data_XXXX
# 
_audit_author.name               "Park, S.Y." 
_audit_author.pdbx_ordinal       1 
_audit_author.identifier_ORCID   0000-0001-9110-7249 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "The structure of HucR with urate" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "HucR, Repressor, Uric acid, Urate, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Biochem.Biophys.Res.Commun. 
_citation.journal_id_ASTM           BBRCA9 
_citation.journal_id_CSD            0146 
_citation.journal_id_ISSN           1090-2104 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            615 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                63 
_citation.page_last                 69 
_citation.title                     "The structure of Deinococcus radiodurans transcriptional regulator HucR retold with the urate bound." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bbrc.2022.05.034 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35605407 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Rho, S."         1  ? 
primary "Jung, W."        2  ? 
primary "Park, J.K."      3  ? 
primary "Choi, M.H."      4  ? 
primary "Kim, M."         5  ? 
primary "Kim, J."         6  ? 
primary "Byun, J."        7  ? 
primary "Park, T."        8  ? 
primary "Lee, B.I."       9  ? 
primary "Wilkinson, S.P." 10 ? 
primary "Park, S."        11 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMSARMDNDTAALLERIRSDWARLNHGQGPDSDGLTPSAGPMLTLLLLERLHAALGREIER
TYAASGLNAAGWDLLLTLYRSAPPEGLRPTELSALAAISGPSTSNRIVRLLEKGLIERREDERDRRSASIRLTPQGRALV
THLLPAHLATTQRVLAPLSAQEQRTLEELAGRMLAGLEQGV
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMSARMDNDTAALLERIRSDWARLNHGQGPDSDGLTPSAGPMLTLLLLERLHAALGREIER
TYAASGLNAAGWDLLLTLYRSAPPEGLRPTELSALAAISGPSTSNRIVRLLEKGLIERREDERDRRSASIRLTPQGRALV
THLLPAHLATTQRVLAPLSAQEQRTLEELAGRMLAGLEQGV
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  SER n 
1 12  SER n 
1 13  GLY n 
1 14  LEU n 
1 15  VAL n 
1 16  PRO n 
1 17  ARG n 
1 18  GLY n 
1 19  SER n 
1 20  HIS n 
1 21  MET n 
1 22  SER n 
1 23  ALA n 
1 24  ARG n 
1 25  MET n 
1 26  ASP n 
1 27  ASN n 
1 28  ASP n 
1 29  THR n 
1 30  ALA n 
1 31  ALA n 
1 32  LEU n 
1 33  LEU n 
1 34  GLU n 
1 35  ARG n 
1 36  ILE n 
1 37  ARG n 
1 38  SER n 
1 39  ASP n 
1 40  TRP n 
1 41  ALA n 
1 42  ARG n 
1 43  LEU n 
1 44  ASN n 
1 45  HIS n 
1 46  GLY n 
1 47  GLN n 
1 48  GLY n 
1 49  PRO n 
1 50  ASP n 
1 51  SER n 
1 52  ASP n 
1 53  GLY n 
1 54  LEU n 
1 55  THR n 
1 56  PRO n 
1 57  SER n 
1 58  ALA n 
1 59  GLY n 
1 60  PRO n 
1 61  MET n 
1 62  LEU n 
1 63  THR n 
1 64  LEU n 
1 65  LEU n 
1 66  LEU n 
1 67  LEU n 
1 68  GLU n 
1 69  ARG n 
1 70  LEU n 
1 71  HIS n 
1 72  ALA n 
1 73  ALA n 
1 74  LEU n 
1 75  GLY n 
1 76  ARG n 
1 77  GLU n 
1 78  ILE n 
1 79  GLU n 
1 80  ARG n 
1 81  THR n 
1 82  TYR n 
1 83  ALA n 
1 84  ALA n 
1 85  SER n 
1 86  GLY n 
1 87  LEU n 
1 88  ASN n 
1 89  ALA n 
1 90  ALA n 
1 91  GLY n 
1 92  TRP n 
1 93  ASP n 
1 94  LEU n 
1 95  LEU n 
1 96  LEU n 
1 97  THR n 
1 98  LEU n 
1 99  TYR n 
1 100 ARG n 
1 101 SER n 
1 102 ALA n 
1 103 PRO n 
1 104 PRO n 
1 105 GLU n 
1 106 GLY n 
1 107 LEU n 
1 108 ARG n 
1 109 PRO n 
1 110 THR n 
1 111 GLU n 
1 112 LEU n 
1 113 SER n 
1 114 ALA n 
1 115 LEU n 
1 116 ALA n 
1 117 ALA n 
1 118 ILE n 
1 119 SER n 
1 120 GLY n 
1 121 PRO n 
1 122 SER n 
1 123 THR n 
1 124 SER n 
1 125 ASN n 
1 126 ARG n 
1 127 ILE n 
1 128 VAL n 
1 129 ARG n 
1 130 LEU n 
1 131 LEU n 
1 132 GLU n 
1 133 LYS n 
1 134 GLY n 
1 135 LEU n 
1 136 ILE n 
1 137 GLU n 
1 138 ARG n 
1 139 ARG n 
1 140 GLU n 
1 141 ASP n 
1 142 GLU n 
1 143 ARG n 
1 144 ASP n 
1 145 ARG n 
1 146 ARG n 
1 147 SER n 
1 148 ALA n 
1 149 SER n 
1 150 ILE n 
1 151 ARG n 
1 152 LEU n 
1 153 THR n 
1 154 PRO n 
1 155 GLN n 
1 156 GLY n 
1 157 ARG n 
1 158 ALA n 
1 159 LEU n 
1 160 VAL n 
1 161 THR n 
1 162 HIS n 
1 163 LEU n 
1 164 LEU n 
1 165 PRO n 
1 166 ALA n 
1 167 HIS n 
1 168 LEU n 
1 169 ALA n 
1 170 THR n 
1 171 THR n 
1 172 GLN n 
1 173 ARG n 
1 174 VAL n 
1 175 LEU n 
1 176 ALA n 
1 177 PRO n 
1 178 LEU n 
1 179 SER n 
1 180 ALA n 
1 181 GLN n 
1 182 GLU n 
1 183 GLN n 
1 184 ARG n 
1 185 THR n 
1 186 LEU n 
1 187 GLU n 
1 188 GLU n 
1 189 LEU n 
1 190 ALA n 
1 191 GLY n 
1 192 ARG n 
1 193 MET n 
1 194 LEU n 
1 195 ALA n 
1 196 GLY n 
1 197 LEU n 
1 198 GLU n 
1 199 GLN n 
1 200 GLY n 
1 201 VAL n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 21908.865 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                           35.453    2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "URIC ACID"                              168.110   2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    146 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  HIS 20  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  MET 21  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ALA 23  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ARG 24  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ASP 26  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  ASN 27  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  ASP 28  8   8   ASP ASP A   ? n 
A   1 29  THR 29  9   9   THR THR A   ? n 
A   1 30  ALA 30  10  10  ALA ALA A   ? n 
A   1 31  ALA 31  11  11  ALA ALA A   ? n 
A   1 32  LEU 32  12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  LEU 33  13  13  LEU LEU A   ? n 
A   1 34  GLU 34  14  14  GLU GLU A   ? n 
A   1 35  ARG 35  15  15  ARG ARG A   ? n 
A   1 36  ILE 36  16  16  ILE ILE A   ? n 
A   1 37  ARG 37  17  17  ARG ARG A   ? n 
A   1 38  SER 38  18  18  SER SER A   ? n 
A   1 39  ASP 39  19  19  ASP ASP A   ? n 
A   1 40  TRP 40  20  20  TRP TRP A   ? n 
A   1 41  ALA 41  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  ARG 42  22  22  ARG ARG A   ? n 
A   1 43  LEU 43  23  23  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  ASN 44  24  24  ASN ASN A   ? n 
A   1 45  HIS 45  25  25  HIS HIS A   ? n 
A   1 46  GLY 46  26  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 47  GLN 47  27  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 48  GLY 48  28  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 49  PRO 49  29  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 50  ASP 50  30  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 51  SER 51  31  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 52  ASP 52  32  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 53  GLY 53  33  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 54  LEU 54  34  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 55  THR 55  35  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 56  PRO 56  36  36  PRO PRO A   ? n 
A   1 57  SER 57  37  37  SER SER A   ? n 
A   1 58  ALA 58  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 59  GLY 59  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 60  PRO 60  40  40  PRO PRO A   ? n 
A   1 61  MET 61  41  41  MET MET A   ? n 
A   1 62  LEU 62  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  THR 63  43  43  THR THR A   ? n 
A   1 64  LEU 64  44  44  LEU LEU A   ? n 
A   1 65  LEU 65  45  45  LEU LEU A   ? n 
A   1 66  LEU 66  46  46  LEU LEU A   ? n 
A   1 67  LEU 67  47  47  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  GLU 68  48  48  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  ARG 69  49  49  ARG ARG A   ? n 
A   1 70  LEU 70  50  50  LEU LEU A   ? n 
A   1 71  HIS 71  51  51  HIS HIS A   ? n 
A   1 72  ALA 72  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 73  ALA 73  53  53  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  LEU 74  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 75  GLY 75  55  55  GLY GLY A   ? n 
A   1 76  ARG 76  56  56  ARG ARG A   ? n 
A   1 77  GLU 77  57  57  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ILE 78  58  58  ILE ILE A   ? n 
A   1 79  GLU 79  59  59  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  ARG 80  60  60  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  THR 81  61  61  THR THR A   ? n 
A   1 82  TYR 82  62  62  TYR TYR A   ? n 
A   1 83  ALA 83  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 84  ALA 84  64  64  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  SER 85  65  65  SER SER A   ? n 
A   1 86  GLY 86  66  66  GLY GLY A   ? n 
A   1 87  LEU 87  67  67  LEU LEU A   ? n 
A   1 88  ASN 88  68  68  ASN ASN A   ? n 
A   1 89  ALA 89  69  69  ALA ALA A   ? n 
A   1 90  ALA 90  70  70  ALA ALA A   ? n 
A   1 91  GLY 91  71  71  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  TRP 92  72  72  TRP TRP A   ? n 
A   1 93  ASP 93  73  73  ASP ASP A   ? n 
A   1 94  LEU 94  74  74  LEU LEU A   ? n 
A   1 95  LEU 95  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 96  LEU 96  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  THR 97  77  77  THR THR A   ? n 
A   1 98  LEU 98  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 99  TYR 99  79  79  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 ARG 100 80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 101 SER 101 81  81  SER SER A   ? n 
A   1 102 ALA 102 82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 103 PRO 103 83  83  PRO PRO A   ? n 
A   1 104 PRO 104 84  84  PRO PRO A   ? n 
A   1 105 GLU 105 85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 106 GLY 106 86  86  GLY GLY A   ? n 
A   1 107 LEU 107 87  87  LEU LEU A   ? n 
A   1 108 ARG 108 88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 109 PRO 109 89  89  PRO PRO A   ? n 
A   1 110 THR 110 90  90  THR THR A   ? n 
A   1 111 GLU 111 91  91  GLU GLU A   ? n 
A   1 112 LEU 112 92  92  LEU LEU A   ? n 
A   1 113 SER 113 93  93  SER SER A   ? n 
A   1 114 ALA 114 94  94  ALA ALA A   ? n 
A   1 115 LEU 115 95  95  LEU LEU A   ? n 
A   1 116 ALA 116 96  96  ALA ALA A   ? n 
A   1 117 ALA 117 97  97  ALA ALA A   ? n 
A   1 118 ILE 118 98  98  ILE ILE A   ? n 
A   1 119 SER 119 99  99  SER SER A   ? n 
A   1 120 GLY 120 100 100 GLY GLY A   ? n 
A   1 121 PRO 121 101 101 PRO PRO A   ? n 
A   1 122 SER 122 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 123 THR 123 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 124 SER 124 104 104 SER SER A   ? n 
A   1 125 ASN 125 105 105 ASN ASN A   ? n 
A   1 126 ARG 126 106 106 ARG ARG A   ? n 
A   1 127 ILE 127 107 107 ILE ILE A   ? n 
A   1 128 VAL 128 108 108 VAL VAL A   ? n 
A   1 129 ARG 129 109 109 ARG ARG A   ? n 
A   1 130 LEU 130 110 110 LEU LEU A   ? n 
A   1 131 LEU 131 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 GLU 132 112 112 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 LYS 133 113 113 LYS LYS A   ? n 
A   1 134 GLY 134 114 114 GLY GLY A   ? n 
A   1 135 LEU 135 115 115 LEU LEU A   ? n 
A   1 136 ILE 136 116 116 ILE ILE A   ? n 
A   1 137 GLU 137 117 117 GLU GLU A   ? n 
A   1 138 ARG 138 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 139 ARG 139 119 119 ARG ARG A   ? n 
A   1 140 GLU 140 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ASP 141 121 121 ASP ASP A   ? n 
A   1 142 GLU 142 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 143 ARG 143 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 144 ASP 144 124 124 ASP ASP A   ? n 
A   1 145 ARG 145 125 125 ARG ARG A   ? n 
A   1 146 ARG 146 126 126 ARG ARG A   ? n 
A   1 147 SER 147 127 127 SER SER A   ? n 
A   1 148 ALA 148 128 128 ALA ALA A   ? n 
A   1 149 SER 149 129 129 SER SER A   ? n 
A   1 150 ILE 150 130 130 ILE ILE A   ? n 
A   1 151 ARG 151 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 152 LEU 152 132 132 LEU LEU A   ? n 
A   1 153 THR 153 133 133 THR THR A   ? n 
A   1 154 PRO 154 134 134 PRO PRO A   ? n 
A   1 155 GLN 155 135 135 GLN GLN A   ? n 
A   1 156 GLY 156 136 136 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 ARG 157 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 158 ALA 158 138 138 ALA ALA A   ? n 
A   1 159 LEU 159 139 139 LEU LEU A   ? n 
A   1 160 VAL 160 140 140 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 THR 161 141 141 THR THR A   ? n 
A   1 162 HIS 162 142 142 HIS HIS A   ? n 
A   1 163 LEU 163 143 143 LEU LEU A   ? n 
A   1 164 LEU 164 144 144 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 PRO 165 145 145 PRO PRO A   ? n 
A   1 166 ALA 166 146 146 ALA ALA A   ? n 
A   1 167 HIS 167 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 168 LEU 168 148 148 LEU LEU A   ? n 
A   1 169 ALA 169 149 149 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 THR 170 150 150 THR THR A   ? n 
A   1 171 THR 171 151 151 THR THR A   ? n 
A   1 172 GLN 172 152 152 GLN GLN A   ? n 
A   1 173 ARG 173 153 153 ARG ARG A   ? n 
A   1 174 VAL 174 154 154 VAL VAL A   ? n 
A   1 175 LEU 175 155 155 LEU LEU A   ? n 
A   1 176 ALA 176 156 156 ALA ALA A   ? n 
A   1 177 PRO 177 157 157 PRO PRO A   ? n 
A   1 178 LEU 178 158 158 LEU LEU A   ? n 
A   1 179 SER 179 159 159 SER SER A   ? n 
A   1 180 ALA 180 160 160 ALA ALA A   ? n 
A   1 181 GLN 181 161 161 GLN GLN A   ? n 
A   1 182 GLU 182 162 162 GLU GLU A   ? n 
A   1 183 GLN 183 163 163 GLN GLN A   ? n 
A   1 184 ARG 184 164 164 ARG ARG A   ? n 
A   1 185 THR 185 165 165 THR THR A   ? n 
A   1 186 LEU 186 166 166 LEU LEU A   ? n 
A   1 187 GLU 187 167 167 GLU GLU A   ? n 
A   1 188 GLU 188 168 168 GLU GLU A   ? n 
A   1 189 LEU 189 169 169 LEU LEU A   ? n 
A   1 190 ALA 190 170 170 ALA ALA A   ? n 
A   1 191 GLY 191 171 171 GLY GLY A   ? n 
A   1 192 ARG 192 172 172 ARG ARG A   ? n 
A   1 193 MET 193 173 173 MET MET A   ? n 
A   1 194 LEU 194 174 174 LEU LEU A   ? n 
A   1 195 ALA 195 175 175 ALA ALA A   ? n 
A   1 196 GLY 196 176 176 GLY GLY A   ? n 
A   1 197 LEU 197 177 177 LEU LEU A   ? n 
A   1 198 GLU 198 178 178 GLU GLU A   ? n 
A   1 199 GLN 199 179 179 GLN GLN A   ? n 
A   1 200 GLY 200 180 180 GLY GLY A   ? n 
A   1 201 VAL 201 181 181 VAL VAL A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  HIS 20  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  MET 21  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  ARG 24  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  ASP 26  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  ASN 27  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  ASP 28  8   8   ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 29  THR 29  9   9   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 30  ALA 30  10  10  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 31  ALA 31  11  11  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  LEU 33  13  13  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 34  GLU 34  14  14  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 35  ARG 35  15  15  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 36  ILE 36  16  16  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 37  ARG 37  17  17  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 38  SER 38  18  18  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 39  ASP 39  19  19  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 40  TRP 40  20  20  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  ARG 42  22  22  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  23  23  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  ASN 44  24  24  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 45  HIS 45  25  25  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 46  GLY 46  26  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 47  GLN 47  27  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 48  GLY 48  28  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 49  PRO 49  29  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 50  ASP 50  30  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 51  SER 51  31  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 52  ASP 52  32  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 53  GLY 53  33  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  34  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 55  THR 55  35  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 56  PRO 56  36  36  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 57  SER 57  37  37  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 58  ALA 58  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 59  GLY 59  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 60  PRO 60  40  40  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 61  MET 61  41  41  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  THR 63  43  43  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 64  LEU 64  44  44  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 65  LEU 65  45  45  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 66  LEU 66  46  46  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  47  47  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  48  48  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  ARG 69  49  49  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 70  LEU 70  50  50  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 71  HIS 71  51  51  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 72  ALA 72  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  53  53  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  LEU 74  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 75  GLY 75  55  55  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 76  ARG 76  56  56  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  57  57  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ILE 78  58  58  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  59  59  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  60  60  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  THR 81  61  61  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 82  TYR 82  62  62  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 83  ALA 83  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  64  64  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  SER 85  65  65  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 86  GLY 86  66  66  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 87  LEU 87  67  67  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 88  ASN 88  68  68  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 89  ALA 89  69  69  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 90  ALA 90  70  70  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  71  71  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  TRP 92  72  72  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 93  ASP 93  73  73  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 94  LEU 94  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 95  LEU 95  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  THR 97  77  77  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 98  LEU 98  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  79  79  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 ARG 100 80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 101 SER 101 81  81  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 102 ALA 102 82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 83  83  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 PRO 104 84  84  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 GLY 106 86  86  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 107 LEU 107 87  87  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 108 ARG 108 88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 109 PRO 109 89  89  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 90  90  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 91  91  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 LEU 112 92  92  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 113 SER 113 93  93  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 114 ALA 114 94  94  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 115 LEU 115 95  95  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 96  96  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 ALA 117 97  97  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 118 ILE 118 98  98  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 119 SER 119 99  99  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 120 GLY 120 100 100 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 121 PRO 121 101 101 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 122 SER 122 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 123 THR 123 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 124 SER 124 104 104 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 125 ASN 125 105 105 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 126 ARG 126 106 106 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 127 ILE 127 107 107 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 128 VAL 128 108 108 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 129 ARG 129 109 109 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 130 LEU 130 110 110 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 112 112 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 LYS 133 113 113 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 134 GLY 134 114 114 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 135 LEU 135 115 115 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 136 ILE 136 116 116 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 117 117 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 138 ARG 138 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 139 ARG 139 119 119 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ASP 141 121 121 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 142 GLU 142 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 143 ARG 143 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 144 ASP 144 124 124 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 145 ARG 145 125 125 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 146 ARG 146 126 126 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 147 SER 147 127 127 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 148 ALA 148 128 128 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 149 SER 149 129 129 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 150 ILE 150 130 130 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 151 ARG 151 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 152 LEU 152 132 132 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 153 THR 153 133 133 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 154 PRO 154 134 134 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 155 GLN 155 135 135 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 136 136 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 ARG 157 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 158 ALA 158 138 138 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 159 LEU 159 139 139 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 140 140 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 THR 161 141 141 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 162 HIS 162 142 142 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 163 LEU 163 143 143 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 144 144 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 PRO 165 145 145 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 166 ALA 166 146 146 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 167 HIS 167 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 168 LEU 168 148 148 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 169 ALA 169 149 149 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 170 THR 170 150 150 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 171 THR 171 151 151 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 172 GLN 172 152 152 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 173 ARG 173 153 153 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 154 154 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 175 LEU 175 155 155 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 176 ALA 176 156 156 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 177 PRO 177 157 157 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 178 LEU 178 158 158 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 179 SER 179 159 159 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 180 ALA 180 160 160 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 181 GLN 181 161 161 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 182 GLU 182 162 162 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 183 GLN 183 163 163 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 184 ARG 184 164 164 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 185 THR 185 165 165 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 186 LEU 186 166 166 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 187 GLU 187 167 167 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 188 GLU 188 168 168 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 189 LEU 189 169 169 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 190 ALA 190 170 170 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 191 GLY 191 171 171 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 192 ARG 192 172 172 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 193 MET 193 173 173 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 194 LEU 194 174 174 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 195 ALA 195 175 175 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 196 GLY 196 176 176 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 197 LEU 197 177 177 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 198 GLU 198 178 178 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 199 GLN 199 179 179 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 200 GLY 200 180 180 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 201 VAL 201 181 181 VAL VAL A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 CL  1  201 1   CL  CL  A   ? 
C   3 URC 1  202 100 URC URC A   ? 
B-2 2 CL  1  201 1   CL  CL  A-2 ? 
C-2 3 URC 1  202 100 URC URC A-2 ? 
D   4 HOH 1  301 1   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2  302 78  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3  303 16  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4  304 38  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5  305 28  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6  306 47  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7  307 15  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 8  308 42  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 9  309 3   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 10 310 73  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 11 311 14  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 12 312 36  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 13 313 18  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 14 314 35  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 15 315 13  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 16 316 9   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 17 317 4   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 18 318 24  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 19 319 44  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 20 320 80  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 21 321 25  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 22 322 6   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 23 323 12  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 24 324 77  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 25 325 50  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 26 326 82  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 27 327 26  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 28 328 69  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 29 329 66  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 30 330 46  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 31 331 81  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 32 332 34  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 33 333 75  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 34 334 71  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 35 335 21  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 36 336 74  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 37 337 31  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 38 338 23  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 39 339 49  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 40 340 17  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 41 341 67  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 42 342 5   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 43 343 43  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 44 344 19  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 45 345 76  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 46 346 41  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 47 347 7   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 48 348 2   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 49 349 8   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 50 350 79  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 51 351 27  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 52 352 29  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 53 353 70  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 54 354 65  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 55 355 62  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 56 356 72  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 57 357 40  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 58 358 58  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 59 359 48  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 60 360 39  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 61 361 59  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 62 362 51  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 63 363 54  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 64 364 30  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 65 365 55  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 66 366 56  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 67 367 60  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 68 368 61  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 69 369 52  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 70 370 53  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 71 371 57  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 72 372 64  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 73 373 63  HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1  301 1   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2  302 78  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3  303 16  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4  304 38  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5  305 28  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6  306 47  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7  307 15  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 8  308 42  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 9  309 3   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 10 310 73  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 11 311 14  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 12 312 36  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 13 313 18  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 14 314 35  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 15 315 13  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 16 316 9   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 17 317 4   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 18 318 24  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 19 319 44  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 20 320 80  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 21 321 25  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 22 322 6   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 23 323 12  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 24 324 77  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 25 325 50  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 26 326 82  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 27 327 26  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 28 328 69  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 29 329 66  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 30 330 46  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 31 331 81  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 32 332 34  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 33 333 75  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 34 334 71  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 35 335 21  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 36 336 74  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 37 337 31  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 38 338 23  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 39 339 49  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 40 340 17  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 41 341 67  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 42 342 5   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 43 343 43  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 44 344 19  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 45 345 76  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 46 346 41  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 47 347 7   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 48 348 2   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 49 349 8   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 50 350 79  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 51 351 27  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 52 352 29  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 53 353 70  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 54 354 65  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 55 355 62  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 56 356 72  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 57 357 40  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 58 358 58  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 59 359 48  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 60 360 39  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 61 361 59  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 62 362 51  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 63 363 54  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 64 364 30  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 65 365 55  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 66 366 56  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 67 367 60  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 68 368 61  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 69 369 52  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 70 370 53  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 71 371 57  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 72 372 64  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 73 373 63  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                                        "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                                        "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                                        "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                                        "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ?                                        "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                                        "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                                        "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                                        "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                                        "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                                        "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                                        "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                                        "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                                        "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                                        "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                                        "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                                        "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                                        "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                                        "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                                        "C9 H11 N O3"    181.189 
URC non-polymer         . "URIC ACID"     "7,9-DIHYDRO-1H-PURINE-2,6,8(3H)-TRIONE" "C5 H4 N4 O3"    168.110 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                                        "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 LEU A   32  ? ARG A   42  ? LEU A   12  ARG A   22  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2  AA2 ALA A   58  ? ALA A   83  ? ALA A   38  ALA A   63  1 ? 26 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A   88  ? ALA A   102 ? ASN A   68  ALA A   82  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4  AA4 ARG A   108 ? ALA A   116 ? ARG A   88  ALA A   96  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASN A   125 ? LYS A   133 ? ASN A   105 LYS A   113 1 ? 9  
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   153 ? ALA A   176 ? THR A   133 ALA A   156 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 GLN A   181 ? GLU A   198 ? GLN A   161 GLU A   178 1 ? 18 
HELX_P HELX_P8  AA8 LEU A-2 32  ? ARG A-2 42  ? LEU A-2 12  ARG A-2 22  1 ? 11 
HELX_P HELX_P9  AA9 ALA A-2 58  ? ALA A-2 83  ? ALA A-2 38  ALA A-2 63  1 ? 26 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASN A-2 88  ? ALA A-2 102 ? ASN A-2 68  ALA A-2 82  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 ARG A-2 108 ? ALA A-2 116 ? ARG A-2 88  ALA A-2 96  1 ? 9  
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A-2 125 ? LYS A-2 133 ? ASN A-2 105 LYS A-2 113 1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 153 ? ALA A-2 176 ? THR A-2 133 ALA A-2 156 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLN A-2 181 ? GLU A-2 198 ? GLN A-2 161 GLU A-2 178 1 ? 18 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   136 ? ARG A   139 ? ILE A   116 ARG A   119 
AA1 2 SER A   149 ? LEU A   152 ? SER A   129 LEU A   132 
AA2 1 ILE A-2 136 ? ARG A-2 139 ? ILE A-2 116 ARG A-2 119 
AA2 2 SER A-2 149 ? LEU A-2 152 ? SER A-2 129 LEU A-2 132 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 8_555 x-y,-y,-z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022356 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.012907 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.025815 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.003530 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 "URIC ACID"    URC 
4 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A   137 ? N GLU A   117 O ARG A   151 ? O ARG A   131 
AA2 1 2 N GLU A-2 137 ? N GLU A-2 117 O ARG A-2 151 ? O ARG A-2 131 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ASP A   1 28  ? 17.602 -6.130  -15.859 1.00 149.97 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . ASP A   1 28  ? 18.434 -4.945  -16.276 1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . ASP A   1 28  ? 19.950 -5.330  -16.417 1.00 155.42 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   C   1 
ATOM   4    O  O   . ASP A   1 28  ? 20.347 -6.443  -16.028 1.00 157.17 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . ASP A   1 28  ? 18.218 -3.731  -15.304 1.00 159.82 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ASP A   1 28  ? 17.014 -2.810  -15.700 1.00 154.98 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   CG  1 
ATOM   7    O  OD1 . ASP A   1 28  ? 17.280 -1.702  -16.244 1.00 147.93 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   OD1 1 
ATOM   8    O  OD2 . ASP A   1 28  ? 15.830 -3.174  -15.452 1.00 141.79 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   OD2 1 
ATOM   9    N  N   . THR A   1 29  ? 20.753 -4.432  -17.020 1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   N   1 
ATOM   10   C  CA  . THR A   1 29  ? 22.243 -4.486  -17.014 1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CA  1 
ATOM   11   C  C   . THR A   1 29  ? 22.747 -3.192  -16.269 1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   C   1 
ATOM   12   O  O   . THR A   1 29  ? 21.938 -2.307  -15.950 1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   O   1 
ATOM   13   C  CB  . THR A   1 29  ? 22.845 -4.632  -18.473 1.00 141.12 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CB  1 
ATOM   14   O  OG1 . THR A   1 29  ? 22.093 -5.572  -19.255 1.00 141.92 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   OG1 1 
ATOM   15   C  CG2 . THR A   1 29  ? 24.315 -5.102  -18.474 1.00 136.91 ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CG2 1 
ATOM   16   N  N   . ALA A   1 30  ? 24.052 -3.115  -15.955 1.00 128.10 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   N   1 
ATOM   17   C  CA  . ALA A   1 30  ? 24.762 -1.846  -15.630 1.00 114.39 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CA  1 
ATOM   18   C  C   . ALA A   1 30  ? 25.465 -1.292  -16.893 1.00 114.97 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   C   1 
ATOM   19   O  O   . ALA A   1 30  ? 26.499 -0.602  -16.843 1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   O   1 
ATOM   20   C  CB  . ALA A   1 30  ? 25.766 -2.095  -14.529 1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CB  1 
ATOM   21   N  N   . ALA A   1 31  ? 24.861 -1.633  -18.032 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   N   1 
ATOM   22   C  CA  . ALA A   1 31  ? 25.276 -1.240  -19.358 1.00 117.43 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   CA  1 
ATOM   23   C  C   . ALA A   1 31  ? 24.918 0.213   -19.524 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   C   1 
ATOM   24   O  O   . ALA A   1 31  ? 25.709 1.009   -20.028 1.00 105.37 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   O   1 
ATOM   25   C  CB  . ALA A   1 31  ? 24.554 -2.102  -20.412 1.00 119.63 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   CB  1 
ATOM   26   N  N   . LEU A   1 32  ? 23.714 0.537   -19.062 1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   27   C  CA  . LEU A   1 32  ? 23.231 1.894   -19.044 1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   28   C  C   . LEU A   1 32  ? 23.633 2.774   -17.839 1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   29   O  O   . LEU A   1 32  ? 23.089 3.851   -17.661 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   30   C  CB  . LEU A   1 32  ? 21.712 1.919   -19.327 1.00 100.66 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   31   C  CG  . LEU A   1 32  ? 20.618 1.239   -18.506 1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . LEU A   1 32  ? 20.124 -0.027  -19.195 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . LEU A   1 32  ? 21.028 0.999   -17.058 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   34   N  N   . LEU A   1 33  ? 24.612 2.398   -17.029 1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   N   1 
ATOM   35   C  CA  . LEU A   1 33  ? 25.172 3.419   -16.147 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CA  1 
ATOM   36   C  C   . LEU A   1 33  ? 25.803 4.545   -16.948 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   C   1 
ATOM   37   O  O   . LEU A   1 33  ? 25.632 5.707   -16.624 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   O   1 
ATOM   38   C  CB  . LEU A   1 33  ? 26.169 2.848   -15.170 1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CB  1 
ATOM   39   C  CG  . LEU A   1 33  ? 25.560 2.161   -13.938 1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CG  1 
ATOM   40   C  CD1 . LEU A   1 33  ? 26.620 1.373   -13.184 1.00 92.34  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CD1 1 
ATOM   41   C  CD2 . LEU A   1 33  ? 24.944 3.139   -12.961 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CD2 1 
ATOM   42   N  N   . GLU A   1 34  ? 26.502 4.223   -18.023 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   N   1 
ATOM   43   C  CA  . GLU A   1 34  ? 27.150 5.273   -18.822 1.00 85.99  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CA  1 
ATOM   44   C  C   . GLU A   1 34  ? 26.175 6.143   -19.563 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   C   1 
ATOM   45   O  O   . GLU A   1 34  ? 26.440 7.309   -19.732 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   O   1 
ATOM   46   C  CB  . GLU A   1 34  ? 28.255 4.752   -19.780 1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CB  1 
ATOM   47   C  CG  . GLU A   1 34  ? 29.504 4.219   -19.038 1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CG  1 
ATOM   48   C  CD  . GLU A   1 34  ? 30.212 5.207   -18.059 1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CD  1 
ATOM   49   O  OE1 . GLU A   1 34  ? 30.861 6.186   -18.598 1.00 108.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   OE1 1 
ATOM   50   O  OE2 . GLU A   1 34  ? 30.143 4.968   -16.786 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   OE2 1 
ATOM   51   N  N   . ARG A   1 35  ? 25.046 5.607   -19.974 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   N   1 
ATOM   52   C  CA  . ARG A   1 35  ? 23.997 6.466   -20.505 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CA  1 
ATOM   53   C  C   . ARG A   1 35  ? 23.584 7.513   -19.487 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   C   1 
ATOM   54   O  O   . ARG A   1 35  ? 23.442 8.691   -19.833 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   O   1 
ATOM   55   C  CB  . ARG A   1 35  ? 22.808 5.621   -21.013 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CB  1 
ATOM   56   C  CG  . ARG A   1 35  ? 21.461 6.317   -21.208 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CG  1 
ATOM   57   C  CD  . ARG A   1 35  ? 21.501 7.485   -22.147 1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CD  1 
ATOM   58   N  NE  . ARG A   1 35  ? 20.165 8.042   -22.340 1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NE  1 
ATOM   59   C  CZ  . ARG A   1 35  ? 19.250 7.608   -23.195 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CZ  1 
ATOM   60   N  NH1 . ARG A   1 35  ? 19.447 6.543   -23.974 1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NH1 1 
ATOM   61   N  NH2 . ARG A   1 35  ? 18.108 8.255   -23.257 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NH2 1 
ATOM   62   N  N   . ILE A   1 36  ? 23.424 7.116   -18.223 1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   N   1 
ATOM   63   C  CA  . ILE A   1 36  ? 22.819 8.001   -17.219 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CA  1 
ATOM   64   C  C   . ILE A   1 36  ? 23.830 9.068   -16.779 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   C   1 
ATOM   65   O  O   . ILE A   1 36  ? 23.473 10.248  -16.594 1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   O   1 
ATOM   66   C  CB  . ILE A   1 36  ? 22.297 7.208   -15.999 1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CB  1 
ATOM   67   C  CG1 . ILE A   1 36  ? 21.094 6.417   -16.423 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . ILE A   1 36  ? 21.911 8.166   -14.868 1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CG2 1 
ATOM   69   C  CD1 . ILE A   1 36  ? 20.693 5.332   -15.453 1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CD1 1 
ATOM   70   N  N   . ARG A   1 37  ? 25.066 8.616   -16.581 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   N   1 
ATOM   71   C  CA  . ARG A   1 37  ? 26.196 9.502   -16.366 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CA  1 
ATOM   72   C  C   . ARG A   1 37  ? 26.276 10.620  -17.424 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   C   1 
ATOM   73   O  O   . ARG A   1 37  ? 26.309 11.789  -17.052 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   O   1 
ATOM   74   C  CB  . ARG A   1 37  ? 27.502 8.705   -16.274 1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CB  1 
ATOM   75   C  CG  . ARG A   1 37  ? 28.637 9.453   -15.603 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CG  1 
ATOM   76   C  CD  . ARG A   1 37  ? 29.945 8.710   -15.757 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CD  1 
ATOM   77   N  NE  . ARG A   1 37  ? 30.124 7.550   -14.883 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NE  1 
ATOM   78   C  CZ  . ARG A   1 37  ? 30.454 7.609   -13.588 1.00 96.07  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CZ  1 
ATOM   79   N  NH1 . ARG A   1 37  ? 30.568 8.767   -12.903 1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NH1 1 
ATOM   80   N  NH2 . ARG A   1 37  ? 30.644 6.480   -12.954 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NH2 1 
ATOM   81   N  N   . SER A   1 38  ? 26.193 10.288  -18.718 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   1 
ATOM   82   C  CA  . SER A   1 38  ? 26.152 11.343  -19.795 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  1 
ATOM   83   C  C   . SER A   1 38  ? 24.875 12.125  -19.825 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   1 
ATOM   84   O  O   . SER A   1 38  ? 24.884 13.290  -20.141 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   1 
ATOM   85   C  CB  . SER A   1 38  ? 26.456 10.786  -21.202 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  1 
ATOM   86   O  OG  . SER A   1 38  ? 25.696 9.654   -21.552 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  1 
ATOM   87   N  N   . ASP A   1 39  ? 23.753 11.499  -19.524 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   N   1 
ATOM   88   C  CA  . ASP A   1 39  ? 22.519 12.303  -19.350 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   CA  1 
ATOM   89   C  C   . ASP A   1 39  ? 22.684 13.389  -18.286 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   C   1 
ATOM   90   O  O   . ASP A   1 39  ? 22.342 14.573  -18.519 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   O   1 
ATOM   91   C  CB  . ASP A   1 39  ? 21.306 11.432  -19.033 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   CB  1 
ATOM   92   C  CG  . ASP A   1 39  ? 20.884 10.608  -20.209 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   CG  1 
ATOM   93   O  OD1 . ASP A   1 39  ? 21.083 10.959  -21.428 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   OD1 1 
ATOM   94   O  OD2 . ASP A   1 39  ? 20.345 9.557   -19.904 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   OD2 1 
ATOM   95   N  N   . TRP A   1 40  ? 23.231 12.996  -17.148 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   N   1 
ATOM   96   C  CA  . TRP A   1 40  ? 23.528 13.978  -16.152 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CA  1 
ATOM   97   C  C   . TRP A   1 40  ? 24.488 15.026  -16.683 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   C   1 
ATOM   98   O  O   . TRP A   1 40  ? 24.380 16.164  -16.350 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   O   1 
ATOM   99   C  CB  . TRP A   1 40  ? 24.131 13.333  -14.878 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CB  1 
ATOM   100  C  CG  . TRP A   1 40  ? 23.224 12.622  -13.978 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CG  1 
ATOM   101  C  CD1 . TRP A   1 40  ? 23.296 11.284  -13.619 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CD1 1 
ATOM   102  C  CD2 . TRP A   1 40  ? 22.127 13.162  -13.239 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CD2 1 
ATOM   103  N  NE1 . TRP A   1 40  ? 22.287 10.951  -12.728 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   NE1 1 
ATOM   104  C  CE2 . TRP A   1 40  ? 21.565 12.092  -12.456 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CE2 1 
ATOM   105  C  CE3 . TRP A   1 40  ? 21.534 14.429  -13.159 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CE3 1 
ATOM   106  C  CZ2 . TRP A   1 40  ? 20.451 12.283  -11.611 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CZ2 1 
ATOM   107  C  CZ3 . TRP A   1 40  ? 20.399 14.600  -12.286 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CZ3 1 
ATOM   108  C  CH2 . TRP A   1 40  ? 19.888 13.530  -11.540 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CH2 1 
ATOM   109  N  N   . ALA A   1 41  ? 25.463 14.617  -17.482 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N   1 
ATOM   110  C  CA  . ALA A   1 41  ? 26.533 15.508  -17.883 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA  1 
ATOM   111  C  C   . ALA A   1 41  ? 26.027 16.644  -18.761 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C   1 
ATOM   112  O  O   . ALA A   1 41  ? 26.567 17.750  -18.673 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O   1 
ATOM   113  C  CB  . ALA A   1 41  ? 27.624 14.741  -18.582 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB  1 
ATOM   114  N  N   . ARG A   1 42  ? 24.956 16.365  -19.522 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   N   1 
ATOM   115  C  CA  . ARG A   1 42  ? 24.206 17.335  -20.328 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CA  1 
ATOM   116  C  C   . ARG A   1 42  ? 23.479 18.370  -19.540 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   C   1 
ATOM   117  O  O   . ARG A   1 42  ? 23.052 19.390  -20.101 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   O   1 
ATOM   118  C  CB  . ARG A   1 42  ? 23.118 16.622  -21.171 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CB  1 
ATOM   119  C  CG  . ARG A   1 42  ? 23.649 15.556  -22.116 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CG  1 
ATOM   120  C  CD  . ARG A   1 42  ? 22.555 14.653  -22.606 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CD  1 
ATOM   121  N  NE  . ARG A   1 42  ? 21.882 15.299  -23.722 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NE  1 
ATOM   122  C  CZ  . ARG A   1 42  ? 20.804 16.035  -23.628 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CZ  1 
ATOM   123  N  NH1 . ARG A   1 42  ? 20.193 16.241  -22.463 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH1 1 
ATOM   124  N  NH2 . ARG A   1 42  ? 20.319 16.577  -24.718 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH2 1 
ATOM   125  N  N   . LEU A   1 43  ? 23.243 18.053  -18.260 1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   N   1 
ATOM   126  C  CA  . LEU A   1 43  ? 22.691 19.022  -17.304 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CA  1 
ATOM   127  C  C   . LEU A   1 43  ? 23.705 20.056  -16.796 1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   C   1 
ATOM   128  O  O   . LEU A   1 43  ? 23.294 21.023  -16.196 1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   O   1 
ATOM   129  C  CB  . LEU A   1 43  ? 21.959 18.337  -16.139 1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CB  1 
ATOM   130  C  CG  . LEU A   1 43  ? 20.873 17.352  -16.543 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CG  1 
ATOM   131  C  CD1 . LEU A   1 43  ? 20.138 16.837  -15.333 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CD1 1 
ATOM   132  C  CD2 . LEU A   1 43  ? 19.859 17.974  -17.512 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CD2 1 
ATOM   133  N  N   . ASN A   1 44  ? 24.998 19.894  -17.078 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASN A   1 44  ? 25.973 21.004  -16.921 1.00 112.55 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASN A   1 44  ? 26.115 22.027  -18.084 1.00 121.87 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   C   1 
ATOM   136  O  O   . ASN A   1 44  ? 27.004 21.937  -18.947 1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASN A   1 44  ? 27.299 20.442  -16.479 1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASN A   1 44  ? 27.187 19.807  -15.111 1.00 121.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASN A   1 44  ? 26.255 19.014  -14.837 1.00 119.06 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   OD1 1 
ATOM   140  N  ND2 . ASN A   1 44  ? 28.090 20.193  -14.215 1.00 130.32 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   ND2 1 
ATOM   141  N  N   . HIS A   1 45  ? 25.168 22.973  -18.065 1.00 134.85 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   N   1 
ATOM   142  C  CA  . HIS A   1 45  ? 25.262 24.282  -18.722 1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CA  1 
ATOM   143  C  C   . HIS A   1 45  ? 26.408 25.130  -18.118 1.00 142.69 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   C   1 
ATOM   144  O  O   . HIS A   1 45  ? 26.592 26.312  -18.439 1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   O   1 
ATOM   145  C  CB  . HIS A   1 45  ? 23.892 25.031  -18.657 1.00 162.27 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CB  1 
ATOM   146  C  CG  . HIS A   1 45  ? 23.570 25.686  -17.327 1.00 182.06 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CG  1 
ATOM   147  N  ND1 . HIS A   1 45  ? 23.361 24.977  -16.155 1.00 186.50 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   ND1 1 
ATOM   148  C  CD2 . HIS A   1 45  ? 23.366 26.991  -17.007 1.00 188.37 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . HIS A   1 45  ? 23.072 25.815  -15.172 1.00 185.99 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CE1 1 
ATOM   150  N  NE2 . HIS A   1 45  ? 23.068 27.043  -15.662 1.00 193.20 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   NE2 1 
ATOM   151  N  N   . PRO A   1 56  ? 31.548 18.456  -8.913  1.00 159.13 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   N   1 
ATOM   152  C  CA  . PRO A   1 56  ? 30.904 18.579  -10.238 1.00 159.14 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CA  1 
ATOM   153  C  C   . PRO A   1 56  ? 30.959 17.263  -11.071 1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   C   1 
ATOM   154  O  O   . PRO A   1 56  ? 31.410 17.258  -12.230 1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   O   1 
ATOM   155  C  CB  . PRO A   1 56  ? 31.679 19.743  -10.902 1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CB  1 
ATOM   156  C  CG  . PRO A   1 56  ? 32.990 19.809  -10.174 1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CG  1 
ATOM   157  C  CD  . PRO A   1 56  ? 32.716 19.348  -8.768  1.00 163.65 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CD  1 
ATOM   158  N  N   . SER A   1 57  ? 30.489 16.170  -10.462 1.00 124.91 ? ? ? ? ? ? 37  SER A   N   1 
ATOM   159  C  CA  . SER A   1 57  ? 30.529 14.812  -11.048 1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 37  SER A   CA  1 
ATOM   160  C  C   . SER A   1 57  ? 29.199 14.138  -10.709 1.00 99.20  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   C   1 
ATOM   161  O  O   . SER A   1 57  ? 28.466 14.609  -9.847  1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   O   1 
ATOM   162  C  CB  . SER A   1 57  ? 31.751 14.004  -10.529 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 37  SER A   CB  1 
ATOM   163  O  OG  . SER A   1 57  ? 31.388 12.779  -9.903  1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 37  SER A   OG  1 
ATOM   164  N  N   . ALA A   1 58  ? 28.891 13.057  -11.411 1.00 90.12  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   165  C  CA  . ALA A   1 58  ? 27.595 12.419  -11.308 1.00 87.83  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   166  C  C   . ALA A   1 58  ? 27.612 11.183  -10.431 1.00 84.18  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   167  O  O   . ALA A   1 58  ? 26.614 10.475  -10.370 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   168  C  CB  . ALA A   1 58  ? 27.099 12.054  -12.692 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   169  N  N   . GLY A   1 59  ? 28.722 10.926  -9.734  1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N   1 
ATOM   170  C  CA  . GLY A   1 59  ? 28.852 9.738   -8.824  1.00 87.09  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA  1 
ATOM   171  C  C   . GLY A   1 59  ? 27.878 9.691   -7.656  1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C   1 
ATOM   172  O  O   . GLY A   1 59  ? 27.335 8.672   -7.334  1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O   1 
ATOM   173  N  N   . PRO A   1 60  ? 27.627 10.817  -7.048  1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   N   1 
ATOM   174  C  CA  . PRO A   1 60  ? 26.630 10.760  -6.016  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CA  1 
ATOM   175  C  C   . PRO A   1 60  ? 25.308 10.265  -6.497  1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   C   1 
ATOM   176  O  O   . PRO A   1 60  ? 24.687 9.433   -5.786  1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   O   1 
ATOM   177  C  CB  . PRO A   1 60  ? 26.525 12.217  -5.525  1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CB  1 
ATOM   178  C  CG  . PRO A   1 60  ? 27.859 12.763  -5.813  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CG  1 
ATOM   179  C  CD  . PRO A   1 60  ? 28.342 12.096  -7.063  1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CD  1 
ATOM   180  N  N   . MET A   1 61  ? 24.871 10.716  -7.673  1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   N   1 
ATOM   181  C  CA  . MET A   1 61  ? 23.504 10.370  -8.104  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CA  1 
ATOM   182  C  C   . MET A   1 61  ? 23.482 8.976   -8.661  1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   C   1 
ATOM   183  O  O   . MET A   1 61  ? 22.493 8.262   -8.540  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   O   1 
ATOM   184  C  CB  . MET A   1 61  ? 22.923 11.365  -9.078  1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CB  1 
ATOM   185  C  CG  . MET A   1 61  ? 22.914 12.781  -8.555  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CG  1 
ATOM   186  S  SD  . MET A   1 61  ? 24.121 13.770  -9.430  1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   SD  1 
ATOM   187  C  CE  . MET A   1 61  ? 25.352 14.111  -8.251  1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CE  1 
ATOM   188  N  N   . LEU A   1 62  ? 24.621 8.559   -9.182  1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   1 
ATOM   189  C  CA  . LEU A   1 62  ? 24.760 7.162   -9.598  1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   190  C  C   . LEU A   1 62  ? 24.835 6.172   -8.464  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   1 
ATOM   191  O  O   . LEU A   1 62  ? 24.312 5.053   -8.586  1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   1 
ATOM   192  C  CB  . LEU A   1 62  ? 25.995 6.965   -10.490 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   193  C  CG  . LEU A   1 62  ? 25.883 7.731   -11.847 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   194  C  CD1 . LEU A   1 62  ? 27.274 7.879   -12.448 1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   195  C  CD2 . LEU A   1 62  ? 24.864 7.143   -12.822 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   196  N  N   . THR A   1 63  ? 25.507 6.588   -7.388  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   N   1 
ATOM   197  C  CA  . THR A   1 63  ? 25.706 5.763   -6.220  1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   CA  1 
ATOM   198  C  C   . THR A   1 63  ? 24.368 5.483   -5.579  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   C   1 
ATOM   199  O  O   . THR A   1 63  ? 24.074 4.334   -5.272  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   O   1 
ATOM   200  C  CB  . THR A   1 63  ? 26.692 6.423   -5.256  1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   CB  1 
ATOM   201  O  OG1 . THR A   1 63  ? 27.948 6.595   -5.941  1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   OG1 1 
ATOM   202  C  CG2 . THR A   1 63  ? 26.927 5.581   -4.107  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   CG2 1 
ATOM   203  N  N   . LEU A   1 64  ? 23.516 6.503   -5.471  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   1 
ATOM   204  C  CA  . LEU A   1 64  ? 22.227 6.304   -4.807  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  1 
ATOM   205  C  C   . LEU A   1 64  ? 21.281 5.515   -5.679  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   1 
ATOM   206  O  O   . LEU A   1 64  ? 20.535 4.628   -5.215  1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   1 
ATOM   207  C  CB  . LEU A   1 64  ? 21.660 7.646   -4.333  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  1 
ATOM   208  C  CG  . LEU A   1 64  ? 22.485 8.459   -3.291  1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  1 
ATOM   209  C  CD1 . LEU A   1 64  ? 21.718 9.691   -2.854  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 1 
ATOM   210  C  CD2 . LEU A   1 64  ? 22.833 7.638   -2.060  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 1 
ATOM   211  N  N   . LEU A   1 65  ? 21.388 5.770   -6.963  1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   1 
ATOM   212  C  CA  . LEU A   1 65  ? 20.646 4.990   -7.970  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  1 
ATOM   213  C  C   . LEU A   1 65  ? 20.921 3.511   -7.778  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   1 
ATOM   214  O  O   . LEU A   1 65  ? 20.001 2.717   -7.813  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   1 
ATOM   215  C  CB  . LEU A   1 65  ? 20.951 5.446   -9.432  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  1 
ATOM   216  C  CG  . LEU A   1 65  ? 20.086 4.609   -10.376 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  1 
ATOM   217  C  CD1 . LEU A   1 65  ? 19.383 5.445   -11.401 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 1 
ATOM   218  C  CD2 . LEU A   1 65  ? 20.841 3.416   -10.970 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 1 
ATOM   219  N  N   . LEU A   1 66  ? 22.192 3.175   -7.588  1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   N   1 
ATOM   220  C  CA  . LEU A   1 66  ? 22.629 1.792   -7.488  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CA  1 
ATOM   221  C  C   . LEU A   1 66  ? 22.081 1.222   -6.242  1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   C   1 
ATOM   222  O  O   . LEU A   1 66  ? 21.591 0.109   -6.267  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   O   1 
ATOM   223  C  CB  . LEU A   1 66  ? 24.148 1.685   -7.449  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CB  1 
ATOM   224  C  CG  . LEU A   1 66  ? 24.664 1.917   -8.866  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CG  1 
ATOM   225  C  CD1 . LEU A   1 66  ? 26.150 2.272   -8.938  1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD1 1 
ATOM   226  C  CD2 . LEU A   1 66  ? 24.360 0.694   -9.707  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD2 1 
ATOM   227  N  N   . LEU A   1 67  ? 22.103 2.015   -5.174  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   N   1 
ATOM   228  C  CA  . LEU A   1 67  ? 21.675 1.508   -3.872  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CA  1 
ATOM   229  C  C   . LEU A   1 67  ? 20.203 1.208   -3.885  1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   C   1 
ATOM   230  O  O   . LEU A   1 67  ? 19.749 0.266   -3.205  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   O   1 
ATOM   231  C  CB  . LEU A   1 67  ? 22.031 2.495   -2.730  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CB  1 
ATOM   232  C  CG  . LEU A   1 67  ? 23.541 2.602   -2.429  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CG  1 
ATOM   233  C  CD1 . LEU A   1 67  ? 23.856 3.684   -1.376  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD1 1 
ATOM   234  C  CD2 . LEU A   1 67  ? 24.082 1.236   -2.007  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD2 1 
ATOM   235  N  N   . GLU A   1 68  ? 19.452 2.006   -4.654  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   N   1 
ATOM   236  C  CA  . GLU A   1 68  ? 18.005 1.855   -4.702  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CA  1 
ATOM   237  C  C   . GLU A   1 68  ? 17.771 0.558   -5.347  1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   C   1 
ATOM   238  O  O   . GLU A   1 68  ? 16.924 -0.240  -4.935  1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   O   1 
ATOM   239  C  CB  . GLU A   1 68  ? 17.374 2.952   -5.540  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CB  1 
ATOM   240  C  CG  . GLU A   1 68  ? 15.872 2.939   -5.547  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CG  1 
ATOM   241  C  CD  . GLU A   1 68  ? 15.237 2.880   -4.151  1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CD  1 
ATOM   242  O  OE1 . GLU A   1 68  ? 15.711 3.636   -3.269  1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   OE1 1 
ATOM   243  O  OE2 . GLU A   1 68  ? 14.241 2.116   -3.961  1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   OE2 1 
ATOM   244  N  N   . ARG A   1 69  ? 18.534 0.380   -6.412  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   N   1 
ATOM   245  C  CA  . ARG A   1 69  ? 18.374 -0.743  -7.262  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CA  1 
ATOM   246  C  C   . ARG A   1 69  ? 18.910 -1.996  -6.574  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   C   1 
ATOM   247  O  O   . ARG A   1 69  ? 18.364 -3.098  -6.782  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   O   1 
ATOM   248  C  CB  . ARG A   1 69  ? 19.097 -0.485  -8.613  1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CB  1 
ATOM   249  C  CG  . ARG A   1 69  ? 18.373 0.448   -9.573  1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CG  1 
ATOM   250  C  CD  . ARG A   1 69  ? 18.125 -0.249  -10.870 1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CD  1 
ATOM   251  N  NE  . ARG A   1 69  ? 17.029 0.347   -11.603 1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NE  1 
ATOM   252  C  CZ  . ARG A   1 69  ? 16.982 0.461   -12.930 1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CZ  1 
ATOM   253  N  NH1 . ARG A   1 69  ? 17.976 0.040   -13.713 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH1 1 
ATOM   254  N  NH2 . ARG A   1 69  ? 15.915 1.021   -13.483 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH2 1 
ATOM   255  N  N   . LEU A   1 70  ? 19.978 -1.819  -5.782  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N   1 
ATOM   256  C  CA  . LEU A   1 70  ? 20.577 -2.911  -4.976  1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA  1 
ATOM   257  C  C   . LEU A   1 70  ? 19.501 -3.369  -3.968  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C   1 
ATOM   258  O  O   . LEU A   1 70  ? 19.097 -4.516  -3.982  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O   1 
ATOM   259  C  CB  . LEU A   1 70  ? 21.844 -2.468  -4.274  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB  1 
ATOM   260  C  CG  . LEU A   1 70  ? 22.956 -3.498  -4.028  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG  1 
ATOM   261  C  CD1 . LEU A   1 70  ? 23.730 -3.135  -2.784  1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1 1 
ATOM   262  C  CD2 . LEU A   1 70  ? 22.459 -4.908  -3.841  1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2 1 
ATOM   263  N  N   . HIS A   1 71  ? 18.940 -2.415  -3.235  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   N   1 
ATOM   264  C  CA  . HIS A   1 71  ? 17.831 -2.665  -2.374  1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CA  1 
ATOM   265  C  C   . HIS A   1 71  ? 16.700 -3.479  -3.003  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   C   1 
ATOM   266  O  O   . HIS A   1 71  ? 16.378 -4.559  -2.504  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   O   1 
ATOM   267  C  CB  . HIS A   1 71  ? 17.316 -1.347  -1.758  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CB  1 
ATOM   268  C  CG  . HIS A   1 71  ? 16.046 -1.503  -0.959  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CG  1 
ATOM   269  N  ND1 . HIS A   1 71  ? 16.028 -1.951  0.352   1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   ND1 1 
ATOM   270  C  CD2 . HIS A   1 71  ? 14.754 -1.277  -1.295  1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CD2 1 
ATOM   271  C  CE1 . HIS A   1 71  ? 14.781 -1.986  0.783   1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CE1 1 
ATOM   272  N  NE2 . HIS A   1 71  ? 13.990 -1.610  -0.201  1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   NE2 1 
ATOM   273  N  N   . ALA A   1 72  ? 16.085 -2.990  -4.057  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   N   1 
ATOM   274  C  CA  . ALA A   1 72  ? 15.103 -3.808  -4.828  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CA  1 
ATOM   275  C  C   . ALA A   1 72  ? 15.579 -5.231  -5.124  1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   C   1 
ATOM   276  O  O   . ALA A   1 72  ? 14.827 -6.237  -4.967  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   O   1 
ATOM   277  C  CB  . ALA A   1 72  ? 14.815 -3.159  -6.149  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CB  1 
ATOM   278  N  N   . ALA A   1 73  ? 16.824 -5.311  -5.591  1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   N   1 
ATOM   279  C  CA  . ALA A   1 73  ? 17.347 -6.604  -6.056  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   CA  1 
ATOM   280  C  C   . ALA A   1 73  ? 17.450 -7.594  -4.888  1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   C   1 
ATOM   281  O  O   . ALA A   1 73  ? 17.019 -8.721  -4.986  1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   O   1 
ATOM   282  C  CB  . ALA A   1 73  ? 18.698 -6.433  -6.739  1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   CB  1 
ATOM   283  N  N   . LEU A   1 74  ? 18.042 -7.122  -3.793  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N   1 
ATOM   284  C  CA  . LEU A   1 74  ? 18.117 -7.849  -2.527  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA  1 
ATOM   285  C  C   . LEU A   1 74  ? 16.763 -8.287  -2.069  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C   1 
ATOM   286  O  O   . LEU A   1 74  ? 16.654 -9.359  -1.622  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O   1 
ATOM   287  C  CB  . LEU A   1 74  ? 18.678 -6.952  -1.426  1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB  1 
ATOM   288  C  CG  . LEU A   1 74  ? 20.108 -6.575  -1.686  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG  1 
ATOM   289  C  CD1 . LEU A   1 74  ? 20.491 -5.519  -0.670  1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1 1 
ATOM   290  C  CD2 . LEU A   1 74  ? 21.025 -7.779  -1.640  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2 1 
ATOM   291  N  N   . GLY A   1 75  ? 15.787 -7.392  -2.131  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   N   1 
ATOM   292  C  CA  . GLY A   1 75  ? 14.396 -7.669  -1.832  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   CA  1 
ATOM   293  C  C   . GLY A   1 75  ? 13.883 -8.937  -2.492  1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   C   1 
ATOM   294  O  O   . GLY A   1 75  ? 13.438 -9.860  -1.780  1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   O   1 
ATOM   295  N  N   . ARG A   1 76  ? 13.917 -8.951  -3.836  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   N   1 
ATOM   296  C  CA  . ARG A   1 76  ? 13.582 -10.155 -4.662  1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CA  1 
ATOM   297  C  C   . ARG A   1 76  ? 14.308 -11.455 -4.209  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   C   1 
ATOM   298  O  O   . ARG A   1 76  ? 13.696 -12.478 -4.040  1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   O   1 
ATOM   299  C  CB  . ARG A   1 76  ? 13.881 -9.917  -6.142  1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CB  1 
ATOM   300  C  CG  . ARG A   1 76  ? 12.945 -8.953  -6.841  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CG  1 
ATOM   301  C  CD  . ARG A   1 76  ? 13.451 -8.591  -8.261  1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CD  1 
ATOM   302  N  NE  . ARG A   1 76  ? 13.449 -7.119  -8.388  1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NE  1 
ATOM   303  C  CZ  . ARG A   1 76  ? 14.470 -6.314  -8.730  1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CZ  1 
ATOM   304  N  NH1 . ARG A   1 76  ? 15.666 -6.779  -9.107  1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH1 1 
ATOM   305  N  NH2 . ARG A   1 76  ? 14.267 -4.994  -8.755  1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH2 1 
ATOM   306  N  N   . GLU A   1 77  ? 15.599 -11.355 -3.940  1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   N   1 
ATOM   307  C  CA  . GLU A   1 77  ? 16.418 -12.503 -3.575  1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CA  1 
ATOM   308  C  C   . GLU A   1 77  ? 16.046 -13.113 -2.205  1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   C   1 
ATOM   309  O  O   . GLU A   1 77  ? 15.877 -14.337 -2.070  1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   O   1 
ATOM   310  C  CB  . GLU A   1 77  ? 17.882 -12.068 -3.604  1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CB  1 
ATOM   311  C  CG  . GLU A   1 77  ? 18.847 -13.138 -4.077  1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CG  1 
ATOM   312  C  CD  . GLU A   1 77  ? 18.668 -13.606 -5.543  1.00 102.06 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CD  1 
ATOM   313  O  OE1 . GLU A   1 77  ? 17.724 -14.388 -5.872  1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE1 1 
ATOM   314  O  OE2 . GLU A   1 77  ? 19.546 -13.238 -6.355  1.00 105.71 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE2 1 
ATOM   315  N  N   . ILE A   1 78  ? 15.890 -12.214 -1.227  1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   N   1 
ATOM   316  C  CA  . ILE A   1 78  ? 15.497 -12.509 0.123   1.00 81.52  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CA  1 
ATOM   317  C  C   . ILE A   1 78  ? 14.084 -13.075 0.219   1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   C   1 
ATOM   318  O  O   . ILE A   1 78  ? 13.834 -13.933 1.060   1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   O   1 
ATOM   319  C  CB  . ILE A   1 78  ? 15.675 -11.233 1.059   1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CB  1 
ATOM   320  C  CG1 . ILE A   1 78  ? 17.047 -11.219 1.732   1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG1 1 
ATOM   321  C  CG2 . ILE A   1 78  ? 14.709 -11.218 2.230   1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG2 1 
ATOM   322  C  CD1 . ILE A   1 78  ? 18.209 -11.292 0.780   1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CD1 1 
ATOM   323  N  N   . GLU A   1 79  ? 13.152 -12.580 -0.587  1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   1 
ATOM   324  C  CA  . GLU A   1 79  ? 11.743 -13.018 -0.451  1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  1 
ATOM   325  C  C   . GLU A   1 79  ? 11.492 -14.436 -0.954  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   1 
ATOM   326  O  O   . GLU A   1 79  ? 10.481 -15.069 -0.554  1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   1 
ATOM   327  C  CB  . GLU A   1 79  ? 10.747 -12.010 -1.071  1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  1 
ATOM   328  C  CG  . GLU A   1 79  ? 10.330 -12.273 -2.506  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  1 
ATOM   329  C  CD  . GLU A   1 79  ? 9.533  -11.135 -3.096  1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  1 
ATOM   330  O  OE1 . GLU A   1 79  ? 8.641  -10.660 -2.376  1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 1 
ATOM   331  O  OE2 . GLU A   1 79  ? 9.801  -10.713 -4.258  1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 1 
ATOM   332  N  N   . ARG A   1 80  ? 12.423 -14.909 -1.804  1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   N   1 
ATOM   333  C  CA  . ARG A   1 80  ? 12.466 -16.306 -2.214  1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CA  1 
ATOM   334  C  C   . ARG A   1 80  ? 12.394 -17.269 -1.029  1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   C   1 
ATOM   335  O  O   . ARG A   1 80  ? 11.728 -18.276 -1.158  1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   O   1 
ATOM   336  C  CB  . ARG A   1 80  ? 13.661 -16.617 -3.153  1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CB  1 
ATOM   337  C  CG  . ARG A   1 80  ? 13.540 -16.012 -4.587  1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CG  1 
ATOM   338  C  CD  . ARG A   1 80  ? 14.781 -16.250 -5.457  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CD  1 
ATOM   339  N  NE  . ARG A   1 80  ? 14.661 -17.497 -6.236  1.00 125.70 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   NE  1 
ATOM   340  C  CZ  . ARG A   1 80  ? 13.976 -17.639 -7.377  1.00 133.21 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CZ  1 
ATOM   341  N  NH1 . ARG A   1 80  ? 13.351 -16.588 -7.924  1.00 131.70 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   NH1 1 
ATOM   342  N  NH2 . ARG A   1 80  ? 13.910 -18.841 -7.981  1.00 136.68 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   NH2 1 
ATOM   343  N  N   . THR A   1 81  ? 12.984 -16.930 0.129   1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   N   1 
ATOM   344  C  CA  . THR A   1 81  ? 12.933 -17.831 1.273   1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CA  1 
ATOM   345  C  C   . THR A   1 81  ? 11.549 -17.962 1.885   1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   C   1 
ATOM   346  O  O   . THR A   1 81  ? 11.097 -19.061 2.163   1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   O   1 
ATOM   347  C  CB  . THR A   1 81  ? 13.905 -17.454 2.390   1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CB  1 
ATOM   348  O  OG1 . THR A   1 81  ? 13.571 -16.150 2.893   1.00 101.71 ? ? ? ? ? ? 61  THR A   OG1 1 
ATOM   349  C  CG2 . THR A   1 81  ? 15.322 -17.485 1.858   1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CG2 1 
ATOM   350  N  N   . TYR A   1 82  ? 10.858 -16.858 2.039   1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   N   1 
ATOM   351  C  CA  . TYR A   1 82  ? 9.663  -16.824 2.853   1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CA  1 
ATOM   352  C  C   . TYR A   1 82  ? 8.344  -16.657 2.099   1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   C   1 
ATOM   353  O  O   . TYR A   1 82  ? 7.297  -16.603 2.765   1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   O   1 
ATOM   354  C  CB  . TYR A   1 82  ? 9.807  -15.690 3.899   1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CB  1 
ATOM   355  C  CG  . TYR A   1 82  ? 10.042 -14.313 3.342   1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CG  1 
ATOM   356  C  CD1 . TYR A   1 82  ? 9.003  -13.586 2.753   1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CD1 1 
ATOM   357  C  CD2 . TYR A   1 82  ? 11.284 -13.724 3.393   1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CD2 1 
ATOM   358  C  CE1 . TYR A   1 82  ? 9.195  -12.306 2.230   1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CE1 1 
ATOM   359  C  CE2 . TYR A   1 82  ? 11.482 -12.439 2.897   1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CE2 1 
ATOM   360  C  CZ  . TYR A   1 82  ? 10.438 -11.730 2.314   1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CZ  1 
ATOM   361  O  OH  . TYR A   1 82  ? 10.649 -10.473 1.770   1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   OH  1 
ATOM   362  N  N   . ALA A   1 83  ? 8.379  -16.509 0.758   1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   N   1 
ATOM   363  C  CA  . ALA A   1 83  ? 7.160  -16.216 -0.010  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CA  1 
ATOM   364  C  C   . ALA A   1 83  ? 6.209  -17.395 -0.013  1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   C   1 
ATOM   365  O  O   . ALA A   1 83  ? 5.002  -17.237 0.261   1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   O   1 
ATOM   366  C  CB  . ALA A   1 83  ? 7.487  -15.853 -1.432  1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CB  1 
ATOM   367  N  N   . ALA A   1 84  ? 6.757  -18.583 -0.309  1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   N   1 
ATOM   368  C  CA  . ALA A   1 84  ? 5.984  -19.827 -0.287  1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   CA  1 
ATOM   369  C  C   . ALA A   1 84  ? 5.153  -19.809 0.961   1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   C   1 
ATOM   370  O  O   . ALA A   1 84  ? 3.959  -20.122 0.890   1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   O   1 
ATOM   371  C  CB  . ALA A   1 84  ? 6.861  -21.081 -0.322  1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   CB  1 
ATOM   372  N  N   . SER A   1 85  ? 5.770  -19.366 2.076   1.00 88.67  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N   1 
ATOM   373  C  CA  . SER A   1 85  ? 5.135  -19.308 3.408   1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA  1 
ATOM   374  C  C   . SER A   1 85  ? 4.169  -18.135 3.790   1.00 88.14  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C   1 
ATOM   375  O  O   . SER A   1 85  ? 3.784  -18.013 4.973   1.00 90.96  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O   1 
ATOM   376  C  CB  . SER A   1 85  ? 6.251  -19.501 4.452   1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB  1 
ATOM   377  O  OG  . SER A   1 85  ? 7.034  -20.641 4.059   1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG  1 
ATOM   378  N  N   . GLY A   1 86  ? 3.769  -17.304 2.814   1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   N   1 
ATOM   379  C  CA  . GLY A   1 86  ? 2.679  -16.317 2.984   1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   CA  1 
ATOM   380  C  C   . GLY A   1 86  ? 3.033  -14.996 3.678   1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   C   1 
ATOM   381  O  O   . GLY A   1 86  ? 2.142  -14.231 4.076   1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   O   1 
ATOM   382  N  N   . LEU A   1 87  ? 4.332  -14.714 3.789   1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   N   1 
ATOM   383  C  CA  . LEU A   1 87  ? 4.838  -13.565 4.506   1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CA  1 
ATOM   384  C  C   . LEU A   1 87  ? 5.343  -12.530 3.501   1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   C   1 
ATOM   385  O  O   . LEU A   1 87  ? 6.047  -12.860 2.536   1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   O   1 
ATOM   386  C  CB  . LEU A   1 87  ? 6.035  -13.993 5.386   1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CB  1 
ATOM   387  C  CG  . LEU A   1 87  ? 5.886  -14.937 6.605   1.00 85.75  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CG  1 
ATOM   388  C  CD1 . LEU A   1 87  ? 7.227  -15.512 7.066   1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CD1 1 
ATOM   389  C  CD2 . LEU A   1 87  ? 5.191  -14.212 7.757   1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CD2 1 
ATOM   390  N  N   . ASN A   1 88  ? 4.984  -11.276 3.702   1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   N   1 
ATOM   391  C  CA  . ASN A   1 88  ? 5.835  -10.170 3.199   1.00 89.68  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CA  1 
ATOM   392  C  C   . ASN A   1 88  ? 7.133  -9.998  4.018   1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   C   1 
ATOM   393  O  O   . ASN A   1 88  ? 7.382  -10.727 4.953   1.00 78.25  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   O   1 
ATOM   394  C  CB  . ASN A   1 88  ? 5.046  -8.861  3.104   1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CB  1 
ATOM   395  C  CG  . ASN A   1 88  ? 4.673  -8.304  4.445   1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CG  1 
ATOM   396  O  OD1 . ASN A   1 88  ? 4.394  -7.117  4.554   1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   OD1 1 
ATOM   397  N  ND2 . ASN A   1 88  ? 4.671  -9.143  5.482   1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   ND2 1 
ATOM   398  N  N   . ALA A   1 89  ? 7.943  -9.032  3.627   1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   N   1 
ATOM   399  C  CA  . ALA A   1 89  ? 9.259  -8.790  4.184   1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   CA  1 
ATOM   400  C  C   . ALA A   1 89  ? 9.192  -8.201  5.591   1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   C   1 
ATOM   401  O  O   . ALA A   1 89  ? 9.931  -8.607  6.448   1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   O   1 
ATOM   402  C  CB  . ALA A   1 89  ? 10.035 -7.824  3.274   1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   CB  1 
ATOM   403  N  N   . ALA A   1 90  ? 8.311  -7.225  5.793   1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   N   1 
ATOM   404  C  CA  . ALA A   1 90  ? 8.019  -6.694  7.122   1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CA  1 
ATOM   405  C  C   . ALA A   1 90  ? 7.716  -7.816  8.179   1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   C   1 
ATOM   406  O  O   . ALA A   1 90  ? 8.096  -7.719  9.358   1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   O   1 
ATOM   407  C  CB  . ALA A   1 90  ? 6.858  -5.709  7.031   1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CB  1 
ATOM   408  N  N   . GLY A   1 91  ? 7.082  -8.894  7.730   1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   N   1 
ATOM   409  C  CA  . GLY A   1 91  ? 6.543  -9.933  8.589   1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   CA  1 
ATOM   410  C  C   . GLY A   1 91  ? 7.747  -10.739 8.951   1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   C   1 
