data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Usami, M."    1 ?                   
"Ando, K."     2 ?                   
"Yokoyama, H." 3 0000-0002-3137-2793 
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_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "human glyoxalase I (with C-ter His tag) in glycerol-bound form" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "glyoxalase I, zinc metalloenzyme, LYASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
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_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
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_citation.country                   NE 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Febs Lett." 
_citation.journal_id_ASTM           FEBLAL 
_citation.journal_id_CSD            0165 
_citation.journal_id_ISSN           0014-5793 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            596 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1458 
_citation.page_last                 1467 
_citation.title                     "Crystal structures of human glyoxalase I and its complex with TLSC702 reveal inhibitor binding mode and substrate preference." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/1873-3468.14344 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35363883 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Usami, M."    1 ? 
primary "Ando, K."     2 ? 
primary "Shibuya, A."  3 ? 
primary "Takasawa, R." 4 ? 
primary "Yokoyama, H." 5 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLMLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYEDKND
IPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLMLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   PRO n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  ALA n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  VAL n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  MET n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  ILE n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  CYS n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ILE n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  GLU n 
1 85  LYS n 
1 86  ASP n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  ALA n 
1 93  LEU n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 MET n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
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1 184 MET n 
1 185 LEU n 
1 186 GLU n 
1 187 HIS n 
1 188 HIS n 
1 189 HIS n 
1 190 HIS n 
1 191 HIS n 
1 192 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 21874.869 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                 65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                   92.094    4   ?       ? ? ? 
4 non-polymer syn "BORIC ACID"               61.833    3   ?       ? ? ? 
5 non-polymer syn IMIDAZOLE                  69.085    1   ?       ? ? ? 
6 non-polymer syn BETA-MERCAPTOETHANOL       78.133    2   ?       ? ? ? 
7 water       nat water                      18.015    287 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   PRO 7   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   8   8   GLY GLY A ? n 
A 1 10  GLY 10  9   9   GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  11  11  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  13  13  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  14  14  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 18  SER 18  17  17  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  18  18  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  20  20  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 23  ALA 23  22  22  ALA ALA A ? n 
A 1 24  ASP 24  23  23  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  24  24  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  25  25  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  26  26  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  28  28  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  32  32  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  34  34  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  35  35  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  36  36  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 39  VAL 39  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 40  LYS 40  39  39  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  44  44  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  48  48  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  49  49  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  51  51  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  53  53  GLY GLY A ? n 
A 1 55  MET 55  54  54  MET MET A ? n 
A 1 56  THR 56  55  55  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ILE 58  57  57  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLN 59  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  59  59  LYS LYS A ? n 
A 1 61  CYS 61  60  60  CYS CYS A ? n 
A 1 62  ASP 62  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  63  63  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ILE 65  64  64  ILE ILE A ? n 
A 1 66  MET 66  65  65  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  66  66  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  68  68  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  73  73  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  74  74  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  78  78  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 84  GLU 84  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 85  LYS 85  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 86  ASP 86  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 87  GLU 87  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  88  88  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ALA 90  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 92  ALA 92  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 93  LEU 93  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 94  SER 94  93  93  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  95  95  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  97  97  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 101 101 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 103 103 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 106 106 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 111 111 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 112 112 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 113 113 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 114 114 TYR TYR A ? n 
A 1 116 HIS 116 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 117 ASN 117 116 116 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLY 118 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASN 119 118 118 ASN ASN A ? n 
A 1 120 SER 120 119 119 SER SER A ? n 
A 1 121 ASP 121 120 120 ASP ASP A ? n 
A 1 122 PRO 122 121 121 PRO PRO A ? n 
A 1 123 ARG 123 122 122 ARG ARG A ? n 
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A 1 127 HIS 127 126 126 HIS HIS A ? n 
A 1 128 ILE 128 127 127 ILE ILE A ? n 
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A 1 130 ILE 130 129 129 ILE ILE A ? n 
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A 1 152 LYS 152 151 151 LYS LYS A ? n 
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A 1 174 ILE 174 173 173 ILE ILE A ? n 
A 1 175 LEU 175 174 174 LEU LEU A ? n 
A 1 176 ASN 176 175 175 ASN ASN A ? n 
A 1 177 PRO 177 176 176 PRO PRO A ? n 
A 1 178 ASN 178 177 177 ASN ASN A ? n 
A 1 179 LYS 179 178 178 LYS LYS A ? n 
A 1 180 MET 180 179 179 MET MET A ? n 
A 1 181 ALA 181 180 180 ALA ALA A ? n 
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A 1 184 MET 184 183 183 MET MET A ? n 
A 1 185 LEU 185 184 184 LEU LEU A ? n 
A 1 186 GLU 186 185 185 GLU GLU A ? n 
A 1 187 HIS 187 186 186 HIS HIS A ? n 
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A 1 191 HIS 191 190 190 HIS HIS A ? n 
A 1 192 HIS 192 191 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   ALA 2   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLU 3   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLN 5   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   PRO 6   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   PRO 7   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   SER 8   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   GLY 9   8   8   GLY GLY B ? n 
B 1 10  GLY 10  9   9   GLY GLY B ? n 
B 1 11  LEU 11  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 12  THR 12  11  11  THR THR B ? n 
B 1 13  ASP 13  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 14  GLU 14  13  13  GLU GLU B ? n 
B 1 15  ALA 15  14  14  ALA ALA B ? n 
B 1 16  ALA 16  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 17  LEU 17  16  16  LEU LEU B ? n 
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B 1 19  CYS 19  18  18  CYS CYS B ? n 
B 1 20  CYS 20  19  19  CYS CYS B ? n 
B 1 21  SER 21  20  20  SER SER B ? n 
B 1 22  ASP 22  21  21  ASP ASP B ? n 
B 1 23  ALA 23  22  22  ALA ALA B ? n 
B 1 24  ASP 24  23  23  ASP ASP B ? n 
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B 1 26  SER 26  25  25  SER SER B ? n 
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B 1 28  LYS 28  27  27  LYS LYS B ? n 
B 1 29  ASP 29  28  28  ASP ASP B ? n 
B 1 30  PHE 30  29  29  PHE PHE B ? n 
B 1 31  LEU 31  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 33  GLN 33  32  32  GLN GLN B ? n 
B 1 34  GLN 34  33  33  GLN GLN B ? n 
B 1 35  THR 35  34  34  THR THR B ? n 
B 1 36  MET 36  35  35  MET MET B ? n 
B 1 37  LEU 37  36  36  LEU LEU B ? n 
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B 1 44  LYS 44  43  43  LYS LYS B ? n 
B 1 45  SER 45  44  44  SER SER B ? n 
B 1 46  LEU 46  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 47  ASP 47  46  46  ASP ASP B ? n 
B 1 48  PHE 48  47  47  PHE PHE B ? n 
B 1 49  TYR 49  48  48  TYR TYR B ? n 
B 1 50  THR 50  49  49  THR THR B ? n 
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B 1 67  LYS 67  66  66  LYS LYS B ? n 
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B 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU B ? n 
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B 1 76  GLU 76  75  75  GLU GLU B ? n 
B 1 77  ASP 77  76  76  ASP ASP B ? n 
B 1 78  LYS 78  77  77  LYS LYS B ? n 
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B 1 80  ASP 80  79  79  ASP ASP B ? n 
B 1 81  ILE 81  80  80  ILE ILE B ? n 
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B 1 83  LYS 83  82  82  LYS LYS B ? n 
B 1 84  GLU 84  83  83  GLU GLU B ? n 
B 1 85  LYS 85  84  84  LYS LYS B ? n 
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B 1 87  GLU 87  86  86  GLU GLU B ? n 
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B 1 157 LYS 157 156 156 LYS LYS B ? n 
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# 
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ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
BME non-polymer         . BETA-MERCAPTOETHANOL ?                               "C2 H6 O S"      78.133  
BO3 non-polymer         . "BORIC ACID"         ?                               "B H3 O3"        61.833  
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL             "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
IMD non-polymer         . IMIDAZOLE            ?                               "C3 H5 N2 1"     69.085  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"           ?                               "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
I N N 5 ? 
J N N 6 ? 
K N N 6 ? 
L N N 2 ? 
M N N 3 ? 
N N N 4 ? 
O N N 7 ? 
P N N 7 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 11  CYS A 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 23  LYS A 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 40  VAL A 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 76  ILE A 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A 84  ? LEU A 93  ? GLU A 83  LEU A 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 105 ASP A 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 133 LEU A 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 176 ? ASN A 178 ? ASN A 175 ASN A 177 5 ? 3  
HELX_P HELX_P9  AA9 LYS A 179 ? LEU A 185 ? LYS A 178 LEU A 184 1 ? 7  
HELX_P HELX_P10 AB1 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 11  CYS B 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 23  LYS B 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 40  VAL B 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 76  ILE B 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P14 AB5 GLU B 84  ? LEU B 93  ? GLU B 83  LEU B 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 105 ASP B 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 133 LEU B 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASN B 176 ? MET B 180 ? ASN B 175 MET B 179 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 55  PHE A 62  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 67  ALA A 73  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 97  ASN A 103 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 30  ARG A 37  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 124 ALA B 130 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 170 LEU B 174 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 161 GLN B 164 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 148 LYS B 150 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 148 LYS A 150 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 161 GLN A 164 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 170 LEU A 174 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 124 ALA A 130 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 30  ARG B 37  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 97  ASN B 103 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 67  ALA B 73  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 55  PHE B 62  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011734 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010310 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021615 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
B  
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F A F A 1 
4 G A G A 1 
4 H A H A 1 
5 I A I A 1 
6 J A J A 1 
6 K A K A 1 
2 L B L B 1 
3 M B M B 1 
4 N B N B 1 
7 O A O A 1 
7 P B P B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"           ZN  
3 GLYCEROL             GOL 
4 "BORIC ACID"         BO3 
5 IMIDAZOLE            IMD 
6 BETA-MERCAPTOETHANOL BME 
7 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 59  ? N GLN A 58  O PHE A 72  ? O PHE A 71  
AA1 2 3 N TYR A 71  ? N TYR A 70  O LEU A 101 ? O LEU A 100 
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 99  N THR A 35  ? N THR A 34  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 35  O HIS B 127 ? O HIS B 126 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 129 O GLU B 173 ? O GLU B 172 
AA1 6 7 O ILE B 172 ? O ILE B 171 N ILE B 164 ? N ILE B 163 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 162 N VAL B 150 ? N VAL B 149 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 149 O PHE A 163 ? O PHE A 162 
AA2 2 3 N ILE A 164 ? N ILE A 163 O ILE A 172 ? O ILE A 171 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 172 N ILE A 128 ? N ILE A 127 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 126 O MET B 36  ? O MET B 35  
AA2 5 6 N THR B 35  ? N THR B 34  O GLU B 100 ? O GLU B 99  
AA2 6 7 O LEU B 101 ? O LEU B 100 N TYR B 71  ? N TYR B 70  
AA2 7 8 O PHE B 72  ? O PHE B 71  N GLN B 59  ? N GLN B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 9   ? -6.529  -18.509 -10.624 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 9   ? -5.709  -18.349 -9.409  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 9   ? -6.555  -17.740 -8.304  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 9   ? -7.751  -17.578 -8.476  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A O   1 
ATOM   5    N  N   . GLY A 1 10  ? -5.988  -17.485 -7.154  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A N   1 
ATOM   6    C  CA  . GLY A 1 10  ? -6.834  -16.952 -6.076  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A CA  1 
ATOM   7    C  C   . GLY A 1 10  ? -7.718  -18.018 -5.446  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A C   1 
ATOM   8    O  O   . GLY A 1 10  ? -8.114  -19.020 -6.077  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A O   1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 11  ? -8.014  -17.818 -4.185  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 11  ? -8.872  -18.708 -3.403  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 11  ? -10.344 -18.451 -3.706  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 11  ? -10.740 -17.291 -3.825  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 11  ? -8.631  -18.453 -1.923  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 11  ? -7.237  -18.764 -1.413  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 11  ? -7.161  -18.489 0.090   1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 11  ? -6.892  -20.243 -1.693  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 12  ? -11.133 -19.516 -3.717  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 11  THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 12  ? -12.606 -19.393 -3.710  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 12  ? -13.006 -18.849 -2.350  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 11  THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 12  ? -12.213 -18.945 -1.390  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 11  THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 12  ? -13.315 -20.723 -4.011  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 12  ? -13.002 -21.625 -2.946  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 11  THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 12  ? -12.901 -21.326 -5.337  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . ASP A 1 13  ? -14.201 -18.301 -2.249  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A N   1 
ATOM   25   C  CA  . ASP A 1 13  ? -14.761 -17.911 -0.940  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CA  1 
ATOM   26   C  C   . ASP A 1 13  ? -14.715 -19.104 0.014   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A C   1 
ATOM   27   O  O   . ASP A 1 13  ? -14.300 -18.894 1.170   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A O   1 
ATOM   28   C  CB  . ASP A 1 13  ? -16.180 -17.386 -1.103  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CB  1 
ATOM   29   C  CG  . ASP A 1 13  ? -16.240 -16.055 -1.836  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CG  1 
ATOM   30   O  OD1 . ASP A 1 13  ? -15.163 -15.385 -2.059  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD1 1 
ATOM   31   O  OD2 . ASP A 1 13  ? -17.371 -15.691 -2.180  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD2 1 
ATOM   32   N  N   . GLU A 1 14  ? -15.096 -20.298 -0.439  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A N   1 
ATOM   33   C  CA  . GLU A 1 14  ? -15.148 -21.482 0.454   1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CA  1 
ATOM   34   C  C   . GLU A 1 14  ? -13.733 -21.833 0.897   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A C   1 
ATOM   35   O  O   . GLU A 1 14  ? -13.527 -22.135 2.091   1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A O   1 
ATOM   36   C  CB  . GLU A 1 14  ? -15.754 -22.711 -0.228  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CB  1 
ATOM   37   C  CG  . GLU A 1 14  ? -17.239 -22.638 -0.506  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CG  1 
ATOM   38   C  CD  . GLU A 1 14  ? -17.693 -23.891 -1.250  1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CD  1 
ATOM   39   O  OE1 . GLU A 1 14  ? -18.624 -23.786 -2.088  1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE1 1 
ATOM   40   O  OE2 . GLU A 1 14  ? -17.083 -24.981 -1.007  1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE2 1 
ATOM   41   N  N   . ALA A 1 15  ? -12.774 -21.774 -0.018  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A N   1 
ATOM   42   C  CA  . ALA A 1 15  ? -11.390 -22.168 0.318   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A CA  1 
ATOM   43   C  C   . ALA A 1 15  ? -10.832 -21.169 1.344   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A C   1 
ATOM   44   O  O   . ALA A 1 15  ? -10.217 -21.602 2.314   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A O   1 
ATOM   45   C  CB  . ALA A 1 15  ? -10.516 -22.252 -0.892  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A CB  1 
ATOM   46   N  N   . ALA A 1 16  ? -11.065 -19.889 1.122   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 15  ALA A N   1 
ATOM   47   C  CA  . ALA A 1 16  ? -10.556 -18.856 2.057   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CA  1 
ATOM   48   C  C   . ALA A 1 16  ? -11.175 -19.090 3.445   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 15  ALA A C   1 
ATOM   49   O  O   . ALA A 1 16  ? -10.428 -19.086 4.450   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 15  ALA A O   1 
ATOM   50   C  CB  . ALA A 1 16  ? -10.837 -17.480 1.531   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CB  1 
ATOM   51   N  N   . LEU A 1 17  ? -12.487 -19.265 3.534   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   1 
ATOM   52   C  CA  . LEU A 1 17  ? -13.169 -19.458 4.832   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  1 
ATOM   53   C  C   . LEU A 1 17  ? -12.581 -20.693 5.528   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   1 
ATOM   54   O  O   . LEU A 1 17  ? -12.372 -20.633 6.749   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   1 
ATOM   55   C  CB  . LEU A 1 17  ? -14.666 -19.571 4.590   1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  1 
ATOM   56   C  CG  . LEU A 1 17  ? -15.566 -19.707 5.814   1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  1 
ATOM   57   C  CD1 . LEU A 1 17  ? -15.289 -18.585 6.816   1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   58   C  CD2 . LEU A 1 17  ? -17.033 -19.665 5.387   1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   59   N  N   . SER A 1 18  ? -12.288 -21.748 4.761   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   1 
ATOM   60   C  CA  . SER A 1 18  ? -11.797 -23.022 5.331   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  1 
ATOM   61   C  C   . SER A 1 18  ? -10.406 -22.829 5.925   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   1 
ATOM   62   O  O   . SER A 1 18  ? -10.028 -23.609 6.796   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   1 
ATOM   63   C  CB  . SER A 1 18  ? -11.823 -24.167 4.323   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  1 
ATOM   64   O  OG  . SER A 1 18  ? -10.861 -23.995 3.328   1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  1 
ATOM   65   N  N   . CYS A 1 19  ? -9.650  -21.826 5.475   1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 18  CYS A N   1 
ATOM   66   C  CA  . CYS A 1 19  ? -8.290  -21.517 6.011   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 18  CYS A CA  1 
ATOM   67   C  C   . CYS A 1 19  ? -8.343  -20.685 7.289   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 18  CYS A C   1 
ATOM   68   O  O   . CYS A 1 19  ? -7.286  -20.516 7.934   1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 18  CYS A O   1 
ATOM   69   C  CB  . CYS A 1 19  ? -7.444  -20.791 4.997   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 18  CYS A CB  1 
ATOM   70   S  SG  . CYS A 1 19  ? -7.039  -21.761 3.532   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 18  CYS A SG  1 
ATOM   71   N  N   . CYS A 1 20  ? -9.529  -20.234 7.676   1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A N   1 
ATOM   72   C  CA  . CYS A 1 20  ? -9.750  -19.438 8.887   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CA  1 
ATOM   73   C  C   . CYS A 1 20  ? -10.091 -20.360 10.049  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A C   1 
ATOM   74   O  O   . CYS A 1 20  ? -10.737 -21.431 9.823   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A O   1 
ATOM   75   C  CB  . CYS A 1 20  ? -10.893 -18.462 8.701   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CB  1 
ATOM   76   S  SG  . CYS A 1 20  ? -10.482 -17.223 7.440   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A SG  1 
ATOM   77   N  N   . SER A 1 21  ? -9.702  -19.965 11.235  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 20  SER A N   1 
ATOM   78   C  CA  . SER A 1 21  ? -10.161 -20.606 12.485  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 20  SER A CA  1 
ATOM   79   C  C   . SER A 1 21  ? -10.905 -19.619 13.358  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 20  SER A C   1 
ATOM   80   O  O   . SER A 1 21  ? -10.617 -18.433 13.347  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 20  SER A O   1 
ATOM   81   C  CB  . SER A 1 21  ? -9.029  -21.200 13.276  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 20  SER A CB  1 
ATOM   82   O  OG  . SER A 1 21  ? -8.380  -22.176 12.511  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 20  SER A OG  1 
ATOM   83   N  N   . ASP A 1 22  ? -11.820 -20.130 14.169  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   84   C  CA  . ASP A 1 22  ? -12.536 -19.230 15.107  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   85   C  C   . ASP A 1 22  ? -11.532 -18.676 16.111  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   86   O  O   . ASP A 1 22  ? -10.550 -19.327 16.405  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   87   C  CB  . ASP A 1 22  ? -13.674 -19.944 15.838  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   88   C  CG  . ASP A 1 22  ? -14.837 -20.290 14.931  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   89   O  OD1 . ASP A 1 22  ? -15.035 -19.594 13.878  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   90   O  OD2 . ASP A 1 22  ? -15.531 -21.258 15.293  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   91   N  N   . ALA A 1 23  ? -11.761 -17.461 16.580  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ALA A 1 23  ? -10.832 -16.761 17.492  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ALA A 1 23  ? -10.744 -17.495 18.846  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A C   1 
ATOM   94   O  O   . ALA A 1 23  ? -11.850 -17.757 19.437  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ALA A 1 23  ? -11.341 -15.372 17.692  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A CB  1 
ATOM   96   N  N   . ASP A 1 24  ? -9.532  -17.831 19.287  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A N   1 
ATOM   97   C  CA  . ASP A 1 24  ? -9.244  -18.463 20.604  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CA  1 
ATOM   98   C  C   . ASP A 1 24  ? -9.674  -17.501 21.728  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A C   1 
ATOM   99   O  O   . ASP A 1 24  ? -9.492  -16.290 21.635  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A O   1 
ATOM   100  C  CB  . ASP A 1 24  ? -7.780  -18.861 20.781  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CB  1 
ATOM   101  C  CG  . ASP A 1 24  ? -7.554  -19.713 22.027  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A CG  1 
ATOM   102  O  OD1 . ASP A 1 24  ? -7.825  -20.915 21.922  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD1 1 
ATOM   103  O  OD2 . ASP A 1 24  ? -7.181  -19.155 23.113  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 23  ASP A OD2 1 
ATOM   104  N  N   . PRO A 1 25  ? -10.357 -17.971 22.803  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A N   1 
ATOM   105  C  CA  . PRO A 1 25  ? -10.767 -17.058 23.872  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CA  1 
ATOM   106  C  C   . PRO A 1 25  ? -9.630  -16.266 24.510  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A C   1 
ATOM   107  O  O   . PRO A 1 25  ? -9.912  -15.204 25.032  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A O   1 
ATOM   108  C  CB  . PRO A 1 25  ? -11.438 -17.986 24.899  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CB  1 
ATOM   109  C  CG  . PRO A 1 25  ? -11.987 -19.084 24.025  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CG  1 
ATOM   110  C  CD  . PRO A 1 25  ? -10.916 -19.324 22.973  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 24  PRO A CD  1 
ATOM   111  N  N   . SER A 1 26  ? -8.393  -16.729 24.409  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 25  SER A N   1 
ATOM   112  C  CA  . SER A 1 26  ? -7.249  -16.038 25.036  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 25  SER A CA  1 
ATOM   113  C  C   . SER A 1 26  ? -6.941  -14.755 24.260  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 25  SER A C   1 
ATOM   114  O  O   . SER A 1 26  ? -6.140  -13.958 24.747  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 25  SER A O   1 
ATOM   115  C  CB  . SER A 1 26  ? -6.038  -16.874 25.100  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 25  SER A CB  1 
ATOM   116  O  OG  . SER A 1 26  ? -5.553  -17.115 23.808  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 25  SER A OG  1 
ATOM   117  N  N   . THR A 1 27  ? -7.493  -14.589 23.069  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   118  C  CA  . THR A 1 27  ? -7.245  -13.383 22.233  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   119  C  C   . THR A 1 27  ? -8.404  -12.384 22.280  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   120  O  O   . THR A 1 27  ? -8.359  -11.372 21.562  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   121  C  CB  . THR A 1 27  ? -7.029  -13.784 20.766  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   122  O  OG1 . THR A 1 27  ? -8.237  -14.294 20.194  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   123  C  CG2 . THR A 1 27  ? -5.938  -14.826 20.639  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   124  N  N   . LYS A 1 28  ? -9.417  -12.597 23.125  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A N   1 
ATOM   125  C  CA  . LYS A 1 28  ? -10.699 -11.863 22.975  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CA  1 
ATOM   126  C  C   . LYS A 1 28  ? -10.588 -10.399 23.401  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A C   1 
ATOM   127  O  O   . LYS A 1 28  ? -11.494 -9.632  23.062  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A O   1 
ATOM   128  C  CB  . LYS A 1 28  ? -11.864 -12.545 23.705  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CB  1 
ATOM   129  C  CG  . LYS A 1 28  ? -12.446 -13.743 22.978  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CG  1 
ATOM   130  C  CD  . LYS A 1 28  ? -13.000 -13.467 21.598  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CD  1 
ATOM   131  C  CE  . LYS A 1 28  ? -13.252 -14.756 20.845  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CE  1 
ATOM   132  N  NZ  . LYS A 1 28  ? -14.208 -15.637 21.563  1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A NZ  1 
ATOM   133  N  N   . ASP A 1 29  ? -9.511  -10.010 24.055  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASP A 1 29  ? -9.290  -8.611  24.466  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASP A 1 29  ? -8.140  -7.979  23.697  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A C   1 
ATOM   136  O  O   . ASP A 1 29  ? -7.676  -6.890  24.094  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASP A 1 29  ? -9.075  -8.533  25.979  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASP A 1 29  ? -10.367 -8.977  26.669  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASP A 1 29  ? -11.368 -8.287  26.453  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD1 1 
ATOM   140  O  OD2 . ASP A 1 29  ? -10.357 -10.078 27.271  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD2 1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 30  ? -7.634  -8.651  22.671  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 30  ? -6.586  -8.057  21.830  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 30  ? -7.213  -6.920  20.991  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 30  ? -8.375  -6.983  20.558  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 30  ? -5.948  -9.096  20.909  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 30  ? -5.089  -10.166 21.529  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 30  ? -5.002  -10.337 22.907  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 30  ? -4.334  -10.990 20.702  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 30  ? -4.167  -11.312 23.427  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 30  ? -3.557  -12.007 21.253  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 30  ? -3.429  -12.121 22.615  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . LEU A 1 31  ? -6.426  -5.892  20.694  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   153  C  CA  . LEU A 1 31  ? -6.914  -4.872  19.710  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   154  C  C   . LEU A 1 31  ? -5.781  -4.431  18.798  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   155  O  O   . LEU A 1 31  ? -4.609  -4.477  19.195  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   156  C  CB  . LEU A 1 31  ? -7.611  -3.725  20.439  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . LEU A 1 31  ? -6.794  -2.921  21.419  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . LEU A 1 31  ? -6.128  -1.758  20.715  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . LEU A 1 31  ? -7.658  -2.379  22.557  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   160  N  N   . LEU A 1 32  ? -6.158  -4.038  17.595  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   161  C  CA  . LEU A 1 32  ? -5.199  -3.572  16.590  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   162  C  C   . LEU A 1 32  ? -4.956  -2.091  16.887  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   163  O  O   . LEU A 1 32  ? -5.807  -1.241  16.606  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   164  C  CB  . LEU A 1 32  ? -5.717  -3.865  15.177  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . LEU A 1 32  ? -4.718  -3.487  14.095  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . LEU A 1 32  ? -3.343  -4.144  14.318  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . LEU A 1 32  ? -5.239  -3.824  12.702  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   168  N  N   . GLN A 1 33  ? -3.853  -1.818  17.552  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A N   1 
ATOM   169  C  CA  . GLN A 1 33  ? -3.613  -0.538  18.227  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CA  1 
ATOM   170  C  C   . GLN A 1 33  ? -2.894  0.448   17.326  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A C   1 
ATOM   171  O  O   . GLN A 1 33  ? -3.164  1.644   17.469  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A O   1 
ATOM   172  C  CB  . GLN A 1 33  ? -2.777  -0.835  19.462  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . GLN A 1 33  ? -2.774  0.276   20.491  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CG  1 
ATOM   174  C  CD  . GLN A 1 33  ? -1.820  1.393   20.153  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A CD  1 
ATOM   175  O  OE1 . GLN A 1 33  ? -0.665  1.162   19.812  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A OE1 1 
ATOM   176  N  NE2 . GLN A 1 33  ? -2.264  2.638   20.401  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A NE2 1 
ATOM   177  N  N   . GLN A 1 34  ? -1.947  0.003   16.509  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N   1 
ATOM   178  C  CA  . GLN A 1 34  ? -1.091  0.969   15.799  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA  1 
ATOM   179  C  C   . GLN A 1 34  ? -0.605  0.438   14.471  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C   1 
ATOM   180  O  O   . GLN A 1 34  ? -0.454  -0.809  14.297  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O   1 
ATOM   181  C  CB  . GLN A 1 34  ? 0.125   1.380   16.649  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . GLN A 1 34  ? 0.939   0.179   17.122  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG  1 
ATOM   183  C  CD  . GLN A 1 34  ? 2.208   0.502   17.875  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD  1 
ATOM   184  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 3.261   0.112   17.401  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   185  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 2.138   1.125   19.039  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   186  N  N   . THR A 1 35  ? -0.325  1.396   13.588  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 34  THR A N   1 
ATOM   187  C  CA  . THR A 1 35  ? 0.485   1.214   12.385  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CA  1 
ATOM   188  C  C   . THR A 1 35  ? 1.652   2.195   12.482  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 34  THR A C   1 
ATOM   189  O  O   . THR A 1 35  ? 1.378   3.375   12.660  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 34  THR A O   1 
ATOM   190  C  CB  . THR A 1 35  ? -0.347  1.504   11.150  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CB  1 
ATOM   191  O  OG1 . THR A 1 35  ? -1.380  0.511   11.113  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 34  THR A OG1 1 
ATOM   192  C  CG2 . THR A 1 35  ? 0.453   1.442   9.880   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CG2 1 
ATOM   193  N  N   . MET A 1 36  ? 2.873   1.709   12.316  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 35  MET A N   1 
ATOM   194  C  CA  . MET A 1 36  ? 4.059   2.564   12.460  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 35  MET A CA  1 
ATOM   195  C  C   . MET A 1 36  ? 4.639   2.913   11.089  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 35  MET A C   1 
ATOM   196  O  O   . MET A 1 36  ? 4.910   1.988   10.265  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 35  MET A O   1 
ATOM   197  C  CB  . MET A 1 36  ? 5.145   1.925   13.319  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 35  MET A CB  1 
ATOM   198  C  CG  . MET A 1 36  ? 6.294   2.874   13.667  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 35  MET A CG  1 
ATOM   199  S  SD  . MET A 1 36  ? 7.533   3.107   12.354  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 35  MET A SD  1 
ATOM   200  C  CE  . MET A 1 36  ? 8.903   2.115   12.973  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 35  MET A CE  1 
ATOM   201  N  N   . LEU A 1 37  ? 4.838   4.213   10.878  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A N   1 
ATOM   202  C  CA  . LEU A 1 37  ? 5.468   4.770   9.652   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CA  1 
ATOM   203  C  C   . LEU A 1 37  ? 6.620   5.663   10.107  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A C   1 
ATOM   204  O  O   . LEU A 1 37  ? 6.458   6.481   11.008  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A O   1 
ATOM   205  C  CB  . LEU A 1 37  ? 4.466   5.594   8.853   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CB  1 
ATOM   206  C  CG  . LEU A 1 37  ? 3.202   4.888   8.404   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CG  1 
ATOM   207  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 2.279   5.896   7.755   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD1 1 
ATOM   208  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 3.477   3.722   7.482   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD2 1 
ATOM   209  N  N   . ARG A 1 38  ? 7.753   5.560   9.419   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   1 
ATOM   210  C  CA  . ARG A 1 38  ? 8.864   6.476   9.640   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  1 
ATOM   211  C  C   . ARG A 1 38  ? 8.606   7.776   8.873   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   1 
ATOM   212  O  O   . ARG A 1 38  ? 8.223   7.709   7.706   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   1 
ATOM   213  C  CB  . ARG A 1 38  ? 10.184  5.832   9.207   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . ARG A 1 38  ? 10.581  4.647   10.076  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  1 
ATOM   215  C  CD  . ARG A 1 38  ? 11.808  3.963   9.521   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD  1 
ATOM   216  N  NE  . ARG A 1 38  ? 12.151  2.757   10.255  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE  1 
ATOM   217  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 11.676  1.548   10.014  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ  1 
ATOM   218  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 10.735  1.378   9.088   1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1 1 
ATOM   219  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 12.169  0.533   10.676  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2 1 
ATOM   220  N  N   . VAL A 1 39  ? 8.877   8.918   9.497   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   221  C  CA  . VAL A 1 39  ? 8.601   10.239  8.857   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   222  C  C   . VAL A 1 39  ? 9.891   11.069  8.855   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   223  O  O   . VAL A 1 39  ? 10.582  11.114  9.880   1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   224  C  CB  . VAL A 1 39  ? 7.454   11.006  9.527   1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   225  C  CG1 . VAL A 1 39  ? 6.159   10.242  9.370   1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   226  C  CG2 . VAL A 1 39  ? 7.731   11.352  10.970  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   227  N  N   . LYS A 1 40  ? 10.171  11.665  7.721   1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A N   1 
ATOM   228  C  CA  . LYS A 1 40  ? 11.384  12.492  7.526   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CA  1 
ATOM   229  C  C   . LYS A 1 40  ? 11.316  13.746  8.402   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A C   1 
ATOM   230  O  O   . LYS A 1 40  ? 12.342  14.148  8.995   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A O   1 
ATOM   231  C  CB  . LYS A 1 40  ? 11.509  12.805  6.039   1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . LYS A 1 40  ? 12.651  13.761  5.695   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . LYS A 1 40  ? 12.712  13.970  4.219   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CD  1 
ATOM   234  C  CE  . LYS A 1 40  ? 13.793  14.948  3.813   1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CE  1 
ATOM   235  N  NZ  . LYS A 1 40  ? 15.115  14.339  4.050   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A NZ  1 
ATOM   236  N  N   . ASP A 1 41  ? 10.164  14.406  8.439   1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   1 
ATOM   237  C  CA  . ASP A 1 41  ? 10.040  15.794  8.945   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  1 
ATOM   238  C  C   . ASP A 1 41  ? 8.782   15.839  9.795   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   1 
ATOM   239  O  O   . ASP A 1 41  ? 7.687   15.875  9.244   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   1 
ATOM   240  C  CB  . ASP A 1 41  ? 9.922   16.796  7.799   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . ASP A 1 41  ? 9.972   18.234  8.279   1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  1 
ATOM   242  O  OD1 . ASP A 1 41  ? 9.367   18.533  9.324   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 1 
ATOM   243  O  OD2 . ASP A 1 41  ? 10.626  19.044  7.571   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 1 
ATOM   244  N  N   . PRO A 1 42  ? 8.892   15.754  11.118  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N   1 
ATOM   245  C  CA  . PRO A 1 42  ? 7.705   15.639  11.973  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA  1 
ATOM   246  C  C   . PRO A 1 42  ? 6.811   16.881  11.906  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C   1 
ATOM   247  O  O   . PRO A 1 42  ? 5.635   16.801  12.133  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O   1 
ATOM   248  C  CB  . PRO A 1 42  ? 8.309   15.383  13.363  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . PRO A 1 42  ? 9.642   16.029  13.282  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG  1 
ATOM   250  C  CD  . PRO A 1 42  ? 10.143  15.694  11.899  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD  1 
ATOM   251  N  N   . LYS A 1 43  ? 7.399   18.055  11.684  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   252  C  CA  . LYS A 1 43  ? 6.553   19.254  11.613  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   253  C  C   . LYS A 1 43  ? 5.605   19.154  10.425  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   254  O  O   . LYS A 1 43  ? 4.427   19.539  10.572  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   255  C  CB  . LYS A 1 43  ? 7.389   20.534  11.448  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . LYS A 1 43  ? 8.056   20.983  12.721  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CG  1 
ATOM   257  C  CD  . LYS A 1 43  ? 8.258   22.517  12.663  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CD  1 
ATOM   258  C  CE  . LYS A 1 43  ? 9.081   23.035  13.814  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CE  1 
ATOM   259  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 9.346   24.494  13.637  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A NZ  1 
ATOM   260  N  N   . LYS A 1 44  ? 6.093   18.711  9.275   1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   261  C  CA  . LYS A 1 44  ? 5.218   18.579  8.075   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   262  C  C   . LYS A 1 44  ? 4.183   17.471  8.347   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   263  O  O   . LYS A 1 44  ? 3.002   17.656  8.014   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   264  C  CB  . LYS A 1 44  ? 6.016   18.234  6.819   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   265  C  CG  . LYS A 1 44  ? 7.038   19.275  6.380   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   266  C  CD  . LYS A 1 44  ? 7.721   18.882  5.101   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   267  C  CE  . LYS A 1 44  ? 8.602   19.975  4.533   1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   268  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 9.200   19.498  3.261   1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   269  N  N   . SER A 1 45  ? 4.632   16.381  8.958   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 44  SER A N   1 
ATOM   270  C  CA  . SER A 1 45  ? 3.709   15.228  9.223   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CA  1 
ATOM   271  C  C   . SER A 1 45  ? 2.622   15.645  10.222  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 44  SER A C   1 
ATOM   272  O  O   . SER A 1 45  ? 1.413   15.349  10.021  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 44  SER A O   1 
ATOM   273  C  CB  . SER A 1 45  ? 4.449   14.012  9.688   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CB  1 
ATOM   274  O  OG  . SER A 1 45  ? 5.354   13.584  8.678   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 44  SER A OG  1 
ATOM   275  N  N   . LEU A 1 46  ? 2.979   16.368  11.276  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   276  C  CA  . LEU A 1 46  ? 1.961   16.777  12.270  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   277  C  C   . LEU A 1 46  ? 0.954   17.737  11.657  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   278  O  O   . LEU A 1 46  ? -0.232  17.619  11.946  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   279  C  CB  . LEU A 1 46  ? 2.641   17.402  13.496  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . LEU A 1 46  ? 3.389   16.417  14.381  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   281  C  CD1 . LEU A 1 46  ? 4.155   17.186  15.449  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   282  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 2.473   15.454  15.090  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   283  N  N   . ASP A 1 47  ? 1.399   18.698  10.866  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A N   1 
ATOM   284  C  CA  . ASP A 1 47  ? 0.454   19.635  10.208  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CA  1 
