data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Hong, M." 1 0000-0002-5953-1282 
"Kim, J."  2 0000-0002-5060-3075 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of PadR-like protein from Listeria monocytogenes" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "listeria monocytogenes, Transcription factor, regulation, PadR, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Biochem.Biophys.Res.Commun. 
_citation.journal_id_ASTM           BBRCA9 
_citation.journal_id_CSD            0146 
_citation.journal_id_ISSN           1090-2104 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            600 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                142 
_citation.page_last                 149 
_citation.title                     "Structure-based molecular characterization of the LltR transcription factor from Listeria monocytogenes." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bbrc.2022.02.067 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35219103 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kim, J."  1 ? 
primary "Park, J." 2 ? 
primary "Choi, Z." 3 ? 
primary "Hong, M." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MEVNPQFKKGVLELCCLFLIQKKDCYGYELANQVSKYIEVAEGAIYPVLRRLVKEEYCSTYLVESNEGPSRKYYQLTVKG
EIYLNELISEWNNFTDSVAKLLTEGEAVNE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MEVNPQFKKGVLELCCLFLIQKKDCYGYELANQVSKYIEVAEGAIYPVLRRLVKEEYCSTYLVESNEGPSRKYYQLTVKG
EIYLNELISEWNNFTDSVAKLLTEGEAVNE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLU n 
1 3   VAL n 
1 4   ASN n 
1 5   PRO n 
1 6   GLN n 
1 7   PHE n 
1 8   LYS n 
1 9   LYS n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  LEU n 
1 13  GLU n 
1 14  LEU n 
1 15  CYS n 
1 16  CYS n 
1 17  LEU n 
1 18  PHE n 
1 19  LEU n 
1 20  ILE n 
1 21  GLN n 
1 22  LYS n 
1 23  LYS n 
1 24  ASP n 
1 25  CYS n 
1 26  TYR n 
1 27  GLY n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  LEU n 
1 31  ALA n 
1 32  ASN n 
1 33  GLN n 
1 34  VAL n 
1 35  SER n 
1 36  LYS n 
1 37  TYR n 
1 38  ILE n 
1 39  GLU n 
1 40  VAL n 
1 41  ALA n 
1 42  GLU n 
1 43  GLY n 
1 44  ALA n 
1 45  ILE n 
1 46  TYR n 
1 47  PRO n 
1 48  VAL n 
1 49  LEU n 
1 50  ARG n 
1 51  ARG n 
1 52  LEU n 
1 53  VAL n 
1 54  LYS n 
1 55  GLU n 
1 56  GLU n 
1 57  TYR n 
1 58  CYS n 
1 59  SER n 
1 60  THR n 
1 61  TYR n 
1 62  LEU n 
1 63  VAL n 
1 64  GLU n 
1 65  SER n 
1 66  ASN n 
1 67  GLU n 
1 68  GLY n 
1 69  PRO n 
1 70  SER n 
1 71  ARG n 
1 72  LYS n 
1 73  TYR n 
1 74  TYR n 
1 75  GLN n 
1 76  LEU n 
1 77  THR n 
1 78  VAL n 
1 79  LYS n 
1 80  GLY n 
1 81  GLU n 
1 82  ILE n 
1 83  TYR n 
1 84  LEU n 
1 85  ASN n 
1 86  GLU n 
1 87  LEU n 
1 88  ILE n 
1 89  SER n 
1 90  GLU n 
1 91  TRP n 
1 92  ASN n 
1 93  ASN n 
1 94  PHE n 
1 95  THR n 
1 96  ASP n 
1 97  SER n 
1 98  VAL n 
1 99  ALA n 
1 100 LYS n 
1 101 LEU n 
1 102 LEU n 
1 103 THR n 
1 104 GLU n 
1 105 GLY n 
1 106 GLU n 
1 107 ALA n 
1 108 VAL n 
1 109 ASN n 
1 110 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "PadR family transcriptional regulator" 12714.470 2  ? ? ? ? 
2 water   nat water                                   18.015    34 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   VAL 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   ASN 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   PRO 5   5   5   PRO PRO A   ? n 
A   1 6   GLN 6   6   6   GLN GLN A   ? n 
A   1 7   PHE 7   7   7   PHE PHE A   ? n 
A   1 8   LYS 8   8   8   LYS LYS A   ? n 
A   1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A   ? n 
A   1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A   ? n 
A   1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL A   ? n 
A   1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  CYS 15  15  15  CYS CYS A   ? n 
A   1 16  CYS 16  16  16  CYS CYS A   ? n 
A   1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A   ? n 
A   1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A   ? n 
A   1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 20  ILE 20  20  20  ILE ILE A   ? n 
A   1 21  GLN 21  21  21  GLN GLN A   ? n 
A   1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A   ? n 
A   1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A   ? n 
A   1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A   ? n 
A   1 25  CYS 25  25  25  CYS CYS A   ? n 
A   1 26  TYR 26  26  26  TYR TYR A   ? n 
A   1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 31  ALA 31  31  31  ALA ALA A   ? n 
A   1 32  ASN 32  32  32  ASN ASN A   ? n 
A   1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A   ? n 
A   1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 35  SER 35  35  35  SER SER A   ? n 
A   1 36  LYS 36  36  36  LYS LYS A   ? n 
A   1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A   ? n 
A   1 38  ILE 38  38  38  ILE ILE A   ? n 
A   1 39  GLU 39  39  39  GLU GLU A   ? n 
A   1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A   ? n 
A   1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A   ? n 
A   1 44  ALA 44  44  44  ALA ALA A   ? n 
A   1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A   ? n 
A   1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A   ? n 
A   1 47  PRO 47  47  47  PRO PRO A   ? n 
A   1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL A   ? n 
A   1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A   ? n 
A   1 53  VAL 53  53  53  VAL VAL A   ? n 
A   1 54  LYS 54  54  54  LYS LYS A   ? n 
A   1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A   ? n 
A   1 57  TYR 57  57  57  TYR TYR A   ? n 
A   1 58  CYS 58  58  58  CYS CYS A   ? n 
A   1 59  SER 59  59  59  SER SER A   ? n 
A   1 60  THR 60  60  60  THR THR A   ? n 
A   1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A   ? n 
A   1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU A   ? n 
A   1 65  SER 65  65  65  SER SER A   ? n 
A   1 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 67  GLU 67  67  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 68  GLY 68  68  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 69  PRO 69  69  69  PRO PRO A   ? n 
A   1 70  SER 70  70  70  SER SER A   ? n 
A   1 71  ARG 71  71  71  ARG ARG A   ? n 
A   1 72  LYS 72  72  72  LYS LYS A   ? n 
A   1 73  TYR 73  73  73  TYR TYR A   ? n 
A   1 74  TYR 74  74  74  TYR TYR A   ? n 
A   1 75  GLN 75  75  75  GLN GLN A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  THR 77  77  77  THR THR A   ? n 
A   1 78  VAL 78  78  78  VAL VAL A   ? n 
A   1 79  LYS 79  79  79  LYS LYS A   ? n 
A   1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  ILE 82  82  82  ILE ILE A   ? n 
A   1 83  TYR 83  83  83  TYR TYR A   ? n 
A   1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A   ? n 
A   1 85  ASN 85  85  85  ASN ASN A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A   ? n 
A   1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A   ? n 
A   1 89  SER 89  89  89  SER SER A   ? n 
A   1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A   ? n 
A   1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A   ? n 
A   1 93  ASN 93  93  93  ASN ASN A   ? n 
A   1 94  PHE 94  94  94  PHE PHE A   ? n 
A   1 95  THR 95  95  95  THR THR A   ? n 
A   1 96  ASP 96  96  96  ASP ASP A   ? n 
A   1 97  SER 97  97  97  SER SER A   ? n 
A   1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A   ? n 
A   1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A   ? n 
A   1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A   ? n 
A   1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A   ? n 
A   1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A   ? n 
A   1 103 THR 103 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 104 GLU 104 104 104 GLU GLU A   ? n 
A   1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A   ? n 
A   1 106 GLU 106 106 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 107 ALA 107 107 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 108 VAL 108 108 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 109 ASN 109 109 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 110 GLU 110 110 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   VAL 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   ASN 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   PRO 5   5   5   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 6   GLN 6   6   6   GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 7   PHE 7   7   7   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 8   LYS 8   8   8   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  CYS 15  15  15  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 16  CYS 16  16  16  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 20  ILE 20  20  20  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  21  21  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 25  CYS 25  25  25  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 26  TYR 26  26  26  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 31  ALA 31  31  31  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 32  ASN 32  32  32  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 35  SER 35  35  35  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 36  LYS 36  36  36  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 38  ILE 38  38  38  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 39  GLU 39  39  39  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 44  ALA 44  44  44  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 47  PRO 47  47  47  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 53  VAL 53  53  53  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 54  LYS 54  54  54  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 57  TYR 57  57  57  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 58  CYS 58  58  58  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 59  SER 59  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 60  THR 60  60  60  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  65  65  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 67  GLU 67  67  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 68  GLY 68  68  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 69  PRO 69  69  69  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 70  SER 70  70  70  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 71  ARG 71  71  71  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 72  LYS 72  72  72  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 73  TYR 73  73  73  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 74  TYR 74  74  74  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 75  GLN 75  75  75  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  THR 77  77  77  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 78  VAL 78  78  78  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 79  LYS 79  79  79  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  ILE 82  82  82  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 83  TYR 83  83  83  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 85  ASN 85  85  85  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 89  SER 89  89  89  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 93  ASN 93  93  93  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 94  PHE 94  94  94  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 95  THR 95  95  95  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 96  ASP 96  96  96  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  97  97  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 103 THR 103 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 104 GLU 104 104 104 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 106 GLU 106 106 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 107 ALA 107 107 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 108 VAL 108 108 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 109 ASN 109 109 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 110 GLU 110 110 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  201 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  202 11 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  203 3  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  204 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  205 15 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  206 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  207 12 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  208 13 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  209 10 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 210 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11 211 16 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12 212 18 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13 213 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14 214 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15 215 14 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16 216 17 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 17 217 8  HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  201 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  202 11 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  203 3  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  204 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  205 15 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  206 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  207 12 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  208 13 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  209 10 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 210 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11 211 16 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12 212 18 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13 213 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14 214 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15 215 14 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16 216 17 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 17 217 8  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLN A   6  ? LYS A   23  ? GLN A   6  LYS A   23  1 ? 18 
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A   27 ? SER A   35  ? GLY A   27 SER A   35  1 ? 9  
