data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Usami, M."    1 ?                   
"Shibuya, A."  2 ?                   
"Yokoyama, H." 3 0000-0002-3137-2793 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "human glyoxalase I (with C-ter His tag) in inhibitor-free form" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "glyoxalase I, zinc metalloenzyme, LYASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   NE 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Febs Lett." 
_citation.journal_id_ASTM           FEBLAL 
_citation.journal_id_CSD            0165 
_citation.journal_id_ISSN           0014-5793 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            596 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1458 
_citation.page_last                 1467 
_citation.title                     "Crystal structures of human glyoxalase I and its complex with TLSC702 reveal inhibitor binding mode and substrate preference." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/1873-3468.14344 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35363883 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Usami, M."    1 ? 
primary "Ando, K."     2 ? 
primary "Shibuya, A."  3 ? 
primary "Takasawa, R." 4 ? 
primary "Yokoyama, H." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLMLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLMLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   PRO n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  ALA n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  VAL n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  MET n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  ILE n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  CYS n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ILE n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  GLU n 
1 85  LYS n 
1 86  ASP n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  ALA n 
1 93  LEU n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 MET n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
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1 184 MET n 
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1 186 GLU n 
1 187 HIS n 
1 188 HIS n 
1 189 HIS n 
1 190 HIS n 
1 191 HIS n 
1 192 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 21874.869 2  4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                 65.409    2  ?       ? ? ? 
3 water       nat water                      18.015    97 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   PRO 7   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   8   8   GLY GLY A ? n 
A 1 10  GLY 10  9   9   GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  11  11  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  13  13  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  14  14  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 18  SER 18  17  17  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  18  18  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  20  20  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 23  ALA 23  22  22  ALA ALA A ? n 
A 1 24  ASP 24  23  23  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  24  24  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  25  25  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  26  26  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  28  28  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  32  32  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  34  34  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  35  35  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  36  36  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 39  VAL 39  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 40  LYS 40  39  39  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  44  44  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  48  48  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  49  49  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  51  51  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  53  53  GLY GLY A ? n 
A 1 55  MET 55  54  54  MET MET A ? n 
A 1 56  THR 56  55  55  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ILE 58  57  57  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLN 59  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  59  59  LYS LYS A ? n 
A 1 61  CYS 61  60  60  CYS CYS A ? n 
A 1 62  ASP 62  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  63  63  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ILE 65  64  64  ILE ILE A ? n 
A 1 66  MET 66  65  65  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  66  66  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  68  68  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  73  73  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  74  74  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  78  78  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 84  GLU 84  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 85  LYS 85  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 86  ASP 86  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 87  GLU 87  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  88  88  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ALA 90  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 92  ALA 92  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 93  LEU 93  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 94  SER 94  93  93  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  95  95  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  97  97  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 101 101 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 103 103 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 106 106 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 111 111 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 112 112 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 113 113 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 114 114 TYR TYR A ? n 
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C 2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  B ? 
E 3 HOH 1  301 25  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  302 19  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  303 17  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  304 3   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  305 56  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  306 66  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  307 5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  308 14  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  309 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 310 2   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 311 78  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 312 1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 313 38  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 314 40  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 315 28  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 316 42  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 317 93  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 318 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 319 34  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 320 89  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 321 69  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 322 31  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 323 61  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 324 97  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 325 12  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 326 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 327 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 328 6   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 329 41  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 330 80  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 331 94  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 332 62  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 333 18  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 334 50  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 335 74  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 336 71  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 337 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 338 43  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 339 63  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 340 54  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 341 55  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 342 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 343 65  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 344 64  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 345 75  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 346 79  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  301 73  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  302 72  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  303 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  304 76  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  305 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  306 22  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  307 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  308 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  309 37  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 310 59  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 311 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 312 9   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 313 44  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 314 11  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 315 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 316 4   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 317 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 318 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 319 39  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 320 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 321 58  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 322 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 323 21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 324 33  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 325 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 326 16  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 327 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 328 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 329 13  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 330 10  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 331 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 332 57  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 333 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 334 24  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 335 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 336 85  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 337 27  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 338 26  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 339 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 340 83  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 341 15  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 342 51  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 343 86  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 344 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 345 84  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 346 92  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 347 70  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 348 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 349 90  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 350 95  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 351 96  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 11  CYS A 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 23  LYS A 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 40  VAL A 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 76  ILE A 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A 84  ? LEU A 93  ? GLU A 83  LEU A 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 105 ASP A 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 133 LEU A 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 176 ? LEU A 183 ? ASN A 175 LEU A 182 1 ? 8  
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 11  CYS B 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 23  LYS B 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 40  VAL B 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 76  ILE B 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLU B 84  ? LEU B 93  ? GLU B 83  LEU B 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 105 ASP B 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 133 LEU B 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 AB7 ASN B 176 ? LEU B 183 ? ASN B 175 LEU B 182 1 ? 8  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 55  PHE A 62  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 67  ALA A 73  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 97  ASN A 103 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 30  ARG A 37  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 124 ALA B 130 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 170 LEU B 174 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 161 GLN B 164 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 148 LYS B 150 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 148 LYS A 150 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 161 GLN A 164 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 170 LEU A 174 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 124 ALA A 130 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 30  ARG B 37  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 97  ASN B 103 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 67  ALA B 73  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 55  PHE B 62  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015741 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.003433 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015332 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.024733 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION" ZN  
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 59  ? N GLN A 58  O PHE A 72  ? O PHE A 71  
AA1 2 3 N LEU A 73  ? N LEU A 72  O LEU A 99  ? O LEU A 98  
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 99  N THR A 35  ? N THR A 34  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 35  O HIS B 127 ? O HIS B 126 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 129 O GLU B 173 ? O GLU B 172 
AA1 6 7 O ILE B 174 ? O ILE B 173 N ALA B 162 ? N ALA B 161 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 162 N LYS B 151 ? N LYS B 150 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 149 O PHE A 163 ? O PHE A 162 
AA2 2 3 N ALA A 162 ? N ALA A 161 O ILE A 174 ? O ILE A 173 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 172 N ILE A 130 ? N ILE A 129 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 126 O MET B 36  ? O MET B 35  
AA2 5 6 N THR B 35  ? N THR B 34  O GLU B 100 ? O GLU B 99  
AA2 6 7 O LEU B 99  ? O LEU B 98  N LEU B 73  ? N LEU B 72  
AA2 7 8 O PHE B 72  ? O PHE B 71  N GLN B 59  ? N GLN B 58  
# 
loop_
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_atom_site.id 
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ATOM   58   C  CD2 . LEU A 1 17  ? -4.696  21.408  11.962 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
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ATOM   60   C  CA  . SER A 1 18  ? -7.923  24.503  17.078 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  1 
ATOM   61   C  C   . SER A 1 18  ? -7.041  24.343  18.325 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   1 
ATOM   62   O  O   . SER A 1 18  ? -6.782  25.351  18.953 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   1 
ATOM   63   C  CB  . SER A 1 18  ? -9.386  24.541  17.463 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  1 
ATOM   64   O  OG  . SER A 1 18  ? -10.167 24.895  16.328 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  1 
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ATOM   77   N  N   . SER A 1 21  ? -1.095  25.070  18.424 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 20  SER A N   1 
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ATOM   84   C  CA  . ASP A 1 22  ? 2.175   27.585  15.777 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
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ATOM   86   O  O   . ASP A 1 22  ? 3.217   27.848  17.890 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
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ATOM   100  C  CB  . ASP A 1 24  ? 7.117   29.400  20.925 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CB  1 
ATOM   101  C  CG  . ASP A 1 24  ? 7.717   30.629  21.590 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CG  1 
ATOM   102  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 8.946   30.717  21.662 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD1 1 
ATOM   103  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 6.947   31.471  22.046 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD2 1 
ATOM   104  N  N   . PRO A 1 25  ? 9.198   30.575  18.481 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A N   1 
ATOM   105  C  CA  . PRO A 1 25  ? 10.597  30.660  18.047 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CA  1 
ATOM   106  C  C   . PRO A 1 25  ? 11.615  30.174  19.091 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A C   1 
ATOM   107  O  O   . PRO A 1 25  ? 12.667  29.762  18.706 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A O   1 
ATOM   108  C  CB  . PRO A 1 25  ? 10.816  32.167  17.793 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CB  1 
ATOM   109  C  CG  . PRO A 1 25  ? 9.419   32.708  17.499 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CG  1 
ATOM   110  C  CD  . PRO A 1 25  ? 8.484   31.867  18.353 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CD  1 
ATOM   111  N  N   . SER A 1 26  ? 11.274  30.178  20.374 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 25  SER A N   1 
ATOM   112  C  CA  . SER A 1 26  ? 12.168  29.655  21.443 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 25  SER A CA  1 
ATOM   113  C  C   . SER A 1 26  ? 12.294  28.124  21.350 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 25  SER A C   1 
ATOM   114  O  O   . SER A 1 26  ? 13.120  27.550  22.093 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 25  SER A O   1 
ATOM   115  C  CB  . SER A 1 26  ? 11.696  30.086  22.795 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 25  SER A CB  1 
ATOM   116  O  OG  . SER A 1 26  ? 10.438  29.506  23.068 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 25  SER A OG  1 
ATOM   117  N  N   . THR A 1 27  ? 11.537  27.457  20.467 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   118  C  CA  . THR A 1 27  ? 11.629  25.977  20.278 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   119  C  C   . THR A 1 27  ? 12.320  25.639  18.959 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   120  O  O   . THR A 1 27  ? 12.359  24.444  18.589 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   121  C  CB  . THR A 1 27  ? 10.260  25.288  20.346 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   122  O  OG1 . THR A 1 27  ? 9.513   25.678  19.196 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   123  C  CG2 . THR A 1 27  ? 9.541   25.594  21.647 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   124  N  N   . LYS A 1 28  ? 12.880  26.643  18.283 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A N   1 
ATOM   125  C  CA  . LYS A 1 28  ? 13.583  26.436  16.998 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CA  1 
ATOM   126  C  C   . LYS A 1 28  ? 14.759  25.479  17.221 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A C   1 
ATOM   127  O  O   . LYS A 1 28  ? 15.473  25.639  18.262 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A O   1 
ATOM   128  C  CB  . LYS A 1 28  ? 14.059  27.770  16.420 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CB  1 
ATOM   129  C  CG  . LYS A 1 28  ? 14.371  27.684  14.941 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CG  1 
ATOM   130  C  CD  . LYS A 1 28  ? 14.886  28.978  14.350 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CD  1 
ATOM   131  C  CE  . LYS A 1 28  ? 15.856  28.739  13.215 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CE  1 
ATOM   132  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 16.286  30.021  12.613 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A NZ  1 
ATOM   133  N  N   . ASP A 1 29  ? 14.904  24.484  16.342 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASP A 1 29  ? 16.017  23.490  16.364 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASP A 1 29  ? 15.909  22.555  17.589 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A C   1 
ATOM   136  O  O   . ASP A 1 29  ? 16.856  21.747  17.802 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASP A 1 29  ? 17.394  24.174  16.291 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASP A 1 29  ? 17.889  24.492  14.881 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASP A 1 29  ? 17.168  25.177  14.132 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD1 1 
ATOM   140  O  OD2 . ASP A 1 29  ? 19.009  24.057  14.539 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD2 1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 30  ? 14.802  22.566  18.351 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 30  ? 14.414  21.385  19.179 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 30  ? 14.296  20.173  18.245 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 30  ? 13.780  20.295  17.092 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 30  ? 13.077  21.588  19.901 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 30  ? 13.111  22.467  21.121 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 14.134  23.386  21.322 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 12.100  22.388  22.069 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 14.169  24.175  22.458 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 12.125  23.209  23.186 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 13.157  24.100  23.376 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . LEU A 1 31  ? 14.767  19.012  18.675 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   153  C  CA  . LEU A 1 31  ? 14.617  17.814  17.814 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   154  C  C   . LEU A 1 31  ? 14.283  16.594  18.666 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   155  O  O   . LEU A 1 31  ? 14.738  16.519  19.862 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   156  C  CB  . LEU A 1 31  ? 15.854  17.618  16.933 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . LEU A 1 31  ? 17.167  17.298  17.629 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 17.351  15.796  17.751 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 18.340  17.871  16.845 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   160  N  N   . LEU A 1 32  ? 13.484  15.709  18.070 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   161  C  CA  . LEU A 1 32  ? 13.049  14.444  18.707 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   162  C  C   . LEU A 1 32  ? 14.216  13.471  18.562 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   163  O  O   . LEU A 1 32  ? 14.391  12.883  17.486 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   164  C  CB  . LEU A 1 32  ? 11.729  13.971  18.078 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . LEU A 1 32  ? 11.106  12.744  18.741 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . LEU A 1 32  ? 11.051  12.928  20.252 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . LEU A 1 32  ? 9.703   12.451  18.188 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   168  N  N   . GLN A 1 33  ? 15.049  13.403  19.602 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A N   1 
ATOM   169  C  CA  . GLN A 1 33  ? 16.415  12.817  19.570 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CA  1 
ATOM   170  C  C   . GLN A 1 33  ? 16.367  11.317  19.871 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A C   1 
ATOM   171  O  O   . GLN A 1 33  ? 17.193  10.582  19.264 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A O   1 
ATOM   172  C  CB  . GLN A 1 33  ? 17.291  13.562  20.570 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . GLN A 1 33  ? 18.778  13.324  20.414 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CG  1 
ATOM   174  C  CD  . GLN A 1 33  ? 19.246  12.016  20.999 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CD  1 
ATOM   175  O  OE1 . GLN A 1 33  ? 18.876  11.641  22.105 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A OE1 1 
ATOM   176  N  NE2 . GLN A 1 33  ? 20.083  11.321  20.245 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A NE2 1 
ATOM   177  N  N   . GLN A 1 34  ? 15.484  10.861  20.775 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N   1 
ATOM   178  C  CA  . GLN A 1 34  ? 15.552  9.474   21.277 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA  1 
ATOM   179  C  C   . GLN A 1 34  ? 14.194  8.963   21.741 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C   1 
ATOM   180  O  O   . GLN A 1 34  ? 13.334  9.773   22.188 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O   1 
ATOM   181  C  CB  . GLN A 1 34  ? 16.567  9.371   22.422 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . GLN A 1 34  ? 16.303  10.386  23.522 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG  1 
ATOM   183  C  CD  . GLN A 1 34  ? 17.161  10.185  24.751 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD  1 
ATOM   184  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 16.648  9.793   25.796 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   185  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 18.444  10.497  24.644 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   186  N  N   . THR A 1 35  ? 14.074  7.634   21.670 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 34  THR A N   1 
ATOM   187  C  CA  . THR A 1 35  ? 13.078  6.778   22.337 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 34  THR A CA  1 
ATOM   188  C  C   . THR A 1 35  ? 13.833  5.760   23.196 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 34  THR A C   1 
ATOM   189  O  O   . THR A 1 35  ? 14.764  5.108   22.663 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 34  THR A O   1 
ATOM   190  C  CB  . THR A 1 35  ? 12.200  6.072   21.309 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 34  THR A CB  1 
ATOM   191  O  OG1 . THR A 1 35  ? 11.475  7.061   20.573 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 34  THR A OG1 1 
ATOM   192  C  CG2 . THR A 1 35  ? 11.255  5.086   21.951 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 34  THR A CG2 1 
ATOM   193  N  N   . MET A 1 36  ? 13.493  5.657   24.476 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 35  MET A N   1 
ATOM   194  C  CA  . MET A 1 36  ? 14.218  4.771   25.425 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 35  MET A CA  1 
ATOM   195  C  C   . MET A 1 36  ? 13.334  3.577   25.759 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 35  MET A C   1 
ATOM   196  O  O   . MET A 1 36  ? 12.201  3.776   26.168 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 35  MET A O   1 
ATOM   197  C  CB  . MET A 1 36  ? 14.628  5.479   26.718 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 35  MET A CB  1 
ATOM   198  C  CG  . MET A 1 36  ? 15.564  4.648   27.593 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 35  MET A CG  1 
ATOM   199  S  SD  . MET A 1 36  ? 14.706  3.377   28.576 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 35  MET A SD  1 
ATOM   200  C  CE  . MET A 1 36  ? 14.693  4.172   30.188 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 35  MET A CE  1 
ATOM   201  N  N   . LEU A 1 37  ? 13.879  2.379   25.536 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A N   1 
ATOM   202  C  CA  . LEU A 1 37  ? 13.318  1.070   25.931 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CA  1 
ATOM   203  C  C   . LEU A 1 37  ? 14.332  0.364   26.839 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A C   1 
ATOM   204  O  O   . LEU A 1 37  ? 15.558  0.395   26.533 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A O   1 
ATOM   205  C  CB  . LEU A 1 37  ? 13.069  0.241   24.672 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CB  1 
ATOM   206  C  CG  . LEU A 1 37  ? 12.198  0.894   23.589 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CG  1 
ATOM   207  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 12.196  0.020   22.357 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD1 1 
ATOM   208  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 10.777  1.115   24.053 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD2 1 
ATOM   209  N  N   . ARG A 1 38  ? 13.834  -0.290  27.881 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   1 
ATOM   210  C  CA  . ARG A 1 38  ? 14.641  -1.177  28.749 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  1 
ATOM   211  C  C   . ARG A 1 38  ? 14.719  -2.540  28.060 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   1 
ATOM   212  O  O   . ARG A 1 38  ? 13.690  -3.025  27.481 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   1 
ATOM   213  C  CB  . ARG A 1 38  ? 14.078  -1.238  30.170 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . ARG A 1 38  ? 13.953  0.113   30.855 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  1 
ATOM   215  C  CD  . ARG A 1 38  ? 13.188  -0.043  32.168 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD  1 
ATOM   216  N  NE  . ARG A 1 38  ? 13.044  1.171   32.973 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE  1 
ATOM   217  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 12.165  2.146   32.767 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ  1 
ATOM   218  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 11.300  2.101   31.753 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1 1 
ATOM   219  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 12.149  3.185   33.592 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2 1 
ATOM   220  N  N   . VAL A 1 39  ? 15.919  -3.115  28.062 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   221  C  CA  . VAL A 1 39  ? 16.180  -4.424  27.399 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   222  C  C   . VAL A 1 39  ? 16.730  -5.394  28.440 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   223  O  O   . VAL A 1 39  ? 17.655  -5.013  29.233 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   224  C  CB  . VAL A 1 39  ? 17.091  -4.287  26.166 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   225  C  CG1 . VAL A 1 39  ? 16.455  -3.405  25.111 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   226  C  CG2 . VAL A 1 39  ? 18.496  -3.816  26.493 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   227  N  N   . LYS A 1 40  ? 16.155  -6.593  28.465 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A N   1 
ATOM   228  C  CA  . LYS A 1 40  ? 16.563  -7.668  29.401 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CA  1 
ATOM   229  C  C   . LYS A 1 40  ? 18.032  -8.060  29.146 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A C   1 
ATOM   230  O  O   . LYS A 1 40  ? 18.807  -8.287  30.135 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A O   1 
ATOM   231  C  CB  . LYS A 1 40  ? 15.639  -8.865  29.197 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . LYS A 1 40  ? 16.062  -10.133 29.916 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . LYS A 1 40  ? 14.938  -11.103 30.038 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CD  1 
ATOM   234  C  CE  . LYS A 1 40  ? 15.329  -12.296 30.865 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CE  1 
ATOM   235  N  NZ  . LYS A 1 40  ? 15.373  -11.914 32.289 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A NZ  1 
ATOM   236  N  N   . ASP A 1 41  ? 18.385  -8.242  27.878 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   1 
ATOM   237  C  CA  . ASP A 1 41  ? 19.693  -8.834  27.490 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  1 
ATOM   238  C  C   . ASP A 1 41  ? 20.227  -8.028  26.322 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   1 
ATOM   239  O  O   . ASP A 1 41  ? 19.719  -8.157  25.197 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   1 
ATOM   240  C  CB  . ASP A 1 41  ? 19.578  -10.326 27.182 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . ASP A 1 41  ? 20.912  -10.997 26.862 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  1 
ATOM   242  O  OD1 . ASP A 1 41  ? 21.911  -10.280 26.653 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 1 
ATOM   243  O  OD2 . ASP A 1 41  ? 20.940  -12.236 26.838 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 1 
ATOM   244  N  N   . PRO A 1 42  ? 21.257  -7.181  26.569 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N   1 
ATOM   245  C  CA  . PRO A 1 42  ? 21.810  -6.320  25.522 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA  1 
ATOM   246  C  C   . PRO A 1 42  ? 22.475  -7.084  24.364 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C   1 
ATOM   247  O  O   . PRO A 1 42  ? 22.477  -6.550  23.259 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O   1 
ATOM   248  C  CB  . PRO A 1 42  ? 22.841  -5.468  26.271 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . PRO A 1 42  ? 23.233  -6.300  27.476 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG  1 
ATOM   250  C  CD  . PRO A 1 42  ? 21.961  -7.033  27.846 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD  1 
ATOM   251  N  N   . LYS A 1 43  ? 22.989  -8.302  24.610 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   252  C  CA  . LYS A 1 43  ? 23.595  -9.151  23.551 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   253  C  C   . LYS A 1 43  ? 22.516  -9.436  22.480 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   254  O  O   . LYS A 1 43  ? 22.784  -9.188  21.306 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   255  C  CB  . LYS A 1 43  ? 24.194  -10.425 24.161 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . LYS A 1 43  ? 25.295  -10.201 25.190 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CG  1 
ATOM   257  C  CD  . LYS A 1 43  ? 25.694  -11.509 25.907 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CD  1 
ATOM   258  C  CE  . LYS A 1 43  ? 24.715  -11.922 26.996 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CE  1 
ATOM   259  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 24.825  -11.040 28.182 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A NZ  1 
ATOM   260  N  N   . LYS A 1 44  ? 21.328  -9.886  22.889 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   261  C  CA  . LYS A 1 44  ? 20.213  -10.238 21.972 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   262  C  C   . LYS A 1 44  ? 19.697  -8.980  21.279 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   263  O  O   . LYS A 1 44  ? 19.487  -9.042  20.092 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   264  C  CB  . LYS A 1 44  ? 19.064  -10.936 22.702 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   265  C  CG  . LYS A 1 44  ? 19.433  -12.251 23.361 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   266  C  CD  . LYS A 1 44  ? 18.244  -12.912 24.049 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   267  C  CE  . LYS A 1 44  ? 18.673  -14.092 24.891 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   268  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 17.644  -15.155 24.902 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   269  N  N   . SER A 1 45  ? 19.521  -7.867  22.001 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 44  SER A N   1 
ATOM   270  C  CA  . SER A 1 45  ? 18.990  -6.589  21.457 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 44  SER A CA  1 
ATOM   271  C  C   . SER A 1 45  ? 19.953  -5.996  20.428 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 44  SER A C   1 
ATOM   272  O  O   . SER A 1 45  ? 19.491  -5.562  19.362 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 44  SER A O   1 
ATOM   273  C  CB  . SER A 1 45  ? 18.706  -5.631  22.582 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 44  SER A CB  1 
ATOM   274  O  OG  . SER A 1 45  ? 17.695  -6.167  23.424 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 44  SER A OG  1 
ATOM   275  N  N   . LEU A 1 46  ? 21.257  -5.969  20.721 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   276  C  CA  . LEU A 1 46  ? 22.255  -5.380  19.802 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   277  C  C   . LEU A 1 46  ? 22.283  -6.222  18.531 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   278  O  O   . LEU A 1 46  ? 22.311  -5.642  17.437 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   279  C  CB  . LEU A 1 46  ? 23.628  -5.353  20.480 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . LEU A 1 46  ? 23.797  -4.265  21.540 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   281  C  CD1 . LEU A 1 46  ? 25.139  -4.414  22.258 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   282  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 23.706  -2.895  20.911 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   283  N  N   . ASP A 1 47  ? 22.245  -7.544  18.671 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A N   1 
ATOM   284  C  CA  . ASP A 1 47  ? 22.210  -8.450  17.498 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CA  1 
ATOM   285  C  C   . ASP A 1 47  ? 20.936  -8.134  16.692 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A C   1 
ATOM   286  O  O   . ASP A 1 47  ? 21.040  -7.980  15.498 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A O   1 
ATOM   287  C  CB  . ASP A 1 47  ? 22.301  -9.920  17.914 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CB  1 
ATOM   288  C  CG  . ASP A 1 47  ? 22.098  -10.849 16.733 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CG  1 
ATOM   289  O  OD1 . ASP A 1 47  ? 22.977  -10.907 15.883 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD1 1 
ATOM   290  O  OD2 . ASP A 1 47  ? 21.031  -11.442 16.643 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD2 1 
ATOM   291  N  N   . PHE A 1 48  ? 19.765  -8.073  17.324 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A N   1 
ATOM   292  C  CA  . PHE A 1 48  ? 18.494  -7.839  16.588 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CA  1 
ATOM   293  C  C   . PHE A 1 48  ? 18.522  -6.484  15.859 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A C   1 
ATOM   294  O  O   . PHE A 1 48  ? 18.238  -6.432  14.635 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A O   1 
ATOM   295  C  CB  . PHE A 1 48  ? 17.308  -7.916  17.554 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CB  1 
ATOM   296  C  CG  . PHE A 1 48  ? 15.977  -7.634  16.906 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CG  1 
ATOM   297  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 15.281  -8.636  16.262 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CD1 1 
ATOM   298  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 15.425  -6.362  16.951 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CD2 1 
ATOM   299  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 14.062  -8.374  15.651 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CE1 1 
ATOM   300  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 14.203  -6.104  16.348 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CE2 1 
ATOM   301  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 13.508  -7.119  15.716 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CZ  1 
ATOM   302  N  N   . TYR A 1 49  ? 18.836  -5.390  16.558 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A N   1 
ATOM   303  C  CA  . TYR A 1 49  ? 18.728  -4.028  15.979 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CA  1 
ATOM   304  C  C   . TYR A 1 49  ? 19.784  -3.797  14.886 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A C   1 
ATOM   305  O  O   . TYR A 1 49  ? 19.452  -3.098  13.904 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A O   1 
ATOM   306  C  CB  . TYR A 1 49  ? 18.721  -2.944  17.063 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CB  1 
ATOM   307  C  CG  . TYR A 1 49  ? 17.381  -2.885  17.757 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CG  1 
ATOM   308  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 16.280  -2.394  17.077 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD1 1 
ATOM   309  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 17.178  -3.430  19.013 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD2 1 
ATOM   310  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 15.021  -2.390  17.657 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE1 1 
ATOM   311  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 15.934  -3.399  19.625 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE2 1 
ATOM   312  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 14.848  -2.871  18.937 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CZ  1 
ATOM   313  O  OH  . TYR A 1 49  ? 13.597  -2.821  19.491 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A OH  1 
ATOM   314  N  N   . THR A 1 50  ? 20.976  -4.379  15.010 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   1 
ATOM   315  C  CA  . THR A 1 50  ? 22.054  -4.220  13.993 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  1 
ATOM   316  C  C   . THR A 1 50  ? 21.854  -5.234  12.868 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   1 
ATOM   317  O  O   . THR A 1 50  ? 21.808  -4.797  11.714 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   1 
ATOM   318  C  CB  . THR A 1 50  ? 23.458  -4.340  14.594 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  1 
ATOM   319  O  OG1 . THR A 1 50  ? 23.665  -5.636  15.176 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 1 
ATOM   320  C  CG2 . THR A 1 50  ? 23.706  -3.247  15.611 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 1 
ATOM   321  N  N   . ARG A 1 51  ? 21.758  -6.516  13.194 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   322  C  CA  . ARG A 1 51  ? 21.815  -7.594  12.174 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   323  C  C   . ARG A 1 51  ? 20.467  -7.699  11.454 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   324  O  O   . ARG A 1 51  ? 20.468  -7.798  10.212 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   325  C  CB  . ARG A 1 51  ? 22.214  -8.935  12.785 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   326  C  CG  . ARG A 1 51  ? 22.481  -9.990  11.713 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   327  C  CD  . ARG A 1 51  ? 22.999  -11.292 12.239 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   328  N  NE  . ARG A 1 51  ? 22.201  -11.835 13.319 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   329  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 21.043  -12.464 13.174 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   330  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 20.503  -12.640 11.978 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   331  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 20.429  -12.923 14.246 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   332  N  N   . VAL A 1 52  ? 19.346  -7.665  12.181 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A N   1 