ATOM   285  C  C   . ASP A 1 47  ? -0.472  18.826  9.309   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A C   1 
ATOM   286  O  O   . ASP A 1 47  ? -1.691  19.055  9.327   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A O   1 
ATOM   287  C  CB  . ASP A 1 47  ? 1.223   20.682  9.400   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CB  1 
ATOM   288  C  CG  . ASP A 1 47  ? 0.305   21.588  8.620   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CG  1 
ATOM   289  O  OD1 . ASP A 1 47  ? -0.498  22.325  9.230   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD1 1 
ATOM   290  O  OD2 . ASP A 1 47  ? 0.302   21.435  7.389   1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD2 1 
ATOM   291  N  N   . PHE A 1 48  ? 0.073   17.901  8.542   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A N   1 
ATOM   292  C  CA  . PHE A 1 48  ? -0.720  17.099  7.598   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CA  1 
ATOM   293  C  C   . PHE A 1 48  ? -1.769  16.260  8.359   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A C   1 
ATOM   294  O  O   . PHE A 1 48  ? -2.996  16.328  8.093   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A O   1 
ATOM   295  C  CB  . PHE A 1 48  ? 0.190   16.216  6.750   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CB  1 
ATOM   296  C  CG  . PHE A 1 48  ? -0.593  15.380  5.778   1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CG  1 
ATOM   297  C  CD1 . PHE A 1 48  ? -1.000  15.896  4.560   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CD1 1 
ATOM   298  C  CD2 . PHE A 1 48  ? -0.905  14.064  6.084   1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CD2 1 
ATOM   299  C  CE1 . PHE A 1 48  ? -1.713  15.108  3.669   1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CE1 1 
ATOM   300  C  CE2 . PHE A 1 48  ? -1.634  13.293  5.198   1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CE2 1 
ATOM   301  C  CZ  . PHE A 1 48  ? -1.985  13.796  3.968   1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CZ  1 
ATOM   302  N  N   . TYR A 1 49  ? -1.345  15.482  9.319   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A N   1 
ATOM   303  C  CA  . TYR A 1 49  ? -2.270  14.503  9.944   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CA  1 
ATOM   304  C  C   . TYR A 1 49  ? -3.272  15.224  10.824  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A C   1 
ATOM   305  O  O   . TYR A 1 49  ? -4.421  14.749  10.939  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A O   1 
ATOM   306  C  CB  . TYR A 1 49  ? -1.512  13.378  10.664  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CB  1 
ATOM   307  C  CG  . TYR A 1 49  ? -0.934  12.368  9.711   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CG  1 
ATOM   308  C  CD1 . TYR A 1 49  ? -1.781  11.429  9.145   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD1 1 
ATOM   309  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 0.389   12.365  9.323   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD2 1 
ATOM   310  C  CE1 . TYR A 1 49  ? -1.316  10.537  8.200   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE1 1 
ATOM   311  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 0.893   11.442  8.415   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE2 1 
ATOM   312  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 0.012   10.538  7.829   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CZ  1 
ATOM   313  O  OH  . TYR A 1 49  ? 0.439   9.614   6.915   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A OH  1 
ATOM   314  N  N   . THR A 1 50  ? -2.889  16.319  11.491  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   1 
ATOM   315  C  CA  . THR A 1 50  ? -3.830  17.035  12.378  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  1 
ATOM   316  C  C   . THR A 1 50  ? -4.727  17.951  11.540  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   1 
ATOM   317  O  O   . THR A 1 50  ? -5.962  17.920  11.733  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   1 
ATOM   318  C  CB  . THR A 1 50  ? -3.152  17.752  13.547  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  1 
ATOM   319  O  OG1 . THR A 1 50  ? -2.345  18.843  13.082  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 1 
ATOM   320  C  CG2 . THR A 1 50  ? -2.399  16.767  14.410  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 1 
ATOM   321  N  N   . ARG A 1 51  ? -4.153  18.798  10.706  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   322  C  CA  . ARG A 1 51  ? -4.946  19.844  10.023  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   323  C  C   . ARG A 1 51  ? -5.674  19.261  8.822   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   324  O  O   . ARG A 1 51  ? -6.907  19.490  8.678   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   325  C  CB  . ARG A 1 51  ? -4.038  21.004  9.601   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   326  C  CG  . ARG A 1 51  ? -4.833  22.140  8.963   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   327  C  CD  . ARG A 1 51  ? -3.938  23.308  8.586   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   328  N  NE  . ARG A 1 51  ? -2.864  22.894  7.740   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   329  C  CZ  . ARG A 1 51  ? -2.888  22.932  6.411   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   330  N  NH1 . ARG A 1 51  ? -4.009  23.209  5.762   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   331  N  NH2 . ARG A 1 51  ? -1.823  22.612  5.741   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   332  N  N   . VAL A 1 52  ? -4.960  18.553  7.964   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A N   1 
ATOM   333  C  CA  . VAL A 1 52  ? -5.567  18.065  6.701   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CA  1 
ATOM   334  C  C   . VAL A 1 52  ? -6.475  16.878  7.011   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A C   1 
ATOM   335  O  O   . VAL A 1 52  ? -7.626  16.862  6.570   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A O   1 
ATOM   336  C  CB  . VAL A 1 52  ? -4.491  17.721  5.658   1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CB  1 
ATOM   337  C  CG1 . VAL A 1 52  ? -5.146  17.170  4.409   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CG1 1 
ATOM   338  C  CG2 . VAL A 1 52  ? -3.661  18.980  5.365   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A CG2 1 
ATOM   339  N  N   . LEU A 1 53  ? -5.991  15.908  7.775   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   340  C  CA  . LEU A 1 53  ? -6.828  14.699  8.022   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   341  C  C   . LEU A 1 53  ? -7.629  14.766  9.325   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   342  O  O   . LEU A 1 53  ? -8.506  13.896  9.495   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   343  C  CB  . LEU A 1 53  ? -5.938  13.466  7.986   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   344  C  CG  . LEU A 1 53  ? -5.403  13.104  6.608   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   345  C  CD1 . LEU A 1 53  ? -4.594  11.829  6.722   1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   346  C  CD2 . LEU A 1 53  ? -6.512  12.956  5.580   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   347  N  N   . GLY A 1 54  ? -7.416  15.735  10.203  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A N   1 
ATOM   348  C  CA  . GLY A 1 54  ? -8.259  15.879  11.405  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A CA  1 
ATOM   349  C  C   . GLY A 1 54  ? -7.982  14.899  12.523  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A C   1 
ATOM   350  O  O   . GLY A 1 54  ? -8.852  14.711  13.382  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A O   1 
ATOM   351  N  N   . MET A 1 55  ? -6.805  14.310  12.541  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 54  MET A N   1 
ATOM   352  C  CA  . MET A 1 55  ? -6.383  13.461  13.670  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 54  MET A CA  1 
ATOM   353  C  C   . MET A 1 55  ? -5.877  14.360  14.809  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 54  MET A C   1 
ATOM   354  O  O   . MET A 1 55  ? -5.638  15.561  14.625  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 54  MET A O   1 
ATOM   355  C  CB  . MET A 1 55  ? -5.286  12.518  13.214  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 54  MET A CB  1 
ATOM   356  C  CG  . MET A 1 55  ? -5.731  11.589  12.122  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 54  MET A CG  1 
ATOM   357  S  SD  . MET A 1 55  ? -4.430  10.373  11.697  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 54  MET A SD  1 
ATOM   358  C  CE  . MET A 1 55  ? -4.938  9.071   12.811  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 54  MET A CE  1 
ATOM   359  N  N   . THR A 1 56  ? -5.749  13.764  15.974  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 55  THR A N   1 
ATOM   360  C  CA  . THR A 1 56  ? -5.252  14.377  17.226  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CA  1 
ATOM   361  C  C   . THR A 1 56  ? -3.923  13.746  17.593  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 55  THR A C   1 
ATOM   362  O  O   . THR A 1 56  ? -3.842  12.528  17.600  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 55  THR A O   1 
ATOM   363  C  CB  . THR A 1 56  ? -6.305  14.210  18.326  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CB  1 
ATOM   364  O  OG1 . THR A 1 56  ? -7.514  14.837  17.863  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 55  THR A OG1 1 
ATOM   365  C  CG2 . THR A 1 56  ? -5.892  14.798  19.659  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CG2 1 
ATOM   366  N  N   . LEU A 1 57  ? -2.956  14.587  17.978  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A 1 57  ? -1.718  14.108  18.620  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A 1 57  ? -2.032  13.742  20.067  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A 1 57  ? -2.391  14.671  20.839  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A 1 57  ? -0.643  15.180  18.548  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A 1 57  ? 0.659   14.812  19.244  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 1.345   13.599  18.614  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 1.593   16.017  19.246  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   374  N  N   . ILE A 1 58  ? -1.971  12.452  20.378  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A N   1 
ATOM   375  C  CA  . ILE A 1 58  ? -2.407  11.953  21.715  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CA  1 
ATOM   376  C  C   . ILE A 1 58  ? -1.189  11.634  22.581  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A C   1 
ATOM   377  O  O   . ILE A 1 58  ? -1.374  11.506  23.773  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A O   1 
ATOM   378  C  CB  . ILE A 1 58  ? -3.383  10.784  21.604  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CB  1 
ATOM   379  C  CG1 . ILE A 1 58  ? -2.787  9.564   20.891  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CG1 1 
ATOM   380  C  CG2 . ILE A 1 58  ? -4.666  11.249  20.958  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CG2 1 
ATOM   381  C  CD1 . ILE A 1 58  ? -3.691  8.335   20.989  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CD1 1 
ATOM   382  N  N   . GLN A 1 59  ? -0.002  11.487  22.014  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   383  C  CA  . GLN A 1 59  ? 1.196   11.151  22.838  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   384  C  C   . GLN A 1 59  ? 2.445   11.418  22.035  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   385  O  O   . GLN A 1 59  ? 2.467   11.056  20.849  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   386  C  CB  . GLN A 1 59  ? 1.115   9.694   23.306  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   387  C  CG  . GLN A 1 59  ? 2.329   9.275   24.138  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   388  C  CD  . GLN A 1 59  ? 2.426   9.956   25.474  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   389  O  OE1 . GLN A 1 59  ? 1.456   10.013  26.229  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   390  N  NE2 . GLN A 1 59  ? 3.616   10.437  25.809  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   391  N  N   . LYS A 1 60  ? 3.449   12.016  22.681  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A N   1 
ATOM   392  C  CA  . LYS A 1 60  ? 4.783   12.225  22.087  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CA  1 
ATOM   393  C  C   . LYS A 1 60  ? 5.800   11.603  23.025  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A C   1 
ATOM   394  O  O   . LYS A 1 60  ? 5.755   11.894  24.218  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A O   1 
ATOM   395  C  CB  . LYS A 1 60  ? 5.092   13.707  21.922  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CB  1 
ATOM   396  C  CG  . LYS A 1 60  ? 6.509   14.078  21.491  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CG  1 
ATOM   397  C  CD  . LYS A 1 60  ? 6.559   15.587  21.257  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CD  1 
ATOM   398  C  CE  . LYS A 1 60  ? 7.899   16.170  20.874  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A CE  1 
ATOM   399  N  NZ  . LYS A 1 60  ? 8.865   16.159  21.986  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 59  LYS A NZ  1 
ATOM   400  N  N   . CYS A 1 61  ? 6.694   10.785  22.485  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 60  CYS A N   1 
ATOM   401  C  CA  . CYS A 1 61  ? 7.749   10.128  23.309  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 60  CYS A CA  1 
ATOM   402  C  C   . CYS A 1 61  ? 9.103   10.472  22.711  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 60  CYS A C   1 
ATOM   403  O  O   . CYS A 1 61  ? 9.233   10.390  21.497  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 60  CYS A O   1 
ATOM   404  C  CB  . CYS A 1 61  ? 7.555   8.616   23.309  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 60  CYS A CB  1 
ATOM   405  S  SG  . CYS A 1 61  ? 5.986   8.096   24.036  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 60  CYS A SG  1 
ATOM   406  N  N   . ASP A 1 62  ? 10.099  10.815  23.527  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   407  C  CA  . ASP A 1 62  ? 11.438  11.150  23.017  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   408  C  C   . ASP A 1 62  ? 12.460  10.216  23.653  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   409  O  O   . ASP A 1 62  ? 12.307  9.927   24.851  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   410  C  CB  . ASP A 1 62  ? 11.795  12.603  23.321  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . ASP A 1 62  ? 10.778  13.530  22.673  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   412  O  OD1 . ASP A 1 62  ? 10.775  13.632  21.419  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   413  O  OD2 . ASP A 1 62  ? 9.987   14.093  23.426  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   414  N  N   . PHE A 1 63  ? 13.386  9.749   22.837  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A N   1 
ATOM   415  C  CA  . PHE A 1 63  ? 14.450  8.784   23.222  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CA  1 
ATOM   416  C  C   . PHE A 1 63  ? 15.788  9.432   22.903  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A C   1 
ATOM   417  O  O   . PHE A 1 63  ? 16.346  9.270   21.824  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A O   1 
ATOM   418  C  CB  . PHE A 1 63  ? 14.183  7.449   22.530  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CB  1 
ATOM   419  C  CG  . PHE A 1 63  ? 12.876  6.833   22.948  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CG  1 
ATOM   420  C  CD1 . PHE A 1 63  ? 12.817  6.006   24.053  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD1 1 
ATOM   421  C  CD2 . PHE A 1 63  ? 11.704  7.110   22.267  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD2 1 
ATOM   422  C  CE1 . PHE A 1 63  ? 11.624  5.426   24.450  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE1 1 
ATOM   423  C  CE2 . PHE A 1 63  ? 10.513  6.535   22.676  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE2 1 
ATOM   424  C  CZ  . PHE A 1 63  ? 10.464  5.699   23.765  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CZ  1 
ATOM   425  N  N   . PRO A 1 64  ? 16.306  10.256  23.837  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A N   1 
ATOM   426  C  CA  . PRO A 1 64  ? 17.496  11.064  23.572  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CA  1 
ATOM   427  C  C   . PRO A 1 64  ? 18.781  10.266  23.297  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A C   1 
ATOM   428  O  O   . PRO A 1 64  ? 19.607  10.768  22.574  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A O   1 
ATOM   429  C  CB  . PRO A 1 64  ? 17.682  11.930  24.819  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CB  1 
ATOM   430  C  CG  . PRO A 1 64  ? 16.766  11.342  25.885  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CG  1 
ATOM   431  C  CD  . PRO A 1 64  ? 15.728  10.508  25.163  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CD  1 
ATOM   432  N  N   . ILE A 1 65  ? 18.902  9.055   23.838  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A N   1 
ATOM   433  C  CA  . ILE A 1 65  ? 20.122  8.219   23.631  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CA  1 
ATOM   434  C  C   . ILE A 1 65  ? 20.059  7.578   22.238  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A C   1 
ATOM   435  O  O   . ILE A 1 65  ? 21.060  7.665   21.483  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A O   1 
ATOM   436  C  CB  . ILE A 1 65  ? 20.270  7.202   24.778  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CB  1 
ATOM   437  C  CG1 . ILE A 1 65  ? 20.444  7.942   26.107  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG1 1 
ATOM   438  C  CG2 . ILE A 1 65  ? 21.420  6.242   24.500  1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG2 1 
ATOM   439  C  CD1 . ILE A 1 65  ? 20.706  7.049   27.293  1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CD1 1 
ATOM   440  N  N   . MET A 1 66  ? 18.890  7.052   21.859  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 65  MET A N   1 
ATOM   441  C  CA  . MET A 1 66  ? 18.666  6.372   20.564  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CA  1 
ATOM   442  C  C   . MET A 1 66  ? 18.354  7.376   19.436  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 65  MET A C   1 
ATOM   443  O  O   . MET A 1 66  ? 18.304  6.931   18.279  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 65  MET A O   1 
ATOM   444  C  CB  . MET A 1 66  ? 17.532  5.351   20.727  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . MET A 1 66  ? 17.750  4.411   21.921  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CG  1 
ATOM   446  S  SD  . MET A 1 66  ? 16.651  2.964   22.021  1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 65  MET A SD  1 
ATOM   447  C  CE  . MET A 1 66  ? 15.324  3.603   23.043  1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CE  1 
ATOM   448  N  N   . LYS A 1 67  ? 18.139  8.662   19.757  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   1 
ATOM   449  C  CA  . LYS A 1 67  ? 17.952  9.788   18.818  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  1 
ATOM   450  C  C   . LYS A 1 67  ? 16.721  9.530   17.928  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   1 
ATOM   451  O  O   . LYS A 1 67  ? 16.823  9.617   16.682  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   1 
ATOM   452  C  CB  . LYS A 1 67  ? 19.222  10.054  18.004  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  1 
ATOM   453  C  CG  . LYS A 1 67  ? 20.424  10.408  18.873  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  1 
ATOM   454  C  CD  . LYS A 1 67  ? 21.606  10.874  18.053  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  1 
ATOM   455  C  CE  . LYS A 1 67  ? 22.757  11.390  18.887  1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  1 
ATOM   456  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 22.493  12.772  19.351  1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  1 
ATOM   457  N  N   . PHE A 1 68  ? 15.590  9.199   18.549  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A N   1 
ATOM   458  C  CA  . PHE A 1 68  ? 14.303  9.209   17.813  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CA  1 
ATOM   459  C  C   . PHE A 1 68  ? 13.171  9.659   18.728  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A C   1 
ATOM   460  O  O   . PHE A 1 68  ? 13.258  9.670   19.957  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A O   1 
ATOM   461  C  CB  . PHE A 1 68  ? 13.998  7.863   17.176  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CB  1 
ATOM   462  C  CG  . PHE A 1 68  ? 13.622  6.765   18.130  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CG  1 
ATOM   463  C  CD1 . PHE A 1 68  ? 14.593  5.976   18.740  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD1 1 
ATOM   464  C  CD2 . PHE A 1 68  ? 12.298  6.440   18.342  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD2 1 
ATOM   465  C  CE1 . PHE A 1 68  ? 14.232  4.917   19.556  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE1 1 
ATOM   466  C  CE2 . PHE A 1 68  ? 11.936  5.427   19.222  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE2 1 
ATOM   467  C  CZ  . PHE A 1 68  ? 12.919  4.671   19.840  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CZ  1 
ATOM   468  N  N   . SER A 1 69  ? 12.060  10.060  18.090  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 68  SER A N   1 
ATOM   469  C  CA  . SER A 1 69  ? 10.802  10.410  18.769  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 68  SER A CA  1 
ATOM   470  C  C   . SER A 1 69  ? 9.686   9.582   18.147  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 68  SER A C   1 
ATOM   471  O  O   . SER A 1 69  ? 9.800   9.232   16.983  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 68  SER A O   1 
ATOM   472  C  CB  . SER A 1 69  ? 10.481  11.865  18.612  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 68  SER A CB  1 
ATOM   473  O  OG  . SER A 1 69  ? 11.547  12.715  19.083  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 68  SER A OG  1 
ATOM   474  N  N   . LEU A 1 70  ? 8.637   9.365   18.919  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   1 
ATOM   475  C  CA  . LEU A 1 70  ? 7.377   8.728   18.483  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  1 
ATOM   476  C  C   . LEU A 1 70  ? 6.265   9.732   18.651  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   1 
ATOM   477  O  O   . LEU A 1 70  ? 6.166   10.342  19.716  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   1 
ATOM   478  C  CB  . LEU A 1 70  ? 7.053   7.507   19.339  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  1 
ATOM   479  C  CG  . LEU A 1 70  ? 8.156   6.458   19.352  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  1 
ATOM   480  C  CD1 . LEU A 1 70  ? 7.732   5.278   20.232  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 1 
ATOM   481  C  CD2 . LEU A 1 70  ? 8.508   6.008   17.925  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 1 
ATOM   482  N  N   . TYR A 1 71  ? 5.414   9.828   17.650  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A N   1 
ATOM   483  C  CA  . TYR A 1 71  ? 4.202   10.653  17.684  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CA  1 
ATOM   484  C  C   . TYR A 1 71  ? 3.018   9.724   17.453  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A C   1 
ATOM   485  O  O   . TYR A 1 71  ? 2.979   9.097   16.393  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A O   1 
ATOM   486  C  CB  . TYR A 1 71  ? 4.227   11.747  16.602  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CB  1 
ATOM   487  C  CG  . TYR A 1 71  ? 5.397   12.687  16.783  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CG  1 
ATOM   488  C  CD1 . TYR A 1 71  ? 6.632   12.391  16.235  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD1 1 
ATOM   489  C  CD2 . TYR A 1 71  ? 5.249   13.843  17.507  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD2 1 
ATOM   490  C  CE1 . TYR A 1 71  ? 7.712   13.239  16.449  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE1 1 
ATOM   491  C  CE2 . TYR A 1 71  ? 6.322   14.704  17.736  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE2 1 
ATOM   492  C  CZ  . TYR A 1 71  ? 7.555   14.393  17.194  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CZ  1 
ATOM   493  O  OH  . TYR A 1 71  ? 8.613   15.255  17.428  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A OH  1 
ATOM   494  N  N   . PHE A 1 72  ? 2.080   9.677   18.381  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A N   1 
ATOM   495  C  CA  . PHE A 1 72  ? 0.863   8.852   18.199  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CA  1 
ATOM   496  C  C   . PHE A 1 72  ? -0.285  9.773   17.801  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A C   1 
ATOM   497  O  O   . PHE A 1 72  ? -0.616  10.735  18.556  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A O   1 
ATOM   498  C  CB  . PHE A 1 72  ? 0.537   8.128   19.499  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CB  1 
ATOM   499  C  CG  . PHE A 1 72  ? 1.519   7.027   19.803  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CG  1 
ATOM   500  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 2.674   7.289   20.504  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD1 1 
ATOM   501  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 1.295   5.747   19.322  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD2 1 
ATOM   502  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 3.581   6.262   20.728  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE1 1 
ATOM   503  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 2.224   4.736   19.525  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE2 1 
ATOM   504  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 3.352   4.999   20.248  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CZ  1 
ATOM   505  N  N   . LEU A 1 73  ? -0.882  9.474   16.646  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   506  C  CA  . LEU A 1 73  ? -1.981  10.246  16.045  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   507  C  C   . LEU A 1 73  ? -3.214  9.342   16.065  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   508  O  O   . LEU A 1 73  ? -3.095  8.154   15.703  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   509  C  CB  . LEU A 1 73  ? -1.633  10.656  14.624  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   510  C  CG  . LEU A 1 73  ? -0.700  11.851  14.431  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   511  C  CD1 . LEU A 1 73  ? -1.385  13.162  14.756  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   512  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 0.585   11.691  15.169  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   513  N  N   . ALA A 1 74  ? -4.382  9.875   16.377  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A N   1 
ATOM   514  C  CA  . ALA A 1 74  ? -5.627  9.104   16.390  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CA  1 
ATOM   515  C  C   . ALA A 1 74  ? -6.824  10.009  16.200  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A C   1 
ATOM   516  O  O   . ALA A 1 74  ? -6.725  11.208  16.512  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A O   1 
ATOM   517  C  CB  . ALA A 1 74  ? -5.741  8.278   17.662  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CB  1 
ATOM   518  N  N   . TYR A 1 75  ? -7.933  9.421   15.779  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A N   1 
ATOM   519  C  CA  . TYR A 1 75  ? -9.237  10.128  15.788  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CA  1 
ATOM   520  C  C   . TYR A 1 75  ? -9.846  10.020  17.181  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A C   1 
ATOM   521  O  O   . TYR A 1 75  ? -10.582 9.069   17.495  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A O   1 
ATOM   522  C  CB  . TYR A 1 75  ? -10.137 9.622   14.673  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . TYR A 1 75  ? -9.658  10.045  13.314  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CG  1 
ATOM   524  C  CD1 . TYR A 1 75  ? -9.757  11.380  12.911  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CD1 1 
ATOM   525  C  CD2 . TYR A 1 75  ? -9.201  9.118   12.382  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CD2 1 
ATOM   526  C  CE1 . TYR A 1 75  ? -9.389  11.768  11.637  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CE1 1 
ATOM   527  C  CE2 . TYR A 1 75  ? -8.824  9.499   11.118  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CE2 1 
ATOM   528  C  CZ  . TYR A 1 75  ? -8.923  10.828  10.734  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CZ  1 
ATOM   529  O  OH  . TYR A 1 75  ? -8.531  11.246  9.502   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A OH  1 
ATOM   530  N  N   . GLU A 1 76  ? -9.460  10.971  18.018  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A N   1 
ATOM   531  C  CA  . GLU A 1 76  ? -9.895  11.047  19.426  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  1 
ATOM   532  C  C   . GLU A 1 76  ? -10.185 12.505  19.757  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A C   1 
ATOM   533  O  O   . GLU A 1 76  ? -9.606  13.412  19.173  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A O   1 
ATOM   534  C  CB  . GLU A 1 76  ? -8.781  10.540  20.334  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  1 
ATOM   535  C  CG  . GLU A 1 76  ? -8.455  9.077   20.193  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  1 
ATOM   536  C  CD  . GLU A 1 76  ? -9.477  8.100   20.699  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  1 
ATOM   537  O  OE1 . GLU A 1 76  ? -10.319 8.518   21.537  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 1 
ATOM   538  O  OE2 . GLU A 1 76  ? -9.485  6.934   20.242  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 1 
ATOM   539  N  N   . ASP A 1 77  ? -11.094 12.710  20.673  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   540  C  CA  . ASP A 1 77  ? -11.415 14.050  21.185  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   541  C  C   . ASP A 1 77  ? -10.318 14.461  22.154  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   542  O  O   . ASP A 1 77  ? -10.003 13.699  23.077  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   543  C  CB  . ASP A 1 77  ? -12.804 14.011  21.816  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   544  C  CG  . ASP A 1 77  ? -13.281 15.385  22.296  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   545  O  OD1 . ASP A 1 77  ? -12.454 16.274  22.572  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   546  O  OD2 . ASP A 1 77  ? -14.505 15.524  22.438  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   547  N  N   . LYS A 1 78  ? -9.674  15.605  21.922  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   548  C  CA  . LYS A 1 78  ? -8.539  16.038  22.766  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   549  C  C   . LYS A 1 78  ? -8.984  16.163  24.225  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   550  O  O   . LYS A 1 78  ? -8.123  16.034  25.127  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   551  C  CB  . LYS A 1 78  ? -7.906  17.326  22.225  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   552  C  CG  . LYS A 1 78  ? -8.793  18.549  22.319  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   553  C  CD  . LYS A 1 78  ? -8.069  19.831  21.880  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   554  C  CE  . LYS A 1 78  ? -9.032  20.982  21.717  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   555  N  NZ  . LYS A 1 78  ? -9.962  21.083  22.866  1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   556  N  N   . ASN A 1 79  ? -10.267 16.351  24.466  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A N   1 
ATOM   557  C  CA  . ASN A 1 79  ? -10.787 16.549  25.851  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CA  1 
ATOM   558  C  C   . ASN A 1 79  ? -10.761 15.197  26.588  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A C   1 
ATOM   559  O  O   . ASN A 1 79  ? -10.911 15.179  27.854  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A O   1 
ATOM   560  C  CB  . ASN A 1 79  ? -12.174 17.182  25.836  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CB  1 
ATOM   561  C  CG  . ASN A 1 79  ? -12.209 18.539  25.138  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CG  1 
ATOM   562  O  OD1 . ASN A 1 79  ? -11.266 19.333  25.223  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A OD1 1 
ATOM   563  N  ND2 . ASN A 1 79  ? -13.280 18.790  24.397  1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A ND2 1 
ATOM   564  N  N   . ASP A 1 80  ? -10.534 14.079  25.869  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N   1 
ATOM   565  C  CA  . ASP A 1 80  ? -10.489 12.728  26.482  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA  1 
ATOM   566  C  C   . ASP A 1 80  ? -9.065  12.387  26.927  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C   1 
ATOM   567  O  O   . ASP A 1 80  ? -8.884  11.318  27.571  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O   1 
ATOM   568  C  CB  . ASP A 1 80  ? -11.077 11.680  25.527  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB  1 
ATOM   569  C  CG  . ASP A 1 80  ? -12.577 11.783  25.326  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG  1 
ATOM   570  O  OD1 . ASP A 1 80  ? -13.227 12.338  26.228  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   571  O  OD2 . ASP A 1 80  ? -13.093 11.278  24.334  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   572  N  N   . ILE A 1 81  ? -8.066  13.167  26.533  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A N   1 
ATOM   573  C  CA  . ILE A 1 81  ? -6.635  12.888  26.825  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CA  1 
ATOM   574  C  C   . ILE A 1 81  ? -6.425  13.141  28.323  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A C   1 
ATOM   575  O  O   . ILE A 1 81  ? -6.612  14.287  28.782  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A O   1 
ATOM   576  C  CB  . ILE A 1 81  ? -5.671  13.700  25.955  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CB  1 
ATOM   577  C  CG1 . ILE A 1 81  ? -5.946  13.525  24.453  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG1 1 
ATOM   578  C  CG2 . ILE A 1 81  ? -4.252  13.313  26.279  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG2 1 
ATOM   579  C  CD1 . ILE A 1 81  ? -5.159  14.475  23.584  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CD1 1 
ATOM   580  N  N   . PRO A 1 82  ? -6.015  12.122  29.126  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   581  C  CA  . PRO A 1 82  ? -5.708  12.411  30.529  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   582  C  C   . PRO A 1 82  ? -4.575  13.442  30.638  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   583  O  O   . PRO A 1 82  ? -3.669  13.479  29.832  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   584  C  CB  . PRO A 1 82  ? -5.232  11.060  31.095  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . PRO A 1 82  ? -5.953  10.052  30.165  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   586  C  CD  . PRO A 1 82  ? -5.832  10.695  28.791  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   587  N  N   . LYS A 1 83  ? -4.580  14.216  31.724  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
ATOM   588  C  CA  . LYS A 1 83  ? -3.497  15.189  32.008  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
ATOM   589  C  C   . LYS A 1 83  ? -2.312  14.500  32.685  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
ATOM   590  O  O   . LYS A 1 83  ? -1.143  14.884  32.384  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
ATOM   591  C  CB  . LYS A 1 83  ? -4.067  16.308  32.881  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
ATOM   592  C  CG  . LYS A 1 83  ? -5.097  17.192  32.191  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
ATOM   593  C  CD  . LYS A 1 83  ? -5.585  18.319  33.075  1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
ATOM   594  C  CE  . LYS A 1 83  ? -4.543  19.386  33.340  1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
ATOM   595  N  NZ  . LYS A 1 83  ? -5.180  20.692  33.653  1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
ATOM   596  N  N   . GLU A 1 84  ? -2.535  13.475  33.521  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   597  C  CA  . GLU A 1 84  ? -1.420  12.846  34.258  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   598  C  C   . GLU A 1 84  ? -0.621  11.948  33.328  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   599  O  O   . GLU A 1 84  ? -1.257  11.172  32.604  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   600  C  CB  . GLU A 1 84  ? -2.004  12.068  35.430  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . GLU A 1 84  ? -2.630  12.983  36.464  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   602  C  CD  . GLU A 1 84  ? -3.914  13.708  36.093  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   603  O  OE1 . GLU A 1 84  ? -4.744  13.163  35.347  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   604  O  OE2 . GLU A 1 84  ? -4.123  14.831  36.593  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   605  N  N   . LYS A 1 85  ? 0.702   12.028  33.348  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   606  C  CA  . LYS A 1 85  ? 1.586   11.462  32.290  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   607  C  C   . LYS A 1 85  ? 1.416   9.941   32.184  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   608  O  O   . LYS A 1 85  ? 1.265   9.397   31.062  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   609  C  CB  . LYS A 1 85  ? 3.052   11.833  32.541  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   610  C  CG  . LYS A 1 85  ? 3.970   11.554  31.360  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   611  C  CD  . LYS A 1 85  ? 5.458   11.562  31.686  1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   612  C  CE  . LYS A 1 85  ? 6.255   10.604  30.820  1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE  1 
ATOM   613  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 7.554   10.264  31.447  1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ  1 
ATOM   614  N  N   . ASP A 1 86  ? 1.433   9.218   33.292  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
ATOM   615  C  CA  . ASP A 1 86  ? 1.344   7.735   33.212  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
ATOM   616  C  C   . ASP A 1 86  ? -0.068  7.298   32.771  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
ATOM   617  O  O   . ASP A 1 86  ? -0.179  6.348   31.913  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
ATOM   618  C  CB  . ASP A 1 86  ? 1.835   7.076   34.509  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . ASP A 1 86  ? 3.294   7.316   34.821  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
ATOM   620  O  OD1 . ASP A 1 86  ? 4.035   7.830   33.964  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
ATOM   621  O  OD2 . ASP A 1 86  ? 3.688   6.940   35.917  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
ATOM   622  N  N   . GLU A 1 87  ? -1.125  7.921   33.263  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A N   1 
ATOM   623  C  CA  . GLU A 1 87  ? -2.492  7.619   32.780  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CA  1 
ATOM   624  C  C   . GLU A 1 87  ? -2.639  7.946   31.280  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A C   1 
ATOM   625  O  O   . GLU A 1 87  ? -3.329  7.219   30.548  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A O   1 
ATOM   626  C  CB  . GLU A 1 87  ? -3.531  8.407   33.574  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CB  1 
ATOM   627  C  CG  . GLU A 1 87  ? -3.890  7.722   34.866  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CG  1 
ATOM   628  C  CD  . GLU A 1 87  ? -4.420  6.293   34.749  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CD  1 
ATOM   629  O  OE1 . GLU A 1 87  ? -3.991  5.499   35.554  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE1 1 
ATOM   630  O  OE2 . GLU A 1 87  ? -5.336  6.021   33.919  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE2 1 
ATOM   631  N  N   . LYS A 1 88  ? -2.006  9.015   30.849  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A N   1 
ATOM   632  C  CA  . LYS A 1 88  ? -2.100  9.456   29.444  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CA  1 
ATOM   633  C  C   . LYS A 1 88  ? -1.454  8.415   28.523  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A C   1 
ATOM   634  O  O   . LYS A 1 88  ? -2.042  8.103   27.457  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A O   1 
ATOM   635  C  CB  . LYS A 1 88  ? -1.470  10.824  29.289  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CB  1 
ATOM   636  C  CG  . LYS A 1 88  ? -1.436  11.329  27.863  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CG  1 
ATOM   637  C  CD  . LYS A 1 88  ? -0.850  12.719  27.810  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CD  1 
ATOM   638  C  CE  . LYS A 1 88  ? -0.480  13.170  26.419  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CE  1 
ATOM   639  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 0.149   14.498  26.532  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A NZ  1 
ATOM   640  N  N   . ILE A 1 89  ? -0.283  7.900   28.877  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   1 
ATOM   641  C  CA  . ILE A 1 89  ? 0.408   6.860   28.032  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  1 
ATOM   642  C  C   . ILE A 1 89  ? -0.476  5.610   27.998  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   1 
ATOM   643  O  O   . ILE A 1 89  ? -0.675  5.060   26.897  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   1 
ATOM   644  C  CB  . ILE A 1 89  ? 1.804   6.476   28.584  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  1 
ATOM   645  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 2.721   7.676   28.753  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 1 
ATOM   646  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 2.468   5.424   27.692  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 1 
ATOM   647  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 3.826   7.438   29.786  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 1 
ATOM   648  N  N   . ALA A 1 90  ? -1.028  5.166   29.135  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N   1 
ATOM   649  C  CA  . ALA A 1 90  ? -1.897  3.968   29.170  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA  1 
ATOM   650  C  C   . ALA A 1 90  ? -3.148  4.169   28.324  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C   1 
ATOM   651  O  O   . ALA A 1 90  ? -3.570  3.224   27.625  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O   1 
ATOM   652  C  CB  . ALA A 1 90  ? -2.317  3.582   30.564  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB  1 
ATOM   653  N  N   . TRP A 1 91  ? -3.717  5.371   28.338  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N   1 
ATOM   654  C  CA  . TRP A 1 91  ? -4.877  5.718   27.505  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA  1 
ATOM   655  C  C   . TRP A 1 91  ? -4.453  5.717   26.026  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C   1 
ATOM   656  O  O   . TRP A 1 91  ? -5.120  5.056   25.201  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O   1 
ATOM   657  C  CB  . TRP A 1 91  ? -5.441  7.072   27.927  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB  1 
ATOM   658  C  CG  . TRP A 1 91  ? -6.641  7.463   27.125  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG  1 
ATOM   659  C  CD1 . TRP A 1 91  ? -7.936  7.082   27.281  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1 1 
ATOM   660  C  CD2 . TRP A 1 91  ? -6.614  8.347   25.992  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2 1 
ATOM   661  N  NE1 . TRP A 1 91  ? -8.711  7.671   26.326  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1 1 
ATOM   662  C  CE2 . TRP A 1 91  ? -7.927  8.459   25.520  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2 1 
ATOM   663  C  CE3 . TRP A 1 91  ? -5.590  9.041   25.354  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3 1 
ATOM   664  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? -8.260  9.287   24.434  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2 1 
ATOM   665  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? -5.920  9.858   24.296  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3 1 
ATOM   666  C  CH2 . TRP A 1 91  ? -7.226  9.954   23.836  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2 1 
ATOM   667  N  N   . ALA A 1 92  ? -3.386  6.431   25.695  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   668  C  CA  . ALA A 1 92  ? -3.018  6.600   24.278  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   669  C  C   . ALA A 1 92  ? -2.733  5.222   23.654  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   670  O  O   . ALA A 1 92  ? -3.178  4.911   22.524  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   671  C  CB  . ALA A 1 92  ? -1.845  7.494   24.139  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   672  N  N   . LEU A 1 93  ? -2.009  4.375   24.386  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   673  C  CA  . LEU A 1 93  ? -1.528  3.082   23.832  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   674  C  C   . LEU A 1 93  ? -2.606  2.006   23.946  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   675  O  O   . LEU A 1 93  ? -2.343  0.835   23.500  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   676  C  CB  . LEU A 1 93  ? -0.201  2.704   24.504  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   677  C  CG  . LEU A 1 93  ? 1.031   3.409   23.953  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   678  C  CD1 . LEU A 1 93  ? 2.278   3.030   24.735  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   679  C  CD2 . LEU A 1 93  ? 1.237   3.100   22.504  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   680  N  N   . SER A 1 94  ? -3.809  2.321   24.452  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 93  SER A N   1 
ATOM   681  C  CA  . SER A 1 94  ? -4.978  1.408   24.468  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CA  1 
ATOM   682  C  C   . SER A 1 94  ? -6.048  1.877   23.488  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 93  SER A C   1 
ATOM   683  O  O   . SER A 1 94  ? -7.105  1.254   23.433  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 93  SER A O   1 
ATOM   684  C  CB  . SER A 1 94  ? -5.516  1.164   25.841  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CB  1 
ATOM   685  O  OG  . SER A 1 94  ? -5.940  2.375   26.428  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 93  SER A OG  1 
ATOM   686  N  N   . ARG A 1 95  ? -5.790  2.948   22.722  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   1 
ATOM   687  C  CA  . ARG A 1 95  ? -6.714  3.349   21.641  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  1 
ATOM   688  C  C   . ARG A 1 95  ? -6.564  2.372   20.482  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   1 
ATOM   689  O  O   . ARG A 1 95  ? -5.436  2.149   20.061  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   1 
ATOM   690  C  CB  . ARG A 1 95  ? -6.514  4.807   21.228  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . ARG A 1 95  ? -6.765  5.860   22.306  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  1 
ATOM   692  C  CD  . ARG A 1 95  ? -8.074  5.690   23.050  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  1 
ATOM   693  N  NE  . ARG A 1 95  ? -7.877  4.844   24.213  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  1 
ATOM   694  C  CZ  . ARG A 1 95  ? -8.840  4.414   25.012  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  1 
ATOM   695  N  NH1 . ARG A 1 95  ? -10.098 4.681   24.722  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 1 
ATOM   696  N  NH2 . ARG A 1 95  ? -8.530  3.638   26.043  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 1 
ATOM   697  N  N   . LYS A 1 96  ? -7.674  1.973   19.861  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A N   1 