HELX_P HELX_P3 AA3 ALA A   44 ? GLU A   55  ? ALA A   44 GLU A   55  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A   77 ? THR A   103 ? THR A   77 THR A   103 1 ? 27 
HELX_P HELX_P5 AA5 GLN A-2 6  ? LYS A-2 23  ? GLN A-2 6  LYS A-2 23  1 ? 18 
HELX_P HELX_P6 AA6 GLY A-2 27 ? SER A-2 35  ? GLY A-2 27 SER A-2 35  1 ? 9  
HELX_P HELX_P7 AA7 ALA A-2 44 ? GLU A-2 55  ? ALA A-2 44 GLU A-2 55  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR A-2 77 ? THR A-2 103 ? THR A-2 77 THR A-2 103 1 ? 27 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 CYS A   25 ? TYR A   26 ? CYS A   25 TYR A   26 
AA1 2 ARG A   71 ? LEU A   76 ? ARG A   71 LEU A   76 
AA1 3 CYS A   58 ? VAL A   63 ? CYS A   58 VAL A   63 
AA2 1 CYS A-2 25 ? TYR A-2 26 ? CYS A-2 25 TYR A-2 26 
AA2 2 ARG A-2 71 ? LEU A-2 76 ? ARG A-2 71 LEU A-2 76 
AA2 3 CYS A-2 58 ? VAL A-2 63 ? CYS A-2 58 VAL A-2 63 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z        1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 8_555 -y,-x,-z+1/2 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 23.3350000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013854 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013854 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021427 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N CYS A   25 ? N CYS A   25 O TYR A   74 ? O TYR A   74 
AA1 2 3 O TYR A   73 ? O TYR A   73 N TYR A   61 ? N TYR A   61 
AA2 1 2 N CYS A-2 25 ? N CYS A-2 25 O TYR A-2 74 ? O TYR A-2 74 
AA2 2 3 O TYR A-2 73 ? O TYR A-2 73 N TYR A-2 61 ? N TYR A-2 61 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . PRO A   1 5   ? -12.308 7.415   3.436  1.000 99.27971  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   N   1 
ATOM   2    C CA  . PRO A   1 5   ? -11.846 6.942   4.741  1.000 91.84603  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CA  1 
ATOM   3    C C   . PRO A   1 5   ? -11.421 8.089   5.653  1.000 87.91322  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   C   1 
ATOM   4    O O   . PRO A   1 5   ? -10.626 8.938   5.248  1.000 82.89612  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   O   1 
ATOM   5    C CB  . PRO A   1 5   ? -10.656 6.055   4.378  1.000 90.49827  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . PRO A   1 5   ? -10.951 5.565   2.974  1.000 91.97755  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CG  1 
ATOM   7    C CD  . PRO A   1 5   ? -12.074 6.406   2.392  1.000 101.29753 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CD  1 
ATOM   8    N N   . GLN A   1 6   ? -11.939 8.100   6.881  1.000 89.51286  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   N   1 
ATOM   9    C CA  . GLN A   1 6   ? -11.748 9.228   7.784  1.000 90.44181  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CA  1 
ATOM   10   C C   . GLN A   1 6   ? -10.564 9.069   8.728  1.000 95.46395  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   C   1 
ATOM   11   O O   . GLN A   1 6   ? -10.135 10.065  9.330  1.000 97.33333  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   O   1 
ATOM   12   C CB  . GLN A   1 6   ? -13.017 9.455   8.603  1.000 98.56919  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CB  1 
ATOM   13   C CG  . GLN A   1 6   ? -14.076 8.396   8.357  1.000 107.70363 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CG  1 
ATOM   14   C CD  . GLN A   1 6   ? -14.844 8.066   9.611  1.000 113.33294 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CD  1 
ATOM   15   O OE1 . GLN A   1 6   ? -14.810 8.819   10.587 1.000 116.36395 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   OE1 1 
ATOM   16   N NE2 . GLN A   1 6   ? -15.530 6.929   9.605  1.000 117.10725 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   NE2 1 
ATOM   17   N N   . PHE A   1 7   ? -10.019 7.858   8.883  1.000 93.54565  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   N   1 
ATOM   18   C CA  . PHE A   1 7   ? -8.788  7.757   9.657  1.000 92.50827  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CA  1 
ATOM   19   C C   . PHE A   1 7   ? -7.653  8.539   9.017  1.000 90.73805  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   C   1 
ATOM   20   O O   . PHE A   1 7   ? -6.672  8.854   9.696  1.000 91.94996  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   O   1 
ATOM   21   C CB  . PHE A   1 7   ? -8.349  6.300   9.876  1.000 91.80579  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CB  1 
ATOM   22   C CG  . PHE A   1 7   ? -8.763  5.327   8.789  1.000 88.23503  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CG  1 
ATOM   23   C CD1 . PHE A   1 7   ? -8.106  5.291   7.564  1.000 88.37810  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CD1 1 
ATOM   24   C CD2 . PHE A   1 7   ? -9.753  4.387   9.032  1.000 76.81652  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CD2 1 
ATOM   25   C CE1 . PHE A   1 7   ? -8.473  4.362   6.583  1.000 84.96068  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CE1 1 
ATOM   26   C CE2 . PHE A   1 7   ? -10.123 3.462   8.059  1.000 73.80663  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CE2 1 
ATOM   27   C CZ  . PHE A   1 7   ? -9.485  3.448   6.837  1.000 74.79195  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CZ  1 
ATOM   28   N N   . LYS A   1 8   ? -7.783  8.903   7.743  1.000 88.78858  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   N   1 
ATOM   29   C CA  . LYS A   1 8   ? -6.682  9.553   7.048  1.000 82.02515  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CA  1 
ATOM   30   C C   . LYS A   1 8   ? -6.485  11.004  7.470  1.000 80.06469  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   C   1 
ATOM   31   O O   . LYS A   1 8   ? -5.417  11.567  7.203  1.000 78.12519  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   O   1 
ATOM   32   C CB  . LYS A   1 8   ? -6.911  9.459   5.540  1.000 83.87947  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CB  1 
ATOM   33   C CG  . LYS A   1 8   ? -7.180  8.033   5.086  1.000 89.37406  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CG  1 
ATOM   34   C CD  . LYS A   1 8   ? -6.885  7.826   3.612  1.000 91.15939  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CD  1 
ATOM   35   C CE  . LYS A   1 8   ? -6.935  6.347   3.260  1.000 92.88879  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CE  1 
ATOM   36   N NZ  . LYS A   1 8   ? -6.536  6.087   1.850  1.000 88.74345  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   NZ  1 
ATOM   37   N N   . LYS A   1 9   ? -7.468  11.615  8.135  1.000 83.90684  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   1 
ATOM   38   C CA  . LYS A   1 9   ? -7.369  13.040  8.442  1.000 90.20639  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  1 
ATOM   39   C C   . LYS A   1 9   ? -6.492  13.294  9.663  1.000 82.75548  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   1 
ATOM   40   O O   . LYS A   1 9   ? -5.568  14.117  9.611  1.000 83.13191  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   1 
ATOM   41   C CB  . LYS A   1 9   ? -8.764  13.636  8.651  1.000 103.09630 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  1 
ATOM   42   C CG  . LYS A   1 9   ? -8.779  15.164  8.698  1.000 105.45146 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  1 
ATOM   43   C CD  . LYS A   1 9   ? -8.110  15.765  7.459  1.000 102.15760 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  1 
ATOM   44   C CE  . LYS A   1 9   ? -8.275  17.283  7.391  1.000 98.32200  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  1 
ATOM   45   N NZ  . LYS A   1 9   ? -7.664  17.864  6.151  1.000 90.09061  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  1 
ATOM   46   N N   . GLY A   1 10  ? -6.771  12.606  10.775 1.000 78.16702  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   1 
ATOM   47   C CA  . GLY A   1 10  ? -5.928  12.740  11.955 1.000 74.75075  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  1 
ATOM   48   C C   . GLY A   1 10  ? -4.500  12.302  11.716 1.000 72.01105  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   1 
ATOM   49   O O   . GLY A   1 10  ? -3.605  12.608  12.517 1.000 78.79347  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   1 
ATOM   50   N N   . VAL A   1 11  ? -4.265  11.599  10.616 1.000 58.91196  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   N   1 
ATOM   51   C CA  . VAL A   1 11  ? -2.923  11.168  10.283 1.000 58.09012  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CA  1 
ATOM   52   C C   . VAL A   1 11  ? -2.123  12.296  9.638  1.000 58.98815  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   C   1 
ATOM   53   O O   . VAL A   1 11  ? -0.894  12.338  9.765  1.000 59.84147  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   O   1 
ATOM   54   C CB  . VAL A   1 11  ? -3.027  9.933   9.382  1.000 46.80354  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CB  1 
ATOM   55   C CG1 . VAL A   1 11  ? -1.689  9.618   8.734  1.000 48.86985  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CG1 1 
ATOM   56   C CG2 . VAL A   1 11  ? -3.496  8.772   10.213 1.000 58.67022  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CG2 1 
ATOM   57   N N   . LEU A   1 12  ? -2.794  13.221  8.945  1.000 52.03085  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   58   C CA  . LEU A   1 12  ? -2.084  14.334  8.318  1.000 57.96760  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   59   C C   . LEU A   1 12  ? -1.419  15.210  9.361  1.000 52.89568  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   60   O O   . LEU A   1 12  ? -0.307  15.709  9.155  1.000 55.02926  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   61   C CB  . LEU A   1 12  ? -3.046  15.176  7.491  1.000 61.17711  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   62   C CG  . LEU A   1 12  ? -2.860  15.061  5.990  1.000 61.24859  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   63   C CD1 . LEU A   1 12  ? -2.999  13.618  5.607  1.000 57.25901  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   64   C CD2 . LEU A   1 12  ? -3.900  15.921  5.272  1.000 72.64561  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   65   N N   . GLU A   1 13  ? -2.104  15.429  10.478 1.000 45.77528  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   N   1 
ATOM   66   C CA  . GLU A   1 13  ? -1.520  16.178  11.573 1.000 52.18025  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CA  1 
ATOM   67   C C   . GLU A   1 13  ? -0.226  15.544  12.027 1.000 55.46734  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   C   1 
ATOM   68   O O   . GLU A   1 13  ? 0.761   16.243  12.279 1.000 57.27706  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   O   1 
ATOM   69   C CB  . GLU A   1 13  ? -2.516  16.256  12.724 1.000 61.15793  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CB  1 
ATOM   70   C CG  . GLU A   1 13  ? -1.981  16.936  13.950 1.000 58.22076  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CG  1 
ATOM   71   C CD  . GLU A   1 13  ? -3.092  17.401  14.856 1.000 66.05211  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CD  1 
ATOM   72   O OE1 . GLU A   1 13  ? -3.237  16.817  15.949 1.000 71.24220  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE1 1 
ATOM   73   O OE2 . GLU A   1 13  ? -3.820  18.342  14.472 1.000 68.64616  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE2 1 
ATOM   74   N N   . LEU A   1 14  ? -0.200  14.215  12.102 1.000 46.91587  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   1 
ATOM   75   C CA  . LEU A   1 14  ? 0.974   13.503  12.582 1.000 39.71712  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  1 
ATOM   76   C C   . LEU A   1 14  ? 2.095   13.501  11.546 1.000 41.01180  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   1 
ATOM   77   O O   . LEU A   1 14  ? 3.278   13.611  11.900 1.000 41.94662  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   1 
ATOM   78   C CB  . LEU A   1 14  ? 0.577   12.073  12.961 1.000 42.63340  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  1 
ATOM   79   C CG  . LEU A   1 14  ? 1.701   11.112  13.333 1.000 45.85676  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  1 
ATOM   80   C CD1 . LEU A   1 14  ? 2.462   11.582  14.538 1.000 41.36939  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 1 
ATOM   81   C CD2 . LEU A   1 14  ? 1.112   9.743   13.596 1.000 58.51724  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 1 
ATOM   82   N N   . CYS A   1 15  ? 1.755   13.366  10.263 1.000 38.97664  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   N   1 
ATOM   83   C CA  . CYS A   1 15  ? 2.793   13.398  9.237  1.000 42.92778  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CA  1 
ATOM   84   C C   . CYS A   1 15  ? 3.366   14.802  9.081  1.000 51.58705  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   C   1 
ATOM   85   O O   . CYS A   1 15  ? 4.565   14.971  8.848  1.000 48.30475  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   O   1 
ATOM   86   C CB  . CYS A   1 15  ? 2.229   12.915  7.912  1.000 43.31203  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CB  1 
ATOM   87   S SG  . CYS A   1 15  ? 1.546   11.259  8.004  1.000 58.32628  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   SG  1 
ATOM   88   N N   . CYS A   1 16  ? 2.516   15.814  9.194  1.000 43.33946  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   N   1 
ATOM   89   C CA  . CYS A   1 16  ? 2.971   17.188  9.079  1.000 43.49402  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   CA  1 
ATOM   90   C C   . CYS A   1 16  ? 3.896   17.552  10.235 1.000 48.82860  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   C   1 
ATOM   91   O O   . CYS A   1 16  ? 4.984   18.093  10.018 1.000 43.03896  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   O   1 
ATOM   92   C CB  . CYS A   1 16  ? 1.770   18.127  9.027  1.000 40.56836  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   CB  1 
ATOM   93   S SG  . CYS A   1 16  ? 0.876   18.205  7.432  1.000 48.18161  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   SG  1 
ATOM   94   N N   . LEU A   1 17  ? 3.481   17.269  11.474 1.000 40.62770  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   1 
ATOM   95   C CA  . LEU A   1 17  ? 4.368   17.498  12.614 1.000 41.87779  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  1 
