data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Usami, M."    1 ?                   
"Yokoyama, H." 2 0000-0002-3137-2793 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "human glyoxalase I in complex with TLSC702" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "glyoxalase I, zinc metalloenzyme, LYASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
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_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   NE 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Febs Lett." 
_citation.journal_id_ASTM           FEBLAL 
_citation.journal_id_CSD            0165 
_citation.journal_id_ISSN           0014-5793 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            596 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1458 
_citation.page_last                 1467 
_citation.title                     "Crystal structures of human glyoxalase I and its complex with TLSC702 reveal inhibitor binding mode and substrate preference." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/1873-3468.14344 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35363883 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Usami, M."    1 ? 
primary "Ando, K."     2 ? 
primary "Shibuya, A."  3 ? 
primary "Takasawa, R." 4 ? 
primary "Yokoyama, H." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLM
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLM
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   PRO n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  ALA n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  VAL n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  MET n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  ILE n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  CYS n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ILE n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  GLU n 
1 85  LYS n 
1 86  ASP n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  ALA n 
1 93  LEU n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 MET n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
1 183 LEU n 
1 184 MET n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase"                                             20803.715 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                                             65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "(~{E})-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)-4-(4-methoxyphenyl)but-3-enoic acid" 325.382   2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                                                                  18.015    136 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   1   1   ALA ALA A ? n 
A 1 3   GLU 3   2   2   GLU GLU A ? n 
A 1 4   PRO 4   3   3   PRO PRO A ? n 
A 1 5   GLN 5   4   4   GLN GLN A ? n 
A 1 6   PRO 6   5   5   PRO PRO A ? n 
A 1 7   PRO 7   6   6   PRO PRO A ? n 
A 1 8   SER 8   7   7   SER SER A ? n 
A 1 9   GLY 9   8   8   GLY GLY A ? n 
A 1 10  GLY 10  9   9   GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  11  11  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  13  13  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  14  14  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 18  SER 18  17  17  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  18  18  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  20  20  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 23  ALA 23  22  22  ALA ALA A ? n 
A 1 24  ASP 24  23  23  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  24  24  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  25  25  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  26  26  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  28  28  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  32  32  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  34  34  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  35  35  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  36  36  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 39  VAL 39  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 40  LYS 40  39  39  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  44  44  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  48  48  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  49  49  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  51  51  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  53  53  GLY GLY A ? n 
A 1 55  MET 55  54  54  MET MET A ? n 
A 1 56  THR 56  55  55  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ILE 58  57  57  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLN 59  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  59  59  LYS LYS A ? n 
A 1 61  CYS 61  60  60  CYS CYS A ? n 
A 1 62  ASP 62  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  63  63  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ILE 65  64  64  ILE ILE A ? n 
A 1 66  MET 66  65  65  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  66  66  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  68  68  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  73  73  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  74  74  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  78  78  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 84  GLU 84  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 85  LYS 85  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 86  ASP 86  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 87  GLU 87  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  88  88  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ALA 90  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 92  ALA 92  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 93  LEU 93  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 94  SER 94  93  93  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  95  95  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  97  97  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 101 101 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 103 103 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 106 106 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 111 111 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 112 112 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 113 113 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 114 114 TYR TYR A ? n 
A 1 116 HIS 116 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 117 ASN 117 116 116 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLY 118 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASN 119 118 118 ASN ASN A ? n 
A 1 120 SER 120 119 119 SER SER A ? n 
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A 1 122 PRO 122 121 121 PRO PRO A ? n 
A 1 123 ARG 123 122 122 ARG ARG A ? n 
A 1 124 GLY 124 123 123 GLY GLY A ? n 
A 1 125 PHE 125 124 124 PHE PHE A ? n 
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A 1 152 LYS 152 151 151 LYS LYS A ? n 
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B 1 2   ALA 2   1   1   ALA ALA B ? n 
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# 
loop_
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C 2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  A ? 
D 3 5ZO 1  202 202 5ZO 7T2 A ? 
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G 4 HOH 1  301 105 HOH HOH A ? 
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G 4 HOH 16 316 46  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 17 317 48  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 18 318 20  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 19 319 4   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 20 320 94  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 21 321 79  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 22 322 133 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 23 323 56  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 24 324 17  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 25 325 13  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 26 326 5   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 27 327 22  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 28 328 11  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 29 329 127 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 30 330 84  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 31 331 65  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 32 332 78  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 33 333 26  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 34 334 125 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 35 335 67  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 36 336 23  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 37 337 34  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 38 338 74  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 39 339 91  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 40 340 15  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 41 341 33  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 42 342 21  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 43 343 55  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 44 344 107 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 45 345 71  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 46 346 42  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 47 347 37  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 48 348 12  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 49 349 66  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 50 350 62  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 51 351 83  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 52 352 60  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 53 353 25  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 54 354 129 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 55 355 51  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 56 356 24  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 57 357 30  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 58 358 73  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 59 359 68  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 60 360 112 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 61 361 3   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 62 362 58  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 63 363 86  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 64 364 1   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 65 365 61  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 66 366 70  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 67 367 122 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 68 368 123 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 69 369 81  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 70 370 29  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 71 371 106 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 72 372 93  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 73 373 92  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 1  301 97  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 2  302 117 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 3  303 100 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 4  304 27  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 5  305 115 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 6  306 108 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 7  307 16  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 8  308 128 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 9  309 6   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 10 310 43  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 11 311 52  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 12 312 116 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 13 313 57  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 14 314 36  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 15 315 19  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 16 316 63  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 17 317 7   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 18 318 136 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 19 319 77  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 20 320 72  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 21 321 50  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 22 322 8   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 23 323 69  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 24 324 132 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 25 325 31  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 26 326 119 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 27 327 130 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 28 328 49  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 29 329 32  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 30 330 113 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 31 331 18  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 32 332 114 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 33 333 121 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 34 334 41  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 35 335 101 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 36 336 131 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 37 337 110 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 38 338 53  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 39 339 54  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 40 340 102 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 41 341 35  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 42 342 64  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 43 343 44  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 44 344 14  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 45 345 103 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 46 346 38  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 47 347 95  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 48 348 80  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 49 349 40  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 50 350 118 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 51 351 109 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 52 352 28  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 53 353 76  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 54 354 126 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 55 355 9   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 56 356 99  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 57 357 98  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 58 358 96  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 59 359 104 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 60 360 90  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 61 361 124 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 62 362 120 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 63 363 111 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
5ZO non-polymer         . "(~{E})-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)-4-(4-methoxyphenyl)but-3-enoic acid" ? "C18 H15 N O3 S" 325.382 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                               ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                             ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                        ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                               ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                              ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                        ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                              ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                  ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                             ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                 ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                             ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                          ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                 ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                              ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                             ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                               ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                 ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                                             ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 11  CYS A 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 23  LYS A 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 40  VAL A 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 76  ILE A 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A 84  ? LEU A 93  ? GLU A 83  LEU A 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 105 ASP A 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 133 LEU A 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 176 ? MET A 184 ? ASN A 175 MET A 183 5 ? 9  
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 11  CYS B 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 23  LYS B 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 40  VAL B 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 76  ILE B 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLU B 84  ? LEU B 93  ? GLU B 83  LEU B 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 105 ASP B 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 133 LEU B 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 AB7 ASN B 176 ? MET B 180 ? ASN B 175 MET B 179 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 55  PHE A 62  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 67  ALA A 73  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 97  ASN A 103 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 30  ARG A 37  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 124 ALA B 130 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 170 LEU B 174 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 161 GLN B 164 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 148 LYS B 150 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 148 LYS A 150 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 161 GLN A 164 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 170 LEU A 174 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 124 ALA A 130 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 30  ARG B 37  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 97  ASN B 103 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 67  ALA B 73  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 55  PHE B 62  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018625 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.001254 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012117 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.022134 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
2 E B E B 1 
3 F B F B 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                                                             ZN  
3 "(~{E})-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)-4-(4-methoxyphenyl)but-3-enoic acid" 5ZO 
4 water                                                                  HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A 56  ? N THR A 55  O ALA A 74  ? O ALA A 73  
AA1 2 3 N LEU A 73  ? N LEU A 72  O LEU A 99  ? O LEU A 98  
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 99  N THR A 35  ? N THR A 34  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 35  O HIS B 127 ? O HIS B 126 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 129 O GLU B 173 ? O GLU B 172 
AA1 6 7 O ILE B 174 ? O ILE B 173 N ALA B 162 ? N ALA B 161 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 162 N VAL B 150 ? N VAL B 149 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 149 O PHE A 163 ? O PHE A 162 
AA2 2 3 N ALA A 162 ? N ALA A 161 O ILE A 174 ? O ILE A 173 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 172 N ILE A 130 ? N ILE A 129 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 126 O MET B 36  ? O MET B 35  
AA2 5 6 N THR B 35  ? N THR B 34  O GLU B 100 ? O GLU B 99  
AA2 6 7 O LEU B 99  ? O LEU B 98  N LEU B 73  ? N LEU B 72  
AA2 7 8 O ALA B 74  ? O ALA B 73  N THR B 56  ? N THR B 55  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ALA A 1 2   ? 40.413  24.368  22.722 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ALA A 1 2   ? 39.300  25.282  22.370 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ALA A 1 2   ? 38.750  25.924  23.654 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A C   1 
ATOM   4    O  O   . ALA A 1 2   ? 38.765  25.264  24.715 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ALA A 1 2   ? 38.233  24.519  21.617 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A CB  1 
ATOM   6    N  N   . GLU A 1 3   ? 38.246  27.153  23.550 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A N   1 
ATOM   7    C  CA  . GLU A 1 3   ? 37.610  27.913  24.660 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CA  1 
ATOM   8    C  C   . GLU A 1 3   ? 36.233  27.322  24.940 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A C   1 
ATOM   9    O  O   . GLU A 1 3   ? 35.616  26.750  24.046 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A O   1 
ATOM   10   C  CB  . GLU A 1 3   ? 37.412  29.371  24.276 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . GLU A 1 3   ? 38.687  30.079  23.907 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CG  1 
ATOM   12   C  CD  . GLU A 1 3   ? 38.477  31.569  23.727 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CD  1 
ATOM   13   O  OE1 . GLU A 1 3   ? 38.669  32.071  22.610 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A OE1 1 
ATOM   14   O  OE2 . GLU A 1 3   ? 38.104  32.227  24.710 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A OE2 1 
ATOM   15   N  N   . PRO A 1 4   ? 35.706  27.451  26.176 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A N   1 
ATOM   16   C  CA  . PRO A 1 4   ? 34.337  27.022  26.476 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CA  1 
ATOM   17   C  C   . PRO A 1 4   ? 33.333  27.895  25.700 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A C   1 
ATOM   18   O  O   . PRO A 1 4   ? 33.595  29.077  25.538 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A O   1 
ATOM   19   C  CB  . PRO A 1 4   ? 34.213  27.190  27.997 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CB  1 
ATOM   20   C  CG  . PRO A 1 4   ? 35.280  28.229  28.359 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CG  1 
ATOM   21   C  CD  . PRO A 1 4   ? 36.380  28.077  27.327 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CD  1 
ATOM   22   N  N   . GLN A 1 5   ? 32.260  27.287  25.178 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A N   1 
ATOM   23   C  CA  . GLN A 1 5   ? 31.314  27.950  24.245 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CA  1 
ATOM   24   C  C   . GLN A 1 5   ? 30.004  28.219  24.973 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A C   1 
ATOM   25   O  O   . GLN A 1 5   ? 29.713  27.551  25.964 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A O   1 
ATOM   26   C  CB  . GLN A 1 5   ? 31.105  27.084  23.000 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CB  1 
ATOM   27   C  CG  . GLN A 1 5   ? 32.375  26.844  22.201 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CG  1 
ATOM   28   C  CD  . GLN A 1 5   ? 33.015  28.146  21.777 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CD  1 
ATOM   29   O  OE1 . GLN A 1 5   ? 34.140  28.185  21.282 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A OE1 1 
ATOM   30   N  NE2 . GLN A 1 5   ? 32.300  29.241  21.976 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A NE2 1 
ATOM   31   N  N   . PRO A 1 6   ? 29.211  29.222  24.519 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A N   1 
ATOM   32   C  CA  . PRO A 1 6   ? 27.830  29.391  24.973 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CA  1 
ATOM   33   C  C   . PRO A 1 6   ? 27.048  28.128  24.611 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A C   1 
ATOM   34   O  O   . PRO A 1 6   ? 27.505  27.350  23.782 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A O   1 
ATOM   35   C  CB  . PRO A 1 6   ? 27.265  30.607  24.200 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . PRO A 1 6   ? 28.427  31.188  23.401 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CG  1 
ATOM   37   C  CD  . PRO A 1 6   ? 29.592  30.220  23.507 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CD  1 
ATOM   38   N  N   . PRO A 1 7   ? 25.848  27.898  25.188 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A N   1 
ATOM   39   C  CA  . PRO A 1 7   ? 25.012  26.743  24.837 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CA  1 
ATOM   40   C  C   . PRO A 1 7   ? 24.824  26.475  23.330 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A C   1 
ATOM   41   O  O   . PRO A 1 7   ? 24.621  27.417  22.558 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A O   1 
ATOM   42   C  CB  . PRO A 1 7   ? 23.668  27.121  25.476 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . PRO A 1 7   ? 24.079  27.872  26.731 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CG  1 
ATOM   44   C  CD  . PRO A 1 7   ? 25.231  28.726  26.241 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CD  1 
ATOM   45   N  N   . SER A 1 8   ? 24.852  25.183  22.956 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ?  7   SER A N   1 
ATOM   46   C  CA  . SER A 1 8   ? 24.613  24.644  21.586 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ?  7   SER A CA  1 
ATOM   47   C  C   . SER A 1 8   ? 23.449  25.374  20.884 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ?  7   SER A C   1 
ATOM   48   O  O   . SER A 1 8   ? 22.362  25.480  21.497 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ?  7   SER A O   1 
ATOM   49   C  CB  . SER A 1 8   ? 24.371  23.146  21.668 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ?  7   SER A CB  1 
ATOM   50   O  OG  . SER A 1 8   ? 24.000  22.585  20.411 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ?  7   SER A OG  1 
ATOM   51   N  N   . GLY A 1 9   ? 23.692  25.903  19.677 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A N   1 
ATOM   52   C  CA  . GLY A 1 9   ? 22.653  26.283  18.697 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A CA  1 
ATOM   53   C  C   . GLY A 1 9   ? 22.484  25.219  17.613 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A C   1 
ATOM   54   O  O   . GLY A 1 9   ? 22.012  25.559  16.510 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A O   1 
ATOM   55   N  N   . GLY A 1 10  ? 22.839  23.965  17.899 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A N   1 
ATOM   56   C  CA  . GLY A 1 10  ? 22.896  22.900  16.882 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A CA  1 
ATOM   57   C  C   . GLY A 1 10  ? 24.004  23.177  15.882 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A C   1 
ATOM   58   O  O   . GLY A 1 10  ? 24.822  24.062  16.150 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A O   1 
ATOM   59   N  N   . LEU A 1 11  ? 24.021  22.460  14.763 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A N   1 
ATOM   60   C  CA  . LEU A 1 11  ? 25.003  22.636  13.660 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CA  1 
ATOM   61   C  C   . LEU A 1 11  ? 24.478  23.660  12.643 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A C   1 
ATOM   62   O  O   . LEU A 1 11  ? 23.265  23.647  12.374 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A O   1 
ATOM   63   C  CB  . LEU A 1 11  ? 25.220  21.286  12.966 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CB  1 
ATOM   64   C  CG  . LEU A 1 11  ? 25.836  20.180  13.820 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CG  1 
ATOM   65   C  CD1 . LEU A 1 11  ? 26.216  18.987  12.947 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CD1 1 
ATOM   66   C  CD2 . LEU A 1 11  ? 27.049  20.681  14.588 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CD2 1 
ATOM   67   N  N   . THR A 1 12  ? 25.364  24.465  12.046 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ?  11  THR A N   1 
ATOM   68   C  CA  . THR A 1 12  ? 25.077  25.232  10.802 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ?  11  THR A CA  1 
ATOM   69   C  C   . THR A 1 12  ? 25.023  24.235  9.638  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ?  11  THR A C   1 
ATOM   70   O  O   . THR A 1 12  ? 25.566  23.109  9.784  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ?  11  THR A O   1 
ATOM   71   C  CB  . THR A 1 12  ? 26.116  26.334  10.529 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ?  11  THR A CB  1 
ATOM   72   O  OG1 . THR A 1 12  ? 27.378  25.719  10.247 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ?  11  THR A OG1 1 
ATOM   73   C  CG2 . THR A 1 12  ? 26.252  27.304  11.685 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ?  11  THR A CG2 1 
ATOM   74   N  N   . ASP A 1 13  ? 24.407  24.633  8.529  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A N   1 
ATOM   75   C  CA  . ASP A 1 13  ? 24.371  23.832  7.281  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A CA  1 
ATOM   76   C  C   . ASP A 1 13  ? 25.815  23.480  6.904  1.00 57.97  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A C   1 
ATOM   77   O  O   . ASP A 1 13  ? 26.062  22.323  6.456  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A O   1 
ATOM   78   C  CB  . ASP A 1 13  ? 23.629  24.567  6.164  1.00 51.42  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A CB  1 
ATOM   79   C  CG  . ASP A 1 13  ? 22.118  24.589  6.335  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A CG  1 
ATOM   80   O  OD1 . ASP A 1 13  ? 21.609  24.017  7.327  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A OD1 1 
ATOM   81   O  OD2 . ASP A 1 13  ? 21.453  25.183  5.470  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A OD2 1 
ATOM   82   N  N   . GLU A 1 14  ? 26.740  24.425  7.119  1.00 60.01  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A N   1 
ATOM   83   C  CA  . GLU A 1 14  ? 28.160  24.281  6.725  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CA  1 
ATOM   84   C  C   . GLU A 1 14  ? 28.831  23.269  7.655  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A C   1 
ATOM   85   O  O   . GLU A 1 14  ? 29.540  22.377  7.129  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A O   1 
ATOM   86   C  CB  . GLU A 1 14  ? 28.865  25.640  6.721  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CB  1 
ATOM   87   C  CG  . GLU A 1 14  ? 29.994  25.708  5.712  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CG  1 
ATOM   88   C  CD  . GLU A 1 14  ? 29.599  25.289  4.304  1.00 71.90  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CD  1 
ATOM   89   O  OE1 . GLU A 1 14  ? 28.393  25.352  3.972  1.00 74.00  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A OE1 1 
ATOM   90   O  OE2 . GLU A 1 14  ? 30.491  24.879  3.549  1.00 72.96  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A OE2 1 
ATOM   91   N  N   . ALA A 1 15  ? 28.620  23.391  8.971  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ALA A 1 15  ? 29.145  22.431  9.970  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ALA A 1 15  ? 28.627  21.024  9.634  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A C   1 
ATOM   94   O  O   . ALA A 1 15  ? 29.447  20.084  9.568  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ALA A 1 15  ? 28.770  22.842  11.374 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A CB  1 
ATOM   96   N  N   . ALA A 1 16  ? 27.323  20.876  9.387  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A N   1 
ATOM   97   C  CA  . ALA A 1 16  ? 26.692  19.553  9.156  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A CA  1 
ATOM   98   C  C   . ALA A 1 16  ? 27.365  18.918  7.944  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A C   1 
ATOM   99   O  O   . ALA A 1 16  ? 27.736  17.728  8.014  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A O   1 
ATOM   100  C  CB  . ALA A 1 16  ? 25.205  19.699  8.982  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A CB  1 
ATOM   101  N  N   . LEU A 1 17  ? 27.569  19.710  6.890  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A N   1 
ATOM   102  C  CA  . LEU A 1 17  ? 28.166  19.233  5.616  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CA  1 
ATOM   103  C  C   . LEU A 1 17  ? 29.622  18.787  5.829  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A C   1 
ATOM   104  O  O   . LEU A 1 17  ? 30.046  17.807  5.177  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A O   1 
ATOM   105  C  CB  . LEU A 1 17  ? 28.058  20.336  4.556  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CB  1 
ATOM   106  C  CG  . LEU A 1 17  ? 26.735  20.395  3.809  1.00 52.74  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CG  1 
ATOM   107  C  CD1 . LEU A 1 17  ? 26.706  21.601  2.878  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CD1 1 
ATOM   108  C  CD2 . LEU A 1 17  ? 26.496  19.107  3.035  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CD2 1 
ATOM   109  N  N   . SER A 1 18  ? 30.383  19.462  6.686  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ?  17  SER A N   1 
ATOM   110  C  CA  . SER A 1 18  ? 31.804  19.095  6.922  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ?  17  SER A CA  1 
ATOM   111  C  C   . SER A 1 18  ? 31.870  17.782  7.721  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ?  17  SER A C   1 
ATOM   112  O  O   . SER A 1 18  ? 32.949  17.204  7.776  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ?  17  SER A O   1 
ATOM   113  C  CB  . SER A 1 18  ? 32.554  20.208  7.591  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ?  17  SER A CB  1 
ATOM   114  O  OG  . SER A 1 18  ? 31.959  20.516  8.840  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ?  17  SER A OG  1 
ATOM   115  N  N   . CYS A 1 19  ? 30.753  17.325  8.300  1.00 46.67  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A N   1 
ATOM   116  C  CA  . CYS A 1 19  ? 30.611  16.016  9.012  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A CA  1 
ATOM   117  C  C   . CYS A 1 19  ? 30.160  14.886  8.072  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A C   1 
ATOM   118  O  O   . CYS A 1 19  ? 30.042  13.748  8.542  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A O   1 
ATOM   119  C  CB  . CYS A 1 19  ? 29.596  16.138  10.137 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A CB  1 
ATOM   120  S  SG  . CYS A 1 19  ? 30.217  17.144  11.503 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A SG  1 
ATOM   121  N  N   . CYS A 1 20  ? 29.847  15.197  6.814  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A N   1 
ATOM   122  C  CA  . CYS A 1 20  ? 29.370  14.228  5.798  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A CA  1 
ATOM   123  C  C   . CYS A 1 20  ? 30.538  13.866  4.879  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A C   1 
ATOM   124  O  O   . CYS A 1 20  ? 31.203  14.800  4.393  1.00 49.45  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A O   1 
ATOM   125  C  CB  . CYS A 1 20  ? 28.222  14.805  4.974  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A CB  1 
ATOM   126  S  SG  . CYS A 1 20  ? 26.788  15.232  6.001  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A SG  1 
ATOM   127  N  N   . SER A 1 21  ? 30.753  12.568  4.646  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ?  20  SER A N   1 
ATOM   128  C  CA  . SER A 1 21  ? 31.599  12.034  3.546  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ?  20  SER A CA  1 
ATOM   129  C  C   . SER A 1 21  ? 30.700  11.581  2.394  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ?  20  SER A C   1 
ATOM   130  O  O   . SER A 1 21  ? 29.593  11.079  2.651  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ?  20  SER A O   1 
ATOM   131  C  CB  . SER A 1 21  ? 32.490  10.902  4.008  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ?  20  SER A CB  1 
ATOM   132  O  OG  . SER A 1 21  ? 33.218  11.273  5.172  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ?  20  SER A OG  1 
ATOM   133  N  N   . ASP A 1 22  ? 31.182  11.734  1.168  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASP A 1 22  ? 30.589  11.104  -0.040 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASP A 1 22  ? 30.568  9.586   0.155  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A C   1 
ATOM   136  O  O   . ASP A 1 22  ? 31.429  9.073   0.895  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASP A 1 22  ? 31.355  11.514  -1.301 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASP A 1 22  ? 31.150  12.971  -1.675 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASP A 1 22  ? 30.224  13.612  -1.112 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A OD1 1 
ATOM   140  O  OD2 . ASP A 1 22  ? 31.930  13.459  -2.497 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A OD2 1 
ATOM   141  N  N   . ALA A 1 23  ? 29.592  8.918   -0.467 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A N   1 
ATOM   142  C  CA  . ALA A 1 23  ? 29.375  7.453   -0.409 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A CA  1 
ATOM   143  C  C   . ALA A 1 23  ? 30.584  6.719   -1.014 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A C   1 
ATOM   144  O  O   . ALA A 1 23  ? 30.824  6.848   -2.241 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A O   1 
ATOM   145  C  CB  . ALA A 1 23  ? 28.091  7.107   -1.134 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A CB  1 
ATOM   146  N  N   . ASP A 1 24  ? 31.317  5.973   -0.184 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A N   1 
ATOM   147  C  CA  . ASP A 1 24  ? 32.388  5.032   -0.621 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A CA  1 
ATOM   148  C  C   . ASP A 1 24  ? 31.812  4.055   -1.645 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A C   1 
ATOM   149  O  O   . ASP A 1 24  ? 30.694  3.569   -1.501 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A O   1 
ATOM   150  C  CB  . ASP A 1 24  ? 32.966  4.265   0.568  1.00 65.46  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . ASP A 1 24  ? 34.190  3.446   0.217  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A CG  1 
ATOM   152  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 35.258  4.055   0.037  1.00 83.62  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A OD1 1 
ATOM   153  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 34.058  2.208   0.110  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A OD2 1 
ATOM   154  N  N   . PRO A 1 25  ? 32.543  3.744   -2.730 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A N   1 
ATOM   155  C  CA  . PRO A 1 25  ? 32.081  2.757   -3.701 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CA  1 
ATOM   156  C  C   . PRO A 1 25  ? 31.683  1.407   -3.085 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A C   1 
ATOM   157  O  O   . PRO A 1 25  ? 30.842  0.755   -3.639 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A O   1 
ATOM   158  C  CB  . PRO A 1 25  ? 33.298  2.578   -4.625 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CB  1 
ATOM   159  C  CG  . PRO A 1 25  ? 34.010  3.910   -4.539 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CG  1 
ATOM   160  C  CD  . PRO A 1 25  ? 33.836  4.341   -3.100 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CD  1 
ATOM   161  N  N   . SER A 1 26  ? 32.279  1.009   -1.965 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ?  25  SER A N   1 
ATOM   162  C  CA  . SER A 1 26  ? 31.988  -0.293  -1.310 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ?  25  SER A CA  1 
ATOM   163  C  C   . SER A 1 26  ? 30.541  -0.342  -0.795 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ?  25  SER A C   1 
ATOM   164  O  O   . SER A 1 26  ? 30.000  -1.460  -0.641 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  25  SER A O   1 
ATOM   165  C  CB  . SER A 1 26  ? 32.930  -0.535  -0.188 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ?  25  SER A CB  1 
ATOM   166  O  OG  . SER A 1 26  ? 32.606  0.342   0.877  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ?  25  SER A OG  1 
ATOM   167  N  N   . THR A 1 27  ? 29.933  0.814   -0.519 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ?  26  THR A N   1 
ATOM   168  C  CA  . THR A 1 27  ? 28.541  0.913   -0.007 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ?  26  THR A CA  1 
ATOM   169  C  C   . THR A 1 27  ? 27.524  1.155   -1.133 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ?  26  THR A C   1 
ATOM   170  O  O   . THR A 1 27  ? 26.340  1.303   -0.813 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ?  26  THR A O   1 
ATOM   171  C  CB  . THR A 1 27  ? 28.446  2.020   1.044  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ?  26  THR A CB  1 
ATOM   172  O  OG1 . THR A 1 27  ? 28.522  3.295   0.400  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ?  26  THR A OG1 1 
ATOM   173  C  CG2 . THR A 1 27  ? 29.512  1.871   2.102  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ?  26  THR A CG2 1 
ATOM   174  N  N   . LYS A 1 28  ? 27.933  1.189   -2.401 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A N   1 
ATOM   175  C  CA  . LYS A 1 28  ? 27.096  1.766   -3.496 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CA  1 
ATOM   176  C  C   . LYS A 1 28  ? 25.741  1.037   -3.666 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A C   1 
ATOM   177  O  O   . LYS A 1 28  ? 24.796  1.703   -4.140 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A O   1 
ATOM   178  C  CB  . LYS A 1 28  ? 27.875  1.793   -4.817 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CB  1 
ATOM   179  C  CG  . LYS A 1 28  ? 28.125  0.436   -5.473 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CG  1 
ATOM   180  C  CD  . LYS A 1 28  ? 29.043  0.521   -6.693 1.00 76.15  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CD  1 
ATOM   181  C  CE  . LYS A 1 28  ? 28.336  0.942   -7.966 1.00 73.75  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CE  1 
ATOM   182  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 27.476  -0.142  -8.499 1.00 74.10  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A NZ  1 
ATOM   183  N  N   . ASP A 1 29  ? 25.620  -0.255  -3.329 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A N   1 
ATOM   184  C  CA  . ASP A 1 29  ? 24.345  -1.011  -3.488 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A CA  1 
ATOM   185  C  C   . ASP A 1 29  ? 23.614  -1.161  -2.139 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A C   1 
ATOM   186  O  O   . ASP A 1 29  ? 22.618  -1.918  -2.094 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A O   1 
ATOM   187  C  CB  . ASP A 1 29  ? 24.609  -2.350  -4.191 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . ASP A 1 29  ? 25.132  -2.159  -5.620 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A CG  1 
ATOM   189  O  OD1 . ASP A 1 29  ? 24.435  -1.507  -6.420 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A OD1 1 
ATOM   190  O  OD2 . ASP A 1 29  ? 26.258  -2.599  -5.914 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A OD2 1 
ATOM   191  N  N   . PHE A 1 30  ? 24.053  -0.477  -1.081 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A N   1 
ATOM   192  C  CA  . PHE A 1 30  ? 23.395  -0.549  0.248  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CA  1 
ATOM   193  C  C   . PHE A 1 30  ? 22.010  0.088   0.126  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A C   1 
ATOM   194  O  O   . PHE A 1 30  ? 21.861  1.061   -0.609 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A O   1 
ATOM   195  C  CB  . PHE A 1 30  ? 24.208  0.169   1.335  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . PHE A 1 30  ? 25.452  -0.545  1.795  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CG  1 
ATOM   197  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 26.031  -1.554  1.044  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CD1 1 
ATOM   198  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 26.069  -0.175  2.980  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CD2 1 
ATOM   199  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 27.185  -2.184  1.479  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CE1 1 
ATOM   200  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 27.218  -0.807  3.418  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CE2 1 
ATOM   201  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 27.773  -1.811  2.667  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CZ  1 
ATOM   202  N  N   . LEU A 1 31  ? 21.004  -0.468  0.802  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A N   1 
ATOM   203  C  CA  . LEU A 1 31  ? 19.664  0.172   0.826  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CA  1 
ATOM   204  C  C   . LEU A 1 31  ? 19.075  0.003   2.218  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A C   1 
ATOM   205  O  O   . LEU A 1 31  ? 19.457  -0.954  2.896  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A O   1 
ATOM   206  C  CB  . LEU A 1 31  ? 18.754  -0.375  -0.286 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CB  1 
ATOM   207  C  CG  . LEU A 1 31  ? 18.390  -1.846  -0.214 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CG  1 
ATOM   208  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 17.023  -2.032  0.445  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CD1 1 
ATOM   209  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 18.370  -2.469  -1.600 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CD2 1 
ATOM   210  N  N   . LEU A 1 32  ? 18.241  0.966   2.621  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A N   1 
ATOM   211  C  CA  . LEU A 1 32  ? 17.604  0.968   3.951  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CA  1 
ATOM   212  C  C   . LEU A 1 32  ? 16.384  0.076   3.814  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A C   1 
ATOM   213  O  O   . LEU A 1 32  ? 15.386  0.512   3.265  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A O   1 
ATOM   214  C  CB  . LEU A 1 32  ? 17.278  2.394   4.393  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CB  1 
ATOM   215  C  CG  . LEU A 1 32  ? 16.663  2.486   5.787  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CG  1 
ATOM   216  C  CD1 . LEU A 1 32  ? 17.535  1.735   6.779  1.00 30.52  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD1 1 
ATOM   217  C  CD2 . LEU A 1 32  ? 16.450  3.925   6.232  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD2 1 
ATOM   218  N  N   . GLN A 1 33  ? 16.507  -1.161  4.274  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A N   1 
ATOM   219  C  CA  . GLN A 1 33  ? 15.566  -2.260  3.922  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CA  1 
ATOM   220  C  C   . GLN A 1 33  ? 14.402  -2.365  4.921  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A C   1 
ATOM   221  O  O   . GLN A 1 33  ? 13.268  -2.685  4.478  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A O   1 
ATOM   222  C  CB  . GLN A 1 33  ? 16.353  -3.573  3.826  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CB  1 
ATOM   223  C  CG  . GLN A 1 33  ? 15.596  -4.695  3.126  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CG  1 
ATOM   224  C  CD  . GLN A 1 33  ? 14.555  -5.396  3.984  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CD  1 
ATOM   225  O  OE1 . GLN A 1 33  ? 14.781  -5.742  5.160  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A OE1 1 
ATOM   226  N  NE2 . GLN A 1 33  ? 13.390  -5.615  3.388  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A NE2 1 
ATOM   227  N  N   . GLN A 1 34  ? 14.669  -2.211  6.215  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A N   1 
ATOM   228  C  CA  . GLN A 1 34  ? 13.657  -2.520  7.250  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CA  1 
ATOM   229  C  C   . GLN A 1 34  ? 13.776  -1.601  8.464  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A C   1 
ATOM   230  O  O   . GLN A 1 34  ? 14.864  -1.112  8.757  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A O   1 
ATOM   231  C  CB  . GLN A 1 34  ? 13.770  -3.969  7.716  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . GLN A 1 34  ? 15.169  -4.369  8.097  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . GLN A 1 34  ? 15.231  -5.756  8.678  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CD  1 
ATOM   234  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 15.522  -5.902  9.851  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A OE1 1 
ATOM   235  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 15.016  -6.780  7.859  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A NE2 1 
ATOM   236  N  N   . THR A 1 35  ? 12.651  -1.473  9.156  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ?  34  THR A N   1 
ATOM   237  C  CA  . THR A 1 35  ? 12.507  -0.961  10.536 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CA  1 
ATOM   238  C  C   . THR A 1 35  ? 11.758  -2.045  11.310 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ?  34  THR A C   1 
