data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Usami, M."    1 ?                   
"Yokoyama, H." 2 0000-0002-3137-2793 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "human glyoxalase I (with C-ter His tag) in complex with TLSC702" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "glyoxalase I, zinc metalloenzyme, LYASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   NE 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Febs Lett." 
_citation.journal_id_ASTM           FEBLAL 
_citation.journal_id_CSD            0165 
_citation.journal_id_ISSN           0014-5793 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            596 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1458 
_citation.page_last                 1467 
_citation.title                     "Crystal structures of human glyoxalase I and its complex with TLSC702 reveal inhibitor binding mode and substrate preference." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/1873-3468.14344 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35363883 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Usami, M."    1 ? 
primary "Ando, K."     2 ? 
primary "Shibuya, A."  3 ? 
primary "Takasawa, R." 4 ? 
primary "Yokoyama, H." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLMLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLMLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   PRO n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  ALA n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  VAL n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  MET n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  ILE n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  CYS n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ILE n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  GLU n 
1 85  LYS n 
1 86  ASP n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  ALA n 
1 93  LEU n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 MET n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
1 183 LEU n 
1 184 MET n 
1 185 LEU n 
1 186 GLU n 
1 187 HIS n 
1 188 HIS n 
1 189 HIS n 
1 190 HIS n 
1 191 HIS n 
1 192 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase"                                             21874.869 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                                             65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "(~{E})-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)-4-(4-methoxyphenyl)but-3-enoic acid" 325.382   2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                                                                  18.015    106 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   1   1   ALA ALA A ? n 
A 1 3   GLU 3   2   2   GLU GLU A ? n 
A 1 4   PRO 4   3   3   PRO PRO A ? n 
A 1 5   GLN 5   4   4   GLN GLN A ? n 
A 1 6   PRO 6   5   5   PRO PRO A ? n 
A 1 7   PRO 7   6   6   PRO PRO A ? n 
A 1 8   SER 8   7   7   SER SER A ? n 
A 1 9   GLY 9   8   8   GLY GLY A ? n 
A 1 10  GLY 10  9   9   GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  11  11  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  13  13  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  14  14  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 18  SER 18  17  17  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  18  18  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  20  20  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 23  ALA 23  22  22  ALA ALA A ? n 
A 1 24  ASP 24  23  23  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  24  24  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  25  25  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  26  26  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  28  28  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  32  32  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  34  34  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  35  35  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  36  36  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 39  VAL 39  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 40  LYS 40  39  39  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  44  44  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  48  48  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  49  49  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  51  51  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  53  53  GLY GLY A ? n 
A 1 55  MET 55  54  54  MET MET A ? n 
A 1 56  THR 56  55  55  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ILE 58  57  57  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLN 59  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  59  59  LYS LYS A ? n 
A 1 61  CYS 61  60  60  CYS CYS A ? n 
A 1 62  ASP 62  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  63  63  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ILE 65  64  64  ILE ILE A ? n 
A 1 66  MET 66  65  65  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  66  66  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  68  68  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  73  73  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  74  74  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  78  78  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 84  GLU 84  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 85  LYS 85  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 86  ASP 86  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 87  GLU 87  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  88  88  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ALA 90  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 92  ALA 92  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 93  LEU 93  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 94  SER 94  93  93  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  95  95  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  97  97  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 101 101 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 103 103 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 106 106 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 109 109 ASP ASP A ? n 
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A 1 192 HIS 192 191 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   ALA 2   1   1   ALA ALA B ? n 
B 1 3   GLU 3   2   2   GLU GLU B ? n 
B 1 4   PRO 4   3   3   PRO PRO B ? n 
B 1 5   GLN 5   4   4   GLN GLN B ? n 
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B 1 7   PRO 7   6   6   PRO PRO B ? n 
B 1 8   SER 8   7   7   SER SER B ? n 
B 1 9   GLY 9   8   8   GLY GLY B ? n 
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_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  A ? 
D 3 5ZO 1  202 202 5ZO 7T2 A ? 
E 2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  B ? 
F 3 5ZO 1  202 202 5ZO 7T2 B ? 
G 4 HOH 1  301 33  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 2  302 16  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 3  303 42  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 4  304 85  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 5  305 71  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 6  306 101 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 7  307 72  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 8  308 69  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 9  309 59  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 10 310 12  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 11 311 78  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 12 312 3   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 13 313 15  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 14 314 4   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 15 315 24  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 16 316 68  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 17 317 89  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 18 318 57  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 19 319 2   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 20 320 23  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 21 321 56  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 22 322 19  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 23 323 32  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 24 324 28  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 25 325 41  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 26 326 104 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 27 327 21  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 28 328 20  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 29 329 10  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 30 330 83  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 31 331 9   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 32 332 52  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 33 333 51  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 34 334 26  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 35 335 45  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 36 336 90  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 37 337 61  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 38 338 74  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 39 339 25  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 40 340 47  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 41 341 6   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 42 342 5   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 43 343 97  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 44 344 46  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 45 345 84  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 46 346 62  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 47 347 60  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 48 348 82  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 49 349 18  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 50 350 44  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 51 351 7   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 52 352 106 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 53 353 37  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 54 354 91  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 55 355 55  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 56 356 30  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 1  301 98  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 2  302 96  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 3  303 27  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 4  304 31  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 5  305 94  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 6  306 1   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 7  307 81  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 8  308 35  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 9  309 75  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 10 310 76  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 11 311 34  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 12 312 87  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 13 313 53  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 14 314 17  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 15 315 48  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 16 316 103 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 17 317 80  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 18 318 11  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 19 319 50  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 20 320 63  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 21 321 100 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 22 322 40  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 23 323 64  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 24 324 36  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 25 325 102 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 26 326 99  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 27 327 73  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 28 328 88  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 29 329 79  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 30 330 43  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 31 331 39  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 32 332 49  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 33 333 105 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 34 334 93  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 35 335 13  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 36 336 29  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 37 337 67  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 38 338 22  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 39 339 65  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 40 340 66  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 41 341 77  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 42 342 58  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 43 343 14  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 44 344 86  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 45 345 8   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 46 346 54  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 47 347 38  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 48 348 92  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 49 349 95  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 50 350 70  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
5ZO non-polymer         . "(~{E})-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)-4-(4-methoxyphenyl)but-3-enoic acid" ? "C18 H15 N O3 S" 325.382 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                               ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                             ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                        ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                               ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                              ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                        ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                              ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                  ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                             ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                 ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                             ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                          ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                 ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                              ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                             ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                               ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                 ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                                             ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 11  CYS A 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 23  LYS A 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 40  VAL A 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 76  ILE A 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A 84  ? LEU A 93  ? GLU A 83  LEU A 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 105 ASP A 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 133 LEU A 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 176 ? GLU A 186 ? ASN A 175 GLU A 185 1 ? 11 
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 11  CYS B 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 23  LYS B 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 40  VAL B 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 76  ILE B 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLU B 84  ? LEU B 93  ? GLU B 83  LEU B 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 105 ASP B 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 133 LEU B 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 AB7 ASN B 176 ? ASN B 178 ? ASN B 175 ASN B 177 5 ? 3  
HELX_P HELX_P17 AB8 LYS B 179 ? MET B 184 ? LYS B 178 MET B 183 1 ? 6  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 55  PHE A 62  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 67  ALA A 73  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 97  ASN A 103 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 30  ARG A 37  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 124 ALA B 130 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 170 LEU B 174 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 161 GLN B 164 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 148 LYS B 150 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 148 LYS A 150 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 161 GLN A 164 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 170 LEU A 174 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 124 ALA A 130 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 30  ARG B 37  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 97  ASN B 103 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 67  ALA B 73  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 55  PHE B 62  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012199 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021358 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
2 E B E B 1 
3 F B F B 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                                                             ZN  
3 "(~{E})-3-(1,3-benzothiazol-2-yl)-4-(4-methoxyphenyl)but-3-enoic acid" 5ZO 
4 water                                                                  HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 59  ? N GLN A 58  O PHE A 72  ? O PHE A 71  
AA1 2 3 N LEU A 73  ? N LEU A 72  O LEU A 99  ? O LEU A 98  
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 99  N THR A 35  ? N THR A 34  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 35  O HIS B 127 ? O HIS B 126 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 129 O GLU B 173 ? O GLU B 172 
AA1 6 7 O ILE B 174 ? O ILE B 173 N ALA B 162 ? N ALA B 161 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 162 N VAL B 150 ? N VAL B 149 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 149 O PHE A 163 ? O PHE A 162 
AA2 2 3 N ILE A 164 ? N ILE A 163 O ILE A 172 ? O ILE A 171 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 172 N ILE A 128 ? N ILE A 127 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 126 O MET B 36  ? O MET B 35  
AA2 5 6 N THR B 35  ? N THR B 34  O GLU B 100 ? O GLU B 99  
AA2 6 7 O LEU B 99  ? O LEU B 98  N LEU B 73  ? N LEU B 72  
AA2 7 8 O PHE B 72  ? O PHE B 71  N GLN B 59  ? N GLN B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ALA A 1 2   ? 40.536  24.106  23.864 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ALA A 1 2   ? 39.260  24.806  23.559 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ALA A 1 2   ? 38.709  25.398  24.863 1.00 74.63  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A C   1 
ATOM   4    O  O   . ALA A 1 2   ? 38.662  24.670  25.880 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ALA A 1 2   ? 38.285  23.856  22.905 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ?  1   ALA A CB  1 
ATOM   6    N  N   . GLU A 1 3   ? 38.350  26.682  24.843 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A N   1 
ATOM   7    C  CA  . GLU A 1 3   ? 37.791  27.387  26.022 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CA  1 
ATOM   8    C  C   . GLU A 1 3   ? 36.324  26.973  26.173 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A C   1 
ATOM   9    O  O   . GLU A 1 3   ? 35.704  26.480  25.230 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A O   1 
ATOM   10   C  CB  . GLU A 1 3   ? 38.027  28.889  25.878 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . GLU A 1 3   ? 37.172  29.537  24.809 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CG  1 
ATOM   12   C  CD  . GLU A 1 3   ? 37.522  30.982  24.528 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A CD  1 
ATOM   13   O  OE1 . GLU A 1 3   ? 38.501  31.458  25.104 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A OE1 1 
ATOM   14   O  OE2 . GLU A 1 3   ? 36.801  31.626  23.741 1.00 76.74  ? ? ? ? ? ?  2   GLU A OE2 1 
ATOM   15   N  N   . PRO A 1 4   ? 35.734  27.110  27.380 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A N   1 
ATOM   16   C  CA  . PRO A 1 4   ? 34.357  26.668  27.603 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CA  1 
ATOM   17   C  C   . PRO A 1 4   ? 33.394  27.554  26.798 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A C   1 
ATOM   18   O  O   . PRO A 1 4   ? 33.739  28.692  26.534 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A O   1 
ATOM   19   C  CB  . PRO A 1 4   ? 34.177  26.771  29.125 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CB  1 
ATOM   20   C  CG  . PRO A 1 4   ? 35.220  27.790  29.572 1.00 68.44  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CG  1 
ATOM   21   C  CD  . PRO A 1 4   ? 36.354  27.721  28.566 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ?  3   PRO A CD  1 
ATOM   22   N  N   . GLN A 1 5   ? 32.248  27.004  26.377 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A N   1 
ATOM   23   C  CA  . GLN A 1 5   ? 31.311  27.649  25.418 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CA  1 
ATOM   24   C  C   . GLN A 1 5   ? 29.972  27.901  26.102 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A C   1 
ATOM   25   O  O   . GLN A 1 5   ? 29.614  27.182  27.032 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A O   1 
ATOM   26   C  CB  . GLN A 1 5   ? 31.129  26.758  24.186 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CB  1 
ATOM   27   C  CG  . GLN A 1 5   ? 32.419  26.463  23.443 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CG  1 
ATOM   28   C  CD  . GLN A 1 5   ? 33.066  27.714  22.899 1.00 68.69  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A CD  1 
ATOM   29   O  OE1 . GLN A 1 5   ? 32.432  28.527  22.237 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A OE1 1 
ATOM   30   N  NE2 . GLN A 1 5   ? 34.342  27.893  23.209 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ?  4   GLN A NE2 1 
ATOM   31   N  N   . PRO A 1 6   ? 29.193  28.928  25.678 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A N   1 
ATOM   32   C  CA  . PRO A 1 6   ? 27.824  29.094  26.168 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CA  1 
ATOM   33   C  C   . PRO A 1 6   ? 27.027  27.844  25.801 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A C   1 
ATOM   34   O  O   . PRO A 1 6   ? 27.484  27.052  24.983 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A O   1 
ATOM   35   C  CB  . PRO A 1 6   ? 27.290  30.359  25.464 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . PRO A 1 6   ? 28.257  30.632  24.330 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CG  1 
ATOM   37   C  CD  . PRO A 1 6   ? 29.572  29.969  24.708 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ?  5   PRO A CD  1 
ATOM   38   N  N   . PRO A 1 7   ? 25.835  27.618  26.399 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A N   1 
ATOM   39   C  CA  . PRO A 1 7   ? 24.968  26.503  26.016 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CA  1 
ATOM   40   C  C   . PRO A 1 7   ? 24.795  26.380  24.495 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A C   1 
ATOM   41   O  O   . PRO A 1 7   ? 24.439  27.370  23.868 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A O   1 
ATOM   42   C  CB  . PRO A 1 7   ? 23.630  26.846  26.690 1.00 67.62  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . PRO A 1 7   ? 24.032  27.640  27.918 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CG  1 
ATOM   44   C  CD  . PRO A 1 7   ? 25.259  28.422  27.487 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CD  1 
ATOM   45   N  N   . SER A 1 8   ? 25.043  25.173  23.964 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ?  7   SER A N   1 
ATOM   46   C  CA  . SER A 1 8   ? 24.955  24.800  22.524 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ?  7   SER A CA  1 
ATOM   47   C  C   . SER A 1 8   ? 23.574  25.149  21.935 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ?  7   SER A C   1 
ATOM   48   O  O   . SER A 1 8   ? 22.551  24.828  22.582 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ?  7   SER A O   1 
ATOM   49   C  CB  . SER A 1 8   ? 25.292  23.329  22.322 1.00 82.60  ? ? ? ? ? ?  7   SER A CB  1 
ATOM   50   O  OG  . SER A 1 8   ? 24.119  22.517  22.266 1.00 87.27  ? ? ? ? ? ?  7   SER A OG  1 
ATOM   51   N  N   . GLY A 1 9   ? 23.562  25.795  20.762 1.00 68.87  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A N   1 
ATOM   52   C  CA  . GLY A 1 9   ? 22.349  26.088  19.977 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A CA  1 
ATOM   53   C  C   . GLY A 1 9   ? 22.181  25.090  18.841 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A C   1 
ATOM   54   O  O   . GLY A 1 9   ? 21.656  25.477  17.779 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ?  8   GLY A O   1 
ATOM   55   N  N   . GLY A 1 10  ? 22.628  23.846  19.029 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A N   1 
ATOM   56   C  CA  . GLY A 1 10  ? 22.659  22.842  17.950 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A CA  1 
ATOM   57   C  C   . GLY A 1 10  ? 23.552  23.290  16.815 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A C   1 
ATOM   58   O  O   . GLY A 1 10  ? 24.118  24.374  16.923 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ?  9   GLY A O   1 
ATOM   59   N  N   . LEU A 1 11  ? 23.700  22.466  15.785 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A N   1 
ATOM   60   C  CA  . LEU A 1 11  ? 24.707  22.669  14.710 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CA  1 
ATOM   61   C  C   . LEU A 1 11  ? 24.202  23.712  13.708 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A C   1 
ATOM   62   O  O   . LEU A 1 11  ? 22.996  23.741  13.425 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A O   1 
ATOM   63   C  CB  . LEU A 1 11  ? 24.974  21.343  13.995 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CB  1 
ATOM   64   C  CG  . LEU A 1 11  ? 25.584  20.234  14.848 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CG  1 
ATOM   65   C  CD1 . LEU A 1 11  ? 25.901  19.024  13.978 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CD1 1 
ATOM   66   C  CD2 . LEU A 1 11  ? 26.834  20.720  15.567 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CD2 1 
ATOM   67   N  N   . THR A 1 12  ? 25.111  24.519  13.170 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ?  11  THR A N   1 
ATOM   68   C  CA  . THR A 1 12  ? 24.879  25.356  11.970 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  11  THR A CA  1 
ATOM   69   C  C   . THR A 1 12  ? 24.866  24.415  10.757 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ?  11  THR A C   1 
ATOM   70   O  O   . THR A 1 12  ? 25.348  23.256  10.891 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ?  11  THR A O   1 
ATOM   71   C  CB  . THR A 1 12  ? 25.970  26.428  11.851 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ?  11  THR A CB  1 
ATOM   72   O  OG1 . THR A 1 12  ? 27.190  25.703  11.683 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ?  11  THR A OG1 1 
ATOM   73   C  CG2 . THR A 1 12  ? 26.055  27.345  13.053 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ?  11  THR A CG2 1 
ATOM   74   N  N   . ASP A 1 13  ? 24.362  24.874  9.609  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A N   1 
ATOM   75   C  CA  . ASP A 1 13  ? 24.319  24.021  8.398  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A CA  1 
ATOM   76   C  C   . ASP A 1 13  ? 25.751  23.592  8.060  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A C   1 
ATOM   77   O  O   . ASP A 1 13  ? 25.942  22.394  7.727  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A O   1 
ATOM   78   C  CB  . ASP A 1 13  ? 23.558  24.695  7.255  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A CB  1 
ATOM   79   C  CG  . ASP A 1 13  ? 22.059  24.619  7.468  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A CG  1 
ATOM   80   O  OD1 . ASP A 1 13  ? 21.634  24.829  8.599  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A OD1 1 
ATOM   81   O  OD2 . ASP A 1 13  ? 21.334  24.292  6.514  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ?  12  ASP A OD2 1 
ATOM   82   N  N   . GLU A 1 14  ? 26.724  24.506  8.164  1.00 63.58  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A N   1 
ATOM   83   C  CA  . GLU A 1 14  ? 28.095  24.218  7.661  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CA  1 
ATOM   84   C  C   . GLU A 1 14  ? 28.770  23.274  8.659  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A C   1 
ATOM   85   O  O   . GLU A 1 14  ? 29.494  22.392  8.186  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A O   1 
ATOM   86   C  CB  . GLU A 1 14  ? 28.902  25.479  7.318  1.00 75.96  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CB  1 
ATOM   87   C  CG  . GLU A 1 14  ? 29.999  25.231  6.265  1.00 86.87  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CG  1 
ATOM   88   C  CD  . GLU A 1 14  ? 29.605  24.876  4.822  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A CD  1 
ATOM   89   O  OE1 . GLU A 1 14  ? 28.414  24.605  4.542  1.00 98.79  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A OE1 1 
ATOM   90   O  OE2 . GLU A 1 14  ? 30.499  24.870  3.956  1.00 90.24  ? ? ? ? ? ?  13  GLU A OE2 1 
ATOM   91   N  N   . ALA A 1 15  ? 28.498  23.405  9.962  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ALA A 1 15  ? 28.959  22.466  11.013 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ALA A 1 15  ? 28.461  21.045  10.695 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A C   1 
ATOM   94   O  O   . ALA A 1 15  ? 29.287  20.111  10.672 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ALA A 1 15  ? 28.473  22.932  12.366 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A CB  1 
ATOM   96   N  N   . ALA A 1 16  ? 27.158  20.884  10.445 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A N   1 
ATOM   97   C  CA  . ALA A 1 16  ? 26.515  19.575  10.157 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A CA  1 
ATOM   98   C  C   . ALA A 1 16  ? 27.145  18.984  8.892  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A C   1 
ATOM   99   O  O   . ALA A 1 16  ? 27.596  17.816  8.933  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A O   1 
ATOM   100  C  CB  . ALA A 1 16  ? 25.019  19.737  10.018 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ?  15  ALA A CB  1 
ATOM   101  N  N   . LEU A 1 17  ? 27.209  19.781  7.825  1.00 44.56  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A N   1 
ATOM   102  C  CA  . LEU A 1 17  ? 27.807  19.377  6.525  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CA  1 
ATOM   103  C  C   . LEU A 1 17  ? 29.248  18.904  6.726  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A C   1 
ATOM   104  O  O   . LEU A 1 17  ? 29.642  17.949  6.041  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A O   1 
ATOM   105  C  CB  . LEU A 1 17  ? 27.742  20.537  5.532  1.00 52.50  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CB  1 
ATOM   106  C  CG  . LEU A 1 17  ? 26.432  20.627  4.749  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CG  1 
ATOM   107  C  CD1 . LEU A 1 17  ? 26.403  21.905  3.916  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CD1 1 
ATOM   108  C  CD2 . LEU A 1 17  ? 26.228  19.388  3.873  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A CD2 1 
ATOM   109  N  N   . SER A 1 18  ? 29.999  19.521  7.636  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ?  17  SER A N   1 
ATOM   110  C  CA  . SER A 1 18  ? 31.433  19.206  7.851  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ?  17  SER A CA  1 
ATOM   111  C  C   . SER A 1 18  ? 31.556  17.872  8.598  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ?  17  SER A C   1 
ATOM   112  O  O   . SER A 1 18  ? 32.648  17.300  8.537  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ?  17  SER A O   1 
ATOM   113  C  CB  . SER A 1 18  ? 32.164  20.337  8.539  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ?  17  SER A CB  1 
ATOM   114  O  OG  . SER A 1 18  ? 31.872  20.371  9.922  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ?  17  SER A OG  1 
ATOM   115  N  N   . CYS A 1 19  ? 30.472  17.382  9.225  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A N   1 
ATOM   116  C  CA  . CYS A 1 19  ? 30.397  16.061  9.922  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A CA  1 
ATOM   117  C  C   . CYS A 1 19  ? 29.998  14.932  8.949  1.00 52.09  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A C   1 
ATOM   118  O  O   . CYS A 1 19  ? 30.009  13.760  9.362  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A O   1 
ATOM   119  C  CB  . CYS A 1 19  ? 29.407  16.088  11.086 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A CB  1 
ATOM   120  S  SG  . CYS A 1 19  ? 29.895  17.151  12.475 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ?  18  CYS A SG  1 
ATOM   121  N  N   . CYS A 1 20  ? 29.667  15.264  7.703  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A N   1 
ATOM   122  C  CA  . CYS A 1 20  ? 29.207  14.313  6.659  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A CA  1 
ATOM   123  C  C   . CYS A 1 20  ? 30.361  13.998  5.704  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A C   1 
ATOM   124  O  O   . CYS A 1 20  ? 31.003  14.950  5.234  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A O   1 
ATOM   125  C  CB  . CYS A 1 20  ? 28.027  14.884  5.882  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A CB  1 
ATOM   126  S  SG  . CYS A 1 20  ? 26.630  15.318  6.960  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ?  19  CYS A SG  1 
ATOM   127  N  N   . SER A 1 21  ? 30.621  12.710  5.460  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ?  20  SER A N   1 
ATOM   128  C  CA  . SER A 1 21  ? 31.519  12.207  4.386  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ?  20  SER A CA  1 
ATOM   129  C  C   . SER A 1 21  ? 30.657  11.743  3.216  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ?  20  SER A C   1 
ATOM   130  O  O   . SER A 1 21  ? 29.521  11.292  3.463  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ?  20  SER A O   1 
ATOM   131  C  CB  . SER A 1 21  ? 32.408  11.095  4.874  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ?  20  SER A CB  1 
ATOM   132  O  OG  . SER A 1 21  ? 33.085  11.481  6.068  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ?  20  SER A OG  1 
ATOM   133  N  N   . ASP A 1 22  ? 31.184  11.834  1.997  1.00 59.06  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASP A 1 22  ? 30.577  11.194  0.798  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASP A 1 22  ? 30.566  9.678   1.017  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A C   1 
ATOM   136  O  O   . ASP A 1 22  ? 31.395  9.181   1.805  1.00 54.21  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASP A 1 22  ? 31.318  11.546  -0.497 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASP A 1 22  ? 31.028  12.937  -1.030 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASP A 1 22  ? 30.034  13.560  -0.601 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A OD1 1 
ATOM   140  O  OD2 . ASP A 1 22  ? 31.801  13.380  -1.886 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ?  21  ASP A OD2 1 
ATOM   141  N  N   . ALA A 1 23  ? 29.648  8.987   0.346  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A N   1 
ATOM   142  C  CA  . ALA A 1 23  ? 29.438  7.529   0.451  1.00 59.21  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A CA  1 
ATOM   143  C  C   . ALA A 1 23  ? 30.608  6.788   -0.211 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A C   1 
ATOM   144  O  O   . ALA A 1 23  ? 30.747  6.868   -1.443 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A O   1 
ATOM   145  C  CB  . ALA A 1 23  ? 28.102  7.181   -0.170 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ?  22  ALA A CB  1 
ATOM   146  N  N   . ASP A 1 24  ? 31.412  6.088   0.592  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A N   1 
ATOM   147  C  CA  . ASP A 1 24  ? 32.415  5.074   0.160  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A CA  1 
ATOM   148  C  C   . ASP A 1 24  ? 31.768  4.123   -0.847 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A C   1 
ATOM   149  O  O   . ASP A 1 24  ? 30.631  3.691   -0.654 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A O   1 
ATOM   150  C  CB  . ASP A 1 24  ? 32.921  4.291   1.372  1.00 63.68  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . ASP A 1 24  ? 34.188  3.500   1.121  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A CG  1 
ATOM   152  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 34.116  2.450   0.441  1.00 70.49  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A OD1 1 
ATOM   153  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 35.235  3.933   1.629  1.00 77.00  ? ? ? ? ? ?  23  ASP A OD2 1 
ATOM   154  N  N   . PRO A 1 25  ? 32.451  3.761   -1.959 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A N   1 
ATOM   155  C  CA  . PRO A 1 25  ? 31.874  2.838   -2.938 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CA  1 
ATOM   156  C  C   . PRO A 1 25  ? 31.529  1.451   -2.369 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A C   1 
ATOM   157  O  O   . PRO A 1 25  ? 30.768  0.756   -2.987 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A O   1 
ATOM   158  C  CB  . PRO A 1 25  ? 32.966  2.711   -4.011 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CB  1 
ATOM   159  C  CG  . PRO A 1 25  ? 33.799  3.965   -3.847 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CG  1 
ATOM   160  C  CD  . PRO A 1 25  ? 33.780  4.251   -2.362 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CD  1 
ATOM   161  N  N   . SER A 1 26  ? 32.086  1.070   -1.221 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  25  SER A N   1 
ATOM   162  C  CA  . SER A 1 26  ? 31.766  -0.225  -0.564 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ?  25  SER A CA  1 
ATOM   163  C  C   . SER A 1 26  ? 30.334  -0.221  -0.005 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ?  25  SER A C   1 
ATOM   164  O  O   . SER A 1 26  ? 29.835  -1.321  0.304  1.00 52.23  ? ? ? ? ? ?  25  SER A O   1 
ATOM   165  C  CB  . SER A 1 26  ? 32.746  -0.555  0.517  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  25  SER A CB  1 
ATOM   166  O  OG  . SER A 1 26  ? 32.703  0.429   1.529  1.00 55.47  ? ? ? ? ? ?  25  SER A OG  1 
ATOM   167  N  N   . THR A 1 27  ? 29.692  0.947   0.104  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ?  26  THR A N   1 
ATOM   168  C  CA  . THR A 1 27  ? 28.309  1.086   0.622  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ?  26  THR A CA  1 
ATOM   169  C  C   . THR A 1 27  ? 27.305  1.331   -0.508 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  26  THR A C   1 
ATOM   170  O  O   . THR A 1 27  ? 26.125  1.455   -0.198 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ?  26  THR A O   1 
ATOM   171  C  CB  . THR A 1 27  ? 28.247  2.173   1.703  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ?  26  THR A CB  1 
ATOM   172  O  OG1 . THR A 1 27  ? 28.413  3.481   1.155  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ?  26  THR A OG1 1 
ATOM   173  C  CG2 . THR A 1 27  ? 29.289  1.939   2.772  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ?  26  THR A CG2 1 
ATOM   174  N  N   . LYS A 1 28  ? 27.716  1.366   -1.775 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A N   1 
ATOM   175  C  CA  . LYS A 1 28  ? 26.871  1.979   -2.844 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CA  1 
ATOM   176  C  C   . LYS A 1 28  ? 25.510  1.269   -2.973 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A C   1 
ATOM   177  O  O   . LYS A 1 28  ? 24.554  1.960   -3.356 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A O   1 
ATOM   178  C  CB  . LYS A 1 28  ? 27.607  2.043   -4.189 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CB  1 
ATOM   179  C  CG  . LYS A 1 28  ? 27.931  0.709   -4.850 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CG  1 
ATOM   180  C  CD  . LYS A 1 28  ? 28.896  0.838   -6.018 1.00 74.34  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CD  1 
ATOM   181  C  CE  . LYS A 1 28  ? 28.220  0.846   -7.377 1.00 83.08  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A CE  1 
ATOM   182  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 27.526  -0.439  -7.652 1.00 90.84  ? ? ? ? ? ?  27  LYS A NZ  1 
ATOM   183  N  N   . ASP A 1 29  ? 25.425  -0.036  -2.688 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A N   1 
ATOM   184  C  CA  . ASP A 1 29  ? 24.174  -0.822  -2.830 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A CA  1 
ATOM   185  C  C   . ASP A 1 29  ? 23.511  -1.062  -1.467 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A C   1 
ATOM   186  O  O   . ASP A 1 29  ? 22.539  -1.821  -1.431 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A O   1 
ATOM   187  C  CB  . ASP A 1 29  ? 24.446  -2.174  -3.492 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . ASP A 1 29  ? 24.887  -2.023  -4.929 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A CG  1 
ATOM   189  O  OD1 . ASP A 1 29  ? 24.186  -1.327  -5.684 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A OD1 1 
ATOM   190  O  OD2 . ASP A 1 29  ? 25.947  -2.551  -5.256 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ?  28  ASP A OD2 1 
ATOM   191  N  N   . PHE A 1 30  ? 23.993  -0.469  -0.376 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A N   1 
ATOM   192  C  CA  . PHE A 1 30  ? 23.297  -0.567  0.927  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CA  1 
ATOM   193  C  C   . PHE A 1 30  ? 21.890  0.045   0.783  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A C   1 
ATOM   194  O  O   . PHE A 1 30  ? 21.722  1.030   0.070  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A O   1 
ATOM   195  C  CB  . PHE A 1 30  ? 24.090  0.135   2.025  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . PHE A 1 30  ? 25.363  -0.550  2.452  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CG  1 
ATOM   197  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 25.962  -1.525  1.671  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CD1 1 
ATOM   198  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 25.969  -0.198  3.649  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CD2 1 
ATOM   199  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 27.151  -2.120  2.071  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CE1 1 
ATOM   200  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 27.139  -0.811  4.066  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CE2 1 
ATOM   201  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 27.736  -1.765  3.265  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CZ  1 
ATOM   202  N  N   . LEU A 1 31  ? 20.892  -0.497  1.477  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A N   1 
ATOM   203  C  CA  . LEU A 1 31  ? 19.567  0.159   1.523  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CA  1 
ATOM   204  C  C   . LEU A 1 31  ? 18.930  -0.039  2.894  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A C   1 
ATOM   205  O  O   . LEU A 1 31  ? 19.235  -1.039  3.588  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A O   1 
ATOM   206  C  CB  . LEU A 1 31  ? 18.681  -0.319  0.365  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CB  1 
ATOM   207  C  CG  . LEU A 1 31  ? 18.281  -1.777  0.359  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CG  1 
ATOM   208  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 17.005  -1.992  1.163  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CD1 1 
ATOM   209  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 18.083  -2.265  -1.062 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CD2 1 
ATOM   210  N  N   . LEU A 1 32  ? 18.136  0.953   3.289  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A N   1 
ATOM   211  C  CA  . LEU A 1 32  ? 17.455  0.972   4.596  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CA  1 
ATOM   212  C  C   . LEU A 1 32  ? 16.213  0.107   4.442  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A C   1 
ATOM   213  O  O   . LEU A 1 32  ? 15.227  0.543   3.821  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A O   1 
ATOM   214  C  CB  . LEU A 1 32  ? 17.141  2.401   5.038  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CB  1 
ATOM   215  C  CG  . LEU A 1 32  ? 16.539  2.489   6.435  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CG  1 
ATOM   216  C  CD1 . LEU A 1 32  ? 17.442  1.804   7.447  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD1 1 
ATOM   217  C  CD2 . LEU A 1 32  ? 16.306  3.934   6.852  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD2 1 
ATOM   218  N  N   . GLN A 1 33  ? 16.308  -1.118  4.937  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A N   1 
ATOM   219  C  CA  . GLN A 1 33  ? 15.414  -2.227  4.513  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CA  1 
ATOM   220  C  C   . GLN A 1 33  ? 14.254  -2.347  5.496  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A C   1 
ATOM   221  O  O   . GLN A 1 33  ? 13.119  -2.639  5.049  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A O   1 
ATOM   222  C  CB  . GLN A 1 33  ? 16.216  -3.521  4.379  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CB  1 
ATOM   223  C  CG  . GLN A 1 33  ? 15.482  -4.639  3.636  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CG  1 
ATOM   224  C  CD  . GLN A 1 33  ? 14.443  -5.359  4.471  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A CD  1 
ATOM   225  O  OE1 . GLN A 1 33  ? 14.675  -5.692  5.639  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A OE1 1 
ATOM   226  N  NE2 . GLN A 1 33  ? 13.270  -5.557  3.875  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ?  32  GLN A NE2 1 
ATOM   227  N  N   . GLN A 1 34  ? 14.500  -2.130  6.784  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A N   1 
ATOM   228  C  CA  . GLN A 1 34  ? 13.481  -2.512  7.792  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CA  1 
ATOM   229  C  C   . GLN A 1 34  ? 13.611  -1.678  9.047  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A C   1 
ATOM   230  O  O   . GLN A 1 34  ? 14.664  -1.176  9.309  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A O   1 
ATOM   231  C  CB  . GLN A 1 34  ? 13.594  -3.994  8.137  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . GLN A 1 34  ? 15.010  -4.410  8.480  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . GLN A 1 34  ? 15.067  -5.796  9.069  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CD  1 
ATOM   234  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 15.260  -5.931  10.255 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A OE1 1 
ATOM   235  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 14.861  -6.819  8.264  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ?  33  GLN A NE2 1 
ATOM   236  N  N   . THR A 1 35  ? 12.485  -1.570  9.752  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ?  34  THR A N   1 
ATOM   237  C  CA  . THR A 1 35  ? 12.324  -1.033  11.116 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CA  1 
ATOM   238  C  C   . THR A 1 35  ? 11.546  -2.096  11.871 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ?  34  THR A C   1 
ATOM   239  O  O   . THR A 1 35  ? 10.472  -2.467  11.362 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ?  34  THR A O   1 
ATOM   240  C  CB  . THR A 1 35  ? 11.542  0.285   11.102 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CB  1 
ATOM   241  O  OG1 . THR A 1 35  ? 12.273  1.227   10.321 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ?  34  THR A OG1 1 
ATOM   242  C  CG2 . THR A 1 35  ? 11.271  0.828   12.486 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CG2 1 
ATOM   243  N  N   . MET A 1 36  ? 12.048  -2.528  13.026 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ?  35  MET A N   1 
ATOM   244  C  CA  . MET A 1 36  ? 11.488  -3.664  13.787 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CA  1 
ATOM   245  C  C   . MET A 1 36  ? 10.838  -3.126  15.055 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ?  35  MET A C   1 
ATOM   246  O  O   . MET A 1 36  ? 11.489  -2.394  15.808 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ?  35  MET A O   1 
ATOM   247  C  CB  . MET A 1 36  ? 12.534  -4.733  14.111 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CB  1 
ATOM   248  C  CG  . MET A 1 36  ? 11.908  -6.018  14.676 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CG  1 