ATOM   411  O  O   . GLY A   1 91  ? 8.083  -10.851 10.120  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   O   1 
ATOM   412  N  N   . TRP A   1 92  ? 8.430  -11.235 7.931   1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   N   1 
ATOM   413  C  CA  . TRP A   1 92  ? 9.656  -11.983 8.120   1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CA  1 
ATOM   414  C  C   . TRP A   1 92  ? 10.651 -11.277 8.974   1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   C   1 
ATOM   415  O  O   . TRP A   1 92  ? 11.236 -11.906 9.874   1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   O   1 
ATOM   416  C  CB  . TRP A   1 92  ? 10.315 -12.294 6.783   1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CB  1 
ATOM   417  C  CG  . TRP A   1 92  ? 11.628 -12.942 6.861   1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CG  1 
ATOM   418  C  CD1 . TRP A   1 92  ? 12.801 -12.471 6.338   1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD1 1 
ATOM   419  C  CD2 . TRP A   1 92  ? 11.938 -14.203 7.472   1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD2 1 
ATOM   420  N  NE1 . TRP A   1 92  ? 13.835 -13.359 6.581   1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   NE1 1 
ATOM   421  C  CE2 . TRP A   1 92  ? 13.337 -14.424 7.290   1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE2 1 
ATOM   422  C  CE3 . TRP A   1 92  ? 11.180 -15.168 8.187   1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE3 1 
ATOM   423  C  CZ2 . TRP A   1 92  ? 13.986 -15.558 7.806   1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ2 1 
ATOM   424  C  CZ3 . TRP A   1 92  ? 11.833 -16.287 8.705   1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ3 1 
ATOM   425  C  CH2 . TRP A   1 92  ? 13.211 -16.482 8.499   1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CH2 1 
ATOM   426  N  N   . ASP A   1 93  ? 10.892 -10.001 8.670   1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   N   1 
ATOM   427  C  CA  . ASP A   1 93  ? 11.870 -9.227  9.436   1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CA  1 
ATOM   428  C  C   . ASP A   1 93  ? 11.503 -9.220  10.939  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   C   1 
ATOM   429  O  O   . ASP A   1 93  ? 12.337 -9.490  11.768  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   O   1 
ATOM   430  C  CB  . ASP A   1 93  ? 11.974 -7.794  8.940   1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CB  1 
ATOM   431  C  CG  . ASP A   1 93  ? 12.902 -6.905  9.827   1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CG  1 
ATOM   432  O  OD1 . ASP A   1 93  ? 14.015 -7.338  10.236  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD1 1 
ATOM   433  O  OD2 . ASP A   1 93  ? 12.499 -5.761  10.132  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD2 1 
ATOM   434  N  N   . LEU A   1 94  ? 10.251 -8.911  11.239  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N   1 
ATOM   435  C  CA  . LEU A   1 94  ? 9.780  -8.945  12.594  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA  1 
ATOM   436  C  C   . LEU A   1 94  ? 10.035 -10.288 13.278  1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C   1 
ATOM   437  O  O   . LEU A   1 94  ? 10.616 -10.343 14.367  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O   1 
ATOM   438  C  CB  . LEU A   1 94  ? 8.316  -8.534  12.667  1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB  1 
ATOM   439  C  CG  . LEU A   1 94  ? 7.766  -8.523  14.093  1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG  1 
ATOM   440  C  CD1 . LEU A   1 94  ? 6.648  -7.508  14.256  1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1 1 
ATOM   441  C  CD2 . LEU A   1 94  ? 7.260  -9.889  14.565  1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2 1 
ATOM   442  N  N   . LEU A   1 95  ? 9.644  -11.366 12.647  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   1 
ATOM   443  C  CA  . LEU A   1 95  ? 9.813  -12.714 13.184  1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  1 
ATOM   444  C  C   . LEU A   1 95  ? 11.241 -13.047 13.505  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   1 
ATOM   445  O  O   . LEU A   1 95  ? 11.570 -13.636 14.588  1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   1 
ATOM   446  C  CB  . LEU A   1 95  ? 9.272  -13.763 12.197  1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  1 
ATOM   447  C  CG  . LEU A   1 95  ? 7.734  -13.705 11.963  1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  1 
ATOM   448  C  CD1 . LEU A   1 95  ? 7.290  -14.860 11.089  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 1 
ATOM   449  C  CD2 . LEU A   1 95  ? 6.903  -13.718 13.264  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 1 
ATOM   450  N  N   . LEU A   1 96  ? 12.081 -12.693 12.554  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   451  C  CA  . LEU A   1 96  ? 13.497 -12.965 12.666  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   452  C  C   . LEU A   1 96  ? 14.107 -12.092 13.779  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   453  O  O   . LEU A   1 96  ? 14.942 -12.577 14.540  1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   454  C  CB  . LEU A   1 96  ? 14.203 -12.753 11.327  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   455  C  CG  . LEU A   1 96  ? 15.689 -12.998 11.302  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   456  C  CD1 . LEU A   1 96  ? 16.081 -14.372 11.795  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   457  C  CD2 . LEU A   1 96  ? 16.149 -12.804 9.917   1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   458  N  N   . THR A   1 97  ? 13.669 -10.845 13.909  1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   N   1 
ATOM   459  C  CA  . THR A   1 97  ? 14.104 -10.041 15.035  1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CA  1 
ATOM   460  C  C   . THR A   1 97  ? 13.830 -10.754 16.375  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   C   1 
ATOM   461  O  O   . THR A   1 97  ? 14.771 -11.002 17.164  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   O   1 
ATOM   462  C  CB  . THR A   1 97  ? 13.532 -8.644  14.932  1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CB  1 
ATOM   463  O  OG1 . THR A   1 97  ? 14.005 -8.126  13.705  1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   OG1 1 
ATOM   464  C  CG2 . THR A   1 97  ? 14.009 -7.728  16.087  1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CG2 1 
ATOM   465  N  N   . LEU A   1 98  ? 12.600 -11.216 16.548  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   1 
ATOM   466  C  CA  . LEU A   1 98  ? 12.241 -11.919 17.777  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  1 
ATOM   467  C  C   . LEU A   1 98  ? 13.151 -13.118 17.894  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   1 
ATOM   468  O  O   . LEU A   1 98  ? 13.793 -13.309 18.926  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   1 
ATOM   469  C  CB  . LEU A   1 98  ? 10.760 -12.299 17.794  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  1 
ATOM   470  C  CG  . LEU A   1 98  ? 9.868  -11.051 17.678  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  1 
ATOM   471  C  CD1 . LEU A   1 98  ? 8.394  -11.417 17.586  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 1 
ATOM   472  C  CD2 . LEU A   1 98  ? 10.069 -10.064 18.823  1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 1 
ATOM   473  N  N   . TYR A   1 99  ? 13.314 -13.866 16.800  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   N   1 
ATOM   474  C  CA  . TYR A   1 99  ? 14.080 -15.089 16.921  1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CA  1 
ATOM   475  C  C   . TYR A   1 99  ? 15.480 -14.839 17.429  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   C   1 
ATOM   476  O  O   . TYR A   1 99  ? 15.901 -15.436 18.435  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   O   1 
ATOM   477  C  CB  . TYR A   1 99  ? 14.093 -15.819 15.632  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CB  1 
ATOM   478  C  CG  . TYR A   1 99  ? 14.543 -17.242 15.689  1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CG  1 
ATOM   479  C  CD1 . TYR A   1 99  ? 15.888 -17.555 15.578  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CD1 1 
ATOM   480  C  CD2 . TYR A   1 99  ? 13.610 -18.319 15.698  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CD2 1 
ATOM   481  C  CE1 . TYR A   1 99  ? 16.318 -18.882 15.534  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CE1 1 
ATOM   482  C  CE2 . TYR A   1 99  ? 14.033 -19.663 15.650  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CE2 1 
ATOM   483  C  CZ  . TYR A   1 99  ? 15.402 -19.952 15.569  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CZ  1 
ATOM   484  O  OH  . TYR A   1 99  ? 15.937 -21.255 15.506  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   OH  1 
ATOM   485  N  N   . ARG A   1 100 ? 16.199 -13.924 16.797  1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N   1 
ATOM   486  C  CA  . ARG A   1 100 ? 17.558 -13.635 17.267  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  1 
ATOM   487  C  C   . ARG A   1 100 ? 17.592 -12.814 18.562  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C   1 
ATOM   488  O  O   . ARG A   1 100 ? 18.518 -12.978 19.342  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O   1 
ATOM   489  C  CB  . ARG A   1 100 ? 18.452 -13.001 16.200  1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  1 
ATOM   490  C  CG  . ARG A   1 100 ? 17.965 -11.653 15.664  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  1 
ATOM   491  C  CD  . ARG A   1 100 ? 19.030 -10.921 14.880  1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  1 
ATOM   492  N  NE  . ARG A   1 100 ? 18.448 -9.916  14.022  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  1 
ATOM   493  C  CZ  . ARG A   1 100 ? 18.002 -8.703  14.389  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  1 
ATOM   494  N  NH1 . ARG A   1 100 ? 18.053 -8.313  15.654  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 1 
ATOM   495  N  NH2 . ARG A   1 100 ? 17.484 -7.840  13.455  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 1 
ATOM   496  N  N   . SER A   1 101 ? 16.600 -11.959 18.824  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   N   1 
ATOM   497  C  CA  . SER A   1 101 ? 16.876 -10.879 19.789  1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CA  1 
ATOM   498  C  C   . SER A   1 101 ? 15.912 -10.734 20.928  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   C   1 
ATOM   499  O  O   . SER A   1 101 ? 16.145 -9.856  21.816  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   O   1 
ATOM   500  C  CB  . SER A   1 101 ? 17.047 -9.535  19.053  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CB  1 
ATOM   501  O  OG  . SER A   1 101 ? 18.259 -9.550  18.337  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   OG  1 
ATOM   502  N  N   . ALA A   1 102 ? 14.841 -11.543 20.915  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N   1 
ATOM   503  C  CA  . ALA A   1 102 ? 13.836 -11.500 21.983  1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA  1 
ATOM   504  C  C   . ALA A   1 102 ? 14.317 -12.326 23.167  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C   1 
ATOM   505  O  O   . ALA A   1 102 ? 14.737 -13.436 22.962  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O   1 
ATOM   506  C  CB  . ALA A   1 102 ? 12.448 -12.002 21.499  1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB  1 
ATOM   507  N  N   . PRO A   1 103 ? 14.245 -11.776 24.413  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   N   1 
ATOM   508  C  CA  . PRO A   1 103 ? 14.371 -12.639 25.569  1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CA  1 
ATOM   509  C  C   . PRO A   1 103 ? 13.089 -13.431 25.725  1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   C   1 
ATOM   510  O  O   . PRO A   1 103 ? 12.116 -13.138 25.054  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   O   1 
ATOM   511  C  CB  . PRO A   1 103 ? 14.502 -11.653 26.716  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CB  1 
ATOM   512  C  CG  . PRO A   1 103 ? 13.754 -10.488 26.240  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CG  1 
ATOM   513  C  CD  . PRO A   1 103 ? 14.181 -10.372 24.840  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CD  1 
ATOM   514  N  N   . PRO A   1 104 ? 13.064 -14.397 26.649  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   N   1 
ATOM   515  C  CA  . PRO A   1 104 ? 11.884 -15.239 26.657  1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CA  1 
ATOM   516  C  C   . PRO A   1 104 ? 10.559 -14.488 26.899  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   C   1 
ATOM   517  O  O   . PRO A   1 104 ? 9.542  -14.983 26.456  1.00 70.91  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   O   1 
ATOM   518  C  CB  . PRO A   1 104 ? 12.187 -16.288 27.756  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CB  1 
ATOM   519  C  CG  . PRO A   1 104 ? 13.642 -16.142 28.064  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CG  1 
ATOM   520  C  CD  . PRO A   1 104 ? 13.950 -14.701 27.781  1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CD  1 
ATOM   521  N  N   . GLU A   1 105 ? 10.559 -13.322 27.541  1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   1 
ATOM   522  C  CA  . GLU A   1 105 ? 9.277  -12.639 27.772  1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  1 
ATOM   523  C  C   . GLU A   1 105 ? 8.826  -11.720 26.611  1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   1 
ATOM   524  O  O   . GLU A   1 105 ? 7.715  -11.185 26.619  1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   1 
ATOM   525  C  CB  . GLU A   1 105 ? 9.196  -11.976 29.174  1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  1 
ATOM   526  C  CG  . GLU A   1 105 ? 9.055  -12.981 30.385  1.00 95.49  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  1 
ATOM   527  C  CD  . GLU A   1 105 ? 7.909  -14.082 30.349  1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  1 
ATOM   528  O  OE1 . GLU A   1 105 ? 6.742  -13.726 30.165  1.00 122.39 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 1 
ATOM   529  O  OE2 . GLU A   1 105 ? 8.113  -15.324 30.567  1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 1 
ATOM   530  N  N   . GLY A   1 106 ? 9.659  -11.584 25.597  1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   N   1 
ATOM   531  C  CA  . GLY A   1 106 ? 9.320  -10.758 24.468  1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   CA  1 
ATOM   532  C  C   . GLY A   1 106 ? 10.002 -9.419  24.411  1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   C   1 
ATOM   533  O  O   . GLY A   1 106 ? 10.756 -9.099  25.272  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   O   1 
ATOM   534  N  N   . LEU A   1 107 ? 9.761  -8.674  23.342  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   N   1 
ATOM   535  C  CA  . LEU A   1 107 ? 10.223 -7.335  23.213  1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CA  1 
ATOM   536  C  C   . LEU A   1 107 ? 9.042  -6.411  23.245  1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   C   1 
ATOM   537  O  O   . LEU A   1 107 ? 7.988  -6.722  22.713  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   O   1 
ATOM   538  C  CB  . LEU A   1 107 ? 10.968 -7.177  21.904  1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CB  1 
ATOM   539  C  CG  . LEU A   1 107 ? 12.356 -7.855  21.808  1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CG  1 
ATOM   540  C  CD1 . LEU A   1 107 ? 12.881 -7.790  20.376  1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD1 1 
ATOM   541  C  CD2 . LEU A   1 107 ? 13.449 -7.317  22.758  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD2 1 
ATOM   542  N  N   . ARG A   1 108 ? 9.198  -5.271  23.895  1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N   1 
ATOM   543  C  CA  . ARG A   1 108 ? 8.241  -4.200  23.691  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA  1 
ATOM   544  C  C   . ARG A   1 108 ? 8.451  -3.685  22.267  1.00 95.76  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C   1 
ATOM   545  O  O   . ARG A   1 108 ? 9.597  -3.711  21.711  1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O   1 
ATOM   546  C  CB  . ARG A   1 108 ? 8.341  -3.063  24.743  1.00 119.20 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB  1 
ATOM   547  C  CG  . ARG A   1 108 ? 8.251  -3.528  26.210  1.00 132.61 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG  1 
ATOM   548  C  CD  . ARG A   1 108 ? 7.253  -2.743  27.075  1.00 149.06 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD  1 
ATOM   549  N  NE  . ARG A   1 108 ? 6.973  -3.381  28.383  1.00 162.64 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE  1 
ATOM   550  C  CZ  . ARG A   1 108 ? 6.075  -2.951  29.289  1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ  1 
ATOM   551  N  NH1 . ARG A   1 108 ? 5.326  -1.864  29.072  1.00 180.61 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1 1 
ATOM   552  N  NH2 . ARG A   1 108 ? 5.914  -3.610  30.438  1.00 176.67 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2 1 
ATOM   553  N  N   . PRO A   1 109 ? 7.355  -3.224  21.655  1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   N   1 
ATOM   554  C  CA  . PRO A   1 109 ? 7.394  -2.854  20.217  1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CA  1 
ATOM   555  C  C   . PRO A   1 109 ? 8.411  -1.721  19.904  1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   C   1 
ATOM   556  O  O   . PRO A   1 109 ? 8.978  -1.598  18.793  1.00 85.55  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   O   1 
ATOM   557  C  CB  . PRO A   1 109 ? 5.950  -2.446  19.936  1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CB  1 
ATOM   558  C  CG  . PRO A   1 109 ? 5.155  -2.840  21.141  1.00 100.82 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CG  1 
ATOM   559  C  CD  . PRO A   1 109 ? 6.086  -2.837  22.286  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CD  1 
ATOM   560  N  N   . THR A   1 110 ? 8.595  -0.909  20.928  1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   N   1 
ATOM   561  C  CA  . THR A   1 110 ? 9.687  -0.009  21.067  1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   CA  1 
ATOM   562  C  C   . THR A   1 110 ? 11.012 -0.650  20.774  1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   C   1 
ATOM   563  O  O   . THR A   1 110 ? 11.669 -0.263  19.865  1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   O   1 
ATOM   564  C  CB  . THR A   1 110 ? 9.747  0.481   22.524  1.00 96.62  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   CB  1 
ATOM   565  O  OG1 . THR A   1 110 ? 8.435  0.388   23.128  1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 90  THR A   OG1 1 
ATOM   566  C  CG2 . THR A   1 110 ? 10.314 1.863   22.552  1.00 95.56  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   CG2 1 
ATOM   567  N  N   . GLU A   1 111 ? 11.415 -1.637  21.545  1.00 83.09  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   N   1 
ATOM   568  C  CA  . GLU A   1 111 ? 12.765 -2.090  21.412  1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CA  1 
ATOM   569  C  C   . GLU A   1 111 ? 12.843 -3.092  20.299  1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   C   1 
ATOM   570  O  O   . GLU A   1 111 ? 13.921 -3.294  19.755  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   O   1 
ATOM   571  C  CB  . GLU A   1 111 ? 13.305 -2.597  22.730  1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CB  1 
ATOM   572  C  CG  . GLU A   1 111 ? 12.700 -3.868  23.206  1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CG  1 
ATOM   573  C  CD  . GLU A   1 111 ? 12.569 -3.944  24.734  1.00 99.17  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CD  1 
ATOM   574  O  OE1 . GLU A   1 111 ? 13.548 -4.346  25.428  1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE1 1 
ATOM   575  O  OE2 . GLU A   1 111 ? 11.460 -3.652  25.223  1.00 94.78  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE2 1 
ATOM   576  N  N   . LEU A   1 112 ? 11.697 -3.697  19.960  1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   N   1 
ATOM   577  C  CA  . LEU A   1 112 ? 11.450 -4.340  18.627  1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CA  1 
ATOM   578  C  C   . LEU A   1 112 ? 11.801 -3.477  17.431  1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   C   1 
ATOM   579  O  O   . LEU A   1 112 ? 12.617 -3.881  16.571  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   O   1 
ATOM   580  C  CB  . LEU A   1 112 ? 9.986  -4.736  18.469  1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CB  1 
ATOM   581  C  CG  . LEU A   1 112 ? 9.800  -6.088  17.828  1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CG  1 
ATOM   582  C  CD1 . LEU A   1 112 ? 8.312  -6.378  17.834  1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CD1 1 
ATOM   583  C  CD2 . LEU A   1 112 ? 10.370 -6.139  16.419  1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CD2 1 
ATOM   584  N  N   . SER A   1 113 ? 11.179 -2.301  17.395  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   N   1 
ATOM   585  C  CA  . SER A   1 113 ? 11.507 -1.292  16.401  1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CA  1 
ATOM   586  C  C   . SER A   1 113 ? 12.984 -1.173  16.334  1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   C   1 
ATOM   587  O  O   . SER A   1 113 ? 13.536 -1.258  15.255  1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   O   1 
ATOM   588  C  CB  . SER A   1 113 ? 10.945 0.109   16.730  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CB  1 
ATOM   589  O  OG  . SER A   1 113 ? 9.669  0.300   16.154  1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   OG  1 
ATOM   590  N  N   . ALA A   1 114 ? 13.608 -0.985  17.496  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   N   1 
ATOM   591  C  CA  . ALA A   1 114 ? 15.043 -0.684  17.558  1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   CA  1 
ATOM   592  C  C   . ALA A   1 114 ? 16.030 -1.748  17.036  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   C   1 
ATOM   593  O  O   . ALA A   1 114 ? 17.135 -1.419  16.604  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   O   1 
ATOM   594  C  CB  . ALA A   1 114 ? 15.419 -0.349  18.958  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   CB  1 
ATOM   595  N  N   . LEU A   1 115 ? 15.663 -3.015  17.161  1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   N   1 
ATOM   596  C  CA  . LEU A   1 115 ? 16.551 -4.116  16.825  1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CA  1 
ATOM   597  C  C   . LEU A   1 115 ? 16.188 -4.702  15.431  1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   C   1 
ATOM   598  O  O   . LEU A   1 115 ? 16.957 -5.489  14.887  1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   O   1 
ATOM   599  C  CB  . LEU A   1 115 ? 16.367 -5.193  17.866  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CB  1 
ATOM   600  C  CG  . LEU A   1 115 ? 17.018 -4.952  19.190  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CG  1 
ATOM   601  C  CD1 . LEU A   1 115 ? 16.356 -5.762  20.298  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CD1 1 
ATOM   602  C  CD2 . LEU A   1 115 ? 18.527 -5.191  19.143  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CD2 1 
ATOM   603  N  N   . ALA A   1 116 ? 15.021 -4.330  14.880  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   N   1 
ATOM   604  C  CA  . ALA A   1 116 ? 14.548 -4.876  13.595  1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CA  1 
ATOM   605  C  C   . ALA A   1 116 ? 15.326 -4.200  12.433  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   C   1 
ATOM   606  O  O   . ALA A   1 116 ? 16.020 -3.212  12.645  1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   O   1 
ATOM   607  C  CB  . ALA A   1 116 ? 13.036 -4.673  13.478  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CB  1 
ATOM   608  N  N   . ALA A   1 117 ? 15.289 -4.772  11.251  1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   N   1 
ATOM   609  C  CA  . ALA A   1 117 ? 15.977 -4.166  10.049  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CA  1 
ATOM   610  C  C   . ALA A   1 117 ? 15.189 -3.074  9.341   1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   C   1 
ATOM   611  O  O   . ALA A   1 117 ? 15.765 -2.126  8.857   1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   O   1 
ATOM   612  C  CB  . ALA A   1 117 ? 16.344 -5.215  9.031   1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CB  1 
ATOM   613  N  N   . ILE A   1 118 ? 13.875 -3.223  9.371   1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   N   1 
ATOM   614  C  CA  . ILE A   1 118 ? 12.892 -2.475  8.588   1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CA  1 
ATOM   615  C  C   . ILE A   1 118 ? 11.999 -1.752  9.558   1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   C   1 
ATOM   616  O  O   . ILE A   1 118 ? 11.319 -2.406  10.403  1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   O   1 
ATOM   617  C  CB  . ILE A   1 118 ? 11.957 -3.444  7.804   1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CB  1 
ATOM   618  C  CG1 . ILE A   1 118 ? 12.745 -4.238  6.769   1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG1 1 
ATOM   619  C  CG2 . ILE A   1 118 ? 10.728 -2.735  7.244   1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG2 1 
ATOM   620  C  CD1 . ILE A   1 118 ? 12.016 -5.468  6.271   1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CD1 1 
ATOM   621  N  N   . SER A   1 119 ? 12.032 -0.422  9.470   1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N   1 
ATOM   622  C  CA  . SER A   1 119 ? 11.101 0.410   10.227  1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA  1 
ATOM   623  C  C   . SER A   1 119 ? 10.758 1.538   9.302   1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C   1 
ATOM   624  O  O   . SER A   1 119 ? 11.539 2.464   9.139   1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O   1 
ATOM   625  C  CB  . SER A   1 119 ? 11.675 0.881   11.589  1.00 108.92 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB  1 
ATOM   626  O  OG  . SER A   1 119 ? 11.431 -0.076  12.646  1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG  1 
ATOM   627  N  N   . GLY A   1 120 ? 9.594  1.384   8.672   1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   N   1 
ATOM   628  C  CA  . GLY A   1 120 ? 9.028  2.320   7.711   1.00 118.20 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   CA  1 
ATOM   629  C  C   . GLY A   1 120 ? 7.511  2.334   7.878   1.00 119.25 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   C   1 
ATOM   630  O  O   . GLY A   1 120 ? 7.016  2.194   9.001   1.00 119.56 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   O   1 
ATOM   631  N  N   . PRO A   1 121 ? 6.764  2.532   6.768   1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   N   1 
ATOM   632  C  CA  . PRO A   1 121 ? 5.300  2.340   6.741   1.00 117.55 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CA  1 
ATOM   633  C  C   . PRO A   1 121 ? 4.828  0.945   6.252   1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   C   1 
ATOM   634  O  O   . PRO A   1 121 ? 3.671  0.602   6.490   1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   O   1 
ATOM   635  C  CB  . PRO A   1 121 ? 4.804  3.471   5.818   1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CB  1 
ATOM   636  C  CG  . PRO A   1 121 ? 6.032  4.164   5.293   1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CG  1 
ATOM   637  C  CD  . PRO A   1 121 ? 7.208  3.273   5.573   1.00 125.87 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CD  1 
ATOM   638  N  N   . SER A   1 122 ? 5.702  0.156   5.599   1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N   1 
ATOM   639  C  CA  . SER A   1 122 ? 5.521  -1.324  5.426   1.00 109.55 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA  1 
ATOM   640  C  C   . SER A   1 122 ? 5.221  -2.061  6.772   1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C   1 
ATOM   641  O  O   . SER A   1 122 ? 4.540  -3.112  6.800   1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O   1 
ATOM   642  C  CB  . SER A   1 122 ? 6.765  -1.977  4.772   1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB  1 
ATOM   643  O  OG  . SER A   1 122 ? 7.744  -1.030  4.375   1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG  1 
ATOM   644  N  N   . THR A   1 123 ? 5.735  -1.481  7.868   1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   1 
ATOM   645  C  CA  . THR A   1 123 ? 5.589  -1.984  9.231   1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  1 
ATOM   646  C  C   . THR A   1 123 ? 4.311  -1.518  9.913   1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   1 
ATOM   647  O  O   . THR A   1 123 ? 4.202  -1.629  11.137  1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   1 
ATOM   648  C  CB  . THR A   1 123 ? 6.734  -1.438  10.088  1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  1 
ATOM   649  O  OG1 . THR A   1 123 ? 6.683  -0.011  10.062  1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 1 
ATOM   650  C  CG2 . THR A   1 123 ? 8.061  -1.883  9.553   1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 1 
ATOM   651  N  N   . SER A   1 124 ? 3.354  -0.991  9.150   1.00 121.90 ? ? ? ? ? ? 104 SER A   N   1 
ATOM   652  C  CA  . SER A   1 124 ? 2.145  -0.405  9.726   1.00 128.41 ? ? ? ? ? ? 104 SER A   CA  1 
ATOM   653  C  C   . SER A   1 124 ? 1.369  -1.480  10.500  1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 104 SER A   C   1 
ATOM   654  O  O   . SER A   1 124 ? 1.152  -1.381  11.717  1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 104 SER A   O   1 
ATOM   655  C  CB  . SER A   1 124 ? 1.244  0.196   8.620   1.00 135.86 ? ? ? ? ? ? 104 SER A   CB  1 
ATOM   656  O  OG  . SER A   1 124 ? 1.556  1.557   8.345   1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 104 SER A   OG  1 
ATOM   657  N  N   . ASN A   1 125 ? 1.006  -2.525  9.766   1.00 123.76 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   N   1 
ATOM   658  C  CA  . ASN A   1 125 ? 0.106  -3.570  10.244  1.00 121.85 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CA  1 
ATOM   659  C  C   . ASN A   1 125 ? 0.785  -4.923  10.408  1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   C   1 
ATOM   660  O  O   . ASN A   1 125 ? 0.103  -5.966  10.381  1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   O   1 
ATOM   661  C  CB  . ASN A   1 125 ? -1.072 -3.710  9.265   1.00 131.02 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CB  1 
ATOM   662  C  CG  . ASN A   1 125 ? -2.375 -3.304  9.881   1.00 132.60 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CG  1 
ATOM   663  O  OD1 . ASN A   1 125 ? -2.650 -2.111  10.026  1.00 140.56 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   OD1 1 
ATOM   664  N  ND2 . ASN A   1 125 ? -3.185 -4.287  10.255  1.00 131.48 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   ND2 1 
ATOM   665  N  N   . ARG A   1 126 ? 2.111  -4.900  10.610  1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   N   1 
ATOM   666  C  CA  . ARG A   1 126 ? 2.904  -6.125  10.660  1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CA  1 
ATOM   667  C  C   . ARG A   1 126 ? 2.548  -6.882  11.957  1.00 95.61  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   C   1 
ATOM   668  O  O   . ARG A   1 126 ? 2.367  -8.117  11.940  1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   O   1 
ATOM   669  C  CB  . ARG A   1 126 ? 4.408  -5.846  10.419  1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CB  1 
ATOM   670  C  CG  . ARG A   1 126 ? 5.303  -5.915  11.624  1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CG  1 
ATOM   671  C  CD  . ARG A   1 126 ? 6.380  -4.849  11.753  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CD  1 
ATOM   672  N  NE  . ARG A   1 126 ? 7.674  -5.262  11.214  1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NE  1 
ATOM   673  C  CZ  . ARG A   1 126 ? 8.850  -4.638  11.422  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CZ  1 
ATOM   674  N  NH1 . ARG A   1 126 ? 8.943  -3.559  12.207  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NH1 1 
ATOM   675  N  NH2 . ARG A   1 126 ? 9.963  -5.100  10.824  1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NH2 1 
ATOM   676  N  N   . ILE A   1 127 ? 2.351  -6.169  13.062  1.00 93.41  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   N   1 
ATOM   677  C  CA  . ILE A   1 127 ? 2.206  -6.886  14.331  1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CA  1 
ATOM   678  C  C   . ILE A   1 127 ? 0.835  -7.548  14.315  1.00 97.11  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   C   1 
ATOM   679  O  O   . ILE A   1 127 ? 0.699  -8.783  14.331  1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   O   1 
ATOM   680  C  CB  . ILE A   1 127 ? 2.471  -5.952  15.540  1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CB  1 
ATOM   681  C  CG1 . ILE A   1 127 ? 3.956  -5.525  15.545  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG1 1 
ATOM   682  C  CG2 . ILE A   1 127 ? 2.133  -6.650  16.855  1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG2 1 
ATOM   683  C  CD1 . ILE A   1 127 ? 4.276  -4.210  16.241  1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CD1 1 
ATOM   684  N  N   . VAL A   1 128 ? -0.159 -6.696  14.149  1.00 103.97 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   N   1 
ATOM   685  C  CA  . VAL A   1 128 ? -1.561 -7.085  14.113  1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CA  1 
ATOM   686  C  C   . VAL A   1 128 ? -1.860 -8.169  13.046  1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   C   1 
ATOM   687  O  O   . VAL A   1 128 ? -2.759 -8.986  13.241  1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   O   1 
ATOM   688  C  CB  . VAL A   1 128 ? -2.441 -5.833  13.930  1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CB  1 
ATOM   689  C  CG1 . VAL A   1 128 ? -3.900 -6.222  13.835  1.00 116.86 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG1 1 
ATOM   690  C  CG2 . VAL A   1 128 ? -2.249 -4.863  15.105  1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG2 1 
ATOM   691  N  N   . ARG A   1 129 ? -1.087 -8.193  11.957  1.00 100.79 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   N   1 
ATOM   692  C  CA  . ARG A   1 129 ? -1.132 -9.287  10.961  1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CA  1 
ATOM   693  C  C   . ARG A   1 129 ? -0.597 -10.634 11.516  1.00 98.46  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   C   1 
ATOM   694  O  O   . ARG A   1 129 ? -1.237 -11.712 11.410  1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   O   1 
ATOM   695  C  CB  . ARG A   1 129 ? -0.345 -8.836  9.726   1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CB  1 
ATOM   696  C  CG  . ARG A   1 129 ? -0.116 -9.808  8.562   1.00 108.57 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CG  1 
ATOM   697  C  CD  . ARG A   1 129 ? 1.106  -9.362  7.717   1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CD  1 
ATOM   698  N  NE  . ARG A   1 129 ? 1.142  -7.901  7.475   1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NE  1 
ATOM   699  C  CZ  . ARG A   1 129 ? 2.244  -7.181  7.262   1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CZ  1 
ATOM   700  N  NH1 . ARG A   1 129 ? 3.433  -7.774  7.275   1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NH1 1 
ATOM   701  N  NH2 . ARG A   1 129 ? 2.170  -5.853  7.063   1.00 94.83  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NH2 1 
ATOM   702  N  N   . LEU A   1 130 ? 0.579  -10.574 12.120  1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   N   1 
ATOM   703  C  CA  . LEU A   1 130 ? 1.215  -11.790 12.574  1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CA  1 
ATOM   704  C  C   . LEU A   1 130 ? 0.491  -12.336 13.786  1.00 85.56  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   C   1 
ATOM   705  O  O   . LEU A   1 130 ? 0.491  -13.558 13.969  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   O   1 
ATOM   706  C  CB  . LEU A   1 130 ? 2.692  -11.570 12.830  1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CB  1 
ATOM   707  C  CG  . LEU A   1 130 ? 3.542  -11.132 11.615  1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CG  1 
ATOM   708  C  CD1 . LEU A   1 130 ? 4.772  -10.415 12.130  1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CD1 1 
ATOM   709  C  CD2 . LEU A   1 130 ? 3.994  -12.281 10.732  1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CD2 1 
ATOM   710  N  N   . LEU A   1 131 ? -0.158 -11.457 14.579  1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   N   1 
ATOM   711  C  CA  . LEU A   1 131 ? -1.102 -11.907 15.670  1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CA  1 
ATOM   712  C  C   . LEU A   1 131 ? -2.290 -12.747 15.141  1.00 97.73  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   C   1 
ATOM   713  O  O   . LEU A   1 131 ? -2.574 -13.813 15.675  1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   O   1 
ATOM   714  C  CB  . LEU A   1 131 ? -1.674 -10.723 16.482  1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CB  1 
ATOM   715  C  CG  . LEU A   1 131 ? -1.064 -10.113 17.743  1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CG  1 
ATOM   716  C  CD1 . LEU A   1 131 ? -0.396 -11.151 18.672  1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD1 1 
ATOM   717  C  CD2 . LEU A   1 131 ? -0.094 -9.021  17.368  1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD2 1 
ATOM   718  N  N   . GLU A   1 132 ? -2.999 -12.210 14.139  1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   N   1 
ATOM   719  C  CA  . GLU A   1 132 ? -3.932 -12.969 13.289  1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CA  1 
ATOM   720  C  C   . GLU A   1 132 ? -3.374 -14.341 12.863  1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   C   1 
ATOM   721  O  O   . GLU A   1 132 ? -4.038 -15.365 13.054  1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   O   1 
ATOM   722  C  CB  . GLU A   1 132 ? -4.283 -12.168 12.002  1.00 124.20 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CB  1 
ATOM   723  C  CG  . GLU A   1 132 ? -5.772 -11.995 11.720  1.00 135.34 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CG  1 
ATOM   724  C  CD  . GLU A   1 132 ? -6.448 -10.963 12.619  1.00 140.95 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CD  1 
ATOM   725  O  OE1 . GLU A   1 132 ? -5.856 -10.545 13.649  1.00 139.03 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE1 1 
ATOM   726  O  OE2 . GLU A   1 132 ? -7.594 -10.578 12.288  1.00 146.44 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE2 1 
ATOM   727  N  N   . LYS A   1 133 ? -2.174 -14.353 12.266  1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   N   1 
ATOM   728  C  CA  . LYS A   1 133 ? -1.578 -15.605 11.748  1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CA  1 
ATOM   729  C  C   . LYS A   1 133 ? -1.177 -16.655 12.829  1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   C   1 
ATOM   730  O  O   . LYS A   1 133 ? -0.934 -17.833 12.509  1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   O   1 
ATOM   731  C  CB  . LYS A   1 133 ? -0.373 -15.297 10.854  1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CB  1 
ATOM   732  C  CG  . LYS A   1 133 ? -0.683 -14.493 9.605   1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CG  1 
ATOM   733  C  CD  . LYS A   1 133 ? 0.079  -15.019 8.381   1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CD  1 
ATOM   734  C  CE  . LYS A   1 133 ? 0.180  -13.997 7.236   1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CE  1 
ATOM   735  N  NZ  . LYS A   1 133 ? 1.617  -13.718 6.923   1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   NZ  1 
ATOM   736  N  N   . GLY A   1 134 ? -1.102 -16.220 14.097  1.00 100.67 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   N   1 
ATOM   737  C  CA  . GLY A   1 134 ? -0.694 -17.058 15.255  1.00 93.62  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   CA  1 
ATOM   738  C  C   . GLY A   1 134 ? 0.795  -17.370 15.279  1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   C   1 
ATOM   739  O  O   . GLY A   1 134 ? 1.194  -18.491 15.638  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   O   1 
ATOM   740  N  N   . LEU A   1 135 ? 1.589  -16.374 14.874  1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   N   1 
ATOM   741  C  CA  . LEU A   1 135 ? 3.055  -16.459 14.753  1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CA  1 
ATOM   742  C  C   . LEU A   1 135 ? 3.808  -15.726 15.860  1.00 82.95  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   C   1 
ATOM   743  O  O   . LEU A   1 135 ? 4.937  -16.063 16.203  1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   O   1 
ATOM   744  C  CB  . LEU A   1 135 ? 3.451  -15.821 13.429  1.00 89.27  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CB  1 
ATOM   745  C  CG  . LEU A   1 135 ? 2.971  -16.496 12.136  1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CG  1 
ATOM   746  C  CD1 . LEU A   1 135 ? 3.404  -15.622 10.997  1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD1 1 
ATOM   747  C  CD2 . LEU A   1 135 ? 3.507  -17.915 11.935  1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD2 1 
ATOM   748  N  N   . ILE A   1 136 ? 3.168  -14.667 16.345  1.00 89.22  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   N   1 
ATOM   749  C  CA  . ILE A   1 136 ? 3.572  -13.948 17.521  1.00 87.76  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CA  1 
ATOM   750  C  C   . ILE A   1 136 ? 2.380  -13.870 18.483  1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   C   1 
ATOM   751  O  O   . ILE A   1 136 ? 1.220  -14.002 18.068  1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   O   1 
ATOM   752  C  CB  . ILE A   1 136 ? 4.082  -12.543 17.144  1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CB  1 
ATOM   753  C  CG1 . ILE A   1 136 ? 2.954  -11.662 16.598  1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CG1 1 
ATOM   754  C  CG2 . ILE A   1 136 ? 5.185  -12.647 16.105  1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CG2 1 
ATOM   755  C  CD1 . ILE A   1 136 ? 3.312  -10.179 16.511  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CD1 1 
ATOM   756  N  N   . GLU A   1 137 ? 2.693  -13.657 19.763  1.00 97.69  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   N   1 
ATOM   757  C  CA  . GLU A   1 137 ? 1.697  -13.415 20.822  1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CA  1 
ATOM   758  C  C   . GLU A   1 137 ? 2.012  -12.171 21.688  1.00 94.38  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   C   1 
ATOM   759  O  O   . GLU A   1 137 ? 3.174  -11.763 21.799  1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   O   1 
ATOM   760  C  CB  . GLU A   1 137 ? 1.490  -14.692 21.665  1.00 98.17  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CB  1 
ATOM   761  C  CG  . GLU A   1 137 ? 2.478  -14.983 22.796  1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CG  1 
ATOM   762  C  CD  . GLU A   1 137 ? 2.115  -16.253 23.540  1.00 102.94 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CD  1 
ATOM   763  O  OE1 . GLU A   1 137 ? 1.846  -16.206 24.771  1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE1 1 
ATOM   764  O  OE2 . GLU A   1 137 ? 2.032  -17.292 22.861  1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE2 1 
ATOM   765  N  N   . ARG A   1 138 ? 0.957  -11.563 22.250  1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N   1 
ATOM   766  C  CA  . ARG A   1 138 ? 1.085  -10.650 23.397  1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA  1 
ATOM   767  C  C   . ARG A   1 138 ? 1.415  -11.340 24.759  1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C   1 
ATOM   768  O  O   . ARG A   1 138 ? 1.152  -12.537 24.996  1.00 112.22 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O   1 
ATOM   769  C  CB  . ARG A   1 138 ? -0.186 -9.874  23.613  1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB  1 
ATOM   770  C  CG  . ARG A   1 138 ? -0.504 -8.913  22.523  1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG  1 
ATOM   771  C  CD  . ARG A   1 138 ? 0.539  -7.821  22.397  1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD  1 
ATOM   772  N  NE  . ARG A   1 138 ? -0.122 -6.563  22.044  1.00 123.82 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE  1 
ATOM   773  C  CZ  . ARG A   1 138 ? -0.758 -6.313  20.897  1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ  1 
ATOM   774  N  NH1 . ARG A   1 138 ? -0.836 -7.217  19.925  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1 1 
ATOM   775  N  NH2 . ARG A   1 138 ? -1.331 -5.130  20.711  1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2 1 
ATOM   776  N  N   . ARG A   1 139 ? 1.980  -10.529 25.651  1.00 128.53 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   N   1 
ATOM   777  C  CA  . ARG A   1 139 ? 2.303  -10.925 27.013  1.00 137.30 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CA  1 
ATOM   778  C  C   . ARG A   1 139 ? 1.861  -9.746  27.926  1.00 144.93 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   C   1 
ATOM   779  O  O   . ARG A   1 139 ? 2.481  -8.671  27.889  1.00 140.47 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   O   1 
ATOM   780  C  CB  . ARG A   1 139 ? 3.807  -11.258 27.093  1.00 140.49 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CB  1 
ATOM   781  C  CG  . ARG A   1 139 ? 4.205  -12.218 28.212  1.00 145.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CG  1 
ATOM   782  C  CD  . ARG A   1 139 ? 5.155  -11.624 29.263  1.00 151.19 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CD  1 
ATOM   783  N  NE  . ARG A   1 139 ? 4.815  -10.310 29.825  1.00 160.43 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NE  1 
ATOM   784  C  CZ  . ARG A   1 139 ? 5.461  -9.711  30.831  1.00 162.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CZ  1 
ATOM   785  N  NH1 . ARG A   1 139 ? 5.050  -8.513  31.260  1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NH1 1 
ATOM   786  N  NH2 . ARG A   1 139 ? 6.513  -10.294 31.418  1.00 164.64 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NH2 1 
ATOM   787  N  N   . GLU A   1 140 ? 0.779  -9.970  28.703  1.00 154.07 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   1 
ATOM   788  C  CA  . GLU A   1 140 ? 0.026  -8.945  29.501  1.00 158.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  1 
ATOM   789  C  C   . GLU A   1 140 ? -0.576 -7.767  28.663  1.00 165.92 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   1 
ATOM   790  O  O   . GLU A   1 140 ? 0.105  -6.767  28.426  1.00 160.71 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   1 
ATOM   791  C  CB  . GLU A   1 140 ? 0.864  -8.417  30.693  1.00 155.33 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  1 
ATOM   792  C  CG  . GLU A   1 140 ? 1.659  -9.452  31.496  1.00 153.00 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  1 
ATOM   793  C  CD  . GLU A   1 140 ? 0.816  -10.593 32.030  1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  1 
ATOM   794  O  OE1 . GLU A   1 140 ? 0.633  -10.712 33.272  1.00 157.78 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 1 
ATOM   795  O  OE2 . GLU A   1 140 ? 0.342  -11.377 31.189  1.00 151.86 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 1 
ATOM   796  N  N   . ASP A   1 141 ? -1.857 -7.876  28.265  1.00 178.79 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   N   1 
ATOM   797  C  CA  . ASP A   1 141 ? -2.471 -6.986  27.217  1.00 193.02 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   CA  1 
ATOM   798  C  C   . ASP A   1 141 ? -2.536 -5.463  27.520  1.00 202.68 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   C   1 
ATOM   799  O  O   . ASP A   1 141 ? -1.751 -4.690  26.956  1.00 214.09 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   O   1 
ATOM   800  C  CB  . ASP A   1 141 ? -3.864 -7.503  26.740  1.00 196.47 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   CB  1 
ATOM   801  C  CG  . ASP A   1 141 ? -3.805 -8.226  25.371  1.00 195.70 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   CG  1 
ATOM   802  O  OD1 . ASP A   1 141 ? -3.222 -9.331  25.313  1.00 194.08 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   OD1 1 
ATOM   803  O  OD2 . ASP A   1 141 ? -4.344 -7.694  24.359  1.00 189.49 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   OD2 1 
ATOM   804  N  N   . GLU A   1 142 ? -3.490 -5.024  28.342  1.00 204.65 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   1 
ATOM   805  C  CA  . GLU A   1 142 ? -3.540 -3.618  28.787  1.00 204.14 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  1 
ATOM   806  C  C   . GLU A   1 142 ? -3.940 -3.591  30.273  1.00 204.54 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   1 
ATOM   807  O  O   . GLU A   1 142 ? -4.980 -3.055  30.660  1.00 198.61 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   1 
ATOM   808  C  CB  . GLU A   1 142 ? -4.415 -2.740  27.855  1.00 201.92 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  1 
ATOM   809  C  CG  . GLU A   1 142 ? -5.792 -3.285  27.486  1.00 204.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  1 
ATOM   810  C  CD  . GLU A   1 142 ? -6.910 -2.756  28.374  1.00 205.40 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  1 
ATOM   811  O  OE1 . GLU A   1 142 ? -7.192 -1.539  28.347  1.00 198.28 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 1 
ATOM   812  O  OE2 . GLU A   1 142 ? -7.517 -3.566  29.100  1.00 207.65 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 1 
ATOM   813  N  N   . ARG A   1 143 ? -3.052 -4.180  31.084  1.00 203.58 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N   1 
ATOM   814  C  CA  . ARG A   1 143 ? -3.294 -4.525  32.494  1.00 202.88 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA  1 
ATOM   815  C  C   . ARG A   1 143 ? -2.014 -4.408  33.373  1.00 205.83 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C   1 
ATOM   816  O  O   . ARG A   1 143 ? -1.021 -5.104  33.106  1.00 203.80 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O   1 
ATOM   817  C  CB  . ARG A   1 143 ? -3.815 -5.969  32.562  1.00 198.68 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB  1 
ATOM   818  C  CG  . ARG A   1 143 ? -5.245 -6.166  32.057  1.00 198.14 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG  1 
ATOM   819  C  CD  . ARG A   1 143 ? -5.417 -7.450  31.254  1.00 192.34 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD  1 
ATOM   820  N  NE  . ARG A   1 143 ? -6.728 -7.523  30.600  1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE  1 
ATOM   821  C  CZ  . ARG A   1 143 ? -7.074 -8.410  29.664  1.00 177.12 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ  1 
ATOM   822  N  NH1 . ARG A   1 143 ? -6.215 -9.336  29.235  1.00 170.78 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1 1 
ATOM   823  N  NH2 . ARG A   1 143 ? -8.295 -8.368  29.144  1.00 173.86 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2 1 
ATOM   824  N  N   . ASP A   1 144 ? -2.058 -3.536  34.403  1.00 206.27 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   N   1 
ATOM   825  C  CA  . ASP A   1 144 ? -0.998 -3.340  35.467  1.00 197.75 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   CA  1 
ATOM   826  C  C   . ASP A   1 144 ? 0.374  -2.697  35.034  1.00 189.24 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   C   1 
ATOM   827  O  O   . ASP A   1 144 ? 1.050  -2.120  35.895  1.00 178.95 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   O   1 
ATOM   828  C  CB  . ASP A   1 144 ? -0.764 -4.646  36.329  1.00 194.46 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   CB  1 
ATOM   829  C  CG  . ASP A   1 144 ? -1.545 -4.670  37.706  1.00 190.16 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   CG  1 
ATOM   830  O  OD1 . ASP A   1 144 ? -1.038 -5.279  38.673  1.00 176.71 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   OD1 1 
ATOM   831  O  OD2 . ASP A   1 144 ? -2.658 -4.122  37.839  1.00 186.39 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   OD2 1 
ATOM   832  N  N   . ARG A   1 145 ? 0.751  -2.748  33.738  1.00 186.80 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   N   1 
ATOM   833  C  CA  . ARG A   1 145 ? 2.144  -2.484  33.261  1.00 180.60 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CA  1 
ATOM   834  C  C   . ARG A   1 145 ? 2.291  -1.590  31.980  1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   C   1 
ATOM   835  O  O   . ARG A   1 145 ? 3.333  -1.627  31.320  1.00 162.36 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   O   1 
ATOM   836  C  CB  . ARG A   1 145 ? 2.857  -3.847  33.031  1.00 183.17 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CB  1 
ATOM   837  C  CG  . ARG A   1 145 ? 3.078  -4.709  34.284  1.00 188.73 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CG  1 
ATOM   838  C  CD  . ARG A   1 145 ? 3.123  -6.210  33.989  1.00 186.38 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CD  1 
ATOM   839  N  NE  . ARG A   1 145 ? 1.784  -6.796  33.815  1.00 187.95 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   NE  1 
ATOM   840  C  CZ  . ARG A   1 145 ? 0.966  -7.214  34.794  1.00 189.01 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CZ  1 
ATOM   841  N  NH1 . ARG A   1 145 ? 1.294  -7.121  36.089  1.00 184.49 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   NH1 1 
ATOM   842  N  NH2 . ARG A   1 145 ? -0.221 -7.730  34.467  1.00 189.45 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   NH2 1 
ATOM   843  N  N   . ARG A   1 146 ? 1.286  -0.760  31.677  1.00 170.64 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   N   1 
ATOM   844  C  CA  . ARG A   1 146 ? 1.132  -0.019  30.367  1.00 179.42 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CA  1 
ATOM   845  C  C   . ARG A   1 146 ? 1.152  -0.974  29.113  1.00 176.75 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   C   1 
ATOM   846  O  O   . ARG A   1 146 ? 0.373  -1.939  29.097  1.00 174.58 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   O   1 
ATOM   847  C  CB  . ARG A   1 146 ? 2.059  1.236   30.239  1.00 177.82 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CB  1 
ATOM   848  C  CG  . ARG A   1 146 ? 1.669  2.460   31.087  1.00 176.78 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CG  1 
ATOM   849  C  CD  . ARG A   1 146 ? 2.865  3.384   31.345  1.00 174.10 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CD  1 
ATOM   850  N  NE  . ARG A   1 146 ? 2.906  4.042   32.675  1.00 172.15 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   NE  1 
ATOM   851  C  CZ  . ARG A   1 146 ? 3.073  3.447   33.875  1.00 158.11 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CZ  1 
ATOM   852  N  NH1 . ARG A   1 146 ? 3.160  2.127   34.022  1.00 151.69 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   NH1 1 
ATOM   853  N  NH2 . ARG A   1 146 ? 3.127  4.191   34.967  1.00 155.96 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   NH2 1 
ATOM   854  N  N   . SER A   1 147 ? 2.013  -0.743  28.103  1.00 171.63 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   N   1 
ATOM   855  C  CA  . SER A   1 147 ? 1.959  -1.485  26.802  1.00 165.42 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   CA  1 
ATOM   856  C  C   . SER A   1 147 ? 2.550  -2.920  26.887  1.00 164.58 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   C   1 
ATOM   857  O  O   . SER A   1 147 ? 3.421  -3.207  27.719  1.00 169.50 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   O   1 
ATOM   858  C  CB  . SER A   1 147 ? 2.649  -0.677  25.677  1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   CB  1 
ATOM   859  O  OG  . SER A   1 147 ? 2.549  -1.289  24.391  1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   OG  1 
ATOM   860  N  N   . ALA A   1 148 ? 2.061  -3.811  26.020  1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   N   1 
ATOM   861  C  CA  . ALA A   1 148 ? 2.405  -5.240  26.068  1.00 135.28 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   CA  1 
ATOM   862  C  C   . ALA A   1 148 ? 3.664  -5.529  25.299  1.00 120.13 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   C   1 
ATOM   863  O  O   . ALA A   1 148 ? 4.139  -4.713  24.520  1.00 122.84 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   O   1 
ATOM   864  C  CB  . ALA A   1 148 ? 1.271  -6.080  25.505  1.00 135.24 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   CB  1 
ATOM   865  N  N   . SER A   1 149 ? 4.163  -6.732  25.510  1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   N   1 
ATOM   866  C  CA  . SER A   1 149 ? 5.417  -7.195  24.934  1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CA  1 
ATOM   867  C  C   . SER A   1 149 ? 5.128  -8.361  23.969  1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   C   1 
ATOM   868  O  O   . SER A   1 149 ? 4.209  -9.142  24.166  1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   O   1 
ATOM   869  C  CB  . SER A   1 149 ? 6.402  -7.574  26.072  1.00 103.34 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CB  1 
ATOM   870  O  OG  . SER A   1 149 ? 6.509  -8.979  26.291  1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   OG  1 
ATOM   871  N  N   . ILE A   1 150 ? 5.934  -8.473  22.930  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   N   1 
ATOM   872  C  CA  . ILE A   1 150 ? 5.612  -9.301  21.816  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CA  1 
ATOM   873  C  C   . ILE A   1 150 ? 6.582  -10.446 21.822  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   C   1 
ATOM   874  O  O   . ILE A   1 150 ? 7.752  -10.203 21.862  1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   O   1 
ATOM   875  C  CB  . ILE A   1 150 ? 5.791  -8.475  20.523  1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CB  1 
ATOM   876  C  CG1 . ILE A   1 150 ? 4.521  -7.741  20.156  1.00 81.60  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CG1 1 
ATOM   877  C  CG2 . ILE A   1 150 ? 6.078  -9.387  19.345  1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CG2 1 
ATOM   878  C  CD1 . ILE A   1 150 ? 4.083  -6.690  21.137  1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CD1 1 
ATOM   879  N  N   . ARG A   1 151 ? 6.135  -11.685 21.707  1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N   1 
ATOM   880  C  CA  . ARG A   1 151 ? 7.087  -12.786 21.401  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA  1 
ATOM   881  C  C   . ARG A   1 151 ? 6.583  -13.801 20.353  1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C   1 
ATOM   882  O  O   . ARG A   1 151 ? 5.405  -13.860 20.080  1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O   1 
ATOM   883  C  CB  . ARG A   1 151 ? 7.495  -13.536 22.669  1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB  1 
ATOM   884  C  CG  . ARG A   1 151 ? 6.345  -14.176 23.411  1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG  1 
ATOM   885  C  CD  . ARG A   1 151 ? 6.668  -14.482 24.862  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD  1 
ATOM   886  N  NE  . ARG A   1 151 ? 5.538  -15.091 25.573  1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE  1 
ATOM   887  C  CZ  . ARG A   1 151 ? 5.580  -15.567 26.827  1.00 106.40 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ  1 
ATOM   888  N  NH1 . ARG A   1 151 ? 6.698  -15.534 27.560  1.00 104.74 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1 1 
ATOM   889  N  NH2 . ARG A   1 151 ? 4.484  -16.099 27.362  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2 1 
ATOM   890  N  N   . LEU A   1 152 ? 7.506  -14.600 19.809  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   N   1 
ATOM   891  C  CA  . LEU A   1 152 ? 7.163  -15.791 19.022  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CA  1 
ATOM   892  C  C   . LEU A   1 152 ? 6.294  -16.881 19.733  1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   C   1 
ATOM   893  O  O   . LEU A   1 152 ? 6.552  -17.300 20.907  1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   O   1 
ATOM   894  C  CB  . LEU A   1 152 ? 8.427  -16.459 18.465  1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CB  1 
ATOM   895  C  CG  . LEU A   1 152 ? 9.296  -15.637 17.528  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CG  1 
ATOM   896  C  CD1 . LEU A   1 152 ? 10.543 -16.407 17.181  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CD1 1 
ATOM   897  C  CD2 . LEU A   1 152 ? 8.578  -15.243 16.235  1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CD2 1 
ATOM   898  N  N   . THR A   1 153 ? 5.323  -17.384 18.963  1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   N   1 
ATOM   899  C  CA  . THR A   1 153 ? 4.492  -18.525 19.330  1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CA  1 
ATOM   900  C  C   . THR A   1 153 ? 5.250  -19.738 18.927  1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   C   1 
ATOM   901  O  O   . THR A   1 153 ? 6.235  -19.616 18.184  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   O   1 
ATOM   902  C  CB  . THR A   1 153 ? 3.185  -18.625 18.540  1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CB  1 
ATOM   903  O  OG1 . THR A   1 153 ? 3.496  -18.901 17.164  1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   OG1 1 
ATOM   904  C  CG2 . THR A   1 153 ? 2.370  -17.355 18.661  1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CG2 1 
ATOM   905  N  N   . PRO A   1 154 ? 4.798  -20.922 19.390  1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   N   1 
ATOM   906  C  CA  . PRO A   1 154 ? 5.509  -22.165 19.015  1.00 92.52  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CA  1 
ATOM   907  C  C   . PRO A   1 154 ? 5.647  -22.399 17.513  1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   C   1 
ATOM   908  O  O   . PRO A   1 154 ? 6.701  -22.887 17.047  1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   O   1 
ATOM   909  C  CB  . PRO A   1 154 ? 4.676  -23.242 19.699  1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CB  1 
ATOM   910  C  CG  . PRO A   1 154 ? 4.253  -22.537 20.971  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CG  1 
ATOM   911  C  CD  . PRO A   1 154 ? 3.897  -21.148 20.547  1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CD  1 
ATOM   912  N  N   . GLN A   1 155 ? 4.614  -22.001 16.773  1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   N   1 
ATOM   913  C  CA  . GLN A   1 155 ? 4.650  -22.145 15.336  1.00 105.77 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CA  1 
ATOM   914  C  C   . GLN A   1 155 ? 5.563  -21.058 14.728  1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   C   1 
ATOM   915  O  O   . GLN A   1 155 ? 6.440  -21.384 13.959  1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   O   1 
ATOM   916  C  CB  . GLN A   1 155 ? 3.217  -22.301 14.738  1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CB  1 
ATOM   917  C  CG  . GLN A   1 155 ? 2.584  -21.154 13.951  1.00 129.87 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CG  1 
ATOM   918  C  CD  . GLN A   1 155 ? 1.258  -21.547 13.236  1.00 137.45 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CD  1 
ATOM   919  O  OE1 . GLN A   1 155 ? 1.064  -21.266 12.048  1.00 125.64 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   OE1 1 
ATOM   920  N  NE2 . GLN A   1 155 ? 0.347  -22.178 13.971  1.00 145.66 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   NE2 1 
ATOM   921  N  N   . GLY A   1 156 ? 5.414  -19.798 15.134  1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   N   1 
ATOM   922  C  CA  . GLY A   1 156 ? 6.389  -18.740 14.791  1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   CA  1 
ATOM   923  C  C   . GLY A   1 156 ? 7.824  -19.242 14.820  1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   C   1 
ATOM   924  O  O   . GLY A   1 156 ? 8.496  -19.237 13.825  1.00 92.61  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   O   1 
ATOM   925  N  N   . ARG A   1 157 ? 8.265  -19.717 15.961  1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N   1 
ATOM   926  C  CA  . ARG A   1 157 ? 9.594  -20.251 16.126  1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  1 
ATOM   927  C  C   . ARG A   1 157 ? 9.970  -21.390 15.126  1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C   1 
ATOM   928  O  O   . ARG A   1 157 ? 11.100 -21.401 14.576  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O   1 
ATOM   929  C  CB  . ARG A   1 157 ? 9.707  -20.762 17.571  1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  1 
ATOM   930  C  CG  . ARG A   1 157 ? 11.092 -21.220 18.040  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  1 
ATOM   931  C  CD  . ARG A   1 157 ? 10.997 -22.092 19.287  1.00 105.68 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  1 
ATOM   932  N  NE  . ARG A   1 157 ? 9.851  -21.751 20.155  1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  1 
ATOM   933  C  CZ  . ARG A   1 157 ? 9.443  -22.458 21.208  1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  1 
ATOM   934  N  NH1 . ARG A   1 157 ? 10.103 -23.537 21.611  1.00 110.61 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 1 
ATOM   935  N  NH2 . ARG A   1 157 ? 8.364  -22.052 21.879  1.00 125.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 1 
ATOM   936  N  N   . ALA A   1 158 ? 9.055  -22.361 14.941  1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N   1 
ATOM   937  C  CA  . ALA A   1 158 ? 9.271  -23.504 14.007  1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA  1 
ATOM   938  C  C   . ALA A   1 158 ? 9.515  -22.979 12.598  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C   1 
ATOM   939  O  O   . ALA A   1 158 ? 10.506 -23.340 11.966  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O   1 
ATOM   940  C  CB  . ALA A   1 158 ? 8.085  -24.470 13.985  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB  1 
ATOM   941  N  N   . LEU A   1 159 ? 8.609  -22.117 12.128  1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   N   1 
ATOM   942  C  CA  . LEU A   1 159 ? 8.787  -21.402 10.872  1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CA  1 
ATOM   943  C  C   . LEU A   1 159 ? 10.222 -20.865 10.751  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   C   1 
ATOM   944  O  O   . LEU A   1 159 ? 10.966 -21.295 9.873   1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   O   1 
ATOM   945  C  CB  . LEU A   1 159 ? 7.737  -20.289 10.697  1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CB  1 
ATOM   946  C  CG  . LEU A   1 159 ? 7.638  -19.593 9.325   1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CG  1 
ATOM   947  C  CD1 . LEU A   1 159 ? 7.752  -20.554 8.137   1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD1 1 
ATOM   948  C  CD2 . LEU A   1 159 ? 6.340  -18.763 9.186   1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD2 1 
ATOM   949  N  N   . VAL A   1 160 ? 10.639 -20.020 11.697  1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   N   1 
ATOM   950  C  CA  . VAL A   1 160 ? 11.874 -19.290 11.517  1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CA  1 
ATOM   951  C  C   . VAL A   1 160 ? 13.002 -20.306 11.422  1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   C   1 
ATOM   952  O  O   . VAL A   1 160 ? 13.755 -20.322 10.441  1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   O   1 
ATOM   953  C  CB  . VAL A   1 160 ? 12.116 -18.227 12.607  1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CB  1 
ATOM   954  C  CG1 . VAL A   1 160 ? 13.511 -17.616 12.500  1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CG1 1 
ATOM   955  C  CG2 . VAL A   1 160 ? 11.057 -17.155 12.520  1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CG2 1 
ATOM   956  N  N   . THR A   1 161 ? 13.078 -21.180 12.397  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   N   1 
ATOM   957  C  CA  . THR A   1 161 ? 14.079 -22.234 12.380  1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CA  1 
ATOM   958  C  C   . THR A   1 161 ? 14.184 -23.044 11.076  1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   C   1 
ATOM   959  O  O   . THR A   1 161 ? 15.275 -23.523 10.704  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   O   1 
ATOM   960  C  CB  . THR A   1 161 ? 13.734 -23.241 13.475  1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CB  1 
ATOM   961  O  OG1 . THR A   1 161 ? 13.755 -22.575 14.734  1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   OG1 1 
ATOM   962  C  CG2 . THR A   1 161 ? 14.704 -24.381 13.458  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CG2 1 
ATOM   963  N  N   . HIS A   1 162 ? 13.034 -23.295 10.476  1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   N   1 
ATOM   964  C  CA  A HIS A   1 162 ? 12.989 -24.017 9.231   0.50 81.84  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CA  1 
ATOM   965  C  CA  B HIS A   1 162 ? 12.991 -24.017 9.231   0.50 81.85  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CA  1 
ATOM   966  C  C   . HIS A   1 162 ? 13.548 -23.133 8.090   1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   C   1 
ATOM   967  O  O   . HIS A   1 162 ? 14.350 -23.611 7.242   1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   O   1 
ATOM   968  C  CB  A HIS A   1 162 ? 11.571 -24.520 8.910   0.50 89.32  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CB  1 
ATOM   969  C  CB  B HIS A   1 162 ? 11.576 -24.526 8.908   0.50 89.37  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CB  1 
ATOM   970  C  CG  A HIS A   1 162 ? 11.482 -25.201 7.576   0.50 102.43 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CG  1 
ATOM   971  C  CG  B HIS A   1 162 ? 11.495 -25.219 7.580   0.50 102.50 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CG  1 
ATOM   972  N  ND1 A HIS A   1 162 ? 12.348 -26.210 7.198   0.50 106.89 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   ND1 1 
ATOM   973  N  ND1 B HIS A   1 162 ? 12.360 -26.235 7.217   0.50 106.99 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   ND1 1 
ATOM   974  C  CD2 A HIS A   1 162 ? 10.667 -24.991 6.516   0.50 107.38 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CD2 1 
ATOM   975  C  CD2 B HIS A   1 162 ? 10.691 -25.013 6.511   0.50 107.40 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CD2 1 
ATOM   976  C  CE1 A HIS A   1 162 ? 12.060 -26.601 5.971   0.50 109.68 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CE1 1 
ATOM   977  C  CE1 B HIS A   1 162 ? 12.082 -26.634 5.991   0.50 109.72 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CE1 1 
ATOM   978  N  NE2 A HIS A   1 162 ? 11.039 -25.883 5.537   0.50 111.32 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   NE2 1 
ATOM   979  N  NE2 B HIS A   1 162 ? 11.068 -25.914 5.542   0.50 111.31 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   NE2 1 
ATOM   980  N  N   . LEU A   1 163 ? 13.150 -21.846 8.067   1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   N   1 
ATOM   981  C  CA  . LEU A   1 163 ? 13.606 -20.880 7.016   1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CA  1 
ATOM   982  C  C   . LEU A   1 163 ? 15.018 -20.379 7.214   1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   C   1 
ATOM   983  O  O   . LEU A   1 163 ? 15.753 -20.142 6.257   1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   O   1 
ATOM   984  C  CB  . LEU A   1 163 ? 12.641 -19.705 6.901   1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CB  1 
ATOM   985  C  CG  . LEU A   1 163 ? 11.160 -20.071 6.660   1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CG  1 
ATOM   986  C  CD1 . LEU A   1 163 ? 10.310 -18.829 6.402   1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CD1 1 
ATOM   987  C  CD2 . LEU A   1 163 ? 10.950 -21.099 5.548   1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CD2 1 
ATOM   988  N  N   . LEU A   1 164 ? 15.411 -20.285 8.465   1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   N   1 
ATOM   989  C  CA  . LEU A   1 164 ? 16.680 -19.668 8.812   1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CA  1 
ATOM   990  C  C   . LEU A   1 164 ? 17.861 -20.121 7.918   1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   C   1 
ATOM   991  O  O   . LEU A   1 164 ? 18.508 -19.316 7.296   1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   O   1 
ATOM   992  C  CB  . LEU A   1 164 ? 16.982 -19.850 10.329  1.00 77.35  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CB  1 
ATOM   993  C  CG  . LEU A   1 164 ? 18.075 -18.969 10.914  1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CG  1 
ATOM   994  C  CD1 . LEU A   1 164 ? 18.063 -17.593 10.238  1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD1 1 
ATOM   995  C  CD2 . LEU A   1 164 ? 17.974 -18.789 12.448  1.00 81.16  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD2 1 
ATOM   996  N  N   . PRO A   1 165 ? 18.101 -21.422 7.821   1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   N   1 
ATOM   997  C  CA  . PRO A   1 165 ? 19.190 -21.900 6.960   1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CA  1 
ATOM   998  C  C   . PRO A   1 165 ? 19.173 -21.341 5.552   1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   C   1 
ATOM   999  O  O   . PRO A   1 165 ? 20.172 -20.782 5.144   1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   O   1 
ATOM   1000 C  CB  . PRO A   1 165 ? 18.960 -23.419 6.929   1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CB  1 
ATOM   1001 C  CG  . PRO A   1 165 ? 18.353 -23.667 8.241   1.00 81.32  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CG  1 
ATOM   1002 C  CD  . PRO A   1 165 ? 17.368 -22.556 8.398   1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CD  1 
ATOM   1003 N  N   . ALA A   1 166 ? 18.050 -21.461 4.848   1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   N   1 
ATOM   1004 C  CA  . ALA A   1 166 ? 17.925 -20.796 3.520   1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   CA  1 
ATOM   1005 C  C   . ALA A   1 166 ? 18.002 -19.299 3.587   1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   C   1 
ATOM   1006 O  O   . ALA A   1 166 ? 18.430 -18.661 2.612   1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   O   1 
ATOM   1007 C  CB  . ALA A   1 166 ? 16.620 -21.170 2.827   1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   CB  1 
ATOM   1008 N  N   . HIS A   1 167 ? 17.562 -18.696 4.704   1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   N   1 
ATOM   1009 C  CA  . HIS A   1 167 ? 17.761 -17.258 4.826   1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CA  1 
ATOM   1010 C  C   . HIS A   1 167 ? 19.208 -16.857 4.947   1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   C   1 
ATOM   1011 O  O   . HIS A   1 167 ? 19.603 -15.833 4.419   1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   O   1 
ATOM   1012 C  CB  . HIS A   1 167 ? 16.929 -16.626 5.876   1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CB  1 
ATOM   1013 C  CG  . HIS A   1 167 ? 17.189 -15.153 6.017   1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CG  1 
ATOM   1014 N  ND1 . HIS A   1 167 ? 16.745 -14.218 5.098   1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   ND1 1 
ATOM   1015 C  CD2 . HIS A   1 167 ? 17.873 -14.460 6.966   1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CD2 1 
ATOM   1016 C  CE1 . HIS A   1 167 ? 17.125 -13.016 5.493   1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CE1 1 
ATOM   1017 N  NE2 . HIS A   1 167 ? 17.805 -13.139 6.623   1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   NE2 1 
ATOM   1018 N  N   . LEU A   1 168 ? 20.017 -17.655 5.584   1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   N   1 
ATOM   1019 C  CA  . LEU A   1 168 ? 21.447 -17.302 5.725   1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CA  1 
ATOM   1020 C  C   . LEU A   1 168 ? 22.268 -17.664 4.474   1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   C   1 
ATOM   1021 O  O   . LEU A   1 168 ? 23.294 -17.076 4.158   1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   O   1 
ATOM   1022 C  CB  . LEU A   1 168 ? 22.009 -17.998 6.988   1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CB  1 
ATOM   1023 C  CG  . LEU A   1 168 ? 21.131 -17.804 8.249   1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CG  1 
ATOM   1024 C  CD1 . LEU A   1 168 ? 21.790 -18.449 9.458   1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD1 1 
ATOM   1025 C  CD2 . LEU A   1 168 ? 20.830 -16.317 8.436   1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD2 1 
ATOM   1026 N  N   . ALA A   1 169 ? 21.819 -18.717 3.838   1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   N   1 
ATOM   1027 C  CA  . ALA A   1 169 ? 22.235 -19.094 2.538   1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CA  1 
ATOM   1028 C  C   . ALA A   1 169 ? 22.153 -17.940 1.500   1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   C   1 
ATOM   1029 O  O   . ALA A   1 169 ? 23.124 -17.653 0.752   1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   O   1 
ATOM   1030 C  CB  . ALA A   1 169 ? 21.341 -20.228 2.119   1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CB  1 
ATOM   1031 N  N   . THR A   1 170 ? 20.979 -17.322 1.472   1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   N   1 
ATOM   1032 C  CA  . THR A   1 170 ? 20.667 -16.266 0.530   1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CA  1 
ATOM   1033 C  C   . THR A   1 170 ? 21.514 -15.075 0.903   1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   C   1 
ATOM   1034 O  O   . THR A   1 170 ? 22.166 -14.479 0.057   1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   O   1 
ATOM   1035 C  CB  . THR A   1 170 ? 19.172 -15.940 0.573   1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CB  1 
ATOM   1036 O  OG1 . THR A   1 170 ? 18.434 -17.148 0.409   1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   OG1 1 
ATOM   1037 C  CG2 . THR A   1 170 ? 18.751 -15.066 -0.517  1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CG2 1 
ATOM   1038 N  N   . THR A   1 171 ? 21.578 -14.811 2.196   1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   N   1 
ATOM   1039 C  CA  . THR A   1 171 ? 22.325 -13.702 2.767   1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   CA  1 
ATOM   1040 C  C   . THR A   1 171 ? 23.797 -13.832 2.361   1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   C   1 
ATOM   1041 O  O   . THR A   1 171 ? 24.405 -12.862 1.897   1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   O   1 
ATOM   1042 C  CB  . THR A   1 171 ? 22.123 -13.644 4.302   1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   CB  1 
ATOM   1043 O  OG1 . THR A   1 171 ? 20.792 -13.154 4.630   1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   OG1 1 
ATOM   1044 C  CG2 . THR A   1 171 ? 23.160 -12.760 4.920   1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   CG2 1 
ATOM   1045 N  N   . GLN A   1 172 ? 24.330 -15.040 2.472   1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   N   1 
ATOM   1046 C  CA  . GLN A   1 172 ? 25.747 -15.321 2.098   1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CA  1 
ATOM   1047 C  C   . GLN A   1 172 ? 26.046 -15.192 0.564   1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   C   1 
ATOM   1048 O  O   . GLN A   1 172 ? 27.071 -14.665 0.152   1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   O   1 
ATOM   1049 C  CB  . GLN A   1 172 ? 26.161 -16.710 2.623   1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CB  1 
ATOM   1050 C  CG  . GLN A   1 172 ? 26.703 -16.750 4.072   1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CG  1 
ATOM   1051 C  CD  . GLN A   1 172 ? 28.224 -16.736 4.081   1.00 97.74  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CD  1 
ATOM   1052 O  OE1 . GLN A   1 172 ? 28.837 -17.806 4.177   1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   OE1 1 
ATOM   1053 N  NE2 . GLN A   1 172 ? 28.843 -15.546 3.859   1.00 91.60  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   NE2 1 
ATOM   1054 N  N   . ARG A   1 173 ? 25.082 -15.652 -0.224  1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   N   1 
ATOM   1055 C  CA  . ARG A   1 173 ? 25.161 -15.838 -1.670  1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CA  1 
ATOM   1056 C  C   . ARG A   1 173 ? 25.194 -14.488 -2.334  1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   C   1 
ATOM   1057 O  O   . ARG A   1 173 ? 26.139 -14.149 -3.039  1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   O   1 
ATOM   1058 C  CB  . ARG A   1 173 ? 23.932 -16.636 -2.111  1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CB  1 
ATOM   1059 C  CG  . ARG A   1 173 ? 23.765 -16.856 -3.563  1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CG  1 
ATOM   1060 C  CD  . ARG A   1 173 ? 22.738 -17.950 -3.833  1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CD  1 
ATOM   1061 N  NE  . ARG A   1 173 ? 21.357 -17.621 -3.446  1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   NE  1 
ATOM   1062 C  CZ  . ARG A   1 173 ? 20.520 -16.798 -4.104  1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CZ  1 
ATOM   1063 N  NH1 . ARG A   1 173 ? 20.889 -16.114 -5.212  1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   NH1 1 
ATOM   1064 N  NH2 . ARG A   1 173 ? 19.283 -16.645 -3.628  1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   NH2 1 
ATOM   1065 N  N   . VAL A   1 174 ? 24.171 -13.711 -2.019  1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   N   1 
ATOM   1066 C  CA  . VAL A   1 174 ? 24.001 -12.310 -2.382  1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CA  1 
ATOM   1067 C  C   . VAL A   1 174 ? 25.194 -11.429 -2.171  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   C   1 
ATOM   1068 O  O   . VAL A   1 174 ? 25.366 -10.479 -2.892  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   O   1 
ATOM   1069 C  CB  . VAL A   1 174 ? 22.820 -11.779 -1.564  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CB  1 
ATOM   1070 C  CG1 . VAL A   1 174 ? 22.971 -10.329 -1.125  1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CG1 1 
ATOM   1071 C  CG2 . VAL A   1 174 ? 21.544 -12.036 -2.348  1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CG2 1 
ATOM   1072 N  N   . LEU A   1 175 ? 25.990 -11.722 -1.165  1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   N   1 
ATOM   1073 C  CA  . LEU A   1 175 ? 27.246 -11.002 -0.861  1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CA  1 
ATOM   1074 C  C   . LEU A   1 175 ? 28.473 -11.660 -1.479  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   C   1 
ATOM   1075 O  O   . LEU A   1 175 ? 29.566 -11.059 -1.557  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   O   1 
ATOM   1076 C  CB  . LEU A   1 175 ? 27.425 -10.913 0.687   1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . LEU A   1 175 ? 26.712 -9.722  1.297   1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CG  1 
ATOM   1078 C  CD1 . LEU A   1 175 ? 26.457 -9.872  2.765   1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD1 1 
ATOM   1079 C  CD2 . LEU A   1 175 ? 27.591 -8.503  1.110   1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD2 1 
ATOM   1080 N  N   . ALA A   1 176 ? 28.294 -12.896 -1.930  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   N   1 
ATOM   1081 C  CA  . ALA A   1 176 ? 29.400 -13.686 -2.456  1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CA  1 
ATOM   1082 C  C   . ALA A   1 176 ? 30.219 -13.024 -3.557  1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   C   1 
ATOM   1083 O  O   . ALA A   1 176 ? 31.372 -13.429 -3.690  1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   O   1 
ATOM   1084 C  CB  . ALA A   1 176 ? 28.925 -15.038 -2.939  1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CB  1 
ATOM   1085 N  N   . PRO A   1 177 ? 29.637 -12.054 -4.363  1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   N   1 
ATOM   1086 C  CA  . PRO A   1 177 ? 30.401 -11.451 -5.497  1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CA  1 
ATOM   1087 C  C   . PRO A   1 177 ? 31.445 -10.447 -5.093  1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   C   1 
ATOM   1088 O  O   . PRO A   1 177 ? 32.262 -10.032 -5.950  1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   O   1 
ATOM   1089 C  CB  . PRO A   1 177 ? 29.324 -10.737 -6.342  1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CB  1 
ATOM   1090 C  CG  . PRO A   1 177 ? 28.103 -11.503 -6.041  1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CG  1 
ATOM   1091 C  CD  . PRO A   1 177 ? 28.202 -11.772 -4.551  1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CD  1 
ATOM   1092 N  N   . LEU A   1 178 ? 31.379 -10.001 -3.838  1.00 92.13  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   N   1 
ATOM   1093 C  CA  . LEU A   1 178 ? 32.521 -9.343  -3.263  1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CA  1 
ATOM   1094 C  C   . LEU A   1 178 ? 33.234 -10.431 -2.506  1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   C   1 
ATOM   1095 O  O   . LEU A   1 178 ? 32.596 -11.314 -1.940  1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   O   1 
ATOM   1096 C  CB  . LEU A   1 178 ? 32.161 -8.186  -2.304  1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . LEU A   1 178 ? 30.992 -7.217  -2.507  1.00 91.32  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CG  1 
ATOM   1098 C  CD1 . LEU A   1 178 ? 30.967 -6.252  -1.326  1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD1 1 
ATOM   1099 C  CD2 . LEU A   1 178 ? 31.081 -6.463  -3.827  1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD2 1 
ATOM   1100 N  N   . SER A   1 179 ? 34.558 -10.332 -2.514  1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 159 SER A   N   1 
ATOM   1101 C  CA  . SER A   1 179 ? 35.433 -10.984 -1.546  1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 159 SER A   CA  1 
ATOM   1102 C  C   . SER A   1 179 ? 35.074 -10.558 -0.143  1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 159 SER A   C   1 
ATOM   1103 O  O   . SER A   1 179 ? 34.488 -9.501  0.054   1.00 115.00 ? ? ? ? ? ? 159 SER A   O   1 
ATOM   1104 C  CB  . SER A   1 179 ? 36.878 -10.552 -1.794  1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 159 SER A   CB  1 
ATOM   1105 O  OG  . SER A   1 179 ? 37.034 -9.170  -1.492  1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 159 SER A   OG  1 
ATOM   1106 N  N   . ALA A   1 180 ? 35.451 -11.356 0.848   1.00 116.95 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   N   1 
ATOM   1107 C  CA  . ALA A   1 180 ? 35.313 -10.900 2.223   1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   CA  1 
ATOM   1108 C  C   . ALA A   1 180 ? 36.308 -9.768  2.308   1.00 113.84 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   C   1 
ATOM   1109 O  O   . ALA A   1 180 ? 37.285 -9.729  1.515   1.00 110.71 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   O   1 
ATOM   1110 C  CB  . ALA A   1 180 ? 35.618 -11.996 3.229   1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   CB  1 
ATOM   1111 N  N   . GLN A   1 181 ? 36.029 -8.836  3.219   1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   N   1 
ATOM   1112 C  CA  . GLN A   1 181 ? 36.861 -7.616  3.458   1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CA  1 
ATOM   1113 C  C   . GLN A   1 181 ? 36.654 -6.481  2.425   1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   C   1 
ATOM   1114 O  O   . GLN A   1 181 ? 36.923 -5.326  2.717   1.00 102.47 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   O   1 
ATOM   1115 C  CB  . GLN A   1 181 ? 38.359 -7.943  3.709   1.00 122.24 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CB  1 
ATOM   1116 C  CG  . GLN A   1 181 ? 38.641 -9.041  4.785   1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CG  1 
ATOM   1117 C  CD  . GLN A   1 181 ? 38.147 -8.725  6.227   1.00 121.38 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CD  1 
ATOM   1118 O  OE1 . GLN A   1 181 ? 38.332 -7.608  6.735   1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   OE1 1 
ATOM   1119 N  NE2 . GLN A   1 181 ? 37.537 -9.729  6.897   1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   NE2 1 
ATOM   1120 N  N   . GLU A   1 182 ? 36.200 -6.829  1.224   1.00 111.81 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   N   1 
ATOM   1121 C  CA  . GLU A   1 182 ? 35.265 -5.987  0.474   1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CA  1 
ATOM   1122 C  C   . GLU A   1 182 ? 33.892 -6.046  1.141   1.00 99.96  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   C   1 
ATOM   1123 O  O   . GLU A   1 182 ? 33.175 -5.045  1.197   1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   O   1 
ATOM   1124 C  CB  . GLU A   1 182 ? 35.096 -6.480  -0.946  1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CB  1 
ATOM   1125 C  CG  . GLU A   1 182 ? 36.296 -6.295  -1.807  1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CG  1 
ATOM   1126 C  CD  . GLU A   1 182 ? 36.054 -6.760  -3.238  1.00 113.88 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CD  1 
ATOM   1127 O  OE1 . GLU A   1 182 ? 35.388 -7.792  -3.499  1.00 119.28 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   OE1 1 
ATOM   1128 O  OE2 . GLU A   1 182 ? 36.539 -6.081  -4.158  1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   OE2 1 
ATOM   1129 N  N   . GLN A   1 183 ? 33.508 -7.235  1.598   1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   N   1 
ATOM   1130 C  CA  . GLN A   1 183 ? 32.291 -7.389  2.405   1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CA  1 
ATOM   1131 C  C   . GLN A   1 183 ? 32.367 -6.561  3.703   1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   C   1 
ATOM   1132 O  O   . GLN A   1 183 ? 31.390 -5.924  4.096   1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   O   1 