ATOM   333  C  CA  . VAL A 1 52  ? 18.009  -7.783  11.528 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CA  1 
ATOM   334  C  C   . VAL A 1 52  ? 17.602  -6.432  10.942 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A C   1 
ATOM   335  O  O   . VAL A 1 52  ? 17.139  -6.402  9.788  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A O   1 
ATOM   336  C  CB  . VAL A 1 52  ? 16.942  -8.343  12.482 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CB  1 
ATOM   337  C  CG1 . VAL A 1 52  ? 15.592  -8.414  11.777 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CG1 1 
ATOM   338  C  CG2 . VAL A 1 52  ? 17.352  -9.694  13.037 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CG2 1 
ATOM   339  N  N   . LEU A 1 53  ? 17.697  -5.345  11.716 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   340  C  CA  . LEU A 1 53  ? 17.060  -4.059  11.321 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   341  C  C   . LEU A 1 53  ? 18.061  -3.097  10.691 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   342  O  O   . LEU A 1 53  ? 17.614  -2.129  10.094 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   343  C  CB  . LEU A 1 53  ? 16.371  -3.441  12.546 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   344  C  CG  . LEU A 1 53  ? 15.019  -4.042  12.902 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   345  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 14.344  -3.184  13.968 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   346  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 14.109  -4.187  11.675 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   347  N  N   . GLY A 1 54  ? 19.359  -3.365  10.780 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A N   1 
ATOM   348  C  CA  . GLY A 1 54  ? 20.376  -2.592  10.048 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A CA  1 
ATOM   349  C  C   . GLY A 1 54  ? 20.746  -1.295  10.733 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A C   1 
ATOM   350  O  O   . GLY A 1 54  ? 21.265  -0.402  10.054 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A O   1 
ATOM   351  N  N   . MET A 1 55  ? 20.483  -1.161  12.038 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 54  MET A N   1 
ATOM   352  C  CA  . MET A 1 55  ? 20.882  0.065   12.761 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 54  MET A CA  1 
ATOM   353  C  C   . MET A 1 55  ? 22.363  -0.042  13.124 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 54  MET A C   1 
ATOM   354  O  O   . MET A 1 55  ? 22.935  -1.130  13.023 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 54  MET A O   1 
ATOM   355  C  CB  . MET A 1 55  ? 20.051  0.282   14.030 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 54  MET A CB  1 
ATOM   356  C  CG  . MET A 1 55  ? 18.564  0.366   13.752 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 54  MET A CG  1 
ATOM   357  S  SD  . MET A 1 55  ? 17.629  0.754   15.263 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 54  MET A SD  1 
ATOM   358  C  CE  . MET A 1 55  ? 15.973  0.757   14.575 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 54  MET A CE  1 
ATOM   359  N  N   . THR A 1 56  ? 22.939  1.070   13.550 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 55  THR A N   1 
ATOM   360  C  CA  . THR A 1 56  ? 24.364  1.182   13.936 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CA  1 
ATOM   361  C  C   . THR A 1 56  ? 24.426  1.556   15.414 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 55  THR A C   1 
ATOM   362  O  O   . THR A 1 56  ? 23.708  2.487   15.810 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 55  THR A O   1 
ATOM   363  C  CB  . THR A 1 56  ? 25.078  2.211   13.048 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CB  1 
ATOM   364  O  OG1 . THR A 1 56  ? 24.887  1.826   11.684 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 55  THR A OG1 1 
ATOM   365  C  CG2 . THR A 1 56  ? 26.554  2.345   13.374 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CG2 1 
ATOM   366  N  N   . LEU A 1 57  ? 25.239  0.861   16.201 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A 1 57  ? 25.562  1.300   17.586 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A 1 57  ? 26.445  2.548   17.504 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A 1 57  ? 27.580  2.442   17.000 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A 1 57  ? 26.248  0.163   18.334 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A 1 57  ? 26.659  0.473   19.769 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 25.441  0.774   20.655 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 27.464  -0.695  20.338 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   374  N  N   . ILE A 1 58  ? 25.936  3.704   17.921 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A N   1 
ATOM   375  C  CA  . ILE A 1 58  ? 26.685  4.987   17.760 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CA  1 
ATOM   376  C  C   . ILE A 1 58  ? 27.280  5.430   19.097 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A C   1 
ATOM   377  O  O   . ILE A 1 58  ? 28.175  6.296   19.053 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A O   1 
ATOM   378  C  CB  . ILE A 1 58  ? 25.848  6.092   17.094 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CB  1 
ATOM   379  C  CG1 . ILE A 1 58  ? 24.594  6.466   17.883 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CG1 1 
ATOM   380  C  CG2 . ILE A 1 58  ? 25.520  5.711   15.652 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CG2 1 
ATOM   381  C  CD1 . ILE A 1 58  ? 23.923  7.699   17.366 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CD1 1 
ATOM   382  N  N   . GLN A 1 59  ? 26.840  4.875   20.230 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   383  C  CA  . GLN A 1 59  ? 27.358  5.297   21.557 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   384  C  C   . GLN A 1 59  ? 26.893  4.326   22.643 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   385  O  O   . GLN A 1 59  ? 25.727  3.887   22.616 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   386  C  CB  . GLN A 1 59  ? 26.912  6.735   21.876 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   387  C  CG  . GLN A 1 59  ? 27.459  7.275   23.181 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   388  C  CD  . GLN A 1 59  ? 28.967  7.328   23.148 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   389  O  OE1 . GLN A 1 59  ? 29.562  7.802   22.179 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   390  N  NE2 . GLN A 1 59  ? 29.591  6.832   24.203 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   391  N  N   . LYS A 1 60  ? 27.806  4.032   23.570 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A N   1 
ATOM   392  C  CA  . LYS A 1 60  ? 27.604  3.158   24.738 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CA  1 
ATOM   393  C  C   . LYS A 1 60  ? 28.108  3.922   25.962 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A C   1 
ATOM   394  O  O   . LYS A 1 60  ? 29.228  4.450   25.901 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A O   1 
ATOM   395  C  CB  . LYS A 1 60  ? 28.364  1.844   24.536 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CB  1 
ATOM   396  C  CG  . LYS A 1 60  ? 28.374  0.908   25.725 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CG  1 
ATOM   397  C  CD  . LYS A 1 60  ? 28.927  -0.480  25.367 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CD  1 
ATOM   398  C  CE  . LYS A 1 60  ? 29.048  -1.401  26.558 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CE  1 
ATOM   399  N  NZ  . LYS A 1 60  ? 30.189  -0.996  27.420 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 59  LYS A NZ  1 
ATOM   400  N  N   . CYS A 1 61  ? 27.283  4.026   26.996 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 60  CYS A N   1 
ATOM   401  C  CA  . CYS A 1 61  ? 27.625  4.675   28.286 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 60  CYS A CA  1 
ATOM   402  C  C   . CYS A 1 61  ? 27.371  3.671   29.404 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 60  CYS A C   1 
ATOM   403  O  O   . CYS A 1 61  ? 26.289  3.015   29.389 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 60  CYS A O   1 
ATOM   404  C  CB  . CYS A 1 61  ? 26.817  5.949   28.498 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 60  CYS A CB  1 
ATOM   405  S  SG  . CYS A 1 61  ? 27.123  7.175   27.196 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 60  CYS A SG  1 
ATOM   406  N  N   . ASP A 1 62  ? 28.348  3.531   30.295 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   407  C  CA  . ASP A 1 62  ? 28.283  2.600   31.447 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   408  C  C   . ASP A 1 62  ? 28.314  3.432   32.732 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   409  O  O   . ASP A 1 62  ? 29.117  4.366   32.826 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   410  C  CB  . ASP A 1 62  ? 29.392  1.547   31.368 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . ASP A 1 62  ? 29.323  0.725   30.094 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   412  O  OD1 . ASP A 1 62  ? 28.403  -0.082  29.954 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   413  O  OD2 . ASP A 1 62  ? 30.189  0.915   29.250 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   414  N  N   . PHE A 1 63  ? 27.447  3.090   33.679 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A N   1 
ATOM   415  C  CA  . PHE A 1 63  ? 27.309  3.754   34.996 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CA  1 
ATOM   416  C  C   . PHE A 1 63  ? 27.497  2.684   36.061 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A C   1 
ATOM   417  O  O   . PHE A 1 63  ? 26.531  2.083   36.521 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A O   1 
ATOM   418  C  CB  . PHE A 1 63  ? 25.975  4.488   35.039 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CB  1 
ATOM   419  C  CG  . PHE A 1 63  ? 25.825  5.504   33.936 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CG  1 
ATOM   420  C  CD1 . PHE A 1 63  ? 26.353  6.776   34.070 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD1 1 
ATOM   421  C  CD2 . PHE A 1 63  ? 25.189  5.171   32.740 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD2 1 
ATOM   422  C  CE1 . PHE A 1 63  ? 26.226  7.706   33.048 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE1 1 
ATOM   423  C  CE2 . PHE A 1 63  ? 25.074  6.097   31.717 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE2 1 
ATOM   424  C  CZ  . PHE A 1 63  ? 25.582  7.370   31.876 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CZ  1 
ATOM   425  N  N   . PRO A 1 64  ? 28.768  2.355   36.392 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A N   1 
ATOM   426  C  CA  . PRO A 1 64  ? 29.078  1.193   37.225 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CA  1 
ATOM   427  C  C   . PRO A 1 64  ? 28.465  1.301   38.626 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A C   1 
ATOM   428  O  O   . PRO A 1 64  ? 27.965  0.299   39.112 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A O   1 
ATOM   429  C  CB  . PRO A 1 64  ? 30.618  1.108   37.277 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CB  1 
ATOM   430  C  CG  . PRO A 1 64  ? 31.138  2.374   36.610 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CG  1 
ATOM   431  C  CD  . PRO A 1 64  ? 29.974  3.046   35.909 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CD  1 
ATOM   432  N  N   . ILE A 1 65  ? 28.436  2.496   39.214 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A N   1 
ATOM   433  C  CA  . ILE A 1 65  ? 27.920  2.668   40.604 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CA  1 
ATOM   434  C  C   . ILE A 1 65  ? 26.392  2.493   40.591 1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A C   1 
ATOM   435  O  O   . ILE A 1 65  ? 25.873  1.949   41.573 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A O   1 
ATOM   436  C  CB  . ILE A 1 65  ? 28.391  3.994   41.239 1.00 83.78  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CB  1 
ATOM   437  C  CG1 . ILE A 1 65  ? 29.913  4.157   41.136 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG1 1 
ATOM   438  C  CG2 . ILE A 1 65  ? 27.920  4.096   42.685 1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG2 1 
ATOM   439  C  CD1 . ILE A 1 65  ? 30.384  4.935   39.919 1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CD1 1 
ATOM   440  N  N   . MET A 1 66  ? 25.707  2.842   39.498 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 65  MET A N   1 
ATOM   441  C  CA  . MET A 1 66  ? 24.230  2.687   39.373 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 65  MET A CA  1 
ATOM   442  C  C   . MET A 1 66  ? 23.868  1.380   38.657 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 65  MET A C   1 
ATOM   443  O  O   . MET A 1 66  ? 22.666  1.121   38.501 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 65  MET A O   1 
ATOM   444  C  CB  . MET A 1 66  ? 23.654  3.877   38.613 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 65  MET A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . MET A 1 66  ? 23.948  5.170   39.330 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 65  MET A CG  1 
ATOM   446  S  SD  . MET A 1 66  ? 22.813  6.457   38.801 1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 65  MET A SD  1 
ATOM   447  C  CE  . MET A 1 66  ? 23.789  7.216   37.505 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 65  MET A CE  1 
ATOM   448  N  N   . LYS A 1 67  ? 24.875  0.617   38.224 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   1 
ATOM   449  C  CA  . LYS A 1 67  ? 24.755  -0.716  37.582 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  1 
ATOM   450  C  C   . LYS A 1 67  ? 23.795  -0.643  36.378 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   1 
ATOM   451  O  O   . LYS A 1 67  ? 22.822  -1.426  36.317 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   1 
ATOM   452  C  CB  . LYS A 1 67  ? 24.342  -1.724  38.655 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  1 
ATOM   453  C  CG  . LYS A 1 67  ? 25.398  -1.940  39.732 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  1 
ATOM   454  C  CD  . LYS A 1 67  ? 25.033  -3.018  40.725 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  1 
ATOM   455  C  CE  . LYS A 1 67  ? 26.123  -3.272  41.750 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  1 
ATOM   456  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 25.576  -3.863  42.996 1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  1 
ATOM   457  N  N   . PHE A 1 68  ? 24.048  0.254   35.428 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A N   1 
ATOM   458  C  CA  . PHE A 1 68  ? 23.330  0.198   34.129 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CA  1 
ATOM   459  C  C   . PHE A 1 68  ? 24.224  0.688   33.004 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A C   1 
ATOM   460  O  O   . PHE A 1 68  ? 25.215  1.380   33.249 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A O   1 
ATOM   461  C  CB  . PHE A 1 68  ? 21.978  0.917   34.200 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CB  1 
ATOM   462  C  CG  . PHE A 1 68  ? 22.002  2.420   34.271 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CG  1 
ATOM   463  C  CD1 . PHE A 1 68  ? 21.989  3.182   33.108 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD1 1 
ATOM   464  C  CD2 . PHE A 1 68  ? 21.968  3.074   35.498 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD2 1 
ATOM   465  C  CE1 . PHE A 1 68  ? 21.957  4.569   33.170 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE1 1 
ATOM   466  C  CE2 . PHE A 1 68  ? 21.955  4.459   35.556 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE2 1 
ATOM   467  C  CZ  . PHE A 1 68  ? 21.934  5.203   34.395 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CZ  1 
ATOM   468  N  N   . SER A 1 69  ? 23.859  0.292   31.788 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 68  SER A N   1 
ATOM   469  C  CA  . SER A 1 69  ? 24.460  0.793   30.535 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 68  SER A CA  1 
ATOM   470  C  C   . SER A 1 69  ? 23.353  1.370   29.648 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 68  SER A C   1 
ATOM   471  O  O   . SER A 1 69  ? 22.200  0.870   29.710 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 68  SER A O   1 
ATOM   472  C  CB  . SER A 1 69  ? 25.229  -0.302  29.828 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 68  SER A CB  1 
ATOM   473  O  OG  . SER A 1 69  ? 26.190  -0.903  30.707 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 68  SER A OG  1 
ATOM   474  N  N   . LEU A 1 70  ? 23.729  2.329   28.811 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   1 
ATOM   475  C  CA  . LEU A 1 70  ? 22.876  2.904   27.742 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  1 
ATOM   476  C  C   . LEU A 1 70  ? 23.539  2.584   26.408 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   1 
ATOM   477  O  O   . LEU A 1 70  ? 24.754  2.764   26.322 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   1 
ATOM   478  C  CB  . LEU A 1 70  ? 22.760  4.422   27.911 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  1 
ATOM   479  C  CG  . LEU A 1 70  ? 22.321  4.918   29.292 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  1 
ATOM   480  C  CD1 . LEU A 1 70  ? 22.223  6.446   29.273 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 1 
ATOM   481  C  CD2 . LEU A 1 70  ? 20.994  4.292   29.689 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 1 
ATOM   482  N  N   . TYR A 1 71  ? 22.745  2.147   25.425 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A N   1 
ATOM   483  C  CA  . TYR A 1 71  ? 23.173  1.819   24.050 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CA  1 
ATOM   484  C  C   . TYR A 1 71  ? 22.348  2.680   23.102 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A C   1 
ATOM   485  O  O   . TYR A 1 71  ? 21.106  2.567   23.154 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A O   1 
ATOM   486  C  CB  . TYR A 1 71  ? 22.954  0.331   23.732 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CB  1 
ATOM   487  C  CG  . TYR A 1 71  ? 23.737  -0.602  24.606 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CG  1 
ATOM   488  C  CD1 . TYR A 1 71  ? 23.240  -1.053  25.824 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD1 1 
ATOM   489  C  CD2 . TYR A 1 71  ? 24.992  -1.025  24.220 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD2 1 
ATOM   490  C  CE1 . TYR A 1 71  ? 23.974  -1.901  26.632 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE1 1 
ATOM   491  C  CE2 . TYR A 1 71  ? 25.739  -1.879  25.018 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE2 1 
ATOM   492  C  CZ  . TYR A 1 71  ? 25.238  -2.297  26.236 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CZ  1 
ATOM   493  O  OH  . TYR A 1 71  ? 25.972  -3.143  27.009 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A OH  1 
ATOM   494  N  N   . PHE A 1 72  ? 23.010  3.510   22.295 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A N   1 
ATOM   495  C  CA  . PHE A 1 72  ? 22.349  4.398   21.314 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CA  1 
ATOM   496  C  C   . PHE A 1 72  ? 22.514  3.789   19.930 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A C   1 
ATOM   497  O  O   . PHE A 1 72  ? 23.671  3.559   19.483 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A O   1 
ATOM   498  C  CB  . PHE A 1 72  ? 22.898  5.823   21.367 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CB  1 
ATOM   499  C  CG  . PHE A 1 72  ? 22.492  6.551   22.621 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CG  1 
ATOM   500  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 21.297  7.241   22.675 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD1 1 
ATOM   501  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 23.277  6.489   23.765 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD2 1 
ATOM   502  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 20.908  7.887   23.837 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE1 1 
ATOM   503  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 22.880  7.127   24.926 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE2 1 
ATOM   504  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 21.702  7.836   24.954 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CZ  1 
ATOM   505  N  N   . LEU A 1 73  ? 21.381  3.529   19.289 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   506  C  CA  . LEU A 1 73  ? 21.328  2.878   17.969 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   507  C  C   . LEU A 1 73  ? 20.630  3.849   17.047 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   508  O  O   . LEU A 1 73  ? 19.660  4.497   17.509 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   509  C  CB  . LEU A 1 73  ? 20.584  1.545   18.055 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   510  C  CG  . LEU A 1 73  ? 21.367  0.426   18.736 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   511  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 20.484  -0.326  19.703 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   512  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 21.986  -0.529  17.724 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   513  N  N   . ALA A 1 74  ? 21.138  3.978   15.816 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A N   1 
ATOM   514  C  CA  . ALA A 1 74  ? 20.587  4.904   14.816 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CA  1 
ATOM   515  C  C   . ALA A 1 74  ? 20.910  4.403   13.419 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A C   1 
ATOM   516  O  O   . ALA A 1 74  ? 21.839  3.602   13.286 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A O   1 
ATOM   517  C  CB  . ALA A 1 74  ? 21.137  6.280   15.052 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CB  1 
ATOM   518  N  N   . TYR A 1 75  ? 20.100  4.812   12.444 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A N   1 
ATOM   519  C  CA  . TYR A 1 75  ? 20.369  4.652   10.996 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CA  1 
ATOM   520  C  C   . TYR A 1 75  ? 21.335  5.785   10.629 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A C   1 
ATOM   521  O  O   . TYR A 1 75  ? 20.916  6.919   10.297 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A O   1 
ATOM   522  C  CB  . TYR A 1 75  ? 19.056  4.621   10.209 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . TYR A 1 75  ? 18.256  3.360   10.394 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CG  1 
ATOM   524  C  CD1 . TYR A 1 75  ? 18.739  2.143   9.955  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CD1 1 
ATOM   525  C  CD2 . TYR A 1 75  ? 17.027  3.363   11.034 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CD2 1 
ATOM   526  C  CE1 . TYR A 1 75  ? 18.020  0.974   10.108 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CE1 1 
ATOM   527  C  CE2 . TYR A 1 75  ? 16.309  2.192   11.214 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CE2 1 
ATOM   528  C  CZ  . TYR A 1 75  ? 16.790  0.996   10.736 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CZ  1 
ATOM   529  O  OH  . TYR A 1 75  ? 16.067  -0.151  10.913 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A OH  1 
ATOM   530  N  N   . GLU A 1 76  ? 22.619  5.496   10.830 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A N   1 
ATOM   531  C  CA  . GLU A 1 76  ? 23.758  6.407   10.578 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  1 
ATOM   532  C  C   . GLU A 1 76  ? 24.877  5.588   9.926  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A C   1 
ATOM   533  O  O   . GLU A 1 76  ? 25.090  4.442   10.349 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A O   1 
ATOM   534  C  CB  . GLU A 1 76  ? 24.268  7.036   11.885 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  1 
ATOM   535  C  CG  . GLU A 1 76  ? 23.310  8.008   12.543 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  1 
ATOM   536  C  CD  . GLU A 1 76  ? 23.074  9.336   11.844 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  1 
ATOM   537  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 23.907  9.737   11.007 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 1 
ATOM   538  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 22.053  9.997   12.160 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 1 
ATOM   539  N  N   . ASP A 1 77  ? 25.560  6.169   8.938  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   540  C  CA  . ASP A 1 77  ? 26.806  5.628   8.347  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   541  C  C   . ASP A 1 77  ? 27.856  5.519   9.458  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   542  O  O   . ASP A 1 77  ? 28.109  6.533   10.115 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   543  C  CB  . ASP A 1 77  ? 27.260  6.532   7.200  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   544  C  CG  . ASP A 1 77  ? 28.300  5.885   6.295  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   545  O  OD1 . ASP A 1 77  ? 29.197  5.195   6.825  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   546  O  OD2 . ASP A 1 77  ? 28.166  6.038   5.073  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   547  N  N   . LYS A 1 78  ? 28.450  4.342   9.661  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   548  C  CA  . LYS A 1 78  ? 29.443  4.119   10.746 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   549  C  C   . LYS A 1 78  ? 30.723  4.927   10.468 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   550  O  O   . LYS A 1 78  ? 31.477  5.158   11.428 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   551  C  CB  . LYS A 1 78  ? 29.752  2.630   10.936 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   552  C  CG  . LYS A 1 78  ? 30.439  1.921   9.778  1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   553  C  CD  . LYS A 1 78  ? 31.137  0.643   10.197 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   554  C  CE  . LYS A 1 78  ? 31.775  -0.079  9.031  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   555  N  NZ  . LYS A 1 78  ? 32.327  -1.389  9.447  1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   556  N  N   . ASN A 1 79  ? 30.948  5.357   9.222  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A N   1 
ATOM   557  C  CA  . ASN A 1 79  ? 32.128  6.180   8.824  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CA  1 
ATOM   558  C  C   . ASN A 1 79  ? 31.966  7.615   9.346  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A C   1 
ATOM   559  O  O   . ASN A 1 79  ? 33.006  8.277   9.519  1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A O   1 
ATOM   560  C  CB  . ASN A 1 79  ? 32.356  6.189   7.307  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CB  1 
ATOM   561  C  CG  . ASN A 1 79  ? 32.488  4.802   6.705  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CG  1 
ATOM   562  O  OD1 . ASN A 1 79  ? 33.105  3.909   7.291  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A OD1 1 
ATOM   563  N  ND2 . ASN A 1 79  ? 31.908  4.612   5.529  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A ND2 1 
ATOM   564  N  N   . ASP A 1 80  ? 30.725  8.074   9.588  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N   1 
ATOM   565  C  CA  . ASP A 1 80  ? 30.400  9.435   10.104 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA  1 
ATOM   566  C  C   . ASP A 1 80  ? 30.574  9.513   11.618 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C   1 
ATOM   567  O  O   . ASP A 1 80  ? 30.474  10.629  12.147 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O   1 
ATOM   568  C  CB  . ASP A 1 80  ? 28.971  9.865   9.766  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB  1 
ATOM   569  C  CG  . ASP A 1 80  ? 28.743  10.132  8.286  1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG  1 
ATOM   570  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 29.714  10.094  7.524  1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   571  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 27.591  10.393  7.899  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   572  N  N   . ILE A 1 81  ? 30.779  8.388   12.306 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A N   1 
ATOM   573  C  CA  . ILE A 1 81  ? 30.967  8.359   13.788 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CA  1 
ATOM   574  C  C   . ILE A 1 81  ? 32.306  9.027   14.097 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A C   1 
ATOM   575  O  O   . ILE A 1 81  ? 33.358  8.534   13.699 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A O   1 
ATOM   576  C  CB  . ILE A 1 81  ? 30.919  6.925   14.349 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CB  1 
ATOM   577  C  CG1 . ILE A 1 81  ? 29.580  6.239   14.065 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG1 1 
ATOM   578  C  CG2 . ILE A 1 81  ? 31.248  6.911   15.826 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG2 1 
ATOM   579  C  CD1 . ILE A 1 81  ? 29.530  4.771   14.469 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CD1 1 
ATOM   580  N  N   . PRO A 1 82  ? 32.336  10.170  14.814 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   581  C  CA  . PRO A 1 82  ? 33.609  10.738  15.251 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   582  C  C   . PRO A 1 82  ? 34.438  9.739   16.073 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   583  O  O   . PRO A 1 82  ? 33.869  8.878   16.725 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   584  C  CB  . PRO A 1 82  ? 33.184  11.943  16.106 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . PRO A 1 82  ? 31.827  12.314  15.561 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   586  C  CD  . PRO A 1 82  ? 31.181  10.989  15.215 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   587  N  N   . LYS A 1 83  ? 35.758  9.923   16.054 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
ATOM   588  C  CA  . LYS A 1 83  ? 36.758  9.070   16.752 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
ATOM   589  C  C   . LYS A 1 83  ? 37.082  9.648   18.138 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
ATOM   590  O  O   . LYS A 1 83  ? 37.308  8.852   19.067 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
ATOM   591  C  CB  . LYS A 1 83  ? 37.989  8.931   15.855 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
ATOM   592  C  CG  . LYS A 1 83  ? 37.658  8.473   14.441 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
ATOM   593  C  CD  . LYS A 1 83  ? 38.844  8.223   13.546 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
ATOM   594  C  CE  . LYS A 1 83  ? 38.403  7.692   12.197 1.00 92.83  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
ATOM   595  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 39.518  7.631   11.222 1.00 97.11  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
ATOM   596  N  N   . GLU A 1 84  ? 37.082  10.974  18.291 1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   597  C  CA  . GLU A 1 84  ? 37.259  11.639  19.612 1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   598  C  C   . GLU A 1 84  ? 36.014  11.379  20.471 1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   599  O  O   . GLU A 1 84  ? 34.890  11.679  20.010 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   600  C  CB  . GLU A 1 84  ? 37.486  13.143  19.449 1.00 84.86  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . GLU A 1 84  ? 38.735  13.503  18.667 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   602  C  CD  . GLU A 1 84  ? 38.771  14.956  18.224 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   603  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 37.685  15.550  18.050 1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   604  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 39.881  15.492  18.055 1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   605  N  N   . LYS A 1 85  ? 36.219  10.870  21.687 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   606  C  CA  . LYS A 1 85  ? 35.149  10.447  22.627 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   607  C  C   . LYS A 1 85  ? 34.177  11.606  22.882 1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   608  O  O   . LYS A 1 85  ? 32.963  11.373  22.791 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   609  C  CB  . LYS A 1 85  ? 35.775  9.935   23.928 1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   610  C  CG  . LYS A 1 85  ? 36.527  8.619   23.793 1.00 88.90  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   611  C  CD  . LYS A 1 85  ? 36.913  8.001   25.113 1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   612  C  CE  . LYS A 1 85  ? 37.463  6.598   24.966 1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE  1 
ATOM   613  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 37.934  6.068   26.266 1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ  1 
ATOM   614  N  N   . ASP A 1 86  ? 34.694  12.802  23.193 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
ATOM   615  C  CA  . ASP A 1 86  ? 33.895  14.025  23.479 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
ATOM   616  C  C   . ASP A 1 86  ? 33.020  14.355  22.263 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
ATOM   617  O  O   . ASP A 1 86  ? 31.799  14.482  22.433 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
ATOM   618  C  CB  . ASP A 1 86  ? 34.795  15.211  23.844 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . ASP A 1 86  ? 35.483  15.083  25.195 1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
ATOM   620  O  OD1 . ASP A 1 86  ? 35.456  13.971  25.772 1.00 75.36  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
ATOM   621  O  OD2 . ASP A 1 86  ? 36.043  16.106  25.672 1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
ATOM   622  N  N   . GLU A 1 87  ? 33.627  14.470  21.080 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A N   1 
ATOM   623  C  CA  . GLU A 1 87  ? 32.920  14.780  19.815 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CA  1 
ATOM   624  C  C   . GLU A 1 87  ? 31.892  13.682  19.506 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A C   1 
ATOM   625  O  O   . GLU A 1 87  ? 30.822  14.019  18.952 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A O   1 
ATOM   626  C  CB  . GLU A 1 87  ? 33.902  14.913  18.651 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CB  1 
ATOM   627  C  CG  . GLU A 1 87  ? 33.206  15.397  17.383 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CG  1 
ATOM   628  C  CD  . GLU A 1 87  ? 34.019  15.491  16.103 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CD  1 
ATOM   629  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 35.246  15.222  16.123 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE1 1 
ATOM   630  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 33.410  15.824  15.076 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE2 1 
ATOM   631  N  N   . LYS A 1 88  ? 32.224  12.422  19.808 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A N   1 
ATOM   632  C  CA  . LYS A 1 88  ? 31.402  11.242  19.447 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CA  1 
ATOM   633  C  C   . LYS A 1 88  ? 30.076  11.312  20.211 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A C   1 
ATOM   634  O  O   . LYS A 1 88  ? 29.013  11.150  19.564 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A O   1 
ATOM   635  C  CB  . LYS A 1 88  ? 32.154  9.948   19.757 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CB  1 
ATOM   636  C  CG  . LYS A 1 88  ? 31.486  8.685   19.237 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CG  1 
ATOM   637  C  CD  . LYS A 1 88  ? 32.407  7.481   19.261 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CD  1 
ATOM   638  C  CE  . LYS A 1 88  ? 32.108  6.522   20.390 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CE  1 
ATOM   639  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 30.866  5.766   20.125 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A NZ  1 
ATOM   640  N  N   . ILE A 1 89  ? 30.137  11.584  21.514 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   1 
ATOM   641  C  CA  . ILE A 1 89  ? 28.937  11.687  22.405 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  1 
ATOM   642  C  C   . ILE A 1 89  ? 28.052  12.857  21.943 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   1 
ATOM   643  O  O   . ILE A 1 89  ? 26.819  12.663  21.824 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   1 
ATOM   644  C  CB  . ILE A 1 89  ? 29.315  11.842  23.887 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  1 
ATOM   645  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 30.189  10.700  24.401 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 1 
ATOM   646  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 28.053  11.980  24.717 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 1 
ATOM   647  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 30.875  11.001  25.722 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 1 
ATOM   648  N  N   . ALA A 1 90  ? 28.645  14.033  21.700 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N   1 
ATOM   649  C  CA  . ALA A 1 90  ? 27.927  15.235  21.219 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA  1 
ATOM   650  C  C   . ALA A 1 90  ? 27.268  14.923  19.868 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C   1 
ATOM   651  O  O   . ALA A 1 90  ? 26.125  15.353  19.634 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O   1 
ATOM   652  C  CB  . ALA A 1 90  ? 28.866  16.420  21.126 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB  1 
ATOM   653  N  N   . TRP A 1 91  ? 27.956  14.187  19.008 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N   1 
ATOM   654  C  CA  . TRP A 1 91  ? 27.439  13.835  17.657 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA  1 
ATOM   655  C  C   . TRP A 1 91  ? 26.272  12.836  17.815 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C   1 
ATOM   656  O  O   . TRP A 1 91  ? 25.205  13.066  17.228 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O   1 
ATOM   657  C  CB  . TRP A 1 91  ? 28.563  13.310  16.742 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB  1 
ATOM   658  C  CG  . TRP A 1 91  ? 28.073  12.779  15.425 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG  1 
ATOM   659  C  CD1 . TRP A 1 91  ? 27.820  13.507  14.300 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1 1 
ATOM   660  C  CD2 . TRP A 1 91  ? 27.699  11.424  15.114 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2 1 
ATOM   661  N  NE1 . TRP A 1 91  ? 27.343  12.699  13.305 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1 1 
ATOM   662  C  CE2 . TRP A 1 91  ? 27.271  11.411  13.768 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2 1 
ATOM   663  C  CE3 . TRP A 1 91  ? 27.690  10.218  15.834 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3 1 
ATOM   664  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? 26.849  10.247  13.127 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2 1 
ATOM   665  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? 27.295  9.060   15.198 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3 1 
ATOM   666  C  CH2 . TRP A 1 91  ? 26.868  9.080   13.868 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2 1 
ATOM   667  N  N   . ALA A 1 92  ? 26.452  11.785  18.608 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   668  C  CA  . ALA A 1 92  ? 25.449  10.714  18.818 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   669  C  C   . ALA A 1 92  ? 24.171  11.322  19.425 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   670  O  O   . ALA A 1 92  ? 23.051  11.029  18.900 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   671  C  CB  . ALA A 1 92  ? 26.023  9.613   19.686 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   672  N  N   . LEU A 1 93  ? 24.315  12.204  20.420 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   673  C  CA  . LEU A 1 93  ? 23.175  12.756  21.198 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   674  C  C   . LEU A 1 93  ? 22.559  13.970  20.492 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   675  O  O   . LEU A 1 93  ? 21.550  14.508  21.015 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   676  C  CB  . LEU A 1 93  ? 23.626  13.077  22.624 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   677  C  CG  . LEU A 1 93  ? 23.740  11.844  23.521 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   678  C  CD1 . LEU A 1 93  ? 24.517  12.138  24.786 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   679  C  CD2 . LEU A 1 93  ? 22.365  11.311  23.873 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   680  N  N   . SER A 1 94  ? 23.083  14.355  19.331 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 93  SER A N   1 
ATOM   681  C  CA  . SER A 1 94  ? 22.459  15.381  18.464 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 93  SER A CA  1 
ATOM   682  C  C   . SER A 1 94  ? 21.907  14.742  17.176 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 93  SER A C   1 
ATOM   683  O  O   . SER A 1 94  ? 21.445  15.500  16.324 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 93  SER A O   1 
ATOM   684  C  CB  . SER A 1 94  ? 23.438  16.504  18.183 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 93  SER A CB  1 
ATOM   685  O  OG  . SER A 1 94  ? 24.561  15.991  17.484 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 93  SER A OG  1 
ATOM   686  N  N   . ARG A 1 95  ? 21.940  13.413  17.022 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   1 
ATOM   687  C  CA  . ARG A 1 95  ? 21.250  12.726  15.890 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  1 
ATOM   688  C  C   . ARG A 1 95  ? 19.741  12.644  16.181 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   1 
ATOM   689  O  O   . ARG A 1 95  ? 19.376  12.269  17.312 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   1 
ATOM   690  C  CB  . ARG A 1 95  ? 21.758  11.300  15.637 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . ARG A 1 95  ? 23.227  11.162  15.257 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  1 
ATOM   692  C  CD  . ARG A 1 95  ? 23.675  12.100  14.152 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  1 
ATOM   693  N  NE  . ARG A 1 95  ? 24.155  13.375  14.662 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  1 
ATOM   694  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 24.405  14.453  13.903 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  1 
ATOM   695  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 24.223  14.412  12.592 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 1 