ATOM   96   C C   . LEU A   1 17  ? 5.707   16.806  12.421 1.000 45.39018  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   1 
ATOM   97   O O   . LEU A   1 17  ? 6.767   17.397  12.666 1.000 46.23455  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   1 
ATOM   98   C CB  . LEU A   1 17  ? 3.707   17.024  13.904 1.000 35.58110  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  1 
ATOM   99   C CG  . LEU A   1 17  ? 2.591   17.980  14.341 1.000 46.01532  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  1 
ATOM   100  C CD1 . LEU A   1 17  ? 1.957   17.522  15.645 1.000 44.29991  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 1 
ATOM   101  C CD2 . LEU A   1 17  ? 3.171   19.357  14.494 1.000 41.35218  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 1 
ATOM   102  N N   . PHE A   1 18  ? 5.687   15.551  11.982 1.000 41.82796  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   N   1 
ATOM   103  C CA  . PHE A   1 18  ? 6.929   14.793  11.884 1.000 40.41648  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CA  1 
ATOM   104  C C   . PHE A   1 18  ? 7.869   15.417  10.871 1.000 38.67392  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   C   1 
ATOM   105  O O   . PHE A   1 18  ? 9.079   15.485  11.089 1.000 41.09743  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   O   1 
ATOM   106  C CB  . PHE A   1 18  ? 6.629   13.341  11.501 1.000 42.01368  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CB  1 
ATOM   107  C CG  . PHE A   1 18  ? 7.835   12.475  11.480 1.000 34.84655  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CG  1 
ATOM   108  C CD1 . PHE A   1 18  ? 8.303   11.896  12.654 1.000 36.99569  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CD1 1 
ATOM   109  C CD2 . PHE A   1 18  ? 8.523   12.248  10.297 1.000 42.94039  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CD2 1 
ATOM   110  C CE1 . PHE A   1 18  ? 9.445   11.103  12.648 1.000 43.12604  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CE1 1 
ATOM   111  C CE2 . PHE A   1 18  ? 9.658   11.452  10.283 1.000 46.50576  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CE2 1 
ATOM   112  C CZ  . PHE A   1 18  ? 10.121  10.884  11.464 1.000 44.00622  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CZ  1 
ATOM   113  N N   . LEU A   1 19  ? 7.333   15.873  9.748  1.000 45.19208  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N   1 
ATOM   114  C CA  . LEU A   1 19  ? 8.192   16.459  8.729  1.000 41.75996  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA  1 
ATOM   115  C C   . LEU A   1 19  ? 8.691   17.830  9.168  1.000 47.69615  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C   1 
ATOM   116  O O   . LEU A   1 19  ? 9.869   18.162  8.986  1.000 48.71293  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O   1 
ATOM   117  C CB  . LEU A   1 19  ? 7.420   16.531  7.408  1.000 37.25053  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB  1 
ATOM   118  C CG  . LEU A   1 19  ? 7.190   15.103  6.893  1.000 49.60097  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG  1 
ATOM   119  C CD1 . LEU A   1 19  ? 6.214   15.068  5.747  1.000 53.57055  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1 1 
ATOM   120  C CD2 . LEU A   1 19  ? 8.521   14.471  6.494  1.000 42.46409  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2 1 
ATOM   121  N N   . ILE A   1 20  ? 7.808   18.630  9.769  1.000 42.72957  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   N   1 
ATOM   122  C CA  . ILE A   1 20  ? 8.191   19.946  10.256 1.000 49.13113  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CA  1 
ATOM   123  C C   . ILE A   1 20  ? 9.273   19.830  11.322 1.000 51.76023  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   C   1 
ATOM   124  O O   . ILE A   1 20  ? 10.170  20.676  11.409 1.000 52.14377  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   O   1 
ATOM   125  C CB  . ILE A   1 20  ? 6.938   20.694  10.760 1.000 44.55021  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CB  1 
ATOM   126  C CG1 . ILE A   1 20  ? 5.980   20.944  9.592  1.000 38.90706  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG1 1 
ATOM   127  C CG2 . ILE A   1 20  ? 7.308   22.016  11.387 1.000 35.28047  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG2 1 
ATOM   128  C CD1 . ILE A   1 20  ? 4.687   21.544  10.017 1.000 40.80294  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CD1 1 
ATOM   129  N N   . GLN A   1 21  ? 9.235   18.770  12.127 1.000 55.80396  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   N   1 
ATOM   130  C CA  . GLN A   1 21  ? 10.291  18.589  13.118 1.000 58.91544  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CA  1 
ATOM   131  C C   . GLN A   1 21  ? 11.648  18.397  12.451 1.000 59.85994  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   C   1 
ATOM   132  O O   . GLN A   1 21  ? 12.662  18.904  12.938 1.000 69.71295  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   O   1 
ATOM   133  C CB  . GLN A   1 21  ? 9.959   17.408  14.026 1.000 46.65420  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CB  1 
ATOM   134  C CG  . GLN A   1 21  ? 11.005  17.115  15.058 1.000 58.66817  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CG  1 
ATOM   135  C CD  . GLN A   1 21  ? 11.958  16.046  14.591 1.000 69.55204  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CD  1 
ATOM   136  O OE1 . GLN A   1 21  ? 11.572  15.134  13.857 1.000 81.38395  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   OE1 1 
ATOM   137  N NE2 . GLN A   1 21  ? 13.209  16.154  14.997 1.000 72.86409  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   NE2 1 
ATOM   138  N N   . LYS A   1 22  ? 11.689  17.674  11.333 1.000 57.36733  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   N   1 
ATOM   139  C CA  . LYS A   1 22  ? 12.944  17.511  10.607 1.000 61.98865  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CA  1 
ATOM   140  C C   . LYS A   1 22  ? 13.479  18.863  10.152 1.000 60.77941  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   C   1 
ATOM   141  O O   . LYS A   1 22  ? 14.600  19.260  10.492 1.000 59.57566  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   O   1 
ATOM   142  C CB  . LYS A   1 22  ? 12.744  16.589  9.398  1.000 66.80568  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CB  1 
ATOM   143  C CG  . LYS A   1 22  ? 12.463  15.132  9.706  1.000 74.87097  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CG  1 
ATOM   144  C CD  . LYS A   1 22  ? 13.018  14.230  8.595  1.000 83.46811  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CD  1 
ATOM   145  C CE  . LYS A   1 22  ? 12.110  14.159  7.367  1.000 92.58861  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CE  1 
ATOM   146  N NZ  . LYS A   1 22  ? 12.573  13.146  6.363  1.000 98.74570  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   NZ  1 
ATOM   147  N N   . LYS A   1 23  ? 12.663  19.599  9.410  1.000 56.79498  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   N   1 
ATOM   148  C CA  . LYS A   1 23  ? 13.101  20.781  8.692  1.000 55.95711  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CA  1 
ATOM   149  C C   . LYS A   1 23  ? 11.991  21.831  8.722  1.000 57.88173  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   C   1 
ATOM   150  O O   . LYS A   1 23  ? 10.812  21.485  8.625  1.000 66.68622  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   O   1 
ATOM   151  C CB  . LYS A   1 23  ? 13.443  20.389  7.250  1.000 49.74750  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CB  1 
ATOM   152  C CG  . LYS A   1 23  ? 14.101  21.468  6.434  1.000 60.11731  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CG  1 
ATOM   153  C CD  . LYS A   1 23  ? 14.414  20.939  5.044  1.000 73.07025  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CD  1 
ATOM   154  C CE  . LYS A   1 23  ? 13.972  21.917  3.966  1.000 78.13711  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CE  1 
ATOM   155  N NZ  . LYS A   1 23  ? 12.499  21.917  3.792  1.000 74.39432  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   NZ  1 
ATOM   156  N N   . ASP A   1 24  ? 12.366  23.108  8.869  1.000 44.17837  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   1 
ATOM   157  C CA  . ASP A   1 24  ? 11.417  24.177  8.598  1.000 50.63406  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  1 
ATOM   158  C C   . ASP A   1 24  ? 11.008  24.114  7.131  1.000 50.91648  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   1 
ATOM   159  O O   . ASP A   1 24  ? 11.858  24.135  6.240  1.000 58.74884  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   1 
ATOM   160  C CB  . ASP A   1 24  ? 12.028  25.548  8.913  1.000 58.81347  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  1 
ATOM   161  C CG  . ASP A   1 24  ? 12.368  25.733  10.384 1.000 54.64554  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  1 
ATOM   162  O OD1 . ASP A   1 24  ? 12.110  24.831  11.195 1.000 61.51206  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 1 
ATOM   163  O OD2 . ASP A   1 24  ? 12.912  26.796  10.728 1.000 67.80285  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 1 
ATOM   164  N N   . CYS A   1 25  ? 9.711   24.031  6.876  1.000 46.22381  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   N   1 
ATOM   165  C CA  . CYS A   1 25  ? 9.196   23.875  5.524  1.000 48.77514  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   CA  1 
ATOM   166  C C   . CYS A   1 25  ? 8.151   24.945  5.264  1.000 45.77663  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   C   1 
ATOM   167  O O   . CYS A   1 25  ? 7.522   25.449  6.197  1.000 43.15245  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   O   1 
ATOM   168  C CB  . CYS A   1 25  ? 8.545   22.481  5.315  1.000 54.24505  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   CB  1 
ATOM   169  S SG  . CYS A   1 25  ? 9.629   21.041  5.530  1.000 75.62896  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   SG  1 
ATOM   170  N N   . TYR A   1 26  ? 7.948   25.281  3.992  1.000 44.08486  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   1 
ATOM   171  C CA  . TYR A   1 26  ? 6.773   26.044  3.615  1.000 47.17919  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  1 
ATOM   172  C C   . TYR A   1 26  ? 5.678   25.089  3.120  1.000 56.30716  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   1 
ATOM   173  O O   . TYR A   1 26  ? 5.834   23.863  3.099  1.000 55.63022  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   1 
ATOM   174  C CB  . TYR A   1 26  ? 7.118   27.110  2.577  1.000 55.11409  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  1 
ATOM   175  C CG  . TYR A   1 26  ? 7.610   26.595  1.255  1.000 65.85619  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  1 
ATOM   176  C CD1 . TYR A   1 26  ? 8.955   26.317  1.054  1.000 75.06051  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 1 
ATOM   177  C CD2 . TYR A   1 26  ? 6.736   26.417  0.194  1.000 72.67649  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 1 
ATOM   178  C CE1 . TYR A   1 26  ? 9.418   25.854  -0.168 1.000 78.75414  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 1 
ATOM   179  C CE2 . TYR A   1 26  ? 7.186   25.958  -1.031 1.000 81.76410  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 1 
ATOM   180  C CZ  . TYR A   1 26  ? 8.529   25.680  -1.207 1.000 81.64630  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  1 
ATOM   181  O OH  . TYR A   1 26  ? 8.980   25.224  -2.424 1.000 87.57712  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  1 
ATOM   182  N N   . GLY A   1 27  ? 4.561   25.672  2.703  1.000 55.04315  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   183  C CA  . GLY A   1 27  ? 3.332   24.943  2.469  1.000 52.49710  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   184  C C   . GLY A   1 27  ? 3.399   23.920  1.365  1.000 50.81748  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   185  O O   . GLY A   1 27  ? 3.302   22.716  1.626  1.000 56.36911  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   186  N N   . TYR A   1 28  ? 3.570   24.381  0.128  1.000 50.95905  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   187  C CA  . TYR A   1 28  ? 3.583   23.441  -0.984 1.000 62.38542  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   188  C C   . TYR A   1 28  ? 4.681   22.399  -0.812 1.000 62.94610  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   189  O O   . TYR A   1 28  ? 4.510   21.245  -1.220 1.000 62.78994  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   190  C CB  . TYR A   1 28  ? 3.745   24.181  -2.316 1.000 66.91764  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   191  C CG  . TYR A   1 28  ? 3.665   23.243  -3.511 1.000 87.80547  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   192  C CD1 . TYR A   1 28  ? 2.770   22.173  -3.516 1.000 94.86166  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   193  C CD2 . TYR A   1 28  ? 4.483   23.414  -4.625 1.000 95.21348  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   194  C CE1 . TYR A   1 28  ? 2.692   21.302  -4.585 1.000 100.06006 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   195  C CE2 . TYR A   1 28  ? 4.409   22.542  -5.708 1.000 100.96688 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   196  C CZ  . TYR A   1 28  ? 3.509   21.487  -5.678 1.000 103.69847 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   197  O OH  . TYR A   1 28  ? 3.417   20.609  -6.738 1.000 106.12197 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   198  N N   . GLU A   1 29  ? 5.805   22.781  -0.206 1.000 62.03073  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   199  C CA  . GLU A   1 29  ? 6.898   21.833  -0.017 1.000 58.86037  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   200  C C   . GLU A   1 29  ? 6.473   20.700  0.904  1.000 54.42581  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   201  O O   . GLU A   1 29  ? 6.829   19.536  0.689  1.000 47.40527  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   202  C CB  . GLU A   1 29  ? 8.116   22.564  0.542  1.000 58.09964  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   203  C CG  . GLU A   1 29  ? 9.270   21.677  0.952  1.000 72.78329  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   204  C CD  . GLU A   1 29  ? 10.363  22.447  1.689  1.000 84.50152  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   205  O OE1 . GLU A   1 29  ? 10.031  23.320  2.517  1.000 90.67339  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   206  O OE2 . GLU A   1 29  ? 11.557  22.178  1.447  1.000 92.35014  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   207  N N   . LEU A   1 30  ? 5.701   21.026  1.935  1.000 47.08142  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   1 
