data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Hong, M." 1 ? 
"Park, J." 2 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of Transcriptional regulator from Bacillus subtilis (strain 168)" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "TRANSCRIPTION FACTOR, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Biochem.Biophys.Res.Commun. 
_citation.journal_id_ASTM           BBRCA9 
_citation.journal_id_CSD            0146 
_citation.journal_id_ISSN           1090-2104 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            607 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                146 
_citation.page_last                 151 
_citation.title                     "Structure-based molecular characterization of the YetL transcription factor from Bacillus subtilis." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bbrc.2022.03.133 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35367827 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Park, J." 1 ? 
primary "Kim, J."  2 ? 
primary "Choi, Z." 3 ? 
primary "Hong, M." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;(MSE)ELKHLPKYKHITEHAETYANIDAGSLELFLSLFDISKK(MSE)NHV(MSE)EHYFAGRGLSEGKFKIL(MSE)LL
FDAKDHRLSPTELAKRSNVTKATITGLLDGLARDGFVSRRHHTEDKRKISIELTTEGKARLEQFLPGHFSKISAV(MSE)
ENYSDEEKD(MSE)FVK(MSE)LGDLFERLSVFKD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MELKHLPKYKHITEHAETYANIDAGSLELFLSLFDISKKMNHVMEHYFAGRGLSEGKFKILMLLFDAKDHRLSPTELAKR
SNVTKATITGLLDGLARDGFVSRRHHTEDKRKISIELTTEGKARLEQFLPGHFSKISAVMENYSDEEKDMFVKMLGDLFE
RLSVFKD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 Y,A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MSE n 
1 2   GLU n 
1 3   LEU n 
1 4   LYS n 
1 5   HIS n 
1 6   LEU n 
1 7   PRO n 
1 8   LYS n 
1 9   TYR n 
1 10  LYS n 
1 11  HIS n 
1 12  ILE n 
1 13  THR n 
1 14  GLU n 
1 15  HIS n 
1 16  ALA n 
1 17  GLU n 
1 18  THR n 
1 19  TYR n 
1 20  ALA n 
1 21  ASN n 
1 22  ILE n 
1 23  ASP n 
1 24  ALA n 
1 25  GLY n 
1 26  SER n 
1 27  LEU n 
1 28  GLU n 
1 29  LEU n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  SER n 
1 33  LEU n 
1 34  PHE n 
1 35  ASP n 
1 36  ILE n 
1 37  SER n 
1 38  LYS n 
1 39  LYS n 
1 40  MSE n 
1 41  ASN n 
1 42  HIS n 
1 43  VAL n 
1 44  MSE n 
1 45  GLU n 
1 46  HIS n 
1 47  TYR n 
1 48  PHE n 
1 49  ALA n 
1 50  GLY n 
1 51  ARG n 
1 52  GLY n 
1 53  LEU n 
1 54  SER n 
1 55  GLU n 
1 56  GLY n 
1 57  LYS n 
1 58  PHE n 
1 59  LYS n 
1 60  ILE n 
1 61  LEU n 
1 62  MSE n 
1 63  LEU n 
1 64  LEU n 
1 65  PHE n 
1 66  ASP n 
1 67  ALA n 
1 68  LYS n 
1 69  ASP n 
1 70  HIS n 
1 71  ARG n 
1 72  LEU n 
1 73  SER n 
1 74  PRO n 
1 75  THR n 
1 76  GLU n 
1 77  LEU n 
1 78  ALA n 
1 79  LYS n 
1 80  ARG n 
1 81  SER n 
1 82  ASN n 
1 83  VAL n 
1 84  THR n 
1 85  LYS n 
1 86  ALA n 
1 87  THR n 
1 88  ILE n 
1 89  THR n 
1 90  GLY n 
1 91  LEU n 
1 92  LEU n 
1 93  ASP n 
1 94  GLY n 
1 95  LEU n 
1 96  ALA n 
1 97  ARG n 
1 98  ASP n 
1 99  GLY n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 ARG n 
1 104 ARG n 
1 105 HIS n 
1 106 HIS n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 LYS n 
1 111 ARG n 
1 112 LYS n 
1 113 ILE n 
1 114 SER n 
1 115 ILE n 
1 116 GLU n 
1 117 LEU n 
1 118 THR n 
1 119 THR n 
1 120 GLU n 
1 121 GLY n 
1 122 LYS n 
1 123 ALA n 
1 124 ARG n 
1 125 LEU n 
1 126 GLU n 
1 127 GLN n 
1 128 PHE n 
1 129 LEU n 
1 130 PRO n 
1 131 GLY n 
1 132 HIS n 
1 133 PHE n 
1 134 SER n 
1 135 LYS n 
1 136 ILE n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 VAL n 
1 140 MSE n 
1 141 GLU n 
1 142 ASN n 
1 143 TYR n 
1 144 SER n 
1 145 ASP n 
1 146 GLU n 
1 147 GLU n 
1 148 LYS n 
1 149 ASP n 
1 150 MSE n 
1 151 PHE n 
1 152 VAL n 
1 153 LYS n 
1 154 MSE n 
1 155 LEU n 
1 156 GLY n 
1 157 ASP n 
1 158 LEU n 
1 159 PHE n 
1 160 GLU n 
1 161 ARG n 
1 162 LEU n 
1 163 SER n 
1 164 VAL n 
1 165 PHE n 
1 166 LYS n 
1 167 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Uncharacterized HTH-type transcriptional regulator YetL" 19581.473 2 ? ? ? ? 
2 water   nat water                                                     18.015    6 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MSE 1   1   ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 2   GLU 2   2   2   GLU GLU Y ? n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU Y ? n 
A 1 4   LYS 4   4   4   LYS LYS Y ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS Y ? n 
A 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU Y ? n 
A 1 7   PRO 7   7   7   PRO PRO Y ? n 
A 1 8   LYS 8   8   8   LYS LYS Y ? n 
A 1 9   TYR 9   9   9   TYR TYR Y ? n 
A 1 10  LYS 10  10  10  LYS LYS Y ? n 
A 1 11  HIS 11  11  11  HIS HIS Y ? n 
A 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE Y ? n 
A 1 13  THR 13  13  13  THR THR Y ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU Y ? n 
A 1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS Y ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA Y ? n 
A 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU Y ? n 
A 1 18  THR 18  18  18  THR THR Y ? n 
A 1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR Y ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA Y ? n 
A 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN Y ? n 
A 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE Y ? n 
A 1 23  ASP 23  23  23  ASP ASP Y ? n 
A 1 24  ALA 24  24  24  ALA ALA Y ? n 
A 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY Y ? n 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER Y ? n 
A 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU Y ? n 
A 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU Y ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU Y ? n 
A 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE Y ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU Y ? n 
A 1 32  SER 32  32  32  SER SER Y ? n 
A 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU Y ? n 
A 1 34  PHE 34  34  34  PHE PHE Y ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP Y ? n 
A 1 36  ILE 36  36  36  ILE ILE Y ? n 
A 1 37  SER 37  37  37  SER SER Y ? n 
A 1 38  LYS 38  38  38  LYS LYS Y ? n 
A 1 39  LYS 39  39  39  LYS LYS Y ? n 
A 1 40  MSE 40  40  40  MSE MSE Y ? n 
A 1 41  ASN 41  41  41  ASN ASN Y ? n 
A 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS Y ? n 
A 1 43  VAL 43  43  43  VAL VAL Y ? n 
A 1 44  MSE 44  44  44  MSE MSE Y ? n 
A 1 45  GLU 45  45  45  GLU GLU Y ? n 
A 1 46  HIS 46  46  46  HIS HIS Y ? n 
A 1 47  TYR 47  47  47  TYR TYR Y ? n 
A 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE Y ? n 
A 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA Y ? n 
A 1 50  GLY 50  50  50  GLY GLY Y ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG Y ? n 
A 1 52  GLY 52  52  52  GLY GLY Y ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU Y ? n 
A 1 54  SER 54  54  54  SER SER Y ? n 
A 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU Y ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY Y ? n 
A 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS Y ? n 
A 1 58  PHE 58  58  58  PHE PHE Y ? n 
A 1 59  LYS 59  59  59  LYS LYS Y ? n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE Y ? n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU Y ? n 
A 1 62  MSE 62  62  62  MSE MSE Y ? n 
A 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU Y ? n 
A 1 64  LEU 64  64  64  LEU LEU Y ? n 
A 1 65  PHE 65  65  65  PHE PHE Y ? n 
A 1 66  ASP 66  66  66  ASP ASP Y ? n 
A 1 67  ALA 67  67  67  ALA ALA Y ? n 
A 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS Y ? n 
A 1 69  ASP 69  69  69  ASP ASP Y ? n 
A 1 70  HIS 70  70  70  HIS HIS Y ? n 
A 1 71  ARG 71  71  71  ARG ARG Y ? n 
A 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU Y ? n 
A 1 73  SER 73  73  73  SER SER Y ? n 
A 1 74  PRO 74  74  74  PRO PRO Y ? n 
A 1 75  THR 75  75  75  THR THR Y ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU Y ? n 
A 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU Y ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA Y ? n 
A 1 79  LYS 79  79  79  LYS LYS Y ? n 
A 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG Y ? n 
A 1 81  SER 81  81  81  SER SER Y ? n 
A 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN Y ? n 
A 1 83  VAL 83  83  83  VAL VAL Y ? n 
A 1 84  THR 84  84  84  THR THR Y ? n 
A 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS Y ? n 
A 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA Y ? n 
A 1 87  THR 87  87  87  THR THR Y ? n 
A 1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE Y ? n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR Y ? n 
A 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY Y ? n 
A 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU Y ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU Y ? n 
A 1 93  ASP 93  93  93  ASP ASP Y ? n 
A 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY Y ? n 
A 1 95  LEU 95  95  95  LEU LEU Y ? n 
A 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA Y ? n 
A 1 97  ARG 97  97  97  ARG ARG Y ? n 
A 1 98  ASP 98  98  98  ASP ASP Y ? n 
A 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY Y ? n 
A 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE Y ? n 
A 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL Y ? n 
A 1 102 SER 102 102 102 SER SER Y ? n 
A 1 103 ARG 103 103 103 ARG ARG Y ? n 
A 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG Y ? n 
A 1 105 HIS 105 105 105 HIS HIS Y ? n 
A 1 106 HIS 106 106 ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 107 THR 107 107 ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 109 ASP 109 109 ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 110 LYS 110 110 ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 111 ARG 111 111 ?   ?   ?   Y ? n 
A 1 112 LYS 112 112 112 LYS LYS Y ? n 
A 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE Y ? n 
A 1 114 SER 114 114 114 SER SER Y ? n 
A 1 115 ILE 115 115 115 ILE ILE Y ? n 
A 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU Y ? n 
A 1 117 LEU 117 117 117 LEU LEU Y ? n 
A 1 118 THR 118 118 118 THR THR Y ? n 
A 1 119 THR 119 119 119 THR THR Y ? n 
A 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU Y ? n 
A 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY Y ? n 
A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS Y ? n 
A 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA Y ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG Y ? n 
A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU Y ? n 
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU Y ? n 
A 1 127 GLN 127 127 127 GLN GLN Y ? n 
A 1 128 PHE 128 128 128 PHE PHE Y ? n 
A 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU Y ? n 
A 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO Y ? n 
A 1 131 GLY 131 131 131 GLY GLY Y ? n 
A 1 132 HIS 132 132 132 HIS HIS Y ? n 
A 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE Y ? n 
A 1 134 SER 134 134 134 SER SER Y ? n 
A 1 135 LYS 135 135 135 LYS LYS Y ? n 
A 1 136 ILE 136 136 136 ILE ILE Y ? n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER Y ? n 
A 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA Y ? n 
A 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL Y ? n 
A 1 140 MSE 140 140 140 MSE MSE Y ? n 
A 1 141 GLU 141 141 141 GLU GLU Y ? n 
A 1 142 ASN 142 142 142 ASN ASN Y ? n 
A 1 143 TYR 143 143 143 TYR TYR Y ? n 
A 1 144 SER 144 144 144 SER SER Y ? n 
A 1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP Y ? n 
A 1 146 GLU 146 146 146 GLU GLU Y ? n 
A 1 147 GLU 147 147 147 GLU GLU Y ? n 
A 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS Y ? n 
A 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP Y ? n 
A 1 150 MSE 150 150 150 MSE MSE Y ? n 
A 1 151 PHE 151 151 151 PHE PHE Y ? n 
A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL Y ? n 
A 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS Y ? n 
A 1 154 MSE 154 154 154 MSE MSE Y ? n 
A 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU Y ? n 
A 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY Y ? n 
A 1 157 ASP 157 157 157 ASP ASP Y ? n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU Y ? n 
A 1 159 PHE 159 159 159 PHE PHE Y ? n 
A 1 160 GLU 160 160 160 GLU GLU Y ? n 
A 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG Y ? n 
A 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU Y ? n 
A 1 163 SER 163 163 163 SER SER Y ? n 
A 1 164 VAL 164 164 164 VAL VAL Y ? n 
A 1 165 PHE 165 165 165 PHE PHE Y ? n 
A 1 166 LYS 166 166 166 LYS LYS Y ? n 
A 1 167 ASP 167 167 167 ASP ASP Y ? n 
B 1 1   MSE 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 2   GLU 2   2   2   GLU GLU A ? n 
B 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A ? n 
B 1 4   LYS 4   4   4   LYS LYS A ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
B 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU A ? n 
B 1 7   PRO 7   7   7   PRO PRO A ? n 
B 1 8   LYS 8   8   8   LYS LYS A ? n 
B 1 9   TYR 9   9   9   TYR TYR A ? n 
B 1 10  LYS 10  10  10  LYS LYS A ? n 
B 1 11  HIS 11  11  11  HIS HIS A ? n 
B 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A ? n 
B 1 13  THR 13  13  13  THR THR A ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
B 1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS A ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
B 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A ? n 
B 1 18  THR 18  18  18  THR THR A ? n 
B 1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR A ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
B 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A ? n 
B 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A ? n 
B 1 23  ASP 23  23  23  ASP ASP A ? n 
B 1 24  ALA 24  24  24  ALA ALA A ? n 
B 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A ? n 
B 1 26  SER 26  26  26  SER SER A ? n 
B 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A ? n 
B 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU A ? n 
B 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
B 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE A ? n 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
B 1 32  SER 32  32  32  SER SER A ? n 
B 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A ? n 
B 1 34  PHE 34  34  34  PHE PHE A ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
B 1 36  ILE 36  36  36  ILE ILE A ? n 
B 1 37  SER 37  37  37  SER SER A ? n 
B 1 38  LYS 38  38  38  LYS LYS A ? n 
B 1 39  LYS 39  39  39  LYS LYS A ? n 
B 1 40  MSE 40  40  40  MSE MSE A ? n 
B 1 41  ASN 41  41  41  ASN ASN A ? n 
B 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A ? n 
B 1 43  VAL 43  43  43  VAL VAL A ? n 
B 1 44  MSE 44  44  44  MSE MSE A ? n 
B 1 45  GLU 45  45  45  GLU GLU A ? n 
B 1 46  HIS 46  46  46  HIS HIS A ? n 
B 1 47  TYR 47  47  47  TYR TYR A ? n 
B 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE A ? n 
B 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA A ? n 
B 1 50  GLY 50  50  50  GLY GLY A ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
B 1 52  GLY 52  52  52  GLY GLY A ? n 
B 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
B 1 54  SER 54  54  54  SER SER A ? n 
B 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A ? n 
B 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
B 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS A ? n 
B 1 58  PHE 58  58  58  PHE PHE A ? n 
B 1 59  LYS 59  59  59  LYS LYS A ? n 
B 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A ? n 
B 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A ? n 
B 1 62  MSE 62  62  62  MSE MSE A ? n 
B 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU A ? n 
B 1 64  LEU 64  64  64  LEU LEU A ? n 
B 1 65  PHE 65  65  65  PHE PHE A ? n 
B 1 66  ASP 66  66  66  ASP ASP A ? n 
B 1 67  ALA 67  67  67  ALA ALA A ? n 
B 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A ? n 
B 1 69  ASP 69  69  69  ASP ASP A ? n 
B 1 70  HIS 70  70  70  HIS HIS A ? n 
B 1 71  ARG 71  71  71  ARG ARG A ? n 
B 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A ? n 
B 1 73  SER 73  73  73  SER SER A ? n 
B 1 74  PRO 74  74  74  PRO PRO A ? n 
B 1 75  THR 75  75  75  THR THR A ? n 
B 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
B 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
B 1 79  LYS 79  79  79  LYS LYS A ? n 
B 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A ? n 
B 1 81  SER 81  81  81  SER SER A ? n 
B 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN A ? n 
B 1 83  VAL 83  83  83  VAL VAL A ? n 
B 1 84  THR 84  84  84  THR THR A ? n 
B 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS A ? n 
B 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A ? n 
B 1 87  THR 87  87  87  THR THR A ? n 
B 1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A ? n 
B 1 89  THR 89  89  89  THR THR A ? n 
B 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY A ? n 
B 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
B 1 93  ASP 93  93  93  ASP ASP A ? n 
B 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A ? n 
B 1 95  LEU 95  95  95  LEU LEU A ? n 
B 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A ? n 
B 1 97  ARG 97  97  97  ARG ARG A ? n 
B 1 98  ASP 98  98  98  ASP ASP A ? n 
B 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A ? n 
B 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A ? n 
B 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A ? n 
B 1 102 SER 102 102 102 SER SER A ? n 
B 1 103 ARG 103 103 103 ARG ARG A ? n 
B 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A ? n 
B 1 105 HIS 105 105 105 HIS HIS A ? n 
B 1 106 HIS 106 106 106 HIS HIS A ? n 
B 1 107 THR 107 107 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 109 ASP 109 109 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 110 LYS 110 110 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG A ? n 
B 1 112 LYS 112 112 112 LYS LYS A ? n 
B 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE A ? n 
B 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n 
B 1 115 ILE 115 115 115 ILE ILE A ? n 
B 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A ? n 
B 1 117 LEU 117 117 117 LEU LEU A ? n 
B 1 118 THR 118 118 118 THR THR A ? n 
B 1 119 THR 119 119 119 THR THR A ? n 
B 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A ? n 
B 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY A ? n 
B 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A ? n 
B 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A ? n 
B 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
B 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n 
B 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n 
B 1 127 GLN 127 127 127 GLN GLN A ? n 
B 1 128 PHE 128 128 128 PHE PHE A ? n 
B 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU A ? n 
B 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO A ? n 
B 1 131 GLY 131 131 131 GLY GLY A ? n 
B 1 132 HIS 132 132 132 HIS HIS A ? n 
B 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE A ? n 
B 1 134 SER 134 134 134 SER SER A ? n 
B 1 135 LYS 135 135 135 LYS LYS A ? n 
B 1 136 ILE 136 136 136 ILE ILE A ? n 
B 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n 
B 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A ? n 
B 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL A ? n 
B 1 140 MSE 140 140 140 MSE MSE A ? n 
B 1 141 GLU 141 141 141 GLU GLU A ? n 
B 1 142 ASN 142 142 142 ASN ASN A ? n 
B 1 143 TYR 143 143 143 TYR TYR A ? n 
B 1 144 SER 144 144 144 SER SER A ? n 
B 1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP A ? n 
B 1 146 GLU 146 146 146 GLU GLU A ? n 
B 1 147 GLU 147 147 147 GLU GLU A ? n 
B 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A ? n 
B 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP A ? n 
B 1 150 MSE 150 150 150 MSE MSE A ? n 
B 1 151 PHE 151 151 151 PHE PHE A ? n 
B 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A ? n 
B 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A ? n 
B 1 154 MSE 154 154 154 MSE MSE A ? n 
B 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU A ? n 
B 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A ? n 
B 1 157 ASP 157 157 157 ASP ASP A ? n 
B 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A ? n 
B 1 159 PHE 159 159 159 PHE PHE A ? n 
B 1 160 GLU 160 160 160 GLU GLU A ? n 
B 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A ? n 
B 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU A ? n 
B 1 163 SER 163 163 163 SER SER A ? n 
B 1 164 VAL 164 164 164 VAL VAL A ? n 
B 1 165 PHE 165 165 165 PHE PHE A ? n 
B 1 166 LYS 166 166 166 LYS LYS A ? n 
B 1 167 ASP 167 167 ?   ?   ?   A ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 HOH 1 201 5 HOH HOH Y ? 
C 2 HOH 2 202 2 HOH HOH Y ? 
C 2 HOH 3 203 4 HOH HOH Y ? 
C 2 HOH 4 204 3 HOH HOH Y ? 
D 2 HOH 1 201 1 HOH HOH A ? 
D 2 HOH 2 202 6 HOH HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 TYR A 9   ? ALA A 20  ? TYR Y 9   ALA Y 20  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 23  ? GLY A 50  ? ASP Y 23  GLY Y 50  1 ? 28 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A 54  ? ALA A 67  ? SER Y 54  ALA Y 67  1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 73  ? ASN A 82  ? SER Y 73  ASN Y 82  1 ? 10 
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 84  ? ASP A 98  ? THR Y 84  ASP Y 98  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 118 ? MSE A 140 ? THR Y 118 MSE Y 140 1 ? 23 
HELX_P HELX_P7  AA7 SER A 144 ? LEU A 162 ? SER Y 144 LEU Y 162 1 ? 19 
HELX_P HELX_P8  AA8 SER A 163 ? LYS A 166 ? SER Y 163 LYS Y 166 5 ? 4  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR B 9   ? GLU B 17  ? TYR A 9   GLU A 17  1 ? 9  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 23  ? GLY B 50  ? ASP A 23  GLY A 50  1 ? 28 
HELX_P HELX_P11 AB2 SER B 54  ? ALA B 67  ? SER A 54  ALA A 67  1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 AB3 SER B 73  ? SER B 81  ? SER A 73  SER A 81  1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 THR B 84  ? ASP B 98  ? THR A 84  ASP A 98  1 ? 15 
HELX_P HELX_P14 AB5 THR B 118 ? MSE B 140 ? THR A 118 MSE A 140 1 ? 23 
HELX_P HELX_P15 AB6 SER B 144 ? LEU B 162 ? SER A 144 LEU A 162 1 ? 19 
HELX_P HELX_P16 AB7 SER B 163 ? LYS B 166 ? SER A 163 LYS A 166 5 ? 4  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 71  ? LEU A 72  ? ARG Y 71  LEU Y 72  
AA1 2 SER A 114 ? LEU A 117 ? SER Y 114 LEU Y 117 
AA1 3 VAL A 101 ? ARG A 104 ? VAL Y 101 ARG Y 104 
AA2 1 ARG B 71  ? LEU B 72  ? ARG A 71  LEU A 72  
AA2 2 ILE B 113 ? LEU B 117 ? ILE A 113 LEU A 117 
AA2 3 VAL B 101 ? HIS B 105 ? VAL A 101 HIS A 105 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021655 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013064 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011253 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C  ? ? 3.54356  2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N  ? ? 4.01032  2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O  ? ? 7.96527  ?       ? ? 9.05267  ?        ? ? 0.0 "1-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
SE ? ? 26.02326 7.89457 ? ? 1.54240  29.12501 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A Y A Y 1 
1 B A B A 1 
2 C Y C Y 1 
2 D A D A 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 72  ? N LEU Y 72  O ILE A 115 ? O ILE Y 115 
AA1 2 3 O SER A 114 ? O SER Y 114 N ARG A 104 ? N ARG Y 104 
AA2 1 2 N LEU B 72  ? N LEU A 72  O ILE B 115 ? O ILE A 115 
AA2 2 3 O SER B 114 ? O SER A 114 N ARG B 104 ? N ARG A 104 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLU A 1 2   ? -0.552 3.053   -10.951 1.000 143.66616 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLU A 1 2   ? -0.572 4.360   -10.297 1.000 140.05721 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLU A 1 2   ? -0.965 5.480   -11.275 1.000 134.18717 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y C   1 
ATOM   4    O  O   . GLU A 1 2   ? -1.788 6.334   -10.950 1.000 134.28793 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y O   1 
ATOM   5    C  CB  . GLU A 1 2   ? 0.788  4.647   -9.647  1.000 134.18637 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CB  1 
ATOM   6    C  CG  . GLU A 1 2   ? 1.997  4.308   -10.500 1.000 125.71278 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CG  1 
ATOM   7    C  CD  . GLU A 1 2   ? 3.272  4.234   -9.678  1.000 127.87538 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CD  1 
ATOM   8    O  OE1 . GLU A 1 2   ? 3.356  3.357   -8.788  1.000 130.48968 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y OE1 1 
ATOM   9    O  OE2 . GLU A 1 2   ? 4.184  5.060   -9.913  1.000 124.15844 ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y OE2 1 
ATOM   10   N  N   . LEU A 1 3   ? -0.361 5.477   -12.459 1.000 128.67182 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y N   1 
ATOM   11   C  CA  . LEU A 1 3   ? -0.679 6.409   -13.532 1.000 120.58312 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CA  1 
ATOM   12   C  C   . LEU A 1 3   ? -1.584 5.738   -14.562 1.000 120.49470 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y C   1 
ATOM   13   O  O   . LEU A 1 3   ? -1.767 4.518   -14.568 1.000 128.19217 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y O   1 
ATOM   14   C  CB  . LEU A 1 3   ? 0.595  6.937   -14.200 1.000 112.49693 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CB  1 
ATOM   15   C  CG  . LEU A 1 3   ? 0.967  8.363   -13.789 1.000 106.81974 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CG  1 
ATOM   16   C  CD1 . LEU A 1 3   ? 1.859  9.009   -14.826 1.000 100.53765 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CD1 1 
ATOM   17   C  CD2 . LEU A 1 3   ? -0.296 9.202   -13.553 1.000 107.73552 ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CD2 1 
ATOM   18   N  N   . LYS A 1 4   ? -2.181 6.560   -15.425 1.000 111.13061 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y N   1 
ATOM   19   C  CA  . LYS A 1 4   ? -3.101 6.051   -16.435 1.000 107.16880 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CA  1 
ATOM   20   C  C   . LYS A 1 4   ? -2.398 5.714   -17.755 1.000 95.92361  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y C   1 
ATOM   21   O  O   . LYS A 1 4   ? -2.511 4.592   -18.257 1.000 93.44814  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y O   1 
ATOM   22   C  CB  . LYS A 1 4   ? -4.196 7.098   -16.671 1.000 111.28788 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CB  1 
ATOM   23   C  CG  . LYS A 1 4   ? -3.658 8.540   -16.669 1.000 112.77088 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CG  1 
ATOM   24   C  CD  . LYS A 1 4   ? -4.754 9.576   -16.881 1.000 120.92621 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CD  1 
ATOM   25   C  CE  . LYS A 1 4   ? -4.460 10.462  -18.096 1.000 121.03683 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CE  1 
ATOM   26   N  NZ  . LYS A 1 4   ? -5.663 11.285  -18.454 1.000 123.72858 ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y NZ  1 
ATOM   27   N  N   . HIS A 1 5   ? -1.622 6.651   -18.295 1.000 87.38885  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y N   1 
ATOM   28   C  CA  . HIS A 1 5   ? -0.921 6.480   -19.559 1.000 85.35714  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CA  1 
ATOM   29   C  C   . HIS A 1 5   ? 0.525  6.919   -19.413 1.000 86.11535  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y C   1 
ATOM   30   O  O   . HIS A 1 5   ? 0.869  7.697   -18.519 1.000 90.77227  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y O   1 
ATOM   31   C  CB  . HIS A 1 5   ? -1.544 7.274   -20.698 1.000 86.54630  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CB  1 
ATOM   32   C  CG  . HIS A 1 5   ? -2.900 6.798   -21.100 1.000 94.81054  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CG  1 
ATOM   33   N  ND1 . HIS A 1 5   ? -4.025 7.010   -20.332 1.000 97.10422  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y ND1 1 
ATOM   34   C  CD2 . HIS A 1 5   ? -3.311 6.123   -22.197 1.000 97.10816  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CD2 1 
ATOM   35   C  CE1 . HIS A 1 5   ? -5.072 6.487   -20.942 1.000 101.98334 ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CE1 1 
ATOM   36   N  NE2 . HIS A 1 5   ? -4.666 5.942   -22.074 1.000 101.72314 ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y NE2 1 
ATOM   37   N  N   . LEU A 1 6   ? 1.376  6.366   -20.270 1.000 86.13096  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y N   1 
ATOM   38   C  CA  . LEU A 1 6   ? 2.786  6.705   -20.238 1.000 82.28227  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CA  1 
ATOM   39   C  C   . LEU A 1 6   ? 2.931  8.183   -20.562 1.000 88.95488  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y C   1 
ATOM   40   O  O   . LEU A 1 6   ? 2.363  8.645   -21.565 1.000 93.10257  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y O   1 
ATOM   41   C  CB  . LEU A 1 6   ? 3.577  5.875   -21.242 1.000 71.64771  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CB  1 
ATOM   42   C  CG  . LEU A 1 6   ? 5.087  6.130   -21.224 1.000 73.24442  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CG  1 
ATOM   43   C  CD1 . LEU A 1 6   ? 5.716  5.607   -19.922 1.000 70.32015  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CD1 1 
ATOM   44   C  CD2 . LEU A 1 6   ? 5.778  5.555   -22.456 1.000 69.32227  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CD2 1 
ATOM   45   N  N   . PRO A 1 7   ? 3.649  8.960   -19.763 1.000 87.88946  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y N   1 
ATOM   46   C  CA  . PRO A 1 7   ? 3.756  10.393  -20.041 1.000 89.82244  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CA  1 
ATOM   47   C  C   . PRO A 1 7   ? 4.620  10.629  -21.264 1.000 89.11065  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y C   1 
ATOM   48   O  O   . PRO A 1 7   ? 5.692  10.035  -21.415 1.000 96.47958  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y O   1 
ATOM   49   C  CB  . PRO A 1 7   ? 4.395  10.960  -18.771 1.000 88.49494  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CB  1 
ATOM   50   C  CG  . PRO A 1 7   ? 3.979  9.973   -17.695 1.000 86.78714  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CG  1 
ATOM   51   C  CD  . PRO A 1 7   ? 4.015  8.641   -18.369 1.000 87.21552  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CD  1 
ATOM   52   N  N   . LYS A 1 8   ? 4.136  11.493  -22.144 1.000 79.23457  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y N   1 
ATOM   53   C  CA  . LYS A 1 8   ? 4.898  11.851  -23.327 1.000 82.74910  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CA  1 
ATOM   54   C  C   . LYS A 1 8   ? 5.881  12.963  -23.000 1.000 85.09474  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y C   1 
ATOM   55   O  O   . LYS A 1 8   ? 5.550  13.922  -22.299 1.000 84.95798  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y O   1 
ATOM   56   C  CB  . LYS A 1 8   ? 3.938  12.267  -24.438 1.000 85.77776  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CB  1 
ATOM   57   C  CG  . LYS A 1 8   ? 2.672  11.414  -24.410 1.000 89.22010  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CG  1 
ATOM   58   C  CD  . LYS A 1 8   ? 1.829  11.544  -25.664 1.000 92.05455  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CD  1 
ATOM   59   C  CE  . LYS A 1 8   ? 0.843  10.391  -25.715 1.000 95.29322  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CE  1 
ATOM   60   N  NZ  . LYS A 1 8   ? -0.336 10.629  -26.590 1.000 104.77937 ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y NZ  1 
ATOM   61   N  N   . TYR A 1 9   ? 7.094  12.842  -23.537 1.000 85.74146  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y N   1 
ATOM   62   C  CA  . TYR A 1 9   ? 8.182  13.726  -23.144 1.000 79.47600  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CA  1 
ATOM   63   C  C   . TYR A 1 9   ? 8.790  14.543  -24.277 1.000 80.53157  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y C   1 
ATOM   64   O  O   . TYR A 1 9   ? 9.766  15.257  -24.028 1.000 83.45414  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y O   1 
ATOM   65   C  CB  . TYR A 1 9   ? 9.281  12.901  -22.471 1.000 70.65251  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CB  1 
ATOM   66   C  CG  . TYR A 1 9   ? 8.905  12.409  -21.088 1.000 74.14896  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CG  1 
ATOM   67   C  CD1 . TYR A 1 9   ? 8.875  13.276  -19.994 1.000 78.08130  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CD1 1 
ATOM   68   C  CD2 . TYR A 1 9   ? 8.580  11.081  -20.871 1.000 72.86264  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CD2 1 
ATOM   69   C  CE1 . TYR A 1 9   ? 8.536  12.820  -18.721 1.000 78.31756  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CE1 1 
ATOM   70   C  CE2 . TYR A 1 9   ? 8.231  10.618  -19.598 1.000 70.88370  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CE2 1 
ATOM   71   C  CZ  . TYR A 1 9   ? 8.216  11.489  -18.529 1.000 72.83801  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CZ  1 
ATOM   72   O  OH  . TYR A 1 9   ? 7.871  11.033  -17.270 1.000 72.60845  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y OH  1 
ATOM   73   N  N   . LYS A 1 10  ? 8.264  14.474  -25.504 1.000 79.82832  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y N   1 
ATOM   74   C  CA  . LYS A 1 10  ? 8.978  15.085  -26.629 1.000 84.41519  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CA  1 
ATOM   75   C  C   . LYS A 1 10  ? 9.223  16.579  -26.410 1.000 87.50977  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y C   1 
ATOM   76   O  O   . LYS A 1 10  ? 10.276 17.105  -26.795 1.000 82.88629  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y O   1 
ATOM   77   C  CB  . LYS A 1 10  ? 8.223  14.847  -27.938 1.000 92.64195  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CB  1 
ATOM   78   C  CG  . LYS A 1 10  ? 9.001  14.012  -28.964 1.000 97.57859  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CG  1 
ATOM   79   C  CD  . LYS A 1 10  ? 9.176  14.751  -30.300 1.000 102.55910 ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CD  1 
ATOM   80   C  CE  . LYS A 1 10  ? 9.789  13.836  -31.356 1.000 103.60551 ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CE  1 
ATOM   81   N  NZ  . LYS A 1 10  ? 9.048  12.538  -31.445 1.000 105.14061 ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y NZ  1 
ATOM   82   N  N   . HIS A 1 11  ? 8.272  17.271  -25.777 1.000 91.11069  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y N   1 
ATOM   83   C  CA  . HIS A 1 11  ? 8.421  18.705  -25.528 1.000 94.74753  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CA  1 
ATOM   84   C  C   . HIS A 1 11  ? 9.540  18.972  -24.525 1.000 98.52044  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y C   1 
ATOM   85   O  O   . HIS A 1 11  ? 10.429 19.792  -24.783 1.000 92.55118  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y O   1 
ATOM   86   C  CB  . HIS A 1 11  ? 7.087  19.293  -25.056 1.000 93.72445  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CB  1 
ATOM   87   C  CG  . HIS A 1 11  ? 6.516  18.613  -23.848 1.000 93.79430  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CG  1 
ATOM   88   N  ND1 . HIS A 1 11  ? 6.133  17.290  -23.855 1.000 89.85115  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y ND1 1 
ATOM   89   C  CD2 . HIS A 1 11  ? 6.218  19.085  -22.611 1.000 95.16271  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CD2 1 
ATOM   90   C  CE1 . HIS A 1 11  ? 5.660  16.963  -22.665 1.000 91.70152  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CE1 1 
ATOM   91   N  NE2 . HIS A 1 11  ? 5.692  18.037  -21.895 1.000 94.34050  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y NE2 1 
ATOM   92   N  N   . ILE A 1 12  ? 9.515  18.295  -23.379 1.000 71.06599  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y N   1 
ATOM   93   C  CA  . ILE A 1 12  ? 10.570 18.501  -22.396 1.000 79.92897  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CA  1 
ATOM   94   C  C   . ILE A 1 12  ? 11.905 18.097  -22.996 1.000 84.41949  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y C   1 
ATOM   95   O  O   . ILE A 1 12  ? 12.937 18.750  -22.790 1.000 86.74212  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y O   1 
ATOM   96   C  CB  . ILE A 1 12  ? 10.252 17.688  -21.131 1.000 75.95725  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CB  1 
ATOM   97   C  CG1 . ILE A 1 12  ? 8.965  18.195  -20.480 1.000 86.49688  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CG1 1 
ATOM   98   C  CG2 . ILE A 1 12  ? 11.419 17.697  -20.157 1.000 70.54517  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CG2 1 
ATOM   99   C  CD1 . ILE A 1 12  ? 8.513  17.326  -19.316 1.000 91.47544  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CD1 1 
ATOM   100  N  N   . THR A 1 13  ? 11.877 17.038  -23.793 1.000 85.13423  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y N   1 
ATOM   101  C  CA  . THR A 1 13  ? 13.065 16.459  -24.397 1.000 82.83009  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y CA  1 
ATOM   102  C  C   . THR A 1 13  ? 13.687 17.376  -25.440 1.000 87.08233  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y C   1 
ATOM   103  O  O   . THR A 1 13  ? 14.887 17.668  -25.385 1.000 88.26226  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y O   1 
ATOM   104  C  CB  . THR A 1 13  ? 12.677 15.127  -25.018 1.000 79.88413  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y CB  1 
ATOM   105  O  OG1 . THR A 1 13  ? 12.598 14.133  -23.992 1.000 81.26970  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y OG1 1 
ATOM   106  C  CG2 . THR A 1 13  ? 13.650 14.741  -26.033 1.000 82.28871  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y CG2 1 
ATOM   107  N  N   . GLU A 1 14  ? 12.890 17.833  -26.413 1.000 86.62710  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLU A 1 14  ? 13.458 18.662  -27.469 1.000 84.87667  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLU A 1 14  ? 14.048 19.943  -26.889 1.000 89.92072  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y C   1 
ATOM   110  O  O   . GLU A 1 14  ? 14.892 20.584  -27.525 1.000 80.08981  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLU A 1 14  ? 12.396 18.965  -28.536 1.000 79.04984  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y CB  1 
ATOM   112  N  N   . HIS A 1 15  ? 13.608 20.318  -25.691 1.000 86.95558  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y N   1 
ATOM   113  C  CA  . HIS A 1 15  ? 14.175 21.438  -24.967 1.000 90.60274  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CA  1 
ATOM   114  C  C   . HIS A 1 15  ? 15.507 21.057  -24.344 1.000 91.82372  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y C   1 
ATOM   115  O  O   . HIS A 1 15  ? 16.347 21.930  -24.116 1.000 96.64271  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y O   1 
ATOM   116  C  CB  . HIS A 1 15  ? 13.208 21.925  -23.890 1.000 97.92627  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CB  1 
ATOM   117  C  CG  . HIS A 1 15  ? 13.663 23.169  -23.196 1.000 109.13981 ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CG  1 
ATOM   118  N  ND1 . HIS A 1 15  ? 14.732 23.193  -22.326 1.000 112.48201 ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y ND1 1 
ATOM   119  C  CD2 . HIS A 1 15  ? 13.203 24.441  -23.257 1.000 114.34249 ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CD2 1 
ATOM   120  C  CE1 . HIS A 1 15  ? 14.907 24.424  -21.879 1.000 115.49549 ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CE1 1 
ATOM   121  N  NE2 . HIS A 1 15  ? 13.990 25.200  -22.426 1.000 117.13574 ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y NE2 1 
ATOM   122  N  N   . ALA A 1 16  ? 15.697 19.779  -24.007 1.000 84.51347  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y N   1 
ATOM   123  C  CA  . ALA A 1 16  ? 16.960 19.368  -23.407 1.000 83.95067  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y CA  1 
ATOM   124  C  C   . ALA A 1 16  ? 18.116 19.364  -24.407 1.000 91.39381  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y C   1 
ATOM   125  O  O   . ALA A 1 16  ? 19.272 19.403  -23.979 1.000 97.42740  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y O   1 
ATOM   126  C  CB  . ALA A 1 16  ? 16.810 17.996  -22.757 1.000 73.96365  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y CB  1 
ATOM   127  N  N   . GLU A 1 17  ? 17.850 19.272  -25.717 1.000 96.54495  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y N   1 
ATOM   128  C  CA  . GLU A 1 17  ? 18.918 19.520  -26.684 1.000 108.45344 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CA  1 
ATOM   129  C  C   . GLU A 1 17  ? 19.464 20.929  -26.532 1.000 117.90522 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y C   1 
ATOM   130  O  O   . GLU A 1 17  ? 20.618 21.201  -26.890 1.000 124.37418 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y O   1 
ATOM   131  C  CB  . GLU A 1 17  ? 18.429 19.312  -28.114 1.000 118.08793 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CB  1 
ATOM   132  C  CG  . GLU A 1 17  ? 18.081 17.891  -28.470 1.000 124.73374 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CG  1 
ATOM   133  C  CD  . GLU A 1 17  ? 17.389 17.789  -29.816 1.000 133.99382 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CD  1 
ATOM   134  O  OE1 . GLU A 1 17  ? 17.011 18.843  -30.371 1.000 137.83110 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y OE1 1 
ATOM   135  O  OE2 . GLU A 1 17  ? 17.249 16.658  -30.332 1.000 135.44681 ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y OE2 1 
ATOM   136  N  N   . THR A 1 18  ? 18.635 21.844  -26.035 1.000 116.05449 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y N   1 
ATOM   137  C  CA  . THR A 1 18  ? 19.096 23.175  -25.670 1.000 114.96166 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y CA  1 
ATOM   138  C  C   . THR A 1 18  ? 19.895 23.140  -24.371 1.000 114.25618 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y C   1 
ATOM   139  O  O   . THR A 1 18  ? 20.839 23.913  -24.205 1.000 118.48303 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y O   1 
ATOM   140  C  CB  . THR A 1 18  ? 17.890 24.115  -25.560 1.000 110.62225 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y CB  1 
ATOM   141  O  OG1 . THR A 1 18  ? 17.279 24.270  -26.852 1.000 102.13906 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y OG1 1 
ATOM   142  C  CG2 . THR A 1 18  ? 18.288 25.462  -25.004 1.000 119.01006 ? ? ? ? ? ? 18  THR Y CG2 1 
ATOM   143  N  N   . TYR A 1 19  ? 19.569 22.214  -23.468 1.000 116.54672 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y N   1 
ATOM   144  C  CA  . TYR A 1 19  ? 20.317 22.096  -22.219 1.000 124.54374 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CA  1 
ATOM   145  C  C   . TYR A 1 19  ? 21.765 21.713  -22.486 1.000 127.22238 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y C   1 
ATOM   146  O  O   . TYR A 1 19  ? 22.685 22.484  -22.192 1.000 133.59389 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y O   1 
ATOM   147  C  CB  . TYR A 1 19  ? 19.707 21.024  -21.312 1.000 125.85558 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CB  1 
ATOM   148  C  CG  . TYR A 1 19  ? 18.542 21.405  -20.445 1.000 125.04711 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CG  1 
ATOM   149  C  CD1 . TYR A 1 19  ? 17.815 22.555  -20.665 1.000 126.28941 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CD1 1 
ATOM   150  C  CD2 . TYR A 1 19  ? 18.178 20.589  -19.384 1.000 122.87668 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CD2 1 
ATOM   151  C  CE1 . TYR A 1 19  ? 16.756 22.875  -19.854 1.000 126.44436 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CE1 1 
ATOM   152  C  CE2 . TYR A 1 19  ? 17.128 20.899  -18.576 1.000 121.35742 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CE2 1 
ATOM   153  C  CZ  . TYR A 1 19  ? 16.417 22.041  -18.812 1.000 124.55922 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CZ  1 
ATOM   154  O  OH  . TYR A 1 19  ? 15.359 22.347  -17.996 1.000 126.88189 ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y OH  1 
ATOM   155  N  N   . ALA A 1 20  ? 21.982 20.521  -23.021 1.000 122.99113 ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y N   1 
ATOM   156  C  CA  . ALA A 1 20  ? 23.306 19.909  -23.014 1.000 122.20292 ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y CA  1 
ATOM   157  C  C   . ALA A 1 20  ? 23.479 19.041  -24.257 1.000 115.71572 ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y C   1 
ATOM   158  O  O   . ALA A 1 20  ? 22.763 19.199  -25.254 1.000 109.59199 ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y O   1 
ATOM   159  C  CB  . ALA A 1 20  ? 23.505 19.103  -21.716 1.000 120.68484 ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y CB  1 
ATOM   160  N  N   . ASN A 1 21  ? 24.434 18.112  -24.176 1.000 114.48516 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y N   1 
ATOM   161  C  CA  . ASN A 1 21  ? 24.821 17.224  -25.273 1.000 116.25543 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y CA  1 
ATOM   162  C  C   . ASN A 1 21  ? 24.040 15.916  -25.172 1.000 117.36698 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y C   1 
ATOM   163  O  O   . ASN A 1 21  ? 24.601 14.833  -25.000 1.000 123.92503 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y O   1 
ATOM   164  C  CB  . ASN A 1 21  ? 26.328 16.964  -25.266 1.000 122.21699 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y CB  1 
ATOM   165  C  CG  . ASN A 1 21  ? 27.166 18.234  -25.453 1.000 124.77275 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y CG  1 
ATOM   166  O  OD1 . ASN A 1 21  ? 27.593 18.548  -26.564 1.000 126.25925 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y OD1 1 
ATOM   167  N  ND2 . ASN A 1 21  ? 27.425 18.947  -24.362 1.000 124.63078 ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y ND2 1 
ATOM   168  N  N   . ILE A 1 22  ? 22.716 16.044  -25.264 1.000 108.06186 ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y N   1 
ATOM   169  C  CA  . ILE A 1 22  ? 21.786 14.937  -25.075 1.000 100.38269 ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CA  1 
ATOM   170  C  C   . ILE A 1 22  ? 20.808 14.917  -26.247 1.000 100.10752 ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y C   1 
ATOM   171  O  O   . ILE A 1 22  ? 20.346 15.972  -26.695 1.000 78.22717  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y O   1 
ATOM   172  C  CB  . ILE A 1 22  ? 21.047 15.041  -23.725 1.000 89.95117  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CB  1 
ATOM   173  C  CG1 . ILE A 1 22  ? 20.203 13.792  -23.476 1.000 82.36309  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CG1 1 
ATOM   174  C  CG2 . ILE A 1 22  ? 20.187 16.294  -23.657 1.000 88.47957  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CG2 1 
ATOM   175  C  CD1 . ILE A 1 22  ? 20.985 12.601  -23.019 1.000 73.54588  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CD1 1 
ATOM   176  N  N   . ASP A 1 23  ? 20.551 13.725  -26.787 1.000 94.09587  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y N   1 
ATOM   177  C  CA  . ASP A 1 23  ? 19.690 13.602  -27.951 1.000 96.86726  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y CA  1 
ATOM   178  C  C   . ASP A 1 23  ? 18.238 13.479  -27.531 1.000 99.87330  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y C   1 
ATOM   179  O  O   . ASP A 1 23  ? 17.911 13.096  -26.405 1.000 100.94279 ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y O   1 
ATOM   180  C  CB  . ASP A 1 23  ? 20.064 12.378  -28.787 1.000 96.69901  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y CB  1 
ATOM   181  N  N   . ALA A 1 24  ? 17.356 13.770  -28.481 1.000 89.43531  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y N   1 
ATOM   182  C  CA  . ALA A 1 24  ? 15.933 13.787  -28.174 1.000 81.06178  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y CA  1 
ATOM   183  C  C   . ALA A 1 24  ? 15.432 12.385  -27.864 1.000 72.59722  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y C   1 
ATOM   184  O  O   . ALA A 1 24  ? 14.977 12.109  -26.747 1.000 69.60196  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y O   1 
ATOM   185  C  CB  . ALA A 1 24  ? 15.151 14.400  -29.337 1.000 81.57732  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y CB  1 
ATOM   186  N  N   . GLY A 1 25  ? 15.532 11.475  -28.834 1.000 76.07140  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y N   1 
ATOM   187  C  CA  . GLY A 1 25  ? 15.042 10.125  -28.615 1.000 73.38664  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y CA  1 
ATOM   188  C  C   . GLY A 1 25  ? 15.675 9.466   -27.405 1.000 74.77484  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y C   1 
ATOM   189  O  O   . GLY A 1 25  ? 14.983 8.833   -26.602 1.000 76.08588  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y O   1 
ATOM   190  N  N   . SER A 1 26  ? 16.992 9.654   -27.231 1.000 70.06055  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y N   1 
ATOM   191  C  CA  . SER A 1 26  ? 17.703 9.022   -26.124 1.000 71.62587  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y CA  1 
ATOM   192  C  C   . SER A 1 26  ? 17.146 9.455   -24.779 1.000 71.03203  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y C   1 
ATOM   193  O  O   . SER A 1 26  ? 16.947 8.623   -23.886 1.000 70.13612  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y O   1 
ATOM   194  C  CB  . SER A 1 26  ? 19.200 9.344   -26.193 1.000 75.07881  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y CB  1 
ATOM   195  O  OG  . SER A 1 26  ? 19.815 8.696   -27.286 1.000 74.99372  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y OG  1 
ATOM   196  N  N   . LEU A 1 27  ? 16.880 10.752  -24.616 1.000 68.28192  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y N   1 
ATOM   197  C  CA  . LEU A 1 27  ? 16.309 11.222  -23.357 1.000 65.77504  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CA  1 
ATOM   198  C  C   . LEU A 1 27  ? 14.861 10.755  -23.207 1.000 66.85426  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y C   1 
ATOM   199  O  O   . LEU A 1 27  ? 14.457 10.272  -22.138 1.000 61.24048  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y O   1 
ATOM   200  C  CB  . LEU A 1 27  ? 16.416 12.737  -23.285 1.000 57.29445  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CB  1 
ATOM   201  C  CG  . LEU A 1 27  ? 16.358 13.494  -21.959 1.000 58.57452  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CG  1 
ATOM   202  C  CD1 . LEU A 1 27  ? 15.063 14.268  -21.886 1.000 84.68617  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CD1 1 
ATOM   203  C  CD2 . LEU A 1 27  ? 16.484 12.592  -20.775 1.000 56.94341  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CD2 1 
ATOM   204  N  N   . GLU A 1 28  ? 14.058 10.897  -24.269 1.000 69.23737  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y N   1 
ATOM   205  C  CA  . GLU A 1 28  ? 12.660 10.483  -24.190 1.000 67.98977  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CA  1 
ATOM   206  C  C   . GLU A 1 28  ? 12.560 8.998   -23.898 1.000 61.27399  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y C   1 
ATOM   207  O  O   . GLU A 1 28  ? 11.771 8.571   -23.048 1.000 59.49728  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y O   1 
ATOM   208  C  CB  . GLU A 1 28  ? 11.941 10.806  -25.500 1.000 76.77118  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CB  1 
ATOM   209  C  CG  . GLU A 1 28  ? 10.432 10.854  -25.411 1.000 84.98105  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CG  1 
ATOM   210  C  CD  . GLU A 1 28  ? 9.763  10.658  -26.758 1.000 97.89218  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CD  1 
ATOM   211  O  OE1 . GLU A 1 28  ? 10.494 10.549  -27.764 1.000 100.59283 ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y OE1 1 
ATOM   212  O  OE2 . GLU A 1 28  ? 8.506  10.632  -26.811 1.000 105.28692 ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y OE2 1 
ATOM   213  N  N   . LEU A 1 29  ? 13.412 8.201   -24.542 1.000 64.02652  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y N   1 
ATOM   214  C  CA  . LEU A 1 29  ? 13.362 6.763   -24.338 1.000 63.74540  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CA  1 
ATOM   215  C  C   . LEU A 1 29  ? 13.723 6.414   -22.910 1.000 63.98887  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y C   1 
ATOM   216  O  O   . LEU A 1 29  ? 13.080 5.567   -22.280 1.000 67.67065  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y O   1 
ATOM   217  C  CB  . LEU A 1 29  ? 14.309 6.059   -25.309 1.000 63.02601  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CB  1 
ATOM   218  C  CG  . LEU A 1 29  ? 14.362 4.552   -25.064 1.000 68.78770  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CG  1 
ATOM   219  C  CD1 . LEU A 1 29  ? 12.950 4.010   -24.951 1.000 71.07496  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CD1 1 
ATOM   220  C  CD2 . LEU A 1 29  ? 15.078 3.844   -26.188 1.000 75.43537  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CD2 1 
ATOM   221  N  N   . PHE A 1 30  ? 14.716 7.095   -22.370 1.000 55.25730  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y N   1 
ATOM   222  C  CA  . PHE A 1 30  ? 15.171 6.779   -21.031 1.000 51.39026  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CA  1 
ATOM   223  C  C   . PHE A 1 30  ? 14.119 7.145   -19.999 1.000 50.08319  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y C   1 
ATOM   224  O  O   . PHE A 1 30  ? 13.938 6.431   -19.008 1.000 54.36950  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y O   1 
ATOM   225  C  CB  . PHE A 1 30  ? 16.480 7.515   -20.768 1.000 52.55710  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CB  1 
ATOM   226  C  CG  . PHE A 1 30  ? 17.089 7.209   -19.452 1.000 49.55106  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CG  1 
ATOM   227  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 17.861 6.077   -19.286 1.000 54.81305  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CD1 1 
ATOM   228  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 16.877 8.049   -18.370 1.000 51.26334  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CD2 1 
ATOM   229  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 18.439 5.799   -18.058 1.000 62.06789  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CE1 1 
ATOM   230  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 17.432 7.781   -17.148 1.000 56.29489  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CE2 1 
ATOM   231  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 18.222 6.655   -16.990 1.000 64.75001  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CZ  1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 31  ? 13.447 8.276   -20.193 1.000 59.09655  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 31  ? 12.407 8.683   -19.257 1.000 60.39485  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 31  ? 11.196 7.773   -19.377 1.000 59.94602  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 31  ? 10.592 7.384   -18.369 1.000 61.87462  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 31  ? 12.030 10.133  -19.513 1.000 65.32208  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 31  ? 13.028 11.127  -18.920 1.000 71.29329  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 12.608 12.528  -19.331 1.000 79.69321  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 13.146 11.001  -17.401 1.000 72.74161  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CD2 1 
ATOM   240  N  N   . SER A 1 32  ? 10.856 7.391   -20.607 1.000 56.43235  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y N   1 
ATOM   241  C  CA  . SER A 1 32  ? 9.793  6.424   -20.803 1.000 54.48806  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y CA  1 
ATOM   242  C  C   . SER A 1 32  ? 10.142 5.105   -20.130 1.000 58.90177  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y C   1 
ATOM   243  O  O   . SER A 1 32  ? 9.313  4.502   -19.437 1.000 63.66967  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y O   1 
ATOM   244  C  CB  . SER A 1 32  ? 9.552  6.233   -22.298 1.000 53.99688  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y CB  1 
ATOM   245  O  OG  . SER A 1 32  ? 9.314  7.496   -22.929 1.000 68.30531  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y OG  1 
ATOM   246  N  N   . LEU A 1 33  ? 11.373 4.659   -20.289 1.000 60.69465  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y N   1 
ATOM   247  C  CA  . LEU A 1 33  ? 11.742 3.397   -19.672 1.000 59.58405  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CA  1 
ATOM   248  C  C   . LEU A 1 33  ? 11.676 3.495   -18.160 1.000 56.38115  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y C   1 
ATOM   249  O  O   . LEU A 1 33  ? 11.331 2.517   -17.483 1.000 54.18471  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y O   1 
ATOM   250  C  CB  . LEU A 1 33  ? 13.139 2.985   -20.132 1.000 60.07531  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CB  1 
ATOM   251  C  CG  . LEU A 1 33  ? 13.435 1.514   -19.885 1.000 73.39589  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CG  1 
ATOM   252  C  CD1 . LEU A 1 33  ? 12.333 0.656   -20.464 1.000 72.58195  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CD1 1 
ATOM   253  C  CD2 . LEU A 1 33  ? 14.793 1.135   -20.494 1.000 83.57284  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CD2 1 
ATOM   254  N  N   . PHE A 1 34  ? 11.951 4.677   -17.619 1.000 53.35873  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y N   1 
ATOM   255  C  CA  . PHE A 1 34  ? 11.909 4.803   -16.175 1.000 51.68657  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CA  1 
ATOM   256  C  C   . PHE A 1 34  ? 10.476 4.867   -15.673 1.000 54.29871  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y C   1 
ATOM   257  O  O   . PHE A 1 34  ? 10.162 4.279   -14.635 1.000 56.21330  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y O   1 
ATOM   258  C  CB  . PHE A 1 34  ? 12.713 6.026   -15.740 1.000 50.63579  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CB  1 
ATOM   259  C  CG  . PHE A 1 34  ? 12.857 6.165   -14.250 1.000 55.56436  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CG  1 
ATOM   260  C  CD1 . PHE A 1 34  ? 12.706 7.392   -13.637 1.000 59.28099  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CD1 1 
ATOM   261  C  CD2 . PHE A 1 34  ? 13.193 5.079   -13.468 1.000 59.35243  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CD2 1 
ATOM   262  C  CE1 . PHE A 1 34  ? 12.855 7.529   -12.267 1.000 63.60638  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CE1 1 
ATOM   263  C  CE2 . PHE A 1 34  ? 13.344 5.219   -12.092 1.000 63.40700  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CE2 1 
ATOM   264  C  CZ  . PHE A 1 34  ? 13.174 6.449   -11.501 1.000 62.50694  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CZ  1 
ATOM   265  N  N   . ASP A 1 35  ? 9.583  5.532   -16.402 1.000 56.22120  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y N   1 
ATOM   266  C  CA  . ASP A 1 35  ? 8.188  5.542   -15.972 1.000 61.18762  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y CA  1 
ATOM   267  C  C   . ASP A 1 35  ? 7.607  4.139   -16.015 1.000 55.26165  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y C   1 
ATOM   268  O  O   . ASP A 1 35  ? 7.023  3.669   -15.031 1.000 44.67738  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y O   1 
ATOM   269  C  CB  . ASP A 1 35  ? 7.360  6.519   -16.805 1.000 62.51227  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y CB  1 
ATOM   270  C  CG  . ASP A 1 35  ? 7.536  7.954   -16.344 1.000 72.12483  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y CG  1 
ATOM   271  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 7.800  8.163   -15.137 1.000 75.73914  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y OD1 1 
ATOM   272  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 7.388  8.872   -17.178 1.000 77.37387  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y OD2 1 
ATOM   273  N  N   . ILE A 1 36  ? 7.789  3.439   -17.134 1.000 60.00387  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y N   1 
ATOM   274  C  CA  . ILE A 1 36  ? 7.257  2.086   -17.226 1.000 62.57606  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CA  1 
ATOM   275  C  C   . ILE A 1 36  ? 7.841  1.232   -16.111 1.000 60.41702  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y C   1 
ATOM   276  O  O   . ILE A 1 36  ? 7.136  0.432   -15.487 1.000 69.48457  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y O   1 
ATOM   277  C  CB  . ILE A 1 36  ? 7.524  1.486   -18.623 1.000 64.67251  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CB  1 
ATOM   278  C  CG1 . ILE A 1 36  ? 6.668  0.251   -18.866 1.000 67.91871  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CG1 1 
ATOM   279  C  CG2 . ILE A 1 36  ? 8.955  1.044   -18.788 1.000 67.76760  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CG2 1 
ATOM   280  C  CD1 . ILE A 1 36  ? 6.437  0.005   -20.329 1.000 69.93925  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CD1 1 
ATOM   281  N  N   . SER A 1 37  ? 9.106  1.469   -15.767 1.000 53.43471  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y N   1 
ATOM   282  C  CA  . SER A 1 37  ? 9.744  0.655   -14.745 1.000 50.67171  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y CA  1 
ATOM   283  C  C   . SER A 1 37  ? 9.076  0.844   -13.390 1.000 51.74359  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y C   1 
ATOM   284  O  O   . SER A 1 37  ? 8.769  -0.138  -12.698 1.000 52.74265  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y O   1 
ATOM   285  C  CB  . SER A 1 37  ? 11.231 0.982   -14.676 1.000 47.50451  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y CB  1 
ATOM   286  O  OG  . SER A 1 37  ? 11.657 1.056   -13.328 1.000 55.09101  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y OG  1 
ATOM   287  N  N   . LYS A 1 38  ? 8.811  2.094   -13.008 1.000 53.67715  ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y N   1 
ATOM   288  C  CA  . LYS A 1 38  ? 8.178  2.348   -11.718 1.000 59.13523  ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y CA  1 
ATOM   289  C  C   . LYS A 1 38  ? 6.781  1.738   -11.683 1.000 61.87022  ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y C   1 
ATOM   290  O  O   . LYS A 1 38  ? 6.343  1.191   -10.659 1.000 57.40612  ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y O   1 
ATOM   291  C  CB  . LYS A 1 38  ? 8.123  3.859   -11.452 1.000 54.58328  ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y CB  1 
ATOM   292  N  N   . LYS A 1 39  ? 6.084  1.789   -12.812 1.000 60.01892  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y N   1 
ATOM   293  C  CA  . LYS A 1 39  ? 4.745  1.235   -12.873 1.000 62.24765  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CA  1 
ATOM   294  C  C   . LYS A 1 39  ? 4.767  -0.274  -12.685 1.000 71.61459  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y C   1 
ATOM   295  O  O   . LYS A 1 39  ? 4.056  -0.814  -11.828 1.000 75.19794  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y O   1 
ATOM   296  C  CB  . LYS A 1 39  ? 4.122  1.589   -14.211 1.000 60.73625  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CB  1 
ATOM   297  C  CG  . LYS A 1 39  ? 2.688  2.004   -14.096 1.000 69.97353  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CG  1 
ATOM   298  C  CD  . LYS A 1 39  ? 1.796  1.251   -15.066 1.000 69.41948  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CD  1 
ATOM   299  C  CE  . LYS A 1 39  ? 0.342  1.310   -14.599 1.000 71.43523  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CE  1 
ATOM   300  N  NZ  . LYS A 1 39  ? -0.563 2.030   -15.555 1.000 70.32500  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y NZ  1 
HETATM 301  N  N   . MSE A 1 40  ? 5.591  -0.967  -13.460 1.000 72.78548  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y N   1 
HETATM 302  C  CA  . MSE A 1 40  ? 5.610  -2.424  -13.443 1.000 69.93999  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CA  1 
HETATM 303  C  C   . MSE A 1 40  ? 6.004  -3.002  -12.097 1.000 67.91085  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y C   1 
HETATM 304  O  O   . MSE A 1 40  ? 5.404  -3.955  -11.628 1.000 67.40420  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y O   1 
HETATM 305  C  CB  . MSE A 1 40  ? 6.553  -2.950  -14.495 1.000 68.70086  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CB  1 
HETATM 306  C  CG  . MSE A 1 40  ? 6.502  -4.435  -14.575 1.000 86.07315  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CG  1 
HETATM 307  SE SE  . MSE A 1 40  ? 7.078  -4.953  -16.325 1.000 104.19146 ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y SE  1 
HETATM 308  C  CE  . MSE A 1 40  ? 6.146  -3.584  -17.345 1.000 111.90030 ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CE  1 
ATOM   309  N  N   . ASN A 1 41  ? 7.024  -2.419  -11.476 1.000 69.04100  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y N   1 
ATOM   310  C  CA  . ASN A 1 41  ? 7.356  -2.813  -10.119 1.000 72.43892  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y CA  1 
ATOM   311  C  C   . ASN A 1 41  ? 6.152  -2.645  -9.204  1.000 72.71364  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y C   1 
ATOM   312  O  O   . ASN A 1 41  ? 5.879  -3.489  -8.348  1.000 74.35811  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y O   1 
ATOM   313  C  CB  . ASN A 1 41  ? 8.541  -1.986  -9.617  1.000 79.07341  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y CB  1 
ATOM   314  C  CG  . ASN A 1 41  ? 9.069  -2.478  -8.286  1.000 91.87442  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y CG  1 
ATOM   315  O  OD1 . ASN A 1 41  ? 9.025  -3.676  -7.990  1.000 95.89133  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y OD1 1 
ATOM   316  N  ND2 . ASN A 1 41  ? 9.565  -1.557  -7.468  1.000 97.14623  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y ND2 1 
ATOM   317  N  N   . HIS A 1 42  ? 5.392  -1.577  -9.403  1.000 80.05701  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y N   1 
ATOM   318  C  CA  . HIS A 1 42  ? 4.234  -1.324  -8.557  1.000 85.77782  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CA  1 
ATOM   319  C  C   . HIS A 1 42  ? 3.117  -2.329  -8.817  1.000 78.01233  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y C   1 
ATOM   320  O  O   . HIS A 1 42  ? 2.646  -3.008  -7.898  1.000 78.39559  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y O   1 
ATOM   321  C  CB  . HIS A 1 42  ? 3.744  0.101   -8.778  1.000 92.25619  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CB  1 
ATOM   322  C  CG  . HIS A 1 42  ? 2.489  0.413   -8.041  1.000 101.23640 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CG  1 
ATOM   323  N  ND1 . HIS A 1 42  ? 1.344  0.852   -8.670  1.000 103.60194 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y ND1 1 
ATOM   324  C  CD2 . HIS A 1 42  ? 2.191  0.332   -6.724  1.000 105.53277 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CD2 1 
ATOM   325  C  CE1 . HIS A 1 42  ? 0.398  1.039   -7.769  1.000 107.49345 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CE1 1 
ATOM   326  N  NE2 . HIS A 1 42  ? 0.886  0.731   -6.581  1.000 109.05315 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y NE2 1 
ATOM   327  N  N   . VAL A 1 43  ? 2.678  -2.437  -10.069 1.000 68.90350  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y N   1 
ATOM   328  C  CA  . VAL A 1 43  ? 1.568  -3.328  -10.382 1.000 69.13746  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CA  1 
ATOM   329  C  C   . VAL A 1 43  ? 1.907  -4.769  -10.011 1.000 71.82695  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y C   1 
ATOM   330  O  O   . VAL A 1 43  ? 1.080  -5.487  -9.429  1.000 74.49748  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y O   1 
ATOM   331  C  CB  . VAL A 1 43  ? 1.180  -3.189  -11.866 1.000 64.76011  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CB  1 
ATOM   332  C  CG1 . VAL A 1 43  ? 0.102  -4.177  -12.229 1.000 72.57558  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CG1 1 
ATOM   333  C  CG2 . VAL A 1 43  ? 0.694  -1.781  -12.155 1.000 50.71105  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CG2 1 
HETATM 334  N  N   . MSE A 1 44  ? 3.127  -5.209  -10.308 1.000 64.06927  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y N   1 
HETATM 335  C  CA  . MSE A 1 44  ? 3.455  -6.622  -10.116 1.000 59.97065  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CA  1 
HETATM 336  C  C   . MSE A 1 44  ? 3.561  -6.975  -8.638  1.000 57.49697  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y C   1 
HETATM 337  O  O   . MSE A 1 44  ? 3.258  -8.107  -8.208  1.000 57.29835  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y O   1 
HETATM 338  C  CB  . MSE A 1 44  ? 4.753  -6.975  -10.838 1.000 70.79793  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CB  1 
HETATM 339  C  CG  . MSE A 1 44  ? 4.665  -6.879  -12.344 1.000 80.28971  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CG  1 
HETATM 340  SE SE  . MSE A 1 44  ? 3.156  -7.882  -13.080 1.000 97.30950  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y SE  1 
HETATM 341  C  CE  . MSE A 1 44  ? 3.908  -9.684  -12.997 1.000 96.77561  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CE  1 
ATOM   342  N  N   . GLU A 1 45  ? 3.993  -5.995  -7.851  1.000 52.75268  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y N   1 
ATOM   343  C  CA  . GLU A 1 45  ? 4.123  -6.231  -6.423  1.000 57.89700  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CA  1 
ATOM   344  C  C   . GLU A 1 45  ? 2.769  -6.529  -5.793  1.000 71.40762  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y C   1 
ATOM   345  O  O   . GLU A 1 45  ? 2.649  -7.448  -4.975  1.000 78.85835  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y O   1 
ATOM   346  C  CB  . GLU A 1 45  ? 4.779  -5.022  -5.770  1.000 72.86167  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CB  1 
ATOM   347  C  CG  . GLU A 1 45  ? 4.595  -4.905  -4.274  1.000 91.35600  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CG  1 
ATOM   348  C  CD  . GLU A 1 45  ? 5.274  -3.665  -3.716  1.000 105.54293 ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CD  1 
ATOM   349  O  OE1 . GLU A 1 45  ? 6.491  -3.737  -3.432  1.000 112.89701 ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y OE1 1 
ATOM   350  O  OE2 . GLU A 1 45  ? 4.602  -2.616  -3.587  1.000 107.00342 ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y OE2 1 
ATOM   351  N  N   . HIS A 1 46  ? 1.721  -5.813  -6.212  1.000 72.74385  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y N   1 
ATOM   352  C  CA  . HIS A 1 46  ? 0.416  -6.028  -5.601  1.000 75.63450  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CA  1 
ATOM   353  C  C   . HIS A 1 46  ? -0.294 -7.239  -6.201  1.000 70.73568  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y C   1 
ATOM   354  O  O   . HIS A 1 46  ? -0.943 -8.014  -5.477  1.000 66.47319  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y O   1 
ATOM   355  C  CB  . HIS A 1 46  ? -0.422 -4.756  -5.735  1.000 83.20727  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CB  1 
ATOM   356  C  CG  . HIS A 1 46  ? 0.136  -3.586  -4.977  1.000 100.67829 ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CG  1 
ATOM   357  N  ND1 . HIS A 1 46  ? 0.377  -3.627  -3.618  1.000 108.06835 ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y ND1 1 
ATOM   358  C  CD2 . HIS A 1 46  ? 0.511  -2.348  -5.385  1.000 103.64652 ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CD2 1 
ATOM   359  C  CE1 . HIS A 1 46  ? 0.869  -2.465  -3.223  1.000 109.70641 ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CE1 1 
ATOM   360  N  NE2 . HIS A 1 46  ? 0.960  -1.671  -4.275  1.000 106.35110 ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y NE2 1 
ATOM   361  N  N   . TYR A 1 47  ? -0.141 -7.434  -7.511  1.000 62.08258  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y N   1 
ATOM   362  C  CA  . TYR A 1 47  ? -0.692 -8.600  -8.195  1.000 63.87452  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CA  1 
ATOM   363  C  C   . TYR A 1 47  ? -0.303 -9.903  -7.498  1.000 69.36626  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y C   1 
ATOM   364  O  O   . TYR A 1 47  ? -1.172 -10.661 -7.058  1.000 76.97244  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y O   1 
ATOM   365  C  CB  . TYR A 1 47  ? -0.195 -8.570  -9.627  1.000 65.96818  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CB  1 
ATOM   366  C  CG  . TYR A 1 47  ? -0.512 -9.747  -10.494 1.000 67.53542  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CG  1 
ATOM   367  C  CD1 . TYR A 1 47  ? -1.790 -9.947  -11.007 1.000 66.99033  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CD1 1 
ATOM   368  C  CD2 . TYR A 1 47  ? 0.485  -10.650 -10.831 1.000 65.75560  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CD2 1 
ATOM   369  C  CE1 . TYR A 1 47  ? -2.056 -11.019 -11.835 1.000 67.49327  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CE1 1 
ATOM   370  C  CE2 . TYR A 1 47  ? 0.228  -11.719 -11.640 1.000 67.58684  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CE2 1 
ATOM   371  C  CZ  . TYR A 1 47  ? -1.037 -11.904 -12.135 1.000 66.14808  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CZ  1 
ATOM   372  O  OH  . TYR A 1 47  ? -1.244 -12.964 -12.951 1.000 65.10554  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y OH  1 
ATOM   373  N  N   . PHE A 1 48  ? 1.006  -10.169 -7.357  1.000 70.63889  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y N   1 
ATOM   374  C  CA  . PHE A 1 48  ? 1.444  -11.359 -6.624  1.000 70.67339  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CA  1 
ATOM   375  C  C   . PHE A 1 48  ? 1.073  -11.301 -5.155  1.000 74.41357  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y C   1 
ATOM   376  O  O   . PHE A 1 48  ? 0.922  -12.356 -4.534  1.000 80.31873  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y O   1 
ATOM   377  C  CB  . PHE A 1 48  ? 2.962  -11.570 -6.747  1.000 72.60825  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CB  1 
ATOM   378  C  CG  . PHE A 1 48  ? 3.395  -12.008 -8.106  1.000 65.27530  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CG  1 
ATOM   379  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 3.049  -13.251 -8.573  1.000 58.33053  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CD1 1 
ATOM   380  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 4.059  -11.148 -8.952  1.000 63.16054  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CD2 1 
ATOM   381  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 3.410  -13.645 -9.832  1.000 59.97456  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CE1 1 
ATOM   382  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 4.410  -11.545 -10.218 1.000 57.94730  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CE2 1 
ATOM   383  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 4.097  -12.785 -10.655 1.000 54.74092  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CZ  1 
ATOM   384  N  N   . ALA A 1 49  ? 0.937  -10.103 -4.580  1.000 74.92881  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y N   1 
ATOM   385  C  CA  . ALA A 1 49  ? 0.442  -10.014 -3.209  1.000 81.23281  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y CA  1 
ATOM   386  C  C   . ALA A 1 49  ? -0.962 -10.603 -3.112  1.000 81.35757  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y C   1 
ATOM   387  O  O   . ALA A 1 49  ? -1.296 -11.287 -2.136  1.000 77.14859  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y O   1 
ATOM   388  C  CB  . ALA A 1 49  ? 0.468  -8.562  -2.730  1.000 84.42790  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y CB  1 
ATOM   389  N  N   . GLY A 1 50  ? -1.797 -10.343 -4.122  1.000 83.58428  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y N   1 
ATOM   390  C  CA  . GLY A 1 50  ? -3.116 -10.938 -4.185  1.000 90.56665  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y CA  1 
ATOM   391  C  C   . GLY A 1 50  ? -3.117 -12.453 -4.146  1.000 98.11105  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y C   1 
ATOM   392  O  O   . GLY A 1 50  ? -4.163 -13.054 -3.882  1.000 110.41921 ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y O   1 
ATOM   393  N  N   . ARG A 1 51  ? -1.980 -13.092 -4.427  1.000 92.58616  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y N   1 
ATOM   394  C  CA  . ARG A 1 51  ? -1.899 -14.550 -4.400  1.000 90.14352  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CA  1 
ATOM   395  C  C   . ARG A 1 51  ? -0.888 -15.067 -3.384  1.000 96.40393  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y C   1 
ATOM   396  O  O   . ARG A 1 51  ? -0.526 -16.242 -3.422  1.000 105.10439 ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y O   1 
ATOM   397  C  CB  . ARG A 1 51  ? -1.589 -15.101 -5.794  1.000 81.35746  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CB  1 
ATOM   398  C  CG  . ARG A 1 51  ? -2.696 -14.885 -6.854  1.000 75.13273  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CG  1 
ATOM   399  C  CD  . ARG A 1 51  ? -2.917 -13.434 -7.289  1.000 68.84638  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CD  1 
ATOM   400  N  NE  . ARG A 1 51  ? -3.980 -13.302 -8.295  1.000 73.73515  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y NE  1 
ATOM   401  C  CZ  . ARG A 1 51  ? -4.248 -12.172 -8.947  1.000 80.09118  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CZ  1 
ATOM   402  N  NH1 . ARG A 1 51  ? -3.530 -11.084 -8.691  1.000 84.63753  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y NH1 1 
ATOM   403  N  NH2 . ARG A 1 51  ? -5.215 -12.125 -9.860  1.000 76.09185  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y NH2 1 
ATOM   404  N  N   . GLY A 1 52  ? -0.431 -14.226 -2.466  1.000 92.35095  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y N   1 
ATOM   405  C  CA  . GLY A 1 52  ? 0.525  -14.672 -1.467  1.000 92.45122  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y CA  1 
ATOM   406  C  C   . GLY A 1 52  ? 1.913  -14.973 -1.979  1.000 90.71732  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y C   1 
ATOM   407  O  O   . GLY A 1 52  ? 2.600  -15.824 -1.398  1.000 98.80986  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y O   1 
ATOM   408  N  N   . LEU A 1 53  ? 2.367  -14.286 -3.027  1.000 82.73543  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y N   1 
ATOM   409  C  CA  . LEU A 1 53  ? 3.632  -14.627 -3.670  1.000 72.49178  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CA  1 
ATOM   410  C  C   . LEU A 1 53  ? 4.445  -13.363 -3.925  1.000 68.29950  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y C   1 
ATOM   411  O  O   . LEU A 1 53  ? 4.090  -12.259 -3.503  1.000 73.23600  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y O   1 
ATOM   412  C  CB  . LEU A 1 53  ? 3.376  -15.378 -4.983  1.000 68.77683  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CB  1 
ATOM   413  C  CG  . LEU A 1 53  ? 2.830  -16.791 -4.753  1.000 69.36186  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CG  1 
ATOM   414  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 2.331  -17.424 -6.043  1.000 68.05539  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CD1 1 
ATOM   415  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 3.939  -17.605 -4.126  1.000 67.64582  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CD2 1 
ATOM   416  N  N   . SER A 1 54  ? 5.556  -13.538 -4.625  1.000 63.36705  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y N   1 
ATOM   417  C  CA  . SER A 1 54  ? 6.393  -12.452 -5.086  1.000 65.25871  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y CA  1 
ATOM   418  C  C   . SER A 1 54  ? 6.886  -12.834 -6.472  1.000 60.23395  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y C   1 
ATOM   419  O  O   . SER A 1 54  ? 6.639  -13.940 -6.939  1.000 70.69688  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y O   1 
ATOM   420  C  CB  . SER A 1 54  ? 7.555  -12.199 -4.115  1.000 79.10915  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y CB  1 
ATOM   421  O  OG  . SER A 1 54  ? 8.426  -13.327 -4.042  1.000 86.65708  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y OG  1 
ATOM   422  N  N   . GLU A 1 55  ? 7.573  -11.922 -7.153  1.000 56.00960  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y N   1 
ATOM   423  C  CA  . GLU A 1 55  ? 8.249  -12.326 -8.380  1.000 67.90853  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CA  1 
ATOM   424  C  C   . GLU A 1 55  ? 9.246  -13.437 -8.099  1.000 67.25645  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y C   1 
ATOM   425  O  O   . GLU A 1 55  ? 9.316  -14.424 -8.841  1.000 69.55564  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y O   1 
ATOM   426  C  CB  . GLU A 1 55  ? 8.999  -11.160 -8.997  1.000 83.50817  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CB  1 
ATOM   427  C  CG  . GLU A 1 55  ? 10.318 -11.588 -9.667  1.000 96.29003  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CG  1 
ATOM   428  C  CD  . GLU A 1 55  ? 11.544 -11.243 -8.829  1.000 108.87351 ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CD  1 
ATOM   429  O  OE1 . GLU A 1 55  ? 12.667 -11.663 -9.197  1.000 114.02053 ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y OE1 1 
ATOM   430  O  OE2 . GLU A 1 55  ? 11.398 -10.528 -7.816  1.000 114.25537 ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y OE2 1 
ATOM   431  N  N   . GLY A 1 56  ? 10.020 -13.293 -7.021  1.000 61.42107  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y N   1 
ATOM   432  C  CA  . GLY A 1 56  ? 11.060 -14.268 -6.732  1.000 60.23303  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y CA  1 
ATOM   433  C  C   . GLY A 1 56  ? 10.494 -15.623 -6.374  1.000 56.72279  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y C   1 
ATOM   434  O  O   . GLY A 1 56  ? 10.895 -16.649 -6.940  1.000 62.18616  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y O   1 
ATOM   435  N  N   . LYS A 1 57  ? 9.560  -15.648 -5.422  1.000 55.32869  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y N   1 
ATOM   436  C  CA  . LYS A 1 57  ? 8.935  -16.904 -5.030  1.000 60.59462  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CA  1 
ATOM   437  C  C   . LYS A 1 57  ? 8.173  -17.531 -6.201  1.000 65.25596  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y C   1 
ATOM   438  O  O   . LYS A 1 57  ? 8.169  -18.760 -6.368  1.000 66.86951  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y O   1 
ATOM   439  C  CB  . LYS A 1 57  ? 8.002  -16.673 -3.848  1.000 57.59486  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CB  1 
ATOM   440  C  CG  . LYS A 1 57  ? 8.693  -16.469 -2.527  1.000 55.75997  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CG  1 
ATOM   441  C  CD  . LYS A 1 57  ? 7.638  -16.146 -1.474  1.000 58.30429  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CD  1 
ATOM   442  C  CE  . LYS A 1 57  ? 8.213  -15.967 -0.093  1.000 62.62524  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CE  1 
ATOM   443  N  NZ  . LYS A 1 57  ? 7.146  -15.623 0.873   1.000 66.02677  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y NZ  1 
ATOM   444  N  N   . PHE A 1 58  ? 7.531  -16.706 -7.032  1.000 60.54271  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y N   1 
ATOM   445  C  CA  . PHE A 1 58  ? 6.797  -17.265 -8.162  1.000 64.90449  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CA  1 
ATOM   446  C  C   . PHE A 1 58  ? 7.725  -17.906 -9.185  1.000 64.72316  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y C   1 
ATOM   447  O  O   . PHE A 1 58  ? 7.368  -18.931 -9.782  1.000 62.36143  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y O   1 
ATOM   448  C  CB  . PHE A 1 58  ? 5.934  -16.190 -8.827  1.000 61.73159  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CB  1 
ATOM   449  C  CG  . PHE A 1 58  ? 5.412  -16.593 -10.171 1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CG  1 
ATOM   450  C  CD1 . PHE A 1 58  ? 4.430  -17.560 -10.291 1.000 66.57689  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CD1 1 
ATOM   451  C  CD2 . PHE A 1 58  ? 5.912  -16.006 -11.321 1.000 73.06027  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CD2 1 
ATOM   452  C  CE1 . PHE A 1 58  ? 3.966  -17.941 -11.533 1.000 71.23511  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CE1 1 
ATOM   453  C  CE2 . PHE A 1 58  ? 5.443  -16.373 -12.569 1.000 77.27405  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CE2 1 
ATOM   454  C  CZ  . PHE A 1 58  ? 4.471  -17.344 -12.675 1.000 76.28486  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CZ  1 
ATOM   455  N  N   . LYS A 1 59  ? 8.924  -17.348 -9.377  1.000 64.54648  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y N   1 
ATOM   456  C  CA  . LYS A 1 59  ? 9.861  -17.917 -10.343 1.000 60.70816  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CA  1 
ATOM   457  C  C   . LYS A 1 59  ? 10.390 -19.264 -9.883  1.000 61.73991  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y C   1 
ATOM   458  O  O   . LYS A 1 59  ? 10.640 -20.147 -10.715 1.000 63.12868  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y O   1 
ATOM   459  C  CB  . LYS A 1 59  ? 11.001 -16.933 -10.615 1.000 60.32571  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CB  1 
ATOM   460  C  CG  . LYS A 1 59  ? 10.719 -16.059 -11.851 1.000 68.56737  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CG  1 
ATOM   461  C  CD  . LYS A 1 59  ? 11.357 -14.688 -11.810 1.000 78.86949  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CD  1 
ATOM   462  C  CE  . LYS A 1 59  ? 10.547 -13.673 -12.648 1.000 87.99933  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CE  1 
ATOM   463  N  NZ  . LYS A 1 59  ? 11.179 -12.307 -12.730 1.000 89.81120  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y NZ  1 
ATOM   464  N  N   . ILE A 1 60  ? 10.539 -19.462 -8.571  1.000 58.11604  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y N   1 
ATOM   465  C  CA  . ILE A 1 60  ? 10.915 -20.781 -8.067  1.000 61.25123  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CA  1 
ATOM   466  C  C   . ILE A 1 60  ? 9.808  -21.791 -8.336  1.000 66.60924  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y C   1 
ATOM   467  O  O   . ILE A 1 60  ? 10.054 -22.861 -8.906  1.000 70.83602  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y O   1 
ATOM   468  C  CB  . ILE A 1 60  ? 11.253 -20.716 -6.567  1.000 59.56368  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CB  1 
ATOM   469  C  CG1 . ILE A 1 60  ? 12.397 -19.742 -6.282  1.000 60.28461  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CG1 1 
ATOM   470  C  CG2 . ILE A 1 60  ? 11.575 -22.110 -6.030  1.000 54.63796  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CG2 1 
ATOM   471  C  CD1 . ILE A 1 60  ? 12.700 -19.657 -4.819  1.000 54.16563  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CD1 1 
ATOM   472  N  N   . LEU A 1 61  ? 8.567  -21.459 -7.949  1.000 68.37422  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y N   1 
ATOM   473  C  CA  . LEU A 1 61  ? 7.450  -22.375 -8.166  1.000 71.48707  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CA  1 
ATOM   474  C  C   . LEU A 1 61  ? 7.375  -22.801 -9.621  1.000 76.03283  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y C   1 
ATOM   475  O  O   . LEU A 1 61  ? 7.043  -23.951 -9.924  1.000 72.30213  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y O   1 
ATOM   476  C  CB  . LEU A 1 61  ? 6.132  -21.723 -7.750  1.000 67.43778  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CB  1 
