data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Papageorgiou, A.C." 1 0000-0002-7980-1120 
"Varotsou, C."       2 ?                   
"Labrou, N.E."       3 0000-0003-1925-9867 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Klebsiella pneumoniae fosfomycin-resistance protein (FosAKP)" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Antibiotic resistance, Klebsiella pneumoniae; Glutathione; Fosfomycin; metalloenzyme; biosensor, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   CH 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Int J Mol Sci" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1422-0067 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            25 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.title                     "Structural Studies of Klebsiella pneumoniae Fosfomycin-Resistance Protein and Its Application for the Development of an Optical Biosensor for Fosfomycin Determination." 
_citation.year                      2023 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.3390/ijms25010085 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   38203259 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Varotsou, C."       1 ?                   
primary "Ataya, F."          2 0000-0002-0981-7805 
primary "Papageorgiou, A.C." 3 0000-0002-7980-1120 
primary "Labrou, N.E."       4 0000-0003-1925-9867 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLSGLNHLTLAVSQLAPSVAFYQQLLGMTLHARWDSGAYLSCGDLWLCLSLDPQRRVTPPEESDYTHYAFSISEADFASF
AARLEAAGVAVWKLNRSEGASHYFLDPDGHKLELHVGSLAQRLAACREQPYKGMVFFEQKGHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLSGLNHLTLAVSQLAPSVAFYQQLLGMTLHARWDSGAYLSCGDLWLCLSLDPQRRVTPPEESDYTHYAFSISEADFASF
AARLEAAGVAVWKLNRSEGASHYFLDPDGHKLELHVGSLAQRLAACREQPYKGMVFFEQKGHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 B,A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  SER n 
1 14  GLN n 
1 15  LEU n 
1 16  ALA n 
1 17  PRO n 
1 18  SER n 
1 19  VAL n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  GLN n 
1 24  GLN n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  MET n 
1 29  THR n 
1 30  LEU n 
1 31  HIS n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  SER n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  SER n 
1 42  CYS n 
1 43  GLY n 
1 44  ASP n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ASP n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  ARG n 
1 56  ARG n 
1 57  VAL n 
1 58  THR n 
1 59  PRO n 
1 60  PRO n 
1 61  GLU n 
1 62  GLU n 
1 63  SER n 
1 64  ASP n 
1 65  TYR n 
1 66  THR n 
1 67  HIS n 
1 68  TYR n 
1 69  ALA n 
1 70  PHE n 
1 71  SER n 
1 72  ILE n 
1 73  SER n 
1 74  GLU n 
1 75  ALA n 
1 76  ASP n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  SER n 
1 80  PHE n 
1 81  ALA n 
1 82  ALA n 
1 83  ARG n 
1 84  LEU n 
1 85  GLU n 
1 86  ALA n 
1 87  ALA n 
1 88  GLY n 
1 89  VAL n 
1 90  ALA n 
1 91  VAL n 
1 92  TRP n 
1 93  LYS n 
1 94  LEU n 
1 95  ASN n 
1 96  ARG n 
1 97  SER n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ALA n 
1 101 SER n 
1 102 HIS n 
1 103 TYR n 
1 104 PHE n 
1 105 LEU n 
1 106 ASP n 
1 107 PRO n 
1 108 ASP n 
1 109 GLY n 
1 110 HIS n 
1 111 LYS n 
1 112 LEU n 
1 113 GLU n 
1 114 LEU n 
1 115 HIS n 
1 116 VAL n 
1 117 GLY n 
1 118 SER n 
1 119 LEU n 
1 120 ALA n 
1 121 GLN n 
1 122 ARG n 
1 123 LEU n 
1 124 ALA n 
1 125 ALA n 
1 126 CYS n 
1 127 ARG n 
1 128 GLU n 
1 129 GLN n 
1 130 PRO n 
1 131 TYR n 
1 132 LYS n 
1 133 GLY n 
1 134 MET n 
1 135 VAL n 
1 136 PHE n 
1 137 PHE n 
1 138 GLU n 
1 139 GLN n 
1 140 LYS n 
1 141 GLY n 
1 142 HIS n 
1 143 HIS n 
1 144 HIS n 
1 145 HIS n 
1 146 HIS n 
1 147 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "FosA family fosfomycin resistance glutathione transferase" 16495.578 2   ? ? ? "The last eight C-terminal residues are flexible and not modelled." 
2 non-polymer syn FOSFOMYCIN                                                  138.059   1   ? ? ? ?                                                                   
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                                        54.938    2   ? ? ? ?                                                                   
4 non-polymer syn "SODIUM ION"                                                22.990    10  ? ? ? ?                                                                   
5 non-polymer syn "POTASSIUM ION"                                             39.098    2   ? ? ? ?                                                                   
6 non-polymer syn "L(+)-TARTARIC ACID"                                        150.087   1   ? ? ? ?                                                                   
7 water       nat water                                                       18.015    382 ? ? ? ?                                                                   
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER B ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER B ? n 
A 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN B ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
A 1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO B ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
A 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL B ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN B ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN B ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
A 1 28  MET 28  28  28  MET MET B ? n 
A 1 29  THR 29  29  29  THR THR B ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
A 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS B ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
A 1 36  SER 36  36  36  SER SER B ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
A 1 41  SER 41  41  41  SER SER B ? n 
A 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS B ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
A 1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP B ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU B ? n 
A 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
A 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG B ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
A 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL B ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR B ? n 
A 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO B ? n 
A 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO B ? n 
A 1 61  GLU 61  61  61  GLU GLU B ? n 
A 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU B ? n 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER B ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP B ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
A 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS B ? n 
A 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR B ? n 
A 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA B ? n 
A 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE B ? n 
A 1 71  SER 71  71  71  SER SER B ? n 
A 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE B ? n 
A 1 73  SER 73  73  73  SER SER B ? n 
A 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU B ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
A 1 76  ASP 76  76  76  ASP ASP B ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
A 1 79  SER 79  79  79  SER SER B ? n 
A 1 80  PHE 80  80  80  PHE PHE B ? n 
A 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA B ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
A 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG B ? n 
A 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU B ? n 
A 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU B ? n 
A 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA B ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA B ? n 
A 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY B ? n 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL B ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA B ? n 
A 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B ? n 
A 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP B ? n 
A 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS B ? n 
A 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU B ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN B ? n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG B ? n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER B ? n 
A 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU B ? n 
A 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY B ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA B ? n 
A 1 101 SER 101 101 101 SER SER B ? n 
A 1 102 HIS 102 102 102 HIS HIS B ? n 
A 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR B ? n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE B ? n 
A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B ? n 
A 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP B ? n 
A 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO B ? n 
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A 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY B ? n 
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# 
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O 4 NA  1   203 9   NA  NA  A ? 
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R 5 K   1   206 2   K   K   A ? 
S 7 HOH 1   301 213 HOH HOH B ? 
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S 7 HOH 78  378 328 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 79  379 165 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 80  380 194 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 81  381 284 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 82  382 148 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 83  383 95  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 84  384 189 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 85  385 142 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 86  386 119 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 87  387 180 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 88  388 226 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 89  389 141 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 90  390 220 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 91  391 28  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 92  392 181 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 93  393 48  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 94  394 105 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 95  395 59  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 96  396 205 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 97  397 307 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 98  398 136 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 99  399 182 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 100 400 11  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 101 401 302 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 102 402 124 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 103 403 137 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 104 404 36  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 105 405 107 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 106 406 314 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 107 407 7   HOH HOH B ? 
S 7 HOH 108 408 295 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 109 409 135 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 110 410 13  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 111 411 65  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 112 412 262 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 113 413 202 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 114 414 230 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 115 415 101 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 116 416 231 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 117 417 261 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 118 418 73  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 119 419 206 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 120 420 209 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 121 421 299 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 122 422 382 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 123 423 211 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 124 424 237 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 125 425 271 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 126 426 152 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 127 427 309 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 128 428 375 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 129 429 272 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 130 430 366 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 131 431 264 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 132 432 110 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 133 433 260 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 134 434 229 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 135 435 219 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 136 436 146 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 137 437 364 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 138 438 174 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 139 439 256 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 140 440 232 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 141 441 246 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 142 442 349 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 143 443 252 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 144 444 361 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 145 445 304 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 146 446 197 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 147 447 330 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 148 448 339 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 149 449 374 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 150 450 166 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 151 451 338 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 152 452 112 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 153 453 88  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 154 454 274 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 155 455 333 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 156 456 287 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 157 457 228 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 158 458 235 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 159 459 303 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 160 460 305 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 161 461 317 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 162 462 337 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 163 463 279 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 164 464 348 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 165 465 318 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 166 466 359 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 167 467 243 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 168 468 270 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 169 469 282 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 170 470 75  HOH HOH B ? 
S 7 HOH 171 471 365 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 172 472 109 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 173 473 259 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 174 474 236 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 175 475 343 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 176 476 144 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 177 477 319 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 178 478 312 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 179 479 234 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 180 480 378 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 181 481 291 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 182 482 376 HOH HOH B ? 
S 7 HOH 183 483 350 HOH HOH B ? 
T 7 HOH 1   301 371 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 3   303 266 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 4   304 341 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 5   305 157 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 6   306 251 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 7   307 324 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 8   308 67  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 9   309 203 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 10  310 179 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 15  315 1   HOH HOH A ? 
T 7 HOH 16  316 177 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 17  317 39  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 18  318 129 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 20  320 21  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 21  321 32  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 22  322 354 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 23  323 100 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 25  325 123 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 26  326 191 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 27  327 22  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 28  328 103 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 29  329 183 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 30  330 329 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 31  331 40  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 32  332 162 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 33  333 61  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 34  334 223 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 35  335 106 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 36  336 300 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 40  340 19  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 41  341 204 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 42  342 368 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 43  343 132 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 45  345 57  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 46  346 84  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 47  347 27  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 48  348 225 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 49  349 114 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 50  350 5   HOH HOH A ? 
T 7 HOH 51  351 138 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 52  352 154 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 53  353 139 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 55  355 326 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 58  358 227 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 60  360 30  HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 70  370 89  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 71  371 29  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 72  372 168 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 73  373 117 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 75  375 49  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 76  376 6   HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 80  380 214 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 81  381 63  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 82  382 218 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 83  383 68  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 84  384 294 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 85  385 171 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 86  386 43  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 87  387 151 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 88  388 149 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 89  389 184 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 90  390 56  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 91  391 147 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 92  392 23  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 93  393 93  HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 95  395 127 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 96  396 276 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 97  397 216 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 98  398 115 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 99  399 155 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 100 400 9   HOH HOH A ? 
T 7 HOH 101 401 280 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 102 402 212 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 103 403 72  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 104 404 161 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 105 405 273 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 106 406 47  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 107 407 86  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 108 408 33  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 109 409 45  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 110 410 94  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 111 411 50  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 112 412 193 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 113 413 58  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 114 414 344 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 115 415 269 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 116 416 3   HOH HOH A ? 
T 7 HOH 117 417 62  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 118 418 301 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 119 419 201 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 120 420 83  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 121 421 143 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 122 422 111 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 123 423 79  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 124 424 370 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 125 425 221 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 126 426 98  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 127 427 340 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 128 428 60  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 129 429 345 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 130 430 104 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 131 431 263 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 132 432 192 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 133 433 175 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 134 434 334 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 135 435 323 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 136 436 187 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 137 437 35  HOH HOH A ? 
T 7 HOH 138 438 352 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 139 439 241 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 140 440 296 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 164 464 173 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 166 466 306 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 168 468 77  HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 170 470 210 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 177 477 207 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 179 479 363 HOH HOH A ? 
T 7 HOH 180 480 257 HOH HOH A ? 
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T 7 HOH 182 482 217 HOH HOH A ? 
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ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ?                                "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ?                                "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ?                                "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ?                                "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ?                                "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FCN non-polymer         . FOSFOMYCIN           "1,2-EPOXYPROPYLPHOSPHONIC ACID" "C3 H7 O4 P"     138.059 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ?                                "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ?                                "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ?                                "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ?                                "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ?                                "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
K   non-polymer         . "POTASSIUM ION"      ?                                "K 1"            39.098  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ?                                "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ?                                "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ?                                "Mn 2"           54.938  
NA  non-polymer         . "SODIUM ION"         ?                                "Na 1"           22.990  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ?                                "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ?                                "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ?                                "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ?                                "C4 H9 N O3"     119.119 
TLA non-polymer         . "L(+)-TARTARIC ACID" ?                                "C4 H6 O6"       150.087 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ?                                "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ?                                "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ?                                "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
I N N 4 ? 
J N N 4 ? 
K N N 4 ? 
L N N 5 ? 
M N N 6 ? 
N N N 3 ? 
O N N 4 ? 
P N N 4 ? 
Q N N 4 ? 
R N N 5 ? 
S N N 7 ? 
T N N 7 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLN A 14  ? LEU A 25  ? GLN B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 59  ? SER A 63  ? PRO B 59  SER B 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 73  ? ALA A 87  ? SER B 73  ALA B 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 SER A 118 ? GLN A 129 ? SER B 118 GLN B 129 1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 GLN B 14  ? LEU B 25  ? GLN A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6 AA6 PRO B 59  ? SER B 63  ? PRO A 59  SER A 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 73  ? ALA B 87  ? SER A 73  ALA A 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 SER B 118 ? GLN B 129 ? SER A 118 GLN A 129 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL B 91  ? LYS B 93  ? VAL A 91  LYS A 93  
AA1 2 SER B 101 ? LEU B 105 ? SER A 101 LEU A 105 
AA1 3 LYS B 111 ? HIS B 115 ? LYS A 111 HIS A 115 
AA1 4 HIS B 67  ? SER B 71  ? HIS A 67  SER A 71  
AA1 5 GLY A 4   ? VAL A 12  ? GLY B 4   VAL B 12  
AA1 6 LEU A 45  ? LEU A 51  ? LEU B 45  LEU B 51  
AA1 7 GLY A 37  ? CYS A 42  ? GLY B 37  CYS B 42  
AA1 8 THR A 29  ? TRP A 34  ? THR B 29  TRP B 34  
AA1 9 VAL B 135 ? PHE B 136 ? VAL A 135 PHE A 136 
AA2 1 VAL A 91  ? LYS A 93  ? VAL B 91  LYS B 93  
AA2 2 SER A 101 ? LEU A 105 ? SER B 101 LEU B 105 
AA2 3 LYS A 111 ? HIS A 115 ? LYS B 111 HIS B 115 
AA2 4 HIS A 67  ? SER A 71  ? HIS B 67  SER B 71  
AA2 5 LEU B 5   ? VAL B 12  ? LEU A 5   VAL A 12  
AA2 6 LEU B 45  ? LEU B 51  ? LEU A 45  LEU A 51  
AA2 7 GLY B 37  ? CYS B 42  ? GLY A 37  CYS A 42  
AA2 8 THR B 29  ? TRP B 34  ? THR A 29  TRP A 34  
AA2 9 VAL A 135 ? PHE A 136 ? VAL B 135 PHE B 136 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024618 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.021263 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.006702 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.pdbx_scat_Cromer_Mann_a5 
_atom_type.pdbx_scat_Cromer_Mann_a6 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.pdbx_scat_Cromer_Mann_b5 
_atom_type.pdbx_scat_Cromer_Mann_b6 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C   ? ? 3.54356  2.42580   ?       ?       ?       ?       25.62398 1.50364  ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
K   ? ? ?        ?         ?       ?       ?       ?       ?        ?        ?       ?        ?       ?       ?   ? ? 
K1+ ? ? 28.70070 -21.31237 7.10812 1.66446 1.29256 0.54916 10.45072 9.85105  0.82730 28.98571 0.02833 0.12846 0.0 
"6-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
MN  ? ? 20.23591 4.67902   ?       ?       ?       ?       2.76514  44.01191 ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N   ? ? 4.01032  2.96436   ?       ?       ?       ?       19.97189 1.75589  ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
NA  ? ? 9.38062  1.54875   ?       ?       ?       ?       3.38349  72.32734 ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O   ? ? 4.49882  3.47563   ?       ?       ?       ?       15.80542 1.70748  ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
P   ? ? 9.51135  5.44231   ?       ?       ?       ?       1.42069  35.72801 ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S   ? ? 9.55732  6.39887   ?       ?       ?       ?       1.23737  29.19336 ?       ?        ?       ?       0.0 
"2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A B A B 1 
1 B A B A 1 
2 C B C B 1 
3 D B D B 1 
4 E B E B 1 
4 F B F B 1 
4 G B G B 1 
4 H B H B 1 
4 I B I B 1 
4 J B J B 1 
4 K B K B 1 
5 L B L B 1 
6 M A M A 1 
3 N A N A 1 
4 O A O A 1 
4 P A P A 1 
4 Q A Q A 1 
5 R A R A 1 
7 S B S B 1 
7 T A T A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 FOSFOMYCIN           FCN 
3 "MANGANESE (II) ION" MN  
4 "SODIUM ION"         NA  
5 "POTASSIUM ION"      K   
6 "L(+)-TARTARIC ACID" TLA 
7 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N TRP B 92  ? N TRP A 92  O TYR B 103 ? O TYR A 103 
AA1 2 3 N PHE B 104 ? N PHE A 104 O LEU B 112 ? O LEU A 112 
AA1 3 4 O GLU B 113 ? O GLU A 113 N PHE B 70  ? N PHE A 70  
AA1 4 5 O ALA B 69  ? O ALA A 69  N ASN A 6   ? N ASN B 6   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU B 8   O CYS A 48  ? O CYS B 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU B 47  N LEU A 40  ? N LEU B 40  
AA1 7 8 O GLY A 37  ? O GLY B 37  N TRP A 34  ? N TRP B 34  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG B 33  O VAL B 135 ? O VAL A 135 
AA2 1 2 N TRP A 92  ? N TRP B 92  O TYR A 103 ? O TYR B 103 
AA2 2 3 N PHE A 104 ? N PHE B 104 O LEU A 112 ? O LEU B 112 
AA2 3 4 O GLU A 113 ? O GLU B 113 N PHE A 70  ? N PHE B 70  
AA2 4 5 N ALA A 69  ? N ALA B 69  O ASN B 6   ? O ASN A 6   
AA2 5 6 N LEU B 8   ? N LEU A 8   O CYS B 48  ? O CYS A 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU A 47  N LEU B 40  ? N LEU A 40  
AA2 7 8 O GLY B 37  ? O GLY A 37  N TRP B 34  ? N TRP A 34  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG A 33  N VAL A 135 ? N VAL B 135 
# 
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ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 21.471  0.425   -21.460 1.000 31.83923 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 20.751  -0.282  -22.515 1.000 27.38401 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 20.710  -1.783  -22.219 1.000 25.75702 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 21.722  -2.369  -21.841 1.000 27.97137 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 21.419  -0.034  -23.865 1.000 33.64545 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 21.290  -1.172  -24.849 1.000 37.27485 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 21.792  -0.701  -26.508 1.000 65.58757 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 23.389  -1.507  -26.608 1.000 54.44499 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 19.542  -2.395  -22.393 1.000 24.73259 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 19.376  -3.810  -22.070 1.000 22.81216 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 19.888  -4.670  -23.211 1.000 28.14680 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 19.649  -4.377  -24.384 1.000 28.30041 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 17.904  -4.127  -21.831 1.000 22.01250 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 17.218  -3.254  -20.775 1.000 21.65699 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 15.834  -3.796  -20.493 1.000 25.30024 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 18.046  -3.169  -19.488 1.000 23.92025 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   17   N  N   . SER A 1 3   ? 20.568  -5.762  -22.860 1.000 24.75733 ? ? ? ? ? ? 3   SER B N   1 
ATOM   18   C  CA  . SER A 1 3   ? 21.253  -6.580  -23.848 1.000 28.38657 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA  1 
ATOM   19   C  C   . SER A 1 3   ? 20.667  -7.975  -24.003 1.000 28.59679 ? ? ? ? ? ? 3   SER B C   1 
ATOM   20   O  O   . SER A 1 3   ? 21.160  -8.745  -24.836 1.000 32.89615 ? ? ? ? ? ? 3   SER B O   1 
ATOM   21   C  CB  . SER A 1 3   ? 22.754  -6.665  -23.534 1.000 27.65723 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB  1 
ATOM   22   O  OG  . SER A 1 3   ? 22.985  -7.220  -22.251 1.000 28.08488 ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG  1 
ATOM   23   N  N   . GLY A 1 4   ? 19.636  -8.323  -23.247 1.000 23.20480 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   1 
ATOM   24   C  CA  . GLY A 1 4   ? 19.018  -9.627  -23.373 1.000 23.63199 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  1 
ATOM   25   C  C   . GLY A 1 4   ? 18.424  -10.069 -22.051 1.000 24.44291 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   1 
ATOM   26   O  O   . GLY A 1 4   ? 18.328  -9.294  -21.103 1.000 21.59836 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   1 
ATOM   27   N  N   . LEU A 1 5   ? 18.010  -11.333 -22.017 1.000 25.70334 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   1 
ATOM   28   C  CA  . LEU A 1 5   ? 17.509  -11.932 -20.787 1.000 20.95579 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  1 
ATOM   29   C  C   . LEU A 1 5   ? 18.680  -12.391 -19.935 1.000 24.39620 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   1 
ATOM   30   O  O   . LEU A 1 5   ? 19.533  -13.156 -20.399 1.000 26.75596 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   1 
ATOM   31   C  CB  . LEU A 1 5   ? 16.601  -13.125 -21.095 1.000 22.88227 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  1 
ATOM   32   C  CG  . LEU A 1 5   ? 15.902  -13.671 -19.849 1.000 22.72341 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  1 
ATOM   33   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 14.690  -12.835 -19.479 1.000 27.20220 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 1 
ATOM   34   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 15.533  -15.157 -20.029 1.000 28.95960 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 1 
ATOM   35   N  N   . ASN A 1 6   ? 18.711  -11.940 -18.682 1.000 20.63945 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   36   C  CA  . ASN A 1 6   ? 19.794  -12.319 -17.789 1.000 20.94005 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   37   C  C   . ASN A 1 6   ? 19.492  -13.653 -17.104 1.000 19.26802 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   38   O  O   . ASN A 1 6   ? 20.339  -14.555 -17.096 1.000 21.35167 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   39   C  CB  . ASN A 1 6   ? 20.032  -11.241 -16.731 1.000 20.47785 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   40   C  CG  . ASN A 1 6   ? 21.253  -11.535 -15.881 1.000 23.40647 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   41   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 21.159  -12.138 -14.816 1.000 21.43934 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   42   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 22.413  -11.086 -16.347 1.000 23.20667 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   43   N  N   . HIS A 1 7   ? 18.295  -13.789 -16.526 1.000 18.87674 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   44   C  CA  . HIS A 1 7   ? 17.869  -15.042 -15.906 1.000 19.79652 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   45   C  C   . HIS A 1 7   ? 16.354  -15.077 -15.763 1.000 20.13280 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   46   O  O   . HIS A 1 7   ? 15.683  -14.040 -15.761 1.000 19.35358 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   47   C  CB  . HIS A 1 7   ? 18.581  -15.334 -14.568 1.000 20.50021 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   48   C  CG  . HIS A 1 7   ? 18.337  -14.326 -13.482 1.000 21.46740 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   49   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 19.164  -13.242 -13.274 1.000 18.53871 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   50   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 17.407  -14.280 -12.497 1.000 22.36286 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   51   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 18.741  -12.556 -12.225 1.000 19.64622 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   52   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 17.666  -13.154 -11.745 1.000 19.39490 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   53   N  N   . LEU A 1 8   ? 15.827  -16.293 -15.657 1.000 18.67474 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   54   C  CA  . LEU A 1 8   ? 14.421  -16.560 -15.384 1.000 17.73899 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   55   C  C   . LEU A 1 8   ? 14.356  -17.223 -14.017 1.000 20.82475 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   56   O  O   . LEU A 1 8   ? 15.074  -18.193 -13.770 1.000 20.17650 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   57   C  CB  . LEU A 1 8   ? 13.851  -17.547 -16.420 1.000 20.78129 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   58   C  CG  . LEU A 1 8   ? 12.467  -18.166 -16.187 1.000 19.31511 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   59   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 11.393  -17.082 -16.187 1.000 20.88768 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   60   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 12.134  -19.218 -17.257 1.000 22.87400 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   61   N  N   . THR A 1 9   ? 13.495  -16.716 -13.139 1.000 18.50688 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   62   C  CA  . THR A 1 9   ? 13.340  -17.261 -11.790 1.000 17.15568 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   63   C  C   . THR A 1 9   ? 11.907  -17.730 -11.603 1.000 17.61775 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   64   O  O   . THR A 1 9   ? 10.965  -16.948 -11.794 1.000 18.89979 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   65   C  CB  . THR A 1 9   ? 13.711  -16.216 -10.733 1.000 21.27941 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   66   O  OG1 . THR A 1 9   ? 15.104  -15.914 -10.831 1.000 21.36358 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   67   C  CG2 . THR A 1 9   ? 13.416  -16.733 -9.331  1.000 21.15068 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   68   N  N   . LEU A 1 10  ? 11.742  -19.003 -11.233 1.000 17.81931 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   69   C  CA  . LEU A 1 10  ? 10.432  -19.609 -11.027 1.000 16.93834 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   70   C  C   . LEU A 1 10  ? 10.262  -19.943 -9.555  1.000 18.60770 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   71   O  O   . LEU A 1 10  ? 11.121  -20.605 -8.964  1.000 18.25625 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   72   C  CB  . LEU A 1 10  ? 10.284  -20.907 -11.839 1.000 16.92513 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   73   C  CG  . LEU A 1 10  ? 10.454  -20.762 -13.350 1.000 17.18584 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   74   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 10.323  -22.140 -13.967 1.000 21.38914 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   75   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 9.428   -19.782 -13.947 1.000 20.60473 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   76   N  N   . ALA A 1 11  ? 9.160   -19.484 -8.963  1.000 15.97183 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   77   C  CA  . ALA A 1 11  ? 8.818   -19.879 -7.603  1.000 16.99877 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   78   C  C   . ALA A 1 11  ? 8.286   -21.306 -7.614  1.000 20.24889 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   79   O  O   . ALA A 1 11  ? 7.430   -21.648 -8.432  1.000 19.55025 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   80   C  CB  . ALA A 1 11  ? 7.748   -18.941 -7.045  1.000 18.89567 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   81   N  N   . VAL A 1 12  ? 8.792   -22.136 -6.704  1.000 17.28142 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   82   C  CA  . VAL A 1 12  ? 8.418   -23.544 -6.662  1.000 17.35010 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   83   C  C   . VAL A 1 12  ? 7.975   -23.912 -5.251  1.000 19.97779 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   84   O  O   . VAL A 1 12  ? 8.498   -23.394 -4.259  1.000 21.45401 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   85   C  CB  . VAL A 1 12  ? 9.553   -24.473 -7.176  1.000 18.09308 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 9.949   -24.099 -8.588  1.000 19.52261 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 10.764  -24.435 -6.255  1.000 18.84949 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   88   N  N   . SER A 1 13  ? 6.992   -24.818 -5.158  1.000 18.07294 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   1 
ATOM   89   C  CA  . SER A 1 13  ? 6.468   -25.176 -3.844  1.000 20.42839 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  1 
ATOM   90   C  C   . SER A 1 13  ? 7.273   -26.264 -3.153  1.000 21.94340 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   1 
ATOM   91   O  O   . SER A 1 13  ? 7.299   -26.311 -1.917  1.000 23.77937 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   1 
ATOM   92   C  CB  . SER A 1 13  ? 5.002   -25.608 -3.952  1.000 22.88482 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  1 
ATOM   93   O  OG  . SER A 1 13  ? 4.892   -26.810 -4.685  1.000 24.20812 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  1 
ATOM   94   N  N   . GLN A 1 14  ? 7.911   -27.150 -3.921  1.000 19.64312 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N   1 
ATOM   95   C  CA  . GLN A 1 14  ? 8.745   -28.220 -3.385  1.000 20.77609 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA  1 
ATOM   96   C  C   . GLN A 1 14  ? 10.022  -28.289 -4.207  1.000 21.63981 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C   1 
ATOM   97   O  O   . GLN A 1 14  ? 9.971   -28.535 -5.417  1.000 21.15231 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O   1 
ATOM   98   C  CB  . GLN A 1 14  ? 7.999   -29.555 -3.443  1.000 21.98695 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB  1 
ATOM   99   C  CG  . GLN A 1 14  ? 6.741   -29.584 -2.589  1.000 24.71422 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG  1 
ATOM   100  C  CD  . GLN A 1 14  ? 6.035   -30.917 -2.678  1.000 33.33639 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD  1 
ATOM   101  O  OE1 . GLN A 1 14  ? 5.431   -31.245 -3.695  1.000 38.19510 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1 1 
ATOM   102  N  NE2 . GLN A 1 14  ? 6.128   -31.703 -1.616  1.000 39.37276 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2 1 