ATOM   698  C  CA  . LYS A 1 96  ? -7.643  1.287   18.552  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CA  1 
ATOM   699  C  C   . LYS A 1 96  ? -7.226  2.285   17.482  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A C   1 
ATOM   700  O  O   . LYS A 1 96  ? -7.515  3.464   17.584  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A O   1 
ATOM   701  C  CB  . LYS A 1 96  ? -9.022  0.738   18.135  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CB  1 
ATOM   702  C  CG  . LYS A 1 96  ? -9.487  -0.479  18.897  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CG  1 
ATOM   703  C  CD  . LYS A 1 96  ? -10.923 -0.814  18.563  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CD  1 
ATOM   704  C  CE  . LYS A 1 96  ? -11.132 -1.171  17.121  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CE  1 
ATOM   705  N  NZ  . LYS A 1 96  ? -12.483 -1.795  16.983  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A NZ  1 
ATOM   706  N  N   . ALA A 1 97  ? -6.625  1.796   16.409  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   1 
ATOM   707  C  CA  . ALA A 1 97  ? -6.520  2.547   15.133  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  1 
ATOM   708  C  C   . ALA A 1 97  ? -5.677  3.801   15.309  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   1 
ATOM   709  O  O   . ALA A 1 97  ? -6.127  4.894   14.886  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   1 
ATOM   710  C  CB  . ALA A 1 97  ? -7.908  2.895   14.595  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  1 
ATOM   711  N  N   . THR A 1 98  ? -4.495  3.698   15.892  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   712  C  CA  . THR A 1 98  ? -3.578  4.844   15.952  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   713  C  C   . THR A 1 98  ? -2.502  4.728   14.879  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   714  O  O   . THR A 1 98  ? -2.233  3.627   14.349  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   715  C  CB  . THR A 1 98  ? -2.947  5.030   17.352  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   716  O  OG1 . THR A 1 98  ? -1.841  4.115   17.515  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   717  C  CG2 . THR A 1 98  ? -3.944  4.916   18.488  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   718  N  N   . LEU A 1 99  ? -1.908  5.876   14.553  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N   1 
ATOM   719  C  CA  . LEU A 1 99  ? -0.689  5.933   13.712  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA  1 
ATOM   720  C  C   . LEU A 1 99  ? 0.462   6.279   14.617  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C   1 
ATOM   721  O  O   . LEU A 1 99  ? 0.376   7.303   15.349  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O   1 
ATOM   722  C  CB  . LEU A 1 99  ? -0.783  7.022   12.674  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . LEU A 1 99  ? -1.701  6.832   11.518  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG  1 
ATOM   724  C  CD1 . LEU A 1 99  ? -1.426  8.022   10.568  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1 1 
ATOM   725  C  CD2 . LEU A 1 99  ? -1.377  5.501   10.820  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2 1 
ATOM   726  N  N   . GLU A 1 100 ? 1.524   5.506   14.558  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   1 
ATOM   727  C  CA  . GLU A 1 100 ? 2.747   5.777   15.315  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  1 
ATOM   728  C  C   . GLU A 1 100 ? 3.778   6.310   14.323  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   1 
ATOM   729  O  O   . GLU A 1 100 ? 4.201   5.545   13.442  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   1 
ATOM   730  C  CB  . GLU A 1 100 ? 3.282   4.500   15.944  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  1 
ATOM   731  C  CG  . GLU A 1 100 ? 4.555   4.716   16.753  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CG  1 
ATOM   732  C  CD  . GLU A 1 100 ? 5.272   3.490   17.247  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CD  1 
ATOM   733  O  OE1 . GLU A 1 100 ? 4.696   2.458   17.123  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE1 1 
ATOM   734  O  OE2 . GLU A 1 100 ? 6.431   3.578   17.713  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE2 1 
ATOM   735  N  N   . LEU A 1 101 ? 4.083   7.606   14.379  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   736  C  CA  . LEU A 1 101 ? 5.059   8.153   13.427  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   737  C  C   . LEU A 1 101 ? 6.407   8.175   14.137  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   738  O  O   . LEU A 1 101 ? 6.497   8.773   15.213  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   739  C  CB  . LEU A 1 101 ? 4.638   9.558   12.991  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   740  C  CG  . LEU A 1 101 ? 3.225   9.667   12.425  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   741  C  CD1 . LEU A 1 101 ? 2.927   11.101  11.999  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   742  C  CD2 . LEU A 1 101 ? 3.013   8.707   11.282  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   743  N  N   . THR A 1 102 ? 7.419   7.589   13.514  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N   1 
ATOM   744  C  CA  . THR A 1 102 ? 8.787   7.521   14.072  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA  1 
ATOM   745  C  C   . THR A 1 102 ? 9.664   8.547   13.364  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C   1 
ATOM   746  O  O   . THR A 1 102 ? 9.816   8.477   12.136  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O   1 
ATOM   747  C  CB  . THR A 1 102 ? 9.363   6.118   13.890  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB  1 
ATOM   748  O  OG1 . THR A 1 102 ? 8.521   5.209   14.600  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 
ATOM   749  C  CG2 . THR A 1 102 ? 10.784  6.040   14.432  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 
ATOM   750  N  N   . HIS A 1 103 ? 10.180  9.505   14.114  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N   1 
ATOM   751  C  CA  . HIS A 1 103 ? 11.140  10.513  13.638  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA  1 
ATOM   752  C  C   . HIS A 1 103 ? 12.539  10.131  14.114  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C   1 
ATOM   753  O  O   . HIS A 1 103 ? 12.806  10.233  15.347  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O   1 
ATOM   754  C  CB  . HIS A 1 103 ? 10.726  11.892  14.128  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB  1 
ATOM   755  C  CG  . HIS A 1 103 ? 11.754  12.910  13.791  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG  1 
ATOM   756  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 12.138  13.890  14.706  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1 1 
ATOM   757  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 12.441  13.128  12.649  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2 1 
ATOM   758  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 13.044  14.655  14.107  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1 1 
ATOM   759  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 13.237  14.233  12.856  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2 1 
ATOM   760  N  N   . ASN A 1 104 ? 13.376  9.718   13.166  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ASN A 1 104 ? 14.828  9.498   13.426  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ASN A 1 104 ? 15.503  10.875  13.314  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C   1 
ATOM   763  O  O   . ASN A 1 104 ? 15.450  11.496  12.268  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ASN A 1 104 ? 15.419  8.483   12.450  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ASN A 1 104 ? 14.958  7.079   12.763  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG  1 
ATOM   766  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 15.086  6.631   13.899  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1 1 
ATOM   767  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 14.334  6.419   11.795  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2 1 
ATOM   768  N  N   . TRP A 1 105 ? 16.068  11.377  14.406  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A N   1 
ATOM   769  C  CA  . TRP A 1 105 ? 16.507  12.790  14.437  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CA  1 
ATOM   770  C  C   . TRP A 1 105 ? 17.525  13.045  13.331  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A C   1 
ATOM   771  O  O   . TRP A 1 105 ? 18.378  12.168  13.136  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A O   1 
ATOM   772  C  CB  . TRP A 1 105 ? 17.118  13.093  15.792  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CB  1 
ATOM   773  C  CG  . TRP A 1 105 ? 16.179  12.963  16.941  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . TRP A 1 105 ? 14.829  12.746  16.913  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . TRP A 1 105 ? 16.525  13.163  18.316  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD2 1 
ATOM   776  N  NE1 . TRP A 1 105 ? 14.312  12.754  18.186  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A NE1 1 
ATOM   777  C  CE2 . TRP A 1 105 ? 15.344  13.003  19.070  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE2 1 
ATOM   778  C  CE3 . TRP A 1 105 ? 17.732  13.446  18.987  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE3 1 
ATOM   779  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? 15.315  13.128  20.449  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ2 1 
ATOM   780  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? 17.704  13.526  20.359  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ3 1 
ATOM   781  C  CH2 . TRP A 1 105 ? 16.513  13.411  21.076  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CH2 1 
ATOM   782  N  N   . GLY A 1 106 ? 17.425  14.196  12.676  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   1 
ATOM   783  C  CA  . GLY A 1 106 ? 18.371  14.653  11.646  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  1 
ATOM   784  C  C   . GLY A 1 106 ? 17.890  14.393  10.231  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   1 
ATOM   785  O  O   . GLY A 1 106 ? 18.440  15.023  9.297   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   1 
ATOM   786  N  N   . THR A 1 107 ? 16.886  13.504  10.003  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   1 
ATOM   787  C  CA  . THR A 1 107 ? 16.431  13.215  8.629   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  1 
ATOM   788  C  C   . THR A 1 107 ? 15.930  14.493  7.958   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   1 
ATOM   789  O  O   . THR A 1 107 ? 16.074  14.603  6.753   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   1 
ATOM   790  C  CB  . THR A 1 107 ? 15.379  12.094  8.600   1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  1 
ATOM   791  O  OG1 . THR A 1 107 ? 14.339  12.417  9.537   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 
ATOM   792  C  CG2 . THR A 1 107 ? 15.982  10.733  8.888   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 
ATOM   793  N  N   . GLU A 1 108 ? 15.338  15.422  8.719   1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   1 
ATOM   794  C  CA  . GLU A 1 108 ? 14.614  16.573  8.153   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  1 
ATOM   795  C  C   . GLU A 1 108 ? 15.621  17.507  7.481   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   1 
ATOM   796  O  O   . GLU A 1 108 ? 15.182  18.264  6.612   1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   1 
ATOM   797  C  CB  . GLU A 1 108 ? 13.727  17.260  9.193   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  1 
ATOM   798  C  CG  . GLU A 1 108 ? 14.480  17.918  10.320  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  1 
ATOM   799  C  CD  . GLU A 1 108 ? 14.822  17.055  11.525  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  1 
ATOM   800  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 15.026  15.818  11.384  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 1 
ATOM   801  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 14.915  17.641  12.621  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 1 
ATOM   802  N  N   . ASP A 1 109 ? 16.900  17.404  7.837   1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   803  C  CA  . ASP A 1 109 ? 17.968  18.299  7.310   1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   804  C  C   . ASP A 1 109 ? 18.841  17.587  6.267   1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   805  O  O   . ASP A 1 109 ? 19.824  18.201  5.800   1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   806  C  CB  . ASP A 1 109 ? 18.835  18.799  8.471   1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . ASP A 1 109 ? 18.092  19.723  9.421   1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   808  O  OD1 . ASP A 1 109 ? 17.281  20.522  8.945   1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   809  O  OD2 . ASP A 1 109 ? 18.318  19.609  10.631  1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   810  N  N   . ASP A 1 110 ? 18.532  16.341  5.918   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   811  C  CA  . ASP A 1 110 ? 19.372  15.491  5.029   1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   812  C  C   . ASP A 1 110 ? 18.710  15.477  3.649   1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   813  O  O   . ASP A 1 110 ? 17.732  14.745  3.452   1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   814  C  CB  . ASP A 1 110 ? 19.598  14.095  5.614   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   815  C  CG  . ASP A 1 110 ? 20.468  13.190  4.748   1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   816  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 20.708  13.529  3.559   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   817  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 20.871  12.134  5.269   1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   818  N  N   . GLU A 1 111 ? 19.228  16.286  2.724   1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   819  C  CA  . GLU A 1 111 ? 18.598  16.531  1.404   1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   820  C  C   . GLU A 1 111 ? 18.532  15.210  0.616   1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   821  O  O   . GLU A 1 111 ? 17.659  15.122  -0.242  1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   822  C  CB  . GLU A 1 111 ? 19.389  17.601  0.640   1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . GLU A 1 111 ? 20.892  17.355  0.632   1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   824  C  CD  . GLU A 1 111 ? 21.679  18.113  1.696   1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   825  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 21.435  17.885  2.914   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   826  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 22.541  18.947  1.307   1.00 70.53 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   827  N  N   . THR A 1 112 ? 19.420  14.249  0.905   1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N   1 
ATOM   828  C  CA  . THR A 1 112 ? 19.560  12.968  0.166   1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA  1 
ATOM   829  C  C   . THR A 1 112 ? 18.652  11.878  0.766   1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 111 THR A C   1 
ATOM   830  O  O   . THR A 1 112 ? 18.678  10.751  0.220   1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 111 THR A O   1 
ATOM   831  C  CB  . THR A 1 112 ? 20.997  12.418  0.203   1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB  1 
ATOM   832  O  OG1 . THR A 1 112 ? 21.295  11.923  1.508   1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 1 
ATOM   833  C  CG2 . THR A 1 112 ? 22.061  13.429  -0.174  1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 1 
ATOM   834  N  N   . GLN A 1 113 ? 17.939  12.158  1.864   1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A N   1 
ATOM   835  C  CA  . GLN A 1 113 ? 17.216  11.104  2.640   1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CA  1 
ATOM   836  C  C   . GLN A 1 113 ? 15.736  11.133  2.269   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A C   1 
ATOM   837  O  O   . GLN A 1 113 ? 15.117  12.191  2.180   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A O   1 
ATOM   838  C  CB  . GLN A 1 113 ? 17.451  11.256  4.147   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CB  1 
ATOM   839  C  CG  . GLN A 1 113 ? 16.878  10.104  4.986   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CG  1 
ATOM   840  C  CD  . GLN A 1 113 ? 15.379  10.206  5.194   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CD  1 
ATOM   841  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 14.811  11.283  5.224   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A OE1 1 
ATOM   842  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 14.733  9.051   5.362   1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A NE2 1 
ATOM   843  N  N   . SER A 1 114 ? 15.151  9.957   2.077   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N   1 
ATOM   844  C  CA  . SER A 1 114 ? 13.687  9.821   1.979   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA  1 
ATOM   845  C  C   . SER A 1 114 ? 13.327  8.388   2.337   1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C   1 
ATOM   846  O  O   . SER A 1 114 ? 14.151  7.473   2.182   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O   1 
ATOM   847  C  CB  . SER A 1 114 ? 13.174  10.203  0.645   1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB  1 
ATOM   848  O  OG  . SER A 1 114 ? 13.633  9.294   -0.327  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG  1 
ATOM   849  N  N   . TYR A 1 115 ? 12.140  8.199   2.886   1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A N   1 
ATOM   850  C  CA  . TYR A 1 115 ? 11.620  6.857   3.158   1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CA  1 
ATOM   851  C  C   . TYR A 1 115 ? 10.935  6.333   1.910   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A C   1 
ATOM   852  O  O   . TYR A 1 115 ? 10.589  7.079   1.003   1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A O   1 
ATOM   853  C  CB  . TYR A 1 115 ? 10.693  6.884   4.379   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CB  1 
ATOM   854  C  CG  . TYR A 1 115 ? 11.418  7.196   5.645   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CG  1 
ATOM   855  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 12.383  6.323   6.111   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD1 1 
ATOM   856  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 11.228  8.372   6.359   1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD2 1 
ATOM   857  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 13.124  6.573   7.250   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE1 1 
ATOM   858  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 11.975  8.638   7.506   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE2 1 
ATOM   859  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 12.930  7.740   7.958   1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CZ  1 
ATOM   860  O  OH  . TYR A 1 115 ? 13.663  7.930   9.104   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A OH  1 
ATOM   861  N  N   . HIS A 1 116 ? 10.730  5.021   1.901   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   862  C  CA  . HIS A 1 116 ? 10.136  4.259   0.793   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   863  C  C   . HIS A 1 116 ? 8.683   3.931   1.144   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   864  O  O   . HIS A 1 116 ? 8.446   3.437   2.242   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   865  C  CB  . HIS A 1 116 ? 10.982  3.009   0.557   1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   866  C  CG  . HIS A 1 116 ? 10.505  2.162   -0.566  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   867  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 10.489  2.591   -1.890  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   868  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 9.980   0.919   -0.543  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   869  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 9.973   1.617   -2.626  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   870  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 9.663   0.584   -1.826  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   871  N  N   . ASN A 1 117 ? 7.790   4.182   0.206   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A N   1 
ATOM   872  C  CA  . ASN A 1 117 ? 6.334   4.062   0.492   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CA  1 
ATOM   873  C  C   . ASN A 1 117 ? 5.806   2.648   0.244   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A C   1 
ATOM   874  O  O   . ASN A 1 117 ? 4.618   2.417   0.509   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A O   1 
ATOM   875  C  CB  . ASN A 1 117 ? 5.513   5.095   -0.263  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CB  1 
ATOM   876  C  CG  . ASN A 1 117 ? 5.411   4.895   -1.761  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CG  1 
ATOM   877  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 5.864   3.873   -2.300  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A OD1 1 
ATOM   878  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 4.901   5.930   -2.449  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A ND2 1 
ATOM   879  N  N   . GLY A 1 118 ? 6.623   1.672   -0.192  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   1 
ATOM   880  C  CA  . GLY A 1 118 ? 6.159   0.297   -0.379  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  1 
ATOM   881  C  C   . GLY A 1 118 ? 5.484   0.035   -1.718  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   1 
ATOM   882  O  O   . GLY A 1 118 ? 5.119   -1.156  -1.946  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   1 
ATOM   883  N  N   . ASN A 1 119 ? 5.289   1.039   -2.588  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N   1 
ATOM   884  C  CA  . ASN A 1 119 ? 4.448   0.894   -3.815  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA  1 
ATOM   885  C  C   . ASN A 1 119 ? 5.306   0.775   -5.080  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C   1 
ATOM   886  O  O   . ASN A 1 119 ? 4.743   0.659   -6.144  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O   1 
ATOM   887  C  CB  . ASN A 1 119 ? 3.389   1.971   -3.920  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB  1 
ATOM   888  C  CG  . ASN A 1 119 ? 2.392   1.759   -2.797  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG  1 
ATOM   889  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 1.817   0.670   -2.698  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1 1 
ATOM   890  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 2.181   2.773   -1.973  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2 1 
ATOM   891  N  N   . SER A 1 120 ? 6.606   0.775   -4.904  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 119 SER A N   1 
ATOM   892  C  CA  . SER A 1 120 ? 7.554   0.422   -5.993  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CA  1 
ATOM   893  C  C   . SER A 1 120 ? 8.558   -0.563  -5.421  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 119 SER A C   1 
ATOM   894  O  O   . SER A 1 120 ? 8.642   -0.746  -4.200  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 119 SER A O   1 
ATOM   895  C  CB  . SER A 1 120 ? 8.190   1.676   -6.553  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CB  1 
ATOM   896  O  OG  . SER A 1 120 ? 9.005   2.287   -5.591  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 119 SER A OG  1 
ATOM   897  N  N   . ASP A 1 121 ? 9.311   -1.245  -6.277  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N   1 
ATOM   898  C  CA  . ASP A 1 121 ? 10.204  -2.320  -5.797  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA  1 
ATOM   899  C  C   . ASP A 1 121 ? 11.166  -1.746  -4.767  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C   1 
ATOM   900  O  O   . ASP A 1 121 ? 11.724  -0.679  -4.975  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O   1 
ATOM   901  C  CB  . ASP A 1 121 ? 10.956  -2.933  -6.985  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB  1 
ATOM   902  C  CG  . ASP A 1 121 ? 11.987  -3.991  -6.637  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG  1 
ATOM   903  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 11.620  -4.966  -5.947  1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 1 
ATOM   904  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 13.157  -3.832  -7.071  1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 1 
ATOM   905  N  N   . PRO A 1 122 ? 11.376  -2.375  -3.593  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A N   1 
ATOM   906  C  CA  . PRO A 1 122 ? 10.705  -3.613  -3.198  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CA  1 
ATOM   907  C  C   . PRO A 1 122 ? 9.394   -3.321  -2.462  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A C   1 
ATOM   908  O  O   . PRO A 1 122 ? 9.353   -2.414  -1.638  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A O   1 
ATOM   909  C  CB  . PRO A 1 122 ? 11.728  -4.233  -2.254  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . PRO A 1 122 ? 12.316  -3.041  -1.531  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CG  1 
ATOM   911  C  CD  . PRO A 1 122 ? 12.387  -1.977  -2.606  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CD  1 
ATOM   912  N  N   . ARG A 1 123 ? 8.326   -3.990  -2.888  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
ATOM   913  C  CA  . ARG A 1 123 ? 6.978   -3.695  -2.354  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
ATOM   914  C  C   . ARG A 1 123 ? 6.708   -4.499  -1.082  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
ATOM   915  O  O   . ARG A 1 123 ? 7.262   -5.577  -0.849  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
ATOM   916  C  CB  . ARG A 1 123 ? 5.921   -3.995  -3.399  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
ATOM   917  C  CG  . ARG A 1 123 ? 6.100   -3.146  -4.650  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
ATOM   918  C  CD  . ARG A 1 123 ? 4.931   -3.129  -5.590  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
ATOM   919  N  NE  . ARG A 1 123 ? 4.496   -4.460  -5.927  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  1 
ATOM   920  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 3.312   -4.760  -6.492  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  1 
ATOM   921  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 3.012   -6.033  -6.726  1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 
ATOM   922  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 2.437   -3.809  -6.779  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 
ATOM   923  N  N   . GLY A 1 124 ? 5.777   -3.983  -0.280  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A N   1 
ATOM   924  C  CA  . GLY A 1 124 ? 5.247   -4.727  0.868   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A CA  1 
ATOM   925  C  C   . GLY A 1 124 ? 4.017   -4.015  1.364   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A C   1 
ATOM   926  O  O   . GLY A 1 124 ? 2.903   -4.241  0.845   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 123 GLY A O   1 
ATOM   927  N  N   . PHE A 1 125 ? 4.198   -3.200  2.383   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A N   1 
ATOM   928  C  CA  . PHE A 1 125 ? 3.140   -2.245  2.812   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CA  1 
ATOM   929  C  C   . PHE A 1 125 ? 2.676   -1.453  1.603   1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A C   1 
ATOM   930  O  O   . PHE A 1 125 ? 3.501   -1.097  0.737   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A O   1 
ATOM   931  C  CB  . PHE A 1 125 ? 3.702   -1.294  3.865   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CB  1 
ATOM   932  C  CG  . PHE A 1 125 ? 2.855   -0.088  4.148   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CG  1 
ATOM   933  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 1.839   -0.160  5.084   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD1 1 
ATOM   934  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 3.140   1.142   3.578   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD2 1 
ATOM   935  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 1.080   0.957   5.350   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE1 1 
ATOM   936  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 2.365   2.254   3.858   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE2 1 
ATOM   937  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 1.357   2.160   4.737   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CZ  1 
ATOM   938  N  N   . GLY A 1 126 ? 1.392   -1.146  1.527   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A N   1 
ATOM   939  C  CA  . GLY A 1 126 ? 0.818   -0.334  0.446   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A CA  1 
ATOM   940  C  C   . GLY A 1 126 ? 0.309   0.996   0.920   1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A C   1 
ATOM   941  O  O   . GLY A 1 126 ? 0.555   2.014   0.246   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A O   1 
ATOM   942  N  N   . HIS A 1 127 ? -0.541  1.024   1.944   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A N   1 
ATOM   943  C  CA  . HIS A 1 127 ? -1.234  2.296   2.270   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CA  1 
ATOM   944  C  C   . HIS A 1 127 ? -1.914  2.157   3.614   1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A C   1 
ATOM   945  O  O   . HIS A 1 127 ? -2.154  1.002   4.073   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A O   1 
ATOM   946  C  CB  . HIS A 1 127 ? -2.276  2.649   1.193   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CB  1 
ATOM   947  C  CG  . HIS A 1 127 ? -3.316  1.608   0.882   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CG  1 
ATOM   948  N  ND1 . HIS A 1 127 ? -3.199  0.769   -0.231  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A ND1 1 
ATOM   949  C  CD2 . HIS A 1 127 ? -4.542  1.374   1.389   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CD2 1 
ATOM   950  C  CE1 . HIS A 1 127 ? -4.304  0.079   -0.389  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CE1 1 
ATOM   951  N  NE2 . HIS A 1 127 ? -5.135  0.381   0.620   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A NE2 1 
ATOM   952  N  N   . ILE A 1 128 ? -2.259  3.291   4.190   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N   1 
ATOM   953  C  CA  . ILE A 1 128 ? -3.338  3.344   5.198   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA  1 
ATOM   954  C  C   . ILE A 1 128 ? -4.580  3.854   4.476   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C   1 
ATOM   955  O  O   . ILE A 1 128 ? -4.495  4.337   3.332   1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O   1 
ATOM   956  C  CB  . ILE A 1 128 ? -2.953  4.168   6.403   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB  1 
ATOM   957  C  CG1 . ILE A 1 128 ? -2.521  5.572   6.003   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 
ATOM   958  C  CG2 . ILE A 1 128 ? -1.898  3.419   7.199   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 
ATOM   959  C  CD1 . ILE A 1 128 ? -2.318  6.475   7.172   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 
ATOM   960  N  N   . GLY A 1 129 ? -5.725  3.767   5.124   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N   1 
ATOM   961  C  CA  . GLY A 1 129 ? -6.961  4.246   4.499   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA  1 
ATOM   962  C  C   . GLY A 1 129 ? -7.878  4.873   5.538   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C   1 
ATOM   963  O  O   . GLY A 1 129 ? -7.967  4.337   6.678   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O   1 
ATOM   964  N  N   . ILE A 1 130 ? -8.518  5.952   5.127   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A N   1 
ATOM   965  C  CA  . ILE A 1 130 ? -9.459  6.751   5.940   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CA  1 
ATOM   966  C  C   . ILE A 1 130 ? -10.847 6.561   5.356   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A C   1 
ATOM   967  O  O   . ILE A 1 130 ? -11.039 6.828   4.137   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A O   1 
ATOM   968  C  CB  . ILE A 1 130 ? -9.068  8.245   5.909   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CB  1 
ATOM   969  C  CG1 . ILE A 1 130 ? -7.604  8.492   6.261   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . ILE A 1 130 ? -9.992  9.047   6.797   1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG2 1 
ATOM   971  C  CD1 . ILE A 1 130 ? -7.245  7.915   7.506   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CD1 1 
ATOM   972  N  N   . ALA A 1 131 ? -11.804 6.156   6.176   1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N   1 
ATOM   973  C  CA  . ALA A 1 131 ? -13.230 6.137   5.787   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA  1 
ATOM   974  C  C   . ALA A 1 131 ? -13.828 7.515   6.043   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C   1 
ATOM   975  O  O   . ALA A 1 131 ? -13.672 8.059   7.138   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O   1 
ATOM   976  C  CB  . ALA A 1 131 ? -13.971 5.062   6.516   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB  1 
ATOM   977  N  N   . VAL A 1 132 ? -14.560 8.034   5.045   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A N   1 
ATOM   978  C  CA  . VAL A 1 132 ? -15.150 9.396   5.107   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CA  1 
ATOM   979  C  C   . VAL A 1 132 ? -16.607 9.300   4.710   1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A C   1 
ATOM   980  O  O   . VAL A 1 132 ? -17.007 8.356   4.023   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A O   1 
ATOM   981  C  CB  . VAL A 1 132 ? -14.387 10.374  4.180   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CB  1 
ATOM   982  C  CG1 . VAL A 1 132 ? -12.928 10.452  4.553   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG1 1 
ATOM   983  C  CG2 . VAL A 1 132 ? -14.556 10.021  2.708   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG2 1 
ATOM   984  N  N   . PRO A 1 133 ? -17.414 10.291  5.138   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N   1 
ATOM   985  C  CA  . PRO A 1 133 ? -18.819 10.323  4.746   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA  1 
ATOM   986  C  C   . PRO A 1 133 ? -19.046 10.530  3.243   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C   1 
ATOM   987  O  O   . PRO A 1 133 ? -20.035 10.044  2.684   1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O   1 
ATOM   988  C  CB  . PRO A 1 133 ? -19.359 11.548  5.501   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB  1 
ATOM   989  C  CG  . PRO A 1 133 ? -18.400 11.836  6.599   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG  1 
ATOM   990  C  CD  . PRO A 1 133 ? -17.078 11.284  6.153   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD  1 
ATOM   991  N  N   . ASP A 1 134 ? -18.120 11.224  2.571   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A N   1 
ATOM   992  C  CA  . ASP A 1 134 ? -18.300 11.639  1.153   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CA  1 
ATOM   993  C  C   . ASP A 1 134 ? -16.936 11.847  0.538   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A C   1 
ATOM   994  O  O   . ASP A 1 134 ? -16.249 12.825  0.914   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A O   1 
ATOM   995  C  CB  . ASP A 1 134 ? -19.188 12.888  1.088   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CB  1 
ATOM   996  C  CG  . ASP A 1 134 ? -19.438 13.450  -0.303  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CG  1 
ATOM   997  O  OD1 . ASP A 1 134 ? -18.687 13.213  -1.181  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD1 1 
ATOM   998  O  OD2 . ASP A 1 134 ? -20.413 14.190  -0.469  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD2 1 
ATOM   999  N  N   . VAL A 1 135 ? -16.525 10.959  -0.347  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . VAL A 1 135 ? -15.163 11.047  -0.947  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . VAL A 1 135 ? -15.035 12.330  -1.752  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C   1 
ATOM   1002 O  O   . VAL A 1 135 ? -13.958 12.960  -1.740  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . VAL A 1 135 ? -14.824 9.795   -1.771  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB  1 
ATOM   1004 C  CG1 . VAL A 1 135 ? -13.545 9.964   -2.533  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 1 
ATOM   1005 C  CG2 . VAL A 1 135 ? -14.757 8.540   -0.903  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 1 
ATOM   1006 N  N   . TYR A 1 136 ? -16.077 12.724  -2.472  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A N   1 
ATOM   1007 C  CA  . TYR A 1 136 ? -15.988 13.907  -3.353  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CA  1 
ATOM   1008 C  C   . TYR A 1 136 ? -15.822 15.184  -2.522  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A C   1 
ATOM   1009 O  O   . TYR A 1 136 ? -14.979 16.016  -2.916  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A O   1 
ATOM   1010 C  CB  . TYR A 1 136 ? -17.169 13.918  -4.324  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CB  1 
ATOM   1011 C  CG  . TYR A 1 136 ? -16.993 12.877  -5.397  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CG  1 
ATOM   1012 C  CD1 . TYR A 1 136 ? -16.234 13.162  -6.535  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CD1 1 
ATOM   1013 C  CD2 . TYR A 1 136 ? -17.442 11.589  -5.232  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CD2 1 
ATOM   1014 C  CE1 . TYR A 1 136 ? -15.997 12.216  -7.512  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CE1 1 
ATOM   1015 C  CE2 . TYR A 1 136 ? -17.217 10.631  -6.221  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CE2 1 
ATOM   1016 C  CZ  . TYR A 1 136 ? -16.481 10.939  -7.344  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CZ  1 
ATOM   1017 O  OH  . TYR A 1 136 ? -16.258 9.965   -8.294  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A OH  1 
ATOM   1018 N  N   . SER A 1 137 ? -16.582 15.348  -1.453  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 136 SER A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . SER A 1 137 ? -16.436 16.578  -0.631  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 136 SER A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . SER A 1 137 ? -15.077 16.525  0.060   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 136 SER A C   1 
ATOM   1021 O  O   . SER A 1 137 ? -14.393 17.565  0.124   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 136 SER A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . SER A 1 137 ? -17.567 16.833  0.333   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 136 SER A CB  1 
ATOM   1023 O  OG  . SER A 1 137 ? -17.663 15.826  1.257   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 136 SER A OG  1 
ATOM   1024 N  N   . ALA A 1 138 ? -14.654 15.345  0.530   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . ALA A 1 138 ? -13.343 15.272  1.212   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . ALA A 1 138 ? -12.252 15.684  0.222   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A C   1 
ATOM   1027 O  O   . ALA A 1 138 ? -11.320 16.443  0.595   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . ALA A 1 138 ? -13.110 13.882  1.762   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CB  1 
ATOM   1029 N  N   . CYS A 1 139 ? -12.285 15.174  -1.009  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 138 CYS A N   1 
ATOM   1030 C  CA  . CYS A 1 139 ? -11.253 15.441  -2.020  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 138 CYS A CA  1 
ATOM   1031 C  C   . CYS A 1 139 ? -11.303 16.908  -2.493  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 138 CYS A C   1 
ATOM   1032 O  O   . CYS A 1 139 ? -10.241 17.435  -2.793  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 138 CYS A O   1 
ATOM   1033 C  CB  . CYS A 1 139 ? -11.348 14.469  -3.175  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 138 CYS A CB  1 
ATOM   1034 S  SG  . CYS A 1 139 ? -10.791 12.812  -2.697  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 138 CYS A SG  1 
ATOM   1035 N  N   . LYS A 1 140 ? -12.464 17.513  -2.590  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A N   1 
ATOM   1036 C  CA  . LYS A 1 140 ? -12.539 18.947  -2.959  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CA  1 
ATOM   1037 C  C   . LYS A 1 140 ? -11.761 19.765  -1.903  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A C   1 
ATOM   1038 O  O   . LYS A 1 140 ? -10.968 20.641  -2.300  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A O   1 
ATOM   1039 C  CB  . LYS A 1 140 ? -13.991 19.404  -2.986  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . LYS A 1 140 ? -14.176 20.872  -3.376  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CG  1 
ATOM   1041 C  CD  . LYS A 1 140 ? -15.631 21.270  -3.456  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CD  1 
ATOM   1042 C  CE  . LYS A 1 140 ? -15.799 22.778  -3.440  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CE  1 
ATOM   1043 N  NZ  . LYS A 1 140 ? -17.138 23.172  -3.915  1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A NZ  1 
ATOM   1044 N  N   . ARG A 1 141 ? -12.010 19.474  -0.618  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N   1 
ATOM   1045 C  CA  . ARG A 1 141 ? -11.264 20.138  0.468   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA  1 
ATOM   1046 C  C   . ARG A 1 141 ? -9.775  19.828  0.305   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C   1 
ATOM   1047 O  O   . ARG A 1 141 ? -8.929  20.725  0.438   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O   1 
ATOM   1048 C  CB  . ARG A 1 141 ? -11.825 19.777  1.838   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . ARG A 1 141 ? -10.922 20.234  2.986   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG  1 
ATOM   1050 C  CD  . ARG A 1 141 ? -11.631 20.118  4.305   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD  1 
ATOM   1051 N  NE  . ARG A 1 141 ? -10.785 20.448  5.437   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE  1 
ATOM   1052 C  CZ  . ARG A 1 141 ? -9.871  19.615  5.937   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ  1 
ATOM   1053 N  NH1 . ARG A 1 141 ? -9.726  18.397  5.467   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1 1 
ATOM   1054 N  NH2 . ARG A 1 141 ? -9.127  20.020  6.941   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2 1 
ATOM   1055 N  N   . PHE A 1 142 ? -9.378  18.569  0.088   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . PHE A 1 142 ? -7.948  18.221  -0.087  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . PHE A 1 142 ? -7.323  19.050  -1.212  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A C   1 
ATOM   1058 O  O   . PHE A 1 142 ? -6.196  19.522  -1.055  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . PHE A 1 142 ? -7.736  16.721  -0.314  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . PHE A 1 142 ? -8.124  15.828  0.846   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CG  1 
ATOM   1061 C  CD1 . PHE A 1 142 ? -8.059  16.243  2.165   1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD1 1 
ATOM   1062 C  CD2 . PHE A 1 142 ? -8.603  14.555  0.600   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD2 1 
ATOM   1063 C  CE1 . PHE A 1 142 ? -8.460  15.412  3.209   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE1 1 
ATOM   1064 C  CE2 . PHE A 1 142 ? -8.958  13.716  1.640   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE2 1 
ATOM   1065 C  CZ  . PHE A 1 142 ? -8.894  14.131  2.946   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CZ  1 
ATOM   1066 N  N   . GLU A 1 143 ? -8.029  19.196  -2.331  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A N   1 
ATOM   1067 C  CA  . GLU A 1 143 ? -7.549  20.045  -3.463  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CA  1 
ATOM   1068 C  C   . GLU A 1 143 ? -7.379  21.497  -2.990  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A C   1 
ATOM   1069 O  O   . GLU A 1 143 ? -6.316  22.130  -3.313  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A O   1 
ATOM   1070 C  CB  . GLU A 1 143 ? -8.558  19.991  -4.615  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CB  1 
ATOM   1071 C  CG  . GLU A 1 143 ? -8.610  18.654  -5.303  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CG  1 
ATOM   1072 C  CD  . GLU A 1 143 ? -9.824  18.441  -6.190  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CD  1 
ATOM   1073 O  OE1 . GLU A 1 143 ? -10.770 19.229  -6.116  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A OE1 1 
ATOM   1074 O  OE2 . GLU A 1 143 ? -9.828  17.457  -6.896  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A OE2 1 
ATOM   1075 N  N   . GLU A 1 144 ? -8.301  22.018  -2.208  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   1 
ATOM   1076 C  CA  . GLU A 1 144 ? -8.236  23.399  -1.662  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  1 
ATOM   1077 C  C   . GLU A 1 144 ? -7.014  23.518  -0.747  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   1 
ATOM   1078 O  O   . GLU A 1 144 ? -6.428  24.634  -0.666  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   1 
ATOM   1079 C  CB  . GLU A 1 144 ? -9.539  23.735  -0.961  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . GLU A 1 144 ? -10.688 23.851  -1.937  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  1 
ATOM   1081 C  CD  . GLU A 1 144 ? -12.083 23.884  -1.330  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  1 
ATOM   1082 O  OE1 . GLU A 1 144 ? -12.206 23.708  -0.113  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 
ATOM   1083 O  OE2 . GLU A 1 144 ? -13.046 24.110  -2.101  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 
ATOM   1084 N  N   . LEU A 1 145 ? -6.601  22.428  -0.075  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N   1 
ATOM   1085 C  CA  . LEU A 1 145 ? -5.449  22.450  0.851   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA  1 
ATOM   1086 C  C   . LEU A 1 145 ? -4.150  22.069  0.144   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C   1 
ATOM   1087 O  O   . LEU A 1 145 ? -3.132  21.908  0.841   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O   1 
ATOM   1088 C  CB  . LEU A 1 145 ? -5.725  21.587  2.088   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . LEU A 1 145 ? -6.964  21.929  2.904   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG  1 
ATOM   1090 C  CD1 . LEU A 1 145 ? -7.112  21.037  4.131   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1 
ATOM   1091 C  CD2 . LEU A 1 145 ? -7.017  23.407  3.281   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1 
ATOM   1092 N  N   . GLY A 1 146 ? -4.134  21.938  -1.187  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N   1 
ATOM   1093 C  CA  . GLY A 1 146 ? -2.908  21.678  -1.940  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA  1 
ATOM   1094 C  C   . GLY A 1 146 ? -2.343  20.279  -1.686  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C   1 
ATOM   1095 O  O   . GLY A 1 146 ? -1.166  20.084  -1.846  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O   1 
ATOM   1096 N  N   . VAL A 1 147 ? -3.197  19.316  -1.351  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . VAL A 1 147 ? -2.761  17.917  -1.123  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . VAL A 1 147 ? -2.280  17.326  -2.448  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A C   1 
ATOM   1099 O  O   . VAL A 1 147 ? -2.967  17.542  -3.503  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . VAL A 1 147 ? -3.927  17.127  -0.501  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CB  1 
ATOM   1101 C  CG1 . VAL A 1 147 ? -3.679  15.638  -0.503  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CG1 1 
ATOM   1102 C  CG2 . VAL A 1 147 ? -4.202  17.636  0.901   1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 146 VAL A CG2 1 