ATOM   208  C CA  . LEU A   1 30  ? 5.223   20.008  2.854  1.000 43.77179  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  1 
ATOM   209  C C   . LEU A   1 30  ? 4.207   19.088  2.176  1.000 48.26912  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   1 
ATOM   210  O O   . LEU A   1 30  ? 4.265   17.864  2.333  1.000 46.93031  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   1 
ATOM   211  C CB  . LEU A   1 30  ? 4.616   20.704  4.066  1.000 46.04028  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  1 
ATOM   212  C CG  . LEU A   1 30  ? 4.399   19.981  5.382  1.000 53.86524  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  1 
ATOM   213  C CD1 . LEU A   1 30  ? 5.702   19.397  5.883  1.000 48.53012  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 1 
ATOM   214  C CD2 . LEU A   1 30  ? 3.862   20.997  6.371  1.000 59.10074  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 1 
ATOM   215  N N   . ALA A   1 31  ? 3.289   19.658  1.392  1.000 44.73870  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   N   1 
ATOM   216  C CA  . ALA A   1 31  ? 2.329   18.837  0.660  1.000 51.59504  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   CA  1 
ATOM   217  C C   . ALA A   1 31  ? 3.031   17.883  -0.294 1.000 59.42865  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   C   1 
ATOM   218  O O   . ALA A   1 31  ? 2.615   16.728  -0.439 1.000 60.33863  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   O   1 
ATOM   219  C CB  . ALA A   1 31  ? 1.352   19.718  -0.115 1.000 41.57049  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   CB  1 
ATOM   220  N N   . ASN A   1 32  ? 4.095   18.339  -0.958 1.000 52.47488  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   N   1 
ATOM   221  C CA  . ASN A   1 32  ? 4.784   17.430  -1.858 1.000 60.20509  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   CA  1 
ATOM   222  C C   . ASN A   1 32  ? 5.610   16.387  -1.111 1.000 56.89215  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   C   1 
ATOM   223  O O   . ASN A   1 32  ? 5.917   15.337  -1.681 1.000 59.09872  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   O   1 
ATOM   224  C CB  . ASN A   1 32  ? 5.664   18.193  -2.838 1.000 66.61442  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   CB  1 
ATOM   225  C CG  . ASN A   1 32  ? 5.758   17.493  -4.184 1.000 75.72036  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   CG  1 
ATOM   226  O OD1 . ASN A   1 32  ? 6.568   16.584  -4.376 1.000 75.08924  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   OD1 1 
ATOM   227  N ND2 . ASN A   1 32  ? 4.908   17.902  -5.119 1.000 86.11208  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   ND2 1 
ATOM   228  N N   . GLN A   1 33  ? 5.962   16.628  0.151  1.000 48.88338  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   N   1 
ATOM   229  C CA  . GLN A   1 33  ? 6.670   15.588  0.887  1.000 53.37079  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CA  1 
ATOM   230  C C   . GLN A   1 33  ? 5.707   14.574  1.495  1.000 52.36773  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   C   1 
ATOM   231  O O   . GLN A   1 33  ? 6.041   13.390  1.591  1.000 46.64362  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   O   1 
ATOM   232  C CB  . GLN A   1 33  ? 7.551   16.199  1.976  1.000 50.75571  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CB  1 
ATOM   233  C CG  . GLN A   1 33  ? 8.636   15.239  2.515  1.000 68.32277  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CG  1 
ATOM   234  C CD  . GLN A   1 33  ? 9.724   14.874  1.487  1.000 79.62834  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CD  1 
ATOM   235  O OE1 . GLN A   1 33  ? 10.402  13.843  1.621  1.000 88.69332  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   OE1 1 
ATOM   236  N NE2 . GLN A   1 33  ? 9.901   15.721  0.471  1.000 75.25503  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   NE2 1 
ATOM   237  N N   . VAL A   1 34  ? 4.519   15.015  1.903  1.000 47.56953  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N   1 
ATOM   238  C CA  . VAL A   1 34  ? 3.510   14.081  2.386  1.000 49.20220  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA  1 
ATOM   239  C C   . VAL A   1 34  ? 3.061   13.171  1.256  1.000 44.41814  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C   1 
ATOM   240  O O   . VAL A   1 34  ? 2.853   11.969  1.452  1.000 42.23462  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O   1 
ATOM   241  C CB  . VAL A   1 34  ? 2.338   14.861  3.008  1.000 51.42076  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB  1 
ATOM   242  C CG1 . VAL A   1 34  ? 1.214   13.914  3.431  1.000 55.86347  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1 1 
ATOM   243  C CG2 . VAL A   1 34  ? 2.846   15.654  4.190  1.000 46.38154  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2 1 
ATOM   244  N N   . SER A   1 35  ? 2.959   13.719  0.043  1.000 44.45311  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   N   1 
ATOM   245  C CA  . SER A   1 35  ? 2.491   12.966  -1.112 1.000 50.18571  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CA  1 
ATOM   246  C C   . SER A   1 35  ? 3.434   11.838  -1.526 1.000 46.57128  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   C   1 
ATOM   247  O O   . SER A   1 35  ? 3.012   10.953  -2.280 1.000 46.49534  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   O   1 
ATOM   248  C CB  . SER A   1 35  ? 2.276   13.906  -2.296 1.000 56.41909  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CB  1 
ATOM   249  O OG  . SER A   1 35  ? 1.513   15.033  -1.909 1.000 72.12961  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   OG  1 
ATOM   250  N N   . LYS A   1 36  ? 4.696   11.851  -1.091 1.000 46.47959  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   N   1 
ATOM   251  C CA  . LYS A   1 36  ? 5.551   10.685  -1.330 1.000 48.72728  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CA  1 
ATOM   252  C C   . LYS A   1 36  ? 5.005   9.454   -0.623 1.000 44.75626  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   C   1 
ATOM   253  O O   . LYS A   1 36  ? 5.238   8.326   -1.064 1.000 44.77422  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   O   1 
ATOM   254  C CB  . LYS A   1 36  ? 6.974   10.938  -0.839 1.000 52.08600  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CB  1 
ATOM   255  C CG  . LYS A   1 36  ? 7.828   11.908  -1.654 1.000 65.93897  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CG  1 
ATOM   256  C CD  . LYS A   1 36  ? 9.154   12.174  -0.903 1.000 68.21457  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CD  1 
ATOM   257  C CE  . LYS A   1 36  ? 10.281  12.707  -1.791 1.000 75.46747  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CE  1 
ATOM   258  N NZ  . LYS A   1 36  ? 9.910   13.856  -2.672 1.000 77.09279  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   NZ  1 
ATOM   259  N N   . TYR A   1 37  ? 4.272   9.658   0.469  1.000 45.25430  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   N   1 
ATOM   260  C CA  . TYR A   1 37  ? 3.866   8.591   1.371  1.000 47.94685  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CA  1 
ATOM   261  C C   . TYR A   1 37  ? 2.367   8.310   1.339  1.000 47.67647  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   C   1 
ATOM   262  O O   . TYR A   1 37  ? 1.964   7.147   1.208  1.000 47.19322  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   O   1 
ATOM   263  C CB  . TYR A   1 37  ? 4.328   8.941   2.795  1.000 43.49535  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CB  1 
ATOM   264  C CG  . TYR A   1 37  ? 5.825   9.148   2.925  1.000 39.73134  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CG  1 
ATOM   265  C CD1 . TYR A   1 37  ? 6.676   8.062   3.030  1.000 45.03682  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CD1 1 
ATOM   266  C CD2 . TYR A   1 37  ? 6.391   10.431  2.944  1.000 38.12623  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CD2 1 
ATOM   267  C CE1 . TYR A   1 37  ? 8.061   8.228   3.149  1.000 48.46665  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CE1 1 
ATOM   268  C CE2 . TYR A   1 37  ? 7.772   10.607  3.065  1.000 40.40709  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CE2 1 
ATOM   269  C CZ  . TYR A   1 37  ? 8.598   9.492   3.167  1.000 50.93338  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CZ  1 
ATOM   270  O OH  . TYR A   1 37  ? 9.966   9.620   3.294  1.000 55.47779  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   OH  1 
ATOM   271  N N   . ILE A   1 38  ? 1.514   9.336   1.421  1.000 43.65389  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   N   1 
ATOM   272  C CA  . ILE A   1 38  ? 0.072   9.134   1.372  1.000 42.84385  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CA  1 
ATOM   273  C C   . ILE A   1 38  ? -0.535  10.071  0.343  1.000 52.66146  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   C   1 
ATOM   274  O O   . ILE A   1 38  ? -0.015  11.157  0.081  1.000 52.59567  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   O   1 
ATOM   275  C CB  . ILE A   1 38  ? -0.600  9.355   2.738  1.000 46.98980  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CB  1 
ATOM   276  C CG1 . ILE A   1 38  ? -0.007  10.585  3.406  1.000 54.06293  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CG1 1 
ATOM   277  C CG2 . ILE A   1 38  ? -0.460  8.130   3.625  1.000 44.14807  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CG2 1 
ATOM   278  C CD1 . ILE A   1 38  ? -0.738  10.969  4.670  1.000 65.62209  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CD1 1 
ATOM   279  N N   . GLU A   1 39  ? -1.665  9.650   -0.217 1.000 54.26686  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   N   1 
ATOM   280  C CA  . GLU A   1 39  ? -2.325  10.377  -1.297 1.000 65.90430  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CA  1 
ATOM   281  C C   . GLU A   1 39  ? -3.199  11.457  -0.675 1.000 72.12382  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   C   1 
ATOM   282  O O   . GLU A   1 39  ? -4.337  11.202  -0.276 1.000 73.56219  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   O   1 
ATOM   283  C CB  . GLU A   1 39  ? -3.144  9.421   -2.154 1.000 75.89331  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CB  1 
ATOM   284  C CG  . GLU A   1 39  ? -2.989  9.633   -3.645 1.000 86.63570  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CG  1 
ATOM   285  C CD  . GLU A   1 39  ? -4.294  9.437   -4.395 1.000 99.34565  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CD  1 
ATOM   286  O OE1 . GLU A   1 39  ? -5.207  8.786   -3.841 1.000 101.48659 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   OE1 1 
ATOM   287  O OE2 . GLU A   1 39  ? -4.415  9.946   -5.530 1.000 103.43995 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   OE2 1 
ATOM   288  N N   . VAL A   1 40  ? -2.671  12.671  -0.597 1.000 66.76800  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N   1 
ATOM   289  C CA  . VAL A   1 40  ? -3.337  13.766  0.092  1.000 70.36837  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA  1 
ATOM   290  C C   . VAL A   1 40  ? -3.996  14.672  -0.941 1.000 71.39041  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C   1 
ATOM   291  O O   . VAL A   1 40  ? -3.349  15.110  -1.903 1.000 73.39686  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O   1 
ATOM   292  C CB  . VAL A   1 40  ? -2.341  14.536  0.975  1.000 73.70330  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB  1 
ATOM   293  C CG1 . VAL A   1 40  ? -1.060  14.846  0.196  1.000 73.66571  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1 1 
ATOM   294  C CG2 . VAL A   1 40  ? -2.976  15.796  1.523  1.000 75.85793  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2 1 
ATOM   295  N N   . ALA A   1 41  ? -5.293  14.923  -0.766 1.000 67.33194  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   1 
ATOM   296  C CA  . ALA A   1 41  ? -5.973  15.943  -1.556 1.000 64.03872  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  1 
ATOM   297  C C   . ALA A   1 41  ? -5.180  17.241  -1.515 1.000 62.91419  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   1 
ATOM   298  O O   . ALA A   1 41  ? -4.824  17.732  -0.440 1.000 56.11183  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   1 
ATOM   299  C CB  . ALA A   1 41  ? -7.382  16.176  -1.012 1.000 63.66960  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  1 
ATOM   300  N N   . GLU A   1 42  ? -4.869  17.784  -2.684 1.000 63.68960  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   N   1 
ATOM   301  C CA  . GLU A   1 42  ? -4.087  19.008  -2.679 1.000 67.26707  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CA  1 
ATOM   302  C C   . GLU A   1 42  ? -4.921  20.109  -2.049 1.000 69.49786  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   C   1 
ATOM   303  O O   . GLU A   1 42  ? -6.036  20.390  -2.495 1.000 67.99150  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   O   1 
ATOM   304  C CB  . GLU A   1 42  ? -3.636  19.382  -4.089 1.000 76.16457  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CB  1 
ATOM   305  C CG  . GLU A   1 42  ? -4.733  19.507  -5.113 1.000 82.09872  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CG  1 
ATOM   306  C CD  . GLU A   1 42  ? -4.176  19.834  -6.477 1.000 89.95637  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CD  1 
ATOM   307  O OE1 . GLU A   1 42  ? -2.933  19.803  -6.622 1.000 90.55478  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE1 1 
ATOM   308  O OE2 . GLU A   1 42  ? -4.971  20.123  -7.397 1.000 92.54004  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE2 1 
ATOM   309  N N   . GLY A   1 43  ? -4.410  20.678  -0.964 1.000 63.75622  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   N   1 
ATOM   310  C CA  . GLY A   1 43  ? -5.142  21.624  -0.159 1.000 54.19202  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   CA  1 