ATOM   239  O  O   . THR A 1 35  ? 10.720  -2.452  10.831 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ?  34  THR A O   1 
ATOM   240  C  CB  . THR A 1 35  ? 11.699  0.342   10.536 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CB  1 
ATOM   241  O  OG1 . THR A 1 35  ? 12.459  1.304   9.812  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ?  34  THR A OG1 1 
ATOM   242  C  CG2 . THR A 1 35  ? 11.397  0.874   11.918 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CG2 1 
ATOM   243  N  N   . MET A 1 36  ? 12.274  -2.503  12.451 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ?  35  MET A N   1 
ATOM   244  C  CA  . MET A 1 36  ? 11.699  -3.618  13.234 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CA  1 
ATOM   245  C  C   . MET A 1 36  ? 11.007  -3.055  14.470 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ?  35  MET A C   1 
ATOM   246  O  O   . MET A 1 36  ? 11.661  -2.286  15.237 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ?  35  MET A O   1 
ATOM   247  C  CB  . MET A 1 36  ? 12.752  -4.658  13.633 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CB  1 
ATOM   248  C  CG  . MET A 1 36  ? 12.120  -5.913  14.234 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CG  1 
ATOM   249  S  SD  . MET A 1 36  ? 11.597  -5.723  15.957 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ?  35  MET A SD  1 
ATOM   250  C  CE  . MET A 1 36  ? 12.986  -6.431  16.826 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CE  1 
ATOM   251  N  N   . LEU A 1 37  ? 9.737   -3.428  14.660 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A N   1 
ATOM   252  C  CA  . LEU A 1 37  ? 8.932   -3.109  15.866 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CA  1 
ATOM   253  C  C   . LEU A 1 37  ? 8.394   -4.419  16.446 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A C   1 
ATOM   254  O  O   . LEU A 1 37  ? 7.969   -5.292  15.660 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A O   1 
ATOM   255  C  CB  . LEU A 1 37  ? 7.765   -2.186  15.521 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . LEU A 1 37  ? 8.131   -0.899  14.786 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CG  1 
ATOM   257  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 6.883   -0.132  14.408 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CD1 1 
ATOM   258  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 9.056   -0.019  15.630 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CD2 1 
ATOM   259  N  N   . ARG A 1 38  ? 8.442   -4.561  17.770 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A N   1 
ATOM   260  C  CA  . ARG A 1 38  ? 7.828   -5.702  18.491 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CA  1 
ATOM   261  C  C   . ARG A 1 38  ? 6.340   -5.423  18.685 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A C   1 
ATOM   262  O  O   . ARG A 1 38  ? 5.996   -4.295  19.103 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A O   1 
ATOM   263  C  CB  . ARG A 1 38  ? 8.494   -5.939  19.848 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . ARG A 1 38  ? 9.954   -6.344  19.755 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CG  1 
ATOM   265  C  CD  . ARG A 1 38  ? 10.575  -6.193  21.154 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CD  1 
ATOM   266  N  NE  . ARG A 1 38  ? 11.983  -6.575  21.230 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NE  1 
ATOM   267  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 13.008  -5.766  20.984 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CZ  1 
ATOM   268  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 12.798  -4.512  20.634 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NH1 1 
ATOM   269  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 14.243  -6.214  21.085 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NH2 1 
ATOM   270  N  N   . VAL A 1 39  ? 5.497   -6.420  18.381 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A N   1 
ATOM   271  C  CA  . VAL A 1 39  ? 4.016   -6.286  18.450 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CA  1 
ATOM   272  C  C   . VAL A 1 39  ? 3.486   -7.375  19.398 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A C   1 
ATOM   273  O  O   . VAL A 1 39  ? 3.944   -8.545  19.322 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A O   1 
ATOM   274  C  CB  . VAL A 1 39  ? 3.397   -6.301  17.039 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CB  1 
ATOM   275  C  CG1 . VAL A 1 39  ? 3.897   -5.131  16.196 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CG1 1 
ATOM   276  C  CG2 . VAL A 1 39  ? 3.639   -7.615  16.315 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CG2 1 
ATOM   277  N  N   . LYS A 1 40  ? 2.621   -6.967  20.314 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A N   1 
ATOM   278  C  CA  . LYS A 1 40  ? 1.972   -7.848  21.322 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CA  1 
ATOM   279  C  C   . LYS A 1 40  ? 1.100   -8.892  20.627 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A C   1 
ATOM   280  O  O   . LYS A 1 40  ? 1.171   -10.053 21.050 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A O   1 
ATOM   281  C  CB  . LYS A 1 40  ? 1.102   -6.986  22.227 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CB  1 
ATOM   282  C  CG  . LYS A 1 40  ? 0.393   -7.703  23.362 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CG  1 
ATOM   283  C  CD  . LYS A 1 40  ? -0.406  -6.722  24.194 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CD  1 
ATOM   284  C  CE  . LYS A 1 40  ? -1.150  -7.398  25.326 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CE  1 
ATOM   285  N  NZ  . LYS A 1 40  ? -0.217  -8.162  26.184 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A NZ  1 
ATOM   286  N  N   . ASP A 1 41  ? 0.333   -8.470  19.597 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A N   1 
ATOM   287  C  CA  . ASP A 1 41  ? -0.740  -9.280  18.977 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CA  1 
ATOM   288  C  C   . ASP A 1 41  ? -0.738  -9.088  17.473 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A C   1 
ATOM   289  O  O   . ASP A 1 41  ? -1.290  -8.117  16.977 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A O   1 
ATOM   290  C  CB  . ASP A 1 41  ? -2.108  -8.912  19.556 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CB  1 
ATOM   291  C  CG  . ASP A 1 41  ? -3.260  -9.769  19.043 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CG  1 
ATOM   292  O  OD1 . ASP A 1 41  ? -3.083  -10.466 18.031 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A OD1 1 
ATOM   293  O  OD2 . ASP A 1 41  ? -4.331  -9.713  19.652 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A OD2 1 
ATOM   294  N  N   . PRO A 1 42  ? -0.210  -10.056 16.697 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A N   1 
ATOM   295  C  CA  . PRO A 1 42  ? -0.110  -9.902  15.245 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CA  1 
ATOM   296  C  C   . PRO A 1 42  ? -1.459  -9.842  14.519 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A C   1 
ATOM   297  O  O   . PRO A 1 42  ? -1.515  -9.237  13.451 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A O   1 
ATOM   298  C  CB  . PRO A 1 42  ? 0.736   -11.123 14.827 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CB  1 
ATOM   299  C  CG  . PRO A 1 42  ? 0.442   -12.144 15.908 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CG  1 
ATOM   300  C  CD  . PRO A 1 42  ? 0.375   -11.326 17.170 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CD  1 
ATOM   301  N  N   . LYS A 1 43  ? -2.517  -10.430 15.094 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A N   1 
ATOM   302  C  CA  . LYS A 1 43  ? -3.869  -10.318 14.522 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CA  1 
ATOM   303  C  C   . LYS A 1 43  ? -4.239  -8.834  14.395 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A C   1 
ATOM   304  O  O   . LYS A 1 43  ? -4.650  -8.404  13.292 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A O   1 
ATOM   305  C  CB  . LYS A 1 43  ? -4.892  -11.092 15.366 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . LYS A 1 43  ? -4.649  -12.595 15.448 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . LYS A 1 43  ? -5.807  -13.368 16.066 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CD  1 
ATOM   308  C  CE  . LYS A 1 43  ? -5.343  -14.583 16.840 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CE  1 
ATOM   309  N  NZ  . LYS A 1 43  ? -6.407  -15.616 16.951 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A NZ  1 
ATOM   310  N  N   . LYS A 1 44  ? -4.116  -8.083  15.488 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LYS A 1 44  ? -4.456  -6.645  15.536 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LYS A 1 44  ? -3.498  -5.850  14.631 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A C   1 
ATOM   313  O  O   . LYS A 1 44  ? -3.961  -4.990  13.891 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LYS A 1 44  ? -4.382  -6.171  16.984 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LYS A 1 44  ? -5.419  -6.795  17.896 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CG  1 
ATOM   316  C  CD  . LYS A 1 44  ? -5.516  -6.093  19.240 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CD  1 
ATOM   317  C  CE  . LYS A 1 44  ? -6.667  -6.631  20.066 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CE  1 
ATOM   318  N  NZ  . LYS A 1 44  ? -6.445  -6.386  21.503 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A NZ  1 
ATOM   319  N  N   . SER A 1 45  ? -2.204  -6.179  14.658 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ?  44  SER A N   1 
ATOM   320  C  CA  . SER A 1 45  ? -1.175  -5.388  13.933 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ?  44  SER A CA  1 
ATOM   321  C  C   . SER A 1 45  ? -1.369  -5.588  12.435 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  44  SER A C   1 
ATOM   322  O  O   . SER A 1 45  ? -1.384  -4.582  11.707 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  44  SER A O   1 
ATOM   323  C  CB  . SER A 1 45  ? 0.199   -5.714  14.427 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ?  44  SER A CB  1 
ATOM   324  O  OG  . SER A 1 45  ? 0.325   -5.293  15.792 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ?  44  SER A OG  1 
ATOM   325  N  N   . LEU A 1 46  ? -1.604  -6.823  11.997 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A N   1 
ATOM   326  C  CA  . LEU A 1 46  ? -1.844  -7.131  10.553 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CA  1 
ATOM   327  C  C   . LEU A 1 46  ? -3.081  -6.387  10.025 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A C   1 
ATOM   328  O  O   . LEU A 1 46  ? -3.019  -5.778  8.920  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A O   1 
ATOM   329  C  CB  . LEU A 1 46  ? -1.966  -8.645  10.385 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CB  1 
ATOM   330  C  CG  . LEU A 1 46  ? -0.639  -9.404  10.485 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CG  1 
ATOM   331  C  CD1 . LEU A 1 46  ? -0.873  -10.905 10.393 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD1 1 
ATOM   332  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 0.337   -8.958  9.409  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD2 1 
ATOM   333  N  N   . ASP A 1 47  ? -4.170  -6.406  10.791 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A N   1 
ATOM   334  C  CA  . ASP A 1 47  ? -5.431  -5.734  10.412 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A CA  1 
ATOM   335  C  C   . ASP A 1 47  ? -5.173  -4.227  10.240 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A C   1 
ATOM   336  O  O   . ASP A 1 47  ? -5.554  -3.651  9.182  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A O   1 
ATOM   337  C  CB  . ASP A 1 47  ? -6.531  -6.097  11.418 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A CB  1 
ATOM   338  C  CG  . ASP A 1 47  ? -7.787  -5.309  11.139 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A CG  1 
ATOM   339  O  OD1 . ASP A 1 47  ? -8.317  -5.434  10.027 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A OD1 1 
ATOM   340  O  OD2 . ASP A 1 47  ? -8.152  -4.512  11.999 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A OD2 1 
ATOM   341  N  N   . PHE A 1 48  ? -4.527  -3.600  11.226 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A N   1 
ATOM   342  C  CA  . PHE A 1 48  ? -4.169  -2.162  11.197 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CA  1 
ATOM   343  C  C   . PHE A 1 48  ? -3.309  -1.845  9.973  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A C   1 
ATOM   344  O  O   . PHE A 1 48  ? -3.708  -1.003  9.157  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A O   1 
ATOM   345  C  CB  . PHE A 1 48  ? -3.442  -1.783  12.481 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CB  1 
ATOM   346  C  CG  . PHE A 1 48  ? -3.073  -0.330  12.534 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CG  1 
ATOM   347  C  CD1 . PHE A 1 48  ? -3.996  0.606   12.977 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CD1 1 
ATOM   348  C  CD2 . PHE A 1 48  ? -1.830  0.101   12.107 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CD2 1 
ATOM   349  C  CE1 . PHE A 1 48  ? -3.654  1.945   13.041 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CE1 1 
ATOM   350  C  CE2 . PHE A 1 48  ? -1.502  1.439   12.150 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CE2 1 
ATOM   351  C  CZ  . PHE A 1 48  ? -2.421  2.360   12.605 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CZ  1 
ATOM   352  N  N   . TYR A 1 49  ? -2.161  -2.513  9.819  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A N   1 
ATOM   353  C  CA  . TYR A 1 49  ? -1.171  -2.141  8.773  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CA  1 
ATOM   354  C  C   . TYR A 1 49  ? -1.723  -2.447  7.380  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A C   1 
ATOM   355  O  O   . TYR A 1 49  ? -1.434  -1.642  6.492  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A O   1 
ATOM   356  C  CB  . TYR A 1 49  ? 0.210   -2.760  9.028  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . TYR A 1 49  ? 0.946   -1.990  10.096 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CG  1 
ATOM   358  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 1.448   -0.719  9.839  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CD1 1 
ATOM   359  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 1.047   -2.475  11.394 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CD2 1 
ATOM   360  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 2.092   0.023   10.821 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CE1 1 
ATOM   361  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 1.662   -1.733  12.390 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CE2 1 
ATOM   362  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 2.180   -0.480  12.105 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CZ  1 
ATOM   363  O  OH  . TYR A 1 49  ? 2.792   0.256   13.080 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A OH  1 
ATOM   364  N  N   . THR A 1 50  ? -2.506  -3.519  7.196  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ?  49  THR A N   1 
ATOM   365  C  CA  . THR A 1 50  ? -3.056  -3.841  5.858  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ?  49  THR A CA  1 
ATOM   366  C  C   . THR A 1 50  ? -4.361  -3.058  5.584  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ?  49  THR A C   1 
ATOM   367  O  O   . THR A 1 50  ? -4.434  -2.348  4.571  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ?  49  THR A O   1 
ATOM   368  C  CB  . THR A 1 50  ? -3.200  -5.352  5.668  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ?  49  THR A CB  1 
ATOM   369  O  OG1 . THR A 1 50  ? -4.134  -5.891  6.604  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ?  49  THR A OG1 1 
ATOM   370  C  CG2 . THR A 1 50  ? -1.877  -6.069  5.752  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  49  THR A CG2 1 
ATOM   371  N  N   . ARG A 1 51  ? -5.361  -3.146  6.451  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A N   1 
ATOM   372  C  CA  . ARG A 1 51  ? -6.687  -2.555  6.184  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CA  1 
ATOM   373  C  C   . ARG A 1 51  ? -6.633  -1.037  6.366  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A C   1 
ATOM   374  O  O   . ARG A 1 51  ? -7.130  -0.311  5.491  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A O   1 
ATOM   375  C  CB  . ARG A 1 51  ? -7.748  -3.167  7.107  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . ARG A 1 51  ? -9.165  -2.742  6.757  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CG  1 
ATOM   377  C  CD  . ARG A 1 51  ? -10.187 -3.545  7.539  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CD  1 
ATOM   378  N  NE  . ARG A 1 51  ? -9.959  -3.475  8.965  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A NE  1 
ATOM   379  C  CZ  . ARG A 1 51  ? -10.333 -2.464  9.731  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CZ  1 
ATOM   380  N  NH1 . ARG A 1 51  ? -10.923 -1.399  9.216  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A NH1 1 
ATOM   381  N  NH2 . ARG A 1 51  ? -10.111 -2.517  11.024 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A NH2 1 
ATOM   382  N  N   . VAL A 1 52  ? -6.133  -0.572  7.508  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A N   1 
ATOM   383  C  CA  . VAL A 1 52  ? -6.168  0.869   7.840  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CA  1 
ATOM   384  C  C   . VAL A 1 52  ? -5.103  1.595   6.996  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A C   1 
ATOM   385  O  O   . VAL A 1 52  ? -5.451  2.619   6.422  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A O   1 
ATOM   386  C  CB  . VAL A 1 52  ? -5.988  1.104   9.339  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CB  1 
ATOM   387  C  CG1 . VAL A 1 52  ? -5.953  2.601   9.640  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CG1 1 
ATOM   388  C  CG2 . VAL A 1 52  ? -7.066  0.419   10.145 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CG2 1 
ATOM   389  N  N   . LEU A 1 53  ? -3.861  1.091   6.901  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A N   1 
ATOM   390  C  CA  . LEU A 1 53  ? -2.767  1.872   6.251  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CA  1 
ATOM   391  C  C   . LEU A 1 53  ? -2.456  1.406   4.828  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A C   1 
ATOM   392  O  O   . LEU A 1 53  ? -1.633  2.085   4.198  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A O   1 
ATOM   393  C  CB  . LEU A 1 53  ? -1.513  1.828   7.130  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . LEU A 1 53  ? -1.546  2.727   8.374  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CG  1 
ATOM   395  C  CD1 . LEU A 1 53  ? -0.203  2.684   9.081  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CD1 1 
ATOM   396  C  CD2 . LEU A 1 53  ? -1.880  4.167   8.031  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CD2 1 
ATOM   397  N  N   . GLY A 1 54  ? -3.046  0.305   4.362  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A N   1 
ATOM   398  C  CA  . GLY A 1 54  ? -2.937  -0.185  2.969  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A CA  1 
ATOM   399  C  C   . GLY A 1 54  ? -1.594  -0.800  2.626  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A C   1 
ATOM   400  O  O   . GLY A 1 54  ? -1.230  -0.888  1.400  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A O   1 
ATOM   401  N  N   . MET A 1 55  ? -0.877  -1.297  3.629  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ?  54  MET A N   1 
ATOM   402  C  CA  . MET A 1 55  ? 0.383   -2.050  3.369  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CA  1 
ATOM   403  C  C   . MET A 1 55  ? 0.027   -3.484  2.966  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ?  54  MET A C   1 
ATOM   404  O  O   . MET A 1 55  ? -1.085  -3.926  3.268  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ?  54  MET A O   1 
ATOM   405  C  CB  . MET A 1 55  ? 1.264   -2.048  4.619  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CB  1 
ATOM   406  C  CG  . MET A 1 55  ? 1.751   -0.667  4.994  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CG  1 
ATOM   407  S  SD  . MET A 1 55  ? 2.921   -0.715  6.370  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ?  54  MET A SD  1 
ATOM   408  C  CE  . MET A 1 55  ? 4.449   -0.980  5.472  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CE  1 
ATOM   409  N  N   . THR A 1 56  ? 0.959   -4.187  2.331  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ?  55  THR A N   1 
ATOM   410  C  CA  . THR A 1 56  ? 0.816   -5.596  1.904  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ?  55  THR A CA  1 
ATOM   411  C  C   . THR A 1 56  ? 1.742   -6.455  2.775  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ?  55  THR A C   1 
ATOM   412  O  O   . THR A 1 56  ? 2.919   -6.080  2.925  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ?  55  THR A O   1 
ATOM   413  C  CB  . THR A 1 56  ? 1.181   -5.732  0.422  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  55  THR A CB  1 
ATOM   414  O  OG1 . THR A 1 56  ? 0.354   -4.855  -0.347 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  55  THR A OG1 1 
ATOM   415  C  CG2 . THR A 1 56  ? 1.075   -7.150  -0.086 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  55  THR A CG2 1 
ATOM   416  N  N   . LEU A 1 57  ? 1.272   -7.578  3.303  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A N   1 
ATOM   417  C  CA  . LEU A 1 57  ? 2.154   -8.592  3.960  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CA  1 
ATOM   418  C  C   . LEU A 1 57  ? 2.948   -9.301  2.866  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A C   1 
ATOM   419  O  O   . LEU A 1 57  ? 2.312   -10.038 2.079  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A O   1 
ATOM   420  C  CB  . LEU A 1 57  ? 1.307   -9.603  4.733  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . LEU A 1 57  ? 2.110   -10.680 5.456  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CG  1 
ATOM   422  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 3.018   -10.080 6.523  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CD1 1 
ATOM   423  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 1.194   -11.725 6.080  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CD2 1 
ATOM   424  N  N   . ILE A 1 58  ? 4.270   -9.110  2.800  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A N   1 
ATOM   425  C  CA  . ILE A 1 58  ? 5.092   -9.631  1.674  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CA  1 
ATOM   426  C  C   . ILE A 1 58  ? 5.858   -10.884 2.114  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A C   1 
ATOM   427  O  O   . ILE A 1 58  ? 6.288   -11.656 1.202  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A O   1 
ATOM   428  C  CB  . ILE A 1 58  ? 6.001   -8.564  1.041  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CB  1 
ATOM   429  C  CG1 . ILE A 1 58  ? 7.002   -7.956  2.025  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CG1 1 
ATOM   430  C  CG2 . ILE A 1 58  ? 5.129   -7.514  0.355  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CG2 1 
ATOM   431  C  CD1 . ILE A 1 58  ? 8.028   -7.040  1.369  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CD1 1 
ATOM   432  N  N   . GLN A 1 59  ? 5.940   -11.156 3.417  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A N   1 
ATOM   433  C  CA  . GLN A 1 59  ? 6.694   -12.330 3.923  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CA  1 
ATOM   434  C  C   . GLN A 1 59  ? 6.361   -12.579 5.386  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A C   1 
ATOM   435  O  O   . GLN A 1 59  ? 6.373   -11.615 6.189  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A O   1 
ATOM   436  C  CB  . GLN A 1 59  ? 8.208   -12.120 3.800  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CB  1 
ATOM   437  C  CG  . GLN A 1 59  ? 9.034   -13.323 4.254  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CG  1 
ATOM   438  C  CD  . GLN A 1 59  ? 8.813   -14.526 3.364  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CD  1 
ATOM   439  O  OE1 . GLN A 1 59  ? 8.894   -14.428 2.139  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A OE1 1 
ATOM   440  N  NE2 . GLN A 1 59  ? 8.519   -15.662 3.979  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A NE2 1 
ATOM   441  N  N   . LYS A 1 60  ? 6.153   -13.840 5.736  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A N   1 
ATOM   442  C  CA  . LYS A 1 60  ? 5.948   -14.281 7.137  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CA  1 
ATOM   443  C  C   . LYS A 1 60  ? 6.995   -15.359 7.423  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A C   1 
ATOM   444  O  O   . LYS A 1 60  ? 7.131   -16.270 6.590  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A O   1 
ATOM   445  C  CB  . LYS A 1 60  ? 4.494   -14.736 7.302  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CB  1 
ATOM   446  C  CG  . LYS A 1 60  ? 4.161   -15.462 8.604  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CG  1 
ATOM   447  C  CD  . LYS A 1 60  ? 2.671   -15.722 8.700  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CD  1 
ATOM   448  C  CE  . LYS A 1 60  ? 2.237   -16.331 10.011 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CE  1 
ATOM   449  N  NZ  . LYS A 1 60  ? 2.853   -17.663 10.190 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A NZ  1 
ATOM   450  N  N   . CYS A 1 61  ? 7.743   -15.235 8.524  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A N   1 
ATOM   451  C  CA  . CYS A 1 61  ? 8.740   -16.238 8.949  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A CA  1 
ATOM   452  C  C   . CYS A 1 61  ? 8.419   -16.718 10.364 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A C   1 
ATOM   453  O  O   . CYS A 1 61  ? 8.286   -15.872 11.278 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A O   1 
ATOM   454  C  CB  . CYS A 1 61  ? 10.150  -15.674 8.850  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A CB  1 
ATOM   455  S  SG  . CYS A 1 61  ? 10.544  -15.177 7.153  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A SG  1 
ATOM   456  N  N   . ASP A 1 62  ? 8.318   -18.039 10.531 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A N   1 
ATOM   457  C  CA  . ASP A 1 62  ? 8.021   -18.689 11.834 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A CA  1 
ATOM   458  C  C   . ASP A 1 62  ? 9.236   -19.484 12.303 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A C   1 
ATOM   459  O  O   . ASP A 1 62  ? 9.870   -20.163 11.462 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A O   1 
ATOM   460  C  CB  . ASP A 1 62  ? 6.796   -19.568 11.701 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A CB  1 
ATOM   461  C  CG  . ASP A 1 62  ? 5.604   -18.754 11.297 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A CG  1 
ATOM   462  O  OD1 . ASP A 1 62  ? 5.276   -17.826 12.030 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A OD1 1 
ATOM   463  O  OD2 . ASP A 1 62  ? 5.030   -19.069 10.256 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A OD2 1 
ATOM   464  N  N   . PHE A 1 63  ? 9.534   -19.399 13.595 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A N   1 
ATOM   465  C  CA  . PHE A 1 63  ? 10.697  -20.047 14.251 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CA  1 
ATOM   466  C  C   . PHE A 1 63  ? 10.129  -20.931 15.368 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A C   1 
ATOM   467  O  O   . PHE A 1 63  ? 10.032  -20.513 16.527 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A O   1 
ATOM   468  C  CB  . PHE A 1 63  ? 11.710  -18.961 14.633 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CB  1 
ATOM   469  C  CG  . PHE A 1 63  ? 12.221  -18.169 13.453 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CG  1 
ATOM   470  C  CD1 . PHE A 1 63  ? 11.509  -17.089 12.951 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CD1 1 
ATOM   471  C  CD2 . PHE A 1 63  ? 13.389  -18.531 12.798 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CD2 1 
ATOM   472  C  CE1 . PHE A 1 63  ? 11.972  -16.362 11.857 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CE1 1 
ATOM   473  C  CE2 . PHE A 1 63  ? 13.848  -17.812 11.699 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CE2 1 
ATOM   474  C  CZ  . PHE A 1 63  ? 13.144  -16.724 11.229 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CZ  1 
ATOM   475  N  N   . PRO A 1 64  ? 9.639   -22.151 15.028 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A N   1 
ATOM   476  C  CA  . PRO A 1 64  ? 8.909   -22.995 15.981 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CA  1 
ATOM   477  C  C   . PRO A 1 64  ? 9.683   -23.251 17.278 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A C   1 
ATOM   478  O  O   . PRO A 1 64  ? 9.069   -23.265 18.311 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A O   1 
ATOM   479  C  CB  . PRO A 1 64  ? 8.681   -24.316 15.238 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . PRO A 1 64  ? 8.717   -23.921 13.773 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . PRO A 1 64  ? 9.715   -22.779 13.696 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CD  1 
ATOM   482  N  N   . ILE A 1 65  ? 11.004  -23.404 17.201 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A N   1 
ATOM   483  C  CA  . ILE A 1 65  ? 11.815  -23.807 18.381 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CA  1 
ATOM   484  C  C   . ILE A 1 65  ? 12.035  -22.573 19.259 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A C   1 
ATOM   485  O  O   . ILE A 1 65  ? 11.704  -22.645 20.442 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A O   1 
ATOM   486  C  CB  . ILE A 1 65  ? 13.105  -24.551 17.949 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CB  1 
ATOM   487  C  CG1 . ILE A 1 65  ? 12.798  -26.004 17.548 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CG1 1 
ATOM   488  C  CG2 . ILE A 1 65  ? 14.177  -24.506 19.033 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CG2 1 
ATOM   489  C  CD1 . ILE A 1 65  ? 12.324  -26.205 16.122 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CD1 1 
ATOM   490  N  N   . MET A 1 66  ? 12.522  -21.460 18.709 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ?  65  MET A N   1 
ATOM   491  C  CA  . MET A 1 66  ? 12.756  -20.219 19.506 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CA  1 
ATOM   492  C  C   . MET A 1 66  ? 11.425  -19.547 19.886 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  65  MET A C   1 
ATOM   493  O  O   . MET A 1 66  ? 11.437  -18.778 20.850 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ?  65  MET A O   1 
ATOM   494  C  CB  . MET A 1 66  ? 13.630  -19.236 18.734 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CB  1 
ATOM   495  C  CG  . MET A 1 66  ? 15.031  -19.766 18.504 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CG  1 
ATOM   496  S  SD  . MET A 1 66  ? 16.036  -18.608 17.552 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ?  65  MET A SD  1 
ATOM   497  C  CE  . MET A 1 66  ? 15.779  -19.253 15.899 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CE  1 
ATOM   498  N  N   . LYS A 1 67  ? 10.332  -19.827 19.164 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A N   1 
ATOM   499  C  CA  . LYS A 1 67  ? 8.940   -19.371 19.480 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CA  1 
ATOM   500  C  C   . LYS A 1 67  ? 8.763   -17.859 19.213 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A C   1 
ATOM   501  O  O   . LYS A 1 67  ? 8.388   -17.097 20.132 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A O   1 
ATOM   502  C  CB  . LYS A 1 67  ? 8.556   -19.687 20.927 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CB  1 
ATOM   503  C  CG  . LYS A 1 67  ? 8.367   -21.162 21.266 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CG  1 
ATOM   504  C  CD  . LYS A 1 67  ? 8.038   -21.343 22.735 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CD  1 
ATOM   505  C  CE  . LYS A 1 67  ? 8.137   -22.773 23.205 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CE  1 
ATOM   506  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 6.950   -23.554 22.794 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A NZ  1 
ATOM   507  N  N   . PHE A 1 68  ? 8.972   -17.437 17.973 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A N   1 
ATOM   508  C  CA  . PHE A 1 68  ? 8.634   -16.060 17.517 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CA  1 
ATOM   509  C  C   . PHE A 1 68  ? 8.336   -16.123 16.022 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A C   1 
ATOM   510  O  O   . PHE A 1 68  ? 8.730   -17.116 15.361 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A O   1 
ATOM   511  C  CB  . PHE A 1 68  ? 9.752   -15.084 17.888 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CB  1 
ATOM   512  C  CG  . PHE A 1 68  ? 10.981  -15.172 17.014 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CG  1 
ATOM   513  C  CD1 . PHE A 1 68  ? 11.984  -16.105 17.277 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CD1 1 
ATOM   514  C  CD2 . PHE A 1 68  ? 11.133  -14.320 15.935 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CD2 1 
ATOM   515  C  CE1 . PHE A 1 68  ? 13.111  -16.185 16.472 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CE1 1 
ATOM   516  C  CE2 . PHE A 1 68  ? 12.269  -14.390 15.140 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CE2 1 
ATOM   517  C  CZ  . PHE A 1 68  ? 13.256  -15.319 15.407 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CZ  1 
ATOM   518  N  N   . SER A 1 69  ? 7.598   -15.127 15.534 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ?  68  SER A N   1 
ATOM   519  C  CA  . SER A 1 69  ? 7.313   -14.914 14.094 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ?  68  SER A CA  1 
ATOM   520  C  C   . SER A 1 69  ? 7.792   -13.513 13.689 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ?  68  SER A C   1 
ATOM   521  O  O   . SER A 1 69  ? 7.770   -12.597 14.535 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ?  68  SER A O   1 
ATOM   522  C  CB  . SER A 1 69  ? 5.854   -15.084 13.790 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ?  68  SER A CB  1 
ATOM   523  O  OG  . SER A 1 69  ? 5.376   -16.360 14.206 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ?  68  SER A OG  1 
ATOM   524  N  N   . LEU A 1 70  ? 8.203   -13.370 12.441 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A N   1 
ATOM   525  C  CA  . LEU A 1 70  ? 8.527   -12.088 11.784 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CA  1 
ATOM   526  C  C   . LEU A 1 70  ? 7.505   -11.857 10.679 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A C   1 
ATOM   527  O  O   . LEU A 1 70  ? 7.243   -12.812 9.915  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A O   1 
ATOM   528  C  CB  . LEU A 1 70  ? 9.945   -12.153 11.191 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CB  1 
ATOM   529  C  CG  . LEU A 1 70  ? 11.057  -12.457 12.174 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CG  1 
ATOM   530  C  CD1 . LEU A 1 70  ? 12.403  -12.441 11.469 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CD1 1 
ATOM   531  C  CD2 . LEU A 1 70  ? 11.025  -11.484 13.340 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CD2 1 
ATOM   532  N  N   . TYR A 1 71  ? 6.925   -10.659 10.625 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A N   1 
ATOM   533  C  CA  . TYR A 1 71  ? 6.001   -10.237 9.550  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CA  1 
ATOM   534  C  C   . TYR A 1 71  ? 6.615   -9.044  8.838  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A C   1 
ATOM   535  O  O   . TYR A 1 71  ? 7.016   -8.067  9.530  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A O   1 
ATOM   536  C  CB  . TYR A 1 71  ? 4.631   -9.891  10.124 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . TYR A 1 71  ? 3.966   -11.028 10.870 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CG  1 
ATOM   538  C  CD1 . TYR A 1 71  ? 4.277   -11.312 12.191 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CD1 1 
ATOM   539  C  CD2 . TYR A 1 71  ? 3.066   -11.863 10.225 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CD2 1 
ATOM   540  C  CE1 . TYR A 1 71  ? 3.641   -12.333 12.877 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CE1 1 
ATOM   541  C  CE2 . TYR A 1 71  ? 2.463   -12.919 10.878 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CE2 1 
ATOM   542  C  CZ  . TYR A 1 71  ? 2.743   -13.152 12.209 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CZ  1 
ATOM   543  O  OH  . TYR A 1 71  ? 2.118   -14.195 12.848 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A OH  1 
ATOM   544  N  N   . PHE A 1 72  ? 6.743   -9.138  7.519  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A N   1 
ATOM   545  C  CA  . PHE A 1 72  ? 7.293   -8.054  6.679  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CA  1 
ATOM   546  C  C   . PHE A 1 72  ? 6.138   -7.386  5.951  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A C   1 
ATOM   547  O  O   . PHE A 1 72  ? 5.411   -8.072  5.184  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A O   1 
ATOM   548  C  CB  . PHE A 1 72  ? 8.386   -8.597  5.759  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CB  1 
ATOM   549  C  CG  . PHE A 1 72  ? 9.649   -8.920  6.501  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CG  1 
ATOM   550  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 10.604  -7.939  6.732  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CD1 1 
ATOM   551  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 9.859   -10.179 7.025  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CD2 1 
ATOM   552  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 11.736  -8.218  7.474  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CE1 1 
ATOM   553  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 11.010  -10.468 7.738  1.00 32.75  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CE2 1 
ATOM   554  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 11.934  -9.477  7.986  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CZ  1 
ATOM   555  N  N   . LEU A 1 73  ? 5.955   -6.097  6.206  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A N   1 
ATOM   556  C  CA  . LEU A 1 73  ? 4.913   -5.267  5.564  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CA  1 
ATOM   557  C  C   . LEU A 1 73  ? 5.569   -4.217  4.669  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A C   1 
ATOM   558  O  O   . LEU A 1 73  ? 6.632   -3.683  5.026  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A O   1 
ATOM   559  C  CB  . LEU A 1 73  ? 4.025   -4.656  6.642  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CB  1 
ATOM   560  C  CG  . LEU A 1 73  ? 3.137   -5.686  7.363  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CG  1 
ATOM   561  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 2.771   -5.238  8.755  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CD1 1 
ATOM   562  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 1.859   -5.956  6.596  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CD2 1 
ATOM   563  N  N   . ALA A 1 74  ? 4.942   -3.913  3.535  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A N   1 
ATOM   564  C  CA  . ALA A 1 74  ? 5.498   -2.939  2.584  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CA  1 
ATOM   565  C  C   . ALA A 1 74  ? 4.398   -2.404  1.677  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A C   1 
ATOM   566  O  O   . ALA A 1 74  ? 3.371   -3.066  1.474  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A O   1 
ATOM   567  C  CB  . ALA A 1 74  ? 6.614   -3.592  1.794  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CB  1 
ATOM   568  N  N   . TYR A 1 75  ? 4.652   -1.248  1.099  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A N   1 
ATOM   569  C  CA  . TYR A 1 75  ? 3.809   -0.699  0.027  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CA  1 
ATOM   570  C  C   . TYR A 1 75  ? 4.335   -1.304  -1.265 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A C   1 
ATOM   571  O  O   . TYR A 1 75  ? 5.188   -0.721  -1.915 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A O   1 
ATOM   572  C  CB  . TYR A 1 75  ? 3.768   0.820   0.110  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CB  1 
ATOM   573  C  CG  . TYR A 1 75  ? 2.955   1.348   1.266  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CG  1 
ATOM   574  C  CD1 . TYR A 1 75  ? 1.584   1.179   1.332  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CD1 1 
ATOM   575  C  CD2 . TYR A 1 75  ? 3.569   2.048   2.284  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CD2 1 
ATOM   576  C  CE1 . TYR A 1 75  ? 0.843   1.685   2.403  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CE1 1 
ATOM   577  C  CE2 . TYR A 1 75  ? 2.848   2.574   3.341  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CE2 1 
ATOM   578  C  CZ  . TYR A 1 75  ? 1.481   2.384   3.411  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CZ  1 
ATOM   579  O  OH  . TYR A 1 75  ? 0.803   2.909   4.472  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A OH  1 
ATOM   580  N  N   . GLU A 1 76  ? 3.834   -2.499  -1.559 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A N   1 
ATOM   581  C  CA  . GLU A 1 76  ? 4.133   -3.304  -2.767 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CA  1 
ATOM   582  C  C   . GLU A 1 76  ? 2.801   -3.801  -3.304 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A C   1 
ATOM   583  O  O   . GLU A 1 76  ? 1.873   -4.060  -2.499 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A O   1 
ATOM   584  C  CB  . GLU A 1 76  ? 5.038   -4.500  -2.452 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . GLU A 1 76  ? 6.412   -4.103  -1.962 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CG  1 
ATOM   586  C  CD  . GLU A 1 76  ? 7.337   -3.509  -3.013 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CD  1 
ATOM   587  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 7.096   -3.771  -4.224 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A OE1 1 
ATOM   588  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 8.321   -2.825  -2.617 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A OE2 1 
ATOM   589  N  N   . ASP A 1 77  ? 2.731   -3.926  -4.624 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A N   1 
ATOM   590  C  CA  . ASP A 1 77  ? 1.608   -4.580  -5.339 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A CA  1 
ATOM   591  C  C   . ASP A 1 77  ? 1.662   -6.076  -5.022 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A C   1 
ATOM   592  O  O   . ASP A 1 77  ? 2.695   -6.715  -5.312 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A O   1 
ATOM   593  C  CB  . ASP A 1 77  ? 1.720   -4.257  -6.828 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A CB  1 
ATOM   594  C  CG  . ASP A 1 77  ? 0.622   -4.828  -7.715 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A CG  1 
ATOM   595  O  OD1 . ASP A 1 77  ? 0.070   -5.897  -7.388 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A OD1 1 
ATOM   596  O  OD2 . ASP A 1 77  ? 0.312   -4.154  -8.715 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A OD2 1 
ATOM   597  N  N   . LYS A 1 78  ? 0.603   -6.623  -4.439 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A N   1 
ATOM   598  C  CA  . LYS A 1 78  ? 0.574   -8.058  -4.058 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CA  1 
ATOM   599  C  C   . LYS A 1 78  ? 0.870   -8.933  -5.293 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A C   1 
ATOM   600  O  O   . LYS A 1 78  ? 1.377   -10.028 -5.104 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A O   1 
ATOM   601  C  CB  . LYS A 1 78  ? -0.758  -8.427  -3.404 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CB  1 
ATOM   602  C  CG  . LYS A 1 78  ? -1.973  -8.053  -4.232 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CG  1 
ATOM   603  C  CD  . LYS A 1 78  ? -3.190  -8.921  -4.031 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CD  1 
ATOM   604  C  CE  . LYS A 1 78  ? -4.131  -8.834  -5.220 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CE  1 
ATOM   605  N  NZ  . LYS A 1 78  ? -5.533  -9.133  -4.847 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A NZ  1 
ATOM   606  N  N   . ASN A 1 79  ? 0.625   -8.461  -6.523 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A N   1 
ATOM   607  C  CA  . ASN A 1 79  ? 0.887   -9.279  -7.736 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CA  1 
ATOM   608  C  C   . ASN A 1 79  ? 2.384   -9.358  -7.990 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A C   1 
ATOM   609  O  O   . ASN A 1 79  ? 2.747   -10.219 -8.781 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A O   1 
ATOM   610  C  CB  . ASN A 1 79  ? 0.133   -8.780  -8.974 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CB  1 
ATOM   611  C  CG  . ASN A 1 79  ? -1.362  -8.952  -8.806 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CG  1 
ATOM   612  O  OD1 . ASN A 1 79  ? -1.815  -9.866  -8.118 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A OD1 1 
ATOM   613  N  ND2 . ASN A 1 79  ? -2.131  -8.031  -9.353 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A ND2 1 
ATOM   614  N  N   . ASP A 1 80  ? 3.217   -8.535  -7.342 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A N   1 
ATOM   615  C  CA  . ASP A 1 80  ? 4.692   -8.585  -7.559 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A CA  1 
ATOM   616  C  C   . ASP A 1 80  ? 5.360   -9.612  -6.636 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A C   1 
ATOM   617  O  O   . ASP A 1 80  ? 6.548   -9.861  -6.833 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A O   1 
ATOM   618  C  CB  . ASP A 1 80  ? 5.326   -7.211  -7.352 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . ASP A 1 80  ? 5.046   -6.294  -8.507 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A CG  1 
ATOM   620  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 4.884   -6.836  -9.595 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A OD1 1 
ATOM   621  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 5.004   -5.058  -8.311 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A OD2 1 
ATOM   622  N  N   . ILE A 1 81  ? 4.632   -10.150 -5.654 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A N   1 
ATOM   623  C  CA  . ILE A 1 81  ? 5.188   -11.107 -4.653 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CA  1 
ATOM   624  C  C   . ILE A 1 81  ? 5.450   -12.439 -5.365 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A C   1 
ATOM   625  O  O   . ILE A 1 81  ? 4.506   -13.122 -5.731 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A O   1 
ATOM   626  C  CB  . ILE A 1 81  ? 4.219   -11.315 -3.470 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CB  1 
ATOM   627  C  CG1 . ILE A 1 81  ? 3.798   -10.028 -2.753 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CG1 1 
ATOM   628  C  CG2 . ILE A 1 81  ? 4.825   -12.314 -2.508 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CG2 1 
ATOM   629  C  CD1 . ILE A 1 81  ? 2.650   -10.227 -1.780 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CD1 1 
ATOM   630  N  N   . PRO A 1 82  ? 6.707   -12.890 -5.574 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A N   1 
ATOM   631  C  CA  . PRO A 1 82  ? 6.929   -14.204 -6.173 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CA  1 
ATOM   632  C  C   . PRO A 1 82  ? 6.175   -15.294 -5.394 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A C   1 
ATOM   633  O  O   . PRO A 1 82  ? 5.996   -15.109 -4.196 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A O   1 
ATOM   634  C  CB  . PRO A 1 82  ? 8.446   -14.385 -6.079 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CB  1 
ATOM   635  C  CG  . PRO A 1 82  ? 8.994   -12.964 -6.049 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CG  1 
ATOM   636  C  CD  . PRO A 1 82  ? 7.957   -12.193 -5.237 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CD  1 
ATOM   637  N  N   . LYS A 1 83  ? 5.764   -16.392 -6.047 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A N   1 
ATOM   638  C  CA  . LYS A 1 83  ? 4.974   -17.480 -5.373 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CA  1 
ATOM   639  C  C   . LYS A 1 83  ? 5.908   -18.504 -4.715 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A C   1 
ATOM   640  O  O   . LYS A 1 83  ? 5.517   -19.053 -3.676 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A O   1 
ATOM   641  C  CB  . LYS A 1 83  ? 4.004   -18.182 -6.331 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CB  1 
ATOM   642  C  CG  . LYS A 1 83  ? 2.621   -17.555 -6.469 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CG  1 
ATOM   643  C  CD  . LYS A 1 83  ? 2.625   -16.373 -7.393 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CD  1 
ATOM   644  C  CE  . LYS A 1 83  ? 1.237   -15.970 -7.826 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CE  1 
ATOM   645  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 0.403   -15.631 -6.657 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A NZ  1 
ATOM   646  N  N   . GLU A 1 84  ? 7.083   -18.773 -5.301 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A N   1 
ATOM   647  C  CA  . GLU A 1 84  ? 8.048   -19.776 -4.784 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CA  1 
ATOM   648  C  C   . GLU A 1 84  ? 8.829   -19.195 -3.595 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A C   1 
ATOM   649  O  O   . GLU A 1 84  ? 9.357   -18.063 -3.710 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A O   1 