ATOM   249  S  SD  . MET A 1 36  ? 11.350  -5.811  16.403 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ?  35  MET A SD  1 
ATOM   250  C  CE  . MET A 1 36  ? 12.699  -6.559  17.310 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  35  MET A CE  1 
ATOM   251  N  N   . LEU A 1 37  ? 9.558   -3.456  15.225 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A N   1 
ATOM   252  C  CA  . LEU A 1 37  ? 8.768   -3.151  16.436 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CA  1 
ATOM   253  C  C   . LEU A 1 37  ? 8.239   -4.470  17.010 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A C   1 
ATOM   254  O  O   . LEU A 1 37  ? 7.819   -5.348  16.230 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A O   1 
ATOM   255  C  CB  . LEU A 1 37  ? 7.603   -2.242  16.055 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . LEU A 1 37  ? 7.945   -0.931  15.361 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CG  1 
ATOM   257  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 6.665   -0.184  15.010 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CD1 1 
ATOM   258  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 8.830   -0.065  16.227 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ?  36  LEU A CD2 1 
ATOM   259  N  N   . ARG A 1 38  ? 8.272   -4.612  18.326 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A N   1 
ATOM   260  C  CA  . ARG A 1 38  ? 7.672   -5.791  18.998 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CA  1 
ATOM   261  C  C   . ARG A 1 38  ? 6.179   -5.511  19.168 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A C   1 
ATOM   262  O  O   . ARG A 1 38  ? 5.816   -4.380  19.595 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A O   1 
ATOM   263  C  CB  . ARG A 1 38  ? 8.356   -6.036  20.338 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . ARG A 1 38  ? 9.829   -6.401  20.205 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CG  1 
ATOM   265  C  CD  . ARG A 1 38  ? 10.422  -6.409  21.606 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CD  1 
ATOM   266  N  NE  . ARG A 1 38  ? 11.836  -6.762  21.658 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NE  1 
ATOM   267  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 12.844  -5.920  21.465 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CZ  1 
ATOM   268  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 12.618  -4.655  21.175 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NH1 1 
ATOM   269  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 14.090  -6.333  21.605 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NH2 1 
ATOM   270  N  N   . VAL A 1 39  ? 5.349   -6.495  18.845 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A N   1 
ATOM   271  C  CA  . VAL A 1 39  ? 3.866   -6.374  18.963 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CA  1 
ATOM   272  C  C   . VAL A 1 39  ? 3.327   -7.467  19.889 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A C   1 
ATOM   273  O  O   . VAL A 1 39  ? 3.736   -8.615  19.746 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A O   1 
ATOM   274  C  CB  . VAL A 1 39  ? 3.219   -6.378  17.572 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CB  1 
ATOM   275  C  CG1 . VAL A 1 39  ? 3.704   -5.194  16.763 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CG1 1 
ATOM   276  C  CG2 . VAL A 1 39  ? 3.458   -7.671  16.811 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ?  38  VAL A CG2 1 
ATOM   277  N  N   . LYS A 1 40  ? 2.475   -7.071  20.839 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A N   1 
ATOM   278  C  CA  . LYS A 1 40  ? 1.797   -7.956  21.826 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CA  1 
ATOM   279  C  C   . LYS A 1 40  ? 0.898   -8.957  21.093 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A C   1 
ATOM   280  O  O   . LYS A 1 40  ? 0.957   -10.164 21.416 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A O   1 
ATOM   281  C  CB  . LYS A 1 40  ? 0.978   -7.081  22.771 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CB  1 
ATOM   282  C  CG  . LYS A 1 40  ? 0.170   -7.781  23.854 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CG  1 
ATOM   283  C  CD  . LYS A 1 40  ? -0.463  -6.754  24.803 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CD  1 
ATOM   284  C  CE  . LYS A 1 40  ? -1.325  -7.349  25.901 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A CE  1 
ATOM   285  N  NZ  . LYS A 1 40  ? -0.511  -8.199  26.789 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ?  39  LYS A NZ  1 
ATOM   286  N  N   . ASP A 1 41  ? 0.107   -8.473  20.133 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A N   1 
ATOM   287  C  CA  . ASP A 1 41  ? -0.971  -9.259  19.487 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CA  1 
ATOM   288  C  C   . ASP A 1 41  ? -0.935  -9.071  17.977 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A C   1 
ATOM   289  O  O   . ASP A 1 41  ? -1.485  -8.103  17.461 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A O   1 
ATOM   290  C  CB  . ASP A 1 41  ? -2.331  -8.865  20.064 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CB  1 
ATOM   291  C  CG  . ASP A 1 41  ? -3.495  -9.740  19.607 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CG  1 
ATOM   292  O  OD1 . ASP A 1 41  ? -3.385  -10.403 18.559 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A OD1 1 
ATOM   293  O  OD2 . ASP A 1 41  ? -4.514  -9.715  20.293 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ?  40  ASP A OD2 1 
ATOM   294  N  N   . PRO A 1 42  ? -0.383  -10.045 17.219 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A N   1 
ATOM   295  C  CA  . PRO A 1 42  ? -0.267  -9.920  15.772 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CA  1 
ATOM   296  C  C   . PRO A 1 42  ? -1.600  -9.856  15.020 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A C   1 
ATOM   297  O  O   . PRO A 1 42  ? -1.621  -9.306  13.910 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A O   1 
ATOM   298  C  CB  . PRO A 1 42  ? 0.504   -11.186 15.357 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CB  1 
ATOM   299  C  CG  . PRO A 1 42  ? 0.221   -12.172 16.463 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CG  1 
ATOM   300  C  CD  . PRO A 1 42  ? 0.153   -11.321 17.716 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ?  41  PRO A CD  1 
ATOM   301  N  N   . LYS A 1 43  ? -2.680  -10.401 15.583 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A N   1 
ATOM   302  C  CA  . LYS A 1 43  ? -4.021  -10.327 14.929 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CA  1 
ATOM   303  C  C   . LYS A 1 43  ? -4.430  -8.850  14.809 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A C   1 
ATOM   304  O  O   . LYS A 1 43  ? -4.831  -8.423  13.726 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A O   1 
ATOM   305  C  CB  . LYS A 1 43  ? -5.088  -11.103 15.715 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . LYS A 1 43  ? -4.856  -12.602 15.887 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . LYS A 1 43  ? -5.641  -13.196 17.057 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CD  1 
ATOM   308  C  CE  . LYS A 1 43  ? -5.261  -14.623 17.384 1.00 70.56  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A CE  1 
ATOM   309  N  NZ  . LYS A 1 43  ? -6.223  -15.590 16.795 1.00 79.62  ? ? ? ? ? ?  42  LYS A NZ  1 
ATOM   310  N  N   . LYS A 1 44  ? -4.355  -8.109  15.906 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LYS A 1 44  ? -4.717  -6.669  15.951 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LYS A 1 44  ? -3.740  -5.861  15.077 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A C   1 
ATOM   313  O  O   . LYS A 1 44  ? -4.181  -4.952  14.356 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LYS A 1 44  ? -4.646  -6.173  17.393 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LYS A 1 44  ? -5.608  -6.835  18.366 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CG  1 
ATOM   316  C  CD  . LYS A 1 44  ? -5.761  -6.063  19.657 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CD  1 
ATOM   317  C  CE  . LYS A 1 44  ? -6.770  -6.696  20.584 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CE  1 
ATOM   318  N  NZ  . LYS A 1 44  ? -6.615  -6.192  21.968 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ?  43  LYS A NZ  1 
ATOM   319  N  N   . SER A 1 45  ? -2.446  -6.173  15.167 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ?  44  SER A N   1 
ATOM   320  C  CA  . SER A 1 45  ? -1.370  -5.434  14.462 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ?  44  SER A CA  1 
ATOM   321  C  C   . SER A 1 45  ? -1.530  -5.648  12.964 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ?  44  SER A C   1 
ATOM   322  O  O   . SER A 1 45  ? -1.549  -4.629  12.209 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  44  SER A O   1 
ATOM   323  C  CB  . SER A 1 45  ? -0.011  -5.817  14.959 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  44  SER A CB  1 
ATOM   324  O  OG  . SER A 1 45  ? 0.173   -5.322  16.279 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ?  44  SER A OG  1 
ATOM   325  N  N   . LEU A 1 46  ? -1.768  -6.885  12.541 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A N   1 
ATOM   326  C  CA  . LEU A 1 46  ? -1.953  -7.194  11.097 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CA  1 
ATOM   327  C  C   . LEU A 1 46  ? -3.203  -6.495  10.546 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A C   1 
ATOM   328  O  O   . LEU A 1 46  ? -3.162  -5.968  9.418  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A O   1 
ATOM   329  C  CB  . LEU A 1 46  ? -2.023  -8.707  10.893 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CB  1 
ATOM   330  C  CG  . LEU A 1 46  ? -0.681  -9.426  11.004 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CG  1 
ATOM   331  C  CD1 . LEU A 1 46  ? -0.897  -10.930 11.075 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD1 1 
ATOM   332  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 0.254   -9.066  9.846  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD2 1 
ATOM   333  N  N   . ASP A 1 47  ? -4.290  -6.498  11.311 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A N   1 
ATOM   334  C  CA  . ASP A 1 47  ? -5.558  -5.844  10.900 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A CA  1 
ATOM   335  C  C   . ASP A 1 47  ? -5.325  -4.327  10.758 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A C   1 
ATOM   336  O  O   . ASP A 1 47  ? -5.774  -3.741  9.752  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A O   1 
ATOM   337  C  CB  . ASP A 1 47  ? -6.659  -6.180  11.905 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A CB  1 
ATOM   338  C  CG  . ASP A 1 47  ? -7.945  -5.442  11.617 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A CG  1 
ATOM   339  O  OD1 . ASP A 1 47  ? -8.479  -5.634  10.508 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A OD1 1 
ATOM   340  O  OD2 . ASP A 1 47  ? -8.327  -4.608  12.462 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  46  ASP A OD2 1 
ATOM   341  N  N   . PHE A 1 48  ? -4.676  -3.711  11.750 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A N   1 
ATOM   342  C  CA  . PHE A 1 48  ? -4.336  -2.267  11.745 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CA  1 
ATOM   343  C  C   . PHE A 1 48  ? -3.458  -1.924  10.542 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A C   1 
ATOM   344  O  O   . PHE A 1 48  ? -3.847  -1.053  9.786  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A O   1 
ATOM   345  C  CB  . PHE A 1 48  ? -3.635  -1.883  13.043 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CB  1 
ATOM   346  C  CG  . PHE A 1 48  ? -3.269  -0.430  13.083 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CG  1 
ATOM   347  C  CD1 . PHE A 1 48  ? -4.198  0.516   13.487 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CD1 1 
ATOM   348  C  CD2 . PHE A 1 48  ? -1.999  -0.012  12.711 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CD2 1 
ATOM   349  C  CE1 . PHE A 1 48  ? -3.853  1.857   13.550 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CE1 1 
ATOM   350  C  CE2 . PHE A 1 48  ? -1.656  1.330   12.774 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CE2 1 
ATOM   351  C  CZ  . PHE A 1 48  ? -2.585  2.256   13.186 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ?  47  PHE A CZ  1 
ATOM   352  N  N   . TYR A 1 49  ? -2.315  -2.603  10.337 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A N   1 
ATOM   353  C  CA  . TYR A 1 49  ? -1.337  -2.172  9.297  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CA  1 
ATOM   354  C  C   . TYR A 1 49  ? -1.886  -2.498  7.907  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A C   1 
ATOM   355  O  O   . TYR A 1 49  ? -1.587  -1.702  6.986  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A O   1 
ATOM   356  C  CB  . TYR A 1 49  ? 0.068   -2.734  9.542  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . TYR A 1 49  ? 0.792   -2.027  10.655 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CG  1 
ATOM   358  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 1.323   -0.764  10.447 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CD1 1 
ATOM   359  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 0.875   -2.559  11.936 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CD2 1 
ATOM   360  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 1.958   -0.058  11.458 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CE1 1 
ATOM   361  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 1.497   -1.859  12.971 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CE2 1 
ATOM   362  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 2.047   -0.601  12.723 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A CZ  1 
ATOM   363  O  OH  . TYR A 1 49  ? 2.674   0.122   13.693 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ?  48  TYR A OH  1 
ATOM   364  N  N   . THR A 1 50  ? -2.682  -3.567  7.728  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ?  49  THR A N   1 
ATOM   365  C  CA  . THR A 1 50  ? -3.212  -3.920  6.387  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ?  49  THR A CA  1 
ATOM   366  C  C   . THR A 1 50  ? -4.520  -3.148  6.086  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ?  49  THR A C   1 
ATOM   367  O  O   . THR A 1 50  ? -4.631  -2.546  5.013  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  49  THR A O   1 
ATOM   368  C  CB  . THR A 1 50  ? -3.341  -5.436  6.216  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ?  49  THR A CB  1 
ATOM   369  O  OG1 . THR A 1 50  ? -4.307  -5.935  7.139  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ?  49  THR A OG1 1 
ATOM   370  C  CG2 . THR A 1 50  ? -2.012  -6.135  6.379  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  49  THR A CG2 1 
ATOM   371  N  N   . ARG A 1 51  ? -5.509  -3.185  6.968  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A N   1 
ATOM   372  C  CA  . ARG A 1 51  ? -6.858  -2.641  6.671  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CA  1 
ATOM   373  C  C   . ARG A 1 51  ? -6.838  -1.117  6.848  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A C   1 
ATOM   374  O  O   . ARG A 1 51  ? -7.392  -0.408  6.016  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A O   1 
ATOM   375  C  CB  . ARG A 1 51  ? -7.909  -3.259  7.599  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . ARG A 1 51  ? -9.340  -2.863  7.254  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CG  1 
ATOM   377  C  CD  . ARG A 1 51  ? -10.389 -3.627  8.045  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CD  1 
ATOM   378  N  NE  . ARG A 1 51  ? -10.141 -3.565  9.471  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A NE  1 
ATOM   379  C  CZ  . ARG A 1 51  ? -10.462 -2.551  10.253 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A CZ  1 
ATOM   380  N  NH1 . ARG A 1 51  ? -11.058 -1.481  9.769  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A NH1 1 
ATOM   381  N  NH2 . ARG A 1 51  ? -10.188 -2.612  11.539 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ?  50  ARG A NH2 1 
ATOM   382  N  N   . VAL A 1 52  ? -6.263  -0.627  7.932  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A N   1 
ATOM   383  C  CA  . VAL A 1 52  ? -6.343  0.815   8.284  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CA  1 
ATOM   384  C  C   . VAL A 1 52  ? -5.299  1.582   7.466  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A C   1 
ATOM   385  O  O   . VAL A 1 52  ? -5.662  2.627   6.905  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A O   1 
ATOM   386  C  CB  . VAL A 1 52  ? -6.165  0.998   9.800  1.00 32.59  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CB  1 
ATOM   387  C  CG1 . VAL A 1 52  ? -6.020  2.461   10.180 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CG1 1 
ATOM   388  C  CG2 . VAL A 1 52  ? -7.309  0.338   10.561 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ?  51  VAL A CG2 1 
ATOM   389  N  N   . LEU A 1 53  ? -4.046  1.095   7.402  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A N   1 
ATOM   390  C  CA  . LEU A 1 53  ? -2.931  1.857   6.770  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CA  1 
ATOM   391  C  C   . LEU A 1 53  ? -2.667  1.391   5.339  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A C   1 
ATOM   392  O  O   . LEU A 1 53  ? -1.885  2.063   4.666  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A O   1 
ATOM   393  C  CB  . LEU A 1 53  ? -1.666  1.733   7.630  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . LEU A 1 53  ? -1.653  2.556   8.911  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CG  1 
ATOM   395  C  CD1 . LEU A 1 53  ? -0.288  2.528   9.568  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CD1 1 
ATOM   396  C  CD2 . LEU A 1 53  ? -2.061  3.993   8.630  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ?  52  LEU A CD2 1 
ATOM   397  N  N   . GLY A 1 54  ? -3.206  0.251   4.921  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A N   1 
ATOM   398  C  CA  . GLY A 1 54  ? -3.099  -0.228  3.532  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A CA  1 
ATOM   399  C  C   . GLY A 1 54  ? -1.774  -0.886  3.202  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A C   1 
ATOM   400  O  O   . GLY A 1 54  ? -1.446  -1.002  1.978  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A O   1 
ATOM   401  N  N   . MET A 1 55  ? -1.023  -1.341  4.207  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ?  54  MET A N   1 
ATOM   402  C  CA  . MET A 1 55  ? 0.230   -2.068  3.909  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CA  1 
ATOM   403  C  C   . MET A 1 55  ? -0.121  -3.494  3.438  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  54  MET A C   1 
ATOM   404  O  O   . MET A 1 55  ? -1.267  -3.944  3.677  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ?  54  MET A O   1 
ATOM   405  C  CB  . MET A 1 55  ? 1.130   -2.094  5.142  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CB  1 
ATOM   406  C  CG  . MET A 1 55  ? 1.588   -0.710  5.543  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CG  1 
ATOM   407  S  SD  . MET A 1 55  ? 2.786   -0.738  6.898  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ?  54  MET A SD  1 
ATOM   408  C  CE  . MET A 1 55  ? 4.299   -0.811  5.945  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ?  54  MET A CE  1 
ATOM   409  N  N   . THR A 1 56  ? 0.828   -4.178  2.807  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ?  55  THR A N   1 
ATOM   410  C  CA  . THR A 1 56  ? 0.706   -5.597  2.373  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  55  THR A CA  1 
ATOM   411  C  C   . THR A 1 56  ? 1.618   -6.489  3.222  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ?  55  THR A C   1 
ATOM   412  O  O   . THR A 1 56  ? 2.772   -6.121  3.411  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ?  55  THR A O   1 
ATOM   413  C  CB  . THR A 1 56  ? 1.101   -5.760  0.905  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ?  55  THR A CB  1 
ATOM   414  O  OG1 . THR A 1 56  ? 0.286   -4.843  0.192  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  55  THR A OG1 1 
ATOM   415  C  CG2 . THR A 1 56  ? 0.934   -7.175  0.417  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ?  55  THR A CG2 1 
ATOM   416  N  N   . LEU A 1 57  ? 1.118   -7.624  3.701  1.00 32.10  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A N   1 
ATOM   417  C  CA  . LEU A 1 57  ? 1.971   -8.639  4.363  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CA  1 
ATOM   418  C  C   . LEU A 1 57  ? 2.771   -9.328  3.269  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A C   1 
ATOM   419  O  O   . LEU A 1 57  ? 2.151   -9.990  2.428  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A O   1 
ATOM   420  C  CB  . LEU A 1 57  ? 1.118   -9.654  5.118  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . LEU A 1 57  ? 1.928   -10.743 5.819  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CG  1 
ATOM   422  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 2.803   -10.150 6.927  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CD1 1 
ATOM   423  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 1.018   -11.821 6.371  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ?  56  LEU A CD2 1 
ATOM   424  N  N   . ILE A 1 58  ? 4.084   -9.145  3.245  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A N   1 
ATOM   425  C  CA  . ILE A 1 58  ? 4.914   -9.681  2.131  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CA  1 
ATOM   426  C  C   . ILE A 1 58  ? 5.682   -10.926 2.577  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A C   1 
ATOM   427  O  O   . ILE A 1 58  ? 6.172   -11.632 1.683  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A O   1 
ATOM   428  C  CB  . ILE A 1 58  ? 5.823   -8.605  1.536  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CB  1 
ATOM   429  C  CG1 . ILE A 1 58  ? 6.750   -7.962  2.578  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CG1 1 
ATOM   430  C  CG2 . ILE A 1 58  ? 4.950   -7.584  0.817  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CG2 1 
ATOM   431  C  CD1 . ILE A 1 58  ? 7.803   -7.036  1.950  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A CD1 1 
ATOM   432  N  N   . GLN A 1 59  ? 5.737   -11.230 3.874  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A N   1 
ATOM   433  C  CA  . GLN A 1 59  ? 6.492   -12.393 4.385  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CA  1 
ATOM   434  C  C   . GLN A 1 59  ? 6.162   -12.607 5.857  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A C   1 
ATOM   435  O  O   . GLN A 1 59  ? 6.178   -11.621 6.622  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A O   1 
ATOM   436  C  CB  . GLN A 1 59  ? 8.008   -12.183 4.260  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CB  1 
ATOM   437  C  CG  . GLN A 1 59  ? 8.822   -13.417 4.636  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CG  1 
ATOM   438  C  CD  . GLN A 1 59  ? 8.521   -14.583 3.714  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A CD  1 
ATOM   439  O  OE1 . GLN A 1 59  ? 8.587   -14.497 2.470  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A OE1 1 
ATOM   440  N  NE2 . GLN A 1 59  ? 8.142   -15.683 4.340  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ?  58  GLN A NE2 1 
ATOM   441  N  N   . LYS A 1 60  ? 5.935   -13.865 6.227  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A N   1 
ATOM   442  C  CA  . LYS A 1 60  ? 5.728   -14.332 7.618  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CA  1 
ATOM   443  C  C   . LYS A 1 60  ? 6.818   -15.380 7.901  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A C   1 
ATOM   444  O  O   . LYS A 1 60  ? 7.031   -16.259 7.039  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A O   1 
ATOM   445  C  CB  . LYS A 1 60  ? 4.284   -14.832 7.738  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CB  1 
ATOM   446  C  CG  . LYS A 1 60  ? 3.896   -15.451 9.074  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CG  1 
ATOM   447  C  CD  . LYS A 1 60  ? 2.419   -15.786 9.179  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CD  1 
ATOM   448  C  CE  . LYS A 1 60  ? 2.069   -16.435 10.508 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A CE  1 
ATOM   449  N  NZ  . LYS A 1 60  ? 2.574   -17.825 10.597 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ?  59  LYS A NZ  1 
ATOM   450  N  N   . CYS A 1 61  ? 7.530   -15.280 9.026  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A N   1 
ATOM   451  C  CA  . CYS A 1 61  ? 8.580   -16.259 9.392  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A CA  1 
ATOM   452  C  C   . CYS A 1 61  ? 8.308   -16.787 10.798 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A C   1 
ATOM   453  O  O   . CYS A 1 61  ? 8.154   -15.958 11.707 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A O   1 
ATOM   454  C  CB  . CYS A 1 61  ? 9.970   -15.646 9.291  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A CB  1 
ATOM   455  S  SG  . CYS A 1 61  ? 10.367  -15.076 7.615  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  60  CYS A SG  1 
ATOM   456  N  N   . ASP A 1 62  ? 8.250   -18.116 10.960 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A N   1 
ATOM   457  C  CA  . ASP A 1 62  ? 7.981   -18.765 12.282 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A CA  1 
ATOM   458  C  C   . ASP A 1 62  ? 9.202   -19.566 12.725 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A C   1 
ATOM   459  O  O   . ASP A 1 62  ? 9.845   -20.189 11.860 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A O   1 
ATOM   460  C  CB  . ASP A 1 62  ? 6.706   -19.599 12.244 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A CB  1 
ATOM   461  C  CG  . ASP A 1 62  ? 5.509   -18.744 11.900 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A CG  1 
ATOM   462  O  OD1 . ASP A 1 62  ? 5.201   -17.837 12.685 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A OD1 1 
ATOM   463  O  OD2 . ASP A 1 62  ? 4.938   -18.975 10.840 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ?  61  ASP A OD2 1 
ATOM   464  N  N   . PHE A 1 63  ? 9.524   -19.466 14.010 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A N   1 
ATOM   465  C  CA  . PHE A 1 63  ? 10.694  -20.083 14.679 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CA  1 
ATOM   466  C  C   . PHE A 1 63  ? 10.121  -20.902 15.833 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A C   1 
ATOM   467  O  O   . PHE A 1 63  ? 9.949   -20.389 16.949 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A O   1 
ATOM   468  C  CB  . PHE A 1 63  ? 11.694  -18.997 15.079 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CB  1 
ATOM   469  C  CG  . PHE A 1 63  ? 12.176  -18.171 13.915 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CG  1 
ATOM   470  C  CD1 . PHE A 1 63  ? 11.423  -17.107 13.438 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CD1 1 
ATOM   471  C  CD2 . PHE A 1 63  ? 13.348  -18.492 13.257 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CD2 1 
ATOM   472  C  CE1 . PHE A 1 63  ? 11.853  -16.361 12.348 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CE1 1 
ATOM   473  C  CE2 . PHE A 1 63  ? 13.779  -17.743 12.171 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CE2 1 
ATOM   474  C  CZ  . PHE A 1 63  ? 13.038  -16.673 11.721 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ?  62  PHE A CZ  1 
ATOM   475  N  N   . PRO A 1 64  ? 9.666   -22.152 15.546 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A N   1 
ATOM   476  C  CA  . PRO A 1 64  ? 8.843   -22.913 16.491 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CA  1 
ATOM   477  C  C   . PRO A 1 64  ? 9.596   -23.283 17.767 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A C   1 
ATOM   478  O  O   . PRO A 1 64  ? 8.961   -23.345 18.786 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A O   1 
ATOM   479  C  CB  . PRO A 1 64  ? 8.422   -24.168 15.723 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . PRO A 1 64  ? 8.595   -23.790 14.263 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . PRO A 1 64  ? 9.795   -22.859 14.258 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ?  63  PRO A CD  1 
ATOM   482  N  N   . ILE A 1 65  ? 10.914  -23.461 17.694 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A N   1 
ATOM   483  C  CA  . ILE A 1 65  ? 11.723  -23.866 18.879 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CA  1 
ATOM   484  C  C   . ILE A 1 65  ? 11.913  -22.626 19.757 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A C   1 
ATOM   485  O  O   . ILE A 1 65  ? 11.538  -22.711 20.924 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A O   1 
ATOM   486  C  CB  . ILE A 1 65  ? 13.022  -24.606 18.463 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CB  1 
ATOM   487  C  CG1 . ILE A 1 65  ? 12.696  -25.955 17.801 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CG1 1 
ATOM   488  C  CG2 . ILE A 1 65  ? 13.978  -24.791 19.639 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CG2 1 
ATOM   489  C  CD1 . ILE A 1 65  ? 12.791  -25.968 16.277 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ?  64  ILE A CD1 1 
ATOM   490  N  N   . MET A 1 66  ? 12.388  -21.500 19.218 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ?  65  MET A N   1 
ATOM   491  C  CA  . MET A 1 66  ? 12.569  -20.240 20.007 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CA  1 
ATOM   492  C  C   . MET A 1 66  ? 11.218  -19.576 20.330 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ?  65  MET A C   1 
ATOM   493  O  O   . MET A 1 66  ? 11.197  -18.722 21.245 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ?  65  MET A O   1 
ATOM   494  C  CB  . MET A 1 66  ? 13.458  -19.236 19.271 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CB  1 
ATOM   495  C  CG  . MET A 1 66  ? 14.896  -19.690 19.165 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CG  1 
ATOM   496  S  SD  . MET A 1 66  ? 15.888  -18.589 18.119 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ?  65  MET A SD  1 
ATOM   497  C  CE  . MET A 1 66  ? 15.698  -19.383 16.520 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ?  65  MET A CE  1 
ATOM   498  N  N   . LYS A 1 67  ? 10.138  -19.923 19.622 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A N   1 
ATOM   499  C  CA  . LYS A 1 67  ? 8.754   -19.440 19.927 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CA  1 
ATOM   500  C  C   . LYS A 1 67  ? 8.617   -17.921 19.692 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A C   1 
ATOM   501  O  O   . LYS A 1 67  ? 8.275   -17.163 20.643 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A O   1 
ATOM   502  C  CB  . LYS A 1 67  ? 8.360   -19.815 21.363 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CB  1 
ATOM   503  C  CG  . LYS A 1 67  ? 8.149   -21.309 21.573 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CG  1 
ATOM   504  C  CD  . LYS A 1 67  ? 8.267   -21.789 23.008 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CD  1 
ATOM   505  C  CE  . LYS A 1 67  ? 8.037   -23.282 23.126 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A CE  1 
ATOM   506  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 7.043   -23.603 24.178 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ?  66  LYS A NZ  1 
ATOM   507  N  N   . PHE A 1 68  ? 8.858   -17.487 18.459 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A N   1 
ATOM   508  C  CA  . PHE A 1 68  ? 8.543   -16.113 17.984 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CA  1 
ATOM   509  C  C   . PHE A 1 68  ? 8.189   -16.185 16.497 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A C   1 
ATOM   510  O  O   . PHE A 1 68  ? 8.517   -17.208 15.828 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A O   1 
ATOM   511  C  CB  . PHE A 1 68  ? 9.670   -15.127 18.315 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CB  1 
ATOM   512  C  CG  . PHE A 1 68  ? 10.906  -15.231 17.461 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CG  1 
ATOM   513  C  CD1 . PHE A 1 68  ? 11.913  -16.143 17.770 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CD1 1 
ATOM   514  C  CD2 . PHE A 1 68  ? 11.067  -14.418 16.350 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CD2 1 
ATOM   515  C  CE1 . PHE A 1 68  ? 13.046  -16.251 16.983 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CE1 1 
ATOM   516  C  CE2 . PHE A 1 68  ? 12.208  -14.524 15.566 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CE2 1 
ATOM   517  C  CZ  . PHE A 1 68  ? 13.199  -15.432 15.888 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ?  67  PHE A CZ  1 
ATOM   518  N  N   . SER A 1 69  ? 7.463   -15.171 16.015 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ?  68  SER A N   1 
ATOM   519  C  CA  . SER A 1 69  ? 7.155   -14.984 14.576 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ?  68  SER A CA  1 
ATOM   520  C  C   . SER A 1 69  ? 7.581   -13.575 14.129 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  68  SER A C   1 
ATOM   521  O  O   . SER A 1 69  ? 7.566   -12.632 14.957 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ?  68  SER A O   1 
ATOM   522  C  CB  . SER A 1 69  ? 5.703   -15.235 14.308 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ?  68  SER A CB  1 
ATOM   523  O  OG  . SER A 1 69  ? 5.355   -16.571 14.659 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ?  68  SER A OG  1 
ATOM   524  N  N   . LEU A 1 70  ? 7.992   -13.454 12.874 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A N   1 
ATOM   525  C  CA  . LEU A 1 70  ? 8.327   -12.166 12.238 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CA  1 
ATOM   526  C  C   . LEU A 1 70  ? 7.305   -11.925 11.137 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A C   1 
ATOM   527  O  O   . LEU A 1 70  ? 7.051   -12.848 10.354 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A O   1 
ATOM   528  C  CB  . LEU A 1 70  ? 9.752   -12.212 11.670 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CB  1 
ATOM   529  C  CG  . LEU A 1 70  ? 10.874  -12.483 12.666 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CG  1 
ATOM   530  C  CD1 . LEU A 1 70  ? 12.219  -12.454 11.961 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CD1 1 
ATOM   531  C  CD2 . LEU A 1 70  ? 10.856  -11.501 13.822 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CD2 1 
ATOM   532  N  N   . TYR A 1 71  ? 6.744   -10.719 11.085 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A N   1 
ATOM   533  C  CA  . TYR A 1 71  ? 5.820   -10.289 10.009 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CA  1 
ATOM   534  C  C   . TYR A 1 71  ? 6.423   -9.096  9.282  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A C   1 
ATOM   535  O  O   . TYR A 1 71  ? 6.721   -8.081  9.965  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A O   1 
ATOM   536  C  CB  . TYR A 1 71  ? 4.456   -9.932  10.599 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . TYR A 1 71  ? 3.805   -11.065 11.352 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CG  1 
ATOM   538  C  CD1 . TYR A 1 71  ? 4.116   -11.324 12.681 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CD1 1 
ATOM   539  C  CD2 . TYR A 1 71  ? 2.903   -11.903 10.720 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CD2 1 
ATOM   540  C  CE1 . TYR A 1 71  ? 3.525   -12.373 13.368 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CE1 1 
ATOM   541  C  CE2 . TYR A 1 71  ? 2.312   -12.959 11.392 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CE2 1 
ATOM   542  C  CZ  . TYR A 1 71  ? 2.614   -13.190 12.719 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A CZ  1 
ATOM   543  O  OH  . TYR A 1 71  ? 2.023   -14.233 13.377 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ?  70  TYR A OH  1 
ATOM   544  N  N   . PHE A 1 72  ? 6.591   -9.213  7.969  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A N   1 
ATOM   545  C  CA  . PHE A 1 72  ? 7.129   -8.124  7.126  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CA  1 
ATOM   546  C  C   . PHE A 1 72  ? 5.974   -7.453  6.393  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A C   1 
ATOM   547  O  O   . PHE A 1 72  ? 5.295   -8.127  5.616  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A O   1 
ATOM   548  C  CB  . PHE A 1 72  ? 8.221   -8.657  6.205  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CB  1 
ATOM   549  C  CG  . PHE A 1 72  ? 9.497   -8.928  6.959  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CG  1 
ATOM   550  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 10.425  -7.924  7.168  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CD1 1 
ATOM   551  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 9.726   -10.167 7.530  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CD2 1 
ATOM   552  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 11.579  -8.172  7.893  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CE1 1 
ATOM   553  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 10.878  -10.419 8.260  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CE2 1 
ATOM   554  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 11.798  -9.417  8.442  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ?  71  PHE A CZ  1 
ATOM   555  N  N   . LEU A 1 73  ? 5.783   -6.159  6.649  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A N   1 
ATOM   556  C  CA  . LEU A 1 73  ? 4.740   -5.328  6.002  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CA  1 
ATOM   557  C  C   . LEU A 1 73  ? 5.424   -4.290  5.118  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A C   1 
ATOM   558  O  O   . LEU A 1 73  ? 6.451   -3.768  5.520  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A O   1 
ATOM   559  C  CB  . LEU A 1 73  ? 3.885   -4.693  7.097  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CB  1 
ATOM   560  C  CG  . LEU A 1 73  ? 3.027   -5.687  7.897  1.00 34.54  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CG  1 
ATOM   561  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 2.824   -5.225  9.319  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CD1 1 
ATOM   562  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 1.673   -5.902  7.240  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CD2 1 
ATOM   563  N  N   . ALA A 1 74  ? 4.841   -3.987  3.967  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A N   1 
ATOM   564  C  CA  . ALA A 1 74  ? 5.342   -2.942  3.059  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CA  1 
ATOM   565  C  C   . ALA A 1 74  ? 4.207   -2.392  2.192  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A C   1 
ATOM   566  O  O   . ALA A 1 74  ? 3.213   -3.067  2.007  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A O   1 
ATOM   567  C  CB  . ALA A 1 74  ? 6.438   -3.542  2.211  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CB  1 
ATOM   568  N  N   . TYR A 1 75  ? 4.423   -1.223  1.603  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A N   1 
ATOM   569  C  CA  . TYR A 1 75  ? 3.570   -0.676  0.529  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CA  1 
ATOM   570  C  C   . TYR A 1 75  ? 4.097   -1.256  -0.769 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A C   1 
ATOM   571  O  O   . TYR A 1 75  ? 4.971   -0.644  -1.381 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A O   1 
ATOM   572  C  CB  . TYR A 1 75  ? 3.547   0.854   0.550  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CB  1 
ATOM   573  C  CG  . TYR A 1 75  ? 2.759   1.396   1.704  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CG  1 
ATOM   574  C  CD1 . TYR A 1 75  ? 1.387   1.213   1.769  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CD1 1 
ATOM   575  C  CD2 . TYR A 1 75  ? 3.390   2.040   2.755  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CD2 1 
ATOM   576  C  CE1 . TYR A 1 75  ? 0.656   1.729   2.829  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CE1 1 
ATOM   577  C  CE2 . TYR A 1 75  ? 2.677   2.524   3.839  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CE2 1 
ATOM   578  C  CZ  . TYR A 1 75  ? 1.304   2.377   3.868  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A CZ  1 
ATOM   579  O  OH  . TYR A 1 75  ? 0.603   2.862   4.917  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ?  74  TYR A OH  1 
ATOM   580  N  N   . GLU A 1 76  ? 3.568   -2.418  -1.131 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A N   1 
ATOM   581  C  CA  . GLU A 1 76  ? 3.919   -3.156  -2.372 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CA  1 
ATOM   582  C  C   . GLU A 1 76  ? 2.597   -3.619  -2.976 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A C   1 
ATOM   583  O  O   . GLU A 1 76  ? 1.675   -3.903  -2.195 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A O   1 
ATOM   584  C  CB  . GLU A 1 76  ? 4.872   -4.323  -2.074 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . GLU A 1 76  ? 6.239   -3.903  -1.541 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CG  1 
ATOM   586  C  CD  . GLU A 1 76  ? 7.203   -3.324  -2.573 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CD  1 
ATOM   587  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 6.974   -3.538  -3.772 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A OE1 1 
ATOM   588  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 8.186   -2.655  -2.174 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ?  75  GLU A OE2 1 
ATOM   589  N  N   . ASP A 1 77  ? 2.526   -3.648  -4.308 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A N   1 
ATOM   590  C  CA  . ASP A 1 77  ? 1.445   -4.307  -5.084 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A CA  1 
ATOM   591  C  C   . ASP A 1 77  ? 1.573   -5.812  -4.838 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A C   1 
ATOM   592  O  O   . ASP A 1 77  ? 2.637   -6.345  -5.095 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A O   1 
ATOM   593  C  CB  . ASP A 1 77  ? 1.560   -3.940  -6.565 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A CB  1 
ATOM   594  C  CG  . ASP A 1 77  ? 0.555   -4.624  -7.484 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A CG  1 
ATOM   595  O  OD1 . ASP A 1 77  ? -0.326  -5.361  -6.981 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A OD1 1 
ATOM   596  O  OD2 . ASP A 1 77  ? 0.671   -4.428  -8.709 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A OD2 1 
ATOM   597  N  N   . LYS A 1 78  ? 0.526   -6.471  -4.353 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A N   1 
ATOM   598  C  CA  . LYS A 1 78  ? 0.569   -7.919  -4.036 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CA  1 
ATOM   599  C  C   . LYS A 1 78  ? 0.870   -8.716  -5.313 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A C   1 
ATOM   600  O  O   . LYS A 1 78  ? 1.499   -9.771  -5.215 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A O   1 
ATOM   601  C  CB  . LYS A 1 78  ? -0.701  -8.333  -3.294 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CB  1 
ATOM   602  C  CG  . LYS A 1 78  ? -2.002  -8.084  -4.022 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CG  1 
ATOM   603  C  CD  . LYS A 1 78  ? -3.172  -8.144  -3.053 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CD  1 
ATOM   604  C  CE  . LYS A 1 78  ? -4.513  -8.376  -3.723 1.00 87.12  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A CE  1 
ATOM   605  N  NZ  . LYS A 1 78  ? -5.373  -9.298  -2.934 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ?  77  LYS A NZ  1 
ATOM   606  N  N   . ASN A 1 79  ? 0.565   -8.173  -6.487 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A N   1 
ATOM   607  C  CA  . ASN A 1 79  ? 0.868   -8.826  -7.790 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CA  1 
ATOM   608  C  C   . ASN A 1 79  ? 2.372   -8.951  -8.007 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A C   1 
ATOM   609  O  O   . ASN A 1 79  ? 2.730   -9.719  -8.895 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A O   1 
ATOM   610  C  CB  . ASN A 1 79  ? 0.265   -8.076  -8.983 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CB  1 
ATOM   611  C  CG  . ASN A 1 79  ? -1.236  -8.244  -9.048 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CG  1 
ATOM   612  O  OD1 . ASN A 1 79  ? -1.775  -9.225  -8.534 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A OD1 1 
ATOM   613  N  ND2 . ASN A 1 79  ? -1.908  -7.289  -9.666 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A ND2 1 
ATOM   614  N  N   . ASP A 1 80  ? 3.203   -8.226  -7.252 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A N   1 
ATOM   615  C  CA  . ASP A 1 80  ? 4.682   -8.224  -7.412 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A CA  1 
ATOM   616  C  C   . ASP A 1 80  ? 5.312   -9.229  -6.449 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A C   1 
ATOM   617  O  O   . ASP A 1 80  ? 6.503   -9.480  -6.590 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A O   1 
ATOM   618  C  CB  . ASP A 1 80  ? 5.273   -6.840  -7.160 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . ASP A 1 80  ? 4.932   -5.857  -8.251 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A CG  1 
ATOM   620  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 4.734   -6.328  -9.420 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A OD1 1 
ATOM   621  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 4.865   -4.642  -7.926 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ?  79  ASP A OD2 1 
ATOM   622  N  N   . ILE A 1 81  ? 4.542   -9.804  -5.525 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A N   1 
ATOM   623  C  CA  . ILE A 1 81  ? 5.064   -10.823 -4.581 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CA  1 
ATOM   624  C  C   . ILE A 1 81  ? 5.328   -12.095 -5.387 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A C   1 
ATOM   625  O  O   . ILE A 1 81  ? 4.375   -12.685 -5.890 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A O   1 
ATOM   626  C  CB  . ILE A 1 81  ? 4.062   -11.100 -3.442 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CB  1 
ATOM   627  C  CG1 . ILE A 1 81  ? 3.605   -9.828  -2.723 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CG1 1 
ATOM   628  C  CG2 . ILE A 1 81  ? 4.676   -12.105 -2.478 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CG2 1 
ATOM   629  C  CD1 . ILE A 1 81  ? 2.576   -10.059 -1.632 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CD1 1 
ATOM   630  N  N   . PRO A 1 82  ? 6.589   -12.583 -5.513 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A N   1 
ATOM   631  C  CA  . PRO A 1 82  ? 6.856   -13.887 -6.122 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CA  1 
ATOM   632  C  C   . PRO A 1 82  ? 6.030   -15.021 -5.494 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A C   1 
ATOM   633  O  O   . PRO A 1 82  ? 5.797   -14.986 -4.289 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A O   1 
ATOM   634  C  CB  . PRO A 1 82  ? 8.340   -14.129 -5.814 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CB  1 
ATOM   635  C  CG  . PRO A 1 82  ? 8.925   -12.744 -5.723 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CG  1 
ATOM   636  C  CD  . PRO A 1 82  ? 7.827   -11.917 -5.072 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ?  81  PRO A CD  1 
ATOM   637  N  N   . LYS A 1 83  ? 5.647   -16.020 -6.303 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A N   1 
ATOM   638  C  CA  . LYS A 1 83  ? 4.887   -17.214 -5.842 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CA  1 
ATOM   639  C  C   . LYS A 1 83  ? 5.810   -18.228 -5.162 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A C   1 
ATOM   640  O  O   . LYS A 1 83  ? 5.359   -18.817 -4.207 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A O   1 
ATOM   641  C  CB  . LYS A 1 83  ? 4.133   -17.837 -7.019 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CB  1 
ATOM   642  C  CG  . LYS A 1 83  ? 3.030   -16.964 -7.599 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CG  1 
ATOM   643  C  CD  . LYS A 1 83  ? 1.928   -16.669 -6.610 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CD  1 
ATOM   644  C  CE  . LYS A 1 83  ? 1.046   -15.525 -7.053 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A CE  1 
ATOM   645  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 0.545   -15.766 -8.424 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A NZ  1 
ATOM   646  N  N   . GLU A 1 84  ? 7.032   -18.446 -5.659 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A N   1 
ATOM   647  C  CA  . GLU A 1 84  ? 7.978   -19.451 -5.101 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CA  1 
ATOM   648  C  C   . GLU A 1 84  ? 8.658   -18.896 -3.839 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A C   1 
ATOM   649  O  O   . GLU A 1 84  ? 9.134   -17.771 -3.857 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A O   1 
ATOM   650  C  CB  . GLU A 1 84  ? 8.968   -19.864 -6.182 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . GLU A 1 84  ? 9.789   -21.070 -5.786 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CG  1 
ATOM   652  C  CD  . GLU A 1 84  ? 10.986  -20.691 -4.940 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A CD  1 
ATOM   653  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 11.600  -19.664 -5.286 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A OE1 1 
ATOM   654  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 11.286  -21.394 -3.937 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ?  83  GLU A OE2 1 