ATOM   1103 N  N   . LYS A 1 148 ? -1.199  16.560  -2.417  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . LYS A 1 148 ? -0.747  15.816  -3.609  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . LYS A 1 148 ? -1.603  14.565  -3.770  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C   1 
ATOM   1106 O  O   . LYS A 1 148 ? -1.663  13.761  -2.822  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . LYS A 1 148 ? 0.742   15.516  -3.468  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . LYS A 1 148 ? 1.444   14.942  -4.685  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . LYS A 1 148 ? 2.927   15.364  -4.801  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD  1 
ATOM   1110 C  CE  . LYS A 1 148 ? 3.558   15.959  -3.548  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE  1 
ATOM   1111 N  NZ  . LYS A 1 148 ? 3.901   17.404  -3.689  1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ  1 
ATOM   1112 N  N   . PHE A 1 149 ? -2.197  14.356  -4.961  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . PHE A 1 149 ? -2.999  13.140  -5.219  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . PHE A 1 149 ? -2.180  12.119  -5.972  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A C   1 
ATOM   1115 O  O   . PHE A 1 149 ? -1.304  12.486  -6.800  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . PHE A 1 149 ? -4.214  13.496  -6.052  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CB  1 
ATOM   1117 C  CG  . PHE A 1 149 ? -5.352  14.039  -5.242  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CG  1 
ATOM   1118 C  CD1 . PHE A 1 149 ? -5.351  15.357  -4.802  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CD1 1 
ATOM   1119 C  CD2 . PHE A 1 149 ? -6.427  13.240  -4.963  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CD2 1 
ATOM   1120 C  CE1 . PHE A 1 149 ? -6.384  15.851  -4.022  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CE1 1 
ATOM   1121 C  CE2 . PHE A 1 149 ? -7.509  13.738  -4.239  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CE2 1 
ATOM   1122 C  CZ  . PHE A 1 149 ? -7.492  15.049  -3.769  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CZ  1 
ATOM   1123 N  N   . VAL A 1 150 ? -2.412  10.866  -5.657  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A N   1 
ATOM   1124 C  CA  . VAL A 1 150 ? -1.967  9.707   -6.467  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CA  1 
ATOM   1125 C  C   . VAL A 1 150 ? -3.084  9.406   -7.448  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A C   1 
ATOM   1126 O  O   . VAL A 1 150 ? -2.802  9.165   -8.607  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A O   1 
ATOM   1127 C  CB  . VAL A 1 150 ? -1.671  8.524   -5.517  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CB  1 
ATOM   1128 C  CG1 . VAL A 1 150 ? -1.424  7.228   -6.267  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CG1 1 
ATOM   1129 C  CG2 . VAL A 1 150 ? -0.509  8.821   -4.576  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CG2 1 
ATOM   1130 N  N   . LYS A 1 151 ? -4.326  9.363   -6.976  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
ATOM   1131 C  CA  . LYS A 1 151 ? -5.490  9.008   -7.808  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
ATOM   1132 C  C   . LYS A 1 151 ? -6.680  9.825   -7.369  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
ATOM   1133 O  O   . LYS A 1 151 ? -7.135  9.665   -6.224  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
ATOM   1134 C  CB  . LYS A 1 151 ? -5.803  7.518   -7.714  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . LYS A 1 151 ? -6.915  7.012   -8.640  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
ATOM   1136 C  CD  . LYS A 1 151 ? -7.520  5.760   -7.934  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
ATOM   1137 C  CE  . LYS A 1 151 ? -8.862  5.242   -8.343  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
ATOM   1138 N  NZ  . LYS A 1 151 ? -9.922  6.232   -8.454  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
ATOM   1139 N  N   . LYS A 1 152 ? -7.260  10.594  -8.301  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1140 C  CA  . LYS A 1 152 ? -8.540  11.265  -8.012  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1141 C  C   . LYS A 1 152 ? -9.694  10.287  -8.103  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1142 O  O   . LYS A 1 152 ? -9.623  9.242   -8.722  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1143 C  CB  . LYS A 1 152 ? -8.768  12.394  -9.021  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1144 C  CG  . LYS A 1 152 ? -7.752  13.506  -8.920  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1145 C  CD  . LYS A 1 152 ? -8.225  14.591  -8.022  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1146 C  CE  . LYS A 1 152 ? -7.153  15.639  -7.766  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1147 N  NZ  . LYS A 1 152 ? -6.932  16.466  -8.969  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1148 N  N   . PRO A 1 153 ? -10.801 10.575  -7.412  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A N   1 
ATOM   1149 C  CA  . PRO A 1 153 ? -11.890 9.616   -7.329  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CA  1 
ATOM   1150 C  C   . PRO A 1 153 ? -12.514 9.301   -8.690  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A C   1 
ATOM   1151 O  O   . PRO A 1 153 ? -12.994 8.217   -8.830  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A O   1 
ATOM   1152 C  CB  . PRO A 1 153 ? -12.896 10.290  -6.365  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . PRO A 1 153 ? -12.482 11.717  -6.297  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CG  1 
ATOM   1154 C  CD  . PRO A 1 153 ? -11.000 11.764  -6.561  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CD  1 
ATOM   1155 N  N   . ASP A 1 154 ? -12.456 10.244  -9.628  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A N   1 
ATOM   1156 C  CA  . ASP A 1 154 ? -13.093 10.049  -10.960 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CA  1 
ATOM   1157 C  C   . ASP A 1 154 ? -12.055 9.608   -11.996 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A C   1 
ATOM   1158 O  O   . ASP A 1 154 ? -12.416 9.572   -13.184 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A O   1 
ATOM   1159 C  CB  . ASP A 1 154 ? -13.881 11.285  -11.366 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . ASP A 1 154 ? -13.108 12.582  -11.249 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CG  1 
ATOM   1161 O  OD1 . ASP A 1 154 ? -12.148 12.648  -10.413 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD1 1 
ATOM   1162 O  OD2 . ASP A 1 154 ? -13.463 13.535  -11.995 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD2 1 
ATOM   1163 N  N   . ASP A 1 155 ? -10.881 9.132   -11.584 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N   1 
ATOM   1164 C  CA  . ASP A 1 155 ? -9.860  8.564   -12.499 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA  1 
ATOM   1165 C  C   . ASP A 1 155 ? -9.629  7.075   -12.227 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C   1 
ATOM   1166 O  O   . ASP A 1 155 ? -9.747  6.595   -11.056 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O   1 
ATOM   1167 C  CB  . ASP A 1 155 ? -8.542  9.333   -12.408 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB  1 
ATOM   1168 C  CG  . ASP A 1 155 ? -8.634  10.727  -12.987 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG  1 
ATOM   1169 O  OD1 . ASP A 1 155 ? -9.481  10.961  -13.925 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 
ATOM   1170 O  OD2 . ASP A 1 155 ? -7.811  11.537  -12.591 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 
ATOM   1171 N  N   . GLY A 1 156 ? -9.253  6.323   -13.273 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A N   1 
ATOM   1172 C  CA  . GLY A 1 156 ? -8.729  4.961   -13.091 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A CA  1 
ATOM   1173 C  C   . GLY A 1 156 ? -9.819  3.930   -12.871 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A C   1 
ATOM   1174 O  O   . GLY A 1 156 ? -10.971 4.239   -13.093 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A O   1 
ATOM   1175 N  N   . LYS A 1 157 ? -9.444  2.701   -12.538 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
ATOM   1176 C  CA  . LYS A 1 157 ? -10.379 1.539   -12.595 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
ATOM   1177 C  C   . LYS A 1 157 ? -11.420 1.666   -11.473 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
ATOM   1178 O  O   . LYS A 1 157 ? -12.639 1.531   -11.752 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
ATOM   1179 C  CB  . LYS A 1 157 ? -9.604  0.218   -12.500 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
ATOM   1180 C  CG  . LYS A 1 157 ? -8.499  0.053   -13.538 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  1 
ATOM   1181 C  CD  . LYS A 1 157 ? -8.559  -1.254  -14.318 1.00 69.83 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  1 
ATOM   1182 C  CE  . LYS A 1 157 ? -7.830  -1.182  -15.643 1.00 76.39 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  1 
ATOM   1183 N  NZ  . LYS A 1 157 ? -8.182  -2.321  -16.523 1.00 80.30 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  1 
ATOM   1184 N  N   . MET A 1 158 ? -10.961 1.972   -10.260 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 157 MET A N   1 
ATOM   1185 C  CA  . MET A 1 158 ? -11.799 1.985   -9.041  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CA  1 
ATOM   1186 C  C   . MET A 1 158 ? -12.357 3.397   -8.866  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 157 MET A C   1 
ATOM   1187 O  O   . MET A 1 158 ? -11.800 4.148   -8.030  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 157 MET A O   1 
ATOM   1188 C  CB  . MET A 1 158 ? -10.955 1.638   -7.809  1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . MET A 1 158 ? -10.129 0.376   -7.944  1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CG  1 
ATOM   1190 S  SD  . MET A 1 158 ? -10.726 -0.930  -6.862  1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 157 MET A SD  1 
ATOM   1191 C  CE  . MET A 1 158 ? -9.314  -2.032  -6.863  1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CE  1 
ATOM   1192 N  N   . LYS A 1 159 ? -13.485 3.713   -9.476  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . LYS A 1 159 ? -14.093 5.055   -9.412  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . LYS A 1 159 ? -14.754 5.237   -8.041  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C   1 
ATOM   1195 O  O   . LYS A 1 159 ? -15.293 4.258   -7.531  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . LYS A 1 159 ? -15.096 5.199   -10.559 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . LYS A 1 159 ? -14.466 5.085   -11.947 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG  1 
ATOM   1198 C  CD  . LYS A 1 159 ? -13.532 6.225   -12.269 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD  1 
ATOM   1199 C  CE  . LYS A 1 159 ? -13.412 6.561   -13.751 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE  1 
ATOM   1200 N  NZ  . LYS A 1 159 ? -12.806 5.441   -14.477 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ  1 
ATOM   1201 N  N   . GLY A 1 160 ? -14.631 6.411   -7.427  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N   1 
ATOM   1202 C  CA  . GLY A 1 160 ? -15.310 6.688   -6.139  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA  1 
ATOM   1203 C  C   . GLY A 1 160 ? -14.372 6.513   -4.946  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C   1 
ATOM   1204 O  O   . GLY A 1 160 ? -14.754 6.787   -3.831  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O   1 
ATOM   1205 N  N   . LEU A 1 161 ? -13.179 6.043   -5.226  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . LEU A 1 161 ? -12.067 5.814   -4.271  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . LEU A 1 161 ? -10.922 6.745   -4.647  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C   1 
ATOM   1208 O  O   . LEU A 1 161 ? -10.645 6.872   -5.837  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . LEU A 1 161 ? -11.672 4.363   -4.558  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . LEU A 1 161 ? -10.586 3.803   -3.683  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG  1 
ATOM   1211 C  CD1 . LEU A 1 161 ? -11.089 3.915   -2.259  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 1 
ATOM   1212 C  CD2 . LEU A 1 161 ? -10.301 2.339   -4.004  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 1 
ATOM   1213 N  N   . ALA A 1 162 ? -10.277 7.416   -3.689  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ALA A 1 162 ? -9.113  8.286   -4.002  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ALA A 1 162 ? -7.884  7.784   -3.251  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A C   1 
ATOM   1216 O  O   . ALA A 1 162 ? -8.024  7.089   -2.235  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ALA A 1 162 ? -9.346  9.727   -3.663  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CB  1 
ATOM   1218 N  N   . PHE A 1 163 ? -6.723  8.155   -3.763  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A N   1 
ATOM   1219 C  CA  . PHE A 1 163 ? -5.457  8.018   -3.019  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CA  1 
ATOM   1220 C  C   . PHE A 1 163 ? -4.777  9.369   -2.998  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A C   1 
ATOM   1221 O  O   . PHE A 1 163 ? -4.561  9.988   -4.065  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A O   1 
ATOM   1222 C  CB  . PHE A 1 163 ? -4.540  6.954   -3.616  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CB  1 
ATOM   1223 C  CG  . PHE A 1 163 ? -5.008  5.536   -3.415  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CG  1 
ATOM   1224 C  CD1 . PHE A 1 163 ? -5.876  4.966   -4.340  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CD1 1 
ATOM   1225 C  CD2 . PHE A 1 163 ? -4.637  4.790   -2.308  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CD2 1 
ATOM   1226 C  CE1 . PHE A 1 163 ? -6.360  3.667   -4.175  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CE1 1 
ATOM   1227 C  CE2 . PHE A 1 163 ? -5.092  3.472   -2.158  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CE2 1 
ATOM   1228 C  CZ  . PHE A 1 163 ? -5.954  2.926   -3.074  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A CZ  1 
ATOM   1229 N  N   . ILE A 1 164 ? -4.390  9.800   -1.808  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A N   1 
ATOM   1230 C  CA  . ILE A 1 164 ? -3.556  11.002  -1.614  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CA  1 
ATOM   1231 C  C   . ILE A 1 164 ? -2.221  10.566  -1.052  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A C   1 
ATOM   1232 O  O   . ILE A 1 164 ? -2.066  9.392   -0.679  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A O   1 
ATOM   1233 C  CB  . ILE A 1 164 ? -4.276  12.055  -0.744  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CB  1 
ATOM   1234 C  CG1 . ILE A 1 164 ? -4.494  11.540  0.671   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CG1 1 
ATOM   1235 C  CG2 . ILE A 1 164 ? -5.563  12.531  -1.401  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CG2 1 
ATOM   1236 C  CD1 . ILE A 1 164 ? -5.040  12.534  1.630   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 163 ILE A CD1 1 
ATOM   1237 N  N   . GLN A 1 165 ? -1.263  11.468  -0.999  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . GLN A 1 165 ? -0.010  11.114  -0.317  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . GLN A 1 165 ? 0.290   12.081  0.801   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A C   1 
ATOM   1240 O  O   . GLN A 1 165 ? -0.132  13.257  0.746   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . GLN A 1 165 ? 1.146   10.940  -1.285  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . GLN A 1 165 ? 1.486   12.161  -2.054  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CG  1 
ATOM   1243 C  CD  . GLN A 1 165 ? 2.550   11.835  -3.084  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A CD  1 
ATOM   1244 O  OE1 . GLN A 1 165 ? 2.367   10.979  -3.951  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A OE1 1 
ATOM   1245 N  NE2 . GLN A 1 165 ? 3.707   12.456  -2.927  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 164 GLN A NE2 1 
ATOM   1246 N  N   . ASP A 1 166 ? 0.969   11.554  1.812   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A N   1 
ATOM   1247 C  CA  . ASP A 1 166 ? 1.356   12.385  2.969   1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CA  1 
ATOM   1248 C  C   . ASP A 1 166 ? 2.696   13.027  2.638   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A C   1 
ATOM   1249 O  O   . ASP A 1 166 ? 3.251   12.848  1.546   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A O   1 
ATOM   1250 C  CB  . ASP A 1 166 ? 1.350   11.574  4.272   1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . ASP A 1 166 ? 2.578   10.716  4.525   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CG  1 
ATOM   1252 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 3.435   10.590  3.609   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD1 1 
ATOM   1253 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 2.686   10.180  5.654   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD2 1 
ATOM   1254 N  N   . PRO A 1 167 ? 3.274   13.815  3.570   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A N   1 
ATOM   1255 C  CA  . PRO A 1 167 ? 4.536   14.516  3.247   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CA  1 
ATOM   1256 C  C   . PRO A 1 167 ? 5.727   13.596  2.978   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A C   1 
ATOM   1257 O  O   . PRO A 1 167 ? 6.708   14.039  2.425   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A O   1 
ATOM   1258 C  CB  . PRO A 1 167 ? 4.780   15.353  4.501   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . PRO A 1 167 ? 3.375   15.605  5.035   1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CG  1 
ATOM   1260 C  CD  . PRO A 1 167 ? 2.668   14.278  4.817   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 166 PRO A CD  1 
ATOM   1261 N  N   . ASP A 1 168 ? 5.698   12.330  3.384   1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A N   1 
ATOM   1262 C  CA  . ASP A 1 168 ? 6.772   11.359  3.065   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CA  1 
ATOM   1263 C  C   . ASP A 1 168 ? 6.491   10.568  1.793   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A C   1 
ATOM   1264 O  O   . ASP A 1 168 ? 7.345   9.760   1.412   1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A O   1 
ATOM   1265 C  CB  . ASP A 1 168 ? 6.945   10.378  4.217   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . ASP A 1 168 ? 7.634   11.024  5.372   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CG  1 
ATOM   1267 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 8.907   10.973  5.372   1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD1 1 
ATOM   1268 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 6.932   11.495  6.297   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD2 1 
ATOM   1269 N  N   . GLY A 1 169 ? 5.319   10.740  1.193   1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N   1 
ATOM   1270 C  CA  . GLY A 1 169 ? 4.916   10.007  0.008   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA  1 
ATOM   1271 C  C   . GLY A 1 169 ? 4.164   8.734   0.317   1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C   1 
ATOM   1272 O  O   . GLY A 1 169 ? 3.884   8.009   -0.645  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O   1 
ATOM   1273 N  N   . TYR A 1 170 ? 3.840   8.465   1.598   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A N   1 
ATOM   1274 C  CA  . TYR A 1 170 ? 2.974   7.307   1.916   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CA  1 
ATOM   1275 C  C   . TYR A 1 170 ? 1.606   7.551   1.288   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A C   1 
ATOM   1276 O  O   . TYR A 1 170 ? 1.062   8.658   1.342   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A O   1 
ATOM   1277 C  CB  . TYR A 1 170 ? 2.821   7.090   3.410   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . TYR A 1 170 ? 4.098   6.689   4.103   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CG  1 
ATOM   1279 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 4.768   5.511   3.800   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD1 1 
ATOM   1280 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 4.698   7.521   5.020   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD2 1 
ATOM   1281 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 5.953   5.156   4.422   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE1 1 
ATOM   1282 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 5.879   7.194   5.648   1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE2 1 
ATOM   1283 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 6.522   6.012   5.357   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CZ  1 
ATOM   1284 O  OH  . TYR A 1 170 ? 7.661   5.674   6.031   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A OH  1 
ATOM   1285 N  N   . TRP A 1 171 ? 1.027   6.484   0.726   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . TRP A 1 171 ? -0.309  6.527   0.108   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . TRP A 1 171 ? -1.377  6.407   1.199   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A C   1 
ATOM   1288 O  O   . TRP A 1 171 ? -1.272  5.534   2.131   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . TRP A 1 171 ? -0.500  5.403   -0.895  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CB  1 
ATOM   1290 C  CG  . TRP A 1 171 ? 0.300   5.558   -2.138  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CG  1 
ATOM   1291 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 1.346   6.394   -2.379  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD1 1 
ATOM   1292 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 0.102   4.772   -3.330  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD2 1 
ATOM   1293 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 1.814   6.174   -3.666  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A NE1 1 
ATOM   1294 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 1.085   5.188   -4.250  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE2 1 
ATOM   1295 C  CE3 . TRP A 1 171 ? -0.790  3.760   -3.668  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE3 1 
ATOM   1296 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 1.166   4.621   -5.532  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ2 1 
ATOM   1297 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? -0.715  3.220   -4.944  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ3 1 
ATOM   1298 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 0.252   3.658   -5.846  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CH2 1 
ATOM   1299 N  N   . ILE A 1 172 ? -2.405  7.217   1.049   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N   1 
ATOM   1300 C  CA  . ILE A 1 172 ? -3.578  7.185   1.954   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA  1 
ATOM   1301 C  C   . ILE A 1 172 ? -4.823  7.038   1.086   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C   1 
ATOM   1302 O  O   . ILE A 1 172 ? -5.144  7.965   0.303   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O   1 
ATOM   1303 C  CB  . ILE A 1 172 ? -3.636  8.436   2.827   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB  1 
ATOM   1304 C  CG1 . ILE A 1 172 ? -2.347  8.628   3.627   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 
ATOM   1305 C  CG2 . ILE A 1 172 ? -4.829  8.368   3.733   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 
ATOM   1306 C  CD1 . ILE A 1 172 ? -2.297  9.901   4.389   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 
ATOM   1307 N  N   . GLU A 1 173 ? -5.510  5.905   1.249   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N   1 
ATOM   1308 C  CA  . GLU A 1 173 ? -6.810  5.705   0.562   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA  1 
ATOM   1309 C  C   . GLU A 1 173 ? -7.867  6.560   1.247   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C   1 
ATOM   1310 O  O   . GLU A 1 173 ? -7.878  6.647   2.476   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O   1 
ATOM   1311 C  CB  . GLU A 1 173 ? -7.164  4.233   0.618   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . GLU A 1 173 ? -8.386  3.874   -0.199  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG  1 
ATOM   1313 C  CD  . GLU A 1 173 ? -8.636  2.398   -0.148  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD  1 
ATOM   1314 O  OE1 . GLU A 1 173 ? -7.659  1.700   -0.192  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1 
ATOM   1315 O  OE2 . GLU A 1 173 ? -9.806  1.994   0.018   1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1 
ATOM   1316 N  N   . ILE A 1 174 ? -8.785  7.105   0.458   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . ILE A 1 174 ? -9.956  7.860   0.921   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . ILE A 1 174 ? -11.161 7.114   0.372   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A C   1 
ATOM   1319 O  O   . ILE A 1 174 ? -11.320 7.066   -0.854  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A O   1 
ATOM   1320 C  CB  . ILE A 1 174 ? -9.914  9.331   0.472   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CB  1 
ATOM   1321 C  CG1 . ILE A 1 174 ? -8.573  9.991   0.790   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG1 1 
ATOM   1322 C  CG2 . ILE A 1 174 ? -11.146 10.103  0.983   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CG2 1 
ATOM   1323 C  CD1 . ILE A 1 174 ? -8.262  10.138  2.265   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 173 ILE A CD1 1 
ATOM   1324 N  N   . LEU A 1 175 ? -11.947 6.508   1.252   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . LEU A 1 175 ? -13.035 5.612   0.806   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . LEU A 1 175 ? -14.320 5.935   1.535   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C   1 
ATOM   1327 O  O   . LEU A 1 175 ? -14.296 6.432   2.628   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . LEU A 1 175 ? -12.630 4.154   1.048   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . LEU A 1 175 ? -12.513 3.749   2.508   1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG  1 
ATOM   1330 C  CD1 . LEU A 1 175 ? -13.377 2.539   2.783   1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 
ATOM   1331 C  CD2 . LEU A 1 175 ? -11.075 3.478   2.893   1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 
ATOM   1332 N  N   . ASN A 1 176 ? -15.444 5.672   0.877   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . ASN A 1 176 ? -16.776 5.794   1.496   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . ASN A 1 176 ? -17.341 4.383   1.573   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   1 
ATOM   1335 O  O   . ASN A 1 176 ? -17.565 3.742   0.549   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   1 
ATOM   1336 C  CB  . ASN A 1 176 ? -17.667 6.684   0.616   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . ASN A 1 176 ? -19.072 6.816   1.123   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  1 
ATOM   1338 O  OD1 . ASN A 1 176 ? -19.521 6.028   1.934   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 
ATOM   1339 N  ND2 . ASN A 1 176 ? -19.805 7.752   0.520   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 
ATOM   1340 N  N   . PRO A 1 177 ? -17.517 3.844   2.790   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A N   1 
ATOM   1341 C  CA  . PRO A 1 177 ? -17.955 2.448   2.950   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CA  1 
ATOM   1342 C  C   . PRO A 1 177 ? -19.246 2.107   2.200   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A C   1 
ATOM   1343 O  O   . PRO A 1 177 ? -19.401 0.994   1.752   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A O   1 
ATOM   1344 C  CB  . PRO A 1 177 ? -18.199 2.331   4.452   1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CB  1 
ATOM   1345 C  CG  . PRO A 1 177 ? -17.284 3.355   5.052   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CG  1 
ATOM   1346 C  CD  . PRO A 1 177 ? -17.191 4.507   4.060   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CD  1 
ATOM   1347 N  N   . ASN A 1 178 ? -20.126 3.095   2.045   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . ASN A 1 178 ? -21.439 2.901   1.378   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . ASN A 1 178 ? -21.300 2.870   -0.142  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A C   1 
ATOM   1350 O  O   . ASN A 1 178 ? -22.280 2.499   -0.787  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A O   1 
ATOM   1351 C  CB  . ASN A 1 178 ? -22.400 3.987   1.827   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . ASN A 1 178 ? -22.714 3.804   3.292   1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CG  1 
ATOM   1353 O  OD1 . ASN A 1 178 ? -23.203 2.754   3.680   1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A OD1 1 
ATOM   1354 N  ND2 . ASN A 1 178 ? -22.364 4.775   4.116   1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A ND2 1 
ATOM   1355 N  N   . LYS A 1 179 ? -20.152 3.199   -0.708  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A N   1 
ATOM   1356 C  CA  . LYS A 1 179 ? -19.881 3.104   -2.163  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CA  1 
ATOM   1357 C  C   . LYS A 1 179 ? -19.092 1.836   -2.493  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A C   1 
ATOM   1358 O  O   . LYS A 1 179 ? -18.889 1.577   -3.662  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A O   1 
ATOM   1359 C  CB  . LYS A 1 179 ? -19.089 4.325   -2.649  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . LYS A 1 179 ? -19.733 5.637   -2.288  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CG  1 
ATOM   1361 C  CD  . LYS A 1 179 ? -21.041 5.885   -3.004  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CD  1 
ATOM   1362 C  CE  . LYS A 1 179 ? -21.524 7.272   -2.714  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CE  1 
ATOM   1363 N  NZ  . LYS A 1 179 ? -22.949 7.418   -3.067  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A NZ  1 
ATOM   1364 N  N   . MET A 1 180 ? -18.663 1.049   -1.500  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . MET A 1 180 ? -17.737 -0.077  -1.783  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . MET A 1 180 ? -18.459 -1.308  -2.383  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C   1 
ATOM   1367 O  O   . MET A 1 180 ? -17.802 -2.009  -3.151  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O   1 
ATOM   1368 C  CB  . MET A 1 180 ? -16.964 -0.445  -0.508  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . MET A 1 180 ? -16.068 0.697   -0.010  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG  1 
ATOM   1370 S  SD  . MET A 1 180 ? -14.880 1.338   -1.236  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD  1 
ATOM   1371 C  CE  . MET A 1 180 ? -13.429 0.365   -0.852  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE  1 
ATOM   1372 N  N   . ALA A 1 181 ? -19.773 -1.489  -2.231  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A N   1 
ATOM   1373 C  CA  . ALA A 1 181 ? -20.483 -2.631  -2.885  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CA  1 
ATOM   1374 C  C   . ALA A 1 181 ? -20.386 -2.502  -4.408  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A C   1 
ATOM   1375 O  O   . ALA A 1 181 ? -20.015 -3.512  -5.103  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A O   1 
ATOM   1376 C  CB  . ALA A 1 181 ? -21.895 -2.696  -2.403  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CB  1 
ATOM   1377 N  N   . THR A 1 182 ? -20.636 -1.301  -4.937  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N   1 
ATOM   1378 C  CA  . THR A 1 182 ? -20.608 -1.079  -6.403  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA  1 
ATOM   1379 C  C   . THR A 1 182 ? -19.171 -1.234  -6.892  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C   1 
ATOM   1380 O  O   . THR A 1 182 ? -18.961 -1.749  -7.994  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O   1 
ATOM   1381 C  CB  . THR A 1 182 ? -21.271 0.258   -6.795  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB  1 
ATOM   1382 O  OG1 . THR A 1 182 ? -20.571 1.361   -6.224  1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 
ATOM   1383 C  CG2 . THR A 1 182 ? -22.712 0.324   -6.350  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 
ATOM   1384 N  N   . LEU A 1 183 ? -18.216 -0.773  -6.108  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A N   1 
ATOM   1385 C  CA  . LEU A 1 183 ? -16.795 -0.844  -6.492  1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CA  1 
ATOM   1386 C  C   . LEU A 1 183 ? -16.319 -2.300  -6.447  1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A C   1 
ATOM   1387 O  O   . LEU A 1 183 ? -15.476 -2.648  -7.295  1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A O   1 
ATOM   1388 C  CB  . LEU A 1 183 ? -15.991 0.029   -5.539  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CB  1 
ATOM   1389 C  CG  . LEU A 1 183 ? -14.679 0.546   -6.111  1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CG  1 
ATOM   1390 C  CD1 . LEU A 1 183 ? -14.877 1.050   -7.542  1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD1 1 
ATOM   1391 C  CD2 . LEU A 1 183 ? -14.118 1.638   -5.211  1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD2 1 
ATOM   1392 N  N   . MET A 1 184 ? -16.787 -3.105  -5.485  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 183 MET A N   1 
ATOM   1393 C  CA  . MET A 1 184 ? -16.077 -4.364  -5.095  1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 183 MET A CA  1 
ATOM   1394 C  C   . MET A 1 184 ? -16.935 -5.618  -5.295  1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 183 MET A C   1 
ATOM   1395 O  O   . MET A 1 184 ? -16.312 -6.722  -5.324  1.00 60.38 ? ? ? ? ? ? 183 MET A O   1 
ATOM   1396 C  CB  . MET A 1 184 ? -15.620 -4.315  -3.631  1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 183 MET A CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . MET A 1 184 ? -14.819 -3.079  -3.298  1.00 61.70 ? ? ? ? ? ? 183 MET A CG  1 
ATOM   1398 S  SD  . MET A 1 184 ? -13.404 -3.380  -2.213  1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 183 MET A SD  1 
ATOM   1399 C  CE  . MET A 1 184 ? -12.208 -2.308  -3.004  1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 183 MET A CE  1 
ATOM   1400 N  N   . LEU A 1 185 ? -18.269 -5.491  -5.401  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A N   1 
ATOM   1401 C  CA  . LEU A 1 185 ? -19.205 -6.648  -5.432  1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CA  1 
ATOM   1402 C  C   . LEU A 1 185 ? -19.981 -6.717  -6.755  1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A C   1 
ATOM   1403 O  O   . LEU A 1 185 ? -20.624 -7.767  -6.976  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A O   1 
ATOM   1404 C  CB  . LEU A 1 185 ? -20.167 -6.579  -4.239  1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . LEU A 1 185 ? -19.512 -6.664  -2.852  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CG  1 
ATOM   1406 C  CD1 . LEU A 1 185 ? -20.560 -6.744  -1.745  1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD1 1 
ATOM   1407 C  CD2 . LEU A 1 185 ? -18.543 -7.836  -2.739  1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD2 1 
ATOM   1408 N  N   . GLU A 1 186 ? -19.942 -5.685  -7.612  1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . GLU A 1 186 ? -20.669 -5.734  -8.912  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . GLU A 1 186 ? -19.952 -6.640  -9.916  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C   1 
ATOM   1411 O  O   . GLU A 1 186 ? -18.725 -6.782  -9.806  1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O   1 
ATOM   1412 C  CB  . GLU A 1 186 ? -20.836 -4.335  -9.478  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . GLU A 1 186 ? -21.934 -3.601  -8.743  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG  1 
ATOM   1414 C  CD  . GLU A 1 186 ? -22.320 -2.301  -9.410  1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD  1 
ATOM   1415 O  OE1 . GLU A 1 186 ? -21.665 -1.987  -10.433 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 1 
ATOM   1416 O  OE2 . GLU A 1 186 ? -23.258 -1.623  -8.896  1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 1 
ATOM   1417 N  N   . HIS A 1 187 ? -20.726 -7.226  -10.845 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A N   1 
ATOM   1418 C  CA  . HIS A 1 187 ? -20.260 -8.063  -11.988 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A CA  1 
ATOM   1419 C  C   . HIS A 1 187 ? -19.418 -7.197  -12.926 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A C   1 
ATOM   1420 O  O   . HIS A 1 187 ? -19.969 -6.201  -13.426 1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A O   1 
ATOM   1421 C  CB  . HIS A 1 187 ? -21.448 -8.664  -12.772 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A CB  1 
ATOM   1422 C  CG  . HIS A 1 187 ? -21.026 -9.430  -13.990 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A CG  1 
ATOM   1423 N  ND1 . HIS A 1 187 ? -20.865 -10.802 -13.988 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A ND1 1 
ATOM   1424 C  CD2 . HIS A 1 187 ? -20.694 -9.025  -15.236 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A CD2 1 
ATOM   1425 C  CE1 . HIS A 1 187 ? -20.465 -11.207 -15.173 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A CE1 1 
ATOM   1426 N  NE2 . HIS A 1 187 ? -20.336 -10.137 -15.950 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 186 HIS A NE2 1 
ATOM   1427 N  N   . HIS A 1 188 ? -18.161 -7.565  -13.189 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A N   1 
ATOM   1428 C  CA  . HIS A 1 188 ? -17.272 -6.792  -14.102 1.00 80.09 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CA  1 
ATOM   1429 C  C   . HIS A 1 188 ? -17.262 -7.430  -15.499 1.00 71.05 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A C   1 
ATOM   1430 O  O   . HIS A 1 188 ? -17.096 -8.659  -15.599 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A O   1 
ATOM   1431 C  CB  . HIS A 1 188 ? -15.891 -6.583  -13.462 1.00 86.34 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CB  1 
ATOM   1432 C  CG  . HIS A 1 188 ? -15.896 -5.440  -12.501 1.00 92.32 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CG  1 
ATOM   1433 N  ND1 . HIS A 1 188 ? -16.115 -4.136  -12.918 1.00 93.96 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A ND1 1 
ATOM   1434 C  CD2 . HIS A 1 188 ? -15.768 -5.395  -11.157 1.00 90.48 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CD2 1 
ATOM   1435 C  CE1 . HIS A 1 188 ? -16.096 -3.335  -11.873 1.00 97.21 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CE1 1 
ATOM   1436 N  NE2 . HIS A 1 188 ? -15.882 -4.083  -10.780 1.00 97.85 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A NE2 1 
ATOM   1437 N  N   . HIS A 1 189 ? -17.488 -6.609  -16.529 1.00 67.24 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A N   1 
ATOM   1438 C  CA  . HIS A 1 189 ? -17.304 -6.967  -17.960 1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A CA  1 
ATOM   1439 C  C   . HIS A 1 189 ? -15.858 -7.427  -18.180 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A C   1 
ATOM   1440 O  O   . HIS A 1 189 ? -14.948 -6.800  -17.608 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A O   1 
ATOM   1441 C  CB  . HIS A 1 189 ? -17.700 -5.786  -18.879 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A CB  1 
ATOM   1442 C  CG  . HIS A 1 189 ? -16.621 -4.808  -19.257 1.00 87.14 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A CG  1 
ATOM   1443 N  ND1 . HIS A 1 189 ? -16.361 -4.454  -20.586 1.00 90.48 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A ND1 1 
ATOM   1444 C  CD2 . HIS A 1 189 ? -15.770 -4.065  -18.506 1.00 91.14 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A CD2 1 
ATOM   1445 C  CE1 . HIS A 1 189 ? -15.381 -3.568  -20.627 1.00 87.24 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A CE1 1 
ATOM   1446 N  NE2 . HIS A 1 189 ? -14.996 -3.317  -19.366 1.00 90.39 ? ? ? ? ? ? 188 HIS A NE2 1 
ATOM   1447 N  N   . HIS A 1 190 ? -15.672 -8.511  -18.936 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A N   1 
ATOM   1448 C  CA  . HIS A 1 190 ? -14.479 -8.730  -19.801 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A CA  1 
ATOM   1449 C  C   . HIS A 1 190 ? -14.563 -7.749  -20.990 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A C   1 
ATOM   1450 O  O   . HIS A 1 190 ? -15.684 -7.388  -21.390 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A O   1 
ATOM   1451 C  CB  . HIS A 1 190 ? -14.395 -10.196 -20.258 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A CB  1 
ATOM   1452 C  CG  . HIS A 1 190 ? -13.968 -11.155 -19.194 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A CG  1 
ATOM   1453 N  ND1 . HIS A 1 190 ? -12.638 -11.320 -18.821 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A ND1 1 
ATOM   1454 C  CD2 . HIS A 1 190 ? -14.675 -12.026 -18.441 1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A CD2 1 
ATOM   1455 C  CE1 . HIS A 1 190 ? -12.550 -12.238 -17.884 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A CE1 1 
ATOM   1456 N  NE2 . HIS A 1 190 ? -13.787 -12.690 -17.632 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 189 HIS A NE2 1 
ATOM   1457 N  N   . HIS A 1 191 ? -13.435 -7.271  -21.513 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A N   1 
ATOM   1458 C  CA  . HIS A 1 191 ? -13.393 -6.491  -22.779 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A CA  1 
ATOM   1459 C  C   . HIS A 1 191 ? -13.992 -7.376  -23.881 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A C   1 
ATOM   1460 O  O   . HIS A 1 191 ? -14.998 -7.048  -24.494 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A O   1 
ATOM   1461 C  CB  . HIS A 1 191 ? -11.966 -6.035  -23.113 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A CB  1 
ATOM   1462 C  CG  . HIS A 1 191 ? -11.420 -4.967  -22.220 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A CG  1 
ATOM   1463 N  ND1 . HIS A 1 191 ? -12.204 -3.928  -21.730 1.00 67.87 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A ND1 1 
ATOM   1464 C  CD2 . HIS A 1 191 ? -10.165 -4.745  -21.765 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A CD2 1 
ATOM   1465 C  CE1 . HIS A 1 191 ? -11.455 -3.125  -20.998 1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A CE1 1 
ATOM   1466 N  NE2 . HIS A 1 191 ? -10.196 -3.600  -21.011 1.00 64.92 ? ? ? ? ? ? 190 HIS A NE2 1 
ATOM   1467 N  N   . GLY B 1 9   ? 18.691  17.665  18.654  1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B N   1 
ATOM   1468 C  CA  . GLY B 1 9   ? 17.807  17.355  17.518  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B CA  1 
ATOM   1469 C  C   . GLY B 1 9   ? 16.473  16.857  18.041  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B C   1 
ATOM   1470 O  O   . GLY B 1 9   ? 16.298  16.719  19.257  1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B O   1 
ATOM   1471 N  N   . GLY B 1 10  ? 15.519  16.608  17.185  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B N   1 
ATOM   1472 C  CA  . GLY B 1 10  ? 14.213  16.209  17.733  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B CA  1 
ATOM   1473 C  C   . GLY B 1 10  ? 13.401  17.432  18.097  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B C   1 
ATOM   1474 O  O   . GLY B 1 10  ? 13.958  18.498  18.498  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B O   1 
ATOM   1475 N  N   . LEU B 1 11  ? 12.102  17.347  17.922  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1476 C  CA  . LEU B 1 11  ? 11.195  18.469  18.210  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1477 C  C   . LEU B 1 11  ? 11.005  18.598  19.715  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1478 O  O   . LEU B 1 11  ? 10.809  17.590  20.424  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1479 C  CB  . LEU B 1 11  ? 9.815   18.218  17.619  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1480 C  CG  . LEU B 1 11  ? 9.644   18.272  16.125  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1481 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 8.141   18.413  15.859  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1482 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 10.403  19.447  15.489  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1483 N  N   . THR B 1 12  ? 10.977  19.829  20.206  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 11  THR B N   1 
ATOM   1484 C  CA  . THR B 1 12  ? 10.489  20.117  21.564  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CA  1 
ATOM   1485 C  C   . THR B 1 12  ? 8.999   19.791  21.637  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 11  THR B C   1 
ATOM   1486 O  O   . THR B 1 12  ? 8.313   19.769  20.580  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 11  THR B O   1 
ATOM   1487 C  CB  . THR B 1 12  ? 10.797  21.555  21.983  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CB  1 
ATOM   1488 O  OG1 . THR B 1 12  ? 10.005  22.352  21.107  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 11  THR B OG1 1 
ATOM   1489 C  CG2 . THR B 1 12  ? 12.255  21.911  21.815  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CG2 1 
ATOM   1490 N  N   . ASP B 1 13  ? 8.517   19.572  22.842  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . ASP B 1 13  ? 7.072   19.454  23.074  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . ASP B 1 13  ? 6.351   20.699  22.535  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B C   1 
ATOM   1493 O  O   . ASP B 1 13  ? 5.260   20.560  21.919  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . ASP B 1 13  ? 6.763   19.282  24.541  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CB  1 
ATOM   1495 C  CG  . ASP B 1 13  ? 7.198   17.942  25.122  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CG  1 
ATOM   1496 O  OD1 . ASP B 1 13  ? 7.560   17.019  24.347  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD1 1 
ATOM   1497 O  OD2 . ASP B 1 13  ? 7.212   17.869  26.373  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD2 1 
ATOM   1498 N  N   . GLU B 1 14  ? 6.924   21.897  22.764  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . GLU B 1 14  ? 6.248   23.132  22.333  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . GLU B 1 14  ? 6.206   23.164  20.797  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B C   1 
ATOM   1501 O  O   . GLU B 1 14  ? 5.165   23.583  20.255  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . GLU B 1 14  ? 7.006   24.328  22.900  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . GLU B 1 14  ? 7.037   24.346  24.418  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CG  1 
ATOM   1504 C  CD  . GLU B 1 14  ? 8.175   23.609  25.117  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CD  1 
ATOM   1505 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 8.893   22.801  24.516  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE1 1 
ATOM   1506 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 8.366   23.924  26.298  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE2 1 
ATOM   1507 N  N   . ALA B 1 15  ? 7.265   22.782  20.127  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . ALA B 1 15  ? 7.339   22.819  18.641  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . ALA B 1 15  ? 6.292   21.842  18.087  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B C   1 
ATOM   1510 O  O   . ALA B 1 15  ? 5.595   22.205  17.127  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B O   1 
ATOM   1511 C  CB  . ALA B 1 15  ? 8.703   22.432  18.160  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B CB  1 
ATOM   1512 N  N   . ALA B 1 16  ? 6.179   20.659  18.689  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 15  ALA B N   1 
ATOM   1513 C  CA  . ALA B 1 16  ? 5.159   19.692  18.203  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CA  1 
ATOM   1514 C  C   . ALA B 1 16  ? 3.767   20.323  18.344  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 15  ALA B C   1 
ATOM   1515 O  O   . ALA B 1 16  ? 2.955   20.264  17.382  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 15  ALA B O   1 
ATOM   1516 C  CB  . ALA B 1 16  ? 5.325   18.426  18.990  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CB  1 
ATOM   1517 N  N   . LEU B 1 17  ? 3.440   20.941  19.471  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   1 
ATOM   1518 C  CA  . LEU B 1 17  ? 2.101   21.548  19.656  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  1 