ATOM   311  C C   . GLY A   1 43  ? -5.522  21.092  1.203  1.000 54.65439  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   C   1 
ATOM   312  O O   . GLY A   1 43  ? -5.874  21.882  2.089  1.000 53.91880  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   O   1 
ATOM   313  N N   . ALA A   1 44  ? -5.449  19.779  1.406  1.000 53.88611  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   N   1 
ATOM   314  C CA  . ALA A   1 44  ? -5.914  19.209  2.663  1.000 53.24047  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   CA  1 
ATOM   315  C C   . ALA A   1 44  ? -4.984  19.500  3.833  1.000 49.77422  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   C   1 
ATOM   316  O O   . ALA A   1 44  ? -5.404  19.359  4.985  1.000 54.04835  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   O   1 
ATOM   317  C CB  . ALA A   1 44  ? -6.085  17.698  2.519  1.000 61.82477  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   CB  1 
ATOM   318  N N   . ILE A   1 45  ? -3.738  19.898  3.584  1.000 48.98710  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   N   1 
ATOM   319  C CA  . ILE A   1 45  ? -2.841  20.141  4.712  1.000 56.04137  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CA  1 
ATOM   320  C C   . ILE A   1 45  ? -3.045  21.507  5.343  1.000 54.10072  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   C   1 
ATOM   321  O O   . ILE A   1 45  ? -2.756  21.677  6.534  1.000 59.85848  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   O   1 
ATOM   322  C CB  . ILE A   1 45  ? -1.362  20.012  4.319  1.000 55.80148  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CB  1 
ATOM   323  C CG1 . ILE A   1 45  ? -1.061  20.892  3.112  1.000 54.40693  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG1 1 
ATOM   324  C CG2 . ILE A   1 45  ? -1.001  18.552  4.062  1.000 52.19424  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG2 1 
ATOM   325  C CD1 . ILE A   1 45  ? 0.402   21.118  2.929  1.000 58.59181  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CD1 1 
ATOM   326  N N   . TYR A   1 46  ? -3.529  22.481  4.588  1.000 55.70768  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   N   1 
ATOM   327  C CA  . TYR A   1 46  ? -3.598  23.853  5.068  1.000 48.39277  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CA  1 
ATOM   328  C C   . TYR A   1 46  ? -4.507  24.008  6.280  1.000 51.35810  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   C   1 
ATOM   329  O O   . TYR A   1 46  ? -4.127  24.711  7.226  1.000 60.25292  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   O   1 
ATOM   330  C CB  . TYR A   1 46  ? -4.013  24.777  3.920  1.000 46.24471  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CB  1 
ATOM   331  C CG  . TYR A   1 46  ? -2.934  24.775  2.867  1.000 58.24817  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CG  1 
ATOM   332  C CD1 . TYR A   1 46  ? -1.661  25.258  3.161  1.000 60.41019  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CD1 1 
ATOM   333  C CD2 . TYR A   1 46  ? -3.152  24.231  1.609  1.000 62.48733  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CD2 1 
ATOM   334  C CE1 . TYR A   1 46  ? -0.647  25.237  2.215  1.000 60.07323  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CE1 1 
ATOM   335  C CE2 . TYR A   1 46  ? -2.140  24.209  0.649  1.000 60.63744  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CE2 1 
ATOM   336  C CZ  . TYR A   1 46  ? -0.891  24.711  0.963  1.000 64.99155  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CZ  1 
ATOM   337  O OH  . TYR A   1 46  ? 0.116   24.694  0.024  1.000 68.72273  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   OH  1 
ATOM   338  N N   . PRO A   1 47  ? -5.686  23.368  6.343  1.000 51.41015  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   N   1 
ATOM   339  C CA  . PRO A   1 47  ? -6.451  23.448  7.595  1.000 51.27659  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CA  1 
ATOM   340  C C   . PRO A   1 47  ? -5.736  22.755  8.740  1.000 50.96635  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   C   1 
ATOM   341  O O   . PRO A   1 47  ? -5.803  23.218  9.887  1.000 53.95363  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   O   1 
ATOM   342  C CB  . PRO A   1 47  ? -7.781  22.767  7.245  1.000 55.51442  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CB  1 
ATOM   343  C CG  . PRO A   1 47  ? -7.839  22.801  5.739  1.000 54.26076  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CG  1 
ATOM   344  C CD  . PRO A   1 47  ? -6.415  22.562  5.342  1.000 44.51724  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CD  1 
ATOM   345  N N   . VAL A   1 48  ? -4.988  21.693  8.442  1.000 51.25008  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   N   1 
ATOM   346  C CA  . VAL A   1 48  ? -4.190  21.027  9.463  1.000 49.27389  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CA  1 
ATOM   347  C C   . VAL A   1 48  ? -3.104  21.965  9.979  1.000 43.33391  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   C   1 
ATOM   348  O O   . VAL A   1 48  ? -2.864  22.052  11.193 1.000 49.14946  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   O   1 
ATOM   349  C CB  . VAL A   1 48  ? -3.604  19.720  8.889  1.000 53.48161  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CB  1 
ATOM   350  C CG1 . VAL A   1 48  ? -2.570  19.147  9.826  1.000 42.47157  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CG1 1 
ATOM   351  C CG2 . VAL A   1 48  ? -4.730  18.715  8.645  1.000 50.64939  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CG2 1 
ATOM   352  N N   . LEU A   1 49  ? -2.428  22.673  9.070  1.000 39.18721  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   1 
ATOM   353  C CA  . LEU A   1 49  ? -1.414  23.640  9.475  1.000 36.20694  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  1 
ATOM   354  C C   . LEU A   1 49  ? -2.037  24.755  10.296 1.000 47.93356  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   1 
ATOM   355  O O   . LEU A   1 49  ? -1.526  25.125  11.356 1.000 58.30948  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   1 
ATOM   356  C CB  . LEU A   1 49  ? -0.696  24.211  8.240  1.000 34.85851  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  1 
ATOM   357  C CG  . LEU A   1 49  ? 0.158   23.182  7.482  1.000 41.12368  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  1 
ATOM   358  C CD1 . LEU A   1 49  ? 0.673   23.698  6.136  1.000 36.84728  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 1 
ATOM   359  C CD2 . LEU A   1 49  ? 1.324   22.753  8.351  1.000 46.94697  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 1 
ATOM   360  N N   . ARG A   1 50  ? -3.165  25.290  9.829  1.000 48.05589  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   N   1 
ATOM   361  C CA  . ARG A   1 50  ? -3.791  26.392  10.544 1.000 51.35699  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CA  1 
ATOM   362  C C   . ARG A   1 50  ? -4.169  25.994  11.963 1.000 54.54987  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   C   1 
ATOM   363  O O   . ARG A   1 50  ? -4.080  26.811  12.887 1.000 56.94651  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   O   1 
ATOM   364  C CB  . ARG A   1 50  ? -5.017  26.878  9.781  1.000 57.44063  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CB  1 
ATOM   365  C CG  . ARG A   1 50  ? -4.826  28.236  9.190  1.000 62.42335  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CG  1 
ATOM   366  C CD  . ARG A   1 50  ? -6.063  28.694  8.471  1.000 73.19092  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CD  1 
ATOM   367  N NE  . ARG A   1 50  ? -6.119  28.110  7.140  1.000 69.16786  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NE  1 
ATOM   368  C CZ  . ARG A   1 50  ? -7.023  27.229  6.748  1.000 61.42302  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CZ  1 
ATOM   369  N NH1 . ARG A   1 50  ? -7.978  26.833  7.583  1.000 67.04860  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH1 1 
ATOM   370  N NH2 . ARG A   1 50  ? -6.988  26.775  5.505  1.000 50.26966  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH2 1 
ATOM   371  N N   . ARG A   1 51  ? -4.602  24.748  12.162 1.000 51.66890  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   1 
ATOM   372  C CA  . ARG A   1 51  ? -4.934  24.310  13.511 1.000 52.98203  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   373  C C   . ARG A   1 51  ? -3.686  24.222  14.379 1.000 54.43970  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   1 
ATOM   374  O O   . ARG A   1 51  ? -3.672  24.693  15.523 1.000 51.61919  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   1 
ATOM   375  C CB  . ARG A   1 51  ? -5.648  22.963  13.472 1.000 51.84478  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   376  C CG  . ARG A   1 51  ? -6.389  22.662  14.768 1.000 64.11117  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   377  C CD  . ARG A   1 51  ? -6.737  21.189  14.894 1.000 68.33322  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   378  N NE  . ARG A   1 51  ? -6.595  20.749  16.278 1.000 79.04783  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   379  C CZ  . ARG A   1 51  ? -7.514  20.938  17.218 1.000 89.32494  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   380  N NH1 . ARG A   1 51  ? -8.652  21.553  16.923 1.000 93.43270  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   381  N NH2 . ARG A   1 51  ? -7.298  20.510  18.454 1.000 93.36971  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   382  N N   . LEU A   1 52  ? -2.619  23.629  13.845 1.000 47.02584  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   N   1 
ATOM   383  C CA  . LEU A   1 52  ? -1.398  23.454  14.622 1.000 44.38500  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CA  1 
ATOM   384  C C   . LEU A   1 52  ? -0.760  24.774  14.995 1.000 44.32075  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   C   1 
ATOM   385  O O   . LEU A   1 52  ? -0.064  24.847  16.012 1.000 47.00669  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   O   1 
ATOM   386  C CB  . LEU A   1 52  ? -0.409  22.616  13.835 1.000 38.83675  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CB  1 
ATOM   387  C CG  . LEU A   1 52  ? -0.864  21.177  13.636 1.000 41.67749  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CG  1 
ATOM   388  C CD1 . LEU A   1 52  ? -0.130  20.583  12.462 1.000 53.36851  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD1 1 
ATOM   389  C CD2 . LEU A   1 52  ? -0.569  20.404  14.884 1.000 42.66460  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD2 1 
ATOM   390  N N   . VAL A   1 53  ? -0.963  25.810  14.181 1.000 45.83362  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   N   1 
ATOM   391  C CA  . VAL A   1 53  ? -0.497  27.149  14.520 1.000 43.47876  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CA  1 
ATOM   392  C C   . VAL A   1 53  ? -1.378  27.760  15.599 1.000 55.01122  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   C   1 
ATOM   393  O O   . VAL A   1 53  ? -0.888  28.296  16.599 1.000 57.22121  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   O   1 
ATOM   394  C CB  . VAL A   1 53  ? -0.475  28.026  13.258 1.000 53.79976  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CB  1 
ATOM   395  C CG1 . VAL A   1 53  ? -0.355  29.502  13.627 1.000 51.25905  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CG1 1 
ATOM   396  C CG2 . VAL A   1 53  ? 0.649   27.589  12.338 1.000 51.66392  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CG2 1 
ATOM   397  N N   . LYS A   1 54  ? -2.698  27.686  15.398 1.000 62.37698  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   N   1 
ATOM   398  C CA  . LYS A   1 54  ? -3.652  28.178  16.386 1.000 60.94210  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CA  1 
ATOM   399  C C   . LYS A   1 54  ? -3.412  27.552  17.750 1.000 61.83035  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   C   1 
ATOM   400  O O   . LYS A   1 54  ? -3.407  28.247  18.771 1.000 56.35893  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   O   1 
ATOM   401  C CB  . LYS A   1 54  ? -5.072  27.882  15.913 1.000 66.98444  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CB  1 
ATOM   402  C CG  . LYS A   1 54  ? -6.182  28.428  16.801 1.000 74.26090  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CG  1 
ATOM   403  C CD  . LYS A   1 54  ? -7.551  28.019  16.252 1.000 84.32278  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CD  1 
ATOM   404  C CE  . LYS A   1 54  ? -7.657  26.502  16.090 1.000 90.57945  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CE  1 
ATOM   405  N NZ  . LYS A   1 54  ? -8.802  26.081  15.230 1.000 97.59090  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   NZ  1 
ATOM   406  N N   . GLU A   1 55  ? -3.210  26.238  17.787 1.000 64.64944  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   407  C CA  . GLU A   1 55  ? -2.931  25.546  19.034 1.000 64.48898  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   408  C C   . GLU A   1 55  ? -1.489  25.713  19.494 1.000 64.05267  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   409  O O   . GLU A   1 55  ? -1.102  25.086  20.485 1.000 62.21256  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   410  C CB  . GLU A   1 55  ? -3.265  24.062  18.888 1.000 67.62627  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   411  C CG  . GLU A   1 55  ? -4.737  23.789  18.634 1.000 81.16117  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   412  C CD  . GLU A   1 55  ? -5.627  24.315  19.748 1.000 94.54842  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   413  O OE1 . GLU A   1 55  ? -5.249  24.178  20.933 1.000 97.89000  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   414  O OE2 . GLU A   1 55  ? -6.701  24.878  19.439 1.000 98.73103  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   415  N N   . GLU A   1 56  ? -0.696  26.533  18.799 1.000 63.07046  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   N   1 
ATOM   416  C CA  . GLU A   1 56  ? 0.687   26.845  19.182 1.000 64.58821  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CA  1 
ATOM   417  C C   . GLU A   1 56  ? 1.567   25.598  19.191 1.000 57.57333  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   C   1 