ATOM   655  N  N   . LYS A 1 85  ? 8.714   -19.704 -2.786 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A N   1 
ATOM   656  C  CA  . LYS A 1 85  ? 9.039   -19.322 -1.384 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CA  1 
ATOM   657  C  C   . LYS A 1 85  ? 10.424  -18.673 -1.302 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A C   1 
ATOM   658  O  O   . LYS A 1 85  ? 10.556  -17.700 -0.549 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A O   1 
ATOM   659  C  CB  . LYS A 1 85  ? 9.033   -20.542 -0.457 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . LYS A 1 85  ? 7.665   -21.121 -0.151 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CG  1 
ATOM   661  C  CD  . LYS A 1 85  ? 7.708   -22.282 0.836  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CD  1 
ATOM   662  C  CE  . LYS A 1 85  ? 6.334   -22.880 1.104  1.00 69.90  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A CE  1 
ATOM   663  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 6.384   -23.959 2.120  1.00 64.59  ? ? ? ? ? ?  84  LYS A NZ  1 
ATOM   664  N  N   . ASP A 1 86  ? 11.431  -19.243 -1.965 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A N   1 
ATOM   665  C  CA  . ASP A 1 86  ? 12.836  -18.761 -1.862 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A CA  1 
ATOM   666  C  C   . ASP A 1 86  ? 12.924  -17.379 -2.501 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A C   1 
ATOM   667  O  O   . ASP A 1 86  ? 13.456  -16.463 -1.827 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A O   1 
ATOM   668  C  CB  . ASP A 1 86  ? 13.832  -19.736 -2.491 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A CB  1 
ATOM   669  C  CG  . ASP A 1 86  ? 13.972  -21.031 -1.703 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A CG  1 
ATOM   670  O  OD1 . ASP A 1 86  ? 13.513  -21.074 -0.526 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A OD1 1 
ATOM   671  O  OD2 . ASP A 1 86  ? 14.506  -22.001 -2.278 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A OD2 1 
ATOM   672  N  N   . GLU A 1 87  ? 12.413  -17.256 -3.730 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A N   1 
ATOM   673  C  CA  . GLU A 1 87  ? 12.331  -15.968 -4.472 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CA  1 
ATOM   674  C  C   . GLU A 1 87  ? 11.528  -14.954 -3.641 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A C   1 
ATOM   675  O  O   . GLU A 1 87  ? 11.919  -13.788 -3.584 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A O   1 
ATOM   676  C  CB  . GLU A 1 87  ? 11.634  -16.170 -5.817 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CB  1 
ATOM   677  C  CG  . GLU A 1 87  ? 12.481  -15.973 -7.047 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CG  1 
ATOM   678  C  CD  . GLU A 1 87  ? 11.528  -15.652 -8.180 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CD  1 
ATOM   679  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 11.666  -14.581 -8.810 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A OE1 1 
ATOM   680  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 10.590  -16.442 -8.347 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A OE2 1 
ATOM   681  N  N   . LYS A 1 88  ? 10.448  -15.400 -3.008 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A N   1 
ATOM   682  C  CA  . LYS A 1 88  ? 9.573   -14.525 -2.205 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CA  1 
ATOM   683  C  C   . LYS A 1 88  ? 10.398  -13.886 -1.077 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A C   1 
ATOM   684  O  O   . LYS A 1 88  ? 10.323  -12.644 -0.936 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A O   1 
ATOM   685  C  CB  . LYS A 1 88  ? 8.348   -15.285 -1.687 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CB  1 
ATOM   686  C  CG  . LYS A 1 88  ? 7.348   -14.428 -0.928 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CG  1 
ATOM   687  C  CD  . LYS A 1 88  ? 5.929   -14.926 -0.997 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CD  1 
ATOM   688  C  CE  . LYS A 1 88  ? 5.449   -15.551 0.293  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CE  1 
ATOM   689  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 5.265   -14.565 1.379  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A NZ  1 
ATOM   690  N  N   . ILE A 1 89  ? 11.134  -14.681 -0.304 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A N   1 
ATOM   691  C  CA  . ILE A 1 89  ? 11.884  -14.203 0.898  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CA  1 
ATOM   692  C  C   . ILE A 1 89  ? 12.961  -13.219 0.422  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A C   1 
ATOM   693  O  O   . ILE A 1 89  ? 13.117  -12.167 1.058  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A O   1 
ATOM   694  C  CB  . ILE A 1 89  ? 12.457  -15.367 1.737  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CB  1 
ATOM   695  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 11.355  -16.283 2.280  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CG1 1 
ATOM   696  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 13.290  -14.844 2.894  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CG2 1 
ATOM   697  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 11.811  -17.710 2.615  1.00 60.39  ? ? ? ? ? ?  88  ILE A CD1 1 
ATOM   698  N  N   . ALA A 1 90  ? 13.681  -13.532 -0.658 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A N   1 
ATOM   699  C  CA  . ALA A 1 90  ? 14.765  -12.678 -1.197 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A CA  1 
ATOM   700  C  C   . ALA A 1 90  ? 14.173  -11.339 -1.669 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A C   1 
ATOM   701  O  O   . ALA A 1 90  ? 14.789  -10.262 -1.432 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A O   1 
ATOM   702  C  CB  . ALA A 1 90  ? 15.489  -13.418 -2.308 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A CB  1 
ATOM   703  N  N   . TRP A 1 91  ? 13.011  -11.386 -2.319 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A N   1 
ATOM   704  C  CA  . TRP A 1 91  ? 12.304  -10.175 -2.796 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CA  1 
ATOM   705  C  C   . TRP A 1 91  ? 11.834  -9.331  -1.605 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A C   1 
ATOM   706  O  O   . TRP A 1 91  ? 12.088  -8.097  -1.600 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A O   1 
ATOM   707  C  CB  . TRP A 1 91  ? 11.149  -10.576 -3.708 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CB  1 
ATOM   708  C  CG  . TRP A 1 91  ? 10.312  -9.422  -4.159 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CG  1 
ATOM   709  C  CD1 . TRP A 1 91  ? 10.515  -8.644  -5.251 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CD1 1 
ATOM   710  C  CD2 . TRP A 1 91  ? 9.102   -8.948  -3.539 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CD2 1 
ATOM   711  N  NE1 . TRP A 1 91  ? 9.530   -7.700  -5.348 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A NE1 1 
ATOM   712  C  CE2 . TRP A 1 91  ? 8.647   -7.857  -4.308 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CE2 1 
ATOM   713  C  CE3 . TRP A 1 91  ? 8.377   -9.323  -2.398 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CE3 1 
ATOM   714  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? 7.489   -7.151  -3.985 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CZ2 1 
ATOM   715  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? 7.247   -8.610  -2.060 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CZ3 1 
ATOM   716  C  CH2 . TRP A 1 91  ? 6.811   -7.546  -2.851 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ?  90  TRP A CH2 1 
ATOM   717  N  N   . ALA A 1 92  ? 11.187  -9.972  -0.629 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A N   1 
ATOM   718  C  CA  . ALA A 1 92  ? 10.588  -9.310  0.552  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A CA  1 
ATOM   719  C  C   . ALA A 1 92  ? 11.685  -8.554  1.304  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A C   1 
ATOM   720  O  O   . ALA A 1 92  ? 11.483  -7.373  1.633  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A O   1 
ATOM   721  C  CB  . ALA A 1 92  ? 9.917   -10.315 1.459  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  91  ALA A CB  1 
ATOM   722  N  N   . LEU A 1 93  ? 12.819  -9.215  1.529  1.00 34.49  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A N   1 
ATOM   723  C  CA  . LEU A 1 93  ? 13.903  -8.719  2.407  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CA  1 
ATOM   724  C  C   . LEU A 1 93  ? 14.889  -7.849  1.642  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A C   1 
ATOM   725  O  O   . LEU A 1 93  ? 15.856  -7.409  2.265  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A O   1 
ATOM   726  C  CB  . LEU A 1 93  ? 14.558  -9.906  3.109  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . LEU A 1 93  ? 13.867  -10.216 4.431  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CG  1 
ATOM   728  C  CD1 . LEU A 1 93  ? 12.445  -10.692 4.191  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CD1 1 
ATOM   729  C  CD2 . LEU A 1 93  ? 14.618  -11.251 5.206  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CD2 1 
ATOM   730  N  N   . SER A 1 94  ? 14.614  -7.559  0.374  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ?  93  SER A N   1 
ATOM   731  C  CA  . SER A 1 94  ? 15.350  -6.566  -0.451 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ?  93  SER A CA  1 
ATOM   732  C  C   . SER A 1 94  ? 14.438  -5.384  -0.806 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ?  93  SER A C   1 
ATOM   733  O  O   . SER A 1 94  ? 14.890  -4.546  -1.598 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ?  93  SER A O   1 
ATOM   734  C  CB  . SER A 1 94  ? 15.924  -7.225  -1.695 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ?  93  SER A CB  1 
ATOM   735  O  OG  . SER A 1 94  ? 14.893  -7.735  -2.514 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ?  93  SER A OG  1 
ATOM   736  N  N   . ARG A 1 95  ? 13.196  -5.336  -0.281 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A N   1 
ATOM   737  C  CA  . ARG A 1 95  ? 12.315  -4.156  -0.402 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CA  1 
ATOM   738  C  C   . ARG A 1 95  ? 12.833  -3.086  0.572  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A C   1 
ATOM   739  O  O   . ARG A 1 95  ? 13.158  -3.421  1.761  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A O   1 
ATOM   740  C  CB  . ARG A 1 95  ? 10.845  -4.476  -0.100 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CB  1 
ATOM   741  C  CG  . ARG A 1 95  ? 10.173  -5.493  -1.018 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CG  1 
ATOM   742  C  CD  . ARG A 1 95  ? 10.363  -5.182  -2.488 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CD  1 
ATOM   743  N  NE  . ARG A 1 95  ? 11.591  -5.809  -2.970 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NE  1 
ATOM   744  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 12.134  -5.635  -4.175 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CZ  1 
ATOM   745  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 11.549  -4.873  -5.075 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NH1 1 
ATOM   746  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 13.265  -6.246  -4.477 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NH2 1 
ATOM   747  N  N   . LYS A 1 96  ? 12.922  -1.850  0.087  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A N   1 
ATOM   748  C  CA  . LYS A 1 96  ? 13.117  -0.667  0.964  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CA  1 
ATOM   749  C  C   . LYS A 1 96  ? 11.869  -0.471  1.833  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A C   1 
ATOM   750  O  O   . LYS A 1 96  ? 10.758  -0.797  1.380  1.00 30.13  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A O   1 
ATOM   751  C  CB  . LYS A 1 96  ? 13.290  0.612   0.149  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . LYS A 1 96  ? 14.578  0.706   -0.626 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CG  1 
ATOM   753  C  CD  . LYS A 1 96  ? 14.581  1.899   -1.542 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CD  1 
ATOM   754  C  CE  . LYS A 1 96  ? 14.621  3.207   -0.784 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A CE  1 
ATOM   755  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 14.698  4.357   -1.713 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ?  95  LYS A NZ  1 
ATOM   756  N  N   . ALA A 1 97  ? 12.045  0.151   2.990  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A N   1 
ATOM   757  C  CA  . ALA A 1 97  ? 10.957  0.744   3.782  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A CA  1 
ATOM   758  C  C   . ALA A 1 97  ? 9.937   -0.339  4.171  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A C   1 
ATOM   759  O  O   . ALA A 1 97  ? 8.730   -0.138  3.966  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A O   1 
ATOM   760  C  CB  . ALA A 1 97  ? 10.329  1.849   2.968  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A CB  1 
ATOM   761  N  N   . THR A 1 98  ? 10.405  -1.459  4.715  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ?  97  THR A N   1 
ATOM   762  C  CA  . THR A 1 98  ? 9.523   -2.486  5.302  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ?  97  THR A CA  1 
ATOM   763  C  C   . THR A 1 98  ? 9.466   -2.303  6.813  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  97  THR A C   1 
ATOM   764  O  O   . THR A 1 98  ? 10.385  -1.764  7.424  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ?  97  THR A O   1 
ATOM   765  C  CB  . THR A 1 98  ? 9.913   -3.918  4.928  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ?  97  THR A CB  1 
ATOM   766  O  OG1 . THR A 1 98  ? 10.998  -4.364  5.740  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ?  97  THR A OG1 1 
ATOM   767  C  CG2 . THR A 1 98  ? 10.224  -4.037  3.452  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ?  97  THR A CG2 1 
ATOM   768  N  N   . LEU A 1 99  ? 8.367   -2.772  7.362  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A N   1 
ATOM   769  C  CA  . LEU A 1 99  ? 8.106   -2.790  8.798  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CA  1 
ATOM   770  C  C   . LEU A 1 99  ? 8.128   -4.260  9.203  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A C   1 
ATOM   771  O  O   . LEU A 1 99  ? 7.381   -5.065  8.610  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A O   1 
ATOM   772  C  CB  . LEU A 1 99  ? 6.754   -2.106  9.007  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CB  1 
ATOM   773  C  CG  . LEU A 1 99  ? 6.284   -1.944  10.450 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . LEU A 1 99  ? 7.193   -0.990  11.218 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . LEU A 1 99  ? 4.833   -1.458  10.460 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ?  98  LEU A CD2 1 
ATOM   776  N  N   . GLU A 1 100 ? 8.996   -4.598  10.141 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A N   1 
ATOM   777  C  CA  . GLU A 1 100 ? 9.096   -5.964  10.711 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CA  1 
ATOM   778  C  C   . GLU A 1 100 ? 8.435   -5.953  12.086 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A C   1 
ATOM   779  O  O   . GLU A 1 100 ? 8.849   -5.148  12.956 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A O   1 
ATOM   780  C  CB  . GLU A 1 100 ? 10.554  -6.376  10.821 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . GLU A 1 100 ? 10.745  -7.699  11.544 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CG  1 
ATOM   782  C  CD  . GLU A 1 100 ? 12.187  -8.002  11.872 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CD  1 
ATOM   783  O  OE1 . GLU A 1 100 ? 13.031  -7.366  11.259 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A OE1 1 
ATOM   784  O  OE2 . GLU A 1 100 ? 12.451  -8.844  12.748 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ?  99  GLU A OE2 1 
ATOM   785  N  N   . LEU A 1 101 ? 7.384   -6.741  12.251 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A N   1 
ATOM   786  C  CA  . LEU A 1 101 ? 6.718   -6.894  13.573 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CA  1 
ATOM   787  C  C   . LEU A 1 101 ? 7.183   -8.211  14.192 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A C   1 
ATOM   788  O  O   . LEU A 1 101 ? 7.165   -9.236  13.504 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A O   1 
ATOM   789  C  CB  . LEU A 1 101 ? 5.202   -6.813  13.381 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CB  1 
ATOM   790  C  CG  . LEU A 1 101 ? 4.719   -5.592  12.604 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CG  1 
ATOM   791  C  CD1 . LEU A 1 101 ? 3.201   -5.595  12.502 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD1 1 
ATOM   792  C  CD2 . LEU A 1 101 ? 5.234   -4.301  13.262 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD2 1 
ATOM   793  N  N   . THR A 1 102 ? 7.640   -8.161  15.431 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  101 THR A N   1 
ATOM   794  C  CA  . THR A 1 102 ? 8.119   -9.351  16.178 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ?  101 THR A CA  1 
ATOM   795  C  C   . THR A 1 102 ? 7.037   -9.742  17.187 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ?  101 THR A C   1 
ATOM   796  O  O   . THR A 1 102 ? 6.722   -8.907  18.069 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ?  101 THR A O   1 
ATOM   797  C  CB  . THR A 1 102 ? 9.483   -9.096  16.831 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ?  101 THR A CB  1 
ATOM   798  O  OG1 . THR A 1 102 ? 10.381  -8.805  15.757 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ?  101 THR A OG1 1 
ATOM   799  C  CG2 . THR A 1 102 ? 9.980   -10.298 17.609 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ?  101 THR A CG2 1 
ATOM   800  N  N   . HIS A 1 103 ? 6.501   -10.962 17.051 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A N   1 
ATOM   801  C  CA  . HIS A 1 103 ? 5.569   -11.553 18.031 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CA  1 
ATOM   802  C  C   . HIS A 1 103 ? 6.321   -12.608 18.853 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A C   1 
ATOM   803  O  O   . HIS A 1 103 ? 6.687   -13.662 18.294 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A O   1 
ATOM   804  C  CB  . HIS A 1 103 ? 4.330   -12.108 17.329 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CB  1 
ATOM   805  C  CG  . HIS A 1 103 ? 3.409   -12.829 18.263 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CG  1 
ATOM   806  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 2.796   -14.029 17.929 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A ND1 1 
ATOM   807  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 2.989   -12.516 19.514 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CD2 1 
ATOM   808  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 2.018   -14.407 18.938 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A CE1 1 
ATOM   809  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 2.123   -13.502 19.919 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ?  102 HIS A NE2 1 
ATOM   810  N  N   . ASN A 1 104 ? 6.573   -12.288 20.119 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A N   1 
ATOM   811  C  CA  . ASN A 1 104 ? 7.076   -13.244 21.136 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A CA  1 
ATOM   812  C  C   . ASN A 1 104 ? 5.846   -14.017 21.647 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A C   1 
ATOM   813  O  O   . ASN A 1 104 ? 5.015   -13.409 22.326 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A O   1 
ATOM   814  C  CB  . ASN A 1 104 ? 7.880   -12.496 22.203 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A CB  1 
ATOM   815  C  CG  . ASN A 1 104 ? 8.551   -13.401 23.220 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A CG  1 
ATOM   816  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 8.880   -14.563 22.949 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A OD1 1 
ATOM   817  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 8.756   -12.869 24.414 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ?  103 ASN A ND2 1 
ATOM   818  N  N   . TRP A 1 105 ? 5.693   -15.269 21.220 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A N   1 
ATOM   819  C  CA  . TRP A 1 105 ? 4.514   -16.146 21.492 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CA  1 
ATOM   820  C  C   . TRP A 1 105 ? 4.109   -16.015 22.966 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A C   1 
ATOM   821  O  O   . TRP A 1 105 ? 5.003   -16.069 23.811 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A O   1 
ATOM   822  C  CB  . TRP A 1 105 ? 4.825   -17.602 21.119 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . TRP A 1 105 ? 5.019   -17.839 19.651 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . TRP A 1 105 ? 5.050   -16.903 18.657 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . TRP A 1 105 ? 5.232   -19.105 18.999 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CD2 1 
ATOM   826  N  NE1 . TRP A 1 105 ? 5.263   -17.494 17.440 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A NE1 1 
ATOM   827  C  CE2 . TRP A 1 105 ? 5.375   -18.845 17.618 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CE2 1 
ATOM   828  C  CE3 . TRP A 1 105 ? 5.311   -20.437 19.443 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CE3 1 
ATOM   829  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? 5.579   -19.866 16.686 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CZ2 1 
ATOM   830  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? 5.505   -21.444 18.520 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CZ3 1 
ATOM   831  C  CH2 . TRP A 1 105 ? 5.638   -21.162 17.158 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ?  104 TRP A CH2 1 
ATOM   832  N  N   . GLY A 1 106 ? 2.833   -15.755 23.252 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A N   1 
ATOM   833  C  CA  . GLY A 1 106 ? 2.298   -15.727 24.625 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A CA  1 
ATOM   834  C  C   . GLY A 1 106 ? 1.954   -14.326 25.116 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A C   1 
ATOM   835  O  O   . GLY A 1 106 ? 1.114   -14.216 26.022 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ?  105 GLY A O   1 
ATOM   836  N  N   . THR A 1 107 ? 2.577   -13.275 24.568 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ?  106 THR A N   1 
ATOM   837  C  CA  . THR A 1 107 ? 2.420   -11.883 25.065 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ?  106 THR A CA  1 
ATOM   838  C  C   . THR A 1 107 ? 0.946   -11.493 24.984 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  106 THR A C   1 
ATOM   839  O  O   . THR A 1 107 ? 0.489   -10.740 25.875 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ?  106 THR A O   1 
ATOM   840  C  CB  . THR A 1 107 ? 3.318   -10.895 24.310 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ?  106 THR A CB  1 
ATOM   841  O  OG1 . THR A 1 107 ? 3.124   -11.088 22.898 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  106 THR A OG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . THR A 1 107 ? 4.760   -11.083 24.714 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ?  106 THR A CG2 1 
ATOM   843  N  N   . GLU A 1 108 ? 0.222   -12.006 23.990 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A N   1 
ATOM   844  C  CA  . GLU A 1 108 ? -1.226  -11.706 23.831 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CA  1 
ATOM   845  C  C   . GLU A 1 108 ? -2.025  -12.325 24.996 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A C   1 
ATOM   846  O  O   . GLU A 1 108 ? -3.164  -11.914 25.159 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A O   1 
ATOM   847  C  CB  . GLU A 1 108 ? -1.730  -12.099 22.434 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . GLU A 1 108 ? -1.822  -13.585 22.164 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CG  1 
ATOM   849  C  CD  . GLU A 1 108 ? -0.512  -14.262 21.774 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A CD  1 
ATOM   850  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 0.546   -13.923 22.348 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A OE1 1 
ATOM   851  O  OE2 . GLU A 1 108 ? -0.552  -15.146 20.921 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ?  107 GLU A OE2 1 
ATOM   852  N  N   . ASP A 1 109 ? -1.451  -13.216 25.822 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A N   1 
ATOM   853  C  CA  . ASP A 1 109 ? -2.173  -13.900 26.933 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CA  1 
ATOM   854  C  C   . ASP A 1 109 ? -1.691  -13.387 28.302 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A C   1 
ATOM   855  O  O   . ASP A 1 109 ? -2.087  -13.981 29.317 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A O   1 
ATOM   856  C  CB  . ASP A 1 109 ? -2.005  -15.426 26.850 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CB  1 
ATOM   857  C  CG  . ASP A 1 109 ? -2.524  -16.092 25.580 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CG  1 
ATOM   858  O  OD1 . ASP A 1 109 ? -3.497  -15.565 24.964 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A OD1 1 
ATOM   859  O  OD2 . ASP A 1 109 ? -1.950  -17.138 25.211 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ?  108 ASP A OD2 1 
ATOM   860  N  N   . ASP A 1 110 ? -0.888  -12.325 28.355 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A N   1 
ATOM   861  C  CA  . ASP A 1 110 ? -0.336  -11.764 29.619 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CA  1 
ATOM   862  C  C   . ASP A 1 110 ? -0.902  -10.351 29.829 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A C   1 
ATOM   863  O  O   . ASP A 1 110 ? -0.436  -9.419  29.154 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A O   1 
ATOM   864  C  CB  . ASP A 1 110 ? 1.194   -11.793 29.576 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CB  1 
ATOM   865  C  CG  . ASP A 1 110 ? 1.874   -11.293 30.852 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CG  1 
ATOM   866  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 1.176   -10.750 31.734 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A OD1 1 
ATOM   867  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 3.115   -11.435 30.955 1.00 74.84  ? ? ? ? ? ?  109 ASP A OD2 1 
ATOM   868  N  N   . GLU A 1 111 ? -1.855  -10.194 30.749 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A N   1 
ATOM   869  C  CA  . GLU A 1 111 ? -2.646  -8.951  30.943 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CA  1 
ATOM   870  C  C   . GLU A 1 111 ? -1.759  -7.834  31.510 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A C   1 
ATOM   871  O  O   . GLU A 1 111 ? -2.079  -6.663  31.252 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A O   1 
ATOM   872  C  CB  . GLU A 1 111 ? -3.863  -9.237  31.830 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CB  1 
ATOM   873  C  CG  . GLU A 1 111 ? -5.094  -9.726  31.064 1.00 86.83  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CG  1 
ATOM   874  C  CD  . GLU A 1 111 ? -5.083  -11.151 30.515 1.00 96.98  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A CD  1 
ATOM   875  O  OE1 . GLU A 1 111 ? -4.042  -11.581 29.967 1.00 108.34 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A OE1 1 
ATOM   876  O  OE2 . GLU A 1 111 ? -6.134  -11.830 30.617 1.00 96.70  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A OE2 1 
ATOM   877  N  N   . THR A 1 112 ? -0.677  -8.163  32.221 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ?  111 THR A N   1 
ATOM   878  C  CA  . THR A 1 112 ? 0.286   -7.169  32.775 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ?  111 THR A CA  1 
ATOM   879  C  C   . THR A 1 112 ? 1.383   -6.787  31.763 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ?  111 THR A C   1 
ATOM   880  O  O   . THR A 1 112 ? 2.162   -5.908  32.091 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ?  111 THR A O   1 
ATOM   881  C  CB  . THR A 1 112 ? 0.968   -7.698  34.038 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ?  111 THR A CB  1 
ATOM   882  O  OG1 . THR A 1 112 ? 1.791   -8.802  33.667 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ?  111 THR A OG1 1 
ATOM   883  C  CG2 . THR A 1 112 ? -0.020  -8.125  35.097 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ?  111 THR A CG2 1 
ATOM   884  N  N   . GLN A 1 113 ? 1.472   -7.431  30.600 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A N   1 
ATOM   885  C  CA  . GLN A 1 113 ? 2.533   -7.164  29.583 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CA  1 
ATOM   886  C  C   . GLN A 1 113 ? 2.054   -6.067  28.621 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A C   1 
ATOM   887  O  O   . GLN A 1 113 ? 0.902   -6.102  28.134 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A O   1 
ATOM   888  C  CB  . GLN A 1 113 ? 2.882   -8.450  28.825 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CB  1 
ATOM   889  C  CG  . GLN A 1 113 ? 4.122   -8.349  27.931 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CG  1 
ATOM   890  C  CD  . GLN A 1 113 ? 3.868   -7.653  26.613 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A CD  1 
ATOM   891  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 2.776   -7.722  26.050 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A OE1 1 
ATOM   892  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 4.875   -6.948  26.115 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ?  112 GLN A NE2 1 
ATOM   893  N  N   . SER A 1 114 ? 2.927   -5.108  28.330 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ?  113 SER A N   1 
ATOM   894  C  CA  . SER A 1 114 ? 2.788   -4.208  27.158 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ?  113 SER A CA  1 
ATOM   895  C  C   . SER A 1 114 ? 4.176   -3.727  26.746 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ?  113 SER A C   1 
ATOM   896  O  O   . SER A 1 114 ? 5.075   -3.654  27.608 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ?  113 SER A O   1 
ATOM   897  C  CB  . SER A 1 114 ? 1.894   -3.062  27.492 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ?  113 SER A CB  1 
ATOM   898  O  OG  . SER A 1 114 ? 2.501   -2.266  28.491 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  113 SER A OG  1 
ATOM   899  N  N   . TYR A 1 115 ? 4.357   -3.390  25.480 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A N   1 
ATOM   900  C  CA  . TYR A 1 115 ? 5.635   -2.801  25.009 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CA  1 
ATOM   901  C  C   . TYR A 1 115 ? 5.633   -1.302  25.301 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A C   1 
ATOM   902  O  O   . TYR A 1 115 ? 4.577   -0.722  25.596 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A O   1 
ATOM   903  C  CB  . TYR A 1 115 ? 5.828   -3.196  23.556 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . TYR A 1 115 ? 6.111   -4.665  23.409 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CG  1 
ATOM   905  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 7.239   -5.238  23.988 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CD1 1 
ATOM   906  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 5.259   -5.494  22.698 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CD2 1 
ATOM   907  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 7.510   -6.593  23.850 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CE1 1 
ATOM   908  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 5.530   -6.842  22.525 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CE2 1 
ATOM   909  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 6.642   -7.401  23.137 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A CZ  1 
ATOM   910  O  OH  . TYR A 1 115 ? 6.909   -8.727  22.976 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  114 TYR A OH  1 
ATOM   911  N  N   . HIS A 1 116 ? 6.818   -0.702  25.271 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A N   1 
ATOM   912  C  CA  . HIS A 1 116 ? 7.067   0.742   25.507 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CA  1 
ATOM   913  C  C   . HIS A 1 116 ? 7.298   1.417   24.146 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A C   1 
ATOM   914  O  O   . HIS A 1 116 ? 8.089   0.874   23.343 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A O   1 
ATOM   915  C  CB  . HIS A 1 116 ? 8.250   0.877   26.478 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CB  1 
ATOM   916  C  CG  . HIS A 1 116 ? 8.648   2.279   26.762 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CG  1 
ATOM   917  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 7.844   3.129   27.487 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A ND1 1 
ATOM   918  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 9.762   2.978   26.439 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CD2 1 
ATOM   919  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 8.427   4.301   27.580 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CE1 1 
ATOM   920  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 9.612   4.238   26.947 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ?  115 HIS A NE2 1 
ATOM   921  N  N   . ASN A 1 117 ? 6.657   2.559   23.912 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A N   1 
ATOM   922  C  CA  . ASN A 1 117 ? 6.611   3.239   22.586 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A CA  1 
ATOM   923  C  C   . ASN A 1 117 ? 7.755   4.255   22.469 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A C   1 
ATOM   924  O  O   . ASN A 1 117 ? 7.890   4.854   21.402 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A O   1 
ATOM   925  C  CB  . ASN A 1 117 ? 5.230   3.853   22.326 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . ASN A 1 117 ? 4.900   5.045   23.190 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A CG  1 
ATOM   927  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 5.755   5.585   23.880 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A OD1 1 
ATOM   928  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 3.658   5.484   23.130 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ?  116 ASN A ND2 1 
ATOM   929  N  N   . GLY A 1 118 ? 8.562   4.427   23.524 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A N   1 
ATOM   930  C  CA  . GLY A 1 118 ? 9.784   5.251   23.503 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A CA  1 
ATOM   931  C  C   . GLY A 1 118 ? 9.529   6.741   23.645 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A C   1 
ATOM   932  O  O   . GLY A 1 118 ? 10.503  7.510   23.532 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ?  117 GLY A O   1 
ATOM   933  N  N   . ASN A 1 119 ? 8.284   7.166   23.865 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A N   1 
ATOM   934  C  CA  . ASN A 1 119 ? 7.907   8.608   23.892 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CA  1 
ATOM   935  C  C   . ASN A 1 119 ? 7.600   9.062   25.323 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A C   1 
ATOM   936  O  O   . ASN A 1 119 ? 7.089   10.161  25.474 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A O   1 
ATOM   937  C  CB  . ASN A 1 119 ? 6.736   8.907   22.964 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CB  1 
ATOM   938  C  CG  . ASN A 1 119 ? 7.130   8.770   21.505 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CG  1 
ATOM   939  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 8.074   9.424   21.027 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A OD1 1 
ATOM   940  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 6.442   7.895   20.799 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ?  118 ASN A ND2 1 
ATOM   941  N  N   . SER A 1 120 ? 7.904   8.238   26.321 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ?  119 SER A N   1 
ATOM   942  C  CA  . SER A 1 120 ? 7.971   8.625   27.754 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ?  119 SER A CA  1 
ATOM   943  C  C   . SER A 1 120 ? 9.175   7.908   28.369 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ?  119 SER A C   1 
ATOM   944  O  O   . SER A 1 120 ? 9.711   7.014   27.698 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ?  119 SER A O   1 
ATOM   945  C  CB  . SER A 1 120 ? 6.685   8.292   28.460 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ?  119 SER A CB  1 
ATOM   946  O  OG  . SER A 1 120 ? 6.510   6.891   28.492 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ?  119 SER A OG  1 
ATOM   947  N  N   . ASP A 1 121 ? 9.606   8.293   29.571 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A N   1 
ATOM   948  C  CA  . ASP A 1 121 ? 10.885  7.816   30.165 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A CA  1 
ATOM   949  C  C   . ASP A 1 121 ? 10.855  6.291   30.214 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A C   1 
ATOM   950  O  O   . ASP A 1 121 ? 9.860   5.716   30.646 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A O   1 
ATOM   951  C  CB  . ASP A 1 121 ? 11.125  8.446   31.540 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . ASP A 1 121 ? 12.395  7.949   32.205 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A CG  1 
ATOM   953  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 13.474  8.183   31.652 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A OD1 1 
ATOM   954  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 12.294  7.307   33.262 1.00 82.53  ? ? ? ? ? ?  120 ASP A OD2 1 
ATOM   955  N  N   . PRO A 1 122 ? 11.886  5.557   29.726 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A N   1 
ATOM   956  C  CA  . PRO A 1 122 ? 13.044  6.127   29.035 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CA  1 
ATOM   957  C  C   . PRO A 1 122 ? 12.820  6.287   27.518 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A C   1 
ATOM   958  O  O   . PRO A 1 122 ? 12.371  5.384   26.865 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A O   1 
ATOM   959  C  CB  . PRO A 1 122 ? 14.129  5.086   29.337 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . PRO A 1 122 ? 13.379  3.775   29.362 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CG  1 
ATOM   961  C  CD  . PRO A 1 122 ? 11.974  4.090   29.834 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ?  121 PRO A CD  1 
ATOM   962  N  N   . ARG A 1 123 ? 13.154  7.450   26.978 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A N   1 
ATOM   963  C  CA  . ARG A 1 123 ? 12.921  7.780   25.559 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CA  1 
ATOM   964  C  C   . ARG A 1 123 ? 14.020  7.185   24.658 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A C   1 
ATOM   965  O  O   . ARG A 1 123 ? 15.163  6.942   25.108 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A O   1 
ATOM   966  C  CB  . ARG A 1 123 ? 12.846  9.295   25.416 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CB  1 
ATOM   967  C  CG  . ARG A 1 123 ? 11.556  9.896   25.949 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CG  1 
ATOM   968  C  CD  . ARG A 1 123 ? 11.621  11.401  25.808 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CD  1 
ATOM   969  N  NE  . ARG A 1 123 ? 10.354  12.010  26.177 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NE  1 
ATOM   970  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 9.906   12.141  27.422 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CZ  1 
ATOM   971  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 10.616  11.697  28.446 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NH1 1 
ATOM   972  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 8.729   12.699  27.632 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NH2 1 
ATOM   973  N  N   . GLY A 1 124 ? 13.684  6.944   23.402 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A N   1 
ATOM   974  C  CA  . GLY A 1 124 ? 14.677  6.605   22.363 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A CA  1 
ATOM   975  C  C   . GLY A 1 124 ? 14.077  6.742   20.987 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A C   1 
ATOM   976  O  O   . GLY A 1 124 ? 14.061  7.857   20.448 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A O   1 
ATOM   977  N  N   . PHE A 1 125 ? 13.605  5.633   20.437 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A N   1 
ATOM   978  C  CA  . PHE A 1 125 ? 12.743  5.611   19.235 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CA  1 
ATOM   979  C  C   . PHE A 1 125 ? 11.520  6.487   19.513 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A C   1 
ATOM   980  O  O   . PHE A 1 125 ? 10.990  6.471   20.637 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A O   1 
ATOM   981  C  CB  . PHE A 1 125 ? 12.374  4.165   18.895 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CB  1 
ATOM   982  C  CG  . PHE A 1 125 ? 11.224  4.011   17.935 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CG  1 
ATOM   983  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 11.442  4.039   16.563 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CD1 1 
ATOM   984  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 9.936   3.798   18.401 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CD2 1 
ATOM   985  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 10.393  3.885   15.668 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CE1 1 
ATOM   986  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 8.886   3.631   17.506 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CE2 1 
ATOM   987  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 9.118   3.669   16.146 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CZ  1 
ATOM   988  N  N   . GLY A 1 126 ? 11.070  7.231   18.516 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A N   1 
ATOM   989  C  CA  . GLY A 1 126 ? 9.840   8.026   18.630 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A CA  1 
ATOM   990  C  C   . GLY A 1 126 ? 8.712   7.505   17.773 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A C   1 
ATOM   991  O  O   . GLY A 1 126 ? 7.606   7.354   18.296 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ?  125 GLY A O   1 
ATOM   992  N  N   . HIS A 1 127 ? 8.945   7.289   16.477 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A N   1 
ATOM   993  C  CA  . HIS A 1 127 ? 7.828   7.040   15.536 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CA  1 
ATOM   994  C  C   . HIS A 1 127 ? 8.323   6.509   14.199 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A C   1 
ATOM   995  O  O   . HIS A 1 127 ? 9.521   6.646   13.881 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A O   1 
ATOM   996  C  CB  . HIS A 1 127 ? 6.979   8.313   15.341 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CB  1 
ATOM   997  C  CG  . HIS A 1 127 ? 7.729   9.535   14.900 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CG  1 
ATOM   998  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 8.144   10.514  15.801 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A ND1 1 
ATOM   999  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 8.041   9.993   13.659 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CD2 1 
ATOM   1000 C  CE1 . HIS A 1 127 ? 8.719   11.509  15.124 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A CE1 1 
ATOM   1001 N  NE2 . HIS A 1 127 ? 8.669   11.216  13.812 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ?  126 HIS A NE2 1 
ATOM   1002 N  N   . ILE A 1 128 ? 7.397   5.906   13.472 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A N   1 
ATOM   1003 C  CA  . ILE A 1 128 ? 7.470   5.750   11.994 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CA  1 
ATOM   1004 C  C   . ILE A 1 128 ? 6.569   6.843   11.431 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A C   1 
ATOM   1005 O  O   . ILE A 1 128 ? 5.789   7.442   12.213 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A O   1 
ATOM   1006 C  CB  . ILE A 1 128 ? 7.096   4.322   11.556 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CB  1 
ATOM   1007 C  CG1 . ILE A 1 128 ? 5.678   3.937   12.008 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CG1 1 
ATOM   1008 C  CG2 . ILE A 1 128 ? 8.140   3.346   12.098 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CG2 1 
ATOM   1009 C  CD1 . ILE A 1 128 ? 5.122   2.723   11.350 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ?  127 ILE A CD1 1 
ATOM   1010 N  N   . GLY A 1 129 ? 6.720   7.133   10.149 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . GLY A 1 129 ? 5.931   8.162   9.464  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . GLY A 1 129 ? 5.512   7.693   8.088  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A C   1 
ATOM   1013 O  O   . GLY A 1 129 ? 6.373   7.143   7.357  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A O   1 
ATOM   1014 N  N   . ILE A 1 130 ? 4.248   7.927   7.763  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A N   1 
ATOM   1015 C  CA  . ILE A 1 130 ? 3.605   7.613   6.464  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CA  1 
ATOM   1016 C  C   . ILE A 1 130 ? 3.374   8.953   5.776  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A C   1 
ATOM   1017 O  O   . ILE A 1 130 ? 2.693   9.808   6.383  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A O   1 
ATOM   1018 C  CB  . ILE A 1 130 ? 2.261   6.876   6.665  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CB  1 
ATOM   1019 C  CG1 . ILE A 1 130 ? 2.322   5.723   7.662  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CG1 1 
ATOM   1020 C  CG2 . ILE A 1 130 ? 1.672   6.427   5.341  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CG2 1 
ATOM   1021 C  CD1 . ILE A 1 130 ? 3.225   4.629   7.263  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ?  129 ILE A CD1 1 
ATOM   1022 N  N   . ALA A 1 131 ? 3.854   9.098   4.548  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ALA A 1 131 ? 3.548   10.245  3.680  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ALA A 1 131 ? 2.262   9.910   2.954  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A C   1 
ATOM   1025 O  O   . ALA A 1 131 ? 2.131   8.774   2.461  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ALA A 1 131 ? 4.685   10.496  2.736  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ?  130 ALA A CB  1 
ATOM   1027 N  N   . VAL A 1 132 ? 1.324   10.850  2.950  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . VAL A 1 132 ? -0.030  10.694  2.350  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . VAL A 1 132 ? -0.271  11.913  1.469  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A C   1 
ATOM   1030 O  O   . VAL A 1 132 ? 0.270   12.977  1.735  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . VAL A 1 132 ? -1.127  10.535  3.428  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CB  1 
ATOM   1032 C  CG1 . VAL A 1 132 ? -0.850  9.361   4.354  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CG1 1 
ATOM   1033 C  CG2 . VAL A 1 132 ? -1.339  11.795  4.253  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ?  131 VAL A CG2 1 
ATOM   1034 N  N   . PRO A 1 133 ? -1.147  11.802  0.451  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A N   1 
ATOM   1035 C  CA  . PRO A 1 133 ? -1.525  12.942  -0.394 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CA  1 
ATOM   1036 C  C   . PRO A 1 133 ? -2.352  14.010  0.341  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A C   1 
ATOM   1037 O  O   . PRO A 1 133 ? -2.327  15.143  -0.034 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A O   1 
ATOM   1038 C  CB  . PRO A 1 133 ? -2.420  12.324  -1.480 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . PRO A 1 133 ? -2.169  10.848  -1.401 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CG  1 
ATOM   1040 C  CD  . PRO A 1 133 ? -1.827  10.569  0.049  1.00 34.15  ? ? ? ? ? ?  132 PRO A CD  1 
ATOM   1041 N  N   . ASP A 1 134 ? -3.076  13.626  1.383  1.00 32.75  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A N   1 
ATOM   1042 C  CA  . ASP A 1 134 ? -4.040  14.520  2.072  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CA  1 
ATOM   1043 C  C   . ASP A 1 134 ? -4.170  14.088  3.527  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A C   1 
ATOM   1044 O  O   . ASP A 1 134 ? -4.835  13.079  3.781  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A O   1 
ATOM   1045 C  CB  . ASP A 1 134 ? -5.397  14.465  1.371  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . ASP A 1 134 ? -6.403  15.472  1.893  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CG  1 
ATOM   1047 O  OD1 . ASP A 1 134 ? -6.330  15.844  3.082  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A OD1 1 
ATOM   1048 O  OD2 . ASP A 1 134 ? -7.239  15.880  1.094  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ?  133 ASP A OD2 1 
ATOM   1049 N  N   . VAL A 1 135 ? -3.555  14.825  4.441  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . VAL A 1 135 ? -3.558  14.471  5.881  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . VAL A 1 135 ? -5.000  14.521  6.422  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A C   1 
ATOM   1052 O  O   . VAL A 1 135 ? -5.367  13.645  7.226  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A O   1 
ATOM   1053 C  CB  . VAL A 1 135 ? -2.601  15.396  6.644  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CB  1 
ATOM   1054 C  CG1 . VAL A 1 135 ? -2.743  15.245  8.146  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CG1 1 