ATOM   1133 C  CB  . GLN A   1 183 ? 31.963 -8.879  2.678   1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . GLN A   1 183 ? 31.548 -9.655  1.427   1.00 97.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CG  1 
ATOM   1135 C  CD  . GLN A   1 183 ? 31.150 -11.103 1.683   1.00 99.95  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CD  1 
ATOM   1136 O  OE1 . GLN A   1 183 ? 30.575 -11.442 2.745   1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   OE1 1 
ATOM   1137 N  NE2 . GLN A   1 183 ? 31.449 -11.983 0.700   1.00 97.70  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   NE2 1 
ATOM   1138 N  N   . ARG A   1 184 ? 33.540 -6.511  4.321   1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   N   1 
ATOM   1139 C  CA  . ARG A   1 184 ? 33.710 -5.790  5.586   1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CA  1 
ATOM   1140 C  C   . ARG A   1 184 ? 33.901 -4.316  5.303   1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   C   1 
ATOM   1141 O  O   . ARG A   1 184 ? 33.462 -3.482  6.083   1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   O   1 
ATOM   1142 C  CB  . ARG A   1 184 ? 34.870 -6.346  6.452   1.00 115.32 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CB  1 
ATOM   1143 C  CG  . ARG A   1 184 ? 34.804 -7.841  6.814   1.00 124.22 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CG  1 
ATOM   1144 C  CD  . ARG A   1 184 ? 33.710 -8.253  7.820   1.00 133.21 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CD  1 
ATOM   1145 N  NE  . ARG A   1 184 ? 34.219 -8.476  9.198   1.00 145.76 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NE  1 
ATOM   1146 C  CZ  . ARG A   1 184 ? 33.598 -9.152  10.185  1.00 142.80 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CZ  1 
ATOM   1147 N  NH1 . ARG A   1 184 ? 32.403 -9.727  10.021  1.00 135.22 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH1 1 
ATOM   1148 N  NH2 . ARG A   1 184 ? 34.198 -9.262  11.367  1.00 142.77 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH2 1 
ATOM   1149 N  N   . THR A   1 185 ? 34.502 -3.987  4.162   1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   N   1 
ATOM   1150 C  CA  . THR A   1 185 ? 34.652 -2.573  3.786   1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CA  1 
ATOM   1151 C  C   . THR A   1 185 ? 33.308 -1.960  3.420   1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   C   1 
ATOM   1152 O  O   . THR A   1 185 ? 33.027 -0.805  3.752   1.00 79.06  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   O   1 
ATOM   1153 C  CB  . THR A   1 185 ? 35.736 -2.360  2.719   1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CB  1 
ATOM   1154 O  OG1 . THR A   1 185 ? 36.698 -1.410  3.204   1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 165 THR A   OG1 1 
ATOM   1155 C  CG2 . THR A   1 185 ? 35.165 -1.901  1.422   1.00 96.92  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CG2 1 
ATOM   1156 N  N   . LEU A   1 186 ? 32.453 -2.746  2.789   1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   N   1 
ATOM   1157 C  CA  . LEU A   1 186 ? 31.090 -2.284  2.573   1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CA  1 
ATOM   1158 C  C   . LEU A   1 186 ? 30.372 -2.119  3.898   1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   C   1 
ATOM   1159 O  O   . LEU A   1 186 ? 29.582 -1.174  4.086   1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   O   1 
ATOM   1160 C  CB  . LEU A   1 186 ? 30.330 -3.268  1.713   1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . LEU A   1 186 ? 28.861 -2.972  1.417   1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CG  1 
ATOM   1162 C  CD1 . LEU A   1 186 ? 28.681 -1.823  0.455   1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD1 1 
ATOM   1163 C  CD2 . LEU A   1 186 ? 28.221 -4.208  0.818   1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD2 1 
ATOM   1164 N  N   . GLU A   1 187 ? 30.623 -3.065  4.803   1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   N   1 
ATOM   1165 C  CA  . GLU A   1 187 ? 30.018 -3.019  6.137   1.00 89.52  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CA  1 
ATOM   1166 C  C   . GLU A   1 187 ? 30.352 -1.667  6.781   1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   C   1 
ATOM   1167 O  O   . GLU A   1 187 ? 29.448 -0.982  7.319   1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   O   1 
ATOM   1168 C  CB  . GLU A   1 187 ? 30.462 -4.219  7.007   1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . GLU A   1 187 ? 29.497 -4.614  8.140   1.00 95.24  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CG  1 
ATOM   1170 C  CD  . GLU A   1 187 ? 30.074 -5.605  9.192   1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CD  1 
ATOM   1171 O  OE1 . GLU A   1 187 ? 29.855 -5.342  10.370  1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   OE1 1 
ATOM   1172 O  OE2 . GLU A   1 187 ? 30.726 -6.630  8.883   1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   OE2 1 
ATOM   1173 N  N   . GLU A   1 188 ? 31.625 -1.263  6.656   1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   N   1 
ATOM   1174 C  CA  . GLU A   1 188 ? 32.112 -0.021  7.281   1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CA  1 
ATOM   1175 C  C   . GLU A   1 188 ? 31.453 1.198   6.685   1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   C   1 
ATOM   1176 O  O   . GLU A   1 188 ? 30.827 1.970   7.429   1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   O   1 
ATOM   1177 C  CB  . GLU A   1 188 ? 33.628 0.136   7.187   1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . GLU A   1 188 ? 34.142 1.353   7.955   1.00 108.42 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CG  1 
ATOM   1179 C  CD  . GLU A   1 188 ? 35.621 1.630   7.720   1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CD  1 
ATOM   1180 O  OE1 . GLU A   1 188 ? 36.485 0.865   8.235   1.00 133.78 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE1 1 
ATOM   1181 O  OE2 . GLU A   1 188 ? 35.925 2.633   7.026   1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE2 1 
ATOM   1182 N  N   . LEU A   1 189 ? 31.600 1.343   5.364   1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   N   1 
ATOM   1183 C  CA  . LEU A   1 189 ? 31.050 2.461   4.621   1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CA  1 
ATOM   1184 C  C   . LEU A   1 189 ? 29.543 2.659   4.825   1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   C   1 
ATOM   1185 O  O   . LEU A   1 189 ? 29.052 3.806   4.978   1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   O   1 
ATOM   1186 C  CB  . LEU A   1 189 ? 31.280 2.235   3.129   1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CB  1 
ATOM   1187 C  CG  . LEU A   1 189 ? 32.701 2.198   2.597   1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CG  1 
ATOM   1188 C  CD1 . LEU A   1 189 ? 32.688 2.086   1.113   1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CD1 1 
ATOM   1189 C  CD2 . LEU A   1 189 ? 33.492 3.416   2.994   1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CD2 1 
ATOM   1190 N  N   . ALA A   1 190 ? 28.812 1.542   4.820   1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   N   1 
ATOM   1191 C  CA  . ALA A   1 190 ? 27.356 1.582   5.025   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   CA  1 
ATOM   1192 C  C   . ALA A   1 190 ? 27.011 2.085   6.405   1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   C   1 
ATOM   1193 O  O   . ALA A   1 190 ? 26.159 3.021   6.588   1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   O   1 
ATOM   1194 C  CB  . ALA A   1 190 ? 26.780 0.213   4.826   1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   CB  1 
ATOM   1195 N  N   . GLY A   1 191 ? 27.704 1.461   7.375   1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   N   1 
ATOM   1196 C  CA  . GLY A   1 191 ? 27.690 1.931   8.762   1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   CA  1 
ATOM   1197 C  C   . GLY A   1 191 ? 27.944 3.426   8.868   1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   C   1 
ATOM   1198 O  O   . GLY A   1 191 ? 27.160 4.174   9.422   1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   O   1 
ATOM   1199 N  N   . ARG A   1 192 ? 29.039 3.853   8.280   1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   N   1 
ATOM   1200 C  CA  . ARG A   1 192 ? 29.453 5.240   8.371   1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CA  1 
ATOM   1201 C  C   . ARG A   1 192 ? 28.440 6.260   7.825   1.00 82.87  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   C   1 
ATOM   1202 O  O   . ARG A   1 192 ? 28.228 7.306   8.420   1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   O   1 
ATOM   1203 C  CB  . ARG A   1 192 ? 30.802 5.433   7.685   1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CB  1 
ATOM   1204 C  CG  . ARG A   1 192 ? 31.674 6.340   8.502   1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CG  1 
ATOM   1205 C  CD  . ARG A   1 192 ? 32.767 6.918   7.679   1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CD  1 
ATOM   1206 N  NE  . ARG A   1 192 ? 33.530 5.837   7.095   1.00 117.02 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NE  1 
ATOM   1207 C  CZ  . ARG A   1 192 ? 34.555 6.026   6.275   1.00 125.83 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CZ  1 
ATOM   1208 N  NH1 . ARG A   1 192 ? 34.958 7.267   5.948   1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH1 1 
ATOM   1209 N  NH2 . ARG A   1 192 ? 35.183 4.960   5.792   1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH2 1 
ATOM   1210 N  N   . MET A   1 193 ? 27.809 5.953   6.702   1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   N   1 
ATOM   1211 C  CA  . MET A   1 193 ? 26.825 6.842   6.144   1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CA  1 
ATOM   1212 C  C   . MET A   1 193 ? 25.557 6.928   6.984   1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   C   1 
ATOM   1213 O  O   . MET A   1 193 ? 24.932 8.013   7.123   1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   O   1 
ATOM   1214 C  CB  . MET A   1 193 ? 26.430 6.360   4.763   1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CB  1 
ATOM   1215 C  CG  . MET A   1 193 ? 27.279 6.971   3.685   1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CG  1 
ATOM   1216 S  SD  . MET A   1 193 ? 26.877 6.216   2.130   1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   SD  1 
ATOM   1217 C  CE  . MET A   1 193 ? 25.285 6.951   1.751   1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CE  1 
ATOM   1218 N  N   . LEU A   1 194 ? 25.133 5.761   7.455   1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N   1 
ATOM   1219 C  CA  . LEU A   1 194 ? 23.936 5.633   8.307   1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA  1 
ATOM   1220 C  C   . LEU A   1 194 ? 24.135 6.372   9.632   1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C   1 
ATOM   1221 O  O   . LEU A   1 194 ? 23.278 7.112   10.088  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O   1 
ATOM   1222 C  CB  . LEU A   1 194 ? 23.708 4.176   8.564   1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB  1 
ATOM   1223 C  CG  . LEU A   1 194 ? 22.445 3.821   9.279   1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG  1 
ATOM   1224 C  CD1 . LEU A   1 194 ? 21.163 4.300   8.619   1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1 1 
ATOM   1225 C  CD2 . LEU A   1 194 ? 22.466 2.308   9.329   1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2 1 
ATOM   1226 N  N   . ALA A   1 195 ? 25.311 6.171   10.205  1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   N   1 
ATOM   1227 C  CA  . ALA A   1 195 ? 25.799 6.997   11.267  1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CA  1 
ATOM   1228 C  C   . ALA A   1 195 ? 25.585 8.482   10.988  1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   C   1 
ATOM   1229 O  O   . ALA A   1 195 ? 24.826 9.125   11.725  1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   O   1 
ATOM   1230 C  CB  . ALA A   1 195 ? 27.281 6.706   11.513  1.00 101.04 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CB  1 
ATOM   1231 N  N   . GLY A   1 196 ? 26.242 9.015   9.949   1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   N   1 
ATOM   1232 C  CA  . GLY A   1 196 ? 26.195 10.455  9.658   1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   CA  1 
ATOM   1233 C  C   . GLY A   1 196 ? 24.765 10.932  9.419   1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   C   1 
ATOM   1234 O  O   . GLY A   1 196 ? 24.430 12.053  9.678   1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   O   1 
ATOM   1235 N  N   . LEU A   1 197 ? 23.918 10.050  8.934   1.00 92.94  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   N   1 
ATOM   1236 C  CA  . LEU A   1 197 ? 22.518 10.344  8.732   1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CA  1 
ATOM   1237 C  C   . LEU A   1 197 ? 21.646 10.319  9.964   1.00 96.03  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   C   1 
ATOM   1238 O  O   . LEU A   1 197 ? 20.674 11.049  10.000  1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   O   1 
ATOM   1239 C  CB  . LEU A   1 197 ? 21.921 9.295   7.790   1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . LEU A   1 197 ? 21.980 9.585   6.313   1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CG  1 
ATOM   1241 C  CD1 . LEU A   1 197 ? 21.556 8.347   5.543   1.00 93.43  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD1 1 
ATOM   1242 C  CD2 . LEU A   1 197 ? 21.079 10.762  5.989   1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD2 1 
ATOM   1243 N  N   . GLU A   1 198 ? 21.942 9.408   10.903  1.00 107.05 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   N   1 
ATOM   1244 C  CA  . GLU A   1 198 ? 21.136 9.151   12.131  1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CA  1 
ATOM   1245 C  C   . GLU A   1 198 ? 21.055 10.336  13.166  1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   C   1 
ATOM   1246 O  O   . GLU A   1 198 ? 20.596 10.141  14.288  1.00 131.75 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   O   1 
ATOM   1247 C  CB  . GLU A   1 198 ? 21.589 7.799   12.816  1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . GLU A   1 198 ? 20.943 6.535   12.188  1.00 108.47 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CG  1 
ATOM   1249 C  CD  . GLU A   1 198 ? 21.395 5.133   12.695  1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CD  1 
ATOM   1250 O  OE1 . GLU A   1 198 ? 20.547 4.193   12.581  1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE1 1 
ATOM   1251 O  OE2 . GLU A   1 198 ? 22.567 4.925   13.149  1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE2 1 
ATOM   1252 N  N   . GLN A   1 199 ? 21.503 11.543  12.800  1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   N   1 
ATOM   1253 C  CA  . GLN A   1 199 ? 21.271 12.761  13.594  1.00 154.93 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CA  1 
ATOM   1254 C  C   . GLN A   1 199 ? 20.348 13.761  12.839  1.00 164.16 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   C   1 
ATOM   1255 O  O   . GLN A   1 199 ? 20.520 14.005  11.628  1.00 155.96 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   O   1 
ATOM   1256 C  CB  . GLN A   1 199 ? 22.604 13.433  13.961  1.00 157.49 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . GLN A   1 199 ? 23.570 12.569  14.753  1.00 155.59 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CG  1 
ATOM   1258 C  CD  . GLN A   1 199 ? 24.242 11.516  13.903  1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CD  1 
ATOM   1259 O  OE1 . GLN A   1 199 ? 23.965 10.325  14.046  1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   OE1 1 
ATOM   1260 N  NE2 . GLN A   1 199 ? 25.114 11.949  12.998  1.00 154.75 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   NE2 1 
ATOM   1261 N  N   . GLY A   1 200 ? 19.384 14.340  13.563  1.00 170.90 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   N   1 
ATOM   1262 C  CA  . GLY A   1 200 ? 18.349 15.196  12.966  1.00 171.98 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   CA  1 
ATOM   1263 C  C   . GLY A   1 200 ? 18.715 16.668  12.835  1.00 175.06 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   C   1 
ATOM   1264 O  O   . GLY A   1 200 ? 19.608 17.162  13.527  1.00 168.47 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   O   1 
ATOM   1265 N  N   . VAL A   1 201 ? 18.002 17.365  11.945  1.00 179.72 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   N   1 
ATOM   1266 C  CA  . VAL A   1 201 ? 18.154 18.826  11.753  1.00 180.05 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CA  1 
ATOM   1267 C  C   . VAL A   1 201 ? 17.298 19.624  12.754  1.00 182.55 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   C   1 
ATOM   1268 O  O   . VAL A   1 201 ? 17.159 19.249  13.928  1.00 175.40 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   O   1 
ATOM   1269 C  CB  . VAL A   1 201 ? 17.842 19.255  10.286  1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CB  1 
ATOM   1270 C  CG1 . VAL A   1 201 ? 16.352 19.161  9.952   1.00 166.13 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CG1 1 
ATOM   1271 C  CG2 . VAL A   1 201 ? 18.379 20.655  10.005  1.00 172.45 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CG2 1 
ATOM   1272 N  N   . ASP A-2 1 28  ? 17.602 6.130   15.859  1.00 149.97 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 N   1 
ATOM   1273 C  CA  . ASP A-2 1 28  ? 18.434 4.945   16.276  1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 CA  1 
ATOM   1274 C  C   . ASP A-2 1 28  ? 19.950 5.330   16.417  1.00 155.42 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 C   1 
ATOM   1275 O  O   . ASP A-2 1 28  ? 20.347 6.443   16.028  1.00 157.17 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 O   1 
ATOM   1276 C  CB  . ASP A-2 1 28  ? 18.218 3.731   15.304  1.00 159.82 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . ASP A-2 1 28  ? 17.014 2.810   15.700  1.00 154.98 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 CG  1 
ATOM   1278 O  OD1 . ASP A-2 1 28  ? 17.280 1.702   16.244  1.00 147.93 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1279 O  OD2 . ASP A-2 1 28  ? 15.830 3.174   15.452  1.00 141.79 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1280 N  N   . THR A-2 1 29  ? 20.753 4.432   17.020  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 N   1 
ATOM   1281 C  CA  . THR A-2 1 29  ? 22.243 4.486   17.014  1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CA  1 
ATOM   1282 C  C   . THR A-2 1 29  ? 22.747 3.192   16.269  1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 C   1 
ATOM   1283 O  O   . THR A-2 1 29  ? 21.938 2.307   15.950  1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 O   1 
ATOM   1284 C  CB  . THR A-2 1 29  ? 22.845 4.632   18.473  1.00 141.12 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CB  1 
ATOM   1285 O  OG1 . THR A-2 1 29  ? 22.093 5.572   19.255  1.00 141.92 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 OG1 1 
ATOM   1286 C  CG2 . THR A-2 1 29  ? 24.315 5.102   18.474  1.00 136.91 ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CG2 1 
ATOM   1287 N  N   . ALA A-2 1 30  ? 24.052 3.115   15.955  1.00 128.10 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 N   1 
ATOM   1288 C  CA  . ALA A-2 1 30  ? 24.762 1.846   15.630  1.00 114.39 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1289 C  C   . ALA A-2 1 30  ? 25.465 1.292   16.893  1.00 114.97 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 C   1 
ATOM   1290 O  O   . ALA A-2 1 30  ? 26.499 0.602   16.843  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 O   1 
ATOM   1291 C  CB  . ALA A-2 1 30  ? 25.766 2.095   14.529  1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1292 N  N   . ALA A-2 1 31  ? 24.861 1.633   18.032  1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 N   1 
ATOM   1293 C  CA  . ALA A-2 1 31  ? 25.276 1.240   19.358  1.00 117.43 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1294 C  C   . ALA A-2 1 31  ? 24.918 -0.213  19.524  1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 C   1 
ATOM   1295 O  O   . ALA A-2 1 31  ? 25.709 -1.009  20.028  1.00 105.37 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 O   1 
ATOM   1296 C  CB  . ALA A-2 1 31  ? 24.554 2.102   20.412  1.00 119.63 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1297 N  N   . LEU A-2 1 32  ? 23.714 -0.537  19.062  1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   1298 C  CA  . LEU A-2 1 32  ? 23.231 -1.894  19.044  1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1299 C  C   . LEU A-2 1 32  ? 23.633 -2.774  17.839  1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   1300 O  O   . LEU A-2 1 32  ? 23.089 -3.851  17.661  1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   1301 C  CB  . LEU A-2 1 32  ? 21.712 -1.919  19.327  1.00 100.66 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1302 C  CG  . LEU A-2 1 32  ? 20.618 -1.239  18.506  1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1303 C  CD1 . LEU A-2 1 32  ? 20.124 0.027   19.195  1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1304 C  CD2 . LEU A-2 1 32  ? 21.028 -0.999  17.058  1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1305 N  N   . LEU A-2 1 33  ? 24.612 -2.398  17.029  1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 N   1 
ATOM   1306 C  CA  . LEU A-2 1 33  ? 25.172 -3.419  16.147  1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1307 C  C   . LEU A-2 1 33  ? 25.803 -4.545  16.948  1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 C   1 
ATOM   1308 O  O   . LEU A-2 1 33  ? 25.632 -5.707  16.624  1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 O   1 
ATOM   1309 C  CB  . LEU A-2 1 33  ? 26.169 -2.848  15.170  1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1310 C  CG  . LEU A-2 1 33  ? 25.560 -2.161  13.938  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1311 C  CD1 . LEU A-2 1 33  ? 26.620 -1.373  13.184  1.00 92.34  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1312 C  CD2 . LEU A-2 1 33  ? 24.944 -3.139  12.961  1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1313 N  N   . GLU A-2 1 34  ? 26.502 -4.223  18.023  1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 N   1 
ATOM   1314 C  CA  . GLU A-2 1 34  ? 27.150 -5.273  18.822  1.00 85.99  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1315 C  C   . GLU A-2 1 34  ? 26.175 -6.143  19.563  1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 C   1 
ATOM   1316 O  O   . GLU A-2 1 34  ? 26.440 -7.309  19.732  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 O   1 
ATOM   1317 C  CB  . GLU A-2 1 34  ? 28.255 -4.752  19.780  1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1318 C  CG  . GLU A-2 1 34  ? 29.504 -4.219  19.038  1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1319 C  CD  . GLU A-2 1 34  ? 30.212 -5.207  18.059  1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1320 O  OE1 . GLU A-2 1 34  ? 30.861 -6.186  18.598  1.00 108.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1321 O  OE2 . GLU A-2 1 34  ? 30.143 -4.968  16.786  1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1322 N  N   . ARG A-2 1 35  ? 25.046 -5.607  19.974  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 N   1 
ATOM   1323 C  CA  . ARG A-2 1 35  ? 23.997 -6.466  20.505  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1324 C  C   . ARG A-2 1 35  ? 23.584 -7.513  19.487  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 C   1 
ATOM   1325 O  O   . ARG A-2 1 35  ? 23.442 -8.691  19.833  1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 O   1 
ATOM   1326 C  CB  . ARG A-2 1 35  ? 22.808 -5.621  21.013  1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1327 C  CG  . ARG A-2 1 35  ? 21.461 -6.317  21.208  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1328 C  CD  . ARG A-2 1 35  ? 21.501 -7.485  22.147  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1329 N  NE  . ARG A-2 1 35  ? 20.165 -8.042  22.340  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1330 C  CZ  . ARG A-2 1 35  ? 19.250 -7.608  23.195  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1331 N  NH1 . ARG A-2 1 35  ? 19.447 -6.543  23.974  1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1332 N  NH2 . ARG A-2 1 35  ? 18.108 -8.255  23.257  1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1333 N  N   . ILE A-2 1 36  ? 23.424 -7.116  18.223  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 N   1 
ATOM   1334 C  CA  . ILE A-2 1 36  ? 22.819 -8.001  17.219  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1335 C  C   . ILE A-2 1 36  ? 23.830 -9.068  16.779  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 C   1 
ATOM   1336 O  O   . ILE A-2 1 36  ? 23.473 -10.248 16.594  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 O   1 
ATOM   1337 C  CB  . ILE A-2 1 36  ? 22.297 -7.208  15.999  1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1338 C  CG1 . ILE A-2 1 36  ? 21.094 -6.417  16.423  1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1339 C  CG2 . ILE A-2 1 36  ? 21.911 -8.166  14.868  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1340 C  CD1 . ILE A-2 1 36  ? 20.693 -5.332  15.453  1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1341 N  N   . ARG A-2 1 37  ? 25.066 -8.616  16.581  1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ARG A-2 1 37  ? 26.196 -9.502  16.366  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ARG A-2 1 37  ? 26.276 -10.620 17.424  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 C   1 
ATOM   1344 O  O   . ARG A-2 1 37  ? 26.309 -11.789 17.052  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ARG A-2 1 37  ? 27.502 -8.705  16.274  1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . ARG A-2 1 37  ? 28.637 -9.453  15.603  1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . ARG A-2 1 37  ? 29.945 -8.710  15.757  1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1348 N  NE  . ARG A-2 1 37  ? 30.124 -7.550  14.883  1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1349 C  CZ  . ARG A-2 1 37  ? 30.454 -7.609  13.588  1.00 96.07  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1350 N  NH1 . ARG A-2 1 37  ? 30.568 -8.767  12.903  1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1351 N  NH2 . ARG A-2 1 37  ? 30.644 -6.480  12.954  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1352 N  N   . SER A-2 1 38  ? 26.193 -10.288 18.718  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   1 
ATOM   1353 C  CA  . SER A-2 1 38  ? 26.152 -11.343 19.795  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  1 
ATOM   1354 C  C   . SER A-2 1 38  ? 24.875 -12.125 19.825  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   1 
ATOM   1355 O  O   . SER A-2 1 38  ? 24.884 -13.290 20.141  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   1 
ATOM   1356 C  CB  . SER A-2 1 38  ? 26.456 -10.786 21.202  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  1 
ATOM   1357 O  OG  . SER A-2 1 38  ? 25.696 -9.654  21.552  1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  1 
ATOM   1358 N  N   . ASP A-2 1 39  ? 23.753 -11.499 19.524  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 N   1 
ATOM   1359 C  CA  . ASP A-2 1 39  ? 22.519 -12.303 19.350  1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1360 C  C   . ASP A-2 1 39  ? 22.684 -13.389 18.286  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 C   1 
ATOM   1361 O  O   . ASP A-2 1 39  ? 22.342 -14.573 18.519  1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 O   1 
ATOM   1362 C  CB  . ASP A-2 1 39  ? 21.306 -11.432 19.033  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1363 C  CG  . ASP A-2 1 39  ? 20.884 -10.608 20.209  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1364 O  OD1 . ASP A-2 1 39  ? 21.083 -10.959 21.428  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1365 O  OD2 . ASP A-2 1 39  ? 20.345 -9.557  19.904  1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1366 N  N   . TRP A-2 1 40  ? 23.231 -12.996 17.148  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 N   1 
ATOM   1367 C  CA  . TRP A-2 1 40  ? 23.528 -13.978 16.152  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1368 C  C   . TRP A-2 1 40  ? 24.488 -15.026 16.683  1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 C   1 
ATOM   1369 O  O   . TRP A-2 1 40  ? 24.380 -16.164 16.350  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 O   1 
ATOM   1370 C  CB  . TRP A-2 1 40  ? 24.131 -13.333 14.878  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . TRP A-2 1 40  ? 23.224 -12.622 13.978  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1372 C  CD1 . TRP A-2 1 40  ? 23.296 -11.284 13.619  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1373 C  CD2 . TRP A-2 1 40  ? 22.127 -13.162 13.239  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1374 N  NE1 . TRP A-2 1 40  ? 22.287 -10.951 12.728  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1375 C  CE2 . TRP A-2 1 40  ? 21.565 -12.092 12.456  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1376 C  CE3 . TRP A-2 1 40  ? 21.534 -14.429 13.159  1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1377 C  CZ2 . TRP A-2 1 40  ? 20.451 -12.283 11.611  1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1378 C  CZ3 . TRP A-2 1 40  ? 20.399 -14.600 12.286  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1379 C  CH2 . TRP A-2 1 40  ? 19.888 -13.530 11.540  1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1380 N  N   . ALA A-2 1 41  ? 25.463 -14.617 17.482  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N   1 
ATOM   1381 C  CA  . ALA A-2 1 41  ? 26.533 -15.508 17.883  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1382 C  C   . ALA A-2 1 41  ? 26.027 -16.644 18.761  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C   1 
ATOM   1383 O  O   . ALA A-2 1 41  ? 26.567 -17.750 18.673  1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O   1 
ATOM   1384 C  CB  . ALA A-2 1 41  ? 27.624 -14.741 18.582  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1385 N  N   . ARG A-2 1 42  ? 24.956 -16.365 19.522  1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 N   1 
ATOM   1386 C  CA  . ARG A-2 1 42  ? 24.206 -17.335 20.328  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1387 C  C   . ARG A-2 1 42  ? 23.479 -18.370 19.540  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 C   1 
ATOM   1388 O  O   . ARG A-2 1 42  ? 23.052 -19.390 20.101  1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 O   1 
ATOM   1389 C  CB  . ARG A-2 1 42  ? 23.118 -16.622 21.171  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . ARG A-2 1 42  ? 23.649 -15.556 22.116  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1391 C  CD  . ARG A-2 1 42  ? 22.555 -14.653 22.606  1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1392 N  NE  . ARG A-2 1 42  ? 21.882 -15.299 23.722  1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1393 C  CZ  . ARG A-2 1 42  ? 20.804 -16.035 23.628  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1394 N  NH1 . ARG A-2 1 42  ? 20.193 -16.241 22.463  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1395 N  NH2 . ARG A-2 1 42  ? 20.319 -16.577 24.718  1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1396 N  N   . LEU A-2 1 43  ? 23.243 -18.053 18.260  1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 N   1 
ATOM   1397 C  CA  . LEU A-2 1 43  ? 22.691 -19.022 17.304  1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1398 C  C   . LEU A-2 1 43  ? 23.705 -20.056 16.796  1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 C   1 
ATOM   1399 O  O   . LEU A-2 1 43  ? 23.294 -21.023 16.196  1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 O   1 
ATOM   1400 C  CB  . LEU A-2 1 43  ? 21.959 -18.337 16.139  1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . LEU A-2 1 43  ? 20.873 -17.352 16.543  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1402 C  CD1 . LEU A-2 1 43  ? 20.138 -16.837 15.333  1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1403 C  CD2 . LEU A-2 1 43  ? 19.859 -17.974 17.512  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1404 N  N   . ASN A-2 1 44  ? 24.998 -19.894 17.078  1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 N   1 
ATOM   1405 C  CA  . ASN A-2 1 44  ? 25.973 -21.004 16.921  1.00 112.55 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1406 C  C   . ASN A-2 1 44  ? 26.115 -22.027 18.084  1.00 121.87 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 C   1 
ATOM   1407 O  O   . ASN A-2 1 44  ? 27.004 -21.937 18.947  1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 O   1 
ATOM   1408 C  CB  . ASN A-2 1 44  ? 27.299 -20.442 16.479  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1409 C  CG  . ASN A-2 1 44  ? 27.187 -19.807 15.111  1.00 121.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1410 O  OD1 . ASN A-2 1 44  ? 26.255 -19.014 14.837  1.00 119.06 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1411 N  ND2 . ASN A-2 1 44  ? 28.090 -20.193 14.215  1.00 130.32 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1412 N  N   . HIS A-2 1 45  ? 25.168 -22.973 18.065  1.00 134.85 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 N   1 
ATOM   1413 C  CA  . HIS A-2 1 45  ? 25.262 -24.282 18.722  1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1414 C  C   . HIS A-2 1 45  ? 26.408 -25.130 18.118  1.00 142.69 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 C   1 
ATOM   1415 O  O   . HIS A-2 1 45  ? 26.592 -26.312 18.439  1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 O   1 
ATOM   1416 C  CB  . HIS A-2 1 45  ? 23.892 -25.031 18.657  1.00 162.27 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1417 C  CG  . HIS A-2 1 45  ? 23.570 -25.686 17.327  1.00 182.06 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1418 N  ND1 . HIS A-2 1 45  ? 23.361 -24.977 16.155  1.00 186.50 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1419 C  CD2 . HIS A-2 1 45  ? 23.366 -26.991 17.007  1.00 188.37 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1420 C  CE1 . HIS A-2 1 45  ? 23.072 -25.815 15.172  1.00 185.99 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1421 N  NE2 . HIS A-2 1 45  ? 23.068 -27.043 15.662  1.00 193.20 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1422 N  N   . PRO A-2 1 56  ? 31.548 -18.456 8.913   1.00 159.13 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 N   1 
ATOM   1423 C  CA  . PRO A-2 1 56  ? 30.904 -18.579 10.238  1.00 159.14 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1424 C  C   . PRO A-2 1 56  ? 30.959 -17.263 11.071  1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 C   1 
ATOM   1425 O  O   . PRO A-2 1 56  ? 31.410 -17.258 12.230  1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 O   1 
ATOM   1426 C  CB  . PRO A-2 1 56  ? 31.679 -19.743 10.902  1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1427 C  CG  . PRO A-2 1 56  ? 32.990 -19.809 10.174  1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1428 C  CD  . PRO A-2 1 56  ? 32.716 -19.348 8.768   1.00 163.65 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1429 N  N   . SER A-2 1 57  ? 30.489 -16.170 10.462  1.00 124.91 ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 N   1 
ATOM   1430 C  CA  . SER A-2 1 57  ? 30.529 -14.812 11.048  1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 CA  1 
ATOM   1431 C  C   . SER A-2 1 57  ? 29.199 -14.138 10.709  1.00 99.20  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 C   1 
ATOM   1432 O  O   . SER A-2 1 57  ? 28.466 -14.609 9.847   1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 O   1 
ATOM   1433 C  CB  . SER A-2 1 57  ? 31.751 -14.004 10.529  1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 CB  1 
ATOM   1434 O  OG  . SER A-2 1 57  ? 31.388 -12.779 9.903   1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 OG  1 
ATOM   1435 N  N   . ALA A-2 1 58  ? 28.891 -13.057 11.411  1.00 90.12  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1436 C  CA  . ALA A-2 1 58  ? 27.595 -12.419 11.308  1.00 87.83  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1437 C  C   . ALA A-2 1 58  ? 27.612 -11.183 10.431  1.00 84.18  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1438 O  O   . ALA A-2 1 58  ? 26.614 -10.475 10.370  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1439 C  CB  . ALA A-2 1 58  ? 27.099 -12.054 12.692  1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1440 N  N   . GLY A-2 1 59  ? 28.722 -10.926 9.734   1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N   1 
ATOM   1441 C  CA  . GLY A-2 1 59  ? 28.852 -9.738  8.824   1.00 87.09  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1442 C  C   . GLY A-2 1 59  ? 27.878 -9.691  7.656   1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C   1 
ATOM   1443 O  O   . GLY A-2 1 59  ? 27.335 -8.672  7.334   1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O   1 
ATOM   1444 N  N   . PRO A-2 1 60  ? 27.627 -10.817 7.048   1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 N   1 
ATOM   1445 C  CA  . PRO A-2 1 60  ? 26.630 -10.760 6.016   1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1446 C  C   . PRO A-2 1 60  ? 25.308 -10.265 6.497   1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 C   1 
ATOM   1447 O  O   . PRO A-2 1 60  ? 24.687 -9.433  5.786   1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 O   1 
ATOM   1448 C  CB  . PRO A-2 1 60  ? 26.525 -12.217 5.525   1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1449 C  CG  . PRO A-2 1 60  ? 27.859 -12.763 5.813   1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1450 C  CD  . PRO A-2 1 60  ? 28.342 -12.096 7.063   1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1451 N  N   . MET A-2 1 61  ? 24.871 -10.716 7.673   1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 N   1 
ATOM   1452 C  CA  . MET A-2 1 61  ? 23.504 -10.370 8.104   1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CA  1 
ATOM   1453 C  C   . MET A-2 1 61  ? 23.482 -8.976  8.661   1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 C   1 
ATOM   1454 O  O   . MET A-2 1 61  ? 22.493 -8.262  8.540   1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 O   1 
ATOM   1455 C  CB  . MET A-2 1 61  ? 22.923 -11.365 9.078   1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CB  1 
ATOM   1456 C  CG  . MET A-2 1 61  ? 22.914 -12.781 8.555   1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CG  1 
ATOM   1457 S  SD  . MET A-2 1 61  ? 24.121 -13.770 9.430   1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 SD  1 
ATOM   1458 C  CE  . MET A-2 1 61  ? 25.352 -14.111 8.251   1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CE  1 
ATOM   1459 N  N   . LEU A-2 1 62  ? 24.621 -8.559  9.182   1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   1 
ATOM   1460 C  CA  . LEU A-2 1 62  ? 24.760 -7.162  9.598   1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1461 C  C   . LEU A-2 1 62  ? 24.835 -6.172  8.464   1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   1 
ATOM   1462 O  O   . LEU A-2 1 62  ? 24.312 -5.053  8.586   1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   1 
ATOM   1463 C  CB  . LEU A-2 1 62  ? 25.995 -6.965  10.490  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1464 C  CG  . LEU A-2 1 62  ? 25.883 -7.731  11.847  1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1465 C  CD1 . LEU A-2 1 62  ? 27.274 -7.879  12.448  1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1466 C  CD2 . LEU A-2 1 62  ? 24.864 -7.143  12.822  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1467 N  N   . THR A-2 1 63  ? 25.507 -6.588  7.388   1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 N   1 
ATOM   1468 C  CA  . THR A-2 1 63  ? 25.706 -5.763  6.220   1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 CA  1 
ATOM   1469 C  C   . THR A-2 1 63  ? 24.368 -5.483  5.579   1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 C   1 
ATOM   1470 O  O   . THR A-2 1 63  ? 24.074 -4.334  5.272   1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 O   1 
ATOM   1471 C  CB  . THR A-2 1 63  ? 26.692 -6.423  5.256   1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 CB  1 
ATOM   1472 O  OG1 . THR A-2 1 63  ? 27.948 -6.595  5.941   1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1473 C  CG2 . THR A-2 1 63  ? 26.927 -5.581  4.107   1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1474 N  N   . LEU A-2 1 64  ? 23.516 -6.503  5.471   1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   1 
ATOM   1475 C  CA  . LEU A-2 1 64  ? 22.227 -6.304  4.807   1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1476 C  C   . LEU A-2 1 64  ? 21.281 -5.515  5.679   1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   1 
ATOM   1477 O  O   . LEU A-2 1 64  ? 20.535 -4.628  5.215   1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   1 
ATOM   1478 C  CB  . LEU A-2 1 64  ? 21.660 -7.646  4.333   1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . LEU A-2 1 64  ? 22.485 -8.459  3.291   1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1480 C  CD1 . LEU A-2 1 64  ? 21.718 -9.691  2.854   1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1481 C  CD2 . LEU A-2 1 64  ? 22.833 -7.638  2.060   1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1482 N  N   . LEU A-2 1 65  ? 21.388 -5.770  6.963   1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   1 
ATOM   1483 C  CA  . LEU A-2 1 65  ? 20.646 -4.990  7.970   1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1484 C  C   . LEU A-2 1 65  ? 20.921 -3.511  7.778   1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   1 
ATOM   1485 O  O   . LEU A-2 1 65  ? 20.001 -2.717  7.813   1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   1 
ATOM   1486 C  CB  . LEU A-2 1 65  ? 20.951 -5.446  9.432   1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1487 C  CG  . LEU A-2 1 65  ? 20.086 -4.609  10.376  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1488 C  CD1 . LEU A-2 1 65  ? 19.383 -5.445  11.401  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1489 C  CD2 . LEU A-2 1 65  ? 20.841 -3.416  10.970  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1490 N  N   . LEU A-2 1 66  ? 22.192 -3.175  7.588   1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 N   1 
ATOM   1491 C  CA  . LEU A-2 1 66  ? 22.629 -1.792  7.488   1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1492 C  C   . LEU A-2 1 66  ? 22.081 -1.222  6.242   1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 C   1 
ATOM   1493 O  O   . LEU A-2 1 66  ? 21.591 -0.109  6.267   1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 O   1 
ATOM   1494 C  CB  . LEU A-2 1 66  ? 24.148 -1.685  7.449   1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1495 C  CG  . LEU A-2 1 66  ? 24.664 -1.917  8.866   1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1496 C  CD1 . LEU A-2 1 66  ? 26.150 -2.272  8.938   1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1497 C  CD2 . LEU A-2 1 66  ? 24.360 -0.694  9.707   1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1498 N  N   . LEU A-2 1 67  ? 22.103 -2.015  5.174   1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 N   1 
ATOM   1499 C  CA  . LEU A-2 1 67  ? 21.675 -1.508  3.872   1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1500 C  C   . LEU A-2 1 67  ? 20.203 -1.208  3.885   1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 C   1 
ATOM   1501 O  O   . LEU A-2 1 67  ? 19.749 -0.266  3.205   1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 O   1 
ATOM   1502 C  CB  . LEU A-2 1 67  ? 22.031 -2.495  2.730   1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . LEU A-2 1 67  ? 23.541 -2.602  2.429   1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1504 C  CD1 . LEU A-2 1 67  ? 23.856 -3.684  1.376   1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1505 C  CD2 . LEU A-2 1 67  ? 24.082 -1.236  2.007   1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1506 N  N   . GLU A-2 1 68  ? 19.452 -2.006  4.654   1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 N   1 
ATOM   1507 C  CA  . GLU A-2 1 68  ? 18.005 -1.855  4.702   1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1508 C  C   . GLU A-2 1 68  ? 17.771 -0.558  5.347   1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 C   1 
ATOM   1509 O  O   . GLU A-2 1 68  ? 16.924 0.240   4.935   1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 O   1 
ATOM   1510 C  CB  . GLU A-2 1 68  ? 17.374 -2.952  5.540   1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1511 C  CG  . GLU A-2 1 68  ? 15.872 -2.939  5.547   1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1512 C  CD  . GLU A-2 1 68  ? 15.237 -2.880  4.151   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1513 O  OE1 . GLU A-2 1 68  ? 15.711 -3.636  3.269   1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1514 O  OE2 . GLU A-2 1 68  ? 14.241 -2.116  3.961   1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1515 N  N   . ARG A-2 1 69  ? 18.534 -0.380  6.412   1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 N   1 
ATOM   1516 C  CA  . ARG A-2 1 69  ? 18.374 0.743   7.262   1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1517 C  C   . ARG A-2 1 69  ? 18.910 1.996   6.574   1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 C   1 
ATOM   1518 O  O   . ARG A-2 1 69  ? 18.364 3.098   6.782   1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 O   1 
ATOM   1519 C  CB  . ARG A-2 1 69  ? 19.097 0.485   8.613   1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1520 C  CG  . ARG A-2 1 69  ? 18.373 -0.448  9.573   1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1521 C  CD  . ARG A-2 1 69  ? 18.125 0.249   10.870  1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1522 N  NE  . ARG A-2 1 69  ? 17.029 -0.347  11.603  1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1523 C  CZ  . ARG A-2 1 69  ? 16.982 -0.461  12.930  1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1524 N  NH1 . ARG A-2 1 69  ? 17.976 -0.040  13.713  1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1525 N  NH2 . ARG A-2 1 69  ? 15.915 -1.021  13.483  1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1526 N  N   . LEU A-2 1 70  ? 19.978 1.819   5.782   1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N   1 
ATOM   1527 C  CA  . LEU A-2 1 70  ? 20.577 2.911   4.976   1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1528 C  C   . LEU A-2 1 70  ? 19.501 3.369   3.968   1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C   1 
ATOM   1529 O  O   . LEU A-2 1 70  ? 19.097 4.516   3.982   1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O   1 
ATOM   1530 C  CB  . LEU A-2 1 70  ? 21.844 2.468   4.274   1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . LEU A-2 1 70  ? 22.956 3.498   4.028   1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1532 C  CD1 . LEU A-2 1 70  ? 23.730 3.135   2.784   1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1533 C  CD2 . LEU A-2 1 70  ? 22.459 4.908   3.841   1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1534 N  N   . HIS A-2 1 71  ? 18.940 2.415   3.235   1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 N   1 
ATOM   1535 C  CA  . HIS A-2 1 71  ? 17.831 2.665   2.374   1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1536 C  C   . HIS A-2 1 71  ? 16.700 3.479   3.003   1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 C   1 
ATOM   1537 O  O   . HIS A-2 1 71  ? 16.378 4.559   2.504   1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 O   1 
ATOM   1538 C  CB  . HIS A-2 1 71  ? 17.316 1.347   1.758   1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1539 C  CG  . HIS A-2 1 71  ? 16.046 1.503   0.959   1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1540 N  ND1 . HIS A-2 1 71  ? 16.028 1.951   -0.352  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1541 C  CD2 . HIS A-2 1 71  ? 14.754 1.277   1.295   1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1542 C  CE1 . HIS A-2 1 71  ? 14.781 1.986   -0.783  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1543 N  NE2 . HIS A-2 1 71  ? 13.990 1.610   0.201   1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1544 N  N   . ALA A-2 1 72  ? 16.085 2.990   4.057   1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 N   1 
ATOM   1545 C  CA  . ALA A-2 1 72  ? 15.103 3.808   4.828   1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1546 C  C   . ALA A-2 1 72  ? 15.579 5.231   5.124   1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 C   1 
ATOM   1547 O  O   . ALA A-2 1 72  ? 14.827 6.237   4.967   1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 O   1 
ATOM   1548 C  CB  . ALA A-2 1 72  ? 14.815 3.159   6.149   1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1549 N  N   . ALA A-2 1 73  ? 16.824 5.311   5.591   1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 N   1 
ATOM   1550 C  CA  . ALA A-2 1 73  ? 17.347 6.604   6.056   1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1551 C  C   . ALA A-2 1 73  ? 17.450 7.594   4.888   1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 C   1 
ATOM   1552 O  O   . ALA A-2 1 73  ? 17.019 8.721   4.986   1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 O   1 
ATOM   1553 C  CB  . ALA A-2 1 73  ? 18.698 6.433   6.739   1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1554 N  N   . LEU A-2 1 74  ? 18.042 7.122   3.793   1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N   1 
ATOM   1555 C  CA  . LEU A-2 1 74  ? 18.117 7.849   2.527   1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1556 C  C   . LEU A-2 1 74  ? 16.763 8.287   2.069   1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C   1 
ATOM   1557 O  O   . LEU A-2 1 74  ? 16.654 9.359   1.622   1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O   1 
ATOM   1558 C  CB  . LEU A-2 1 74  ? 18.678 6.952   1.426   1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1559 C  CG  . LEU A-2 1 74  ? 20.108 6.575   1.686   1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1560 C  CD1 . LEU A-2 1 74  ? 20.491 5.519   0.670   1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1561 C  CD2 . LEU A-2 1 74  ? 21.025 7.779   1.640   1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1562 N  N   . GLY A-2 1 75  ? 15.787 7.392   2.131   1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 N   1 
ATOM   1563 C  CA  . GLY A-2 1 75  ? 14.396 7.669   1.832   1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1564 C  C   . GLY A-2 1 75  ? 13.883 8.937   2.492   1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 C   1 
ATOM   1565 O  O   . GLY A-2 1 75  ? 13.438 9.860   1.780   1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 O   1 
ATOM   1566 N  N   . ARG A-2 1 76  ? 13.917 8.951   3.836   1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 N   1 
ATOM   1567 C  CA  . ARG A-2 1 76  ? 13.582 10.155  4.662   1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1568 C  C   . ARG A-2 1 76  ? 14.308 11.455  4.209   1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 C   1 
ATOM   1569 O  O   . ARG A-2 1 76  ? 13.696 12.478  4.040   1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 O   1 
ATOM   1570 C  CB  . ARG A-2 1 76  ? 13.881 9.917   6.142   1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1571 C  CG  . ARG A-2 1 76  ? 12.945 8.953   6.841   1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1572 C  CD  . ARG A-2 1 76  ? 13.451 8.591   8.261   1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1573 N  NE  . ARG A-2 1 76  ? 13.449 7.119   8.388   1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1574 C  CZ  . ARG A-2 1 76  ? 14.470 6.314   8.730   1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1575 N  NH1 . ARG A-2 1 76  ? 15.666 6.779   9.107   1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1576 N  NH2 . ARG A-2 1 76  ? 14.267 4.994   8.755   1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1577 N  N   . GLU A-2 1 77  ? 15.599 11.355  3.940   1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 N   1 
ATOM   1578 C  CA  . GLU A-2 1 77  ? 16.418 12.503  3.575   1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1579 C  C   . GLU A-2 1 77  ? 16.046 13.113  2.205   1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 C   1 
ATOM   1580 O  O   . GLU A-2 1 77  ? 15.877 14.337  2.070   1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 O   1 
ATOM   1581 C  CB  . GLU A-2 1 77  ? 17.882 12.068  3.604   1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . GLU A-2 1 77  ? 18.847 13.138  4.077   1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1583 C  CD  . GLU A-2 1 77  ? 18.668 13.606  5.543   1.00 102.06 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1584 O  OE1 . GLU A-2 1 77  ? 17.724 14.388  5.872   1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1585 O  OE2 . GLU A-2 1 77  ? 19.546 13.238  6.355   1.00 105.71 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1586 N  N   . ILE A-2 1 78  ? 15.890 12.214  1.227   1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 N   1 
ATOM   1587 C  CA  . ILE A-2 1 78  ? 15.497 12.509  -0.123  1.00 81.52  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1588 C  C   . ILE A-2 1 78  ? 14.084 13.075  -0.219  1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 C   1 
ATOM   1589 O  O   . ILE A-2 1 78  ? 13.834 13.933  -1.060  1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 O   1 
ATOM   1590 C  CB  . ILE A-2 1 78  ? 15.675 11.233  -1.059  1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1591 C  CG1 . ILE A-2 1 78  ? 17.047 11.219  -1.732  1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1592 C  CG2 . ILE A-2 1 78  ? 14.709 11.218  -2.230  1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1593 C  CD1 . ILE A-2 1 78  ? 18.209 11.292  -0.780  1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1594 N  N   . GLU A-2 1 79  ? 13.152 12.580  0.587   1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   1 
ATOM   1595 C  CA  . GLU A-2 1 79  ? 11.743 13.018  0.451   1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1596 C  C   . GLU A-2 1 79  ? 11.492 14.436  0.954   1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   1 
ATOM   1597 O  O   . GLU A-2 1 79  ? 10.481 15.069  0.554   1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   1 
ATOM   1598 C  CB  . GLU A-2 1 79  ? 10.747 12.010  1.071   1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . GLU A-2 1 79  ? 10.330 12.273  2.506   1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1600 C  CD  . GLU A-2 1 79  ? 9.533  11.135  3.096   1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1601 O  OE1 . GLU A-2 1 79  ? 8.641  10.660  2.376   1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1602 O  OE2 . GLU A-2 1 79  ? 9.801  10.713  4.258   1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1603 N  N   . ARG A-2 1 80  ? 12.423 14.909  1.804   1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 N   1 
ATOM   1604 C  CA  . ARG A-2 1 80  ? 12.466 16.306  2.214   1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1605 C  C   . ARG A-2 1 80  ? 12.394 17.269  1.029   1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 C   1 
ATOM   1606 O  O   . ARG A-2 1 80  ? 11.728 18.276  1.158   1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 O   1 
ATOM   1607 C  CB  . ARG A-2 1 80  ? 13.661 16.617  3.153   1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1608 C  CG  . ARG A-2 1 80  ? 13.540 16.012  4.587   1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1609 C  CD  . ARG A-2 1 80  ? 14.781 16.250  5.457   1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1610 N  NE  . ARG A-2 1 80  ? 14.661 17.497  6.236   1.00 125.70 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1611 C  CZ  . ARG A-2 1 80  ? 13.976 17.639  7.377   1.00 133.21 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1612 N  NH1 . ARG A-2 1 80  ? 13.351 16.588  7.924   1.00 131.70 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1613 N  NH2 . ARG A-2 1 80  ? 13.910 18.841  7.981   1.00 136.68 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1614 N  N   . THR A-2 1 81  ? 12.984 16.930  -0.129  1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 N   1 
ATOM   1615 C  CA  . THR A-2 1 81  ? 12.933 17.831  -1.273  1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CA  1 
ATOM   1616 C  C   . THR A-2 1 81  ? 11.549 17.962  -1.885  1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 C   1 
ATOM   1617 O  O   . THR A-2 1 81  ? 11.097 19.061  -2.163  1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 O   1 
ATOM   1618 C  CB  . THR A-2 1 81  ? 13.905 17.454  -2.390  1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CB  1 
ATOM   1619 O  OG1 . THR A-2 1 81  ? 13.571 16.150  -2.893  1.00 101.71 ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1620 C  CG2 . THR A-2 1 81  ? 15.322 17.485  -1.858  1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1621 N  N   . TYR A-2 1 82  ? 10.858 16.858  -2.039  1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 N   1 
ATOM   1622 C  CA  . TYR A-2 1 82  ? 9.663  16.824  -2.853  1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1623 C  C   . TYR A-2 1 82  ? 8.344  16.657  -2.099  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 C   1 
ATOM   1624 O  O   . TYR A-2 1 82  ? 7.297  16.603  -2.765  1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 O   1 
ATOM   1625 C  CB  . TYR A-2 1 82  ? 9.807  15.690  -3.899  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1626 C  CG  . TYR A-2 1 82  ? 10.042 14.313  -3.342  1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1627 C  CD1 . TYR A-2 1 82  ? 9.003  13.586  -2.753  1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1628 C  CD2 . TYR A-2 1 82  ? 11.284 13.724  -3.393  1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1629 C  CE1 . TYR A-2 1 82  ? 9.195  12.306  -2.230  1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1630 C  CE2 . TYR A-2 1 82  ? 11.482 12.439  -2.897  1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1631 C  CZ  . TYR A-2 1 82  ? 10.438 11.730  -2.314  1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1632 O  OH  . TYR A-2 1 82  ? 10.649 10.473  -1.770  1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1633 N  N   . ALA A-2 1 83  ? 8.379  16.509  -0.758  1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 N   1 
ATOM   1634 C  CA  . ALA A-2 1 83  ? 7.160  16.216  0.010   1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1635 C  C   . ALA A-2 1 83  ? 6.209  17.395  0.013   1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 C   1 
ATOM   1636 O  O   . ALA A-2 1 83  ? 5.002  17.237  -0.261  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 O   1 
ATOM   1637 C  CB  . ALA A-2 1 83  ? 7.487  15.853  1.432   1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1638 N  N   . ALA A-2 1 84  ? 6.757  18.583  0.309   1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 N   1 
ATOM   1639 C  CA  . ALA A-2 1 84  ? 5.984  19.827  0.287   1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1640 C  C   . ALA A-2 1 84  ? 5.153  19.809  -0.961  1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 C   1 
ATOM   1641 O  O   . ALA A-2 1 84  ? 3.959  20.122  -0.890  1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 O   1 
ATOM   1642 C  CB  . ALA A-2 1 84  ? 6.861  21.081  0.322   1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1643 N  N   . SER A-2 1 85  ? 5.770  19.366  -2.076  1.00 88.67  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N   1 
ATOM   1644 C  CA  . SER A-2 1 85  ? 5.135  19.308  -3.408  1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA  1 
ATOM   1645 C  C   . SER A-2 1 85  ? 4.169  18.135  -3.790  1.00 88.14  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C   1 
ATOM   1646 O  O   . SER A-2 1 85  ? 3.784  18.013  -4.973  1.00 90.96  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O   1 
ATOM   1647 C  CB  . SER A-2 1 85  ? 6.251  19.501  -4.452  1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB  1 
ATOM   1648 O  OG  . SER A-2 1 85  ? 7.034  20.641  -4.059  1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG  1 
ATOM   1649 N  N   . GLY A-2 1 86  ? 3.769  17.304  -2.814  1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 N   1 
ATOM   1650 C  CA  . GLY A-2 1 86  ? 2.679  16.317  -2.984  1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1651 C  C   . GLY A-2 1 86  ? 3.033  14.996  -3.678  1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 C   1 
ATOM   1652 O  O   . GLY A-2 1 86  ? 2.142  14.231  -4.076  1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 O   1 
ATOM   1653 N  N   . LEU A-2 1 87  ? 4.332  14.714  -3.789  1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 N   1 
ATOM   1654 C  CA  . LEU A-2 1 87  ? 4.838  13.565  -4.506  1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1655 C  C   . LEU A-2 1 87  ? 5.343  12.530  -3.501  1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 C   1 
ATOM   1656 O  O   . LEU A-2 1 87  ? 6.047  12.860  -2.536  1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 O   1 
ATOM   1657 C  CB  . LEU A-2 1 87  ? 6.035  13.993  -5.386  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1658 C  CG  . LEU A-2 1 87  ? 5.886  14.937  -6.605  1.00 85.75  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1659 C  CD1 . LEU A-2 1 87  ? 7.227  15.512  -7.066  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1660 C  CD2 . LEU A-2 1 87  ? 5.191  14.212  -7.757  1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1661 N  N   . ASN A-2 1 88  ? 4.984  11.276  -3.702  1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 N   1 
ATOM   1662 C  CA  . ASN A-2 1 88  ? 5.835  10.170  -3.199  1.00 89.68  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1663 C  C   . ASN A-2 1 88  ? 7.133  9.998   -4.018  1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 C   1 
ATOM   1664 O  O   . ASN A-2 1 88  ? 7.382  10.727  -4.953  1.00 78.25  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 O   1 
ATOM   1665 C  CB  . ASN A-2 1 88  ? 5.046  8.861   -3.104  1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1666 C  CG  . ASN A-2 1 88  ? 4.673  8.304   -4.445  1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1667 O  OD1 . ASN A-2 1 88  ? 4.394  7.117   -4.554  1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1668 N  ND2 . ASN A-2 1 88  ? 4.671  9.143   -5.482  1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1669 N  N   . ALA A-2 1 89  ? 7.943  9.032   -3.627  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 N   1 
ATOM   1670 C  CA  . ALA A-2 1 89  ? 9.259  8.790   -4.184  1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1671 C  C   . ALA A-2 1 89  ? 9.192  8.201   -5.591  1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 C   1 
ATOM   1672 O  O   . ALA A-2 1 89  ? 9.931  8.607   -6.448  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 O   1 
ATOM   1673 C  CB  . ALA A-2 1 89  ? 10.035 7.824   -3.274  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1674 N  N   . ALA A-2 1 90  ? 8.311  7.225   -5.793  1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 N   1 
ATOM   1675 C  CA  . ALA A-2 1 90  ? 8.019  6.694   -7.122  1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1676 C  C   . ALA A-2 1 90  ? 7.716  7.816   -8.179  1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 C   1 
ATOM   1677 O  O   . ALA A-2 1 90  ? 8.096  7.719   -9.358  1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 O   1 
ATOM   1678 C  CB  . ALA A-2 1 90  ? 6.858  5.709   -7.031  1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1679 N  N   . GLY A-2 1 91  ? 7.082  8.894   -7.730  1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 N   1 
ATOM   1680 C  CA  . GLY A-2 1 91  ? 6.543  9.933   -8.589  1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1681 C  C   . GLY A-2 1 91  ? 7.747  10.739  -8.951  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 C   1 
ATOM   1682 O  O   . GLY A-2 1 91  ? 8.083  10.851  -10.120 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 O   1 
ATOM   1683 N  N   . TRP A-2 1 92  ? 8.430  11.235  -7.931  1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 N   1 
ATOM   1684 C  CA  . TRP A-2 1 92  ? 9.656  11.983  -8.120  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1685 C  C   . TRP A-2 1 92  ? 10.651 11.277  -8.974  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 C   1 
ATOM   1686 O  O   . TRP A-2 1 92  ? 11.236 11.906  -9.874  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 O   1 
ATOM   1687 C  CB  . TRP A-2 1 92  ? 10.315 12.294  -6.783  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1688 C  CG  . TRP A-2 1 92  ? 11.628 12.942  -6.861  1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1689 C  CD1 . TRP A-2 1 92  ? 12.801 12.471  -6.338  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1690 C  CD2 . TRP A-2 1 92  ? 11.938 14.203  -7.472  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1691 N  NE1 . TRP A-2 1 92  ? 13.835 13.359  -6.581  1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1692 C  CE2 . TRP A-2 1 92  ? 13.337 14.424  -7.290  1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1693 C  CE3 . TRP A-2 1 92  ? 11.180 15.168  -8.187  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1694 C  CZ2 . TRP A-2 1 92  ? 13.986 15.558  -7.806  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1695 C  CZ3 . TRP A-2 1 92  ? 11.833 16.287  -8.705  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1696 C  CH2 . TRP A-2 1 92  ? 13.211 16.482  -8.499  1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1697 N  N   . ASP A-2 1 93  ? 10.892 10.001  -8.670  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 N   1 
ATOM   1698 C  CA  . ASP A-2 1 93  ? 11.870 9.227   -9.436  1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1699 C  C   . ASP A-2 1 93  ? 11.503 9.220   -10.939 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 C   1 
ATOM   1700 O  O   . ASP A-2 1 93  ? 12.337 9.490   -11.768 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 O   1 
ATOM   1701 C  CB  . ASP A-2 1 93  ? 11.974 7.794   -8.940  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1702 C  CG  . ASP A-2 1 93  ? 12.902 6.905   -9.827  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1703 O  OD1 . ASP A-2 1 93  ? 14.015 7.338   -10.236 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1704 O  OD2 . ASP A-2 1 93  ? 12.499 5.761   -10.132 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1705 N  N   . LEU A-2 1 94  ? 10.251 8.911   -11.239 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N   1 
ATOM   1706 C  CA  . LEU A-2 1 94  ? 9.780  8.945   -12.594 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1707 C  C   . LEU A-2 1 94  ? 10.035 10.288  -13.278 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C   1 
ATOM   1708 O  O   . LEU A-2 1 94  ? 10.616 10.343  -14.367 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O   1 
ATOM   1709 C  CB  . LEU A-2 1 94  ? 8.316  8.534   -12.667 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1710 C  CG  . LEU A-2 1 94  ? 7.766  8.523   -14.093 1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1711 C  CD1 . LEU A-2 1 94  ? 6.648  7.508   -14.256 1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1712 C  CD2 . LEU A-2 1 94  ? 7.260  9.889   -14.565 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1713 N  N   . LEU A-2 1 95  ? 9.644  11.366  -12.647 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   1 
ATOM   1714 C  CA  . LEU A-2 1 95  ? 9.813  12.714  -13.184 1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1715 C  C   . LEU A-2 1 95  ? 11.241 13.047  -13.505 1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   1 
ATOM   1716 O  O   . LEU A-2 1 95  ? 11.570 13.636  -14.588 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   1 
ATOM   1717 C  CB  . LEU A-2 1 95  ? 9.272  13.763  -12.197 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . LEU A-2 1 95  ? 7.734  13.705  -11.963 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1719 C  CD1 . LEU A-2 1 95  ? 7.290  14.860  -11.089 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1720 C  CD2 . LEU A-2 1 95  ? 6.903  13.718  -13.264 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1721 N  N   . LEU A-2 1 96  ? 12.081 12.693  -12.554 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1722 C  CA  . LEU A-2 1 96  ? 13.497 12.965  -12.666 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1723 C  C   . LEU A-2 1 96  ? 14.107 12.092  -13.779 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1724 O  O   . LEU A-2 1 96  ? 14.942 12.577  -14.540 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1725 C  CB  . LEU A-2 1 96  ? 14.203 12.753  -11.327 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1726 C  CG  . LEU A-2 1 96  ? 15.689 12.998  -11.302 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1727 C  CD1 . LEU A-2 1 96  ? 16.081 14.372  -11.795 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1728 C  CD2 . LEU A-2 1 96  ? 16.149 12.804  -9.917  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1729 N  N   . THR A-2 1 97  ? 13.669 10.845  -13.909 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 N   1 
ATOM   1730 C  CA  . THR A-2 1 97  ? 14.104 10.041  -15.035 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CA  1 
ATOM   1731 C  C   . THR A-2 1 97  ? 13.830 10.754  -16.375 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 C   1 
ATOM   1732 O  O   . THR A-2 1 97  ? 14.771 11.002  -17.164 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 O   1 
ATOM   1733 C  CB  . THR A-2 1 97  ? 13.532 8.644   -14.932 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CB  1 
ATOM   1734 O  OG1 . THR A-2 1 97  ? 14.005 8.126   -13.705 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1735 C  CG2 . THR A-2 1 97  ? 14.009 7.728   -16.087 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1736 N  N   . LEU A-2 1 98  ? 12.600 11.216  -16.548 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   1 
ATOM   1737 C  CA  . LEU A-2 1 98  ? 12.241 11.919  -17.777 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1738 C  C   . LEU A-2 1 98  ? 13.151 13.118  -17.894 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   1 
ATOM   1739 O  O   . LEU A-2 1 98  ? 13.793 13.309  -18.926 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   1 
ATOM   1740 C  CB  . LEU A-2 1 98  ? 10.760 12.299  -17.794 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1741 C  CG  . LEU A-2 1 98  ? 9.868  11.051  -17.678 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1742 C  CD1 . LEU A-2 1 98  ? 8.394  11.417  -17.586 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1743 C  CD2 . LEU A-2 1 98  ? 10.069 10.064  -18.823 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1744 N  N   . TYR A-2 1 99  ? 13.314 13.866  -16.800 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 N   1 
ATOM   1745 C  CA  . TYR A-2 1 99  ? 14.080 15.089  -16.921 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1746 C  C   . TYR A-2 1 99  ? 15.480 14.839  -17.429 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 C   1 
ATOM   1747 O  O   . TYR A-2 1 99  ? 15.901 15.436  -18.435 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 O   1 
ATOM   1748 C  CB  . TYR A-2 1 99  ? 14.093 15.819  -15.632 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1749 C  CG  . TYR A-2 1 99  ? 14.543 17.242  -15.689 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1750 C  CD1 . TYR A-2 1 99  ? 15.888 17.555  -15.578 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1751 C  CD2 . TYR A-2 1 99  ? 13.610 18.319  -15.698 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1752 C  CE1 . TYR A-2 1 99  ? 16.318 18.882  -15.534 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1753 C  CE2 . TYR A-2 1 99  ? 14.033 19.663  -15.650 1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1754 C  CZ  . TYR A-2 1 99  ? 15.402 19.952  -15.569 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1755 O  OH  . TYR A-2 1 99  ? 15.937 21.255  -15.506 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1756 N  N   . ARG A-2 1 100 ? 16.199 13.924  -16.797 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N   1 
ATOM   1757 C  CA  . ARG A-2 1 100 ? 17.558 13.635  -17.267 1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1758 C  C   . ARG A-2 1 100 ? 17.592 12.814  -18.562 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C   1 
ATOM   1759 O  O   . ARG A-2 1 100 ? 18.518 12.978  -19.342 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O   1 
ATOM   1760 C  CB  . ARG A-2 1 100 ? 18.452 13.001  -16.200 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1761 C  CG  . ARG A-2 1 100 ? 17.965 11.653  -15.664 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1762 C  CD  . ARG A-2 1 100 ? 19.030 10.921  -14.880 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1763 N  NE  . ARG A-2 1 100 ? 18.448 9.916   -14.022 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1764 C  CZ  . ARG A-2 1 100 ? 18.002 8.703   -14.389 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1765 N  NH1 . ARG A-2 1 100 ? 18.053 8.313   -15.654 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1766 N  NH2 . ARG A-2 1 100 ? 17.484 7.840   -13.455 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1767 N  N   . SER A-2 1 101 ? 16.600 11.959  -18.824 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 N   1 
ATOM   1768 C  CA  . SER A-2 1 101 ? 16.876 10.879  -19.789 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CA  1 
ATOM   1769 C  C   . SER A-2 1 101 ? 15.912 10.734  -20.928 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 C   1 
ATOM   1770 O  O   . SER A-2 1 101 ? 16.145 9.856   -21.816 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 O   1 
ATOM   1771 C  CB  . SER A-2 1 101 ? 17.047 9.535   -19.053 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CB  1 
ATOM   1772 O  OG  . SER A-2 1 101 ? 18.259 9.550   -18.337 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 OG  1 
ATOM   1773 N  N   . ALA A-2 1 102 ? 14.841 11.543  -20.915 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N   1 
ATOM   1774 C  CA  . ALA A-2 1 102 ? 13.836 11.500  -21.983 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1775 C  C   . ALA A-2 1 102 ? 14.317 12.326  -23.167 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C   1 
ATOM   1776 O  O   . ALA A-2 1 102 ? 14.737 13.436  -22.962 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O   1 
ATOM   1777 C  CB  . ALA A-2 1 102 ? 12.448 12.002  -21.499 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1778 N  N   . PRO A-2 1 103 ? 14.245 11.776  -24.413 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 N   1 
ATOM   1779 C  CA  . PRO A-2 1 103 ? 14.371 12.639  -25.569 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1780 C  C   . PRO A-2 1 103 ? 13.089 13.431  -25.725 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 C   1 
ATOM   1781 O  O   . PRO A-2 1 103 ? 12.116 13.138  -25.054 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 O   1 
ATOM   1782 C  CB  . PRO A-2 1 103 ? 14.502 11.653  -26.716 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1783 C  CG  . PRO A-2 1 103 ? 13.754 10.488  -26.240 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1784 C  CD  . PRO A-2 1 103 ? 14.181 10.372  -24.840 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1785 N  N   . PRO A-2 1 104 ? 13.064 14.397  -26.649 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 N   1 
ATOM   1786 C  CA  . PRO A-2 1 104 ? 11.884 15.239  -26.657 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1787 C  C   . PRO A-2 1 104 ? 10.559 14.488  -26.899 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 C   1 
ATOM   1788 O  O   . PRO A-2 1 104 ? 9.542  14.983  -26.456 1.00 70.91  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 O   1 
ATOM   1789 C  CB  . PRO A-2 1 104 ? 12.187 16.288  -27.756 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1790 C  CG  . PRO A-2 1 104 ? 13.642 16.142  -28.064 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1791 C  CD  . PRO A-2 1 104 ? 13.950 14.701  -27.781 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1792 N  N   . GLU A-2 1 105 ? 10.559 13.322  -27.541 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   1 
ATOM   1793 C  CA  . GLU A-2 1 105 ? 9.277  12.639  -27.772 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1794 C  C   . GLU A-2 1 105 ? 8.826  11.720  -26.611 1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   1 
ATOM   1795 O  O   . GLU A-2 1 105 ? 7.715  11.185  -26.619 1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   1 
ATOM   1796 C  CB  . GLU A-2 1 105 ? 9.196  11.976  -29.174 1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1797 C  CG  . GLU A-2 1 105 ? 9.055  12.981  -30.385 1.00 95.49  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1798 C  CD  . GLU A-2 1 105 ? 7.909  14.082  -30.349 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1799 O  OE1 . GLU A-2 1 105 ? 6.742  13.726  -30.165 1.00 122.39 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1800 O  OE2 . GLU A-2 1 105 ? 8.113  15.324  -30.567 1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1801 N  N   . GLY A-2 1 106 ? 9.659  11.584  -25.597 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 N   1 
ATOM   1802 C  CA  . GLY A-2 1 106 ? 9.320  10.758  -24.468 1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1803 C  C   . GLY A-2 1 106 ? 10.002 9.419   -24.411 1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 C   1 
ATOM   1804 O  O   . GLY A-2 1 106 ? 10.756 9.099   -25.272 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 O   1 
ATOM   1805 N  N   . LEU A-2 1 107 ? 9.761  8.674   -23.342 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 N   1 
ATOM   1806 C  CA  . LEU A-2 1 107 ? 10.223 7.335   -23.213 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1807 C  C   . LEU A-2 1 107 ? 9.042  6.411   -23.245 1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 C   1 
ATOM   1808 O  O   . LEU A-2 1 107 ? 7.988  6.722   -22.713 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 O   1 
ATOM   1809 C  CB  . LEU A-2 1 107 ? 10.968 7.177   -21.904 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . LEU A-2 1 107 ? 12.356 7.855   -21.808 1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1811 C  CD1 . LEU A-2 1 107 ? 12.881 7.790   -20.376 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1812 C  CD2 . LEU A-2 1 107 ? 13.449 7.317   -22.758 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1813 N  N   . ARG A-2 1 108 ? 9.198  5.271   -23.895 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N   1 
ATOM   1814 C  CA  . ARG A-2 1 108 ? 8.241  4.200   -23.691 1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1815 C  C   . ARG A-2 1 108 ? 8.451  3.685   -22.267 1.00 95.76  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C   1 
ATOM   1816 O  O   . ARG A-2 1 108 ? 9.597  3.711   -21.711 1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O   1 
ATOM   1817 C  CB  . ARG A-2 1 108 ? 8.341  3.063   -24.743 1.00 119.20 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . ARG A-2 1 108 ? 8.251  3.528   -26.210 1.00 132.61 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . ARG A-2 1 108 ? 7.253  2.743   -27.075 1.00 149.06 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1820 N  NE  . ARG A-2 1 108 ? 6.973  3.381   -28.383 1.00 162.64 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1821 C  CZ  . ARG A-2 1 108 ? 6.075  2.951   -29.289 1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1822 N  NH1 . ARG A-2 1 108 ? 5.326  1.864   -29.072 1.00 180.61 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1823 N  NH2 . ARG A-2 1 108 ? 5.914  3.610   -30.438 1.00 176.67 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1824 N  N   . PRO A-2 1 109 ? 7.355  3.224   -21.655 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 N   1 
ATOM   1825 C  CA  . PRO A-2 1 109 ? 7.394  2.854   -20.217 1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1826 C  C   . PRO A-2 1 109 ? 8.411  1.721   -19.904 1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 C   1 
ATOM   1827 O  O   . PRO A-2 1 109 ? 8.978  1.598   -18.793 1.00 85.55  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 O   1 
ATOM   1828 C  CB  . PRO A-2 1 109 ? 5.950  2.446   -19.936 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1829 C  CG  . PRO A-2 1 109 ? 5.155  2.840   -21.141 1.00 100.82 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1830 C  CD  . PRO A-2 1 109 ? 6.086  2.837   -22.286 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1831 N  N   . THR A-2 1 110 ? 8.595  0.909   -20.928 1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 N   1 
ATOM   1832 C  CA  . THR A-2 1 110 ? 9.687  0.009   -21.067 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 CA  1 
ATOM   1833 C  C   . THR A-2 1 110 ? 11.012 0.650   -20.774 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 C   1 
ATOM   1834 O  O   . THR A-2 1 110 ? 11.669 0.263   -19.865 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 O   1 
ATOM   1835 C  CB  . THR A-2 1 110 ? 9.747  -0.481  -22.524 1.00 96.62  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 CB  1 
ATOM   1836 O  OG1 . THR A-2 1 110 ? 8.435  -0.388  -23.128 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1837 C  CG2 . THR A-2 1 110 ? 10.314 -1.863  -22.552 1.00 95.56  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1838 N  N   . GLU A-2 1 111 ? 11.415 1.637   -21.545 1.00 83.09  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 N   1 
ATOM   1839 C  CA  . GLU A-2 1 111 ? 12.765 2.090   -21.412 1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1840 C  C   . GLU A-2 1 111 ? 12.843 3.092   -20.299 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 C   1 
ATOM   1841 O  O   . GLU A-2 1 111 ? 13.921 3.294   -19.755 1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 O   1 
ATOM   1842 C  CB  . GLU A-2 1 111 ? 13.305 2.597   -22.730 1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1843 C  CG  . GLU A-2 1 111 ? 12.700 3.868   -23.206 1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1844 C  CD  . GLU A-2 1 111 ? 12.569 3.944   -24.734 1.00 99.17  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1845 O  OE1 . GLU A-2 1 111 ? 13.548 4.346   -25.428 1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1846 O  OE2 . GLU A-2 1 111 ? 11.460 3.652   -25.223 1.00 94.78  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1847 N  N   . LEU A-2 1 112 ? 11.697 3.697   -19.960 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 N   1 
ATOM   1848 C  CA  . LEU A-2 1 112 ? 11.450 4.340   -18.627 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1849 C  C   . LEU A-2 1 112 ? 11.801 3.477   -17.431 1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 C   1 
ATOM   1850 O  O   . LEU A-2 1 112 ? 12.617 3.881   -16.571 1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 O   1 
ATOM   1851 C  CB  . LEU A-2 1 112 ? 9.986  4.736   -18.469 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1852 C  CG  . LEU A-2 1 112 ? 9.800  6.088   -17.828 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1853 C  CD1 . LEU A-2 1 112 ? 8.312  6.378   -17.834 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1854 C  CD2 . LEU A-2 1 112 ? 10.370 6.139   -16.419 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1855 N  N   . SER A-2 1 113 ? 11.179 2.301   -17.395 1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 N   1 
ATOM   1856 C  CA  . SER A-2 1 113 ? 11.507 1.292   -16.401 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CA  1 
ATOM   1857 C  C   . SER A-2 1 113 ? 12.984 1.173   -16.334 1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 C   1 
ATOM   1858 O  O   . SER A-2 1 113 ? 13.536 1.258   -15.255 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 O   1 
ATOM   1859 C  CB  . SER A-2 1 113 ? 10.945 -0.109  -16.730 1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CB  1 
ATOM   1860 O  OG  . SER A-2 1 113 ? 9.669  -0.300  -16.154 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 OG  1 
ATOM   1861 N  N   . ALA A-2 1 114 ? 13.608 0.985   -17.496 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 N   1 
ATOM   1862 C  CA  . ALA A-2 1 114 ? 15.043 0.684   -17.558 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1863 C  C   . ALA A-2 1 114 ? 16.030 1.748   -17.036 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 C   1 
ATOM   1864 O  O   . ALA A-2 1 114 ? 17.135 1.419   -16.604 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 O   1 
ATOM   1865 C  CB  . ALA A-2 1 114 ? 15.419 0.349   -18.958 1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1866 N  N   . LEU A-2 1 115 ? 15.663 3.015   -17.161 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 N   1 
ATOM   1867 C  CA  . LEU A-2 1 115 ? 16.551 4.116   -16.825 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1868 C  C   . LEU A-2 1 115 ? 16.188 4.702   -15.431 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 C   1 
ATOM   1869 O  O   . LEU A-2 1 115 ? 16.957 5.489   -14.887 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 O   1 
ATOM   1870 C  CB  . LEU A-2 1 115 ? 16.367 5.193   -17.866 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1871 C  CG  . LEU A-2 1 115 ? 17.018 4.952   -19.190 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1872 C  CD1 . LEU A-2 1 115 ? 16.356 5.762   -20.298 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1873 C  CD2 . LEU A-2 1 115 ? 18.527 5.191   -19.143 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1874 N  N   . ALA A-2 1 116 ? 15.021 4.330   -14.880 1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 N   1 
ATOM   1875 C  CA  . ALA A-2 1 116 ? 14.548 4.876   -13.595 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1876 C  C   . ALA A-2 1 116 ? 15.326 4.200   -12.433 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 C   1 
ATOM   1877 O  O   . ALA A-2 1 116 ? 16.020 3.212   -12.645 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 O   1 
ATOM   1878 C  CB  . ALA A-2 1 116 ? 13.036 4.673   -13.478 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1879 N  N   . ALA A-2 1 117 ? 15.289 4.772   -11.251 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 N   1 
ATOM   1880 C  CA  . ALA A-2 1 117 ? 15.977 4.166   -10.049 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1881 C  C   . ALA A-2 1 117 ? 15.189 3.074   -9.341  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 C   1 
ATOM   1882 O  O   . ALA A-2 1 117 ? 15.765 2.126   -8.857  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 O   1 
ATOM   1883 C  CB  . ALA A-2 1 117 ? 16.344 5.215   -9.031  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1884 N  N   . ILE A-2 1 118 ? 13.875 3.223   -9.371  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 N   1 
ATOM   1885 C  CA  . ILE A-2 1 118 ? 12.892 2.475   -8.588  1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1886 C  C   . ILE A-2 1 118 ? 11.999 1.752   -9.558  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 C   1 
ATOM   1887 O  O   . ILE A-2 1 118 ? 11.319 2.406   -10.403 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 O   1 
ATOM   1888 C  CB  . ILE A-2 1 118 ? 11.957 3.444   -7.804  1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1889 C  CG1 . ILE A-2 1 118 ? 12.745 4.238   -6.769  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1890 C  CG2 . ILE A-2 1 118 ? 10.728 2.735   -7.244  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1891 C  CD1 . ILE A-2 1 118 ? 12.016 5.468   -6.271  1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1892 N  N   . SER A-2 1 119 ? 12.032 0.422   -9.470  1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N   1 
ATOM   1893 C  CA  . SER A-2 1 119 ? 11.101 -0.410  -10.227 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA  1 
ATOM   1894 C  C   . SER A-2 1 119 ? 10.758 -1.538  -9.302  1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C   1 
ATOM   1895 O  O   . SER A-2 1 119 ? 11.539 -2.464  -9.139  1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O   1 
ATOM   1896 C  CB  . SER A-2 1 119 ? 11.675 -0.881  -11.589 1.00 108.92 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB  1 
ATOM   1897 O  OG  . SER A-2 1 119 ? 11.431 0.076   -12.646 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG  1 
ATOM   1898 N  N   . GLY A-2 1 120 ? 9.594  -1.384  -8.672  1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 N   1 
ATOM   1899 C  CA  . GLY A-2 1 120 ? 9.028  -2.320  -7.711  1.00 118.20 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1900 C  C   . GLY A-2 1 120 ? 7.511  -2.334  -7.878  1.00 119.25 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 C   1 
ATOM   1901 O  O   . GLY A-2 1 120 ? 7.016  -2.194  -9.001  1.00 119.56 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 O   1 
ATOM   1902 N  N   . PRO A-2 1 121 ? 6.764  -2.532  -6.768  1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 N   1 
ATOM   1903 C  CA  . PRO A-2 1 121 ? 5.300  -2.340  -6.741  1.00 117.55 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CA  1 
ATOM   1904 C  C   . PRO A-2 1 121 ? 4.828  -0.945  -6.252  1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 C   1 
ATOM   1905 O  O   . PRO A-2 1 121 ? 3.671  -0.602  -6.490  1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 O   1 
ATOM   1906 C  CB  . PRO A-2 1 121 ? 4.804  -3.471  -5.818  1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . PRO A-2 1 121 ? 6.032  -4.164  -5.293  1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CG  1 
ATOM   1908 C  CD  . PRO A-2 1 121 ? 7.208  -3.273  -5.573  1.00 125.87 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CD  1 