ATOM   103  N  N   . LEU A 1 15  ? 11.170  -28.096 -3.552  1.000 20.76716 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   104  C  CA  . LEU A 1 15  ? 12.417  -27.902 -4.290  1.000 21.66619 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   105  C  C   . LEU A 1 15  ? 12.885  -29.183 -4.974  1.000 21.20960 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   106  O  O   . LEU A 1 15  ? 13.249  -29.160 -6.152  1.000 20.81547 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   107  C  CB  . LEU A 1 15  ? 13.506  -27.344 -3.369  1.000 19.80073 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   108  C  CG  . LEU A 1 15  ? 14.813  -26.940 -4.058  1.000 22.84659 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   109  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 14.581  -25.888 -5.157  1.000 22.24424 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   110  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 15.807  -26.436 -3.021  1.000 25.76644 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   111  N  N   . ALA A 1 16  ? 12.921  -30.297 -4.246  1.000 22.25397 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   112  C  CA  . ALA A 1 16  ? 13.438  -31.531 -4.838  1.000 23.61030 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   113  C  C   . ALA A 1 16  ? 12.647  -31.975 -6.065  1.000 22.10288 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   114  O  O   . ALA A 1 16  ? 13.270  -32.265 -7.103  1.000 20.85617 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   115  C  CB  . ALA A 1 16  ? 13.563  -32.631 -3.772  1.000 25.18946 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   116  N  N   . PRO A 1 17  ? 11.305  -32.039 -6.035  1.000 21.95833 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B N   1 
ATOM   117  C  CA  . PRO A 1 17  ? 10.568  -32.406 -7.254  1.000 23.60760 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CA  1 
ATOM   118  C  C   . PRO A 1 17  ? 10.792  -31.460 -8.416  1.000 20.95065 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B C   1 
ATOM   119  O  O   . PRO A 1 17  ? 10.800  -31.892 -9.577  1.000 20.46177 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B O   1 
ATOM   120  C  CB  . PRO A 1 17  ? 9.104   -32.403 -6.789  1.000 24.84934 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CB  1 
ATOM   121  C  CG  . PRO A 1 17  ? 9.180   -32.665 -5.337  1.000 27.05441 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CG  1 
ATOM   122  C  CD  . PRO A 1 17  ? 10.400  -31.940 -4.875  1.000 24.98905 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CD  1 
ATOM   123  N  N   . SER A 1 18  ? 10.941  -30.164 -8.146  1.000 19.10486 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   124  C  CA  . SER A 1 18  ? 11.146  -29.225 -9.240  1.000 18.28327 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   125  C  C   . SER A 1 18  ? 12.540  -29.365 -9.838  1.000 17.39049 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   126  O  O   . SER A 1 18  ? 12.704  -29.301 -11.059 1.000 19.78582 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   127  C  CB  . SER A 1 18  ? 10.886  -27.799 -8.754  1.000 20.58362 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   128  O  OG  . SER A 1 18  ? 9.507   -27.616 -8.441  1.000 21.91022 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   129  N  N   . VAL A 1 19  ? 13.562  -29.545 -9.004  1.000 19.09570 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N   1 
ATOM   130  C  CA  . VAL A 1 19  ? 14.893  -29.808 -9.547  1.000 19.30954 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA  1 
ATOM   131  C  C   . VAL A 1 19  ? 14.872  -31.063 -10.423 1.000 20.65114 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C   1 
ATOM   132  O  O   . VAL A 1 19  ? 15.418  -31.072 -11.536 1.000 20.99091 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O   1 
ATOM   133  C  CB  . VAL A 1 19  ? 15.927  -29.907 -8.408  1.000 20.97810 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB  1 
ATOM   134  C  CG1 . VAL A 1 19  ? 17.268  -30.427 -8.923  1.000 21.89046 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1 1 
ATOM   135  C  CG2 . VAL A 1 19  ? 16.092  -28.555 -7.711  1.000 20.77359 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 14.205  -32.127 -9.956  1.000 20.68097 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 14.130  -33.358 -10.744 1.000 19.88124 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 13.449  -33.117 -12.084 1.000 21.05209 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 13.871  -33.656 -13.112 1.000 20.26967 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 13.401  -34.452 -9.955  1.000 19.72866 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 12.388  -32.311 -12.095 1.000 17.44286 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 11.709  -32.001 -13.349 1.000 18.92883 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 12.646  -31.312 -14.337 1.000 18.82270 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 12.782  -31.736 -15.493 1.000 18.13013 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 10.477  -31.142 -13.048 1.000 18.59312 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 9.667   -30.776 -14.258 1.000 19.92592 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 8.665   -31.617 -14.715 1.000 20.54213 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 9.867   -29.559 -14.896 1.000 21.26700 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 7.904   -31.266 -15.823 1.000 20.90207 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 9.105   -29.198 -16.004 1.000 19.84936 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 8.122   -30.050 -16.462 1.000 20.50155 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 13.287  -30.218 -13.917 1.000 17.95064 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 14.069  -29.439 -14.867 1.000 18.82255 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 15.366  -30.150 -15.244 1.000 18.65340 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 15.783  -30.109 -16.406 1.000 21.57341 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 14.301  -28.022 -14.312 1.000 19.12846 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 13.019  -27.206 -14.384 1.000 19.86565 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 12.618  -26.619 -15.582 1.000 24.27146 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 12.186  -27.072 -13.280 1.000 18.19789 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 11.431  -25.914 -15.674 1.000 21.16037 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 10.987  -26.369 -13.371 1.000 18.70104 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 10.627  -25.793 -14.566 1.000 18.64659 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 9.441   -25.120 -14.661 1.000 19.02075 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   164  N  N   . GLN A 1 23  ? 16.015  -30.802 -14.278 1.000 19.75820 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   1 
ATOM   165  C  CA  . GLN A 1 23  ? 17.274  -31.487 -14.547 1.000 19.32637 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  1 
ATOM   166  C  C   . GLN A 1 23  ? 17.057  -32.813 -15.281 1.000 20.07065 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   1 
ATOM   167  O  O   . GLN A 1 23  ? 17.704  -33.074 -16.300 1.000 20.94835 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   1 
ATOM   168  C  CB  . GLN A 1 23  ? 18.027  -31.720 -13.230 1.000 20.28199 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  1 
ATOM   169  C  CG  . GLN A 1 23  ? 19.342  -32.475 -13.424 1.000 21.66348 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  1 
ATOM   170  C  CD  . GLN A 1 23  ? 19.965  -32.962 -12.124 1.000 23.46508 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  1 
ATOM   171  O  OE1 . GLN A 1 23  ? 19.270  -33.196 -11.127 1.000 24.59841 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 1 
ATOM   172  N  NE2 . GLN A 1 23  ? 21.282  -33.140 -12.138 1.000 23.79007 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 1 
ATOM   173  N  N   . GLN A 1 24  ? 16.152  -33.661 -14.791 1.000 20.04084 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   1 
ATOM   174  C  CA  . GLN A 1 24  ? 16.054  -35.014 -15.337 1.000 20.65623 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  1 
ATOM   175  C  C   . GLN A 1 24  ? 15.081  -35.125 -16.505 1.000 25.89506 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   1 
ATOM   176  O  O   . GLN A 1 24  ? 15.390  -35.787 -17.503 1.000 28.38393 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   1 
ATOM   177  C  CB  . GLN A 1 24  ? 15.666  -35.995 -14.233 1.000 23.07073 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  1 
ATOM   178  C  CG  . GLN A 1 24  ? 16.635  -36.031 -13.056 1.000 25.82124 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  1 
ATOM   179  C  CD  . GLN A 1 24  ? 18.018  -36.506 -13.448 1.000 28.21705 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  1 
ATOM   180  O  OE1 . GLN A 1 24  ? 18.188  -37.186 -14.456 1.000 32.19375 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 1 
ATOM   181  N  NE2 . GLN A 1 24  ? 19.010  -36.169 -12.638 1.000 28.56998 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 1 
ATOM   182  N  N   . LEU A 1 25  ? 13.895  -34.519 -16.413 1.000 22.63832 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   1 
ATOM   183  C  CA  . LEU A 1 25  ? 12.960  -34.628 -17.532 1.000 21.76695 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  1 
ATOM   184  C  C   . LEU A 1 25  ? 13.287  -33.657 -18.656 1.000 26.37209 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   1 
ATOM   185  O  O   . LEU A 1 25  ? 13.137  -33.999 -19.834 1.000 28.83486 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   1 
ATOM   186  C  CB  . LEU A 1 25  ? 11.522  -34.417 -17.075 1.000 21.62017 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  1 
ATOM   187  C  CG  . LEU A 1 25  ? 10.882  -35.453 -16.166 1.000 21.95624 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  1 
ATOM   188  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 9.371   -35.270 -16.146 1.000 23.75669 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 1 
ATOM   189  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 11.264  -36.845 -16.640 1.000 24.94979 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 1 
ATOM   190  N  N   . LEU A 1 26  ? 13.706  -32.439 -18.325 1.000 20.75135 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   191  C  CA  . LEU A 1 26  ? 14.035  -31.467 -19.361 1.000 21.89310 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   192  C  C   . LEU A 1 26  ? 15.518  -31.443 -19.709 1.000 23.78106 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   193  O  O   . LEU A 1 26  ? 15.902  -30.757 -20.664 1.000 24.97776 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   194  C  CB  . LEU A 1 26  ? 13.555  -30.059 -18.964 1.000 21.61934 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   195  C  CG  . LEU A 1 26  ? 12.038  -29.882 -18.885 1.000 23.77992 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   196  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 11.668  -28.416 -18.724 1.000 21.51840 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   197  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 11.367  -30.428 -20.126 1.000 25.57542 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   198  N  N   . GLY A 1 27  ? 16.357  -32.162 -18.961 1.000 22.77854 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   199  C  CA  . GLY A 1 27  ? 17.759  -32.260 -19.312 1.000 21.97393 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   200  C  C   . GLY A 1 27  ? 18.591  -31.023 -19.024 1.000 24.89202 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   201  O  O   . GLY A 1 27  ? 19.705  -30.915 -19.532 1.000 25.14907 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   202  N  N   . MET A 1 28  ? 18.123  -30.094 -18.192 1.000 23.13560 ? ? ? ? ? ? 28  MET B N   1 
ATOM   203  C  CA  . MET A 1 28  ? 18.997  -28.962 -17.953 1.000 22.84129 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA  1 
ATOM   204  C  C   . MET A 1 28  ? 20.119  -29.324 -16.981 1.000 23.77732 ? ? ? ? ? ? 28  MET B C   1 
ATOM   205  O  O   . MET A 1 28  ? 20.045  -30.295 -16.222 1.000 23.18882 ? ? ? ? ? ? 28  MET B O   1 
ATOM   206  C  CB  . MET A 1 28  ? 18.319  -27.666 -17.532 1.000 25.02070 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB  1 
ATOM   207  C  CG  . MET A 1 28  ? 17.202  -27.162 -18.431 1.000 24.45252 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG  1 
ATOM   208  S  SD  . MET A 1 28  ? 16.089  -26.006 -17.561 1.000 22.46976 ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD  1 
ATOM   209  C  CE  . MET A 1 28  ? 14.999  -25.661 -18.919 1.000 24.33097 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE  1 
ATOM   210  N  N   . THR A 1 29  ? 21.174  -28.516 -17.018 1.000 21.10491 ? ? ? ? ? ? 29  THR B N   1 
ATOM   211  C  CA  . THR A 1 29  ? 22.365  -28.744 -16.211 1.000 20.67165 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CA  1 
ATOM   212  C  C   . THR A 1 29  ? 22.146  -28.133 -14.835 1.000 21.48884 ? ? ? ? ? ? 29  THR B C   1 
ATOM   213  O  O   . THR A 1 29  ? 21.887  -26.930 -14.724 1.000 19.98762 ? ? ? ? ? ? 29  THR B O   1 
ATOM   214  C  CB  . THR A 1 29  ? 23.556  -28.093 -16.905 1.000 25.24235 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CB  1 
ATOM   215  O  OG1 . THR A 1 29  ? 23.741  -28.692 -18.193 1.000 29.26063 ? ? ? ? ? ? 29  THR B OG1 1 
ATOM   216  C  CG2 . THR A 1 29  ? 24.835  -28.267 -16.068 1.000 24.35394 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CG2 1 
ATOM   217  N  N   . LEU A 1 30  ? 22.252  -28.944 -13.789 1.000 22.54430 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   218  C  CA  . LEU A 1 30  ? 22.186  -28.457 -12.415 1.000 21.97881 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   219  C  C   . LEU A 1 30  ? 23.575  -28.000 -11.978 1.000 22.28384 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   220  O  O   . LEU A 1 30  ? 24.529  -28.783 -12.003 1.000 22.32656 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   221  C  CB  . LEU A 1 30  ? 21.666  -29.565 -11.497 1.000 19.78791 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   222  C  CG  . LEU A 1 30  ? 21.621  -29.190 -10.016 1.000 18.16070 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   223  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 20.679  -28.020 -9.755  1.000 20.67879 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   224  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 21.207  -30.382 -9.162  1.000 21.98718 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   225  N  N   . HIS A 1 31  ? 23.691  -26.736 -11.570 1.000 20.29334 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   1 
ATOM   226  C  CA  . HIS A 1 31  ? 24.976  -26.182 -11.162 1.000 20.75459 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  1 
ATOM   227  C  C   . HIS A 1 31  ? 25.123  -26.066 -9.652  1.000 24.02039 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   1 
ATOM   228  O  O   . HIS A 1 31  ? 26.222  -26.263 -9.119  1.000 26.23864 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   1 
ATOM   229  C  CB  . HIS A 1 31  ? 25.163  -24.787 -11.773 1.000 19.14453 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  1 
ATOM   230  C  CG  . HIS A 1 31  ? 25.325  -24.800 -13.258 1.000 22.66176 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  1 
ATOM   231  N  ND1 . HIS A 1 31  ? 26.528  -25.080 -13.872 1.000 25.72485 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 1 
ATOM   232  C  CD2 . HIS A 1 31  ? 24.438  -24.557 -14.252 1.000 24.61513 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 1 
ATOM   233  C  CE1 . HIS A 1 31  ? 26.370  -25.019 -15.183 1.000 30.11904 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 1 
ATOM   234  N  NE2 . HIS A 1 31  ? 25.113  -24.702 -15.440 1.000 25.59444 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 1 
ATOM   235  N  N   . ALA A 1 32  ? 24.043  -25.746 -8.945  1.000 20.37993 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   1 
ATOM   236  C  CA  . ALA A 1 32  ? 24.122  -25.584 -7.505  1.000 18.80932 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  1 
ATOM   237  C  C   . ALA A 1 32  ? 22.725  -25.711 -6.927  1.000 19.89441 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   1 
ATOM   238  O  O   . ALA A 1 32  ? 21.731  -25.446 -7.607  1.000 19.31449 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   1 
ATOM   239  C  CB  . ALA A 1 32  ? 24.716  -24.219 -7.133  1.000 20.77940 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 33  ? 22.664  -26.135 -5.671  1.000 20.34047 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 33  ? 21.402  -26.228 -4.955  1.000 20.91609 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 33  ? 21.654  -25.830 -3.512  1.000 22.59939 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 33  ? 22.712  -26.143 -2.956  1.000 25.03423 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 33  ? 20.857  -27.658 -4.996  1.000 21.43571 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 33  ? 19.481  -27.798 -4.397  1.000 29.51265 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 33  ? 19.333  -29.096 -3.653  1.000 40.63899 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 33  ? 18.885  -30.154 -4.546  1.000 45.22780 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 33  ? 17.756  -30.840 -4.414  1.000 45.24389 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 16.905  -30.598 -3.425  1.000 42.13079 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 33  ? 17.471  -31.792 -5.299  1.000 30.88891 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   251  N  N   . TRP A 1 34  ? 20.681  -25.151 -2.905  1.000 19.39235 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   1 
ATOM   252  C  CA  . TRP A 1 34  ? 20.775  -24.771 -1.501  1.000 19.97893 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  1 
ATOM   253  C  C   . TRP A 1 34  ? 19.438  -25.044 -0.818  1.000 21.09860 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   1 
ATOM   254  O  O   . TRP A 1 34  ? 18.507  -25.569 -1.431  1.000 21.31987 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   1 
ATOM   255  C  CB  . TRP A 1 34  ? 21.290  -23.335 -1.352  1.000 19.63604 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  1 
ATOM   256  C  CG  . TRP A 1 34  ? 20.352  -22.217 -1.799  1.000 21.92008 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  1 
ATOM   257  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 19.572  -21.444 -0.986  1.000 19.90259 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 1 
ATOM   258  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 20.157  -21.707 -3.134  1.000 22.11742 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 1 
ATOM   259  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 18.886  -20.509 -1.727  1.000 23.43943 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 1 
ATOM   260  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 19.230  -20.645 -3.043  1.000 22.11107 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 1 
ATOM   261  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 20.672  -22.043 -4.390  1.000 22.12580 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 1 
ATOM   262  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 18.814  -19.909 -4.160  1.000 24.38174 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 1 
ATOM   263  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 20.256  -21.302 -5.505  1.000 22.34084 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 1 
ATOM   264  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 19.334  -20.256 -5.377  1.000 23.35672 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 1 
ATOM   265  N  N   . ASP A 1 35  ? 19.332  -24.696 0.469   1.000 20.50818 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N   1 
ATOM   266  C  CA  . ASP A 1 35  ? 18.113  -25.038 1.200   1.000 21.73476 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  1 
ATOM   267  C  C   . ASP A 1 35  ? 16.866  -24.434 0.562   1.000 25.18202 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C   1 
ATOM   268  O  O   . ASP A 1 35  ? 15.771  -24.995 0.699   1.000 26.14570 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O   1 
ATOM   269  C  CB  . ASP A 1 35  ? 18.186  -24.576 2.656   1.000 23.19961 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  1 
ATOM   270  C  CG  . ASP A 1 35  ? 19.126  -25.419 3.499   1.000 27.12889 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  1 
ATOM   271  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 19.636  -26.448 3.018   1.000 29.55302 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 1 
ATOM   272  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 19.331  -25.036 4.669   1.000 34.80694 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 1 
ATOM   273  N  N   . SER A 1 36  ? 17.003  -23.301 -0.147  1.000 21.06783 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   1 
ATOM   274  C  CA  A SER A 1 36  ? 15.828  -22.600 -0.656  0.601 20.56328 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  1 
ATOM   275  C  CA  B SER A 1 36  ? 15.848  -22.568 -0.648  0.399 20.60381 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  1 
ATOM   276  C  C   . SER A 1 36  ? 15.903  -22.333 -2.153  1.000 19.62461 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   1 
ATOM   277  O  O   . SER A 1 36  ? 15.210  -21.446 -2.649  1.000 19.25936 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   1 
ATOM   278  C  CB  A SER A 1 36  ? 15.600  -21.285 0.090   0.601 23.10942 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  1 
ATOM   279  C  CB  B SER A 1 36  ? 15.698  -21.233 0.087   0.399 23.08359 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  1 
ATOM   280  O  OG  A SER A 1 36  ? 16.785  -20.521 0.098   0.601 24.68636 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  1 
ATOM   281  O  OG  B SER A 1 36  ? 15.583  -21.439 1.484   0.399 24.52689 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  1 
ATOM   282  N  N   . GLY A 1 37  ? 16.705  -23.084 -2.892  1.000 20.39032 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   283  C  CA  . GLY A 1 37  ? 16.725  -22.819 -4.321  1.000 18.77082 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   284  C  C   . GLY A 1 37  ? 17.715  -23.683 -5.068  1.000 21.38216 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   285  O  O   . GLY A 1 37  ? 18.393  -24.544 -4.495  1.000 20.58855 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   286  N  N   . ALA A 1 38  ? 17.759  -23.459 -6.384  1.000 19.13346 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   287  C  CA  . ALA A 1 38  ? 18.722  -24.121 -7.252  1.000 19.71189 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   288  C  C   . ALA A 1 38  ? 19.004  -23.260 -8.477  1.000 19.71349 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   289  O  O   . ALA A 1 38  ? 18.179  -22.435 -8.884  1.000 19.59037 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   290  C  CB  . ALA A 1 38  ? 18.228  -25.505 -7.692  1.000 18.61174 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   291  N  N   . TYR A 1 39  ? 20.188  -23.462 -9.059  1.000 20.34822 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   292  C  CA  . TYR A 1 39  ? 20.583  -22.816 -10.303 1.000 19.44526 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   293  C  C   . TYR A 1 39  ? 20.783  -23.890 -11.363 1.000 19.70389 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   294  O  O   . TYR A 1 39  ? 21.531  -24.854 -11.142 1.000 21.02181 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   295  C  CB  . TYR A 1 39  ? 21.908  -22.063 -10.147 1.000 21.64328 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   296  C  CG  . TYR A 1 39  ? 21.873  -20.833 -9.264  1.000 20.12329 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   297  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 20.749  -20.013 -9.191  1.000 17.22857 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   298  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 22.971  -20.507 -8.488  1.000 21.18004 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   299  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 20.741  -18.861 -8.371  1.000 20.74954 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   300  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 22.968  -19.384 -7.668  1.000 19.82081 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   301  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 21.850  -18.577 -7.602  1.000 20.63828 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   302  O  OH  . TYR A 1 39  ? 21.878  -17.449 -6.786  1.000 22.10650 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   303  N  N   . LEU A 1 40  ? 20.133  -23.711 -12.512 1.000 19.95899 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   1 
ATOM   304  C  CA  . LEU A 1 40  ? 20.296  -24.587 -13.659 1.000 19.87459 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  1 
ATOM   305  C  C   . LEU A 1 40  ? 20.581  -23.744 -14.896 1.000 21.23946 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   1 
ATOM   306  O  O   . LEU A 1 40  ? 20.347  -22.527 -14.926 1.000 20.83093 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   1 
ATOM   307  C  CB  . LEU A 1 40  ? 19.052  -25.457 -13.891 1.000 18.99603 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  1 
ATOM   308  C  CG  . LEU A 1 40  ? 18.642  -26.355 -12.719 1.000 19.94181 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  1 
ATOM   309  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 17.537  -25.663 -11.926 1.000 21.63829 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 1 
ATOM   310  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 18.179  -27.738 -13.197 1.000 20.55438 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 1 
ATOM   311  N  N   . SER A 1 41  ? 21.097  -24.404 -15.927 1.000 21.45293 ? ? ? ? ? ? 41  SER B N   1 
ATOM   312  C  CA  . SER A 1 41  ? 21.318  -23.753 -17.205 1.000 21.57478 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CA  1 
ATOM   313  C  C   . SER A 1 41  ? 20.812  -24.617 -18.347 1.000 23.07194 ? ? ? ? ? ? 41  SER B C   1 
ATOM   314  O  O   . SER A 1 41  ? 20.762  -25.846 -18.265 1.000 21.95385 ? ? ? ? ? ? 41  SER B O   1 
ATOM   315  C  CB  . SER A 1 41  ? 22.785  -23.372 -17.421 1.000 22.66918 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CB  1 
ATOM   316  O  OG  . SER A 1 41  ? 23.541  -24.515 -17.774 1.000 23.86882 ? ? ? ? ? ? 41  SER B OG  1 
ATOM   317  N  N   . CYS A 1 42  ? 20.452  -23.937 -19.424 1.000 23.45089 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B N   1 
ATOM   318  C  CA  . CYS A 1 42  ? 19.863  -24.535 -20.611 1.000 23.11874 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CA  1 
ATOM   319  C  C   . CYS A 1 42  ? 20.437  -23.690 -21.747 1.000 28.92503 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B C   1 
ATOM   320  O  O   . CYS A 1 42  ? 19.896  -22.633 -22.077 1.000 22.61677 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B O   1 
ATOM   321  C  CB  . CYS A 1 42  ? 18.356  -24.386 -20.500 1.000 28.66715 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CB  1 
ATOM   322  S  SG  . CYS A 1 42  ? 17.440  -25.027 -21.859 1.000 33.69301 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B SG  1 
ATOM   323  N  N   . GLY A 1 43  ? 21.551  -24.141 -22.323 1.000 30.32409 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   1 
ATOM   324  C  CA  . GLY A 1 43  ? 22.260  -23.268 -23.247 1.000 29.76753 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  1 
ATOM   325  C  C   . GLY A 1 43  ? 22.669  -21.991 -22.530 1.000 28.04377 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   1 
ATOM   326  O  O   . GLY A 1 43  ? 23.294  -22.033 -21.463 1.000 30.13721 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   1 
ATOM   327  N  N   . ASP A 1 44  ? 22.302  -20.839 -23.102 1.000 30.32220 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B N   1 
ATOM   328  C  CA  A ASP A 1 44  ? 22.618  -19.554 -22.491 0.444 31.63167 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  1 
ATOM   329  C  CA  B ASP A 1 44  ? 22.604  -19.541 -22.503 0.556 31.62655 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  1 
ATOM   330  C  C   . ASP A 1 44  ? 21.625  -19.144 -21.409 1.000 28.78040 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B C   1 
ATOM   331  O  O   . ASP A 1 44  ? 21.828  -18.104 -20.768 1.000 30.18157 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B O   1 
ATOM   332  C  CB  A ASP A 1 44  ? 22.700  -18.469 -23.567 0.444 33.89571 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  1 
ATOM   333  C  CB  B ASP A 1 44  ? 22.592  -18.428 -23.557 0.556 33.86785 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  1 
ATOM   334  C  CG  A ASP A 1 44  ? 21.663  -18.654 -24.660 0.444 34.06170 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  1 
ATOM   335  C  CG  B ASP A 1 44  ? 23.898  -18.315 -24.310 0.556 38.19320 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  1 
ATOM   336  O  OD1 A ASP A 1 44  ? 20.801  -19.550 -24.527 0.444 34.14439 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 1 
ATOM   337  O  OD1 B ASP A 1 44  ? 24.908  -18.880 -23.844 0.556 39.54991 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 1 
ATOM   338  O  OD2 A ASP A 1 44  ? 21.724  -17.919 -25.665 0.444 38.15897 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 1 
ATOM   339  O  OD2 B ASP A 1 44  ? 23.911  -17.645 -25.366 0.556 36.96534 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 1 
ATOM   340  N  N   . LEU A 1 45  ? 20.568  -19.922 -21.191 1.000 24.39933 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   341  C  CA  . LEU A 1 45  ? 19.548  -19.544 -20.223 1.000 22.01845 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   342  C  C   . LEU A 1 45  ? 19.978  -19.927 -18.816 1.000 21.35021 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   343  O  O   . LEU A 1 45  ? 20.310  -21.088 -18.553 1.000 21.32015 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   344  C  CB  . LEU A 1 45  ? 18.220  -20.228 -20.541 1.000 22.37224 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   345  C  CG  . LEU A 1 45  ? 17.161  -20.016 -19.452 1.000 21.74854 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   346  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 16.738  -18.539 -19.358 1.000 21.91464 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   347  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 15.952  -20.924 -19.642 1.000 21.32647 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   348  N  N   . TRP A 1 46  ? 19.970  -18.944 -17.918 1.000 20.83458 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   349  C  CA  . TRP A 1 46  ? 20.179  -19.145 -16.492 1.000 19.56790 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   350  C  C   . TRP A 1 46  ? 18.799  -19.257 -15.858 1.000 20.35260 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   351  O  O   . TRP A 1 46  ? 18.000  -18.313 -15.927 1.000 19.00678 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   352  C  CB  . TRP A 1 46  ? 20.963  -17.957 -15.924 1.000 22.18615 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   353  C  CG  . TRP A 1 46  ? 21.086  -17.873 -14.413 1.000 20.91996 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   354  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 20.714  -18.806 -13.489 1.000 22.65773 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   355  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 21.650  -16.784 -13.676 1.000 21.60201 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   356  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 20.991  -18.352 -12.216 1.000 22.22498 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   357  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 21.578  -17.118 -12.307 1.000 21.16799 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   358  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 22.211  -15.559 -14.044 1.000 19.02706 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   359  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 22.038  -16.257 -11.303 1.000 22.08771 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   360  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 22.665  -14.708 -13.047 1.000 22.79750 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   361  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 22.568  -15.056 -11.697 1.000 21.41245 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   362  N  N   . LEU A 1 47  ? 18.503  -20.416 -15.278 1.000 19.50278 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   363  C  CA  . LEU A 1 47  ? 17.232  -20.655 -14.610 1.000 17.79115 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   364  C  C   . LEU A 1 47  ? 17.475  -20.752 -13.114 1.000 21.12266 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   365  O  O   . LEU A 1 47  ? 18.344  -21.510 -12.669 1.000 21.23137 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   366  C  CB  . LEU A 1 47  ? 16.594  -21.952 -15.112 1.000 19.69243 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   367  C  CG  . LEU A 1 47  ? 15.347  -22.428 -14.363 1.000 18.59718 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   368  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 14.191  -21.444 -14.562 1.000 24.25524 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   369  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 14.946  -23.852 -14.800 1.000 20.00859 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   370  N  N   . CYS A 1 48  ? 16.741  -19.961 -12.343 1.000 19.74750 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   1 
ATOM   371  C  CA  A CYS A 1 48  ? 16.762  -20.052 -10.892 0.831 18.66004 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   372  C  CA  B CYS A 1 48  ? 16.761  -20.040 -10.890 0.169 18.79809 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   373  C  C   . CYS A 1 48  ? 15.422  -20.587 -10.421 1.000 21.19827 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   1 
ATOM   374  O  O   . CYS A 1 48  ? 14.373  -20.054 -10.791 1.000 20.15520 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   1 
ATOM   375  C  CB  A CYS A 1 48  ? 17.023  -18.690 -10.244 0.831 19.94276 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   376  C  CB  B CYS A 1 48  ? 16.986  -18.655 -10.280 0.169 19.99606 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   377  S  SG  A CYS A 1 48  ? 16.871  -18.730 -8.434  0.831 21.77414 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   378  S  SG  B CYS A 1 48  ? 18.388  -17.748 -10.970 0.169 22.12859 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   379  N  N   . LEU A 1 49  ? 15.461  -21.656 -9.628  1.000 17.91619 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   380  C  CA  . LEU A 1 49  ? 14.287  -22.159 -8.923  1.000 18.37252 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   381  C  C   . LEU A 1 49  ? 14.367  -21.624 -7.501  1.000 22.94287 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   382  O  O   . LEU A 1 49  ? 15.393  -21.794 -6.829  1.000 22.19413 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   383  C  CB  . LEU A 1 49  ? 14.268  -23.693 -8.896  1.000 18.03682 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   384  C  CG  . LEU A 1 49  ? 14.299  -24.390 -10.254 1.000 16.35852 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   385  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 14.237  -25.899 -10.061 1.000 17.61817 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   386  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 13.160  -23.940 -11.145 1.000 20.03688 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   387  N  N   . SER A 1 50  ? 13.313  -20.930 -7.059  1.000 18.14204 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N   1 
ATOM   388  C  CA  . SER A 1 50  ? 13.268  -20.325 -5.734  1.000 18.78891 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA  1 
ATOM   389  C  C   . SER A 1 50  ? 12.176  -20.989 -4.905  1.000 19.91852 ? ? ? ? ? ? 50  SER B C   1 
ATOM   390  O  O   . SER A 1 50  ? 10.997  -20.915 -5.260  1.000 19.21393 ? ? ? ? ? ? 50  SER B O   1 
ATOM   391  C  CB  . SER A 1 50  ? 13.000  -18.827 -5.856  1.000 18.96388 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB  1 
ATOM   392  O  OG  . SER A 1 50  ? 13.187  -18.188 -4.596  1.000 23.95336 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG  1 
ATOM   393  N  N   . LEU A 1 51  ? 12.559  -21.597 -3.780  1.000 18.66401 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   1 
ATOM   394  C  CA  . LEU A 1 51  ? 11.574  -22.239 -2.911  1.000 22.52762 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  1 
ATOM   395  C  C   . LEU A 1 51  ? 10.678  -21.169 -2.289  1.000 21.79080 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   1 
ATOM   396  O  O   . LEU A 1 51  ? 11.163  -20.246 -1.624  1.000 23.06593 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   1 
ATOM   397  C  CB  . LEU A 1 51  ? 12.265  -23.075 -1.834  1.000 22.99965 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  1 
ATOM   398  C  CG  . LEU A 1 51  ? 11.347  -23.746 -0.815  1.000 23.33641 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  1 
ATOM   399  C  CD1 . LEU A 1 51  ? 10.378  -24.694 -1.503  1.000 22.56448 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 1 
ATOM   400  C  CD2 . LEU A 1 51  ? 12.177  -24.523 0.202   1.000 25.74814 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 1 
ATOM   401  N  N   . ASP A 1 52  ? 9.380   -21.261 -2.538  1.000 23.16324 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   402  C  CA  . ASP A 1 52  ? 8.466   -20.231 -2.058  1.000 26.60831 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   403  C  C   . ASP A 1 52  ? 7.264   -21.004 -1.531  1.000 31.04084 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   404  O  O   . ASP A 1 52  ? 6.511   -21.604 -2.315  1.000 30.29910 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   405  C  CB  . ASP A 1 52  ? 8.107   -19.297 -3.223  1.000 27.01736 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   406  C  CG  . ASP A 1 52  ? 7.150   -18.163 -2.831  1.000 31.09881 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   407  O  OD1 . ASP A 1 52  ? 6.442   -18.279 -1.806  1.000 31.68625 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   408  O  OD2 . ASP A 1 52  ? 7.119   -17.147 -3.580  1.000 28.00575 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   409  N  N   . PRO A 1 53  ? 7.076   -21.066 -0.209  1.000 36.15259 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   1 
ATOM   410  C  CA  . PRO A 1 53  ? 6.012   -21.924 0.341   1.000 37.91380 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  1 
ATOM   411  C  C   . PRO A 1 53  ? 4.613   -21.438 0.004   1.000 40.15013 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   1 
ATOM   412  O  O   . PRO A 1 53  ? 3.642   -22.160 0.252   1.000 41.80823 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   1 
ATOM   413  C  CB  . PRO A 1 53  ? 6.274   -21.904 1.853   1.000 36.74605 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  1 
ATOM   414  C  CG  . PRO A 1 53  ? 7.088   -20.670 2.102   1.000 44.64111 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  1 
ATOM   415  C  CD  . PRO A 1 53  ? 7.773   -20.277 0.819   1.000 40.29123 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  1 
ATOM   416  N  N   . GLN A 1 54  ? 4.487   -20.252 -0.576  1.000 32.73286 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N   1 
ATOM   417  C  CA  . GLN A 1 54  ? 3.214   -19.698 -0.998  1.000 34.46427 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA  1 
ATOM   418  C  C   . GLN A 1 54  ? 3.013   -19.769 -2.509  1.000 33.09076 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C   1 
ATOM   419  O  O   . GLN A 1 54  ? 2.046   -19.199 -3.031  1.000 29.16315 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O   1 
ATOM   420  C  CB  . GLN A 1 54  ? 3.106   -18.282 -0.457  1.000 34.61261 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB  1 
ATOM   421  C  CG  . GLN A 1 54  ? 3.035   -18.310 1.056   1.000 35.33524 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG  1 
ATOM   422  C  CD  . GLN A 1 54  ? 3.040   -16.938 1.680   1.000 30.13392 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD  1 
ATOM   423  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 3.052   -15.916 0.982   1.000 31.17476 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1 1 
ATOM   424  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 3.016   -16.901 3.010   1.000 30.97725 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2 1 
ATOM   425  N  N   . ARG A 1 55  ? 3.898   -20.462 -3.223  1.000 26.04244 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B N   1 
ATOM   426  C  CA  . ARG A 1 55  ? 3.588   -20.836 -4.596  1.000 25.02683 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CA  1 
ATOM   427  C  C   . ARG A 1 55  ? 2.419   -21.814 -4.596  1.000 22.77864 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B C   1 
ATOM   428  O  O   . ARG A 1 55  ? 2.462   -22.845 -3.916  1.000 25.98407 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B O   1 
ATOM   429  C  CB  . ARG A 1 55  ? 4.803   -21.494 -5.251  1.000 25.25562 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CB  1 
ATOM   430  C  CG  . ARG A 1 55  ? 4.496   -22.153 -6.597  1.000 21.76460 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CG  1 
ATOM   431  C  CD  . ARG A 1 55  ? 4.128   -21.100 -7.624  1.000 20.84025 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CD  1 
ATOM   432  N  NE  . ARG A 1 55  ? 3.349   -21.641 -8.729  1.000 21.27955 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NE  1 
ATOM   433  C  CZ  . ARG A 1 55  ? 3.072   -20.967 -9.835  1.000 20.14122 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CZ  1 
ATOM   434  N  NH1 . ARG A 1 55  ? 3.462   -19.705 -9.993  1.000 21.16819 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH1 1 
ATOM   435  N  NH2 . ARG A 1 55  ? 2.372   -21.561 -10.799 1.000 23.14250 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH2 1 
ATOM   436  N  N   . ARG A 1 56  ? 1.375   -21.494 -5.358  1.000 25.74925 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N   1 
ATOM   437  C  CA  . ARG A 1 56  ? 0.226   -22.378 -5.472  1.000 24.87311 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA  1 
ATOM   438  C  C   . ARG A 1 56  ? 0.428   -23.332 -6.642  1.000 25.59251 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C   1 
ATOM   439  O  O   . ARG A 1 56  ? 0.974   -22.954 -7.681  1.000 26.74567 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O   1 
ATOM   440  C  CB  . ARG A 1 56  ? -1.056  -21.571 -5.702  1.000 25.75204 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB  1 
ATOM   441  C  CG  . ARG A 1 56  ? -1.161  -20.291 -4.872  1.000 26.72937 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG  1 
ATOM   442  C  CD  . ARG A 1 56  ? -1.372  -20.633 -3.402  1.000 28.43636 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD  1 
ATOM   443  N  NE  . ARG A 1 56  ? -1.678  -19.438 -2.626  1.000 28.44246 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE  1 
ATOM   444  C  CZ  . ARG A 1 56  ? -1.259  -19.204 -1.389  1.000 30.19050 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ  1 
ATOM   445  N  NH1 . ARG A 1 56  ? -0.502  -20.073 -0.736  1.000 33.60563 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1 1 
ATOM   446  N  NH2 . ARG A 1 56  ? -1.609  -18.068 -0.793  1.000 27.59561 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2 1 
ATOM   447  N  N   . VAL A 1 57  ? -0.005  -24.578 -6.462  1.000 25.65016 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   448  C  CA  . VAL A 1 57  ? -0.120  -25.490 -7.596  1.000 25.57842 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   449  C  C   . VAL A 1 57  ? -1.337  -25.050 -8.397  1.000 27.49954 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   450  O  O   . VAL A 1 57  ? -2.477  -25.252 -7.973  1.000 29.73001 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   451  C  CB  . VAL A 1 57  ? -0.233  -26.949 -7.147  1.000 27.26682 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   452  C  CG1 . VAL A 1 57  ? -0.314  -27.849 -8.362  1.000 23.31615 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   453  C  CG2 . VAL A 1 57  ? 0.971   -27.318 -6.291  1.000 29.44840 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   454  N  N   . THR A 1 58  ? -1.097  -24.425 -9.542  1.000 26.56949 ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   1 
ATOM   455  C  CA  . THR A 1 58  ? -2.113  -23.625 -10.205 1.000 26.21758 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  1 
ATOM   456  C  C   . THR A 1 58  ? -2.647  -24.343 -11.431 1.000 24.48723 ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   1 
ATOM   457  O  O   . THR A 1 58  ? -1.879  -24.612 -12.366 1.000 25.99236 ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   1 
ATOM   458  C  CB  . THR A 1 58  ? -1.522  -22.278 -10.597 1.000 30.41037 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  1 
ATOM   459  O  OG1 . THR A 1 58  ? -0.919  -21.681 -9.438  1.000 30.22622 ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 1 