ATOM   696  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 24.835  15.568  14.462 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 1 
ATOM   697  N  N   . LYS A 1 96  ? 18.913  12.942  15.181 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A N   1 
ATOM   698  C  CA  . LYS A 1 96  ? 17.453  12.675  15.188 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CA  1 
ATOM   699  C  C   . LYS A 1 96  ? 17.221  11.161  15.218 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A C   1 
ATOM   700  O  O   . LYS A 1 96  ? 18.047  10.421  14.644 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A O   1 
ATOM   701  C  CB  . LYS A 1 96  ? 16.786  13.190  13.899 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CB  1 
ATOM   702  C  CG  . LYS A 1 96  ? 16.708  14.699  13.765 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CG  1 
ATOM   703  C  CD  . LYS A 1 96  ? 16.157  15.168  12.440 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CD  1 
ATOM   704  C  CE  . LYS A 1 96  ? 14.696  14.853  12.247 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CE  1 
ATOM   705  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 14.119  15.658  11.141 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A NZ  1 
ATOM   706  N  N   . ALA A 1 97  ? 16.096  10.729  15.789 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   1 
ATOM   707  C  CA  . ALA A 1 97  ? 15.533  9.370   15.619 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  1 
ATOM   708  C  C   . ALA A 1 97  ? 16.528  8.305   16.095 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   1 
ATOM   709  O  O   . ALA A 1 97  ? 16.735  7.338   15.364 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   1 
ATOM   710  C  CB  . ALA A 1 97  ? 15.169  9.154   14.171 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  1 
ATOM   711  N  N   . THR A 1 98  ? 17.094  8.439   17.300 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   712  C  CA  . THR A 1 98  ? 17.890  7.350   17.913 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   713  C  C   . THR A 1 98  ? 17.010  6.496   18.828 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   714  O  O   . THR A 1 98  ? 15.985  6.963   19.331 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   715  C  CB  . THR A 1 98  ? 19.138  7.854   18.654 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   716  O  OG1 . THR A 1 98  ? 18.791  8.428   19.919 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   717  C  CG2 . THR A 1 98  ? 19.916  8.854   17.838 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   718  N  N   . LEU A 1 99  ? 17.456  5.271   19.039 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N   1 
ATOM   719  C  CA  . LEU A 1 99  ? 16.873  4.318   19.989 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA  1 
ATOM   720  C  C   . LEU A 1 99  ? 17.884  4.168   21.125 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C   1 
ATOM   721  O  O   . LEU A 1 99  ? 19.016  3.832   20.843 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O   1 
ATOM   722  C  CB  . LEU A 1 99  ? 16.624  3.023   19.225 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . LEU A 1 99  ? 15.864  1.934   19.961 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG  1 
ATOM   724  C  CD1 . LEU A 1 99  ? 14.459  2.392   20.341 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1 1 
ATOM   725  C  CD2 . LEU A 1 99  ? 15.778  0.707   19.083 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2 1 
ATOM   726  N  N   . GLU A 1 100 ? 17.475  4.501   22.347 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   1 
ATOM   727  C  CA  . GLU A 1 100 ? 18.273  4.308   23.579 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  1 
ATOM   728  C  C   . GLU A 1 100 ? 17.784  3.035   24.280 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   1 
ATOM   729  O  O   . GLU A 1 100 ? 16.635  2.996   24.761 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   1 
ATOM   730  C  CB  . GLU A 1 100 ? 18.157  5.537   24.478 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  1 
ATOM   731  C  CG  . GLU A 1 100 ? 19.011  5.431   25.716 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CG  1 
ATOM   732  C  CD  . GLU A 1 100 ? 18.677  6.425   26.822 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CD  1 
ATOM   733  O  OE1 . GLU A 1 100 ? 18.032  7.426   26.532 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE1 1 
ATOM   734  O  OE2 . GLU A 1 100 ? 19.098  6.182   27.986 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE2 1 
ATOM   735  N  N   . LEU A 1 101 ? 18.639  2.034   24.374 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   736  C  CA  . LEU A 1 101 ? 18.354  0.787   25.090 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   737  C  C   . LEU A 1 101 ? 19.042  0.848   26.448 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   738  O  O   . LEU A 1 101 ? 20.254  1.091   26.483 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   739  C  CB  . LEU A 1 101 ? 18.832  -0.420  24.284 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   740  C  CG  . LEU A 1 101 ? 18.334  -0.487  22.847 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   741  C  CD1 . LEU A 1 101 ? 18.862  -1.739  22.171 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   742  C  CD2 . LEU A 1 101 ? 16.827  -0.448  22.797 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   743  N  N   . THR A 1 102 ? 18.253  0.656   27.511 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 101 THR A N   1 
ATOM   744  C  CA  . THR A 1 102 ? 18.761  0.699   28.905 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA  1 
ATOM   745  C  C   . THR A 1 102 ? 18.900  -0.749  29.374 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 101 THR A C   1 
ATOM   746  O  O   . THR A 1 102 ? 17.927  -1.517  29.273 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 101 THR A O   1 
ATOM   747  C  CB  . THR A 1 102 ? 17.861  1.523   29.837 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB  1 
ATOM   748  O  OG1 . THR A 1 102 ? 17.760  2.858   29.338 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 
ATOM   749  C  CG2 . THR A 1 102 ? 18.359  1.527   31.270 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 
ATOM   750  N  N   . HIS A 1 103 ? 20.091  -1.095  29.837 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N   1 
ATOM   751  C  CA  . HIS A 1 103 ? 20.422  -2.402  30.432 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA  1 
ATOM   752  C  C   . HIS A 1 103 ? 20.695  -2.206  31.928 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C   1 
ATOM   753  O  O   . HIS A 1 103 ? 21.773  -1.690  32.273 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O   1 
ATOM   754  C  CB  . HIS A 1 103 ? 21.628  -3.031  29.709 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB  1 
ATOM   755  C  CG  . HIS A 1 103 ? 22.054  -4.310  30.359 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG  1 
ATOM   756  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 23.385  -4.643  30.591 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1 1 
ATOM   757  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 21.320  -5.316  30.869 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2 1 
ATOM   758  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 23.436  -5.812  31.191 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1 1 
ATOM   759  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 22.199  -6.244  31.389 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2 1 
ATOM   760  N  N   . ASN A 1 104 ? 19.756  -2.621  32.768 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ASN A 1 104 ? 19.933  -2.782  34.234 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ASN A 1 104 ? 20.698  -4.099  34.448 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C   1 
ATOM   763  O  O   . ASN A 1 104 ? 20.143  -5.169  34.131 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ASN A 1 104 ? 18.574  -2.728  34.936 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ASN A 1 104 ? 17.967  -1.345  34.834 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG  1 
ATOM   766  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 18.577  -0.385  35.291 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1 1 
ATOM   767  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 16.793  -1.221  34.229 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2 1 
ATOM   768  N  N   . TRP A 1 105 ? 21.955  -4.017  34.874 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A N   1 
ATOM   769  C  CA  . TRP A 1 105 ? 22.876  -5.187  35.007 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CA  1 
ATOM   770  C  C   . TRP A 1 105 ? 22.205  -6.277  35.848 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A C   1 
ATOM   771  O  O   . TRP A 1 105 ? 21.562  -5.936  36.847 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A O   1 
ATOM   772  C  CB  . TRP A 1 105 ? 24.230  -4.780  35.602 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CB  1 
ATOM   773  C  CG  . TRP A 1 105 ? 24.990  -3.761  34.812 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . TRP A 1 105 ? 24.655  -3.218  33.603 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . TRP A 1 105 ? 26.253  -3.175  35.176 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD2 1 
ATOM   776  N  NE1 . TRP A 1 105 ? 25.614  -2.325  33.201 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A NE1 1 
ATOM   777  C  CE2 . TRP A 1 105 ? 26.604  -2.275  34.147 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE2 1 
ATOM   778  C  CE3 . TRP A 1 105 ? 27.107  -3.301  36.281 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE3 1 
ATOM   779  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? 27.779  -1.526  34.187 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ2 1 
ATOM   780  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? 28.268  -2.558  36.324 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ3 1 
ATOM   781  C  CH2 . TRP A 1 105 ? 28.599  -1.686  35.286 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CH2 1 
ATOM   782  N  N   . GLY A 1 106 ? 22.303  -7.537  35.419 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   1 
ATOM   783  C  CA  . GLY A 1 106 ? 21.749  -8.698  36.142 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  1 
ATOM   784  C  C   . GLY A 1 106 ? 20.455  -9.214  35.535 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   1 
ATOM   785  O  O   . GLY A 1 106 ? 20.169  -10.425 35.720 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   1 
ATOM   786  N  N   . THR A 1 107 ? 19.685  -8.389  34.805 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   1 
ATOM   787  C  CA  . THR A 1 107 ? 18.361  -8.822  34.275 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  1 
ATOM   788  C  C   . THR A 1 107 ? 18.536  -10.030 33.356 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   1 
ATOM   789  O  O   . THR A 1 107 ? 17.610  -10.867 33.306 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   1 
ATOM   790  C  CB  . THR A 1 107 ? 17.583  -7.716  33.544 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  1 
ATOM   791  O  OG1 . THR A 1 107 ? 18.373  -7.220  32.455 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 
ATOM   792  C  CG2 . THR A 1 107 ? 17.176  -6.600  34.476 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 
ATOM   793  N  N   . GLU A 1 108 ? 19.651  -10.103 32.622 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   1 
ATOM   794  C  CA  . GLU A 1 108 ? 19.880  -11.173 31.622 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  1 
ATOM   795  C  C   . GLU A 1 108 ? 19.970  -12.529 32.352 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   1 
ATOM   796  O  O   . GLU A 1 108 ? 19.605  -13.526 31.744 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   1 
ATOM   797  C  CB  . GLU A 1 108 ? 21.095  -10.842 30.753 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  1 
ATOM   798  C  CG  . GLU A 1 108 ? 22.410  -10.822 31.509 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  1 
ATOM   799  C  CD  . GLU A 1 108 ? 22.815  -9.494  32.127 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  1 
ATOM   800  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 21.930  -8.751  32.650 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 1 
ATOM   801  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 24.028  -9.204  32.083 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 1 
ATOM   802  N  N   . ASP A 1 109 ? 20.365  -12.538 33.631 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   803  C  CA  . ASP A 1 109 ? 20.528  -13.767 34.457 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   804  C  C   . ASP A 1 109 ? 19.221  -14.139 35.158 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   805  O  O   . ASP A 1 109 ? 19.139  -15.275 35.603 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   806  C  CB  . ASP A 1 109 ? 21.617  -13.588 35.519 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . ASP A 1 109 ? 23.000  -13.349 34.950 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   808  O  OD1 . ASP A 1 109 ? 23.368  -14.032 33.976 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   809  O  OD2 . ASP A 1 109 ? 23.697  -12.474 35.489 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   810  N  N   . ASP A 1 110 ? 18.243  -13.228 35.234 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   811  C  CA  . ASP A 1 110 ? 17.027  -13.372 36.080 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   812  C  C   . ASP A 1 110 ? 15.911  -14.035 35.259 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   813  O  O   . ASP A 1 110 ? 15.258  -13.367 34.441 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   814  C  CB  . ASP A 1 110 ? 16.640  -12.031 36.699 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   815  C  CG  . ASP A 1 110 ? 15.538  -12.086 37.749 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   816  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 14.855  -13.122 37.865 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   817  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 15.346  -11.066 38.423 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   818  N  N   . GLU A 1 111 ? 15.695  -15.324 35.514 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   819  C  CA  . GLU A 1 111 ? 14.702  -16.191 34.833 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   820  C  C   . GLU A 1 111 ? 13.297  -15.603 35.008 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   821  O  O   . GLU A 1 111 ? 12.471  -15.801 34.104 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   822  C  CB  . GLU A 1 111 ? 14.757  -17.607 35.417 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . GLU A 1 111 ? 16.109  -18.294 35.265 1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   824  C  CD  . GLU A 1 111 ? 17.149  -18.014 36.347 1.00 84.16  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   825  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 16.856  -17.231 37.298 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   826  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 18.269  -18.574 36.233 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   827  N  N   . THR A 1 112 ? 13.043  -14.908 36.122 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 111 THR A N   1 
ATOM   828  C  CA  . THR A 1 112 ? 11.691  -14.434 36.523 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA  1 
ATOM   829  C  C   . THR A 1 112 ? 11.347  -13.120 35.803 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 111 THR A C   1 
ATOM   830  O  O   . THR A 1 112 ? 10.141  -12.827 35.668 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 111 THR A O   1 
ATOM   831  C  CB  . THR A 1 112 ? 11.578  -14.294 38.050 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB  1 
ATOM   832  O  OG1 . THR A 1 112 ? 12.382  -13.192 38.486 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 1 
ATOM   833  C  CG2 . THR A 1 112 ? 11.982  -15.554 38.791 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 1 
ATOM   834  N  N   . GLN A 1 113 ? 12.353  -12.375 35.340 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A N   1 
ATOM   835  C  CA  . GLN A 1 113 ? 12.224  -10.935 34.974 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CA  1 
ATOM   836  C  C   . GLN A 1 113 ? 11.886  -10.811 33.482 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A C   1 
ATOM   837  O  O   . GLN A 1 113 ? 12.497  -11.507 32.663 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A O   1 
ATOM   838  C  CB  . GLN A 1 113 ? 13.516  -10.194 35.327 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CB  1 
ATOM   839  C  CG  . GLN A 1 113 ? 13.471  -8.685  35.092 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CG  1 
ATOM   840  C  CD  . GLN A 1 113 ? 13.624  -8.242  33.652 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CD  1 
ATOM   841  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 14.197  -8.947  32.824 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A OE1 1 
ATOM   842  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 13.113  -7.055  33.345 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 112 GLN A NE2 1 
ATOM   843  N  N   . SER A 1 114 ? 10.971  -9.913  33.130 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 113 SER A N   1 
ATOM   844  C  CA  . SER A 1 114 ? 10.822  -9.426  31.744 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA  1 
ATOM   845  C  C   . SER A 1 114 ? 10.213  -8.031  31.753 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 113 SER A C   1 
ATOM   846  O  O   . SER A 1 114 ? 9.524   -7.664  32.741 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 113 SER A O   1 
ATOM   847  C  CB  . SER A 1 114 ? 10.017  -10.360 30.902 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB  1 
ATOM   848  O  OG  . SER A 1 114 ? 8.735   -10.521 31.468 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG  1 
ATOM   849  N  N   . TYR A 1 115 ? 10.414  -7.301  30.655 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A N   1 
ATOM   850  C  CA  . TYR A 1 115 ? 9.888   -5.934  30.490 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CA  1 
ATOM   851  C  C   . TYR A 1 115 ? 8.495   -6.030  29.866 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A C   1 
ATOM   852  O  O   . TYR A 1 115 ? 8.164   -7.044  29.247 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A O   1 
ATOM   853  C  CB  . TYR A 1 115 ? 10.901  -5.072  29.747 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CB  1 
ATOM   854  C  CG  . TYR A 1 115 ? 12.102  -4.734  30.594 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CG  1 
ATOM   855  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 11.965  -4.041  31.779 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD1 1 
ATOM   856  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 13.379  -5.138  30.247 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD2 1 
ATOM   857  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 13.055  -3.736  32.586 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE1 1 
ATOM   858  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 14.482  -4.836  31.034 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE2 1 
ATOM   859  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 14.326  -4.135  32.213 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CZ  1 
ATOM   860  O  OH  . TYR A 1 115 ? 15.418  -3.798  32.991 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 114 TYR A OH  1 
ATOM   861  N  N   . HIS A 1 116 ? 7.683   -5.003  30.099 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   862  C  CA  . HIS A 1 116 ? 6.292   -4.932  29.587 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   863  C  C   . HIS A 1 116 ? 6.292   -4.139  28.281 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   864  O  O   . HIS A 1 116 ? 6.916   -3.069  28.268 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   865  C  CB  . HIS A 1 116 ? 5.412   -4.351  30.695 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   866  C  CG  . HIS A 1 116 ? 3.998   -4.173  30.302 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   867  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 3.171   -5.254  30.056 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   868  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 3.257   -3.064  30.097 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   869  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 1.969   -4.812  29.739 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   870  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 1.989   -3.481  29.751 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   871  N  N   . ASN A 1 117 ? 5.601   -4.608  27.236 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A N   1 
ATOM   872  C  CA  . ASN A 1 117 ? 5.683   -3.963  25.900 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CA  1 
ATOM   873  C  C   . ASN A 1 117 ? 4.615   -2.879  25.738 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A C   1 
ATOM   874  O  O   . ASN A 1 117 ? 4.618   -2.258  24.653 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A O   1 
ATOM   875  C  CB  . ASN A 1 117 ? 5.637   -4.977  24.752 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CB  1 
ATOM   876  C  CG  . ASN A 1 117 ? 4.294   -5.657  24.593 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CG  1 
ATOM   877  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 3.349   -5.345  25.297 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A OD1 1 
ATOM   878  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 4.206   -6.575  23.650 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A ND2 1 
ATOM   879  N  N   . GLY A 1 118 ? 3.745   -2.665  26.750 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   1 
ATOM   880  C  CA  . GLY A 1 118 ? 2.684   -1.635  26.745 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  1 
ATOM   881  C  C   . GLY A 1 118 ? 1.497   -2.007  25.851 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   1 
ATOM   882  O  O   . GLY A 1 118 ? 0.583   -1.187  25.756 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   1 
ATOM   883  N  N   . ASN A 1 119 ? 1.435   -3.217  25.296 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N   1 
ATOM   884  C  CA  . ASN A 1 119 ? 0.301   -3.642  24.421 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA  1 
ATOM   885  C  C   . ASN A 1 119 ? -0.666  -4.585  25.150 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C   1 
ATOM   886  O  O   . ASN A 1 119 ? -1.679  -4.996  24.543 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O   1 
ATOM   887  C  CB  . ASN A 1 119 ? 0.812   -4.203  23.100 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB  1 
ATOM   888  C  CG  . ASN A 1 119 ? 1.474   -3.120  22.280 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG  1 
ATOM   889  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 0.847   -2.093  21.986 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1 1 
ATOM   890  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 2.741   -3.295  21.963 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2 1 
ATOM   891  N  N   . SER A 1 120 ? -0.428  -4.851  26.414 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 119 SER A N   1 
ATOM   892  C  CA  . SER A 1 120 ? -1.430  -5.490  27.320 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 119 SER A CA  1 
ATOM   893  C  C   . SER A 1 120 ? -1.579  -4.622  28.570 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 119 SER A C   1 
ATOM   894  O  O   . SER A 1 120 ? -0.675  -3.788  28.770 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 119 SER A O   1 
ATOM   895  C  CB  . SER A 1 120 ? -1.029  -6.876  27.663 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 119 SER A CB  1 
ATOM   896  O  OG  . SER A 1 120 ? 0.210   -6.871  28.366 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 119 SER A OG  1 
ATOM   897  N  N   . ASP A 1 121 ? -2.654  -4.797  29.351 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N   1 
ATOM   898  C  CA  . ASP A 1 121 ? -2.911  -3.981  30.560 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA  1 
ATOM   899  C  C   . ASP A 1 121 ? -1.684  -4.078  31.455 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C   1 
ATOM   900  O  O   . ASP A 1 121 ? -1.176  -5.157  31.690 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O   1 
ATOM   901  C  CB  . ASP A 1 121 ? -4.198  -4.429  31.263 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB  1 
ATOM   902  C  CG  . ASP A 1 121 ? -5.435  -4.176  30.419 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG  1 
ATOM   903  O  OD1 . ASP A 1 121 ? -5.428  -3.195  29.633 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 1 
ATOM   904  O  OD2 . ASP A 1 121 ? -6.373  -4.971  30.522 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 1 
ATOM   905  N  N   . PRO A 1 122 ? -1.123  -2.973  31.972 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A N   1 
ATOM   906  C  CA  . PRO A 1 122 ? -1.574  -1.617  31.654 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CA  1 
ATOM   907  C  C   . PRO A 1 122 ? -0.911  -1.067  30.380 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A C   1 
ATOM   908  O  O   . PRO A 1 122 ? 0.294   -1.138  30.240 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A O   1 
ATOM   909  C  CB  . PRO A 1 122 ? -1.139  -0.865  32.918 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . PRO A 1 122 ? 0.154   -1.545  33.343 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CG  1 
ATOM   911  C  CD  . PRO A 1 122 ? -0.021  -3.001  32.949 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CD  1 
ATOM   912  N  N   . ARG A 1 123 ? -1.717  -0.584  29.440 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
ATOM   913  C  CA  . ARG A 1 123 ? -1.213  -0.099  28.130 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
ATOM   914  C  C   . ARG A 1 123 ? -0.655  1.329   28.264 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
ATOM   915  O  O   . ARG A 1 123 ? -1.102  2.106   29.136 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
ATOM   916  C  CB  . ARG A 1 123 ? -2.333  -0.122  27.088 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
ATOM   917  C  CG  . ARG A 1 123 ? -2.788  -1.523  26.693 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
ATOM   918  C  CD  . ARG A 1 123 ? -3.863  -1.397  25.642 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
ATOM   919  N  NE  . ARG A 1 123 ? -4.431  -2.687  25.298 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  1 
ATOM   920  C  CZ  . ARG A 1 123 ? -5.554  -3.175  25.824 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  1 
ATOM   921  N  NH1 . ARG A 1 123 ? -6.221  -2.498  26.749 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 
ATOM   922  N  NH2 . ARG A 1 123 ? -6.004  -4.352  25.432 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 
ATOM   923  N  N   . GLY A 1 124 ? 0.242   1.689   27.354 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A N   1 
ATOM   924  C  CA  . GLY A 1 124 ? 0.607   3.096   27.108 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A CA  1 
ATOM   925  C  C   . GLY A 1 124 ? 1.400   3.221   25.830 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A C   1 
ATOM   926  O  O   . GLY A 1 124 ? 0.781   3.395   24.774 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A O   1 
ATOM   927  N  N   . PHE A 1 125 ? 2.724   3.129   25.933 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A N   1 
ATOM   928  C  CA  . PHE A 1 125 ? 3.622   2.965   24.768 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CA  1 
ATOM   929  C  C   . PHE A 1 125 ? 3.088   1.809   23.910 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A C   1 
ATOM   930  O  O   . PHE A 1 125 ? 2.625   0.777   24.472 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A O   1 
ATOM   931  C  CB  . PHE A 1 125 ? 5.053   2.696   25.223 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CB  1 
ATOM   932  C  CG  . PHE A 1 125 ? 5.947   2.261   24.090 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CG  1 
ATOM   933  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 6.496   3.191   23.223 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD1 1 
ATOM   934  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 6.262   0.917   23.909 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD2 1 
ATOM   935  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 7.306   2.774   22.174 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE1 1 
ATOM   936  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 7.071   0.512   22.874 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE2 1 
ATOM   937  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 7.602   1.441   22.015 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CZ  1 
ATOM   938  N  N   . GLY A 1 126 ? 3.136   1.951   22.585 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A N   1 
ATOM   939  C  CA  . GLY A 1 126 ? 2.608   0.917   21.667 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A CA  1 
ATOM   940  C  C   . GLY A 1 126 ? 3.720   0.280   20.846 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A C   1 
ATOM   941  O  O   . GLY A 1 126 ? 3.789   -0.962  20.748 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A O   1 
ATOM   942  N  N   . HIS A 1 127 ? 4.549   1.099   20.201 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A N   1 
ATOM   943  C  CA  . HIS A 1 127 ? 5.531   0.593   19.220 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CA  1 
ATOM   944  C  C   . HIS A 1 127 ? 6.466   1.694   18.786 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A C   1 
ATOM   945  O  O   . HIS A 1 127 ? 6.093   2.866   18.909 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A O   1 
ATOM   946  C  CB  . HIS A 1 127 ? 4.833   -0.019  17.992 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CB  1 
ATOM   947  C  CG  . HIS A 1 127 ? 3.829   0.829   17.291 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CG  1 
ATOM   948  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 2.473   0.711   17.523 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A ND1 1 
ATOM   949  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 3.965   1.725   16.279 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CD2 1 
ATOM   950  C  CE1 . HIS A 1 127 ? 1.821   1.526   16.711 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CE1 1 
ATOM   951  N  NE2 . HIS A 1 127 ? 2.723   2.146   15.938 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A NE2 1 
ATOM   952  N  N   . ILE A 1 128 ? 7.610   1.281   18.247 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N   1 
ATOM   953  C  CA  . ILE A 1 128 ? 8.406   2.104   17.309 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA  1 
ATOM   954  C  C   . ILE A 1 128 ? 8.038   1.634   15.905 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C   1 
ATOM   955  O  O   . ILE A 1 128 ? 7.423   0.564   15.770 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O   1 
ATOM   956  C  CB  . ILE A 1 128 ? 9.913   2.032   17.605 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB  1 
ATOM   957  C  CG1 . ILE A 1 128 ? 10.452  0.605   17.486 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 
ATOM   958  C  CG2 . ILE A 1 128 ? 10.206  2.673   18.950 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 
ATOM   959  C  CD1 . ILE A 1 128 ? 11.968  0.520   17.535 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 
ATOM   960  N  N   . GLY A 1 129 ? 8.375   2.437   14.906 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N   1 
ATOM   961  C  CA  . GLY A 1 129 ? 8.035   2.116   13.514 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA  1 
ATOM   962  C  C   . GLY A 1 129 ? 9.199   2.430   12.590 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C   1 
ATOM   963  O  O   . GLY A 1 129 ? 9.800   3.515   12.728 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O   1 
ATOM   964  N  N   . ILE A 1 130 ? 9.468   1.520   11.665 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A N   1 
ATOM   965  C  CA  . ILE A 1 130 ? 10.534  1.635   10.639 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CA  1 
ATOM   966  C  C   . ILE A 1 130 ? 9.855   1.824   9.288  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A C   1 
ATOM   967  O  O   . ILE A 1 130 ? 9.052   0.961   8.919  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A O   1 
ATOM   968  C  CB  . ILE A 1 130 ? 11.413  0.374   10.624 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CB  1 
ATOM   969  C  CG1 . ILE A 1 130 ? 11.941  0.021   12.017 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . ILE A 1 130 ? 12.537  0.516   9.607  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG2 1 
ATOM   971  C  CD1 . ILE A 1 130 ? 12.843  1.059   12.609 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CD1 1 
ATOM   972  N  N   . ALA A 1 131 ? 10.194  2.895   8.575  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N   1 
ATOM   973  C  CA  . ALA A 1 131 ? 9.796   3.098   7.167  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA  1 
ATOM   974  C  C   . ALA A 1 131 ? 10.792  2.331   6.288  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C   1 
ATOM   975  O  O   . ALA A 1 131 ? 12.031  2.510   6.448  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O   1 
ATOM   976  C  CB  . ALA A 1 131 ? 9.736   4.552   6.839  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB  1 
ATOM   977  N  N   . VAL A 1 132 ? 10.257  1.468   5.437  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A N   1 
ATOM   978  C  CA  . VAL A 1 132 ? 11.031  0.587   4.518  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CA  1 
ATOM   979  C  C   . VAL A 1 132 ? 10.526  0.821   3.096  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A C   1 
ATOM   980  O  O   . VAL A 1 132 ? 9.384   1.232   2.886  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A O   1 
ATOM   981  C  CB  . VAL A 1 132 ? 10.922  -0.881  4.946  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CB  1 
ATOM   982  C  CG1 . VAL A 1 132 ? 11.323  -1.062  6.411  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG1 1 
ATOM   983  C  CG2 . VAL A 1 132 ? 9.538   -1.458  4.658  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG2 1 
ATOM   984  N  N   . PRO A 1 133 ? 11.404  0.654   2.088  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N   1 
ATOM   985  C  CA  . PRO A 1 133 ? 10.996  0.852   0.692  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA  1 
ATOM   986  C  C   . PRO A 1 133 ? 10.079  -0.283  0.207  1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C   1 
ATOM   987  O  O   . PRO A 1 133 ? 9.222   -0.024  -0.614 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O   1 
ATOM   988  C  CB  . PRO A 1 133 ? 12.324  0.892   -0.065 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB  1 
ATOM   989  C  CG  . PRO A 1 133 ? 13.290  0.112   0.817  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG  1 
ATOM   990  C  CD  . PRO A 1 133 ? 12.826  0.322   2.249  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD  1 
ATOM   991  N  N   . ASP A 1 134 ? 10.228  -1.488  0.763  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A N   1 
ATOM   992  C  CA  . ASP A 1 134 ? 9.452   -2.673  0.309  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CA  1 
ATOM   993  C  C   . ASP A 1 134 ? 9.085   -3.551  1.506  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A C   1 
ATOM   994  O  O   . ASP A 1 134 ? 9.922   -4.327  1.957  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A O   1 
ATOM   995  C  CB  . ASP A 1 134 ? 10.236  -3.449  -0.755 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CB  1 
ATOM   996  C  CG  . ASP A 1 134 ? 9.473   -4.617  -1.375 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CG  1 
ATOM   997  O  OD1 . ASP A 1 134 ? 8.421   -5.022  -0.832 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD1 1 
ATOM   998  O  OD2 . ASP A 1 134 ? 9.961   -5.132  -2.386 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD2 1 
ATOM   999  N  N   . VAL A 1 135 ? 7.841   -3.460  1.965  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . VAL A 1 135 ? 7.361   -4.184  3.175  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . VAL A 1 135 ? 7.447   -5.700  2.945  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C   1 
ATOM   1002 O  O   . VAL A 1 135 ? 7.940   -6.409  3.838  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . VAL A 1 135 ? 5.944   -3.737  3.560  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB  1 
ATOM   1004 C  CG1 . VAL A 1 135 ? 5.360   -4.637  4.638  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 1 
ATOM   1005 C  CG2 . VAL A 1 135 ? 5.924   -2.289  4.026  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 1 
ATOM   1006 N  N   . TYR A 1 136 ? 6.973   -6.183  1.795  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A N   1 
ATOM   1007 C  CA  . TYR A 1 136 ? 6.876   -7.638  1.492  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CA  1 
ATOM   1008 C  C   . TYR A 1 136 ? 8.275   -8.253  1.426  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A C   1 
ATOM   1009 O  O   . TYR A 1 136 ? 8.466   -9.310  2.037  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A O   1 
ATOM   1010 C  CB  . TYR A 1 136 ? 6.022   -7.887  0.246  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CB  1 
ATOM   1011 C  CG  . TYR A 1 136 ? 4.572   -7.518  0.439  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CG  1 
ATOM   1012 C  CD1 . TYR A 1 136 ? 3.720   -8.305  1.202  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CD1 1 
ATOM   1013 C  CD2 . TYR A 1 136 ? 4.044   -6.377  -0.152 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CD2 1 
ATOM   1014 C  CE1 . TYR A 1 136 ? 2.390   -7.964  1.376  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CE1 1 
ATOM   1015 C  CE2 . TYR A 1 136 ? 2.709   -6.021  0.007  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CE2 1 
ATOM   1016 C  CZ  . TYR A 1 136 ? 1.880   -6.826  0.767  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CZ  1 
ATOM   1017 O  OH  . TYR A 1 136 ? 0.563   -6.510  0.933  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A OH  1 
ATOM   1018 N  N   . SER A 1 137 ? 9.242   -7.611  0.772  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 136 SER A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . SER A 1 137 ? 10.622  -8.151  0.694  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 136 SER A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . SER A 1 137 ? 11.337  -7.990  2.043  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 136 SER A C   1 
ATOM   1021 O  O   . SER A 1 137 ? 12.043  -8.949  2.407  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 136 SER A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . SER A 1 137 ? 11.418  -7.588  -0.460 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 136 SER A CB  1 
ATOM   1023 O  OG  . SER A 1 137 ? 11.674  -6.227  -0.267 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 136 SER A OG  1 
ATOM   1024 N  N   . ALA A 1 138 ? 11.133  -6.889  2.790  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . ALA A 1 138 ? 11.657  -6.754  4.181  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . ALA A 1 138 ? 11.138  -7.921  5.036  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A C   1 
ATOM   1027 O  O   . ALA A 1 138 ? 11.949  -8.558  5.735  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . ALA A 1 138 ? 11.275  -5.426  4.785  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CB  1 
ATOM   1029 N  N   . CYS A 1 139 ? 9.844   -8.229  4.957  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 138 CYS A N   1 
ATOM   1030 C  CA  . CYS A 1 139 ? 9.192   -9.283  5.782  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 138 CYS A CA  1 
ATOM   1031 C  C   . CYS A 1 139 ? 9.653   -10.680 5.318  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 138 CYS A C   1 
ATOM   1032 O  O   . CYS A 1 139 ? 9.886   -11.555 6.188  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 138 CYS A O   1 
ATOM   1033 C  CB  . CYS A 1 139 ? 7.673   -9.124  5.819  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 138 CYS A CB  1 
ATOM   1034 S  SG  . CYS A 1 139 ? 7.151   -7.619  6.713  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 138 CYS A SG  1 
ATOM   1035 N  N   . LYS A 1 140 ? 9.827   -10.898 4.015  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A N   1 
ATOM   1036 C  CA  . LYS A 1 140 ? 10.428  -12.167 3.509  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CA  1 
ATOM   1037 C  C   . LYS A 1 140 ? 11.779  -12.368 4.212  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A C   1 
ATOM   1038 O  O   . LYS A 1 140 ? 12.014  -13.441 4.767  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A O   1 
ATOM   1039 C  CB  . LYS A 1 140 ? 10.530  -12.143 1.981  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . LYS A 1 140 ? 10.850  -13.478 1.316  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CG  1 
ATOM   1041 C  CD  . LYS A 1 140 ? 10.433  -13.482 -0.154 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CD  1 
ATOM   1042 C  CE  . LYS A 1 140 ? 10.979  -14.643 -0.958 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CE  1 
ATOM   1043 N  NZ  . LYS A 1 140 ? 12.392  -14.432 -1.360 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A NZ  1 
ATOM   1044 N  N   . ARG A 1 141 ? 12.628  -11.344 4.255  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N   1 
ATOM   1045 C  CA  . ARG A 1 141 ? 13.959  -11.453 4.914  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA  1 
ATOM   1046 C  C   . ARG A 1 141 ? 13.765  -11.731 6.413  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C   1 
ATOM   1047 O  O   . ARG A 1 141 ? 14.450  -12.638 6.943  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O   1 
ATOM   1048 C  CB  . ARG A 1 141 ? 14.793  -10.218 4.606  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . ARG A 1 141 ? 16.113  -10.183 5.359  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG  1 
ATOM   1050 C  CD  . ARG A 1 141 ? 16.981  -9.040  4.889  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD  1 
ATOM   1051 N  NE  . ARG A 1 141 ? 18.123  -8.905  5.794  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE  1 
ATOM   1052 C  CZ  . ARG A 1 141 ? 18.110  -8.241  6.955  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ  1 
ATOM   1053 N  NH1 . ARG A 1 141 ? 17.014  -7.622  7.367  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1 1 
ATOM   1054 N  NH2 . ARG A 1 141 ? 19.207  -8.186  7.688  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2 1 
ATOM   1055 N  N   . PHE A 1 142 ? 12.843  -11.027 7.083  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . PHE A 1 142 ? 12.548  -11.228 8.530  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . PHE A 1 142 ? 12.180  -12.701 8.800  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A C   1 
ATOM   1058 O  O   . PHE A 1 142 ? 12.739  -13.335 9.723  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . PHE A 1 142 ? 11.475  -10.239 8.999  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . PHE A 1 142 ? 11.876  -8.784  8.958  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CG  1 
ATOM   1061 C  CD1 . PHE A 1 142 ? 13.192  -8.389  9.137  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD1 1 
ATOM   1062 C  CD2 . PHE A 1 142 ? 10.919  -7.800  8.796  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD2 1 