ATOM   477  C  CG  . LEU A 1 61  ? 5.929  -21.227 -6.322  1.000 57.33262  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CG  1 
ATOM   478  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 4.479  -20.833 -6.167  1.000 61.15324  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CD1 1 
ATOM   479  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 6.326  -22.257 -5.284  1.000 49.75671  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CD2 1 
HETATM 480  N  N   . MSE A 1 62  ? 7.674  -21.879 -10.528 1.000 78.91492  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y N   1 
HETATM 481  C  CA  . MSE A 1 62  ? 7.819  -22.175 -11.940 1.000 86.92745  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CA  1 
HETATM 482  C  C   . MSE A 1 62  ? 8.844  -23.259 -12.203 1.000 83.87480  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y C   1 
HETATM 483  O  O   . MSE A 1 62  ? 8.557  -24.255 -12.857 1.000 84.25526  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y O   1 
HETATM 484  C  CB  . MSE A 1 62  ? 8.216  -20.912 -12.699 1.000 104.99536 ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CB  1 
HETATM 485  C  CG  . MSE A 1 62  ? 7.033  -20.176 -13.234 1.000 126.02521 ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CG  1 
HETATM 486  SE SE  . MSE A 1 62  ? 5.745  -21.519 -13.805 1.000 146.19082 ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y SE  1 
HETATM 487  C  CE  . MSE A 1 62  ? 6.712  -22.302 -15.315 1.000 151.46407 ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CE  1 
ATOM   488  N  N   . LEU A 1 63  ? 10.058 -23.027 -11.709 1.000 81.82885  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y N   1 
ATOM   489  C  CA  . LEU A 1 63  ? 11.119 -24.013 -11.858 1.000 84.50625  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CA  1 
ATOM   490  C  C   . LEU A 1 63  ? 10.671 -25.364 -11.343 1.000 81.27638  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y C   1 
ATOM   491  O  O   . LEU A 1 63  ? 10.829 -26.387 -12.018 1.000 86.90299  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y O   1 
ATOM   492  C  CB  . LEU A 1 63  ? 12.368 -23.550 -11.106 1.000 83.31091  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CB  1 
ATOM   493  C  CG  . LEU A 1 63  ? 13.082 -22.334 -11.687 1.000 82.39572  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CG  1 
ATOM   494  C  CD1 . LEU A 1 63  ? 14.221 -21.873 -10.787 1.000 79.52738  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CD1 1 
ATOM   495  C  CD2 . LEU A 1 63  ? 13.607 -22.703 -13.041 1.000 87.06584  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CD2 1 
ATOM   496  N  N   . LEU A 1 64  ? 10.090 -25.385 -10.148 1.000 74.91717  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y N   1 
ATOM   497  C  CA  . LEU A 1 64  ? 9.665  -26.642 -9.560  1.000 72.95526  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CA  1 
ATOM   498  C  C   . LEU A 1 64  ? 8.589  -27.300 -10.408 1.000 76.46929  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y C   1 
ATOM   499  O  O   . LEU A 1 64  ? 8.664  -28.492 -10.721 1.000 89.83842  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y O   1 
ATOM   500  C  CB  . LEU A 1 64  ? 9.167  -26.394 -8.143  1.000 65.94770  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CB  1 
ATOM   501  C  CG  . LEU A 1 64  ? 10.036 -26.966 -7.036  1.000 62.96087  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CG  1 
ATOM   502  C  CD1 . LEU A 1 64  ? 11.459 -27.249 -7.506  1.000 63.14645  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CD1 1 
ATOM   503  C  CD2 . LEU A 1 64  ? 10.021 -26.027 -5.865  1.000 59.53370  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CD2 1 
ATOM   504  N  N   . PHE A 1 65  ? 7.592  -26.519 -10.811 1.000 67.55988  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y N   1 
ATOM   505  C  CA  . PHE A 1 65  ? 6.484  -27.047 -11.590 1.000 75.88003  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CA  1 
ATOM   506  C  C   . PHE A 1 65  ? 6.918  -27.676 -12.905 1.000 76.34744  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y C   1 
ATOM   507  O  O   . PHE A 1 65  ? 6.201  -28.526 -13.438 1.000 74.94948  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y O   1 
ATOM   508  C  CB  . PHE A 1 65  ? 5.495  -25.930 -11.853 1.000 79.08253  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CB  1 
ATOM   509  C  CG  . PHE A 1 65  ? 4.158  -26.410 -12.247 1.000 84.93905  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CG  1 
ATOM   510  C  CD1 . PHE A 1 65  ? 3.336  -27.014 -11.311 1.000 86.49072  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CD1 1 
ATOM   511  C  CD2 . PHE A 1 65  ? 3.684  -26.208 -13.532 1.000 89.31961  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CD2 1 
ATOM   512  C  CE1 . PHE A 1 65  ? 2.082  -27.445 -11.665 1.000 87.52133  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CE1 1 
ATOM   513  C  CE2 . PHE A 1 65  ? 2.430  -26.638 -13.882 1.000 89.60493  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CE2 1 
ATOM   514  C  CZ  . PHE A 1 65  ? 1.624  -27.256 -12.947 1.000 89.46368  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CZ  1 
ATOM   515  N  N   . ASP A 1 66  ? 8.066  -27.292 -13.444 1.000 77.59934  ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y N   1 
ATOM   516  C  CA  . ASP A 1 66  ? 8.488  -27.822 -14.729 1.000 85.50968  ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y CA  1 
ATOM   517  C  C   . ASP A 1 66  ? 9.452  -28.989 -14.590 1.000 89.81974  ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y C   1 
ATOM   518  O  O   . ASP A 1 66  ? 9.601  -29.774 -15.534 1.000 94.03519  ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y O   1 
ATOM   519  C  CB  . ASP A 1 66  ? 9.118  -26.707 -15.575 1.000 93.42974  ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y CB  1 
ATOM   520  C  CG  . ASP A 1 66  ? 10.594 -26.924 -15.833 1.000 102.80113 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y CG  1 
ATOM   521  O  OD1 . ASP A 1 66  ? 10.925 -27.602 -16.833 1.000 108.93363 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y OD1 1 
ATOM   522  O  OD2 . ASP A 1 66  ? 11.421 -26.407 -15.046 1.000 101.65322 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y OD2 1 
ATOM   523  N  N   . ALA A 1 67  ? 10.063 -29.143 -13.424 1.000 85.43137  ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y N   1 
ATOM   524  C  CA  . ALA A 1 67  ? 11.038 -30.193 -13.210 1.000 88.90606  ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y CA  1 
ATOM   525  C  C   . ALA A 1 67  ? 10.369 -31.564 -13.142 1.000 96.27519  ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y C   1 
ATOM   526  O  O   . ALA A 1 67  ? 9.205  -31.693 -12.743 1.000 97.75912  ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y O   1 
ATOM   527  C  CB  . ALA A 1 67  ? 11.801 -29.921 -11.925 1.000 71.21945  ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y CB  1 
ATOM   528  N  N   . LYS A 1 68  ? 11.120 -32.597 -13.542 1.000 107.60494 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y N   1 
ATOM   529  C  CA  . LYS A 1 68  ? 10.641 -33.964 -13.380 1.000 115.06153 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CA  1 
ATOM   530  C  C   . LYS A 1 68  ? 10.401 -34.257 -11.904 1.000 112.97643 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y C   1 
ATOM   531  O  O   . LYS A 1 68  ? 11.223 -33.920 -11.044 1.000 113.01358 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y O   1 
ATOM   532  C  CB  . LYS A 1 68  ? 11.636 -34.973 -13.968 1.000 127.74452 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CB  1 
ATOM   533  C  CG  . LYS A 1 68  ? 12.698 -34.372 -14.887 1.000 130.93596 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CG  1 
ATOM   534  C  CD  . LYS A 1 68  ? 12.838 -35.174 -16.174 1.000 135.12059 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CD  1 
ATOM   535  C  CE  . LYS A 1 68  ? 14.258 -35.122 -16.717 1.000 137.44358 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CE  1 
ATOM   536  N  NZ  . LYS A 1 68  ? 14.973 -36.412 -16.461 1.000 144.24265 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y NZ  1 
ATOM   537  N  N   . ASP A 1 69  ? 9.252  -34.862 -11.614 1.000 111.35598 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y N   1 
ATOM   538  C  CA  . ASP A 1 69  ? 8.816  -35.182 -10.259 1.000 104.55020 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y CA  1 
ATOM   539  C  C   . ASP A 1 69  ? 8.660  -33.941 -9.373  1.000 93.77645  ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y C   1 
ATOM   540  O  O   . ASP A 1 69  ? 8.551  -34.073 -8.146  1.000 89.04555  ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y O   1 
ATOM   541  C  CB  . ASP A 1 69  ? 9.771  -36.194 -9.611  1.000 108.72847 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y CB  1 
ATOM   542  C  CG  . ASP A 1 69  ? 10.043 -37.402 -10.512 1.000 115.28490 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y CG  1 
ATOM   543  O  OD1 . ASP A 1 69  ? 9.081  -38.088 -10.935 1.000 116.01071 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y OD1 1 
ATOM   544  O  OD2 . ASP A 1 69  ? 11.229 -37.651 -10.812 1.000 118.58447 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y OD2 1 
ATOM   545  N  N   . HIS A 1 70  ? 8.648  -32.740 -9.967  1.000 90.72124  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y N   1 
ATOM   546  C  CA  . HIS A 1 70  ? 8.500  -31.471 -9.242  1.000 89.53813  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CA  1 
ATOM   547  C  C   . HIS A 1 70  ? 9.519  -31.333 -8.116  1.000 92.21633  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y C   1 
ATOM   548  O  O   . HIS A 1 70  ? 9.237  -30.736 -7.071  1.000 90.49246  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y O   1 
ATOM   549  C  CB  . HIS A 1 70  ? 7.086  -31.305 -8.683  1.000 90.15107  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CB  1 
ATOM   550  C  CG  . HIS A 1 70  ? 6.014  -31.368 -9.718  1.000 93.32559  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CG  1 
ATOM   551  N  ND1 . HIS A 1 70  ? 6.254  -31.132 -11.054 1.000 96.41162  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y ND1 1 
ATOM   552  C  CD2 . HIS A 1 70  ? 4.699  -31.671 -9.617  1.000 95.11221  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CD2 1 
ATOM   553  C  CE1 . HIS A 1 70  ? 5.128  -31.271 -11.731 1.000 98.32267  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CE1 1 
ATOM   554  N  NE2 . HIS A 1 70  ? 4.171  -31.599 -10.883 1.000 97.81655  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y NE2 1 
ATOM   555  N  N   . ARG A 1 71  ? 10.728 -31.846 -8.344  1.000 93.80447  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y N   1 
ATOM   556  C  CA  . ARG A 1 71  ? 11.784 -31.833 -7.339  1.000 93.12625  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CA  1 
ATOM   557  C  C   . ARG A 1 71  ? 13.052 -31.251 -7.944  1.000 90.07000  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y C   1 
ATOM   558  O  O   . ARG A 1 71  ? 13.471 -31.661 -9.030  1.000 102.48468 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y O   1 
ATOM   559  C  CB  . ARG A 1 71  ? 12.051 -33.248 -6.789  1.000 108.01593 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CB  1 
ATOM   560  C  CG  . ARG A 1 71  ? 10.951 -33.785 -5.879  1.000 110.89751 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CG  1 
ATOM   561  C  CD  . ARG A 1 71  ? 11.419 -34.983 -5.052  1.000 113.85264 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CD  1 
ATOM   562  N  NE  . ARG A 1 71  ? 11.877 -36.079 -5.892  1.000 122.75472 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y NE  1 
ATOM   563  C  CZ  . ARG A 1 71  ? 12.268 -37.255 -5.421  1.000 132.63242 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CZ  1 
ATOM   564  N  NH1 . ARG A 1 71  ? 12.667 -38.207 -6.252  1.000 138.84105 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y NH1 1 
ATOM   565  N  NH2 . ARG A 1 71  ? 12.263 -37.473 -4.113  1.000 134.69451 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y NH2 1 
ATOM   566  N  N   . LEU A 1 72  ? 13.666 -30.310 -7.239  1.000 82.64735  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y N   1 
ATOM   567  C  CA  . LEU A 1 72  ? 14.909 -29.710 -7.700  1.000 85.13077  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CA  1 
ATOM   568  C  C   . LEU A 1 72  ? 15.761 -29.348 -6.500  1.000 80.43594  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y C   1 
ATOM   569  O  O   . LEU A 1 72  ? 15.242 -28.913 -5.469  1.000 83.91591  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y O   1 
ATOM   570  C  CB  . LEU A 1 72  ? 14.681 -28.453 -8.543  1.000 81.00385  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CB  1 
ATOM   571  C  CG  . LEU A 1 72  ? 14.231 -28.617 -9.995  1.000 83.65079  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CG  1 
ATOM   572  C  CD1 . LEU A 1 72  ? 13.880 -27.254 -10.619 1.000 81.31948  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CD1 1 
ATOM   573  C  CD2 . LEU A 1 72  ? 15.247 -29.364 -10.851 1.000 88.66112  ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CD2 1 
ATOM   574  N  N   . SER A 1 73  ? 17.065 -29.511 -6.652  1.000 74.79713  ? ? ? ? ? ? 73  SER Y N   1 
ATOM   575  C  CA  . SER A 1 73  ? 17.972 -29.105 -5.607  1.000 78.19730  ? ? ? ? ? ? 73  SER Y CA  1 
ATOM   576  C  C   . SER A 1 73  ? 17.981 -27.587 -5.488  1.000 74.49981  ? ? ? ? ? ? 73  SER Y C   1 
ATOM   577  O  O   . SER A 1 73  ? 17.828 -26.873 -6.488  1.000 70.90782  ? ? ? ? ? ? 73  SER Y O   1 
ATOM   578  C  CB  . SER A 1 73  ? 19.371 -29.589 -5.931  1.000 85.86557  ? ? ? ? ? ? 73  SER Y CB  1 
ATOM   579  O  OG  . SER A 1 73  ? 19.672 -29.250 -7.275  1.000 91.46331  ? ? ? ? ? ? 73  SER Y OG  1 
ATOM   580  N  N   . PRO A 1 74  ? 18.213 -27.058 -4.293  1.000 70.60987  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y N   1 
ATOM   581  C  CA  . PRO A 1 74  ? 18.292 -25.599 -4.155  1.000 68.21659  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CA  1 
ATOM   582  C  C   . PRO A 1 74  ? 19.380 -24.982 -5.020  1.000 79.17759  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y C   1 
ATOM   583  O  O   . PRO A 1 74  ? 19.175 -23.898 -5.582  1.000 78.80022  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y O   1 
ATOM   584  C  CB  . PRO A 1 74  ? 18.548 -25.398 -2.654  1.000 62.24199  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CB  1 
ATOM   585  C  CG  . PRO A 1 74  ? 19.015 -26.724 -2.145  1.000 76.63377  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CG  1 
ATOM   586  C  CD  . PRO A 1 74  ? 18.358 -27.757 -3.003  1.000 78.67655  ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CD  1 
ATOM   587  N  N   . THR A 1 75  ? 20.528 -25.648 -5.152  1.000 86.44398  ? ? ? ? ? ? 75  THR Y N   1 
ATOM   588  C  CA  . THR A 1 75  ? 21.578 -25.117 -6.012  1.000 93.81070  ? ? ? ? ? ? 75  THR Y CA  1 
ATOM   589  C  C   . THR A 1 75  ? 21.118 -25.024 -7.463  1.000 99.76366  ? ? ? ? ? ? 75  THR Y C   1 
ATOM   590  O  O   . THR A 1 75  ? 21.424 -24.044 -8.152  1.000 109.07824 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y O   1 
ATOM   591  C  CB  . THR A 1 75  ? 22.831 -25.982 -5.907  1.000 95.69293  ? ? ? ? ? ? 75  THR Y CB  1 
ATOM   592  O  OG1 . THR A 1 75  ? 22.961 -26.473 -4.565  1.000 93.39390  ? ? ? ? ? ? 75  THR Y OG1 1 
ATOM   593  C  CG2 . THR A 1 75  ? 24.051 -25.151 -6.263  1.000 90.05168  ? ? ? ? ? ? 75  THR Y CG2 1 
ATOM   594  N  N   . GLU A 1 76  ? 20.368 -26.023 -7.943  1.000 92.51832  ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y N   1 
ATOM   595  C  CA  . GLU A 1 76  ? 19.818 -25.941 -9.295  1.000 96.55443  ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CA  1 
ATOM   596  C  C   . GLU A 1 76  ? 18.836 -24.788 -9.411  1.000 92.41924  ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y C   1 
ATOM   597  O  O   . GLU A 1 76  ? 18.768 -24.120 -10.450 1.000 93.95787  ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y O   1 
ATOM   598  C  CB  . GLU A 1 76  ? 19.131 -27.257 -9.683  1.000 101.03234 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CB  1 
ATOM   599  C  CG  . GLU A 1 76  ? 18.435 -27.263 -11.069 1.000 103.85910 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CG  1 
ATOM   600  C  CD  . GLU A 1 76  ? 19.343 -27.605 -12.238 1.000 114.64049 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CD  1 
ATOM   601  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 20.308 -28.369 -12.046 1.000 121.91377 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y OE1 1 
ATOM   602  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 19.071 -27.127 -13.363 1.000 117.54168 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y OE2 1 
ATOM   603  N  N   . LEU A 1 77  ? 18.075 -24.535 -8.345  1.000 87.10118  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y N   1 
ATOM   604  C  CA  . LEU A 1 77  ? 17.133 -23.425 -8.345  1.000 90.60178  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CA  1 
ATOM   605  C  C   . LEU A 1 77  ? 17.854 -22.083 -8.416  1.000 96.34381  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y C   1 
ATOM   606  O  O   . LEU A 1 77  ? 17.383 -21.154 -9.085  1.000 95.25728  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y O   1 
ATOM   607  C  CB  . LEU A 1 77  ? 16.274 -23.490 -7.083  1.000 90.25974  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CB  1 
ATOM   608  C  CG  . LEU A 1 77  ? 14.783 -23.795 -7.139  1.000 85.02227  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CG  1 
ATOM   609  C  CD1 . LEU A 1 77  ? 14.487 -24.807 -8.195  1.000 88.69306  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CD1 1 
ATOM   610  C  CD2 . LEU A 1 77  ? 14.376 -24.325 -5.784  1.000 84.08302  ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CD2 1 
ATOM   611  N  N   . ALA A 1 78  ? 19.004 -21.965 -7.744  1.000 98.82303  ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y N   1 
ATOM   612  C  CA  . ALA A 1 78  ? 19.785 -20.736 -7.823  1.000 96.01063  ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y CA  1 
ATOM   613  C  C   . ALA A 1 78  ? 20.262 -20.500 -9.250  1.000 102.32141 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y C   1 
ATOM   614  O  O   . ALA A 1 78  ? 20.049 -19.423 -9.819  1.000 102.92552 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y O   1 
ATOM   615  C  CB  . ALA A 1 78  ? 20.970 -20.799 -6.858  1.000 93.91364  ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y CB  1 
ATOM   616  N  N   . LYS A 1 79  ? 20.873 -21.525 -9.857  1.000 103.52446 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y N   1 
ATOM   617  C  CA  . LYS A 1 79  ? 21.353 -21.395 -11.231 1.000 104.11816 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CA  1 
ATOM   618  C  C   . LYS A 1 79  ? 20.222 -21.055 -12.197 1.000 112.75171 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y C   1 
ATOM   619  O  O   . LYS A 1 79  ? 20.359 -20.154 -13.034 1.000 122.33872 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y O   1 
ATOM   620  C  CB  . LYS A 1 79  ? 22.050 -22.681 -11.673 1.000 101.67738 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CB  1 
ATOM   621  C  CG  . LYS A 1 79  ? 23.331 -22.984 -10.923 1.000 104.66547 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CG  1 
ATOM   622  C  CD  . LYS A 1 79  ? 24.102 -24.098 -11.607 1.000 107.99924 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CD  1 
ATOM   623  C  CE  . LYS A 1 79  ? 25.559 -23.690 -11.808 1.000 106.10194 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CE  1 
ATOM   624  N  NZ  . LYS A 1 79  ? 25.605 -22.445 -12.630 1.000 98.40372  ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y NZ  1 
ATOM   625  N  N   . ARG A 1 80  ? 19.088 -21.755 -12.094 1.000 105.87773 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y N   1 
ATOM   626  C  CA  . ARG A 1 80  ? 18.030 -21.599 -13.084 1.000 105.39442 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CA  1 
ATOM   627  C  C   . ARG A 1 80  ? 17.166 -20.355 -12.887 1.000 115.68974 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y C   1 
ATOM   628  O  O   . ARG A 1 80  ? 16.484 -19.949 -13.833 1.000 119.28176 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y O   1 
ATOM   629  C  CB  . ARG A 1 80  ? 17.120 -22.831 -13.102 1.000 96.73889  ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CB  1 
ATOM   630  C  CG  . ARG A 1 80  ? 17.664 -24.051 -13.842 1.000 100.55786 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CG  1 
ATOM   631  C  CD  . ARG A 1 80  ? 16.551 -25.076 -14.096 1.000 96.08283  ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CD  1 
ATOM   632  N  NE  . ARG A 1 80  ? 16.418 -25.372 -15.526 1.000 99.82374  ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y NE  1 
ATOM   633  C  CZ  . ARG A 1 80  ? 15.264 -25.644 -16.132 1.000 96.15840  ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CZ  1 
ATOM   634  N  NH1 . ARG A 1 80  ? 14.140 -25.647 -15.429 1.000 85.22123  ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y NH1 1 
ATOM   635  N  NH2 . ARG A 1 80  ? 15.229 -25.903 -17.435 1.000 79.86058  ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y NH2 1 
ATOM   636  N  N   . SER A 1 81  ? 17.171 -19.735 -11.706 1.000 127.07904 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y N   1 
ATOM   637  C  CA  . SER A 1 81  ? 16.362 -18.541 -11.469 1.000 128.82946 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y CA  1 
ATOM   638  C  C   . SER A 1 81  ? 17.139 -17.242 -11.591 1.000 121.10863 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y C   1 
ATOM   639  O  O   . SER A 1 81  ? 16.545 -16.170 -11.423 1.000 122.43261 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y O   1 
ATOM   640  C  CB  . SER A 1 81  ? 15.716 -18.596 -10.081 1.000 134.57562 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y CB  1 
ATOM   641  O  OG  . SER A 1 81  ? 16.702 -18.563 -9.067  1.000 143.32992 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y OG  1 
ATOM   642  N  N   . ASN A 1 82  ? 18.442 -17.309 -11.871 1.000 100.06914 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y N   1 
ATOM   643  C  CA  . ASN A 1 82  ? 19.288 -16.129 -11.973 1.000 81.70218  ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y CA  1 
ATOM   644  C  C   . ASN A 1 82  ? 19.403 -15.390 -10.657 1.000 67.91931  ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y C   1 
ATOM   645  O  O   . ASN A 1 82  ? 19.461 -14.161 -10.633 1.000 74.17860  ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y O   1 
ATOM   646  C  CB  . ASN A 1 82  ? 18.810 -15.175 -13.062 1.000 86.45409  ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y CB  1 
ATOM   647  C  CG  . ASN A 1 82  ? 19.066 -15.714 -14.436 1.000 99.36167  ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y CG  1 
ATOM   648  O  OD1 . ASN A 1 82  ? 20.131 -15.481 -15.012 1.000 113.05475 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y OD1 1 
ATOM   649  N  ND2 . ASN A 1 82  ? 18.097 -16.443 -14.980 1.000 95.41227  ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y ND2 1 
ATOM   650  N  N   . VAL A 1 83  ? 19.376 -16.116 -9.553  1.000 61.11426  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y N   1 
ATOM   651  C  CA  . VAL A 1 83  ? 19.497 -15.506 -8.238  1.000 64.32076  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CA  1 
ATOM   652  C  C   . VAL A 1 83  ? 20.606 -16.217 -7.461  1.000 64.88270  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y C   1 
ATOM   653  O  O   . VAL A 1 83  ? 20.987 -17.352 -7.769  1.000 68.07560  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y O   1 
ATOM   654  C  CB  . VAL A 1 83  ? 18.145 -15.534 -7.483  1.000 66.62637  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CB  1 
ATOM   655  C  CG1 . VAL A 1 83  ? 18.037 -16.770 -6.576  1.000 67.71673  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CG1 1 
ATOM   656  C  CG2 . VAL A 1 83  ? 17.972 -14.258 -6.708  1.000 64.49145  ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CG2 1 
ATOM   657  N  N   . THR A 1 84  ? 21.172 -15.525 -6.482  1.000 70.57301  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y N   1 
ATOM   658  C  CA  . THR A 1 84  ? 22.259 -16.151 -5.745  1.000 77.29838  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y CA  1 
ATOM   659  C  C   . THR A 1 84  ? 21.730 -17.096 -4.673  1.000 75.10591  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y C   1 
ATOM   660  O  O   . THR A 1 84  ? 20.595 -16.977 -4.203  1.000 80.50333  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y O   1 
ATOM   661  C  CB  . THR A 1 84  ? 23.180 -15.100 -5.115  1.000 79.61277  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y CB  1 
ATOM   662  O  OG1 . THR A 1 84  ? 22.522 -14.464 -4.007  1.000 74.55868  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y OG1 1 
ATOM   663  C  CG2 . THR A 1 84  ? 23.601 -14.075 -6.148  1.000 84.69971  ? ? ? ? ? ? 84  THR Y CG2 1 
ATOM   664  N  N   . LYS A 1 85  ? 22.610 -18.003 -4.243  1.000 73.41451  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y N   1 
ATOM   665  C  CA  . LYS A 1 85  ? 22.240 -19.006 -3.252  1.000 68.96821  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CA  1 
ATOM   666  C  C   . LYS A 1 85  ? 21.814 -18.353 -1.949  1.000 72.98048  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y C   1 
ATOM   667  O  O   . LYS A 1 85  ? 20.872 -18.815 -1.291  1.000 75.82091  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y O   1 
ATOM   668  C  CB  . LYS A 1 85  ? 23.404 -19.981 -3.031  1.000 68.69636  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CB  1 
ATOM   669  C  CG  . LYS A 1 85  ? 23.185 -21.353 -3.652  1.000 64.83845  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CG  1 
ATOM   670  C  CD  . LYS A 1 85  ? 24.489 -22.020 -4.122  1.000 73.02059  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CD  1 
ATOM   671  C  CE  . LYS A 1 85  ? 25.243 -22.763 -3.008  1.000 74.39464  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CE  1 
ATOM   672  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 26.676 -23.110 -3.409  1.000 84.90374  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y NZ  1 
ATOM   673  N  N   . ALA A 1 86  ? 22.498 -17.282 -1.551  1.000 71.70812  ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y N   1 
ATOM   674  C  CA  . ALA A 1 86  ? 22.084 -16.587 -0.345  1.000 63.40381  ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y CA  1 
ATOM   675  C  C   . ALA A 1 86  ? 20.665 -16.076 -0.494  1.000 62.17280  ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y C   1 
ATOM   676  O  O   . ALA A 1 86  ? 19.901 -16.052 0.475   1.000 69.27754  ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y O   1 
ATOM   677  C  CB  . ALA A 1 86  ? 23.052 -15.435 -0.051  1.000 61.54865  ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y CB  1 
ATOM   678  N  N   . THR A 1 87  ? 20.281 -15.710 -1.708  1.000 59.02721  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y N   1 
ATOM   679  C  CA  . THR A 1 87  ? 18.942 -15.187 -1.898  1.000 63.03075  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y CA  1 
ATOM   680  C  C   . THR A 1 87  ? 17.929 -16.313 -1.883  1.000 61.81217  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y C   1 
ATOM   681  O  O   . THR A 1 87  ? 16.948 -16.272 -1.134  1.000 57.84476  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y O   1 
ATOM   682  C  CB  . THR A 1 87  ? 18.863 -14.419 -3.211  1.000 63.11568  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y CB  1 
ATOM   683  O  OG1 . THR A 1 87  ? 19.776 -13.316 -3.166  1.000 74.94867  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y OG1 1 
ATOM   684  C  CG2 . THR A 1 87  ? 17.465 -13.910 -3.422  1.000 48.53281  ? ? ? ? ? ? 87  THR Y CG2 1 
ATOM   685  N  N   . ILE A 1 88  ? 18.193 -17.352 -2.674  1.000 64.38187  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y N   1 
ATOM   686  C  CA  . ILE A 1 88  ? 17.239 -18.437 -2.825  1.000 57.07523  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CA  1 
ATOM   687  C  C   . ILE A 1 88  ? 16.981 -19.128 -1.491  1.000 60.83269  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y C   1 
ATOM   688  O  O   . ILE A 1 88  ? 15.852 -19.548 -1.213  1.000 66.64663  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y O   1 
ATOM   689  C  CB  . ILE A 1 88  ? 17.769 -19.406 -3.891  1.000 48.83765  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CB  1 
ATOM   690  C  CG1 . ILE A 1 88  ? 16.651 -20.295 -4.386  1.000 58.66371  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CG1 1 
ATOM   691  C  CG2 . ILE A 1 88  ? 18.958 -20.165 -3.385  1.000 46.98633  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CG2 1 
ATOM   692  C  CD1 . ILE A 1 88  ? 16.035 -19.734 -5.642  1.000 66.88951  ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CD1 1 
ATOM   693  N  N   . THR A 1 89  ? 17.980 -19.162 -0.609  1.000 63.42572  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y N   1 
ATOM   694  C  CA  . THR A 1 89  ? 17.760 -19.698 0.730   1.000 66.45191  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y CA  1 
ATOM   695  C  C   . THR A 1 89  ? 16.680 -18.920 1.464   1.000 60.67099  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y C   1 
ATOM   696  O  O   . THR A 1 89  ? 15.893 -19.506 2.221   1.000 60.33286  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y O   1 
ATOM   697  C  CB  . THR A 1 89  ? 19.060 -19.638 1.533   1.000 73.19784  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y CB  1 
ATOM   698  O  OG1 . THR A 1 89  ? 20.007 -20.543 0.970   1.000 86.57590  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y OG1 1 
ATOM   699  C  CG2 . THR A 1 89  ? 18.825 -19.977 3.003   1.000 67.64268  ? ? ? ? ? ? 89  THR Y CG2 1 
ATOM   700  N  N   . GLY A 1 90  ? 16.650 -17.595 1.281   1.000 58.68303  ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y N   1 
ATOM   701  C  CA  . GLY A 1 90  ? 15.638 -16.793 1.943   1.000 56.62334  ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y CA  1 
ATOM   702  C  C   . GLY A 1 90  ? 14.269 -17.025 1.333   1.000 60.70597  ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y C   1 
ATOM   703  O  O   . GLY A 1 90  ? 13.277 -17.223 2.046   1.000 55.41618  ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y O   1 
ATOM   704  N  N   . LEU A 1 91  ? 14.201 -17.039 -0.002  1.000 57.85326  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y N   1 
ATOM   705  C  CA  . LEU A 1 91  ? 12.941 -17.344 -0.659  1.000 59.68902  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CA  1 
ATOM   706  C  C   . LEU A 1 91  ? 12.443 -18.710 -0.238  1.000 65.45889  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y C   1 
ATOM   707  O  O   . LEU A 1 91  ? 11.308 -18.853 0.234   1.000 61.42237  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y O   1 
ATOM   708  C  CB  . LEU A 1 91  ? 13.101 -17.271 -2.179  1.000 45.50738  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CB  1 
ATOM   709  C  CG  . LEU A 1 91  ? 13.463 -15.864 -2.658  1.000 49.32303  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CG  1 
ATOM   710  C  CD1 . LEU A 1 91  ? 13.548 -15.818 -4.173  1.000 54.09204  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CD1 1 
ATOM   711  C  CD2 . LEU A 1 91  ? 12.444 -14.855 -2.182  1.000 44.69858  ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CD2 1 
ATOM   712  N  N   . LEU A 1 92  ? 13.300 -19.727 -0.362  1.000 69.00876  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y N   1 
ATOM   713  C  CA  . LEU A 1 92  ? 12.930 -21.088 0.005   1.000 61.72144  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CA  1 
ATOM   714  C  C   . LEU A 1 92  ? 12.345 -21.153 1.404   1.000 59.99404  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y C   1 
ATOM   715  O  O   . LEU A 1 92  ? 11.343 -21.834 1.642   1.000 60.10393  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y O   1 
ATOM   716  C  CB  . LEU A 1 92  ? 14.152 -21.990 -0.098  1.000 64.26093  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CB  1 
ATOM   717  C  CG  . LEU A 1 92  ? 14.169 -22.923 -1.302  1.000 61.05266  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CG  1 
ATOM   718  C  CD1 . LEU A 1 92  ? 13.426 -22.296 -2.475  1.000 55.88166  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CD1 1 
ATOM   719  C  CD2 . LEU A 1 92  ? 15.622 -23.263 -1.665  1.000 55.18934  ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CD2 1 
ATOM   720  N  N   . ASP A 1 93  ? 12.955 -20.443 2.341   1.000 51.50949  ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y N   1 
ATOM   721  C  CA  . ASP A 1 93  ? 12.450 -20.453 3.702   1.000 67.54003  ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y CA  1 
ATOM   722  C  C   . ASP A 1 93  ? 10.996 -19.979 3.743   1.000 62.77317  ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y C   1 
ATOM   723  O  O   . ASP A 1 93  ? 10.147 -20.576 4.416   1.000 54.60790  ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y O   1 
ATOM   724  C  CB  . ASP A 1 93  ? 13.352 -19.589 4.574   1.000 78.90688  ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y CB  1 
ATOM   725  C  CG  . ASP A 1 93  ? 13.491 -20.130 5.973   1.000 99.86858  ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y CG  1 
ATOM   726  O  OD1 . ASP A 1 93  ? 12.441 -20.438 6.587   1.000 108.89162 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y OD1 1 
ATOM   727  O  OD2 . ASP A 1 93  ? 14.651 -20.272 6.441   1.000 103.68060 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y OD2 1 
ATOM   728  N  N   . GLY A 1 94  ? 10.705 -18.876 3.047   1.000 57.45105  ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y N   1 
ATOM   729  C  CA  . GLY A 1 94  ? 9.348  -18.370 3.035   1.000 65.40982  ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y CA  1 
ATOM   730  C  C   . GLY A 1 94  ? 8.383  -19.356 2.415   1.000 61.30866  ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y C   1 
ATOM   731  O  O   . GLY A 1 94  ? 7.369  -19.718 3.023   1.000 64.56160  ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y O   1 
ATOM   732  N  N   . LEU A 1 95  ? 8.703  -19.834 1.211   1.000 47.92729  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y N   1 
ATOM   733  C  CA  . LEU A 1 95  ? 7.839  -20.804 0.568   1.000 48.59174  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CA  1 
ATOM   734  C  C   . LEU A 1 95  ? 7.602  -21.999 1.475   1.000 60.48447  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y C   1 
ATOM   735  O  O   . LEU A 1 95  ? 6.472  -22.488 1.583   1.000 68.47073  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y O   1 
ATOM   736  C  CB  . LEU A 1 95  ? 8.439  -21.233 -0.759  1.000 43.10915  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CB  1 
ATOM   737  C  CG  . LEU A 1 95  ? 8.441  -20.197 -1.873  1.000 43.71285  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CG  1 
ATOM   738  C  CD1 . LEU A 1 95  ? 9.298  -20.683 -3.030  1.000 46.88030  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CD1 1 
ATOM   739  C  CD2 . LEU A 1 95  ? 7.051  -20.020 -2.364  1.000 54.48237  ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CD2 1 
ATOM   740  N  N   . ALA A 1 96  ? 8.644  -22.462 2.165   1.000 63.94673  ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y N   1 
ATOM   741  C  CA  . ALA A 1 96  ? 8.466  -23.567 3.095   1.000 61.54589  ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y CA  1 
ATOM   742  C  C   . ALA A 1 96  ? 7.402  -23.241 4.131   1.000 62.24285  ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y C   1 
ATOM   743  O  O   . ALA A 1 96  ? 6.452  -24.009 4.323   1.000 61.28814  ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y O   1 
ATOM   744  C  CB  . ALA A 1 96  ? 9.782  -23.893 3.787   1.000 58.23442  ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y CB  1 
ATOM   745  N  N   . ARG A 1 97  ? 7.532  -22.085 4.785   1.000 60.65204  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y N   1 
ATOM   746  C  CA  . ARG A 1 97  ? 6.566  -21.701 5.814   1.000 64.45132  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CA  1 
ATOM   747  C  C   . ARG A 1 97  ? 5.173  -21.480 5.229   1.000 70.79543  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y C   1 
ATOM   748  O  O   . ARG A 1 97  ? 4.168  -21.892 5.822   1.000 74.78886  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y O   1 
ATOM   749  C  CB  . ARG A 1 97  ? 7.070  -20.466 6.550   1.000 68.50423  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CB  1 
ATOM   750  C  CG  . ARG A 1 97  ? 7.894  -20.852 7.757   1.000 82.73374  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CG  1 
ATOM   751  C  CD  . ARG A 1 97  ? 9.014  -19.883 8.094   1.000 90.55116  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CD  1 
ATOM   752  N  NE  . ARG A 1 97  ? 9.717  -20.343 9.291   1.000 97.43672  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y NE  1 
ATOM   753  C  CZ  . ARG A 1 97  ? 10.852 -19.828 9.751   1.000 98.89093  ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CZ  1 
ATOM   754  N  NH1 . ARG A 1 97  ? 11.438 -18.827 9.108   1.000 100.12087 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y NH1 1 
ATOM   755  N  NH2 . ARG A 1 97  ? 11.405 -20.320 10.854  1.000 100.86093 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y NH2 1 
ATOM   756  N  N   . ASP A 1 98  ? 5.091  -20.832 4.070   1.000 73.98347  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y N   1 
ATOM   757  C  CA  . ASP A 1 98  ? 3.820  -20.600 3.400   1.000 73.93558  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y CA  1 
ATOM   758  C  C   . ASP A 1 98  ? 3.109  -21.886 2.990   1.000 79.54900  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y C   1 
ATOM   759  O  O   . ASP A 1 98  ? 1.913  -21.833 2.669   1.000 86.42525  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y O   1 
ATOM   760  C  CB  . ASP A 1 98  ? 4.046  -19.722 2.167   1.000 64.63224  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y CB  1 
ATOM   761  C  CG  . ASP A 1 98  ? 4.275  -18.258 2.517   1.000 73.43684  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y CG  1 
ATOM   762  O  OD1 . ASP A 1 98  ? 4.111  -17.881 3.707   1.000 80.42225  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y OD1 1 
ATOM   763  O  OD2 . ASP A 1 98  ? 4.630  -17.489 1.584   1.000 76.95463  ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y OD2 1 
ATOM   764  N  N   . GLY A 1 99  ? 3.798  -23.025 3.002   1.000 73.81645  ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y N   1 
ATOM   765  C  CA  . GLY A 1 99  ? 3.225  -24.282 2.573   1.000 54.24594  ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y CA  1 
ATOM   766  C  C   . GLY A 1 99  ? 3.298  -24.577 1.092   1.000 52.32365  ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y C   1 
ATOM   767  O  O   . GLY A 1 99  ? 2.649  -25.521 0.629   1.000 65.60459  ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y O   1 
ATOM   768  N  N   . PHE A 1 100 ? 4.041  -23.801 0.322   1.000 58.74268  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y N   1 
ATOM   769  C  CA  . PHE A 1 100 ? 4.129  -24.100 -1.100  1.000 61.56161  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CA  1 
ATOM   770  C  C   . PHE A 1 100 ? 5.141  -25.195 -1.380  1.000 65.36943  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y C   1 
ATOM   771  O  O   . PHE A 1 100 ? 5.005  -25.916 -2.375  1.000 70.97522  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y O   1 
ATOM   772  C  CB  . PHE A 1 100 ? 4.494  -22.837 -1.875  1.000 59.81594  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CB  1 
ATOM   773  C  CG  . PHE A 1 100 ? 3.386  -21.831 -1.932  1.000 61.20039  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . PHE A 1 100 ? 2.600  -21.706 -3.063  1.000 55.96173  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . PHE A 1 100 ? 3.137  -21.004 -0.852  1.000 66.39299  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CD2 1 
ATOM   776  C  CE1 . PHE A 1 100 ? 1.594  -20.779 -3.110  1.000 59.01088  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CE1 1 
ATOM   777  C  CE2 . PHE A 1 100 ? 2.114  -20.071 -0.889  1.000 63.17541  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CE2 1 
ATOM   778  C  CZ  . PHE A 1 100 ? 1.348  -19.955 -2.019  1.000 61.81258  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CZ  1 
ATOM   779  N  N   . VAL A 1 101 ? 6.165  -25.328 -0.532  1.000 62.52600  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y N   1 
ATOM   780  C  CA  . VAL A 1 101 ? 7.287  -26.223 -0.797  1.000 63.18181  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CA  1 
ATOM   781  C  C   . VAL A 1 101 ? 7.695  -26.947 0.477   1.000 67.30512  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y C   1 
ATOM   782  O  O   . VAL A 1 101 ? 7.443  -26.488 1.595   1.000 75.25104  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y O   1 
ATOM   783  C  CB  . VAL A 1 101 ? 8.527  -25.502 -1.361  1.000 57.79467  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CB  1 
ATOM   784  C  CG1 . VAL A 1 101 ? 8.173  -24.742 -2.616  1.000 55.82563  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CG1 1 
ATOM   785  C  CG2 . VAL A 1 101 ? 9.142  -24.576 -0.287  1.000 55.50787  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CG2 1 
ATOM   786  N  N   . SER A 1 102 ? 8.362  -28.084 0.285   1.000 68.14616  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y N   1 
ATOM   787  C  CA  . SER A 1 102 ? 8.865  -28.906 1.379   1.000 75.66274  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y CA  1 
ATOM   788  C  C   . SER A 1 102 ? 10.306 -29.315 1.090   1.000 66.92022  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y C   1 
ATOM   789  O  O   . SER A 1 102 ? 10.683 -29.501 -0.070  1.000 65.46313  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y O   1 
ATOM   790  C  CB  . SER A 1 102 ? 7.994  -30.145 1.592   1.000 80.61051  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y CB  1 
ATOM   791  O  OG  . SER A 1 102 ? 8.155  -31.046 0.514   1.000 91.29843  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y OG  1 
ATOM   792  N  N   . ARG A 1 103 ? 11.121 -29.380 2.136   1.000 66.85804  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y N   1 
ATOM   793  C  CA  . ARG A 1 103 ? 12.522 -29.774 2.023   1.000 79.54171  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CA  1 
ATOM   794  C  C   . ARG A 1 103 ? 12.672 -31.230 2.465   1.000 88.23263  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y C   1 
ATOM   795  O  O   . ARG A 1 103 ? 12.444 -31.550 3.637   1.000 90.44013  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y O   1 
ATOM   796  C  CB  . ARG A 1 103 ? 13.405 -28.852 2.866   1.000 81.72763  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CB  1 
ATOM   797  C  CG  . ARG A 1 103 ? 14.893 -28.894 2.524   1.000 96.09816  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CG  1 
ATOM   798  C  CD  . ARG A 1 103 ? 15.736 -28.064 3.508   1.000 104.61899 ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CD  1 
ATOM   799  N  NE  . ARG A 1 103 ? 15.193 -26.713 3.679   1.000 104.01273 ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y NE  1 
ATOM   800  C  CZ  . ARG A 1 103 ? 15.538 -25.655 2.949   1.000 102.55836 ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CZ  1 
ATOM   801  N  NH1 . ARG A 1 103 ? 16.432 -25.783 1.978   1.000 106.27965 ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y NH1 1 
ATOM   802  N  NH2 . ARG A 1 103 ? 14.982 -24.469 3.185   1.000 96.80954  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y NH2 1 
ATOM   803  N  N   . ARG A 1 104 ? 13.080 -32.104 1.543   1.000 93.07446  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y N   1 
ATOM   804  C  CA  . ARG A 1 104 ? 13.211 -33.531 1.828   1.000 101.66661 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CA  1 
ATOM   805  C  C   . ARG A 1 104 ? 14.603 -34.029 1.459   1.000 106.90023 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y C   1 
ATOM   806  O  O   . ARG A 1 104 ? 15.259 -33.497 0.559   1.000 99.52728  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y O   1 
ATOM   807  C  CB  . ARG A 1 104 ? 12.161 -34.377 1.075   1.000 102.43189 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CB  1 
ATOM   808  C  CG  . ARG A 1 104 ? 11.529 -33.689 -0.127  1.000 103.76111 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CG  1 
ATOM   809  C  CD  . ARG A 1 104 ? 10.721 -34.665 -0.980  1.000 104.88221 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CD  1 
ATOM   810  N  NE  . ARG A 1 104 ? 9.481  -35.053 -0.318  1.000 105.95407 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y NE  1 
ATOM   811  C  CZ  . ARG A 1 104 ? 9.254  -36.273 0.155   1.000 114.22333 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CZ  1 
ATOM   812  N  NH1 . ARG A 1 104 ? 10.176 -37.216 0.028   1.000 117.24828 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y NH1 1 
ATOM   813  N  NH2 . ARG A 1 104 ? 8.104  -36.550 0.750   1.000 118.42516 ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y NH2 1 
ATOM   814  N  N   . HIS A 1 105 ? 15.065 -35.034 2.195   1.000 137.64904 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y N   1 
ATOM   815  C  CA  . HIS A 1 105 ? 16.318 -35.713 1.872   1.000 151.49062 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CA  1 
ATOM   816  C  C   . HIS A 1 105 ? 16.086 -36.969 1.034   1.000 151.54116 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y C   1 
ATOM   817  O  O   . HIS A 1 105 ? 16.924 -37.345 0.215   1.000 154.17383 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y O   1 
ATOM   818  C  CB  . HIS A 1 105 ? 17.077 -36.059 3.149   1.000 168.19195 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CB  1 
ATOM   819  C  CG  . HIS A 1 105 ? 17.965 -34.954 3.633   1.000 179.28468 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CG  1 
ATOM   820  N  ND1 . HIS A 1 105 ? 17.518 -33.944 4.457   1.000 178.43720 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y ND1 1 
ATOM   821  C  CD2 . HIS A 1 105 ? 19.273 -34.693 3.395   1.000 187.43201 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CD2 1 
ATOM   822  C  CE1 . HIS A 1 105 ? 18.514 -33.113 4.713   1.000 182.24886 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CE1 1 
ATOM   823  N  NE2 . HIS A 1 105 ? 19.590 -33.546 4.082   1.000 186.75465 ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y NE2 1 
ATOM   824  N  N   . LYS A 1 112 ? 22.867 -33.481 -0.534  1.000 116.48681 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y N   1 
ATOM   825  C  CA  . LYS A 1 112 ? 21.914 -33.919 -1.543  1.000 104.91415 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CA  1 
ATOM   826  C  C   . LYS A 1 112 ? 20.529 -33.721 -0.939  1.000 113.71802 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y C   1 
ATOM   827  O  O   . LYS A 1 112 ? 19.887 -34.679 -0.518  1.000 117.18935 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y O   1 
ATOM   828  C  CB  . LYS A 1 112 ? 22.112 -35.390 -1.935  1.000 123.32696 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CB  1 
ATOM   829  C  CG  . LYS A 1 112 ? 23.447 -35.765 -2.595  1.000 124.86760 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CG  1 
ATOM   830  C  CD  . LYS A 1 112 ? 24.581 -35.789 -1.563  1.000 133.26818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CD  1 
ATOM   831  C  CE  . LYS A 1 112 ? 25.842 -36.412 -2.136  1.000 148.20208 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CE  1 
ATOM   832  N  NZ  . LYS A 1 112 ? 26.995 -36.282 -1.199  1.000 157.06215 ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y NZ  1 
ATOM   833  N  N   . ILE A 1 113 ? 20.081 -32.471 -0.872  1.000 105.34310 ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y N   1 
ATOM   834  C  CA  . ILE A 1 113 ? 18.796 -32.139 -0.279  1.000 103.45475 ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CA  1 
ATOM   835  C  C   . ILE A 1 113 ? 17.835 -31.791 -1.408  1.000 94.13696  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y C   1 
ATOM   836  O  O   . ILE A 1 113 ? 18.235 -31.400 -2.512  1.000 92.31585  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y O   1 
ATOM   837  C  CB  . ILE A 1 113 ? 18.881 -30.995 0.754   1.000 101.82253 ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CB  1 
ATOM   838  C  CG1 . ILE A 1 113 ? 19.001 -29.643 0.047   1.000 104.28474 ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CG1 1 
ATOM   839  C  CG2 . ILE A 1 113 ? 20.016 -31.215 1.715   1.000 101.76438 ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CG2 1 
ATOM   840  C  CD1 . ILE A 1 113 ? 19.034 -28.459 0.992   1.000 105.59354 ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CD1 1 
ATOM   841  N  N   . SER A 1 114 ? 16.547 -31.953 -1.130  1.000 88.28416  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y N   1 
ATOM   842  C  CA  . SER A 1 114 ? 15.532 -31.782 -2.154  1.000 89.96668  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y CA  1 
ATOM   843  C  C   . SER A 1 114 ? 14.475 -30.761 -1.746  1.000 86.09834  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y C   1 
ATOM   844  O  O   . SER A 1 114 ? 14.146 -30.608 -0.566  1.000 85.75599  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y O   1 
ATOM   845  C  CB  . SER A 1 114 ? 14.866 -33.133 -2.454  1.000 101.28658 ? ? ? ? ? ? 114 SER Y CB  1 
ATOM   846  O  OG  . SER A 1 114 ? 13.856 -33.001 -3.436  1.000 103.60526 ? ? ? ? ? ? 114 SER Y OG  1 
ATOM   847  N  N   . ILE A 1 115 ? 13.960 -30.056 -2.751  1.000 82.16974  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y N   1 
ATOM   848  C  CA  . ILE A 1 115 ? 12.887 -29.080 -2.610  1.000 74.56378  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CA  1 
ATOM   849  C  C   . ILE A 1 115 ? 11.711 -29.556 -3.445  1.000 70.05668  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y C   1 
ATOM   850  O  O   . ILE A 1 115 ? 11.864 -29.839 -4.639  1.000 75.56667  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y O   1 
ATOM   851  C  CB  . ILE A 1 115 ? 13.345 -27.678 -3.046  1.000 68.83627  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CB  1 
ATOM   852  C  CG1 . ILE A 1 115 ? 14.569 -27.282 -2.228  1.000 73.31804  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CG1 1 
ATOM   853  C  CG2 . ILE A 1 115 ? 12.212 -26.672 -2.906  1.000 63.39131  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CG2 1 
ATOM   854  C  CD1 . ILE A 1 115 ? 14.322 -27.333 -0.736  1.000 73.24815  ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CD1 1 
ATOM   855  N  N   . GLU A 1 116 ? 10.547 -29.658 -2.825  1.000 71.14028  ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y N   1 
ATOM   856  C  CA  . GLU A 1 116 ? 9.393  -30.244 -3.495  1.000 64.55347  ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y CA  1 
ATOM   857  C  C   . GLU A 1 116 ? 8.174  -29.353 -3.346  1.000 55.85393  ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y C   1 
ATOM   858  O  O   . GLU A 1 116 ? 7.972  -28.744 -2.293  1.000 49.64089  ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y O   1 
ATOM   859  C  CB  . GLU A 1 116 ? 9.085  -31.625 -2.929  1.000 60.81304  ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y CB  1 
ATOM   860  N  N   . LEU A 1 117 ? 7.380  -29.262 -4.412  1.000 58.71301  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y N   1 
ATOM   861  C  CA  . LEU A 1 117 ? 6.080  -28.607 -4.306  1.000 57.93466  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CA  1 
ATOM   862  C  C   . LEU A 1 117 ? 5.182  -29.390 -3.358  1.000 59.84184  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y C   1 
ATOM   863  O  O   . LEU A 1 117 ? 5.085  -30.618 -3.449  1.000 62.88434  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y O   1 
ATOM   864  C  CB  . LEU A 1 117 ? 5.406  -28.542 -5.675  1.000 60.43297  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CB  1 
ATOM   865  C  CG  . LEU A 1 117 ? 5.679  -27.471 -6.720  1.000 58.01389  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CG  1 
ATOM   866  C  CD1 . LEU A 1 117 ? 4.853  -27.764 -7.987  1.000 55.64886  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CD1 1 
ATOM   867  C  CD2 . LEU A 1 117 ? 5.341  -26.099 -6.150  1.000 60.71945  ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CD2 1 
ATOM   868  N  N   . THR A 1 118 ? 4.517  -28.697 -2.450  1.000 55.97044  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y N   1 
ATOM   869  C  CA  . THR A 1 118 ? 3.433  -29.385 -1.775  1.000 62.52860  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y CA  1 
ATOM   870  C  C   . THR A 1 118 ? 2.286  -29.585 -2.762  1.000 67.66820  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y C   1 
ATOM   871  O  O   . THR A 1 118 ? 2.287  -29.044 -3.875  1.000 71.73649  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y O   1 
ATOM   872  C  CB  . THR A 1 118 ? 2.956  -28.584 -0.582  1.000 59.98650  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y CB  1 
ATOM   873  O  OG1 . THR A 1 118 ? 2.634  -27.266 -1.028  1.000 68.43269  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y OG1 1 
ATOM   874  C  CG2 . THR A 1 118 ? 4.033  -28.496 0.457   1.000 54.50742  ? ? ? ? ? ? 118 THR Y CG2 1 
ATOM   875  N  N   . THR A 1 119 ? 1.284  -30.362 -2.352  1.000 80.91246  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y N   1 
ATOM   876  C  CA  . THR A 1 119 ? 0.099  -30.495 -3.194  1.000 78.31699  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y CA  1 
ATOM   877  C  C   . THR A 1 119 ? -0.711 -29.203 -3.215  1.000 79.06010  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y C   1 
ATOM   878  O  O   . THR A 1 119 ? -1.243 -28.818 -4.265  1.000 84.89515  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y O   1 
ATOM   879  C  CB  . THR A 1 119 ? -0.770 -31.649 -2.722  1.000 83.70618  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y CB  1 
ATOM   880  O  OG1 . THR A 1 119 ? -1.127 -31.427 -1.359  1.000 93.72832  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y OG1 1 
ATOM   881  C  CG2 . THR A 1 119 ? -0.024 -32.972 -2.853  1.000 81.62535  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y CG2 1 
ATOM   882  N  N   . GLU A 1 120 ? -0.788 -28.498 -2.076  1.000 72.14333  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y N   1 
ATOM   883  C  CA  . GLU A 1 120 ? -1.415 -27.179 -2.079  1.000 68.90045  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CA  1 
ATOM   884  C  C   . GLU A 1 120 ? -0.680 -26.242 -3.020  1.000 68.85192  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y C   1 
ATOM   885  O  O   . GLU A 1 120 ? -1.305 -25.492 -3.779  1.000 65.73492  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y O   1 
ATOM   886  C  CB  . GLU A 1 120 ? -1.420 -26.591 -0.672  1.000 74.23923  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CB  1 
ATOM   887  C  CG  . GLU A 1 120 ? -2.330 -27.270 0.313   1.000 99.36411  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CG  1 
ATOM   888  C  CD  . GLU A 1 120 ? -3.698 -26.609 0.385   1.000 125.64577 ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CD  1 
ATOM   889  O  OE1 . GLU A 1 120 ? -4.210 -26.152 -0.663  1.000 132.51412 ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y OE1 1 
ATOM   890  O  OE2 . GLU A 1 120 ? -4.263 -26.542 1.497   1.000 136.55344 ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y OE2 1 
ATOM   891  N  N   . GLY A 1 121 ? 0.653  -26.287 -2.993  1.000 64.70455  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y N   1 
ATOM   892  C  CA  . GLY A 1 121 ? 1.433  -25.436 -3.868  1.000 59.55861  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y CA  1 
ATOM   893  C  C   . GLY A 1 121 ? 1.196  -25.743 -5.330  1.000 67.20500  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y C   1 
ATOM   894  O  O   . GLY A 1 121 ? 0.998  -24.838 -6.138  1.000 66.39773  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y O   1 
ATOM   895  N  N   . LYS A 1 122 ? 1.183  -27.030 -5.681  1.000 76.11666  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y N   1 
ATOM   896  C  CA  . LYS A 1 122 ? 0.897  -27.380 -7.064  1.000 75.73298  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CA  1 
ATOM   897  C  C   . LYS A 1 122 ? -0.511 -26.958 -7.436  1.000 74.95480  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y C   1 
ATOM   898  O  O   . LYS A 1 122 ? -0.728 -26.376 -8.506  1.000 73.23827  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y O   1 
ATOM   899  C  CB  . LYS A 1 122 ? 1.093  -28.870 -7.288  1.000 80.68043  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CB  1 
ATOM   900  C  CG  . LYS A 1 122 ? 0.805  -29.282 -8.718  1.000 93.19504  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CG  1 
ATOM   901  C  CD  . LYS A 1 122 ? 1.309  -30.699 -9.003  1.000 104.10419 ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CD  1 
ATOM   902  C  CE  . LYS A 1 122 ? 0.838  -31.205 -10.360 1.000 109.94780 ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CE  1 
ATOM   903  N  NZ  . LYS A 1 122 ? 1.324  -32.585 -10.634 1.000 113.46434 ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y NZ  1 
ATOM   904  N  N   . ALA A 1 123 ? -1.476 -27.211 -6.548  1.000 75.01034  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y N   1 
ATOM   905  C  CA  . ALA A 1 123 ? -2.843 -26.768 -6.797  1.000 72.74317  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y CA  1 
ATOM   906  C  C   . ALA A 1 123 ? -2.896 -25.253 -6.944  1.000 74.49977  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y C   1 
ATOM   907  O  O   . ALA A 1 123 ? -3.432 -24.733 -7.929  1.000 74.26921  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y O   1 
ATOM   908  C  CB  . ALA A 1 123 ? -3.764 -27.233 -5.672  1.000 66.63174  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y CB  1 
ATOM   909  N  N   . ARG A 1 124 ? -2.313 -24.526 -5.989  1.000 73.02397  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y N   1 
ATOM   910  C  CA  . ARG A 1 124 ? -2.298 -23.072 -6.104  1.000 72.51466  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CA  1 
ATOM   911  C  C   . ARG A 1 124 ? -1.640 -22.643 -7.403  1.000 66.55792  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y C   1 
ATOM   912  O  O   . ARG A 1 124 ? -2.123 -21.730 -8.079  1.000 59.87096  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y O   1 
ATOM   913  C  CB  . ARG A 1 124 ? -1.573 -22.450 -4.908  1.000 65.13766  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CB  1 
ATOM   914  C  CG  . ARG A 1 124 ? -2.434 -21.457 -4.123  1.000 77.30432  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CG  1 
ATOM   915  C  CD  . ARG A 1 124 ? -3.950 -21.726 -4.287  1.000 78.70598  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CD  1 
ATOM   916  N  NE  . ARG A 1 124 ? -4.373 -22.926 -3.572  1.000 85.12620  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y NE  1 
ATOM   917  C  CZ  . ARG A 1 124 ? -5.426 -23.670 -3.907  1.000 91.52604  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CZ  1 
ATOM   918  N  NH1 . ARG A 1 124 ? -6.156 -23.340 -4.966  1.000 98.92465  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y NH1 1 
ATOM   919  N  NH2 . ARG A 1 124 ? -5.743 -24.753 -3.193  1.000 87.20975  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y NH2 1 
ATOM   920  N  N   . LEU A 1 125 ? -0.594 -23.358 -7.818  1.000 68.47676  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y N   1 
ATOM   921  C  CA  . LEU A 1 125 ? 0.072  -23.033 -9.069  1.000 67.74442  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CA  1 
ATOM   922  C  C   . LEU A 1 125 ? -0.791 -23.361 -10.279 1.000 78.46026  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y C   1 
ATOM   923  O  O   . LEU A 1 125 ? -0.880 -22.557 -11.215 1.000 89.50749  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y O   1 
ATOM   924  C  CB  . LEU A 1 125 ? 1.395  -23.771 -9.147  1.000 70.62523  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CB  1 
ATOM   925  C  CG  . LEU A 1 125 ? 2.456  -23.053 -9.962  1.000 71.01865  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CG  1 
ATOM   926  C  CD1 . LEU A 1 125 ? 2.723  -21.664 -9.416  1.000 62.43346  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CD1 1 
ATOM   927  C  CD2 . LEU A 1 125 ? 3.676  -23.908 -9.857  1.000 70.32696  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CD2 1 
ATOM   928  N  N   . GLU A 1 126 ? -1.451 -24.522 -10.285 1.000 83.67802  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y N   1 
ATOM   929  C  CA  . GLU A 1 126 ? -2.255 -24.868 -11.453 1.000 88.50546  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CA  1 
ATOM   930  C  C   . GLU A 1 126 ? -3.509 -24.011 -11.593 1.000 82.66893  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y C   1 
ATOM   931  O  O   . GLU A 1 126 ? -4.048 -23.901 -12.700 1.000 79.80163  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y O   1 
ATOM   932  C  CB  . GLU A 1 126 ? -2.646 -26.345 -11.423 1.000 106.59427 ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CB  1 
ATOM   933  C  CG  . GLU A 1 126 ? -1.736 -27.258 -12.253 1.000 118.78582 ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CG  1 
ATOM   934  C  CD  . GLU A 1 126 ? -1.729 -26.928 -13.748 1.000 128.21085 ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CD  1 
ATOM   935  O  OE1 . GLU A 1 126 ? -2.507 -26.049 -14.191 1.000 132.55047 ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y OE1 1 
ATOM   936  O  OE2 . GLU A 1 126 ? -0.943 -27.555 -14.498 1.000 129.14996 ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y OE2 1 
ATOM   937  N  N   . GLN A 1 127 ? -3.997 -23.424 -10.507 1.000 81.39163  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y N   1 
ATOM   938  C  CA  . GLN A 1 127 ? -5.152 -22.540 -10.602 1.000 84.11369  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CA  1 
ATOM   939  C  C   . GLN A 1 127 ? -4.758 -21.130 -11.006 1.000 81.79989  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y C   1 
ATOM   940  O  O   . GLN A 1 127 ? -5.585 -20.395 -11.549 1.000 84.92743  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y O   1 
ATOM   941  C  CB  . GLN A 1 127 ? -5.908 -22.495 -9.268  1.000 86.35178  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CB  1 
ATOM   942  C  CG  . GLN A 1 127 ? -6.291 -23.860 -8.692  1.000 87.28542  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CG  1 
ATOM   943  C  CD  . GLN A 1 127 ? -7.219 -24.650 -9.592  1.000 98.06881  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CD  1 
ATOM   944  O  OE1 . GLN A 1 127 ? -8.271 -24.155 -10.013 1.000 103.04943 ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y OE1 1 
ATOM   945  N  NE2 . GLN A 1 127 ? -6.841 -25.894 -9.885  1.000 100.42555 ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y NE2 1 
ATOM   946  N  N   . PHE A 1 128 ? -3.510 -20.750 -10.774 1.000 76.65744  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y N   1 
ATOM   947  C  CA  . PHE A 1 128 ? -3.053 -19.397 -11.037 1.000 67.12156  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CA  1 
ATOM   948  C  C   . PHE A 1 128 ? -2.469 -19.250 -12.430 1.000 63.46226  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y C   1 
ATOM   949  O  O   . PHE A 1 128 ? -2.709 -18.239 -13.092 1.000 55.93606  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y O   1 
ATOM   950  C  CB  . PHE A 1 128 ? -1.997 -18.999 -10.004 1.000 66.65954  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CB  1 
ATOM   951  C  CG  . PHE A 1 128 ? -1.280 -17.731 -10.339 1.000 68.67786  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CG  1 
ATOM   952  C  CD1 . PHE A 1 128 ? 0.034  -17.749 -10.787 1.000 67.89643  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CD1 1 
ATOM   953  C  CD2 . PHE A 1 128 ? -1.940 -16.513 -10.247 1.000 68.35819  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CD2 1 
ATOM   954  C  CE1 . PHE A 1 128 ? 0.691  -16.573 -11.107 1.000 66.83792  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CE1 1 
ATOM   955  C  CE2 . PHE A 1 128 ? -1.292 -15.335 -10.565 1.000 71.06482  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CE2 1 
ATOM   956  C  CZ  . PHE A 1 128 ? 0.020  -15.362 -11.001 1.000 66.11848  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CZ  1 
ATOM   957  N  N   . LEU A 1 129 ? -1.704 -20.245 -12.891 1.000 72.40444  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y N   1 
ATOM   958  C  CA  . LEU A 1 129 ? -0.973 -20.102 -14.141 1.000 68.42730  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CA  1 
ATOM   959  C  C   . LEU A 1 129 ? -1.833 -19.759 -15.370 1.000 73.15185  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y C   1 
ATOM   960  O  O   . LEU A 1 129 ? -1.403 -18.926 -16.161 1.000 81.76978  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y O   1 
ATOM   961  C  CB  . LEU A 1 129 ? -0.144 -21.365 -14.391 1.000 62.94627  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CB  1 
ATOM   962  C  CG  . LEU A 1 129 ? 1.197  -21.438 -13.631 1.000 64.66286  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CG  1 
ATOM   963  C  CD1 . LEU A 1 129 ? 1.792  -22.822 -13.739 1.000 70.43854  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CD1 1 
ATOM   964  C  CD2 . LEU A 1 129 ? 2.210  -20.414 -14.132 1.000 55.75792  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CD2 1 
ATOM   965  N  N   . PRO A 1 130 ? -3.024 -20.359 -15.577 1.000 69.47123  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y N   1 
ATOM   966  C  CA  . PRO A 1 130 ? -3.765 -19.993 -16.809 1.000 72.99648  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CA  1 
ATOM   967  C  C   . PRO A 1 130 ? -4.133 -18.525 -16.893 1.000 77.54473  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y C   1 
ATOM   968  O  O   . PRO A 1 130 ? -3.968 -17.910 -17.957 1.000 82.98587  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y O   1 
ATOM   969  C  CB  . PRO A 1 130 ? -5.004 -20.903 -16.747 1.000 77.70877  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CB  1 
ATOM   970  C  CG  . PRO A 1 130 ? -5.071 -21.378 -15.341 1.000 78.60507  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CG  1 
ATOM   971  C  CD  . PRO A 1 130 ? -3.674 -21.463 -14.863 1.000 66.47754  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CD  1 
ATOM   972  N  N   . GLY A 1 131 ? -4.666 -17.944 -15.816 1.000 74.12042  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y N   1 
ATOM   973  C  CA  . GLY A 1 131 ? -4.960 -16.521 -15.833 1.000 69.33327  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y CA  1 
ATOM   974  C  C   . GLY A 1 131 ? -3.707 -15.672 -15.931 1.000 68.22073  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y C   1 
ATOM   975  O  O   . GLY A 1 131 ? -3.710 -14.612 -16.572 1.000 60.89814  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y O   1 
ATOM   976  N  N   . HIS A 1 132 ? -2.611 -16.122 -15.304 1.000 56.26966  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y N   1 
ATOM   977  C  CA  . HIS A 1 132 ? -1.365 -15.365 -15.369 1.000 62.27441  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CA  1 
ATOM   978  C  C   . HIS A 1 132 ? -0.820 -15.332 -16.788 1.000 67.31531  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y C   1 
ATOM   979  O  O   . HIS A 1 132 ? -0.237 -14.330 -17.215 1.000 79.78033  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y O   1 
ATOM   980  C  CB  . HIS A 1 132 ? -0.341 -15.938 -14.401 1.000 65.69685  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CB  1 
ATOM   981  C  CG  . HIS A 1 132 ? 0.977  -15.219 -14.406 1.000 71.19364  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CG  1 
ATOM   982  N  ND1 . HIS A 1 132 ? 1.143  -13.959 -13.867 1.000 73.04962  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y ND1 1 
ATOM   983  C  CD2 . HIS A 1 132 ? 2.199  -15.602 -14.849 1.000 64.19760  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CD2 1 
ATOM   984  C  CE1 . HIS A 1 132 ? 2.405  -13.588 -13.994 1.000 65.64556  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CE1 1 
ATOM   985  N  NE2 . HIS A 1 132 ? 3.065  -14.564 -14.590 1.000 67.57332  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y NE2 1 
ATOM   986  N  N   . PHE A 1 133 ? -1.004 -16.416 -17.539 1.000 64.94964  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y N   1 
ATOM   987  C  CA  . PHE A 1 133 ? -0.519 -16.424 -18.914 1.000 69.90119  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CA  1 
ATOM   988  C  C   . PHE A 1 133 ? -1.423 -15.639 -19.873 1.000 78.10759  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y C   1 
ATOM   989  O  O   . PHE A 1 133 ? -0.915 -15.018 -20.817 1.000 87.41383  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y O   1 
ATOM   990  C  CB  . PHE A 1 133 ? -0.337 -17.871 -19.387 1.000 68.25195  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CB  1 
ATOM   991  C  CG  . PHE A 1 133 ? 0.898  -18.543 -18.832 1.000 59.19629  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CG  1 
ATOM   992  C  CD1 . PHE A 1 133 ? 2.079  -17.845 -18.693 1.000 57.81558  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CD1 1 
ATOM   993  C  CD2 . PHE A 1 133 ? 0.849  -19.856 -18.411 1.000 62.05792  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CD2 1 
ATOM   994  C  CE1 . PHE A 1 133 ? 3.192  -18.448 -18.164 1.000 59.37775  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CE1 1 
ATOM   995  C  CE2 . PHE A 1 133 ? 1.960  -20.468 -17.881 1.000 65.76884  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CE2 1 
ATOM   996  C  CZ  . PHE A 1 133 ? 3.131  -19.764 -17.753 1.000 65.46942  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CZ  1 
ATOM   997  N  N   . SER A 1 134 ? -2.740 -15.607 -19.653 1.000 74.93944  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y N   1 
ATOM   998  C  CA  . SER A 1 134 ? -3.576 -14.843 -20.573 1.000 76.47307  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y CA  1 
ATOM   999  C  C   . SER A 1 134 ? -3.293 -13.348 -20.457 1.000 81.79406  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y C   1 
ATOM   1000 O  O   . SER A 1 134 ? -3.277 -12.630 -21.467 1.000 87.84622  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y O   1 
ATOM   1001 C  CB  . SER A 1 134 ? -5.062 -15.146 -20.338 1.000 79.69358  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y CB  1 
ATOM   1002 O  OG  . SER A 1 134 ? -5.269 -15.727 -19.063 1.000 86.03892  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y OG  1 
ATOM   1003 N  N   . LYS A 1 135 ? -3.063 -12.863 -19.235 1.000 77.50919  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y N   1 
ATOM   1004 C  CA  . LYS A 1 135 ? -2.744 -11.453 -19.050 1.000 81.31469  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CA  1 
ATOM   1005 C  C   . LYS A 1 135 ? -1.463 -11.065 -19.779 1.000 79.40716  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y C   1 
ATOM   1006 O  O   . LYS A 1 135 ? -1.401 -9.998  -20.399 1.000 88.88609  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y O   1 
ATOM   1007 C  CB  . LYS A 1 135 ? -2.664 -11.138 -17.555 1.000 81.58154  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CB  1 
ATOM   1008 C  CG  . LYS A 1 135 ? -3.943 -11.541 -16.832 1.000 83.97742  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CG  1 
ATOM   1009 C  CD  . LYS A 1 135 ? -3.929 -11.266 -15.340 1.000 87.03260  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CD  1 
ATOM   1010 C  CE  . LYS A 1 135 ? -5.253 -11.700 -14.705 1.000 88.87666  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CE  1 
ATOM   1011 N  NZ  . LYS A 1 135 ? -5.272 -11.578 -13.216 1.000 89.11557  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y NZ  1 
ATOM   1012 N  N   . ILE A 1 136 ? -0.430 -11.912 -19.733 1.000 73.22309  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y N   1 
ATOM   1013 C  CA  . ILE A 1 136 ? 0.814  -11.611 -20.440 1.000 70.22635  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CA  1 
ATOM   1014 C  C   . ILE A 1 136 ? 0.592  -11.590 -21.947 1.000 73.47738  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y C   1 
ATOM   1015 O  O   . ILE A 1 136 ? 1.028  -10.667 -22.643 1.000 86.12381  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y O   1 
ATOM   1016 C  CB  . ILE A 1 136 ? 1.911  -12.615 -20.057 1.000 65.75775  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CB  1 
ATOM   1017 C  CG1 . ILE A 1 136 ? 2.397  -12.370 -18.629 1.000 57.74120  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CG1 1 
ATOM   1018 C  CG2 . ILE A 1 136 ? 3.076  -12.510 -21.032 1.000 68.22525  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CG2 1 
ATOM   1019 C  CD1 . ILE A 1 136 ? 3.126  -13.593 -18.041 1.000 47.81717  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CD1 1 
ATOM   1020 N  N   . SER A 1 137 ? -0.085 -12.612 -22.481 1.000 70.83462  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y N   1 
ATOM   1021 C  CA  . SER A 1 137 ? -0.400 -12.606 -23.906 1.000 84.18611  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y CA  1 
ATOM   1022 C  C   . SER A 1 137 ? -1.145 -11.345 -24.301 1.000 95.16914  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y C   1 
ATOM   1023 O  O   . SER A 1 137 ? -0.818 -10.709 -25.311 1.000 105.62995 ? ? ? ? ? ? 137 SER Y O   1 
ATOM   1024 C  CB  . SER A 1 137 ? -1.245 -13.825 -24.282 1.000 93.48515  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y CB  1 
ATOM   1025 O  OG  . SER A 1 137 ? -0.475 -15.004 -24.262 1.000 100.98566 ? ? ? ? ? ? 137 SER Y OG  1 
ATOM   1026 N  N   . ALA A 1 138 ? -2.140 -10.954 -23.501 1.000 92.29410  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y N   1 
ATOM   1027 C  CA  . ALA A 1 138 ? -2.896 -9.753  -23.814 1.000 88.73190  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y CA  1 
ATOM   1028 C  C   . ALA A 1 138 ? -1.984 -8.543  -23.901 1.000 80.80856  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y C   1 
ATOM   1029 O  O   . ALA A 1 138 ? -2.178 -7.687  -24.765 1.000 84.64184  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y O   1 
ATOM   1030 C  CB  . ALA A 1 138 ? -3.995 -9.545  -22.772 1.000 88.41076  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y CB  1 
ATOM   1031 N  N   . VAL A 1 139 ? -0.943 -8.493  -23.065 1.000 91.55770  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y N   1 
ATOM   1032 C  CA  . VAL A 1 139 ? -0.056 -7.339  -23.050 1.000 93.65675  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CA  1 
ATOM   1033 C  C   . VAL A 1 139 ? 0.750  -7.235  -24.342 1.000 106.88390 ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y C   1 
ATOM   1034 O  O   . VAL A 1 139 ? 1.169  -6.134  -24.717 1.000 112.44247 ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y O   1 
ATOM   1035 C  CB  . VAL A 1 139 ? 0.854  -7.398  -21.807 1.000 82.59048  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CB  1 
ATOM   1036 C  CG1 . VAL A 1 139 ? 1.866  -6.281  -21.836 1.000 80.86261  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CG1 1 
ATOM   1037 C  CG2 . VAL A 1 139 ? 0.030  -7.266  -20.551 1.000 83.64536  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CG2 1 
HETATM 1038 N  N   . MSE A 1 140 ? 0.945  -8.336  -25.062 1.000 114.06779 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y N   1 
HETATM 1039 C  CA  . MSE A 1 140 ? 1.662  -8.281  -26.333 1.000 125.34483 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CA  1 
HETATM 1040 C  C   . MSE A 1 140 ? 0.781  -8.661  -27.495 1.000 129.29097 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y C   1 
HETATM 1041 O  O   . MSE A 1 140 ? 1.005  -9.687  -28.137 1.000 132.86346 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y O   1 
HETATM 1042 C  CB  . MSE A 1 140 ? 2.867  -9.209  -26.299 1.000 135.41484 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CB  1 
HETATM 1043 C  CG  . MSE A 1 140 ? 3.360  -9.486  -24.907 1.000 145.47751 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CG  1 
HETATM 1044 SE SE  . MSE A 1 140 ? 4.829  -8.328  -24.374 1.000 153.54079 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y SE  1 
HETATM 1045 C  CE  . MSE A 1 140 ? 4.775  -7.016  -25.810 1.000 161.30489 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CE  1 
ATOM   1046 N  N   . GLU A 1 141 ? -0.216 -7.830  -27.778 1.000 130.13996 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y N   1 
ATOM   1047 C  CA  . GLU A 1 141 ? -1.315 -8.273  -28.626 1.000 140.48595 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CA  1 
ATOM   1048 C  C   . GLU A 1 141 ? -0.850 -8.585  -30.042 1.000 144.22563 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y C   1 
ATOM   1049 O  O   . GLU A 1 141 ? -0.871 -9.740  -30.480 1.000 149.17431 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y O   1 
ATOM   1050 C  CB  . GLU A 1 141 ? -2.412 -7.210  -28.642 1.000 147.85092 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CB  1 
ATOM   1051 C  CG  . GLU A 1 141 ? -3.766 -7.680  -29.184 1.000 152.21760 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CG  1 
ATOM   1052 C  CD  . GLU A 1 141 ? -4.397 -8.740  -28.308 1.000 150.22941 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CD  1 
ATOM   1053 O  OE1 . GLU A 1 141 ? -4.432 -8.554  -27.074 1.000 145.26492 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y OE1 1 
ATOM   1054 O  OE2 . GLU A 1 141 ? -4.879 -9.751  -28.863 1.000 153.00757 ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y OE2 1 
ATOM   1055 N  N   . ASN A 1 142 ? -0.384 -7.573  -30.758 1.000 141.69587 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y N   1 
ATOM   1056 C  CA  . ASN A 1 142 ? -0.162 -7.681  -32.193 1.000 146.04275 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y CA  1 
ATOM   1057 C  C   . ASN A 1 142 ? 1.270  -7.355  -32.565 1.000 141.08814 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y C   1 
ATOM   1058 O  O   . ASN A 1 142 ? 1.537  -6.649  -33.542 1.000 147.28112 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y O   1 
ATOM   1059 C  CB  . ASN A 1 142 ? -1.149 -6.796  -32.945 1.000 155.06020 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . ASN A 1 142 ? -2.567 -6.999  -32.468 1.000 158.43670 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y CG  1 
ATOM   1061 O  OD1 . ASN A 1 142 ? -3.041 -8.133  -32.382 1.000 160.88325 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y OD1 1 
ATOM   1062 N  ND2 . ASN A 1 142 ? -3.264 -5.907  -32.178 1.000 160.31732 ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y ND2 1 
ATOM   1063 N  N   . TYR A 1 143 ? 2.222  -7.888  -31.819 1.000 132.06784 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y N   1 
ATOM   1064 C  CA  . TYR A 1 143 ? 3.621  -7.680  -32.141 1.000 130.24902 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CA  1 
ATOM   1065 C  C   . TYR A 1 143 ? 4.166  -8.903  -32.863 1.000 131.65709 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y C   1 
ATOM   1066 O  O   . TYR A 1 143 ? 4.004  -10.036 -32.398 1.000 133.83067 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y O   1 
ATOM   1067 C  CB  . TYR A 1 143 ? 4.420  -7.426  -30.868 1.000 125.41356 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . TYR A 1 143 ? 4.122  -6.100  -30.214 1.000 119.25348 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CG  1 
ATOM   1069 C  CD1 . TYR A 1 143 ? 4.135  -4.924  -30.943 1.000 118.14673 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CD1 1 
ATOM   1070 C  CD2 . TYR A 1 143 ? 3.857  -6.025  -28.859 1.000 112.19107 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CD2 1 
ATOM   1071 C  CE1 . TYR A 1 143 ? 3.879  -3.718  -30.340 1.000 116.22864 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CE1 1 
ATOM   1072 C  CE2 . TYR A 1 143 ? 3.603  -4.828  -28.248 1.000 107.14891 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CE2 1 
ATOM   1073 C  CZ  . TYR A 1 143 ? 3.615  -3.677  -28.989 1.000 114.15008 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CZ  1 
ATOM   1074 O  OH  . TYR A 1 143 ? 3.361  -2.471  -28.376 1.000 121.40296 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y OH  1 
ATOM   1075 N  N   . SER A 1 144 ? 4.810  -8.668  -33.999 1.000 130.27066 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y N   1 
ATOM   1076 C  CA  . SER A 1 144 ? 5.328  -9.762  -34.795 1.000 131.42732 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y CA  1 
ATOM   1077 C  C   . SER A 1 144 ? 6.654  -10.248 -34.235 1.000 124.45385 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y C   1 
ATOM   1078 O  O   . SER A 1 144 ? 7.232  -9.665  -33.315 1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y O   1 
ATOM   1079 C  CB  . SER A 1 144 ? 5.495  -9.358  -36.253 1.000 138.21015 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y CB  1 
ATOM   1080 O  OG  . SER A 1 144 ? 6.208  -10.371 -36.950 1.000 144.01779 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y OG  1 
ATOM   1081 N  N   . ASP A 1 145 ? 7.125  -11.350 -34.808 1.000 132.12667 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y N   1 
ATOM   1082 C  CA  . ASP A 1 145 ? 8.354  -11.962 -34.332 1.000 141.89540 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y CA  1 
ATOM   1083 C  C   . ASP A 1 145 ? 9.529  -11.002 -34.452 1.000 144.56164 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y C   1 
ATOM   1084 O  O   . ASP A 1 145 ? 10.299 -10.825 -33.502 1.000 139.87171 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y O   1 
ATOM   1085 C  CB  . ASP A 1 145 ? 8.622  -13.245 -35.115 1.000 156.34467 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y CB  1 
ATOM   1086 C  CG  . ASP A 1 145 ? 8.994  -14.401 -34.217 1.000 160.78240 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y CG  1 
ATOM   1087 O  OD1 . ASP A 1 145 ? 10.204 -14.631 -34.004 1.000 163.27147 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y OD1 1 
ATOM   1088 O  OD2 . ASP A 1 145 ? 8.067  -15.059 -33.703 1.000 160.77160 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y OD2 1 
ATOM   1089 N  N   . GLU A 1 146 ? 9.674  -10.357 -35.613 1.000 151.79126 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y N   1 
ATOM   1090 C  CA  . GLU A 1 146 ? 10.819 -9.473  -35.796 1.000 153.82573 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CA  1 
ATOM   1091 C  C   . GLU A 1 146 ? 10.714 -8.234  -34.917 1.000 145.09612 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y C   1 
ATOM   1092 O  O   . GLU A 1 146 ? 11.742 -7.666  -34.530 1.000 143.78800 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y O   1 
ATOM   1093 C  CB  . GLU A 1 146 ? 10.980 -9.092  -37.273 1.000 168.05116 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CB  1 
ATOM   1094 C  CG  . GLU A 1 146 ? 10.245 -7.838  -37.727 1.000 173.46664 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CG  1 
ATOM   1095 C  CD  . GLU A 1 146 ? 8.909  -8.145  -38.375 1.000 182.78955 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CD  1 
ATOM   1096 O  OE1 . GLU A 1 146 ? 7.893  -8.156  -37.654 1.000 181.70931 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y OE1 1 
ATOM   1097 O  OE2 . GLU A 1 146 ? 8.876  -8.381  -39.603 1.000 191.30653 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y OE2 1 
ATOM   1098 N  N   . GLU A 1 147 ? 9.495  -7.811  -34.574 1.000 133.37073 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y N   1 
ATOM   1099 C  CA  . GLU A 1 147 ? 9.347  -6.676  -33.669 1.000 118.74523 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CA  1 
ATOM   1100 C  C   . GLU A 1 147 ? 9.814  -7.041  -32.265 1.000 104.38095 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y C   1 
ATOM   1101 O  O   . GLU A 1 147 ? 10.642 -6.341  -31.673 1.000 93.97492  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y O   1 
ATOM   1102 C  CB  . GLU A 1 147 ? 7.890  -6.200  -33.650 1.000 117.78034 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CB  1 
ATOM   1103 C  CG  . GLU A 1 147 ? 7.420  -5.472  -34.918 1.000 122.52012 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CG  1 
ATOM   1104 C  CD  . GLU A 1 147 ? 6.255  -4.527  -34.652 1.000 121.14021 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CD  1 
ATOM   1105 O  OE1 . GLU A 1 147 ? 5.291  -4.971  -33.990 1.000 122.53451 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y OE1 1 
ATOM   1106 O  OE2 . GLU A 1 147 ? 6.286  -3.359  -35.109 1.000 119.03643 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y OE2 1 
ATOM   1107 N  N   . LYS A 1 148 ? 9.283  -8.134  -31.719 1.000 104.39545 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y N   1 
ATOM   1108 C  CA  . LYS A 1 148 ? 9.657  -8.573  -30.376 1.000 98.30427  ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CA  1 
ATOM   1109 C  C   . LYS A 1 148 ? 11.144 -8.912  -30.280 1.000 100.52299 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y C   1 
ATOM   1110 O  O   . LYS A 1 148 ? 11.814 -8.544  -29.306 1.000 95.53819  ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y O   1 
ATOM   1111 C  CB  . LYS A 1 148 ? 8.780  -9.755  -29.978 1.000 94.07027  ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CB  1 
ATOM   1112 C  CG  . LYS A 1 148 ? 7.339  -9.332  -29.730 1.000 89.88806  ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CG  1 
ATOM   1113 C  CD  . LYS A 1 148 ? 6.335  -10.394 -30.175 1.000 106.65161 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CD  1 
ATOM   1114 C  CE  . LYS A 1 148 ? 6.044  -11.415 -29.091 1.000 91.85972  ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CE  1 
ATOM   1115 N  NZ  . LYS A 1 148 ? 4.716  -12.063 -29.331 1.000 95.57945  ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y NZ  1 
ATOM   1116 N  N   . ASP A 1 149 ? 11.677 -9.637  -31.268 1.000 114.45391 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y N   1 
ATOM   1117 C  CA  . ASP A 1 149 ? 13.088 -10.013 -31.214 1.000 123.79405 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y CA  1 
ATOM   1118 C  C   . ASP A 1 149 ? 14.006 -8.801  -31.245 1.000 127.53722 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y C   1 
ATOM   1119 O  O   . ASP A 1 149 ? 15.124 -8.859  -30.718 1.000 124.54903 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y O   1 
ATOM   1120 C  CB  . ASP A 1 149 ? 13.441 -10.974 -32.345 1.000 132.38757 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . ASP A 1 149 ? 13.029 -12.387 -32.035 1.000 135.76178 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y CG  1 
ATOM   1122 O  OD1 . ASP A 1 149 ? 12.845 -13.185 -32.979 1.000 143.12394 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y OD1 1 
ATOM   1123 O  OD2 . ASP A 1 149 ? 12.868 -12.687 -30.833 1.000 130.92531 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y OD2 1 
HETATM 1124 N  N   . MSE A 1 150 ? 13.566 -7.708  -31.858 1.000 133.03262 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y N   1 
HETATM 1125 C  CA  . MSE A 1 150 ? 14.316 -6.463  -31.783 1.000 133.16318 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CA  1 
HETATM 1126 C  C   . MSE A 1 150 ? 14.130 -5.837  -30.410 1.000 117.32127 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y C   1 
HETATM 1127 O  O   . MSE A 1 150 ? 15.076 -5.309  -29.819 1.000 112.84420 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y O   1 
HETATM 1128 C  CB  . MSE A 1 150 ? 13.876 -5.482  -32.863 1.000 149.44088 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CB  1 
HETATM 1129 C  CG  . MSE A 1 150 ? 14.623 -4.165  -32.797 1.000 163.40756 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CG  1 
HETATM 1130 SE SE  . MSE A 1 150 ? 13.545 -2.649  -33.374 1.000 179.18560 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y SE  1 
HETATM 1131 C  CE  . MSE A 1 150 ? 13.561 -2.961  -35.301 1.000 187.26937 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CE  1 