ATOM   1909 N  N   . SER A-2 1 122 ? 5.702  -0.156  -5.599  1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N   1 
ATOM   1910 C  CA  . SER A-2 1 122 ? 5.521  1.324   -5.426  1.00 109.55 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA  1 
ATOM   1911 C  C   . SER A-2 1 122 ? 5.221  2.061   -6.772  1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C   1 
ATOM   1912 O  O   . SER A-2 1 122 ? 4.540  3.112   -6.800  1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O   1 
ATOM   1913 C  CB  . SER A-2 1 122 ? 6.765  1.977   -4.772  1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB  1 
ATOM   1914 O  OG  . SER A-2 1 122 ? 7.744  1.030   -4.375  1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG  1 
ATOM   1915 N  N   . THR A-2 1 123 ? 5.735  1.481   -7.868  1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   1 
ATOM   1916 C  CA  . THR A-2 1 123 ? 5.589  1.984   -9.231  1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  1 
ATOM   1917 C  C   . THR A-2 1 123 ? 4.311  1.518   -9.913  1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   1 
ATOM   1918 O  O   . THR A-2 1 123 ? 4.202  1.629   -11.137 1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   1 
ATOM   1919 C  CB  . THR A-2 1 123 ? 6.734  1.438   -10.088 1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  1 
ATOM   1920 O  OG1 . THR A-2 1 123 ? 6.683  0.011   -10.062 1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   1921 C  CG2 . THR A-2 1 123 ? 8.061  1.883   -9.553  1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   1922 N  N   . SER A-2 1 124 ? 3.354  0.991   -9.150  1.00 121.90 ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 N   1 
ATOM   1923 C  CA  . SER A-2 1 124 ? 2.145  0.405   -9.726  1.00 128.41 ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 CA  1 
ATOM   1924 C  C   . SER A-2 1 124 ? 1.369  1.480   -10.500 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 C   1 
ATOM   1925 O  O   . SER A-2 1 124 ? 1.152  1.381   -11.717 1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 O   1 
ATOM   1926 C  CB  . SER A-2 1 124 ? 1.244  -0.196  -8.620  1.00 135.86 ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 CB  1 
ATOM   1927 O  OG  . SER A-2 1 124 ? 1.556  -1.557  -8.345  1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 OG  1 
ATOM   1928 N  N   . ASN A-2 1 125 ? 1.006  2.525   -9.766  1.00 123.76 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 N   1 
ATOM   1929 C  CA  . ASN A-2 1 125 ? 0.106  3.570   -10.244 1.00 121.85 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CA  1 
ATOM   1930 C  C   . ASN A-2 1 125 ? 0.785  4.923   -10.408 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 C   1 
ATOM   1931 O  O   . ASN A-2 1 125 ? 0.103  5.966   -10.381 1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 O   1 
ATOM   1932 C  CB  . ASN A-2 1 125 ? -1.072 3.710   -9.265  1.00 131.02 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . ASN A-2 1 125 ? -2.375 3.304   -9.881  1.00 132.60 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CG  1 
ATOM   1934 O  OD1 . ASN A-2 1 125 ? -2.650 2.111   -10.026 1.00 140.56 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1935 N  ND2 . ASN A-2 1 125 ? -3.185 4.287   -10.255 1.00 131.48 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1936 N  N   . ARG A-2 1 126 ? 2.111  4.900   -10.610 1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 N   1 
ATOM   1937 C  CA  . ARG A-2 1 126 ? 2.904  6.125   -10.660 1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CA  1 
ATOM   1938 C  C   . ARG A-2 1 126 ? 2.548  6.882   -11.957 1.00 95.61  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 C   1 
ATOM   1939 O  O   . ARG A-2 1 126 ? 2.367  8.117   -11.940 1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 O   1 
ATOM   1940 C  CB  . ARG A-2 1 126 ? 4.408  5.846   -10.419 1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CB  1 
ATOM   1941 C  CG  . ARG A-2 1 126 ? 5.303  5.915   -11.624 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CG  1 
ATOM   1942 C  CD  . ARG A-2 1 126 ? 6.380  4.849   -11.753 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CD  1 
ATOM   1943 N  NE  . ARG A-2 1 126 ? 7.674  5.262   -11.214 1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 NE  1 
ATOM   1944 C  CZ  . ARG A-2 1 126 ? 8.850  4.638   -11.422 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1945 N  NH1 . ARG A-2 1 126 ? 8.943  3.559   -12.207 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1946 N  NH2 . ARG A-2 1 126 ? 9.963  5.100   -10.824 1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1947 N  N   . ILE A-2 1 127 ? 2.351  6.169   -13.062 1.00 93.41  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 N   1 
ATOM   1948 C  CA  . ILE A-2 1 127 ? 2.206  6.886   -14.331 1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1949 C  C   . ILE A-2 1 127 ? 0.835  7.548   -14.315 1.00 97.11  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 C   1 
ATOM   1950 O  O   . ILE A-2 1 127 ? 0.699  8.783   -14.331 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 O   1 
ATOM   1951 C  CB  . ILE A-2 1 127 ? 2.471  5.952   -15.540 1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1952 C  CG1 . ILE A-2 1 127 ? 3.956  5.525   -15.545 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1953 C  CG2 . ILE A-2 1 127 ? 2.133  6.650   -16.855 1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1954 C  CD1 . ILE A-2 1 127 ? 4.276  4.210   -16.241 1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1955 N  N   . VAL A-2 1 128 ? -0.159 6.696   -14.149 1.00 103.97 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 N   1 
ATOM   1956 C  CA  . VAL A-2 1 128 ? -1.561 7.085   -14.113 1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1957 C  C   . VAL A-2 1 128 ? -1.860 8.169   -13.046 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 C   1 
ATOM   1958 O  O   . VAL A-2 1 128 ? -2.759 8.986   -13.241 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 O   1 
ATOM   1959 C  CB  . VAL A-2 1 128 ? -2.441 5.833   -13.930 1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1960 C  CG1 . VAL A-2 1 128 ? -3.900 6.222   -13.835 1.00 116.86 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1961 C  CG2 . VAL A-2 1 128 ? -2.249 4.863   -15.105 1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1962 N  N   . ARG A-2 1 129 ? -1.087 8.193   -11.957 1.00 100.79 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 N   1 
ATOM   1963 C  CA  . ARG A-2 1 129 ? -1.132 9.287   -10.961 1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CA  1 
ATOM   1964 C  C   . ARG A-2 1 129 ? -0.597 10.634  -11.516 1.00 98.46  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 C   1 
ATOM   1965 O  O   . ARG A-2 1 129 ? -1.237 11.712  -11.410 1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 O   1 
ATOM   1966 C  CB  . ARG A-2 1 129 ? -0.345 8.836   -9.726  1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CB  1 
ATOM   1967 C  CG  . ARG A-2 1 129 ? -0.116 9.808   -8.562  1.00 108.57 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CG  1 
ATOM   1968 C  CD  . ARG A-2 1 129 ? 1.106  9.362   -7.717  1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CD  1 
ATOM   1969 N  NE  . ARG A-2 1 129 ? 1.142  7.901   -7.475  1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NE  1 
ATOM   1970 C  CZ  . ARG A-2 1 129 ? 2.244  7.181   -7.262  1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1971 N  NH1 . ARG A-2 1 129 ? 3.433  7.774   -7.275  1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1972 N  NH2 . ARG A-2 1 129 ? 2.170  5.853   -7.063  1.00 94.83  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1973 N  N   . LEU A-2 1 130 ? 0.579  10.574  -12.120 1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 N   1 
ATOM   1974 C  CA  . LEU A-2 1 130 ? 1.215  11.790  -12.574 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1975 C  C   . LEU A-2 1 130 ? 0.491  12.336  -13.786 1.00 85.56  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 C   1 
ATOM   1976 O  O   . LEU A-2 1 130 ? 0.491  13.558  -13.969 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 O   1 
ATOM   1977 C  CB  . LEU A-2 1 130 ? 2.692  11.570  -12.830 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . LEU A-2 1 130 ? 3.542  11.132  -11.615 1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1979 C  CD1 . LEU A-2 1 130 ? 4.772  10.415  -12.130 1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1980 C  CD2 . LEU A-2 1 130 ? 3.994  12.281  -10.732 1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1981 N  N   . LEU A-2 1 131 ? -0.158 11.457  -14.579 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 N   1 
ATOM   1982 C  CA  . LEU A-2 1 131 ? -1.102 11.907  -15.670 1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1983 C  C   . LEU A-2 1 131 ? -2.290 12.747  -15.141 1.00 97.73  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 C   1 
ATOM   1984 O  O   . LEU A-2 1 131 ? -2.574 13.813  -15.675 1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 O   1 
ATOM   1985 C  CB  . LEU A-2 1 131 ? -1.674 10.723  -16.482 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . LEU A-2 1 131 ? -1.064 10.113  -17.743 1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1987 C  CD1 . LEU A-2 1 131 ? -0.396 11.151  -18.672 1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1988 C  CD2 . LEU A-2 1 131 ? -0.094 9.021   -17.368 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1989 N  N   . GLU A-2 1 132 ? -2.999 12.210  -14.139 1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 N   1 
ATOM   1990 C  CA  . GLU A-2 1 132 ? -3.932 12.969  -13.289 1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1991 C  C   . GLU A-2 1 132 ? -3.374 14.341  -12.863 1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 C   1 
ATOM   1992 O  O   . GLU A-2 1 132 ? -4.038 15.365  -13.054 1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 O   1 
ATOM   1993 C  CB  . GLU A-2 1 132 ? -4.283 12.168  -12.002 1.00 124.20 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1994 C  CG  . GLU A-2 1 132 ? -5.772 11.995  -11.720 1.00 135.34 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1995 C  CD  . GLU A-2 1 132 ? -6.448 10.963  -12.619 1.00 140.95 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1996 O  OE1 . GLU A-2 1 132 ? -5.856 10.545  -13.649 1.00 139.03 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1997 O  OE2 . GLU A-2 1 132 ? -7.594 10.578  -12.288 1.00 146.44 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1998 N  N   . LYS A-2 1 133 ? -2.174 14.353  -12.266 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 N   1 
ATOM   1999 C  CA  . LYS A-2 1 133 ? -1.578 15.605  -11.748 1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2000 C  C   . LYS A-2 1 133 ? -1.177 16.655  -12.829 1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 C   1 
ATOM   2001 O  O   . LYS A-2 1 133 ? -0.934 17.833  -12.509 1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 O   1 
ATOM   2002 C  CB  . LYS A-2 1 133 ? -0.373 15.297  -10.854 1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2003 C  CG  . LYS A-2 1 133 ? -0.683 14.493  -9.605  1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2004 C  CD  . LYS A-2 1 133 ? 0.079  15.019  -8.381  1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2005 C  CE  . LYS A-2 1 133 ? 0.180  13.997  -7.236  1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2006 N  NZ  . LYS A-2 1 133 ? 1.617  13.718  -6.923  1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2007 N  N   . GLY A-2 1 134 ? -1.102 16.220  -14.097 1.00 100.67 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 N   1 
ATOM   2008 C  CA  . GLY A-2 1 134 ? -0.694 17.058  -15.255 1.00 93.62  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2009 C  C   . GLY A-2 1 134 ? 0.795  17.370  -15.279 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 C   1 
ATOM   2010 O  O   . GLY A-2 1 134 ? 1.194  18.491  -15.638 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 O   1 
ATOM   2011 N  N   . LEU A-2 1 135 ? 1.589  16.374  -14.874 1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 N   1 
ATOM   2012 C  CA  . LEU A-2 1 135 ? 3.055  16.459  -14.753 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2013 C  C   . LEU A-2 1 135 ? 3.808  15.726  -15.860 1.00 82.95  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 C   1 
ATOM   2014 O  O   . LEU A-2 1 135 ? 4.937  16.063  -16.203 1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 O   1 
ATOM   2015 C  CB  . LEU A-2 1 135 ? 3.451  15.821  -13.429 1.00 89.27  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2016 C  CG  . LEU A-2 1 135 ? 2.971  16.496  -12.136 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2017 C  CD1 . LEU A-2 1 135 ? 3.404  15.622  -10.997 1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2018 C  CD2 . LEU A-2 1 135 ? 3.507  17.915  -11.935 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2019 N  N   . ILE A-2 1 136 ? 3.168  14.667  -16.345 1.00 89.22  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 N   1 
ATOM   2020 C  CA  . ILE A-2 1 136 ? 3.572  13.948  -17.521 1.00 87.76  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2021 C  C   . ILE A-2 1 136 ? 2.380  13.870  -18.483 1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 C   1 
ATOM   2022 O  O   . ILE A-2 1 136 ? 1.220  14.002  -18.068 1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 O   1 
ATOM   2023 C  CB  . ILE A-2 1 136 ? 4.082  12.543  -17.144 1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2024 C  CG1 . ILE A-2 1 136 ? 2.954  11.662  -16.598 1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2025 C  CG2 . ILE A-2 1 136 ? 5.185  12.647  -16.105 1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2026 C  CD1 . ILE A-2 1 136 ? 3.312  10.179  -16.511 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2027 N  N   . GLU A-2 1 137 ? 2.693  13.657  -19.763 1.00 97.69  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 N   1 
ATOM   2028 C  CA  . GLU A-2 1 137 ? 1.697  13.415  -20.822 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2029 C  C   . GLU A-2 1 137 ? 2.012  12.171  -21.688 1.00 94.38  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 C   1 
ATOM   2030 O  O   . GLU A-2 1 137 ? 3.174  11.763  -21.799 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 O   1 
ATOM   2031 C  CB  . GLU A-2 1 137 ? 1.490  14.692  -21.665 1.00 98.17  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2032 C  CG  . GLU A-2 1 137 ? 2.478  14.983  -22.796 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2033 C  CD  . GLU A-2 1 137 ? 2.115  16.253  -23.540 1.00 102.94 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2034 O  OE1 . GLU A-2 1 137 ? 1.846  16.206  -24.771 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2035 O  OE2 . GLU A-2 1 137 ? 2.032  17.292  -22.861 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2036 N  N   . ARG A-2 1 138 ? 0.957  11.563  -22.250 1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N   1 
ATOM   2037 C  CA  . ARG A-2 1 138 ? 1.085  10.650  -23.397 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2038 C  C   . ARG A-2 1 138 ? 1.415  11.340  -24.759 1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C   1 
ATOM   2039 O  O   . ARG A-2 1 138 ? 1.152  12.537  -24.996 1.00 112.22 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O   1 
ATOM   2040 C  CB  . ARG A-2 1 138 ? -0.186 9.874   -23.613 1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2041 C  CG  . ARG A-2 1 138 ? -0.504 8.913   -22.523 1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2042 C  CD  . ARG A-2 1 138 ? 0.539  7.821   -22.397 1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2043 N  NE  . ARG A-2 1 138 ? -0.122 6.563   -22.044 1.00 123.82 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2044 C  CZ  . ARG A-2 1 138 ? -0.758 6.313   -20.897 1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2045 N  NH1 . ARG A-2 1 138 ? -0.836 7.217   -19.925 1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2046 N  NH2 . ARG A-2 1 138 ? -1.331 5.130   -20.711 1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2047 N  N   . ARG A-2 1 139 ? 1.980  10.529  -25.651 1.00 128.53 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 N   1 
ATOM   2048 C  CA  . ARG A-2 1 139 ? 2.303  10.925  -27.013 1.00 137.30 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2049 C  C   . ARG A-2 1 139 ? 1.861  9.746   -27.926 1.00 144.93 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 C   1 
ATOM   2050 O  O   . ARG A-2 1 139 ? 2.481  8.671   -27.889 1.00 140.47 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 O   1 
ATOM   2051 C  CB  . ARG A-2 1 139 ? 3.807  11.258  -27.093 1.00 140.49 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2052 C  CG  . ARG A-2 1 139 ? 4.205  12.218  -28.212 1.00 145.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2053 C  CD  . ARG A-2 1 139 ? 5.155  11.624  -29.263 1.00 151.19 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2054 N  NE  . ARG A-2 1 139 ? 4.815  10.310  -29.825 1.00 160.43 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2055 C  CZ  . ARG A-2 1 139 ? 5.461  9.711   -30.831 1.00 162.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2056 N  NH1 . ARG A-2 1 139 ? 5.050  8.513   -31.260 1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2057 N  NH2 . ARG A-2 1 139 ? 6.513  10.294  -31.418 1.00 164.64 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2058 N  N   . GLU A-2 1 140 ? 0.779  9.970   -28.703 1.00 154.07 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   1 
ATOM   2059 C  CA  . GLU A-2 1 140 ? 0.026  8.945   -29.501 1.00 158.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2060 C  C   . GLU A-2 1 140 ? -0.576 7.767   -28.663 1.00 165.92 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   1 
ATOM   2061 O  O   . GLU A-2 1 140 ? 0.105  6.767   -28.426 1.00 160.71 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   1 
ATOM   2062 C  CB  . GLU A-2 1 140 ? 0.864  8.417   -30.693 1.00 155.33 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2063 C  CG  . GLU A-2 1 140 ? 1.659  9.452   -31.496 1.00 153.00 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2064 C  CD  . GLU A-2 1 140 ? 0.816  10.593  -32.030 1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2065 O  OE1 . GLU A-2 1 140 ? 0.633  10.712  -33.272 1.00 157.78 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2066 O  OE2 . GLU A-2 1 140 ? 0.342  11.377  -31.189 1.00 151.86 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2067 N  N   . ASP A-2 1 141 ? -1.857 7.876   -28.265 1.00 178.79 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 N   1 
ATOM   2068 C  CA  . ASP A-2 1 141 ? -2.471 6.986   -27.217 1.00 193.02 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2069 C  C   . ASP A-2 1 141 ? -2.536 5.463   -27.520 1.00 202.68 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 C   1 
ATOM   2070 O  O   . ASP A-2 1 141 ? -1.751 4.690   -26.956 1.00 214.09 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 O   1 
ATOM   2071 C  CB  . ASP A-2 1 141 ? -3.864 7.503   -26.740 1.00 196.47 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2072 C  CG  . ASP A-2 1 141 ? -3.805 8.226   -25.371 1.00 195.70 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2073 O  OD1 . ASP A-2 1 141 ? -3.222 9.331   -25.313 1.00 194.08 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2074 O  OD2 . ASP A-2 1 141 ? -4.344 7.694   -24.359 1.00 189.49 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2075 N  N   . GLU A-2 1 142 ? -3.490 5.024   -28.342 1.00 204.65 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   1 
ATOM   2076 C  CA  . GLU A-2 1 142 ? -3.540 3.618   -28.787 1.00 204.14 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2077 C  C   . GLU A-2 1 142 ? -3.940 3.591   -30.273 1.00 204.54 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   1 
ATOM   2078 O  O   . GLU A-2 1 142 ? -4.980 3.055   -30.660 1.00 198.61 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   1 
ATOM   2079 C  CB  . GLU A-2 1 142 ? -4.415 2.740   -27.855 1.00 201.92 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2080 C  CG  . GLU A-2 1 142 ? -5.792 3.285   -27.486 1.00 204.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2081 C  CD  . GLU A-2 1 142 ? -6.910 2.756   -28.374 1.00 205.40 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2082 O  OE1 . GLU A-2 1 142 ? -7.192 1.539   -28.347 1.00 198.28 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2083 O  OE2 . GLU A-2 1 142 ? -7.517 3.566   -29.100 1.00 207.65 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2084 N  N   . ARG A-2 1 143 ? -3.052 4.180   -31.084 1.00 203.58 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N   1 
ATOM   2085 C  CA  . ARG A-2 1 143 ? -3.294 4.525   -32.494 1.00 202.88 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2086 C  C   . ARG A-2 1 143 ? -2.014 4.408   -33.373 1.00 205.83 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C   1 
ATOM   2087 O  O   . ARG A-2 1 143 ? -1.021 5.104   -33.106 1.00 203.80 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O   1 
ATOM   2088 C  CB  . ARG A-2 1 143 ? -3.815 5.969   -32.562 1.00 198.68 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . ARG A-2 1 143 ? -5.245 6.166   -32.057 1.00 198.14 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2090 C  CD  . ARG A-2 1 143 ? -5.417 7.450   -31.254 1.00 192.34 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2091 N  NE  . ARG A-2 1 143 ? -6.728 7.523   -30.600 1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2092 C  CZ  . ARG A-2 1 143 ? -7.074 8.410   -29.664 1.00 177.12 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2093 N  NH1 . ARG A-2 1 143 ? -6.215 9.336   -29.235 1.00 170.78 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2094 N  NH2 . ARG A-2 1 143 ? -8.295 8.368   -29.144 1.00 173.86 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2095 N  N   . ASP A-2 1 144 ? -2.058 3.536   -34.403 1.00 206.27 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 N   1 
ATOM   2096 C  CA  . ASP A-2 1 144 ? -0.998 3.340   -35.467 1.00 197.75 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2097 C  C   . ASP A-2 1 144 ? 0.374  2.697   -35.034 1.00 189.24 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 C   1 
ATOM   2098 O  O   . ASP A-2 1 144 ? 1.050  2.120   -35.895 1.00 178.95 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 O   1 
ATOM   2099 C  CB  . ASP A-2 1 144 ? -0.764 4.646   -36.329 1.00 194.46 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2100 C  CG  . ASP A-2 1 144 ? -1.545 4.670   -37.706 1.00 190.16 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2101 O  OD1 . ASP A-2 1 144 ? -1.038 5.279   -38.673 1.00 176.71 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2102 O  OD2 . ASP A-2 1 144 ? -2.658 4.122   -37.839 1.00 186.39 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2103 N  N   . ARG A-2 1 145 ? 0.751  2.748   -33.738 1.00 186.80 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 N   1 
ATOM   2104 C  CA  . ARG A-2 1 145 ? 2.144  2.484   -33.261 1.00 180.60 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2105 C  C   . ARG A-2 1 145 ? 2.291  1.590   -31.980 1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 C   1 
ATOM   2106 O  O   . ARG A-2 1 145 ? 3.333  1.627   -31.320 1.00 162.36 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 O   1 
ATOM   2107 C  CB  . ARG A-2 1 145 ? 2.857  3.847   -33.031 1.00 183.17 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2108 C  CG  . ARG A-2 1 145 ? 3.078  4.709   -34.284 1.00 188.73 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2109 C  CD  . ARG A-2 1 145 ? 3.123  6.210   -33.989 1.00 186.38 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2110 N  NE  . ARG A-2 1 145 ? 1.784  6.796   -33.815 1.00 187.95 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2111 C  CZ  . ARG A-2 1 145 ? 0.966  7.214   -34.794 1.00 189.01 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2112 N  NH1 . ARG A-2 1 145 ? 1.294  7.121   -36.089 1.00 184.49 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2113 N  NH2 . ARG A-2 1 145 ? -0.221 7.730   -34.467 1.00 189.45 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2114 N  N   . ARG A-2 1 146 ? 1.286  0.760   -31.677 1.00 170.64 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 N   1 
ATOM   2115 C  CA  . ARG A-2 1 146 ? 1.132  0.019   -30.367 1.00 179.42 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2116 C  C   . ARG A-2 1 146 ? 1.152  0.974   -29.113 1.00 176.75 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 C   1 
ATOM   2117 O  O   . ARG A-2 1 146 ? 0.373  1.939   -29.097 1.00 174.58 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 O   1 
ATOM   2118 C  CB  . ARG A-2 1 146 ? 2.059  -1.236  -30.239 1.00 177.82 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . ARG A-2 1 146 ? 1.669  -2.460  -31.087 1.00 176.78 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2120 C  CD  . ARG A-2 1 146 ? 2.865  -3.384  -31.345 1.00 174.10 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2121 N  NE  . ARG A-2 1 146 ? 2.906  -4.042  -32.675 1.00 172.15 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2122 C  CZ  . ARG A-2 1 146 ? 3.073  -3.447  -33.875 1.00 158.11 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2123 N  NH1 . ARG A-2 1 146 ? 3.160  -2.127  -34.022 1.00 151.69 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2124 N  NH2 . ARG A-2 1 146 ? 3.127  -4.191  -34.967 1.00 155.96 ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2125 N  N   . SER A-2 1 147 ? 2.013  0.743   -28.103 1.00 171.63 ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 N   1 
ATOM   2126 C  CA  . SER A-2 1 147 ? 1.959  1.485   -26.802 1.00 165.42 ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 CA  1 
ATOM   2127 C  C   . SER A-2 1 147 ? 2.550  2.920   -26.887 1.00 164.58 ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 C   1 
ATOM   2128 O  O   . SER A-2 1 147 ? 3.421  3.207   -27.719 1.00 169.50 ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 O   1 
ATOM   2129 C  CB  . SER A-2 1 147 ? 2.649  0.677   -25.677 1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 CB  1 
ATOM   2130 O  OG  . SER A-2 1 147 ? 2.549  1.289   -24.391 1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 OG  1 
ATOM   2131 N  N   . ALA A-2 1 148 ? 2.061  3.811   -26.020 1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 N   1 
ATOM   2132 C  CA  . ALA A-2 1 148 ? 2.405  5.240   -26.068 1.00 135.28 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2133 C  C   . ALA A-2 1 148 ? 3.664  5.529   -25.299 1.00 120.13 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 C   1 
ATOM   2134 O  O   . ALA A-2 1 148 ? 4.139  4.713   -24.520 1.00 122.84 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 O   1 
ATOM   2135 C  CB  . ALA A-2 1 148 ? 1.271  6.080   -25.505 1.00 135.24 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2136 N  N   . SER A-2 1 149 ? 4.163  6.732   -25.510 1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 N   1 
ATOM   2137 C  CA  . SER A-2 1 149 ? 5.417  7.195   -24.934 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CA  1 
ATOM   2138 C  C   . SER A-2 1 149 ? 5.128  8.361   -23.969 1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 C   1 
ATOM   2139 O  O   . SER A-2 1 149 ? 4.209  9.142   -24.166 1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 O   1 
ATOM   2140 C  CB  . SER A-2 1 149 ? 6.402  7.574   -26.072 1.00 103.34 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CB  1 
ATOM   2141 O  OG  . SER A-2 1 149 ? 6.509  8.979   -26.291 1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 OG  1 
ATOM   2142 N  N   . ILE A-2 1 150 ? 5.934  8.473   -22.930 1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 N   1 
ATOM   2143 C  CA  . ILE A-2 1 150 ? 5.612  9.301   -21.816 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2144 C  C   . ILE A-2 1 150 ? 6.582  10.446  -21.822 1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 C   1 
ATOM   2145 O  O   . ILE A-2 1 150 ? 7.752  10.203  -21.862 1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 O   1 
ATOM   2146 C  CB  . ILE A-2 1 150 ? 5.791  8.475   -20.523 1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2147 C  CG1 . ILE A-2 1 150 ? 4.521  7.741   -20.156 1.00 81.60  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2148 C  CG2 . ILE A-2 1 150 ? 6.078  9.387   -19.345 1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2149 C  CD1 . ILE A-2 1 150 ? 4.083  6.690   -21.137 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2150 N  N   . ARG A-2 1 151 ? 6.135  11.685  -21.707 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N   1 
ATOM   2151 C  CA  . ARG A-2 1 151 ? 7.087  12.786  -21.401 1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2152 C  C   . ARG A-2 1 151 ? 6.583  13.801  -20.353 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C   1 
ATOM   2153 O  O   . ARG A-2 1 151 ? 5.405  13.860  -20.080 1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O   1 
ATOM   2154 C  CB  . ARG A-2 1 151 ? 7.495  13.536  -22.669 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2155 C  CG  . ARG A-2 1 151 ? 6.345  14.176  -23.411 1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2156 C  CD  . ARG A-2 1 151 ? 6.668  14.482  -24.862 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2157 N  NE  . ARG A-2 1 151 ? 5.538  15.091  -25.573 1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2158 C  CZ  . ARG A-2 1 151 ? 5.580  15.567  -26.827 1.00 106.40 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2159 N  NH1 . ARG A-2 1 151 ? 6.698  15.534  -27.560 1.00 104.74 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2160 N  NH2 . ARG A-2 1 151 ? 4.484  16.099  -27.362 1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2161 N  N   . LEU A-2 1 152 ? 7.506  14.600  -19.809 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 N   1 
ATOM   2162 C  CA  . LEU A-2 1 152 ? 7.163  15.791  -19.022 1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2163 C  C   . LEU A-2 1 152 ? 6.294  16.881  -19.733 1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 C   1 
ATOM   2164 O  O   . LEU A-2 1 152 ? 6.552  17.300  -20.907 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 O   1 
ATOM   2165 C  CB  . LEU A-2 1 152 ? 8.427  16.459  -18.465 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2166 C  CG  . LEU A-2 1 152 ? 9.296  15.637  -17.528 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2167 C  CD1 . LEU A-2 1 152 ? 10.543 16.407  -17.181 1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2168 C  CD2 . LEU A-2 1 152 ? 8.578  15.243  -16.235 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2169 N  N   . THR A-2 1 153 ? 5.323  17.384  -18.963 1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 N   1 
ATOM   2170 C  CA  . THR A-2 1 153 ? 4.492  18.525  -19.330 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CA  1 
ATOM   2171 C  C   . THR A-2 1 153 ? 5.250  19.738  -18.927 1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 C   1 
ATOM   2172 O  O   . THR A-2 1 153 ? 6.235  19.616  -18.184 1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 O   1 
ATOM   2173 C  CB  . THR A-2 1 153 ? 3.185  18.625  -18.540 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CB  1 
ATOM   2174 O  OG1 . THR A-2 1 153 ? 3.496  18.901  -17.164 1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2175 C  CG2 . THR A-2 1 153 ? 2.370  17.355  -18.661 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2176 N  N   . PRO A-2 1 154 ? 4.798  20.922  -19.390 1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 N   1 
ATOM   2177 C  CA  . PRO A-2 1 154 ? 5.509  22.165  -19.015 1.00 92.52  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2178 C  C   . PRO A-2 1 154 ? 5.647  22.399  -17.513 1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 C   1 
ATOM   2179 O  O   . PRO A-2 1 154 ? 6.701  22.887  -17.047 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 O   1 
ATOM   2180 C  CB  . PRO A-2 1 154 ? 4.676  23.242  -19.699 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2181 C  CG  . PRO A-2 1 154 ? 4.253  22.537  -20.971 1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2182 C  CD  . PRO A-2 1 154 ? 3.897  21.148  -20.547 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2183 N  N   . GLN A-2 1 155 ? 4.614  22.001  -16.773 1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 N   1 
ATOM   2184 C  CA  . GLN A-2 1 155 ? 4.650  22.145  -15.336 1.00 105.77 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2185 C  C   . GLN A-2 1 155 ? 5.563  21.058  -14.728 1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 C   1 
ATOM   2186 O  O   . GLN A-2 1 155 ? 6.440  21.384  -13.959 1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 O   1 
ATOM   2187 C  CB  . GLN A-2 1 155 ? 3.217  22.301  -14.738 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2188 C  CG  . GLN A-2 1 155 ? 2.584  21.154  -13.951 1.00 129.87 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2189 C  CD  . GLN A-2 1 155 ? 1.258  21.547  -13.236 1.00 137.45 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2190 O  OE1 . GLN A-2 1 155 ? 1.064  21.266  -12.048 1.00 125.64 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2191 N  NE2 . GLN A-2 1 155 ? 0.347  22.178  -13.971 1.00 145.66 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2192 N  N   . GLY A-2 1 156 ? 5.414  19.798  -15.134 1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 N   1 
ATOM   2193 C  CA  . GLY A-2 1 156 ? 6.389  18.740  -14.791 1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2194 C  C   . GLY A-2 1 156 ? 7.824  19.242  -14.820 1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 C   1 
ATOM   2195 O  O   . GLY A-2 1 156 ? 8.496  19.237  -13.825 1.00 92.61  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 O   1 
ATOM   2196 N  N   . ARG A-2 1 157 ? 8.265  19.717  -15.961 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N   1 
ATOM   2197 C  CA  . ARG A-2 1 157 ? 9.594  20.251  -16.126 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2198 C  C   . ARG A-2 1 157 ? 9.970  21.390  -15.126 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C   1 
ATOM   2199 O  O   . ARG A-2 1 157 ? 11.100 21.401  -14.576 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O   1 
ATOM   2200 C  CB  . ARG A-2 1 157 ? 9.707  20.762  -17.571 1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2201 C  CG  . ARG A-2 1 157 ? 11.092 21.220  -18.040 1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2202 C  CD  . ARG A-2 1 157 ? 10.997 22.092  -19.287 1.00 105.68 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2203 N  NE  . ARG A-2 1 157 ? 9.851  21.751  -20.155 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2204 C  CZ  . ARG A-2 1 157 ? 9.443  22.458  -21.208 1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2205 N  NH1 . ARG A-2 1 157 ? 10.103 23.537  -21.611 1.00 110.61 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2206 N  NH2 . ARG A-2 1 157 ? 8.364  22.052  -21.879 1.00 125.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2207 N  N   . ALA A-2 1 158 ? 9.055  22.361  -14.941 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N   1 
ATOM   2208 C  CA  . ALA A-2 1 158 ? 9.271  23.504  -14.007 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2209 C  C   . ALA A-2 1 158 ? 9.515  22.979  -12.598 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C   1 
ATOM   2210 O  O   . ALA A-2 1 158 ? 10.506 23.340  -11.966 1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O   1 
ATOM   2211 C  CB  . ALA A-2 1 158 ? 8.085  24.470  -13.985 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2212 N  N   . LEU A-2 1 159 ? 8.609  22.117  -12.128 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 N   1 
ATOM   2213 C  CA  . LEU A-2 1 159 ? 8.787  21.402  -10.872 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2214 C  C   . LEU A-2 1 159 ? 10.222 20.865  -10.751 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 C   1 
ATOM   2215 O  O   . LEU A-2 1 159 ? 10.966 21.295  -9.873  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 O   1 
ATOM   2216 C  CB  . LEU A-2 1 159 ? 7.737  20.289  -10.697 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2217 C  CG  . LEU A-2 1 159 ? 7.638  19.593  -9.325  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2218 C  CD1 . LEU A-2 1 159 ? 7.752  20.554  -8.137  1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2219 C  CD2 . LEU A-2 1 159 ? 6.340  18.763  -9.186  1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2220 N  N   . VAL A-2 1 160 ? 10.639 20.020  -11.697 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 N   1 
ATOM   2221 C  CA  . VAL A-2 1 160 ? 11.874 19.290  -11.517 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2222 C  C   . VAL A-2 1 160 ? 13.002 20.306  -11.422 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 C   1 
ATOM   2223 O  O   . VAL A-2 1 160 ? 13.755 20.322  -10.441 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 O   1 
ATOM   2224 C  CB  . VAL A-2 1 160 ? 12.116 18.227  -12.607 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2225 C  CG1 . VAL A-2 1 160 ? 13.511 17.616  -12.500 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2226 C  CG2 . VAL A-2 1 160 ? 11.057 17.155  -12.520 1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2227 N  N   . THR A-2 1 161 ? 13.078 21.180  -12.397 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 N   1 
ATOM   2228 C  CA  . THR A-2 1 161 ? 14.079 22.234  -12.380 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CA  1 
ATOM   2229 C  C   . THR A-2 1 161 ? 14.184 23.044  -11.076 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 C   1 
ATOM   2230 O  O   . THR A-2 1 161 ? 15.275 23.523  -10.704 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 O   1 
ATOM   2231 C  CB  . THR A-2 1 161 ? 13.734 23.241  -13.475 1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CB  1 
ATOM   2232 O  OG1 . THR A-2 1 161 ? 13.755 22.575  -14.734 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2233 C  CG2 . THR A-2 1 161 ? 14.704 24.381  -13.458 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2234 N  N   . HIS A-2 1 162 ? 13.034 23.295  -10.476 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 N   1 
ATOM   2235 C  CA  A HIS A-2 1 162 ? 12.989 24.017  -9.231  0.50 81.84  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2236 C  CA  B HIS A-2 1 162 ? 12.991 24.017  -9.231  0.50 81.85  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2237 C  C   . HIS A-2 1 162 ? 13.548 23.133  -8.090  1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 C   1 
ATOM   2238 O  O   . HIS A-2 1 162 ? 14.350 23.611  -7.242  1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 O   1 
ATOM   2239 C  CB  A HIS A-2 1 162 ? 11.571 24.520  -8.910  0.50 89.32  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2240 C  CB  B HIS A-2 1 162 ? 11.576 24.526  -8.908  0.50 89.37  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2241 C  CG  A HIS A-2 1 162 ? 11.482 25.201  -7.576  0.50 102.43 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2242 C  CG  B HIS A-2 1 162 ? 11.495 25.219  -7.580  0.50 102.50 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2243 N  ND1 A HIS A-2 1 162 ? 12.348 26.210  -7.198  0.50 106.89 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2244 N  ND1 B HIS A-2 1 162 ? 12.360 26.235  -7.217  0.50 106.99 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2245 C  CD2 A HIS A-2 1 162 ? 10.667 24.991  -6.516  0.50 107.38 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2246 C  CD2 B HIS A-2 1 162 ? 10.691 25.013  -6.511  0.50 107.40 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2247 C  CE1 A HIS A-2 1 162 ? 12.060 26.601  -5.971  0.50 109.68 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2248 C  CE1 B HIS A-2 1 162 ? 12.082 26.634  -5.991  0.50 109.72 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2249 N  NE2 A HIS A-2 1 162 ? 11.039 25.883  -5.537  0.50 111.32 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2250 N  NE2 B HIS A-2 1 162 ? 11.068 25.914  -5.542  0.50 111.31 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2251 N  N   . LEU A-2 1 163 ? 13.150 21.846  -8.067  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 N   1 
ATOM   2252 C  CA  . LEU A-2 1 163 ? 13.606 20.880  -7.016  1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2253 C  C   . LEU A-2 1 163 ? 15.018 20.379  -7.214  1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 C   1 
ATOM   2254 O  O   . LEU A-2 1 163 ? 15.753 20.142  -6.257  1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 O   1 
ATOM   2255 C  CB  . LEU A-2 1 163 ? 12.641 19.705  -6.901  1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2256 C  CG  . LEU A-2 1 163 ? 11.160 20.071  -6.660  1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2257 C  CD1 . LEU A-2 1 163 ? 10.310 18.829  -6.402  1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2258 C  CD2 . LEU A-2 1 163 ? 10.950 21.099  -5.548  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2259 N  N   . LEU A-2 1 164 ? 15.411 20.285  -8.465  1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 N   1 
ATOM   2260 C  CA  . LEU A-2 1 164 ? 16.680 19.668  -8.812  1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2261 C  C   . LEU A-2 1 164 ? 17.861 20.121  -7.918  1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 C   1 
ATOM   2262 O  O   . LEU A-2 1 164 ? 18.508 19.316  -7.296  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 O   1 
ATOM   2263 C  CB  . LEU A-2 1 164 ? 16.982 19.850  -10.329 1.00 77.35  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2264 C  CG  . LEU A-2 1 164 ? 18.075 18.969  -10.914 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2265 C  CD1 . LEU A-2 1 164 ? 18.063 17.593  -10.238 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2266 C  CD2 . LEU A-2 1 164 ? 17.974 18.789  -12.448 1.00 81.16  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2267 N  N   . PRO A-2 1 165 ? 18.101 21.422  -7.821  1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 N   1 
ATOM   2268 C  CA  . PRO A-2 1 165 ? 19.190 21.900  -6.960  1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2269 C  C   . PRO A-2 1 165 ? 19.173 21.341  -5.552  1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 C   1 
ATOM   2270 O  O   . PRO A-2 1 165 ? 20.172 20.782  -5.144  1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 O   1 
ATOM   2271 C  CB  . PRO A-2 1 165 ? 18.960 23.419  -6.929  1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2272 C  CG  . PRO A-2 1 165 ? 18.353 23.667  -8.241  1.00 81.32  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2273 C  CD  . PRO A-2 1 165 ? 17.368 22.556  -8.398  1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2274 N  N   . ALA A-2 1 166 ? 18.050 21.461  -4.848  1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 N   1 
ATOM   2275 C  CA  . ALA A-2 1 166 ? 17.925 20.796  -3.520  1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2276 C  C   . ALA A-2 1 166 ? 18.002 19.299  -3.587  1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 C   1 
ATOM   2277 O  O   . ALA A-2 1 166 ? 18.430 18.661  -2.612  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 O   1 
ATOM   2278 C  CB  . ALA A-2 1 166 ? 16.620 21.170  -2.827  1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2279 N  N   . HIS A-2 1 167 ? 17.562 18.696  -4.704  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 N   1 
ATOM   2280 C  CA  . HIS A-2 1 167 ? 17.761 17.258  -4.826  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2281 C  C   . HIS A-2 1 167 ? 19.208 16.857  -4.947  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 C   1 
ATOM   2282 O  O   . HIS A-2 1 167 ? 19.603 15.833  -4.419  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 O   1 
ATOM   2283 C  CB  . HIS A-2 1 167 ? 16.929 16.626  -5.876  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2284 C  CG  . HIS A-2 1 167 ? 17.189 15.153  -6.017  1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2285 N  ND1 . HIS A-2 1 167 ? 16.745 14.218  -5.098  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2286 C  CD2 . HIS A-2 1 167 ? 17.873 14.460  -6.966  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2287 C  CE1 . HIS A-2 1 167 ? 17.125 13.016  -5.493  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2288 N  NE2 . HIS A-2 1 167 ? 17.805 13.139  -6.623  1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2289 N  N   . LEU A-2 1 168 ? 20.017 17.655  -5.584  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 N   1 
ATOM   2290 C  CA  . LEU A-2 1 168 ? 21.447 17.302  -5.725  1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2291 C  C   . LEU A-2 1 168 ? 22.268 17.664  -4.474  1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 C   1 
ATOM   2292 O  O   . LEU A-2 1 168 ? 23.294 17.076  -4.158  1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 O   1 
ATOM   2293 C  CB  . LEU A-2 1 168 ? 22.009 17.998  -6.988  1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2294 C  CG  . LEU A-2 1 168 ? 21.131 17.804  -8.249  1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2295 C  CD1 . LEU A-2 1 168 ? 21.790 18.449  -9.458  1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2296 C  CD2 . LEU A-2 1 168 ? 20.830 16.317  -8.436  1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2297 N  N   . ALA A-2 1 169 ? 21.819 18.717  -3.838  1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 N   1 
ATOM   2298 C  CA  . ALA A-2 1 169 ? 22.235 19.094  -2.538  1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2299 C  C   . ALA A-2 1 169 ? 22.153 17.940  -1.500  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 C   1 
ATOM   2300 O  O   . ALA A-2 1 169 ? 23.124 17.653  -0.752  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 O   1 
ATOM   2301 C  CB  . ALA A-2 1 169 ? 21.341 20.228  -2.119  1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2302 N  N   . THR A-2 1 170 ? 20.979 17.322  -1.472  1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 N   1 
ATOM   2303 C  CA  . THR A-2 1 170 ? 20.667 16.266  -0.530  1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CA  1 
ATOM   2304 C  C   . THR A-2 1 170 ? 21.514 15.075  -0.903  1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 C   1 
ATOM   2305 O  O   . THR A-2 1 170 ? 22.166 14.479  -0.057  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 O   1 
ATOM   2306 C  CB  . THR A-2 1 170 ? 19.172 15.940  -0.573  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CB  1 
ATOM   2307 O  OG1 . THR A-2 1 170 ? 18.434 17.148  -0.409  1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2308 C  CG2 . THR A-2 1 170 ? 18.751 15.066  0.517   1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2309 N  N   . THR A-2 1 171 ? 21.578 14.811  -2.196  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 N   1 
ATOM   2310 C  CA  . THR A-2 1 171 ? 22.325 13.702  -2.767  1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 CA  1 
ATOM   2311 C  C   . THR A-2 1 171 ? 23.797 13.832  -2.361  1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 C   1 
ATOM   2312 O  O   . THR A-2 1 171 ? 24.405 12.862  -1.897  1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 O   1 
ATOM   2313 C  CB  . THR A-2 1 171 ? 22.123 13.644  -4.302  1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 CB  1 
ATOM   2314 O  OG1 . THR A-2 1 171 ? 20.792 13.154  -4.630  1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2315 C  CG2 . THR A-2 1 171 ? 23.160 12.760  -4.920  1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2316 N  N   . GLN A-2 1 172 ? 24.330 15.040  -2.472  1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 N   1 
ATOM   2317 C  CA  . GLN A-2 1 172 ? 25.747 15.321  -2.098  1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2318 C  C   . GLN A-2 1 172 ? 26.046 15.192  -0.564  1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 C   1 
ATOM   2319 O  O   . GLN A-2 1 172 ? 27.071 14.665  -0.152  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 O   1 
ATOM   2320 C  CB  . GLN A-2 1 172 ? 26.161 16.710  -2.623  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2321 C  CG  . GLN A-2 1 172 ? 26.703 16.750  -4.072  1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2322 C  CD  . GLN A-2 1 172 ? 28.224 16.736  -4.081  1.00 97.74  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2323 O  OE1 . GLN A-2 1 172 ? 28.837 17.806  -4.177  1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2324 N  NE2 . GLN A-2 1 172 ? 28.843 15.546  -3.859  1.00 91.60  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2325 N  N   . ARG A-2 1 173 ? 25.082 15.652  0.224   1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 N   1 
ATOM   2326 C  CA  . ARG A-2 1 173 ? 25.161 15.838  1.670   1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2327 C  C   . ARG A-2 1 173 ? 25.194 14.488  2.334   1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 C   1 
ATOM   2328 O  O   . ARG A-2 1 173 ? 26.139 14.149  3.039   1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 O   1 
ATOM   2329 C  CB  . ARG A-2 1 173 ? 23.932 16.636  2.111   1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2330 C  CG  . ARG A-2 1 173 ? 23.765 16.856  3.563   1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2331 C  CD  . ARG A-2 1 173 ? 22.738 17.950  3.833   1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2332 N  NE  . ARG A-2 1 173 ? 21.357 17.621  3.446   1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2333 C  CZ  . ARG A-2 1 173 ? 20.520 16.798  4.104   1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2334 N  NH1 . ARG A-2 1 173 ? 20.889 16.114  5.212   1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2335 N  NH2 . ARG A-2 1 173 ? 19.283 16.645  3.628   1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2336 N  N   . VAL A-2 1 174 ? 24.171 13.711  2.019   1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 N   1 
ATOM   2337 C  CA  . VAL A-2 1 174 ? 24.001 12.310  2.382   1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2338 C  C   . VAL A-2 1 174 ? 25.194 11.429  2.171   1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 C   1 
ATOM   2339 O  O   . VAL A-2 1 174 ? 25.366 10.479  2.892   1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 O   1 
ATOM   2340 C  CB  . VAL A-2 1 174 ? 22.820 11.779  1.564   1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2341 C  CG1 . VAL A-2 1 174 ? 22.971 10.329  1.125   1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2342 C  CG2 . VAL A-2 1 174 ? 21.544 12.036  2.348   1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2343 N  N   . LEU A-2 1 175 ? 25.990 11.722  1.165   1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 N   1 
ATOM   2344 C  CA  . LEU A-2 1 175 ? 27.246 11.002  0.861   1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2345 C  C   . LEU A-2 1 175 ? 28.473 11.660  1.479   1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 C   1 
ATOM   2346 O  O   . LEU A-2 1 175 ? 29.566 11.059  1.557   1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 O   1 
ATOM   2347 C  CB  . LEU A-2 1 175 ? 27.425 10.913  -0.687  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2348 C  CG  . LEU A-2 1 175 ? 26.712 9.722   -1.297  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2349 C  CD1 . LEU A-2 1 175 ? 26.457 9.872   -2.765  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2350 C  CD2 . LEU A-2 1 175 ? 27.591 8.503   -1.110  1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2351 N  N   . ALA A-2 1 176 ? 28.294 12.896  1.930   1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 N   1 
ATOM   2352 C  CA  . ALA A-2 1 176 ? 29.400 13.686  2.456   1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2353 C  C   . ALA A-2 1 176 ? 30.219 13.024  3.557   1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 C   1 
ATOM   2354 O  O   . ALA A-2 1 176 ? 31.372 13.429  3.690   1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 O   1 
ATOM   2355 C  CB  . ALA A-2 1 176 ? 28.925 15.038  2.939   1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2356 N  N   . PRO A-2 1 177 ? 29.637 12.054  4.363   1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 N   1 
ATOM   2357 C  CA  . PRO A-2 1 177 ? 30.401 11.451  5.497   1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2358 C  C   . PRO A-2 1 177 ? 31.445 10.447  5.093   1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 C   1 
ATOM   2359 O  O   . PRO A-2 1 177 ? 32.262 10.032  5.950   1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 O   1 
ATOM   2360 C  CB  . PRO A-2 1 177 ? 29.324 10.737  6.342   1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2361 C  CG  . PRO A-2 1 177 ? 28.103 11.503  6.041   1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2362 C  CD  . PRO A-2 1 177 ? 28.202 11.772  4.551   1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2363 N  N   . LEU A-2 1 178 ? 31.379 10.001  3.838   1.00 92.13  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 N   1 
ATOM   2364 C  CA  . LEU A-2 1 178 ? 32.521 9.343   3.263   1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2365 C  C   . LEU A-2 1 178 ? 33.234 10.431  2.506   1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 C   1 
ATOM   2366 O  O   . LEU A-2 1 178 ? 32.596 11.314  1.940   1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 O   1 
ATOM   2367 C  CB  . LEU A-2 1 178 ? 32.161 8.186   2.304   1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2368 C  CG  . LEU A-2 1 178 ? 30.992 7.217   2.507   1.00 91.32  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2369 C  CD1 . LEU A-2 1 178 ? 30.967 6.252   1.326   1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2370 C  CD2 . LEU A-2 1 178 ? 31.081 6.463   3.827   1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2371 N  N   . SER A-2 1 179 ? 34.558 10.332  2.514   1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 N   1 
ATOM   2372 C  CA  . SER A-2 1 179 ? 35.433 10.984  1.546   1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 CA  1 
ATOM   2373 C  C   . SER A-2 1 179 ? 35.074 10.558  0.143   1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 C   1 
ATOM   2374 O  O   . SER A-2 1 179 ? 34.488 9.501   -0.054  1.00 115.00 ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 O   1 
ATOM   2375 C  CB  . SER A-2 1 179 ? 36.878 10.552  1.794   1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 CB  1 
ATOM   2376 O  OG  . SER A-2 1 179 ? 37.034 9.170   1.492   1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 OG  1 
ATOM   2377 N  N   . ALA A-2 1 180 ? 35.451 11.356  -0.848  1.00 116.95 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N   1 
ATOM   2378 C  CA  . ALA A-2 1 180 ? 35.313 10.900  -2.223  1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2379 C  C   . ALA A-2 1 180 ? 36.308 9.768   -2.308  1.00 113.84 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C   1 
ATOM   2380 O  O   . ALA A-2 1 180 ? 37.285 9.729   -1.515  1.00 110.71 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O   1 
ATOM   2381 C  CB  . ALA A-2 1 180 ? 35.618 11.996  -3.229  1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2382 N  N   . GLN A-2 1 181 ? 36.029 8.836   -3.219  1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 N   1 
ATOM   2383 C  CA  . GLN A-2 1 181 ? 36.861 7.616   -3.458  1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2384 C  C   . GLN A-2 1 181 ? 36.654 6.481   -2.425  1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 C   1 
ATOM   2385 O  O   . GLN A-2 1 181 ? 36.923 5.326   -2.717  1.00 102.47 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 O   1 
ATOM   2386 C  CB  . GLN A-2 1 181 ? 38.359 7.943   -3.709  1.00 122.24 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2387 C  CG  . GLN A-2 1 181 ? 38.641 9.041   -4.785  1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2388 C  CD  . GLN A-2 1 181 ? 38.147 8.725   -6.227  1.00 121.38 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2389 O  OE1 . GLN A-2 1 181 ? 38.332 7.608   -6.735  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2390 N  NE2 . GLN A-2 1 181 ? 37.537 9.729   -6.897  1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2391 N  N   . GLU A-2 1 182 ? 36.200 6.829   -1.224  1.00 111.81 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 N   1 
ATOM   2392 C  CA  . GLU A-2 1 182 ? 35.265 5.987   -0.474  1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2393 C  C   . GLU A-2 1 182 ? 33.892 6.046   -1.141  1.00 99.96  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 C   1 
ATOM   2394 O  O   . GLU A-2 1 182 ? 33.175 5.045   -1.197  1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 O   1 
ATOM   2395 C  CB  . GLU A-2 1 182 ? 35.096 6.480   0.946   1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2396 C  CG  . GLU A-2 1 182 ? 36.296 6.295   1.807   1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2397 C  CD  . GLU A-2 1 182 ? 36.054 6.760   3.238   1.00 113.88 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2398 O  OE1 . GLU A-2 1 182 ? 35.388 7.792   3.499   1.00 119.28 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2399 O  OE2 . GLU A-2 1 182 ? 36.539 6.081   4.158   1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2400 N  N   . GLN A-2 1 183 ? 33.508 7.235   -1.598  1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 N   1 
ATOM   2401 C  CA  . GLN A-2 1 183 ? 32.291 7.389   -2.405  1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2402 C  C   . GLN A-2 1 183 ? 32.367 6.561   -3.703  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 C   1 
ATOM   2403 O  O   . GLN A-2 1 183 ? 31.390 5.924   -4.096  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 O   1 
ATOM   2404 C  CB  . GLN A-2 1 183 ? 31.963 8.879   -2.678  1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2405 C  CG  . GLN A-2 1 183 ? 31.548 9.655   -1.427  1.00 97.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2406 C  CD  . GLN A-2 1 183 ? 31.150 11.103  -1.683  1.00 99.95  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2407 O  OE1 . GLN A-2 1 183 ? 30.575 11.442  -2.745  1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2408 N  NE2 . GLN A-2 1 183 ? 31.449 11.983  -0.700  1.00 97.70  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2409 N  N   . ARG A-2 1 184 ? 33.540 6.511   -4.321  1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 N   1 
ATOM   2410 C  CA  . ARG A-2 1 184 ? 33.710 5.790   -5.586  1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2411 C  C   . ARG A-2 1 184 ? 33.901 4.316   -5.303  1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 C   1 
ATOM   2412 O  O   . ARG A-2 1 184 ? 33.462 3.482   -6.083  1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 O   1 
ATOM   2413 C  CB  . ARG A-2 1 184 ? 34.870 6.346   -6.452  1.00 115.32 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2414 C  CG  . ARG A-2 1 184 ? 34.804 7.841   -6.814  1.00 124.22 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2415 C  CD  . ARG A-2 1 184 ? 33.710 8.253   -7.820  1.00 133.21 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2416 N  NE  . ARG A-2 1 184 ? 34.219 8.476   -9.198  1.00 145.76 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2417 C  CZ  . ARG A-2 1 184 ? 33.598 9.152   -10.185 1.00 142.80 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2418 N  NH1 . ARG A-2 1 184 ? 32.403 9.727   -10.021 1.00 135.22 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2419 N  NH2 . ARG A-2 1 184 ? 34.198 9.262   -11.367 1.00 142.77 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2420 N  N   . THR A-2 1 185 ? 34.502 3.987   -4.162  1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 N   1 
ATOM   2421 C  CA  . THR A-2 1 185 ? 34.652 2.573   -3.786  1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CA  1 
ATOM   2422 C  C   . THR A-2 1 185 ? 33.308 1.960   -3.420  1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 C   1 
ATOM   2423 O  O   . THR A-2 1 185 ? 33.027 0.805   -3.752  1.00 79.06  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 O   1 
ATOM   2424 C  CB  . THR A-2 1 185 ? 35.736 2.360   -2.719  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CB  1 
ATOM   2425 O  OG1 . THR A-2 1 185 ? 36.698 1.410   -3.204  1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2426 C  CG2 . THR A-2 1 185 ? 35.165 1.901   -1.422  1.00 96.92  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2427 N  N   . LEU A-2 1 186 ? 32.453 2.746   -2.789  1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N   1 
ATOM   2428 C  CA  . LEU A-2 1 186 ? 31.090 2.284   -2.573  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2429 C  C   . LEU A-2 1 186 ? 30.372 2.119   -3.898  1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C   1 
ATOM   2430 O  O   . LEU A-2 1 186 ? 29.582 1.174   -4.086  1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O   1 
ATOM   2431 C  CB  . LEU A-2 1 186 ? 30.330 3.268   -1.713  1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2432 C  CG  . LEU A-2 1 186 ? 28.861 2.972   -1.417  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2433 C  CD1 . LEU A-2 1 186 ? 28.681 1.823   -0.455  1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2434 C  CD2 . LEU A-2 1 186 ? 28.221 4.208   -0.818  1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2435 N  N   . GLU A-2 1 187 ? 30.623 3.065   -4.803  1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 N   1 
ATOM   2436 C  CA  . GLU A-2 1 187 ? 30.018 3.019   -6.137  1.00 89.52  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2437 C  C   . GLU A-2 1 187 ? 30.352 1.667   -6.781  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 C   1 
ATOM   2438 O  O   . GLU A-2 1 187 ? 29.448 0.982   -7.319  1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 O   1 
ATOM   2439 C  CB  . GLU A-2 1 187 ? 30.462 4.219   -7.007  1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2440 C  CG  . GLU A-2 1 187 ? 29.497 4.614   -8.140  1.00 95.24  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2441 C  CD  . GLU A-2 1 187 ? 30.074 5.605   -9.192  1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2442 O  OE1 . GLU A-2 1 187 ? 29.855 5.342   -10.370 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2443 O  OE2 . GLU A-2 1 187 ? 30.726 6.630   -8.883  1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2444 N  N   . GLU A-2 1 188 ? 31.625 1.263   -6.656  1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 N   1 
ATOM   2445 C  CA  . GLU A-2 1 188 ? 32.112 0.021   -7.281  1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2446 C  C   . GLU A-2 1 188 ? 31.453 -1.198  -6.685  1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 C   1 
ATOM   2447 O  O   . GLU A-2 1 188 ? 30.827 -1.970  -7.429  1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 O   1 
ATOM   2448 C  CB  . GLU A-2 1 188 ? 33.628 -0.136  -7.187  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2449 C  CG  . GLU A-2 1 188 ? 34.142 -1.353  -7.955  1.00 108.42 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2450 C  CD  . GLU A-2 1 188 ? 35.621 -1.630  -7.720  1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2451 O  OE1 . GLU A-2 1 188 ? 36.485 -0.865  -8.235  1.00 133.78 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2452 O  OE2 . GLU A-2 1 188 ? 35.925 -2.633  -7.026  1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2453 N  N   . LEU A-2 1 189 ? 31.600 -1.343  -5.364  1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 N   1 
ATOM   2454 C  CA  . LEU A-2 1 189 ? 31.050 -2.461  -4.621  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2455 C  C   . LEU A-2 1 189 ? 29.543 -2.659  -4.825  1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 C   1 
ATOM   2456 O  O   . LEU A-2 1 189 ? 29.052 -3.806  -4.978  1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 O   1 
ATOM   2457 C  CB  . LEU A-2 1 189 ? 31.280 -2.235  -3.129  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2458 C  CG  . LEU A-2 1 189 ? 32.701 -2.198  -2.597  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2459 C  CD1 . LEU A-2 1 189 ? 32.688 -2.086  -1.113  1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2460 C  CD2 . LEU A-2 1 189 ? 33.492 -3.416  -2.994  1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2461 N  N   . ALA A-2 1 190 ? 28.812 -1.542  -4.820  1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 N   1 
ATOM   2462 C  CA  . ALA A-2 1 190 ? 27.356 -1.582  -5.025  1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2463 C  C   . ALA A-2 1 190 ? 27.011 -2.085  -6.405  1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 C   1 
ATOM   2464 O  O   . ALA A-2 1 190 ? 26.159 -3.021  -6.588  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 O   1 
ATOM   2465 C  CB  . ALA A-2 1 190 ? 26.780 -0.213  -4.826  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2466 N  N   . GLY A-2 1 191 ? 27.704 -1.461  -7.375  1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 N   1 
ATOM   2467 C  CA  . GLY A-2 1 191 ? 27.690 -1.931  -8.762  1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2468 C  C   . GLY A-2 1 191 ? 27.944 -3.426  -8.868  1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 C   1 
ATOM   2469 O  O   . GLY A-2 1 191 ? 27.160 -4.174  -9.422  1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 O   1 
ATOM   2470 N  N   . ARG A-2 1 192 ? 29.039 -3.853  -8.280  1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 N   1 
ATOM   2471 C  CA  . ARG A-2 1 192 ? 29.453 -5.240  -8.371  1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2472 C  C   . ARG A-2 1 192 ? 28.440 -6.260  -7.825  1.00 82.87  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 C   1 
ATOM   2473 O  O   . ARG A-2 1 192 ? 28.228 -7.306  -8.420  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 O   1 
ATOM   2474 C  CB  . ARG A-2 1 192 ? 30.802 -5.433  -7.685  1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . ARG A-2 1 192 ? 31.674 -6.340  -8.502  1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2476 C  CD  . ARG A-2 1 192 ? 32.767 -6.918  -7.679  1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2477 N  NE  . ARG A-2 1 192 ? 33.530 -5.837  -7.095  1.00 117.02 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2478 C  CZ  . ARG A-2 1 192 ? 34.555 -6.026  -6.275  1.00 125.83 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2479 N  NH1 . ARG A-2 1 192 ? 34.958 -7.267  -5.948  1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2480 N  NH2 . ARG A-2 1 192 ? 35.183 -4.960  -5.792  1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2481 N  N   . MET A-2 1 193 ? 27.809 -5.953  -6.702  1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 N   1 
ATOM   2482 C  CA  . MET A-2 1 193 ? 26.825 -6.842  -6.144  1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CA  1 
ATOM   2483 C  C   . MET A-2 1 193 ? 25.557 -6.928  -6.984  1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 C   1 
ATOM   2484 O  O   . MET A-2 1 193 ? 24.932 -8.013  -7.123  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 O   1 
ATOM   2485 C  CB  . MET A-2 1 193 ? 26.430 -6.360  -4.763  1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CB  1 
ATOM   2486 C  CG  . MET A-2 1 193 ? 27.279 -6.971  -3.685  1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CG  1 
ATOM   2487 S  SD  . MET A-2 1 193 ? 26.877 -6.216  -2.130  1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 SD  1 
ATOM   2488 C  CE  . MET A-2 1 193 ? 25.285 -6.951  -1.751  1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CE  1 
ATOM   2489 N  N   . LEU A-2 1 194 ? 25.133 -5.761  -7.455  1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N   1 
ATOM   2490 C  CA  . LEU A-2 1 194 ? 23.936 -5.633  -8.307  1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2491 C  C   . LEU A-2 1 194 ? 24.135 -6.372  -9.632  1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C   1 
ATOM   2492 O  O   . LEU A-2 1 194 ? 23.278 -7.112  -10.088 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O   1 
ATOM   2493 C  CB  . LEU A-2 1 194 ? 23.708 -4.176  -8.564  1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2494 C  CG  . LEU A-2 1 194 ? 22.445 -3.821  -9.279  1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2495 C  CD1 . LEU A-2 1 194 ? 21.163 -4.300  -8.619  1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2496 C  CD2 . LEU A-2 1 194 ? 22.466 -2.308  -9.329  1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2497 N  N   . ALA A-2 1 195 ? 25.311 -6.171  -10.205 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N   1 
ATOM   2498 C  CA  . ALA A-2 1 195 ? 25.799 -6.997  -11.267 1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2499 C  C   . ALA A-2 1 195 ? 25.585 -8.482  -10.988 1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C   1 
ATOM   2500 O  O   . ALA A-2 1 195 ? 24.826 -9.125  -11.725 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O   1 
ATOM   2501 C  CB  . ALA A-2 1 195 ? 27.281 -6.706  -11.513 1.00 101.04 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2502 N  N   . GLY A-2 1 196 ? 26.242 -9.015  -9.949  1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 N   1 
ATOM   2503 C  CA  . GLY A-2 1 196 ? 26.195 -10.455 -9.658  1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2504 C  C   . GLY A-2 1 196 ? 24.765 -10.932 -9.419  1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 C   1 
ATOM   2505 O  O   . GLY A-2 1 196 ? 24.430 -12.053 -9.678  1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 O   1 
ATOM   2506 N  N   . LEU A-2 1 197 ? 23.918 -10.050 -8.934  1.00 92.94  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 N   1 
ATOM   2507 C  CA  . LEU A-2 1 197 ? 22.518 -10.344 -8.732  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2508 C  C   . LEU A-2 1 197 ? 21.646 -10.319 -9.964  1.00 96.03  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 C   1 
ATOM   2509 O  O   . LEU A-2 1 197 ? 20.674 -11.049 -10.000 1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 O   1 
ATOM   2510 C  CB  . LEU A-2 1 197 ? 21.921 -9.295  -7.790  1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2511 C  CG  . LEU A-2 1 197 ? 21.980 -9.585  -6.313  1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2512 C  CD1 . LEU A-2 1 197 ? 21.556 -8.347  -5.543  1.00 93.43  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2513 C  CD2 . LEU A-2 1 197 ? 21.079 -10.762 -5.989  1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2514 N  N   . GLU A-2 1 198 ? 21.942 -9.408  -10.903 1.00 107.05 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 N   1 
ATOM   2515 C  CA  . GLU A-2 1 198 ? 21.136 -9.151  -12.131 1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2516 C  C   . GLU A-2 1 198 ? 21.055 -10.336 -13.166 1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 C   1 
ATOM   2517 O  O   . GLU A-2 1 198 ? 20.596 -10.141 -14.288 1.00 131.75 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 O   1 
ATOM   2518 C  CB  . GLU A-2 1 198 ? 21.589 -7.799  -12.816 1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2519 C  CG  . GLU A-2 1 198 ? 20.943 -6.535  -12.188 1.00 108.47 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2520 C  CD  . GLU A-2 1 198 ? 21.395 -5.133  -12.695 1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2521 O  OE1 . GLU A-2 1 198 ? 20.547 -4.193  -12.581 1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2522 O  OE2 . GLU A-2 1 198 ? 22.567 -4.925  -13.149 1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2523 N  N   . GLN A-2 1 199 ? 21.503 -11.543 -12.800 1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 N   1 
ATOM   2524 C  CA  . GLN A-2 1 199 ? 21.271 -12.761 -13.594 1.00 154.93 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2525 C  C   . GLN A-2 1 199 ? 20.348 -13.761 -12.839 1.00 164.16 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 C   1 
ATOM   2526 O  O   . GLN A-2 1 199 ? 20.520 -14.005 -11.628 1.00 155.96 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 O   1 
ATOM   2527 C  CB  . GLN A-2 1 199 ? 22.604 -13.433 -13.961 1.00 157.49 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2528 C  CG  . GLN A-2 1 199 ? 23.570 -12.569 -14.753 1.00 155.59 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2529 C  CD  . GLN A-2 1 199 ? 24.242 -11.516 -13.903 1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2530 O  OE1 . GLN A-2 1 199 ? 23.965 -10.325 -14.046 1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2531 N  NE2 . GLN A-2 1 199 ? 25.114 -11.949 -12.998 1.00 154.75 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2532 N  N   . GLY A-2 1 200 ? 19.384 -14.340 -13.563 1.00 170.90 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 N   1 
ATOM   2533 C  CA  . GLY A-2 1 200 ? 18.349 -15.196 -12.966 1.00 171.98 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2534 C  C   . GLY A-2 1 200 ? 18.715 -16.668 -12.835 1.00 175.06 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 C   1 
ATOM   2535 O  O   . GLY A-2 1 200 ? 19.608 -17.162 -13.527 1.00 168.47 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 O   1 
ATOM   2536 N  N   . VAL A-2 1 201 ? 18.002 -17.365 -11.945 1.00 179.72 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 N   1 
ATOM   2537 C  CA  . VAL A-2 1 201 ? 18.154 -18.826 -11.753 1.00 180.05 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2538 C  C   . VAL A-2 1 201 ? 17.298 -19.624 -12.754 1.00 182.55 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 C   1 
ATOM   2539 O  O   . VAL A-2 1 201 ? 17.159 -19.249 -13.928 1.00 175.40 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 O   1 
ATOM   2540 C  CB  . VAL A-2 1 201 ? 17.842 -19.255 -10.286 1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2541 C  CG1 . VAL A-2 1 201 ? 16.352 -19.161 -9.952  1.00 166.13 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2542 C  CG2 . VAL A-2 1 201 ? 18.379 -20.655 -10.005 1.00 172.45 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CG2 1 
HETATM 2543 CL CL  . CL  B   2 .   ? 18.237 -9.539  10.672  1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 201 CL  A   CL  1 
HETATM 2544 N  N1  . URC C   3 .   ? 15.670 -7.766  5.481   1.00 147.16 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N1  1 
HETATM 2545 C  C2  . URC C   3 .   ? 16.663 -6.937  5.082   1.00 146.85 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C2  1 
HETATM 2546 C  C6  . URC C   3 .   ? 15.904 -8.845  6.255   1.00 135.65 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C6  1 
HETATM 2547 N  N3  . URC C   3 .   ? 17.961 -7.136  5.432   1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N3  1 
HETATM 2548 O  O11 . URC C   3 .   ? 16.366 -5.966  4.349   1.00 144.11 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   O11 1 
HETATM 2549 C  C4  . URC C   3 .   ? 18.340 -8.178  6.207   1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C4  1 
HETATM 2550 C  C5  . URC C   3 .   ? 17.299 -9.122  6.665   1.00 132.31 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C5  1 
HETATM 2551 N  N9  . URC C   3 .   ? 19.498 -8.643  6.711   1.00 124.55 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N9  1 
HETATM 2552 O  O13 . URC C   3 .   ? 14.981 -9.605  6.618   1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   O13 1 
HETATM 2553 N  N7  . URC C   3 .   ? 17.898 -10.060 7.394   1.00 130.34 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N7  1 
HETATM 2554 C  C8  . URC C   3 .   ? 19.188 -9.738  7.381   1.00 121.98 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C8  1 
HETATM 2555 O  O24 . URC C   3 .   ? 20.074 -10.424 7.994   1.00 116.16 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   O24 1 
HETATM 2556 CL CL  . CL  B-2 2 .   ? 18.237 9.539   -10.672 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 201 CL  A-2 CL  1 
HETATM 2557 N  N1  . URC C-2 3 .   ? 15.670 7.766   -5.481  1.00 147.16 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N1  1 
HETATM 2558 C  C2  . URC C-2 3 .   ? 16.663 6.937   -5.082  1.00 146.85 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C2  1 
HETATM 2559 C  C6  . URC C-2 3 .   ? 15.904 8.845   -6.255  1.00 135.65 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C6  1 
HETATM 2560 N  N3  . URC C-2 3 .   ? 17.961 7.136   -5.432  1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N3  1 
HETATM 2561 O  O11 . URC C-2 3 .   ? 16.366 5.966   -4.349  1.00 144.11 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 O11 1 
HETATM 2562 C  C4  . URC C-2 3 .   ? 18.340 8.178   -6.207  1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C4  1 
HETATM 2563 C  C5  . URC C-2 3 .   ? 17.299 9.122   -6.665  1.00 132.31 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C5  1 
HETATM 2564 N  N9  . URC C-2 3 .   ? 19.498 8.643   -6.711  1.00 124.55 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N9  1 
HETATM 2565 O  O13 . URC C-2 3 .   ? 14.981 9.605   -6.618  1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 O13 1 
HETATM 2566 N  N7  . URC C-2 3 .   ? 17.898 10.060  -7.394  1.00 130.34 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N7  1 
HETATM 2567 C  C8  . URC C-2 3 .   ? 19.188 9.738   -7.381  1.00 121.98 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C8  1 
HETATM 2568 O  O24 . URC C-2 3 .   ? 20.074 10.424  -7.994  1.00 116.16 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 O24 1 
HETATM 2569 O  O   . HOH D   4 .   ? 15.495 -8.900  9.481   1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH D   4 .   ? 8.475  -20.008 2.366   1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH D   4 .   ? 15.998 -15.050 20.900  1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH D   4 .   ? 9.169  -19.392 -0.722  1.00 87.71  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH D   4 .   ? 29.381 -14.124 1.179   1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH D   4 .   ? 20.692 -19.166 -1.420  1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH D   4 .   ? 12.820 -9.323  0.787   1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH D   4 .   ? -0.428 -5.813  41.194  1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH D   4 .   ? 19.529 -15.424 19.758  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH D   4 .   ? 16.407 -14.880 2.503   1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH D   4 .   ? 12.412 -9.048  5.357   1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH D   4 .   ? 17.146 -3.600  -9.206  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH D   4 .   ? 10.533 -14.704 23.415  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH D   4 .   ? 24.358 21.275  -21.724 1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH D   4 .   ? 3.511  -11.271 6.926   1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH D   4 .   ? 14.890 -4.871  -0.082  1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH D   4 .   ? 19.410 5.076   -2.608  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH D   4 .   ? 3.444  -3.217  13.426  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH D   4 .   ? 13.168 -15.817 23.543  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH D   4 .   ? 17.958 -8.005  2.603   1.00 96.61  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH D   4 .   ? 0.578  -3.845  13.529  1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH D   4 .   ? 26.728 14.023  -22.393 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH D   4 .   ? 4.357  -14.300 0.336   1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH D   4 .   ? 30.814 12.081  -13.512 1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH D   4 .   ? 24.181 19.424  -12.691 1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH D   4 .   ? 19.441 13.795  8.773   1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH D   4 .   ? 1.764  -22.465 17.803  1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH D   4 .   ? 17.038 -5.406  1.399   1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH D   4 .   ? 8.840  2.298   11.519  1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH D   4 .   ? 24.941 -11.164 -5.874  1.00 90.06  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH D   4 .   ? 20.605 -1.159  -0.547  1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH D   4 .   ? 18.955 13.426  16.541  1.00 117.73 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH D   4 .   ? 12.628 -11.958 29.567  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH D   4 .   ? 11.105 -7.911  -0.709  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH D   4 .   ? 14.391 1.171   12.970  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH D   4 .   ? 23.424 -20.224 -1.207  1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH D   4 .   ? 38.807 -0.617  5.541   1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH D   4 .   ? 6.441  -2.615  14.090  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH D   4 .   ? 23.340 -21.384 5.744   1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH D   4 .   ? 10.676 -14.755 20.767  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH D   4 .   ? 13.328 -7.843  3.049   1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2610 O  O   . HOH D   4 .   ? 18.737 2.760   -1.048  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2611 O  O   . HOH D   4 .   ? 11.330 -18.673 21.023  1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2612 O  O   . HOH D   4 .   ? 11.776 -2.566  2.387   1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2613 O  O   . HOH D   4 .   ? 33.674 7.776   -14.706 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2614 O  O   . HOH D   4 .   ? 15.400 -7.871  1.441   1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2615 O  O   . HOH D   4 .   ? 24.748 13.104  -24.343 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2616 O  O   . HOH D   4 .   ? 21.060 -8.694  11.104  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2617 O  O   . HOH D   4 .   ? 14.483 -0.220  -7.765  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2618 O  O   . HOH D   4 .   ? 4.117  -22.868 10.601  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2619 O  O   . HOH D   4 .   ? 13.910 -29.552 8.146   1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2620 O  O   . HOH D   4 .   ? 33.647 -14.946 1.580   1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2621 O  O   . HOH D   4 .   ? 13.173 -5.152  2.268   1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2622 O  O   . HOH D   4 .   ? -5.281 -15.566 9.288   1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2623 O  O   . HOH D   4 .   ? 34.776 -5.102  11.514  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2624 O  O   . HOH D   4 .   ? 12.351 -5.357  -0.844  1.00 89.68  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2625 O  O   . HOH D   4 .   ? 11.848 -2.158  -3.925  1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2626 O  O   . HOH D   4 .   ? 27.323 28.520  -14.609 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2627 O  O   . HOH D   4 .   ? 27.351 -20.279 7.929   1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2628 O  O   . HOH D   4 .   ? 5.101  -5.075  39.516  1.00 90.92  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2629 O  O   . HOH D   4 .   ? 28.011 22.866  -7.644  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2630 O  O   . HOH D   4 .   ? 34.494 22.724  -15.576 1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2631 O  O   . HOH D   4 .   ? 30.858 28.153  -13.018 1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2632 O  O   . HOH D   4 .   ? 35.933 -17.971 4.999   1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2633 O  O   . HOH D   4 .   ? 32.650 26.023  -11.941 1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2634 O  O   . HOH D   4 .   ? 28.862 32.161  -12.292 1.00 102.85 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2635 O  O   . HOH D   4 .   ? 26.895 25.307  -5.838  1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2636 O  O   . HOH D   4 .   ? 28.918 25.021  -3.593  1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2637 O  O   . HOH D   4 .   ? 37.136 23.756  -15.708 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2638 O  O   . HOH D   4 .   ? 37.217 24.741  -17.978 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2639 O  O   . HOH D   4 .   ? 29.190 34.351  -10.461 1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2640 O  O   . HOH D   4 .   ? 23.176 27.287  -4.104  1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2641 O  O   . HOH D   4 .   ? 26.659 30.014  -0.436  1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2642 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 15.495 8.900   -9.481  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2643 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 8.475  20.008  -2.366  1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2644 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 15.998 15.050  -20.900 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2645 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 9.169  19.392  0.722   1.00 87.71  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2646 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 29.381 14.124  -1.179  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2647 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 20.692 19.166  1.420   1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2648 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 12.820 9.323   -0.787  1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2649 O  O   . HOH D-2 4 .   ? -0.428 5.813   -41.194 1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2650 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 19.529 15.424  -19.758 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2651 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 16.407 14.880  -2.503  1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2652 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 12.412 9.048   -5.357  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2653 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 17.146 3.600   9.206   1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2654 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 10.533 14.704  -23.415 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2655 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 24.358 -21.275 21.724  1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2656 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 3.511  11.271  -6.926  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2657 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 14.890 4.871   0.082   1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2658 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 19.410 -5.076  2.608   1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2659 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 3.444  3.217   -13.426 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2660 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 13.168 15.817  -23.543 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2661 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 17.958 8.005   -2.603  1.00 96.61  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2662 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 0.578  3.845   -13.529 1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2663 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 26.728 -14.023 22.393  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2664 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 4.357  14.300  -0.336  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2665 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 30.814 -12.081 13.512  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2666 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 24.181 -19.424 12.691  1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2667 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 19.441 -13.795 -8.773  1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2668 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 1.764  22.465  -17.803 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2669 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 17.038 5.406   -1.399  1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2670 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 8.840  -2.298  -11.519 1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2671 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 24.941 11.164  5.874   1.00 90.06  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2672 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 20.605 1.159   0.547   1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2673 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 18.955 -13.426 -16.541 1.00 117.73 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2674 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 12.628 11.958  -29.567 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2675 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 11.105 7.911   0.709   1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2676 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 14.391 -1.171  -12.970 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2677 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 23.424 20.224  1.207   1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2678 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 38.807 0.617   -5.541  1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2679 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 6.441  2.615   -14.090 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2680 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 23.340 21.384  -5.744  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2681 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 10.676 14.755  -20.767 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2682 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 13.328 7.843   -3.049  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2683 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 18.737 -2.760  1.048   1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2684 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 11.330 18.673  -21.023 1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2685 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 11.776 2.566   -2.387  1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2686 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 33.674 -7.776  14.706  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2687 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 15.400 7.871   -1.441  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2688 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 24.748 -13.104 24.343  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2689 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 21.060 8.694   -11.104 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2690 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 14.483 0.220   7.765   1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2691 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 4.117  22.868  -10.601 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2692 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 13.910 29.552  -8.146  1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2693 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 33.647 14.946  -1.580  1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2694 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 13.173 5.152   -2.268  1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2695 O  O   . HOH D-2 4 .   ? -5.281 15.566  -9.288  1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2696 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 34.776 5.102   -11.514 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2697 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 12.351 5.357   0.844   1.00 89.68  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2698 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 11.848 2.158   3.925   1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2699 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 27.323 -28.520 14.609  1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2700 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 27.351 20.279  -7.929  1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2701 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 5.101  5.075   -39.516 1.00 90.92  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2702 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 28.011 -22.866 7.644   1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2703 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 34.494 -22.724 15.576  1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2704 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 30.858 -28.153 13.018  1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2705 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 35.933 17.971  -4.999  1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2706 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 32.650 -26.023 11.941  1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2707 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 28.862 -32.161 12.292  1.00 102.85 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2708 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 26.895 -25.307 5.838   1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2709 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 28.918 -25.021 3.593   1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2710 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 37.136 -23.756 15.708  1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2711 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 37.217 -24.741 17.978  1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2712 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 29.190 -34.351 10.461  1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2713 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 23.176 -27.287 4.104   1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2714 O  O   . HOH D-2 4 .   ? 26.659 -30.014 0.436   1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . ASP A   28  ? 2.3566 1.7302 1.6112 -0.1194 -0.0245 0.0166  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   N   