ATOM   1063 C  CE1 . PHE A 1 142 ? 13.541  -7.051  9.114  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE1 1 
ATOM   1064 C  CE2 . PHE A 1 142 ? 11.273  -6.462  8.753  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE2 1 
ATOM   1065 C  CZ  . PHE A 1 142 ? 12.586  -6.089  8.925  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CZ  1 
ATOM   1066 N  N   . GLU A 1 143 ? 11.282  -13.250 7.990  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A N   1 
ATOM   1067 C  CA  . GLU A 1 143 ? 10.840  -14.667 8.075  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CA  1 
ATOM   1068 C  C   . GLU A 1 143 ? 12.053  -15.595 7.959  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A C   1 
ATOM   1069 O  O   . GLU A 1 143 ? 12.175  -16.495 8.787  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A O   1 
ATOM   1070 C  CB  . GLU A 1 143 ? 9.806   -14.980 6.995  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CB  1 
ATOM   1071 C  CG  . GLU A 1 143 ? 8.469   -14.323 7.271  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CG  1 
ATOM   1072 C  CD  . GLU A 1 143 ? 7.475   -14.325 6.120  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CD  1 
ATOM   1073 O  OE1 . GLU A 1 143 ? 7.897   -14.496 4.982  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A OE1 1 
ATOM   1074 O  OE2 . GLU A 1 143 ? 6.294   -14.094 6.372  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A OE2 1 
ATOM   1075 N  N   . GLU A 1 144 ? 12.920  -15.355 6.978  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   1 
ATOM   1076 C  CA  . GLU A 1 144 ? 14.115  -16.205 6.735  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  1 
ATOM   1077 C  C   . GLU A 1 144 ? 15.086  -16.075 7.912  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   1 
ATOM   1078 O  O   . GLU A 1 144 ? 15.809  -17.051 8.174  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   1 
ATOM   1079 C  CB  . GLU A 1 144 ? 14.751  -15.851 5.392  1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . GLU A 1 144 ? 13.916  -16.327 4.215  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  1 
ATOM   1081 C  CD  . GLU A 1 144 ? 14.206  -15.667 2.880  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  1 
ATOM   1082 O  OE1 . GLU A 1 144 ? 15.115  -14.810 2.830  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 
ATOM   1083 O  OE2 . GLU A 1 144 ? 13.521  -16.021 1.885  1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 
ATOM   1084 N  N   . LEU A 1 145 ? 15.070  -14.950 8.642  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N   1 
ATOM   1085 C  CA  . LEU A 1 145 ? 15.952  -14.756 9.824  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA  1 
ATOM   1086 C  C   . LEU A 1 145 ? 15.296  -15.291 11.100 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C   1 
ATOM   1087 O  O   . LEU A 1 145 ? 15.961  -15.255 12.132 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O   1 
ATOM   1088 C  CB  . LEU A 1 145 ? 16.304  -13.272 9.944  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . LEU A 1 145 ? 17.128  -12.729 8.780  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG  1 
ATOM   1090 C  CD1 . LEU A 1 145 ? 17.359  -11.231 8.896  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1 
ATOM   1091 C  CD2 . LEU A 1 145 ? 18.456  -13.468 8.663  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1 
ATOM   1092 N  N   . GLY A 1 146 ? 14.060  -15.801 11.036 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N   1 
ATOM   1093 C  CA  . GLY A 1 146 ? 13.372  -16.368 12.214 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA  1 
ATOM   1094 C  C   . GLY A 1 146 ? 12.791  -15.299 13.133 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C   1 
ATOM   1095 O  O   . GLY A 1 146 ? 12.554  -15.593 14.314 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O   1 
ATOM   1096 N  N   . VAL A 1 147 ? 12.546  -14.095 12.615 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . VAL A 1 147 ? 11.942  -12.974 13.389 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . VAL A 1 147 ? 10.518  -13.359 13.816 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A C   1 
ATOM   1099 O  O   . VAL A 1 147 ? 9.761   -13.900 12.967 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . VAL A 1 147 ? 11.957  -11.681 12.559 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CB  1 
ATOM   1101 C  CG1 . VAL A 1 147 ? 11.110  -10.586 13.201 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CG1 1 
ATOM   1102 C  CG2 . VAL A 1 147 ? 13.381  -11.195 12.319 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CG2 1 
ATOM   1103 N  N   . LYS A 1 148 ? 10.128  -13.056 15.060 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . LYS A 1 148 ? 8.726   -13.296 15.507 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . LYS A 1 148 ? 7.842   -12.144 15.026 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C   1 
ATOM   1106 O  O   . LYS A 1 148 ? 8.203   -10.955 15.258 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . LYS A 1 148 ? 8.647   -13.448 17.023 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . LYS A 1 148 ? 9.591   -14.483 17.601 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . LYS A 1 148 ? 9.404   -14.719 19.067 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD  1 
ATOM   1110 C  CE  . LYS A 1 148 ? 10.201  -15.923 19.523 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE  1 
ATOM   1111 N  NZ  . LYS A 1 148 ? 9.455   -16.704 20.531 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ  1 
ATOM   1112 N  N   . PHE A 1 149 ? 6.735   -12.483 14.364 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . PHE A 1 149 ? 5.734   -11.515 13.858 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . PHE A 1 149 ? 4.592   -11.354 14.855 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A C   1 
ATOM   1115 O  O   . PHE A 1 149 ? 4.262   -12.291 15.609 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . PHE A 1 149 ? 5.196   -11.972 12.504 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CB  1 
ATOM   1117 C  CG  . PHE A 1 149 ? 6.094   -11.598 11.358 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CG  1 
ATOM   1118 C  CD1 . PHE A 1 149 ? 7.226   -12.338 11.072 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CD1 1 
ATOM   1119 C  CD2 . PHE A 1 149 ? 5.822   -10.485 10.578 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CD2 1 
ATOM   1120 C  CE1 . PHE A 1 149 ? 8.054   -11.984 10.015 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CE1 1 
ATOM   1121 C  CE2 . PHE A 1 149 ? 6.669   -10.120 9.548  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CE2 1 
ATOM   1122 C  CZ  . PHE A 1 149 ? 7.770   -10.877 9.257  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CZ  1 
ATOM   1123 N  N   . VAL A 1 150 ? 4.029   -10.153 14.880 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A N   1 
ATOM   1124 C  CA  . VAL A 1 150 ? 2.718   -9.846  15.509 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CA  1 
ATOM   1125 C  C   . VAL A 1 150 ? 1.666   -9.865  14.388 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A C   1 
ATOM   1126 O  O   . VAL A 1 150 ? 0.602   -10.458 14.563 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A O   1 
ATOM   1127 C  CB  . VAL A 1 150 ? 2.831   -8.482  16.218 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CB  1 
ATOM   1128 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 1.492   -7.935  16.661 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CG1 1 
ATOM   1129 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 3.838   -8.540  17.373 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CG2 1 
ATOM   1130 N  N   . LYS A 1 151 ? 1.956   -9.199  13.279 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
ATOM   1131 C  CA  . LYS A 1 151 ? 1.033   -9.010  12.127 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
ATOM   1132 C  C   . LYS A 1 151 ? 1.851   -9.191  10.850 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
ATOM   1133 O  O   . LYS A 1 151 ? 2.763   -8.363  10.603 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
ATOM   1134 C  CB  . LYS A 1 151 ? 0.357   -7.634  12.172 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . LYS A 1 151 ? -0.648  -7.370  11.048 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
ATOM   1136 C  CD  . LYS A 1 151 ? -0.739  -5.920  10.637 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
ATOM   1137 C  CE  . LYS A 1 151 ? -1.775  -5.654  9.562  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
ATOM   1138 N  NZ  . LYS A 1 151 ? -1.404  -6.293  8.291  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
ATOM   1139 N  N   . LYS A 1 152 ? 1.578   -10.257 10.102 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1140 C  CA  . LYS A 1 152 ? 2.164   -10.437 8.755  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1141 C  C   . LYS A 1 152 ? 1.480   -9.424  7.837  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1142 O  O   . LYS A 1 152 ? 0.351   -8.994  8.089  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1143 C  CB  . LYS A 1 152 ? 2.062   -11.898 8.304  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1144 C  CG  . LYS A 1 152 ? 3.133   -12.800 8.911  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1145 C  CD  . LYS A 1 152 ? 2.929   -14.260 8.615  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1146 C  CE  . LYS A 1 152 ? 3.879   -15.164 9.372  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1147 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 5.037   -15.546 8.528  1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1148 N  N   . PRO A 1 153 ? 2.196   -8.957  6.802  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A N   1 
ATOM   1149 C  CA  . PRO A 1 153 ? 1.737   -7.821  6.010  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CA  1 
ATOM   1150 C  C   . PRO A 1 153 ? 0.384   -8.082  5.331  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A C   1 
ATOM   1151 O  O   . PRO A 1 153 ? -0.343  -7.135  5.207  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A O   1 
ATOM   1152 C  CB  . PRO A 1 153 ? 2.896   -7.554  5.033  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . PRO A 1 153 ? 3.742   -8.820  5.059  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CG  1 
ATOM   1154 C  CD  . PRO A 1 153 ? 3.549   -9.412  6.430  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CD  1 
ATOM   1155 N  N   . ASP A 1 154 ? 0.052   -9.337  5.014  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A N   1 
ATOM   1156 C  CA  . ASP A 1 154 ? -1.205  -9.727  4.309  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CA  1 
ATOM   1157 C  C   . ASP A 1 154 ? -2.383  -10.004 5.257  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A C   1 
ATOM   1158 O  O   . ASP A 1 154 ? -3.481  -10.219 4.721  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A O   1 
ATOM   1159 C  CB  . ASP A 1 154 ? -0.984  -10.970 3.445  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . ASP A 1 154 ? -0.949  -10.648 1.966  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CG  1 
ATOM   1161 O  OD1 . ASP A 1 154 ? -0.746  -9.448  1.629  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD1 1 
ATOM   1162 O  OD2 . ASP A 1 154 ? -1.146  -11.592 1.174  1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD2 1 
ATOM   1163 N  N   . ASP A 1 155 ? -2.179  -10.007 6.580  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N   1 
ATOM   1164 C  CA  . ASP A 1 155 ? -3.243  -10.316 7.574  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA  1 
ATOM   1165 C  C   . ASP A 1 155 ? -4.036  -9.051  7.922  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C   1 
ATOM   1166 O  O   . ASP A 1 155 ? -3.418  -7.969  8.062  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O   1 
ATOM   1167 C  CB  . ASP A 1 155 ? -2.645  -11.006 8.808  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB  1 
ATOM   1168 C  CG  . ASP A 1 155 ? -2.113  -12.404 8.495  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG  1 
ATOM   1169 O  OD1 . ASP A 1 155 ? -2.634  -13.018 7.534  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 
ATOM   1170 O  OD2 . ASP A 1 155 ? -1.152  -12.846 9.156  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 
ATOM   1171 N  N   . GLY A 1 156 ? -5.357  -9.196  8.082  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 155 GLY A N   1 
ATOM   1172 C  CA  . GLY A 1 156 ? -6.274  -8.141  8.557  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 155 GLY A CA  1 
ATOM   1173 C  C   . GLY A 1 156 ? -6.695  -7.205  7.433  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 155 GLY A C   1 
ATOM   1174 O  O   . GLY A 1 156 ? -6.417  -7.527  6.275  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 155 GLY A O   1 
ATOM   1175 N  N   . LYS A 1 157 ? -7.338  -6.080  7.768  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
ATOM   1176 C  CA  . LYS A 1 157 ? -7.771  -5.043  6.790  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
ATOM   1177 C  C   . LYS A 1 157 ? -6.531  -4.382  6.165  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
ATOM   1178 O  O   . LYS A 1 157 ? -6.480  -4.268  4.923  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
ATOM   1179 C  CB  . LYS A 1 157 ? -8.648  -3.990  7.480  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
ATOM   1180 C  CG  . LYS A 1 157 ? -9.360  -3.012  6.551  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  1 
ATOM   1181 C  CD  . LYS A 1 157 ? -10.304 -3.667  5.568  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  1 
ATOM   1182 C  CE  . LYS A 1 157 ? -11.161 -2.664  4.825  1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  1 
ATOM   1183 N  NZ  . LYS A 1 157 ? -12.140 -3.331  3.932  1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  1 
ATOM   1184 N  N   . MET A 1 158 ? -5.554  -3.992  6.999  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 157 MET A N   1 
ATOM   1185 C  CA  . MET A 1 158 ? -4.397  -3.142  6.605  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 157 MET A CA  1 
ATOM   1186 C  C   . MET A 1 158 ? -3.328  -3.998  5.919  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 157 MET A C   1 
ATOM   1187 O  O   . MET A 1 158 ? -2.336  -4.384  6.564  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 157 MET A O   1 
ATOM   1188 C  CB  . MET A 1 158 ? -3.810  -2.418  7.820  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 157 MET A CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . MET A 1 158 ? -4.758  -1.390  8.434  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 157 MET A CG  1 
ATOM   1190 S  SD  . MET A 1 158 ? -5.566  -0.278  7.221  1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 157 MET A SD  1 
ATOM   1191 C  CE  . MET A 1 158 ? -6.678  0.592   8.324  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 157 MET A CE  1 
ATOM   1192 N  N   . LYS A 1 159 ? -3.508  -4.243  4.627  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . LYS A 1 159 ? -2.560  -5.016  3.791  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . LYS A 1 159 ? -1.362  -4.113  3.490  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C   1 
ATOM   1195 O  O   . LYS A 1 159 ? -1.572  -2.908  3.330  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . LYS A 1 159 ? -3.206  -5.450  2.468  1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . LYS A 1 159 ? -4.621  -6.011  2.551  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG  1 
ATOM   1198 C  CD  . LYS A 1 159 ? -4.691  -7.343  3.239  1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD  1 
ATOM   1199 C  CE  . LYS A 1 159 ? -6.084  -7.931  3.258  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE  1 
ATOM   1200 N  NZ  . LYS A 1 159 ? -6.161  -9.044  4.230  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ  1 
ATOM   1201 N  N   . GLY A 1 160 ? -0.164  -4.678  3.376  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N   1 
ATOM   1202 C  CA  . GLY A 1 160 ? 1.058   -3.927  3.038  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA  1 
ATOM   1203 C  C   . GLY A 1 160 ? 1.681   -3.306  4.274  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C   1 
ATOM   1204 O  O   . GLY A 1 160 ? 2.516   -2.403  4.135  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O   1 
ATOM   1205 N  N   . LEU A 1 161 ? 1.256   -3.731  5.459  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . LEU A 1 161 ? 1.715   -3.147  6.750  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . LEU A 1 161 ? 1.951   -4.278  7.731  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C   1 
ATOM   1208 O  O   . LEU A 1 161 ? 1.094   -5.169  7.809  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . LEU A 1 161 ? 0.654   -2.181  7.283  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . LEU A 1 161 ? 0.935   -1.659  8.684  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG  1 
ATOM   1211 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 2.088   -0.683  8.638  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 1 
ATOM   1212 C  CD2 . LEU A 1 161 ? -0.303  -1.020  9.281  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 1 
ATOM   1213 N  N   . ALA A 1 162 ? 3.066   -4.260  8.454  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ALA A 1 162 ? 3.450   -5.425  9.287  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ALA A 1 162 ? 3.837   -4.951  10.689 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A C   1 
ATOM   1216 O  O   . ALA A 1 162 ? 4.179   -3.760  10.851 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ALA A 1 162 ? 4.557   -6.204  8.623  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CB  1 
ATOM   1218 N  N   . PHE A 1 163 ? 3.763   -5.857  11.670 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A N   1 
ATOM   1219 C  CA  . PHE A 1 163 ? 4.377   -5.644  13.000 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CA  1 
ATOM   1220 C  C   . PHE A 1 163 ? 5.236   -6.851  13.322 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A C   1 
ATOM   1221 O  O   . PHE A 1 163 ? 4.755   -8.004  13.156 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A O   1 
ATOM   1222 C  CB  . PHE A 1 163 ? 3.319   -5.422  14.083 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CB  1 
ATOM   1223 C  CG  . PHE A 1 163 ? 2.660   -4.072  14.065 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CG  1 
ATOM   1224 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 1.527   -3.846  13.300 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CD1 1 
ATOM   1225 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 3.164   -3.031  14.826 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CD2 1 
ATOM   1226 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 0.903   -2.615  13.297 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CE1 1 
ATOM   1227 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 2.540   -1.794  14.813 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CE2 1 
ATOM   1228 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 1.404   -1.591  14.059 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CZ  1 
ATOM   1229 N  N   . ILE A 1 164 ? 6.440   -6.596  13.802 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A N   1 
ATOM   1230 C  CA  . ILE A 1 164 ? 7.345   -7.659  14.316 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CA  1 
ATOM   1231 C  C   . ILE A 1 164 ? 7.617   -7.357  15.782 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A C   1 
ATOM   1232 O  O   . ILE A 1 164 ? 7.173   -6.293  16.266 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A O   1 
ATOM   1233 C  CB  . ILE A 1 164 ? 8.649   -7.763  13.491 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CB  1 
ATOM   1234 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 9.496   -6.495  13.597 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CG1 1 
ATOM   1235 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 8.328   -8.117  12.041 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CG2 1 
ATOM   1236 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 10.862  -6.610  12.957 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CD1 1 
ATOM   1237 N  N   . GLN A 1 165 ? 8.350   -8.237  16.449 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . GLN A 1 165 ? 8.715   -7.979  17.855 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . GLN A 1 165 ? 10.211  -8.167  18.020 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A C   1 
ATOM   1240 O  O   . GLN A 1 165 ? 10.815  -8.994  17.317 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . GLN A 1 165 ? 7.844   -8.765  18.835 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . GLN A 1 165 ? 7.980   -10.261 18.790 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CG  1 
ATOM   1243 C  CD  . GLN A 1 165 ? 7.098   -10.903 19.829 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CD  1 
ATOM   1244 O  OE1 . GLN A 1 165 ? 5.880   -10.845 19.745 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A OE1 1 
ATOM   1245 N  NE2 . GLN A 1 165 ? 7.717   -11.544 20.806 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 164 GLN A NE2 1 
ATOM   1246 N  N   . ASP A 1 166 ? 10.784  -7.398  18.938 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A N   1 
ATOM   1247 C  CA  . ASP A 1 166 ? 12.214  -7.500  19.277 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CA  1 
ATOM   1248 C  C   . ASP A 1 166 ? 12.325  -8.542  20.390 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A C   1 
ATOM   1249 O  O   . ASP A 1 166 ? 11.311  -9.111  20.811 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A O   1 
ATOM   1250 C  CB  . ASP A 1 166 ? 12.753  -6.101  19.597 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . ASP A 1 166 ? 12.534  -5.636  21.020 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CG  1 
ATOM   1252 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 11.797  -6.330  21.760 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD1 1 
ATOM   1253 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 13.089  -4.580  21.354 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD2 1 
ATOM   1254 N  N   . PRO A 1 167 ? 13.555  -8.825  20.877 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A N   1 
ATOM   1255 C  CA  . PRO A 1 167 ? 13.786  -9.861  21.887 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CA  1 
ATOM   1256 C  C   . PRO A 1 167 ? 13.035  -9.674  23.205 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A C   1 
ATOM   1257 O  O   . PRO A 1 167 ? 12.845  -10.638 23.917 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A O   1 
ATOM   1258 C  CB  . PRO A 1 167 ? 15.313  -9.771  22.115 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . PRO A 1 167 ? 15.831  -9.328  20.778 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CG  1 
ATOM   1260 C  CD  . PRO A 1 167 ? 14.807  -8.306  20.326 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CD  1 
ATOM   1261 N  N   . ASP A 1 168 ? 12.659  -8.437  23.541 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A N   1 
ATOM   1262 C  CA  . ASP A 1 168 ? 11.886  -8.160  24.772 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CA  1 
ATOM   1263 C  C   . ASP A 1 168 ? 10.388  -8.183  24.470 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A C   1 
ATOM   1264 O  O   . ASP A 1 168 ? 9.643   -7.987  25.418 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A O   1 
ATOM   1265 C  CB  . ASP A 1 168 ? 12.289  -6.820  25.383 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . ASP A 1 168 ? 13.687  -6.858  25.982 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CG  1 
ATOM   1267 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 13.789  -7.175  27.191 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD1 1 
ATOM   1268 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 14.627  -6.597  25.219 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD2 1 
ATOM   1269 N  N   . GLY A 1 169 ? 9.969   -8.365  23.217 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N   1 
ATOM   1270 C  CA  . GLY A 1 169 ? 8.534   -8.352  22.848 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA  1 
ATOM   1271 C  C   . GLY A 1 169 ? 7.997   -6.971  22.506 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C   1 
ATOM   1272 O  O   . GLY A 1 169 ? 6.758   -6.854  22.214 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O   1 
ATOM   1273 N  N   . TYR A 1 170 ? 8.864   -5.955  22.422 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A N   1 
ATOM   1274 C  CA  . TYR A 1 170 ? 8.463   -4.614  21.936 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CA  1 
ATOM   1275 C  C   . TYR A 1 170 ? 8.037   -4.747  20.472 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A C   1 
ATOM   1276 O  O   . TYR A 1 170 ? 8.724   -5.435  19.692 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A O   1 
ATOM   1277 C  CB  . TYR A 1 170 ? 9.564   -3.582  22.093 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . TYR A 1 170 ? 9.961   -3.286  23.512 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CG  1 
ATOM   1279 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 9.068   -2.712  24.404 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD1 1 
ATOM   1280 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 11.258  -3.505  23.928 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD2 1 
ATOM   1281 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 9.453   -2.387  25.695 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE1 1 
ATOM   1282 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 11.660  -3.192  25.220 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE2 1 
ATOM   1283 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 10.746  -2.659  26.110 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CZ  1 
ATOM   1284 O  OH  . TYR A 1 170 ? 11.141  -2.340  27.367 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 169 TYR A OH  1 
ATOM   1285 N  N   . TRP A 1 171 ? 6.936   -4.092  20.129 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . TRP A 1 171 ? 6.346   -4.096  18.772 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . TRP A 1 171 ? 7.073   -3.084  17.897 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A C   1 
ATOM   1288 O  O   . TRP A 1 171 ? 7.330   -1.930  18.352 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . TRP A 1 171 ? 4.860   -3.769  18.852 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CB  1 
ATOM   1290 C  CG  . TRP A 1 171 ? 4.007   -4.880  19.355 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CG  1 
ATOM   1291 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 4.356   -5.942  20.135 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD1 1 
ATOM   1292 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 2.604   -5.002  19.097 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD2 1 
ATOM   1293 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 3.249   -6.708  20.396 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A NE1 1 
ATOM   1294 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 2.161   -6.160  19.764 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE2 1 
ATOM   1295 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 1.687   -4.229  18.380 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE3 1 
ATOM   1296 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 0.831   -6.569  19.711 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ2 1 
ATOM   1297 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 0.370   -4.634  18.332 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ3 1 
ATOM   1298 C  CH2 . TRP A 1 171 ? -0.042  -5.802  18.969 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CH2 1 
ATOM   1299 N  N   . ILE A 1 172 ? 7.393   -3.505  16.679 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N   1 
ATOM   1300 C  CA  . ILE A 1 172 ? 8.044   -2.655  15.649 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA  1 
ATOM   1301 C  C   . ILE A 1 172 ? 7.152   -2.669  14.404 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C   1 
ATOM   1302 O  O   . ILE A 1 172 ? 6.964   -3.755  13.840 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O   1 
ATOM   1303 C  CB  . ILE A 1 172 ? 9.470   -3.129  15.381 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB  1 
ATOM   1304 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 10.257  -3.202  16.692 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 
ATOM   1305 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 10.127  -2.217  14.350 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 
ATOM   1306 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 11.644  -3.738  16.563 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 
ATOM   1307 N  N   . GLU A 1 173 ? 6.556   -1.535  14.077 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N   1 
ATOM   1308 C  CA  . GLU A 1 173 ? 5.778   -1.370  12.830 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA  1 
ATOM   1309 C  C   . GLU A 1 173 ? 6.768   -1.366  11.670 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C   1 
ATOM   1310 O  O   . GLU A 1 173 ? 7.829   -0.736  11.781 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O   1 
ATOM   1311 C  CB  . GLU A 1 173 ? 4.958   -0.090  12.837 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . GLU A 1 173 ? 3.904   -0.046  11.746 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG  1 
ATOM   1313 C  CD  . GLU A 1 173 ? 2.989   1.168   11.889 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD  1 
ATOM   1314 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 2.681   1.527   13.035 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1 
ATOM   1315 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 2.611   1.773   10.861 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1 
ATOM   1316 N  N   . ILE A 1 174 ? 6.408   -2.054  10.599 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . ILE A 1 174 ? 7.166   -2.073  9.328  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . ILE A 1 174 ? 6.216   -1.502  8.283  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A C   1 
ATOM   1319 O  O   . ILE A 1 174 ? 5.227   -2.191  7.961  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A O   1 
ATOM   1320 C  CB  . ILE A 1 174 ? 7.626   -3.505  8.989  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CB  1 
ATOM   1321 C  CG1 . ILE A 1 174 ? 8.394   -4.185  10.122 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG1 1 
ATOM   1322 C  CG2 . ILE A 1 174 ? 8.429   -3.529  7.706  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG2 1 
ATOM   1323 C  CD1 . ILE A 1 174 ? 9.684   -3.511  10.495 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CD1 1 
ATOM   1324 N  N   . LEU A 1 175 ? 6.479   -0.297  7.790  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . LEU A 1 175 ? 5.515   0.397   6.896  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . LEU A 1 175 ? 6.234   0.982   5.682  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C   1 
ATOM   1327 O  O   . LEU A 1 175 ? 7.438   1.313   5.777  1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . LEU A 1 175 ? 4.808   1.506   7.683  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . LEU A 1 175 ? 5.696   2.679   8.080  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG  1 
ATOM   1330 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 5.416   3.901   7.222  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 
ATOM   1331 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 5.521   3.015   9.541  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 
ATOM   1332 N  N   . ASN A 1 176 ? 5.467   1.175   4.620  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . ASN A 1 176 ? 5.953   1.812   3.381  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . ASN A 1 176 ? 5.177   3.101   3.225  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   1 
ATOM   1335 O  O   . ASN A 1 176 ? 3.949   3.068   3.161  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   1 
ATOM   1336 C  CB  . ASN A 1 176 ? 5.833   0.925   2.141  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . ASN A 1 176 ? 6.235   1.700   0.900  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  1 
ATOM   1338 O  OD1 . ASN A 1 176 ? 5.398   2.255   0.193  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 
ATOM   1339 N  ND2 . ASN A 1 176 ? 7.525   1.907   0.739  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 
ATOM   1340 N  N   . PRO A 1 177 ? 5.845   4.274   3.226  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A N   1 
ATOM   1341 C  CA  . PRO A 1 177 ? 5.111   5.538   3.221  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CA  1 
ATOM   1342 C  C   . PRO A 1 177 ? 4.076   5.656   2.084  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A C   1 
ATOM   1343 O  O   . PRO A 1 177 ? 3.007   6.183   2.332  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A O   1 
ATOM   1344 C  CB  . PRO A 1 177 ? 6.235   6.579   3.138  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CB  1 
ATOM   1345 C  CG  . PRO A 1 177 ? 7.420   5.879   3.762  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CG  1 
ATOM   1346 C  CD  . PRO A 1 177 ? 7.302   4.451   3.281  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CD  1 
ATOM   1347 N  N   . ASN A 1 178 ? 4.381   5.149   0.885  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . ASN A 1 178 ? 3.449   5.208   -0.278 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . ASN A 1 178 ? 2.248   4.280   -0.041 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A C   1 
ATOM   1350 O  O   . ASN A 1 178 ? 1.090   4.715   -0.288 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A O   1 
ATOM   1351 C  CB  . ASN A 1 178 ? 4.171   4.932   -1.594 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . ASN A 1 178 ? 5.297   5.917   -1.849 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CG  1 
ATOM   1353 O  OD1 . ASN A 1 178 ? 5.066   7.105   -2.054 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A OD1 1 
ATOM   1354 N  ND2 . ASN A 1 178 ? 6.529   5.448   -1.768 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 177 ASN A ND2 1 
ATOM   1355 N  N   . LYS A 1 179 ? 2.471   3.073   0.474  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A N   1 
ATOM   1356 C  CA  . LYS A 1 179 ? 1.360   2.102   0.667  1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CA  1 
ATOM   1357 C  C   . LYS A 1 179 ? 0.387   2.645   1.731  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A C   1 
ATOM   1358 O  O   . LYS A 1 179 ? -0.819  2.375   1.611  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A O   1 
ATOM   1359 C  CB  . LYS A 1 179 ? 1.923   0.701   0.918  1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . LYS A 1 179 ? 2.590   0.112   -0.320 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CG  1 
ATOM   1361 C  CD  . LYS A 1 179 ? 3.029   -1.329  -0.207 1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CD  1 
ATOM   1362 C  CE  . LYS A 1 179 ? 3.580   -1.857  -1.516 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CE  1 
ATOM   1363 N  NZ  . LYS A 1 179 ? 4.617   -2.891  -1.295 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A NZ  1 
ATOM   1364 N  N   . MET A 1 180 ? 0.855   3.487   2.656  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 179 MET A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . MET A 1 180 ? 0.022   4.054   3.753  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . MET A 1 180 ? -0.999  5.052   3.203  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 179 MET A C   1 
ATOM   1367 O  O   . MET A 1 180 ? -2.139  5.059   3.717  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 179 MET A O   1 
ATOM   1368 C  CB  . MET A 1 180 ? 0.888   4.753   4.796  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . MET A 1 180 ? 1.786   3.793   5.514  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG  1 
ATOM   1370 S  SD  . MET A 1 180 ? 0.834   2.524   6.341  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD  1 
ATOM   1371 C  CE  . MET A 1 180 ? 0.598   3.314   7.934  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE  1 
ATOM   1372 N  N   . ALA A 1 181 ? -0.622  5.858   2.212  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 180 ALA A N   1 
ATOM   1373 C  CA  . ALA A 1 181 ? -1.558  6.756   1.493  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CA  1 
ATOM   1374 C  C   . ALA A 1 181 ? -2.737  5.926   0.981  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 180 ALA A C   1 
ATOM   1375 O  O   . ALA A 1 181 ? -3.887  6.280   1.289  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 180 ALA A O   1 
ATOM   1376 C  CB  . ALA A 1 181 ? -0.858  7.480   0.360  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CB  1 
ATOM   1377 N  N   . THR A 1 182 ? -2.451  4.814   0.295  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 181 THR A N   1 
ATOM   1378 C  CA  . THR A 1 182 ? -3.462  4.001   -0.428 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA  1 
ATOM   1379 C  C   . THR A 1 182 ? -4.391  3.351   0.597  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 181 THR A C   1 
ATOM   1380 O  O   . THR A 1 182 ? -5.592  3.234   0.302  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 181 THR A O   1 
ATOM   1381 C  CB  . THR A 1 182 ? -2.803  2.980   -1.360 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB  1 
ATOM   1382 O  OG1 . THR A 1 182 ? -2.387  1.871   -0.566 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 
ATOM   1383 C  CG2 . THR A 1 182 ? -1.626  3.553   -2.120 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 
ATOM   1384 N  N   . LEU A 1 183 ? -3.850  2.980   1.762  1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A N   1 
ATOM   1385 C  CA  . LEU A 1 183 ? -4.618  2.345   2.865  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CA  1 
ATOM   1386 C  C   . LEU A 1 183 ? -5.629  3.341   3.443  1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A C   1 
ATOM   1387 O  O   . LEU A 1 183 ? -6.514  2.884   4.179  1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A O   1 
ATOM   1388 C  CB  . LEU A 1 183 ? -3.657  1.821   3.936  1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CB  1 
ATOM   1389 C  CG  . LEU A 1 183 ? -2.950  0.510   3.592  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CG  1 
ATOM   1390 C  CD1 . LEU A 1 183 ? -1.948  0.133   4.675  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD1 1 
ATOM   1391 C  CD2 . LEU A 1 183 ? -3.951  -0.612  3.366  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD2 1 
ATOM   1392 N  N   . MET A 1 184 ? -5.523  4.637   3.117  1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 183 MET A N   1 
ATOM   1393 C  CA  . MET A 1 184 ? -6.617  5.635   3.310  1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 183 MET A CA  1 
ATOM   1394 C  C   . MET A 1 184 ? -7.513  5.651   2.061  1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 183 MET A C   1 
ATOM   1395 O  O   . MET A 1 184 ? -7.479  6.592   1.277  1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 183 MET A O   1 
ATOM   1396 C  CB  . MET A 1 184 ? -6.079  7.048   3.568  1.00 92.59  ? ? ? ? ? ? 183 MET A CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . MET A 1 184 ? -4.924  7.130   4.562  1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 183 MET A CG  1 
ATOM   1398 S  SD  . MET A 1 184 ? -5.189  6.314   6.154  1.00 100.09 ? ? ? ? ? ? 183 MET A SD  1 
ATOM   1399 C  CE  . MET A 1 184 ? -6.259  7.519   6.941  1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 183 MET A CE  1 
ATOM   1400 N  N   . GLY B 1 9   ? 29.910  -5.764  35.451 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 8   GLY B N   1 
ATOM   1401 C  CA  . GLY B 1 9   ? 28.506  -6.286  35.479 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 8   GLY B CA  1 
ATOM   1402 C  C   . GLY B 1 9   ? 27.838  -6.208  34.115 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 8   GLY B C   1 
ATOM   1403 O  O   . GLY B 1 9   ? 27.044  -7.113  33.803 1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 8   GLY B O   1 
ATOM   1404 N  N   . GLY B 1 10  ? 28.133  -5.170  33.328 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 9   GLY B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . GLY B 1 10  ? 27.582  -4.988  31.966 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 9   GLY B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . GLY B 1 10  ? 28.564  -5.460  30.901 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 9   GLY B C   1 
ATOM   1407 O  O   . GLY B 1 10  ? 29.597  -6.041  31.276 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 9   GLY B O   1 
ATOM   1408 N  N   . LEU B 1 11  ? 28.277  -5.229  29.623 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . LEU B 1 11  ? 29.207  -5.586  28.519 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . LEU B 1 11  ? 30.373  -4.597  28.507 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1411 O  O   . LEU B 1 11  ? 30.109  -3.390  28.662 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . LEU B 1 11  ? 28.498  -5.533  27.163 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . LEU B 1 11  ? 27.339  -6.502  26.973 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1414 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 26.770  -6.371  25.561 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1415 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 27.797  -7.924  27.262 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1416 N  N   . THR B 1 12  ? 31.595  -5.070  28.219 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 11  THR B N   1 
ATOM   1417 C  CA  . THR B 1 12  ? 32.694  -4.190  27.751 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 11  THR B CA  1 
ATOM   1418 C  C   . THR B 1 12  ? 32.279  -3.629  26.382 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 11  THR B C   1 
ATOM   1419 O  O   . THR B 1 12  ? 31.345  -4.169  25.773 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 11  THR B O   1 
ATOM   1420 C  CB  . THR B 1 12  ? 34.035  -4.925  27.697 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 11  THR B CB  1 
ATOM   1421 O  OG1 . THR B 1 12  ? 33.975  -5.895  26.653 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 11  THR B OG1 1 
ATOM   1422 C  CG2 . THR B 1 12  ? 34.377  -5.607  29.006 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 11  THR B CG2 1 
ATOM   1423 N  N   . ASP B 1 13  ? 32.947  -2.577  25.924 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B N   1 
ATOM   1424 C  CA  . ASP B 1 13  ? 32.720  -1.974  24.586 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CA  1 
ATOM   1425 C  C   . ASP B 1 13  ? 32.981  -3.029  23.494 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B C   1 
ATOM   1426 O  O   . ASP B 1 13  ? 32.234  -3.090  22.455 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B O   1 
ATOM   1427 C  CB  . ASP B 1 13  ? 33.613  -0.745  24.409 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . ASP B 1 13  ? 33.211  0.432   25.290 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CG  1 
ATOM   1429 O  OD1 . ASP B 1 13  ? 32.193  0.327   26.002 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD1 1 
ATOM   1430 O  OD2 . ASP B 1 13  ? 33.911  1.443   25.248 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD2 1 
ATOM   1431 N  N   . GLU B 1 14  ? 34.030  -3.827  23.685 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B N   1 