ATOM   1132 N  N   . PHE A 1 151 ? 12.898 -5.912  -29.905 1.000 106.19718 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y N   1 
ATOM   1133 C  CA  . PHE A 1 151 ? 12.592 -5.331  -28.606 1.000 95.13821  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CA  1 
ATOM   1134 C  C   . PHE A 1 151 ? 13.376 -6.028  -27.504 1.000 88.17446  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y C   1 
ATOM   1135 O  O   . PHE A 1 151 ? 13.931 -5.374  -26.616 1.000 82.41443  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y O   1 
ATOM   1136 C  CB  . PHE A 1 151 ? 11.099 -5.411  -28.330 1.000 103.33251 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . PHE A 1 151 ? 10.617 -4.395  -27.341 1.000 112.59394 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CG  1 
ATOM   1138 C  CD1 . PHE A 1 151 ? 11.476 -3.446  -26.825 1.000 110.14026 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CD1 1 
ATOM   1139 C  CD2 . PHE A 1 151 ? 9.290  -4.368  -26.941 1.000 121.46964 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CD2 1 
ATOM   1140 C  CE1 . PHE A 1 151 ? 11.013 -2.506  -25.930 1.000 108.72855 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CE1 1 
ATOM   1141 C  CE2 . PHE A 1 151 ? 8.834  -3.414  -26.041 1.000 118.02770 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CE2 1 
ATOM   1142 C  CZ  . PHE A 1 151 ? 9.701  -2.489  -25.536 1.000 111.23954 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CZ  1 
ATOM   1143 N  N   . VAL A 1 152 ? 13.396 -7.365  -27.522 1.000 90.88968  ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y N   1 
ATOM   1144 C  CA  . VAL A 1 152 ? 14.208 -8.079  -26.541 1.000 88.01427  ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CA  1 
ATOM   1145 C  C   . VAL A 1 152 ? 15.683 -7.791  -26.776 1.000 78.99324  ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y C   1 
ATOM   1146 O  O   . VAL A 1 152 ? 16.455 -7.653  -25.820 1.000 78.88084  ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y O   1 
ATOM   1147 C  CB  . VAL A 1 152 ? 13.916 -9.592  -26.564 1.000 97.33433  ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CB  1 
ATOM   1148 C  CG1 . VAL A 1 152 ? 14.276 -10.203 -27.902 1.000 105.33449 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CG1 1 
ATOM   1149 C  CG2 . VAL A 1 152 ? 14.697 -10.284 -25.456 1.000 95.08775  ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CG2 1 
ATOM   1150 N  N   . LYS A 1 153 ? 16.094 -7.643  -28.038 1.000 81.36597  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y N   1 
ATOM   1151 C  CA  . LYS A 1 153 ? 17.495 -7.348  -28.316 1.000 88.59883  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CA  1 
ATOM   1152 C  C   . LYS A 1 153 ? 17.905 -6.045  -27.644 1.000 89.04002  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y C   1 
ATOM   1153 O  O   . LYS A 1 153 ? 18.839 -6.020  -26.839 1.000 86.44898  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y O   1 
ATOM   1154 C  CB  . LYS A 1 153 ? 17.748 -7.298  -29.829 1.000 94.18560  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . LYS A 1 153 ? 19.077 -7.945  -30.272 1.000 97.12047  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CG  1 
ATOM   1156 C  CD  . LYS A 1 153 ? 19.252 -7.949  -31.801 1.000 102.47311 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CD  1 
ATOM   1157 C  CE  . LYS A 1 153 ? 20.565 -8.612  -32.244 1.000 97.40802  ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CE  1 
ATOM   1158 N  NZ  . LYS A 1 153 ? 20.672 -8.747  -33.733 1.000 104.61596 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y NZ  1 
HETATM 1159 N  N   . MSE A 1 154 ? 17.175 -4.966  -27.916 1.000 92.75368  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y N   1 
HETATM 1160 C  CA  . MSE A 1 154 ? 17.427 -3.671  -27.282 1.000 90.57989  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CA  1 
HETATM 1161 C  C   . MSE A 1 154 ? 17.428 -3.752  -25.750 1.000 80.56379  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y C   1 
HETATM 1162 O  O   . MSE A 1 154 ? 18.267 -3.146  -25.088 1.000 65.72304  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y O   1 
HETATM 1163 C  CB  . MSE A 1 154 ? 16.387 -2.642  -27.749 1.000 106.70882 ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CB  1 
HETATM 1164 C  CG  . MSE A 1 154 ? 16.359 -2.401  -29.264 1.000 129.33684 ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CG  1 
HETATM 1165 SE SE  . MSE A 1 154 ? 15.209 -0.919  -29.883 1.000 147.36164 ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y SE  1 
HETATM 1166 C  CE  . MSE A 1 154 ? 16.279 0.612   -29.305 1.000 145.48501 ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CE  1 
ATOM   1167 N  N   . LEU A 1 155 ? 16.491 -4.515  -25.184 1.000 79.58153  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y N   1 
ATOM   1168 C  CA  . LEU A 1 155 ? 16.449 -4.673  -23.732 1.000 74.72345  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CA  1 
ATOM   1169 C  C   . LEU A 1 155 ? 17.730 -5.295  -23.194 1.000 77.30307  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y C   1 
ATOM   1170 O  O   . LEU A 1 155 ? 18.118 -5.025  -22.052 1.000 76.59724  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y O   1 
ATOM   1171 C  CB  . LEU A 1 155 ? 15.232 -5.505  -23.332 1.000 69.52667  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CB  1 
ATOM   1172 C  CG  . LEU A 1 155 ? 13.967 -4.650  -23.354 1.000 65.45167  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CG  1 
ATOM   1173 C  CD1 . LEU A 1 155 ? 12.711 -5.478  -23.339 1.000 63.54694  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CD1 1 
ATOM   1174 C  CD2 . LEU A 1 155 ? 13.993 -3.727  -22.162 1.000 67.33047  ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CD2 1 
ATOM   1175 N  N   . GLY A 1 156 ? 18.393 -6.135  -23.990 1.000 81.43682  ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y N   1 
ATOM   1176 C  CA  . GLY A 1 156 ? 19.658 -6.701  -23.553 1.000 84.89042  ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y CA  1 
ATOM   1177 C  C   . GLY A 1 156 ? 20.745 -5.655  -23.366 1.000 89.22822  ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y C   1 
ATOM   1178 O  O   . GLY A 1 156 ? 21.428 -5.628  -22.340 1.000 86.24785  ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y O   1 
ATOM   1179 N  N   . ASP A 1 157 ? 20.913 -4.768  -24.350 1.000 100.87168 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y N   1 
ATOM   1180 C  CA  . ASP A 1 157 ? 21.972 -3.769  -24.238 1.000 104.77851 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y CA  1 
ATOM   1181 C  C   . ASP A 1 157 ? 21.687 -2.785  -23.109 1.000 97.22343  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y C   1 
ATOM   1182 O  O   . ASP A 1 157 ? 22.596 -2.440  -22.344 1.000 94.06653  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y O   1 
ATOM   1183 C  CB  . ASP A 1 157 ? 22.172 -3.048  -25.572 1.000 118.50395 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y CB  1 
ATOM   1184 C  CG  . ASP A 1 157 ? 22.939 -3.897  -26.586 1.000 132.57226 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y CG  1 
ATOM   1185 O  OD1 . ASP A 1 157 ? 22.370 -4.885  -27.099 1.000 137.04288 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y OD1 1 
ATOM   1186 O  OD2 . ASP A 1 157 ? 24.116 -3.577  -26.875 1.000 138.32252 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y OD2 1 
ATOM   1187 N  N   . LEU A 1 158 ? 20.438 -2.323  -22.988 1.000 92.04167  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y N   1 
ATOM   1188 C  CA  . LEU A 1 158 ? 20.102 -1.413  -21.894 1.000 91.56813  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CA  1 
ATOM   1189 C  C   . LEU A 1 158 ? 20.318 -2.069  -20.545 1.000 78.79134  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y C   1 
ATOM   1190 O  O   . LEU A 1 158 ? 20.696 -1.398  -19.575 1.000 74.52925  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y O   1 
ATOM   1191 C  CB  . LEU A 1 158 ? 18.662 -0.906  -21.993 1.000 100.60507 ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CB  1 
ATOM   1192 C  CG  . LEU A 1 158 ? 18.184 -0.010  -23.142 1.000 108.64378 ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CG  1 
ATOM   1193 C  CD1 . LEU A 1 158 ? 19.316 0.339   -24.112 1.000 111.88498 ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CD1 1 
ATOM   1194 C  CD2 . LEU A 1 158 ? 16.951 -0.575  -23.868 1.000 111.20810 ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CD2 1 
ATOM   1195 N  N   . PHE A 1 159 ? 20.035 -3.366  -20.444 1.000 70.84919  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y N   1 
ATOM   1196 C  CA  . PHE A 1 159 ? 20.207 -4.037  -19.165 1.000 70.71888  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CA  1 
ATOM   1197 C  C   . PHE A 1 159 ? 21.644 -3.933  -18.675 1.000 77.70009  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y C   1 
ATOM   1198 O  O   . PHE A 1 159 ? 21.882 -3.655  -17.496 1.000 80.73744  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y O   1 
ATOM   1199 C  CB  . PHE A 1 159 ? 19.763 -5.494  -19.256 1.000 70.59274  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CB  1 
ATOM   1200 C  CG  . PHE A 1 159 ? 19.641 -6.165  -17.915 1.000 67.52236  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CG  1 
ATOM   1201 C  CD1 . PHE A 1 159 ? 18.457 -6.118  -17.202 1.000 68.93554  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CD1 1 
ATOM   1202 C  CD2 . PHE A 1 159 ? 20.725 -6.824  -17.355 1.000 64.79096  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CD2 1 
ATOM   1203 C  CE1 . PHE A 1 159 ? 18.356 -6.733  -15.958 1.000 68.73564  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CE1 1 
ATOM   1204 C  CE2 . PHE A 1 159 ? 20.633 -7.430  -16.118 1.000 62.84436  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CE2 1 
ATOM   1205 C  CZ  . PHE A 1 159 ? 19.453 -7.388  -15.417 1.000 62.40220  ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CZ  1 
ATOM   1206 N  N   . GLU A 1 160 ? 22.617 -4.160  -19.557 1.000 86.32483  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y N   1 
ATOM   1207 C  CA  . GLU A 1 160 ? 23.997 -4.117  -19.102 1.000 91.59889  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CA  1 
ATOM   1208 C  C   . GLU A 1 160 ? 24.464 -2.691  -18.875 1.000 88.70121  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y C   1 
ATOM   1209 O  O   . GLU A 1 160 ? 25.216 -2.438  -17.928 1.000 99.71842  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y O   1 
ATOM   1210 C  CB  . GLU A 1 160 ? 24.925 -4.822  -20.100 1.000 112.20958 ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CB  1 
ATOM   1211 C  CG  . GLU A 1 160 ? 25.409 -3.974  -21.273 1.000 126.40540 ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CG  1 
ATOM   1212 C  CD  . GLU A 1 160 ? 26.278 -4.738  -22.259 1.000 135.64388 ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CD  1 
ATOM   1213 O  OE1 . GLU A 1 160 ? 26.262 -5.984  -22.226 1.000 139.96775 ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y OE1 1 
ATOM   1214 O  OE2 . GLU A 1 160 ? 26.976 -4.085  -23.066 1.000 140.32956 ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y OE2 1 
ATOM   1215 N  N   . ARG A 1 161 ? 24.001 -1.746  -19.692 1.000 73.36989  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y N   1 
ATOM   1216 C  CA  . ARG A 1 161 ? 24.546 -0.400  -19.631 1.000 72.45910  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CA  1 
ATOM   1217 C  C   . ARG A 1 161 ? 24.036 0.374   -18.432 1.000 72.05180  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y C   1 
ATOM   1218 O  O   . ARG A 1 161 ? 24.690 1.336   -18.020 1.000 72.30512  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y O   1 
ATOM   1219 C  CB  . ARG A 1 161 ? 24.262 0.354   -20.938 1.000 72.16965  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CB  1 
ATOM   1220 C  CG  . ARG A 1 161 ? 24.952 -0.308  -22.135 1.000 82.16345  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CG  1 
ATOM   1221 C  CD  . ARG A 1 161 ? 24.625 0.297   -23.501 1.000 91.43402  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CD  1 
ATOM   1222 N  NE  . ARG A 1 161 ? 25.311 -0.477  -24.540 1.000 108.66198 ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y NE  1 
ATOM   1223 C  CZ  . ARG A 1 161 ? 26.535 -0.217  -25.006 1.000 120.71136 ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CZ  1 
ATOM   1224 N  NH1 . ARG A 1 161 ? 27.225 0.826   -24.553 1.000 124.38253 ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y NH1 1 
ATOM   1225 N  NH2 . ARG A 1 161 ? 27.072 -0.999  -25.938 1.000 123.19953 ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y NH2 1 
ATOM   1226 N  N   . LEU A 1 162 ? 22.932 -0.071  -17.821 1.000 68.97367  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y N   1 
ATOM   1227 C  CA  . LEU A 1 162 ? 22.432 0.543   -16.597 1.000 65.22445  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CA  1 
ATOM   1228 C  C   . LEU A 1 162 ? 23.458 0.461   -15.481 1.000 71.67480  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y C   1 
ATOM   1229 O  O   . LEU A 1 162 ? 23.417 1.274   -14.555 1.000 85.88625  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y O   1 
ATOM   1230 C  CB  . LEU A 1 162 ? 21.137 -0.151  -16.146 1.000 67.93650  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CB  1 
ATOM   1231 C  CG  . LEU A 1 162 ? 19.711 0.328   -16.443 1.000 72.37050  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CG  1 
ATOM   1232 C  CD1 . LEU A 1 162 ? 19.609 1.238   -17.656 1.000 72.79657  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CD1 1 
ATOM   1233 C  CD2 . LEU A 1 162 ? 18.836 -0.911  -16.615 1.000 76.87128  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CD2 1 
ATOM   1234 N  N   . SER A 1 163 ? 24.409 -0.465  -15.581 1.000 68.88698  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y N   1 
ATOM   1235 C  CA  . SER A 1 163 ? 25.457 -0.573  -14.576 1.000 76.37686  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y CA  1 
ATOM   1236 C  C   . SER A 1 163 ? 26.209 0.740   -14.417 1.000 77.80601  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y C   1 
ATOM   1237 O  O   . SER A 1 163 ? 26.710 1.034   -13.326 1.000 77.73239  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y O   1 
ATOM   1238 C  CB  . SER A 1 163 ? 26.415 -1.708  -14.945 1.000 84.78152  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y CB  1 
ATOM   1239 O  OG  . SER A 1 163 ? 25.752 -2.962  -14.854 1.000 90.26789  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y OG  1 
ATOM   1240 N  N   . VAL A 1 164 ? 26.302 1.537   -15.485 1.000 76.01045  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y N   1 
ATOM   1241 C  CA  . VAL A 1 164 ? 27.010 2.812   -15.409 1.000 76.37250  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CA  1 
ATOM   1242 C  C   . VAL A 1 164 ? 26.337 3.790   -14.450 1.000 77.96544  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y C   1 
ATOM   1243 O  O   . VAL A 1 164 ? 26.941 4.800   -14.081 1.000 81.66402  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y O   1 
ATOM   1244 C  CB  . VAL A 1 164 ? 27.157 3.474   -16.794 1.000 71.74780  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CB  1 
ATOM   1245 C  CG1 . VAL A 1 164 ? 25.910 4.219   -17.165 1.000 75.19984  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CG1 1 
ATOM   1246 C  CG2 . VAL A 1 164 ? 28.324 4.425   -16.792 1.000 77.91218  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CG2 1 
ATOM   1247 N  N   . PHE A 1 165 ? 25.100 3.549   -14.031 1.000 78.68676  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y N   1 
ATOM   1248 C  CA  . PHE A 1 165 ? 24.566 4.427   -12.995 1.000 83.53141  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CA  1 
ATOM   1249 C  C   . PHE A 1 165 ? 25.080 4.080   -11.597 1.000 86.68868  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y C   1 
ATOM   1250 O  O   . PHE A 1 165 ? 24.482 4.500   -10.599 1.000 79.09548  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y O   1 
ATOM   1251 C  CB  . PHE A 1 165 ? 23.029 4.441   -13.060 1.000 73.54551  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CB  1 
ATOM   1252 C  CG  . PHE A 1 165 ? 22.501 5.216   -14.230 1.000 69.17899  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CG  1 
ATOM   1253 C  CD1 . PHE A 1 165 ? 22.406 6.607   -14.170 1.000 73.42825  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CD1 1 
ATOM   1254 C  CD2 . PHE A 1 165 ? 22.166 4.576   -15.403 1.000 55.26543  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CD2 1 
ATOM   1255 C  CE1 . PHE A 1 165 ? 21.956 7.329   -15.247 1.000 61.63243  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CE1 1 
ATOM   1256 C  CE2 . PHE A 1 165 ? 21.725 5.291   -16.482 1.000 60.20752  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CE2 1 
ATOM   1257 C  CZ  . PHE A 1 165 ? 21.616 6.672   -16.403 1.000 67.59144  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CZ  1 
ATOM   1258 N  N   . LYS A 1 166 ? 26.142 3.286   -11.499 1.000 108.21145 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y N   1 
ATOM   1259 C  CA  . LYS A 1 166 ? 26.874 3.168   -10.241 1.000 119.48930 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CA  1 
ATOM   1260 C  C   . LYS A 1 166 ? 27.710 4.434   -10.066 1.000 132.78569 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y C   1 
ATOM   1261 O  O   . LYS A 1 166 ? 28.814 4.535   -10.612 1.000 135.34771 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y O   1 
ATOM   1262 C  CB  . LYS A 1 166 ? 27.739 1.918   -10.221 1.000 115.61403 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CB  1 
ATOM   1263 C  CG  . LYS A 1 166 ? 27.766 1.274   -8.841  1.000 115.11444 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CG  1 
ATOM   1264 C  CD  . LYS A 1 166 ? 28.531 2.114   -7.816  1.000 110.80953 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CD  1 
ATOM   1265 C  CE  . LYS A 1 166 ? 30.025 1.932   -7.986  1.000 102.78247 ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CE  1 
ATOM   1266 N  NZ  . LYS A 1 166 ? 30.380 0.500   -7.843  1.000 95.36420  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y NZ  1 
ATOM   1267 N  N   . ASP A 1 167 ? 27.202 5.396   -9.291  1.000 142.77495 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y N   1 
ATOM   1268 C  CA  . ASP A 1 167 ? 27.916 6.659   -9.078  1.000 149.13175 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y CA  1 
ATOM   1269 C  C   . ASP A 1 167 ? 29.162 6.460   -8.199  1.000 147.23350 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y C   1 
ATOM   1270 O  O   . ASP A 1 167 ? 29.123 6.637   -6.977  1.000 144.64813 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y O   1 
ATOM   1271 C  CB  . ASP A 1 167 ? 26.981 7.712   -8.459  1.000 154.78283 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y CB  1 
ATOM   1272 C  CG  . ASP A 1 167 ? 27.105 9.091   -9.126  1.000 162.35140 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y CG  1 
ATOM   1273 O  OD1 . ASP A 1 167 ? 27.954 9.258   -10.025 1.000 164.64669 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y OD1 1 
ATOM   1274 O  OD2 . ASP A 1 167 ? 26.342 10.009  -8.748  1.000 166.17567 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y OD2 1 
ATOM   1275 N  N   . GLU B 1 2   ? 22.952 -5.095  -9.212  1.000 135.30982 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A N   1 
ATOM   1276 C  CA  . GLU B 1 2   ? 22.028 -6.208  -9.416  1.000 133.57101 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CA  1 
ATOM   1277 C  C   . GLU B 1 2   ? 22.664 -7.279  -10.306 1.000 135.28926 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A C   1 
ATOM   1278 O  O   . GLU B 1 2   ? 23.661 -7.901  -9.926  1.000 140.38006 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A O   1 
ATOM   1279 C  CB  . GLU B 1 2   ? 20.714 -5.704  -10.024 1.000 126.11681 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CB  1 
ATOM   1280 C  CG  . GLU B 1 2   ? 19.503 -6.591  -9.765  1.000 125.78681 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CG  1 
ATOM   1281 C  CD  . GLU B 1 2   ? 19.194 -6.754  -8.287  1.000 130.21554 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CD  1 
ATOM   1282 O  OE1 . GLU B 1 2   ? 19.759 -7.680  -7.657  1.000 138.10877 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE1 1 
ATOM   1283 O  OE2 . GLU B 1 2   ? 18.387 -5.956  -7.758  1.000 120.96301 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE2 1 
ATOM   1284 N  N   . LEU B 1 3   ? 22.099 -7.489  -11.490 1.000 131.40051 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A N   1 
ATOM   1285 C  CA  . LEU B 1 3   ? 22.644 -8.445  -12.444 1.000 131.40928 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CA  1 
ATOM   1286 C  C   . LEU B 1 3   ? 23.475 -7.738  -13.513 1.000 126.18606 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A C   1 
ATOM   1287 O  O   . LEU B 1 3   ? 23.346 -6.531  -13.745 1.000 113.62217 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A O   1 
ATOM   1288 C  CB  . LEU B 1 3   ? 21.525 -9.260  -13.103 1.000 124.04739 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CB  1 
ATOM   1289 C  CG  . LEU B 1 3   ? 21.329 -10.718 -12.674 1.000 125.41407 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CG  1 
ATOM   1290 C  CD1 . LEU B 1 3   ? 21.983 -10.993 -11.332 1.000 131.09341 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD1 1 
ATOM   1291 C  CD2 . LEU B 1 3   ? 19.846 -11.072 -12.633 1.000 124.65884 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD2 1 
ATOM   1292 N  N   . LYS B 1 4   ? 24.320 -8.529  -14.184 1.000 132.66219 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A N   1 
ATOM   1293 C  CA  . LYS B 1 4   ? 25.254 -8.049  -15.197 1.000 131.12032 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CA  1 
ATOM   1294 C  C   . LYS B 1 4   ? 24.685 -8.109  -16.609 1.000 129.82178 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A C   1 
ATOM   1295 O  O   . LYS B 1 4   ? 24.833 -7.156  -17.380 1.000 131.24629 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A O   1 
ATOM   1296 C  CB  . LYS B 1 4   ? 26.546 -8.870  -15.169 1.000 139.77671 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CB  1 
ATOM   1297 C  CG  . LYS B 1 4   ? 27.154 -9.161  -13.784 1.000 146.51150 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CG  1 
ATOM   1298 C  CD  . LYS B 1 4   ? 26.731 -10.537 -13.248 1.000 147.13609 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CD  1 
ATOM   1299 C  CE  . LYS B 1 4   ? 25.835 -10.426 -12.027 1.000 143.64472 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CE  1 
ATOM   1300 N  NZ  . LYS B 1 4   ? 26.666 -10.413 -10.801 1.000 148.26919 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A NZ  1 
ATOM   1301 N  N   . HIS B 1 5   ? 24.049 -9.220  -16.970 1.000 127.72736 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   1 
ATOM   1302 C  CA  . HIS B 1 5   ? 23.527 -9.435  -18.309 1.000 119.48549 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
ATOM   1303 C  C   . HIS B 1 5   ? 22.089 -9.911  -18.200 1.000 112.71462 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   1 
ATOM   1304 O  O   . HIS B 1 5   ? 21.701 -10.532 -17.207 1.000 111.62525 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   1 
ATOM   1305 C  CB  . HIS B 1 5   ? 24.373 -10.463 -19.072 1.000 126.63205 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  1 
ATOM   1306 C  CG  . HIS B 1 5   ? 25.777 -10.011 -19.332 1.000 135.05312 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  1 
ATOM   1307 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 26.722 -9.918  -18.335 1.000 141.54871 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
ATOM   1308 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 26.397 -9.640  -20.477 1.000 136.10320 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 1 
ATOM   1309 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 27.863 -9.495  -18.851 1.000 145.08429 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 1 
ATOM   1310 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 27.693 -9.323  -20.149 1.000 142.07504 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 1 
ATOM   1311 N  N   . LEU B 1 6   ? 21.304 -9.597  -19.226 1.000 107.70436 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . LEU B 1 6   ? 19.878 -9.889  -19.204 1.000 103.22102 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . LEU B 1 6   ? 19.629 -11.405 -19.219 1.000 106.73273 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A C   1 
ATOM   1314 O  O   . LEU B 1 6   ? 20.143 -12.093 -20.094 1.000 105.52147 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . LEU B 1 6   ? 19.201 -9.237  -20.391 1.000 99.19716  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . LEU B 1 6   ? 17.699 -9.411  -20.524 1.000 92.67369  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CG  1 
ATOM   1317 C  CD1 . LEU B 1 6   ? 16.987 -8.705  -19.395 1.000 92.81949  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CD1 1 
ATOM   1318 C  CD2 . LEU B 1 6   ? 17.309 -8.831  -21.853 1.000 85.70413  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CD2 1 
ATOM   1319 N  N   . PRO B 1 7   ? 18.859 -11.910 -18.254 1.000 108.97544 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A N   1 
ATOM   1320 C  CA  . PRO B 1 7   ? 18.594 -13.369 -18.200 1.000 108.47624 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CA  1 
ATOM   1321 C  C   . PRO B 1 7   ? 17.479 -13.811 -19.131 1.000 102.61895 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A C   1 
ATOM   1322 O  O   . PRO B 1 7   ? 16.413 -13.193 -19.200 1.000 102.20503 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A O   1 
ATOM   1323 C  CB  . PRO B 1 7   ? 18.200 -13.584 -16.731 1.000 110.30750 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . PRO B 1 7   ? 17.664 -12.269 -16.279 1.000 109.53775 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CG  1 
ATOM   1325 C  CD  . PRO B 1 7   ? 18.317 -11.190 -17.099 1.000 106.01602 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CD  1 
ATOM   1326 N  N   . LYS B 1 8   ? 17.731 -14.893 -19.858 1.000 102.45181 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A N   1 
ATOM   1327 C  CA  . LYS B 1 8   ? 16.709 -15.573 -20.631 1.000 101.40433 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CA  1 
ATOM   1328 C  C   . LYS B 1 8   ? 16.049 -16.592 -19.718 1.000 114.73755 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A C   1 
ATOM   1329 O  O   . LYS B 1 8   ? 16.717 -17.213 -18.885 1.000 102.90428 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A O   1 
ATOM   1330 C  CB  . LYS B 1 8   ? 17.294 -16.301 -21.843 1.000 98.44253  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CB  1 
ATOM   1331 C  CG  . LYS B 1 8   ? 18.488 -15.640 -22.507 1.000 103.84712 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CG  1 
ATOM   1332 C  CD  . LYS B 1 8   ? 18.239 -14.206 -22.928 1.000 107.51389 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CD  1 
ATOM   1333 C  CE  . LYS B 1 8   ? 19.569 -13.490 -23.125 1.000 108.07824 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CE  1 
ATOM   1334 N  NZ  . LYS B 1 8   ? 20.581 -14.353 -23.795 1.000 107.07315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A NZ  1 
ATOM   1335 N  N   . TYR B 1 9   ? 14.750 -16.792 -19.889 1.000 109.76543 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A N   1 
ATOM   1336 C  CA  . TYR B 1 9   ? 14.012 -17.701 -19.027 1.000 118.62035 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CA  1 
ATOM   1337 C  C   . TYR B 1 9   ? 13.546 -18.898 -19.856 1.000 121.87965 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A C   1 
ATOM   1338 O  O   . TYR B 1 9   ? 12.356 -19.107 -20.110 1.000 118.36932 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A O   1 
ATOM   1339 C  CB  . TYR B 1 9   ? 12.861 -16.957 -18.340 1.000 117.58048 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CB  1 
ATOM   1340 C  CG  . TYR B 1 9   ? 13.324 -16.037 -17.230 1.000 113.57704 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CG  1 
ATOM   1341 C  CD1 . TYR B 1 9   ? 13.331 -16.458 -15.906 1.000 114.54764 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CD1 1 
ATOM   1342 C  CD2 . TYR B 1 9   ? 13.777 -14.766 -17.504 1.000 110.87780 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CD2 1 
ATOM   1343 C  CE1 . TYR B 1 9   ? 13.762 -15.630 -14.888 1.000 115.99472 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CE1 1 
ATOM   1344 C  CE2 . TYR B 1 9   ? 14.209 -13.931 -16.493 1.000 110.84488 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CE2 1 
ATOM   1345 C  CZ  . TYR B 1 9   ? 14.201 -14.366 -15.189 1.000 114.76853 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CZ  1 
ATOM   1346 O  OH  . TYR B 1 9   ? 14.628 -13.521 -14.188 1.000 115.36080 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A OH  1 
ATOM   1347 N  N   . LYS B 1 10  ? 14.535 -19.696 -20.279 1.000 133.83039 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . LYS B 1 10  ? 14.289 -20.823 -21.176 1.000 130.65189 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . LYS B 1 10  ? 13.291 -21.813 -20.583 1.000 130.35873 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A C   1 
ATOM   1350 O  O   . LYS B 1 10  ? 12.483 -22.404 -21.310 1.000 123.91786 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A O   1 
ATOM   1351 C  CB  . LYS B 1 10  ? 15.605 -21.537 -21.500 1.000 130.56146 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . LYS B 1 10  ? 16.299 -21.079 -22.779 1.000 130.17612 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CG  1 
ATOM   1353 C  CD  . LYS B 1 10  ? 15.900 -21.931 -23.994 1.000 126.83266 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CD  1 
ATOM   1354 C  CE  . LYS B 1 10  ? 14.565 -21.499 -24.610 1.000 124.12989 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CE  1 
ATOM   1355 N  NZ  . LYS B 1 10  ? 14.135 -22.404 -25.720 1.000 121.41519 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A NZ  1 
ATOM   1356 N  N   . HIS B 1 11  ? 13.327 -22.005 -19.263 1.000 134.90453 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A N   1 
ATOM   1357 C  CA  . HIS B 1 11  ? 12.424 -22.958 -18.626 1.000 135.73319 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CA  1 
ATOM   1358 C  C   . HIS B 1 11  ? 10.976 -22.495 -18.718 1.000 132.23576 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A C   1 
ATOM   1359 O  O   . HIS B 1 11  ? 10.103 -23.221 -19.205 1.000 128.73846 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A O   1 
ATOM   1360 C  CB  . HIS B 1 11  ? 12.805 -23.131 -17.156 1.000 143.77350 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CB  1 
ATOM   1361 C  CG  . HIS B 1 11  ? 12.774 -21.851 -16.377 1.000 146.35173 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CG  1 
ATOM   1362 N  ND1 . HIS B 1 11  ? 13.661 -20.821 -16.601 1.000 147.72048 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A ND1 1 
ATOM   1363 C  CD2 . HIS B 1 11  ? 11.910 -21.403 -15.434 1.000 149.54041 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CD2 1 
ATOM   1364 C  CE1 . HIS B 1 11  ? 13.379 -19.813 -15.793 1.000 150.29820 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CE1 1 
ATOM   1365 N  NE2 . HIS B 1 11  ? 12.320 -20.141 -15.074 1.000 151.13483 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A NE2 1 
ATOM   1366 N  N   . ILE B 1 12  ? 10.711 -21.270 -18.258 1.000 131.22153 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A N   1 
ATOM   1367 C  CA  . ILE B 1 12  ? 9.363  -20.721 -18.241 1.000 132.06182 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CA  1 
ATOM   1368 C  C   . ILE B 1 12  ? 8.817  -20.596 -19.656 1.000 135.23340 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A C   1 
ATOM   1369 O  O   . ILE B 1 12  ? 7.613  -20.776 -19.888 1.000 139.13142 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A O   1 
ATOM   1370 C  CB  . ILE B 1 12  ? 9.375  -19.378 -17.473 1.000 131.17176 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CB  1 
ATOM   1371 C  CG1 . ILE B 1 12  ? 8.236  -19.304 -16.454 1.000 128.99685 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CG1 1 
ATOM   1372 C  CG2 . ILE B 1 12  ? 9.336  -18.192 -18.411 1.000 133.09536 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CG2 1 
ATOM   1373 C  CD1 . ILE B 1 12  ? 6.881  -19.041 -17.057 1.000 125.64278 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CD1 1 
ATOM   1374 N  N   . THR B 1 13  ? 9.689  -20.311 -20.626 1.000 132.52581 ? ? ? ? ? ? 13  THR A N   1 
ATOM   1375 C  CA  . THR B 1 13  ? 9.241  -20.087 -21.996 1.000 128.37323 ? ? ? ? ? ? 13  THR A CA  1 
ATOM   1376 C  C   . THR B 1 13  ? 8.651  -21.358 -22.599 1.000 122.69712 ? ? ? ? ? ? 13  THR A C   1 
ATOM   1377 O  O   . THR B 1 13  ? 7.532  -21.350 -23.126 1.000 124.93081 ? ? ? ? ? ? 13  THR A O   1 
ATOM   1378 C  CB  . THR B 1 13  ? 10.412 -19.579 -22.836 1.000 132.69753 ? ? ? ? ? ? 13  THR A CB  1 
ATOM   1379 O  OG1 . THR B 1 13  ? 10.649 -18.202 -22.534 1.000 136.81207 ? ? ? ? ? ? 13  THR A OG1 1 
ATOM   1380 C  CG2 . THR B 1 13  ? 10.108 -19.712 -24.315 1.000 133.18426 ? ? ? ? ? ? 13  THR A CG2 1 
ATOM   1381 N  N   . GLU B 1 14  ? 9.400  -22.460 -22.547 1.000 119.11153 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   1382 C  CA  . GLU B 1 14  ? 8.937  -23.720 -23.126 1.000 118.00758 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   1383 C  C   . GLU B 1 14  ? 7.723  -24.298 -22.400 1.000 116.59697 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   1384 O  O   . GLU B 1 14  ? 6.934  -25.025 -23.010 1.000 104.59404 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   1385 C  CB  . GLU B 1 14  ? 10.092 -24.720 -23.137 1.000 119.19852 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . GLU B 1 14  ? 11.349 -24.173 -23.820 1.000 125.50815 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   1387 C  CD  . GLU B 1 14  ? 12.617 -24.956 -23.489 1.000 137.78385 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   1388 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 12.524 -26.075 -22.933 1.000 142.52614 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   1389 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 13.718 -24.443 -23.788 1.000 140.91160 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   1390 N  N   . HIS B 1 15  ? 7.522  -23.941 -21.135 1.000 113.98761 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A N   1 
ATOM   1391 C  CA  . HIS B 1 15  ? 6.375  -24.432 -20.383 1.000 116.51072 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CA  1 
ATOM   1392 C  C   . HIS B 1 15  ? 5.075  -23.724 -20.757 1.000 118.20308 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A C   1 
ATOM   1393 O  O   . HIS B 1 15  ? 4.019  -24.363 -20.831 1.000 120.86591 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A O   1 
ATOM   1394 C  CB  . HIS B 1 15  ? 6.662  -24.258 -18.891 1.000 127.06690 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CB  1 
ATOM   1395 C  CG  . HIS B 1 15  ? 5.592  -24.792 -17.994 1.000 134.01003 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CG  1 
ATOM   1396 N  ND1 . HIS B 1 15  ? 4.360  -24.189 -17.866 1.000 136.62700 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A ND1 1 
ATOM   1397 C  CD2 . HIS B 1 15  ? 5.571  -25.869 -17.175 1.000 137.94471 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CD2 1 
ATOM   1398 C  CE1 . HIS B 1 15  ? 3.624  -24.874 -17.010 1.000 140.44945 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CE1 1 
ATOM   1399 N  NE2 . HIS B 1 15  ? 4.335  -25.900 -16.578 1.000 140.52288 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A NE2 1 
ATOM   1400 N  N   . ALA B 1 16  ? 5.122  -22.414 -21.012 1.000 117.83339 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   1401 C  CA  . ALA B 1 16  ? 3.899  -21.693 -21.342 1.000 120.03598 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   1402 C  C   . ALA B 1 16  ? 3.419  -21.969 -22.759 1.000 121.87760 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   1403 O  O   . ALA B 1 16  ? 2.218  -21.852 -23.028 1.000 120.02574 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   1404 C  CB  . ALA B 1 16  ? 4.099  -20.190 -21.150 1.000 116.72249 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   1405 N  N   . GLU B 1 17  ? 4.318  -22.383 -23.653 1.000 128.75597 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   1406 C  CA  . GLU B 1 17  ? 3.915  -22.749 -25.004 1.000 141.65617 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   1407 C  C   . GLU B 1 17  ? 2.849  -23.836 -25.012 1.000 147.98447 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   1408 O  O   . GLU B 1 17  ? 2.063  -23.909 -25.962 1.000 147.42048 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   1409 C  CB  . GLU B 1 17  ? 5.136  -23.225 -25.790 1.000 147.63086 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   1410 C  CG  . GLU B 1 17  ? 6.212  -22.176 -25.997 1.000 150.04591 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   1411 C  CD  . GLU B 1 17  ? 7.488  -22.775 -26.559 1.000 157.18031 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   1412 O  OE1 . GLU B 1 17  ? 7.576  -24.021 -26.634 1.000 162.19806 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   1413 O  OE2 . GLU B 1 17  ? 8.409  -22.011 -26.914 1.000 159.36289 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   1414 N  N   . THR B 1 18  ? 2.785  -24.651 -23.955 1.000 155.55292 ? ? ? ? ? ? 18  THR A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . THR B 1 18  ? 1.752  -25.673 -23.838 1.000 148.69963 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . THR B 1 18  ? 0.377  -25.066 -23.578 1.000 147.99484 ? ? ? ? ? ? 18  THR A C   1 
ATOM   1417 O  O   . THR B 1 18  ? -0.640 -25.625 -24.011 1.000 151.18164 ? ? ? ? ? ? 18  THR A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . THR B 1 18  ? 2.140  -26.645 -22.720 1.000 150.16648 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CB  1 
ATOM   1419 O  OG1 . THR B 1 18  ? 3.331  -27.346 -23.097 1.000 148.27478 ? ? ? ? ? ? 18  THR A OG1 1 
ATOM   1420 C  CG2 . THR B 1 18  ? 1.036  -27.647 -22.446 1.000 153.30985 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CG2 1 
ATOM   1421 N  N   . TYR B 1 19  ? 0.322  -23.928 -22.891 1.000 142.72865 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   1 
ATOM   1422 C  CA  . TYR B 1 19  ? -0.951 -23.270 -22.633 1.000 139.83964 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  1 
ATOM   1423 C  C   . TYR B 1 19  ? -1.559 -22.735 -23.926 1.000 140.99669 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   1 
ATOM   1424 O  O   . TYR B 1 19  ? -0.850 -22.340 -24.856 1.000 141.00392 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   1 
ATOM   1425 C  CB  . TYR B 1 19  ? -0.769 -22.145 -21.620 1.000 133.11486 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  1 
ATOM   1426 C  CG  . TYR B 1 19  ? -0.730 -22.663 -20.208 1.000 127.42850 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  1 
ATOM   1427 C  CD1 . TYR B 1 19  ? 0.330  -23.452 -19.768 1.000 121.02069 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 1 
ATOM   1428 C  CD2 . TYR B 1 19  ? -1.751 -22.376 -19.316 1.000 128.93757 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 1 
ATOM   1429 C  CE1 . TYR B 1 19  ? 0.372  -23.936 -18.480 1.000 120.32558 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 1 
ATOM   1430 C  CE2 . TYR B 1 19  ? -1.718 -22.853 -18.021 1.000 132.46660 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 1 
ATOM   1431 C  CZ  . TYR B 1 19  ? -0.654 -23.633 -17.607 1.000 132.83473 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  1 
ATOM   1432 O  OH  . TYR B 1 19  ? -0.623 -24.111 -16.315 1.000 126.83794 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  1 
ATOM   1433 N  N   . ALA B 1 20  ? -2.893 -22.708 -23.962 1.000 139.80957 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   1434 C  CA  . ALA B 1 20  ? -3.648 -22.519 -25.197 1.000 133.96905 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   1435 C  C   . ALA B 1 20  ? -3.247 -21.265 -25.964 1.000 129.90482 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   1436 O  O   . ALA B 1 20  ? -2.631 -21.362 -27.030 1.000 129.51095 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   1437 C  CB  . ALA B 1 20  ? -5.149 -22.487 -24.901 1.000 136.58258 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   1438 N  N   . ASN B 1 21  ? -3.605 -20.093 -25.457 1.000 130.16998 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   1 
ATOM   1439 C  CA  . ASN B 1 21  ? -3.358 -18.847 -26.186 1.000 128.70741 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  1 
ATOM   1440 C  C   . ASN B 1 21  ? -2.081 -18.147 -25.732 1.000 126.68576 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   1 
ATOM   1441 O  O   . ASN B 1 21  ? -2.124 -16.956 -25.448 1.000 129.02186 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   1 
ATOM   1442 C  CB  . ASN B 1 21  ? -4.551 -17.917 -26.006 1.000 129.02883 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  1 
ATOM   1443 C  CG  . ASN B 1 21  ? -5.845 -18.537 -26.462 1.000 127.14232 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG  1 
ATOM   1444 O  OD1 . ASN B 1 21  ? -5.862 -19.401 -27.335 1.000 121.90556 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1 1 
ATOM   1445 N  ND2 . ASN B 1 21  ? -6.945 -18.100 -25.866 1.000 133.99360 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2 1 
ATOM   1446 N  N   . ILE B 1 22  ? -0.931 -18.813 -25.643 1.000 126.62322 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N   1 
ATOM   1447 C  CA  . ILE B 1 22  ? 0.269  -18.137 -25.149 1.000 133.41581 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA  1 
ATOM   1448 C  C   . ILE B 1 22  ? 1.472  -18.549 -25.991 1.000 130.04777 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C   1 
ATOM   1449 O  O   . ILE B 1 22  ? 1.784  -19.738 -26.091 1.000 125.67842 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O   1 
ATOM   1450 C  CB  . ILE B 1 22  ? 0.528  -18.438 -23.661 1.000 139.44663 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB  1 
ATOM   1451 C  CG1 . ILE B 1 22  ? -0.560 -17.790 -22.787 1.000 142.48701 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1 1 
ATOM   1452 C  CG2 . ILE B 1 22  ? 1.923  -17.955 -23.245 1.000 138.71720 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2 1 
ATOM   1453 C  CD1 . ILE B 1 22  ? -1.804 -18.647 -22.525 1.000 142.58555 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1 1 
ATOM   1454 N  N   . ASP B 1 23  ? 2.154  -17.568 -26.577 1.000 130.74500 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A N   1 
ATOM   1455 C  CA  . ASP B 1 23  ? 3.332  -17.806 -27.399 1.000 128.13751 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CA  1 
ATOM   1456 C  C   . ASP B 1 23  ? 4.612  -17.578 -26.596 1.000 125.92424 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A C   1 
ATOM   1457 O  O   . ASP B 1 23  ? 4.609  -16.939 -25.539 1.000 129.14151 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A O   1 
ATOM   1458 C  CB  . ASP B 1 23  ? 3.293  -16.934 -28.661 1.000 131.35008 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CB  1 
ATOM   1459 C  CG  . ASP B 1 23  ? 4.264  -15.784 -28.619 1.000 133.61889 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CG  1 
ATOM   1460 O  OD1 . ASP B 1 23  ? 5.463  -16.005 -28.895 1.000 133.41137 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD1 1 
ATOM   1461 O  OD2 . ASP B 1 23  ? 3.824  -14.656 -28.329 1.000 136.45893 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD2 1 
ATOM   1462 N  N   . ALA B 1 24  ? 5.718  -18.100 -27.131 1.000 109.53461 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N   1 
ATOM   1463 C  CA  . ALA B 1 24  ? 7.001  -18.040 -26.431 1.000 105.51405 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA  1 
ATOM   1464 C  C   . ALA B 1 24  ? 7.541  -16.616 -26.341 1.000 106.25599 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C   1 
ATOM   1465 O  O   . ALA B 1 24  ? 7.773  -16.097 -25.242 1.000 105.03488 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O   1 
ATOM   1466 C  CB  . ALA B 1 24  ? 8.018  -18.941 -27.129 1.000 99.59762  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB  1 
ATOM   1467 N  N   . GLY B 1 25  ? 7.743  -15.966 -27.492 1.000 105.91282 ? ? ? ? ? ? 25  GLY A N   1 
ATOM   1468 C  CA  . GLY B 1 25  ? 8.397  -14.667 -27.505 1.000 101.85502 ? ? ? ? ? ? 25  GLY A CA  1 
ATOM   1469 C  C   . GLY B 1 25  ? 7.763  -13.658 -26.570 1.000 97.81345  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A C   1 
ATOM   1470 O  O   . GLY B 1 25  ? 8.466  -12.930 -25.868 1.000 99.21181  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A O   1 
ATOM   1471 N  N   . SER B 1 26  ? 6.427  -13.634 -26.516 1.000 95.66877  ? ? ? ? ? ? 26  SER A N   1 
ATOM   1472 C  CA  . SER B 1 26  ? 5.726  -12.696 -25.643 1.000 89.73490  ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA  1 
ATOM   1473 C  C   . SER B 1 26  ? 6.162  -12.868 -24.198 1.000 85.31012  ? ? ? ? ? ? 26  SER A C   1 
ATOM   1474 O  O   . SER B 1 26  ? 6.279  -11.890 -23.452 1.000 86.79478  ? ? ? ? ? ? 26  SER A O   1 
ATOM   1475 C  CB  . SER B 1 26  ? 4.208  -12.873 -25.762 1.000 93.44993  ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB  1 
ATOM   1476 O  OG  . SER B 1 26  ? 3.723  -12.426 -27.018 1.000 93.45017  ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG  1 
ATOM   1477 N  N   . LEU B 1 27  ? 6.394  -14.105 -23.779 1.000 81.88113  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   1478 C  CA  . LEU B 1 27  ? 6.840  -14.333 -22.414 1.000 79.28002  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   1479 C  C   . LEU B 1 27  ? 8.246  -13.804 -22.211 1.000 80.63994  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   1480 O  O   . LEU B 1 27  ? 8.522  -13.109 -21.226 1.000 70.33101  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   1481 C  CB  . LEU B 1 27  ? 6.781  -15.814 -22.088 1.000 77.37069  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   1482 C  CG  . LEU B 1 27  ? 6.718  -16.097 -20.601 1.000 87.20894  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   1483 C  CD1 . LEU B 1 27  ? 5.622  -15.258 -19.987 1.000 74.34613  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   1484 C  CD2 . LEU B 1 27  ? 6.447  -17.590 -20.384 1.000 94.71301  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   1485 N  N   . GLU B 1 28  ? 9.152  -14.111 -23.140 1.000 90.28851  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A N   1 
ATOM   1486 C  CA  . GLU B 1 28  ? 10.517 -13.633 -22.978 1.000 99.54853  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CA  1 
ATOM   1487 C  C   . GLU B 1 28  ? 10.540 -12.119 -22.941 1.000 92.88721  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A C   1 
ATOM   1488 O  O   . GLU B 1 28  ? 11.274 -11.521 -22.149 1.000 95.68722  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A O   1 
ATOM   1489 C  CB  . GLU B 1 28  ? 11.418 -14.139 -24.100 1.000 112.65074 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . GLU B 1 28  ? 12.897 -14.050 -23.734 1.000 124.03833 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CG  1 
ATOM   1491 C  CD  . GLU B 1 28  ? 13.813 -14.022 -24.940 1.000 135.26393 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CD  1 
ATOM   1492 O  OE1 . GLU B 1 28  ? 13.314 -14.141 -26.079 1.000 138.17533 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE1 1 
ATOM   1493 O  OE2 . GLU B 1 28  ? 15.040 -13.898 -24.741 1.000 140.04637 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE2 1 
ATOM   1494 N  N   . LEU B 1 29  ? 9.720  -11.485 -23.776 1.000 81.08320  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   1 
ATOM   1495 C  CA  . LEU B 1 29  ? 9.672  -10.031 -23.793 1.000 74.22873  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  1 
ATOM   1496 C  C   . LEU B 1 29  ? 9.109  -9.486  -22.491 1.000 70.53818  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   1 
ATOM   1497 O  O   . LEU B 1 29  ? 9.580  -8.464  -21.984 1.000 70.09599  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   1 
ATOM   1498 C  CB  . LEU B 1 29  ? 8.867  -9.546  -24.988 1.000 72.62745  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  1 
ATOM   1499 C  CG  . LEU B 1 29  ? 8.687  -8.034  -25.071 1.000 72.50287  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  1 
ATOM   1500 C  CD1 . LEU B 1 29  ? 9.997  -7.287  -24.869 1.000 71.27069  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 1 
ATOM   1501 C  CD2 . LEU B 1 29  ? 8.125  -7.732  -26.436 1.000 81.39404  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 1 
ATOM   1502 N  N   . PHE B 1 30  ? 8.099  -10.150 -21.939 1.000 70.46505  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   1 
ATOM   1503 C  CA  . PHE B 1 30  ? 7.516  -9.686  -20.690 1.000 66.55893  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  1 
ATOM   1504 C  C   . PHE B 1 30  ? 8.485  -9.873  -19.535 1.000 61.02985  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   1 
ATOM   1505 O  O   . PHE B 1 30  ? 8.651  -8.973  -18.708 1.000 61.52040  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   1 
ATOM   1506 C  CB  . PHE B 1 30  ? 6.209  -10.430 -20.426 1.000 67.05349  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  1 
ATOM   1507 C  CG  . PHE B 1 30  ? 5.498  -9.996  -19.174 1.000 66.29463  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  1 
ATOM   1508 C  CD1 . PHE B 1 30  ? 4.714  -8.858  -19.164 1.000 57.47940  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 1 
ATOM   1509 C  CD2 . PHE B 1 30  ? 5.585  -10.759 -18.014 1.000 69.07105  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 1 
ATOM   1510 C  CE1 . PHE B 1 30  ? 4.057  -8.456  -18.003 1.000 59.63349  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 1 
ATOM   1511 C  CE2 . PHE B 1 30  ? 4.919  -10.372 -16.851 1.000 70.49974  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 1 
ATOM   1512 C  CZ  . PHE B 1 30  ? 4.158  -9.215  -16.849 1.000 63.45861  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  1 
ATOM   1513 N  N   . LEU B 1 31  ? 9.168  -11.015 -19.485 1.000 71.26678  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   1514 C  CA  . LEU B 1 31  ? 10.109 -11.265 -18.396 1.000 73.41858  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   1515 C  C   . LEU B 1 31  ? 11.336 -10.365 -18.492 1.000 73.05018  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   1516 O  O   . LEU B 1 31  ? 11.846 -9.910  -17.464 1.000 73.32984  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   1517 C  CB  . LEU B 1 31  ? 10.522 -12.736 -18.358 1.000 85.76050  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . LEU B 1 31  ? 9.646  -13.764 -17.625 1.000 93.95843  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   1519 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 9.404  -13.342 -16.177 1.000 95.92018  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   1520 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 8.343  -13.992 -18.314 1.000 94.62058  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   1521 N  N   . SER B 1 32  ? 11.834 -10.100 -19.706 1.000 65.68391  ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   1 
ATOM   1522 C  CA  . SER B 1 32  ? 12.922 -9.135  -19.848 1.000 65.79296  ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  1 
ATOM   1523 C  C   . SER B 1 32  ? 12.493 -7.764  -19.351 1.000 69.68092  ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   1 
ATOM   1524 O  O   . SER B 1 32  ? 13.225 -7.093  -18.615 1.000 62.19668  ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   1 
ATOM   1525 C  CB  . SER B 1 32  ? 13.361 -9.035  -21.306 1.000 75.81214  ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  1 
ATOM   1526 O  OG  . SER B 1 32  ? 13.689 -10.303 -21.844 1.000 90.90158  ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  1 
ATOM   1527 N  N   . LEU B 1 33  ? 11.282 -7.352  -19.719 1.000 78.45292  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N   1 
ATOM   1528 C  CA  . LEU B 1 33  ? 10.788 -6.057  -19.297 1.000 67.62459  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA  1 
ATOM   1529 C  C   . LEU B 1 33  ? 10.673 -5.996  -17.793 1.000 69.17241  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C   1 
ATOM   1530 O  O   . LEU B 1 33  ? 10.885 -4.933  -17.187 1.000 66.47277  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O   1 
ATOM   1531 C  CB  . LEU B 1 33  ? 9.443  -5.796  -19.950 1.000 68.25516  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB  1 
ATOM   1532 C  CG  . LEU B 1 33  ? 9.547  -4.766  -21.055 1.000 74.52903  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG  1 
ATOM   1533 C  CD1 . LEU B 1 33  ? 8.167  -4.499  -21.576 1.000 72.85816  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1 1 
ATOM   1534 C  CD2 . LEU B 1 33  ? 10.160 -3.517  -20.466 1.000 73.65222  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2 1 
ATOM   1535 N  N   . PHE B 1 34  ? 10.378 -7.133  -17.169 1.000 71.95945  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N   1 
ATOM   1536 C  CA  . PHE B 1 34  ? 10.302 -7.144  -15.721 1.000 65.57416  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA  1 
ATOM   1537 C  C   . PHE B 1 34  ? 11.681 -7.163  -15.090 1.000 61.95310  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C   1 
ATOM   1538 O  O   . PHE B 1 34  ? 11.877 -6.600  -14.006 1.000 57.73321  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O   1 
ATOM   1539 C  CB  . PHE B 1 34  ? 9.505  -8.334  -15.224 1.000 72.15166  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB  1 
ATOM   1540 C  CG  . PHE B 1 34  ? 9.235  -8.258  -13.770 1.000 75.65884  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG  1 
ATOM   1541 C  CD1 . PHE B 1 34  ? 8.713  -7.092  -13.229 1.000 67.22304  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1 1 
ATOM   1542 C  CD2 . PHE B 1 34  ? 9.542  -9.303  -12.933 1.000 81.41424  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2 1 
ATOM   1543 C  CE1 . PHE B 1 34  ? 8.471  -6.988  -11.882 1.000 66.12747  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1 1 
ATOM   1544 C  CE2 . PHE B 1 34  ? 9.305  -9.190  -11.594 1.000 82.67813  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2 1 
ATOM   1545 C  CZ  . PHE B 1 34  ? 8.768  -8.036  -11.063 1.000 73.34630  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ  1 
ATOM   1546 N  N   . ASP B 1 35  ? 12.635 -7.835  -15.728 1.000 60.48146  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   1 
ATOM   1547 C  CA  . ASP B 1 35  ? 13.991 -7.818  -15.202 1.000 62.23155  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  1 
ATOM   1548 C  C   . ASP B 1 35  ? 14.545 -6.396  -15.233 1.000 59.55634  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   1 
ATOM   1549 O  O   . ASP B 1 35  ? 14.939 -5.847  -14.194 1.000 59.01657  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   1 
ATOM   1550 C  CB  . ASP B 1 35  ? 14.872 -8.771  -16.010 1.000 66.06370  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  1 
ATOM   1551 C  CG  . ASP B 1 35  ? 14.655 -10.247 -15.642 1.000 77.88735  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  1 
ATOM   1552 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 14.318 -10.547 -14.474 1.000 80.36584  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 1 
ATOM   1553 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 14.840 -11.112 -16.527 1.000 79.15766  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 1 
ATOM   1554 N  N   . ILE B 1 36  ? 14.482 -5.752  -16.403 1.000 62.41124  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N   1 
ATOM   1555 C  CA  . ILE B 1 36  ? 15.026 -4.406  -16.525 1.000 65.42355  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA  1 
ATOM   1556 C  C   . ILE B 1 36  ? 14.357 -3.473  -15.533 1.000 63.00921  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C   1 
ATOM   1557 O  O   . ILE B 1 36  ? 15.026 -2.636  -14.921 1.000 61.97061  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O   1 
ATOM   1558 C  CB  . ILE B 1 36  ? 14.920 -3.901  -17.980 1.000 75.46576  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB  1 
ATOM   1559 C  CG1 . ILE B 1 36  ? 15.759 -2.634  -18.156 1.000 86.61480  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1 1 
ATOM   1560 C  CG2 . ILE B 1 36  ? 13.489 -3.655  -18.388 1.000 72.93933  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2 1 
ATOM   1561 C  CD1 . ILE B 1 36  ? 16.257 -2.424  -19.572 1.000 94.53296  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1 1 
ATOM   1562 N  N   . SER B 1 37  ? 13.064 -3.669  -15.272 1.000 60.90024  ? ? ? ? ? ? 37  SER A N   1 
ATOM   1563 C  CA  . SER B 1 37  ? 12.359 -2.818  -14.321 1.000 55.34805  ? ? ? ? ? ? 37  SER A CA  1 
ATOM   1564 C  C   . SER B 1 37  ? 12.954 -2.937  -12.927 1.000 56.39970  ? ? ? ? ? ? 37  SER A C   1 
ATOM   1565 O  O   . SER B 1 37  ? 13.159 -1.933  -12.243 1.000 52.50847  ? ? ? ? ? ? 37  SER A O   1 
ATOM   1566 C  CB  . SER B 1 37  ? 10.880 -3.191  -14.296 1.000 53.29279  ? ? ? ? ? ? 37  SER A CB  1 
ATOM   1567 O  OG  . SER B 1 37  ? 10.423 -3.331  -15.631 1.000 57.63886  ? ? ? ? ? ? 37  SER A OG  1 
ATOM   1568 N  N   . LYS B 1 38  ? 13.235 -4.163  -12.482 1.000 63.38598  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A N   1 
ATOM   1569 C  CA  . LYS B 1 38  ? 13.782 -4.308  -11.142 1.000 69.27997  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CA  1 
ATOM   1570 C  C   . LYS B 1 38  ? 15.165 -3.669  -11.051 1.000 72.93894  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A C   1 
ATOM   1571 O  O   . LYS B 1 38  ? 15.454 -2.941  -10.092 1.000 79.12819  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A O   1 
ATOM   1572 C  CB  . LYS B 1 38  ? 13.830 -5.788  -10.760 1.000 79.28833  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CB  1 
ATOM   1573 C  CG  . LYS B 1 38  ? 14.346 -6.055  -9.346  1.000 87.05712  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CG  1 
ATOM   1574 C  CD  . LYS B 1 38  ? 14.683 -7.519  -9.136  1.000 90.76863  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CD  1 
ATOM   1575 C  CE  . LYS B 1 38  ? 13.511 -8.415  -9.527  1.000 95.00656  ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CE  1 
ATOM   1576 N  NZ  . LYS B 1 38  ? 13.949 -9.817  -9.803  1.000 100.67997 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A NZ  1 
ATOM   1577 N  N   . LYS B 1 39  ? 16.013 -3.881  -12.067 1.000 64.94288  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A N   1 
ATOM   1578 C  CA  . LYS B 1 39  ? 17.337 -3.263  -12.060 1.000 70.02210  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CA  1 
ATOM   1579 C  C   . LYS B 1 39  ? 17.257 -1.757  -12.287 1.000 69.10773  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A C   1 
ATOM   1580 O  O   . LYS B 1 39  ? 18.074 -1.001  -11.744 1.000 68.81516  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A O   1 
ATOM   1581 C  CB  . LYS B 1 39  ? 18.243 -3.912  -13.104 1.000 71.14986  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . LYS B 1 39  ? 19.674 -3.426  -13.047 1.000 75.02704  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CG  1 
ATOM   1583 C  CD  . LYS B 1 39  ? 20.569 -4.213  -14.007 1.000 74.59474  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CD  1 
ATOM   1584 C  CE  . LYS B 1 39  ? 21.862 -3.484  -14.280 1.000 66.96086  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CE  1 
ATOM   1585 N  NZ  . LYS B 1 39  ? 22.715 -4.178  -15.304 1.000 79.60882  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A NZ  1 
HETATM 1586 N  N   . MSE B 1 40  ? 16.315 -1.309  -13.115 1.000 62.03856  ? ? ? ? ? ? 40  MSE A N   1 
HETATM 1587 C  CA  . MSE B 1 40  ? 16.123 0.114   -13.354 1.000 67.10566  ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CA  1 
HETATM 1588 C  C   . MSE B 1 40  ? 15.931 0.771   -12.031 1.000 64.66194  ? ? ? ? ? ? 40  MSE A C   1 
HETATM 1589 O  O   . MSE B 1 40  ? 16.701 1.620   -11.620 1.000 65.65637  ? ? ? ? ? ? 40  MSE A O   1 
HETATM 1590 C  CB  . MSE B 1 40  ? 14.907 0.383   -14.230 1.000 85.49989  ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CB  1 
HETATM 1591 C  CG  . MSE B 1 40  ? 15.226 0.799   -15.641 1.000 108.69591 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CG  1 
HETATM 1592 SE SE  . MSE B 1 40  ? 15.503 2.710   -15.739 1.000 124.57186 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A SE  1 
HETATM 1593 C  CE  . MSE B 1 40  ? 15.926 2.853   -17.635 1.000 125.82303 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CE  1 
ATOM   1594 N  N   . ASN B 1 41  ? 14.896 0.310   -11.343 1.000 66.30263  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   1595 C  CA  . ASN B 1 41  ? 14.524 0.914   -10.074 1.000 75.36119  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   1596 C  C   . ASN B 1 41  ? 15.613 0.705   -9.036  1.000 70.66944  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   1597 O  O   . ASN B 1 41  ? 15.880 1.590   -8.222  1.000 65.17807  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   1598 C  CB  . ASN B 1 41  ? 13.195 0.337   -9.594  1.000 87.43531  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . ASN B 1 41  ? 12.651 1.075   -8.404  1.000 103.32730 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   1600 O  OD1 . ASN B 1 41  ? 12.855 2.284   -8.271  1.000 112.27231 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   1601 N  ND2 . ASN B 1 41  ? 11.958 0.361   -7.523  1.000 108.29368 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   1602 N  N   . HIS B 1 42  ? 16.276 -0.449  -9.066  1.000 75.82838  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N   1 
ATOM   1603 C  CA  . HIS B 1 42  ? 17.312 -0.711  -8.073  1.000 82.57371  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA  1 
ATOM   1604 C  C   . HIS B 1 42  ? 18.495 0.232   -8.257  1.000 75.71895  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C   1 
ATOM   1605 O  O   . HIS B 1 42  ? 18.862 0.974   -7.342  1.000 74.86994  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O   1 
ATOM   1606 C  CB  . HIS B 1 42  ? 17.764 -2.174  -8.147  1.000 85.39819  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB  1 
ATOM   1607 C  CG  . HIS B 1 42  ? 18.917 -2.494  -7.253  1.000 87.86190  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG  1 
ATOM   1608 N  ND1 . HIS B 1 42  ? 20.043 -3.157  -7.697  1.000 92.89719  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1 1 
ATOM   1609 C  CD2 . HIS B 1 42  ? 19.128 -2.230  -5.941  1.000 89.34478  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2 1 
ATOM   1610 C  CE1 . HIS B 1 42  ? 20.896 -3.290  -6.697  1.000 94.58779  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1 1 
ATOM   1611 N  NE2 . HIS B 1 42  ? 20.365 -2.735  -5.621  1.000 92.62346  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2 1 
ATOM   1612 N  N   . VAL B 1 43  ? 19.075 0.249   -9.453  1.000 69.10019  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N   1 
ATOM   1613 C  CA  . VAL B 1 43  ? 20.231 1.101   -9.695  1.000 67.37464  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA  1 
ATOM   1614 C  C   . VAL B 1 43  ? 19.890 2.563   -9.425  1.000 68.34541  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C   1 
ATOM   1615 O  O   . VAL B 1 43  ? 20.680 3.296   -8.816  1.000 68.85066  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O   1 
ATOM   1616 C  CB  . VAL B 1 43  ? 20.745 0.893   -11.129 1.000 64.85529  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB  1 
ATOM   1617 C  CG1 . VAL B 1 43  ? 21.816 1.843   -11.399 1.000 70.80017  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1 1 
ATOM   1618 C  CG2 . VAL B 1 43  ? 21.293 -0.495  -11.288 1.000 62.71267  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2 1 
HETATM 1619 N  N   . MSE B 1 44  ? 18.700 2.999   -9.829  1.000 64.19933  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A N   1 
HETATM 1620 C  CA  . MSE B 1 44  ? 18.335 4.415   -9.730  1.000 65.56807  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CA  1 
HETATM 1621 C  C   . MSE B 1 44  ? 18.186 4.886   -8.301  1.000 65.59465  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A C   1 
HETATM 1622 O  O   . MSE B 1 44  ? 18.601 6.001   -7.965  1.000 62.05863  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A O   1 
HETATM 1623 C  CB  . MSE B 1 44  ? 17.037 4.705   -10.483 1.000 72.56592  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CB  1 
HETATM 1624 C  CG  . MSE B 1 44  ? 17.185 4.739   -11.991 1.000 85.81317  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CG  1 
HETATM 1625 SE SE  . MSE B 1 44  ? 18.749 5.751   -12.622 1.000 96.61897  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A SE  1 
HETATM 1626 C  CE  . MSE B 1 44  ? 18.983 4.845   -14.318 1.000 91.24355  ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CE  1 
ATOM   1627 N  N   . GLU B 1 45  ? 17.590 4.050   -7.450  1.000 73.07299  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N   1 
ATOM   1628 C  CA  . GLU B 1 45  ? 17.396 4.475   -6.069  1.000 83.38354  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA  1 
ATOM   1629 C  C   . GLU B 1 45  ? 18.737 4.759   -5.392  1.000 84.75504  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C   1 
ATOM   1630 O  O   . GLU B 1 45  ? 18.861 5.728   -4.632  1.000 84.87170  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O   1 
ATOM   1631 C  CB  . GLU B 1 45  ? 16.571 3.437   -5.301  1.000 87.88629  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . GLU B 1 45  ? 15.097 3.370   -5.760  1.000 96.72031  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG  1 
ATOM   1633 C  CD  . GLU B 1 45  ? 14.086 3.798   -4.688  1.000 106.21344 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD  1 
ATOM   1634 O  OE1 . GLU B 1 45  ? 14.386 3.643   -3.483  1.000 109.95830 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1 1 
ATOM   1635 O  OE2 . GLU B 1 45  ? 12.987 4.291   -5.054  1.000 107.23738 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2 1 
ATOM   1636 N  N   . HIS B 1 46  ? 19.773 3.966   -5.704  1.000 84.77057  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N   1 
ATOM   1637 C  CA  . HIS B 1 46  ? 21.072 4.181   -5.063  1.000 93.41053  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA  1 
ATOM   1638 C  C   . HIS B 1 46  ? 21.851 5.330   -5.707  1.000 86.82054  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C   1 
ATOM   1639 O  O   . HIS B 1 46  ? 22.553 6.072   -5.010  1.000 100.43963 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O   1 
ATOM   1640 C  CB  . HIS B 1 46  ? 21.907 2.893   -5.083  1.000 104.04039 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB  1 
ATOM   1641 C  CG  . HIS B 1 46  ? 21.317 1.767   -4.283  1.000 110.73680 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG  1 
ATOM   1642 N  ND1 . HIS B 1 46  ? 20.998 1.885   -2.945  1.000 113.03835 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1 1 
ATOM   1643 C  CD2 . HIS B 1 46  ? 21.001 0.496   -4.632  1.000 111.66936 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2 1 
ATOM   1644 C  CE1 . HIS B 1 46  ? 20.502 0.740   -2.510  1.000 114.46177 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1 1 
ATOM   1645 N  NE2 . HIS B 1 46  ? 20.492 -0.119  -3.513  1.000 113.59312 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2 1 
ATOM   1646 N  N   . TYR B 1 47  ? 21.752 5.484   -7.029  1.000 74.42150  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A N   1 
ATOM   1647 C  CA  . TYR B 1 47  ? 22.364 6.619   -7.717  1.000 74.46398  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CA  1 
ATOM   1648 C  C   . TYR B 1 47  ? 21.949 7.954   -7.091  1.000 75.37096  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A C   1 
ATOM   1649 O  O   . TYR B 1 47  ? 22.796 8.753   -6.674  1.000 76.70372  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A O   1 
ATOM   1650 C  CB  . TYR B 1 47  ? 22.006 6.555   -9.204  1.000 68.07519  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CB  1 
ATOM   1651 C  CG  . TYR B 1 47  ? 22.424 7.735   -10.067 1.000 61.37495  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CG  1 
ATOM   1652 C  CD1 . TYR B 1 47  ? 23.782 7.986   -10.376 1.000 65.56021  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CD1 1 
ATOM   1653 C  CD2 . TYR B 1 47  ? 21.460 8.541   -10.645 1.000 55.25409  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CD2 1 
ATOM   1654 C  CE1 . TYR B 1 47  ? 24.145 9.058   -11.199 1.000 58.22808  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CE1 1 
ATOM   1655 C  CE2 . TYR B 1 47  ? 21.798 9.593   -11.467 1.000 61.81213  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CE2 1 
ATOM   1656 C  CZ  . TYR B 1 47  ? 23.136 9.856   -11.742 1.000 74.82162  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CZ  1 
ATOM   1657 O  OH  . TYR B 1 47  ? 23.425 10.926  -12.568 1.000 77.83155  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A OH  1 
ATOM   1658 N  N   . PHE B 1 48  ? 20.642 8.209   -7.012  1.000 70.03071  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A N   1 
ATOM   1659 C  CA  . PHE B 1 48  ? 20.196 9.446   -6.385  1.000 71.82475  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CA  1 
ATOM   1660 C  C   . PHE B 1 48  ? 20.527 9.476   -4.900  1.000 79.01107  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A C   1 
ATOM   1661 O  O   . PHE B 1 48  ? 20.684 10.561  -4.329  1.000 80.68868  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A O   1 
ATOM   1662 C  CB  . PHE B 1 48  ? 18.691 9.644   -6.580  1.000 65.64868  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CB  1 
ATOM   1663 C  CG  . PHE B 1 48  ? 18.288 9.886   -8.006  1.000 60.78453  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CG  1 
ATOM   1664 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 18.744 11.000  -8.687  1.000 61.16309  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD1 1 
ATOM   1665 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 17.415 9.031   -8.647  1.000 60.83886  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD2 1 
ATOM   1666 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 18.370 11.243  -9.996  1.000 61.93250  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE1 1 
ATOM   1667 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 17.038 9.269   -9.953  1.000 64.90374  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE2 1 
ATOM   1668 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 17.519 10.389  -10.627 1.000 62.32857  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CZ  1 
ATOM   1669 N  N   . ALA B 1 49  ? 20.604 8.313   -4.251  1.000 79.91241  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   1 
ATOM   1670 C  CA  . ALA B 1 49  ? 21.046 8.284   -2.862  1.000 90.97866  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  1 
ATOM   1671 C  C   . ALA B 1 49  ? 22.480 8.772   -2.739  1.000 102.27167 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   1 
ATOM   1672 O  O   . ALA B 1 49  ? 22.805 9.558   -1.839  1.000 98.88038  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   1 
ATOM   1673 C  CB  . ALA B 1 49  ? 20.908 6.871   -2.295  1.000 91.29101  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  1 
ATOM   1674 N  N   . GLY B 1 50  ? 23.339 8.351   -3.666  1.000 119.20098 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A N   1 
ATOM   1675 C  CA  . GLY B 1 50  ? 24.730 8.753   -3.695  1.000 117.29808 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A CA  1 
ATOM   1676 C  C   . GLY B 1 50  ? 24.895 10.253  -3.685  1.000 115.89162 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A C   1 
ATOM   1677 O  O   . GLY B 1 50  ? 25.980 10.780  -3.422  1.000 120.10956 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A O   1 
ATOM   1678 N  N   . ARG B 1 51  ? 23.810 10.954  -3.983  1.000 100.76065 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   1679 C  CA  . ARG B 1 51  ? 23.811 12.406  -4.013  1.000 96.44726  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   1680 C  C   . ARG B 1 51  ? 22.902 12.994  -2.941  1.000 90.90972  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   1681 O  O   . ARG B 1 51  ? 22.566 14.179  -3.011  1.000 96.42184  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   1682 C  CB  . ARG B 1 51  ? 23.374 12.898  -5.396  1.000 99.46441  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   1683 C  CG  . ARG B 1 51  ? 24.288 12.486  -6.540  1.000 104.37880 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   1684 C  CD  . ARG B 1 51  ? 25.664 13.129  -6.432  1.000 112.56917 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   1685 N  NE  . ARG B 1 51  ? 26.277 13.277  -7.748  1.000 114.33337 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   1686 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 27.478 13.800  -7.960  1.000 115.58480 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   1687 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 28.210 14.228  -6.937  1.000 117.59765 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   1688 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 27.944 13.896  -9.198  1.000 114.36300 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   1689 N  N   . GLY B 1 52  ? 22.480 12.196  -1.964  1.000 115.56062 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A N   1 
ATOM   1690 C  CA  . GLY B 1 52  ? 21.620 12.698  -0.904  1.000 110.54523 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A CA  1 
ATOM   1691 C  C   . GLY B 1 52  ? 20.207 13.043  -1.331  1.000 101.66798 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A C   1 
ATOM   1692 O  O   . GLY B 1 52  ? 19.593 13.937  -0.737  1.000 101.00731 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A O   1 
ATOM   1693 N  N   . LEU B 1 53  ? 19.661 12.335  -2.325  1.000 96.77695  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   1694 C  CA  . LEU B 1 53  ? 18.387 12.706  -2.929  1.000 92.23329  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   1695 C  C   . LEU B 1 53  ? 17.425 11.532  -3.089  1.000 90.44564  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   1696 O  O   . LEU B 1 53  ? 17.717 10.413  -2.659  1.000 97.86570  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   1697 C  CB  . LEU B 1 53  ? 18.637 13.332  -4.300  1.000 91.11080  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . LEU B 1 53  ? 18.429 14.827  -4.478  1.000 84.55725  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   1699 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 18.657 15.529  -3.174  1.000 85.01619  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   1700 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 19.403 15.321  -5.527  1.000 88.90597  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   1701 N  N   . SER B 1 54  ? 16.297 11.776  -3.752  1.000 77.23140  ? ? ? ? ? ? 54  SER A N   1 
ATOM   1702 C  CA  . SER B 1 54  ? 15.324 10.740  -4.046  1.000 82.04034  ? ? ? ? ? ? 54  SER A CA  1 
ATOM   1703 C  C   . SER B 1 54  ? 14.810 10.935  -5.466  1.000 89.01907  ? ? ? ? ? ? 54  SER A C   1 
ATOM   1704 O  O   . SER B 1 54  ? 15.115 11.929  -6.127  1.000 92.32958  ? ? ? ? ? ? 54  SER A O   1 
ATOM   1705 C  CB  . SER B 1 54  ? 14.170 10.767  -3.037  1.000 80.64829  ? ? ? ? ? ? 54  SER A CB  1 
ATOM   1706 O  OG  . SER B 1 54  ? 13.449 11.994  -3.108  1.000 79.82394  ? ? ? ? ? ? 54  SER A OG  1 
ATOM   1707 N  N   . GLU B 1 55  ? 14.028 9.964   -5.939  1.000 93.11085  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A N   1 
ATOM   1708 C  CA  . GLU B 1 55  ? 13.385 10.116  -7.239  1.000 95.42911  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CA  1 
ATOM   1709 C  C   . GLU B 1 55  ? 12.529 11.373  -7.250  1.000 92.45450  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A C   1 
ATOM   1710 O  O   . GLU B 1 55  ? 12.614 12.196  -8.169  1.000 88.19464  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A O   1 
ATOM   1711 C  CB  . GLU B 1 55  ? 12.543 8.870   -7.547  1.000 100.99315 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CB  1 
ATOM   1712 C  CG  . GLU B 1 55  ? 11.794 8.892   -8.886  1.000 111.59901 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CG  1 
ATOM   1713 C  CD  . GLU B 1 55  ? 10.281 9.074   -8.735  1.000 117.28293 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CD  1 
ATOM   1714 O  OE1 . GLU B 1 55  ? 9.772  9.067   -7.591  1.000 116.49101 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE1 1 
ATOM   1715 O  OE2 . GLU B 1 55  ? 9.598  9.229   -9.770  1.000 121.10833 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE2 1 
ATOM   1716 N  N   . GLY B 1 56  ? 11.747 11.566  -6.192  1.000 91.15896  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   1 
ATOM   1717 C  CA  . GLY B 1 56  ? 10.849 12.701  -6.145  1.000 85.34577  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  1 
ATOM   1718 C  C   . GLY B 1 56  ? 11.584 14.019  -6.030  1.000 80.26397  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   1 
ATOM   1719 O  O   . GLY B 1 56  ? 11.360 14.932  -6.829  1.000 78.58119  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   1 
ATOM   1720 N  N   . LYS B 1 57  ? 12.496 14.126  -5.058  1.000 81.49250  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
ATOM   1721 C  CA  . LYS B 1 57  ? 13.183 15.400  -4.842  1.000 82.13988  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
ATOM   1722 C  C   . LYS B 1 57  ? 13.971 15.838  -6.075  1.000 76.47292  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
ATOM   1723 O  O   . LYS B 1 57  ? 14.018 17.037  -6.388  1.000 74.28367  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
ATOM   1724 C  CB  . LYS B 1 57  ? 14.086 15.342  -3.607  1.000 83.56852  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . LYS B 1 57  ? 13.334 15.475  -2.279  1.000 83.72628  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
ATOM   1726 C  CD  . LYS B 1 57  ? 14.277 15.379  -1.084  1.000 86.38173  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
ATOM   1727 C  CE  . LYS B 1 57  ? 13.537 15.619  0.233   1.000 84.52434  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
ATOM   1728 N  NZ  . LYS B 1 57  ? 14.442 15.563  1.433   1.000 79.08708  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM   1729 N  N   . PHE B 1 58  ? 14.587 14.891  -6.795  1.000 67.90224  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A N   1 
ATOM   1730 C  CA  . PHE B 1 58  ? 15.309 15.270  -8.008  1.000 75.03149  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CA  1 
ATOM   1731 C  C   . PHE B 1 58  ? 14.366 15.709  -9.127  1.000 82.25685  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A C   1 
ATOM   1732 O  O   . PHE B 1 58  ? 14.713 16.609  -9.902  1.000 84.82389  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A O   1 
ATOM   1733 C  CB  . PHE B 1 58  ? 16.181 14.125  -8.509  1.000 81.65604  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CB  1 
ATOM   1734 C  CG  . PHE B 1 58  ? 16.762 14.370  -9.876  1.000 88.66558  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CG  1 
ATOM   1735 C  CD1 . PHE B 1 58  ? 17.763 15.313  -10.053 1.000 86.85662  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD1 1 
ATOM   1736 C  CD2 . PHE B 1 58  ? 16.305 13.679  -10.980 1.000 79.19981  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD2 1 
ATOM   1737 C  CE1 . PHE B 1 58  ? 18.300 15.546  -11.300 1.000 84.59704  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE1 1 
ATOM   1738 C  CE2 . PHE B 1 58  ? 16.846 13.908  -12.230 1.000 82.94281  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE2 1 
ATOM   1739 C  CZ  . PHE B 1 58  ? 17.841 14.842  -12.388 1.000 84.01751  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CZ  1 
ATOM   1740 N  N   . LYS B 1 59  ? 13.183 15.086  -9.241  1.000 78.95428  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A N   1 
ATOM   1741 C  CA  . LYS B 1 59  ? 12.241 15.491  -10.284 1.000 76.04837  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CA  1 
ATOM   1742 C  C   . LYS B 1 59  ? 11.690 16.884  -10.000 1.000 73.99375  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A C   1 
ATOM   1743 O  O   . LYS B 1 59  ? 11.419 17.654  -10.933 1.000 67.41474  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A O   1 
ATOM   1744 C  CB  . LYS B 1 59  ? 11.105 14.467  -10.408 1.000 75.31259  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CB  1 
ATOM   1745 C  CG  . LYS B 1 59  ? 10.098 14.736  -11.543 1.000 74.31598  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CG  1 
ATOM   1746 C  CD  . LYS B 1 59  ? 10.084 13.614  -12.573 1.000 77.19055  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CD  1 
ATOM   1747 C  CE  . LYS B 1 59  ? 9.535  14.080  -13.917 1.000 80.12315  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CE  1 
ATOM   1748 N  NZ  . LYS B 1 59  ? 9.716  13.066  -15.008 1.000 83.14616  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A NZ  1 
ATOM   1749 N  N   . ILE B 1 60  ? 11.544 17.233  -8.719  1.000 75.65743  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N   1 
ATOM   1750 C  CA  . ILE B 1 60  ? 11.163 18.589  -8.344  1.000 77.70575  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA  1 
ATOM   1751 C  C   . ILE B 1 60  ? 12.252 19.569  -8.763  1.000 78.48727  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C   1 
ATOM   1752 O  O   . ILE B 1 60  ? 11.993 20.567  -9.441  1.000 75.73517  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O   1 
ATOM   1753 C  CB  . ILE B 1 60  ? 10.905 18.675  -6.830  1.000 81.87368  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB  1 
ATOM   1754 C  CG1 . ILE B 1 60  ? 9.783  17.742  -6.395  1.000 72.91919  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1 1 
ATOM   1755 C  CG2 . ILE B 1 60  ? 10.648 20.121  -6.391  1.000 88.92425  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2 1 
ATOM   1756 C  CD1 . ILE B 1 60  ? 9.522  17.814  -4.897  1.000 67.83852  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1 1 
ATOM   1757 N  N   . LEU B 1 61  ? 13.491 19.268  -8.368  1.000 79.30848  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   1 
ATOM   1758 C  CA  . LEU B 1 61  ? 14.628 20.108  -8.724  1.000 73.97953  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  1 
ATOM   1759 C  C   . LEU B 1 61  ? 14.713 20.314  -10.226 1.000 77.13429  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   1 
ATOM   1760 O  O   . LEU B 1 61  ? 15.108 21.390  -10.691 1.000 81.35494  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   1 
ATOM   1761 C  CB  . LEU B 1 61  ? 15.914 19.477  -8.195  1.000 70.42821  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  1 
ATOM   1762 C  CG  . LEU B 1 61  ? 16.504 19.985  -6.879  1.000 70.75494  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  1 
ATOM   1763 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 15.427 20.498  -5.965  1.000 61.72559  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 1 
ATOM   1764 C  CD2 . LEU B 1 61  ? 17.312 18.897  -6.185  1.000 74.07925  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 1 
HETATM 1765 N  N   . MSE B 1 62  ? 14.347 19.298  -10.997 1.000 79.02649  ? ? ? ? ? ? 62  MSE A N   1 
HETATM 1766 C  CA  . MSE B 1 62  ? 14.423 19.356  -12.448 1.000 87.32182  ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CA  1 
HETATM 1767 C  C   . MSE B 1 62  ? 13.254 20.141  -13.023 1.000 92.60101  ? ? ? ? ? ? 62  MSE A C   1 
HETATM 1768 O  O   . MSE B 1 62  ? 13.357 20.731  -14.099 1.000 96.39495  ? ? ? ? ? ? 62  MSE A O   1 
HETATM 1769 C  CB  . MSE B 1 62  ? 14.454 17.941  -13.047 1.000 100.44187 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CB  1 
HETATM 1770 C  CG  . MSE B 1 62  ? 15.832 17.466  -13.468 1.000 114.29883 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CG  1 
HETATM 1771 SE SE  . MSE B 1 62  ? 16.778 18.762  -14.606 1.000 129.01335 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A SE  1 
HETATM 1772 C  CE  . MSE B 1 62  ? 15.485 18.959  -16.072 1.000 134.73096 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CE  1 
ATOM   1773 N  N   . LEU B 1 63  ? 12.126 20.134  -12.314 1.000 90.06625  ? ? ? ? ? ? 63  LEU A N   1 
ATOM   1774 C  CA  . LEU B 1 63  ? 11.018 20.980  -12.723 1.000 85.75410  ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CA  1 
ATOM   1775 C  C   . LEU B 1 63  ? 11.395 22.452  -12.584 1.000 85.87747  ? ? ? ? ? ? 63  LEU A C   1 
ATOM   1776 O  O   . LEU B 1 63  ? 11.201 23.243  -13.514 1.000 91.22688  ? ? ? ? ? ? 63  LEU A O   1 
ATOM   1777 C  CB  . LEU B 1 63  ? 9.780  20.636  -11.903 1.000 83.83446  ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CB  1 
ATOM   1778 N  N   . LEU B 1 64  ? 11.967 22.830  -11.433 1.000 82.31163  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A N   1 
ATOM   1779 C  CA  . LEU B 1 64  ? 12.360 24.221  -11.196 1.000 73.87155  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CA  1 
ATOM   1780 C  C   . LEU B 1 64  ? 13.452 24.665  -12.159 1.000 78.20113  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A C   1 
ATOM   1781 O  O   . LEU B 1 64  ? 13.384 25.756  -12.736 1.000 74.89874  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A O   1 
ATOM   1782 C  CB  . LEU B 1 64  ? 12.820 24.401  -9.753  1.000 64.33354  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CB  1 
ATOM   1783 C  CG  . LEU B 1 64  ? 11.728 24.734  -8.738  1.000 60.39351  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CG  1 
ATOM   1784 C  CD1 . LEU B 1 64  ? 10.333 24.610  -9.343  1.000 59.99075  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CD1 1 
ATOM   1785 C  CD2 . LEU B 1 64  ? 11.872 23.843  -7.524  1.000 57.06941  ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CD2 1 
ATOM   1786 N  N   . PHE B 1 65  ? 14.482 23.832  -12.335 1.000 86.17671  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A N   1 
ATOM   1787 C  CA  . PHE B 1 65  ? 15.568 24.173  -13.247 1.000 89.91811  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CA  1 
ATOM   1788 C  C   . PHE B 1 65  ? 15.051 24.461  -14.644 1.000 90.42895  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A C   1 
ATOM   1789 O  O   . PHE B 1 65  ? 15.722 25.153  -15.414 1.000 86.08057  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A O   1 
ATOM   1790 C  CB  . PHE B 1 65  ? 16.577 23.023  -13.309 1.000 94.35774  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . PHE B 1 65  ? 17.912 23.396  -13.902 1.000 97.99212  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CG  1 
ATOM   1792 C  CD1 . PHE B 1 65  ? 18.844 24.115  -13.172 1.000 98.75596  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD1 1 
ATOM   1793 C  CD2 . PHE B 1 65  ? 18.225 23.039  -15.202 1.000 98.32883  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD2 1 
ATOM   1794 C  CE1 . PHE B 1 65  ? 20.070 24.443  -13.723 1.000 98.39179  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE1 1 
ATOM   1795 C  CE2 . PHE B 1 65  ? 19.449 23.379  -15.761 1.000 100.34084 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE2 1 
ATOM   1796 C  CZ  . PHE B 1 65  ? 20.370 24.077  -15.020 1.000 97.50452  ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CZ  1 
ATOM   1797 N  N   . ASP B 1 66  ? 13.871 23.941  -14.984 1.000 102.33297 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A N   1 
ATOM   1798 C  CA  . ASP B 1 66  ? 13.285 24.111  -16.306 1.000 113.34624 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CA  1 
ATOM   1799 C  C   . ASP B 1 66  ? 12.287 25.253  -16.363 1.000 110.20294 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A C   1 