ATOM   460  C  CG2 . THR A 1 58  ? -2.609  -21.373 -11.139 1.000 27.13610 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 1 
ATOM   461  N  N   . PRO A 1 59  ? -3.944  -24.651 -11.464 1.000 28.42805 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   1 
ATOM   462  C  CA  . PRO A 1 59  ? -4.558  -25.234 -12.665 1.000 28.26646 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  1 
ATOM   463  C  C   . PRO A 1 59  ? -4.442  -24.276 -13.834 1.000 26.97424 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   1 
ATOM   464  O  O   . PRO A 1 59  ? -4.579  -23.051 -13.666 1.000 25.79030 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   1 
ATOM   465  C  CB  . PRO A 1 59  ? -6.030  -25.408 -12.257 1.000 31.22628 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  1 
ATOM   466  C  CG  . PRO A 1 59  ? -6.038  -25.339 -10.759 1.000 34.25575 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  1 
ATOM   467  C  CD  . PRO A 1 59  ? -4.935  -24.396 -10.404 1.000 28.99820 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  1 
ATOM   468  N  N   . PRO A 1 60  ? -4.193  -24.790 -15.039 1.000 24.94497 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N   1 
ATOM   469  C  CA  . PRO A 1 60  ? -3.931  -23.890 -16.171 1.000 25.68307 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA  1 
ATOM   470  C  C   . PRO A 1 60  ? -5.129  -23.048 -16.554 1.000 27.16663 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C   1 
ATOM   471  O  O   . PRO A 1 60  ? -4.957  -21.978 -17.145 1.000 28.39754 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O   1 
ATOM   472  C  CB  . PRO A 1 60  ? -3.530  -24.847 -17.301 1.000 25.00138 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB  1 
ATOM   473  C  CG  . PRO A 1 60  ? -4.150  -26.149 -16.913 1.000 27.52321 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG  1 
ATOM   474  C  CD  . PRO A 1 60  ? -4.073  -26.207 -15.419 1.000 22.50630 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD  1 
ATOM   475  N  N   . GLU A 1 61  ? -6.340  -23.505 -16.245 1.000 26.09143 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   1 
ATOM   476  C  CA  . GLU A 1 61  ? -7.527  -22.721 -16.550 1.000 31.49710 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  1 
ATOM   477  C  C   . GLU A 1 61  ? -7.699  -21.536 -15.611 1.000 33.55876 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   1 
ATOM   478  O  O   . GLU A 1 61  ? -8.524  -20.659 -15.892 1.000 35.90911 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   1 
ATOM   479  C  CB  . GLU A 1 61  ? -8.775  -23.615 -16.537 1.000 34.65523 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  1 
ATOM   480  C  CG  . GLU A 1 61  ? -8.644  -24.852 -17.429 1.000 37.63172 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  1 
ATOM   481  C  CD  . GLU A 1 61  ? -8.106  -26.107 -16.720 1.000 43.12017 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  1 
ATOM   482  O  OE1 . GLU A 1 61  ? -7.479  -26.017 -15.630 1.000 31.26893 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 1 
ATOM   483  O  OE2 . GLU A 1 61  ? -8.297  -27.203 -17.293 1.000 51.21423 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 1 
ATOM   484  N  N   . GLU A 1 62  ? -6.937  -21.473 -14.522 1.000 27.64404 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   1 
ATOM   485  C  CA  . GLU A 1 62  ? -7.026  -20.358 -13.587 1.000 31.01486 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  1 
ATOM   486  C  C   . GLU A 1 62  ? -5.863  -19.381 -13.687 1.000 31.21993 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   1 
ATOM   487  O  O   . GLU A 1 62  ? -5.877  -18.350 -13.006 1.000 36.73673 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   1 
ATOM   488  C  CB  . GLU A 1 62  ? -7.164  -20.877 -12.159 1.000 28.62419 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  1 
ATOM   489  C  CG  . GLU A 1 62  ? -8.458  -21.631 -11.963 1.000 34.79035 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  1 
ATOM   490  C  CD  . GLU A 1 62  ? -8.604  -22.183 -10.572 1.000 33.17300 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  1 
ATOM   491  O  OE1 . GLU A 1 62  ? -7.911  -21.690 -9.658  1.000 34.44118 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 1 
ATOM   492  O  OE2 . GLU A 1 62  ? -9.409  -23.121 -10.396 1.000 40.66526 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 1 
ATOM   493  N  N   . SER A 1 63  ? -4.868  -19.662 -14.514 1.000 25.16093 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   1 
ATOM   494  C  CA  . SER A 1 63  ? -3.753  -18.752 -14.720 1.000 26.59666 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  1 
ATOM   495  C  C   . SER A 1 63  ? -3.828  -18.141 -16.115 1.000 25.37395 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   1 
ATOM   496  O  O   . SER A 1 63  ? -4.459  -18.686 -17.029 1.000 24.97847 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   1 
ATOM   497  C  CB  . SER A 1 63  ? -2.416  -19.475 -14.522 1.000 28.38343 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  1 
ATOM   498  O  OG  . SER A 1 63  ? -2.241  -20.496 -15.493 1.000 25.96690 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  1 
ATOM   499  N  N   . ASP A 1 64  ? -3.176  -16.995 -16.279 1.000 23.46651 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   500  C  CA  . ASP A 1 64  ? -3.216  -16.307 -17.563 1.000 20.96106 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   501  C  C   . ASP A 1 64  ? -2.223  -16.940 -18.541 1.000 23.46258 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   502  O  O   . ASP A 1 64  ? -1.587  -17.958 -18.250 1.000 22.31872 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   503  C  CB  . ASP A 1 64  ? -3.049  -14.797 -17.380 1.000 21.18423 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   504  C  CG  . ASP A 1 64  ? -1.710  -14.420 -16.759 1.000 25.74587 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   505  O  OD1 . ASP A 1 64  ? -0.662  -14.957 -17.185 1.000 22.88756 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   506  O  OD2 . ASP A 1 64  ? -1.694  -13.539 -15.865 1.000 23.88250 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   507  N  N   . TYR A 1 65  ? -2.081  -16.335 -19.719 1.000 24.16737 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N   1 
ATOM   508  C  CA  . TYR A 1 65  ? -1.303  -16.896 -20.817 1.000 23.81561 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA  1 
ATOM   509  C  C   . TYR A 1 65  ? 0.209   -16.744 -20.646 1.000 24.11856 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C   1 
ATOM   510  O  O   . TYR A 1 65  ? 0.950   -17.184 -21.528 1.000 23.02047 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O   1 
ATOM   511  C  CB  . TYR A 1 65  ? -1.758  -16.268 -22.148 1.000 22.03397 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB  1 
ATOM   512  C  CG  . TYR A 1 65  ? -1.358  -17.015 -23.409 1.000 24.59142 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG  1 
ATOM   513  C  CD1 . TYR A 1 65  ? -1.772  -18.326 -23.631 1.000 24.82567 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1 1 
ATOM   514  C  CD2 . TYR A 1 65  ? -0.568  -16.408 -24.376 1.000 23.01176 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2 1 
ATOM   515  C  CE1 . TYR A 1 65  ? -1.417  -18.998 -24.786 1.000 28.58590 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1 1 
ATOM   516  C  CE2 . TYR A 1 65  ? -0.205  -17.074 -25.532 1.000 27.08498 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2 1 
ATOM   517  C  CZ  . TYR A 1 65  ? -0.626  -18.378 -25.730 1.000 29.37228 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ  1 
ATOM   518  O  OH  . TYR A 1 65  ? -0.274  -19.067 -26.874 1.000 32.36070 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH  1 
ATOM   519  N  N   . THR A 1 66  ? 0.689   -16.112 -19.569 1.000 20.57166 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   520  C  CA  . THR A 1 66  ? 2.132   -15.963 -19.370 1.000 20.45468 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   521  C  C   . THR A 1 66  ? 2.809   -17.331 -19.441 1.000 21.48382 ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   522  O  O   . THR A 1 66  ? 2.399   -18.268 -18.756 1.000 21.02893 ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   523  C  CB  . THR A 1 66  ? 2.398   -15.301 -18.008 1.000 21.04358 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   524  O  OG1 . THR A 1 66  ? 1.754   -14.008 -17.954 1.000 19.67713 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   525  C  CG2 . THR A 1 66  ? 3.889   -15.102 -17.770 1.000 22.26602 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   526  N  N   . HIS A 1 67  ? 3.829   -17.455 -20.292 1.000 19.26175 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B N   1 
ATOM   527  C  CA  . HIS A 1 67  ? 4.483   -18.757 -20.441 1.000 18.83170 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CA  1 
ATOM   528  C  C   . HIS A 1 67  ? 5.915   -18.611 -20.947 1.000 20.71973 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B C   1 
ATOM   529  O  O   . HIS A 1 67  ? 6.323   -17.555 -21.443 1.000 20.89233 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B O   1 
ATOM   530  C  CB  . HIS A 1 67  ? 3.651   -19.740 -21.291 1.000 19.92513 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CB  1 
ATOM   531  C  CG  . HIS A 1 67  ? 3.590   -19.388 -22.746 1.000 21.05621 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CG  1 
ATOM   532  N  ND1 . HIS A 1 67  ? 2.608   -18.570 -23.272 1.000 21.99616 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B ND1 1 
ATOM   533  C  CD2 . HIS A 1 67  ? 4.397   -19.721 -23.779 1.000 20.16665 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CD2 1 
ATOM   534  C  CE1 . HIS A 1 67  ? 2.807   -18.432 -24.572 1.000 22.78079 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CE1 1 
ATOM   535  N  NE2 . HIS A 1 67  ? 3.885   -19.120 -24.906 1.000 21.97995 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B NE2 1 
ATOM   536  N  N   . TYR A 1 68  ? 6.682   -19.696 -20.798 1.000 18.26482 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B N   1 
ATOM   537  C  CA  . TYR A 1 68  ? 8.118   -19.700 -21.058 1.000 19.64264 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CA  1 
ATOM   538  C  C   . TYR A 1 68  ? 8.416   -20.791 -22.078 1.000 22.30887 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B C   1 
ATOM   539  O  O   . TYR A 1 68  ? 8.124   -21.968 -21.836 1.000 20.48020 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B O   1 
ATOM   540  C  CB  . TYR A 1 68  ? 8.897   -19.906 -19.745 1.000 20.64287 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CB  1 
ATOM   541  C  CG  . TYR A 1 68  ? 8.225   -19.168 -18.606 1.000 18.67946 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CG  1 
ATOM   542  C  CD1 . TYR A 1 68  ? 8.096   -17.782 -18.657 1.000 19.47531 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD1 1 
ATOM   543  C  CD2 . TYR A 1 68  ? 7.683   -19.842 -17.515 1.000 18.28024 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD2 1 
ATOM   544  C  CE1 . TYR A 1 68  ? 7.459   -17.097 -17.650 1.000 19.41144 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE1 1 
ATOM   545  C  CE2 . TYR A 1 68  ? 7.048   -19.162 -16.496 1.000 19.38710 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE2 1 
ATOM   546  C  CZ  . TYR A 1 68  ? 6.943   -17.782 -16.582 1.000 19.11025 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CZ  1 
ATOM   547  O  OH  . TYR A 1 68  ? 6.304   -17.102 -15.576 1.000 21.14861 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B OH  1 
ATOM   548  N  N   . ALA A 1 69  ? 8.977   -20.407 -23.224 1.000 20.00630 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   549  C  CA  . ALA A 1 69  ? 9.245   -21.356 -24.305 1.000 20.64275 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   550  C  C   . ALA A 1 69  ? 10.736  -21.631 -24.437 1.000 19.44264 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   551  O  O   . ALA A 1 69  ? 11.547  -20.701 -24.469 1.000 21.43174 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   552  C  CB  . ALA A 1 69  ? 8.703   -20.829 -25.630 1.000 20.06020 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   553  N  N   . PHE A 1 70  ? 11.093  -22.915 -24.532 1.000 20.25691 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   1 
ATOM   554  C  CA  . PHE A 1 70  ? 12.471  -23.335 -24.727 1.000 19.03640 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  1 
ATOM   555  C  C   . PHE A 1 70  ? 12.689  -23.746 -26.175 1.000 21.38234 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   1 
ATOM   556  O  O   . PHE A 1 70  ? 11.796  -24.320 -26.806 1.000 24.26762 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   1 
ATOM   557  C  CB  . PHE A 1 70  ? 12.776  -24.525 -23.809 1.000 20.15527 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  1 
ATOM   558  C  CG  . PHE A 1 70  ? 12.456  -24.258 -22.369 1.000 23.20704 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  1 
ATOM   559  C  CD1 . PHE A 1 70  ? 13.216  -23.355 -21.657 1.000 23.51027 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 1 
ATOM   560  C  CD2 . PHE A 1 70  ? 11.400  -24.894 -21.741 1.000 23.73036 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 1 
ATOM   561  C  CE1 . PHE A 1 70  ? 12.929  -23.068 -20.335 1.000 28.10456 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 1 
ATOM   562  C  CE2 . PHE A 1 70  ? 11.114  -24.631 -20.421 1.000 29.40927 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 1 
ATOM   563  C  CZ  . PHE A 1 70  ? 11.878  -23.717 -19.713 1.000 29.35002 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  1 
ATOM   564  N  N   . SER A 1 71  ? 13.885  -23.463 -26.692 1.000 20.91550 ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   1 
ATOM   565  C  CA  . SER A 1 71  ? 14.226  -23.845 -28.057 1.000 21.28782 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  1 
ATOM   566  C  C   . SER A 1 71  ? 14.630  -25.314 -28.129 1.000 22.39671 ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   1 
ATOM   567  O  O   . SER A 1 71  ? 15.270  -25.848 -27.217 1.000 25.64803 ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   1 
ATOM   568  C  CB  . SER A 1 71  ? 15.384  -22.999 -28.579 1.000 24.87575 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  1 
ATOM   569  O  OG  . SER A 1 71  ? 15.010  -21.640 -28.652 1.000 23.21879 ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  1 
ATOM   570  N  N   . ILE A 1 72  ? 14.265  -25.953 -29.240 1.000 22.55779 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   1 
ATOM   571  C  CA  . ILE A 1 72  ? 14.644  -27.335 -29.531 1.000 23.48742 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  1 
ATOM   572  C  C   . ILE A 1 72  ? 14.694  -27.468 -31.045 1.000 26.85786 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   1 
ATOM   573  O  O   . ILE A 1 72  ? 13.974  -26.773 -31.766 1.000 25.03343 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   1 
ATOM   574  C  CB  . ILE A 1 72  ? 13.661  -28.343 -28.882 1.000 22.31685 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  1 
ATOM   575  C  CG1 . ILE A 1 72  ? 14.168  -29.791 -29.008 1.000 23.24158 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 1 
ATOM   576  C  CG2 . ILE A 1 72  ? 12.263  -28.202 -29.477 1.000 25.08287 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 1 
ATOM   577  C  CD1 . ILE A 1 72  ? 13.451  -30.757 -28.077 1.000 24.78472 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 1 
ATOM   578  N  N   . SER A 1 73  ? 15.577  -28.338 -31.532 1.000 25.99841 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   1 
ATOM   579  C  CA  . SER A 1 73  ? 15.716  -28.516 -32.970 1.000 27.73352 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  1 
ATOM   580  C  C   . SER A 1 73  ? 14.539  -29.313 -33.520 1.000 27.80993 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   1 
ATOM   581  O  O   . SER A 1 73  ? 13.882  -30.072 -32.799 1.000 26.51811 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   1 
ATOM   582  C  CB  . SER A 1 73  ? 17.024  -29.245 -33.293 1.000 28.15171 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  1 
ATOM   583  O  OG  . SER A 1 73  ? 16.924  -30.623 -32.983 1.000 30.80809 ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  1 
ATOM   584  N  N   . GLU A 1 74  ? 14.270  -29.146 -34.821 1.000 30.31024 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   1 
ATOM   585  C  CA  . GLU A 1 74  ? 13.166  -29.910 -35.396 1.000 29.91515 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  1 
ATOM   586  C  C   . GLU A 1 74  ? 13.427  -31.406 -35.323 1.000 29.34193 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   1 
ATOM   587  O  O   . GLU A 1 74  ? 12.480  -32.188 -35.202 1.000 33.07707 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   1 
ATOM   588  C  CB  . GLU A 1 74  ? 12.851  -29.512 -36.838 1.000 39.13519 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  1 
ATOM   589  C  CG  . GLU A 1 74  ? 13.970  -29.726 -37.817 1.000 42.91038 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  1 
ATOM   590  C  CD  . GLU A 1 74  ? 13.444  -29.919 -39.226 1.000 50.56538 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  1 
ATOM   591  O  OE1 . GLU A 1 74  ? 12.898  -28.958 -39.808 1.000 55.19600 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 1 
ATOM   592  O  OE2 . GLU A 1 74  ? 13.559  -31.053 -39.742 1.000 57.04590 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 1 
ATOM   593  N  N   . ALA A 1 75  ? 14.700  -31.820 -35.374 1.000 29.38929 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   1 
ATOM   594  C  CA  . ALA A 1 75  ? 15.027  -33.245 -35.325 1.000 34.38810 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  1 
ATOM   595  C  C   . ALA A 1 75  ? 14.770  -33.844 -33.950 1.000 32.29887 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   1 
ATOM   596  O  O   . ALA A 1 75  ? 14.459  -35.036 -33.843 1.000 29.34079 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   1 
ATOM   597  C  CB  . ALA A 1 75  ? 16.490  -33.465 -35.709 1.000 31.80046 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  1 
ATOM   598  N  N   . ASP A 1 76  ? 14.906  -33.047 -32.894 1.000 29.97020 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   599  C  CA  . ASP A 1 76  ? 14.758  -33.530 -31.530 1.000 29.65460 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   600  C  C   . ASP A 1 76  ? 13.343  -33.384 -30.984 1.000 27.01763 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   601  O  O   . ASP A 1 76  ? 13.017  -34.031 -29.982 1.000 25.17581 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   602  C  CB  . ASP A 1 76  ? 15.710  -32.761 -30.610 1.000 30.34720 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   603  C  CG  . ASP A 1 76  ? 17.166  -33.147 -30.808 1.000 34.56977 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   604  O  OD1 . ASP A 1 76  ? 17.436  -34.204 -31.440 1.000 34.52852 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   605  O  OD2 . ASP A 1 76  ? 18.040  -32.375 -30.353 1.000 31.78568 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   606  N  N   . PHE A 1 77  ? 12.503  -32.558 -31.619 1.000 28.27974 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N   1 
ATOM   607  C  CA  . PHE A 1 77  ? 11.229  -32.153 -31.022 1.000 25.66762 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA  1 
ATOM   608  C  C   . PHE A 1 77  ? 10.331  -33.348 -30.709 1.000 25.08323 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C   1 
ATOM   609  O  O   . PHE A 1 77  ? 9.845   -33.492 -29.582 1.000 24.78541 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O   1 
ATOM   610  C  CB  . PHE A 1 77  ? 10.510  -31.173 -31.952 1.000 25.44684 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB  1 
ATOM   611  C  CG  . PHE A 1 77  ? 9.123   -30.803 -31.500 1.000 25.22209 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG  1 
ATOM   612  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 8.030   -31.592 -31.823 1.000 25.20654 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1 1 
ATOM   613  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 8.909   -29.639 -30.769 1.000 23.09441 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2 1 
ATOM   614  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 6.755   -31.250 -31.397 1.000 26.48190 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1 1 
ATOM   615  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 7.640   -29.290 -30.351 1.000 23.05013 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2 1 
ATOM   616  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 6.564   -30.077 -30.667 1.000 26.34847 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ  1 
ATOM   617  N  N   . ALA A 1 78  ? 10.073  -34.205 -31.702 1.000 26.50776 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   1 
ATOM   618  C  CA  . ALA A 1 78  ? 9.008   -35.195 -31.557 1.000 28.19679 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  1 
ATOM   619  C  C   . ALA A 1 78  ? 9.299   -36.189 -30.436 1.000 26.53811 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   1 
ATOM   620  O  O   . ALA A 1 78  ? 8.413   -36.509 -29.634 1.000 25.85928 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   1 
ATOM   621  C  CB  . ALA A 1 78  ? 8.781   -35.926 -32.879 1.000 30.31626 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  1 
ATOM   622  N  N   . SER A 1 79  ? 10.528  -36.701 -30.369 1.000 24.23078 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   1 
ATOM   623  C  CA  . SER A 1 79  ? 10.845  -37.669 -29.328 1.000 28.61681 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  1 
ATOM   624  C  C   . SER A 1 79  ? 10.900  -37.017 -27.952 1.000 26.51219 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   1 
ATOM   625  O  O   . SER A 1 79  ? 10.493  -37.633 -26.967 1.000 25.38296 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   1 
ATOM   626  C  CB  . SER A 1 79  ? 12.130  -38.424 -29.666 1.000 33.04069 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  1 
ATOM   627  O  OG  . SER A 1 79  ? 13.262  -37.587 -29.547 1.000 36.81961 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  1 
ATOM   628  N  N   . PHE A 1 80  ? 11.349  -35.761 -27.867 1.000 25.06411 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   629  C  CA  . PHE A 1 80  ? 11.348  -35.052 -26.589 1.000 22.93769 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   630  C  C   . PHE A 1 80  ? 9.927   -34.882 -26.057 1.000 21.74222 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   631  O  O   . PHE A 1 80  ? 9.655   -35.148 -24.883 1.000 22.91433 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   632  C  CB  . PHE A 1 80  ? 12.015  -33.688 -26.780 1.000 26.02065 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   633  C  CG  . PHE A 1 80  ? 12.579  -33.095 -25.517 1.000 26.92137 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   634  C  CD1 . PHE A 1 80  ? 11.748  -32.492 -24.579 1.000 30.08802 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   635  C  CD2 . PHE A 1 80  ? 13.940  -33.126 -25.276 1.000 24.06746 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   636  C  CE1 . PHE A 1 80  ? 12.275  -31.923 -23.416 1.000 26.20630 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   637  C  CE2 . PHE A 1 80  ? 14.470  -32.559 -24.122 1.000 29.30523 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   638  C  CZ  . PHE A 1 80  ? 13.636  -31.961 -23.192 1.000 26.80342 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   639  N  N   . ALA A 1 81  ? 9.003   -34.433 -26.915 1.000 19.54756 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N   1 
ATOM   640  C  CA  . ALA A 1 81  ? 7.603   -34.321 -26.516 1.000 22.31033 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA  1 
ATOM   641  C  C   . ALA A 1 81  ? 7.016   -35.678 -26.136 1.000 23.38912 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C   1 
ATOM   642  O  O   . ALA A 1 81  ? 6.219   -35.779 -25.193 1.000 22.68072 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O   1 
ATOM   643  C  CB  . ALA A 1 81  ? 6.786   -33.681 -27.643 1.000 24.26606 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB  1 
ATOM   644  N  N   . ALA A 1 82  ? 7.375   -36.730 -26.877 1.000 22.92436 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   645  C  CA  . ALA A 1 82  ? 6.848   -38.057 -26.571 1.000 24.16084 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   646  C  C   . ALA A 1 82  ? 7.325   -38.556 -25.211 1.000 21.81212 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   647  O  O   . ALA A 1 82  ? 6.564   -39.213 -24.485 1.000 24.58272 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   648  C  CB  . ALA A 1 82  ? 7.222   -39.038 -27.681 1.000 22.71066 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   649  N  N   . ARG A 1 83  ? 8.581   -38.271 -24.850 1.000 21.03104 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N   1 
ATOM   650  C  CA  . ARG A 1 83  ? 9.044   -38.657 -23.517 1.000 22.41454 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA  1 
ATOM   651  C  C   . ARG A 1 83  ? 8.335   -37.875 -22.421 1.000 22.31871 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C   1 
ATOM   652  O  O   . ARG A 1 83  ? 8.005   -38.434 -21.369 1.000 21.69843 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O   1 
ATOM   653  C  CB  . ARG A 1 83  ? 10.567  -38.582 -23.371 1.000 24.63296 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB  1 
ATOM   654  C  CG  . ARG A 1 83  ? 11.379  -39.119 -24.534 1.000 36.12822 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG  1 
ATOM   655  C  CD  . ARG A 1 83  ? 12.846  -39.279 -24.136 1.000 34.36244 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD  1 
ATOM   656  N  NE  . ARG A 1 83  ? 13.623  -38.109 -24.540 1.000 35.81013 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE  1 
ATOM   657  C  CZ  . ARG A 1 83  ? 13.912  -37.782 -25.795 1.000 36.07203 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ  1 
ATOM   658  N  NH1 . ARG A 1 83  ? 13.589  -38.567 -26.810 1.000 36.61663 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1 1 
ATOM   659  N  NH2 . ARG A 1 83  ? 14.546  -36.637 -26.039 1.000 33.59385 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2 1 
ATOM   660  N  N   . LEU A 1 84  ? 8.086   -36.580 -22.634 1.000 21.94127 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   1 
ATOM   661  C  CA  . LEU A 1 84  ? 7.317   -35.841 -21.640 1.000 20.62868 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  1 
ATOM   662  C  C   . LEU A 1 84  ? 5.925   -36.428 -21.471 1.000 19.40428 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   1 
ATOM   663  O  O   . LEU A 1 84  ? 5.439   -36.569 -20.343 1.000 20.76382 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   1 
ATOM   664  C  CB  . LEU A 1 84  ? 7.217   -34.365 -22.033 1.000 20.68993 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  1 
ATOM   665  C  CG  . LEU A 1 84  ? 8.512   -33.553 -21.992 1.000 21.93420 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  1 
ATOM   666  C  CD1 . LEU A 1 84  ? 8.264   -32.119 -22.474 1.000 20.66115 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 1 
ATOM   667  C  CD2 . LEU A 1 84  ? 9.107   -33.556 -20.582 1.000 24.28248 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 1 
ATOM   668  N  N   . GLU A 1 85  ? 5.263   -36.767 -22.580 1.000 21.46152 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   1 
ATOM   669  C  CA  . GLU A 1 85  ? 3.961   -37.432 -22.510 1.000 22.51547 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  1 
ATOM   670  C  C   . GLU A 1 85  ? 4.045   -38.742 -21.733 1.000 22.68005 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   1 
ATOM   671  O  O   . GLU A 1 85  ? 3.181   -39.034 -20.899 1.000 23.33021 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   1 
ATOM   672  C  CB  . GLU A 1 85  ? 3.442   -37.724 -23.920 1.000 23.95992 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  1 
ATOM   673  C  CG  . GLU A 1 85  ? 3.036   -36.488 -24.683 1.000 29.38698 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  1 
ATOM   674  C  CD  . GLU A 1 85  ? 1.646   -36.059 -24.303 1.000 38.46953 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  1 
ATOM   675  O  OE1 . GLU A 1 85  ? 0.684   -36.755 -24.685 1.000 43.42360 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 1 
ATOM   676  O  OE2 . GLU A 1 85  ? 1.516   -35.042 -23.600 1.000 39.53320 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 1 
ATOM   677  N  N   . ALA A 1 86  ? 5.070   -39.553 -22.015 1.000 23.33888 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   678  C  CA  . ALA A 1 86  ? 5.215   -40.840 -21.336 1.000 23.48984 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   679  C  C   . ALA A 1 86  ? 5.458   -40.659 -19.844 1.000 24.14578 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   680  O  O   . ALA A 1 86  ? 5.106   -41.534 -19.045 1.000 26.37215 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   681  C  CB  . ALA A 1 86  ? 6.342   -41.649 -21.989 1.000 21.89008 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   682  N  N   . ALA A 1 87  ? 6.032   -39.520 -19.448 1.000 22.66253 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   683  C  CA  . ALA A 1 87  ? 6.281   -39.211 -18.047 1.000 22.36163 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   684  C  C   . ALA A 1 87  ? 5.070   -38.618 -17.341 1.000 21.68238 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   685  O  O   . ALA A 1 87  ? 5.184   -38.244 -16.167 1.000 28.95373 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   686  C  CB  . ALA A 1 87  ? 7.478   -38.263 -17.921 1.000 20.64279 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   687  N  N   . GLY A 1 88  ? 3.925   -38.528 -18.016 1.000 22.61393 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B N   1 
ATOM   688  C  CA  . GLY A 1 88  ? 2.729   -37.982 -17.404 1.000 23.79874 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B CA  1 
ATOM   689  C  C   . GLY A 1 88  ? 2.703   -36.472 -17.272 1.000 24.13842 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B C   1 
ATOM   690  O  O   . GLY A 1 88  ? 1.939   -35.952 -16.457 1.000 26.88526 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B O   1 
ATOM   691  N  N   . VAL A 1 89  ? 3.520   -35.757 -18.040 1.000 19.51946 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   1 
ATOM   692  C  CA  . VAL A 1 89  ? 3.568   -34.300 -17.960 1.000 19.81779 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  1 
ATOM   693  C  C   . VAL A 1 89  ? 2.380   -33.735 -18.724 1.000 23.13772 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   1 
ATOM   694  O  O   . VAL A 1 89  ? 2.174   -34.054 -19.900 1.000 24.75926 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   1 
ATOM   695  C  CB  . VAL A 1 89  ? 4.895   -33.778 -18.525 1.000 17.31608 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  1 
ATOM   696  C  CG1 . VAL A 1 89  ? 4.902   -32.238 -18.554 1.000 19.50237 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 1 
ATOM   697  C  CG2 . VAL A 1 89  ? 6.064   -34.285 -17.711 1.000 22.72643 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 1 
ATOM   698  N  N   . ALA A 1 90  ? 1.595   -32.893 -18.059 1.000 21.78871 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   699  C  CA  . ALA A 1 90  ? 0.325   -32.459 -18.625 1.000 24.67655 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   700  C  C   . ALA A 1 90  ? 0.531   -31.445 -19.748 1.000 22.85008 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   701  O  O   . ALA A 1 90  ? 1.469   -30.643 -19.733 1.000 23.39860 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   702  C  CB  . ALA A 1 90  ? -0.560  -31.853 -17.536 1.000 28.27136 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   703  N  N   . VAL A 1 91  ? -0.365  -31.502 -20.736 1.000 22.56764 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   1 
ATOM   704  C  CA  . VAL A 1 91  ? -0.412  -30.557 -21.854 1.000 22.32973 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  1 
ATOM   705  C  C   . VAL A 1 91  ? -1.520  -29.547 -21.572 1.000 23.27692 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   1 
ATOM   706  O  O   . VAL A 1 91  ? -2.623  -29.933 -21.173 1.000 27.95836 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   1 
ATOM   707  C  CB  . VAL A 1 91  ? -0.690  -31.310 -23.169 1.000 24.65518 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . VAL A 1 91  ? -1.067  -30.360 -24.281 1.000 27.07287 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . VAL A 1 91  ? 0.519   -32.129 -23.563 1.000 29.17167 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 1 
ATOM   710  N  N   . TRP A 1 92  ? -1.239  -28.247 -21.765 1.000 21.91588 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B N   1 
ATOM   711  C  CA  . TRP A 1 92  ? -2.232  -27.216 -21.471 1.000 25.25748 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CA  1 
ATOM   712  C  C   . TRP A 1 92  ? -2.844  -26.550 -22.703 1.000 25.95934 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B C   1 
ATOM   713  O  O   . TRP A 1 92  ? -3.746  -25.712 -22.549 1.000 26.20698 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B O   1 
ATOM   714  C  CB  . TRP A 1 92  ? -1.681  -26.157 -20.489 1.000 20.76717 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CB  1 
ATOM   715  C  CG  . TRP A 1 92  ? -0.497  -25.367 -20.966 1.000 22.37472 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CG  1 
ATOM   716  C  CD1 . TRP A 1 92  ? 0.814   -25.726 -20.886 1.000 21.84138 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD1 1 
ATOM   717  C  CD2 . TRP A 1 92  ? -0.512  -24.039 -21.523 1.000 19.95147 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD2 1 
ATOM   718  N  NE1 . TRP A 1 92  ? 1.616   -24.732 -21.392 1.000 22.42978 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B NE1 1 
ATOM   719  C  CE2 . TRP A 1 92  ? 0.828   -23.681 -21.789 1.000 21.08039 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE2 1 
ATOM   720  C  CE3 . TRP A 1 92  ? -1.530  -23.128 -21.838 1.000 22.87243 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE3 1 
ATOM   721  C  CZ2 . TRP A 1 92  ? 1.182   -22.449 -22.358 1.000 21.58938 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ2 1 
ATOM   722  C  CZ3 . TRP A 1 92  ? -1.177  -21.893 -22.411 1.000 21.13077 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ3 1 
ATOM   723  C  CH2 . TRP A 1 92  ? 0.167   -21.568 -22.657 1.000 19.98269 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CH2 1 
ATOM   724  N  N   . LYS A 1 93  ? -2.406  -26.903 -23.911 1.000 24.46803 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B N   1 
ATOM   725  C  CA  . LYS A 1 93  ? -2.957  -26.279 -25.108 1.000 24.08390 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CA  1 
ATOM   726  C  C   . LYS A 1 93  ? -2.452  -27.021 -26.342 1.000 28.66938 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B C   1 
ATOM   727  O  O   . LYS A 1 93  ? -1.360  -27.600 -26.329 1.000 26.14575 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B O   1 
ATOM   728  C  CB  . LYS A 1 93  ? -2.584  -24.789 -25.144 1.000 27.55775 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CB  1 
ATOM   729  C  CG  . LYS A 1 93  ? -2.370  -24.170 -26.485 1.000 35.43761 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CG  1 
ATOM   730  C  CD  . LYS A 1 93  ? -1.688  -22.819 -26.352 1.000 29.79107 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CD  1 
ATOM   731  C  CE  . LYS A 1 93  ? -1.354  -22.283 -27.719 1.000 37.18188 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CE  1 
ATOM   732  N  NZ  . LYS A 1 93  ? -2.035  -20.995 -27.958 1.000 41.12143 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B NZ  1 
ATOM   733  N  N   . LEU A 1 94  ? -3.280  -27.030 -27.389 1.000 27.11306 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N   1 
ATOM   734  C  CA  . LEU A 1 94  ? -2.906  -27.562 -28.694 1.000 29.42724 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA  1 
ATOM   735  C  C   . LEU A 1 94  ? -2.188  -26.492 -29.507 1.000 29.90246 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C   1 
ATOM   736  O  O   . LEU A 1 94  ? -2.475  -25.297 -29.385 1.000 29.48343 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O   1 
ATOM   737  C  CB  . LEU A 1 94  ? -4.162  -27.970 -29.463 1.000 35.90040 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB  1 
ATOM   738  C  CG  . LEU A 1 94  ? -4.972  -29.178 -29.008 1.000 41.75208 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG  1 
ATOM   739  C  CD1 . LEU A 1 94  ? -5.752  -29.722 -30.181 1.000 39.05555 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1 1 
ATOM   740  C  CD2 . LEU A 1 94  ? -4.046  -30.245 -28.465 1.000 40.75972 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2 1 
ATOM   741  N  N   . ASN A 1 95  ? -1.263  -26.925 -30.360 1.000 25.85465 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B N   1 
ATOM   742  C  CA  . ASN A 1 95  ? -0.530  -25.968 -31.182 1.000 25.44116 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CA  1 
ATOM   743  C  C   . ASN A 1 95  ? -1.449  -25.356 -32.232 1.000 29.10023 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B C   1 
ATOM   744  O  O   . ASN A 1 95  ? -2.078  -26.076 -33.018 1.000 28.27227 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B O   1 
ATOM   745  C  CB  . ASN A 1 95  ? 0.670   -26.622 -31.860 1.000 24.51834 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CB  1 
ATOM   746  C  CG  . ASN A 1 95  ? 1.543   -25.608 -32.574 1.000 27.55082 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CG  1 
ATOM   747  O  OD1 . ASN A 1 95  ? 1.784   -24.520 -32.051 1.000 28.54417 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B OD1 1 
ATOM   748  N  ND2 . ASN A 1 95  ? 2.013   -25.949 -33.776 1.000 28.78082 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B ND2 1 
ATOM   749  N  N   . ARG A 1 96  ? -1.518  -24.019 -32.253 1.000 25.78446 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   1 
ATOM   750  C  CA  . ARG A 1 96  ? -2.299  -23.295 -33.252 1.000 30.59175 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  1 
ATOM   751  C  C   . ARG A 1 96  ? -1.511  -22.230 -34.013 1.000 30.25259 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   1 
ATOM   752  O  O   . ARG A 1 96  ? -2.106  -21.499 -34.813 1.000 35.31983 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   1 
ATOM   753  C  CB  . ARG A 1 96  ? -3.586  -22.706 -32.656 1.000 37.09058 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  1 
ATOM   754  C  CG  . ARG A 1 96  ? -4.217  -23.565 -31.575 1.000 39.45882 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  1 
ATOM   755  C  CD  . ARG A 1 96  ? -5.731  -23.514 -31.665 1.000 41.97775 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  1 
ATOM   756  N  NE  . ARG A 1 96  ? -6.372  -24.457 -30.757 1.000 46.57539 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  1 
ATOM   757  C  CZ  . ARG A 1 96  ? -7.168  -25.444 -31.144 1.000 48.25104 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  1 
ATOM   758  N  NH1 . ARG A 1 96  ? -7.455  -25.641 -32.422 1.000 50.05722 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 1 
ATOM   759  N  NH2 . ARG A 1 96  ? -7.700  -26.247 -30.227 1.000 52.60840 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 1 
ATOM   760  N  N   . SER A 1 97  ? -0.202  -22.132 -33.813 1.000 29.97138 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   1 
ATOM   761  C  CA  . SER A 1 97  ? 0.623   -21.142 -34.492 1.000 29.43007 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  1 
ATOM   762  C  C   . SER A 1 97  ? 1.754   -21.841 -35.239 1.000 29.40927 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   1 
ATOM   763  O  O   . SER A 1 97  ? 2.030   -23.022 -35.022 1.000 29.39991 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   1 
ATOM   764  C  CB  . SER A 1 97  ? 1.173   -20.112 -33.496 1.000 31.97941 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  1 
ATOM   765  O  OG  . SER A 1 97  ? 1.975   -20.736 -32.506 1.000 30.24985 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  1 
ATOM   766  N  N   . GLU A 1 98  ? 2.418   -21.100 -36.123 1.000 28.30502 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   1 
ATOM   767  C  CA  . GLU A 1 98  ? 3.425   -21.698 -36.994 1.000 26.39379 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  1 
ATOM   768  C  C   . GLU A 1 98  ? 4.625   -22.199 -36.193 1.000 28.51398 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   1 
ATOM   769  O  O   . GLU A 1 98  ? 5.011   -21.621 -35.169 1.000 25.18298 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   1 
ATOM   770  C  CB  . GLU A 1 98  ? 3.848   -20.709 -38.090 1.000 33.12570 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  1 
ATOM   771  C  CG  . GLU A 1 98  ? 4.671   -19.511 -37.632 1.000 33.65710 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  1 
ATOM   772  C  CD  . GLU A 1 98  ? 6.149   -19.809 -37.418 1.000 31.18866 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  1 
ATOM   773  O  OE1 . GLU A 1 98  ? 6.689   -20.743 -38.046 1.000 32.02848 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 1 
ATOM   774  O  OE2 . GLU A 1 98  ? 6.772   -19.125 -36.583 1.000 29.65191 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 1 
ATOM   775  N  N   . GLY A 1 99  ? 5.210   -23.299 -36.668 1.000 28.83262 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   776  C  CA  . GLY A 1 99  ? 6.368   -23.892 -36.025 1.000 28.52603 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   777  C  C   . GLY A 1 99  ? 5.952   -24.861 -34.937 1.000 25.58414 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   778  O  O   . GLY A 1 99  ? 5.077   -24.540 -34.128 1.000 26.29514 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   779  N  N   . ALA A 1 100 ? 6.546   -26.053 -34.921 1.000 25.92782 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   1 
ATOM   780  C  CA  . ALA A 1 100 ? 6.171   -27.064 -33.942 1.000 24.19523 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  1 
ATOM   781  C  C   . ALA A 1 100 ? 6.262   -26.522 -32.517 1.000 25.17930 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   1 
ATOM   782  O  O   . ALA A 1 100 ? 7.270   -25.924 -32.130 1.000 24.10078 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   1 
ATOM   783  C  CB  . ALA A 1 100 ? 7.088   -28.282 -34.093 1.000 26.73007 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  1 
ATOM   784  N  N   . SER A 1 101 ? 5.197   -26.743 -31.741 1.000 23.08221 ? ? ? ? ? ? 101 SER B N   1 
ATOM   785  C  CA  . SER A 1 101 ? 5.146   -26.368 -30.331 1.000 23.62748 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA  1 
ATOM   786  C  C   . SER A 1 101 ? 4.435   -27.434 -29.509 1.000 22.55132 ? ? ? ? ? ? 101 SER B C   1 
ATOM   787  O  O   . SER A 1 101 ? 3.392   -27.956 -29.915 1.000 24.74916 ? ? ? ? ? ? 101 SER B O   1 
ATOM   788  C  CB  . SER A 1 101 ? 4.408   -25.039 -30.115 1.000 23.06286 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB  1 
ATOM   789  O  OG  . SER A 1 101 ? 5.190   -23.916 -30.515 1.000 24.69129 ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG  1 
ATOM   790  N  N   . HIS A 1 102 ? 4.992   -27.718 -28.331 1.000 22.98859 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N   1 
ATOM   791  C  CA  . HIS A 1 102 ? 4.404   -28.598 -27.328 1.000 20.74045 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA  1 
ATOM   792  C  C   . HIS A 1 102 ? 4.230   -27.774 -26.058 1.000 21.14091 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C   1 
ATOM   793  O  O   . HIS A 1 102 ? 5.217   -27.274 -25.507 1.000 22.12612 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O   1 
ATOM   794  C  CB  . HIS A 1 102 ? 5.343   -29.785 -27.068 1.000 21.13662 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB  1 
ATOM   795  C  CG  . HIS A 1 102 ? 4.801   -30.800 -26.112 1.000 21.40111 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG  1 
ATOM   796  N  ND1 . HIS A 1 102 ? 3.827   -31.712 -26.461 1.000 25.07292 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1 1 
ATOM   797  C  CD2 . HIS A 1 102 ? 5.106   -31.053 -24.816 1.000 18.92515 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2 1 
ATOM   798  C  CE1 . HIS A 1 102 ? 3.550   -32.477 -25.419 1.000 24.48435 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1 1 
ATOM   799  N  NE2 . HIS A 1 102 ? 4.311   -32.096 -24.407 1.000 23.49804 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2 1 
ATOM   800  N  N   . TYR A 1 103 ? 2.988   -27.644 -25.594 1.000 21.31291 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   1 
ATOM   801  C  CA  . TYR A 1 103 ? 2.638   -26.750 -24.488 1.000 22.04417 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  1 