2    C  CA  . ASP A   28  ? 2.4302 1.8384 1.7301 -0.0960 -0.0141 0.0186  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   CA  
3    C  C   . ASP A   28  ? 2.4180 1.7908 1.6964 -0.0624 0.0170  0.0159  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   C   
4    O  O   . ASP A   28  ? 2.4686 1.7968 1.7061 -0.0534 0.0320  0.0124  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   O   
5    C  CB  . ASP A   28  ? 2.3957 1.8883 1.7882 -0.0872 -0.0239 0.0215  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   CB  
6    C  CG  . ASP A   28  ? 2.3105 1.8453 1.7325 -0.1095 -0.0472 0.0308  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   CG  
7    O  OD1 . ASP A   28  ? 2.2020 1.7634 1.6552 -0.1012 -0.0464 0.0346  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   OD1 
8    O  OD2 . ASP A   28  ? 2.1421 1.6866 1.5587 -0.1340 -0.0653 0.0371  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A   OD2 
9    N  N   . THR A   29  ? 2.2875 1.6796 1.5914 -0.0443 0.0272  0.0204  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   N   
10   C  CA  . THR A   29  ? 2.2226 1.6087 1.5323 -0.0091 0.0557  0.0251  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CA  
11   C  C   . THR A   29  ? 2.0919 1.5590 1.4931 0.0045  0.0509  0.0303  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   C   
12   O  O   . THR A   29  ? 2.0333 1.5453 1.4787 -0.0110 0.0294  0.0283  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   O   
13   C  CB  . THR A   29  ? 2.2605 1.5913 1.5101 -0.0001 0.0739  0.0295  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CB  
14   O  OG1 . THR A   29  ? 2.3260 1.5801 1.4863 -0.0237 0.0700  0.0234  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   OG1 
15   C  CG2 . THR A   29  ? 2.2179 1.5283 1.4555 0.0380  0.1087  0.0388  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CG2 
16   N  N   . ALA A   30  ? 1.9861 1.4693 1.4117 0.0325  0.0709  0.0392  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   N   
17   C  CA  . ALA A   30  ? 1.7678 1.3143 1.2639 0.0433  0.0680  0.0479  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CA  
18   C  C   . ALA A   30  ? 1.7806 1.3199 1.2675 0.0541  0.0794  0.0578  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   C   
19   O  O   . ALA A   30  ? 1.6313 1.2077 1.1593 0.0703  0.0872  0.0712  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   O   
20   C  CB  . ALA A   30  ? 1.8176 1.3920 1.3472 0.0627  0.0798  0.0566  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CB  
21   N  N   . ALA A   31  ? 1.7976 1.2876 1.2269 0.0425  0.0791  0.0526  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   N   
22   C  CA  . ALA A   31  ? 1.8616 1.3327 1.2675 0.0486  0.0886  0.0595  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   CA  
23   C  C   . ALA A   31  ? 1.6957 1.2205 1.1578 0.0364  0.0682  0.0606  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   C   
24   O  O   . ALA A   31  ? 1.6557 1.2039 1.1437 0.0489  0.0750  0.0713  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   O   
25   C  CB  . ALA A   31  ? 1.9437 1.3393 1.2624 0.0328  0.0899  0.0518  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A   CB  
26   N  N   . LEU A   32  ? 1.6169 1.1610 1.0973 0.0131  0.0443  0.0514  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   
27   C  CA  . LEU A   32  ? 1.5224 1.1151 1.0552 0.0030  0.0261  0.0527  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  
28   C  C   . LEU A   32  ? 1.3738 1.0203 0.9735 0.0108  0.0207  0.0545  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   
29   O  O   . LEU A   32  ? 1.2904 0.9690 0.9270 0.0023  0.0063  0.0541  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   
30   C  CB  . LEU A   32  ? 1.5727 1.1612 1.0907 -0.0242 0.0052  0.0478  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  
31   C  CG  . LEU A   32  ? 1.5538 1.1406 1.0642 -0.0410 -0.0078 0.0420  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  
32   C  CD1 . LEU A   32  ? 1.6252 1.1517 1.0597 -0.0579 -0.0078 0.0393  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 
33   C  CD2 . LEU A   32  ? 1.5649 1.1723 1.1072 -0.0279 -0.0029 0.0378  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 
34   N  N   . LEU A   33  ? 1.3437 0.9988 0.9574 0.0268  0.0326  0.0586  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   N   
35   C  CA  . LEU A   33  ? 1.2290 0.9311 0.8996 0.0307  0.0264  0.0636  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CA  
36   C  C   . LEU A   33  ? 1.1950 0.9165 0.8878 0.0344  0.0265  0.0742  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   C   
37   O  O   . LEU A   33  ? 1.1810 0.9303 0.9094 0.0270  0.0135  0.0741  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   O   
38   C  CB  . LEU A   33  ? 1.2894 1.0030 0.9730 0.0443  0.0371  0.0706  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CB  
39   C  CG  . LEU A   33  ? 1.3224 1.0342 1.0051 0.0385  0.0313  0.0601  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CG  
40   C  CD1 . LEU A   33  ? 1.3678 1.0855 1.0550 0.0540  0.0456  0.0700  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CD1 
41   C  CD2 . LEU A   33  ? 1.3378 1.0798 1.0580 0.0263  0.0128  0.0532  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CD2 
42   N  N   . GLU A   34  ? 1.2668 0.9697 0.9347 0.0461  0.0422  0.0838  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   N   
43   C  CA  . GLU A   34  ? 1.2846 1.0081 0.9746 0.0500  0.0429  0.0960  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CA  
44   C  C   . GLU A   34  ? 1.1407 0.8637 0.8314 0.0347  0.0282  0.0891  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   C   
45   O  O   . GLU A   34  ? 1.1164 0.8662 0.8401 0.0326  0.0211  0.0955  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   O   
46   C  CB  . GLU A   34  ? 1.4296 1.1369 1.0952 0.0707  0.0667  0.1121  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CB  
47   C  CG  . GLU A   34  ? 1.5461 1.2729 1.2293 0.0900  0.0827  0.1293  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CG  
48   C  CD  . GLU A   34  ? 1.5279 1.3117 1.2731 0.0849  0.0699  0.1417  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   CD  
49   O  OE1 . GLU A   34  ? 1.5157 1.3269 1.2876 0.0852  0.0674  0.1569  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   OE1 
50   O  OE2 . GLU A   34  ? 1.2150 1.0128 0.9771 0.0795  0.0623  0.1374  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A   OE2 
51   N  N   . ARG A   35  ? 1.0768 0.7715 0.7323 0.0227  0.0227  0.0785  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   N   
52   C  CA  . ARG A   35  ? 1.0360 0.7401 0.7002 0.0069  0.0067  0.0756  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CA  
53   C  C   . ARG A   35  ? 1.0313 0.7714 0.7439 0.0020  -0.0068 0.0733  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   C   
54   O  O   . ARG A   35  ? 1.0860 0.8449 0.8236 -0.0007 -0.0138 0.0777  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   O   
55   C  CB  . ARG A   35  ? 1.0919 0.7640 0.7101 -0.0094 0.0003  0.0690  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CB  
56   C  CG  . ARG A   35  ? 1.0929 0.7845 0.7261 -0.0280 -0.0185 0.0696  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CG  
57   C  CD  . ARG A   35  ? 1.1021 0.8110 0.7542 -0.0287 -0.0222 0.0778  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CD  
58   N  NE  . ARG A   35  ? 1.1316 0.8604 0.7968 -0.0447 -0.0382 0.0824  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NE  
59   C  CZ  . ARG A   35  ? 1.1447 0.8599 0.7769 -0.0637 -0.0475 0.0872  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CZ  
60   N  NH1 . ARG A   35  ? 1.2621 0.9320 0.8346 -0.0716 -0.0428 0.0844  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NH1 
61   N  NH2 . ARG A   35  ? 1.1499 0.8957 0.8064 -0.0754 -0.0612 0.0970  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NH2 
62   N  N   . ILE A   36  ? 1.0507 0.7965 0.7734 0.0022  -0.0091 0.0668  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   N   
63   C  CA  . ILE A   36  ? 1.0389 0.8077 0.7950 -0.0024 -0.0204 0.0631  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CA  
64   C  C   . ILE A   36  ? 0.9977 0.7854 0.7854 0.0029  -0.0208 0.0688  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   C   
65   O  O   . ILE A   36  ? 0.9419 0.7399 0.7499 -0.0007 -0.0285 0.0692  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   O   
66   C  CB  . ILE A   36  ? 1.0191 0.7856 0.7718 -0.0043 -0.0225 0.0547  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CB  
67   C  CG1 . ILE A   36  ? 1.0455 0.7978 0.7708 -0.0154 -0.0273 0.0521  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CG1 
68   C  CG2 . ILE A   36  ? 0.9955 0.7802 0.7783 -0.0049 -0.0300 0.0519  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CG2 
69   C  CD1 . ILE A   36  ? 1.1087 0.8528 0.8214 -0.0179 -0.0275 0.0454  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CD1 
70   N  N   . ARG A   37  ? 0.9941 0.7846 0.7829 0.0110  -0.0121 0.0753  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   N   
71   C  CA  . ARG A   37  ? 1.0414 0.8522 0.8567 0.0124  -0.0135 0.0866  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CA  
72   C  C   . ARG A   37  ? 0.9490 0.7654 0.7739 0.0100  -0.0168 0.0937  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   C   
73   O  O   . ARG A   37  ? 0.9276 0.7523 0.7718 0.0030  -0.0264 0.0950  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   O   
74   C  CB  . ARG A   37  ? 1.1532 0.9724 0.9687 0.0234  -0.0012 0.0998  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CB  
75   C  CG  . ARG A   37  ? 1.1966 1.0442 1.0430 0.0197  -0.0069 0.1146  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CG  
76   C  CD  . ARG A   37  ? 1.2322 1.0970 1.0837 0.0332  0.0075  0.1357  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CD  
77   N  NE  . ARG A   37  ? 1.2630 1.1264 1.1073 0.0405  0.0154  0.1353  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NE  
78   C  CZ  . ARG A   37  ? 1.3019 1.1836 1.1644 0.0323  0.0063  0.1382  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CZ  
79   N  NH1 . ARG A   37  ? 1.2945 1.1899 1.1769 0.0141  -0.0120 0.1391  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NH1 
80   N  NH2 . ARG A   37  ? 1.3561 1.2368 1.2113 0.0413  0.0159  0.1398  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NH2 
81   N  N   . SER A   38  ? 0.9485 0.7545 0.7545 0.0144  -0.0094 0.0971  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   
82   C  CA  . SER A   38  ? 0.8714 0.6829 0.6858 0.0117  -0.0129 0.1037  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  
83   C  C   . SER A   38  ? 0.8240 0.6339 0.6436 0.0026  -0.0239 0.0960  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   
84   O  O   . SER A   38  ? 0.8262 0.6444 0.6628 -0.0001 -0.0292 0.1010  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   
85   C  CB  . SER A   38  ? 0.8802 0.6784 0.6686 0.0189  -0.0011 0.1106  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  
86   O  OG  . SER A   38  ? 0.9224 0.6922 0.6715 0.0175  0.0032  0.1016  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  
87   N  N   . ASP A   39  ? 0.8306 0.6311 0.6359 -0.0013 -0.0267 0.0867  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   N   
88   C  CA  . ASP A   39  ? 0.8762 0.6829 0.6934 -0.0069 -0.0354 0.0846  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   CA  
89   C  C   . ASP A   39  ? 0.8813 0.6928 0.7211 -0.0055 -0.0392 0.0831  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   C   
90   O  O   . ASP A   39  ? 0.9241 0.7377 0.7762 -0.0056 -0.0423 0.0875  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   O   
91   C  CB  . ASP A   39  ? 0.8677 0.6703 0.6703 -0.0123 -0.0385 0.0793  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   CB  
92   C  CG  . ASP A   39  ? 0.8924 0.6835 0.6650 -0.0200 -0.0387 0.0822  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   CG  
93   O  OD1 . ASP A   39  ? 0.8418 0.6305 0.6069 -0.0219 -0.0380 0.0890  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   OD1 
94   O  OD2 . ASP A   39  ? 0.9792 0.7597 0.7307 -0.0260 -0.0401 0.0776  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A   OD2 
95   N  N   . TRP A   40  ? 0.8294 0.6383 0.6701 -0.0046 -0.0386 0.0779  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   N   
96   C  CA  . TRP A   40  ? 0.8638 0.6687 0.7154 -0.0067 -0.0430 0.0766  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CA  
97   C  C   . TRP A   40  ? 0.8580 0.6657 0.7200 -0.0102 -0.0460 0.0864  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   C   
98   O  O   . TRP A   40  ? 0.8535 0.6502 0.7181 -0.0137 -0.0503 0.0867  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   O   
99   C  CB  . TRP A   40  ? 0.8485 0.6520 0.6977 -0.0082 -0.0435 0.0718  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CB  
100  C  CG  . TRP A   40  ? 0.8342 0.6323 0.6753 -0.0061 -0.0424 0.0617  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CG  
101  C  CD1 . TRP A   40  ? 0.8753 0.6760 0.7080 -0.0043 -0.0388 0.0578  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CD1 
102  C  CD2 . TRP A   40  ? 0.9036 0.6921 0.7430 -0.0041 -0.0434 0.0561  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CD2 
103  N  NE1 . TRP A   40  ? 0.8704 0.6665 0.6984 -0.0035 -0.0396 0.0496  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   NE1 
104  C  CE2 . TRP A   40  ? 0.8907 0.6808 0.7236 -0.0022 -0.0416 0.0493  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CE2 
105  C  CE3 . TRP A   40  ? 0.8971 0.6738 0.7377 -0.0014 -0.0433 0.0576  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CE3 
106  C  CZ2 . TRP A   40  ? 0.8502 0.6352 0.6811 0.0022  -0.0400 0.0455  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CZ2 
107  C  CZ3 . TRP A   40  ? 0.8827 0.6504 0.7183 0.0058  -0.0391 0.0540  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CZ3 
108  C  CH2 . TRP A   40  ? 0.8414 0.6159 0.6739 0.0075  -0.0378 0.0487  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CH2 
109  N  N   . ALA A   41  ? 0.9029 0.7231 0.7679 -0.0089 -0.0425 0.0959  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N   
110  C  CA  . ALA A   41  ? 0.8940 0.7230 0.7721 -0.0134 -0.0459 0.1089  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA  
111  C  C   . ALA A   41  ? 0.9217 0.7458 0.8038 -0.0147 -0.0486 0.1117  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C   
112  O  O   . ALA A   41  ? 0.9341 0.7551 0.8236 -0.0222 -0.0551 0.1185  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O   
113  C  CB  . ALA A   41  ? 0.8889 0.7355 0.7701 -0.0072 -0.0379 0.1221  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB  
114  N  N   . ARG A   42  ? 0.9020 0.7242 0.7770 -0.0095 -0.0448 0.1075  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   N   
115  C  CA  . ARG A   42  ? 0.9158 0.7362 0.7954 -0.0092 -0.0464 0.1111  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CA  
116  C  C   . ARG A   42  ? 0.9511 0.7563 0.8326 -0.0091 -0.0491 0.1074  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   C   
117  O  O   . ARG A   42  ? 0.9299 0.7315 0.8166 -0.0074 -0.0491 0.1133  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   O   
118  C  CB  . ARG A   42  ? 0.9310 0.7563 0.8008 -0.0070 -0.0438 0.1102  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CB  
119  C  CG  . ARG A   42  ? 0.9269 0.7539 0.7806 -0.0064 -0.0386 0.1128  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CG  
120  C  CD  . ARG A   42  ? 0.9526 0.7749 0.7855 -0.0102 -0.0390 0.1097  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CD  
121  N  NE  . ARG A   42  ? 0.9326 0.7622 0.7678 -0.0143 -0.0427 0.1184  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NE  
122  C  CZ  . ARG A   42  ? 0.9304 0.7708 0.7805 -0.0159 -0.0477 0.1231  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CZ  
123  N  NH1 . ARG A   42  ? 1.0154 0.8575 0.8768 -0.0123 -0.0483 0.1192  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH1 
124  N  NH2 . ARG A   42  ? 0.9615 0.8117 0.8148 -0.0195 -0.0506 0.1339  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH2 
125  N  N   . LEU A   43  ? 1.0312 0.8251 0.9054 -0.0088 -0.0491 0.0982  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   N   
126  C  CA  . LEU A   43  ? 1.1161 0.8854 0.9831 -0.0068 -0.0487 0.0941  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CA  
127  C  C   . LEU A   43  ? 1.2267 0.9732 1.0857 -0.0169 -0.0548 0.0959  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   C   
128  O  O   . LEU A   43  ? 1.3121 1.0270 1.1558 -0.0155 -0.0531 0.0933  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   O   
129  C  CB  . LEU A   43  ? 1.0567 0.8193 0.9147 -0.0020 -0.0454 0.0845  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CB  
130  C  CG  . LEU A   43  ? 1.0313 0.8152 0.8946 0.0038  -0.0419 0.0853  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CG  
131  C  CD1 . LEU A   43  ? 1.0264 0.8045 0.8828 0.0087  -0.0387 0.0782  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CD1 
132  C  CD2 . LEU A   43  ? 1.0257 0.8204 0.8985 0.0096  -0.0390 0.0965  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A   CD2 
133  N  N   . ASN A   44  ? 1.3945 1.1551 1.2611 -0.0272 -0.0613 0.1029  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   N   
134  C  CA  . ASN A   44  ? 1.5566 1.3015 1.4182 -0.0416 -0.0704 0.1108  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   CA  
135  C  C   . ASN A   44  ? 1.6717 1.4174 1.5413 -0.0426 -0.0714 0.1215  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   C   
136  O  O   . ASN A   44  ? 1.5397 1.3116 1.4258 -0.0468 -0.0744 0.1340  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   O   
137  C  CB  . ASN A   44  ? 1.5932 1.3570 1.4616 -0.0541 -0.0783 0.1187  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   CB  
138  C  CG  . ASN A   44  ? 1.6696 1.4225 1.5248 -0.0569 -0.0797 0.1085  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   CG  
139  O  OD1 . ASN A   44  ? 1.6394 1.3925 1.4918 -0.0442 -0.0714 0.0969  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   OD1 
140  N  ND2 . ASN A   44  ? 1.7882 1.5303 1.6331 -0.0758 -0.0915 0.1140  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A   ND2 
141  N  N   . HIS A   45  ? 1.8500 1.5666 1.7070 -0.0360 -0.0667 0.1177  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   N   
142  C  CA  . HIS A   45  ? 2.0283 1.7273 1.8821 -0.0392 -0.0683 0.1261  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CA  
143  C  C   . HIS A   45  ? 1.9715 1.6430 1.8071 -0.0613 -0.0812 0.1311  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   C   
144  O  O   . HIS A   45  ? 1.8963 1.5419 1.7203 -0.0684 -0.0846 0.1375  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   O   
145  C  CB  . HIS A   45  ? 2.2179 1.8884 2.0589 -0.0230 -0.0564 0.1226  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CB  
146  C  CG  . HIS A   45  ? 2.4992 2.1148 2.3034 -0.0229 -0.0528 0.1138  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CG  
147  N  ND1 . HIS A   45  ? 2.5631 2.1692 2.3537 -0.0219 -0.0513 0.1028  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   ND1 
148  C  CD2 . HIS A   45  ? 2.6079 2.1690 2.3802 -0.0221 -0.0483 0.1145  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CD2 
149  C  CE1 . HIS A   45  ? 2.5893 2.1374 2.3402 -0.0209 -0.0462 0.0970  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   CE1 
150  N  NE2 . HIS A   45  ? 2.6958 2.2125 2.4323 -0.0207 -0.0436 0.1037  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A   NE2 
151  N  N   . PRO A   56  ? 2.1543 1.9207 1.9710 -0.1541 -0.1407 0.1415  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   N   
152  C  CA  . PRO A   56  ? 2.1483 1.9186 1.9795 -0.1314 -0.1265 0.1354  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CA  
153  C  C   . PRO A   56  ? 1.9848 1.8025 1.8504 -0.1067 -0.1108 0.1407  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   C   
154  O  O   . PRO A   56  ? 2.0779 1.9231 1.9658 -0.0992 -0.1058 0.1548  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   O   
155  C  CB  . PRO A   56  ? 2.1792 1.9490 2.0123 -0.1500 -0.1387 0.1534  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CB  
156  C  CG  . PRO A   56  ? 2.2053 1.9967 2.0417 -0.1797 -0.1581 0.1776  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CG  
157  C  CD  . PRO A   56  ? 2.2121 1.9817 2.0240 -0.1870 -0.1619 0.1649  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A   CD  
158  N  N   . SER A   57  ? 1.6868 1.5082 1.5511 -0.0946 -0.1024 0.1294  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   N   
159  C  CA  . SER A   57  ? 1.4651 1.3188 1.3495 -0.0730 -0.0871 0.1328  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   CA  
160  C  C   . SER A   57  ? 1.3562 1.1877 1.2253 -0.0584 -0.0774 0.1083  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   C   
161  O  O   . SER A   57  ? 1.2732 1.0739 1.1220 -0.0641 -0.0820 0.0934  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   O   
162  C  CB  . SER A   57  ? 1.4119 1.3045 1.3152 -0.0773 -0.0888 0.1551  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   CB  
163  O  OG  . SER A   57  ? 1.3361 1.2312 1.2363 -0.0650 -0.0795 0.1456  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   OG  
164  N  N   . ALA A   58  ? 1.2348 1.0791 1.1099 -0.0402 -0.0637 0.1061  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   
165  C  CA  . ALA A   58  ? 1.2161 1.0432 1.0778 -0.0291 -0.0561 0.0869  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  
166  C  C   . ALA A   58  ? 1.1688 1.0019 1.0275 -0.0246 -0.0518 0.0830  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   
167  O  O   . ALA A   58  ? 1.1122 0.9349 0.9605 -0.0164 -0.0458 0.0699  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   
168  C  CB  . ALA A   58  ? 1.1976 1.0264 1.0585 -0.0167 -0.0463 0.0860  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  
169  N  N   . GLY A   59  ? 1.2263 1.0784 1.0948 -0.0314 -0.0557 0.0966  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N   
170  C  CA  . GLY A   59  ? 1.1936 1.0542 1.0611 -0.0269 -0.0512 0.0957  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA  
171  C  C   . GLY A   59  ? 1.0644 0.9029 0.9161 -0.0312 -0.0559 0.0766  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C   
172  O  O   . GLY A   59  ? 1.0349 0.8710 0.8807 -0.0223 -0.0488 0.0680  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O   
173  N  N   . PRO A   60  ? 1.0359 0.8541 0.8768 -0.0441 -0.0666 0.0704  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   N   
174  C  CA  . PRO A   60  ? 1.0613 0.8559 0.8842 -0.0436 -0.0670 0.0534  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CA  
175  C  C   . PRO A   60  ? 1.0133 0.8008 0.8328 -0.0283 -0.0569 0.0409  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   C   
176  O  O   . PRO A   60  ? 1.0698 0.8558 0.8839 -0.0231 -0.0532 0.0325  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   O   
177  C  CB  . PRO A   60  ? 1.0405 0.8030 0.8434 -0.0570 -0.0765 0.0495  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CB  
178  C  CG  . PRO A   60  ? 1.0632 0.8407 0.8757 -0.0731 -0.0870 0.0678  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CG  
179  C  CD  . PRO A   60  ? 1.0406 0.8532 0.8801 -0.0611 -0.0788 0.0804  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CD  
180  N  N   . MET A   61  ? 0.9613 0.7472 0.7844 -0.0228 -0.0535 0.0418  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   N   
181  C  CA  . MET A   61  ? 0.9728 0.7543 0.7921 -0.0125 -0.0470 0.0337  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CA  
182  C  C   . MET A   61  ? 0.8989 0.6933 0.7190 -0.0069 -0.0409 0.0348  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   C   
183  O  O   . MET A   61  ? 0.8362 0.6287 0.6497 -0.0033 -0.0382 0.0288  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   O   
184  C  CB  . MET A   61  ? 1.0198 0.7950 0.8410 -0.0100 -0.0463 0.0358  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CB  
185  C  CG  . MET A   61  ? 1.0732 0.8250 0.8852 -0.0142 -0.0500 0.0346  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CG  
186  S  SD  . MET A   61  ? 1.2201 0.9734 1.0388 -0.0241 -0.0565 0.0459  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   SD  
187  C  CE  . MET A   61  ? 1.1985 0.9424 1.0073 -0.0417 -0.0676 0.0496  ? ? ? ? ? ? 41  MET A   CE  
188  N  N   . LEU A   62  ? 0.8980 0.7037 0.7234 -0.0062 -0.0381 0.0445  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   
189  C  CA  . LEU A   62  ? 0.9562 0.7640 0.7730 0.0011  -0.0290 0.0462  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
190  C  C   . LEU A   62  ? 0.9616 0.7709 0.7747 0.0024  -0.0270 0.0426  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   
191  O  O   . LEU A   62  ? 0.9279 0.7280 0.7258 0.0068  -0.0210 0.0378  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   
192  C  CB  . LEU A   62  ? 0.9821 0.7998 0.8032 0.0067  -0.0215 0.0611  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
193  C  CG  . LEU A   62  ? 0.9548 0.7695 0.7758 0.0070  -0.0213 0.0650  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
194  C  CD1 . LEU A   62  ? 0.9541 0.7851 0.7867 0.0119  -0.0155 0.0834  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
195  C  CD2 . LEU A   62  ? 0.9364 0.7333 0.7350 0.0092  -0.0170 0.0579  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
196  N  N   . THR A   63  ? 0.9714 0.7900 0.7951 -0.0034 -0.0331 0.0460  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   N   
197  C  CA  . THR A   63  ? 0.9816 0.8051 0.8044 -0.0035 -0.0326 0.0447  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   CA  
198  C  C   . THR A   63  ? 0.9602 0.7699 0.7717 -0.0033 -0.0339 0.0294  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   C   
199  O  O   . THR A   63  ? 0.9434 0.7517 0.7474 0.0010  -0.0289 0.0261  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   O   
200  C  CB  . THR A   63  ? 1.0032 0.8390 0.8368 -0.0148 -0.0420 0.0538  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   CB  
201  O  OG1 . THR A   63  ? 1.0866 0.9435 0.9353 -0.0148 -0.0405 0.0738  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   OG1 
202  C  CG2 . THR A   63  ? 0.9878 0.8314 0.8214 -0.0155 -0.0419 0.0544  ? ? ? ? ? ? 43  THR A   CG2 
203  N  N   . LEU A   64  ? 0.9407 0.7398 0.7500 -0.0065 -0.0391 0.0224  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   
204  C  CA  . LEU A   64  ? 0.9195 0.7110 0.7215 -0.0039 -0.0386 0.0127  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  
205  C  C   . LEU A   64  ? 0.8705 0.6636 0.6678 -0.0004 -0.0349 0.0121  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   
206  O  O   . LEU A   64  ? 0.8735 0.6674 0.6648 0.0002  -0.0338 0.0086  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   
207  C  CB  . LEU A   64  ? 0.9564 0.7333 0.7543 -0.0047 -0.0414 0.0090  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  
208  C  CG  . LEU A   64  ? 0.9618 0.7247 0.7510 -0.0134 -0.0474 0.0081  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  
209  C  CD1 . LEU A   64  ? 0.9898 0.7248 0.7625 -0.0109 -0.0459 0.0030  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 
210  C  CD2 . LEU A   64  ? 0.9635 0.7305 0.7486 -0.0171 -0.0492 0.0056  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 
211  N  N   . LEU A   65  ? 0.8858 0.6787 0.6831 -0.0005 -0.0339 0.0171  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   
212  C  CA  . LEU A   65  ? 0.8935 0.6831 0.6785 -0.0019 -0.0324 0.0185  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  
213  C  C   . LEU A   65  ? 0.8666 0.6480 0.6349 -0.0016 -0.0276 0.0166  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   
214  O  O   . LEU A   65  ? 0.8170 0.5928 0.5715 -0.0064 -0.0294 0.0148  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   
215  C  CB  . LEU A   65  ? 0.8631 0.6497 0.6455 -0.0027 -0.0314 0.0246  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  
216  C  CG  . LEU A   65  ? 0.8520 0.6295 0.6132 -0.0089 -0.0322 0.0260  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  
217  C  CD1 . LEU A   65  ? 0.8894 0.6728 0.6550 -0.0133 -0.0370 0.0322  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 
218  C  CD2 . LEU A   65  ? 0.8552 0.6116 0.5886 -0.0074 -0.0241 0.0263  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 
219  N  N   . LEU A   66  ? 0.9076 0.6891 0.6771 0.0037  -0.0216 0.0199  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   N   
220  C  CA  . LEU A   66  ? 0.9626 0.7327 0.7140 0.0083  -0.0129 0.0209  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CA  
221  C  C   . LEU A   66  ? 0.9802 0.7534 0.7326 0.0061  -0.0160 0.0146  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   C   
222  O  O   . LEU A   66  ? 0.9054 0.6636 0.6366 0.0044  -0.0132 0.0118  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   O   
223  C  CB  . LEU A   66  ? 0.9646 0.7431 0.7246 0.0175  -0.0040 0.0318  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CB  
224  C  CG  . LEU A   66  ? 1.0125 0.7831 0.7640 0.0226  0.0030  0.0398  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CG  
225  C  CD1 . LEU A   66  ? 1.0387 0.8296 0.8098 0.0310  0.0096  0.0565  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD1 
226  C  CD2 . LEU A   66  ? 1.0540 0.7907 0.7653 0.0266  0.0138  0.0379  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD2 
227  N  N   . LEU A   67  ? 0.9558 0.7442 0.7283 0.0045  -0.0221 0.0123  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   N   
228  C  CA  . LEU A   67  ? 0.9838 0.7759 0.7573 0.0036  -0.0241 0.0069  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CA  
229  C  C   . LEU A   67  ? 1.0016 0.7904 0.7673 -0.0003 -0.0277 0.0025  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   C   
230  O  O   . LEU A   67  ? 1.0237 0.8112 0.7822 -0.0016 -0.0274 0.0000  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   O   
231  C  CB  . LEU A   67  ? 0.9695 0.7706 0.7572 0.0014  -0.0297 0.0055  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CB  
232  C  CG  . LEU A   67  ? 0.9453 0.7569 0.7423 0.0004  -0.0295 0.0146  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CG  
233  C  CD1 . LEU A   67  ? 0.9075 0.7200 0.7087 -0.0083 -0.0386 0.0137  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD1 
234  C  CD2 . LEU A   67  ? 0.9687 0.7858 0.7631 0.0056  -0.0224 0.0194  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD2 
235  N  N   . GLU A   68  ? 1.0049 0.7958 0.7739 -0.0029 -0.0314 0.0046  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   N   
236  C  CA  . GLU A   68  ? 0.9835 0.7807 0.7511 -0.0076 -0.0358 0.0070  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CA  
237  C  C   . GLU A   68  ? 1.0209 0.8051 0.7649 -0.0159 -0.0366 0.0084  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   C   
238  O  O   . GLU A   68  ? 1.0216 0.8077 0.7580 -0.0224 -0.0403 0.0098  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   O   
239  C  CB  . GLU A   68  ? 0.9697 0.7747 0.7468 -0.0080 -0.0386 0.0134  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CB  
240  C  CG  . GLU A   68  ? 1.0232 0.8447 0.8061 -0.0117 -0.0429 0.0227  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CG  
241  C  CD  . GLU A   68  ? 1.0759 0.9084 0.8681 -0.0051 -0.0406 0.0226  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   CD  
242  O  OE1 . GLU A   68  ? 1.0604 0.8866 0.8578 0.0047  -0.0354 0.0162  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   OE1 
243  O  OE2 . GLU A   68  ? 1.0557 0.9017 0.8474 -0.0113 -0.0445 0.0304  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A   OE2 
244  N  N   . ARG A   69  ? 1.0268 0.7940 0.7551 -0.0161 -0.0326 0.0091  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   N   
245  C  CA  . ARG A   69  ? 1.0730 0.8142 0.7661 -0.0246 -0.0317 0.0103  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CA  
246  C  C   . ARG A   69  ? 1.0288 0.7524 0.7037 -0.0206 -0.0242 0.0062  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   C   
247  O  O   . ARG A   69  ? 1.0057 0.7056 0.6480 -0.0308 -0.0259 0.0060  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   O   
248  C  CB  . ARG A   69  ? 1.1873 0.9108 0.8647 -0.0225 -0.0263 0.0129  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CB  
249  C  CG  . ARG A   69  ? 1.2130 0.9470 0.8975 -0.0306 -0.0347 0.0184  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CG  
250  C  CD  . ARG A   69  ? 1.3261 1.0287 0.9680 -0.0430 -0.0359 0.0213  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CD  
251  N  NE  . ARG A   69  ? 1.4052 1.1227 1.0519 -0.0573 -0.0484 0.0297  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NE  
252  C  CZ  . ARG A   69  ? 1.4813 1.1820 1.1040 -0.0664 -0.0508 0.0343  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CZ  
253  N  NH1 . ARG A   69  ? 1.5390 1.2032 1.1280 -0.0606 -0.0395 0.0303  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH1 
254  N  NH2 . ARG A   69  ? 1.4935 1.2155 1.1261 -0.0804 -0.0636 0.0454  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH2 
255  N  N   . LEU A   70  ? 1.0016 0.7357 0.6952 -0.0076 -0.0168 0.0050  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N   
256  C  CA  . LEU A   70  ? 1.0020 0.7270 0.6860 -0.0010 -0.0085 0.0040  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA  
257  C  C   . LEU A   70  ? 1.0221 0.7554 0.7089 -0.0091 -0.0167 0.0000  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C   
258  O  O   . LEU A   70  ? 0.9784 0.6901 0.6375 -0.0152 -0.0159 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O   
259  C  CB  . LEU A   70  ? 0.9854 0.7305 0.6954 0.0107  -0.0027 0.0083  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB  
260  C  CG  . LEU A   70  ? 1.0745 0.8104 0.7742 0.0230  0.0117  0.0153  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG  
261  C  CD1 . LEU A   70  ? 0.9845 0.7520 0.7161 0.0267  0.0097  0.0204  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1 
262  C  CD2 . LEU A   70  ? 1.1664 0.8739 0.8336 0.0218  0.0169  0.0115  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2 
263  N  N   . HIS A   71  ? 0.9611 0.7218 0.6769 -0.0100 -0.0245 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   N   
264  C  CA  . HIS A   71  ? 0.9591 0.7323 0.6808 -0.0155 -0.0309 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CA  
265  C  C   . HIS A   71  ? 0.9390 0.7018 0.6379 -0.0302 -0.0379 0.0028  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   C   
266  O  O   . HIS A   71  ? 0.9720 0.7257 0.6555 -0.0359 -0.0389 0.0024  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   O   
267  C  CB  . HIS A   71  ? 1.0093 0.8065 0.7585 -0.0111 -0.0346 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CB  
268  C  CG  . HIS A   71  ? 1.0539 0.8674 0.8108 -0.0134 -0.0387 0.0024  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CG  
269  N  ND1 . HIS A   71  ? 1.0279 0.8470 0.7887 -0.0095 -0.0368 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   ND1 
270  C  CD2 . HIS A   71  ? 1.0638 0.8932 0.8269 -0.0187 -0.0440 0.0127  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CD2 
271  C  CE1 . HIS A   71  ? 1.0186 0.8550 0.7872 -0.0109 -0.0398 0.0062  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   CE1 
272  N  NE2 . HIS A   71  ? 1.0953 0.9404 0.8667 -0.0166 -0.0443 0.0162  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A   NE2 
273  N  N   . ALA A   72  ? 0.9808 0.7450 0.6761 -0.0388 -0.0440 0.0088  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   N   
274  C  CA  . ALA A   72  ? 1.0159 0.7666 0.6823 -0.0591 -0.0537 0.0163  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CA  
275  C  C   . ALA A   72  ? 1.0474 0.7530 0.6667 -0.0659 -0.0493 0.0114  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   C   
276  O  O   . ALA A   72  ? 0.9777 0.6704 0.5725 -0.0821 -0.0568 0.0150  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   O   
277  C  CB  . ALA A   72  ? 0.9960 0.7455 0.6568 -0.0674 -0.0590 0.0230  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CB  
278  N  N   . ALA A   73  ? 1.0606 0.7402 0.6646 -0.0532 -0.0362 0.0054  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   N   
279  C  CA  . ALA A   73  ? 1.0891 0.7162 0.6402 -0.0550 -0.0268 0.0025  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   CA  
280  C  C   . ALA A   73  ? 1.0986 0.7208 0.6460 -0.0508 -0.0223 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   C   
281  O  O   . ALA A   73  ? 1.0850 0.6716 0.5902 -0.0637 -0.0242 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   O   
282  C  CB  . ALA A   73  ? 1.0667 0.6730 0.6073 -0.0367 -0.0097 0.0013  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   CB  
283  N  N   . LEU A   74  ? 1.0715 0.7279 0.6611 -0.0343 -0.0171 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N   
284  C  CA  . LEU A   74  ? 1.0730 0.7362 0.6699 -0.0296 -0.0143 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA  
285  C  C   . LEU A   74  ? 1.0088 0.6803 0.6025 -0.0476 -0.0284 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C   
286  O  O   . LEU A   74  ? 1.0139 0.6657 0.5853 -0.0515 -0.0266 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O   
287  C  CB  . LEU A   74  ? 1.0436 0.7490 0.6889 -0.0158 -0.0129 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB  
288  C  CG  . LEU A   74  ? 1.0572 0.7629 0.7111 0.0000  -0.0007 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG  
289  C  CD1 . LEU A   74  ? 1.0663 0.8110 0.7625 0.0052  -0.0050 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1 
290  C  CD2 . LEU A   74  ? 1.0711 0.7498 0.6998 0.0115  0.0154  0.0015  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2 
291  N  N   . GLY A   75  ? 1.0131 0.7175 0.6328 -0.0561 -0.0409 0.0026  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   N   
292  C  CA  . GLY A   75  ? 1.0687 0.7911 0.6914 -0.0735 -0.0549 0.0113  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   CA  
293  C  C   . GLY A   75  ? 1.1874 0.8691 0.7581 -0.0967 -0.0622 0.0152  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   C   
294  O  O   . GLY A   75  ? 1.2151 0.8925 0.7750 -0.1052 -0.0662 0.0173  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   O   
295  N  N   . ARG A   76  ? 1.3099 0.9597 0.8454 -0.1086 -0.0649 0.0168  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   N   
296  C  CA  . ARG A   76  ? 1.4434 1.0358 0.9113 -0.1335 -0.0712 0.0190  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CA  
297  C  C   . ARG A   76  ? 1.3920 0.9334 0.8178 -0.1265 -0.0575 0.0101  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   C   
298  O  O   . ARG A   76  ? 1.3310 0.8457 0.7207 -0.1465 -0.0658 0.0135  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   O   
299  C  CB  . ARG A   76  ? 1.4977 1.0530 0.9277 -0.1406 -0.0701 0.0183  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CB  
300  C  CG  . ARG A   76  ? 1.5733 1.1663 1.0267 -0.1569 -0.0871 0.0310  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CG  
301  C  CD  . ARG A   76  ? 1.6412 1.1996 1.0617 -0.1588 -0.0831 0.0285  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CD  
302  N  NE  . ARG A   76  ? 1.6355 1.2480 1.1144 -0.1451 -0.0835 0.0325  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NE  
303  C  CZ  . ARG A   76  ? 1.6092 1.2230 1.1051 -0.1222 -0.0695 0.0249  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CZ  
304  N  NH1 . ARG A   76  ? 1.5965 1.1642 1.0583 -0.1076 -0.0519 0.0149  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH1 
305  N  NH2 . ARG A   76  ? 1.6112 1.2730 1.1576 -0.1138 -0.0726 0.0302  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH2 
306  N  N   . GLU A   77  ? 1.3706 0.9045 0.8061 -0.0976 -0.0367 0.0015  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   N   
307  C  CA  . GLU A   77  ? 1.4225 0.9109 0.8218 -0.0850 -0.0193 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CA  
308  C  C   . GLU A   77  ? 1.4080 0.9182 0.8270 -0.0858 -0.0231 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   C   
309  O  O   . GLU A   77  ? 1.4243 0.8890 0.7961 -0.0954 -0.0212 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   O   
310  C  CB  . GLU A   77  ? 1.4453 0.9376 0.8634 -0.0530 0.0027  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CB  
311  C  CG  . GLU A   77  ? 1.6526 1.0782 1.0122 -0.0381 0.0264  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CG  
312  C  CD  . GLU A   77  ? 1.7473 1.1000 1.0304 -0.0517 0.0292  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CD  
313  O  OE1 . GLU A   77  ? 1.7996 1.1075 1.0279 -0.0803 0.0163  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE1 
314  O  OE2 . GLU A   77  ? 1.8020 1.1389 1.0754 -0.0339 0.0453  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE2 
315  N  N   . ILE A   78  ? 1.3188 0.8945 0.8034 -0.0765 -0.0283 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   N   
316  C  CA  . ILE A   78  ? 1.3257 0.9329 0.8386 -0.0754 -0.0325 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CA  
317  C  C   . ILE A   78  ? 1.3217 0.9311 0.8200 -0.1034 -0.0513 0.0074  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   C   
318  O  O   . ILE A   78  ? 1.3791 0.9851 0.8711 -0.1072 -0.0524 0.0086  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   O   
319  C  CB  . ILE A   78  ? 1.3144 0.9841 0.8933 -0.0587 -0.0326 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CB  
320  C  CG1 . ILE A   78  ? 1.3267 1.0002 0.9214 -0.0351 -0.0165 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG1 
321  C  CG2 . ILE A   78  ? 1.2334 0.9421 0.8416 -0.0640 -0.0426 0.0026  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG2 
322  C  CD1 . ILE A   78  ? 1.4572 1.0986 1.0290 -0.0229 -0.0017 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CD1 
323  N  N   . GLU A   79  ? 1.3842 1.0052 0.8812 -0.1234 -0.0668 0.0161  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   
324  C  CA  . GLU A   79  ? 1.4704 1.1077 0.9628 -0.1522 -0.0872 0.0307  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  
325  C  C   . GLU A   79  ? 1.4738 1.0463 0.8943 -0.1790 -0.0939 0.0324  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   
326  O  O   . GLU A   79  ? 1.4146 0.9973 0.8287 -0.2030 -0.1100 0.0448  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   
327  C  CB  . GLU A   79  ? 1.4943 1.1752 1.0147 -0.1657 -0.1026 0.0459  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  
328  C  CG  . GLU A   79  ? 1.5663 1.2099 1.0369 -0.1951 -0.1158 0.0533  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  
329  C  CD  . GLU A   79  ? 1.5877 1.2813 1.0945 -0.2025 -0.1277 0.0695  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  
330  O  OE1 . GLU A   79  ? 1.6128 1.3680 1.1692 -0.2011 -0.1347 0.0855  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 
331  O  OE2 . GLU A   79  ? 1.6843 1.3560 1.1702 -0.2074 -0.1283 0.0676  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 
332  N  N   . ARG A   80  ? 1.4231 0.9276 0.7880 -0.1739 -0.0803 0.0214  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   N   
333  C  CA  . ARG A   80  ? 1.5507 0.9745 0.8341 -0.1922 -0.0790 0.0190  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CA  
334  C  C   . ARG A   80  ? 1.5358 0.9567 0.8185 -0.1902 -0.0764 0.0187  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   C   
335  O  O   . ARG A   80  ? 1.4529 0.8321 0.6830 -0.2195 -0.0887 0.0245  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   O   
336  C  CB  . ARG A   80  ? 1.7080 1.0580 0.9338 -0.1755 -0.0562 0.0074  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CB  
337  C  CG  . ARG A   80  ? 1.7440 1.0731 0.9423 -0.1890 -0.0625 0.0091  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CG  
338  C  CD  . ARG A   80  ? 1.8745 1.1347 1.0200 -0.1667 -0.0361 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CD  
339  N  NE  . ARG A   80  ? 2.1933 1.3504 1.2323 -0.1886 -0.0339 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   NE  
340  C  CZ  . ARG A   80  ? 2.3251 1.4350 1.3012 -0.2240 -0.0507 0.0013  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   CZ  
341  N  NH1 . ARG A   80  ? 2.2747 1.4384 1.2905 -0.2397 -0.0705 0.0089  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   NH1 
342  N  NH2 . ARG A   80  ? 2.4398 1.4446 1.3085 -0.2449 -0.0477 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A   NH2 
343  N  N   . THR A   81  ? 1.4648 0.9320 0.8051 -0.1599 -0.0634 0.0137  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   N   
344  C  CA  . THR A   81  ? 1.4961 0.9630 0.8374 -0.1573 -0.0606 0.0139  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CA  
345  C  C   . THR A   81  ? 1.4504 0.9606 0.8145 -0.1835 -0.0842 0.0278  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   C   
346  O  O   . THR A   81  ? 1.6403 1.1191 0.9667 -0.2030 -0.0913 0.0324  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   O   
347  C  CB  . THR A   81  ? 1.4894 0.9957 0.8842 -0.1214 -0.0425 0.0072  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CB  
348  O  OG1 . THR A   81  ? 1.6063 1.1874 1.0708 -0.1134 -0.0501 0.0099  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   OG1 
349  C  CG2 . THR A   81  ? 1.4862 0.9535 0.8595 -0.0951 -0.0181 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CG2 
350  N  N   . TYR A   82  ? 1.3407 0.9201 0.7626 -0.1844 -0.0957 0.0370  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   N   
351  C  CA  . TYR A   82  ? 1.2997 0.9358 0.7592 -0.1984 -0.1122 0.0536  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CA  
352  C  C   . TYR A   82  ? 1.3235 0.9808 0.7783 -0.2336 -0.1370 0.0758  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   C   
353  O  O   . TYR A   82  ? 1.3387 1.0511 0.8295 -0.2441 -0.1500 0.0952  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   O   
354  C  CB  . TYR A   82  ? 1.2311 0.9370 0.7651 -0.1675 -0.1029 0.0519  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CB  
355  C  CG  . TYR A   82  ? 1.1894 0.9217 0.7548 -0.1528 -0.0987 0.0496  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CG  
356  C  CD1 . TYR A   82  ? 1.2751 1.0443 0.8601 -0.1675 -0.1129 0.0672  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CD1 
357  C  CD2 . TYR A   82  ? 1.1669 0.8901 0.7433 -0.1254 -0.0811 0.0330  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CD2 
358  C  CE1 . TYR A   82  ? 1.2333 1.0246 0.8457 -0.1534 -0.1082 0.0658  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CE1 
359  C  CE2 . TYR A   82  ? 1.1689 0.9147 0.7724 -0.1137 -0.0782 0.0315  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CE2 
360  C  CZ  . TYR A   82  ? 1.1907 0.9679 0.8109 -0.1268 -0.0911 0.0466  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CZ  
361  O  OH  . TYR A   82  ? 1.1804 0.9752 0.8240 -0.1148 -0.0873 0.0454  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   OH  
362  N  N   . ALA A   83  ? 1.3256 0.9462 0.7408 -0.2504 -0.1432 0.0760  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   N   
363  C  CA  . ALA A   83  ? 1.3109 0.9596 0.7267 -0.2847 -0.1681 0.1005  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CA  
364  C  C   . ALA A   83  ? 1.3604 0.9882 0.7326 -0.3275 -0.1908 0.1185  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   C   
365  O  O   . ALA A   83  ? 1.3036 0.9941 0.7116 -0.3481 -0.2106 0.1470  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   O   
366  C  CB  . ALA A   83  ? 1.3339 0.9425 0.7113 -0.2943 -0.1696 0.0957  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CB  
367  N  N   . ALA A   84  ? 1.4596 0.9983 0.7529 -0.3404 -0.1871 0.1043  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   N   
368  C  CA  . ALA A   84  ? 1.5322 1.0337 0.7700 -0.3832 -0.2080 0.1184  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   CA  
369  C  C   . ALA A   84  ? 1.5425 1.1240 0.8454 -0.3821 -0.2167 0.1374  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   C   
370  O  O   . ALA A   84  ? 1.6061 1.2171 0.9080 -0.4213 -0.2437 0.1665  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   O   
371  C  CB  . ALA A   84  ? 1.5821 0.9796 0.7366 -0.3818 -0.1930 0.0970  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   CB  
372  N  N   . SER A   85  ? 1.4624 1.0829 0.8236 -0.3377 -0.1942 0.1237  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N   
373  C  CA  . SER A   85  ? 1.4024 1.0951 0.8254 -0.3279 -0.1962 0.1380  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA  
374  C  C   . SER A   85  ? 1.3497 1.1445 0.8545 -0.3191 -0.2027 0.1634  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C   
375  O  O   . SER A   85  ? 1.3503 1.2006 0.9052 -0.3025 -0.1980 0.1727  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O   
376  C  CB  . SER A   85  ? 1.3985 1.0764 0.8346 -0.2882 -0.1699 0.1125  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB  
377  O  OG  . SER A   85  ? 1.3824 0.9674 0.7417 -0.2958 -0.1625 0.0954  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG  
378  N  N   . GLY A   86  ? 1.3443 1.1614 0.8595 -0.3287 -0.2116 0.1763  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   N   
379  C  CA  . GLY A   86  ? 1.3252 1.2345 0.9083 -0.3260 -0.2193 0.2085  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   CA  
380  C  C   . GLY A   86  ? 1.3201 1.2794 0.9688 -0.2766 -0.1952 0.1999  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   C   
381  O  O   . GLY A   86  ? 1.2965 1.3297 1.0012 -0.2663 -0.1953 0.2270  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   O   
382  N  N   . LEU A   87  ? 1.3016 1.2185 0.9399 -0.2469 -0.1741 0.1649  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   N   
383  C  CA  . LEU A   87  ? 1.2571 1.2054 0.9437 -0.2040 -0.1521 0.1526  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CA  
384  C  C   . LEU A   87  ? 1.3052 1.2431 0.9930 -0.1939 -0.1463 0.1433  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   C   
385  O  O   . LEU A   87  ? 1.3299 1.2120 0.9725 -0.2054 -0.1480 0.1277  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   O   
386  C  CB  . LEU A   87  ? 1.2545 1.1648 0.9289 -0.1808 -0.1345 0.1222  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CB  
387  C  CG  . LEU A   87  ? 1.2225 1.1375 0.8981 -0.1806 -0.1337 0.1232  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CG  
388  C  CD1 . LEU A   87  ? 1.1520 1.0164 0.8022 -0.1643 -0.1185 0.0942  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CD1 
389  C  CD2 . LEU A   87  ? 1.1873 1.1691 0.9192 -0.1587 -0.1266 0.1382  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CD2 
390  N  N   . ASN A   88  ? 1.2702 1.2580 1.0058 -0.1714 -0.1379 0.1537  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   N   
391  C  CA  . ASN A   88  ? 1.2306 1.2039 0.9726 -0.1488 -0.1244 0.1355  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CA  
392  C  C   . ASN A   88  ? 1.1518 1.0963 0.8926 -0.1200 -0.1052 0.1046  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   C   
393  O  O   . ASN A   88  ? 1.1004 1.0365 0.8361 -0.1163 -0.1015 0.0969  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   O   
394  C  CB  . ASN A   88  ? 1.2089 1.2373 0.9962 -0.1339 -0.1203 0.1574  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CB  
395  C  CG  . ASN A   88  ? 1.2586 1.3263 1.0847 -0.1046 -0.1052 0.1643  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CG  
396  O  OD1 . ASN A   88  ? 1.3426 1.4377 1.1979 -0.0813 -0.0930 0.1731  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   OD1 
397  N  ND2 . ASN A   88  ? 1.2877 1.3539 1.1103 -0.1044 -0.1042 0.1604  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   ND2 
398  N  N   . ALA A   89  ? 1.0643 0.9961 0.8101 -0.1022 -0.0946 0.0898  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   N   
399  C  CA  . ALA A   89  ? 1.0533 0.9588 0.7961 -0.0804 -0.0797 0.0644  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   CA  
400  C  C   . ALA A   89  ? 1.0177 0.9500 0.7901 -0.0569 -0.0684 0.0628  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   C   
401  O  O   . ALA A   89  ? 0.9593 0.8770 0.7261 -0.0485 -0.0618 0.0488  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   O   
402  C  CB  . ALA A   89  ? 1.0680 0.9573 0.8090 -0.0718 -0.0742 0.0540  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A   CB  
403  N  N   . ALA A   90  ? 0.9988 0.9679 0.7995 -0.0457 -0.0649 0.0787  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   N   
404  C  CA  . ALA A   90  ? 0.9717 0.9619 0.7928 -0.0235 -0.0527 0.0811  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CA  
405  C  C   . ALA A   90  ? 0.9888 0.9879 0.8085 -0.0284 -0.0551 0.0842  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   C   
406  O  O   . ALA A   90  ? 0.9907 0.9860 0.8124 -0.0126 -0.0451 0.0738  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   O   
407  C  CB  . ALA A   90  ? 0.9201 0.9495 0.7679 -0.0117 -0.0475 0.1059  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CB  
408  N  N   . GLY A   91  ? 1.0211 1.0276 0.8328 -0.0529 -0.0697 0.0981  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   N   
409  C  CA  . GLY A   91  ? 0.9569 0.9779 0.7696 -0.0611 -0.0744 0.1075  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   CA  
410  C  C   . GLY A   91  ? 0.9712 0.9495 0.7577 -0.0620 -0.0717 0.0821  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   C   
411  O  O   . GLY A   91  ? 0.9709 0.9511 0.7634 -0.0479 -0.0631 0.0737  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   O   
412  N  N   . TRP A   92  ? 0.9285 0.8677 0.6851 -0.0766 -0.0773 0.0713  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   N   
413  C  CA  . TRP A   92  ? 0.9523 0.8500 0.6834 -0.0742 -0.0715 0.0508  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CA  
414  C  C   . TRP A   92  ? 0.9426 0.8406 0.6885 -0.0498 -0.0578 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   C   
415  O  O   . TRP A   92  ? 0.9844 0.8743 0.7262 -0.0443 -0.0528 0.0272  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   O   
416  C  CB  . TRP A   92  ? 0.9774 0.8313 0.6740 -0.0858 -0.0739 0.0429  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CB  
417  C  CG  . TRP A   92  ? 1.0059 0.8192 0.6782 -0.0779 -0.0636 0.0263  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CG  
418  C  CD1 . TRP A   92  ? 1.0717 0.8638 0.7383 -0.0652 -0.0536 0.0144  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD1 
419  C  CD2 . TRP A   92  ? 1.0995 0.8899 0.7506 -0.0808 -0.0608 0.0232  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD2 
420  N  NE1 . TRP A   92  ? 1.1142 0.8750 0.7596 -0.0582 -0.0435 0.0066  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   NE1 
421  C  CE2 . TRP A   92  ? 1.1263 0.8836 0.7610 -0.0667 -0.0470 0.0108  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE2 
422  C  CE3 . TRP A   92  ? 1.0727 0.8694 0.7185 -0.0929 -0.0678 0.0318  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE3 
423  C  CZ2 . TRP A   92  ? 1.0707 0.8012 0.6844 -0.0623 -0.0384 0.0074  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ2 
424  C  CZ3 . TRP A   92  ? 1.0345 0.8009 0.6574 -0.0902 -0.0606 0.0254  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ3 
425  C  CH2 . TRP A   92  ? 1.0704 0.8033 0.6768 -0.0744 -0.0454 0.0137  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CH2 
426  N  N   . ASP A   93  ? 0.9200 0.8247 0.6797 -0.0376 -0.0526 0.0315  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   N   
427  C  CA  . ASP A   93  ? 0.9366 0.8371 0.7042 -0.0193 -0.0422 0.0177  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CA  
428  C  C   . ASP A   93  ? 0.9446 0.8647 0.7245 -0.0089 -0.0374 0.0195  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   C   
429  O  O   . ASP A   93  ? 0.8550 0.7660 0.6306 -0.0038 -0.0334 0.0096  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   O   
430  C  CB  . ASP A   93  ? 0.9181 0.8211 0.6952 -0.0097 -0.0384 0.0160  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CB  
431  C  CG  . ASP A   93  ? 0.9479 0.8429 0.7271 0.0046  -0.0302 0.0036  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CG  
432  O  OD1 . ASP A   93  ? 0.9270 0.8086 0.6988 0.0041  -0.0290 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD1 
433  O  OD2 . ASP A   93  ? 0.9240 0.8245 0.7094 0.0157  -0.0248 0.0055  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD2 
434  N  N   . LEU A   94  ? 0.9333 0.8817 0.7282 -0.0056 -0.0373 0.0348  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N   
435  C  CA  . LEU A   94  ? 0.9474 0.9136 0.7511 0.0053  -0.0311 0.0391  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA  
436  C  C   . LEU A   94  ? 0.9598 0.9225 0.7562 -0.0032 -0.0351 0.0361  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C   
437  O  O   . LEU A   94  ? 1.2106 1.1681 1.0043 0.0053  -0.0293 0.0267  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O   
438  C  CB  . LEU A   94  ? 0.9287 0.9306 0.7516 0.0113  -0.0289 0.0625  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB  
439  C  CG  . LEU A   94  ? 0.9923 1.0123 0.8227 0.0266  -0.0191 0.0693  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG  
440  C  CD1 . LEU A   94  ? 1.0117 1.0583 0.8582 0.0460  -0.0071 0.0900  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1 
441  C  CD2 . LEU A   94  ? 0.9862 1.0249 0.8211 0.0132  -0.0275 0.0797  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2 
442  N  N   . LEU A   95  ? 0.9589 0.9203 0.7478 -0.0217 -0.0453 0.0442  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   
443  C  CA  . LEU A   95  ? 0.9452 0.8980 0.7226 -0.0312 -0.0489 0.0430  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  
444  C  C   . LEU A   95  ? 0.9419 0.8666 0.7061 -0.0253 -0.0427 0.0252  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   
445  O  O   . LEU A   95  ? 1.0068 0.9340 0.7718 -0.0208 -0.0393 0.0220  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   
446  C  CB  . LEU A   95  ? 0.9563 0.8967 0.7146 -0.0560 -0.0617 0.0533  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  
447  C  CG  . LEU A   95  ? 1.0224 1.0003 0.7963 -0.0685 -0.0722 0.0791  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  
448  C  CD1 . LEU A   95  ? 1.0564 1.0144 0.8019 -0.0996 -0.0882 0.0891  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 
449  C  CD2 . LEU A   95  ? 1.0181 1.0370 0.8176 -0.0584 -0.0685 0.0932  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 
450  N  N   . LEU A   96  ? 0.8870 0.7886 0.6408 -0.0252 -0.0411 0.0166  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   
451  C  CA  . LEU A   96  ? 0.8851 0.7648 0.6293 -0.0190 -0.0344 0.0054  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  
452  C  C   . LEU A   96  ? 0.8995 0.7937 0.6590 -0.0056 -0.0290 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   
453  O  O   . LEU A   96  ? 0.9052 0.7974 0.6638 -0.0021 -0.0255 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   
454  C  CB  . LEU A   96  ? 0.8886 0.7429 0.6188 -0.0211 -0.0329 0.0014  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  
455  C  CG  . LEU A   96  ? 0.8959 0.7328 0.6194 -0.0125 -0.0240 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  
456  C  CD1 . LEU A   96  ? 0.9408 0.7634 0.6501 -0.0122 -0.0190 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 
457  C  CD2 . LEU A   96  ? 0.9506 0.7638 0.6591 -0.0139 -0.0217 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 
458  N  N   . THR A   97  ? 0.8829 0.7888 0.6524 0.0008  -0.0281 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   N   
459  C  CA  . THR A   97  ? 0.9396 0.8492 0.7117 0.0102  -0.0238 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CA  
460  C  C   . THR A   97  ? 0.9314 0.8530 0.7048 0.0121  -0.0225 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   C   
461  O  O   . THR A   97  ? 0.9765 0.8951 0.7467 0.0123  -0.0217 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   O   
462  C  CB  . THR A   97  ? 0.9291 0.8395 0.7026 0.0184  -0.0205 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CB  
463  O  OG1 . THR A   97  ? 0.9232 0.8220 0.6957 0.0151  -0.0225 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   OG1 
464  C  CG2 . THR A   97  ? 0.9558 0.8559 0.7183 0.0258  -0.0158 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CG2 
465  N  N   . LEU A   98  ? 0.9013 0.8396 0.6811 0.0115  -0.0234 0.0049  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   
466  C  CA  . LEU A   98  ? 0.8737 0.8256 0.6560 0.0135  -0.0220 0.0087  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  
467  C  C   . LEU A   98  ? 0.9115 0.8535 0.6881 0.0061  -0.0244 0.0053  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   
468  O  O   . LEU A   98  ? 0.8834 0.8274 0.6590 0.0094  -0.0221 0.0016  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   
469  C  CB  . LEU A   98  ? 0.8199 0.7962 0.6130 0.0118  -0.0238 0.0249  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  
470  C  CG  . LEU A   98  ? 0.8630 0.8523 0.6642 0.0241  -0.0174 0.0331  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  
471  C  CD1 . LEU A   98  ? 0.8854 0.9085 0.7033 0.0220  -0.0196 0.0563  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 
472  C  CD2 . LEU A   98  ? 0.8826 0.8634 0.6744 0.0415  -0.0058 0.0260  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 
473  N  N   . TYR A   99  ? 0.8988 0.8260 0.6677 -0.0031 -0.0277 0.0070  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   N   
474  C  CA  . TYR A   99  ? 0.8940 0.8069 0.6528 -0.0065 -0.0261 0.0065  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CA  
475  C  C   . TYR A   99  ? 0.8791 0.7903 0.6410 0.0011  -0.0208 0.0012  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   C   
476  O  O   . TYR A   99  ? 0.9144 0.8335 0.6792 0.0034  -0.0187 0.0031  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   O   
477  C  CB  . TYR A   99  ? 0.8897 0.7753 0.6290 -0.0158 -0.0276 0.0085  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CB  
478  C  CG  . TYR A   99  ? 0.9221 0.7843 0.6421 -0.0189 -0.0238 0.0107  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CG  
479  C  CD1 . TYR A   99  ? 0.9258 0.7713 0.6391 -0.0093 -0.0136 0.0088  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CD1 
480  C  CD2 . TYR A   99  ? 0.9551 0.8078 0.6594 -0.0324 -0.0297 0.0178  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CD2 
481  C  CE1 . TYR A   99  ? 0.9803 0.7977 0.6710 -0.0084 -0.0060 0.0129  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CE1 
482  C  CE2 . TYR A   99  ? 0.9818 0.8010 0.6588 -0.0353 -0.0246 0.0195  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CE2 
483  C  CZ  . TYR A   99  ? 1.0322 0.8315 0.7012 -0.0211 -0.0108 0.0167  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   CZ  
484  O  OH  . TYR A   99  ? 1.0900 0.8516 0.7292 -0.0183 -0.0005 0.0203  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A   OH  
485  N  N   . ARG A   100 ? 0.8932 0.7980 0.6562 0.0038  -0.0198 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N   
486  C  CA  . ARG A   100 ? 0.8862 0.7954 0.6543 0.0075  -0.0173 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  
487  C  C   . ARG A   100 ? 0.8704 0.7939 0.6424 0.0077  -0.0206 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C   
488  O  O   . ARG A   100 ? 0.8055 0.7380 0.5807 0.0065  -0.0211 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O   
489  C  CB  . ARG A   100 ? 0.9001 0.7995 0.6680 0.0086  -0.0157 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  
490  C  CG  . ARG A   100 ? 0.8963 0.7927 0.6643 0.0072  -0.0199 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  
491  C  CD  . ARG A   100 ? 0.8257 0.7171 0.5959 0.0074  -0.0195 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  
492  N  NE  . ARG A   100 ? 0.8141 0.6970 0.5817 0.0066  -0.0218 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  
493  C  CZ  . ARG A   100 ? 0.8696 0.7523 0.6357 0.0067  -0.0247 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  
494  N  NH1 . ARG A   100 ? 0.8174 0.7033 0.5788 0.0061  -0.0263 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 
495  N  NH2 . ARG A   100 ? 0.8982 0.7731 0.6630 0.0079  -0.0250 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 
496  N  N   . SER A   101 ? 0.8680 0.7919 0.6367 0.0095  -0.0219 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   N   
497  C  CA  . SER A   101 ? 0.8328 0.7541 0.5923 0.0097  -0.0232 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CA  
498  C  C   . SER A   101 ? 0.8642 0.7888 0.6158 0.0150  -0.0201 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   C   
499  O  O   . SER A   101 ? 0.8154 0.7277 0.5486 0.0148  -0.0200 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   O   
500  C  CB  . SER A   101 ? 0.8151 0.7207 0.5671 0.0095  -0.0241 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CB  
501  O  OG  . SER A   101 ? 0.7985 0.7036 0.5564 0.0037  -0.0273 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   OG  
502  N  N   . ALA A   102 ? 0.8195 0.7573 0.5806 0.0189  -0.0176 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N   
503  C  CA  . ALA A   102 ? 0.8377 0.7843 0.5950 0.0266  -0.0127 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA  
504  C  C   . ALA A   102 ? 0.8305 0.7852 0.5863 0.0233  -0.0142 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C   
505  O  O   . ALA A   102 ? 0.7342 0.6971 0.5005 0.0175  -0.0174 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O   
506  C  CB  . ALA A   102 ? 0.8346 0.7996 0.6062 0.0298  -0.0111 0.0039  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB  
507  N  N   . PRO A   103 ? 0.8943 0.8426 0.6326 0.0275  -0.0107 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   N   
508  C  CA  . PRO A   103 ? 0.9247 0.8855 0.6634 0.0254  -0.0115 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CA  
509  C  C   . PRO A   103 ? 0.9302 0.9119 0.6832 0.0325  -0.0072 0.0028  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   C   
510  O  O   . PRO A   103 ? 0.8872 0.8743 0.6476 0.0386  -0.0037 0.0083  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   O   
511  C  CB  . PRO A   103 ? 0.9346 0.8749 0.6423 0.0276  -0.0083 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CB  
512  C  CG  . PRO A   103 ? 0.9311 0.8523 0.6252 0.0387  -0.0001 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CG  
513  C  CD  . PRO A   103 ? 0.8839 0.8062 0.5942 0.0329  -0.0057 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CD  
514  N  N   . PRO A   104 ? 0.9635 0.9599 0.7212 0.0308  -0.0080 0.0074  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   N   
515  C  CA  . PRO A   104 ? 0.9864 1.0048 0.7597 0.0338  -0.0063 0.0191  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CA  
516  C  C   . PRO A   104 ? 0.9675 0.9947 0.7397 0.0480  0.0029  0.0273  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   C   
517  O  O   . PRO A   104 ? 0.9515 1.0010 0.7415 0.0478  0.0020  0.0412  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   O   
518  C  CB  . PRO A   104 ? 0.9985 1.0287 0.7741 0.0303  -0.0080 0.0221  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CB  
519  C  CG  . PRO A   104 ? 0.9595 0.9773 0.7256 0.0237  -0.0118 0.0138  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CG  
520  C  CD  . PRO A   104 ? 0.9668 0.9630 0.7153 0.0256  -0.0106 0.0049  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A   CD  
521  N  N   . GLU A   105 ? 0.9968 1.0052 0.7459 0.0596  0.0122  0.0213  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   
522  C  CA  . GLU A   105 ? 1.1211 1.1367 0.8678 0.0786  0.0260  0.0329  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  
523  C  C   . GLU A   105 ? 1.1141 1.1252 0.8654 0.0851  0.0299  0.0366  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   
524  O  O   . GLU A   105 ? 1.1439 1.1672 0.8994 0.1025  0.0425  0.0515  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   
525  C  CB  . GLU A   105 ? 1.1929 1.1870 0.9059 0.0929  0.0393  0.0290  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  
526  C  CG  . GLU A   105 ? 1.2996 1.3126 1.0159 0.0919  0.0389  0.0343  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  
527  C  CD  . GLU A   105 ? 1.3652 1.4257 1.1180 0.0943  0.0385  0.0560  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  
528  O  OE1 . GLU A   105 ? 1.6021 1.6820 1.3661 0.1097  0.0492  0.0737  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 
529  O  OE2 . GLU A   105 ? 1.3419 1.4224 1.1119 0.0810  0.0280  0.0589  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 
530  N  N   . GLY A   106 ? 1.0200 1.0173 0.7731 0.0723  0.0200  0.0262  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   N   
531  C  CA  . GLY A   106 ? 1.0249 1.0180 0.7827 0.0765  0.0222  0.0291  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   CA  
532  C  C   . GLY A   106 ? 1.0372 0.9908 0.7658 0.0815  0.0275  0.0149  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   C   
533  O  O   . GLY A   106 ? 1.0544 0.9818 0.7556 0.0793  0.0281  0.0030  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A   O   
534  N  N   . LEU A   107 ? 1.0395 0.9887 0.7730 0.0851  0.0293  0.0172  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   N   
535  C  CA  . LEU A   107 ? 1.0848 0.9953 0.7896 0.0909  0.0355  0.0064  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CA  
536  C  C   . LEU A   107 ? 1.1672 1.0751 0.8652 0.1155  0.0545  0.0196  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   C   
537  O  O   . LEU A   107 ? 1.1672 1.1127 0.8958 0.1227  0.0575  0.0394  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   O   
538  C  CB  . LEU A   107 ? 1.0820 0.9881 0.7975 0.0771  0.0240  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CB  
539  C  CG  . LEU A   107 ? 1.1454 1.0478 0.8628 0.0567  0.0091  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CG  
540  C  CD1 . LEU A   107 ? 1.1535 1.0564 0.8850 0.0473  0.0011  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD1 
541  C  CD2 . LEU A   107 ? 1.1561 1.0279 0.8416 0.0495  0.0065  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD2 
542  N  N   . ARG A   108 ? 1.3147 1.1766 0.9693 0.1282  0.0680  0.0113  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N   
543  C  CA  . ARG A   108 ? 1.4578 1.3075 1.1012 0.1542  0.0889  0.0236  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA  
544  C  C   . ARG A   108 ? 1.3755 1.2272 1.0354 0.1476  0.0819  0.0229  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C   
545  O  O   . ARG A   108 ? 1.2463 1.0839 0.9041 0.1255  0.0649  0.0064  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O   
546  C  CB  . ARG A   108 ? 1.7211 1.5066 1.3010 0.1711  0.1083  0.0143  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB  
547  C  CG  . ARG A   108 ? 1.9026 1.6783 1.4575 0.1758  0.1149  0.0126  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG  
548  C  CD  . ARG A   108 ? 2.1344 1.8791 1.6498 0.2111  0.1468  0.0244  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD  
549  N  NE  . ARG A   108 ? 2.3096 2.0583 1.8115 0.2176  0.1537  0.0276  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE  
550  C  CZ  . ARG A   108 ? 2.4802 2.2079 1.9497 0.2499  0.1829  0.0405  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ  
551  N  NH1 . ARG A   108 ? 2.5724 2.2718 2.0180 0.2819  0.2107  0.0532  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1 
552  N  NH2 . ARG A   108 ? 2.5064 2.2404 1.9658 0.2527  0.1865  0.0425  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2 
553  N  N   . PRO A   109 ? 1.3821 1.2552 1.0608 0.1670  0.0951  0.0438  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   N   
554  C  CA  . PRO A   109 ? 1.3573 1.2418 1.0583 0.1602  0.0875  0.0472  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CA  
555  C  C   . PRO A   109 ? 1.3256 1.1539 0.9896 0.1555  0.0868  0.0262  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   C   
556  O  O   . PRO A   109 ? 1.2473 1.0780 0.9252 0.1404  0.0737  0.0201  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   O   
557  C  CB  . PRO A   109 ? 1.3909 1.3076 1.1134 0.1862  0.1061  0.0779  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CB  
558  C  CG  . PRO A   109 ? 1.3927 1.3250 1.1128 0.2044  0.1210  0.0927  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CG  
559  C  CD  . PRO A   109 ? 1.3960 1.2786 1.0710 0.1990  0.1207  0.0667  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CD  
560  N  N   . THR A   110 ? 1.3516 1.1269 0.9645 0.1680  0.1015  0.0167  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   N   
561  C  CA  . THR A   110 ? 1.3887 1.1029 0.9541 0.1568  0.0976  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 90  THR A   CA  
562  C  C   . THR A   110 ? 1.2969 1.0189 0.8742 0.1239  0.0710  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 90  THR A   C   
563  O  O   . THR A   110 ? 1.4062 1.1215 0.9886 0.1114  0.0607  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 90  THR A   O   
564  C  CB  . THR A   110 ? 1.5031 1.1611 1.0068 0.1666  0.1120  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 90  THR A   CB  
565  O  OG1 . THR A   110 ? 1.5601 1.2339 1.0670 0.1981  0.1364  0.0065  ? ? ? ? ? ? 90  THR A   OG1 
566  C  CG2 . THR A   110 ? 1.5351 1.1180 0.9776 0.1660  0.1183  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 90  THR A   CG2 
567  N  N   . GLU A   111 ? 1.2788 1.0166 0.8615 0.1113  0.0610  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   N   
568  C  CA  . GLU A   111 ? 1.2800 1.0192 0.8670 0.0835  0.0396  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CA  
569  C  C   . GLU A   111 ? 1.2359 1.0249 0.8753 0.0742  0.0274  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   C   
570  O  O   . GLU A   111 ? 1.2391 1.0305 0.8871 0.0560  0.0131  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   O   
571  C  CB  . GLU A   111 ? 1.3558 1.0849 0.9203 0.0731  0.0344  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CB  
572  C  CG  . GLU A   111 ? 1.3982 1.1707 0.9938 0.0782  0.0354  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CG  
573  C  CD  . GLU A   111 ? 1.4853 1.2369 1.0458 0.0827  0.0426  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CD  
574  O  OE1 . GLU A   111 ? 1.5557 1.3017 1.1037 0.0632  0.0296  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE1 
575  O  OE2 . GLU A   111 ? 1.4362 1.1810 0.9840 0.1065  0.0620  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE2 
576  N  N   . LEU A   112 ? 1.2049 1.0312 0.8757 0.0862  0.0334  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   N   
577  C  CA  . LEU A   112 ? 1.1325 0.9949 0.8428 0.0791  0.0246  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CA  
578  C  C   . LEU A   112 ? 1.1126 0.9614 0.8231 0.0763  0.0221  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   C   
579  O  O   . LEU A   112 ? 1.0478 0.9022 0.7710 0.0608  0.0096  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   O   
580  C  CB  . LEU A   112 ? 1.1323 1.0314 0.8678 0.0918  0.0322  0.0134  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CB  
581  C  CG  . LEU A   112 ? 1.1681 1.1037 0.9344 0.0761  0.0185  0.0214  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CG  
582  C  CD1 . LEU A   112 ? 1.1913 1.1652 0.9799 0.0859  0.0244  0.0461  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CD1 
583  C  CD2 . LEU A   112 ? 1.2085 1.1415 0.9837 0.0617  0.0073  0.0170  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A   CD2 
584  N  N   . SER A   113 ? 1.1349 0.9641 0.8295 0.0936  0.0362  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   N   
585  C  CA  . SER A   113 ? 1.2280 1.0376 0.9168 0.0929  0.0359  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CA  
586  C  C   . SER A   113 ? 1.1551 0.9409 0.8288 0.0730  0.0223  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   C   
587  O  O   . SER A   113 ? 1.1845 0.9798 0.8753 0.0621  0.0126  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   O   
588  C  CB  . SER A   113 ? 1.3395 1.1117 0.9959 0.1148  0.0554  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CB  
589  O  OG  . SER A   113 ? 1.3866 1.1879 1.0674 0.1339  0.0677  0.0143  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   OG  
590  N  N   . ALA A   114 ? 1.0606 0.8171 0.7016 0.0679  0.0218  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   N   
591  C  CA  . ALA A   114 ? 1.0563 0.7904 0.6795 0.0469  0.0081  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   CA  
592  C  C   . ALA A   114 ? 1.0292 0.7966 0.6843 0.0293  -0.0074 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   C   
593  O  O   . ALA A   114 ? 1.0689 0.8292 0.7217 0.0147  -0.0176 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   O   
594  C  CB  . ALA A   114 ? 1.0558 0.7539 0.6352 0.0417  0.0089  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A   CB  
595  N  N   . LEU A   115 ? 1.0089 0.8099 0.6898 0.0311  -0.0081 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   N   
596  C  CA  . LEU A   115 ? 0.9496 0.7750 0.6534 0.0188  -0.0182 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CA  
597  C  C   . LEU A   115 ? 0.9235 0.7691 0.6540 0.0207  -0.0186 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   C   
598  O  O   . LEU A   115 ? 0.8894 0.7460 0.6328 0.0133  -0.0238 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   O   
599  C  CB  . LEU A   115 ? 0.9160 0.7575 0.6239 0.0190  -0.0179 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CB  
600  C  CG  . LEU A   115 ? 0.9697 0.7957 0.6527 0.0113  -0.0213 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CG  
601  C  CD1 . LEU A   115 ? 0.9574 0.7951 0.6401 0.0175  -0.0166 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CD1 
602  C  CD2 . LEU A   115 ? 0.9682 0.8019 0.6568 -0.0059 -0.0332 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A   CD2 
603  N  N   . ALA A   116 ? 0.9154 0.7644 0.6510 0.0308  -0.0124 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   N   
604  C  CA  . ALA A   116 ? 0.9194 0.7853 0.6745 0.0288  -0.0148 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CA  
605  C  C   . ALA A   116 ? 0.9164 0.7705 0.6714 0.0239  -0.0184 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   C   
606  O  O   . ALA A   116 ? 0.9678 0.8029 0.7097 0.0229  -0.0186 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   O   
607  C  CB  . ALA A   116 ? 0.9045 0.7856 0.6680 0.0392  -0.0085 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CB  
608  N  N   . ALA A   117 ? 0.8794 0.7411 0.6446 0.0187  -0.0218 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   N   
609  C  CA  . ALA A   117 ? 0.9872 0.8389 0.7528 0.0152  -0.0241 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CA  
610  C  C   . ALA A   117 ? 0.9585 0.8082 0.7261 0.0209  -0.0215 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   C   
611  O  O   . ALA A   117 ? 0.9867 0.8233 0.7502 0.0208  -0.0217 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   O   
612  C  CB  . ALA A   117 ? 0.9543 0.8069 0.7220 0.0083  -0.0268 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CB  
613  N  N   . ILE A   118 ? 0.9863 0.8517 0.7613 0.0259  -0.0188 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   N   
614  C  CA  . ILE A   118 ? 1.0104 0.8851 0.7938 0.0316  -0.0160 0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CA  
615  C  C   . ILE A   118 ? 1.0844 0.9620 0.8661 0.0481  -0.0048 0.0080  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   C   
616  O  O   . ILE A   118 ? 1.0355 0.9293 0.8216 0.0518  -0.0023 0.0148  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   O   
617  C  CB  . ILE A   118 ? 0.9659 0.8644 0.7610 0.0217  -0.0229 0.0154  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CB  
618  C  CG1 . ILE A   118 ? 0.9377 0.8234 0.7243 0.0066  -0.0311 0.0096  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG1 
619  C  CG2 . ILE A   118 ? 0.9390 0.8592 0.7483 0.0279  -0.0201 0.0335  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG2 
620  C  CD1 . ILE A   118 ? 0.9932 0.8881 0.7763 -0.0083 -0.0395 0.0198  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CD1 
621  N  N   . SER A   119 ? 1.2331 1.0914 1.0050 0.0591  0.0031  0.0065  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N   
622  C  CA  . SER A   119 ? 1.4566 1.3100 1.2206 0.0799  0.0188  0.0153  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA  
623  C  C   . SER A   119 ? 1.5093 1.3574 1.2758 0.0889  0.0250  0.0231  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C   
624  O  O   . SER A   119 ? 1.4965 1.3105 1.2433 0.0886  0.0262  0.0114  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O   
625  C  CB  . SER A   119 ? 1.5304 1.3464 1.2615 0.0860  0.0260  0.0016  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB  
626  O  OG  . SER A   119 ? 1.4895 1.3189 1.2218 0.0859  0.0261  0.0023  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG  
627  N  N   . GLY A   120 ? 1.5877 1.4730 1.3799 0.0943  0.0272  0.0452  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   N   
628  C  CA  . GLY A   120 ? 1.5984 1.4915 1.4010 0.1036  0.0333  0.0596  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   CA  
629  C  C   . GLY A   120 ? 1.5907 1.5242 1.4158 0.1207  0.0448  0.0904  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   C   
630  O  O   . GLY A   120 ? 1.5956 1.5314 1.4154 0.1354  0.0566  0.0962  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   O   
631  N  N   . PRO A   121 ? 1.6015 1.5694 1.4523 0.1192  0.0420  0.1131  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   N   
632  C  CA  . PRO A   121 ? 1.5206 1.5431 1.4024 0.1290  0.0478  0.1503  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CA  
633  C  C   . PRO A   121 ? 1.4232 1.4910 1.3278 0.1003  0.0255  0.1643  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   C   
634  O  O   . PRO A   121 ? 1.3623 1.4779 1.2916 0.1046  0.0278  0.1959  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   O   
635  C  CB  . PRO A   121 ? 1.5435 1.5763 1.4378 0.1428  0.0574  0.1698  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CB  
636  C  CG  . PRO A   121 ? 1.5914 1.5734 1.4603 0.1368  0.0539  0.1402  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CG  
637  C  CD  . PRO A   121 ? 1.6587 1.6144 1.5093 0.1138  0.0376  0.1090  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A   CD  
638  N  N   . SER A   122 ? 1.4346 1.4851 1.3277 0.0719  0.0053  0.1433  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N   
639  C  CA  . SER A   122 ? 1.3989 1.4687 1.2948 0.0435  -0.0144 0.1472  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA  
640  C  C   . SER A   122 ? 1.4379 1.5171 1.3345 0.0493  -0.0100 0.1487  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C   
641  O  O   . SER A   122 ? 1.3431 1.4532 1.2501 0.0316  -0.0224 0.1659  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O   
642  C  CB  . SER A   122 ? 1.3341 1.3653 1.2053 0.0209  -0.0287 0.1186  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB  
643  O  OG  . SER A   122 ? 1.2720 1.2694 1.1312 0.0296  -0.0226 0.0990  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG  
644  N  N   . THR A   123 ? 1.4703 1.5201 1.3521 0.0720  0.0066  0.1313  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   
645  C  CA  . THR A   123 ? 1.4379 1.4888 1.3153 0.0812  0.0139  0.1292  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  
646  C  C   . THR A   123 ? 1.5442 1.6300 1.4400 0.1068  0.0319  0.1601  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   
647  O  O   . THR A   123 ? 1.7280 1.8076 1.6152 0.1220  0.0439  0.1577  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   
648  C  CB  . THR A   123 ? 1.3999 1.3988 1.2467 0.0929  0.0238  0.0983  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  
649  O  OG1 . THR A   123 ? 1.4710 1.4481 1.3073 0.1155  0.0410  0.0993  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 
650  C  CG2 . THR A   123 ? 1.3634 1.3329 1.1952 0.0715  0.0090  0.0720  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 
651  N  N   . SER A   124 ? 1.5291 1.6525 1.4499 0.1132  0.0354  0.1912  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   N   
652  C  CA  . SER A   124 ? 1.5930 1.7522 1.5336 0.1436  0.0574  0.2263  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   CA  
653  C  C   . SER A   124 ? 1.5639 1.7661 1.5231 0.1381  0.0530  0.2471  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   C   
654  O  O   . SER A   124 ? 1.4721 1.6679 1.4231 0.1620  0.0716  0.2486  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   O   