ATOM   418  O O   . GLU A   1 56  ? 2.581   25.531  19.892 1.000 56.48663  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   O   1 
ATOM   419  C CB  . GLU A   1 56  ? 0.752   27.570  20.532 1.000 66.90555  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CB  1 
ATOM   420  C CG  . GLU A   1 56  ? -0.192  28.753  20.642 1.000 74.58882  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CG  1 
ATOM   421  C CD  . GLU A   1 56  ? -0.022  29.526  21.940 1.000 82.57572  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CD  1 
ATOM   422  O OE1 . GLU A   1 56  ? 0.749   30.510  21.951 1.000 85.19070  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   OE1 1 
ATOM   423  O OE2 . GLU A   1 56  ? -0.655  29.146  22.950 1.000 84.91463  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   OE2 1 
ATOM   424  N N   . TYR A   1 57  ? 1.189   24.591  18.411 1.000 59.13069  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   N   1 
ATOM   425  C CA  . TYR A   1 57  ? 2.114   23.503  18.137 1.000 50.13690  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CA  1 
ATOM   426  C C   . TYR A   1 57  ? 3.139   23.929  17.105 1.000 53.19690  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   C   1 
ATOM   427  O O   . TYR A   1 57  ? 4.266   23.424  17.098 1.000 45.31391  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   O   1 
ATOM   428  C CB  . TYR A   1 57  ? 1.360   22.262  17.650 1.000 45.87519  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CB  1 
ATOM   429  C CG  . TYR A   1 57  ? 0.355   21.730  18.645 1.000 45.45031  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CG  1 
ATOM   430  C CD1 . TYR A   1 57  ? 0.698   21.571  19.972 1.000 46.84939  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CD1 1 
ATOM   431  C CD2 . TYR A   1 57  ? -0.938  21.410  18.258 1.000 57.33922  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CD2 1 
ATOM   432  C CE1 . TYR A   1 57  ? -0.217  21.098  20.895 1.000 49.46568  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CE1 1 
ATOM   433  C CE2 . TYR A   1 57  ? -1.866  20.926  19.174 1.000 60.05692  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CE2 1 
ATOM   434  C CZ  . TYR A   1 57  ? -1.493  20.778  20.495 1.000 59.46269  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CZ  1 
ATOM   435  O OH  . TYR A   1 57  ? -2.387  20.303  21.426 1.000 68.26921  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   OH  1 
ATOM   436  N N   . CYS A   1 58  ? 2.777   24.866  16.240 1.000 52.65877  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   N   1 
ATOM   437  C CA  . CYS A   1 58  ? 3.719   25.386  15.274 1.000 48.36511  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   CA  1 
ATOM   438  C C   . CYS A   1 58  ? 3.671   26.900  15.310 1.000 51.09953  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   C   1 
ATOM   439  O O   . CYS A   1 58  ? 2.666   27.503  15.690 1.000 50.49085  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   O   1 
ATOM   440  C CB  . CYS A   1 58  ? 3.420   24.893  13.863 1.000 42.12027  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   CB  1 
ATOM   441  S SG  . CYS A   1 58  ? 3.488   23.127  13.682 1.000 53.37562  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   SG  1 
ATOM   442  N N   . SER A   1 59  ? 4.779   27.506  14.937 1.000 50.60233  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   N   1 
ATOM   443  C CA  . SER A   1 59  ? 4.804   28.927  14.657 1.000 54.97758  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CA  1 
ATOM   444  C C   . SER A   1 59  ? 5.252   29.103  13.219 1.000 52.08179  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   C   1 
ATOM   445  O O   . SER A   1 59  ? 5.625   28.148  12.527 1.000 57.95667  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   O   1 
ATOM   446  C CB  . SER A   1 59  ? 5.716   29.691  15.626 1.000 59.76692  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CB  1 
ATOM   447  O OG  . SER A   1 59  ? 7.044   29.220  15.564 1.000 69.29295  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   OG  1 
ATOM   448  N N   . THR A   1 60  ? 5.194   30.331  12.761 1.000 52.42112  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   N   1 
ATOM   449  C CA  . THR A   1 60  ? 5.367   30.577  11.351 1.000 57.08804  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   CA  1 
ATOM   450  C C   . THR A   1 60  ? 6.179   31.847  11.184 1.000 55.31705  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   C   1 
ATOM   451  O O   . THR A   1 60  ? 6.263   32.663  12.106 1.000 50.64148  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   O   1 
ATOM   452  C CB  . THR A   1 60  ? 3.995   30.647  10.664 1.000 58.49551  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   CB  1 
ATOM   453  O OG1 . THR A   1 60  ? 4.154   30.402  9.267  1.000 70.92019  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   OG1 1 
ATOM   454  C CG2 . THR A   1 60  ? 3.330   31.998  10.887 1.000 44.95226  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   CG2 1 
ATOM   455  N N   . TYR A   1 61  ? 6.832   31.969  10.024 1.000 55.78020  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   N   1 
ATOM   456  C CA  . TYR A   1 61  ? 7.591   33.161  9.672  1.000 60.46612  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CA  1 
ATOM   457  C C   . TYR A   1 61  ? 7.743   33.217  8.161  1.000 64.35071  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   C   1 
ATOM   458  O O   . TYR A   1 61  ? 7.599   32.207  7.470  1.000 54.44877  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   O   1 
ATOM   459  C CB  . TYR A   1 61  ? 8.967   33.192  10.346 1.000 64.52475  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CB  1 
ATOM   460  C CG  . TYR A   1 61  ? 9.915   32.065  9.959  1.000 59.69473  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CG  1 
ATOM   461  C CD1 . TYR A   1 61  ? 10.721  32.159  8.831  1.000 62.59788  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD1 1 
ATOM   462  C CD2 . TYR A   1 61  ? 10.055  30.955  10.761 1.000 55.42144  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD2 1 
ATOM   463  C CE1 . TYR A   1 61  ? 11.594  31.159  8.495  1.000 64.20212  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE1 1 
ATOM   464  C CE2 . TYR A   1 61  ? 10.925  29.929  10.427 1.000 58.33841  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE2 1 
ATOM   465  C CZ  . TYR A   1 61  ? 11.693  30.041  9.295  1.000 61.82177  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CZ  1 
ATOM   466  O OH  . TYR A   1 61  ? 12.579  29.038  8.971  1.000 56.73844  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   OH  1 
ATOM   467  N N   . LEU A   1 62  ? 8.050   34.407  7.651  1.000 71.09592  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   468  C CA  . LEU A   1 62  ? 8.090   34.654  6.219  1.000 75.53314  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   469  C C   . LEU A   1 62  ? 9.522   34.831  5.743  1.000 83.11097  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   470  O O   . LEU A   1 62  ? 10.390  35.304  6.484  1.000 80.92543  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   471  C CB  . LEU A   1 62  ? 7.299   35.907  5.830  1.000 77.94095  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   472  C CG  . LEU A   1 62  ? 5.794   35.985  6.064  1.000 77.85241  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   473  C CD1 . LEU A   1 62  ? 5.510   36.364  7.501  1.000 71.10035  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   474  C CD2 . LEU A   1 62  ? 5.182   37.021  5.120  1.000 84.50316  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   475  N N   . VAL A   1 63  ? 9.747   34.478  4.482  1.000 89.75935  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   N   1 
ATOM   476  C CA  . VAL A   1 63  ? 10.997  34.780  3.794  1.000 103.34566 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CA  1 
ATOM   477  C C   . VAL A   1 63  ? 10.662  35.326  2.408  1.000 115.34022 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   C   1 
ATOM   478  O O   . VAL A   1 63  ? 9.724   34.856  1.756  1.000 119.69582 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   O   1 
ATOM   479  C CB  . VAL A   1 63  ? 11.908  33.539  3.719  1.000 100.82035 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CB  1 
ATOM   480  C CG1 . VAL A   1 63  ? 12.344  33.121  5.122  1.000 94.08450  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG1 1 
ATOM   481  C CG2 . VAL A   1 63  ? 11.193  32.402  3.032  1.000 99.38356  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG2 1 
ATOM   482  N N   . GLU A   1 64  ? 11.429  36.325  1.962  1.000 129.98887 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   N   1 
ATOM   483  C CA  . GLU A   1 64  ? 11.104  37.112  0.781  1.000 134.17179 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CA  1 
ATOM   484  C C   . GLU A   1 64  ? 11.977  36.709  -0.408 1.000 131.33075 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   C   1 
ATOM   485  O O   . GLU A   1 64  ? 12.860  35.854  -0.306 1.000 125.52011 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   O   1 
ATOM   486  C CB  . GLU A   1 64  ? 11.265  38.606  1.080  1.000 139.75218 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CB  1 
ATOM   487  C CG  . GLU A   1 64  ? 10.242  39.507  0.397  1.000 146.30583 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CG  1 
ATOM   488  C CD  . GLU A   1 64  ? 8.912   39.550  1.134  1.000 143.94262 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CD  1 
ATOM   489  O OE1 . GLU A   1 64  ? 8.857   39.112  2.303  1.000 136.43574 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   OE1 1 
ATOM   490  O OE2 . GLU A   1 64  ? 7.919   40.025  0.542  1.000 149.52851 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   OE2 1 
ATOM   491  N N   . SER A   1 65  ? 11.712  37.347  -1.551 1.000 133.88393 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N   1 
ATOM   492  C CA  . SER A   1 65  ? 12.480  37.183  -2.788 1.000 135.30151 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA  1 
ATOM   493  C C   . SER A   1 65  ? 12.778  35.723  -3.128 1.000 131.08183 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C   1 
ATOM   494  O O   . SER A   1 65  ? 12.216  35.166  -4.070 1.000 132.98494 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O   1 
ATOM   495  C CB  . SER A   1 65  ? 13.788  37.973  -2.700 1.000 135.97111 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB  1 
ATOM   496  O OG  . SER A   1 65  ? 14.460  37.990  -3.949 1.000 139.62925 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG  1 
ATOM   497  N N   . PRO A   1 69  ? 8.315   37.056  -4.331 1.000 133.43106 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   N   1 
ATOM   498  C CA  . PRO A   1 69  ? 7.608   35.851  -3.889 1.000 127.46231 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CA  1 
ATOM   499  C C   . PRO A   1 69  ? 7.905   35.468  -2.437 1.000 121.42211 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   C   1 
ATOM   500  O O   . PRO A   1 69  ? 8.775   34.634  -2.196 1.000 113.26169 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   O   1 
ATOM   501  C CB  . PRO A   1 69  ? 8.121   34.773  -4.854 1.000 125.65573 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CB  1 
ATOM   502  C CG  . PRO A   1 69  ? 9.402   35.315  -5.440 1.000 129.98851 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CG  1 
ATOM   503  C CD  . PRO A   1 69  ? 9.595   36.735  -4.981 1.000 134.34285 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CD  1 
ATOM   504  N N   . SER A   1 70  ? 7.184   36.067  -1.490 1.000 121.66466 ? ? ? ? ? ? 70  SER A   N   1 
ATOM   505  C CA  . SER A   1 70  ? 7.392   35.786  -0.076 1.000 113.28586 ? ? ? ? ? ? 70  SER A   CA  1 
ATOM   506  C C   . SER A   1 70  ? 6.783   34.441  0.303  1.000 110.58882 ? ? ? ? ? ? 70  SER A   C   1 
ATOM   507  O O   . SER A   1 70  ? 5.757   34.024  -0.241 1.000 115.97308 ? ? ? ? ? ? 70  SER A   O   1 
ATOM   508  C CB  . SER A   1 70  ? 6.794   36.894  0.791  1.000 115.97470 ? ? ? ? ? ? 70  SER A   CB  1 
ATOM   509  O OG  . SER A   1 70  ? 5.445   37.155  0.441  1.000 122.31710 ? ? ? ? ? ? 70  SER A   OG  1 
ATOM   510  N N   . ARG A   1 71  ? 7.421   33.768  1.264  1.000 101.48411 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   N   1 
ATOM   511  C CA  . ARG A   1 71  ? 7.088   32.389  1.591  1.000 91.21070  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CA  1 
ATOM   512  C C   . ARG A   1 71  ? 7.005   32.173  3.092  1.000 75.15540  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   C   1 
ATOM   513  O O   . ARG A   1 71  ? 7.860   32.638  3.848  1.000 76.49395  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   O   1 
ATOM   514  C CB  . ARG A   1 71  ? 8.109   31.426  1.006  1.000 95.36886  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CB  1 
ATOM   515  C CG  . ARG A   1 71  ? 7.819   31.086  -0.427 1.000 109.92465 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CG  1 
ATOM   516  C CD  . ARG A   1 71  ? 7.624   29.605  -0.556 1.000 114.65982 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CD  1 
ATOM   517  N NE  . ARG A   1 71  ? 8.550   29.017  -1.516 1.000 122.25609 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NE  1 
ATOM   518  C CZ  . ARG A   1 71  ? 9.856   28.869  -1.311 1.000 125.69558 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CZ  1 
ATOM   519  N NH1 . ARG A   1 71  ? 10.612  28.315  -2.251 1.000 128.17078 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH1 1 
ATOM   520  N NH2 . ARG A   1 71  ? 10.412  29.275  -0.175 1.000 125.23234 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH2 1 
ATOM   521  N N   . LYS A   1 72  ? 5.985   31.428  3.505  1.000 66.31212  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   N   1 
ATOM   522  C CA  . LYS A   1 72  ? 5.643   31.249  4.909  1.000 62.24481  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CA  1 
ATOM   523  C C   . LYS A   1 72  ? 6.169   29.890  5.356  1.000 58.37654  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   C   1 
ATOM   524  O O   . LYS A   1 72  ? 5.703   28.854  4.881  1.000 67.09258  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   O   1 
ATOM   525  C CB  . LYS A   1 72  ? 4.130   31.359  5.097  1.000 75.04627  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CB  1 