ATOM   802  C  C   . TYR A 1 103 ? 2.375   -27.607 -23.254 1.000 20.27645 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   1 
ATOM   803  O  O   . TYR A 1 103 ? 1.383   -28.351 -23.200 1.000 21.21638 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   1 
ATOM   804  C  CB  . TYR A 1 103 ? 1.405   -25.923 -24.838 1.000 20.41952 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  1 
ATOM   805  C  CG  . TYR A 1 103 ? 1.617   -24.895 -25.938 1.000 21.26940 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  1 
ATOM   806  C  CD1 . TYR A 1 103 ? 2.063   -23.611 -25.646 1.000 20.87140 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 1 
ATOM   807  C  CD2 . TYR A 1 103 ? 1.360   -25.214 -27.267 1.000 22.71219 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 1 
ATOM   808  C  CE1 . TYR A 1 103 ? 2.248   -22.681 -26.656 1.000 21.86222 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 1 
ATOM   809  C  CE2 . TYR A 1 103 ? 1.545   -24.296 -28.275 1.000 24.93035 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 1 
ATOM   810  C  CZ  . TYR A 1 103 ? 1.983   -23.025 -27.966 1.000 22.86534 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  1 
ATOM   811  O  OH  . TYR A 1 103 ? 2.168   -22.107 -28.971 1.000 25.08720 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  1 
ATOM   812  N  N   . PHE A 1 104 ? 3.255   -27.503 -22.258 1.000 18.92212 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   1 
ATOM   813  C  CA  . PHE A 1 104 ? 3.234   -28.432 -21.134 1.000 18.11471 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  1 
ATOM   814  C  C   . PHE A 1 104 ? 3.429   -27.676 -19.828 1.000 19.72787 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   1 
ATOM   815  O  O   . PHE A 1 104 ? 3.849   -26.513 -19.819 1.000 19.97011 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   1 
ATOM   816  C  CB  . PHE A 1 104 ? 4.285   -29.549 -21.288 1.000 20.62551 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  1 
ATOM   817  C  CG  . PHE A 1 104 ? 5.710   -29.062 -21.270 1.000 17.93799 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  1 
ATOM   818  C  CD1 . PHE A 1 104 ? 6.261   -28.419 -22.378 1.000 18.25762 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 1 
ATOM   819  C  CD2 . PHE A 1 104 ? 6.511   -29.263 -20.153 1.000 18.10033 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 1 
ATOM   820  C  CE1 . PHE A 1 104 ? 7.578   -27.978 -22.378 1.000 19.29910 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 1 
ATOM   821  C  CE2 . PHE A 1 104 ? 7.824   -28.827 -20.150 1.000 19.03001 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 1 
ATOM   822  C  CZ  . PHE A 1 104 ? 8.362   -28.183 -21.263 1.000 20.67250 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  1 
ATOM   823  N  N   . LEU A 1 105 ? 3.103   -28.350 -18.724 1.000 20.84427 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   1 
ATOM   824  C  CA  . LEU A 1 105 ? 3.087   -27.743 -17.396 1.000 17.39294 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  1 
ATOM   825  C  C   . LEU A 1 105 ? 4.178   -28.324 -16.510 1.000 18.80872 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   1 
ATOM   826  O  O   . LEU A 1 105 ? 4.459   -29.530 -16.560 1.000 18.98512 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   1 
ATOM   827  C  CB  . LEU A 1 105 ? 1.743   -27.964 -16.706 1.000 20.07892 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  1 
ATOM   828  C  CG  . LEU A 1 105 ? 0.510   -27.319 -17.325 1.000 20.24179 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  1 
ATOM   829  C  CD1 . LEU A 1 105 ? -0.747  -27.758 -16.576 1.000 22.27759 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 1 
ATOM   830  C  CD2 . LEU A 1 105 ? 0.664   -25.785 -17.296 1.000 19.61189 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 1 
ATOM   831  N  N   . ASP A 1 106 ? 4.763   -27.471 -15.669 1.000 20.04828 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N   1 
ATOM   832  C  CA  . ASP A 1 106 ? 5.709   -27.912 -14.654 1.000 19.03551 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA  1 
ATOM   833  C  C   . ASP A 1 106 ? 4.919   -28.367 -13.425 1.000 20.71687 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C   1 
ATOM   834  O  O   . ASP A 1 106 ? 3.686   -28.255 -13.373 1.000 20.54080 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O   1 
ATOM   835  C  CB  . ASP A 1 106 ? 6.780   -26.829 -14.464 1.000 21.54570 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB  1 
ATOM   836  C  CG  . ASP A 1 106 ? 6.606   -25.982 -13.186 1.000 19.03574 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG  1 
ATOM   837  O  OD1 . ASP A 1 106 ? 5.480   -25.801 -12.682 1.000 19.26325 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1 1 
ATOM   838  O  OD2 . ASP A 1 106 ? 7.645   -25.469 -12.713 1.000 19.82979 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2 1 
ATOM   839  N  N   . PRO A 1 107 ? 5.600   -28.904 -12.406 1.000 19.62806 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B N   1 
ATOM   840  C  CA  . PRO A 1 107 ? 4.885   -29.452 -11.240 1.000 20.00110 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CA  1 
ATOM   841  C  C   . PRO A 1 107 ? 4.009   -28.473 -10.498 1.000 21.45529 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B C   1 
ATOM   842  O  O   . PRO A 1 107 ? 3.036   -28.909 -9.869  1.000 22.21162 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B O   1 
ATOM   843  C  CB  . PRO A 1 107 ? 6.022   -29.994 -10.362 1.000 21.92150 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CB  1 
ATOM   844  C  CG  . PRO A 1 107 ? 7.094   -30.366 -11.376 1.000 22.14211 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CG  1 
ATOM   845  C  CD  . PRO A 1 107 ? 7.034   -29.243 -12.365 1.000 20.28630 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CD  1 
ATOM   846  N  N   . ASP A 1 108 ? 4.297   -27.171 -10.575 1.000 19.53873 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   847  C  CA  . ASP A 1 108 ? 3.508   -26.147 -9.907  1.000 20.96157 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   848  C  C   . ASP A 1 108 ? 2.545   -25.442 -10.846 1.000 21.77373 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   849  O  O   . ASP A 1 108 ? 1.907   -24.452 -10.449 1.000 21.71791 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   850  C  CB  . ASP A 1 108 ? 4.430   -25.144 -9.219  1.000 20.43397 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   851  C  CG  . ASP A 1 108 ? 5.061   -25.724 -7.979  1.000 22.75953 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   852  O  OD1 . ASP A 1 108 ? 4.306   -26.221 -7.114  1.000 28.46128 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   853  O  OD2 . ASP A 1 108 ? 6.300   -25.684 -7.877  1.000 21.58541 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   854  N  N   . GLY A 1 109 ? 2.432   -25.914 -12.081 1.000 19.90516 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B N   1 
ATOM   855  C  CA  . GLY A 1 109 ? 1.553   -25.277 -13.034 1.000 21.02725 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B CA  1 
ATOM   856  C  C   . GLY A 1 109 ? 2.158   -24.149 -13.839 1.000 21.90615 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B C   1 
ATOM   857  O  O   . GLY A 1 109 ? 1.419   -23.487 -14.573 1.000 22.34284 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B O   1 
ATOM   858  N  N   . HIS A 1 110 ? 3.468   -23.904 -13.738 1.000 18.67898 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N   1 
ATOM   859  C  CA  . HIS A 1 110 ? 4.085   -22.934 -14.637 1.000 18.43503 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA  1 
ATOM   860  C  C   . HIS A 1 110 ? 3.878   -23.413 -16.066 1.000 18.24044 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C   1 
ATOM   861  O  O   . HIS A 1 110 ? 4.079   -24.597 -16.368 1.000 19.11301 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O   1 
ATOM   862  C  CB  . HIS A 1 110 ? 5.585   -22.780 -14.370 1.000 18.67088 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB  1 
ATOM   863  C  CG  . HIS A 1 110 ? 5.914   -22.080 -13.085 1.000 16.27509 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG  1 
ATOM   864  N  ND1 . HIS A 1 110 ? 5.740   -20.720 -12.907 1.000 18.38464 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1 1 
ATOM   865  C  CD2 . HIS A 1 110 ? 6.423   -22.550 -11.922 1.000 18.80961 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2 1 
ATOM   866  C  CE1 . HIS A 1 110 ? 6.119   -20.389 -11.685 1.000 18.22858 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1 1 
ATOM   867  N  NE2 . HIS A 1 110 ? 6.530   -21.481 -11.062 1.000 18.34855 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2 1 
ATOM   868  N  N   . LYS A 1 111 ? 3.444   -22.506 -16.937 1.000 18.85467 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   1 
ATOM   869  C  CA  . LYS A 1 111 ? 3.160   -22.841 -18.326 1.000 17.87293 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  1 
ATOM   870  C  C   . LYS A 1 111 ? 4.437   -22.774 -19.157 1.000 19.76834 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   1 
ATOM   871  O  O   . LYS A 1 111 ? 5.071   -21.710 -19.255 1.000 20.54797 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   1 
ATOM   872  C  CB  . LYS A 1 111 ? 2.085   -21.903 -18.878 1.000 19.14934 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  1 
ATOM   873  C  CG  . LYS A 1 111 ? 0.721   -22.242 -18.315 1.000 18.38968 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  1 
ATOM   874  C  CD  . LYS A 1 111 ? -0.346  -21.243 -18.756 1.000 18.92865 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  1 
ATOM   875  C  CE  . LYS A 1 111 ? -1.738  -21.771 -18.423 1.000 20.01705 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  1 
ATOM   876  N  NZ  . LYS A 1 111 ? -2.787  -20.682 -18.419 1.000 22.15902 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  1 
ATOM   877  N  N   . LEU A 1 112 ? 4.800   -23.903 -19.769 1.000 19.24789 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N   1 
ATOM   878  C  CA  . LEU A 1 112 ? 6.029   -24.049 -20.527 1.000 17.53027 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA  1 
ATOM   879  C  C   . LEU A 1 112 ? 5.703   -24.426 -21.970 1.000 17.57547 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C   1 
ATOM   880  O  O   . LEU A 1 112 ? 4.574   -24.811 -22.306 1.000 18.38263 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O   1 
ATOM   881  C  CB  . LEU A 1 112 ? 6.937   -25.134 -19.914 1.000 18.09125 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB  1 
ATOM   882  C  CG  . LEU A 1 112 ? 7.245   -24.948 -18.423 1.000 17.23286 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG  1 
ATOM   883  C  CD1 . LEU A 1 112 ? 8.094   -26.110 -17.901 1.000 18.09490 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 1 
ATOM   884  C  CD2 . LEU A 1 112 ? 7.937   -23.611 -18.158 1.000 19.75882 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 1 
ATOM   885  N  N   . GLU A 1 113 ? 6.714   -24.325 -22.824 1.000 18.17308 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N   1 
ATOM   886  C  CA  . GLU A 1 113 ? 6.528   -24.679 -24.223 1.000 20.38728 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA  1 
ATOM   887  C  C   . GLU A 1 113 ? 7.865   -25.111 -24.811 1.000 19.29909 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C   1 
ATOM   888  O  O   . GLU A 1 113 ? 8.904   -24.543 -24.480 1.000 22.56444 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O   1 
ATOM   889  C  CB  . GLU A 1 113 ? 5.958   -23.461 -24.981 1.000 19.71475 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB  1 
ATOM   890  C  CG  . GLU A 1 113 ? 5.942   -23.584 -26.510 1.000 21.33720 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG  1 
ATOM   891  C  CD  . GLU A 1 113 ? 5.575   -22.279 -27.208 1.000 23.60546 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD  1 
ATOM   892  O  OE1 . GLU A 1 113 ? 5.298   -21.260 -26.519 1.000 21.14040 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1 1 
ATOM   893  O  OE2 . GLU A 1 113 ? 5.587   -22.262 -28.460 1.000 23.81666 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2 1 
ATOM   894  N  N   . LEU A 1 114 ? 7.840   -26.147 -25.656 1.000 21.79507 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   895  C  CA  . LEU A 1 114 ? 8.934   -26.412 -26.583 1.000 20.72363 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   896  C  C   . LEU A 1 114 ? 8.537   -25.797 -27.916 1.000 21.46590 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   897  O  O   . LEU A 1 114 ? 7.397   -25.973 -28.357 1.000 22.72044 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   898  C  CB  . LEU A 1 114 ? 9.123   -27.914 -26.807 1.000 21.81345 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   899  C  CG  . LEU A 1 114 ? 9.219   -28.810 -25.578 1.000 21.92187 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   900  C  CD1 . LEU A 1 114 ? 9.397   -30.267 -26.015 1.000 23.14782 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   901  C  CD2 . LEU A 1 114 ? 10.380  -28.354 -24.706 1.000 24.93502 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   902  N  N   . HIS A 1 115 ? 9.464   -25.091 -28.558 1.000 22.29881 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   903  C  CA  . HIS A 1 115 ? 9.172   -24.465 -29.843 1.000 21.23454 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   904  C  C   . HIS A 1 115 ? 10.357  -24.587 -30.784 1.000 23.07660 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   905  O  O   . HIS A 1 115 ? 11.503  -24.350 -30.386 1.000 23.24958 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   906  C  CB  . HIS A 1 115 ? 8.821   -22.981 -29.686 1.000 22.62886 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   907  C  CG  . HIS A 1 115 ? 8.452   -22.318 -30.978 1.000 24.22683 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   908  N  ND1 . HIS A 1 115 ? 7.399   -22.747 -31.755 1.000 25.14077 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   909  C  CD2 . HIS A 1 115 ? 8.997   -21.262 -31.630 1.000 26.85555 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   910  C  CE1 . HIS A 1 115 ? 7.308   -21.984 -32.830 1.000 25.38454 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   911  N  NE2 . HIS A 1 115 ? 8.267   -21.077 -32.780 1.000 24.81736 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   912  N  N   . VAL A 1 116 ? 10.067  -24.957 -32.032 1.000 24.21627 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N   1 
ATOM   913  C  CA  . VAL A 1 116 ? 11.037  -24.946 -33.122 1.000 24.61063 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA  1 
ATOM   914  C  C   . VAL A 1 116 ? 10.754  -23.705 -33.959 1.000 25.13565 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C   1 
ATOM   915  O  O   . VAL A 1 116 ? 9.686   -23.593 -34.569 1.000 26.97405 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O   1 
ATOM   916  C  CB  . VAL A 1 116 ? 10.920  -26.211 -33.990 1.000 24.64964 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB  1 
ATOM   917  C  CG1 . VAL A 1 116 ? 12.009  -26.222 -35.045 1.000 29.05005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 1 
ATOM   918  C  CG2 . VAL A 1 116 ? 11.016  -27.466 -33.127 1.000 23.19873 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 1 
ATOM   919  N  N   . GLY A 1 117 ? 11.696  -22.773 -33.991 1.000 24.90671 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   1 
ATOM   920  C  CA  . GLY A 1 117 ? 11.564  -21.616 -34.859 1.000 24.98686 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  1 
ATOM   921  C  C   . GLY A 1 117 ? 11.912  -20.328 -34.138 1.000 27.99501 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   1 
ATOM   922  O  O   . GLY A 1 117 ? 11.758  -20.204 -32.922 1.000 30.13574 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   1 
ATOM   923  N  N   . SER A 1 118 ? 12.359  -19.345 -34.905 1.000 27.24387 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   1 
ATOM   924  C  CA  . SER A 1 118 ? 12.881  -18.108 -34.351 1.000 26.51937 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  1 
ATOM   925  C  C   . SER A 1 118 ? 11.871  -16.968 -34.492 1.000 27.58902 ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   1 
ATOM   926  O  O   . SER A 1 118 ? 10.812  -17.090 -35.117 1.000 24.08783 ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   1 
ATOM   927  C  CB  . SER A 1 118 ? 14.158  -17.718 -35.089 1.000 27.32767 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  1 
ATOM   928  O  OG  . SER A 1 118 ? 13.857  -17.520 -36.462 1.000 29.14315 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  1 
ATOM   929  N  N   . LEU A 1 119 ? 12.232  -15.821 -33.916 1.000 25.72498 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N   1 
ATOM   930  C  CA  . LEU A 1 119 ? 11.435  -14.621 -34.138 1.000 24.45588 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA  1 
ATOM   931  C  C   . LEU A 1 119 ? 11.424  -14.246 -35.614 1.000 24.22152 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C   1 
ATOM   932  O  O   . LEU A 1 119 ? 10.373  -13.899 -36.164 1.000 24.41140 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O   1 
ATOM   933  C  CB  . LEU A 1 119 ? 11.975  -13.471 -33.291 1.000 26.01548 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB  1 
ATOM   934  C  CG  . LEU A 1 119 ? 11.413  -12.077 -33.589 1.000 25.28521 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG  1 
ATOM   935  C  CD1 . LEU A 1 119 ? 9.903   -12.086 -33.414 1.000 26.55729 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 1 
ATOM   936  C  CD2 . LEU A 1 119 ? 12.054  -11.022 -32.690 1.000 29.79130 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 1 
ATOM   937  N  N   . ALA A 1 120 ? 12.582  -14.328 -36.274 1.000 26.70457 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N   1 
ATOM   938  C  CA  . ALA A 1 120 ? 12.646  -13.999 -37.696 1.000 27.39903 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA  1 
ATOM   939  C  C   . ALA A 1 120 ? 11.727  -14.900 -38.505 1.000 28.62163 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C   1 
ATOM   940  O  O   . ALA A 1 120 ? 11.052  -14.440 -39.436 1.000 28.10734 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O   1 
ATOM   941  C  CB  . ALA A 1 120 ? 14.087  -14.117 -38.193 1.000 28.85570 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB  1 
ATOM   942  N  N   . GLN A 1 121 ? 11.671  -16.190 -38.153 1.000 25.22777 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N   1 
ATOM   943  C  CA  . GLN A 1 121 ? 10.784  -17.099 -38.865 1.000 25.64166 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA  1 
ATOM   944  C  C   . GLN A 1 121 ? 9.324   -16.728 -38.624 1.000 27.01826 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C   1 
ATOM   945  O  O   . GLN A 1 121 ? 8.498   -16.771 -39.548 1.000 27.79370 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O   1 
ATOM   946  C  CB  . GLN A 1 121 ? 11.073  -18.539 -38.434 1.000 26.71128 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB  1 
ATOM   947  C  CG  . GLN A 1 121 ? 10.001  -19.540 -38.825 1.000 29.90684 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG  1 
ATOM   948  C  CD  . GLN A 1 121 ? 10.369  -20.962 -38.444 1.000 35.03409 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD  1 
ATOM   949  O  OE1 . GLN A 1 121 ? 11.501  -21.405 -38.666 1.000 35.72200 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1 1 
ATOM   950  N  NE2 . GLN A 1 121 ? 9.394   -21.706 -37.932 1.000 31.57488 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2 1 
ATOM   951  N  N   . ARG A 1 122 ? 8.989   -16.336 -37.390 1.000 24.43666 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   1 
ATOM   952  C  CA  . ARG A 1 122 ? 7.617   -15.944 -37.087 1.000 24.28043 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  1 
ATOM   953  C  C   . ARG A 1 122 ? 7.225   -14.678 -37.844 1.000 24.35546 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   1 
ATOM   954  O  O   . ARG A 1 122 ? 6.125   -14.606 -38.400 1.000 25.38547 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   1 
ATOM   955  C  CB  . ARG A 1 122 ? 7.448   -15.758 -35.573 1.000 24.20777 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  1 
ATOM   956  C  CG  . ARG A 1 122 ? 6.103   -15.222 -35.116 1.000 25.02357 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  1 
ATOM   957  C  CD  . ARG A 1 122 ? 4.949   -16.155 -35.454 1.000 27.87640 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  1 
ATOM   958  N  NE  . ARG A 1 122 ? 5.158   -17.514 -34.952 1.000 23.34307 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  1 
ATOM   959  C  CZ  . ARG A 1 122 ? 4.762   -17.945 -33.762 1.000 26.74489 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  1 
ATOM   960  N  NH1 . ARG A 1 122 ? 4.180   -17.135 -32.888 1.000 27.71425 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 1 
ATOM   961  N  NH2 . ARG A 1 122 ? 4.954   -19.224 -33.436 1.000 27.46828 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 1 
ATOM   962  N  N   . LEU A 1 123 ? 8.109   -13.676 -37.877 1.000 24.93632 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   963  C  CA  . LEU A 1 123 ? 7.780   -12.436 -38.578 1.000 23.30412 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   964  C  C   . LEU A 1 123 ? 7.618   -12.670 -40.072 1.000 31.52316 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   965  O  O   . LEU A 1 123 ? 6.772   -12.039 -40.713 1.000 29.05794 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   966  C  CB  . LEU A 1 123 ? 8.832   -11.359 -38.308 1.000 27.93578 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   967  C  CG  . LEU A 1 123 ? 8.944   -10.863 -36.864 1.000 26.38369 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   968  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 10.163  -9.972  -36.665 1.000 30.62146 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   969  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 7.669   -10.157 -36.454 1.000 30.70829 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   970  N  N   . ALA A 1 124 ? 8.422   -13.568 -40.647 1.000 29.28172 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N   1 
ATOM   971  C  CA  . ALA A 1 124 ? 8.270   -13.888 -42.064 1.000 32.05260 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA  1 
ATOM   972  C  C   . ALA A 1 124 ? 6.917   -14.530 -42.341 1.000 31.50519 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C   1 
ATOM   973  O  O   . ALA A 1 124 ? 6.255   -14.197 -43.333 1.000 32.56105 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O   1 
ATOM   974  C  CB  . ALA A 1 124 ? 9.407   -14.799 -42.527 1.000 32.23118 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB  1 
ATOM   975  N  N   . ALA A 1 125 ? 6.486   -15.448 -41.474 1.000 27.90889 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B N   1 
ATOM   976  C  CA  . ALA A 1 125 ? 5.163   -16.046 -41.621 1.000 28.03997 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CA  1 
ATOM   977  C  C   . ALA A 1 125 ? 4.064   -15.006 -41.441 1.000 36.89974 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B C   1 
ATOM   978  O  O   . ALA A 1 125 ? 3.034   -15.054 -42.126 1.000 29.32891 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B O   1 
ATOM   979  C  CB  . ALA A 1 125 ? 4.989   -17.195 -40.627 1.000 29.61453 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CB  1 
ATOM   980  N  N   . CYS A 1 126 ? 4.263   -14.053 -40.526 1.000 28.75082 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N   1 
ATOM   981  C  CA  . CYS A 1 126 ? 3.267   -13.002 -40.345 1.000 30.71951 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA  1 
ATOM   982  C  C   . CYS A 1 126 ? 3.198   -12.073 -41.552 1.000 31.59868 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C   1 
ATOM   983  O  O   . CYS A 1 126 ? 2.116   -11.588 -41.895 1.000 32.97050 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O   1 
ATOM   984  C  CB  . CYS A 1 126 ? 3.558   -12.210 -39.071 1.000 30.55087 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB  1 
ATOM   985  S  SG  . CYS A 1 126 ? 3.182   -13.123 -37.554 1.000 30.47739 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG  1 
ATOM   986  N  N   . ARG A 1 127 ? 4.329   -11.808 -42.206 1.000 29.21863 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N   1 
ATOM   987  C  CA  . ARG A 1 127 ? 4.287   -10.948 -43.387 1.000 32.92741 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  1 
ATOM   988  C  C   . ARG A 1 127 ? 3.488   -11.581 -44.519 1.000 35.85517 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C   1 
ATOM   989  O  O   . ARG A 1 127 ? 2.844   -10.867 -45.295 1.000 35.23623 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O   1 
ATOM   990  C  CB  . ARG A 1 127 ? 5.702   -10.584 -43.834 1.000 34.90762 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  1 
ATOM   991  C  CG  . ARG A 1 127 ? 6.392   -9.612  -42.895 1.000 34.37998 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  1 
ATOM   992  C  CD  . ARG A 1 127 ? 7.660   -9.056  -43.506 1.000 34.15730 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  1 
ATOM   993  N  NE  . ARG A 1 127 ? 8.649   -10.098 -43.749 1.000 38.18207 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  1 
ATOM   994  C  CZ  . ARG A 1 127 ? 9.566   -10.479 -42.868 1.000 37.38036 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  1 
ATOM   995  N  NH1 . ARG A 1 127 ? 9.652   -9.916  -41.674 1.000 37.18986 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 1 
ATOM   996  N  NH2 . ARG A 1 127 ? 10.424  -11.439 -43.199 1.000 39.34895 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 1 
ATOM   997  N  N   . GLU A 1 128 ? 3.506   -12.910 -44.632 1.000 32.25119 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N   1 
ATOM   998  C  CA  . GLU A 1 128 ? 2.690   -13.562 -45.652 1.000 36.06846 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA  1 
ATOM   999  C  C   . GLU A 1 128 ? 1.220   -13.643 -45.247 1.000 37.48928 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C   1 
ATOM   1000 O  O   . GLU A 1 128 ? 0.332   -13.522 -46.098 1.000 40.17101 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O   1 
ATOM   1001 C  CB  . GLU A 1 128 ? 3.247   -14.946 -46.005 1.000 41.93965 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB  1 
ATOM   1002 C  CG  . GLU A 1 128 ? 4.682   -14.921 -46.522 1.000 48.96360 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG  1 
ATOM   1003 C  CD  . GLU A 1 128 ? 5.273   -16.311 -46.700 1.000 57.39308 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD  1 
ATOM   1004 O  OE1 . GLU A 1 128 ? 5.748   -16.900 -45.706 1.000 59.01246 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1 1 
ATOM   1005 O  OE2 . GLU A 1 128 ? 5.265   -16.816 -47.846 1.000 65.49397 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2 1 
ATOM   1006 N  N   . GLN A 1 129 ? 0.944   -13.843 -43.961 1.000 32.50371 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   1 
ATOM   1007 C  CA  . GLN A 1 129 ? -0.423  -13.958 -43.451 1.000 33.96837 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  1 
ATOM   1008 C  C   . GLN A 1 129 ? -0.518  -13.138 -42.178 1.000 32.10741 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   1 
ATOM   1009 O  O   . GLN A 1 129 ? -0.321  -13.661 -41.073 1.000 33.65119 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   1 
ATOM   1010 C  CB  . GLN A 1 129 ? -0.776  -15.409 -43.127 1.000 36.38507 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  1 
ATOM   1011 C  CG  . GLN A 1 129 ? -2.265  -15.713 -43.144 1.000 42.97205 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  1 
ATOM   1012 C  CD  . GLN A 1 129 ? -2.576  -17.106 -43.671 1.000 48.52389 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  1 
ATOM   1013 O  OE1 . GLN A 1 129 ? -2.902  -18.002 -42.894 1.000 56.19980 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 1 
ATOM   1014 N  NE2 . GLN A 1 129 ? -2.472  -17.297 -44.984 1.000 51.05164 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 1 
ATOM   1015 N  N   . PRO A 1 130 ? -0.806  -11.842 -42.289 1.000 29.80917 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N   1 
ATOM   1016 C  CA  . PRO A 1 130 ? -0.832  -10.996 -41.088 1.000 31.55062 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA  1 
ATOM   1017 C  C   . PRO A 1 130 ? -1.909  -11.425 -40.101 1.000 27.87636 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C   1 
ATOM   1018 O  O   . PRO A 1 130 ? -2.992  -11.874 -40.482 1.000 30.11909 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O   1 
ATOM   1019 C  CB  . PRO A 1 130 ? -1.122  -9.597  -41.643 1.000 27.28522 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB  1 
ATOM   1020 C  CG  . PRO A 1 130 ? -0.644  -9.632  -43.059 1.000 31.06499 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG  1 
ATOM   1021 C  CD  . PRO A 1 130 ? -0.690  -11.061 -43.535 1.000 30.46410 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD  1 
ATOM   1022 N  N   . TYR A 1 131 ? -1.596  -11.289 -38.812 1.000 27.60945 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B N   1 
ATOM   1023 C  CA  . TYR A 1 131 ? -2.603  -11.466 -37.780 1.000 27.74401 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CA  1 
ATOM   1024 C  C   . TYR A 1 131 ? -3.650  -10.354 -37.862 1.000 29.41950 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B C   1 
ATOM   1025 O  O   . TYR A 1 131 ? -3.510  -9.381  -38.611 1.000 31.57919 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B O   1 
ATOM   1026 C  CB  . TYR A 1 131 ? -1.962  -11.467 -36.388 1.000 33.85904 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . TYR A 1 131 ? -1.039  -12.632 -36.085 1.000 34.03959 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CG  1 
ATOM   1028 C  CD1 . TYR A 1 131 ? -1.004  -13.759 -36.899 1.000 37.38723 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD1 1 
ATOM   1029 C  CD2 . TYR A 1 131 ? -0.216  -12.614 -34.961 1.000 34.12313 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD2 1 
ATOM   1030 C  CE1 . TYR A 1 131 ? -0.164  -14.835 -36.607 1.000 36.48889 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE1 1 
ATOM   1031 C  CE2 . TYR A 1 131 ? 0.629   -13.685 -34.664 1.000 34.28466 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE2 1 
ATOM   1032 C  CZ  . TYR A 1 131 ? 0.650   -14.789 -35.492 1.000 37.42332 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CZ  1 
ATOM   1033 O  OH  . TYR A 1 131 ? 1.474   -15.864 -35.207 1.000 38.74057 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B OH  1 
ATOM   1034 N  N   . LYS A 1 132 ? -4.706  -10.508 -37.068 1.000 29.48294 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   1035 C  CA  . LYS A 1 132 ? -5.835  -9.591  -37.112 1.000 33.50139 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   1036 C  C   . LYS A 1 132 ? -5.394  -8.195  -36.692 1.000 35.97824 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   1037 O  O   . LYS A 1 132 ? -4.945  -7.988  -35.559 1.000 33.96609 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   1038 C  CB  . LYS A 1 132 ? -6.937  -10.099 -36.184 1.000 36.39179 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . LYS A 1 132 ? -8.133  -9.172  -36.088 1.000 34.16708 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   1040 C  CD  . LYS A 1 132 ? -9.324  -9.845  -35.435 1.000 43.52017 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   1041 C  CE  . LYS A 1 132 ? -10.224 -8.803  -34.789 1.000 49.84339 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   1042 N  NZ  . LYS A 1 132 ? -9.799  -8.484  -33.395 1.000 46.28190 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   1043 N  N   . GLY A 1 133 ? -5.519  -7.240  -37.611 1.000 32.11606 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N   1 
ATOM   1044 C  CA  . GLY A 1 133 ? -5.171  -5.866  -37.316 1.000 33.51942 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA  1 
ATOM   1045 C  C   . GLY A 1 133 ? -3.693  -5.607  -37.157 1.000 29.85576 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C   1 
ATOM   1046 O  O   . GLY A 1 133 ? -3.314  -4.613  -36.536 1.000 30.75123 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O   1 
ATOM   1047 N  N   . MET A 1 134 ? -2.835  -6.454  -37.715 1.000 28.68386 ? ? ? ? ? ? 134 MET B N   1 
ATOM   1048 C  CA  . MET A 1 134 ? -1.423  -6.338  -37.397 1.000 29.12278 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA  1 
ATOM   1049 C  C   . MET A 1 134 ? -0.756  -5.228  -38.203 1.000 33.28420 ? ? ? ? ? ? 134 MET B C   1 
ATOM   1050 O  O   . MET A 1 134 ? -1.146  -4.929  -39.337 1.000 30.12265 ? ? ? ? ? ? 134 MET B O   1 
ATOM   1051 C  CB  . MET A 1 134 ? -0.699  -7.693  -37.449 1.000 34.50945 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB  1 
ATOM   1052 C  CG  . MET A 1 134 ? 0.755   -7.734  -37.901 1.000 26.31192 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG  1 
ATOM   1053 S  SD  . MET A 1 134 ? 1.343   -9.450  -37.831 1.000 29.96134 ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD  1 
ATOM   1054 C  CE  . MET A 1 134 ? 1.680   -9.659  -36.088 1.000 30.14498 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE  1 
ATOM   1055 N  N   . VAL A 1 135 ? 0.208   -4.572  -37.561 1.000 28.10504 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   1 
ATOM   1056 C  CA  . VAL A 1 135 ? 0.983   -3.474  -38.120 1.000 28.17888 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  1 
ATOM   1057 C  C   . VAL A 1 135 ? 2.449   -3.862  -38.010 1.000 30.25872 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   1 
ATOM   1058 O  O   . VAL A 1 135 ? 2.876   -4.403  -36.983 1.000 28.02059 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   1 
ATOM   1059 C  CB  . VAL A 1 135 ? 0.718   -2.181  -37.321 1.000 30.07716 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  1 
ATOM   1060 C  CG1 . VAL A 1 135 ? 1.488   -1.020  -37.914 1.000 30.34132 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 
ATOM   1061 C  CG2 . VAL A 1 135 ? -0.779  -1.873  -37.262 1.000 26.66943 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 
ATOM   1062 N  N   . PHE A 1 136 ? 3.217   -3.594  -39.058 1.000 26.45454 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B N   1 
ATOM   1063 C  CA  . PHE A 1 136 ? 4.619   -3.981  -39.118 1.000 27.72752 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CA  1 
ATOM   1064 C  C   . PHE A 1 136 ? 5.517   -2.758  -38.987 1.000 35.26224 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B C   1 
ATOM   1065 O  O   . PHE A 1 136 ? 5.246   -1.712  -39.581 1.000 37.69697 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B O   1 
ATOM   1066 C  CB  . PHE A 1 136 ? 4.933   -4.686  -40.436 1.000 31.51007 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . PHE A 1 136 ? 4.208   -5.980  -40.608 1.000 34.13381 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CG  1 
ATOM   1068 C  CD1 . PHE A 1 136 ? 4.744   -7.158  -40.117 1.000 31.98231 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD1 1 
ATOM   1069 C  CD2 . PHE A 1 136 ? 2.974   -6.017  -41.239 1.000 33.81439 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD2 1 
ATOM   1070 C  CE1 . PHE A 1 136 ? 4.070   -8.358  -40.274 1.000 31.09617 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE1 1 
ATOM   1071 C  CE2 . PHE A 1 136 ? 2.292   -7.214  -41.398 1.000 29.71642 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE2 1 
ATOM   1072 C  CZ  . PHE A 1 136 ? 2.841   -8.384  -40.911 1.000 34.31646 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CZ  1 
ATOM   1073 N  N   . PHE A 1 137 ? 6.592   -2.903  -38.220 1.000 32.90048 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   1074 C  CA  . PHE A 1 137 ? 7.595   -1.863  -38.022 1.000 40.03889 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   1075 C  C   . PHE A 1 137 ? 8.946   -2.383  -38.501 1.000 47.70268 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   1076 O  O   . PHE A 1 137 ? 9.268   -3.558  -38.302 1.000 51.17765 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   1077 C  CB  . PHE A 1 137 ? 7.663   -1.430  -36.540 1.000 33.76261 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   1078 C  CG  . PHE A 1 137 ? 6.317   -1.157  -35.919 1.000 32.20051 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   1079 C  CD1 . PHE A 1 137 ? 5.794   0.130   -35.897 1.000 39.14335 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   1080 C  CD2 . PHE A 1 137 ? 5.569   -2.184  -35.371 1.000 35.44239 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   1081 C  CE1 . PHE A 1 137 ? 4.546   0.388   -35.330 1.000 36.75519 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   1082 C  CE2 . PHE A 1 137 ? 4.326   -1.941  -34.809 1.000 31.04395 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   1083 C  CZ  . PHE A 1 137 ? 3.810   -0.654  -34.781 1.000 37.77352 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
ATOM   1084 N  N   . GLU A 1 138 ? 9.742   -1.512  -39.124 1.000 61.40690 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N   1 
ATOM   1085 C  CA  . GLU A 1 138 ? 10.938  -1.914  -39.858 1.000 68.23756 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA  1 
ATOM   1086 C  C   . GLU A 1 138 ? 12.209  -1.418  -39.157 1.000 73.54885 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C   1 
ATOM   1087 O  O   . GLU A 1 138 ? 12.198  -1.189  -37.935 1.000 73.62512 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O   1 
ATOM   1088 C  CB  . GLU A 1 138 ? 10.794  -1.473  -41.315 1.000 69.15426 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . GLU A 1 138 ? 11.403  -2.443  -42.311 1.000 72.97160 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG  1 
ATOM   1090 C  CD  . GLU A 1 138 ? 11.173  -3.893  -41.923 1.000 69.51068 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD  1 
ATOM   1091 O  OE1 . GLU A 1 138 ? 10.022  -4.377  -42.002 1.000 69.78170 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1 1 
ATOM   1092 O  OE2 . GLU A 1 138 ? 12.163  -4.546  -41.539 1.000 73.72205 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2 1 
ATOM   1093 N  N   . GLN A 1 139 ? 13.288  -1.266  -39.917 1.000 78.57615 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B N   1 
ATOM   1094 C  CA  . GLN A 1 139 ? 14.609  -0.910  -39.408 1.000 83.02892 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CA  1 
ATOM   1095 C  C   . GLN A 1 139 ? 14.615  0.445   -38.702 1.000 83.61574 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B C   1 
ATOM   1096 O  O   . GLN A 1 139 ? 15.401  1.327   -39.043 1.000 85.40883 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B O   1 
ATOM   1097 C  CB  . GLN A 1 139 ? 15.589  -0.866  -40.588 1.000 85.07848 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CB  1 
ATOM   1098 C  CG  . GLN A 1 139 ? 16.164  -2.222  -40.992 1.000 87.25514 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CG  1 
ATOM   1099 C  CD  . GLN A 1 139 ? 17.525  -2.490  -40.387 1.000 89.82177 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CD  1 
ATOM   1100 O  OE1 . GLN A 1 139 ? 18.314  -1.571  -40.167 1.000 90.93486 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B OE1 1 
ATOM   1101 N  NE2 . GLN A 1 139 ? 17.807  -3.758  -40.108 1.000 86.45762 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B NE2 1 
ATOM   1102 N  N   . MET B 1 1   ? 17.047  -32.137 -27.221 1.000 35.35989 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   1103 C  CA  . MET B 1 1   ? 17.766  -31.407 -26.181 1.000 34.48219 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   1104 C  C   . MET B 1 1   ? 17.505  -29.897 -26.276 1.000 29.14888 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   1105 O  O   . MET B 1 1   ? 17.544  -29.315 -27.357 1.000 31.39166 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   1106 C  CB  . MET B 1 1   ? 19.259  -31.719 -26.269 1.000 42.39899 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   1107 C  CG  . MET B 1 1   ? 20.142  -30.876 -25.378 1.000 40.69973 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   1108 S  SD  . MET B 1 1   ? 21.836  -30.880 -25.989 1.000 66.13759 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   1109 C  CE  . MET B 1 1   ? 22.497  -32.295 -25.104 1.000 54.65211 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   1110 N  N   . LEU B 1 2   ? 17.237  -29.268 -25.136 1.000 23.61323 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   1111 C  CA  . LEU B 1 2   ? 16.885  -27.850 -25.120 1.000 21.30750 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   1112 C  C   . LEU B 1 2   ? 18.136  -26.986 -25.239 1.000 27.99601 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   1113 O  O   . LEU B 1 2   ? 19.151  -27.252 -24.593 1.000 30.79183 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   1114 C  CB  . LEU B 1 2   ? 16.153  -27.538 -23.818 1.000 23.49461 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   1115 C  CG  . LEU B 1 2   ? 14.931  -28.422 -23.548 1.000 24.14182 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   1116 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 14.185  -27.977 -22.306 1.000 24.91202 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   1117 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 14.003  -28.437 -24.759 1.000 25.88740 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   1118 N  N   . SER B 1 3   ? 18.049  -25.919 -26.046 1.000 24.52856 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   1 
ATOM   1119 C  CA  . SER B 1 3   ? 19.214  -25.102 -26.370 1.000 29.61572 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  1 
ATOM   1120 C  C   . SER B 1 3   ? 19.156  -23.689 -25.793 1.000 25.98689 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   1 
ATOM   1121 O  O   . SER B 1 3   ? 20.069  -22.893 -26.047 1.000 30.60039 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   1 
ATOM   1122 C  CB  . SER B 1 3   ? 19.417  -25.025 -27.892 1.000 29.05576 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  1 
ATOM   1123 O  OG  . SER B 1 3   ? 18.311  -24.411 -28.540 1.000 31.34110 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  1 
ATOM   1124 N  N   . GLY B 1 4   ? 18.123  -23.354 -25.035 1.000 26.11462 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   1125 C  CA  . GLY B 1 4   ? 17.994  -22.032 -24.460 1.000 24.13281 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   1126 C  C   . GLY B 1 4   ? 16.539  -21.619 -24.411 1.000 25.42125 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   1127 O  O   . GLY B 1 4   ? 15.637  -22.422 -24.643 1.000 23.54397 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   1128 N  N   . LEU B 1 5   ? 16.325  -20.344 -24.095 1.000 25.12495 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . LEU B 1 5   ? 14.975  -19.804 -24.082 1.000 22.20132 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . LEU B 1 5   ? 14.601  -19.393 -25.500 1.000 24.18243 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   1 
ATOM   1131 O  O   . LEU B 1 5   ? 15.349  -18.664 -26.161 1.000 29.45191 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   1 
ATOM   1132 C  CB  . LEU B 1 5   ? 14.882  -18.592 -23.148 1.000 23.95639 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . LEU B 1 5   ? 13.443  -18.132 -22.909 1.000 24.42948 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  1 
ATOM   1134 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 12.777  -19.030 -21.872 1.000 28.83001 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 1 
ATOM   1135 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 13.384  -16.668 -22.484 1.000 30.57553 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 1 