655  C  CB  . SER A   124 ? 1.6623 1.8660 1.6338 0.1468  0.0583  0.2624  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   CB  
656  O  OG  . SER A   124 ? 1.7324 1.9014 1.6893 0.1710  0.0769  0.2547  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   OG  
657  N  N   . ASN A   125 ? 1.4945 1.7345 1.4730 0.1042  0.0272  0.2620  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   N   
658  C  CA  . ASN A   125 ? 1.4462 1.7365 1.4470 0.0922  0.0181  0.2901  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CA  
659  C  C   . ASN A   125 ? 1.3699 1.6370 1.3509 0.0599  -0.0039 0.2646  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   C   
660  O  O   . ASN A   125 ? 1.2573 1.5622 1.2524 0.0360  -0.0209 0.2873  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   O   
661  C  CB  . ASN A   125 ? 1.5275 1.8853 1.5651 0.0751  0.0045  0.3378  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CB  
662  C  CG  . ASN A   125 ? 1.5144 1.9349 1.5887 0.1038  0.0243  0.3867  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CG  
663  O  OD1 . ASN A   125 ? 1.6127 2.0340 1.6936 0.1418  0.0519  0.3991  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   OD1 
664  N  ND2 . ASN A   125 ? 1.4757 1.9476 1.5723 0.0871  0.0120  0.4167  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   ND2 
665  N  N   . ARG A   126 ? 1.3003 1.5063 1.2482 0.0596  -0.0030 0.2205  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   N   
666  C  CA  . ARG A   126 ? 1.1455 1.3236 1.0720 0.0324  -0.0209 0.1957  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CA  
667  C  C   . ARG A   126 ? 1.1693 1.3632 1.1000 0.0376  -0.0169 0.2015  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   C   
668  O  O   . ARG A   126 ? 1.1831 1.3876 1.1126 0.0115  -0.0344 0.2067  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   O   
669  C  CB  . ARG A   126 ? 1.0674 1.1855 0.9636 0.0317  -0.0204 0.1545  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CB  
670  C  CG  . ARG A   126 ? 1.0613 1.1454 0.9381 0.0445  -0.0104 0.1276  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CG  
671  C  CD  . ARG A   126 ? 1.0482 1.0883 0.9046 0.0598  0.0007  0.1014  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CD  
672  N  NE  . ARG A   126 ? 1.0501 1.0559 0.8884 0.0425  -0.0104 0.0757  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NE  
673  C  CZ  . ARG A   126 ? 1.0910 1.0597 0.9105 0.0484  -0.0057 0.0524  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CZ  
674  N  NH1 . ARG A   126 ? 1.1042 1.0550 0.9122 0.0684  0.0088  0.0472  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NH1 
675  N  NH2 . ARG A   126 ? 1.1134 1.0602 0.9221 0.0333  -0.0153 0.0360  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NH2 
676  N  N   . ILE A   127 ? 1.1405 1.3352 1.0734 0.0704  0.0060  0.2035  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   N   
677  C  CA  . ILE A   127 ? 1.1738 1.3754 1.1052 0.0755  0.0102  0.2035  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CA  
678  C  C   . ILE A   127 ? 1.1527 1.4195 1.1173 0.0661  0.0027  0.2468  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   C   
679  O  O   . ILE A   127 ? 1.1209 1.4005 1.0870 0.0385  -0.0163 0.2512  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   O   
680  C  CB  . ILE A   127 ? 1.2192 1.3926 1.1330 0.1114  0.0371  0.1908  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CB  
681  C  CG1 . ILE A   127 ? 1.2525 1.3621 1.1310 0.1093  0.0367  0.1486  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG1 
682  C  CG2 . ILE A   127 ? 1.1932 1.3806 1.1080 0.1187  0.0430  0.1966  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG2 
683  C  CD1 . ILE A   127 ? 1.2994 1.3686 1.1508 0.1392  0.0604  0.1362  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CD1 
684  N  N   . VAL A   128 ? 1.2175 1.5249 1.2078 0.0872  0.0167  0.2811  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   N   
685  C  CA  . VAL A   128 ? 1.2339 1.6151 1.2632 0.0826  0.0124  0.3320  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CA  
686  C  C   . VAL A   128 ? 1.1955 1.6016 1.2328 0.0339  -0.0223 0.3469  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   C   
687  O  O   . VAL A   128 ? 1.1885 1.6448 1.2474 0.0165  -0.0347 0.3806  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   O   
688  C  CB  . VAL A   128 ? 1.2597 1.6772 1.3146 0.1164  0.0358  0.3675  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CB  
689  C  CG1 . VAL A   128 ? 1.2780 1.7824 1.3795 0.1108  0.0306  0.4276  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG1 
690  C  CG2 . VAL A   128 ? 1.3262 1.7099 1.3618 0.1643  0.0721  0.3552  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG2 
691  N  N   . ARG A   129 ? 1.1493 1.5161 1.1641 0.0111  -0.0377 0.3220  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   N   
692  C  CA  . ARG A   129 ? 1.1751 1.5407 1.1779 -0.0370 -0.0700 0.3261  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CA  
693  C  C   . ARG A   129 ? 1.1441 1.4770 1.1197 -0.0589 -0.0829 0.3037  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   C   
694  O  O   . ARG A   129 ? 1.1187 1.4747 1.0947 -0.0914 -0.1040 0.3261  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   O   
695  C  CB  . ARG A   129 ? 1.2038 1.5272 1.1840 -0.0480 -0.0769 0.3024  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CB  
696  C  CG  . ARG A   129 ? 1.2921 1.5899 1.2429 -0.0945 -0.1061 0.2969  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CG  
697  C  CD  . ARG A   129 ? 1.2844 1.5213 1.2043 -0.0934 -0.1039 0.2587  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CD  
698  N  NE  . ARG A   129 ? 1.2437 1.4911 1.1838 -0.0632 -0.0859 0.2604  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NE  
699  C  CZ  . ARG A   129 ? 1.2310 1.4318 1.1536 -0.0467 -0.0743 0.2267  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CZ  
700  N  NH1 . ARG A   129 ? 1.2310 1.3768 1.1199 -0.0551 -0.0777 0.1906  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NH1 
701  N  NH2 . ARG A   129 ? 1.1515 1.3612 1.0904 -0.0207 -0.0584 0.2315  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NH2 
702  N  N   . LEU A   130 ? 1.0919 1.3709 1.0425 -0.0424 -0.0706 0.2616  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   N   
703  C  CA  . LEU A   130 ? 1.0350 1.2793 0.9589 -0.0601 -0.0803 0.2394  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CA  
704  C  C   . LEU A   130 ? 1.0086 1.2906 0.9516 -0.0535 -0.0765 0.2594  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   C   
705  O  O   . LEU A   130 ? 0.9014 1.1747 0.8298 -0.0786 -0.0916 0.2588  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   O   
706  C  CB  . LEU A   130 ? 1.0446 1.2285 0.9408 -0.0457 -0.0693 0.1945  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CB  
707  C  CG  . LEU A   130 ? 1.0695 1.2135 0.9450 -0.0530 -0.0732 0.1737  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CG  
708  C  CD1 . LEU A   130 ? 1.1122 1.2181 0.9761 -0.0279 -0.0563 0.1406  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CD1 
709  C  CD2 . LEU A   130 ? 1.0623 1.1685 0.9036 -0.0869 -0.0921 0.1636  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CD2 
710  N  N   . LEU A   131 ? 1.0255 1.3466 0.9977 -0.0196 -0.0554 0.2790  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   N   
711  C  CA  . LEU A   131 ? 1.0089 1.3792 1.0057 -0.0113 -0.0502 0.3087  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CA  
712  C  C   . LEU A   131 ? 1.0891 1.5159 1.1080 -0.0458 -0.0742 0.3537  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   C   
713  O  O   . LEU A   131 ? 1.0741 1.5127 1.0919 -0.0642 -0.0859 0.3626  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   O   
714  C  CB  . LEU A   131 ? 0.9685 1.3685 0.9886 0.0345  -0.0196 0.3269  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CB  
715  C  CG  . LEU A   131 ? 0.9443 1.3089 0.9465 0.0721  0.0075  0.3006  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CG  
716  C  CD1 . LEU A   131 ? 0.9563 1.2936 0.9384 0.0615  0.0011  0.2751  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD1 
717  C  CD2 . LEU A   131 ? 0.9415 1.2519 0.9183 0.0878  0.0191  0.2676  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD2 
718  N  N   . GLU A   132 ? 1.1666 1.6302 1.2059 -0.0542 -0.0812 0.3844  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   N   
719  C  CA  . GLU A   132 ? 1.2573 1.7636 1.3075 -0.0985 -0.1112 0.4241  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CA  
720  C  C   . GLU A   132 ? 1.2439 1.6982 1.2490 -0.1447 -0.1391 0.4011  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   C   
721  O  O   . GLU A   132 ? 1.2064 1.6858 1.2126 -0.1751 -0.1586 0.4265  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   O   
722  C  CB  . GLU A   132 ? 1.3768 1.9032 1.4389 -0.1063 -0.1176 0.4439  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CB  
723  C  CG  . GLU A   132 ? 1.4709 2.0898 1.5813 -0.1152 -0.1257 0.5106  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CG  
724  C  CD  . GLU A   132 ? 1.5083 2.1828 1.6643 -0.0618 -0.0912 0.5403  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CD  
725  O  OE1 . GLU A   132 ? 1.4992 2.1388 1.6446 -0.0216 -0.0631 0.5096  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE1 
726  O  OE2 . GLU A   132 ? 1.5370 2.2898 1.7370 -0.0605 -0.0919 0.5974  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE2 
727  N  N   . LYS A   133 ? 1.2026 1.5832 1.1659 -0.1495 -0.1400 0.3559  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   N   
728  C  CA  . LYS A   133 ? 1.2030 1.5231 1.1151 -0.1891 -0.1619 0.3338  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CA  
729  C  C   . LYS A   133 ? 1.1811 1.4758 1.0760 -0.1895 -0.1600 0.3164  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   C   
730  O  O   . LYS A   133 ? 1.1454 1.3961 0.9983 -0.2238 -0.1781 0.3076  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   O   
731  C  CB  . LYS A   133 ? 1.2060 1.4569 1.0802 -0.1879 -0.1586 0.2934  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CB  
732  C  CG  . LYS A   133 ? 1.2582 1.5226 1.1383 -0.1967 -0.1655 0.3077  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CG  
733  C  CD  . LYS A   133 ? 1.3173 1.5112 1.1414 -0.2269 -0.1803 0.2833  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CD  
734  C  CE  . LYS A   133 ? 1.3050 1.4992 1.1329 -0.2239 -0.1795 0.2839  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CE  
735  N  NZ  . LYS A   133 ? 1.2862 1.4127 1.0830 -0.2060 -0.1652 0.2383  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   NZ  
736  N  N   . GLY A   134 ? 1.1951 1.5123 1.1175 -0.1514 -0.1372 0.3116  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   N   
737  C  CA  . GLY A   134 ? 1.1154 1.4143 1.0273 -0.1456 -0.1320 0.2952  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   CA  
738  C  C   . GLY A   134 ? 1.0989 1.3226 0.9705 -0.1400 -0.1251 0.2470  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   C   
739  O  O   . GLY A   134 ? 1.0266 1.2176 0.8718 -0.1548 -0.1316 0.2348  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   O   
740  N  N   . LEU A   135 ? 1.0735 1.2723 0.9415 -0.1187 -0.1117 0.2234  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   N   
741  C  CA  . LEU A   135 ? 1.1089 1.2439 0.9445 -0.1111 -0.1040 0.1824  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CA  
742  C  C   . LEU A   135 ? 1.0576 1.1890 0.9048 -0.0746 -0.0817 0.1610  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   C   
743  O  O   . LEU A   135 ? 0.9313 1.0230 0.7582 -0.0689 -0.0760 0.1339  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   O   
744  C  CB  . LEU A   135 ? 1.1534 1.2635 0.9751 -0.1167 -0.1070 0.1734  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CB  
745  C  CG  . LEU A   135 ? 1.1660 1.2612 0.9613 -0.1561 -0.1297 0.1880  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CG  
746  C  CD1 . LEU A   135 ? 1.1849 1.2613 0.9727 -0.1532 -0.1278 0.1780  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD1 
747  C  CD2 . LEU A   135 ? 1.1957 1.2326 0.9412 -0.1817 -0.1399 0.1740  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD2 
748  N  N   . ILE A   136 ? 1.1138 1.2851 0.9908 -0.0503 -0.0689 0.1758  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   N   
749  C  CA  . ILE A   136 ? 1.0937 1.2637 0.9770 -0.0181 -0.0484 0.1624  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CA  
750  C  C   . ILE A   136 ? 1.1175 1.3396 1.0283 -0.0038 -0.0403 0.1925  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   C   
751  O  O   . ILE A   136 ? 1.0738 1.3414 1.0072 -0.0145 -0.0484 0.2272  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   O   
752  C  CB  . ILE A   136 ? 1.0335 1.1857 0.9143 0.0027  -0.0353 0.1485  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CB  
753  C  CG1 . ILE A   136 ? 1.0254 1.2178 0.9311 0.0113  -0.0312 0.1782  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CG1 
754  C  CG2 . ILE A   136 ? 1.0094 1.1173 0.8670 -0.0118 -0.0438 0.1242  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CG2 
755  C  CD1 . ILE A   136 ? 1.0305 1.2053 0.9327 0.0383  -0.0133 0.1673  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A   CD1 
756  N  N   . GLU A   137 ? 1.1962 1.4118 1.1036 0.0194  -0.0243 0.1811  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   N   
757  C  CA  . GLU A   137 ? 1.1807 1.4381 1.1088 0.0414  -0.0098 0.2065  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CA  
758  C  C   . GLU A   137 ? 1.1446 1.3810 1.0602 0.0783  0.0163  0.1933  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   C   
759  O  O   . GLU A   137 ? 1.0229 1.2108 0.9115 0.0818  0.0196  0.1604  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   O   
760  C  CB  . GLU A   137 ? 1.1754 1.4478 1.1065 0.0286  -0.0180 0.2130  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CB  
761  C  CG  . GLU A   137 ? 1.2231 1.4610 1.1326 0.0379  -0.0104 0.1839  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CG  
762  C  CD  . GLU A   137 ? 1.2454 1.5041 1.1617 0.0249  -0.0189 0.1954  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CD  
763  O  OE1 . GLU A   137 ? 1.3403 1.6141 1.2610 0.0441  -0.0056 0.2009  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE1 
764  O  OE2 . GLU A   137 ? 1.2542 1.5121 1.1685 -0.0053 -0.0388 0.2009  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE2 
765  N  N   . ARG A   138 ? 1.2015 1.4731 1.1337 0.1047  0.0349  0.2219  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N   
766  C  CA  . ARG A   138 ? 1.3358 1.5829 1.2465 0.1400  0.0620  0.2131  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA  
767  C  C   . ARG A   138 ? 1.4629 1.6993 1.3588 0.1425  0.0651  0.2011  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C   
768  O  O   . ARG A   138 ? 1.3620 1.6271 1.2748 0.1238  0.0509  0.2112  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O   
769  C  CB  . ARG A   138 ? 1.3510 1.6372 1.2809 0.1714  0.0851  0.2512  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB  
770  C  CG  . ARG A   138 ? 1.4364 1.7286 1.3764 0.1790  0.0899  0.2638  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG  
771  C  CD  . ARG A   138 ? 1.4841 1.7081 1.3838 0.1905  0.1002  0.2279  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD  
772  N  NE  . ARG A   138 ? 1.5247 1.7528 1.4268 0.2208  0.1233  0.2489  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE  
773  C  CZ  . ARG A   138 ? 1.5543 1.8214 1.4882 0.2161  0.1177  0.2751  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ  
774  N  NH1 . ARG A   138 ? 1.5503 1.8519 1.5121 0.1793  0.0880  0.2827  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1 
775  N  NH2 . ARG A   138 ? 1.6221 1.8902 1.5560 0.2486  0.1429  0.2952  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2 
776  N  N   . ARG A   139 ? 1.6108 1.8021 1.4707 0.1649  0.0839  0.1803  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   N   
777  C  CA  . ARG A   139 ? 1.7341 1.9095 1.5731 0.1711  0.0903  0.1688  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CA  
778  C  C   . ARG A   139 ? 1.8488 2.0000 1.6577 0.2101  0.1226  0.1749  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   C   
779  O  O   . ARG A   139 ? 1.8232 1.9202 1.5937 0.2203  0.1329  0.1542  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   O   
780  C  CB  . ARG A   139 ? 1.7983 1.9281 1.6114 0.1491  0.0747  0.1308  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CB  
781  C  CG  . ARG A   139 ? 1.8682 1.9977 1.6743 0.1411  0.0696  0.1223  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CG  
782  C  CD  . ARG A   139 ? 1.9688 2.0466 1.7289 0.1488  0.0786  0.0968  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CD  
783  N  NE  . ARG A   139 ? 2.1091 2.1535 1.8330 0.1776  0.1035  0.0974  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NE  
784  C  CZ  . ARG A   139 ? 2.1733 2.1662 1.8466 0.1840  0.1128  0.0785  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CZ  
785  N  NH1 . ARG A   139 ? 2.1801 2.1340 1.8127 0.2113  0.1378  0.0807  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NH1 
786  N  NH2 . ARG A   139 ? 2.2063 2.1836 1.8656 0.1631  0.0979  0.0593  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NH2 
787  N  N   . GLU A   140 ? 1.9470 2.1363 1.7707 0.2312  0.1387  0.2050  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   
788  C  CA  . GLU A   140 ? 2.0103 2.1863 1.8098 0.2747  0.1750  0.2226  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  
789  C  C   . GLU A   140 ? 2.1080 2.2845 1.9115 0.2987  0.1935  0.2417  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   
790  O  O   . GLU A   140 ? 2.0759 2.1916 1.8388 0.3047  0.2008  0.2172  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   
791  C  CB  . GLU A   140 ? 2.0221 2.1237 1.7558 0.2861  0.1891  0.1908  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  
792  C  CG  . GLU A   140 ? 1.9977 2.0923 1.7231 0.2613  0.1703  0.1689  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  
793  C  CD  . GLU A   140 ? 1.9841 2.1418 1.7493 0.2608  0.1675  0.1963  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  
794  O  OE1 . GLU A   140 ? 2.0348 2.1830 1.7771 0.2769  0.1825  0.1986  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 
795  O  OE2 . GLU A   140 ? 1.9130 2.1274 1.7295 0.2421  0.1491  0.2159  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 
796  N  N   . ASP A   141 ? 2.2318 2.4780 2.0832 0.3123  0.2012  0.2880  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   N   
797  C  CA  . ASP A   141 ? 2.3989 2.6646 2.2703 0.3276  0.2118  0.3127  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   CA  
798  C  C   . ASP A   141 ? 2.5569 2.7638 2.3801 0.3714  0.2501  0.3104  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   C   
799  O  O   . ASP A   141 ? 2.7302 2.8817 2.5223 0.3660  0.2476  0.2818  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   O   
800  C  CB  . ASP A   141 ? 2.3878 2.7512 2.3258 0.3291  0.2092  0.3701  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   CB  
801  C  CG  . ASP A   141 ? 2.3504 2.7551 2.3299 0.2840  0.1710  0.3746  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   CG  
802  O  OD1 . ASP A   141 ? 2.3297 2.7327 2.3118 0.2462  0.1414  0.3536  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   OD1 
803  O  OD2 . ASP A   141 ? 2.2528 2.6884 2.2583 0.2867  0.1715  0.4002  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A   OD2 
804  N  N   . GLU A   142 ? 2.5806 2.7986 2.3966 0.4151  0.2864  0.3427  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   
805  C  CA  . GLU A   142 ? 2.6178 2.7649 2.3735 0.4599  0.3275  0.3392  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  
806  C  C   . GLU A   142 ? 2.6436 2.7670 2.3607 0.4944  0.3593  0.3477  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   
807  O  O   . GLU A   142 ? 2.5630 2.7030 2.2800 0.5414  0.3981  0.3877  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   
808  C  CB  . GLU A   142 ? 2.5694 2.7489 2.3535 0.4879  0.3479  0.3781  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  
809  C  CG  . GLU A   142 ? 2.5317 2.8243 2.3949 0.4973  0.3500  0.4411  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  
810  C  CD  . GLU A   142 ? 2.5463 2.8548 2.4031 0.5559  0.3989  0.4866  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  
811  O  OE1 . GLU A   142 ? 2.4814 2.7481 2.3043 0.5996  0.4372  0.4982  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 
812  O  OE2 . GLU A   142 ? 2.5477 2.9098 2.4322 0.5598  0.4006  0.5127  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 
813  N  N   . ARG A   143 ? 2.6563 2.7394 2.3392 0.4703  0.3426  0.3100  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N   
814  C  CA  . ARG A   143 ? 2.6615 2.7318 2.3151 0.4893  0.3611  0.3137  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA  
815  C  C   . ARG A   143 ? 2.7561 2.7322 2.3322 0.4714  0.3534  0.2610  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C   
816  O  O   . ARG A   143 ? 2.7267 2.7027 2.3139 0.4264  0.3156  0.2298  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O   
817  C  CB  . ARG A   143 ? 2.5525 2.7183 2.2780 0.4668  0.3371  0.3385  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB  
818  C  CG  . ARG A   143 ? 2.4888 2.7535 2.2861 0.4865  0.3478  0.4003  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG  
819  C  CD  . ARG A   143 ? 2.3618 2.7124 2.2338 0.4403  0.3049  0.4148  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD  
820  N  NE  . ARG A   143 ? 2.2405 2.6852 2.1795 0.4522  0.3103  0.4758  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE  
821  C  CZ  . ARG A   143 ? 2.0696 2.5891 2.0709 0.4132  0.2750  0.4978  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ  
822  N  NH1 . ARG A   143 ? 1.9924 2.5000 1.9962 0.3624  0.2341  0.4626  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1 
823  N  NH2 . ARG A   143 ? 1.9807 2.5858 2.0391 0.4247  0.2814  0.5580  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2 
824  N  N   . ASP A   144 ? 2.8149 2.7113 2.3111 0.5064  0.3898  0.2543  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   N   
825  C  CA  . ASP A   144 ? 2.7674 2.5689 2.1773 0.4927  0.3873  0.2110  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   CA  
826  C  C   . ASP A   144 ? 2.7034 2.4253 2.0613 0.4594  0.3651  0.1651  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   C   
827  O  O   . ASP A   144 ? 2.6333 2.2623 1.9035 0.4577  0.3732  0.1374  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   O   
828  C  CB  . ASP A   144 ? 2.7056 2.5455 2.1373 0.4685  0.3657  0.2050  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   CB  
829  C  CG  . ASP A   144 ? 2.6673 2.4948 2.0629 0.5075  0.4017  0.2255  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   CG  
830  O  OD1 . ASP A   144 ? 2.5114 2.3213 1.8813 0.4904  0.3907  0.2069  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   OD1 
831  O  OD2 . ASP A   144 ? 2.6164 2.4548 2.0106 0.5559  0.4416  0.2622  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A   OD2 
832  N  N   . ARG A   145 ? 2.6454 2.4003 2.0519 0.4336  0.3387  0.1595  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   N   
833  C  CA  . ARG A   145 ? 2.5930 2.2973 1.9715 0.3933  0.3086  0.1192  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CA  
834  C  C   . ARG A   145 ? 2.4538 2.1437 1.8388 0.3929  0.3072  0.1170  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   C   
835  O  O   . ARG A   145 ? 2.3669 2.0454 1.7565 0.3566  0.2773  0.0915  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   O   
836  C  CB  . ARG A   145 ? 2.5867 2.3504 2.0225 0.3480  0.2661  0.1066  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CB  
837  C  CG  . ARG A   145 ? 2.6610 2.4270 2.0828 0.3387  0.2605  0.0999  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CG  
838  C  CD  . ARG A   145 ? 2.5773 2.4281 2.0761 0.3109  0.2305  0.1070  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CD  
839  N  NE  . ARG A   145 ? 2.5509 2.4800 2.1103 0.3319  0.2417  0.1464  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   NE  
840  C  CZ  . ARG A   145 ? 2.5549 2.5091 2.1173 0.3542  0.2599  0.1685  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CZ  
841  N  NH1 . ARG A   145 ? 2.5342 2.4374 2.0380 0.3612  0.2716  0.1538  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   NH1 
842  N  NH2 . ARG A   145 ? 2.5133 2.5468 2.1378 0.3687  0.2661  0.2085  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   NH2 
843  N  N   . ARG A   146 ? 2.4710 2.1592 1.8534 0.4346  0.3413  0.1447  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   N   
844  C  CA  . ARG A   146 ? 2.5715 2.2679 1.9777 0.4398  0.3427  0.1534  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CA  
845  C  C   . ARG A   146 ? 2.4743 2.2660 1.9751 0.4071  0.3062  0.1624  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   C   
846  O  O   . ARG A   146 ? 2.3985 2.2727 1.9618 0.4080  0.3010  0.1906  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   O   
847  C  CB  . ARG A   146 ? 2.6135 2.2039 1.9386 0.4341  0.3465  0.1212  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CB  
848  C  CG  . ARG A   146 ? 2.6647 2.1574 1.8947 0.4770  0.3920  0.1236  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CG  
849  C  CD  . ARG A   146 ? 2.7016 2.0779 1.8354 0.4547  0.3849  0.0831  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CD  
850  N  NE  . ARG A   146 ? 2.7495 2.0187 1.7726 0.4744  0.4139  0.0715  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   NE  
851  C  CZ  . ARG A   146 ? 2.5874 1.8414 1.5787 0.4669  0.4119  0.0627  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   CZ  
852  N  NH1 . ARG A   146 ? 2.4526 1.7943 1.5164 0.4436  0.3845  0.0659  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   NH1 
853  N  NH2 . ARG A   146 ? 2.6339 1.7780 1.5135 0.4841  0.4393  0.0513  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A   NH2 
854  N  N   . SER A   147 ? 2.4117 2.1901 1.9191 0.3778  0.2814  0.1404  ? ? ? ? ? ? 127 SER A   N   
855  C  CA  . SER A   147 ? 2.2810 2.1373 1.8667 0.3513  0.2521  0.1506  ? ? ? ? ? ? 127 SER A   CA  
856  C  C   . SER A   147 ? 2.2443 2.1426 1.8661 0.3119  0.2171  0.1374  ? ? ? ? ? ? 127 SER A   C   
857  O  O   . SER A   147 ? 2.3315 2.1911 1.9173 0.2959  0.2077  0.1109  ? ? ? ? ? ? 127 SER A   O   
858  C  CB  . SER A   147 ? 2.1974 2.0214 1.7739 0.3377  0.2416  0.1334  ? ? ? ? ? ? 127 SER A   CB  
859  O  OG  . SER A   147 ? 2.0489 1.9394 1.6918 0.3148  0.2167  0.1440  ? ? ? ? ? ? 127 SER A   OG  
860  N  N   . ALA A   148 ? 2.0376 2.0125 1.7270 0.2961  0.1983  0.1579  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   N   
861  C  CA  . ALA A   148 ? 1.8003 1.8161 1.5236 0.2633  0.1695  0.1519  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   CA  
862  C  C   . ALA A   148 ? 1.6153 1.6111 1.3379 0.2275  0.1407  0.1214  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   C   
863  O  O   . ALA A   148 ? 1.6639 1.6301 1.3734 0.2249  0.1393  0.1097  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   O   
864  C  CB  . ALA A   148 ? 1.7508 1.8502 1.5375 0.2600  0.1621  0.1898  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A   CB  
865  N  N   . SER A   149 ? 1.4527 1.4679 1.1915 0.2015  0.1191  0.1117  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   N   
866  C  CA  . SER A   149 ? 1.3713 1.3701 1.1095 0.1699  0.0941  0.0856  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CA  
867  C  C   . SER A   149 ? 1.2077 1.2577 0.9929 0.1470  0.0731  0.0985  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   C   
868  O  O   . SER A   149 ? 1.1846 1.2798 0.9976 0.1473  0.0719  0.1218  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   O   
869  C  CB  . SER A   149 ? 1.4175 1.3845 1.1245 0.1597  0.0890  0.0629  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CB  
870  O  OG  . SER A   149 ? 1.4568 1.4584 1.1906 0.1415  0.0732  0.0654  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   OG  
871  N  N   . ILE A   150 ? 1.0741 1.1126 0.8633 0.1260  0.0565  0.0839  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   N   
872  C  CA  . ILE A   150 ? 1.0229 1.0952 0.8436 0.1060  0.0395  0.0959  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CA  
873  C  C   . ILE A   150 ? 0.9634 1.0257 0.7811 0.0820  0.0222  0.0788  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   C   
874  O  O   . ILE A   150 ? 0.9752 1.0036 0.7733 0.0769  0.0194  0.0563  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   O   
875  C  CB  . ILE A   150 ? 1.0537 1.1145 0.8759 0.1036  0.0370  0.0933  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CB  
876  C  CG1 . ILE A   150 ? 1.0563 1.1472 0.8969 0.1223  0.0499  0.1222  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CG1 
877  C  CG2 . ILE A   150 ? 1.1201 1.1909 0.9568 0.0756  0.0158  0.0921  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CG2 
878  C  CD1 . ILE A   150 ? 1.1681 1.2432 0.9891 0.1559  0.0767  0.1279  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A   CD1 
879  N  N   . ARG A   151 ? 0.9867 1.0773 0.8227 0.0662  0.0104  0.0914  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N   
880  C  CA  . ARG A   151 ? 1.0489 1.1228 0.8784 0.0438  -0.0045 0.0765  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA  
881  C  C   . ARG A   151 ? 1.0347 1.1236 0.8752 0.0206  -0.0202 0.0901  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C   
882  O  O   . ARG A   151 ? 0.9704 1.0930 0.8286 0.0179  -0.0230 0.1147  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O   
883  C  CB  . ARG A   151 ? 1.0445 1.1162 0.8672 0.0445  -0.0031 0.0697  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB  
884  C  CG  . ARG A   151 ? 1.1169 1.2252 0.9557 0.0475  -0.0013 0.0917  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG  
885  C  CD  . ARG A   151 ? 1.1894 1.2942 1.0186 0.0560  0.0053  0.0848  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD  
886  N  NE  . ARG A   151 ? 1.2645 1.4072 1.1107 0.0600  0.0078  0.1079  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE  
887  C  CZ  . ARG A   151 ? 1.3509 1.4987 1.1928 0.0658  0.0126  0.1072  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ  
888  N  NH1 . ARG A   151 ? 1.3469 1.4653 1.1674 0.0667  0.0143  0.0853  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1 
889  N  NH2 . ARG A   151 ? 1.4312 1.6176 1.2917 0.0692  0.0147  0.1316  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2 
890  N  N   . LEU A   152 ? 1.0149 1.0763 0.8410 0.0040  -0.0298 0.0758  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   N   
891  C  CA  . LEU A   152 ? 1.0328 1.0923 0.8539 -0.0204 -0.0442 0.0855  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CA  
892  C  C   . LEU A   152 ? 1.0498 1.1346 0.8785 -0.0304 -0.0504 0.1036  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   C   
893  O  O   . LEU A   152 ? 1.1613 1.2494 0.9910 -0.0222 -0.0448 0.0989  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   O   
894  C  CB  . LEU A   152 ? 1.0139 1.0301 0.8106 -0.0301 -0.0473 0.0663  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CB  
895  C  CG  . LEU A   152 ? 1.0652 1.0565 0.8533 -0.0259 -0.0443 0.0521  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CG  
896  C  CD1 . LEU A   152 ? 1.0974 1.0513 0.8638 -0.0308 -0.0434 0.0384  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CD1 
897  C  CD2 . LEU A   152 ? 1.1391 1.1340 0.9276 -0.0369 -0.0519 0.0628  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CD2 
898  N  N   . THR A   153 ? 1.0083 1.1090 0.8398 -0.0516 -0.0640 0.1249  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   N   
899  C  CA  . THR A   153 ? 1.0527 1.1731 0.8866 -0.0701 -0.0751 0.1451  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CA  
900  C  C   . THR A   153 ? 1.0819 1.1535 0.8809 -0.0903 -0.0835 0.1309  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   C   
901  O  O   . THR A   153 ? 1.0422 1.0719 0.8190 -0.0898 -0.0807 0.1110  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   O   
902  C  CB  . THR A   153 ? 1.1044 1.2586 0.9499 -0.0921 -0.0904 0.1772  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CB  
903  O  OG1 . THR A   153 ? 1.2270 1.3429 1.0435 -0.1161 -0.1032 0.1708  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   OG1 
904  C  CG2 . THR A   153 ? 1.1185 1.3216 0.9988 -0.0706 -0.0802 0.1969  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CG2 
905  N  N   . PRO A   154 ? 1.1845 1.2588 0.9761 -0.1072 -0.0925 0.1428  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   N   
906  C  CA  . PRO A   154 ? 1.2491 1.2671 0.9990 -0.1251 -0.0978 0.1303  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CA  
907  C  C   . PRO A   154 ? 1.3042 1.2767 1.0167 -0.1478 -0.1079 0.1274  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   C   
908  O  O   . PRO A   154 ? 1.2447 1.1600 0.9210 -0.1471 -0.1016 0.1081  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   O   
909  C  CB  . PRO A   154 ? 1.2466 1.2822 0.9970 -0.1426 -0.1082 0.1499  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CB  
910  C  CG  . PRO A   154 ? 1.1930 1.2865 0.9876 -0.1171 -0.0974 0.1581  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CG  
911  C  CD  . PRO A   154 ? 1.1543 1.2772 0.9732 -0.1025 -0.0920 0.1633  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CD  
912  N  N   . GLN A   155 ? 1.3554 1.3544 1.0766 -0.1656 -0.1216 0.1483  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   N   
913  C  CA  . GLN A   155 ? 1.4590 1.4166 1.1428 -0.1896 -0.1328 0.1474  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CA  
914  C  C   . GLN A   155 ? 1.3541 1.2966 1.0418 -0.1670 -0.1194 0.1266  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   C   
915  O  O   . GLN A   155 ? 1.3658 1.2510 1.0144 -0.1703 -0.1158 0.1093  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   O   
916  C  CB  . GLN A   155 ? 1.6162 1.6064 1.3032 -0.2242 -0.1565 0.1815  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CB  
917  C  CG  . GLN A   155 ? 1.7299 1.7604 1.4439 -0.2247 -0.1614 0.1976  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CG  
918  C  CD  . GLN A   155 ? 1.8189 1.8759 1.5277 -0.2670 -0.1887 0.2351  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   CD  
919  O  OE1 . GLN A   155 ? 1.6797 1.7238 1.3702 -0.2872 -0.2005 0.2415  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   OE1 
920  N  NE2 . GLN A   155 ? 1.9037 2.0012 1.6295 -0.2818 -0.1996 0.2623  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A   NE2 
921  N  N   . GLY A   156 ? 1.2609 1.2507 0.9923 -0.1423 -0.1099 0.1284  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   N   
922  C  CA  . GLY A   156 ? 1.2368 1.2125 0.9731 -0.1191 -0.0961 0.1074  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   CA  
923  C  C   . GLY A   156 ? 1.1929 1.1167 0.9011 -0.1097 -0.0852 0.0822  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   C   
924  O  O   . GLY A   156 ? 1.3177 1.2016 0.9994 -0.1133 -0.0837 0.0713  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   O   
925  N  N   . ARG A   157 ? 1.1181 1.0448 0.8325 -0.0977 -0.0772 0.0760  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N   
926  C  CA  . ARG A   157 ? 1.1322 1.0195 0.8261 -0.0871 -0.0659 0.0584  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  
927  C  C   . ARG A   157 ? 1.1327 0.9576 0.7749 -0.1045 -0.0681 0.0554  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C   
928  O  O   . ARG A   157 ? 1.0822 0.8696 0.7043 -0.0936 -0.0566 0.0428  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O   
929  C  CB  . ARG A   157 ? 1.1928 1.0996 0.9018 -0.0771 -0.0606 0.0590  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  
930  C  CG  . ARG A   157 ? 1.2919 1.1735 0.9911 -0.0621 -0.0473 0.0457  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  
931  C  CD  . ARG A   157 ? 1.4720 1.3660 1.1771 -0.0604 -0.0458 0.0504  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  
932  N  NE  . ARG A   157 ? 1.5646 1.5064 1.2978 -0.0617 -0.0524 0.0619  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  
933  C  CZ  . ARG A   157 ? 1.5790 1.5388 1.3199 -0.0631 -0.0537 0.0698  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  
934  N  NH1 . ARG A   157 ? 1.5145 1.4494 1.2385 -0.0633 -0.0492 0.0665  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 
935  N  NH2 . ARG A   157 ? 1.6617 1.6661 1.4282 -0.0620 -0.0576 0.0830  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 
936  N  N   . ALA A   158 ? 1.1076 0.9188 0.7249 -0.1308 -0.0817 0.0686  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N   
937  C  CA  . ALA A   158 ? 1.1438 0.8832 0.6982 -0.1512 -0.0845 0.0667  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA  
938  C  C   . ALA A   158 ? 1.1986 0.9063 0.7279 -0.1570 -0.0854 0.0612  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C   
939  O  O   . ALA A   158 ? 1.3071 0.9580 0.7975 -0.1489 -0.0724 0.0492  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O   
940  C  CB  . ALA A   158 ? 1.1401 0.8722 0.6697 -0.1857 -0.1041 0.0848  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB  
941  N  N   . LEU A   159 ? 1.1556 0.9023 0.7085 -0.1688 -0.0991 0.0723  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   N   
942  C  CA  . LEU A   159 ? 1.2220 0.9512 0.7617 -0.1721 -0.1003 0.0681  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CA  
943  C  C   . LEU A   159 ? 1.2158 0.9265 0.7596 -0.1412 -0.0791 0.0483  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   C   
944  O  O   . LEU A   159 ? 1.1899 0.8412 0.6879 -0.1415 -0.0710 0.0395  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   O   
945  C  CB  . LEU A   159 ? 1.2016 0.9935 0.7850 -0.1778 -0.1128 0.0841  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CB  
946  C  CG  . LEU A   159 ? 1.2763 1.0561 0.8465 -0.1881 -0.1189 0.0854  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CG  
947  C  CD1 . LEU A   159 ? 1.3838 1.0884 0.8816 -0.2168 -0.1270 0.0832  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD1 
948  C  CD2 . LEU A   159 ? 1.2300 1.0746 0.8405 -0.1993 -0.1337 0.1101  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD2 
949  N  N   . VAL A   160 ? 1.1792 0.9370 0.7729 -0.1152 -0.0695 0.0430  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   N   
950  C  CA  . VAL A   160 ? 1.1208 0.8727 0.7247 -0.0911 -0.0543 0.0294  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CA  
951  C  C   . VAL A   160 ? 1.1638 0.8633 0.7309 -0.0823 -0.0395 0.0222  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   C   
952  O  O   . VAL A   160 ? 1.2545 0.9135 0.7930 -0.0773 -0.0303 0.0167  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   O   
953  C  CB  . VAL A   160 ? 1.0408 0.8456 0.6959 -0.0696 -0.0488 0.0261  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CB  
954  C  CG1 . VAL A   160 ? 0.9854 0.7824 0.6474 -0.0491 -0.0352 0.0148  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CG1 
955  C  CG2 . VAL A   160 ? 1.0056 0.8524 0.6897 -0.0733 -0.0581 0.0346  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A   CG2 
956  N  N   . THR A   161 ? 1.1162 0.8153 0.6822 -0.0794 -0.0359 0.0243  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   N   
957  C  CA  . THR A   161 ? 1.1626 0.8123 0.6932 -0.0689 -0.0195 0.0214  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CA  
958  C  C   . THR A   161 ? 1.1991 0.7716 0.6615 -0.0808 -0.0154 0.0204  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   C   
959  O  O   . THR A   161 ? 1.1555 0.6834 0.5882 -0.0630 0.0048  0.0177  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   O   
960  C  CB  . THR A   161 ? 1.1391 0.7927 0.6685 -0.0730 -0.0211 0.0269  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CB  
961  O  OG1 . THR A   161 ? 1.1244 0.8415 0.7092 -0.0601 -0.0221 0.0273  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   OG1 
962  C  CG2 . THR A   161 ? 1.1781 0.7778 0.6683 -0.0606 -0.0023 0.0264  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CG2 
963  N  N   . HIS A   162 ? 1.2510 0.8061 0.6851 -0.1112 -0.0339 0.0254  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   N   
964  C  CA  A HIS A   162 ? 1.4243 0.9004 0.7846 -0.1288 -0.0337 0.0245  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CA  
965  C  CA  B HIS A   162 ? 1.4245 0.9005 0.7847 -0.1288 -0.0336 0.0245  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CA  
966  C  C   . HIS A   162 ? 1.4412 0.9056 0.7968 -0.1197 -0.0270 0.0183  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   C   
967  O  O   . HIS A   162 ? 1.4481 0.8447 0.7496 -0.1108 -0.0100 0.0135  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   O   
968  C  CB  A HIS A   162 ? 1.5336 0.9970 0.8632 -0.1704 -0.0596 0.0352  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CB  
969  C  CB  B HIS A   162 ? 1.5344 0.9974 0.8637 -0.1704 -0.0595 0.0352  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CB  
970  C  CG  A HIS A   162 ? 1.7578 1.1325 1.0016 -0.1943 -0.0624 0.0341  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CG  
971  C  CG  B HIS A   162 ? 1.7592 1.1330 1.0023 -0.1940 -0.0621 0.0340  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CG  
972  N  ND1 A HIS A   162 ? 1.8671 1.1532 1.0407 -0.1841 -0.0412 0.0268  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   ND1 
973  N  ND1 B HIS A   162 ? 1.8688 1.1542 1.0419 -0.1838 -0.0409 0.0267  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   ND1 
974  C  CD2 A HIS A   162 ? 1.8365 1.1940 1.0494 -0.2269 -0.0824 0.0404  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CD2 
975  C  CD2 B HIS A   162 ? 1.8379 1.1934 1.0492 -0.2266 -0.0818 0.0401  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CD2 
976  C  CE1 A HIS A   162 ? 1.9531 1.1642 1.0499 -0.2100 -0.0477 0.0264  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CE1 
977  C  CE1 B HIS A   162 ? 1.9544 1.1641 1.0503 -0.2094 -0.0471 0.0263  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   CE1 
978  N  NE2 A HIS A   162 ? 1.9517 1.2061 1.0715 -0.2385 -0.0745 0.0347  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   NE2 
979  N  NE2 B HIS A   162 ? 1.9530 1.2051 1.0711 -0.2379 -0.0737 0.0345  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A   NE2 
980  N  N   . LEU A   163 ? 1.3829 0.9105 0.7925 -0.1195 -0.0381 0.0193  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   N   
981  C  CA  . LEU A   163 ? 1.3502 0.8749 0.7622 -0.1118 -0.0339 0.0142  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CA  
982  C  C   . LEU A   163 ? 1.2976 0.8328 0.7352 -0.0773 -0.0119 0.0076  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   C   
983  O  O   . LEU A   163 ? 1.2985 0.8025 0.7141 -0.0674 -0.0003 0.0043  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   O   
984  C  CB  . LEU A   163 ? 1.2863 0.8711 0.7434 -0.1237 -0.0526 0.0200  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CB  
985  C  CG  . LEU A   163 ? 1.3167 0.9065 0.7582 -0.1600 -0.0769 0.0340  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CG  
986  C  CD1 . LEU A   163 ? 1.3032 0.9535 0.7906 -0.1662 -0.0908 0.0438  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CD1 
987  C  CD2 . LEU A   163 ? 1.4024 0.9122 0.7625 -0.1884 -0.0833 0.0357  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CD2 
988  N  N   . LEU A   164 ? 1.2748 0.8530 0.7559 -0.0605 -0.0065 0.0081  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   N   
989  C  CA  . LEU A   164 ? 1.3248 0.9284 0.8399 -0.0325 0.0092  0.0064  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CA  
990  C  C   . LEU A   164 ? 1.3145 0.8660 0.7913 -0.0153 0.0313  0.0075  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   C   
991  O  O   . LEU A   164 ? 1.2842 0.8440 0.7735 -0.0043 0.0373  0.0071  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   O   
992  C  CB  . LEU A   164 ? 1.2471 0.8916 0.7999 -0.0207 0.0122  0.0091  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CB  
993  C  CG  . LEU A   164 ? 1.2725 0.9601 0.8702 -0.0001 0.0201  0.0103  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CG  
994  C  CD1 . LEU A   164 ? 1.2982 1.0065 0.9163 -0.0013 0.0134  0.0060  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD1 
995  C  CD2 . LEU A   164 ? 1.2365 0.9731 0.8739 0.0025  0.0145  0.0116  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD2 
996  N  N   . PRO A   165 ? 1.3944 0.8883 0.8205 -0.0123 0.0447  0.0104  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   N   
997  C  CA  . PRO A   165 ? 1.4704 0.9087 0.8538 0.0083  0.0704  0.0142  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CA  
998  C  C   . PRO A   165 ? 1.4007 0.8084 0.7558 0.0028  0.0700  0.0101  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   C   
999  O  O   . PRO A   165 ? 1.3709 0.7895 0.7421 0.0246  0.0849  0.0144  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   O   
1000 C  CB  . PRO A   165 ? 1.5122 0.8764 0.8273 0.0027  0.0798  0.0157  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CB  
1001 C  CG  . PRO A   165 ? 1.4436 0.8518 0.7944 -0.0068 0.0658  0.0166  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CG  
1002 C  CD  . PRO A   165 ? 1.3948 0.8634 0.7923 -0.0274 0.0388  0.0117  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A   CD  
1003 N  N   . ALA A   166 ? 1.3633 0.7385 0.6795 -0.0273 0.0518  0.0044  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   N   
1004 C  CA  . ALA A   166 ? 1.3712 0.7254 0.6654 -0.0361 0.0476  0.0009  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   CA  
1005 C  C   . ALA A   166 ? 1.2973 0.7252 0.6608 -0.0308 0.0378  0.0000  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   C   
1006 O  O   . ALA A   166 ? 1.2550 0.6736 0.6125 -0.0247 0.0432  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   O   
1007 C  CB  . ALA A   166 ? 1.4133 0.7276 0.6569 -0.0748 0.0254  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A   CB  
1008 N  N   . HIS A   167 ? 1.2750 0.7722 0.7002 -0.0334 0.0238  0.0001  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   N   
1009 C  CA  . HIS A   167 ? 1.1787 0.7364 0.6624 -0.0257 0.0179  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CA  
1010 C  C   . HIS A   167 ? 1.1139 0.6872 0.6219 0.0020  0.0365  0.0026  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   C   
1011 O  O   . HIS A   167 ? 1.1000 0.6932 0.6295 0.0075  0.0362  0.0024  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   O   
1012 C  CB  . HIS A   167 ? 1.1353 0.7526 0.6685 -0.0340 0.0010  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CB  
1013 C  CG  . HIS A   167 ? 1.1517 0.8186 0.7343 -0.0251 -0.0024 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CG  
1014 N  ND1 . HIS A   167 ? 1.1206 0.7935 0.7073 -0.0331 -0.0108 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   ND1 
1015 C  CD2 . HIS A   167 ? 1.0433 0.7511 0.6680 -0.0104 0.0009  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CD2 
1016 C  CE1 . HIS A   167 ? 1.0656 0.7784 0.6940 -0.0224 -0.0113 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CE1 
1017 N  NE2 . HIS A   167 ? 1.0313 0.7639 0.6807 -0.0102 -0.0051 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   NE2 
1018 N  N   . LEU A   168 ? 1.1599 0.7253 0.6645 0.0189  0.0526  0.0089  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   N   
1019 C  CA  . LEU A   168 ? 1.2553 0.8441 0.7875 0.0447  0.0700  0.0191  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CA  
1020 C  C   . LEU A   168 ? 1.2884 0.8264 0.7784 0.0608  0.0922  0.0257  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   C   
1021 O  O   . LEU A   168 ? 1.3016 0.8607 0.8140 0.0784  0.1035  0.0356  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   O   
1022 C  CB  . LEU A   168 ? 1.2906 0.9004 0.8420 0.0574  0.0788  0.0282  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CB  
1023 C  CG  . LEU A   168 ? 1.2375 0.8883 0.8209 0.0420  0.0590  0.0215  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CG  
1024 C  CD1 . LEU A   168 ? 1.1734 0.8461 0.7759 0.0547  0.0679  0.0316  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD1 
1025 C  CD2 . LEU A   168 ? 1.2149 0.9145 0.8411 0.0333  0.0417  0.0155  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD2 
1026 N  N   . ALA A   169 ? 1.3163 0.7840 0.7406 0.0547  0.0993  0.0219  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   N   
1027 C  CA  . ALA A   169 ? 1.3676 0.7701 0.7339 0.0640  0.1178  0.0240  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CA  
1028 C  C   . ALA A   169 ? 1.3233 0.7380 0.6998 0.0571  0.1088  0.0196  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   C   
1029 O  O   . ALA A   169 ? 1.2040 0.6098 0.5760 0.0779  0.1275  0.0283  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   O   
1030 C  CB  . ALA A   169 ? 1.4440 0.7684 0.7339 0.0445  0.1153  0.0161  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CB  
1031 N  N   . THR A   170 ? 1.2455 0.6816 0.6359 0.0289  0.0813  0.0088  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   N   
1032 C  CA  . THR A   170 ? 1.2631 0.7104 0.6617 0.0183  0.0697  0.0045  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CA  
1033 C  C   . THR A   170 ? 1.1891 0.7018 0.6540 0.0349  0.0712  0.0100  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   C   
1034 O  O   . THR A   170 ? 1.1739 0.6851 0.6402 0.0453  0.0796  0.0140  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   O   
1035 C  CB  . THR A   170 ? 1.2614 0.7244 0.6652 -0.0138 0.0412  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CB  
1036 O  OG1 . THR A   170 ? 1.4427 0.8483 0.7858 -0.0328 0.0374  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 150 THR A   OG1 
1037 C  CG2 . THR A   170 ? 1.2927 0.7564 0.6932 -0.0264 0.0304  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CG2 
1038 N  N   . THR A   171 ? 1.1765 0.7420 0.6910 0.0372  0.0642  0.0116  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   N   
1039 C  CA  . THR A   171 ? 1.1496 0.7754 0.7228 0.0470  0.0616  0.0172  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   CA  
1040 C  C   . THR A   171 ? 1.1407 0.7634 0.7146 0.0721  0.0848  0.0331  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   C   
1041 O  O   . THR A   171 ? 1.0635 0.7111 0.6620 0.0772  0.0847  0.0388  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   O   
1042 C  CB  . THR A   171 ? 1.1973 0.8670 0.8088 0.0434  0.0515  0.0165  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   CB  
1043 O  OG1 . THR A   171 ? 1.1706 0.8555 0.7921 0.0233  0.0307  0.0053  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   OG1 
1044 C  CG2 . THR A   171 ? 1.2163 0.9356 0.8745 0.0531  0.0519  0.0260  ? ? ? ? ? ? 151 THR A   CG2 
1045 N  N   . GLN A   172 ? 1.1859 0.7759 0.7302 0.0884  0.1055  0.0424  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   N   
1046 C  CA  . GLN A   172 ? 1.2950 0.8820 0.8383 0.1177  0.1330  0.0638  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CA  
1047 C  C   . GLN A   172 ? 1.2800 0.8228 0.7841 0.1270  0.1476  0.0658  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   C   
1048 O  O   . GLN A   172 ? 1.1175 0.6848 0.6443 0.1445  0.1599  0.0825  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   O   
1049 C  CB  . GLN A   172 ? 1.4239 0.9818 0.9408 0.1358  0.1549  0.0748  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CB  
1050 C  CG  . GLN A   172 ? 1.4199 1.0388 0.9899 0.1414  0.1520  0.0880  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CG  
1051 C  CD  . GLN A   172 ? 1.4877 1.1399 1.0859 0.1700  0.1748  0.1192  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CD  
1052 O  OE1 . GLN A   172 ? 1.5936 1.2223 1.1705 0.1944  0.2014  0.1366  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   OE1 
1053 N  NE2 . GLN A   172 ? 1.3786 1.0814 1.0203 0.1683  0.1665  0.1291  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   NE2 
1054 N  N   . ARG A   173 ? 1.3353 0.8155 0.7809 0.1118  0.1435  0.0499  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   N   
1055 C  CA  . ARG A   173 ? 1.4342 0.8515 0.8212 0.1168  0.1578  0.0487  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CA  
1056 C  C   . ARG A   173 ? 1.4061 0.8601 0.8269 0.1096  0.1448  0.0468  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   C   
1057 O  O   . ARG A   173 ? 1.3800 0.8359 0.8036 0.1297  0.1621  0.0600  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   O   
1058 C  CB  . ARG A   173 ? 1.4943 0.8412 0.8119 0.0918  0.1478  0.0318  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CB  
1059 C  CG  . ARG A   173 ? 1.6220 0.8951 0.8678 0.0875  0.1564  0.0273  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CG  
1060 C  CD  . ARG A   173 ? 1.7793 0.9729 0.9449 0.0628  0.1496  0.0156  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CD  
1061 N  NE  . ARG A   173 ? 1.8393 1.0628 1.0251 0.0245  0.1134  0.0041  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   NE  
1062 C  CZ  . ARG A   173 ? 1.8841 1.1237 1.0773 -0.0013 0.0896  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   CZ  
1063 N  NH1 . ARG A   173 ? 1.8745 1.1047 1.0584 0.0039  0.0950  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   NH1 
1064 N  NH2 . ARG A   173 ? 1.8544 1.1240 1.0672 -0.0321 0.0605  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A   NH2 
1065 N  N   . VAL A   174 ? 1.3553 0.8425 0.8051 0.0827  0.1152  0.0326  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   N   
1066 C  CA  . VAL A   174 ? 1.2262 0.7561 0.7162 0.0724  0.0982  0.0291  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CA  
1067 C  C   . VAL A   174 ? 1.1652 0.7485 0.7079 0.0896  0.1046  0.0440  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   C   
1068 O  O   . VAL A   174 ? 1.2247 0.8221 0.7815 0.0879  0.1002  0.0450  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   O   
1069 C  CB  . VAL A   174 ? 1.2501 0.8159 0.7714 0.0480  0.0705  0.0167  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CB  
1070 C  CG1 . VAL A   174 ? 1.2520 0.8802 0.8342 0.0454  0.0565  0.0172  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CG1 
1071 C  CG2 . VAL A   174 ? 1.2519 0.7777 0.7295 0.0241  0.0573  0.0059  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A   CG2 
1072 N  N   . LEU A   175 ? 1.1633 0.7787 0.7359 0.1034  0.1128  0.0572  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   N   
1073 C  CA  . LEU A   175 ? 1.1446 0.8151 0.7675 0.1173  0.1180  0.0779  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CA  
1074 C  C   . LEU A   175 ? 1.1649 0.8190 0.7710 0.1479  0.1497  0.1022  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   C   
1075 O  O   . LEU A   175 ? 1.1184 0.8165 0.7622 0.1603  0.1563  0.1248  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   O   
1076 C  CB  . LEU A   175 ? 1.1184 0.8397 0.7857 0.1119  0.1064  0.0826  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CB  
1077 C  CG  . LEU A   175 ? 1.0401 0.7959 0.7400 0.0879  0.0781  0.0678  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CG  
1078 C  CD1 . LEU A   175 ? 1.0321 0.8149 0.7536 0.0792  0.0666  0.0647  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD1 
1079 C  CD2 . LEU A   175 ? 1.0744 0.8713 0.8111 0.0873  0.0725  0.0810  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD2 
1080 N  N   . ALA A   176 ? 1.2687 0.8574 0.8151 0.1601  0.1704  0.1000  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   N   
1081 C  CA  . ALA A   176 ? 1.3502 0.9124 0.8707 0.1946  0.2067  0.1244  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CA  
1082 C  C   . ALA A   176 ? 1.4223 0.9919 0.9478 0.2105  0.2204  0.1405  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   C   
1083 O  O   . ALA A   176 ? 1.4914 1.0696 1.0216 0.2422  0.2496  0.1702  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   O   
1084 C  CB  . ALA A   176 ? 1.4093 0.8805 0.8475 0.2022  0.2265  0.1149  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CB  
1085 N  N   . PRO A   177 ? 1.4247 0.9915 0.9490 0.1907  0.2017  0.1240  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   N   
1086 C  CA  . PRO A   177 ? 1.4579 1.0277 0.9830 0.2062  0.2158  0.1393  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CA  
1087 C  C   . PRO A   177 ? 1.4411 1.0948 1.0403 0.2114  0.2104  0.1646  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   C   
1088 O  O   . PRO A   177 ? 1.4568 1.1212 1.0626 0.2282  0.2253  0.1844  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   O   
1089 C  CB  . PRO A   177 ? 1.4253 0.9693 0.9285 0.1793  0.1935  0.1128  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CB  
1090 C  CG  . PRO A   177 ? 1.4681 0.9643 0.9280 0.1595  0.1820  0.0888  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CG  
1091 C  CD  . PRO A   177 ? 1.4141 0.9544 0.9160 0.1584  0.1748  0.0928  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A   CD  
1092 N  N   . LEU A   178 ? 1.3795 1.0902 1.0307 0.1941  0.1873  0.1639  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   N   
1093 C  CA  . LEU A   178 ? 1.3905 1.1767 1.1044 0.1988  0.1845  0.1943  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CA  
1094 C  C   . LEU A   178 ? 1.4033 1.2006 1.1220 0.2215  0.2061  0.2187  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   C   
1095 O  O   . LEU A   178 ? 1.3844 1.1483 1.0758 0.2196  0.2075  0.2031  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   O   
1096 C  CB  . LEU A   178 ? 1.3292 1.1671 1.0908 0.1660  0.1477  0.1830  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CB  
1097 C  CG  . LEU A   178 ? 1.2966 1.1203 1.0526 0.1377  0.1203  0.1503  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CG  
1098 C  CD1 . LEU A   178 ? 1.2086 1.0819 1.0083 0.1135  0.0924  0.1483  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD1 
1099 C  CD2 . LEU A   178 ? 1.3250 1.1374 1.0731 0.1393  0.1225  0.1502  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD2 
1100 N  N   . SER A   179 ? 1.4738 1.3218 1.2295 0.2423  0.2224  0.2597  ? ? ? ? ? ? 159 SER A   N   
1101 C  CA  . SER A   179 ? 1.5074 1.3996 1.2945 0.2584  0.2352  0.2928  ? ? ? ? ? ? 159 SER A   CA  
1102 C  C   . SER A   179 ? 1.4722 1.4088 1.2973 0.2267  0.2016  0.2822  ? ? ? ? ? ? 159 SER A   C   
1103 O  O   . SER A   179 ? 1.5268 1.4760 1.3664 0.1953  0.1700  0.2596  ? ? ? ? ? ? 159 SER A   O   
1104 C  CB  . SER A   179 ? 1.5050 1.4644 1.3404 0.2767  0.2486  0.3428  ? ? ? ? ? ? 159 SER A   CB  
1105 O  OG  . SER A   179 ? 1.4206 1.4394 1.3052 0.2442  0.2138  0.3447  ? ? ? ? ? ? 159 SER A   OG  
1106 N  N   . ALA A   180 ? 1.5484 1.5073 1.3878 0.2359  0.2095  0.3000  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   N   
1107 C  CA  . ALA A   180 ? 1.4602 1.4681 1.3381 0.2064  0.1786  0.2966  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   CA  
1108 C  C   . ALA A   180 ? 1.4378 1.5183 1.3690 0.1932  0.1629  0.3278  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   C   
1109 O  O   . ALA A   180 ? 1.3857 1.4894 1.3314 0.2157  0.1835  0.3625  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   O   
1110 C  CB  . ALA A   180 ? 1.4297 1.4513 1.3142 0.2199  0.1913  0.3140  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   CB  
1111 N  N   . GLN A   181 ? 1.3850 1.4961 1.3398 0.1565  0.1271  0.3155  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   N   
1112 C  CA  . GLN A   181 ? 1.4126 1.5870 1.4113 0.1324  0.1035  0.3412  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CA  
1113 C  C   . GLN A   181 ? 1.3426 1.5019 1.3350 0.1212  0.0931  0.3271  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   C   
1114 O  O   . GLN A   181 ? 1.2292 1.4204 1.2437 0.0919  0.0661  0.3326  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   O   
1115 C  CB  . GLN A   181 ? 1.4509 1.6981 1.4953 0.1473  0.1169  0.4016  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CB  
1116 C  CG  . GLN A   181 ? 1.4507 1.7202 1.5062 0.1585  0.1272  0.4207  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CG  
1117 C  CD  . GLN A   181 ? 1.4230 1.7048 1.4838 0.1214  0.0935  0.4019  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CD  
1118 O  OE1 . GLN A   181 ? 1.3447 1.6579 1.4235 0.0847  0.0609  0.4045  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   OE1 
1119 N  NE2 . GLN A   181 ? 1.3462 1.5995 1.3869 0.1307  0.1021  0.3842  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   NE2 
1120 N  N   . GLU A   182 ? 1.3940 1.5018 1.3525 0.1436  0.1145  0.3105  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   N   
1121 C  CA  . GLU A   182 ? 1.3348 1.4011 1.2688 0.1287  0.1009  0.2742  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CA  
1122 C  C   . GLU A   182 ? 1.2883 1.3139 1.1955 0.1101  0.0839  0.2308  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   C   
1123 O  O   . GLU A   182 ? 1.2750 1.2896 1.1783 0.0862  0.0609  0.2060  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   O   
1124 C  CB  . GLU A   182 ? 1.3356 1.3540 1.2344 0.1560  0.1283  0.2686  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CB  
1125 C  CG  . GLU A   182 ? 1.3795 1.4304 1.2993 0.1766  0.1470  0.3080  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CG  
1126 C  CD  . GLU A   182 ? 1.4865 1.4790 1.3610 0.2030  0.1747  0.2990  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   CD  
1127 O  OE1 . GLU A   182 ? 1.5925 1.5223 1.4171 0.2181  0.1927  0.2787  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   OE1 
1128 O  OE2 . GLU A   182 ? 1.4605 1.4661 1.3448 0.2075  0.1783  0.3130  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A   OE2 
1129 N  N   . GLN A   183 ? 1.2906 1.2921 1.1777 0.1233  0.0973  0.2235  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   N   
1130 C  CA  . GLN A   183 ? 1.2977 1.2713 1.1657 0.1063  0.0816  0.1892  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CA  
1131 C  C   . GLN A   183 ? 1.2140 1.2269 1.1100 0.0781  0.0535  0.1895  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   C   
1132 O  O   . GLN A   183 ? 1.2208 1.2147 1.1053 0.0581  0.0343  0.1608  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   O   
1133 C  CB  . GLN A   183 ? 1.3139 1.2558 1.1551 0.1251  0.1016  0.1852  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CB  
1134 C  CG  . GLN A   183 ? 1.3409 1.2213 1.1345 0.1455  0.1252  0.1747  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CG  
1135 C  CD  . GLN A   183 ? 1.4010 1.2385 1.1579 0.1602  0.1433  0.1688  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   CD  
1136 O  OE1 . GLN A   183 ? 1.4229 1.2642 1.1829 0.1480  0.1312  0.1565  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   OE1 
1137 N  NE2 . GLN A   183 ? 1.4017 1.1924 1.1180 0.1868  0.1736  0.1776  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A   NE2 
1138 N  N   . ARG A   184 ? 1.2658 1.3323 1.1960 0.0760  0.0514  0.2245  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   N   
1139 C  CA  . ARG A   184 ? 1.2932 1.3924 1.2420 0.0460  0.0240  0.2279  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CA  
1140 C  C   . ARG A   184 ? 1.1448 1.2536 1.1010 0.0218  0.0025  0.2273  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   C   
1141 O  O   . ARG A   184 ? 1.0530 1.1539 1.0005 -0.0052 -0.0211 0.2105  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   O   
1142 C  CB  . ARG A   184 ? 1.4147 1.5706 1.3961 0.0481  0.0267  0.2687  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CB  
1143 C  CG  . ARG A   184 ? 1.5319 1.6804 1.5072 0.0737  0.0499  0.2740  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CG  
1144 C  CD  . ARG A   184 ? 1.6632 1.7816 1.6162 0.0632  0.0402  0.2414  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CD  
1145 N  NE  . ARG A   184 ? 1.8009 1.9616 1.7755 0.0497  0.0285  0.2610  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NE  
1146 C  CZ  . ARG A   184 ? 1.7715 1.9195 1.7345 0.0473  0.0263  0.2457  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CZ  
1147 N  NH1 . ARG A   184 ? 1.7036 1.7994 1.6346 0.0567  0.0343  0.2113  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH1 
1148 N  NH2 . ARG A   184 ? 1.7496 1.9409 1.7340 0.0335  0.0148  0.2679  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH2 
1149 N  N   . THR A   185 ? 1.1511 1.2703 1.1180 0.0325  0.0120  0.2444  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   N   
1150 C  CA  . THR A   185 ? 1.1110 1.2350 1.0825 0.0097  -0.0078 0.2433  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CA  
1151 C  C   . THR A   185 ? 1.0437 1.1125 0.9826 0.0029  -0.0151 0.1996  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   C   
1152 O  O   . THR A   185 ? 1.0045 1.0636 0.9357 -0.0222 -0.0368 0.1871  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   O   
1153 C  CB  . THR A   185 ? 1.1515 1.3088 1.1475 0.0223  0.0036  0.2780  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CB  
1154 O  OG1 . THR A   185 ? 1.2741 1.4798 1.2973 -0.0061 -0.0195 0.3079  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   OG1 
1155 C  CG2 . THR A   185 ? 1.1954 1.3148 1.1723 0.0314  0.0108  0.2569  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CG2 
1156 N  N   . LEU A   186 ? 0.9998 1.0307 0.9165 0.0241  0.0027  0.1781  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   N   
1157 C  CA  . LEU A   186 ? 1.0555 1.0414 0.9450 0.0172  -0.0046 0.1409  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CA  
1158 C  C   . LEU A   186 ? 1.0842 1.0609 0.9640 0.0002  -0.0202 0.1225  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   C   
1159 O  O   . LEU A   186 ? 1.0448 0.9989 0.9103 -0.0140 -0.0337 0.1014  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   O   
1160 C  CB  . LEU A   186 ? 1.0391 0.9884 0.9044 0.0387  0.0149  0.1258  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CB  
1161 C  CG  . LEU A   186 ? 1.0014 0.9108 0.8414 0.0325  0.0085  0.0931  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CG  
1162 C  CD1 . LEU A   186 ? 1.0616 0.9630 0.9009 0.0262  0.0019  0.0874  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD1 
1163 C  CD2 . LEU A   186 ? 1.0653 0.9410 0.8779 0.0486  0.0255  0.0836  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD2 
1164 N  N   . GLU A   187 ? 1.1609 1.1530 1.0465 0.0044  -0.0159 0.1314  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   N   
1165 C  CA  . GLU A   187 ? 1.1801 1.1653 1.0558 -0.0101 -0.0291 0.1164  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CA  
1166 C  C   . GLU A   187 ? 1.1272 1.1191 1.0021 -0.0380 -0.0521 0.1188  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   C   
1167 O  O   . GLU A   187 ? 1.0905 1.0517 0.9420 -0.0499 -0.0626 0.0950  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   O   
1168 C  CB  . GLU A   187 ? 1.2177 1.2256 1.1039 -0.0023 -0.0214 0.1315  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CB  
1169 C  CG  . GLU A   187 ? 1.2529 1.2429 1.1227 -0.0079 -0.0269 0.1101  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CG  
1170 C  CD  . GLU A   187 ? 1.2304 1.2486 1.1133 -0.0054 -0.0237 0.1280  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   CD  
1171 O  OE1 . GLU A   187 ? 1.1174 1.1379 0.9944 -0.0222 -0.0379 0.1218  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   OE1 
1172 O  OE2 . GLU A   187 ? 1.2432 1.2786 1.1392 0.0139  -0.0060 0.1488  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A   OE2 
1173 N  N   . GLU A   188 ? 1.1371 1.1656 1.0338 -0.0480 -0.0587 0.1491  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   N   
1174 C  CA  . GLU A   188 ? 1.1958 1.2292 1.0868 -0.0800 -0.0832 0.1564  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CA  
1175 C  C   . GLU A   188 ? 1.1956 1.1898 1.0640 -0.0881 -0.0903 0.1345  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   C   
1176 O  O   . GLU A   188 ? 1.2759 1.2351 1.1138 -0.1050 -0.1029 0.1149  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   O   
1177 C  CB  . GLU A   188 ? 1.2348 1.3220 1.1570 -0.0915 -0.0903 0.1991  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CB  
1178 C  CG  . GLU A   188 ? 1.3739 1.4624 1.2829 -0.1316 -0.1196 0.2085  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CG  
1179 C  CD  . GLU A   188 ? 1.5363 1.6830 1.4788 -0.1469 -0.1297 0.2552  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CD  
1180 O  OE1 . GLU A   188 ? 1.6372 1.8364 1.6091 -0.1463 -0.1284 0.2891  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE1 
1181 O  OE2 . GLU A   188 ? 1.5617 1.7045 1.5028 -0.1598 -0.1392 0.2609  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE2 
1182 N  N   . LEU A   189 ? 1.0469 1.0445 0.9275 -0.0744 -0.0802 0.1391  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   N   
1183 C  CA  . LEU A   189 ? 1.0605 1.0260 0.9248 -0.0792 -0.0847 0.1222  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CA  
1184 C  C   . LEU A   189 ? 1.0747 0.9931 0.9097 -0.0734 -0.0818 0.0871  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   C   
1185 O  O   . LEU A   189 ? 1.0414 0.9269 0.8522 -0.0861 -0.0915 0.0729  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   O   
1186 C  CB  . LEU A   189 ? 1.0402 1.0165 0.9219 -0.0589 -0.0693 0.1306  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CB  
1187 C  CG  . LEU A   189 ? 1.0047 1.0275 0.9172 -0.0587 -0.0677 0.1680  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CG  
1188 C  CD1 . LEU A   189 ? 1.0206 1.0399 0.9393 -0.0373 -0.0509 0.1697  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CD1 
1189 C  CD2 . LEU A   189 ? 1.0440 1.0813 0.9593 -0.0906 -0.0915 0.1853  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CD2 
1190 N  N   . ALA A   190 ? 1.0278 0.9423 0.8633 -0.0538 -0.0675 0.0758  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   N   
1191 C  CA  . ALA A   190 ? 1.0530 0.9328 0.8667 -0.0471 -0.0639 0.0485  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   CA  
1192 C  C   . ALA A   190 ? 1.0833 0.9444 0.8746 -0.0618 -0.0748 0.0386  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   C   
1193 O  O   . ALA A   190 ? 1.0057 0.8318 0.7722 -0.0649 -0.0775 0.0221  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   O   
1194 C  CB  . ALA A   190 ? 1.0546 0.9372 0.8725 -0.0283 -0.0494 0.0432  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A   CB  
1195 N  N   . GLY A   191 ? 1.1163 0.9993 0.9141 -0.0697 -0.0796 0.0509  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   N   
1196 C  CA  . GLY A   191 ? 1.1332 1.0001 0.9064 -0.0886 -0.0925 0.0466  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   CA  
1197 C  C   . GLY A   191 ? 1.0940 0.9316 0.8400 -0.1107 -0.1070 0.0452  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   C   
1198 O  O   . GLY A   191 ? 1.0519 0.8453 0.7615 -0.1147 -0.1086 0.0272  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A   O   
1199 N  N   . ARG A   192 ? 1.1371 0.9975 0.8991 -0.1234 -0.1158 0.0659  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   N   
1200 C  CA  . ARG A   192 ? 1.2208 1.0540 0.9554 -0.1493 -0.1323 0.0686  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CA  
1201 C  C   . ARG A   192 ? 1.2199 1.0024 0.9263 -0.1414 -0.1263 0.0458  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   C   
1202 O  O   . ARG A   192 ? 1.3279 1.0621 0.9898 -0.1579 -0.1350 0.0363  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   O   
1203 C  CB  . ARG A   192 ? 1.2708 1.1466 1.0353 -0.1626 -0.1419 0.0993  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CB  
1204 C  CG  . ARG A   192 ? 1.4327 1.2999 1.1717 -0.2023 -0.1673 0.1149  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CG  
1205 C  CD  . ARG A   192 ? 1.4918 1.3900 1.2532 -0.2176 -0.1782 0.1426  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CD  
1206 N  NE  . ARG A   192 ? 1.5542 1.5205 1.3713 -0.1994 -0.1672 0.1701  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NE  
1207 C  CZ  . ARG A   192 ? 1.6404 1.6500 1.4902 -0.2037 -0.1705 0.2011  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CZ  
1208 N  NH1 . ARG A   192 ? 1.6517 1.6462 1.4862 -0.2295 -0.1878 0.2084  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH1 
1209 N  NH2 . ARG A   192 ? 1.6083 1.6745 1.5040 -0.1811 -0.1551 0.2264  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH2 
1210 N  N   . MET A   193 ? 1.1696 0.9600 0.8978 -0.1163 -0.1108 0.0386  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   N   
1211 C  CA  . MET A   193 ? 1.1919 0.9429 0.8998 -0.1066 -0.1039 0.0213  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CA  
1212 C  C   . MET A   193 ? 1.2371 0.9496 0.9140 -0.0959 -0.0953 0.0008  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   C   
1213 O  O   . MET A   193 ? 1.3327 0.9975 0.9739 -0.0959 -0.0929 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 173 MET A   O   
1214 C  CB  . MET A   193 ? 1.1968 0.9700 0.9360 -0.0842 -0.0906 0.0210  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CB  
1215 C  CG  . MET A   193 ? 1.2590 1.0459 1.0134 -0.0912 -0.0957 0.0352  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CG  
1216 S  SD  . MET A   193 ? 1.2134 1.0235 0.9979 -0.0659 -0.0795 0.0354  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   SD  
1217 C  CE  . MET A   193 ? 1.1862 0.9582 0.9507 -0.0535 -0.0717 0.0142  ? ? ? ? ? ? 173 MET A   CE  
1218 N  N   . LEU A   194 ? 1.1951 0.9284 0.8864 -0.0836 -0.0879 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N   
1219 C  CA  . LEU A   194 ? 1.2356 0.9429 0.9042 -0.0714 -0.0784 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA  
1220 C  C   . LEU A   194 ? 1.3024 0.9675 0.9235 -0.0894 -0.0870 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C   
1221 O  O   . LEU A   194 ? 1.2534 0.8719 0.8367 -0.0823 -0.0790 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O   
1222 C  CB  . LEU A   194 ? 1.1776 0.9196 0.8723 -0.0602 -0.0724 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB  
1223 C  CG  . LEU A   194 ? 1.1989 0.9272 0.8811 -0.0454 -0.0619 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG  
1224 C  CD1 . LEU A   194 ? 1.2076 0.9210 0.8874 -0.0269 -0.0496 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1 
1225 C  CD2 . LEU A   194 ? 1.2335 0.9995 0.9446 -0.0384 -0.0586 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2 
1226 N  N   . ALA A   195 ? 1.2980 0.9794 0.9195 -0.1130 -0.1027 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   N   
1227 C  CA  . ALA A   195 ? 1.4907 1.1309 1.0628 -0.1398 -0.1168 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CA  
1228 C  C   . ALA A   195 ? 1.5595 1.1403 1.0867 -0.1470 -0.1178 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   C   
1229 O  O   . ALA A   195 ? 1.6794 1.2005 1.1540 -0.1430 -0.1102 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   O   
1230 C  CB  . ALA A   195 ? 1.5235 1.2025 1.1131 -0.1684 -0.1371 0.0133  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CB  
1231 N  N   . GLY A   196 ? 1.4953 1.0894 1.0403 -0.1557 -0.1252 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   N   
1232 C  CA  . GLY A   196 ? 1.5388 1.0756 1.0399 -0.1662 -0.1283 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   CA  
1233 C  C   . GLY A   196 ? 1.5414 1.0364 1.0221 -0.1354 -0.1053 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   C   
1234 O  O   . GLY A   196 ? 1.6652 1.0941 1.0910 -0.1385 -0.1018 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A   O   
1235 N  N   . LEU A   197 ? 1.4913 1.0252 1.0147 -0.1058 -0.0893 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   N   
1236 C  CA  . LEU A   197 ? 1.5041 1.0136 1.0180 -0.0759 -0.0678 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CA  
1237 C  C   . LEU A   197 ? 1.5677 1.0389 1.0418 -0.0640 -0.0553 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   C   
1238 O  O   . LEU A   197 ? 1.5060 0.9355 0.9510 -0.0440 -0.0378 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   O   
1239 C  CB  . LEU A   197 ? 1.4515 1.0207 1.0251 -0.0533 -0.0583 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CB  
1240 C  CG  . LEU A   197 ? 1.4337 1.0242 1.0378 -0.0478 -0.0573 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CG  
1241 C  CD1 . LEU A   197 ? 1.4173 1.0620 1.0706 -0.0327 -0.0516 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD1 
1242 C  CD2 . LEU A   197 ? 1.4339 0.9815 1.0115 -0.0330 -0.0443 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD2 
1243 N  N   . GLU A   198 ? 1.6995 1.1902 1.1774 -0.0726 -0.0619 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   N   
1244 C  CA  . GLU A   198 ? 1.8376 1.3014 1.2837 -0.0605 -0.0500 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CA  
1245 C  C   . GLU A   198 ? 2.0513 1.4265 1.4126 -0.0693 -0.0467 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   C   
1246 O  O   . GLU A   198 ? 2.1102 1.4580 1.4374 -0.0634 -0.0386 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   O   
1247 C  CB  . GLU A   198 ? 1.7817 1.2937 1.2570 -0.0694 -0.0596 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CB  
1248 C  CG  . GLU A   198 ? 1.6699 1.2448 1.2067 -0.0470 -0.0504 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CG  
1249 C  CD  . GLU A   198 ? 1.5868 1.2093 1.1551 -0.0531 -0.0577 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CD  
1250 O  OE1 . GLU A   198 ? 1.4955 1.1477 1.0924 -0.0338 -0.0471 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE1 
1251 O  OE2 . GLU A   198 ? 1.5828 1.2163 1.1496 -0.0768 -0.0738 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE2 
1252 N  N   . GLN A   199 ? 2.2203 1.5460 1.5427 -0.0838 -0.0523 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   N   
1253 C  CA  . GLN A   199 ? 2.4755 1.7030 1.7078 -0.0880 -0.0445 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CA  
1254 C  C   . GLN A   199 ? 2.6110 1.7993 1.8271 -0.0588 -0.0211 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   C   
1255 O  O   . GLN A   199 ? 2.4837 1.7025 1.7396 -0.0573 -0.0247 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   O   
1256 C  CB  . GLN A   199 ? 2.5375 1.7248 1.7214 -0.1348 -0.0721 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CB  
1257 C  CG  . GLN A   199 ? 2.4967 1.7219 1.6929 -0.1659 -0.0960 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CG  
1258 C  CD  . GLN A   199 ? 2.3980 1.7245 1.6858 -0.1691 -0.1087 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   CD  
1259 O  OE1 . GLN A   199 ? 2.3024 1.6859 1.6389 -0.1533 -0.1031 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   OE1 
1260 N  NE2 . GLN A   199 ? 2.4082 1.7543 1.7169 -0.1882 -0.1241 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A   NE2 
1261 N  N   . GLY A   200 ? 2.7389 1.8592 1.8952 -0.0344 0.0040  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   N   
1262 C  CA  . GLY A   200 ? 2.7679 1.8551 1.9112 0.0008  0.0320  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   CA  
1263 C  C   . GLY A   200 ? 2.8627 1.8579 1.9308 -0.0113 0.0331  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   C   
1264 O  O   . GLY A   200 ? 2.8223 1.7551 1.8236 -0.0470 0.0153  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   O   
1265 N  N   . VAL A   201 ? 2.9216 1.9078 1.9989 0.0170  0.0535  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   N   
1266 C  CA  . VAL A   201 ? 2.9818 1.8741 1.9851 0.0130  0.0608  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CA  
1267 C  C   . VAL A   201 ? 3.0805 1.8669 1.9883 0.0409  0.0943  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   C   
1268 O  O   . VAL A   201 ? 3.0134 1.7704 1.8804 0.0407  0.0991  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   O   
1269 C  CB  . VAL A   201 ? 2.8538 1.7840 1.9101 0.0306  0.0676  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CB  
1270 C  CG1 . VAL A   201 ? 2.7547 1.7126 1.8447 0.0834  0.1029  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CG1 
1271 C  CG2 . VAL A   201 ? 2.9077 1.7501 1.8945 0.0134  0.0645  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A   CG2 
1272 N  N   . ASP A-2 28  ? 2.3566 1.7302 1.6112 -0.1194 -0.0245 0.0166  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 N   
1273 C  CA  . ASP A-2 28  ? 2.4302 1.8384 1.7301 -0.0960 -0.0141 0.0186  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 CA  
1274 C  C   . ASP A-2 28  ? 2.4180 1.7908 1.6964 -0.0624 0.0170  0.0159  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 C   
1275 O  O   . ASP A-2 28  ? 2.4686 1.7968 1.7061 -0.0534 0.0320  0.0124  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 O   
1276 C  CB  . ASP A-2 28  ? 2.3957 1.8883 1.7882 -0.0872 -0.0239 0.0215  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 CB  
1277 C  CG  . ASP A-2 28  ? 2.3105 1.8453 1.7325 -0.1095 -0.0472 0.0308  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 CG  
1278 O  OD1 . ASP A-2 28  ? 2.2020 1.7634 1.6552 -0.1012 -0.0464 0.0346  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 OD1 
1279 O  OD2 . ASP A-2 28  ? 2.1421 1.6866 1.5587 -0.1340 -0.0653 0.0371  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A-2 OD2 
1280 N  N   . THR A-2 29  ? 2.2875 1.6796 1.5914 -0.0443 0.0272  0.0204  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 N   
1281 C  CA  . THR A-2 29  ? 2.2226 1.6087 1.5323 -0.0091 0.0557  0.0251  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CA  
1282 C  C   . THR A-2 29  ? 2.0919 1.5590 1.4931 0.0045  0.0509  0.0303  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 C   
1283 O  O   . THR A-2 29  ? 2.0333 1.5453 1.4787 -0.0110 0.0294  0.0283  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 O   
1284 C  CB  . THR A-2 29  ? 2.2605 1.5913 1.5101 -0.0001 0.0739  0.0295  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CB  
1285 O  OG1 . THR A-2 29  ? 2.3260 1.5801 1.4863 -0.0237 0.0700  0.0234  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 OG1 
1286 C  CG2 . THR A-2 29  ? 2.2179 1.5283 1.4555 0.0380  0.1087  0.0388  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CG2 
1287 N  N   . ALA A-2 30  ? 1.9861 1.4693 1.4117 0.0325  0.0709  0.0392  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 N   
1288 C  CA  . ALA A-2 30  ? 1.7678 1.3143 1.2639 0.0433  0.0680  0.0479  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CA  
1289 C  C   . ALA A-2 30  ? 1.7806 1.3199 1.2675 0.0541  0.0794  0.0578  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 C   
1290 O  O   . ALA A-2 30  ? 1.6313 1.2077 1.1593 0.0703  0.0872  0.0712  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 O   
1291 C  CB  . ALA A-2 30  ? 1.8176 1.3920 1.3472 0.0627  0.0798  0.0566  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CB  
1292 N  N   . ALA A-2 31  ? 1.7976 1.2876 1.2269 0.0425  0.0791  0.0526  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 N   
1293 C  CA  . ALA A-2 31  ? 1.8616 1.3327 1.2675 0.0486  0.0886  0.0595  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 CA  
1294 C  C   . ALA A-2 31  ? 1.6957 1.2205 1.1578 0.0364  0.0682  0.0606  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 C   
1295 O  O   . ALA A-2 31  ? 1.6557 1.2039 1.1437 0.0489  0.0750  0.0713  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 O   
1296 C  CB  . ALA A-2 31  ? 1.9437 1.3393 1.2624 0.0328  0.0899  0.0518  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A-2 CB  
1297 N  N   . LEU A-2 32  ? 1.6169 1.1610 1.0973 0.0131  0.0443  0.0514  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   
1298 C  CA  . LEU A-2 32  ? 1.5224 1.1151 1.0552 0.0030  0.0261  0.0527  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  
1299 C  C   . LEU A-2 32  ? 1.3738 1.0203 0.9735 0.0108  0.0207  0.0545  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   
1300 O  O   . LEU A-2 32  ? 1.2904 0.9690 0.9270 0.0023  0.0063  0.0541  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   
1301 C  CB  . LEU A-2 32  ? 1.5727 1.1612 1.0907 -0.0242 0.0052  0.0478  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  
1302 C  CG  . LEU A-2 32  ? 1.5538 1.1406 1.0642 -0.0410 -0.0078 0.0420  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  
1303 C  CD1 . LEU A-2 32  ? 1.6252 1.1517 1.0597 -0.0579 -0.0078 0.0393  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 
1304 C  CD2 . LEU A-2 32  ? 1.5649 1.1723 1.1072 -0.0279 -0.0029 0.0378  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 
1305 N  N   . LEU A-2 33  ? 1.3437 0.9988 0.9574 0.0268  0.0326  0.0586  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 N   
1306 C  CA  . LEU A-2 33  ? 1.2290 0.9311 0.8996 0.0307  0.0264  0.0636  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CA  
1307 C  C   . LEU A-2 33  ? 1.1950 0.9165 0.8878 0.0344  0.0265  0.0742  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 C   
1308 O  O   . LEU A-2 33  ? 1.1810 0.9303 0.9094 0.0270  0.0135  0.0741  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 O   
1309 C  CB  . LEU A-2 33  ? 1.2894 1.0030 0.9730 0.0443  0.0371  0.0706  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CB  
1310 C  CG  . LEU A-2 33  ? 1.3224 1.0342 1.0051 0.0385  0.0313  0.0601  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CG  
1311 C  CD1 . LEU A-2 33  ? 1.3678 1.0855 1.0550 0.0540  0.0456  0.0700  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CD1 
1312 C  CD2 . LEU A-2 33  ? 1.3378 1.0798 1.0580 0.0263  0.0128  0.0532  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CD2 
1313 N  N   . GLU A-2 34  ? 1.2668 0.9697 0.9347 0.0461  0.0422  0.0838  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 N   
1314 C  CA  . GLU A-2 34  ? 1.2846 1.0081 0.9746 0.0500  0.0429  0.0960  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CA  
1315 C  C   . GLU A-2 34  ? 1.1407 0.8637 0.8314 0.0347  0.0282  0.0891  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 C   
1316 O  O   . GLU A-2 34  ? 1.1164 0.8662 0.8401 0.0326  0.0211  0.0955  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 O   
1317 C  CB  . GLU A-2 34  ? 1.4296 1.1369 1.0952 0.0707  0.0667  0.1121  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CB  
1318 C  CG  . GLU A-2 34  ? 1.5461 1.2729 1.2293 0.0900  0.0827  0.1293  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CG  
1319 C  CD  . GLU A-2 34  ? 1.5279 1.3117 1.2731 0.0849  0.0699  0.1417  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 CD  
1320 O  OE1 . GLU A-2 34  ? 1.5157 1.3269 1.2876 0.0852  0.0674  0.1569  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 OE1 
1321 O  OE2 . GLU A-2 34  ? 1.2150 1.0128 0.9771 0.0795  0.0623  0.1374  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A-2 OE2 
1322 N  N   . ARG A-2 35  ? 1.0768 0.7715 0.7323 0.0227  0.0227  0.0785  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 N   
1323 C  CA  . ARG A-2 35  ? 1.0360 0.7401 0.7002 0.0069  0.0067  0.0756  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CA  
1324 C  C   . ARG A-2 35  ? 1.0313 0.7714 0.7439 0.0020  -0.0068 0.0733  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 C   
1325 O  O   . ARG A-2 35  ? 1.0860 0.8449 0.8236 -0.0007 -0.0138 0.0777  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 O   
1326 C  CB  . ARG A-2 35  ? 1.0919 0.7640 0.7101 -0.0094 0.0003  0.0690  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CB  
1327 C  CG  . ARG A-2 35  ? 1.0929 0.7845 0.7261 -0.0280 -0.0185 0.0696  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CG  
1328 C  CD  . ARG A-2 35  ? 1.1021 0.8110 0.7542 -0.0287 -0.0222 0.0778  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CD  
1329 N  NE  . ARG A-2 35  ? 1.1316 0.8604 0.7968 -0.0447 -0.0382 0.0824  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 NE  
1330 C  CZ  . ARG A-2 35  ? 1.1447 0.8599 0.7769 -0.0637 -0.0475 0.0872  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 CZ  
1331 N  NH1 . ARG A-2 35  ? 1.2621 0.9320 0.8346 -0.0716 -0.0428 0.0844  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 NH1 
1332 N  NH2 . ARG A-2 35  ? 1.1499 0.8957 0.8064 -0.0754 -0.0612 0.0970  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A-2 NH2 
1333 N  N   . ILE A-2 36  ? 1.0507 0.7965 0.7734 0.0022  -0.0091 0.0668  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 N   
1334 C  CA  . ILE A-2 36  ? 1.0389 0.8077 0.7950 -0.0024 -0.0204 0.0631  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CA  
1335 C  C   . ILE A-2 36  ? 0.9977 0.7854 0.7854 0.0029  -0.0208 0.0688  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 C   
1336 O  O   . ILE A-2 36  ? 0.9419 0.7399 0.7499 -0.0007 -0.0285 0.0692  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 O   
1337 C  CB  . ILE A-2 36  ? 1.0191 0.7856 0.7718 -0.0043 -0.0225 0.0547  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CB  
1338 C  CG1 . ILE A-2 36  ? 1.0455 0.7978 0.7708 -0.0154 -0.0273 0.0521  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CG1 
1339 C  CG2 . ILE A-2 36  ? 0.9955 0.7802 0.7783 -0.0049 -0.0300 0.0519  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CG2 
1340 C  CD1 . ILE A-2 36  ? 1.1087 0.8528 0.8214 -0.0179 -0.0275 0.0454  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CD1 
1341 N  N   . ARG A-2 37  ? 0.9941 0.7846 0.7829 0.0110  -0.0121 0.0753  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 N   
1342 C  CA  . ARG A-2 37  ? 1.0414 0.8522 0.8567 0.0124  -0.0135 0.0866  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CA  