ATOM   1055 C  CG2 . VAL A 1 135 ? -1.170  15.144  6.193  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ?  134 VAL A CG2 1 
ATOM   1056 N  N   . TYR A 1 136 ? -5.798  15.510  6.027  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A N   1 
ATOM   1057 C  CA  . TYR A 1 136 ? -7.133  15.743  6.634  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CA  1 
ATOM   1058 C  C   . TYR A 1 136 ? -8.084  14.609  6.254  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A C   1 
ATOM   1059 O  O   . TYR A 1 136 ? -8.758  14.083  7.154  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A O   1 
ATOM   1060 C  CB  . TYR A 1 136 ? -7.631  17.153  6.297  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CB  1 
ATOM   1061 C  CG  . TYR A 1 136 ? -6.828  18.196  7.017  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CG  1 
ATOM   1062 C  CD1 . TYR A 1 136 ? -7.167  18.566  8.305  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CD1 1 
ATOM   1063 C  CD2 . TYR A 1 136 ? -5.689  18.750  6.452  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CD2 1 
ATOM   1064 C  CE1 . TYR A 1 136 ? -6.431  19.510  9.000  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CE1 1 
ATOM   1065 C  CE2 . TYR A 1 136 ? -4.921  19.672  7.150  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CE2 1 
ATOM   1066 C  CZ  . TYR A 1 136 ? -5.300  20.064  8.425  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A CZ  1 
ATOM   1067 O  OH  . TYR A 1 136 ? -4.581  20.995  9.129  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ?  135 TYR A OH  1 
ATOM   1068 N  N   . SER A 1 137 ? -8.135  14.213  4.991  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ?  136 SER A N   1 
ATOM   1069 C  CA  . SER A 1 137 ? -8.993  13.087  4.541  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  136 SER A CA  1 
ATOM   1070 C  C   . SER A 1 137 ? -8.489  11.749  5.106  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ?  136 SER A C   1 
ATOM   1071 O  O   . SER A 1 137 ? -9.341  10.919  5.478  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ?  136 SER A O   1 
ATOM   1072 C  CB  . SER A 1 137 ? -9.112  13.046  3.055  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ?  136 SER A CB  1 
ATOM   1073 O  OG  . SER A 1 137 ? -7.846  12.910  2.496  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ?  136 SER A OG  1 
ATOM   1074 N  N   . ALA A 1 138 ? -7.172  11.529  5.199  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A N   1 
ATOM   1075 C  CA  . ALA A 1 138 ? -6.616  10.283  5.777  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A CA  1 
ATOM   1076 C  C   . ALA A 1 138 ? -7.077  10.190  7.237  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A C   1 
ATOM   1077 O  O   . ALA A 1 138 ? -7.491  9.126   7.655  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A O   1 
ATOM   1078 C  CB  . ALA A 1 138 ? -5.107  10.262  5.669  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A CB  1 
ATOM   1079 N  N   . CYS A 1 139 ? -7.034  11.301  7.964  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . CYS A 1 139 ? -7.348  11.375  9.416  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . CYS A 1 139 ? -8.858  11.281  9.670  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A C   1 
ATOM   1082 O  O   . CYS A 1 139 ? -9.247  10.712  10.731 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . CYS A 1 139 ? -6.751  12.634  10.017 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A CB  1 
ATOM   1084 S  SG  . CYS A 1 139 ? -4.952  12.514  10.198 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  138 CYS A SG  1 
ATOM   1085 N  N   . LYS A 1 140 ? -9.681  11.809  8.760  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A N   1 
ATOM   1086 C  CA  . LYS A 1 140 ? -11.164 11.637  8.799  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CA  1 
ATOM   1087 C  C   . LYS A 1 140 ? -11.481 10.138  8.726  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A C   1 
ATOM   1088 O  O   . LYS A 1 140 ? -12.220 9.639   9.603  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A O   1 
ATOM   1089 C  CB  . LYS A 1 140 ? -11.812 12.420  7.654  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CB  1 
ATOM   1090 C  CG  . LYS A 1 140 ? -13.331 12.402  7.622  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CG  1 
ATOM   1091 C  CD  . LYS A 1 140 ? -13.862 13.495  6.704  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CD  1 
ATOM   1092 C  CE  . LYS A 1 140 ? -15.367 13.484  6.511  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A CE  1 
ATOM   1093 N  NZ  . LYS A 1 140 ? -15.743 12.667  5.334  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ?  139 LYS A NZ  1 
ATOM   1094 N  N   . ARG A 1 141 ? -10.890 9.429   7.763  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . ARG A 1 141 ? -11.059 7.967   7.611  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . ARG A 1 141 ? -10.600 7.274   8.889  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A C   1 
ATOM   1097 O  O   . ARG A 1 141 ? -11.368 6.405   9.397  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . ARG A 1 141 ? -10.311 7.444   6.392  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . ARG A 1 141 ? -10.428 5.937   6.232  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CG  1 
ATOM   1100 C  CD  . ARG A 1 141 ? -9.989  5.469   4.858  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CD  1 
ATOM   1101 N  NE  . ARG A 1 141 ? -9.760  4.034   4.862  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A NE  1 
ATOM   1102 C  CZ  . ARG A 1 141 ? -8.659  3.419   5.324  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A CZ  1 
ATOM   1103 N  NH1 . ARG A 1 141 ? -7.655  4.113   5.837  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A NH1 1 
ATOM   1104 N  NH2 . ARG A 1 141 ? -8.571  2.101   5.283  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ?  140 ARG A NH2 1 
ATOM   1105 N  N   . PHE A 1 142 ? -9.430  7.658   9.421  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A N   1 
ATOM   1106 C  CA  . PHE A 1 142 ? -8.859  7.043   10.641 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CA  1 
ATOM   1107 C  C   . PHE A 1 142 ? -9.869  7.197   11.781 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A C   1 
ATOM   1108 O  O   . PHE A 1 142 ? -10.132 6.197   12.467 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A O   1 
ATOM   1109 C  CB  . PHE A 1 142 ? -7.482  7.622   10.978 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CB  1 
ATOM   1110 C  CG  . PHE A 1 142 ? -6.366  7.346   9.999  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CG  1 
ATOM   1111 C  CD1 . PHE A 1 142 ? -6.354  6.216   9.192  1.00 29.34  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CD1 1 
ATOM   1112 C  CD2 . PHE A 1 142 ? -5.302  8.228   9.913  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CD2 1 
ATOM   1113 C  CE1 . PHE A 1 142 ? -5.310  5.992   8.309  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CE1 1 
ATOM   1114 C  CE2 . PHE A 1 142 ? -4.253  8.005   9.026  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CE2 1 
ATOM   1115 C  CZ  . PHE A 1 142 ? -4.257  6.882   8.230  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ?  141 PHE A CZ  1 
ATOM   1116 N  N   . GLU A 1 143 ? -10.412 8.402   11.974 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A N   1 
ATOM   1117 C  CA  . GLU A 1 143 ? -11.443 8.686   13.023 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CA  1 
ATOM   1118 C  C   . GLU A 1 143 ? -12.602 7.685   12.905 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A C   1 
ATOM   1119 O  O   . GLU A 1 143 ? -12.935 7.038   13.909 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A O   1 
ATOM   1120 C  CB  . GLU A 1 143 ? -11.993 10.109  12.909 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . GLU A 1 143 ? -11.267 11.123  13.758 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CG  1 
ATOM   1122 C  CD  . GLU A 1 143 ? -11.621 12.583  13.473 1.00 62.72  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A CD  1 
ATOM   1123 O  OE1 . GLU A 1 143 ? -11.939 12.939  12.313 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A OE1 1 
ATOM   1124 O  OE2 . GLU A 1 143 ? -11.582 13.365  14.412 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ?  142 GLU A OE2 1 
ATOM   1125 N  N   . GLU A 1 144 ? -13.145 7.534   11.697 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . GLU A 1 144 ? -14.305 6.652   11.383 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . GLU A 1 144 ? -13.953 5.186   11.665 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A C   1 
ATOM   1128 O  O   . GLU A 1 144 ? -14.859 4.403   12.002 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . GLU A 1 144 ? -14.715 6.842   9.925  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CB  1 
ATOM   1130 C  CG  . GLU A 1 144 ? -15.371 8.198   9.667  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CG  1 
ATOM   1131 C  CD  . GLU A 1 144 ? -15.406 8.629   8.213  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CD  1 
ATOM   1132 O  OE1 . GLU A 1 144 ? -15.002 7.834   7.352  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE1 1 
ATOM   1133 O  OE2 . GLU A 1 144 ? -15.858 9.751   7.947  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE2 1 
ATOM   1134 N  N   . LEU A 1 145 ? -12.673 4.818   11.558 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A N   1 
ATOM   1135 C  CA  . LEU A 1 145 ? -12.242 3.422   11.817 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CA  1 
ATOM   1136 C  C   . LEU A 1 145 ? -11.841 3.260   13.283 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A C   1 
ATOM   1137 O  O   . LEU A 1 145 ? -11.424 2.190   13.631 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A O   1 
ATOM   1138 C  CB  . LEU A 1 145 ? -11.136 3.043   10.827 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CB  1 
ATOM   1139 C  CG  . LEU A 1 145 ? -11.562 3.075   9.356  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CG  1 
ATOM   1140 C  CD1 . LEU A 1 145 ? -10.418 2.720   8.417  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CD1 1 
ATOM   1141 C  CD2 . LEU A 1 145 ? -12.762 2.158   9.097  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ?  144 LEU A CD2 1 
ATOM   1142 N  N   . GLY A 1 146 ? -12.038 4.261   14.132 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A N   1 
ATOM   1143 C  CA  . GLY A 1 146 ? -11.819 4.144   15.589 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A CA  1 
ATOM   1144 C  C   . GLY A 1 146 ? -10.357 4.232   15.983 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A C   1 
ATOM   1145 O  O   . GLY A 1 146 ? -10.021 3.820   17.122 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ?  145 GLY A O   1 
ATOM   1146 N  N   . VAL A 1 147 ? -9.503  4.772   15.107 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A N   1 
ATOM   1147 C  CA  . VAL A 1 147 ? -8.037  4.886   15.366 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CA  1 
ATOM   1148 C  C   . VAL A 1 147 ? -7.818  5.888   16.499 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A C   1 
ATOM   1149 O  O   . VAL A 1 147 ? -8.409  6.973   16.436 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A O   1 
ATOM   1150 C  CB  . VAL A 1 147 ? -7.298  5.340   14.099 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CB  1 
ATOM   1151 C  CG1 . VAL A 1 147 ? -5.858  5.745   14.379 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CG1 1 
ATOM   1152 C  CG2 . VAL A 1 147 ? -7.392  4.301   12.995 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  146 VAL A CG2 1 
ATOM   1153 N  N   . LYS A 1 148 ? -6.972  5.551   17.474 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A N   1 
ATOM   1154 C  CA  . LYS A 1 148 ? -6.601  6.443   18.605 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CA  1 
ATOM   1155 C  C   . LYS A 1 148 ? -5.559  7.463   18.107 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A C   1 
ATOM   1156 O  O   . LYS A 1 148 ? -4.602  7.056   17.404 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A O   1 
ATOM   1157 C  CB  . LYS A 1 148 ? -6.115  5.554   19.750 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . LYS A 1 148 ? -5.888  6.243   21.086 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CG  1 
ATOM   1159 C  CD  . LYS A 1 148 ? -5.884  5.276   22.262 1.00 70.70  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CD  1 
ATOM   1160 C  CE  . LYS A 1 148 ? -5.312  5.873   23.537 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A CE  1 
ATOM   1161 N  NZ  . LYS A 1 148 ? -5.950  7.168   23.866 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ?  147 LYS A NZ  1 
ATOM   1162 N  N   . PHE A 1 149 ? -5.738  8.745   18.433 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A N   1 
ATOM   1163 C  CA  . PHE A 1 149 ? -4.864  9.857   17.983 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CA  1 
ATOM   1164 C  C   . PHE A 1 149 ? -3.978  10.326  19.129 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A C   1 
ATOM   1165 O  O   . PHE A 1 149 ? -4.449  10.449  20.251 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A O   1 
ATOM   1166 C  CB  . PHE A 1 149 ? -5.685  11.032  17.474 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . PHE A 1 149 ? -6.148  10.901  16.046 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CG  1 
ATOM   1168 C  CD1 . PHE A 1 149 ? -7.247  10.114  15.725 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CD1 1 
ATOM   1169 C  CD2 . PHE A 1 149 ? -5.503  11.596  15.032 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CD2 1 
ATOM   1170 C  CE1 . PHE A 1 149 ? -7.681  10.016  14.415 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CE1 1 
ATOM   1171 C  CE2 . PHE A 1 149 ? -5.944  11.490  13.720 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CE2 1 
ATOM   1172 C  CZ  . PHE A 1 149 ? -7.028  10.697  13.414 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  148 PHE A CZ  1 
ATOM   1173 N  N   . VAL A 1 150 ? -2.710  10.588  18.836 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . VAL A 1 150 ? -1.814  11.348  19.736 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . VAL A 1 150 ? -1.957  12.835  19.393 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A C   1 
ATOM   1176 O  O   . VAL A 1 150 ? -1.913  13.649  20.292 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . VAL A 1 150 ? -0.364  10.852  19.610 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CB  1 
ATOM   1178 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 0.626   11.788  20.287 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CG1 1 
ATOM   1179 C  CG2 . VAL A 1 150 ? -0.220  9.439   20.146 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ?  149 VAL A CG2 1 
ATOM   1180 N  N   . LYS A 1 151 ? -2.100  13.176  18.120 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A N   1 
ATOM   1181 C  CA  . LYS A 1 151 ? -2.223  14.578  17.667 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CA  1 
ATOM   1182 C  C   . LYS A 1 151 ? -3.097  14.621  16.429 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A C   1 
ATOM   1183 O  O   . LYS A 1 151 ? -2.656  14.113  15.383 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A O   1 
ATOM   1184 C  CB  . LYS A 1 151 ? -0.863  15.188  17.327 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . LYS A 1 151 ? -0.908  16.602  16.752 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CG  1 
ATOM   1186 C  CD  . LYS A 1 151 ? 0.400   16.992  16.075 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CD  1 
ATOM   1187 C  CE  . LYS A 1 151 ? 0.470   18.415  15.595 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CE  1 
ATOM   1188 N  NZ  . LYS A 1 151 ? -0.623  18.712  14.652 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A NZ  1 
ATOM   1189 N  N   . LYS A 1 152 ? -4.272  15.242  16.546 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A N   1 
ATOM   1190 C  CA  . LYS A 1 152 ? -5.147  15.556  15.387 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CA  1 
ATOM   1191 C  C   . LYS A 1 152 ? -4.450  16.632  14.558 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A C   1 
ATOM   1192 O  O   . LYS A 1 152 ? -3.677  17.429  15.085 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A O   1 
ATOM   1193 C  CB  . LYS A 1 152 ? -6.553  15.950  15.851 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . LYS A 1 152 ? -7.355  14.785  16.427 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CG  1 
ATOM   1195 C  CD  . LYS A 1 152 ? -8.583  15.190  17.209 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CD  1 
ATOM   1196 C  CE  . LYS A 1 152 ? -9.485  14.020  17.545 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CE  1 
ATOM   1197 N  NZ  . LYS A 1 152 ? -9.900  13.275  16.331 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ?  151 LYS A NZ  1 
ATOM   1198 N  N   . PRO A 1 153 ? -4.686  16.683  13.231 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A N   1 
ATOM   1199 C  CA  . PRO A 1 153 ? -3.905  17.558  12.369 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CA  1 
ATOM   1200 C  C   . PRO A 1 153 ? -3.961  19.043  12.771 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A C   1 
ATOM   1201 O  O   . PRO A 1 153 ? -2.977  19.721  12.559 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A O   1 
ATOM   1202 C  CB  . PRO A 1 153 ? -4.455  17.361  10.950 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CB  1 
ATOM   1203 C  CG  . PRO A 1 153 ? -5.525  16.266  11.051 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CG  1 
ATOM   1204 C  CD  . PRO A 1 153 ? -5.648  15.853  12.502 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ?  152 PRO A CD  1 
ATOM   1205 N  N   . ASP A 1 154 ? -5.081  19.522  13.311 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ASP A 1 154 ? -5.271  20.963  13.654 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ASP A 1 154 ? -5.103  21.196  15.160 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A C   1 
ATOM   1208 O  O   . ASP A 1 154 ? -5.326  22.326  15.578 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ASP A 1 154 ? -6.613  21.509  13.158 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . ASP A 1 154 ? -6.579  21.966  11.703 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CG  1 
ATOM   1211 O  OD1 . ASP A 1 154 ? -5.471  22.130  11.156 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A OD1 1 
ATOM   1212 O  OD2 . ASP A 1 154 ? -7.663  22.138  11.117 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A OD2 1 
ATOM   1213 N  N   . ASP A 1 155 ? -4.655  20.210  15.938 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ASP A 1 155 ? -4.286  20.437  17.365 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ASP A 1 155 ? -2.781  20.702  17.424 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A C   1 
ATOM   1216 O  O   . ASP A 1 155 ? -2.083  20.308  16.479 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ASP A 1 155 ? -4.728  19.282  18.278 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . ASP A 1 155 ? -6.232  19.042  18.316 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CG  1 
ATOM   1219 O  OD1 . ASP A 1 155 ? -6.990  19.900  17.813 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A OD1 1 
ATOM   1220 O  OD2 . ASP A 1 155 ? -6.623  17.990  18.817 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ?  154 ASP A OD2 1 
ATOM   1221 N  N   . GLY A 1 156 ? -2.315  21.334  18.503 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A N   1 
ATOM   1222 C  CA  . GLY A 1 156 ? -0.923  21.764  18.726 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A CA  1 
ATOM   1223 C  C   . GLY A 1 156 ? -0.520  22.904  17.802 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A C   1 
ATOM   1224 O  O   . GLY A 1 156 ? -1.363  23.366  17.000 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ?  155 GLY A O   1 
ATOM   1225 N  N   . LYS A 1 157 ? 0.745   23.317  17.890 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A N   1 
ATOM   1226 C  CA  . LYS A 1 157 ? 1.327   24.464  17.143 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CA  1 
ATOM   1227 C  C   . LYS A 1 157 ? 1.436   24.140  15.654 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A C   1 
ATOM   1228 O  O   . LYS A 1 157 ? 1.053   24.991  14.853 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A O   1 
ATOM   1229 C  CB  . LYS A 1 157 ? 2.693   24.842  17.722 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . LYS A 1 157 ? 2.586   25.751  18.936 1.00 70.92  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CG  1 
ATOM   1231 C  CD  . LYS A 1 157 ? 3.856   25.955  19.717 1.00 75.74  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CD  1 
ATOM   1232 C  CE  . LYS A 1 157 ? 3.623   26.927  20.857 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A CE  1 
ATOM   1233 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 4.870   27.204  21.604 1.00 95.21  ? ? ? ? ? ?  156 LYS A NZ  1 
ATOM   1234 N  N   . MET A 1 158 ? 1.921   22.953  15.289 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ?  157 MET A N   1 
ATOM   1235 C  CA  . MET A 1 158 ? 2.179   22.622  13.864 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CA  1 
ATOM   1236 C  C   . MET A 1 158 ? 0.931   21.985  13.234 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ?  157 MET A C   1 
ATOM   1237 O  O   . MET A 1 158 ? 0.729   20.756  13.375 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ?  157 MET A O   1 
ATOM   1238 C  CB  . MET A 1 158 ? 3.416   21.732  13.752 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CB  1 
ATOM   1239 C  CG  . MET A 1 158 ? 4.690   22.549  13.866 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CG  1 
ATOM   1240 S  SD  . MET A 1 158 ? 6.084   21.579  14.416 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ?  157 MET A SD  1 
ATOM   1241 C  CE  . MET A 1 158 ? 7.312   22.835  14.762 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ?  157 MET A CE  1 
ATOM   1242 N  N   . LYS A 1 159 ? 0.117   22.805  12.566 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A N   1 
ATOM   1243 C  CA  . LYS A 1 159 ? -1.114  22.373  11.852 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CA  1 
ATOM   1244 C  C   . LYS A 1 159 ? -0.714  21.633  10.572 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A C   1 
ATOM   1245 O  O   . LYS A 1 159 ? 0.336   21.942  10.040 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A O   1 
ATOM   1246 C  CB  . LYS A 1 159 ? -2.009  23.548  11.435 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . LYS A 1 159 ? -2.258  24.613  12.491 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CG  1 
ATOM   1248 C  CD  . LYS A 1 159 ? -2.708  24.057  13.813 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CD  1 
ATOM   1249 C  CE  . LYS A 1 159 ? -3.451  25.098  14.636 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A CE  1 
ATOM   1250 N  NZ  . LYS A 1 159 ? -3.197  24.875  16.078 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  158 LYS A NZ  1 
ATOM   1251 N  N   . GLY A 1 160 ? -1.549  20.709  10.096 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A N   1 
ATOM   1252 C  CA  . GLY A 1 160 ? -1.337  20.003  8.818  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A CA  1 
ATOM   1253 C  C   . GLY A 1 160 ? -0.601  18.690  9.011  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A C   1 
ATOM   1254 O  O   . GLY A 1 160 ? -0.371  18.014  8.008  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ?  159 GLY A O   1 
ATOM   1255 N  N   . LEU A 1 161 ? -0.295  18.336  10.263 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A N   1 
ATOM   1256 C  CA  . LEU A 1 161 ? 0.503   17.153  10.657 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CA  1 
ATOM   1257 C  C   . LEU A 1 161 ? -0.212  16.420  11.792 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A C   1 
ATOM   1258 O  O   . LEU A 1 161 ? -0.645  17.096  12.739 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A O   1 
ATOM   1259 C  CB  . LEU A 1 161 ? 1.867   17.664  11.117 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . LEU A 1 161 ? 2.903   16.586  11.413 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CG  1 
ATOM   1261 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 3.379   15.955  10.119 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CD1 1 
ATOM   1262 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 4.083   17.162  12.164 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CD2 1 
ATOM   1263 N  N   . ALA A 1 162 ? -0.352  15.099  11.680 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A N   1 
ATOM   1264 C  CA  . ALA A 1 162 ? -1.000  14.258  12.704 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A CA  1 
ATOM   1265 C  C   . ALA A 1 162 ? -0.066  13.140  13.201 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A C   1 
ATOM   1266 O  O   . ALA A 1 162 ? 0.940   12.808  12.539 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A O   1 
ATOM   1267 C  CB  . ALA A 1 162 ? -2.283  13.713  12.141 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ?  161 ALA A CB  1 
ATOM   1268 N  N   . PHE A 1 163 ? -0.384  12.621  14.378 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A N   1 
ATOM   1269 C  CA  . PHE A 1 163 ? 0.173   11.390  14.973 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CA  1 
ATOM   1270 C  C   . PHE A 1 163 ? -0.993  10.508  15.422 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A C   1 
ATOM   1271 O  O   . PHE A 1 163 ? -1.853  10.969  16.209 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A O   1 
ATOM   1272 C  CB  . PHE A 1 163 ? 1.084   11.713  16.158 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CB  1 
ATOM   1273 C  CG  . PHE A 1 163 ? 2.449   12.214  15.770 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CG  1 
ATOM   1274 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 3.474   11.316  15.493 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CD1 1 
ATOM   1275 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 2.701   13.567  15.642 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CD2 1 
ATOM   1276 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 4.728   11.756  15.117 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CE1 1 
ATOM   1277 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 3.961   14.008  15.262 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CE2 1 
ATOM   1278 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 4.967   13.103  14.998 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ?  162 PHE A CZ  1 
ATOM   1279 N  N   . ILE A 1 164 ? -1.014  9.272   14.937 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A N   1 
ATOM   1280 C  CA  . ILE A 1 164 ? -1.945  8.214   15.404 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CA  1 
ATOM   1281 C  C   . ILE A 1 164 ? -1.118  7.197   16.172 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A C   1 
ATOM   1282 O  O   . ILE A 1 164 ? 0.140   7.327   16.187 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A O   1 
ATOM   1283 C  CB  . ILE A 1 164 ? -2.708  7.609   14.219 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CB  1 
ATOM   1284 C  CG1 . ILE A 1 164 ? -1.795  6.844   13.249 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CG1 1 
ATOM   1285 C  CG2 . ILE A 1 164 ? -3.485  8.713   13.517 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CG2 1 
ATOM   1286 C  CD1 . ILE A 1 164 ? -2.539  5.998   12.228 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ?  163 ILE A CD1 1 
ATOM   1287 N  N   . GLN A 1 165 ? -1.771  6.224   16.787 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A N   1 
ATOM   1288 C  CA  . GLN A 1 165 ? -1.034  5.121   17.448 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CA  1 
ATOM   1289 C  C   . GLN A 1 165 ? -1.616  3.796   16.988 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A C   1 
ATOM   1290 O  O   . GLN A 1 165 ? -2.791  3.728   16.638 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A O   1 
ATOM   1291 C  CB  . GLN A 1 165 ? -1.010  5.267   18.968 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . GLN A 1 165 ? -2.377  5.300   19.624 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CG  1 
ATOM   1293 C  CD  . GLN A 1 165 ? -2.217  5.604   21.095 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A CD  1 
ATOM   1294 O  OE1 . GLN A 1 165 ? -1.678  6.642   21.461 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A OE1 1 
ATOM   1295 N  NE2 . GLN A 1 165 ? -2.689  4.700   21.946 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ?  164 GLN A NE2 1 
ATOM   1296 N  N   . ASP A 1 166 ? -0.753  2.793   16.941 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A N   1 
ATOM   1297 C  CA  . ASP A 1 166 ? -1.079  1.440   16.460 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A CA  1 
ATOM   1298 C  C   . ASP A 1 166 ? -1.545  0.678   17.696 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A C   1 
ATOM   1299 O  O   . ASP A 1 166 ? -1.515  1.228   18.803 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A O   1 
ATOM   1300 C  CB  . ASP A 1 166 ? 0.125   0.852   15.724 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . ASP A 1 166 ? 1.178   0.221   16.621 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A CG  1 
ATOM   1302 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 1.125   0.469   17.847 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A OD1 1 
ATOM   1303 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 2.058   -0.496  16.072 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  165 ASP A OD2 1 
ATOM   1304 N  N   . PRO A 1 167 ? -1.997  -0.586  17.557 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A N   1 
ATOM   1305 C  CA  . PRO A 1 167 ? -2.537  -1.324  18.701 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CA  1 
ATOM   1306 C  C   . PRO A 1 167 ? -1.581  -1.438  19.899 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A C   1 
ATOM   1307 O  O   . PRO A 1 167 ? -2.072  -1.642  20.986 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A O   1 
ATOM   1308 C  CB  . PRO A 1 167 ? -2.837  -2.679  18.090 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CB  1 
ATOM   1309 C  CG  . PRO A 1 167 ? -3.164  -2.333  16.657 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CG  1 
ATOM   1310 C  CD  . PRO A 1 167 ? -2.111  -1.321  16.295 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  166 PRO A CD  1 
ATOM   1311 N  N   . ASP A 1 168 ? -0.267  -1.276  19.712 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . ASP A 1 168 ? 0.696   -1.342  20.842 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . ASP A 1 168 ? 0.941   0.061   21.388 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A C   1 
ATOM   1314 O  O   . ASP A 1 168 ? 1.599   0.164   22.405 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . ASP A 1 168 ? 1.999   -2.025  20.459 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . ASP A 1 168 ? 1.843   -3.518  20.303 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A CG  1 
ATOM   1317 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 1.970   -4.216  21.355 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A OD1 1 
ATOM   1318 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 1.578   -3.973  19.131 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  167 ASP A OD2 1 
ATOM   1319 N  N   . GLY A 1 169 ? 0.423   1.110   20.768 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A N   1 
ATOM   1320 C  CA  . GLY A 1 169 ? 0.647   2.490   21.245 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A CA  1 
ATOM   1321 C  C   . GLY A 1 169 ? 1.883   3.117   20.609 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A C   1 
ATOM   1322 O  O   . GLY A 1 169 ? 2.322   4.179   21.067 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ?  168 GLY A O   1 
ATOM   1323 N  N   . TYR A 1 170 ? 2.451   2.491   19.584 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A N   1 
ATOM   1324 C  CA  . TYR A 1 170 ? 3.569   3.112   18.833 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CA  1 
ATOM   1325 C  C   . TYR A 1 170 ? 2.993   4.284   18.031 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A C   1 
ATOM   1326 O  O   . TYR A 1 170 ? 1.868   4.188   17.490 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A O   1 
ATOM   1327 C  CB  . TYR A 1 170 ? 4.281   2.114   17.930 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CB  1 
ATOM   1328 C  CG  . TYR A 1 170 ? 4.996   0.980   18.614 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CG  1 
ATOM   1329 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 6.142   1.190   19.365 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CD1 1 
ATOM   1330 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 4.596   -0.326  18.395 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CD2 1 
ATOM   1331 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 6.830   0.136   19.948 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CE1 1 
ATOM   1332 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 5.258   -1.381  18.984 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CE2 1 
ATOM   1333 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 6.377   -1.157  19.756 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A CZ  1 
ATOM   1334 O  OH  . TYR A 1 170 ? 7.005   -2.221  20.311 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  169 TYR A OH  1 
ATOM   1335 N  N   . TRP A 1 171 ? 3.737   5.391   17.997 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A N   1 
ATOM   1336 C  CA  . TRP A 1 171 ? 3.323   6.641   17.327 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CA  1 
ATOM   1337 C  C   . TRP A 1 171 ? 3.624   6.521   15.840 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A C   1 
ATOM   1338 O  O   . TRP A 1 171 ? 4.748   6.071   15.459 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A O   1 
ATOM   1339 C  CB  . TRP A 1 171 ? 4.008   7.878   17.909 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CB  1 
ATOM   1340 C  CG  . TRP A 1 171 ? 3.590   8.274   19.285 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CG  1 
ATOM   1341 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 2.930   7.524   20.211 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CD1 1 
ATOM   1342 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 3.897   9.525   19.924 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CD2 1 
ATOM   1343 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 2.771   8.238   21.369 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A NE1 1 
ATOM   1344 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 3.357   9.464   21.228 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CE2 1 
ATOM   1345 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 4.553   10.692  19.512 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CE3 1 
ATOM   1346 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 3.458   10.527  22.127 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CZ2 1 
ATOM   1347 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 4.667   11.736  20.406 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CZ3 1 
ATOM   1348 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 4.122   11.646  21.692 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ?  170 TRP A CH2 1 
ATOM   1349 N  N   . ILE A 1 172 ? 2.660   6.958   15.042 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A N   1 
ATOM   1350 C  CA  . ILE A 1 172 ? 2.787   7.006   13.570 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CA  1 
ATOM   1351 C  C   . ILE A 1 172 ? 2.455   8.418   13.112 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A C   1 
ATOM   1352 O  O   . ILE A 1 172 ? 1.305   8.860   13.300 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A O   1 
ATOM   1353 C  CB  . ILE A 1 172 ? 1.892   5.947   12.921 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CB  1 
ATOM   1354 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 2.193   4.561   13.503 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CG1 1 
ATOM   1355 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 2.039   6.017   11.414 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CG2 1 
ATOM   1356 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 1.321   3.460   12.976 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CD1 1 
ATOM   1357 N  N   . GLU A 1 173 ? 3.452   9.106   12.559 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A N   1 
ATOM   1358 C  CA  . GLU A 1 173 ? 3.280   10.447  11.976 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CA  1 
ATOM   1359 C  C   . GLU A 1 173 ? 2.520   10.255  10.670 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A C   1 
ATOM   1360 O  O   . GLU A 1 173 ? 2.861   9.322   9.920  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A O   1 
ATOM   1361 C  CB  . GLU A 1 173 ? 4.627   11.123  11.767 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CB  1 
ATOM   1362 C  CG  . GLU A 1 173 ? 4.541   12.564  11.286 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CG  1 
ATOM   1363 C  CD  . GLU A 1 173 ? 5.927   13.192  11.272 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A CD  1 
ATOM   1364 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 6.674   12.830  12.153 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A OE1 1 
ATOM   1365 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 6.268   13.974  10.374 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ?  172 GLU A OE2 1 
ATOM   1366 N  N   . ILE A 1 174 ? 1.536   11.117  10.427 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A N   1 
ATOM   1367 C  CA  . ILE A 1 174 ? 0.800   11.224  9.141  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CA  1 
ATOM   1368 C  C   . ILE A 1 174 ? 1.126   12.607  8.578  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A C   1 
ATOM   1369 O  O   . ILE A 1 174 ? 0.732   13.602  9.219  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A O   1 
ATOM   1370 C  CB  . ILE A 1 174 ? -0.709  11.003  9.342  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CB  1 
ATOM   1371 C  CG1 . ILE A 1 174 ? -1.006  9.730   10.134 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CG1 1 
ATOM   1372 C  CG2 . ILE A 1 174 ? -1.416  10.998  7.996  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CG2 1 
ATOM   1373 C  CD1 . ILE A 1 174 ? -0.630  8.451   9.419  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ?  173 ILE A CD1 1 
ATOM   1374 N  N   . LEU A 1 175 ? 1.853   12.649  7.453  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A N   1 
ATOM   1375 C  CA  . LEU A 1 175 ? 2.420   13.908  6.929  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CA  1 
ATOM   1376 C  C   . LEU A 1 175 ? 2.151   13.998  5.431  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A C   1 
ATOM   1377 O  O   . LEU A 1 175 ? 2.080   12.967  4.752  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A O   1 
ATOM   1378 C  CB  . LEU A 1 175 ? 3.925   13.957  7.216  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CB  1 
ATOM   1379 C  CG  . LEU A 1 175 ? 4.769   12.924  6.463  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CG  1 
ATOM   1380 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 5.772   13.556  5.534  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CD1 1 
ATOM   1381 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 5.466   11.986  7.430  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ?  174 LEU A CD2 1 
ATOM   1382 N  N   . ASN A 1 176 ? 2.072   15.220  4.946  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A N   1 
ATOM   1383 C  CA  . ASN A 1 176 ? 2.020   15.531  3.502  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CA  1 
ATOM   1384 C  C   . ASN A 1 176 ? 3.333   16.217  3.168  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A C   1 
ATOM   1385 O  O   . ASN A 1 176 ? 3.577   17.319  3.660  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A O   1 
ATOM   1386 C  CB  . ASN A 1 176 ? 0.822   16.420  3.163  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CB  1 
ATOM   1387 C  CG  . ASN A 1 176 ? 0.732   16.731  1.685  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CG  1 
ATOM   1388 O  OD1 . ASN A 1 176 ? 1.702   16.586  0.954  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A OD1 1 
ATOM   1389 N  ND2 . ASN A 1 176 ? -0.436  17.153  1.243  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A ND2 1 
ATOM   1390 N  N   . PRO A 1 177 ? 4.219   15.593  2.360  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A N   1 
ATOM   1391 C  CA  . PRO A 1 177 ? 5.515   16.199  2.046  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CA  1 
ATOM   1392 C  C   . PRO A 1 177 ? 5.385   17.648  1.528  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A C   1 
ATOM   1393 O  O   . PRO A 1 177 ? 6.261   18.460  1.837  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A O   1 
ATOM   1394 C  CB  . PRO A 1 177 ? 6.128   15.309  0.960  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CB  1 
ATOM   1395 C  CG  . PRO A 1 177 ? 5.344   13.997  1.031  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CG  1 
ATOM   1396 C  CD  . PRO A 1 177 ? 4.013   14.308  1.683  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ?  176 PRO A CD  1 
ATOM   1397 N  N   . ASN A 1 178 ? 4.303   17.969  0.802  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . ASN A 1 178 ? 4.151   19.295  0.136  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . ASN A 1 178 ? 3.789   20.372  1.167  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A C   1 
ATOM   1400 O  O   . ASN A 1 178 ? 3.917   21.562  0.837  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . ASN A 1 178 ? 3.164   19.244  -1.025 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . ASN A 1 178 ? 3.662   18.349  -2.132 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A CG  1 
ATOM   1403 O  OD1 . ASN A 1 178 ? 4.804   18.469  -2.555 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A OD1 1 
ATOM   1404 N  ND2 . ASN A 1 178 ? 2.834   17.423  -2.576 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ?  177 ASN A ND2 1 
ATOM   1405 N  N   . LYS A 1 179 ? 3.413   19.977  2.384  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A N   1 
ATOM   1406 C  CA  . LYS A 1 179 ? 2.937   20.912  3.425  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CA  1 
ATOM   1407 C  C   . LYS A 1 179 ? 4.005   21.067  4.506  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A C   1 
ATOM   1408 O  O   . LYS A 1 179 ? 3.794   21.895  5.401  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A O   1 
ATOM   1409 C  CB  . LYS A 1 179 ? 1.590   20.416  3.955  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CB  1 
ATOM   1410 C  CG  . LYS A 1 179 ? 0.477   20.434  2.912  1.00 54.34  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CG  1 
ATOM   1411 C  CD  . LYS A 1 179 ? 0.129   21.842  2.415  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CD  1 
ATOM   1412 C  CE  . LYS A 1 179 ? -0.720  21.865  1.162  1.00 59.25  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A CE  1 
ATOM   1413 N  NZ  . LYS A 1 179 ? -1.906  20.996  1.316  1.00 61.33  ? ? ? ? ? ?  178 LYS A NZ  1 
ATOM   1414 N  N   . MET A 1 180 ? 5.135   20.366  4.401  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ?  179 MET A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . MET A 1 180 ? 6.173   20.386  5.468  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . MET A 1 180 ? 7.024   21.641  5.288  1.00 50.21  ? ? ? ? ? ?  179 MET A C   1 
ATOM   1417 O  O   . MET A 1 180 ? 7.506   22.161  6.311  1.00 47.97  ? ? ? ? ? ?  179 MET A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . MET A 1 180 ? 7.075   19.150  5.424  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CB  1 
ATOM   1419 C  CG  . MET A 1 180 ? 6.296   17.862  5.483  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CG  1 
ATOM   1420 S  SD  . MET A 1 180 ? 5.345   17.742  7.002  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ?  179 MET A SD  1 
ATOM   1421 C  CE  . MET A 1 180 ? 6.614   17.197  8.150  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ?  179 MET A CE  1 
ATOM   1422 N  N   . ALA A 1 181 ? 7.197   22.093  4.040  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A N   1 
ATOM   1423 C  CA  . ALA A 1 181 ? 7.921   23.345  3.710  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A CA  1 
ATOM   1424 C  C   . ALA A 1 181 ? 7.232   24.527  4.412  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A C   1 
ATOM   1425 O  O   . ALA A 1 181 ? 7.945   25.302  5.086  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A O   1 
ATOM   1426 C  CB  . ALA A 1 181 ? 8.006   23.517  2.212  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ?  180 ALA A CB  1 
ATOM   1427 N  N   . THR A 1 182 ? 5.899   24.639  4.325  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ?  181 THR A N   1 
ATOM   1428 C  CA  . THR A 1 182 ? 5.140   25.761  4.950  1.00 68.86  ? ? ? ? ? ?  181 THR A CA  1 
ATOM   1429 C  C   . THR A 1 182 ? 5.389   25.746  6.469  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ?  181 THR A C   1 
ATOM   1430 O  O   . THR A 1 182 ? 5.499   26.838  7.048  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ?  181 THR A O   1 
ATOM   1431 C  CB  . THR A 1 182 ? 3.639   25.754  4.615  1.00 65.70  ? ? ? ? ? ?  181 THR A CB  1 
ATOM   1432 O  OG1 . THR A 1 182 ? 3.025   24.886  5.563  1.00 72.97  ? ? ? ? ? ?  181 THR A OG1 1 
ATOM   1433 C  CG2 . THR A 1 182 ? 3.309   25.329  3.199  1.00 65.04  ? ? ? ? ? ?  181 THR A CG2 1 
ATOM   1434 N  N   . LEU A 1 183 ? 5.515   24.569  7.092  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A N   1 
ATOM   1435 C  CA  . LEU A 1 183 ? 5.696   24.434  8.565  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CA  1 
ATOM   1436 C  C   . LEU A 1 183 ? 7.020   25.051  9.033  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A C   1 
ATOM   1437 O  O   . LEU A 1 183 ? 7.048   25.504  10.199 1.00 89.51  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A O   1 
ATOM   1438 C  CB  . LEU A 1 183 ? 5.622   22.959  8.968  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . LEU A 1 183 ? 4.209   22.427  9.190  1.00 72.63  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CG  1 
ATOM   1440 C  CD1 . LEU A 1 183 ? 4.203   20.915  9.390  1.00 67.91  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CD1 1 
ATOM   1441 C  CD2 . LEU A 1 183 ? 3.580   23.135  10.379 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CD2 1 
ATOM   1442 N  N   . MET A 1 184 ? 8.075   25.048  8.207  1.00 82.53  ? ? ? ? ? ?  183 MET A N   1 
ATOM   1443 C  CA  . MET A 1 184 ? 9.399   25.641  8.572  1.00 86.01  ? ? ? ? ? ?  183 MET A CA  1 
ATOM   1444 C  C   . MET A 1 184 ? 9.270   27.155  8.835  1.00 87.37  ? ? ? ? ? ?  183 MET A C   1 
ATOM   1445 O  O   . MET A 1 184 ? 9.741   27.621  9.902  1.00 84.63  ? ? ? ? ? ?  183 MET A O   1 
ATOM   1446 C  CB  . MET A 1 184 ? 10.443  25.407  7.474  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ?  183 MET A CB  1 
ATOM   1447 C  CG  . MET A 1 184 ? 10.972  23.981  7.418  1.00 83.83  ? ? ? ? ? ?  183 MET A CG  1 
ATOM   1448 S  SD  . MET A 1 184 ? 11.389  23.274  9.039  1.00 85.74  ? ? ? ? ? ?  183 MET A SD  1 
ATOM   1449 C  CE  . MET A 1 184 ? 12.420  24.552  9.758  1.00 85.20  ? ? ? ? ? ?  183 MET A CE  1 
ATOM   1450 N  N   . LEU A 1 185 ? 8.640   27.889  7.910  1.00 91.73  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A N   1 
ATOM   1451 C  CA  . LEU A 1 185 ? 8.449   29.368  7.965  1.00 92.49  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A CA  1 
ATOM   1452 C  C   . LEU A 1 185 ? 7.513   29.760  9.123  1.00 89.11  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A C   1 
ATOM   1453 O  O   . LEU A 1 185 ? 7.643   30.897  9.607  1.00 92.85  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A O   1 
ATOM   1454 C  CB  . LEU A 1 185 ? 7.891   29.853  6.620  1.00 95.32  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A CB  1 
ATOM   1455 C  CG  . LEU A 1 185 ? 8.730   29.507  5.387  1.00 96.48  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A CG  1 
ATOM   1456 C  CD1 . LEU A 1 185 ? 7.996   29.887  4.105  1.00 93.58  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A CD1 1 
ATOM   1457 C  CD2 . LEU A 1 185 ? 10.096  30.182  5.450  1.00 91.83  ? ? ? ? ? ?  184 LEU A CD2 1 
ATOM   1458 N  N   . GLU A 1 186 ? 6.599   28.871  9.538  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A N   1 
ATOM   1459 C  CA  . GLU A 1 186 ? 5.624   29.094  10.648 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A CA  1 
ATOM   1460 C  C   . GLU A 1 186 ? 6.326   28.878  11.992 1.00 80.18  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A C   1 
ATOM   1461 O  O   . GLU A 1 186 ? 7.491   28.483  12.034 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A O   1 
ATOM   1462 C  CB  . GLU A 1 186 ? 4.421   28.154  10.526 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A CB  1 
ATOM   1463 C  CG  . GLU A 1 186 ? 3.589   28.393  9.275  1.00 84.09  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A CG  1 
ATOM   1464 C  CD  . GLU A 1 186 ? 2.473   27.392  8.987  1.00 88.96  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A CD  1 
ATOM   1465 O  OE1 . GLU A 1 186 ? 2.613   26.207  9.365  1.00 86.71  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A OE1 1 
ATOM   1466 O  OE2 . GLU A 1 186 ? 1.455   27.799  8.372  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ?  185 GLU A OE2 1 