ATOM   650  C  CB  . GLU A 1 84  ? 8.995   -20.221 -5.900 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . GLU A 1 84  ? 9.878   -21.391 -5.505 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CG  1 
ATOM   652  C  CD  . GLU A 1 84  ? 11.156  -20.995 -4.785 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CD  1 
ATOM   653  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 11.801  -20.020 -5.239 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A OE1 1 
ATOM   654  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 11.507  -21.658 -3.777 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A OE2 1 
ATOM   655  N  N   . LYS A 1 85  ? 8.981   -20.007 -2.548 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A N   1 
ATOM   656  C  CA  . LYS A 1 85  ? 9.407   -19.629 -1.169 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CA  1 
ATOM   657  C  C   . LYS A 1 85  ? 10.745  -18.891 -1.184 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A C   1 
ATOM   658  O  O   . LYS A 1 85  ? 10.812  -17.824 -0.595 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A O   1 
ATOM   659  C  CB  . LYS A 1 85  ? 9.497   -20.871 -0.277 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . LYS A 1 85  ? 8.158   -21.233 0.341  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CG  1 
ATOM   661  C  CD  . LYS A 1 85  ? 7.982   -22.675 0.767  1.00 64.90  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CD  1 
ATOM   662  C  CE  . LYS A 1 85  ? 6.559   -22.942 1.238  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CE  1 
ATOM   663  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 6.452   -24.222 1.975  1.00 66.47  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A NZ  1 
ATOM   664  N  N   . ASP A 1 86  ? 11.773  -19.453 -1.808 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A N   1 
ATOM   665  C  CA  . ASP A 1 86  ? 13.150  -18.886 -1.788 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A CA  1 
ATOM   666  C  C   . ASP A 1 86  ? 13.191  -17.557 -2.561 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A C   1 
ATOM   667  O  O   . ASP A 1 86  ? 13.744  -16.593 -2.023 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A O   1 
ATOM   668  C  CB  . ASP A 1 86  ? 14.175  -19.907 -2.287 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A CB  1 
ATOM   669  C  CG  . ASP A 1 86  ? 14.394  -21.076 -1.322 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A CG  1 
ATOM   670  O  OD1 . ASP A 1 86  ? 13.688  -21.164 -0.272 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A OD1 1 
ATOM   671  O  OD2 . ASP A 1 86  ? 15.231  -21.924 -1.642 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A OD2 1 
ATOM   672  N  N   . GLU A 1 87  ? 12.616  -17.499 -3.762 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A N   1 
ATOM   673  C  CA  . GLU A 1 87  ? 12.551  -16.267 -4.588 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CA  1 
ATOM   674  C  C   . GLU A 1 87  ? 11.712  -15.208 -3.843 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A C   1 
ATOM   675  O  O   . GLU A 1 87  ? 12.044  -14.022 -3.886 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A O   1 
ATOM   676  C  CB  . GLU A 1 87  ? 11.964  -16.608 -5.958 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CB  1 
ATOM   677  C  CG  . GLU A 1 87  ? 12.299  -15.603 -7.035 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CG  1 
ATOM   678  C  CD  . GLU A 1 87  ? 11.348  -15.632 -8.219 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CD  1 
ATOM   679  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 10.834  -16.732 -8.533 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A OE1 1 
ATOM   680  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 11.102  -14.550 -8.798 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A OE2 1 
ATOM   681  N  N   . LYS A 1 88  ? 10.667  -15.625 -3.145 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A N   1 
ATOM   682  C  CA  . LYS A 1 88  ? 9.788   -14.702 -2.388 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CA  1 
ATOM   683  C  C   . LYS A 1 88  ? 10.594  -13.977 -1.301 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A C   1 
ATOM   684  O  O   . LYS A 1 88  ? 10.472  -12.722 -1.195 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A O   1 
ATOM   685  C  CB  . LYS A 1 88  ? 8.637   -15.484 -1.749 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CB  1 
ATOM   686  C  CG  . LYS A 1 88  ? 7.584   -14.643 -1.040 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CG  1 
ATOM   687  C  CD  . LYS A 1 88  ? 6.385   -15.464 -0.674 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CD  1 
ATOM   688  C  CE  . LYS A 1 88  ? 5.859   -15.197 0.709  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CE  1 
ATOM   689  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 4.849   -14.134 0.646  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A NZ  1 
ATOM   690  N  N   . ILE A 1 89  ? 11.363  -14.735 -0.510 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A N   1 
ATOM   691  C  CA  . ILE A 1 89  ? 12.100  -14.213 0.671  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CA  1 
ATOM   692  C  C   . ILE A 1 89  ? 13.145  -13.239 0.142  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A C   1 
ATOM   693  O  O   . ILE A 1 89  ? 13.280  -12.152 0.729  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A O   1 
ATOM   694  C  CB  . ILE A 1 89  ? 12.707  -15.354 1.527  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CB  1 
ATOM   695  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 11.626  -16.170 2.235  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CG1 1 
ATOM   696  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 13.682  -14.798 2.554  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CG2 1 
ATOM   697  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 12.107  -17.491 2.845  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CD1 1 
ATOM   698  N  N   . ALA A 1 90  ? 13.873  -13.628 -0.908 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A N   1 
ATOM   699  C  CA  . ALA A 1 90  ? 14.933  -12.824 -1.551 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A CA  1 
ATOM   700  C  C   . ALA A 1 90  ? 14.334  -11.523 -2.106 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A C   1 
ATOM   701  O  O   . ALA A 1 90  ? 14.966  -10.460 -1.952 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A O   1 
ATOM   702  C  CB  . ALA A 1 90  ? 15.614  -13.634 -2.637 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A CB  1 
ATOM   703  N  N   . TRP A 1 91  ? 13.151  -11.580 -2.707 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A N   1 
ATOM   704  C  CA  . TRP A 1 91  ? 12.478  -10.362 -3.207 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CA  1 
ATOM   705  C  C   . TRP A 1 91  ? 11.977  -9.507  -2.016 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A C   1 
ATOM   706  O  O   . TRP A 1 91  ? 12.217  -8.294  -2.019 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A O   1 
ATOM   707  C  CB  . TRP A 1 91  ? 11.366  -10.759 -4.177 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CB  1 
ATOM   708  C  CG  . TRP A 1 91  ? 10.485  -9.617  -4.578 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CG  1 
ATOM   709  C  CD1 . TRP A 1 91  ? 10.654  -8.786  -5.647 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CD1 1 
ATOM   710  C  CD2 . TRP A 1 91  ? 9.287   -9.172  -3.900 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CD2 1 
ATOM   711  N  NE1 . TRP A 1 91  ? 9.650   -7.855  -5.682 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A NE1 1 
ATOM   712  C  CE2 . TRP A 1 91  ? 8.788   -8.076  -4.631 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CE2 1 
ATOM   713  C  CE3 . TRP A 1 91  ? 8.579   -9.617  -2.781 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CE3 1 
ATOM   714  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? 7.619   -7.414  -4.268 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CZ2 1 
ATOM   715  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? 7.436   -8.946  -2.398 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CZ3 1 
ATOM   716  C  CH2 . TRP A 1 91  ? 6.962   -7.858  -3.138 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CH2 1 
ATOM   717  N  N   . ALA A 1 92  ? 11.330  -10.117 -1.022 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A N   1 
ATOM   718  C  CA  . ALA A 1 92  ? 10.758  -9.372  0.130  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A CA  1 
ATOM   719  C  C   . ALA A 1 92  ? 11.861  -8.612  0.872  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A C   1 
ATOM   720  O  O   . ALA A 1 92  ? 11.655  -7.402  1.180  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A O   1 
ATOM   721  C  CB  . ALA A 1 92  ? 10.009  -10.274 1.078  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A CB  1 
ATOM   722  N  N   . LEU A 1 93  ? 12.996  -9.277  1.125  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A N   1 
ATOM   723  C  CA  . LEU A 1 93  ? 14.074  -8.758  1.998  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CA  1 
ATOM   724  C  C   . LEU A 1 93  ? 15.060  -7.918  1.186  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A C   1 
ATOM   725  O  O   . LEU A 1 93  ? 16.020  -7.433  1.770  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A O   1 
ATOM   726  C  CB  . LEU A 1 93  ? 14.734  -9.932  2.721  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . LEU A 1 93  ? 14.087  -10.222 4.071  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CG  1 
ATOM   728  C  CD1 . LEU A 1 93  ? 12.641  -10.634 3.933  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CD1 1 
ATOM   729  C  CD2 . LEU A 1 93  ? 14.836  -11.297 4.807  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CD2 1 
ATOM   730  N  N   . SER A 1 94  ? 14.763  -7.665  -0.097 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ?  93  SER A N   1 
ATOM   731  C  CA  . SER A 1 94  ? 15.481  -6.659  -0.916 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ?  93  SER A CA  1 
ATOM   732  C  C   . SER A 1 94  ? 14.539  -5.508  -1.256 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  93  SER A C   1 
ATOM   733  O  O   . SER A 1 94  ? 14.967  -4.664  -2.028 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ?  93  SER A O   1 
ATOM   734  C  CB  . SER A 1 94  ? 16.112  -7.282  -2.163 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ?  93  SER A CB  1 
ATOM   735  O  OG  . SER A 1 94  ? 15.130  -7.875  -3.017 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ?  93  SER A OG  1 
ATOM   736  N  N   . ARG A 1 95  ? 13.308  -5.457  -0.703 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A N   1 
ATOM   737  C  CA  . ARG A 1 95  ? 12.438  -4.270  -0.913 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CA  1 
ATOM   738  C  C   . ARG A 1 95  ? 12.957  -3.144  -0.009 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A C   1 
ATOM   739  O  O   . ARG A 1 95  ? 13.357  -3.417  1.148  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A O   1 
ATOM   740  C  CB  . ARG A 1 95  ? 10.949  -4.524  -0.639 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CB  1 
ATOM   741  C  CG  . ARG A 1 95  ? 10.263  -5.537  -1.539 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CG  1 
ATOM   742  C  CD  . ARG A 1 95  ? 10.523  -5.289  -3.011 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CD  1 
ATOM   743  N  NE  . ARG A 1 95  ? 11.702  -6.019  -3.460 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NE  1 
ATOM   744  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 12.283  -5.850  -4.649 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CZ  1 
ATOM   745  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 11.788  -4.999  -5.533 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NH1 1 
ATOM   746  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 13.344  -6.554  -4.975 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NH2 1 
ATOM   747  N  N   . LYS A 1 96  ? 12.962  -1.919  -0.513 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A N   1 
ATOM   748  C  CA  . LYS A 1 96  ? 13.221  -0.715  0.325  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CA  1 
ATOM   749  C  C   . LYS A 1 96  ? 12.016  -0.522  1.235  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A C   1 
ATOM   750  O  O   . LYS A 1 96  ? 10.937  -0.927  0.839  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A O   1 
ATOM   751  C  CB  . LYS A 1 96  ? 13.377  0.572   -0.491 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . LYS A 1 96  ? 14.767  0.778   -1.055 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CG  1 
ATOM   753  C  CD  . LYS A 1 96  ? 14.789  1.873   -2.110 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CD  1 
ATOM   754  C  CE  . LYS A 1 96  ? 14.492  3.221   -1.543 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CE  1 
ATOM   755  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 14.995  4.275   -2.458 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A NZ  1 
ATOM   756  N  N   . ALA A 1 97  ? 12.213  0.111   2.387  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A N   1 
ATOM   757  C  CA  . ALA A 1 97  ? 11.112  0.703   3.167  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A CA  1 
ATOM   758  C  C   . ALA A 1 97  ? 10.130  -0.384  3.600  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A C   1 
ATOM   759  O  O   . ALA A 1 97  ? 8.927   -0.178  3.442  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A O   1 
ATOM   760  C  CB  . ALA A 1 97  ? 10.409  1.757   2.344  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A CB  1 
ATOM   761  N  N   . THR A 1 98  ? 10.610  -1.472  4.188  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ?  97  THR A N   1 
ATOM   762  C  CA  . THR A 1 98  ? 9.722   -2.486  4.787  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ?  97  THR A CA  1 
ATOM   763  C  C   . THR A 1 98  ? 9.641   -2.291  6.297  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ?  97  THR A C   1 
ATOM   764  O  O   . THR A 1 98  ? 10.545  -1.739  6.891  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ?  97  THR A O   1 
ATOM   765  C  CB  . THR A 1 98  ? 10.095  -3.924  4.428  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ?  97  THR A CB  1 
ATOM   766  O  OG1 . THR A 1 98  ? 11.153  -4.403  5.248  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ?  97  THR A OG1 1 
ATOM   767  C  CG2 . THR A 1 98  ? 10.406  -4.086  2.964  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ?  97  THR A CG2 1 
ATOM   768  N  N   . LEU A 1 99  ? 8.533   -2.746  6.850  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A N   1 
ATOM   769  C  CA  . LEU A 1 99  ? 8.265   -2.746  8.288  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CA  1 
ATOM   770  C  C   . LEU A 1 99  ? 8.261   -4.205  8.736  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A C   1 
ATOM   771  O  O   . LEU A 1 99  ? 7.510   -5.022  8.165  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A O   1 
ATOM   772  C  CB  . LEU A 1 99  ? 6.935   -2.013  8.480  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CB  1 
ATOM   773  C  CG  . LEU A 1 99  ? 6.488   -1.829  9.920  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . LEU A 1 99  ? 7.465   -0.951  10.708 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . LEU A 1 99  ? 5.081   -1.246  9.941  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CD2 1 
ATOM   776  N  N   . GLU A 1 100 ? 9.128   -4.530  9.688  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A N   1 
ATOM   777  C  CA  . GLU A 1 100 ? 9.287   -5.892  10.251 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CA  1 
ATOM   778  C  C   . GLU A 1 100 ? 8.625   -5.912  11.633 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A C   1 
ATOM   779  O  O   . GLU A 1 100 ? 9.055   -5.173  12.494 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A O   1 
ATOM   780  C  CB  . GLU A 1 100 ? 10.746  -6.315  10.275 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . GLU A 1 100 ? 10.961  -7.625  11.033 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CG  1 
ATOM   782  C  CD  . GLU A 1 100 ? 12.394  -8.009  11.316 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CD  1 
ATOM   783  O  OE1 . GLU A 1 100 ? 13.279  -7.400  10.733 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A OE1 1 
ATOM   784  O  OE2 . GLU A 1 100 ? 12.625  -8.896  12.145 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A OE2 1 
ATOM   785  N  N   . LEU A 1 101 ? 7.571   -6.685  11.799 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A N   1 
ATOM   786  C  CA  . LEU A 1 101 ? 6.870   -6.828  13.093 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CA  1 
ATOM   787  C  C   . LEU A 1 101 ? 7.332   -8.135  13.732 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A C   1 
ATOM   788  O  O   . LEU A 1 101 ? 7.183   -9.205  13.113 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A O   1 
ATOM   789  C  CB  . LEU A 1 101 ? 5.360   -6.785  12.864 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CB  1 
ATOM   790  C  CG  . LEU A 1 101 ? 4.873   -5.551  12.104 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CG  1 
ATOM   791  C  CD1 . LEU A 1 101 ? 3.351   -5.537  11.982 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD1 1 
ATOM   792  C  CD2 . LEU A 1 101 ? 5.384   -4.286  12.803 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD2 1 
ATOM   793  N  N   . THR A 1 102 ? 7.848   -8.056  14.952 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ?  101 THR A N   1 
ATOM   794  C  CA  . THR A 1 102 ? 8.323   -9.245  15.705 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ?  101 THR A CA  1 
ATOM   795  C  C   . THR A 1 102 ? 7.234   -9.658  16.683 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ?  101 THR A C   1 
ATOM   796  O  O   . THR A 1 102 ? 6.889   -8.821  17.541 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  101 THR A O   1 
ATOM   797  C  CB  . THR A 1 102 ? 9.658   -8.978  16.386 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  101 THR A CB  1 
ATOM   798  O  OG1 . THR A 1 102 ? 10.584  -8.685  15.331 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ?  101 THR A OG1 1 
ATOM   799  C  CG2 . THR A 1 102 ? 10.153  -10.167 17.192 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ?  101 THR A CG2 1 
ATOM   800  N  N   . HIS A 1 103 ? 6.730   -10.900 16.561 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A N   1 
ATOM   801  C  CA  . HIS A 1 103 ? 5.764   -11.470 17.537 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CA  1 
ATOM   802  C  C   . HIS A 1 103 ? 6.490   -12.533 18.371 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A C   1 
ATOM   803  O  O   . HIS A 1 103 ? 6.837   -13.595 17.806 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A O   1 
ATOM   804  C  CB  . HIS A 1 103 ? 4.528   -12.032 16.846 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CB  1 
ATOM   805  C  CG  . HIS A 1 103 ? 3.608   -12.746 17.784 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CG  1 
ATOM   806  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 3.032   -13.960 17.464 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A ND1 1 
ATOM   807  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 3.174   -12.433 19.025 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CD2 1 
ATOM   808  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 2.263   -14.354 18.467 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CE1 1 
ATOM   809  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 2.344   -13.449 19.449 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A NE2 1 
ATOM   810  N  N   . ASN A 1 104 ? 6.789   -12.203 19.624 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A N   1 
ATOM   811  C  CA  . ASN A 1 104 ? 7.273   -13.174 20.632 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A CA  1 
ATOM   812  C  C   . ASN A 1 104 ? 6.046   -13.962 21.116 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A C   1 
ATOM   813  O  O   . ASN A 1 104 ? 5.234   -13.383 21.851 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A O   1 
ATOM   814  C  CB  . ASN A 1 104 ? 7.984   -12.477 21.797 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A CB  1 
ATOM   815  C  CG  . ASN A 1 104 ? 8.738   -13.423 22.723 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A CG  1 
ATOM   816  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 8.803   -14.638 22.532 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A OD1 1 
ATOM   817  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 9.329   -12.865 23.758 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A ND2 1 
ATOM   818  N  N   . TRP A 1 105 ? 5.882   -15.202 20.663 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A N   1 
ATOM   819  C  CA  . TRP A 1 105 ? 4.680   -16.035 20.951 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CA  1 
ATOM   820  C  C   . TRP A 1 105 ? 4.285   -15.882 22.424 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A C   1 
ATOM   821  O  O   . TRP A 1 105 ? 5.177   -15.930 23.277 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A O   1 
ATOM   822  C  CB  . TRP A 1 105 ? 4.941   -17.504 20.608 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . TRP A 1 105 ? 5.146   -17.748 19.154 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . TRP A 1 105 ? 5.173   -16.815 18.156 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . TRP A 1 105 ? 5.395   -19.013 18.529 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CD2 1 
ATOM   826  N  NE1 . TRP A 1 105 ? 5.404   -17.415 16.953 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A NE1 1 
ATOM   827  C  CE2 . TRP A 1 105 ? 5.542   -18.764 17.148 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CE2 1 
ATOM   828  C  CE3 . TRP A 1 105 ? 5.502   -20.331 18.994 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CE3 1 
ATOM   829  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? 5.775   -19.790 16.233 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CZ2 1 
ATOM   830  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? 5.725   -21.341 18.084 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CZ3 1 
ATOM   831  C  CH2 . TRP A 1 105 ? 5.857   -21.073 16.723 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CH2 1 
ATOM   832  N  N   . GLY A 1 106 ? 2.998   -15.688 22.702 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A N   1 
ATOM   833  C  CA  . GLY A 1 106 ? 2.438   -15.715 24.068 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A CA  1 
ATOM   834  C  C   . GLY A 1 106 ? 2.136   -14.321 24.578 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A C   1 
ATOM   835  O  O   . GLY A 1 106 ? 1.274   -14.204 25.440 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A O   1 
ATOM   836  N  N   . THR A 1 107 ? 2.796   -13.277 24.060 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ?  106 THR A N   1 
ATOM   837  C  CA  . THR A 1 107 ? 2.580   -11.886 24.539 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ?  106 THR A CA  1 
ATOM   838  C  C   . THR A 1 107 ? 1.107   -11.502 24.384 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ?  106 THR A C   1 
ATOM   839  O  O   . THR A 1 107 ? 0.638   -10.700 25.219 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  106 THR A O   1 
ATOM   840  C  CB  . THR A 1 107 ? 3.484   -10.854 23.845 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ?  106 THR A CB  1 
ATOM   841  O  OG1 . THR A 1 107 ? 3.229   -10.885 22.440 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ?  106 THR A OG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . THR A 1 107 ? 4.945   -11.053 24.201 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ?  106 THR A CG2 1 
ATOM   843  N  N   . GLU A 1 108 ? 0.396   -12.046 23.390 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A N   1 
ATOM   844  C  CA  . GLU A 1 108 ? -1.049  -11.742 23.183 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CA  1 
ATOM   845  C  C   . GLU A 1 108 ? -1.895  -12.315 24.345 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A C   1 
ATOM   846  O  O   . GLU A 1 108 ? -3.004  -11.839 24.514 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A O   1 
ATOM   847  C  CB  . GLU A 1 108 ? -1.559  -12.214 21.814 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . GLU A 1 108 ? -1.645  -13.724 21.619 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CG  1 
ATOM   849  C  CD  . GLU A 1 108 ? -0.339  -14.440 21.297 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CD  1 
ATOM   850  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 0.729   -13.939 21.677 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A OE1 1 
ATOM   851  O  OE2 . GLU A 1 108 ? -0.402  -15.513 20.692 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A OE2 1 
ATOM   852  N  N   . ASP A 1 109 ? -1.378  -13.254 25.145 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A N   1 
ATOM   853  C  CA  . ASP A 1 109 ? -2.127  -13.970 26.222 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CA  1 
ATOM   854  C  C   . ASP A 1 109 ? -1.735  -13.434 27.602 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A C   1 
ATOM   855  O  O   . ASP A 1 109 ? -2.131  -14.061 28.617 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A O   1 
ATOM   856  C  CB  . ASP A 1 109 ? -1.847  -15.474 26.150 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CB  1 
ATOM   857  C  CG  . ASP A 1 109 ? -2.370  -16.089 24.875 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CG  1 
ATOM   858  O  OD1 . ASP A 1 109 ? -3.439  -15.621 24.409 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A OD1 1 
ATOM   859  O  OD2 . ASP A 1 109 ? -1.693  -16.993 24.346 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A OD2 1 
ATOM   860  N  N   . ASP A 1 110 ? -0.991  -12.325 27.640 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A N   1 
ATOM   861  C  CA  . ASP A 1 110 ? -0.358  -11.763 28.861 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CA  1 
ATOM   862  C  C   . ASP A 1 110 ? -0.962  -10.377 29.135 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A C   1 
ATOM   863  O  O   . ASP A 1 110 ? -0.526  -9.403  28.500 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A O   1 
ATOM   864  C  CB  . ASP A 1 110 ? 1.158   -11.765 28.682 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CB  1 
ATOM   865  C  CG  . ASP A 1 110 ? 1.916   -11.200 29.871 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CG  1 
ATOM   866  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 1.287   -10.513 30.709 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A OD1 1 
ATOM   867  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 3.138   -11.420 29.934 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A OD2 1 
ATOM   868  N  N   . GLU A 1 111 ? -1.928  -10.309 30.061 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A N   1 
ATOM   869  C  CA  . GLU A 1 111 ? -2.747  -9.119  30.432 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CA  1 
ATOM   870  C  C   . GLU A 1 111 ? -1.882  -7.872  30.647 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A C   1 
ATOM   871  O  O   . GLU A 1 111 ? -2.315  -6.776  30.287 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A O   1 
ATOM   872  C  CB  . GLU A 1 111 ? -3.480  -9.371  31.757 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CB  1 
ATOM   873  C  CG  . GLU A 1 111 ? -4.953  -9.011  31.738 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CG  1 
ATOM   874  C  CD  . GLU A 1 111 ? -5.865  -10.195 31.461 1.00 79.44  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CD  1 
ATOM   875  O  OE1 . GLU A 1 111 ? -5.866  -11.142 32.279 1.00 92.97  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A OE1 1 
ATOM   876  O  OE2 . GLU A 1 111 ? -6.552  -10.184 30.415 1.00 84.82  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A OE2 1 
ATOM   877  N  N   . THR A 1 112 ? -0.729  -8.040  31.282 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ?  111 THR A N   1 
ATOM   878  C  CA  . THR A 1 112 ? 0.120   -6.948  31.818 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ?  111 THR A CA  1 
ATOM   879  C  C   . THR A 1 112 ? 1.085   -6.411  30.751 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ?  111 THR A C   1 
ATOM   880  O  O   . THR A 1 112 ? 1.286   -5.181  30.725 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ?  111 THR A O   1 
ATOM   881  C  CB  . THR A 1 112 ? 0.876   -7.488  33.033 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ?  111 THR A CB  1 
ATOM   882  O  OG1 . THR A 1 112 ? 1.667   -8.628  32.667 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ?  111 THR A OG1 1 
ATOM   883  C  CG2 . THR A 1 112 ? -0.096  -7.913  34.110 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ?  111 THR A CG2 1 
ATOM   884  N  N   . GLN A 1 113 ? 1.704   -7.310  29.978 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A N   1 
ATOM   885  C  CA  . GLN A 1 113 ? 2.740   -7.023  28.947 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CA  1 
ATOM   886  C  C   . GLN A 1 113 ? 2.262   -5.924  27.989 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A C   1 
ATOM   887  O  O   . GLN A 1 113 ? 1.129   -5.993  27.461 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A O   1 
ATOM   888  C  CB  . GLN A 1 113 ? 3.069   -8.302  28.166 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CB  1 
ATOM   889  C  CG  . GLN A 1 113 ? 4.282   -8.213  27.267 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CG  1 
ATOM   890  C  CD  . GLN A 1 113 ? 4.036   -7.513  25.953 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CD  1 
ATOM   891  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 2.952   -7.581  25.393 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A OE1 1 
ATOM   892  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 5.064   -6.847  25.439 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A NE2 1 
ATOM   893  N  N   . SER A 1 114 ? 3.121   -4.936  27.746 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ?  113 SER A N   1 
ATOM   894  C  CA  . SER A 1 114 ? 2.995   -4.016  26.593 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ?  113 SER A CA  1 
ATOM   895  C  C   . SER A 1 114 ? 4.389   -3.554  26.200 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ?  113 SER A C   1 
ATOM   896  O  O   . SER A 1 114 ? 5.318   -3.603  27.034 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ?  113 SER A O   1 
ATOM   897  C  CB  . SER A 1 114 ? 2.074   -2.876  26.884 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ?  113 SER A CB  1 
ATOM   898  O  OG  . SER A 1 114 ? 2.695   -1.954  27.747 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ?  113 SER A OG  1 
ATOM   899  N  N   . TYR A 1 115 ? 4.540   -3.178  24.946 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A N   1 
ATOM   900  C  CA  . TYR A 1 115 ? 5.831   -2.680  24.427 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CA  1 
ATOM   901  C  C   . TYR A 1 115 ? 5.840   -1.172  24.664 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A C   1 
ATOM   902  O  O   . TYR A 1 115 ? 4.788   -0.589  24.929 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A O   1 
ATOM   903  C  CB  . TYR A 1 115 ? 6.019   -3.152  22.989 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . TYR A 1 115 ? 6.318   -4.620  22.847 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CG  1 
ATOM   905  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 7.438   -5.187  23.428 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CD1 1 
ATOM   906  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 5.490   -5.456  22.113 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CD2 1 
ATOM   907  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 7.728   -6.541  23.302 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CE1 1 
ATOM   908  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 5.771   -6.807  21.975 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CE2 1 
ATOM   909  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 6.879   -7.365  22.585 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CZ  1 
ATOM   910  O  OH  . TYR A 1 115 ? 7.167   -8.689  22.397 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A OH  1 
ATOM   911  N  N   . HIS A 1 116 ? 7.024   -0.586  24.621 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A N   1 
ATOM   912  C  CA  . HIS A 1 116 ? 7.278   0.842   24.894 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CA  1 
ATOM   913  C  C   . HIS A 1 116 ? 7.522   1.551   23.558 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A C   1 
ATOM   914  O  O   . HIS A 1 116 ? 8.309   1.032   22.742 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A O   1 
ATOM   915  C  CB  . HIS A 1 116 ? 8.433   0.932   25.897 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CB  1 
ATOM   916  C  CG  . HIS A 1 116 ? 8.846   2.322   26.187 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CG  1 
ATOM   917  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 8.097   3.165   26.980 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A ND1 1 
ATOM   918  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 9.928   3.018   25.779 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CD2 1 
ATOM   919  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 8.707   4.332   27.057 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CE1 1 
ATOM   920  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 9.831   4.269   26.321 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A NE2 1 
ATOM   921  N  N   . ASN A 1 117 ? 6.862   2.682   23.344 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A N   1 
ATOM   922  C  CA  . ASN A 1 117 ? 6.822   3.344   22.018 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A CA  1 
ATOM   923  C  C   . ASN A 1 117 ? 8.009   4.296   21.848 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A C   1 
ATOM   924  O  O   . ASN A 1 117 ? 8.134   4.885   20.756 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A O   1 
ATOM   925  C  CB  . ASN A 1 117 ? 5.468   3.999   21.755 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . ASN A 1 117 ? 5.146   5.192   22.618 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A CG  1 
ATOM   927  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 6.001   5.723   23.296 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A OD1 1 
ATOM   928  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 3.916   5.657   22.537 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A ND2 1 
ATOM   929  N  N   . GLY A 1 118 ? 8.841   4.466   22.887 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A N   1 
ATOM   930  C  CA  . GLY A 1 118 ? 10.038  5.334   22.837 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A CA  1 
ATOM   931  C  C   . GLY A 1 118 ? 9.758   6.835   22.985 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A C   1 
ATOM   932  O  O   . GLY A 1 118 ? 10.720  7.613   22.839 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A O   1 
ATOM   933  N  N   . ASN A 1 119 ? 8.518   7.264   23.262 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A N   1 
ATOM   934  C  CA  . ASN A 1 119 ? 8.166   8.706   23.317 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CA  1 
ATOM   935  C  C   . ASN A 1 119 ? 7.906   9.138   24.773 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A C   1 
ATOM   936  O  O   . ASN A 1 119 ? 7.456   10.289  24.965 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A O   1 
ATOM   937  C  CB  . ASN A 1 119 ? 7.000   9.036   22.385 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CB  1 
ATOM   938  C  CG  . ASN A 1 119 ? 7.343   8.828   20.924 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CG  1 
ATOM   939  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 8.246   9.481   20.397 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A OD1 1 
ATOM   940  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 6.628   7.925   20.257 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A ND2 1 
ATOM   941  N  N   . SER A 1 120 ? 8.137   8.262   25.750 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ?  119 SER A N   1 
ATOM   942  C  CA  . SER A 1 120 ? 8.269   8.623   27.188 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  119 SER A CA  1 
ATOM   943  C  C   . SER A 1 120 ? 9.560   7.993   27.717 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ?  119 SER A C   1 
ATOM   944  O  O   . SER A 1 120 ? 10.056  7.071   27.052 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  119 SER A O   1 
ATOM   945  C  CB  . SER A 1 120 ? 7.048   8.197   27.963 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ?  119 SER A CB  1 
ATOM   946  O  OG  . SER A 1 120 ? 6.954   6.790   28.025 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ?  119 SER A OG  1 
ATOM   947  N  N   . ASP A 1 121 ? 10.095  8.458   28.851 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A N   1 
ATOM   948  C  CA  . ASP A 1 121 ? 11.346  7.911   29.439 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A CA  1 
ATOM   949  C  C   . ASP A 1 121 ? 11.285  6.392   29.521 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A C   1 
ATOM   950  O  O   . ASP A 1 121 ? 10.294  5.845   29.970 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A O   1 
ATOM   951  C  CB  . ASP A 1 121 ? 11.615  8.504   30.820 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . ASP A 1 121 ? 12.099  9.935   30.714 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A CG  1 
ATOM   953  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 12.534  10.324  29.589 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A OD1 1 
ATOM   954  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 12.027  10.654  31.737 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A OD2 1 
ATOM   955  N  N   . PRO A 1 122 ? 12.325  5.657   29.073 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A N   1 
ATOM   956  C  CA  . PRO A 1 122 ? 13.462  6.239   28.363 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CA  1 
ATOM   957  C  C   . PRO A 1 122 ? 13.166  6.394   26.861 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A C   1 
ATOM   958  O  O   . PRO A 1 122 ? 12.646  5.471   26.274 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A O   1 
ATOM   959  C  CB  . PRO A 1 122 ? 14.545  5.180   28.624 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . PRO A 1 122 ? 13.805  3.870   28.619 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CG  1 
ATOM   961  C  CD  . PRO A 1 122 ? 12.461  4.197   29.243 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CD  1 
ATOM   962  N  N   . ARG A 1 123 ? 13.459  7.563   26.288 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A N   1 
ATOM   963  C  CA  . ARG A 1 123 ? 13.186  7.870   24.862 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CA  1 
ATOM   964  C  C   . ARG A 1 123 ? 14.322  7.336   23.981 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A C   1 
ATOM   965  O  O   . ARG A 1 123 ? 15.447  7.162   24.474 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A O   1 
ATOM   966  C  CB  . ARG A 1 123 ? 13.026  9.371   24.646 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CB  1 
ATOM   967  C  CG  . ARG A 1 123 ? 11.763  9.929   25.281 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CG  1 
ATOM   968  C  CD  . ARG A 1 123 ? 11.743  11.439  25.316 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CD  1 
ATOM   969  N  NE  . ARG A 1 123 ? 10.814  11.809  26.380 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NE  1 
ATOM   970  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 9.733   12.562  26.232 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CZ  1 
ATOM   971  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 8.958   12.814  27.273 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NH1 1 
ATOM   972  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 9.426   13.077  25.050 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NH2 1 
ATOM   973  N  N   . GLY A 1 124 ? 14.011  7.068   22.712 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A N   1 
ATOM   974  C  CA  . GLY A 1 124 ? 14.986  6.785   21.640 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A CA  1 
ATOM   975  C  C   . GLY A 1 124 ? 14.315  6.880   20.275 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A C   1 
ATOM   976  O  O   . GLY A 1 124 ? 14.177  7.998   19.749 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A O   1 
ATOM   977  N  N   . PHE A 1 125 ? 13.879  5.743   19.737 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A N   1 
ATOM   978  C  CA  . PHE A 1 125 ? 12.953  5.661   18.585 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CA  1 
ATOM   979  C  C   . PHE A 1 125 ? 11.742  6.556   18.874 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A C   1 
ATOM   980  O  O   . PHE A 1 125 ? 11.279  6.614   20.026 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A O   1 
ATOM   981  C  CB  . PHE A 1 125 ? 12.515  4.211   18.354 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CB  1 
ATOM   982  C  CG  . PHE A 1 125 ? 11.364  4.054   17.394 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CG  1 
ATOM   983  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 11.567  4.094   16.019 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CD1 1 
ATOM   984  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 10.072  3.895   17.860 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CD2 1 
ATOM   985  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 10.502  3.960   15.140 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CE1 1 
ATOM   986  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 9.005   3.783   16.982 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CE2 1 
ATOM   987  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 9.233   3.762   15.626 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CZ  1 
ATOM   988  N  N   . GLY A 1 126 ? 11.256  7.267   17.868 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A N   1 
ATOM   989  C  CA  . GLY A 1 126 ? 10.060  8.104   18.027 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A CA  1 
ATOM   990  C  C   . GLY A 1 126 ? 8.884   7.620   17.209 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A C   1 
ATOM   991  O  O   . GLY A 1 126 ? 7.790   7.473   17.774 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A O   1 
ATOM   992  N  N   . HIS A 1 127 ? 9.079   7.385   15.911 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A N   1 
ATOM   993  C  CA  . HIS A 1 127 ? 7.949   7.124   14.999 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CA  1 
ATOM   994  C  C   . HIS A 1 127 ? 8.433   6.545   13.684 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A C   1 
ATOM   995  O  O   . HIS A 1 127 ? 9.655   6.673   13.354 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A O   1 
ATOM   996  C  CB  . HIS A 1 127 ? 7.119   8.419   14.796 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CB  1 
ATOM   997  C  CG  . HIS A 1 127 ? 7.893   9.615   14.326 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CG  1 
ATOM   998  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 8.368   10.583  15.206 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A ND1 1 
ATOM   999  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 8.184   10.065  13.079 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CD2 1 
ATOM   1000 C  CE1 . HIS A 1 127 ? 8.956   11.556  14.521 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CE1 1 
ATOM   1001 N  NE2 . HIS A 1 127 ? 8.865   11.271  13.204 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A NE2 1 
ATOM   1002 N  N   . ILE A 1 128 ? 7.512   5.915   12.971 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A N   1 
ATOM   1003 C  CA  . ILE A 1 128 ? 7.622   5.784   11.491 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CA  1 
ATOM   1004 C  C   . ILE A 1 128 ? 6.750   6.898   10.906 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A C   1 
ATOM   1005 O  O   . ILE A 1 128 ? 5.920   7.495   11.672 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A O   1 
ATOM   1006 C  CB  . ILE A 1 128 ? 7.261   4.372   11.002 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CB  1 
ATOM   1007 C  CG1 . ILE A 1 128 ? 5.829   3.977   11.393 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CG1 1 
ATOM   1008 C  CG2 . ILE A 1 128 ? 8.290   3.358   11.512 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CG2 1 
ATOM   1009 C  CD1 . ILE A 1 128 ? 5.311   2.750   10.702 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CD1 1 
ATOM   1010 N  N   . GLY A 1 129 ? 6.924   7.182   9.624  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . GLY A 1 129 ? 6.122   8.205   8.932  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . GLY A 1 129 ? 5.683   7.715   7.569  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A C   1 
ATOM   1013 O  O   . GLY A 1 129 ? 6.504   7.106   6.842  1.00 26.69  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A O   1 
ATOM   1014 N  N   . ILE A 1 130 ? 4.417   7.935   7.261  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A N   1 
ATOM   1015 C  CA  . ILE A 1 130 ? 3.773   7.598   5.969  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CA  1 
ATOM   1016 C  C   . ILE A 1 130 ? 3.517   8.912   5.244  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A C   1 
ATOM   1017 O  O   . ILE A 1 130 ? 2.786   9.742   5.814  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A O   1 
ATOM   1018 C  CB  . ILE A 1 130 ? 2.445   6.834   6.164  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CB  1 
ATOM   1019 C  CG1 . ILE A 1 130 ? 2.517   5.683   7.171  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CG1 1 
ATOM   1020 C  CG2 . ILE A 1 130 ? 1.899   6.394   4.811  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CG2 1 
ATOM   1021 C  CD1 . ILE A 1 130 ? 3.410   4.572   6.764  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CD1 1 
ATOM   1022 N  N   . ALA A 1 131 ? 4.034   9.044   4.020  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ALA A 1 131 ? 3.747   10.171  3.107  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ALA A 1 131 ? 2.477   9.854   2.337  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A C   1 
ATOM   1025 O  O   . ALA A 1 131 ? 2.363   8.744   1.793  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ALA A 1 131 ? 4.914   10.394  2.182  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A CB  1 
ATOM   1027 N  N   . VAL A 1 132 ? 1.533   10.797  2.325  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . VAL A 1 132 ? 0.190   10.611  1.726  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . VAL A 1 132 ? -0.077  11.808  0.821  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A C   1 
ATOM   1030 O  O   . VAL A 1 132 ? 0.471   12.875  1.026  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . VAL A 1 132 ? -0.882  10.434  2.819  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CB  1 
ATOM   1032 C  CG1 . VAL A 1 132 ? -0.506  9.312   3.788  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CG1 1 
ATOM   1033 C  CG2 . VAL A 1 132 ? -1.152  11.729  3.584  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CG2 1 
ATOM   1034 N  N   . PRO A 1 133 ? -0.935  11.673  -0.205 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A N   1 
ATOM   1035 C  CA  . PRO A 1 133 ? -1.278  12.820  -1.038 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CA  1 
ATOM   1036 C  C   . PRO A 1 133 ? -2.163  13.847  -0.306 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A C   1 
ATOM   1037 O  O   . PRO A 1 133 ? -2.086  15.004  -0.657 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A O   1 
ATOM   1038 C  CB  . PRO A 1 133 ? -1.965  12.189  -2.270 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . PRO A 1 133 ? -2.375  10.798  -1.861 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CG  1 
ATOM   1040 C  CD  . PRO A 1 133 ? -1.537  10.410  -0.654 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CD  1 
ATOM   1041 N  N   . ASP A 1 134 ? -2.937  13.448  0.713  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A N   1 
ATOM   1042 C  CA  . ASP A 1 134 ? -3.866  14.379  1.416  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CA  1 
ATOM   1043 C  C   . ASP A 1 134 ? -4.010  13.968  2.879  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A C   1 
ATOM   1044 O  O   . ASP A 1 134 ? -4.708  12.966  3.154  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A O   1 
ATOM   1045 C  CB  . ASP A 1 134 ? -5.236  14.406  0.731  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . ASP A 1 134 ? -6.242  15.389  1.310  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CG  1 
ATOM   1047 O  OD1 . ASP A 1 134 ? -6.095  15.837  2.486  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A OD1 1 
ATOM   1048 O  OD2 . ASP A 1 134 ? -7.176  15.689  0.579  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A OD2 1 
ATOM   1049 N  N   . VAL A 1 135 ? -3.429  14.750  3.787  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . VAL A 1 135 ? -3.423  14.429  5.233  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . VAL A 1 135 ? -4.866  14.478  5.768  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A C   1 
ATOM   1052 O  O   . VAL A 1 135 ? -5.189  13.618  6.620  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A O   1 
ATOM   1053 C  CB  . VAL A 1 135 ? -2.460  15.344  6.005  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CB  1 
ATOM   1054 C  CG1 . VAL A 1 135 ? -2.644  15.207  7.503  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CG1 1 