1343 C  C   . ARG A-2 37  ? 0.9490 0.7654 0.7739 0.0100  -0.0168 0.0937  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 C   
1344 O  O   . ARG A-2 37  ? 0.9276 0.7523 0.7718 0.0030  -0.0264 0.0950  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 O   
1345 C  CB  . ARG A-2 37  ? 1.1532 0.9724 0.9687 0.0234  -0.0012 0.0998  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CB  
1346 C  CG  . ARG A-2 37  ? 1.1966 1.0442 1.0430 0.0197  -0.0069 0.1146  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CG  
1347 C  CD  . ARG A-2 37  ? 1.2322 1.0970 1.0837 0.0332  0.0075  0.1357  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CD  
1348 N  NE  . ARG A-2 37  ? 1.2630 1.1264 1.1073 0.0405  0.0154  0.1353  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 NE  
1349 C  CZ  . ARG A-2 37  ? 1.3019 1.1836 1.1644 0.0323  0.0063  0.1382  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 CZ  
1350 N  NH1 . ARG A-2 37  ? 1.2945 1.1899 1.1769 0.0141  -0.0120 0.1391  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 NH1 
1351 N  NH2 . ARG A-2 37  ? 1.3561 1.2368 1.2113 0.0413  0.0159  0.1398  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A-2 NH2 
1352 N  N   . SER A-2 38  ? 0.9485 0.7545 0.7545 0.0144  -0.0094 0.0971  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   
1353 C  CA  . SER A-2 38  ? 0.8714 0.6829 0.6858 0.0117  -0.0129 0.1037  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  
1354 C  C   . SER A-2 38  ? 0.8240 0.6339 0.6436 0.0026  -0.0239 0.0960  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   
1355 O  O   . SER A-2 38  ? 0.8262 0.6444 0.6628 -0.0001 -0.0292 0.1010  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   
1356 C  CB  . SER A-2 38  ? 0.8802 0.6784 0.6686 0.0189  -0.0011 0.1106  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  
1357 O  OG  . SER A-2 38  ? 0.9224 0.6922 0.6715 0.0175  0.0032  0.1016  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  
1358 N  N   . ASP A-2 39  ? 0.8306 0.6311 0.6359 -0.0013 -0.0267 0.0867  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 N   
1359 C  CA  . ASP A-2 39  ? 0.8762 0.6829 0.6934 -0.0069 -0.0354 0.0846  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 CA  
1360 C  C   . ASP A-2 39  ? 0.8813 0.6928 0.7211 -0.0055 -0.0392 0.0831  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 C   
1361 O  O   . ASP A-2 39  ? 0.9241 0.7377 0.7762 -0.0056 -0.0423 0.0875  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 O   
1362 C  CB  . ASP A-2 39  ? 0.8677 0.6703 0.6703 -0.0123 -0.0385 0.0793  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 CB  
1363 C  CG  . ASP A-2 39  ? 0.8924 0.6835 0.6650 -0.0200 -0.0387 0.0822  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 CG  
1364 O  OD1 . ASP A-2 39  ? 0.8418 0.6305 0.6069 -0.0219 -0.0380 0.0890  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 OD1 
1365 O  OD2 . ASP A-2 39  ? 0.9792 0.7597 0.7307 -0.0260 -0.0401 0.0776  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A-2 OD2 
1366 N  N   . TRP A-2 40  ? 0.8294 0.6383 0.6701 -0.0046 -0.0386 0.0779  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 N   
1367 C  CA  . TRP A-2 40  ? 0.8638 0.6687 0.7154 -0.0067 -0.0430 0.0766  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CA  
1368 C  C   . TRP A-2 40  ? 0.8580 0.6657 0.7200 -0.0102 -0.0460 0.0864  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 C   
1369 O  O   . TRP A-2 40  ? 0.8535 0.6502 0.7181 -0.0137 -0.0503 0.0867  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 O   
1370 C  CB  . TRP A-2 40  ? 0.8485 0.6520 0.6977 -0.0082 -0.0435 0.0718  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CB  
1371 C  CG  . TRP A-2 40  ? 0.8342 0.6323 0.6753 -0.0061 -0.0424 0.0617  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CG  
1372 C  CD1 . TRP A-2 40  ? 0.8753 0.6760 0.7080 -0.0043 -0.0388 0.0578  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CD1 
1373 C  CD2 . TRP A-2 40  ? 0.9036 0.6921 0.7430 -0.0041 -0.0434 0.0561  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CD2 
1374 N  NE1 . TRP A-2 40  ? 0.8704 0.6665 0.6984 -0.0035 -0.0396 0.0496  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 NE1 
1375 C  CE2 . TRP A-2 40  ? 0.8907 0.6808 0.7236 -0.0022 -0.0416 0.0493  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CE2 
1376 C  CE3 . TRP A-2 40  ? 0.8971 0.6738 0.7377 -0.0014 -0.0433 0.0576  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CE3 
1377 C  CZ2 . TRP A-2 40  ? 0.8502 0.6352 0.6811 0.0022  -0.0400 0.0455  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CZ2 
1378 C  CZ3 . TRP A-2 40  ? 0.8827 0.6504 0.7183 0.0058  -0.0391 0.0540  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CZ3 
1379 C  CH2 . TRP A-2 40  ? 0.8414 0.6159 0.6739 0.0075  -0.0378 0.0487  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CH2 
1380 N  N   . ALA A-2 41  ? 0.9029 0.7231 0.7679 -0.0089 -0.0425 0.0959  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N   
1381 C  CA  . ALA A-2 41  ? 0.8940 0.7230 0.7721 -0.0134 -0.0459 0.1089  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA  
1382 C  C   . ALA A-2 41  ? 0.9217 0.7458 0.8038 -0.0147 -0.0486 0.1117  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C   
1383 O  O   . ALA A-2 41  ? 0.9341 0.7551 0.8236 -0.0222 -0.0551 0.1185  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O   
1384 C  CB  . ALA A-2 41  ? 0.8889 0.7355 0.7701 -0.0072 -0.0379 0.1221  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB  
1385 N  N   . ARG A-2 42  ? 0.9020 0.7242 0.7770 -0.0095 -0.0448 0.1075  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 N   
1386 C  CA  . ARG A-2 42  ? 0.9158 0.7362 0.7954 -0.0092 -0.0464 0.1111  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CA  
1387 C  C   . ARG A-2 42  ? 0.9511 0.7563 0.8326 -0.0091 -0.0491 0.1074  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 C   
1388 O  O   . ARG A-2 42  ? 0.9299 0.7315 0.8166 -0.0074 -0.0491 0.1133  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 O   
1389 C  CB  . ARG A-2 42  ? 0.9310 0.7563 0.8008 -0.0070 -0.0438 0.1102  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CB  
1390 C  CG  . ARG A-2 42  ? 0.9269 0.7539 0.7806 -0.0064 -0.0386 0.1128  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CG  
1391 C  CD  . ARG A-2 42  ? 0.9526 0.7749 0.7855 -0.0102 -0.0390 0.1097  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CD  
1392 N  NE  . ARG A-2 42  ? 0.9326 0.7622 0.7678 -0.0143 -0.0427 0.1184  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NE  
1393 C  CZ  . ARG A-2 42  ? 0.9304 0.7708 0.7805 -0.0159 -0.0477 0.1231  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CZ  
1394 N  NH1 . ARG A-2 42  ? 1.0154 0.8575 0.8768 -0.0123 -0.0483 0.1192  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH1 
1395 N  NH2 . ARG A-2 42  ? 0.9615 0.8117 0.8148 -0.0195 -0.0506 0.1339  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH2 
1396 N  N   . LEU A-2 43  ? 1.0312 0.8251 0.9054 -0.0088 -0.0491 0.0982  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 N   
1397 C  CA  . LEU A-2 43  ? 1.1161 0.8854 0.9831 -0.0068 -0.0487 0.0941  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CA  
1398 C  C   . LEU A-2 43  ? 1.2267 0.9732 1.0857 -0.0169 -0.0548 0.0959  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 C   
1399 O  O   . LEU A-2 43  ? 1.3121 1.0270 1.1558 -0.0155 -0.0531 0.0933  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 O   
1400 C  CB  . LEU A-2 43  ? 1.0567 0.8193 0.9147 -0.0020 -0.0454 0.0845  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CB  
1401 C  CG  . LEU A-2 43  ? 1.0313 0.8152 0.8946 0.0038  -0.0419 0.0853  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CG  
1402 C  CD1 . LEU A-2 43  ? 1.0264 0.8045 0.8828 0.0087  -0.0387 0.0782  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CD1 
1403 C  CD2 . LEU A-2 43  ? 1.0257 0.8204 0.8985 0.0096  -0.0390 0.0965  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A-2 CD2 
1404 N  N   . ASN A-2 44  ? 1.3945 1.1551 1.2611 -0.0272 -0.0613 0.1029  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 N   
1405 C  CA  . ASN A-2 44  ? 1.5566 1.3015 1.4182 -0.0416 -0.0704 0.1108  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 CA  
1406 C  C   . ASN A-2 44  ? 1.6717 1.4174 1.5413 -0.0426 -0.0714 0.1215  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 C   
1407 O  O   . ASN A-2 44  ? 1.5397 1.3116 1.4258 -0.0468 -0.0744 0.1340  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 O   
1408 C  CB  . ASN A-2 44  ? 1.5932 1.3570 1.4616 -0.0541 -0.0783 0.1187  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 CB  
1409 C  CG  . ASN A-2 44  ? 1.6696 1.4225 1.5248 -0.0569 -0.0797 0.1085  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 CG  
1410 O  OD1 . ASN A-2 44  ? 1.6394 1.3925 1.4918 -0.0442 -0.0714 0.0969  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 OD1 
1411 N  ND2 . ASN A-2 44  ? 1.7882 1.5303 1.6331 -0.0758 -0.0915 0.1140  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A-2 ND2 
1412 N  N   . HIS A-2 45  ? 1.8500 1.5666 1.7070 -0.0360 -0.0667 0.1177  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 N   
1413 C  CA  . HIS A-2 45  ? 2.0283 1.7273 1.8821 -0.0392 -0.0683 0.1261  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CA  
1414 C  C   . HIS A-2 45  ? 1.9715 1.6430 1.8071 -0.0613 -0.0812 0.1311  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 C   
1415 O  O   . HIS A-2 45  ? 1.8963 1.5419 1.7203 -0.0684 -0.0846 0.1375  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 O   
1416 C  CB  . HIS A-2 45  ? 2.2179 1.8884 2.0589 -0.0230 -0.0564 0.1226  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CB  
1417 C  CG  . HIS A-2 45  ? 2.4992 2.1148 2.3034 -0.0229 -0.0528 0.1138  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CG  
1418 N  ND1 . HIS A-2 45  ? 2.5631 2.1692 2.3537 -0.0219 -0.0513 0.1028  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 ND1 
1419 C  CD2 . HIS A-2 45  ? 2.6079 2.1690 2.3802 -0.0221 -0.0483 0.1145  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CD2 
1420 C  CE1 . HIS A-2 45  ? 2.5893 2.1374 2.3402 -0.0209 -0.0462 0.0970  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 CE1 
1421 N  NE2 . HIS A-2 45  ? 2.6958 2.2125 2.4323 -0.0207 -0.0436 0.1037  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A-2 NE2 
1422 N  N   . PRO A-2 56  ? 2.1543 1.9207 1.9710 -0.1541 -0.1407 0.1415  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 N   
1423 C  CA  . PRO A-2 56  ? 2.1483 1.9186 1.9795 -0.1314 -0.1265 0.1354  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CA  
1424 C  C   . PRO A-2 56  ? 1.9848 1.8025 1.8504 -0.1067 -0.1108 0.1407  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 C   
1425 O  O   . PRO A-2 56  ? 2.0779 1.9231 1.9658 -0.0992 -0.1058 0.1548  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 O   
1426 C  CB  . PRO A-2 56  ? 2.1792 1.9490 2.0123 -0.1500 -0.1387 0.1534  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CB  
1427 C  CG  . PRO A-2 56  ? 2.2053 1.9967 2.0417 -0.1797 -0.1581 0.1776  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CG  
1428 C  CD  . PRO A-2 56  ? 2.2121 1.9817 2.0240 -0.1870 -0.1619 0.1649  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A-2 CD  
1429 N  N   . SER A-2 57  ? 1.6868 1.5082 1.5511 -0.0946 -0.1024 0.1294  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 N   
1430 C  CA  . SER A-2 57  ? 1.4651 1.3188 1.3495 -0.0730 -0.0871 0.1328  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 CA  
1431 C  C   . SER A-2 57  ? 1.3562 1.1877 1.2253 -0.0584 -0.0774 0.1083  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 C   
1432 O  O   . SER A-2 57  ? 1.2732 1.0739 1.1220 -0.0641 -0.0820 0.0934  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 O   
1433 C  CB  . SER A-2 57  ? 1.4119 1.3045 1.3152 -0.0773 -0.0888 0.1551  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 CB  
1434 O  OG  . SER A-2 57  ? 1.3361 1.2312 1.2363 -0.0650 -0.0795 0.1456  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 OG  
1435 N  N   . ALA A-2 58  ? 1.2348 1.0791 1.1099 -0.0402 -0.0637 0.1061  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   
1436 C  CA  . ALA A-2 58  ? 1.2161 1.0432 1.0778 -0.0291 -0.0561 0.0869  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  
1437 C  C   . ALA A-2 58  ? 1.1688 1.0019 1.0275 -0.0246 -0.0518 0.0830  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   
1438 O  O   . ALA A-2 58  ? 1.1122 0.9349 0.9605 -0.0164 -0.0458 0.0699  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   
1439 C  CB  . ALA A-2 58  ? 1.1976 1.0264 1.0585 -0.0167 -0.0463 0.0860  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  
1440 N  N   . GLY A-2 59  ? 1.2263 1.0784 1.0948 -0.0314 -0.0557 0.0966  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N   
1441 C  CA  . GLY A-2 59  ? 1.1936 1.0542 1.0611 -0.0269 -0.0512 0.0957  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA  
1442 C  C   . GLY A-2 59  ? 1.0644 0.9029 0.9161 -0.0312 -0.0559 0.0766  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C   
1443 O  O   . GLY A-2 59  ? 1.0349 0.8710 0.8807 -0.0223 -0.0488 0.0680  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O   
1444 N  N   . PRO A-2 60  ? 1.0359 0.8541 0.8768 -0.0441 -0.0666 0.0704  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 N   
1445 C  CA  . PRO A-2 60  ? 1.0613 0.8559 0.8842 -0.0436 -0.0670 0.0534  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CA  
1446 C  C   . PRO A-2 60  ? 1.0133 0.8008 0.8328 -0.0283 -0.0569 0.0409  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 C   
1447 O  O   . PRO A-2 60  ? 1.0698 0.8558 0.8839 -0.0231 -0.0532 0.0325  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 O   
1448 C  CB  . PRO A-2 60  ? 1.0405 0.8030 0.8434 -0.0570 -0.0765 0.0495  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CB  
1449 C  CG  . PRO A-2 60  ? 1.0632 0.8407 0.8757 -0.0731 -0.0870 0.0678  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CG  
1450 C  CD  . PRO A-2 60  ? 1.0406 0.8532 0.8801 -0.0611 -0.0788 0.0804  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CD  
1451 N  N   . MET A-2 61  ? 0.9613 0.7472 0.7844 -0.0228 -0.0535 0.0418  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 N   
1452 C  CA  . MET A-2 61  ? 0.9728 0.7543 0.7921 -0.0125 -0.0470 0.0337  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CA  
1453 C  C   . MET A-2 61  ? 0.8989 0.6933 0.7190 -0.0069 -0.0409 0.0348  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 C   
1454 O  O   . MET A-2 61  ? 0.8362 0.6287 0.6497 -0.0033 -0.0382 0.0288  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 O   
1455 C  CB  . MET A-2 61  ? 1.0198 0.7950 0.8410 -0.0100 -0.0463 0.0358  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CB  
1456 C  CG  . MET A-2 61  ? 1.0732 0.8250 0.8852 -0.0142 -0.0500 0.0346  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CG  
1457 S  SD  . MET A-2 61  ? 1.2201 0.9734 1.0388 -0.0241 -0.0565 0.0459  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 SD  
1458 C  CE  . MET A-2 61  ? 1.1985 0.9424 1.0073 -0.0417 -0.0676 0.0496  ? ? ? ? ? ? 41  MET A-2 CE  
1459 N  N   . LEU A-2 62  ? 0.8980 0.7037 0.7234 -0.0062 -0.0381 0.0445  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   
1460 C  CA  . LEU A-2 62  ? 0.9562 0.7640 0.7730 0.0011  -0.0290 0.0462  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
1461 C  C   . LEU A-2 62  ? 0.9616 0.7709 0.7747 0.0024  -0.0270 0.0426  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   
1462 O  O   . LEU A-2 62  ? 0.9279 0.7280 0.7258 0.0068  -0.0210 0.0378  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   
1463 C  CB  . LEU A-2 62  ? 0.9821 0.7998 0.8032 0.0067  -0.0215 0.0611  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
1464 C  CG  . LEU A-2 62  ? 0.9548 0.7695 0.7758 0.0070  -0.0213 0.0650  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
1465 C  CD1 . LEU A-2 62  ? 0.9541 0.7851 0.7867 0.0119  -0.0155 0.0834  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
1466 C  CD2 . LEU A-2 62  ? 0.9364 0.7333 0.7350 0.0092  -0.0170 0.0579  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
1467 N  N   . THR A-2 63  ? 0.9714 0.7900 0.7951 -0.0034 -0.0331 0.0460  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 N   
1468 C  CA  . THR A-2 63  ? 0.9816 0.8051 0.8044 -0.0035 -0.0326 0.0447  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 CA  
1469 C  C   . THR A-2 63  ? 0.9602 0.7699 0.7717 -0.0033 -0.0339 0.0294  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 C   
1470 O  O   . THR A-2 63  ? 0.9434 0.7517 0.7474 0.0010  -0.0289 0.0261  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 O   
1471 C  CB  . THR A-2 63  ? 1.0032 0.8390 0.8368 -0.0148 -0.0420 0.0538  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 CB  
1472 O  OG1 . THR A-2 63  ? 1.0866 0.9435 0.9353 -0.0148 -0.0405 0.0738  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 OG1 
1473 C  CG2 . THR A-2 63  ? 0.9878 0.8314 0.8214 -0.0155 -0.0419 0.0544  ? ? ? ? ? ? 43  THR A-2 CG2 
1474 N  N   . LEU A-2 64  ? 0.9407 0.7398 0.7500 -0.0065 -0.0391 0.0224  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   
1475 C  CA  . LEU A-2 64  ? 0.9195 0.7110 0.7215 -0.0039 -0.0386 0.0127  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  
1476 C  C   . LEU A-2 64  ? 0.8705 0.6636 0.6678 -0.0004 -0.0349 0.0121  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   
1477 O  O   . LEU A-2 64  ? 0.8735 0.6674 0.6648 0.0002  -0.0338 0.0086  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   
1478 C  CB  . LEU A-2 64  ? 0.9564 0.7333 0.7543 -0.0047 -0.0414 0.0090  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  
1479 C  CG  . LEU A-2 64  ? 0.9618 0.7247 0.7510 -0.0134 -0.0474 0.0081  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  
1480 C  CD1 . LEU A-2 64  ? 0.9898 0.7248 0.7625 -0.0109 -0.0459 0.0030  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 
1481 C  CD2 . LEU A-2 64  ? 0.9635 0.7305 0.7486 -0.0171 -0.0492 0.0056  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 
1482 N  N   . LEU A-2 65  ? 0.8858 0.6787 0.6831 -0.0005 -0.0339 0.0171  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   
1483 C  CA  . LEU A-2 65  ? 0.8935 0.6831 0.6785 -0.0019 -0.0324 0.0185  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  
1484 C  C   . LEU A-2 65  ? 0.8666 0.6480 0.6349 -0.0016 -0.0276 0.0166  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   
1485 O  O   . LEU A-2 65  ? 0.8170 0.5928 0.5715 -0.0064 -0.0294 0.0148  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   
1486 C  CB  . LEU A-2 65  ? 0.8631 0.6497 0.6455 -0.0027 -0.0314 0.0246  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  
1487 C  CG  . LEU A-2 65  ? 0.8520 0.6295 0.6132 -0.0089 -0.0322 0.0260  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  
1488 C  CD1 . LEU A-2 65  ? 0.8894 0.6728 0.6550 -0.0133 -0.0370 0.0322  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 
1489 C  CD2 . LEU A-2 65  ? 0.8552 0.6116 0.5886 -0.0074 -0.0241 0.0263  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 
1490 N  N   . LEU A-2 66  ? 0.9076 0.6891 0.6771 0.0037  -0.0216 0.0199  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 N   
1491 C  CA  . LEU A-2 66  ? 0.9626 0.7327 0.7140 0.0083  -0.0129 0.0209  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CA  
1492 C  C   . LEU A-2 66  ? 0.9802 0.7534 0.7326 0.0061  -0.0160 0.0146  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 C   
1493 O  O   . LEU A-2 66  ? 0.9054 0.6636 0.6366 0.0044  -0.0132 0.0118  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 O   
1494 C  CB  . LEU A-2 66  ? 0.9646 0.7431 0.7246 0.0175  -0.0040 0.0318  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CB  
1495 C  CG  . LEU A-2 66  ? 1.0125 0.7831 0.7640 0.0226  0.0030  0.0398  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CG  
1496 C  CD1 . LEU A-2 66  ? 1.0387 0.8296 0.8098 0.0310  0.0096  0.0565  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD1 
1497 C  CD2 . LEU A-2 66  ? 1.0540 0.7907 0.7653 0.0266  0.0138  0.0379  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD2 
1498 N  N   . LEU A-2 67  ? 0.9558 0.7442 0.7283 0.0045  -0.0221 0.0123  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 N   
1499 C  CA  . LEU A-2 67  ? 0.9838 0.7759 0.7573 0.0036  -0.0241 0.0069  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CA  
1500 C  C   . LEU A-2 67  ? 1.0016 0.7904 0.7673 -0.0003 -0.0277 0.0025  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 C   
1501 O  O   . LEU A-2 67  ? 1.0237 0.8112 0.7822 -0.0016 -0.0274 0.0000  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 O   
1502 C  CB  . LEU A-2 67  ? 0.9695 0.7706 0.7572 0.0014  -0.0297 0.0055  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CB  
1503 C  CG  . LEU A-2 67  ? 0.9453 0.7569 0.7423 0.0004  -0.0295 0.0146  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CG  
1504 C  CD1 . LEU A-2 67  ? 0.9075 0.7200 0.7087 -0.0083 -0.0386 0.0137  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD1 
1505 C  CD2 . LEU A-2 67  ? 0.9687 0.7858 0.7631 0.0056  -0.0224 0.0194  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD2 
1506 N  N   . GLU A-2 68  ? 1.0049 0.7958 0.7739 -0.0029 -0.0314 0.0046  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 N   
1507 C  CA  . GLU A-2 68  ? 0.9835 0.7807 0.7511 -0.0076 -0.0358 0.0070  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CA  
1508 C  C   . GLU A-2 68  ? 1.0209 0.8051 0.7649 -0.0159 -0.0366 0.0084  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 C   
1509 O  O   . GLU A-2 68  ? 1.0216 0.8077 0.7580 -0.0224 -0.0403 0.0098  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 O   
1510 C  CB  . GLU A-2 68  ? 0.9697 0.7747 0.7468 -0.0080 -0.0386 0.0134  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CB  
1511 C  CG  . GLU A-2 68  ? 1.0232 0.8447 0.8061 -0.0117 -0.0429 0.0227  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CG  
1512 C  CD  . GLU A-2 68  ? 1.0759 0.9084 0.8681 -0.0051 -0.0406 0.0226  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 CD  
1513 O  OE1 . GLU A-2 68  ? 1.0604 0.8866 0.8578 0.0047  -0.0354 0.0162  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 OE1 
1514 O  OE2 . GLU A-2 68  ? 1.0557 0.9017 0.8474 -0.0113 -0.0445 0.0304  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A-2 OE2 
1515 N  N   . ARG A-2 69  ? 1.0268 0.7940 0.7551 -0.0161 -0.0326 0.0091  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 N   
1516 C  CA  . ARG A-2 69  ? 1.0730 0.8142 0.7661 -0.0246 -0.0317 0.0103  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CA  
1517 C  C   . ARG A-2 69  ? 1.0288 0.7524 0.7037 -0.0206 -0.0242 0.0062  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 C   
1518 O  O   . ARG A-2 69  ? 1.0057 0.7056 0.6480 -0.0308 -0.0259 0.0060  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 O   
1519 C  CB  . ARG A-2 69  ? 1.1873 0.9108 0.8647 -0.0225 -0.0263 0.0129  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CB  
1520 C  CG  . ARG A-2 69  ? 1.2130 0.9470 0.8975 -0.0306 -0.0347 0.0184  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CG  
1521 C  CD  . ARG A-2 69  ? 1.3261 1.0287 0.9680 -0.0430 -0.0359 0.0213  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CD  
1522 N  NE  . ARG A-2 69  ? 1.4052 1.1227 1.0519 -0.0573 -0.0484 0.0297  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NE  
1523 C  CZ  . ARG A-2 69  ? 1.4813 1.1820 1.1040 -0.0664 -0.0508 0.0343  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CZ  
1524 N  NH1 . ARG A-2 69  ? 1.5390 1.2032 1.1280 -0.0606 -0.0395 0.0303  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH1 
1525 N  NH2 . ARG A-2 69  ? 1.4935 1.2155 1.1261 -0.0804 -0.0636 0.0454  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH2 
1526 N  N   . LEU A-2 70  ? 1.0016 0.7357 0.6952 -0.0076 -0.0168 0.0050  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N   
1527 C  CA  . LEU A-2 70  ? 1.0020 0.7270 0.6860 -0.0010 -0.0085 0.0040  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA  
1528 C  C   . LEU A-2 70  ? 1.0221 0.7554 0.7089 -0.0091 -0.0167 0.0000  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C   
1529 O  O   . LEU A-2 70  ? 0.9784 0.6901 0.6375 -0.0152 -0.0159 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O   
1530 C  CB  . LEU A-2 70  ? 0.9854 0.7305 0.6954 0.0107  -0.0027 0.0083  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB  
1531 C  CG  . LEU A-2 70  ? 1.0745 0.8104 0.7742 0.0230  0.0117  0.0153  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG  
1532 C  CD1 . LEU A-2 70  ? 0.9845 0.7520 0.7161 0.0267  0.0097  0.0204  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1 
1533 C  CD2 . LEU A-2 70  ? 1.1664 0.8739 0.8336 0.0218  0.0169  0.0115  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2 
1534 N  N   . HIS A-2 71  ? 0.9611 0.7218 0.6769 -0.0100 -0.0245 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 N   
1535 C  CA  . HIS A-2 71  ? 0.9591 0.7323 0.6808 -0.0155 -0.0309 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CA  
1536 C  C   . HIS A-2 71  ? 0.9390 0.7018 0.6379 -0.0302 -0.0379 0.0028  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 C   
1537 O  O   . HIS A-2 71  ? 0.9720 0.7257 0.6555 -0.0359 -0.0389 0.0024  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 O   
1538 C  CB  . HIS A-2 71  ? 1.0093 0.8065 0.7585 -0.0111 -0.0346 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CB  
1539 C  CG  . HIS A-2 71  ? 1.0539 0.8674 0.8108 -0.0134 -0.0387 0.0024  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CG  
1540 N  ND1 . HIS A-2 71  ? 1.0279 0.8470 0.7887 -0.0095 -0.0368 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 ND1 
1541 C  CD2 . HIS A-2 71  ? 1.0638 0.8932 0.8269 -0.0187 -0.0440 0.0127  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CD2 
1542 C  CE1 . HIS A-2 71  ? 1.0186 0.8550 0.7872 -0.0109 -0.0398 0.0062  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 CE1 
1543 N  NE2 . HIS A-2 71  ? 1.0953 0.9404 0.8667 -0.0166 -0.0443 0.0162  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A-2 NE2 
1544 N  N   . ALA A-2 72  ? 0.9808 0.7450 0.6761 -0.0388 -0.0440 0.0088  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 N   
1545 C  CA  . ALA A-2 72  ? 1.0159 0.7666 0.6823 -0.0591 -0.0537 0.0163  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CA  
1546 C  C   . ALA A-2 72  ? 1.0474 0.7530 0.6667 -0.0659 -0.0493 0.0114  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 C   
1547 O  O   . ALA A-2 72  ? 0.9777 0.6704 0.5725 -0.0821 -0.0568 0.0150  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 O   
1548 C  CB  . ALA A-2 72  ? 0.9960 0.7455 0.6568 -0.0674 -0.0590 0.0230  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CB  
1549 N  N   . ALA A-2 73  ? 1.0606 0.7402 0.6646 -0.0532 -0.0362 0.0054  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 N   
1550 C  CA  . ALA A-2 73  ? 1.0891 0.7162 0.6402 -0.0550 -0.0268 0.0025  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 CA  
1551 C  C   . ALA A-2 73  ? 1.0986 0.7208 0.6460 -0.0508 -0.0223 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 C   
1552 O  O   . ALA A-2 73  ? 1.0850 0.6716 0.5902 -0.0637 -0.0242 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 O   
1553 C  CB  . ALA A-2 73  ? 1.0667 0.6730 0.6073 -0.0367 -0.0097 0.0013  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 CB  
1554 N  N   . LEU A-2 74  ? 1.0715 0.7279 0.6611 -0.0343 -0.0171 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N   
1555 C  CA  . LEU A-2 74  ? 1.0730 0.7362 0.6699 -0.0296 -0.0143 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA  
1556 C  C   . LEU A-2 74  ? 1.0088 0.6803 0.6025 -0.0476 -0.0284 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C   
1557 O  O   . LEU A-2 74  ? 1.0139 0.6657 0.5853 -0.0515 -0.0266 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O   
1558 C  CB  . LEU A-2 74  ? 1.0436 0.7490 0.6889 -0.0158 -0.0129 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB  
1559 C  CG  . LEU A-2 74  ? 1.0572 0.7629 0.7111 0.0000  -0.0007 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG  
1560 C  CD1 . LEU A-2 74  ? 1.0663 0.8110 0.7625 0.0052  -0.0050 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1 
1561 C  CD2 . LEU A-2 74  ? 1.0711 0.7498 0.6998 0.0115  0.0154  0.0015  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2 
1562 N  N   . GLY A-2 75  ? 1.0131 0.7175 0.6328 -0.0561 -0.0409 0.0026  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 N   
1563 C  CA  . GLY A-2 75  ? 1.0687 0.7911 0.6914 -0.0735 -0.0549 0.0113  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 CA  
1564 C  C   . GLY A-2 75  ? 1.1874 0.8691 0.7581 -0.0967 -0.0622 0.0152  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 C   
1565 O  O   . GLY A-2 75  ? 1.2151 0.8925 0.7750 -0.1052 -0.0662 0.0173  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 O   
1566 N  N   . ARG A-2 76  ? 1.3099 0.9597 0.8454 -0.1086 -0.0649 0.0168  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 N   
1567 C  CA  . ARG A-2 76  ? 1.4434 1.0358 0.9113 -0.1335 -0.0712 0.0190  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CA  
1568 C  C   . ARG A-2 76  ? 1.3920 0.9334 0.8178 -0.1265 -0.0575 0.0101  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 C   
1569 O  O   . ARG A-2 76  ? 1.3310 0.8457 0.7207 -0.1465 -0.0658 0.0135  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 O   
1570 C  CB  . ARG A-2 76  ? 1.4977 1.0530 0.9277 -0.1406 -0.0701 0.0183  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CB  
1571 C  CG  . ARG A-2 76  ? 1.5733 1.1663 1.0267 -0.1569 -0.0871 0.0310  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CG  
1572 C  CD  . ARG A-2 76  ? 1.6412 1.1996 1.0617 -0.1588 -0.0831 0.0285  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CD  
1573 N  NE  . ARG A-2 76  ? 1.6355 1.2480 1.1144 -0.1451 -0.0835 0.0325  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NE  
1574 C  CZ  . ARG A-2 76  ? 1.6092 1.2230 1.1051 -0.1222 -0.0695 0.0249  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CZ  
1575 N  NH1 . ARG A-2 76  ? 1.5965 1.1642 1.0583 -0.1076 -0.0519 0.0149  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH1 
1576 N  NH2 . ARG A-2 76  ? 1.6112 1.2730 1.1576 -0.1138 -0.0726 0.0302  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH2 
1577 N  N   . GLU A-2 77  ? 1.3706 0.9045 0.8061 -0.0976 -0.0367 0.0015  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 N   
1578 C  CA  . GLU A-2 77  ? 1.4225 0.9109 0.8218 -0.0850 -0.0193 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CA  
1579 C  C   . GLU A-2 77  ? 1.4080 0.9182 0.8270 -0.0858 -0.0231 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 C   
1580 O  O   . GLU A-2 77  ? 1.4243 0.8890 0.7961 -0.0954 -0.0212 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 O   
1581 C  CB  . GLU A-2 77  ? 1.4453 0.9376 0.8634 -0.0530 0.0027  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CB  
1582 C  CG  . GLU A-2 77  ? 1.6526 1.0782 1.0122 -0.0381 0.0264  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CG  
1583 C  CD  . GLU A-2 77  ? 1.7473 1.1000 1.0304 -0.0517 0.0292  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CD  
1584 O  OE1 . GLU A-2 77  ? 1.7996 1.1075 1.0279 -0.0803 0.0163  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE1 
1585 O  OE2 . GLU A-2 77  ? 1.8020 1.1389 1.0754 -0.0339 0.0453  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE2 
1586 N  N   . ILE A-2 78  ? 1.3188 0.8945 0.8034 -0.0765 -0.0283 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 N   
1587 C  CA  . ILE A-2 78  ? 1.3257 0.9329 0.8386 -0.0754 -0.0325 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CA  
1588 C  C   . ILE A-2 78  ? 1.3217 0.9311 0.8200 -0.1034 -0.0513 0.0074  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 C   
1589 O  O   . ILE A-2 78  ? 1.3791 0.9851 0.8711 -0.1072 -0.0524 0.0086  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 O   
1590 C  CB  . ILE A-2 78  ? 1.3144 0.9841 0.8933 -0.0587 -0.0326 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CB  
1591 C  CG1 . ILE A-2 78  ? 1.3267 1.0002 0.9214 -0.0351 -0.0165 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG1 
1592 C  CG2 . ILE A-2 78  ? 1.2334 0.9421 0.8416 -0.0640 -0.0426 0.0026  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG2 
1593 C  CD1 . ILE A-2 78  ? 1.4572 1.0986 1.0290 -0.0229 -0.0017 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CD1 
1594 N  N   . GLU A-2 79  ? 1.3842 1.0052 0.8812 -0.1234 -0.0668 0.0161  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   
1595 C  CA  . GLU A-2 79  ? 1.4704 1.1077 0.9628 -0.1522 -0.0872 0.0307  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  
1596 C  C   . GLU A-2 79  ? 1.4738 1.0463 0.8943 -0.1790 -0.0939 0.0324  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   
1597 O  O   . GLU A-2 79  ? 1.4146 0.9973 0.8287 -0.2030 -0.1100 0.0448  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   
1598 C  CB  . GLU A-2 79  ? 1.4943 1.1752 1.0147 -0.1657 -0.1026 0.0459  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  
1599 C  CG  . GLU A-2 79  ? 1.5663 1.2099 1.0369 -0.1951 -0.1158 0.0533  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  
1600 C  CD  . GLU A-2 79  ? 1.5877 1.2813 1.0945 -0.2025 -0.1277 0.0695  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  
1601 O  OE1 . GLU A-2 79  ? 1.6128 1.3680 1.1692 -0.2011 -0.1347 0.0855  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 
1602 O  OE2 . GLU A-2 79  ? 1.6843 1.3560 1.1702 -0.2074 -0.1283 0.0676  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 
1603 N  N   . ARG A-2 80  ? 1.4231 0.9276 0.7880 -0.1739 -0.0803 0.0214  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 N   
1604 C  CA  . ARG A-2 80  ? 1.5507 0.9745 0.8341 -0.1922 -0.0790 0.0190  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CA  
1605 C  C   . ARG A-2 80  ? 1.5358 0.9567 0.8185 -0.1902 -0.0764 0.0187  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 C   
1606 O  O   . ARG A-2 80  ? 1.4529 0.8321 0.6830 -0.2195 -0.0887 0.0245  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 O   
1607 C  CB  . ARG A-2 80  ? 1.7080 1.0580 0.9338 -0.1755 -0.0562 0.0074  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CB  
1608 C  CG  . ARG A-2 80  ? 1.7440 1.0731 0.9423 -0.1890 -0.0625 0.0091  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CG  
1609 C  CD  . ARG A-2 80  ? 1.8745 1.1347 1.0200 -0.1667 -0.0361 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CD  
1610 N  NE  . ARG A-2 80  ? 2.1933 1.3504 1.2323 -0.1886 -0.0339 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 NE  
1611 C  CZ  . ARG A-2 80  ? 2.3251 1.4350 1.3012 -0.2240 -0.0507 0.0013  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 CZ  
1612 N  NH1 . ARG A-2 80  ? 2.2747 1.4384 1.2905 -0.2397 -0.0705 0.0089  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 NH1 
1613 N  NH2 . ARG A-2 80  ? 2.4398 1.4446 1.3085 -0.2449 -0.0477 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A-2 NH2 
1614 N  N   . THR A-2 81  ? 1.4648 0.9320 0.8051 -0.1599 -0.0634 0.0137  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 N   
1615 C  CA  . THR A-2 81  ? 1.4961 0.9630 0.8374 -0.1573 -0.0606 0.0139  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CA  
1616 C  C   . THR A-2 81  ? 1.4504 0.9606 0.8145 -0.1835 -0.0842 0.0278  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 C   
1617 O  O   . THR A-2 81  ? 1.6403 1.1191 0.9667 -0.2030 -0.0913 0.0324  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 O   
1618 C  CB  . THR A-2 81  ? 1.4894 0.9957 0.8842 -0.1214 -0.0425 0.0072  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CB  
1619 O  OG1 . THR A-2 81  ? 1.6063 1.1874 1.0708 -0.1134 -0.0501 0.0099  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 OG1 
1620 C  CG2 . THR A-2 81  ? 1.4862 0.9535 0.8595 -0.0951 -0.0181 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CG2 
1621 N  N   . TYR A-2 82  ? 1.3407 0.9201 0.7626 -0.1844 -0.0957 0.0370  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 N   
1622 C  CA  . TYR A-2 82  ? 1.2997 0.9358 0.7592 -0.1984 -0.1122 0.0536  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CA  
1623 C  C   . TYR A-2 82  ? 1.3235 0.9808 0.7783 -0.2336 -0.1370 0.0758  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 C   
1624 O  O   . TYR A-2 82  ? 1.3387 1.0511 0.8295 -0.2441 -0.1500 0.0952  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 O   
1625 C  CB  . TYR A-2 82  ? 1.2311 0.9370 0.7651 -0.1675 -0.1029 0.0519  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CB  
1626 C  CG  . TYR A-2 82  ? 1.1894 0.9217 0.7548 -0.1528 -0.0987 0.0496  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CG  
1627 C  CD1 . TYR A-2 82  ? 1.2751 1.0443 0.8601 -0.1675 -0.1129 0.0672  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CD1 
1628 C  CD2 . TYR A-2 82  ? 1.1669 0.8901 0.7433 -0.1254 -0.0811 0.0330  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CD2 
1629 C  CE1 . TYR A-2 82  ? 1.2333 1.0246 0.8457 -0.1534 -0.1082 0.0658  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CE1 
1630 C  CE2 . TYR A-2 82  ? 1.1689 0.9147 0.7724 -0.1137 -0.0782 0.0315  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CE2 
1631 C  CZ  . TYR A-2 82  ? 1.1907 0.9679 0.8109 -0.1268 -0.0911 0.0466  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 CZ  
1632 O  OH  . TYR A-2 82  ? 1.1804 0.9752 0.8240 -0.1148 -0.0873 0.0454  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A-2 OH  
1633 N  N   . ALA A-2 83  ? 1.3256 0.9462 0.7408 -0.2504 -0.1432 0.0760  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 N   
1634 C  CA  . ALA A-2 83  ? 1.3109 0.9596 0.7267 -0.2847 -0.1681 0.1005  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CA  
1635 C  C   . ALA A-2 83  ? 1.3604 0.9882 0.7326 -0.3275 -0.1908 0.1185  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 C   
1636 O  O   . ALA A-2 83  ? 1.3036 0.9941 0.7116 -0.3481 -0.2106 0.1470  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 O   
1637 C  CB  . ALA A-2 83  ? 1.3339 0.9425 0.7113 -0.2943 -0.1696 0.0957  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CB  
1638 N  N   . ALA A-2 84  ? 1.4596 0.9983 0.7529 -0.3404 -0.1871 0.1043  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 N   
1639 C  CA  . ALA A-2 84  ? 1.5322 1.0337 0.7700 -0.3832 -0.2080 0.1184  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 CA  
1640 C  C   . ALA A-2 84  ? 1.5425 1.1240 0.8454 -0.3821 -0.2167 0.1374  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 C   
1641 O  O   . ALA A-2 84  ? 1.6061 1.2171 0.9080 -0.4213 -0.2437 0.1665  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 O   
1642 C  CB  . ALA A-2 84  ? 1.5821 0.9796 0.7366 -0.3818 -0.1930 0.0970  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 CB  
1643 N  N   . SER A-2 85  ? 1.4624 1.0829 0.8236 -0.3377 -0.1942 0.1237  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N   
1644 C  CA  . SER A-2 85  ? 1.4024 1.0951 0.8254 -0.3279 -0.1962 0.1380  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA  
1645 C  C   . SER A-2 85  ? 1.3497 1.1445 0.8545 -0.3191 -0.2027 0.1634  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C   
1646 O  O   . SER A-2 85  ? 1.3503 1.2006 0.9052 -0.3025 -0.1980 0.1727  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O   
1647 C  CB  . SER A-2 85  ? 1.3985 1.0764 0.8346 -0.2882 -0.1699 0.1125  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB  
1648 O  OG  . SER A-2 85  ? 1.3824 0.9674 0.7417 -0.2958 -0.1625 0.0954  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG  
1649 N  N   . GLY A-2 86  ? 1.3443 1.1614 0.8595 -0.3287 -0.2116 0.1763  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 N   
1650 C  CA  . GLY A-2 86  ? 1.3252 1.2345 0.9083 -0.3260 -0.2193 0.2085  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 CA  
1651 C  C   . GLY A-2 86  ? 1.3201 1.2794 0.9688 -0.2766 -0.1952 0.1999  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 C   
1652 O  O   . GLY A-2 86  ? 1.2965 1.3297 1.0012 -0.2663 -0.1953 0.2270  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 O   
1653 N  N   . LEU A-2 87  ? 1.3016 1.2185 0.9399 -0.2469 -0.1741 0.1649  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 N   
1654 C  CA  . LEU A-2 87  ? 1.2571 1.2054 0.9437 -0.2040 -0.1521 0.1526  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CA  
1655 C  C   . LEU A-2 87  ? 1.3052 1.2431 0.9930 -0.1939 -0.1463 0.1433  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 C   
1656 O  O   . LEU A-2 87  ? 1.3299 1.2120 0.9725 -0.2054 -0.1480 0.1277  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 O   
1657 C  CB  . LEU A-2 87  ? 1.2545 1.1648 0.9289 -0.1808 -0.1345 0.1222  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CB  
1658 C  CG  . LEU A-2 87  ? 1.2225 1.1375 0.8981 -0.1806 -0.1337 0.1232  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CG  
1659 C  CD1 . LEU A-2 87  ? 1.1520 1.0164 0.8022 -0.1643 -0.1185 0.0942  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CD1 
1660 C  CD2 . LEU A-2 87  ? 1.1873 1.1691 0.9192 -0.1587 -0.1266 0.1382  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CD2 
1661 N  N   . ASN A-2 88  ? 1.2702 1.2580 1.0058 -0.1714 -0.1379 0.1537  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 N   
1662 C  CA  . ASN A-2 88  ? 1.2306 1.2039 0.9726 -0.1488 -0.1244 0.1355  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 CA  
1663 C  C   . ASN A-2 88  ? 1.1518 1.0963 0.8926 -0.1200 -0.1052 0.1046  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 C   
1664 O  O   . ASN A-2 88  ? 1.1004 1.0365 0.8361 -0.1163 -0.1015 0.0969  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 O   
1665 C  CB  . ASN A-2 88  ? 1.2089 1.2373 0.9962 -0.1339 -0.1203 0.1574  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 CB  
1666 C  CG  . ASN A-2 88  ? 1.2586 1.3263 1.0847 -0.1046 -0.1052 0.1643  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 CG  
1667 O  OD1 . ASN A-2 88  ? 1.3426 1.4377 1.1979 -0.0813 -0.0930 0.1731  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 OD1 
1668 N  ND2 . ASN A-2 88  ? 1.2877 1.3539 1.1103 -0.1044 -0.1042 0.1604  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A-2 ND2 
1669 N  N   . ALA A-2 89  ? 1.0643 0.9961 0.8101 -0.1022 -0.0946 0.0898  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 N   
1670 C  CA  . ALA A-2 89  ? 1.0533 0.9588 0.7961 -0.0804 -0.0797 0.0644  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 CA  
1671 C  C   . ALA A-2 89  ? 1.0177 0.9500 0.7901 -0.0569 -0.0684 0.0628  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 C   
1672 O  O   . ALA A-2 89  ? 0.9593 0.8770 0.7261 -0.0485 -0.0618 0.0488  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 O   
1673 C  CB  . ALA A-2 89  ? 1.0680 0.9573 0.8090 -0.0718 -0.0742 0.0540  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A-2 CB  
1674 N  N   . ALA A-2 90  ? 0.9988 0.9679 0.7995 -0.0457 -0.0649 0.0787  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 N   
1675 C  CA  . ALA A-2 90  ? 0.9717 0.9619 0.7928 -0.0235 -0.0527 0.0811  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CA  
1676 C  C   . ALA A-2 90  ? 0.9888 0.9879 0.8085 -0.0284 -0.0551 0.0842  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 C   
1677 O  O   . ALA A-2 90  ? 0.9907 0.9860 0.8124 -0.0126 -0.0451 0.0738  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 O   
1678 C  CB  . ALA A-2 90  ? 0.9201 0.9495 0.7679 -0.0117 -0.0475 0.1059  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CB  
1679 N  N   . GLY A-2 91  ? 1.0211 1.0276 0.8328 -0.0529 -0.0697 0.0981  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 N   
1680 C  CA  . GLY A-2 91  ? 0.9569 0.9779 0.7696 -0.0611 -0.0744 0.1075  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 CA  
1681 C  C   . GLY A-2 91  ? 0.9712 0.9495 0.7577 -0.0620 -0.0717 0.0821  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 C   
1682 O  O   . GLY A-2 91  ? 0.9709 0.9511 0.7634 -0.0479 -0.0631 0.0737  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 O   
1683 N  N   . TRP A-2 92  ? 0.9285 0.8677 0.6851 -0.0766 -0.0773 0.0713  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 N   
1684 C  CA  . TRP A-2 92  ? 0.9523 0.8500 0.6834 -0.0742 -0.0715 0.0508  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CA  
1685 C  C   . TRP A-2 92  ? 0.9426 0.8406 0.6885 -0.0498 -0.0578 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 C   
1686 O  O   . TRP A-2 92  ? 0.9844 0.8743 0.7262 -0.0443 -0.0528 0.0272  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 O   
1687 C  CB  . TRP A-2 92  ? 0.9774 0.8313 0.6740 -0.0858 -0.0739 0.0429  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CB  
1688 C  CG  . TRP A-2 92  ? 1.0059 0.8192 0.6782 -0.0779 -0.0636 0.0263  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CG  
1689 C  CD1 . TRP A-2 92  ? 1.0717 0.8638 0.7383 -0.0652 -0.0536 0.0144  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD1 
1690 C  CD2 . TRP A-2 92  ? 1.0995 0.8899 0.7506 -0.0808 -0.0608 0.0232  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD2 
1691 N  NE1 . TRP A-2 92  ? 1.1142 0.8750 0.7596 -0.0582 -0.0435 0.0066  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 NE1 
1692 C  CE2 . TRP A-2 92  ? 1.1263 0.8836 0.7610 -0.0667 -0.0470 0.0108  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE2 
1693 C  CE3 . TRP A-2 92  ? 1.0727 0.8694 0.7185 -0.0929 -0.0678 0.0318  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE3 
1694 C  CZ2 . TRP A-2 92  ? 1.0707 0.8012 0.6844 -0.0623 -0.0384 0.0074  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ2 
1695 C  CZ3 . TRP A-2 92  ? 1.0345 0.8009 0.6574 -0.0902 -0.0606 0.0254  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ3 
1696 C  CH2 . TRP A-2 92  ? 1.0704 0.8033 0.6768 -0.0744 -0.0454 0.0137  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CH2 
1697 N  N   . ASP A-2 93  ? 0.9200 0.8247 0.6797 -0.0376 -0.0526 0.0315  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 N   
1698 C  CA  . ASP A-2 93  ? 0.9366 0.8371 0.7042 -0.0193 -0.0422 0.0177  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CA  
1699 C  C   . ASP A-2 93  ? 0.9446 0.8647 0.7245 -0.0089 -0.0374 0.0195  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 C   
1700 O  O   . ASP A-2 93  ? 0.8550 0.7660 0.6306 -0.0038 -0.0334 0.0096  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 O   
1701 C  CB  . ASP A-2 93  ? 0.9181 0.8211 0.6952 -0.0097 -0.0384 0.0160  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CB  
1702 C  CG  . ASP A-2 93  ? 0.9479 0.8429 0.7271 0.0046  -0.0302 0.0036  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CG  
1703 O  OD1 . ASP A-2 93  ? 0.9270 0.8086 0.6988 0.0041  -0.0290 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD1 
1704 O  OD2 . ASP A-2 93  ? 0.9240 0.8245 0.7094 0.0157  -0.0248 0.0055  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD2 
1705 N  N   . LEU A-2 94  ? 0.9333 0.8817 0.7282 -0.0056 -0.0373 0.0348  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N   
1706 C  CA  . LEU A-2 94  ? 0.9474 0.9136 0.7511 0.0053  -0.0311 0.0391  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA  
1707 C  C   . LEU A-2 94  ? 0.9598 0.9225 0.7562 -0.0032 -0.0351 0.0361  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C   
1708 O  O   . LEU A-2 94  ? 1.2106 1.1681 1.0043 0.0053  -0.0293 0.0267  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O   
1709 C  CB  . LEU A-2 94  ? 0.9287 0.9306 0.7516 0.0113  -0.0289 0.0625  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB  
1710 C  CG  . LEU A-2 94  ? 0.9923 1.0123 0.8227 0.0266  -0.0191 0.0693  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG  
1711 C  CD1 . LEU A-2 94  ? 1.0117 1.0583 0.8582 0.0460  -0.0071 0.0900  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1 
1712 C  CD2 . LEU A-2 94  ? 0.9862 1.0249 0.8211 0.0132  -0.0275 0.0797  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2 
1713 N  N   . LEU A-2 95  ? 0.9589 0.9203 0.7478 -0.0217 -0.0453 0.0442  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   
1714 C  CA  . LEU A-2 95  ? 0.9452 0.8980 0.7226 -0.0312 -0.0489 0.0430  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  
1715 C  C   . LEU A-2 95  ? 0.9419 0.8666 0.7061 -0.0253 -0.0427 0.0252  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   
1716 O  O   . LEU A-2 95  ? 1.0068 0.9340 0.7718 -0.0208 -0.0393 0.0220  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   
1717 C  CB  . LEU A-2 95  ? 0.9563 0.8967 0.7146 -0.0560 -0.0617 0.0533  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  
1718 C  CG  . LEU A-2 95  ? 1.0224 1.0003 0.7963 -0.0685 -0.0722 0.0791  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  
1719 C  CD1 . LEU A-2 95  ? 1.0564 1.0144 0.8019 -0.0996 -0.0882 0.0891  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 
1720 C  CD2 . LEU A-2 95  ? 1.0181 1.0370 0.8176 -0.0584 -0.0685 0.0932  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 
1721 N  N   . LEU A-2 96  ? 0.8870 0.7886 0.6408 -0.0252 -0.0411 0.0166  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   
1722 C  CA  . LEU A-2 96  ? 0.8851 0.7648 0.6293 -0.0190 -0.0344 0.0054  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  
1723 C  C   . LEU A-2 96  ? 0.8995 0.7937 0.6590 -0.0056 -0.0290 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   
1724 O  O   . LEU A-2 96  ? 0.9052 0.7974 0.6638 -0.0021 -0.0255 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   
1725 C  CB  . LEU A-2 96  ? 0.8886 0.7429 0.6188 -0.0211 -0.0329 0.0014  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  
1726 C  CG  . LEU A-2 96  ? 0.8959 0.7328 0.6194 -0.0125 -0.0240 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  
1727 C  CD1 . LEU A-2 96  ? 0.9408 0.7634 0.6501 -0.0122 -0.0190 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 
1728 C  CD2 . LEU A-2 96  ? 0.9506 0.7638 0.6591 -0.0139 -0.0217 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 
1729 N  N   . THR A-2 97  ? 0.8829 0.7888 0.6524 0.0008  -0.0281 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 N   
1730 C  CA  . THR A-2 97  ? 0.9396 0.8492 0.7117 0.0102  -0.0238 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CA  
1731 C  C   . THR A-2 97  ? 0.9314 0.8530 0.7048 0.0121  -0.0225 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 C   
1732 O  O   . THR A-2 97  ? 0.9765 0.8951 0.7467 0.0123  -0.0217 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 O   
1733 C  CB  . THR A-2 97  ? 0.9291 0.8395 0.7026 0.0184  -0.0205 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CB  
1734 O  OG1 . THR A-2 97  ? 0.9232 0.8220 0.6957 0.0151  -0.0225 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 OG1 
1735 C  CG2 . THR A-2 97  ? 0.9558 0.8559 0.7183 0.0258  -0.0158 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CG2 
1736 N  N   . LEU A-2 98  ? 0.9013 0.8396 0.6811 0.0115  -0.0234 0.0049  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   
1737 C  CA  . LEU A-2 98  ? 0.8737 0.8256 0.6560 0.0135  -0.0220 0.0087  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  
1738 C  C   . LEU A-2 98  ? 0.9115 0.8535 0.6881 0.0061  -0.0244 0.0053  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   
1739 O  O   . LEU A-2 98  ? 0.8834 0.8274 0.6590 0.0094  -0.0221 0.0016  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   
1740 C  CB  . LEU A-2 98  ? 0.8199 0.7962 0.6130 0.0118  -0.0238 0.0249  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  
1741 C  CG  . LEU A-2 98  ? 0.8630 0.8523 0.6642 0.0241  -0.0174 0.0331  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  
1742 C  CD1 . LEU A-2 98  ? 0.8854 0.9085 0.7033 0.0220  -0.0196 0.0563  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 
1743 C  CD2 . LEU A-2 98  ? 0.8826 0.8634 0.6744 0.0415  -0.0058 0.0260  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 
1744 N  N   . TYR A-2 99  ? 0.8988 0.8260 0.6677 -0.0031 -0.0277 0.0070  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 N   
1745 C  CA  . TYR A-2 99  ? 0.8940 0.8069 0.6528 -0.0065 -0.0261 0.0065  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CA  
1746 C  C   . TYR A-2 99  ? 0.8791 0.7903 0.6410 0.0011  -0.0208 0.0012  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 C   
1747 O  O   . TYR A-2 99  ? 0.9144 0.8335 0.6792 0.0034  -0.0187 0.0031  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 O   
1748 C  CB  . TYR A-2 99  ? 0.8897 0.7753 0.6290 -0.0158 -0.0276 0.0085  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CB  
1749 C  CG  . TYR A-2 99  ? 0.9221 0.7843 0.6421 -0.0189 -0.0238 0.0107  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CG  
1750 C  CD1 . TYR A-2 99  ? 0.9258 0.7713 0.6391 -0.0093 -0.0136 0.0088  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CD1 
1751 C  CD2 . TYR A-2 99  ? 0.9551 0.8078 0.6594 -0.0324 -0.0297 0.0178  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CD2 
1752 C  CE1 . TYR A-2 99  ? 0.9803 0.7977 0.6710 -0.0084 -0.0060 0.0129  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CE1 
1753 C  CE2 . TYR A-2 99  ? 0.9818 0.8010 0.6588 -0.0353 -0.0246 0.0195  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CE2 
1754 C  CZ  . TYR A-2 99  ? 1.0322 0.8315 0.7012 -0.0211 -0.0108 0.0167  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 CZ  
1755 O  OH  . TYR A-2 99  ? 1.0900 0.8516 0.7292 -0.0183 -0.0005 0.0203  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A-2 OH  
1756 N  N   . ARG A-2 100 ? 0.8932 0.7980 0.6562 0.0038  -0.0198 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N   
1757 C  CA  . ARG A-2 100 ? 0.8862 0.7954 0.6543 0.0075  -0.0173 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  
1758 C  C   . ARG A-2 100 ? 0.8704 0.7939 0.6424 0.0077  -0.0206 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C   
1759 O  O   . ARG A-2 100 ? 0.8055 0.7380 0.5807 0.0065  -0.0211 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O   
1760 C  CB  . ARG A-2 100 ? 0.9001 0.7995 0.6680 0.0086  -0.0157 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  
1761 C  CG  . ARG A-2 100 ? 0.8963 0.7927 0.6643 0.0072  -0.0199 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  
1762 C  CD  . ARG A-2 100 ? 0.8257 0.7171 0.5959 0.0074  -0.0195 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  
1763 N  NE  . ARG A-2 100 ? 0.8141 0.6970 0.5817 0.0066  -0.0218 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  
1764 C  CZ  . ARG A-2 100 ? 0.8696 0.7523 0.6357 0.0067  -0.0247 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  
1765 N  NH1 . ARG A-2 100 ? 0.8174 0.7033 0.5788 0.0061  -0.0263 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 
1766 N  NH2 . ARG A-2 100 ? 0.8982 0.7731 0.6630 0.0079  -0.0250 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 
1767 N  N   . SER A-2 101 ? 0.8680 0.7919 0.6367 0.0095  -0.0219 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 N   
1768 C  CA  . SER A-2 101 ? 0.8328 0.7541 0.5923 0.0097  -0.0232 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CA  
1769 C  C   . SER A-2 101 ? 0.8642 0.7888 0.6158 0.0150  -0.0201 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 C   
1770 O  O   . SER A-2 101 ? 0.8154 0.7277 0.5486 0.0148  -0.0200 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 O   
1771 C  CB  . SER A-2 101 ? 0.8151 0.7207 0.5671 0.0095  -0.0241 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CB  
1772 O  OG  . SER A-2 101 ? 0.7985 0.7036 0.5564 0.0037  -0.0273 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 OG  
1773 N  N   . ALA A-2 102 ? 0.8195 0.7573 0.5806 0.0189  -0.0176 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N   
1774 C  CA  . ALA A-2 102 ? 0.8377 0.7843 0.5950 0.0266  -0.0127 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA  
1775 C  C   . ALA A-2 102 ? 0.8305 0.7852 0.5863 0.0233  -0.0142 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C   
1776 O  O   . ALA A-2 102 ? 0.7342 0.6971 0.5005 0.0175  -0.0174 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O   
1777 C  CB  . ALA A-2 102 ? 0.8346 0.7996 0.6062 0.0298  -0.0111 0.0039  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB  
1778 N  N   . PRO A-2 103 ? 0.8943 0.8426 0.6326 0.0275  -0.0107 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 N   
1779 C  CA  . PRO A-2 103 ? 0.9247 0.8855 0.6634 0.0254  -0.0115 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CA  
1780 C  C   . PRO A-2 103 ? 0.9302 0.9119 0.6832 0.0325  -0.0072 0.0028  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 C   
1781 O  O   . PRO A-2 103 ? 0.8872 0.8743 0.6476 0.0386  -0.0037 0.0083  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 O   
1782 C  CB  . PRO A-2 103 ? 0.9346 0.8749 0.6423 0.0276  -0.0083 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CB  
1783 C  CG  . PRO A-2 103 ? 0.9311 0.8523 0.6252 0.0387  -0.0001 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CG  
1784 C  CD  . PRO A-2 103 ? 0.8839 0.8062 0.5942 0.0329  -0.0057 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CD  
1785 N  N   . PRO A-2 104 ? 0.9635 0.9599 0.7212 0.0308  -0.0080 0.0074  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 N   
1786 C  CA  . PRO A-2 104 ? 0.9864 1.0048 0.7597 0.0338  -0.0063 0.0191  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CA  
1787 C  C   . PRO A-2 104 ? 0.9675 0.9947 0.7397 0.0480  0.0029  0.0273  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 C   
1788 O  O   . PRO A-2 104 ? 0.9515 1.0010 0.7415 0.0478  0.0020  0.0412  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 O   
1789 C  CB  . PRO A-2 104 ? 0.9985 1.0287 0.7741 0.0303  -0.0080 0.0221  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CB  
1790 C  CG  . PRO A-2 104 ? 0.9595 0.9773 0.7256 0.0237  -0.0118 0.0138  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CG  
1791 C  CD  . PRO A-2 104 ? 0.9668 0.9630 0.7153 0.0256  -0.0106 0.0049  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A-2 CD  
1792 N  N   . GLU A-2 105 ? 0.9968 1.0052 0.7459 0.0596  0.0122  0.0213  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   
1793 C  CA  . GLU A-2 105 ? 1.1211 1.1367 0.8678 0.0786  0.0260  0.0329  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  
1794 C  C   . GLU A-2 105 ? 1.1141 1.1252 0.8654 0.0851  0.0299  0.0366  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   
1795 O  O   . GLU A-2 105 ? 1.1439 1.1672 0.8994 0.1025  0.0425  0.0515  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   
1796 C  CB  . GLU A-2 105 ? 1.1929 1.1870 0.9059 0.0929  0.0393  0.0290  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  
1797 C  CG  . GLU A-2 105 ? 1.2996 1.3126 1.0159 0.0919  0.0389  0.0343  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  
1798 C  CD  . GLU A-2 105 ? 1.3652 1.4257 1.1180 0.0943  0.0385  0.0560  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  
1799 O  OE1 . GLU A-2 105 ? 1.6021 1.6820 1.3661 0.1097  0.0492  0.0737  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 
1800 O  OE2 . GLU A-2 105 ? 1.3419 1.4224 1.1119 0.0810  0.0280  0.0589  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 
1801 N  N   . GLY A-2 106 ? 1.0200 1.0173 0.7731 0.0723  0.0200  0.0262  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 N   
1802 C  CA  . GLY A-2 106 ? 1.0249 1.0180 0.7827 0.0765  0.0222  0.0291  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 CA  
1803 C  C   . GLY A-2 106 ? 1.0372 0.9908 0.7658 0.0815  0.0275  0.0149  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 C   
1804 O  O   . GLY A-2 106 ? 1.0544 0.9818 0.7556 0.0793  0.0281  0.0030  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A-2 O   
1805 N  N   . LEU A-2 107 ? 1.0395 0.9887 0.7730 0.0851  0.0293  0.0172  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 N   
1806 C  CA  . LEU A-2 107 ? 1.0848 0.9953 0.7896 0.0909  0.0355  0.0064  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CA  
1807 C  C   . LEU A-2 107 ? 1.1672 1.0751 0.8652 0.1155  0.0545  0.0196  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 C   
1808 O  O   . LEU A-2 107 ? 1.1672 1.1127 0.8958 0.1227  0.0575  0.0394  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 O   
1809 C  CB  . LEU A-2 107 ? 1.0820 0.9881 0.7975 0.0771  0.0240  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CB  
1810 C  CG  . LEU A-2 107 ? 1.1454 1.0478 0.8628 0.0567  0.0091  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CG  
1811 C  CD1 . LEU A-2 107 ? 1.1535 1.0564 0.8850 0.0473  0.0011  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD1 
1812 C  CD2 . LEU A-2 107 ? 1.1561 1.0279 0.8416 0.0495  0.0065  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD2 
1813 N  N   . ARG A-2 108 ? 1.3147 1.1766 0.9693 0.1282  0.0680  0.0113  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N   
1814 C  CA  . ARG A-2 108 ? 1.4578 1.3075 1.1012 0.1542  0.0889  0.0236  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA  
1815 C  C   . ARG A-2 108 ? 1.3755 1.2272 1.0354 0.1476  0.0819  0.0229  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C   
1816 O  O   . ARG A-2 108 ? 1.2463 1.0839 0.9041 0.1255  0.0649  0.0064  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O   
1817 C  CB  . ARG A-2 108 ? 1.7211 1.5066 1.3010 0.1711  0.1083  0.0143  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB  
1818 C  CG  . ARG A-2 108 ? 1.9026 1.6783 1.4575 0.1758  0.1149  0.0126  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG  
1819 C  CD  . ARG A-2 108 ? 2.1344 1.8791 1.6498 0.2111  0.1468  0.0244  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD  
1820 N  NE  . ARG A-2 108 ? 2.3096 2.0583 1.8115 0.2176  0.1537  0.0276  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE  
1821 C  CZ  . ARG A-2 108 ? 2.4802 2.2079 1.9497 0.2499  0.1829  0.0405  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ  
1822 N  NH1 . ARG A-2 108 ? 2.5724 2.2718 2.0180 0.2819  0.2107  0.0532  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1 
1823 N  NH2 . ARG A-2 108 ? 2.5064 2.2404 1.9658 0.2527  0.1865  0.0425  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2 
1824 N  N   . PRO A-2 109 ? 1.3821 1.2552 1.0608 0.1670  0.0951  0.0438  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 N   
1825 C  CA  . PRO A-2 109 ? 1.3573 1.2418 1.0583 0.1602  0.0875  0.0472  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CA  
1826 C  C   . PRO A-2 109 ? 1.3256 1.1539 0.9896 0.1555  0.0868  0.0262  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 C   
1827 O  O   . PRO A-2 109 ? 1.2473 1.0780 0.9252 0.1404  0.0737  0.0201  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 O   
1828 C  CB  . PRO A-2 109 ? 1.3909 1.3076 1.1134 0.1862  0.1061  0.0779  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CB  
1829 C  CG  . PRO A-2 109 ? 1.3927 1.3250 1.1128 0.2044  0.1210  0.0927  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CG  
1830 C  CD  . PRO A-2 109 ? 1.3960 1.2786 1.0710 0.1990  0.1207  0.0667  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CD  
1831 N  N   . THR A-2 110 ? 1.3516 1.1269 0.9645 0.1680  0.1015  0.0167  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 N   
1832 C  CA  . THR A-2 110 ? 1.3887 1.1029 0.9541 0.1568  0.0976  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 CA  
1833 C  C   . THR A-2 110 ? 1.2969 1.0189 0.8742 0.1239  0.0710  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 C   
1834 O  O   . THR A-2 110 ? 1.4062 1.1215 0.9886 0.1114  0.0607  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 O   
1835 C  CB  . THR A-2 110 ? 1.5031 1.1611 1.0068 0.1666  0.1120  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 CB  
1836 O  OG1 . THR A-2 110 ? 1.5601 1.2339 1.0670 0.1981  0.1364  0.0065  ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 OG1 
1837 C  CG2 . THR A-2 110 ? 1.5351 1.1180 0.9776 0.1660  0.1183  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 90  THR A-2 CG2 
1838 N  N   . GLU A-2 111 ? 1.2788 1.0166 0.8615 0.1113  0.0610  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 N   
1839 C  CA  . GLU A-2 111 ? 1.2800 1.0192 0.8670 0.0835  0.0396  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CA  
1840 C  C   . GLU A-2 111 ? 1.2359 1.0249 0.8753 0.0742  0.0274  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 C   
1841 O  O   . GLU A-2 111 ? 1.2391 1.0305 0.8871 0.0560  0.0131  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 O   
1842 C  CB  . GLU A-2 111 ? 1.3558 1.0849 0.9203 0.0731  0.0344  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CB  
1843 C  CG  . GLU A-2 111 ? 1.3982 1.1707 0.9938 0.0782  0.0354  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CG  
1844 C  CD  . GLU A-2 111 ? 1.4853 1.2369 1.0458 0.0827  0.0426  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CD  
1845 O  OE1 . GLU A-2 111 ? 1.5557 1.3017 1.1037 0.0632  0.0296  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE1 
1846 O  OE2 . GLU A-2 111 ? 1.4362 1.1810 0.9840 0.1065  0.0620  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE2 
1847 N  N   . LEU A-2 112 ? 1.2049 1.0312 0.8757 0.0862  0.0334  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 N   
1848 C  CA  . LEU A-2 112 ? 1.1325 0.9949 0.8428 0.0791  0.0246  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CA  
1849 C  C   . LEU A-2 112 ? 1.1126 0.9614 0.8231 0.0763  0.0221  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 C   
1850 O  O   . LEU A-2 112 ? 1.0478 0.9022 0.7710 0.0608  0.0096  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 O   
1851 C  CB  . LEU A-2 112 ? 1.1323 1.0314 0.8678 0.0918  0.0322  0.0134  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CB  
1852 C  CG  . LEU A-2 112 ? 1.1681 1.1037 0.9344 0.0761  0.0185  0.0214  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CG  
1853 C  CD1 . LEU A-2 112 ? 1.1913 1.1652 0.9799 0.0859  0.0244  0.0461  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CD1 
1854 C  CD2 . LEU A-2 112 ? 1.2085 1.1415 0.9837 0.0617  0.0073  0.0170  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A-2 CD2 
1855 N  N   . SER A-2 113 ? 1.1349 0.9641 0.8295 0.0936  0.0362  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 N   
1856 C  CA  . SER A-2 113 ? 1.2280 1.0376 0.9168 0.0929  0.0359  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CA  
1857 C  C   . SER A-2 113 ? 1.1551 0.9409 0.8288 0.0730  0.0223  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 C   
1858 O  O   . SER A-2 113 ? 1.1845 0.9798 0.8753 0.0621  0.0126  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 O   
1859 C  CB  . SER A-2 113 ? 1.3395 1.1117 0.9959 0.1148  0.0554  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CB  
1860 O  OG  . SER A-2 113 ? 1.3866 1.1879 1.0674 0.1339  0.0677  0.0143  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 OG  
1861 N  N   . ALA A-2 114 ? 1.0606 0.8171 0.7016 0.0679  0.0218  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 N   
1862 C  CA  . ALA A-2 114 ? 1.0563 0.7904 0.6795 0.0469  0.0081  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 CA  
1863 C  C   . ALA A-2 114 ? 1.0292 0.7966 0.6843 0.0293  -0.0074 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 C   
1864 O  O   . ALA A-2 114 ? 1.0689 0.8292 0.7217 0.0147  -0.0176 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 O   
1865 C  CB  . ALA A-2 114 ? 1.0558 0.7539 0.6352 0.0417  0.0089  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A-2 CB  
1866 N  N   . LEU A-2 115 ? 1.0089 0.8099 0.6898 0.0311  -0.0081 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 N   
1867 C  CA  . LEU A-2 115 ? 0.9496 0.7750 0.6534 0.0188  -0.0182 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CA  
1868 C  C   . LEU A-2 115 ? 0.9235 0.7691 0.6540 0.0207  -0.0186 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 C   
1869 O  O   . LEU A-2 115 ? 0.8894 0.7460 0.6328 0.0133  -0.0238 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 O   
1870 C  CB  . LEU A-2 115 ? 0.9160 0.7575 0.6239 0.0190  -0.0179 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CB  
1871 C  CG  . LEU A-2 115 ? 0.9697 0.7957 0.6527 0.0113  -0.0213 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CG  
1872 C  CD1 . LEU A-2 115 ? 0.9574 0.7951 0.6401 0.0175  -0.0166 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CD1 
1873 C  CD2 . LEU A-2 115 ? 0.9682 0.8019 0.6568 -0.0059 -0.0332 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A-2 CD2 
1874 N  N   . ALA A-2 116 ? 0.9154 0.7644 0.6510 0.0308  -0.0124 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 N   
1875 C  CA  . ALA A-2 116 ? 0.9194 0.7853 0.6745 0.0288  -0.0148 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CA  
1876 C  C   . ALA A-2 116 ? 0.9164 0.7705 0.6714 0.0239  -0.0184 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 C   
1877 O  O   . ALA A-2 116 ? 0.9678 0.8029 0.7097 0.0229  -0.0186 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 O   
1878 C  CB  . ALA A-2 116 ? 0.9045 0.7856 0.6680 0.0392  -0.0085 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CB  
1879 N  N   . ALA A-2 117 ? 0.8794 0.7411 0.6446 0.0187  -0.0218 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 N   
1880 C  CA  . ALA A-2 117 ? 0.9872 0.8389 0.7528 0.0152  -0.0241 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CA  
1881 C  C   . ALA A-2 117 ? 0.9585 0.8082 0.7261 0.0209  -0.0215 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 C   
1882 O  O   . ALA A-2 117 ? 0.9867 0.8233 0.7502 0.0208  -0.0217 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 O   
1883 C  CB  . ALA A-2 117 ? 0.9543 0.8069 0.7220 0.0083  -0.0268 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CB  
1884 N  N   . ILE A-2 118 ? 0.9863 0.8517 0.7613 0.0259  -0.0188 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 N   
1885 C  CA  . ILE A-2 118 ? 1.0104 0.8851 0.7938 0.0316  -0.0160 0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CA  
1886 C  C   . ILE A-2 118 ? 1.0844 0.9620 0.8661 0.0481  -0.0048 0.0080  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 C   
1887 O  O   . ILE A-2 118 ? 1.0355 0.9293 0.8216 0.0518  -0.0023 0.0148  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 O   
1888 C  CB  . ILE A-2 118 ? 0.9659 0.8644 0.7610 0.0217  -0.0229 0.0154  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CB  
1889 C  CG1 . ILE A-2 118 ? 0.9377 0.8234 0.7243 0.0066  -0.0311 0.0096  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG1 
1890 C  CG2 . ILE A-2 118 ? 0.9390 0.8592 0.7483 0.0279  -0.0201 0.0335  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG2 
1891 C  CD1 . ILE A-2 118 ? 0.9932 0.8881 0.7763 -0.0083 -0.0395 0.0198  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CD1 
1892 N  N   . SER A-2 119 ? 1.2331 1.0914 1.0050 0.0591  0.0031  0.0065  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N   
1893 C  CA  . SER A-2 119 ? 1.4566 1.3100 1.2206 0.0799  0.0188  0.0153  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA  
1894 C  C   . SER A-2 119 ? 1.5093 1.3574 1.2758 0.0889  0.0250  0.0231  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C   
1895 O  O   . SER A-2 119 ? 1.4965 1.3105 1.2433 0.0886  0.0262  0.0114  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O   
1896 C  CB  . SER A-2 119 ? 1.5304 1.3464 1.2615 0.0860  0.0260  0.0016  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB  
1897 O  OG  . SER A-2 119 ? 1.4895 1.3189 1.2218 0.0859  0.0261  0.0023  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG  
1898 N  N   . GLY A-2 120 ? 1.5877 1.4730 1.3799 0.0943  0.0272  0.0452  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 N   
1899 C  CA  . GLY A-2 120 ? 1.5984 1.4915 1.4010 0.1036  0.0333  0.0596  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 CA  
1900 C  C   . GLY A-2 120 ? 1.5907 1.5242 1.4158 0.1207  0.0448  0.0904  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 C   
1901 O  O   . GLY A-2 120 ? 1.5956 1.5314 1.4154 0.1354  0.0566  0.0962  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 O   
1902 N  N   . PRO A-2 121 ? 1.6015 1.5694 1.4523 0.1192  0.0420  0.1131  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 N   
1903 C  CA  . PRO A-2 121 ? 1.5206 1.5431 1.4024 0.1290  0.0478  0.1503  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CA  
1904 C  C   . PRO A-2 121 ? 1.4232 1.4910 1.3278 0.1003  0.0255  0.1643  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 C   
1905 O  O   . PRO A-2 121 ? 1.3623 1.4779 1.2916 0.1046  0.0278  0.1959  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 O   
1906 C  CB  . PRO A-2 121 ? 1.5435 1.5763 1.4378 0.1428  0.0574  0.1698  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CB  
1907 C  CG  . PRO A-2 121 ? 1.5914 1.5734 1.4603 0.1368  0.0539  0.1402  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CG  
1908 C  CD  . PRO A-2 121 ? 1.6587 1.6144 1.5093 0.1138  0.0376  0.1090  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A-2 CD  
1909 N  N   . SER A-2 122 ? 1.4346 1.4851 1.3277 0.0719  0.0053  0.1433  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N   
1910 C  CA  . SER A-2 122 ? 1.3989 1.4687 1.2948 0.0435  -0.0144 0.1472  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA  
1911 C  C   . SER A-2 122 ? 1.4379 1.5171 1.3345 0.0493  -0.0100 0.1487  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C   
1912 O  O   . SER A-2 122 ? 1.3431 1.4532 1.2501 0.0316  -0.0224 0.1659  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O   
1913 C  CB  . SER A-2 122 ? 1.3341 1.3653 1.2053 0.0209  -0.0287 0.1186  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB  
1914 O  OG  . SER A-2 122 ? 1.2720 1.2694 1.1312 0.0296  -0.0226 0.0990  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG  
1915 N  N   . THR A-2 123 ? 1.4703 1.5201 1.3521 0.0720  0.0066  0.1313  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   
1916 C  CA  . THR A-2 123 ? 1.4379 1.4888 1.3153 0.0812  0.0139  0.1292  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  
1917 C  C   . THR A-2 123 ? 1.5442 1.6300 1.4400 0.1068  0.0319  0.1601  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   
1918 O  O   . THR A-2 123 ? 1.7280 1.8076 1.6152 0.1220  0.0439  0.1577  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   
1919 C  CB  . THR A-2 123 ? 1.3999 1.3988 1.2467 0.0929  0.0238  0.0983  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  
1920 O  OG1 . THR A-2 123 ? 1.4710 1.4481 1.3073 0.1155  0.0410  0.0993  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 
1921 C  CG2 . THR A-2 123 ? 1.3634 1.3329 1.1952 0.0715  0.0090  0.0720  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 
1922 N  N   . SER A-2 124 ? 1.5291 1.6525 1.4499 0.1132  0.0354  0.1912  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 N   
1923 C  CA  . SER A-2 124 ? 1.5930 1.7522 1.5336 0.1436  0.0574  0.2263  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 CA  
1924 C  C   . SER A-2 124 ? 1.5639 1.7661 1.5231 0.1381  0.0530  0.2471  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 C   
1925 O  O   . SER A-2 124 ? 1.4721 1.6679 1.4231 0.1620  0.0716  0.2486  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 O   
1926 C  CB  . SER A-2 124 ? 1.6623 1.8660 1.6338 0.1468  0.0583  0.2624  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 CB  
1927 O  OG  . SER A-2 124 ? 1.7324 1.9014 1.6893 0.1710  0.0769  0.2547  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 OG  
1928 N  N   . ASN A-2 125 ? 1.4945 1.7345 1.4730 0.1042  0.0272  0.2620  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 N   
1929 C  CA  . ASN A-2 125 ? 1.4462 1.7365 1.4470 0.0922  0.0181  0.2901  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CA  
1930 C  C   . ASN A-2 125 ? 1.3699 1.6370 1.3509 0.0599  -0.0039 0.2646  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 C   
1931 O  O   . ASN A-2 125 ? 1.2573 1.5622 1.2524 0.0360  -0.0209 0.2873  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 O   
1932 C  CB  . ASN A-2 125 ? 1.5275 1.8853 1.5651 0.0751  0.0045  0.3378  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CB  
1933 C  CG  . ASN A-2 125 ? 1.5144 1.9349 1.5887 0.1038  0.0243  0.3867  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CG  
1934 O  OD1 . ASN A-2 125 ? 1.6127 2.0340 1.6936 0.1418  0.0519  0.3991  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 OD1 
1935 N  ND2 . ASN A-2 125 ? 1.4757 1.9476 1.5723 0.0871  0.0120  0.4167  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 ND2 
1936 N  N   . ARG A-2 126 ? 1.3003 1.5063 1.2482 0.0596  -0.0030 0.2205  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 N   
1937 C  CA  . ARG A-2 126 ? 1.1455 1.3236 1.0720 0.0324  -0.0209 0.1957  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CA  
1938 C  C   . ARG A-2 126 ? 1.1693 1.3632 1.1000 0.0376  -0.0169 0.2015  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 C   
1939 O  O   . ARG A-2 126 ? 1.1831 1.3876 1.1126 0.0115  -0.0344 0.2067  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 O   
1940 C  CB  . ARG A-2 126 ? 1.0674 1.1855 0.9636 0.0317  -0.0204 0.1545  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CB  
1941 C  CG  . ARG A-2 126 ? 1.0613 1.1454 0.9381 0.0445  -0.0104 0.1276  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CG  
1942 C  CD  . ARG A-2 126 ? 1.0482 1.0883 0.9046 0.0598  0.0007  0.1014  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CD  
1943 N  NE  . ARG A-2 126 ? 1.0501 1.0559 0.8884 0.0425  -0.0104 0.0757  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 NE  
1944 C  CZ  . ARG A-2 126 ? 1.0910 1.0597 0.9105 0.0484  -0.0057 0.0524  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 CZ  
1945 N  NH1 . ARG A-2 126 ? 1.1042 1.0550 0.9122 0.0684  0.0088  0.0472  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 NH1 
1946 N  NH2 . ARG A-2 126 ? 1.1134 1.0602 0.9221 0.0333  -0.0153 0.0360  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A-2 NH2 
1947 N  N   . ILE A-2 127 ? 1.1405 1.3352 1.0734 0.0704  0.0060  0.2035  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 N   
1948 C  CA  . ILE A-2 127 ? 1.1738 1.3754 1.1052 0.0755  0.0102  0.2035  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CA  
1949 C  C   . ILE A-2 127 ? 1.1527 1.4195 1.1173 0.0661  0.0027  0.2468  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 C   
1950 O  O   . ILE A-2 127 ? 1.1209 1.4005 1.0870 0.0385  -0.0163 0.2512  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 O   
1951 C  CB  . ILE A-2 127 ? 1.2192 1.3926 1.1330 0.1114  0.0371  0.1908  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CB  
1952 C  CG1 . ILE A-2 127 ? 1.2525 1.3621 1.1310 0.1093  0.0367  0.1486  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG1 
1953 C  CG2 . ILE A-2 127 ? 1.1932 1.3806 1.1080 0.1187  0.0430  0.1966  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG2 
1954 C  CD1 . ILE A-2 127 ? 1.2994 1.3686 1.1508 0.1392  0.0604  0.1362  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CD1 
1955 N  N   . VAL A-2 128 ? 1.2175 1.5249 1.2078 0.0872  0.0167  0.2811  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 N   
1956 C  CA  . VAL A-2 128 ? 1.2339 1.6151 1.2632 0.0826  0.0124  0.3320  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CA  
1957 C  C   . VAL A-2 128 ? 1.1955 1.6016 1.2328 0.0339  -0.0223 0.3469  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 C   
1958 O  O   . VAL A-2 128 ? 1.1885 1.6448 1.2474 0.0165  -0.0347 0.3806  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 O   
1959 C  CB  . VAL A-2 128 ? 1.2597 1.6772 1.3146 0.1164  0.0358  0.3675  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CB  
1960 C  CG1 . VAL A-2 128 ? 1.2780 1.7824 1.3795 0.1108  0.0306  0.4276  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG1 
1961 C  CG2 . VAL A-2 128 ? 1.3262 1.7099 1.3618 0.1643  0.0721  0.3552  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG2 
1962 N  N   . ARG A-2 129 ? 1.1493 1.5161 1.1641 0.0111  -0.0377 0.3220  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 N   
1963 C  CA  . ARG A-2 129 ? 1.1751 1.5407 1.1779 -0.0370 -0.0700 0.3261  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CA  
1964 C  C   . ARG A-2 129 ? 1.1441 1.4770 1.1197 -0.0589 -0.0829 0.3037  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 C   
1965 O  O   . ARG A-2 129 ? 1.1187 1.4747 1.0947 -0.0914 -0.1040 0.3261  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 O   
1966 C  CB  . ARG A-2 129 ? 1.2038 1.5272 1.1840 -0.0480 -0.0769 0.3024  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CB  
1967 C  CG  . ARG A-2 129 ? 1.2921 1.5899 1.2429 -0.0945 -0.1061 0.2969  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CG  
1968 C  CD  . ARG A-2 129 ? 1.2844 1.5213 1.2043 -0.0934 -0.1039 0.2587  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CD  
1969 N  NE  . ARG A-2 129 ? 1.2437 1.4911 1.1838 -0.0632 -0.0859 0.2604  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NE  
1970 C  CZ  . ARG A-2 129 ? 1.2310 1.4318 1.1536 -0.0467 -0.0743 0.2267  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CZ  
1971 N  NH1 . ARG A-2 129 ? 1.2310 1.3768 1.1199 -0.0551 -0.0777 0.1906  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NH1 
1972 N  NH2 . ARG A-2 129 ? 1.1515 1.3612 1.0904 -0.0207 -0.0584 0.2315  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NH2 
1973 N  N   . LEU A-2 130 ? 1.0919 1.3709 1.0425 -0.0424 -0.0706 0.2616  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 N   
1974 C  CA  . LEU A-2 130 ? 1.0350 1.2793 0.9589 -0.0601 -0.0803 0.2394  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CA  
1975 C  C   . LEU A-2 130 ? 1.0086 1.2906 0.9516 -0.0535 -0.0765 0.2594  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 C   
1976 O  O   . LEU A-2 130 ? 0.9014 1.1747 0.8298 -0.0786 -0.0916 0.2588  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 O   
1977 C  CB  . LEU A-2 130 ? 1.0446 1.2285 0.9408 -0.0457 -0.0693 0.1945  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CB  
1978 C  CG  . LEU A-2 130 ? 1.0695 1.2135 0.9450 -0.0530 -0.0732 0.1737  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CG  
1979 C  CD1 . LEU A-2 130 ? 1.1122 1.2181 0.9761 -0.0279 -0.0563 0.1406  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CD1 
1980 C  CD2 . LEU A-2 130 ? 1.0623 1.1685 0.9036 -0.0869 -0.0921 0.1636  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A-2 CD2 
1981 N  N   . LEU A-2 131 ? 1.0255 1.3466 0.9977 -0.0196 -0.0554 0.2790  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 N   
1982 C  CA  . LEU A-2 131 ? 1.0089 1.3792 1.0057 -0.0113 -0.0502 0.3087  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CA  
1983 C  C   . LEU A-2 131 ? 1.0891 1.5159 1.1080 -0.0458 -0.0742 0.3537  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 C   
1984 O  O   . LEU A-2 131 ? 1.0741 1.5127 1.0919 -0.0642 -0.0859 0.3626  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 O   
1985 C  CB  . LEU A-2 131 ? 0.9685 1.3685 0.9886 0.0345  -0.0196 0.3269  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CB  
1986 C  CG  . LEU A-2 131 ? 0.9443 1.3089 0.9465 0.0721  0.0075  0.3006  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CG  
1987 C  CD1 . LEU A-2 131 ? 0.9563 1.2936 0.9384 0.0615  0.0011  0.2751  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD1 
1988 C  CD2 . LEU A-2 131 ? 0.9415 1.2519 0.9183 0.0878  0.0191  0.2676  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD2 
1989 N  N   . GLU A-2 132 ? 1.1666 1.6302 1.2059 -0.0542 -0.0812 0.3844  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 N   
1990 C  CA  . GLU A-2 132 ? 1.2573 1.7636 1.3075 -0.0985 -0.1112 0.4241  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CA  
1991 C  C   . GLU A-2 132 ? 1.2439 1.6982 1.2490 -0.1447 -0.1391 0.4011  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 C   
1992 O  O   . GLU A-2 132 ? 1.2064 1.6858 1.2126 -0.1751 -0.1586 0.4265  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 O   
1993 C  CB  . GLU A-2 132 ? 1.3768 1.9032 1.4389 -0.1063 -0.1176 0.4439  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CB  
1994 C  CG  . GLU A-2 132 ? 1.4709 2.0898 1.5813 -0.1152 -0.1257 0.5106  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CG  
1995 C  CD  . GLU A-2 132 ? 1.5083 2.1828 1.6643 -0.0618 -0.0912 0.5403  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CD  
1996 O  OE1 . GLU A-2 132 ? 1.4992 2.1388 1.6446 -0.0216 -0.0631 0.5096  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE1 
1997 O  OE2 . GLU A-2 132 ? 1.5370 2.2898 1.7370 -0.0605 -0.0919 0.5974  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE2 
1998 N  N   . LYS A-2 133 ? 1.2026 1.5832 1.1659 -0.1495 -0.1400 0.3559  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 N   
1999 C  CA  . LYS A-2 133 ? 1.2030 1.5231 1.1151 -0.1891 -0.1619 0.3338  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CA  
2000 C  C   . LYS A-2 133 ? 1.1811 1.4758 1.0760 -0.1895 -0.1600 0.3164  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 C   
2001 O  O   . LYS A-2 133 ? 1.1454 1.3961 0.9983 -0.2238 -0.1781 0.3076  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 O   
2002 C  CB  . LYS A-2 133 ? 1.2060 1.4569 1.0802 -0.1879 -0.1586 0.2934  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CB  
2003 C  CG  . LYS A-2 133 ? 1.2582 1.5226 1.1383 -0.1967 -0.1655 0.3077  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CG  
2004 C  CD  . LYS A-2 133 ? 1.3173 1.5112 1.1414 -0.2269 -0.1803 0.2833  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CD  
2005 C  CE  . LYS A-2 133 ? 1.3050 1.4992 1.1329 -0.2239 -0.1795 0.2839  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CE  
2006 N  NZ  . LYS A-2 133 ? 1.2862 1.4127 1.0830 -0.2060 -0.1652 0.2383  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 NZ  
2007 N  N   . GLY A-2 134 ? 1.1951 1.5123 1.1175 -0.1514 -0.1372 0.3116  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 N   
2008 C  CA  . GLY A-2 134 ? 1.1154 1.4143 1.0273 -0.1456 -0.1320 0.2952  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 CA  
2009 C  C   . GLY A-2 134 ? 1.0989 1.3226 0.9705 -0.1400 -0.1251 0.2470  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 C   
2010 O  O   . GLY A-2 134 ? 1.0266 1.2176 0.8718 -0.1548 -0.1316 0.2348  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A-2 O   
2011 N  N   . LEU A-2 135 ? 1.0735 1.2723 0.9415 -0.1187 -0.1117 0.2234  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 N   
2012 C  CA  . LEU A-2 135 ? 1.1089 1.2439 0.9445 -0.1111 -0.1040 0.1824  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CA  
2013 C  C   . LEU A-2 135 ? 1.0576 1.1890 0.9048 -0.0746 -0.0817 0.1610  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 C   
2014 O  O   . LEU A-2 135 ? 0.9313 1.0230 0.7582 -0.0689 -0.0760 0.1339  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 O   
2015 C  CB  . LEU A-2 135 ? 1.1534 1.2635 0.9751 -0.1167 -0.1070 0.1734  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CB  
2016 C  CG  . LEU A-2 135 ? 1.1660 1.2612 0.9613 -0.1561 -0.1297 0.1880  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CG  
2017 C  CD1 . LEU A-2 135 ? 1.1849 1.2613 0.9727 -0.1532 -0.1278 0.1780  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD1 
2018 C  CD2 . LEU A-2 135 ? 1.1957 1.2326 0.9412 -0.1817 -0.1399 0.1740  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD2 
2019 N  N   . ILE A-2 136 ? 1.1138 1.2851 0.9908 -0.0503 -0.0689 0.1758  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 N   
2020 C  CA  . ILE A-2 136 ? 1.0937 1.2637 0.9770 -0.0181 -0.0484 0.1624  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CA  
2021 C  C   . ILE A-2 136 ? 1.1175 1.3396 1.0283 -0.0038 -0.0403 0.1925  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 C   
2022 O  O   . ILE A-2 136 ? 1.0738 1.3414 1.0072 -0.0145 -0.0484 0.2272  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 O   
2023 C  CB  . ILE A-2 136 ? 1.0335 1.1857 0.9143 0.0027  -0.0353 0.1485  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CB  
2024 C  CG1 . ILE A-2 136 ? 1.0254 1.2178 0.9311 0.0113  -0.0312 0.1782  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CG1 
2025 C  CG2 . ILE A-2 136 ? 1.0094 1.1173 0.8670 -0.0118 -0.0438 0.1242  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CG2 
2026 C  CD1 . ILE A-2 136 ? 1.0305 1.2053 0.9327 0.0383  -0.0133 0.1673  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CD1 
2027 N  N   . GLU A-2 137 ? 1.1962 1.4118 1.1036 0.0194  -0.0243 0.1811  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 N   
2028 C  CA  . GLU A-2 137 ? 1.1807 1.4381 1.1088 0.0414  -0.0098 0.2065  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CA  
2029 C  C   . GLU A-2 137 ? 1.1446 1.3810 1.0602 0.0783  0.0163  0.1933  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 C   
2030 O  O   . GLU A-2 137 ? 1.0229 1.2108 0.9115 0.0818  0.0196  0.1604  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 O   
2031 C  CB  . GLU A-2 137 ? 1.1754 1.4478 1.1065 0.0286  -0.0180 0.2130  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CB  
2032 C  CG  . GLU A-2 137 ? 1.2231 1.4610 1.1326 0.0379  -0.0104 0.1839  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CG  
2033 C  CD  . GLU A-2 137 ? 1.2454 1.5041 1.1617 0.0249  -0.0189 0.1954  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CD  
2034 O  OE1 . GLU A-2 137 ? 1.3403 1.6141 1.2610 0.0441  -0.0056 0.2009  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE1 
2035 O  OE2 . GLU A-2 137 ? 1.2542 1.5121 1.1685 -0.0053 -0.0388 0.2009  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE2 