ATOM   1136 N  N   . ASN B 1 6   ? 13.445  -19.863 -25.970 1.000 20.65839 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   1137 C  CA  . ASN B 1 6   ? 13.004  -19.477 -27.304 1.000 21.45955 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   1138 C  C   . ASN B 1 6   ? 12.280  -18.136 -27.285 1.000 20.41161 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   1139 O  O   . ASN B 1 6   ? 12.599  -17.238 -28.078 1.000 21.18674 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   1140 C  CB  . ASN B 1 6   ? 12.123  -20.564 -27.916 1.000 22.84866 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   1141 C  CG  . ASN B 1 6   ? 11.773  -20.265 -29.347 1.000 24.82062 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   1142 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 10.737  -19.667 -29.622 1.000 23.32854 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   1143 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 12.647  -20.653 -30.271 1.000 25.19229 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   1144 N  N   . HIS B 1 7   ? 11.283  -17.997 -26.413 1.000 19.69171 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   1145 C  CA  . HIS B 1 7   ? 10.619  -16.713 -26.235 1.000 21.26844 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   1146 C  C   . HIS B 1 7   ? 10.008  -16.657 -24.846 1.000 20.49374 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   1147 O  O   . HIS B 1 7   ? 9.827   -17.679 -24.178 1.000 21.10647 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   1148 C  CB  . HIS B 1 7   ? 9.574   -16.420 -27.325 1.000 21.16178 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . HIS B 1 7   ? 8.470   -17.433 -27.428 1.000 21.61677 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   1150 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 8.557   -18.548 -28.238 1.000 22.53319 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   1151 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 7.248   -17.490 -26.845 1.000 22.04321 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   1152 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 7.434   -19.241 -28.154 1.000 21.17340 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   1153 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 6.627   -18.631 -27.305 1.000 22.68536 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   1154 N  N   . LEU B 1 8   ? 9.734   -15.425 -24.408 1.000 19.38924 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   1155 C  CA  . LEU B 1 8   ? 9.059   -15.144 -23.150 1.000 20.98657 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   1156 C  C   . LEU B 1 8   ? 7.749   -14.467 -23.511 1.000 22.12581 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   1157 O  O   . LEU B 1 8   ? 7.754   -13.490 -24.266 1.000 21.35238 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   1158 C  CB  . LEU B 1 8   ? 9.913   -14.192 -22.299 1.000 21.28028 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   1159 C  CG  . LEU B 1 8   ? 9.230   -13.574 -21.075 1.000 20.26143 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   1160 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 8.806   -14.646 -20.079 1.000 23.21988 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   1161 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 10.129  -12.553 -20.390 1.000 20.49720 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   1162 N  N   . THR B 1 9   ? 6.631   -15.002 -23.019 1.000 19.12601 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   1163 C  CA  . THR B 1 9   ? 5.310   -14.455 -23.316 1.000 20.93961 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   1164 C  C   . THR B 1 9   ? 4.674   -13.961 -22.028 1.000 19.44321 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   1165 O  O   . THR B 1 9   ? 4.504   -14.735 -21.083 1.000 20.94948 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   1166 C  CB  . THR B 1 9   ? 4.418   -15.494 -23.994 1.000 21.63391 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   1167 O  OG1 . THR B 1 9   ? 4.951   -15.795 -25.291 1.000 21.11353 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   1168 C  CG2 . THR B 1 9   ? 2.997   -14.959 -24.152 1.000 24.65532 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   1169 N  N   . LEU B 1 10  ? 4.343   -12.669 -21.986 1.000 20.36008 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   1170 C  CA  . LEU B 1 10  ? 3.706   -12.052 -20.833 1.000 20.93097 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   1171 C  C   . LEU B 1 10  ? 2.264   -11.704 -21.178 1.000 21.25243 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   1172 O  O   . LEU B 1 10  ? 2.010   -11.052 -22.200 1.000 21.54925 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   1173 C  CB  . LEU B 1 10  ? 4.462   -10.777 -20.450 1.000 21.40190 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . LEU B 1 10  ? 5.927   -10.940 -20.042 1.000 21.05917 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   1175 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 6.517   -9.581  -19.668 1.000 21.12858 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   1176 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 6.074   -11.927 -18.888 1.000 22.29694 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   1177 N  N   . ALA B 1 11  ? 1.326   -12.129 -20.328 1.000 19.49724 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   1178 C  CA  . ALA B 1 11  ? -0.064  -11.715 -20.472 1.000 22.45607 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   1179 C  C   . ALA B 1 11  ? -0.223  -10.283 -19.970 1.000 22.12561 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   1180 O  O   . ALA B 1 11  ? 0.244   -9.944  -18.877 1.000 23.70695 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   1181 C  CB  . ALA B 1 11  ? -0.983  -12.632 -19.675 1.000 21.87764 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   1182 N  N   . VAL B 1 12  ? -0.898  -9.445  -20.754 1.000 22.51553 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   1183 C  CA  . VAL B 1 12  ? -1.084  -8.045  -20.392 1.000 23.16662 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   1184 C  C   . VAL B 1 12  ? -2.563  -7.686  -20.442 1.000 23.24366 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   1185 O  O   . VAL B 1 12  ? -3.335  -8.271  -21.206 1.000 23.08590 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   1186 C  CB  . VAL B 1 12  ? -0.233  -7.102  -21.271 1.000 20.02724 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   1187 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 1.256   -7.452  -21.170 1.000 20.73330 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   1188 C  CG2 . VAL B 1 12  ? -0.712  -7.131  -22.732 1.000 24.89913 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   1189 N  N   . SER B 1 13  ? -2.961  -6.697  -19.628 1.000 23.42553 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   1 
ATOM   1190 C  CA  . SER B 1 13  ? -4.369  -6.306  -19.581 1.000 24.02538 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  1 
ATOM   1191 C  C   . SER B 1 13  ? -4.718  -5.182  -20.549 1.000 26.17389 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   1 
ATOM   1192 O  O   . SER B 1 13  ? -5.875  -5.085  -20.978 1.000 28.45642 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   1 
ATOM   1193 C  CB  . SER B 1 13  ? -4.773  -5.908  -18.161 1.000 24.28514 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  1 
ATOM   1194 O  OG  . SER B 1 13  ? -4.115  -4.715  -17.764 1.000 26.40577 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  1 
ATOM   1195 N  N   . GLN B 1 14  ? -3.752  -4.335  -20.896 1.000 23.17098 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N   1 
ATOM   1196 C  CA  . GLN B 1 14  ? -3.959  -3.225  -21.825 1.000 24.86921 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA  1 
ATOM   1197 C  C   . GLN B 1 14  ? -2.746  -3.161  -22.740 1.000 24.55561 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C   1 
ATOM   1198 O  O   . GLN B 1 14  ? -1.630  -2.904  -22.275 1.000 26.96800 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O   1 
ATOM   1199 C  CB  . GLN B 1 14  ? -4.133  -1.899  -21.074 1.000 27.72226 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB  1 
ATOM   1200 C  CG  . GLN B 1 14  ? -5.328  -1.867  -20.122 1.000 31.72798 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG  1 
ATOM   1201 C  CD  . GLN B 1 14  ? -5.495  -0.510  -19.466 1.000 36.52992 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD  1 
ATOM   1202 O  OE1 . GLN B 1 14  ? -5.276  0.520   -20.097 1.000 39.38639 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1 1 
ATOM   1203 N  NE2 . GLN B 1 14  ? -5.872  -0.504  -18.192 1.000 38.69771 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2 1 
ATOM   1204 N  N   . LEU B 1 15  ? -2.962  -3.405  -24.037 1.000 24.05664 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   1205 C  CA  . LEU B 1 15  ? -1.842  -3.627  -24.949 1.000 25.62614 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   1206 C  C   . LEU B 1 15  ? -1.014  -2.362  -25.159 1.000 23.57320 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   1207 O  O   . LEU B 1 15  ? 0.219   -2.399  -25.079 1.000 24.09522 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   1208 C  CB  . LEU B 1 15  ? -2.343  -4.171  -26.289 1.000 25.52424 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   1209 C  CG  . LEU B 1 15  ? -1.257  -4.558  -27.300 1.000 28.86995 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   1210 C  CD1 . LEU B 1 15  ? -0.282  -5.593  -26.710 1.000 26.47153 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   1211 C  CD2 . LEU B 1 15  ? -1.879  -5.091  -28.593 1.000 28.54531 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   1212 N  N   . ALA B 1 16  ? -1.661  -1.237  -25.471 1.000 24.63024 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   1213 C  CA  . ALA B 1 16  ? -0.888  -0.034  -25.772 1.000 24.91831 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   1214 C  C   . ALA B 1 16  ? -0.023  0.424   -24.604 1.000 22.43621 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   1215 O  O   . ALA B 1 16  ? 1.170   0.703   -24.822 1.000 24.16514 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   1216 C  CB  . ALA B 1 16  ? -1.793  1.071   -26.334 1.000 26.21636 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   1217 N  N   . PRO B 1 17  ? -0.527  0.510   -23.367 1.000 22.85105 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . PRO B 1 17  ? 0.369   0.837   -22.243 1.000 27.08496 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . PRO B 1 17  ? 1.508   -0.150  -22.057 1.000 22.97700 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A C   1 
ATOM   1220 O  O   . PRO B 1 17  ? 2.614   0.262   -21.686 1.000 24.10244 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . PRO B 1 17  ? -0.567  0.862   -21.027 1.000 27.24453 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CB  1 
ATOM   1222 C  CG  . PRO B 1 17  ? -1.936  1.097   -21.604 1.000 31.64100 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CG  1 
ATOM   1223 C  CD  . PRO B 1 17  ? -1.941  0.453   -22.953 1.000 24.82417 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CD  1 
ATOM   1224 N  N   . SER B 1 18  ? 1.282   -1.441  -22.318 1.000 23.32377 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . SER B 1 18  ? 2.361   -2.404  -22.138 1.000 21.13255 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . SER B 1 18  ? 3.415   -2.262  -23.225 1.000 20.55410 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   1227 O  O   . SER B 1 18  ? 4.617   -2.331  -22.945 1.000 20.00181 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . SER B 1 18  ? 1.788   -3.819  -22.092 1.000 20.34792 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   1229 O  OG  . SER B 1 18  ? 1.080   -3.998  -20.884 1.000 22.95091 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   1230 N  N   . VAL B 1 19  ? 2.993   -2.082  -24.476 1.000 19.00248 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N   1 
ATOM   1231 C  CA  . VAL B 1 19  ? 3.962   -1.818  -25.535 1.000 22.18546 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  1 
ATOM   1232 C  C   . VAL B 1 19  ? 4.791   -0.583  -25.209 1.000 21.14955 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C   1 
ATOM   1233 O  O   . VAL B 1 19  ? 6.014   -0.578  -25.380 1.000 23.06474 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O   1 
ATOM   1234 C  CB  . VAL B 1 19  ? 3.262   -1.708  -26.904 1.000 24.66226 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  1 
ATOM   1235 C  CG1 . VAL B 1 19  ? 4.246   -1.241  -27.979 1.000 23.46248 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 1 
ATOM   1236 C  CG2 . VAL B 1 19  ? 2.637   -3.059  -27.288 1.000 24.32099 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 1 
ATOM   1237 N  N   . ALA B 1 20  ? 4.138   0.485   -24.735 1.000 22.95799 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . ALA B 1 20  ? 4.862   1.709   -24.413 1.000 22.02466 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . ALA B 1 20  ? 5.894   1.474   -23.313 1.000 21.74437 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   1240 O  O   . ALA B 1 20  ? 7.000   2.028   -23.359 1.000 21.54758 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . ALA B 1 20  ? 3.875   2.808   -24.012 1.000 23.48645 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   1242 N  N   . PHE B 1 21  ? 5.558   0.636   -22.328 1.000 21.44965 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   1243 C  CA  . PHE B 1 21  ? 6.491   0.325   -21.247 1.000 21.45050 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   1244 C  C   . PHE B 1 21  ? 7.734   -0.382  -21.778 1.000 20.33450 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   1245 O  O   . PHE B 1 21  ? 8.867   0.056   -21.552 1.000 18.74358 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   1246 C  CB  . PHE B 1 21  ? 5.779   -0.531  -20.196 1.000 20.28403 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . PHE B 1 21  ? 6.632   -0.885  -19.008 1.000 20.91520 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   1248 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 6.736   -0.029  -17.930 1.000 21.62860 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   1249 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 7.304   -2.106  -18.958 1.000 21.15038 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   1250 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 7.513   -0.362  -16.829 1.000 21.13835 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   1251 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 8.085   -2.452  -17.860 1.000 21.76795 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   1252 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 8.187   -1.581  -16.788 1.000 22.18446 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   1253 N  N   . TYR B 1 22  ? 7.535   -1.495  -22.492 1.000 18.53395 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   1254 C  CA  . TYR B 1 22  ? 8.673   -2.287  -22.954 1.000 19.87447 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   1255 C  C   . TYR B 1 22  ? 9.450   -1.568  -24.053 1.000 21.64400 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   1256 O  O   . TYR B 1 22  ? 10.686  -1.607  -24.068 1.000 22.54881 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   1257 C  CB  . TYR B 1 22  ? 8.213   -3.706  -23.362 1.000 19.44609 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   1258 C  CG  . TYR B 1 22  ? 7.807   -4.522  -22.141 1.000 22.12544 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   1259 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 8.766   -5.163  -21.355 1.000 19.49808 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   1260 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 6.478   -4.588  -21.734 1.000 19.73322 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   1261 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 8.415   -5.846  -20.202 1.000 19.69574 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   1262 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 6.115   -5.281  -20.572 1.000 19.80265 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   1263 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 7.096   -5.918  -19.824 1.000 21.29358 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   1264 O  OH  . TYR B 1 22  ? 6.754   -6.591  -18.674 1.000 21.11881 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   1265 N  N   . GLN B 1 23  ? 8.757   -0.867  -24.955 1.000 20.09552 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   1 
ATOM   1266 C  CA  . GLN B 1 23  ? 9.448   -0.186  -26.049 1.000 21.26193 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  1 
ATOM   1267 C  C   . GLN B 1 23  ? 10.103  1.107   -25.580 1.000 22.03118 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   1 
ATOM   1268 O  O   . GLN B 1 23  ? 11.292  1.337   -25.829 1.000 21.63270 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   1 
ATOM   1269 C  CB  . GLN B 1 23  ? 8.473   0.116   -27.188 1.000 22.47895 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . GLN B 1 23  ? 9.117   0.823   -28.366 1.000 25.20205 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  1 
ATOM   1271 C  CD  . GLN B 1 23  ? 8.109   1.227   -29.420 1.000 25.67837 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  1 
ATOM   1272 O  OE1 . GLN B 1 23  ? 6.926   1.376   -29.133 1.000 29.52486 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 1 
ATOM   1273 N  NE2 . GLN B 1 23  ? 8.579   1.436   -30.642 1.000 24.72656 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 1 
ATOM   1274 N  N   . GLN B 1 24  ? 9.346   1.962   -24.900 1.000 23.20780 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   1 
ATOM   1275 C  CA  . GLN B 1 24  ? 9.854   3.297   -24.606 1.000 21.28144 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  1 
ATOM   1276 C  C   . GLN B 1 24  ? 10.655  3.348   -23.306 1.000 23.05890 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   1 
ATOM   1277 O  O   . GLN B 1 24  ? 11.744  3.928   -23.270 1.000 28.09830 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   1 
ATOM   1278 C  CB  . GLN B 1 24  ? 8.707   4.314   -24.585 1.000 24.14825 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  1 
ATOM   1279 C  CG  . GLN B 1 24  ? 7.894   4.372   -25.873 1.000 26.59805 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  1 
ATOM   1280 C  CD  . GLN B 1 24  ? 8.740   4.726   -27.078 1.000 24.60529 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  1 
ATOM   1281 O  OE1 . GLN B 1 24  ? 9.796   5.345   -26.944 1.000 31.72906 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 1 
ATOM   1282 N  NE2 . GLN B 1 24  ? 8.248   4.398   -28.264 1.000 28.48244 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 1 
ATOM   1283 N  N   . LEU B 1 25  ? 10.149  2.739   -22.232 1.000 21.60292 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N   1 
ATOM   1284 C  CA  . LEU B 1 25  ? 10.869  2.822   -20.964 1.000 20.31827 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA  1 
ATOM   1285 C  C   . LEU B 1 25  ? 12.019  1.823   -20.884 1.000 23.97413 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C   1 
ATOM   1286 O  O   . LEU B 1 25  ? 13.051  2.126   -20.275 1.000 24.49248 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O   1 
ATOM   1287 C  CB  . LEU B 1 25  ? 9.914   2.645   -19.782 1.000 23.64503 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB  1 
ATOM   1288 C  CG  . LEU B 1 25  ? 8.875   3.753   -19.551 1.000 22.40398 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG  1 
ATOM   1289 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 8.234   3.625   -18.180 1.000 22.90505 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1 1 
ATOM   1290 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 9.517   5.125   -19.695 1.000 24.06786 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2 1 
ATOM   1291 N  N   . LEU B 1 26  ? 11.874  0.638   -21.477 1.000 21.68598 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   1292 C  CA  . LEU B 1 26  ? 12.958  -0.339  -21.441 1.000 22.29014 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   1293 C  C   . LEU B 1 26  ? 13.796  -0.356  -22.713 1.000 25.50220 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   1294 O  O   . LEU B 1 26  ? 14.824  -1.044  -22.753 1.000 23.34935 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   1295 C  CB  . LEU B 1 26  ? 12.417  -1.745  -21.146 1.000 21.35571 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . LEU B 1 26  ? 11.793  -1.936  -19.762 1.000 21.13586 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   1297 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 11.566  -3.422  -19.501 1.000 19.54475 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   1298 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 12.665  -1.344  -18.671 1.000 24.82141 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   1299 N  N   . GLY B 1 27  ? 13.392  0.389   -23.741 1.000 21.39189 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   1300 C  CA  . GLY B 1 27  ? 14.194  0.474   -24.946 1.000 21.47618 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   1301 C  C   . GLY B 1 27  ? 14.183  -0.739  -25.855 1.000 23.95058 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   1302 O  O   . GLY B 1 27  ? 15.067  -0.853  -26.707 1.000 23.94561 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   1303 N  N   . MET B 1 28  ? 13.212  -1.644  -25.724 1.000 22.42655 ? ? ? ? ? ? 28  MET A N   1 
ATOM   1304 C  CA  . MET B 1 28  ? 13.264  -2.803  -26.603 1.000 20.20814 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA  1 
ATOM   1305 C  C   . MET B 1 28  ? 12.711  -2.453  -27.987 1.000 24.35838 ? ? ? ? ? ? 28  MET A C   1 
ATOM   1306 O  O   . MET B 1 28  ? 12.001  -1.460  -28.168 1.000 23.74853 ? ? ? ? ? ? 28  MET A O   1 
ATOM   1307 C  CB  . MET B 1 28  ? 12.519  -4.005  -26.028 1.000 26.29846 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB  1 
ATOM   1308 C  CG  . MET B 1 28  ? 12.895  -4.390  -24.595 1.000 23.57246 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG  1 
ATOM   1309 S  SD  . MET B 1 28  ? 11.843  -5.750  -23.960 1.000 22.96086 ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD  1 
ATOM   1310 C  CE  . MET B 1 28  ? 12.711  -6.106  -22.439 1.000 23.49068 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE  1 
ATOM   1311 N  N   . THR B 1 29  ? 13.036  -3.297  -28.969 1.000 21.53716 ? ? ? ? ? ? 29  THR A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . THR B 1 29  ? 12.674  -3.056  -30.363 1.000 22.74080 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . THR B 1 29  ? 11.291  -3.633  -30.641 1.000 23.53224 ? ? ? ? ? ? 29  THR A C   1 
ATOM   1314 O  O   . THR B 1 29  ? 11.068  -4.829  -30.439 1.000 23.74129 ? ? ? ? ? ? 29  THR A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . THR B 1 29  ? 13.693  -3.725  -31.281 1.000 25.78939 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CB  1 
ATOM   1316 O  OG1 . THR B 1 29  ? 15.005  -3.208  -31.024 1.000 30.21813 ? ? ? ? ? ? 29  THR A OG1 1 
ATOM   1317 C  CG2 . THR B 1 29  ? 13.319  -3.510  -32.744 1.000 26.85675 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CG2 1 
ATOM   1318 N  N   . LEU B 1 30  ? 10.371  -2.799  -31.121 1.000 22.37529 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   1319 C  CA  . LEU B 1 30  ? 9.041   -3.255  -31.508 1.000 22.05023 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   1320 C  C   . LEU B 1 30  ? 9.082   -3.722  -32.961 1.000 25.74065 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   1321 O  O   . LEU B 1 30  ? 9.486   -2.968  -33.850 1.000 23.99842 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   1322 C  CB  . LEU B 1 30  ? 8.020   -2.128  -31.329 1.000 22.76666 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   1323 C  CG  . LEU B 1 30  ? 6.585   -2.463  -31.748 1.000 24.05753 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   1324 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 5.998   -3.623  -30.938 1.000 24.65496 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   1325 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 5.700   -1.225  -31.631 1.000 25.32122 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   1326 N  N   . HIS B 1 31  ? 8.696   -4.975  -33.200 1.000 20.60891 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   1 
ATOM   1327 C  CA  . HIS B 1 31  ? 8.700   -5.516  -34.555 1.000 25.12332 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  1 
ATOM   1328 C  C   . HIS B 1 31  ? 7.325   -5.521  -35.205 1.000 26.95453 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   1 
ATOM   1329 O  O   . HIS B 1 31  ? 7.214   -5.242  -36.405 1.000 27.71699 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   1 
ATOM   1330 C  CB  . HIS B 1 31  ? 9.287   -6.933  -34.568 1.000 24.01187 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  1 
ATOM   1331 C  CG  . HIS B 1 31  ? 10.725  -6.977  -34.166 1.000 24.62999 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  1 
ATOM   1332 N  ND1 . HIS B 1 31  ? 11.751  -6.711  -35.046 1.000 29.70085 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 1 
ATOM   1333 C  CD2 . HIS B 1 31  ? 11.311  -7.239  -32.972 1.000 26.43928 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 1 
ATOM   1334 C  CE1 . HIS B 1 31  ? 12.907  -6.811  -34.414 1.000 31.04733 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 1 
ATOM   1335 N  NE2 . HIS B 1 31  ? 12.668  -7.126  -33.154 1.000 24.85590 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 1 
ATOM   1336 N  N   . ALA B 1 32  ? 6.284   -5.836  -34.441 1.000 24.59325 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   1 
ATOM   1337 C  CA  . ALA B 1 32  ? 4.928   -5.924  -34.954 1.000 25.88000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  1 
ATOM   1338 C  C   . ALA B 1 32  ? 3.971   -5.857  -33.779 1.000 27.66447 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   1 
ATOM   1339 O  O   . ALA B 1 32  ? 4.305   -6.280  -32.668 1.000 25.72758 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   1 
ATOM   1340 C  CB  . ALA B 1 32  ? 4.712   -7.232  -35.727 1.000 26.39256 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  1 
ATOM   1341 N  N   . ARG B 1 33  ? 2.789   -5.300  -34.024 1.000 25.68643 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ARG B 1 33  ? 1.710   -5.369  -33.053 1.000 23.57340 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ARG B 1 33  ? 0.440   -5.745  -33.794 1.000 26.84392 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   1344 O  O   . ARG B 1 33  ? 0.309   -5.493  -34.994 1.000 29.55780 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ARG B 1 33  ? 1.484   -4.065  -32.271 1.000 32.36853 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . ARG B 1 33  ? 1.036   -2.902  -33.101 1.000 42.31093 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . ARG B 1 33  ? 0.214   -1.962  -32.228 1.000 48.58332 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   1348 N  NE  . ARG B 1 33  ? -0.973  -2.642  -31.717 1.000 50.67416 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   1349 C  CZ  . ARG B 1 33  ? -2.214  -2.388  -32.113 1.000 51.01575 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   1350 N  NH1 . ARG B 1 33  ? -2.474  -1.457  -33.019 1.000 56.31877 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   1351 N  NH2 . ARG B 1 33  ? -3.219  -3.078  -31.579 1.000 41.89705 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   1352 N  N   . TRP B 1 34  ? -0.487  -6.372  -33.077 1.000 26.30600 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   1 
ATOM   1353 C  CA  . TRP B 1 34  ? -1.787  -6.710  -33.636 1.000 28.61046 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  1 
ATOM   1354 C  C   . TRP B 1 34  ? -2.855  -6.484  -32.576 1.000 32.92049 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   1 
ATOM   1355 O  O   . TRP B 1 34  ? -2.567  -6.040  -31.461 1.000 32.01588 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   1 
ATOM   1356 C  CB  . TRP B 1 34  ? -1.795  -8.110  -34.263 1.000 28.43235 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  1 
ATOM   1357 C  CG  . TRP B 1 34  ? -1.699  -9.282  -33.325 1.000 28.48933 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  1 
ATOM   1358 C  CD1 . TRP B 1 34  ? -2.729  -10.076 -32.909 1.000 32.32929 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 1 
ATOM   1359 C  CD2 . TRP B 1 34  ? -0.512  -9.814  -32.714 1.000 27.93561 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 1 
ATOM   1360 N  NE1 . TRP B 1 34  ? -2.260  -11.069 -32.081 1.000 30.50576 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 1 
ATOM   1361 C  CE2 . TRP B 1 34  ? -0.905  -10.930 -31.944 1.000 25.74905 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 1 
ATOM   1362 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 0.839   -9.463  -32.751 1.000 28.59772 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 1 
ATOM   1363 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 0.009   -11.692 -31.205 1.000 28.28177 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 1 
ATOM   1364 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 1.744   -10.219 -32.019 1.000 27.35309 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 1 
ATOM   1365 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 1.324   -11.322 -31.260 1.000 28.87425 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 1 
ATOM   1366 N  N   . ASP B 1 35  ? -4.105  -6.788  -32.928 1.000 32.30287 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   1 
ATOM   1367 C  CA  . ASP B 1 35  ? -5.214  -6.467  -32.034 1.000 31.31480 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  1 
ATOM   1368 C  C   . ASP B 1 35  ? -5.059  -7.134  -30.671 1.000 34.23702 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   1 
ATOM   1369 O  O   . ASP B 1 35  ? -5.577  -6.625  -29.671 1.000 35.36430 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   1 
ATOM   1370 C  CB  . ASP B 1 35  ? -6.540  -6.866  -32.680 1.000 32.72871 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . ASP B 1 35  ? -6.995  -5.873  -33.740 1.000 35.31126 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  1 
ATOM   1372 O  OD1 . ASP B 1 35  ? -6.325  -4.827  -33.912 1.000 34.61186 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 1 
ATOM   1373 O  OD2 . ASP B 1 35  ? -8.021  -6.146  -34.400 1.000 33.37394 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 1 
ATOM   1374 N  N   . SER B 1 36  ? -4.335  -8.253  -30.598 1.000 31.81727 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   1 
ATOM   1375 C  CA  . SER B 1 36  ? -4.225  -8.982  -29.339 1.000 28.96703 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  1 
ATOM   1376 C  C   . SER B 1 36  ? -2.782  -9.304  -28.949 1.000 25.35951 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   1 
ATOM   1377 O  O   . SER B 1 36  ? -2.559  -10.219 -28.151 1.000 27.41797 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   1 
ATOM   1378 C  CB  . SER B 1 36  ? -5.101  -10.238 -29.356 1.000 34.74615 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  1 
ATOM   1379 O  OG  . SER B 1 36  ? -4.669  -11.150 -30.349 1.000 33.49913 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  1 
ATOM   1380 N  N   . GLY B 1 37  ? -1.795  -8.584  -29.474 1.000 25.20354 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   1381 C  CA  . GLY B 1 37  ? -0.433  -8.880  -29.065 1.000 26.83124 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   1382 C  C   . GLY B 1 37  ? 0.582   -7.943  -29.684 1.000 26.11441 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   1383 O  O   . GLY B 1 37  ? 0.252   -7.051  -30.480 1.000 25.14589 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   1384 N  N   . ALA B 1 38  ? 1.838   -8.148  -29.281 1.000 22.75782 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   1385 C  CA  . ALA B 1 38  ? 2.980   -7.469  -29.875 1.000 20.60350 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   1386 C  C   . ALA B 1 38  ? 4.221   -8.347  -29.735 1.000 24.12116 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   1387 O  O   . ALA B 1 38  ? 4.324   -9.154  -28.806 1.000 24.44472 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   1388 C  CB  . ALA B 1 38  ? 3.211   -6.068  -29.264 1.000 21.19432 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   1389 N  N   . TYR B 1 39  ? 5.152   -8.192  -30.676 1.000 23.19053 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   1390 C  CA  . TYR B 1 39  ? 6.438   -8.881  -30.665 1.000 21.71804 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   1391 C  C   . TYR B 1 39  ? 7.541   -7.839  -30.533 1.000 25.33064 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   1392 O  O   . TYR B 1 39  ? 7.641   -6.930  -31.366 1.000 23.36391 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   1393 C  CB  . TYR B 1 39  ? 6.654   -9.652  -31.971 1.000 23.36458 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   1394 C  CG  . TYR B 1 39  ? 5.808   -10.885 -32.170 1.000 23.78380 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   1395 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 5.454   -11.707 -31.104 1.000 22.71134 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   1396 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 5.369   -11.232 -33.441 1.000 22.26293 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   1397 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 4.682   -12.860 -31.311 1.000 24.62304 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   1398 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 4.601   -12.373 -33.657 1.000 24.42370 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   1399 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 4.253   -13.175 -32.591 1.000 26.43738 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   1400 O  OH  . TYR B 1 39  ? 3.487   -14.311 -32.813 1.000 27.35472 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   1401 N  N   . LEU B 1 40  ? 8.380   -7.987  -29.507 1.000 21.51174 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   1 
ATOM   1402 C  CA  . LEU B 1 40  ? 9.531   -7.128  -29.286 1.000 23.64482 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  1 
ATOM   1403 C  C   . LEU B 1 40  ? 10.771  -7.993  -29.139 1.000 23.09782 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   1 
ATOM   1404 O  O   . LEU B 1 40  ? 10.682  -9.193  -28.883 1.000 22.88912 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   1 
ATOM   1405 C  CB  . LEU B 1 40  ? 9.367   -6.259  -28.023 1.000 22.59197 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  1 
ATOM   1406 C  CG  . LEU B 1 40  ? 8.131   -5.354  -28.029 1.000 21.96745 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  1 
ATOM   1407 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 6.983   -6.011  -27.297 1.000 24.68155 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 1 
ATOM   1408 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 8.432   -3.971  -27.436 1.000 23.64802 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 1 
ATOM   1409 N  N   . SER B 1 41  ? 11.934  -7.377  -29.301 1.000 24.03770 ? ? ? ? ? ? 41  SER A N   1 
ATOM   1410 C  CA  . SER B 1 41  ? 13.192  -8.058  -29.046 1.000 24.09176 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA  1 
ATOM   1411 C  C   . SER B 1 41  ? 14.081  -7.190  -28.169 1.000 25.66565 ? ? ? ? ? ? 41  SER A C   1 
ATOM   1412 O  O   . SER B 1 41  ? 14.001  -5.953  -28.184 1.000 23.97231 ? ? ? ? ? ? 41  SER A O   1 
ATOM   1413 C  CB  . SER B 1 41  ? 13.921  -8.474  -30.334 1.000 25.26863 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB  1 
ATOM   1414 O  OG  . SER B 1 41  ? 14.344  -7.342  -31.078 1.000 28.12216 ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG  1 
ATOM   1415 N  N   . CYS B 1 42  ? 14.916  -7.866  -27.386 1.000 24.49726 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N   1 
ATOM   1416 C  CA  . CYS B 1 42  ? 15.872  -7.236  -26.484 1.000 24.84575 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA  1 
ATOM   1417 C  C   . CYS B 1 42  ? 17.119  -8.103  -26.616 1.000 27.32270 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C   1 
ATOM   1418 O  O   . CYS B 1 42  ? 17.179  -9.190  -26.038 1.000 24.88515 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O   1 
ATOM   1419 C  CB  . CYS B 1 42  ? 15.315  -7.265  -25.066 1.000 25.25780 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB  1 
ATOM   1420 S  SG  . CYS B 1 42  ? 16.397  -6.617  -23.801 1.000 28.88835 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG  1 
ATOM   1421 N  N   . GLY B 1 43  ? 18.084  -7.654  -27.413 1.000 28.99632 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   1422 C  CA  . GLY B 1 43  ? 19.178  -8.545  -27.775 1.000 28.64370 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   1423 C  C   . GLY B 1 43  ? 18.635  -9.796  -28.439 1.000 31.13514 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   1424 O  O   . GLY B 1 43  ? 17.844  -9.729  -29.387 1.000 30.51119 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   1425 N  N   . ASP B 1 44  ? 19.039  -10.956 -27.915 1.000 30.13133 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N   1 
ATOM   1426 C  CA  . ASP B 1 44  ? 18.595  -12.258 -28.404 1.000 31.88753 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA  1 
ATOM   1427 C  C   . ASP B 1 44  ? 17.203  -12.631 -27.913 1.000 27.89402 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C   1 
ATOM   1428 O  O   . ASP B 1 44  ? 16.659  -13.653 -28.348 1.000 28.14490 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O   1 
ATOM   1429 C  CB  . ASP B 1 44  ? 19.552  -13.332 -27.882 1.000 32.46420 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB  1 
ATOM   1430 C  CG  . ASP B 1 44  ? 20.752  -13.538 -28.772 1.000 42.66340 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG  1 
ATOM   1431 O  OD1 . ASP B 1 44  ? 20.862  -12.856 -29.811 1.000 44.86422 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1 1 
ATOM   1432 O  OD2 . ASP B 1 44  ? 21.611  -14.370 -28.405 1.000 47.13854 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2 1 
ATOM   1433 N  N   . LEU B 1 45  ? 16.629  -11.867 -26.987 1.000 25.04583 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   1434 C  CA  . LEU B 1 45  ? 15.376  -12.265 -26.366 1.000 22.32390 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   1435 C  C   . LEU B 1 45  ? 14.202  -11.887 -27.257 1.000 22.95460 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   1436 O  O   . LEU B 1 45  ? 14.068  -10.729 -27.673 1.000 22.62468 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   1437 C  CB  . LEU B 1 45  ? 15.213  -11.597 -25.000 1.000 23.66150 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   1438 C  CG  . LEU B 1 45  ? 13.837  -11.801 -24.357 1.000 22.17328 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   1439 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 13.635  -13.251 -23.916 1.000 23.53845 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   1440 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 13.647  -10.864 -23.173 1.000 22.48134 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   1441 N  N   . TRP B 1 46  ? 13.354  -12.870 -27.539 1.000 21.24706 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   1442 C  CA  . TRP B 1 46  ? 12.080  -12.656 -28.206 1.000 20.66407 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   1443 C  C   . TRP B 1 46  ? 11.018  -12.521 -27.117 1.000 20.39897 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   1444 O  O   . TRP B 1 46  ? 10.761  -13.470 -26.366 1.000 21.86917 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   1445 C  CB  . TRP B 1 46  ? 11.818  -13.826 -29.157 1.000 21.51877 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   1446 C  CG  . TRP B 1 46  ? 10.434  -13.899 -29.762 1.000 24.10573 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   1447 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 9.451   -12.945 -29.716 1.000 26.01249 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   1448 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 9.896   -14.990 -30.516 1.000 23.85083 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   1449 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 8.333   -13.392 -30.384 1.000 27.16052 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   1450 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 8.583   -14.643 -30.884 1.000 25.76505 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   1451 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 10.399  -16.234 -30.912 1.000 23.04386 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   1452 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 7.766   -15.493 -31.625 1.000 26.40160 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   1453 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 9.582   -17.074 -31.646 1.000 27.25594 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   1454 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 8.284   -16.703 -31.993 1.000 26.85753 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   1455 N  N   . LEU B 1 47  ? 10.427  -11.330 -27.010 1.000 22.49481 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   1456 C  CA  . LEU B 1 47  ? 9.387   -11.048 -26.031 1.000 21.36973 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   1457 C  C   . LEU B 1 47  ? 8.056   -10.934 -26.759 1.000 23.41287 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   1458 O  O   . LEU B 1 47  ? 7.949   -10.210 -27.756 1.000 23.37294 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   1459 C  CB  . LEU B 1 47  ? 9.679   -9.732  -25.297 1.000 21.60135 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   1460 C  CG  . LEU B 1 47  ? 8.587   -9.287  -24.321 1.000 21.19897 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   1461 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 8.503   -10.242 -23.140 1.000 20.94873 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   1462 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 8.822   -7.848  -23.839 1.000 22.48871 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   1463 N  N   A CYS B 1 48  ? 7.044   -11.632 -26.250 0.344 21.84580 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   1464 N  N   B CYS B 1 48  ? 7.056   -11.671 -26.290 0.656 21.83163 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   1465 C  CA  A CYS B 1 48  ? 5.688   -11.561 -26.776 0.344 22.37728 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   1466 C  CA  B CYS B 1 48  ? 5.694   -11.534 -26.783 0.656 22.38065 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   1467 C  C   A CYS B 1 48  ? 4.784   -11.016 -25.681 0.344 22.49846 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   1468 C  C   B CYS B 1 48  ? 4.816   -10.988 -25.671 0.656 22.52262 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   1469 O  O   A CYS B 1 48  ? 4.741   -11.569 -24.579 0.344 23.22941 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   1470 O  O   B CYS B 1 48  ? 4.838   -11.499 -24.549 0.656 23.25957 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   1471 C  CB  A CYS B 1 48  ? 5.201   -12.949 -27.197 0.344 23.46929 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   1472 C  CB  B CYS B 1 48  ? 5.129   -12.866 -27.279 0.656 23.38024 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   1473 S  SG  A CYS B 1 48  ? 6.385   -13.900 -28.165 0.344 25.93998 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   1474 S  SG  B CYS B 1 48  ? 3.367   -12.780 -27.707 0.656 23.86292 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   1475 N  N   . LEU B 1 49  ? 4.077   -9.929  -25.973 1.000 20.28766 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   1476 C  CA  . LEU B 1 49  ? 3.018   -9.449  -25.104 1.000 18.53126 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   1477 C  C   . LEU B 1 49  ? 1.714   -9.969  -25.680 1.000 25.82669 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   1478 O  O   . LEU B 1 49  ? 1.455   -9.805  -26.876 1.000 26.52713 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   1479 C  CB  . LEU B 1 49  ? 2.981   -7.919  -25.087 1.000 21.24667 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   1480 C  CG  . LEU B 1 49  ? 4.303   -7.249  -24.743 1.000 19.06098 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   1481 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 4.142   -5.728  -24.727 1.000 20.07124 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   1482 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 4.800   -7.745  -23.394 1.000 22.31094 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   1483 N  N   . SER B 1 50  ? 0.905   -10.595 -24.838 1.000 20.51041 ? ? ? ? ? ? 50  SER A N   1 
ATOM   1484 C  CA  . SER B 1 50  ? -0.342  -11.213 -25.261 1.000 22.80020 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA  1 
ATOM   1485 C  C   . SER B 1 50  ? -1.488  -10.579 -24.493 1.000 24.02149 ? ? ? ? ? ? 50  SER A C   1 
ATOM   1486 O  O   . SER B 1 50  ? -1.558  -10.695 -23.265 1.000 23.29942 ? ? ? ? ? ? 50  SER A O   1 
ATOM   1487 C  CB  . SER B 1 50  ? -0.292  -12.721 -25.002 1.000 22.36151 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB  1 
ATOM   1488 O  OG  . SER B 1 50  ? -1.495  -13.344 -25.414 1.000 26.58062 ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG  1 