ATOM   1467 N  N   . ALA B 1 2   ? -17.110 -19.477 22.993 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B N   1 
ATOM   1468 C  CA  . ALA B 1 2   ? -15.905 -20.290 22.741 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B CA  1 
ATOM   1469 C  C   . ALA B 1 2   ? -15.387 -20.809 24.088 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B C   1 
ATOM   1470 O  O   . ALA B 1 2   ? -15.331 -20.027 25.057 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B O   1 
ATOM   1471 C  CB  . ALA B 1 2   ? -14.876 -19.459 22.012 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ?  1   ALA B CB  1 
ATOM   1472 N  N   . GLU B 1 3   ? -15.027 -22.087 24.164 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . GLU B 1 3   ? -14.421 -22.659 25.396 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . GLU B 1 3   ? -12.940 -22.283 25.415 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B C   1 
ATOM   1475 O  O   . GLU B 1 3   ? -12.387 -21.861 24.405 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . GLU B 1 3   ? -14.727 -24.150 25.473 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . GLU B 1 3   ? -14.025 -24.995 24.431 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CG  1 
ATOM   1478 C  CD  . GLU B 1 3   ? -14.672 -26.368 24.289 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B CD  1 
ATOM   1479 O  OE1 . GLU B 1 3   ? -15.419 -26.750 25.198 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B OE1 1 
ATOM   1480 O  OE2 . GLU B 1 3   ? -14.439 -27.044 23.273 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ?  2   GLU B OE2 1 
ATOM   1481 N  N   . PRO B 1 4   ? -12.251 -22.369 26.574 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B N   1 
ATOM   1482 C  CA  . PRO B 1 4   ? -10.832 -22.001 26.643 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CA  1 
ATOM   1483 C  C   . PRO B 1 4   ? -10.001 -22.973 25.783 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B C   1 
ATOM   1484 O  O   . PRO B 1 4   ? -10.429 -24.100 25.598 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B O   1 
ATOM   1485 C  CB  . PRO B 1 4   ? -10.514 -22.053 28.146 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CB  1 
ATOM   1486 C  CG  . PRO B 1 4   ? -11.544 -23.014 28.723 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CG  1 
ATOM   1487 C  CD  . PRO B 1 4   ? -12.776 -22.873 27.854 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ?  3   PRO B CD  1 
ATOM   1488 N  N   . GLN B 1 5   ? -8.877  -22.508 25.232 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B N   1 
ATOM   1489 C  CA  . GLN B 1 5   ? -8.043  -23.265 24.248 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CA  1 
ATOM   1490 C  C   . GLN B 1 5   ? -6.672  -23.504 24.873 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B C   1 
ATOM   1491 O  O   . GLN B 1 5   ? -6.226  -22.706 25.700 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B O   1 
ATOM   1492 C  CB  . GLN B 1 5   ? -7.908  -22.483 22.938 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CB  1 
ATOM   1493 C  CG  . GLN B 1 5   ? -9.243  -22.041 22.343 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CG  1 
ATOM   1494 C  CD  . GLN B 1 5   ? -10.045 -23.219 21.845 1.00 68.21  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B CD  1 
ATOM   1495 O  OE1 . GLN B 1 5   ? -9.569  -24.002 21.026 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B OE1 1 
ATOM   1496 N  NE2 . GLN B 1 5   ? -11.281 -23.345 22.307 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ?  4   GLN B NE2 1 
ATOM   1497 N  N   . PRO B 1 6   ? -5.958  -24.603 24.527 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B N   1 
ATOM   1498 C  CA  . PRO B 1 6   ? -4.593  -24.794 25.018 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CA  1 
ATOM   1499 C  C   . PRO B 1 6   ? -3.747  -23.624 24.522 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B C   1 
ATOM   1500 O  O   . PRO B 1 6   ? -4.181  -22.902 23.621 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B O   1 
ATOM   1501 C  CB  . PRO B 1 6   ? -4.129  -26.141 24.433 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CB  1 
ATOM   1502 C  CG  . PRO B 1 6   ? -5.135  -26.479 23.338 1.00 62.28  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CG  1 
ATOM   1503 C  CD  . PRO B 1 6   ? -6.402  -25.704 23.654 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ?  5   PRO B CD  1 
ATOM   1504 N  N   . PRO B 1 7   ? -2.544  -23.379 25.098 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B N   1 
ATOM   1505 C  CA  . PRO B 1 7   ? -1.621  -22.368 24.572 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CA  1 
ATOM   1506 C  C   . PRO B 1 7   ? -1.473  -22.465 23.043 1.00 79.82  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B C   1 
ATOM   1507 O  O   . PRO B 1 7   ? -1.144  -23.541 22.552 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B O   1 
ATOM   1508 C  CB  . PRO B 1 7   ? -0.304  -22.692 25.280 1.00 76.54  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . PRO B 1 7   ? -0.745  -23.306 26.601 1.00 81.42  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CG  1 
ATOM   1510 C  CD  . PRO B 1 7   ? -2.021  -24.061 26.288 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ?  6   PRO B CD  1 
ATOM   1511 N  N   . SER B 1 8   ? -1.753  -21.360 22.339 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ?  7   SER B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . SER B 1 8   ? -1.978  -21.320 20.871 1.00 85.37  ? ? ? ? ? ?  7   SER B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . SER B 1 8   ? -0.678  -21.682 20.143 1.00 82.67  ? ? ? ? ? ?  7   SER B C   1 
ATOM   1514 O  O   . SER B 1 8   ? -0.700  -22.609 19.312 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ?  7   SER B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . SER B 1 8   ? -2.498  -19.979 20.444 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ?  7   SER B CB  1 
ATOM   1516 O  OG  . SER B 1 8   ? -2.798  -20.001 19.063 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ?  7   SER B OG  1 
ATOM   1517 N  N   . GLY B 1 9   ? 0.416   -20.996 20.487 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B N   1 
ATOM   1518 C  CA  . GLY B 1 9   ? 1.676   -20.976 19.721 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B CA  1 
ATOM   1519 C  C   . GLY B 1 9   ? 1.705   -19.777 18.787 1.00 71.21  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B C   1 
ATOM   1520 O  O   . GLY B 1 9   ? 1.081   -18.752 19.112 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ?  8   GLY B O   1 
ATOM   1521 N  N   . GLY B 1 10  ? 2.394   -19.888 17.655 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B N   1 
ATOM   1522 C  CA  . GLY B 1 10  ? 2.349   -18.849 16.615 1.00 66.90  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B CA  1 
ATOM   1523 C  C   . GLY B 1 10  ? 0.946   -18.766 16.052 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B C   1 
ATOM   1524 O  O   . GLY B 1 10  ? 0.176   -19.691 16.327 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ?  9   GLY B O   1 
ATOM   1525 N  N   . LEU B 1 11  ? 0.618   -17.719 15.288 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . LEU B 1 11  ? -0.423  -17.811 14.228 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . LEU B 1 11  ? 0.071   -18.784 13.152 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B C   1 
ATOM   1528 O  O   . LEU B 1 11  ? 1.284   -18.789 12.859 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . LEU B 1 11  ? -0.661  -16.443 13.589 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . LEU B 1 11  ? -1.183  -15.337 14.499 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CG  1 
ATOM   1531 C  CD1 . LEU B 1 11  ? -1.533  -14.109 13.663 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CD1 1 
ATOM   1532 C  CD2 . LEU B 1 11  ? -2.394  -15.804 15.288 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CD2 1 
ATOM   1533 N  N   . THR B 1 12  ? -0.839  -19.561 12.566 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ?  11  THR B N   1 
ATOM   1534 C  CA  . THR B 1 12  ? -0.600  -20.320 11.314 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ?  11  THR B CA  1 
ATOM   1535 C  C   . THR B 1 12  ? -0.596  -19.306 10.166 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ?  11  THR B C   1 
ATOM   1536 O  O   . THR B 1 12  ? -1.097  -18.178 10.375 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ?  11  THR B O   1 
ATOM   1537 C  CB  . THR B 1 12  ? -1.671  -21.402 11.144 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ?  11  THR B CB  1 
ATOM   1538 O  OG1 . THR B 1 12  ? -2.914  -20.694 11.069 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ?  11  THR B OG1 1 
ATOM   1539 C  CG2 . THR B 1 12  ? -1.676  -22.413 12.276 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ?  11  THR B CG2 1 
ATOM   1540 N  N   . ASP B 1 13  ? -0.078  -19.674 8.999  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B N   1 
ATOM   1541 C  CA  . ASP B 1 13  ? -0.103  -18.783 7.809  1.00 62.70  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B CA  1 
ATOM   1542 C  C   . ASP B 1 13  ? -1.557  -18.384 7.523  1.00 63.61  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B C   1 
ATOM   1543 O  O   . ASP B 1 13  ? -1.787  -17.193 7.265  1.00 60.94  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B O   1 
ATOM   1544 C  CB  . ASP B 1 13  ? 0.581   -19.412 6.596  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B CB  1 
ATOM   1545 C  CG  . ASP B 1 13  ? 2.047   -19.716 6.824  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B CG  1 
ATOM   1546 O  OD1 . ASP B 1 13  ? 2.607   -19.266 7.859  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B OD1 1 
ATOM   1547 O  OD2 . ASP B 1 13  ? 2.594   -20.428 5.988  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ?  12  ASP B OD2 1 
ATOM   1548 N  N   . GLU B 1 14  ? -2.492  -19.330 7.639  1.00 63.31  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B N   1 
ATOM   1549 C  CA  . GLU B 1 14  ? -3.928  -19.184 7.286  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CA  1 
ATOM   1550 C  C   . GLU B 1 14  ? -4.556  -18.161 8.238  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B C   1 
ATOM   1551 O  O   . GLU B 1 14  ? -5.293  -17.262 7.779  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B O   1 
ATOM   1552 C  CB  . GLU B 1 14  ? -4.630  -20.546 7.388  1.00 63.68  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CB  1 
ATOM   1553 C  CG  . GLU B 1 14  ? -4.167  -21.582 6.351  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CG  1 
ATOM   1554 C  CD  . GLU B 1 14  ? -2.790  -22.223 6.541  1.00 72.17  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B CD  1 
ATOM   1555 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -2.396  -22.481 7.710  1.00 66.52  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B OE1 1 
ATOM   1556 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -2.098  -22.470 5.519  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ?  13  GLU B OE2 1 
ATOM   1557 N  N   . ALA B 1 15  ? -4.252  -18.306 9.528  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . ALA B 1 15  ? -4.708  -17.400 10.611 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . ALA B 1 15  ? -4.228  -15.962 10.322 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B C   1 
ATOM   1560 O  O   . ALA B 1 15  ? -5.059  -15.040 10.328 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . ALA B 1 15  ? -4.203  -17.903 11.945 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B CB  1 
ATOM   1562 N  N   . ALA B 1 16  ? -2.932  -15.781 10.052 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B N   1 
ATOM   1563 C  CA  . ALA B 1 16  ? -2.310  -14.456 9.802  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B CA  1 
ATOM   1564 C  C   . ALA B 1 16  ? -2.955  -13.824 8.559  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B C   1 
ATOM   1565 O  O   . ALA B 1 16  ? -3.436  -12.658 8.652  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B O   1 
ATOM   1566 C  CB  . ALA B 1 16  ? -0.817  -14.598 9.656  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ?  15  ALA B CB  1 
ATOM   1567 N  N   . LEU B 1 17  ? -3.015  -14.585 7.461  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B N   1 
ATOM   1568 C  CA  . LEU B 1 17  ? -3.655  -14.153 6.185  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CA  1 
ATOM   1569 C  C   . LEU B 1 17  ? -5.097  -13.701 6.442  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B C   1 
ATOM   1570 O  O   . LEU B 1 17  ? -5.516  -12.716 5.796  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B O   1 
ATOM   1571 C  CB  . LEU B 1 17  ? -3.628  -15.290 5.157  1.00 57.81  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CB  1 
ATOM   1572 C  CG  . LEU B 1 17  ? -2.340  -15.403 4.347  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CG  1 
ATOM   1573 C  CD1 . LEU B 1 17  ? -2.341  -16.662 3.491  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CD1 1 
ATOM   1574 C  CD2 . LEU B 1 17  ? -2.133  -14.162 3.490  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ?  16  LEU B CD2 1 
ATOM   1575 N  N   . SER B 1 18  ? -5.828  -14.365 7.348  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ?  17  SER B N   1 
ATOM   1576 C  CA  . SER B 1 18  ? -7.266  -14.076 7.584  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ?  17  SER B CA  1 
ATOM   1577 C  C   . SER B 1 18  ? -7.407  -12.770 8.375  1.00 51.41  ? ? ? ? ? ?  17  SER B C   1 
ATOM   1578 O  O   . SER B 1 18  ? -8.499  -12.221 8.365  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ?  17  SER B O   1 
ATOM   1579 C  CB  . SER B 1 18  ? -7.978  -15.233 8.241  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ?  17  SER B CB  1 
ATOM   1580 O  OG  . SER B 1 18  ? -7.657  -15.311 9.618  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ?  17  SER B OG  1 
ATOM   1581 N  N   . CYS B 1 19  ? -6.325  -12.274 8.987  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B N   1 
ATOM   1582 C  CA  . CYS B 1 19  ? -6.264  -10.969 9.715  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B CA  1 
ATOM   1583 C  C   . CYS B 1 19  ? -5.884  -9.812  8.767  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B C   1 
ATOM   1584 O  O   . CYS B 1 19  ? -5.875  -8.653  9.229  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B O   1 
ATOM   1585 C  CB  . CYS B 1 19  ? -5.287  -11.046 10.886 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B CB  1 
ATOM   1586 S  SG  . CYS B 1 19  ? -5.817  -12.156 12.221 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ?  18  CYS B SG  1 
ATOM   1587 N  N   . CYS B 1 20  ? -5.562  -10.106 7.507  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B N   1 
ATOM   1588 C  CA  . CYS B 1 20  ? -5.112  -9.117  6.498  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B CA  1 
ATOM   1589 C  C   . CYS B 1 20  ? -6.264  -8.766  5.551  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B C   1 
ATOM   1590 O  O   . CYS B 1 20  ? -6.879  -9.704  5.017  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B O   1 
ATOM   1591 C  CB  . CYS B 1 20  ? -3.929  -9.649  5.697  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B CB  1 
ATOM   1592 S  SG  . CYS B 1 20  ? -2.521  -10.067 6.759  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ?  19  CYS B SG  1 
ATOM   1593 N  N   . SER B 1 21  ? -6.528  -7.469  5.354  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ?  20  SER B N   1 
ATOM   1594 C  CA  . SER B 1 21  ? -7.450  -6.923  4.323  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ?  20  SER B CA  1 
ATOM   1595 C  C   . SER B 1 21  ? -6.631  -6.396  3.146  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ?  20  SER B C   1 
ATOM   1596 O  O   . SER B 1 21  ? -5.478  -5.989  3.365  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ?  20  SER B O   1 
ATOM   1597 C  CB  . SER B 1 21  ? -8.329  -5.828  4.888  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ?  20  SER B CB  1 
ATOM   1598 O  OG  . SER B 1 21  ? -8.956  -6.247  6.094  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ?  20  SER B OG  1 
ATOM   1599 N  N   . ASP B 1 22  ? -7.211  -6.392  1.945  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B N   1 
ATOM   1600 C  CA  . ASP B 1 22  ? -6.635  -5.688  0.768  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B CA  1 
ATOM   1601 C  C   . ASP B 1 22  ? -6.581  -4.190  1.081  1.00 57.53  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B C   1 
ATOM   1602 O  O   . ASP B 1 22  ? -7.369  -3.733  1.920  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B O   1 
ATOM   1603 C  CB  . ASP B 1 22  ? -7.417  -5.965  -0.523 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . ASP B 1 22  ? -7.103  -7.318  -1.145 1.00 71.52  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B CG  1 
ATOM   1605 O  OD1 . ASP B 1 22  ? -6.003  -7.850  -0.878 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B OD1 1 
ATOM   1606 O  OD2 . ASP B 1 22  ? -7.967  -7.841  -1.875 1.00 77.85  ? ? ? ? ? ?  21  ASP B OD2 1 
ATOM   1607 N  N   . ALA B 1 23  ? -5.667  -3.481  0.417  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . ALA B 1 23  ? -5.456  -2.021  0.520  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . ALA B 1 23  ? -6.662  -1.273  -0.076 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B C   1 
ATOM   1610 O  O   . ALA B 1 23  ? -6.879  -1.353  -1.293 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . ALA B 1 23  ? -4.166  -1.655  -0.181 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  22  ALA B CB  1 
ATOM   1612 N  N   . ASP B 1 24  ? -7.411  -0.568  0.769  1.00 56.10  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B N   1 
ATOM   1613 C  CA  . ASP B 1 24  ? -8.422  0.459   0.382  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B CA  1 
ATOM   1614 C  C   . ASP B 1 24  ? -7.802  1.416   -0.635 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B C   1 
ATOM   1615 O  O   . ASP B 1 24  ? -6.657  1.829   -0.471 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B O   1 
ATOM   1616 C  CB  . ASP B 1 24  ? -8.892  1.222   1.621  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B CB  1 
ATOM   1617 C  CG  . ASP B 1 24  ? -10.165 2.009   1.405  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B CG  1 
ATOM   1618 O  OD1 . ASP B 1 24  ? -10.100 3.076   0.771  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B OD1 1 
ATOM   1619 O  OD2 . ASP B 1 24  ? -11.204 1.533   1.856  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ?  23  ASP B OD2 1 
ATOM   1620 N  N   . PRO B 1 25  ? -8.510  1.819   -1.715 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B N   1 
ATOM   1621 C  CA  . PRO B 1 25  ? -7.939  2.768   -2.680 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CA  1 
ATOM   1622 C  C   . PRO B 1 25  ? -7.568  4.132   -2.077 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B C   1 
ATOM   1623 O  O   . PRO B 1 25  ? -6.800  4.834   -2.681 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B O   1 
ATOM   1624 C  CB  . PRO B 1 25  ? -9.043  2.947   -3.737 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CB  1 
ATOM   1625 C  CG  . PRO B 1 25  ? -9.913  1.715   -3.570 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CG  1 
ATOM   1626 C  CD  . PRO B 1 25  ? -9.859  1.370   -2.095 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ?  24  PRO B CD  1 
ATOM   1627 N  N   . SER B 1 26  ? -8.099  4.490   -0.909 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ?  25  SER B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . SER B 1 26  ? -7.746  5.759   -0.223 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ?  25  SER B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . SER B 1 26  ? -6.307  5.717   0.310  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ?  25  SER B C   1 
ATOM   1630 O  O   . SER B 1 26  ? -5.778  6.809   0.629  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ?  25  SER B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . SER B 1 26  ? -8.703  6.085   0.868  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ?  25  SER B CB  1 
ATOM   1632 O  OG  . SER B 1 26  ? -8.672  5.083   1.863  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ?  25  SER B OG  1 
ATOM   1633 N  N   . THR B 1 27  ? -5.678  4.534   0.375  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ?  26  THR B N   1 
ATOM   1634 C  CA  . THR B 1 27  ? -4.288  4.368   0.853  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ?  26  THR B CA  1 
ATOM   1635 C  C   . THR B 1 27  ? -3.300  4.146   -0.302 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ?  26  THR B C   1 
ATOM   1636 O  O   . THR B 1 27  ? -2.098  3.987   -0.023 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ?  26  THR B O   1 
ATOM   1637 C  CB  . THR B 1 27  ? -4.227  3.250   1.899  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  26  THR B CB  1 
ATOM   1638 O  OG1 . THR B 1 27  ? -4.386  1.959   1.300  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ?  26  THR B OG1 1 
ATOM   1639 C  CG2 . THR B 1 27  ? -5.259  3.450   2.986  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ?  26  THR B CG2 1 
ATOM   1640 N  N   . LYS B 1 28  ? -3.733  4.130   -1.559 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B N   1 
ATOM   1641 C  CA  . LYS B 1 28  ? -2.887  3.573   -2.658 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CA  1 
ATOM   1642 C  C   . LYS B 1 28  ? -1.560  4.342   -2.801 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B C   1 
ATOM   1643 O  O   . LYS B 1 28  ? -0.592  3.725   -3.253 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B O   1 
ATOM   1644 C  CB  . LYS B 1 28  ? -3.653  3.513   -3.988 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . LYS B 1 28  ? -4.028  4.843   -4.630 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CG  1 
ATOM   1646 C  CD  . LYS B 1 28  ? -5.073  4.647   -5.732 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CD  1 
ATOM   1647 C  CE  . LYS B 1 28  ? -4.633  5.189   -7.070 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B CE  1 
ATOM   1648 N  NZ  . LYS B 1 28  ? -4.530  6.666   -7.049 1.00 74.70  ? ? ? ? ? ?  27  LYS B NZ  1 
ATOM   1649 N  N   . ASP B 1 29  ? -1.519  5.630   -2.449 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B N   1 
ATOM   1650 C  CA  . ASP B 1 29  ? -0.317  6.492   -2.561 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B CA  1 
ATOM   1651 C  C   . ASP B 1 29  ? 0.408   6.653   -1.223 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B C   1 
ATOM   1652 O  O   . ASP B 1 29  ? 1.393   7.375   -1.210 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B O   1 
ATOM   1653 C  CB  . ASP B 1 29  ? -0.698  7.856   -3.134 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B CB  1 
ATOM   1654 C  CG  . ASP B 1 29  ? -1.087  7.736   -4.600 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B CG  1 
ATOM   1655 O  OD1 . ASP B 1 29  ? -0.316  7.127   -5.373 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B OD1 1 
ATOM   1656 O  OD2 . ASP B 1 29  ? -2.176  8.184   -4.943 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ?  28  ASP B OD2 1 
ATOM   1657 N  N   . PHE B 1 30  ? -0.018  5.985   -0.154 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B N   1 
ATOM   1658 C  CA  . PHE B 1 30  ? 0.694   6.041   1.145  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CA  1 
ATOM   1659 C  C   . PHE B 1 30  ? 2.093   5.456   0.963  1.00 30.50  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B C   1 
ATOM   1660 O  O   . PHE B 1 30  ? 2.254   4.505   0.186  1.00 30.50  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B O   1 
ATOM   1661 C  CB  . PHE B 1 30  ? -0.051  5.285   2.242  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CB  1 
ATOM   1662 C  CG  . PHE B 1 30  ? -1.323  5.936   2.711  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CG  1 
ATOM   1663 C  CD1 . PHE B 1 30  ? -1.933  6.938   1.976  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CD1 1 
ATOM   1664 C  CD2 . PHE B 1 30  ? -1.901  5.536   3.902  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CD2 1 
ATOM   1665 C  CE1 . PHE B 1 30  ? -3.104  7.518   2.426  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CE1 1 
ATOM   1666 C  CE2 . PHE B 1 30  ? -3.062  6.133   4.362  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CE2 1 
ATOM   1667 C  CZ  . PHE B 1 30  ? -3.675  7.103   3.609  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ?  29  PHE B CZ  1 
ATOM   1668 N  N   . LEU B 1 31  ? 3.089   6.002   1.649  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . LEU B 1 31  ? 4.423   5.354   1.637  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . LEU B 1 31  ? 5.076   5.465   3.004  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B C   1 
ATOM   1671 O  O   . LEU B 1 31  ? 4.779   6.436   3.750  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . LEU B 1 31  ? 5.280   5.913   0.504  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CB  1 
ATOM   1673 C  CG  . LEU B 1 31  ? 5.694   7.368   0.586  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CG  1 
ATOM   1674 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 6.979   7.519   1.392  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CD1 1 
ATOM   1675 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 5.900   7.938   -0.825 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CD2 1 
ATOM   1676 N  N   . LEU B 1 32  ? 5.888   4.454   3.331  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B N   1 
ATOM   1677 C  CA  . LEU B 1 32  ? 6.565   4.386   4.646  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CA  1 
ATOM   1678 C  C   . LEU B 1 32  ? 7.816   5.260   4.526  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B C   1 
ATOM   1679 O  O   . LEU B 1 32  ? 8.806   4.840   3.912  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B O   1 
ATOM   1680 C  CB  . LEU B 1 32  ? 6.859   2.936   5.036  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CB  1 
ATOM   1681 C  CG  . LEU B 1 32  ? 7.548   2.778   6.386  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CG  1 
ATOM   1682 C  CD1 . LEU B 1 32  ? 6.770   3.473   7.483  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CD1 1 
ATOM   1683 C  CD2 . LEU B 1 32  ? 7.731   1.324   6.748  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CD2 1 
ATOM   1684 N  N   . GLN B 1 33  ? 7.729   6.456   5.081  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B N   1 
ATOM   1685 C  CA  . GLN B 1 33  ? 8.608   7.599   4.734  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CA  1 
ATOM   1686 C  C   . GLN B 1 33  ? 9.787   7.661   5.710  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B C   1 
ATOM   1687 O  O   . GLN B 1 33  ? 10.890  8.002   5.278  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B O   1 
ATOM   1688 C  CB  . GLN B 1 33  ? 7.771   8.883   4.681  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CB  1 
ATOM   1689 C  CG  . GLN B 1 33  ? 8.477   10.054  3.998  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CG  1 
ATOM   1690 C  CD  . GLN B 1 33  ? 9.533   10.742  4.846  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B CD  1 
ATOM   1691 O  OE1 . GLN B 1 33  ? 9.314   10.999  6.039  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B OE1 1 
ATOM   1692 N  NE2 . GLN B 1 33  ? 10.701  10.992  4.252  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ?  32  GLN B NE2 1 
ATOM   1693 N  N   . GLN B 1 34  ? 9.584   7.382   6.986  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . GLN B 1 34  ? 10.604  7.709   7.994  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . GLN B 1 34  ? 10.509  6.814   9.222  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B C   1 
ATOM   1696 O  O   . GLN B 1 34  ? 9.411   6.336   9.553  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . GLN B 1 34  ? 10.468  9.170   8.396  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . GLN B 1 34  ? 9.068   9.550   8.825  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CG  1 
ATOM   1699 C  CD  . GLN B 1 34  ? 9.063   10.922  9.440  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CD  1 
ATOM   1700 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 8.839   11.027  10.625 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B OE1 1 
ATOM   1701 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 9.329   11.963  8.641  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ?  33  GLN B NE2 1 
ATOM   1702 N  N   . THR B 1 35  ? 11.654  6.642   9.866  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ?  34  THR B N   1 
ATOM   1703 C  CA  . THR B 1 35  ? 11.832  6.081   11.224 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CA  1 
ATOM   1704 C  C   . THR B 1 35  ? 12.594  7.125   12.042 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ?  34  THR B C   1 
ATOM   1705 O  O   . THR B 1 35  ? 13.680  7.503   11.593 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ?  34  THR B O   1 
ATOM   1706 C  CB  . THR B 1 35  ? 12.609  4.764   11.153 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CB  1 
ATOM   1707 O  OG1 . THR B 1 35  ? 11.831  3.844   10.390 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ?  34  THR B OG1 1 
ATOM   1708 C  CG2 . THR B 1 35  ? 12.908  4.186   12.520 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CG2 1 
ATOM   1709 N  N   . MET B 1 36  ? 12.075  7.523   13.195 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ?  35  MET B N   1 
ATOM   1710 C  CA  . MET B 1 36  ? 12.657  8.611   14.018 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CA  1 
ATOM   1711 C  C   . MET B 1 36  ? 13.328  8.008   15.253 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ?  35  MET B C   1 
ATOM   1712 O  O   . MET B 1 36  ? 12.692  7.255   15.962 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ?  35  MET B O   1 
ATOM   1713 C  CB  . MET B 1 36  ? 11.610  9.655   14.424 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CB  1 
ATOM   1714 C  CG  . MET B 1 36  ? 12.223  10.930  15.019 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CG  1 
ATOM   1715 S  SD  . MET B 1 36  ? 12.814  10.641  16.729 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ?  35  MET B SD  1 
ATOM   1716 C  CE  . MET B 1 36  ? 11.479  11.363  17.675 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ?  35  MET B CE  1 
ATOM   1717 N  N   . LEU B 1 37  ? 14.601  8.332   15.439 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B N   1 
ATOM   1718 C  CA  . LEU B 1 37  ? 15.401  7.986   16.625 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CA  1 
ATOM   1719 C  C   . LEU B 1 37  ? 15.941  9.294   17.233 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B C   1 
ATOM   1720 O  O   . LEU B 1 37  ? 16.409  10.185  16.468 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B O   1 
ATOM   1721 C  CB  . LEU B 1 37  ? 16.560  7.078   16.215 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . LEU B 1 37  ? 16.231  5.838   15.392 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CG  1 
ATOM   1723 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 17.528  5.176   14.941 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CD1 1 
ATOM   1724 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 15.379  4.890   16.205 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ?  36  LEU B CD2 1 
ATOM   1725 N  N   . ARG B 1 38  ? 15.921  9.396   18.559 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ARG B 1 38  ? 16.544  10.542  19.268 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ARG B 1 38  ? 18.047  10.265  19.407 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B C   1 
ATOM   1728 O  O   . ARG B 1 38  ? 18.406  9.127   19.765 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ARG B 1 38  ? 15.877  10.748  20.624 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . ARG B 1 38  ? 14.387  11.044  20.551 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CG  1 
ATOM   1731 C  CD  . ARG B 1 38  ? 13.843  10.953  21.957 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CD  1 
ATOM   1732 N  NE  . ARG B 1 38  ? 12.438  11.321  22.091 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B NE  1 
ATOM   1733 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 11.405  10.515  21.903 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B CZ  1 
ATOM   1734 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 11.594  9.269   21.522 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B NH1 1 
ATOM   1735 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 10.175  10.952  22.121 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ?  37  ARG B NH2 1 
ATOM   1736 N  N   . VAL B 1 39  ? 18.875  11.270  19.133 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B N   1 
ATOM   1737 C  CA  . VAL B 1 39  ? 20.360  11.166  19.227 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CA  1 
ATOM   1738 C  C   . VAL B 1 39  ? 20.906  12.221  20.201 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B C   1 
ATOM   1739 O  O   . VAL B 1 39  ? 20.468  13.372  20.162 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B O   1 
ATOM   1740 C  CB  . VAL B 1 39  ? 21.000  11.255  17.840 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CB  1 
ATOM   1741 C  CG1 . VAL B 1 39  ? 20.523  10.111  16.972 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CG1 1 
ATOM   1742 C  CG2 . VAL B 1 39  ? 20.748  12.579  17.150 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  38  VAL B CG2 1 
ATOM   1743 N  N   . LYS B 1 40  ? 21.789  11.788  21.100 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B N   1 
ATOM   1744 C  CA  . LYS B 1 40  ? 22.504  12.630  22.101 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CA  1 
ATOM   1745 C  C   . LYS B 1 40  ? 23.385  13.678  21.397 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B C   1 
ATOM   1746 O  O   . LYS B 1 40  ? 23.341  14.856  21.772 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B O   1 
ATOM   1747 C  CB  . LYS B 1 40  ? 23.373  11.698  22.944 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CB  1 
ATOM   1748 C  CG  . LYS B 1 40  ? 24.172  12.341  24.059 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CG  1 
ATOM   1749 C  CD  . LYS B 1 40  ? 24.826  11.274  24.951 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CD  1 
ATOM   1750 C  CE  . LYS B 1 40  ? 25.694  11.834  26.060 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B CE  1 
ATOM   1751 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 24.913  12.731  26.949 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ?  39  LYS B NZ  1 
ATOM   1752 N  N   . ASP B 1 41  ? 24.142  13.259  20.389 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B N   1 
ATOM   1753 C  CA  . ASP B 1 41  ? 25.219  14.061  19.763 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B CA  1 
ATOM   1754 C  C   . ASP B 1 41  ? 25.149  13.907  18.249 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B C   1 
ATOM   1755 O  O   . ASP B 1 41  ? 25.670  12.940  17.691 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B O   1 
ATOM   1756 C  CB  . ASP B 1 41  ? 26.588  13.627  20.278 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B CB  1 
ATOM   1757 C  CG  . ASP B 1 41  ? 27.746  14.521  19.844 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B CG  1 
ATOM   1758 O  OD1 . ASP B 1 41  ? 27.617  15.261  18.815 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B OD1 1 
ATOM   1759 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 28.774  14.468  20.537 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ?  40  ASP B OD2 1 
ATOM   1760 N  N   . PRO B 1 42  ? 24.600  14.906  17.533 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B N   1 
ATOM   1761 C  CA  . PRO B 1 42  ? 24.451  14.817  16.085 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CA  1 
ATOM   1762 C  C   . PRO B 1 42  ? 25.765  14.757  15.301 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B C   1 
ATOM   1763 O  O   . PRO B 1 42  ? 25.757  14.236  14.189 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B O   1 
ATOM   1764 C  CB  . PRO B 1 42  ? 23.663  16.103  15.745 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CB  1 
ATOM   1765 C  CG  . PRO B 1 42  ? 24.017  17.063  16.848 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CG  1 
ATOM   1766 C  CD  . PRO B 1 42  ? 24.101  16.178  18.069 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ?  41  PRO B CD  1 
ATOM   1767 N  N   . LYS B 1 43  ? 26.857  15.288  15.855 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B N   1 
ATOM   1768 C  CA  . LYS B 1 43  ? 28.177  15.229  15.179 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CA  1 
ATOM   1769 C  C   . LYS B 1 43  ? 28.574  13.755  15.017 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B C   1 
ATOM   1770 O  O   . LYS B 1 43  ? 28.973  13.363  13.933 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B O   1 
ATOM   1771 C  CB  . LYS B 1 43  ? 29.258  15.976  15.971 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CB  1 
ATOM   1772 C  CG  . LYS B 1 43  ? 29.061  17.475  16.146 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CG  1 
ATOM   1773 C  CD  . LYS B 1 43  ? 30.021  18.051  17.183 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CD  1 
ATOM   1774 C  CE  . LYS B 1 43  ? 29.536  19.334  17.827 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B CE  1 
ATOM   1775 N  NZ  . LYS B 1 43  ? 30.115  20.527  17.162 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ?  42  LYS B NZ  1 
ATOM   1776 N  N   . LYS B 1 44  ? 28.512  12.986  16.093 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B N   1 
ATOM   1777 C  CA  . LYS B 1 44  ? 28.897  11.553  16.090 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CA  1 
ATOM   1778 C  C   . LYS B 1 44  ? 27.902  10.750  15.242 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B C   1 
ATOM   1779 O  O   . LYS B 1 44  ? 28.335  9.860   14.493 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B O   1 
ATOM   1780 C  CB  . LYS B 1 44  ? 28.886  11.044  17.527 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CB  1 
ATOM   1781 C  CG  . LYS B 1 44  ? 29.891  11.691  18.471 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CG  1 
ATOM   1782 C  CD  . LYS B 1 44  ? 30.032  10.834  19.701 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CD  1 
ATOM   1783 C  CE  . LYS B 1 44  ? 30.937  11.394  20.764 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CE  1 
ATOM   1784 N  NZ  . LYS B 1 44  ? 30.819  10.561  21.983 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ?  43  LYS B NZ  1 
ATOM   1785 N  N   . SER B 1 45  ? 26.610  11.064  15.363 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ?  44  SER B N   1 
ATOM   1786 C  CA  . SER B 1 45  ? 25.528  10.352  14.636 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ?  44  SER B CA  1 
ATOM   1787 C  C   . SER B 1 45  ? 25.686  10.604  13.148 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ?  44  SER B C   1 
ATOM   1788 O  O   . SER B 1 45  ? 25.685  9.610   12.379 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ?  44  SER B O   1 
ATOM   1789 C  CB  . SER B 1 45  ? 24.163  10.727  15.156 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ?  44  SER B CB  1 
ATOM   1790 O  OG  . SER B 1 45  ? 23.995  10.213  16.479 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ?  44  SER B OG  1 
ATOM   1791 N  N   . LEU B 1 46  ? 25.902  11.851  12.754 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B N   1 
ATOM   1792 C  CA  . LEU B 1 46  ? 26.076  12.208  11.313 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CA  1 
ATOM   1793 C  C   . LEU B 1 46  ? 27.324  11.525  10.734 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B C   1 
ATOM   1794 O  O   . LEU B 1 46  ? 27.264  11.017  9.596  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B O   1 
ATOM   1795 C  CB  . LEU B 1 46  ? 26.145  13.724  11.147 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CB  1 
ATOM   1796 C  CG  . LEU B 1 46  ? 24.815  14.465  11.289 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CG  1 
ATOM   1797 C  CD1 . LEU B 1 46  ? 25.055  15.961  11.369 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CD1 1 
ATOM   1798 C  CD2 . LEU B 1 46  ? 23.867  14.157  10.134 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CD2 1 
ATOM   1799 N  N   . ASP B 1 47  ? 28.417  11.492  11.487 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . ASP B 1 47  ? 29.667  10.838  11.044 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . ASP B 1 47  ? 29.427  9.330   10.861 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B C   1 
ATOM   1802 O  O   . ASP B 1 47  ? 29.866  8.754   9.842  1.00 34.15  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . ASP B 1 47  ? 30.789  11.133  12.037 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . ASP B 1 47  ? 32.080  10.439  11.667 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CG  1 
ATOM   1805 O  OD1 . ASP B 1 47  ? 32.538  10.615  10.552 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B OD1 1 
ATOM   1806 O  OD2 . ASP B 1 47  ? 32.540  9.653   12.469 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  46  ASP B OD2 1 
ATOM   1807 N  N   . PHE B 1 48  ? 28.790  8.689   11.833 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B N   1 
ATOM   1808 C  CA  . PHE B 1 48  ? 28.440  7.252   11.767 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CA  1 
ATOM   1809 C  C   . PHE B 1 48  ? 27.539  6.958   10.561 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B C   1 
ATOM   1810 O  O   . PHE B 1 48  ? 27.907  6.097   9.760  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B O   1 
ATOM   1811 C  CB  . PHE B 1 48  ? 27.777  6.821   13.067 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CB  1 
ATOM   1812 C  CG  . PHE B 1 48  ? 27.403  5.370   13.055 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CG  1 
ATOM   1813 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 28.336  4.406   13.381 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CD1 1 
ATOM   1814 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 26.130  4.976   12.669 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CD2 1 
ATOM   1815 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 27.988  3.072   13.357 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CE1 1 
ATOM   1816 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 25.793  3.636   12.642 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CE2 1 
ATOM   1817 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 26.720  2.690   12.993 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ?  47  PHE B CZ  1 
ATOM   1818 N  N   . TYR B 1 49  ? 26.410  7.660   10.393 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B N   1 
ATOM   1819 C  CA  . TYR B 1 49  ? 25.414  7.297   9.344  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CA  1 
ATOM   1820 C  C   . TYR B 1 49  ? 25.973  7.644   7.959  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B C   1 
ATOM   1821 O  O   . TYR B 1 49  ? 25.661  6.907   7.008  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B O   1 
ATOM   1822 C  CB  . TYR B 1 49  ? 24.017  7.869   9.644  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CB  1 
ATOM   1823 C  CG  . TYR B 1 49  ? 23.309  7.102   10.732 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CG  1 
ATOM   1824 C  CD1 . TYR B 1 49  ? 22.787  5.848   10.478 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CD1 1 
ATOM   1825 C  CD2 . TYR B 1 49  ? 23.236  7.568   12.032 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CD2 1 
ATOM   1826 C  CE1 . TYR B 1 49  ? 22.162  5.095   11.458 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CE1 1 
ATOM   1827 C  CE2 . TYR B 1 49  ? 22.633  6.822   13.034 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CE2 1 
ATOM   1828 C  CZ  . TYR B 1 49  ? 22.097  5.576   12.748 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B CZ  1 
ATOM   1829 O  OH  . TYR B 1 49  ? 21.528  4.798   13.715 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ?  48  TYR B OH  1 
ATOM   1830 N  N   . THR B 1 50  ? 26.765  8.712   7.814  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ?  49  THR B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . THR B 1 50  ? 27.301  9.112   6.481  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ?  49  THR B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . THR B 1 50  ? 28.605  8.348   6.159  1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  49  THR B C   1 
ATOM   1833 O  O   . THR B 1 50  ? 28.694  7.747   5.077  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ?  49  THR B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . THR B 1 50  ? 27.440  10.631  6.354  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ?  49  THR B CB  1 
ATOM   1835 O  OG1 . THR B 1 50  ? 28.377  11.082  7.332  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ?  49  THR B OG1 1 
ATOM   1836 C  CG2 . THR B 1 50  ? 26.116  11.350  6.515  1.00 37.72  ? ? ? ? ? ?  49  THR B CG2 1 
ATOM   1837 N  N   . ARG B 1 51  ? 29.591  8.350   7.042  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . ARG B 1 51  ? 30.929  7.785   6.722  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . ARG B 1 51  ? 30.900  6.257   6.840  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B C   1 
ATOM   1840 O  O   . ARG B 1 51  ? 31.423  5.579   5.968  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . ARG B 1 51  ? 32.004  8.361   7.647  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . ARG B 1 51  ? 33.428  7.979   7.257  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CG  1 
ATOM   1843 C  CD  . ARG B 1 51  ? 34.488  8.699   8.083  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CD  1 
ATOM   1844 N  NE  . ARG B 1 51  ? 34.241  8.567   9.501  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B NE  1 
ATOM   1845 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 34.550  7.513   10.232 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B CZ  1 
ATOM   1846 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 35.185  6.473   9.699  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B NH1 1 
ATOM   1847 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 34.233  7.512   11.518 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ?  50  ARG B NH2 1 
ATOM   1848 N  N   . VAL B 1 52  ? 30.329  5.730   7.906  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . VAL B 1 52  ? 30.361  4.265   8.168  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . VAL B 1 52  ? 29.305  3.564   7.308  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B C   1 
ATOM   1851 O  O   . VAL B 1 52  ? 29.652  2.553   6.683  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . VAL B 1 52  ? 30.190  4.004   9.668  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CB  1 
ATOM   1853 C  CG1 . VAL B 1 52  ? 30.035  2.530   9.963  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CG1 1 
ATOM   1854 C  CG2 . VAL B 1 52  ? 31.343  4.601   10.469 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  51  VAL B CG2 1 
ATOM   1855 N  N   . LEU B 1 53  ? 28.058  4.056   7.289  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . LEU B 1 53  ? 26.926  3.345   6.620  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . LEU B 1 53  ? 26.663  3.865   5.205  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B C   1 
ATOM   1858 O  O   . LEU B 1 53  ? 25.868  3.219   4.504  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . LEU B 1 53  ? 25.667  3.443   7.492  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . LEU B 1 53  ? 25.662  2.533   8.725  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CG  1 
ATOM   1861 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 24.293  2.546   9.394  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CD1 1 
ATOM   1862 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 26.059  1.111   8.351  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ?  52  LEU B CD2 1 
ATOM   1863 N  N   . GLY B 1 54  ? 27.220  5.021   4.835  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B N   1 
ATOM   1864 C  CA  . GLY B 1 54  ? 27.102  5.565   3.465  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B CA  1 
ATOM   1865 C  C   . GLY B 1 54  ? 25.779  6.265   3.189  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B C   1 
ATOM   1866 O  O   . GLY B 1 54  ? 25.440  6.466   2.002  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ?  53  GLY B O   1 
ATOM   1867 N  N   . MET B 1 55  ? 25.056  6.686   4.218  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ?  54  MET B N   1 
ATOM   1868 C  CA  . MET B 1 55  ? 23.812  7.458   3.974  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CA  1 
ATOM   1869 C  C   . MET B 1 55  ? 24.181  8.898   3.592  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ?  54  MET B C   1 
ATOM   1870 O  O   . MET B 1 55  ? 25.351  9.309   3.822  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ?  54  MET B O   1 
ATOM   1871 C  CB  . MET B 1 55  ? 22.925  7.435   5.220  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CB  1 
ATOM   1872 C  CG  . MET B 1 55  ? 22.448  6.016   5.553  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CG  1 