ATOM   1432 C  CA  . GLU B 1 14  ? 34.435  -4.869  22.698 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CA  1 
ATOM   1433 C  C   . GLU B 1 14  ? 33.346  -5.939  22.633 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B C   1 
ATOM   1434 O  O   . GLU B 1 14  ? 33.007  -6.364  21.520 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B O   1 
ATOM   1435 C  CB  . GLU B 1 14  ? 35.817  -5.408  23.041 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CB  1 
ATOM   1436 C  CG  . GLU B 1 14  ? 36.889  -4.359  22.808 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CG  1 
ATOM   1437 C  CD  . GLU B 1 14  ? 37.107  -3.327  23.912 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CD  1 
ATOM   1438 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 36.569  -3.504  25.010 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE1 1 
ATOM   1439 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 37.837  -2.343  23.663 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE2 1 
ATOM   1440 N  N   . ALA B 1 15  ? 32.765  -6.319  23.768 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 14  ALA B N   1 
ATOM   1441 C  CA  . ALA B 1 15  ? 31.719  -7.366  23.832 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 14  ALA B CA  1 
ATOM   1442 C  C   . ALA B 1 15  ? 30.445  -6.830  23.157 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 14  ALA B C   1 
ATOM   1443 O  O   . ALA B 1 15  ? 29.832  -7.572  22.415 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 14  ALA B O   1 
ATOM   1444 C  CB  . ALA B 1 15  ? 31.475  -7.797  25.257 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 14  ALA B CB  1 
ATOM   1445 N  N   . ALA B 1 16  ? 30.101  -5.558  23.357 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B N   1 
ATOM   1446 C  CA  . ALA B 1 16  ? 28.942  -4.906  22.702 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CA  1 
ATOM   1447 C  C   . ALA B 1 16  ? 29.170  -4.886  21.192 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B C   1 
ATOM   1448 O  O   . ALA B 1 16  ? 28.285  -5.363  20.444 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B O   1 
ATOM   1449 C  CB  . ALA B 1 16  ? 28.732  -3.518  23.259 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CB  1 
ATOM   1450 N  N   . LEU B 1 17  ? 30.323  -4.381  20.746 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   1 
ATOM   1451 C  CA  . LEU B 1 17  ? 30.675  -4.348  19.303 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  1 
ATOM   1452 C  C   . LEU B 1 17  ? 30.653  -5.761  18.695 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   1 
ATOM   1453 O  O   . LEU B 1 17  ? 30.111  -5.898  17.594 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   1 
ATOM   1454 C  CB  . LEU B 1 17  ? 32.012  -3.626  19.128 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  1 
ATOM   1455 C  CG  . LEU B 1 17  ? 31.877  -2.101  19.216 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  1 
ATOM   1456 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 33.232  -1.411  19.380 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM   1457 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 31.124  -1.553  17.999 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM   1458 N  N   . SER B 1 18  ? 31.143  -6.774  19.415 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . SER B 1 18  ? 31.087  -8.204  19.010 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . SER B 1 18  ? 29.659  -8.666  18.649 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   1461 O  O   . SER B 1 18  ? 29.540  -9.568  17.799 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . SER B 1 18  ? 31.649  -9.091  20.092 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   1463 O  OG  . SER B 1 18  ? 31.848  -10.400 19.592 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   1464 N  N   . CYS B 1 19  ? 28.628  -8.149  19.330 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 18  CYS B N   1 
ATOM   1465 C  CA  . CYS B 1 19  ? 27.206  -8.524  19.097 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 18  CYS B CA  1 
ATOM   1466 C  C   . CYS B 1 19  ? 26.611  -7.700  17.959 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 18  CYS B C   1 
ATOM   1467 O  O   . CYS B 1 19  ? 25.480  -8.002  17.590 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 18  CYS B O   1 
ATOM   1468 C  CB  . CYS B 1 19  ? 26.341  -8.356  20.345 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 18  CYS B CB  1 
ATOM   1469 S  SG  . CYS B 1 19  ? 26.999  -9.208  21.797 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 18  CYS B SG  1 
ATOM   1470 N  N   . CYS B 1 20  ? 27.324  -6.702  17.438 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 19  CYS B N   1 
ATOM   1471 C  CA  . CYS B 1 20  ? 26.832  -5.810  16.367 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CA  1 
ATOM   1472 C  C   . CYS B 1 20  ? 27.287  -6.315  14.992 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 19  CYS B C   1 
ATOM   1473 O  O   . CYS B 1 20  ? 28.476  -6.414  14.756 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 19  CYS B O   1 
ATOM   1474 C  CB  . CYS B 1 20  ? 27.321  -4.383  16.574 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CB  1 
ATOM   1475 S  SG  . CYS B 1 20  ? 26.748  -3.658  18.133 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 19  CYS B SG  1 
ATOM   1476 N  N   . SER B 1 21  ? 26.357  -6.563  14.081 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 20  SER B N   1 
ATOM   1477 C  CA  . SER B 1 21  ? 26.662  -6.845  12.658 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 20  SER B CA  1 
ATOM   1478 C  C   . SER B 1 21  ? 26.644  -5.527  11.889 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 20  SER B C   1 
ATOM   1479 O  O   . SER B 1 21  ? 25.891  -4.628  12.283 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 20  SER B O   1 
ATOM   1480 C  CB  . SER B 1 21  ? 25.698  -7.859  12.084 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 20  SER B CB  1 
ATOM   1481 O  OG  . SER B 1 21  ? 25.849  -9.085  12.782 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 20  SER B OG  1 
ATOM   1482 N  N   . ASP B 1 22  ? 27.443  -5.415  10.822 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1483 C  CA  . ASP B 1 22  ? 27.328  -4.325  9.814  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1484 C  C   . ASP B 1 22  ? 25.931  -4.436  9.188  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1485 O  O   . ASP B 1 22  ? 25.365  -5.530  9.193  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1486 C  CB  . ASP B 1 22  ? 28.440  -4.429  8.760  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1487 C  CG  . ASP B 1 22  ? 29.796  -3.950  9.249  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1488 O  OD1 . ASP B 1 22  ? 29.869  -2.787  9.683  1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1489 O  OD2 . ASP B 1 22  ? 30.774  -4.736  9.178  1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1490 N  N   . ALA B 1 23  ? 25.391  -3.337  8.690  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 22  ALA B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . ALA B 1 23  ? 24.050  -3.250  8.075  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 22  ALA B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . ALA B 1 23  ? 24.015  -4.076  6.784  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 22  ALA B C   1 
ATOM   1493 O  O   . ALA B 1 23  ? 24.816  -3.792  5.902  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 22  ALA B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . ALA B 1 23  ? 23.715  -1.801  7.807  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 22  ALA B CB  1 
ATOM   1495 N  N   . ASP B 1 24  ? 23.108  -5.045  6.662  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B N   1 
ATOM   1496 C  CA  . ASP B 1 24  ? 22.779  -5.699  5.361  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B CA  1 
ATOM   1497 C  C   . ASP B 1 24  ? 22.328  -4.623  4.377  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B C   1 
ATOM   1498 O  O   . ASP B 1 24  ? 21.598  -3.706  4.752  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B O   1 
ATOM   1499 C  CB  . ASP B 1 24  ? 21.737  -6.808  5.537  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B CB  1 
ATOM   1500 C  CG  . ASP B 1 24  ? 21.412  -7.579  4.262  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B CG  1 
ATOM   1501 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 20.668  -7.043  3.416  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B OD1 1 
ATOM   1502 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 21.905  -8.711  4.123  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 23  ASP B OD2 1 
ATOM   1503 N  N   . PRO B 1 25  ? 22.774  -4.671  3.096  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B N   1 
ATOM   1504 C  CA  . PRO B 1 25  ? 22.341  -3.710  2.081  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CA  1 
ATOM   1505 C  C   . PRO B 1 25  ? 20.820  -3.621  1.897  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B C   1 
ATOM   1506 O  O   . PRO B 1 25  ? 20.360  -2.593  1.490  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B O   1 
ATOM   1507 C  CB  . PRO B 1 25  ? 22.974  -4.246  0.776  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CB  1 
ATOM   1508 C  CG  . PRO B 1 25  ? 24.225  -4.942  1.268  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CG  1 
ATOM   1509 C  CD  . PRO B 1 25  ? 23.789  -5.599  2.566  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CD  1 
ATOM   1510 N  N   . SER B 1 26  ? 20.079  -4.673  2.213  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 25  SER B N   1 
ATOM   1511 C  CA  . SER B 1 26  ? 18.595  -4.645  2.118  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 25  SER B CA  1 
ATOM   1512 C  C   . SER B 1 26  ? 18.005  -3.652  3.138  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 25  SER B C   1 
ATOM   1513 O  O   . SER B 1 26  ? 16.841  -3.270  2.940  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 25  SER B O   1 
ATOM   1514 C  CB  . SER B 1 26  ? 18.003  -6.018  2.259  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 25  SER B CB  1 
ATOM   1515 O  OG  . SER B 1 26  ? 18.373  -6.583  3.499  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 25  SER B OG  1 
ATOM   1516 N  N   . THR B 1 27  ? 18.785  -3.169  4.119  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 26  THR B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . THR B 1 27  ? 18.270  -2.285  5.209  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . THR B 1 27  ? 18.728  -0.834  5.022  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 26  THR B C   1 
ATOM   1519 O  O   . THR B 1 27  ? 18.371  0.007   5.881  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 26  THR B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . THR B 1 27  ? 18.715  -2.742  6.611  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB  1 
ATOM   1521 O  OG1 . THR B 1 27  ? 20.129  -2.563  6.716  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1 1 
ATOM   1522 C  CG2 . THR B 1 27  ? 18.366  -4.180  6.928  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2 1 
ATOM   1523 N  N   . LYS B 1 28  ? 19.426  -0.493  3.933  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B N   1 
ATOM   1524 C  CA  . LYS B 1 28  ? 20.139  0.816   3.851  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CA  1 
ATOM   1525 C  C   . LYS B 1 28  ? 19.160  1.998   3.680  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B C   1 
ATOM   1526 O  O   . LYS B 1 28  ? 19.568  3.134   3.932  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B O   1 
ATOM   1527 C  CB  . LYS B 1 28  ? 21.220  0.772   2.769  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CB  1 
ATOM   1528 C  CG  . LYS B 1 28  ? 20.748  0.725   1.323  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CG  1 
ATOM   1529 C  CD  . LYS B 1 28  ? 21.866  1.088   0.351  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CD  1 
ATOM   1530 C  CE  . LYS B 1 28  ? 22.158  0.006   -0.670 1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CE  1 
ATOM   1531 N  NZ  . LYS B 1 28  ? 23.469  0.227   -1.326 1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 27  LYS B NZ  1 
ATOM   1532 N  N   . ASP B 1 29  ? 17.938  1.746   3.215  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . ASP B 1 29  ? 16.855  2.739   2.999  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . ASP B 1 29  ? 15.958  2.873   4.261  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B C   1 
ATOM   1535 O  O   . ASP B 1 29  ? 15.097  3.756   4.295  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . ASP B 1 29  ? 16.022  2.316   1.775  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . ASP B 1 29  ? 16.847  1.886   0.561  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CG  1 
ATOM   1538 O  OD1 . ASP B 1 29  ? 17.686  2.694   0.144  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B OD1 1 
ATOM   1539 O  OD2 . ASP B 1 29  ? 16.678  0.712   0.047  1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 28  ASP B OD2 1 
ATOM   1540 N  N   . PHE B 1 30  ? 16.124  2.003   5.255  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   1 
ATOM   1541 C  CA  . PHE B 1 30  ? 15.263  1.960   6.465  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  1 
ATOM   1542 C  C   . PHE B 1 30  ? 15.480  3.257   7.248  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   1 
ATOM   1543 O  O   . PHE B 1 30  ? 16.612  3.784   7.334  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   1 
ATOM   1544 C  CB  . PHE B 1 30  ? 15.574  0.748   7.353  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  1 
ATOM   1545 C  CG  . PHE B 1 30  ? 15.171  -0.611  6.836  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  1 
ATOM   1546 C  CD1 . PHE B 1 30  ? 14.815  -0.803  5.509  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 1 
ATOM   1547 C  CD2 . PHE B 1 30  ? 15.153  -1.707  7.687  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 1 
ATOM   1548 C  CE1 . PHE B 1 30  ? 14.449  -2.055  5.052  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 1 
ATOM   1549 C  CE2 . PHE B 1 30  ? 14.780  -2.958  7.225  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 1 
ATOM   1550 C  CZ  . PHE B 1 30  ? 14.447  -3.133  5.892  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  1 
ATOM   1551 N  N   . LEU B 1 31  ? 14.410  3.792   7.834  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . LEU B 1 31  ? 14.550  4.898   8.794  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . LEU B 1 31  ? 13.605  4.703   9.988  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1554 O  O   . LEU B 1 31  ? 12.510  4.111   9.825  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . LEU B 1 31  ? 14.335  6.231   8.069  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . LEU B 1 31  ? 12.960  6.493   7.465  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1557 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 12.058  7.212   8.457  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1558 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 13.085  7.322   6.194  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1559 N  N   . LEU B 1 32  ? 14.032  5.220   11.147 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . LEU B 1 32  ? 13.264  5.186   12.413 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . LEU B 1 32  ? 12.232  6.300   12.322 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1562 O  O   . LEU B 1 32  ? 12.570  7.470   12.544 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . LEU B 1 32  ? 14.217  5.283   13.617 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1564 C  CG  . LEU B 1 32  ? 13.541  5.137   14.990 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1565 C  CD1 . LEU B 1 32  ? 12.632  3.923   15.017 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1566 C  CD2 . LEU B 1 32  ? 14.567  5.003   16.105 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1567 N  N   . GLN B 1 33  ? 11.026  5.940   11.890 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B N   1 
ATOM   1568 C  CA  . GLN B 1 33  ? 9.973   6.877   11.444 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CA  1 
ATOM   1569 C  C   . GLN B 1 33  ? 9.103   7.362   12.621 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B C   1 
ATOM   1570 O  O   . GLN B 1 33  ? 8.701   8.552   12.595 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B O   1 
ATOM   1571 C  CB  . GLN B 1 33  ? 9.140   6.168   10.371 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CB  1 
ATOM   1572 C  CG  . GLN B 1 33  ? 8.260   7.073   9.551  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CG  1 
ATOM   1573 C  CD  . GLN B 1 33  ? 7.025   7.544   10.267 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CD  1 
ATOM   1574 O  OE1 . GLN B 1 33  ? 6.312   6.750   10.872 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B OE1 1 
ATOM   1575 N  NE2 . GLN B 1 33  ? 6.747   8.832   10.179 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 32  GLN B NE2 1 
ATOM   1576 N  N   . GLN B 1 34  ? 8.809   6.511   13.615 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B N   1 
ATOM   1577 C  CA  . GLN B 1 34  ? 7.781   6.862   14.630 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CA  1 
ATOM   1578 C  C   . GLN B 1 34  ? 8.020   6.155   15.955 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B C   1 
ATOM   1579 O  O   . GLN B 1 34  ? 8.580   5.021   15.954 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B O   1 
ATOM   1580 C  CB  . GLN B 1 34  ? 6.375   6.539   14.118 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CB  1 
ATOM   1581 C  CG  . GLN B 1 34  ? 6.253   5.100   13.664 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CG  1 
ATOM   1582 C  CD  . GLN B 1 34  ? 4.857   4.703   13.260 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CD  1 
ATOM   1583 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 4.224   3.891   13.935 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B OE1 1 
ATOM   1584 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 4.384   5.234   12.139 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B NE2 1 
ATOM   1585 N  N   . THR B 1 35  ? 7.522   6.801   17.007 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 34  THR B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . THR B 1 35  ? 7.271   6.281   18.369 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 34  THR B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . THR B 1 35  ? 5.792   6.513   18.694 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 34  THR B C   1 
ATOM   1588 O  O   . THR B 1 35  ? 5.299   7.654   18.492 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 34  THR B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . THR B 1 35  ? 8.138   7.004   19.395 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 34  THR B CB  1 
ATOM   1590 O  OG1 . THR B 1 35  ? 9.504   6.820   19.004 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 34  THR B OG1 1 
ATOM   1591 C  CG2 . THR B 1 35  ? 7.850   6.534   20.801 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 34  THR B CG2 1 
ATOM   1592 N  N   . MET B 1 36  ? 5.069   5.453   19.053 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 35  MET B N   1 
ATOM   1593 C  CA  . MET B 1 36  ? 3.593   5.531   19.275 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 35  MET B CA  1 
ATOM   1594 C  C   . MET B 1 36  ? 3.321   5.456   20.768 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 35  MET B C   1 
ATOM   1595 O  O   . MET B 1 36  ? 3.864   4.546   21.433 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 35  MET B O   1 
ATOM   1596 C  CB  . MET B 1 36  ? 2.823   4.430   18.538 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 35  MET B CB  1 
ATOM   1597 C  CG  . MET B 1 36  ? 1.334   4.595   18.603 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 35  MET B CG  1 
ATOM   1598 S  SD  . MET B 1 36  ? 0.591   4.055   20.183 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 35  MET B SD  1 
ATOM   1599 C  CE  . MET B 1 36  ? -0.131  2.491   19.709 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 35  MET B CE  1 
ATOM   1600 N  N   . LEU B 1 37  ? 2.625   6.475   21.262 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B N   1 
ATOM   1601 C  CA  . LEU B 1 37  ? 2.056   6.577   22.627 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CA  1 
ATOM   1602 C  C   . LEU B 1 37  ? 0.537   6.693   22.504 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B C   1 
ATOM   1603 O  O   . LEU B 1 37  ? 0.049   7.462   21.618 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B O   1 
ATOM   1604 C  CB  . LEU B 1 37  ? 2.642   7.805   23.314 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CB  1 
ATOM   1605 C  CG  . LEU B 1 37  ? 4.166   7.881   23.367 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CG  1 
ATOM   1606 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 4.589   9.230   23.933 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD1 1 
ATOM   1607 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 4.775   6.764   24.189 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD2 1 
ATOM   1608 N  N   . ARG B 1 38  ? -0.184  5.984   23.374 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   1 
ATOM   1609 C  CA  . ARG B 1 38  ? -1.645  6.168   23.538 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  1 
ATOM   1610 C  C   . ARG B 1 38  ? -1.857  7.386   24.447 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   1 
ATOM   1611 O  O   . ARG B 1 38  ? -1.105  7.561   25.464 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   1 
ATOM   1612 C  CB  . ARG B 1 38  ? -2.278  4.893   24.086 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  1 
ATOM   1613 C  CG  . ARG B 1 38  ? -2.063  3.666   23.219 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  1 
ATOM   1614 C  CD  . ARG B 1 38  ? -2.617  2.437   23.899 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  1 
ATOM   1615 N  NE  . ARG B 1 38  ? -2.473  1.167   23.179 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  1 
ATOM   1616 C  CZ  . ARG B 1 38  ? -1.400  0.386   23.173 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ  1 
ATOM   1617 N  NH1 . ARG B 1 38  ? -0.274  0.757   23.757 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1 1 
ATOM   1618 N  NH2 . ARG B 1 38  ? -1.458  -0.781  22.547 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2 1 
ATOM   1619 N  N   . VAL B 1 39  ? -2.806  8.226   24.067 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . VAL B 1 39  ? -3.136  9.466   24.822 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . VAL B 1 39  ? -4.608  9.428   25.214 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1622 O  O   . VAL B 1 39  ? -5.478  9.121   24.364 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . VAL B 1 39  ? -2.754  10.745  24.043 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1624 C  CG1 . VAL B 1 39  ? -1.265  10.803  23.772 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1625 C  CG2 . VAL B 1 39  ? -3.548  10.927  22.752 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1626 N  N   . LYS B 1 40  ? -4.875  9.750   26.478 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B N   1 
ATOM   1627 C  CA  . LYS B 1 40  ? -6.251  9.744   27.050 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CA  1 
ATOM   1628 C  C   . LYS B 1 40  ? -7.096  10.825  26.356 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B C   1 
ATOM   1629 O  O   . LYS B 1 40  ? -8.283  10.597  26.069 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B O   1 
ATOM   1630 C  CB  . LYS B 1 40  ? -6.151  10.015  28.550 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . LYS B 1 40  ? -7.497  10.182  29.241 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CG  1 
ATOM   1632 C  CD  . LYS B 1 40  ? -7.384  10.120  30.729 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CD  1 
ATOM   1633 C  CE  . LYS B 1 40  ? -8.744  10.295  31.383 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CE  1 
ATOM   1634 N  NZ  . LYS B 1 40  ? -9.598  9.102   31.178 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B NZ  1 
ATOM   1635 N  N   . ASP B 1 41  ? -6.513  12.009  26.183 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   1 
ATOM   1636 C  CA  . ASP B 1 41  ? -7.252  13.213  25.736 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  1 
ATOM   1637 C  C   . ASP B 1 41  ? -6.392  13.934  24.712 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   1 
ATOM   1638 O  O   . ASP B 1 41  ? -5.409  14.585  25.088 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   1 
ATOM   1639 C  CB  . ASP B 1 41  ? -7.645  14.107  26.913 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  1 
ATOM   1640 C  CG  . ASP B 1 41  ? -8.506  15.305  26.524 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  1 
ATOM   1641 O  OD1 . ASP B 1 41  ? -8.619  15.612  25.308 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 1 
ATOM   1642 O  OD2 . ASP B 1 41  ? -9.083  15.903  27.444 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 1 
ATOM   1643 N  N   . PRO B 1 42  ? -6.756  13.829  23.416 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N   1 
ATOM   1644 C  CA  . PRO B 1 42  ? -5.963  14.416  22.350 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA  1 
ATOM   1645 C  C   . PRO B 1 42  ? -5.924  15.959  22.392 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C   1 
ATOM   1646 O  O   . PRO B 1 42  ? -4.953  16.519  21.890 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O   1 
ATOM   1647 C  CB  . PRO B 1 42  ? -6.666  13.897  21.070 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB  1 
ATOM   1648 C  CG  . PRO B 1 42  ? -8.097  13.653  21.489 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG  1 
ATOM   1649 C  CD  . PRO B 1 42  ? -7.960  13.141  22.906 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD  1 
ATOM   1650 N  N   . LYS B 1 43  ? -6.940  16.624  22.968 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   1 
ATOM   1651 C  CA  . LYS B 1 43  ? -6.940  18.109  23.097 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  1 
ATOM   1652 C  C   . LYS B 1 43  ? -5.760  18.514  23.990 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   1 
ATOM   1653 O  O   . LYS B 1 43  ? -4.961  19.372  23.560 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   1 
ATOM   1654 C  CB  . LYS B 1 43  ? -8.298  18.596  23.603 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  1 
ATOM   1655 C  CG  . LYS B 1 43  ? -9.422  18.339  22.602 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CG  1 
ATOM   1656 C  CD  . LYS B 1 43  ? -10.767 18.910  23.009 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CD  1 
ATOM   1657 C  CE  . LYS B 1 43  ? -11.789 18.873  21.890 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CE  1 
ATOM   1658 N  NZ  . LYS B 1 43  ? -12.676 20.066  21.925 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B NZ  1 
ATOM   1659 N  N   . LYS B 1 44  ? -5.590  17.874  25.155 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1660 C  CA  . LYS B 1 44  ? -4.471  18.209  26.086 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1661 C  C   . LYS B 1 44  ? -3.130  17.887  25.412 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1662 O  O   . LYS B 1 44  ? -2.263  18.723  25.469 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1663 C  CB  . LYS B 1 44  ? -4.587  17.481  27.424 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1664 C  CG  . LYS B 1 44  ? -5.859  17.753  28.212 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1665 C  CD  . LYS B 1 44  ? -5.830  17.102  29.574 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1666 C  CE  . LYS B 1 44  ? -7.210  16.933  30.172 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1667 N  NZ  . LYS B 1 44  ? -7.118  16.812  31.644 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1668 N  N   . SER B 1 45  ? -3.002  16.713  24.780 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 44  SER B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . SER B 1 45  ? -1.762  16.246  24.112 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 44  SER B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . SER B 1 45  ? -1.358  17.195  22.965 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 44  SER B C   1 
ATOM   1671 O  O   . SER B 1 45  ? -0.185  17.580  22.908 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 44  SER B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . SER B 1 45  ? -1.916  14.821  23.685 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 44  SER B CB  1 
ATOM   1673 O  OG  . SER B 1 45  ? -2.126  13.992  24.808 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 44  SER B OG  1 
ATOM   1674 N  N   . LEU B 1 46  ? -2.286  17.550  22.072 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1675 C  CA  . LEU B 1 46  ? -1.996  18.447  20.935 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1676 C  C   . LEU B 1 46  ? -1.518  19.811  21.436 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1677 O  O   . LEU B 1 46  ? -0.511  20.327  20.911 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1678 C  CB  . LEU B 1 46  ? -3.233  18.593  20.052 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1679 C  CG  . LEU B 1 46  ? -3.554  17.358  19.219 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1680 C  CD1 . LEU B 1 46  ? -4.869  17.539  18.472 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1681 C  CD2 . LEU B 1 46  ? -2.414  17.037  18.265 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1682 N  N   . ASP B 1 47  ? -2.181  20.350  22.453 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   1 
ATOM   1683 C  CA  . ASP B 1 47  ? -1.794  21.639  23.057 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  1 
ATOM   1684 C  C   . ASP B 1 47  ? -0.365  21.489  23.595 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   1 
ATOM   1685 O  O   . ASP B 1 47  ? 0.465   22.363  23.326 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   1 
ATOM   1686 C  CB  . ASP B 1 47  ? -2.780  22.092  24.135 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  1 
ATOM   1687 C  CG  . ASP B 1 47  ? -2.310  23.381  24.804 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  1 
ATOM   1688 O  OD1 . ASP B 1 47  ? -2.273  24.421  24.127 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 1 
ATOM   1689 O  OD2 . ASP B 1 47  ? -1.906  23.310  25.944 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 1 
ATOM   1690 N  N   . PHE B 1 48  ? -0.098  20.462  24.376 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B N   1 
ATOM   1691 C  CA  . PHE B 1 48  ? 1.232   20.293  25.031 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CA  1 
ATOM   1692 C  C   . PHE B 1 48  ? 2.333   20.171  23.970 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B C   1 
ATOM   1693 O  O   . PHE B 1 48  ? 3.345   20.905  24.027 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B O   1 
ATOM   1694 C  CB  . PHE B 1 48  ? 1.215   19.090  25.964 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CB  1 
ATOM   1695 C  CG  . PHE B 1 48  ? 2.549   18.790  26.600 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CG  1 
ATOM   1696 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 2.926   19.429  27.760 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CD1 1 
ATOM   1697 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 3.424   17.876  26.032 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CD2 1 
ATOM   1698 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 4.162   19.174  28.338 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CE1 1 
ATOM   1699 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 4.651   17.613  26.617 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CE2 1 
ATOM   1700 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 5.005   18.239  27.786 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CZ  1 
ATOM   1701 N  N   . TYR B 1 49  ? 2.170   19.277  22.995 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B N   1 
ATOM   1702 C  CA  . TYR B 1 49  ? 3.261   18.962  22.038 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CA  1 
ATOM   1703 C  C   . TYR B 1 49  ? 3.510   20.124  21.071 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B C   1 
ATOM   1704 O  O   . TYR B 1 49  ? 4.690   20.333  20.725 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B O   1 
ATOM   1705 C  CB  . TYR B 1 49  ? 3.025   17.621  21.348 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CB  1 
ATOM   1706 C  CG  . TYR B 1 49  ? 3.346   16.469  22.251 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CG  1 
ATOM   1707 C  CD1 . TYR B 1 49  ? 4.656   16.196  22.582 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD1 1 
ATOM   1708 C  CD2 . TYR B 1 49  ? 2.360   15.702  22.841 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD2 1 
ATOM   1709 C  CE1 . TYR B 1 49  ? 4.989   15.170  23.447 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE1 1 
ATOM   1710 C  CE2 . TYR B 1 49  ? 2.677   14.648  23.680 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE2 1 
ATOM   1711 C  CZ  . TYR B 1 49  ? 3.996   14.389  23.993 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CZ  1 
ATOM   1712 O  OH  . TYR B 1 49  ? 4.345   13.392  24.844 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B OH  1 
ATOM   1713 N  N   . THR B 1 50  ? 2.484   20.875  20.693 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 49  THR B N   1 
ATOM   1714 C  CA  . THR B 1 50  ? 2.620   22.037  19.780 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 49  THR B CA  1 
ATOM   1715 C  C   . THR B 1 50  ? 3.029   23.263  20.572 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 49  THR B C   1 
ATOM   1716 O  O   . THR B 1 50  ? 4.012   23.879  20.190 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 49  THR B O   1 
ATOM   1717 C  CB  . THR B 1 50  ? 1.351   22.301  18.951 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 49  THR B CB  1 
ATOM   1718 O  OG1 . THR B 1 50  ? 0.253   22.635  19.795 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 49  THR B OG1 1 
ATOM   1719 C  CG2 . THR B 1 50  ? 1.018   21.113  18.079 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 49  THR B CG2 1 
ATOM   1720 N  N   . ARG B 1 51  ? 2.274   23.638  21.600 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   1721 C  CA  . ARG B 1 51  ? 2.445   24.958  22.245 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   1722 C  C   . ARG B 1 51  ? 3.652   24.904  23.199 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   1723 O  O   . ARG B 1 51  ? 4.450   25.863  23.185 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   1724 C  CB  . ARG B 1 51  ? 1.163   25.409  22.950 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . ARG B 1 51  ? 1.246   26.831  23.483 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   1726 C  CD  . ARG B 1 51  ? -0.079  27.364  23.983 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   1727 N  NE  . ARG B 1 51  ? -0.613  26.520  25.029 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   1728 C  CZ  . ARG B 1 51  ? -0.225  26.529  26.297 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   1729 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 0.736   27.345  26.709 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   1730 N  NH2 . ARG B 1 51  ? -0.801  25.708  27.154 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   1731 N  N   . VAL B 1 52  ? 3.806   23.845  23.991 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B N   1 
ATOM   1732 C  CA  . VAL B 1 52  ? 4.946   23.751  24.949 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CA  1 
ATOM   1733 C  C   . VAL B 1 52  ? 6.216   23.308  24.206 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B C   1 
ATOM   1734 O  O   . VAL B 1 52  ? 7.275   23.926  24.422 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B O   1 
ATOM   1735 C  CB  . VAL B 1 52  ? 4.646   22.825  26.130 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CB  1 
ATOM   1736 C  CG1 . VAL B 1 52  ? 5.879   22.683  27.032 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CG1 1 
ATOM   1737 C  CG2 . VAL B 1 52  ? 3.417   23.284  26.898 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CG2 1 
ATOM   1738 N  N   . LEU B 1 53  ? 6.143   22.248  23.403 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1739 C  CA  . LEU B 1 53  ? 7.348   21.597  22.849 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1740 C  C   . LEU B 1 53  ? 7.646   22.058  21.424 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1741 O  O   . LEU B 1 53  ? 8.769   21.794  20.972 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1742 C  CB  . LEU B 1 53  ? 7.185   20.081  22.924 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . LEU B 1 53  ? 7.487   19.471  24.285 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1744 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 7.462   17.953  24.173 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1745 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 8.834   19.952  24.816 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1746 N  N   . GLY B 1 54  ? 6.715   22.754  20.764 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 53  GLY B N   1 
ATOM   1747 C  CA  . GLY B 1 54  ? 6.979   23.374  19.458 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 53  GLY B CA  1 
ATOM   1748 C  C   . GLY B 1 54  ? 6.932   22.390  18.307 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 53  GLY B C   1 
ATOM   1749 O  O   . GLY B 1 54  ? 7.536   22.681  17.245 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 53  GLY B O   1 
ATOM   1750 N  N   . MET B 1 55  ? 6.255   21.258  18.471 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 54  MET B N   1 
ATOM   1751 C  CA  . MET B 1 55  ? 6.131   20.300  17.344 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 54  MET B CA  1 
ATOM   1752 C  C   . MET B 1 55  ? 4.990   20.775  16.446 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 54  MET B C   1 
ATOM   1753 O  O   . MET B 1 55  ? 4.187   21.664  16.846 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 54  MET B O   1 
ATOM   1754 C  CB  . MET B 1 55  ? 5.851   18.869  17.829 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 54  MET B CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . MET B 1 55  ? 6.899   18.348  18.788 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 54  MET B CG  1 
ATOM   1756 S  SD  . MET B 1 55  ? 6.588   16.615  19.268 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 54  MET B SD  1 
ATOM   1757 C  CE  . MET B 1 55  ? 7.971   16.388  20.382 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 54  MET B CE  1 
ATOM   1758 N  N   . THR B 1 56  ? 4.880   20.171  15.281 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 55  THR B N   1 
ATOM   1759 C  CA  . THR B 1 56  ? 3.809   20.482  14.295 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 55  THR B CA  1 
ATOM   1760 C  C   . THR B 1 56  ? 2.954   19.232  14.090 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 55  THR B C   1 
ATOM   1761 O  O   . THR B 1 56  ? 3.532   18.157  13.934 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 55  THR B O   1 
ATOM   1762 C  CB  . THR B 1 56  ? 4.432   20.961  12.981 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 55  THR B CB  1 
ATOM   1763 O  OG1 . THR B 1 56  ? 5.338   22.034  13.264 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 55  THR B OG1 1 
ATOM   1764 C  CG2 . THR B 1 56  ? 3.386   21.399  11.980 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 55  THR B CG2 1 
ATOM   1765 N  N   . LEU B 1 57  ? 1.635   19.364  14.093 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1766 C  CA  . LEU B 1 57  ? 0.730   18.286  13.630 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1767 C  C   . LEU B 1 57  ? 0.890   18.126  12.116 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1768 O  O   . LEU B 1 57  ? 0.521   19.048  11.388 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1769 C  CB  . LEU B 1 57  ? -0.713  18.604  14.026 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . LEU B 1 57  ? -1.729  17.529  13.615 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1771 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -1.484  16.240  14.392 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1772 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -3.155  18.018  13.775 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1773 N  N   . ILE B 1 58  ? 1.430   17.002  11.645 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . ILE B 1 58  ? 1.693   16.824  10.184 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . ILE B 1 58  ? 0.645   15.905  9.551  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B C   1 
ATOM   1776 O  O   . ILE B 1 58  ? 0.507   15.977  8.306  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . ILE B 1 58  ? 3.127   16.365  9.891  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CB  1 
ATOM   1778 C  CG1 . ILE B 1 58  ? 3.445   14.981  10.475 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CG1 1 
ATOM   1779 C  CG2 . ILE B 1 58  ? 4.126   17.426  10.352 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CG2 1 
ATOM   1780 C  CD1 . ILE B 1 58  ? 4.759   14.438  10.001 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CD1 1 
ATOM   1781 N  N   . GLN B 1 59  ? -0.085  15.111  10.346 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLN B 1 59  ? -1.098  14.170  9.802  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLN B 1 59  ? -2.052  13.724  10.909 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLN B 1 59  ? -1.589  13.436  12.029 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   1785 C  CB  . GLN B 1 59  ? -0.421  12.988  9.112  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   1786 C  CG  . GLN B 1 59  ? -1.401  12.009  8.494  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   1787 C  CD  . GLN B 1 59  ? -2.135  12.659  7.351  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   1788 O  OE1 . GLN B 1 59  ? -1.532  13.320  6.513  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   1789 N  NE2 . GLN B 1 59  ? -3.444  12.519  7.328  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   1790 N  N   . LYS B 1 60  ? -3.344  13.688  10.567 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . LYS B 1 60  ? -4.459  13.200  11.411 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . LYS B 1 60  ? -5.225  12.158  10.585 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B C   1 
ATOM   1793 O  O   . LYS B 1 60  ? -5.508  12.442  9.416  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . LYS B 1 60  ? -5.360  14.373  11.817 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CB  1 
ATOM   1795 C  CG  . LYS B 1 60  ? -6.626  13.969  12.560 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CG  1 
ATOM   1796 C  CD  . LYS B 1 60  ? -7.423  15.110  13.109 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CD  1 
ATOM   1797 C  CE  . LYS B 1 60  ? -8.652  14.631  13.857 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CE  1 
ATOM   1798 N  NZ  . LYS B 1 60  ? -9.764  14.307  12.928 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B NZ  1 