ATOM   1055 C  CG2 . VAL A 1 135 ? -1.016  15.047  5.597  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CG2 1 
ATOM   1056 N  N   . TYR A 1 136 ? -5.704  15.410  5.288  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A N   1 
ATOM   1057 C  CA  . TYR A 1 136 ? -7.039  15.640  5.887  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CA  1 
ATOM   1058 C  C   . TYR A 1 136 ? -7.985  14.496  5.492  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A C   1 
ATOM   1059 O  O   . TYR A 1 136 ? -8.687  13.978  6.367  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A O   1 
ATOM   1060 C  CB  . TYR A 1 136 ? -7.537  17.054  5.565  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CB  1 
ATOM   1061 C  CG  . TYR A 1 136 ? -6.740  18.086  6.301  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CG  1 
ATOM   1062 C  CD1 . TYR A 1 136 ? -7.049  18.427  7.601  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CD1 1 
ATOM   1063 C  CD2 . TYR A 1 136 ? -5.607  18.639  5.728  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CD2 1 
ATOM   1064 C  CE1 . TYR A 1 136 ? -6.296  19.362  8.298  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CE1 1 
ATOM   1065 C  CE2 . TYR A 1 136 ? -4.811  19.526  6.427  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CE2 1 
ATOM   1066 C  CZ  . TYR A 1 136 ? -5.165  19.899  7.708  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CZ  1 
ATOM   1067 O  OH  . TYR A 1 136 ? -4.388  20.795  8.366  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A OH  1 
ATOM   1068 N  N   . SER A 1 137 ? -7.996  14.074  4.238  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ?  136 SER A N   1 
ATOM   1069 C  CA  . SER A 1 137 ? -8.853  12.943  3.802  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ?  136 SER A CA  1 
ATOM   1070 C  C   . SER A 1 137 ? -8.367  11.632  4.447  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  136 SER A C   1 
ATOM   1071 O  O   . SER A 1 137 ? -9.220  10.854  4.884  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ?  136 SER A O   1 
ATOM   1072 C  CB  . SER A 1 137 ? -8.917  12.842  2.335  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  136 SER A CB  1 
ATOM   1073 O  OG  . SER A 1 137 ? -7.637  12.579  1.815  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ?  136 SER A OG  1 
ATOM   1074 N  N   . ALA A 1 138 ? -7.054  11.407  4.531  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A N   1 
ATOM   1075 C  CA  . ALA A 1 138 ? -6.477  10.189  5.152  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A CA  1 
ATOM   1076 C  C   . ALA A 1 138 ? -6.908  10.138  6.609  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A C   1 
ATOM   1077 O  O   . ALA A 1 138 ? -7.386  9.085   7.059  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A O   1 
ATOM   1078 C  CB  . ALA A 1 138 ? -4.967  10.154  5.016  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A CB  1 
ATOM   1079 N  N   . CYS A 1 139 ? -6.792  11.261  7.309  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . CYS A 1 139 ? -7.159  11.369  8.753  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . CYS A 1 139 ? -8.666  11.243  8.971  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A C   1 
ATOM   1082 O  O   . CYS A 1 139 ? -9.048  10.607  9.959  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . CYS A 1 139 ? -6.615  12.650  9.366  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A CB  1 
ATOM   1084 S  SG  . CYS A 1 139 ? -4.824  12.514  9.567  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A SG  1 
ATOM   1085 N  N   . LYS A 1 140 ? -9.495  11.787  8.077  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A N   1 
ATOM   1086 C  CA  . LYS A 1 140 ? -10.974 11.621  8.143  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CA  1 
ATOM   1087 C  C   . LYS A 1 140 ? -11.290 10.117  8.080  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A C   1 
ATOM   1088 O  O   . LYS A 1 140 ? -12.091 9.623   8.911  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A O   1 
ATOM   1089 C  CB  . LYS A 1 140 ? -11.641 12.423  7.018  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CB  1 
ATOM   1090 C  CG  . LYS A 1 140 ? -13.159 12.497  7.071  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CG  1 
ATOM   1091 C  CD  . LYS A 1 140 ? -13.808 12.211  5.726  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CD  1 
ATOM   1092 C  CE  . LYS A 1 140 ? -13.921 13.418  4.821  1.00 66.96  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CE  1 
ATOM   1093 N  NZ  . LYS A 1 140 ? -15.182 14.153  5.074  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A NZ  1 
ATOM   1094 N  N   . ARG A 1 141 ? -10.646 9.388   7.170  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . ARG A 1 141 ? -10.843 7.924   7.053  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . ARG A 1 141 ? -10.340 7.253   8.343  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A C   1 
ATOM   1097 O  O   . ARG A 1 141 ? -11.055 6.388   8.871  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . ARG A 1 141 ? -10.160 7.375   5.805  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . ARG A 1 141 ? -10.188 5.853   5.715  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CG  1 
ATOM   1100 C  CD  . ARG A 1 141 ? -9.863  5.372   4.321  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CD  1 
ATOM   1101 N  NE  . ARG A 1 141 ? -9.646  3.932   4.327  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A NE  1 
ATOM   1102 C  CZ  . ARG A 1 141 ? -8.543  3.313   4.749  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CZ  1 
ATOM   1103 N  NH1 . ARG A 1 141 ? -7.525  4.002   5.237  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A NH1 1 
ATOM   1104 N  NH2 . ARG A 1 141 ? -8.473  1.992   4.698  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A NH2 1 
ATOM   1105 N  N   . PHE A 1 142 ? -9.186  7.657   8.866  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A N   1 
ATOM   1106 C  CA  . PHE A 1 142 ? -8.624  7.045   10.101 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CA  1 
ATOM   1107 C  C   . PHE A 1 142 ? -9.649  7.233   11.233 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A C   1 
ATOM   1108 O  O   . PHE A 1 142 ? -9.930  6.263   11.948 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A O   1 
ATOM   1109 C  CB  . PHE A 1 142 ? -7.232  7.583   10.418 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CB  1 
ATOM   1110 C  CG  . PHE A 1 142 ? -6.135  7.330   9.417  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CG  1 
ATOM   1111 C  CD1 . PHE A 1 142 ? -6.146  6.227   8.580  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CD1 1 
ATOM   1112 C  CD2 . PHE A 1 142 ? -5.055  8.197   9.340  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CD2 1 
ATOM   1113 C  CE1 . PHE A 1 142 ? -5.121  6.015   7.667  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CE1 1 
ATOM   1114 C  CE2 . PHE A 1 142 ? -4.034  7.995   8.420  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CE2 1 
ATOM   1115 C  CZ  . PHE A 1 142 ? -4.060  6.900   7.586  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CZ  1 
ATOM   1116 N  N   . GLU A 1 143 ? -10.223 8.439   11.368 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A N   1 
ATOM   1117 C  CA  . GLU A 1 143 ? -11.250 8.751   12.404 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CA  1 
ATOM   1118 C  C   . GLU A 1 143 ? -12.416 7.763   12.244 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A C   1 
ATOM   1119 O  O   . GLU A 1 143 ? -12.816 7.152   13.234 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A O   1 
ATOM   1120 C  CB  . GLU A 1 143 ? -11.727 10.201  12.289 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . GLU A 1 143 ? -10.893 11.194  13.078 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CG  1 
ATOM   1122 C  CD  . GLU A 1 143 ? -10.990 12.666  12.681 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CD  1 
ATOM   1123 O  OE1 . GLU A 1 143 ? -11.915 13.048  11.929 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A OE1 1 
ATOM   1124 O  OE2 . GLU A 1 143 ? -10.111 13.443  13.131 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A OE2 1 
ATOM   1125 N  N   . GLU A 1 144 ? -12.907 7.577   11.013 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . GLU A 1 144 ? -14.094 6.716   10.733 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . GLU A 1 144 ? -13.743 5.262   11.072 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A C   1 
ATOM   1128 O  O   . GLU A 1 144 ? -14.650 4.513   11.469 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . GLU A 1 144 ? -14.564 6.890   9.289  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CB  1 
ATOM   1130 C  CG  . GLU A 1 144 ? -15.215 8.244   9.030  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CG  1 
ATOM   1131 C  CD  . GLU A 1 144 ? -15.274 8.700   7.579  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CD  1 
ATOM   1132 O  OE1 . GLU A 1 144 ? -14.865 7.942   6.678  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE1 1 
ATOM   1133 O  OE2 . GLU A 1 144 ? -15.729 9.826   7.357  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE2 1 
ATOM   1134 N  N   . LEU A 1 145 ? -12.468 4.884   10.987 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A N   1 
ATOM   1135 C  CA  . LEU A 1 145 ? -12.050 3.484   11.256 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CA  1 
ATOM   1136 C  C   . LEU A 1 145 ? -11.623 3.283   12.711 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A C   1 
ATOM   1137 O  O   . LEU A 1 145 ? -11.099 2.198   13.002 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A O   1 
ATOM   1138 C  CB  . LEU A 1 145 ? -10.932 3.113   10.285 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CB  1 
ATOM   1139 C  CG  . LEU A 1 145 ? -11.349 3.053   8.822  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CG  1 
ATOM   1140 C  CD1 . LEU A 1 145 ? -10.198 2.569   7.949  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CD1 1 
ATOM   1141 C  CD2 . LEU A 1 145 ? -12.564 2.166   8.629  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CD2 1 
ATOM   1142 N  N   . GLY A 1 146 ? -11.866 4.245   13.602 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A N   1 
ATOM   1143 C  CA  . GLY A 1 146 ? -11.613 4.099   15.054 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A CA  1 
ATOM   1144 C  C   . GLY A 1 146 ? -10.140 4.233   15.415 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A C   1 
ATOM   1145 O  O   . GLY A 1 146 ? -9.753  3.813   16.529 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A O   1 
ATOM   1146 N  N   . VAL A 1 147 ? -9.322  4.802   14.526 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A N   1 
ATOM   1147 C  CA  . VAL A 1 147 ? -7.861  4.942   14.777 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CA  1 
ATOM   1148 C  C   . VAL A 1 147 ? -7.643  5.962   15.899 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A C   1 
ATOM   1149 O  O   . VAL A 1 147 ? -8.272  7.041   15.849 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A O   1 
ATOM   1150 C  CB  . VAL A 1 147 ? -7.107  5.378   13.512 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CB  1 
ATOM   1151 C  CG1 . VAL A 1 147 ? -5.650  5.694   13.823 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CG1 1 
ATOM   1152 C  CG2 . VAL A 1 147 ? -7.234  4.345   12.402 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CG2 1 
ATOM   1153 N  N   . LYS A 1 148 ? -6.779  5.638   16.863 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A N   1 
ATOM   1154 C  CA  . LYS A 1 148 ? -6.392  6.552   17.966 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CA  1 
ATOM   1155 C  C   . LYS A 1 148 ? -5.343  7.541   17.435 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A C   1 
ATOM   1156 O  O   . LYS A 1 148 ? -4.363  7.101   16.770 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A O   1 
ATOM   1157 C  CB  . LYS A 1 148 ? -5.868  5.761   19.170 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . LYS A 1 148 ? -6.836  4.749   19.775 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CG  1 
ATOM   1159 C  CD  . LYS A 1 148 ? -7.843  5.320   20.759 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CD  1 
ATOM   1160 C  CE  . LYS A 1 148 ? -9.061  5.949   20.106 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CE  1 
ATOM   1161 N  NZ  . LYS A 1 148 ? -10.147 4.966   19.860 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A NZ  1 
ATOM   1162 N  N   . PHE A 1 149 ? -5.542  8.828   17.731 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A N   1 
ATOM   1163 C  CA  . PHE A 1 149 ? -4.650  9.943   17.318 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CA  1 
ATOM   1164 C  C   . PHE A 1 149 ? -3.759  10.367  18.492 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A C   1 
ATOM   1165 O  O   . PHE A 1 149 ? -4.240  10.435  19.619 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A O   1 
ATOM   1166 C  CB  . PHE A 1 149 ? -5.481  11.122  16.812 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . PHE A 1 149 ? -5.941  10.978  15.383 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CG  1 
ATOM   1168 C  CD1 . PHE A 1 149 ? -7.011  10.151  15.070 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CD1 1 
ATOM   1169 C  CD2 . PHE A 1 149 ? -5.304  11.668  14.358 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CD2 1 
ATOM   1170 C  CE1 . PHE A 1 149 ? -7.433  10.009  13.754 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CE1 1 
ATOM   1171 C  CE2 . PHE A 1 149 ? -5.730  11.518  13.043 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CE2 1 
ATOM   1172 C  CZ  . PHE A 1 149 ? -6.798  10.693  12.746 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CZ  1 
ATOM   1173 N  N   . VAL A 1 150 ? -2.495  10.652  18.206 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . VAL A 1 150 ? -1.588  11.411  19.104 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . VAL A 1 150 ? -1.750  12.906  18.789 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A C   1 
ATOM   1176 O  O   . VAL A 1 150 ? -1.656  13.718  19.712 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . VAL A 1 150 ? -0.127  10.939  18.926 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CB  1 
ATOM   1178 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 0.890   11.900  19.534 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CG1 1 
ATOM   1179 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 0.061   9.536   19.479 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CG2 1 
ATOM   1180 N  N   . LYS A 1 151 ? -1.914  13.249  17.512 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A N   1 
ATOM   1181 C  CA  . LYS A 1 151 ? -2.027  14.647  17.051 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CA  1 
ATOM   1182 C  C   . LYS A 1 151 ? -2.909  14.676  15.815 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A C   1 
ATOM   1183 O  O   . LYS A 1 151 ? -2.466  14.186  14.746 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A O   1 
ATOM   1184 C  CB  . LYS A 1 151 ? -0.650  15.229  16.718 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . LYS A 1 151 ? -0.640  16.667  16.217 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CG  1 
ATOM   1186 C  CD  . LYS A 1 151 ? 0.629   17.016  15.445 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CD  1 
ATOM   1187 C  CE  . LYS A 1 151 ? 0.653   18.433  14.921 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CE  1 
ATOM   1188 N  NZ  . LYS A 1 151 ? -0.442  18.688  13.955 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A NZ  1 
ATOM   1189 N  N   . LYS A 1 152 ? -4.080  15.303  15.942 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A N   1 
ATOM   1190 C  CA  . LYS A 1 152 ? -4.947  15.625  14.785 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CA  1 
ATOM   1191 C  C   . LYS A 1 152 ? -4.232  16.665  13.928 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A C   1 
ATOM   1192 O  O   . LYS A 1 152 ? -3.466  17.478  14.429 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A O   1 
ATOM   1193 C  CB  . LYS A 1 152 ? -6.330  16.101  15.247 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . LYS A 1 152 ? -7.176  15.043  15.946 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CG  1 
ATOM   1195 C  CD  . LYS A 1 152 ? -8.651  15.154  15.613 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CD  1 
ATOM   1196 C  CE  . LYS A 1 152 ? -9.537  14.295  16.486 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CE  1 
ATOM   1197 N  NZ  . LYS A 1 152 ? -9.409  12.854  16.189 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A NZ  1 
ATOM   1198 N  N   . PRO A 1 153 ? -4.450  16.642  12.598 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A N   1 
ATOM   1199 C  CA  . PRO A 1 153 ? -3.719  17.511  11.687 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CA  1 
ATOM   1200 C  C   . PRO A 1 153 ? -3.753  19.001  12.060 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A C   1 
ATOM   1201 O  O   . PRO A 1 153 ? -2.748  19.636  11.821 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A O   1 
ATOM   1202 C  CB  . PRO A 1 153 ? -4.365  17.292  10.314 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CB  1 
ATOM   1203 C  CG  . PRO A 1 153 ? -5.485  16.275  10.509 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CG  1 
ATOM   1204 C  CD  . PRO A 1 153 ? -5.343  15.704  11.901 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CD  1 
ATOM   1205 N  N   . ASP A 1 154 ? -4.872  19.504  12.611 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ASP A 1 154 ? -5.060  20.951  12.924 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ASP A 1 154 ? -4.902  21.209  14.420 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A C   1 
ATOM   1208 O  O   . ASP A 1 154 ? -5.138  22.340  14.824 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ASP A 1 154 ? -6.389  21.500  12.385 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . ASP A 1 154 ? -6.308  21.875  10.904 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CG  1 
ATOM   1211 O  OD1 . ASP A 1 154 ? -5.194  22.031  10.395 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A OD1 1 
ATOM   1212 O  OD2 . ASP A 1 154 ? -7.352  22.017  10.263 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A OD2 1 
ATOM   1213 N  N   . ASP A 1 155 ? -4.479  20.233  15.213 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ASP A 1 155 ? -4.109  20.474  16.631 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ASP A 1 155 ? -2.608  20.745  16.706 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A C   1 
ATOM   1216 O  O   . ASP A 1 155 ? -1.874  20.110  15.937 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ASP A 1 155 ? -4.508  19.307  17.534 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . ASP A 1 155 ? -6.011  19.077  17.652 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CG  1 
ATOM   1219 O  OD1 . ASP A 1 155 ? -6.818  19.924  17.174 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A OD1 1 
ATOM   1220 O  OD2 . ASP A 1 155 ? -6.361  18.052  18.201 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A OD2 1 
ATOM   1221 N  N   . GLY A 1 156 ? -2.183  21.618  17.628 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A N   1 
ATOM   1222 C  CA  . GLY A 1 156 ? -0.774  21.945  17.930 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A CA  1 
ATOM   1223 C  C   . GLY A 1 156 ? -0.243  23.026  17.006 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A C   1 
ATOM   1224 O  O   . GLY A 1 156 ? -1.015  23.529  16.166 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A O   1 
ATOM   1225 N  N   . LYS A 1 157 ? 1.042   23.354  17.102 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A N   1 
ATOM   1226 C  CA  . LYS A 1 157 ? 1.615   24.497  16.337 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CA  1 
ATOM   1227 C  C   . LYS A 1 157 ? 1.714   24.166  14.850 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A C   1 
ATOM   1228 O  O   . LYS A 1 157 ? 1.299   25.023  14.039 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A O   1 
ATOM   1229 C  CB  . LYS A 1 157 ? 2.967   24.942  16.892 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . LYS A 1 157 ? 2.867   26.110  17.856 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CG  1 
ATOM   1231 C  CD  . LYS A 1 157 ? 3.922   26.113  18.930 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CD  1 
ATOM   1232 C  CE  . LYS A 1 157 ? 3.925   27.423  19.689 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CE  1 
ATOM   1233 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 3.806   27.194  21.145 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A NZ  1 
ATOM   1234 N  N   . MET A 1 158 ? 2.181   22.971  14.490 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ?  157 MET A N   1 
ATOM   1235 C  CA  . MET A 1 158 ? 2.415   22.630  13.065 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CA  1 
ATOM   1236 C  C   . MET A 1 158 ? 1.178   21.941  12.478 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ?  157 MET A C   1 
ATOM   1237 O  O   . MET A 1 158 ? 0.969   20.743  12.739 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ?  157 MET A O   1 
ATOM   1238 C  CB  . MET A 1 158 ? 3.666   21.765  12.938 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CB  1 
ATOM   1239 C  CG  . MET A 1 158 ? 4.924   22.594  13.053 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CG  1 
ATOM   1240 S  SD  . MET A 1 158 ? 6.301   21.650  13.729 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ?  157 MET A SD  1 
ATOM   1241 C  CE  . MET A 1 158 ? 7.582   22.903  13.782 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CE  1 
ATOM   1242 N  N   . LYS A 1 159 ? 0.402   22.677  11.686 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A N   1 
ATOM   1243 C  CA  . LYS A 1 159 ? -0.897  22.215  11.149 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CA  1 
ATOM   1244 C  C   . LYS A 1 159 ? -0.621  21.526  9.819  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A C   1 
ATOM   1245 O  O   . LYS A 1 159 ? 0.344   21.904  9.172  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A O   1 
ATOM   1246 C  CB  . LYS A 1 159 ? -1.883  23.363  10.925 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . LYS A 1 159 ? -1.761  24.542  11.880 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CG  1 
ATOM   1248 C  CD  . LYS A 1 159 ? -2.022  24.166  13.295 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CD  1 
ATOM   1249 C  CE  . LYS A 1 159 ? -2.560  25.333  14.105 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CE  1 
ATOM   1250 N  NZ  . LYS A 1 159 ? -3.242  24.841  15.323 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A NZ  1 
ATOM   1251 N  N   . GLY A 1 160 ? -1.461  20.574  9.433  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A N   1 
ATOM   1252 C  CA  . GLY A 1 160 ? -1.310  19.838  8.168  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A CA  1 
ATOM   1253 C  C   . GLY A 1 160 ? -0.402  18.639  8.356  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A C   1 
ATOM   1254 O  O   . GLY A 1 160 ? -0.048  18.016  7.365  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A O   1 
ATOM   1255 N  N   . LEU A 1 161 ? -0.099  18.298  9.607  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A N   1 
ATOM   1256 C  CA  . LEU A 1 161 ? 0.726   17.123  9.977  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CA  1 
ATOM   1257 C  C   . LEU A 1 161 ? 0.020   16.370  11.099 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A C   1 
ATOM   1258 O  O   . LEU A 1 161 ? -0.431  17.027  12.025 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A O   1 
ATOM   1259 C  CB  . LEU A 1 161 ? 2.098   17.622  10.436 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . LEU A 1 161 ? 3.093   16.513  10.732 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CG  1 
ATOM   1261 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 3.424   15.790  9.448  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CD1 1 
ATOM   1262 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 4.350   17.045  11.375 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CD2 1 
ATOM   1263 N  N   . ALA A 1 162 ? -0.098  15.049  10.998 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A N   1 
ATOM   1264 C  CA  . ALA A 1 162 ? -0.803  14.223  12.006 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A CA  1 
ATOM   1265 C  C   . ALA A 1 162 ? 0.122   13.131  12.576 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A C   1 
ATOM   1266 O  O   . ALA A 1 162 ? 1.091   12.738  11.901 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A O   1 
ATOM   1267 C  CB  . ALA A 1 162 ? -2.041  13.629  11.380 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A CB  1 
ATOM   1268 N  N   . PHE A 1 163 ? -0.189  12.661  13.775 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A N   1 
ATOM   1269 C  CA  . PHE A 1 163 ? 0.367   11.418  14.360 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CA  1 
ATOM   1270 C  C   . PHE A 1 163 ? -0.801  10.547  14.812 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A C   1 
ATOM   1271 O  O   . PHE A 1 163 ? -1.678  11.036  15.586 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A O   1 
ATOM   1272 C  CB  . PHE A 1 163 ? 1.294   11.690  15.535 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CB  1 
ATOM   1273 C  CG  . PHE A 1 163 ? 2.644   12.221  15.122 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CG  1 
ATOM   1274 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 2.854   13.581  14.962 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CD1 1 
ATOM   1275 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 3.685   11.352  14.867 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CD2 1 
ATOM   1276 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 4.081   14.058  14.536 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CE1 1 
ATOM   1277 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 4.914   11.834  14.457 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CE2 1 
ATOM   1278 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 5.114   13.181  14.295 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CZ  1 
ATOM   1279 N  N   . ILE A 1 164 ? -0.809  9.297   14.352 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A N   1 
ATOM   1280 C  CA  . ILE A 1 164 ? -1.748  8.255   14.848 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CA  1 
ATOM   1281 C  C   . ILE A 1 164 ? -0.931  7.249   15.665 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A C   1 
ATOM   1282 O  O   . ILE A 1 164 ? 0.315   7.360   15.722 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A O   1 
ATOM   1283 C  CB  . ILE A 1 164 ? -2.516  7.631   13.670 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CB  1 
ATOM   1284 C  CG1 . ILE A 1 164 ? -1.610  6.858   12.708 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CG1 1 
ATOM   1285 C  CG2 . ILE A 1 164 ? -3.302  8.723   12.964 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CG2 1 
ATOM   1286 C  CD1 . ILE A 1 164 ? -2.341  6.084   11.608 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CD1 1 
ATOM   1287 N  N   . GLN A 1 165 ? -1.584  6.284   16.275 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A N   1 
ATOM   1288 C  CA  . GLN A 1 165 ? -0.830  5.191   16.921 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CA  1 
ATOM   1289 C  C   . GLN A 1 165 ? -1.393  3.862   16.435 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A C   1 
ATOM   1290 O  O   . GLN A 1 165 ? -2.568  3.782   16.064 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A O   1 
ATOM   1291 C  CB  . GLN A 1 165 ? -0.813  5.371   18.433 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . GLN A 1 165 ? -2.185  5.237   19.072 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CG  1 
ATOM   1293 C  CD  . GLN A 1 165 ? -2.074  5.642   20.518 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CD  1 
ATOM   1294 O  OE1 . GLN A 1 165 ? -1.606  6.736   20.807 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A OE1 1 
ATOM   1295 N  NE2 . GLN A 1 165 ? -2.448  4.743   21.420 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A NE2 1 
ATOM   1296 N  N   . ASP A 1 166 ? -0.508  2.877   16.383 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A N   1 
ATOM   1297 C  CA  . ASP A 1 166 ? -0.853  1.516   15.947 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A CA  1 
ATOM   1298 C  C   . ASP A 1 166 ? -1.353  0.790   17.198 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A C   1 
ATOM   1299 O  O   . ASP A 1 166 ? -1.331  1.334   18.303 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A O   1 
ATOM   1300 C  CB  . ASP A 1 166 ? 0.349   0.899   15.224 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . ASP A 1 166 ? 1.374   0.269   16.129 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A CG  1 
ATOM   1302 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 1.283   0.479   17.374 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A OD1 1 
ATOM   1303 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 2.266   -0.417  15.589 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A OD2 1 
ATOM   1304 N  N   . PRO A 1 167 ? -1.839  -0.452  17.053 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A N   1 
ATOM   1305 C  CA  . PRO A 1 167 ? -2.343  -1.215  18.199 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CA  1 
ATOM   1306 C  C   . PRO A 1 167 ? -1.359  -1.368  19.375 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A C   1 
ATOM   1307 O  O   . PRO A 1 167 ? -1.812  -1.554  20.487 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A O   1 
ATOM   1308 C  CB  . PRO A 1 167 ? -2.661  -2.566  17.569 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CB  1 
ATOM   1309 C  CG  . PRO A 1 167 ? -2.965  -2.250  16.116 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CG  1 
ATOM   1310 C  CD  . PRO A 1 167 ? -1.981  -1.156  15.766 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CD  1 
ATOM   1311 N  N   . ASP A 1 168 ? -0.045  -1.254  19.163 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . ASP A 1 168 ? 0.910   -1.326  20.301 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . ASP A 1 168 ? 1.137   0.063   20.892 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A C   1 
ATOM   1314 O  O   . ASP A 1 168 ? 1.865   0.159   21.882 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . ASP A 1 168 ? 2.230   -1.976  19.882 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . ASP A 1 168 ? 2.072   -3.472  19.729 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A CG  1 
ATOM   1317 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 2.201   -4.181  20.779 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A OD1 1 
ATOM   1318 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 1.792   -3.918  18.583 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A OD2 1 
ATOM   1319 N  N   . GLY A 1 169 ? 0.578   1.117   20.306 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A N   1 
ATOM   1320 C  CA  . GLY A 1 169 ? 0.860   2.489   20.757 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A CA  1 
ATOM   1321 C  C   . GLY A 1 169 ? 2.081   3.124   20.103 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A C   1 
ATOM   1322 O  O   . GLY A 1 169 ? 2.433   4.226   20.563 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A O   1 
ATOM   1323 N  N   . TYR A 1 170 ? 2.680   2.511   19.063 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A N   1 
ATOM   1324 C  CA  . TYR A 1 170 ? 3.761   3.175   18.293 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CA  1 
ATOM   1325 C  C   . TYR A 1 170 ? 3.136   4.346   17.518 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A C   1 
ATOM   1326 O  O   . TYR A 1 170 ? 2.080   4.203   16.950 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A O   1 
ATOM   1327 C  CB  . TYR A 1 170 ? 4.487   2.227   17.328 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CB  1 
ATOM   1328 C  CG  . TYR A 1 170 ? 5.228   1.096   17.981 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CG  1 
ATOM   1329 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 6.343   1.328   18.783 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CD1 1 
ATOM   1330 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 4.802   -0.213  17.806 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CD2 1 
ATOM   1331 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 7.018   0.280   19.393 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CE1 1 
ATOM   1332 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 5.465   -1.267  18.414 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CE2 1 
ATOM   1333 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 6.556   -1.018  19.233 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CZ  1 
ATOM   1334 O  OH  . TYR A 1 170 ? 7.218   -2.062  19.799 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A OH  1 
ATOM   1335 N  N   . TRP A 1 171 ? 3.839   5.471   17.486 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A N   1 
ATOM   1336 C  CA  . TRP A 1 171 ? 3.450   6.694   16.750 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CA  1 
ATOM   1337 C  C   . TRP A 1 171 ? 3.764   6.517   15.271 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A C   1 
ATOM   1338 O  O   . TRP A 1 171 ? 4.885   6.047   14.909 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A O   1 
ATOM   1339 C  CB  . TRP A 1 171 ? 4.164   7.933   17.297 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CB  1 
ATOM   1340 C  CG  . TRP A 1 171 ? 3.767   8.312   18.687 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CG  1 
ATOM   1341 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 3.082   7.567   19.604 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CD1 1 
ATOM   1342 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 4.126   9.536   19.350 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CD2 1 
ATOM   1343 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 2.970   8.259   20.784 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A NE1 1 
ATOM   1344 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 3.591   9.472   20.656 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CE2 1 
ATOM   1345 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 4.821   10.681  18.952 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CE3 1 
ATOM   1346 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 3.728   10.515  21.570 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CZ2 1 
ATOM   1347 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 4.950   11.718  19.855 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CZ3 1 
ATOM   1348 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 4.430   11.617  21.151 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CH2 1 
ATOM   1349 N  N   . ILE A 1 172 ? 2.834   6.985   14.457 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A N   1 
ATOM   1350 C  CA  . ILE A 1 172 ? 2.979   7.030   12.986 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CA  1 
ATOM   1351 C  C   . ILE A 1 172 ? 2.628   8.434   12.530 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A C   1 
ATOM   1352 O  O   . ILE A 1 172 ? 1.470   8.882   12.769 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A O   1 
ATOM   1353 C  CB  . ILE A 1 172 ? 2.122   5.962   12.301 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CB  1 
ATOM   1354 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 2.406   4.576   12.893 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CG1 1 
ATOM   1355 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 2.346   6.046   10.804 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CG2 1 
ATOM   1356 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 1.446   3.525   12.456 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CD1 1 
ATOM   1357 N  N   . GLU A 1 173 ? 3.643   9.117   11.988 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A N   1 
ATOM   1358 C  CA  . GLU A 1 173 ? 3.500   10.436  11.353 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CA  1 
ATOM   1359 C  C   . GLU A 1 173 ? 2.742   10.258  10.043 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A C   1 
ATOM   1360 O  O   . GLU A 1 173 ? 3.067   9.314   9.280  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A O   1 
ATOM   1361 C  CB  . GLU A 1 173 ? 4.865   11.064  11.102 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CB  1 
ATOM   1362 C  CG  . GLU A 1 173 ? 4.749   12.534  10.733 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CG  1 
ATOM   1363 C  CD  . GLU A 1 173 ? 6.103   13.193  10.598 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CD  1 
ATOM   1364 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 6.969   12.930  11.452 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A OE1 1 
ATOM   1365 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 6.295   13.920  9.648  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A OE2 1 
ATOM   1366 N  N   . ILE A 1 174 ? 1.770   11.129  9.787  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A N   1 
ATOM   1367 C  CA  . ILE A 1 174 ? 1.018   11.196  8.505  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CA  1 
ATOM   1368 C  C   . ILE A 1 174 ? 1.319   12.561  7.903  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A C   1 
ATOM   1369 O  O   . ILE A 1 174 ? 0.860   13.571  8.492  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A O   1 
ATOM   1370 C  CB  . ILE A 1 174 ? -0.496  10.994  8.735  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CB  1 
ATOM   1371 C  CG1 . ILE A 1 174 ? -0.793  9.703   9.498  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CG1 1 
ATOM   1372 C  CG2 . ILE A 1 174 ? -1.266  11.072  7.416  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CG2 1 
ATOM   1373 C  CD1 . ILE A 1 174 ? -0.438  8.413   8.757  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CD1 1 
ATOM   1374 N  N   . LEU A 1 175 ? 2.049   12.585  6.790  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A N   1 
ATOM   1375 C  CA  . LEU A 1 175 ? 2.646   13.819  6.223  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CA  1 
ATOM   1376 C  C   . LEU A 1 175 ? 2.386   13.901  4.722  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A C   1 
ATOM   1377 O  O   . LEU A 1 175 ? 2.338   12.867  4.028  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A O   1 
ATOM   1378 C  CB  . LEU A 1 175 ? 4.139   13.859  6.531  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CB  1 
ATOM   1379 C  CG  . LEU A 1 175 ? 4.974   12.771  5.859  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CG  1 
ATOM   1380 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 5.940   13.346  4.865  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CD1 1 
ATOM   1381 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 5.733   11.951  6.876  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CD2 1 
ATOM   1382 N  N   . ASN A 1 176 ? 2.206   15.127  4.244  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A N   1 
ATOM   1383 C  CA  . ASN A 1 176 ? 2.199   15.446  2.810  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CA  1 
ATOM   1384 C  C   . ASN A 1 176 ? 3.540   16.105  2.490  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A C   1 
ATOM   1385 O  O   . ASN A 1 176 ? 3.788   17.232  2.917  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A O   1 
ATOM   1386 C  CB  . ASN A 1 176 ? 1.000   16.339  2.495  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CB  1 
ATOM   1387 C  CG  . ASN A 1 176 ? 0.890   16.670  1.025  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CG  1 
ATOM   1388 O  OD1 . ASN A 1 176 ? 1.882   16.582  0.284  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A OD1 1 
ATOM   1389 N  ND2 . ASN A 1 176 ? -0.310  17.055  0.622  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A ND2 1 
ATOM   1390 N  N   . PRO A 1 177 ? 4.450   15.442  1.738  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A N   1 
ATOM   1391 C  CA  . PRO A 1 177 ? 5.753   16.022  1.415  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CA  1 
ATOM   1392 C  C   . PRO A 1 177 ? 5.654   17.448  0.836  1.00 35.55  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A C   1 
ATOM   1393 O  O   . PRO A 1 177 ? 6.520   18.233  1.099  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A O   1 
ATOM   1394 C  CB  . PRO A 1 177 ? 6.348   15.075  0.366  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CB  1 
ATOM   1395 C  CG  . PRO A 1 177 ? 5.611   13.782  0.553  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CG  1 
ATOM   1396 C  CD  . PRO A 1 177 ? 4.247   14.139  1.101  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CD  1 
ATOM   1397 N  N   . ASN A 1 178 ? 4.570   17.768  0.124  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . ASN A 1 178 ? 4.380   19.085  -0.543 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . ASN A 1 178 ? 3.943   20.151  0.461  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A C   1 
ATOM   1400 O  O   . ASN A 1 178 ? 3.943   21.324  0.082  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . ASN A 1 178 ? 3.416   18.965  -1.722 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . ASN A 1 178 ? 4.017   18.123  -2.827 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A CG  1 
ATOM   1403 O  OD1 . ASN A 1 178 ? 5.160   18.320  -3.205 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A OD1 1 
ATOM   1404 N  ND2 . ASN A 1 178 ? 3.283   17.155  -3.330 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A ND2 1 
ATOM   1405 N  N   . LYS A 1 179 ? 3.636   19.794  1.705  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A N   1 
ATOM   1406 C  CA  . LYS A 1 179 ? 3.181   20.779  2.718  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CA  1 
ATOM   1407 C  C   . LYS A 1 179 ? 4.218   20.983  3.827  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A C   1 
ATOM   1408 O  O   . LYS A 1 179 ? 3.944   21.771  4.727  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A O   1 
ATOM   1409 C  CB  . LYS A 1 179 ? 1.869   20.314  3.346  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CB  1 
ATOM   1410 C  CG  . LYS A 1 179 ? 0.753   20.048  2.364  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CG  1 
ATOM   1411 C  CD  . LYS A 1 179 ? 0.413   21.230  1.521  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CD  1 
ATOM   1412 C  CE  . LYS A 1 179 ? -0.775  20.983  0.621  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CE  1 
ATOM   1413 N  NZ  . LYS A 1 179 ? -1.022  22.176  -0.225 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A NZ  1 
ATOM   1414 N  N   . MET A 1 180 ? 5.370   20.319  3.790  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ?  179 MET A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . MET A 1 180 ? 6.317   20.326  4.940  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . MET A 1 180 ? 7.162   21.605  4.943  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ?  179 MET A C   1 
ATOM   1417 O  O   . MET A 1 180 ? 7.537   22.074  6.047  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ?  179 MET A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . MET A 1 180 ? 7.240   19.110  4.890  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CB  1 
ATOM   1419 C  CG  . MET A 1 180 ? 6.472   17.794  4.916  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CG  1 
ATOM   1420 S  SD  . MET A 1 180 ? 5.511   17.575  6.427  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  179 MET A SD  1 
ATOM   1421 C  CE  . MET A 1 180 ? 6.800   17.276  7.636  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CE  1 
ATOM   1422 N  N   . ALA A 1 181 ? 7.464   22.133  3.755  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A N   1 
ATOM   1423 C  CA  . ALA A 1 181 ? 8.183   23.420  3.572  1.00 55.52  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A CA  1 
ATOM   1424 C  C   . ALA A 1 181 ? 7.449   24.546  4.323  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A C   1 
ATOM   1425 O  O   . ALA A 1 181 ? 8.143   25.412  4.866  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A O   1 
ATOM   1426 C  CB  . ALA A 1 181 ? 8.330   23.725  2.103  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A CB  1 
ATOM   1427 N  N   . THR A 1 182 ? 6.109   24.497  4.401  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ?  181 THR A N   1 
ATOM   1428 C  CA  . THR A 1 182 ? 5.248   25.530  5.047  1.00 66.04  ? ? ? ? ? ?  181 THR A CA  1 
ATOM   1429 C  C   . THR A 1 182 ? 5.306   25.447  6.584  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ?  181 THR A C   1 
ATOM   1430 O  O   . THR A 1 182 ? 4.557   26.204  7.230  1.00 70.51  ? ? ? ? ? ?  181 THR A O   1 
ATOM   1431 C  CB  . THR A 1 182 ? 3.781   25.412  4.604  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ?  181 THR A CB  1 
ATOM   1432 O  OG1 . THR A 1 182 ? 3.243   24.325  5.358  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ?  181 THR A OG1 1 
ATOM   1433 C  CG2 . THR A 1 182 ? 3.588   25.196  3.114  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ?  181 THR A CG2 1 
ATOM   1434 N  N   . LEU A 1 183 ? 6.125   24.559  7.162  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A N   1 
ATOM   1435 C  CA  . LEU A 1 183 ? 6.282   24.412  8.637  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CA  1 
ATOM   1436 C  C   . LEU A 1 183 ? 7.665   24.873  9.116  1.00 82.51  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A C   1 
ATOM   1437 O  O   . LEU A 1 183 ? 7.785   25.164  10.327 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A O   1 
ATOM   1438 C  CB  . LEU A 1 183 ? 6.031   22.950  9.015  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . LEU A 1 183 ? 4.683   22.384  8.567  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CG  1 
ATOM   1440 C  CD1 . LEU A 1 183 ? 4.541   20.925  8.987  1.00 63.96  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CD1 1 
ATOM   1441 C  CD2 . LEU A 1 183 ? 3.540   23.240  9.107  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CD2 1 
ATOM   1442 N  N   . MET A 1 184 ? 8.648   24.989  8.212  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ?  183 MET A N   1 
ATOM   1443 C  CA  . MET A 1 184 ? 10.064  25.342  8.531  1.00 95.42  ? ? ? ? ? ?  183 MET A CA  1 
ATOM   1444 C  C   . MET A 1 184 ? 10.123  26.675  9.286  1.00 96.50  ? ? ? ? ? ?  183 MET A C   1 
ATOM   1445 O  O   . MET A 1 184 ? 9.397   27.621  8.977  1.00 89.62  ? ? ? ? ? ?  183 MET A O   1 
ATOM   1446 C  CB  . MET A 1 184 ? 10.912  25.464  7.260  1.00 95.34  ? ? ? ? ? ?  183 MET A CB  1 
ATOM   1447 C  CG  . MET A 1 184 ? 11.109  24.152  6.520  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ?  183 MET A CG  1 
ATOM   1448 S  SD  . MET A 1 184 ? 12.359  23.061  7.264  1.00 105.90 ? ? ? ? ? ?  183 MET A SD  1 
ATOM   1449 C  CE  . MET A 1 184 ? 13.825  23.503  6.327  1.00 104.54 ? ? ? ? ? ?  183 MET A CE  1 
ATOM   1450 O  OXT . MET A 1 184 ? 10.911  26.828  10.223 1.00 99.14  ? ? ? ? ? ?  183 MET A OXT 1 
ATOM   1451 N  N   . ALA B 1 2   ? -15.816 -20.123 21.270 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B N   1 
ATOM   1452 C  CA  . ALA B 1 2   ? -16.505 -20.102 22.582 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B CA  1 
ATOM   1453 C  C   . ALA B 1 2   ? -15.688 -20.912 23.600 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B C   1 
ATOM   1454 O  O   . ALA B 1 2   ? -15.593 -20.441 24.744 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B O   1 
ATOM   1455 C  CB  . ALA B 1 2   ? -17.931 -20.599 22.469 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B CB  1 
ATOM   1456 N  N   . GLU B 1 3   ? -15.120 -22.058 23.202 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B N   1 
ATOM   1457 C  CA  . GLU B 1 3   ? -14.301 -22.933 24.084 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CA  1 
ATOM   1458 C  C   . GLU B 1 3   ? -12.923 -22.319 24.297 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B C   1 
ATOM   1459 O  O   . GLU B 1 3   ? -12.359 -21.731 23.379 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B O   1 
ATOM   1460 C  CB  . GLU B 1 3   ? -14.066 -24.306 23.458 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CB  1 
ATOM   1461 C  CG  . GLU B 1 3   ? -15.316 -25.132 23.354 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CG  1 
ATOM   1462 C  CD  . GLU B 1 3   ? -15.043 -26.621 23.395 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CD  1 
ATOM   1463 O  OE1 . GLU B 1 3   ? -15.510 -27.244 24.363 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B OE1 1 
ATOM   1464 O  OE2 . GLU B 1 3   ? -14.324 -27.131 22.485 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B OE2 1 
ATOM   1465 N  N   . PRO B 1 4   ? -12.308 -22.502 25.487 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B N   1 
ATOM   1466 C  CA  . PRO B 1 4   ? -10.888 -22.195 25.668 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CA  1 
ATOM   1467 C  C   . PRO B 1 4   ? -10.051 -23.153 24.804 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B C   1 
ATOM   1468 O  O   . PRO B 1 4   ? -10.426 -24.303 24.699 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B O   1 
ATOM   1469 C  CB  . PRO B 1 4   ? -10.624 -22.388 27.168 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CB  1 
ATOM   1470 C  CG  . PRO B 1 4   ? -12.004 -22.541 27.805 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CG  1 
ATOM   1471 C  CD  . PRO B 1 4   ? -12.949 -23.006 26.710 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CD  1 