ATOM   1873 S  SD  . MET B 1 55  ? 21.281  6.052   6.887  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ?  54  MET B SD  1 
ATOM   1874 C  CE  . MET B 1 55  ? 20.900  4.316   7.124  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ?  54  MET B CE  1 
ATOM   1875 N  N   . THR B 1 56  ? 23.238  9.627   3.001  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  55  THR B N   1 
ATOM   1876 C  CA  . THR B 1 56  ? 23.356  11.079  2.673  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ?  55  THR B CA  1 
ATOM   1877 C  C   . THR B 1 56  ? 22.445  11.901  3.582  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ?  55  THR B C   1 
ATOM   1878 O  O   . THR B 1 56  ? 21.289  11.514  3.750  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ?  55  THR B O   1 
ATOM   1879 C  CB  . THR B 1 56  ? 22.913  11.334  1.234  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ?  55  THR B CB  1 
ATOM   1880 O  OG1 . THR B 1 56  ? 23.700  10.454  0.436  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ?  55  THR B OG1 1 
ATOM   1881 C  CG2 . THR B 1 56  ? 23.053  12.779  0.815  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ?  55  THR B CG2 1 
ATOM   1882 N  N   . LEU B 1 57  ? 22.920  13.023  4.106  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . LEU B 1 57  ? 22.050  14.015  4.791  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . LEU B 1 57  ? 21.243  14.741  3.722  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B C   1 
ATOM   1885 O  O   . LEU B 1 57  ? 21.861  15.412  2.888  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . LEU B 1 57  ? 22.917  15.002  5.564  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CB  1 
ATOM   1887 C  CG  . LEU B 1 57  ? 22.140  16.066  6.329  1.00 36.28  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CG  1 
ATOM   1888 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 21.250  15.433  7.381  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CD1 1 
ATOM   1889 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 23.098  17.066  6.966  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  56  LEU B CD2 1 
ATOM   1890 N  N   . ILE B 1 58  ? 19.926  14.572  3.692  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B N   1 
ATOM   1891 C  CA  . ILE B 1 58  ? 19.103  15.160  2.599  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CA  1 
ATOM   1892 C  C   . ILE B 1 58  ? 18.360  16.406  3.093  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B C   1 
ATOM   1893 O  O   . ILE B 1 58  ? 17.866  17.155  2.231  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B O   1 
ATOM   1894 C  CB  . ILE B 1 58  ? 18.174  14.106  1.978  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CB  1 
ATOM   1895 C  CG1 . ILE B 1 58  ? 17.235  13.463  3.003  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CG1 1 
ATOM   1896 C  CG2 . ILE B 1 58  ? 19.016  13.081  1.244  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CG2 1 
ATOM   1897 C  CD1 . ILE B 1 58  ? 16.154  12.587  2.407  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ?  57  ILE B CD1 1 
ATOM   1898 N  N   . GLN B 1 59  ? 18.292  16.635  4.407  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B N   1 
ATOM   1899 C  CA  . GLN B 1 59  ? 17.528  17.768  4.986  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CA  1 
ATOM   1900 C  C   . GLN B 1 59  ? 17.891  17.917  6.450  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B C   1 
ATOM   1901 O  O   . GLN B 1 59  ? 17.882  16.897  7.177  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B O   1 
ATOM   1902 C  CB  . GLN B 1 59  ? 16.017  17.544  4.875  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . GLN B 1 59  ? 15.186  18.726  5.344  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CG  1 
ATOM   1904 C  CD  . GLN B 1 59  ? 15.423  19.956  4.496  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B CD  1 
ATOM   1905 O  OE1 . GLN B 1 59  ? 15.319  19.941  3.269  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B OE1 1 
ATOM   1906 N  NE2 . GLN B 1 59  ? 15.799  21.033  5.147  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ?  58  GLN B NE2 1 
ATOM   1907 N  N   . LYS B 1 60  ? 18.129  19.162  6.857  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . LYS B 1 60  ? 18.347  19.590  8.262  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . LYS B 1 60  ? 17.254  20.610  8.603  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B C   1 
ATOM   1910 O  O   . LYS B 1 60  ? 17.041  21.503  7.785  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B O   1 
ATOM   1911 C  CB  . LYS B 1 60  ? 19.769  20.142  8.371  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CB  1 
ATOM   1912 C  CG  . LYS B 1 60  ? 20.185  20.649  9.748  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CG  1 
ATOM   1913 C  CD  . LYS B 1 60  ? 21.663  20.990  9.817  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CD  1 
ATOM   1914 C  CE  . LYS B 1 60  ? 22.087  21.588  11.140 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B CE  1 
ATOM   1915 N  NZ  . LYS B 1 60  ? 21.585  22.976  11.282 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ?  59  LYS B NZ  1 
ATOM   1916 N  N   . CYS B 1 61  ? 16.543  20.467  9.722  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B N   1 
ATOM   1917 C  CA  . CYS B 1 61  ? 15.514  21.448  10.152 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B CA  1 
ATOM   1918 C  C   . CYS B 1 61  ? 15.806  21.897  11.584 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B C   1 
ATOM   1919 O  O   . CYS B 1 61  ? 15.958  21.021  12.452 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B O   1 
ATOM   1920 C  CB  . CYS B 1 61  ? 14.113  20.863  10.071 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B CB  1 
ATOM   1921 S  SG  . CYS B 1 61  ? 13.663  20.260  8.424  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ?  60  CYS B SG  1 
ATOM   1922 N  N   . ASP B 1 62  ? 15.890  23.209  11.820 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B N   1 
ATOM   1923 C  CA  . ASP B 1 62  ? 16.191  23.784  13.160 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B CA  1 
ATOM   1924 C  C   . ASP B 1 62  ? 14.976  24.561  13.660 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B C   1 
ATOM   1925 O  O   . ASP B 1 62  ? 14.316  25.213  12.846 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B O   1 
ATOM   1926 C  CB  . ASP B 1 62  ? 17.475  24.605  13.134 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B CB  1 
ATOM   1927 C  CG  . ASP B 1 62  ? 18.666  23.768  12.714 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B CG  1 
ATOM   1928 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 18.978  22.769  13.403 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B OD1 1 
ATOM   1929 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 19.248  24.098  11.682 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ?  61  ASP B OD2 1 
ATOM   1930 N  N   . PHE B 1 63  ? 14.672  24.396  14.944 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . PHE B 1 63  ? 13.518  24.988  15.664 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . PHE B 1 63  ? 14.115  25.786  16.819 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B C   1 
ATOM   1933 O  O   . PHE B 1 63  ? 14.308  25.256  17.914 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . PHE B 1 63  ? 12.531  23.884  16.051 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . PHE B 1 63  ? 12.008  23.123  14.859 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CG  1 
ATOM   1936 C  CD1 . PHE B 1 63  ? 12.739  22.082  14.304 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CD1 1 
ATOM   1937 C  CD2 . PHE B 1 63  ? 10.822  23.486  14.247 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CD2 1 
ATOM   1938 C  CE1 . PHE B 1 63  ? 12.281  21.405  13.186 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CE1 1 
ATOM   1939 C  CE2 . PHE B 1 63  ? 10.367  22.804  13.128 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CE2 1 
ATOM   1940 C  CZ  . PHE B 1 63  ? 11.093  21.765  12.602 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ?  62  PHE B CZ  1 
ATOM   1941 N  N   . PRO B 1 64  ? 14.508  27.058  16.559 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B N   1 
ATOM   1942 C  CA  . PRO B 1 64  ? 15.305  27.843  17.507 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CA  1 
ATOM   1943 C  C   . PRO B 1 64  ? 14.586  28.093  18.838 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B C   1 
ATOM   1944 O  O   . PRO B 1 64  ? 15.258  28.111  19.838 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B O   1 
ATOM   1945 C  CB  . PRO B 1 64  ? 15.572  29.174  16.783 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CB  1 
ATOM   1946 C  CG  . PRO B 1 64  ? 15.335  28.871  15.319 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CG  1 
ATOM   1947 C  CD  . PRO B 1 64  ? 14.267  27.796  15.307 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ?  63  PRO B CD  1 
ATOM   1948 N  N   . ILE B 1 65  ? 13.261  28.232  18.816 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B N   1 
ATOM   1949 C  CA  . ILE B 1 65  ? 12.467  28.559  20.033 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CA  1 
ATOM   1950 C  C   . ILE B 1 65  ? 12.366  27.283  20.872 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B C   1 
ATOM   1951 O  O   . ILE B 1 65  ? 12.791  27.317  22.040 1.00 62.41  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B O   1 
ATOM   1952 C  CB  . ILE B 1 65  ? 11.088  29.174  19.700 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CB  1 
ATOM   1953 C  CG1 . ILE B 1 65  ? 11.198  30.423  18.814 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CG1 1 
ATOM   1954 C  CG2 . ILE B 1 65  ? 10.314  29.451  20.985 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CG2 1 
ATOM   1955 C  CD1 . ILE B 1 65  ? 10.842  30.194  17.352 1.00 74.70  ? ? ? ? ? ?  64  ILE B CD1 1 
ATOM   1956 N  N   . MET B 1 66  ? 11.889  26.180  20.289 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ?  65  MET B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . MET B 1 66  ? 11.726  24.887  21.018 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . MET B 1 66  ? 13.093  24.219  21.265 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ?  65  MET B C   1 
ATOM   1959 O  O   . MET B 1 66  ? 13.166  23.327  22.142 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ?  65  MET B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . MET B 1 66  ? 10.797  23.944  20.250 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . MET B 1 66  ? 9.376   24.455  20.193 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CG  1 
ATOM   1962 S  SD  . MET B 1 66  ? 8.309   23.476  19.111 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ?  65  MET B SD  1 
ATOM   1963 C  CE  . MET B 1 66  ? 8.389   24.433  17.596 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ?  65  MET B CE  1 
ATOM   1964 N  N   . LYS B 1 67  ? 14.148  24.624  20.544 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . LYS B 1 67  ? 15.546  24.145  20.772 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . LYS B 1 67  ? 15.681  22.648  20.451 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B C   1 
ATOM   1967 O  O   . LYS B 1 67  ? 16.065  21.866  21.344 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . LYS B 1 67  ? 15.997  24.445  22.204 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CB  1 
ATOM   1969 C  CG  . LYS B 1 67  ? 16.222  25.922  22.494 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CG  1 
ATOM   1970 C  CD  . LYS B 1 67  ? 16.654  26.191  23.912 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CD  1 
ATOM   1971 C  CE  . LYS B 1 67  ? 16.752  27.673  24.208 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B CE  1 
ATOM   1972 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 16.182  27.971  25.538 1.00 76.37  ? ? ? ? ? ?  66  LYS B NZ  1 
ATOM   1973 N  N   . PHE B 1 68  ? 15.390  22.269  19.207 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B N   1 
ATOM   1974 C  CA  . PHE B 1 68  ? 15.685  20.912  18.679 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CA  1 
ATOM   1975 C  C   . PHE B 1 68  ? 16.012  21.031  17.197 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B C   1 
ATOM   1976 O  O   . PHE B 1 68  ? 15.685  22.067  16.593 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B O   1 
ATOM   1977 C  CB  . PHE B 1 68  ? 14.557  19.927  18.999 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . PHE B 1 68  ? 13.300  20.061  18.184 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CG  1 
ATOM   1979 C  CD1 . PHE B 1 68  ? 12.295  20.932  18.568 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CD1 1 
ATOM   1980 C  CD2 . PHE B 1 68  ? 13.098  19.280  17.056 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CD2 1 
ATOM   1981 C  CE1 . PHE B 1 68  ? 11.129  21.055  17.825 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CE1 1 
ATOM   1982 C  CE2 . PHE B 1 68  ? 11.933  19.401  16.310 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CE2 1 
ATOM   1983 C  CZ  . PHE B 1 68  ? 10.954  20.291  16.690 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ?  67  PHE B CZ  1 
ATOM   1984 N  N   . SER B 1 69  ? 16.711  20.027  16.665 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  68  SER B N   1 
ATOM   1985 C  CA  . SER B 1 69  ? 16.993  19.899  15.216 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ?  68  SER B CA  1 
ATOM   1986 C  C   . SER B 1 69  ? 16.539  18.512  14.736 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  68  SER B C   1 
ATOM   1987 O  O   . SER B 1 69  ? 16.566  17.542  15.527 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ?  68  SER B O   1 
ATOM   1988 C  CB  . SER B 1 69  ? 18.441  20.140  14.905 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ?  68  SER B CB  1 
ATOM   1989 O  OG  . SER B 1 69  ? 18.826  21.435  15.315 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ?  68  SER B OG  1 
ATOM   1990 N  N   . LEU B 1 70  ? 16.109  18.453  13.485 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . LEU B 1 70  ? 15.765  17.194  12.794 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . LEU B 1 70  ? 16.787  17.025  11.674 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B C   1 
ATOM   1993 O  O   . LEU B 1 70  ? 17.034  17.991  10.937 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B O   1 
ATOM   1994 C  CB  . LEU B 1 70  ? 14.340  17.269  12.246 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . LEU B 1 70  ? 13.229  17.507  13.269 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CG  1 
ATOM   1996 C  CD1 . LEU B 1 70  ? 11.871  17.534  12.582 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CD1 1 
ATOM   1997 C  CD2 . LEU B 1 70  ? 13.254  16.480  14.406 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ?  69  LEU B CD2 1 
ATOM   1998 N  N   . TYR B 1 71  ? 17.366  15.835  11.569 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B N   1 
ATOM   1999 C  CA  . TYR B 1 71  ? 18.267  15.445  10.468 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CA  1 
ATOM   2000 C  C   . TYR B 1 71  ? 17.632  14.274  9.725  1.00 30.52  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B C   1 
ATOM   2001 O  O   . TYR B 1 71  ? 17.329  13.253  10.367 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B O   1 
ATOM   2002 C  CB  . TYR B 1 71  ? 19.634  15.078  11.031 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CB  1 
ATOM   2003 C  CG  . TYR B 1 71  ? 20.302  16.180  11.807 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CG  1 
ATOM   2004 C  CD1 . TYR B 1 71  ? 20.018  16.400  13.149 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CD1 1 
ATOM   2005 C  CD2 . TYR B 1 71  ? 21.230  17.010  11.190 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CD2 1 
ATOM   2006 C  CE1 . TYR B 1 71  ? 20.652  17.416  13.858 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CE1 1 
ATOM   2007 C  CE2 . TYR B 1 71  ? 21.853  18.040  11.876 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CE2 1 
ATOM   2008 C  CZ  . TYR B 1 71  ? 21.563  18.245  13.214 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B CZ  1 
ATOM   2009 O  OH  . TYR B 1 71  ? 22.219  19.238  13.888 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ?  70  TYR B OH  1 
ATOM   2010 N  N   . PHE B 1 72  ? 17.476  14.409  8.415  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B N   1 
ATOM   2011 C  CA  . PHE B 1 72  ? 16.920  13.352  7.548  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CA  1 
ATOM   2012 C  C   . PHE B 1 72  ? 18.068  12.726  6.765  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B C   1 
ATOM   2013 O  O   . PHE B 1 72  ? 18.732  13.438  6.007  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B O   1 
ATOM   2014 C  CB  . PHE B 1 72  ? 15.823  13.921  6.646  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CB  1 
ATOM   2015 C  CG  . PHE B 1 72  ? 14.557  14.201  7.407  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CG  1 
ATOM   2016 C  CD1 . PHE B 1 72  ? 13.622  13.199  7.596  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CD1 1 
ATOM   2017 C  CD2 . PHE B 1 72  ? 14.352  15.420  8.026  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CD2 1 
ATOM   2018 C  CE1 . PHE B 1 72  ? 12.488  13.426  8.356  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CE1 1 
ATOM   2019 C  CE2 . PHE B 1 72  ? 13.213  15.650  8.781  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CE2 1 
ATOM   2020 C  CZ  . PHE B 1 72  ? 12.296  14.643  8.963  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ?  71  PHE B CZ  1 
ATOM   2021 N  N   . LEU B 1 73  ? 18.291  11.430  6.966  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B N   1 
ATOM   2022 C  CA  . LEU B 1 73  ? 19.332  10.646  6.264  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CA  1 
ATOM   2023 C  C   . LEU B 1 73  ? 18.650  9.612   5.370  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B C   1 
ATOM   2024 O  O   . LEU B 1 73  ? 17.590  9.093   5.737  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B O   1 
ATOM   2025 C  CB  . LEU B 1 73  ? 20.216  9.977   7.314  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CB  1 
ATOM   2026 C  CG  . LEU B 1 73  ? 21.054  10.938  8.163  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CG  1 
ATOM   2027 C  CD1 . LEU B 1 73  ? 21.203  10.408  9.575  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CD1 1 
ATOM   2028 C  CD2 . LEU B 1 73  ? 22.423  11.127  7.529  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ?  72  LEU B CD2 1 
ATOM   2029 N  N   . ALA B 1 74  ? 19.229  9.337   4.213  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B N   1 
ATOM   2030 C  CA  . ALA B 1 74  ? 18.683  8.373   3.245  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B CA  1 
ATOM   2031 C  C   . ALA B 1 74  ? 19.796  7.902   2.305  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B C   1 
ATOM   2032 O  O   . ALA B 1 74  ? 20.811  8.586   2.155  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B O   1 
ATOM   2033 C  CB  . ALA B 1 74  ? 17.562  9.050   2.508  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ?  73  ALA B CB  1 
ATOM   2034 N  N   . TYR B 1 75  ? 19.584  6.768   1.661  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B N   1 
ATOM   2035 C  CA  . TYR B 1 75  ? 20.419  6.292   0.535  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CA  1 
ATOM   2036 C  C   . TYR B 1 75  ? 19.879  6.945   -0.734 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B C   1 
ATOM   2037 O  O   . TYR B 1 75  ? 18.965  6.392   -1.344 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B O   1 
ATOM   2038 C  CB  . TYR B 1 75  ? 20.423  4.769   0.485  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CB  1 
ATOM   2039 C  CG  . TYR B 1 75  ? 21.200  4.145   1.606  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CG  1 
ATOM   2040 C  CD1 . TYR B 1 75  ? 22.582  4.276   1.661  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CD1 1 
ATOM   2041 C  CD2 . TYR B 1 75  ? 20.560  3.475   2.639  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CD2 1 
ATOM   2042 C  CE1 . TYR B 1 75  ? 23.305  3.710   2.699  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CE1 1 
ATOM   2043 C  CE2 . TYR B 1 75  ? 21.268  2.908   3.689  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CE2 1 
ATOM   2044 C  CZ  . TYR B 1 75  ? 22.650  3.026   3.714  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B CZ  1 
ATOM   2045 O  OH  . TYR B 1 75  ? 23.361  2.454   4.728  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ?  74  TYR B OH  1 
ATOM   2046 N  N   . GLU B 1 76  ? 20.373  8.149   -1.010 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B N   1 
ATOM   2047 C  CA  . GLU B 1 76  ? 19.980  9.008   -2.155 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CA  1 
ATOM   2048 C  C   . GLU B 1 76  ? 21.274  9.590   -2.719 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B C   1 
ATOM   2049 O  O   . GLU B 1 76  ? 22.201  9.825   -1.932 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B O   1 
ATOM   2050 C  CB  . GLU B 1 76  ? 19.038  10.126  -1.705 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CB  1 
ATOM   2051 C  CG  . GLU B 1 76  ? 17.676  9.634   -1.211 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CG  1 
ATOM   2052 C  CD  . GLU B 1 76  ? 16.724  9.176   -2.300 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CD  1 
ATOM   2053 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 16.946  9.538   -3.497 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B OE1 1 
ATOM   2054 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 15.760  8.465   -1.965 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ?  75  GLU B OE2 1 
ATOM   2055 N  N   . ASP B 1 77  ? 21.365  9.723   -4.032 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . ASP B 1 77  ? 22.459  10.457  -4.718 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . ASP B 1 77  ? 22.312  11.946  -4.382 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B C   1 
ATOM   2058 O  O   . ASP B 1 77  ? 21.227  12.494  -4.648 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . ASP B 1 77  ? 22.378  10.189  -6.220 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B CB  1 
ATOM   2060 C  CG  . ASP B 1 77  ? 23.413  10.912  -7.055 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B CG  1 
ATOM   2061 O  OD1 . ASP B 1 77  ? 24.246  11.634  -6.485 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B OD1 1 
ATOM   2062 O  OD2 . ASP B 1 77  ? 23.355  10.743  -8.276 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ?  76  ASP B OD2 1 
ATOM   2063 N  N   . LYS B 1 78  ? 23.342  12.575  -3.819 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . LYS B 1 78  ? 23.307  14.008  -3.406 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . LYS B 1 78  ? 22.984  14.879  -4.636 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B C   1 
ATOM   2066 O  O   . LYS B 1 78  ? 22.392  15.938  -4.468 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . LYS B 1 78  ? 24.622  14.408  -2.727 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . LYS B 1 78  ? 25.853  14.184  -3.593 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CG  1 
ATOM   2069 C  CD  . LYS B 1 78  ? 27.161  14.519  -2.968 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CD  1 
ATOM   2070 C  CE  . LYS B 1 78  ? 28.284  14.268  -3.957 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B CE  1 
ATOM   2071 N  NZ  . LYS B 1 78  ? 29.513  14.995  -3.571 1.00 72.11  ? ? ? ? ? ?  77  LYS B NZ  1 
ATOM   2072 N  N   . ASN B 1 79  ? 23.281  14.410  -5.847 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B N   1 
ATOM   2073 C  CA  . ASN B 1 79  ? 23.010  15.154  -7.103 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B CA  1 
ATOM   2074 C  C   . ASN B 1 79  ? 21.509  15.332  -7.300 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B C   1 
ATOM   2075 O  O   . ASN B 1 79  ? 21.154  16.162  -8.132 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B O   1 
ATOM   2076 C  CB  . ASN B 1 79  ? 23.620  14.460  -8.321 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B CB  1 
ATOM   2077 C  CG  . ASN B 1 79  ? 25.125  14.623  -8.365 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B CG  1 
ATOM   2078 O  OD1 . ASN B 1 79  ? 25.666  15.555  -7.778 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B OD1 1 
ATOM   2079 N  ND2 . ASN B 1 79  ? 25.813  13.720  -9.038 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ?  78  ASN B ND2 1 
ATOM   2080 N  N   . ASP B 1 80  ? 20.666  14.560  -6.606 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B N   1 
ATOM   2081 C  CA  . ASP B 1 80  ? 19.183  14.617  -6.767 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B CA  1 
ATOM   2082 C  C   . ASP B 1 80  ? 18.575  15.573  -5.743 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B C   1 
ATOM   2083 O  O   . ASP B 1 80  ? 17.394  15.826  -5.831 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B O   1 
ATOM   2084 C  CB  . ASP B 1 80  ? 18.548  13.242  -6.649 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . ASP B 1 80  ? 18.891  12.310  -7.790 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B CG  1 
ATOM   2086 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 19.178  12.802  -8.880 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B OD1 1 
ATOM   2087 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 18.846  11.105  -7.577 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  79  ASP B OD2 1 
ATOM   2088 N  N   . ILE B 1 81  ? 19.371  16.131  -4.839 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B N   1 
ATOM   2089 C  CA  . ILE B 1 81  ? 18.853  17.092  -3.832 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CA  1 
ATOM   2090 C  C   . ILE B 1 81  ? 18.533  18.411  -4.540 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B C   1 
ATOM   2091 O  O   . ILE B 1 81  ? 19.435  19.068  -5.031 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B O   1 
ATOM   2092 C  CB  . ILE B 1 81  ? 19.850  17.271  -2.674 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CB  1 
ATOM   2093 C  CG1 . ILE B 1 81  ? 20.254  15.940  -2.039 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CG1 1 
ATOM   2094 C  CG2 . ILE B 1 81  ? 19.266  18.222  -1.646 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CG2 1 
ATOM   2095 C  CD1 . ILE B 1 81  ? 21.307  16.065  -0.931 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ?  80  ILE B CD1 1 
ATOM   2096 N  N   . PRO B 1 82  ? 17.257  18.868  -4.594 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B N   1 
ATOM   2097 C  CA  . PRO B 1 82  ? 16.946  20.201  -5.118 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CA  1 
ATOM   2098 C  C   . PRO B 1 82  ? 17.710  21.342  -4.423 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B C   1 
ATOM   2099 O  O   . PRO B 1 82  ? 17.978  21.231  -3.248 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B O   1 
ATOM   2100 C  CB  . PRO B 1 82  ? 15.446  20.345  -4.832 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . PRO B 1 82  ? 14.937  18.925  -4.830 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CG  1 
ATOM   2102 C  CD  . PRO B 1 82  ? 16.047  18.143  -4.162 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ?  81  PRO B CD  1 
ATOM   2103 N  N   . LYS B 1 83  ? 18.017  22.414  -5.161 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B N   1 
ATOM   2104 C  CA  . LYS B 1 83  ? 18.747  23.614  -4.655 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CA  1 
ATOM   2105 C  C   . LYS B 1 83  ? 17.791  24.541  -3.898 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B C   1 
ATOM   2106 O  O   . LYS B 1 83  ? 18.210  25.080  -2.864 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B O   1 
ATOM   2107 C  CB  . LYS B 1 83  ? 19.409  24.403  -5.790 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CB  1 
ATOM   2108 C  CG  . LYS B 1 83  ? 20.378  23.620  -6.663 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CG  1 
ATOM   2109 C  CD  . LYS B 1 83  ? 21.625  23.174  -5.940 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CD  1 
ATOM   2110 C  CE  . LYS B 1 83  ? 22.580  22.433  -6.850 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B CE  1 
ATOM   2111 N  NZ  . LYS B 1 83  ? 23.764  21.951  -6.106 1.00 76.16  ? ? ? ? ? ?  82  LYS B NZ  1 
ATOM   2112 N  N   . GLU B 1 84  ? 16.561  24.717  -4.396 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B N   1 
ATOM   2113 C  CA  . GLU B 1 84  ? 15.516  25.602  -3.813 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CA  1 
ATOM   2114 C  C   . GLU B 1 84  ? 14.936  24.945  -2.548 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B C   1 
ATOM   2115 O  O   . GLU B 1 84  ? 14.568  23.758  -2.610 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B O   1 
ATOM   2116 C  CB  . GLU B 1 84  ? 14.441  25.864  -4.870 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CB  1 
ATOM   2117 C  CG  . GLU B 1 84  ? 14.670  27.127  -5.675 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CG  1 
ATOM   2118 C  CD  . GLU B 1 84  ? 14.301  28.397  -4.923 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CD  1 
ATOM   2119 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 14.339  29.480  -5.532 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B OE1 1 
ATOM   2120 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 13.976  28.294  -3.723 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ?  83  GLU B OE2 1 
ATOM   2121 N  N   . LYS B 1 85  ? 14.846  25.685  -1.445 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B N   1 
ATOM   2122 C  CA  . LYS B 1 85  ? 14.634  25.123  -0.083 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CA  1 
ATOM   2123 C  C   . LYS B 1 85  ? 13.249  24.473  0.034  1.00 63.37  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B C   1 
ATOM   2124 O  O   . LYS B 1 85  ? 13.151  23.444  0.722  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B O   1 
ATOM   2125 C  CB  . LYS B 1 85  ? 14.908  26.196  0.974  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CB  1 
ATOM   2126 C  CG  . LYS B 1 85  ? 16.400  26.415  1.198  1.00 71.88  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CG  1 
ATOM   2127 C  CD  . LYS B 1 85  ? 16.809  27.762  1.764  1.00 80.69  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CD  1 
ATOM   2128 C  CE  . LYS B 1 85  ? 18.314  27.930  1.792  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B CE  1 
ATOM   2129 N  NZ  . LYS B 1 85  ? 18.715  29.165  2.509  1.00 91.18  ? ? ? ? ? ?  84  LYS B NZ  1 
ATOM   2130 N  N   . ASP B 1 86  ? 12.229  25.048  -0.604 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B N   1 
ATOM   2131 C  CA  . ASP B 1 86  ? 10.837  24.534  -0.608 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B CA  1 
ATOM   2132 C  C   . ASP B 1 86  ? 10.828  23.160  -1.271 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B C   1 
ATOM   2133 O  O   . ASP B 1 86  ? 10.326  22.196  -0.660 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B O   1 
ATOM   2134 C  CB  . ASP B 1 86  ? 9.899   25.418  -1.432 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B CB  1 
ATOM   2135 C  CG  . ASP B 1 86  ? 9.583   26.759  -0.815 1.00 79.30  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B CG  1 
ATOM   2136 O  OD1 . ASP B 1 86  ? 10.072  27.020  0.312  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B OD1 1 
ATOM   2137 O  OD2 . ASP B 1 86  ? 8.842   27.522  -1.473 1.00 85.77  ? ? ? ? ? ?  85  ASP B OD2 1 
ATOM   2138 N  N   . GLU B 1 87  ? 11.341  23.123  -2.502 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B N   1 
ATOM   2139 C  CA  . GLU B 1 87  ? 11.453  21.907  -3.348 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CA  1 
ATOM   2140 C  C   . GLU B 1 87  ? 12.300  20.874  -2.604 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B C   1 
ATOM   2141 O  O   . GLU B 1 87  ? 11.950  19.703  -2.636 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B O   1 
ATOM   2142 C  CB  . GLU B 1 87  ? 12.041  22.269  -4.706 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . GLU B 1 87  ? 11.094  23.172  -5.468 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CG  1 
ATOM   2144 C  CD  . GLU B 1 87  ? 11.554  23.688  -6.815 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B CD  1 
ATOM   2145 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 12.360  22.990  -7.467 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B OE1 1 
ATOM   2146 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 11.071  24.781  -7.221 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ?  86  GLU B OE2 1 
ATOM   2147 N  N   . LYS B 1 88  ? 13.358  21.312  -1.933 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B N   1 
ATOM   2148 C  CA  . LYS B 1 88  ? 14.257  20.402  -1.186 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CA  1 
ATOM   2149 C  C   . LYS B 1 88  ? 13.443  19.656  -0.113 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B C   1 
ATOM   2150 O  O   . LYS B 1 88  ? 13.528  18.403  -0.071 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B O   1 
ATOM   2151 C  CB  . LYS B 1 88  ? 15.444  21.166  -0.597 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CB  1 
ATOM   2152 C  CG  . LYS B 1 88  ? 16.502  20.266  0.022  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CG  1 
ATOM   2153 C  CD  . LYS B 1 88  ? 17.902  20.863  0.004  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CD  1 
ATOM   2154 C  CE  . LYS B 1 88  ? 18.378  21.360  1.345  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B CE  1 
ATOM   2155 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 18.655  20.219  2.248  1.00 62.19  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B NZ  1 
ATOM   2156 N  N   . ILE B 1 89  ? 12.691  20.379  0.719  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B N   1 
ATOM   2157 C  CA  . ILE B 1 89  ? 11.937  19.773  1.863  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CA  1 
ATOM   2158 C  C   . ILE B 1 89  ? 10.874  18.812  1.302  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B C   1 
ATOM   2159 O  O   . ILE B 1 89  ? 10.760  17.708  1.845  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B O   1 
ATOM   2160 C  CB  . ILE B 1 89  ? 11.341  20.837  2.811  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CB  1 
ATOM   2161 C  CG1 . ILE B 1 89  ? 12.425  21.703  3.455  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CG1 1 
ATOM   2162 C  CG2 . ILE B 1 89  ? 10.473  20.206  3.890  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CG2 1 
ATOM   2163 C  CD1 . ILE B 1 89  ? 11.920  23.068  3.919  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ?  88  ILE B CD1 1 
ATOM   2164 N  N   . ALA B 1 90  ? 10.156  19.194  0.241  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B N   1 
ATOM   2165 C  CA  . ALA B 1 90  ? 9.104   18.361  -0.388 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B CA  1 
ATOM   2166 C  C   . ALA B 1 90  ? 9.720   17.081  -0.969 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B C   1 
ATOM   2167 O  O   . ALA B 1 90  ? 9.129   15.980  -0.817 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B O   1 
ATOM   2168 C  CB  . ALA B 1 90  ? 8.365   19.156  -1.430 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B CB  1 
ATOM   2169 N  N   . TRP B 1 91  ? 10.900  17.193  -1.574 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B N   1 
ATOM   2170 C  CA  . TRP B 1 91  ? 11.618  16.025  -2.150 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CA  1 
ATOM   2171 C  C   . TRP B 1 91  ? 12.106  15.099  -1.015 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B C   1 
ATOM   2172 O  O   . TRP B 1 91  ? 11.859  13.852  -1.063 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B O   1 
ATOM   2173 C  CB  . TRP B 1 91  ? 12.753  16.515  -3.043 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CB  1 
ATOM   2174 C  CG  . TRP B 1 91  ? 13.604  15.405  -3.579 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CG  1 
ATOM   2175 C  CD1 . TRP B 1 91  ? 13.397  14.671  -4.708 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CD1 1 
ATOM   2176 C  CD2 . TRP B 1 91  ? 14.815  14.903  -2.986 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CD2 1 
ATOM   2177 N  NE1 . TRP B 1 91  ? 14.400  13.750  -4.866 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B NE1 1 
ATOM   2178 C  CE2 . TRP B 1 91  ? 15.287  13.870  -3.827 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CE2 1 
ATOM   2179 C  CE3 . TRP B 1 91  ? 15.539  15.223  -1.828 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CE3 1 
ATOM   2180 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? 16.443  13.148  -3.534 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CZ2 1 
ATOM   2181 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? 16.688  14.512  -1.549 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CZ3 1 
ATOM   2182 C  CH2 . TRP B 1 91  ? 17.126  13.485  -2.385 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ?  90  TRP B CH2 1 
ATOM   2183 N  N   . ALA B 1 92  ? 12.753  15.673  -0.016 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B N   1 
ATOM   2184 C  CA  . ALA B 1 92  ? 13.347  14.939  1.122  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B CA  1 
ATOM   2185 C  C   . ALA B 1 92  ? 12.246  14.141  1.840  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B C   1 
ATOM   2186 O  O   . ALA B 1 92  ? 12.468  12.944  2.113  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B O   1 
ATOM   2187 C  CB  . ALA B 1 92  ? 14.036  15.893  2.055  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ?  91  ALA B CB  1 
ATOM   2188 N  N   . LEU B 1 93  ? 11.087  14.764  2.083  1.00 34.54  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B N   1 
ATOM   2189 C  CA  . LEU B 1 93  ? 10.017  14.192  2.931  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CA  1 
ATOM   2190 C  C   . LEU B 1 93  ? 9.037   13.363  2.119  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B C   1 
ATOM   2191 O  O   . LEU B 1 93  ? 8.068   12.869  2.693  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B O   1 
ATOM   2192 C  CB  . LEU B 1 93  ? 9.349   15.297  3.747  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CB  1 
ATOM   2193 C  CG  . LEU B 1 93  ? 10.045  15.450  5.096  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CG  1 
ATOM   2194 C  CD1 . LEU B 1 93  ? 11.443  16.027  4.895  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD1 1 
ATOM   2195 C  CD2 . LEU B 1 93  ? 9.238   16.286  6.047  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD2 1 
ATOM   2196 N  N   . SER B 1 94  ? 9.335   13.147  0.847  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ?  93  SER B N   1 
ATOM   2197 C  CA  . SER B 1 94  ? 8.606   12.204  -0.036 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ?  93  SER B CA  1 
ATOM   2198 C  C   . SER B 1 94  ? 9.527   11.046  -0.445 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  93  SER B C   1 
ATOM   2199 O  O   . SER B 1 94  ? 9.098   10.258  -1.292 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  93  SER B O   1 
ATOM   2200 C  CB  . SER B 1 94  ? 8.031   12.939  -1.243 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  93  SER B CB  1 
ATOM   2201 O  OG  . SER B 1 94  ? 9.069   13.522  -2.012 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ?  93  SER B OG  1 
ATOM   2202 N  N   . ARG B 1 95  ? 10.750  10.979  0.095  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B N   1 
ATOM   2203 C  CA  . ARG B 1 95  ? 11.642  9.809   -0.076 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CA  1 
ATOM   2204 C  C   . ARG B 1 95  ? 11.118  8.692   0.843  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B C   1 
ATOM   2205 O  O   . ARG B 1 95  ? 10.812  8.966   2.037  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B O   1 
ATOM   2206 C  CB  . ARG B 1 95  ? 13.105  10.120  0.257  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CB  1 
ATOM   2207 C  CG  . ARG B 1 95  ? 13.769  11.197  -0.593 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CG  1 
ATOM   2208 C  CD  . ARG B 1 95  ? 13.605  11.037  -2.098 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CD  1 
ATOM   2209 N  NE  . ARG B 1 95  ? 12.382  11.680  -2.555 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NE  1 
ATOM   2210 C  CZ  . ARG B 1 95  ? 11.859  11.574  -3.773 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CZ  1 
ATOM   2211 N  NH1 . ARG B 1 95  ? 12.460  10.845  -4.696 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH1 1 
ATOM   2212 N  NH2 . ARG B 1 95  ? 10.728  12.200  -4.062 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH2 1 
ATOM   2213 N  N   . LYS B 1 96  ? 11.030  7.476   0.313  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B N   1 
ATOM   2214 C  CA  . LYS B 1 96  ? 10.878  6.234   1.110  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CA  1 
ATOM   2215 C  C   . LYS B 1 96  ? 12.119  6.026   1.969  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B C   1 
ATOM   2216 O  O   . LYS B 1 96  ? 13.216  6.412   1.545  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B O   1 
ATOM   2217 C  CB  . LYS B 1 96  ? 10.730  4.990   0.226  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CB  1 
ATOM   2218 C  CG  . LYS B 1 96  ? 9.396   4.869   -0.471 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CG  1 
ATOM   2219 C  CD  . LYS B 1 96  ? 9.390   3.788   -1.541 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CD  1 
ATOM   2220 C  CE  . LYS B 1 96  ? 9.540   2.405   -0.953 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B CE  1 
ATOM   2221 N  NZ  . LYS B 1 96  ? 9.069   1.349   -1.885 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ?  95  LYS B NZ  1 
ATOM   2222 N  N   . ALA B 1 97  ? 11.956  5.315   3.082  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B N   1 
ATOM   2223 C  CA  . ALA B 1 97  ? 13.078  4.682   3.811  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B CA  1 
ATOM   2224 C  C   . ALA B 1 97  ? 14.075  5.754   4.276  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B C   1 
ATOM   2225 O  O   . ALA B 1 97  ? 15.292  5.577   4.055  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B O   1 
ATOM   2226 C  CB  . ALA B 1 97  ? 13.745  3.675   2.904  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ?  96  ALA B CB  1 
ATOM   2227 N  N   . THR B 1 98  ? 13.591  6.816   4.925  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ?  97  THR B N   1 
ATOM   2228 C  CA  . THR B 1 98  ? 14.472  7.839   5.512  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ?  97  THR B CA  1 
ATOM   2229 C  C   . THR B 1 98  ? 14.584  7.588   6.998  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ?  97  THR B C   1 
ATOM   2230 O  O   . THR B 1 98  ? 13.698  6.992   7.590  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ?  97  THR B O   1 
ATOM   2231 C  CB  . THR B 1 98  ? 14.085  9.287   5.210  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ?  97  THR B CB  1 
ATOM   2232 O  OG1 . THR B 1 98  ? 13.011  9.723   6.031  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ?  97  THR B OG1 1 
ATOM   2233 C  CG2 . THR B 1 98  ? 13.760  9.488   3.753  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ?  97  THR B CG2 1 
ATOM   2234 N  N   . LEU B 1 99  ? 15.699  8.036   7.540  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B N   1 
ATOM   2235 C  CA  . LEU B 1 99  ? 16.010  7.958   8.967  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CA  1 
ATOM   2236 C  C   . LEU B 1 99  ? 15.997  9.400   9.458  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B C   1 
ATOM   2237 O  O   . LEU B 1 99  ? 16.762  10.222  8.909  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B O   1 
ATOM   2238 C  CB  . LEU B 1 99  ? 17.362  7.249   9.112  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CB  1 
ATOM   2239 C  CG  . LEU B 1 99  ? 17.831  7.002   10.544 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CG  1 
ATOM   2240 C  CD1 . LEU B 1 99  ? 16.923  6.003   11.255 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CD1 1 
ATOM   2241 C  CD2 . LEU B 1 99  ? 19.282  6.525   10.560 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CD2 1 
ATOM   2242 N  N   . GLU B 1 100 ? 15.130  9.690   10.418 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B N   1 
ATOM   2243 C  CA  . GLU B 1 100 ? 15.025  11.027  11.052 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CA  1 
ATOM   2244 C  C   . GLU B 1 100 ? 15.704  10.972  12.412 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B C   1 
ATOM   2245 O  O   . GLU B 1 100 ? 15.277  10.191  13.251 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B O   1 
ATOM   2246 C  CB  . GLU B 1 100 ? 13.558  11.452  11.159 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CB  1 
ATOM   2247 C  CG  . GLU B 1 100 ? 13.374  12.744  11.930 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CG  1 
ATOM   2248 C  CD  . GLU B 1 100 ? 11.937  13.035  12.313 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B CD  1 
ATOM   2249 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 11.058  12.427  11.703 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B OE1 1 
ATOM   2250 O  OE2 . GLU B 1 100 ? 11.710  13.878  13.188 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  99  GLU B OE2 1 
ATOM   2251 N  N   . LEU B 1 101 ? 16.763  11.751  12.592 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B N   1 
ATOM   2252 C  CA  . LEU B 1 101 ? 17.446  11.887  13.893 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CA  1 
ATOM   2253 C  C   . LEU B 1 101 ? 16.965  13.176  14.562 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B C   1 
ATOM   2254 O  O   . LEU B 1 101 ? 16.982  14.229  13.927 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B O   1 
ATOM   2255 C  CB  . LEU B 1 101 ? 18.958  11.854  13.665 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CB  1 
ATOM   2256 C  CG  . LEU B 1 101 ? 19.452  10.674  12.831 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CG  1 
ATOM   2257 C  CD1 . LEU B 1 101 ? 20.971  10.688  12.738 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CD1 1 
ATOM   2258 C  CD2 . LEU B 1 101 ? 18.963  9.337   13.411 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CD2 1 
ATOM   2259 N  N   . THR B 1 102 ? 16.511  13.062  15.800 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  101 THR B N   1 
ATOM   2260 C  CA  . THR B 1 102 ? 16.037  14.207  16.611 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ?  101 THR B CA  1 
ATOM   2261 C  C   . THR B 1 102 ? 17.119  14.561  17.637 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ?  101 THR B C   1 
ATOM   2262 O  O   . THR B 1 102 ? 17.475  13.694  18.470 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  101 THR B O   1 
ATOM   2263 C  CB  . THR B 1 102 ? 14.675  13.907  17.240 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ?  101 THR B CB  1 
ATOM   2264 O  OG1 . THR B 1 102 ? 13.792  13.672  16.136 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  101 THR B OG1 1 
ATOM   2265 C  CG2 . THR B 1 102 ? 14.184  15.052  18.096 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ?  101 THR B CG2 1 
ATOM   2266 N  N   . HIS B 1 103 ? 17.649  15.778  17.541 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B N   1 
ATOM   2267 C  CA  . HIS B 1 103 ? 18.622  16.327  18.520 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CA  1 
ATOM   2268 C  C   . HIS B 1 103 ? 17.909  17.363  19.387 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B C   1 
ATOM   2269 O  O   . HIS B 1 103 ? 17.529  18.434  18.866 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B O   1 
ATOM   2270 C  CB  . HIS B 1 103 ? 19.853  16.897  17.799 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CB  1 
ATOM   2271 C  CG  . HIS B 1 103 ? 20.805  17.577  18.723 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CG  1 
ATOM   2272 N  ND1 . HIS B 1 103 ? 21.395  18.801  18.409 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B ND1 1 
ATOM   2273 C  CD2 . HIS B 1 103 ? 21.256  17.221  19.949 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CD2 1 
ATOM   2274 C  CE1 . HIS B 1 103 ? 22.194  19.151  19.396 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B CE1 1 
ATOM   2275 N  NE2 . HIS B 1 103 ? 22.126  18.199  20.360 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ?  102 HIS B NE2 1 
ATOM   2276 N  N   . ASN B 1 104 ? 17.701  17.019  20.647 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B N   1 
ATOM   2277 C  CA  . ASN B 1 104 ? 17.209  17.943  21.697 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B CA  1 
ATOM   2278 C  C   . ASN B 1 104 ? 18.445  18.701  22.192 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B C   1 
ATOM   2279 O  O   . ASN B 1 104 ? 19.283  18.069  22.829 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B O   1 
ATOM   2280 C  CB  . ASN B 1 104 ? 16.404  17.185  22.756 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B CB  1 
ATOM   2281 C  CG  . ASN B 1 104 ? 15.755  18.079  23.789 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B CG  1 
ATOM   2282 O  OD1 . ASN B 1 104 ? 15.382  19.212  23.497 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B OD1 1 
ATOM   2283 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 15.605  17.587  25.007 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ?  103 ASN B ND2 1 