ATOM   1519 C  C   . LEU B 1 17  ? 1.911   22.701  18.663  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   1 
ATOM   1520 O  O   . LEU B 1 17  ? 0.804   22.898  18.164  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   1 
ATOM   1521 C  CB  . LEU B 1 17  ? 1.924   22.047  21.087  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . LEU B 1 17  ? 1.812   20.962  22.145  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  1 
ATOM   1523 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 1.810   21.595  23.521  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM   1524 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 0.583   20.096  21.883  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM   1525 N  N   . SER B 1 18  ? 2.969   23.451  18.347  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . SER B 1 18  ? 2.888   24.610  17.417  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . SER B 1 18  ? 2.519   24.148  15.988  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   1528 O  O   . SER B 1 18  ? 2.071   25.034  15.193  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . SER B 1 18  ? 4.172   25.405  17.407  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   1530 O  OG  . SER B 1 18  ? 5.199   24.790  16.637  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   1531 N  N   . CYS B 1 19  ? 2.718   22.871  15.671  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 18  CYS B N   1 
ATOM   1532 C  CA  . CYS B 1 19  ? 2.483   22.235  14.351  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 18  CYS B CA  1 
ATOM   1533 C  C   . CYS B 1 19  ? 1.069   21.666  14.299  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 18  CYS B C   1 
ATOM   1534 O  O   . CYS B 1 19  ? 0.682   21.272  13.186  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 18  CYS B O   1 
ATOM   1535 C  CB  . CYS B 1 19  ? 3.410   21.030  14.100  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 18  CYS B CB  1 
ATOM   1536 S  SG  . CYS B 1 19  ? 5.124   21.462  13.933  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 18  CYS B SG  1 
ATOM   1537 N  N   . CYS B 1 20  ? 0.367   21.549  15.426  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B N   1 
ATOM   1538 C  CA  . CYS B 1 20  ? -0.919  20.810  15.491  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CA  1 
ATOM   1539 C  C   . CYS B 1 20  ? -2.062  21.803  15.309  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B C   1 
ATOM   1540 O  O   . CYS B 1 20  ? -2.066  22.875  15.947  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B O   1 
ATOM   1541 C  CB  . CYS B 1 20  ? -1.124  20.067  16.791  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CB  1 
ATOM   1542 S  SG  . CYS B 1 20  ? 0.059   18.691  16.967  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B SG  1 
ATOM   1543 N  N   . SER B 1 21  ? -3.034  21.445  14.477  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 20  SER B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . SER B 1 21  ? -4.317  22.158  14.389  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 20  SER B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . SER B 1 21  ? -5.428  21.308  14.999  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 20  SER B C   1 
ATOM   1546 O  O   . SER B 1 21  ? -5.429  20.084  14.814  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 20  SER B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . SER B 1 21  ? -4.666  22.492  12.981  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 20  SER B CB  1 
ATOM   1548 O  OG  . SER B 1 21  ? -3.722  23.390  12.411  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 20  SER B OG  1 
ATOM   1549 N  N   . ASP B 1 22  ? -6.413  21.942  15.613  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1550 C  CA  . ASP B 1 22  ? -7.556  21.161  16.154  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1551 C  C   . ASP B 1 22  ? -8.394  20.638  14.975  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1552 O  O   . ASP B 1 22  ? -8.328  21.195  13.914  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1553 C  CB  . ASP B 1 22  ? -8.406  21.985  17.116  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1554 C  CG  . ASP B 1 22  ? -7.723  22.347  18.426  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1555 O  OD1 . ASP B 1 22  ? -6.728  21.692  18.843  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1556 O  OD2 . ASP B 1 22  ? -8.162  23.337  19.013  1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1557 N  N   . ALA B 1 23  ? -9.109  19.535  15.152  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 22  ALA B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . ALA B 1 23  ? -9.892  18.876  14.070  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 22  ALA B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . ALA B 1 23  ? -11.012 19.790  13.458  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 22  ALA B C   1 
ATOM   1560 O  O   . ALA B 1 23  ? -11.868 20.184  14.208  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 22  ALA B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . ALA B 1 23  ? -10.424 17.592  14.647  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 22  ALA B CB  1 
ATOM   1562 N  N   . ASP B 1 24  ? -10.993 20.106  12.138  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B N   1 
ATOM   1563 C  CA  . ASP B 1 24  ? -12.059 20.855  11.361  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B CA  1 
ATOM   1564 C  C   . ASP B 1 24  ? -13.366 20.062  11.461  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B C   1 
ATOM   1565 O  O   . ASP B 1 24  ? -13.353 18.830  11.418  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B O   1 
ATOM   1566 C  CB  . ASP B 1 24  ? -11.674 21.026  9.896   1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B CB  1 
ATOM   1567 C  CG  . ASP B 1 24  ? -12.583 21.945  9.085   1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B CG  1 
ATOM   1568 O  OD1 . ASP B 1 24  ? -12.470 23.177  9.242   1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B OD1 1 
ATOM   1569 O  OD2 . ASP B 1 24  ? -13.367 21.439  8.258   1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 23  ASP B OD2 1 
ATOM   1570 N  N   . PRO B 1 25  ? -14.572 20.665  11.634  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B N   1 
ATOM   1571 C  CA  . PRO B 1 25  ? -15.796 19.874  11.566  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CA  1 
ATOM   1572 C  C   . PRO B 1 25  ? -15.937 19.125  10.228  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B C   1 
ATOM   1573 O  O   . PRO B 1 25  ? -16.687 18.201  10.204  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B O   1 
ATOM   1574 C  CB  . PRO B 1 25  ? -16.917 20.924  11.726  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . PRO B 1 25  ? -16.212 22.001  12.499  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CG  1 
ATOM   1576 C  CD  . PRO B 1 25  ? -14.846 22.096  11.837  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 24  PRO B CD  1 
ATOM   1577 N  N   . SER B 1 26  ? -15.223 19.514  9.180   1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 25  SER B N   1 
ATOM   1578 C  CA  . SER B 1 26  ? -15.390 18.794  7.886   1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 25  SER B CA  1 
ATOM   1579 C  C   . SER B 1 26  ? -14.746 17.408  8.030   1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 25  SER B C   1 
ATOM   1580 O  O   . SER B 1 26  ? -15.186 16.466  7.301   1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 25  SER B O   1 
ATOM   1581 C  CB  . SER B 1 26  ? -14.836 19.517  6.694   1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 25  SER B CB  1 
ATOM   1582 O  OG  . SER B 1 26  ? -13.445 19.266  6.585   1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 25  SER B OG  1 
ATOM   1583 N  N   . THR B 1 27  ? -13.858 17.222  9.023   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 26  THR B N   1 
ATOM   1584 C  CA  . THR B 1 27  ? -13.285 15.859  9.208   1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA  1 
ATOM   1585 C  C   . THR B 1 27  ? -14.015 15.027  10.287  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 26  THR B C   1 
ATOM   1586 O  O   . THR B 1 27  ? -13.510 13.996  10.647  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 26  THR B O   1 
ATOM   1587 C  CB  . THR B 1 27  ? -11.771 15.923  9.449   1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB  1 
ATOM   1588 O  OG1 . THR B 1 27  ? -11.553 16.516  10.728  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1 1 
ATOM   1589 C  CG2 . THR B 1 27  ? -11.024 16.687  8.376   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2 1 
ATOM   1590 N  N   . LYS B 1 28  ? -15.169 15.438  10.862  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B N   1 
ATOM   1591 C  CA  . LYS B 1 28  ? -15.524 14.956  12.238  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CA  1 
ATOM   1592 C  C   . LYS B 1 28  ? -15.829 13.447  12.317  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B C   1 
ATOM   1593 O  O   . LYS B 1 28  ? -15.721 12.842  13.492  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B O   1 
ATOM   1594 C  CB  . LYS B 1 28  ? -16.681 15.757  12.839  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CB  1 
ATOM   1595 C  CG  . LYS B 1 28  ? -18.052 15.479  12.233  1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CG  1 
ATOM   1596 C  CD  . LYS B 1 28  ? -19.182 16.037  13.100  1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CD  1 
ATOM   1597 C  CE  . LYS B 1 28  ? -20.390 16.428  12.283  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B CE  1 
ATOM   1598 N  NZ  . LYS B 1 28  ? -20.910 15.269  11.529  1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 27  LYS B NZ  1 
ATOM   1599 N  N   . ASP B 1 29  ? -16.246 12.859  11.195  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B N   1 
ATOM   1600 C  CA  . ASP B 1 29  ? -16.619 11.422  11.162  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CA  1 
ATOM   1601 C  C   . ASP B 1 29  ? -15.579 10.616  10.388  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B C   1 
ATOM   1602 O  O   . ASP B 1 29  ? -15.830 9.439   10.088  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B O   1 
ATOM   1603 C  CB  . ASP B 1 29  ? -17.981 11.249  10.519  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . ASP B 1 29  ? -19.097 11.689  11.442  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CG  1 
ATOM   1605 O  OD1 . ASP B 1 29  ? -18.996 11.465  12.661  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B OD1 1 
ATOM   1606 O  OD2 . ASP B 1 29  ? -20.050 12.263  10.906  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 28  ASP B OD2 1 
ATOM   1607 N  N   . PHE B 1 30  ? -14.416 11.196  10.106  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . PHE B 1 30  ? -13.305 10.418  9.503   1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . PHE B 1 30  ? -12.823 9.357   10.505  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   1 
ATOM   1610 O  O   . PHE B 1 30  ? -12.775 9.625   11.721  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . PHE B 1 30  ? -12.157 11.349  9.138   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  1 
ATOM   1612 C  CG  . PHE B 1 30  ? -12.341 12.250  7.944   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  1 
ATOM   1613 C  CD1 . PHE B 1 30  ? -13.605 12.503  7.417   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 1 
ATOM   1614 C  CD2 . PHE B 1 30  ? -11.242 12.821  7.320   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 1 
ATOM   1615 C  CE1 . PHE B 1 30  ? -13.742 13.379  6.352   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 1 
ATOM   1616 C  CE2 . PHE B 1 30  ? -11.388 13.657  6.229   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 1 
ATOM   1617 C  CZ  . PHE B 1 30  ? -12.637 13.937  5.767   1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  1 
ATOM   1618 N  N   . LEU B 1 31  ? -12.428 8.190   10.015  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1619 C  CA  . LEU B 1 31  ? -11.860 7.151   10.878  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1620 C  C   . LEU B 1 31  ? -10.718 6.445   10.143  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1621 O  O   . LEU B 1 31  ? -10.729 6.362   8.876   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1622 C  CB  . LEU B 1 31  ? -12.967 6.223   11.376  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1623 C  CG  . LEU B 1 31  ? -13.711 5.381   10.361  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1624 C  CD1 . LEU B 1 31  ? -12.999 4.040   10.122  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1625 C  CD2 . LEU B 1 31  ? -15.128 5.091   10.858  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1626 N  N   . LEU B 1 32  ? -9.779  5.933   10.913  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1627 C  CA  . LEU B 1 32  ? -8.622  5.229   10.367  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1628 C  C   . LEU B 1 32  ? -9.023  3.771   10.182  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1629 O  O   . LEU B 1 32  ? -9.130  3.005   11.166  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1630 C  CB  . LEU B 1 32  ? -7.422  5.445   11.282  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . LEU B 1 32  ? -6.129  4.793   10.806  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1632 C  CD1 . LEU B 1 32  ? -5.721  5.275   9.430   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1633 C  CD2 . LEU B 1 32  ? -5.009  5.066   11.776  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1634 N  N   . GLN B 1 33  ? -9.387  3.436   8.946   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B N   1 
ATOM   1635 C  CA  . GLN B 1 33  ? -10.103 2.194   8.626   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CA  1 
ATOM   1636 C  C   . GLN B 1 33  ? -9.186  1.019   8.385   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B C   1 
ATOM   1637 O  O   . GLN B 1 33  ? -9.578  -0.087  8.760   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B O   1 
ATOM   1638 C  CB  . GLN B 1 33  ? -10.973 2.495   7.427   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . GLN B 1 33  ? -12.121 1.514   7.236   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CG  1 
ATOM   1640 C  CD  . GLN B 1 33  ? -11.692 0.221   6.604   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B CD  1 
ATOM   1641 O  OE1 . GLN B 1 33  ? -10.974 0.199   5.601   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B OE1 1 
ATOM   1642 N  NE2 . GLN B 1 33  ? -12.224 -0.877  7.145   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 32  GLN B NE2 1 
ATOM   1643 N  N   . GLN B 1 34  ? -8.055  1.223   7.702   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B N   1 
ATOM   1644 C  CA  . GLN B 1 34  ? -7.261  0.065   7.224   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CA  1 
ATOM   1645 C  C   . GLN B 1 34  ? -5.784  0.399   7.144   1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B C   1 
ATOM   1646 O  O   . GLN B 1 34  ? -5.401  1.553   6.926   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B O   1 
ATOM   1647 C  CB  . GLN B 1 34  ? -7.776  -0.395  5.850   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CB  1 
ATOM   1648 C  CG  . GLN B 1 34  ? -7.815  0.746   4.835   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CG  1 
ATOM   1649 C  CD  . GLN B 1 34  ? -8.208  0.355   3.442   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CD  1 
ATOM   1650 O  OE1 . GLN B 1 34  ? -7.389  0.556   2.553   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B OE1 1 
ATOM   1651 N  NE2 . GLN B 1 34  ? -9.414  -0.170  3.218   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B NE2 1 
ATOM   1652 N  N   . THR B 1 35  ? -5.000  -0.678  7.242   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 34  THR B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . THR B 1 35  ? -3.595  -0.761  6.850   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . THR B 1 35  ? -3.482  -1.887  5.840   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 34  THR B C   1 
ATOM   1655 O  O   . THR B 1 35  ? -3.961  -3.009  6.154   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 34  THR B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . THR B 1 35  ? -2.751  -1.035  8.086   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CB  1 
ATOM   1657 O  OG1 . THR B 1 35  ? -2.947  0.054   9.011   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 34  THR B OG1 1 
ATOM   1658 C  CG2 . THR B 1 35  ? -1.295  -1.256  7.743   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CG2 1 
ATOM   1659 N  N   . MET B 1 36  ? -2.893  -1.589  4.685   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 35  MET B N   1 
ATOM   1660 C  CA  . MET B 1 36  ? -2.782  -2.616  3.620   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 35  MET B CA  1 
ATOM   1661 C  C   . MET B 1 36  ? -1.365  -3.182  3.555   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 35  MET B C   1 
ATOM   1662 O  O   . MET B 1 36  ? -0.408  -2.418  3.510   1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 35  MET B O   1 
ATOM   1663 C  CB  . MET B 1 36  ? -3.180  -2.054  2.258   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 35  MET B CB  1 
ATOM   1664 C  CG  . MET B 1 36  ? -3.252  -3.075  1.142   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 35  MET B CG  1 
ATOM   1665 S  SD  . MET B 1 36  ? -1.684  -3.647  0.482   1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 35  MET B SD  1 
ATOM   1666 C  CE  . MET B 1 36  ? -1.643  -2.756  -1.085  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 35  MET B CE  1 
ATOM   1667 N  N   . LEU B 1 37  ? -1.292  -4.513  3.579   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B N   1 
ATOM   1668 C  CA  . LEU B 1 37  ? -0.030  -5.279  3.457   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CA  1 
ATOM   1669 C  C   . LEU B 1 37  ? -0.237  -6.288  2.345   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B C   1 
ATOM   1670 O  O   . LEU B 1 37  ? -1.236  -6.968  2.288   1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B O   1 
ATOM   1671 C  CB  . LEU B 1 37  ? 0.319   -6.019  4.750   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CB  1 
ATOM   1672 C  CG  . LEU B 1 37  ? 0.394   -5.211  6.042   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CG  1 
ATOM   1673 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 0.542   -6.123  7.232   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD1 1 
ATOM   1674 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 1.511   -4.217  5.972   1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD2 1 
ATOM   1675 N  N   . ARG B 1 38  ? 0.766   -6.428  1.497   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ARG B 1 38  ? 0.748   -7.492  0.482   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ARG B 1 38  ? 1.201   -8.822  1.107   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ARG B 1 38  ? 2.227   -8.837  1.828   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ARG B 1 38  ? 1.633   -7.090  -0.676  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  1 
ATOM   1680 C  CG  . ARG B 1 38  ? 1.173   -5.847  -1.428  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  1 
ATOM   1681 C  CD  . ARG B 1 38  ? 2.228   -5.427  -2.440  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  1 
ATOM   1682 N  NE  . ARG B 1 38  ? 1.814   -4.236  -3.154  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  1 
ATOM   1683 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 2.038   -2.985  -2.768  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ  1 
ATOM   1684 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 2.631   -2.731  -1.619  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1 1 
ATOM   1685 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 1.696   -1.980  -3.568  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2 1 
ATOM   1686 N  N   . VAL B 1 39  ? 0.543   -9.920  0.769   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1687 C  CA  . VAL B 1 39  ? 0.841   -11.247 1.336   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1688 C  C   . VAL B 1 39  ? 1.095   -12.255 0.209   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1689 O  O   . VAL B 1 39  ? 0.341   -12.296 -0.773  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1690 C  CB  . VAL B 1 39  ? -0.255  -11.745 2.310   1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1691 C  CG1 . VAL B 1 39  ? -0.407  -10.813 3.495   1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1692 C  CG2 . VAL B 1 39  ? -1.587  -11.962 1.653   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1693 N  N   . LYS B 1 40  ? 2.171   -12.986 0.360   1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . LYS B 1 40  ? 2.609   -13.988 -0.663  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . LYS B 1 40  ? 1.600   -15.144 -0.754  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B C   1 
ATOM   1696 O  O   . LYS B 1 40  ? 1.294   -15.602 -1.878  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . LYS B 1 40  ? 3.982   -14.488 -0.242  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . LYS B 1 40  ? 4.567   -15.554 -1.176  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CG  1 
ATOM   1699 C  CD  . LYS B 1 40  ? 5.903   -15.970 -0.683  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CD  1 
ATOM   1700 C  CE  . LYS B 1 40  ? 6.494   -17.113 -1.499  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CE  1 
ATOM   1701 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 6.759   -16.705 -2.874  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B NZ  1 
ATOM   1702 N  N   . ASP B 1 41  ? 1.082   -15.617 0.378   1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   1 
ATOM   1703 C  CA  . ASP B 1 41  ? 0.289   -16.871 0.406   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  1 
ATOM   1704 C  C   . ASP B 1 41  ? -0.875  -16.647 1.352   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   1 
ATOM   1705 O  O   . ASP B 1 41  ? -0.710  -16.628 2.553   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   1 
ATOM   1706 C  CB  . ASP B 1 41  ? 1.101   -18.049 0.898   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  1 
ATOM   1707 C  CG  . ASP B 1 41  ? 0.363   -19.367 0.868   1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  1 
ATOM   1708 O  OD1 . ASP B 1 41  ? -0.850  -19.364 0.596   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 1 
ATOM   1709 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 1.047   -20.385 1.032   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 1 
ATOM   1710 N  N   . PRO B 1 42  ? -2.067  -16.430 0.814   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N   1 
ATOM   1711 C  CA  . PRO B 1 42  ? -3.207  -16.116 1.670   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA  1 
ATOM   1712 C  C   . PRO B 1 42  ? -3.617  -17.289 2.575   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C   1 
ATOM   1713 O  O   . PRO B 1 42  ? -4.254  -17.054 3.598   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O   1 
ATOM   1714 C  CB  . PRO B 1 42  ? -4.315  -15.814 0.648   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB  1 
ATOM   1715 C  CG  . PRO B 1 42  ? -3.927  -16.630 -0.542  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG  1 
ATOM   1716 C  CD  . PRO B 1 42  ? -2.420  -16.487 -0.621  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD  1 
ATOM   1717 N  N   . LYS B 1 43  ? -3.278  -18.523 2.185   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   1 
ATOM   1718 C  CA  . LYS B 1 43  ? -3.624  -19.684 3.047   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  1 
ATOM   1719 C  C   . LYS B 1 43  ? -2.867  -19.545 4.375   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   1 
ATOM   1720 O  O   . LYS B 1 43  ? -3.500  -19.667 5.437   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   1 
ATOM   1721 C  CB  . LYS B 1 43  ? -3.289  -21.019 2.382   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . LYS B 1 43  ? -3.905  -21.166 1.018   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CG  1 
ATOM   1723 C  CD  . LYS B 1 43  ? -3.647  -22.531 0.320   1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CD  1 
ATOM   1724 C  CE  . LYS B 1 43  ? -2.186  -22.773 0.057   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CE  1 
ATOM   1725 N  NZ  . LYS B 1 43  ? -1.596  -21.728 -0.812  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B NZ  1 
ATOM   1726 N  N   . LYS B 1 44  ? -1.572  -19.246 4.298   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1727 C  CA  . LYS B 1 44  ? -0.730  -19.070 5.496   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1728 C  C   . LYS B 1 44  ? -1.148  -17.809 6.246   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1729 O  O   . LYS B 1 44  ? -1.240  -17.865 7.477   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1730 C  CB  . LYS B 1 44  ? 0.741   -18.937 5.139   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1731 C  CG  . LYS B 1 44  ? 1.402   -20.210 4.662   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1732 C  CD  . LYS B 1 44  ? 2.877   -19.931 4.371   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1733 C  CE  . LYS B 1 44  ? 3.548   -21.171 3.815   1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1734 N  NZ  . LYS B 1 44  ? 4.984   -20.966 3.588   1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1735 N  N   . SER B 1 45  ? -1.426  -16.726 5.535   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 44  SER B N   1 
ATOM   1736 C  CA  . SER B 1 45  ? -1.804  -15.447 6.198   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 44  SER B CA  1 
ATOM   1737 C  C   . SER B 1 45  ? -3.132  -15.610 6.910   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 44  SER B C   1 
ATOM   1738 O  O   . SER B 1 45  ? -3.279  -15.136 8.055   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 44  SER B O   1 
ATOM   1739 C  CB  . SER B 1 45  ? -1.790  -14.296 5.223   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 44  SER B CB  1 
ATOM   1740 O  OG  . SER B 1 45  ? -0.471  -14.113 4.695   1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 44  SER B OG  1 
ATOM   1741 N  N   . LEU B 1 46  ? -4.130  -16.217 6.273   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . LEU B 1 46  ? -5.455  -16.373 6.948   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . LEU B 1 46  ? -5.314  -17.242 8.194   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1744 O  O   . LEU B 1 46  ? -5.934  -16.935 9.224   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . LEU B 1 46  ? -6.516  -16.926 5.992   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . LEU B 1 46  ? -6.938  -15.963 4.875   1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1747 C  CD1 . LEU B 1 46  ? -7.712  -16.717 3.801   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1748 C  CD2 . LEU B 1 46  ? -7.770  -14.842 5.452   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1749 N  N   . ASP B 1 47  ? -4.559  -18.334 8.112   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   1 
ATOM   1750 C  CA  . ASP B 1 47  ? -4.387  -19.216 9.282   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  1 
ATOM   1751 C  C   . ASP B 1 47  ? -3.702  -18.414 10.404  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   1 
ATOM   1752 O  O   . ASP B 1 47  ? -4.104  -18.486 11.551  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   1 
ATOM   1753 C  CB  . ASP B 1 47  ? -3.559  -20.434 8.881   1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  1 
ATOM   1754 C  CG  . ASP B 1 47  ? -3.299  -21.294 10.089  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  1 
ATOM   1755 O  OD1 . ASP B 1 47  ? -4.257  -21.884 10.613  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 1 
ATOM   1756 O  OD2 . ASP B 1 47  ? -2.173  -21.255 10.532  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 1 
ATOM   1757 N  N   . PHE B 1 48  ? -2.668  -17.670 10.072  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B N   1 
ATOM   1758 C  CA  . PHE B 1 48  ? -1.900  -16.917 11.091  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CA  1 
ATOM   1759 C  C   . PHE B 1 48  ? -2.788  -15.854 11.747  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B C   1 
ATOM   1760 O  O   . PHE B 1 48  ? -2.895  -15.813 12.965  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B O   1 
ATOM   1761 C  CB  . PHE B 1 48  ? -0.670  -16.272 10.489  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CB  1 
ATOM   1762 C  CG  . PHE B 1 48  ? 0.091   -15.433 11.461  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CG  1 
ATOM   1763 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 1.057   -16.000 12.296  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CD1 1 
ATOM   1764 C  CD2 . PHE B 1 48  ? -0.093  -14.058 11.500  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CD2 1 
ATOM   1765 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 1.822   -15.184 13.123  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CE1 1 
ATOM   1766 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 0.649   -13.260 12.340  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CE2 1 
ATOM   1767 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 1.614   -13.829 13.138  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CZ  1 
ATOM   1768 N  N   . TYR B 1 49  ? -3.440  -15.021 10.937  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B N   1 
ATOM   1769 C  CA  . TYR B 1 49  ? -4.170  -13.867 11.498  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CA  1 
ATOM   1770 C  C   . TYR B 1 49  ? -5.392  -14.346 12.271  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B C   1 
ATOM   1771 O  O   . TYR B 1 49  ? -5.765  -13.671 13.253  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B O   1 
ATOM   1772 C  CB  . TYR B 1 49  ? -4.447  -12.811 10.435  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CB  1 
ATOM   1773 C  CG  . TYR B 1 49  ? -3.234  -11.959 10.178  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CG  1 
ATOM   1774 C  CD1 . TYR B 1 49  ? -2.863  -10.968 11.077  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD1 1 
ATOM   1775 C  CD2 . TYR B 1 49  ? -2.445  -12.164 9.061   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD2 1 
ATOM   1776 C  CE1 . TYR B 1 49  ? -1.724  -10.206 10.895  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE1 1 
ATOM   1777 C  CE2 . TYR B 1 49  ? -1.311  -11.404 8.857   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE2 1 
ATOM   1778 C  CZ  . TYR B 1 49  ? -0.956  -10.426 9.771   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CZ  1 
ATOM   1779 O  OH  . TYR B 1 49  ? 0.171   -9.689  9.581   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B OH  1 
ATOM   1780 N  N   . THR B 1 50  ? -6.018  -15.454 11.874  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 49  THR B N   1 
ATOM   1781 C  CA  . THR B 1 50  ? -7.241  -15.950 12.551  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CA  1 
ATOM   1782 C  C   . THR B 1 50  ? -6.874  -16.867 13.717  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 49  THR B C   1 
ATOM   1783 O  O   . THR B 1 50  ? -7.240  -16.573 14.883  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 49  THR B O   1 
ATOM   1784 C  CB  . THR B 1 50  ? -8.284  -16.519 11.569  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CB  1 
ATOM   1785 O  OG1 . THR B 1 50  ? -7.744  -17.702 10.969  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 49  THR B OG1 1 
ATOM   1786 C  CG2 . THR B 1 50  ? -8.693  -15.473 10.547  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CG2 1 
ATOM   1787 N  N   . ARG B 1 51  ? -6.182  -17.958 13.420  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   1788 C  CA  . ARG B 1 51  ? -5.894  -19.001 14.444  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   1789 C  C   . ARG B 1 51  ? -4.885  -18.498 15.460  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   1790 O  O   . ARG B 1 51  ? -5.101  -18.716 16.688  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   1791 C  CB  . ARG B 1 51  ? -5.398  -20.291 13.802  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   1792 C  CG  . ARG B 1 51  ? -5.378  -21.466 14.782  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   1793 C  CD  . ARG B 1 51  ? -4.948  -22.751 14.096  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   1794 N  NE  . ARG B 1 51  ? -3.713  -22.603 13.360  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   1795 C  CZ  . ARG B 1 51  ? -2.503  -22.706 13.851  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   1796 N  NH1 . ARG B 1 51  ? -2.311  -23.069 15.118  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   1797 N  NH2 . ARG B 1 51  ? -1.475  -22.500 13.061  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   1798 N  N   . VAL B 1 52  ? -3.799  -17.872 15.027  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B N   1 
ATOM   1799 C  CA  . VAL B 1 52  ? -2.754  -17.432 15.966  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CA  1 
ATOM   1800 C  C   . VAL B 1 52  ? -3.168  -16.108 16.608  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B C   1 
ATOM   1801 O  O   . VAL B 1 52  ? -3.131  -15.983 17.865  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B O   1 
ATOM   1802 C  CB  . VAL B 1 52  ? -1.385  -17.336 15.296  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CB  1 
ATOM   1803 C  CG1 . VAL B 1 52  ? -0.360  -16.752 16.252  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CG1 1 
ATOM   1804 C  CG2 . VAL B 1 52  ? -1.025  -18.688 14.695  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B CG2 1 
ATOM   1805 N  N   . LEU B 1 53  ? -3.532  -15.099 15.827  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . LEU B 1 53  ? -3.770  -13.760 16.415  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . LEU B 1 53  ? -5.218  -13.531 16.830  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1808 O  O   . LEU B 1 53  ? -5.481  -12.576 17.545  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . LEU B 1 53  ? -3.256  -12.666 15.487  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . LEU B 1 53  ? -1.749  -12.613 15.334  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1811 C  CD1 . LEU B 1 53  ? -1.367  -11.439 14.482  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1812 C  CD2 . LEU B 1 53  ? -1.028  -12.526 16.664  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1813 N  N   . GLY B 1 54  ? -6.155  -14.344 16.376  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . GLY B 1 54  ? -7.550  -14.213 16.833  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . GLY B 1 54  ? -8.358  -13.147 16.101  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B C   1 
ATOM   1816 O  O   . GLY B 1 54  ? -9.421  -12.737 16.598  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B O   1 
ATOM   1817 N  N   . MET B 1 55  ? -7.883  -12.681 14.943  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 54  MET B N   1 
ATOM   1818 C  CA  . MET B 1 55  ? -8.684  -11.792 14.099  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 54  MET B CA  1 
ATOM   1819 C  C   . MET B 1 55  ? -9.728  -12.632 13.349  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 54  MET B C   1 
ATOM   1820 O  O   . MET B 1 55  ? -9.699  -13.884 13.357  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 54  MET B O   1 
ATOM   1821 C  CB  . MET B 1 55  ? -7.777  -11.051 13.119  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 54  MET B CB  1 
ATOM   1822 C  CG  . MET B 1 55  ? -6.774  -10.185 13.846  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 54  MET B CG  1 
ATOM   1823 S  SD  . MET B 1 55  ? -5.889  -9.166  12.632  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 54  MET B SD  1 
ATOM   1824 C  CE  . MET B 1 55  ? -4.640  -8.482  13.684  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 54  MET B CE  1 
ATOM   1825 N  N   . THR B 1 56  ? -10.691 -11.926 12.780  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 55  THR B N   1 
ATOM   1826 C  CA  . THR B 1 56  ? -11.842 -12.469 12.038  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 55  THR B CA  1 
ATOM   1827 C  C   . THR B 1 56  ? -11.699 -11.977 10.584  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 55  THR B C   1 
ATOM   1828 O  O   . THR B 1 56  ? -11.419 -10.796 10.372  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 55  THR B O   1 
ATOM   1829 C  CB  . THR B 1 56  ? -13.156 -12.039 12.676  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 55  THR B CB  1 
ATOM   1830 O  OG1 . THR B 1 56  ? -13.125 -12.570 14.006  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 55  THR B OG1 1 
ATOM   1831 C  CG2 . THR B 1 56  ? -14.374 -12.518 11.906  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 55  THR B CG2 1 
ATOM   1832 N  N   . LEU B 1 57  ? -11.924 -12.870 9.628   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1833 C  CA  . LEU B 1 57  ? -12.070 -12.484 8.201   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1834 C  C   . LEU B 1 57  ? -13.456 -11.876 8.038   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1835 O  O   . LEU B 1 57  ? -14.451 -12.600 8.197   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1836 C  CB  . LEU B 1 57  ? -11.837 -13.694 7.276   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1837 C  CG  . LEU B 1 57  ? -12.101 -13.413 5.792   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1838 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -11.126 -12.411 5.220   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1839 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -12.067 -14.710 4.979   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1840 N  N   . ILE B 1 58  ? -13.530 -10.571 7.785   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B N   1 
ATOM   1841 C  CA  . ILE B 1 58  ? -14.836 -9.854  7.749   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CA  1 
ATOM   1842 C  C   . ILE B 1 58  ? -15.267 -9.581  6.305   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B C   1 
ATOM   1843 O  O   . ILE B 1 58  ? -16.469 -9.311  6.099   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B O   1 
ATOM   1844 C  CB  . ILE B 1 58  ? -14.810 -8.578  8.607   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CB  1 
ATOM   1845 C  CG1 . ILE B 1 58  ? -13.767 -7.563  8.127   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CG1 1 
ATOM   1846 C  CG2 . ILE B 1 58  ? -14.604 -8.925  10.067  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CG2 1 
ATOM   1847 C  CD1 . ILE B 1 58  ? -13.939 -6.224  8.787   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B CD1 1 
ATOM   1848 N  N   . GLN B 1 59  ? -14.359 -9.629  5.328   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . GLN B 1 59  ? -14.754 -9.382  3.920   1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . GLN B 1 59  ? -13.646 -9.916  3.020   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   1851 O  O   . GLN B 1 59  ? -12.473 -9.711  3.320   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . GLN B 1 59  ? -15.011 -7.896  3.692   1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . GLN B 1 59  ? -15.363 -7.545  2.259   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   1854 C  CD  . GLN B 1 59  ? -16.719 -8.100  1.866   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   1855 O  OE1 . GLN B 1 59  ? -17.729 -7.887  2.558   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   1856 N  NE2 . GLN B 1 59  ? -16.773 -8.797  0.760   1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   1857 N  N   . LYS B 1 60  ? -14.036 -10.576 1.937   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B N   1 
ATOM   1858 C  CA  . LYS B 1 60  ? -13.123 -10.985 0.844   1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CA  1 
ATOM   1859 C  C   . LYS B 1 60  ? -13.608 -10.384 -0.465  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B C   1 
ATOM   1860 O  O   . LYS B 1 60  ? -14.818 -10.455 -0.756  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B O   1 
ATOM   1861 C  CB  . LYS B 1 60  ? -13.056 -12.503 0.785   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CB  1 
ATOM   1862 C  CG  . LYS B 1 60  ? -12.309 -13.091 -0.401  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CG  1 
ATOM   1863 C  CD  . LYS B 1 60  ? -12.372 -14.618 -0.293  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CD  1 
ATOM   1864 C  CE  . LYS B 1 60  ? -11.692 -15.380 -1.419  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CE  1 
ATOM   1865 N  NZ  . LYS B 1 60  ? -12.513 -15.360 -2.655  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 59  LYS B NZ  1 
ATOM   1866 N  N   . CYS B 1 61  ? -12.696 -9.806  -1.238  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 60  CYS B N   1 
ATOM   1867 C  CA  . CYS B 1 61  ? -13.026 -9.212  -2.546  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 60  CYS B CA  1 
ATOM   1868 C  C   . CYS B 1 61  ? -12.090 -9.775  -3.609  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 60  CYS B C   1 
ATOM   1869 O  O   . CYS B 1 61  ? -10.906 -9.890  -3.331  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 60  CYS B O   1 
ATOM   1870 C  CB  . CYS B 1 61  ? -12.910 -7.710  -2.539  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 60  CYS B CB  1 
ATOM   1871 S  SG  . CYS B 1 61  ? -14.037 -6.963  -1.316  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 60  CYS B SG  1 
ATOM   1872 N  N   . ASP B 1 62  ? -12.623 -10.135 -4.787  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . ASP B 1 62  ? -11.762 -10.711 -5.850  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . ASP B 1 62  ? -11.873 -9.821  -7.084  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   1875 O  O   . ASP B 1 62  ? -12.995 -9.393  -7.394  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . ASP B 1 62  ? -12.144 -12.144 -6.165  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   1877 C  CG  . ASP B 1 62  ? -12.019 -13.003 -4.915  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   1878 O  OD1 . ASP B 1 62  ? -10.883 -13.278 -4.514  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   1879 O  OD2 . ASP B 1 62  ? -13.054 -13.284 -4.312  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   1880 N  N   . PHE B 1 63  ? -10.735 -9.607  -7.728  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B N   1 
ATOM   1881 C  CA  . PHE B 1 63  ? -10.629 -8.791  -8.959  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CA  1 
ATOM   1882 C  C   . PHE B 1 63  ? -10.052 -9.713  -10.028 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B C   1 
ATOM   1883 O  O   . PHE B 1 63  ? -8.849  -9.824  -10.181 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B O   1 
ATOM   1884 C  CB  . PHE B 1 63  ? -9.846  -7.537  -8.630  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CB  1 
ATOM   1885 C  CG  . PHE B 1 63  ? -10.559 -6.668  -7.635  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CG  1 
ATOM   1886 C  CD1 . PHE B 1 63  ? -11.500 -5.740  -8.037  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CD1 1 
ATOM   1887 C  CD2 . PHE B 1 63  ? -10.345 -6.858  -6.269  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CD2 1 
ATOM   1888 C  CE1 . PHE B 1 63  ? -12.184 -4.975  -7.103  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CE1 1 
ATOM   1889 C  CE2 . PHE B 1 63  ? -11.022 -6.086  -5.343  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CE2 1 
ATOM   1890 C  CZ  . PHE B 1 63  ? -11.934 -5.147  -5.761  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 62  PHE B CZ  1 
ATOM   1891 N  N   . PRO B 1 64  ? -10.925 -10.490 -10.699 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B N   1 
ATOM   1892 C  CA  . PRO B 1 64  ? -10.480 -11.595 -11.542 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CA  1 
ATOM   1893 C  C   . PRO B 1 64  ? -9.695  -11.155 -12.779 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B C   1 
ATOM   1894 O  O   . PRO B 1 64  ? -8.871  -11.931 -13.216 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B O   1 
ATOM   1895 C  CB  . PRO B 1 64  ? -11.750 -12.338 -11.972 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . PRO B 1 64  ? -12.870 -11.745 -11.143 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CG  1 
ATOM   1897 C  CD  . PRO B 1 64  ? -12.400 -10.399 -10.629 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CD  1 
ATOM   1898 N  N   . ILE B 1 65  ? -9.941  -9.968  -13.300 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B N   1 
ATOM   1899 C  CA  . ILE B 1 65  ? -9.193  -9.478  -14.493 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CA  1 
ATOM   1900 C  C   . ILE B 1 65  ? -7.813  -8.972  -14.061 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B C   1 
ATOM   1901 O  O   . ILE B 1 65  ? -6.805  -9.387  -14.709 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B O   1 
ATOM   1902 C  CB  . ILE B 1 65  ? -10.027 -8.437  -15.262 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CB  1 
ATOM   1903 C  CG1 . ILE B 1 65  ? -11.350 -9.037  -15.743 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CG1 1 
ATOM   1904 C  CG2 . ILE B 1 65  ? -9.220  -7.879  -16.416 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CG2 1 
ATOM   1905 C  CD1 . ILE B 1 65  ? -12.419 -8.004  -15.995 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 64  ILE B CD1 1 
ATOM   1906 N  N   . MET B 1 66  ? -7.720  -8.209  -12.960 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 65  MET B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . MET B 1 66  ? -6.417  -7.707  -12.432 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . MET B 1 66  ? -5.659  -8.762  -11.603 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 65  MET B C   1 
ATOM   1909 O  O   . MET B 1 66  ? -4.493  -8.493  -11.241 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 65  MET B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . MET B 1 66  ? -6.616  -6.429  -11.625 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CB  1 
ATOM   1911 C  CG  . MET B 1 66  ? -7.327  -5.362  -12.448 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CG  1 
ATOM   1912 S  SD  . MET B 1 66  ? -7.275  -3.797  -11.589 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 65  MET B SD  1 
ATOM   1913 C  CE  . MET B 1 66  ? -8.826  -3.797  -10.687 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CE  1 
ATOM   1914 N  N   . LYS B 1 67  ? -6.268  -9.916  -11.315 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . LYS B 1 67  ? -5.646  -11.106 -10.682 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . LYS B 1 67  ? -5.149  -10.730 -9.280  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B C   1 
ATOM   1917 O  O   . LYS B 1 67  ? -4.006  -10.968 -8.924  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B O   1 
ATOM   1918 C  CB  . LYS B 1 67  ? -4.575  -11.695 -11.589 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CB  1 
ATOM   1919 C  CG  . LYS B 1 67  ? -5.147  -12.129 -12.938 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CG  1 
ATOM   1920 C  CD  . LYS B 1 67  ? -4.088  -12.549 -13.910 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CD  1 
ATOM   1921 C  CE  . LYS B 1 67  ? -3.414  -13.822 -13.502 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CE  1 
ATOM   1922 N  NZ  . LYS B 1 67  ? -2.395  -14.166 -14.522 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B NZ  1 
ATOM   1923 N  N   . PHE B 1 68  ? -6.041  -10.183 -8.467  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B N   1 
ATOM   1924 C  CA  . PHE B 1 68  ? -5.701  -10.061 -7.020  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CA  1 
ATOM   1925 C  C   . PHE B 1 68  ? -6.962  -10.239 -6.195  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B C   1 
ATOM   1926 O  O   . PHE B 1 68  ? -8.081  -10.097 -6.682  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B O   1 
ATOM   1927 C  CB  . PHE B 1 68  ? -4.983  -8.760  -6.690  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CB  1 
ATOM   1928 C  CG  . PHE B 1 68  ? -5.789  -7.502  -6.794  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CG  1 
ATOM   1929 C  CD1 . PHE B 1 68  ? -5.867  -6.815  -7.995  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD1 1 