ATOM   1799 N  N   . CYS B 1 61  ? -5.456  10.978  11.151 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 60  CYS B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . CYS B 1 61  ? -6.142  9.835   10.501 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 60  CYS B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . CYS B 1 61  ? -7.211  9.330   11.468 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 60  CYS B C   1 
ATOM   1802 O  O   . CYS B 1 61  ? -6.895  9.183   12.675 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 60  CYS B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . CYS B 1 61  ? -5.152  8.717   10.184 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 60  CYS B CB  1 
ATOM   1804 S  SG  . CYS B 1 61  ? -3.803  9.213   9.076  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 60  CYS B SG  1 
ATOM   1805 N  N   . ASP B 1 62  ? -8.436  9.134   10.978 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . ASP B 1 62  ? -9.599  8.698   11.790 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . ASP B 1 62  ? -10.073 7.348   11.241 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   1808 O  O   . ASP B 1 62  ? -10.163 7.207   10.013 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . ASP B 1 62  ? -10.693 9.765   11.833 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . ASP B 1 62  ? -10.203 11.096  12.401 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   1811 O  OD1 . ASP B 1 62  ? -9.968  11.182  13.620 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   1812 O  OD2 . ASP B 1 62  ? -10.024 12.023  11.625 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   1813 N  N   . PHE B 1 63  ? -10.320 6.388   12.130 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . PHE B 1 63  ? -10.709 4.997   11.784 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . PHE B 1 63  ? -12.002 4.702   12.518 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B C   1 
ATOM   1816 O  O   . PHE B 1 63  ? -11.986 4.185   13.638 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . PHE B 1 63  ? -9.575  4.033   12.122 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . PHE B 1 63  ? -8.309  4.358   11.385 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CG  1 
ATOM   1819 C  CD1 . PHE B 1 63  ? -8.135  3.947   10.072 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CD1 1 
ATOM   1820 C  CD2 . PHE B 1 63  ? -7.327  5.139   11.975 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CD2 1 
ATOM   1821 C  CE1 . PHE B 1 63  ? -6.970  4.258   9.384  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CE1 1 
ATOM   1822 C  CE2 . PHE B 1 63  ? -6.157  5.436   11.292 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CE2 1 
ATOM   1823 C  CZ  . PHE B 1 63  ? -5.980  4.999   9.998  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CZ  1 
ATOM   1824 N  N   . PRO B 1 64  ? -13.144 5.098   11.907 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . PRO B 1 64  ? -14.433 5.054   12.592 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . PRO B 1 64  ? -14.828 3.633   13.035 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B C   1 
ATOM   1827 O  O   . PRO B 1 64  ? -15.313 3.472   14.140 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B O   1 
ATOM   1828 C  CB  . PRO B 1 64  ? -15.451 5.661   11.603 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CB  1 
ATOM   1829 C  CG  . PRO B 1 64  ? -14.719 5.800   10.275 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CG  1 
ATOM   1830 C  CD  . PRO B 1 64  ? -13.231 5.682   10.564 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CD  1 
ATOM   1831 N  N   . ILE B 1 65  ? -14.553 2.626   12.216 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B N   1 
ATOM   1832 C  CA  . ILE B 1 65  ? -15.007 1.240   12.523 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CA  1 
ATOM   1833 C  C   . ILE B 1 65  ? -14.147 0.680   13.669 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B C   1 
ATOM   1834 O  O   . ILE B 1 65  ? -14.685 -0.071  14.480 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B O   1 
ATOM   1835 C  CB  . ILE B 1 65  ? -15.047 0.352   11.267 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CB  1 
ATOM   1836 C  CG1 . ILE B 1 65  ? -15.808 0.997   10.100 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CG1 1 
ATOM   1837 C  CG2 . ILE B 1 65  ? -15.703 -0.975  11.624 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CG2 1 
ATOM   1838 C  CD1 . ILE B 1 65  ? -15.035 2.009   9.262  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CD1 1 
ATOM   1839 N  N   . MET B 1 66  ? -12.892 1.113   13.801 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 65  MET B N   1 
ATOM   1840 C  CA  . MET B 1 66  ? -11.975 0.669   14.884 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 65  MET B CA  1 
ATOM   1841 C  C   . MET B 1 66  ? -11.968 1.658   16.053 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 65  MET B C   1 
ATOM   1842 O  O   . MET B 1 66  ? -11.263 1.381   17.027 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 65  MET B O   1 
ATOM   1843 C  CB  . MET B 1 66  ? -10.574 0.516   14.308 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 65  MET B CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . MET B 1 66  ? -10.566 -0.493  13.182 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 65  MET B CG  1 
ATOM   1845 S  SD  . MET B 1 66  ? -8.913  -1.038  12.792 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 65  MET B SD  1 
ATOM   1846 C  CE  . MET B 1 66  ? -8.480  0.155   11.529 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 65  MET B CE  1 
ATOM   1847 N  N   . LYS B 1 67  ? -12.703 2.767   15.925 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B N   1 
ATOM   1848 C  CA  . LYS B 1 67  ? -12.904 3.820   16.949 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CA  1 
ATOM   1849 C  C   . LYS B 1 67  ? -11.550 4.336   17.474 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B C   1 
ATOM   1850 O  O   . LYS B 1 67  ? -11.335 4.333   18.691 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B O   1 
ATOM   1851 C  CB  . LYS B 1 67  ? -13.815 3.246   18.033 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CB  1 
ATOM   1852 C  CG  . LYS B 1 67  ? -15.232 2.989   17.531 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CG  1 
ATOM   1853 C  CD  . LYS B 1 67  ? -16.032 2.065   18.408 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CD  1 
ATOM   1854 C  CE  . LYS B 1 67  ? -17.336 1.648   17.765 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CE  1 
ATOM   1855 N  NZ  . LYS B 1 67  ? -18.210 0.999   18.763 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B NZ  1 
ATOM   1856 N  N   . PHE B 1 68  ? -10.661 4.761   16.583 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B N   1 
ATOM   1857 C  CA  . PHE B 1 68  ? -9.443  5.480   17.027 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CA  1 
ATOM   1858 C  C   . PHE B 1 68  ? -9.045  6.522   15.993 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B C   1 
ATOM   1859 O  O   . PHE B 1 68  ? -9.449  6.447   14.833 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B O   1 
ATOM   1860 C  CB  . PHE B 1 68  ? -8.323  4.505   17.400 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CB  1 
ATOM   1861 C  CG  . PHE B 1 68  ? -7.634  3.782   16.270 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CG  1 
ATOM   1862 C  CD1 . PHE B 1 68  ? -6.547  4.335   15.613 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD1 1 
ATOM   1863 C  CD2 . PHE B 1 68  ? -8.017  2.508   15.904 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD2 1 
ATOM   1864 C  CE1 . PHE B 1 68  ? -5.895  3.657   14.591 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE1 1 
ATOM   1865 C  CE2 . PHE B 1 68  ? -7.365  1.831   14.882 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE2 1 
ATOM   1866 C  CZ  . PHE B 1 68  ? -6.303  2.404   14.232 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CZ  1 
ATOM   1867 N  N   . SER B 1 69  ? -8.254  7.481   16.451 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 68  SER B N   1 
ATOM   1868 C  CA  . SER B 1 69  ? -7.571  8.479   15.605 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 68  SER B CA  1 
ATOM   1869 C  C   . SER B 1 69  ? -6.074  8.397   15.861 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 68  SER B C   1 
ATOM   1870 O  O   . SER B 1 69  ? -5.670  8.082   17.021 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 68  SER B O   1 
ATOM   1871 C  CB  . SER B 1 69  ? -8.102  9.867   15.860 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 68  SER B CB  1 
ATOM   1872 O  OG  . SER B 1 69  ? -9.518  9.916   15.701 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 68  SER B OG  1 
ATOM   1873 N  N   . LEU B 1 70  ? -5.297  8.705   14.830 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . LEU B 1 70  ? -3.833  8.842   14.902 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . LEU B 1 70  ? -3.483  10.305  14.632 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   1 
ATOM   1876 O  O   . LEU B 1 70  ? -4.056  10.892  13.690 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . LEU B 1 70  ? -3.184  7.933   13.865 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  1 
ATOM   1878 C  CG  . LEU B 1 70  ? -3.529  6.453   13.957 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  1 
ATOM   1879 C  CD1 . LEU B 1 70  ? -2.751  5.656   12.907 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 1 
ATOM   1880 C  CD2 . LEU B 1 70  ? -3.259  5.914   15.356 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 1 
ATOM   1881 N  N   . TYR B 1 71  ? -2.570  10.845  15.427 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B N   1 
ATOM   1882 C  CA  . TYR B 1 71  ? -2.029  12.217  15.320 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CA  1 
ATOM   1883 C  C   . TYR B 1 71  ? -0.519  12.082  15.184 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B C   1 
ATOM   1884 O  O   . TYR B 1 71  ? 0.111   11.520  16.111 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B O   1 
ATOM   1885 C  CB  . TYR B 1 71  ? -2.377  13.051  16.559 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CB  1 
ATOM   1886 C  CG  . TYR B 1 71  ? -3.856  13.228  16.754 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CG  1 
ATOM   1887 C  CD1 . TYR B 1 71  ? -4.520  14.270  16.127 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD1 1 
ATOM   1888 C  CD2 . TYR B 1 71  ? -4.600  12.307  17.481 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD2 1 
ATOM   1889 C  CE1 . TYR B 1 71  ? -5.888  14.426  16.238 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE1 1 
ATOM   1890 C  CE2 . TYR B 1 71  ? -5.970  12.472  17.630 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE2 1 
ATOM   1891 C  CZ  . TYR B 1 71  ? -6.609  13.537  17.014 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CZ  1 
ATOM   1892 O  OH  . TYR B 1 71  ? -7.953  13.719  17.107 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B OH  1 
ATOM   1893 N  N   . PHE B 1 72  ? 0.039   12.556  14.068 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B N   1 
ATOM   1894 C  CA  . PHE B 1 72  ? 1.498   12.515  13.821 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CA  1 
ATOM   1895 C  C   . PHE B 1 72  ? 2.048   13.918  14.048 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B C   1 
ATOM   1896 O  O   . PHE B 1 72  ? 1.596   14.900  13.396 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B O   1 
ATOM   1897 C  CB  . PHE B 1 72  ? 1.810   12.003  12.420 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CB  1 
ATOM   1898 C  CG  . PHE B 1 72  ? 1.526   10.536  12.234 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CG  1 
ATOM   1899 C  CD1 . PHE B 1 72  ? 2.493   9.602   12.527 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD1 1 
ATOM   1900 C  CD2 . PHE B 1 72  ? 0.278   10.093  11.811 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD2 1 
ATOM   1901 C  CE1 . PHE B 1 72  ? 2.243   8.243   12.364 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE1 1 
ATOM   1902 C  CE2 . PHE B 1 72  ? 0.032   8.733   11.636 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE2 1 
ATOM   1903 C  CZ  . PHE B 1 72  ? 1.021   7.815   11.901 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CZ  1 
ATOM   1904 N  N   . LEU B 1 73  ? 2.993   14.001  14.977 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1905 C  CA  . LEU B 1 73  ? 3.628   15.268  15.379 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1906 C  C   . LEU B 1 73  ? 5.090   15.130  15.057 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1907 O  O   . LEU B 1 73  ? 5.626   14.011  15.256 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1908 C  CB  . LEU B 1 73  ? 3.411   15.509  16.873 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1909 C  CG  . LEU B 1 73  ? 1.981   15.888  17.246 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1910 C  CD1 . LEU B 1 73  ? 1.561   15.145  18.482 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1911 C  CD2 . LEU B 1 73  ? 1.845   17.402  17.431 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1912 N  N   . ALA B 1 74  ? 5.705   16.213  14.605 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 73  ALA B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . ALA B 1 74  ? 7.117   16.202  14.177 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . ALA B 1 74  ? 7.651   17.633  14.215 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 73  ALA B C   1 
ATOM   1915 O  O   . ALA B 1 74  ? 6.842   18.565  14.159 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 73  ALA B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . ALA B 1 74  ? 7.234   15.589  12.811 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CB  1 
ATOM   1917 N  N   . TYR B 1 75  ? 8.963   17.759  14.381 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B N   1 
ATOM   1918 C  CA  . TYR B 1 75  ? 9.717   19.018  14.214 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CA  1 
ATOM   1919 C  C   . TYR B 1 75  ? 9.921   19.214  12.711 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B C   1 
ATOM   1920 O  O   . TYR B 1 75  ? 10.914  18.765  12.139 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B O   1 
ATOM   1921 C  CB  . TYR B 1 75  ? 10.996  18.991  15.058 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CB  1 
ATOM   1922 C  CG  . TYR B 1 75  ? 10.736  19.118  16.538 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CG  1 
ATOM   1923 C  CD1 . TYR B 1 75  ? 10.255  20.305  17.072 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CD1 1 
ATOM   1924 C  CD2 . TYR B 1 75  ? 10.949  18.060  17.407 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CD2 1 
ATOM   1925 C  CE1 . TYR B 1 75  ? 10.004  20.447  18.428 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CE1 1 
ATOM   1926 C  CE2 . TYR B 1 75  ? 10.702  18.183  18.766 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CE2 1 
ATOM   1927 C  CZ  . TYR B 1 75  ? 10.257  19.387  19.284 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CZ  1 
ATOM   1928 O  OH  . TYR B 1 75  ? 10.043  19.521  20.629 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 74  TYR B OH  1 
ATOM   1929 N  N   . GLU B 1 76  ? 8.907   19.787  12.083 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B N   1 
ATOM   1930 C  CA  . GLU B 1 76  ? 8.818   20.073  10.628 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  1 
ATOM   1931 C  C   . GLU B 1 76  ? 8.187   21.471  10.468 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B C   1 
ATOM   1932 O  O   . GLU B 1 76  ? 7.250   21.774  11.196 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B O   1 
ATOM   1933 C  CB  . GLU B 1 76  ? 7.956   19.029  9.909  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  1 
ATOM   1934 C  CG  . GLU B 1 76  ? 8.515   17.621  9.954  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  1 
ATOM   1935 C  CD  . GLU B 1 76  ? 9.720   17.338  9.068  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  1 
ATOM   1936 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 9.982   18.140  8.148  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 1 
ATOM   1937 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 10.398  16.320  9.314  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 1 
ATOM   1938 N  N   . ASP B 1 77  ? 8.688   22.285  9.544  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . ASP B 1 77  ? 8.066   23.563  9.122  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . ASP B 1 77  ? 6.671   23.264  8.558  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   1941 O  O   . ASP B 1 77  ? 6.566   22.401  7.679  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . ASP B 1 77  ? 8.973   24.233  8.090  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . ASP B 1 77  ? 8.656   25.696  7.839  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   1944 O  OD1 . ASP B 1 77  ? 7.460   26.035  7.740  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   1945 O  OD2 . ASP B 1 77  ? 9.615   26.479  7.750  1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   1946 N  N   . LYS B 1 78  ? 5.635   23.953  9.029  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   1947 C  CA  . LYS B 1 78  ? 4.238   23.734  8.565  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   1948 C  C   . LYS B 1 78  ? 4.082   24.089  7.087  1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   1949 O  O   . LYS B 1 78  ? 3.130   23.585  6.483  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   1950 C  CB  . LYS B 1 78  ? 3.250   24.493  9.450  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   1951 C  CG  . LYS B 1 78  ? 3.269   26.010  9.398  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   1952 C  CD  . LYS B 1 78  ? 2.292   26.578  10.444 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   1953 C  CE  . LYS B 1 78  ? 1.824   28.002  10.204 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   1954 N  NZ  . LYS B 1 78  ? 0.456   28.235  10.741 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   1955 N  N   . ASN B 1 79  ? 4.991   24.897  6.523  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ASN B 1 79  ? 4.982   25.294  5.089  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ASN B 1 79  ? 5.410   24.121  4.202  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B C   1 
ATOM   1958 O  O   . ASN B 1 79  ? 5.010   24.137  3.023  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ASN B 1 79  ? 5.877   26.507  4.809  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B CB  1 
ATOM   1960 C  CG  . ASN B 1 79  ? 5.512   27.721  5.639  1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B CG  1 
ATOM   1961 O  OD1 . ASN B 1 79  ? 4.334   27.996  5.879  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B OD1 1 
ATOM   1962 N  ND2 . ASN B 1 79  ? 6.520   28.458  6.079  1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 78  ASN B ND2 1 
ATOM   1963 N  N   . ASP B 1 80  ? 6.160   23.145  4.742  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N   1 
ATOM   1964 C  CA  . ASP B 1 80  ? 6.613   21.924  4.020  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA  1 
ATOM   1965 C  C   . ASP B 1 80  ? 5.507   20.871  3.943  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C   1 
ATOM   1966 O  O   . ASP B 1 80  ? 5.730   19.893  3.217  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O   1 
ATOM   1967 C  CB  . ASP B 1 80  ? 7.827   21.253  4.676  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB  1 
ATOM   1968 C  CG  . ASP B 1 80  ? 9.107   22.055  4.604  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG  1 
ATOM   1969 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 9.129   23.044  3.848  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1 1 
ATOM   1970 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 10.067  21.686  5.317  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2 1 
ATOM   1971 N  N   . ILE B 1 81  ? 4.411   21.002  4.696  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . ILE B 1 81  ? 3.334   19.967  4.719  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . ILE B 1 81  ? 2.618   20.013  3.370  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B C   1 
ATOM   1974 O  O   . ILE B 1 81  ? 1.998   21.013  3.062  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . ILE B 1 81  ? 2.332   20.184  5.865  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CB  1 
ATOM   1976 C  CG1 . ILE B 1 81  ? 3.011   20.213  7.240  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG1 1 
ATOM   1977 C  CG2 . ILE B 1 81  ? 1.211   19.142  5.781  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG2 1 
ATOM   1978 C  CD1 . ILE B 1 81  ? 2.078   20.638  8.335  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CD1 1 
ATOM   1979 N  N   . PRO B 1 82  ? 2.661   18.964  2.522  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   1980 C  CA  . PRO B 1 82  ? 1.885   18.985  1.280  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   1981 C  C   . PRO B 1 82  ? 0.390   19.180  1.556  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   1982 O  O   . PRO B 1 82  ? -0.082  18.812  2.625  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   1983 C  CB  . PRO B 1 82  ? 2.181   17.634  0.629  1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   1984 C  CG  . PRO B 1 82  ? 3.517   17.228  1.229  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   1985 C  CD  . PRO B 1 82  ? 3.477   17.750  2.653  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   1986 N  N   . LYS B 1 83  ? -0.324  19.754  0.587  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
ATOM   1987 C  CA  . LYS B 1 83  ? -1.786  20.016  0.656  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
ATOM   1988 C  C   . LYS B 1 83  ? -2.566  18.872  -0.009 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
ATOM   1989 O  O   . LYS B 1 83  ? -3.694  18.601  0.437  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
ATOM   1990 C  CB  . LYS B 1 83  ? -2.074  21.377  0.022  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . LYS B 1 83  ? -1.289  22.508  0.666  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
ATOM   1992 C  CD  . LYS B 1 83  ? -1.805  22.882  2.032  1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
ATOM   1993 C  CE  . LYS B 1 83  ? -1.168  24.140  2.578  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  1 
ATOM   1994 N  NZ  . LYS B 1 83  ? -1.833  24.562  3.828  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  1 
ATOM   1995 N  N   . GLU B 1 84  ? -2.008  18.220  -1.031 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   1 
ATOM   1996 C  CA  . GLU B 1 84  ? -2.615  17.012  -1.654 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  1 
ATOM   1997 C  C   . GLU B 1 84  ? -2.580  15.859  -0.639 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   1 
ATOM   1998 O  O   . GLU B 1 84  ? -1.482  15.540  -0.132 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   1 
ATOM   1999 C  CB  . GLU B 1 84  ? -1.877  16.624  -2.937 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  1 
ATOM   2000 C  CG  . GLU B 1 84  ? -2.205  17.506  -4.127 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  1 
ATOM   2001 C  CD  . GLU B 1 84  ? -3.511  17.128  -4.810 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  1 
ATOM   2002 O  OE1 . GLU B 1 84  ? -3.465  16.335  -5.772 1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 1 
ATOM   2003 O  OE2 . GLU B 1 84  ? -4.574  17.612  -4.364 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 1 
ATOM   2004 N  N   . LYS B 1 85  ? -3.736  15.236  -0.391 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   2005 C  CA  . LYS B 1 85  ? -3.935  14.249  0.701  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   2006 C  C   . LYS B 1 85  ? -2.965  13.080  0.515  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   2007 O  O   . LYS B 1 85  ? -2.305  12.706  1.520  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   2008 C  CB  . LYS B 1 85  ? -5.395  13.798  0.743  1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   2009 C  CG  . LYS B 1 85  ? -6.368  14.860  1.233  1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CG  1 
ATOM   2010 C  CD  . LYS B 1 85  ? -7.796  14.388  1.206  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CD  1 
ATOM   2011 C  CE  . LYS B 1 85  ? -8.791  15.427  1.672  1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CE  1 
ATOM   2012 N  NZ  . LYS B 1 85  ? -10.177 14.922  1.538  1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 84  LYS B NZ  1 
ATOM   2013 N  N   . ASP B 1 86  ? -2.873  12.534  -0.705 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
ATOM   2014 C  CA  . ASP B 1 86  ? -1.998  11.372  -1.023 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
ATOM   2015 C  C   . ASP B 1 86  ? -0.537  11.751  -0.766 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
ATOM   2016 O  O   . ASP B 1 86  ? 0.125   11.022  -0.031 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
ATOM   2017 C  CB  . ASP B 1 86  ? -2.227  10.817  -2.434 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
ATOM   2018 C  CG  . ASP B 1 86  ? -1.962  11.772  -3.583 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CG  1 
ATOM   2019 O  OD1 . ASP B 1 86  ? -1.820  12.984  -3.335 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD1 1 
ATOM   2020 O  OD2 . ASP B 1 86  ? -1.926  11.291  -4.724 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD2 1 
ATOM   2021 N  N   . GLU B 1 87  ? -0.077  12.874  -1.318 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B N   1 
ATOM   2022 C  CA  . GLU B 1 87  ? 1.308   13.376  -1.127 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CA  1 
ATOM   2023 C  C   . GLU B 1 87  ? 1.581   13.645  0.362  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B C   1 
ATOM   2024 O  O   . GLU B 1 87  ? 2.709   13.390  0.796  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B O   1 
ATOM   2025 C  CB  . GLU B 1 87  ? 1.540   14.642  -1.944 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CB  1 
ATOM   2026 C  CG  . GLU B 1 87  ? 1.378   14.419  -3.439 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CG  1 
ATOM   2027 C  CD  . GLU B 1 87  ? 1.930   15.551  -4.282 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CD  1 
ATOM   2028 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 3.097   15.914  -4.053 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE1 1 
ATOM   2029 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 1.181   16.081  -5.135 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE2 1 
ATOM   2030 N  N   . LYS B 1 88  ? 0.583   14.157  1.084  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . LYS B 1 88  ? 0.714   14.597  2.497  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . LYS B 1 88  ? 1.033   13.376  3.367  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B C   1 
ATOM   2033 O  O   . LYS B 1 88  ? 1.975   13.445  4.155  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B O   1 
ATOM   2034 C  CB  . LYS B 1 88  ? -0.575  15.274  2.971  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CB  1 
ATOM   2035 C  CG  . LYS B 1 88  ? -0.469  15.942  4.339  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CG  1 
ATOM   2036 C  CD  . LYS B 1 88  ? -1.580  16.912  4.622  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CD  1 
ATOM   2037 C  CE  . LYS B 1 88  ? -2.582  16.364  5.599  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CE  1 
ATOM   2038 N  NZ  . LYS B 1 88  ? -2.041  16.487  6.971  1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 87  LYS B NZ  1 
ATOM   2039 N  N   . ILE B 1 89  ? 0.283   12.289  3.191  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N   1 
ATOM   2040 C  CA  . ILE B 1 89  ? 0.453   11.032  3.975  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA  1 
ATOM   2041 C  C   . ILE B 1 89  ? 1.819   10.411  3.664  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C   1 
ATOM   2042 O  O   . ILE B 1 89  ? 2.523   10.013  4.632  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O   1 
ATOM   2043 C  CB  . ILE B 1 89  ? -0.691  10.041  3.720  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB  1 
ATOM   2044 C  CG1 . ILE B 1 89  ? -2.054  10.622  4.099  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1 1 
ATOM   2045 C  CG2 . ILE B 1 89  ? -0.406  8.735   4.454  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2 1 
ATOM   2046 C  CD1 . ILE B 1 89  ? -3.216  9.832   3.542  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1 1 
ATOM   2047 N  N   . ALA B 1 90  ? 2.193   10.320  2.383  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N   1 
ATOM   2048 C  CA  . ALA B 1 90  ? 3.499   9.764   1.954  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA  1 
ATOM   2049 C  C   . ALA B 1 90  ? 4.617   10.619  2.566  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C   1 
ATOM   2050 O  O   . ALA B 1 90  ? 5.640   10.060  3.023  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O   1 
ATOM   2051 C  CB  . ALA B 1 90  ? 3.589   9.712   0.435  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB  1 
ATOM   2052 N  N   . TRP B 1 91  ? 4.431   11.941  2.587  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N   1 
ATOM   2053 C  CA  . TRP B 1 91  ? 5.442   12.879  3.137  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA  1 
ATOM   2054 C  C   . TRP B 1 91  ? 5.533   12.687  4.666  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C   1 
ATOM   2055 O  O   . TRP B 1 91  ? 6.642   12.527  5.181  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O   1 
ATOM   2056 C  CB  . TRP B 1 91  ? 5.122   14.330  2.727  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB  1 
ATOM   2057 C  CG  . TRP B 1 91  ? 6.034   15.336  3.363  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG  1 
ATOM   2058 C  CD1 . TRP B 1 91  ? 7.277   15.702  2.928  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1 1 
ATOM   2059 C  CD2 . TRP B 1 91  ? 5.823   16.033  4.603  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2 1 
ATOM   2060 N  NE1 . TRP B 1 91  ? 7.836   16.604  3.792  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1 1 
ATOM   2061 C  CE2 . TRP B 1 91  ? 6.967   16.830  4.826  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2 1 
ATOM   2062 C  CE3 . TRP B 1 91  ? 4.774   16.085  5.531  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3 1 
ATOM   2063 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? 7.095   17.646  5.948  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2 1 
ATOM   2064 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? 4.893   16.904  6.627  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3 1 
ATOM   2065 C  CH2 . TRP B 1 91  ? 6.041   17.672  6.833  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2 1 
ATOM   2066 N  N   . ALA B 1 92  ? 4.393   12.697  5.356  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   2067 C  CA  . ALA B 1 92  ? 4.313   12.603  6.842  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   2068 C  C   . ALA B 1 92  ? 4.955   11.292  7.298  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   2069 O  O   . ALA B 1 92  ? 5.796   11.332  8.230  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   2070 C  CB  . ALA B 1 92  ? 2.883   12.756  7.324  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   2071 N  N   . LEU B 1 93  ? 4.643   10.185  6.610  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . LEU B 1 93  ? 5.032   8.825   7.047  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . LEU B 1 93  ? 6.425   8.457   6.537  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   2074 O  O   . LEU B 1 93  ? 6.888   7.332   6.842  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . LEU B 1 93  ? 3.955   7.833   6.591  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . LEU B 1 93  ? 2.712   7.823   7.483  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   2077 C  CD1 . LEU B 1 93  ? 1.601   7.022   6.834  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   2078 C  CD2 . LEU B 1 93  ? 3.027   7.251   8.853  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   2079 N  N   . SER B 1 94  ? 7.084   9.361   5.811  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 93  SER B N   1 
ATOM   2080 C  CA  . SER B 1 94  ? 8.499   9.205   5.425  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 93  SER B CA  1 
ATOM   2081 C  C   . SER B 1 94  ? 9.363   10.216  6.184  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 93  SER B C   1 
ATOM   2082 O  O   . SER B 1 94  ? 10.548  10.260  5.879  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 93  SER B O   1 
ATOM   2083 C  CB  . SER B 1 94  ? 8.674   9.310   3.922  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 93  SER B CB  1 
ATOM   2084 O  OG  . SER B 1 94  ? 8.254   10.582  3.474  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 93  SER B OG  1 
ATOM   2085 N  N   . ARG B 1 95  ? 8.812   10.994  7.131  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   2086 C  CA  . ARG B 1 95  ? 9.654   11.846  8.027  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   2087 C  C   . ARG B 1 95  ? 10.286  10.978  9.121  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   2088 O  O   . ARG B 1 95  ? 9.579   10.164  9.714  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   2089 C  CB  . ARG B 1 95  ? 8.881   12.985  8.708  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . ARG B 1 95  ? 8.223   14.007  7.791  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   2091 C  CD  . ARG B 1 95  ? 9.151   14.570  6.723  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   2092 N  NE  . ARG B 1 95  ? 9.131   13.780  5.498  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   2093 C  CZ  . ARG B 1 95  ? 9.972   13.939  4.475  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   2094 N  NH1 . ARG B 1 95  ? 10.924  14.867  4.507  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   2095 N  NH2 . ARG B 1 95  ? 9.859   13.165  3.410  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   2096 N  N   . LYS B 1 96  ? 11.574  11.192  9.390  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B N   1 
ATOM   2097 C  CA  . LYS B 1 96  ? 12.301  10.667  10.567 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CA  1 
ATOM   2098 C  C   . LYS B 1 96  ? 11.708  11.278  11.835 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B C   1 
ATOM   2099 O  O   . LYS B 1 96  ? 11.269  12.446  11.785 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B O   1 
ATOM   2100 C  CB  . LYS B 1 96  ? 13.789  11.038  10.537 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . LYS B 1 96  ? 14.622  10.369  9.453  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CG  1 
ATOM   2102 C  CD  . LYS B 1 96  ? 16.067  10.822  9.417  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CD  1 
ATOM   2103 C  CE  . LYS B 1 96  ? 16.847  10.436  10.655 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CE  1 
ATOM   2104 N  NZ  . LYS B 1 96  ? 18.270  10.824  10.533 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B NZ  1 
ATOM   2105 N  N   . ALA B 1 97  ? 11.751  10.536  12.944 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   1 
ATOM   2106 C  CA  . ALA B 1 97  ? 11.558  11.078  14.306 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  1 
ATOM   2107 C  C   . ALA B 1 97  ? 10.184  11.742  14.426 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   1 
ATOM   2108 O  O   . ALA B 1 97  ? 10.119  12.909  14.894 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   1 
ATOM   2109 C  CB  . ALA B 1 97  ? 12.671  12.071  14.614 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  1 
ATOM   2110 N  N   . THR B 1 98  ? 9.105   11.038  14.073 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   2111 C  CA  . THR B 1 98  ? 7.738   11.506  14.374 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   2112 C  C   . THR B 1 98  ? 7.245   10.853  15.668 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   2113 O  O   . THR B 1 98  ? 7.703   9.743   16.054 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   2114 C  CB  . THR B 1 98  ? 6.743   11.293  13.217 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   2115 O  OG1 . THR B 1 98  ? 6.344   9.924   13.137 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   2116 C  CG2 . THR B 1 98  ? 7.315   11.738  11.889 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   2117 N  N   . LEU B 1 99  ? 6.264   11.505  16.275 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   1 
ATOM   2118 C  CA  . LEU B 1 99  ? 5.525   10.973  17.434 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  1 
ATOM   2119 C  C   . LEU B 1 99  ? 4.107   10.688  16.953 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   1 
ATOM   2120 O  O   . LEU B 1 99  ? 3.490   11.590  16.391 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   1 
ATOM   2121 C  CB  . LEU B 1 99  ? 5.616   12.045  18.508 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  1 
ATOM   2122 C  CG  . LEU B 1 99  ? 5.008   11.734  19.859 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  1 
ATOM   2123 C  CD1 . LEU B 1 99  ? 5.724   10.570  20.521 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 1 
ATOM   2124 C  CD2 . LEU B 1 99  ? 5.071   12.986  20.716 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 1 
ATOM   2125 N  N   . GLU B 1 100 ? 3.667   9.442   17.078 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   1 
ATOM   2126 C  CA  . GLU B 1 100 ? 2.302   8.997   16.734 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  1 
ATOM   2127 C  C   . GLU B 1 100 ? 1.501   8.879   18.033 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   1 
ATOM   2128 O  O   . GLU B 1 100 ? 1.822   8.017   18.880 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   1 
ATOM   2129 C  CB  . GLU B 1 100 ? 2.351   7.660   15.983 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  1 
ATOM   2130 C  CG  . GLU B 1 100 ? 0.961   7.189   15.562 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  1 
ATOM   2131 C  CD  . GLU B 1 100 ? 0.848   5.730   15.122 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  1 
ATOM   2132 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 1.846   5.151   14.766 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 1 
ATOM   2133 O  OE2 . GLU B 1 100 ? -0.258  5.178   15.129 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 1 
ATOM   2134 N  N   . LEU B 1 101 ? 0.493   9.726   18.204 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   1 
ATOM   2135 C  CA  . LEU B 1 101 ? -0.408  9.664   19.370 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  1 
ATOM   2136 C  C   . LEU B 1 101 ? -1.680  8.950   18.946 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   1 
ATOM   2137 O  O   . LEU B 1 101 ? -2.308  9.378   17.935 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   1 
ATOM   2138 C  CB  . LEU B 1 101 ? -0.679  11.073  19.884 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  1 
ATOM   2139 C  CG  . LEU B 1 101 ? 0.556   11.909  20.181 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  1 
ATOM   2140 C  CD1 . LEU B 1 101 ? 0.122   13.267  20.704 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 1 
ATOM   2141 C  CD2 . LEU B 1 101 ? 1.483   11.204  21.174 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 1 
ATOM   2142 N  N   . THR B 1 102 ? -2.032  7.894   19.678 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 101 THR B N   1 
ATOM   2143 C  CA  . THR B 1 102 ? -3.244  7.081   19.402 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 101 THR B CA  1 
ATOM   2144 C  C   . THR B 1 102 ? -4.314  7.512   20.392 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 101 THR B C   1 
ATOM   2145 O  O   . THR B 1 102 ? -4.083  7.450   21.631 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 101 THR B O   1 
ATOM   2146 C  CB  . THR B 1 102 ? -2.956  5.570   19.495 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 101 THR B CB  1 
ATOM   2147 O  OG1 . THR B 1 102 ? -1.902  5.243   18.592 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 101 THR B OG1 1 
ATOM   2148 C  CG2 . THR B 1 102 ? -4.188  4.743   19.207 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 101 THR B CG2 1 
ATOM   2149 N  N   . HIS B 1 103 ? -5.460  7.923   19.856 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N   1 
ATOM   2150 C  CA  . HIS B 1 103 ? -6.663  8.291   20.624 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA  1 
ATOM   2151 C  C   . HIS B 1 103 ? -7.716  7.192   20.431 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C   1 
ATOM   2152 O  O   . HIS B 1 103 ? -8.333  7.161   19.342 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O   1 
ATOM   2153 C  CB  . HIS B 1 103 ? -7.181  9.684   20.226 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB  1 
ATOM   2154 C  CG  . HIS B 1 103 ? -8.447  10.029  20.928 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG  1 
ATOM   2155 N  ND1 . HIS B 1 103 ? -9.524  10.644  20.279 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1 1 
ATOM   2156 C  CD2 . HIS B 1 103 ? -8.838  9.782   22.195 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2 1 
ATOM   2157 C  CE1 . HIS B 1 103 ? -10.508 10.794  21.140 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1 1 
ATOM   2158 N  NE2 . HIS B 1 103 ? -10.118 10.249  22.337 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2 1 
ATOM   2159 N  N   . ASN B 1 104 ? -7.915  6.361   21.460 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B N   1 
ATOM   2160 C  CA  . ASN B 1 104 ? -9.039  5.394   21.528 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B CA  1 
ATOM   2161 C  C   . ASN B 1 104 ? -10.271 6.196   21.969 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B C   1 
ATOM   2162 O  O   . ASN B 1 104 ? -10.261 6.723   23.070 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B O   1 
ATOM   2163 C  CB  . ASN B 1 104 ? -8.710  4.192   22.420 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B CB  1 
ATOM   2164 C  CG  . ASN B 1 104 ? -7.557  3.392   21.887 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B CG  1 
ATOM   2165 O  OD1 . ASN B 1 104 ? -7.634  2.895   20.782 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B OD1 1 
ATOM   2166 N  ND2 . ASN B 1 104 ? -6.478  3.266   22.662 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 103 ASN B ND2 1 
ATOM   2167 N  N   . TRP B 1 105 ? -11.255 6.335   21.080 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B N   1 
ATOM   2168 C  CA  . TRP B 1 105 ? -12.434 7.222   21.275 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CA  1 
ATOM   2169 C  C   . TRP B 1 105 ? -13.117 6.912   22.610 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B C   1 
ATOM   2170 O  O   . TRP B 1 105 ? -13.238 5.707   22.954 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B O   1 
ATOM   2171 C  CB  . TRP B 1 105 ? -13.421 7.090   20.107 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CB  1 
ATOM   2172 C  CG  . TRP B 1 105 ? -12.868 7.513   18.789 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CG  1 
ATOM   2173 C  CD1 . TRP B 1 105 ? -11.646 8.075   18.550 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD1 1 
ATOM   2174 C  CD2 . TRP B 1 105 ? -13.548 7.467   17.523 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD2 1 
ATOM   2175 N  NE1 . TRP B 1 105 ? -11.509 8.345   17.219 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B NE1 1 