ATOM   2284 N  N   . TRP B 1 105 ? 18.589  19.970  21.801 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B N   1 
ATOM   2285 C  CA  . TRP B 1 105 ? 19.795  20.813  22.053 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CA  1 
ATOM   2286 C  C   . TRP B 1 105 ? 20.215  20.663  23.512 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B C   1 
ATOM   2287 O  O   . TRP B 1 105 ? 19.347  20.756  24.375 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B O   1 
ATOM   2288 C  CB  . TRP B 1 105 ? 19.522  22.286  21.717 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CB  1 
ATOM   2289 C  CG  . TRP B 1 105 ? 19.270  22.580  20.272 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CG  1 
ATOM   2290 C  CD1 . TRP B 1 105 ? 19.208  21.675  19.255 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CD1 1 
ATOM   2291 C  CD2 . TRP B 1 105 ? 19.026  23.871  19.681 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CD2 1 
ATOM   2292 N  NE1 . TRP B 1 105 ? 18.957  22.314  18.070 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B NE1 1 
ATOM   2293 C  CE2 . TRP B 1 105 ? 18.837  23.660  18.296 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CE2 1 
ATOM   2294 C  CE3 . TRP B 1 105 ? 18.944  25.182  20.176 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CE3 1 
ATOM   2295 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? 18.584  24.707  17.407 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CZ2 1 
ATOM   2296 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? 18.689  26.218  19.300 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CZ3 1 
ATOM   2297 C  CH2 . TRP B 1 105 ? 18.511  25.980  17.933 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ?  104 TRP B CH2 1 
ATOM   2298 N  N   . GLY B 1 106 ? 21.490  20.380  23.770 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B N   1 
ATOM   2299 C  CA  . GLY B 1 106 ? 22.024  20.309  25.143 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B CA  1 
ATOM   2300 C  C   . GLY B 1 106 ? 22.399  18.905  25.568 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B C   1 
ATOM   2301 O  O   . GLY B 1 106 ? 23.286  18.783  26.432 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ?  105 GLY B O   1 
ATOM   2302 N  N   . THR B 1 107 ? 21.781  17.874  24.986 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ?  106 THR B N   1 
ATOM   2303 C  CA  . THR B 1 107 ? 21.966  16.466  25.435 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ?  106 THR B CA  1 
ATOM   2304 C  C   . THR B 1 107 ? 23.438  16.086  25.269 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ?  106 THR B C   1 
ATOM   2305 O  O   . THR B 1 107 ? 23.928  15.274  26.065 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ?  106 THR B O   1 
ATOM   2306 C  CB  . THR B 1 107 ? 21.019  15.510  24.697 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ?  106 THR B CB  1 
ATOM   2307 O  OG1 . THR B 1 107 ? 21.162  15.710  23.285 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ?  106 THR B OG1 1 
ATOM   2308 C  CG2 . THR B 1 107 ? 19.581  15.703  25.130 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ?  106 THR B CG2 1 
ATOM   2309 N  N   . GLU B 1 108 ? 24.130  16.687  24.298 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B N   1 
ATOM   2310 C  CA  . GLU B 1 108 ? 25.567  16.388  24.065 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CA  1 
ATOM   2311 C  C   . GLU B 1 108 ? 26.414  16.962  25.214 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B C   1 
ATOM   2312 O  O   . GLU B 1 108 ? 27.561  16.535  25.328 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B O   1 
ATOM   2313 C  CB  . GLU B 1 108 ? 26.035  16.827  22.674 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CB  1 
ATOM   2314 C  CG  . GLU B 1 108 ? 26.115  18.305  22.429 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CG  1 
ATOM   2315 C  CD  . GLU B 1 108 ? 24.796  18.986  22.109 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CD  1 
ATOM   2316 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 23.747  18.630  22.735 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B OE1 1 
ATOM   2317 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 24.813  19.868  21.228 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ?  107 GLU B OE2 1 
ATOM   2318 N  N   . ASP B 1 109 ? 25.864  17.830  26.072 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B N   1 
ATOM   2319 C  CA  . ASP B 1 109 ? 26.621  18.508  27.164 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CA  1 
ATOM   2320 C  C   . ASP B 1 109 ? 26.184  17.949  28.532 1.00 69.02  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B C   1 
ATOM   2321 O  O   . ASP B 1 109 ? 26.567  18.533  29.549 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B O   1 
ATOM   2322 C  CB  . ASP B 1 109 ? 26.433  20.031  27.097 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CB  1 
ATOM   2323 C  CG  . ASP B 1 109 ? 26.898  20.705  25.806 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CG  1 
ATOM   2324 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 27.859  20.195  25.174 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B OD1 1 
ATOM   2325 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 26.299  21.749  25.442 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ?  108 ASP B OD2 1 
ATOM   2326 N  N   . ASP B 1 110 ? 25.404  16.863  28.560 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B N   1 
ATOM   2327 C  CA  . ASP B 1 110 ? 24.798  16.304  29.795 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CA  1 
ATOM   2328 C  C   . ASP B 1 110 ? 25.341  14.886  30.003 1.00 66.32  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B C   1 
ATOM   2329 O  O   . ASP B 1 110 ? 24.888  13.962  29.312 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B O   1 
ATOM   2330 C  CB  . ASP B 1 110 ? 23.272  16.370  29.705 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CB  1 
ATOM   2331 C  CG  . ASP B 1 110 ? 22.545  15.866  30.935 1.00 73.74  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CG  1 
ATOM   2332 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 23.216  15.296  31.831 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B OD1 1 
ATOM   2333 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 21.311  16.030  30.977 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ?  109 ASP B OD2 1 
ATOM   2334 N  N   . GLU B 1 111 ? 26.271  14.723  30.944 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B N   1 
ATOM   2335 C  CA  . GLU B 1 111 ? 27.067  13.479  31.124 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CA  1 
ATOM   2336 C  C   . GLU B 1 111 ? 26.168  12.350  31.646 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B C   1 
ATOM   2337 O  O   . GLU B 1 111 ? 26.495  11.180  31.368 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B O   1 
ATOM   2338 C  CB  . GLU B 1 111 ? 28.274  13.739  32.030 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CB  1 
ATOM   2339 C  CG  . GLU B 1 111 ? 29.417  14.456  31.316 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CG  1 
ATOM   2340 C  CD  . GLU B 1 111 ? 30.712  14.655  32.096 1.00 113.81 ? ? ? ? ? ?  110 GLU B CD  1 
ATOM   2341 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 31.163  13.697  32.760 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ?  110 GLU B OE1 1 
ATOM   2342 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 31.282  15.772  32.026 1.00 124.03 ? ? ? ? ? ?  110 GLU B OE2 1 
ATOM   2343 N  N   . THR B 1 112 ? 25.079  12.682  32.351 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ?  111 THR B N   1 
ATOM   2344 C  CA  . THR B 1 112 ? 24.102  11.713  32.915 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ?  111 THR B CA  1 
ATOM   2345 C  C   . THR B 1 112 ? 23.001  11.342  31.905 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ?  111 THR B C   1 
ATOM   2346 O  O   . THR B 1 112 ? 22.166  10.495  32.248 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ?  111 THR B O   1 
ATOM   2347 C  CB  . THR B 1 112 ? 23.424  12.287  34.163 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ?  111 THR B CB  1 
ATOM   2348 O  OG1 . THR B 1 112 ? 22.631  13.404  33.747 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ?  111 THR B OG1 1 
ATOM   2349 C  CG2 . THR B 1 112 ? 24.423  12.690  35.225 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ?  111 THR B CG2 1 
ATOM   2350 N  N   . GLN B 1 113 ? 22.941  11.972  30.733 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B N   1 
ATOM   2351 C  CA  . GLN B 1 113 ? 21.877  11.709  29.719 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CA  1 
ATOM   2352 C  C   . GLN B 1 113 ? 22.335  10.595  28.765 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B C   1 
ATOM   2353 O  O   . GLN B 1 113 ? 23.485  10.643  28.307 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B O   1 
ATOM   2354 C  CB  . GLN B 1 113 ? 21.545  12.997  28.957 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CB  1 
ATOM   2355 C  CG  . GLN B 1 113 ? 20.297  12.926  28.085 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CG  1 
ATOM   2356 C  CD  . GLN B 1 113 ? 20.507  12.193  26.784 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B CD  1 
ATOM   2357 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 21.580  12.245  26.194 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B OE1 1 
ATOM   2358 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 19.473  11.503  26.329 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ?  112 GLN B NE2 1 
ATOM   2359 N  N   . SER B 1 114 ? 21.464  9.632   28.465 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ?  113 SER B N   1 
ATOM   2360 C  CA  . SER B 1 114 ? 21.582  8.770   27.260 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ?  113 SER B CA  1 
ATOM   2361 C  C   . SER B 1 114 ? 20.195  8.259   26.864 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ?  113 SER B C   1 
ATOM   2362 O  O   . SER B 1 114 ? 19.347  8.128   27.743 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ?  113 SER B O   1 
ATOM   2363 C  CB  . SER B 1 114 ? 22.552  7.647   27.472 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ?  113 SER B CB  1 
ATOM   2364 O  OG  . SER B 1 114 ? 22.025  6.741   28.405 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ?  113 SER B OG  1 
ATOM   2365 N  N   . TYR B 1 115 ? 19.972  7.958   25.593 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B N   1 
ATOM   2366 C  CA  . TYR B 1 115 ? 18.680  7.378   25.144 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CA  1 
ATOM   2367 C  C   . TYR B 1 115 ? 18.665  5.866   25.372 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B C   1 
ATOM   2368 O  O   . TYR B 1 115 ? 19.712  5.280   25.634 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B O   1 
ATOM   2369 C  CB  . TYR B 1 115 ? 18.415  7.801   23.704 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CB  1 
ATOM   2370 C  CG  . TYR B 1 115 ? 18.141  9.277   23.610 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CG  1 
ATOM   2371 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 17.046  9.843   24.245 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CD1 1 
ATOM   2372 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 18.995  10.115  22.911 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CD2 1 
ATOM   2373 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 16.775  11.202  24.142 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CE1 1 
ATOM   2374 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 18.733  11.465  22.801 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CE2 1 
ATOM   2375 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 17.641  12.024  23.445 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B CZ  1 
ATOM   2376 O  OH  . TYR B 1 115 ? 17.416  13.377  23.316 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ?  114 TYR B OH  1 
ATOM   2377 N  N   . HIS B 1 116 ? 17.477  5.280   25.315 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B N   1 
ATOM   2378 C  CA  . HIS B 1 116 ? 17.214  3.825   25.495 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CA  1 
ATOM   2379 C  C   . HIS B 1 116 ? 16.948  3.204   24.115 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B C   1 
ATOM   2380 O  O   . HIS B 1 116 ? 16.106  3.757   23.377 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B O   1 
ATOM   2381 C  CB  . HIS B 1 116 ? 16.043  3.645   26.469 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CB  1 
ATOM   2382 C  CG  . HIS B 1 116 ? 15.665  2.227   26.720 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CG  1 
ATOM   2383 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 16.483  1.359   27.392 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B ND1 1 
ATOM   2384 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 14.559  1.528   26.390 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CD2 1 
ATOM   2385 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 15.903  0.180   27.458 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CE1 1 
ATOM   2386 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 14.722  0.254   26.842 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ?  115 HIS B NE2 1 
ATOM   2387 N  N   . ASN B 1 117 ? 17.614  2.092   23.812 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B N   1 
ATOM   2388 C  CA  . ASN B 1 117 ? 17.642  1.435   22.475 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B CA  1 
ATOM   2389 C  C   . ASN B 1 117 ? 16.493  0.415   22.347 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B C   1 
ATOM   2390 O  O   . ASN B 1 117 ? 16.347  -0.174  21.279 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B O   1 
ATOM   2391 C  CB  . ASN B 1 117 ? 19.030  0.849   22.201 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B CB  1 
ATOM   2392 C  CG  . ASN B 1 117 ? 19.354  -0.397  22.992 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B CG  1 
ATOM   2393 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 18.504  -0.944  23.682 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B OD1 1 
ATOM   2394 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 20.577  -0.871  22.863 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  116 ASN B ND2 1 
ATOM   2395 N  N   . GLY B 1 118 ? 15.688  0.222   23.394 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B N   1 
ATOM   2396 C  CA  . GLY B 1 118 ? 14.474  -0.621  23.352 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B CA  1 
ATOM   2397 C  C   . GLY B 1 118 ? 14.739  -2.123  23.440 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B C   1 
ATOM   2398 O  O   . GLY B 1 118 ? 13.761  -2.883  23.346 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ?  117 GLY B O   1 
ATOM   2399 N  N   . ASN B 1 119 ? 15.990  -2.558  23.619 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B N   1 
ATOM   2400 C  CA  . ASN B 1 119 ? 16.374  -3.993  23.585 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CA  1 
ATOM   2401 C  C   . ASN B 1 119 ? 16.693  -4.503  24.996 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B C   1 
ATOM   2402 O  O   . ASN B 1 119 ? 17.184  -5.637  25.098 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B O   1 
ATOM   2403 C  CB  . ASN B 1 119 ? 17.538  -4.243  22.629 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CB  1 
ATOM   2404 C  CG  . ASN B 1 119 ? 17.125  -4.063  21.180 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CG  1 
ATOM   2405 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 16.192  -4.730  20.693 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B OD1 1 
ATOM   2406 N  ND2 . ASN B 1 119 ? 17.807  -3.151  20.499 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ?  118 ASN B ND2 1 
ATOM   2407 N  N   . SER B 1 120 ? 16.410  -3.708  26.034 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ?  119 SER B N   1 
ATOM   2408 C  CA  . SER B 1 120 ? 16.329  -4.163  27.447 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ?  119 SER B CA  1 
ATOM   2409 C  C   . SER B 1 120 ? 15.131  -3.474  28.100 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ?  119 SER B C   1 
ATOM   2410 O  O   . SER B 1 120 ? 14.600  -2.530  27.482 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ?  119 SER B O   1 
ATOM   2411 C  CB  . SER B 1 120 ? 17.588  -3.868  28.171 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ?  119 SER B CB  1 
ATOM   2412 O  OG  . SER B 1 120 ? 17.782  -2.469  28.218 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ?  119 SER B OG  1 
ATOM   2413 N  N   . ASP B 1 121 ? 14.707  -3.927  29.283 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B N   1 
ATOM   2414 C  CA  . ASP B 1 121 ? 13.459  -3.444  29.928 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B CA  1 
ATOM   2415 C  C   . ASP B 1 121 ? 13.509  -1.917  30.032 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B C   1 
ATOM   2416 O  O   . ASP B 1 121 ? 14.507  -1.374  30.483 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B O   1 
ATOM   2417 C  CB  . ASP B 1 121 ? 13.230  -4.130  31.276 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B CB  1 
ATOM   2418 C  CG  . ASP B 1 121 ? 11.954  -3.663  31.957 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B CG  1 
ATOM   2419 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 10.873  -3.863  31.382 1.00 78.64  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B OD1 1 
ATOM   2420 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 12.053  -3.075  33.039 1.00 74.96  ? ? ? ? ? ?  120 ASP B OD2 1 
ATOM   2421 N  N   . PRO B 1 122 ? 12.478  -1.147  29.594 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B N   1 
ATOM   2422 C  CA  . PRO B 1 122 ? 11.298  -1.672  28.900 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CA  1 
ATOM   2423 C  C   . PRO B 1 122 ? 11.487  -1.810  27.377 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B C   1 
ATOM   2424 O  O   . PRO B 1 122 ? 11.952  -0.887  26.725 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B O   1 
ATOM   2425 C  CB  . PRO B 1 122 ? 10.253  -0.610  29.229 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CB  1 
ATOM   2426 C  CG  . PRO B 1 122 ? 11.041  0.691   29.270 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CG  1 
ATOM   2427 C  CD  . PRO B 1 122 ? 12.423  0.313   29.760 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ?  121 PRO B CD  1 
ATOM   2428 N  N   . ARG B 1 123 ? 11.137  -2.964  26.820 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B N   1 
ATOM   2429 C  CA  . ARG B 1 123 ? 11.368  -3.248  25.383 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CA  1 
ATOM   2430 C  C   . ARG B 1 123 ? 10.268  -2.633  24.498 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B C   1 
ATOM   2431 O  O   . ARG B 1 123 ? 9.128   -2.416  24.953 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B O   1 
ATOM   2432 C  CB  . ARG B 1 123 ? 11.450  -4.759  25.178 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CB  1 
ATOM   2433 C  CG  . ARG B 1 123 ? 12.752  -5.377  25.655 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CG  1 
ATOM   2434 C  CD  . ARG B 1 123 ? 12.699  -6.868  25.440 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CD  1 
ATOM   2435 N  NE  . ARG B 1 123 ? 13.955  -7.479  25.834 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NE  1 
ATOM   2436 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 14.358  -7.650  27.089 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CZ  1 
ATOM   2437 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 13.597  -7.256  28.097 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NH1 1 
ATOM   2438 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 15.533  -8.203  27.329 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NH2 1 
ATOM   2439 N  N   . GLY B 1 124 ? 10.591  -2.396  23.239 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B N   1 
ATOM   2440 C  CA  . GLY B 1 124 ? 9.600   -1.989  22.230 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B CA  1 
ATOM   2441 C  C   . GLY B 1 124 ? 10.210  -2.029  20.851 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B C   1 
ATOM   2442 O  O   . GLY B 1 124 ? 10.209  -3.101  20.227 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ?  123 GLY B O   1 
ATOM   2443 N  N   . PHE B 1 125 ? 10.708  -0.882  20.387 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B N   1 
ATOM   2444 C  CA  . PHE B 1 125 ? 11.542  -0.800  19.170 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CA  1 
ATOM   2445 C  C   . PHE B 1 125 ? 12.746  -1.714  19.367 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B C   1 
ATOM   2446 O  O   . PHE B 1 125 ? 13.278  -1.756  20.468 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B O   1 
ATOM   2447 C  CB  . PHE B 1 125 ? 11.941  0.645   18.893 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CB  1 
ATOM   2448 C  CG  . PHE B 1 125 ? 13.050  0.802   17.893 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CG  1 
ATOM   2449 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 12.783  0.817   16.531 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CD1 1 
ATOM   2450 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 14.353  0.983   18.319 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CD2 1 
ATOM   2451 C  CE1 . PHE B 1 125 ? 13.808  0.983   15.612 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CE1 1 
ATOM   2452 C  CE2 . PHE B 1 125 ? 15.375  1.164   17.400 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CE2 1 
ATOM   2453 C  CZ  . PHE B 1 125 ? 15.096  1.174   16.050 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ?  124 PHE B CZ  1 
ATOM   2454 N  N   . GLY B 1 126 ? 13.138  -2.451  18.324 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B N   1 
ATOM   2455 C  CA  . GLY B 1 126 ? 14.356  -3.273  18.370 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B CA  1 
ATOM   2456 C  C   . GLY B 1 126 ? 15.484  -2.710  17.525 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B C   1 
ATOM   2457 O  O   . GLY B 1 126 ? 16.592  -2.539  18.040 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ?  125 GLY B O   1 
ATOM   2458 N  N   . HIS B 1 127 ? 15.235  -2.465  16.237 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B N   1 
ATOM   2459 C  CA  . HIS B 1 127 ? 16.340  -2.189  15.295 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CA  1 
ATOM   2460 C  C   . HIS B 1 127 ? 15.826  -1.588  13.985 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B C   1 
ATOM   2461 O  O   . HIS B 1 127 ? 14.619  -1.709  13.687 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B O   1 
ATOM   2462 C  CB  . HIS B 1 127 ? 17.181  -3.464  15.061 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CB  1 
ATOM   2463 C  CG  . HIS B 1 127 ? 16.412  -4.650  14.555 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CG  1 
ATOM   2464 N  ND1 . HIS B 1 127 ? 15.956  -5.655  15.401 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B ND1 1 
ATOM   2465 C  CD2 . HIS B 1 127 ? 16.067  -5.031  13.296 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CD2 1 
ATOM   2466 C  CE1 . HIS B 1 127 ? 15.376  -6.602  14.680 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B CE1 1 
ATOM   2467 N  NE2 . HIS B 1 127 ? 15.428  -6.235  13.393 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ?  126 HIS B NE2 1 
ATOM   2468 N  N   . ILE B 1 128 ? 16.736  -0.922  13.283 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B N   1 
ATOM   2469 C  CA  . ILE B 1 128 ? 16.660  -0.710  11.816 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CA  1 
ATOM   2470 C  C   . ILE B 1 128 ? 17.552  -1.778  11.197 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B C   1 
ATOM   2471 O  O   . ILE B 1 128 ? 18.313  -2.410  11.946 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B O   1 
ATOM   2472 C  CB  . ILE B 1 128 ? 17.025  0.728   11.434 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CB  1 
ATOM   2473 C  CG1 . ILE B 1 128 ? 18.435  1.106   11.891 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CG1 1 
ATOM   2474 C  CG2 . ILE B 1 128 ? 15.982  1.676   11.991 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CG2 1 
ATOM   2475 C  CD1 . ILE B 1 128 ? 18.977  2.352   11.249 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ?  127 ILE B CD1 1 
ATOM   2476 N  N   . GLY B 1 129 ? 17.361  -2.043  9.912  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B N   1 
ATOM   2477 C  CA  . GLY B 1 129 ? 18.134  -3.035  9.153  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B CA  1 
ATOM   2478 C  C   . GLY B 1 129 ? 18.547  -2.484  7.798  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B C   1 
ATOM   2479 O  O   . GLY B 1 129 ? 17.727  -1.832  7.125  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ?  128 GLY B O   1 
ATOM   2480 N  N   . ILE B 1 130 ? 19.791  -2.737  7.433  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B N   1 
ATOM   2481 C  CA  . ILE B 1 130 ? 20.421  -2.398  6.134  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CA  1 
ATOM   2482 C  C   . ILE B 1 130 ? 20.592  -3.707  5.373  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B C   1 
ATOM   2483 O  O   . ILE B 1 130 ? 21.200  -4.614  5.933  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B O   1 
ATOM   2484 C  CB  . ILE B 1 130 ? 21.793  -1.716  6.343  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CB  1 
ATOM   2485 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 21.766  -0.643  7.438  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CG1 1 
ATOM   2486 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 22.325  -1.165  5.018  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CG2 1 
ATOM   2487 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 20.957  0.538   7.083  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ?  129 ILE B CD1 1 
ATOM   2488 N  N   . ALA B 1 131 ? 20.083  -3.788  4.148  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B N   1 
ATOM   2489 C  CA  . ALA B 1 131 ? 20.401  -4.873  3.198  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B CA  1 
ATOM   2490 C  C   . ALA B 1 131 ? 21.723  -4.515  2.532  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B C   1 
ATOM   2491 O  O   . ALA B 1 131 ? 21.862  -3.369  2.078  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B O   1 
ATOM   2492 C  CB  . ALA B 1 131 ? 19.319  -5.056  2.177  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ?  130 ALA B CB  1 
ATOM   2493 N  N   . VAL B 1 132 ? 22.653  -5.464  2.534  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B N   1 
ATOM   2494 C  CA  . VAL B 1 132 ? 24.012  -5.322  1.934  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CA  1 
ATOM   2495 C  C   . VAL B 1 132 ? 24.231  -6.503  0.997  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B C   1 
ATOM   2496 O  O   . VAL B 1 132 ? 23.655  -7.585  1.189  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B O   1 
ATOM   2497 C  CB  . VAL B 1 132 ? 25.107  -5.235  3.013  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CB  1 
ATOM   2498 C  CG1 . VAL B 1 132 ? 24.834  -4.099  3.995  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CG1 1 
ATOM   2499 C  CG2 . VAL B 1 132 ? 25.291  -6.544  3.759  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ?  131 VAL B CG2 1 
ATOM   2500 N  N   . PRO B 1 133 ? 25.095  -6.330  -0.026 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . PRO B 1 133 ? 25.406  -7.413  -0.960 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . PRO B 1 133 ? 26.226  -8.545  -0.326 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B C   1 
ATOM   2503 O  O   . PRO B 1 133 ? 26.139  -9.652  -0.799 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . PRO B 1 133 ? 26.260  -6.742  -2.050 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CB  1 
ATOM   2505 C  CG  . PRO B 1 133 ? 26.128  -5.250  -1.815 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CG  1 
ATOM   2506 C  CD  . PRO B 1 133 ? 25.809  -5.085  -0.346 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  132 PRO B CD  1 
ATOM   2507 N  N   . ASP B 1 134 ? 26.978  -8.237  0.735  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B N   1 
ATOM   2508 C  CA  . ASP B 1 134 ? 27.940  -9.171  1.369  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B CA  1 
ATOM   2509 C  C   . ASP B 1 134 ? 28.100  -8.798  2.840  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B C   1 
ATOM   2510 O  O   . ASP B 1 134 ? 28.798  -7.800  3.124  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B O   1 
ATOM   2511 C  CB  . ASP B 1 134 ? 29.291  -9.088  0.657  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B CB  1 
ATOM   2512 C  CG  . ASP B 1 134 ? 30.304  -10.113 1.130  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B CG  1 
ATOM   2513 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 30.223  -10.574 2.298  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B OD1 1 
ATOM   2514 O  OD2 . ASP B 1 134 ? 31.162  -10.441 0.307  1.00 49.24  ? ? ? ? ? ?  133 ASP B OD2 1 
ATOM   2515 N  N   . VAL B 1 135 ? 27.493  -9.570  3.738  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B N   1 
ATOM   2516 C  CA  . VAL B 1 135 ? 27.509  -9.238  5.185  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CA  1 
ATOM   2517 C  C   . VAL B 1 135 ? 28.947  -9.342  5.726  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B C   1 
ATOM   2518 O  O   . VAL B 1 135 ? 29.339  -8.517  6.569  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B O   1 
ATOM   2519 C  CB  . VAL B 1 135 ? 26.532  -10.155 5.933  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CB  1 
ATOM   2520 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 26.673  -10.023 7.444  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CG1 1 
ATOM   2521 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 25.107  -9.916  5.471  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ?  134 VAL B CG2 1 
ATOM   2522 N  N   . TYR B 1 136 ? 29.723  -10.329 5.279  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B N   1 
ATOM   2523 C  CA  . TYR B 1 136 ? 31.061  -10.604 5.864  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CA  1 
ATOM   2524 C  C   . TYR B 1 136 ? 32.015  -9.460  5.545  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B C   1 
ATOM   2525 O  O   . TYR B 1 136 ? 32.668  -8.980  6.480  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B O   1 
ATOM   2526 C  CB  . TYR B 1 136 ? 31.567  -11.977 5.435  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CB  1 
ATOM   2527 C  CG  . TYR B 1 136 ? 30.769  -13.072 6.080  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CG  1 
ATOM   2528 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 31.080  -13.490 7.363  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CD1 1 
ATOM   2529 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 29.668  -13.630 5.446  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CD2 1 
ATOM   2530 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 30.335  -14.459 8.002  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CE1 1 
ATOM   2531 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 28.926  -14.626 6.060  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CE2 1 
ATOM   2532 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 29.261  -15.038 7.341  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B CZ  1 
ATOM   2533 O  OH  . TYR B 1 136 ? 28.539  -16.023 7.970  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ?  135 TYR B OH  1 
ATOM   2534 N  N   . SER B 1 137 ? 32.073  -9.011  4.294  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  136 SER B N   1 
ATOM   2535 C  CA  . SER B 1 137 ? 32.958  -7.887  3.899  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ?  136 SER B CA  1 
ATOM   2536 C  C   . SER B 1 137 ? 32.475  -6.554  4.511  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ?  136 SER B C   1 
ATOM   2537 O  O   . SER B 1 137 ? 33.324  -5.740  4.913  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ?  136 SER B O   1 
ATOM   2538 C  CB  . SER B 1 137 ? 33.092  -7.804  2.422  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  136 SER B CB  1 
ATOM   2539 O  OG  . SER B 1 137 ? 31.827  -7.640  1.857  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ?  136 SER B OG  1 
ATOM   2540 N  N   . ALA B 1 138 ? 31.167  -6.319  4.601  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B N   1 
ATOM   2541 C  CA  . ALA B 1 138 ? 30.615  -5.101  5.230  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B CA  1 
ATOM   2542 C  C   . ALA B 1 138 ? 31.075  -5.058  6.689  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B C   1 
ATOM   2543 O  O   . ALA B 1 138 ? 31.497  -3.979  7.158  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B O   1 
ATOM   2544 C  CB  . ALA B 1 138 ? 29.107  -5.080  5.115  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B CB  1 
ATOM   2545 N  N   . CYS B 1 139 ? 31.022  -6.205  7.373  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B N   1 
ATOM   2546 C  CA  . CYS B 1 139 ? 31.324  -6.309  8.824  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B CA  1 
ATOM   2547 C  C   . CYS B 1 139 ? 32.834  -6.239  9.092  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B C   1 
ATOM   2548 O  O   . CYS B 1 139 ? 33.222  -5.703  10.167 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B O   1 
ATOM   2549 C  CB  . CYS B 1 139 ? 30.702  -7.568  9.398  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B CB  1 
ATOM   2550 S  SG  . CYS B 1 139 ? 28.910  -7.375  9.608  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ?  138 CYS B SG  1 
ATOM   2551 N  N   . LYS B 1 140 ? 33.649  -6.753  8.168  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B N   1 
ATOM   2552 C  CA  . LYS B 1 140 ? 35.132  -6.594  8.220  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CA  1 
ATOM   2553 C  C   . LYS B 1 140 ? 35.463  -5.091  8.179  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B C   1 
ATOM   2554 O  O   . LYS B 1 140 ? 36.218  -4.625  9.058  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B O   1 
ATOM   2555 C  CB  . LYS B 1 140 ? 35.762  -7.378  7.065  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CB  1 
ATOM   2556 C  CG  . LYS B 1 140 ? 37.282  -7.314  6.953  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CG  1 
ATOM   2557 C  CD  . LYS B 1 140 ? 37.739  -7.445  5.502  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CD  1 
ATOM   2558 C  CE  . LYS B 1 140 ? 39.241  -7.464  5.314  1.00 76.17  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B CE  1 
ATOM   2559 N  NZ  . LYS B 1 140 ? 39.758  -8.850  5.344  1.00 76.84  ? ? ? ? ? ?  139 LYS B NZ  1 
ATOM   2560 N  N   . ARG B 1 141 ? 34.882  -4.346  7.233  1.00 34.88  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B N   1 
ATOM   2561 C  CA  . ARG B 1 141 ? 35.063  -2.876  7.151  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CA  1 
ATOM   2562 C  C   . ARG B 1 141 ? 34.616  -2.218  8.463  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B C   1 
ATOM   2563 O  O   . ARG B 1 141 ? 35.388  -1.381  8.999  1.00 36.92  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B O   1 
ATOM   2564 C  CB  . ARG B 1 141 ? 34.320  -2.294  5.953  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CB  1 
ATOM   2565 C  CG  . ARG B 1 141 ? 34.399  -0.776  5.883  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CG  1 
ATOM   2566 C  CD  . ARG B 1 141 ? 33.974  -0.241  4.529  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CD  1 
ATOM   2567 N  NE  . ARG B 1 141 ? 33.751  1.197   4.602  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B NE  1 
ATOM   2568 C  CZ  . ARG B 1 141 ? 32.656  1.791   5.103  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B CZ  1 
ATOM   2569 N  NH1 . ARG B 1 141 ? 31.645  1.084   5.582  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B NH1 1 
ATOM   2570 N  NH2 . ARG B 1 141 ? 32.571  3.105   5.117  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ?  140 ARG B NH2 1 
ATOM   2571 N  N   . PHE B 1 142 ? 33.442  -2.607  8.988  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B N   1 
ATOM   2572 C  CA  . PHE B 1 142 ? 32.879  -2.033  10.234 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CA  1 
ATOM   2573 C  C   . PHE B 1 142 ? 33.905  -2.237  11.355 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B C   1 
ATOM   2574 O  O   . PHE B 1 142 ? 34.172  -1.269  12.084 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B O   1 
ATOM   2575 C  CB  . PHE B 1 142 ? 31.500  -2.629  10.579 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CB  1 
ATOM   2576 C  CG  . PHE B 1 142 ? 30.376  -2.324  9.615  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CG  1 
ATOM   2577 C  CD1 . PHE B 1 142 ? 30.354  -1.159  8.858  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CD1 1 
ATOM   2578 C  CD2 . PHE B 1 142 ? 29.310  -3.201  9.484  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CD2 1 
ATOM   2579 C  CE1 . PHE B 1 142 ? 29.319  -0.890  7.977  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CE1 1 
ATOM   2580 C  CE2 . PHE B 1 142 ? 28.295  -2.951  8.568  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CE2 1 
ATOM   2581 C  CZ  . PHE B 1 142 ? 28.299  -1.797  7.816  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ?  141 PHE B CZ  1 
ATOM   2582 N  N   . GLU B 1 143 ? 34.444  -3.455  11.496 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B N   1 
ATOM   2583 C  CA  . GLU B 1 143 ? 35.479  -3.803  12.517 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CA  1 
ATOM   2584 C  C   . GLU B 1 143 ? 36.633  -2.798  12.446 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B C   1 
ATOM   2585 O  O   . GLU B 1 143 ? 36.963  -2.195  13.483 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B O   1 
ATOM   2586 C  CB  . GLU B 1 143 ? 36.028  -5.212  12.300 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CB  1 
ATOM   2587 C  CG  . GLU B 1 143 ? 35.357  -6.239  13.184 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CG  1 
ATOM   2588 C  CD  . GLU B 1 143 ? 35.759  -7.699  12.996 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B CD  1 
ATOM   2589 O  OE1 . GLU B 1 143 ? 35.532  -8.251  11.885 1.00 66.79  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B OE1 1 
ATOM   2590 O  OE2 . GLU B 1 143 ? 36.227  -8.308  13.992 1.00 75.09  ? ? ? ? ? ?  142 GLU B OE2 1 
ATOM   2591 N  N   . GLU B 1 144 ? 37.164  -2.597  11.240 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B N   1 
ATOM   2592 C  CA  . GLU B 1 144 ? 38.340  -1.733  10.949 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CA  1 
ATOM   2593 C  C   . GLU B 1 144 ? 38.031  -0.289  11.319 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B C   1 
ATOM   2594 O  O   . GLU B 1 144 ? 38.966  0.419   11.714 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B O   1 
ATOM   2595 C  CB  . GLU B 1 144 ? 38.730  -1.850  9.471  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CB  1 
ATOM   2596 C  CG  . GLU B 1 144 ? 39.388  -3.184  9.163  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CG  1 
ATOM   2597 C  CD  . GLU B 1 144 ? 39.427  -3.564  7.703  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CD  1 
ATOM   2598 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 39.021  -2.736  6.866  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B OE1 1 
ATOM   2599 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 39.843  -4.699  7.421  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ?  143 GLU B OE2 1 
ATOM   2600 N  N   . LEU B 1 145 ? 36.764  0.120   11.224 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B N   1 
ATOM   2601 C  CA  . LEU B 1 145 ? 36.359  1.508   11.551 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CA  1 
ATOM   2602 C  C   . LEU B 1 145 ? 35.946  1.604   13.026 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B C   1 
ATOM   2603 O  O   . LEU B 1 145 ? 35.471  2.647   13.408 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B O   1 
ATOM   2604 C  CB  . LEU B 1 145 ? 35.248  1.936   10.585 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CB  1 
ATOM   2605 C  CG  . LEU B 1 145 ? 35.627  1.909   9.102  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CG  1 
ATOM   2606 C  CD1 . LEU B 1 145 ? 34.466  2.309   8.205  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CD1 1 
ATOM   2607 C  CD2 . LEU B 1 145 ? 36.827  2.807   8.829  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CD2 1 
ATOM   2608 N  N   . GLY B 1 146 ? 36.153  0.573   13.838 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B N   1 
ATOM   2609 C  CA  . GLY B 1 146 ? 35.914  0.636   15.295 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B CA  1 
ATOM   2610 C  C   . GLY B 1 146 ? 34.448  0.505   15.677 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B C   1 
ATOM   2611 O  O   . GLY B 1 146 ? 34.084  0.894   16.817 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ?  145 GLY B O   1 
ATOM   2612 N  N   . VAL B 1 147 ? 33.607  -0.030  14.792 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B N   1 
ATOM   2613 C  CA  . VAL B 1 147 ? 32.137  -0.139  15.065 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CA  1 
ATOM   2614 C  C   . VAL B 1 147 ? 31.922  -1.188  16.158 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B C   1 
ATOM   2615 O  O   . VAL B 1 147 ? 32.522  -2.262  16.049 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B O   1 
ATOM   2616 C  CB  . VAL B 1 147 ? 31.352  -0.503  13.797 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CB  1 
ATOM   2617 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 29.911  -0.808  14.142 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CG1 1 
ATOM   2618 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 31.451  0.596   12.736 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ?  146 VAL B CG2 1 
ATOM   2619 N  N   . LYS B 1 148 ? 31.083  -0.887  17.149 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B N   1 
ATOM   2620 C  CA  . LYS B 1 148 ? 30.733  -1.793  18.271 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CA  1 
ATOM   2621 C  C   . LYS B 1 148 ? 29.696  -2.798  17.752 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B C   1 
ATOM   2622 O  O   . LYS B 1 148 ? 28.721  -2.359  17.059 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B O   1 
ATOM   2623 C  CB  . LYS B 1 148 ? 30.250  -0.930  19.434 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CB  1 
ATOM   2624 C  CG  . LYS B 1 148 ? 30.007  -1.629  20.759 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CG  1 
ATOM   2625 C  CD  . LYS B 1 148 ? 29.998  -0.636  21.927 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CD  1 
ATOM   2626 C  CE  . LYS B 1 148 ? 29.443  -1.201  23.226 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B CE  1 
ATOM   2627 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 30.111  -2.476  23.578 1.00 73.66  ? ? ? ? ? ?  147 LYS B NZ  1 
ATOM   2628 N  N   . PHE B 1 149 ? 29.901  -4.096  18.028 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B N   1 
ATOM   2629 C  CA  . PHE B 1 149 ? 29.019  -5.173  17.525 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CA  1 
ATOM   2630 C  C   . PHE B 1 149 ? 28.135  -5.700  18.647 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B C   1 
ATOM   2631 O  O   . PHE B 1 149 ? 28.615  -5.870  19.773 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B O   1 
ATOM   2632 C  CB  . PHE B 1 149 ? 29.814  -6.326  16.934 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CB  1 
ATOM   2633 C  CG  . PHE B 1 149 ? 30.230  -6.132  15.503 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CG  1 
ATOM   2634 C  CD1 . PHE B 1 149 ? 31.324  -5.335  15.193 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CD1 1 
ATOM   2635 C  CD2 . PHE B 1 149 ? 29.575  -6.791  14.479 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CD2 1 
ATOM   2636 C  CE1 . PHE B 1 149 ? 31.752  -5.192  13.885 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CE1 1 
ATOM   2637 C  CE2 . PHE B 1 149 ? 30.005  -6.647  13.169 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CE2 1 
ATOM   2638 C  CZ  . PHE B 1 149 ? 31.100  -5.858  12.879 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ?  148 PHE B CZ  1 
ATOM   2639 N  N   . VAL B 1 150 ? 26.866  -5.949  18.337 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B N   1 
ATOM   2640 C  CA  . VAL B 1 150 ? 25.965  -6.731  19.223 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CA  1 
ATOM   2641 C  C   . VAL B 1 150 ? 26.096  -8.203  18.829 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B C   1 
ATOM   2642 O  O   . VAL B 1 150 ? 26.080  -9.037  19.721 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B O   1 
ATOM   2643 C  CB  . VAL B 1 150 ? 24.517  -6.217  19.136 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CB  1 
ATOM   2644 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 23.540  -7.181  19.781 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CG1 1 
ATOM   2645 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 24.400  -4.835  19.753 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ?  149 VAL B CG2 1 
ATOM   2646 N  N   . LYS B 1 151 ? 26.202  -8.495  17.530 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B N   1 
ATOM   2647 C  CA  . LYS B 1 151 ? 26.307  -9.875  17.017 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CA  1 
ATOM   2648 C  C   . LYS B 1 151 ? 27.173  -9.861  15.762 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B C   1 
ATOM   2649 O  O   . LYS B 1 151 ? 26.731  -9.279  14.767 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B O   1 
ATOM   2650 C  CB  . LYS B 1 151 ? 24.926  -10.435 16.665 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CB  1 
ATOM   2651 C  CG  . LYS B 1 151 ? 24.939  -11.769 15.902 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CG  1 
ATOM   2652 C  CD  . LYS B 1 151 ? 23.622  -12.127 15.236 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CD  1 
ATOM   2653 C  CE  . LYS B 1 151 ? 23.605  -13.551 14.735 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B CE  1 
ATOM   2654 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 24.677  -13.801 13.753 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ?  150 LYS B NZ  1 
ATOM   2655 N  N   . LYS B 1 152 ? 28.327  -10.526 15.798 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B N   1 
ATOM   2656 C  CA  . LYS B 1 152 ? 29.188  -10.735 14.599 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CA  1 
ATOM   2657 C  C   . LYS B 1 152 ? 28.480  -11.741 13.706 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B C   1 
ATOM   2658 O  O   . LYS B 1 152 ? 27.714  -12.559 14.199 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B O   1 
ATOM   2659 C  CB  . LYS B 1 152 ? 30.607  -11.177 14.991 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CB  1 
ATOM   2660 C  CG  . LYS B 1 152 ? 31.498  -10.064 15.528 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CG  1 
ATOM   2661 C  CD  . LYS B 1 152 ? 32.790  -10.572 16.114 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CD  1 
ATOM   2662 C  CE  . LYS B 1 152 ? 33.687  -9.469  16.630 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CE  1 
ATOM   2663 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 34.025  -8.522  15.546 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ?  151 LYS B NZ  1 
ATOM   2664 N  N   . PRO B 1 153 ? 28.702  -11.711 12.377 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B N   1 
ATOM   2665 C  CA  . PRO B 1 153 ? 27.924  -12.540 11.467 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CA  1 
ATOM   2666 C  C   . PRO B 1 153 ? 27.961  -14.042 11.783 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B C   1 
ATOM   2667 O  O   . PRO B 1 153 ? 26.954  -14.698 11.549 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B O   1 
ATOM   2668 C  CB  . PRO B 1 153 ? 28.511  -12.301 10.065 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CB  1 
ATOM   2669 C  CG  . PRO B 1 153 ? 29.544  -11.200 10.208 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CG  1 
ATOM   2670 C  CD  . PRO B 1 153 ? 29.674  -10.854 11.685 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  152 PRO B CD  1 
ATOM   2671 N  N   . ASP B 1 154 ? 29.091  -14.561 12.283 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B N   1 
ATOM   2672 C  CA  . ASP B 1 154 ? 29.263  -16.016 12.544 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CA  1 
ATOM   2673 C  C   . ASP B 1 154 ? 29.122  -16.333 14.031 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B C   1 
ATOM   2674 O  O   . ASP B 1 154 ? 29.321  -17.507 14.375 1.00 75.13  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B O   1 
ATOM   2675 C  CB  . ASP B 1 154 ? 30.580  -16.546 11.985 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CB  1 
ATOM   2676 C  CG  . ASP B 1 154 ? 30.470  -17.028 10.551 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CG  1 
ATOM   2677 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 29.318  -17.132 10.045 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B OD1 1 
ATOM   2678 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 31.538  -17.284 9.945  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ?  153 ASP B OD2 1 
ATOM   2679 N  N   . ASP B 1 155 ? 28.756  -15.370 14.878 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B N   1 