ATOM   1489 N  N   . LEU B 1 51  ? -2.367  -9.881  -25.215 1.000 25.28876 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   1490 C  CA  . LEU B 1 51  ? -3.544  -9.296  -24.590 1.000 25.33401 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   1491 C  C   . LEU B 1 51  ? -4.435  -10.405 -24.071 1.000 27.47565 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   1492 O  O   . LEU B 1 51  ? -4.857  -11.276 -24.838 1.000 29.17166 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   1493 C  CB  . LEU B 1 51  ? -4.300  -8.441  -25.607 1.000 26.84709 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . LEU B 1 51  ? -5.520  -7.714  -25.038 1.000 29.05399 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   1495 C  CD1 . LEU B 1 51  ? -5.105  -6.773  -23.917 1.000 30.79314 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   1496 C  CD2 . LEU B 1 51  ? -6.251  -6.940  -26.137 1.000 29.46062 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   1497 N  N   . ASP B 1 52  ? -4.704  -10.402 -22.770 1.000 26.65298 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   1498 C  CA  . ASP B 1 52  ? -5.408  -11.559 -22.244 1.000 30.10251 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   1499 C  C   . ASP B 1 52  ? -6.412  -11.013 -21.240 1.000 31.59942 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   1500 O  O   . ASP B 1 52  ? -6.018  -10.404 -20.236 1.000 30.36364 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   1501 C  CB  . ASP B 1 52  ? -4.407  -12.517 -21.583 1.000 29.23018 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   1502 C  CG  . ASP B 1 52  ? -5.072  -13.695 -20.850 1.000 31.15219 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   1503 O  OD1 . ASP B 1 52  ? -4.312  -14.594 -20.413 1.000 26.56873 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   1504 O  OD2 . ASP B 1 52  ? -6.318  -13.801 -20.787 1.000 27.51913 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   1505 N  N   . PRO B 1 53  ? -7.712  -11.187 -21.484 1.000 30.31875 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   1 
ATOM   1506 C  CA  . PRO B 1 53  ? -8.711  -10.688 -20.524 1.000 36.08780 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  1 
ATOM   1507 C  C   . PRO B 1 53  ? -8.569  -11.277 -19.135 1.000 32.82179 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   1 
ATOM   1508 O  O   . PRO B 1 53  ? -9.108  -10.703 -18.182 1.000 35.93969 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   1 
ATOM   1509 C  CB  . PRO B 1 53  ? -10.049 -11.078 -21.168 1.000 39.93816 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  1 
ATOM   1510 C  CG  . PRO B 1 53  ? -9.700  -12.196 -22.118 1.000 37.77215 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  1 
ATOM   1511 C  CD  . PRO B 1 53  ? -8.336  -11.846 -22.644 1.000 33.57905 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  1 
ATOM   1512 N  N   . GLN B 1 54  ? -7.849  -12.391 -18.983 1.000 28.50097 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N   1 
ATOM   1513 C  CA  . GLN B 1 54  ? -7.649  -12.999 -17.673 1.000 32.25768 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA  1 
ATOM   1514 C  C   . GLN B 1 54  ? -6.576  -12.307 -16.845 1.000 31.10080 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C   1 
ATOM   1515 O  O   . GLN B 1 54  ? -6.494  -12.563 -15.640 1.000 35.44525 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O   1 
ATOM   1516 C  CB  . GLN B 1 54  ? -7.286  -14.484 -17.801 1.000 32.14550 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB  1 
ATOM   1517 C  CG  . GLN B 1 54  ? -8.173  -15.297 -18.732 1.000 40.42236 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG  1 
ATOM   1518 C  CD  . GLN B 1 54  ? -9.470  -15.737 -18.079 1.000 43.90505 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD  1 
ATOM   1519 O  OE1 . GLN B 1 54  ? -10.052 -15.009 -17.273 1.000 40.99870 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1 1 
ATOM   1520 N  NE2 . GLN B 1 54  ? -9.923  -16.945 -18.415 1.000 48.30266 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2 1 
ATOM   1521 N  N   . ARG B 1 55  ? -5.745  -11.462 -17.449 1.000 28.32444 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A N   1 
ATOM   1522 C  CA  . ARG B 1 55  ? -4.695  -10.799 -16.683 1.000 29.08341 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CA  1 
ATOM   1523 C  C   . ARG B 1 55  ? -5.285  -9.735  -15.766 1.000 33.14436 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A C   1 
ATOM   1524 O  O   . ARG B 1 55  ? -6.014  -8.849  -16.217 1.000 32.81719 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A O   1 
ATOM   1525 C  CB  . ARG B 1 55  ? -3.691  -10.130 -17.613 1.000 28.97343 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CB  1 
ATOM   1526 C  CG  . ARG B 1 55  ? -2.586  -9.407  -16.846 1.000 24.61299 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CG  1 
ATOM   1527 C  CD  . ARG B 1 55  ? -1.737  -10.416 -16.091 1.000 26.11014 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CD  1 
ATOM   1528 N  NE  . ARG B 1 55  ? -1.026  -9.816  -14.968 1.000 22.51756 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NE  1 
ATOM   1529 C  CZ  . ARG B 1 55  ? -0.085  -10.441 -14.273 1.000 24.28945 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CZ  1 
ATOM   1530 N  NH1 . ARG B 1 55  ? 0.269   -11.686 -14.558 1.000 22.09851 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH1 1 
ATOM   1531 N  NH2 . ARG B 1 55  ? 0.526   -9.799  -13.284 1.000 24.24465 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH2 1 
ATOM   1532 N  N   . ARG B 1 56  ? -4.956  -9.812  -14.481 1.000 33.33191 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   1 
ATOM   1533 C  CA  . ARG B 1 56  ? -5.294  -8.761  -13.533 1.000 34.02494 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  1 
ATOM   1534 C  C   . ARG B 1 56  ? -4.047  -7.965  -13.160 1.000 33.19109 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   1 
ATOM   1535 O  O   . ARG B 1 56  ? -2.931  -8.490  -13.144 1.000 29.41555 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   1 
ATOM   1536 C  CB  . ARG B 1 56  ? -5.966  -9.332  -12.275 1.000 43.70932 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . ARG B 1 56  ? -5.074  -10.221 -11.418 1.000 41.16348 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  1 
ATOM   1538 C  CD  . ARG B 1 56  ? -5.814  -10.746 -10.176 1.000 46.90309 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  1 
ATOM   1539 N  NE  . ARG B 1 56  ? -6.041  -9.708  -9.176  1.000 47.16468 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  1 
ATOM   1540 C  CZ  . ARG B 1 56  ? -5.432  -9.642  -7.998  1.000 43.39201 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  1 
ATOM   1541 N  NH1 . ARG B 1 56  ? -4.540  -10.548 -7.626  1.000 42.95931 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 1 
ATOM   1542 N  NH2 . ARG B 1 56  ? -5.732  -8.646  -7.168  1.000 48.30475 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 1 
ATOM   1543 N  N   . VAL B 1 57  ? -4.241  -6.678  -12.888 1.000 31.55111 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   1544 C  CA  . VAL B 1 57  ? -3.169  -5.848  -12.342 1.000 26.94871 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   1545 C  C   . VAL B 1 57  ? -2.911  -6.326  -10.914 1.000 30.13056 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   1546 O  O   . VAL B 1 57  ? -3.781  -6.205  -10.046 1.000 26.93358 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   1547 C  CB  . VAL B 1 57  ? -3.542  -4.368  -12.378 1.000 28.46146 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   1548 C  CG1 . VAL B 1 57  ? -2.371  -3.524  -11.916 1.000 26.59146 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   1549 C  CG2 . VAL B 1 57  ? -3.979  -3.990  -13.786 1.000 30.34831 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   1550 N  N   . THR B 1 58  ? -1.728  -6.893  -10.671 1.000 23.56231 ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   1 
ATOM   1551 C  CA  . THR B 1 58  ? -1.496  -7.653  -9.449  1.000 23.02057 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  1 
ATOM   1552 C  C   . THR B 1 58  ? -0.488  -6.959  -8.552  1.000 21.13176 ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   1 
ATOM   1553 O  O   . THR B 1 58  ? 0.675   -6.796  -8.949  1.000 21.90108 ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   1 
ATOM   1554 C  CB  . THR B 1 58  ? -0.996  -9.043  -9.817  1.000 24.74606 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  1 
ATOM   1555 O  OG1 . THR B 1 58  ? -1.945  -9.662  -10.688 1.000 26.75085 ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 1 
ATOM   1556 C  CG2 . THR B 1 58  ? -0.815  -9.879  -8.573  1.000 23.86738 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 1 
ATOM   1557 N  N   . PRO B 1 59  ? -0.872  -6.556  -7.340  1.000 21.74929 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N   1 
ATOM   1558 C  CA  . PRO B 1 59  ? 0.105   -5.964  -6.431  1.000 23.56814 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  1 
ATOM   1559 C  C   . PRO B 1 59  ? 1.183   -6.974  -6.112  1.000 19.81317 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C   1 
ATOM   1560 O  O   . PRO B 1 59  ? 0.924   -8.193  -6.075  1.000 21.50499 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O   1 
ATOM   1561 C  CB  . PRO B 1 59  ? -0.731  -5.639  -5.182  1.000 26.27725 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . PRO B 1 59  ? -2.167  -5.789  -5.583  1.000 28.81152 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  1 
ATOM   1563 C  CD  . PRO B 1 59  ? -2.171  -6.791  -6.691  1.000 24.97290 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  1 
ATOM   1564 N  N   . PRO B 1 60  ? 2.420   -6.523  -5.874  1.000 19.73659 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N   1 
ATOM   1565 C  CA  . PRO B 1 60  ? 3.513   -7.495  -5.678  1.000 20.60620 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA  1 
ATOM   1566 C  C   . PRO B 1 60  ? 3.324   -8.374  -4.457  1.000 20.92158 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C   1 
ATOM   1567 O  O   . PRO B 1 60  ? 3.790   -9.523  -4.444  1.000 20.20201 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O   1 
ATOM   1568 C  CB  . PRO B 1 60  ? 4.762   -6.609  -5.577  1.000 21.82222 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB  1 
ATOM   1569 C  CG  . PRO B 1 60  ? 4.235   -5.274  -5.086  1.000 21.64799 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG  1 
ATOM   1570 C  CD  . PRO B 1 60  ? 2.880   -5.124  -5.749  1.000 20.95386 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD  1 
ATOM   1571 N  N   . GLU B 1 61  ? 2.623   -7.885  -3.438  1.000 19.31893 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   1572 C  CA  . GLU B 1 61  ? 2.372   -8.677  -2.243  1.000 20.34278 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  1 
ATOM   1573 C  C   . GLU B 1 61  ? 1.334   -9.756  -2.479  1.000 23.68036 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   1574 O  O   . GLU B 1 61  ? 1.108   -10.585 -1.590  1.000 24.33513 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   1575 C  CB  . GLU B 1 61  ? 1.962   -7.753  -1.086  1.000 21.75911 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  1 
ATOM   1576 C  CG  . GLU B 1 61  ? 0.599   -7.046  -1.258  1.000 24.16785 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  1 
ATOM   1577 C  CD  . GLU B 1 61  ? 0.680   -5.669  -1.893  1.000 24.51924 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  1 
ATOM   1578 O  OE1 . GLU B 1 61  ? 1.674   -5.382  -2.592  1.000 19.52105 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 1 
ATOM   1579 O  OE2 . GLU B 1 61  ? -0.271  -4.867  -1.700  1.000 24.39800 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 1 
ATOM   1580 N  N   . GLU B 1 62  ? 0.721   -9.791  -3.661  1.000 20.06307 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   1 
ATOM   1581 C  CA  . GLU B 1 62  ? -0.232  -10.843 -3.999  1.000 23.32903 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  1 
ATOM   1582 C  C   . GLU B 1 62  ? 0.305   -11.817 -5.039  1.000 25.58452 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   1 
ATOM   1583 O  O   . GLU B 1 62  ? -0.448  -12.671 -5.520  1.000 28.47537 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   1 
ATOM   1584 C  CB  . GLU B 1 62  ? -1.546  -10.224 -4.466  1.000 24.67191 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . GLU B 1 62  ? -2.353  -9.687  -3.299  1.000 28.14592 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  1 
ATOM   1586 C  CD  . GLU B 1 62  ? -3.553  -8.876  -3.723  1.000 32.57087 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  1 
ATOM   1587 O  OE1 . GLU B 1 62  ? -3.958  -8.979  -4.898  1.000 34.10356 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 1 
ATOM   1588 O  OE2 . GLU B 1 62  ? -4.096  -8.140  -2.871  1.000 39.52159 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 1 
ATOM   1589 N  N   . SER B 1 63  ? 1.579   -11.715 -5.404  1.000 19.84001 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   1590 C  CA  . SER B 1 63  ? 2.171   -12.651 -6.352  1.000 19.51039 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   1591 C  C   . SER B 1 63  ? 3.411   -13.284 -5.738  1.000 21.19768 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   1592 O  O   . SER B 1 63  ? 4.002   -12.762 -4.790  1.000 20.32649 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   1593 C  CB  . SER B 1 63  ? 2.513   -11.988 -7.692  1.000 19.30441 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   1594 O  OG  . SER B 1 63  ? 3.535   -11.004 -7.543  1.000 22.64358 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   1595 N  N   . ASP B 1 64  ? 3.793   -14.441 -6.277  1.000 18.77604 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   1596 C  CA  . ASP B 1 64  ? 4.946   -15.157 -5.747  1.000 19.71357 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   1597 C  C   . ASP B 1 64  ? 6.240   -14.564 -6.312  1.000 19.75673 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   1598 O  O   . ASP B 1 64  ? 6.245   -13.528 -6.985  1.000 20.74412 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   1599 C  CB  . ASP B 1 64  ? 4.784   -16.669 -5.947  1.000 22.01938 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   1600 C  CG  . ASP B 1 64  ? 4.741   -17.083 -7.418  1.000 22.75876 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   1601 O  OD1 . ASP B 1 64  ? 5.525   -16.560 -8.215  1.000 19.39310 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   1602 O  OD2 . ASP B 1 64  ? 3.945   -17.980 -7.773  1.000 24.68302 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   1603 N  N   . TYR B 1 65  ? 7.361   -15.234 -6.048  1.000 19.19909 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   1 
ATOM   1604 C  CA  . TYR B 1 65  ? 8.690   -14.714 -6.364  1.000 19.15265 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  1 
ATOM   1605 C  C   . TYR B 1 65  ? 9.075   -14.844 -7.834  1.000 18.25058 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   1 
ATOM   1606 O  O   . TYR B 1 65  ? 10.143  -14.353 -8.207  1.000 21.38490 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   1 
ATOM   1607 C  CB  . TYR B 1 65  ? 9.735   -15.431 -5.502  1.000 21.37534 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  1 
ATOM   1608 C  CG  . TYR B 1 65  ? 11.058  -14.714 -5.363  1.000 19.94169 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  1 
ATOM   1609 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 11.130  -13.454 -4.784  1.000 24.62535 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 1 
ATOM   1610 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 12.244  -15.312 -5.783  1.000 20.58032 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 1 
ATOM   1611 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 12.348  -12.795 -4.649  1.000 28.14440 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 1 
ATOM   1612 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 13.466  -14.669 -5.645  1.000 23.16006 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 1 
ATOM   1613 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 13.508  -13.414 -5.080  1.000 28.79706 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  1 
ATOM   1614 O  OH  . TYR B 1 65  ? 14.713  -12.771 -4.936  1.000 33.16079 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  1 
ATOM   1615 N  N   . THR B 1 66  ? 8.246   -15.480 -8.664  1.000 18.09576 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   1616 C  CA  . THR B 1 66  ? 8.554   -15.650 -10.082 1.000 18.12982 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   1617 C  C   . THR B 1 66  ? 8.847   -14.299 -10.732 1.000 19.80755 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   1618 O  O   . THR B 1 66  ? 8.086   -13.336 -10.567 1.000 19.75295 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   1619 C  CB  . THR B 1 66  ? 7.354   -16.308 -10.771 1.000 17.42812 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   1620 O  OG1 . THR B 1 66  ? 7.062   -17.578 -10.158 1.000 18.10300 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   1621 C  CG2 . THR B 1 66  ? 7.618   -16.501 -12.256 1.000 20.45375 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   1622 N  N   . HIS B 1 67  ? 9.974   -14.206 -11.445 1.000 19.21611 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A N   1 
ATOM   1623 C  CA  . HIS B 1 67  ? 10.360  -12.907 -11.999 1.000 19.71765 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CA  1 
ATOM   1624 C  C   . HIS B 1 67  ? 11.343  -13.073 -13.154 1.000 18.61406 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A C   1 
ATOM   1625 O  O   . HIS B 1 67  ? 11.952  -14.136 -13.326 1.000 19.40569 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A O   1 
ATOM   1626 C  CB  . HIS B 1 67  ? 10.893  -11.948 -10.921 1.000 20.94679 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CB  1 
ATOM   1627 C  CG  . HIS B 1 67  ? 12.236  -12.314 -10.371 1.000 21.50792 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CG  1 
ATOM   1628 N  ND1 . HIS B 1 67  ? 12.396  -13.117 -9.258  1.000 18.60657 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A ND1 1 
ATOM   1629 C  CD2 . HIS B 1 67  ? 13.484  -11.955 -10.757 1.000 19.89167 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CD2 1 
ATOM   1630 C  CE1 . HIS B 1 67  ? 13.685  -13.239 -8.989  1.000 18.76663 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CE1 1 
ATOM   1631 N  NE2 . HIS B 1 67  ? 14.368  -12.561 -9.894  1.000 20.12458 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A NE2 1 
ATOM   1632 N  N   . TYR B 1 68  ? 11.489  -11.997 -13.945 1.000 17.80267 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N   1 
ATOM   1633 C  CA  . TYR B 1 68  ? 12.249  -12.004 -15.197 1.000 18.39060 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA  1 
ATOM   1634 C  C   . TYR B 1 68  ? 13.311  -10.914 -15.146 1.000 19.41097 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C   1 
ATOM   1635 O  O   . TYR B 1 68  ? 12.987  -9.741  -14.939 1.000 18.95284 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O   1 
ATOM   1636 C  CB  . TYR B 1 68  ? 11.300  -11.803 -16.399 1.000 18.64433 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB  1 
ATOM   1637 C  CG  . TYR B 1 68  ? 9.978   -12.514 -16.152 1.000 17.72987 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG  1 
ATOM   1638 C  CD1 . TYR B 1 68  ? 9.934   -13.895 -16.016 1.000 19.47835 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1 1 
ATOM   1639 C  CD2 . TYR B 1 68  ? 8.797   -11.809 -15.979 1.000 21.80675 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2 1 
ATOM   1640 C  CE1 . TYR B 1 68  ? 8.751   -14.554 -15.740 1.000 18.45274 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1 1 
ATOM   1641 C  CE2 . TYR B 1 68  ? 7.601   -12.461 -15.703 1.000 18.63608 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2 1 
ATOM   1642 C  CZ  . TYR B 1 68  ? 7.589   -13.845 -15.593 1.000 18.50178 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ  1 
ATOM   1643 O  OH  . TYR B 1 68  ? 6.412   -14.477 -15.306 1.000 20.37817 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH  1 
ATOM   1644 N  N   . ALA B 1 69  ? 14.572  -11.290 -15.350 1.000 19.47076 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   1645 C  CA  . ALA B 1 69  ? 15.691  -10.363 -15.245 1.000 19.74363 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   1646 C  C   . ALA B 1 69  ? 16.325  -10.121 -16.608 1.000 20.15222 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   1647 O  O   . ALA B 1 69  ? 16.533  -11.060 -17.384 1.000 20.51355 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   1648 C  CB  . ALA B 1 69  ? 16.752  -10.869 -14.265 1.000 20.05526 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   1649 N  N   . PHE B 1 70  ? 16.628  -8.853  -16.890 1.000 20.07698 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   1 
ATOM   1650 C  CA  . PHE B 1 70  ? 17.294  -8.438  -18.115 1.000 19.74026 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  1 
ATOM   1651 C  C   . PHE B 1 70  ? 18.714  -7.989  -17.798 1.000 19.88198 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   1 
ATOM   1652 O  O   . PHE B 1 70  ? 18.974  -7.407  -16.740 1.000 21.98259 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   1 
ATOM   1653 C  CB  . PHE B 1 70  ? 16.525  -7.281  -18.777 1.000 20.90681 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  1 
ATOM   1654 C  CG  . PHE B 1 70  ? 15.070  -7.577  -18.970 1.000 21.97275 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  1 
ATOM   1655 C  CD1 . PHE B 1 70  ? 14.663  -8.530  -19.897 1.000 23.00418 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 1 
ATOM   1656 C  CD2 . PHE B 1 70  ? 14.110  -6.941  -18.209 1.000 22.55082 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 1 
ATOM   1657 C  CE1 . PHE B 1 70  ? 13.319  -8.838  -20.058 1.000 23.45291 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 1 
ATOM   1658 C  CE2 . PHE B 1 70  ? 12.763  -7.232  -18.376 1.000 26.36436 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 1 
ATOM   1659 C  CZ  . PHE B 1 70  ? 12.365  -8.178  -19.295 1.000 26.63217 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  1 
ATOM   1660 N  N   . SER B 1 71  ? 19.629  -8.263  -18.729 1.000 20.45476 ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   1 
ATOM   1661 C  CA  . SER B 1 71  ? 21.031  -7.893  -18.571 1.000 20.02204 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  1 
ATOM   1662 C  C   . SER B 1 71  ? 21.266  -6.424  -18.902 1.000 22.25634 ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   1 
ATOM   1663 O  O   . SER B 1 71  ? 20.699  -5.890  -19.860 1.000 21.44711 ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   1 
ATOM   1664 C  CB  . SER B 1 71  ? 21.893  -8.744  -19.502 1.000 23.50844 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  1 
ATOM   1665 O  OG  . SER B 1 71  ? 21.804  -10.107 -19.128 1.000 22.64143 ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  1 
ATOM   1666 N  N   . ILE B 1 72  ? 22.155  -5.794  -18.130 1.000 19.94724 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   1 
ATOM   1667 C  CA  . ILE B 1 72  ? 22.582  -4.412  -18.351 1.000 21.78961 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  1 
ATOM   1668 C  C   . ILE B 1 72  ? 24.025  -4.301  -17.872 1.000 23.43470 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   1 
ATOM   1669 O  O   . ILE B 1 72  ? 24.471  -5.073  -17.016 1.000 26.12987 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   1 
ATOM   1670 C  CB  . ILE B 1 72  ? 21.643  -3.405  -17.633 1.000 21.73546 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  1 
ATOM   1671 C  CG1 . ILE B 1 72  ? 21.971  -1.952  -18.026 1.000 20.43558 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 1 
ATOM   1672 C  CG2 . ILE B 1 72  ? 21.734  -3.564  -16.130 1.000 21.62005 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 1 
ATOM   1673 C  CD1 . ILE B 1 72  ? 20.870  -0.937  -17.677 1.000 22.00539 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 1 
ATOM   1674 N  N   . SER B 1 73  ? 24.768  -3.362  -18.450 1.000 21.07184 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   1 
ATOM   1675 C  CA  . SER B 1 73  ? 26.160  -3.175  -18.072 1.000 24.88869 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  1 
ATOM   1676 C  C   . SER B 1 73  ? 26.279  -2.432  -16.740 1.000 23.33823 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   1 
ATOM   1677 O  O   . SER B 1 73  ? 25.369  -1.720  -16.305 1.000 23.65207 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   1 
ATOM   1678 C  CB  . SER B 1 73  ? 26.908  -2.406  -19.161 1.000 26.39744 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  1 
ATOM   1679 O  OG  . SER B 1 73  ? 26.610  -1.019  -19.084 1.000 26.54569 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  1 
ATOM   1680 N  N   . GLU B 1 74  ? 27.421  -2.634  -16.075 1.000 24.94010 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   1 
ATOM   1681 C  CA  . GLU B 1 74  ? 27.743  -1.851  -14.886 1.000 26.14365 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  1 
ATOM   1682 C  C   . GLU B 1 74  ? 27.646  -0.359  -15.154 1.000 26.69035 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   1 
ATOM   1683 O  O   . GLU B 1 74  ? 27.127  0.395   -14.323 1.000 28.28260 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   1 
ATOM   1684 C  CB  . GLU B 1 74  ? 29.152  -2.187  -14.392 1.000 30.54436 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . GLU B 1 74  ? 29.420  -1.702  -12.976 1.000 32.69547 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  1 
ATOM   1686 C  CD  . GLU B 1 74  ? 29.379  -2.811  -11.959 1.000 49.62574 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  1 
ATOM   1687 O  OE1 . GLU B 1 74  ? 28.304  -3.021  -11.356 1.000 44.82048 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   1688 O  OE2 . GLU B 1 74  ? 30.422  -3.470  -11.761 1.000 56.24453 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   1689 N  N   . ALA B 1 75  ? 28.156  0.083   -16.304 1.000 27.49946 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   1 
ATOM   1690 C  CA  . ALA B 1 75  ? 28.213  1.513   -16.585 1.000 24.03898 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  1 
ATOM   1691 C  C   . ALA B 1 75  ? 26.825  2.118   -16.750 1.000 26.52054 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   1 
ATOM   1692 O  O   . ALA B 1 75  ? 26.614  3.282   -16.383 1.000 28.10839 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   1 
ATOM   1693 C  CB  . ALA B 1 75  ? 29.045  1.758   -17.841 1.000 29.48999 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  1 
ATOM   1694 N  N   . ASP B 1 76  ? 25.869  1.353   -17.291 1.000 27.24065 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   1695 C  CA  . ASP B 1 76  ? 24.539  1.880   -17.582 1.000 23.31501 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   1696 C  C   . ASP B 1 76  ? 23.554  1.706   -16.432 1.000 24.76371 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   1697 O  O   . ASP B 1 76  ? 22.502  2.357   -16.438 1.000 24.53103 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   1698 C  CB  . ASP B 1 76  ? 23.949  1.187   -18.815 1.000 23.31547 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   1699 C  CG  . ASP B 1 76  ? 24.731  1.474   -20.090 1.000 29.88096 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   1700 O  OD1 . ASP B 1 76  ? 25.510  2.456   -20.120 1.000 30.64099 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   1701 O  OD2 . ASP B 1 76  ? 24.563  0.716   -21.069 1.000 31.44965 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   1702 N  N   . PHE B 1 77  ? 23.881  0.861   -15.447 1.000 24.53772 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   1 
ATOM   1703 C  CA  . PHE B 1 77  ? 22.899  0.413   -14.459 1.000 21.48946 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  1 
ATOM   1704 C  C   . PHE B 1 77  ? 22.272  1.574   -13.688 1.000 21.59587 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   1 
ATOM   1705 O  O   . PHE B 1 77  ? 21.040  1.689   -13.622 1.000 21.83055 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   1 
ATOM   1706 C  CB  . PHE B 1 77  ? 23.550  -0.567  -13.479 1.000 21.44945 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  1 
ATOM   1707 C  CG  . PHE B 1 77  ? 22.651  -0.955  -12.340 1.000 20.19716 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  1 
ATOM   1708 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 21.749  -2.005  -12.489 1.000 22.76579 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 1 
ATOM   1709 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 22.683  -0.263  -11.136 1.000 22.52402 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 1 
ATOM   1710 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 20.907  -2.367  -11.453 1.000 21.91748 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 1 
ATOM   1711 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 21.836  -0.608  -10.096 1.000 21.80216 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 1 
ATOM   1712 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 20.946  -1.674  -10.253 1.000 21.96107 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  1 
ATOM   1713 N  N   . ALA B 1 78  ? 23.097  2.420   -13.059 1.000 21.73685 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   1714 C  CA  . ALA B 1 78  ? 22.560  3.365   -12.080 1.000 24.01014 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   1715 C  C   . ALA B 1 78  ? 21.606  4.364   -12.723 1.000 22.97670 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   1716 O  O   . ALA B 1 78  ? 20.516  4.619   -12.194 1.000 21.49854 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   1717 C  CB  . ALA B 1 78  ? 23.687  4.097   -11.350 1.000 25.38007 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   1718 N  N   . SER B 1 79  ? 21.978  4.913   -13.880 1.000 20.59291 ? ? ? ? ? ? 79  SER A N   1 
ATOM   1719 C  CA  . SER B 1 79  ? 21.118  5.917   -14.504 1.000 23.21743 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA  1 
ATOM   1720 C  C   . SER B 1 79  ? 19.874  5.289   -15.116 1.000 23.69456 ? ? ? ? ? ? 79  SER A C   1 
ATOM   1721 O  O   . SER B 1 79  ? 18.801  5.905   -15.091 1.000 21.60895 ? ? ? ? ? ? 79  SER A O   1 
ATOM   1722 C  CB  . SER B 1 79  ? 21.890  6.731   -15.541 1.000 26.30579 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB  1 
ATOM   1723 O  OG  . SER B 1 79  ? 22.373  5.904   -16.575 1.000 28.68226 ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG  1 
ATOM   1724 N  N   . PHE B 1 80  ? 19.977  4.052   -15.618 1.000 21.46072 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   1725 C  CA  . PHE B 1 80  ? 18.796  3.363   -16.140 1.000 21.60233 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   1726 C  C   . PHE B 1 80  ? 17.759  3.156   -15.040 1.000 21.84562 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   1727 O  O   . PHE B 1 80  ? 16.568  3.430   -15.232 1.000 21.68963 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   1728 C  CB  . PHE B 1 80  ? 19.217  2.023   -16.762 1.000 21.68812 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   1729 C  CG  . PHE B 1 80  ? 18.251  1.470   -17.792 1.000 22.20464 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   1730 C  CD1 . PHE B 1 80  ? 17.038  0.911   -17.411 1.000 24.76208 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   1731 C  CD2 . PHE B 1 80  ? 18.582  1.472   -19.139 1.000 23.07278 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   1732 C  CE1 . PHE B 1 80  ? 16.163  0.390   -18.366 1.000 25.98214 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   1733 C  CE2 . PHE B 1 80  ? 17.716  0.945   -20.094 1.000 27.58032 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   1734 C  CZ  . PHE B 1 80  ? 16.507  0.407   -19.708 1.000 24.97405 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   1735 N  N   . ALA B 1 81  ? 18.197  2.671   -13.871 1.000 21.53647 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N   1 
ATOM   1736 C  CA  . ALA B 1 81  ? 17.284  2.511   -12.742 1.000 19.01182 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA  1 
ATOM   1737 C  C   . ALA B 1 81  ? 16.705  3.854   -12.297 1.000 20.84361 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C   1 
ATOM   1738 O  O   . ALA B 1 81  ? 15.513  3.949   -11.992 1.000 21.01125 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O   1 
ATOM   1739 C  CB  . ALA B 1 81  ? 17.998  1.817   -11.584 1.000 21.68916 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB  1 
ATOM   1740 N  N   . ALA B 1 82  ? 17.529  4.903   -12.269 1.000 21.31796 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   1741 C  CA  . ALA B 1 82  ? 17.037  6.220   -11.869 1.000 21.36092 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   1742 C  C   . ALA B 1 82  ? 15.976  6.737   -12.833 1.000 22.69099 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   1743 O  O   . ALA B 1 82  ? 14.984  7.344   -12.409 1.000 21.96148 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   1744 C  CB  . ALA B 1 82  ? 18.203  7.206   -11.779 1.000 22.11032 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   1745 N  N   . ARG B 1 83  ? 16.159  6.500   -14.135 1.000 21.04542 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   1 
ATOM   1746 C  CA  . ARG B 1 83  ? 15.145  6.919   -15.097 1.000 20.20096 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  1 
ATOM   1747 C  C   . ARG B 1 83  ? 13.844  6.153   -14.903 1.000 20.50928 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   1 
ATOM   1748 O  O   . ARG B 1 83  ? 12.755  6.729   -15.019 1.000 21.84379 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   1 
ATOM   1749 C  CB  . ARG B 1 83  ? 15.668  6.790   -16.528 1.000 22.59295 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  1 
ATOM   1750 C  CG  . ARG B 1 83  ? 16.817  7.759   -16.882 1.000 26.16980 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  1 
ATOM   1751 C  CD  . ARG B 1 83  ? 17.028  7.831   -18.396 1.000 25.82533 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  1 
ATOM   1752 N  NE  . ARG B 1 83  ? 17.600  6.592   -18.925 1.000 31.60164 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  1 
ATOM   1753 C  CZ  . ARG B 1 83  ? 18.851  6.181   -18.752 1.000 27.81785 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  1 
ATOM   1754 N  NH1 . ARG B 1 83  ? 19.737  6.907   -18.090 1.000 29.78284 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 1 
ATOM   1755 N  NH2 . ARG B 1 83  ? 19.216  4.996   -19.242 1.000 29.14629 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 1 
ATOM   1756 N  N   . LEU B 1 84  ? 13.928  4.849   -14.605 1.000 20.15800 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   1 
ATOM   1757 C  CA  . LEU B 1 84  ? 12.718  4.094   -14.305 1.000 18.58580 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  1 
ATOM   1758 C  C   . LEU B 1 84  ? 11.994  4.657   -13.089 1.000 19.38514 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   1 
ATOM   1759 O  O   . LEU B 1 84  ? 10.768  4.830   -13.109 1.000 20.65694 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   1 
ATOM   1760 C  CB  . LEU B 1 84  ? 13.057  2.613   -14.079 1.000 17.49594 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  1 
ATOM   1761 C  CG  . LEU B 1 84  ? 13.458  1.824   -15.334 1.000 20.37015 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  1 
ATOM   1762 C  CD1 . LEU B 1 84  ? 13.863  0.380   -14.984 1.000 21.24463 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 1 
ATOM   1763 C  CD2 . LEU B 1 84  ? 12.315  1.819   -16.335 1.000 23.55493 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 1 
ATOM   1764 N  N   . GLU B 1 85  ? 12.726  4.921   -12.005 1.000 20.40860 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   1 
ATOM   1765 C  CA  . GLU B 1 85  ? 12.089  5.472   -10.808 1.000 20.60157 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  1 
ATOM   1766 C  C   . GLU B 1 85  ? 11.442  6.825   -11.090 1.000 21.85278 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   1 
ATOM   1767 O  O   . GLU B 1 85  ? 10.330  7.096   -10.619 1.000 22.65996 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   1 
ATOM   1768 C  CB  . GLU B 1 85  ? 13.103  5.574   -9.675  1.000 21.66868 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  1 
ATOM   1769 C  CG  . GLU B 1 85  ? 13.726  4.218   -9.346  1.000 23.37314 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  1 
ATOM   1770 C  CD  . GLU B 1 85  ? 14.035  4.037   -7.879  1.000 32.28440 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  1 
ATOM   1771 O  OE1 . GLU B 1 85  ? 13.225  4.469   -7.034  1.000 41.84363 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 1 
ATOM   1772 O  OE2 . GLU B 1 85  ? 15.099  3.453   -7.577  1.000 31.98696 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 1 
ATOM   1773 N  N   . ALA B 1 86  ? 12.110  7.667   -11.878 1.000 21.39791 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   1774 C  CA  . ALA B 1 86  ? 11.549  8.972   -12.214 1.000 20.86769 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   1775 C  C   . ALA B 1 86  ? 10.308  8.842   -13.088 1.000 22.72502 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   1776 O  O   . ALA B 1 86  ? 9.459   9.739   -13.084 1.000 23.68205 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   1777 C  CB  . ALA B 1 86  ? 12.611  9.830   -12.904 1.000 19.50979 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   1778 N  N   . ALA B 1 87  ? 10.162  7.734   -13.812 1.000 22.07897 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   1779 C  CA  . ALA B 1 87  ? 8.964   7.479   -14.598 1.000 22.40191 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   1780 C  C   . ALA B 1 87  ? 7.830   6.878   -13.780 1.000 21.28192 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   1781 O  O   . ALA B 1 87  ? 6.799   6.508   -14.356 1.000 25.91552 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   1782 C  CB  . ALA B 1 87  ? 9.292   6.605   -15.814 1.000 21.77627 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   1783 N  N   . GLY B 1 88  ? 7.989   6.781   -12.464 1.000 21.73795 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A N   1 
ATOM   1784 C  CA  . GLY B 1 88  ? 6.954   6.235   -11.617 1.000 20.76001 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A CA  1 
ATOM   1785 C  C   . GLY B 1 88  ? 6.887   4.726   -11.606 1.000 21.61148 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A C   1 
ATOM   1786 O  O   . GLY B 1 88  ? 5.877   4.169   -11.156 1.000 25.22960 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A O   1 
ATOM   1787 N  N   . VAL B 1 89  ? 7.922   4.053   -12.098 1.000 20.18327 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   1 
ATOM   1788 C  CA  . VAL B 1 89  ? 7.970   2.591   -12.082 1.000 18.15651 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  1 
ATOM   1789 C  C   . VAL B 1 89  ? 8.294   2.123   -10.670 1.000 22.58495 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   1 
ATOM   1790 O  O   . VAL B 1 89  ? 9.312   2.514   -10.096 1.000 23.11628 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   1 
ATOM   1791 C  CB  . VAL B 1 89  ? 8.998   2.079   -13.098 1.000 17.91664 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  1 
ATOM   1792 C  CG1 . VAL B 1 89  ? 9.075   0.547   -13.074 1.000 18.46318 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 1 
ATOM   1793 C  CG2 . VAL B 1 89  ? 8.623   2.543   -14.492 1.000 22.71658 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 1 
ATOM   1794 N  N   . ALA B 1 90  ? 7.440   1.271   -10.112 1.000 19.77665 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   1795 C  CA  . ALA B 1 90  ? 7.589   0.862   -8.720  1.000 22.24735 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   1796 C  C   . ALA B 1 90  ? 8.722   -0.148  -8.536  1.000 20.93063 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   1797 O  O   . ALA B 1 90  ? 9.029   -0.948  -9.427  1.000 24.50390 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   1798 C  CB  . ALA B 1 90  ? 6.286   0.260   -8.197  1.000 25.45823 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   1799 N  N   . VAL B 1 91  ? 9.326   -0.108  -7.348  1.000 19.13424 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   1 
ATOM   1800 C  CA  . VAL B 1 91  ? 10.334  -1.072  -6.922  1.000 19.66501 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  1 
ATOM   1801 C  C   . VAL B 1 91  ? 9.637   -2.102  -6.042  1.000 18.85454 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   1 
ATOM   1802 O  O   . VAL B 1 91  ? 8.867   -1.734  -5.145  1.000 21.17473 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   1 
ATOM   1803 C  CB  . VAL B 1 91  ? 11.447  -0.359  -6.135  1.000 19.26462 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  1 
ATOM   1804 C  CG1 . VAL B 1 91  ? 12.312  -1.356  -5.376  1.000 22.73391 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 1 
ATOM   1805 C  CG2 . VAL B 1 91  ? 12.282  0.521   -7.069  1.000 24.63827 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 1 
ATOM   1806 N  N   . TRP B 1 92  ? 9.916   -3.398  -6.275  1.000 16.61065 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A N   1 
ATOM   1807 C  CA  . TRP B 1 92  ? 9.311   -4.456  -5.470  1.000 18.42198 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CA  1 
ATOM   1808 C  C   . TRP B 1 92  ? 10.278  -5.188  -4.546  1.000 17.95502 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A C   1 
ATOM   1809 O  O   . TRP B 1 92  ? 9.825   -5.996  -3.726  1.000 19.72938 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A O   1 
ATOM   1810 C  CB  . TRP B 1 92  ? 8.529   -5.468  -6.339  1.000 18.61821 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CB  1 
ATOM   1811 C  CG  . TRP B 1 92  ? 9.353   -6.324  -7.246  1.000 16.91736 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CG  1 
ATOM   1812 C  CD1 . TRP B 1 92  ? 9.751   -6.022  -8.515  1.000 19.18873 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD1 1 
ATOM   1813 C  CD2 . TRP B 1 92  ? 9.841   -7.644  -6.980  1.000 17.43235 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD2 1 
ATOM   1814 N  NE1 . TRP B 1 92  ? 10.469  -7.062  -9.055  1.000 20.55191 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A NE1 1 
ATOM   1815 C  CE2 . TRP B 1 92  ? 10.544  -8.070  -8.130  1.000 18.27348 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE2 1 
ATOM   1816 C  CE3 . TRP B 1 92  ? 9.759   -8.505  -5.880  1.000 17.70232 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE3 1 
ATOM   1817 C  CZ2 . TRP B 1 92  ? 11.158  -9.332  -8.209  1.000 18.46035 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ2 1 
ATOM   1818 C  CZ3 . TRP B 1 92  ? 10.380  -9.755  -5.961  1.000 18.02368 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ3 1 
ATOM   1819 C  CH2 . TRP B 1 92  ? 11.068  -10.147 -7.119  1.000 19.91709 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CH2 1 
ATOM   1820 N  N   . LYS B 1 93  ? 11.584  -4.947  -4.658  1.000 20.22089 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A N   1 
ATOM   1821 C  CA  . LYS B 1 93  ? 12.536  -5.643  -3.800  1.000 19.03214 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CA  1 
ATOM   1822 C  C   . LYS B 1 93  ? 13.832  -4.850  -3.753  1.000 19.65689 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A C   1 
ATOM   1823 O  O   . LYS B 1 93  ? 14.239  -4.274  -4.759  1.000 21.38033 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A O   1 
ATOM   1824 C  CB  . LYS B 1 93  ? 12.792  -7.072  -4.309  1.000 21.25378 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CB  1 
ATOM   1825 C  CG  . LYS B 1 93  ? 13.796  -7.874  -3.494  1.000 23.42453 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CG  1 
ATOM   1826 C  CD  . LYS B 1 93  ? 14.025  -9.262  -4.106  1.000 22.36509 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CD  1 
ATOM   1827 C  CE  . LYS B 1 93  ? 15.407  -9.778  -3.783  1.000 33.24610 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CE  1 
ATOM   1828 N  NZ  . LYS B 1 93  ? 15.598  -9.970  -2.327  1.000 36.42037 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A NZ  1 
ATOM   1829 N  N   . LEU B 1 94  ? 14.481  -4.843  -2.589  1.000 18.63444 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N   1 
ATOM   1830 C  CA  . LEU B 1 94  ? 15.827  -4.289  -2.466  1.000 20.17352 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA  1 
ATOM   1831 C  C   . LEU B 1 94  ? 16.849  -5.370  -2.793  1.000 21.54088 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C   1 
ATOM   1832 O  O   . LEU B 1 94  ? 16.683  -6.535  -2.413  1.000 22.10596 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O   1 
ATOM   1833 C  CB  . LEU B 1 94  ? 16.067  -3.809  -1.036  1.000 23.40138 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB  1 
ATOM   1834 C  CG  . LEU B 1 94  ? 15.154  -2.708  -0.505  1.000 22.27540 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG  1 
ATOM   1835 C  CD1 . LEU B 1 94  ? 15.606  -2.331  0.907   1.000 25.70948 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1 1 
ATOM   1836 C  CD2 . LEU B 1 94  ? 15.159  -1.500  -1.432  1.000 25.50372 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2 1 
ATOM   1837 N  N   . ASN B 1 95  ? 17.918  -4.985  -3.482  1.000 21.64063 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A N   1 