ATOM   2176 C  CE2 . TRP B 1 105 ? -12.663 7.998   16.564 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE2 1 
ATOM   2177 C  CE3 . TRP B 1 105 ? -14.813 7.035   17.110 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE3 1 
ATOM   2178 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? -13.016 8.141   15.219 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ2 1 
ATOM   2179 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? -15.151 7.140   15.779 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ3 1 
ATOM   2180 C  CH2 . TRP B 1 105 ? -14.277 7.713   14.853 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CH2 1 
ATOM   2181 N  N   . GLY B 1 106 ? -13.478 7.964   23.364 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N   1 
ATOM   2182 C  CA  . GLY B 1 106 ? -14.203 7.840   24.639 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA  1 
ATOM   2183 C  C   . GLY B 1 106 ? -13.293 7.885   25.862 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C   1 
ATOM   2184 O  O   . GLY B 1 106 ? -13.830 8.194   26.926 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O   1 
ATOM   2185 N  N   . THR B 1 107 ? -11.977 7.649   25.751 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 106 THR B N   1 
ATOM   2186 C  CA  . THR B 1 107 ? -11.077 7.609   26.946 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA  1 
ATOM   2187 C  C   . THR B 1 107 ? -11.120 8.950   27.674 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 106 THR B C   1 
ATOM   2188 O  O   . THR B 1 107 ? -10.976 8.942   28.916 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 106 THR B O   1 
ATOM   2189 C  CB  . THR B 1 107 ? -9.627  7.217   26.629 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB  1 
ATOM   2190 O  OG1 . THR B 1 107 ? -9.092  8.117   25.659 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 1 
ATOM   2191 C  CG2 . THR B 1 107 ? -9.516  5.791   26.131 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 1 
ATOM   2192 N  N   . GLU B 1 108 ? -11.276 10.059  26.941 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   1 
ATOM   2193 C  CA  . GLU B 1 108 ? -11.268 11.425  27.530 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  1 
ATOM   2194 C  C   . GLU B 1 108 ? -12.463 11.565  28.499 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   1 
ATOM   2195 O  O   . GLU B 1 108 ? -12.347 12.330  29.458 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   1 
ATOM   2196 C  CB  . GLU B 1 108 ? -11.214 12.477  26.414 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  1 
ATOM   2197 C  CG  . GLU B 1 108 ? -12.464 12.524  25.550 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  1 
ATOM   2198 C  CD  . GLU B 1 108 ? -12.491 11.605  24.335 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  1 
ATOM   2199 O  OE1 . GLU B 1 108 ? -11.968 10.456  24.400 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 1 
ATOM   2200 O  OE2 . GLU B 1 108 ? -13.064 12.033  23.323 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 1 
ATOM   2201 N  N   . ASP B 1 109 ? -13.544 10.810  28.290 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   2202 C  CA  . ASP B 1 109 ? -14.804 10.857  29.087 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   2203 C  C   . ASP B 1 109 ? -14.755 9.848   30.242 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   2204 O  O   . ASP B 1 109 ? -15.662 9.909   31.105 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   2205 C  CB  . ASP B 1 109 ? -16.022 10.558  28.209 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   2206 C  CG  . ASP B 1 109 ? -16.248 11.586  27.106 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   2207 O  OD1 . ASP B 1 109 ? -16.199 12.782  27.433 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   2208 O  OD2 . ASP B 1 109 ? -16.445 11.187  25.920 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   2209 N  N   . ASP B 1 110 ? -13.789 8.916   30.237 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   2210 C  CA  . ASP B 1 110 ? -13.780 7.714   31.114 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   2211 C  C   . ASP B 1 110 ? -12.979 8.033   32.380 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   2212 O  O   . ASP B 1 110 ? -11.724 8.038   32.350 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   2213 C  CB  . ASP B 1 110 ? -13.267 6.499   30.350 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   2214 C  CG  . ASP B 1 110 ? -13.375 5.165   31.061 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   2215 O  OD1 . ASP B 1 110 ? -13.641 5.131   32.282 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   2216 O  OD2 . ASP B 1 110 ? -13.155 4.190   30.385 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   2217 N  N   . GLU B 1 111 ? -13.707 8.260   33.475 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   2218 C  CA  . GLU B 1 111 ? -13.167 8.605   34.816 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   2219 C  C   . GLU B 1 111 ? -12.211 7.508   35.290 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   2220 O  O   . GLU B 1 111 ? -11.279 7.832   36.040 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   2221 C  CB  . GLU B 1 111 ? -14.312 8.771   35.827 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   2222 C  CG  . GLU B 1 111 ? -15.292 9.890   35.492 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   2223 C  CD  . GLU B 1 111 ? -16.414 9.557   34.509 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   2224 O  OE1 . GLU B 1 111 ? -16.510 8.385   34.067 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   2225 O  OE2 . GLU B 1 111 ? -17.200 10.474  34.182 1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   2226 N  N   . THR B 1 112 ? -12.443 6.256   34.886 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 111 THR B N   1 
ATOM   2227 C  CA  . THR B 1 112 ? -11.732 5.064   35.424 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CA  1 
ATOM   2228 C  C   . THR B 1 112 ? -10.381 4.893   34.710 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 111 THR B C   1 
ATOM   2229 O  O   . THR B 1 112 ? -9.487  4.241   35.292 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 111 THR B O   1 
ATOM   2230 C  CB  . THR B 1 112 ? -12.597 3.801   35.331 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CB  1 
ATOM   2231 O  OG1 . THR B 1 112 ? -12.768 3.438   33.958 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 111 THR B OG1 1 
ATOM   2232 C  CG2 . THR B 1 112 ? -13.948 3.975   35.994 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CG2 1 
ATOM   2233 N  N   . GLN B 1 113 ? -10.211 5.486   33.525 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B N   1 
ATOM   2234 C  CA  . GLN B 1 113 ? -9.137  5.087   32.578 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CA  1 
ATOM   2235 C  C   . GLN B 1 113 ? -7.912  5.990   32.735 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B C   1 
ATOM   2236 O  O   . GLN B 1 113 ? -8.069  7.205   32.798 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B O   1 
ATOM   2237 C  CB  . GLN B 1 113 ? -9.702  5.118   31.152 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CB  1 
ATOM   2238 C  CG  . GLN B 1 113 ? -8.743  4.525   30.127 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CG  1 
ATOM   2239 C  CD  . GLN B 1 113 ? -7.690  5.507   29.660 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CD  1 
ATOM   2240 O  OE1 . GLN B 1 113 ? -7.829  6.736   29.778 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B OE1 1 
ATOM   2241 N  NE2 . GLN B 1 113 ? -6.604  4.960   29.134 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 112 GLN B NE2 1 
ATOM   2242 N  N   . SER B 1 114 ? -6.715  5.421   32.673 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 113 SER B N   1 
ATOM   2243 C  CA  . SER B 1 114 ? -5.470  6.172   32.361 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 113 SER B CA  1 
ATOM   2244 C  C   . SER B 1 114 ? -4.422  5.217   31.784 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 113 SER B C   1 
ATOM   2245 O  O   . SER B 1 114 ? -4.518  4.007   32.035 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 113 SER B O   1 
ATOM   2246 C  CB  . SER B 1 114 ? -4.942  6.904   33.567 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 113 SER B CB  1 
ATOM   2247 O  OG  . SER B 1 114 ? -4.662  5.978   34.583 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 113 SER B OG  1 
ATOM   2248 N  N   . TYR B 1 115 ? -3.446  5.767   31.063 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B N   1 
ATOM   2249 C  CA  . TYR B 1 115 ? -2.354  5.010   30.415 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CA  1 
ATOM   2250 C  C   . TYR B 1 115 ? -1.186  4.935   31.394 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B C   1 
ATOM   2251 O  O   . TYR B 1 115 ? -1.076  5.784   32.269 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B O   1 
ATOM   2252 C  CB  . TYR B 1 115 ? -2.009  5.641   29.062 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CB  1 
ATOM   2253 C  CG  . TYR B 1 115 ? -3.081  5.401   28.026 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CG  1 
ATOM   2254 C  CD1 . TYR B 1 115 ? -3.462  4.119   27.666 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CD1 1 
ATOM   2255 C  CD2 . TYR B 1 115 ? -3.758  6.451   27.436 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CD2 1 
ATOM   2256 C  CE1 . TYR B 1 115 ? -4.479  3.888   26.748 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CE1 1 
ATOM   2257 C  CE2 . TYR B 1 115 ? -4.762  6.233   26.505 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CE2 1 
ATOM   2258 C  CZ  . TYR B 1 115 ? -5.121  4.954   26.140 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CZ  1 
ATOM   2259 O  OH  . TYR B 1 115 ? -6.118  4.759   25.208 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 114 TYR B OH  1 
ATOM   2260 N  N   . HIS B 1 116 ? -0.344  3.918   31.247 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   2261 C  CA  . HIS B 1 116 ? 0.838   3.680   32.114 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   2262 C  C   . HIS B 1 116 ? 2.083   4.237   31.404 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   2263 O  O   . HIS B 1 116 ? 2.240   3.961   30.219 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   2264 C  CB  . HIS B 1 116 ? 0.892   2.176   32.418 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   2265 C  CG  . HIS B 1 116 ? 2.090   1.754   33.184 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   2266 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 2.277   2.134   34.498 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   2267 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 3.155   1.008   32.842 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   2268 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 3.424   1.646   34.935 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   2269 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 3.991   0.951   33.939 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   2270 N  N   . ASN B 1 117 ? 2.985   4.924   32.115 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B N   1 
ATOM   2271 C  CA  . ASN B 1 117 ? 4.137   5.607   31.477 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B CA  1 
ATOM   2272 C  C   . ASN B 1 117 ? 5.369   4.690   31.383 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B C   1 
ATOM   2273 O  O   . ASN B 1 117 ? 6.380   5.149   30.841 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B O   1 
ATOM   2274 C  CB  . ASN B 1 117 ? 4.451   6.937   32.165 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B CB  1 
ATOM   2275 C  CG  . ASN B 1 117 ? 5.025   6.769   33.555 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B CG  1 
ATOM   2276 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 5.328   5.651   33.989 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B OD1 1 
ATOM   2277 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 5.106   7.876   34.257 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 116 ASN B ND2 1 
ATOM   2278 N  N   . GLY B 1 118 ? 5.307   3.441   31.852 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   1 
ATOM   2279 C  CA  . GLY B 1 118 ? 6.420   2.485   31.763 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  1 
ATOM   2280 C  C   . GLY B 1 118 ? 7.521   2.712   32.804 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   1 
ATOM   2281 O  O   . GLY B 1 118 ? 8.485   1.937   32.789 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   1 
ATOM   2282 N  N   . ASN B 1 119 ? 7.396   3.687   33.696 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N   1 
ATOM   2283 C  CA  . ASN B 1 119 ? 8.495   4.034   34.644 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA  1 
ATOM   2284 C  C   . ASN B 1 119 ? 8.205   3.545   36.061 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C   1 
ATOM   2285 O  O   . ASN B 1 119 ? 9.020   3.797   36.967 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O   1 
ATOM   2286 C  CB  . ASN B 1 119 ? 8.776   5.528   34.622 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB  1 
ATOM   2287 C  CG  . ASN B 1 119 ? 9.436   5.903   33.313 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG  1 
ATOM   2288 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 10.487  5.368   32.988 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1 1 
ATOM   2289 N  ND2 . ASN B 1 119 ? 8.809   6.792   32.565 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2 1 
ATOM   2290 N  N   . SER B 1 120 ? 7.090   2.864   36.258 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 119 SER B N   1 
ATOM   2291 C  CA  . SER B 1 120 ? 6.848   2.086   37.499 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 119 SER B CA  1 
ATOM   2292 C  C   . SER B 1 120 ? 6.399   0.693   37.066 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 119 SER B C   1 
ATOM   2293 O  O   . SER B 1 120 ? 6.027   0.561   35.883 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 119 SER B O   1 
ATOM   2294 C  CB  . SER B 1 120 ? 5.845   2.800   38.373 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 119 SER B CB  1 
ATOM   2295 O  OG  . SER B 1 120 ? 4.625   2.917   37.676 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 119 SER B OG  1 
ATOM   2296 N  N   . ASP B 1 121 ? 6.372   -0.286  37.985 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B N   1 
ATOM   2297 C  CA  . ASP B 1 121 ? 6.051   -1.696  37.629 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CA  1 
ATOM   2298 C  C   . ASP B 1 121 ? 4.677   -1.701  36.966 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B C   1 
ATOM   2299 O  O   . ASP B 1 121 ? 3.777   -1.039  37.454 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B O   1 
ATOM   2300 C  CB  . ASP B 1 121 ? 6.167   -2.614  38.840 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CB  1 
ATOM   2301 C  CG  . ASP B 1 121 ? 7.584   -2.662  39.389 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CG  1 
ATOM   2302 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 8.546   -2.593  38.560 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD1 1 
ATOM   2303 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 7.732   -2.746  40.631 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD2 1 
ATOM   2304 N  N   . PRO B 1 122 ? 4.468   -2.356  35.803 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B N   1 
ATOM   2305 C  CA  . PRO B 1 122 ? 5.520   -3.036  35.062 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CA  1 
ATOM   2306 C  C   . PRO B 1 122 ? 6.293   -2.088  34.117 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B C   1 
ATOM   2307 O  O   . PRO B 1 122 ? 5.702   -1.368  33.350 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B O   1 
ATOM   2308 C  CB  . PRO B 1 122 ? 4.702   -4.112  34.328 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CB  1 
ATOM   2309 C  CG  . PRO B 1 122 ? 3.405   -3.404  33.983 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CG  1 
ATOM   2310 C  CD  . PRO B 1 122 ? 3.147   -2.478  35.158 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CD  1 
ATOM   2311 N  N   . ARG B 1 123 ? 7.616   -2.071  34.227 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   1 
ATOM   2312 C  CA  . ARG B 1 123 ? 8.487   -1.176  33.419 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  1 
ATOM   2313 C  C   . ARG B 1 123 ? 8.699   -1.714  31.993 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   1 
ATOM   2314 O  O   . ARG B 1 123 ? 8.653   -2.939  31.773 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   1 
ATOM   2315 C  CB  . ARG B 1 123 ? 9.837   -0.996  34.118 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  1 
ATOM   2316 C  CG  . ARG B 1 123 ? 9.757   -0.104  35.346 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  1 
ATOM   2317 C  CD  . ARG B 1 123 ? 11.069  -0.158  36.104 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  1 
ATOM   2318 N  NE  . ARG B 1 123 ? 11.264  0.973   36.990 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  1 
ATOM   2319 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 10.622  1.162   38.144 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  1 
ATOM   2320 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 10.885  2.234   38.885 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 1 
ATOM   2321 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 9.704   0.290   38.539 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 1 
ATOM   2322 N  N   . GLY B 1 124 ? 8.947   -0.808  31.054 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 123 GLY B N   1 
ATOM   2323 C  CA  . GLY B 1 124 ? 9.534   -1.157  29.747 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 123 GLY B CA  1 
ATOM   2324 C  C   . GLY B 1 124 ? 9.979   0.088   29.011 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 123 GLY B C   1 
ATOM   2325 O  O   . GLY B 1 124 ? 11.134  0.507   29.193 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 123 GLY B O   1 
ATOM   2326 N  N   . PHE B 1 125 ? 9.079   0.669   28.217 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B N   1 
ATOM   2327 C  CA  . PHE B 1 125 ? 9.259   2.033   27.652 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CA  1 
ATOM   2328 C  C   . PHE B 1 125 ? 9.639   2.975   28.798 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B C   1 
ATOM   2329 O  O   . PHE B 1 125 ? 9.064   2.843   29.911 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B O   1 
ATOM   2330 C  CB  . PHE B 1 125 ? 8.001   2.516   26.940 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CB  1 
ATOM   2331 C  CG  . PHE B 1 125 ? 8.064   3.976   26.583 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CG  1 
ATOM   2332 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 8.758   4.401   25.464 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CD1 1 
ATOM   2333 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 7.386   4.916   27.342 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CD2 1 
ATOM   2334 C  CE1 . PHE B 1 125 ? 8.805   5.751   25.141 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CE1 1 
ATOM   2335 C  CE2 . PHE B 1 125 ? 7.439   6.260   27.013 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CE2 1 
ATOM   2336 C  CZ  . PHE B 1 125 ? 8.138   6.671   25.911 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CZ  1 
ATOM   2337 N  N   . GLY B 1 126 ? 10.569  3.897   28.542 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 125 GLY B N   1 
ATOM   2338 C  CA  . GLY B 1 126 ? 11.042  4.847   29.573 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 125 GLY B CA  1 
ATOM   2339 C  C   . GLY B 1 126 ? 10.662  6.264   29.228 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 125 GLY B C   1 
ATOM   2340 O  O   . GLY B 1 126 ? 10.058  6.968   30.056 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 125 GLY B O   1 
ATOM   2341 N  N   . HIS B 1 127 ? 11.014  6.720   28.033 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B N   1 
ATOM   2342 C  CA  . HIS B 1 127 ? 10.848  8.157   27.704 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CA  1 
ATOM   2343 C  C   . HIS B 1 127 ? 11.110  8.383   26.240 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B C   1 
ATOM   2344 O  O   . HIS B 1 127 ? 11.736  7.533   25.630 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B O   1 
ATOM   2345 C  CB  . HIS B 1 127 ? 11.764  9.052   28.555 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CB  1 
ATOM   2346 C  CG  . HIS B 1 127 ? 13.210  8.695   28.558 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CG  1 
ATOM   2347 N  ND1 . HIS B 1 127 ? 13.775  7.951   29.571 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B ND1 1 
ATOM   2348 C  CD2 . HIS B 1 127 ? 14.227  9.063   27.746 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CD2 1 
ATOM   2349 C  CE1 . HIS B 1 127 ? 15.081  7.851   29.364 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CE1 1 
ATOM   2350 N  NE2 . HIS B 1 127 ? 15.380  8.535   28.265 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B NE2 1 
ATOM   2351 N  N   . ILE B 1 128 ? 10.606  9.500   25.745 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N   1 
ATOM   2352 C  CA  . ILE B 1 128 ? 11.164  10.167  24.537 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA  1 
ATOM   2353 C  C   . ILE B 1 128 ? 12.094  11.261  25.045 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C   1 
ATOM   2354 O  O   . ILE B 1 128 ? 12.026  11.593  26.241 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O   1 
ATOM   2355 C  CB  . ILE B 1 128 ? 10.080  10.677  23.587 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB  1 
ATOM   2356 C  CG1 . ILE B 1 128 ? 9.175   11.709  24.253 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1 1 
ATOM   2357 C  CG2 . ILE B 1 128 ? 9.312   9.495   23.007 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2 1 
ATOM   2358 C  CD1 . ILE B 1 128 ? 8.187   12.352  23.321 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1 1 
ATOM   2359 N  N   . GLY B 1 129 ? 12.988  11.728  24.177 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B N   1 
ATOM   2360 C  CA  . GLY B 1 129 ? 13.955  12.768  24.553 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B CA  1 
ATOM   2361 C  C   . GLY B 1 129 ? 14.051  13.845  23.506 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B C   1 
ATOM   2362 O  O   . GLY B 1 129 ? 14.154  13.496  22.303 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B O   1 
ATOM   2363 N  N   . ILE B 1 130 ? 14.055  15.102  23.944 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B N   1 
ATOM   2364 C  CA  . ILE B 1 130 ? 14.185  16.288  23.050 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CA  1 
ATOM   2365 C  C   . ILE B 1 130 ? 15.562  16.905  23.296 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B C   1 
ATOM   2366 O  O   . ILE B 1 130 ? 15.804  17.312  24.443 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B O   1 
ATOM   2367 C  CB  . ILE B 1 130 ? 13.091  17.312  23.339 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CB  1 
ATOM   2368 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 11.693  16.690  23.369 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG1 1 
ATOM   2369 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 13.197  18.474  22.363 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG2 1 
ATOM   2370 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 11.259  16.133  22.058 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CD1 1 
ATOM   2371 N  N   . ALA B 1 131 ? 16.368  17.042  22.246 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B N   1 
ATOM   2372 C  CA  . ALA B 1 131 ? 17.629  17.812  22.251 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CA  1 
ATOM   2373 C  C   . ALA B 1 131 ? 17.278  19.276  22.036 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B C   1 
ATOM   2374 O  O   . ALA B 1 131 ? 16.541  19.584  21.058 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B O   1 
ATOM   2375 C  CB  . ALA B 1 131 ? 18.582  17.314  21.190 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CB  1 
ATOM   2376 N  N   . VAL B 1 132 ? 17.762  20.119  22.945 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B N   1 
ATOM   2377 C  CA  . VAL B 1 132 ? 17.534  21.586  22.938 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CA  1 
ATOM   2378 C  C   . VAL B 1 132 ? 18.888  22.287  22.989 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B C   1 
ATOM   2379 O  O   . VAL B 1 132 ? 19.879  21.711  23.466 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B O   1 
ATOM   2380 C  CB  . VAL B 1 132 ? 16.617  22.009  24.103 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CB  1 
ATOM   2381 C  CG1 . VAL B 1 132 ? 15.300  21.241  24.066 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CG1 1 
ATOM   2382 C  CG2 . VAL B 1 132 ? 17.284  21.839  25.466 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CG2 1 
ATOM   2383 N  N   . PRO B 1 133 ? 18.952  23.546  22.487 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B N   1 
ATOM   2384 C  CA  . PRO B 1 133 ? 20.168  24.351  22.547 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CA  1 
ATOM   2385 C  C   . PRO B 1 133 ? 20.592  24.705  23.977 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B C   1 
ATOM   2386 O  O   . PRO B 1 133 ? 21.765  24.786  24.228 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B O   1 
ATOM   2387 C  CB  . PRO B 1 133 ? 19.831  25.622  21.751 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CB  1 
ATOM   2388 C  CG  . PRO B 1 133 ? 18.660  25.208  20.869 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CG  1 
ATOM   2389 C  CD  . PRO B 1 133 ? 17.887  24.238  21.742 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CD  1 
ATOM   2390 N  N   . ASP B 1 134 ? 19.639  24.883  24.886 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B N   1 
ATOM   2391 C  CA  . ASP B 1 134 ? 19.904  25.403  26.255 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CA  1 
ATOM   2392 C  C   . ASP B 1 134 ? 18.873  24.802  27.210 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B C   1 
ATOM   2393 O  O   . ASP B 1 134 ? 17.721  25.254  27.199 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B O   1 
ATOM   2394 C  CB  . ASP B 1 134 ? 19.843  26.935  26.252 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CB  1 
ATOM   2395 C  CG  . ASP B 1 134 ? 20.133  27.588  27.592 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CG  1 
ATOM   2396 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 20.137  26.889  28.627 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B OD1 1 
ATOM   2397 O  OD2 . ASP B 1 134 ? 20.334  28.795  27.587 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 133 ASP B OD2 1 
ATOM   2398 N  N   . VAL B 1 135 ? 19.269  23.827  28.018 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B N   1 
ATOM   2399 C  CA  . VAL B 1 135 ? 18.339  23.084  28.912 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CA  1 
ATOM   2400 C  C   . VAL B 1 135 ? 17.752  24.042  29.954 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B C   1 
ATOM   2401 O  O   . VAL B 1 135 ? 16.518  23.972  30.172 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B O   1 
ATOM   2402 C  CB  . VAL B 1 135 ? 19.036  21.881  29.572 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CB  1 
ATOM   2403 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 18.213  21.295  30.713 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CG1 1 
ATOM   2404 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 19.364  20.824  28.537 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CG2 1 
ATOM   2405 N  N   . TYR B 1 136 ? 18.592  24.863  30.603 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B N   1 
ATOM   2406 C  CA  . TYR B 1 136 ? 18.172  25.777  31.696 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CA  1 
ATOM   2407 C  C   . TYR B 1 136 ? 17.139  26.780  31.171 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B C   1 
ATOM   2408 O  O   . TYR B 1 136 ? 16.108  26.939  31.837 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B O   1 
ATOM   2409 C  CB  . TYR B 1 136 ? 19.377  26.428  32.382 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CB  1 
ATOM   2410 C  CG  . TYR B 1 136 ? 20.236  25.446  33.143 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CG  1 
ATOM   2411 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 19.835  24.963  34.377 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CD1 1 
ATOM   2412 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 21.435  24.973  32.626 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CD2 1 
ATOM   2413 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 20.613  24.064  35.092 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CE1 1 
ATOM   2414 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 22.224  24.072  33.325 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CE2 1 
ATOM   2415 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 21.807  23.605  34.558 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CZ  1 
ATOM   2416 O  OH  . TYR B 1 136 ? 22.590  22.715  35.242 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 135 TYR B OH  1 
ATOM   2417 N  N   . SER B 1 137 ? 17.353  27.397  30.012 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 136 SER B N   1 
ATOM   2418 C  CA  . SER B 1 137 ? 16.384  28.373  29.450 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 136 SER B CA  1 
ATOM   2419 C  C   . SER B 1 137 ? 15.137  27.649  28.913 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 136 SER B C   1 
ATOM   2420 O  O   . SER B 1 137 ? 14.030  28.155  29.188 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 136 SER B O   1 
ATOM   2421 C  CB  . SER B 1 137 ? 17.013  29.312  28.456 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 136 SER B CB  1 
ATOM   2422 O  OG  . SER B 1 137 ? 17.404  28.633  27.294 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 136 SER B OG  1 
ATOM   2423 N  N   . ALA B 1 138 ? 15.264  26.477  28.278 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B N   1 
ATOM   2424 C  CA  . ALA B 1 138 ? 14.082  25.648  27.885 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B CA  1 
ATOM   2425 C  C   . ALA B 1 138 ? 13.213  25.351  29.121 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B C   1 
ATOM   2426 O  O   . ALA B 1 138 ? 11.974  25.545  29.072 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B O   1 
ATOM   2427 C  CB  . ALA B 1 138 ? 14.510  24.356  27.218 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B CB  1 
ATOM   2428 N  N   . CYS B 1 139 ? 13.841  24.896  30.205 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 138 CYS B N   1 
ATOM   2429 C  CA  . CYS B 1 139 ? 13.145  24.486  31.453 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CA  1 
ATOM   2430 C  C   . CYS B 1 139 ? 12.548  25.706  32.171 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 138 CYS B C   1 
ATOM   2431 O  O   . CYS B 1 139 ? 11.408  25.586  32.702 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 138 CYS B O   1 
ATOM   2432 C  CB  . CYS B 1 139 ? 14.059  23.674  32.359 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CB  1 
ATOM   2433 S  SG  . CYS B 1 139 ? 14.319  21.995  31.716 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 138 CYS B SG  1 
ATOM   2434 N  N   . LYS B 1 140 ? 13.254  26.842  32.188 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B N   1 
ATOM   2435 C  CA  . LYS B 1 140 ? 12.673  28.103  32.730 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CA  1 
ATOM   2436 C  C   . LYS B 1 140 ? 11.341  28.357  32.013 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B C   1 
ATOM   2437 O  O   . LYS B 1 140 ? 10.331  28.559  32.713 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B O   1 
ATOM   2438 C  CB  . LYS B 1 140 ? 13.676  29.249  32.601 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CB  1 
ATOM   2439 C  CG  . LYS B 1 140 ? 13.364  30.527  33.371 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CG  1 
ATOM   2440 C  CD  . LYS B 1 140 ? 14.599  31.434  33.433 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CD  1 
ATOM   2441 C  CE  . LYS B 1 140 ? 14.344  32.856  33.894 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CE  1 
ATOM   2442 N  NZ  . LYS B 1 140 ? 13.755  33.687  32.815 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 139 LYS B NZ  1 
ATOM   2443 N  N   . ARG B 1 141 ? 11.310  28.274  30.678 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N   1 
ATOM   2444 C  CA  . ARG B 1 141 ? 10.068  28.498  29.888 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA  1 
ATOM   2445 C  C   . ARG B 1 141 ? 9.026   27.443  30.290 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C   1 
ATOM   2446 O  O   . ARG B 1 141 ? 7.862   27.828  30.514 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O   1 
ATOM   2447 C  CB  . ARG B 1 141 ? 10.379  28.539  28.393 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB  1 
ATOM   2448 C  CG  . ARG B 1 141 ? 9.148   28.519  27.497 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG  1 
ATOM   2449 C  CD  . ARG B 1 141 ? 9.462   28.801  26.035 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD  1 
ATOM   2450 N  NE  . ARG B 1 141 ? 8.247   28.593  25.237 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE  1 
ATOM   2451 C  CZ  . ARG B 1 141 ? 7.785   27.394  24.860 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ  1 
ATOM   2452 N  NH1 . ARG B 1 141 ? 8.455   26.277  25.132 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1 1 
ATOM   2453 N  NH2 . ARG B 1 141 ? 6.662   27.325  24.176 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2 1 
ATOM   2454 N  N   . PHE B 1 142 ? 9.399   26.151  30.385 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B N   1 
ATOM   2455 C  CA  . PHE B 1 142 ? 8.466   25.049  30.764 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CA  1 
ATOM   2456 C  C   . PHE B 1 142 ? 7.813   25.370  32.123 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B C   1 
ATOM   2457 O  O   . PHE B 1 142 ? 6.562   25.269  32.245 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B O   1 
ATOM   2458 C  CB  . PHE B 1 142 ? 9.191   23.697  30.757 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CB  1 
ATOM   2459 C  CG  . PHE B 1 142 ? 9.704   23.240  29.410 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CG  1 
ATOM   2460 C  CD1 . PHE B 1 142 ? 9.053   23.577  28.227 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD1 1 
ATOM   2461 C  CD2 . PHE B 1 142 ? 10.820  22.427  29.325 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD2 1 
ATOM   2462 C  CE1 . PHE B 1 142 ? 9.509   23.103  27.005 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE1 1 
ATOM   2463 C  CE2 . PHE B 1 142 ? 11.302  22.003  28.099 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE2 1 
ATOM   2464 C  CZ  . PHE B 1 142 ? 10.630  22.309  26.944 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CZ  1 
ATOM   2465 N  N   . GLU B 1 143 ? 8.616   25.746  33.123 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B N   1 
ATOM   2466 C  CA  . GLU B 1 143 ? 8.111   26.114  34.481 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CA  1 
ATOM   2467 C  C   . GLU B 1 143 ? 7.078   27.246  34.348 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B C   1 
ATOM   2468 O  O   . GLU B 1 143 ? 6.009   27.161  34.964 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B O   1 
ATOM   2469 C  CB  . GLU B 1 143 ? 9.214   26.646  35.402 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CB  1 
ATOM   2470 C  CG  . GLU B 1 143 ? 10.311  25.667  35.738 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CG  1 
ATOM   2471 C  CD  . GLU B 1 143 ? 11.547  26.303  36.365 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CD  1 
ATOM   2472 O  OE1 . GLU B 1 143 ? 11.394  27.376  36.976 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B OE1 1 
ATOM   2473 O  OE2 . GLU B 1 143 ? 12.662  25.722  36.252 1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B OE2 1 
ATOM   2474 N  N   . GLU B 1 144 ? 7.391   28.284  33.576 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   1 
ATOM   2475 C  CA  . GLU B 1 144 ? 6.517   29.470  33.419 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2476 C  C   . GLU B 1 144 ? 5.238   29.059  32.683 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   1 
ATOM   2477 O  O   . GLU B 1 144 ? 4.224   29.729  32.908 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   1 
ATOM   2478 C  CB  . GLU B 1 144 ? 7.295   30.602  32.751 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2479 C  CG  . GLU B 1 144 ? 8.291   31.241  33.706 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2480 C  CD  . GLU B 1 144 ? 9.408   32.075  33.097 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2481 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 9.412   32.256  31.867 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2482 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 10.281  32.544  33.865 1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2483 N  N   . LEU B 1 145 ? 5.263   27.983  31.876 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N   1 
ATOM   2484 C  CA  . LEU B 1 145 ? 4.041   27.468  31.200 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA  1 
ATOM   2485 C  C   . LEU B 1 145 ? 3.267   26.476  32.080 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C   1 
ATOM   2486 O  O   . LEU B 1 145 ? 2.223   25.959  31.602 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O   1 
ATOM   2487 C  CB  . LEU B 1 145 ? 4.436   26.823  29.876 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB  1 
ATOM   2488 C  CG  . LEU B 1 145 ? 5.026   27.794  28.870 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG  1 
ATOM   2489 C  CD1 . LEU B 1 145 ? 5.547   27.038  27.663 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 1 
ATOM   2490 C  CD2 . LEU B 1 145 ? 3.994   28.844  28.471 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 1 
ATOM   2491 N  N   . GLY B 1 146 ? 3.751   26.170  33.285 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N   1 
ATOM   2492 C  CA  . GLY B 1 146 ? 3.020   25.289  34.218 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA  1 
ATOM   2493 C  C   . GLY B 1 146 ? 3.301   23.814  33.975 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C   1 
ATOM   2494 O  O   . GLY B 1 146 ? 2.539   22.974  34.455 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O   1 
ATOM   2495 N  N   . VAL B 1 147 ? 4.373   23.482  33.271 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B N   1 
ATOM   2496 C  CA  . VAL B 1 147 ? 4.730   22.067  32.952 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CA  1 
ATOM   2497 C  C   . VAL B 1 147 ? 5.122   21.341  34.249 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B C   1 
ATOM   2498 O  O   . VAL B 1 147 ? 5.885   21.930  35.063 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B O   1 
ATOM   2499 C  CB  . VAL B 1 147 ? 5.869   22.020  31.915 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CB  1 
ATOM   2500 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 6.398   20.613  31.747 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CG1 1 
ATOM   2501 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 5.408   22.555  30.586 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CG2 1 
ATOM   2502 N  N   . LYS B 1 148 ? 4.655   20.104  34.436 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N   1 
ATOM   2503 C  CA  . LYS B 1 148 ? 5.053   19.282  35.610 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA  1 
ATOM   2504 C  C   . LYS B 1 148 ? 6.413   18.645  35.302 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C   1 
ATOM   2505 O  O   . LYS B 1 148 ? 6.569   18.056  34.220 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O   1 
ATOM   2506 C  CB  . LYS B 1 148 ? 3.996   18.224  35.949 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB  1 
ATOM   2507 C  CG  . LYS B 1 148 ? 3.782   17.980  37.439 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG  1 
ATOM   2508 C  CD  . LYS B 1 148 ? 3.332   16.564  37.818 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD  1 
ATOM   2509 C  CE  . LYS B 1 148 ? 1.826   16.391  37.929 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE  1 
ATOM   2510 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 1.438   15.002  38.293 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ  1 
ATOM   2511 N  N   . PHE B 1 149 ? 7.350   18.758  36.240 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B N   1 
ATOM   2512 C  CA  . PHE B 1 149 ? 8.703   18.168  36.175 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CA  1 
ATOM   2513 C  C   . PHE B 1 149 ? 8.762   16.862  36.969 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B C   1 
ATOM   2514 O  O   . PHE B 1 149 ? 8.253   16.772  38.108 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B O   1 
ATOM   2515 C  CB  . PHE B 1 149 ? 9.749   19.136  36.723 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CB  1 
ATOM   2516 C  CG  . PHE B 1 149 ? 10.151  20.215  35.757 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CG  1 
ATOM   2517 C  CD1 . PHE B 1 149 ? 9.361   21.336  35.581 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CD1 1 
ATOM   2518 C  CD2 . PHE B 1 149 ? 11.308  20.086  35.008 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CD2 1 
ATOM   2519 C  CE1 . PHE B 1 149 ? 9.737   22.321  34.684 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CE1 1 
ATOM   2520 C  CE2 . PHE B 1 149 ? 11.664  21.053  34.091 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CE2 1 
ATOM   2521 C  CZ  . PHE B 1 149 ? 10.889  22.175  33.939 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CZ  1 
ATOM   2522 N  N   . VAL B 1 150 ? 9.482   15.898  36.411 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B N   1 
ATOM   2523 C  CA  . VAL B 1 150 ? 9.938   14.671  37.118 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CA  1 
ATOM   2524 C  C   . VAL B 1 150 ? 11.278  14.999  37.785 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B C   1 
ATOM   2525 O  O   . VAL B 1 150 ? 11.471  14.660  38.955 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B O   1 
ATOM   2526 C  CB  . VAL B 1 150 ? 10.052  13.511  36.118 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CB  1 
ATOM   2527 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 10.661  12.273  36.752 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CG1 1 
ATOM   2528 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 8.705   13.204  35.490 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CG2 1 
ATOM   2529 N  N   . LYS B 1 151 ? 12.163  15.651  37.040 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
ATOM   2530 C  CA  . LYS B 1 151 ? 13.518  16.050  37.490 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
ATOM   2531 C  C   . LYS B 1 151 ? 13.819  17.426  36.897 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
ATOM   2532 O  O   . LYS B 1 151 ? 13.894  17.541  35.661 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
ATOM   2533 C  CB  . LYS B 1 151 ? 14.537  15.003  37.020 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
ATOM   2534 C  CG  . LYS B 1 151 ? 15.984  15.240  37.437 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
ATOM   2535 C  CD  . LYS B 1 151 ? 16.954  14.741  36.387 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