ATOM   1472 N  N   . GLN B 1 5   ? -8.986  -22.654 24.160 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . GLN B 1 5   ? -8.147  -23.434 23.208 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . GLN B 1 5   ? -6.809  -23.721 23.875 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B C   1 
ATOM   1475 O  O   . GLN B 1 5   ? -6.419  -23.005 24.797 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . GLN B 1 5   ? -7.961  -22.674 21.894 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . GLN B 1 5   ? -9.269  -22.232 21.238 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CG  1 
ATOM   1478 C  CD  . GLN B 1 5   ? -10.145 -23.410 20.887 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CD  1 
ATOM   1479 O  OE1 . GLN B 1 5   ? -9.722  -24.349 20.218 1.00 65.35  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B OE1 1 
ATOM   1480 N  NE2 . GLN B 1 5   ? -11.390 -23.365 21.327 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B NE2 1 
ATOM   1481 N  N   . PRO B 1 6   ? -6.099  -24.803 23.474 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B N   1 
ATOM   1482 C  CA  . PRO B 1 6   ? -4.732  -25.039 23.935 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CA  1 
ATOM   1483 C  C   . PRO B 1 6   ? -3.855  -23.904 23.430 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B C   1 
ATOM   1484 O  O   . PRO B 1 6   ? -4.264  -23.211 22.502 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B O   1 
ATOM   1485 C  CB  . PRO B 1 6   ? -4.263  -26.344 23.283 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CB  1 
ATOM   1486 C  CG  . PRO B 1 6   ? -5.529  -26.959 22.698 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CG  1 
ATOM   1487 C  CD  . PRO B 1 6   ? -6.562  -25.853 22.553 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CD  1 
ATOM   1488 N  N   . PRO B 1 7   ? -2.679  -23.646 24.052 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B N   1 
ATOM   1489 C  CA  . PRO B 1 7   ? -1.748  -22.636 23.542 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CA  1 
ATOM   1490 C  C   . PRO B 1 7   ? -1.523  -22.810 22.032 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B C   1 
ATOM   1491 O  O   . PRO B 1 7   ? -1.087  -23.869 21.591 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B O   1 
ATOM   1492 C  CB  . PRO B 1 7   ? -0.498  -22.859 24.391 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CB  1 
ATOM   1493 C  CG  . PRO B 1 7   ? -1.063  -23.358 25.708 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CG  1 
ATOM   1494 C  CD  . PRO B 1 7   ? -2.242  -24.232 25.328 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CD  1 
ATOM   1495 N  N   . SER B 1 8   ? -1.939  -21.795 21.273 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ?  7   SER B N   1 
ATOM   1496 C  CA  . SER B 1 8   ? -1.918  -21.775 19.787 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ?  7   SER B CA  1 
ATOM   1497 C  C   . SER B 1 8   ? -0.494  -22.107 19.314 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ?  7   SER B C   1 
ATOM   1498 O  O   . SER B 1 8   ? -0.316  -23.130 18.624 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ?  7   SER B O   1 
ATOM   1499 C  CB  . SER B 1 8   ? -2.411  -20.437 19.277 1.00 79.62  ? ? ? ? ? ?  7   SER B CB  1 
ATOM   1500 O  OG  . SER B 1 8   ? -2.277  -20.348 17.870 1.00 85.38  ? ? ? ? ? ?  7   SER B OG  1 
ATOM   1501 N  N   . GLY B 1 9   ? 0.485   -21.314 19.767 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B N   1 
ATOM   1502 C  CA  . GLY B 1 9   ? 1.808   -21.139 19.137 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B CA  1 
ATOM   1503 C  C   . GLY B 1 9   ? 1.793   -19.857 18.322 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B C   1 
ATOM   1504 O  O   . GLY B 1 9   ? 1.064   -18.941 18.705 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B O   1 
ATOM   1505 N  N   . GLY B 1 10  ? 2.519   -19.788 17.211 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B N   1 
ATOM   1506 C  CA  . GLY B 1 10  ? 2.409   -18.652 16.284 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B CA  1 
ATOM   1507 C  C   . GLY B 1 10  ? 1.075   -18.682 15.566 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B C   1 
ATOM   1508 O  O   . GLY B 1 10  ? 0.384   -19.710 15.684 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B O   1 
ATOM   1509 N  N   . LEU B 1 11  ? 0.722   -17.609 14.849 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B N   1 
ATOM   1510 C  CA  . LEU B 1 11  ? -0.313  -17.649 13.772 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CA  1 
ATOM   1511 C  C   . LEU B 1 11  ? 0.138   -18.617 12.672 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B C   1 
ATOM   1512 O  O   . LEU B 1 11  ? 1.330   -18.604 12.342 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B O   1 
ATOM   1513 C  CB  . LEU B 1 11  ? -0.488  -16.262 13.143 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CB  1 
ATOM   1514 C  CG  . LEU B 1 11  ? -0.976  -15.132 14.044 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CG  1 
ATOM   1515 C  CD1 . LEU B 1 11  ? -1.465  -13.974 13.173 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CD1 1 
ATOM   1516 C  CD2 . LEU B 1 11  ? -2.091  -15.595 14.971 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CD2 1 
ATOM   1517 N  N   . THR B 1 12  ? -0.791  -19.381 12.093 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ?  11  THR B N   1 
ATOM   1518 C  CA  . THR B 1 12  ? -0.584  -20.099 10.809 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ?  11  THR B CA  1 
ATOM   1519 C  C   . THR B 1 12  ? -0.575  -19.055 9.689  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ?  11  THR B C   1 
ATOM   1520 O  O   . THR B 1 12  ? -1.123  -17.930 9.903  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ?  11  THR B O   1 
ATOM   1521 C  CB  . THR B 1 12  ? -1.654  -21.173 10.558 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ?  11  THR B CB  1 
ATOM   1522 O  OG1 . THR B 1 12  ? -2.905  -20.519 10.342 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ?  11  THR B OG1 1 
ATOM   1523 C  CG2 . THR B 1 12  ? -1.769  -22.173 11.695 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ?  11  THR B CG2 1 
ATOM   1524 N  N   . ASP B 1 13  ? 0.015   -19.418 8.550  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . ASP B 1 13  ? -0.019  -18.617 7.302  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . ASP B 1 13  ? -1.472  -18.222 7.013  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B C   1 
ATOM   1527 O  O   . ASP B 1 13  ? -1.714  -17.065 6.618  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . ASP B 1 13  ? 0.607   -19.399 6.141  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B CB  1 
ATOM   1529 C  CG  . ASP B 1 13  ? 2.117   -19.441 6.190  1.00 53.63  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B CG  1 
ATOM   1530 O  OD1 . ASP B 1 13  ? 2.697   -18.817 7.103  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B OD1 1 
ATOM   1531 O  OD2 . ASP B 1 13  ? 2.697   -20.084 5.315  1.00 63.87  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B OD2 1 
ATOM   1532 N  N   . GLU B 1 14  ? -2.402  -19.149 7.241  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . GLU B 1 14  ? -3.829  -18.996 6.885  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . GLU B 1 14  ? -4.463  -18.010 7.868  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B C   1 
ATOM   1535 O  O   . GLU B 1 14  ? -5.172  -17.121 7.404  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . GLU B 1 14  ? -4.524  -20.363 6.861  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . GLU B 1 14  ? -3.889  -21.341 5.872  1.00 59.31  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CG  1 
ATOM   1538 C  CD  . GLU B 1 14  ? -2.684  -22.129 6.389  1.00 62.32  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CD  1 
ATOM   1539 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -2.809  -22.766 7.446  1.00 62.73  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B OE1 1 
ATOM   1540 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -1.615  -22.100 5.737  1.00 64.78  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B OE2 1 
ATOM   1541 N  N   . ALA B 1 15  ? -4.215  -18.168 9.169  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B N   1 
ATOM   1542 C  CA  . ALA B 1 15  ? -4.703  -17.235 10.209 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B CA  1 
ATOM   1543 C  C   . ALA B 1 15  ? -4.180  -15.814 9.891  1.00 41.98  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B C   1 
ATOM   1544 O  O   . ALA B 1 15  ? -4.985  -14.865 9.859  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B O   1 
ATOM   1545 C  CB  . ALA B 1 15  ? -4.283  -17.714 11.582 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B CB  1 
ATOM   1546 N  N   . ALA B 1 16  ? -2.885  -15.668 9.605  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B N   1 
ATOM   1547 C  CA  . ALA B 1 16  ? -2.251  -14.347 9.373  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B CA  1 
ATOM   1548 C  C   . ALA B 1 16  ? -2.960  -13.676 8.192  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B C   1 
ATOM   1549 O  O   . ALA B 1 16  ? -3.343  -12.490 8.294  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B O   1 
ATOM   1550 C  CB  . ALA B 1 16  ? -0.766  -14.514 9.132  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B CB  1 
ATOM   1551 N  N   . LEU B 1 17  ? -3.188  -14.446 7.129  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . LEU B 1 17  ? -3.794  -13.942 5.873  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . LEU B 1 17  ? -5.258  -13.559 6.112  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B C   1 
ATOM   1554 O  O   . LEU B 1 17  ? -5.705  -12.585 5.479  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . LEU B 1 17  ? -3.629  -14.986 4.762  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . LEU B 1 17  ? -2.258  -14.958 4.078  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CG  1 
ATOM   1557 C  CD1 . LEU B 1 17  ? -2.081  -16.116 3.111  1.00 57.57  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CD1 1 
ATOM   1558 C  CD2 . LEU B 1 17  ? -2.028  -13.628 3.361  1.00 59.58  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CD2 1 
ATOM   1559 N  N   . SER B 1 18  ? -5.992  -14.247 6.994  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ?  17  SER B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . SER B 1 18  ? -7.410  -13.891 7.260  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ?  17  SER B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . SER B 1 18  ? -7.480  -12.569 8.032  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ?  17  SER B C   1 
ATOM   1562 O  O   . SER B 1 18  ? -8.571  -11.999 8.113  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ?  17  SER B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . SER B 1 18  ? -8.139  -14.985 7.969  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ?  17  SER B CB  1 
ATOM   1564 O  OG  . SER B 1 18  ? -7.511  -15.258 9.203  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ?  17  SER B OG  1 
ATOM   1565 N  N   . CYS B 1 19  ? -6.357  -12.089 8.577  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B N   1 
ATOM   1566 C  CA  . CYS B 1 19  ? -6.240  -10.780 9.273  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B CA  1 
ATOM   1567 C  C   . CYS B 1 19  ? -5.820  -9.655  8.314  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B C   1 
ATOM   1568 O  O   . CYS B 1 19  ? -5.787  -8.504  8.758  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B O   1 
ATOM   1569 C  CB  . CYS B 1 19  ? -5.238  -10.896 10.411 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B CB  1 
ATOM   1570 S  SG  . CYS B 1 19  ? -5.832  -11.949 11.760 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B SG  1 
ATOM   1571 N  N   . CYS B 1 20  ? -5.476  -9.980  7.069  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B N   1 
ATOM   1572 C  CA  . CYS B 1 20  ? -4.963  -9.028  6.062  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B CA  1 
ATOM   1573 C  C   . CYS B 1 20  ? -6.079  -8.669  5.086  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B C   1 
ATOM   1574 O  O   . CYS B 1 20  ? -6.702  -9.598  4.579  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B O   1 
ATOM   1575 C  CB  . CYS B 1 20  ? -3.792  -9.615  5.278  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B CB  1 
ATOM   1576 S  SG  . CYS B 1 20  ? -2.365  -10.015 6.315  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B SG  1 
ATOM   1577 N  N   . SER B 1 21  ? -6.305  -7.375  4.860  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ?  20  SER B N   1 
ATOM   1578 C  CA  . SER B 1 21  ? -7.190  -6.819  3.811  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  20  SER B CA  1 
ATOM   1579 C  C   . SER B 1 21  ? -6.323  -6.272  2.676  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  20  SER B C   1 
ATOM   1580 O  O   . SER B 1 21  ? -5.230  -5.728  2.949  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ?  20  SER B O   1 
ATOM   1581 C  CB  . SER B 1 21  ? -8.095  -5.733  4.357  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ?  20  SER B CB  1 
ATOM   1582 O  OG  . SER B 1 21  ? -8.802  -6.195  5.506  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ?  20  SER B OG  1 
ATOM   1583 N  N   . ASP B 1 22  ? -6.811  -6.399  1.450  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B N   1 
ATOM   1584 C  CA  . ASP B 1 22  ? -6.264  -5.716  0.253  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B CA  1 
ATOM   1585 C  C   . ASP B 1 22  ? -6.243  -4.203  0.509  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B C   1 
ATOM   1586 O  O   . ASP B 1 22  ? -7.074  -3.720  1.301  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B O   1 
ATOM   1587 C  CB  . ASP B 1 22  ? -7.065  -6.083  -1.001 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B CB  1 
ATOM   1588 C  CG  . ASP B 1 22  ? -6.708  -7.447  -1.572 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B CG  1 
ATOM   1589 O  OD1 . ASP B 1 22  ? -6.015  -8.228  -0.895 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B OD1 1 
ATOM   1590 O  OD2 . ASP B 1 22  ? -7.119  -7.710  -2.710 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B OD2 1 
ATOM   1591 N  N   . ALA B 1 23  ? -5.288  -3.517  -0.128 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B N   1 
ATOM   1592 C  CA  . ALA B 1 23  ? -5.100  -2.050  -0.133 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B CA  1 
ATOM   1593 C  C   . ALA B 1 23  ? -6.363  -1.352  -0.658 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B C   1 
ATOM   1594 O  O   . ALA B 1 23  ? -6.660  -1.489  -1.855 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B O   1 
ATOM   1595 C  CB  . ALA B 1 23  ? -3.878  -1.707  -0.964 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B CB  1 
ATOM   1596 N  N   . ASP B 1 24  ? -7.061  -0.607  0.208  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . ASP B 1 24  ? -8.146  0.337   -0.185 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . ASP B 1 24  ? -7.583  1.325   -1.204 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B C   1 
ATOM   1599 O  O   . ASP B 1 24  ? -6.447  1.783   -1.093 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . ASP B 1 24  ? -8.708  1.084   1.022  1.00 51.78  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . ASP B 1 24  ? -9.918  1.935   0.692  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B CG  1 
ATOM   1602 O  OD1 . ASP B 1 24  ? -10.996 1.347   0.527  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B OD1 1 
ATOM   1603 O  OD2 . ASP B 1 24  ? -9.771  3.175   0.596  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B OD2 1 
ATOM   1604 N  N   . PRO B 1 25  ? -8.327  1.654   -2.276 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B N   1 
ATOM   1605 C  CA  . PRO B 1 25  ? -7.823  2.607   -3.266 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CA  1 
ATOM   1606 C  C   . PRO B 1 25  ? -7.426  3.963   -2.656 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B C   1 
ATOM   1607 O  O   . PRO B 1 25  ? -6.570  4.598   -3.205 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B O   1 
ATOM   1608 C  CB  . PRO B 1 25  ? -8.998  2.745   -4.244 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CB  1 
ATOM   1609 C  CG  . PRO B 1 25  ? -9.703  1.410   -4.116 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CG  1 
ATOM   1610 C  CD  . PRO B 1 25  ? -9.629  1.077   -2.639 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CD  1 
ATOM   1611 N  N   . SER B 1 26  ? -8.027  4.380   -1.548 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ?  25  SER B N   1 
ATOM   1612 C  CA  . SER B 1 26  ? -7.681  5.663   -0.871 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ?  25  SER B CA  1 
ATOM   1613 C  C   . SER B 1 26  ? -6.221  5.684   -0.381 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ?  25  SER B C   1 
ATOM   1614 O  O   . SER B 1 26  ? -5.655  6.807   -0.263 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ?  25  SER B O   1 
ATOM   1615 C  CB  . SER B 1 26  ? -8.585  5.918   0.280  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ?  25  SER B CB  1 
ATOM   1616 O  OG  . SER B 1 26  ? -8.255  5.026   1.319  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ?  25  SER B OG  1 
ATOM   1617 N  N   . THR B 1 27  ? -5.621  4.513   -0.119 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ?  26  THR B N   1 
ATOM   1618 C  CA  . THR B 1 27  ? -4.223  4.394   0.365  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ?  26  THR B CA  1 
ATOM   1619 C  C   . THR B 1 27  ? -3.215  4.172   -0.768 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ?  26  THR B C   1 
ATOM   1620 O  O   . THR B 1 27  ? -2.020  4.068   -0.463 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ?  26  THR B O   1 
ATOM   1621 C  CB  . THR B 1 27  ? -4.108  3.265   1.394  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ?  26  THR B CB  1 
ATOM   1622 O  OG1 . THR B 1 27  ? -4.187  2.008   0.724  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ?  26  THR B OG1 1 
ATOM   1623 C  CG2 . THR B 1 27  ? -5.163  3.375   2.476  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ?  26  THR B CG2 1 
ATOM   1624 N  N   . LYS B 1 28  ? -3.634  4.139   -2.033 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B N   1 
ATOM   1625 C  CA  . LYS B 1 28  ? -2.796  3.604   -3.157 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CA  1 
ATOM   1626 C  C   . LYS B 1 28  ? -1.450  4.360   -3.316 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B C   1 
ATOM   1627 O  O   . LYS B 1 28  ? -0.481  3.720   -3.805 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B O   1 
ATOM   1628 C  CB  . LYS B 1 28  ? -3.612  3.595   -4.464 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CB  1 
ATOM   1629 C  CG  . LYS B 1 28  ? -3.879  4.973   -5.075 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CG  1 
ATOM   1630 C  CD  . LYS B 1 28  ? -4.876  4.986   -6.231 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CD  1 
ATOM   1631 C  CE  . LYS B 1 28  ? -4.251  4.654   -7.567 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CE  1 
ATOM   1632 N  NZ  . LYS B 1 28  ? -3.489  5.807   -8.102 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B NZ  1 
ATOM   1633 N  N   . ASP B 1 29  ? -1.348  5.652   -2.978 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B N   1 
ATOM   1634 C  CA  . ASP B 1 29  ? -0.083  6.428   -3.152 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B CA  1 
ATOM   1635 C  C   . ASP B 1 29  ? 0.626   6.635   -1.794 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B C   1 
ATOM   1636 O  O   . ASP B 1 29  ? 1.576   7.428   -1.727 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B O   1 
ATOM   1637 C  CB  . ASP B 1 29  ? -0.336  7.762   -3.872 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B CB  1 
ATOM   1638 C  CG  . ASP B 1 29  ? -0.931  7.585   -5.271 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B CG  1 
ATOM   1639 O  OD1 . ASP B 1 29  ? -0.297  6.925   -6.101 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B OD1 1 
ATOM   1640 O  OD2 . ASP B 1 29  ? -2.063  8.059   -5.497 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B OD2 1 
ATOM   1641 N  N   . PHE B 1 30  ? 0.198   5.956   -0.731 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B N   1 
ATOM   1642 C  CA  . PHE B 1 30  ? 0.896   5.982   0.585  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CA  1 
ATOM   1643 C  C   . PHE B 1 30  ? 2.287   5.354   0.404  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B C   1 
ATOM   1644 O  O   . PHE B 1 30  ? 2.405   4.406   -0.363 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B O   1 
ATOM   1645 C  CB  . PHE B 1 30  ? 0.110   5.208   1.645  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CB  1 
ATOM   1646 C  CG  . PHE B 1 30  ? -1.146  5.871   2.144  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CG  1 
ATOM   1647 C  CD1 . PHE B 1 30  ? -1.762  6.883   1.435  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CD1 1 
ATOM   1648 C  CD2 . PHE B 1 30  ? -1.738  5.454   3.325  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CD2 1 
ATOM   1649 C  CE1 . PHE B 1 30  ? -2.900  7.500   1.919  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CE1 1 
ATOM   1650 C  CE2 . PHE B 1 30  ? -2.891  6.051   3.797  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CE2 1 
ATOM   1651 C  CZ  . PHE B 1 30  ? -3.473  7.078   3.093  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CZ  1 
ATOM   1652 N  N   . LEU B 1 31  ? 3.329   5.888   1.044  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . LEU B 1 31  ? 4.653   5.219   1.048  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . LEU B 1 31  ? 5.272   5.332   2.436  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B C   1 
ATOM   1655 O  O   . LEU B 1 31  ? 4.918   6.288   3.167  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . LEU B 1 31  ? 5.557   5.783   -0.045 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . LEU B 1 31  ? 5.933   7.251   0.047  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CG  1 
ATOM   1658 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 7.301   7.417   0.682  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CD1 1 
ATOM   1659 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 5.923   7.895   -1.342 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CD2 1 
ATOM   1660 N  N   . LEU B 1 32  ? 6.082   4.332   2.799  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . LEU B 1 32  ? 6.781   4.307   4.114  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . LEU B 1 32  ? 8.015   5.190   3.960  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B C   1 
ATOM   1663 O  O   . LEU B 1 32  ? 9.009   4.767   3.372  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . LEU B 1 32  ? 7.121   2.878   4.522  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . LEU B 1 32  ? 7.755   2.729   5.902  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CG  1 
ATOM   1666 C  CD1 . LEU B 1 32  ? 6.935   3.484   6.928  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CD1 1 
ATOM   1667 C  CD2 . LEU B 1 32  ? 7.845   1.266   6.305  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CD2 1 
ATOM   1668 N  N   . GLN B 1 33  ? 7.916   6.397   4.478  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . GLN B 1 33  ? 8.802   7.542   4.147  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . GLN B 1 33  ? 9.975   7.627   5.126  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B C   1 
ATOM   1671 O  O   . GLN B 1 33  ? 11.093  7.964   4.676  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . GLN B 1 33  ? 7.978   8.838   4.102  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CB  1 
ATOM   1673 C  CG  . GLN B 1 33  ? 8.717   9.975   3.406  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CG  1 
ATOM   1674 C  CD  . GLN B 1 33  ? 9.765   10.674  4.249  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CD  1 
ATOM   1675 O  OE1 . GLN B 1 33  ? 9.529   10.984  5.431  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B OE1 1 
ATOM   1676 N  NE2 . GLN B 1 33  ? 10.928  10.938  3.638  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B NE2 1 
ATOM   1677 N  N   . GLN B 1 34  ? 9.742   7.420   6.423  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B N   1 
ATOM   1678 C  CA  . GLN B 1 34  ? 10.753  7.716   7.452  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CA  1 
ATOM   1679 C  C   . GLN B 1 34  ? 10.674  6.788   8.660  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B C   1 
ATOM   1680 O  O   . GLN B 1 34  ? 9.579   6.280   9.019  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B O   1 
ATOM   1681 C  CB  . GLN B 1 34  ? 10.578  9.151   7.914  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CB  1 
ATOM   1682 C  CG  . GLN B 1 34  ? 9.165   9.459   8.383  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CG  1 
ATOM   1683 C  CD  . GLN B 1 34  ? 9.132   10.857  8.957  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CD  1 
ATOM   1684 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 8.818   11.020  10.126 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B OE1 1 
ATOM   1685 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 9.416   11.863  8.129  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B NE2 1 
ATOM   1686 N  N   . THR B 1 35  ? 11.817  6.649   9.292  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ?  34  THR B N   1 
ATOM   1687 C  CA  . THR B 1 35  ? 12.017  6.111   10.660 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CA  1 
ATOM   1688 C  C   . THR B 1 35  ? 12.740  7.173   11.473 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ?  34  THR B C   1 
ATOM   1689 O  O   . THR B 1 35  ? 13.819  7.583   11.015 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ?  34  THR B O   1 
ATOM   1690 C  CB  . THR B 1 35  ? 12.846  4.822   10.614 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CB  1 
ATOM   1691 O  OG1 . THR B 1 35  ? 12.166  3.872   9.791  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ?  34  THR B OG1 1 
ATOM   1692 C  CG2 . THR B 1 35  ? 13.057  4.245   11.999 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CG2 1 
ATOM   1693 N  N   . MET B 1 36  ? 12.209  7.592   12.620 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ?  35  MET B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . MET B 1 36  ? 12.808  8.679   13.437 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . MET B 1 36  ? 13.546  8.090   14.639 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ?  35  MET B C   1 
ATOM   1696 O  O   . MET B 1 36  ? 12.949  7.289   15.398 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ?  35  MET B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . MET B 1 36  ? 11.747  9.689   13.898 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . MET B 1 36  ? 12.394  10.968  14.490 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CG  1 
ATOM   1699 S  SD  . MET B 1 36  ? 12.961  10.736  16.210 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ?  35  MET B SD  1 
ATOM   1700 C  CE  . MET B 1 36  ? 11.540  11.396  17.077 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CE  1 
ATOM   1701 N  N   . LEU B 1 37  ? 14.823  8.458   14.785 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B N   1 
ATOM   1702 C  CA  . LEU B 1 37  ? 15.664  8.100   15.952 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CA  1 
ATOM   1703 C  C   . LEU B 1 37  ? 16.202  9.414   16.537 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B C   1 
ATOM   1704 O  O   . LEU B 1 37  ? 16.630  10.286  15.752 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B O   1 
ATOM   1705 C  CB  . LEU B 1 37  ? 16.837  7.190   15.551 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CB  1 
ATOM   1706 C  CG  . LEU B 1 37  ? 16.488  5.937   14.757 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CG  1 
ATOM   1707 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 17.746  5.214   14.306 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CD1 1 
ATOM   1708 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 15.602  5.009   15.568 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CD2 1 
ATOM   1709 N  N   . ARG B 1 38  ? 16.203  9.521   17.856 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B N   1 
ATOM   1710 C  CA  . ARG B 1 38  ? 16.862  10.634  18.589 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CA  1 
ATOM   1711 C  C   . ARG B 1 38  ? 18.365  10.343  18.710 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B C   1 
ATOM   1712 O  O   . ARG B 1 38  ? 18.733  9.227   19.105 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B O   1 
ATOM   1713 C  CB  . ARG B 1 38  ? 16.239  10.827  19.970 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CB  1 
ATOM   1714 C  CG  . ARG B 1 38  ? 14.791  11.279  19.925 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CG  1 
ATOM   1715 C  CD  . ARG B 1 38  ? 14.190  11.104  21.299 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CD  1 
ATOM   1716 N  NE  . ARG B 1 38  ? 12.784  11.454  21.388 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B NE  1 
ATOM   1717 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 11.767  10.617  21.182 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CZ  1 
ATOM   1718 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 11.984  9.373   20.791 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B NH1 1 
ATOM   1719 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 10.528  11.032  21.365 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B NH2 1 
ATOM   1720 N  N   . VAL B 1 39  ? 19.189  11.347  18.413 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B N   1 
ATOM   1721 C  CA  . VAL B 1 39  ? 20.672  11.226  18.401 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CA  1 
ATOM   1722 C  C   . VAL B 1 39  ? 21.246  12.291  19.348 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B C   1 
ATOM   1723 O  O   . VAL B 1 39  ? 20.777  13.462  19.332 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B O   1 
ATOM   1724 C  CB  . VAL B 1 39  ? 21.209  11.297  16.967 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CB  1 
ATOM   1725 C  CG1 . VAL B 1 39  ? 20.690  10.140  16.130 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CG1 1 
ATOM   1726 C  CG2 . VAL B 1 39  ? 20.873  12.606  16.287 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CG2 1 
ATOM   1727 N  N   . LYS B 1 40  ? 22.136  11.852  20.231 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B N   1 
ATOM   1728 C  CA  . LYS B 1 40  ? 22.799  12.716  21.249 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CA  1 
ATOM   1729 C  C   . LYS B 1 40  ? 23.656  13.790  20.572 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B C   1 
ATOM   1730 O  O   . LYS B 1 40  ? 23.565  14.936  20.983 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B O   1 
ATOM   1731 C  CB  . LYS B 1 40  ? 23.653  11.822  22.132 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CB  1 
ATOM   1732 C  CG  . LYS B 1 40  ? 24.461  12.485  23.230 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CG  1 
ATOM   1733 C  CD  . LYS B 1 40  ? 25.144  11.423  24.077 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CD  1 
ATOM   1734 C  CE  . LYS B 1 40  ? 26.041  11.998  25.146 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CE  1 
ATOM   1735 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 25.227  12.772  26.102 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B NZ  1 
ATOM   1736 N  N   . ASP B 1 41  ? 24.391  13.417  19.530 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B N   1 
ATOM   1737 C  CA  . ASP B 1 41  ? 25.445  14.237  18.899 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B CA  1 
ATOM   1738 C  C   . ASP B 1 41  ? 25.408  14.042  17.390 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B C   1 
ATOM   1739 O  O   . ASP B 1 41  ? 25.950  13.067  16.866 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B O   1 
ATOM   1740 C  CB  . ASP B 1 41  ? 26.820  13.851  19.434 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B CB  1 
ATOM   1741 C  CG  . ASP B 1 41  ? 27.952  14.723  18.921 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B CG  1 
ATOM   1742 O  OD1 . ASP B 1 41  ? 27.751  15.429  17.921 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B OD1 1 
ATOM   1743 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 29.014  14.679  19.532 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B OD2 1 
ATOM   1744 N  N   . PRO B 1 42  ? 24.853  15.015  16.639 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B N   1 
ATOM   1745 C  CA  . PRO B 1 42  ? 24.729  14.884  15.190 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CA  1 
ATOM   1746 C  C   . PRO B 1 42  ? 26.071  14.828  14.456 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B C   1 
ATOM   1747 O  O   . PRO B 1 42  ? 26.119  14.271  13.371 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B O   1 
ATOM   1748 C  CB  . PRO B 1 42  ? 23.918  16.134  14.796 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CB  1 
ATOM   1749 C  CG  . PRO B 1 42  ? 24.227  17.128  15.891 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CG  1 
ATOM   1750 C  CD  . PRO B 1 42  ? 24.283  16.276  17.143 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CD  1 
ATOM   1751 N  N   . LYS B 1 43  ? 27.132  15.395  15.027 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B N   1 
ATOM   1752 C  CA  . LYS B 1 43  ? 28.477  15.316  14.403 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CA  1 
ATOM   1753 C  C   . LYS B 1 43  ? 28.851  13.830  14.246 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B C   1 
ATOM   1754 O  O   . LYS B 1 43  ? 29.250  13.420  13.151 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B O   1 
ATOM   1755 C  CB  . LYS B 1 43  ? 29.500  16.082  15.252 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CB  1 
ATOM   1756 C  CG  . LYS B 1 43  ? 29.277  17.586  15.354 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CG  1 
ATOM   1757 C  CD  . LYS B 1 43  ? 30.472  18.341  15.934 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CD  1 
ATOM   1758 C  CE  . LYS B 1 43  ? 30.975  19.443  15.018 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CE  1 
ATOM   1759 N  NZ  . LYS B 1 43  ? 31.824  20.419  15.737 1.00 72.45  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B NZ  1 
ATOM   1760 N  N   . LYS B 1 44  ? 28.725  13.062  15.317 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B N   1 
ATOM   1761 C  CA  . LYS B 1 44  ? 29.069  11.622  15.340 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CA  1 
ATOM   1762 C  C   . LYS B 1 44  ? 28.096  10.845  14.443 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B C   1 
ATOM   1763 O  O   . LYS B 1 44  ? 28.566  9.988   13.697 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B O   1 
ATOM   1764 C  CB  . LYS B 1 44  ? 29.048  11.114  16.784 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CB  1 
ATOM   1765 C  CG  . LYS B 1 44  ? 30.051  11.801  17.697 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CG  1 
ATOM   1766 C  CD  . LYS B 1 44  ? 30.251  11.076  18.995 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CD  1 
ATOM   1767 C  CE  . LYS B 1 44  ? 31.399  11.629  19.812 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CE  1 
ATOM   1768 N  NZ  . LYS B 1 44  ? 31.465  10.874  21.083 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B NZ  1 
ATOM   1769 N  N   . SER B 1 45  ? 26.800  11.160  14.506 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  44  SER B N   1 
ATOM   1770 C  CA  . SER B 1 45  ? 25.751  10.411  13.769 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ?  44  SER B CA  1 
ATOM   1771 C  C   . SER B 1 45  ? 25.935  10.653  12.276 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ?  44  SER B C   1 
ATOM   1772 O  O   . SER B 1 45  ? 25.883  9.673   11.516 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ?  44  SER B O   1 
ATOM   1773 C  CB  . SER B 1 45  ? 24.365  10.767  14.250 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ?  44  SER B CB  1 
ATOM   1774 O  OG  . SER B 1 45  ? 24.203  10.369  15.605 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ?  44  SER B OG  1 
ATOM   1775 N  N   . LEU B 1 46  ? 26.218  11.891  11.871 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B N   1 
ATOM   1776 C  CA  . LEU B 1 46  ? 26.398  12.245  10.441 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CA  1 
ATOM   1777 C  C   . LEU B 1 46  ? 27.616  11.507  9.874  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B C   1 
ATOM   1778 O  O   . LEU B 1 46  ? 27.545  10.925  8.741  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B O   1 
ATOM   1779 C  CB  . LEU B 1 46  ? 26.514  13.765  10.293 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . LEU B 1 46  ? 25.204  14.538  10.478 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CG  1 
ATOM   1781 C  CD1 . LEU B 1 46  ? 25.443  16.047  10.423 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CD1 1 
ATOM   1782 C  CD2 . LEU B 1 46  ? 24.164  14.125  9.447  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CD2 1 
ATOM   1783 N  N   . ASP B 1 47  ? 28.703  11.488  10.627 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B N   1 
ATOM   1784 C  CA  . ASP B 1 47  ? 29.960  10.819  10.201 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CA  1 
ATOM   1785 C  C   . ASP B 1 47  ? 29.684  9.313   10.010 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B C   1 
ATOM   1786 O  O   . ASP B 1 47  ? 30.036  8.754   8.947  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B O   1 
ATOM   1787 C  CB  . ASP B 1 47  ? 31.069  11.139  11.196 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . ASP B 1 47  ? 32.339  10.410  10.857 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CG  1 
ATOM   1789 O  OD1 . ASP B 1 47  ? 32.838  10.540  9.701  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B OD1 1 
ATOM   1790 O  OD2 . ASP B 1 47  ? 32.747  9.639   11.704 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B OD2 1 
ATOM   1791 N  N   . PHE B 1 48  ? 29.056  8.684   10.994 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B N   1 
ATOM   1792 C  CA  . PHE B 1 48  ? 28.652  7.253   10.949 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CA  1 
ATOM   1793 C  C   . PHE B 1 48  ? 27.769  6.967   9.729  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B C   1 
ATOM   1794 O  O   . PHE B 1 48  ? 28.147  6.128   8.894  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B O   1 
ATOM   1795 C  CB  . PHE B 1 48  ? 27.919  6.861   12.231 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CB  1 
ATOM   1796 C  CG  . PHE B 1 48  ? 27.550  5.404   12.273 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CG  1 
ATOM   1797 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 28.463  4.454   12.696 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CD1 1 
ATOM   1798 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 26.296  4.977   11.863 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CD2 1 
ATOM   1799 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 28.116  3.114   12.737 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CE1 1 
ATOM   1800 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 25.954  3.635   11.901 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CE2 1 
ATOM   1801 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 26.865  2.703   12.341 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CZ  1 
ATOM   1802 N  N   . TYR B 1 49  ? 26.616  7.632   9.605  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B N   1 
ATOM   1803 C  CA  . TYR B 1 49  ? 25.602  7.282   8.564  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CA  1 
ATOM   1804 C  C   . TYR B 1 49  ? 26.152  7.621   7.183  1.00 29.34  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B C   1 
ATOM   1805 O  O   . TYR B 1 49  ? 25.851  6.857   6.238  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B O   1 
ATOM   1806 C  CB  . TYR B 1 49  ? 24.219  7.881   8.861  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CB  1 
ATOM   1807 C  CG  . TYR B 1 49  ? 23.494  7.129   9.955  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CG  1 
ATOM   1808 C  CD1 . TYR B 1 49  ? 22.976  5.875   9.706  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CD1 1 
ATOM   1809 C  CD2 . TYR B 1 49  ? 23.435  7.588   11.257 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CD2 1 
ATOM   1810 C  CE1 . TYR B 1 49  ? 22.361  5.121   10.696 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CE1 1 
ATOM   1811 C  CE2 . TYR B 1 49  ? 22.841  6.843   12.268 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CE2 1 
ATOM   1812 C  CZ  . TYR B 1 49  ? 22.294  5.601   11.988 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CZ  1 
ATOM   1813 O  OH  . TYR B 1 49  ? 21.698  4.838   12.959 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B OH  1 
ATOM   1814 N  N   . THR B 1 50  ? 26.949  8.683   7.023  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ?  49  THR B N   1 
ATOM   1815 C  CA  . THR B 1 50  ? 27.461  9.043   5.671  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ?  49  THR B CA  1 
ATOM   1816 C  C   . THR B 1 50  ? 28.743  8.251   5.355  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ?  49  THR B C   1 
ATOM   1817 O  O   . THR B 1 50  ? 28.787  7.568   4.304  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ?  49  THR B O   1 
ATOM   1818 C  CB  . THR B 1 50  ? 27.623  10.558  5.498  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ?  49  THR B CB  1 
ATOM   1819 O  OG1 . THR B 1 50  ? 28.609  11.054  6.412  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ?  49  THR B OG1 1 
ATOM   1820 C  CG2 . THR B 1 50  ? 26.309  11.287  5.681  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  49  THR B CG2 1 
ATOM   1821 N  N   . ARG B 1 51  ? 29.757  8.312   6.206  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B N   1 
ATOM   1822 C  CA  . ARG B 1 51  ? 31.090  7.719   5.883  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CA  1 
ATOM   1823 C  C   . ARG B 1 51  ? 31.021  6.199   6.058  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B C   1 
ATOM   1824 O  O   . ARG B 1 51  ? 31.480  5.478   5.161  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B O   1 
ATOM   1825 C  CB  . ARG B 1 51  ? 32.183  8.313   6.778  1.00 35.55  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CB  1 
ATOM   1826 C  CG  . ARG B 1 51  ? 33.593  7.865   6.421  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CG  1 
ATOM   1827 C  CD  . ARG B 1 51  ? 34.631  8.640   7.202  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CD  1 
ATOM   1828 N  NE  . ARG B 1 51  ? 34.375  8.517   8.617  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B NE  1 
ATOM   1829 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 34.793  7.516   9.377  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CZ  1 
ATOM   1830 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 35.517  6.526   8.868  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B NH1 1 
ATOM   1831 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 34.479  7.505   10.658 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B NH2 1 
ATOM   1832 N  N   . VAL B 1 52  ? 30.513  5.725   7.191  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B N   1 
ATOM   1833 C  CA  . VAL B 1 52  ? 30.514  4.272   7.501  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CA  1 
ATOM   1834 C  C   . VAL B 1 52  ? 29.440  3.585   6.655  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B C   1 
ATOM   1835 O  O   . VAL B 1 52  ? 29.782  2.559   6.064  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B O   1 
ATOM   1836 C  CB  . VAL B 1 52  ? 30.349  3.990   9.001  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CB  1 
ATOM   1837 C  CG1 . VAL B 1 52  ? 30.277  2.503   9.281  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CG1 1 
ATOM   1838 C  CG2 . VAL B 1 52  ? 31.464  4.631   9.799  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CG2 1 
ATOM   1839 N  N   . LEU B 1 53  ? 28.203  4.111   6.571  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B N   1 
ATOM   1840 C  CA  . LEU B 1 53  ? 27.084  3.359   5.932  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CA  1 
ATOM   1841 C  C   . LEU B 1 53  ? 26.769  3.842   4.509  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B C   1 
ATOM   1842 O  O   . LEU B 1 53  ? 25.980  3.156   3.841  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B O   1 
ATOM   1843 C  CB  . LEU B 1 53  ? 25.835  3.387   6.825  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . LEU B 1 53  ? 25.911  2.502   8.076  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CG  1 
ATOM   1845 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 24.580  2.489   8.806  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CD1 1 
ATOM   1846 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 26.343  1.070   7.741  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CD2 1 
ATOM   1847 N  N   . GLY B 1 54  ? 27.363  4.942   4.035  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B N   1 
ATOM   1848 C  CA  . GLY B 1 54  ? 27.217  5.392   2.633  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B CA  1 
ATOM   1849 C  C   . GLY B 1 54  ? 25.901  6.101   2.346  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B C   1 
ATOM   1850 O  O   . GLY B 1 54  ? 25.520  6.226   1.137  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B O   1 
ATOM   1851 N  N   . MET B 1 55  ? 25.215  6.584   3.378  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ?  54  MET B N   1 
ATOM   1852 C  CA  . MET B 1 55  ? 23.966  7.365   3.189  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CA  1 
ATOM   1853 C  C   . MET B 1 55  ? 24.320  8.811   2.812  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ?  54  MET B C   1 
ATOM   1854 O  O   . MET B 1 55  ? 25.460  9.239   3.075  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ?  54  MET B O   1 
ATOM   1855 C  CB  . MET B 1 55  ? 23.116  7.347   4.465  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CB  1 
ATOM   1856 C  CG  . MET B 1 55  ? 22.668  5.930   4.837  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CG  1 
ATOM   1857 S  SD  . MET B 1 55  ? 21.460  5.905   6.200  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ?  54  MET B SD  1 
ATOM   1858 C  CE  . MET B 1 55  ? 19.931  6.276   5.360  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CE  1 
ATOM   1859 N  N   . THR B 1 56  ? 23.372  9.531   2.215  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ?  55  THR B N   1 
ATOM   1860 C  CA  . THR B 1 56  ? 23.488  10.966  1.853  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ?  55  THR B CA  1 
ATOM   1861 C  C   . THR B 1 56  ? 22.581  11.789  2.780  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ?  55  THR B C   1 
ATOM   1862 O  O   . THR B 1 56  ? 21.415  11.405  2.946  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ?  55  THR B O   1 
ATOM   1863 C  CB  . THR B 1 56  ? 23.072  11.173  0.398  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ?  55  THR B CB  1 
ATOM   1864 O  OG1 . THR B 1 56  ? 23.852  10.316  -0.436 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ?  55  THR B OG1 1 
ATOM   1865 C  CG2 . THR B 1 56  ? 23.221  12.609  -0.054 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ?  55  THR B CG2 1 
ATOM   1866 N  N   . LEU B 1 57  ? 23.079  12.890  3.349  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B N   1 
ATOM   1867 C  CA  . LEU B 1 57  ? 22.213  13.885  4.037  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CA  1 
ATOM   1868 C  C   . LEU B 1 57  ? 21.411  14.646  2.975  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B C   1 
ATOM   1869 O  O   . LEU B 1 57  ? 22.038  15.375  2.202  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B O   1 
ATOM   1870 C  CB  . LEU B 1 57  ? 23.074  14.833  4.879  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CB  1 
ATOM   1871 C  CG  . LEU B 1 57  ? 22.267  15.923  5.583  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CG  1 
ATOM   1872 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 21.389  15.307  6.653  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CD1 1 
ATOM   1873 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 23.162  17.014  6.149  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CD2 1 
ATOM   1874 N  N   . ILE B 1 58  ? 20.087  14.486  2.920  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B N   1 
ATOM   1875 C  CA  . ILE B 1 58  ? 19.259  15.007  1.784  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CA  1 
ATOM   1876 C  C   . ILE B 1 58  ? 18.481  16.246  2.231  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B C   1 
ATOM   1877 O  O   . ILE B 1 58  ? 18.008  17.029  1.346  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B O   1 
ATOM   1878 C  CB  . ILE B 1 58  ? 18.342  13.928  1.170  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CB  1 
ATOM   1879 C  CG1 . ILE B 1 58  ? 17.364  13.289  2.167  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CG1 1 
ATOM   1880 C  CG2 . ILE B 1 58  ? 19.178  12.893  0.460  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CG2 1 
ATOM   1881 C  CD1 . ILE B 1 58  ? 16.307  12.392  1.539  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CD1 1 