ATOM   1930 C  CD2 . PHE B 1 68  ? -6.431  -6.962  -5.694  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD2 1 
ATOM   1931 C  CE1 . PHE B 1 68  ? -6.557  -5.623  -8.091  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE1 1 
ATOM   1932 C  CE2 . PHE B 1 68  ? -7.142  -5.780  -5.803  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE2 1 
ATOM   1933 C  CZ  . PHE B 1 68  ? -7.217  -5.110  -7.009  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CZ  1 
ATOM   1934 N  N   . SER B 1 69  ? -6.759  -10.559 -4.919  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 68  SER B N   1 
ATOM   1935 C  CA  . SER B 1 69  ? -7.840  -10.657 -3.916  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 68  SER B CA  1 
ATOM   1936 C  C   . SER B 1 69  ? -7.472  -9.739  -2.751  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 68  SER B C   1 
ATOM   1937 O  O   . SER B 1 69  ? -6.299  -9.595  -2.471  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 68  SER B O   1 
ATOM   1938 C  CB  . SER B 1 69  ? -8.032  -12.047 -3.424  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 68  SER B CB  1 
ATOM   1939 O  OG  . SER B 1 69  ? -8.365  -12.951 -4.484  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 68  SER B OG  1 
ATOM   1940 N  N   . LEU B 1 70  ? -8.487  -9.277  -2.041  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   1 
ATOM   1941 C  CA  . LEU B 1 70  ? -8.346  -8.512  -0.776  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  1 
ATOM   1942 C  C   . LEU B 1 70  ? -9.020  -9.309  0.322   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   1 
ATOM   1943 O  O   . LEU B 1 70  ? -10.162 -9.762  0.145   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   1 
ATOM   1944 C  CB  . LEU B 1 70  ? -8.985  -7.143  -0.862  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  1 
ATOM   1945 C  CG  . LEU B 1 70  ? -8.560  -6.292  -2.041  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  1 
ATOM   1946 C  CD1 . LEU B 1 70  ? -9.328  -4.981  -2.041  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 1 
ATOM   1947 C  CD2 . LEU B 1 70  ? -7.063  -6.070  -2.031  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 1 
ATOM   1948 N  N   . TYR B 1 71  ? -8.328  -9.385  1.443   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B N   1 
ATOM   1949 C  CA  . TYR B 1 71  ? -8.854  -10.047 2.664   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CA  1 
ATOM   1950 C  C   . TYR B 1 71  ? -8.825  -8.992  3.751   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B C   1 
ATOM   1951 O  O   . TYR B 1 71  ? -7.734  -8.519  4.110   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B O   1 
ATOM   1952 C  CB  . TYR B 1 71  ? -7.962  -11.232 2.995   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CB  1 
ATOM   1953 C  CG  . TYR B 1 71  ? -7.948  -12.295 1.951   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CG  1 
ATOM   1954 C  CD1 . TYR B 1 71  ? -8.910  -13.299 1.966   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD1 1 
ATOM   1955 C  CD2 . TYR B 1 71  ? -7.020  -12.278 0.911   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD2 1 
ATOM   1956 C  CE1 . TYR B 1 71  ? -8.937  -14.287 0.994   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE1 1 
ATOM   1957 C  CE2 . TYR B 1 71  ? -7.027  -13.272 -0.059  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE2 1 
ATOM   1958 C  CZ  . TYR B 1 71  ? -7.997  -14.256 -0.030  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CZ  1 
ATOM   1959 O  OH  . TYR B 1 71  ? -8.035  -15.253 -0.985  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B OH  1 
ATOM   1960 N  N   . PHE B 1 72  ? -9.983  -8.702  4.330   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . PHE B 1 72  ? -10.065 -7.724  5.438   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . PHE B 1 72  ? -10.193 -8.491  6.748   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B C   1 
ATOM   1963 O  O   . PHE B 1 72  ? -11.111 -9.324  6.912   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . PHE B 1 72  ? -11.252 -6.792  5.256   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . PHE B 1 72  ? -11.046 -5.856  4.102   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CG  1 
ATOM   1966 C  CD1 . PHE B 1 72  ? -11.451 -6.213  2.817   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD1 1 
ATOM   1967 C  CD2 . PHE B 1 72  ? -10.486 -4.617  4.319   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD2 1 
ATOM   1968 C  CE1 . PHE B 1 72  ? -11.202 -5.338  1.770   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE1 1 
ATOM   1969 C  CE2 . PHE B 1 72  ? -10.285 -3.745  3.268   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE2 1 
ATOM   1970 C  CZ  . PHE B 1 72  ? -10.620 -4.141  2.000   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CZ  1 
ATOM   1971 N  N   . LEU B 1 73  ? -9.205  -8.308  7.598   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . LEU B 1 73  ? -9.073  -8.973  8.907   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . LEU B 1 73  ? -9.273  -7.914  9.988   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1974 O  O   . LEU B 1 73  ? -8.783  -6.791  9.846   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . LEU B 1 73  ? -7.690  -9.590  9.055   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . LEU B 1 73  ? -7.415  -10.932 8.373   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1977 C  CD1 . LEU B 1 73  ? -8.155  -12.070 9.055   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1978 C  CD2 . LEU B 1 73  ? -7.778  -10.921 6.937   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1979 N  N   . ALA B 1 74  ? -9.999  -8.248  11.052  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B N   1 
ATOM   1980 C  CA  . ALA B 1 74  ? -10.275 -7.278  12.128  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CA  1 
ATOM   1981 C  C   . ALA B 1 74  ? -10.578 -8.041  13.414  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B C   1 
ATOM   1982 O  O   . ALA B 1 74  ? -11.002 -9.202  13.344  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B O   1 
ATOM   1983 C  CB  . ALA B 1 74  ? -11.443 -6.411  11.771  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CB  1 
ATOM   1984 N  N   . TYR B 1 75  ? -10.432 -7.357  14.538  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B N   1 
ATOM   1985 C  CA  . TYR B 1 75  ? -10.914 -7.891  15.840  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CA  1 
ATOM   1986 C  C   . TYR B 1 75  ? -12.379 -7.541  15.930  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B C   1 
ATOM   1987 O  O   . TYR B 1 75  ? -12.731 -6.446  16.442  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B O   1 
ATOM   1988 C  CB  . TYR B 1 75  ? -10.054 -7.375  16.976  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CB  1 
ATOM   1989 C  CG  . TYR B 1 75  ? -8.699  -8.043  17.031  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CG  1 
ATOM   1990 C  CD1 . TYR B 1 75  ? -8.594  -9.393  17.361  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CD1 1 
ATOM   1991 C  CD2 . TYR B 1 75  ? -7.538  -7.328  16.857  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CD2 1 
ATOM   1992 C  CE1 . TYR B 1 75  ? -7.374  -10.016 17.495  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CE1 1 
ATOM   1993 C  CE2 . TYR B 1 75  ? -6.292  -7.941  16.991  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CE2 1 
ATOM   1994 C  CZ  . TYR B 1 75  ? -6.203  -9.296  17.247  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B CZ  1 
ATOM   1995 O  OH  . TYR B 1 75  ? -4.996  -9.933  17.379  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 74  TYR B OH  1 
ATOM   1996 N  N   . GLU B 1 76  ? -13.206 -8.429  15.411  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B N   1 
ATOM   1997 C  CA  . GLU B 1 76  ? -14.667 -8.273  15.393  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  1 
ATOM   1998 C  C   . GLU B 1 76  ? -15.256 -9.638  15.713  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B C   1 
ATOM   1999 O  O   . GLU B 1 76  ? -14.735 -10.619 15.256  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B O   1 
ATOM   2000 C  CB  . GLU B 1 76  ? -15.195 -7.797  14.035  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  1 
ATOM   2001 C  CG  . GLU B 1 76  ? -14.715 -6.419  13.638  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  1 
ATOM   2002 C  CD  . GLU B 1 76  ? -15.368 -5.256  14.347  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  1 
ATOM   2003 O  OE1 . GLU B 1 76  ? -16.489 -5.448  14.908  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 1 
ATOM   2004 O  OE2 . GLU B 1 76  ? -14.828 -4.121  14.325  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 1 
ATOM   2005 N  N   . ASP B 1 77  ? -16.397 -9.653  16.383  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   2006 C  CA  . ASP B 1 77  ? -17.122 -10.907 16.623  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   2007 C  C   . ASP B 1 77  ? -17.798 -11.340 15.334  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   2008 O  O   . ASP B 1 77  ? -18.485 -10.518 14.716  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   2009 C  CB  . ASP B 1 77  ? -18.136 -10.636 17.736  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   2010 C  CG  . ASP B 1 77  ? -18.913 -11.866 18.200  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   2011 O  OD1 . ASP B 1 77  ? -19.157 -12.768 17.412  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   2012 O  OD2 . ASP B 1 77  ? -19.208 -11.911 19.431  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   2013 N  N   . LYS B 1 78  ? -17.565 -12.591 14.907  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   2014 C  CA  . LYS B 1 78  ? -18.136 -13.097 13.651  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   2015 C  C   . LYS B 1 78  ? -19.653 -12.931 13.664  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   2016 O  O   . LYS B 1 78  ? -20.237 -12.792 12.588  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   2017 C  CB  . LYS B 1 78  ? -17.659 -14.531 13.386  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   2018 C  CG  . LYS B 1 78  ? -18.241 -15.578 14.321  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   2019 C  CD  . LYS B 1 78  ? -17.628 -16.972 14.086  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   2020 C  CE  . LYS B 1 78  ? -18.335 -17.777 13.024  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   2021 N  NZ  . LYS B 1 78  ? -17.798 -19.161 12.929  1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   2022 N  N   . ASN B 1 79  ? -20.312 -12.955 14.825  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B N   1 
ATOM   2023 C  CA  . ASN B 1 79  ? -21.789 -12.840 14.873  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B CA  1 
ATOM   2024 C  C   . ASN B 1 79  ? -22.252 -11.436 14.505  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B C   1 
ATOM   2025 O  O   . ASN B 1 79  ? -23.421 -11.312 14.083  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B O   1 
ATOM   2026 C  CB  . ASN B 1 79  ? -22.354 -13.238 16.228  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B CB  1 
ATOM   2027 C  CG  . ASN B 1 79  ? -22.266 -14.733 16.472  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B CG  1 
ATOM   2028 O  OD1 . ASN B 1 79  ? -22.400 -15.536 15.549  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B OD1 1 
ATOM   2029 N  ND2 . ASN B 1 79  ? -22.065 -15.113 17.713  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 78  ASN B ND2 1 
ATOM   2030 N  N   . ASP B 1 80  ? -21.347 -10.466 14.482  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . ASP B 1 80  ? -21.688 -9.061  14.137  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . ASP B 1 80  ? -21.593 -8.845  12.618  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C   1 
ATOM   2033 O  O   . ASP B 1 80  ? -21.994 -7.756  12.177  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O   1 
ATOM   2034 C  CB  . ASP B 1 80  ? -20.763 -8.112  14.887  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB  1 
ATOM   2035 C  CG  . ASP B 1 80  ? -20.975 -8.020  16.396  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG  1 
ATOM   2036 O  OD1 . ASP B 1 80  ? -22.010 -8.452  16.880  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1 1 
ATOM   2037 O  OD2 . ASP B 1 80  ? -20.055 -7.526  17.091  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2 1 
ATOM   2038 N  N   . ILE B 1 81  ? -21.110 -9.820  11.840  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B N   1 
ATOM   2039 C  CA  . ILE B 1 81  ? -20.970 -9.708  10.366  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CA  1 
ATOM   2040 C  C   . ILE B 1 81  ? -22.382 -9.783  9.780   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B C   1 
ATOM   2041 O  O   . ILE B 1 81  ? -23.019 -10.831 9.916   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B O   1 
ATOM   2042 C  CB  . ILE B 1 81  ? -20.026 -10.771 9.770   1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CB  1 
ATOM   2043 C  CG1 . ILE B 1 81  ? -18.631 -10.732 10.417  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG1 1 
ATOM   2044 C  CG2 . ILE B 1 81  ? -19.928 -10.641 8.235   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG2 1 
ATOM   2045 C  CD1 . ILE B 1 81  ? -17.806 -11.898 10.043  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CD1 1 
ATOM   2046 N  N   . PRO B 1 82  ? -22.877 -8.741  9.089   1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   2047 C  CA  . PRO B 1 82  ? -24.169 -8.851  8.404   1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   2048 C  C   . PRO B 1 82  ? -24.191 -9.978  7.388   1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   2049 O  O   . PRO B 1 82  ? -23.174 -10.288 6.757   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   2050 C  CB  . PRO B 1 82  ? -24.352 -7.495  7.724   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   2051 C  CG  . PRO B 1 82  ? -23.550 -6.548  8.583   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   2052 C  CD  . PRO B 1 82  ? -22.334 -7.388  8.930   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   2053 N  N   . LYS B 1 83  ? -25.372 -10.603 7.234   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
ATOM   2054 C  CA  . LYS B 1 83  ? -25.524 -11.725 6.270   1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
ATOM   2055 C  C   . LYS B 1 83  ? -25.728 -11.213 4.842   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
ATOM   2056 O  O   . LYS B 1 83  ? -25.236 -11.887 3.941   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
ATOM   2057 C  CB  . LYS B 1 83  ? -26.617 -12.704 6.709   1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
ATOM   2058 C  CG  . LYS B 1 83  ? -28.008 -12.119 6.863   1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
ATOM   2059 C  CD  . LYS B 1 83  ? -29.076 -13.163 7.186   1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
ATOM   2060 C  CE  . LYS B 1 83  ? -30.214 -12.561 7.982   1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  1 
ATOM   2061 N  NZ  . LYS B 1 83  ? -31.447 -13.375 7.897   1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  1 
ATOM   2062 N  N   . GLU B 1 84  ? -26.368 -10.071 4.615   1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   1 
ATOM   2063 C  CA  . GLU B 1 84  ? -26.606 -9.600  3.226   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  1 
ATOM   2064 C  C   . GLU B 1 84  ? -25.315 -8.962  2.691   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   1 
ATOM   2065 O  O   . GLU B 1 84  ? -24.759 -8.161  3.429   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   1 
ATOM   2066 C  CB  . GLU B 1 84  ? -27.778 -8.631  3.182   1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . GLU B 1 84  ? -28.180 -8.303  1.744   1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . GLU B 1 84  ? -27.413 -7.183  1.041   1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  1 
ATOM   2069 O  OE1 . GLU B 1 84  ? -27.242 -6.082  1.673   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 1 
ATOM   2070 O  OE2 . GLU B 1 84  ? -27.017 -7.381  -0.173  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 1 
ATOM   2071 N  N   . LYS B 1 85  ? -24.891 -9.287  1.486   1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . LYS B 1 85  ? -23.546 -8.910  0.957   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . LYS B 1 85  ? -23.365 -7.382  0.917   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   2074 O  O   . LYS B 1 85  ? -22.282 -6.933  1.292   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . LYS B 1 85  ? -23.265 -9.600  -0.376  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . LYS B 1 85  ? -23.959 -9.023  -1.594  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CG  1 
ATOM   2077 C  CD  . LYS B 1 85  ? -23.780 -9.850  -2.858  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CD  1 
ATOM   2078 C  CE  . LYS B 1 85  ? -24.843 -9.523  -3.886  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CE  1 
ATOM   2079 N  NZ  . LYS B 1 85  ? -24.665 -10.336 -5.112  1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B NZ  1 
ATOM   2080 N  N   . ASP B 1 86  ? -24.350 -6.590  0.494   1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
ATOM   2081 C  CA  . ASP B 1 86  ? -24.126 -5.119  0.398   1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
ATOM   2082 C  C   . ASP B 1 86  ? -24.013 -4.508  1.813   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
ATOM   2083 O  O   . ASP B 1 86  ? -23.122 -3.685  2.047   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
ATOM   2084 C  CB  . ASP B 1 86  ? -25.177 -4.457  -0.497  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . ASP B 1 86  ? -25.071 -4.775  -2.000  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CG  1 
ATOM   2086 O  OD1 . ASP B 1 86  ? -24.135 -5.501  -2.461  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD1 1 
ATOM   2087 O  OD2 . ASP B 1 86  ? -25.944 -4.267  -2.729  1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD2 1 
ATOM   2088 N  N   . GLU B 1 87  ? -24.849 -4.899  2.765   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B N   1 
ATOM   2089 C  CA  . GLU B 1 87  ? -24.737 -4.441  4.154   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CA  1 
ATOM   2090 C  C   . GLU B 1 87  ? -23.408 -4.913  4.770   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B C   1 
ATOM   2091 O  O   . GLU B 1 87  ? -22.783 -4.147  5.559   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B O   1 
ATOM   2092 C  CB  . GLU B 1 87  ? -25.888 -5.055  4.935   1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CB  1 
ATOM   2093 C  CG  . GLU B 1 87  ? -26.054 -4.458  6.263   1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CG  1 
ATOM   2094 C  CD  . GLU B 1 87  ? -27.409 -4.771  6.858   1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CD  1 
ATOM   2095 O  OE1 . GLU B 1 87  ? -28.199 -5.584  6.236   1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE1 1 
ATOM   2096 O  OE2 . GLU B 1 87  ? -27.664 -4.186  7.924   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE2 1 
ATOM   2097 N  N   . LYS B 1 88  ? -22.993 -6.134  4.431   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B N   1 
ATOM   2098 C  CA  . LYS B 1 88  ? -21.766 -6.704  5.033   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CA  1 
ATOM   2099 C  C   . LYS B 1 88  ? -20.561 -5.854  4.597   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B C   1 
ATOM   2100 O  O   . LYS B 1 88  ? -19.675 -5.542  5.459   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B O   1 
ATOM   2101 C  CB  . LYS B 1 88  ? -21.588 -8.137  4.554   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CB  1 
ATOM   2102 C  CG  . LYS B 1 88  ? -20.284 -8.772  4.973   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CG  1 
ATOM   2103 C  CD  . LYS B 1 88  ? -20.259 -10.251 4.610   1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CD  1 
ATOM   2104 C  CE  . LYS B 1 88  ? -18.857 -10.822 4.577   1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CE  1 
ATOM   2105 N  NZ  . LYS B 1 88  ? -18.905 -12.252 4.200   1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B NZ  1 
ATOM   2106 N  N   . ILE B 1 89  ? -20.466 -5.504  3.319   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N   1 
ATOM   2107 C  CA  . ILE B 1 89  ? -19.282 -4.737  2.839   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA  1 
ATOM   2108 C  C   . ILE B 1 89  ? -19.300 -3.332  3.431   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C   1 
ATOM   2109 O  O   . ILE B 1 89  ? -18.241 -2.859  3.852   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O   1 
ATOM   2110 C  CB  . ILE B 1 89  ? -19.091 -4.760  1.314   1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB  1 
ATOM   2111 C  CG1 . ILE B 1 89  ? -17.683 -4.238  0.992   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1 1 
ATOM   2112 C  CG2 . ILE B 1 89  ? -20.177 -4.012  0.593   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2 1 
ATOM   2113 C  CD1 . ILE B 1 89  ? -17.133 -4.639  -0.368  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1 1 
ATOM   2114 N  N   . ALA B 1 90  ? -20.449 -2.686  3.578   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N   1 
ATOM   2115 C  CA  . ALA B 1 90  ? -20.550 -1.332  4.154   1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA  1 
ATOM   2116 C  C   . ALA B 1 90  ? -20.173 -1.386  5.635   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C   1 
ATOM   2117 O  O   . ALA B 1 90  ? -19.496 -0.476  6.099   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O   1 
ATOM   2118 C  CB  . ALA B 1 90  ? -21.927 -0.750  3.964   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB  1 
ATOM   2119 N  N   . TRP B 1 91  ? -20.560 -2.452  6.326   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N   1 
ATOM   2120 C  CA  . TRP B 1 91  ? -20.148 -2.703  7.727   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA  1 
ATOM   2121 C  C   . TRP B 1 91  ? -18.641 -2.952  7.769   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C   1 
ATOM   2122 O  O   . TRP B 1 91  ? -17.948 -2.296  8.565   1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O   1 
ATOM   2123 C  CB  . TRP B 1 91  ? -20.956 -3.892  8.310   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB  1 
ATOM   2124 C  CG  . TRP B 1 91  ? -20.536 -4.264  9.690   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG  1 
ATOM   2125 C  CD1 . TRP B 1 91  ? -20.962 -3.717  10.864  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1 1 
ATOM   2126 C  CD2 . TRP B 1 91  ? -19.583 -5.279  10.038  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2 1 
ATOM   2127 N  NE1 . TRP B 1 91  ? -20.311 -4.296  11.917  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1 1 
ATOM   2128 C  CE2 . TRP B 1 91  ? -19.477 -5.269  11.444  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2 1 
ATOM   2129 C  CE3 . TRP B 1 91  ? -18.848 -6.199  9.290   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3 1 
ATOM   2130 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? -18.647 -6.160  12.131  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2 1 
ATOM   2131 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? -18.008 -7.068  9.974   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3 1 
ATOM   2132 C  CH2 . TRP B 1 91  ? -17.919 -7.041  11.373  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2 1 
ATOM   2133 N  N   . ALA B 1 92  ? -18.124 -3.862  6.962   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   2134 C  CA  . ALA B 1 92  ? -16.699 -4.254  7.081   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   2135 C  C   . ALA B 1 92  ? -15.798 -3.039  6.837   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   2136 O  O   . ALA B 1 92  ? -14.796 -2.802  7.576   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   2137 C  CB  . ALA B 1 92  ? -16.378 -5.353  6.109   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   2138 N  N   . LEU B 1 93  ? -16.131 -2.264  5.816   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   2139 C  CA  . LEU B 1 93  ? -15.266 -1.150  5.357   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   2140 C  C   . LEU B 1 93  ? -15.559 0.120   6.162   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   2141 O  O   . LEU B 1 93  ? -14.927 1.148   5.897   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   2142 C  CB  . LEU B 1 93  ? -15.447 -0.960  3.844   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . LEU B 1 93  ? -14.510 -1.795  2.965   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   2144 C  CD1 . LEU B 1 93  ? -13.102 -1.236  2.970   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   2145 C  CD2 . LEU B 1 93  ? -14.465 -3.267  3.350   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   2146 N  N   . SER B 1 94  ? -16.400 0.075   7.188   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 93  SER B N   1 
ATOM   2147 C  CA  . SER B 1 94  ? -16.592 1.171   8.164   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 93  SER B CA  1 
ATOM   2148 C  C   . SER B 1 94  ? -16.086 0.761   9.552   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 93  SER B C   1 
ATOM   2149 O  O   . SER B 1 94  ? -16.267 1.540   10.495  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 93  SER B O   1 
ATOM   2150 C  CB  . SER B 1 94  ? -18.048 1.634   8.222   1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 93  SER B CB  1 
ATOM   2151 O  OG  . SER B 1 94  ? -18.926 0.583   8.597   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 93  SER B OG  1 
ATOM   2152 N  N   . ARG B 1 95  ? -15.451 -0.408  9.683   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   2153 C  CA  . ARG B 1 95  ? -14.806 -0.771  10.965  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   2154 C  C   . ARG B 1 95  ? -13.508 0.015   11.075  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   2155 O  O   . ARG B 1 95  ? -12.729 0.034   10.105  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   2156 C  CB  . ARG B 1 95  ? -14.547 -2.265  11.080  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   2157 C  CG  . ARG B 1 95  ? -15.771 -3.185  11.083  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   2158 C  CD  . ARG B 1 95  ? -16.856 -2.791  12.057  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   2159 N  NE  . ARG B 1 95  ? -17.756 -1.848  11.429  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   2160 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -18.697 -1.160  12.060  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   2161 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -18.817 -1.259  13.375  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   2162 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -19.422 -0.278  11.393  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   2163 N  N   . LYS B 1 96  ? -13.204 0.519   12.265  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B N   1 
ATOM   2164 C  CA  . LYS B 1 96  ? -11.849 1.004   12.589  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CA  1 
ATOM   2165 C  C   . LYS B 1 96  ? -10.879 -0.178  12.633  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B C   1 
ATOM   2166 O  O   . LYS B 1 96  ? -11.225 -1.295  12.992  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B O   1 
ATOM   2167 C  CB  . LYS B 1 96  ? -11.827 1.692   13.966  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CB  1 
ATOM   2168 C  CG  . LYS B 1 96  ? -12.539 3.024   13.984  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CG  1 
ATOM   2169 C  CD  . LYS B 1 96  ? -12.706 3.592   15.359  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CD  1 
ATOM   2170 C  CE  . LYS B 1 96  ? -11.448 3.687   16.153  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CE  1 
ATOM   2171 N  NZ  . LYS B 1 96  ? -11.662 4.549   17.353  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B NZ  1 
ATOM   2172 N  N   . ALA B 1 97  ? -9.617  0.093   12.338  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   1 
ATOM   2173 C  CA  . ALA B 1 97  ? -8.476  -0.777  12.709  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  1 
ATOM   2174 C  C   . ALA B 1 97  ? -8.602  -2.131  12.004  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   1 
ATOM   2175 O  O   . ALA B 1 97  ? -8.485  -3.196  12.647  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   1 
ATOM   2176 C  CB  . ALA B 1 97  ? -8.404  -0.953  14.198  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  1 
ATOM   2177 N  N   . THR B 1 98  ? -8.786  -2.115  10.692  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   2178 C  CA  . THR B 1 98  ? -8.769  -3.375  9.927   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   2179 C  C   . THR B 1 98  ? -7.403  -3.525  9.242   1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   2180 O  O   . THR B 1 98  ? -6.646  -2.525  9.036   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   2181 C  CB  . THR B 1 98  ? -9.906  -3.494  8.902   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   2182 O  OG1 . THR B 1 98  ? -9.620  -2.717  7.740   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   2183 C  CG2 . THR B 1 98  ? -11.272 -3.162  9.485   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   2184 N  N   . LEU B 1 99  ? -7.084  -4.761  8.883   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   1 
ATOM   2185 C  CA  . LEU B 1 99  ? -5.923  -5.068  8.015   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  1 
ATOM   2186 C  C   . LEU B 1 99  ? -6.465  -5.496  6.664   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   1 
ATOM   2187 O  O   . LEU B 1 99  ? -7.312  -6.421  6.610   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   1 
ATOM   2188 C  CB  . LEU B 1 99  ? -5.103  -6.227  8.568   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  1 
ATOM   2189 C  CG  . LEU B 1 99  ? -4.314  -6.015  9.807   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  1 
ATOM   2190 C  CD1 . LEU B 1 99  ? -3.494  -7.316  10.015  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 1 
ATOM   2191 C  CD2 . LEU B 1 99  ? -3.403  -4.774  9.669   1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 1 
ATOM   2192 N  N   . GLU B 1 100 ? -5.957  -4.906  5.600   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   1 
ATOM   2193 C  CA  . GLU B 1 100 ? -6.321  -5.274  4.215   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  1 
ATOM   2194 C  C   . GLU B 1 100 ? -5.148  -6.063  3.663   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   1 
ATOM   2195 O  O   . GLU B 1 100 ? -4.069  -5.463  3.464   1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   1 
ATOM   2196 C  CB  . GLU B 1 100 ? -6.546  -4.029  3.360   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  1 
ATOM   2197 C  CG  . GLU B 1 100 ? -6.898  -4.326  1.925   1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  1 
ATOM   2198 C  CD  . GLU B 1 100 ? -7.050  -3.130  1.018   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  1 
ATOM   2199 O  OE1 . GLU B 1 100 ? -6.979  -2.005  1.540   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 1 
ATOM   2200 O  OE2 . GLU B 1 100 ? -7.132  -3.344  -0.206  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 1 
ATOM   2201 N  N   . LEU B 1 101 ? -5.304  -7.363  3.492   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   1 
ATOM   2202 C  CA  . LEU B 1 101 ? -4.193  -8.200  2.990   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  1 
ATOM   2203 C  C   . LEU B 1 101 ? -4.436  -8.389  1.507   1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   1 
ATOM   2204 O  O   . LEU B 1 101 ? -5.522  -8.863  1.133   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   1 
ATOM   2205 C  CB  . LEU B 1 101 ? -4.160  -9.530  3.728   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  1 
ATOM   2206 C  CG  . LEU B 1 101 ? -4.072  -9.432  5.257   1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  1 
ATOM   2207 C  CD1 . LEU B 1 101 ? -4.024  -10.843 5.869   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 1 
ATOM   2208 C  CD2 . LEU B 1 101 ? -2.887  -8.606  5.683   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 1 
ATOM   2209 N  N   . THR B 1 102 ? -3.437  -8.018  0.700   1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 101 THR B N   1 
ATOM   2210 C  CA  . THR B 1 102 ? -3.563  -8.060  -0.768  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CA  1 
ATOM   2211 C  C   . THR B 1 102 ? -2.821  -9.294  -1.270  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 101 THR B C   1 
ATOM   2212 O  O   . THR B 1 102 ? -1.637  -9.383  -1.033  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 101 THR B O   1 
ATOM   2213 C  CB  . THR B 1 102 ? -3.030  -6.781  -1.398  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CB  1 
ATOM   2214 O  OG1 . THR B 1 102 ? -3.818  -5.693  -0.936  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 101 THR B OG1 1 
ATOM   2215 C  CG2 . THR B 1 102 ? -3.110  -6.842  -2.902  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CG2 1 
ATOM   2216 N  N   . HIS B 1 103 ? -3.533  -10.190 -1.940  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N   1 
ATOM   2217 C  CA  . HIS B 1 103 ? -2.950  -11.374 -2.597  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA  1 
ATOM   2218 C  C   . HIS B 1 103 ? -2.910  -11.144 -4.105  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C   1 
ATOM   2219 O  O   . HIS B 1 103 ? -3.978  -11.123 -4.736  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O   1 
ATOM   2220 C  CB  . HIS B 1 103 ? -3.753  -12.622 -2.250  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB  1 
ATOM   2221 C  CG  . HIS B 1 103 ? -3.271  -13.811 -2.995  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG  1 
ATOM   2222 N  ND1 . HIS B 1 103 ? -4.146  -14.736 -3.499  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1 1 
ATOM   2223 C  CD2 . HIS B 1 103 ? -2.018  -14.245 -3.287  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2 1 
ATOM   2224 C  CE1 . HIS B 1 103 ? -3.460  -15.686 -4.121  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1 1 
ATOM   2225 N  NE2 . HIS B 1 103 ? -2.175  -15.446 -3.961  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2 1 
ATOM   2226 N  N   . ASN B 1 104 ? -1.706  -10.957 -4.625  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B N   1 
ATOM   2227 C  CA  . ASN B 1 104 ? -1.456  -10.923 -6.095  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B CA  1 
ATOM   2228 C  C   . ASN B 1 104 ? -1.375  -12.384 -6.531  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B C   1 
ATOM   2229 O  O   . ASN B 1 104 ? -0.490  -13.093 -6.065  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B O   1 
ATOM   2230 C  CB  . ASN B 1 104 ? -0.219  -10.080 -6.388  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B CB  1 
ATOM   2231 C  CG  . ASN B 1 104 ? -0.462  -8.615  -6.154  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B CG  1 
ATOM   2232 O  OD1 . ASN B 1 104 ? -1.414  -8.067  -6.686  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B OD1 1 
ATOM   2233 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 0.382   -7.990  -5.354  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN B ND2 1 
ATOM   2234 N  N   . TRP B 1 105 ? -2.318  -12.844 -7.347  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B N   1 
ATOM   2235 C  CA  . TRP B 1 105 ? -2.421  -14.291 -7.639  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CA  1 
ATOM   2236 C  C   . TRP B 1 105 ? -1.108  -14.809 -8.210  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B C   1 
ATOM   2237 O  O   . TRP B 1 105 ? -0.502  -14.082 -9.035  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B O   1 
ATOM   2238 C  CB  . TRP B 1 105 ? -3.566  -14.580 -8.587  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CB  1 
ATOM   2239 C  CG  . TRP B 1 105 ? -4.909  -14.183 -8.092  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CG  1 
ATOM   2240 C  CD1 . TRP B 1 105 ? -5.263  -13.753 -6.839  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD1 1 
ATOM   2241 C  CD2 . TRP B 1 105 ? -6.118  -14.247 -8.850  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD2 1 
ATOM   2242 N  NE1 . TRP B 1 105 ? -6.601  -13.499 -6.801  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B NE1 1 
ATOM   2243 C  CE2 . TRP B 1 105 ? -7.166  -13.831 -8.008  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE2 1 
ATOM   2244 C  CE3 . TRP B 1 105 ? -6.428  -14.697 -10.148 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE3 1 
ATOM   2245 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? -8.493  -13.809 -8.425  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ2 1 
ATOM   2246 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? -7.738  -14.631 -10.564 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ3 1 
ATOM   2247 C  CH2 . TRP B 1 105 ? -8.761  -14.237 -9.706  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CH2 1 
ATOM   2248 N  N   . GLY B 1 106 ? -0.729  -15.996 -7.742  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N   1 
ATOM   2249 C  CA  . GLY B 1 106 ? 0.445   -16.754 -8.202  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA  1 
ATOM   2250 C  C   . GLY B 1 106 ? 1.694   -16.524 -7.388  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C   1 
ATOM   2251 O  O   . GLY B 1 106 ? 2.687   -17.249 -7.607  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O   1 
ATOM   2252 N  N   . THR B 1 107 ? 1.756   -15.540 -6.472  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N   1 
ATOM   2253 C  CA  . THR B 1 107 ? 3.011   -15.315 -5.716  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA  1 
ATOM   2254 C  C   . THR B 1 107 ? 3.345   -16.553 -4.896  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 106 THR B C   1 
ATOM   2255 O  O   . THR B 1 107 ? 4.508   -16.793 -4.608  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O   1 
ATOM   2256 C  CB  . THR B 1 107 ? 2.907   -14.061 -4.836  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB  1 
ATOM   2257 O  OG1 . THR B 1 107 ? 1.684   -14.139 -4.086  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 1 
ATOM   2258 C  CG2 . THR B 1 107 ? 2.945   -12.809 -5.659  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 1 
ATOM   2259 N  N   . GLU B 1 108 ? 2.346   -17.307 -4.447  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   1 
ATOM   2260 C  CA  . GLU B 1 108 ? 2.585   -18.424 -3.507  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  1 
ATOM   2261 C  C   . GLU B 1 108 ? 3.302   -19.557 -4.257  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   1 
ATOM   2262 O  O   . GLU B 1 108 ? 3.898   -20.377 -3.579  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   1 
ATOM   2263 C  CB  . GLU B 1 108 ? 1.306   -18.925 -2.868  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  1 
ATOM   2264 C  CG  . GLU B 1 108 ? 0.296   -19.475 -3.811  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  1 
ATOM   2265 C  CD  . GLU B 1 108 ? -0.718  -18.514 -4.386  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  1 
ATOM   2266 O  OE1 . GLU B 1 108 ? -0.326  -17.374 -4.790  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 1 
ATOM   2267 O  OE2 . GLU B 1 108 ? -1.919  -18.910 -4.443  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 1 
ATOM   2268 N  N   . ASP B 1 109 ? 3.282   -19.524 -5.588  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   2269 C  CA  . ASP B 1 109 ? 3.910   -20.601 -6.413  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   2270 C  C   . ASP B 1 109 ? 5.286   -20.153 -6.910  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   2271 O  O   . ASP B 1 109 ? 5.967   -20.993 -7.543  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   2272 C  CB  . ASP B 1 109 ? 3.012   -21.010 -7.581  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   2273 C  CG  . ASP B 1 109 ? 1.612   -21.472 -7.197  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   2274 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 1.493   -22.237 -6.259  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   2275 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 0.648   -21.021 -7.857  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   2276 N  N   . ASP B 1 110 ? 5.733   -18.944 -6.578  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   2277 C  CA  . ASP B 1 110 ? 6.972   -18.337 -7.119  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   2278 C  C   . ASP B 1 110 ? 8.050   -18.387 -6.037  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   2279 O  O   . ASP B 1 110 ? 8.065   -17.522 -5.121  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   2280 C  CB  . ASP B 1 110 ? 6.675   -16.941 -7.632  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   2281 C  CG  . ASP B 1 110 ? 7.865   -16.266 -8.277  1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   2282 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 9.022   -16.772 -8.092  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   2283 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 7.627   -15.233 -8.921  1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   2284 N  N   . GLU B 1 111 ? 8.955   -19.356 -6.132  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   2285 C  CA  . GLU B 1 111 ? 9.990   -19.595 -5.102  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   2286 C  C   . GLU B 1 111 ? 10.916  -18.380 -4.986  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   2287 O  O   . GLU B 1 111 ? 11.496  -18.238 -3.912  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   2288 C  CB  . GLU B 1 111 ? 10.775  -20.879 -5.394  1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   2289 C  CG  . GLU B 1 111 ? 10.032  -22.112 -4.911  1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   2290 C  CD  . GLU B 1 111 ? 10.564  -23.444 -5.421  1.00 66.56 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   2291 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 10.695  -23.605 -6.659  1.00 65.81 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   2292 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 10.843  -24.320 -4.571  1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   2293 N  N   . THR B 1 112 ? 11.022  -17.544 -6.023  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 111 THR B N   1 
ATOM   2294 C  CA  . THR B 1 112 ? 11.936  -16.367 -6.064  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CA  1 
ATOM   2295 C  C   . THR B 1 112 ? 11.260  -15.103 -5.512  1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 111 THR B C   1 
ATOM   2296 O  O   . THR B 1 112 ? 11.964  -14.080 -5.431  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 111 THR B O   1 
ATOM   2297 C  CB  . THR B 1 112 ? 12.415  -16.018 -7.478  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CB  1 
ATOM   2298 O  OG1 . THR B 1 112 ? 11.325  -15.453 -8.208  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 111 THR B OG1 1 
ATOM   2299 C  CG2 . THR B 1 112 ? 12.964  -17.205 -8.239  1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CG2 1 
ATOM   2300 N  N   . GLN B 1 113 ? 9.971   -15.164 -5.151  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B N   1 
ATOM   2301 C  CA  . GLN B 1 113 ? 9.173   -13.945 -4.825  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CA  1 
ATOM   2302 C  C   . GLN B 1 113 ? 9.085   -13.812 -3.301  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B C   1 
ATOM   2303 O  O   . GLN B 1 113 ? 8.868   -14.805 -2.579  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B O   1 
ATOM   2304 C  CB  . GLN B 1 113 ? 7.800   -13.976 -5.484  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CB  1 
ATOM   2305 C  CG  . GLN B 1 113 ? 6.973   -12.701 -5.318  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CG  1 
ATOM   2306 C  CD  . GLN B 1 113 ? 6.329   -12.554 -3.954  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CD  1 
ATOM   2307 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 6.030   -13.523 -3.291  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B OE1 1 
ATOM   2308 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 6.116   -11.324 -3.511  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B NE2 1 
ATOM   2309 N  N   . SER B 1 114 ? 9.243   -12.589 -2.805  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 113 SER B N   1 
ATOM   2310 C  CA  . SER B 1 114 ? 8.895   -12.281 -1.406  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CA  1 
ATOM   2311 C  C   . SER B 1 114 ? 8.668   -10.781 -1.296  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 113 SER B C   1 
ATOM   2312 O  O   . SER B 1 114 ? 9.214   -10.010 -2.101  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 113 SER B O   1 
ATOM   2313 C  CB  . SER B 1 114 ? 9.935   -12.774 -0.436  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CB  1 
ATOM   2314 O  OG  . SER B 1 114 ? 11.136  -12.061 -0.593  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 113 SER B OG  1 
ATOM   2315 N  N   . TYR B 1 115 ? 7.846   -10.388 -0.328  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B N   1 
ATOM   2316 C  CA  . TYR B 1 115 ? 7.647   -8.954  -0.034  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CA  1 
ATOM   2317 C  C   . TYR B 1 115 ? 8.669   -8.477  0.986   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B C   1 
ATOM   2318 O  O   . TYR B 1 115 ? 9.369   -9.267  1.612   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B O   1 
ATOM   2319 C  CB  . TYR B 1 115 ? 6.198   -8.776  0.452   1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CB  1 
ATOM   2320 C  CG  . TYR B 1 115 ? 5.185   -9.026  -0.627  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CG  1 
ATOM   2321 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 5.174   -8.237  -1.756  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CD1 1 
ATOM   2322 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 4.256   -10.053 -0.555  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CD2 1 
ATOM   2323 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 4.257   -8.439  -2.773  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CE1 1 
ATOM   2324 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 3.349   -10.272 -1.580  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CE2 1 
ATOM   2325 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 3.348   -9.472  -2.704  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B CZ  1 
ATOM   2326 O  OH  . TYR B 1 115 ? 2.473   -9.649  -3.736  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 114 TYR B OH  1 
ATOM   2327 N  N   . HIS B 1 116 ? 8.779   -7.159  1.089   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   2328 C  CA  . HIS B 1 116 ? 9.743   -6.429  1.928   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   2329 C  C   . HIS B 1 116 ? 9.031   -5.875  3.155   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   2330 O  O   . HIS B 1 116 ? 7.950   -5.237  2.964   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   2331 C  CB  . HIS B 1 116 ? 10.371  -5.311  1.093   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   2332 C  CG  . HIS B 1 116 ? 11.398  -4.503  1.811   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   2333 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 12.599  -5.009  2.219   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   2334 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 11.394  -3.208  2.176   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   2335 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 13.289  -4.068  2.829   1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   2336 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 12.580  -2.955  2.811   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   2337 N  N   . ASN B 1 117 ? 9.627   -6.037  4.324   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B N   1 
ATOM   2338 C  CA  . ASN B 1 117 ? 8.900   -5.698  5.583   1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B CA  1 
ATOM   2339 C  C   . ASN B 1 117 ? 9.111   -4.233  6.000   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B C   1 
ATOM   2340 O  O   . ASN B 1 117 ? 8.543   -3.844  7.013   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B O   1 