ATOM   2536 C  CE  . LYS B 1 151 ? 18.391  14.960  36.778 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
ATOM   2537 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 18.701  16.406  36.882 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
ATOM   2538 N  N   . LYS B 1 152 ? 13.933  18.454  37.737 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   1 
ATOM   2539 C  CA  . LYS B 1 152 ? 14.442  19.788  37.328 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  1 
ATOM   2540 C  C   . LYS B 1 152 ? 15.915  19.623  36.984 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   1 
ATOM   2541 O  O   . LYS B 1 152 ? 16.566  18.706  37.463 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   1 
ATOM   2542 C  CB  . LYS B 1 152 ? 14.186  20.830  38.421 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  1 
ATOM   2543 C  CG  . LYS B 1 152 ? 12.778  21.406  38.427 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  1 
ATOM   2544 C  CD  . LYS B 1 152 ? 12.472  22.204  39.679 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  1 
ATOM   2545 C  CE  . LYS B 1 152 ? 10.996  22.465  39.886 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  1 
ATOM   2546 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 10.451  23.347  38.827 1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  1 
ATOM   2547 N  N   . PRO B 1 153 ? 16.478  20.483  36.114 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B N   1 
ATOM   2548 C  CA  . PRO B 1 153 ? 17.830  20.269  35.621 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CA  1 
ATOM   2549 C  C   . PRO B 1 153 ? 18.864  20.247  36.760 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B C   1 
ATOM   2550 O  O   . PRO B 1 153 ? 19.812  19.524  36.608 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B O   1 
ATOM   2551 C  CB  . PRO B 1 153 ? 18.058  21.395  34.596 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CB  1 
ATOM   2552 C  CG  . PRO B 1 153 ? 16.942  22.384  34.831 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CG  1 
ATOM   2553 C  CD  . PRO B 1 153 ? 15.810  21.641  35.500 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CD  1 
ATOM   2554 N  N   . ASP B 1 154 ? 18.628  20.966  37.869 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B N   1 
ATOM   2555 C  CA  . ASP B 1 154 ? 19.567  21.062  39.025 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CA  1 
ATOM   2556 C  C   . ASP B 1 154 ? 19.288  20.015  40.109 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B C   1 
ATOM   2557 O  O   . ASP B 1 154 ? 20.073  19.987  41.070 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B O   1 
ATOM   2558 C  CB  . ASP B 1 154 ? 19.534  22.455  39.654 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CB  1 
ATOM   2559 C  CG  . ASP B 1 154 ? 20.387  23.438  38.880 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CG  1 
ATOM   2560 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 21.384  22.979  38.278 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B OD1 1 
ATOM   2561 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 20.026  24.645  38.846 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B OD2 1 
ATOM   2562 N  N   . ASP B 1 155 ? 18.259  19.173  39.982 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B N   1 
ATOM   2563 C  CA  . ASP B 1 155 ? 17.915  18.134  40.992 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CA  1 
ATOM   2564 C  C   . ASP B 1 155 ? 18.696  16.843  40.702 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B C   1 
ATOM   2565 O  O   . ASP B 1 155 ? 18.834  16.478  39.510 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B O   1 
ATOM   2566 C  CB  . ASP B 1 155 ? 16.411  17.880  41.031 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CB  1 
ATOM   2567 C  CG  . ASP B 1 155 ? 15.575  19.043  41.545 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CG  1 
ATOM   2568 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 16.132  19.978  42.164 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD1 1 
ATOM   2569 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 14.350  18.986  41.349 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD2 1 
ATOM   2570 N  N   . GLY B 1 156 ? 19.220  16.189  41.753 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 155 GLY B N   1 
ATOM   2571 C  CA  . GLY B 1 156 ? 19.957  14.909  41.666 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 155 GLY B CA  1 
ATOM   2572 C  C   . GLY B 1 156 ? 21.418  15.111  41.288 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 155 GLY B C   1 
ATOM   2573 O  O   . GLY B 1 156 ? 21.856  16.266  41.246 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 155 GLY B O   1 
ATOM   2574 N  N   . LYS B 1 157 ? 22.156  14.026  41.037 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B N   1 
ATOM   2575 C  CA  . LYS B 1 157 ? 23.590  14.078  40.634 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CA  1 
ATOM   2576 C  C   . LYS B 1 157 ? 23.709  14.703  39.238 1.00 78.00  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B C   1 
ATOM   2577 O  O   . LYS B 1 157 ? 24.576  15.568  39.066 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B O   1 
ATOM   2578 C  CB  . LYS B 1 157 ? 24.238  12.688  40.646 1.00 88.30  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CB  1 
ATOM   2579 C  CG  . LYS B 1 157 ? 25.763  12.709  40.564 1.00 97.73  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CG  1 
ATOM   2580 C  CD  . LYS B 1 157 ? 26.415  11.384  40.218 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CD  1 
ATOM   2581 C  CE  . LYS B 1 157 ? 27.837  11.555  39.721 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CE  1 
ATOM   2582 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 28.490  10.249  39.473 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B NZ  1 
ATOM   2583 N  N   . MET B 1 158 ? 22.861  14.279  38.296 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 157 MET B N   1 
ATOM   2584 C  CA  . MET B 1 158 ? 22.945  14.598  36.841 1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 157 MET B CA  1 
ATOM   2585 C  C   . MET B 1 158 ? 22.463  16.033  36.569 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 157 MET B C   1 
ATOM   2586 O  O   . MET B 1 158 ? 21.303  16.211  36.127 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 157 MET B O   1 
ATOM   2587 C  CB  . MET B 1 158 ? 22.079  13.619  36.039 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 157 MET B CB  1 
ATOM   2588 C  CG  . MET B 1 158 ? 22.497  12.167  36.161 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 157 MET B CG  1 
ATOM   2589 S  SD  . MET B 1 158 ? 23.623  11.682  34.841 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 157 MET B SD  1 
ATOM   2590 C  CE  . MET B 1 158 ? 23.665  9.905   35.082 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 157 MET B CE  1 
ATOM   2591 N  N   . LYS B 1 159 ? 23.322  17.025  36.797 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B N   1 
ATOM   2592 C  CA  . LYS B 1 159 ? 22.977  18.456  36.605 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CA  1 
ATOM   2593 C  C   . LYS B 1 159 ? 22.991  18.745  35.100 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B C   1 
ATOM   2594 O  O   . LYS B 1 159 ? 23.799  18.130  34.407 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B O   1 
ATOM   2595 C  CB  . LYS B 1 159 ? 23.966  19.375  37.326 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CB  1 
ATOM   2596 C  CG  . LYS B 1 159 ? 24.319  19.002  38.762 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CG  1 
ATOM   2597 C  CD  . LYS B 1 159 ? 23.185  19.137  39.751 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CD  1 
ATOM   2598 C  CE  . LYS B 1 159 ? 23.627  18.834  41.169 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CE  1 
ATOM   2599 N  NZ  . LYS B 1 159 ? 22.479  18.574  42.069 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 158 LYS B NZ  1 
ATOM   2600 N  N   . GLY B 1 160 ? 22.140  19.650  34.619 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 159 GLY B N   1 
ATOM   2601 C  CA  . GLY B 1 160 ? 22.127  20.061  33.199 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 159 GLY B CA  1 
ATOM   2602 C  C   . GLY B 1 160 ? 21.187  19.200  32.377 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 159 GLY B C   1 
ATOM   2603 O  O   . GLY B 1 160 ? 21.185  19.320  31.146 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 159 GLY B O   1 
ATOM   2604 N  N   . LEU B 1 161 ? 20.430  18.326  33.028 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N   1 
ATOM   2605 C  CA  . LEU B 1 161 ? 19.545  17.345  32.348 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA  1 
ATOM   2606 C  C   . LEU B 1 161 ? 18.198  17.320  33.062 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C   1 
ATOM   2607 O  O   . LEU B 1 161 ? 18.193  17.272  34.312 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O   1 
ATOM   2608 C  CB  . LEU B 1 161 ? 20.200  15.969  32.433 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB  1 
ATOM   2609 C  CG  . LEU B 1 161 ? 19.314  14.834  31.929 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG  1 
ATOM   2610 C  CD1 . LEU B 1 161 ? 19.195  14.923  30.415 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 1 
ATOM   2611 C  CD2 . LEU B 1 161 ? 19.854  13.488  32.389 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 1 
ATOM   2612 N  N   . ALA B 1 162 ? 17.100  17.323  32.320 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B N   1 
ATOM   2613 C  CA  . ALA B 1 162 ? 15.769  17.436  32.942 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CA  1 
ATOM   2614 C  C   . ALA B 1 162 ? 14.829  16.355  32.404 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B C   1 
ATOM   2615 O  O   . ALA B 1 162 ? 15.072  15.825  31.322 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B O   1 
ATOM   2616 C  CB  . ALA B 1 162 ? 15.219  18.821  32.713 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CB  1 
ATOM   2617 N  N   . PHE B 1 163 ? 13.790  16.045  33.175 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B N   1 
ATOM   2618 C  CA  . PHE B 1 163 ? 12.641  15.238  32.714 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CA  1 
ATOM   2619 C  C   . PHE B 1 163 ? 11.381  16.008  33.070 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B C   1 
ATOM   2620 O  O   . PHE B 1 163 ? 11.229  16.435  34.236 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B O   1 
ATOM   2621 C  CB  . PHE B 1 163 ? 12.616  13.851  33.349 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CB  1 
ATOM   2622 C  CG  . PHE B 1 163 ? 13.632  12.888  32.806 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CG  1 
ATOM   2623 C  CD1 . PHE B 1 163 ? 14.890  12.810  33.375 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CD1 1 
ATOM   2624 C  CD2 . PHE B 1 163 ? 13.328  12.058  31.736 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CD2 1 
ATOM   2625 C  CE1 . PHE B 1 163 ? 15.828  11.903  32.907 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CE1 1 
ATOM   2626 C  CE2 . PHE B 1 163 ? 14.280  11.177  31.249 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CE2 1 
ATOM   2627 C  CZ  . PHE B 1 163 ? 15.527  11.102  31.831 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CZ  1 
ATOM   2628 N  N   . ILE B 1 164 ? 10.508  16.155  32.080 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B N   1 
ATOM   2629 C  CA  . ILE B 1 164 ? 9.152   16.726  32.268 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CA  1 
ATOM   2630 C  C   . ILE B 1 164 ? 8.154   15.608  31.990 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B C   1 
ATOM   2631 O  O   . ILE B 1 164 ? 8.571   14.530  31.515 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B O   1 
ATOM   2632 C  CB  . ILE B 1 164 ? 8.926   17.960  31.378 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CB  1 
ATOM   2633 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 8.925   17.609  29.890 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CG1 1 
ATOM   2634 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 9.953   19.037  31.699 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CG2 1 
ATOM   2635 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 8.612   18.754  28.974 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CD1 1 
ATOM   2636 N  N   . GLN B 1 165 ? 6.888   15.864  32.273 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B N   1 
ATOM   2637 C  CA  . GLN B 1 165 ? 5.845   14.894  31.882 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CA  1 
ATOM   2638 C  C   . GLN B 1 165 ? 4.807   15.572  30.993 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B C   1 
ATOM   2639 O  O   . GLN B 1 165 ? 4.577   16.778  31.121 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B O   1 
ATOM   2640 C  CB  . GLN B 1 165 ? 5.292   14.168  33.100 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CB  1 
ATOM   2641 C  CG  . GLN B 1 165 ? 4.547   15.017  34.100 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CG  1 
ATOM   2642 C  CD  . GLN B 1 165 ? 4.140   14.146  35.266 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CD  1 
ATOM   2643 O  OE1 . GLN B 1 165 ? 4.980   13.665  36.015 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B OE1 1 
ATOM   2644 N  NE2 . GLN B 1 165 ? 2.849   13.879  35.393 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 164 GLN B NE2 1 
ATOM   2645 N  N   . ASP B 1 166 ? 4.257   14.792  30.081 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B N   1 
ATOM   2646 C  CA  . ASP B 1 166 ? 3.171   15.231  29.186 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CA  1 
ATOM   2647 C  C   . ASP B 1 166 ? 1.872   14.985  29.947 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B C   1 
ATOM   2648 O  O   . ASP B 1 166 ? 1.893   14.481  31.069 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B O   1 
ATOM   2649 C  CB  . ASP B 1 166 ? 3.320   14.532  27.824 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CB  1 
ATOM   2650 C  CG  . ASP B 1 166 ? 2.663   13.164  27.731 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CG  1 
ATOM   2651 O  OD1 . ASP B 1 166 ? 2.278   12.625  28.789 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD1 1 
ATOM   2652 O  OD2 . ASP B 1 166 ? 2.520   12.653  26.599 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD2 1 
ATOM   2653 N  N   . PRO B 1 167 ? 0.709   15.342  29.358 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B N   1 
ATOM   2654 C  CA  . PRO B 1 167 ? -0.576  15.216  30.049 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CA  1 
ATOM   2655 C  C   . PRO B 1 167 ? -0.966  13.788  30.451 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B C   1 
ATOM   2656 O  O   . PRO B 1 167 ? -1.796  13.649  31.335 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B O   1 
ATOM   2657 C  CB  . PRO B 1 167 ? -1.555  15.775  28.997 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CB  1 
ATOM   2658 C  CG  . PRO B 1 167 ? -0.725  16.717  28.188 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CG  1 
ATOM   2659 C  CD  . PRO B 1 167 ? 0.606   16.034  28.072 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CD  1 
ATOM   2660 N  N   . ASP B 1 168 ? -0.406  12.747  29.807 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B N   1 
ATOM   2661 C  CA  . ASP B 1 168 ? -0.673  11.345  30.216 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CA  1 
ATOM   2662 C  C   . ASP B 1 168 ? 0.369   10.892  31.247 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B C   1 
ATOM   2663 O  O   . ASP B 1 168 ? 0.234   9.773   31.707 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B O   1 
ATOM   2664 C  CB  . ASP B 1 168 ? -0.678  10.398  29.035 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CB  1 
ATOM   2665 C  CG  . ASP B 1 168 ? -1.903  10.541  28.162 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CG  1 
ATOM   2666 O  OD1 . ASP B 1 168 ? -1.860  11.346  27.224 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD1 1 
ATOM   2667 O  OD2 . ASP B 1 168 ? -2.913  9.855   28.446 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD2 1 
ATOM   2668 N  N   . GLY B 1 169 ? 1.360   11.719  31.593 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N   1 
ATOM   2669 C  CA  . GLY B 1 169 ? 2.418   11.323  32.547 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA  1 
ATOM   2670 C  C   . GLY B 1 169 ? 3.612   10.659  31.890 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C   1 
ATOM   2671 O  O   . GLY B 1 169 ? 4.535   10.250  32.636 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O   1 
ATOM   2672 N  N   . TYR B 1 170 ? 3.658   10.581  30.549 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B N   1 
ATOM   2673 C  CA  . TYR B 1 170 ? 4.858   10.118  29.810 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CA  1 
ATOM   2674 C  C   . TYR B 1 170 ? 6.020   11.064  30.119 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B C   1 
ATOM   2675 O  O   . TYR B 1 170 ? 5.834   12.288  30.111 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B O   1 
ATOM   2676 C  CB  . TYR B 1 170 ? 4.601   10.023  28.307 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CB  1 
ATOM   2677 C  CG  . TYR B 1 170 ? 3.585   8.986   27.912 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CG  1 
ATOM   2678 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 3.782   7.630   28.157 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CD1 1 
ATOM   2679 C  CD2 . TYR B 1 170 ? 2.432   9.360   27.243 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CD2 1 
ATOM   2680 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 2.848   6.683   27.771 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CE1 1 
ATOM   2681 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 1.491   8.422   26.857 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CE2 1 
ATOM   2682 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 1.692   7.090   27.120 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CZ  1 
ATOM   2683 O  OH  . TYR B 1 170 ? 0.758   6.206   26.680 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 169 TYR B OH  1 
ATOM   2684 N  N   . TRP B 1 171 ? 7.176   10.486  30.410 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B N   1 
ATOM   2685 C  CA  . TRP B 1 171 ? 8.428   11.217  30.723 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CA  1 
ATOM   2686 C  C   . TRP B 1 171 ? 9.086   11.656  29.413 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B C   1 
ATOM   2687 O  O   . TRP B 1 171 ? 9.165   10.836  28.434 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B O   1 
ATOM   2688 C  CB  . TRP B 1 171 ? 9.400   10.353  31.511 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CB  1 
ATOM   2689 C  CG  . TRP B 1 171 ? 8.983   10.053  32.910 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CG  1 
ATOM   2690 C  CD1 . TRP B 1 171 ? 7.740   10.117  33.468 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CD1 1 
ATOM   2691 C  CD2 . TRP B 1 171 ? 9.873   9.612   33.946 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CD2 1 
ATOM   2692 N  NE1 . TRP B 1 171 ? 7.799   9.737   34.783 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B NE1 1 
ATOM   2693 C  CE2 . TRP B 1 171 ? 9.092   9.436   35.108 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CE2 1 
ATOM   2694 C  CE3 . TRP B 1 171 ? 11.248  9.384   33.998 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CE3 1 
ATOM   2695 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? 9.646   8.982   36.305 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CZ2 1 
ATOM   2696 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? 11.794  8.924   35.185 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CZ3 1 
ATOM   2697 C  CH2 . TRP B 1 171 ? 11.002  8.729   36.317 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CH2 1 
ATOM   2698 N  N   . ILE B 1 172 ? 9.515   12.917  29.383 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B N   1 
ATOM   2699 C  CA  . ILE B 1 172 ? 10.228  13.522  28.231 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CA  1 
ATOM   2700 C  C   . ILE B 1 172 ? 11.550  14.050  28.771 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B C   1 
ATOM   2701 O  O   . ILE B 1 172 ? 11.524  14.934  29.642 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B O   1 
ATOM   2702 C  CB  . ILE B 1 172 ? 9.370   14.605  27.572 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CB  1 
ATOM   2703 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 8.017   14.019  27.165 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG1 1 
ATOM   2704 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 10.117  15.227  26.401 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG2 1 
ATOM   2705 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 7.081   15.043  26.585 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CD1 1 
ATOM   2706 N  N   . GLU B 1 173 ? 12.648  13.475  28.290 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B N   1 
ATOM   2707 C  CA  . GLU B 1 173 ? 13.991  13.954  28.628 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CA  1 
ATOM   2708 C  C   . GLU B 1 173 ? 14.210  15.262  27.867 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B C   1 
ATOM   2709 O  O   . GLU B 1 173 ? 13.856  15.345  26.681 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B O   1 
ATOM   2710 C  CB  . GLU B 1 173 ? 15.045  12.929  28.257 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CB  1 
ATOM   2711 C  CG  . GLU B 1 173 ? 16.398  13.229  28.856 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CG  1 
ATOM   2712 C  CD  . GLU B 1 173 ? 17.395  12.119  28.585 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CD  1 
ATOM   2713 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 16.974  10.992  28.625 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B OE1 1 
ATOM   2714 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 18.568  12.397  28.305 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 172 GLU B OE2 1 
ATOM   2715 N  N   . ILE B 1 174 ? 14.799  16.230  28.547 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B N   1 
ATOM   2716 C  CA  . ILE B 1 174 ? 15.242  17.519  27.957 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CA  1 
ATOM   2717 C  C   . ILE B 1 174 ? 16.753  17.565  28.118 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B C   1 
ATOM   2718 O  O   . ILE B 1 174 ? 17.213  17.645  29.278 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B O   1 
ATOM   2719 C  CB  . ILE B 1 174 ? 14.529  18.700  28.643 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CB  1 
ATOM   2720 C  CG1 . ILE B 1 174 ? 13.007  18.533  28.647 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CG1 1 
ATOM   2721 C  CG2 . ILE B 1 174 ? 14.957  20.016  28.001 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CG2 1 
ATOM   2722 C  CD1 . ILE B 1 174 ? 12.378  18.522  27.278 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CD1 1 
ATOM   2723 N  N   . LEU B 1 175 ? 17.481  17.455  27.005 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B N   1 
ATOM   2724 C  CA  . LEU B 1 175 ? 18.954  17.278  27.060 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CA  1 
ATOM   2725 C  C   . LEU B 1 175 ? 19.617  18.196  26.041 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B C   1 
ATOM   2726 O  O   . LEU B 1 175 ? 18.996  18.599  25.024 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B O   1 
ATOM   2727 C  CB  . LEU B 1 175 ? 19.306  15.822  26.775 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CB  1 
ATOM   2728 C  CG  . LEU B 1 175 ? 19.010  15.371  25.345 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CG  1 
ATOM   2729 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 20.302  15.191  24.588 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD1 1 
ATOM   2730 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 18.184  14.093  25.308 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD2 1 
ATOM   2731 N  N   . ASN B 1 176 ? 20.865  18.506  26.326 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   1 
ATOM   2732 C  CA  . ASN B 1 176 ? 21.735  19.264  25.404 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  1 
ATOM   2733 C  C   . ASN B 1 176 ? 22.880  18.323  25.056 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   1 
ATOM   2734 O  O   . ASN B 1 176 ? 23.564  17.819  25.945 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   1 
ATOM   2735 C  CB  . ASN B 1 176 ? 22.216  20.587  26.012 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  1 
ATOM   2736 C  CG  . ASN B 1 176 ? 23.232  21.225  25.088 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  1 
ATOM   2737 O  OD1 . ASN B 1 176 ? 24.428  21.054  25.305 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1 
ATOM   2738 N  ND2 . ASN B 1 176 ? 22.773  21.805  23.995 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1 
ATOM   2739 N  N   . PRO B 1 177 ? 23.082  18.003  23.769 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B N   1 
ATOM   2740 C  CA  . PRO B 1 177 ? 24.117  17.040  23.386 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CA  1 
ATOM   2741 C  C   . PRO B 1 177 ? 25.513  17.338  23.971 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B C   1 
ATOM   2742 O  O   . PRO B 1 177 ? 26.185  16.398  24.365 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B O   1 
ATOM   2743 C  CB  . PRO B 1 177 ? 24.087  17.112  21.854 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CB  1 
ATOM   2744 C  CG  . PRO B 1 177 ? 22.644  17.495  21.550 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CG  1 
ATOM   2745 C  CD  . PRO B 1 177 ? 22.299  18.492  22.629 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CD  1 
ATOM   2746 N  N   . ASN B 1 178 ? 25.916  18.608  24.071 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B N   1 
ATOM   2747 C  CA  . ASN B 1 178 ? 27.242  18.980  24.635 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B CA  1 
ATOM   2748 C  C   . ASN B 1 178 ? 27.264  18.759  26.147 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B C   1 
ATOM   2749 O  O   . ASN B 1 178 ? 28.276  18.237  26.643 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B O   1 
ATOM   2750 C  CB  . ASN B 1 178 ? 27.652  20.395  24.253 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B CB  1 
ATOM   2751 C  CG  . ASN B 1 178 ? 28.183  20.365  22.849 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B CG  1 
ATOM   2752 O  OD1 . ASN B 1 178 ? 29.396  20.347  22.659 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B OD1 1 
ATOM   2753 N  ND2 . ASN B 1 178 ? 27.277  20.252  21.892 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 177 ASN B ND2 1 
ATOM   2754 N  N   . LYS B 1 179 ? 26.200  19.109  26.859 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B N   1 
ATOM   2755 C  CA  . LYS B 1 179 ? 26.186  18.957  28.337 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CA  1 
ATOM   2756 C  C   . LYS B 1 179 ? 26.260  17.460  28.688 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B C   1 
ATOM   2757 O  O   . LYS B 1 179 ? 26.866  17.139  29.730 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B O   1 
ATOM   2758 C  CB  . LYS B 1 179 ? 25.041  19.786  28.938 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CB  1 
ATOM   2759 C  CG  . LYS B 1 179 ? 25.279  21.294  28.808 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CG  1 
ATOM   2760 C  CD  . LYS B 1 179 ? 24.779  22.196  29.943 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CD  1 
ATOM   2761 C  CE  . LYS B 1 179 ? 25.426  23.572  29.903 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CE  1 
ATOM   2762 N  NZ  . LYS B 1 179 ? 24.490  24.671  30.253 1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 178 LYS B NZ  1 
ATOM   2763 N  N   . MET B 1 180 ? 25.785  16.571  27.809 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 179 MET B N   1 
ATOM   2764 C  CA  . MET B 1 180 ? 25.800  15.096  28.038 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CA  1 
ATOM   2765 C  C   . MET B 1 180 ? 27.231  14.546  28.024 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 179 MET B C   1 
ATOM   2766 O  O   . MET B 1 180 ? 27.524  13.655  28.837 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 179 MET B O   1 
ATOM   2767 C  CB  . MET B 1 180 ? 24.979  14.356  26.981 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CB  1 
ATOM   2768 C  CG  . MET B 1 180 ? 23.506  14.702  27.031 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CG  1 
ATOM   2769 S  SD  . MET B 1 180 ? 22.821  14.501  28.682 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 179 MET B SD  1 
ATOM   2770 C  CE  . MET B 1 180 ? 22.414  12.755  28.663 1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CE  1 
ATOM   2771 N  N   . ALA B 1 181 ? 28.093  15.040  27.140 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B N   1 
ATOM   2772 C  CA  . ALA B 1 181 ? 29.534  14.701  27.133 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CA  1 
ATOM   2773 C  C   . ALA B 1 181 ? 30.111  14.965  28.530 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B C   1 
ATOM   2774 O  O   . ALA B 1 181 ? 30.721  14.049  29.103 1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B O   1 
ATOM   2775 C  CB  . ALA B 1 181 ? 30.263  15.488  26.066 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CB  1 
ATOM   2776 N  N   . THR B 1 182 ? 29.870  16.154  29.081 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 181 THR B N   1 
ATOM   2777 C  CA  . THR B 1 182 ? 30.498  16.624  30.345 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 181 THR B CA  1 
ATOM   2778 C  C   . THR B 1 182 ? 29.982  15.766  31.504 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 181 THR B C   1 
ATOM   2779 O  O   . THR B 1 182 ? 30.769  15.493  32.432 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 181 THR B O   1 
ATOM   2780 C  CB  . THR B 1 182 ? 30.242  18.117  30.579 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 181 THR B CB  1 
ATOM   2781 O  OG1 . THR B 1 182 ? 28.923  18.275  31.092 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 181 THR B OG1 1 
ATOM   2782 C  CG2 . THR B 1 182 ? 30.386  18.937  29.322 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 181 THR B CG2 1 
ATOM   2783 N  N   . LEU B 1 183 ? 28.721  15.331  31.429 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B N   1 
ATOM   2784 C  CA  . LEU B 1 183 ? 28.081  14.472  32.461 1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CA  1 
ATOM   2785 C  C   . LEU B 1 183 ? 28.736  13.088  32.487 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B C   1 
ATOM   2786 O  O   . LEU B 1 183 ? 28.484  12.370  33.466 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B O   1 
ATOM   2787 C  CB  . LEU B 1 183 ? 26.575  14.395  32.201 1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CB  1 
ATOM   2788 C  CG  . LEU B 1 183 ? 25.796  15.612  32.696 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CG  1 
ATOM   2789 C  CD1 . LEU B 1 183 ? 24.326  15.542  32.295 1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD1 1 
ATOM   2790 C  CD2 . LEU B 1 183 ? 25.942  15.753  34.211 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD2 1 
ATOM   2791 N  N   . MET B 1 184 ? 29.555  12.747  31.482 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 183 MET B N   1 
ATOM   2792 C  CA  . MET B 1 184 ? 30.529  11.617  31.542 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 183 MET B CA  1 
ATOM   2793 C  C   . MET B 1 184 ? 31.847  12.131  32.148 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 183 MET B C   1 
ATOM   2794 O  O   . MET B 1 184 ? 32.837  12.275  31.440 1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 183 MET B O   1 
ATOM   2795 C  CB  . MET B 1 184 ? 30.807  11.027  30.151 1.00 91.79  ? ? ? ? ? ? 183 MET B CB  1 
ATOM   2796 C  CG  . MET B 1 184 ? 29.556  10.712  29.339 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 183 MET B CG  1 
ATOM   2797 S  SD  . MET B 1 184 ? 28.526  9.401   30.067 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 183 MET B SD  1 
ATOM   2798 C  CE  . MET B 1 184 ? 29.499  7.935   29.719 1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 183 MET B CE  1 
HETATM 2799 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 2.267   3.199   14.173 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2800 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? 17.381  9.118   27.677 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 201 ZN  B ZN  1 
HETATM 2801 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.896  2.021   10.228 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2802 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.079  -5.969  22.778 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2803 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.070  -2.968  2.304  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2804 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.895  -11.301 16.797 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2805 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.434  9.491   12.640 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2806 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.770  21.516  19.589 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2807 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.667  7.938   18.561 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2808 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.697   -2.384  22.256 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2809 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.935  -8.433  28.586 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2810 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.596  8.238   29.567 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2811 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.875  12.347  10.561 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2812 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.399   3.884   11.917 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2813 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.677  -3.560  29.614 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2814 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.757   0.160   4.852  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2815 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.834  -8.110  25.517 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2816 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.903  0.344   7.466  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2817 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.224 22.761  16.384 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2818 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.769  -0.571  29.943 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2819 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.850  -4.540  31.913 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2820 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.645   23.578  15.601 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2821 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.661  14.807  9.021  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2822 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.034   -0.731  19.400 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2823 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.143  12.218  10.761 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2824 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.184   -0.366  28.157 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2825 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.092  7.034   12.924 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2826 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.563  -11.290 17.978 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2827 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.610  5.277   30.798 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2828 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.013  24.089  16.906 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2829 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.483  -6.997  6.142  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2830 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.999  13.819  12.629 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2831 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.320   -9.334  21.701 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2832 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.384  7.782   9.037  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2833 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.034  16.032  15.165 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2834 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.348 16.208  10.607 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2835 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.832  29.759  17.180 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2836 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.261  22.528  15.850 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2837 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.922  24.461  14.084 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2838 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.582 19.784  10.794 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2839 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.779  3.876   22.521 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2840 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.736  -6.918  28.544 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2841 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.070   25.028  13.825 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2842 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.722  1.304   35.783 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2843 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.311  -4.527  10.254 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2844 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.768  3.540   8.069  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2845 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.432  -0.862  22.348 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2846 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.894  16.217  11.816 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2847 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.317  24.971  21.800 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2848 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.701 10.373  21.665 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2849 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.288  20.733  7.557  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2850 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.719 -1.054  15.530 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2851 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.109 4.298   28.074 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2852 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.377  14.991  11.505 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2853 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.574   22.009  14.524 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2854 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.455  10.052  27.751 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2855 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.677  11.920  17.743 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2856 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.503  -2.079  12.439 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2857 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.942   -4.021  41.995 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2858 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.127   -3.685  36.275 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2859 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.338  8.608   30.697 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2860 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.076  13.197  26.262 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2861 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.150   -0.760  30.845 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2862 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.670  15.378  14.076 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2863 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.280  17.246  6.003  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.296   18.849  32.226 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.033   2.742   14.046 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.109  6.970   24.000 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.608  21.035  27.389 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.607  17.693  29.014 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.142   7.607   29.970 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.296   26.417  20.658 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.856  15.807  8.244  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.147  8.851   16.958 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.441  18.002  12.927 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.677  25.810  24.705 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.990  13.091  26.993 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.677  6.596   31.768 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.521  9.791   8.242  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.338  15.746  8.456  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.917   2.429   28.512 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.879  -1.395  27.660 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.163  26.485  35.084 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.011  17.505  9.476  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.091  25.892  26.246 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.008   5.693   34.725 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.078  13.172  7.913  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.663  0.938   21.259 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.403  6.988   10.931 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.190  23.249  27.940 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.326  18.335  3.518  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.537   23.488  30.943 1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.579   22.251  14.078 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.051  13.758  31.020 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.755  13.362  29.619 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.563  22.235  13.956 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.807  2.458   5.972  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.568  9.853   29.523 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.900  10.319  31.551 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
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