ATOM   1882 N  N   . GLN B 1 59  ? 18.336  16.438  3.535  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . GLN B 1 59  ? 17.618  17.611  4.090  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . GLN B 1 59  ? 18.014  17.807  5.543  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B C   1 
ATOM   1885 O  O   . GLN B 1 59  ? 18.035  16.814  6.311  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . GLN B 1 59  ? 16.105  17.409  4.025  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CB  1 
ATOM   1887 C  CG  . GLN B 1 59  ? 15.306  18.598  4.540  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CG  1 
ATOM   1888 C  CD  . GLN B 1 59  ? 15.504  19.827  3.675  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CD  1 
ATOM   1889 O  OE1 . GLN B 1 59  ? 15.385  19.769  2.451  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B OE1 1 
ATOM   1890 N  NE2 . GLN B 1 59  ? 15.842  20.951  4.298  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B NE2 1 
ATOM   1891 N  N   . LYS B 1 60  ? 18.274  19.050  5.917  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B N   1 
ATOM   1892 C  CA  . LYS B 1 60  ? 18.491  19.451  7.336  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CA  1 
ATOM   1893 C  C   . LYS B 1 60  ? 17.438  20.514  7.666  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B C   1 
ATOM   1894 O  O   . LYS B 1 60  ? 17.275  21.449  6.854  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B O   1 
ATOM   1895 C  CB  . LYS B 1 60  ? 19.942  19.907  7.492  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . LYS B 1 60  ? 20.300  20.623  8.793  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CG  1 
ATOM   1897 C  CD  . LYS B 1 60  ? 21.791  20.895  8.894  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CD  1 
ATOM   1898 C  CE  . LYS B 1 60  ? 22.221  21.480  10.219 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CE  1 
ATOM   1899 N  NZ  . LYS B 1 60  ? 21.620  22.818  10.438 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B NZ  1 
ATOM   1900 N  N   . CYS B 1 61  ? 16.717  20.365  8.771  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B N   1 
ATOM   1901 C  CA  . CYS B 1 61  ? 15.719  21.362  9.243  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B CA  1 
ATOM   1902 C  C   . CYS B 1 61  ? 16.054  21.805  10.669 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B C   1 
ATOM   1903 O  O   . CYS B 1 61  ? 16.230  20.936  11.555 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B O   1 
ATOM   1904 C  CB  . CYS B 1 61  ? 14.309  20.795  9.182  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B CB  1 
ATOM   1905 S  SG  . CYS B 1 61  ? 13.863  20.338  7.491  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B SG  1 
ATOM   1906 N  N   . ASP B 1 62  ? 16.131  23.121  10.875 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . ASP B 1 62  ? 16.447  23.734  12.188 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . ASP B 1 62  ? 15.215  24.473  12.701 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B C   1 
ATOM   1909 O  O   . ASP B 1 62  ? 14.541  25.147  11.893 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . ASP B 1 62  ? 17.640  24.659  12.038 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B CB  1 
ATOM   1911 C  CG  . ASP B 1 62  ? 18.859  23.884  11.608 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B CG  1 
ATOM   1912 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 19.222  22.927  12.324 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B OD1 1 
ATOM   1913 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 19.411  24.221  10.554 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B OD2 1 
ATOM   1914 N  N   . PHE B 1 63  ? 14.956  24.356  13.996 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . PHE B 1 63  ? 13.799  24.969  14.693 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . PHE B 1 63  ? 14.376  25.854  15.800 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B C   1 
ATOM   1917 O  O   . PHE B 1 63  ? 14.495  25.427  16.948 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B O   1 
ATOM   1918 C  CB  . PHE B 1 63  ? 12.816  23.867  15.095 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CB  1 
ATOM   1919 C  CG  . PHE B 1 63  ? 12.289  23.090  13.909 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CG  1 
ATOM   1920 C  CD1 . PHE B 1 63  ? 13.014  22.029  13.371 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CD1 1 
ATOM   1921 C  CD2 . PHE B 1 63  ? 11.097  23.443  13.294 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CD2 1 
ATOM   1922 C  CE1 . PHE B 1 63  ? 12.543  21.339  12.265 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CE1 1 
ATOM   1923 C  CE2 . PHE B 1 63  ? 10.627  22.746  12.192 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CE2 1 
ATOM   1924 C  CZ  . PHE B 1 63  ? 11.353  21.699  11.677 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CZ  1 
ATOM   1925 N  N   . PRO B 1 64  ? 14.799  27.097  15.452 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B N   1 
ATOM   1926 C  CA  . PRO B 1 64  ? 15.521  27.966  16.387 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CA  1 
ATOM   1927 C  C   . PRO B 1 64  ? 14.786  28.143  17.723 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B C   1 
ATOM   1928 O  O   . PRO B 1 64  ? 15.465  28.164  18.728 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B O   1 
ATOM   1929 C  CB  . PRO B 1 64  ? 15.644  29.322  15.675 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CB  1 
ATOM   1930 C  CG  . PRO B 1 64  ? 15.425  29.014  14.198 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CG  1 
ATOM   1931 C  CD  . PRO B 1 64  ? 14.610  27.730  14.136 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CD  1 
ATOM   1932 N  N   . ILE B 1 65  ? 13.451  28.239  17.715 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B N   1 
ATOM   1933 C  CA  . ILE B 1 65  ? 12.687  28.599  18.946 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CA  1 
ATOM   1934 C  C   . ILE B 1 65  ? 12.583  27.354  19.829 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B C   1 
ATOM   1935 O  O   . ILE B 1 65  ? 13.001  27.425  20.995 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B O   1 
ATOM   1936 C  CB  . ILE B 1 65  ? 11.325  29.246  18.624 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CB  1 
ATOM   1937 C  CG1 . ILE B 1 65  ? 11.481  30.613  17.952 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CG1 1 
ATOM   1938 C  CG2 . ILE B 1 65  ? 10.485  29.352  19.885 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CG2 1 
ATOM   1939 C  CD1 . ILE B 1 65  ? 10.282  31.043  17.139 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CD1 1 
ATOM   1940 N  N   . MET B 1 66  ? 12.112  26.224  19.295 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ?  65  MET B N   1 
ATOM   1941 C  CA  . MET B 1 66  ? 11.972  24.985  20.111 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CA  1 
ATOM   1942 C  C   . MET B 1 66  ? 13.350  24.360  20.391 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ?  65  MET B C   1 
ATOM   1943 O  O   . MET B 1 66  ? 13.437  23.579  21.365 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ?  65  MET B O   1 
ATOM   1944 C  CB  . MET B 1 66  ? 11.074  23.968  19.409 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CB  1 
ATOM   1945 C  CG  . MET B 1 66  ? 9.641   24.411  19.330 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CG  1 
ATOM   1946 S  SD  . MET B 1 66  ? 8.631   23.157  18.500 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ?  65  MET B SD  1 
ATOM   1947 C  CE  . MET B 1 66  ? 8.579   23.881  16.860 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CE  1 
ATOM   1948 N  N   . LYS B 1 67  ? 14.384  24.691  19.596 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B N   1 
ATOM   1949 C  CA  . LYS B 1 67  ? 15.805  24.287  19.816 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CA  1 
ATOM   1950 C  C   . LYS B 1 67  ? 16.004  22.791  19.518 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B C   1 
ATOM   1951 O  O   . LYS B 1 67  ? 16.459  22.036  20.398 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B O   1 
ATOM   1952 C  CB  . LYS B 1 67  ? 16.265  24.581  21.247 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CB  1 
ATOM   1953 C  CG  . LYS B 1 67  ? 16.447  26.047  21.615 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CG  1 
ATOM   1954 C  CD  . LYS B 1 67  ? 16.927  26.196  23.048 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CD  1 
ATOM   1955 C  CE  . LYS B 1 67  ? 17.802  27.409  23.274 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CE  1 
ATOM   1956 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 16.991  28.646  23.245 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B NZ  1 
ATOM   1957 N  N   . PHE B 1 68  ? 15.729  22.371  18.292 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B N   1 
ATOM   1958 C  CA  . PHE B 1 68  ? 16.048  21.002  17.826 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CA  1 
ATOM   1959 C  C   . PHE B 1 68  ? 16.285  21.082  16.329 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B C   1 
ATOM   1960 O  O   . PHE B 1 68  ? 15.840  22.061  15.690 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B O   1 
ATOM   1961 C  CB  . PHE B 1 68  ? 14.948  20.016  18.249 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CB  1 
ATOM   1962 C  CG  . PHE B 1 68  ? 13.693  20.075  17.420 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CG  1 
ATOM   1963 C  CD1 . PHE B 1 68  ? 12.691  20.988  17.708 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CD1 1 
ATOM   1964 C  CD2 . PHE B 1 68  ? 13.515  19.226  16.339 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CD2 1 
ATOM   1965 C  CE1 . PHE B 1 68  ? 11.540  21.051  16.936 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CE1 1 
ATOM   1966 C  CE2 . PHE B 1 68  ? 12.373  19.295  15.565 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CE2 1 
ATOM   1967 C  CZ  . PHE B 1 68  ? 11.386  20.208  15.861 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CZ  1 
ATOM   1968 N  N   . SER B 1 69  ? 17.016  20.105  15.807 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ?  68  SER B N   1 
ATOM   1969 C  CA  . SER B 1 69  ? 17.247  19.922  14.357 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ?  68  SER B CA  1 
ATOM   1970 C  C   . SER B 1 69  ? 16.757  18.537  13.930 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ?  68  SER B C   1 
ATOM   1971 O  O   . SER B 1 69  ? 16.842  17.612  14.739 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ?  68  SER B O   1 
ATOM   1972 C  CB  . SER B 1 69  ? 18.695  20.106  14.008 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ?  68  SER B CB  1 
ATOM   1973 O  OG  . SER B 1 69  ? 19.135  21.383  14.397 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  68  SER B OG  1 
ATOM   1974 N  N   . LEU B 1 70  ? 16.314  18.436  12.685 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B N   1 
ATOM   1975 C  CA  . LEU B 1 70  ? 15.973  17.173  11.999 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CA  1 
ATOM   1976 C  C   . LEU B 1 70  ? 16.976  16.965  10.876 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B C   1 
ATOM   1977 O  O   . LEU B 1 70  ? 17.208  17.920  10.107 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B O   1 
ATOM   1978 C  CB  . LEU B 1 70  ? 14.555  17.278  11.449 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CB  1 
ATOM   1979 C  CG  . LEU B 1 70  ? 13.480  17.505  12.503 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CG  1 
ATOM   1980 C  CD1 . LEU B 1 70  ? 12.111  17.509  11.852 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CD1 1 
ATOM   1981 C  CD2 . LEU B 1 70  ? 13.581  16.490  13.634 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CD2 1 
ATOM   1982 N  N   . TYR B 1 71  ? 17.564  15.778  10.800 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B N   1 
ATOM   1983 C  CA  . TYR B 1 71  ? 18.474  15.402  9.693  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CA  1 
ATOM   1984 C  C   . TYR B 1 71  ? 17.841  14.217  8.971  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B C   1 
ATOM   1985 O  O   . TYR B 1 71  ? 17.505  13.215  9.640  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B O   1 
ATOM   1986 C  CB  . TYR B 1 71  ? 19.854  15.067  10.239 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CB  1 
ATOM   1987 C  CG  . TYR B 1 71  ? 20.524  16.196  10.986 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CG  1 
ATOM   1988 C  CD1 . TYR B 1 71  ? 20.244  16.456  12.315 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CD1 1 
ATOM   1989 C  CD2 . TYR B 1 71  ? 21.462  16.999  10.357 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CD2 1 
ATOM   1990 C  CE1 . TYR B 1 71  ? 20.918  17.451  13.006 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CE1 1 
ATOM   1991 C  CE2 . TYR B 1 71  ? 22.105  18.032  11.014 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CE2 1 
ATOM   1992 C  CZ  . TYR B 1 71  ? 21.822  18.258  12.347 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CZ  1 
ATOM   1993 O  OH  . TYR B 1 71  ? 22.437  19.268  13.009 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B OH  1 
ATOM   1994 N  N   . PHE B 1 72  ? 17.667  14.341  7.663  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . PHE B 1 72  ? 17.107  13.264  6.824  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . PHE B 1 72  ? 18.256  12.632  6.047  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B C   1 
ATOM   1997 O  O   . PHE B 1 72  ? 18.960  13.339  5.261  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . PHE B 1 72  ? 15.987  13.797  5.941  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . PHE B 1 72  ? 14.738  14.085  6.722  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CG  1 
ATOM   2000 C  CD1 . PHE B 1 72  ? 13.829  13.078  6.991  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CD1 1 
ATOM   2001 C  CD2 . PHE B 1 72  ? 14.517  15.345  7.240  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CD2 1 
ATOM   2002 C  CE1 . PHE B 1 72  ? 12.683  13.339  7.729  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CE1 1 
ATOM   2003 C  CE2 . PHE B 1 72  ? 13.385  15.597  8.004  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CE2 1 
ATOM   2004 C  CZ  . PHE B 1 72  ? 12.474  14.592  8.255  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CZ  1 
ATOM   2005 N  N   . LEU B 1 73  ? 18.467  11.344  6.297  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B N   1 
ATOM   2006 C  CA  . LEU B 1 73  ? 19.488  10.537  5.585  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CA  1 
ATOM   2007 C  C   . LEU B 1 73  ? 18.787  9.508   4.700  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B C   1 
ATOM   2008 O  O   . LEU B 1 73  ? 17.703  8.990   5.077  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B O   1 
ATOM   2009 C  CB  . LEU B 1 73  ? 20.394  9.893   6.623  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CB  1 
ATOM   2010 C  CG  . LEU B 1 73  ? 21.303  10.891  7.345  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CG  1 
ATOM   2011 C  CD1 . LEU B 1 73  ? 21.639  10.405  8.735  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CD1 1 
ATOM   2012 C  CD2 . LEU B 1 73  ? 22.576  11.124  6.572  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CD2 1 
ATOM   2013 N  N   . ALA B 1 74  ? 19.362  9.232   3.540  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B N   1 
ATOM   2014 C  CA  . ALA B 1 74  ? 18.788  8.247   2.598  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B CA  1 
ATOM   2015 C  C   . ALA B 1 74  ? 19.867  7.732   1.649  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B C   1 
ATOM   2016 O  O   . ALA B 1 74  ? 20.915  8.410   1.452  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B O   1 
ATOM   2017 C  CB  . ALA B 1 74  ? 17.667  8.905   1.843  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B CB  1 
ATOM   2018 N  N   . TYR B 1 75  ? 19.594  6.603   1.018  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B N   1 
ATOM   2019 C  CA  . TYR B 1 75  ? 20.441  6.136   -0.097 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CA  1 
ATOM   2020 C  C   . TYR B 1 75  ? 19.914  6.809   -1.365 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B C   1 
ATOM   2021 O  O   . TYR B 1 75  ? 19.061  6.242   -2.041 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B O   1 
ATOM   2022 C  CB  . TYR B 1 75  ? 20.505  4.618   -0.086 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CB  1 
ATOM   2023 C  CG  . TYR B 1 75  ? 21.328  4.037   1.031  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CG  1 
ATOM   2024 C  CD1 . TYR B 1 75  ? 22.714  4.188   1.061  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CD1 1 
ATOM   2025 C  CD2 . TYR B 1 75  ? 20.728  3.335   2.067  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CD2 1 
ATOM   2026 C  CE1 . TYR B 1 75  ? 23.464  3.651   2.094  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CE1 1 
ATOM   2027 C  CE2 . TYR B 1 75  ? 21.471  2.788   3.102  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CE2 1 
ATOM   2028 C  CZ  . TYR B 1 75  ? 22.842  2.951   3.122  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CZ  1 
ATOM   2029 O  OH  . TYR B 1 75  ? 23.550  2.340   4.121  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B OH  1 
ATOM   2030 N  N   . GLU B 1 76  ? 20.378  8.031   -1.612 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . GLU B 1 76  ? 20.057  8.867   -2.802 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . GLU B 1 76  ? 21.366  9.439   -3.371 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B C   1 
ATOM   2033 O  O   . GLU B 1 76  ? 22.302  9.659   -2.588 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B O   1 
ATOM   2034 C  CB  . GLU B 1 76  ? 19.155  10.039  -2.412 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CB  1 
ATOM   2035 C  CG  . GLU B 1 76  ? 17.779  9.630   -1.890 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CG  1 
ATOM   2036 C  CD  . GLU B 1 76  ? 16.836  9.039   -2.923 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CD  1 
ATOM   2037 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 17.023  9.309   -4.152 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B OE1 1 
ATOM   2038 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 15.873  8.348   -2.499 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B OE2 1 
ATOM   2039 N  N   . ASP B 1 77  ? 21.427  9.652   -4.676 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B N   1 
ATOM   2040 C  CA  . ASP B 1 77  ? 22.537  10.359  -5.378 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B CA  1 
ATOM   2041 C  C   . ASP B 1 77  ? 22.511  11.829  -4.962 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B C   1 
ATOM   2042 O  O   . ASP B 1 77  ? 21.473  12.480  -5.189 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B O   1 
ATOM   2043 C  CB  . ASP B 1 77  ? 22.368  10.195  -6.888 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B CB  1 
ATOM   2044 C  CG  . ASP B 1 77  ? 23.456  10.805  -7.755 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B CG  1 
ATOM   2045 O  OD1 . ASP B 1 77  ? 24.126  11.756  -7.302 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B OD1 1 
ATOM   2046 O  OD2 . ASP B 1 77  ? 23.585  10.357  -8.901 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B OD2 1 
ATOM   2047 N  N   . LYS B 1 78  ? 23.580  12.355  -4.364 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B N   1 
ATOM   2048 C  CA  . LYS B 1 78  ? 23.581  13.775  -3.913 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CA  1 
ATOM   2049 C  C   . LYS B 1 78  ? 23.304  14.711  -5.107 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B C   1 
ATOM   2050 O  O   . LYS B 1 78  ? 22.785  15.795  -4.882 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B O   1 
ATOM   2051 C  CB  . LYS B 1 78  ? 24.867  14.102  -3.160 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CB  1 
ATOM   2052 C  CG  . LYS B 1 78  ? 26.163  14.013  -3.944 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CG  1 
ATOM   2053 C  CD  . LYS B 1 78  ? 27.260  14.773  -3.216 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CD  1 
ATOM   2054 C  CE  . LYS B 1 78  ? 28.664  14.405  -3.641 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CE  1 
ATOM   2055 N  NZ  . LYS B 1 78  ? 28.901  14.732  -5.063 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B NZ  1 
ATOM   2056 N  N   . ASN B 1 79  ? 23.556  14.294  -6.344 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B N   1 
ATOM   2057 C  CA  . ASN B 1 79  ? 23.260  15.135  -7.536 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B CA  1 
ATOM   2058 C  C   . ASN B 1 79  ? 21.761  15.196  -7.791 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B C   1 
ATOM   2059 O  O   . ASN B 1 79  ? 21.378  16.060  -8.581 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B O   1 
ATOM   2060 C  CB  . ASN B 1 79  ? 24.013  14.685  -8.791 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B CB  1 
ATOM   2061 C  CG  . ASN B 1 79  ? 25.498  14.908  -8.634 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B CG  1 
ATOM   2062 O  OD1 . ASN B 1 79  ? 25.902  15.867  -7.976 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B OD1 1 
ATOM   2063 N  ND2 . ASN B 1 79  ? 26.304  14.014  -9.180 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B ND2 1 
ATOM   2064 N  N   . ASP B 1 80  ? 20.936  14.354  -7.160 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B N   1 
ATOM   2065 C  CA  . ASP B 1 80  ? 19.459  14.407  -7.358 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B CA  1 
ATOM   2066 C  C   . ASP B 1 80  ? 18.807  15.377  -6.369 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B C   1 
ATOM   2067 O  O   . ASP B 1 80  ? 17.618  15.596  -6.493 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B O   1 
ATOM   2068 C  CB  . ASP B 1 80  ? 18.808  13.028  -7.275 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . ASP B 1 80  ? 19.252  12.092  -8.378 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B CG  1 
ATOM   2070 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 19.946  12.547  -9.287 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B OD1 1 
ATOM   2071 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 18.971  10.912  -8.272 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B OD2 1 
ATOM   2072 N  N   . ILE B 1 81  ? 19.552  15.949  -5.435 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B N   1 
ATOM   2073 C  CA  . ILE B 1 81  ? 19.003  16.889  -4.416 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CA  1 
ATOM   2074 C  C   . ILE B 1 81  ? 18.676  18.213  -5.110 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B C   1 
ATOM   2075 O  O   . ILE B 1 81  ? 19.576  18.939  -5.512 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B O   1 
ATOM   2076 C  CB  . ILE B 1 81  ? 20.006  17.098  -3.262 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CB  1 
ATOM   2077 C  CG1 . ILE B 1 81  ? 20.365  15.784  -2.560 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CG1 1 
ATOM   2078 C  CG2 . ILE B 1 81  ? 19.475  18.133  -2.287 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CG2 1 
ATOM   2079 C  CD1 . ILE B 1 81  ? 21.495  15.893  -1.560 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CD1 1 
ATOM   2080 N  N   . PRO B 1 82  ? 17.395  18.616  -5.259 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B N   1 
ATOM   2081 C  CA  . PRO B 1 82  ? 17.098  19.933  -5.824 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CA  1 
ATOM   2082 C  C   . PRO B 1 82  ? 17.831  21.036  -5.045 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B C   1 
ATOM   2083 O  O   . PRO B 1 82  ? 18.054  20.855  -3.861 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B O   1 
ATOM   2084 C  CB  . PRO B 1 82  ? 15.573  20.050  -5.679 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . PRO B 1 82  ? 15.097  18.611  -5.666 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CG  1 
ATOM   2086 C  CD  . PRO B 1 82  ? 16.178  17.866  -4.901 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CD  1 
ATOM   2087 N  N   . LYS B 1 83  ? 18.177  22.149  -5.707 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B N   1 
ATOM   2088 C  CA  . LYS B 1 83  ? 18.932  23.274  -5.086 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CA  1 
ATOM   2089 C  C   . LYS B 1 83  ? 17.974  24.256  -4.401 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B C   1 
ATOM   2090 O  O   . LYS B 1 83  ? 18.388  24.830  -3.376 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B O   1 
ATOM   2091 C  CB  . LYS B 1 83  ? 19.792  23.993  -6.124 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CB  1 
ATOM   2092 C  CG  . LYS B 1 83  ? 20.689  23.082  -6.945 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CG  1 
ATOM   2093 C  CD  . LYS B 1 83  ? 21.954  22.620  -6.244 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CD  1 
ATOM   2094 C  CE  . LYS B 1 83  ? 23.061  22.304  -7.228 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CE  1 
ATOM   2095 N  NZ  . LYS B 1 83  ? 23.987  21.260  -6.739 1.00 78.06  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B NZ  1 
ATOM   2096 N  N   . GLU B 1 84  ? 16.751  24.448  -4.918 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B N   1 
ATOM   2097 C  CA  . GLU B 1 84  ? 15.773  25.418  -4.350 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CA  1 
ATOM   2098 C  C   . GLU B 1 84  ? 15.073  24.807  -3.126 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B C   1 
ATOM   2099 O  O   . GLU B 1 84  ? 14.594  23.663  -3.236 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B O   1 
ATOM   2100 C  CB  . GLU B 1 84  ? 14.772  25.876  -5.413 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . GLU B 1 84  ? 13.884  27.014  -4.938 1.00 77.23  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CG  1 
ATOM   2102 C  CD  . GLU B 1 84  ? 12.641  26.570  -4.177 1.00 81.13  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CD  1 
ATOM   2103 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 12.001  25.592  -4.629 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B OE1 1 
ATOM   2104 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 12.309  27.194  -3.135 1.00 75.84  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B OE2 1 
ATOM   2105 N  N   . LYS B 1 85  ? 14.945  25.606  -2.057 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B N   1 
ATOM   2106 C  CA  . LYS B 1 85  ? 14.566  25.215  -0.671 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CA  1 
ATOM   2107 C  C   . LYS B 1 85  ? 13.259  24.403  -0.648 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B C   1 
ATOM   2108 O  O   . LYS B 1 85  ? 13.258  23.306  -0.068 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B O   1 
ATOM   2109 C  CB  . LYS B 1 85  ? 14.421  26.466  0.201  1.00 65.63  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CB  1 
ATOM   2110 C  CG  . LYS B 1 85  ? 14.632  26.241  1.690  1.00 69.95  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CG  1 
ATOM   2111 C  CD  . LYS B 1 85  ? 13.849  27.169  2.597  1.00 73.17  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CD  1 
ATOM   2112 C  CE  . LYS B 1 85  ? 14.214  26.982  4.057  1.00 76.45  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CE  1 
ATOM   2113 N  NZ  . LYS B 1 85  ? 13.084  27.312  4.958  1.00 76.60  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B NZ  1 
ATOM   2114 N  N   . ASP B 1 86  ? 12.176  24.932  -1.219 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B N   1 
ATOM   2115 C  CA  . ASP B 1 86  ? 10.833  24.299  -1.172 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B CA  1 
ATOM   2116 C  C   . ASP B 1 86  ? 10.821  22.991  -1.979 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B C   1 
ATOM   2117 O  O   . ASP B 1 86  ? 10.306  21.994  -1.454 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B O   1 
ATOM   2118 C  CB  . ASP B 1 86  ? 9.754   25.282  -1.625 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . ASP B 1 86  ? 9.385   26.301  -0.557 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B CG  1 
ATOM   2120 O  OD1 . ASP B 1 86  ? 10.185  26.484  0.405  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B OD1 1 
ATOM   2121 O  OD2 . ASP B 1 86  ? 8.285   26.886  -0.683 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B OD2 1 
ATOM   2122 N  N   . GLU B 1 87  ? 11.354  22.992  -3.202 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B N   1 
ATOM   2123 C  CA  . GLU B 1 87  ? 11.434  21.787  -4.073 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CA  1 
ATOM   2124 C  C   . GLU B 1 87  ? 12.317  20.734  -3.383 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B C   1 
ATOM   2125 O  O   . GLU B 1 87  ? 11.995  19.535  -3.481 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B O   1 
ATOM   2126 C  CB  . GLU B 1 87  ? 11.959  22.149  -5.464 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . GLU B 1 87  ? 10.866  22.616  -6.409 1.00 67.65  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . GLU B 1 87  ? 11.352  23.296  -7.679 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CD  1 
ATOM   2129 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 12.364  22.822  -8.248 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B OE1 1 
ATOM   2130 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 10.715  24.295  -8.100 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B OE2 1 
ATOM   2131 N  N   . LYS B 1 88  ? 13.370  21.166  -2.688 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B N   1 
ATOM   2132 C  CA  . LYS B 1 88  ? 14.309  20.254  -1.982 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CA  1 
ATOM   2133 C  C   . LYS B 1 88  ? 13.552  19.463  -0.899 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B C   1 
ATOM   2134 O  O   . LYS B 1 88  ? 13.697  18.217  -0.836 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B O   1 
ATOM   2135 C  CB  . LYS B 1 88  ? 15.453  21.060  -1.365 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CB  1 
ATOM   2136 C  CG  . LYS B 1 88  ? 16.562  20.229  -0.740 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CG  1 
ATOM   2137 C  CD  . LYS B 1 88  ? 17.710  21.102  -0.299 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CD  1 
ATOM   2138 C  CE  . LYS B 1 88  ? 18.363  20.637  0.977  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CE  1 
ATOM   2139 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 19.336  19.555  0.716  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B NZ  1 
ATOM   2140 N  N   . ILE B 1 89  ? 12.807  20.178  -0.055 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B N   1 
ATOM   2141 C  CA  . ILE B 1 89  ? 12.099  19.605  1.125  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CA  1 
ATOM   2142 C  C   . ILE B 1 89  ? 11.055  18.617  0.592  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B C   1 
ATOM   2143 O  O   . ILE B 1 89  ? 10.978  17.509  1.134  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B O   1 
ATOM   2144 C  CB  . ILE B 1 89  ? 11.498  20.717  2.014  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CB  1 
ATOM   2145 C  CG1 . ILE B 1 89  ? 12.593  21.517  2.731  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CG1 1 
ATOM   2146 C  CG2 . ILE B 1 89  ? 10.480  20.157  2.997  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CG2 1 
ATOM   2147 C  CD1 . ILE B 1 89  ? 12.087  22.784  3.431  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CD1 1 
ATOM   2148 N  N   . ALA B 1 90  ? 10.298  19.016  -0.439 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B N   1 
ATOM   2149 C  CA  . ALA B 1 90  ? 9.239   18.203  -1.072 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B CA  1 
ATOM   2150 C  C   . ALA B 1 90  ? 9.851   16.943  -1.693 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B C   1 
ATOM   2151 O  O   . ALA B 1 90  ? 9.234   15.876  -1.583 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B O   1 
ATOM   2152 C  CB  . ALA B 1 90  ? 8.472   19.028  -2.082 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B CB  1 
ATOM   2153 N  N   . TRP B 1 91  ? 11.031  17.035  -2.303 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B N   1 
ATOM   2154 C  CA  . TRP B 1 91  ? 11.731  15.857  -2.862 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CA  1 
ATOM   2155 C  C   . TRP B 1 91  ? 12.252  14.968  -1.716 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B C   1 
ATOM   2156 O  O   . TRP B 1 91  ? 12.007  13.740  -1.762 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B O   1 
ATOM   2157 C  CB  . TRP B 1 91  ? 12.852  16.307  -3.801 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CB  1 
ATOM   2158 C  CG  . TRP B 1 91  ? 13.716  15.187  -4.280 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CG  1 
ATOM   2159 C  CD1 . TRP B 1 91  ? 13.533  14.407  -5.383 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CD1 1 
ATOM   2160 C  CD2 . TRP B 1 91  ? 14.927  14.730  -3.660 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CD2 1 
ATOM   2161 N  NE1 . TRP B 1 91  ? 14.550  13.501  -5.496 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B NE1 1 
ATOM   2162 C  CE2 . TRP B 1 91  ? 15.422  13.673  -4.451 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CE2 1 
ATOM   2163 C  CE3 . TRP B 1 91  ? 15.648  15.120  -2.524 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CE3 1 
ATOM   2164 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? 16.602  12.996  -4.129 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CZ2 1 
ATOM   2165 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? 16.812  14.450  -2.204 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CZ3 1 
ATOM   2166 C  CH2 . TRP B 1 91  ? 17.288  13.419  -3.010 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CH2 1 
ATOM   2167 N  N   . ALA B 1 92  ? 12.914  15.546  -0.711 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B N   1 
ATOM   2168 C  CA  . ALA B 1 92  ? 13.489  14.770  0.410  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B CA  1 
ATOM   2169 C  C   . ALA B 1 92  ? 12.375  13.982  1.136  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B C   1 
ATOM   2170 O  O   . ALA B 1 92  ? 12.594  12.777  1.415  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B O   1 
ATOM   2171 C  CB  . ALA B 1 92  ? 14.259  15.647  1.362  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B CB  1 
ATOM   2172 N  N   . LEU B 1 93  ? 11.241  14.625  1.415  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B N   1 
ATOM   2173 C  CA  . LEU B 1 93  ? 10.174  14.077  2.294  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CA  1 
ATOM   2174 C  C   . LEU B 1 93  ? 9.189   13.229  1.497  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B C   1 
ATOM   2175 O  O   . LEU B 1 93  ? 8.256   12.696  2.090  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B O   1 
ATOM   2176 C  CB  . LEU B 1 93  ? 9.497   15.202  3.065  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CB  1 
ATOM   2177 C  CG  . LEU B 1 93  ? 10.184  15.476  4.403  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CG  1 
ATOM   2178 C  CD1 . LEU B 1 93  ? 11.592  16.017  4.199  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD1 1 
ATOM   2179 C  CD2 . LEU B 1 93  ? 9.376   16.422  5.246  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD2 1 
ATOM   2180 N  N   . SER B 1 94  ? 9.452   13.033  0.213  1.00 33.69  ? ? ? ? ? ?  93  SER B N   1 
ATOM   2181 C  CA  . SER B 1 94  ? 8.746   12.044  -0.634 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ?  93  SER B CA  1 
ATOM   2182 C  C   . SER B 1 94  ? 9.710   10.919  -1.042 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ?  93  SER B C   1 
ATOM   2183 O  O   . SER B 1 94  ? 9.295   10.086  -1.841 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ?  93  SER B O   1 
ATOM   2184 C  CB  . SER B 1 94  ? 8.103   12.728  -1.848 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ?  93  SER B CB  1 
ATOM   2185 O  OG  . SER B 1 94  ? 9.078   13.344  -2.688 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  93  SER B OG  1 
ATOM   2186 N  N   . ARG B 1 95  ? 10.940  10.877  -0.527 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B N   1 
ATOM   2187 C  CA  . ARG B 1 95  ? 11.829  9.704   -0.757 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CA  1 
ATOM   2188 C  C   . ARG B 1 95  ? 11.351  8.566   0.153  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B C   1 
ATOM   2189 O  O   . ARG B 1 95  ? 10.962  8.835   1.356  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B O   1 
ATOM   2190 C  CB  . ARG B 1 95  ? 13.307  9.997   -0.468 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CB  1 
ATOM   2191 C  CG  . ARG B 1 95  ? 13.958  11.041  -1.366 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CG  1 
ATOM   2192 C  CD  . ARG B 1 95  ? 13.706  10.839  -2.847 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CD  1 
ATOM   2193 N  NE  . ARG B 1 95  ? 12.522  11.552  -3.280 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NE  1 
ATOM   2194 C  CZ  . ARG B 1 95  ? 11.938  11.412  -4.465 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CZ  1 
ATOM   2195 N  NH1 . ARG B 1 95  ? 12.463  10.611  -5.374 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH1 1 
ATOM   2196 N  NH2 . ARG B 1 95  ? 10.839  12.089  -4.752 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH2 1 
ATOM   2197 N  N   . LYS B 1 96  ? 11.357  7.343   -0.378 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B N   1 
ATOM   2198 C  CA  . LYS B 1 96  ? 11.085  6.131   0.432  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CA  1 
ATOM   2199 C  C   . LYS B 1 96  ? 12.276  5.908   1.332  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B C   1 
ATOM   2200 O  O   . LYS B 1 96  ? 13.364  6.305   0.922  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B O   1 
ATOM   2201 C  CB  . LYS B 1 96  ? 10.911  4.876   -0.429 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CB  1 
ATOM   2202 C  CG  . LYS B 1 96  ? 9.514   4.656   -0.961 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CG  1 
ATOM   2203 C  CD  . LYS B 1 96  ? 9.509   3.646   -2.085 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CD  1 
ATOM   2204 C  CE  . LYS B 1 96  ? 9.958   2.276   -1.652 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CE  1 
ATOM   2205 N  NZ  . LYS B 1 96  ? 9.307   1.234   -2.481 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B NZ  1 
ATOM   2206 N  N   . ALA B 1 97  ? 12.088  5.217   2.461  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B N   1 
ATOM   2207 C  CA  . ALA B 1 97  ? 13.197  4.602   3.221  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B CA  1 
ATOM   2208 C  C   . ALA B 1 97  ? 14.198  5.680   3.665  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B C   1 
ATOM   2209 O  O   . ALA B 1 97  ? 15.407  5.523   3.419  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B O   1 
ATOM   2210 C  CB  . ALA B 1 97  ? 13.911  3.572   2.364  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B CB  1 
ATOM   2211 N  N   . THR B 1 98  ? 13.725  6.742   4.296  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ?  97  THR B N   1 
ATOM   2212 C  CA  . THR B 1 98  ? 14.628  7.747   4.893  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  97  THR B CA  1 
ATOM   2213 C  C   . THR B 1 98  ? 14.760  7.498   6.385  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ?  97  THR B C   1 
ATOM   2214 O  O   . THR B 1 98  ? 13.863  6.929   7.014  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ?  97  THR B O   1 
ATOM   2215 C  CB  . THR B 1 98  ? 14.245  9.202   4.599  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ?  97  THR B CB  1 
ATOM   2216 O  OG1 . THR B 1 98  ? 13.190  9.619   5.467  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ?  97  THR B OG1 1 
ATOM   2217 C  CG2 . THR B 1 98  ? 13.904  9.414   3.139  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ?  97  THR B CG2 1 
ATOM   2218 N  N   . LEU B 1 99  ? 15.854  8.006   6.915  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B N   1 
ATOM   2219 C  CA  . LEU B 1 99  ? 16.162  7.964   8.345  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CA  1 
ATOM   2220 C  C   . LEU B 1 99  ? 16.179  9.409   8.816  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B C   1 
ATOM   2221 O  O   . LEU B 1 99  ? 16.947  10.218  8.254  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B O   1 
ATOM   2222 C  CB  . LEU B 1 99  ? 17.493  7.220   8.471  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CB  1 
ATOM   2223 C  CG  . LEU B 1 99  ? 17.992  7.003   9.892  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CG  1 
ATOM   2224 C  CD1 . LEU B 1 99  ? 17.033  6.129   10.692 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CD1 1 
ATOM   2225 C  CD2 . LEU B 1 99  ? 19.373  6.374   9.852  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CD2 1 
ATOM   2226 N  N   . GLU B 1 100 ? 15.309  9.726   9.761  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B N   1 
ATOM   2227 C  CA  . GLU B 1 100 ? 15.178  11.059  10.371 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CA  1 
ATOM   2228 C  C   . GLU B 1 100 ? 15.850  11.041  11.752 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B C   1 
ATOM   2229 O  O   . GLU B 1 100 ? 15.397  10.314  12.634 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B O   1 
ATOM   2230 C  CB  . GLU B 1 100 ? 13.698  11.434  10.487 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CB  1 
ATOM   2231 C  CG  . GLU B 1 100 ? 13.494  12.743  11.232 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CG  1 
ATOM   2232 C  CD  . GLU B 1 100 ? 12.053  13.060  11.551 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CD  1 
ATOM   2233 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 11.188  12.425  10.963 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B OE1 1 
ATOM   2234 O  OE2 . GLU B 1 100 ? 11.812  13.990  12.337 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B OE2 1 
ATOM   2235 N  N   . LEU B 1 101 ? 16.928  11.798  11.916 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B N   1 
ATOM   2236 C  CA  . LEU B 1 101 ? 17.654  11.893  13.202 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CA  1 
ATOM   2237 C  C   . LEU B 1 101 ? 17.224  13.185  13.881 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B C   1 
ATOM   2238 O  O   . LEU B 1 101 ? 17.405  14.261  13.273 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B O   1 
ATOM   2239 C  CB  . LEU B 1 101 ? 19.155  11.859  12.917 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CB  1 
ATOM   2240 C  CG  . LEU B 1 101 ? 19.605  10.636  12.126 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CG  1 
ATOM   2241 C  CD1 . LEU B 1 101 ? 21.115  10.619  11.958 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CD1 1 
ATOM   2242 C  CD2 . LEU B 1 101 ? 19.098  9.353   12.792 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CD2 1 
ATOM   2243 N  N   . THR B 1 102 ? 16.704  13.082  15.092 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ?  101 THR B N   1 
ATOM   2244 C  CA  . THR B 1 102 ? 16.255  14.255  15.870 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ?  101 THR B CA  1 
ATOM   2245 C  C   . THR B 1 102 ? 17.357  14.643  16.862 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ?  101 THR B C   1 
ATOM   2246 O  O   . THR B 1 102 ? 17.717  13.793  17.716 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ?  101 THR B O   1 
ATOM   2247 C  CB  . THR B 1 102 ? 14.940  13.974  16.591 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ?  101 THR B CB  1 
ATOM   2248 O  OG1 . THR B 1 102 ? 13.981  13.664  15.589 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ?  101 THR B OG1 1 
ATOM   2249 C  CG2 . THR B 1 102 ? 14.466  15.165  17.400 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  101 THR B CG2 1 
ATOM   2250 N  N   . HIS B 1 103 ? 17.877  15.869  16.747 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B N   1 
ATOM   2251 C  CA  . HIS B 1 103 ? 18.884  16.424  17.687 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CA  1 
ATOM   2252 C  C   . HIS B 1 103 ? 18.219  17.501  18.556 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B C   1 
ATOM   2253 O  O   . HIS B 1 103 ? 17.886  18.575  18.019 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B O   1 
ATOM   2254 C  CB  . HIS B 1 103 ? 20.110  16.951  16.932 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CB  1 
ATOM   2255 C  CG  . HIS B 1 103 ? 21.069  17.668  17.825 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CG  1 
ATOM   2256 N  ND1 . HIS B 1 103 ? 21.633  18.880  17.483 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B ND1 1 
ATOM   2257 C  CD2 . HIS B 1 103 ? 21.541  17.349  19.055 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CD2 1 
ATOM   2258 C  CE1 . HIS B 1 103 ? 22.423  19.273  18.467 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CE1 1 
ATOM   2259 N  NE2 . HIS B 1 103 ? 22.387  18.351  19.434 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B NE2 1 
ATOM   2260 N  N   . ASN B 1 104 ? 17.952  17.176  19.810 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B N   1 
ATOM   2261 C  CA  . ASN B 1 104 ? 17.538  18.135  20.864 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B CA  1 
ATOM   2262 C  C   . ASN B 1 104 ? 18.782  18.909  21.306 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B C   1 
ATOM   2263 O  O   . ASN B 1 104 ? 19.597  18.310  22.015 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B O   1 
ATOM   2264 C  CB  . ASN B 1 104 ? 16.895  17.417  22.050 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B CB  1 
ATOM   2265 C  CG  . ASN B 1 104 ? 15.529  16.863  21.719 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B CG  1 
ATOM   2266 O  OD1 . ASN B 1 104 ? 14.709  17.569  21.136 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B OD1 1 
ATOM   2267 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 15.275  15.606  22.066 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B ND2 1 
ATOM   2268 N  N   . TRP B 1 105 ? 18.951  20.151  20.841 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B N   1 
ATOM   2269 C  CA  . TRP B 1 105 ? 20.178  20.974  21.069 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CA  1 
ATOM   2270 C  C   . TRP B 1 105 ? 20.655  20.808  22.516 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B C   1 
ATOM   2271 O  O   . TRP B 1 105 ? 19.804  20.844  23.418 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B O   1 
ATOM   2272 C  CB  . TRP B 1 105 ? 19.934  22.449  20.737 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CB  1 
ATOM   2273 C  CG  . TRP B 1 105 ? 19.606  22.711  19.302 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CG  1 
ATOM   2274 C  CD1 . TRP B 1 105 ? 19.559  21.796  18.291 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CD1 1 
ATOM   2275 C  CD2 . TRP B 1 105 ? 19.318  23.990  18.706 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CD2 1 
ATOM   2276 N  NE1 . TRP B 1 105 ? 19.240  22.415  17.114 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B NE1 1 
ATOM   2277 C  CE2 . TRP B 1 105 ? 19.087  23.758  17.333 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CE2 1 
ATOM   2278 C  CE3 . TRP B 1 105 ? 19.218  25.299  19.197 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CE3 1 
ATOM   2279 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? 18.773  24.789  16.449 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CZ2 1 
ATOM   2280 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? 18.905  26.317  18.321 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CZ3 1 
ATOM   2281 C  CH2 . TRP B 1 105 ? 18.696  26.065  16.964 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CH2 1 
ATOM   2282 N  N   . GLY B 1 106 ? 21.956  20.556  22.712 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B N   1 
ATOM   2283 C  CA  . GLY B 1 106 ? 22.600  20.543  24.043 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B CA  1 
ATOM   2284 C  C   . GLY B 1 106 ? 22.895  19.148  24.556 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B C   1 
ATOM   2285 O  O   . GLY B 1 106 ? 23.830  19.007  25.386 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B O   1 
ATOM   2286 N  N   . THR B 1 107 ? 22.177  18.124  24.069 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ?  106 THR B N   1 
ATOM   2287 C  CA  . THR B 1 107 ? 22.389  16.727  24.522 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ?  106 THR B CA  1 
ATOM   2288 C  C   . THR B 1 107 ? 23.844  16.318  24.268 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ?  106 THR B C   1 
ATOM   2289 O  O   . THR B 1 107 ? 24.344  15.460  25.045 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ?  106 THR B O   1 
ATOM   2290 C  CB  . THR B 1 107 ? 21.421  15.713  23.880 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ?  106 THR B CB  1 
ATOM   2291 O  OG1 . THR B 1 107 ? 21.622  15.733  22.461 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ?  106 THR B OG1 1 
ATOM   2292 C  CG2 . THR B 1 107 ? 19.988  15.955  24.296 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ?  106 THR B CG2 1 
ATOM   2293 N  N   . GLU B 1 108 ? 24.503  16.883  23.246 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B N   1 
ATOM   2294 C  CA  . GLU B 1 108 ? 25.901  16.514  22.902 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CA  1 
ATOM   2295 C  C   . GLU B 1 108 ? 26.864  17.012  23.994 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B C   1 
ATOM   2296 O  O   . GLU B 1 108 ? 27.972  16.464  24.053 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B O   1 