2036 N  N   . ARG A-2 138 ? 1.2015 1.4731 1.1337 0.1047  0.0349  0.2219  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N   
2037 C  CA  . ARG A-2 138 ? 1.3358 1.5829 1.2465 0.1400  0.0620  0.2131  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA  
2038 C  C   . ARG A-2 138 ? 1.4629 1.6993 1.3588 0.1425  0.0651  0.2011  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C   
2039 O  O   . ARG A-2 138 ? 1.3620 1.6271 1.2748 0.1238  0.0509  0.2112  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O   
2040 C  CB  . ARG A-2 138 ? 1.3510 1.6372 1.2809 0.1714  0.0851  0.2512  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB  
2041 C  CG  . ARG A-2 138 ? 1.4364 1.7286 1.3764 0.1790  0.0899  0.2638  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG  
2042 C  CD  . ARG A-2 138 ? 1.4841 1.7081 1.3838 0.1905  0.1002  0.2279  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD  
2043 N  NE  . ARG A-2 138 ? 1.5247 1.7528 1.4268 0.2208  0.1233  0.2489  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE  
2044 C  CZ  . ARG A-2 138 ? 1.5543 1.8214 1.4882 0.2161  0.1177  0.2751  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ  
2045 N  NH1 . ARG A-2 138 ? 1.5503 1.8519 1.5121 0.1793  0.0880  0.2827  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1 
2046 N  NH2 . ARG A-2 138 ? 1.6221 1.8902 1.5560 0.2486  0.1429  0.2952  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2 
2047 N  N   . ARG A-2 139 ? 1.6108 1.8021 1.4707 0.1649  0.0839  0.1803  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 N   
2048 C  CA  . ARG A-2 139 ? 1.7341 1.9095 1.5731 0.1711  0.0903  0.1688  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CA  
2049 C  C   . ARG A-2 139 ? 1.8488 2.0000 1.6577 0.2101  0.1226  0.1749  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 C   
2050 O  O   . ARG A-2 139 ? 1.8232 1.9202 1.5937 0.2203  0.1329  0.1542  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 O   
2051 C  CB  . ARG A-2 139 ? 1.7983 1.9281 1.6114 0.1491  0.0747  0.1308  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CB  
2052 C  CG  . ARG A-2 139 ? 1.8682 1.9977 1.6743 0.1411  0.0696  0.1223  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CG  
2053 C  CD  . ARG A-2 139 ? 1.9688 2.0466 1.7289 0.1488  0.0786  0.0968  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CD  
2054 N  NE  . ARG A-2 139 ? 2.1091 2.1535 1.8330 0.1776  0.1035  0.0974  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 NE  
2055 C  CZ  . ARG A-2 139 ? 2.1733 2.1662 1.8466 0.1840  0.1128  0.0785  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 CZ  
2056 N  NH1 . ARG A-2 139 ? 2.1801 2.1340 1.8127 0.2113  0.1378  0.0807  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 NH1 
2057 N  NH2 . ARG A-2 139 ? 2.2063 2.1836 1.8656 0.1631  0.0979  0.0593  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A-2 NH2 
2058 N  N   . GLU A-2 140 ? 1.9470 2.1363 1.7707 0.2312  0.1387  0.2050  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   
2059 C  CA  . GLU A-2 140 ? 2.0103 2.1863 1.8098 0.2747  0.1750  0.2226  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  
2060 C  C   . GLU A-2 140 ? 2.1080 2.2845 1.9115 0.2987  0.1935  0.2417  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   
2061 O  O   . GLU A-2 140 ? 2.0759 2.1916 1.8388 0.3047  0.2008  0.2172  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   
2062 C  CB  . GLU A-2 140 ? 2.0221 2.1237 1.7558 0.2861  0.1891  0.1908  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  
2063 C  CG  . GLU A-2 140 ? 1.9977 2.0923 1.7231 0.2613  0.1703  0.1689  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  
2064 C  CD  . GLU A-2 140 ? 1.9841 2.1418 1.7493 0.2608  0.1675  0.1963  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  
2065 O  OE1 . GLU A-2 140 ? 2.0348 2.1830 1.7771 0.2769  0.1825  0.1986  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 
2066 O  OE2 . GLU A-2 140 ? 1.9130 2.1274 1.7295 0.2421  0.1491  0.2159  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 
2067 N  N   . ASP A-2 141 ? 2.2318 2.4780 2.0832 0.3123  0.2012  0.2880  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 N   
2068 C  CA  . ASP A-2 141 ? 2.3989 2.6646 2.2703 0.3276  0.2118  0.3127  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 CA  
2069 C  C   . ASP A-2 141 ? 2.5569 2.7638 2.3801 0.3714  0.2501  0.3104  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 C   
2070 O  O   . ASP A-2 141 ? 2.7302 2.8817 2.5223 0.3660  0.2476  0.2818  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 O   
2071 C  CB  . ASP A-2 141 ? 2.3878 2.7512 2.3258 0.3291  0.2092  0.3701  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 CB  
2072 C  CG  . ASP A-2 141 ? 2.3504 2.7551 2.3299 0.2840  0.1710  0.3746  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 CG  
2073 O  OD1 . ASP A-2 141 ? 2.3297 2.7327 2.3118 0.2462  0.1414  0.3536  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 OD1 
2074 O  OD2 . ASP A-2 141 ? 2.2528 2.6884 2.2583 0.2867  0.1715  0.4002  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A-2 OD2 
2075 N  N   . GLU A-2 142 ? 2.5806 2.7986 2.3966 0.4151  0.2864  0.3427  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   
2076 C  CA  . GLU A-2 142 ? 2.6178 2.7649 2.3735 0.4599  0.3275  0.3392  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  
2077 C  C   . GLU A-2 142 ? 2.6436 2.7670 2.3607 0.4944  0.3593  0.3477  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   
2078 O  O   . GLU A-2 142 ? 2.5630 2.7030 2.2800 0.5414  0.3981  0.3877  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   
2079 C  CB  . GLU A-2 142 ? 2.5694 2.7489 2.3535 0.4879  0.3479  0.3781  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  
2080 C  CG  . GLU A-2 142 ? 2.5317 2.8243 2.3949 0.4973  0.3500  0.4411  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  
2081 C  CD  . GLU A-2 142 ? 2.5463 2.8548 2.4031 0.5559  0.3989  0.4866  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  
2082 O  OE1 . GLU A-2 142 ? 2.4814 2.7481 2.3043 0.5996  0.4372  0.4982  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 
2083 O  OE2 . GLU A-2 142 ? 2.5477 2.9098 2.4322 0.5598  0.4006  0.5127  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 
2084 N  N   . ARG A-2 143 ? 2.6563 2.7394 2.3392 0.4703  0.3426  0.3100  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N   
2085 C  CA  . ARG A-2 143 ? 2.6615 2.7318 2.3151 0.4893  0.3611  0.3137  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA  
2086 C  C   . ARG A-2 143 ? 2.7561 2.7322 2.3322 0.4714  0.3534  0.2610  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C   
2087 O  O   . ARG A-2 143 ? 2.7267 2.7027 2.3139 0.4264  0.3156  0.2298  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O   
2088 C  CB  . ARG A-2 143 ? 2.5525 2.7183 2.2780 0.4668  0.3371  0.3385  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB  
2089 C  CG  . ARG A-2 143 ? 2.4888 2.7535 2.2861 0.4865  0.3478  0.4003  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG  
2090 C  CD  . ARG A-2 143 ? 2.3618 2.7124 2.2338 0.4403  0.3049  0.4148  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD  
2091 N  NE  . ARG A-2 143 ? 2.2405 2.6852 2.1795 0.4522  0.3103  0.4758  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE  
2092 C  CZ  . ARG A-2 143 ? 2.0696 2.5891 2.0709 0.4132  0.2750  0.4978  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ  
2093 N  NH1 . ARG A-2 143 ? 1.9924 2.5000 1.9962 0.3624  0.2341  0.4626  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1 
2094 N  NH2 . ARG A-2 143 ? 1.9807 2.5858 2.0391 0.4247  0.2814  0.5580  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2 
2095 N  N   . ASP A-2 144 ? 2.8149 2.7113 2.3111 0.5064  0.3898  0.2543  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 N   
2096 C  CA  . ASP A-2 144 ? 2.7674 2.5689 2.1773 0.4927  0.3873  0.2110  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 CA  
2097 C  C   . ASP A-2 144 ? 2.7034 2.4253 2.0613 0.4594  0.3651  0.1651  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 C   
2098 O  O   . ASP A-2 144 ? 2.6333 2.2623 1.9035 0.4577  0.3732  0.1374  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 O   
2099 C  CB  . ASP A-2 144 ? 2.7056 2.5455 2.1373 0.4685  0.3657  0.2050  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 CB  
2100 C  CG  . ASP A-2 144 ? 2.6673 2.4948 2.0629 0.5075  0.4017  0.2255  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 CG  
2101 O  OD1 . ASP A-2 144 ? 2.5114 2.3213 1.8813 0.4904  0.3907  0.2069  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 OD1 
2102 O  OD2 . ASP A-2 144 ? 2.6164 2.4548 2.0106 0.5559  0.4416  0.2622  ? ? ? ? ? ? 124 ASP A-2 OD2 
2103 N  N   . ARG A-2 145 ? 2.6454 2.4003 2.0519 0.4336  0.3387  0.1595  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 N   
2104 C  CA  . ARG A-2 145 ? 2.5930 2.2973 1.9715 0.3933  0.3086  0.1192  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CA  
2105 C  C   . ARG A-2 145 ? 2.4538 2.1437 1.8388 0.3929  0.3072  0.1170  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 C   
2106 O  O   . ARG A-2 145 ? 2.3669 2.0454 1.7565 0.3566  0.2773  0.0915  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 O   
2107 C  CB  . ARG A-2 145 ? 2.5867 2.3504 2.0225 0.3480  0.2661  0.1066  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CB  
2108 C  CG  . ARG A-2 145 ? 2.6610 2.4270 2.0828 0.3387  0.2605  0.0999  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CG  
2109 C  CD  . ARG A-2 145 ? 2.5773 2.4281 2.0761 0.3109  0.2305  0.1070  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CD  
2110 N  NE  . ARG A-2 145 ? 2.5509 2.4800 2.1103 0.3319  0.2417  0.1464  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 NE  
2111 C  CZ  . ARG A-2 145 ? 2.5549 2.5091 2.1173 0.3542  0.2599  0.1685  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CZ  
2112 N  NH1 . ARG A-2 145 ? 2.5342 2.4374 2.0380 0.3612  0.2716  0.1538  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 NH1 
2113 N  NH2 . ARG A-2 145 ? 2.5133 2.5468 2.1378 0.3687  0.2661  0.2085  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 NH2 
2114 N  N   . ARG A-2 146 ? 2.4710 2.1592 1.8534 0.4346  0.3413  0.1447  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 N   
2115 C  CA  . ARG A-2 146 ? 2.5715 2.2679 1.9777 0.4398  0.3427  0.1534  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CA  
2116 C  C   . ARG A-2 146 ? 2.4743 2.2660 1.9751 0.4071  0.3062  0.1624  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 C   
2117 O  O   . ARG A-2 146 ? 2.3985 2.2727 1.9618 0.4080  0.3010  0.1906  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 O   
2118 C  CB  . ARG A-2 146 ? 2.6135 2.2039 1.9386 0.4341  0.3465  0.1212  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CB  
2119 C  CG  . ARG A-2 146 ? 2.6647 2.1574 1.8947 0.4770  0.3920  0.1236  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CG  
2120 C  CD  . ARG A-2 146 ? 2.7016 2.0779 1.8354 0.4547  0.3849  0.0831  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CD  
2121 N  NE  . ARG A-2 146 ? 2.7495 2.0187 1.7726 0.4744  0.4139  0.0715  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 NE  
2122 C  CZ  . ARG A-2 146 ? 2.5874 1.8414 1.5787 0.4669  0.4119  0.0627  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 CZ  
2123 N  NH1 . ARG A-2 146 ? 2.4526 1.7943 1.5164 0.4436  0.3845  0.0659  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 NH1 
2124 N  NH2 . ARG A-2 146 ? 2.6339 1.7780 1.5135 0.4841  0.4393  0.0513  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A-2 NH2 
2125 N  N   . SER A-2 147 ? 2.4117 2.1901 1.9191 0.3778  0.2814  0.1404  ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 N   
2126 C  CA  . SER A-2 147 ? 2.2810 2.1373 1.8667 0.3513  0.2521  0.1506  ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 CA  
2127 C  C   . SER A-2 147 ? 2.2443 2.1426 1.8661 0.3119  0.2171  0.1374  ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 C   
2128 O  O   . SER A-2 147 ? 2.3315 2.1911 1.9173 0.2959  0.2077  0.1109  ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 O   
2129 C  CB  . SER A-2 147 ? 2.1974 2.0214 1.7739 0.3377  0.2416  0.1334  ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 CB  
2130 O  OG  . SER A-2 147 ? 2.0489 1.9394 1.6918 0.3148  0.2167  0.1440  ? ? ? ? ? ? 127 SER A-2 OG  
2131 N  N   . ALA A-2 148 ? 2.0376 2.0125 1.7270 0.2961  0.1983  0.1579  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 N   
2132 C  CA  . ALA A-2 148 ? 1.8003 1.8161 1.5236 0.2633  0.1695  0.1519  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 CA  
2133 C  C   . ALA A-2 148 ? 1.6153 1.6111 1.3379 0.2275  0.1407  0.1214  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 C   
2134 O  O   . ALA A-2 148 ? 1.6639 1.6301 1.3734 0.2249  0.1393  0.1097  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 O   
2135 C  CB  . ALA A-2 148 ? 1.7508 1.8502 1.5375 0.2600  0.1621  0.1898  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A-2 CB  
2136 N  N   . SER A-2 149 ? 1.4527 1.4679 1.1915 0.2015  0.1191  0.1117  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 N   
2137 C  CA  . SER A-2 149 ? 1.3713 1.3701 1.1095 0.1699  0.0941  0.0856  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CA  
2138 C  C   . SER A-2 149 ? 1.2077 1.2577 0.9929 0.1470  0.0731  0.0985  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 C   
2139 O  O   . SER A-2 149 ? 1.1846 1.2798 0.9976 0.1473  0.0719  0.1218  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 O   
2140 C  CB  . SER A-2 149 ? 1.4175 1.3845 1.1245 0.1597  0.0890  0.0629  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CB  
2141 O  OG  . SER A-2 149 ? 1.4568 1.4584 1.1906 0.1415  0.0732  0.0654  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 OG  
2142 N  N   . ILE A-2 150 ? 1.0741 1.1126 0.8633 0.1260  0.0565  0.0839  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 N   
2143 C  CA  . ILE A-2 150 ? 1.0229 1.0952 0.8436 0.1060  0.0395  0.0959  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CA  
2144 C  C   . ILE A-2 150 ? 0.9634 1.0257 0.7811 0.0820  0.0222  0.0788  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 C   
2145 O  O   . ILE A-2 150 ? 0.9752 1.0036 0.7733 0.0769  0.0194  0.0563  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 O   
2146 C  CB  . ILE A-2 150 ? 1.0537 1.1145 0.8759 0.1036  0.0370  0.0933  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CB  
2147 C  CG1 . ILE A-2 150 ? 1.0563 1.1472 0.8969 0.1223  0.0499  0.1222  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CG1 
2148 C  CG2 . ILE A-2 150 ? 1.1201 1.1909 0.9568 0.0756  0.0158  0.0921  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CG2 
2149 C  CD1 . ILE A-2 150 ? 1.1681 1.2432 0.9891 0.1559  0.0767  0.1279  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A-2 CD1 
2150 N  N   . ARG A-2 151 ? 0.9867 1.0773 0.8227 0.0662  0.0104  0.0914  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N   
2151 C  CA  . ARG A-2 151 ? 1.0489 1.1228 0.8784 0.0438  -0.0045 0.0765  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA  
2152 C  C   . ARG A-2 151 ? 1.0347 1.1236 0.8752 0.0206  -0.0202 0.0901  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C   
2153 O  O   . ARG A-2 151 ? 0.9704 1.0930 0.8286 0.0179  -0.0230 0.1147  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O   
2154 C  CB  . ARG A-2 151 ? 1.0445 1.1162 0.8672 0.0445  -0.0031 0.0697  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB  
2155 C  CG  . ARG A-2 151 ? 1.1169 1.2252 0.9557 0.0475  -0.0013 0.0917  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG  
2156 C  CD  . ARG A-2 151 ? 1.1894 1.2942 1.0186 0.0560  0.0053  0.0848  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD  
2157 N  NE  . ARG A-2 151 ? 1.2645 1.4072 1.1107 0.0600  0.0078  0.1079  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE  
2158 C  CZ  . ARG A-2 151 ? 1.3509 1.4987 1.1928 0.0658  0.0126  0.1072  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ  
2159 N  NH1 . ARG A-2 151 ? 1.3469 1.4653 1.1674 0.0667  0.0143  0.0853  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1 
2160 N  NH2 . ARG A-2 151 ? 1.4312 1.6176 1.2917 0.0692  0.0147  0.1316  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2 
2161 N  N   . LEU A-2 152 ? 1.0149 1.0763 0.8410 0.0040  -0.0298 0.0758  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 N   
2162 C  CA  . LEU A-2 152 ? 1.0328 1.0923 0.8539 -0.0204 -0.0442 0.0855  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CA  
2163 C  C   . LEU A-2 152 ? 1.0498 1.1346 0.8785 -0.0304 -0.0504 0.1036  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 C   
2164 O  O   . LEU A-2 152 ? 1.1613 1.2494 0.9910 -0.0222 -0.0448 0.0989  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 O   
2165 C  CB  . LEU A-2 152 ? 1.0139 1.0301 0.8106 -0.0301 -0.0473 0.0663  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CB  
2166 C  CG  . LEU A-2 152 ? 1.0652 1.0565 0.8533 -0.0259 -0.0443 0.0521  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CG  
2167 C  CD1 . LEU A-2 152 ? 1.0974 1.0513 0.8638 -0.0308 -0.0434 0.0384  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CD1 
2168 C  CD2 . LEU A-2 152 ? 1.1391 1.1340 0.9276 -0.0369 -0.0519 0.0628  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A-2 CD2 
2169 N  N   . THR A-2 153 ? 1.0083 1.1090 0.8398 -0.0516 -0.0640 0.1249  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 N   
2170 C  CA  . THR A-2 153 ? 1.0527 1.1731 0.8866 -0.0701 -0.0751 0.1451  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CA  
2171 C  C   . THR A-2 153 ? 1.0819 1.1535 0.8809 -0.0903 -0.0835 0.1309  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 C   
2172 O  O   . THR A-2 153 ? 1.0422 1.0719 0.8190 -0.0898 -0.0807 0.1110  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 O   
2173 C  CB  . THR A-2 153 ? 1.1044 1.2586 0.9499 -0.0921 -0.0904 0.1772  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CB  
2174 O  OG1 . THR A-2 153 ? 1.2270 1.3429 1.0435 -0.1161 -0.1032 0.1708  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 OG1 
2175 C  CG2 . THR A-2 153 ? 1.1185 1.3216 0.9988 -0.0706 -0.0802 0.1969  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CG2 
2176 N  N   . PRO A-2 154 ? 1.1845 1.2588 0.9761 -0.1072 -0.0925 0.1428  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 N   
2177 C  CA  . PRO A-2 154 ? 1.2491 1.2671 0.9990 -0.1251 -0.0978 0.1303  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CA  
2178 C  C   . PRO A-2 154 ? 1.3042 1.2767 1.0167 -0.1478 -0.1079 0.1274  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 C   
2179 O  O   . PRO A-2 154 ? 1.2447 1.1600 0.9210 -0.1471 -0.1016 0.1081  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 O   
2180 C  CB  . PRO A-2 154 ? 1.2466 1.2822 0.9970 -0.1426 -0.1082 0.1499  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CB  
2181 C  CG  . PRO A-2 154 ? 1.1930 1.2865 0.9876 -0.1171 -0.0974 0.1581  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CG  
2182 C  CD  . PRO A-2 154 ? 1.1543 1.2772 0.9732 -0.1025 -0.0920 0.1633  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CD  
2183 N  N   . GLN A-2 155 ? 1.3554 1.3544 1.0766 -0.1656 -0.1216 0.1483  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 N   
2184 C  CA  . GLN A-2 155 ? 1.4590 1.4166 1.1428 -0.1896 -0.1328 0.1474  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CA  
2185 C  C   . GLN A-2 155 ? 1.3541 1.2966 1.0418 -0.1670 -0.1194 0.1266  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 C   
2186 O  O   . GLN A-2 155 ? 1.3658 1.2510 1.0144 -0.1703 -0.1158 0.1093  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 O   
2187 C  CB  . GLN A-2 155 ? 1.6162 1.6064 1.3032 -0.2242 -0.1565 0.1815  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CB  
2188 C  CG  . GLN A-2 155 ? 1.7299 1.7604 1.4439 -0.2247 -0.1614 0.1976  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CG  
2189 C  CD  . GLN A-2 155 ? 1.8189 1.8759 1.5277 -0.2670 -0.1887 0.2351  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 CD  
2190 O  OE1 . GLN A-2 155 ? 1.6797 1.7238 1.3702 -0.2872 -0.2005 0.2415  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 OE1 
2191 N  NE2 . GLN A-2 155 ? 1.9037 2.0012 1.6295 -0.2818 -0.1996 0.2623  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A-2 NE2 
2192 N  N   . GLY A-2 156 ? 1.2609 1.2507 0.9923 -0.1423 -0.1099 0.1284  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 N   
2193 C  CA  . GLY A-2 156 ? 1.2368 1.2125 0.9731 -0.1191 -0.0961 0.1074  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 CA  
2194 C  C   . GLY A-2 156 ? 1.1929 1.1167 0.9011 -0.1097 -0.0852 0.0822  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 C   
2195 O  O   . GLY A-2 156 ? 1.3177 1.2016 0.9994 -0.1133 -0.0837 0.0713  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 O   
2196 N  N   . ARG A-2 157 ? 1.1181 1.0448 0.8325 -0.0977 -0.0772 0.0760  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N   
2197 C  CA  . ARG A-2 157 ? 1.1322 1.0195 0.8261 -0.0871 -0.0659 0.0584  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  
2198 C  C   . ARG A-2 157 ? 1.1327 0.9576 0.7749 -0.1045 -0.0681 0.0554  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C   
2199 O  O   . ARG A-2 157 ? 1.0822 0.8696 0.7043 -0.0936 -0.0566 0.0428  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O   
2200 C  CB  . ARG A-2 157 ? 1.1928 1.0996 0.9018 -0.0771 -0.0606 0.0590  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  
2201 C  CG  . ARG A-2 157 ? 1.2919 1.1735 0.9911 -0.0621 -0.0473 0.0457  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  
2202 C  CD  . ARG A-2 157 ? 1.4720 1.3660 1.1771 -0.0604 -0.0458 0.0504  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  
2203 N  NE  . ARG A-2 157 ? 1.5646 1.5064 1.2978 -0.0617 -0.0524 0.0619  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  
2204 C  CZ  . ARG A-2 157 ? 1.5790 1.5388 1.3199 -0.0631 -0.0537 0.0698  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  
2205 N  NH1 . ARG A-2 157 ? 1.5145 1.4494 1.2385 -0.0633 -0.0492 0.0665  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 
2206 N  NH2 . ARG A-2 157 ? 1.6617 1.6661 1.4282 -0.0620 -0.0576 0.0830  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 
2207 N  N   . ALA A-2 158 ? 1.1076 0.9188 0.7249 -0.1308 -0.0817 0.0686  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N   
2208 C  CA  . ALA A-2 158 ? 1.1438 0.8832 0.6982 -0.1512 -0.0845 0.0667  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA  
2209 C  C   . ALA A-2 158 ? 1.1986 0.9063 0.7279 -0.1570 -0.0854 0.0612  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C   
2210 O  O   . ALA A-2 158 ? 1.3071 0.9580 0.7975 -0.1489 -0.0724 0.0492  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O   
2211 C  CB  . ALA A-2 158 ? 1.1401 0.8722 0.6697 -0.1857 -0.1041 0.0848  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB  
2212 N  N   . LEU A-2 159 ? 1.1556 0.9023 0.7085 -0.1688 -0.0991 0.0723  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 N   
2213 C  CA  . LEU A-2 159 ? 1.2220 0.9512 0.7617 -0.1721 -0.1003 0.0681  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CA  
2214 C  C   . LEU A-2 159 ? 1.2158 0.9265 0.7596 -0.1412 -0.0791 0.0483  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 C   
2215 O  O   . LEU A-2 159 ? 1.1899 0.8412 0.6879 -0.1415 -0.0710 0.0395  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 O   
2216 C  CB  . LEU A-2 159 ? 1.2016 0.9935 0.7850 -0.1778 -0.1128 0.0841  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CB  
2217 C  CG  . LEU A-2 159 ? 1.2763 1.0561 0.8465 -0.1881 -0.1189 0.0854  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CG  
2218 C  CD1 . LEU A-2 159 ? 1.3838 1.0884 0.8816 -0.2168 -0.1270 0.0832  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD1 
2219 C  CD2 . LEU A-2 159 ? 1.2300 1.0746 0.8405 -0.1993 -0.1337 0.1101  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD2 
2220 N  N   . VAL A-2 160 ? 1.1792 0.9370 0.7729 -0.1152 -0.0695 0.0430  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 N   
2221 C  CA  . VAL A-2 160 ? 1.1208 0.8727 0.7247 -0.0911 -0.0543 0.0294  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CA  
2222 C  C   . VAL A-2 160 ? 1.1638 0.8633 0.7309 -0.0823 -0.0395 0.0222  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 C   
2223 O  O   . VAL A-2 160 ? 1.2545 0.9135 0.7930 -0.0773 -0.0303 0.0167  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 O   
2224 C  CB  . VAL A-2 160 ? 1.0408 0.8456 0.6959 -0.0696 -0.0488 0.0261  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CB  
2225 C  CG1 . VAL A-2 160 ? 0.9854 0.7824 0.6474 -0.0491 -0.0352 0.0148  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CG1 
2226 C  CG2 . VAL A-2 160 ? 1.0056 0.8524 0.6897 -0.0733 -0.0581 0.0346  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A-2 CG2 
2227 N  N   . THR A-2 161 ? 1.1162 0.8153 0.6822 -0.0794 -0.0359 0.0243  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 N   
2228 C  CA  . THR A-2 161 ? 1.1626 0.8123 0.6932 -0.0689 -0.0195 0.0214  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CA  
2229 C  C   . THR A-2 161 ? 1.1991 0.7716 0.6615 -0.0808 -0.0154 0.0204  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 C   
2230 O  O   . THR A-2 161 ? 1.1555 0.6834 0.5882 -0.0630 0.0048  0.0177  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 O   
2231 C  CB  . THR A-2 161 ? 1.1391 0.7927 0.6685 -0.0730 -0.0211 0.0269  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CB  
2232 O  OG1 . THR A-2 161 ? 1.1244 0.8415 0.7092 -0.0601 -0.0221 0.0273  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 OG1 
2233 C  CG2 . THR A-2 161 ? 1.1781 0.7778 0.6683 -0.0606 -0.0023 0.0264  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CG2 
2234 N  N   . HIS A-2 162 ? 1.2510 0.8061 0.6851 -0.1112 -0.0339 0.0254  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 N   
2235 C  CA  A HIS A-2 162 ? 1.4243 0.9004 0.7846 -0.1288 -0.0337 0.0245  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CA  
2236 C  CA  B HIS A-2 162 ? 1.4245 0.9005 0.7847 -0.1288 -0.0336 0.0245  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CA  
2237 C  C   . HIS A-2 162 ? 1.4412 0.9056 0.7968 -0.1197 -0.0270 0.0183  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 C   
2238 O  O   . HIS A-2 162 ? 1.4481 0.8447 0.7496 -0.1108 -0.0100 0.0135  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 O   
2239 C  CB  A HIS A-2 162 ? 1.5336 0.9970 0.8632 -0.1704 -0.0596 0.0352  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CB  
2240 C  CB  B HIS A-2 162 ? 1.5344 0.9974 0.8637 -0.1704 -0.0595 0.0352  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CB  
2241 C  CG  A HIS A-2 162 ? 1.7578 1.1325 1.0016 -0.1943 -0.0624 0.0341  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CG  
2242 C  CG  B HIS A-2 162 ? 1.7592 1.1330 1.0023 -0.1940 -0.0621 0.0340  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CG  
2243 N  ND1 A HIS A-2 162 ? 1.8671 1.1532 1.0407 -0.1841 -0.0412 0.0268  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 ND1 
2244 N  ND1 B HIS A-2 162 ? 1.8688 1.1542 1.0419 -0.1838 -0.0409 0.0267  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 ND1 
2245 C  CD2 A HIS A-2 162 ? 1.8365 1.1940 1.0494 -0.2269 -0.0824 0.0404  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CD2 
2246 C  CD2 B HIS A-2 162 ? 1.8379 1.1934 1.0492 -0.2266 -0.0818 0.0401  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CD2 
2247 C  CE1 A HIS A-2 162 ? 1.9531 1.1642 1.0499 -0.2100 -0.0477 0.0264  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CE1 
2248 C  CE1 B HIS A-2 162 ? 1.9544 1.1641 1.0503 -0.2094 -0.0471 0.0263  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 CE1 
2249 N  NE2 A HIS A-2 162 ? 1.9517 1.2061 1.0715 -0.2385 -0.0745 0.0347  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 NE2 
2250 N  NE2 B HIS A-2 162 ? 1.9530 1.2051 1.0711 -0.2379 -0.0737 0.0345  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A-2 NE2 
2251 N  N   . LEU A-2 163 ? 1.3829 0.9105 0.7925 -0.1195 -0.0381 0.0193  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 N   
2252 C  CA  . LEU A-2 163 ? 1.3502 0.8749 0.7622 -0.1118 -0.0339 0.0142  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CA  
2253 C  C   . LEU A-2 163 ? 1.2976 0.8328 0.7352 -0.0773 -0.0119 0.0076  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 C   
2254 O  O   . LEU A-2 163 ? 1.2985 0.8025 0.7141 -0.0674 -0.0003 0.0043  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 O   
2255 C  CB  . LEU A-2 163 ? 1.2863 0.8711 0.7434 -0.1237 -0.0526 0.0200  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CB  
2256 C  CG  . LEU A-2 163 ? 1.3167 0.9065 0.7582 -0.1600 -0.0769 0.0340  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CG  
2257 C  CD1 . LEU A-2 163 ? 1.3032 0.9535 0.7906 -0.1662 -0.0908 0.0438  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD1 
2258 C  CD2 . LEU A-2 163 ? 1.4024 0.9122 0.7625 -0.1884 -0.0833 0.0357  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD2 
2259 N  N   . LEU A-2 164 ? 1.2748 0.8530 0.7559 -0.0605 -0.0065 0.0081  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 N   
2260 C  CA  . LEU A-2 164 ? 1.3248 0.9284 0.8399 -0.0325 0.0092  0.0064  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CA  
2261 C  C   . LEU A-2 164 ? 1.3145 0.8660 0.7913 -0.0153 0.0313  0.0075  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 C   
2262 O  O   . LEU A-2 164 ? 1.2842 0.8440 0.7735 -0.0043 0.0373  0.0071  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 O   
2263 C  CB  . LEU A-2 164 ? 1.2471 0.8916 0.7999 -0.0207 0.0122  0.0091  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CB  
2264 C  CG  . LEU A-2 164 ? 1.2725 0.9601 0.8702 -0.0001 0.0201  0.0103  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CG  
2265 C  CD1 . LEU A-2 164 ? 1.2982 1.0065 0.9163 -0.0013 0.0134  0.0060  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD1 
2266 C  CD2 . LEU A-2 164 ? 1.2365 0.9731 0.8739 0.0025  0.0145  0.0116  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD2 
2267 N  N   . PRO A-2 165 ? 1.3944 0.8883 0.8205 -0.0123 0.0447  0.0104  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 N   
2268 C  CA  . PRO A-2 165 ? 1.4704 0.9087 0.8538 0.0083  0.0704  0.0142  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CA  
2269 C  C   . PRO A-2 165 ? 1.4007 0.8084 0.7558 0.0028  0.0700  0.0101  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 C   
2270 O  O   . PRO A-2 165 ? 1.3709 0.7895 0.7421 0.0246  0.0849  0.0144  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 O   
2271 C  CB  . PRO A-2 165 ? 1.5122 0.8764 0.8273 0.0027  0.0798  0.0157  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CB  
2272 C  CG  . PRO A-2 165 ? 1.4436 0.8518 0.7944 -0.0068 0.0658  0.0166  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CG  
2273 C  CD  . PRO A-2 165 ? 1.3948 0.8634 0.7923 -0.0274 0.0388  0.0117  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A-2 CD  
2274 N  N   . ALA A-2 166 ? 1.3633 0.7385 0.6795 -0.0273 0.0518  0.0044  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 N   
2275 C  CA  . ALA A-2 166 ? 1.3712 0.7254 0.6654 -0.0361 0.0476  0.0009  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 CA  
2276 C  C   . ALA A-2 166 ? 1.2973 0.7252 0.6608 -0.0308 0.0378  0.0000  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 C   
2277 O  O   . ALA A-2 166 ? 1.2550 0.6736 0.6125 -0.0247 0.0432  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 O   
2278 C  CB  . ALA A-2 166 ? 1.4133 0.7276 0.6569 -0.0748 0.0254  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A-2 CB  
2279 N  N   . HIS A-2 167 ? 1.2750 0.7722 0.7002 -0.0334 0.0238  0.0001  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 N   
2280 C  CA  . HIS A-2 167 ? 1.1787 0.7364 0.6624 -0.0257 0.0179  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CA  
2281 C  C   . HIS A-2 167 ? 1.1139 0.6872 0.6219 0.0020  0.0365  0.0026  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 C   
2282 O  O   . HIS A-2 167 ? 1.1000 0.6932 0.6295 0.0075  0.0362  0.0024  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 O   
2283 C  CB  . HIS A-2 167 ? 1.1353 0.7526 0.6685 -0.0340 0.0010  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CB  
2284 C  CG  . HIS A-2 167 ? 1.1517 0.8186 0.7343 -0.0251 -0.0024 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CG  
2285 N  ND1 . HIS A-2 167 ? 1.1206 0.7935 0.7073 -0.0331 -0.0108 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 ND1 
2286 C  CD2 . HIS A-2 167 ? 1.0433 0.7511 0.6680 -0.0104 0.0009  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CD2 
2287 C  CE1 . HIS A-2 167 ? 1.0656 0.7784 0.6940 -0.0224 -0.0113 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CE1 
2288 N  NE2 . HIS A-2 167 ? 1.0313 0.7639 0.6807 -0.0102 -0.0051 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 NE2 
2289 N  N   . LEU A-2 168 ? 1.1599 0.7253 0.6645 0.0189  0.0526  0.0089  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 N   
2290 C  CA  . LEU A-2 168 ? 1.2553 0.8441 0.7875 0.0447  0.0700  0.0191  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CA  
2291 C  C   . LEU A-2 168 ? 1.2884 0.8264 0.7784 0.0608  0.0922  0.0257  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 C   
2292 O  O   . LEU A-2 168 ? 1.3016 0.8607 0.8140 0.0784  0.1035  0.0356  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 O   
2293 C  CB  . LEU A-2 168 ? 1.2906 0.9004 0.8420 0.0574  0.0788  0.0282  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CB  
2294 C  CG  . LEU A-2 168 ? 1.2375 0.8883 0.8209 0.0420  0.0590  0.0215  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CG  
2295 C  CD1 . LEU A-2 168 ? 1.1734 0.8461 0.7759 0.0547  0.0679  0.0316  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CD1 
2296 C  CD2 . LEU A-2 168 ? 1.2149 0.9145 0.8411 0.0333  0.0417  0.0155  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CD2 
2297 N  N   . ALA A-2 169 ? 1.3163 0.7840 0.7406 0.0547  0.0993  0.0219  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 N   
2298 C  CA  . ALA A-2 169 ? 1.3676 0.7701 0.7339 0.0640  0.1178  0.0240  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 CA  
2299 C  C   . ALA A-2 169 ? 1.3233 0.7380 0.6998 0.0571  0.1088  0.0196  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 C   
2300 O  O   . ALA A-2 169 ? 1.2040 0.6098 0.5760 0.0779  0.1275  0.0283  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 O   
2301 C  CB  . ALA A-2 169 ? 1.4440 0.7684 0.7339 0.0445  0.1153  0.0161  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 CB  
2302 N  N   . THR A-2 170 ? 1.2455 0.6816 0.6359 0.0289  0.0813  0.0088  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 N   
2303 C  CA  . THR A-2 170 ? 1.2631 0.7104 0.6617 0.0183  0.0697  0.0045  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CA  
2304 C  C   . THR A-2 170 ? 1.1891 0.7018 0.6540 0.0349  0.0712  0.0100  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 C   
2305 O  O   . THR A-2 170 ? 1.1739 0.6851 0.6402 0.0453  0.0796  0.0140  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 O   
2306 C  CB  . THR A-2 170 ? 1.2614 0.7244 0.6652 -0.0138 0.0412  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CB  
2307 O  OG1 . THR A-2 170 ? 1.4427 0.8483 0.7858 -0.0328 0.0374  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 OG1 
2308 C  CG2 . THR A-2 170 ? 1.2927 0.7564 0.6932 -0.0264 0.0304  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CG2 
2309 N  N   . THR A-2 171 ? 1.1765 0.7420 0.6910 0.0372  0.0642  0.0116  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 N   
2310 C  CA  . THR A-2 171 ? 1.1496 0.7754 0.7228 0.0470  0.0616  0.0172  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 CA  
2311 C  C   . THR A-2 171 ? 1.1407 0.7634 0.7146 0.0721  0.0848  0.0331  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 C   
2312 O  O   . THR A-2 171 ? 1.0635 0.7111 0.6620 0.0772  0.0847  0.0388  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 O   
2313 C  CB  . THR A-2 171 ? 1.1973 0.8670 0.8088 0.0434  0.0515  0.0165  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 CB  
2314 O  OG1 . THR A-2 171 ? 1.1706 0.8555 0.7921 0.0233  0.0307  0.0053  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 OG1 
2315 C  CG2 . THR A-2 171 ? 1.2163 0.9356 0.8745 0.0531  0.0519  0.0260  ? ? ? ? ? ? 151 THR A-2 CG2 
2316 N  N   . GLN A-2 172 ? 1.1859 0.7759 0.7302 0.0884  0.1055  0.0424  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 N   
2317 C  CA  . GLN A-2 172 ? 1.2950 0.8820 0.8383 0.1177  0.1330  0.0638  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CA  
2318 C  C   . GLN A-2 172 ? 1.2800 0.8228 0.7841 0.1270  0.1476  0.0658  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 C   
2319 O  O   . GLN A-2 172 ? 1.1175 0.6848 0.6443 0.1445  0.1599  0.0825  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 O   
2320 C  CB  . GLN A-2 172 ? 1.4239 0.9818 0.9408 0.1358  0.1549  0.0748  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CB  
2321 C  CG  . GLN A-2 172 ? 1.4199 1.0388 0.9899 0.1414  0.1520  0.0880  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CG  
2322 C  CD  . GLN A-2 172 ? 1.4877 1.1399 1.0859 0.1700  0.1748  0.1192  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CD  
2323 O  OE1 . GLN A-2 172 ? 1.5936 1.2223 1.1705 0.1944  0.2014  0.1366  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 OE1 
2324 N  NE2 . GLN A-2 172 ? 1.3786 1.0814 1.0203 0.1683  0.1665  0.1291  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 NE2 
2325 N  N   . ARG A-2 173 ? 1.3353 0.8155 0.7809 0.1118  0.1435  0.0499  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 N   
2326 C  CA  . ARG A-2 173 ? 1.4342 0.8515 0.8212 0.1168  0.1578  0.0487  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CA  
2327 C  C   . ARG A-2 173 ? 1.4061 0.8601 0.8269 0.1096  0.1448  0.0468  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 C   
2328 O  O   . ARG A-2 173 ? 1.3800 0.8359 0.8036 0.1297  0.1621  0.0600  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 O   
2329 C  CB  . ARG A-2 173 ? 1.4943 0.8412 0.8119 0.0918  0.1478  0.0318  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CB  
2330 C  CG  . ARG A-2 173 ? 1.6220 0.8951 0.8678 0.0875  0.1564  0.0273  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CG  
2331 C  CD  . ARG A-2 173 ? 1.7793 0.9729 0.9449 0.0628  0.1496  0.0156  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CD  
2332 N  NE  . ARG A-2 173 ? 1.8393 1.0628 1.0251 0.0245  0.1134  0.0041  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 NE  
2333 C  CZ  . ARG A-2 173 ? 1.8841 1.1237 1.0773 -0.0013 0.0896  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 CZ  
2334 N  NH1 . ARG A-2 173 ? 1.8745 1.1047 1.0584 0.0039  0.0950  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 NH1 
2335 N  NH2 . ARG A-2 173 ? 1.8544 1.1240 1.0672 -0.0321 0.0605  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A-2 NH2 
2336 N  N   . VAL A-2 174 ? 1.3553 0.8425 0.8051 0.0827  0.1152  0.0326  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 N   
2337 C  CA  . VAL A-2 174 ? 1.2262 0.7561 0.7162 0.0724  0.0982  0.0291  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CA  
2338 C  C   . VAL A-2 174 ? 1.1652 0.7485 0.7079 0.0896  0.1046  0.0440  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 C   
2339 O  O   . VAL A-2 174 ? 1.2247 0.8221 0.7815 0.0879  0.1002  0.0450  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 O   
2340 C  CB  . VAL A-2 174 ? 1.2501 0.8159 0.7714 0.0480  0.0705  0.0167  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CB  
2341 C  CG1 . VAL A-2 174 ? 1.2520 0.8802 0.8342 0.0454  0.0565  0.0172  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CG1 
2342 C  CG2 . VAL A-2 174 ? 1.2519 0.7777 0.7295 0.0241  0.0573  0.0059  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A-2 CG2 
2343 N  N   . LEU A-2 175 ? 1.1633 0.7787 0.7359 0.1034  0.1128  0.0572  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 N   
2344 C  CA  . LEU A-2 175 ? 1.1446 0.8151 0.7675 0.1173  0.1180  0.0779  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CA  
2345 C  C   . LEU A-2 175 ? 1.1649 0.8190 0.7710 0.1479  0.1497  0.1022  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 C   
2346 O  O   . LEU A-2 175 ? 1.1184 0.8165 0.7622 0.1603  0.1563  0.1248  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 O   
2347 C  CB  . LEU A-2 175 ? 1.1184 0.8397 0.7857 0.1119  0.1064  0.0826  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CB  
2348 C  CG  . LEU A-2 175 ? 1.0401 0.7959 0.7400 0.0879  0.0781  0.0678  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CG  
2349 C  CD1 . LEU A-2 175 ? 1.0321 0.8149 0.7536 0.0792  0.0666  0.0647  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD1 
2350 C  CD2 . LEU A-2 175 ? 1.0744 0.8713 0.8111 0.0873  0.0725  0.0810  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD2 
2351 N  N   . ALA A-2 176 ? 1.2687 0.8574 0.8151 0.1601  0.1704  0.1000  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 N   
2352 C  CA  . ALA A-2 176 ? 1.3502 0.9124 0.8707 0.1946  0.2067  0.1244  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CA  
2353 C  C   . ALA A-2 176 ? 1.4223 0.9919 0.9478 0.2105  0.2204  0.1405  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 C   
2354 O  O   . ALA A-2 176 ? 1.4914 1.0696 1.0216 0.2422  0.2496  0.1702  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 O   
2355 C  CB  . ALA A-2 176 ? 1.4093 0.8805 0.8475 0.2022  0.2265  0.1149  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CB  
2356 N  N   . PRO A-2 177 ? 1.4247 0.9915 0.9490 0.1907  0.2017  0.1240  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 N   
2357 C  CA  . PRO A-2 177 ? 1.4579 1.0277 0.9830 0.2062  0.2158  0.1393  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CA  
2358 C  C   . PRO A-2 177 ? 1.4411 1.0948 1.0403 0.2114  0.2104  0.1646  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 C   
2359 O  O   . PRO A-2 177 ? 1.4568 1.1212 1.0626 0.2282  0.2253  0.1844  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 O   
2360 C  CB  . PRO A-2 177 ? 1.4253 0.9693 0.9285 0.1793  0.1935  0.1128  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CB  
2361 C  CG  . PRO A-2 177 ? 1.4681 0.9643 0.9280 0.1595  0.1820  0.0888  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CG  
2362 C  CD  . PRO A-2 177 ? 1.4141 0.9544 0.9160 0.1584  0.1748  0.0928  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A-2 CD  
2363 N  N   . LEU A-2 178 ? 1.3795 1.0902 1.0307 0.1941  0.1873  0.1639  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 N   
2364 C  CA  . LEU A-2 178 ? 1.3905 1.1767 1.1044 0.1988  0.1845  0.1943  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CA  
2365 C  C   . LEU A-2 178 ? 1.4033 1.2006 1.1220 0.2215  0.2061  0.2187  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 C   
2366 O  O   . LEU A-2 178 ? 1.3844 1.1483 1.0758 0.2196  0.2075  0.2031  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 O   
2367 C  CB  . LEU A-2 178 ? 1.3292 1.1671 1.0908 0.1660  0.1477  0.1830  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CB  
2368 C  CG  . LEU A-2 178 ? 1.2966 1.1203 1.0526 0.1377  0.1203  0.1503  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CG  
2369 C  CD1 . LEU A-2 178 ? 1.2086 1.0819 1.0083 0.1135  0.0924  0.1483  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD1 
2370 C  CD2 . LEU A-2 178 ? 1.3250 1.1374 1.0731 0.1393  0.1225  0.1502  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD2 
2371 N  N   . SER A-2 179 ? 1.4738 1.3218 1.2295 0.2423  0.2224  0.2597  ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 N   
2372 C  CA  . SER A-2 179 ? 1.5074 1.3996 1.2945 0.2584  0.2352  0.2928  ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 CA  
2373 C  C   . SER A-2 179 ? 1.4722 1.4088 1.2973 0.2267  0.2016  0.2822  ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 C   
2374 O  O   . SER A-2 179 ? 1.5268 1.4760 1.3664 0.1953  0.1700  0.2596  ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 O   
2375 C  CB  . SER A-2 179 ? 1.5050 1.4644 1.3404 0.2767  0.2486  0.3428  ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 CB  
2376 O  OG  . SER A-2 179 ? 1.4206 1.4394 1.3052 0.2442  0.2138  0.3447  ? ? ? ? ? ? 159 SER A-2 OG  
2377 N  N   . ALA A-2 180 ? 1.5484 1.5073 1.3878 0.2359  0.2095  0.3000  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N   
2378 C  CA  . ALA A-2 180 ? 1.4602 1.4681 1.3381 0.2064  0.1786  0.2966  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA  
2379 C  C   . ALA A-2 180 ? 1.4378 1.5183 1.3690 0.1932  0.1629  0.3278  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C   
2380 O  O   . ALA A-2 180 ? 1.3857 1.4894 1.3314 0.2157  0.1835  0.3625  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O   
2381 C  CB  . ALA A-2 180 ? 1.4297 1.4513 1.3142 0.2199  0.1913  0.3140  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB  
2382 N  N   . GLN A-2 181 ? 1.3850 1.4961 1.3398 0.1565  0.1271  0.3155  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 N   
2383 C  CA  . GLN A-2 181 ? 1.4126 1.5870 1.4113 0.1324  0.1035  0.3412  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CA  
2384 C  C   . GLN A-2 181 ? 1.3426 1.5019 1.3350 0.1212  0.0931  0.3271  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 C   
2385 O  O   . GLN A-2 181 ? 1.2292 1.4204 1.2437 0.0919  0.0661  0.3326  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 O   
2386 C  CB  . GLN A-2 181 ? 1.4509 1.6981 1.4953 0.1473  0.1169  0.4016  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CB  
2387 C  CG  . GLN A-2 181 ? 1.4507 1.7202 1.5062 0.1585  0.1272  0.4207  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CG  
2388 C  CD  . GLN A-2 181 ? 1.4230 1.7048 1.4838 0.1214  0.0935  0.4019  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CD  
2389 O  OE1 . GLN A-2 181 ? 1.3447 1.6579 1.4235 0.0847  0.0609  0.4045  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 OE1 
2390 N  NE2 . GLN A-2 181 ? 1.3462 1.5995 1.3869 0.1307  0.1021  0.3842  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 NE2 
2391 N  N   . GLU A-2 182 ? 1.3940 1.5018 1.3525 0.1436  0.1145  0.3105  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 N   
2392 C  CA  . GLU A-2 182 ? 1.3348 1.4011 1.2688 0.1287  0.1009  0.2742  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CA  
2393 C  C   . GLU A-2 182 ? 1.2883 1.3139 1.1955 0.1101  0.0839  0.2308  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 C   
2394 O  O   . GLU A-2 182 ? 1.2750 1.2896 1.1783 0.0862  0.0609  0.2060  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 O   
2395 C  CB  . GLU A-2 182 ? 1.3356 1.3540 1.2344 0.1560  0.1283  0.2686  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CB  
2396 C  CG  . GLU A-2 182 ? 1.3795 1.4304 1.2993 0.1766  0.1470  0.3080  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CG  
2397 C  CD  . GLU A-2 182 ? 1.4865 1.4790 1.3610 0.2030  0.1747  0.2990  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CD  
2398 O  OE1 . GLU A-2 182 ? 1.5925 1.5223 1.4171 0.2181  0.1927  0.2787  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 OE1 
2399 O  OE2 . GLU A-2 182 ? 1.4605 1.4661 1.3448 0.2075  0.1783  0.3130  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 OE2 
2400 N  N   . GLN A-2 183 ? 1.2906 1.2921 1.1777 0.1233  0.0973  0.2235  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 N   
2401 C  CA  . GLN A-2 183 ? 1.2977 1.2713 1.1657 0.1063  0.0816  0.1892  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CA  
2402 C  C   . GLN A-2 183 ? 1.2140 1.2269 1.1100 0.0781  0.0535  0.1895  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 C   
2403 O  O   . GLN A-2 183 ? 1.2208 1.2147 1.1053 0.0581  0.0343  0.1608  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 O   
2404 C  CB  . GLN A-2 183 ? 1.3139 1.2558 1.1551 0.1251  0.1016  0.1852  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CB  
2405 C  CG  . GLN A-2 183 ? 1.3409 1.2213 1.1345 0.1455  0.1252  0.1747  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CG  
2406 C  CD  . GLN A-2 183 ? 1.4010 1.2385 1.1579 0.1602  0.1433  0.1688  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 CD  
2407 O  OE1 . GLN A-2 183 ? 1.4229 1.2642 1.1829 0.1480  0.1312  0.1565  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 OE1 
2408 N  NE2 . GLN A-2 183 ? 1.4017 1.1924 1.1180 0.1868  0.1736  0.1776  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A-2 NE2 
2409 N  N   . ARG A-2 184 ? 1.2658 1.3323 1.1960 0.0760  0.0514  0.2245  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 N   
2410 C  CA  . ARG A-2 184 ? 1.2932 1.3924 1.2420 0.0460  0.0240  0.2279  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CA  
2411 C  C   . ARG A-2 184 ? 1.1448 1.2536 1.1010 0.0218  0.0025  0.2273  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 C   
2412 O  O   . ARG A-2 184 ? 1.0530 1.1539 1.0005 -0.0052 -0.0211 0.2105  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 O   
2413 C  CB  . ARG A-2 184 ? 1.4147 1.5706 1.3961 0.0481  0.0267  0.2687  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CB  
2414 C  CG  . ARG A-2 184 ? 1.5319 1.6804 1.5072 0.0737  0.0499  0.2740  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CG  
2415 C  CD  . ARG A-2 184 ? 1.6632 1.7816 1.6162 0.0632  0.0402  0.2414  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CD  
2416 N  NE  . ARG A-2 184 ? 1.8009 1.9616 1.7755 0.0497  0.0285  0.2610  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NE  
2417 C  CZ  . ARG A-2 184 ? 1.7715 1.9195 1.7345 0.0473  0.0263  0.2457  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CZ  
2418 N  NH1 . ARG A-2 184 ? 1.7036 1.7994 1.6346 0.0567  0.0343  0.2113  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH1 
2419 N  NH2 . ARG A-2 184 ? 1.7496 1.9409 1.7340 0.0335  0.0148  0.2679  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH2 
2420 N  N   . THR A-2 185 ? 1.1511 1.2703 1.1180 0.0325  0.0120  0.2444  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 N   
2421 C  CA  . THR A-2 185 ? 1.1110 1.2350 1.0825 0.0097  -0.0078 0.2433  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CA  
2422 C  C   . THR A-2 185 ? 1.0437 1.1125 0.9826 0.0029  -0.0151 0.1996  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 C   
2423 O  O   . THR A-2 185 ? 1.0045 1.0636 0.9357 -0.0222 -0.0368 0.1871  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 O   
2424 C  CB  . THR A-2 185 ? 1.1515 1.3088 1.1475 0.0223  0.0036  0.2780  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CB  
2425 O  OG1 . THR A-2 185 ? 1.2741 1.4798 1.2973 -0.0061 -0.0195 0.3079  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 OG1 
2426 C  CG2 . THR A-2 185 ? 1.1954 1.3148 1.1723 0.0314  0.0108  0.2569  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CG2 
2427 N  N   . LEU A-2 186 ? 0.9998 1.0307 0.9165 0.0241  0.0027  0.1781  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N   
2428 C  CA  . LEU A-2 186 ? 1.0555 1.0414 0.9450 0.0172  -0.0046 0.1409  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA  
2429 C  C   . LEU A-2 186 ? 1.0842 1.0609 0.9640 0.0002  -0.0202 0.1225  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C   
2430 O  O   . LEU A-2 186 ? 1.0448 0.9989 0.9103 -0.0140 -0.0337 0.1014  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O   
2431 C  CB  . LEU A-2 186 ? 1.0391 0.9884 0.9044 0.0387  0.0149  0.1258  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB  
2432 C  CG  . LEU A-2 186 ? 1.0014 0.9108 0.8414 0.0325  0.0085  0.0931  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG  
2433 C  CD1 . LEU A-2 186 ? 1.0616 0.9630 0.9009 0.0262  0.0019  0.0874  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1 
2434 C  CD2 . LEU A-2 186 ? 1.0653 0.9410 0.8779 0.0486  0.0255  0.0836  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2 
2435 N  N   . GLU A-2 187 ? 1.1609 1.1530 1.0465 0.0044  -0.0159 0.1314  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 N   
2436 C  CA  . GLU A-2 187 ? 1.1801 1.1653 1.0558 -0.0101 -0.0291 0.1164  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CA  
2437 C  C   . GLU A-2 187 ? 1.1272 1.1191 1.0021 -0.0380 -0.0521 0.1188  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 C   
2438 O  O   . GLU A-2 187 ? 1.0905 1.0517 0.9420 -0.0499 -0.0626 0.0950  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 O   
2439 C  CB  . GLU A-2 187 ? 1.2177 1.2256 1.1039 -0.0023 -0.0214 0.1315  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CB  
2440 C  CG  . GLU A-2 187 ? 1.2529 1.2429 1.1227 -0.0079 -0.0269 0.1101  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CG  
2441 C  CD  . GLU A-2 187 ? 1.2304 1.2486 1.1133 -0.0054 -0.0237 0.1280  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 CD  
2442 O  OE1 . GLU A-2 187 ? 1.1174 1.1379 0.9944 -0.0222 -0.0379 0.1218  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 OE1 
2443 O  OE2 . GLU A-2 187 ? 1.2432 1.2786 1.1392 0.0139  -0.0060 0.1488  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A-2 OE2 
2444 N  N   . GLU A-2 188 ? 1.1371 1.1656 1.0338 -0.0480 -0.0587 0.1491  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 N   
2445 C  CA  . GLU A-2 188 ? 1.1958 1.2292 1.0868 -0.0800 -0.0832 0.1564  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CA  
2446 C  C   . GLU A-2 188 ? 1.1956 1.1898 1.0640 -0.0881 -0.0903 0.1345  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 C   
2447 O  O   . GLU A-2 188 ? 1.2759 1.2351 1.1138 -0.1050 -0.1029 0.1149  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 O   
2448 C  CB  . GLU A-2 188 ? 1.2348 1.3220 1.1570 -0.0915 -0.0903 0.1991  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CB  
2449 C  CG  . GLU A-2 188 ? 1.3739 1.4624 1.2829 -0.1316 -0.1196 0.2085  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CG  
2450 C  CD  . GLU A-2 188 ? 1.5363 1.6830 1.4788 -0.1469 -0.1297 0.2552  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CD  
2451 O  OE1 . GLU A-2 188 ? 1.6372 1.8364 1.6091 -0.1463 -0.1284 0.2891  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE1 
2452 O  OE2 . GLU A-2 188 ? 1.5617 1.7045 1.5028 -0.1598 -0.1392 0.2609  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE2 
2453 N  N   . LEU A-2 189 ? 1.0469 1.0445 0.9275 -0.0744 -0.0802 0.1391  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 N   
2454 C  CA  . LEU A-2 189 ? 1.0605 1.0260 0.9248 -0.0792 -0.0847 0.1222  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CA  
2455 C  C   . LEU A-2 189 ? 1.0747 0.9931 0.9097 -0.0734 -0.0818 0.0871  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 C   
2456 O  O   . LEU A-2 189 ? 1.0414 0.9269 0.8522 -0.0861 -0.0915 0.0729  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 O   
2457 C  CB  . LEU A-2 189 ? 1.0402 1.0165 0.9219 -0.0589 -0.0693 0.1306  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CB  
2458 C  CG  . LEU A-2 189 ? 1.0047 1.0275 0.9172 -0.0587 -0.0677 0.1680  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CG  
2459 C  CD1 . LEU A-2 189 ? 1.0206 1.0399 0.9393 -0.0373 -0.0509 0.1697  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CD1 
2460 C  CD2 . LEU A-2 189 ? 1.0440 1.0813 0.9593 -0.0906 -0.0915 0.1853  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CD2 
2461 N  N   . ALA A-2 190 ? 1.0278 0.9423 0.8633 -0.0538 -0.0675 0.0758  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 N   
2462 C  CA  . ALA A-2 190 ? 1.0530 0.9328 0.8667 -0.0471 -0.0639 0.0485  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 CA  
2463 C  C   . ALA A-2 190 ? 1.0833 0.9444 0.8746 -0.0618 -0.0748 0.0386  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 C   
2464 O  O   . ALA A-2 190 ? 1.0057 0.8318 0.7722 -0.0649 -0.0775 0.0221  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 O   
2465 C  CB  . ALA A-2 190 ? 1.0546 0.9372 0.8725 -0.0283 -0.0494 0.0432  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A-2 CB  
2466 N  N   . GLY A-2 191 ? 1.1163 0.9993 0.9141 -0.0697 -0.0796 0.0509  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 N   
2467 C  CA  . GLY A-2 191 ? 1.1332 1.0001 0.9064 -0.0886 -0.0925 0.0466  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 CA  
2468 C  C   . GLY A-2 191 ? 1.0940 0.9316 0.8400 -0.1107 -0.1070 0.0452  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 C   
2469 O  O   . GLY A-2 191 ? 1.0519 0.8453 0.7615 -0.1147 -0.1086 0.0272  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A-2 O   
2470 N  N   . ARG A-2 192 ? 1.1371 0.9975 0.8991 -0.1234 -0.1158 0.0659  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 N   
2471 C  CA  . ARG A-2 192 ? 1.2208 1.0540 0.9554 -0.1493 -0.1323 0.0686  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CA  
2472 C  C   . ARG A-2 192 ? 1.2199 1.0024 0.9263 -0.1414 -0.1263 0.0458  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 C   
2473 O  O   . ARG A-2 192 ? 1.3279 1.0621 0.9898 -0.1579 -0.1350 0.0363  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 O   
2474 C  CB  . ARG A-2 192 ? 1.2708 1.1466 1.0353 -0.1626 -0.1419 0.0993  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CB  
2475 C  CG  . ARG A-2 192 ? 1.4327 1.2999 1.1717 -0.2023 -0.1673 0.1149  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CG  
2476 C  CD  . ARG A-2 192 ? 1.4918 1.3900 1.2532 -0.2176 -0.1782 0.1426  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CD  
2477 N  NE  . ARG A-2 192 ? 1.5542 1.5205 1.3713 -0.1994 -0.1672 0.1701  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NE  
2478 C  CZ  . ARG A-2 192 ? 1.6404 1.6500 1.4902 -0.2037 -0.1705 0.2011  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CZ  
2479 N  NH1 . ARG A-2 192 ? 1.6517 1.6462 1.4862 -0.2295 -0.1878 0.2084  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH1 
2480 N  NH2 . ARG A-2 192 ? 1.6083 1.6745 1.5040 -0.1811 -0.1551 0.2264  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH2 
2481 N  N   . MET A-2 193 ? 1.1696 0.9600 0.8978 -0.1163 -0.1108 0.0386  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 N   
2482 C  CA  . MET A-2 193 ? 1.1919 0.9429 0.8998 -0.1066 -0.1039 0.0213  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CA  
2483 C  C   . MET A-2 193 ? 1.2371 0.9496 0.9140 -0.0959 -0.0953 0.0008  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 C   
2484 O  O   . MET A-2 193 ? 1.3327 0.9975 0.9739 -0.0959 -0.0929 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 O   
2485 C  CB  . MET A-2 193 ? 1.1968 0.9700 0.9360 -0.0842 -0.0906 0.0210  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CB  
2486 C  CG  . MET A-2 193 ? 1.2590 1.0459 1.0134 -0.0912 -0.0957 0.0352  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CG  
2487 S  SD  . MET A-2 193 ? 1.2134 1.0235 0.9979 -0.0659 -0.0795 0.0354  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 SD  
2488 C  CE  . MET A-2 193 ? 1.1862 0.9582 0.9507 -0.0535 -0.0717 0.0142  ? ? ? ? ? ? 173 MET A-2 CE  
2489 N  N   . LEU A-2 194 ? 1.1951 0.9284 0.8864 -0.0836 -0.0879 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N   
2490 C  CA  . LEU A-2 194 ? 1.2356 0.9429 0.9042 -0.0714 -0.0784 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA  
2491 C  C   . LEU A-2 194 ? 1.3024 0.9675 0.9235 -0.0894 -0.0870 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C   
2492 O  O   . LEU A-2 194 ? 1.2534 0.8719 0.8367 -0.0823 -0.0790 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O   
2493 C  CB  . LEU A-2 194 ? 1.1776 0.9196 0.8723 -0.0602 -0.0724 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB  
2494 C  CG  . LEU A-2 194 ? 1.1989 0.9272 0.8811 -0.0454 -0.0619 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG  
2495 C  CD1 . LEU A-2 194 ? 1.2076 0.9210 0.8874 -0.0269 -0.0496 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1 
2496 C  CD2 . LEU A-2 194 ? 1.2335 0.9995 0.9446 -0.0384 -0.0586 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2 
2497 N  N   . ALA A-2 195 ? 1.2980 0.9794 0.9195 -0.1130 -0.1027 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N   
2498 C  CA  . ALA A-2 195 ? 1.4907 1.1309 1.0628 -0.1398 -0.1168 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA  
2499 C  C   . ALA A-2 195 ? 1.5595 1.1403 1.0867 -0.1470 -0.1178 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C   
2500 O  O   . ALA A-2 195 ? 1.6794 1.2005 1.1540 -0.1430 -0.1102 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O   
2501 C  CB  . ALA A-2 195 ? 1.5235 1.2025 1.1131 -0.1684 -0.1371 0.0133  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB  
2502 N  N   . GLY A-2 196 ? 1.4953 1.0894 1.0403 -0.1557 -0.1252 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 N   
2503 C  CA  . GLY A-2 196 ? 1.5388 1.0756 1.0399 -0.1662 -0.1283 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 CA  
2504 C  C   . GLY A-2 196 ? 1.5414 1.0364 1.0221 -0.1354 -0.1053 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 C   
2505 O  O   . GLY A-2 196 ? 1.6652 1.0941 1.0910 -0.1385 -0.1018 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A-2 O   
2506 N  N   . LEU A-2 197 ? 1.4913 1.0252 1.0147 -0.1058 -0.0893 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 N   
2507 C  CA  . LEU A-2 197 ? 1.5041 1.0136 1.0180 -0.0759 -0.0678 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CA  
2508 C  C   . LEU A-2 197 ? 1.5677 1.0389 1.0418 -0.0640 -0.0553 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 C   
2509 O  O   . LEU A-2 197 ? 1.5060 0.9355 0.9510 -0.0440 -0.0378 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 O   
2510 C  CB  . LEU A-2 197 ? 1.4515 1.0207 1.0251 -0.0533 -0.0583 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CB  
2511 C  CG  . LEU A-2 197 ? 1.4337 1.0242 1.0378 -0.0478 -0.0573 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CG  
2512 C  CD1 . LEU A-2 197 ? 1.4173 1.0620 1.0706 -0.0327 -0.0516 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD1 
2513 C  CD2 . LEU A-2 197 ? 1.4339 0.9815 1.0115 -0.0330 -0.0443 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD2 
2514 N  N   . GLU A-2 198 ? 1.6995 1.1902 1.1774 -0.0726 -0.0619 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 N   
2515 C  CA  . GLU A-2 198 ? 1.8376 1.3014 1.2837 -0.0605 -0.0500 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CA  
2516 C  C   . GLU A-2 198 ? 2.0513 1.4265 1.4126 -0.0693 -0.0467 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 C   
2517 O  O   . GLU A-2 198 ? 2.1102 1.4580 1.4374 -0.0634 -0.0386 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 O   
2518 C  CB  . GLU A-2 198 ? 1.7817 1.2937 1.2570 -0.0694 -0.0596 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CB  
2519 C  CG  . GLU A-2 198 ? 1.6699 1.2448 1.2067 -0.0470 -0.0504 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CG  
2520 C  CD  . GLU A-2 198 ? 1.5868 1.2093 1.1551 -0.0531 -0.0577 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CD  
2521 O  OE1 . GLU A-2 198 ? 1.4955 1.1477 1.0924 -0.0338 -0.0471 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE1 
2522 O  OE2 . GLU A-2 198 ? 1.5828 1.2163 1.1496 -0.0768 -0.0738 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE2 
2523 N  N   . GLN A-2 199 ? 2.2203 1.5460 1.5427 -0.0838 -0.0523 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 N   
2524 C  CA  . GLN A-2 199 ? 2.4755 1.7030 1.7078 -0.0880 -0.0445 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CA  
2525 C  C   . GLN A-2 199 ? 2.6110 1.7993 1.8271 -0.0588 -0.0211 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 C   
2526 O  O   . GLN A-2 199 ? 2.4837 1.7025 1.7396 -0.0573 -0.0247 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 O   
2527 C  CB  . GLN A-2 199 ? 2.5375 1.7248 1.7214 -0.1348 -0.0721 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CB  
2528 C  CG  . GLN A-2 199 ? 2.4967 1.7219 1.6929 -0.1659 -0.0960 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CG  
2529 C  CD  . GLN A-2 199 ? 2.3980 1.7245 1.6858 -0.1691 -0.1087 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 CD  
2530 O  OE1 . GLN A-2 199 ? 2.3024 1.6859 1.6389 -0.1533 -0.1031 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 OE1 
2531 N  NE2 . GLN A-2 199 ? 2.4082 1.7543 1.7169 -0.1882 -0.1241 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A-2 NE2 
2532 N  N   . GLY A-2 200 ? 2.7389 1.8592 1.8952 -0.0344 0.0040  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 N   
2533 C  CA  . GLY A-2 200 ? 2.7679 1.8551 1.9112 0.0008  0.0320  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 CA  
2534 C  C   . GLY A-2 200 ? 2.8627 1.8579 1.9308 -0.0113 0.0331  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 C   
2535 O  O   . GLY A-2 200 ? 2.8223 1.7551 1.8236 -0.0470 0.0153  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 O   
2536 N  N   . VAL A-2 201 ? 2.9216 1.9078 1.9989 0.0170  0.0535  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 N   
2537 C  CA  . VAL A-2 201 ? 2.9818 1.8741 1.9851 0.0130  0.0608  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CA  
2538 C  C   . VAL A-2 201 ? 3.0805 1.8669 1.9883 0.0409  0.0943  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 C   
2539 O  O   . VAL A-2 201 ? 3.0134 1.7704 1.8804 0.0407  0.0991  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 O   
2540 C  CB  . VAL A-2 201 ? 2.8538 1.7840 1.9101 0.0306  0.0676  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CB  
2541 C  CG1 . VAL A-2 201 ? 2.7547 1.7126 1.8447 0.0834  0.1029  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CG1 
2542 C  CG2 . VAL A-2 201 ? 2.9077 1.7501 1.8945 0.0134  0.0645  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A-2 CG2 
2543 CL CL  . CL  B   .   ? 0.9192 0.7706 0.6747 0.0049  -0.0194 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 201 CL  A   CL  
2544 N  N1  . URC C   .   ? 2.0134 1.8327 1.7452 -0.0159 -0.0328 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N1  
2545 C  C2  . URC C   .   ? 2.0091 1.8242 1.7463 -0.0089 -0.0288 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C2  
2546 C  C6  . URC C   .   ? 1.8719 1.6860 1.5960 -0.0159 -0.0303 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C6  
2547 N  N3  . URC C   .   ? 1.9737 1.7842 1.7116 -0.0021 -0.0224 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N3  
2548 O  O11 . URC C   .   ? 1.9712 1.7898 1.7143 -0.0095 -0.0313 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   O11 
2549 C  C4  . URC C   .   ? 1.8506 1.6589 1.5836 0.0000  -0.0184 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C4  
2550 C  C5  . URC C   .   ? 1.8320 1.6391 1.5559 -0.0065 -0.0218 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C5  
2551 N  N9  . URC C   .   ? 1.7290 1.5386 1.4645 0.0069  -0.0116 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N9  
2552 O  O13 . URC C   .   ? 1.6901 1.5083 1.4089 -0.0239 -0.0350 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   O13 
2553 N  N7  . URC C   .   ? 1.8097 1.6132 1.5294 -0.0025 -0.0163 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   N7  
2554 C  C8  . URC C   .   ? 1.7004 1.5064 1.4278 0.0061  -0.0099 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   C8  
2555 O  O24 . URC C   .   ? 1.6253 1.4338 1.3544 0.0128  -0.0028 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 202 URC A   O24 
2556 CL CL  . CL  B-2 .   ? 0.9192 0.7706 0.6747 0.0049  -0.0194 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 201 CL  A-2 CL  
2557 N  N1  . URC C-2 .   ? 2.0134 1.8327 1.7452 -0.0159 -0.0328 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N1  
2558 C  C2  . URC C-2 .   ? 2.0091 1.8242 1.7463 -0.0089 -0.0288 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C2  
2559 C  C6  . URC C-2 .   ? 1.8719 1.6860 1.5960 -0.0159 -0.0303 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C6  
2560 N  N3  . URC C-2 .   ? 1.9737 1.7842 1.7116 -0.0021 -0.0224 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N3  
2561 O  O11 . URC C-2 .   ? 1.9712 1.7898 1.7143 -0.0095 -0.0313 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 O11 
2562 C  C4  . URC C-2 .   ? 1.8506 1.6589 1.5836 0.0000  -0.0184 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C4  
2563 C  C5  . URC C-2 .   ? 1.8320 1.6391 1.5559 -0.0065 -0.0218 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C5  
2564 N  N9  . URC C-2 .   ? 1.7290 1.5386 1.4645 0.0069  -0.0116 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N9  
2565 O  O13 . URC C-2 .   ? 1.6901 1.5083 1.4089 -0.0239 -0.0350 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 O13 
2566 N  N7  . URC C-2 .   ? 1.8097 1.6132 1.5294 -0.0025 -0.0163 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 N7  
2567 C  C8  . URC C-2 .   ? 1.7004 1.5064 1.4278 0.0061  -0.0099 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 C8  
2568 O  O24 . URC C-2 .   ? 1.6253 1.4338 1.3544 0.0128  -0.0028 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 202 URC A-2 O24 
2569 O  O   . HOH D   .   ? 0.9377 0.7929 0.6910 -0.0046 -0.0289 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   
2570 O  O   . HOH D   .   ? 1.5958 1.1047 0.9048 -0.2768 -0.1419 0.0694  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   
2571 O  O   . HOH D   .   ? 0.9136 0.8630 0.6888 0.0085  -0.0193 0.0023  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   
2572 O  O   . HOH D   .   ? 1.5742 0.9767 0.7816 -0.2962 -0.1409 0.0580  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   
2573 O  O   . HOH D   .   ? 1.0180 0.6932 0.6380 0.1776  0.1773  0.1320  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   
2574 O  O   . HOH D   .   ? 1.3618 0.5873 0.5498 0.0149  0.1066  0.0032  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   
2575 O  O   . HOH D   .   ? 1.0135 0.7716 0.6524 -0.0851 -0.0656 0.0206  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   
2576 O  O   . HOH D   .   ? 1.5407 1.2712 0.8072 0.4872  0.3998  0.1793  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   
2577 O  O   . HOH D   .   ? 0.8198 0.7609 0.6022 0.0118  -0.0114 0.0148  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   
2578 O  O   . HOH D   .   ? 1.3726 0.9544 0.8691 -0.0555 -0.0114 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   
2579 O  O   . HOH D   .   ? 0.8829 0.7289 0.6076 -0.0469 -0.0537 0.0181  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   
2580 O  O   . HOH D   .   ? 1.1198 0.7726 0.6944 -0.0628 -0.0384 0.0138  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   
2581 O  O   . HOH D   .   ? 0.8471 0.8671 0.6412 0.0276  -0.0121 0.0306  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   
2582 O  O   . HOH D   .   ? 0.9960 0.8003 0.8981 -0.0147 -0.0543 0.1334  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   
2583 O  O   . HOH D   .   ? 0.7105 0.8055 0.5303 -0.1326 -0.1210 0.1856  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   
2584 O  O   . HOH D   .   ? 1.0385 0.8372 0.7555 -0.0354 -0.0457 0.0063  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   
2585 O  O   . HOH D   .   ? 1.0227 0.8132 0.8133 0.0044  -0.0347 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   
2586 O  O   . HOH D   .   ? 0.9631 1.0745 0.8553 0.1287  0.0496  0.1695  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   
2587 O  O   . HOH D   .   ? 0.9054 0.8975 0.6883 0.0149  -0.0179 0.0139  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   
2588 O  O   . HOH D   .   ? 1.4075 1.1661 1.0972 -0.0117 -0.0186 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   
2589 O  O   . HOH D   .   ? 0.8552 1.0981 0.8200 0.1397  0.0553  0.2588  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   
2590 O  O   . HOH D   .   ? 0.8742 0.7077 0.7177 0.0080  -0.0187 0.1282  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   
2591 O  O   . HOH D   .   ? 1.0523 0.8970 0.6064 -0.3009 -0.2005 0.1703  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   
2592 O  O   . HOH D   .   ? 0.9712 0.8720 0.8778 -0.0195 -0.0437 0.1471  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   
2593 O  O   . HOH D   .   ? 1.2645 0.9530 1.0730 -0.0324 -0.0620 0.0708  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   
2594 O  O   . HOH D   .   ? 1.5767 0.9014 0.9581 -0.0124 -0.0070 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   
2595 O  O   . HOH D   .   ? 1.0594 1.1795 0.8389 -0.1948 -0.1473 0.2198  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   
2596 O  O   . HOH D   .   ? 1.5410 1.3277 1.2613 -0.0155 -0.0303 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   
2597 O  O   . HOH D   .   ? 1.1817 1.0235 0.9269 0.1372  0.0638  0.0459  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   
2598 O  O   . HOH D   .   ? 1.5068 0.9761 0.9389 0.0877  0.1211  0.0376  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   
2599 O  O   . HOH D   .   ? 0.9918 0.7888 0.7547 0.0034  -0.0233 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   
2600 O  O   . HOH D   .   ? 2.1156 1.1753 1.1822 -0.0356 0.0137  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   
2601 O  O   . HOH D   .   ? 0.8863 0.8322 0.5637 0.0511  0.0114  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   
2602 O  O   . HOH D   .   ? 1.1817 0.9837 0.8427 -0.1060 -0.0854 0.0460  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   
2603 O  O   . HOH D   .   ? 1.0815 0.8333 0.7593 0.0582  0.0104  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   
2604 O  O   . HOH D   .   ? 1.5374 0.7264 0.7090 0.0952  0.1788  0.0303  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   
2605 O  O   . HOH D   .   ? 0.9836 1.3077 1.0606 -0.0728 -0.0706 0.3852  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   
2606 O  O   . HOH D   .   ? 0.8002 0.7892 0.6188 0.1200  0.0467  0.0898  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   
2607 O  O   . HOH D   .   ? 1.2267 0.6629 0.6288 0.1013  0.1470  0.0492  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   
2608 O  O   . HOH D   .   ? 0.9093 0.9102 0.7045 0.0104  -0.0229 0.0307  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   
2609 O  O   . HOH D   .   ? 1.0698 0.8868 0.7799 -0.0476 -0.0522 0.0126  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   
2610 O  O   . HOH D   .   ? 0.8810 0.6824 0.6651 0.0044  -0.0330 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   
2611 O  O   . HOH D   .   ? 1.0298 1.0062 0.8043 -0.0179 -0.0333 0.0376  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   
2612 O  O   . HOH D   .   ? 1.1116 1.0045 0.9052 -0.0111 -0.0439 0.0337  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   
2613 O  O   . HOH D   .   ? 1.0806 1.0403 0.9930 0.0549  0.0288  0.2133  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   
2614 O  O   . HOH D   .   ? 1.2427 1.0053 0.9187 -0.0404 -0.0397 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   
2615 O  O   . HOH D   .   ? 0.7434 0.5449 0.5319 0.0011  -0.0175 0.1192  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   
2616 O  O   . HOH D   .   ? 0.7514 0.6196 0.5249 0.0091  -0.0166 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   
2617 O  O   . HOH D   .   ? 1.0204 0.8130 0.7308 -0.0591 -0.0626 0.0367  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   
2618 O  O   . HOH D   .   ? 1.2835 1.0964 0.8153 -0.2906 -0.1808 0.1589  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   
2619 O  O   . HOH D   .   ? 1.5830 0.6898 0.6171 -0.1529 0.0121  0.0238  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   
2620 O  O   . HOH D   .   ? 1.2605 1.0519 0.9660 0.2667  0.2524  0.2539  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   
2621 O  O   . HOH D   .   ? 0.9929 0.8398 0.7417 -0.0319 -0.0495 0.0162  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   
2622 O  O   . HOH D   .   ? 1.2295 1.7293 1.2043 -0.2870 -0.2307 0.4890  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   
2623 O  O   . HOH D   .   ? 0.9497 1.1583 0.9300 -0.0583 -0.0614 0.2638  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   
2624 O  O   . HOH D   .   ? 1.2901 1.1151 1.0021 -0.0660 -0.0668 0.0327  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   
2625 O  O   . HOH D   .   ? 1.1029 0.9565 0.8453 -0.0650 -0.0722 0.0529  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   
2626 O  O   . HOH D   .   ? 1.3619 0.8158 1.0359 -0.1221 -0.1061 0.1189  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   
2627 O  O   . HOH D   .   ? 1.3885 1.0278 0.9713 0.1725  0.1823  0.1223  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   
2628 O  O   . HOH D   .   ? 1.5711 1.1366 0.7467 0.3084  0.2650  0.0351  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   
2629 O  O   . HOH D   .   ? 1.3203 0.8121 0.9533 -0.1529 -0.1269 0.0744  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   
2630 O  O   . HOH D   .   ? 1.2622 1.1202 1.1752 -0.1750 -0.1573 0.2400  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   
2631 O  O   . HOH D   .   ? 1.2859 0.7692 0.9462 -0.2162 -0.1684 0.1517  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   
2632 O  O   . HOH D   .   ? 1.4924 1.3925 1.2730 0.3308  0.3073  0.3571  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   
2633 O  O   . HOH D   .   ? 1.6164 1.2097 1.3319 -0.2425 -0.1913 0.1774  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   
2634 O  O   . HOH D   .   ? 1.7483 0.9469 1.2126 -0.2140 -0.1445 0.1199  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   
2635 O  O   . HOH D   .   ? 1.7152 1.0069 1.1916 -0.1638 -0.1175 0.0488  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   
2636 O  O   . HOH D   .   ? 1.8509 1.1121 1.2632 -0.2418 -0.1648 0.0585  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   
2637 O  O   . HOH D   .   ? 1.2776 1.2036 1.2246 -0.2300 -0.1939 0.3115  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   
2638 O  O   . HOH D   .   ? 1.1504 1.0956 1.1256 -0.2135 -0.1837 0.3260  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   
2639 O  O   . HOH D   .   ? 1.9319 0.9110 1.2106 -0.2671 -0.1586 0.1090  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   
2640 O  O   . HOH D   .   ? 1.9433 1.0055 1.2541 -0.0804 -0.0381 0.0117  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   
2641 O  O   . HOH D   .   ? 1.9629 0.6978 0.9452 -0.2526 -0.1195 0.0006  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   
2642 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9377 0.7929 0.6910 -0.0046 -0.0289 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   
2643 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5958 1.1047 0.9048 -0.2768 -0.1419 0.0694  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   
2644 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9136 0.8630 0.6888 0.0085  -0.0193 0.0023  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   
2645 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5742 0.9767 0.7816 -0.2962 -0.1409 0.0580  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   
2646 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0180 0.6932 0.6380 0.1776  0.1773  0.1320  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   
2647 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.3618 0.5873 0.5498 0.0149  0.1066  0.0032  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   
2648 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0135 0.7716 0.6524 -0.0851 -0.0656 0.0206  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   
2649 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5407 1.2712 0.8072 0.4872  0.3998  0.1793  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   
2650 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8198 0.7609 0.6022 0.0118  -0.0114 0.0148  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   
2651 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.3726 0.9544 0.8691 -0.0555 -0.0114 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   
2652 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8829 0.7289 0.6076 -0.0469 -0.0537 0.0181  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   
2653 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.1198 0.7726 0.6944 -0.0628 -0.0384 0.0138  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   
2654 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8471 0.8671 0.6412 0.0276  -0.0121 0.0306  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   
2655 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9960 0.8003 0.8981 -0.0147 -0.0543 0.1334  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   
2656 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.7105 0.8055 0.5303 -0.1326 -0.1210 0.1856  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   
2657 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0385 0.8372 0.7555 -0.0354 -0.0457 0.0063  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   
2658 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0227 0.8132 0.8133 0.0044  -0.0347 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   
2659 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9631 1.0745 0.8553 0.1287  0.0496  0.1695  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   
2660 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9054 0.8975 0.6883 0.0149  -0.0179 0.0139  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   
2661 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.4075 1.1661 1.0972 -0.0117 -0.0186 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   
2662 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8552 1.0981 0.8200 0.1397  0.0553  0.2588  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   
2663 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8742 0.7077 0.7177 0.0080  -0.0187 0.1282  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   
2664 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0523 0.8970 0.6064 -0.3009 -0.2005 0.1703  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   
2665 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9712 0.8720 0.8778 -0.0195 -0.0437 0.1471  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   
2666 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2645 0.9530 1.0730 -0.0324 -0.0620 0.0708  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   
2667 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5767 0.9014 0.9581 -0.0124 -0.0070 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   
2668 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0594 1.1795 0.8389 -0.1948 -0.1473 0.2198  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   
2669 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5410 1.3277 1.2613 -0.0155 -0.0303 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   
2670 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.1817 1.0235 0.9269 0.1372  0.0638  0.0459  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   
2671 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5068 0.9761 0.9389 0.0877  0.1211  0.0376  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   
2672 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9918 0.7888 0.7547 0.0034  -0.0233 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   
2673 O  O   . HOH D-2 .   ? 2.1156 1.1753 1.1822 -0.0356 0.0137  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   
2674 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8863 0.8322 0.5637 0.0511  0.0114  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   
2675 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.1817 0.9837 0.8427 -0.1060 -0.0854 0.0460  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   
2676 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0815 0.8333 0.7593 0.0582  0.0104  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   
2677 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5374 0.7264 0.7090 0.0952  0.1788  0.0303  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   
2678 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9836 1.3077 1.0606 -0.0728 -0.0706 0.3852  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   
2679 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8002 0.7892 0.6188 0.1200  0.0467  0.0898  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   
2680 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2267 0.6629 0.6288 0.1013  0.1470  0.0492  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   
2681 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9093 0.9102 0.7045 0.0104  -0.0229 0.0307  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   
2682 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0698 0.8868 0.7799 -0.0476 -0.0522 0.0126  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   
2683 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.8810 0.6824 0.6651 0.0044  -0.0330 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   
2684 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0298 1.0062 0.8043 -0.0179 -0.0333 0.0376  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   
2685 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.1116 1.0045 0.9052 -0.0111 -0.0439 0.0337  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   
2686 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0806 1.0403 0.9930 0.0549  0.0288  0.2133  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   
2687 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2427 1.0053 0.9187 -0.0404 -0.0397 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   
2688 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.7434 0.5449 0.5319 0.0011  -0.0175 0.1192  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   
2689 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.7514 0.6196 0.5249 0.0091  -0.0166 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   
2690 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.0204 0.8130 0.7308 -0.0591 -0.0626 0.0367  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   
2691 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2835 1.0964 0.8153 -0.2906 -0.1808 0.1589  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   
2692 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5830 0.6898 0.6171 -0.1529 0.0121  0.0238  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   
2693 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2605 1.0519 0.9660 0.2667  0.2524  0.2539  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   
2694 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9929 0.8398 0.7417 -0.0319 -0.0495 0.0162  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   
2695 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2295 1.7293 1.2043 -0.2870 -0.2307 0.4890  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   
2696 O  O   . HOH D-2 .   ? 0.9497 1.1583 0.9300 -0.0583 -0.0614 0.2638  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   
2697 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2901 1.1151 1.0021 -0.0660 -0.0668 0.0327  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   
2698 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.1029 0.9565 0.8453 -0.0650 -0.0722 0.0529  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   
2699 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.3619 0.8158 1.0359 -0.1221 -0.1061 0.1189  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   
2700 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.3885 1.0278 0.9713 0.1725  0.1823  0.1223  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   
2701 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.5711 1.1366 0.7467 0.3084  0.2650  0.0351  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   
2702 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.3203 0.8121 0.9533 -0.1529 -0.1269 0.0744  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   
2703 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2622 1.1202 1.1752 -0.1750 -0.1573 0.2400  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   
2704 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2859 0.7692 0.9462 -0.2162 -0.1684 0.1517  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   
2705 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.4924 1.3925 1.2730 0.3308  0.3073  0.3571  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   
2706 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.6164 1.2097 1.3319 -0.2425 -0.1913 0.1774  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   
2707 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.7483 0.9469 1.2126 -0.2140 -0.1445 0.1199  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   
2708 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.7152 1.0069 1.1916 -0.1638 -0.1175 0.0488  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   
2709 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.8509 1.1121 1.2632 -0.2418 -0.1648 0.0585  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   
2710 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.2776 1.2036 1.2246 -0.2300 -0.1939 0.3115  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   
2711 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.1504 1.0956 1.1256 -0.2135 -0.1837 0.3260  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   
2712 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.9319 0.9110 1.2106 -0.2671 -0.1586 0.1090  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   
2713 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.9433 1.0055 1.2541 -0.0804 -0.0381 0.0117  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   
2714 O  O   . HOH D-2 .   ? 1.9629 0.6978 0.9452 -0.2526 -0.1195 0.0006  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   
# 