ATOM   1838 C  CA  . ASN B 1 95  ? 18.913  -5.974  -3.886  1.000 20.06501 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA  1 
ATOM   1839 C  C   . ASN B 1 95  ? 19.596  -6.553  -2.652  1.000 22.71535 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A C   1 
ATOM   1840 O  O   . ASN B 1 95  ? 19.986  -5.818  -1.740  1.000 23.63692 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A O   1 
ATOM   1841 C  CB  . ASN B 1 95  ? 19.948  -5.319  -4.803  1.000 20.37979 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . ASN B 1 95  ? 20.899  -6.337  -5.428  1.000 24.00949 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG  1 
ATOM   1843 O  OD1 . ASN B 1 95  ? 20.582  -7.523  -5.515  1.000 24.05308 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1 1 
ATOM   1844 N  ND2 . ASN B 1 95  ? 22.065  -5.871  -5.865  1.000 26.95091 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2 1 
ATOM   1845 N  N   . ARG B 1 96  ? 19.735  -7.884  -2.616  1.000 20.92019 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   1 
ATOM   1846 C  CA  . ARG B 1 96  ? 20.361  -8.535  -1.472  1.000 22.85886 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  1 
ATOM   1847 C  C   . ARG B 1 96  ? 21.297  -9.653  -1.927  1.000 25.36374 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   1 
ATOM   1848 O  O   . ARG B 1 96  ? 21.645  -10.532 -1.132  1.000 27.66734 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   1 
ATOM   1849 C  CB  . ARG B 1 96  ? 19.273  -9.042  -0.511  1.000 29.72626 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  1 
ATOM   1850 C  CG  . ARG B 1 96  ? 19.733  -9.632  0.814   1.000 36.74269 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  1 
ATOM   1851 C  CD  . ARG B 1 96  ? 18.758  -9.257  1.902   1.000 34.15578 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  1 
ATOM   1852 N  NE  . ARG B 1 96  ? 17.634  -10.187 1.921   1.000 37.00004 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  1 
ATOM   1853 C  CZ  . ARG B 1 96  ? 16.797  -10.336 2.940   1.000 36.03394 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  1 
ATOM   1854 N  NH1 . ARG B 1 96  ? 16.973  -9.684  4.079   1.000 35.55553 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 1 
ATOM   1855 N  NH2 . ARG B 1 96  ? 15.758  -11.154 2.810   1.000 39.00369 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 1 
ATOM   1856 N  N   . SER B 1 97  ? 21.733  -9.630  -3.182  1.000 21.25253 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   1 
ATOM   1857 C  CA  . SER B 1 97  ? 22.596  -10.672 -3.706  1.000 20.87462 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  1 
ATOM   1858 C  C   . SER B 1 97  ? 23.718  -10.046 -4.525  1.000 23.11187 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   1 
ATOM   1859 O  O   . SER B 1 97  ? 23.766  -8.831  -4.747  1.000 21.99371 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   1 
ATOM   1860 C  CB  . SER B 1 97  ? 21.785  -11.696 -4.507  1.000 23.01888 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  1 
ATOM   1861 O  OG  . SER B 1 97  ? 20.991  -11.045 -5.480  1.000 30.87237 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  1 
ATOM   1862 N  N   . GLU B 1 98  ? 24.620  -10.910 -4.974  1.000 22.38000 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   1 
ATOM   1863 C  CA  . GLU B 1 98  ? 25.809  -10.494 -5.699  1.000 22.37062 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  1 
ATOM   1864 C  C   . GLU B 1 98  ? 25.436  -9.794  -7.002  1.000 21.70197 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   1 
ATOM   1865 O  O   . GLU B 1 98  ? 24.553  -10.241 -7.739  1.000 21.47740 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   1 
ATOM   1866 C  CB  . GLU B 1 98  ? 26.637  -11.751 -6.013  1.000 26.96194 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  1 
ATOM   1867 C  CG  . GLU B 1 98  ? 27.805  -11.508 -6.939  1.000 31.07510 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  1 
ATOM   1868 C  CD  . GLU B 1 98  ? 27.480  -11.780 -8.391  1.000 26.25558 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  1 
ATOM   1869 O  OE1 . GLU B 1 98  ? 26.538  -12.559 -8.696  1.000 23.68035 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 1 
ATOM   1870 O  OE2 . GLU B 1 98  ? 28.160  -11.186 -9.243  1.000 31.98534 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 1 
ATOM   1871 N  N   . GLY B 1 99  ? 26.136  -8.695  -7.293  1.000 22.38668 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   1872 C  CA  . GLY B 1 99  ? 25.946  -7.980  -8.544  1.000 22.56438 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   1873 C  C   . GLY B 1 99  ? 24.804  -6.989  -8.457  1.000 23.86256 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   1874 O  O   . GLY B 1 99  ? 23.803  -7.259  -7.793  1.000 23.31997 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   1875 N  N   . ALA B 1 100 ? 24.935  -5.841  -9.117  1.000 21.11363 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N   1 
ATOM   1876 C  CA  . ALA B 1 100 ? 23.891  -4.826  -9.044  1.000 19.48682 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA  1 
ATOM   1877 C  C   . ALA B 1 100 ? 22.589  -5.349  -9.634  1.000 22.77304 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C   1 
ATOM   1878 O  O   . ALA B 1 100 ? 22.579  -6.002  -10.683 1.000 21.74121 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O   1 
ATOM   1879 C  CB  . ALA B 1 100 ? 24.320  -3.586  -9.823  1.000 19.85423 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB  1 
ATOM   1880 N  N   . SER B 1 101 ? 21.483  -5.060  -8.948  1.000 20.68160 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N   1 
ATOM   1881 C  CA  . SER B 1 101 ? 20.163  -5.453  -9.414  1.000 18.81129 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA  1 
ATOM   1882 C  C   . SER B 1 101 ? 19.152  -4.401  -8.997  1.000 19.73120 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C   1 
ATOM   1883 O  O   . SER B 1 101 ? 19.236  -3.857  -7.892  1.000 21.32767 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O   1 
ATOM   1884 C  CB  . SER B 1 101 ? 19.709  -6.796  -8.841  1.000 21.92037 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB  1 
ATOM   1885 O  OG  . SER B 1 101 ? 20.246  -7.885  -9.581  1.000 23.75017 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG  1 
ATOM   1886 N  N   . HIS B 1 102 ? 18.179  -4.157  -9.876  1.000 19.19643 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N   1 
ATOM   1887 C  CA  . HIS B 1 102 ? 17.073  -3.237  -9.626  1.000 18.26429 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA  1 
ATOM   1888 C  C   . HIS B 1 102 ? 15.793  -4.010  -9.891  1.000 18.81756 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C   1 
ATOM   1889 O  O   . HIS B 1 102 ? 15.615  -4.541  -10.992 1.000 19.63489 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O   1 
ATOM   1890 C  CB  . HIS B 1 102 ? 17.157  -2.031  -10.571 1.000 18.54837 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB  1 
ATOM   1891 C  CG  . HIS B 1 102 ? 16.086  -1.008  -10.351 1.000 17.60401 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG  1 
ATOM   1892 N  ND1 . HIS B 1 102 ? 16.100  -0.129  -9.288  1.000 20.33495 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1 1 
ATOM   1893 C  CD2 . HIS B 1 102 ? 14.958  -0.735  -11.051 1.000 20.04139 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2 1 
ATOM   1894 C  CE1 . HIS B 1 102 ? 15.038  0.656   -9.354  1.000 23.94586 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1 1 
ATOM   1895 N  NE2 . HIS B 1 102 ? 14.330  0.313   -10.415 1.000 21.80160 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2 1 
ATOM   1896 N  N   . TYR B 1 103 ? 14.920  -4.107  -8.881  1.000 16.96921 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   1 
ATOM   1897 C  CA  . TYR B 1 103 ? 13.721  -4.948  -8.953  1.000 19.03688 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  1 
ATOM   1898 C  C   . TYR B 1 103 ? 12.498  -4.055  -9.123  1.000 20.94388 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   1 
ATOM   1899 O  O   . TYR B 1 103 ? 12.150  -3.295  -8.210  1.000 21.05144 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   1 
ATOM   1900 C  CB  . TYR B 1 103 ? 13.591  -5.805  -7.698  1.000 18.13896 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  1 
ATOM   1901 C  CG  . TYR B 1 103 ? 14.694  -6.830  -7.548  1.000 18.42332 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  1 
ATOM   1902 C  CD1 . TYR B 1 103 ? 15.873  -6.511  -6.883  1.000 20.39031 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 1 
ATOM   1903 C  CD2 . TYR B 1 103 ? 14.549  -8.120  -8.060  1.000 19.28852 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 1 
ATOM   1904 C  CE1 . TYR B 1 103 ? 16.886  -7.449  -6.731  1.000 21.81449 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 1 
ATOM   1905 C  CE2 . TYR B 1 103 ? 15.558  -9.071  -7.900  1.000 19.61898 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 1 
ATOM   1906 C  CZ  . TYR B 1 103 ? 16.724  -8.712  -7.243  1.000 20.86262 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  1 
ATOM   1907 O  OH  . TYR B 1 103 ? 17.737  -9.632  -7.076  1.000 25.17451 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  1 
ATOM   1908 N  N   . PHE B 1 104 ? 11.840  -4.159  -10.282 1.000 17.77669 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   1909 C  CA  . PHE B 1 104 ? 10.798  -3.211  -10.673 1.000 17.87312 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   1910 C  C   . PHE B 1 104 ? 9.615   -3.950  -11.286 1.000 19.21953 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   1911 O  O   . PHE B 1 104 ? 9.729   -5.106  -11.701 1.000 19.58072 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   1912 C  CB  . PHE B 1 104 ? 11.329  -2.119  -11.624 1.000 18.93464 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   1913 C  CG  . PHE B 1 104 ? 11.808  -2.635  -12.951 1.000 18.33774 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   1914 C  CD1 . PHE B 1 104 ? 13.025  -3.309  -13.059 1.000 19.36712 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   1915 C  CD2 . PHE B 1 104 ? 11.032  -2.481  -14.091 1.000 19.04278 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   1916 C  CE1 . PHE B 1 104 ? 13.455  -3.793  -14.276 1.000 19.85650 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   1917 C  CE2 . PHE B 1 104 ? 11.468  -2.950  -15.312 1.000 19.56901 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   1918 C  CZ  . PHE B 1 104 ? 12.683  -3.619  -15.404 1.000 20.56251 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   1919 N  N   . LEU B 1 105 ? 8.470   -3.271  -11.330 1.000 19.26638 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   1 
ATOM   1920 C  CA  . LEU B 1 105 ? 7.206   -3.862  -11.759 1.000 19.83173 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  1 
ATOM   1921 C  C   . LEU B 1 105 ? 6.758   -3.289  -13.098 1.000 19.25567 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   1 
ATOM   1922 O  O   . LEU B 1 105 ? 6.933   -2.083  -13.357 1.000 20.25310 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   1 
ATOM   1923 C  CB  . LEU B 1 105 ? 6.106   -3.591  -10.721 1.000 19.32810 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  1 
ATOM   1924 C  CG  . LEU B 1 105 ? 6.299   -4.152  -9.315  1.000 19.31657 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  1 
ATOM   1925 C  CD1 . LEU B 1 105 ? 5.201   -3.641  -8.397  1.000 21.18950 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 
ATOM   1926 C  CD2 . LEU B 1 105 ? 6.292   -5.682  -9.378  1.000 17.75239 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 
ATOM   1927 N  N   . ASP B 1 106 ? 6.131   -4.150  -13.942 1.000 19.22054 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   1 
ATOM   1928 C  CA  . ASP B 1 106 ? 5.580   -3.653  -15.202 1.000 20.19922 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  1 
ATOM   1929 C  C   . ASP B 1 106 ? 4.146   -3.179  -14.916 1.000 20.01184 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   1 
ATOM   1930 O  O   . ASP B 1 106 ? 3.680   -3.279  -13.765 1.000 19.82808 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   1 
ATOM   1931 C  CB  . ASP B 1 106 ? 5.696   -4.677  -16.366 1.000 21.33184 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . ASP B 1 106 ? 4.505   -5.621  -16.495 1.000 19.02781 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  1 
ATOM   1933 O  OD1 . ASP B 1 106 ? 3.670   -5.776  -15.584 1.000 18.89366 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1 
ATOM   1934 O  OD2 . ASP B 1 106 ? 4.375   -6.176  -17.613 1.000 21.17820 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1 
ATOM   1935 N  N   . PRO B 1 107 ? 3.417   -2.654  -15.911 1.000 20.77873 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A N   1 
ATOM   1936 C  CA  . PRO B 1 107 ? 2.091   -2.077  -15.610 1.000 24.74898 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CA  1 
ATOM   1937 C  C   . PRO B 1 107 ? 1.091   -3.048  -15.017 1.000 25.47322 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A C   1 
ATOM   1938 O  O   . PRO B 1 107 ? 0.206   -2.617  -14.267 1.000 25.93383 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A O   1 
ATOM   1939 C  CB  . PRO B 1 107 ? 1.631   -1.524  -16.964 1.000 23.82634 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CB  1 
ATOM   1940 C  CG  . PRO B 1 107 ? 2.890   -1.180  -17.659 1.000 22.94807 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CG  1 
ATOM   1941 C  CD  . PRO B 1 107 ? 3.844   -2.304  -17.279 1.000 19.60476 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CD  1 
ATOM   1942 N  N   . ASP B 1 108 ? 1.199   -4.342  -15.312 1.000 20.17225 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   1943 C  CA  . ASP B 1 108 ? 0.297   -5.332  -14.735 1.000 21.00853 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   1944 C  C   . ASP B 1 108 ? 0.834   -5.992  -13.474 1.000 20.18335 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   1945 O  O   . ASP B 1 108 ? 0.174   -6.888  -12.938 1.000 20.61903 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   1946 C  CB  . ASP B 1 108 ? -0.053  -6.406  -15.772 1.000 22.27603 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   1947 C  CG  . ASP B 1 108 ? -1.000  -5.886  -16.826 1.000 25.52838 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   1948 O  OD1 . ASP B 1 108 ? -2.079  -5.382  -16.446 1.000 28.97996 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   1949 O  OD2 . ASP B 1 108 ? -0.653  -5.932  -18.022 1.000 24.47487 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   1950 N  N   . GLY B 1 109 ? 1.992   -5.566  -12.979 1.000 19.42153 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N   1 
ATOM   1951 C  CA  . GLY B 1 109 ? 2.585   -6.185  -11.817 1.000 21.07893 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA  1 
ATOM   1952 C  C   . GLY B 1 109 ? 3.506   -7.355  -12.098 1.000 19.58288 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C   1 
ATOM   1953 O  O   . GLY B 1 109 ? 3.895   -8.048  -11.149 1.000 21.02220 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O   1 
ATOM   1954 N  N   . HIS B 1 110 ? 3.882   -7.595  -13.353 1.000 20.17877 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N   1 
ATOM   1955 C  CA  . HIS B 1 110 ? 4.904   -8.610  -13.604 1.000 18.61664 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA  1 
ATOM   1956 C  C   . HIS B 1 110 ? 6.185   -8.167  -12.925 1.000 20.01051 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C   1 
ATOM   1957 O  O   . HIS B 1 110 ? 6.578   -7.001  -13.024 1.000 19.68321 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O   1 
ATOM   1958 C  CB  . HIS B 1 110 ? 5.177   -8.785  -15.094 1.000 20.89178 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB  1 
ATOM   1959 C  CG  . HIS B 1 110 ? 4.097   -9.507  -15.840 1.000 18.74476 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG  1 
ATOM   1960 N  ND1 . HIS B 1 110 ? 3.865   -10.861 -15.703 1.000 20.45285 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1 1 
ATOM   1961 C  CD2 . HIS B 1 110 ? 3.215   -9.064  -16.768 1.000 19.48810 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2 1 
ATOM   1962 C  CE1 . HIS B 1 110 ? 2.871   -11.214 -16.500 1.000 19.08015 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1 1 
ATOM   1963 N  NE2 . HIS B 1 110 ? 2.457   -10.141 -17.155 1.000 20.14304 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2 1 
ATOM   1964 N  N   . LYS B 1 111 ? 6.820   -9.086  -12.210 1.000 19.86255 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   1 
ATOM   1965 C  CA  . LYS B 1 111 ? 8.037   -8.773  -11.473 1.000 17.90033 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  1 
ATOM   1966 C  C   . LYS B 1 111 ? 9.242   -8.880  -12.398 1.000 19.78407 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   1 
ATOM   1967 O  O   . LYS B 1 111 ? 9.524   -9.957  -12.952 1.000 18.94755 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   1 
ATOM   1968 C  CB  . LYS B 1 111 ? 8.175   -9.696  -10.263 1.000 18.98984 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  1 
ATOM   1969 C  CG  . LYS B 1 111 ? 7.211   -9.337  -9.141  1.000 20.37441 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  1 
ATOM   1970 C  CD  . LYS B 1 111 ? 7.177   -10.348 -8.005  1.000 19.05323 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  1 
ATOM   1971 C  CE  . LYS B 1 111 ? 6.387   -9.764  -6.823  1.000 18.71411 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  1 
ATOM   1972 N  NZ  . LYS B 1 111 ? 5.994   -10.773 -5.806  1.000 18.64212 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  1 
ATOM   1973 N  N   . LEU B 1 112 ? 9.953   -7.770  -12.549 1.000 18.65808 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N   1 
ATOM   1974 C  CA  . LEU B 1 112 ? 11.091  -7.621  -13.441 1.000 19.39887 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA  1 
ATOM   1975 C  C   . LEU B 1 112 ? 12.331  -7.242  -12.640 1.000 19.36866 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C   1 
ATOM   1976 O  O   . LEU B 1 112 ? 12.259  -6.877  -11.462 1.000 18.43636 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O   1 
ATOM   1977 C  CB  . LEU B 1 112 ? 10.823  -6.566  -14.535 1.000 18.23523 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . LEU B 1 112 ? 9.531   -6.760  -15.326 1.000 18.00410 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG  1 
ATOM   1979 C  CD1 . LEU B 1 112 ? 9.379   -5.612  -16.321 1.000 19.23559 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 
ATOM   1980 C  CD2 . LEU B 1 112 ? 9.506   -8.126  -16.035 1.000 18.21684 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 
ATOM   1981 N  N   . GLU B 1 113 ? 13.481  -7.347  -13.302 1.000 19.14522 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   1 
ATOM   1982 C  CA  . GLU B 1 113 ? 14.760  -7.072  -12.672 1.000 18.53163 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  1 
ATOM   1983 C  C   . GLU B 1 113 ? 15.747  -6.645  -13.748 1.000 19.85549 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   1 
ATOM   1984 O  O   . GLU B 1 113 ? 15.714  -7.174  -14.856 1.000 20.12921 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   1 
ATOM   1985 C  CB  . GLU B 1 113 ? 15.266  -8.346  -11.972 1.000 18.80529 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . GLU B 1 113 ? 16.618  -8.219  -11.278 1.000 19.43376 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . GLU B 1 113 ? 17.141  -9.565  -10.806 1.000 19.64479 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD  1 
ATOM   1988 O  OE1 . GLU B 1 113 ? 16.339  -10.531 -10.757 1.000 19.03722 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 1 
ATOM   1989 O  OE2 . GLU B 1 113 ? 18.334  -9.643  -10.442 1.000 20.37250 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 1 
ATOM   1990 N  N   . LEU B 1 114 ? 16.585  -5.660  -13.431 1.000 20.77257 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   1991 C  CA  . LEU B 1 114 ? 17.811  -5.391  -14.177 1.000 18.89064 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   1992 C  C   . LEU B 1 114 ? 18.963  -5.969  -13.374 1.000 19.57438 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   1993 O  O   . LEU B 1 114 ? 19.043  -5.736  -12.169 1.000 20.30266 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   1994 C  CB  . LEU B 1 114 ? 18.052  -3.889  -14.342 1.000 21.85367 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . LEU B 1 114 ? 16.898  -3.015  -14.846 1.000 22.98273 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   1996 C  CD1 . LEU B 1 114 ? 17.331  -1.564  -14.889 1.000 26.02596 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   1997 C  CD2 . LEU B 1 114 ? 16.425  -3.499  -16.220 1.000 26.50576 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   1998 N  N   . HIS B 1 115 ? 19.839  -6.744  -14.024 1.000 20.89275 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   1999 C  CA  . HIS B 1 115 ? 20.923  -7.389  -13.297 1.000 19.39489 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   2000 C  C   . HIS B 1 115 ? 22.242  -7.282  -14.053 1.000 21.43930 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   2001 O  O   . HIS B 1 115 ? 22.295  -7.499  -15.268 1.000 21.04712 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   2002 C  CB  . HIS B 1 115 ? 20.631  -8.883  -13.018 1.000 18.70299 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   2003 C  CG  . HIS B 1 115 ? 21.726  -9.555  -12.252 1.000 19.00863 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   2004 N  ND1 . HIS B 1 115 ? 22.126  -9.120  -11.007 1.000 20.38615 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   2005 C  CD2 . HIS B 1 115 ? 22.532  -10.600 -12.566 1.000 18.15223 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   2006 C  CE1 . HIS B 1 115 ? 23.123  -9.877  -10.580 1.000 20.89608 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   2007 N  NE2 . HIS B 1 115 ? 23.394  -10.774 -11.511 1.000 21.74575 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   2008 N  N   . VAL B 1 116 ? 23.303  -6.970  -13.313 1.000 19.84167 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   1 
ATOM   2009 C  CA  . VAL B 1 116 ? 24.663  -6.909  -13.836 1.000 21.78677 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  1 
ATOM   2010 C  C   . VAL B 1 116 ? 25.378  -8.165  -13.359 1.000 21.54270 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   1 
ATOM   2011 O  O   . VAL B 1 116 ? 25.712  -8.275  -12.175 1.000 21.91417 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   1 
ATOM   2012 C  CB  . VAL B 1 116 ? 25.394  -5.666  -13.321 1.000 22.60318 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  1 
ATOM   2013 C  CG1 . VAL B 1 116 ? 26.818  -5.629  -13.857 1.000 24.98157 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 1 
ATOM   2014 C  CG2 . VAL B 1 116 ? 24.626  -4.389  -13.684 1.000 21.92713 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 1 
ATOM   2015 N  N   . GLY B 1 117 ? 25.639  -9.105  -14.256 1.000 22.62852 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   1 
ATOM   2016 C  CA  . GLY B 1 117 ? 26.412  -10.286 -13.908 1.000 22.96883 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  1 
ATOM   2017 C  C   . GLY B 1 117 ? 25.836  -11.567 -14.479 1.000 25.29356 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   1 
ATOM   2018 O  O   . GLY B 1 117 ? 24.639  -11.691 -14.743 1.000 25.25787 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   1 
ATOM   2019 N  N   . SER B 1 118 ? 26.707  -12.561 -14.638 1.000 26.14157 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   1 
ATOM   2020 C  CA  . SER B 1 118 ? 26.343  -13.829 -15.254 1.000 24.50001 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  1 
ATOM   2021 C  C   . SER B 1 118 ? 26.168  -14.934 -14.216 1.000 22.57857 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   1 
ATOM   2022 O  O   . SER B 1 118 ? 26.483  -14.786 -13.032 1.000 21.50382 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   1 
ATOM   2023 C  CB  . SER B 1 118 ? 27.425  -14.261 -16.244 1.000 24.87259 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  1 
ATOM   2024 O  OG  . SER B 1 118 ? 28.648  -14.474 -15.563 1.000 26.30222 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  1 
ATOM   2025 N  N   . LEU B 1 119 ? 25.677  -16.075 -14.695 1.000 23.64783 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   1 
ATOM   2026 C  CA  . LEU B 1 119 ? 25.593  -17.252 -13.840 1.000 22.69926 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  1 
ATOM   2027 C  C   . LEU B 1 119 ? 26.976  -17.675 -13.359 1.000 22.55804 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   1 
ATOM   2028 O  O   . LEU B 1 119 ? 27.160  -17.997 -12.177 1.000 21.38405 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   1 
ATOM   2029 C  CB  . LEU B 1 119 ? 24.930  -18.390 -14.612 1.000 22.20743 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . LEU B 1 119 ? 24.941  -19.776 -13.969 1.000 22.17678 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  1 
ATOM   2031 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 24.296  -19.735 -12.592 1.000 21.46092 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 
ATOM   2032 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 24.229  -20.778 -14.874 1.000 24.25301 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 
ATOM   2033 N  N   . ALA B 1 120 ? 27.967  -17.655 -14.256 1.000 23.53972 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N   1 
ATOM   2034 C  CA  . ALA B 1 120 ? 29.317  -18.047 -13.863 1.000 23.60259 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA  1 
ATOM   2035 C  C   . ALA B 1 120 ? 29.844  -17.145 -12.754 1.000 21.95215 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C   1 
ATOM   2036 O  O   . ALA B 1 120 ? 30.487  -17.613 -11.806 1.000 22.86055 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O   1 
ATOM   2037 C  CB  . ALA B 1 120 ? 30.243  -18.008 -15.078 1.000 23.81298 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB  1 
ATOM   2038 N  N   . GLN B 1 121 ? 29.575  -15.844 -12.848 1.000 22.52139 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N   1 
ATOM   2039 C  CA  A GLN B 1 121 ? 30.027  -14.933 -11.806 0.667 23.48856 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  1 
ATOM   2040 C  CA  B GLN B 1 121 ? 30.028  -14.932 -11.805 0.333 23.50995 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  1 
ATOM   2041 C  C   . GLN B 1 121 ? 29.282  -15.185 -10.498 1.000 23.26699 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C   1 
ATOM   2042 O  O   . GLN B 1 121 ? 29.876  -15.124 -9.414  1.000 21.77271 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O   1 
ATOM   2043 C  CB  A GLN B 1 121 ? 29.879  -13.490 -12.295 0.667 24.39723 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  1 
ATOM   2044 C  CB  B GLN B 1 121 ? 29.875  -13.483 -12.277 0.333 24.44945 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  1 
ATOM   2045 C  CG  A GLN B 1 121 ? 30.959  -13.110 -13.319 0.667 27.30502 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  1 
ATOM   2046 C  CG  B GLN B 1 121 ? 30.076  -12.431 -11.199 0.333 25.89404 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  1 
ATOM   2047 C  CD  A GLN B 1 121 ? 30.542  -12.006 -14.294 0.667 27.22073 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  1 
ATOM   2048 C  CD  B GLN B 1 121 ? 30.570  -11.102 -11.756 0.333 32.40414 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  1 
ATOM   2049 O  OE1 A GLN B 1 121 ? 29.376  -11.636 -14.389 0.667 29.73284 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 1 
ATOM   2050 O  OE1 B GLN B 1 121 ? 29.891  -10.458 -12.554 0.333 32.92006 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 1 
ATOM   2051 N  NE2 A GLN B 1 121 ? 31.515  -11.472 -15.018 0.667 31.92255 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 1 
ATOM   2052 N  NE2 B GLN B 1 121 ? 31.755  -10.685 -11.331 0.333 37.03074 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 1 
ATOM   2053 N  N   . ARG B 1 122 ? 27.988  -15.505 -10.582 1.000 21.67007 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
ATOM   2054 C  CA  . ARG B 1 122 ? 27.223  -15.830 -9.378  1.000 20.32948 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
ATOM   2055 C  C   . ARG B 1 122 ? 27.759  -17.094 -8.717  1.000 19.25621 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
ATOM   2056 O  O   . ARG B 1 122 ? 27.904  -17.154 -7.485  1.000 20.07928 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
ATOM   2057 C  CB  . ARG B 1 122 ? 25.749  -16.016 -9.751  1.000 19.54467 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
ATOM   2058 C  CG  . ARG B 1 122 ? 24.839  -16.483 -8.614  1.000 18.59979 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
ATOM   2059 C  CD  . ARG B 1 122 ? 24.796  -15.508 -7.431  1.000 18.51642 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
ATOM   2060 N  NE  . ARG B 1 122 ? 24.369  -14.156 -7.791  1.000 19.70214 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  1 
ATOM   2061 C  CZ  . ARG B 1 122 ? 23.104  -13.777 -7.899  1.000 19.83722 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  1 
ATOM   2062 N  NH1 . ARG B 1 122 ? 22.105  -14.634 -7.705  1.000 20.77674 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 
ATOM   2063 N  NH2 . ARG B 1 122 ? 22.831  -12.506 -8.199  1.000 20.65125 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 
ATOM   2064 N  N   . LEU B 1 123 ? 28.069  -18.113 -9.519  1.000 21.28617 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   2065 C  CA  . LEU B 1 123 ? 28.587  -19.358 -8.960  1.000 18.97359 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   2066 C  C   . LEU B 1 123 ? 29.915  -19.124 -8.254  1.000 21.92078 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   2067 O  O   . LEU B 1 123 ? 30.136  -19.612 -7.140  1.000 22.17483 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   2068 C  CB  . LEU B 1 123 ? 28.730  -20.414 -10.062 1.000 22.36499 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . LEU B 1 123 ? 27.410  -20.977 -10.605 1.000 22.29585 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   2070 C  CD1 . LEU B 1 123 ? 27.630  -21.835 -11.862 1.000 23.39747 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   2071 C  CD2 . LEU B 1 123 ? 26.640  -21.766 -9.546  1.000 21.42224 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   2072 N  N   . ALA B 1 124 ? 30.811  -18.364 -8.886  1.000 21.99918 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N   1 
ATOM   2073 C  CA  . ALA B 1 124 ? 32.094  -18.081 -8.254  1.000 22.53951 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA  1 
ATOM   2074 C  C   . ALA B 1 124 ? 31.908  -17.343 -6.935  1.000 22.25128 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C   1 
ATOM   2075 O  O   . ALA B 1 124 ? 32.573  -17.658 -5.942  1.000 22.58126 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O   1 
ATOM   2076 C  CB  . ALA B 1 124 ? 32.981  -17.278 -9.206  1.000 24.61826 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB  1 
ATOM   2077 N  N   . ALA B 1 125 ? 31.013  -16.347 -6.907  1.000 22.57255 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N   1 
ATOM   2078 C  CA  . ALA B 1 125 ? 30.758  -15.624 -5.666  1.000 20.53837 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA  1 
ATOM   2079 C  C   . ALA B 1 125 ? 30.120  -16.525 -4.620  1.000 20.14686 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C   1 
ATOM   2080 O  O   . ALA B 1 125 ? 30.424  -16.413 -3.426  1.000 20.60037 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O   1 
ATOM   2081 C  CB  . ALA B 1 125 ? 29.863  -14.417 -5.946  1.000 19.93123 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB  1 
ATOM   2082 N  N   . CYS B 1 126 ? 29.246  -17.436 -5.048  1.000 21.12116 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N   1 
ATOM   2083 C  CA  . CYS B 1 126 ? 28.628  -18.358 -4.101  1.000 19.13702 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA  1 
ATOM   2084 C  C   . CYS B 1 126 ? 29.640  -19.327 -3.504  1.000 20.46227 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C   1 
ATOM   2085 O  O   . CYS B 1 126 ? 29.507  -19.719 -2.342  1.000 20.30363 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O   1 
ATOM   2086 C  CB  . CYS B 1 126 ? 27.489  -19.122 -4.771  1.000 18.06958 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB  1 
ATOM   2087 S  SG  . CYS B 1 126 ? 26.021  -18.119 -5.059  1.000 21.12127 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG  1 
ATOM   2088 N  N   . ARG B 1 127 ? 30.632  -19.762 -4.283  1.000 20.33323 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   1 
ATOM   2089 C  CA  . ARG B 1 127 ? 31.656  -20.632 -3.710  1.000 22.58207 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  1 
ATOM   2090 C  C   . ARG B 1 127 ? 32.404  -19.924 -2.591  1.000 20.80519 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   1 
ATOM   2091 O  O   . ARG B 1 127 ? 32.735  -20.535 -1.568  1.000 21.88359 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   1 
ATOM   2092 C  CB  . ARG B 1 127 ? 32.614  -21.087 -4.803  1.000 24.14128 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  1 
ATOM   2093 C  CG  . ARG B 1 127 ? 32.071  -22.249 -5.585  1.000 28.66731 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  1 
ATOM   2094 C  CD  . ARG B 1 127 ? 33.085  -22.765 -6.571  1.000 32.55422 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  1 
ATOM   2095 N  NE  . ARG B 1 127 ? 32.430  -23.404 -7.701  1.000 30.58598 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  1 
ATOM   2096 C  CZ  . ARG B 1 127 ? 32.157  -24.700 -7.752  1.000 32.10765 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  1 
ATOM   2097 N  NH1 . ARG B 1 127 ? 32.446  -25.504 -6.741  1.000 27.10079 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1 
ATOM   2098 N  NH2 . ARG B 1 127 ? 31.576  -25.200 -8.840  1.000 32.64686 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1 
ATOM   2099 N  N   . GLU B 1 128 ? 32.641  -18.618 -2.747  1.000 19.51847 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   1 
ATOM   2100 C  CA  . GLU B 1 128 ? 33.337  -17.862 -1.712  1.000 19.74928 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  1 
ATOM   2101 C  C   . GLU B 1 128 ? 32.462  -17.644 -0.482  1.000 20.91145 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   1 
ATOM   2102 O  O   . GLU B 1 128 ? 32.966  -17.631 0.648   1.000 21.41261 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   1 
ATOM   2103 C  CB  . GLU B 1 128 ? 33.824  -16.522 -2.273  1.000 22.93597 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  1 
ATOM   2104 C  CG  . GLU B 1 128 ? 34.850  -16.659 -3.404  1.000 22.68128 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  1 
ATOM   2105 C  CD  . GLU B 1 128 ? 36.169  -17.234 -2.916  1.000 26.71250 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  1 
ATOM   2106 O  OE1 . GLU B 1 128 ? 36.570  -16.945 -1.772  1.000 25.54280 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 1 
ATOM   2107 O  OE2 . GLU B 1 128 ? 36.824  -17.958 -3.685  1.000 26.19516 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 1 
ATOM   2108 N  N   . GLN B 1 129 ? 31.157  -17.444 -0.674  1.000 20.13774 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   1 
ATOM   2109 C  CA  . GLN B 1 129 ? 30.224  -17.272 0.442   1.000 18.89637 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  1 
ATOM   2110 C  C   . GLN B 1 129 ? 28.982  -18.095 0.146   1.000 20.31943 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   1 
ATOM   2111 O  O   . GLN B 1 129 ? 28.020  -17.602 -0.454  1.000 20.98359 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   1 
ATOM   2112 C  CB  . GLN B 1 129 ? 29.870  -15.797 0.675   1.000 19.97510 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  1 
ATOM   2113 C  CG  . GLN B 1 129 ? 31.004  -14.953 1.249   1.000 20.43293 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  1 
ATOM   2114 C  CD  . GLN B 1 129 ? 30.546  -13.575 1.730   1.000 24.73347 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  1 
ATOM   2115 O  OE1 . GLN B 1 129 ? 29.541  -13.437 2.433   1.000 23.08828 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 
ATOM   2116 N  NE2 . GLN B 1 129 ? 31.276  -12.545 1.316   1.000 27.22182 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 
ATOM   2117 N  N   . PRO B 1 130 ? 28.974  -19.367 0.545   1.000 20.10030 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   1 
ATOM   2118 C  CA  . PRO B 1 130 ? 27.857  -20.249 0.171   1.000 19.07924 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  1 
ATOM   2119 C  C   . PRO B 1 130 ? 26.580  -19.916 0.919   1.000 19.39497 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   1 
ATOM   2120 O  O   . PRO B 1 130 ? 26.596  -19.594 2.112   1.000 19.79213 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   1 
ATOM   2121 C  CB  . PRO B 1 130 ? 28.351  -21.658 0.528   1.000 22.69411 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  1 
ATOM   2122 C  CG  . PRO B 1 130 ? 29.713  -21.509 1.102   1.000 28.52242 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  1 
ATOM   2123 C  CD  . PRO B 1 130 ? 30.129  -20.085 1.120   1.000 18.11871 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  1 
ATOM   2124 N  N   . TYR B 1 131 ? 25.461  -19.987 0.198   1.000 19.13243 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N   1 
ATOM   2125 C  CA  . TYR B 1 131 ? 24.161  -19.870 0.843   1.000 19.34436 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA  1 
ATOM   2126 C  C   . TYR B 1 131 ? 23.962  -21.046 1.805   1.000 19.73685 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C   1 
ATOM   2127 O  O   . TYR B 1 131 ? 24.658  -22.062 1.735   1.000 20.31396 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O   1 
ATOM   2128 C  CB  . TYR B 1 131 ? 23.042  -19.916 -0.200  1.000 20.02960 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . TYR B 1 131 ? 23.014  -18.806 -1.237  1.000 19.48720 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG  1 
ATOM   2130 C  CD1 . TYR B 1 131 ? 23.977  -17.804 -1.270  1.000 18.95847 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1 
ATOM   2131 C  CD2 . TYR B 1 131 ? 21.977  -18.747 -2.156  1.000 24.07649 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1 
ATOM   2132 C  CE1 . TYR B 1 131 ? 23.913  -16.780 -2.224  1.000 21.07828 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1 
ATOM   2133 C  CE2 . TYR B 1 131 ? 21.903  -17.729 -3.103  1.000 25.59018 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1 
ATOM   2134 C  CZ  . TYR B 1 131 ? 22.873  -16.758 -3.137  1.000 24.59441 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ  1 
ATOM   2135 O  OH  . TYR B 1 131 ? 22.776  -15.752 -4.080  1.000 25.31274 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH  1 
ATOM   2136 N  N   . LYS B 1 132 ? 22.981  -20.917 2.703   1.000 21.60324 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   2137 C  CA  . LYS B 1 132 ? 22.677  -22.014 3.623   1.000 21.85435 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   2138 C  C   . LYS B 1 132 ? 22.369  -23.317 2.889   1.000 21.90670 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   2139 O  O   . LYS B 1 132 ? 21.447  -23.376 2.073   1.000 20.35229 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   2140 C  CB  . LYS B 1 132 ? 21.529  -21.653 4.560   1.000 24.36341 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   2141 C  CG  . LYS B 1 132 ? 21.551  -22.496 5.844   1.000 31.23887 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   2142 C  CD  . LYS B 1 132 ? 22.902  -22.405 6.552   1.000 34.46453 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   2143 C  CE  . LYS B 1 132 ? 22.839  -22.891 7.995   1.000 37.52498 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   2144 N  NZ  . LYS B 1 132 ? 22.255  -24.257 8.101   1.000 41.04386 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   2145 N  N   . GLY B 1 133 ? 23.150  -24.354 3.191   1.000 22.11730 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A N   1 
ATOM   2146 C  CA  . GLY B 1 133 ? 22.978  -25.672 2.604   1.000 21.55765 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A CA  1 
ATOM   2147 C  C   . GLY B 1 133 ? 23.463  -25.799 1.179   1.000 20.04187 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A C   1 
ATOM   2148 O  O   . GLY B 1 133 ? 23.179  -26.809 0.527   1.000 22.24253 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A O   1 
ATOM   2149 N  N   . MET B 1 134 ? 24.201  -24.810 0.676   1.000 20.90008 ? ? ? ? ? ? 134 MET A N   1 
ATOM   2150 C  CA  . MET B 1 134 ? 24.597  -24.804 -0.726  1.000 18.91043 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA  1 
ATOM   2151 C  C   . MET B 1 134 ? 25.611  -25.874 -1.074  1.000 23.54209 ? ? ? ? ? ? 134 MET A C   1 
ATOM   2152 O  O   . MET B 1 134 ? 26.640  -26.010 -0.407  1.000 26.04985 ? ? ? ? ? ? 134 MET A O   1 
ATOM   2153 C  CB  . MET B 1 134 ? 25.148  -23.442 -1.124  1.000 20.84433 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB  1 
ATOM   2154 C  CG  . MET B 1 134 ? 25.052  -23.228 -2.609  1.000 22.32236 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG  1 
ATOM   2155 S  SD  . MET B 1 134 ? 25.367  -21.540 -3.101  1.000 22.61158 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD  1 
ATOM   2156 C  CE  . MET B 1 134 ? 23.750  -21.107 -3.703  1.000 30.89512 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE  1 
ATOM   2157 N  N   . VAL B 1 135 ? 25.317  -26.613 -2.147  1.000 23.29146 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   1 
ATOM   2158 C  CA  . VAL B 1 135 ? 26.227  -27.591 -2.726  1.000 26.12856 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  1 
ATOM   2159 C  C   . VAL B 1 135 ? 26.350  -27.323 -4.221  1.000 22.37178 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   1 
ATOM   2160 O  O   . VAL B 1 135 ? 25.429  -26.802 -4.861  1.000 23.15071 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   1 
ATOM   2161 C  CB  . VAL B 1 135 ? 25.794  -29.049 -2.439  1.000 24.98970 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  1 
ATOM   2162 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 25.815  -29.313 -0.936  1.000 24.99272 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 
ATOM   2163 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 24.417  -29.317 -3.004  1.000 25.80304 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 
ATOM   2164 N  N   . PHE B 1 136 ? 27.506  -27.675 -4.777  1.000 20.19053 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N   1 
ATOM   2165 C  CA  . PHE B 1 136 ? 27.822  -27.415 -6.171  1.000 21.87040 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA  1 
ATOM   2166 C  C   . PHE B 1 136 ? 28.024  -28.729 -6.904  1.000 27.38715 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C   1 
ATOM   2167 O  O   . PHE B 1 136 ? 28.308  -29.759 -6.292  1.000 27.04819 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O   1 
ATOM   2168 C  CB  . PHE B 1 136 ? 29.086  -26.555 -6.287  1.000 24.25681 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB  1 
ATOM   2169 C  CG  . PHE B 1 136 ? 28.969  -25.234 -5.579  1.000 22.21912 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG  1 
ATOM   2170 C  CD1 . PHE B 1 136 ? 28.428  -24.133 -6.227  1.000 27.54870 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 1 
ATOM   2171 C  CD2 . PHE B 1 136 ? 29.350  -25.105 -4.251  1.000 24.75062 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 1 
ATOM   2172 C  CE1 . PHE B 1 136 ? 28.301  -22.918 -5.577  1.000 25.92570 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 1 
ATOM   2173 C  CE2 . PHE B 1 136 ? 29.215  -23.883 -3.588  1.000 24.45860 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 1 
ATOM   2174 C  CZ  . PHE B 1 136 ? 28.690  -22.796 -4.256  1.000 24.34611 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ  1 
ATOM   2175 N  N   . PHE B 1 137 ? 27.876  -28.682 -8.228  1.000 26.95058 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   2176 C  CA  . PHE B 1 137 ? 27.908  -29.891 -9.045  1.000 30.18806 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   2177 C  C   . PHE B 1 137 ? 28.880  -29.690 -10.196 1.000 42.33564 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   2178 O  O   . PHE B 1 137 ? 28.786  -28.698 -10.923 1.000 42.78979 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   2179 C  CB  . PHE B 1 137 ? 26.508  -30.233 -9.560  1.000 27.33686 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . PHE B 1 137 ? 25.526  -30.501 -8.464  1.000 27.86701 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   2181 C  CD1 . PHE B 1 137 ? 25.378  -31.776 -7.951  1.000 29.14122 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   2182 C  CD2 . PHE B 1 137 ? 24.779  -29.471 -7.910  1.000 25.09017 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   2183 C  CE1 . PHE B 1 137 ? 24.484  -32.033 -6.922  1.000 30.79683 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   2184 C  CE2 . PHE B 1 137 ? 23.888  -29.724 -6.879  1.000 24.43500 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   2185 C  CZ  . PHE B 1 137 ? 23.739  -31.005 -6.388  1.000 30.05199 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   2186 N  N   . GLU B 1 138 ? 29.811  -30.628 -10.363 1.000 47.17799 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N   1 