ATOM   1800 O  O   . ASP B 1 66  ? 12.014 25.765  -17.455 1.000 114.41540 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A O   1 
ATOM   1801 C  CB  . ASP B 1 66  ? 12.582 22.814  -16.745 1.000 126.62394 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CB  1 
ATOM   1802 C  CG  . ASP B 1 66  ? 11.844 22.956  -18.078 1.000 138.79016 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CG  1 
ATOM   1803 O  OD1 . ASP B 1 66  ? 12.468 22.744  -19.140 1.000 145.14587 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD1 1 
ATOM   1804 O  OD2 . ASP B 1 66  ? 10.634 23.279  -18.062 1.000 140.54602 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD2 1 
ATOM   1805 N  N   . ALA B 1 67  ? 11.755 25.672  -15.221 1.000 96.06813  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   1 
ATOM   1806 C  CA  . ALA B 1 67  ? 10.755 26.723  -15.207 1.000 96.38762  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  1 
ATOM   1807 C  C   . ALA B 1 67  ? 11.385 28.080  -15.485 1.000 99.96835  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   1 
ATOM   1808 O  O   . ALA B 1 67  ? 12.535 28.344  -15.123 1.000 97.35797  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   1 
ATOM   1809 C  CB  . ALA B 1 67  ? 10.042 26.757  -13.860 1.000 89.44493  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  1 
ATOM   1810 N  N   . LYS B 1 68  ? 10.604 28.953  -16.116 1.000 108.14715 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   1811 C  CA  . LYS B 1 68  ? 11.018 30.340  -16.253 1.000 110.32722 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   1812 C  C   . LYS B 1 68  ? 11.205 30.936  -14.865 1.000 105.15790 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   1813 O  O   . LYS B 1 68  ? 10.367 30.745  -13.977 1.000 107.79963 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   1814 C  CB  . LYS B 1 68  ? 9.979  31.135  -17.054 1.000 119.05163 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   1815 C  CG  . LYS B 1 68  ? 8.545  31.049  -16.516 1.000 121.25593 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   1816 C  CD  . LYS B 1 68  ? 7.590  31.977  -17.270 1.000 126.34523 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   1817 C  CE  . LYS B 1 68  ? 8.033  33.442  -17.193 1.000 126.90258 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   1818 N  NZ  . LYS B 1 68  ? 7.070  34.391  -17.841 1.000 128.62338 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   1819 N  N   . ASP B 1 69  ? 12.326 31.625  -14.669 1.000 99.85648  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A N   1 
ATOM   1820 C  CA  . ASP B 1 69  ? 12.704 32.216  -13.390 1.000 94.74821  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CA  1 
ATOM   1821 C  C   . ASP B 1 69  ? 12.867 31.175  -12.285 1.000 86.04741  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A C   1 
ATOM   1822 O  O   . ASP B 1 69  ? 12.964 31.546  -11.107 1.000 80.97575  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A O   1 
ATOM   1823 C  CB  . ASP B 1 69  ? 11.682 33.277  -12.951 1.000 97.00045  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CB  1 
ATOM   1824 C  CG  . ASP B 1 69  ? 11.364 34.278  -14.055 1.000 102.15377 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CG  1 
ATOM   1825 O  OD1 . ASP B 1 69  ? 12.297 34.932  -14.573 1.000 103.53417 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD1 1 
ATOM   1826 O  OD2 . ASP B 1 69  ? 10.177 34.387  -14.422 1.000 103.37879 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD2 1 
ATOM   1827 N  N   . HIS B 1 70  ? 12.916 29.883  -12.639 1.000 83.41241  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A N   1 
ATOM   1828 C  CA  . HIS B 1 70  ? 13.064 28.787  -11.674 1.000 82.29550  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CA  1 
ATOM   1829 C  C   . HIS B 1 70  ? 11.996 28.838  -10.593 1.000 86.70934  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A C   1 
ATOM   1830 O  O   . HIS B 1 70  ? 12.278 28.607  -9.415  1.000 84.66161  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A O   1 
ATOM   1831 C  CB  . HIS B 1 70  ? 14.444 28.789  -11.023 1.000 75.79058  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . HIS B 1 70  ? 15.566 28.733  -12.002 1.000 74.65696  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CG  1 
ATOM   1833 N  ND1 . HIS B 1 70  ? 15.398 28.302  -13.297 1.000 79.76192  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A ND1 1 
ATOM   1834 C  CD2 . HIS B 1 70  ? 16.872 29.065  -11.879 1.000 76.21255  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CD2 1 
ATOM   1835 C  CE1 . HIS B 1 70  ? 16.552 28.372  -13.937 1.000 81.73429  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CE1 1 
ATOM   1836 N  NE2 . HIS B 1 70  ? 17.463 28.835  -13.098 1.000 80.35394  ? ? ? ? ? ? 70  HIS A NE2 1 
ATOM   1837 N  N   . ARG B 1 71  ? 10.769 29.184  -10.986 1.000 91.40433  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A N   1 
ATOM   1838 C  CA  . ARG B 1 71  ? 9.665  29.331  -10.046 1.000 92.16259  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CA  1 
ATOM   1839 C  C   . ARG B 1 71  ? 8.438  28.578  -10.540 1.000 90.25260  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A C   1 
ATOM   1840 O  O   . ARG B 1 71  ? 8.071  28.678  -11.716 1.000 94.57943  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A O   1 
ATOM   1841 C  CB  . ARG B 1 71  ? 9.309  30.804  -9.823  1.000 102.79014 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . ARG B 1 71  ? 10.363 31.589  -9.070  1.000 104.89288 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CG  1 
ATOM   1843 C  CD  . ARG B 1 71  ? 9.770  32.875  -8.520  1.000 106.39062 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CD  1 
ATOM   1844 N  NE  . ARG B 1 71  ? 9.163  33.694  -9.563  1.000 110.65213 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NE  1 
ATOM   1845 C  CZ  . ARG B 1 71  ? 9.639  34.865  -9.972  1.000 109.54148 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CZ  1 
ATOM   1846 N  NH1 . ARG B 1 71  ? 10.737 35.364  -9.422  1.000 104.83313 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NH1 1 
ATOM   1847 N  NH2 . ARG B 1 71  ? 9.009  35.537  -10.928 1.000 112.31882 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NH2 1 
ATOM   1848 N  N   . LEU B 1 72  ? 7.818  27.820  -9.635  1.000 81.47782  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   1849 C  CA  . LEU B 1 72  ? 6.598  27.079  -9.899  1.000 77.25612  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   1850 C  C   . LEU B 1 72  ? 5.808  26.999  -8.597  1.000 73.51989  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   1851 O  O   . LEU B 1 72  ? 6.395  26.953  -7.513  1.000 67.79361  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   1852 C  CB  . LEU B 1 72  ? 6.919  25.687  -10.441 1.000 75.61132  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . LEU B 1 72  ? 7.352  25.571  -11.908 1.000 75.43103  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   1854 C  CD1 . LEU B 1 72  ? 7.859  24.154  -12.226 1.000 76.02329  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   1855 C  CD2 . LEU B 1 72  ? 6.212  25.940  -12.835 1.000 75.16008  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   1856 N  N   . SER B 1 73  ? 4.475  27.036  -8.700  1.000 72.03179  ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   1 
ATOM   1857 C  CA  . SER B 1 73  ? 3.643  26.841  -7.516  1.000 75.77693  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  1 
ATOM   1858 C  C   . SER B 1 73  ? 3.745  25.383  -7.064  1.000 74.43738  ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   1 
ATOM   1859 O  O   . SER B 1 73  ? 4.108  24.519  -7.855  1.000 62.06542  ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   1 
ATOM   1860 C  CB  . SER B 1 73  ? 2.186  27.199  -7.797  1.000 80.43244  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  1 
ATOM   1861 O  OG  . SER B 1 73  ? 1.714  26.559  -8.962  1.000 87.04805  ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  1 
ATOM   1862 N  N   . PRO B 1 74  ? 3.489  25.095  -5.778  1.000 67.79964  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A N   1 
ATOM   1863 C  CA  . PRO B 1 74  ? 3.548  23.690  -5.331  1.000 65.73035  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CA  1 
ATOM   1864 C  C   . PRO B 1 74  ? 2.530  22.801  -6.020  1.000 72.94994  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A C   1 
ATOM   1865 O  O   . PRO B 1 74  ? 2.848  21.666  -6.409  1.000 75.96353  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A O   1 
ATOM   1866 C  CB  . PRO B 1 74  ? 3.283  23.778  -3.819  1.000 61.66369  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CB  1 
ATOM   1867 C  CG  . PRO B 1 74  ? 2.610  25.088  -3.627  1.000 72.49145  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CG  1 
ATOM   1868 C  CD  . PRO B 1 74  ? 3.131  26.013  -4.681  1.000 73.43778  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CD  1 
ATOM   1869 N  N   . THR B 1 75  ? 1.309  23.296  -6.199  1.000 81.01862  ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   1 
ATOM   1870 C  CA  . THR B 1 75  ? 0.296  22.521  -6.907  1.000 80.96087  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  1 
ATOM   1871 C  C   . THR B 1 75  ? 0.734  22.253  -8.341  1.000 79.98016  ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   1 
ATOM   1872 O  O   . THR B 1 75  ? 0.484  21.172  -8.891  1.000 78.32124  ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   1 
ATOM   1873 C  CB  . THR B 1 75  ? -1.048 23.260  -6.867  1.000 84.99814  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  1 
ATOM   1874 O  OG1 . THR B 1 75  ? -1.264 23.956  -8.102  1.000 87.79553  ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 1 
ATOM   1875 C  CG2 . THR B 1 75  ? -1.063 24.282  -5.724  1.000 85.57747  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 1 
ATOM   1876 N  N   . GLU B 1 76  ? 1.389  23.229  -8.965  1.000 77.20461  ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N   1 
ATOM   1877 C  CA  . GLU B 1 76  ? 1.894  23.026  -10.314 1.000 75.89395  ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA  1 
ATOM   1878 C  C   . GLU B 1 76  ? 2.995  21.970  -10.322 1.000 77.28145  ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C   1 
ATOM   1879 O  O   . GLU B 1 76  ? 3.103  21.177  -11.265 1.000 81.70783  ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O   1 
ATOM   1880 C  CB  . GLU B 1 76  ? 2.384  24.360  -10.866 1.000 80.46743  ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . GLU B 1 76  ? 2.807  24.364  -12.305 1.000 101.38938 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG  1 
ATOM   1882 C  CD  . GLU B 1 76  ? 1.606  24.552  -13.222 1.000 125.56868 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD  1 
ATOM   1883 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 0.611  25.188  -12.793 1.000 131.76982 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1 1 
ATOM   1884 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 1.662  24.095  -14.383 1.000 134.63560 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2 1 
ATOM   1885 N  N   . LEU B 1 77  ? 3.819  21.939  -9.268  1.000 70.84330  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   1 
ATOM   1886 C  CA  . LEU B 1 77  ? 4.850  20.913  -9.165  1.000 71.06381  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  1 
ATOM   1887 C  C   . LEU B 1 77  ? 4.224  19.540  -8.954  1.000 72.55697  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   1 
ATOM   1888 O  O   . LEU B 1 77  ? 4.742  18.529  -9.448  1.000 59.27265  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   1 
ATOM   1889 C  CB  . LEU B 1 77  ? 5.833  21.245  -8.034  1.000 63.82181  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . LEU B 1 77  ? 6.796  22.414  -8.293  1.000 67.26076  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  1 
ATOM   1891 C  CD1 . LEU B 1 77  ? 7.527  22.856  -7.026  1.000 70.23008  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 1 
ATOM   1892 C  CD2 . LEU B 1 77  ? 7.795  22.032  -9.361  1.000 65.21397  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 1 
ATOM   1893 N  N   . ALA B 1 78  ? 3.112  19.485  -8.211  1.000 76.51900  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   1894 C  CA  . ALA B 1 78  ? 2.417  18.218  -8.030  1.000 74.84052  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   1895 C  C   . ALA B 1 78  ? 1.923  17.694  -9.373  1.000 81.27470  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   1896 O  O   . ALA B 1 78  ? 2.189  16.542  -9.744  1.000 84.69391  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   1897 C  CB  . ALA B 1 78  ? 1.256  18.395  -7.050  1.000 70.84080  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   1898 N  N   . LYS B 1 79  ? 1.233  18.550  -10.132 1.000 84.70186  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   1899 C  CA  . LYS B 1 79  ? 0.726  18.171  -11.448 1.000 92.83919  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   1900 C  C   . LYS B 1 79  ? 1.857  17.745  -12.368 1.000 95.91966  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   1901 O  O   . LYS B 1 79  ? 1.730  16.761  -13.105 1.000 105.24852 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   1902 C  CB  . LYS B 1 79  ? -0.025 19.339  -12.094 1.000 91.50970  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . LYS B 1 79  ? -1.283 19.848  -11.399 1.000 89.44833  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   1904 C  CD  . LYS B 1 79  ? -1.991 20.866  -12.307 1.000 95.93189  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  1 
ATOM   1905 C  CE  . LYS B 1 79  ? -3.409 21.186  -11.862 1.000 102.29565 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  1 
ATOM   1906 N  NZ  . LYS B 1 79  ? -3.963 22.341  -12.641 1.000 107.90258 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  1 
ATOM   1907 N  N   . ARG B 1 80  ? 2.964  18.490  -12.358 1.000 93.26850  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   1 
ATOM   1908 C  CA  . ARG B 1 80  ? 4.022  18.245  -13.329 1.000 94.67675  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  1 
ATOM   1909 C  C   . ARG B 1 80  ? 4.828  17.004  -12.983 1.000 94.21973  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   1 
ATOM   1910 O  O   . ARG B 1 80  ? 5.484  16.437  -13.864 1.000 100.41750 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   1 
ATOM   1911 C  CB  . ARG B 1 80  ? 4.922  19.477  -13.431 1.000 96.20756  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  1 
ATOM   1912 C  CG  . ARG B 1 80  ? 4.269  20.602  -14.231 1.000 98.77861  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  1 
ATOM   1913 C  CD  . ARG B 1 80  ? 5.235  21.714  -14.590 1.000 99.72851  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  1 
ATOM   1914 N  NE  . ARG B 1 80  ? 4.539  22.963  -14.907 1.000 109.49833 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  1 
ATOM   1915 C  CZ  . ARG B 1 80  ? 4.961  23.846  -15.811 1.000 115.39912 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  1 
ATOM   1916 N  NH1 . ARG B 1 80  ? 6.073  23.608  -16.494 1.000 114.46956 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 1 
ATOM   1917 N  NH2 . ARG B 1 80  ? 4.273  24.962  -16.040 1.000 118.12328 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 1 
ATOM   1918 N  N   . SER B 1 81  ? 4.794  16.565  -11.734 1.000 90.64206  ? ? ? ? ? ? 81  SER A N   1 
ATOM   1919 C  CA  . SER B 1 81  ? 5.325  15.261  -11.399 1.000 88.25695  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CA  1 
ATOM   1920 C  C   . SER B 1 81  ? 4.115  14.337  -11.287 1.000 103.12569 ? ? ? ? ? ? 81  SER A C   1 
ATOM   1921 O  O   . SER B 1 81  ? 2.996  14.695  -11.667 1.000 110.10577 ? ? ? ? ? ? 81  SER A O   1 
ATOM   1922 C  CB  . SER B 1 81  ? 6.177  15.305  -10.133 1.000 76.66041  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CB  1 
ATOM   1923 O  OG  . SER B 1 81  ? 5.409  15.637  -9.001  1.000 78.59461  ? ? ? ? ? ? 81  SER A OG  1 
ATOM   1924 N  N   . ASN B 1 82  ? 4.309  13.145  -10.751 1.000 107.57151 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N   1 
ATOM   1925 C  CA  . ASN B 1 82  ? 3.236  12.161  -10.730 1.000 116.70251 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA  1 
ATOM   1926 C  C   . ASN B 1 82  ? 2.661  11.953  -9.328  1.000 105.63393 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C   1 
ATOM   1927 O  O   . ASN B 1 82  ? 2.173  10.867  -9.011  1.000 105.74949 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O   1 
ATOM   1928 C  CB  . ASN B 1 82  ? 3.767  10.854  -11.324 1.000 136.31233 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB  1 
ATOM   1929 C  CG  . ASN B 1 82  ? 5.245  10.964  -11.785 1.000 146.15212 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG  1 
ATOM   1930 O  OD1 . ASN B 1 82  ? 5.653  11.955  -12.398 1.000 151.13684 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1 1 
ATOM   1931 N  ND2 . ASN B 1 82  ? 6.042  9.942   -11.477 1.000 147.81539 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2 1 
ATOM   1932 N  N   . VAL B 1 83  ? 2.689  12.991  -8.483  1.000 95.61119  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   1 
ATOM   1933 C  CA  . VAL B 1 83  ? 2.314  12.864  -7.080  1.000 95.69353  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  1 
ATOM   1934 C  C   . VAL B 1 83  ? 1.298  13.918  -6.667  1.000 99.23051  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   1 
ATOM   1935 O  O   . VAL B 1 83  ? 1.146  14.965  -7.299  1.000 104.59212 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   1 
ATOM   1936 C  CB  . VAL B 1 83  ? 3.527  12.936  -6.128  1.000 99.27519  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  1 
ATOM   1937 C  CG1 . VAL B 1 83  ? 3.848  11.556  -5.592  1.000 106.69113 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 1 
ATOM   1938 C  CG2 . VAL B 1 83  ? 4.745  13.547  -6.821  1.000 98.53184  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 1 
ATOM   1939 N  N   . THR B 1 84  ? 0.612  13.618  -5.569  1.000 95.35130  ? ? ? ? ? ? 84  THR A N   1 
ATOM   1940 C  CA  . THR B 1 84  ? -0.407 14.475  -4.997  1.000 89.88462  ? ? ? ? ? ? 84  THR A CA  1 
ATOM   1941 C  C   . THR B 1 84  ? 0.229  15.641  -4.251  1.000 87.08814  ? ? ? ? ? ? 84  THR A C   1 
ATOM   1942 O  O   . THR B 1 84  ? 1.422  15.639  -3.944  1.000 90.84226  ? ? ? ? ? ? 84  THR A O   1 
ATOM   1943 C  CB  . THR B 1 84  ? -1.289 13.696  -4.024  1.000 94.56376  ? ? ? ? ? ? 84  THR A CB  1 
ATOM   1944 O  OG1 . THR B 1 84  ? -0.564 13.469  -2.808  1.000 84.98979  ? ? ? ? ? ? 84  THR A OG1 1 
ATOM   1945 C  CG2 . THR B 1 84  ? -1.721 12.365  -4.631  1.000 104.24058 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CG2 1 
ATOM   1946 N  N   . LYS B 1 85  ? -0.596 16.658  -3.980  1.000 89.19676  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   1947 C  CA  . LYS B 1 85  ? -0.140 17.856  -3.279  1.000 80.45413  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   1948 C  C   . LYS B 1 85  ? 0.357  17.527  -1.876  1.000 77.21959  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   1949 O  O   . LYS B 1 85  ? 1.374  18.069  -1.426  1.000 77.60059  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   1950 C  CB  . LYS B 1 85  ? -1.278 18.884  -3.227  1.000 84.15288  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   1951 C  CG  . LYS B 1 85  ? -0.950 20.221  -2.553  1.000 80.74839  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   1952 C  CD  . LYS B 1 85  ? -1.394 21.407  -3.423  1.000 79.76994  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   1953 C  CE  . LYS B 1 85  ? -1.896 22.591  -2.589  1.000 87.31169  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   1954 N  NZ  . LYS B 1 85  ? -3.342 22.507  -2.135  1.000 81.48683  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   1955 N  N   . ALA B 1 86  ? -0.333 16.631  -1.168  1.000 78.37074  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ALA B 1 86  ? 0.136  16.260  0.163   1.000 75.05318  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ALA B 1 86  ? 1.537  15.661  0.103   1.000 77.42546  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   1958 O  O   . ALA B 1 86  ? 2.340  15.838  1.031   1.000 74.87197  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ALA B 1 86  ? -0.842 15.280  0.809   1.000 69.31090  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   1960 N  N   . THR B 1 87  ? 1.863  14.984  -0.994  1.000 76.72463  ? ? ? ? ? ? 87  THR A N   1 
ATOM   1961 C  CA  . THR B 1 87  ? 3.178  14.369  -1.109  1.000 80.87460  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CA  1 
ATOM   1962 C  C   . THR B 1 87  ? 4.251  15.412  -1.379  1.000 79.54816  ? ? ? ? ? ? 87  THR A C   1 
ATOM   1963 O  O   . THR B 1 87  ? 5.242  15.503  -0.642  1.000 83.47914  ? ? ? ? ? ? 87  THR A O   1 
ATOM   1964 C  CB  . THR B 1 87  ? 3.150  13.312  -2.204  1.000 85.28561  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CB  1 
ATOM   1965 O  OG1 . THR B 1 87  ? 2.222  12.281  -1.824  1.000 81.60182  ? ? ? ? ? ? 87  THR A OG1 1 
ATOM   1966 C  CG2 . THR B 1 87  ? 4.508  12.725  -2.385  1.000 60.50992  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CG2 1 
ATOM   1967 N  N   . ILE B 1 88  ? 4.046  16.258  -2.387  1.000 71.09628  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   1 
ATOM   1968 C  CA  . ILE B 1 88  ? 5.072  17.238  -2.702  1.000 74.73285  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  1 
ATOM   1969 C  C   . ILE B 1 88  ? 5.270  18.202  -1.544  1.000 78.64978  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   1 
ATOM   1970 O  O   . ILE B 1 88  ? 6.359  18.766  -1.372  1.000 81.59529  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   1 
ATOM   1971 C  CB  . ILE B 1 88  ? 4.738  17.961  -4.012  1.000 81.58048  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  1 
ATOM   1972 C  CG1 . ILE B 1 88  ? 3.264  18.321  -4.058  1.000 89.67486  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 1 
ATOM   1973 C  CG2 . ILE B 1 88  ? 5.084  17.080  -5.197  1.000 79.91622  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 1 
ATOM   1974 C  CD1 . ILE B 1 88  ? 2.955  19.724  -3.547  1.000 96.44032  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 1 
ATOM   1975 N  N   . THR B 1 89  ? 4.242  18.384  -0.718  1.000 68.42345  ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   1976 C  CA  . THR B 1 89  ? 4.400  19.206  0.472   1.000 66.39386  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   1977 C  C   . THR B 1 89  ? 5.491  18.653  1.383   1.000 70.95261  ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   1978 O  O   . THR B 1 89  ? 6.297  19.410  1.934   1.000 79.80114  ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   1979 C  CB  . THR B 1 89  ? 3.090  19.249  1.253   1.000 73.31963  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   1980 O  OG1 . THR B 1 89  ? 2.076  19.896  0.482   1.000 79.98446  ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   1981 C  CG2 . THR B 1 89  ? 3.283  19.988  2.567   1.000 70.15947  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   1982 N  N   . GLY B 1 90  ? 5.562  17.336  1.523   1.000 69.15292  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A N   1 
ATOM   1983 C  CA  . GLY B 1 90  ? 6.590  16.770  2.375   1.000 72.44862  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A CA  1 
ATOM   1984 C  C   . GLY B 1 90  ? 7.959  16.923  1.750   1.000 77.84838  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A C   1 
ATOM   1985 O  O   . GLY B 1 90  ? 8.918  17.313  2.417   1.000 82.53707  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A O   1 
ATOM   1986 N  N   . LEU B 1 91  ? 8.062  16.647  0.449   1.000 73.52107  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   1987 C  CA  . LEU B 1 91  ? 9.323  16.835  -0.254  1.000 67.57210  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   1988 C  C   . LEU B 1 91  ? 9.770  18.287  -0.185  1.000 72.65483  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   1989 O  O   . LEU B 1 91  ? 10.897 18.589  0.231   1.000 76.17734  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   1990 C  CB  . LEU B 1 91  ? 9.160  16.386  -1.703  1.000 59.20959  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . LEU B 1 91  ? 8.806  14.911  -1.831  1.000 61.35727  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   1992 C  CD1 . LEU B 1 91  ? 8.675  14.501  -3.298  1.000 61.69180  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   1993 C  CD2 . LEU B 1 91  ? 9.867  14.094  -1.129  1.000 55.34207  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   1994 N  N   . LEU B 1 92  ? 8.890  19.205  -0.587  1.000 75.82127  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   1995 C  CA  . LEU B 1 92  ? 9.205  20.628  -0.524  1.000 65.75297  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   1996 C  C   . LEU B 1 92  ? 9.721  20.999  0.854   1.000 65.34647  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   1997 O  O   . LEU B 1 92  ? 10.667 21.781  0.985   1.000 76.04696  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   1998 C  CB  . LEU B 1 92  ? 7.966  21.452  -0.872  1.000 58.03063  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . LEU B 1 92  ? 7.889  22.213  -2.198  1.000 56.12161  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   2000 C  CD1 . LEU B 1 92  ? 8.741  21.577  -3.295  1.000 49.32545  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   2001 C  CD2 . LEU B 1 92  ? 6.419  22.361  -2.632  1.000 61.56647  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   2002 N  N   . ASP B 1 93  ? 9.112  20.441  1.899   1.000 62.48968  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N   1 
ATOM   2003 C  CA  . ASP B 1 93  ? 9.582  20.719  3.246   1.000 71.28810  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA  1 
ATOM   2004 C  C   . ASP B 1 93  ? 11.050 20.339  3.391   1.000 74.86912  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C   1 
ATOM   2005 O  O   . ASP B 1 93  ? 11.875 21.143  3.845   1.000 70.53406  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O   1 
ATOM   2006 C  CB  . ASP B 1 93  ? 8.728  19.963  4.256   1.000 78.54855  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB  1 
ATOM   2007 C  CG  . ASP B 1 93  ? 8.595  20.704  5.560   1.000 99.69945  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG  1 
ATOM   2008 O  OD1 . ASP B 1 93  ? 9.637  21.156  6.086   1.000 108.59904 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1 1 
ATOM   2009 O  OD2 . ASP B 1 93  ? 7.457  20.843  6.057   1.000 107.44338 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2 1 
ATOM   2010 N  N   . GLY B 1 94  ? 11.397 19.119  2.975   1.000 71.68130  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N   1 
ATOM   2011 C  CA  . GLY B 1 94  ? 12.776 18.686  3.062   1.000 73.63077  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA  1 
ATOM   2012 C  C   . GLY B 1 94  ? 13.701 19.530  2.207   1.000 72.11575  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C   1 
ATOM   2013 O  O   . GLY B 1 94  ? 14.736 20.005  2.677   1.000 69.07944  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O   1 
ATOM   2014 N  N   . LEU B 1 95  ? 13.350 19.712  0.932   1.000 65.97897  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   1 
ATOM   2015 C  CA  . LEU B 1 95  ? 14.206 20.508  0.063   1.000 67.92576  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  1 
ATOM   2016 C  C   . LEU B 1 95  ? 14.439 21.897  0.642   1.000 77.93792  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   1 
ATOM   2017 O  O   . LEU B 1 95  ? 15.562 22.417  0.601   1.000 82.47750  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   1 
ATOM   2018 C  CB  . LEU B 1 95  ? 13.618 20.580  -1.341  1.000 62.13195  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  1 
ATOM   2019 C  CG  . LEU B 1 95  ? 13.707 19.218  -2.034  1.000 67.61274  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  1 
ATOM   2020 C  CD1 . LEU B 1 95  ? 12.949 19.199  -3.358  1.000 70.31470  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 1 
ATOM   2021 C  CD2 . LEU B 1 95  ? 15.158 18.812  -2.231  1.000 70.07284  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 1 
ATOM   2022 N  N   . ALA B 1 96  ? 13.393 22.514  1.196   1.000 74.03579  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   1 
ATOM   2023 C  CA  . ALA B 1 96  ? 13.578 23.791  1.873   1.000 66.81300  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  1 
ATOM   2024 C  C   . ALA B 1 96  ? 14.589 23.667  3.010   1.000 70.64003  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   1 
ATOM   2025 O  O   . ALA B 1 96  ? 15.572 24.417  3.066   1.000 82.39281  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   1 
ATOM   2026 C  CB  . ALA B 1 96  ? 12.242 24.305  2.396   1.000 65.59127  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  1 
ATOM   2027 N  N   . ARG B 1 97  ? 14.401 22.676  3.887   1.000 69.11186  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N   1 
ATOM   2028 C  CA  . ARG B 1 97  ? 15.303 22.518  5.028   1.000 79.83754  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA  1 
ATOM   2029 C  C   . ARG B 1 97  ? 16.730 22.276  4.556   1.000 81.15053  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C   1 
ATOM   2030 O  O   . ARG B 1 97  ? 17.674 22.911  5.041   1.000 78.47704  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O   1 
ATOM   2031 C  CB  . ARG B 1 97  ? 14.861 21.342  5.898   1.000 85.56629  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB  1 
ATOM   2032 C  CG  . ARG B 1 97  ? 13.870 21.608  7.012   1.000 93.72164  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CG  1 
ATOM   2033 C  CD  . ARG B 1 97  ? 13.046 20.331  7.195   1.000 105.28919 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CD  1 
ATOM   2034 N  NE  . ARG B 1 97  ? 12.065 20.381  8.277   1.000 115.86312 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NE  1 
ATOM   2035 C  CZ  . ARG B 1 97  ? 11.141 19.444  8.486   1.000 117.45248 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CZ  1 
ATOM   2036 N  NH1 . ARG B 1 97  ? 11.066 18.393  7.678   1.000 113.33125 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH1 1 
ATOM   2037 N  NH2 . ARG B 1 97  ? 10.290 19.553  9.499   1.000 121.74154 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH2 1 
ATOM   2038 N  N   . ASP B 1 98  ? 16.897 21.391  3.565   1.000 80.21815  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N   1 
ATOM   2039 C  CA  . ASP B 1 98  ? 18.205 21.116  2.986   1.000 81.76933  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA  1 
ATOM   2040 C  C   . ASP B 1 98  ? 18.825 22.350  2.340   1.000 78.66200  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C   1 
ATOM   2041 O  O   . ASP B 1 98  ? 20.043 22.373  2.118   1.000 78.59438  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O   1 
ATOM   2042 C  CB  . ASP B 1 98  ? 18.091 19.991  1.949   1.000 83.83974  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB  1 
ATOM   2043 C  CG  . ASP B 1 98  ? 17.948 18.616  2.579   1.000 94.19452  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG  1 
ATOM   2044 O  OD1 . ASP B 1 98  ? 18.094 18.508  3.817   1.000 99.56066  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1 1 
ATOM   2045 O  OD2 . ASP B 1 98  ? 17.699 17.634  1.836   1.000 94.62545  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2 1 
ATOM   2046 N  N   . GLY B 1 99  ? 18.032 23.386  2.082   1.000 72.94585  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   2047 C  CA  . GLY B 1 99  ? 18.523 24.588  1.446   1.000 73.33289  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   2048 C  C   . GLY B 1 99  ? 18.551 24.567  -0.062  1.000 73.79668  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   2049 O  O   . GLY B 1 99  ? 19.080 25.505  -0.670  1.000 82.60852  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   2050 N  N   . PHE B 1 100 ? 17.961 23.561  -0.695  1.000 70.87453  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N   1 
ATOM   2051 C  CA  . PHE B 1 100 ? 17.987 23.519  -2.151  1.000 74.33123  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA  1 
ATOM   2052 C  C   . PHE B 1 100 ? 16.939 24.436  -2.752  1.000 75.27115  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C   1 
ATOM   2053 O  O   . PHE B 1 100 ? 17.105 24.925  -3.876  1.000 75.63140  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O   1 
ATOM   2054 C  CB  . PHE B 1 100 ? 17.769 22.085  -2.650  1.000 76.22874  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB  1 
ATOM   2055 C  CG  . PHE B 1 100 ? 18.944 21.167  -2.409  1.000 75.30848  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG  1 
ATOM   2056 C  CD1 . PHE B 1 100 ? 19.856 20.920  -3.417  1.000 75.33045  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 
ATOM   2057 C  CD2 . PHE B 1 100 ? 19.141 20.573  -1.176  1.000 75.83573  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 
ATOM   2058 C  CE1 . PHE B 1 100 ? 20.933 20.090  -3.203  1.000 82.44585  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 
ATOM   2059 C  CE2 . PHE B 1 100 ? 20.217 19.740  -0.953  1.000 80.45960  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 
ATOM   2060 C  CZ  . PHE B 1 100 ? 21.114 19.498  -1.970  1.000 85.32005  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ  1 
ATOM   2061 N  N   . VAL B 1 101 ? 15.862 24.687  -2.014  1.000 81.38234  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N   1 
ATOM   2062 C  CA  . VAL B 1 101 ? 14.692 25.357  -2.555  1.000 78.15225  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA  1 
ATOM   2063 C  C   . VAL B 1 101 ? 14.156 26.337  -1.519  1.000 79.13036  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C   1 
ATOM   2064 O  O   . VAL B 1 101 ? 14.363 26.178  -0.315  1.000 86.59404  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O   1 
ATOM   2065 C  CB  . VAL B 1 101 ? 13.645 24.299  -2.963  1.000 71.70103  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB  1 
ATOM   2066 C  CG1 . VAL B 1 101 ? 12.524 24.200  -1.938  1.000 76.68947  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1 1 
ATOM   2067 C  CG2 . VAL B 1 101 ? 13.157 24.568  -4.363  1.000 70.84720  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2 1 
ATOM   2068 N  N   . SER B 1 102 ? 13.449 27.358  -1.993  1.000 78.12638  ? ? ? ? ? ? 102 SER A N   1 
ATOM   2069 C  CA  . SER B 1 102 ? 12.916 28.361  -1.081  1.000 81.39753  ? ? ? ? ? ? 102 SER A CA  1 
ATOM   2070 C  C   . SER B 1 102 ? 11.461 28.655  -1.407  1.000 81.91208  ? ? ? ? ? ? 102 SER A C   1 
ATOM   2071 O  O   . SER B 1 102 ? 11.091 28.830  -2.572  1.000 81.14964  ? ? ? ? ? ? 102 SER A O   1 
ATOM   2072 C  CB  . SER B 1 102 ? 13.745 29.648  -1.135  1.000 80.36612  ? ? ? ? ? ? 102 SER A CB  1 
ATOM   2073 O  OG  . SER B 1 102 ? 13.569 30.294  -2.380  1.000 82.95213  ? ? ? ? ? ? 102 SER A OG  1 
ATOM   2074 N  N   . ARG B 1 103 ? 10.662 28.774  -0.355  1.000 89.10581  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N   1 
ATOM   2075 C  CA  . ARG B 1 103 ? 9.228  28.994  -0.460  1.000 96.53063  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA  1 
ATOM   2076 C  C   . ARG B 1 103 ? 8.975  30.487  -0.318  1.000 101.76975 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C   1 
ATOM   2077 O  O   . ARG B 1 103 ? 9.282  31.074  0.723   1.000 110.46522 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O   1 
ATOM   2078 C  CB  . ARG B 1 103 ? 8.483  28.207  0.623   1.000 105.58913 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB  1 
ATOM   2079 C  CG  . ARG B 1 103 ? 6.967  28.076  0.417   1.000 114.27009 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG  1 
ATOM   2080 C  CD  . ARG B 1 103 ? 6.262  27.457  1.635   1.000 118.73753 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD  1 
ATOM   2081 N  NE  . ARG B 1 103 ? 6.829  26.177  2.063   1.000 120.54377 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE  1 
ATOM   2082 C  CZ  . ARG B 1 103 ? 6.378  24.989  1.667   1.000 119.10850 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ  1 
ATOM   2083 N  NH1 . ARG B 1 103 ? 5.346  24.916  0.834   1.000 116.90556 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 1 
ATOM   2084 N  NH2 . ARG B 1 103 ? 6.951  23.874  2.110   1.000 116.41676 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 1 
ATOM   2085 N  N   . ARG B 1 104 ? 8.444  31.103  -1.367  1.000 98.04473  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N   1 
ATOM   2086 C  CA  . ARG B 1 104 ? 8.221  32.538  -1.379  1.000 99.41292  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA  1 
ATOM   2087 C  C   . ARG B 1 104 ? 6.785  32.848  -1.782  1.000 102.23808 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C   1 
ATOM   2088 O  O   . ARG B 1 104 ? 6.169  32.123  -2.566  1.000 100.21347 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O   1 
ATOM   2089 C  CB  . ARG B 1 104 ? 9.209  33.231  -2.333  1.000 101.88910 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . ARG B 1 104 ? 9.232  34.752  -2.237  1.000 111.20975 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG  1 
ATOM   2091 C  CD  . ARG B 1 104 ? 9.872  35.237  -0.936  1.000 115.39360 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD  1 
ATOM   2092 N  NE  . ARG B 1 104 ? 11.329 35.106  -0.940  1.000 118.66764 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE  1 
ATOM   2093 C  CZ  . ARG B 1 104 ? 12.163 36.039  -1.394  1.000 121.25854 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ  1 
ATOM   2094 N  NH1 . ARG B 1 104 ? 11.689 37.178  -1.887  1.000 122.69123 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 1 
ATOM   2095 N  NH2 . ARG B 1 104 ? 13.473 35.834  -1.354  1.000 120.68080 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 1 
ATOM   2096 N  N   . HIS B 1 105 ? 6.262  33.943  -1.236  1.000 110.78226 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A N   1 
ATOM   2097 C  CA  . HIS B 1 105 ? 4.969  34.501  -1.603  1.000 111.82311 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CA  1 
ATOM   2098 C  C   . HIS B 1 105 ? 5.146  35.529  -2.721  1.000 120.39037 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A C   1 
ATOM   2099 O  O   . HIS B 1 105 ? 6.264  35.934  -3.055  1.000 120.77996 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A O   1 
ATOM   2100 C  CB  . HIS B 1 105 ? 4.319  35.199  -0.408  1.000 108.88471 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . HIS B 1 105 ? 3.492  34.316  0.476   1.000 108.64647 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CG  1 
ATOM   2102 N  ND1 . HIS B 1 105 ? 4.027  33.595  1.521   1.000 108.56545 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A ND1 1 
ATOM   2103 C  CD2 . HIS B 1 105 ? 2.155  34.105  0.521   1.000 112.59192 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CD2 1 
ATOM   2104 C  CE1 . HIS B 1 105 ? 3.060  32.950  2.151   1.000 109.41058 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CE1 1 
ATOM   2105 N  NE2 . HIS B 1 105 ? 1.913  33.245  1.566   1.000 111.15597 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A NE2 1 
ATOM   2106 N  N   . HIS B 1 106 ? 4.020  35.950  -3.296  1.000 130.29038 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A N   1 
ATOM   2107 C  CA  . HIS B 1 106 ? 3.938  37.187  -4.081  1.000 144.69592 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CA  1 
ATOM   2108 C  C   . HIS B 1 106 ? 2.500  37.432  -4.514  1.000 147.72813 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A C   1 
ATOM   2109 O  O   . HIS B 1 106 ? 1.653  37.790  -3.694  1.000 151.34012 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A O   1 
ATOM   2110 C  CB  . HIS B 1 106 ? 4.865  37.165  -5.308  1.000 150.64481 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CB  1 
ATOM   2111 C  CG  . HIS B 1 106 ? 6.001  38.143  -5.218  1.000 159.51169 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CG  1 
ATOM   2112 N  ND1 . HIS B 1 106 ? 5.806  39.493  -5.011  1.000 166.78053 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A ND1 1 
ATOM   2113 C  CD2 . HIS B 1 106 ? 7.342  37.967  -5.301  1.000 158.44263 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CD2 1 
ATOM   2114 C  CE1 . HIS B 1 106 ? 6.976  40.105  -4.972  1.000 168.45483 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CE1 1 
ATOM   2115 N  NE2 . HIS B 1 106 ? 7.925  39.202  -5.146  1.000 163.53299 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A NE2 1 
ATOM   2116 N  N   . ARG B 1 111 ? -0.761 35.636  -0.306  1.000 115.84822 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N   1 
ATOM   2117 C  CA  . ARG B 1 111 ? -1.725 34.999  -1.191  1.000 118.76032 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA  1 
ATOM   2118 C  C   . ARG B 1 111 ? -1.218 33.616  -1.627  1.000 113.27038 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C   1 
ATOM   2119 O  O   . ARG B 1 111 ? -0.964 32.754  -0.788  1.000 112.98146 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O   1 
ATOM   2120 C  CB  . ARG B 1 111 ? -2.010 35.902  -2.400  1.000 125.95555 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB  1 
ATOM   2121 C  CG  . ARG B 1 111 ? -3.400 35.729  -2.992  1.000 131.74459 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG  1 
ATOM   2122 C  CD  . ARG B 1 111 ? -4.416 35.457  -1.899  1.000 139.44623 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD  1 
ATOM   2123 N  NE  . ARG B 1 111 ? -5.597 34.762  -2.404  1.000 148.23933 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE  1 
ATOM   2124 C  CZ  . ARG B 1 111 ? -6.506 34.170  -1.633  1.000 154.40290 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ  1 
ATOM   2125 N  NH1 . ARG B 1 111 ? -6.370 34.182  -0.313  1.000 156.15133 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1 1 
ATOM   2126 N  NH2 . ARG B 1 111 ? -7.550 33.561  -2.178  1.000 156.11944 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2 1 
ATOM   2127 N  N   . LYS B 1 112 ? -1.072 33.405  -2.932  1.000 109.72725 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   1 
ATOM   2128 C  CA  . LYS B 1 112 ? -0.512 32.162  -3.448  1.000 109.78630 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  1 
ATOM   2129 C  C   . LYS B 1 112 ? 1.007  32.145  -3.316  1.000 110.23327 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   1 
ATOM   2130 O  O   . LYS B 1 112 ? 1.668  33.187  -3.379  1.000 117.01175 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   1 
ATOM   2131 C  CB  . LYS B 1 112 ? -0.912 31.942  -4.910  1.000 112.18554 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  1 
ATOM   2132 C  CG  . LYS B 1 112 ? -2.365 31.515  -5.118  1.000 117.97256 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CG  1 
ATOM   2133 C  CD  . LYS B 1 112 ? -3.396 32.599  -4.862  1.000 127.14053 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CD  1 
ATOM   2134 C  CE  . LYS B 1 112 ? -4.781 32.102  -5.270  1.000 130.12399 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CE  1 
ATOM   2135 N  NZ  . LYS B 1 112 ? -5.870 33.015  -4.817  1.000 131.93117 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A NZ  1 
ATOM   2136 N  N   . ILE B 1 113 ? 1.564  30.937  -3.150  1.000 100.91230 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N   1 
ATOM   2137 C  CA  . ILE B 1 113 ? 2.994  30.764  -2.913  1.000 96.18167  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA  1 
ATOM   2138 C  C   . ILE B 1 113 ? 3.679  30.164  -4.135  1.000 94.68568  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C   1 
ATOM   2139 O  O   . ILE B 1 113 ? 3.076  29.450  -4.944  1.000 99.77475  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O   1 
ATOM   2140 C  CB  . ILE B 1 113 ? 3.283  29.892  -1.669  1.000 95.80435  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB  1 
ATOM   2141 C  CG1 . ILE B 1 113 ? 3.081  28.412  -1.975  1.000 95.18895  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 
ATOM   2142 C  CG2 . ILE B 1 113 ? 2.429  30.317  -0.497  1.000 98.42610  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 
ATOM   2143 C  CD1 . ILE B 1 113 ? 3.404  27.499  -0.809  1.000 97.89458  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 
ATOM   2144 N  N   . SER B 1 114 ? 4.967  30.466  -4.259  1.000 86.45536  ? ? ? ? ? ? 114 SER A N   1 
ATOM   2145 C  CA  . SER B 1 114 ? 5.795  29.995  -5.354  1.000 79.36123  ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA  1 
ATOM   2146 C  C   . SER B 1 114 ? 7.031  29.335  -4.752  1.000 75.86199  ? ? ? ? ? ? 114 SER A C   1 
ATOM   2147 O  O   . SER B 1 114 ? 7.450  29.675  -3.638  1.000 73.45499  ? ? ? ? ? ? 114 SER A O   1 
ATOM   2148 C  CB  . SER B 1 114 ? 6.158  31.143  -6.320  1.000 83.30600  ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB  1 
ATOM   2149 O  OG  . SER B 1 114 ? 7.530  31.482  -6.267  1.000 87.27790  ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG  1 
ATOM   2150 N  N   . ILE B 1 115 ? 7.589  28.362  -5.473  1.000 73.24368  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   1 
ATOM   2151 C  CA  . ILE B 1 115 ? 8.781  27.630  -5.050  1.000 71.71695  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  1 
ATOM   2152 C  C   . ILE B 1 115 ? 9.909  27.947  -6.012  1.000 77.18876  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   1 
ATOM   2153 O  O   . ILE B 1 115 ? 9.759  27.772  -7.228  1.000 83.72948  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   1 
ATOM   2154 C  CB  . ILE B 1 115 ? 8.525  26.113  -5.005  1.000 65.44282  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  1 
ATOM   2155 C  CG1 . ILE B 1 115 ? 7.359  25.794  -4.083  1.000 57.94608  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 1 
ATOM   2156 C  CG2 . ILE B 1 115 ? 9.737  25.398  -4.476  1.000 67.21672  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 1 
ATOM   2157 C  CD1 . ILE B 1 115 ? 7.587  26.245  -2.675  1.000 54.47843  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 1 
ATOM   2158 N  N   . GLU B 1 116 ? 11.047 28.386  -5.481  1.000 80.66733  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A N   1 
ATOM   2159 C  CA  . GLU B 1 116 ? 12.159 28.816  -6.318  1.000 79.68333  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CA  1 
ATOM   2160 C  C   . GLU B 1 116 ? 13.450 28.116  -5.911  1.000 75.37909  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A C   1 
ATOM   2161 O  O   . GLU B 1 116 ? 13.715 27.919  -4.720  1.000 75.13995  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A O   1 
ATOM   2162 C  CB  . GLU B 1 116 ? 12.355 30.324  -6.254  1.000 81.52108  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CB  1 
ATOM   2163 N  N   . LEU B 1 117 ? 14.240 27.742  -6.919  1.000 68.91893  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N   1 
ATOM   2164 C  CA  . LEU B 1 117 ? 15.565 27.170  -6.701  1.000 68.55863  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA  1 
ATOM   2165 C  C   . LEU B 1 117 ? 16.483 28.186  -6.029  1.000 78.96132  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C   1 
ATOM   2166 O  O   . LEU B 1 117 ? 16.575 29.334  -6.469  1.000 87.74499  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O   1 
ATOM   2167 C  CB  . LEU B 1 117 ? 16.143 26.742  -8.052  1.000 64.53442  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB  1 
ATOM   2168 C  CG  . LEU B 1 117 ? 17.074 25.540  -8.173  1.000 73.39995  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG  1 
ATOM   2169 C  CD1 . LEU B 1 117 ? 16.552 24.346  -7.379  1.000 73.90473  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 1 
ATOM   2170 C  CD2 . LEU B 1 117 ? 17.242 25.174  -9.647  1.000 75.63288  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 1 
ATOM   2171 N  N   . THR B 1 118 ? 17.204 27.759  -4.991  1.000 78.02884  ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   2172 C  CA  . THR B 1 118 ? 18.238 28.624  -4.429  1.000 78.62636  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   2173 C  C   . THR B 1 118 ? 19.407 28.746  -5.398  1.000 81.90700  ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   2174 O  O   . THR B 1 118 ? 19.457 28.098  -6.444  1.000 81.61721  ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   2175 C  CB  . THR B 1 118 ? 18.780 28.091  -3.100  1.000 76.82845  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   2176 O  OG1 . THR B 1 118 ? 19.271 26.754  -3.278  1.000 76.70633  ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   2177 C  CG2 . THR B 1 118 ? 17.711 28.099  -2.030  1.000 76.15317  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   2178 N  N   . THR B 1 119 ? 20.343 29.632  -5.050  1.000 103.31213 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N   1 
ATOM   2179 C  CA  . THR B 1 119 ? 21.573 29.746  -5.826  1.000 97.24810  ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA  1 
ATOM   2180 C  C   . THR B 1 119 ? 22.510 28.568  -5.573  1.000 94.85305  ? ? ? ? ? ? 119 THR A C   1 
ATOM   2181 O  O   . THR B 1 119 ? 23.159 28.084  -6.506  1.000 101.53434 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O   1 
ATOM   2182 C  CB  . THR B 1 119 ? 22.265 31.068  -5.517  1.000 100.27089 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB  1 
ATOM   2183 O  OG1 . THR B 1 119 ? 21.273 32.054  -5.206  1.000 108.46206 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 1 
ATOM   2184 C  CG2 . THR B 1 119 ? 23.064 31.533  -6.721  1.000 95.13614  ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 1 
ATOM   2185 N  N   . GLU B 1 120 ? 22.616 28.100  -4.322  1.000 90.41337  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   1 
ATOM   2186 C  CA  . GLU B 1 120 ? 23.334 26.847  -4.081  1.000 92.98559  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  1 
ATOM   2187 C  C   . GLU B 1 120 ? 22.634 25.670  -4.746  1.000 95.35531  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   1 
ATOM   2188 O  O   . GLU B 1 120 ? 23.297 24.791  -5.307  1.000 93.92347  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   1 
ATOM   2189 C  CB  . GLU B 1 120 ? 23.521 26.571  -2.586  1.000 100.48670 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  1 
ATOM   2190 C  CG  . GLU B 1 120 ? 24.576 27.408  -1.848  1.000 115.21800 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG  1 
ATOM   2191 C  CD  . GLU B 1 120 ? 24.411 28.911  -1.991  1.000 131.78818 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD  1 
ATOM   2192 O  OE1 . GLU B 1 120 ? 24.833 29.468  -3.033  1.000 135.39740 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 1 
ATOM   2193 O  OE2 . GLU B 1 120 ? 23.882 29.537  -1.044  1.000 139.41558 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 1 
ATOM   2194 N  N   . GLY B 1 121 ? 21.296 25.621  -4.675  1.000 92.09015  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N   1 
ATOM   2195 C  CA  . GLY B 1 121 ? 20.571 24.530  -5.308  1.000 78.77834  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA  1 
ATOM   2196 C  C   . GLY B 1 121 ? 20.786 24.496  -6.807  1.000 80.37731  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C   1 
ATOM   2197 O  O   . GLY B 1 121 ? 21.052 23.441  -7.383  1.000 65.82775  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O   1 
ATOM   2198 N  N   . LYS B 1 122 ? 20.710 25.660  -7.453  1.000 85.41767  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   1 
ATOM   2199 C  CA  . LYS B 1 122 ? 21.015 25.754  -8.877  1.000 91.33302  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  1 
ATOM   2200 C  C   . LYS B 1 122 ? 22.472 25.404  -9.152  1.000 90.52685  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   1 
ATOM   2201 O  O   . LYS B 1 122 ? 22.786 24.711  -10.130 1.000 87.12385  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   1 
ATOM   2202 C  CB  . LYS B 1 122 ? 20.704 27.164  -9.369  1.000 100.65866 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  1 
ATOM   2203 C  CG  . LYS B 1 122 ? 21.029 27.424  -10.818 1.000 106.80714 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  1 
ATOM   2204 C  CD  . LYS B 1 122 ? 20.430 28.751  -11.231 1.000 115.51908 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  1 
ATOM   2205 C  CE  . LYS B 1 122 ? 20.919 29.190  -12.589 1.000 118.37734 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  1 
ATOM   2206 N  NZ  . LYS B 1 122 ? 20.346 30.517  -12.941 1.000 120.36845 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  1 
ATOM   2207 N  N   . ALA B 1 123 ? 23.381 25.891  -8.307  1.000 90.44684  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   1 
ATOM   2208 C  CA  . ALA B 1 123 ? 24.794 25.572  -8.471  1.000 83.98615  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  1 
ATOM   2209 C  C   . ALA B 1 123 ? 25.043 24.073  -8.352  1.000 91.12253  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   1 
ATOM   2210 O  O   . ALA B 1 123 ? 25.641 23.458  -9.242  1.000 91.99956  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   1 
ATOM   2211 C  CB  . ALA B 1 123 ? 25.618 26.336  -7.437  1.000 76.34079  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  1 
ATOM   2212 N  N   . ARG B 1 124 ? 24.576 23.468  -7.257  1.000 96.85443  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   2213 C  CA  . ARG B 1 124 ? 24.756 22.032  -7.060  1.000 95.58270  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   2214 C  C   . ARG B 1 124 ? 24.132 21.241  -8.194  1.000 89.21867  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   2215 O  O   . ARG B 1 124 ? 24.636 20.179  -8.568  1.000 91.45738  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   2216 C  CB  . ARG B 1 124 ? 24.168 21.607  -5.714  1.000 100.48357 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   2217 C  CG  . ARG B 1 124 ? 25.154 20.876  -4.803  1.000 107.24239 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   2218 C  CD  . ARG B 1 124 ? 26.204 21.787  -4.175  1.000 113.22146 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   2219 N  NE  . ARG B 1 124 ? 27.202 22.266  -5.131  1.000 119.26538 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   2220 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 28.172 21.517  -5.652  1.000 121.15930 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   2221 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 28.276 20.236  -5.321  1.000 123.45080 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   2222 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 29.034 22.049  -6.513  1.000 117.69353 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   2223 N  N   . LEU B 1 125 ? 23.045 21.744  -8.756  1.000 83.71281  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   2224 C  CA  . LEU B 1 125 ? 22.432 21.075  -9.890  1.000 80.10771  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   2225 C  C   . LEU B 1 125 ? 23.319 21.170  -11.130 1.000 80.10129  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   2226 O  O   . LEU B 1 125 ? 23.477 20.186  -11.863 1.000 82.67473  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   2227 C  CB  . LEU B 1 125 ? 21.056 21.679  -10.136 1.000 77.58167  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   2228 C  CG  . LEU B 1 125 ? 19.998 20.757  -10.710 1.000 77.48143  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  1 
ATOM   2229 C  CD1 . LEU B 1 125 ? 19.814 19.549  -9.805  1.000 78.80022  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 
ATOM   2230 C  CD2 . LEU B 1 125 ? 18.706 21.541  -10.826 1.000 79.89148  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 
ATOM   2231 N  N   . GLU B 1 126 ? 23.924 22.332  -11.377 1.000 85.49587  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A N   1 
ATOM   2232 C  CA  . GLU B 1 126 ? 24.791 22.458  -12.549 1.000 92.92201  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CA  1 
ATOM   2233 C  C   . GLU B 1 126 ? 26.075 21.638  -12.424 1.000 85.85802  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A C   1 
ATOM   2234 O  O   . GLU B 1 126 ? 26.727 21.366  -13.438 1.000 80.47253  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A O   1 
ATOM   2235 C  CB  . GLU B 1 126 ? 25.141 23.923  -12.820 1.000 107.78657 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CB  1 
ATOM   2236 C  CG  . GLU B 1 126 ? 24.281 24.596  -13.899 1.000 122.29076 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CG  1 
ATOM   2237 C  CD  . GLU B 1 126 ? 24.399 23.946  -15.281 1.000 129.10819 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CD  1 
ATOM   2238 O  OE1 . GLU B 1 126 ? 23.678 24.379  -16.204 1.000 133.66015 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE1 1 
ATOM   2239 O  OE2 . GLU B 1 126 ? 25.223 23.026  -15.464 1.000 130.85469 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE2 1 
ATOM   2240 N  N   . GLN B 1 127 ? 26.475 21.262  -11.211 1.000 84.86986  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A N   1 
ATOM   2241 C  CA  . GLN B 1 127 ? 27.643 20.403  -11.061 1.000 79.62234  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CA  1 
ATOM   2242 C  C   . GLN B 1 127 ? 27.296 18.938  -11.301 1.000 80.37569  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A C   1 
ATOM   2243 O  O   . GLN B 1 127 ? 28.172 18.150  -11.669 1.000 80.98487  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A O   1 
ATOM   2244 C  CB  . GLN B 1 127 ? 28.236 20.574  -9.658  1.000 80.07803  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CB  1 
ATOM   2245 C  CG  . GLN B 1 127 ? 29.746 20.812  -9.612  1.000 85.58143  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CG  1 
ATOM   2246 C  CD  . GLN B 1 127 ? 30.148 22.178  -10.109 1.000 93.03209  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CD  1 
ATOM   2247 O  OE1 . GLN B 1 127 ? 29.344 23.112  -10.108 1.000 94.93684  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A OE1 1 
ATOM   2248 N  NE2 . GLN B 1 127 ? 31.410 22.309  -10.533 1.000 99.83074  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A NE2 1 
ATOM   2249 N  N   . PHE B 1 128 ? 26.028 18.564  -11.131 1.000 84.74929  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N   1 
ATOM   2250 C  CA  . PHE B 1 128 ? 25.595 17.179  -11.257 1.000 81.87202  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA  1 
ATOM   2251 C  C   . PHE B 1 128 ? 25.092 16.824  -12.653 1.000 81.19702  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C   1 
ATOM   2252 O  O   . PHE B 1 128 ? 25.387 15.729  -13.154 1.000 72.31060  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O   1 
ATOM   2253 C  CB  . PHE B 1 128 ? 24.507 16.892  -10.220 1.000 82.10815  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB  1 
ATOM   2254 C  CG  . PHE B 1 128 ? 23.730 15.644  -10.498 1.000 76.97607  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG  1 
ATOM   2255 C  CD1 . PHE B 1 128 ? 24.330 14.403  -10.395 1.000 73.04374  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1 1 
ATOM   2256 C  CD2 . PHE B 1 128 ? 22.397 15.720  -10.857 1.000 71.93095  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2 1 
ATOM   2257 C  CE1 . PHE B 1 128 ? 23.620 13.256  -10.656 1.000 75.11250  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1 1 
ATOM   2258 C  CE2 . PHE B 1 128 ? 21.676 14.584  -11.121 1.000 76.18952  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2 1 
ATOM   2259 C  CZ  . PHE B 1 128 ? 22.287 13.342  -11.016 1.000 77.93229  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ  1 
ATOM   2260 N  N   . LEU B 1 129 ? 24.342 17.732  -13.290 1.000 87.05547  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A N   1 
ATOM   2261 C  CA  . LEU B 1 129 ? 23.661 17.420  -14.540 1.000 83.69972  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CA  1 
ATOM   2262 C  C   . LEU B 1 129 ? 24.568 16.916  -15.684 1.000 89.46278  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A C   1 
ATOM   2263 O  O   . LEU B 1 129 ? 24.120 16.078  -16.449 1.000 92.95743  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A O   1 
ATOM   2264 C  CB  . LEU B 1 129 ? 22.832 18.627  -14.999 1.000 76.67828  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CB  1 
ATOM   2265 C  CG  . LEU B 1 129 ? 21.335 18.345  -15.230 1.000 73.00394  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CG  1 
ATOM   2266 C  CD1 . LEU B 1 129 ? 20.882 17.084  -14.470 1.000 77.93638  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD1 1 
ATOM   2267 C  CD2 . LEU B 1 129 ? 20.465 19.542  -14.826 1.000 62.93035  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD2 1 
ATOM   2268 N  N   . PRO B 1 130 ? 25.796 17.442  -15.851 1.000 86.25431  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   1 
ATOM   2269 C  CA  . PRO B 1 130 ? 26.611 16.925  -16.982 1.000 86.41990  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  1 
ATOM   2270 C  C   . PRO B 1 130 ? 26.881 15.434  -16.924 1.000 82.78017  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   1 
ATOM   2271 O  O   . PRO B 1 130 ? 26.749 14.742  -17.945 1.000 80.23695  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   1 
ATOM   2272 C  CB  . PRO B 1 130 ? 27.903 17.741  -16.844 1.000 86.61728  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  1 
ATOM   2273 C  CG  . PRO B 1 130 ? 27.468 18.994  -16.205 1.000 88.61711  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  1 
ATOM   2274 C  CD  . PRO B 1 130 ? 26.418 18.603  -15.221 1.000 85.23592  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  1 
ATOM   2275 N  N   . GLY B 1 131 ? 27.286 14.916  -15.765 1.000 83.19726  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A N   1 
ATOM   2276 C  CA  . GLY B 1 131 ? 27.496 13.490  -15.642 1.000 78.83789  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A CA  1 
ATOM   2277 C  C   . GLY B 1 131 ? 26.208 12.712  -15.794 1.000 80.44499  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A C   1 
ATOM   2278 O  O   . GLY B 1 131 ? 26.202 11.612  -16.339 1.000 81.01466  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A O   1 
ATOM   2279 N  N   . HIS B 1 132 ? 25.103 13.282  -15.333 1.000 78.83818  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A N   1 
ATOM   2280 C  CA  . HIS B 1 132 ? 23.833 12.577  -15.448 1.000 75.85842  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CA  1 
ATOM   2281 C  C   . HIS B 1 132 ? 23.430 12.416  -16.910 1.000 74.53627  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A C   1 
ATOM   2282 O  O   . HIS B 1 132 ? 22.946 11.351  -17.312 1.000 77.31794  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A O   1 
ATOM   2283 C  CB  . HIS B 1 132 ? 22.760 13.330  -14.652 1.000 69.55834  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CB  1 
ATOM   2284 C  CG  . HIS B 1 132 ? 21.410 12.674  -14.670 1.000 67.20162  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CG  1 
ATOM   2285 N  ND1 . HIS B 1 132 ? 21.121 11.540  -13.943 1.000 59.97305  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A ND1 1 
ATOM   2286 C  CD2 . HIS B 1 132 ? 20.267 13.012  -15.309 1.000 63.51477  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CD2 1 
ATOM   2287 C  CE1 . HIS B 1 132 ? 19.861 11.200  -14.146 1.000 60.15023  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CE1 1 
ATOM   2288 N  NE2 . HIS B 1 132 ? 19.323 12.074  -14.974 1.000 59.87596  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A NE2 1 
ATOM   2289 N  N   . PHE B 1 133 ? 23.672 13.434  -17.732 1.000 70.51964  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A N   1 
ATOM   2290 C  CA  . PHE B 1 133 ? 23.302 13.355  -19.140 1.000 67.81379  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CA  1 
ATOM   2291 C  C   . PHE B 1 133 ? 24.280 12.492  -19.925 1.000 71.62108  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A C   1 
ATOM   2292 O  O   . PHE B 1 133 ? 23.889 11.852  -20.907 1.000 74.89060  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A O   1 
ATOM   2293 C  CB  . PHE B 1 133 ? 23.227 14.756  -19.766 1.000 59.77267  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CB  1 
ATOM   2294 C  CG  . PHE B 1 133 ? 22.007 15.552  -19.381 1.000 67.56515  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CG  1 
ATOM   2295 C  CD1 . PHE B 1 133 ? 20.779 14.948  -19.216 1.000 69.92276  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD1 1 
ATOM   2296 C  CD2 . PHE B 1 133 ? 22.090 16.926  -19.230 1.000 78.31531  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD2 1 
ATOM   2297 C  CE1 . PHE B 1 133 ? 19.667 15.693  -18.882 1.000 75.68414  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE1 1 
ATOM   2298 C  CE2 . PHE B 1 133 ? 20.971 17.683  -18.897 1.000 75.33039  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE2 1 
ATOM   2299 C  CZ  . PHE B 1 133 ? 19.768 17.067  -18.725 1.000 76.31110  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CZ  1 
ATOM   2300 N  N   . SER B 1 134 ? 25.549 12.468  -19.526 1.000 68.27036  ? ? ? ? ? ? 134 SER A N   1 
ATOM   2301 C  CA  . SER B 1 134 ? 26.502 11.624  -20.228 1.000 68.20641  ? ? ? ? ? ? 134 SER A CA  1 
ATOM   2302 C  C   . SER B 1 134 ? 26.202 10.148  -20.005 1.000 69.33841  ? ? ? ? ? ? 134 SER A C   1 
ATOM   2303 O  O   . SER B 1 134 ? 26.329 9.340   -20.932 1.000 74.39016  ? ? ? ? ? ? 134 SER A O   1 
ATOM   2304 C  CB  . SER B 1 134 ? 27.923 11.947  -19.785 1.000 71.44756  ? ? ? ? ? ? 134 SER A CB  1 
ATOM   2305 O  OG  . SER B 1 134 ? 28.828 11.095  -20.460 1.000 75.85995  ? ? ? ? ? ? 134 SER A OG  1 
ATOM   2306 N  N   . LYS B 1 135 ? 25.820 9.774   -18.780 1.000 70.13888  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   1 
ATOM   2307 C  CA  . LYS B 1 135 ? 25.443 8.386   -18.519 1.000 77.26877  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  1 
ATOM   2308 C  C   . LYS B 1 135 ? 24.221 7.976   -19.331 1.000 73.88077  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   1 
ATOM   2309 O  O   . LYS B 1 135 ? 24.169 6.861   -19.869 1.000 75.77896  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   1 
ATOM   2310 C  CB  . LYS B 1 135 ? 25.198 8.173   -17.021 1.000 80.85108  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  1 
ATOM   2311 C  CG  . LYS B 1 135 ? 26.382 8.583   -16.176 1.000 87.41851  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  1 
ATOM   2312 C  CD  . LYS B 1 135 ? 26.172 8.402   -14.684 1.000 89.27896  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  1 
ATOM   2313 C  CE  . LYS B 1 135 ? 27.442 8.828   -13.948 1.000 91.12881  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  1 
ATOM   2314 N  NZ  . LYS B 1 135 ? 27.321 8.771   -12.472 1.000 92.62256  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  1 
ATOM   2315 N  N   . ILE B 1 136 ? 23.215 8.852   -19.425 1.000 64.35710  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N   1 
ATOM   2316 C  CA  . ILE B 1 136 ? 22.045 8.521   -20.224 1.000 69.14166  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA  1 
ATOM   2317 C  C   . ILE B 1 136 ? 22.434 8.365   -21.685 1.000 71.64141  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C   1 
ATOM   2318 O  O   . ILE B 1 136 ? 22.060 7.389   -22.351 1.000 74.26207  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O   1 
ATOM   2319 C  CB  . ILE B 1 136 ? 20.940 9.572   -20.019 1.000 70.59394  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB  1 
ATOM   2320 C  CG1 . ILE B 1 136 ? 20.289 9.398   -18.637 1.000 67.58338  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 1 
ATOM   2321 C  CG2 . ILE B 1 136 ? 19.909 9.507   -21.142 1.000 68.67572  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 1 
ATOM   2322 C  CD1 . ILE B 1 136 ? 19.514 10.647  -18.175 1.000 66.04017  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 1 
ATOM   2323 N  N   . SER B 1 137 ? 23.227 9.306   -22.194 1.000 71.15452  ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   1 
ATOM   2324 C  CA  . SER B 1 137 ? 23.752 9.188   -23.546 1.000 73.33922  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  1 
ATOM   2325 C  C   . SER B 1 137 ? 24.442 7.846   -23.745 1.000 74.15138  ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   1 
ATOM   2326 O  O   . SER B 1 137 ? 24.267 7.194   -24.781 1.000 83.99295  ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   1 
ATOM   2327 C  CB  . SER B 1 137 ? 24.737 10.326  -23.809 1.000 75.71357  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  1 
ATOM   2328 O  OG  . SER B 1 137 ? 24.071 11.570  -23.903 1.000 78.26804  ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  1 
ATOM   2329 N  N   . ALA B 1 138 ? 25.228 7.415   -22.755 1.000 65.06111  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
ATOM   2330 C  CA  . ALA B 1 138 ? 25.912 6.131   -22.857 1.000 74.80631  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
ATOM   2331 C  C   . ALA B 1 138 ? 24.921 4.975   -23.023 1.000 79.87799  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
ATOM   2332 O  O   . ALA B 1 138 ? 25.200 4.002   -23.736 1.000 87.93781  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
ATOM   2333 C  CB  . ALA B 1 138 ? 26.800 5.913   -21.628 1.000 56.61702  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
ATOM   2334 N  N   . VAL B 1 139 ? 23.761 5.056   -22.370 1.000 87.53223  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N   1 
ATOM   2335 C  CA  . VAL B 1 139 ? 22.816 3.947   -22.429 1.000 81.39449  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA  1 
ATOM   2336 C  C   . VAL B 1 139 ? 22.194 3.821   -23.821 1.000 91.72748  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C   1 
ATOM   2337 O  O   . VAL B 1 139 ? 22.053 2.713   -24.350 1.000 99.17943  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O   1 
ATOM   2338 C  CB  . VAL B 1 139 ? 21.760 4.109   -21.329 1.000 77.46328  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB  1 
ATOM   2339 C  CG1 . VAL B 1 139 ? 20.686 3.042   -21.456 1.000 76.82086  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1 
ATOM   2340 C  CG2 . VAL B 1 139 ? 22.435 4.044   -19.977 1.000 75.93773  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1 
HETATM 2341 N  N   . MSE B 1 140 ? 21.823 4.936   -24.444 1.000 97.71699  ? ? ? ? ? ? 140 MSE A N   1 
HETATM 2342 C  CA  . MSE B 1 140 ? 21.162 4.855   -25.748 1.000 105.73147 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CA  1 
HETATM 2343 C  C   . MSE B 1 140 ? 22.112 4.895   -26.915 1.000 110.87341 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A C   1 
HETATM 2344 O  O   . MSE B 1 140 ? 21.691 5.128   -28.048 1.000 113.50015 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A O   1 
HETATM 2345 C  CB  . MSE B 1 140 ? 20.149 5.979   -25.917 1.000 114.28950 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CB  1 
HETATM 2346 C  CG  . MSE B 1 140 ? 18.728 5.543   -25.690 1.000 123.77682 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CG  1 
HETATM 2347 SE SE  . MSE B 1 140 ? 18.469 5.320   -23.793 1.000 132.61739 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A SE  1 
HETATM 2348 C  CE  . MSE B 1 140 ? 17.690 3.543   -23.767 1.000 138.14375 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CE  1 
ATOM   2349 N  N   . GLU B 1 141 ? 23.393 4.675   -26.644 1.000 114.25980 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N   1 
ATOM   2350 C  CA  . GLU B 1 141 ? 24.395 4.713   -27.701 1.000 118.51687 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA  1 
ATOM   2351 C  C   . GLU B 1 141 ? 24.156 3.595   -28.714 1.000 118.97012 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C   1 
ATOM   2352 O  O   . GLU B 1 141 ? 23.582 2.554   -28.393 1.000 119.58341 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O   1 
ATOM   2353 C  CB  . GLU B 1 141 ? 25.797 4.593   -27.092 1.000 126.34120 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB  1 
ATOM   2354 C  CG  . GLU B 1 141 ? 26.978 4.953   -28.009 1.000 139.10047 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG  1 
ATOM   2355 C  CD  . GLU B 1 141 ? 27.046 6.424   -28.399 1.000 144.33495 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD  1 
ATOM   2356 O  OE1 . GLU B 1 141 ? 26.921 7.290   -27.503 1.000 143.90685 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1 
ATOM   2357 O  OE2 . GLU B 1 141 ? 27.259 6.709   -29.602 1.000 146.21353 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1 
ATOM   2358 N  N   . ASN B 1 142 ? 24.584 3.840   -29.956 1.000 121.13497 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A N   1 
ATOM   2359 C  CA  . ASN B 1 142 ? 24.395 2.942   -31.094 1.000 120.49250 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A CA  1 
ATOM   2360 C  C   . ASN B 1 142 ? 22.940 2.538   -31.312 1.000 114.32560 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A C   1 
ATOM   2361 O  O   . ASN B 1 142 ? 22.671 1.404   -31.706 1.000 114.09174 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A O   1 
ATOM   2362 C  CB  . ASN B 1 142 ? 25.257 1.687   -30.938 1.000 126.03565 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A CB  1 
ATOM   2363 C  CG  . ASN B 1 142 ? 26.714 1.993   -30.584 1.000 131.38532 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A CG  1 
ATOM   2364 O  OD1 . ASN B 1 142 ? 27.405 2.735   -31.273 1.000 135.75570 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A OD1 1 
ATOM   2365 N  ND2 . ASN B 1 142 ? 27.165 1.436   -29.460 1.000 129.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A ND2 1 
ATOM   2366 N  N   . TYR B 1 143 ? 21.989 3.436   -31.061 1.000 107.35571 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N   1 
ATOM   2367 C  CA  . TYR B 1 143 ? 20.593 3.226   -31.432 1.000 98.11053  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA  1 
ATOM   2368 C  C   . TYR B 1 143 ? 20.178 4.257   -32.462 1.000 97.84273  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C   1 
ATOM   2369 O  O   . TYR B 1 143 ? 20.372 5.457   -32.246 1.000 96.19820  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O   1 
ATOM   2370 C  CB  . TYR B 1 143 ? 19.659 3.282   -30.232 1.000 94.02222  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB  1 
ATOM   2371 C  CG  . TYR B 1 143 ? 19.793 2.056   -29.406 1.000 95.04982  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG  1 
ATOM   2372 C  CD1 . TYR B 1 143 ? 19.716 0.812   -30.000 1.000 96.51654  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1 
ATOM   2373 C  CD2 . TYR B 1 143 ? 20.021 2.128   -28.044 1.000 94.32588  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1 
ATOM   2374 C  CE1 . TYR B 1 143 ? 19.846 -0.328  -29.262 1.000 98.16105  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1 
ATOM   2375 C  CE2 . TYR B 1 143 ? 20.156 0.995   -27.300 1.000 93.51790  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1 
ATOM   2376 C  CZ  . TYR B 1 143 ? 20.060 -0.229  -27.912 1.000 99.55757  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ  1 
ATOM   2377 O  OH  . TYR B 1 143 ? 20.183 -1.371  -27.174 1.000 109.63309 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH  1 
ATOM   2378 N  N   . SER B 1 144 ? 19.542 3.807   -33.536 1.000 102.59713 ? ? ? ? ? ? 144 SER A N   1 
ATOM   2379 C  CA  . SER B 1 144 ? 19.180 4.754   -34.571 1.000 112.58226 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CA  1 
ATOM   2380 C  C   . SER B 1 144 ? 17.965 5.565   -34.141 1.000 113.01522 ? ? ? ? ? ? 144 SER A C   1 
ATOM   2381 O  O   . SER B 1 144 ? 17.290 5.256   -33.155 1.000 111.03260 ? ? ? ? ? ? 144 SER A O   1 
ATOM   2382 C  CB  . SER B 1 144 ? 18.891 4.032   -35.883 1.000 125.07707 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CB  1 
ATOM   2383 O  OG  . SER B 1 144 ? 18.321 4.929   -36.821 1.000 131.97759 ? ? ? ? ? ? 144 SER A OG  1 
ATOM   2384 N  N   . ASP B 1 145 ? 17.705 6.634   -34.894 1.000 125.39307 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A N   1 
ATOM   2385 C  CA  . ASP B 1 145 ? 16.617 7.539   -34.541 1.000 122.79298 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CA  1 
ATOM   2386 C  C   . ASP B 1 145 ? 15.265 6.843   -34.620 1.000 120.63162 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A C   1 
ATOM   2387 O  O   . ASP B 1 145 ? 14.463 6.908   -33.681 1.000 119.30033 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A O   1 
ATOM   2388 C  CB  . ASP B 1 145 ? 16.642 8.766   -35.450 1.000 129.70811 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CB  1 
ATOM   2389 C  CG  . ASP B 1 145 ? 16.479 10.050  -34.677 1.000 130.40628 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CG  1 
ATOM   2390 O  OD1 . ASP B 1 145 ? 17.494 10.745  -34.461 1.000 133.07053 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD1 1 
ATOM   2391 O  OD2 . ASP B 1 145 ? 15.340 10.352  -34.261 1.000 128.62625 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD2 1 
ATOM   2392 N  N   . GLU B 1 146 ? 15.003 6.149   -35.730 1.000 120.43075 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N   1 
ATOM   2393 C  CA  . GLU B 1 146 ? 13.712 5.494   -35.908 1.000 116.67941 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA  1 
ATOM   2394 C  C   . GLU B 1 146 ? 13.543 4.357   -34.919 1.000 114.11889 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C   1 
ATOM   2395 O  O   . GLU B 1 146 ? 12.413 3.987   -34.575 1.000 111.63664 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O   1 
ATOM   2396 C  CB  . GLU B 1 146 ? 13.576 4.979   -37.338 1.000 120.73168 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB  1 
ATOM   2397 C  CG  . GLU B 1 146 ? 12.161 4.546   -37.711 1.000 124.03347 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG  1 
ATOM   2398 C  CD  . GLU B 1 146 ? 11.559 5.403   -38.822 1.000 127.88439 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD  1 
ATOM   2399 O  OE1 . GLU B 1 146 ? 11.492 4.928   -39.981 1.000 131.56737 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 
ATOM   2400 O  OE2 . GLU B 1 146 ? 11.149 6.552   -38.534 1.000 125.93905 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 
ATOM   2401 N  N   . GLU B 1 147 ? 14.663 3.800   -34.462 1.000 114.08184 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N   1 
ATOM   2402 C  CA  . GLU B 1 147 ? 14.638 2.735   -33.469 1.000 108.64479 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA  1 
ATOM   2403 C  C   . GLU B 1 147 ? 14.149 3.252   -32.124 1.000 103.93849 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C   1 
ATOM   2404 O  O   . GLU B 1 147 ? 13.259 2.656   -31.507 1.000 105.39103 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O   1 
ATOM   2405 C  CB  . GLU B 1 147 ? 16.029 2.124   -33.346 1.000 113.40467 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB  1 
ATOM   2406 C  CG  . GLU B 1 147 ? 16.429 1.382   -34.596 1.000 121.21130 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG  1 
ATOM   2407 C  CD  . GLU B 1 147 ? 17.381 0.257   -34.319 1.000 126.40123 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD  1 
ATOM   2408 O  OE1 . GLU B 1 147 ? 18.372 0.481   -33.594 1.000 129.07928 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1 1 
ATOM   2409 O  OE2 . GLU B 1 147 ? 17.132 -0.852  -34.835 1.000 129.24421 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2 1 
ATOM   2410 N  N   . LYS B 1 148 ? 14.719 4.363   -31.651 1.000 100.84449 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   2411 C  CA  . LYS B 1 148 ? 14.297 4.912   -30.368 1.000 94.88277  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   2412 C  C   . LYS B 1 148 ? 12.801 5.166   -30.369 1.000 97.79592  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   2413 O  O   . LYS B 1 148 ? 12.099 4.815   -29.415 1.000 100.59398 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   2414 C  CB  . LYS B 1 148 ? 15.051 6.207   -30.072 1.000 90.10230  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   2415 C  CG  . LYS B 1 148 ? 16.528 6.046   -29.762 1.000 92.97261  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   2416 C  CD  . LYS B 1 148 ? 17.290 7.264   -30.270 1.000 97.45602  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   2417 C  CE  . LYS B 1 148 ? 18.709 7.320   -29.733 1.000 97.57087  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   2418 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 19.197 8.737   -29.618 1.000 95.93101  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   2419 N  N   . ASP B 1 149 ? 12.293 5.758   -31.451 1.000 102.11296 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N   1 
ATOM   2420 C  CA  . ASP B 1 149 ? 10.867 6.045   -31.544 1.000 106.61571 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA  1 
ATOM   2421 C  C   . ASP B 1 149 ? 10.042 4.766   -31.492 1.000 103.97244 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C   1 
ATOM   2422 O  O   . ASP B 1 149 ? 9.015  4.706   -30.811 1.000 101.17857 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O   1 
ATOM   2423 C  CB  . ASP B 1 149 ? 10.569 6.831   -32.822 1.000 119.56332 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB  1 
ATOM   2424 C  CG  . ASP B 1 149 ? 10.881 8.324   -32.691 1.000 128.19959 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG  1 
ATOM   2425 O  OD1 . ASP B 1 149 ? 10.922 8.844   -31.549 1.000 127.67059 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1 1 
ATOM   2426 O  OD2 . ASP B 1 149 ? 11.071 8.984   -33.738 1.000 133.67922 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2 1 
HETATM 2427 N  N   . MSE B 1 150 ? 10.473 3.731   -32.199 1.000 107.22125 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A N   1 
HETATM 2428 C  CA  . MSE B 1 150 ? 9.710  2.493   -32.205 1.000 116.89600 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CA  1 
HETATM 2429 C  C   . MSE B 1 150 ? 9.688  1.874   -30.815 1.000 105.93142 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A C   1 
HETATM 2430 O  O   . MSE B 1 150 ? 8.699  1.279   -30.402 1.000 107.66249 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A O   1 
HETATM 2431 C  CB  . MSE B 1 150 ? 10.282 1.508   -33.220 1.000 140.48417 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CB  1 
HETATM 2432 C  CG  . MSE B 1 150 ? 9.432  1.342   -34.474 1.000 163.77458 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CG  1 
HETATM 2433 SE SE  . MSE B 1 150 ? 7.908  0.118   -34.259 1.000 182.57801 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A SE  1 
HETATM 2434 C  CE  . MSE B 1 150 ? 6.563  1.333   -33.524 1.000 182.66188 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CE  1 
ATOM   2435 N  N   . PHE B 1 151 ? 10.787 2.031   -30.086 1.000 95.95119  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A N   1 
ATOM   2436 C  CA  . PHE B 1 151 ? 10.853 1.489   -28.737 1.000 89.56041  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CA  1 
ATOM   2437 C  C   . PHE B 1 151 ? 9.868  2.193   -27.812 1.000 78.45671  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A C   1 
ATOM   2438 O  O   . PHE B 1 151 ? 9.091  1.542   -27.103 1.000 77.00677  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A O   1 
ATOM   2439 C  CB  . PHE B 1 151 ? 12.275 1.635   -28.218 1.000 94.81885  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CB  1 
ATOM   2440 C  CG  . PHE B 1 151 ? 12.611 0.756   -27.050 1.000 97.29083  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CG  1 
ATOM   2441 C  CD1 . PHE B 1 151 ? 13.492 -0.295  -27.194 1.000 102.50314 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CD1 1 
ATOM   2442 C  CD2 . PHE B 1 151 ? 12.095 1.013   -25.794 1.000 97.18583  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CD2 1 
ATOM   2443 C  CE1 . PHE B 1 151 ? 13.850 -1.084  -26.116 1.000 103.19438 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CE1 1 
ATOM   2444 C  CE2 . PHE B 1 151 ? 12.445 0.229   -24.709 1.000 96.88574  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CE2 1 
ATOM   2445 C  CZ  . PHE B 1 151 ? 13.329 -0.821  -24.870 1.000 100.59049 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CZ  1 
ATOM   2446 N  N   . VAL B 1 152 ? 9.874  3.527   -27.819 1.000 71.36065  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   1 
ATOM   2447 C  CA  . VAL B 1 152 ? 8.952  4.275   -26.971 1.000 74.98225  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  1 
ATOM   2448 C  C   . VAL B 1 152 ? 7.500  4.057   -27.408 1.000 82.09318  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   1 
ATOM   2449 O  O   . VAL B 1 152 ? 6.593  3.983   -26.567 1.000 77.66433  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   1 
ATOM   2450 C  CB  . VAL B 1 152 ? 9.357  5.764   -26.948 1.000 74.76312  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  1 
ATOM   2451 C  CG1 . VAL B 1 152 ? 9.363  6.332   -28.332 1.000 75.88505  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 
ATOM   2452 C  CG2 . VAL B 1 152 ? 8.393  6.576   -26.081 1.000 81.21088  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 
ATOM   2453 N  N   . LYS B 1 153 ? 7.254  3.911   -28.709 1.000 86.64992  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A N   1 
ATOM   2454 C  CA  . LYS B 1 153 ? 5.896  3.640   -29.160 1.000 88.24860  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CA  1 
ATOM   2455 C  C   . LYS B 1 153 ? 5.394  2.324   -28.571 1.000 92.06209  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A C   1 
ATOM   2456 O  O   . LYS B 1 153 ? 4.214  2.201   -28.218 1.000 96.84179  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A O   1 
ATOM   2457 C  CB  . LYS B 1 153 ? 5.859  3.618   -30.687 1.000 92.53406  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CB  1 
ATOM   2458 C  CG  . LYS B 1 153 ? 4.687  4.366   -31.299 1.000 99.50562  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CG  1 
ATOM   2459 C  CD  . LYS B 1 153 ? 5.188  5.556   -32.136 1.000 100.29715 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CD  1 
ATOM   2460 C  CE  . LYS B 1 153 ? 4.042  6.414   -32.668 1.000 98.55552  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CE  1 
ATOM   2461 N  NZ  . LYS B 1 153 ? 4.406  7.020   -33.987 1.000 103.14169 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A NZ  1 
HETATM 2462 N  N   . MSE B 1 154 ? 6.285  1.341   -28.424 1.000 92.50949  ? ? ? ? ? ? 154 MSE A N   1 
HETATM 2463 C  CA  . MSE B 1 154 ? 5.952  0.047   -27.818 1.000 92.35894  ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CA  1 
HETATM 2464 C  C   . MSE B 1 154 ? 5.814  0.147   -26.291 1.000 80.52787  ? ? ? ? ? ? 154 MSE A C   1 
HETATM 2465 O  O   . MSE B 1 154 ? 4.905  -0.440  -25.709 1.000 81.13602  ? ? ? ? ? ? 154 MSE A O   1 
HETATM 2466 C  CB  . MSE B 1 154 ? 7.005  -1.010  -28.171 1.000 107.30165 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CB  1 
HETATM 2467 C  CG  . MSE B 1 154 ? 7.131  -1.336  -29.664 1.000 128.49150 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CG  1 
HETATM 2468 SE SE  . MSE B 1 154 ? 8.497  -2.710  -30.065 1.000 147.34698 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A SE  1 
HETATM 2469 C  CE  . MSE B 1 154 ? 7.425  -4.331  -29.792 1.000 148.07729 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CE  1 
ATOM   2470 N  N   . LEU B 1 155 ? 6.722  0.883   -25.640 1.000 75.45968  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N   1 
ATOM   2471 C  CA  . LEU B 1 155 ? 6.521  1.228   -24.232 1.000 74.26575  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA  1 
ATOM   2472 C  C   . LEU B 1 155 ? 5.197  1.952   -24.001 1.000 78.90018  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C   1 
ATOM   2473 O  O   . LEU B 1 155 ? 4.619  1.865   -22.911 1.000 82.10362  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O   1 
ATOM   2474 C  CB  . LEU B 1 155 ? 7.667  2.095   -23.730 1.000 71.82266  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . LEU B 1 155 ? 8.759  1.438   -22.904 1.000 67.26566  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG  1 
ATOM   2476 C  CD1 . LEU B 1 155 ? 8.843  -0.013  -23.210 1.000 62.98723  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 1 