ATOM   2341 C  CB  . ASN B 1 117 ? 9.193   -6.672  6.699   1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B CB  1 
ATOM   2342 C  CG  . ASN B 1 117 ? 10.576  -6.594  7.268   1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B CG  1 
ATOM   2343 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 11.357  -5.702  6.913   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B OD1 1 
ATOM   2344 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 10.896  -7.556  8.118   1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 116 ASN B ND2 1 
ATOM   2345 N  N   . GLY B 1 118 ? 9.918   -3.459  5.292   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   1 
ATOM   2346 C  CA  . GLY B 1 118 ? 10.164  -2.050  5.613   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  1 
ATOM   2347 C  C   . GLY B 1 118 ? 11.251  -1.813  6.642   1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   1 
ATOM   2348 O  O   . GLY B 1 118 ? 11.487  -0.605  6.887   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   1 
ATOM   2349 N  N   . ASN B 1 119 ? 11.861  -2.851  7.240   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N   1 
ATOM   2350 C  CA  . ASN B 1 119 ? 12.790  -2.712  8.384   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA  1 
ATOM   2351 C  C   . ASN B 1 119 ? 14.258  -2.897  7.958   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C   1 
ATOM   2352 O  O   . ASN B 1 119 ? 15.133  -2.834  8.825   1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O   1 
ATOM   2353 C  CB  . ASN B 1 119 ? 12.400  -3.624  9.516   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB  1 
ATOM   2354 C  CG  . ASN B 1 119 ? 11.064  -3.158  10.090  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG  1 
ATOM   2355 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 10.986  -2.017  10.530  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1 1 
ATOM   2356 N  ND2 . ASN B 1 119 ? 10.077  -4.048  10.127  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2 1 
ATOM   2357 N  N   . SER B 1 120 ? 14.478  -3.083  6.686   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 119 SER B N   1 
ATOM   2358 C  CA  . SER B 1 120 ? 15.849  -2.998  6.108   1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 119 SER B CA  1 
ATOM   2359 C  C   . SER B 1 120 ? 15.778  -2.049  4.927   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 119 SER B C   1 
ATOM   2360 O  O   . SER B 1 120 ? 14.677  -1.765  4.384   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 119 SER B O   1 
ATOM   2361 C  CB  . SER B 1 120 ? 16.389  -4.358  5.767   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 119 SER B CB  1 
ATOM   2362 O  OG  . SER B 1 120 ? 15.601  -4.966  4.772   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 119 SER B OG  1 
ATOM   2363 N  N   . ASP B 1 121 ? 16.939  -1.547  4.484   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B N   1 
ATOM   2364 C  CA  . ASP B 1 121 ? 16.964  -0.586  3.369   1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CA  1 
ATOM   2365 C  C   . ASP B 1 121 ? 16.226  -1.179  2.192   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B C   1 
ATOM   2366 O  O   . ASP B 1 121 ? 16.455  -2.348  1.845   1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B O   1 
ATOM   2367 C  CB  . ASP B 1 121 ? 18.394  -0.189  3.002   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CB  1 
ATOM   2368 C  CG  . ASP B 1 121 ? 19.049  0.587   4.129   1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CG  1 
ATOM   2369 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 18.311  1.129   4.985   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD1 1 
ATOM   2370 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 20.299  0.583   4.189   1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD2 1 
ATOM   2371 N  N   . PRO B 1 122 ? 15.334  -0.424  1.522   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B N   1 
ATOM   2372 C  CA  . PRO B 1 122 ? 14.939  0.939   1.895   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CA  1 
ATOM   2373 C  C   . PRO B 1 122 ? 13.772  0.885   2.888   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B C   1 
ATOM   2374 O  O   . PRO B 1 122 ? 12.829  0.127   2.646   1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B O   1 
ATOM   2375 C  CB  . PRO B 1 122 ? 14.461  1.549   0.576   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CB  1 
ATOM   2376 C  CG  . PRO B 1 122 ? 13.916  0.374   -0.194  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CG  1 
ATOM   2377 C  CD  . PRO B 1 122 ? 14.666  -0.848  0.294   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 121 PRO B CD  1 
ATOM   2378 N  N   . ARG B 1 123 ? 13.903  1.608   3.996   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   1 
ATOM   2379 C  CA  . ARG B 1 123 ? 12.896  1.544   5.080   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  1 
ATOM   2380 C  C   . ARG B 1 123 ? 11.725  2.500   4.824   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   1 
ATOM   2381 O  O   . ARG B 1 123 ? 11.858  3.512   4.156   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   1 
ATOM   2382 C  CB  . ARG B 1 123 ? 13.586  1.878   6.402   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  1 
ATOM   2383 C  CG  . ARG B 1 123 ? 14.652  0.852   6.777   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  1 
ATOM   2384 C  CD  . ARG B 1 123 ? 15.120  0.909   8.206   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  1 
ATOM   2385 N  NE  . ARG B 1 123 ? 15.591  2.194   8.628   1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  1 
ATOM   2386 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 15.863  2.516   9.903   1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  1 
ATOM   2387 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 15.663  1.648   10.880  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 1 
ATOM   2388 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 16.288  3.733   10.205  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 1 
ATOM   2389 N  N   . GLY B 1 124 ? 10.603  2.222   5.492   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 123 GLY B N   1 
ATOM   2390 C  CA  . GLY B 1 124 ? 9.481   3.167   5.564   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 123 GLY B CA  1 
ATOM   2391 C  C   . GLY B 1 124 ? 8.506   2.747   6.636   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 123 GLY B C   1 
ATOM   2392 O  O   . GLY B 1 124 ? 8.726   3.024   7.813   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 123 GLY B O   1 
ATOM   2393 N  N   . PHE B 1 125 ? 7.523   1.961   6.227   1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B N   1 
ATOM   2394 C  CA  . PHE B 1 125 ? 6.643   1.228   7.157   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CA  1 
ATOM   2395 C  C   . PHE B 1 125 ? 7.528   0.406   8.090   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B C   1 
ATOM   2396 O  O   . PHE B 1 125 ? 8.554   -0.160  7.656   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B O   1 
ATOM   2397 C  CB  . PHE B 1 125 ? 5.690   0.319   6.377   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CB  1 
ATOM   2398 C  CG  . PHE B 1 125 ? 4.987   -0.709  7.204   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CG  1 
ATOM   2399 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 3.837   -0.388  7.890   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CD1 1 
ATOM   2400 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 5.443   -2.007  7.287   1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CD2 1 
ATOM   2401 C  CE1 . PHE B 1 125 ? 3.196   -1.341  8.652   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CE1 1 
ATOM   2402 C  CE2 . PHE B 1 125 ? 4.779   -2.947  8.041   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CE2 1 
ATOM   2403 C  CZ  . PHE B 1 125 ? 3.656   -2.602  8.747   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CZ  1 
ATOM   2404 N  N   . GLY B 1 126 ? 7.136   0.318   9.355   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B N   1 
ATOM   2405 C  CA  . GLY B 1 126 ? 7.869   -0.472  10.365  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B CA  1 
ATOM   2406 C  C   . GLY B 1 126 ? 7.084   -1.694  10.811  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B C   1 
ATOM   2407 O  O   . GLY B 1 126 ? 7.611   -2.785  10.888  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B O   1 
ATOM   2408 N  N   . HIS B 1 127 ? 5.862   -1.510  11.284  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B N   1 
ATOM   2409 C  CA  . HIS B 1 127 ? 5.141   -2.602  11.956  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CA  1 
ATOM   2410 C  C   . HIS B 1 127 ? 3.687   -2.217  12.153  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B C   1 
ATOM   2411 O  O   . HIS B 1 127 ? 3.349   -1.008  12.108  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B O   1 
ATOM   2412 C  CB  . HIS B 1 127 ? 5.784   -2.949  13.306  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CB  1 
ATOM   2413 C  CG  . HIS B 1 127 ? 5.920   -1.815  14.283  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CG  1 
ATOM   2414 N  ND1 . HIS B 1 127 ? 7.112   -1.123  14.446  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B ND1 1 
ATOM   2415 C  CD2 . HIS B 1 127 ? 5.107   -1.379  15.275  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CD2 1 
ATOM   2416 C  CE1 . HIS B 1 127 ? 6.977   -0.269  15.431  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CE1 1 
ATOM   2417 N  NE2 . HIS B 1 127 ? 5.756   -0.381  15.934  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B NE2 1 
ATOM   2418 N  N   . ILE B 1 128 ? 2.873   -3.232  12.366  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N   1 
ATOM   2419 C  CA  . ILE B 1 128 ? 1.587   -3.015  13.080  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA  1 
ATOM   2420 C  C   . ILE B 1 128 ? 1.806   -3.396  14.536  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C   1 
ATOM   2421 O  O   . ILE B 1 128 ? 2.834   -3.984  14.893  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O   1 
ATOM   2422 C  CB  . ILE B 1 128 ? 0.434   -3.763  12.417  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB  1 
ATOM   2423 C  CG1 . ILE B 1 128 ? 0.743   -5.257  12.324  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1 1 
ATOM   2424 C  CG2 . ILE B 1 128 ? 0.118   -3.140  11.079  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2 1 
ATOM   2425 C  CD1 . ILE B 1 128 ? -0.408  -6.094  11.887  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1 1 
ATOM   2426 N  N   . GLY B 1 129 ? 0.843   -3.106  15.398  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B N   1 
ATOM   2427 C  CA  . GLY B 1 129 ? 0.999   -3.404  16.819  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B CA  1 
ATOM   2428 C  C   . GLY B 1 129 ? -0.339  -3.745  17.431  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B C   1 
ATOM   2429 O  O   . GLY B 1 129 ? -1.380  -3.101  17.095  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B O   1 
ATOM   2430 N  N   . ILE B 1 130 ? -0.317  -4.762  18.266  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B N   1 
ATOM   2431 C  CA  . ILE B 1 130 ? -1.507  -5.328  18.948  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CA  1 
ATOM   2432 C  C   . ILE B 1 130 ? -1.343  -5.084  20.442  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B C   1 
ATOM   2433 O  O   . ILE B 1 130 ? -0.336  -5.461  21.023  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B O   1 
ATOM   2434 C  CB  . ILE B 1 130 ? -1.641  -6.816  18.579  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CB  1 
ATOM   2435 C  CG1 . ILE B 1 130 ? -1.899  -6.952  17.070  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG1 1 
ATOM   2436 C  CG2 . ILE B 1 130 ? -2.762  -7.505  19.381  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG2 1 
ATOM   2437 C  CD1 . ILE B 1 130 ? -1.994  -8.365  16.613  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CD1 1 
ATOM   2438 N  N   . ALA B 1 131 ? -2.344  -4.470  21.047  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B N   1 
ATOM   2439 C  CA  . ALA B 1 131 ? -2.435  -4.297  22.502  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CA  1 
ATOM   2440 C  C   . ALA B 1 131 ? -3.096  -5.521  23.109  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B C   1 
ATOM   2441 O  O   . ALA B 1 131 ? -4.115  -5.968  22.606  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B O   1 
ATOM   2442 C  CB  . ALA B 1 131 ? -3.179  -3.016  22.782  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CB  1 
ATOM   2443 N  N   . VAL B 1 132 ? -2.474  -6.050  24.149  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B N   1 
ATOM   2444 C  CA  . VAL B 1 132 ? -2.915  -7.282  24.858  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CA  1 
ATOM   2445 C  C   . VAL B 1 132 ? -2.938  -6.994  26.345  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B C   1 
ATOM   2446 O  O   . VAL B 1 132 ? -2.215  -6.119  26.836  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B O   1 
ATOM   2447 C  CB  . VAL B 1 132 ? -1.962  -8.457  24.537  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CB  1 
ATOM   2448 C  CG1 . VAL B 1 132 ? -1.822  -8.687  23.046  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CG1 1 
ATOM   2449 C  CG2 . VAL B 1 132 ? -0.583  -8.285  25.117  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CG2 1 
ATOM   2450 N  N   . PRO B 1 133 ? -3.756  -7.758  27.093  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B N   1 
ATOM   2451 C  CA  . PRO B 1 133 ? -3.761  -7.624  28.550  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CA  1 
ATOM   2452 C  C   . PRO B 1 133 ? -2.467  -8.094  29.229  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B C   1 
ATOM   2453 O  O   . PRO B 1 133 ? -2.177  -7.614  30.338  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B O   1 
ATOM   2454 C  CB  . PRO B 1 133 ? -4.870  -8.565  28.997  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CB  1 
ATOM   2455 C  CG  . PRO B 1 133 ? -5.698  -8.850  27.797  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CG  1 
ATOM   2456 C  CD  . PRO B 1 133 ? -4.815  -8.634  26.583  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CD  1 
ATOM   2457 N  N   . ASP B 1 134 ? -1.709  -9.004  28.610  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B N   1 
ATOM   2458 C  CA  . ASP B 1 134 ? -0.522  -9.622  29.260  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CA  1 
ATOM   2459 C  C   . ASP B 1 134 ? 0.435   -10.043 28.150  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B C   1 
ATOM   2460 O  O   . ASP B 1 134 ? 0.101   -11.043 27.482  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B O   1 
ATOM   2461 C  CB  . ASP B 1 134 ? -0.974  -10.754 30.172  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CB  1 
ATOM   2462 C  CG  . ASP B 1 134 ? 0.147   -11.505 30.863  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CG  1 
ATOM   2463 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 1.310   -11.345 30.485  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B OD1 1 
ATOM   2464 O  OD2 . ASP B 1 134 ? -0.193  -12.364 31.699  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B OD2 1 
ATOM   2465 N  N   . VAL B 1 135 ? 1.548   -9.326  27.995  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B N   1 
ATOM   2466 C  CA  . VAL B 1 135 ? 2.521   -9.603  26.911  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CA  1 
ATOM   2467 C  C   . VAL B 1 135 ? 3.106   -11.001 27.143  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B C   1 
ATOM   2468 O  O   . VAL B 1 135 ? 3.330   -11.731 26.167  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B O   1 
ATOM   2469 C  CB  . VAL B 1 135 ? 3.625   -8.549  26.810  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CB  1 
ATOM   2470 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 4.757   -8.962  25.901  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CG1 1 
ATOM   2471 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 3.044   -7.227  26.320  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 134 VAL B CG2 1 
ATOM   2472 N  N   . TYR B 1 136 ? 3.334   -11.368 28.400  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B N   1 
ATOM   2473 C  CA  . TYR B 1 136 ? 4.040   -12.635 28.699  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CA  1 
ATOM   2474 C  C   . TYR B 1 136 ? 3.134   -13.814 28.362  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B C   1 
ATOM   2475 O  O   . TYR B 1 136 ? 3.631   -14.752 27.714  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B O   1 
ATOM   2476 C  CB  . TYR B 1 136 ? 4.571   -12.621 30.142  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CB  1 
ATOM   2477 C  CG  . TYR B 1 136 ? 5.642   -11.585 30.350  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CG  1 
ATOM   2478 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 6.970   -11.834 30.068  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CD1 1 
ATOM   2479 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 5.320   -10.306 30.776  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CD2 1 
ATOM   2480 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 7.947   -10.869 30.200  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CE1 1 
ATOM   2481 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 6.290   -9.340  30.971  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CE2 1 
ATOM   2482 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 7.601   -9.611  30.652  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CZ  1 
ATOM   2483 O  OH  . TYR B 1 136 ? 8.547   -8.650  30.783  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B OH  1 
ATOM   2484 N  N   . SER B 1 137 ? 1.883   -13.817 28.755  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 136 SER B N   1 
ATOM   2485 C  CA  . SER B 1 137 ? 0.988   -14.946 28.464  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 136 SER B CA  1 
ATOM   2486 C  C   . SER B 1 137 ? 0.686   -14.972 26.971  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 136 SER B C   1 
ATOM   2487 O  O   . SER B 1 137 ? 0.658   -16.078 26.381  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 136 SER B O   1 
ATOM   2488 C  CB  . SER B 1 137 ? -0.258  -14.976 29.287  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 136 SER B CB  1 
ATOM   2489 O  OG  . SER B 1 137 ? -1.051  -13.823 29.066  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 136 SER B OG  1 
ATOM   2490 N  N   . ALA B 1 138 ? 0.525   -13.803 26.345  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 137 ALA B N   1 
ATOM   2491 C  CA  . ALA B 1 138 ? 0.289   -13.785 24.879  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 137 ALA B CA  1 
ATOM   2492 C  C   . ALA B 1 138 ? 1.475   -14.443 24.178  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 137 ALA B C   1 
ATOM   2493 O  O   . ALA B 1 138 ? 1.249   -15.297 23.257  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 137 ALA B O   1 
ATOM   2494 C  CB  . ALA B 1 138 ? 0.052   -12.367 24.407  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 137 ALA B CB  1 
ATOM   2495 N  N   . CYS B 1 139 ? 2.685   -14.055 24.541  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B N   1 
ATOM   2496 C  CA  . CYS B 1 139 ? 3.918   -14.509 23.873  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CA  1 
ATOM   2497 C  C   . CYS B 1 139 ? 4.192   -15.980 24.214  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B C   1 
ATOM   2498 O  O   . CYS B 1 139 ? 4.732   -16.662 23.346  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B O   1 
ATOM   2499 C  CB  . CYS B 1 139 ? 5.094   -13.609 24.191  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CB  1 
ATOM   2500 S  SG  . CYS B 1 139 ? 4.943   -12.018 23.309  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B SG  1 
ATOM   2501 N  N   . LYS B 1 140 ? 3.830   -16.466 25.387  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B N   1 
ATOM   2502 C  CA  . LYS B 1 140 ? 3.981   -17.920 25.704  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CA  1 
ATOM   2503 C  C   . LYS B 1 140 ? 3.140   -18.706 24.720  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B C   1 
ATOM   2504 O  O   . LYS B 1 140 ? 3.644   -19.724 24.165  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B O   1 
ATOM   2505 C  CB  . LYS B 1 140 ? 3.555   -18.193 27.141  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CB  1 
ATOM   2506 C  CG  . LYS B 1 140 ? 3.583   -19.665 27.550  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CG  1 
ATOM   2507 C  CD  . LYS B 1 140 ? 3.429   -19.899 29.057  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CD  1 
ATOM   2508 C  CE  . LYS B 1 140 ? 4.215   -21.116 29.541  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B CE  1 
ATOM   2509 N  NZ  . LYS B 1 140 ? 3.462   -21.897 30.549  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 139 LYS B NZ  1 
ATOM   2510 N  N   . ARG B 1 141 ? 1.898   -18.299 24.517  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N   1 
ATOM   2511 C  CA  . ARG B 1 141 ? 1.018   -18.972 23.550  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA  1 
ATOM   2512 C  C   . ARG B 1 141 ? 1.629   -18.873 22.147  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C   1 
ATOM   2513 O  O   . ARG B 1 141 ? 1.661   -19.906 21.418  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O   1 
ATOM   2514 C  CB  . ARG B 1 141 ? -0.420  -18.479 23.654  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB  1 
ATOM   2515 C  CG  . ARG B 1 141 ? -1.315  -18.991 22.550  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG  1 
ATOM   2516 C  CD  . ARG B 1 141 ? -2.791  -18.696 22.766  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD  1 
ATOM   2517 N  NE  . ARG B 1 141 ? -3.579  -19.091 21.620  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE  1 
ATOM   2518 C  CZ  . ARG B 1 141 ? -3.689  -18.360 20.494  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ  1 
ATOM   2519 N  NH1 . ARG B 1 141 ? -3.102  -17.180 20.388  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1 1 
ATOM   2520 N  NH2 . ARG B 1 141 ? -4.362  -18.856 19.478  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2 1 
ATOM   2521 N  N   . PHE B 1 142 ? 2.083   -17.700 21.719  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B N   1 
ATOM   2522 C  CA  . PHE B 1 142 ? 2.704   -17.547 20.383  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CA  1 
ATOM   2523 C  C   . PHE B 1 142 ? 3.862   -18.540 20.249  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B C   1 
ATOM   2524 O  O   . PHE B 1 142 ? 4.037   -19.173 19.198  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B O   1 
ATOM   2525 C  CB  . PHE B 1 142 ? 3.158   -16.123 20.134  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CB  1 
ATOM   2526 C  CG  . PHE B 1 142 ? 2.060   -15.086 20.097  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CG  1 
ATOM   2527 C  CD1 . PHE B 1 142 ? 0.766   -15.394 19.712  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD1 1 
ATOM   2528 C  CD2 . PHE B 1 142 ? 2.377   -13.782 20.457  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD2 1 
ATOM   2529 C  CE1 . PHE B 1 142 ? -0.215  -14.415 19.681  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE1 1 
ATOM   2530 C  CE2 . PHE B 1 142 ? 1.396   -12.805 20.405  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE2 1 
ATOM   2531 C  CZ  . PHE B 1 142 ? 0.116   -13.132 20.065  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CZ  1 
ATOM   2532 N  N   . GLU B 1 143 ? 4.688   -18.625 21.271  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B N   1 
ATOM   2533 C  CA  . GLU B 1 143 ? 5.842   -19.565 21.259  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CA  1 
ATOM   2534 C  C   . GLU B 1 143 ? 5.316   -21.000 21.142  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B C   1 
ATOM   2535 O  O   . GLU B 1 143 ? 5.910   -21.788 20.329  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B O   1 
ATOM   2536 C  CB  . GLU B 1 143 ? 6.684   -19.490 22.525  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CB  1 
ATOM   2537 C  CG  . GLU B 1 143 ? 7.473   -18.245 22.726  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CG  1 
ATOM   2538 C  CD  . GLU B 1 143 ? 8.238   -18.318 24.051  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CD  1 
ATOM   2539 O  OE1 . GLU B 1 143 ? 8.380   -19.468 24.602  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B OE1 1 
ATOM   2540 O  OE2 . GLU B 1 143 ? 8.674   -17.247 24.527  1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B OE2 1 
ATOM   2541 N  N   . GLU B 1 144 ? 4.255   -21.359 21.848  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   1 
ATOM   2542 C  CA  . GLU B 1 144 ? 3.718   -22.752 21.814  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2543 C  C   . GLU B 1 144 ? 3.262   -23.059 20.384  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   1 
ATOM   2544 O  O   . GLU B 1 144 ? 3.396   -24.205 19.937  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   1 
ATOM   2545 C  CB  . GLU B 1 144 ? 2.572   -22.921 22.794  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2546 C  CG  . GLU B 1 144 ? 3.041   -22.882 24.210  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2547 C  CD  . GLU B 1 144 ? 1.959   -22.934 25.255  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2548 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 0.815   -22.605 24.937  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2549 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 2.327   -23.226 26.409  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2550 N  N   . LEU B 1 145 ? 2.736   -22.054 19.669  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N   1 
ATOM   2551 C  CA  . LEU B 1 145 ? 2.231   -22.240 18.304  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA  1 
ATOM   2552 C  C   . LEU B 1 145 ? 3.316   -22.072 17.223  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C   1 
ATOM   2553 O  O   . LEU B 1 145 ? 2.962   -22.258 16.061  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O   1 
ATOM   2554 C  CB  . LEU B 1 145 ? 1.081   -21.240 18.095  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB  1 
ATOM   2555 C  CG  . LEU B 1 145 ? -0.151  -21.472 18.969  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG  1 
ATOM   2556 C  CD1 . LEU B 1 145 ? -1.227  -20.404 18.737  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 1 
ATOM   2557 C  CD2 . LEU B 1 145 ? -0.716  -22.872 18.728  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 1 
ATOM   2558 N  N   . GLY B 1 146 ? 4.563   -21.808 17.594  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N   1 
ATOM   2559 C  CA  . GLY B 1 146 ? 5.680   -21.797 16.642  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA  1 
ATOM   2560 C  C   . GLY B 1 146 ? 5.824   -20.473 15.915  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C   1 
ATOM   2561 O  O   . GLY B 1 146 ? 6.487   -20.423 14.901  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O   1 
ATOM   2562 N  N   . VAL B 1 147 ? 5.313   -19.396 16.511  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B N   1 
ATOM   2563 C  CA  . VAL B 1 147 ? 5.499   -18.032 15.949  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CA  1 
ATOM   2564 C  C   . VAL B 1 147 ? 6.974   -17.669 16.017  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B C   1 
ATOM   2565 O  O   . VAL B 1 147 ? 7.607   -17.897 17.058  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B O   1 
ATOM   2566 C  CB  . VAL B 1 147 ? 4.618   -17.036 16.724  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CB  1 
ATOM   2567 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 4.910   -15.600 16.310  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CG1 1 
ATOM   2568 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 3.168   -17.353 16.511  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 146 VAL B CG2 1 
ATOM   2569 N  N   . LYS B 1 148 ? 7.487   -17.056 14.937  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N   1 
ATOM   2570 C  CA  . LYS B 1 148 ? 8.866   -16.535 14.902  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA  1 
ATOM   2571 C  C   . LYS B 1 148 ? 8.898   -15.169 15.570  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C   1 
ATOM   2572 O  O   . LYS B 1 148 ? 8.061   -14.312 15.242  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O   1 
ATOM   2573 C  CB  . LYS B 1 148 ? 9.317   -16.487 13.444  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB  1 
ATOM   2574 C  CG  . LYS B 1 148 ? 9.504   -17.870 12.822  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG  1 
ATOM   2575 C  CD  . LYS B 1 148 ? 10.115  -17.827 11.433  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD  1 
ATOM   2576 C  CE  . LYS B 1 148 ? 11.421  -17.063 11.398  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE  1 
ATOM   2577 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 12.332  -17.621 10.367  1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ  1 
ATOM   2578 N  N   . PHE B 1 149 ? 9.821   -14.974 16.489  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B N   1 
ATOM   2579 C  CA  . PHE B 1 149 ? 10.021  -13.703 17.212  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CA  1 
ATOM   2580 C  C   . PHE B 1 149 ? 11.155  -12.900 16.609  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B C   1 
ATOM   2581 O  O   . PHE B 1 149 ? 12.234  -13.438 16.310  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B O   1 
ATOM   2582 C  CB  . PHE B 1 149 ? 10.341  -13.930 18.681  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CB  1 
ATOM   2583 C  CG  . PHE B 1 149 ? 9.135   -14.282 19.491  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CG  1 
ATOM   2584 C  CD1 . PHE B 1 149 ? 8.562   -15.535 19.407  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CD1 1 
ATOM   2585 C  CD2 . PHE B 1 149 ? 8.551   -13.339 20.305  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CD2 1 
ATOM   2586 C  CE1 . PHE B 1 149 ? 7.401   -15.827 20.100  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CE1 1 
ATOM   2587 C  CE2 . PHE B 1 149 ? 7.429   -13.663 21.036  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CE2 1 
ATOM   2588 C  CZ  . PHE B 1 149 ? 6.863   -14.899 20.946  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 148 PHE B CZ  1 
ATOM   2589 N  N   . VAL B 1 150 ? 10.918  -11.597 16.501  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B N   1 
ATOM   2590 C  CA  . VAL B 1 150 ? 11.955  -10.573 16.283  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CA  1 
ATOM   2591 C  C   . VAL B 1 150 ? 12.566  -10.183 17.630  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B C   1 
ATOM   2592 O  O   . VAL B 1 150 ? 13.794  -10.042 17.708  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B O   1 
ATOM   2593 C  CB  . VAL B 1 150 ? 11.326  -9.382  15.564  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CB  1 
ATOM   2594 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 12.280  -8.205  15.493  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CG1 1 
ATOM   2595 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 10.865  -9.793  14.183  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 149 VAL B CG2 1 
ATOM   2596 N  N   . LYS B 1 151 ? 11.734  -10.029 18.641  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
ATOM   2597 C  CA  . LYS B 1 151 ? 12.160  -9.617  19.983  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
ATOM   2598 C  C   . LYS B 1 151 ? 11.258  -10.295 20.994  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
ATOM   2599 O  O   . LYS B 1 151 ? 10.042  -10.027 21.056  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
ATOM   2600 C  CB  . LYS B 1 151 ? 12.200  -8.090  20.093  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
ATOM   2601 C  CG  . LYS B 1 151 ? 12.599  -7.563  21.472  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
ATOM   2602 C  CD  . LYS B 1 151 ? 11.869  -6.257  21.848  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
ATOM   2603 C  CE  . LYS B 1 151 ? 12.343  -5.668  23.159  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
ATOM   2604 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 11.977  -6.530  24.299  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
ATOM   2605 N  N   . LYS B 1 152 ? 11.805  -11.207 21.787  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   1 
ATOM   2606 C  CA  . LYS B 1 152 ? 11.049  -11.781 22.915  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  1 
ATOM   2607 C  C   . LYS B 1 152 ? 10.859  -10.691 23.967  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   1 
ATOM   2608 O  O   . LYS B 1 152 ? 11.638  -9.752  24.011  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   1 
ATOM   2609 C  CB  . LYS B 1 152 ? 11.819  -12.979 23.455  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  1 
ATOM   2610 C  CG  . LYS B 1 152 ? 11.777  -14.159 22.512  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  1 
ATOM   2611 C  CD  . LYS B 1 152 ? 10.871  -15.252 22.954  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  1 
ATOM   2612 C  CE  . LYS B 1 152 ? 11.093  -16.546 22.191  1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  1 
ATOM   2613 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 12.488  -17.033 22.318  1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  1 
ATOM   2614 N  N   . PRO B 1 153 ? 9.831   -10.807 24.817  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B N   1 
ATOM   2615 C  CA  . PRO B 1 153 ? 9.489   -9.756  25.768  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CA  1 
ATOM   2616 C  C   . PRO B 1 153 ? 10.660  -9.262  26.621  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B C   1 
ATOM   2617 O  O   . PRO B 1 153 ? 10.747  -8.067  26.785  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B O   1 
ATOM   2618 C  CB  . PRO B 1 153 ? 8.408   -10.384 26.656  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CB  1 
ATOM   2619 C  CG  . PRO B 1 153 ? 7.833   -11.554 25.869  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CG  1 
ATOM   2620 C  CD  . PRO B 1 153 ? 8.902   -11.938 24.865  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CD  1 
ATOM   2621 N  N   . ASP B 1 154 ? 11.539  -10.151 27.088  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B N   1 
ATOM   2622 C  CA  . ASP B 1 154 ? 12.651  -9.704  27.982  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CA  1 
ATOM   2623 C  C   . ASP B 1 154 ? 13.984  -9.575  27.233  1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B C   1 
ATOM   2624 O  O   . ASP B 1 154 ? 14.999  -9.222  27.894  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B O   1 
ATOM   2625 C  CB  . ASP B 1 154 ? 12.755  -10.626 29.194  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CB  1 
ATOM   2626 C  CG  . ASP B 1 154 ? 11.617  -10.432 30.172  1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CG  1 
ATOM   2627 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 11.034  -9.314  30.201  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B OD1 1 
ATOM   2628 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 11.276  -11.418 30.835  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 153 ASP B OD2 1 
ATOM   2629 N  N   . ASP B 1 155 ? 14.008  -9.772  25.915  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B N   1 
ATOM   2630 C  CA  . ASP B 1 155 ? 15.253  -9.556  25.135  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CA  1 
ATOM   2631 C  C   . ASP B 1 155 ? 15.448  -8.066  24.849  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B C   1 
ATOM   2632 O  O   . ASP B 1 155 ? 14.465  -7.369  24.602  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B O   1 
ATOM   2633 C  CB  . ASP B 1 155 ? 15.277  -10.472 23.920  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CB  1 
ATOM   2634 C  CG  . ASP B 1 155 ? 15.565  -11.923 24.302  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CG  1 
ATOM   2635 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 15.969  -12.184 25.465  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD1 1 
ATOM   2636 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 15.404  -12.780 23.455  1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD2 1 
ATOM   2637 N  N   . GLY B 1 156 ? 16.686  -7.564  24.962  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B N   1 
ATOM   2638 C  CA  . GLY B 1 156 ? 17.026  -6.173  24.627  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B CA  1 
ATOM   2639 C  C   . GLY B 1 156 ? 16.618  -5.201  25.717  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B C   1 
ATOM   2640 O  O   . GLY B 1 156 ? 16.293  -5.632  26.846  1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B O   1 
ATOM   2641 N  N   . LYS B 1 157 ? 16.633  -3.915  25.386  1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B N   1 
ATOM   2642 C  CA  . LYS B 1 157 ? 16.586  -2.810  26.372  1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CA  1 
ATOM   2643 C  C   . LYS B 1 157 ? 15.198  -2.756  27.015  1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B C   1 
ATOM   2644 O  O   . LYS B 1 157 ? 15.128  -2.694  28.255  1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B O   1 
ATOM   2645 C  CB  . LYS B 1 157 ? 16.985  -1.487  25.700  1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CB  1 
ATOM   2646 C  CG  . LYS B 1 157 ? 18.381  -0.984  26.059  1.00 65.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CG  1 
ATOM   2647 C  CD  . LYS B 1 157 ? 18.540  -0.619  27.527  1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CD  1 
ATOM   2648 C  CE  . LYS B 1 157 ? 17.666  0.555   27.934  1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CE  1 
ATOM   2649 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 17.664  0.770   29.398  1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B NZ  1 
ATOM   2650 N  N   . MET B 1 158 ? 14.148  -2.773  26.191  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 157 MET B N   1 
ATOM   2651 C  CA  . MET B 1 158 ? 12.757  -2.500  26.622  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 157 MET B CA  1 
ATOM   2652 C  C   . MET B 1 158 ? 12.123  -3.820  27.057  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 157 MET B C   1 
ATOM   2653 O  O   . MET B 1 158 ? 11.660  -4.571  26.203  1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 157 MET B O   1 
ATOM   2654 C  CB  . MET B 1 158 ? 11.957  -1.858  25.482  1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 157 MET B CB  1 
ATOM   2655 C  CG  . MET B 1 158 ? 12.643  -0.623  24.891  1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 157 MET B CG  1 
ATOM   2656 S  SD  . MET B 1 158 ? 11.578  0.467   23.868  1.00 68.71 ? ? ? ? ? ? 157 MET B SD  1 
ATOM   2657 C  CE  . MET B 1 158 ? 12.744  1.045   22.633  1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 157 MET B CE  1 
ATOM   2658 N  N   . LYS B 1 159 ? 12.107  -4.089  28.355  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B N   1 
ATOM   2659 C  CA  . LYS B 1 159 ? 11.552  -5.345  28.906  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CA  1 
ATOM   2660 C  C   . LYS B 1 159 ? 10.026  -5.264  28.846  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B C   1 
ATOM   2661 O  O   . LYS B 1 159 ? 9.496   -4.196  29.077  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B O   1 
ATOM   2662 C  CB  . LYS B 1 159 ? 12.081  -5.579  30.321  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CB  1 
ATOM   2663 C  CG  . LYS B 1 159 ? 13.598  -5.639  30.440  1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CG  1 
ATOM   2664 C  CD  . LYS B 1 159 ? 14.264  -6.793  29.733  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CD  1 
ATOM   2665 C  CE  . LYS B 1 159 ? 15.761  -6.859  30.012  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CE  1 
ATOM   2666 N  NZ  . LYS B 1 159 ? 16.576  -7.270  28.838  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B NZ  1 
ATOM   2667 N  N   . GLY B 1 160 ? 9.334   -6.354  28.529  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B N   1 
ATOM   2668 C  CA  . GLY B 1 160 ? 7.863   -6.434  28.642  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B CA  1 
ATOM   2669 C  C   . GLY B 1 160 ? 7.159   -5.982  27.345  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B C   1 
ATOM   2670 O  O   . GLY B 1 160 ? 5.942   -5.744  27.372  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B O   1 
ATOM   2671 N  N   . LEU B 1 161 ? 7.932   -5.836  26.276  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N   1 
ATOM   2672 C  CA  . LEU B 1 161 ? 7.470   -5.457  24.919  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA  1 
ATOM   2673 C  C   . LEU B 1 161 ? 7.983   -6.510  23.935  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C   1 
ATOM   2674 O  O   . LEU B 1 161 ? 9.168   -6.860  24.003  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O   1 
ATOM   2675 C  CB  . LEU B 1 161 ? 8.116   -4.122  24.579  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB  1 
ATOM   2676 C  CG  . LEU B 1 161 ? 7.726   -3.530  23.241  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG  1 
ATOM   2677 C  CD1 . LEU B 1 161 ? 6.221   -3.361  23.219  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 1 
ATOM   2678 C  CD2 . LEU B 1 161 ? 8.441   -2.195  23.005  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 1 
ATOM   2679 N  N   . ALA B 1 162 ? 7.175   -7.033  23.021  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B N   1 
ATOM   2680 C  CA  . ALA B 1 162 ? 7.673   -8.051  22.073  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CA  1 
ATOM   2681 C  C   . ALA B 1 162 ? 7.421   -7.617  20.636  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B C   1 
ATOM   2682 O  O   . ALA B 1 162 ? 6.588   -6.765  20.376  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B O   1 
ATOM   2683 C  CB  . ALA B 1 162 ? 7.036   -9.388  22.356  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CB  1 
ATOM   2684 N  N   . PHE B 1 163 ? 8.177   -8.204  19.720  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B N   1 
ATOM   2685 C  CA  . PHE B 1 163 ? 7.900   -8.142  18.276  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CA  1 
ATOM   2686 C  C   . PHE B 1 163 ? 7.860   -9.572  17.763  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B C   1 
ATOM   2687 O  O   . PHE B 1 163 ? 8.849   -10.305 17.931  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B O   1 
ATOM   2688 C  CB  . PHE B 1 163 ? 8.919   -7.302  17.515  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CB  1 
ATOM   2689 C  CG  . PHE B 1 163 ? 8.799   -5.810  17.747  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CG  1 
ATOM   2690 C  CD1 . PHE B 1 163 ? 9.408   -5.233  18.860  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CD1 1 
ATOM   2691 C  CD2 . PHE B 1 163 ? 8.038   -5.015  16.907  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CD2 1 
ATOM   2692 C  CE1 . PHE B 1 163 ? 9.264   -3.871  19.127  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CE1 1 
ATOM   2693 C  CE2 . PHE B 1 163 ? 7.943   -3.655  17.147  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CE2 1 
ATOM   2694 C  CZ  . PHE B 1 163 ? 8.558   -3.094  18.258  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 162 PHE B CZ  1 
ATOM   2695 N  N   . ILE B 1 164 ? 6.784   -9.920  17.071  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B N   1 
ATOM   2696 C  CA  . ILE B 1 164 ? 6.722   -11.197 16.307  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CA  1 
ATOM   2697 C  C   . ILE B 1 164 ? 6.765   -10.886 14.816  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B C   1 
ATOM   2698 O  O   . ILE B 1 164 ? 6.624   -9.707  14.430  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B O   1 
ATOM   2699 C  CB  . ILE B 1 164 ? 5.505   -12.041 16.727  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CB  1 
ATOM   2700 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 4.197   -11.311 16.374  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CG1 1 
ATOM   2701 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 5.596   -12.404 18.192  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CG2 1 
ATOM   2702 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 2.946   -12.094 16.627  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 163 ILE B CD1 1 
ATOM   2703 N  N   . GLN B 1 165 ? 6.831   -11.927 13.991  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B N   1 
ATOM   2704 C  CA  . GLN B 1 165 ? 6.646   -11.704 12.552  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CA  1 
ATOM   2705 C  C   . GLN B 1 165 ? 5.546   -12.589 12.019  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B C   1 
ATOM   2706 O  O   . GLN B 1 165 ? 5.340   -13.687 12.530  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B O   1 
ATOM   2707 C  CB  . GLN B 1 165 ? 7.963   -11.824 11.811  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CB  1 
ATOM   2708 C  CG  . GLN B 1 165 ? 8.603   -13.168 11.907  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CG  1 
ATOM   2709 C  CD  . GLN B 1 165 ? 9.948   -13.131 11.221  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B CD  1 
ATOM   2710 O  OE1 . GLN B 1 165 ? 10.856  -12.407 11.635  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B OE1 1 
ATOM   2711 N  NE2 . GLN B 1 165 ? 10.064  -13.945 10.190  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 164 GLN B NE2 1 
ATOM   2712 N  N   . ASP B 1 166 ? 4.856   -12.081 10.999  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B N   1 
ATOM   2713 C  CA  . ASP B 1 166 ? 3.819   -12.850 10.309  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CA  1 
ATOM   2714 C  C   . ASP B 1 166 ? 4.482   -13.700 9.220   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B C   1 
ATOM   2715 O  O   . ASP B 1 166 ? 5.715   -13.707 9.064   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B O   1 
ATOM   2716 C  CB  . ASP B 1 166 ? 2.734   -11.894 9.814   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CB  1 
ATOM   2717 C  CG  . ASP B 1 166 ? 2.965   -11.232 8.476   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CG  1 
ATOM   2718 O  OD1 . ASP B 1 166 ? 4.127   -11.333 7.918   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD1 1 
ATOM   2719 O  OD2 . ASP B 1 166 ? 1.977   -10.644 7.947   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD2 1 
ATOM   2720 N  N   . PRO B 1 167 ? 3.683   -14.457 8.448   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B N   1 
ATOM   2721 C  CA  . PRO B 1 167 ? 4.240   -15.369 7.447   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CA  1 
ATOM   2722 C  C   . PRO B 1 167 ? 5.028   -14.677 6.327   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B C   1 
ATOM   2723 O  O   . PRO B 1 167 ? 5.885   -15.337 5.719   1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B O   1 
ATOM   2724 C  CB  . PRO B 1 167 ? 3.008   -16.066 6.866   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CB  1 
ATOM   2725 C  CG  . PRO B 1 167 ? 2.035   -16.085 8.022   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CG  1 
ATOM   2726 C  CD  . PRO B 1 167 ? 2.242   -14.714 8.655   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CD  1 
ATOM   2727 N  N   . ASP B 1 168 ? 4.816   -13.373 6.103   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B N   1 
ATOM   2728 C  CA  . ASP B 1 168 ? 5.588   -12.604 5.109   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CA  1 
ATOM   2729 C  C   . ASP B 1 168 ? 6.791   -11.894 5.728   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B C   1 
ATOM   2730 O  O   . ASP B 1 168 ? 7.537   -11.233 4.979   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B O   1 
ATOM   2731 C  CB  . ASP B 1 168 ? 4.690   -11.595 4.432   1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CB  1 
ATOM   2732 C  CG  . ASP B 1 168 ? 3.754   -12.247 3.439   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CG  1 
ATOM   2733 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 2.674   -12.647 3.851   1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD1 1 
ATOM   2734 O  OD2 . ASP B 1 168 ? 4.163   -12.401 2.253   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD2 1 
ATOM   2735 N  N   . GLY B 1 169 ? 6.970   -11.984 7.036   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N   1 