ATOM   526  C CG  . LYS A   1 72  ? 3.668   31.506  6.531  1.000 79.84526  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CG  1 
ATOM   527  C CD  . LYS A   1 72  ? 2.324   30.807  6.768  1.000 82.16670  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CD  1 
ATOM   528  C CE  . LYS A   1 72  ? 1.121   31.713  6.492  1.000 85.63845  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CE  1 
ATOM   529  N NZ  . LYS A   1 72  ? -0.171  31.012  6.782  1.000 83.68472  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   NZ  1 
ATOM   530  N N   . TYR A   1 73  ? 7.151   29.902  6.252  1.000 57.55446  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   N   1 
ATOM   531  C CA  . TYR A   1 73  ? 7.778   28.703  6.781  1.000 55.02487  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CA  1 
ATOM   532  C C   . TYR A   1 73  ? 7.130   28.284  8.099  1.000 52.50388  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   C   1 
ATOM   533  O O   . TYR A   1 73  ? 6.675   29.120  8.879  1.000 53.96085  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   O   1 
ATOM   534  C CB  . TYR A   1 73  ? 9.273   28.939  6.975  1.000 63.21287  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CB  1 
ATOM   535  C CG  . TYR A   1 73  ? 10.069  28.598  5.741  1.000 61.44909  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CG  1 
ATOM   536  C CD1 . TYR A   1 73  ? 10.132  29.471  4.668  1.000 72.51170  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CD1 1 
ATOM   537  C CD2 . TYR A   1 73  ? 10.726  27.387  5.638  1.000 50.82951  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CD2 1 
ATOM   538  C CE1 . TYR A   1 73  ? 10.843  29.149  3.537  1.000 73.89603  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CE1 1 
ATOM   539  C CE2 . TYR A   1 73  ? 11.429  27.057  4.515  1.000 62.33448  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CE2 1 
ATOM   540  C CZ  . TYR A   1 73  ? 11.489  27.944  3.468  1.000 74.20246  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CZ  1 
ATOM   541  O OH  . TYR A   1 73  ? 12.201  27.610  2.344  1.000 89.39530  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   OH  1 
ATOM   542  N N   . TYR A   1 74  ? 7.088   26.976  8.339  1.000 43.20697  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   N   1 
ATOM   543  C CA  . TYR A   1 74  ? 6.470   26.404  9.529  1.000 45.65469  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CA  1 
ATOM   544  C C   . TYR A   1 74  ? 7.525   25.813  10.444 1.000 39.99144  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   C   1 
ATOM   545  O O   . TYR A   1 74  ? 8.475   25.172  9.986  1.000 51.13316  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   O   1 
ATOM   546  C CB  . TYR A   1 74  ? 5.434   25.316  9.176  1.000 38.37031  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CB  1 
ATOM   547  C CG  . TYR A   1 74  ? 4.189   25.906  8.544  1.000 39.15680  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CG  1 
ATOM   548  C CD1 . TYR A   1 74  ? 4.147   26.155  7.179  1.000 42.25864  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CD1 1 
ATOM   549  C CD2 . TYR A   1 74  ? 3.086   26.250  9.306  1.000 39.45976  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CD2 1 
ATOM   550  C CE1 . TYR A   1 74  ? 3.039   26.699  6.578  1.000 50.13420  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CE1 1 
ATOM   551  C CE2 . TYR A   1 74  ? 1.927   26.820  8.695  1.000 42.96182  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CE2 1 
ATOM   552  C CZ  . TYR A   1 74  ? 1.920   27.020  7.334  1.000 46.00145  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CZ  1 
ATOM   553  O OH  . TYR A   1 74  ? 0.840   27.558  6.688  1.000 50.35190  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   OH  1 
ATOM   554  N N   . GLN A   1 75  ? 7.343   26.018  11.745 1.000 44.31421  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   N   1 
ATOM   555  C CA  . GLN A   1 75  ? 8.353   25.637  12.724 1.000 53.77397  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CA  1 
ATOM   556  C C   . GLN A   1 75  ? 7.687   24.947  13.907 1.000 43.47592  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   C   1 
ATOM   557  O O   . GLN A   1 75  ? 6.659   25.401  14.397 1.000 52.75948  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   O   1 
ATOM   558  C CB  . GLN A   1 75  ? 9.121   26.891  13.175 1.000 50.39437  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CB  1 
ATOM   559  C CG  . GLN A   1 75  ? 10.253  26.673  14.140 1.000 50.89171  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CG  1 
ATOM   560  C CD  . GLN A   1 75  ? 11.016  27.973  14.390 1.000 50.84424  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CD  1 
ATOM   561  O OE1 . GLN A   1 75  ? 10.566  28.829  15.130 1.000 52.61402  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   OE1 1 
ATOM   562  N NE2 . GLN A   1 75  ? 12.165  28.121  13.756 1.000 51.81470  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   NE2 1 
ATOM   563  N N   . LEU A   1 76  ? 8.275   23.861  14.368 1.000 47.41865  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   564  C CA  . LEU A   1 76  ? 7.775   23.195  15.560 1.000 47.89574  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   565  C C   . LEU A   1 76  ? 8.072   24.026  16.804 1.000 53.15933  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   566  O O   . LEU A   1 76  ? 9.199   24.497  16.991 1.000 58.96999  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   567  C CB  . LEU A   1 76  ? 8.438   21.828  15.670 1.000 50.55204  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   568  C CG  . LEU A   1 76  ? 7.703   20.674  16.349 1.000 53.66776  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   569  C CD1 . LEU A   1 76  ? 6.479   20.317  15.558 1.000 52.20658  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   570  C CD2 . LEU A   1 76  ? 8.619   19.487  16.492 1.000 62.10925  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   571  N N   . THR A   1 77  ? 7.075   24.211  17.666 1.000 52.18678  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   N   1 
ATOM   572  C CA  . THR A   1 77  ? 7.361   24.839  18.953 1.000 53.54723  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CA  1 
ATOM   573  C C   . THR A   1 77  ? 7.766   23.764  19.960 1.000 52.93313  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   C   1 
ATOM   574  O O   . THR A   1 77  ? 7.711   22.558  19.685 1.000 54.55342  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   O   1 
ATOM   575  C CB  . THR A   1 77  ? 6.156   25.632  19.479 1.000 55.86572  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CB  1 
ATOM   576  O OG1 . THR A   1 77  ? 5.106   24.725  19.859 1.000 56.92822  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   OG1 1 
ATOM   577  C CG2 . THR A   1 77  ? 5.621   26.598  18.431 1.000 53.37882  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CG2 1 
ATOM   578  N N   . VAL A   1 78  ? 8.156   24.200  21.157 1.000 57.76258  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   N   1 
ATOM   579  C CA  . VAL A   1 78  ? 8.420   23.251  22.236 1.000 65.34078  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CA  1 
ATOM   580  C C   . VAL A   1 78  ? 7.161   22.442  22.547 1.000 74.27319  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   C   1 
ATOM   581  O O   . VAL A   1 78  ? 7.193   21.207  22.631 1.000 75.87486  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   O   1 
ATOM   582  C CB  . VAL A   1 78  ? 8.944   23.993  23.474 1.000 61.55292  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CB  1 
ATOM   583  C CG1 . VAL A   1 78  ? 9.199   23.018  24.609 1.000 49.75415  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG1 1 
ATOM   584  C CG2 . VAL A   1 78  ? 10.206  24.753  23.118 1.000 62.99900  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG2 1 
ATOM   585  N N   . LYS A   1 79  ? 6.031   23.132  22.703 1.000 68.96990  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   N   1 
ATOM   586  C CA  . LYS A   1 79  ? 4.757   22.449  22.888 1.000 65.46894  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CA  1 
ATOM   587  C C   . LYS A   1 79  ? 4.516   21.420  21.790 1.000 59.50614  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   C   1 
ATOM   588  O O   . LYS A   1 79  ? 4.117   20.283  22.058 1.000 55.69716  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   O   1 
ATOM   589  C CB  . LYS A   1 79  ? 3.635   23.483  22.924 1.000 67.17103  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CB  1 
ATOM   590  C CG  . LYS A   1 79  ? 2.241   22.889  22.907 1.000 71.40997  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CG  1 
ATOM   591  C CD  . LYS A   1 79  ? 1.227   23.977  22.607 1.000 78.60326  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CD  1 
ATOM   592  C CE  . LYS A   1 79  ? -0.134  23.647  23.187 1.000 75.02849  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CE  1 
ATOM   593  N NZ  . LYS A   1 79  ? -1.128  24.724  22.914 1.000 71.23858  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   NZ  1 
ATOM   594  N N   . GLY A   1 80  ? 4.773   21.797  20.540 1.000 60.99715  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   N   1 
ATOM   595  C CA  . GLY A   1 80  ? 4.552   20.882  19.437 1.000 55.83013  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   CA  1 
ATOM   596  C C   . GLY A   1 80  ? 5.520   19.725  19.409 1.000 55.16439  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   C   1 
ATOM   597  O O   . GLY A   1 80  ? 5.229   18.696  18.786 1.000 51.54808  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   O   1 
ATOM   598  N N   . GLU A   1 81  ? 6.667   19.867  20.060 1.000 57.24418  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   1 
ATOM   599  C CA  . GLU A   1 81  ? 7.613   18.760  20.108 1.000 61.16230  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  1 
ATOM   600  C C   . GLU A   1 81  ? 7.159   17.710  21.107 1.000 58.15939  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   1 
ATOM   601  O O   . GLU A   1 81  ? 7.295   16.505  20.864 1.000 66.64928  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   1 
ATOM   602  C CB  . GLU A   1 81  ? 9.006   19.280  20.457 1.000 64.00870  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  1 
ATOM   603  C CG  . GLU A   1 81  ? 10.105  18.242  20.322 1.000 77.89701  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  1 
ATOM   604  C CD  . GLU A   1 81  ? 11.367  18.822  19.715 1.000 88.47380  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  1 
ATOM   605  O OE1 . GLU A   1 81  ? 11.820  18.294  18.677 1.000 88.87254  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 1 
ATOM   606  O OE2 . GLU A   1 81  ? 11.893  19.815  20.266 1.000 90.85357  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   607  N N   . ILE A   1 82  ? 6.612   18.149  22.235 1.000 58.69283  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   N   1 
ATOM   608  C CA  . ILE A   1 82  ? 6.022   17.217  23.187 1.000 62.82078  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CA  1 
ATOM   609  C C   . ILE A   1 82  ? 4.811   16.546  22.567 1.000 61.63244  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   C   1 
ATOM   610  O O   . ILE A   1 82  ? 4.652   15.323  22.630 1.000 60.13948  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   O   1 
ATOM   611  C CB  . ILE A   1 82  ? 5.656   17.950  24.487 1.000 65.90042  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CB  1 
ATOM   612  C CG1 . ILE A   1 82  ? 6.868   18.718  25.004 1.000 68.20934  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CG1 1 
ATOM   613  C CG2 . ILE A   1 82  ? 5.173   16.967  25.536 1.000 70.23989  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CG2 1 
ATOM   614  C CD1 . ILE A   1 82  ? 6.592   19.528  26.248 1.000 71.46969  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CD1 1 
ATOM   615  N N   . TYR A   1 83  ? 3.955   17.344  21.925 1.000 58.17484  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   N   1 
ATOM   616  C CA  . TYR A   1 83  ? 2.735   16.817  21.331 1.000 56.77808  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CA  1 
ATOM   617  C C   . TYR A   1 83  ? 3.034   15.797  20.239 1.000 60.80912  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   C   1 
ATOM   618  O O   . TYR A   1 83  ? 2.345   14.776  20.135 1.000 64.44314  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   O   1 
ATOM   619  C CB  . TYR A   1 83  ? 1.903   17.969  20.779 1.000 56.78131  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CB  1 
ATOM   620  C CG  . TYR A   1 83  ? 0.600   17.556  20.135 1.000 58.64929  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CG  1 
ATOM   621  C CD1 . TYR A   1 83  ? -0.439  17.036  20.894 1.000 67.26516  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CD1 1 
ATOM   622  C CD2 . TYR A   1 83  ? 0.395   17.721  18.778 1.000 53.46818  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CD2 1 
ATOM   623  C CE1 . TYR A   1 83  ? -1.639  16.675  20.309 1.000 61.14361  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CE1 1 
ATOM   624  C CE2 . TYR A   1 83  ? -0.800  17.367  18.187 1.000 52.86021  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CE2 1 
ATOM   625  C CZ  . TYR A   1 83  ? -1.811  16.845  18.960 1.000 57.79755  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CZ  1 
ATOM   626  O OH  . TYR A   1 83  ? -2.999  16.491  18.378 1.000 61.34572  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   OH  1 
ATOM   627  N N   . LEU A   1 84  ? 4.039   16.064  19.400 1.000 49.04176  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   N   1 
ATOM   628  C CA  . LEU A   1 84  ? 4.409   15.092  18.382 1.000 47.09124  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CA  1 
ATOM   629  C C   . LEU A   1 84  ? 4.818   13.778  19.018 1.000 59.49959  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   C   1 
ATOM   630  O O   . LEU A   1 84  ? 4.387   12.706  18.583 1.000 54.49237  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   O   1 
ATOM   631  C CB  . LEU A   1 84  ? 5.550   15.624  17.520 1.000 46.37544  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CB  1 
ATOM   632  C CG  . LEU A   1 84  ? 6.212   14.616  16.578 1.000 41.89984  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CG  1 