ATOM   2477 C  CD2 . LEU B 1 155 ? 10.073 2.123   -23.163 1.000 69.64544  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 1 
ATOM   2478 N  N   . GLY B 1 156 ? 4.718  2.700   -24.992 1.000 72.94655  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N   1 
ATOM   2479 C  CA  . GLY B 1 156 ? 3.439  3.360   -24.839 1.000 72.94197  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA  1 
ATOM   2480 C  C   . GLY B 1 156 ? 2.304  2.369   -24.687 1.000 73.84733  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C   1 
ATOM   2481 O  O   . GLY B 1 156 ? 1.462  2.507   -23.803 1.000 70.41561  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O   1 
ATOM   2482 N  N   . ASP B 1 157 ? 2.283  1.357   -25.551 1.000 84.41538  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A N   1 
ATOM   2483 C  CA  . ASP B 1 157 ? 1.227  0.352   -25.498 1.000 91.13578  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CA  1 
ATOM   2484 C  C   . ASP B 1 157 ? 1.350  -0.507  -24.250 1.000 84.37290  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A C   1 
ATOM   2485 O  O   . ASP B 1 157 ? 0.351  -0.778  -23.574 1.000 85.32013  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A O   1 
ATOM   2486 C  CB  . ASP B 1 157 ? 1.287  -0.517  -26.749 1.000 102.79870 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CB  1 
ATOM   2487 C  CG  . ASP B 1 157 ? 0.796  0.210   -27.976 1.000 115.43573 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CG  1 
ATOM   2488 O  OD1 . ASP B 1 157 ? -0.062 1.101   -27.830 1.000 120.24496 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD1 1 
ATOM   2489 O  OD2 . ASP B 1 157 ? 1.292  -0.090  -29.082 1.000 120.88710 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD2 1 
ATOM   2490 N  N   . LEU B 1 158 ? 2.571  -0.927  -23.922 1.000 80.07631  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N   1 
ATOM   2491 C  CA  . LEU B 1 158 ? 2.767  -1.799  -22.772 1.000 84.26199  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA  1 
ATOM   2492 C  C   . LEU B 1 158 ? 2.290  -1.144  -21.488 1.000 83.33945  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C   1 
ATOM   2493 O  O   . LEU B 1 158 ? 1.613  -1.780  -20.673 1.000 86.43951  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O   1 
ATOM   2494 C  CB  . LEU B 1 158 ? 4.246  -2.163  -22.657 1.000 84.48659  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB  1 
ATOM   2495 C  CG  . LEU B 1 158 ? 4.762  -2.957  -23.853 1.000 85.64178  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG  1 
ATOM   2496 C  CD1 . LEU B 1 158 ? 6.277  -2.931  -23.952 1.000 75.01969  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1 1 
ATOM   2497 C  CD2 . LEU B 1 158 ? 4.255  -4.362  -23.715 1.000 93.18286  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2 1 
ATOM   2498 N  N   . PHE B 1 159 ? 2.573  0.147   -21.332 1.000 78.19857  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A N   1 
ATOM   2499 C  CA  . PHE B 1 159 ? 2.210  0.853   -20.110 1.000 75.37304  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CA  1 
ATOM   2500 C  C   . PHE B 1 159 ? 0.711  0.764   -19.853 1.000 73.59337  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A C   1 
ATOM   2501 O  O   . PHE B 1 159 ? 0.276  0.501   -18.726 1.000 70.17631  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A O   1 
ATOM   2502 C  CB  . PHE B 1 159 ? 2.660  2.316   -20.226 1.000 70.14710  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CB  1 
ATOM   2503 C  CG  . PHE B 1 159 ? 2.673  3.062   -18.926 1.000 65.03962  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CG  1 
ATOM   2504 C  CD1 . PHE B 1 159 ? 3.824  3.102   -18.151 1.000 64.38799  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD1 1 
ATOM   2505 C  CD2 . PHE B 1 159 ? 1.563  3.737   -18.487 1.000 56.19073  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD2 1 
ATOM   2506 C  CE1 . PHE B 1 159 ? 3.849  3.795   -16.951 1.000 64.03327  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE1 1 
ATOM   2507 C  CE2 . PHE B 1 159 ? 1.587  4.430   -17.286 1.000 59.75713  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE2 1 
ATOM   2508 C  CZ  . PHE B 1 159 ? 2.728  4.454   -16.520 1.000 62.32644  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CZ  1 
ATOM   2509 N  N   . GLU B 1 160 ? -0.099 0.980   -20.892 1.000 75.70263  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N   1 
ATOM   2510 C  CA  . GLU B 1 160 ? -1.541 1.033   -20.686 1.000 85.71435  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA  1 
ATOM   2511 C  C   . GLU B 1 160 ? -2.114 -0.361  -20.494 1.000 84.81375  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C   1 
ATOM   2512 O  O   . GLU B 1 160 ? -3.022 -0.552  -19.679 1.000 92.03785  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O   1 
ATOM   2513 C  CB  . GLU B 1 160 ? -2.214 1.757   -21.856 1.000 95.16327  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB  1 
ATOM   2514 C  CG  . GLU B 1 160 ? -2.542 0.888   -23.053 1.000 105.85123 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG  1 
ATOM   2515 C  CD  . GLU B 1 160 ? -3.063 1.688   -24.226 1.000 110.22259 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CD  1 
ATOM   2516 O  OE1 . GLU B 1 160 ? -2.832 2.915   -24.240 1.000 106.86389 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE1 1 
ATOM   2517 O  OE2 . GLU B 1 160 ? -3.724 1.096   -25.113 1.000 113.01880 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE2 1 
ATOM   2518 N  N   . ARG B 1 161 ? -1.566 -1.361  -21.195 1.000 83.86742  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A N   1 
ATOM   2519 C  CA  . ARG B 1 161 ? -2.136 -2.703  -21.121 1.000 82.40631  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CA  1 
ATOM   2520 C  C   . ARG B 1 161 ? -1.797 -3.349  -19.796 1.000 82.29396  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A C   1 
ATOM   2521 O  O   . ARG B 1 161 ? -2.513 -4.242  -19.340 1.000 87.47875  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A O   1 
ATOM   2522 C  CB  . ARG B 1 161 ? -1.599 -3.578  -22.258 1.000 75.68037  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CB  1 
ATOM   2523 C  CG  . ARG B 1 161 ? -1.971 -3.116  -23.651 1.000 78.41843  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CG  1 
ATOM   2524 C  CD  . ARG B 1 161 ? -1.223 -3.902  -24.719 1.000 81.93645  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CD  1 
ATOM   2525 N  NE  . ARG B 1 161 ? -1.559 -3.439  -26.062 1.000 95.37660  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NE  1 
ATOM   2526 C  CZ  . ARG B 1 161 ? -2.541 -3.950  -26.804 1.000 106.74927 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CZ  1 
ATOM   2527 N  NH1 . ARG B 1 161 ? -3.272 -4.960  -26.340 1.000 111.61737 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NH1 1 
ATOM   2528 N  NH2 . ARG B 1 161 ? -2.785 -3.464  -28.014 1.000 105.92145 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NH2 1 
ATOM   2529 N  N   . LEU B 1 162 ? -0.765 -2.837  -19.135 1.000 78.47839  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   1 
ATOM   2530 C  CA  . LEU B 1 162 ? -0.354 -3.319  -17.830 1.000 76.76177  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  1 
ATOM   2531 C  C   . LEU B 1 162 ? -1.454 -3.156  -16.797 1.000 78.95967  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   1 
ATOM   2532 O  O   . LEU B 1 162 ? -1.440 -3.839  -15.766 1.000 75.12822  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   1 
ATOM   2533 C  CB  . LEU B 1 162 ? 0.886  -2.534  -17.411 1.000 71.19967  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  1 
ATOM   2534 C  CG  . LEU B 1 162 ? 1.799  -3.160  -16.386 1.000 76.63259  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  1 
ATOM   2535 C  CD1 . LEU B 1 162 ? 2.348  -4.450  -16.974 1.000 78.30186  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 
ATOM   2536 C  CD2 . LEU B 1 162 ? 2.896  -2.157  -16.067 1.000 77.21774  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 
ATOM   2537 N  N   . SER B 1 163 ? -2.393 -2.242  -17.035 1.000 84.37496  ? ? ? ? ? ? 163 SER A N   1 
ATOM   2538 C  CA  . SER B 1 163 ? -3.522 -2.110  -16.124 1.000 89.02705  ? ? ? ? ? ? 163 SER A CA  1 
ATOM   2539 C  C   . SER B 1 163 ? -4.315 -3.407  -16.066 1.000 90.55351  ? ? ? ? ? ? 163 SER A C   1 
ATOM   2540 O  O   . SER B 1 163 ? -4.768 -3.818  -14.990 1.000 87.70286  ? ? ? ? ? ? 163 SER A O   1 
ATOM   2541 C  CB  . SER B 1 163 ? -4.410 -0.942  -16.554 1.000 89.62626  ? ? ? ? ? ? 163 SER A CB  1 
ATOM   2542 O  OG  . SER B 1 163 ? -3.723 0.294   -16.389 1.000 88.79447  ? ? ? ? ? ? 163 SER A OG  1 
ATOM   2543 N  N   . VAL B 1 164 ? -4.444 -4.096  -17.205 1.000 91.44899  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N   1 
ATOM   2544 C  CA  . VAL B 1 164 ? -5.162 -5.364  -17.210 1.000 90.36812  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA  1 
ATOM   2545 C  C   . VAL B 1 164 ? -4.408 -6.381  -16.383 1.000 88.06851  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C   1 
ATOM   2546 O  O   . VAL B 1 164 ? -4.970 -7.409  -15.997 1.000 95.06329  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O   1 
ATOM   2547 C  CB  . VAL B 1 164 ? -5.413 -5.868  -18.647 1.000 94.73979  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB  1 
ATOM   2548 C  CG1 . VAL B 1 164 ? -5.575 -4.675  -19.616 1.000 106.36073 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 1 
ATOM   2549 C  CG2 . VAL B 1 164 ? -4.330 -6.820  -19.094 1.000 85.13900  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 1 
ATOM   2550 N  N   . PHE B 1 165 ? -3.133 -6.124  -16.118 1.000 85.23853  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A N   1 
ATOM   2551 C  CA  . PHE B 1 165 ? -2.355 -6.863  -15.138 1.000 88.27432  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CA  1 
ATOM   2552 C  C   . PHE B 1 165 ? -2.594 -6.405  -13.715 1.000 89.18051  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A C   1 
ATOM   2553 O  O   . PHE B 1 165 ? -1.684 -6.575  -12.887 1.000 88.74482  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A O   1 
ATOM   2554 C  CB  . PHE B 1 165 ? -0.847 -6.803  -15.420 1.000 78.90614  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CB  1 
ATOM   2555 C  CG  . PHE B 1 165 ? -0.268 -8.149  -15.601 1.000 72.15002  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CG  1 
ATOM   2556 C  CD1 . PHE B 1 165 ? -0.217 -9.002  -14.533 1.000 66.02906  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CD1 1 
ATOM   2557 C  CD2 . PHE B 1 165 ? 0.187  -8.574  -16.827 1.000 72.53100  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CD2 1 
ATOM   2558 C  CE1 . PHE B 1 165 ? 0.263  -10.257 -14.679 1.000 71.70084  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CE1 1 
ATOM   2559 C  CE2 . PHE B 1 165 ? 0.678  -9.844  -16.983 1.000 74.06076  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CE2 1 
ATOM   2560 C  CZ  . PHE B 1 165 ? 0.724  -10.685 -15.903 1.000 74.46654  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CZ  1 
ATOM   2561 N  N   . LYS B 1 166 ? -3.750 -5.832  -13.406 1.000 86.23871  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A N   1 
ATOM   2562 C  CA  . LYS B 1 166 ? -4.004 -5.366  -12.048 1.000 90.30240  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CA  1 
ATOM   2563 C  C   . LYS B 1 166 ? -4.000 -6.516  -11.048 1.000 96.33595  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A C   1 
ATOM   2564 O  O   . LYS B 1 166 ? -2.997 -6.726  -10.352 1.000 92.99377  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A O   1 
ATOM   2565 C  CB  . LYS B 1 166 ? -5.341 -4.602  -11.993 1.000 86.78879  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CB  1 
ATOM   2566 C  CG  . LYS B 1 166 ? -6.247 -4.965  -10.828 1.000 82.56771  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CG  1 
ATOM   2567 C  CD  . LYS B 1 166 ? -7.273 -6.014  -11.252 1.000 95.02777  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CD  1 
ATOM   2568 C  CE  . LYS B 1 166 ? -8.720 -5.636  -10.874 1.000 103.10120 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CE  1 
ATOM   2569 N  NZ  . LYS B 1 166 ? -9.158 -6.271  -9.590  1.000 100.96737 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A NZ  1 
HETATM 2570 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.977 -18.373 -12.855 1.000 80.04761  ? ? ? ? ? ? 201 HOH Y O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH C 2 .   ? 27.748 -1.306  -18.296 1.000 85.92143  ? ? ? ? ? ? 202 HOH Y O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.721 1.463   -13.743 1.000 98.53669  ? ? ? ? ? ? 203 HOH Y O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH C 2 .   ? 5.873  -13.323 -14.318 1.000 67.15765  ? ? ? ? ? ? 204 HOH Y O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH D 2 .   ? 32.063 22.951  -12.668 1.000 80.23761  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH D 2 .   ? 23.919 21.367  -17.813 1.000 92.98282  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . GLU A 2   ? 1.34971 2.06198 2.04696 0.18444  0.26967  0.65097  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y N   
2    C  CA  . GLU A 2   ? 1.32131 2.05363 1.94659 0.24056  0.27545  0.64559  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CA  
3    C  C   . GLU A 2   ? 1.26294 1.99041 1.84515 0.26067  0.27907  0.61467  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y C   
4    O  O   . GLU A 2   ? 1.26592 2.04201 1.79440 0.30005  0.28042  0.62077  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y O   
5    C  CB  . GLU A 2   ? 1.27044 1.94477 1.88326 0.25842  0.28101  0.63321  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CB  
6    C  CG  . GLU A 2   ? 1.17812 1.76585 1.83255 0.23029  0.28410  0.60443  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CG  
7    C  CD  . GLU A 2   ? 1.21534 1.76648 1.87686 0.23950  0.28495  0.60793  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y CD  
8    O  OE1 . GLU A 2   ? 1.22954 1.80555 1.92292 0.23134  0.28087  0.64538  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y OE1 
9    O  OE2 . GLU A 2   ? 1.19306 1.69489 1.82950 0.25472  0.28694  0.57591  ? ? ? ? ? ? 2   GLU Y OE2 
10   N  N   . LEU A 3   ? 1.20546 1.87380 1.80968 0.23608  0.28180  0.58310  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y N   
11   C  CA  . LEU A 3   ? 1.11442 1.77913 1.68806 0.24889  0.28404  0.55897  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CA  
12   C  C   . LEU A 3   ? 1.08538 1.79689 1.69597 0.20537  0.27756  0.56563  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y C   
13   O  O   . LEU A 3   ? 1.16203 1.88491 1.82378 0.15901  0.27198  0.57915  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y O   
14   C  CB  . LEU A 3   ? 1.04278 1.62026 1.61133 0.25035  0.29163  0.52154  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CB  
15   C  CG  . LEU A 3   ? 1.00526 1.54780 1.50560 0.30499  0.29293  0.50393  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CG  
16   C  CD1 . LEU A 3   ? 0.95304 1.42166 1.44526 0.30230  0.29536  0.47080  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CD1 
17   C  CD2 . LEU A 3   ? 1.01639 1.61607 1.46101 0.34600  0.29084  0.51608  ? ? ? ? ? ? 3   LEU Y CD2 
18   N  N   . LYS A 4   ? 0.96707 1.70631 1.54908 0.22004  0.27689  0.55723  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y N   
19   C  CA  . LYS A 4   ? 0.88797 1.68610 1.49786 0.17838  0.26828  0.56423  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CA  
20   C  C   . LYS A 4   ? 0.75497 1.50055 1.38915 0.13292  0.27368  0.53115  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y C   
21   O  O   . LYS A 4   ? 0.70886 1.45514 1.38660 0.07372  0.26969  0.52740  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y O   
22   C  CB  . LYS A 4   ? 0.93066 1.80060 1.49717 0.21983  0.26368  0.57990  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CB  
23   C  CG  . LYS A 4   ? 0.98714 1.80349 1.49415 0.28024  0.27373  0.56094  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CG  
24   C  CD  . LYS A 4   ? 1.08558 1.96183 1.54723 0.32619  0.27098  0.57882  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CD  
25   C  CE  . LYS A 4   ? 1.10325 1.94943 1.54617 0.33843  0.27390  0.56137  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y CE  
26   N  NZ  . LYS A 4   ? 1.12439 2.04214 1.53459 0.37588  0.26955  0.58714  ? ? ? ? ? ? 4   LYS Y NZ  
27   N  N   . HIS A 5   ? 0.67443 1.36748 1.27847 0.15834  0.28396  0.50626  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y N   
28   C  CA  . HIS A 5   ? 0.66773 1.30215 1.27329 0.12051  0.28654  0.47025  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CA  
29   C  C   . HIS A 5   ? 0.72104 1.24793 1.30302 0.13854  0.29263  0.43961  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y C   
30   O  O   . HIS A 5   ? 0.79601 1.30205 1.35087 0.18504  0.29411  0.44617  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y O   
31   C  CB  . HIS A 5   ? 0.68154 1.35563 1.25119 0.12493  0.27960  0.46620  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CB  
32   C  CG  . HIS A 5   ? 0.73967 1.52742 1.33528 0.09561  0.27005  0.49395  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CG  
33   N  ND1 . HIS A 5   ? 0.74028 1.61442 1.33481 0.12574  0.26169  0.53240  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y ND1 
34   C  CD2 . HIS A 5   ? 0.75414 1.57207 1.36346 0.03609  0.25992  0.48207  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CD2 
35   C  CE1 . HIS A 5   ? 0.76716 1.72656 1.38118 0.08485  0.24663  0.54789  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y CE1 
36   N  NE2 . HIS A 5   ? 0.76519 1.70377 1.39605 0.02736  0.24828  0.52164  ? ? ? ? ? ? 5   HIS Y NE2 
37   N  N   . LEU A 6   ? 0.73909 1.20150 1.33200 0.09963  0.29613  0.40570  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y N   
38   C  CA  . LEU A 6   ? 0.72425 1.09834 1.30376 0.11079  0.30237  0.38018  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CA  
39   C  C   . LEU A 6   ? 0.83403 1.19121 1.35464 0.14708  0.29794  0.37521  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y C   
40   O  O   . LEU A 6   ? 0.88558 1.27149 1.38041 0.14183  0.29405  0.37253  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y O   
41   C  CB  . LEU A 6   ? 0.60030 0.92185 1.20014 0.06721  0.31075  0.34486  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CB  
42   C  CG  . LEU A 6   ? 0.64677 0.89248 1.24371 0.07726  0.31940  0.32361  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CG  
43   C  CD1 . LEU A 6   ? 0.60408 0.82780 1.23997 0.09074  0.32201  0.34078  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CD1 
44   C  CD2 . LEU A 6   ? 0.60788 0.81473 1.21132 0.04335  0.33152  0.28590  ? ? ? ? ? ? 6   LEU Y CD2 
45   N  N   . PRO A 7   ? 0.84400 1.15487 1.34053 0.18167  0.29638  0.37569  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y N   
46   C  CA  . PRO A 7   ? 0.89802 1.17819 1.33663 0.21412  0.29024  0.37211  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CA  
47   C  C   . PRO A 7   ? 0.90856 1.14117 1.33607 0.18705  0.29262  0.34833  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y C   
48   O  O   . PRO A 7   ? 1.00587 1.19942 1.46050 0.16073  0.29964  0.33009  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y O   
49   C  CB  . PRO A 7   ? 0.90286 1.13823 1.32132 0.24718  0.28578  0.37397  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CB  
50   C  CG  . PRO A 7   ? 0.85087 1.13711 1.30954 0.24772  0.28933  0.39340  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CG  
51   C  CD  . PRO A 7   ? 0.83147 1.13514 1.34718 0.19851  0.29665  0.38921  ? ? ? ? ? ? 7   PRO Y CD  
52   N  N   . LYS A 8   ? 0.79249 1.03640 1.18166 0.19630  0.28812  0.35264  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y N   
53   C  CA  . LYS A 8   ? 0.85429 1.06340 1.22640 0.17295  0.29052  0.33655  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CA  
54   C  C   . LYS A 8   ? 0.92017 1.05288 1.26017 0.19209  0.28480  0.33553  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y C   
55   O  O   . LYS A 8   ? 0.93831 1.04664 1.24307 0.23168  0.27528  0.34862  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y O   
56   C  CB  . LYS A 8   ? 0.88349 1.14602 1.22965 0.17132  0.28631  0.34825  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CB  
57   C  CG  . LYS A 8   ? 0.88918 1.23895 1.26183 0.16084  0.28469  0.35943  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CG  
58   C  CD  . LYS A 8   ? 0.90824 1.32577 1.26365 0.14395  0.27897  0.36776  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CD  
59   C  CE  . LYS A 8   ? 0.91024 1.40851 1.30196 0.11149  0.27591  0.37057  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y CE  
60   N  NZ  . LYS A 8   ? 1.00344 1.59686 1.38084 0.10476  0.26442  0.39224  ? ? ? ? ? ? 8   LYS Y NZ  
61   N  N   . TYR A 9   ? 0.93721 1.03243 1.28814 0.16303  0.29079  0.31937  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y N   
62   C  CA  . TYR A 9   ? 0.88690 0.91393 1.21889 0.16882  0.28329  0.31957  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CA  
63   C  C   . TYR A 9   ? 0.91744 0.91896 1.22343 0.15152  0.28284  0.32246  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y C   
64   O  O   . TYR A 9   ? 0.97667 0.92294 1.27127 0.14687  0.27506  0.32508  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y O   
65   C  CB  . TYR A 9   ? 0.76480 0.77710 1.14258 0.15163  0.28918  0.30761  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CB  
66   C  CG  . TYR A 9   ? 0.79960 0.82316 1.19457 0.17275  0.28473  0.31347  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CG  
67   C  CD1 . TYR A 9   ? 0.87270 0.86243 1.23160 0.20286  0.26933  0.32078  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CD1 
68   C  CD2 . TYR A 9   ? 0.75302 0.81873 1.19671 0.16156  0.29573  0.31190  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CD2 
69   C  CE1 . TYR A 9   ? 0.86483 0.87603 1.23485 0.22284  0.26657  0.32770  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CE1 
70   C  CE2 . TYR A 9   ? 0.71589 0.80021 1.17715 0.17926  0.29202  0.32482  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CE2 
71   C  CZ  . TYR A 9   ? 0.76004 0.82364 1.18383 0.21063  0.27821  0.33336  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y CZ  
72   O  OH  . TYR A 9   ? 0.74323 0.83593 1.17963 0.22885  0.27579  0.34759  ? ? ? ? ? ? 9   TYR Y OH  
73   N  N   . LYS A 10  ? 0.89763 0.94228 1.19320 0.13825  0.28924  0.32491  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y N   
74   C  CA  . LYS A 10  ? 0.96608 0.99865 1.24265 0.11606  0.29219  0.33017  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CA  
75   C  C   . LYS A 10  ? 1.04172 1.00698 1.27628 0.13434  0.27526  0.35360  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y C   
76   O  O   . LYS A 10  ? 0.99571 0.92709 1.22650 0.11187  0.27425  0.35979  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y O   
77   C  CB  . LYS A 10  ? 1.05320 1.15122 1.31555 0.10178  0.29876  0.33199  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CB  
78   C  CG  . LYS A 10  ? 1.09903 1.22847 1.38004 0.06221  0.31842  0.30803  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CG  
79   C  CD  . LYS A 10  ? 1.16669 1.31905 1.41105 0.04658  0.32029  0.32419  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CD  
80   C  CE  . LYS A 10  ? 1.16175 1.35832 1.41647 0.01184  0.34321  0.29491  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y CE  
81   N  NZ  . LYS A 10  ? 1.16284 1.39860 1.43342 0.00075  0.35032  0.26174  ? ? ? ? ? ? 10  LYS Y NZ  
82   N  N   . HIS A 11  ? 1.10503 1.04848 1.30828 0.17528  0.26237  0.36735  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y N   
83   C  CA  . HIS A 11  ? 1.19396 1.05492 1.35109 0.19720  0.24588  0.38574  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CA  
84   C  C   . HIS A 11  ? 1.26553 1.05304 1.42475 0.18714  0.23567  0.37289  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y C   
85   O  O   . HIS A 11  ? 1.21503 0.94324 1.35825 0.16581  0.22575  0.38272  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y O   
86   C  CB  . HIS A 11  ? 1.19327 1.05126 1.31658 0.25225  0.23881  0.39972  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CB  
87   C  CG  . HIS A 11  ? 1.17990 1.06481 1.31905 0.27845  0.24154  0.38456  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CG  
88   N  ND1 . HIS A 11  ? 1.08642 1.05632 1.27120 0.26166  0.25362  0.37476  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y ND1 
89   C  CD2 . HIS A 11  ? 1.22117 1.06122 1.33336 0.32033  0.23405  0.37936  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CD2 
90   C  CE1 . HIS A 11  ? 1.10394 1.08540 1.29490 0.28952  0.25334  0.36992  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y CE1 
91   N  NE2 . HIS A 11  ? 1.17679 1.08566 1.32206 0.32732  0.24262  0.37138  ? ? ? ? ? ? 11  HIS Y NE2 
92   N  N   . ILE A 12  ? 0.90821 0.70436 1.08762 0.19861  0.23606  0.35471  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y N   
93   C  CA  . ILE A 12  ? 1.03878 0.77841 1.21974 0.18661  0.22360  0.34374  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CA  
94   C  C   . ILE A 12  ? 1.07656 0.83184 1.29915 0.13711  0.22999  0.34332  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y C   
95   O  O   . ILE A 12  ? 1.12530 0.82946 1.34105 0.11377  0.21586  0.34766  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y O   
96   C  CB  . ILE A 12  ? 0.97279 0.74059 1.17264 0.20708  0.22519  0.32964  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CB  
97   C  CG1 . ILE A 12  ? 1.12413 0.88295 1.27941 0.26073  0.22085  0.33217  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CG1 
98   C  CG2 . ILE A 12  ? 0.91318 0.64465 1.12257 0.18846  0.21208  0.31997  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CG2 
99   C  CD1 . ILE A 12  ? 1.16433 0.97143 1.33989 0.28086  0.22564  0.32508  ? ? ? ? ? ? 12  ILE Y CD1 
100  N  N   . THR A 13  ? 1.04735 0.87554 1.31182 0.12028  0.25161  0.33825  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y N   
101  C  CA  . THR A 13  ? 0.99332 0.85190 1.30194 0.08230  0.26542  0.33478  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y CA  
102  C  C   . THR A 13  ? 1.05938 0.90133 1.34803 0.05650  0.26324  0.35387  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y C   
103  O  O   . THR A 13  ? 1.07321 0.90081 1.37954 0.02860  0.25866  0.36208  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y O   
104  C  CB  . THR A 13  ? 0.92039 0.84913 1.26571 0.07742  0.29010  0.31854  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y CB  
105  O  OG1 . THR A 13  ? 0.92110 0.86306 1.30372 0.08863  0.29333  0.30619  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y OG1 
106  C  CG2 . THR A 13  ? 0.93080 0.89250 1.30329 0.04672  0.30918  0.31446  ? ? ? ? ? ? 13  THR Y CG2 
107  N  N   . GLU A 14  ? 1.06118 0.91430 1.31596 0.06330  0.26584  0.36643  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y N   
108  C  CA  . GLU A 14  ? 1.04720 0.89341 1.28431 0.03722  0.26513  0.39138  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y CA  
109  C  C   . GLU A 14  ? 1.15031 0.90594 1.36034 0.03004  0.23912  0.41108  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y C   
110  O  O   . GLU A 14  ? 1.02985 0.77438 1.23882 -0.00324 0.23581  0.43504  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y O   
111  C  CB  . GLU A 14  ? 0.97455 0.85212 1.17686 0.04951  0.26918  0.40692  ? ? ? ? ? ? 14  GLU Y CB  
112  N  N   . HIS A 15  ? 1.14231 0.83360 1.32800 0.05890  0.22049  0.40086  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y N   
113  C  CA  . HIS A 15  ? 1.23167 0.82479 1.38603 0.05053  0.19319  0.40856  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CA  
114  C  C   . HIS A 15  ? 1.23009 0.83298 1.42582 0.01348  0.18750  0.40049  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y C   
115  O  O   . HIS A 15  ? 1.31590 0.85788 1.49820 -0.01736 0.16539  0.41335  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y O   
116  C  CB  . HIS A 15  ? 1.36308 0.88818 1.46949 0.09928  0.17794  0.39415  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CB  
117  C  CG  . HIS A 15  ? 1.56095 0.96643 1.61944 0.09347  0.14838  0.39542  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CG  
118  N  ND1 . HIS A 15  ? 1.60971 0.98565 1.67844 0.06100  0.13061  0.38255  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y ND1 
119  C  CD2 . HIS A 15  ? 1.68105 0.98413 1.67932 0.11436  0.13196  0.40778  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CD2 
120  C  CE1 . HIS A 15  ? 1.70616 0.96334 1.71880 0.05703  0.10272  0.38266  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y CE1 
121  N  NE2 . HIS A 15  ? 1.75933 0.96323 1.72806 0.09139  0.10417  0.39701  ? ? ? ? ? ? 15  HIS Y NE2 
122  N  N   . ALA A 16  ? 1.09602 0.77239 1.34271 0.01585  0.20485  0.38170  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y N   
123  C  CA  . ALA A 16  ? 1.06612 0.76461 1.35901 -0.01412 0.20029  0.37977  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y CA  
124  C  C   . ALA A 16  ? 1.13098 0.87821 1.46336 -0.05793 0.21204  0.40153  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y C   
125  O  O   . ALA A 16  ? 1.19231 0.95150 1.55799 -0.08898 0.20173  0.41083  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y O   
126  C  CB  . ALA A 16  ? 0.90416 0.66325 1.24288 0.00600  0.21648  0.35937  ? ? ? ? ? ? 16  ALA Y CB  
127  N  N   . GLU A 17  ? 1.18273 0.97147 1.51407 -0.06131 0.23410  0.41136  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y N   
128  C  CA  . GLU A 17  ? 1.31058 1.14279 1.66736 -0.10233 0.24391  0.43771  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CA  
129  C  C   . GLU A 17  ? 1.46519 1.22264 1.79202 -0.13575 0.21189  0.46820  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y C   
130  O  O   . GLU A 17  ? 1.52589 1.31569 1.88406 -0.17914 0.21070  0.49463  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y O   
131  C  CB  . GLU A 17  ? 1.41831 1.30479 1.76371 -0.09926 0.27039  0.44342  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CB  
132  C  CG  . GLU A 17  ? 1.46765 1.42849 1.84318 -0.07873 0.30299  0.41153  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CG  
133  C  CD  . GLU A 17  ? 1.57960 1.58528 1.92627 -0.07605 0.32233  0.41212  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y CD  
134  O  OE1 . GLU A 17  ? 1.65216 1.63005 1.95475 -0.08238 0.30881  0.44117  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y OE1 
135  O  OE2 . GLU A 17  ? 1.57090 1.63804 1.93742 -0.06885 0.35025  0.38418  ? ? ? ? ? ? 17  GLU Y OE2 
136  N  N   . THR A 18  ? 1.49547 1.15242 1.76165 -0.11593 0.18654  0.46624  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y N   
137  C  CA  . THR A 18  ? 1.52671 1.08424 1.75707 -0.14568 0.15146  0.48699  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y CA  
138  C  C   . THR A 18  ? 1.52123 1.05331 1.76668 -0.16548 0.12688  0.47164  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y C   
139  O  O   . THR A 18  ? 1.58739 1.08122 1.83321 -0.21448 0.10118  0.49226  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y O   
140  C  CB  . THR A 18  ? 1.53121 0.98334 1.68859 -0.10790 0.13604  0.48557  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y CB  
141  O  OG1 . THR A 18  ? 1.41672 0.90144 1.56266 -0.09772 0.15448  0.51079  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y OG1 
142  C  CG2 . THR A 18  ? 1.69595 1.01835 1.80754 -0.13325 0.09770  0.49697  ? ? ? ? ? ? 18  THR Y CG2 
143  N  N   . TYR A 19  ? 1.53501 1.09711 1.79612 -0.13283 0.13340  0.43950  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y N   
144  C  CA  . TYR A 19  ? 1.63397 1.18821 1.90991 -0.15022 0.11003  0.42746  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CA  
145  C  C   . TYR A 19  ? 1.61463 1.25637 1.96288 -0.19980 0.11410  0.45206  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y C   
146  O  O   . TYR A 19  ? 1.70570 1.31741 2.05285 -0.24923 0.08413  0.47029  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y O   
147  C  CB  . TYR A 19  ? 1.63378 1.22545 1.92271 -0.10512 0.12158  0.39714  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CB  
148  C  CG  . TYR A 19  ? 1.67210 1.18565 1.89348 -0.05971 0.10827  0.37103  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CG  
149  C  CD1 . TYR A 19  ? 1.74464 1.15818 1.89560 -0.04442 0.09496  0.37100  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CD1 
150  C  CD2 . TYR A 19  ? 1.63111 1.17624 1.86140 -0.02875 0.11092  0.34962  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CD2 
151  C  CE1 . TYR A 19  ? 1.78760 1.13826 1.87845 0.00493  0.08714  0.34661  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CE1 
152  C  CE2 . TYR A 19  ? 1.65043 1.14000 1.82060 0.01540  0.10242  0.32761  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CE2 
153  C  CZ  . TYR A 19  ? 1.74615 1.14019 1.84634 0.03434  0.09173  0.32428  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y CZ  
154  O  OH  . TYR A 19  ? 1.81181 1.15690 1.85223 0.08610  0.08721  0.30190  ? ? ? ? ? ? 19  TYR Y OH  
155  N  N   . ALA A 20  ? 1.50383 1.25395 1.91532 -0.18697 0.15060  0.45261  ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y N   
156  C  CA  . ALA A 20  ? 1.43563 1.28298 1.92454 -0.21706 0.15917  0.47127  ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y CA  
157  C  C   . ALA A 20  ? 1.30490 1.24920 1.84257 -0.20693 0.20534  0.47801  ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y C   
158  O  O   . ALA A 20  ? 1.24158 1.17521 1.74721 -0.19468 0.22306  0.47615  ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y O   
159  C  CB  . ALA A 20  ? 1.39727 1.27151 1.91669 -0.19914 0.15088  0.45445  ? ? ? ? ? ? 20  ALA Y CB  
160  N  N   . ASN A 21  ? 1.23179 1.27291 1.84521 -0.20953 0.22487  0.48526  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y N   
161  C  CA  . ASN A 21  ? 1.20699 1.34377 1.86642 -0.19693 0.26922  0.48480  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y CA  
162  C  C   . ASN A 21  ? 1.21130 1.36078 1.88733 -0.14681 0.30019  0.45080  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y C   
163  O  O   . ASN A 21  ? 1.25371 1.46663 1.98825 -0.12690 0.32150  0.44318  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y O   
164  C  CB  . ASN A 21  ? 1.23153 1.46178 1.95039 -0.21678 0.26926  0.50269  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y CB  
165  C  CG  . ASN A 21  ? 1.27128 1.49682 1.97269 -0.27216 0.23706  0.53484  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y CG  
166  O  OD1 . ASN A 21  ? 1.27742 1.54617 1.97369 -0.28851 0.25074  0.54849  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y OD1 
167  N  ND2 . ASN A 21  ? 1.29020 1.46413 1.98107 -0.30311 0.19390  0.54636  ? ? ? ? ? ? 21  ASN Y ND2 
168  N  N   . ILE A 22  ? 1.13530 1.21931 1.75125 -0.12383 0.29684  0.42706  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y N   
169  C  CA  . ILE A 22  ? 1.03790 1.11968 1.65650 -0.08240 0.31605  0.39384  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CA  
170  C  C   . ILE A 22  ? 1.05052 1.12741 1.62570 -0.07240 0.33549  0.37815  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y C   
171  O  O   . ILE A 22  ? 0.80442 0.84211 1.32575 -0.08486 0.31974  0.39099  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y O   
172  C  CB  . ILE A 22  ? 0.93547 0.95517 1.52710 -0.06341 0.28695  0.38313  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CB  
173  C  CG1 . ILE A 22  ? 0.83040 0.86068 1.43834 -0.02658 0.30713  0.35710  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CG1 
174  C  CG2 . ILE A 22  ? 0.96986 0.90830 1.48366 -0.06609 0.25903  0.38464  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CG2 
175  C  CD1 . ILE A 22  ? 0.67621 0.75936 1.35884 -0.01563 0.32495  0.35794  ? ? ? ? ? ? 22  ILE Y CD1 
176  N  N   . ASP A 23  ? 0.95297 1.07043 1.55182 -0.05193 0.36914  0.35209  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y N   
177  C  CA  . ASP A 23  ? 0.99864 1.12506 1.55682 -0.04770 0.38709  0.33466  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y CA  
178  C  C   . ASP A 23  ? 1.06503 1.14543 1.58427 -0.02618 0.37317  0.31689  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y C   
179  O  O   . ASP A 23  ? 1.08279 1.13588 1.61670 -0.00871 0.36073  0.31059  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y O   
180  C  CB  . ASP A 23  ? 0.96527 1.15088 1.55797 -0.03883 0.42916  0.30828  ? ? ? ? ? ? 23  ASP Y CB  
181  N  N   . ALA A 24  ? 0.88796 1.32812 1.18206 -0.11594 -0.02162 0.34315  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y N   
182  C  CA  . ALA A 24  ? 0.79731 1.18565 1.09702 -0.09791 -0.01627 0.34860  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y CA  
183  C  C   . ALA A 24  ? 0.70422 1.08822 0.96593 -0.07487 -0.00646 0.30675  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y C   
184  O  O   . ALA A 24  ? 0.69434 1.00642 0.94380 -0.05260 0.00005  0.27944  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y O   
185  C  CB  . ALA A 24  ? 0.77591 1.21391 1.10974 -0.11653 -0.02361 0.40571  ? ? ? ? ? ? 24  ALA Y CB  
186  N  N   . GLY A 25  ? 0.73189 1.18893 0.96954 -0.08311 -0.00380 0.29946  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y N   
187  C  CA  . GLY A 25  ? 0.71279 1.16124 0.91433 -0.06440 0.00439  0.26068  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y CA  
188  C  C   . GLY A 25  ? 0.75156 1.15062 0.93892 -0.04130 0.00842  0.21510  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y C   
189  O  O   . GLY A 25  ? 0.79030 1.13886 0.96176 -0.02120 0.01080  0.19243  ? ? ? ? ? ? 25  GLY Y O   
190  N  N   . SER A 26  ? 0.68263 1.09906 0.88029 -0.04727 0.00641  0.20799  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y N   
191  C  CA  . SER A 26  ? 0.71618 1.09749 0.90779 -0.03167 0.00401  0.17471  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y CA  
192  C  C   . SER A 26  ? 0.74266 1.03262 0.92361 -0.02420 -0.00296 0.16864  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y C   
193  O  O   . SER A 26  ? 0.75152 1.00200 0.91133 -0.00847 -0.00350 0.14041  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y O   
194  C  CB  . SER A 26  ? 0.73715 1.16066 0.95485 -0.04509 -0.00117 0.18237  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y CB  
195  O  OG  . SER A 26  ? 0.70610 1.21174 0.93158 -0.04662 0.01492  0.17711  ? ? ? ? ? ? 26  SER Y OG  
196  N  N   . LEU A 27  ? 0.71618 0.96817 0.91005 -0.03688 -0.00578 0.19436  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y N   
197  C  CA  . LEU A 27  ? 0.72223 0.87826 0.89867 -0.03155 -0.00275 0.18304  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CA  
198  C  C   . LEU A 27  ? 0.74760 0.87564 0.91692 -0.00943 0.01207  0.17710  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y C   
199  O  O   . LEU A 27  ? 0.70520 0.77624 0.84542 0.00247  0.01768  0.15033  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y O   
200  C  CB  . LEU A 27  ? 0.62218 0.73701 0.81774 -0.05020 -0.00378 0.20941  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CB  
201  C  CG  . LEU A 27  ? 0.68348 0.69044 0.85164 -0.05812 0.00094  0.19292  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CG  
202  C  CD1 . LEU A 27  ? 1.02704 0.97457 1.21608 -0.04404 0.02539  0.20602  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CD1 
203  C  CD2 . LEU A 27  ? 0.69285 0.65935 0.81140 -0.05357 -0.00151 0.15390  ? ? ? ? ? ? 27  LEU Y CD2 
204  N  N   . GLU A 28  ? 0.75393 0.92634 0.95044 -0.00798 0.01645  0.20689  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y N   
205  C  CA  . GLU A 28  ? 0.74218 0.89857 0.94255 0.00965  0.02728  0.21107  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CA  
206  C  C   . GLU A 28  ? 0.66643 0.83180 0.82990 0.02206  0.02523  0.17578  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y C   
207  O  O   . GLU A 28  ? 0.66420 0.78236 0.81407 0.03766  0.03366  0.16087  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y O   
208  C  CB  . GLU A 28  ? 0.82038 1.03906 1.05751 -0.00018 0.02340  0.25771  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CB  
209  C  CG  . GLU A 28  ? 0.92015 1.12133 1.18742 0.01416  0.03303  0.28265  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CG  
210  C  CD  . GLU A 28  ? 1.05017 1.33117 1.33812 -0.00327 0.01909  0.32625  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y CD  
211  O  OE1 . GLU A 28  ? 1.06921 1.41357 1.33928 -0.02812 0.00587  0.33256  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y OE1 
212  O  OE2 . GLU A 28  ? 1.13186 1.41475 1.45381 0.00438  0.02171  0.35701  ? ? ? ? ? ? 28  GLU Y OE2 
213  N  N   . LEU A 29  ? 0.68730 0.90916 0.83626 0.01543  0.01694  0.16100  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y N   
214  C  CA  . LEU A 29  ? 0.69180 0.91766 0.81257 0.02775  0.01613  0.12795  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CA  
215  C  C   . LEU A 29  ? 0.72058 0.88671 0.82399 0.03867  0.01296  0.10032  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y C   
216  O  O   . LEU A 29  ? 0.78359 0.91987 0.86771 0.05116  0.01353  0.08315  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y O   
217  C  CB  . LEU A 29  ? 0.66282 0.95380 0.77808 0.02043  0.01643  0.11485  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CB  
218  C  CG  . LEU A 29  ? 0.74527 1.02977 0.83858 0.03549  0.01842  0.07805  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CG  
219  C  CD1 . LEU A 29  ? 0.78927 1.04807 0.86318 0.04063  0.01695  0.07885  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CD1 
220  C  CD2 . LEU A 29  ? 0.81201 1.15503 0.89916 0.02956  0.02982  0.06218  ? ? ? ? ? ? 29  LEU Y CD2 
221  N  N   . PHE A 30  ? 0.61447 0.76300 0.72205 0.02853  0.00669  0.10020  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y N   
222  C  CA  . PHE A 30  ? 0.59017 0.68767 0.67476 0.02832  -0.00235 0.07909  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CA  
223  C  C   . PHE A 30  ? 0.60801 0.62904 0.66588 0.03171  0.00855  0.07357  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y C   
224  O  O   . PHE A 30  ? 0.68432 0.66891 0.71256 0.03517  0.00485  0.05407  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y O   
225  C  CB  . PHE A 30  ? 0.60090 0.70154 0.69449 0.00764  -0.01574 0.08695  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CB  
226  C  CG  . PHE A 30  ? 0.58537 0.64347 0.65388 -0.00312 -0.03262 0.07298  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CG  
227  C  CD1 . PHE A 30  ? 0.63478 0.72902 0.71885 0.00310  -0.04717 0.06546  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CD1 
228  C  CD2 . PHE A 30  ? 0.64652 0.62572 0.67554 -0.02221 -0.03297 0.06869  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CD2 
229  C  CE1 . PHE A 30  ? 0.74362 0.80539 0.80928 -0.01283 -0.06955 0.06247  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CE1 
230  C  CE2 . PHE A 30  ? 0.73486 0.67554 0.72856 -0.04245 -0.05235 0.05860  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CE2 
231  C  CZ  . PHE A 30  ? 0.81973 0.80643 0.83405 -0.03936 -0.07454 0.05970  ? ? ? ? ? ? 30  PHE Y CZ  
232  N  N   . LEU A 31  ? 0.72607 0.72153 0.79780 0.03010  0.02434  0.09238  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y N   
233  C  CA  . LEU A 31  ? 0.77289 0.69442 0.82742 0.03715  0.04580  0.08618  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CA  
234  C  C   . LEU A 31  ? 0.76029 0.69718 0.82020 0.05754  0.05477  0.08715  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y C   
235  O  O   . LEU A 31  ? 0.80997 0.69962 0.84137 0.06373  0.06580  0.07023  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y O   
236  C  CB  . LEU A 31  ? 0.83550 0.72588 0.92056 0.03434  0.06445  0.10954  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CB  
237  C  CG  . LEU A 31  ? 0.93630 0.77401 0.99851 0.00936  0.05988  0.10120  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CG  
238  C  CD1 . LEU A 31  ? 1.03918 0.84601 1.14279 0.00899  0.07898  0.12769  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CD1 
239  C  CD2 . LEU A 31  ? 1.00439 0.75943 1.00003 -0.00358 0.06551  0.06584  ? ? ? ? ? ? 31  LEU Y CD2 
240  N  N   . SER A 32  ? 0.68299 0.68763 0.77356 0.06264  0.04843  0.10774  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y N   
241  C  CA  . SER A 32  ? 0.65134 0.67593 0.74303 0.07458  0.04968  0.11076  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y CA  
242  C  C   . SER A 32  ? 0.72335 0.73804 0.77661 0.07760  0.03710  0.07812  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y C   
243  O  O   . SER A 32  ? 0.79757 0.78543 0.83616 0.08592  0.04245  0.07134  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y O   
244  C  CB  . SER A 32  ? 0.61226 0.71082 0.72856 0.06750  0.03972  0.13690  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y CB  
245  O  OG  . SER A 32  ? 0.77444 0.88724 0.93362 0.06111  0.04607  0.17543  ? ? ? ? ? ? 32  SER Y OG  
246  N  N   . LEU A 33  ? 0.74157 0.77881 0.78573 0.07109  0.02110  0.06170  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y N   
247  C  CA  . LEU A 33  ? 0.73739 0.76641 0.76013 0.07550  0.00770  0.03730  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CA  
248  C  C   . LEU A 33  ? 0.72840 0.69384 0.71999 0.07088  0.00749  0.02611  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y C   
249  O  O   . LEU A 33  ? 0.71286 0.66077 0.68514 0.07464  0.00035  0.01508  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y O   
250  C  CB  . LEU A 33  ? 0.72564 0.79458 0.76237 0.07240  -0.00495 0.02764  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CB  
251  C  CG  . LEU A 33  ? 0.89360 0.96658 0.92853 0.08226  -0.01628 0.00794  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CG  
252  C  CD1 . LEU A 33  ? 0.88450 0.96421 0.90907 0.08985  -0.01136 0.00340  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CD1 
253  C  CD2 . LEU A 33  ? 0.99660 1.11579 1.06300 0.08487  -0.01936 0.00129  ? ? ? ? ? ? 33  LEU Y CD2 
254  N  N   . PHE A 34  ? 0.70672 0.63322 0.68745 0.05859  0.01594  0.02896  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y N   
255  C  CA  . PHE A 34  ? 0.72309 0.58336 0.65740 0.04547  0.01825  0.01433  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CA  
256  C  C   . PHE A 34  ? 0.77345 0.59519 0.69447 0.05639  0.04617  0.01361  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y C   
257  O  O   . PHE A 34  ? 0.82193 0.60999 0.70393 0.05055  0.04614  0.00062  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y O   
258  C  CB  . PHE A 34  ? 0.72897 0.55026 0.64470 0.02205  0.01896  0.01306  ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CB  
259  C  CG  . PHE A 34  ? 0.83689 0.58688 0.68742 -0.00374 0.01799  -0.00500 ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CG  
260  C  CD1 . PHE A 34  ? 0.92059 0.59766 0.73415 -0.02185 0.04132  -0.01456 ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CD1 
261  C  CD2 . PHE A 34  ? 0.89295 0.64586 0.71631 -0.01445 -0.00688 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CD2 
262  C  CE1 . PHE A 34  ? 1.02471 0.63076 0.76128 -0.05436 0.04229  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CE1 
263  C  CE2 . PHE A 34  ? 0.98852 0.67892 0.74174 -0.04774 -0.01133 -0.02469 ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CE2 
264  C  CZ  . PHE A 34  ? 1.01849 0.63478 0.72172 -0.06986 0.01423  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 34  PHE Y CZ  
265  N  N   . ASP A 35  ? 0.78142 0.61405 0.74068 0.07127  0.06952  0.03260  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y N   
266  C  CA  . ASP A 35  ? 0.85113 0.65837 0.81535 0.08525  0.09877  0.03877  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y CA  
267  C  C   . ASP A 35  ? 0.76557 0.60647 0.72765 0.09286  0.08375  0.03988  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y C   
268  O  O   . ASP A 35  ? 0.65203 0.46102 0.58449 0.09217  0.09367  0.03032  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y O   
269  C  CB  . ASP A 35  ? 0.84277 0.66473 0.86769 0.10011  0.12309  0.07010  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y CB  
270  C  CG  . ASP A 35  ? 0.98615 0.74369 1.01058 0.09580  0.15187  0.06580  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y CG  
271  O  OD1 . ASP A 35  ? 1.07490 0.76186 1.04098 0.08255  0.16617  0.03519  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y OD1 
272  O  OD2 . ASP A 35  ? 1.02897 0.80261 1.10827 0.10207  0.16003  0.09384  ? ? ? ? ? ? 35  ASP Y OD2 
273  N  N   . ILE A 36  ? 0.79700 0.69872 0.78416 0.09629  0.06047  0.04976  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y N   
274  C  CA  . ILE A 36  ? 0.82361 0.74852 0.80547 0.09996  0.04499  0.04871  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CA  
275  C  C   . ILE A 36  ? 0.82067 0.71392 0.76098 0.09205  0.02893  0.02487  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y C   
276  O  O   . ILE A 36  ? 0.94489 0.82558 0.86964 0.09250  0.02711  0.02442  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y O   
277  C  CB  . ILE A 36  ? 0.82417 0.80776 0.82533 0.09865  0.02548  0.05452  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CB  
278  C  CG1 . ILE A 36  ? 0.86110 0.86153 0.85797 0.09886  0.01356  0.05810  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CG1 
279  C  CG2 . ILE A 36  ? 0.86349 0.85742 0.85395 0.09425  0.00753  0.03175  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CG2 
280  C  CD1 . ILE A 36  ? 0.86513 0.91707 0.87517 0.09039  0.00414  0.07164  ? ? ? ? ? ? 36  ILE Y CD1 
281  N  N   . SER A 37  ? 0.74160 0.62240 0.66628 0.08110  0.01593  0.01100  ? ? ? ? ? ? 37  SER Y N   
282  C  CA  . SER A 37  ? 0.72393 0.58318 0.61818 0.06896  -0.00640 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  SER Y CA  
283  C  C   . SER A 37  ? 0.77137 0.57656 0.61810 0.05628  0.00831  -0.00642 ? ? ? ? ? ? 37  SER Y C   
284  O  O   . SER A 37  ? 0.79337 0.59048 0.62013 0.05087  -0.00464 -0.00713 ? ? ? ? ? ? 37  SER Y O   
285  C  CB  . SER A 37  ? 0.68102 0.54612 0.57781 0.05587  -0.02524 -0.00598 ? ? ? ? ? ? 37  SER Y CB  
286  O  OG  . SER A 37  ? 0.80651 0.62838 0.65832 0.03097  -0.03691 -0.01075 ? ? ? ? ? ? 37  SER Y OG  
287  N  N   . LYS A 38  ? 0.81572 0.58069 0.64307 0.05033  0.03859  -0.01011 ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y N   
288  C  CA  . LYS A 38  ? 0.92230 0.62910 0.69547 0.03611  0.06314  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y CA  
289  C  C   . LYS A 38  ? 0.94739 0.66682 0.73657 0.05344  0.08210  -0.00984 ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y C   
290  O  O   . LYS A 38  ? 0.91278 0.60829 0.66009 0.04068  0.08588  -0.01491 ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y O   
291  C  CB  . LYS A 38  ? 0.88886 0.54151 0.64355 0.02975  0.10089  -0.03122 ? ? ? ? ? ? 38  LYS Y CB  
292  N  N   . LYS A 39  ? 0.88935 0.65206 0.73903 0.07777  0.09036  0.01004  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y N   
293  C  CA  . LYS A 39  ? 0.90237 0.68603 0.77673 0.09106  0.10405  0.02873  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CA  
294  C  C   . LYS A 39  ? 1.01914 0.82338 0.87850 0.08346  0.06805  0.02897  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y C   
295  O  O   . LYS A 39  ? 1.07673 0.86716 0.91329 0.07725  0.07534  0.03202  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y O   
296  C  CB  . LYS A 39  ? 0.84423 0.67694 0.78653 0.10973  0.10969  0.05713  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CB  
297  C  CG  . LYS A 39  ? 0.94625 0.78307 0.92935 0.12483  0.14781  0.08343  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CG  
298  C  CD  . LYS A 39  ? 0.90165 0.80253 0.93344 0.12985  0.12839  0.11856  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CD  
299  C  CE  . LYS A 39  ? 0.91194 0.82048 0.98179 0.14129  0.16197  0.14763  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y CE  
300  N  NZ  . LYS A 39  ? 0.85358 0.80836 1.01009 0.15535  0.17670  0.19605  ? ? ? ? ? ? 39  LYS Y NZ  
301  N  N   . MSE A 40  ? 1.01917 0.85378 0.89257 0.08346  0.03195  0.02562  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y N   
302  C  CA  . MSE A 40  ? 0.97916 0.82822 0.85002 0.07962  -0.00059 0.02603  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CA  
303  C  C   . MSE A 40  ? 0.97903 0.79461 0.80666 0.06111  -0.01616 0.01827  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y C   
304  O  O   . MSE A 40  ? 0.97577 0.79037 0.79492 0.05540  -0.02778 0.02697  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y O   
305  C  CB  . MSE A 40  ? 0.94587 0.82379 0.84066 0.08480  -0.02626 0.01774  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CB  
306  C  CG  . MSE A 40  ? 1.16298 1.04604 1.06138 0.08354  -0.05393 0.01596  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CG  
307  SE SE  . MSE A 40  ? 1.37004 1.29000 1.29876 0.09299  -0.06386 0.00366  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y SE  
308  C  CE  . MSE A 40  ? 1.45176 1.40577 1.39418 0.09402  -0.03627 0.02481  ? ? ? ? ? ? 40  MSE Y CE  
309  N  N   . ASN A 41  ? 1.01130 0.80145 0.81049 0.04649  -0.02008 0.00620  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y N   
310  C  CA  . ASN A 41  ? 1.08144 0.84023 0.83068 0.01911  -0.03603 0.00465  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y CA  
311  C  C   . ASN A 41  ? 1.10752 0.83933 0.81594 0.00978  -0.00435 0.00676  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y C   
312  O  O   . ASN A 41  ? 1.14028 0.86488 0.82011 -0.00807 -0.01965 0.01483  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y O   
313  C  CB  . ASN A 41  ? 1.18399 0.91841 0.90203 -0.00311 -0.04304 -0.00524 ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y CB  
314  C  CG  . ASN A 41  ? 1.37158 1.08180 1.03742 -0.04080 -0.07152 0.00004  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y CG  
315  O  OD1 . ASN A 41  ? 1.41349 1.13872 1.09122 -0.04467 -0.10145 0.01494  ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y OD1 
316  N  ND2 . ASN A 41  ? 1.47199 1.14208 1.07704 -0.07358 -0.06455 -0.00986 ? ? ? ? ? ? 41  ASN Y ND2 
317  N  N   . HIS A 42  ? 1.20306 0.92269 0.91605 0.02288  0.04215  0.00281  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y N   
318  C  CA  . HIS A 42  ? 1.29351 0.98841 0.97725 0.01863  0.08407  0.00388  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CA  
319  C  C   . HIS A 42  ? 1.16976 0.90401 0.89035 0.03126  0.07911  0.02820  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y C   
320  O  O   . HIS A 42  ? 1.18846 0.91534 0.87488 0.01379  0.07725  0.03436  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y O   
321  C  CB  . HIS A 42  ? 1.37872 1.04945 1.07715 0.03508  0.13909  -0.00353 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CB  
322  C  CG  . HIS A 42  ? 1.50340 1.15266 1.19047 0.03916  0.19379  -0.00155 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CG  
323  N  ND1 . HIS A 42  ? 1.50060 1.17598 1.25982 0.07105  0.23220  0.02060  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y ND1 
324  C  CD2 . HIS A 42  ? 1.59542 1.20385 1.21050 0.01378  0.21854  -0.01591 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CD2 
325  C  CE1 . HIS A 42  ? 1.56390 1.21574 1.30463 0.07039  0.28291  0.01893  ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y CE1 
326  N  NE2 . HIS A 42  ? 1.62922 1.23823 1.27608 0.03481  0.27763  -0.00631 ? ? ? ? ? ? 42  HIS Y NE2 
327  N  N   . VAL A 43  ? 1.01799 0.79558 0.80445 0.05595  0.07442  0.04507  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y N   
328  C  CA  . VAL A 43  ? 0.99712 0.81199 0.81780 0.06225  0.06736  0.07171  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CA  
329  C  C   . VAL A 43  ? 1.03787 0.85459 0.83663 0.04454  0.02031  0.07339  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y C   
330  O  O   . VAL A 43  ? 1.07216 0.89516 0.86324 0.03454  0.01871  0.09042  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y O   
331  C  CB  . VAL A 43  ? 0.90507 0.76551 0.79001 0.08133  0.06213  0.09073  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CB  
332  C  CG1 . VAL A 43  ? 0.98173 0.87994 0.89587 0.07902  0.04607  0.12040  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CG1 
333  C  CG2 . VAL A 43  ? 0.71479 0.57622 0.63578 0.09895  0.10838  0.10029  ? ? ? ? ? ? 43  VAL Y CG2 
334  N  N   . MSE A 44  ? 0.94246 0.75430 0.73758 0.04064  -0.01696 0.05907  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y N   
335  C  CA  . MSE A 44  ? 0.89047 0.70334 0.68480 0.02933  -0.06153 0.06456  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CA  
336  C  C   . MSE A 44  ? 0.88450 0.67118 0.62894 0.00172  -0.07064 0.06945  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y C   
337  O  O   . MSE A 44  ? 0.88176 0.67058 0.62474 -0.01139 -0.09816 0.08613  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y O   
338  C  CB  . MSE A 44  ? 1.01860 0.83483 0.83657 0.03692  -0.09167 0.05005  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CB  
339  C  CG  . MSE A 44  ? 1.11676 0.96038 0.97351 0.05650  -0.08716 0.04472  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CG  
340  SE SE  . MSE A 44  ? 1.31822 1.18451 1.19459 0.05499  -0.09543 0.06601  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y SE  
341  C  CE  . MSE A 44  ? 1.31790 1.15881 1.20032 0.04813  -0.14309 0.05651  ? ? ? ? ? ? 44  MSE Y CE  
342  N  N   . GLU A 45  ? 0.84902 0.60821 0.54714 -0.01236 -0.04876 0.05596  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y N   
343  C  CA  . GLU A 45  ? 0.94400 0.67711 0.57871 -0.04850 -0.05665 0.06016  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CA  
344  C  C   . GLU A 45  ? 1.12022 0.85757 0.73538 -0.05651 -0.03084 0.07510  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y C   
345  O  O   . GLU A 45  ? 1.22322 0.96047 0.81257 -0.08277 -0.05706 0.09272  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y O   
346  C  CB  . GLU A 45  ? 1.16548 0.86103 0.74190 -0.06824 -0.03370 0.03858  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CB  
347  C  CG  . GLU A 45  ? 1.44085 1.10169 0.92857 -0.11200 -0.02142 0.03670  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CG  
348  C  CD  . GLU A 45  ? 1.65885 1.27214 1.07916 -0.13710 0.00149  0.01027  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y CD  
349  O  OE1 . GLU A 45  ? 1.76085 1.36774 1.16099 -0.16455 -0.04149 0.01352  ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y OE1 
350  O  OE2 . GLU A 45  ? 1.69690 1.27837 1.09038 -0.12961 0.06240  -0.01164 ? ? ? ? ? ? 45  GLU Y OE2 
351  N  N   . HIS A 46  ? 1.12594 0.87364 0.76435 -0.03362 0.01867  0.07470  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y N   
352  C  CA  . HIS A 46  ? 1.16164 0.92042 0.79171 -0.03929 0.04991  0.09260  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CA  
353  C  C   . HIS A 46  ? 1.06767 0.86860 0.75136 -0.03192 0.01685  0.12368  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y C   
354  O  O   . HIS A 46  ? 1.01606 0.82658 0.68304 -0.05188 0.00985  0.14496  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y O   
355  C  CB  . HIS A 46  ? 1.25345 1.00760 0.90045 -0.01662 0.11987  0.08558  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CB  
356  C  CG  . HIS A 46  ? 1.51547 1.21328 1.09656 -0.03019 0.15922  0.05147  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CG  
357  N  ND1 . HIS A 46  ? 1.65332 1.31175 1.14104 -0.07126 0.16747  0.03696  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y ND1 
358  C  CD2 . HIS A 46  ? 1.55971 1.22975 1.14863 -0.01388 0.19050  0.02942  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CD2 
359  C  CE1 . HIS A 46  ? 1.70984 1.31395 1.14455 -0.08138 0.20342  0.00376  ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y CE1 
360  N  NE2 . HIS A 46  ? 1.64457 1.25324 1.14304 -0.04505 0.21815  -0.00124 ? ? ? ? ? ? 46  HIS Y NE2 
361  N  N   . TYR A 47  ? 0.93146 0.75494 0.67245 -0.00891 -0.00537 0.12615  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y N   
362  C  CA  . TYR A 47  ? 0.93081 0.78338 0.71275 -0.00799 -0.04118 0.14999  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CA  
363  C  C   . TYR A 47  ? 1.01308 0.85083 0.77170 -0.03325 -0.08866 0.15881  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y C   
364  O  O   . TYR A 47  ? 1.10463 0.95626 0.86371 -0.04874 -0.09724 0.18557  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y O   
365  C  CB  . TYR A 47  ? 0.94015 0.80411 0.76222 0.01144  -0.05955 0.13921  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CB  
366  C  CG  . TYR A 47  ? 0.94538 0.82454 0.79612 0.00777  -0.09831 0.15226  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CG  
367  C  CD1 . TYR A 47  ? 0.91667 0.83088 0.79778 0.00514  -0.09385 0.18263  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CD1 
368  C  CD2 . TYR A 47  ? 0.93065 0.78686 0.78090 0.00543  -0.13819 0.13486  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CD2 
369  C  CE1 . TYR A 47  ? 0.91648 0.83616 0.81180 -0.00609 -0.13175 0.19158  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CE1 
370  C  CE2 . TYR A 47  ? 0.94789 0.80387 0.81623 0.00004  -0.16858 0.13921  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CE2 
371  C  CZ  . TYR A 47  ? 0.91522 0.79962 0.79849 -0.00884 -0.16697 0.16562  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y CZ  
372  O  OH  . TYR A 47  ? 0.90313 0.77834 0.79224 -0.02144 -0.19922 0.16629  ? ? ? ? ? ? 47  TYR Y OH  
373  N  N   . PHE A 48  ? 1.04201 0.85459 0.78735 -0.03879 -0.12075 0.14212  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y N   
374  C  CA  . PHE A 48  ? 1.05066 0.84927 0.78534 -0.06296 -0.16744 0.15767  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CA  
375  C  C   . PHE A 48  ? 1.11959 0.91197 0.79581 -0.09668 -0.15738 0.17340  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y C   
376  O  O   . PHE A 48  ? 1.19604 0.98845 0.86726 -0.12077 -0.19217 0.19946  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y O   
377  C  CB  . PHE A 48  ? 1.07695 0.85698 0.82486 -0.06041 -0.20124 0.14407  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CB  
378  C  CG  . PHE A 48  ? 0.96469 0.74727 0.76820 -0.03254 -0.21582 0.12953  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CG  
379  C  CD1 . PHE A 48  ? 0.86785 0.64510 0.70335 -0.03158 -0.24441 0.13990  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CD1 
380  C  CD2 . PHE A 48  ? 0.93140 0.71924 0.74917 -0.01048 -0.19674 0.10412  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CD2 
381  C  CE1 . PHE A 48  ? 0.87805 0.64953 0.75119 -0.01050 -0.25079 0.12000  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CE1 
382  C  CE2 . PHE A 48  ? 0.85057 0.64170 0.70946 0.01088  -0.20418 0.08839  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CE2 
383  C  CZ  . PHE A 48  ? 0.80558 0.58607 0.68825 0.01044  -0.22895 0.09352  ? ? ? ? ? ? 48  PHE Y CZ  
384  N  N   . ALA A 49  ? 1.14518 0.92817 0.77361 -0.10195 -0.10946 0.15750  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y N   
385  C  CA  . ALA A 49  ? 1.25030 1.02520 0.81097 -0.13767 -0.08884 0.16771  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y CA  
386  C  C   . ALA A 49  ? 1.23481 1.04086 0.81555 -0.13879 -0.07494 0.19661  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y C   
387  O  O   . ALA A 49  ? 1.19198 1.00238 0.73693 -0.17300 -0.08886 0.22033  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y O   
388  C  CB  . ALA A 49  ? 1.31828 1.06675 0.82285 -0.14049 -0.02890 0.13753  ? ? ? ? ? ? 49  ALA Y CB  
389  N  N   . GLY A 50  ? 1.23428 1.06727 0.87428 -0.10561 -0.05024 0.20048  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y N   
390  C  CA  . GLY A 50  ? 1.29881 1.16987 0.97244 -0.10706 -0.04379 0.23518  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y CA  
391  C  C   . GLY A 50  ? 1.38777 1.26437 1.07564 -0.12849 -0.10720 0.26354  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y C   
392  O  O   . GLY A 50  ? 1.52956 1.43518 1.23068 -0.14237 -0.10769 0.29737  ? ? ? ? ? ? 50  GLY Y O   
393  N  N   . ARG A 51  ? 1.32491 1.17437 1.01856 -0.13049 -0.15939 0.25306  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y N   
394  C  CA  . ARG A 51  ? 1.28884 1.13217 1.00403 -0.14836 -0.21882 0.27860  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CA  
395  C  C   . ARG A 51  ? 1.38725 1.20552 1.07014 -0.17731 -0.25777 0.28643  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y C   
396  O  O   . ARG A 51  ? 1.49187 1.29617 1.20545 -0.18699 -0.31075 0.30567  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y O   
397  C  CB  . ARG A 51  ? 1.16262 0.99535 0.93325 -0.12387 -0.24805 0.26629  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CB  
398  C  CG  . ARG A 51  ? 1.06247 0.92550 0.86673 -0.10849 -0.22684 0.27254  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CG  
399  C  CD  . ARG A 51  ? 0.97453 0.85936 0.78195 -0.08346 -0.17217 0.25527  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CD  
400  N  NE  . ARG A 51  ? 1.01004 0.93180 0.85976 -0.07424 -0.16065 0.27375  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y NE  
401  C  CZ  . ARG A 51  ? 1.07505 1.02038 0.94766 -0.05175 -0.12190 0.26806  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y CZ  
402  N  NH1 . ARG A 51  ? 1.14461 1.07328 0.99796 -0.03487 -0.08866 0.23931  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y NH1 
403  N  NH2 . ARG A 51  ? 0.99641 0.98174 0.91299 -0.04971 -0.11984 0.29499  ? ? ? ? ? ? 51  ARG Y NH2 
404  N  N   . GLY A 52  ? 0.91715 1.22952 1.36224 0.14282  -0.00428 0.20961  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y N   
405  C  CA  . GLY A 52  ? 0.92372 1.23415 1.35485 0.14133  0.01290  0.18819  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y CA  
406  C  C   . GLY A 52  ? 0.93923 1.17731 1.33030 0.12583  0.01650  0.17419  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y C   
407  O  O   . GLY A 52  ? 1.04613 1.28285 1.42535 0.11469  0.02220  0.16803  ? ? ? ? ? ? 52  GLY Y O   
408  N  N   . LEU A 53  ? 0.86309 1.04507 1.23541 0.12451  0.01291  0.16987  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y N   
409  C  CA  . LEU A 53  ? 0.76520 0.88870 1.10046 0.10722  0.01826  0.15796  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CA  
410  C  C   . LEU A 53  ? 0.72751 0.81252 1.05504 0.11778  0.02513  0.14095  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y C   
411  O  O   . LEU A 53  ? 0.78028 0.87405 1.12831 0.14017  0.02471  0.13569  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y O   
412  C  CB  . LEU A 53  ? 0.73954 0.83054 1.04312 0.07863  0.00411  0.17470  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CB  
413  C  CG  . LEU A 53  ? 0.74146 0.85350 1.04048 0.06118  -0.00516 0.18995  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CG  
414  C  CD1 . LEU A 53  ? 0.74794 0.82660 1.01126 0.03096  -0.02302 0.20824  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CD1 
415  C  CD2 . LEU A 53  ? 0.72734 0.82489 1.01800 0.06067  0.00738  0.17223  ? ? ? ? ? ? 53  LEU Y CD2 
416  N  N   . SER A 54  ? 0.68982 0.73139 0.98646 0.10092  0.03119  0.13172  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y N   
417  C  CA  . SER A 54  ? 0.73174 0.73516 1.01263 0.09953  0.03434  0.12098  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y CA  
418  C  C   . SER A 54  ? 0.69349 0.65929 0.93584 0.07083  0.03303  0.12474  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y C   
419  O  O   . SER A 54  ? 0.83124 0.79602 1.05891 0.05631  0.03165  0.13080  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y O   
420  C  CB  . SER A 54  ? 0.90407 0.91116 1.19056 0.10848  0.05056  0.10016  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y CB  
421  O  OG  . SER A 54  ? 1.00015 1.01177 1.28066 0.09789  0.06221  0.09368  ? ? ? ? ? ? 54  SER Y OG  
422  N  N   . GLU A 55  ? 0.65814 0.59107 0.87891 0.05942  0.03271  0.12091  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y N   
423  C  CA  . GLU A 55  ? 0.83143 0.73716 1.01163 0.02962  0.03840  0.11903  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CA  
424  C  C   . GLU A 55  ? 0.81990 0.73664 0.99889 0.02991  0.06100  0.10023  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y C   
425  O  O   . GLU A 55  ? 0.86155 0.76563 1.01562 0.01483  0.06635  0.09712  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y O   
426  C  CB  . GLU A 55  ? 1.04568 0.92372 1.20353 0.01369  0.03620  0.11799  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CB  
427  C  CG  . GLU A 55  ? 1.21898 1.09236 1.34724 -0.00911 0.05767  0.10293  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CG  
428  C  CD  . GLU A 55  ? 1.36627 1.25721 1.51321 0.00096  0.07389  0.08711  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y CD  
429  O  OE1 . GLU A 55  ? 1.43120 1.33340 1.56766 -0.01131 0.09444  0.07409  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y OE1 
430  O  OE2 . GLU A 55  ? 1.42481 1.32004 1.59634 0.02026  0.06626  0.08741  ? ? ? ? ? ? 55  GLU Y OE2 
431  N  N   . GLY A 56  ? 0.73020 0.66778 0.93574 0.04728  0.07278  0.08752  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y N   
432  C  CA  . GLY A 56  ? 0.70835 0.65856 0.92167 0.05012  0.09143  0.07230  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y CA  
433  C  C   . GLY A 56  ? 0.65806 0.61610 0.88105 0.05722  0.08812  0.07512  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y C   
434  O  O   . GLY A 56  ? 0.73723 0.68011 0.94545 0.05083  0.09641  0.06641  ? ? ? ? ? ? 56  GLY Y O   
435  N  N   . LYS A 57  ? 0.62495 0.60619 0.87110 0.06969  0.07571  0.08656  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y N   
436  C  CA  . LYS A 57  ? 0.68614 0.67713 0.93905 0.07029  0.06746  0.09479  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CA  
437  C  C   . LYS A 57  ? 0.76626 0.72794 0.98523 0.05072  0.05676  0.10456  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y C   
438  O  O   . LYS A 57  ? 0.79687 0.74104 1.00283 0.04360  0.05373  0.10362  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y O   
439  C  CB  . LYS A 57  ? 0.62498 0.65707 0.90629 0.08237  0.05743  0.10689  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CB  
440  C  CG  . LYS A 57  ? 0.58362 0.64397 0.89103 0.09584  0.06567  0.09787  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CG  
441  C  CD  . LYS A 57  ? 0.59449 0.69855 0.92226 0.10544  0.05898  0.10686  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CD  
442  C  CE  . LYS A 57  ? 0.63360 0.76688 0.97899 0.11326  0.06588  0.09839  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y CE  
443  N  NZ  . LYS A 57  ? 0.65621 0.83620 1.01630 0.12184  0.06383  0.10291  ? ? ? ? ? ? 57  LYS Y NZ  
444  N  N   . PHE A 58  ? 0.71603 0.66674 0.91758 0.03977  0.04790  0.11512  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y N   
445  C  CA  . PHE A 58  ? 0.79284 0.71589 0.95734 0.01518  0.03483  0.12739  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CA  
446  C  C   . PHE A 58  ? 0.81870 0.69967 0.94081 -0.00131 0.04951  0.10791  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y C   
447  O  O   . PHE A 58  ? 0.80942 0.66148 0.89855 -0.01832 0.04284  0.10919  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y O   
448  C  CB  . PHE A 58  ? 0.75476 0.67715 0.91361 0.00564  0.01837  0.14693  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CB  
449  C  CG  . PHE A 58  ? 0.81257 0.70128 0.92410 -0.02749 0.00492  0.15957  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CG  
450  C  CD1 . PHE A 58  ? 0.84639 0.73622 0.94702 -0.04220 -0.01259 0.17737  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CD1 
451  C  CD2 . PHE A 58  ? 0.94909 0.80520 1.02167 -0.04955 0.00808  0.15536  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CD2 
452  C  CE1 . PHE A 58  ? 0.93422 0.78862 0.98377 -0.07774 -0.02683 0.18927  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CE1 
453  C  CE2 . PHE A 58  ? 1.03024 0.85436 1.05146 -0.08554 -0.00475 0.16689  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CE2 
454  C  CZ  . PHE A 58  ? 1.02295 0.84395 1.03157 -0.09936 -0.02227 0.18315  ? ? ? ? ? ? 58  PHE Y CZ  
455  N  N   . LYS A 59  ? 0.81765 0.69611 0.93871 0.00270  0.07007  0.08870  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y N   
456  C  CA  . LYS A 59  ? 0.79054 0.64071 0.87538 -0.01022 0.08979  0.06639  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CA  
457  C  C   . LYS A 59  ? 0.80236 0.64480 0.89867 0.00576  0.09984  0.04928  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y C   
458  O  O   . LYS A 59  ? 0.84425 0.65079 0.90355 -0.00429 0.10870  0.03278  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y O   
459  C  CB  . LYS A 59  ? 0.78108 0.64377 0.86726 -0.01223 0.10879  0.05383  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CB  
460  C  CG  . LYS A 59  ? 0.90704 0.74992 0.94829 -0.04470 0.10152  0.06404  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CG  
461  C  CD  . LYS A 59  ? 1.02982 0.88711 1.07976 -0.04917 0.10358  0.06751  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CD  
462  C  CE  . LYS A 59  ? 1.16288 0.99786 1.18283 -0.07631 0.07849  0.09211  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y CE  
463  N  NZ  . LYS A 59  ? 1.18563 1.02205 1.20474 -0.08692 0.07502  0.09772  ? ? ? ? ? ? 59  LYS Y NZ  
464  N  N   . ILE A 60  ? 0.73088 0.60218 0.87508 0.02950  0.09665  0.05289  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y N   
465  C  CA  . ILE A 60  ? 0.76989 0.62935 0.92804 0.04339  0.09752  0.04334  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CA  
466  C  C   . ILE A 60  ? 0.85943 0.68444 0.98698 0.02790  0.07513  0.05609  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y C   
467  O  O   . ILE A 60  ? 0.93771 0.71721 1.03653 0.02444  0.07767  0.04078  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y O   
468  C  CB  . ILE A 60  ? 0.71674 0.61701 0.92941 0.06497  0.09384  0.05033  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CB  
469  C  CG1 . ILE A 60  ? 0.70651 0.63833 0.94569 0.07566  0.11303  0.03959  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CG1 
470  C  CG2 . ILE A 60  ? 0.65454 0.53837 0.88309 0.07672  0.08721  0.04652  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CG2 
471  C  CD1 . ILE A 60  ? 0.60134 0.57056 0.88614 0.09092  0.10716  0.04770  ? ? ? ? ? ? 60  ILE Y CD1 
472  N  N   . LEU A 61  ? 0.87303 0.71937 1.00552 0.01792  0.05263  0.08386  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y N   
473  C  CA  . LEU A 61  ? 0.92957 0.75220 1.03441 -0.00253 0.02768  0.10225  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CA  
474  C  C   . LEU A 61  ? 1.02731 0.79237 1.06922 -0.02739 0.02887  0.09169  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y C   
475  O  O   . LEU A 61  ? 1.00672 0.72626 1.01417 -0.04173 0.01524  0.09159  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y O   
476  C  CB  . LEU A 61  ? 0.85746 0.72494 0.97993 -0.01060 0.00752  0.13400  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CB  
477  C  CG  . LEU A 61  ? 0.69078 0.62015 0.86745 0.00974  0.00615  0.14478  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CG  
478  C  CD1 . LEU A 61  ? 0.72166 0.69233 0.90956 0.00003  -0.01324 0.17428  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CD1 
479  C  CD2 . LEU A 61  ? 0.58701 0.52069 0.78282 0.01737  0.00160  0.14374  ? ? ? ? ? ? 61  LEU Y CD2 
480  N  N   . MSE A 62  ? 1.07144 0.83455 1.09241 -0.03650 0.04313  0.08335  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y N   
481  C  CA  . MSE A 62  ? 1.21143 0.92398 1.16744 -0.06259 0.05035  0.06820  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CA  
482  C  C   . MSE A 62  ? 1.19334 0.86351 1.13001 -0.05088 0.07139  0.03207  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y C   
483  O  O   . MSE A 62  ? 1.23427 0.84787 1.11917 -0.06825 0.06422  0.02316  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y O   
484  C  CB  . MSE A 62  ? 1.43941 1.16655 1.38338 -0.07339 0.06441  0.06492  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CB  
485  C  CG  . MSE A 62  ? 1.71016 1.44221 1.63602 -0.10088 0.03831  0.09760  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CG  
486  SE SE  . MSE A 62  ? 1.99964 1.68473 1.87021 -0.13577 0.00741  0.11605  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y SE  
487  C  CE  . MSE A 62  ? 2.12115 1.73236 1.90143 -0.16169 0.03390  0.07306  ? ? ? ? ? ? 62  MSE Y CE  
488  N  N   . LEU A 63  ? 1.14429 0.84168 1.12315 -0.02105 0.09699  0.01093  ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y N   
489  C  CA  . LEU A 63  ? 1.18865 0.85634 1.16586 -0.00074 0.11882  -0.02408 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CA  
490  C  C   . LEU A 63  ? 1.16308 0.78695 1.13809 0.00562  0.09587  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y C   
491  O  O   . LEU A 63  ? 1.26989 0.83089 1.20113 0.00259  0.09945  -0.04387 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y O   
492  C  CB  . LEU A 63  ? 1.13517 0.85420 1.17606 0.03183  0.14176  -0.03623 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CB  
493  C  CG  . LEU A 63  ? 1.11153 0.86857 1.15057 0.02385  0.16671  -0.04457 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CG  
494  C  CD1 . LEU A 63  ? 1.03505 0.84691 1.13972 0.05164  0.18251  -0.04909 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CD1 
495  C  CD2 . LEU A 63  ? 1.19915 0.92532 1.18364 0.01033  0.19296  -0.07650 ? ? ? ? ? ? 63  LEU Y CD2 
496  N  N   . LEU A 64  ? 1.05834 0.71220 1.07598 0.01203  0.07098  0.00941  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y N   
497  C  CA  . LEU A 64  ? 1.04625 0.66260 1.06312 0.01293  0.04418  0.01921  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CA  
498  C  C   . LEU A 64  ? 1.13377 0.69117 1.08055 -0.02339 0.02102  0.02868  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y C   
499  O  O   . LEU A 64  ? 1.33879 0.82528 1.24938 -0.02609 0.01173  0.01379  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y O   
500  C  CB  . LEU A 64  ? 0.92091 0.59348 0.99132 0.01841  0.02294  0.05234  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CB  
501  C  CG  . LEU A 64  ? 0.86204 0.54495 0.98524 0.04722  0.02180  0.04815  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CG  
502  C  CD1 . LEU A 64  ? 0.86821 0.52801 1.00306 0.07585  0.05125  0.01003  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CD1 
503  C  CD2 . LEU A 64  ? 0.77520 0.53513 0.95168 0.05556  0.02171  0.06799  ? ? ? ? ? ? 64  LEU Y CD2 
504  N  N   . PHE A 65  ? 1.01921 0.60212 0.94564 -0.05198 0.00968  0.05384  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y N   
505  C  CA  . PHE A 65  ? 1.16121 0.69837 1.02351 -0.09248 -0.01672 0.07058  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CA  
506  C  C   . PHE A 65  ? 1.21884 0.67599 1.00602 -0.10733 -0.00290 0.03581  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y C   
507  O  O   . PHE A 65  ? 1.24197 0.63773 0.96803 -0.13890 -0.02705 0.04243  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y O   
508  C  CB  . PHE A 65  ? 1.18393 0.77209 1.04876 -0.11546 -0.02800 0.10291  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CB  
509  C  CG  . PHE A 65  ? 1.27872 0.84724 1.10134 -0.15660 -0.06395 0.13543  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CG  
510  C  CD1 . PHE A 65  ? 1.28331 0.87340 1.12954 -0.16318 -0.09389 0.16660  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CD1 
511  C  CD2 . PHE A 65  ? 1.36584 0.90230 1.12559 -0.19374 -0.07022 0.13958  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CD2 
512  C  CE1 . PHE A 65  ? 1.31146 0.89253 1.12142 -0.20509 -0.12903 0.20113  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CE1 
513  C  CE2 . PHE A 65  ? 1.38618 0.90954 1.10885 -0.23552 -0.10686 0.17442  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CE2 
514  C  CZ  . PHE A 65  ? 1.36730 0.91495 1.11696 -0.24076 -0.13625 0.20575  ? ? ? ? ? ? 65  PHE Y CZ  
515  N  N   . ASP A 66  ? 1.23478 0.69237 1.02127 -0.08817 0.03549  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y N   
516  C  CA  . ASP A 66  ? 1.38263 0.77215 1.09420 -0.10291 0.05447  -0.03897 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y CA  
517  C  C   . ASP A 66  ? 1.45477 0.78949 1.16848 -0.06912 0.07021  -0.07991 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y C   
518  O  O   . ASP A 66  ? 1.55679 0.81563 1.20049 -0.08057 0.07874  -0.11254 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y O   
519  C  CB  . ASP A 66  ? 1.47460 0.90052 1.17478 -0.10927 0.08816  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y CB  
520  C  CG  . ASP A 66  ? 1.59020 1.01424 1.30154 -0.07635 0.13256  -0.10506 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y CG  
521  O  OD1 . ASP A 66  ? 1.70932 1.07459 1.35507 -0.08613 0.15096  -0.14225 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y OD1 
522  O  OD2 . ASP A 66  ? 1.53109 1.01519 1.31607 -0.04166 0.14964  -0.10721 ? ? ? ? ? ? 66  ASP Y OD2 
523  N  N   . ALA A 67  ? 1.36239 0.73035 1.15326 -0.02864 0.07154  -0.07808 ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y N   
524  C  CA  . ALA A 67  ? 1.41576 0.73811 1.22416 0.00963  0.08389  -0.11351 ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y CA  
525  C  C   . ALA A 67  ? 1.55501 0.78438 1.31863 -0.00323 0.04675  -0.10906 ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y C   
526  O  O   . ALA A 67  ? 1.57975 0.80582 1.32882 -0.03543 0.00653  -0.06725 ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y O   
527  C  CB  . ALA A 67  ? 1.13751 0.52570 1.04281 0.05016  0.08820  -0.10365 ? ? ? ? ? ? 67  ALA Y CB  
528  N  N   . LYS A 68  ? 1.73090 0.88453 1.47307 0.02236  0.06003  -0.15293 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y N   
529  C  CA  . LYS A 68  ? 1.87169 0.92491 1.57521 0.01539  0.02170  -0.15111 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CA  
530  C  C   . LYS A 68  ? 1.81281 0.89417 1.58561 0.02643  -0.01647 -0.10875 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y C   
531  O  O   . LYS A 68  ? 1.76415 0.90881 1.62105 0.06455  -0.00316 -0.10700 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y O   
532  C  CB  . LYS A 68  ? 2.06839 1.03581 1.74951 0.05257  0.04542  -0.21068 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CB  
533  C  CG  . LYS A 68  ? 2.09682 1.10076 1.77739 0.07566  0.10656  -0.26072 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CG  
534  C  CD  . LYS A 68  ? 2.21601 1.11726 1.80070 0.06899  0.12588  -0.31540 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CD  
535  C  CE  . LYS A 68  ? 2.22810 1.15387 1.84026 0.11767  0.18628  -0.37598 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y CE  
536  N  NZ  . LYS A 68  ? 2.33324 1.17823 1.96910 0.17198  0.18560  -0.41502 ? ? ? ? ? ? 68  LYS Y NZ  
537  N  N   . ASP A 69  ? 1.81909 0.85845 1.55347 -0.01258 -0.06526 -0.07169 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y N   
538  C  CA  . ASP A 69  ? 1.70683 0.77376 1.49184 -0.01611 -0.10657 -0.02566 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y CA  
539  C  C   . ASP A 69  ? 1.50384 0.69895 1.36029 -0.01412 -0.09785 0.00825  ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y C   
540  O  O   . ASP A 69  ? 1.41308 0.64790 1.32234 -0.01006 -0.12221 0.04032  ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y O   
541  C  CB  . ASP A 69  ? 1.76334 0.77721 1.59064 0.02707  -0.11604 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y CB  
542  C  CG  . ASP A 69  ? 1.91443 0.79263 1.67324 0.03477  -0.12030 -0.08624 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y CG  
543  O  OD1 . ASP A 69  ? 1.97736 0.77499 1.65552 -0.00919 -0.15601 -0.07332 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y OD1 
544  O  OD2 . ASP A 69  ? 1.95568 0.80910 1.74089 0.08503  -0.08691 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 69  ASP Y OD2 
545  N  N   . HIS A 70  ? 1.44523 0.70153 1.30024 -0.01885 -0.06515 0.00146  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y N   
546  C  CA  . HIS A 70  ? 1.37331 0.74046 1.28828 -0.01562 -0.05506 0.02798  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CA  
547  C  C   . HIS A 70  ? 1.36369 0.77954 1.36057 0.02524  -0.04440 0.02523  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y C   
548  O  O   . HIS A 70  ? 1.30098 0.79121 1.34610 0.02389  -0.05358 0.05570  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y O   
549  C  CB  . HIS A 70  ? 1.36921 0.77627 1.27984 -0.05401 -0.09160 0.07880  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CB  
550  C  CG  . HIS A 70  ? 1.44532 0.81762 1.28301 -0.09828 -0.10703 0.09043  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CG  
551  N  ND1 . HIS A 70  ? 1.51652 0.84768 1.29900 -0.10633 -0.08352 0.06014  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y ND1 
552  C  CD2 . HIS A 70  ? 1.47630 0.85171 1.28582 -0.14084 -0.14547 0.13137  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CD2 
553  C  CE1 . HIS A 70  ? 1.56907 0.87562 1.29113 -0.15276 -0.10870 0.08295  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y CE1 
554  N  NE2 . HIS A 70  ? 1.54741 0.88187 1.28731 -0.17347 -0.14662 0.12691  ? ? ? ? ? ? 70  HIS Y NE2 
555  N  N   . ARG A 71  ? 1.39088 0.76893 1.40433 0.06194  -0.02322 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y N   
556  C  CA  . ARG A 71  ? 1.34187 0.76163 1.43487 0.10050  -0.01617 -0.01414 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CA  
557  C  C   . ARG A 71  ? 1.28505 0.73312 1.40408 0.13392  0.03245  -0.05415 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y C   
558  O  O   . ARG A 71  ? 1.47315 0.86770 1.55310 0.14341  0.05524  -0.09331 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y O   
559  C  CB  . ARG A 71  ? 1.55000 0.89891 1.65520 0.11591  -0.04847 -0.01252 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CB  
560  C  CG  . ARG A 71  ? 1.59265 0.93334 1.68760 0.08107  -0.10022 0.03542  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CG  
561  C  CD  . ARG A 71  ? 1.63681 0.92573 1.76334 0.09831  -0.13508 0.04478  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CD  
562  N  NE  . ARG A 71  ? 1.79874 0.97540 1.88998 0.11886  -0.13653 0.00756  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y NE  
563  C  CZ  . ARG A 71  ? 1.94229 1.04655 2.05059 0.13662  -0.16979 0.00966  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y CZ  
564  N  NH1 . ARG A 71  ? 2.06908 1.06471 2.14153 0.15908  -0.16819 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y NH1 
565  N  NH2 . ARG A 71  ? 1.94007 1.07829 2.09941 0.13122  -0.20566 0.05127  ? ? ? ? ? ? 71  ARG Y NH2 
566  N  N   . LEU A 72  ? 1.14178 0.67505 1.32339 0.14906  0.04835  -0.04472 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y N   
567  C  CA  . LEU A 72  ? 1.14923 0.72305 1.36230 0.17668  0.09183  -0.07622 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CA  
568  C  C   . LEU A 72  ? 1.03891 0.68193 1.33536 0.20050  0.09129  -0.06049 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y C   