ATOM   2680 C  CA  . ASP B 1 155 ? 28.448  -15.665 16.303 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CA  1 
ATOM   2681 C  C   . ASP B 1 155 ? 26.939  -15.918 16.409 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B C   1 
ATOM   2682 O  O   . ASP B 1 155 ? 26.206  -15.448 15.522 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B O   1 
ATOM   2683 C  CB  . ASP B 1 155 ? 28.975  -14.579 17.251 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CB  1 
ATOM   2684 C  CG  . ASP B 1 155 ? 30.488  -14.400 17.239 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CG  1 
ATOM   2685 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 31.186  -15.207 16.608 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B OD1 1 
ATOM   2686 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 30.959  -13.416 17.813 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ?  154 ASP B OD2 1 
ATOM   2687 N  N   . GLY B 1 156 ? 26.514  -16.663 17.435 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B N   1 
ATOM   2688 C  CA  . GLY B 1 156 ? 25.111  -17.059 17.661 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B CA  1 
ATOM   2689 C  C   . GLY B 1 156 ? 24.665  -18.126 16.677 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B C   1 
ATOM   2690 O  O   . GLY B 1 156 ? 25.494  -18.550 15.841 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ?  155 GLY B O   1 
ATOM   2691 N  N   . LYS B 1 157 ? 23.401  -18.535 16.761 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B N   1 
ATOM   2692 C  CA  . LYS B 1 157 ? 22.810  -19.649 15.968 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CA  1 
ATOM   2693 C  C   . LYS B 1 157 ? 22.717  -19.266 14.488 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B C   1 
ATOM   2694 O  O   . LYS B 1 157 ? 23.108  -20.084 13.642 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B O   1 
ATOM   2695 C  CB  . LYS B 1 157 ? 21.428  -20.027 16.511 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CB  1 
ATOM   2696 C  CG  . LYS B 1 157 ? 20.794  -21.241 15.842 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CG  1 
ATOM   2697 C  CD  . LYS B 1 157 ? 20.425  -22.373 16.795 1.00 84.02  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CD  1 
ATOM   2698 C  CE  . LYS B 1 157 ? 19.208  -22.071 17.645 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B CE  1 
ATOM   2699 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 17.957  -22.056 16.845 1.00 91.68  ? ? ? ? ? ?  156 LYS B NZ  1 
ATOM   2700 N  N   . MET B 1 158 ? 22.230  -18.063 14.183 1.00 61.35  ? ? ? ? ? ?  157 MET B N   1 
ATOM   2701 C  CA  . MET B 1 158 ? 21.937  -17.650 12.792 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CA  1 
ATOM   2702 C  C   . MET B 1 158 ? 23.177  -17.008 12.154 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ?  157 MET B C   1 
ATOM   2703 O  O   . MET B 1 158 ? 23.417  -15.804 12.362 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ?  157 MET B O   1 
ATOM   2704 C  CB  . MET B 1 158 ? 20.736  -16.706 12.786 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CB  1 
ATOM   2705 C  CG  . MET B 1 158 ? 19.611  -17.241 13.631 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CG  1 
ATOM   2706 S  SD  . MET B 1 158 ? 17.975  -16.857 13.002 1.00 74.89  ? ? ? ? ? ?  157 MET B SD  1 
ATOM   2707 C  CE  . MET B 1 158 ? 16.969  -17.770 14.170 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ?  157 MET B CE  1 
ATOM   2708 N  N   . LYS B 1 159 ? 23.925  -17.802 11.384 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B N   1 
ATOM   2709 C  CA  . LYS B 1 159 ? 25.118  -17.371 10.603 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CA  1 
ATOM   2710 C  C   . LYS B 1 159 ? 24.681  -16.496 9.427  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B C   1 
ATOM   2711 O  O   . LYS B 1 159 ? 23.562  -16.697 8.924  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B O   1 
ATOM   2712 C  CB  . LYS B 1 159 ? 25.880  -18.575 10.030 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CB  1 
ATOM   2713 C  CG  . LYS B 1 159 ? 26.268  -19.652 11.036 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CG  1 
ATOM   2714 C  CD  . LYS B 1 159 ? 26.779  -19.127 12.370 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CD  1 
ATOM   2715 C  CE  . LYS B 1 159 ? 27.412  -20.208 13.212 1.00 75.33  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B CE  1 
ATOM   2716 N  NZ  . LYS B 1 159 ? 27.157  -19.990 14.651 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B NZ  1 
ATOM   2717 N  N   . GLY B 1 160 ? 25.548  -15.579 9.005  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B N   1 
ATOM   2718 C  CA  . GLY B 1 160 ? 25.360  -14.762 7.791  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B CA  1 
ATOM   2719 C  C   . GLY B 1 160 ? 24.597  -13.477 8.068  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B C   1 
ATOM   2720 O  O   . GLY B 1 160 ? 24.270  -12.798 7.110  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ?  159 GLY B O   1 
ATOM   2721 N  N   . LEU B 1 161 ? 24.374  -13.158 9.341  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B N   1 
ATOM   2722 C  CA  . LEU B 1 161 ? 23.528  -12.048 9.824  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CA  1 
ATOM   2723 C  C   . LEU B 1 161 ? 24.240  -11.388 11.007 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B C   1 
ATOM   2724 O  O   . LEU B 1 161 ? 24.651  -12.118 11.917 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B O   1 
ATOM   2725 C  CB  . LEU B 1 161 ? 22.178  -12.624 10.264 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CB  1 
ATOM   2726 C  CG  . LEU B 1 161 ? 21.138  -11.588 10.672 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CG  1 
ATOM   2727 C  CD1 . LEU B 1 161 ? 20.596  -10.891 9.434  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CD1 1 
ATOM   2728 C  CD2 . LEU B 1 161 ? 20.025  -12.215 11.482 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ?  160 LEU B CD2 1 
ATOM   2729 N  N   . ALA B 1 162 ? 24.354  -10.059 11.008 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B N   1 
ATOM   2730 C  CA  . ALA B 1 162 ? 25.036  -9.301  12.075 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B CA  1 
ATOM   2731 C  C   . ALA B 1 162 ? 24.134  -8.197  12.633 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B C   1 
ATOM   2732 O  O   . ALA B 1 162 ? 23.158  -7.798  11.973 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B O   1 
ATOM   2733 C  CB  . ALA B 1 162 ? 26.337  -8.736  11.542 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ?  161 ALA B CB  1 
ATOM   2734 N  N   . PHE B 1 163 ? 24.486  -7.716  13.824 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B N   1 
ATOM   2735 C  CA  . PHE B 1 163 ? 23.934  -6.508  14.466 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CA  1 
ATOM   2736 C  C   . PHE B 1 163 ? 25.113  -5.662  14.949 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B C   1 
ATOM   2737 O  O   . PHE B 1 163 ? 26.005  -6.168  15.718 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B O   1 
ATOM   2738 C  CB  . PHE B 1 163 ? 23.024  -6.862  15.643 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CB  1 
ATOM   2739 C  CG  . PHE B 1 163 ? 21.648  -7.333  15.233 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CG  1 
ATOM   2740 C  CD1 . PHE B 1 163 ? 21.409  -8.671  14.956 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CD1 1 
ATOM   2741 C  CD2 . PHE B 1 163 ? 20.602  -6.432  15.090 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CD2 1 
ATOM   2742 C  CE1 . PHE B 1 163 ? 20.145  -9.103  14.587 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CE1 1 
ATOM   2743 C  CE2 . PHE B 1 163 ? 19.345  -6.871  14.709 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CE2 1 
ATOM   2744 C  CZ  . PHE B 1 163 ? 19.116  -8.203  14.466 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ?  162 PHE B CZ  1 
ATOM   2745 N  N   . ILE B 1 164 ? 25.116  -4.398  14.522 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B N   1 
ATOM   2746 C  CA  . ILE B 1 164 ? 26.059  -3.367  15.017 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CA  1 
ATOM   2747 C  C   . ILE B 1 164 ? 25.259  -2.376  15.834 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B C   1 
ATOM   2748 O  O   . ILE B 1 164 ? 24.008  -2.508  15.888 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B O   1 
ATOM   2749 C  CB  . ILE B 1 164 ? 26.814  -2.727  13.850 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CB  1 
ATOM   2750 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 25.903  -1.934  12.903 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CG1 1 
ATOM   2751 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 27.615  -3.810  13.134 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CG2 1 
ATOM   2752 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 26.666  -1.082  11.902 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ?  163 ILE B CD1 1 
ATOM   2753 N  N   . GLN B 1 165 ? 25.933  -1.418  16.457 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . GLN B 1 165 ? 25.212  -0.320  17.142 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . GLN B 1 165 ? 25.788  1.011   16.710 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B C   1 
ATOM   2756 O  O   . GLN B 1 165 ? 26.968  1.079   16.377 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . GLN B 1 165 ? 25.193  -0.494  18.656 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CB  1 
ATOM   2758 C  CG  . GLN B 1 165 ? 26.546  -0.569  19.317 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CG  1 
ATOM   2759 C  CD  . GLN B 1 165 ? 26.335  -0.931  20.769 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B CD  1 
ATOM   2760 O  OE1 . GLN B 1 165 ? 25.719  -1.945  21.082 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B OE1 1 
ATOM   2761 N  NE2 . GLN B 1 165 ? 26.811  -0.079  21.662 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ?  164 GLN B NE2 1 
ATOM   2762 N  N   . ASP B 1 166 ? 24.933  2.017   16.736 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B N   1 
ATOM   2763 C  CA  . ASP B 1 166 ? 25.269  3.394   16.337 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B CA  1 
ATOM   2764 C  C   . ASP B 1 166 ? 25.752  4.095   17.609 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B C   1 
ATOM   2765 O  O   . ASP B 1 166 ? 25.734  3.510   18.695 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B O   1 
ATOM   2766 C  CB  . ASP B 1 166 ? 24.055  4.010   15.639 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B CB  1 
ATOM   2767 C  CG  . ASP B 1 166 ? 23.007  4.604   16.574 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B CG  1 
ATOM   2768 O  OD1 . ASP B 1 166 ? 23.075  4.313   17.775 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B OD1 1 
ATOM   2769 O  OD2 . ASP B 1 166 ? 22.127  5.356   16.082 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ?  165 ASP B OD2 1 
ATOM   2770 N  N   . PRO B 1 167 ? 26.212  5.354   17.523 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B N   1 
ATOM   2771 C  CA  . PRO B 1 167 ? 26.774  6.039   18.690 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CA  1 
ATOM   2772 C  C   . PRO B 1 167 ? 25.817  6.143   19.885 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B C   1 
ATOM   2773 O  O   . PRO B 1 167 ? 26.309  6.304   20.971 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B O   1 
ATOM   2774 C  CB  . PRO B 1 167 ? 27.099  7.424   18.135 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CB  1 
ATOM   2775 C  CG  . PRO B 1 167 ? 27.375  7.150   16.676 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CG  1 
ATOM   2776 C  CD  . PRO B 1 167 ? 26.314  6.146   16.293 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CD  1 
ATOM   2777 N  N   . ASP B 1 168 ? 24.499  6.011   19.681 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B N   1 
ATOM   2778 C  CA  . ASP B 1 168 ? 23.536  6.038   20.808 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B CA  1 
ATOM   2779 C  C   . ASP B 1 168 ? 23.281  4.620   21.314 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B C   1 
ATOM   2780 O  O   . ASP B 1 168 ? 22.626  4.495   22.327 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B O   1 
ATOM   2781 C  CB  . ASP B 1 168 ? 22.245  6.747   20.414 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B CB  1 
ATOM   2782 C  CG  . ASP B 1 168 ? 22.408  8.243   20.358 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B CG  1 
ATOM   2783 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 22.284  8.899   21.444 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B OD1 1 
ATOM   2784 O  OD2 . ASP B 1 168 ? 22.656  8.740   19.239 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ?  167 ASP B OD2 1 
ATOM   2785 N  N   . GLY B 1 169 ? 23.767  3.587   20.638 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B N   1 
ATOM   2786 C  CA  . GLY B 1 169 ? 23.555  2.200   21.087 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B CA  1 
ATOM   2787 C  C   . GLY B 1 169 ? 22.340  1.576   20.430 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B C   1 
ATOM   2788 O  O   . GLY B 1 169 ? 21.937  0.464   20.850 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ?  168 GLY B O   1 
ATOM   2789 N  N   . TYR B 1 170 ? 21.739  2.250   19.448 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B N   1 
ATOM   2790 C  CA  . TYR B 1 170 ? 20.618  1.652   18.686 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CA  1 
ATOM   2791 C  C   . TYR B 1 170 ? 21.187  0.498   17.847 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B C   1 
ATOM   2792 O  O   . TYR B 1 170 ? 22.269  0.643   17.242 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B O   1 
ATOM   2793 C  CB  . TYR B 1 170 ? 19.893  2.672   17.814 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CB  1 
ATOM   2794 C  CG  . TYR B 1 170 ? 19.188  3.789   18.529 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CG  1 
ATOM   2795 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 18.088  3.565   19.339 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CD1 1 
ATOM   2796 C  CD2 . TYR B 1 170 ? 19.589  5.097   18.339 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CD2 1 
ATOM   2797 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 17.455  4.603   20.007 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CE1 1 
ATOM   2798 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 18.963  6.143   18.981 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CE2 1 
ATOM   2799 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 17.901  5.896   19.824 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B CZ  1 
ATOM   2800 O  OH  . TYR B 1 170 ? 17.297  6.948   20.419 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ?  169 TYR B OH  1 
ATOM   2801 N  N   . TRP B 1 171 ? 20.457  -0.615  17.807 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B N   1 
ATOM   2802 C  CA  . TRP B 1 171 ? 20.857  -1.827  17.054 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CA  1 
ATOM   2803 C  C   . TRP B 1 171 ? 20.536  -1.644  15.573 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B C   1 
ATOM   2804 O  O   . TRP B 1 171 ? 19.409  -1.191  15.232 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B O   1 
ATOM   2805 C  CB  . TRP B 1 171 ? 20.188  -3.097  17.584 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CB  1 
ATOM   2806 C  CG  . TRP B 1 171 ? 20.606  -3.548  18.947 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CG  1 
ATOM   2807 C  CD1 . TRP B 1 171 ? 21.280  -2.851  19.903 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CD1 1 
ATOM   2808 C  CD2 . TRP B 1 171 ? 20.303  -4.831  19.523 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CD2 1 
ATOM   2809 N  NE1 . TRP B 1 171 ? 21.439  -3.621  21.027 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B NE1 1 
ATOM   2810 C  CE2 . TRP B 1 171 ? 20.848  -4.840  20.824 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CE2 1 
ATOM   2811 C  CE3 . TRP B 1 171 ? 19.641  -5.973  19.054 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CE3 1 
ATOM   2812 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? 20.736  -5.949  21.663 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CZ2 1 
ATOM   2813 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? 19.517  -7.066  19.888 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CZ3 1 
ATOM   2814 C  CH2 . TRP B 1 171 ? 20.057  -7.041  21.173 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ?  170 TRP B CH2 1 
ATOM   2815 N  N   . ILE B 1 172 ? 21.489  -2.033  14.740 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B N   1 
ATOM   2816 C  CA  . ILE B 1 172 ? 21.329  -2.049  13.271 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CA  1 
ATOM   2817 C  C   . ILE B 1 172 ? 21.643  -3.449  12.761 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B C   1 
ATOM   2818 O  O   . ILE B 1 172 ? 22.786  -3.899  12.909 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B O   1 
ATOM   2819 C  CB  . ILE B 1 172 ? 22.208  -0.980  12.625 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CB  1 
ATOM   2820 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 21.930  0.395   13.242 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CG1 1 
ATOM   2821 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 22.053  -1.008  11.112 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CG2 1 
ATOM   2822 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 22.828  1.491   12.725 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ?  171 ILE B CD1 1 
ATOM   2823 N  N   . GLU B 1 173 ? 20.629  -4.111  12.198 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B N   1 
ATOM   2824 C  CA  . GLU B 1 173 ? 20.792  -5.432  11.555 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CA  1 
ATOM   2825 C  C   . GLU B 1 173 ? 21.539  -5.186  10.240 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B C   1 
ATOM   2826 O  O   . GLU B 1 173 ? 21.211  -4.199  9.525  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B O   1 
ATOM   2827 C  CB  . GLU B 1 173 ? 19.436  -6.090  11.336 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CB  1 
ATOM   2828 C  CG  . GLU B 1 173 ? 19.509  -7.503  10.779 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CG  1 
ATOM   2829 C  CD  . GLU B 1 173 ? 18.119  -8.121  10.725 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B CD  1 
ATOM   2830 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 17.381  -7.826  11.656 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B OE1 1 
ATOM   2831 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 17.760  -8.844  9.754  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ?  172 GLU B OE2 1 
ATOM   2832 N  N   . ILE B 1 174 ? 22.504  -6.047  9.935  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B N   1 
ATOM   2833 C  CA  . ILE B 1 174 ? 23.217  -6.097  8.631  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CA  1 
ATOM   2834 C  C   . ILE B 1 174 ? 22.878  -7.450  8.020  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B C   1 
ATOM   2835 O  O   . ILE B 1 174 ? 23.262  -8.445  8.632  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B O   1 
ATOM   2836 C  CB  . ILE B 1 174 ? 24.733  -5.913  8.844  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CB  1 
ATOM   2837 C  CG1 . ILE B 1 174 ? 25.054  -4.675  9.673  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CG1 1 
ATOM   2838 C  CG2 . ILE B 1 174 ? 25.465  -5.896  7.526  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CG2 1 
ATOM   2839 C  CD1 . ILE B 1 174 ? 24.696  -3.376  8.986  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ?  173 ILE B CD1 1 
ATOM   2840 N  N   . LEU B 1 175 ? 22.135  -7.470  6.910  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B N   1 
ATOM   2841 C  CA  . LEU B 1 175 ? 21.555  -8.706  6.332  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CA  1 
ATOM   2842 C  C   . LEU B 1 175 ? 21.782  -8.738  4.827  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B C   1 
ATOM   2843 O  O   . LEU B 1 175 ? 21.833  -7.664  4.195  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B O   1 
ATOM   2844 C  CB  . LEU B 1 175 ? 20.051  -8.779  6.635  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CB  1 
ATOM   2845 C  CG  . LEU B 1 175 ? 19.173  -7.766  5.898  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CG  1 
ATOM   2846 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 18.144  -8.468  5.047  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CD1 1 
ATOM   2847 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 18.515  -6.802  6.877  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B CD2 1 
ATOM   2848 N  N   . ASN B 1 176 ? 21.844  -9.950  4.284  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B N   1 
ATOM   2849 C  CA  . ASN B 1 176 ? 21.899  -10.192 2.826  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B CA  1 
ATOM   2850 C  C   . ASN B 1 176 ? 20.588  -10.859 2.448  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B C   1 
ATOM   2851 O  O   . ASN B 1 176 ? 20.327  -11.971 2.898  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B O   1 
ATOM   2852 C  CB  . ASN B 1 176 ? 23.092  -11.067 2.436  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B CB  1 
ATOM   2853 C  CG  . ASN B 1 176 ? 23.164  -11.331 0.947  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B CG  1 
ATOM   2854 O  OD1 . ASN B 1 176 ? 22.193  -11.146 0.217  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B OD1 1 
ATOM   2855 N  ND2 . ASN B 1 176 ? 24.330  -11.742 0.492  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ?  175 ASN B ND2 1 
ATOM   2856 N  N   . PRO B 1 177 ? 19.716  -10.194 1.659  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B N   1 
ATOM   2857 C  CA  . PRO B 1 177 ? 18.403  -10.756 1.347  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CA  1 
ATOM   2858 C  C   . PRO B 1 177 ? 18.492  -12.181 0.763  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B C   1 
ATOM   2859 O  O   . PRO B 1 177 ? 17.601  -12.965 1.037  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B O   1 
ATOM   2860 C  CB  . PRO B 1 177 ? 17.828  -9.785  0.306  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CB  1 
ATOM   2861 C  CG  . PRO B 1 177 ? 18.522  -8.487  0.609  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CG  1 
ATOM   2862 C  CD  . PRO B 1 177 ? 19.920  -8.876  1.044  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ?  176 PRO B CD  1 
ATOM   2863 N  N   . ASN B 1 178 ? 19.558  -12.487 0.011  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B N   1 
ATOM   2864 C  CA  . ASN B 1 178 ? 19.690  -13.780 -0.700 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B CA  1 
ATOM   2865 C  C   . ASN B 1 178 ? 20.053  -14.898 0.278  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B C   1 
ATOM   2866 O  O   . ASN B 1 178 ? 19.903  -16.062 -0.109 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B O   1 
ATOM   2867 C  CB  . ASN B 1 178 ? 20.638  -13.663 -1.886 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B CB  1 
ATOM   2868 C  CG  . ASN B 1 178 ? 19.929  -12.993 -3.038 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B CG  1 
ATOM   2869 O  OD1 . ASN B 1 178 ? 18.745  -13.222 -3.267 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B OD1 1 
ATOM   2870 N  ND2 . ASN B 1 178 ? 20.636  -12.169 -3.775 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ?  177 ASN B ND2 1 
ATOM   2871 N  N   . LYS B 1 179 ? 20.441  -14.568 1.509  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B N   1 
ATOM   2872 C  CA  . LYS B 1 179 ? 20.918  -15.565 2.499  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CA  1 
ATOM   2873 C  C   . LYS B 1 179 ? 19.865  -15.768 3.587  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B C   1 
ATOM   2874 O  O   . LYS B 1 179 ? 20.087  -16.607 4.473  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B O   1 
ATOM   2875 C  CB  . LYS B 1 179 ? 22.274  -15.101 3.038  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CB  1 
ATOM   2876 C  CG  . LYS B 1 179 ? 23.380  -15.093 1.983  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CG  1 
ATOM   2877 C  CD  . LYS B 1 179 ? 23.705  -16.486 1.436  1.00 69.71  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CD  1 
ATOM   2878 C  CE  . LYS B 1 179 ? 24.071  -16.543 -0.038 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B CE  1 
ATOM   2879 N  NZ  . LYS B 1 179 ? 25.532  -16.658 -0.225 1.00 69.32  ? ? ? ? ? ?  178 LYS B NZ  1 
ATOM   2880 N  N   . MET B 1 180 ? 18.735  -15.065 3.512  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ?  179 MET B N   1 
ATOM   2881 C  CA  . MET B 1 180 ? 17.693  -15.140 4.567  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CA  1 
ATOM   2882 C  C   . MET B 1 180 ? 16.846  -16.394 4.343  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ?  179 MET B C   1 
ATOM   2883 O  O   . MET B 1 180 ? 16.349  -16.934 5.348  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ?  179 MET B O   1 
ATOM   2884 C  CB  . MET B 1 180 ? 16.820  -13.885 4.577  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CB  1 
ATOM   2885 C  CG  . MET B 1 180 ? 17.635  -12.627 4.717  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CG  1 
ATOM   2886 S  SD  . MET B 1 180 ? 18.554  -12.622 6.278  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ?  179 MET B SD  1 
ATOM   2887 C  CE  . MET B 1 180 ? 17.322  -12.019 7.429  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ?  179 MET B CE  1 
ATOM   2888 N  N   . ALA B 1 181 ? 16.707  -16.843 3.088  1.00 57.58  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B N   1 
ATOM   2889 C  CA  . ALA B 1 181 ? 16.010  -18.106 2.735  1.00 64.28  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B CA  1 
ATOM   2890 C  C   . ALA B 1 181 ? 16.687  -19.283 3.454  1.00 69.15  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B C   1 
ATOM   2891 O  O   . ALA B 1 181 ? 15.971  -20.070 4.106  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B O   1 
ATOM   2892 C  CB  . ALA B 1 181 ? 15.993  -18.315 1.237  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ?  180 ALA B CB  1 
ATOM   2893 N  N   . THR B 1 182 ? 18.023  -19.388 3.379  1.00 70.05  ? ? ? ? ? ?  181 THR B N   1 
ATOM   2894 C  CA  . THR B 1 182 ? 18.790  -20.501 4.005  1.00 65.55  ? ? ? ? ? ?  181 THR B CA  1 
ATOM   2895 C  C   . THR B 1 182 ? 18.527  -20.488 5.523  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ?  181 THR B C   1 
ATOM   2896 O  O   . THR B 1 182 ? 18.400  -21.580 6.105  1.00 70.49  ? ? ? ? ? ?  181 THR B O   1 
ATOM   2897 C  CB  . THR B 1 182 ? 20.288  -20.470 3.667  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ?  181 THR B CB  1 
ATOM   2898 O  OG1 . THR B 1 182 ? 20.877  -19.585 4.616  1.00 72.40  ? ? ? ? ? ?  181 THR B OG1 1 
ATOM   2899 C  CG2 . THR B 1 182 ? 20.615  -20.031 2.252  1.00 59.16  ? ? ? ? ? ?  181 THR B CG2 1 
ATOM   2900 N  N   . LEU B 1 183 ? 18.394  -19.312 6.141  1.00 67.82  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B N   1 
ATOM   2901 C  CA  . LEU B 1 183 ? 18.183  -19.181 7.613  1.00 77.33  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CA  1 
ATOM   2902 C  C   . LEU B 1 183 ? 16.857  -19.820 8.068  1.00 80.00  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B C   1 
ATOM   2903 O  O   . LEU B 1 183 ? 16.789  -20.188 9.247  1.00 80.42  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B O   1 
ATOM   2904 C  CB  . LEU B 1 183 ? 18.256  -17.707 8.034  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CB  1 
ATOM   2905 C  CG  . LEU B 1 183 ? 19.641  -17.055 8.006  1.00 83.61  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CG  1 
ATOM   2906 C  CD1 . LEU B 1 183 ? 19.624  -15.739 8.771  1.00 86.95  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CD1 1 
ATOM   2907 C  CD2 . LEU B 1 183 ? 20.727  -17.974 8.553  1.00 85.82  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B CD2 1 
ATOM   2908 N  N   . MET B 1 184 ? 15.850  -19.981 7.197  1.00 87.07  ? ? ? ? ? ?  183 MET B N   1 
ATOM   2909 C  CA  . MET B 1 184 ? 14.610  -20.762 7.502  1.00 82.05  ? ? ? ? ? ?  183 MET B CA  1 
ATOM   2910 C  C   . MET B 1 184 ? 14.933  -22.262 7.511  1.00 80.07  ? ? ? ? ? ?  183 MET B C   1 
ATOM   2911 O  O   . MET B 1 184 ? 15.422  -22.811 6.519  1.00 78.58  ? ? ? ? ? ?  183 MET B O   1 
ATOM   2912 C  CB  . MET B 1 184 ? 13.504  -20.509 6.472  1.00 83.70  ? ? ? ? ? ?  183 MET B CB  1 
ATOM   2913 C  CG  . MET B 1 184 ? 13.086  -19.054 6.362  1.00 86.29  ? ? ? ? ? ?  183 MET B CG  1 
ATOM   2914 S  SD  . MET B 1 184 ? 12.994  -18.198 7.969  1.00 94.18  ? ? ? ? ? ?  183 MET B SD  1 
ATOM   2915 C  CE  . MET B 1 184 ? 11.792  -19.197 8.855  1.00 90.53  ? ? ? ? ? ?  183 MET B CE  1 
HETATM 2916 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 8.773   12.699  12.059 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ?  201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2917 O  O1  . 5ZO D 3 .   ? 3.569   16.190  18.554 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A O1  1 
HETATM 2918 C  C1  . 5ZO D 3 .   ? 3.777   14.881  19.083 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C1  1 
HETATM 2919 C  C2  . 5ZO D 3 .   ? 4.386   16.625  17.544 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C2  1 
HETATM 2920 C  C3  . 5ZO D 3 .   ? 5.598   15.986  17.273 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C3  1 
HETATM 2921 C  C4  . 5ZO D 3 .   ? 6.399   16.442  16.245 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C4  1 
HETATM 2922 C  C5  . 5ZO D 3 .   ? 3.995   17.718  16.780 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C5  1 
HETATM 2923 C  C6  . 5ZO D 3 .   ? 4.811   18.167  15.758 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C6  1 
HETATM 2924 C  C7  . 5ZO D 3 .   ? 6.033   17.542  15.462 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C7  1 
HETATM 2925 C  C8  . 5ZO D 3 .   ? 6.884   18.003  14.357 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C8  1 
HETATM 2926 C  C9  . 5ZO D 3 .   ? 7.453   17.268  13.383 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C9  1 
HETATM 2927 C  C10 . 5ZO D 3 .   ? 7.530   15.745  13.443 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C10 1 
HETATM 2928 C  C11 . 5ZO D 3 .   ? 8.875   15.210  13.951 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C11 1 
HETATM 2929 O  O2  . 5ZO D 3 .   ? 9.310   14.224  13.423 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A O2  1 
HETATM 2930 O  O3  . 5ZO D 3 .   ? 9.473   15.784  14.900 1.00 37.90  ? ? ? ? ? -1 202 5ZO A O3  1 
HETATM 2931 C  C12 . 5ZO D 3 .   ? 8.067   17.858  12.245 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C12 1 
HETATM 2932 N  N1  . 5ZO D 3 .   ? 8.775   17.168  11.387 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A N1  1 
HETATM 2933 C  C13 . 5ZO D 3 .   ? 9.179   17.956  10.323 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C13 1 
HETATM 2934 C  C14 . 5ZO D 3 .   ? 9.904   17.511  9.212  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C14 1 
HETATM 2935 C  C15 . 5ZO D 3 .   ? 10.237  18.422  8.226  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C15 1 
HETATM 2936 C  C16 . 5ZO D 3 .   ? 9.859   19.760  8.321  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C16 1 
HETATM 2937 C  C17 . 5ZO D 3 .   ? 9.134   20.215  9.403  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C17 1 
HETATM 2938 C  C18 . 5ZO D 3 .   ? 8.809   19.308  10.415 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A C18 1 
HETATM 2939 S  S1  . 5ZO D 3 .   ? 7.917   19.572  11.885 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO A S1  1 
HETATM 2940 ZN ZN  . ZN  E 2 .   ? 15.230  -7.593  11.638 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ?  201 ZN  B ZN  1 
HETATM 2941 O  O1  . 5ZO F 3 .   ? 20.528  -11.407 17.863 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B O1  1 
HETATM 2942 C  C1  . 5ZO F 3 .   ? 20.269  -10.193 18.570 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C1  1 
HETATM 2943 C  C2  . 5ZO F 3 .   ? 19.678  -11.775 16.855 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C2  1 
HETATM 2944 C  C3  . 5ZO F 3 .   ? 20.087  -12.799 16.012 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C3  1 
HETATM 2945 C  C4  . 5ZO F 3 .   ? 19.272  -13.204 14.975 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C4  1 
HETATM 2946 C  C5  . 5ZO F 3 .   ? 18.444  -11.156 16.648 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C5  1 
HETATM 2947 C  C6  . 5ZO F 3 .   ? 17.644  -11.557 15.592 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C6  1 
HETATM 2948 C  C7  . 5ZO F 3 .   ? 18.036  -12.589 14.732 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C7  1 
HETATM 2949 C  C8  . 5ZO F 3 .   ? 17.192  -13.016 13.613 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C8  1 
HETATM 2950 C  C9  . 5ZO F 3 .   ? 16.594  -12.247 12.689 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C9  1 
HETATM 2951 C  C10 . 5ZO F 3 .   ? 16.512  -10.734 12.858 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C10 1 
HETATM 2952 C  C11 . 5ZO F 3 .   ? 15.183  -10.281 13.462 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C11 1 
HETATM 2953 O  O2  . 5ZO F 3 .   ? 14.752  -9.215  13.080 1.00 35.18  ? ? ? ? ? -1 202 5ZO B O2  1 
HETATM 2954 O  O3  . 5ZO F 3 .   ? 14.573  -11.021 14.301 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B O3  1 
HETATM 2955 C  C12 . 5ZO F 3 .   ? 15.976  -12.798 11.525 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C12 1 
HETATM 2956 N  N1  . 5ZO F 3 .   ? 15.320  -12.087 10.643 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B N1  1 
HETATM 2957 C  C13 . 5ZO F 3 .   ? 14.843  -12.874 9.614  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C13 1 
HETATM 2958 C  C14 . 5ZO F 3 .   ? 14.123  -12.416 8.511  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C14 1 
HETATM 2959 C  C15 . 5ZO F 3 .   ? 13.729  -13.328 7.556  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C15 1 
HETATM 2960 C  C16 . 5ZO F 3 .   ? 14.037  -14.675 7.676  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C16 1 
HETATM 2961 C  C17 . 5ZO F 3 .   ? 14.753  -15.148 8.753  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C17 1 
HETATM 2962 C  C18 . 5ZO F 3 .   ? 15.157  -14.232 9.724  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B C18 1 
HETATM 2963 S  S1  . 5ZO F 3 .   ? 16.068  -14.510 11.177 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ?  202 5ZO B S1  1 
HETATM 2964 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.910   -2.923  17.036 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  301 HOH A O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.714   14.373  10.302 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ?  302 HOH A O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.011  11.977  8.247  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ?  303 HOH A O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.946  -6.897  8.426  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ?  304 HOH A O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.695   -15.334 15.535 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ?  305 HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.108  14.645  16.511 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ?  306 HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.984   -3.552  -5.389 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ?  307 HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.258  1.945   -0.918 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ?  308 HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.196  -23.750 -3.712 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ?  309 HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.306   -2.089  0.376  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ?  310 HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.285  -5.805  19.068 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ?  311 HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.563   -1.229  -3.878 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ?  312 HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.655   -0.764  -0.182 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ?  313 HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH G 4 .   ? -5.060  16.007  19.524 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ?  314 HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.441   5.183   19.237 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ?  315 HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.189   -3.522  23.886 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ?  316 HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.232   -12.382 1.325  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  317 HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.372  6.386   -0.136 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ?  318 HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH G 4 .   ? -5.247  2.991   17.346 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ?  319 HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.114   -3.220  -5.652 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  320 HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.648 10.556  4.196  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ?  321 HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.016   -17.140 -8.243 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ?  322 HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.250   -10.152 21.445 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ?  323 HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.425  11.004  2.142  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ?  324 HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH G 4 .   ? -17.487 4.956   11.843 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ?  325 HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.341  2.974   -1.173 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ?  326 HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.028   17.278  7.017  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ?  327 HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.079   1.829   -1.411 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ?  328 HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.060   0.014   1.833  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ?  329 HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.963  11.365  2.386  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ?  330 HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.177   10.766  18.569 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ?  331 HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.869  3.678   24.721 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ?  332 HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.553  1.478   22.077 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ?  333 HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.031  6.892   5.827  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ?  334 HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.190 -0.915  7.210  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  335 HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.108   -5.547  -7.223 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ?  336 HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.752  -3.717  14.810 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ?  337 HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.017   -15.844 -9.165 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ?  338 HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.664  -8.210  3.163  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ?  339 HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.495  -1.484  -2.760 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  340 HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.587  0.890   7.409  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ?  341 HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.975   -15.656 4.101  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ?  342 HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.471  4.437   -3.640 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ?  343 HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.322  9.653   19.603 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ?  344 HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.835  27.448  9.718  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ?  345 HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.333  14.455  12.196 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ?  346 HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.480   7.825   24.639 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  347 HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.701   3.265   26.114 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ?  348 HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.255  2.854   1.045  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ?  349 HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.688   20.677  17.242 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ?  350 HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.693  17.647  3.443  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ?  351 HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.269  10.145  28.970 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ?  352 HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.150  -21.989 16.005 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ?  353 HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.485   -5.079  30.424 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ?  354 HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.535  31.620  23.779 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ?  355 HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.984   -0.417  -1.658 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ?  356 HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.108  -8.867  22.085 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ?  301 HOH B O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.739  9.649   -5.177 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ?  302 HOH B O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.301  -9.210  9.821  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ?  303 HOH B O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.325  7.792   16.987 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ?  304 HOH B O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.615  8.688   14.666 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ?  305 HOH B O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.335  1.734   17.135 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ?  306 HOH B O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.326  7.070   -3.579 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ?  307 HOH B O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.128  14.722  21.899 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ?  308 HOH B O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.447  20.175  16.224 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ?  309 HOH B O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.773  9.393   -4.925 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  310 HOH B O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.750  -0.349  18.877 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  311 HOH B O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.003  -5.692  2.569  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ?  312 HOH B O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH H 4 .   ? -11.866 -27.497 23.481 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ?  313 HOH B O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH H 4 .   ? 41.499  -0.217  11.994 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ?  314 HOH B O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.840  4.015   -1.533 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ?  315 HOH B O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.023  7.757   23.846 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  316 HOH B O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.514  7.774   0.314  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ?  317 HOH B O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.890  5.473   1.891  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ?  318 HOH B O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.789  3.178   22.096 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ?  319 HOH B O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.657  10.568  19.270 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ?  320 HOH B O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.819  -12.062 6.199  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ?  321 HOH B O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.133  -5.872  18.212 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ?  322 HOH B O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.054  -9.631  16.102 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ?  323 HOH B O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.553  0.880   24.655 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ?  324 HOH B O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.422  -5.672  1.417  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ?  325 HOH B O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.103  -13.561 4.597  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ?  326 HOH B O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.410  -16.066 15.900 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ?  327 HOH B O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH H 4 .   ? -1.978  1.215   0.059  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ?  328 HOH B O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.485   2.475   -0.988 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ?  329 HOH B O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.606  4.413   7.716  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ?  330 HOH B O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.895  -1.652  5.442  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ?  331 HOH B O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.835  -5.409  3.617  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ?  332 HOH B O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.479  7.277   -0.991 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ?  333 HOH B O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH H 4 .   ? 38.881  2.257   13.910 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ?  334 HOH B O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.702   2.644   1.184  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  335 HOH B O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.059  11.723  -6.868 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ?  336 HOH B O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.625  13.707  3.230  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ?  337 HOH B O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.638  -3.248  24.212 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ?  338 HOH B O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.175  5.925   6.992  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ?  339 HOH B O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.049  -6.390  30.223 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ?  340 HOH B O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.734  1.271   25.717 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ?  341 HOH B O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH H 4 .   ? 32.455  -5.042  19.224 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ?  342 HOH B O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.297  -12.322 2.684  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ?  343 HOH B O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH H 4 .   ? -9.767  -9.576  9.115  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ?  344 HOH B O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.556  20.144  4.624  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ?  345 HOH B O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.645  -5.554  28.352 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ?  346 HOH B O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.592  7.208   -2.690 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  347 HOH B O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.382  7.802   3.396  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ?  348 HOH B O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.987  5.776   -1.672 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ?  349 HOH B O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.414  9.943   21.104 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ?  350 HOH B O   1 
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