ATOM   2187 C  CA  . GLU B 1 138 ? 30.899  -30.436 -11.313 1.000 57.08089 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA  1 
ATOM   2188 C  C   . GLU B 1 138 ? 30.447  -30.743 -12.739 1.000 56.77975 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C   1 
ATOM   2189 O  O   . GLU B 1 138 ? 29.620  -31.630 -12.971 1.000 55.48905 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O   1 
ATOM   2190 C  CB  . GLU B 1 138 ? 32.121  -31.263 -10.909 1.000 61.21684 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB  1 
ATOM   2191 C  CG  . GLU B 1 138 ? 32.145  -32.681 -11.426 1.000 69.23589 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CG  1 
ATOM   2192 C  CD  . GLU B 1 138 ? 33.432  -33.392 -11.068 1.000 76.85652 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CD  1 
ATOM   2193 O  OE1 . GLU B 1 138 ? 33.493  -33.989 -9.971  1.000 79.47241 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE1 1 
ATOM   2194 O  OE2 . GLU B 1 138 ? 34.386  -33.341 -11.874 1.000 79.27116 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE2 1 
ATOM   2195 N  N   . GLN B 1 139 ? 30.988  -29.978 -13.688 1.000 60.16471 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A N   1 
ATOM   2196 C  CA  . GLN B 1 139 ? 30.548  -29.973 -15.086 1.000 58.47029 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CA  1 
ATOM   2197 C  C   . GLN B 1 139 ? 29.086  -29.550 -15.240 1.000 61.45395 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A C   1 
ATOM   2198 O  O   . GLN B 1 139 ? 28.795  -28.485 -15.790 1.000 56.27519 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A O   1 
ATOM   2199 C  CB  . GLN B 1 139 ? 30.797  -31.320 -15.774 1.000 63.75067 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CB  1 
ATOM   2200 C  CG  . GLN B 1 139 ? 32.256  -31.711 -15.875 1.000 63.80826 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CG  1 
ATOM   2201 C  CD  . GLN B 1 139 ? 32.539  -33.055 -15.243 1.000 72.76473 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CD  1 
ATOM   2202 O  OE1 . GLN B 1 139 ? 31.695  -33.953 -15.258 1.000 76.16522 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A OE1 1 
ATOM   2203 N  NE2 . GLN B 1 139 ? 33.733  -33.203 -14.682 1.000 76.22522 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A NE2 1 
HETATM 2204 C  C1  . FCN C 2 .   ? 2.834   -17.003 -28.256 1.000 33.75657 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B C1  1 
HETATM 2205 C  C2  . FCN C 2 .   ? 4.135   -16.407 -28.360 1.000 38.24611 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B C2  1 
HETATM 2206 C  C3  . FCN C 2 .   ? 5.046   -16.886 -29.508 1.000 37.33841 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B C3  1 
HETATM 2207 O  O   . FCN C 2 .   ? 3.840   -17.324 -27.268 1.000 23.93436 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B O   1 
HETATM 2208 P  P   . FCN C 2 .   ? 2.451   -18.584 -29.134 1.000 33.95492 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B P   1 
HETATM 2209 O  O1P . FCN C 2 .   ? 2.894   -18.651 -30.585 1.000 35.75493 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B O1P 1 
HETATM 2210 O  O2P . FCN C 2 .   ? 0.956   -18.732 -28.996 1.000 38.01034 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B O2P 1 
HETATM 2211 O  O3P . FCN C 2 .   ? 3.141   -19.671 -28.323 1.000 28.17471 ? ? ? ? ? ? 201 FCN B O3P 1 
HETATM 2212 MN MN  . MN  D 3 .   ? 4.658   -19.315 -26.928 1.000 21.40553 ? ? ? ? ? ? 202 MN  B MN  1 
HETATM 2213 NA NA  . NA  E 4 .   ? 0.765   -16.106 -14.638 1.000 40.92158 ? ? ? ? ? ? 203 NA  B NA  1 
HETATM 2214 NA NA  . NA  F 4 .   ? 17.159  -3.574  -25.766 1.000 44.59933 ? ? ? ? ? ? 204 NA  B NA  1 
HETATM 2215 NA NA  . NA  G 4 .   ? 7.439   -14.114 -2.618  1.000 38.89598 ? ? ? ? ? ? 205 NA  B NA  1 
HETATM 2216 NA NA  . NA  H 4 .   ? 23.620  -18.445 -18.449 1.000 42.26454 ? ? ? ? ? ? 206 NA  B NA  1 
HETATM 2217 NA NA  . NA  I 4 .   ? 1.326   -32.521 -14.361 1.000 56.19830 ? ? ? ? ? ? 207 NA  B NA  1 
HETATM 2218 NA NA  . NA  J 4 .   ? -3.842  -16.591 -27.625 1.000 59.09851 ? ? ? ? ? ? 208 NA  B NA  1 
HETATM 2219 NA NA  . NA  K 4 .   ? 4.413   -32.668 -13.152 1.000 49.75253 ? ? ? ? ? ? 209 NA  B NA  1 
HETATM 2220 K  K   . K   L 5 .   ? 3.675   -22.730 -32.605 0.836 24.46413 ? ? ? ? ? 1 210 K   B K   1 
HETATM 2221 O  O1  . TLA M 6 .   ? 20.086  -14.914 -4.589  1.000 35.09134 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A O1  1 
HETATM 2222 O  O11 . TLA M 6 .   ? 19.800  -16.489 -6.176  1.000 30.39497 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A O11 1 
HETATM 2223 C  C1  . TLA M 6 .   ? 19.487  -15.476 -5.540  1.000 30.51544 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A C1  1 
HETATM 2224 C  C2  . TLA M 6 .   ? 18.189  -14.790 -5.977  1.000 27.75124 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A C2  1 
HETATM 2225 O  O2  . TLA M 6 .   ? 17.584  -15.592 -6.958  1.000 29.09966 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A O2  1 
HETATM 2226 C  C3  . TLA M 6 .   ? 18.501  -13.377 -6.478  1.000 24.37046 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A C3  1 
HETATM 2227 O  O3  . TLA M 6 .   ? 19.510  -13.368 -7.446  1.000 28.12489 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A O3  1 
HETATM 2228 C  C4  . TLA M 6 .   ? 17.250  -12.677 -7.040  1.000 36.39922 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A C4  1 
HETATM 2229 O  O4  . TLA M 6 .   ? 17.392  -12.123 -8.164  1.000 25.00507 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A O4  1 
HETATM 2230 O  O41 . TLA M 6 .   ? 16.228  -12.729 -6.337  1.000 34.61815 ? ? ? ? ? ? 201 TLA A O41 1 
HETATM 2231 MN MN  . MN  N 3 .   ? 16.550  -12.463 -10.037 1.000 18.93415 ? ? ? ? ? ? 202 MN  A MN  1 
HETATM 2232 NA NA  . NA  O 4 .   ? 5.060   -11.508 -11.710 1.000 28.07652 ? ? ? ? ? ? 203 NA  A NA  1 
HETATM 2233 NA NA  . NA  P 4 .   ? 4.591   -12.866 -14.089 1.000 26.85439 ? ? ? ? ? ? 204 NA  A NA  1 
HETATM 2234 NA NA  . NA  Q 4 .   ? 17.695  -17.827 -27.112 1.000 47.19087 ? ? ? ? ? ? 205 NA  A NA  1 
HETATM 2235 K  K   . K   R 5 .   ? 21.812  -9.217  -7.271  0.546 23.43588 ? ? ? ? ? 1 206 K   A K   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH S 7 .   ? 21.628  -15.795 -25.803 1.000 39.97419 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.383  -2.740  -36.445 1.000 51.47885 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH S 7 .   ? -3.166  -15.800 -46.727 1.000 43.61942 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH S 7 .   ? -8.762  -9.498  -31.450 1.000 49.98748 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH S 7 .   ? 18.537  -18.584 -24.168 1.000 34.40532 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.894  -23.672 6.184   1.000 46.97966 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH S 7 .   ? 5.853   -15.366 -2.358  1.000 36.51624 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH S 7 .   ? -7.421  -16.383 -12.833 1.000 37.10461 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH S 7 .   ? 22.482  -15.681 -20.786 1.000 39.52032 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH S 7 .   ? 13.066  -3.151  -36.576 1.000 57.65406 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH S 7 .   ? 7.100   -21.281 -40.499 1.000 43.03237 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.936  -31.446 -3.692  1.000 49.88059 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.084  -34.209 -34.435 1.000 35.29279 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.728   -13.989 1.323   1.000 37.52058 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH S 7 .   ? 24.153  -2.041  -21.001 1.000 27.12342 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.743  -8.030  -40.458 1.000 38.50747 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH S 7 .   ? 8.773   -19.346 -34.926 1.000 26.17056 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH S 7 .   ? 19.692  -28.275 1.153   1.000 40.37024 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.000  -27.513 0.907   1.000 40.17800 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.762  -30.591 -22.540 1.000 26.99332 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.152  -22.856 -14.534 1.000 28.13321 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH S 7 .   ? 24.330  -24.869 -20.278 1.000 40.53078 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.672  -12.216 -40.739 1.000 35.22677 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.040  -35.457 -28.367 1.000 36.14220 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.223  -19.141 -8.938  1.000 33.10063 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.974  -17.541 -38.108 1.000 51.34997 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH S 7 .   ? 7.740   -26.506 -10.126 1.000 22.74603 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.923   -44.194 -18.739 1.000 29.63983 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH S 7 .   ? 3.585   -33.747 -22.168 1.000 28.75173 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.846   -28.933 -27.109 1.000 24.75317 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH S 7 .   ? 9.274   -34.062 -10.068 1.000 25.96494 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH S 7 .   ? 19.429  -31.360 -33.675 1.000 44.82337 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH S 7 .   ? 12.226  -36.341 -20.828 1.000 35.05552 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH S 7 .   ? 21.293  3.126   -21.451 1.000 38.51844 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.195  -18.464 -2.792  1.000 37.47341 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.714  -32.787 -21.222 1.000 40.94704 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH S 7 .   ? 22.806  -14.587 -18.233 1.000 33.23387 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH S 7 .   ? 3.102   -28.235 -3.214  1.000 32.27100 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH S 7 .   ? -3.629  -19.572 -20.768 1.000 29.62840 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.564  -32.880 -16.944 1.000 31.51263 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH S 7 .   ? -3.373  -12.725 -13.867 1.000 31.63645 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.189  -16.132 -39.906 1.000 37.91992 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH S 7 .   ? 9.807   -24.477 -37.159 1.000 37.95081 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.475   -18.652 -14.241 1.000 21.15433 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH S 7 .   ? 24.864  -5.875  -20.761 1.000 36.66188 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH S 7 .   ? 14.876  -37.677 -31.780 1.000 43.37205 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH S 7 .   ? -5.576  -20.260 -9.341  1.000 38.72699 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.919  -33.361 -6.953  1.000 28.23415 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.439  -35.831 -19.348 1.000 37.98041 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.641   -18.215 -16.630 1.000 23.25335 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.779   -37.782 -20.370 1.000 49.88463 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH S 7 .   ? 7.390   -27.963 -6.700  1.000 21.84861 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH S 7 .   ? 23.927  -9.814  -22.422 1.000 37.29607 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.089   -35.441 -21.262 1.000 36.40258 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH S 7 .   ? 18.637  -12.966 -24.163 1.000 31.51490 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.094   -30.166 -30.977 1.000 29.59153 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.940  -11.339 -25.796 1.000 35.02317 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH S 7 .   ? 25.060  -31.453 -12.567 1.000 32.15146 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.104  -21.993 -30.571 1.000 29.26018 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH S 7 .   ? 19.668  -37.562 -16.789 1.000 30.86197 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH S 7 .   ? 12.295  -24.032 -38.155 1.000 40.77574 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.035  -17.698 -2.880  1.000 27.45380 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH S 7 .   ? 8.505   -18.469 -41.771 1.000 39.51295 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.740   -20.759 -30.792 1.000 26.88455 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.851   -16.906 -4.136  1.000 43.25793 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH S 7 .   ? 8.393   -27.442 0.418   1.000 37.43560 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.510   -40.858 -25.500 1.000 27.77508 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH S 7 .   ? 12.390  -36.681 -32.489 1.000 31.06180 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH S 7 .   ? 3.362   -14.828 -1.605  1.000 35.47038 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.241  -19.435 -30.628 1.000 40.82564 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.351  -23.615 -6.633  1.000 40.09377 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.589   -17.631 -43.197 1.000 42.77623 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.859   -31.652 -15.591 1.000 28.46917 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH S 7 .   ? -6.546  -19.549 -18.740 1.000 45.35739 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.565  -27.139 -36.350 1.000 42.26674 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.310  -20.199 -27.813 1.000 35.46037 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH S 7 .   ? -5.152  -24.842 -20.236 1.000 38.43881 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.624  -35.999 -23.486 1.000 37.70115 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.452   -20.563 1.903   1.000 41.45864 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH S 7 .   ? 5.649   -36.480 -30.338 1.000 36.80210 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH S 7 .   ? 22.789  -7.722  -26.949 1.000 43.11831 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH S 7 .   ? 13.766  -20.541 -37.150 1.000 37.33507 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH S 7 .   ? 8.227   -26.728 -37.134 1.000 31.28288 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.941   -20.580 -13.075 1.000 32.20088 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.927  -33.906 -20.871 1.000 39.12061 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.211  -34.093 -9.322  1.000 30.22632 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.938   -32.395 -29.126 1.000 31.82694 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH S 7 .   ? 13.853  -23.380 -31.777 1.000 36.37537 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.128  -32.344 -6.315  1.000 39.46230 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.269  -27.439 -12.633 1.000 36.15581 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH S 7 .   ? 12.001  -30.639 -1.497  1.000 26.53161 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.864  -28.392 -1.044  1.000 34.15503 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH S 7 .   ? 5.850   -30.259 -6.415  1.000 29.40100 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.331  -25.435 -4.001  1.000 36.65734 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.246  -33.849 -8.448  1.000 37.33989 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH S 7 .   ? 21.706  -11.649 -21.657 1.000 32.47863 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.792  -33.245 -29.830 1.000 48.46537 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH S 7 .   ? 1.209   -18.361 -36.724 1.000 35.61211 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.109  -18.034 -10.684 1.000 43.14661 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH S 7 .   ? 23.052  -31.726 -14.301 1.000 24.01029 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH S 7 .   ? 23.158  -34.308 -10.199 1.000 43.54777 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.378   -25.426 -38.520 1.000 33.59325 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH S 7 .   ? 3.366   -29.655 -7.037  1.000 41.21707 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.282  -29.709 -30.315 1.000 30.43939 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH S 7 .   ? 14.552  -15.626 -32.097 1.000 31.18857 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.276  -23.012 -0.952  1.000 42.51386 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH S 7 .   ? 3.159   -17.590 -12.042 1.000 23.41828 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH S 7 .   ? 22.791  -26.788 -21.806 1.000 43.65482 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.502   -20.051 -15.547 1.000 26.00654 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.194  -28.114 -0.577  1.000 26.41524 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH S 7 .   ? 19.520  -16.328 -19.367 1.000 24.72989 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.723   -39.144 -26.504 1.000 47.70568 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.982  -13.097 -35.556 1.000 41.17958 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH S 7 .   ? 10.620  -38.431 -19.863 1.000 36.85979 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH S 7 .   ? -3.420  -5.779  -41.134 1.000 34.80112 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.849  -15.964 -13.766 1.000 35.83634 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.268  -29.870 -0.982  1.000 40.37115 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.352  -14.218 -34.993 1.000 34.22132 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH S 7 .   ? 21.892  -28.738 -20.631 1.000 38.58208 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH S 7 .   ? -6.107  -25.928 -26.978 1.000 41.33137 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.809   -29.208 -12.823 1.000 36.17438 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH S 7 .   ? -2.652  -18.405 -34.501 1.000 51.81249 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH S 7 .   ? 5.938   -36.926 -13.399 1.000 43.37801 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH S 7 .   ? -11.470 -21.609 -15.240 1.000 42.53145 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH S 7 .   ? 25.061  -20.475 -19.338 1.000 43.66472 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.144  -30.356 -36.786 1.000 35.95072 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH S 7 .   ? 22.075  -37.131 -12.666 1.000 44.66284 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH S 7 .   ? 16.626  -31.905 -39.136 1.000 46.14279 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH S 7 .   ? 14.275  -23.912 3.364   1.000 44.87706 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.342  -34.192 -32.926 1.000 47.65670 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.633  -35.301 -5.579  1.000 37.46516 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH S 7 .   ? 9.400   -32.232 -1.547  1.000 41.55874 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH S 7 .   ? -2.122  -11.448 -46.929 1.000 41.14317 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH S 7 .   ? 9.503   -30.755 -35.598 1.000 40.79254 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH S 7 .   ? 20.874  -14.796 -23.020 1.000 40.70521 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.404  -36.763 -9.680  1.000 32.52229 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.970  -34.616 -21.739 1.000 40.90946 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH S 7 .   ? 24.704  -12.620 -18.479 1.000 39.05865 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.682   -41.492 -16.523 1.000 42.04159 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH S 7 .   ? 19.960  -35.270 -17.885 1.000 42.88376 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.513  -22.453 2.025   1.000 45.36784 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH S 7 .   ? -5.855  -28.296 -19.775 1.000 46.80651 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.684   -18.385 -11.985 1.000 39.59426 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH S 7 .   ? 17.870  -21.682 4.972   1.000 42.34457 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH S 7 .   ? 21.370  -30.949 -1.889  1.000 37.50943 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH S 7 .   ? 3.983   -37.034 -28.391 1.000 36.47796 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.263  -21.671 -7.775  1.000 41.15502 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.128   -41.280 -23.691 1.000 39.58683 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.407  -17.188 -32.971 1.000 49.16413 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH S 7 .   ? 5.608   -32.745 -7.271  1.000 36.45996 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.182   -31.739 -27.845 1.000 42.53126 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH S 7 .   ? 18.523  -16.307 -22.525 1.000 37.82063 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH S 7 .   ? 1.438   -42.526 -21.508 1.000 32.28839 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH S 7 .   ? -5.115  -29.714 -24.637 1.000 42.83156 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH S 7 .   ? 6.747   -15.059 2.162   1.000 46.03604 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH S 7 .   ? 10.485  -18.586 -42.536 1.000 50.45993 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH S 7 .   ? 0.749   -41.466 -18.714 1.000 46.08557 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH S 7 .   ? -12.464 -20.837 -16.971 1.000 47.30429 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH S 7 .   ? 23.613  -27.045 -24.478 1.000 55.01982 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH S 7 .   ? -5.120  -19.722 -25.423 1.000 53.21086 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH S 7 .   ? 22.100  -3.097  -39.067 1.000 52.00396 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH S 7 .   ? 18.724  -33.274 -22.947 1.000 41.08003 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH S 7 .   ? 15.226  -35.875 -5.752  1.000 38.68509 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH S 7 .   ? -2.624  -16.619 -38.780 1.000 49.27212 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH S 7 .   ? 1.205   -26.587 -2.084  1.000 45.04151 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH S 7 .   ? 6.521   -38.974 -32.700 1.000 48.17100 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.917   -33.187 -10.844 1.000 43.92900 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH S 7 .   ? 10.542  -15.495 -1.360  1.000 38.61125 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH S 7 .   ? 12.597  -27.968 1.532   1.000 39.59324 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH S 7 .   ? 4.824   -44.706 -15.879 1.000 31.96966 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH S 7 .   ? 8.762   -25.780 2.320   1.000 48.96811 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH S 7 .   ? 6.546   -33.698 -9.501  1.000 36.86202 ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH S 7 .   ? 1.019   -41.613 -16.116 1.000 45.79453 ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.921  -21.217 -22.881 1.000 45.99944 ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH S 7 .   ? 2.873   -33.026 -7.659  1.000 41.33013 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH S 7 .   ? -4.375  -23.036 -4.051  1.000 36.52418 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH S 7 .   ? -1.573  -24.454 0.666   1.000 50.58696 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH S 7 .   ? 21.460  -36.743 -30.786 1.000 51.49987 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH S 7 .   ? -0.501  -42.374 -20.346 1.000 46.00740 ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH S 7 .   ? 1.060   -31.579 -1.263  1.000 52.05211 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH S 7 .   ? 11.662  -26.310 3.422   1.000 44.39144 ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH S 7 .   ? 5.930   -13.735 -52.437 1.000 59.81187 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH S 7 .   ? -10.052 -28.292 -24.962 1.000 59.00450 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.704  -27.057 -10.086 1.000 47.57245 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.440  -9.824  -10.894 1.000 43.96725 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.675  -8.305  -13.434 1.000 42.13751 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.495  -34.549 -26.988 1.000 45.53801 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH T 7 .   ? 13.602  3.576   -4.768  1.000 39.65786 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH T 7 .   ? 24.792  6.029   -17.139 1.000 37.06112 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH T 7 .   ? -7.046  -8.427  -18.440 1.000 35.43199 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.508  -5.003  -10.052 1.000 33.92616 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.604  -14.577 -9.086  1.000 23.28859 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH T 7 .   ? 23.465  -11.331 0.533   1.000 26.74685 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.034  -15.346 -1.311  1.000 26.35478 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.690  -29.621 -29.942 1.000 30.11260 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH T 7 .   ? 2.718   -8.844  -8.946  1.000 23.70151 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.874  -25.745 -30.760 1.000 44.38301 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH T 7 .   ? 5.582   -13.292 -9.703  1.000 20.73042 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH T 7 .   ? 4.472   -12.074 -2.273  1.000 40.94702 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.278  -1.079  -23.779 1.000 28.90306 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH T 7 .   ? 1.987   -5.091  -18.632 1.000 22.76535 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH T 7 .   ? -6.103  -4.050  -29.175 1.000 45.77378 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH T 7 .   ? 2.618   2.368   -20.032 1.000 26.43393 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH T 7 .   ? 26.062  2.544   -13.125 1.000 28.90118 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.812  -32.789 -8.773  1.000 50.48440 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH T 7 .   ? -6.958  -2.660  -35.364 1.000 33.57930 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH T 7 .   ? 26.010  -7.102  -17.878 1.000 39.49115 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH T 7 .   ? 13.768  4.184   -25.031 1.000 36.49832 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH T 7 .   ? -2.206  -5.459  0.080   1.000 37.28669 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH T 7 .   ? 20.250  -11.144 -8.779  1.000 24.08422 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.906  -32.024 -4.881  1.000 40.39956 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.779  -16.271 -29.035 1.000 39.60997 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH T 7 .   ? 20.449  -13.983 -2.065  1.000 43.85463 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH T 7 .   ? 35.781  -15.416 0.329   1.000 27.69391 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH T 7 .   ? -7.600  -3.764  -22.611 1.000 41.67681 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH T 7 .   ? 20.131  4.728   -9.503  1.000 28.31785 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.754  2.577   -21.660 1.000 42.69104 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.077  -0.165  -21.217 1.000 38.82582 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH T 7 .   ? -0.797  -0.104  -13.914 1.000 42.64340 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH T 7 .   ? 12.468  5.857   -27.243 1.000 40.79548 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH T 7 .   ? 15.705  -2.737  -6.490  1.000 22.57537 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH T 7 .   ? 19.688  -1.645  -6.341  1.000 27.19767 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH T 7 .   ? 6.255   -2.222  -4.479  1.000 21.88924 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH T 7 .   ? 9.104   12.428  -12.683 1.000 24.51663 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.933  1.040   -27.384 1.000 43.51686 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH T 7 .   ? 34.964  -18.868 -6.533  1.000 34.51270 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH T 7 .   ? 4.617   2.345   -28.005 1.000 40.88227 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH T 7 .   ? 1.739   1.740   -27.302 1.000 33.62901 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH T 7 .   ? -1.876  -12.315 -11.419 1.000 30.01013 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH T 7 .   ? 11.802  1.546   -10.775 1.000 29.07013 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH T 7 .   ? 11.213  -6.146  -37.693 1.000 52.13337 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.554  -17.272 -30.043 1.000 29.75389 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH T 7 .   ? 7.114   -6.329  -3.238  1.000 21.43512 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.059  -7.175  -30.523 1.000 40.65744 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH T 7 .   ? -6.071  -3.059  -16.694 1.000 36.09729 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.525  5.144   -15.611 1.000 38.94098 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH T 7 .   ? 13.564  4.507   -18.936 1.000 34.41509 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH T 7 .   ? -6.934  -5.972  -12.907 1.000 39.42974 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.991  2.166   -5.988  1.000 42.74742 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH T 7 .   ? -6.548  -10.662 -32.351 1.000 42.60151 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.890  5.117   -19.371 1.000 40.96933 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH T 7 .   ? -3.903  -5.546  -1.859  1.000 44.36328 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH T 7 .   ? 32.074  -13.494 -8.861  1.000 28.98231 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH T 7 .   ? 12.235  6.716   -17.769 1.000 34.34241 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH T 7 .   ? 18.159  0.373   -7.460  1.000 30.44792 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.108  -4.710  -16.913 1.000 37.65175 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH T 7 .   ? 24.588  -13.613 -3.913  1.000 23.03575 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.603  -12.505 -11.383 1.000 24.44637 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.074  -14.509 3.251   1.000 24.56589 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH T 7 .   ? 32.422  -23.288 -1.035  1.000 27.37374 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH T 7 .   ? -5.246  -17.242 -20.710 1.000 30.24512 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH T 7 .   ? 19.077  -21.787 -29.251 1.000 47.21192 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH T 7 .   ? 1.406   -18.768 -6.814  1.000 26.72811 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH T 7 .   ? -1.402  -3.612  -19.454 1.000 24.38620 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH T 7 .   ? -8.003  -15.567 -22.227 1.000 42.57380 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH T 7 .   ? -9.285  -5.490  -36.853 1.000 36.82210 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH T 7 .   ? 12.698  1.284   -28.444 1.000 32.89745 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH T 7 .   ? 8.731   2.114   -5.663  1.000 29.18827 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.197  -11.479 4.025   1.000 23.51540 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH T 7 .   ? 24.731  4.847   -14.906 1.000 28.74042 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH T 7 .   ? 23.294  -29.376 1.785   1.000 38.47499 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH T 7 .   ? 18.613  -9.927  -4.348  1.000 24.97849 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH T 7 .   ? 9.067   5.208   -8.872  1.000 33.71270 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.376  -15.529 -26.617 1.000 24.34756 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH T 7 .   ? 5.121   0.056   -13.952 1.000 32.51918 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH T 7 .   ? 24.382  -8.635  -16.882 1.000 32.89841 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH T 7 .   ? 18.528  -7.438  4.970   1.000 50.26374 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH T 7 .   ? -1.852  -2.593  -2.476  1.000 34.98576 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH T 7 .   ? -5.702  -3.198  -24.915 1.000 34.82894 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.363  -26.959 -0.515  1.000 36.07266 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH T 7 .   ? 21.915  4.000   -18.951 1.000 30.86907 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH T 7 .   ? 21.039  -28.374 -0.626  1.000 43.12646 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH T 7 .   ? 1.233   -3.967  -9.184  1.000 32.33797 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH T 7 .   ? 33.603  -13.198 -0.281  1.000 36.53415 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH T 7 .   ? 15.077  8.999   -10.029 1.000 25.35212 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH T 7 .   ? 30.276  -1.365  -17.651 1.000 34.66405 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH T 7 .   ? 4.564   4.658   -14.565 1.000 38.82274 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH T 7 .   ? 10.402  -0.217  -34.078 1.000 35.37815 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.994  -5.111  -28.828 1.000 41.76658 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH T 7 .   ? 30.763  -10.953 -7.961  1.000 40.68945 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH T 7 .   ? -4.022  -14.197 -24.238 1.000 37.60734 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH T 7 .   ? 19.447  -28.336 -21.903 1.000 34.54908 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH T 7 .   ? 24.650  -16.295 -17.414 1.000 29.53959 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH T 7 .   ? 35.925  -20.506 -4.793  1.000 34.20736 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH T 7 .   ? 31.280  -13.842 -2.321  1.000 27.89920 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH T 7 .   ? -4.562  -0.802  -25.454 1.000 35.48976 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.407  1.201   -23.852 1.000 40.42495 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH T 7 .   ? 3.149   5.182   -11.649 1.000 44.03136 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH T 7 .   ? 18.189  -2.086  -4.017  1.000 26.66176 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.821  -23.974 4.414   1.000 27.51313 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH T 7 .   ? 2.043   -15.357 -8.504  1.000 26.90864 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH T 7 .   ? 11.198  0.036   -31.537 1.000 27.18132 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.686  -28.526 -2.918  1.000 29.70456 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH T 7 .   ? 2.333   -10.884 -11.164 1.000 24.83798 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH T 7 .   ? 2.353   -2.362  -11.232 1.000 33.10629 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.940  -13.195 -30.767 1.000 32.73685 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.790  -6.602  -4.833  1.000 36.49497 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.407  -7.373  -11.173 1.000 38.70502 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH T 7 .   ? 2.129   -13.847 -13.511 1.000 25.15403 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH T 7 .   ? 9.242   0.639   -3.268  1.000 31.46656 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH T 7 .   ? 15.087  6.060   -20.577 1.000 51.56567 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH T 7 .   ? 5.171   0.101   -11.803 1.000 32.81591 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.376  -25.010 2.396   1.000 36.88478 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.613  -17.659 -17.302 1.000 29.27882 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.565  -9.985  1.371   1.000 32.49694 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH T 7 .   ? 22.168  -2.854  -6.565  1.000 30.36734 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH T 7 .   ? 31.384  -30.174 -6.448  1.000 51.86285 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH T 7 .   ? -3.797  -13.785 -31.955 1.000 44.18979 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH T 7 .   ? 31.989  -28.429 -7.757  1.000 39.27325 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH T 7 .   ? -3.810  -13.031 -9.389  1.000 47.11314 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.875  -12.081 -2.903  1.000 36.36583 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH T 7 .   ? 24.252  -25.876 6.236   1.000 49.26488 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.575  5.121   -8.688  1.000 38.87186 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH T 7 .   ? 4.584   2.239   -31.113 1.000 49.77300 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH T 7 .   ? 18.769  -15.664 -1.749  1.000 36.71149 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.297  -11.332 -31.714 1.000 42.59471 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH T 7 .   ? 5.054   4.815   -27.976 1.000 39.93786 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH T 7 .   ? 13.107  -10.873 4.682   1.000 43.82942 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH T 7 .   ? 15.197  -19.366 -31.880 1.000 42.95199 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH T 7 .   ? 3.617   -15.228 -10.537 1.000 29.79278 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH T 7 .   ? -4.047  -3.515  -8.169  1.000 44.25453 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH T 7 .   ? -0.626  -14.395 -8.361  1.000 39.49872 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH T 7 .   ? 12.618  7.702   -6.334  1.000 43.91316 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH T 7 .   ? 26.059  -14.896 -0.076  1.000 33.16215 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH T 7 .   ? -2.089  -0.532  -15.664 1.000 44.70715 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.994  -21.598 -32.638 1.000 43.32866 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.813  -10.793 -17.930 1.000 45.52027 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH T 7 .   ? 33.537  -13.897 -6.710  1.000 35.53298 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH T 7 .   ? -8.486  -0.201  -15.850 1.000 37.36619 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH T 7 .   ? 5.290   3.748   -7.683  1.000 48.91068 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.233  4.050   -21.069 1.000 46.66279 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.626  -6.946  -33.896 1.000 49.13415 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH T 7 .   ? 26.747  -14.925 -4.170  1.000 25.90596 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH T 7 .   ? 5.352   -10.250 -1.223  1.000 33.81653 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH T 7 .   ? -1.358  -2.927  -7.914  1.000 45.85667 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH T 7 .   ? 12.785  9.124   -8.469  1.000 30.28337 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.488  -7.845  -16.390 1.000 48.19914 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.534  0.962   -29.976 1.000 42.33625 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH T 7 .   ? 33.832  -24.674 -3.314  1.000 41.28926 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH T 7 .   ? 32.253  -28.332 -4.227  1.000 44.50764 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH T 7 .   ? -2.079  -1.502  -17.535 1.000 32.05632 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH T 7 .   ? 15.896  3.233   -23.329 1.000 39.65875 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH T 7 .   ? 0.616   -0.076  -29.383 1.000 45.45102 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH T 7 .   ? -12.613 -14.276 -20.013 1.000 49.63130 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH T 7 .   ? 33.996  -13.787 -10.974 1.000 41.37300 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.804  -1.551  -22.757 1.000 50.30065 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.040  -10.081 -33.314 1.000 45.03872 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH T 7 .   ? 28.790  -10.595 -1.014  1.000 47.92272 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH T 7 .   ? -6.541  -1.618  -14.478 1.000 41.29333 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH T 7 .   ? 19.521  -27.828 -30.470 1.000 41.05582 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH T 7 .   ? 10.348  10.634  -8.742  1.000 31.65881 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH T 7 .   ? 0.624   -13.181 -10.858 1.000 34.66362 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.196  -15.427 -24.664 1.000 37.85706 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH T 7 .   ? 35.865  -34.024 -6.706  1.000 55.21160 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH T 7 .   ? -7.088  -3.616  -27.428 1.000 46.72349 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH T 7 .   ? 30.485  -0.188  -20.243 1.000 43.23155 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.613  -3.717  -22.479 1.000 43.34320 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH T 7 .   ? 31.290  2.135   -14.509 1.000 43.81940 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH T 7 .   ? 1.708   0.540   -31.358 1.000 48.82345 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.474  7.080   -13.101 1.000 41.10949 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.002  -0.128  -5.093  1.000 31.41506 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH T 7 .   ? 19.905  -20.968 9.372   1.000 45.15102 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.307  -31.138 -2.385  1.000 39.55053 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH T 7 .   ? 6.472   12.748  -13.611 1.000 34.41004 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH T 7 .   ? 25.431  -12.529 -1.095  1.000 35.86979 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.461  3.548   -27.672 1.000 44.99431 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH T 7 .   ? -14.100 -16.184 -19.443 1.000 48.30803 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH T 7 .   ? -9.156  -10.543 -5.150  1.000 44.94057 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH T 7 .   ? 29.456  -28.684 1.736   1.000 49.59483 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH T 7 .   ? 17.947  1.727   -24.322 1.000 40.16546 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH T 7 .   ? 26.052  0.301   -9.383  1.000 47.69251 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH T 7 .   ? 27.260  3.348   -10.820 1.000 46.67752 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH T 7 .   ? 0.994   2.119   -17.722 1.000 35.08509 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH T 7 .   ? -2.578  4.308   -19.290 1.000 47.36222 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O   1 
HETATM 2610 O  O   . HOH T 7 .   ? -1.995  2.947   -17.722 1.000 43.33310 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O   1 
HETATM 2611 O  O   . HOH T 7 .   ? 1.886   1.737   -15.087 1.000 42.32582 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O   1 
HETATM 2612 O  O   . HOH T 7 .   ? -9.488  -5.325  -24.032 1.000 47.00808 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O   1 
HETATM 2613 O  O   . HOH T 7 .   ? -2.415  2.125   -16.252 1.000 53.20353 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O   1 
HETATM 2614 O  O   . HOH T 7 .   ? 14.313  1.205   -3.384  1.000 33.03968 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O   1 
HETATM 2615 O  O   . HOH T 7 .   ? 11.929  0.698   -1.988  1.000 37.24917 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O   1 
HETATM 2616 O  O   . HOH T 7 .   ? -3.557  4.527   -16.243 1.000 48.49959 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O   1 
HETATM 2617 O  O   . HOH T 7 .   ? 16.010  2.181   -1.489  1.000 39.59383 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O   1 
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