569  O  O   . LEU A 72  ? 1.06253 0.74606 1.37983 0.18517  0.06833  -0.02534 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y O   
570  C  CB  . LEU A 72  ? 1.09555 0.70858 1.27364 0.15332  0.11857  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CB  
571  C  CG  . LEU A 72  ? 1.17504 0.73191 1.27139 0.13056  0.13170  -0.10557 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CG  
572  C  CD1 . LEU A 72  ? 1.13954 0.74205 1.20818 0.10139  0.14697  -0.09726 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CD1 
573  C  CD2 . LEU A 72  ? 1.25583 0.77199 1.34090 0.15772  0.16327  -0.15452 ? ? ? ? ? ? 72  LEU Y CD2 
574  N  N   . SER A 73  ? 0.94612 0.60677 1.28906 0.23648  0.11763  -0.08694 ? ? ? ? ? ? 73  SER Y N   
575  C  CA  . SER A 73  ? 0.93918 0.67078 1.36118 0.25594  0.11810  -0.07118 ? ? ? ? ? ? 73  SER Y CA  
576  C  C   . SER A 73  ? 0.86630 0.67360 1.29075 0.23532  0.13526  -0.05884 ? ? ? ? ? ? 73  SER Y C   
577  O  O   . SER A 73  ? 0.83362 0.64596 1.21459 0.21971  0.16040  -0.07498 ? ? ? ? ? ? 73  SER Y O   
578  C  CB  . SER A 73  ? 1.01543 0.75704 1.49003 0.29955  0.14492  -0.10255 ? ? ? ? ? ? 73  SER Y CB  
579  O  OG  . SER A 73  ? 1.09963 0.84048 1.53508 0.30007  0.18727  -0.14073 ? ? ? ? ? ? 73  SER Y OG  
580  N  N   . PRO A 74  ? 0.87440 0.88872 0.91974 0.25514  0.20127  -0.23496 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y N   
581  C  CA  . PRO A 74  ? 0.84158 0.88260 0.86774 0.24586  0.16337  -0.23089 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CA  
582  C  C   . PRO A 74  ? 0.97779 1.03455 0.99604 0.23697  0.18957  -0.24499 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y C   
583  O  O   . PRO A 74  ? 0.98432 1.04600 0.96373 0.21693  0.17487  -0.24896 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y O   
584  C  CB  . PRO A 74  ? 0.74585 0.81519 0.80387 0.26957  0.12246  -0.21118 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CB  
585  C  CG  . PRO A 74  ? 0.91325 0.97645 1.02204 0.28722  0.15091  -0.20862 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CG  
586  C  CD  . PRO A 74  ? 0.95511 0.98074 1.05350 0.27827  0.18785  -0.21970 ? ? ? ? ? ? 74  PRO Y CD  
587  N  N   . THR A 75  ? 1.05450 1.12418 1.10581 0.25345  0.22518  -0.25183 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y N   
588  C  CA  . THR A 75  ? 1.13980 1.24228 1.18230 0.24609  0.24647  -0.26733 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y CA  
589  C  C   . THR A 75  ? 1.23864 1.33808 1.21385 0.21857  0.26230  -0.28719 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y C   
590  O  O   . THR A 75  ? 1.35797 1.48367 1.30283 0.19347  0.26176  -0.29472 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y O   
591  C  CB  . THR A 75  ? 1.13593 1.26799 1.23197 0.27154  0.27420  -0.27575 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y CB  
592  O  OG1 . THR A 75  ? 1.09251 1.21447 1.24156 0.29737  0.26076  -0.25392 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y OG1 
593  C  CG2 . THR A 75  ? 1.04111 1.22453 1.15591 0.26378  0.28348  -0.28568 ? ? ? ? ? ? 75  THR Y CG2 
594  N  N   . GLU A 76  ? 1.16241 1.23760 1.11527 0.21955  0.27279  -0.29626 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y N   
595  C  CA  . GLU A 76  ? 1.23052 1.31210 1.12601 0.18700  0.28013  -0.31691 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CA  
596  C  C   . GLU A 76  ? 1.21004 1.25884 1.04263 0.16280  0.24993  -0.30000 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y C   
597  O  O   . GLU A 76  ? 1.23868 1.30856 1.02273 0.12712  0.24893  -0.31031 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y O   
598  C  CB  . GLU A 76  ? 1.29214 1.35729 1.18934 0.19300  0.29137  -0.33204 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CB  
599  C  CG  . GLU A 76  ? 1.34138 1.41571 1.18908 0.15230  0.29838  -0.35479 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CG  
600  C  CD  . GLU A 76  ? 1.44993 1.58773 1.31815 0.11979  0.33569  -0.39577 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y CD  
601  O  OE1 . GLU A 76  ? 1.51134 1.67770 1.44313 0.13714  0.35895  -0.41594 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y OE1 
602  O  OE2 . GLU A 76  ? 1.49455 1.65537 1.31613 0.07283  0.34181  -0.40834 ? ? ? ? ? ? 76  GLU Y OE2 
603  N  N   . LEU A 77  ? 1.15284 1.16098 0.99563 0.17270  0.22342  -0.27681 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y N   
604  C  CA  . LEU A 77  ? 1.21850 1.20438 1.01958 0.14755  0.18780  -0.26657 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CA  
605  C  C   . LEU A 77  ? 1.27641 1.30855 1.07566 0.13498  0.16723  -0.27452 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y C   
606  O  O   . LEU A 77  ? 1.27522 1.32166 1.02246 0.10406  0.14085  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y O   
607  C  CB  . LEU A 77  ? 1.19889 1.18291 1.04766 0.16223  0.15181  -0.25061 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CB  
608  C  CG  . LEU A 77  ? 1.15014 1.10400 0.97632 0.15214  0.13480  -0.24375 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CG  
609  C  CD1 . LEU A 77  ? 1.22700 1.13680 1.00613 0.14127  0.17708  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CD1 
610  C  CD2 . LEU A 77  ? 1.11457 1.08818 0.99202 0.18447  0.10443  -0.22614 ? ? ? ? ? ? 77  LEU Y CD2 
611  N  N   . ALA A 78  ? 1.27091 1.34984 1.13408 0.15789  0.17113  -0.27754 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y N   
612  C  CA  . ALA A 78  ? 1.20417 1.36200 1.08180 0.15200  0.14819  -0.29908 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y CA  
613  C  C   . ALA A 78  ? 1.27914 1.49462 1.11399 0.10098  0.17874  -0.32828 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y C   
614  O  O   . ALA A 78  ? 1.28938 1.54634 1.07498 0.05566  0.15313  -0.33882 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y O   
615  C  CB  . ALA A 78  ? 1.13989 1.33146 1.09694 0.18699  0.15032  -0.29193 ? ? ? ? ? ? 78  ALA Y CB  
616  N  N   . LYS A 79  ? 1.28713 1.51013 1.13619 0.09688  0.22808  -0.33689 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y N   
617  C  CA  . LYS A 79  ? 1.28108 1.57328 1.10166 0.03573  0.25959  -0.36243 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CA  
618  C  C   . LYS A 79  ? 1.42447 1.69819 1.16139 -0.01782 0.24421  -0.35818 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y C   
619  O  O   . LYS A 79  ? 1.54207 1.87480 1.23145 -0.08911 0.23926  -0.35999 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y O   
620  C  CB  . LYS A 79  ? 1.23509 1.53455 1.09363 0.04848  0.30504  -0.37705 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CB  
621  C  CG  . LYS A 79  ? 1.23812 1.56325 1.17544 0.08765  0.32073  -0.37887 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CG  
622  C  CD  . LYS A 79  ? 1.26040 1.61268 1.23040 0.08525  0.36283  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CD  
623  C  CE  . LYS A 79  ? 1.19074 1.62914 1.21152 0.06653  0.38751  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y CE  
624  N  NZ  . LYS A 79  ? 1.08348 1.59631 1.05910 -0.00431 0.38763  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 79  LYS Y NZ  
625  N  N   . ARG A 80  ? 1.37237 1.56417 1.08634 0.00944  0.23268  -0.34334 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y N   
626  C  CA  . ARG A 80  ? 1.39527 1.56775 1.04149 -0.03702 0.21985  -0.33776 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CA  
627  C  C   . ARG A 80  ? 1.55180 1.69753 1.14635 -0.06218 0.16338  -0.31595 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y C   
628  O  O   . ARG A 80  ? 1.61656 1.76015 1.15545 -0.11852 0.14709  -0.30374 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y O   
629  C  CB  . ARG A 80  ? 1.30889 1.41292 0.95382 0.00233  0.22542  -0.33032 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CB  
630  C  CG  . ARG A 80  ? 1.33765 1.47214 1.01095 0.00131  0.27046  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CG  
631  C  CD  . ARG A 80  ? 1.29833 1.38943 0.96295 0.01375  0.26974  -0.35750 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CD  
632  N  NE  . ARG A 80  ? 1.34069 1.47096 0.98120 -0.04096 0.29370  -0.38239 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y NE  
633  C  CZ  . ARG A 80  ? 1.31320 1.41897 0.92141 -0.06216 0.28533  -0.38262 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y CZ  
634  N  NH1 . ARG A 80  ? 1.19864 1.24273 0.79665 -0.03123 0.25281  -0.35940 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y NH1 
635  N  NH2 . ARG A 80  ? 1.10011 1.24683 0.68740 -0.11582 0.30932  -0.40635 ? ? ? ? ? ? 80  ARG Y NH2 
636  N  N   . SER A 81  ? 1.69520 1.82078 1.31245 -0.02468 0.12659  -0.30815 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y N   
637  C  CA  . SER A 81  ? 1.74035 1.83522 1.31937 -0.04492 0.05645  -0.28713 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y CA  
638  C  C   . SER A 81  ? 1.62166 1.78713 1.19278 -0.09642 0.01653  -0.28113 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y C   
639  O  O   . SER A 81  ? 1.65235 1.78557 1.21396 -0.11652 -0.06155 -0.24828 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y O   
640  C  CB  . SER A 81  ? 1.82108 1.85149 1.44070 0.01852  0.02561  -0.27526 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y CB  
641  O  OG  . SER A 81  ? 1.88930 1.97086 1.58572 0.06519  0.03017  -0.28749 ? ? ? ? ? ? 81  SER Y OG  
642  N  N   . ASN A 82  ? 1.31937 1.57412 0.90868 -0.11767 0.06084  -0.30135 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y N   
643  C  CA  . ASN A 82  ? 1.05935 1.36272 0.68224 -0.15803 0.01763  -0.25968 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y CA  
644  C  C   . ASN A 82  ? 0.86601 1.14503 0.56959 -0.09691 -0.04722 -0.24029 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y C   
645  O  O   . ASN A 82  ? 0.93789 1.21710 0.66346 -0.12900 -0.11945 -0.19691 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y O   
646  C  CB  . ASN A 82  ? 1.14219 1.44450 0.69817 -0.25475 -0.03211 -0.21190 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y CB  
647  C  CG  . ASN A 82  ? 1.31028 1.67274 0.79228 -0.32995 0.03300  -0.22704 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y CG  
648  O  OD1 . ASN A 82  ? 1.45198 1.90080 0.94278 -0.37826 0.06036  -0.21937 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y OD1 
649  N  ND2 . ASN A 82  ? 1.28824 1.59915 0.73784 -0.32682 0.05749  -0.23645 ? ? ? ? ? ? 82  ASN Y ND2 
650  N  N   . VAL A 83  ? 0.77079 1.02988 0.52139 -0.01091 -0.02694 -0.27146 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y N   
651  C  CA  . VAL A 83  ? 0.78992 1.03823 0.61574 0.05013  -0.08319 -0.26050 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CA  
652  C  C   . VAL A 83  ? 0.75713 1.05299 0.65513 0.11211  -0.03292 -0.28632 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y C   
653  O  O   . VAL A 83  ? 0.79176 1.10884 0.68596 0.12338  0.04261  -0.31893 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y O   
654  C  CB  . VAL A 83  ? 0.84766 1.02424 0.65959 0.09380  -0.12725 -0.26580 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CB  
655  C  CG1 . VAL A 83  ? 0.85533 1.02101 0.69659 0.16854  -0.07720 -0.29220 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CG1 
656  C  CG2 . VAL A 83  ? 0.80601 0.97258 0.67178 0.10713  -0.21726 -0.24214 ? ? ? ? ? ? 83  VAL Y CG2 
657  N  N   . THR A 84  ? 0.79772 1.11409 0.76965 0.15001  -0.07723 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y N   
658  C  CA  . THR A 84  ? 0.84325 1.20649 0.88725 0.20580  -0.03490 -0.29268 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y CA  
659  C  C   . THR A 84  ? 0.82611 1.14366 0.88392 0.26407  -0.02539 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y C   
660  O  O   . THR A 84  ? 0.92153 1.18649 0.95074 0.26885  -0.06564 -0.27880 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y O   
661  C  CB  . THR A 84  ? 0.83341 1.23847 0.95304 0.21573  -0.08406 -0.27062 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y CB  
662  O  OG1 . THR A 84  ? 0.77003 1.14498 0.91788 0.26008  -0.15534 -0.26365 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y OG1 
663  C  CG2 . THR A 84  ? 0.89382 1.32598 0.99841 0.13401  -0.10946 -0.23874 ? ? ? ? ? ? 84  THR Y CG2 
664  N  N   . LYS A 85  ? 0.69540 0.86682 1.22719 -0.06358 -0.05894 -0.05595 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y N   
665  C  CA  . LYS A 85  ? 0.64272 0.80368 1.17408 -0.02616 -0.07184 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CA  
666  C  C   . LYS A 85  ? 0.73146 0.85456 1.18690 -0.03190 -0.11735 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y C   
667  O  O   . LYS A 85  ? 0.79874 0.88315 1.19896 -0.01325 -0.11982 -0.03343 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y O   
668  C  CB  . LYS A 85  ? 0.57898 0.80886 1.22231 -0.00362 -0.07517 -0.02491 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CB  
669  C  CG  . LYS A 85  ? 0.51944 0.74186 1.20227 0.03116  -0.03180 -0.03015 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CG  
670  C  CD  . LYS A 85  ? 0.55342 0.85224 1.36880 0.05100  -0.01079 -0.02844 ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CD  
671  C  CE  . LYS A 85  ? 0.53190 0.86858 1.42618 0.08477  -0.05487 0.00386  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y CE  
672  N  NZ  . LYS A 85  ? 0.57991 1.01745 1.62859 0.10417  -0.04091 0.00768  ? ? ? ? ? ? 85  LYS Y NZ  
673  N  N   . ALA A 86  ? 0.71627 0.84795 1.16036 -0.06301 -0.15184 -0.03223 ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y N   
674  C  CA  . ALA A 86  ? 0.65777 0.73862 1.01266 -0.07362 -0.18981 -0.03225 ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y CA  
675  C  C   . ALA A 86  ? 0.69657 0.70459 0.96112 -0.06364 -0.16955 -0.05628 ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y C   
676  O  O   . ALA A 86  ? 0.82246 0.79158 1.01819 -0.05324 -0.17888 -0.06157 ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y O   
677  C  CB  . ALA A 86  ? 0.63536 0.72349 0.97972 -0.11720 -0.22879 -0.02743 ? ? ? ? ? ? 86  ALA Y CB  
678  N  N   . THR A 87  ? 0.66033 0.65468 0.92776 -0.06764 -0.14104 -0.06965 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y N   
679  C  CA  . THR A 87  ? 0.75411 0.68826 0.95250 -0.05524 -0.12734 -0.08714 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y CA  
680  C  C   . THR A 87  ? 0.73561 0.67798 0.93499 -0.02442 -0.09894 -0.08447 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y C   
681  O  O   . THR A 87  ? 0.71170 0.62863 0.85751 -0.00714 -0.09862 -0.09193 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y O   
682  C  CB  . THR A 87  ? 0.76258 0.67543 0.96010 -0.07659 -0.11604 -0.09467 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y CB  
683  O  OG1 . THR A 87  ? 0.92255 0.81996 1.10519 -0.11300 -0.14677 -0.09565 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y OG1 
684  C  CG2 . THR A 87  ? 0.61473 0.47190 0.75740 -0.05838 -0.10797 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 87  THR Y CG2 
685  N  N   . ILE A 88  ? 0.73699 0.71508 0.99415 -0.02039 -0.07318 -0.07506 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y N   
686  C  CA  . ILE A 88  ? 0.64801 0.62391 0.89668 -0.00045 -0.04686 -0.07077 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CA  
687  C  C   . ILE A 88  ? 0.70347 0.68081 0.92708 0.01591  -0.06307 -0.06073 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y C   
688  O  O   . ILE A 88  ? 0.79544 0.76065 0.97618 0.02596  -0.05074 -0.06096 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y O   
689  C  CB  . ILE A 88  ? 0.51638 0.51573 0.82350 -0.00298 -0.01634 -0.06625 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CB  
690  C  CG1 . ILE A 88  ? 0.65739 0.63626 0.93531 0.00374  0.01231  -0.06390 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CG1 
691  C  CG2 . ILE A 88  ? 0.45815 0.49538 0.83174 0.00888  -0.02717 -0.05413 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CG2 
692  C  CD1 . ILE A 88  ? 0.77529 0.73537 1.03083 -0.01915 0.03184  -0.07135 ? ? ? ? ? ? 88  ILE Y CD1 
693  N  N   . THR A 89  ? 0.72410 0.71824 0.96756 0.01193  -0.09477 -0.04966 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y N   
694  C  CA  . THR A 89  ? 0.77799 0.76530 0.98157 0.01623  -0.11804 -0.03727 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y CA  
695  C  C   . THR A 89  ? 0.74560 0.69951 0.86011 0.01325  -0.11749 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y C   
696  O  O   . THR A 89  ? 0.75917 0.70750 0.82570 0.01651  -0.11384 -0.05278 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y O   
697  C  CB  . THR A 89  ? 0.84500 0.85504 1.08115 0.00359  -0.16150 -0.01848 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y CB  
698  O  OG1 . THR A 89  ? 0.96802 1.01939 1.30209 0.01681  -0.15887 -0.00031 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y OG1 
699  C  CG2 . THR A 89  ? 0.80200 0.79397 0.97415 -0.00547 -0.19351 -0.00465 ? ? ? ? ? ? 89  THR Y CG2 
700  N  N   . GLY A 90  ? 0.73693 0.66614 0.82662 0.00598  -0.12058 -0.07683 ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y N   
701  C  CA  . GLY A 90  ? 0.74867 0.64139 0.76138 0.01178  -0.11439 -0.10093 ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y CA  
702  C  C   . GLY A 90  ? 0.79833 0.69884 0.80938 0.03379  -0.07790 -0.10913 ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y C   
703  O  O   . GLY A 90  ? 0.74452 0.64961 0.71143 0.04331  -0.06308 -0.11795 ? ? ? ? ? ? 90  GLY Y O   
704  N  N   . LEU A 91  ? 0.74371 0.65219 0.80227 0.03624  -0.06306 -0.10416 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y N   
705  C  CA  . LEU A 91  ? 0.76138 0.68357 0.82297 0.04943  -0.03499 -0.10352 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CA  
706  C  C   . LEU A 91  ? 0.82725 0.77938 0.88051 0.04963  -0.02163 -0.08783 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y C   
707  O  O   . LEU A 91  ? 0.78074 0.75022 0.80280 0.05787  -0.00642 -0.09229 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y O   
708  C  CB  . LEU A 91  ? 0.56845 0.48892 0.67170 0.03851  -0.02607 -0.09551 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CB  
709  C  CG  . LEU A 91  ? 0.63046 0.51312 0.73047 0.03119  -0.04329 -0.10765 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CG  
710  C  CD1 . LEU A 91  ? 0.68261 0.56208 0.81057 0.00982  -0.03500 -0.09751 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CD1 
711  C  CD2 . LEU A 91  ? 0.59340 0.44747 0.65747 0.05546  -0.04645 -0.12574 ? ? ? ? ? ? 91  LEU Y CD2 
712  N  N   . LEU A 92  ? 0.86065 0.81910 0.94227 0.04030  -0.02772 -0.06925 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y N   
713  C  CA  . LEU A 92  ? 0.77003 0.73843 0.83668 0.03727  -0.02153 -0.05089 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CA  
714  C  C   . LEU A 92  ? 0.76692 0.74052 0.77205 0.03384  -0.03010 -0.05314 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y C   
715  O  O   . LEU A 92  ? 0.77430 0.76363 0.74575 0.02778  -0.01490 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y O   
716  C  CB  . LEU A 92  ? 0.78932 0.75225 0.90005 0.03611  -0.03512 -0.03332 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CB  
717  C  CG  . LEU A 92  ? 0.74066 0.69547 0.88359 0.03563  -0.00949 -0.02557 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CG  
718  C  CD1 . LEU A 92  ? 0.67601 0.63175 0.81549 0.02713  0.01617  -0.03742 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CD1 
719  C  CD2 . LEU A 92  ? 0.64162 0.59965 0.85568 0.04370  -0.01540 -0.02134 ? ? ? ? ? ? 92  LEU Y CD2 
720  N  N   . ASP A 93  ? 0.67159 0.63211 0.65343 0.03016  -0.05381 -0.06290 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y N   
721  C  CA  . ASP A 93  ? 0.89925 0.85874 0.80823 0.01847  -0.05911 -0.06897 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y CA  
722  C  C   . ASP A 93  ? 0.84205 0.82309 0.71995 0.02973  -0.02319 -0.09229 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y C   
723  O  O   . ASP A 93  ? 0.74567 0.75088 0.57829 0.01799  -0.00908 -0.08973 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y O   
724  C  CB  . ASP A 93  ? 1.06220 0.99411 0.94179 0.00645  -0.08973 -0.07906 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y CB  
725  C  CG  . ASP A 93  ? 1.35328 1.27659 1.16468 -0.02174 -0.11392 -0.06652 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y CG  
726  O  OD1 . ASP A 93  ? 1.48393 1.41834 1.23511 -0.03039 -0.09211 -0.07477 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y OD1 
727  O  OD2 . ASP A 93  ? 1.40283 1.31372 1.22284 -0.03934 -0.15648 -0.04531 ? ? ? ? ? ? 93  ASP Y OD2 
728  N  N   . GLY A 94  ? 0.76772 0.74291 0.67225 0.05146  -0.01004 -0.11381 ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y N   
729  C  CA  . GLY A 94  ? 0.86190 0.86485 0.75853 0.07130  0.02178  -0.13417 ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y CA  
730  C  C   . GLY A 94  ? 0.78510 0.83902 0.70533 0.06695  0.04256  -0.11234 ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y C   
731  O  O   . GLY A 94  ? 0.82082 0.91936 0.71287 0.06255  0.06450  -0.11544 ? ? ? ? ? ? 94  GLY Y O   
732  N  N   . LEU A 95  ? 0.60259 0.65067 0.56775 0.06128  0.03714  -0.09015 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y N   
733  C  CA  . LEU A 95  ? 0.59608 0.67978 0.57041 0.04779  0.05329  -0.06725 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CA  
734  C  C   . LEU A 95  ? 0.75890 0.85672 0.68252 0.02314  0.05399  -0.05185 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y C   
735  O  O   . LEU A 95  ? 0.85000 0.99552 0.75605 0.01017  0.07250  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y O   
736  C  CB  . LEU A 95  ? 0.52387 0.58020 0.53388 0.03695  0.04805  -0.04949 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CB  
737  C  CG  . LEU A 95  ? 0.52165 0.56717 0.57208 0.04691  0.04713  -0.05645 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CG  
738  C  CD1 . LEU A 95  ? 0.56551 0.57869 0.63703 0.02718  0.04557  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CD1 
739  C  CD2 . LEU A 95  ? 0.63904 0.72858 0.70246 0.04942  0.06047  -0.04836 ? ? ? ? ? ? 95  LEU Y CD2 
740  N  N   . ALA A 96  ? 0.82353 0.88319 0.72296 0.01272  0.03004  -0.04511 ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y N   
741  C  CA  . ALA A 96  ? 0.81226 0.87226 0.65395 -0.01526 0.02165  -0.02639 ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y CA  
742  C  C   . ALA A 96  ? 0.82307 0.92988 0.61199 -0.02509 0.04194  -0.04314 ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y C   
743  O  O   . ALA A 96  ? 0.80948 0.95384 0.56536 -0.04993 0.05666  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y O   
744  C  CB  . ALA A 96  ? 0.78957 0.80298 0.62010 -0.02175 -0.01573 -0.01501 ? ? ? ? ? ? 96  ALA Y CB  
745  N  N   . ARG A 97  ? 0.80750 0.91226 0.58474 -0.00848 0.04619  -0.07523 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y N   
746  C  CA  . ARG A 97  ? 0.85877 1.00608 0.58401 -0.01493 0.07459  -0.10056 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CA  
747  C  C   . ARG A 97  ? 0.89984 1.12275 0.66732 0.00301  0.11412  -0.10865 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y C   
748  O  O   . ARG A 97  ? 0.94042 1.22588 0.67533 -0.01718 0.14042  -0.11006 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y O   
749  C  CB  . ARG A 97  ? 0.93165 1.04206 0.62914 0.00023  0.07252  -0.13770 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CB  
750  C  CG  . ARG A 97  ? 1.15283 1.22066 0.77001 -0.03918 0.04178  -0.12962 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CG  
751  C  CD  . ARG A 97  ? 1.27738 1.28286 0.88029 -0.03451 0.01419  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CD  
752  N  NE  . ARG A 97  ? 1.40259 1.37453 0.92503 -0.08098 -0.02097 -0.13063 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y NE  
753  C  CZ  . ARG A 97  ? 1.44617 1.36620 0.94504 -0.09563 -0.05989 -0.12933 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y CZ  
754  N  NH1 . ARG A 97  ? 1.45465 1.34842 1.00106 -0.06846 -0.06617 -0.14490 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y NH1 
755  N  NH2 . ARG A 97  ? 1.50478 1.39890 0.92858 -0.14404 -0.09724 -0.10821 ? ? ? ? ? ? 97  ARG Y NH2 
756  N  N   . ASP A 98  ? 0.91537 1.13904 0.75663 0.03638  0.11627  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y N   
757  C  CA  . ASP A 98  ? 0.87198 1.16945 0.76779 0.05404  0.14352  -0.10987 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y CA  
758  C  C   . ASP A 98  ? 0.92820 1.27533 0.81897 0.01597  0.14748  -0.07205 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y C   
759  O  O   . ASP A 98  ? 0.97498 1.40479 0.90400 0.01958  0.17016  -0.06651 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y O   
760  C  CB  . ASP A 98  ? 0.73996 1.00992 0.70585 0.08695  0.13150  -0.11040 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y CB  
761  C  CG  . ASP A 98  ? 0.86063 1.09434 0.83529 0.12850  0.13406  -0.15019 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y CG  
762  O  OD1 . ASP A 98  ? 0.96337 1.20036 0.89195 0.13542  0.15315  -0.18239 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y OD1 
763  O  OD2 . ASP A 98  ? 0.90434 1.09746 0.92212 0.14895  0.11638  -0.14942 ? ? ? ? ? ? 98  ASP Y OD2 
764  N  N   . GLY A 99  ? 0.88683 1.18486 0.73300 -0.02028 0.12427  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y N   
765  C  CA  . GLY A 99  ? 0.63907 0.95781 0.46421 -0.06127 0.12354  -0.00865 ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y CA  
766  C  C   . GLY A 99  ? 0.60925 0.90369 0.47512 -0.06437 0.11475  0.01433  ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y C   
767  O  O   . GLY A 99  ? 0.77860 1.09093 0.62314 -0.10176 0.11665  0.04333  ? ? ? ? ? ? 99  GLY Y O   
768  N  N   . PHE A 100 ? 0.68884 0.94053 0.60258 -0.03425 0.10539  0.00273  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y N   
769  C  CA  . PHE A 100 ? 0.72544 0.94952 0.66411 -0.04688 0.09995  0.02280  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CA  
770  C  C   . PHE A 100 ? 0.81216 0.95535 0.71623 -0.06811 0.08699  0.03656  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y C   
771  O  O   . PHE A 100 ? 0.89613 1.01218 0.78843 -0.09518 0.08935  0.05598  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y O   
772  C  CB  . PHE A 100 ? 0.68872 0.89835 0.68566 -0.01451 0.09509  0.00656  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CB  
773  C  CG  . PHE A 100 ? 0.66728 0.94719 0.71087 0.01011  0.10475  -0.00055 ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CG  
774  C  CD1 . PHE A 100 ? 0.57770 0.88977 0.65882 -0.00102 0.10160  0.02264  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CD1 
775  C  CD2 . PHE A 100 ? 0.72068 1.03122 0.77073 0.04453  0.11620  -0.03043 ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CD2 
776  C  CE1 . PHE A 100 ? 0.57391 0.95452 0.71371 0.02860  0.10566  0.01990  ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CE1 
777  C  CE2 . PHE A 100 ? 0.64073 1.01481 0.74484 0.07747  0.12869  -0.04068 ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CE2 
778  C  CZ  . PHE A 100 ? 0.59301 1.00548 0.75011 0.07313  0.12127  -0.01367 ? ? ? ? ? ? 100 PHE Y CZ  
779  N  N   . VAL A 101 ? 0.79537 0.89672 0.68361 -0.05627 0.07258  0.02701  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y N   
780  C  CA  . VAL A 101 ? 0.83118 0.85801 0.71142 -0.06143 0.05870  0.03724  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CA  
781  C  C   . VAL A 101 ? 0.90661 0.90973 0.74095 -0.06984 0.03753  0.04699  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y C   
782  O  O   . VAL A 101 ? 1.00403 1.04094 0.81422 -0.06948 0.03275  0.03801  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y O   
783  C  CB  . VAL A 101 ? 0.75431 0.74989 0.69174 -0.03356 0.05321  0.01999  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CB  
784  C  CG1 . VAL A 101 ? 0.71319 0.72267 0.68526 -0.03312 0.06818  0.01324  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CG1 
785  C  CG2 . VAL A 101 ? 0.71774 0.72499 0.66632 -0.01060 0.03629  0.00197  ? ? ? ? ? ? 101 VAL Y CG2 
786  N  N   . SER A 102 ? 0.94430 0.88120 0.76375 -0.07821 0.02409  0.06503  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y N   
787  C  CA  . SER A 102 ? 1.06626 0.96381 0.84477 -0.08739 -0.00659 0.08297  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y CA  
788  C  C   . SER A 102 ? 0.95894 0.79553 0.78820 -0.05956 -0.02521 0.08655  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y C   
789  O  O   . SER A 102 ? 0.93644 0.74538 0.80548 -0.04671 -0.00602 0.07940  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y O   
790  C  CB  . SER A 102 ? 1.16384 1.03727 0.86172 -0.13080 -0.00996 0.11033  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y CB  
791  O  OG  . SER A 102 ? 1.32194 1.12940 1.01758 -0.13588 -0.00222 0.12048  ? ? ? ? ? ? 102 SER Y OG  
792  N  N   . ARG A 103 ? 0.96168 0.78480 0.79383 -0.05154 -0.06134 0.09660  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y N   
793  C  CA  . ARG A 103 ? 1.11442 0.89652 1.01129 -0.02143 -0.08481 0.10496  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CA  
794  C  C   . ARG A 103 ? 1.26268 0.97112 1.11863 -0.03169 -0.11521 0.13820  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y C   
795  O  O   . ARG A 103 ? 1.31496 1.01372 1.10764 -0.05847 -0.15045 0.16099  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y O   
796  C  CB  . ARG A 103 ? 1.11804 0.93465 1.05259 -0.00839 -0.11426 0.10094  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CB  
797  C  CG  . ARG A 103 ? 1.26912 1.07892 1.30325 0.02687  -0.13108 0.10452  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CG  
798  C  CD  . ARG A 103 ? 1.35786 1.20152 1.41567 0.02663  -0.17093 0.10960  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CD  
799  N  NE  . ARG A 103 ? 1.34791 1.23185 1.37226 0.01276  -0.15362 0.08153  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y NE  
800  C  CZ  . ARG A 103 ? 1.30245 1.21637 1.37793 0.02636  -0.13322 0.05623  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y CZ  
801  N  NH1 . ARG A 103 ? 1.31806 1.23894 1.48114 0.04910  -0.12267 0.05392  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y NH1 
802  N  NH2 . ARG A 103 ? 1.23623 1.16963 1.27246 0.01622  -0.12185 0.03191  ? ? ? ? ? ? 103 ARG Y NH2 
803  N  N   . ARG A 104 ? 1.33424 0.98237 1.21980 -0.01262 -0.10240 0.14020  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y N   
804  C  CA  . ARG A 104 ? 1.48727 1.04390 1.33170 -0.01753 -0.13058 0.17021  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CA  
805  C  C   . ARG A 104 ? 1.53503 1.04896 1.47774 0.03544  -0.14143 0.17188  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y C   
806  O  O   . ARG A 104 ? 1.40162 0.94848 1.43148 0.06793  -0.10782 0.14402  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y O   
807  C  CB  . ARG A 104 ? 1.54340 1.04324 1.30531 -0.05065 -0.10209 0.17190  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CB  
808  C  CG  . ARG A 104 ? 1.54198 1.08665 1.31383 -0.05894 -0.04832 0.14194  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CG  
809  C  CD  . ARG A 104 ? 1.60598 1.07930 1.29976 -0.09373 -0.02546 0.14746  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CD  
810  N  NE  . ARG A 104 ? 1.65061 1.13305 1.24211 -0.14982 -0.04057 0.17275  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y NE  
811  C  CZ  . ARG A 104 ? 1.81236 1.20805 1.31956 -0.17928 -0.06898 0.20226  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y CZ  
812  N  NH1 . ARG A 104 ? 1.88383 1.16906 1.40201 -0.14962 -0.08634 0.20921  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y NH1 
813  N  NH2 . ARG A 104 ? 1.88879 1.30822 1.30261 -0.23845 -0.07994 0.22499  ? ? ? ? ? ? 104 ARG Y NH2 
814  N  N   . HIS A 105 ? 1.87366 1.53200 1.82438 0.46845  0.15283  0.44475  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y N   
815  C  CA  . HIS A 105 ? 1.98165 1.71018 2.06413 0.49820  0.20225  0.52020  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CA  
816  C  C   . HIS A 105 ? 2.01915 1.62377 2.11495 0.49990  0.33002  0.49422  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y C   
817  O  O   . HIS A 105 ? 2.02516 1.63196 2.20078 0.50391  0.38694  0.51284  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y O   
818  C  CB  . HIS A 105 ? 2.11783 2.01134 2.26136 0.52491  0.16576  0.64112  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CB  
819  C  CG  . HIS A 105 ? 2.18703 2.26002 2.36495 0.50278  0.05501  0.67756  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CG  
820  N  ND1 . HIS A 105 ? 2.17945 2.33541 2.26493 0.45382  -0.05005 0.65175  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y ND1 
821  C  CD2 . HIS A 105 ? 2.21734 2.40271 2.50151 0.50860  0.03906  0.72537  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CD2 
822  C  CE1 . HIS A 105 ? 2.15999 2.47417 2.29047 0.42343  -0.12265 0.67243  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y CE1 
823  N  NE2 . HIS A 105 ? 2.17021 2.50278 2.42283 0.46223  -0.07254 0.72075  ? ? ? ? ? ? 105 HIS Y NE2 
824  N  N   . LYS A 112 ? 1.24109 1.38124 1.80364 0.51667  0.11673  0.66071  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y N   
825  C  CA  . LYS A 112 ? 1.17924 1.13035 1.67667 0.50269  0.18980  0.57466  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CA  
826  C  C   . LYS A 112 ? 1.33840 1.25529 1.72708 0.49095  0.15269  0.52953  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y C   
827  O  O   . LYS A 112 ? 1.40712 1.27553 1.77001 0.50285  0.20647  0.55607  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y O   
828  C  CB  . LYS A 112 ? 1.41903 1.29598 1.97085 0.51825  0.31692  0.62497  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CB  
829  C  CG  . LYS A 112 ? 1.39377 1.28995 2.06068 0.52741  0.37749  0.67745  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CG  
830  C  CD  . LYS A 112 ? 1.40278 1.47727 2.18353 0.56269  0.34199  0.80344  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CD  
831  C  CE  . LYS A 112 ? 1.54414 1.63115 2.45571 0.57633  0.42558  0.87323  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y CE  
832  N  NZ  . LYS A 112 ? 1.55848 1.82805 2.58112 0.60059  0.37930  0.99157  ? ? ? ? ? ? 112 LYS Y NZ  
833  N  N   . ILE A 113 ? 1.24307 1.19061 1.56888 0.46708  0.06504  0.46172  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y N   
834  C  CA  . ILE A 113 ? 1.26228 1.18603 1.48250 0.45208  0.02573  0.42116  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CA  
835  C  C   . ILE A 113 ? 1.22641 0.97874 1.37163 0.42106  0.05647  0.29387  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y C   
836  O  O   . ILE A 113 ? 1.21131 0.91599 1.38028 0.39822  0.06787  0.23121  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y O   
837  C  CB  . ILE A 113 ? 1.19225 1.30144 1.37510 0.42410  -0.09397 0.43295  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CB  
838  C  CG1 . ILE A 113 ? 1.21875 1.35982 1.38377 0.39535  -0.14807 0.34185  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CG1 
839  C  CG2 . ILE A 113 ? 1.11294 1.38824 1.36540 0.42356  -0.12558 0.53236  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CG2 
840  C  CD1 . ILE A 113 ? 1.19988 1.51281 1.29938 0.32304  -0.25155 0.31090  ? ? ? ? ? ? 113 ILE Y CD1 
841  N  N   . SER A 114 ? 1.21806 0.87609 1.26024 0.40526  0.06769  0.24592  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y N   
842  C  CA  . SER A 114 ? 1.31024 0.82891 1.27918 0.34032  0.09455  0.11535  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y CA  
843  C  C   . SER A 114 ? 1.30179 0.81461 1.15495 0.29486  0.02627  0.02494  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y C   
844  O  O   . SER A 114 ? 1.28114 0.88494 1.09225 0.27822  -0.02506 0.04882  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y O   
845  C  CB  . SER A 114 ? 1.48695 0.92518 1.43630 0.31405  0.17379  0.11092  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y CB  
846  O  OG  . SER A 114 ? 1.54144 0.94863 1.44646 0.23350  0.16645  0.01227  ? ? ? ? ? ? 114 SER Y OG  
847  N  N   . ILE A 115 ? 1.25700 0.75897 1.10610 0.21741  0.02000  -0.07643 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y N   
848  C  CA  . ILE A 115 ? 1.15398 0.72341 0.95569 0.13380  -0.02170 -0.14560 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CA  
849  C  C   . ILE A 115 ? 1.06779 0.66664 0.92740 0.07663  0.02104  -0.16144 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y C   
850  O  O   . ILE A 115 ? 1.13296 0.71712 1.02111 0.07463  0.03530  -0.16303 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y O   
851  C  CB  . ILE A 115 ? 1.03507 0.71586 0.86453 0.09468  -0.06022 -0.16907 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CB  
852  C  CG1 . ILE A 115 ? 1.08897 0.80453 0.89225 0.17044  -0.14956 -0.16859 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CG1 
853  C  CG2 . ILE A 115 ? 0.93846 0.70124 0.76889 0.03786  -0.07332 -0.17265 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CG2 
854  C  CD1 . ILE A 115 ? 1.06672 0.88702 0.82936 0.15372  -0.19176 -0.11606 ? ? ? ? ? ? 115 ILE Y CD1 
855  N  N   . GLU A 116 ? 1.09668 0.69606 0.91027 0.05656  0.01231  -0.16549 ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y N   
856  C  CA  . GLU A 116 ? 1.02921 0.60071 0.82282 0.03830  0.03147  -0.16287 ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y CA  
857  C  C   . GLU A 116 ? 0.90067 0.52867 0.69286 0.00533  0.00765  -0.17066 ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y C   
858  O  O   . GLU A 116 ? 0.81366 0.47477 0.59770 -0.00192 -0.01362 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y O   
859  C  CB  . GLU A 116 ? 1.02476 0.51492 0.77094 0.05954  0.07213  -0.13957 ? ? ? ? ? ? 116 GLU Y CB  
860  N  N   . LEU A 117 ? 0.93526 0.56601 0.72956 -0.01280 0.01660  -0.16780 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y N   
861  C  CA  . LEU A 117 ? 0.91295 0.57779 0.71051 -0.03288 0.00670  -0.16473 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CA  
862  C  C   . LEU A 117 ? 0.96760 0.58842 0.71769 -0.03816 0.02171  -0.15508 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y C   
863  O  O   . LEU A 117 ? 1.04364 0.59798 0.74770 -0.03633 0.05758  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y O   
864  C  CB  . LEU A 117 ? 0.94749 0.60841 0.74028 -0.05232 0.02466  -0.15790 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CB  
865  C  CG  . LEU A 117 ? 0.88718 0.59643 0.72065 -0.05324 0.00907  -0.16150 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CG  
866  C  CD1 . LEU A 117 ? 0.87312 0.56154 0.67975 -0.08126 0.04242  -0.15245 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CD1 
867  C  CD2 . LEU A 117 ? 0.88763 0.65871 0.76072 -0.04599 -0.02050 -0.16299 ? ? ? ? ? ? 117 LEU Y CD2 
868  N  N   . THR A 118 ? 0.90520 0.55795 0.66347 -0.04564 0.00413  -0.15449 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y N   
869  C  CA  . THR A 118 ? 1.01667 0.62758 0.73156 -0.05534 0.02172  -0.14438 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y CA  
870  C  C   . THR A 118 ? 1.08715 0.69018 0.79376 -0.07645 0.04715  -0.13773 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y C   
871  O  O   . THR A 118 ? 1.12004 0.75246 0.85316 -0.08398 0.04645  -0.13960 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y O   
872  C  CB  . THR A 118 ? 0.97361 0.61166 0.69394 -0.06308 0.00384  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y CB  
873  O  OG1 . THR A 118 ? 1.04523 0.74273 0.81216 -0.07263 -0.00585 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y OG1 
874  C  CG2 . THR A 118 ? 0.90733 0.54687 0.61683 -0.05165 -0.01583 -0.14725 ? ? ? ? ? ? 118 THR Y CG2 
875  N  N   . THR A 119 ? 0.90394 1.10588 1.06449 -0.22181 0.08006  0.18188  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y N   
876  C  CA  . THR A 119 ? 0.84352 1.05642 1.07576 -0.21350 0.07062  0.17251  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y CA  
877  C  C   . THR A 119 ? 0.84034 1.07881 1.08478 -0.19541 0.09296  0.14294  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y C   
878  O  O   . THR A 119 ? 0.90603 1.13254 1.18706 -0.17677 0.07468  0.12426  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y O   
879  C  CB  . THR A 119 ? 0.88059 1.12728 1.17258 -0.23849 0.07435  0.20403  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y CB  
880  O  OG1 . THR A 119 ? 0.99675 1.29311 1.27138 -0.25751 0.11344  0.21761  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y OG1 
881  C  CG2 . THR A 119 ? 0.86253 1.07789 1.16097 -0.25415 0.04551  0.23262  ? ? ? ? ? ? 119 THR Y CG2 
882  N  N   . GLU A 120 ? 0.75059 1.02433 0.96620 -0.20108 0.13083  0.13689  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y N   
883  C  CA  . GLU A 120 ? 0.69756 0.99120 0.92914 -0.18124 0.15208  0.10273  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CA  
884  C  C   . GLU A 120 ? 0.72461 0.96798 0.92347 -0.15454 0.12999  0.07861  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y C   
885  O  O   . GLU A 120 ? 0.67331 0.91207 0.91224 -0.13374 0.12073  0.05834  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y O   
886  C  CB  . GLU A 120 ? 0.76187 1.09970 0.95918 -0.19382 0.19755  0.09415  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CB  
887  C  CG  . GLU A 120 ? 1.04843 1.44786 1.27909 -0.22214 0.22777  0.11332  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CG  
888  C  CD  . GLU A 120 ? 1.33996 1.78865 1.64536 -0.21301 0.25522  0.08563  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y CD  
889  O  OE1 . GLU A 120 ? 1.41488 1.84474 1.77531 -0.18676 0.23379  0.06703  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y OE1 
890  O  OE2 . GLU A 120 ? 1.45624 1.96511 1.76705 -0.23350 0.29806  0.08218  ? ? ? ? ? ? 120 GLU Y OE2 
891  N  N   . GLY A 121 ? 0.70779 0.91368 0.83700 -0.15633 0.11952  0.08294  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y N   
892  C  CA  . GLY A 121 ? 0.66993 0.82902 0.76400 -0.13516 0.10025  0.06252  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y CA  
893  C  C   . GLY A 121 ? 0.76616 0.89498 0.89234 -0.12455 0.06251  0.06206  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y C   
894  O  O   . GLY A 121 ? 0.75917 0.87046 0.89319 -0.10583 0.05002  0.04448  ? ? ? ? ? ? 121 GLY Y O   
895  N  N   . LYS A 122 ? 0.87365 0.99730 1.02114 -0.13819 0.04266  0.08173  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y N   
896  C  CA  . LYS A 122 ? 0.86640 0.96701 1.04410 -0.13146 0.00741  0.07736  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CA  
897  C  C   . LYS A 122 ? 0.82520 0.95318 1.06956 -0.12180 0.00521  0.07059  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y C   
898  O  O   . LYS A 122 ? 0.80729 0.91614 1.05929 -0.10757 -0.01895 0.05835  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y O   
899  C  CB  . LYS A 122 ? 0.92457 1.01768 1.12325 -0.14877 -0.01138 0.09519  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CB  
900  C  CG  . LYS A 122 ? 1.08016 1.15317 1.30766 -0.14485 -0.04704 0.08531  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CG  
901  C  CD  . LYS A 122 ? 1.21875 1.27527 1.46147 -0.16050 -0.06628 0.09428  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CD  
902  C  CE  . LYS A 122 ? 1.28419 1.33010 1.56322 -0.16050 -0.09951 0.08065  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y CE  
903  N  NZ  . LYS A 122 ? 1.32581 1.35583 1.62949 -0.17525 -0.11705 0.08298  ? ? ? ? ? ? 122 LYS Y NZ  
904  N  N   . ALA A 123 ? 0.79365 0.96875 1.08766 -0.13076 0.03004  0.07932  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y N   
905  C  CA  . ALA A 123 ? 0.72948 0.93647 1.09796 -0.12088 0.03103  0.07051  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y CA  
906  C  C   . ALA A 123 ? 0.75637 0.95631 1.11797 -0.09769 0.03684  0.04692  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y C   
907  O  O   . ALA A 123 ? 0.74540 0.93426 1.14223 -0.08236 0.01014  0.03912  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y O   
908  C  CB  . ALA A 123 ? 0.61629 0.88035 1.03507 -0.13707 0.06484  0.08108  ? ? ? ? ? ? 123 ALA Y CB  
909  N  N   . ARG A 124 ? 0.75100 0.95555 1.06803 -0.09589 0.06861  0.03608  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y N   
910  C  CA  . ARG A 124 ? 0.74854 0.94240 1.06429 -0.07392 0.07370  0.01188  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CA  
911  C  C   . ARG A 124 ? 0.70277 0.84179 0.98434 -0.06119 0.03387  0.01132  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y C   
912  O  O   . ARG A 124 ? 0.61005 0.73901 0.92576 -0.04343 0.01659  0.00198  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y O   
913  C  CB  . ARG A 124 ? 0.67005 0.87239 0.93249 -0.07704 0.11160  -0.00194 ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CB  
914  C  CG  . ARG A 124 ? 0.79260 1.03768 1.10693 -0.06726 0.14679  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CG  
915  C  CD  . ARG A 124 ? 0.76203 1.05072 1.17772 -0.06506 0.14793  -0.02922 ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CD  
916  N  NE  . ARG A 124 ? 0.82525 1.15648 1.25268 -0.09108 0.16767  -0.00985 ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y NE  
917  C  CZ  . ARG A 124 ? 0.87291 1.23135 1.37331 -0.09708 0.15786  0.00297  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y CZ  
918  N  NH1 . ARG A 124 ? 0.94816 1.29635 1.51417 -0.07820 0.12623  -0.00223 ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y NH1 
919  N  NH2 . ARG A 124 ? 0.80308 1.19875 1.31174 -0.12370 0.17708  0.02352  ? ? ? ? ? ? 124 ARG Y NH2 
920  N  N   . LEU A 125 ? 0.75851 0.86407 0.97922 -0.07197 0.01682  0.02275  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y N   
921  C  CA  . LEU A 125 ? 0.77771 0.83629 0.95997 -0.06502 -0.01774 0.02112  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CA  
922  C  C   . LEU A 125 ? 0.89792 0.95552 1.12769 -0.06318 -0.05481 0.02738  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y C   
923  O  O   . LEU A 125 ? 1.04597 1.08117 1.27374 -0.05216 -0.08073 0.02452  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y O   
924  C  CB  . LEU A 125 ? 0.84643 0.87641 0.96060 -0.07821 -0.02227 0.02655  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CB  
925  C  CG  . LEU A 125 ? 0.88682 0.87200 0.93956 -0.07212 -0.03891 0.01800  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CG  
926  C  CD1 . LEU A 125 ? 0.78661 0.76511 0.82047 -0.05858 -0.01952 0.00550  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CD1 
927  C  CD2 . LEU A 125 ? 0.90099 0.86792 0.90319 -0.08576 -0.03812 0.02068  ? ? ? ? ? ? 125 LEU Y CD2 
928  N  N   . GLU A 126 ? 0.94112 1.02316 1.21511 -0.07555 -0.06014 0.03758  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y N   
929  C  CA  . GLU A 126 ? 0.98745 1.06996 1.30540 -0.07571 -0.09793 0.04139  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CA  
930  C  C   . GLU A 126 ? 0.88108 0.98770 1.27227 -0.06008 -0.10459 0.03852  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y C   
931  O  O   . GLU A 126 ? 0.83877 0.93804 1.25528 -0.05670 -0.14294 0.04191  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y O   
932  C  CB  . GLU A 126 ? 1.19802 1.29974 1.55234 -0.09362 -0.10304 0.05121  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CB  
933  C  CG  . GLU A 126 ? 1.37849 1.44768 1.68715 -0.10668 -0.12719 0.04985  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CG  
934  C  CD  . GLU A 126 ? 1.51238 1.55754 1.80151 -0.10400 -0.16764 0.04154  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y CD  
935  O  OE1 . GLU A 126 ? 1.55581 1.60788 1.87263 -0.09215 -0.18326 0.04270  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y OE1 
936  O  OE2 . GLU A 126 ? 1.54622 1.56710 1.79380 -0.11524 -0.18480 0.03353  ? ? ? ? ? ? 126 GLU Y OE2 
937  N  N   . GLN A 127 ? 0.84183 0.97962 1.27106 -0.05172 -0.06924 0.03108  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y N   
938  C  CA  . GLN A 127 ? 0.84131 1.00272 1.35191 -0.03447 -0.07392 0.02379  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CA  
939  C  C   . GLN A 127 ? 0.83010 0.95840 1.31952 -0.01562 -0.08609 0.01581  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y C   
940  O  O   . GLN A 127 ? 0.84720 0.97924 1.40041 -0.00070 -0.10955 0.01544  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y O   
941  C  CB  . GLN A 127 ? 0.83193 1.04701 1.40203 -0.03469 -0.02730 0.01311  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CB  
942  C  CG  . GLN A 127 ? 0.82473 1.07554 1.41618 -0.05701 -0.01015 0.02542  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CG  
943  C  CD  . GLN A 127 ? 0.93595 1.19819 1.59203 -0.06216 -0.04557 0.03703  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y CD  
944  O  OE1 . GLN A 127 ? 0.96584 1.24817 1.70139 -0.04926 -0.06145 0.03163  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y OE1 
945  N  NE2 . GLN A 127 ? 0.97889 1.22905 1.60777 -0.08122 -0.05969 0.05178  ? ? ? ? ? ? 127 GLN Y NE2 
946  N  N   . PHE A 128 ? 0.80377 0.89891 1.20996 -0.01675 -0.07347 0.01135  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y N   
947  C  CA  . PHE A 128 ? 0.70073 0.76319 1.08639 -0.00098 -0.08100 0.00422  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CA  
948  C  C   . PHE A 128 ? 0.68728 0.70369 1.02030 -0.00433 -0.12647 0.01913  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y C   
949  O  O   . PHE A 128 ? 0.59188 0.58823 0.94521 0.00793  -0.15311 0.02412  ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y O   
950  C  CB  . PHE A 128 ? 0.71827 0.77163 1.04285 -0.00214 -0.04196 -0.01024 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CB  
951  C  CG  . PHE A 128 ? 0.76903 0.78093 1.05948 0.00999  -0.05136 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CG  
952  C  CD1 . PHE A 128 ? 0.80317 0.77319 1.00339 0.00106  -0.06110 -0.01014 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CD1 
953  C  CD2 . PHE A 128 ? 0.74175 0.75656 1.09900 0.03003  -0.05183 -0.02797 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CD2 
954  C  CE1 . PHE A 128 ? 0.81216 0.74410 0.98328 0.00984  -0.06971 -0.01336 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CE1 
955  C  CE2 . PHE A 128 ? 0.79797 0.77157 1.13060 0.04017  -0.06282 -0.03089 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CE2 
956  C  CZ  . PHE A 128 ? 0.78102 0.71303 1.01815 0.02914  -0.07177 -0.02207 ? ? ? ? ? ? 128 PHE Y CZ  
957  N  N   . LEU A 129 ? 0.82739 0.82810 1.09555 -0.02234 -0.13604 0.02615  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y N   
958  C  CA  . LEU A 129 ? 0.81167 0.77221 1.01604 -0.02984 -0.17128 0.03498  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CA  
959  C  C   . LEU A 129 ? 0.86076 0.81733 1.10135 -0.02744 -0.21945 0.04942  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y C   
960  O  O   . LEU A 129 ? 0.99357 0.91764 1.19567 -0.02688 -0.24424 0.05863  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y O   
961  C  CB  . LEU A 129 ? 0.76396 0.71716 0.91055 -0.04995 -0.17070 0.03347  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CB  
962  C  CG  . LEU A 129 ? 0.81329 0.74985 0.89376 -0.05460 -0.13880 0.02425  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CG  
963  C  CD1 . LEU A 129 ? 0.89540 0.83228 0.94866 -0.07232 -0.13823 0.02222  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CD1 
964  C  CD2 . LEU A 129 ? 0.73521 0.63242 0.75091 -0.05243 -0.14567 0.02249  ? ? ? ? ? ? 129 LEU Y CD2 
965  N  N   . PRO A 130 ? 0.77928 0.76810 1.09221 -0.02800 -0.23603 0.05412  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y N   
966  C  CA  . PRO A 130 ? 0.81628 0.79979 1.15747 -0.02759 -0.28809 0.07029  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CA  
967  C  C   . PRO A 130 ? 0.86512 0.83503 1.24620 -0.00821 -0.30263 0.07897  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y C   
968  O  O   . PRO A 130 ? 0.95383 0.89515 1.30411 -0.01225 -0.34372 0.09726  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y O   
969  C  CB  . PRO A 130 ? 0.83375 0.86015 1.25868 -0.02994 -0.29594 0.07019  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CB  
970  C  CG  . PRO A 130 ? 0.82533 0.88087 1.28044 -0.02674 -0.24396 0.05608  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CG  
971  C  CD  . PRO A 130 ? 0.71070 0.73970 1.07544 -0.03346 -0.21463 0.04848  ? ? ? ? ? ? 130 PRO Y CD  
972  N  N   . GLY A 131 ? 0.79046 0.78180 1.24398 0.01127  -0.27131 0.06626  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y N   
973  C  CA  . GLY A 131 ? 0.71881 0.69477 1.22078 0.03140  -0.28324 0.06991  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y CA  
974  C  C   . GLY A 131 ? 0.74768 0.67659 1.16781 0.03054  -0.27854 0.07192  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y C   
975  O  O   . GLY A 131 ? 0.66180 0.56073 1.09131 0.03761  -0.31090 0.08848  ? ? ? ? ? ? 131 GLY Y O   
976  N  N   . HIS A 132 ? 0.62480 0.54613 0.96706 0.02074  -0.24046 0.05739  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y N   
977  C  CA  . HIS A 132 ? 0.74060 0.61955 1.00599 0.01831  -0.23401 0.05746  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CA  
978  C  C   . HIS A 132 ? 0.83946 0.68393 1.03429 0.00098  -0.27796 0.08185  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y C   
979  O  O   . HIS A 132 ? 1.02039 0.82822 1.18268 0.00122  -0.29241 0.09355  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y O   
980  C  CB  . HIS A 132 ? 0.80355 0.68601 1.00662 0.01045  -0.18735 0.03749  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CB  
981  C  CG  . HIS A 132 ? 0.91175 0.75413 1.03916 0.00704  -0.17853 0.03494  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CG  
982  N  ND1 . HIS A 132 ? 0.93305 0.75928 1.08322 0.02244  -0.16521 0.02536  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y ND1 
983  C  CD2 . HIS A 132 ? 0.86208 0.67958 0.89756 -0.01051 -0.17911 0.03763  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CD2 
984  C  CE1 . HIS A 132 ? 0.87645 0.66823 0.94956 0.01380  -0.15974 0.02514  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y CE1 
985  N  NE2 . HIS A 132 ? 0.92575 0.71292 0.92881 -0.00612 -0.16734 0.03259  ? ? ? ? ? ? 132 HIS Y NE2 
986  N  N   . PHE A 133 ? 0.81330 0.67050 0.98399 -0.01645 -0.29923 0.08890  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y N   
987  C  CA  . PHE A 133 ? 0.90854 0.73998 1.00741 -0.03710 -0.33918 0.10821  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CA  
988  C  C   . PHE A 133 ? 1.00017 0.82437 1.14320 -0.03409 -0.39283 0.13741  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y C   
989  O  O   . PHE A 133 ? 1.14756 0.94085 1.23292 -0.04747 -0.42327 0.15933  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y O   
990  C  CB  . PHE A 133 ? 0.89594 0.74447 0.95285 -0.05855 -0.34188 0.09918  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CB  
991  C  CG  . PHE A 133 ? 0.80529 0.64731 0.79659 -0.06777 -0.30203 0.07780  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CG  
992  C  CD1 . PHE A 133 ? 0.81904 0.63039 0.74730 -0.06956 -0.28487 0.07510  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CD1 
993  C  CD2 . PHE A 133 ? 0.82966 0.69639 0.83186 -0.07423 -0.28340 0.06189  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CD2 
994  C  CE1 . PHE A 133 ? 0.85714 0.66440 0.73455 -0.07701 -0.25123 0.05603  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CE1 
995  C  CE2 . PHE A 133 ? 0.89527 0.75548 0.84816 -0.08168 -0.25127 0.04519  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CE2 
996  C  CZ  . PHE A 133 ? 0.92161 0.75316 0.81277 -0.08254 -0.23546 0.04170  ? ? ? ? ? ? 133 PHE Y CZ  
997  N  N   . SER A 134 ? 0.91613 0.76864 1.16258 -0.01806 -0.40651 0.14044  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y N   
998  C  CA  . SER A 134 ? 0.92220 0.76678 1.21665 -0.01499 -0.46288 0.17126  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y CA  
999  C  C   . SER A 134 ? 0.99577 0.80436 1.30768 -0.00054 -0.46929 0.18517  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y C   
1000 O  O   . SER A 134 ? 1.08805 0.86909 1.38061 -0.00973 -0.51736 0.21898  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y O   
1001 C  CB  . SER A 134 ? 0.90945 0.79527 1.32327 0.00010  -0.47613 0.16923  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y CB  
1002 O  OG  . SER A 134 ? 0.96394 0.88234 1.42280 0.01220  -0.42227 0.13766  ? ? ? ? ? ? 134 SER Y OG  
1003 N  N   . LYS A 135 ? 0.92942 0.73808 1.27749 0.01992  -0.42228 0.15989  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y N   
1004 C  CA  . LYS A 135 ? 0.98201 0.75516 1.35242 0.03398  -0.42493 0.16722  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CA  
1005 C  C   . LYS A 135 ? 1.01065 0.73892 1.26754 0.01230  -0.43653 0.18647  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y C   
1006 O  O   . LYS A 135 ? 1.13983 0.83344 1.40400 0.01185  -0.47259 0.21611  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y O   
1007 C  CB  . LYS A 135 ? 0.96409 0.75140 1.38423 0.05607  -0.36694 0.12833  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CB  
1008 C  CG  . LYS A 135 ? 0.94042 0.77843 1.47192 0.07377  -0.35109 0.10783  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CG  
1009 C  CD  . LYS A 135 ? 0.95640 0.81690 1.53355 0.09134  -0.29122 0.06661  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CD  
1010 C  CE  . LYS A 135 ? 0.92399 0.84075 1.61217 0.10467  -0.27510 0.04735  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y CE  
1011 N  NZ  . LYS A 135 ? 0.90462 0.85365 1.62771 0.11581  -0.21180 0.00449  ? ? ? ? ? ? 135 LYS Y NZ  
1012 N  N   . ILE A 136 ? 0.96573 0.69445 1.12196 -0.00698 -0.40755 0.17135  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y N   
1013 C  CA  . ILE A 136 ? 0.97563 0.66768 1.02496 -0.03004 -0.41448 0.18587  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CA  
1014 C  C   . ILE A 136 ? 1.03395 0.71571 1.04215 -0.05424 -0.47245 0.22436  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y C   
1015 O  O   . ILE A 136 ? 1.21324 0.86977 1.18930 -0.06827 -0.48284 0.24281  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y O   
1016 C  CB  . ILE A 136 ? 0.94459 0.64502 0.90889 -0.04449 -0.37129 0.15759  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CB  
1017 C  CG1 . ILE A 136 ? 0.83597 0.53769 0.82025 -0.02593 -0.31846 0.12663  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CG1 
1018 C  CG2 . ILE A 136 ? 1.02156 0.69367 0.87702 -0.07344 -0.38315 0.17179  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CG2 
1019 C  CD1 . ILE A 136 ? 0.72107 0.44303 0.65273 -0.03547 -0.27855 0.09910  ? ? ? ? ? ? 136 ILE Y CD1 
1020 N  N   . SER A 137 ? 0.98837 0.70336 0.99966 -0.06547 -0.48644 0.22127  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y N   
1021 C  CA  . SER A 137 ? 1.16736 0.88534 1.14598 -0.09197 -0.51446 0.24034  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y CA  
1022 C  C   . SER A 137 ? 1.28953 0.99237 1.33409 -0.08450 -0.54741 0.26949  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y C   
1023 O  O   . SER A 137 ? 1.44372 1.12820 1.44154 -0.10682 -0.56446 0.29193  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y O   
1024 C  CB  . SER A 137 ? 1.26720 1.02163 1.26319 -0.09873 -0.52536 0.23107  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y CB  
1025 O  OG  . SER A 137 ? 1.38142 1.14852 1.30705 -0.11382 -0.49719 0.20467  ? ? ? ? ? ? 137 SER Y OG  
1026 N  N   . ALA A 138 ? 1.21129 0.92422 1.37125 -0.05358 -0.55421 0.26755  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y N   
1027 C  CA  . ALA A 138 ? 1.14457 0.84504 1.38180 -0.04510 -0.58376 0.29053  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y CA  
1028 C  C   . ALA A 138 ? 1.06799 0.72969 1.27268 -0.04983 -0.58048 0.30388  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y C   
1029 O  O   . ALA A 138 ? 1.12003 0.76591 1.33006 -0.06349 -0.61151 0.33251  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y O   
1030 C  CB  . ALA A 138 ? 1.08762 0.80966 1.46193 -0.00893 -0.57810 0.27452  ? ? ? ? ? ? 138 ALA Y CB  
1031 N  N   . VAL A 139 ? 0.97476 0.94374 1.56027 -0.14077 -0.56493 0.07149  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y N   
1032 C  CA  . VAL A 139 ? 0.99574 0.96182 1.60096 -0.09897 -0.53496 0.05971  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CA  
1033 C  C   . VAL A 139 ? 1.23269 1.11125 1.71716 -0.11525 -0.54336 0.05967  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y C   
1034 O  O   . VAL A 139 ? 1.29624 1.17692 1.79914 -0.09666 -0.54276 0.07002  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y O   
1035 C  CB  . VAL A 139 ? 0.84140 0.82405 1.47261 -0.05912 -0.47356 0.02277  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CB  
1036 C  CG1 . VAL A 139 ? 0.82176 0.79127 1.45939 -0.02321 -0.44507 0.01087  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CG1 
1037 C  CG2 . VAL A 139 ? 0.77803 0.86484 1.53528 -0.04178 -0.46485 0.02415  ? ? ? ? ? ? 139 VAL Y CG2 
1038 N  N   . MSE A 140 ? 1.39008 1.19288 1.75109 -0.15143 -0.55351 0.04909  ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y N   
1039 C  CA  . MSE A 140 ? 1.59818 1.32748 1.83687 -0.16908 -0.56001 0.04631  ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CA  
1040 C  C   . MSE A 140 ? 1.67847 1.38144 1.85256 -0.22545 -0.62029 0.07255  ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y C   
1041 O  O   . MSE A 140 ? 1.79067 1.41686 1.84067 -0.25673 -0.62550 0.05117  ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y O   
1042 C  CB  . MSE A 140 ? 1.78716 1.44088 1.91710 -0.15838 -0.51300 0.00205  ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CB  
1043 C  CG  . MSE A 140 ? 1.88459 1.56549 2.07741 -0.11967 -0.46351 -0.02238 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CG  
1044 SE SE  . MSE A 140 ? 1.96648 1.67328 2.19409 -0.06379 -0.40418 -0.03600 ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y SE  
1045 C  CE  . MSE A 140 ? 2.07418 1.77799 2.27668 -0.08092 -0.44409 0.00028  ? ? ? ? ? ? 140 MSE Y CE  
1046 N  N   . GLU A 141 ? 1.64052 1.40578 1.89843 -0.23847 -0.66700 0.11853  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y N   
1047 C  CA  . GLU A 141 ? 1.78345 1.54642 2.00796 -0.29653 -0.73041 0.15121  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CA  
1048 C  C   . GLU A 141 ? 1.90967 1.59355 1.97669 -0.33847 -0.75007 0.14684  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y C   
1049 O  O   . GLU A 141 ? 2.03340 1.64801 1.98653 -0.37603 -0.75975 0.12277  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y O   
1050 C  CB  . GLU A 141 ? 1.80107 1.65629 2.16029 -0.29568 -0.77485 0.20669  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CB  
1051 C  CG  . GLU A 141 ? 1.84851 1.72795 2.20712 -0.34697 -0.82725 0.24748  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CG  
1052 C  CD  . GLU A 141 ? 1.80976 1.70667 2.19160 -0.35366 -0.81428 0.23481  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y CD  
1053 O  OE1 . GLU A 141 ? 1.69138 1.64849 2.17954 -0.31086 -0.78022 0.22235  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y OE1 
1054 O  OE2 . GLU A 141 ? 1.88992 1.74206 2.18161 -0.40317 -0.83746 0.23910  ? ? ? ? ? ? 141 GLU Y OE2 
1055 N  N   . ASN A 142 ? 1.87917 1.57046 1.93416 -0.33298 -0.75497 0.16771  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y N   
1056 C  CA  . ASN A 142 ? 1.99574 1.63895 1.91427 -0.38057 -0.78414 0.17684  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y CA  
1057 C  C   . ASN A 142 ? 1.97300 1.57895 1.80876 -0.35588 -0.73673 0.15030  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y C   
1058 O  O   . ASN A 142 ? 2.06377 1.67739 1.85485 -0.37609 -0.75705 0.17935  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y O   
1059 C  CB  . ASN A 142 ? 2.07119 1.77311 2.04729 -0.41539 -0.85177 0.24505  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y CB  
1060 C  CG  . ASN A 142 ? 2.05983 1.81850 2.14154 -0.42954 -0.88901 0.27694  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y CG  
1061 O  OD1 . ASN A 142 ? 2.11859 1.84638 2.14786 -0.45658 -0.89077 0.25855  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y OD1 
1062 N  ND2 . ASN A 142 ? 2.00999 1.84583 2.23551 -0.40189 -0.89639 0.32355  ? ? ? ? ? ? 142 ASN Y ND2 
1063 N  N   . TYR A 143 ? 1.87800 1.44899 1.69098 -0.31513 -0.67452 0.09929  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y N   
1064 C  CA  . TYR A 143 ? 1.89064 1.43341 1.62482 -0.29105 -0.62607 0.07423  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CA  
1065 C  C   . TYR A 143 ? 1.99166 1.45145 1.55927 -0.31266 -0.60831 0.02651  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y C   
1066 O  O   . TYR A 143 ? 2.04453 1.45503 1.58540 -0.31179 -0.59674 -0.01041 ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y O   
1067 C  CB  . TYR A 143 ? 1.79463 1.35791 1.61260 -0.23004 -0.56705 0.05092  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CB  
1068 C  CG  . TYR A 143 ? 1.64259 1.27817 1.61034 -0.20304 -0.57652 0.08795  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CG  
1069 C  CD1 . TYR A 143 ? 1.61218 1.27615 1.60070 -0.21445 -0.60669 0.13267  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CD1 
1070 C  CD2 . TYR A 143 ? 1.50082 1.17449 1.58744 -0.16612 -0.55494 0.07675  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CD2 
1071 C  CE1 . TYR A 143 ? 1.52430 1.24087 1.65099 -0.18652 -0.61638 0.16221  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CE1 
1072 C  CE2 . TYR A 143 ? 1.37345 1.10608 1.59164 -0.13800 -0.56056 0.10120  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CE2 
1073 C  CZ  . TYR A 143 ? 1.44988 1.19795 1.68936 -0.14639 -0.59162 0.14224  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y CZ  
1074 O  OH  . TYR A 143 ? 1.48143 1.27618 1.85515 -0.11541 -0.59908 0.16333  ? ? ? ? ? ? 143 TYR Y OH  
1075 N  N   . SER A 144 ? 2.01600 1.46103 1.47265 -0.33210 -0.60666 0.02736  ? ? ? ? ? ? 144 SER Y N   
1076 C  CA  . SER A 144 ? 2.11166 1.47960 1.40237 -0.35111 -0.58874 -0.02279 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y CA  
1077 C  C   . SER A 144 ? 2.04422 1.38031 1.30416 -0.29544 -0.51280 -0.07457 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y C   
1078 O  O   . SER A 144 ? 1.89026 1.26920 1.24851 -0.24850 -0.47618 -0.06694 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y O   
1079 C  CB  . SER A 144 ? 2.23313 1.60872 1.40951 -0.39585 -0.61424 -0.00352 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y CB  
1080 O  OG  . SER A 144 ? 2.38506 1.68910 1.39787 -0.40201 -0.58212 -0.06348 ? ? ? ? ? ? 144 SER Y OG  
1081 N  N   . ASP A 145 ? 2.21367 1.47215 1.33438 -0.30156 -0.49049 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y N   
1082 C  CA  . ASP A 145 ? 2.35977 1.58316 1.44845 -0.24714 -0.41940 -0.17918 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y CA  
1083 C  C   . ASP A 145 ? 2.36855 1.65604 1.46809 -0.21452 -0.37611 -0.16304 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y C   
1084 O  O   . ASP A 145 ? 2.27537 1.58879 1.45033 -0.16415 -0.32919 -0.16750 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y O   
1085 C  CB  . ASP A 145 ? 2.62874 1.75377 1.55788 -0.25999 -0.40681 -0.24159 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y CB  
1086 C  CG  . ASP A 145 ? 2.70493 1.75940 1.64467 -0.21878 -0.36808 -0.29048 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y CG  
1087 O  OD1 . ASP A 145 ? 2.74599 1.79309 1.66448 -0.16688 -0.30483 -0.32207 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y OD1 
1088 O  OD2 . ASP A 145 ? 2.70623 1.71917 1.68319 -0.23949 -0.40302 -0.29140 ? ? ? ? ? ? 145 ASP Y OD2 
1089 N  N   . GLU A 146 ? 2.47409 1.79354 1.49975 -0.24755 -0.39435 -0.13921 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y N   
1090 C  CA  . GLU A 146 ? 2.47743 1.86082 1.50642 -0.22306 -0.35592 -0.11936 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CA  
1091 C  C   . GLU A 146 ? 2.29052 1.74428 1.47819 -0.20558 -0.36700 -0.06502 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y C   
1092 O  O   . GLU A 146 ? 2.24724 1.74377 1.47228 -0.17084 -0.32518 -0.05639 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y O   
1093 C  CB  . GLU A 146 ? 2.68952 2.09747 1.59819 -0.26881 -0.37576 -0.10203 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CB  
1094 C  CG  . GLU A 146 ? 2.71657 2.18861 1.68577 -0.31418 -0.43958 -0.02624 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CG  
1095 C  CD  . GLU A 146 ? 2.85673 2.30045 1.78799 -0.37426 -0.50870 -0.01293 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y CD  
1096 O  OE1 . GLU A 146 ? 2.81102 2.24655 1.84655 -0.37653 -0.54425 0.00347  ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y OE1 
1097 O  OE2 . GLU A 146 ? 3.01230 2.44831 1.80817 -0.42109 -0.52734 -0.01809 ? ? ? ? ? ? 146 GLU Y OE2 
1098 N  N   . GLU A 147 ? 2.10566 1.57274 1.38908 -0.22804 -0.42216 -0.02963 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y N   
1099 C  CA  . GLU A 147 ? 1.84985 1.37505 1.28688 -0.20570 -0.43065 0.01229  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CA  
1100 C  C   . GLU A 147 ? 1.64317 1.16411 1.15872 -0.15240 -0.38101 -0.01950 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y C   
1101 O  O   . GLU A 147 ? 1.47825 1.03815 1.05422 -0.11997 -0.34838 -0.00944 ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y O   
1102 C  CB  . GLU A 147 ? 1.80233 1.34700 1.32578 -0.23742 -0.49895 0.05440  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CB  
1103 C  CG  . GLU A 147 ? 1.86691 1.43772 1.35058 -0.29001 -0.55612 0.10662  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CG  
1104 C  CD  . GLU A 147 ? 1.78889 1.40360 1.41029 -0.30196 -0.61532 0.16330  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y CD  
1105 O  OE1 . GLU A 147 ? 1.78574 1.39515 1.47487 -0.29855 -0.63285 0.15528  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y OE1 
1106 O  OE2 . GLU A 147 ? 1.73394 1.39028 1.39862 -0.31476 -0.64539 0.21764  ? ? ? ? ? ? 147 GLU Y OE2 
1107 N  N   . LYS A 148 ? 1.65871 1.13428 1.17356 -0.14773 -0.37839 -0.05434 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y N   
1108 C  CA  . LYS A 148 ? 1.55753 1.03263 1.14495 -0.10310 -0.33554 -0.08047 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CA  
1109 C  C   . LYS A 148 ? 1.60728 1.07332 1.13882 -0.06484 -0.26995 -0.11038 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y C   
1110 O  O   . LYS A 148 ? 1.50585 1.00945 1.11471 -0.02825 -0.23399 -0.10790 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y O   
1111 C  CB  . LYS A 148 ? 1.52154 0.94726 1.10544 -0.11515 -0.35241 -0.10573 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CB  
1112 C  CG  . LYS A 148 ? 1.42601 0.88643 1.10289 -0.14349 -0.41029 -0.07012 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CG  
1113 C  CD  . LYS A 148 ? 1.67655 1.08263 1.29310 -0.18623 -0.45153 -0.08118 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CD  
1114 C  CE  . LYS A 148 ? 1.48257 0.86568 1.14200 -0.17318 -0.43841 -0.10498 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y CE  
1115 N  NZ  . LYS A 148 ? 1.53953 0.90069 1.19136 -0.22247 -0.49588 -0.09362 ? ? ? ? ? ? 148 LYS Y NZ  
1116 N  N   . ASP A 149 ? 1.84397 1.26358 1.24118 -0.07227 -0.25270 -0.14023 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y N   
1117 C  CA  . ASP A 149 ? 1.97953 1.39733 1.32675 -0.03130 -0.18768 -0.16872 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y CA  
1118 C  C   . ASP A 149 ? 1.98903 1.48409 1.37271 -0.01854 -0.16691 -0.13252 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y C   
1119 O  O   . ASP A 149 ? 1.93765 1.45744 1.33721 0.02095  -0.11422 -0.14177 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y O   
1120 C  CB  . ASP A 149 ? 2.16018 1.51651 1.35343 -0.03972 -0.17249 -0.21189 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y CB  
1121 C  CG  . ASP A 149 ? 2.24433 1.51065 1.40335 -0.03344 -0.17094 -0.25981 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y CG  
1122 O  OD1 . ASP A 149 ? 2.40135 1.59900 1.43770 -0.05488 -0.18036 -0.29639 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y OD1 
1123 O  OD2 . ASP A 149 ? 2.15182 1.41602 1.40673 -0.01029 -0.16301 -0.25969 ? ? ? ? ? ? 149 ASP Y OD2 
1124 N  N   . MSE A 150 ? 2.04026 1.57453 1.43984 -0.05345 -0.21014 -0.08727 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y N   
1125 C  CA  . MSE A 150 ? 2.00170 1.60477 1.45312 -0.04705 -0.20099 -0.04544 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CA  
1126 C  C   . MSE A 150 ? 1.74357 1.37454 1.33957 -0.02346 -0.20184 -0.03026 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y C   
1127 O  O   . MSE A 150 ? 1.65808 1.32961 1.29987 0.00155  -0.16848 -0.01997 ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y O   
1128 C  CB  . MSE A 150 ? 2.20577 1.83736 1.63494 -0.09398 -0.25267 0.00332  ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CB  
1129 C  CG  . MSE A 150 ? 2.34228 2.03791 1.82855 -0.09258 -0.25052 0.05186  ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CG  
1130 SE SE  . MSE A 150 ? 2.50793 2.23127 2.06903 -0.14221 -0.33696 0.12725  ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y SE  
1131 C  CE  . MSE A 150 ? 2.66605 2.39486 2.05447 -0.19914 -0.35998 0.14164  ? ? ? ? ? ? 150 MSE Y CE  
1132 N  N   . PHE A 151 ? 1.58537 1.19890 1.25075 -0.03336 -0.24013 -0.02955 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y N   
1133 C  CA  . PHE A 151 ? 1.39020 1.03434 1.19027 -0.01179 -0.24160 -0.02063 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CA  
1134 C  C   . PHE A 151 ? 1.29456 0.93986 1.11582 0.02790  -0.18597 -0.05367 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y C   
1135 O  O   . PHE A 151 ? 1.18266 0.86865 1.08006 0.04962  -0.16470 -0.04482 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y O   
1136 C  CB  . PHE A 151 ? 1.47560 1.11082 1.33975 -0.02890 -0.28933 -0.01543 ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CB  
1137 C  CG  . PHE A 151 ? 1.53197 1.21124 1.53484 -0.01423 -0.30432 0.00405  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CG  
1138 C  CD1 . PHE A 151 ? 1.47255 1.18469 1.52759 0.00669  -0.28185 0.01551  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CD1 
1139 C  CD2 . PHE A 151 ? 1.61476 1.30457 1.69596 -0.02214 -0.34188 0.01036  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CD2 
1140 C  CE1 . PHE A 151 ? 1.40343 1.14734 1.58042 0.02091  -0.29603 0.02585  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CE1 
1141 C  CE2 . PHE A 151 ? 1.51421 1.24684 1.72346 -0.00353 -0.35227 0.02230  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CE2 
1142 C  CZ  . PHE A 151 ? 1.40613 1.16042 1.66005 0.01876  -0.32885 0.02654  ? ? ? ? ? ? 151 PHE Y CZ  
1143 N  N   . VAL A 152 ? 1.36602 0.96416 1.12322 0.03554  -0.16558 -0.09062 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y N   
1144 C  CA  . VAL A 152 ? 1.32286 0.92217 1.09911 0.07303  -0.11413 -0.11610 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CA  
1145 C  C   . VAL A 152 ? 1.21103 0.84108 0.94928 0.09531  -0.06770 -0.11136 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y C   
1146 O  O   . VAL A 152 ? 1.17787 0.84566 0.97359 0.12259  -0.03260 -0.10907 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y O   
1147 C  CB  . VAL A 152 ? 1.48300 1.01482 1.20044 0.07624  -0.10680 -0.15400 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CB  
1148 C  CG1 . VAL A 152 ? 1.64697 1.12649 1.22878 0.06681  -0.10054 -0.17574 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CG1 
1149 C  CG2 . VAL A 152 ? 1.43996 0.97777 1.19517 0.11456  -0.05902 -0.17148 ? ? ? ? ? ? 152 VAL Y CG2 
1150 N  N   . LYS A 153 ? 1.27430 0.89945 0.91779 0.08069  -0.06814 -0.10561 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y N   
1151 C  CA  . LYS A 153 ? 1.36316 1.03192 0.97128 0.09975  -0.02371 -0.09614 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CA  
1152 C  C   . LYS A 153 ? 1.31537 1.04926 1.01849 0.09983  -0.02691 -0.05609 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y C   
1153 O  O   . LYS A 153 ? 1.25677 1.02743 1.00046 0.12706  0.01269  -0.05460 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y O   
1154 C  CB  . LYS A 153 ? 1.47393 1.13992 0.96478 0.07698  -0.02859 -0.09241 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CB  
1155 C  CG  . LYS A 153 ? 1.53397 1.21477 0.94139 0.10812  0.03269  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CG  
1156 C  CD  . LYS A 153 ? 1.64281 1.32695 0.92376 0.08306  0.02928  -0.11672 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CD  
1157 C  CE  . LYS A 153 ? 1.59797 1.30533 0.79777 0.12000  0.09562  -0.14371 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y CE  
1158 N  NZ  . LYS A 153 ? 1.73312 1.44401 0.79780 0.09580  0.09588  -0.15559 ? ? ? ? ? ? 153 LYS Y NZ  
1159 N  N   . MSE A 154 ? 1.34490 1.08994 1.08938 0.06893  -0.07688 -0.02318 ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y N   
1160 C  CA  . MSE A 154 ? 1.27101 1.06163 1.10898 0.06656  -0.08834 0.01151  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CA  
1161 C  C   . MSE A 154 ? 1.10795 0.91099 1.04212 0.09324  -0.06869 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y C   
1162 O  O   . MSE A 154 ? 0.89098 0.73488 0.87132 0.10360  -0.04774 0.00819  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y O   
1163 C  CB  . MSE A 154 ? 1.46364 1.24796 1.34285 0.03364  -0.15139 0.04419  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CB  
1164 C  CG  . MSE A 154 ? 1.78039 1.56380 1.57003 -0.00151 -0.17850 0.07191  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CG  
1165 SE SE  . MSE A 154 ? 1.98549 1.77111 1.84247 -0.04442 -0.26317 0.13088  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y SE  
1166 C  CE  . MSE A 154 ? 1.91899 1.74894 1.85984 -0.04043 -0.25932 0.17374  ? ? ? ? ? ? 154 MSE Y CE  
1167 N  N   . LEU A 155 ? 1.09661 0.86912 1.05801 0.10004  -0.07686 -0.03394 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y N   
1168 C  CA  . LEU A 155 ? 0.99982 0.79300 1.04633 0.12148  -0.05787 -0.04982 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CA  
1169 C  C   . LEU A 155 ? 1.03102 0.84704 1.05911 0.14851  -0.00232 -0.05966 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y C   
1170 O  O   . LEU A 155 ? 0.98620 0.84088 1.08326 0.16104  0.01618  -0.05867 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y O   
1171 C  CB  . LEU A 155 ? 0.93632 0.69982 1.00556 0.11933  -0.07674 -0.07328 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CB  
1172 C  CG  . LEU A 155 ? 0.86074 0.62922 0.99691 0.10018  -0.12822 -0.05877 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CG  
1173 C  CD1 . LEU A 155 ? 0.84386 0.58653 0.98410 0.08883  -0.15451 -0.07288 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CD1 
1174 C  CD2 . LEU A 155 ? 0.83405 0.64830 1.07590 0.11338  -0.12377 -0.05625 ? ? ? ? ? ? 155 LEU Y CD2 
1175 N  N   . GLY A 156 ? 1.12066 0.91617 1.05740 0.15845  0.02503  -0.06985 ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y N   
1176 C  CA  . GLY A 156 ? 1.15891 0.98221 1.08433 0.18859  0.07855  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y CA  
1177 C  C   . GLY A 156 ? 1.18217 1.07183 1.13627 0.18795  0.09496  -0.04107 ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y C   
1178 O  O   . GLY A 156 ? 1.11238 1.04421 1.12044 0.20328  0.12187  -0.03531 ? ? ? ? ? ? 156 GLY Y O   
1179 N  N   . ASP A 157 ? 1.33711 1.23967 1.25588 0.16520  0.07529  -0.01432 ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y N   
1180 C  CA  . ASP A 157 ? 1.35788 1.32274 1.30048 0.15847  0.08652  0.02297  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y CA  
1181 C  C   . ASP A 157 ? 1.22285 1.20444 1.26676 0.14790  0.06380  0.03400  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y C   
1182 O  O   . ASP A 157 ? 1.15383 1.18352 1.23676 0.15314  0.08669  0.04859  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y O   
1183 C  CB  . ASP A 157 ? 1.54791 1.52485 1.42985 0.13092  0.06576  0.05468  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y CB  
1184 C  CG  . ASP A 157 ? 1.75643 1.74613 1.53459 0.14535  0.10493  0.04598  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y CG  
1185 O  OD1 . ASP A 157 ? 1.85115 1.78818 1.56768 0.15423  0.10733  0.00989  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y OD1 
1186 O  OD2 . ASP A 157 ? 1.81472 1.86889 1.57202 0.14743  0.13354  0.07427  ? ? ? ? ? ? 157 ASP Y OD2 
1187 N  N   . LEU A 158 ? 1.15482 1.09998 1.24236 0.13322  0.01919  0.02629  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y N   
1188 C  CA  . LEU A 158 ? 1.11288 1.07034 1.29595 0.12837  0.00038  0.02710  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CA  
1189 C  C   . LEU A 158 ? 0.92830 0.91008 1.15532 0.14991  0.03415  0.00202  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y C   
1190 O  O   . LEU A 158 ? 0.84375 0.85814 1.12988 0.14727  0.03850  0.00580  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y O   
1191 C  CB  . LEU A 158 ? 1.22490 1.14449 1.45315 0.11655  -0.04941 0.02008  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CB  
1192 C  CG  . LEU A 158 ? 1.33912 1.23535 1.55349 0.09048  -0.09745 0.05133  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CG  
1193 C  CD1 . LEU A 158 ? 1.39501 1.31406 1.54205 0.07392  -0.08887 0.08875  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CD1 
1194 C  CD2 . LEU A 158 ? 1.39339 1.25119 1.58082 0.08338  -0.12727 0.04132  ? ? ? ? ? ? 158 LEU Y CD2 
1195 N  N   . PHE A 159 ? 0.84276 0.80684 1.04235 0.16772  0.05428  -0.02306 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y N   
1196 C  CA  . PHE A 159 ? 0.81750 0.80837 1.06113 0.18448  0.08257  -0.04018 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CA  
1197 C  C   . PHE A 159 ? 0.88598 0.93236 1.13391 0.19260  0.12037  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y C   
1198 O  O   . PHE A 159 ? 0.89115 0.97820 1.19831 0.19097  0.12937  -0.02094 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y O   
1199 C  CB  . PHE A 159 ? 0.83932 0.79475 1.04813 0.19985  0.09472  -0.06359 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CB  
1200 C  CG  . PHE A 159 ? 0.77324 0.75467 1.03763 0.21017  0.11196  -0.07669 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CG  
1201 C  CD1 . PHE A 159 ? 0.77182 0.75443 1.09298 0.20040  0.08736  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CD1 
1202 C  CD2 . PHE A 159 ? 0.72769 0.74238 0.99169 0.22869  0.15256  -0.06890 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CD2 
1203 C  CE1 . PHE A 159 ? 0.74113 0.75929 1.11122 0.20507  0.10289  -0.10023 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CE1 
1204 C  CE2 . PHE A 159 ? 0.67677 0.72202 0.98901 0.23156  0.16303  -0.07365 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CE2 
1205 C  CZ  . PHE A 159 ? 0.65771 0.70508 1.00820 0.21425  0.13472  -0.08691 ? ? ? ? ? ? 159 PHE Y CZ  
1206 N  N   . GLU A 160 ? 1.01275 1.06910 1.19810 0.20014  0.14342  -0.00203 ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y N   
1207 C  CA  . GLU A 160 ? 1.05518 1.17530 1.24986 0.20873  0.18018  0.02212  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CA  
1208 C  C   . GLU A 160 ? 0.99408 1.15141 1.22475 0.18126  0.16187  0.05131  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y C   
1209 O  O   . GLU A 160 ? 1.10231 1.31188 1.37466 0.17782  0.17823  0.06492  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y O   
1210 C  CB  . GLU A 160 ? 1.33720 1.46798 1.45828 0.22972  0.21516  0.03233  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CB  
1211 C  CG  . GLU A 160 ? 1.52735 1.67577 1.59971 0.21106  0.20545  0.06162  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CG  
1212 C  CD  . GLU A 160 ? 1.66344 1.83140 1.65901 0.23528  0.24547  0.06510  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y CD  
1213 O  OE1 . GLU A 160 ? 1.73557 1.87590 1.70667 0.26862  0.27386  0.03556  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y OE1 
1214 O  OE2 . GLU A 160 ? 1.71981 1.93165 1.68042 0.22087  0.24812  0.09744  ? ? ? ? ? ? 160 GLU Y OE2 
1215 N  N   . ARG A 161 ? 0.81376 0.94235 1.03161 0.15839  0.12401  0.06282  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y N   
1216 C  CA  . ARG A 161 ? 0.78430 0.93909 1.02972 0.13017  0.10342  0.09579  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CA  
1217 C  C   . ARG A 161 ? 0.75545 0.90319 1.07900 0.11844  0.08082  0.07926  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y C   
1218 O  O   . ARG A 161 ? 0.74062 0.91380 1.09284 0.09686  0.07181  0.10109  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y O   
1219 C  CB  . ARG A 161 ? 0.80243 0.92928 1.01040 0.10756  0.06722  0.12045  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CB  
1220 C  CG  . ARG A 161 ? 0.94999 1.09991 1.07194 0.11543  0.09432  0.13772  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CG  
1221 C  CD  . ARG A 161 ? 1.09016 1.22037 1.16355 0.08937  0.05911  0.16332  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CD  
1222 N  NE  . ARG A 161 ? 1.32767 1.48862 1.31237 0.10082  0.09410  0.17002  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y NE  
1223 C  CZ  . ARG A 161 ? 1.46718 1.69881 1.42049 0.09333  0.11792  0.20902  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y CZ  
1224 N  NH1 . ARG A 161 ? 1.48292 1.75793 1.48512 0.06820  0.10521  0.25041  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y NH1 
1225 N  NH2 . ARG A 161 ? 1.51616 1.77723 1.38762 0.10997  0.15433  0.20608  ? ? ? ? ? ? 161 ARG Y NH2 
1226 N  N   . LEU A 162 ? 0.71500 0.83401 1.07167 0.13152  0.07389  0.04033  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y N   
1227 C  CA  . LEU A 162 ? 0.64225 0.76521 1.07077 0.12538  0.06051  0.01658  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CA  
1228 C  C   . LEU A 162 ? 0.69674 0.88037 1.14621 0.12177  0.09136  0.02230  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y C   
1229 O  O   . LEU A 162 ? 0.85726 1.05135 1.35467 0.10703  0.07957  0.01021  ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y O   
1230 C  CB  . LEU A 162 ? 0.67469 0.77646 1.13013 0.14176  0.05589  -0.02248 ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CB  
1231 C  CG  . LEU A 162 ? 0.73529 0.79102 1.22344 0.14120  0.01533  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CG  
1232 C  CD1 . LEU A 162 ? 0.76043 0.77592 1.22959 0.12622  -0.02178 -0.01404 ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CD1 
1233 C  CD2 . LEU A 162 ? 0.80306 0.84456 1.27314 0.15584  0.02074  -0.06025 ? ? ? ? ? ? 162 LEU Y CD2 
1234 N  N   . SER A 163 ? 0.65962 0.88393 1.07384 0.13442  0.12952  0.04136  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y N   
1235 C  CA  . SER A 163 ? 0.72479 1.01628 1.16091 0.12909  0.15743  0.05641  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y CA  
1236 C  C   . SER A 163 ? 0.73070 1.04319 1.18239 0.09644  0.13956  0.08263  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y C   