ATOM   2297 C  CB  . GLU B 1 108 ? 26.338  16.998  21.514 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CB  1 
ATOM   2298 C  CG  . GLU B 1 108 ? 26.440  18.496  21.329 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CG  1 
ATOM   2299 C  CD  . GLU B 1 108 ? 25.129  19.222  21.060 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CD  1 
ATOM   2300 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 24.099  18.807  21.602 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B OE1 1 
ATOM   2301 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 25.134  20.209  20.295 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B OE2 1 
ATOM   2302 N  N   . ASP B 1 109 ? 26.440  17.945  24.856 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B N   1 
ATOM   2303 C  CA  . ASP B 1 109 ? 27.297  18.606  25.883 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CA  1 
ATOM   2304 C  C   . ASP B 1 109 ? 27.048  17.994  27.261 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B C   1 
ATOM   2305 O  O   . ASP B 1 109 ? 27.634  18.504  28.214 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B O   1 
ATOM   2306 C  CB  . ASP B 1 109 ? 27.057  20.120  25.877 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CB  1 
ATOM   2307 C  CG  . ASP B 1 109 ? 27.501  20.742  24.561 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CG  1 
ATOM   2308 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 28.540  20.254  24.028 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B OD1 1 
ATOM   2309 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 26.800  21.665  24.053 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B OD2 1 
ATOM   2310 N  N   . ASP B 1 110 ? 26.269  16.911  27.338 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B N   1 
ATOM   2311 C  CA  . ASP B 1 110 ? 25.673  16.389  28.599 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CA  1 
ATOM   2312 C  C   . ASP B 1 110 ? 26.181  14.962  28.852 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B C   1 
ATOM   2313 O  O   . ASP B 1 110 ? 25.628  14.033  28.275 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B O   1 
ATOM   2314 C  CB  . ASP B 1 110 ? 24.156  16.504  28.504 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CB  1 
ATOM   2315 C  CG  . ASP B 1 110 ? 23.423  16.013  29.725 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CG  1 
ATOM   2316 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 24.047  15.321  30.542 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B OD1 1 
ATOM   2317 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 22.224  16.298  29.818 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B OD2 1 
ATOM   2318 N  N   . GLU B 1 111 ? 27.188  14.810  29.713 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B N   1 
ATOM   2319 C  CA  . GLU B 1 111 ? 27.924  13.540  29.986 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CA  1 
ATOM   2320 C  C   . GLU B 1 111 ? 26.961  12.417  30.411 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B C   1 
ATOM   2321 O  O   . GLU B 1 111 ? 27.257  11.260  30.055 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B O   1 
ATOM   2322 C  CB  . GLU B 1 111 ? 28.995  13.757  31.063 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CB  1 
ATOM   2323 C  CG  . GLU B 1 111 ? 30.364  13.206  30.702 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CG  1 
ATOM   2324 C  CD  . GLU B 1 111 ? 31.324  14.238  30.123 1.00 81.97  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CD  1 
ATOM   2325 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 31.723  15.161  30.864 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B OE1 1 
ATOM   2326 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 31.673  14.128  28.931 1.00 90.07  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B OE2 1 
ATOM   2327 N  N   . THR B 1 112 ? 25.871  12.726  31.135 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ?  111 THR B N   1 
ATOM   2328 C  CA  . THR B 1 112 ? 24.938  11.716  31.722 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ?  111 THR B CA  1 
ATOM   2329 C  C   . THR B 1 112 ? 23.897  11.214  30.705 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ?  111 THR B C   1 
ATOM   2330 O  O   . THR B 1 112 ? 23.585  10.001  30.741 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ?  111 THR B O   1 
ATOM   2331 C  CB  . THR B 1 112 ? 24.092  12.229  32.895 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ?  111 THR B CB  1 
ATOM   2332 O  OG1 . THR B 1 112 ? 23.629  13.545  32.584 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ?  111 THR B OG1 1 
ATOM   2333 C  CG2 . THR B 1 112 ? 24.809  12.163  34.227 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ?  111 THR B CG2 1 
ATOM   2334 N  N   . GLN B 1 113 ? 23.323  12.122  29.911 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B N   1 
ATOM   2335 C  CA  . GLN B 1 113 ? 22.252  11.835  28.912 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CA  1 
ATOM   2336 C  C   . GLN B 1 113 ? 22.683  10.700  27.958 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B C   1 
ATOM   2337 O  O   . GLN B 1 113 ? 23.809  10.741  27.433 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B O   1 
ATOM   2338 C  CB  . GLN B 1 113 ? 21.929  13.129  28.148 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CB  1 
ATOM   2339 C  CG  . GLN B 1 113 ? 20.678  13.029  27.275 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CG  1 
ATOM   2340 C  CD  . GLN B 1 113 ? 20.922  12.342  25.950 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CD  1 
ATOM   2341 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 22.011  12.402  25.383 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B OE1 1 
ATOM   2342 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 19.899  11.685  25.428 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B NE2 1 
ATOM   2343 N  N   . SER B 1 114 ? 21.812  9.724   27.710 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  113 SER B N   1 
ATOM   2344 C  CA  . SER B 1 114 ? 21.913  8.823   26.532 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ?  113 SER B CA  1 
ATOM   2345 C  C   . SER B 1 114 ? 20.514  8.354   26.136 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ?  113 SER B C   1 
ATOM   2346 O  O   . SER B 1 114 ? 19.592  8.413   26.971 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  113 SER B O   1 
ATOM   2347 C  CB  . SER B 1 114 ? 22.847  7.668   26.766 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ?  113 SER B CB  1 
ATOM   2348 O  OG  . SER B 1 114 ? 22.235  6.715   27.604 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ?  113 SER B OG  1 
ATOM   2349 N  N   . TYR B 1 115 ? 20.332  7.982   24.875 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B N   1 
ATOM   2350 C  CA  . TYR B 1 115 ? 19.010  7.503   24.390 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CA  1 
ATOM   2351 C  C   . TYR B 1 115 ? 18.978  5.995   24.611 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B C   1 
ATOM   2352 O  O   . TYR B 1 115 ? 20.037  5.391   24.829 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B O   1 
ATOM   2353 C  CB  . TYR B 1 115 ? 18.752  8.009   22.969 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CB  1 
ATOM   2354 C  CG  . TYR B 1 115 ? 18.472  9.493   22.880 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CG  1 
ATOM   2355 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 17.385  10.065  23.541 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CD1 1 
ATOM   2356 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 19.271  10.333  22.116 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CD2 1 
ATOM   2357 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 17.104  11.421  23.442 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CE1 1 
ATOM   2358 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 19.006  11.687  22.011 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CE2 1 
ATOM   2359 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 17.923  12.243  22.683 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CZ  1 
ATOM   2360 O  OH  . TYR B 1 115 ? 17.629  13.582  22.547 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B OH  1 
ATOM   2361 N  N   . HIS B 1 116 ? 17.785  5.422   24.641 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B N   1 
ATOM   2362 C  CA  . HIS B 1 116 ? 17.534  3.978   24.879 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CA  1 
ATOM   2363 C  C   . HIS B 1 116 ? 17.244  3.298   23.528 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B C   1 
ATOM   2364 O  O   . HIS B 1 116 ? 16.459  3.840   22.755 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B O   1 
ATOM   2365 C  CB  . HIS B 1 116 ? 16.413  3.853   25.909 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CB  1 
ATOM   2366 C  CG  . HIS B 1 116 ? 15.949  2.461   26.132 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CG  1 
ATOM   2367 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 16.662  1.595   26.893 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B ND1 1 
ATOM   2368 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 14.852  1.791   25.723 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CD2 1 
ATOM   2369 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 16.062  0.431   26.928 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CE1 1 
ATOM   2370 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 14.946  0.522   26.228 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B NE2 1 
ATOM   2371 N  N   . ASN B 1 117 ? 17.890  2.173   23.242 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B N   1 
ATOM   2372 C  CA  . ASN B 1 117 ? 17.913  1.568   21.875 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B CA  1 
ATOM   2373 C  C   . ASN B 1 117 ? 16.724  0.606   21.699 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B C   1 
ATOM   2374 O  O   . ASN B 1 117 ? 16.564  0.056   20.598 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B O   1 
ATOM   2375 C  CB  . ASN B 1 117 ? 19.291  0.963   21.582 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B CB  1 
ATOM   2376 C  CG  . ASN B 1 117 ? 19.598  -0.315  22.335 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B CG  1 
ATOM   2377 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 18.762  -0.869  23.042 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B OD1 1 
ATOM   2378 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 20.793  -0.829  22.137 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B ND2 1 
ATOM   2379 N  N   . GLY B 1 118 ? 15.921  0.395   22.752 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B N   1 
ATOM   2380 C  CA  . GLY B 1 118 ? 14.724  -0.471  22.740 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B CA  1 
ATOM   2381 C  C   . GLY B 1 118 ? 14.996  -1.971  22.832 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B C   1 
ATOM   2382 O  O   . GLY B 1 118 ? 14.026  -2.725  22.704 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B O   1 
ATOM   2383 N  N   . ASN B 1 119 ? 16.235  -2.418  23.044 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B N   1 
ATOM   2384 C  CA  . ASN B 1 119 ? 16.580  -3.865  23.057 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CA  1 
ATOM   2385 C  C   . ASN B 1 119 ? 16.883  -4.341  24.488 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B C   1 
ATOM   2386 O  O   . ASN B 1 119 ? 17.303  -5.502  24.642 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B O   1 
ATOM   2387 C  CB  . ASN B 1 119 ? 17.720  -4.176  22.085 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CB  1 
ATOM   2388 C  CG  . ASN B 1 119 ? 17.321  -3.924  20.640 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CG  1 
ATOM   2389 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 16.397  -4.571  20.134 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B OD1 1 
ATOM   2390 N  ND2 . ASN B 1 119 ? 18.030  -3.025  19.966 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B ND2 1 
ATOM   2391 N  N   . SER B 1 120 ? 16.690  -3.484  25.491 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ?  119 SER B N   1 
ATOM   2392 C  CA  . SER B 1 120 ? 16.596  -3.882  26.920 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ?  119 SER B CA  1 
ATOM   2393 C  C   . SER B 1 120 ? 15.308  -3.279  27.487 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ?  119 SER B C   1 
ATOM   2394 O  O   . SER B 1 120 ? 14.800  -2.334  26.866 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ?  119 SER B O   1 
ATOM   2395 C  CB  . SER B 1 120 ? 17.826  -3.443  27.679 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ?  119 SER B CB  1 
ATOM   2396 O  OG  . SER B 1 120 ? 17.919  -2.025  27.697 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ?  119 SER B OG  1 
ATOM   2397 N  N   . ASP B 1 121 ? 14.810  -3.785  28.618 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B N   1 
ATOM   2398 C  CA  . ASP B 1 121 ? 13.578  -3.266  29.274 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B CA  1 
ATOM   2399 C  C   . ASP B 1 121 ? 13.663  -1.750  29.397 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B C   1 
ATOM   2400 O  O   . ASP B 1 121 ? 14.688  -1.232  29.821 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B O   1 
ATOM   2401 C  CB  . ASP B 1 121 ? 13.348  -3.847  30.667 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B CB  1 
ATOM   2402 C  CG  . ASP B 1 121 ? 13.041  -5.326  30.657 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B CG  1 
ATOM   2403 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 12.672  -5.839  29.586 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B OD1 1 
ATOM   2404 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 13.190  -5.955  31.719 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B OD2 1 
ATOM   2405 N  N   . PRO B 1 122 ? 12.610  -0.988  29.011 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B N   1 
ATOM   2406 C  CA  . PRO B 1 122 ? 11.444  -1.544  28.323 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CA  1 
ATOM   2407 C  C   . PRO B 1 122 ? 11.689  -1.649  26.808 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B C   1 
ATOM   2408 O  O   . PRO B 1 122 ? 12.168  -0.699  26.232 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B O   1 
ATOM   2409 C  CB  . PRO B 1 122 ? 10.354  -0.520  28.653 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CB  1 
ATOM   2410 C  CG  . PRO B 1 122 ? 11.097  0.799   28.736 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CG  1 
ATOM   2411 C  CD  . PRO B 1 122 ? 12.482  0.452   29.244 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CD  1 
ATOM   2412 N  N   . ARG B 1 123 ? 11.383  -2.795  26.207 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B N   1 
ATOM   2413 C  CA  . ARG B 1 123 ? 11.610  -3.053  24.763 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CA  1 
ATOM   2414 C  C   . ARG B 1 123 ? 10.446  -2.500  23.935 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B C   1 
ATOM   2415 O  O   . ARG B 1 123 ? 9.323   -2.347  24.473 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B O   1 
ATOM   2416 C  CB  . ARG B 1 123 ? 11.747  -4.547  24.502 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CB  1 
ATOM   2417 C  CG  . ARG B 1 123 ? 13.022  -5.148  25.061 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CG  1 
ATOM   2418 C  CD  . ARG B 1 123 ? 12.981  -6.669  25.081 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CD  1 
ATOM   2419 N  NE  . ARG B 1 123 ? 13.935  -7.089  26.096 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NE  1 
ATOM   2420 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 15.027  -7.800  25.890 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CZ  1 
ATOM   2421 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 15.818  -8.068  26.915 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NH1 1 
ATOM   2422 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 15.311  -8.268  24.685 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NH2 1 
ATOM   2423 N  N   . GLY B 1 124 ? 10.725  -2.234  22.658 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B N   1 
ATOM   2424 C  CA  . GLY B 1 124 ? 9.737   -1.798  21.653 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B CA  1 
ATOM   2425 C  C   . GLY B 1 124 ? 10.368  -1.858  20.274 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B C   1 
ATOM   2426 O  O   . GLY B 1 124 ? 10.437  -2.952  19.703 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B O   1 
ATOM   2427 N  N   . PHE B 1 125 ? 10.828  -0.717  19.762 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B N   1 
ATOM   2428 C  CA  . PHE B 1 125 ? 11.689  -0.652  18.558 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CA  1 
ATOM   2429 C  C   . PHE B 1 125 ? 12.889  -1.571  18.789 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B C   1 
ATOM   2430 O  O   . PHE B 1 125 ? 13.412  -1.644  19.926 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B O   1 
ATOM   2431 C  CB  . PHE B 1 125 ? 12.102  0.785   18.278 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CB  1 
ATOM   2432 C  CG  . PHE B 1 125 ? 13.256  0.922   17.315 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CG  1 
ATOM   2433 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 13.024  0.926   15.952 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CD1 1 
ATOM   2434 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 14.558  1.071   17.771 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CD2 1 
ATOM   2435 C  CE1 . PHE B 1 125 ? 14.073  1.091   15.061 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CE1 1 
ATOM   2436 C  CE2 . PHE B 1 125 ? 15.616  1.195   16.877 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CE2 1 
ATOM   2437 C  CZ  . PHE B 1 125 ? 15.360  1.240   15.527 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CZ  1 
ATOM   2438 N  N   . GLY B 1 126 ? 13.313  -2.297  17.762 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B N   1 
ATOM   2439 C  CA  . GLY B 1 126 ? 14.511  -3.156  17.847 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B CA  1 
ATOM   2440 C  C   . GLY B 1 126 ? 15.655  -2.642  16.995 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B C   1 
ATOM   2441 O  O   . GLY B 1 126 ? 16.759  -2.475  17.522 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B O   1 
ATOM   2442 N  N   . HIS B 1 127 ? 15.420  -2.383  15.715 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B N   1 
ATOM   2443 C  CA  . HIS B 1 127 ? 16.540  -2.108  14.784 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CA  1 
ATOM   2444 C  C   . HIS B 1 127 ? 16.036  -1.489  13.473 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B C   1 
ATOM   2445 O  O   . HIS B 1 127 ? 14.835  -1.582  13.164 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B O   1 
ATOM   2446 C  CB  . HIS B 1 127 ? 17.373  -3.391  14.556 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CB  1 
ATOM   2447 C  CG  . HIS B 1 127 ? 16.615  -4.573  14.054 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CG  1 
ATOM   2448 N  ND1 . HIS B 1 127 ? 16.149  -5.566  14.913 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B ND1 1 
ATOM   2449 C  CD2 . HIS B 1 127 ? 16.296  -4.979  12.790 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CD2 1 
ATOM   2450 C  CE1 . HIS B 1 127 ? 15.545  -6.502  14.186 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CE1 1 
ATOM   2451 N  NE2 . HIS B 1 127 ? 15.633  -6.171  12.886 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B NE2 1 
ATOM   2452 N  N   . ILE B 1 128 ? 16.944  -0.843  12.761 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B N   1 
ATOM   2453 C  CA  . ILE B 1 128 ? 16.852  -0.684  11.292 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CA  1 
ATOM   2454 C  C   . ILE B 1 128 ? 17.743  -1.762  10.685 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B C   1 
ATOM   2455 O  O   . ILE B 1 128 ? 18.500  -2.399  11.420 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B O   1 
ATOM   2456 C  CB  . ILE B 1 128 ? 17.192  0.746   10.835 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CB  1 
ATOM   2457 C  CG1 . ILE B 1 128 ? 18.591  1.153   11.276 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CG1 1 
ATOM   2458 C  CG2 . ILE B 1 128 ? 16.118  1.739   11.314 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CG2 1 
ATOM   2459 C  CD1 . ILE B 1 128 ? 19.110  2.383   10.596 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CD1 1 
ATOM   2460 N  N   . GLY B 1 129 ? 17.573  -2.020  9.396  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B N   1 
ATOM   2461 C  CA  . GLY B 1 129 ? 18.298  -3.052  8.663  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B CA  1 
ATOM   2462 C  C   . GLY B 1 129 ? 18.724  -2.527  7.316  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B C   1 
ATOM   2463 O  O   . GLY B 1 129 ? 17.909  -1.860  6.640  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B O   1 
ATOM   2464 N  N   . ILE B 1 130 ? 19.979  -2.773  6.977  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B N   1 
ATOM   2465 C  CA  . ILE B 1 130 ? 20.600  -2.405  5.682  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CA  1 
ATOM   2466 C  C   . ILE B 1 130 ? 20.827  -3.704  4.910  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B C   1 
ATOM   2467 O  O   . ILE B 1 130 ? 21.495  -4.589  5.456  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B O   1 
ATOM   2468 C  CB  . ILE B 1 130 ? 21.946  -1.675  5.896  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CB  1 
ATOM   2469 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 21.868  -0.530  6.906  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CG1 1 
ATOM   2470 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 22.524  -1.225  4.557  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CG2 1 
ATOM   2471 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 21.008  0.609   6.477  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CD1 1 
ATOM   2472 N  N   . ALA B 1 131 ? 20.329  -3.797  3.682  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B N   1 
ATOM   2473 C  CA  . ALA B 1 131 ? 20.609  -4.924  2.779  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B CA  1 
ATOM   2474 C  C   . ALA B 1 131 ? 21.880  -4.588  1.999  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B C   1 
ATOM   2475 O  O   . ALA B 1 131 ? 21.994  -3.438  1.470  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B O   1 
ATOM   2476 C  CB  . ALA B 1 131 ? 19.445  -5.143  1.873  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B CB  1 
ATOM   2477 N  N   . VAL B 1 132 ? 22.802  -5.538  1.935  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B N   1 
ATOM   2478 C  CA  . VAL B 1 132 ? 24.128  -5.315  1.279  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CA  1 
ATOM   2479 C  C   . VAL B 1 132 ? 24.370  -6.477  0.326  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B C   1 
ATOM   2480 O  O   . VAL B 1 132 ? 23.809  -7.552  0.511  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B O   1 
ATOM   2481 C  CB  . VAL B 1 132 ? 25.249  -5.172  2.332  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CB  1 
ATOM   2482 C  CG1 . VAL B 1 132 ? 24.972  -4.020  3.297  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CG1 1 
ATOM   2483 C  CG2 . VAL B 1 132 ? 25.455  -6.471  3.107  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CG2 1 
ATOM   2484 N  N   . PRO B 1 133 ? 25.234  -6.313  -0.696 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B N   1 
ATOM   2485 C  CA  . PRO B 1 133 ? 25.574  -7.437  -1.575 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CA  1 
ATOM   2486 C  C   . PRO B 1 133 ? 26.432  -8.510  -0.874 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B C   1 
ATOM   2487 O  O   . PRO B 1 133 ? 26.339  -9.660  -1.246 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B O   1 
ATOM   2488 C  CB  . PRO B 1 133 ? 26.294  -6.780  -2.771 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CB  1 
ATOM   2489 C  CG  . PRO B 1 133 ? 26.748  -5.413  -2.277 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CG  1 
ATOM   2490 C  CD  . PRO B 1 133 ? 25.851  -5.046  -1.106 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CD  1 
ATOM   2491 N  N   . ASP B 1 134 ? 27.195  -8.153  0.159  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B N   1 
ATOM   2492 C  CA  . ASP B 1 134 ? 28.103  -9.091  0.859  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B CA  1 
ATOM   2493 C  C   . ASP B 1 134 ? 28.258  -8.692  2.329  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B C   1 
ATOM   2494 O  O   . ASP B 1 134 ? 28.972  -7.713  2.615  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B O   1 
ATOM   2495 C  CB  . ASP B 1 134 ? 29.476  -9.094  0.181  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B CB  1 
ATOM   2496 C  CG  . ASP B 1 134 ? 30.446  -10.134 0.706  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B CG  1 
ATOM   2497 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 30.291  -10.590 1.852  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B OD1 1 
ATOM   2498 O  OD2 . ASP B 1 134 ? 31.350  -10.473 -0.053 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B OD2 1 
ATOM   2499 N  N   . VAL B 1 135 ? 27.675  -9.476  3.233  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B N   1 
ATOM   2500 C  CA  . VAL B 1 135 ? 27.710  -9.182  4.683  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CA  1 
ATOM   2501 C  C   . VAL B 1 135 ? 29.155  -9.277  5.198  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B C   1 
ATOM   2502 O  O   . VAL B 1 135 ? 29.516  -8.458  6.049  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B O   1 
ATOM   2503 C  CB  . VAL B 1 135 ? 26.746  -10.095 5.449  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CB  1 
ATOM   2504 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 26.931  -9.961  6.948  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CG1 1 
ATOM   2505 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 25.312  -9.814  5.055  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CG2 1 
ATOM   2506 N  N   . TYR B 1 136 ? 29.961  -10.211 4.686  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B N   1 
ATOM   2507 C  CA  . TYR B 1 136 ? 31.319  -10.489 5.219  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CA  1 
ATOM   2508 C  C   . TYR B 1 136 ? 32.259  -9.340  4.849  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B C   1 
ATOM   2509 O  O   . TYR B 1 136 ? 32.954  -8.855  5.759  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B O   1 
ATOM   2510 C  CB  . TYR B 1 136 ? 31.801  -11.869 4.767  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CB  1 
ATOM   2511 C  CG  . TYR B 1 136 ? 30.985  -12.974 5.385  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CG  1 
ATOM   2512 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 31.230  -13.389 6.679  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CD1 1 
ATOM   2513 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 29.961  -13.591 4.677  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CD2 1 
ATOM   2514 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 30.479  -14.383 7.268  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CE1 1 
ATOM   2515 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 29.209  -14.609 5.248  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CE2 1 
ATOM   2516 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 29.480  -15.014 6.540  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CZ  1 
ATOM   2517 O  OH  . TYR B 1 136 ? 28.724  -16.002 7.117  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B OH  1 
ATOM   2518 N  N   . SER B 1 137 ? 32.253  -8.877  3.602  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ?  136 SER B N   1 
ATOM   2519 C  CA  . SER B 1 137 ? 33.120  -7.752  3.178  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ?  136 SER B CA  1 
ATOM   2520 C  C   . SER B 1 137 ? 32.667  -6.456  3.863  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ?  136 SER B C   1 
ATOM   2521 O  O   . SER B 1 137 ? 33.546  -5.646  4.282  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ?  136 SER B O   1 
ATOM   2522 C  CB  . SER B 1 137 ? 33.163  -7.602  1.694  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ?  136 SER B CB  1 
ATOM   2523 O  OG  . SER B 1 137 ? 31.888  -7.305  1.187  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ?  136 SER B OG  1 
ATOM   2524 N  N   . ALA B 1 138 ? 31.353  -6.228  3.968  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B N   1 
ATOM   2525 C  CA  . ALA B 1 138 ? 30.807  -5.013  4.619  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B CA  1 
ATOM   2526 C  C   . ALA B 1 138 ? 31.302  -4.985  6.066  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B C   1 
ATOM   2527 O  O   . ALA B 1 138 ? 31.792  -3.936  6.535  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B O   1 
ATOM   2528 C  CB  . ALA B 1 138 ? 29.298  -4.994  4.525  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B CB  1 
ATOM   2529 N  N   . CYS B 1 139 ? 31.170  -6.114  6.749  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B N   1 
ATOM   2530 C  CA  . CYS B 1 139 ? 31.521  -6.261  8.186  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B CA  1 
ATOM   2531 C  C   . CYS B 1 139 ? 33.038  -6.176  8.390  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B C   1 
ATOM   2532 O  O   . CYS B 1 139 ? 33.431  -5.572  9.398  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B O   1 
ATOM   2533 C  CB  . CYS B 1 139 ? 30.931  -7.536  8.751  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B CB  1 
ATOM   2534 S  SG  . CYS B 1 139 ? 29.146  -7.352  9.005  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B SG  1 
ATOM   2535 N  N   . LYS B 1 140 ? 33.850  -6.715  7.472  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B N   1 
ATOM   2536 C  CA  . LYS B 1 140 ? 35.330  -6.559  7.530  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CA  1 
ATOM   2537 C  C   . LYS B 1 140 ? 35.663  -5.053  7.547  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B C   1 
ATOM   2538 O  O   . LYS B 1 140 ? 36.467  -4.593  8.402  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B O   1 
ATOM   2539 C  CB  . LYS B 1 140 ? 35.987  -7.285  6.349  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CB  1 
ATOM   2540 C  CG  . LYS B 1 140 ? 37.511  -7.332  6.386  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CG  1 
ATOM   2541 C  CD  . LYS B 1 140 ? 38.130  -7.006  5.041  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CD  1 
ATOM   2542 C  CE  . LYS B 1 140 ? 39.641  -7.094  5.012  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CE  1 
ATOM   2543 N  NZ  . LYS B 1 140 ? 40.119  -8.493  4.895  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B NZ  1 
ATOM   2544 N  N   . ARG B 1 141 ? 35.049  -4.290  6.645  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B N   1 
ATOM   2545 C  CA  . ARG B 1 141 ? 35.271  -2.832  6.577  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CA  1 
ATOM   2546 C  C   . ARG B 1 141 ? 34.750  -2.190  7.877  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B C   1 
ATOM   2547 O  O   . ARG B 1 141 ? 35.449  -1.330  8.421  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B O   1 
ATOM   2548 C  CB  . ARG B 1 141 ? 34.637  -2.246  5.314  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CB  1 
ATOM   2549 C  CG  . ARG B 1 141 ? 34.621  -0.725  5.288  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CG  1 
ATOM   2550 C  CD  . ARG B 1 141 ? 34.231  -0.206  3.920  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CD  1 
ATOM   2551 N  NE  . ARG B 1 141 ? 33.968  1.223   3.931  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B NE  1 
ATOM   2552 C  CZ  . ARG B 1 141 ? 32.881  1.822   4.450  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CZ  1 
ATOM   2553 N  NH1 . ARG B 1 141 ? 31.914  1.129   5.032  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B NH1 1 
ATOM   2554 N  NH2 . ARG B 1 141 ? 32.772  3.134   4.371  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B NH2 1 
ATOM   2555 N  N   . PHE B 1 142 ? 33.593  -2.608  8.393  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B N   1 
ATOM   2556 C  CA  . PHE B 1 142 ? 33.031  -2.008  9.633  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CA  1 
ATOM   2557 C  C   . PHE B 1 142 ? 34.041  -2.221  10.770 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B C   1 
ATOM   2558 O  O   . PHE B 1 142 ? 34.316  -1.259  11.510 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B O   1 
ATOM   2559 C  CB  . PHE B 1 142 ? 31.623  -2.536  9.956  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CB  1 
ATOM   2560 C  CG  . PHE B 1 142 ? 30.541  -2.222  8.951  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CG  1 
ATOM   2561 C  CD1 . PHE B 1 142 ? 30.594  -1.097  8.132  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CD1 1 
ATOM   2562 C  CD2 . PHE B 1 142 ? 29.447  -3.064  8.829  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CD2 1 
ATOM   2563 C  CE1 . PHE B 1 142 ? 29.606  -0.848  7.194  1.00 32.43  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CE1 1 
ATOM   2564 C  CE2 . PHE B 1 142 ? 28.447  -2.802  7.899  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CE2 1 
ATOM   2565 C  CZ  . PHE B 1 142 ? 28.528  -1.696  7.080  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CZ  1 
ATOM   2566 N  N   . GLU B 1 143 ? 34.607  -3.427  10.881 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B N   1 
ATOM   2567 C  CA  . GLU B 1 143 ? 35.613  -3.772  11.917 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CA  1 
ATOM   2568 C  C   . GLU B 1 143 ? 36.774  -2.778  11.786 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B C   1 
ATOM   2569 O  O   . GLU B 1 143 ? 37.166  -2.182  12.810 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B O   1 
ATOM   2570 C  CB  . GLU B 1 143 ? 36.123  -5.205  11.750 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CB  1 
ATOM   2571 C  CG  . GLU B 1 143 ? 35.313  -6.251  12.489 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CG  1 
ATOM   2572 C  CD  . GLU B 1 143 ? 35.480  -7.696  12.011 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CD  1 
ATOM   2573 O  OE1 . GLU B 1 143 ? 35.668  -7.908  10.784 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B OE1 1 
ATOM   2574 O  OE2 . GLU B 1 143 ? 35.392  -8.620  12.855 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B OE2 1 
ATOM   2575 N  N   . GLU B 1 144 ? 37.269  -2.571  10.562 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B N   1 
ATOM   2576 C  CA  . GLU B 1 144 ? 38.471  -1.724  10.327 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CA  1 
ATOM   2577 C  C   . GLU B 1 144 ? 38.153  -0.277  10.685 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B C   1 
ATOM   2578 O  O   . GLU B 1 144 ? 39.077  0.442   11.095 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B O   1 
ATOM   2579 C  CB  . GLU B 1 144 ? 38.973  -1.877  8.896  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CB  1 
ATOM   2580 C  CG  . GLU B 1 144 ? 39.620  -3.232  8.632  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CG  1 
ATOM   2581 C  CD  . GLU B 1 144 ? 39.703  -3.598  7.157  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CD  1 
ATOM   2582 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 39.357  -2.751  6.313  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B OE1 1 
ATOM   2583 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 40.097  -4.732  6.853  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B OE2 1 
ATOM   2584 N  N   . LEU B 1 145 ? 36.883  0.121   10.578 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B N   1 
ATOM   2585 C  CA  . LEU B 1 145 ? 36.474  1.519   10.852 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CA  1 
ATOM   2586 C  C   . LEU B 1 145 ? 36.009  1.683   12.296 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B C   1 
ATOM   2587 O  O   . LEU B 1 145 ? 35.436  2.696   12.572 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B O   1 
ATOM   2588 C  CB  . LEU B 1 145 ? 35.383  1.905   9.855  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CB  1 
ATOM   2589 C  CG  . LEU B 1 145 ? 35.860  2.019   8.414  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CG  1 
ATOM   2590 C  CD1 . LEU B 1 145 ? 34.747  2.526   7.516  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CD1 1 
ATOM   2591 C  CD2 . LEU B 1 145 ? 37.083  2.923   8.314  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CD2 1 
ATOM   2592 N  N   . GLY B 1 146 ? 36.280  0.723   13.174 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B N   1 
ATOM   2593 C  CA  . GLY B 1 146 ? 36.059  0.855   14.627 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B CA  1 
ATOM   2594 C  C   . GLY B 1 146 ? 34.609  0.658   15.023 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B C   1 
ATOM   2595 O  O   . GLY B 1 146 ? 34.258  1.023   16.158 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B O   1 
ATOM   2596 N  N   . VAL B 1 147 ? 33.789  0.090   14.142 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B N   1 
ATOM   2597 C  CA  . VAL B 1 147 ? 32.329  -0.070  14.405 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CA  1 
ATOM   2598 C  C   . VAL B 1 147 ? 32.125  -1.105  15.504 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B C   1 
ATOM   2599 O  O   . VAL B 1 147 ? 32.771  -2.160  15.441 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B O   1 
ATOM   2600 C  CB  . VAL B 1 147 ? 31.556  -0.455  13.138 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CB  1 
ATOM   2601 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 30.108  -0.716  13.483 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CG1 1 
ATOM   2602 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 31.673  0.621   12.060 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CG2 1 
ATOM   2603 N  N   . LYS B 1 148 ? 31.241  -0.815  16.465 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B N   1 
ATOM   2604 C  CA  . LYS B 1 148 ? 30.882  -1.776  17.536 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CA  1 
ATOM   2605 C  C   . LYS B 1 148 ? 29.821  -2.745  17.000 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B C   1 
ATOM   2606 O  O   . LYS B 1 148 ? 28.857  -2.303  16.331 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B O   1 
ATOM   2607 C  CB  . LYS B 1 148 ? 30.432  -1.066  18.815 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CB  1 
ATOM   2608 C  CG  . LYS B 1 148 ? 31.491  -0.193  19.482 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CG  1 
ATOM   2609 C  CD  . LYS B 1 148 ? 32.543  -0.931  20.331 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CD  1 
ATOM   2610 C  CE  . LYS B 1 148 ? 33.561  -1.747  19.542 1.00 67.94  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CE  1 
ATOM   2611 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 34.960  -1.465  19.942 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B NZ  1 
ATOM   2612 N  N   . PHE B 1 149 ? 30.029  -4.034  17.283 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B N   1 
ATOM   2613 C  CA  . PHE B 1 149 ? 29.173  -5.147  16.830 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CA  1 
ATOM   2614 C  C   . PHE B 1 149 ? 28.295  -5.597  17.989 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B C   1 
ATOM   2615 O  O   . PHE B 1 149 ? 28.791  -5.712  19.111 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B O   1 
ATOM   2616 C  CB  . PHE B 1 149 ? 30.008  -6.302  16.276 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CB  1 
ATOM   2617 C  CG  . PHE B 1 149 ? 30.454  -6.108  14.852 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CG  1 
ATOM   2618 C  CD1 . PHE B 1 149 ? 31.498  -5.242  14.554 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CD1 1 
ATOM   2619 C  CD2 . PHE B 1 149 ? 29.812  -6.765  13.816 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CD2 1 
ATOM   2620 C  CE1 . PHE B 1 149 ? 31.892  -5.048  13.242 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CE1 1 
ATOM   2621 C  CE2 . PHE B 1 149 ? 30.223  -6.592  12.512 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CE2 1 
ATOM   2622 C  CZ  . PHE B 1 149 ? 31.253  -5.723  12.223 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CZ  1 
ATOM   2623 N  N   . VAL B 1 150 ? 27.028  -5.872  17.691 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B N   1 
ATOM   2624 C  CA  . VAL B 1 150 ? 26.114  -6.648  18.570 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CA  1 
ATOM   2625 C  C   . VAL B 1 150 ? 26.249  -8.129  18.201 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B C   1 
ATOM   2626 O  O   . VAL B 1 150 ? 26.164  -8.975  19.105 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B O   1 
ATOM   2627 C  CB  . VAL B 1 150 ? 24.669  -6.145  18.442 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CB  1 
ATOM   2628 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 23.674  -7.110  19.075 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CG1 1 
ATOM   2629 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 24.527  -4.754  19.035 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CG2 1 
ATOM   2630 N  N   . LYS B 1 151 ? 26.405  -8.427  16.917 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B N   1 
ATOM   2631 C  CA  . LYS B 1 151 ? 26.514  -9.817  16.410 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CA  1 
ATOM   2632 C  C   . LYS B 1 151 ? 27.387  -9.803  15.163 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B C   1 
ATOM   2633 O  O   . LYS B 1 151 ? 26.958  -9.254  14.151 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B O   1 
ATOM   2634 C  CB  . LYS B 1 151 ? 25.129  -10.392 16.100 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CB  1 
ATOM   2635 C  CG  . LYS B 1 151 ? 25.123  -11.788 15.485 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CG  1 
ATOM   2636 C  CD  . LYS B 1 151 ? 23.829  -12.186 14.801 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CD  1 
ATOM   2637 C  CE  . LYS B 1 151 ? 23.868  -13.577 14.194 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CE  1 
ATOM   2638 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 24.968  -13.732 13.214 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B NZ  1 
ATOM   2639 N  N   . LYS B 1 152 ? 28.543  -10.447 15.217 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B N   1 
ATOM   2640 C  CA  . LYS B 1 152 ? 29.405  -10.663 14.023 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CA  1 
ATOM   2641 C  C   . LYS B 1 152 ? 28.716  -11.702 13.150 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B C   1 
ATOM   2642 O  O   . LYS B 1 152 ? 27.964  -12.532 13.650 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B O   1 
ATOM   2643 C  CB  . LYS B 1 152 ? 30.831  -11.054 14.428 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CB  1 
ATOM   2644 C  CG  . LYS B 1 152 ? 31.625  -9.973  15.158 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CG  1 
ATOM   2645 C  CD  . LYS B 1 152 ? 33.110  -10.038 14.879 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CD  1 
ATOM   2646 C  CE  . LYS B 1 152 ? 33.948  -9.339  15.929 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CE  1 
ATOM   2647 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 33.988  -7.888  15.656 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B NZ  1 
ATOM   2648 N  N   . PRO B 1 153 ? 28.903  -11.636 11.823 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B N   1 
ATOM   2649 C  CA  . PRO B 1 153 ? 28.131  -12.450 10.896 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CA  1 
ATOM   2650 C  C   . PRO B 1 153 ? 28.118  -13.954 11.204 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B C   1 
ATOM   2651 O  O   . PRO B 1 153 ? 27.060  -14.561 11.023 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B O   1 
ATOM   2652 C  CB  . PRO B 1 153 ? 28.755  -12.231 9.516  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CB  1 
ATOM   2653 C  CG  . PRO B 1 153 ? 29.850  -11.194 9.699  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CG  1 
ATOM   2654 C  CD  . PRO B 1 153 ? 29.809  -10.706 11.133 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CD  1 
ATOM   2655 N  N   . ASP B 1 154 ? 29.230  -14.518 11.679 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B N   1 
ATOM   2656 C  CA  . ASP B 1 154 ? 29.360  -15.981 11.932 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CA  1 
ATOM   2657 C  C   . ASP B 1 154 ? 29.306  -16.277 13.429 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B C   1 
ATOM   2658 O  O   . ASP B 1 154 ? 29.539  -17.445 13.781 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B O   1 
ATOM   2659 C  CB  . ASP B 1 154 ? 30.636  -16.550 11.313 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CB  1 
ATOM   2660 C  CG  . ASP B 1 154 ? 30.486  -16.886 9.847  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CG  1 
ATOM   2661 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 29.323  -16.978 9.369  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B OD1 1 
ATOM   2662 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 31.535  -17.054 9.203  1.00 62.62  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B OD2 1 
ATOM   2663 N  N   . ASP B 1 155 ? 28.984  -15.301 14.279 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B N   1 
ATOM   2664 C  CA  . ASP B 1 155 ? 28.793  -15.560 15.732 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CA  1 
ATOM   2665 C  C   . ASP B 1 155 ? 27.303  -15.809 15.949 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B C   1 
ATOM   2666 O  O   . ASP B 1 155 ? 26.506  -15.101 15.309 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B O   1 
ATOM   2667 C  CB  . ASP B 1 155 ? 29.310  -14.427 16.620 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CB  1 
ATOM   2668 C  CG  . ASP B 1 155 ? 30.815  -14.191 16.570 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CG  1 
ATOM   2669 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 31.540  -14.948 15.886 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B OD1 1 
ATOM   2670 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 31.256  -13.219 17.193 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B OD2 1 
ATOM   2671 N  N   . GLY B 1 156 ? 26.956  -16.800 16.783 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B N   1 
ATOM   2672 C  CA  . GLY B 1 156 ? 25.569  -17.175 17.094 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B CA  1 
ATOM   2673 C  C   . GLY B 1 156 ? 25.018  -18.147 16.063 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B C   1 
ATOM   2674 O  O   . GLY B 1 156 ? 25.790  -18.581 15.156 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B O   1 
ATOM   2675 N  N   . LYS B 1 157 ? 23.719  -18.442 16.165 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B N   1 
ATOM   2676 C  CA  . LYS B 1 157 ? 23.031  -19.517 15.400 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CA  1 
ATOM   2677 C  C   . LYS B 1 157 ? 23.012  -19.202 13.905 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B C   1 
ATOM   2678 O  O   . LYS B 1 157 ? 23.398  -20.037 13.098 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B O   1 
ATOM   2679 C  CB  . LYS B 1 157 ? 21.588  -19.612 15.897 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CB  1 
ATOM   2680 C  CG  . LYS B 1 157 ? 20.790  -20.785 15.372 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CG  1 
ATOM   2681 C  CD  . LYS B 1 157 ? 19.758  -21.235 16.362 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CD  1 
ATOM   2682 C  CE  . LYS B 1 157 ? 19.021  -22.467 15.892 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CE  1 
ATOM   2683 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 17.558  -22.247 15.972 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B NZ  1 
ATOM   2684 N  N   . MET B 1 158 ? 22.546  -18.010 13.561 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ?  157 MET B N   1 
ATOM   2685 C  CA  . MET B 1 158 ? 22.222  -17.638 12.165 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CA  1 
ATOM   2686 C  C   . MET B 1 158 ? 23.420  -16.947 11.527 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ?  157 MET B C   1 
ATOM   2687 O  O   . MET B 1 158 ? 23.695  -15.783 11.857 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ?  157 MET B O   1 
ATOM   2688 C  CB  . MET B 1 158 ? 20.976  -16.760 12.143 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CB  1 
ATOM   2689 C  CG  . MET B 1 158 ? 19.746  -17.613 12.270 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CG  1 
ATOM   2690 S  SD  . MET B 1 158 ? 18.302  -16.617 12.503 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ?  157 MET B SD  1 
ATOM   2691 C  CE  . MET B 1 158 ? 18.000  -16.871 14.252 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CE  1 
ATOM   2692 N  N   . LYS B 1 159 ? 24.083  -17.674 10.630 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B N   1 
ATOM   2693 C  CA  . LYS B 1 159 ? 25.360  -17.276 10.000 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CA  1 
ATOM   2694 C  C   . LYS B 1 159 ? 25.041  -16.402 8.798  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B C   1 
ATOM   2695 O  O   . LYS B 1 159 ? 24.003  -16.650 8.179  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B O   1 
ATOM   2696 C  CB  . LYS B 1 159 ? 26.132  -18.522 9.542  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CB  1 