ATOM   2736 C  CA  . GLY B 1 169 ? 8.066   -11.312 7.741   1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA  1 
ATOM   2737 C  C   . GLY B 1 169 ? 7.696   -9.924  8.203   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C   1 
ATOM   2738 O  O   . GLY B 1 169 ? 8.566   -9.265  8.715   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O   1 
ATOM   2739 N  N   . TYR B 1 170 ? 6.424   -9.504  8.080   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B N   1 
ATOM   2740 C  CA  . TYR B 1 170 ? 6.005   -8.204  8.641   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CA  1 
ATOM   2741 C  C   . TYR B 1 170 ? 6.134   -8.288  10.156  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B C   1 
ATOM   2742 O  O   . TYR B 1 170 ? 5.775   -9.285  10.783  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B O   1 
ATOM   2743 C  CB  . TYR B 1 170 ? 4.579   -7.818  8.238   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CB  1 
ATOM   2744 C  CG  . TYR B 1 170 ? 4.422   -7.583  6.760   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CG  1 
ATOM   2745 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 5.064   -6.519  6.119   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CD1 1 
ATOM   2746 C  CD2 . TYR B 1 170 ? 3.613   -8.402  5.997   1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CD2 1 
ATOM   2747 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 4.893   -6.299  4.771   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CE1 1 
ATOM   2748 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 3.438   -8.197  4.643   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CE2 1 
ATOM   2749 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 4.095   -7.147  4.016   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B CZ  1 
ATOM   2750 O  OH  . TYR B 1 170 ? 3.914   -6.924  2.687   1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 169 TYR B OH  1 
ATOM   2751 N  N   . TRP B 1 171 ? 6.667   -7.230  10.749  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B N   1 
ATOM   2752 C  CA  . TRP B 1 171 ? 6.810   -7.116  12.208  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CA  1 
ATOM   2753 C  C   . TRP B 1 171 ? 5.461   -6.727  12.844  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B C   1 
ATOM   2754 O  O   . TRP B 1 171 ? 4.755   -5.811  12.343  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B O   1 
ATOM   2755 C  CB  . TRP B 1 171 ? 7.871   -6.100  12.610  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CB  1 
ATOM   2756 C  CG  . TRP B 1 171 ? 9.266   -6.529  12.313  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CG  1 
ATOM   2757 C  CD1 . TRP B 1 171 ? 9.671   -7.513  11.456  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CD1 1 
ATOM   2758 C  CD2 . TRP B 1 171 ? 10.454  -5.859  12.747  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CD2 1 
ATOM   2759 N  NE1 . TRP B 1 171 ? 11.044  -7.522  11.356  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B NE1 1 
ATOM   2760 C  CE2 . TRP B 1 171 ? 11.541  -6.512  12.129  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CE2 1 
ATOM   2761 C  CE3 . TRP B 1 171 ? 10.692  -4.784  13.605  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CE3 1 
ATOM   2762 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? 12.861  -6.141  12.395  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CZ2 1 
ATOM   2763 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? 12.000  -4.401  13.832  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CZ3 1 
ATOM   2764 C  CH2 . TRP B 1 171 ? 13.054  -5.072  13.225  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CH2 1 
ATOM   2765 N  N   . ILE B 1 172 ? 5.165   -7.370  13.955  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B N   1 
ATOM   2766 C  CA  . ILE B 1 172 ? 3.958   -7.079  14.766  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CA  1 
ATOM   2767 C  C   . ILE B 1 172 ? 4.395   -6.842  16.211  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B C   1 
ATOM   2768 O  O   . ILE B 1 172 ? 4.903   -7.778  16.854  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B O   1 
ATOM   2769 C  CB  . ILE B 1 172 ? 2.929   -8.206  14.669  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CB  1 
ATOM   2770 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 2.571   -8.510  13.221  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG1 1 
ATOM   2771 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 1.709   -7.848  15.502  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG2 1 
ATOM   2772 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 1.620   -9.657  13.026  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CD1 1 
ATOM   2773 N  N   . GLU B 1 173 ? 4.202   -5.636  16.707  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B N   1 
ATOM   2774 C  CA  . GLU B 1 173 ? 4.519   -5.301  18.110  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CA  1 
ATOM   2775 C  C   . GLU B 1 173 ? 3.420   -5.903  18.985  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B C   1 
ATOM   2776 O  O   . GLU B 1 173 ? 2.254   -5.874  18.588  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B O   1 
ATOM   2777 C  CB  . GLU B 1 173 ? 4.569   -3.785  18.257  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CB  1 
ATOM   2778 C  CG  . GLU B 1 173 ? 5.014   -3.325  19.623  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CG  1 
ATOM   2779 C  CD  . GLU B 1 173 ? 5.118   -1.824  19.697  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B CD  1 
ATOM   2780 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 5.593   -1.263  18.755  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B OE1 1 
ATOM   2781 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 4.686   -1.230  20.717  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 172 GLU B OE2 1 
ATOM   2782 N  N   . ILE B 1 174 ? 3.804   -6.435  20.137  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B N   1 
ATOM   2783 C  CA  . ILE B 1 174 ? 2.860   -6.960  21.147  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CA  1 
ATOM   2784 C  C   . ILE B 1 174 ? 3.127   -6.139  22.405  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B C   1 
ATOM   2785 O  O   . ILE B 1 174 ? 4.239   -6.232  22.952  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B O   1 
ATOM   2786 C  CB  . ILE B 1 174 ? 3.088   -8.470  21.389  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CB  1 
ATOM   2787 C  CG1 . ILE B 1 174 ? 3.064   -9.286  20.090  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CG1 1 
ATOM   2788 C  CG2 . ILE B 1 174 ? 2.120   -8.990  22.444  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CG2 1 
ATOM   2789 C  CD1 . ILE B 1 174 ? 1.740   -9.271  19.328  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 173 ILE B CD1 1 
ATOM   2790 N  N   . LEU B 1 175 ? 2.170   -5.339  22.835  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B N   1 
ATOM   2791 C  CA  . LEU B 1 175 ? 2.402   -4.355  23.913  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CA  1 
ATOM   2792 C  C   . LEU B 1 175 ? 1.251   -4.400  24.896  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B C   1 
ATOM   2793 O  O   . LEU B 1 175 ? 0.151   -4.752  24.526  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B O   1 
ATOM   2794 C  CB  . LEU B 1 175 ? 2.546   -2.946  23.348  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CB  1 
ATOM   2795 C  CG  . LEU B 1 175 ? 1.291   -2.404  22.673  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CG  1 
ATOM   2796 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 0.959   -1.038  23.222  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD1 1 
ATOM   2797 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 1.430   -2.380  21.170  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD2 1 
ATOM   2798 N  N   . ASN B 1 176 ? 1.547   -4.095  26.167  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   1 
ATOM   2799 C  CA  . ASN B 1 176 ? 0.505   -3.992  27.204  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  1 
ATOM   2800 C  C   . ASN B 1 176 ? 0.453   -2.532  27.640  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   1 
ATOM   2801 O  O   . ASN B 1 176 ? 1.397   -2.040  28.251  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   1 
ATOM   2802 C  CB  . ASN B 1 176 ? 0.835   -4.900  28.392  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  1 
ATOM   2803 C  CG  . ASN B 1 176 ? -0.075  -4.694  29.580  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  1 
ATOM   2804 O  OD1 . ASN B 1 176 ? -0.945  -3.831  29.545  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1 
ATOM   2805 N  ND2 . ASN B 1 176 ? 0.117   -5.493  30.629  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1 
ATOM   2806 N  N   . PRO B 1 177 ? -0.599  -1.791  27.243  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B N   1 
ATOM   2807 C  CA  . PRO B 1 177 ? -0.614  -0.344  27.451  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CA  1 
ATOM   2808 C  C   . PRO B 1 177 ? -0.455  0.054   28.922  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B C   1 
ATOM   2809 O  O   . PRO B 1 177 ? 0.113   1.140   29.179  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B O   1 
ATOM   2810 C  CB  . PRO B 1 177 ? -2.021  0.056   27.002  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CB  1 
ATOM   2811 C  CG  . PRO B 1 177 ? -2.489  -1.054  26.104  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CG  1 
ATOM   2812 C  CD  . PRO B 1 177 ? -1.804  -2.313  26.582  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 176 PRO B CD  1 
ATOM   2813 N  N   . ASN B 1 178 ? -0.895  -0.834  29.816  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B N   1 
ATOM   2814 C  CA  . ASN B 1 178 ? -0.852  -0.592  31.285  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B CA  1 
ATOM   2815 C  C   . ASN B 1 178 ? 0.564   -0.743  31.840  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B C   1 
ATOM   2816 O  O   . ASN B 1 178 ? 0.723   -0.364  32.986  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B O   1 
ATOM   2817 C  CB  . ASN B 1 178 ? -1.870  -1.459  31.995  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B CB  1 
ATOM   2818 C  CG  . ASN B 1 178 ? -3.261  -1.125  31.544  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B CG  1 
ATOM   2819 O  OD1 . ASN B 1 178 ? -3.642  0.055   31.491  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B OD1 1 
ATOM   2820 N  ND2 . ASN B 1 178 ? -3.973  -2.147  31.105  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 177 ASN B ND2 1 
ATOM   2821 N  N   . LYS B 1 179 ? 1.542   -1.228  31.068  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B N   1 
ATOM   2822 C  CA  . LYS B 1 179 ? 2.950   -1.393  31.499  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CA  1 
ATOM   2823 C  C   . LYS B 1 179 ? 3.876   -0.435  30.757  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B C   1 
ATOM   2824 O  O   . LYS B 1 179 ? 5.074   -0.443  31.059  1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B O   1 
ATOM   2825 C  CB  . LYS B 1 179 ? 3.389   -2.839  31.257  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CB  1 
ATOM   2826 C  CG  . LYS B 1 179 ? 2.673   -3.799  32.193  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CG  1 
ATOM   2827 C  CD  . LYS B 1 179 ? 3.170   -3.728  33.608  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CD  1 
ATOM   2828 C  CE  . LYS B 1 179 ? 2.268   -4.471  34.570  1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CE  1 
ATOM   2829 N  NZ  . LYS B 1 179 ? 2.196   -5.914  34.238  1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B NZ  1 
ATOM   2830 N  N   . MET B 1 180 ? 3.365   0.383   29.844  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 179 MET B N   1 
ATOM   2831 C  CA  . MET B 1 180 ? 4.235   1.130   28.904  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CA  1 
ATOM   2832 C  C   . MET B 1 180 ? 4.828   2.395   29.561  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 179 MET B C   1 
ATOM   2833 O  O   . MET B 1 180 ? 5.851   2.888   29.031  1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 179 MET B O   1 
ATOM   2834 C  CB  . MET B 1 180 ? 3.478   1.483   27.624  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CB  1 
ATOM   2835 C  CG  . MET B 1 180 ? 3.215   0.273   26.755  1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CG  1 
ATOM   2836 S  SD  . MET B 1 180 ? 4.723   -0.439  26.052  1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 179 MET B SD  1 
ATOM   2837 C  CE  . MET B 1 180 ? 4.766   0.351   24.441  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CE  1 
ATOM   2838 N  N   . ALA B 1 181 ? 4.246   2.938   30.636  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B N   1 
ATOM   2839 C  CA  . ALA B 1 181 ? 4.773   4.165   31.296  1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CA  1 
ATOM   2840 C  C   . ALA B 1 181 ? 6.224   3.924   31.736  1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B C   1 
ATOM   2841 O  O   . ALA B 1 181 ? 7.105   4.772   31.431  1.00 68.13 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B O   1 
ATOM   2842 C  CB  . ALA B 1 181 ? 3.897   4.572   32.457  1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CB  1 
ATOM   2843 N  N   . THR B 1 182 ? 6.456   2.784   32.392  1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 181 THR B N   1 
ATOM   2844 C  CA  . THR B 1 182 ? 7.800   2.194   32.651  1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 181 THR B CA  1 
ATOM   2845 C  C   . THR B 1 182 ? 8.570   2.116   31.322  1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 181 THR B C   1 
ATOM   2846 O  O   . THR B 1 182 ? 9.680   2.603   31.147  1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 181 THR B O   1 
ATOM   2847 C  CB  . THR B 1 182 ? 7.683   0.797   33.272  1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 181 THR B CB  1 
ATOM   2848 O  OG1 . THR B 1 182 ? 7.655   -0.097  32.158  1.00 63.49 ? ? ? ? ? ? 181 THR B OG1 1 
ATOM   2849 C  CG2 . THR B 1 182 ? 6.463   0.605   34.148  1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 181 THR B CG2 1 
HETATM 2850 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? -7.093  -0.159  0.630   1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2851 C  C1  . GOL D 3 .   ? -8.558  -1.321  -3.288  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A C1  1 
HETATM 2852 O  O1  . GOL D 3 .   ? -7.569  -0.789  -4.180  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A O1  1 
HETATM 2853 C  C2  . GOL D 3 .   ? -8.470  -0.686  -1.911  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A C2  1 
HETATM 2854 O  O2  . GOL D 3 .   ? -7.217  -1.020  -1.328  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A O2  1 
HETATM 2855 C  C3  . GOL D 3 .   ? -9.600  -1.092  -0.996  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A C3  1 
HETATM 2856 O  O3  . GOL D 3 .   ? -9.463  -0.501  0.292   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A O3  1 
HETATM 2857 C  C1  . GOL E 3 .   ? -17.731 7.386   7.383   1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A C1  1 
HETATM 2858 O  O1  . GOL E 3 .   ? -17.097 8.611   7.724   1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A O1  1 
HETATM 2859 C  C2  . GOL E 3 .   ? -17.611 6.448   8.550   1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A C2  1 
HETATM 2860 O  O2  . GOL E 3 .   ? -18.065 7.135   9.723   1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A O2  1 
HETATM 2861 C  C3  . GOL E 3 .   ? -18.378 5.172   8.332   1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A C3  1 
HETATM 2862 O  O3  . GOL E 3 .   ? -19.671 5.426   7.804   1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A O3  1 
HETATM 2863 C  C1  . GOL F 3 .   ? 0.316   14.541  23.429  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A C1  1 
HETATM 2864 O  O1  . GOL F 3 .   ? -0.788  15.430  23.613  1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A O1  1 
HETATM 2865 C  C2  . GOL F 3 .   ? 1.667   15.226  23.414  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A C2  1 
HETATM 2866 O  O2  . GOL F 3 .   ? 1.491   16.627  23.235  1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A O2  1 
HETATM 2867 C  C3  . GOL F 3 .   ? 2.550   14.996  24.637  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A C3  1 
HETATM 2868 O  O3  . GOL F 3 .   ? 2.778   13.611  24.949  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A O3  1 
HETATM 2869 B  B   . BO3 G 4 .   ? -3.705  18.095  19.376  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 205 BO3 A B   1 
HETATM 2870 O  O1  . BO3 G 4 .   ? -4.803  18.819  19.738  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 205 BO3 A O1  1 
HETATM 2871 O  O2  . BO3 G 4 .   ? -2.727  17.930  20.312  1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 205 BO3 A O2  1 
HETATM 2872 O  O3  . BO3 G 4 .   ? -3.604  17.482  18.157  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 205 BO3 A O3  1 
HETATM 2873 B  B   . BO3 H 4 .   ? 13.635  2.936   13.540  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 206 BO3 A B   1 
HETATM 2874 O  O1  . BO3 H 4 .   ? 13.683  3.729   12.444  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 206 BO3 A O1  1 
HETATM 2875 O  O2  . BO3 H 4 .   ? 13.065  1.719   13.369  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 206 BO3 A O2  1 
HETATM 2876 O  O3  . BO3 H 4 .   ? 14.176  3.313   14.744  1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 206 BO3 A O3  1 
HETATM 2877 N  N1  . IMD I 5 .   ? -11.845 -9.951  19.622  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 207 IMD A N1  1 
HETATM 2878 C  C2  . IMD I 5 .   ? -10.604 -9.562  20.068  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 207 IMD A C2  1 
HETATM 2879 N  N3  . IMD I 5 .   ? -10.696 -8.321  20.407  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 207 IMD A N3  1 
HETATM 2880 C  C4  . IMD I 5 .   ? -11.989 -7.880  20.185  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 207 IMD A C4  1 
HETATM 2881 C  C5  . IMD I 5 .   ? -12.721 -8.926  19.814  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 207 IMD A C5  1 
HETATM 2882 C  C1  . BME J 6 .   ? -12.663 6.475   22.491  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 208 BME A C1  1 
HETATM 2883 C  C2  . BME J 6 .   ? -12.863 5.406   21.480  1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 208 BME A C2  1 
HETATM 2884 O  O1  . BME J 6 .   ? -11.381 6.650   23.117  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 208 BME A O1  1 
HETATM 2885 S  S2  . BME J 6 .   ? -11.411 5.145   20.439  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 208 BME A S2  1 
HETATM 2886 C  C1  . BME K 6 .   ? -10.268 2.524   22.284  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 209 BME A C1  1 
HETATM 2887 C  C2  . BME K 6 .   ? -10.553 1.133   22.648  1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 209 BME A C2  1 
HETATM 2888 O  O1  . BME K 6 .   ? -10.254 2.712   20.886  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 209 BME A O1  1 
HETATM 2889 S  S2  . BME K 6 .   ? -12.083 0.630   21.823  1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 209 BME A S2  1 
HETATM 2890 ZN ZN  . ZN  L 2 .   ? 5.216   0.516   17.705  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  B ZN  1 
HETATM 2891 C  C1  . GOL M 3 .   ? -15.785 -12.746 4.592   1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B C1  1 
HETATM 2892 O  O1  . GOL M 3 .   ? -16.458 -13.299 5.725   1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B O1  1 
HETATM 2893 C  C2  . GOL M 3 .   ? -15.680 -13.712 3.427   1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B C2  1 
HETATM 2894 O  O2  . GOL M 3 .   ? -16.010 -15.045 3.816   1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B O2  1 
HETATM 2895 C  C3  . GOL M 3 .   ? -16.549 -13.346 2.242   1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B C3  1 
HETATM 2896 O  O3  . GOL M 3 .   ? -16.582 -11.944 2.004   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B O3  1 
HETATM 2897 B  B   . BO3 N 4 .   ? -1.246  -4.505  -5.552  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 203 BO3 B B   1 
HETATM 2898 O  O1  . BO3 N 4 .   ? -2.283  -5.107  -6.217  1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 203 BO3 B O1  1 
HETATM 2899 O  O2  . BO3 N 4 .   ? -1.300  -3.204  -5.152  1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 203 BO3 B O2  1 
HETATM 2900 O  O3  . BO3 N 4 .   ? -0.103  -5.177  -5.262  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 203 BO3 B O3  1 
HETATM 2901 O  O   . HOH O 7 .   ? -14.910 13.994  26.237  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH O 7 .   ? -5.438  -17.305 -12.410 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.265 17.613  23.644  1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH O 7 .   ? 15.968  16.168  14.328  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH O 7 .   ? -13.529 -24.038 -3.392  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH O 7 .   ? -8.370  -11.670 27.706  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH O 7 .   ? -0.714  8.842   -10.095 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH O 7 .   ? -17.427 7.650   -8.349  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH O 7 .   ? 9.375   13.500  25.890  1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH O 7 .   ? -6.749  13.926  -12.659 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH O 7 .   ? -17.240 7.553   -3.549  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH O 7 .   ? -11.472 15.446  -6.542  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH O 7 .   ? 4.393   12.030  6.734   1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH O 7 .   ? -1.708  21.705  3.047   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH O 7 .   ? -20.231 16.081  -2.295  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH O 7 .   ? -6.005  10.724  -10.851 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH O 7 .   ? 11.178  14.709  17.134  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH O 7 .   ? 4.121   14.032  -0.654  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH O 7 .   ? 11.203  5.014   -2.677  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH O 7 .   ? -22.038 3.140   -4.922  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH O 7 .   ? -12.175 10.408  22.007  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH O 7 .   ? 11.136  24.281  11.695  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH O 7 .   ? -4.511  19.097  -4.995  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH O 7 .   ? 12.844  2.643   16.946  1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH O 7 .   ? 13.023  10.164  10.401  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH O 7 .   ? -9.040  5.630   17.883  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH O 7 .   ? -9.635  -22.213 20.451  1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH O 7 .   ? -8.153  6.539   15.459  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH O 7 .   ? -6.567  26.662  -2.404  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH O 7 .   ? -5.932  6.117   31.306  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH O 7 .   ? 7.002   1.096   18.570  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH O 7 .   ? -17.759 -6.472  -22.843 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH O 7 .   ? -11.519 14.632  12.957  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH O 7 .   ? 11.584  -0.199  14.565  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH O 7 .   ? 0.039   15.858  0.014   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH O 7 .   ? 12.231  18.163  5.574   1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH O 7 .   ? -8.906  0.064   25.073  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH O 7 .   ? 7.780   13.979  6.976   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH O 7 .   ? 10.347  10.410  3.143   1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH O 7 .   ? 7.494   1.195   3.438   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH O 7 .   ? -20.990 -0.373  -0.065  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH O 7 .   ? -5.666  17.758  16.245  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH O 7 .   ? -24.838 3.445   -1.024  1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH O 7 .   ? 2.201   10.788  28.748  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH O 7 .   ? 2.387   3.951   1.000   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH O 7 .   ? -9.376  7.512   -15.753 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH O 7 .   ? 0.725   3.925   32.861  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH O 7 .   ? -7.110  16.803  27.767  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.125 4.854   -1.890  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH O 7 .   ? 8.761   -1.892  1.015   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH O 7 .   ? -14.663 22.481  0.234   1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.086 9.468   -13.908 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.488 -23.300 3.664   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH O 7 .   ? -22.017 7.523   4.029   1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH O 7 .   ? -3.596  1.643   12.972  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH O 7 .   ? -8.145  19.593  11.366  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH O 7 .   ? -14.574 -17.381 19.065  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH O 7 .   ? -9.185  13.700  15.960  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH O 7 .   ? 2.560   -0.947  -6.758  1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH O 7 .   ? 7.482   4.370   -4.536  1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.560 20.074  0.463   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH O 7 .   ? -22.314 10.077  4.294   1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH O 7 .   ? -6.061  3.343   34.305  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH O 7 .   ? -9.948  9.720   29.617  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH O 7 .   ? -13.635 -21.999 8.854   1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH O 7 .   ? 6.865   16.720  1.594   1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH O 7 .   ? -4.309  21.666  -5.228  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH O 7 .   ? -14.113 16.124  -5.598  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH O 7 .   ? -12.012 7.145   16.008  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH O 7 .   ? -0.196  16.071  30.004  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH O 7 .   ? -10.067 -15.585 -5.972  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH O 7 .   ? -16.373 13.425  3.673   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.725 11.039  23.327  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH O 7 .   ? 1.829   19.495  5.988   1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH O 7 .   ? -12.219 -22.938 14.050  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH O 7 .   ? 18.915  9.558   14.133  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.842 -17.943 -4.547  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH O 7 .   ? -2.084  16.255  -7.081  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH O 7 .   ? -16.638 -20.729 -2.796  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH O 7 .   ? -8.965  -3.856  17.088  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH O 7 .   ? 4.751   5.830   -5.307  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH O 7 .   ? -7.217  -11.356 25.272  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH O 7 .   ? 8.856   2.927   16.324  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH O 7 .   ? -11.300 16.804  3.655   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH O 7 .   ? 8.700   5.726   -2.051  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH O 7 .   ? -1.094  0.526   -2.191  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH O 7 .   ? 8.430   -5.738  -5.189  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH O 7 .   ? -8.408  22.189  8.718   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH O 7 .   ? 8.934   -0.973  -9.138  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH O 7 .   ? 1.748   13.663  35.513  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH O 7 .   ? -5.898  -5.004  25.433  1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH O 7 .   ? 1.587   10.112  36.066  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH O 7 .   ? -18.439 9.208   -1.710  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH O 7 .   ? -10.909 5.461   -16.716 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH O 7 .   ? -11.647 7.604   26.329  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH O 7 .   ? -14.229 0.561   17.283  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH O 7 .   ? 9.318   11.182  26.348  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH O 7 .   ? -10.752 23.277  6.292   1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH O 7 .   ? 7.797   7.655   -0.619  1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH O 7 .   ? -16.341 13.311  -12.658 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH O 7 .   ? -10.175 16.807  19.246  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH O 7 .   ? -20.182 4.313   -6.321  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH O 7 .   ? 10.636  16.938  3.809   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH O 7 .   ? 16.016  6.403   4.768   1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH O 7 .   ? -6.775  23.618  6.871   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH O 7 .   ? -22.183 0.676   -3.239  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH O 7 .   ? 17.958  7.427   14.901  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH O 7 .   ? -7.871  17.860  17.966  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH O 7 .   ? -22.766 7.748   1.318   1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH O 7 .   ? 17.212  7.678   1.957   1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH O 7 .   ? 16.082  17.340  3.645   1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH O 7 .   ? 8.708   15.118  4.560   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH O 7 .   ? 16.949  6.795   24.739  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH O 7 .   ? -2.758  16.086  28.359  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH O 7 .   ? 9.650   21.827  8.651   1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH O 7 .   ? -3.003  -15.454 24.733  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH O 7 .   ? -13.808 -15.797 14.770  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH O 7 .   ? -12.219 -25.838 7.569   1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH O 7 .   ? 4.657   3.754   -7.107  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH O 7 .   ? 3.338   7.671   -6.126  1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH O 7 .   ? -7.372  -22.074 18.894  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH O 7 .   ? -9.083  3.171   29.379  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH O 7 .   ? -5.297  -0.106  13.382  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH O 7 .   ? -10.546 26.141  1.700   1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH O 7 .   ? -18.339 17.837  -3.207  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH O 7 .   ? -11.832 12.480  15.778  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH O 7 .   ? 6.889   9.027   -2.929  1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH O 7 .   ? -12.443 9.400   28.399  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH O 7 .   ? -15.271 -23.304 6.403   1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH O 7 .   ? -2.916  -17.614 26.518  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH O 7 .   ? -16.434 8.440   -11.820 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH O 7 .   ? -6.811  3.556   30.118  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH O 7 .   ? 7.078   4.527   -8.269  1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH O 7 .   ? 2.440   16.624  0.068   1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH O 7 .   ? 0.795   23.008  1.635   1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH O 7 .   ? 0.216   19.226  3.782   1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH O 7 .   ? 3.036   22.904  3.923   1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH O 7 .   ? 4.538   18.351  2.739   1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH P 7 .   ? -14.836 -16.207 2.148   1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH P 7 .   ? 8.352   -15.146 25.541  1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH P 7 .   ? 4.527   -22.637 27.101  1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH P 7 .   ? -16.598 13.629  8.875   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH P 7 .   ? 8.984   -11.380 2.855   1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH P 7 .   ? -33.633 -14.528 7.554   1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH P 7 .   ? 14.605  -11.834 21.280  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH P 7 .   ? 4.775   1.216   20.085  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH P 7 .   ? -23.960 -6.894  17.310  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH P 7 .   ? -6.909  -15.144 -3.285  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH P 7 .   ? -24.912 -10.959 11.652  1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH P 7 .   ? -25.530 -3.185  8.977   1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH P 7 .   ? -15.574 -2.078  15.734  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH P 7 .   ? -17.516 -7.086  16.799  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.791  1.187   29.453  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH P 7 .   ? 1.403   2.335   31.094  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.744   -11.665 -3.271  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH P 7 .   ? -18.297 -3.561  15.012  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH P 7 .   ? -6.832  -21.438 10.374  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH P 7 .   ? 1.289   -12.668 6.086   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH P 7 .   ? 1.834   -15.033 3.100   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH P 7 .   ? 8.430   -21.884 19.542  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH P 7 .   ? -12.284 -3.198  14.495  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH P 7 .   ? 1.730   -13.940 32.613  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH P 7 .   ? 8.777   -19.182 19.063  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH P 7 .   ? 8.090   -15.168 8.903   1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.047   26.606  15.888  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH P 7 .   ? -1.272  22.580  11.781  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH P 7 .   ? 11.230  -10.337 10.013  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH P 7 .   ? -3.644  -6.140  31.994  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH P 7 .   ? -10.149 -12.510 19.146  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 3070 O  O   . HOH P 7 .   ? 6.345   25.006  27.647  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 3071 O  O   . HOH P 7 .   ? -24.333 -6.469  12.353  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 3072 O  O   . HOH P 7 .   ? 11.319  22.419  25.589  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 3073 O  O   . HOH P 7 .   ? -9.903  -4.532  14.496  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 3074 O  O   . HOH P 7 .   ? 5.814   -16.329 12.703  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 3075 O  O   . HOH P 7 .   ? 12.674  15.663  20.669  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 3076 O  O   . HOH P 7 .   ? -3.214  -20.506 -2.698  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 3077 O  O   . HOH P 7 .   ? -7.408  -17.578 17.499  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 3078 O  O   . HOH P 7 .   ? -19.981 -8.558  1.201   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 3079 O  O   . HOH P 7 .   ? -2.562  -6.683  -11.847 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 3080 O  O   . HOH P 7 .   ? 6.371   -17.980 6.138   1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 3081 O  O   . HOH P 7 .   ? -8.514  23.856  13.375  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 3082 O  O   . HOH P 7 .   ? -0.642  25.204  17.981  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 3083 O  O   . HOH P 7 .   ? 16.457  3.056   4.427   1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 3084 O  O   . HOH P 7 .   ? -2.824  -13.945 26.991  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 3085 O  O   . HOH P 7 .   ? 7.222   -4.960  9.129   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 3086 O  O   . HOH P 7 .   ? -11.730 -11.379 16.048  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 3087 O  O   . HOH P 7 .   ? -11.602 -15.836 13.100  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 3088 O  O   . HOH P 7 .   ? 6.966   -2.682  3.146   1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 3089 O  O   . HOH P 7 .   ? -2.885  -17.739 -6.731  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 3090 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.245   -11.503 -9.619  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 3091 O  O   . HOH P 7 .   ? 18.547  -4.035  2.419   1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 3092 O  O   . HOH P 7 .   ? 6.791   -12.340 1.447   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 3093 O  O   . HOH P 7 .   ? 13.888  -6.593  6.190   1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 3094 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.864  25.584  11.191  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 3095 O  O   . HOH P 7 .   ? 10.077  -0.067  2.745   1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 3096 O  O   . HOH P 7 .   ? 4.321   -3.626  26.644  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 3097 O  O   . HOH P 7 .   ? 2.539   -11.217 32.960  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 3098 O  O   . HOH P 7 .   ? -18.129 3.205   11.695  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 3099 O  O   . HOH P 7 .   ? -5.421  -0.546  10.554  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 3100 O  O   . HOH P 7 .   ? -21.757 -12.970 19.785  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 3101 O  O   . HOH P 7 .   ? -6.831  -11.551 -16.463 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 3102 O  O   . HOH P 7 .   ? -0.347  -18.394 27.564  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 3103 O  O   . HOH P 7 .   ? -11.584 -4.434  17.996  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 3104 O  O   . HOH P 7 .   ? 4.440   -5.951  29.713  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 3105 O  O   . HOH P 7 .   ? -18.764 -9.901  21.316  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 3106 O  O   . HOH P 7 .   ? 6.411   14.664  25.314  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 3107 O  O   . HOH P 7 .   ? -24.012 -2.035  6.912   1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 3108 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.002  -23.798 17.219  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 3109 O  O   . HOH P 7 .   ? 3.292   -21.519 13.387  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 3110 O  O   . HOH P 7 .   ? -0.197  -20.931 26.935  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 3111 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.937  -3.352  -2.015  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 3112 O  O   . HOH P 7 .   ? -12.822 2.575   18.997  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 3113 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.842   -22.688 -1.855  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 3114 O  O   . HOH P 7 .   ? -12.936 7.955   13.988  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 3115 O  O   . HOH P 7 .   ? 10.203  19.423  25.100  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 3116 O  O   . HOH P 7 .   ? -29.413 -5.888  3.703   1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 3117 O  O   . HOH P 7 .   ? 15.603  -10.527 15.591  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 3118 O  O   . HOH P 7 .   ? 13.571  -7.601  9.036   1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 3119 O  O   . HOH P 7 .   ? 7.122   20.006  28.225  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 3120 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.502   -23.398 14.989  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 3121 O  O   . HOH P 7 .   ? -12.959 12.053  13.183  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 3122 O  O   . HOH P 7 .   ? -2.663  -11.330 26.888  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 3123 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.354   -22.892 2.177   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 3124 O  O   . HOH P 7 .   ? -27.782 -8.391  6.461   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 3125 O  O   . HOH P 7 .   ? -2.314  -0.682  -4.292  1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 3126 O  O   . HOH P 7 .   ? -15.396 -9.470  -4.860  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 3127 O  O   . HOH P 7 .   ? -1.346  -5.088  33.048  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 3128 O  O   . HOH P 7 .   ? 5.184   -13.854 -8.340  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 3129 O  O   . HOH P 7 .   ? -16.612 1.998   13.304  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 3130 O  O   . HOH P 7 .   ? -15.321 -13.917 16.111  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 3131 O  O   . HOH P 7 .   ? -10.299 6.006   13.736  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 3132 O  O   . HOH P 7 .   ? -23.451 -1.188  0.659   1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 3133 O  O   . HOH P 7 .   ? 2.286   -7.527  30.115  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 3134 O  O   . HOH P 7 .   ? -15.101 0.240   14.414  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 3135 O  O   . HOH P 7 .   ? 11.640  -17.124 17.163  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 3136 O  O   . HOH P 7 .   ? 9.646   -1.340  13.018  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 3137 O  O   . HOH P 7 .   ? 0.100   -19.872 9.138   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 3138 O  O   . HOH P 7 .   ? 11.312  -13.080 27.063  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 3139 O  O   . HOH P 7 .   ? -16.815 -12.610 -0.856  1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 3140 O  O   . HOH P 7 .   ? -22.234 -9.980  19.384  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 3141 O  O   . HOH P 7 .   ? 19.260  -2.299  6.154   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 3142 O  O   . HOH P 7 .   ? 11.820  -8.017  4.480   1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 3143 O  O   . HOH P 7 .   ? -16.536 15.807  4.746   1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 3144 O  O   . HOH P 7 .   ? -25.056 -13.586 13.106  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 3145 O  O   . HOH P 7 .   ? -12.574 -15.636 10.516  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 3146 O  O   . HOH P 7 .   ? 10.211  -10.727 -4.918  1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 3147 O  O   . HOH P 7 .   ? 15.249  -1.301  11.376  1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 3148 O  O   . HOH P 7 .   ? 9.567   26.477  27.260  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 3149 O  O   . HOH P 7 .   ? 6.602   -14.925 27.463  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 3150 O  O   . HOH P 7 .   ? -1.641  -15.432 22.322  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 3151 O  O   . HOH P 7 .   ? 15.570  -4.452  -0.105  1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 3152 O  O   . HOH P 7 .   ? -22.593 -18.054 18.105  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 3153 O  O   . HOH P 7 .   ? 12.997  21.349  18.254  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 3154 O  O   . HOH P 7 .   ? 7.270   -8.376  4.042   1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 3155 O  O   . HOH P 7 .   ? -1.074  -23.078 22.613  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 3156 O  O   . HOH P 7 .   ? -0.443  -8.171  32.764  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 3157 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.936  -21.862 19.441  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 3158 O  O   . HOH P 7 .   ? 7.293   -8.946  -5.066  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 3159 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.095  -22.115 21.856  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 3160 O  O   . HOH P 7 .   ? -27.985 -9.533  -2.151  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 3161 O  O   . HOH P 7 .   ? 3.888   -19.928 -0.068  1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 3162 O  O   . HOH P 7 .   ? 11.277  -7.778  -1.563  1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 3163 O  O   . HOH P 7 .   ? 3.206   1.386   33.555  1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 3164 O  O   . HOH P 7 .   ? 5.051   -18.514 1.649   1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 3165 O  O   . HOH P 7 .   ? -20.885 -4.203  14.996  1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 3166 O  O   . HOH P 7 .   ? 2.252   -8.563  32.533  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 3167 O  O   . HOH P 7 .   ? -13.970 17.230  4.207   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 3168 O  O   . HOH P 7 .   ? -6.348  1.519   11.823  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 3169 O  O   . HOH P 7 .   ? 2.952   -15.929 31.125  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 3170 O  O   . HOH P 7 .   ? 15.601  -6.025  9.746   1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 3171 O  O   . HOH P 7 .   ? 4.136   -16.580 3.126   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 3172 O  O   . HOH P 7 .   ? -13.990 -16.599 -5.449  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 3173 O  O   . HOH P 7 .   ? -4.127  -12.238 28.788  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 3174 O  O   . HOH P 7 .   ? 9.626   -14.211 6.515   1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 3175 O  O   . HOH P 7 .   ? -22.690 -0.365  8.415   1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 3176 O  O   . HOH P 7 .   ? -3.002  -16.498 -11.628 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 3177 O  O   . HOH P 7 .   ? -15.128 21.933  4.510   1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 3178 O  O   . HOH P 7 .   ? -15.366 19.813  3.347   1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 3179 O  O   . HOH P 7 .   ? 14.713  -13.497 19.239  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 3180 O  O   . HOH P 7 .   ? -18.019 -2.379  17.100  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 3181 O  O   . HOH P 7 .   ? -13.279 15.757  14.689  1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 3182 O  O   . HOH P 7 .   ? -1.502  23.360  21.709  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 3183 O  O   . HOH P 7 .   ? 15.337  22.482  19.854  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 3184 O  O   . HOH P 7 .   ? 1.855   -19.660 12.228  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 3185 O  O   . HOH P 7 .   ? 8.946   -23.350 17.250  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 3186 O  O   . HOH P 7 .   ? 4.131   -19.098 7.981   1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 3187 O  O   . HOH P 7 .   ? 1.396   -17.760 31.308  1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
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