1237 O  O   . SER A 163 ? 0.70435 1.06020 1.18893 0.08036  0.14630  0.08373  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y O   
1238 C  CB  . SER A 163 ? 0.83100 1.16124 1.22908 0.15242  0.19927  0.08005  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y CB  
1239 O  OG  . SER A 163 ? 0.91198 1.21626 1.30153 0.17906  0.21286  0.05319  ? ? ? ? ? ? 163 SER Y OG  
1240 N  N   . VAL A 164 ? 0.72604 1.00911 1.15290 0.08179  0.11387  0.10641  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y N   
1241 C  CA  . VAL A 164 ? 0.72181 1.01684 1.16315 0.04569  0.09024  0.13679  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CA  
1242 C  C   . VAL A 164 ? 0.73608 0.99414 1.23212 0.02838  0.05845  0.10323  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y C   
1243 O  O   . VAL A 164 ? 0.77529 1.03910 1.28848 -0.00369 0.03937  0.12003  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y O   
1244 C  CB  . VAL A 164 ? 0.68338 0.95361 1.08910 0.02977  0.06359  0.17403  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CB  
1245 C  CG1 . VAL A 164 ? 0.74639 0.93677 1.17409 0.02494  0.01670  0.15243  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CG1 
1246 C  CG2 . VAL A 164 ? 0.74721 1.05757 1.15553 -0.00802 0.05230  0.22294  ? ? ? ? ? ? 164 VAL Y CG2 
1247 N  N   . PHE A 165 ? 0.74820 0.96894 1.27259 0.04786  0.05137  0.05516  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y N   
1248 C  CA  . PHE A 165 ? 0.79920 0.99841 1.37621 0.03612  0.03006  0.01771  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CA  
1249 C  C   . PHE A 165 ? 0.81248 1.07480 1.40650 0.02871  0.05896  0.00162  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y C   
1250 O  O   . PHE A 165 ? 0.70572 0.96155 1.33800 0.02549  0.05150  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y O   
1251 C  CB  . PHE A 165 ? 0.67945 0.82637 1.28857 0.05904  0.01020  -0.02550 ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CB  
1252 C  CG  . PHE A 165 ? 0.64601 0.72727 1.25521 0.05589  -0.03165 -0.00863 ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CG  
1253 C  CD1 . PHE A 165 ? 0.70367 0.73653 1.34973 0.03731  -0.07170 -0.00968 ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CD1 
1254 C  CD2 . PHE A 165 ? 0.48772 0.55410 1.05802 0.06807  -0.03348 0.01127  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CD2 
1255 C  CE1 . PHE A 165 ? 0.57170 0.54652 1.22354 0.03196  -0.11414 0.01431  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CE1 
1256 C  CE2 . PHE A 165 ? 0.56791 0.58307 1.13663 0.05959  -0.07426 0.03364  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CE2 
1257 C  CZ  . PHE A 165 ? 0.66123 0.63248 1.27446 0.04165  -0.11556 0.03845  ? ? ? ? ? ? 165 PHE Y CZ  
1258 N  N   . LYS A 166 ? 1.07176 1.40014 1.63965 0.02745  0.09274  0.03560  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y N   
1259 C  CA  . LYS A 166 ? 1.18674 1.58289 1.77042 0.00909  0.11298  0.03636  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CA  
1260 C  C   . LYS A 166 ? 1.35434 1.75011 1.94080 -0.03280 0.08830  0.05802  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y C   
1261 O  O   . LYS A 166 ? 1.38325 1.81309 1.94626 -0.04894 0.09237  0.11141  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y O   
1262 C  CB  . LYS A 166 ? 1.12030 1.58785 1.68466 0.02370  0.15422  0.07155  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CB  
1263 C  CG  . LYS A 166 ? 1.10950 1.60919 1.65514 0.01765  0.16306  0.04538  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CG  
1264 C  CD  . LYS A 166 ? 1.03419 1.57885 1.59721 -0.02310 0.15731  0.05087  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CD  
1265 C  CE  . LYS A 166 ? 0.93955 1.50614 1.45958 -0.03679 0.16509  0.09665  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y CE  
1266 N  NZ  . LYS A 166 ? 0.86825 1.41804 1.33712 -0.01381 0.17911  0.09449  ? ? ? ? ? ? 166 LYS Y NZ  
1267 N  N   . ASP A 167 ? 1.48334 1.84281 2.09865 -0.05117 0.06280  0.01638  ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y N   
1268 C  CA  . ASP A 167 ? 1.56892 1.91096 2.18644 -0.09486 0.03264  0.03092  ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y CA  
1269 C  C   . ASP A 167 ? 1.51873 1.94867 2.12680 -0.12786 0.05280  0.06072  ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y C   
1270 O  O   . ASP A 167 ? 1.47357 1.92731 2.09508 -0.14662 0.05571  0.02640  ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y O   
1271 C  CB  . ASP A 167 ? 1.65339 1.92321 2.30445 -0.10034 0.00108  -0.03110 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y CB  
1272 C  CG  . ASP A 167 ? 1.77476 1.96209 2.43177 -0.12546 -0.04866 -0.01552 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y CG  
1273 O  OD1 . ASP A 167 ? 1.80900 2.00529 2.44154 -0.14532 -0.05937 0.04729  ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y OD1 
1274 O  OD2 . ASP A 167 ? 1.83664 1.95171 2.52556 -0.12462 -0.07744 -0.06546 ? ? ? ? ? ? 167 ASP Y OD2 
1275 N  N   . GLU B 2   ? 1.75644 1.43679 1.94792 0.10077  -0.04936 -0.17053 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A N   
1276 C  CA  . GLU B 2   ? 1.77224 1.34120 1.96164 0.13047  -0.02778 -0.15374 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CA  
1277 C  C   . GLU B 2   ? 1.74308 1.41334 1.98396 0.19517  -0.09058 -0.17854 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A C   
1278 O  O   . GLU B 2   ? 1.82376 1.51221 1.99784 0.25214  -0.15776 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A O   
1279 C  CB  . GLU B 2   ? 1.65272 1.19932 1.93982 0.07946  0.04781  -0.12891 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CB  
1280 C  CG  . GLU B 2   ? 1.71613 1.09978 1.96342 0.08506  0.09398  -0.10481 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CG  
1281 C  CD  . GLU B 2   ? 1.88821 1.08361 1.97577 0.07643  0.11938  -0.09208 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CD  
1282 O  OE1 . GLU B 2   ? 2.05448 1.17063 2.02239 0.12093  0.07053  -0.09721 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE1 
1283 O  OE2 . GLU B 2   ? 1.79711 0.92230 1.87663 0.02523  0.18649  -0.07857 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE2 
1284 N  N   . LEU B 3   ? 1.63142 1.36954 1.99166 0.18813  -0.07077 -0.17586 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A N   
1285 C  CA  . LEU B 3   ? 1.57678 1.41936 1.99682 0.24386  -0.12322 -0.20378 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CA  
1286 C  C   . LEU B 3   ? 1.38955 1.47010 1.93485 0.22471  -0.15087 -0.23442 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A C   
1287 O  O   . LEU B 3   ? 1.18869 1.33848 1.78995 0.15885  -0.12033 -0.22455 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A O   
1288 C  CB  . LEU B 3   ? 1.49560 1.26085 1.95679 0.24588  -0.08706 -0.18406 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CB  
1289 C  CG  . LEU B 3   ? 1.60128 1.20739 1.95649 0.30582  -0.11049 -0.18148 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CG  
1290 C  CD1 . LEU B 3   ? 1.76327 1.25497 1.96272 0.34297  -0.15096 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD1 
1291 C  CD2 . LEU B 3   ? 1.64795 1.10065 1.98787 0.26894  -0.04189 -0.14352 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD2 
1292 N  N   . LYS B 4   ? 1.41782 1.61969 2.00305 0.28198  -0.20991 -0.27405 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A N   
1293 C  CA  . LYS B 4   ? 1.28112 1.72483 1.97602 0.26848  -0.24349 -0.31355 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CA  
1294 C  C   . LYS B 4   ? 1.19172 1.72667 2.01425 0.23778  -0.21826 -0.31220 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A C   
1295 O  O   . LYS B 4   ? 1.13221 1.81183 2.04272 0.17452  -0.20754 -0.31594 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A O   
1296 C  CB  . LYS B 4   ? 1.36178 1.91014 2.03896 0.35057  -0.32259 -0.36718 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CB  
1297 C  CG  . LYS B 4   ? 1.52717 1.97181 2.06779 0.40183  -0.36424 -0.37053 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CG  
1298 C  CD  . LYS B 4   ? 1.63471 1.87873 2.07706 0.47663  -0.38231 -0.35875 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CD  
1299 C  CE  . LYS B 4   ? 1.71454 1.71721 2.02609 0.44780  -0.33854 -0.30694 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A CE  
1300 N  NZ  . LYS B 4   ? 1.83072 1.78305 2.01979 0.48025  -0.38793 -0.31411 ? ? ? ? ? ? 4   LYS A NZ  
1301 N  N   . HIS B 5   ? 1.19294 1.64134 2.01878 0.27705  -0.21136 -0.30626 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   
1302 C  CA  . HIS B 5   ? 1.02368 1.55376 1.96246 0.25252  -0.19204 -0.30688 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  
1303 C  C   . HIS B 5   ? 1.00746 1.35139 1.92379 0.23955  -0.13734 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   
1304 O  O   . HIS B 5   ? 1.09196 1.25197 1.89732 0.27299  -0.13024 -0.24253 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   
1305 C  CB  . HIS B 5   ? 1.06088 1.71227 2.03829 0.31837  -0.24747 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  
1306 C  CG  . HIS B 5   ? 1.08027 1.95096 2.10017 0.32626  -0.29859 -0.41512 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  
1307 N  ND1 . HIS B 5   ? 1.18582 2.06358 2.12881 0.36730  -0.34176 -0.43665 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 
1308 C  CD2 . HIS B 5   ? 1.03966 2.05111 2.08053 0.27182  -0.29022 -0.42445 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 
1309 C  CE1 . HIS B 5   ? 1.16192 2.22327 2.12734 0.34666  -0.36511 -0.47247 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 
1310 N  NE2 . HIS B 5   ? 1.09983 2.20554 2.09283 0.28177  -0.32360 -0.45524 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 
1311 N  N   . LEU B 6   ? 0.89222 1.28877 1.91128 0.18533  -0.09995 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A N   
1312 C  CA  . LEU B 6   ? 0.88573 1.13374 1.90245 0.16081  -0.04336 -0.19709 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CA  
1313 C  C   . LEU B 6   ? 0.98586 1.12472 1.94477 0.21900  -0.05682 -0.20496 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A C   
1314 O  O   . LEU B 6   ? 0.92337 1.15893 1.92703 0.25121  -0.09275 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A O   
1315 C  CB  . LEU B 6   ? 0.75793 1.10678 1.90433 0.09363  -0.01180 -0.17785 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CB  
1316 C  CG  . LEU B 6   ? 0.70596 0.93845 1.87677 0.06095  0.04674  -0.13404 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CG  
1317 C  CD1 . LEU B 6   ? 0.77050 0.86929 1.88693 0.03695  0.09365  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CD1 
1318 C  CD2 . LEU B 6   ? 0.52890 0.89429 1.83318 0.00300  0.05758  -0.12280 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CD2 
1319 N  N   . PRO B 7   ? 1.11667 1.05332 1.97058 0.22871  -0.02821 -0.17602 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A N   
1320 C  CA  . PRO B 7   ? 1.18029 0.98539 1.95593 0.27806  -0.04318 -0.18008 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CA  
1321 C  C   . PRO B 7   ? 1.08915 0.87809 1.93181 0.24113  -0.00202 -0.15915 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A C   
1322 O  O   . PRO B 7   ? 1.07456 0.84196 1.96680 0.17843  0.05709  -0.12262 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A O   
1323 C  CB  . PRO B 7   ? 1.32382 0.91869 1.94867 0.28530  -0.02578 -0.15421 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CB  
1324 C  CG  . PRO B 7   ? 1.29933 0.90465 1.95795 0.22030  0.02862  -0.12624 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CG  
1325 C  CD  . PRO B 7   ? 1.14165 0.95829 1.92818 0.19577  0.01427  -0.14385 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CD  
1326 N  N   . LYS B 8   ? 1.08161 0.88391 1.92718 0.28212  -0.03516 -0.18510 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A N   
1327 C  CA  . LYS B 8   ? 1.07309 0.82914 1.95067 0.25377  -0.00241 -0.16725 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CA  
1328 C  C   . LYS B 8   ? 1.37081 0.88994 2.09875 0.27131  0.01025  -0.14572 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A C   
1329 O  O   . LYS B 8   ? 1.29817 0.71015 1.90157 0.33238  -0.03424 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A O   
1330 C  CB  . LYS B 8   ? 0.97653 0.84793 1.91590 0.28675  -0.04305 -0.20898 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CB  
1331 C  CG  . LYS B 8   ? 0.93734 1.03417 1.97421 0.29872  -0.08330 -0.25236 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CG  
1332 C  CD  . LYS B 8   ? 0.90030 1.13482 2.04991 0.22074  -0.04973 -0.22947 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CD  
1333 C  CE  . LYS B 8   ? 0.82882 1.25118 2.02647 0.23285  -0.09374 -0.27148 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A CE  
1334 N  NZ  . LYS B 8   ? 0.78456 1.30471 1.97902 0.28771  -0.14563 -0.32861 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A NZ  
1335 N  N   . TYR B 9   ? 1.33230 0.77041 2.06788 0.21581  0.06726  -0.10992 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A N   
1336 C  CA  . TYR B 9   ? 1.56837 0.78229 2.15638 0.21378  0.08718  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CA  
1337 C  C   . TYR B 9   ? 1.63293 0.80511 2.19282 0.21220  0.08127  -0.08903 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A C   
1338 O  O   . TYR B 9   ? 1.60015 0.74718 2.15016 0.14921  0.12748  -0.05823 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A O   
1339 C  CB  . TYR B 9   ? 1.57431 0.75656 2.13665 0.13853  0.15400  -0.04403 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CB  
1340 C  CG  . TYR B 9   ? 1.54228 0.70120 2.07193 0.14554  0.15756  -0.04281 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CG  
1341 C  CD1 . TYR B 9   ? 1.66999 0.65724 2.02506 0.15729  0.15050  -0.03440 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CD1 
1342 C  CD2 . TYR B 9   ? 1.41543 0.72005 2.07737 0.13610  0.16300  -0.05053 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CD2 
1343 C  CE1 . TYR B 9   ? 1.70880 0.66847 2.03001 0.16043  0.15598  -0.03406 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CE1 
1344 C  CE2 . TYR B 9   ? 1.43625 0.72380 2.05155 0.13753  0.16416  -0.05010 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CE2 
1345 C  CZ  . TYR B 9   ? 1.59899 0.70907 2.05262 0.15165  0.16449  -0.04278 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A CZ  
1346 O  OH  . TYR B 9   ? 1.62809 0.72257 2.03253 0.14835  0.16681  -0.04304 ? ? ? ? ? ? 9   TYR A OH  
1347 N  N   . LYS B 10  ? 2.02423 1.05313 2.00759 0.00945  -0.44389 -0.46919 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A N   
1348 C  CA  . LYS B 10  ? 1.95736 1.02629 1.98052 0.05931  -0.47586 -0.44601 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CA  
1349 C  C   . LYS B 10  ? 1.98636 1.01857 1.94810 0.04052  -0.47110 -0.44277 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A C   
1350 O  O   . LYS B 10  ? 1.88843 0.94259 1.87730 0.06723  -0.46329 -0.43161 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A O   
1351 C  CB  . LYS B 10  ? 1.94334 1.03448 1.98291 0.08990  -0.55533 -0.42977 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CB  
1352 C  CG  . LYS B 10  ? 1.88362 1.04182 2.02066 0.14103  -0.56995 -0.42206 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CG  
1353 C  CD  . LYS B 10  ? 1.80749 1.01768 1.99389 0.19547  -0.57904 -0.40253 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CD  
1354 C  CE  . LYS B 10  ? 1.75175 0.99172 1.97290 0.19728  -0.51000 -0.40365 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A CE  
1355 N  NZ  . LYS B 10  ? 1.69099 0.97957 1.94267 0.23450  -0.52069 -0.38606 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A NZ  
1356 N  N   . HIS B 11  ? 2.08974 1.06843 1.96759 -0.00927 -0.47715 -0.45253 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A N   
1357 C  CA  . HIS B 11  ? 2.13162 1.07513 1.95050 -0.03018 -0.47665 -0.44875 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CA  
1358 C  C   . HIS B 11  ? 2.08705 1.02227 1.91504 -0.03914 -0.41104 -0.46194 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A C   
1359 O  O   . HIS B 11  ? 2.03634 0.97962 1.87552 -0.02363 -0.41089 -0.45116 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A O   
1360 C  CB  . HIS B 11  ? 2.27849 1.17480 2.00945 -0.08300 -0.49469 -0.45692 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CB  
1361 C  CG  . HIS B 11  ? 2.32705 1.20102 2.03263 -0.12762 -0.44631 -0.48634 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CG  
1362 N  ND1 . HIS B 11  ? 2.33060 1.21840 2.06370 -0.13039 -0.44223 -0.49653 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A ND1 
1363 C  CD2 . HIS B 11  ? 2.39727 1.23146 2.05312 -0.16951 -0.39726 -0.50993 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CD2 
1364 C  CE1 . HIS B 11  ? 2.38845 1.23981 2.08238 -0.17574 -0.39131 -0.52572 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A CE1 
1365 N  NE2 . HIS B 11  ? 2.42460 1.24403 2.07380 -0.19671 -0.36309 -0.53542 ? ? ? ? ? ? 11  HIS A NE2 
1366 N  N   . ILE B 12  ? 2.08485 0.99704 1.90393 -0.06442 -0.35610 -0.48609 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A N   
1367 C  CA  . ILE B 12  ? 2.10245 0.99236 1.92294 -0.06924 -0.29252 -0.50055 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CA  
1368 C  C   . ILE B 12  ? 2.09747 1.03814 2.00264 -0.01755 -0.27592 -0.48637 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A C   
1369 O  O   . ILE B 12  ? 2.14498 1.08208 2.05931 -0.01028 -0.25091 -0.48663 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A O   
1370 C  CB  . ILE B 12  ? 2.11834 0.96021 1.90538 -0.10149 -0.23632 -0.53047 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CB  
1371 C  CG1 . ILE B 12  ? 2.12874 0.91529 1.85727 -0.13445 -0.19611 -0.55291 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CG1 
1372 C  CG2 . ILE B 12  ? 2.11882 0.97331 1.96489 -0.06792 -0.18910 -0.53147 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CG2 
1373 C  CD1 . ILE B 12  ? 2.07891 0.85721 1.83774 -0.10469 -0.14804 -0.55313 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CD1 
1374 N  N   . THR B 13  ? 2.02339 1.01723 1.99476 0.01887  -0.29373 -0.47384 ? ? ? ? ? ? 13  THR A N   
1375 C  CA  . THR B 13  ? 1.92089 0.97677 1.97994 0.06793  -0.27589 -0.46019 ? ? ? ? ? ? 13  THR A CA  
1376 C  C   . THR B 13  ? 1.83552 0.91882 1.90759 0.08521  -0.30979 -0.44394 ? ? ? ? ? ? 13  THR A C   
1377 O  O   . THR B 13  ? 1.84772 0.94750 1.95159 0.09865  -0.28217 -0.44282 ? ? ? ? ? ? 13  THR A O   
1378 C  CB  . THR B 13  ? 1.93569 1.04653 2.05968 0.09930  -0.29439 -0.45029 ? ? ? ? ? ? 13  THR A CB  
1379 O  OG1 . THR B 13  ? 1.99720 1.08169 2.11934 0.08609  -0.24802 -0.46518 ? ? ? ? ? ? 13  THR A OG1 
1380 C  CG2 . THR B 13  ? 1.88493 1.07753 2.09794 0.14949  -0.29299 -0.43055 ? ? ? ? ? ? 13  THR A CG2 
1381 N  N   . GLU B 14  ? 1.79877 0.88244 1.84449 0.08630  -0.37085 -0.43124 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   
1382 C  CA  . GLU B 14  ? 1.78209 0.87653 1.82513 0.09989  -0.40455 -0.41599 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  
1383 C  C   . GLU B 14  ? 1.80141 0.84446 1.78429 0.06201  -0.39385 -0.42222 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   
1384 O  O   . GLU B 14  ? 1.64391 0.69528 1.63491 0.06804  -0.40425 -0.41461 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   
1385 C  CB  . GLU B 14  ? 1.80771 0.89689 1.82440 0.11368  -0.46888 -0.40075 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  
1386 C  CG  . GLU B 14  ? 1.85089 0.99065 1.92720 0.15083  -0.48787 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  
1387 C  CD  . GLU B 14  ? 2.02605 1.14320 2.06590 0.16196  -0.55290 -0.38535 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  
1388 O  OE1 . GLU B 14  ? 2.12614 1.19176 2.09745 0.14929  -0.58453 -0.37714 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 
1389 O  OE2 . GLU B 14  ? 2.04207 1.19009 2.12184 0.18480  -0.57442 -0.38460 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 
1390 N  N   . HIS B 15  ? 1.80586 0.79659 1.72856 0.02040  -0.37309 -0.43753 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A N   
1391 C  CA  . HIS B 15  ? 1.87266 0.81663 1.73759 -0.01768 -0.36412 -0.44392 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CA  
1392 C  C   . HIS B 15  ? 1.87959 0.82819 1.78340 -0.01126 -0.31480 -0.45680 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A C   
1393 O  O   . HIS B 15  ? 1.92279 0.85762 1.81194 -0.02570 -0.32306 -0.45452 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A O   
1394 C  CB  . HIS B 15  ? 2.04970 0.94085 1.83741 -0.06248 -0.35956 -0.45716 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CB  
1395 C  CG  . HIS B 15  ? 2.17561 1.01942 1.89674 -0.10412 -0.35566 -0.46202 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CG  
1396 N  ND1 . HIS B 15  ? 2.21637 1.03785 1.93698 -0.11420 -0.31121 -0.47837 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A ND1 
1397 C  CD2 . HIS B 15  ? 2.25996 1.07114 1.91018 -0.13633 -0.39255 -0.45056 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CD2 
1398 C  CE1 . HIS B 15  ? 2.30305 1.08186 1.95153 -0.15500 -0.32374 -0.47641 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CE1 
1399 N  NE2 . HIS B 15  ? 2.31876 1.09427 1.92620 -0.17000 -0.37155 -0.45890 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A NE2 
1400 N  N   . ALA B 16  ? 1.85277 0.81787 1.80650 0.01151  -0.26480 -0.46903 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   
1401 C  CA  . ALA B 16  ? 1.86330 0.83336 1.86416 0.02946  -0.21284 -0.48077 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  
1402 C  C   . ALA B 16  ? 1.83160 0.87409 1.92511 0.07043  -0.22097 -0.46682 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   
1403 O  O   . ALA B 16  ? 1.78273 0.86608 1.91161 0.07589  -0.18393 -0.45761 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   
1404 C  CB  . ALA B 16  ? 1.81775 0.77818 1.83899 0.04544  -0.14832 -0.49485 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  
1405 N  N   . GLU B 17  ? 1.89087 0.98423 2.01704 0.09434  -0.25778 -0.44819 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   
1406 C  CA  . GLU B 17  ? 2.00641 1.16663 2.20926 0.12881  -0.27062 -0.43591 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  
1407 C  C   . GLU B 17  ? 2.10539 1.23815 2.27920 0.10203  -0.30200 -0.43809 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   
1408 O  O   . GLU B 17  ? 2.05174 1.26354 2.28602 0.11765  -0.28597 -0.41986 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   
1409 C  CB  . GLU B 17  ? 2.06314 1.26573 2.28043 0.15215  -0.31346 -0.41787 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  
1410 C  CG  . GLU B 17  ? 2.06757 1.30859 2.32490 0.17608  -0.29236 -0.41338 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  
1411 C  CD  . GLU B 17  ? 2.14605 1.41850 2.40759 0.19441  -0.34362 -0.39877 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  
1412 O  OE1 . GLU B 17  ? 2.23056 1.48167 2.45056 0.18920  -0.39126 -0.39235 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 
1413 O  OE2 . GLU B 17  ? 2.14621 1.45990 2.44896 0.21409  -0.33629 -0.39349 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 
1414 N  N   . THR B 18  ? 2.25873 1.32055 2.33102 0.05259  -0.33159 -0.43895 ? ? ? ? ? ? 18  THR A N   
1415 C  CA  . THR B 18  ? 2.19066 1.24411 2.21514 0.01168  -0.35206 -0.42467 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CA  
1416 C  C   . THR B 18  ? 2.15018 1.27664 2.19630 -0.00383 -0.28186 -0.40309 ? ? ? ? ? ? 18  THR A C   
1417 O  O   . THR B 18  ? 2.16848 1.35447 2.22126 -0.02452 -0.27996 -0.37637 ? ? ? ? ? ? 18  THR A O   
1418 C  CB  . THR B 18  ? 2.27669 1.24064 2.18832 -0.03421 -0.39669 -0.42598 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CB  
1419 O  OG1 . THR B 18  ? 2.25245 1.22842 2.15290 -0.01283 -0.43146 -0.40962 ? ? ? ? ? ? 18  THR A OG1 
1420 C  CG2 . THR B 18  ? 2.34363 1.28705 2.19440 -0.08618 -0.41670 -0.41059 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CG2 
1421 N  N   . TYR B 19  ? 2.08185 1.20575 2.13544 0.00558  -0.22261 -0.41207 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   
1422 C  CA  . TYR B 19  ? 2.01548 1.20857 2.08923 0.00212  -0.14745 -0.38849 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  
1423 C  C   . TYR B 19  ? 1.95183 1.26820 2.13721 0.04625  -0.10590 -0.36232 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   
1424 O  O   . TYR B 19  ? 1.92100 1.25966 2.17685 0.09014  -0.11294 -0.37154 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   
1425 C  CB  . TYR B 19  ? 1.95672 1.09930 2.00173 0.00733  -0.09092 -0.40834 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  
1426 C  CG  . TYR B 19  ? 1.95264 1.00632 1.88274 -0.04649 -0.11290 -0.42077 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  
1427 C  CD1 . TYR B 19  ? 1.92231 0.88789 1.78803 -0.07217 -0.18762 -0.44266 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 
1428 C  CD2 . TYR B 19  ? 1.98306 1.04685 1.86914 -0.06865 -0.05790 -0.40679 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 
1429 C  CE1 . TYR B 19  ? 1.97289 0.86376 1.73517 -0.12124 -0.20840 -0.45075 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 
1430 C  CE2 . TYR B 19  ? 2.08861 1.07551 1.86900 -0.11818 -0.07818 -0.41720 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 
1431 C  CZ  . TYR B 19  ? 2.14222 1.04320 1.86169 -0.14587 -0.15439 -0.43940 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  
1432 O  OH  . TYR B 19  ? 2.12416 0.95517 1.73993 -0.19507 -0.17452 -0.44651 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  
1433 N  N   . ALA B 20  ? 1.90119 1.30716 2.10378 0.03441  -0.06099 -0.32536 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   
1434 C  CA  . ALA B 20  ? 1.74966 1.29143 2.04912 0.06284  -0.03324 -0.28987 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  
1435 C  C   . ALA B 20  ? 1.64963 1.23795 2.04821 0.13089  0.01786  -0.29319 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   
1436 O  O   . ALA B 20  ? 1.61588 1.23120 2.07375 0.15946  -0.01387 -0.29918 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   
1437 C  CB  . ALA B 20  ? 1.75012 1.38897 2.05043 0.04095  0.01903  -0.24415 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  
1438 N  N   . ASN B 21  ? 1.64515 1.24107 2.05965 0.15865  0.09883  -0.28783 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   
1439 C  CA  . ASN B 21  ? 1.58055 1.22112 2.08863 0.22357  0.15683  -0.28489 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  
1440 C  C   . ASN B 21  ? 1.60328 1.12414 2.08607 0.23824  0.15316  -0.33099 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   
1441 O  O   . ASN B 21  ? 1.63500 1.13512 2.13212 0.26979  0.22513  -0.33461 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   
1442 C  CB  . ASN B 21  ? 1.54651 1.26722 2.08877 0.25240  0.25632  -0.24623 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  
1443 C  CG  . ASN B 21  ? 1.46556 1.32616 2.03911 0.23580  0.26296  -0.19279 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG  
1444 O  OD1 . ASN B 21  ? 1.36892 1.29100 1.97193 0.21789  0.20496  -0.18166 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1 
1445 N  ND2 . ASN B 21  ? 1.53869 1.45140 2.10106 0.24008  0.33476  -0.15780 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2 
1446 N  N   . ILE B 22  ? 1.64302 1.08290 2.08518 0.21642  0.07422  -0.36442 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N   
1447 C  CA  . ILE B 22  ? 1.77192 1.11016 2.18711 0.22257  0.06955  -0.40325 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA  
1448 C  C   . ILE B 22  ? 1.71740 1.05237 2.17145 0.23900  -0.00042 -0.41796 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C   
1449 O  O   . ILE B 22  ? 1.67947 0.99794 2.09780 0.21483  -0.07360 -0.42110 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O   
1450 C  CB  . ILE B 22  ? 1.92779 1.14988 2.22066 0.16929  0.05039  -0.43025 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB  
1451 C  CG1 . ILE B 22  ? 1.98127 1.19840 2.23419 0.16230  0.13188  -0.41889 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1 
1452 C  CG2 . ILE B 22  ? 1.96070 1.08735 2.22257 0.16500  0.02498  -0.46894 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2 
1453 C  CD1 . ILE B 22  ? 1.97209 1.24837 2.19713 0.13280  0.13268  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1 
1454 N  N   . ASP B 23  ? 1.70169 1.06467 2.20135 0.27329  0.02418  -0.41084 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A N   
1455 C  CA  . ASP B 23  ? 1.65364 1.05610 2.15891 0.27891  -0.02849 -0.39507 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CA  
1456 C  C   . ASP B 23  ? 1.67650 1.00470 2.10335 0.24953  -0.05381 -0.40868 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A C   
1457 O  O   . ASP B 23  ? 1.76301 1.01363 2.13015 0.22842  -0.02231 -0.42699 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A O   
1458 C  CB  . ASP B 23  ? 1.63268 1.14240 2.21563 0.32041  0.01015  -0.35934 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CB  
1459 C  CG  . ASP B 23  ? 1.67474 1.16819 2.23398 0.32312  0.03088  -0.35235 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CG  
1460 O  OD1 . ASP B 23  ? 1.67472 1.17137 2.22293 0.31361  -0.01449 -0.35121 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD1 
1461 O  OD2 . ASP B 23  ? 1.71686 1.19653 2.27142 0.33616  0.09217  -0.34795 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD2 
1462 N  N   . ALA B 24  ? 1.68479 1.00135 1.47568 -0.04555 -0.10068 -0.35788 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N   
1463 C  CA  . ALA B 24  ? 1.60888 0.93830 1.46187 0.01189  -0.11186 -0.39600 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA  
1464 C  C   . ALA B 24  ? 1.55970 1.01585 1.46170 0.01482  -0.05605 -0.39018 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C   
1465 O  O   . ALA B 24  ? 1.53497 0.99756 1.45831 0.02497  -0.06073 -0.35695 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O   
1466 C  CB  . ALA B 24  ? 1.52825 0.83884 1.41717 0.06447  -0.13229 -0.49105 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB  
1467 N  N   . GLY B 25  ? 1.51873 1.07342 1.43206 -0.00057 -0.00703 -0.42037 ? ? ? ? ? ? 25  GLY A N   
1468 C  CA  . GLY B 25  ? 1.41411 1.08420 1.37172 -0.00068 0.03643  -0.41968 ? ? ? ? ? ? 25  GLY A CA  
1469 C  C   . GLY B 25  ? 1.35986 1.04118 1.31543 -0.02350 0.04261  -0.34455 ? ? ? ? ? ? 25  GLY A C   
1470 O  O   . GLY B 25  ? 1.34941 1.07391 1.34627 -0.00172 0.05089  -0.34014 ? ? ? ? ? ? 25  GLY A O   
1471 N  N   . SER B 26  ? 1.35959 1.00423 1.27116 -0.06610 0.03665  -0.28929 ? ? ? ? ? ? 26  SER A N   
1472 C  CA  . SER B 26  ? 1.27510 0.94110 1.19332 -0.08608 0.04359  -0.22937 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA  
1473 C  C   . SER B 26  ? 1.22757 0.85475 1.15907 -0.05589 0.02103  -0.21824 ? ? ? ? ? ? 26  SER A C   
1474 O  O   . SER B 26  ? 1.22244 0.89451 1.18085 -0.05263 0.03480  -0.19576 ? ? ? ? ? ? 26  SER A O   
1475 C  CB  . SER B 26  ? 1.34595 0.98135 1.22338 -0.13313 0.03609  -0.18202 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB  
1476 O  OG  . SER B 26  ? 1.33445 1.01281 1.20343 -0.16863 0.05480  -0.17986 ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG  
1477 N  N   . LEU B 27  ? 1.22163 0.75839 1.13110 -0.03707 -0.02024 -0.23266 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   
1478 C  CA  . LEU B 27  ? 1.20323 0.69240 1.11665 -0.01697 -0.05172 -0.21801 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  
1479 C  C   . LEU B 27  ? 1.18346 0.72236 1.15813 0.03021  -0.04215 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   
1480 O  O   . LEU B 27  ? 1.04045 0.60085 1.03096 0.03517  -0.03864 -0.23168 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   
1481 C  CB  . LEU B 27  ? 1.23323 0.59989 1.10662 -0.01322 -0.11335 -0.22172 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  
1482 C  CG  . LEU B 27  ? 1.38873 0.69094 1.23387 -0.02546 -0.15470 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  
1483 C  CD1 . LEU B 27  ? 1.21632 0.57365 1.03484 -0.07580 -0.12147 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 
1484 C  CD2 . LEU B 27  ? 1.54704 0.71412 1.33751 -0.03877 -0.22782 -0.17152 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 
1485 N  N   . GLU B 28  ? 1.28454 0.85071 1.29530 0.06283  -0.03634 -0.31766 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A N   
1486 C  CA  . GLU B 28  ? 1.35934 0.98764 1.43541 0.10519  -0.02654 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CA  
1487 C  C   . GLU B 28  ? 1.23637 0.96324 1.32968 0.08478  0.01840  -0.32853 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A C   
1488 O  O   . GLU B 28  ? 1.25199 1.00482 1.37887 0.10501  0.01728  -0.32264 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A O   
1489 C  CB  . GLU B 28  ? 1.49701 1.16881 1.61440 0.13683  -0.01773 -0.43810 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CB  
1490 C  CG  . GLU B 28  ? 1.59991 1.31797 1.79501 0.18987  -0.02522 -0.48767 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CG  
1491 C  CD  . GLU B 28  ? 1.68833 1.51619 1.93489 0.20776  0.00996  -0.57015 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CD  
1492 O  OE1 . GLU B 28  ? 1.72612 1.58445 1.93946 0.17714  0.03771  -0.59012 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE1 
1493 O  OE2 . GLU B 28  ? 1.70416 1.59448 2.02249 0.24737  0.00938  -0.61348 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE2 
1494 N  N   . LEU B 29  ? 1.07912 0.85281 1.14886 0.04274  0.05031  -0.30822 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   
1495 C  CA  . LEU B 29  ? 0.96017 0.81344 1.04674 0.02095  0.07958  -0.27957 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  
1496 C  C   . LEU B 29  ? 0.92450 0.75071 1.00492 0.01651  0.06964  -0.22953 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   
1497 O  O   . LEU B 29  ? 0.89450 0.76558 1.00325 0.02354  0.07856  -0.21860 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   
1498 C  CB  . LEU B 29  ? 0.93412 0.82815 0.99724 -0.02620 0.10142  -0.26665 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  
1499 C  CG  . LEU B 29  ? 0.90521 0.86462 0.98496 -0.05370 0.11607  -0.23245 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  
1500 C  CD1 . LEU B 29  ? 0.85485 0.87854 0.97457 -0.03438 0.12504  -0.25151 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 
1501 C  CD2 . LEU B 29  ? 1.01450 1.00801 1.07009 -0.10285 0.12686  -0.22718 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 
1502 N  N   . PHE B 30  ? 0.95937 0.71778 1.00020 0.00034  0.05118  -0.20111 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   
1503 C  CA  . PHE B 30  ? 0.91659 0.66464 0.94770 -0.01107 0.04685  -0.16174 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  
1504 C  C   . PHE B 30  ? 0.85425 0.57061 0.89400 0.01866  0.02472  -0.16657 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   
1505 O  O   . PHE B 30  ? 0.84542 0.59238 0.89970 0.02097  0.03301  -0.15103 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   
1506 C  CB  . PHE B 30  ? 0.95605 0.65347 0.93821 -0.04632 0.03370  -0.13240 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  
1507 C  CG  . PHE B 30  ? 0.94750 0.65448 0.91692 -0.06756 0.03572  -0.09957 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  
1508 C  CD1 . PHE B 30  ? 0.80272 0.58077 0.80046 -0.08328 0.06233  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 
1509 C  CD2 . PHE B 30  ? 1.01696 0.66207 0.94536 -0.07588 0.00636  -0.08462 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 
1510 C  CE1 . PHE B 30  ? 0.82349 0.62614 0.81617 -0.10111 0.06879  -0.07004 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 
1511 C  CE2 . PHE B 30  ? 1.03412 0.70202 0.94253 -0.10535 0.01321  -0.05942 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 
1512 C  CZ  . PHE B 30  ? 0.90438 0.65847 0.84829 -0.11532 0.04902  -0.05736 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  
1513 N  N   . LEU B 31  ? 1.00690 0.65904 1.04187 0.04301  -0.00887 -0.19086 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   
1514 C  CA  . LEU B 31  ? 1.04396 0.65534 1.09027 0.06987  -0.04171 -0.19311 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  
1515 C  C   . LEU B 31  ? 0.99445 0.67913 1.10200 0.10338  -0.02308 -0.21900 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   
1516 O  O   . LEU B 31  ? 0.99612 0.67812 1.11196 0.11200  -0.03380 -0.20365 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   
1517 C  CB  . LEU B 31  ? 1.23599 0.75035 1.27217 0.09044  -0.09643 -0.21511 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  
1518 C  CG  . LEU B 31  ? 1.39916 0.80709 1.36374 0.05390  -0.14366 -0.17624 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  
1519 C  CD1 . LEU B 31  ? 1.44047 0.83591 1.36815 0.02278  -0.15302 -0.12887 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 
1520 C  CD2 . LEU B 31  ? 1.42170 0.83064 1.34281 0.01298  -0.12495 -0.15842 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 
1521 N  N   . SER B 32  ? 0.86535 0.61946 1.01088 0.11573  0.00380  -0.25734 ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   
1522 C  CA  . SER B 32  ? 0.82094 0.66019 1.01870 0.13376  0.02413  -0.27623 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  
1523 C  C   . SER B 32  ? 0.86007 0.73810 1.04938 0.10892  0.04415  -0.23373 ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   
1524 O  O   . SER B 32  ? 0.75100 0.64899 0.96321 0.12270  0.03966  -0.22682 ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   
1525 C  CB  . SER B 32  ? 0.91154 0.83243 1.13654 0.13183  0.05364  -0.32090 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  
1526 O  OG  . SER B 32  ? 1.10882 0.99903 1.34600 0.15780  0.03692  -0.37217 ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  
1527 N  N   . LEU B 33  ? 0.97846 0.86351 1.13888 0.07390  0.06109  -0.20721 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N   
1528 C  CA  . LEU B 33  ? 0.82884 0.74804 0.99255 0.05569  0.07312  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA  
1529 C  C   . LEU B 33  ? 0.86721 0.74587 1.01516 0.06183  0.05844  -0.15499 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C   
1530 O  O   . LEU B 33  ? 0.81845 0.72545 0.98177 0.06404  0.06205  -0.14393 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O   
1531 C  CB  . LEU B 33  ? 0.83932 0.76796 0.98610 0.02148  0.08512  -0.15725 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB  
1532 C  CG  . LEU B 33  ? 0.88998 0.88291 1.05888 0.00170  0.09676  -0.15711 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG  
1533 C  CD1 . LEU B 33  ? 0.87218 0.86470 1.03140 -0.03053 0.09793  -0.13519 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1 
1534 C  CD2 . LEU B 33  ? 0.85826 0.88459 1.05560 0.01009  0.09218  -0.14715 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2 
1535 N  N   . PHE B 34  ? 0.93774 0.74689 1.04950 0.05979  0.03723  -0.14933 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N   
1536 C  CA  . PHE B 34  ? 0.87882 0.65053 0.96217 0.05294  0.02079  -0.12769 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA  
1537 C  C   . PHE B 34  ? 0.83156 0.58615 0.93622 0.08339  -0.00279 -0.13728 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C   
1538 O  O   . PHE B 34  ? 0.78276 0.53441 0.87644 0.07915  -0.00818 -0.12130 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O   
1539 C  CB  . PHE B 34  ? 1.00497 0.70559 1.03088 0.02561  -0.00230 -0.10997 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB  
1540 C  CG  . PHE B 34  ? 1.07158 0.74860 1.05451 -0.00018 -0.01415 -0.08467 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG  
1541 C  CD1 . PHE B 34  ? 0.94156 0.68127 0.93134 -0.01342 0.01627  -0.07944 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1 
1542 C  CD2 . PHE B 34  ? 1.18809 0.78087 1.12441 -0.01321 -0.06007 -0.06910 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2 
1543 C  CE1 . PHE B 34  ? 0.94505 0.67610 0.89139 -0.04188 0.01102  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1 
1544 C  CE2 . PHE B 34  ? 1.22612 0.80351 1.11176 -0.04906 -0.07036 -0.04404 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2 
1545 C  CZ  . PHE B 34  ? 1.08187 0.73451 0.97044 -0.06448 -0.03004 -0.04393 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ  
1546 N  N   . ASP B 35  ? 0.80479 0.55057 0.94265 0.11404  -0.01868 -0.16736 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   
1547 C  CA  . ASP B 35  ? 0.81578 0.55796 0.99077 0.14665  -0.04302 -0.18122 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  
1548 C  C   . ASP B 35  ? 0.74379 0.56641 0.95268 0.15051  -0.01647 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   
1549 O  O   . ASP B 35  ? 0.74210 0.55471 0.94555 0.15120  -0.02843 -0.16114 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   
1550 C  CB  . ASP B 35  ? 0.84975 0.58831 1.07205 0.18344  -0.06175 -0.22795 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  
1551 C  CG  . ASP B 35  ? 1.04526 0.67460 1.23950 0.18818  -0.11413 -0.22896 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  
1552 O  OD1 . ASP B 35  ? 1.11895 0.67198 1.26260 0.16567  -0.14863 -0.19026 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 
1553 O  OD2 . ASP B 35  ? 1.05651 0.67496 1.27616 0.21052  -0.12488 -0.26984 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 
1554 N  N   . ILE B 36  ? 0.74684 0.64382 0.98069 0.14426  0.01565  -0.19356 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N   
1555 C  CA  . ILE B 36  ? 0.75262 0.71940 1.01378 0.14023  0.03072  -0.18792 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA  
1556 C  C   . ILE B 36  ? 0.73726 0.68615 0.97066 0.12369  0.03053  -0.15451 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C   
1557 O  O   . ILE B 36  ? 0.71456 0.67919 0.96085 0.12977  0.02288  -0.14609 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O   
1558 C  CB  . ILE B 36  ? 0.84984 0.89056 1.12696 0.12027  0.05700  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB  
1559 C  CG1 . ILE B 36  ? 0.95844 1.06937 1.26316 0.11125  0.06068  -0.19516 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1 
1560 C  CG2 . ILE B 36  ? 0.83306 0.86034 1.07796 0.08982  0.06904  -0.17956 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2 
1561 C  CD1 . ILE B 36  ? 1.02357 1.22069 1.34756 0.08935  0.07938  -0.21791 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1 
1562 N  N   . SER B 37  ? 0.73337 0.65065 0.92991 0.10335  0.03708  -0.13964 ? ? ? ? ? ? 37  SER A N   
1563 C  CA  . SER B 37  ? 0.66993 0.58510 0.84795 0.08934  0.04086  -0.12170 ? ? ? ? ? ? 37  SER A CA  
1564 C  C   . SER B 37  ? 0.70423 0.57952 0.85919 0.09538  0.02111  -0.11300 ? ? ? ? ? ? 37  SER A C   
1565 O  O   . SER B 37  ? 0.64901 0.53920 0.80688 0.09596  0.02034  -0.10779 ? ? ? ? ? ? 37  SER A O   
1566 C  CB  . SER B 37  ? 0.65733 0.56097 0.80659 0.06457  0.05339  -0.11499 ? ? ? ? ? ? 37  SER A CB  
1567 O  OG  . SER B 37  ? 0.69919 0.62621 0.86462 0.05737  0.06465  -0.12074 ? ? ? ? ? ? 37  SER A OG  
1568 N  N   . LYS B 38  ? 0.82096 0.63751 0.94992 0.09712  -0.00203 -0.11041 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A N   
1569 C  CA  . LYS B 38  ? 0.92108 0.69090 1.02034 0.09373  -0.02942 -0.09610 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CA  
1570 C  C   . LYS B 38  ? 0.94542 0.73751 1.08842 0.12174  -0.04228 -0.10203 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A C   
1571 O  O   . LYS B 38  ? 1.03026 0.81855 1.15769 0.11567  -0.04898 -0.08989 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A O   
1572 C  CB  . LYS B 38  ? 1.08669 0.77573 1.15018 0.08567  -0.06713 -0.08767 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CB  
1573 C  CG  . LYS B 38  ? 1.22009 0.84666 1.24102 0.07021  -0.10708 -0.06528 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CG  
1574 C  CD  . LYS B 38  ? 1.30450 0.83865 1.30564 0.06875  -0.16405 -0.05710 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CD  
1575 C  CE  . LYS B 38  ? 1.38300 0.88662 1.34019 0.03859  -0.16252 -0.05012 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A CE  
1576 N  NZ  . LYS B 38  ? 1.48214 0.89817 1.44507 0.05369  -0.22161 -0.05498 ? ? ? ? ? ? 38  LYS A NZ  
1577 N  N   . LYS B 39  ? 0.81455 0.64023 1.01275 0.14905  -0.04333 -0.12391 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A N   
1578 C  CA  . LYS B 39  ? 0.84964 0.71537 1.09551 0.17068  -0.05302 -0.13140 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CA  
1579 C  C   . LYS B 39  ? 0.81543 0.74040 1.06995 0.15843  -0.03101 -0.12271 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A C   
1580 O  O   . LYS B 39  ? 0.80351 0.74106 1.07009 0.16290  -0.04416 -0.11396 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A O   
1581 C  CB  . LYS B 39  ? 0.82965 0.73661 1.13711 0.19879  -0.05563 -0.16679 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CB  
1582 C  CG  . LYS B 39  ? 0.84202 0.80235 1.20631 0.21920  -0.06747 -0.17852 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CG  
1583 C  CD  . LYS B 39  ? 0.79478 0.80967 1.22982 0.24950  -0.06872 -0.22748 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CD  
1584 C  CE  . LYS B 39  ? 0.64522 0.75661 1.14238 0.25801  -0.06443 -0.24357 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CE  
1585 N  NZ  . LYS B 39  ? 0.75152 0.94687 1.32638 0.28471  -0.05602 -0.30459 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A NZ  
1586 N  N   . MSE B 40  ? 0.71678 0.67294 0.96746 0.14190  -0.00551 -0.12377 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A N   
1587 C  CA  . MSE B 40  ? 0.76464 0.76082 1.02425 0.12824  0.00126  -0.11388 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CA  
1588 C  C   . MSE B 40  ? 0.75425 0.71603 0.98658 0.12602  -0.00990 -0.10101 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A C   
1589 O  O   . MSE B 40  ? 0.76066 0.73153 1.00245 0.12932  -0.02514 -0.09342 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A O   
1590 C  CB  . MSE B 40  ? 0.99280 1.00639 1.24941 0.10949  0.01879  -0.11407 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CB  
1591 C  CG  . MSE B 40  ? 1.25825 1.33000 1.54170 0.09477  0.02397  -0.11752 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CG  
1592 SE SE  . MSE B 40  ? 1.44467 1.54546 1.74303 0.07470  -0.00041 -0.09591 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A SE  
1593 C  CE  . MSE B 40  ? 1.43054 1.60790 1.74226 0.03524  0.00495  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 40  MSE A CE  
1594 N  N   . ASN B 41  ? 0.79988 0.72535 0.99396 0.11594  -0.00199 -0.10048 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   
1595 C  CA  . ASN B 41  ? 0.93203 0.83737 1.09399 0.10695  -0.00510 -0.09759 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  
1596 C  C   . ASN B 41  ? 0.89211 0.76020 1.03280 0.11100  -0.02982 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   
1597 O  O   . ASN B 41  ? 0.82823 0.69179 0.95645 0.10860  -0.03886 -0.08353 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   
1598 C  CB  . ASN B 41  ? 1.10201 0.99492 1.22521 0.08552  0.01279  -0.10304 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  
1599 C  CG  . ASN B 41  ? 1.31081 1.20882 1.40634 0.07216  0.01903  -0.11338 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  
1600 O  OD1 . ASN B 41  ? 1.40979 1.32622 1.52982 0.08452  0.01326  -0.12300 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 
1601 N  ND2 . ASN B 41  ? 1.39664 1.28020 1.43782 0.04245  0.02835  -0.11372 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 
1602 N  N   . HIS B 42  ? 0.96788 0.80501 1.10823 0.11846  -0.04714 -0.08097 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N   
1603 C  CA  . HIS B 42  ? 1.07231 0.86683 1.19828 0.12161  -0.08087 -0.06769 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA  
1604 C  C   . HIS B 42  ? 0.95804 0.78972 1.12922 0.13975  -0.09199 -0.06663 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C   
1605 O  O   . HIS B 42  ? 0.95961 0.77598 1.10913 0.13244  -0.10590 -0.05520 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O   
1606 C  CB  . HIS B 42  ? 1.12214 0.86967 1.25293 0.13099  -0.10939 -0.06675 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB  
1607 C  CG  . HIS B 42  ? 1.16854 0.86947 1.30035 0.13796  -0.15563 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG  
1608 N  ND1 . HIS B 42  ? 1.21062 0.91257 1.40648 0.17164  -0.18565 -0.06640 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1 
1609 C  CD2 . HIS B 42  ? 1.21974 0.87485 1.30011 0.11464  -0.17971 -0.03043 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2 
1610 C  CE1 . HIS B 42  ? 1.25007 0.90414 1.43970 0.17110  -0.23106 -0.04884 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1 
1611 N  NE2 . HIS B 42  ? 1.26167 0.88272 1.37488 0.13337  -0.22850 -0.02345 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2 
1612 N  N   . VAL B 43  ? 0.83633 0.72316 1.06599 0.15730  -0.08506 -0.07942 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N   
1613 C  CA  . VAL B 43  ? 0.78429 0.71991 1.05573 0.16501  -0.09595 -0.07679 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA  
1614 C  C   . VAL B 43  ? 0.80071 0.74445 1.05165 0.14854  -0.09385 -0.06417 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C   
1615 O  O   . VAL B 43  ? 0.80849 0.74870 1.05881 0.14697  -0.11576 -0.05105 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O   
1616 C  CB  . VAL B 43  ? 0.70711 0.72002 1.03708 0.17377  -0.08105 -0.09779 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB  
1617 C  CG1 . VAL B 43  ? 0.74992 0.82556 1.11461 0.16835  -0.08989 -0.09224 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1 
1618 C  CG2 . VAL B 43  ? 0.67121 0.67600 1.03558 0.19961  -0.09215 -0.12095 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2 
1619 N  N   . MSE B 44  ? 0.75108 0.70012 0.98808 0.13749  -0.07380 -0.06965 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A N   
1620 C  CA  . MSE B 44  ? 0.76803 0.72251 1.00075 0.12768  -0.08139 -0.06531 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CA  
1621 C  C   . MSE B 44  ? 0.79744 0.70546 0.98939 0.12604  -0.09303 -0.06482 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A C   
1622 O  O   . MSE B 44  ? 0.75417 0.65753 0.94624 0.12401  -0.11510 -0.05878 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A O   
1623 C  CB  . MSE B 44  ? 0.84957 0.81824 1.08936 0.12035  -0.06481 -0.07622 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CB  
1624 C  CG  . MSE B 44  ? 0.98989 1.00777 1.26285 0.10964  -0.06098 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CG  
1625 SE SE  . MSE B 44  ? 1.10069 1.17015 1.40023 0.09177  -0.09029 -0.05206 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A SE  
1626 C  CE  . MSE B 44  ? 0.99826 1.14413 1.32445 0.07567  -0.06303 -0.06388 ? ? ? ? ? ? 44  MSE A CE  
1627 N  N   . GLU B 45  ? 0.91744 0.79090 1.06810 0.12072  -0.08084 -0.07120 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N   
1628 C  CA  . GLU B 45  ? 1.07583 0.91493 1.17743 0.10928  -0.08725 -0.07542 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA  
1629 C  C   . GLU B 45  ? 1.10474 0.91828 1.19728 0.11010  -0.11976 -0.05504 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C   
1630 O  O   . GLU B 45  ? 1.11892 0.91667 1.18914 0.10498  -0.13308 -0.05806 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O   
1631 C  CB  . GLU B 45  ? 1.15906 0.97333 1.20689 0.08805  -0.07033 -0.08091 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB  
1632 C  CG  . GLU B 45  ? 1.25727 1.10565 1.31201 0.08246  -0.03705 -0.10493 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG  
1633 C  CD  . GLU B 45  ? 1.38661 1.24775 1.40126 0.06186  -0.01789 -0.13344 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD  
1634 O  OE1 . GLU B 45  ? 1.46358 1.29639 1.41794 0.03768  -0.02541 -0.12895 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1 
1635 O  OE2 . GLU B 45  ? 1.37453 1.27953 1.42048 0.06775  0.00351  -0.16370 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2 
1636 N  N   . HIS B 46  ? 1.09676 0.90971 1.21442 0.11897  -0.13581 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N   
1637 C  CA  . HIS B 46  ? 1.21200 1.00617 1.33101 0.12016  -0.17037 -0.01876 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA  
1638 C  C   . HIS B 46  ? 1.09908 0.93824 1.26146 0.12601  -0.18296 -0.01193 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C   
1639 O  O   . HIS B 46  ? 1.28276 1.10313 1.43036 0.11945  -0.20972 0.00238  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O   
1640 C  CB  . HIS B 46  ? 1.34346 1.12281 1.48679 0.13115  -0.19104 -0.00988 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB  
1641 C  CG  . HIS B 46  ? 1.46802 1.18321 1.55626 0.11456  -0.19815 -0.00516 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG  
1642 N  ND1 . HIS B 46  ? 1.54142 1.20221 1.55131 0.08234  -0.20969 0.00687  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1 
1643 C  CD2 . HIS B 46  ? 1.48474 1.17985 1.57833 0.11851  -0.20008 -0.00946 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2 
1644 C  CE1 . HIS B 46  ? 1.59038 1.20313 1.55551 0.06054  -0.21915 0.01451  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1 
1645 N  NE2 . HIS B 46  ? 1.55783 1.18429 1.57391 0.08420  -0.21675 0.00601  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2 
1646 N  N   . TYR B 47  ? 0.90729 0.80434 1.11605 0.13073  -0.16781 -0.01885 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A N   
1647 C  CA  . TYR B 47  ? 0.88331 0.82476 1.12123 0.12118  -0.18362 -0.00753 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CA  
1648 C  C   . TYR B 47  ? 0.91929 0.82112 1.12334 0.11142  -0.20406 -0.00374 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A C   
1649 O  O   . TYR B 47  ? 0.94112 0.83366 1.13961 0.10281  -0.23588 0.01407  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A O   
1650 C  CB  . TYR B 47  ? 0.77030 0.77240 1.04385 0.11489  -0.16320 -0.01583 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CB  
1651 C  CG  . TYR B 47  ? 0.66451 0.71187 0.95558 0.08905  -0.18327 0.00051  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CG  
1652 C  CD1 . TYR B 47  ? 0.68858 0.79460 1.00781 0.07413  -0.20009 0.01557  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CD1 
1653 C  CD2 . TYR B 47  ? 0.59329 0.63009 0.87602 0.07449  -0.18966 0.00132  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CD2 
1654 C  CE1 . TYR B 47  ? 0.57945 0.72952 0.90343 0.03611  -0.22274 0.03634  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CE1 
1655 C  CE2 . TYR B 47  ? 0.66402 0.73015 0.95441 0.04106  -0.21969 0.02273  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CE2 
1656 C  CZ  . TYR B 47  ? 0.80542 0.92769 1.10977 0.01732  -0.23586 0.04274  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CZ  
1657 O  OH  . TYR B 47  ? 0.83551 0.98608 1.13566 -0.02934 -0.27099 0.06980  ? ? ? ? ? ? 47  TYR A OH  
1658 N  N   . PHE B 48  ? 0.86490 0.74484 1.05111 0.11413  -0.18899 -0.02464 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A N   
1659 C  CA  . PHE B 48  ? 0.90676 0.75015 1.07211 0.11284  -0.21126 -0.03493 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CA  
1660 C  C   . PHE B 48  ? 1.03015 0.82627 1.14564 0.11123  -0.22027 -0.03743 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A C   
1661 O  O   . PHE B 48  ? 1.06737 0.83275 1.16568 0.10892  -0.24928 -0.04088 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A O   
1662 C  CB  . PHE B 48  ? 0.82647 0.66914 0.99874 0.12121  -0.19263 -0.06784 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CB  
1663 C  CG  . PHE B 48  ? 0.73917 0.61529 0.95507 0.11676  -0.19655 -0.06241 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CG  
1664 C  CD1 . PHE B 48  ? 0.73734 0.61376 0.97282 0.10257  -0.24028 -0.04227 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD1 
1665 C  CD2 . PHE B 48  ? 0.72661 0.62842 0.95656 0.11946  -0.16242 -0.07444 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD2 
1666 C  CE1 . PHE B 48  ? 0.72855 0.63102 0.99358 0.08672  -0.25092 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE1 
1667 C  CE2 . PHE B 48  ? 0.75807 0.68667 1.02131 0.10914  -0.16947 -0.06719 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE2 
1668 C  CZ  . PHE B 48  ? 0.72013 0.64879 0.99928 0.09063  -0.21475 -0.04530 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CZ  
1669 N  N   . ALA B 49  ? 1.05560 0.83838 1.14233 0.10822  -0.20177 -0.03546 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   
1670 C  CA  . ALA B 49  ? 1.23032 0.96545 1.26101 0.09545  -0.21710 -0.02965 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  
1671 C  C   . ALA B 49  ? 1.37217 1.09914 1.41455 0.09249  -0.25714 0.00209  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   
1672 O  O   . ALA B 49  ? 1.35467 1.04333 1.35900 0.08254  -0.28196 0.00487  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   
1673 C  CB  . ALA B 49  ? 1.25283 0.96727 1.24854 0.08363  -0.20284 -0.02423 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  
1674 N  N   . GLY B 50  ? 1.55360 1.32446 1.65104 0.09945  -0.26312 0.02200  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A N   
1675 C  CA  . GLY B 50  ? 1.51569 1.30274 1.63836 0.09434  -0.29786 0.04994  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A CA  
1676 C  C   . GLY B 50  ? 1.50510 1.28171 1.61655 0.08209  -0.32704 0.05835  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A C   
1677 O  O   . GLY B 50  ? 1.55776 1.33394 1.67192 0.07022  -0.36201 0.08414  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A O   
1678 N  N   . ARG B 51  ? 1.32007 1.08549 1.42289 0.08478  -0.31915 0.03616  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   
1679 C  CA  . ARG B 51  ? 1.27651 1.01656 1.37148 0.07590  -0.35800 0.03936  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  
1680 C  C   . ARG B 51  ? 1.24193 0.92109 1.29114 0.08501  -0.36041 0.00324  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   
1681 O  O   . ARG B 51  ? 1.32074 0.97096 1.37189 0.08720  -0.39358 -0.00957 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   
1682 C  CB  . ARG B 51  ? 1.28834 1.06605 1.42480 0.07013  -0.36347 0.04128  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  
1683 C  CG  . ARG B 51  ? 1.31108 1.16587 1.48897 0.05145  -0.35995 0.07031  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  
1684 C  CD  . ARG B 51  ? 1.40964 1.27958 1.58790 0.02584  -0.40140 0.10650  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  
1685 N  NE  . ARG B 51  ? 1.39191 1.34567 1.60656 -0.00644 -0.40734 0.12900  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  
1686 C  CZ  . ARG B 51  ? 1.39005 1.38813 1.61352 -0.04020 -0.43908 0.16162  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  
1687 N  NH1 . ARG B 51  ? 1.43680 1.39342 1.63795 -0.04132 -0.47140 0.17854  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 
1688 N  NH2 . ARG B 51  ? 1.33485 1.42460 1.58582 -0.07900 -0.43825 0.17724  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 
1689 N  N   . GLY B 52  ? 0.91714 0.96388 2.50975 0.05106  -0.23414 -0.06402 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A N   
1690 C  CA  . GLY B 52  ? 0.90692 0.95331 2.33998 0.06009  -0.30220 -0.02604 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A CA  
1691 C  C   . GLY B 52  ? 0.82561 0.89871 2.13860 0.05863  -0.29240 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A C   
1692 O  O   . GLY B 52  ? 0.86351 0.94038 2.03393 0.05996  -0.33267 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A O   
1693 N  N   . LEU B 53  ? 0.73810 0.83437 2.10461 0.05087  -0.23478 -0.07119 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   
1694 C  CA  . LEU B 53  ? 0.73527 0.84288 1.92630 0.02940  -0.20739 -0.09233 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  
1695 C  C   . LEU B 53  ? 0.73411 0.82660 1.87582 0.01469  -0.17631 -0.10517 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   
1696 O  O   . LEU B 53  ? 0.80570 0.87029 2.04246 0.02265  -0.17511 -0.09299 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   
1697 C  CB  . LEU B 53  ? 0.72482 0.83941 1.89757 0.00724  -0.13630 -0.13760 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  
1698 C  CG  . LEU B 53  ? 0.67349 0.80489 1.73441 0.00772  -0.15283 -0.13501 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  
1699 C  CD1 . LEU B 53  ? 0.67362 0.81599 1.74062 0.03256  -0.23762 -0.09015 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 
1700 C  CD2 . LEU B 53  ? 0.71066 0.82999 1.83737 -0.00627 -0.08779 -0.16944 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 
1701 N  N   . SER B 54  ? 0.60835 0.71874 1.60735 -0.00693 -0.14874 -0.13199 ? ? ? ? ? ? 54  SER A N   
1702 C  CA  . SER B 54  ? 0.68767 0.79269 1.63680 -0.02797 -0.11233 -0.15583 ? ? ? ? ? ? 54  SER A CA  
1703 C  C   . SER B 54  ? 0.79645 0.92156 1.66431 -0.05887 -0.04868 -0.20869 ? ? ? ? ? ? 54  SER A C   
1704 O  O   . SER B 54  ? 0.84714 0.98338 1.67759 -0.06062 -0.03790 -0.21945 ? ? ? ? ? ? 54  SER A O   
1705 C  CB  . SER B 54  ? 0.70465 0.81648 1.54313 -0.02135 -0.16689 -0.12817 ? ? ? ? ? ? 54  SER A CB  
1706 O  OG  . SER B 54  ? 0.72517 0.87332 1.43445 -0.01986 -0.19583 -0.12664 ? ? ? ? ? ? 54  SER A OG  
1707 N  N   . GLU B 55  ? 0.85907 0.98414 1.69458 -0.08507 -0.00536 -0.24271 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A N   
1708 C  CA  . GLU B 55  ? 0.91360 1.06149 1.65078 -0.11670 0.04448  -0.29354 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CA  
1709 C  C   . GLU B 55  ? 0.91096 1.10025 1.50164 -0.10693 -0.00335 -0.28247 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A C   
1710 O  O   . GLU B 55  ? 0.87683 1.07376 1.40041 -0.11320 0.01488  -0.29961 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A O   
1711 C  CB  . GLU B 55  ? 0.98885 1.13785 1.71058 -0.14760 0.08699  -0.33172 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CB  
1712 C  CG  . GLU B 55  ? 1.14935 1.32643 1.76447 -0.18497 0.13333  -0.38934 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CG  
1713 C  CD  . GLU B 55  ? 1.24562 1.47677 1.73383 -0.19144 0.09550  -0.39877 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CD  
1714 O  OE1 . GLU B 55  ? 1.23379 1.47372 1.71861 -0.17183 0.04540  -0.36500 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE1 
1715 O  OE2 . GLU B 55  ? 1.31528 1.57959 1.70669 -0.21707 0.11591  -0.44163 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE2 
1716 N  N   . GLY B 56  ? 0.90469 1.11299 1.44594 -0.08982 -0.06316 -0.25108 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   
1717 C  CA  . GLY B 56  ? 0.86047 1.10874 1.27354 -0.07890 -0.10611 -0.24151 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  
1718 C  C   . GLY B 56  ? 0.80151 1.04178 1.20637 -0.05472 -0.13408 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   
1719 O  O   . GLY B 56  ? 0.80430 1.05919 1.12224 -0.05465 -0.12689 -0.22277 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   
1720 N  N   . LYS B 57  ? 0.79593 1.00973 1.29069 -0.03463 -0.16558 -0.17398 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   
1721 C  CA  . LYS B 57  ? 0.80677 1.01529 1.29888 -0.01471 -0.19348 -0.14837 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  
1722 C  C   . LYS B 57  ? 0.73436 0.92816 1.24309 -0.02578 -0.13774 -0.17597 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   
1723 O  O   . LYS B 57  ? 0.72980 0.92380 1.16885 -0.01741 -0.14303 -0.16969 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   
1724 C  CB  . LYS B 57  ? 0.79759 0.98443 1.39320 0.00491  -0.23960 -0.10867 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  
1725 C  CG  . LYS B 57  ? 0.81873 1.00900 1.35348 0.01837  -0.30444 -0.07243 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  
1726 C  CD  . LYS B 57  ? 0.83073 0.99447 1.45691 0.03603  -0.35530 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  
1727 C  CE  . LYS B 57  ? 0.86101 0.99383 1.35670 0.04026  -0.38069 0.00158  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  
1728 N  NZ  . LYS B 57  ? 0.80129 0.88461 1.31905 0.04746  -0.40186 0.03471  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  
1729 N  N   . PHE B 58  ? 0.60352 0.77665 1.19980 -0.04616 -0.07779 -0.20770 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A N   
1730 C  CA  . PHE B 58  ? 0.69973 0.84890 1.30222 -0.06260 -0.01425 -0.23877 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CA  
1731 C  C   . PHE B 58  ? 0.84206 1.00086 1.28246 -0.07900 0.01100  -0.26591 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A C   
1732 O  O   . PHE B 58  ? 0.90168 1.03761 1.28363 -0.08203 0.03861  -0.27363 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A O   
1733 C  CB  . PHE B 58  ? 0.74763 0.86818 1.48675 -0.08315 0.05084  -0.26999 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CB  
1734 C  CG  . PHE B 58  ? 0.85156 0.93951 1.57782 -0.10958 0.13083  -0.31148 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CG  
1735 C  CD1 . PHE B 58  ? 0.82255 0.88693 1.59067 -0.10341 0.14661  -0.30705 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD1 
1736 C  CD2 . PHE B 58  ? 0.75577 0.83198 1.42149 -0.14419 0.19325  -0.35755 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD2 
1737 C  CE1 . PHE B 58  ? 0.81502 0.83726 1.56202 -0.13086 0.22766  -0.34602 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE1 
1738 C  CE2 . PHE B 58  ? 0.82623 0.86086 1.46436 -0.17229 0.27022  -0.39606 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE2 
1739 C  CZ  . PHE B 58  ? 0.83734 0.84133 1.51362 -0.16536 0.28946  -0.38932 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CZ  
1740 N  N   . LYS B 59  ? 0.81464 1.00482 1.18044 -0.09018 0.00217  -0.28155 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A N   
1741 C  CA  . LYS B 59  ? 0.82254 1.03085 1.03611 -0.10335 0.01412  -0.30705 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CA  
1742 C  C   . LYS B 59  ? 0.82649 1.05330 0.93164 -0.07357 -0.04013 -0.27345 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A C   
1743 O  O   . LYS B 59  ? 0.78445 1.00326 0.77374 -0.07450 -0.02749 -0.28221 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A O   
1744 C  CB  . LYS B 59  ? 0.81202 1.05947 0.99005 -0.12383 0.01390  -0.33647 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CB  
1745 C  CG  . LYS B 59  ? 0.83974 1.11575 0.86818 -0.14030 0.02066  -0.36923 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CG  
1746 C  CD  . LYS B 59  ? 0.87856 1.14399 0.91034 -0.18537 0.08645  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CD  
1747 C  CE  . LYS B 59  ? 0.96529 1.23632 0.84271 -0.20360 0.10086  -0.45727 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CE  
1748 N  NZ  . LYS B 59  ? 1.01330 1.25957 0.88630 -0.25395 0.17462  -0.51653 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A NZ  
1749 N  N   . ILE B 60  ? 0.83133 1.07516 0.96815 -0.04715 -0.09839 -0.23399 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N   
1750 C  CA  . ILE B 60  ? 0.88232 1.13540 0.93474 -0.01882 -0.14359 -0.20125 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA  
1751 C  C   . ILE B 60  ? 0.90552 1.11155 0.96509 -0.01287 -0.11674 -0.19206 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C   
1752 O  O   . ILE B 60  ? 0.91155 1.10458 0.86147 -0.00427 -0.11044 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O   
1753 C  CB  . ILE B 60  ? 0.91634 1.18661 1.00788 0.00128  -0.20324 -0.16495 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB  
1754 C  CG1 . ILE B 60  ? 0.79443 1.10320 0.87297 -0.00719 -0.22211 -0.17601 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1 
1755 C  CG2 . ILE B 60  ? 1.03009 1.30163 1.04700 0.02836  -0.24213 -0.13265 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2 
1756 C  CD1 . ILE B 60  ? 0.72167 1.03317 0.82271 0.00847  -0.27434 -0.14083 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1 
1757 N  N   . LEU B 61  ? 0.88039 1.05863 1.07434 -0.01722 -0.09926 -0.18866 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   
1758 C  CA  . LEU B 61  ? 0.81618 0.95112 1.04359 -0.01663 -0.06635 -0.18716 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  
1759 C  C   . LEU B 61  ? 0.89691 0.99488 1.03896 -0.03705 0.00081  -0.21936 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   
1760 O  O   . LEU B 61  ? 0.98254 1.04143 1.06715 -0.03244 0.02334  -0.21376 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   
1761 C  CB  . LEU B 61  ? 0.71515 0.83679 1.12401 -0.02202 -0.05403 -0.18909 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  
1762 C  CG  . LEU B 61  ? 0.68835 0.81858 1.18144 -0.00044 -0.11120 -0.15340 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  
1763 C  CD1 . LEU B 61  ? 0.59782 0.75601 0.99146 0.01962  -0.17898 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 
1764 C  CD2 . LEU B 61  ? 0.67208 0.80749 1.33511 -0.00090 -0.12292 -0.15097 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 
1765 N  N   . MSE B 62  ? 0.92504 1.02782 1.04978 -0.06221 0.03633  -0.25419 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A N   
1766 C  CA  . MSE B 62  ? 1.07451 1.13574 1.10758 -0.08811 0.10227  -0.28884 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CA  
1767 C  C   . MSE B 62  ? 1.20079 1.27369 1.04394 -0.07594 0.07399  -0.28018 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A C   
1768 O  O   . MSE B 62  ? 1.30255 1.32668 1.03333 -0.08537 0.11386  -0.29120 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A O   
1769 C  CB  . MSE B 62  ? 1.22382 1.28494 1.30758 -0.12383 0.15213  -0.33356 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CB  
1770 C  CG  . MSE B 62  ? 1.37303 1.38188 1.58793 -0.14851 0.22961  -0.36146 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CG  
1771 SE SE  . MSE B 62  ? 1.61499 1.53658 1.75035 -0.16107 0.30281  -0.37249 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A SE  
1772 C  CE  . MSE B 62  ? 1.78245 1.68580 1.65092 -0.18147 0.31728  -0.39510 ? ? ? ? ? ? 62  MSE A CE  
1773 N  N   . LEU B 63  ? 1.16024 1.29492 0.96695 -0.05467 0.00583  -0.26067 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A N   
1774 C  CA  . LEU B 63  ? 1.15209 1.30621 0.79996 -0.03458 -0.03093 -0.24741 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CA  
1775 C  C   . LEU B 63  ? 1.18480 1.29710 0.78105 -0.00605 -0.03899 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A C   
1776 O  O   . LEU B 63  ? 1.30964 1.38369 0.77288 -0.00010 -0.02298 -0.20744 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A O   
1777 C  CB  . LEU B 63  ? 1.10241 1.33387 0.74906 -0.01921 -0.09636 -0.23852 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CB  
1778 N  N   . LEU B 64  ? 1.10604 1.21887 0.80256 0.01023  -0.06192 -0.18310 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A N   
1779 C  CA  . LEU B 64  ? 1.02456 1.09761 0.68461 0.03373  -0.06620 -0.15160 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CA  
1780 C  C   . LEU B 64  ? 1.11085 1.10438 0.75606 0.01589  0.00736  -0.16657 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A C   
1781 O  O   . LEU B 64  ? 1.12443 1.06847 0.65291 0.02896  0.02339  -0.15186 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A O   
1782 C  CB  . LEU B 64  ? 0.85834 0.94988 0.63616 0.04655  -0.10455 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CB  
1783 C  CG  . LEU B 64  ? 0.80375 0.94537 0.54556 0.07307  -0.17386 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CG  
1784 C  CD1 . LEU B 64  ? 0.82465 1.00542 0.44930 0.08208  -0.19445 -0.10530 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CD1 
1785 C  CD2 . LEU B 64  ? 0.70986 0.88653 0.57199 0.06700  -0.20826 -0.09428 ? ? ? ? ? ? 64  LEU A CD2 
1786 N  N   . PHE B 65  ? 1.17773 1.15246 0.94414 -0.01390 0.05715  -0.19608 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A N   
1787 C  CA  . PHE B 65  ? 1.25062 1.14718 1.01868 -0.03658 0.13795  -0.21763 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CA  
1788 C  C   . PHE B 65  ? 1.33512 1.18149 0.91929 -0.04707 0.17645  -0.23072 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A C   
1789 O  O   . PHE B 65  ? 1.32651 1.09141 0.85275 -0.05853 0.23878  -0.23729 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A O   
1790 C  CB  . PHE B 65  ? 1.25303 1.14648 1.18565 -0.06813 0.18696  -0.25380 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CB  
1791 C  CG  . PHE B 65  ? 1.30293 1.12371 1.29661 -0.09090 0.26967  -0.27706 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CG  
1792 C  CD1 . PHE B 65  ? 1.27871 1.09077 1.38280 -0.08079 0.26695  -0.26372 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD1 
1793 C  CD2 . PHE B 65  ? 1.34629 1.10551 1.28425 -0.12614 0.35363  -0.31640 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD2 
1794 C  CE1 . PHE B 65  ? 1.27199 1.02078 1.44567 -0.10469 0.34811  -0.29129 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE1 
1795 C  CE2 . PHE B 65  ? 1.37658 1.06304 1.37288 -0.15082 0.43938  -0.34231 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE2 
1796 C  CZ  . PHE B 65  ? 1.30000 0.98383 1.42090 -0.13957 0.43732  -0.33059 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CZ  
1797 N  N   . ASP B 66  ? 1.50274 1.39394 0.99151 -0.04489 0.14041  -0.23596 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A N   
1798 C  CA  . ASP B 66  ? 1.71606 1.56841 1.02217 -0.05508 0.16360  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CA  
1799 C  C   . ASP B 66  ? 1.72650 1.58278 0.87793 -0.01402 0.10830  -0.20910 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A C   
1800 O  O   . ASP B 66  ? 1.85424 1.65366 0.83936 -0.01444 0.12885  -0.20801 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A O   
1801 C  CB  . ASP B 66  ? 1.87053 1.77424 1.16636 -0.08122 0.15729  -0.28613 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CB  
1802 C  CG  . ASP B 66  ? 2.10093 1.97617 1.19629 -0.09216 0.16584  -0.30083 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CG  
1803 O  OD1 . ASP B 66  ? 2.22582 2.02505 1.26401 -0.12921 0.24097  -0.33230 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD1 
1804 O  OD2 . ASP B 66  ? 2.13429 2.06367 1.14215 -0.05996 0.09442  -0.27813 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD2 
1805 N  N   . ALA B 67  ? 1.12914 1.49639 1.02462 -0.28654 0.14350  -0.33479 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   
1806 C  CA  . ALA B 67  ? 1.14376 1.47049 1.04804 -0.27210 0.11181  -0.29637 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  
1807 C  C   . ALA B 67  ? 1.22724 1.52508 1.04602 -0.29054 0.08344  -0.23553 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   
1808 O  O   . ALA B 67  ? 1.22073 1.49190 0.98652 -0.30839 0.09602  -0.21442 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   
1809 C  CB  . ALA B 67  ? 1.06476 1.30523 1.02851 -0.23827 0.13544  -0.29629 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  
1810 N  N   . LYS B 68  ? 1.33337 1.63513 1.14061 -0.28710 0.04262  -0.20443 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   
1811 C  CA  . LYS B 68  ? 1.40182 1.65818 1.13193 -0.30092 0.01095  -0.14279 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  
1812 C  C   . LYS B 68  ? 1.38177 1.51561 1.09814 -0.28351 0.02692  -0.11672 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   
1813 O  O   . LYS B 68  ? 1.41521 1.49329 1.18739 -0.24756 0.04569  -0.13136 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   
1814 C  CB  . LYS B 68  ? 1.50748 1.77977 1.23618 -0.29351 -0.03412 -0.11721 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  
1815 C  CG  . LYS B 68  ? 1.52106 1.75920 1.32691 -0.25281 -0.03124 -0.12898 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  
1816 C  CD  . LYS B 68  ? 1.58487 1.83355 1.38212 -0.24506 -0.07726 -0.09513 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  
1817 C  CE  . LYS B 68  ? 1.64644 1.82015 1.35513 -0.25243 -0.10745 -0.03370 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  
1818 N  NZ  . LYS B 68  ? 1.67145 1.84548 1.37017 -0.24063 -0.15166 0.00063  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  
1819 N  N   . ASP B 69  ? 1.35339 1.44618 0.99452 -0.30890 0.01917  -0.07669 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A N   
1820 C  CA  . ASP B 69  ? 1.34039 1.30902 0.95059 -0.29841 0.02913  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CA  
1821 C  C   . ASP B 69  ? 1.22169 1.16166 0.88606 -0.28010 0.08158  -0.09293 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A C   
1822 O  O   . ASP B 69  ? 1.19909 1.02887 0.84875 -0.26197 0.09402  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A O   
1823 C  CB  . ASP B 69  ? 1.40512 1.27698 1.00347 -0.26458 0.00279  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CB  
1824 C  CG  . ASP B 69  ? 1.47650 1.37664 1.02824 -0.27894 -0.05004 0.02370  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CG  
1825 O  OD1 . ASP B 69  ? 1.51562 1.42384 0.99437 -0.31748 -0.07811 0.06354  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD1 
1826 O  OD2 . ASP B 69  ? 1.47214 1.39202 1.06376 -0.25262 -0.06384 0.01735  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD2 
1827 N  N   . HIS B 70  ? 1.13888 1.17049 0.85992 -0.28386 0.11081  -0.14646 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A N   
1828 C  CA  . HIS B 70  ? 1.11190 1.12635 0.88861 -0.26838 0.16031  -0.19185 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CA  
1829 C  C   . HIS B 70  ? 1.17776 1.10867 1.00812 -0.22375 0.17580  -0.19903 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A C   
1830 O  O   . HIS B 70  ? 1.17305 1.03018 1.01352 -0.20866 0.20798  -0.20661 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A O   
1831 C  CB  . HIS B 70  ? 1.05839 1.03378 0.78753 -0.29078 0.18082  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CB  
1832 C  CG  . HIS B 70  ? 1.03196 1.09442 0.71025 -0.33157 0.17043  -0.16375 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CG  
1833 N  ND1 . HIS B 70  ? 1.05689 1.23220 0.74149 -0.34235 0.15729  -0.18327 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A ND1 
1834 C  CD2 . HIS B 70  ? 1.07366 1.12926 0.69281 -0.36282 0.17069  -0.12876 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CD2 
1835 C  CE1 . HIS B 70  ? 1.07962 1.31643 0.70948 -0.37487 0.15282  -0.16108 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A CE1 
1836 N  NE2 . HIS B 70  ? 1.09659 1.26669 0.68980 -0.38920 0.16070  -0.12576 ? ? ? ? ? ? 70  HIS A NE2 
1837 N  N   . ARG B 71  ? 1.22254 1.16521 1.08520 -0.20083 0.15257  -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A N   
1838 C  CA  . ARG B 71  ? 1.23838 1.11174 1.15165 -0.15329 0.16532  -0.19064 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CA  
1839 C  C   . ARG B 71  ? 1.15621 1.11061 1.16237 -0.13603 0.16546  -0.22218 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A C   
1840 O  O   . ARG B 71  ? 1.18558 1.21641 1.19159 -0.15217 0.13249  -0.21996 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A O   
1841 C  CB  . ARG B 71  ? 1.42486 1.20537 1.27532 -0.13373 0.13240  -0.13403 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CB  
1842 C  CG  . ARG B 71  ? 1.51747 1.18934 1.27864 -0.14437 0.12964  -0.09923 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CG  
1843 C  CD  . ARG B 71  ? 1.59335 1.14679 1.30222 -0.10852 0.10436  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CD  
1844 N  NE  . ARG B 71  ? 1.64374 1.23162 1.32891 -0.11182 0.05812  -0.02245 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NE  
1845 C  CZ  . ARG B 71  ? 1.67662 1.21709 1.26836 -0.13343 0.01341  0.02609  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CZ  
1846 N  NH1 . ARG B 71  ? 1.67158 1.12700 1.18460 -0.15567 0.00643  0.05277  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NH1 
1847 N  NH2 . ARG B 71  ? 1.70418 1.28142 1.28200 -0.13431 -0.02673 0.04999  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NH2 
1848 N  N   . LEU B 72  ? 1.02436 0.96184 1.10958 -0.10477 0.20082  -0.24910 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   
1849 C  CA  . LEU B 72  ? 0.91548 0.92086 1.09904 -0.08692 0.20180  -0.27355 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  
1850 C  C   . LEU B 72  ? 0.86936 0.81026 1.11379 -0.03778 0.23381  -0.26835 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   
1851 O  O   . LEU B 72  ? 0.82895 0.69271 1.05419 -0.02553 0.26653  -0.27064 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   
1852 C  CB  . LEU B 72  ? 0.85024 0.94488 1.07777 -0.11564 0.21416  -0.32867 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  
1853 C  CG  . LEU B 72  ? 0.83334 1.01433 1.01836 -0.15519 0.18076  -0.33916 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  
1854 C  CD1 . LEU B 72  ? 0.81066 1.05599 1.02188 -0.17680 0.19972  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 
1855 C  CD2 . LEU B 72  ? 0.80324 1.03650 1.01599 -0.15038 0.13934  -0.32316 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 
1856 N  N   . SER B 73  ? 0.81647 0.78872 1.13169 -0.00792 0.22365  -0.25674 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   
1857 C  CA  . SER B 73  ? 0.85485 0.78463 1.23969 0.04196  0.25692  -0.25061 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  
1858 C  C   . SER B 73  ? 0.79728 0.76801 1.26298 0.03312  0.29327  -0.30010 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   
1859 O  O   . SER B 73  ? 0.61038 0.65614 1.09168 -0.00657 0.28437  -0.33797 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   
1860 C  CB  . SER B 73  ? 0.87998 0.84843 1.32766 0.07536  0.23689  -0.22117 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  
1861 O  OG  . SER B 73  ? 0.90852 0.98869 1.41022 0.04407  0.20835  -0.24135 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  
1862 N  N   . PRO B 74  ? 0.77194 1.01182 0.79231 0.17467  0.08912  -0.04751 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A N   
1863 C  CA  . PRO B 74  ? 0.71259 0.99909 0.78578 0.13962  0.07683  -0.05192 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CA  
1864 C  C   . PRO B 74  ? 0.75934 1.12631 0.88612 0.14102  0.06154  -0.05440 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A C   
1865 O  O   . PRO B 74  ? 0.77939 1.16519 0.94169 0.11268  0.04642  -0.06267 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A O   
1866 C  CB  . PRO B 74  ? 0.66405 0.94784 0.73105 0.13373  0.09168  -0.04799 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CB  
1867 C  CG  . PRO B 74  ? 0.82115 1.08439 0.84880 0.17406  0.11124  -0.04639 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CG  
1868 C  CD  . PRO B 74  ? 0.86524 1.07242 0.85263 0.19304  0.11068  -0.04584 ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CD  
1869 N  N   . THR B 75  ? 0.84217 1.25845 0.97772 0.17400  0.06466  -0.04935 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   
1870 C  CA  . THR B 75  ? 0.79362 1.29898 0.98354 0.17259  0.04658  -0.05414 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  
1871 C  C   . THR B 75  ? 0.78480 1.28860 0.96548 0.16942  0.02561  -0.06424 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   
1872 O  O   . THR B 75  ? 0.73390 1.28583 0.95612 0.14421  0.00696  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   
1873 C  CB  . THR B 75  ? 0.81957 1.38755 1.02242 0.21596  0.05296  -0.04533 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  
1874 O  OG1 . THR B 75  ? 0.86107 1.43602 1.03874 0.25313  0.03967  -0.04126 ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 
1875 C  CG2 . THR B 75  ? 0.85523 1.37566 1.02067 0.24084  0.08258  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 
1876 N  N   . GLU B 76  ? 0.78872 1.23381 0.91089 0.19252  0.03047  -0.05820 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N   
1877 C  CA  . GLU B 76  ? 0.78021 1.22118 0.88223 0.18926  0.01558  -0.06645 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA  
1878 C  C   . GLU B 76  ? 0.80112 1.21536 0.91987 0.14649  0.01273  -0.08369 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C   
1879 O  O   . GLU B 76  ? 0.84445 1.28448 0.97559 0.13245  -0.00264 -0.10144 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O   
1880 C  CB  . GLU B 76  ? 0.88317 1.25943 0.91480 0.22063  0.02765  -0.05015 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB  
1881 C  CG  . GLU B 76  ? 1.16065 1.53473 1.15696 0.22401  0.01700  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG  
1882 C  CD  . GLU B 76  ? 1.44364 1.88948 1.43791 0.25934  -0.00427 -0.04530 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD  
1883 O  OE1 . GLU B 76  ? 1.50983 1.98278 1.51404 0.29514  -0.00316 -0.02963 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1 
1884 O  OE2 . GLU B 76  ? 1.55201 2.03070 1.53283 0.25396  -0.02222 -0.05596 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2 
1885 N  N   . LEU B 77  ? 0.73628 1.10059 0.85485 0.12767  0.02667  -0.08011 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   
1886 C  CA  . LEU B 77  ? 0.73782 1.08192 0.88036 0.09395  0.02309  -0.09276 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  
1887 C  C   . LEU B 77  ? 0.72158 1.11172 0.92353 0.07024  0.00959  -0.10351 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   
1888 O  O   . LEU B 77  ? 0.54724 0.93272 0.77213 0.05000  0.00091  -0.12086 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   
1889 C  CB  . LEU B 77  ? 0.66829 0.95921 0.79743 0.08173  0.03638  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  
1890 C  CG  . LEU B 77  ? 0.74813 0.98270 0.82477 0.08954  0.05014  -0.07851 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  
1891 C  CD1 . LEU B 77  ? 0.80409 0.99723 0.86710 0.07537  0.05976  -0.07218 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 
1892 C  CD2 . LEU B 77  ? 0.72441 0.95220 0.80122 0.07880  0.04849  -0.09043 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 
1893 N  N   . ALA B 78  ? 0.74909 1.18113 0.97716 0.07158  0.01070  -0.09406 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   
1894 C  CA  . ALA B 78  ? 0.69378 1.16999 0.97982 0.04314  0.00038  -0.10205 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  
1895 C  C   . ALA B 78  ? 0.75480 1.27566 1.05761 0.03892  -0.01966 -0.12572 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   
1896 O  O   . ALA B 78  ? 0.79144 1.30440 1.12214 0.01034  -0.02966 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   
1897 C  CB  . ALA B 78  ? 0.61864 1.14386 0.92913 0.04583  0.01000  -0.08628 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  
1898 N  N   . LYS B 79  ? 0.79115 1.35502 1.07211 0.06940  -0.02646 -0.12450 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   
1899 C  CA  . LYS B 79  ? 0.87509 1.49098 1.16140 0.06801  -0.04969 -0.14686 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  
1900 C  C   . LYS B 79  ? 0.94079 1.50718 1.19654 0.05771  -0.05297 -0.16840 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   
1901 O  O   . LYS B 79  ? 1.04553 1.63276 1.32068 0.03412  -0.06897 -0.19817 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   
1902 C  CB  . LYS B 79  ? 0.85335 1.51549 1.10811 0.11236  -0.05688 -0.13368 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  