ATOM   2697 C  CG  . LYS B 1 159 ? 26.153  -19.671 10.545 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CG  1 
ATOM   2698 C  CD  . LYS B 1 159 ? 26.587  -19.266 11.936 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CD  1 
ATOM   2699 C  CE  . LYS B 1 159 ? 26.878  -20.438 12.834 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CE  1 
ATOM   2700 N  NZ  . LYS B 1 159 ? 27.685  -19.996 13.989 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B NZ  1 
ATOM   2701 N  N   . GLY B 1 160 ? 25.917  -15.455 8.479  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B N   1 
ATOM   2702 C  CA  . GLY B 1 160 ? 25.784  -14.573 7.305  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B CA  1 
ATOM   2703 C  C   . GLY B 1 160 ? 24.825  -13.425 7.585  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B C   1 
ATOM   2704 O  O   . GLY B 1 160 ? 24.325  -12.836 6.629  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B O   1 
ATOM   2705 N  N   . LEU B 1 161 ? 24.566  -13.144 8.855  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B N   1 
ATOM   2706 C  CA  . LEU B 1 161 ? 23.697  -12.039 9.316  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CA  1 
ATOM   2707 C  C   . LEU B 1 161 ? 24.418  -11.308 10.449 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B C   1 
ATOM   2708 O  O   . LEU B 1 161 ? 24.854  -11.979 11.374 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B O   1 
ATOM   2709 C  CB  . LEU B 1 161 ? 22.368  -12.617 9.819  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CB  1 
ATOM   2710 C  CG  . LEU B 1 161 ? 21.325  -11.569 10.209 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CG  1 
ATOM   2711 C  CD1 . LEU B 1 161 ? 20.957  -10.684 9.022  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CD1 1 
ATOM   2712 C  CD2 . LEU B 1 161 ? 20.095  -12.248 10.751 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CD2 1 
ATOM   2713 N  N   . ALA B 1 162 ? 24.514  -9.981  10.397 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B N   1 
ATOM   2714 C  CA  . ALA B 1 162 ? 25.245  -9.208  11.424 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B CA  1 
ATOM   2715 C  C   . ALA B 1 162 ? 24.348  -8.134  12.044 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B C   1 
ATOM   2716 O  O   . ALA B 1 162 ? 23.396  -7.704  11.397 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B O   1 
ATOM   2717 C  CB  . ALA B 1 162 ? 26.490  -8.608  10.824 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B CB  1 
ATOM   2718 N  N   . PHE B 1 163 ? 24.691  -7.691  13.253 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B N   1 
ATOM   2719 C  CA  . PHE B 1 163 ? 24.163  -6.448  13.845 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CA  1 
ATOM   2720 C  C   . PHE B 1 163 ? 25.345  -5.598  14.299 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B C   1 
ATOM   2721 O  O   . PHE B 1 163 ? 26.202  -6.090  15.089 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B O   1 
ATOM   2722 C  CB  . PHE B 1 163 ? 23.245  -6.729  15.031 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CB  1 
ATOM   2723 C  CG  . PHE B 1 163 ? 21.879  -7.219  14.644 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CG  1 
ATOM   2724 C  CD1 . PHE B 1 163 ? 21.639  -8.569  14.436 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CD1 1 
ATOM   2725 C  CD2 . PHE B 1 163 ? 20.837  -6.327  14.478 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CD2 1 
ATOM   2726 C  CE1 . PHE B 1 163 ? 20.381  -9.020  14.078 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CE1 1 
ATOM   2727 C  CE2 . PHE B 1 163 ? 19.590  -6.782  14.097 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CE2 1 
ATOM   2728 C  CZ  . PHE B 1 163 ? 19.361  -8.119  13.902 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CZ  1 
ATOM   2729 N  N   . ILE B 1 164 ? 25.331  -4.340  13.862 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B N   1 
ATOM   2730 C  CA  . ILE B 1 164 ? 26.244  -3.283  14.336 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CA  1 
ATOM   2731 C  C   . ILE B 1 164 ? 25.444  -2.286  15.164 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B C   1 
ATOM   2732 O  O   . ILE B 1 164 ? 24.229  -2.469  15.317 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B O   1 
ATOM   2733 C  CB  . ILE B 1 164 ? 27.006  -2.660  13.163 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CB  1 
ATOM   2734 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 26.092  -1.880  12.212 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CG1 1 
ATOM   2735 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 27.824  -3.749  12.469 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CG2 1 
ATOM   2736 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 26.837  -1.014  11.189 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CD1 1 
ATOM   2737 N  N   . GLN B 1 165 ? 26.123  -1.318  15.770 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B N   1 
ATOM   2738 C  CA  . GLN B 1 165 ? 25.403  -0.263  16.509 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CA  1 
ATOM   2739 C  C   . GLN B 1 165 ? 25.975  1.075   16.097 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B C   1 
ATOM   2740 O  O   . GLN B 1 165 ? 27.146  1.141   15.689 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B O   1 
ATOM   2741 C  CB  . GLN B 1 165 ? 25.403  -0.504  18.017 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CB  1 
ATOM   2742 C  CG  . GLN B 1 165 ? 26.768  -0.549  18.644 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CG  1 
ATOM   2743 C  CD  . GLN B 1 165 ? 26.651  -0.961  20.096 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CD  1 
ATOM   2744 O  OE1 . GLN B 1 165 ? 25.852  -1.810  20.478 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B OE1 1 
ATOM   2745 N  NE2 . GLN B 1 165 ? 27.460  -0.343  20.937 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B NE2 1 
ATOM   2746 N  N   . ASP B 1 166 ? 25.097  2.069   16.086 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B N   1 
ATOM   2747 C  CA  . ASP B 1 166 ? 25.427  3.446   15.694 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B CA  1 
ATOM   2748 C  C   . ASP B 1 166 ? 25.964  4.151   16.936 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B C   1 
ATOM   2749 O  O   . ASP B 1 166 ? 25.980  3.580   18.030 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B O   1 
ATOM   2750 C  CB  . ASP B 1 166 ? 24.216  4.085   15.000 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B CB  1 
ATOM   2751 C  CG  . ASP B 1 166 ? 23.192  4.668   15.943 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B CG  1 
ATOM   2752 O  OD1 . ASP B 1 166 ? 23.324  4.439   17.162 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B OD1 1 
ATOM   2753 O  OD2 . ASP B 1 166 ? 22.322  5.396   15.457 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B OD2 1 
ATOM   2754 N  N   . PRO B 1 167 ? 26.421  5.409   16.805 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B N   1 
ATOM   2755 C  CA  . PRO B 1 167 ? 26.969  6.144   17.945 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CA  1 
ATOM   2756 C  C   . PRO B 1 167 ? 26.020  6.257   19.156 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B C   1 
ATOM   2757 O  O   . PRO B 1 167 ? 26.502  6.394   20.264 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B O   1 
ATOM   2758 C  CB  . PRO B 1 167 ? 27.271  7.520   17.347 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CB  1 
ATOM   2759 C  CG  . PRO B 1 167 ? 27.528  7.238   15.888 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CG  1 
ATOM   2760 C  CD  . PRO B 1 167 ? 26.522  6.156   15.539 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CD  1 
ATOM   2761 N  N   . ASP B 1 168 ? 24.700  6.166   18.960 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B N   1 
ATOM   2762 C  CA  . ASP B 1 168 ? 23.763  6.210   20.106 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B CA  1 
ATOM   2763 C  C   . ASP B 1 168 ? 23.524  4.806   20.655 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B C   1 
ATOM   2764 O  O   . ASP B 1 168 ? 22.814  4.701   21.657 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B O   1 
ATOM   2765 C  CB  . ASP B 1 168 ? 22.464  6.902   19.729 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B CB  1 
ATOM   2766 C  CG  . ASP B 1 168 ? 22.641  8.385   19.510 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B CG  1 
ATOM   2767 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 23.013  8.774   18.379 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B OD1 1 
ATOM   2768 O  OD2 . ASP B 1 168 ? 22.387  9.137   20.468 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B OD2 1 
ATOM   2769 N  N   . GLY B 1 169 ? 24.050  3.760   20.023 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B N   1 
ATOM   2770 C  CA  . GLY B 1 169 ? 23.790  2.380   20.462 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B CA  1 
ATOM   2771 C  C   . GLY B 1 169 ? 22.565  1.746   19.816 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B C   1 
ATOM   2772 O  O   . GLY B 1 169 ? 22.242  0.610   20.215 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B O   1 
ATOM   2773 N  N   . TYR B 1 170 ? 21.935  2.382   18.819 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B N   1 
ATOM   2774 C  CA  . TYR B 1 170 ? 20.852  1.747   18.026 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CA  1 
ATOM   2775 C  C   . TYR B 1 170 ? 21.442  0.580   17.223 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B C   1 
ATOM   2776 O  O   . TYR B 1 170 ? 22.495  0.713   16.621 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B O   1 
ATOM   2777 C  CB  . TYR B 1 170 ? 20.121  2.732   17.108 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CB  1 
ATOM   2778 C  CG  . TYR B 1 170 ? 19.396  3.843   17.823 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CG  1 
ATOM   2779 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 18.288  3.604   18.628 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CD1 1 
ATOM   2780 C  CD2 . TYR B 1 170 ? 19.848  5.150   17.713 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CD2 1 
ATOM   2781 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 17.649  4.641   19.298 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CE1 1 
ATOM   2782 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 19.209  6.197   18.356 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CE2 1 
ATOM   2783 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 18.119  5.939   19.169 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CZ  1 
ATOM   2784 O  OH  . TYR B 1 170 ? 17.503  6.989   19.784 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B OH  1 
ATOM   2785 N  N   . TRP B 1 171 ? 20.734  -0.547  17.223 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B N   1 
ATOM   2786 C  CA  . TRP B 1 171 ? 21.076  -1.753  16.442 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CA  1 
ATOM   2787 C  C   . TRP B 1 171 ? 20.715  -1.557  14.972 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B C   1 
ATOM   2788 O  O   . TRP B 1 171 ? 19.608  -1.061  14.660 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B O   1 
ATOM   2789 C  CB  . TRP B 1 171 ? 20.375  -2.996  16.978 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CB  1 
ATOM   2790 C  CG  . TRP B 1 171 ? 20.822  -3.427  18.338 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CG  1 
ATOM   2791 C  CD1 . TRP B 1 171 ? 21.544  -2.721  19.251 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CD1 1 
ATOM   2792 C  CD2 . TRP B 1 171 ? 20.479  -4.669  18.964 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CD2 1 
ATOM   2793 N  NE1 . TRP B 1 171 ? 21.677  -3.449  20.407 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B NE1 1 
ATOM   2794 C  CE2 . TRP B 1 171 ? 21.036  -4.649  20.256 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CE2 1 
ATOM   2795 C  CE3 . TRP B 1 171 ? 19.752  -5.789  18.554 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CE3 1 
ATOM   2796 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? 20.905  -5.721  21.136 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CZ2 1 
ATOM   2797 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? 19.629  -6.852  19.426 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CZ3 1 
ATOM   2798 C  CH2 . TRP B 1 171 ? 20.176  -6.798  20.703 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CH2 1 
ATOM   2799 N  N   . ILE B 1 172 ? 21.627  -1.987  14.126 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B N   1 
ATOM   2800 C  CA  . ILE B 1 172 ? 21.468  -1.988  12.660 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CA  1 
ATOM   2801 C  C   . ILE B 1 172 ? 21.817  -3.386  12.174 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B C   1 
ATOM   2802 O  O   . ILE B 1 172 ? 22.984  -3.823  12.365 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B O   1 
ATOM   2803 C  CB  . ILE B 1 172 ? 22.332  -0.921  11.994 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CB  1 
ATOM   2804 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 22.071  0.450   12.618 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CG1 1 
ATOM   2805 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 22.092  -0.937  10.502 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CG2 1 
ATOM   2806 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 23.034  1.516   12.153 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CD1 1 
ATOM   2807 N  N   . GLU B 1 173 ? 20.802  -4.064  11.640 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B N   1 
ATOM   2808 C  CA  . GLU B 1 173 ? 20.931  -5.380  10.985 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CA  1 
ATOM   2809 C  C   . GLU B 1 173 ? 21.676  -5.184  9.667  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B C   1 
ATOM   2810 O  O   . GLU B 1 173 ? 21.346  -4.220  8.916  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B O   1 
ATOM   2811 C  CB  . GLU B 1 173 ? 19.559  -5.986  10.730 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CB  1 
ATOM   2812 C  CG  . GLU B 1 173 ? 19.632  -7.441  10.297 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CG  1 
ATOM   2813 C  CD  . GLU B 1 173 ? 18.263  -8.087  10.174 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CD  1 
ATOM   2814 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 17.460  -7.845  11.047 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B OE1 1 
ATOM   2815 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 17.993  -8.772  9.168  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B OE2 1 
ATOM   2816 N  N   . ILE B 1 174 ? 22.652  -6.050  9.401  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B N   1 
ATOM   2817 C  CA  . ILE B 1 174 ? 23.377  -6.084  8.094  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CA  1 
ATOM   2818 C  C   . ILE B 1 174 ? 23.032  -7.423  7.439  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B C   1 
ATOM   2819 O  O   . ILE B 1 174 ? 23.477  -8.433  7.978  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B O   1 
ATOM   2820 C  CB  . ILE B 1 174 ? 24.891  -5.900  8.282  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CB  1 
ATOM   2821 C  CG1 . ILE B 1 174 ? 25.224  -4.639  9.091  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CG1 1 
ATOM   2822 C  CG2 . ILE B 1 174 ? 25.605  -5.938  6.936  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CG2 1 
ATOM   2823 C  CD1 . ILE B 1 174 ? 24.860  -3.331  8.403  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CD1 1 
ATOM   2824 N  N   . LEU B 1 175 ? 22.272  -7.414  6.339  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B N   1 
ATOM   2825 C  CA  . LEU B 1 175 ? 21.678  -8.655  5.754  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CA  1 
ATOM   2826 C  C   . LEU B 1 175 ? 21.913  -8.714  4.245  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B C   1 
ATOM   2827 O  O   . LEU B 1 175 ? 21.961  -7.659  3.576  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B O   1 
ATOM   2828 C  CB  . LEU B 1 175 ? 20.191  -8.710  6.092  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CB  1 
ATOM   2829 C  CG  . LEU B 1 175 ? 19.334  -7.635  5.412  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CG  1 
ATOM   2830 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 18.388  -8.242  4.393  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CD1 1 
ATOM   2831 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 18.560  -6.827  6.433  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CD2 1 
ATOM   2832 N  N   . ASN B 1 176 ? 22.082  -9.931  3.733  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B N   1 
ATOM   2833 C  CA  . ASN B 1 176 ? 22.115  -10.205 2.281  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B CA  1 
ATOM   2834 C  C   . ASN B 1 176 ? 20.781  -10.845 1.913  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B C   1 
ATOM   2835 O  O   . ASN B 1 176 ? 20.524  -11.969 2.324  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B O   1 
ATOM   2836 C  CB  . ASN B 1 176 ? 23.324  -11.080 1.919  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B CB  1 
ATOM   2837 C  CG  . ASN B 1 176 ? 23.424  -11.372 0.438  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B CG  1 
ATOM   2838 O  OD1 . ASN B 1 176 ? 22.449  -11.263 -0.283 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B OD1 1 
ATOM   2839 N  ND2 . ASN B 1 176 ? 24.605  -11.739 -0.026 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B ND2 1 
ATOM   2840 N  N   . PRO B 1 177 ? 19.886  -10.155 1.169  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B N   1 
ATOM   2841 C  CA  . PRO B 1 177 ? 18.578  -10.708 0.825  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CA  1 
ATOM   2842 C  C   . PRO B 1 177 ? 18.674  -12.111 0.192  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B C   1 
ATOM   2843 O  O   . PRO B 1 177 ? 17.783  -12.894 0.438  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B O   1 
ATOM   2844 C  CB  . PRO B 1 177 ? 17.975  -9.715  -0.182 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CB  1 
ATOM   2845 C  CG  . PRO B 1 177 ? 18.715  -8.432  0.081  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CG  1 
ATOM   2846 C  CD  . PRO B 1 177 ? 20.082  -8.825  0.595  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CD  1 
ATOM   2847 N  N   . ASN B 1 178 ? 19.755  -12.407 -0.545 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B N   1 
ATOM   2848 C  CA  . ASN B 1 178 ? 19.928  -13.708 -1.245 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B CA  1 
ATOM   2849 C  C   . ASN B 1 178 ? 20.336  -14.812 -0.262 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B C   1 
ATOM   2850 O  O   . ASN B 1 178 ? 20.304  -15.983 -0.673 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B O   1 
ATOM   2851 C  CB  . ASN B 1 178 ? 20.925  -13.600 -2.392 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B CB  1 
ATOM   2852 C  CG  . ASN B 1 178 ? 20.408  -12.707 -3.490 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B CG  1 
ATOM   2853 O  OD1 . ASN B 1 178 ? 19.263  -12.819 -3.907 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B OD1 1 
ATOM   2854 N  ND2 . ASN B 1 178 ? 21.232  -11.778 -3.936 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B ND2 1 
ATOM   2855 N  N   . LYS B 1 179 ? 20.661  -14.490 0.991  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B N   1 
ATOM   2856 C  CA  . LYS B 1 179 ? 21.128  -15.508 1.964  1.00 36.92  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CA  1 
ATOM   2857 C  C   . LYS B 1 179 ? 20.103  -15.749 3.066  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B C   1 
ATOM   2858 O  O   . LYS B 1 179 ? 20.375  -16.603 3.892  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B O   1 
ATOM   2859 C  CB  . LYS B 1 179 ? 22.452  -15.075 2.585  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CB  1 
ATOM   2860 C  CG  . LYS B 1 179 ? 23.568  -14.872 1.577  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CG  1 
ATOM   2861 C  CD  . LYS B 1 179 ? 23.837  -16.103 0.728  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CD  1 
ATOM   2862 C  CE  . LYS B 1 179 ? 25.222  -16.088 0.111  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CE  1 
ATOM   2863 N  NZ  . LYS B 1 179 ? 25.320  -17.018 -1.038 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B NZ  1 
ATOM   2864 N  N   . MET B 1 180 ? 18.974  -15.036 3.085  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ?  179 MET B N   1 
ATOM   2865 C  CA  . MET B 1 180 ? 18.013  -15.109 4.213  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CA  1 
ATOM   2866 C  C   . MET B 1 180 ? 17.173  -16.386 4.139  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ?  179 MET B C   1 
ATOM   2867 O  O   . MET B 1 180 ? 16.756  -16.870 5.225  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ?  179 MET B O   1 
ATOM   2868 C  CB  . MET B 1 180 ? 17.082  -13.899 4.187  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CB  1 
ATOM   2869 C  CG  . MET B 1 180 ? 17.837  -12.581 4.251  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CG  1 
ATOM   2870 S  SD  . MET B 1 180 ? 18.700  -12.350 5.798  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ?  179 MET B SD  1 
ATOM   2871 C  CE  . MET B 1 180 ? 17.356  -12.052 6.949  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CE  1 
ATOM   2872 N  N   . ALA B 1 181 ? 16.890  -16.888 2.927  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B N   1 
ATOM   2873 C  CA  . ALA B 1 181 ? 16.172  -18.169 2.705  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B CA  1 
ATOM   2874 C  C   . ALA B 1 181 ? 16.883  -19.322 3.439  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B C   1 
ATOM   2875 O  O   . ALA B 1 181 ? 16.178  -20.202 3.967  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B O   1 
ATOM   2876 C  CB  . ALA B 1 181 ? 16.064  -18.459 1.222  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B CB  1 
ATOM   2877 N  N   . THR B 1 182 ? 18.217  -19.290 3.528  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ?  181 THR B N   1 
ATOM   2878 C  CA  . THR B 1 182 ? 19.067  -20.344 4.164  1.00 60.16  ? ? ? ? ? ?  181 THR B CA  1 
ATOM   2879 C  C   . THR B 1 182 ? 19.007  -20.257 5.703  1.00 65.80  ? ? ? ? ? ?  181 THR B C   1 
ATOM   2880 O  O   . THR B 1 182 ? 19.708  -21.043 6.348  1.00 69.52  ? ? ? ? ? ?  181 THR B O   1 
ATOM   2881 C  CB  . THR B 1 182 ? 20.536  -20.245 3.723  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ?  181 THR B CB  1 
ATOM   2882 O  OG1 . THR B 1 182 ? 21.091  -19.160 4.471  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ?  181 THR B OG1 1 
ATOM   2883 C  CG2 . THR B 1 182 ? 20.745  -20.011 2.242  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ?  181 THR B CG2 1 
ATOM   2884 N  N   . LEU B 1 183 ? 18.233  -19.332 6.281  1.00 75.62  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B N   1 
ATOM   2885 C  CA  . LEU B 1 183 ? 18.023  -19.215 7.755  1.00 75.09  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CA  1 
ATOM   2886 C  C   . LEU B 1 183 ? 16.567  -19.553 8.124  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B C   1 
ATOM   2887 O  O   . LEU B 1 183 ? 16.354  -19.986 9.272  1.00 75.16  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B O   1 
ATOM   2888 C  CB  . LEU B 1 183 ? 18.349  -17.784 8.197  1.00 70.78  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CB  1 
ATOM   2889 C  CG  . LEU B 1 183 ? 19.677  -17.216 7.702  1.00 67.95  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CG  1 
ATOM   2890 C  CD1 . LEU B 1 183 ? 19.831  -15.753 8.118  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CD1 1 
ATOM   2891 C  CD2 . LEU B 1 183 ? 20.831  -18.069 8.203  1.00 67.93  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CD2 1 
ATOM   2892 N  N   . MET B 1 184 ? 15.623  -19.342 7.191  1.00 87.93  ? ? ? ? ? ?  183 MET B N   1 
ATOM   2893 C  CA  . MET B 1 184 ? 14.167  -19.134 7.450  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ?  183 MET B CA  1 
ATOM   2894 C  C   . MET B 1 184 ? 13.593  -20.331 8.213  1.00 87.17  ? ? ? ? ? ?  183 MET B C   1 
ATOM   2895 O  O   . MET B 1 184 ? 13.912  -21.484 7.892  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ?  183 MET B O   1 
ATOM   2896 C  CB  . MET B 1 184 ? 13.385  -18.940 6.145  1.00 95.57  ? ? ? ? ? ?  183 MET B CB  1 
ATOM   2897 C  CG  . MET B 1 184 ? 12.249  -17.935 6.275  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ?  183 MET B CG  1 
ATOM   2898 S  SD  . MET B 1 184 ? 10.696  -18.634 6.907  1.00 119.43 ? ? ? ? ? ?  183 MET B SD  1 
ATOM   2899 C  CE  . MET B 1 184 ? 9.779   -18.877 5.386  1.00 101.56 ? ? ? ? ? ?  183 MET B CE  1 
ATOM   2900 O  OXT . MET B 1 184 ? 12.802  -20.122 9.148  1.00 80.41  ? ? ? ? ? ?  183 MET B OXT 1 
HETATM 2901 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 8.991   12.641  11.477 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2902 O  O1  . 5ZO D 3 .   ? 3.859   16.213  17.952 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A O1  1 
HETATM 2903 C  C1  . 5ZO D 3 .   ? 4.055   14.918  18.528 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C1  1 
HETATM 2904 C  C2  . 5ZO D 3 .   ? 4.690   16.601  16.927 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C2  1 
HETATM 2905 C  C3  . 5ZO D 3 .   ? 5.901   15.965  16.651 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C3  1 
HETATM 2906 C  C4  . 5ZO D 3 .   ? 6.701   16.425  15.620 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C4  1 
HETATM 2907 C  C5  . 5ZO D 3 .   ? 4.296   17.681  16.149 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C5  1 
HETATM 2908 C  C6  . 5ZO D 3 .   ? 5.104   18.116  15.115 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C6  1 
HETATM 2909 C  C7  . 5ZO D 3 .   ? 6.321   17.503  14.819 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C7  1 
HETATM 2910 C  C8  . 5ZO D 3 .   ? 7.144   17.998  13.703 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C8  1 
HETATM 2911 C  C9  . 5ZO D 3 .   ? 7.699   17.299  12.698 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C9  1 
HETATM 2912 C  C10 . 5ZO D 3 .   ? 7.733   15.784  12.789 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C10 1 
HETATM 2913 C  C11 . 5ZO D 3 .   ? 9.056   15.274  13.322 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C11 1 
HETATM 2914 O  O2  . 5ZO D 3 .   ? 9.503   14.249  12.831 1.00 28.83  ? ? ? ? ? -1 202 5ZO A O2  1 
HETATM 2915 O  O3  . 5ZO D 3 .   ? 9.624   15.909  14.244 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A O3  1 
HETATM 2916 C  C12 . 5ZO D 3 .   ? 8.304   17.848  11.530 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C12 1 
HETATM 2917 N  N1  . 5ZO D 3 .   ? 9.009   17.172  10.658 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A N1  1 
HETATM 2918 C  C13 . 5ZO D 3 .   ? 9.437   17.994  9.628  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C13 1 
HETATM 2919 C  C14 . 5ZO D 3 .   ? 10.190  17.593  8.528  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C14 1 
HETATM 2920 C  C15 . 5ZO D 3 .   ? 10.553  18.541  7.592  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C15 1 
HETATM 2921 C  C16 . 5ZO D 3 .   ? 10.174  19.874  7.719  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C16 1 
HETATM 2922 C  C17 . 5ZO D 3 .   ? 9.418   20.289  8.789  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C17 1 
HETATM 2923 C  C18 . 5ZO D 3 .   ? 9.057   19.337  9.736  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C18 1 
HETATM 2924 S  S1  . 5ZO D 3 .   ? 8.127   19.549  11.170 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A S1  1 
HETATM 2925 ZN ZN  . ZN  E 2 .   ? 15.423  -7.527  11.184 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ?  201 ZN  B ZN  1 
HETATM 2926 O  O1  . 5ZO F 3 .   ? 20.659  -11.187 17.437 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B O1  1 
HETATM 2927 C  C1  . 5ZO F 3 .   ? 20.511  -9.857  17.943 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C1  1 
HETATM 2928 C  C2  . 5ZO F 3 .   ? 19.826  -11.589 16.424 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C2  1 
HETATM 2929 C  C3  . 5ZO F 3 .   ? 20.193  -12.685 15.657 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C3  1 
HETATM 2930 C  C4  . 5ZO F 3 .   ? 19.387  -13.112 14.626 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C4  1 
HETATM 2931 C  C5  . 5ZO F 3 .   ? 18.637  -10.920 16.148 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C5  1 
HETATM 2932 C  C6  . 5ZO F 3 .   ? 17.836  -11.355 15.112 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C6  1 
HETATM 2933 C  C7  . 5ZO F 3 .   ? 18.196  -12.445 14.308 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C7  1 
HETATM 2934 C  C8  . 5ZO F 3 .   ? 17.350  -12.915 13.195 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C8  1 
HETATM 2935 C  C9  . 5ZO F 3 .   ? 16.728  -12.218 12.226 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C9  1 
HETATM 2936 C  C10 . 5ZO F 3 .   ? 16.669  -10.702 12.324 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C10 1 
HETATM 2937 C  C11 . 5ZO F 3 .   ? 15.378  -10.238 12.970 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C11 1 
HETATM 2938 O  O2  . 5ZO F 3 .   ? 14.961  -9.129  12.664 1.00 35.57  ? ? ? ? ? -1 202 5ZO B O2  1 
HETATM 2939 O  O3  . 5ZO F 3 .   ? 14.795  -11.007 13.742 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B O3  1 
HETATM 2940 C  C12 . 5ZO F 3 .   ? 16.104  -12.820 11.080 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C12 1 
HETATM 2941 N  N1  . 5ZO F 3 .   ? 15.349  -12.164 10.231 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B N1  1 
HETATM 2942 C  C13 . 5ZO F 3 .   ? 15.003  -12.952 9.148  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C13 1 
HETATM 2943 C  C14 . 5ZO F 3 .   ? 14.253  -12.538 8.048  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C14 1 
HETATM 2944 C  C15 . 5ZO F 3 .   ? 13.977  -13.455 7.056  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C15 1 
HETATM 2945 C  C16 . 5ZO F 3 .   ? 14.442  -14.765 7.124  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C16 1 
HETATM 2946 C  C17 . 5ZO F 3 .   ? 15.176  -15.200 8.205  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C17 1 
HETATM 2947 C  C18 . 5ZO F 3 .   ? 15.468  -14.276 9.208  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C18 1 
HETATM 2948 S  S1  . 5ZO F 3 .   ? 16.350  -14.513 10.680 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B S1  1 
HETATM 2949 O  O   . HOH G 4 .   ? 21.690  27.670  15.347 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ?  301 HOH A O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.031  12.026  7.228  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ?  302 HOH A O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH G 4 .   ? 21.189  24.845  23.648 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  303 HOH A O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH G 4 .   ? -13.767 9.196   4.767  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ?  304 HOH A O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.385   -3.443  23.198 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ?  305 HOH A O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.411   -9.784  -8.566 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ?  306 HOH A O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.915   -1.538  -4.129 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ?  307 HOH A O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH G 4 .   ? 1.104   -2.869  16.357 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ?  308 HOH A O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.265  15.381  8.429  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ?  309 HOH A O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.933   -0.888  -0.769 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ?  310 HOH A O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.224   -9.894  23.381 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ?  311 HOH A O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.715  -6.890  7.965  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ?  312 HOH A O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.762  16.092  18.796 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ?  313 HOH A O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.701   5.257   18.589 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ?  314 HOH A O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.537 10.509  3.751  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ?  315 HOH A O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.038  -5.784  18.585 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ?  316 HOH A O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.619   -19.631 8.471  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ?  317 HOH A O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.894   14.280  9.799  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ?  318 HOH A O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH G 4 .   ? -5.028  3.137   16.748 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ?  319 HOH A O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.089   17.240  6.028  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ?  320 HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.420   -12.488 1.104  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ?  321 HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.523  2.716   -1.825 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ?  322 HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.159   -3.705  -6.029 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ?  323 HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.466   -2.211  -0.202 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  324 HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.201   -3.627  -5.833 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ?  325 HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.314   -10.163 20.929 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  326 HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.587   -16.253 -8.699 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  327 HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.916   -15.469 15.082 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ?  328 HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.563  1.661   21.378 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ?  329 HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.036  -9.836  15.494 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ?  330 HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.011  11.274  1.734  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ?  331 HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.666  0.942   -0.607 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ?  332 HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.399   10.892  17.942 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ?  333 HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.971  3.845   24.071 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ?  334 HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.357  27.178  8.825  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ?  335 HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.345   1.796   -1.865 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ?  336 HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.902   -17.379 1.365  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ?  337 HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.336  -3.754  14.631 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ?  338 HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH G 4 .   ? -14.543 2.422   13.329 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ?  339 HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.220   -0.023  1.217  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ?  340 HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.142  10.947  1.215  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ?  341 HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.489  -1.517  -3.278 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ?  342 HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH G 4 .   ? 31.619  24.631  25.931 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ?  343 HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.938  1.971   -2.499 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ?  344 HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.680  0.873   7.053  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ?  345 HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.438  2.718   0.508  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ?  346 HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.897  6.793   5.071  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ?  347 HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.966 -0.896  6.565  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  348 HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.925   7.977   23.961 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ?  349 HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.768   3.273   25.260 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  350 HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.013   -17.259 -7.945 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  351 HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.686   20.902  16.506 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ?  352 HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.914   -15.574 3.711  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ?  353 HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.908  24.681  13.521 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ?  354 HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.370   -5.726  27.139 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ?  355 HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.480  -8.310  2.480  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ?  356 HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.345  17.471  2.746  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ?  357 HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.039  -9.265  26.917 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ?  358 HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.452  16.768  4.297  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ?  359 HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.492  4.173   -4.110 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ?  360 HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.695  3.331   21.515 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ?  361 HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.135  9.657   19.047 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ?  362 HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.621   -5.242  29.572 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ?  363 HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.203  -22.093 15.558 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ?  364 HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.277  -4.649  -3.057 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ?  365 HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.123  -4.944  -1.941 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ?  366 HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.658  18.183  12.847 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ?  367 HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.257  1.636   5.219  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ?  368 HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.621   -5.325  -7.428 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ?  369 HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH G 4 .   ? 1.184   -0.395  -2.127 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ?  370 HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.027  26.891  13.686 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ?  371 HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH G 4 .   ? -5.493  14.457  20.367 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ?  372 HOH A O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.806  -1.327  14.442 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ?  373 HOH A O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.911  7.132   -2.001 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ?  301 HOH B O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.451  -8.657  21.484 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ?  302 HOH B O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.567  7.833   16.193 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ?  303 HOH B O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.850  20.265  15.194 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  304 HOH B O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.938  -5.557  27.808 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ?  305 HOH B O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.857  9.629   -5.833 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ?  306 HOH B O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.510  -9.145  9.369  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ?  307 HOH B O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.349  14.765  15.719 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ?  308 HOH B O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.517  14.910  21.012 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ?  309 HOH B O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.785  10.617  18.375 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ?  310 HOH B O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.440  6.926   -4.085 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ?  311 HOH B O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.869  -5.206  3.257  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ?  312 HOH B O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH H 4 .   ? 41.603  -0.039  11.596 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ?  313 HOH B O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.372  6.291   -0.775 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ?  314 HOH B O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.150  5.453   1.440  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ?  315 HOH B O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.464  10.841  -3.284 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ?  316 HOH B O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.106  -0.394  18.465 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ?  317 HOH B O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH H 4 .   ? -4.775  -21.956 26.603 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ?  318 HOH B O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.713  -5.948  2.115  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ?  319 HOH B O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.695  4.531   7.034  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ?  320 HOH B O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.649  7.657   -0.376 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  321 HOH B O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.657  1.608   16.471 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ?  322 HOH B O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.799  4.383   -0.780 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ?  323 HOH B O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.375  -15.658 0.597  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ?  324 HOH B O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.422  -5.787  17.580 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ?  325 HOH B O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.379  -13.357 4.207  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ?  326 HOH B O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.397  -5.724  0.892  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  327 HOH B O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.611   2.472   -1.680 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ?  328 HOH B O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.893  9.035   -5.782 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  329 HOH B O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH H 4 .   ? 27.563  23.589  22.313 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ?  330 HOH B O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.713  -16.139 15.327 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ?  331 HOH B O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.651  -1.467  25.692 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ?  332 HOH B O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.950  -11.958 5.566  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  333 HOH B O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.316  4.852   11.135 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ?  334 HOH B O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.918  8.610   13.977 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  335 HOH B O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.457  8.122   23.145 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  336 HOH B O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.643  7.137   -3.128 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ?  337 HOH B O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.835  3.750   -1.969 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  338 HOH B O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.875  23.477  -7.431 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ?  339 HOH B O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.716  5.887   6.381  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  340 HOH B O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.609  -2.937  23.853 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ?  341 HOH B O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.934  24.866  8.577  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ?  342 HOH B O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.520  20.593  3.807  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ?  343 HOH B O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.893   2.569   0.633  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ?  344 HOH B O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.325  4.322   3.628  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ?  345 HOH B O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.086  1.329   24.990 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  346 HOH B O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.193  -19.765 13.739 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ?  347 HOH B O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.060   -22.171 8.521  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ?  348 HOH B O   1 
HETATM 3070 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.105  -1.733  4.684  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ?  349 HOH B O   1 
HETATM 3071 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.658  -20.016 9.480  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ?  350 HOH B O   1 
HETATM 3072 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.298  11.518  -7.583 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ?  351 HOH B O   1 
HETATM 3073 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.549  -12.131 2.260  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ?  352 HOH B O   1 
HETATM 3074 O  O   . HOH H 4 .   ? -9.685  -9.170  7.888  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ?  353 HOH B O   1 
HETATM 3075 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.790  1.124   23.813 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ?  354 HOH B O   1 
HETATM 3076 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.234  26.660  16.277 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ?  355 HOH B O   1 
HETATM 3077 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.584  13.570  22.432 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ?  356 HOH B O   1 
HETATM 3078 O  O   . HOH H 4 .   ? 3.052   10.198  -1.677 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  357 HOH B O   1 
HETATM 3079 O  O   . HOH H 4 .   ? -9.332  -13.549 11.349 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ?  358 HOH B O   1 
HETATM 3080 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.834  5.981   -2.605 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ?  359 HOH B O   1 
HETATM 3081 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.361  7.947   2.793  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ?  360 HOH B O   1 
HETATM 3082 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.194  3.250   5.490  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ?  361 HOH B O   1 
HETATM 3083 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.597  10.130  20.516 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ?  362 HOH B O   1 
HETATM 3084 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.747  6.024   -4.987 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ?  363 HOH B O   1 
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