1903 C  CG  . LYS B 79  ? 0.79353 1.52290 1.08220 0.13398  -0.05389 -0.11550 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  
1904 C  CD  . LYS B 79  ? 0.86900 1.64756 1.12842 0.18350  -0.06757 -0.10395 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  
1905 C  CE  . LYS B 79  ? 0.90040 1.77572 1.21065 0.20793  -0.07050 -0.09194 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  
1906 N  NZ  . LYS B 79  ? 0.97252 1.87998 1.24730 0.26872  -0.08151 -0.07278 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  
1907 N  N   . ARG B 80  ? 0.94434 1.44701 1.15243 0.07383  -0.03617 -0.15645 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   
1908 C  CA  . ARG B 80  ? 0.98404 1.45215 1.16110 0.06945  -0.03435 -0.17541 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  
1909 C  C   . ARG B 80  ? 0.97696 1.41011 1.19286 0.03898  -0.03104 -0.19468 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   
1910 O  O   . ARG B 80  ? 1.06339 1.48255 1.26947 0.03233  -0.03158 -0.22098 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   
1911 C  CB  . ARG B 80  ? 1.03935 1.45723 1.15887 0.09211  -0.01485 -0.15450 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  
1912 C  CG  . ARG B 80  ? 1.08213 1.52153 1.14948 0.12657  -0.01915 -0.13825 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  
1913 C  CD  . ARG B 80  ? 1.13531 1.51454 1.13938 0.14201  0.00198  -0.11968 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  
1914 N  NE  . ARG B 80  ? 1.27518 1.65374 1.23152 0.18020  0.00220  -0.09176 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  
1915 C  CZ  . ARG B 80  ? 1.38370 1.72869 1.27225 0.19874  0.01212  -0.07507 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  
1916 N  NH1 . ARG B 80  ? 1.38882 1.70849 1.25201 0.17945  0.02473  -0.08629 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 
1917 N  NH2 . ARG B 80  ? 1.43525 1.77160 1.28130 0.23833  0.01161  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 
1918 N  N   . SER B 81  ? 0.92333 1.34092 1.17974 0.02345  -0.02646 -0.18137 ? ? ? ? ? ? 81  SER A N   
1919 C  CA  . SER B 81  ? 0.88955 1.27599 1.18782 -0.00254 -0.02733 -0.19551 ? ? ? ? ? ? 81  SER A CA  
1920 C  C   . SER B 81  ? 1.04982 1.47461 1.39388 -0.02813 -0.04157 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 81  SER A C   
1921 O  O   . SER B 81  ? 1.11746 1.60393 1.46213 -0.02457 -0.05269 -0.20883 ? ? ? ? ? ? 81  SER A O   
1922 C  CB  . SER B 81  ? 0.75413 1.09618 1.06244 -0.00454 -0.01493 -0.17039 ? ? ? ? ? ? 81  SER A CB  
1923 O  OG  . SER B 81  ? 0.77013 1.12879 1.08732 -0.00720 -0.01229 -0.14442 ? ? ? ? ? ? 81  SER A OG  
1924 N  N   . ASN B 82  ? 1.10351 1.49436 1.48936 -0.05465 -0.04143 -0.21140 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N   
1925 C  CA  . ASN B 82  ? 1.19482 1.61303 1.62632 -0.08828 -0.05279 -0.22507 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA  
1926 C  C   . ASN B 82  ? 1.04180 1.46471 1.50710 -0.10584 -0.04429 -0.19111 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C   
1927 O  O   . ASN B 82  ? 1.03193 1.44574 1.54033 -0.14143 -0.04653 -0.19489 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O   
1928 C  CB  . ASN B 82  ? 1.45413 1.82048 1.90464 -0.10950 -0.05719 -0.26017 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB  
1929 C  CG  . ASN B 82  ? 1.60633 1.92009 2.02669 -0.08355 -0.04701 -0.27043 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG  
1930 O  OD1 . ASN B 82  ? 1.67759 2.01096 2.05396 -0.05725 -0.04325 -0.27107 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1 
1931 N  ND2 . ASN B 82  ? 1.64050 1.88856 2.08725 -0.09028 -0.04086 -0.27600 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2 
1932 N  N   . VAL B 83  ? 0.91883 1.35297 1.36099 -0.08339 -0.03243 -0.15866 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   
1933 C  CA  . VAL B 83  ? 0.91381 1.34806 1.37405 -0.09648 -0.02002 -0.12544 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  
1934 C  C   . VAL B 83  ? 0.93874 1.44039 1.39118 -0.07971 -0.01205 -0.10932 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   
1935 O  O   . VAL B 83  ? 1.00694 1.53728 1.42981 -0.04842 -0.01478 -0.11555 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   
1936 C  CB  . VAL B 83  ? 0.98860 1.35792 1.42548 -0.08680 -0.01038 -0.10089 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  
1937 C  CG1 . VAL B 83  ? 1.08832 1.40669 1.55876 -0.11459 -0.01130 -0.09193 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 
1938 C  CG2 . VAL B 83  ? 1.00169 1.33933 1.40275 -0.06002 -0.01239 -0.11403 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 
1939 N  N   . THR B 84  ? 0.87384 1.39736 1.35172 -0.09895 0.00051  -0.08619 ? ? ? ? ? ? 84  THR A N   
1940 C  CA  . THR B 84  ? 0.78181 1.37274 1.26066 -0.08351 0.01408  -0.07078 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CA  
1941 C  C   . THR B 84  ? 0.77738 1.33316 1.19841 -0.04922 0.02917  -0.05291 ? ? ? ? ? ? 84  THR A C   
1942 O  O   . THR B 84  ? 0.85884 1.34542 1.24733 -0.04710 0.02881  -0.04724 ? ? ? ? ? ? 84  THR A O   
1943 C  CB  . THR B 84  ? 0.81447 1.44047 1.33805 -0.11992 0.02813  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CB  
1944 O  OG1 . THR B 84  ? 0.72318 1.28690 1.21915 -0.12722 0.04267  -0.02319 ? ? ? ? ? ? 84  THR A OG1 
1945 C  CG2 . THR B 84  ? 0.91495 1.55069 1.49502 -0.16617 0.01427  -0.06986 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CG2 
1946 N  N   . LYS B 85  ? 0.79024 1.39756 1.20127 -0.02159 0.04210  -0.04654 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   
1947 C  CA  . LYS B 85  ? 0.71107 1.28196 1.06386 0.01043  0.05860  -0.03543 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  
1948 C  C   . LYS B 85  ? 0.68992 1.22148 1.02259 -0.00912 0.07298  -0.01474 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   
1949 O  O   . LYS B 85  ? 0.73163 1.20308 1.01376 0.00046  0.07494  -0.01123 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   
1950 C  CB  . LYS B 85  ? 0.73654 1.37112 1.08976 0.04641  0.07265  -0.03404 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  
1951 C  CG  . LYS B 85  ? 0.72953 1.31938 1.01915 0.08270  0.09277  -0.02843 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  
1952 C  CD  . LYS B 85  ? 0.71860 1.32230 0.98999 0.13201  0.09164  -0.03539 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  
1953 C  CE  . LYS B 85  ? 0.82691 1.42655 1.06398 0.17170  0.12013  -0.03040 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  
1954 N  NZ  . LYS B 85  ? 0.70190 1.40351 0.99072 0.18527  0.13680  -0.02543 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  
1955 N  N   . ALA B 86  ? 0.68036 1.24712 1.05025 -0.03944 0.08238  0.00036  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
1956 C  CA  . ALA B 86  ? 0.65977 1.18940 1.00251 -0.05780 0.09464  0.02536  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
1957 C  C   . ALA B 86  ? 0.72074 1.17348 1.04759 -0.06957 0.07535  0.02892  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
1958 O  O   . ALA B 86  ? 0.71668 1.12862 0.99949 -0.06841 0.07743  0.04461  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
1959 C  CB  . ALA B 86  ? 0.55648 1.13331 0.94371 -0.09349 0.10929  0.04517  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
1960 N  N   . THR B 87  ? 0.70550 1.14275 1.06694 -0.07839 0.05597  0.01219  ? ? ? ? ? ? 87  THR A N   
1961 C  CA  . THR B 87  ? 0.78184 1.15322 1.13780 -0.08396 0.04017  0.01368  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CA  
1962 C  C   . THR B 87  ? 0.78971 1.13132 1.10143 -0.05634 0.03475  0.00211  ? ? ? ? ? ? 87  THR A C   
1963 O  O   . THR B 87  ? 0.86079 1.16652 1.14452 -0.05515 0.03122  0.01560  ? ? ? ? ? ? 87  THR A O   
1964 C  CB  . THR B 87  ? 0.82459 1.18673 1.22914 -0.10089 0.02577  -0.00604 ? ? ? ? ? ? 87  THR A CB  
1965 O  OG1 . THR B 87  ? 0.75814 1.13783 1.20452 -0.13563 0.03189  0.00669  ? ? ? ? ? ? 87  THR A OG1 
1966 C  CG2 . THR B 87  ? 0.53261 0.83070 0.93579 -0.09806 0.01287  -0.00744 ? ? ? ? ? ? 87  THR A CG2 
1967 N  N   . ILE B 88  ? 0.67971 1.03911 0.98251 -0.03529 0.03407  -0.02047 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   
1968 C  CA  . ILE B 88  ? 0.75084 1.07623 1.01243 -0.01525 0.03222  -0.02975 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  
1969 C  C   . ILE B 88  ? 0.82214 1.13223 1.03396 -0.00726 0.04440  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   
1970 O  O   . ILE B 88  ? 0.88208 1.15590 1.06227 -0.00437 0.04103  -0.01989 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   
1971 C  CB  . ILE B 88  ? 0.83445 1.17665 1.08858 0.00592  0.03109  -0.05026 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  
1972 C  CG1 . ILE B 88  ? 0.91457 1.31336 1.17930 0.01775  0.03870  -0.04928 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 
1973 C  CG2 . ILE B 88  ? 0.80348 1.14412 1.08885 -0.00301 0.01681  -0.06913 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 
1974 C  CD1 . ILE B 88  ? 1.01724 1.41133 1.23572 0.04678  0.05579  -0.04327 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 
1975 N  N   . THR B 89  ? 0.68483 1.02533 0.88962 -0.00626 0.05966  -0.00624 ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   
1976 C  CA  . THR B 89  ? 0.68279 1.00628 0.83360 -0.00054 0.07307  0.00138  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  
1977 C  C   . THR B 89  ? 0.75620 1.04863 0.89105 -0.02085 0.06111  0.01702  ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   
1978 O  O   . THR B 89  ? 0.89380 1.15686 0.98142 -0.01877 0.05933  0.01295  ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   
1979 C  CB  . THR B 89  ? 0.75449 1.12471 0.90661 0.00201  0.09505  0.01154  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  
1980 O  OG1 . THR B 89  ? 0.82064 1.22949 0.98891 0.02821  0.10474  -0.00180 ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 
1981 C  CG2 . THR B 89  ? 0.74263 1.09248 0.83063 0.00589  0.11062  0.01614  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 
1982 N  N   . GLY B 90  ? 0.71892 1.01555 0.89303 -0.04064 0.05085  0.03484  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A N   
1983 C  CA  . GLY B 90  ? 0.77390 1.04408 0.93474 -0.05328 0.03633  0.05538  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A CA  
1984 C  C   . GLY B 90  ? 0.84881 1.09271 1.01636 -0.04723 0.01722  0.04195  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A C   
1985 O  O   . GLY B 90  ? 0.92270 1.15438 1.05895 -0.04905 0.00684  0.04620  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A O   
1986 N  N   . LEU B 91  ? 0.78115 1.02315 0.98917 -0.04139 0.01299  0.02348  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   
1987 C  CA  . LEU B 91  ? 0.70804 0.93382 0.92557 -0.03505 0.00124  0.00865  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  
1988 C  C   . LEU B 91  ? 0.79111 1.00868 0.96076 -0.02939 0.00746  -0.00523 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   
1989 O  O   . LEU B 91  ? 0.84231 1.05221 0.99987 -0.03539 -0.00301 -0.00459 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   
1990 C  CB  . LEU B 91  ? 0.58816 0.81640 0.84513 -0.02919 0.00143  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  
1991 C  CG  . LEU B 91  ? 0.60109 0.82431 0.90590 -0.03932 -0.00483 -0.00501 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  
1992 C  CD1 . LEU B 91  ? 0.59467 0.81932 0.93002 -0.03552 -0.00555 -0.03397 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 
1993 C  CD2 . LEU B 91  ? 0.52696 0.72709 0.84869 -0.04086 -0.01873 0.01577  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 
1994 N  N   . LEU B 92  ? 0.83941 1.05824 0.98322 -0.01808 0.02398  -0.01765 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   
1995 C  CA  . LEU B 92  ? 0.73700 0.93114 0.83017 -0.01231 0.03371  -0.03048 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  
1996 C  C   . LEU B 92  ? 0.74924 0.93194 0.80168 -0.02562 0.02985  -0.02408 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   
1997 O  O   . LEU B 92  ? 0.90089 1.06165 0.92689 -0.03497 0.02620  -0.03520 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   
1998 C  CB  . LEU B 92  ? 0.64652 0.84203 0.71635 0.00877  0.05285  -0.03748 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  
1999 C  CG  . LEU B 92  ? 0.62971 0.81068 0.69198 0.02673  0.05960  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  
2000 C  CD1 . LEU B 92  ? 0.53060 0.71581 0.62774 0.01898  0.04786  -0.05666 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 
2001 C  CD2 . LEU B 92  ? 0.68604 0.89783 0.75538 0.05139  0.06908  -0.04955 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 
2002 N  N   . ASP B 93  ? 0.70997 0.90986 0.75450 -0.03017 0.03070  -0.00648 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N   
2003 C  CA  . ASP B 93  ? 0.83925 1.03336 0.83601 -0.04322 0.02480  0.00011  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA  
2004 C  C   . ASP B 93  ? 0.87792 1.07469 0.89207 -0.05771 -0.00238 0.00504  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C   
2005 O  O   . ASP B 93  ? 0.83834 1.02469 0.81695 -0.06993 -0.01016 -0.00780 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O   
2006 C  CB  . ASP B 93  ? 0.92632 1.14346 0.91471 -0.04698 0.03083  0.02482  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB  
2007 C  CG  . ASP B 93  ? 1.22082 1.43216 1.13514 -0.05194 0.04006  0.02214  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG  
2008 O  OD1 . ASP B 93  ? 1.34990 1.54733 1.22904 -0.06442 0.02330  0.01419  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1 
2009 O  OD2 . ASP B 93  ? 1.32166 1.54727 1.21343 -0.04437 0.06455  0.02539  ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2 
2010 N  N   . GLY B 94  ? 0.81297 1.02499 0.88560 -0.05621 -0.01695 0.02137  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N   
2011 C  CA  . GLY B 94  ? 0.82411 1.04834 0.92519 -0.06201 -0.04228 0.02770  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA  
2012 C  C   . GLY B 94  ? 0.80227 1.02400 0.91380 -0.06568 -0.04185 0.00130  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C   
2013 O  O   . GLY B 94  ? 0.76318 0.99746 0.86407 -0.07987 -0.05678 -0.00394 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O   
2014 N  N   . LEU B 95  ? 0.72161 0.93151 0.85378 -0.05567 -0.02514 -0.01473 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   
2015 C  CA  . LEU B 95  ? 0.74587 0.95113 0.88387 -0.06126 -0.01970 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  
2016 C  C   . LEU B 95  ? 0.90015 1.08180 0.97933 -0.07847 -0.01385 -0.04927 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   
2017 O  O   . LEU B 95  ? 0.95336 1.14246 1.03795 -0.09757 -0.02047 -0.05990 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   
2018 C  CB  . LEU B 95  ? 0.67235 0.86538 0.82300 -0.04659 -0.00115 -0.04757 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  
2019 C  CG  . LEU B 95  ? 0.71508 0.92799 0.92591 -0.03540 -0.00824 -0.04387 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  
2020 C  CD1 . LEU B 95  ? 0.75016 0.95660 0.96488 -0.02250 0.00653  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 
2021 C  CD2 . LEU B 95  ? 0.72303 0.96026 0.97916 -0.03871 -0.01951 -0.04625 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 
2022 N  N   . ALA B 96  ? 0.87820 1.03188 0.90294 -0.07325 0.00006  -0.05151 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   
2023 C  CA  . ALA B 96  ? 0.81906 0.93849 0.78103 -0.08904 0.00665  -0.06863 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  
2024 C  C   . ALA B 96  ? 0.86196 1.00732 0.81472 -0.11454 -0.01944 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   
2025 O  O   . ALA B 96  ? 1.01593 1.15566 0.95896 -0.14005 -0.02597 -0.08448 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   
2026 C  CB  . ALA B 96  ? 0.83064 0.92201 0.73951 -0.07226 0.02729  -0.07130 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  
2027 N  N   . ARG B 97  ? 0.82961 1.00783 0.78850 -0.10986 -0.03630 -0.04442 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N   
2028 C  CA  . ARG B 97  ? 0.96008 1.16991 0.90347 -0.12999 -0.06577 -0.03826 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA  
2029 C  C   . ARG B 97  ? 0.94280 1.19296 0.94758 -0.14210 -0.08852 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C   
2030 O  O   . ARG B 97  ? 0.90791 1.17572 0.89814 -0.16943 -0.10550 -0.05478 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O   
2031 C  CB  . ARG B 97  ? 1.02381 1.25990 0.96742 -0.11835 -0.07919 -0.00387 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB  
2032 C  CG  . ARG B 97  ? 1.15728 1.37827 1.02545 -0.11878 -0.06636 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CG  
2033 C  CD  . ARG B 97  ? 1.29107 1.52595 1.18348 -0.10249 -0.06253 0.03705  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CD  
2034 N  NE  . ARG B 97  ? 1.44735 1.68000 1.27492 -0.10306 -0.04652 0.04785  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NE  
2035 C  CZ  . ARG B 97  ? 1.46022 1.70162 1.30082 -0.09503 -0.03395 0.07840  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CZ  
2036 N  NH1 . ARG B 97  ? 1.38270 1.62684 1.29653 -0.08671 -0.03784 0.09768  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH1 
2037 N  NH2 . ARG B 97  ? 1.53320 1.77968 1.31274 -0.09775 -0.01507 0.08775  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH2 
2038 N  N   . ASP B 98  ? 0.90142 1.16940 0.97710 -0.12314 -0.08722 -0.02778 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N   
2039 C  CA  . ASP B 98  ? 0.88378 1.19634 1.02675 -0.12808 -0.10188 -0.03051 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA  
2040 C  C   . ASP B 98  ? 0.85029 1.15170 0.98681 -0.15385 -0.08722 -0.06005 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C   
2041 O  O   . ASP B 98  ? 0.81678 1.16692 1.00252 -0.16894 -0.09987 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O   
2042 C  CB  . ASP B 98  ? 0.88525 1.20533 1.09494 -0.09956 -0.09469 -0.01917 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB  
2043 C  CG  . ASP B 98  ? 1.00257 1.33813 1.23826 -0.07890 -0.11497 0.01316  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG  
2044 O  OD1 . ASP B 98  ? 1.07523 1.42711 1.28052 -0.08562 -0.13774 0.03156  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1 
2045 O  OD2 . ASP B 98  ? 0.99539 1.32237 1.27757 -0.05684 -0.10800 0.02036  ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2 
2046 N  N   . GLY B 99  ? 0.81793 1.05751 0.89617 -0.15939 -0.06034 -0.07697 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
2047 C  CA  . GLY B 99  ? 0.83750 1.04776 0.90106 -0.18439 -0.04210 -0.10046 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
2048 C  C   . GLY B 99  ? 0.83439 1.03593 0.93362 -0.17205 -0.01787 -0.10152 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
2049 O  O   . GLY B 99  ? 0.95610 1.13563 1.04701 -0.19518 -0.00077 -0.11555 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
2050 N  N   . PHE B 100 ? 0.78259 0.99583 0.91449 -0.13913 -0.01420 -0.08791 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N   
2051 C  CA  . PHE B 100 ? 0.81962 1.02812 0.97651 -0.12754 0.00776  -0.09193 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA  
2052 C  C   . PHE B 100 ? 0.87306 1.01655 0.97035 -0.11768 0.03370  -0.09621 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C   
2053 O  O   . PHE B 100 ? 0.88506 1.01095 0.97764 -0.11830 0.05457  -0.10040 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O   
2054 C  CB  . PHE B 100 ? 0.81440 1.05623 1.02571 -0.09819 0.00094  -0.08185 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB  
2055 C  CG  . PHE B 100 ? 0.75889 1.06262 1.03987 -0.09823 -0.01944 -0.07666 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG  
2056 C  CD1 . PHE B 100 ? 0.72958 1.06927 1.06336 -0.09594 -0.00863 -0.08596 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 
2057 C  CD2 . PHE B 100 ? 0.75355 1.08244 1.04543 -0.09749 -0.04825 -0.06087 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 
2058 C  CE1 . PHE B 100 ? 0.77525 1.17740 1.17991 -0.08898 -0.02589 -0.08143 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 
2059 C  CE2 . PHE B 100 ? 0.77039 1.15820 1.12850 -0.09037 -0.06935 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 
2060 C  CZ  . PHE B 100 ? 0.79903 1.22486 1.21788 -0.08423 -0.05804 -0.06332 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ  
2061 N  N   . VAL B 101 ? 0.97704 1.08751 1.02760 -0.10611 0.03382  -0.09320 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N   
2062 C  CA  . VAL B 101 ? 0.96800 1.02868 0.97275 -0.08405 0.05540  -0.09327 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA  
2063 C  C   . VAL B 101 ? 1.01803 1.02960 0.95896 -0.08793 0.06175  -0.10056 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C   
2064 O  O   . VAL B 101 ? 1.11129 1.13677 1.04212 -0.10231 0.04675  -0.10330 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O   
2065 C  CB  . VAL B 101 ? 0.86770 0.95673 0.89988 -0.05343 0.05193  -0.08272 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB  
2066 C  CG1 . VAL B 101 ? 0.94037 1.02587 0.94761 -0.04088 0.04993  -0.07659 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1 
2067 C  CG2 . VAL B 101 ? 0.86393 0.93902 0.88892 -0.03400 0.06811  -0.08322 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2 
2068 N  N   . SER B 102 ? 1.04103 0.99306 0.93436 -0.07183 0.08461  -0.10364 ? ? ? ? ? ? 102 SER A N   
2069 C  CA  . SER B 102 ? 1.12288 1.01738 0.95248 -0.06991 0.09607  -0.11510 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CA  
2070 C  C   . SER B 102 ? 1.14490 1.01693 0.95046 -0.02511 0.11367  -0.10792 ? ? ? ? ? ? 102 SER A C   
2071 O  O   . SER B 102 ? 1.13702 0.99892 0.94737 -0.00271 0.12357  -0.09775 ? ? ? ? ? ? 102 SER A O   
2072 C  CB  . SER B 102 ? 1.14731 0.97150 0.93474 -0.10037 0.10908  -0.13091 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CB  
2073 O  OG  . SER B 102 ? 1.20031 0.97777 0.97372 -0.08550 0.13047  -0.12188 ? ? ? ? ? ? 102 SER A OG  
2074 N  N   . ARG B 103 ? 1.24707 1.11490 1.02364 -0.01170 0.11817  -0.11355 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N   
2075 C  CA  . ARG B 103 ? 1.34637 1.21149 1.10987 0.03301  0.13489  -0.10776 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA  
2076 C  C   . ARG B 103 ? 1.46620 1.23863 1.16195 0.04831  0.16005  -0.12197 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C   
2077 O  O   . ARG B 103 ? 1.60635 1.33565 1.25518 0.02988  0.16580  -0.14290 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O   
2078 C  CB  . ARG B 103 ? 1.43873 1.35959 1.21359 0.03910  0.13076  -0.10474 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB  
2079 C  CG  . ARG B 103 ? 1.53213 1.48744 1.32217 0.08238  0.14494  -0.09510 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG  
2080 C  CD  . ARG B 103 ? 1.57145 1.57628 1.36376 0.08236  0.14883  -0.09261 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD  
2081 N  NE  . ARG B 103 ? 1.56541 1.62036 1.39434 0.04962  0.12579  -0.07971 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE  
2082 C  CZ  . ARG B 103 ? 1.50663 1.62280 1.39615 0.04945  0.11534  -0.06164 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ  
2083 N  NH1 . ARG B 103 ? 1.45738 1.60476 1.37974 0.07645  0.12305  -0.05704 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 
2084 N  NH2 . ARG B 103 ? 1.45380 1.59876 1.37074 0.02245  0.09600  -0.04822 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 
2085 N  N   . ARG B 104 ? 1.43387 1.17114 1.12024 0.08207  0.17420  -0.11104 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N   
2086 C  CA  . ARG B 104 ? 1.50717 1.14091 1.12916 0.10206  0.19973  -0.11978 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA  
2087 C  C   . ARG B 104 ? 1.54179 1.18095 1.16183 0.16647  0.21441  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C   
2088 O  O   . ARG B 104 ? 1.47534 1.18919 1.14312 0.18975  0.20279  -0.08666 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O   
2089 C  CB  . ARG B 104 ? 1.56807 1.13296 1.17029 0.07818  0.20488  -0.11406 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB  
2090 C  CG  . ARG B 104 ? 1.75396 1.18825 1.28325 0.08541  0.23213  -0.12439 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG  
2091 C  CD  . ARG B 104 ? 1.83718 1.22107 1.32618 0.04347  0.23530  -0.15991 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD  
2092 N  NE  . ARG B 104 ? 1.87195 1.26139 1.37549 -0.02339 0.22098  -0.16890 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE  
2093 C  CZ  . ARG B 104 ? 1.94397 1.24636 1.41694 -0.05752 0.23457  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ  
2094 N  NH1 . ARG B 104 ? 2.01827 1.20657 1.43687 -0.02909 0.26292  -0.16589 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 
2095 N  NH2 . ARG B 104 ? 1.91845 1.24899 1.41788 -0.11977 0.22065  -0.18174 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 
2096 N  N   . HIS B 105 ? 1.69432 1.25519 1.25971 0.19566  0.23959  -0.11991 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A N   
2097 C  CA  . HIS B 105 ? 1.71273 1.26463 1.27141 0.26437  0.25721  -0.10781 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CA  
2098 C  C   . HIS B 105 ? 1.86559 1.32216 1.38653 0.28667  0.26800  -0.08946 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A C   
2099 O  O   . HIS B 105 ? 1.90363 1.28930 1.39615 0.24408  0.26847  -0.09077 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A O   
2100 C  CB  . HIS B 105 ? 1.70439 1.21273 1.22000 0.29124  0.28384  -0.13355 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CB  
2101 C  CG  . HIS B 105 ? 1.65270 1.26877 1.20661 0.30096  0.28303  -0.13925 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CG  
2102 N  ND1 . HIS B 105 ? 1.63828 1.29396 1.19274 0.25220  0.27294  -0.15507 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A ND1 
2103 C  CD2 . HIS B 105 ? 1.66562 1.35681 1.25555 0.35376  0.29381  -0.13007 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CD2 
2104 C  CE1 . HIS B 105 ? 1.60922 1.35363 1.19426 0.27203  0.27967  -0.15288 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CE1 
2105 N  NE2 . HIS B 105 ? 1.61360 1.38509 1.22473 0.33162  0.29332  -0.13962 ? ? ? ? ? ? 105 HIS A NE2 
2106 N  N   . HIS B 106 ? 1.98943 1.44931 1.51170 0.35442  0.27707  -0.06954 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A N   
2107 C  CA  . HIS B 106 ? 2.22803 1.57332 1.69644 0.39260  0.29491  -0.05054 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CA  
2108 C  C   . HIS B 106 ? 2.24709 1.63287 1.73304 0.47709  0.29917  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A C   
2109 O  O   . HIS B 106 ? 2.29418 1.67886 1.77720 0.51949  0.31815  -0.04419 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A O   
2110 C  CB  . HIS B 106 ? 2.31488 1.63428 1.77465 0.36033  0.28347  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CB  
2111 C  CG  . HIS B 106 ? 2.49482 1.67404 1.89185 0.31620  0.30278  -0.03459 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CG  
2112 N  ND1 . HIS B 106 ? 2.65735 1.69282 1.98673 0.34502  0.33235  -0.03707 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A ND1 
2113 C  CD2 . HIS B 106 ? 2.48740 1.64956 1.88314 0.24362  0.29775  -0.04307 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CD2 
2114 C  CE1 . HIS B 106 ? 2.72719 1.65906 2.01427 0.28583  0.34433  -0.04744 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A CE1 
2115 N  NE2 . HIS B 106 ? 2.62330 1.63737 1.95284 0.22355  0.32337  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 106 HIS A NE2 
2116 N  N   . ARG B 111 ? 1.69144 1.40476 1.30551 0.53592  0.33948  -0.10620 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N   
2117 C  CA  . ARG B 111 ? 1.66036 1.49964 1.35235 0.57093  0.32076  -0.07706 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA  
2118 C  C   . ARG B 111 ? 1.54296 1.47256 1.28824 0.50881  0.28472  -0.06590 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C   
2119 O  O   . ARG B 111 ? 1.51717 1.49526 1.28035 0.46136  0.28190  -0.07857 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O   
2120 C  CB  . ARG B 111 ? 1.77550 1.55928 1.45096 0.62964  0.31769  -0.05049 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB  
2121 C  CG  . ARG B 111 ? 1.78521 1.69140 1.52908 0.69665  0.31013  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG  
2122 C  CD  . ARG B 111 ? 1.83577 1.83642 1.62613 0.70808  0.32841  -0.04492 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD  
2123 N  NE  . ARG B 111 ? 1.86227 2.02501 1.74514 0.72855  0.30699  -0.02543 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE  
2124 C  CZ  . ARG B 111 ? 1.88084 2.16024 1.82553 0.72159  0.31601  -0.03476 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ  
2125 N  NH1 . ARG B 111 ? 1.92022 2.17393 1.83889 0.69941  0.34682  -0.06134 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1 
2126 N  NH2 . ARG B 111 ? 1.82666 2.24908 1.85609 0.73310  0.29436  -0.01801 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2 
2127 N  N   . LYS B 112 ? 1.48524 1.43300 1.25089 0.51117  0.25836  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   
2128 C  CA  . LYS B 112 ? 1.44900 1.46462 1.25776 0.45546  0.22660  -0.03590 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  
2129 C  C   . LYS B 112 ? 1.49862 1.42631 1.26343 0.39543  0.22188  -0.04615 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   
2130 O  O   . LYS B 112 ? 1.64454 1.45557 1.34580 0.39743  0.23586  -0.04953 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   
2131 C  CB  . LYS B 112 ? 1.45061 1.52162 1.29032 0.47983  0.20081  -0.01145 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  
2132 C  CG  . LYS B 112 ? 1.45583 1.66054 1.36605 0.52153  0.19244  -0.00244 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CG  
2133 C  CD  . LYS B 112 ? 1.57767 1.77421 1.47888 0.59850  0.21658  0.00337  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CD  
2134 C  CE  . LYS B 112 ? 1.53581 1.88799 1.52033 0.63660  0.20149  0.01489  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CE  
2135 N  NZ  . LYS B 112 ? 1.55028 1.91888 1.54362 0.71232  0.22814  0.01759  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A NZ  
2136 N  N   . ILE B 113 ? 1.34844 1.33417 1.15160 0.34135  0.20203  -0.05035 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N   
2137 C  CA  . ILE B 113 ? 1.31632 1.24454 1.09360 0.28476  0.19503  -0.06040 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA  
2138 C  C   . ILE B 113 ? 1.28321 1.23038 1.08404 0.26141  0.17184  -0.04856 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C   
2139 O  O   . ILE B 113 ? 1.30652 1.33148 1.15298 0.27376  0.15520  -0.03777 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O   
2140 C  CB  . ILE B 113 ? 1.29245 1.26046 1.08722 0.24334  0.19160  -0.07344 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB  
2141 C  CG1 . ILE B 113 ? 1.22739 1.29611 1.09325 0.22132  0.16839  -0.06303 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 
2142 C  CG2 . ILE B 113 ? 1.33107 1.30318 1.10549 0.26845  0.21665  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 
2143 C  CD1 . ILE B 113 ? 1.24639 1.34676 1.12640 0.18198  0.16395  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 
2144 N  N   . SER B 114 ? 1.21247 1.09097 0.98147 0.22515  0.17187  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N   
2145 C  CA  . SER B 114 ? 1.11405 1.00296 0.89836 0.20078  0.15683  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA  
2146 C  C   . SER B 114 ? 1.06263 0.95574 0.86404 0.14593  0.14751  -0.05912 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C   
2147 O  O   . SER B 114 ? 1.05191 0.90913 0.82992 0.12564  0.15427  -0.07256 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O   
2148 C  CB  . SER B 114 ? 1.21006 1.01493 0.94026 0.21588  0.17007  -0.03260 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB  
2149 O  OG  . SER B 114 ? 1.28898 1.03227 0.99491 0.17017  0.17659  -0.03990 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG  
2150 N  N   . ILE B 115 ? 0.99957 0.94134 0.84202 0.12462  0.13084  -0.05672 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   
2151 C  CA  . ILE B 115 ? 0.96578 0.92328 0.83586 0.08041  0.11961  -0.06592 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  
2152 C  C   . ILE B 115 ? 1.04796 0.97653 0.90833 0.06060  0.12412  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   
2153 O  O   . ILE B 115 ? 1.12371 1.06930 0.98833 0.07475  0.12372  -0.05696 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   
2154 C  CB  . ILE B 115 ? 0.83881 0.87626 0.77146 0.07363  0.09989  -0.06566 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  
2155 C  CG1 . ILE B 115 ? 0.72872 0.80022 0.67275 0.08882  0.09989  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 
2156 C  CG2 . ILE B 115 ? 0.84766 0.89762 0.80865 0.03711  0.08794  -0.07132 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 
2157 C  CD1 . ILE B 115 ? 0.70545 0.74649 0.61798 0.07608  0.10753  -0.06893 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 
2158 N  N   . GLU B 116 ? 1.10820 1.00082 0.95597 0.02531  0.12841  -0.07353 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A N   
2159 C  CA  . GLU B 116 ? 1.10694 0.97377 0.94689 0.00100  0.13849  -0.07212 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CA  
2160 C  C   . GLU B 116 ? 1.02184 0.93271 0.90952 -0.03909 0.12599  -0.08282 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A C   
2161 O  O   . GLU B 116 ? 1.01150 0.93419 0.90928 -0.05658 0.11331  -0.09186 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A O   
2162 C  CB  . GLU B 116 ? 1.18357 0.95432 0.95954 -0.00620 0.16102  -0.07098 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CB  
2163 N  N   . LEU B 117 ? 0.92100 0.86102 0.83658 -0.05035 0.12986  -0.08107 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N   
2164 C  CA  . LEU B 117 ? 0.88312 0.87097 0.85082 -0.08357 0.12155  -0.09012 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA  
2165 C  C   . LEU B 117 ? 1.03411 0.98445 0.98161 -0.12419 0.12824  -0.09788 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C   
2166 O  O   . LEU B 117 ? 1.18354 1.06744 1.08293 -0.13551 0.15090  -0.09440 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O   
2167 C  CB  . LEU B 117 ? 0.81239 0.83404 0.80558 -0.08285 0.13317  -0.08854 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB  
2168 C  CG  . LEU B 117 ? 0.87487 0.97235 0.94165 -0.09080 0.12245  -0.09785 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG  
2169 C  CD1 . LEU B 117 ? 0.85645 0.98958 0.96202 -0.07307 0.09559  -0.09976 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 
2170 C  CD2 . LEU B 117 ? 0.89384 1.01370 0.96616 -0.07854 0.13952  -0.09948 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 
2171 N  N   . THR B 118 ? 0.99623 0.98858 0.97993 -0.14840 0.10758  -0.10775 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   
2172 C  CA  . THR B 118 ? 1.01262 0.98720 0.98762 -0.19530 0.10952  -0.11989 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  
2173 C  C   . THR B 118 ? 1.03169 1.03651 1.04389 -0.22306 0.12556  -0.11937 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   
2174 O  O   . THR B 118 ? 1.00564 1.04745 1.04799 -0.20316 0.13468  -0.11136 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   
2175 C  CB  . THR B 118 ? 0.96176 0.98972 0.96766 -0.21410 0.07813  -0.12936 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  
2176 O  OG1 . THR B 118 ? 0.90594 1.02145 0.98710 -0.20103 0.06008  -0.12193 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 
2177 C  CG2 . THR B 118 ? 0.97903 0.97586 0.93858 -0.19414 0.06738  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 
2178 N  N   . THR B 119 ? 0.91106 1.10426 1.91007 -0.21183 0.17344  -0.28625 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N   
2179 C  CA  . THR B 119 ? 0.83473 1.02268 1.83757 -0.22557 0.15887  -0.25885 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA  
2180 C  C   . THR B 119 ? 0.81401 1.05089 1.73909 -0.22259 0.15463  -0.23960 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C   
2181 O  O   . THR B 119 ? 0.90634 1.13788 1.81363 -0.22318 0.14524  -0.19589 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O   
2182 C  CB  . THR B 119 ? 0.85381 1.03758 1.91844 -0.24555 0.15213  -0.30083 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB  
2183 O  OG1 . THR B 119 ? 0.94627 1.09854 2.07626 -0.24351 0.15913  -0.33917 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 
2184 C  CG2 . THR B 119 ? 0.78781 0.94274 1.88418 -0.25876 0.13680  -0.26014 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 
2185 N  N   . GLU B 120 ? 0.75521 1.04455 1.63554 -0.21919 0.16082  -0.27143 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   
2186 C  CA  . GLU B 120 ? 0.79717 1.13091 1.60495 -0.21289 0.15635  -0.24639 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  
2187 C  C   . GLU B 120 ? 0.84632 1.16009 1.61665 -0.19475 0.15731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   
2188 O  O   . GLU B 120 ? 0.83828 1.15865 1.57173 -0.18925 0.14837  -0.15892 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   
2189 C  CB  . GLU B 120 ? 0.88307 1.28269 1.65227 -0.21398 0.16195  -0.28584 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  
2190 C  CG  . GLU B 120 ? 1.05142 1.48880 1.83754 -0.23277 0.15714  -0.33230 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG  
2191 C  CD  . GLU B 120 ? 1.24771 1.64757 2.11206 -0.24645 0.15730  -0.37212 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD  
2192 O  OE1 . GLU B 120 ? 1.29366 1.65017 2.20065 -0.25547 0.14779  -0.34942 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 
2193 O  OE2 . GLU B 120 ? 1.33147 1.74883 2.21685 -0.24847 0.16614  -0.42660 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 
2194 N  N   . GLY B 121 ? 0.80897 1.10041 1.58962 -0.18486 0.16756  -0.19688 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N   
2195 C  CA  . GLY B 121 ? 0.65790 0.92837 1.40695 -0.16953 0.16722  -0.15062 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA  
2196 C  C   . GLY B 121 ? 0.68734 0.91327 1.45337 -0.16890 0.15781  -0.10840 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C   
2197 O  O   . GLY B 121 ? 0.51643 0.74230 1.24242 -0.15955 0.15040  -0.07108 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O   
2198 N  N   . LYS B 122 ? 0.74210 0.93324 1.57015 -0.17925 0.15697  -0.11430 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   
2199 C  CA  . LYS B 122 ? 0.82078 0.98085 1.66861 -0.18225 0.14741  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  
2200 C  C   . LYS B 122 ? 0.80962 1.00030 1.62969 -0.18768 0.13649  -0.06098 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   
2201 O  O   . LYS B 122 ? 0.77516 0.96254 1.57261 -0.18122 0.12915  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   
2202 C  CB  . LYS B 122 ? 0.92496 1.04805 1.85156 -0.19512 0.14722  -0.08237 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  
2203 C  CG  . LYS B 122 ? 1.00991 1.10573 1.94254 -0.19539 0.13393  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  
2204 C  CD  . LYS B 122 ? 1.12066 1.17326 2.09528 -0.19249 0.12895  -0.04132 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  
2205 C  CE  . LYS B 122 ? 1.16359 1.20202 2.13219 -0.19171 0.11290  -0.00065 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  
2206 N  NZ  . LYS B 122 ? 1.18447 1.18826 2.20072 -0.18847 0.10745  -0.00181 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  
2207 N  N   . ALA B 123 ? 0.79642 1.02070 1.61945 -0.19940 0.13512  -0.09493 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   
2208 C  CA  . ALA B 123 ? 0.71109 0.97126 1.50875 -0.20463 0.12504  -0.08466 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  
2209 C  C   . ALA B 123 ? 0.81553 1.10250 1.54421 -0.18657 0.12233  -0.06229 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   
2210 O  O   . ALA B 123 ? 0.83160 1.12287 1.54110 -0.18016 0.11416  -0.02974 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   
2211 C  CB  . ALA B 123 ? 0.59795 0.89266 1.40999 -0.22093 0.12417  -0.12882 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  
2212 N  N   . ARG B 124 ? 0.89286 1.20053 1.58663 -0.17800 0.12848  -0.07916 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   
2213 C  CA  . ARG B 124 ? 0.88883 1.21948 1.52340 -0.16139 0.12390  -0.05589 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  
2214 C  C   . ARG B 124 ? 0.82452 1.11655 1.44884 -0.14659 0.12040  -0.01535 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   
2215 O  O   . ARG B 124 ? 0.86139 1.16369 1.44988 -0.13369 0.11156  0.00968  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   
2216 C  CB  . ARG B 124 ? 0.95057 1.31029 1.55705 -0.15744 0.13115  -0.07604 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  
2217 C  CG  . ARG B 124 ? 1.03132 1.44998 1.59342 -0.15564 0.12477  -0.07940 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  
2218 C  CD  . ARG B 124 ? 1.08860 1.54725 1.66605 -0.17322 0.12368  -0.11538 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  
2219 N  NE  . ARG B 124 ? 1.16073 1.60905 1.76176 -0.18058 0.11543  -0.10551 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  
2220 C  CZ  . ARG B 124 ? 1.18715 1.65318 1.76318 -0.17251 0.10490  -0.07782 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  
2221 N  NH1 . ARG B 124 ? 1.22435 1.71230 1.75392 -0.15578 0.09990  -0.05701 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 
2222 N  NH2 . ARG B 124 ? 1.13572 1.59949 1.73661 -0.18099 0.09871  -0.06986 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 
2223 N  N   . LEU B 125 ? 0.75804 1.00686 1.41581 -0.14781 0.12639  -0.00988 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   
2224 C  CA  . LEU B 125 ? 0.72618 0.94048 1.37707 -0.13608 0.12241  0.02703  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  
2225 C  C   . LEU B 125 ? 0.72321 0.93716 1.38311 -0.13820 0.11309  0.04955  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   
2226 O  O   . LEU B 125 ? 0.76600 0.97844 1.39682 -0.12469 0.10550  0.07567  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   
2227 C  CB  . LEU B 125 ? 0.69513 0.86925 1.38337 -0.13834 0.13110  0.02696  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  
2228 C  CG  . LEU B 125 ? 0.70951 0.85513 1.37930 -0.12478 0.12997  0.05686  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  
2229 C  CD1 . LEU B 125 ? 0.73591 0.90226 1.35588 -0.11321 0.12889  0.05856  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 
2230 C  CD2 . LEU B 125 ? 0.73631 0.84932 1.44988 -0.12884 0.13949  0.05263  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 
2231 N  N   . GLU B 126 ? 0.77598 0.99490 1.47757 -0.15534 0.11275  0.03935  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A N   
2232 C  CA  . GLU B 126 ? 0.86337 1.09241 1.57483 -0.15952 0.10413  0.06361  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CA  
2233 C  C   . GLU B 126 ? 0.77283 1.04695 1.44243 -0.15144 0.09636  0.06619  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A C   
2234 O  O   . GLU B 126 ? 0.70121 0.99051 1.36587 -0.14795 0.08934  0.08882  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A O   
2235 C  CB  . GLU B 126 ? 1.03274 1.25807 1.80459 -0.18255 0.10375  0.05643  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CB  
2236 C  CG  . GLU B 126 ? 1.21558 1.40121 2.02970 -0.18774 0.10338  0.08046  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CG  
2237 C  CD  . GLU B 126 ? 1.31025 1.49904 2.09623 -0.17700 0.09522  0.11917  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CD  
2238 O  OE1 . GLU B 126 ? 1.37930 1.53545 2.16373 -0.17188 0.09020  0.13717  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE1 
2239 O  OE2 . GLU B 126 ? 1.32937 1.55550 2.08702 -0.17003 0.09207  0.12844  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE2 
2240 N  N   . GLN B 127 ? 0.76055 1.06217 1.40195 -0.14841 0.09727  0.04371  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A N   
2241 C  CA  . GLN B 127 ? 0.69248 1.03706 1.29574 -0.13823 0.08901  0.04864  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CA  
2242 C  C   . GLN B 127 ? 0.71917 1.05477 1.27997 -0.11360 0.08387  0.06957  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A C   
2243 O  O   . GLN B 127 ? 0.72629 1.08761 1.26316 -0.10048 0.07512  0.08146  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A O   
2244 C  CB  . GLN B 127 ? 0.68940 1.07239 1.28081 -0.14584 0.09034  0.01904  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CB  
2245 C  CG  . GLN B 127 ? 0.74264 1.17494 1.33413 -0.15403 0.08320  0.01399  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CG  
2246 C  CD  . GLN B 127 ? 0.82069 1.25091 1.46320 -0.17769 0.08343  0.00718  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CD  
2247 O  OE1 . GLN B 127 ? 0.84350 1.23842 1.52524 -0.19054 0.08947  -0.00439 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A OE1 
2248 N  NE2 . GLN B 127 ? 0.89233 1.36214 1.53865 -0.18383 0.07590  0.01553  ? ? ? ? ? ? 127 GLN A NE2 
2249 N  N   . PHE B 128 ? 0.78855 1.08804 1.34350 -0.10691 0.08830  0.07410  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N   
2250 C  CA  . PHE B 128 ? 0.76841 1.05449 1.28787 -0.08583 0.08176  0.09330  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA  
2251 C  C   . PHE B 128 ? 0.76903 1.02270 1.29339 -0.07678 0.07764  0.11693  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C   
2252 O  O   . PHE B 128 ? 0.66435 0.91989 1.16323 -0.05860 0.06762  0.13095  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O   
2253 C  CB  . PHE B 128 ? 0.77943 1.05197 1.28834 -0.08517 0.08766  0.08723  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB  
2254 C  CG  . PHE B 128 ? 0.73144 0.97671 1.21659 -0.06810 0.08090  0.11090  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG  
2255 C  CD1 . PHE B 128 ? 0.68742 0.94682 1.14109 -0.05116 0.06815  0.12415  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1 
2256 C  CD2 . PHE B 128 ? 0.67653 0.88152 1.17499 -0.06924 0.08603  0.12003  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2 
2257 C  CE1 . PHE B 128 ? 0.72877 0.95896 1.16621 -0.03654 0.05952  0.14519  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1 
2258 C  CE2 . PHE B 128 ? 0.74541 0.92477 1.22468 -0.05578 0.07830  0.14176  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2 
2259 C  CZ  . PHE B 128 ? 0.77387 0.96403 1.22317 -0.03983 0.06445  0.15392  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ  
2260 N  N   . LEU B 129 ? 0.84089 1.06690 1.39992 -0.08889 0.08430  0.12065  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A N   
2261 C  CA  . LEU B 129 ? 0.80640 1.00375 1.37005 -0.08229 0.08092  0.14357  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CA  
2262 C  C   . LEU B 129 ? 0.87581 1.09628 1.42709 -0.07228 0.07127  0.15740  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A C   
2263 O  O   . LEU B 129 ? 0.93069 1.13481 1.46646 -0.05859 0.06498  0.17141  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A O   
2264 C  CB  . LEU B 129 ? 0.71077 0.88229 1.32036 -0.09910 0.08900  0.14712  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CB  
2265 C  CG  . LEU B 129 ? 0.67672 0.80654 1.29055 -0.09473 0.09189  0.15944  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CG  
2266 C  CD1 . LEU B 129 ? 0.75514 0.87730 1.32878 -0.07936 0.08875  0.15867  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD1 
2267 C  CD2 . LEU B 129 ? 0.54143 0.64976 1.19988 -0.10964 0.10302  0.14913  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD2 
2268 N  N   . PRO B 130 ? 0.81873 1.07965 1.37889 -0.07952 0.06994  0.15269  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   
2269 C  CA  . PRO B 130 ? 0.81483 1.10577 1.36297 -0.06829 0.06175  0.16516  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  
2270 C  C   . PRO B 130 ? 0.78071 1.07580 1.28875 -0.04150 0.05210  0.16398  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   
2271 O  O   . PRO B 130 ? 0.75293 1.04560 1.25011 -0.02733 0.04554  0.17359  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   
2272 C  CB  . PRO B 130 ? 0.79610 1.13445 1.36051 -0.08208 0.06252  0.15832  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  
2273 C  CG  . PRO B 130 ? 0.81555 1.13529 1.41621 -0.10573 0.07082  0.14890  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  
2274 C  CD  . PRO B 130 ? 0.78979 1.07182 1.37697 -0.09970 0.07539  0.13731  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  
2275 N  N   . GLY B 131 ? 0.78961 1.09375 1.27776 -0.03415 0.04980  0.15215  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A N   
2276 C  CA  . GLY B 131 ? 0.74502 1.04819 1.20227 -0.00866 0.03846  0.15385  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A CA  
2277 C  C   . GLY B 131 ? 0.78518 1.03785 1.23351 0.00050  0.03470  0.16356  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A C   
2278 O  O   . GLY B 131 ? 0.80097 1.04355 1.23367 0.02108  0.02338  0.16816  ? ? ? ? ? ? 131 GLY A O   
2279 N  N   . HIS B 132 ? 0.77094 0.99257 1.23198 -0.01453 0.04353  0.16537  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A N   
2280 C  CA  . HIS B 132 ? 0.75040 0.92695 1.20492 -0.00809 0.04001  0.17669  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CA  
2281 C  C   . HIS B 132 ? 0.73704 0.89767 1.19733 -0.00308 0.03572  0.18688  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A C   
2282 O  O   . HIS B 132 ? 0.78525 0.92118 1.23130 0.01190  0.02504  0.19344  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A O   
2283 C  CB  . HIS B 132 ? 0.67244 0.82776 1.14270 -0.02545 0.05210  0.17498  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CB  
2284 C  CG  . HIS B 132 ? 0.65783 0.77188 1.12365 -0.02148 0.04943  0.18840  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CG  
2285 N  ND1 . HIS B 132 ? 0.57690 0.68095 1.02085 -0.01063 0.04047  0.19578  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A ND1 
2286 C  CD2 . HIS B 132 ? 0.61572 0.69854 1.09902 -0.02837 0.05371  0.19827  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CD2 
2287 C  CE1 . HIS B 132 ? 0.58990 0.65803 1.03751 -0.01175 0.03935  0.20900  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A CE1 
2288 N  NE2 . HIS B 132 ? 0.58317 0.63835 1.05350 -0.02181 0.04763  0.20980  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A NE2 
2289 N  N   . PHE B 133 ? 0.67294 0.85129 1.15520 -0.01597 0.04231  0.18890  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A N   
2290 C  CA  . PHE B 133 ? 0.63822 0.81242 1.12597 -0.01361 0.03852  0.20046  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CA  
2291 C  C   . PHE B 133 ? 0.68240 0.88876 1.15012 0.00643  0.02762  0.19520  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A C   
2292 O  O   . PHE B 133 ? 0.72908 0.92751 1.18892 0.01710  0.01997  0.19886  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A O   
2293 C  CB  . PHE B 133 ? 0.52032 0.70811 1.04266 -0.03578 0.04791  0.20994  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CB  
2294 C  CG  . PHE B 133 ? 0.62254 0.77287 1.17176 -0.05210 0.05704  0.21633  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CG  
2295 C  CD1 . PHE B 133 ? 0.66862 0.77805 1.21008 -0.04666 0.05556  0.22183  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD1 
2296 C  CD2 . PHE B 133 ? 0.74385 0.90108 1.33069 -0.07289 0.06622  0.21698  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD2 
2297 C  CE1 . PHE B 133 ? 0.74212 0.82282 1.31071 -0.06006 0.06463  0.22692  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE1 
2298 C  CE2 . PHE B 133 ? 0.70715 0.83065 1.32441 -0.08541 0.07441  0.22005  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE2 
2299 C  CZ  . PHE B 133 ? 0.73486 0.82259 1.34202 -0.07822 0.07436  0.22471  ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CZ  
2300 N  N   . SER B 134 ? 0.62904 0.87519 1.08973 0.01220  0.02657  0.18465  ? ? ? ? ? ? 134 SER A N   
2301 C  CA  . SER B 134 ? 0.62218 0.90297 1.06639 0.03422  0.01659  0.17680  ? ? ? ? ? ? 134 SER A CA  
2302 C  C   . SER B 134 ? 0.65425 0.90315 1.07714 0.05932  0.00289  0.17069  ? ? ? ? ? ? 134 SER A C   
2303 O  O   . SER B 134 ? 0.71923 0.97411 1.13314 0.07815  -0.00701 0.16415  ? ? ? ? ? ? 134 SER A O   
2304 C  CB  . SER B 134 ? 0.64574 0.97879 1.09015 0.03452  0.01847  0.16827  ? ? ? ? ? ? 134 SER A CB  
2305 O  OG  . SER B 134 ? 0.69401 1.06371 1.12461 0.05861  0.00916  0.15899  ? ? ? ? ? ? 134 SER A OG  
2306 N  N   . LYS B 135 ? 0.67667 0.89479 1.09350 0.05960  0.00111  0.17247  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   
2307 C  CA  . LYS B 135 ? 0.78319 0.96652 1.18615 0.08032  -0.01404 0.17263  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  
2308 C  C   . LYS B 135 ? 0.75401 0.89466 1.15847 0.08096  -0.01924 0.17896  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   
2309 O  O   . LYS B 135 ? 0.78591 0.91035 1.18299 0.10145  -0.03435 0.17286  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   
2310 C  CB  . LYS B 135 ? 0.83567 1.00227 1.23403 0.07562  -0.01429 0.17954  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  
2311 C  CG  . LYS B 135 ? 0.90431 1.11679 1.30040 0.07332  -0.00994 0.17273  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  
2312 C  CD  . LYS B 135 ? 0.93156 1.13932 1.32131 0.06720  -0.01005 0.17955  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  
2313 C  CE  . LYS B 135 ? 0.93820 1.19895 1.32533 0.06456  -0.00675 0.17085  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  
2314 N  NZ  . LYS B 135 ? 0.95653 1.22650 1.33620 0.05598  -0.00579 0.17609  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  
2315 N  N   . ILE B 136 ? 0.63559 0.75734 1.05234 0.05910  -0.00796 0.19004  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N   
2316 C  CA  . ILE B 136 ? 0.70721 0.79330 1.12655 0.05790  -0.01286 0.19774  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA  
2317 C  C   . ILE B 136 ? 0.73075 0.84354 1.14775 0.06746  -0.01813 0.18947  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C   
2318 O  O   . ILE B 136 ? 0.77299 0.86661 1.18202 0.08204  -0.03167 0.18353  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O   
2319 C  CB  . ILE B 136 ? 0.72617 0.79258 1.16350 0.03329  0.00095  0.21197  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB  
2320 C  CG1 . ILE B 136 ? 0.69786 0.73609 1.13391 0.02768  0.00340  0.21822  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 
2321 C  CG2 . ILE B 136 ? 0.70660 0.75236 1.15040 0.02929  -0.00237 0.22129  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 
2322 C  CD1 . ILE B 136 ? 0.67302 0.70565 1.13056 0.00487  0.02048  0.22456  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 
2323 N  N   . SER B 137 ? 0.70559 0.86750 1.13046 0.05904  -0.00845 0.18814  ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   
2324 C  CA  . SER B 137 ? 0.72041 0.92452 1.14163 0.06784  -0.01247 0.18057  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  
2325 C  C   . SER B 137 ? 0.73411 0.94553 1.13778 0.09871  -0.02782 0.15873  ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   
2326 O  O   . SER B 137 ? 0.85908 1.07624 1.25604 0.11181  -0.03731 0.14753  ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   
2327 C  CB  . SER B 137 ? 0.72668 0.99005 1.16003 0.05455  -0.00104 0.18466  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  
2328 O  OG  . SER B 137 ? 0.75325 1.01039 1.21020 0.02700  0.01044  0.20476  ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  
2329 N  N   . ALA B 138 ? 0.62024 0.83311 1.01867 0.11110  -0.03129 0.15134  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   
2330 C  CA  . ALA B 138 ? 0.74564 0.96238 1.13428 0.14249  -0.04731 0.13136  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  
2331 C  C   . ALA B 138 ? 0.83026 0.98848 1.21626 0.15488  -0.06373 0.12778  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   
2332 O  O   . ALA B 138 ? 0.93236 1.09375 1.31513 0.17927  -0.07803 0.10672  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   
2333 C  CB  . ALA B 138 ? 0.51297 0.73793 0.90029 0.15072  -0.04892 0.13070  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  
2334 N  N   . VAL B 139 ? 1.03430 1.21137 1.08016 0.26759  0.21055  -0.08160 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N   
2335 C  CA  . VAL B 139 ? 0.99317 1.11628 0.98317 0.28853  0.20151  -0.10949 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA  
2336 C  C   . VAL B 139 ? 1.16476 1.24645 1.07403 0.29262  0.21244  -0.11260 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C   
2337 O  O   . VAL B 139 ? 1.28757 1.33794 1.14286 0.31735  0.22279  -0.13071 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O   
2338 C  CB  . VAL B 139 ? 0.95232 1.03987 0.95106 0.27596  0.16353  -0.12054 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB  
2339 C  CG1 . VAL B 139 ? 0.97962 1.01410 0.92512 0.29068  0.15091  -0.14289 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 
2340 C  CG2 . VAL B 139 ? 0.90140 1.02033 0.96356 0.27571  0.15320  -0.12045 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 
2341 N  N   . MSE B 140 ? 1.24867 1.32231 1.14181 0.26848  0.20784  -0.09495 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A N   
2342 C  CA  . MSE B 140 ? 1.39272 1.42121 1.20338 0.26945  0.21203  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CA  
2343 C  C   . MSE B 140 ? 1.46012 1.51247 1.24010 0.27949  0.25385  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A C   
2344 O  O   . MSE B 140 ? 1.52838 1.54591 1.23819 0.27451  0.25839  -0.07726 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A O   
2345 C  CB  . MSE B 140 ? 1.51407 1.51435 1.31406 0.24105  0.18388  -0.08314 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CB  
2346 C  CG  . MSE B 140 ? 1.66145 1.60941 1.43210 0.24046  0.14913  -0.09852 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CG  
2347 SE SE  . MSE B 140 ? 1.74345 1.70584 1.58957 0.24280  0.12628  -0.11114 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A SE  
2348 C  CE  . MSE B 140 ? 1.84378 1.76171 1.64334 0.26418  0.11303  -0.13890 ? ? ? ? ? ? 140 MSE A CE  
2349 N  N   . GLU B 141 ? 1.46497 1.57856 1.29782 0.29416  0.28485  -0.07447 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N   
2350 C  CA  . GLU B 141 ? 1.51326 1.66243 1.32741 0.30755  0.33248  -0.05676 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA  
2351 C  C   . GLU B 141 ? 1.57156 1.66534 1.28343 0.34099  0.35346  -0.07909 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C   
2352 O  O   . GLU B 141 ? 1.60724 1.65148 1.28491 0.35906  0.33530  -0.10843 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O   
2353 C  CB  . GLU B 141 ? 1.55363 1.78784 1.45892 0.31962  0.35961  -0.04110 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB  
2354 C  CG  . GLU B 141 ? 1.68908 1.98737 1.60874 0.32636  0.41134  -0.00936 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG  
2355 C  CD  . GLU B 141 ? 1.74121 2.06216 1.68070 0.28393  0.40713  0.02585  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD  
2356 O  OE1 . GLU B 141 ? 1.71082 2.04405 1.71294 0.24973  0.37101  0.03679  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 
2357 O  OE2 . GLU B 141 ? 1.78200 2.10407 1.66937 0.28561  0.44061  0.04323  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 
2358 N  N   . ASN B 142 ? 1.61678 1.71280 1.27300 0.34746  0.39060  -0.06390 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A N   
2359 C  CA  . ASN B 142 ? 1.66938 1.70120 1.20759 0.37772  0.41292  -0.08286 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A CA  
2360 C  C   . ASN B 142 ? 1.65214 1.58659 1.10512 0.36733  0.36557  -0.10828 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A C   
2361 O  O   . ASN B 142 ? 1.69847 1.56784 1.06866 0.39419  0.36632  -0.13554 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A O   
2362 C  CB  . ASN B 142 ? 1.73196 1.77708 1.27975 0.41841  0.44098  -0.09916 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A CB  
2363 C  CG  . ASN B 142 ? 1.72889 1.87999 1.38317 0.42534  0.47898  -0.07083 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A CG  
2364 O  OD1 . ASN B 142 ? 1.76431 1.96572 1.42808 0.42126  0.51705  -0.04015 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A OD1 
2365 N  ND2 . ASN B 142 ? 1.66044 1.84709 1.39892 0.43237  0.46504  -0.07795 ? ? ? ? ? ? 142 ASN A ND2 
2366 N  N   . TYR B 143 ? 1.56175 1.48320 1.03408 0.32913  0.32276  -0.09826 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N   
2367 C  CA  . TYR B 143 ? 1.49663 1.33649 0.89463 0.31498  0.27805  -0.11227 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA  
2368 C  C   . TYR B 143 ? 1.51673 1.33659 0.86426 0.28955  0.27242  -0.08907 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C   
2369 O  O   . TYR B 143 ? 1.45971 1.32607 0.86931 0.26530  0.27228  -0.06229 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O   
2370 C  CB  . TYR B 143 ? 1.42388 1.26173 0.88681 0.29680  0.23008  -0.11960 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB  
2371 C  CG  . TYR B 143 ? 1.43296 1.26435 0.91415 0.32095  0.22741  -0.14542 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG  
2372 C  CD1 . TYR B 143 ? 1.50159 1.27087 0.89473 0.34636  0.23233  -0.16952 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 
2373 C  CD2 . TYR B 143 ? 1.37545 1.25494 0.95356 0.31879  0.21896  -0.14572 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 
2374 C  CE1 . TYR B 143 ? 1.52222 1.27901 0.92844 0.36874  0.22848  -0.19209 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 
2375 C  CE2 . TYR B 143 ? 1.36345 1.23468 0.95512 0.34059  0.21571  -0.16726 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 
2376 C  CZ  . TYR B 143 ? 1.48786 1.29867 0.99620 0.36534  0.22032  -0.18976 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ  
2377 O  OH  . TYR B 143 ? 1.61149 1.41226 1.14181 0.37794  0.21037  -0.20596 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH  
2378 N  N   . SER B 144 ? 1.64093 1.38410 0.87320 0.29247  0.26139  -0.09890 ? ? ? ? ? ? 144 SER A N   
2379 C  CA  . SER B 144 ? 1.79355 1.51407 0.96999 0.26916  0.25542  -0.07523 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CA  
2380 C  C   . SER B 144 ? 1.78812 1.49901 1.00694 0.23497  0.20019  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 144 SER A C   
2381 O  O   . SER B 144 ? 1.74406 1.45606 1.01862 0.23135  0.16700  -0.07530 ? ? ? ? ? ? 144 SER A O   
2382 C  CB  . SER B 144 ? 2.02967 1.66386 1.05882 0.28223  0.25794  -0.08873 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CB  
2383 O  OG  . SER B 144 ? 2.14646 1.74953 1.11855 0.25535  0.23951  -0.06554 ? ? ? ? ? ? 144 SER A OG  
2384 N  N   . ASP B 145 ? 1.95626 1.65916 1.14894 0.21166  0.19309  -0.03585 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A N   
2385 C  CA  . ASP B 145 ? 1.91053 1.60787 1.14717 0.18331  0.14526  -0.01954 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CA  
2386 C  C   . ASP B 145 ? 1.91735 1.55396 1.11215 0.17878  0.09397  -0.03403 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A C   
2387 O  O   . ASP B 145 ? 1.87281 1.52179 1.13826 0.17141  0.06061  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A O   
2388 C  CB  . ASP B 145 ? 2.00980 1.70263 1.21589 0.16124  0.14776  0.01373  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CB  
2389 C  CG  . ASP B 145 ? 1.97353 1.70563 1.27568 0.14003  0.13180  0.03678  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CG  
2390 O  OD1 . ASP B 145 ? 1.97455 1.75624 1.32529 0.13457  0.16344  0.05356  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD1 
2391 O  OD2 . ASP B 145 ? 1.94822 1.66069 1.27830 0.12959  0.08736  0.03908  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD2 
2392 N  N   . GLU B 146 ? 1.97635 1.54544 1.05403 0.18288  0.08686  -0.04330 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N   
2393 C  CA  . GLU B 146 ? 1.96397 1.47163 0.99768 0.17232  0.03148  -0.05240 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA  
2394 C  C   . GLU B 146 ? 1.91756 1.42704 0.99139 0.18646  0.02161  -0.07965 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C   
2395 O  O   . GLU B 146 ? 1.88765 1.37526 0.97878 0.17306  -0.02687 -0.08073 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O   
2396 C  CB  . GLU B 146 ? 2.09284 1.51658 0.97784 0.17236  0.02451  -0.05767 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB  
2397 C  CG  . GLU B 146 ? 2.17352 1.53042 1.00877 0.15081  -0.04361 -0.05694 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG  
2398 C  CD  . GLU B 146 ? 2.25632 1.57632 1.02639 0.12613  -0.07268 -0.02831 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD  
2399 O  OE1 . GLU B 146 ? 2.37538 1.61497 1.00862 0.12454  -0.08244 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 
2400 O  OE2 . GLU B 146 ? 2.18998 1.55528 1.03985 0.10943  -0.08693 0.00047  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 
2401 N  N   . GLU B 147 ? 1.90117 1.43970 0.99372 0.21310  0.06699  -0.09827 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N   
2402 C  CA  . GLU B 147 ? 1.81771 1.35981 0.95048 0.22837  0.06132  -0.12292 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA  
2403 C  C   . GLU B 147 ? 1.69724 1.29727 0.95468 0.21636  0.04164  -0.11335 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C   
2404 O  O   . GLU B 147 ? 1.71229 1.29747 0.99462 0.21034  0.00585  -0.12051 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O   
2405 C  CB  . GLU B 147 ? 1.87245 1.43684 0.99957 0.26226  0.11660  -0.14051 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB  
2406 C  CG  . GLU B 147 ? 2.03958 1.53410 1.03179 0.28248  0.13788  -0.15541 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG  
2407 C  CD  . GLU B 147 ? 2.11144 1.60228 1.08896 0.32205  0.17576  -0.18168 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD  
2408 O  OE1 . GLU B 147 ? 2.08944 1.65866 1.15633 0.33787  0.21430  -0.17674 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1 
2409 O  OE2 . GLU B 147 ? 2.20780 1.61564 1.08725 0.33564  0.16332  -0.20523 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2 
2410 N  N   . LYS B 148 ? 1.61202 1.27476 0.94485 0.21229  0.06456  -0.09588 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   
2411 C  CA  . LYS B 148 ? 1.48654 1.19412 0.92446 0.20403  0.04851  -0.08844 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  
2412 C  C   . LYS B 148 ? 1.52893 1.21232 0.97455 0.18493  -0.00067 -0.07540 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   
2413 O  O   . LYS B 148 ? 1.54264 1.23664 1.04283 0.18477  -0.02236 -0.07945 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   
2414 C  CB  . LYS B 148 ? 1.38878 1.14864 0.88606 0.19729  0.07295  -0.06881 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  
2415 C  CG  . LYS B 148 ? 1.40099 1.20584 0.92570 0.21324  0.11815  -0.07504 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  
2416 C  CD  . LYS B 148 ? 1.44409 1.27968 0.97912 0.19997  0.14206  -0.04863 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  
2417 C  CE  . LYS B 148 ? 1.40573 1.30274 0.99877 0.20935  0.18056  -0.04604 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  
2418 N  NZ  . LYS B 148 ? 1.35626 1.28925 0.99943 0.18574  0.18595  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  
2419 N  N   . ASP B 149 ? 1.61166 1.26452 1.00364 0.16921  -0.01843 -0.05685 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N   
2420 C  CA  . ASP B 149 ? 1.67026 1.30569 1.07495 0.15143  -0.06711 -0.03880 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA  
2421 C  C   . ASP B 149 ? 1.65758 1.25665 1.03625 0.14911  -0.10138 -0.05213 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C   
2422 O  O   . ASP B 149 ? 1.59649 1.21139 1.03645 0.14160  -0.13242 -0.04205 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O   
2423 C  CB  . ASP B 149 ? 1.86598 1.46977 1.20711 0.13508  -0.08168 -0.01577 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB  
2424 C  CG  . ASP B 149 ? 1.94717 1.58627 1.33756 0.12945  -0.06619 0.00797  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG  
2425 O  OD1 . ASP B 149 ? 1.89662 1.57817 1.37611 0.13487  -0.05860 0.00986  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1 
2426 O  OD2 . ASP B 149 ? 2.04286 1.66028 1.37605 0.11882  -0.06341 0.02531  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2 
2427 N  N   . MSE B 150 ? 1.74628 1.29439 1.03325 0.15593  -0.09583 -0.07325 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A N   
2428 C  CA  . MSE B 150 ? 1.89622 1.39707 1.14823 0.14997  -0.13346 -0.08558 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CA  
2429 C  C   . MSE B 150 ? 1.71735 1.25514 1.05242 0.16034  -0.12878 -0.09781 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A C   
2430 O  O   . MSE B 150 ? 1.73367 1.26258 1.09443 0.14781  -0.16681 -0.09306 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A O   
2431 C  CB  . MSE B 150 ? 2.26272 1.68839 1.38665 0.15986  -0.12504 -0.10958 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CB  
2432 C  CG  . MSE B 150 ? 2.61721 1.96675 1.63872 0.13714  -0.17195 -0.10008 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CG  
2433 SE SE  . MSE B 150 ? 2.87503 2.17156 1.89053 0.10958  -0.25013 -0.09872 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A SE  
2434 C  CE  . MSE B 150 ? 2.79733 2.18107 1.96192 0.08498  -0.28610 -0.05225 ? ? ? ? ? ? 150 MSE A CE  
2435 N  N   . PHE B 151 ? 1.56171 1.14319 0.94082 0.18143  -0.08324 -0.11030 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A N   
2436 C  CA  . PHE B 151 ? 1.44506 1.05990 0.89793 0.19193  -0.07753 -0.12133 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CA  
2437 C  C   . PHE B 151 ? 1.25831 0.91777 0.80492 0.18014  -0.09832 -0.09928 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A C   
2438 O  O   . PHE B 151 ? 1.22696 0.88906 0.80989 0.17545  -0.12171 -0.09795 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A O   
2439 C  CB  . PHE B 151 ? 1.48950 1.14341 0.96977 0.21480  -0.02790 -0.13496 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CB  
2440 C  CG  . PHE B 151 ? 1.50061 1.17083 1.02516 0.23009  -0.01974 -0.15259 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CG  
2441 C  CD1 . PHE B 151 ? 1.59006 1.23553 1.06907 0.25209  0.00135  -0.17624 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CD1 
2442 C  CD2 . PHE B 151 ? 1.45816 1.16725 1.06721 0.22558  -0.03020 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CD2 
2443 C  CE1 . PHE B 151 ? 1.58038 1.24003 1.10051 0.26693  0.00782  -0.19053 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CE1 
2444 C  CE2 . PHE B 151 ? 1.43806 1.16027 1.08289 0.23896  -0.02257 -0.15920 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CE2 
2445 C  CZ  . PHE B 151 ? 1.50719 1.20526 1.10952 0.25852  -0.00536 -0.18161 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A CZ  
2446 N  N   . VAL B 152 ? 1.14496 0.83723 0.72919 0.17638  -0.08903 -0.08015 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   
2447 C  CA  . VAL B 152 ? 1.15106 0.88020 0.81772 0.17174  -0.10400 -0.05934 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  
2448 C  C   . VAL B 152 ? 1.24693 0.95933 0.91291 0.15395  -0.15068 -0.03806 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   
2449 O  O   . VAL B 152 ? 1.15912 0.89951 0.89226 0.15306  -0.16619 -0.02486 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   
2450 C  CB  . VAL B 152 ? 1.13014 0.88489 0.82562 0.17323  -0.08450 -0.04496 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  
2451 C  CG1 . VAL B 152 ? 1.17469 0.90101 0.80759 0.16073  -0.09251 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 
2452 C  CG2 . VAL B 152 ? 1.17674 0.96025 0.94866 0.17489  -0.09698 -0.02478 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 
2453 N  N   . LYS B 153 ? 1.34486 1.01235 0.93509 0.13922  -0.17438 -0.03238 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A N   
2454 C  CA  . LYS B 153 ? 1.37083 1.02166 0.96056 0.11818  -0.22574 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CA  
2455 C  C   . LYS B 153 ? 1.41739 1.05957 1.02098 0.11273  -0.24712 -0.01775 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A C   
2456 O  O   . LYS B 153 ? 1.45103 1.11588 1.11264 0.09951  -0.28046 0.00700  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A O   
2457 C  CB  . LYS B 153 ? 1.47896 1.07045 0.96646 0.10216  -0.24934 -0.00564 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CB  
2458 C  CG  . LYS B 153 ? 1.56062 1.15508 1.06506 0.08255  -0.29255 0.03152  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CG  
2459 C  CD  . LYS B 153 ? 1.58649 1.17240 1.05194 0.08369  -0.27649 0.04173  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CD  
2460 C  CE  . LYS B 153 ? 1.55356 1.14612 1.04498 0.06774  -0.31883 0.08154  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CE  
2461 N  NZ  . LYS B 153 ? 1.65750 1.20468 1.05673 0.05784  -0.32267 0.08928  ? ? ? ? ? ? 153 LYS A NZ  
2462 N  N   . MSE B 154 ? 1.44859 1.06135 1.00500 0.12376  -0.22709 -0.04957 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A N   
2463 C  CA  . MSE B 154 ? 1.44958 1.04653 1.01310 0.11960  -0.24499 -0.05958 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CA  
2464 C  C   . MSE B 154 ? 1.24427 0.90438 0.91103 0.13156  -0.22563 -0.05482 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A C   
2465 O  O   . MSE B 154 ? 1.23259 0.90553 0.94468 0.11969  -0.25129 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A O   
2466 C  CB  . MSE B 154 ? 1.68797 1.22657 1.16243 0.13288  -0.22771 -0.09562 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CB  
2467 C  CG  . MSE B 154 ? 2.02370 1.48325 1.37514 0.12421  -0.24605 -0.10454 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CG  
2468 SE SE  . MSE B 154 ? 2.32819 1.70849 1.56184 0.15257  -0.21551 -0.15179 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A SE  
2469 C  CE  . MSE B 154 ? 2.36858 1.68090 1.57678 0.12836  -0.27804 -0.15492 ? ? ? ? ? ? 154 MSE A CE  
2470 N  N   . LEU B 155 ? 1.15641 0.85370 0.85702 0.15347  -0.18146 -0.06526 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N   
2471 C  CA  . LEU B 155 ? 1.09336 0.84511 0.88330 0.16488  -0.16433 -0.05801 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA  
2472 C  C   . LEU B 155 ? 1.11729 0.90596 0.97460 0.15630  -0.18535 -0.02273 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C   
2473 O  O   . LEU B 155 ? 1.12310 0.94869 1.04777 0.16197  -0.18187 -0.01127 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O   
2474 C  CB  . LEU B 155 ? 1.04848 0.82548 0.85497 0.18476  -0.12153 -0.07128 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB  
2475 C  CG  . LEU B 155 ? 0.98924 0.76989 0.79666 0.20134  -0.09390 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG  
2476 C  CD1 . LEU B 155 ? 0.96580 0.70461 0.72281 0.19886  -0.10823 -0.11399 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 
2477 C  CD2 . LEU B 155 ? 1.02266 0.81105 0.81249 0.21238  -0.06115 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 
2478 N  N   . GLY B 156 ? 1.04975 0.83091 0.89097 0.14535  -0.20468 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N   
2479 C  CA  . GLY B 156 ? 1.01456 0.83304 0.92386 0.14029  -0.22593 0.03350  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA  
2480 C  C   . GLY B 156 ? 1.01290 0.83960 0.95337 0.12151  -0.26369 0.05372  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C   
2481 O  O   . GLY B 156 ? 0.92513 0.80204 0.94830 0.12716  -0.26257 0.07757  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O   
2482 N  N   . ASP B 157 ? 1.18726 0.96170 1.05844 0.09896  -0.29711 0.04554  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A N   
2483 C  CA  . ASP B 157 ? 1.26512 1.03841 1.15921 0.07373  -0.34113 0.06665  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CA  
2484 C  C   . ASP B 157 ? 1.16010 0.95227 1.09341 0.08143  -0.32312 0.05644  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A C   
2485 O  O   . ASP B 157 ? 1.13188 0.96829 1.14160 0.07232  -0.33779 0.08635  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A O   
2486 C  CB  . ASP B 157 ? 1.47380 1.16765 1.26443 0.04764  -0.38323 0.05551  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CB  
2487 C  CG  . ASP B 157 ? 1.65041 1.32702 1.40860 0.03175  -0.41566 0.07701  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CG  
2488 O  OD1 . ASP B 157 ? 1.66544 1.39915 1.50417 0.03142  -0.42458 0.11334  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD1 
2489 O  OD2 . ASP B 157 ? 1.78011 1.38411 1.42894 0.02249  -0.43008 0.05784  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD2 
2490 N  N   . LEU B 158 ? 1.13139 0.89435 1.01680 0.09884  -0.29038 0.01759  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N   
2491 C  CA  . LEU B 158 ? 1.17204 0.94471 1.08482 0.10590  -0.27582 0.00684  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA  
2492 C  C   . LEU B 158 ? 1.10381 0.94872 1.11399 0.12205  -0.24917 0.02743  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C   
2493 O  O   . LEU B 158 ? 1.11768 0.98836 1.17827 0.11500  -0.25668 0.04509  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O   
2494 C  CB  . LEU B 158 ? 1.20740 0.94369 1.05902 0.12692  -0.24225 -0.03591 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB  
2495 C  CG  . LEU B 158 ? 1.28326 0.94125 1.02949 0.11799  -0.26191 -0.05892 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG  
2496 C  CD1 . LEU B 158 ? 1.17296 0.81020 0.86724 0.14522  -0.22021 -0.09499 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1 
2497 C  CD2 . LEU B 158 ? 1.39935 1.01569 1.12548 0.09860  -0.29764 -0.05828 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2 
2498 N  N   . PHE B 159 ? 1.02114 0.89524 1.05481 0.14302  -0.21927 0.02806  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A N   
2499 C  CA  . PHE B 159 ? 0.94166 0.87089 1.05128 0.16422  -0.18973 0.04292  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CA  
2500 C  C   . PHE B 159 ? 0.87787 0.85468 1.06366 0.15354  -0.21160 0.08714  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A C   
2501 O  O   . PHE B 159 ? 0.80409 0.81806 1.04422 0.16262  -0.19524 0.10012  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A O   
2502 C  CB  . PHE B 159 ? 0.87245 0.80992 0.98290 0.18445  -0.16377 0.03883  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CB  
2503 C  CG  . PHE B 159 ? 0.78056 0.75099 0.93966 0.21188  -0.12720 0.04068  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CG  
2504 C  CD1 . PHE B 159 ? 0.78531 0.74110 0.92004 0.22717  -0.09687 0.00997  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD1 
2505 C  CD2 . PHE B 159 ? 0.63242 0.64506 0.85751 0.22397  -0.12339 0.07355  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD2 
2506 C  CE1 . PHE B 159 ? 0.76477 0.73824 0.92996 0.25119  -0.06691 0.00997  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE1 
2507 C  CE2 . PHE B 159 ? 0.66151 0.69246 0.91653 0.25318  -0.08734 0.07263  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE2 
2508 C  CZ  . PHE B 159 ? 0.71408 0.72051 0.93354 0.26527  -0.06090 0.03963  ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CZ  
2509 N  N   . GLU B 160 ? 0.90172 0.88067 1.09396 0.13397  -0.24880 0.11381  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N   
2510 C  CA  . GLU B 160 ? 0.98025 1.01697 1.25953 0.12509  -0.26958 0.16276  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA  
2511 C  C   . GLU B 160 ? 0.96399 1.00072 1.25783 0.09551  -0.30143 0.17752  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C   
2512 O  O   . GLU B 160 ? 1.00839 1.10384 1.38479 0.09569  -0.29764 0.21198  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O   
2513 C  CB  . GLU B 160 ? 1.09625 1.13727 1.38225 0.11285  -0.30353 0.19019  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB  
2514 C  CG  . GLU B 160 ? 1.26289 1.26005 1.49892 0.07154  -0.36298 0.19745  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG  
2515 C  CD  . GLU B 160 ? 1.32146 1.31521 1.55129 0.06073  -0.39622 0.22161  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CD  
2516 O  OE1 . GLU B 160 ? 1.27010 1.27890 1.51134 0.08706  -0.36822 0.22102  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE1 
2517 O  OE2 . GLU B 160 ? 1.36992 1.34231 1.58197 0.02466  -0.45332 0.24281  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE2 
2518 N  N   . ARG B 161 ? 1.00227 0.97054 1.21377 0.07141  -0.33055 0.15211  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A N   
2519 C  CA  . ARG B 161 ? 0.98707 0.94108 1.20291 0.03855  -0.36928 0.16703  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CA  
2520 C  C   . ARG B 161 ? 0.97365 0.94154 1.21160 0.05174  -0.33684 0.15584  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A C   
2521 O  O   . ARG B 161 ? 1.02033 1.00499 1.29847 0.02922  -0.35841 0.18190  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A O   
2522 C  CB  . ARG B 161 ? 0.96996 0.83030 1.07525 0.01343  -0.40886 0.13893  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CB  
2523 C  CG  . ARG B 161 ? 1.02696 0.85972 1.09286 -0.00573 -0.44930 0.15079  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CG  
2524 C  CD  . ARG B 161 ? 1.15015 0.87814 1.08492 -0.02051 -0.47567 0.11408  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CD  
2525 N  NE  . ARG B 161 ? 1.34808 1.04292 1.23287 -0.03890 -0.51433 0.12516  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NE  
2526 C  CZ  . ARG B 161 ? 1.50409 1.17326 1.37863 -0.08019 -0.58113 0.15498  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CZ  
2527 N  NH1 . ARG B 161 ? 1.55095 1.22495 1.46505 -0.10918 -0.61642 0.17748  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NH1 
2528 N  NH2 . ARG B 161 ? 1.52217 1.15796 1.34441 -0.09533 -0.61582 0.16429  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NH2 
2529 N  N   . LEU B 162 ? 0.93276 0.89829 1.15078 0.08657  -0.28654 0.12230  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   
2530 C  CA  . LEU B 162 ? 0.90222 0.87885 1.13553 0.10250  -0.25376 0.11036  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  
2531 C  C   . LEU B 162 ? 0.87239 0.92461 1.20311 0.10679  -0.23976 0.15354  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   
2532 O  O   . LEU B 162 ? 0.81498 0.87702 1.16253 0.10888  -0.22476 0.15575  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   
2533 C  CB  . LEU B 162 ? 0.84674 0.81214 1.04638 0.13767  -0.20724 0.07219  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  
2534 C  CG  . LEU B 162 ? 0.92941 0.87634 1.10594 0.15224  -0.18112 0.04439  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  
2535 C  CD1 . LEU B 162 ? 0.99498 0.87660 1.10353 0.13360  -0.20962 0.02164  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 
2536 C  CD2 . LEU B 162 ? 0.94471 0.88938 1.09984 0.18272  -0.14176 0.01523  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 
2537 N  N   . SER B 163 ? 0.90133 1.00819 1.29633 0.11121  -0.24134 0.18941  ? ? ? ? ? ? 163 SER A N   
2538 C  CA  . SER B 163 ? 0.90136 1.08668 1.39459 0.11810  -0.22560 0.23609  ? ? ? ? ? ? 163 SER A CA  
2539 C  C   . SER B 163 ? 0.90559 1.10287 1.43217 0.07828  -0.26440 0.26880  ? ? ? ? ? ? 163 SER A C   
2540 O  O   . SER B 163 ? 0.83736 1.07813 1.41682 0.08183  -0.24345 0.29244  ? ? ? ? ? ? 163 SER A O   
2541 C  CB  . SER B 163 ? 0.86922 1.10922 1.42695 0.13072  -0.22540 0.27158  ? ? ? ? ? ? 163 SER A CB  
2542 O  OG  . SER B 163 ? 0.87149 1.09966 1.40264 0.16964  -0.18532 0.24440  ? ? ? ? ? ? 163 SER A OG  
2543 N  N   . VAL B 164 ? 0.94546 1.09647 1.43272 0.03869  -0.32207 0.26971  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N   
2544 C  CA  . VAL B 164 ? 0.92489 1.07378 1.43491 -0.00505 -0.36723 0.30028  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA  
2545 C  C   . VAL B 164 ? 0.92624 1.03058 1.38938 -0.00421 -0.35195 0.27138  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C   
2546 O  O   . VAL B 164 ? 1.00345 1.11358 1.49494 -0.03443 -0.37627 0.29882  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O   
2547 C  CB  . VAL B 164 ? 1.01644 1.10721 1.47603 -0.04827 -0.43721 0.30345  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB  
2548 C  CG1 . VAL B 164 ? 1.15893 1.26269 1.61960 -0.03755 -0.44388 0.30784  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 
2549 C  CG2 . VAL B 164 ? 0.97203 0.95312 1.30974 -0.05874 -0.45502 0.25143  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 
2550 N  N   . PHE B 165 ? 0.92849 0.98817 1.32202 0.02810  -0.31491 0.21899  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A N   
2551 C  CA  . PHE B 165 ? 0.98800 1.01804 1.34798 0.03939  -0.29044 0.19290  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CA  
2552 C  C   . PHE B 165 ? 0.95603 1.05290 1.37953 0.06794  -0.23863 0.21057  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A C   
2553 O  O   . PHE B 165 ? 0.97179 1.04332 1.35679 0.09008  -0.20725 0.17942  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A O   
2554 C  CB  . PHE B 165 ? 0.92462 0.88408 1.18937 0.06241  -0.27354 0.13286  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CB  
2555 C  CG  . PHE B 165 ? 0.88820 0.77008 1.08309 0.04452  -0.30105 0.10886  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CG  
2556 C  CD1 . PHE B 165 ? 0.80726 0.68768 1.01387 0.04254  -0.29266 0.11392  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CD1 
2557 C  CD2 . PHE B 165 ? 0.94548 0.75149 1.05888 0.03108  -0.33504 0.08294  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CD2 
2558 C  CE1 . PHE B 165 ? 0.92545 0.73006 1.06880 0.02732  -0.31992 0.09426  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CE1 
2559 C  CE2 . PHE B 165 ? 1.01450 0.74085 1.05862 0.01848  -0.35999 0.06103  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CE2 
2560 C  CZ  . PHE B 165 ? 1.01443 0.73956 1.07540 0.01691  -0.35321 0.06649  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CZ  
2561 N  N   . LYS B 166 ? 0.86116 1.03946 1.37606 0.07044  -0.22801 0.25921  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A N   
2562 C  CA  . LYS B 166 ? 0.87633 1.11291 1.44184 0.10273  -0.17357 0.27592  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CA  
2563 C  C   . LYS B 166 ? 0.95482 1.18540 1.52011 0.08939  -0.16939 0.28499  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A C   
2564 O  O   . LYS B 166 ? 0.94639 1.13388 1.45306 0.10818  -0.14511 0.24744  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A O   
2565 C  CB  . LYS B 166 ? 0.76669 1.09534 1.43555 0.10999  -0.16286 0.33206  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CB  
2566 C  CG  . LYS B 166 ? 0.66333 1.06358 1.41028 0.11259  -0.13546 0.38043  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CG  
2567 C  CD  . LYS B 166 ? 0.79002 1.22202 1.59858 0.05966  -0.18757 0.43222  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CD  
2568 C  CE  . LYS B 166 ? 0.81116 1.35817 1.74804 0.06348  -0.17106 0.50471  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CE  
2569 N  NZ  . LYS B 166 ? 0.75354 1.34771 1.73505 0.06428  -0.13756 0.53883  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A NZ  
# 