ATOM   633  C CD1 . LEU A   1 84  ? 5.211   14.078  15.606 1.000 40.97468  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD1 1 
ATOM   634  C CD2 . LEU A   1 84  ? 7.347   15.273  15.810 1.000 49.06291  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD2 1 
ATOM   635  N N   . ASN A   1 85  ? 5.638   13.842  20.068 1.000 66.15082  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   N   1 
ATOM   636  C CA  . ASN A   1 85  ? 6.144   12.619  20.682 1.000 59.90871  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CA  1 
ATOM   637  C C   . ASN A   1 85  ? 5.024   11.802  21.318 1.000 64.40177  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   C   1 
ATOM   638  O O   . ASN A   1 85  ? 5.082   10.564  21.324 1.000 62.35706  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   O   1 
ATOM   639  C CB  . ASN A   1 85  ? 7.221   12.970  21.709 1.000 51.03460  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CB  1 
ATOM   640  C CG  . ASN A   1 85  ? 8.461   13.572  21.066 1.000 68.84415  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CG  1 
ATOM   641  O OD1 . ASN A   1 85  ? 8.803   13.245  19.925 1.000 75.83313  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   OD1 1 
ATOM   642  N ND2 . ASN A   1 85  ? 9.137   14.457  21.792 1.000 72.16749  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   ND2 1 
ATOM   643  N N   . GLU A   1 86  ? 4.001   12.470  21.859 1.000 61.84584  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   1 
ATOM   644  C CA  . GLU A   1 86  ? 2.830   11.743  22.331 1.000 60.96703  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  1 
ATOM   645  C C   . GLU A   1 86  ? 2.062   11.151  21.169 1.000 59.11409  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   1 
ATOM   646  O O   . GLU A   1 86  ? 1.588   10.014  21.246 1.000 69.19541  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   1 
ATOM   647  C CB  . GLU A   1 86  ? 1.919   12.656  23.148 1.000 66.01563  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  1 
ATOM   648  C CG  . GLU A   1 86  ? 2.243   12.659  24.619 1.000 80.31225  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  1 
ATOM   649  C CD  . GLU A   1 86  ? 2.462   14.055  25.155 1.000 92.33036  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  1 
ATOM   650  O OE1 . GLU A   1 86  ? 1.819   14.994  24.637 1.000 96.38468  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 1 
ATOM   651  O OE2 . GLU A   1 86  ? 3.283   14.212  26.086 1.000 96.02215  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 1 
ATOM   652  N N   . LEU A   1 87  ? 1.932   11.906  20.083 1.000 59.50854  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   N   1 
ATOM   653  C CA  . LEU A   1 87  ? 1.169   11.432  18.939 1.000 56.81124  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CA  1 
ATOM   654  C C   . LEU A   1 87  ? 1.811   10.191  18.333 1.000 52.31062  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   C   1 
ATOM   655  O O   . LEU A   1 87  ? 1.112   9.252   17.934 1.000 53.52885  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   O   1 
ATOM   656  C CB  . LEU A   1 87  ? 1.050   12.554  17.910 1.000 59.50848  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CB  1 
ATOM   657  C CG  . LEU A   1 87  ? -0.307  12.820  17.257 1.000 63.53423  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CG  1 
ATOM   658  C CD1 . LEU A   1 87  ? -1.447  12.824  18.282 1.000 66.20327  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD1 1 
ATOM   659  C CD2 . LEU A   1 87  ? -0.246  14.144  16.509 1.000 47.99703  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD2 1 
ATOM   660  N N   . ILE A   1 88  ? 3.141   10.160  18.270 1.000 49.10681  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   N   1 
ATOM   661  C CA  . ILE A   1 88  ? 3.831   8.978   17.757 1.000 56.08853  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CA  1 
ATOM   662  C C   . ILE A   1 88  ? 3.576   7.776   18.660 1.000 60.20220  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   C   1 
ATOM   663  O O   . ILE A   1 88  ? 3.302   6.672   18.179 1.000 56.51212  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   O   1 
ATOM   664  C CB  . ILE A   1 88  ? 5.337   9.255   17.606 1.000 55.30715  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CB  1 
ATOM   665  C CG1 . ILE A   1 88  ? 5.598   10.310  16.521 1.000 47.98150  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG1 1 
ATOM   666  C CG2 . ILE A   1 88  ? 6.083   7.960   17.309 1.000 53.65778  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG2 1 
ATOM   667  C CD1 . ILE A   1 88  ? 7.074   10.757  16.435 1.000 42.12979  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CD1 1 
ATOM   668  N N   . SER A   1 89  ? 3.664   7.966   19.978 1.000 61.24450  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   N   1 
ATOM   669  C CA  . SER A   1 89  ? 3.412   6.864   20.903 1.000 62.75702  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CA  1 
ATOM   670  C C   . SER A   1 89  ? 1.960   6.404   20.836 1.000 64.47354  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   C   1 
ATOM   671  O O   . SER A   1 89  ? 1.684   5.196   20.883 1.000 69.52756  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   O   1 
ATOM   672  C CB  . SER A   1 89  ? 3.782   7.277   22.325 1.000 66.54656  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CB  1 
ATOM   673  O OG  . SER A   1 89  ? 3.184   6.413   23.273 1.000 80.71309  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   OG  1 
ATOM   674  N N   . GLU A   1 90  ? 1.022   7.349   20.723 1.000 59.57044  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   N   1 
ATOM   675  C CA  . GLU A   1 90  ? -0.381  6.994   20.523 1.000 56.50164  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CA  1 
ATOM   676  C C   . GLU A   1 90  ? -0.558  6.181   19.253 1.000 49.38490  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   C   1 
ATOM   677  O O   . GLU A   1 90  ? -1.164  5.108   19.271 1.000 58.19144  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   O   1 
ATOM   678  C CB  . GLU A   1 90  ? -1.254  8.249   20.469 1.000 67.90464  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CB  1 
ATOM   679  C CG  . GLU A   1 90  ? -1.884  8.656   21.790 1.000 84.72092  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CG  1 
ATOM   680  C CD  . GLU A   1 90  ? -2.648  7.521   22.447 1.000 96.75174  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CD  1 
ATOM   681  O OE1 . GLU A   1 90  ? -2.283  7.122   23.575 1.000 100.22425 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE1 1 
ATOM   682  O OE2 . GLU A   1 90  ? -3.607  7.018   21.825 1.000 100.74285 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE2 1 
ATOM   683  N N   . TRP A   1 91  ? -0.019  6.673   18.139 1.000 47.78578  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   N   1 
ATOM   684  C CA  . TRP A   1 91  ? -0.152  5.987   16.858 1.000 45.84522  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CA  1 
ATOM   685  C C   . TRP A   1 91  ? 0.305   4.535   16.933 1.000 46.71584  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   C   1 
ATOM   686  O O   . TRP A   1 91  ? -0.394  3.629   16.464 1.000 47.78080  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   O   1 
ATOM   687  C CB  . TRP A   1 91  ? 0.646   6.734   15.788 1.000 39.87214  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CB  1 
ATOM   688  C CG  . TRP A   1 91  ? 0.570   6.083   14.444 1.000 37.09249  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CG  1 
ATOM   689  C CD1 . TRP A   1 91  ? 1.576   5.475   13.767 1.000 31.11061  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CD1 1 
ATOM   690  C CD2 . TRP A   1 91  ? -0.602  5.949   13.631 1.000 40.47950  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CD2 1 
ATOM   691  N NE1 . TRP A   1 91  ? 1.107   4.984   12.571 1.000 38.75627  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   NE1 1 
ATOM   692  C CE2 . TRP A   1 91  ? -0.231  5.264   12.475 1.000 37.90037  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CE2 1 
ATOM   693  C CE3 . TRP A   1 91  ? -1.931  6.348   13.777 1.000 43.08597  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CE3 1 
ATOM   694  C CZ2 . TRP A   1 91  ? -1.131  4.987   11.460 1.000 42.24213  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CZ2 1 
ATOM   695  C CZ3 . TRP A   1 91  ? -2.814  6.065   12.774 1.000 41.15655  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CZ3 1 
ATOM   696  C CH2 . TRP A   1 91  ? -2.411  5.399   11.634 1.000 38.24459  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CH2 1 
ATOM   697  N N   . ASN A   1 92  ? 1.485   4.291   17.502 1.000 51.64779  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   N   1 
ATOM   698  C CA  . ASN A   1 92  ? 2.028   2.930   17.500 1.000 47.63372  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   CA  1 
ATOM   699  C C   . ASN A   1 92  ? 1.157   1.984   18.308 1.000 51.42802  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   C   1 
ATOM   700  O O   . ASN A   1 92  ? 0.715   0.949   17.803 1.000 64.44916  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   O   1 
ATOM   701  C CB  . ASN A   1 92  ? 3.449   2.923   18.039 1.000 40.78710  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   CB  1 
ATOM   702  C CG  . ASN A   1 92  ? 4.391   3.656   17.148 1.000 56.23479  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   CG  1 
ATOM   703  O OD1 . ASN A   1 92  ? 4.155   3.772   15.943 1.000 62.64258  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   OD1 1 
ATOM   704  N ND2 . ASN A   1 92  ? 5.468   4.172   17.723 1.000 53.00348  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   ND2 1 
ATOM   705  N N   . ASN A   1 93  ? 0.900   2.315   19.567 1.000 53.52228  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   N   1 
ATOM   706  C CA  . ASN A   1 93  ? 0.131   1.405   20.394 1.000 60.18164  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CA  1 
ATOM   707  C C   . ASN A   1 93  ? -1.333  1.349   19.953 1.000 56.86728  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   C   1 
ATOM   708  O O   . ASN A   1 93  ? -2.024  0.370   20.244 1.000 55.41678  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   O   1 
ATOM   709  C CB  . ASN A   1 93  ? 0.344   1.792   21.866 1.000 76.21457  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CB  1 
ATOM   710  C CG  . ASN A   1 93  ? -0.914  2.249   22.566 1.000 90.93546  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CG  1 
ATOM   711  O OD1 . ASN A   1 93  ? -1.763  1.438   22.955 1.000 96.92936  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   OD1 1 
ATOM   712  N ND2 . ASN A   1 93  ? -1.010  3.556   22.795 1.000 94.08129  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   ND2 1 
ATOM   713  N N   . PHE A   1 94  ? -1.792  2.329   19.179 1.000 55.98841  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   N   1 
ATOM   714  C CA  . PHE A   1 94  ? -3.127  2.259   18.594 1.000 49.89067  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CA  1 
ATOM   715  C C   . PHE A   1 94  ? -3.179  1.233   17.464 1.000 43.82993  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   C   1 
ATOM   716  O O   . PHE A   1 94  ? -4.018  0.327   17.468 1.000 47.76385  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   O   1 
ATOM   717  C CB  . PHE A   1 94  ? -3.528  3.647   18.092 1.000 52.88972  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CB  1 
ATOM   718  C CG  . PHE A   1 94  ? -4.873  3.698   17.429 1.000 54.25395  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CG  1 
ATOM   719  C CD1 . PHE A   1 94  ? -6.028  3.658   18.183 1.000 57.33625  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CD1 1 
ATOM   720  C CD2 . PHE A   1 94  ? -4.974  3.809   16.056 1.000 54.04305  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CD2 1 
ATOM   721  C CE1 . PHE A   1 94  ? -7.264  3.713   17.582 1.000 60.42914  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CE1 1 
ATOM   722  C CE2 . PHE A   1 94  ? -6.210  3.869   15.449 1.000 56.93768  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CE2 1 
ATOM   723  C CZ  . PHE A   1 94  ? -7.352  3.824   16.214 1.000 52.97970  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CZ  1 
ATOM   724  N N   . THR A   1 95  ? -2.289  1.369   16.482 1.000 39.98546  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   N   1 
ATOM   725  C CA  . THR A   1 95  ? -2.197  0.411   15.385 1.000 43.01346  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   CA  1 
ATOM   726  C C   . THR A   1 95  ? -1.794  -0.987  15.856 1.000 49.91836  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   C   1 
ATOM   727  O O   . THR A   1 95  ? -2.196  -1.986  15.235 1.000 49.20506  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   O   1 
ATOM   728  C CB  . THR A   1 95  ? -1.201  0.927   14.349 1.000 51.58959  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   CB  1 
ATOM   729  O OG1 . THR A   1 95  ? 0.100   1.029   14.947 1.000 60.07717  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   OG1 1 
ATOM   730  C CG2 . THR A   1 95  ? -1.626  2.303   13.868 1.000 48.42549  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   CG2 1 
ATOM   731  N N   . ASP A   1 96  ? -0.994  -1.088  16.928 1.000 49.00058  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   N   1 
ATOM   732  C CA  . ASP A   1 96  ? -0.735  -2.400  17.531 1.000 54.49860  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CA  1 
ATOM   733  C C   . ASP A   1 96  ? -2.027  -3.030  18.039 1.000 55.90305  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   C   1 
ATOM   734  O O   . ASP A   1 96  ? -2.251  -4.234  17.871 1.000 50.68794  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   O   1 
ATOM   735  C CB  . ASP A   1 96  ? 0.269   -2.278  18.684 1.000 59.26754  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CB  1 
ATOM   736  C CG  . ASP A   1 96  ? 1.689   -1.978  18.208 1.000 71.82580  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CG  1 
ATOM   737  O OD1 . ASP A   1 96  ? 1.849   -1.568  17.037 1.000 78.25615  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD1 1 
ATOM   738  O OD2 . ASP A   1 96  ? 2.648   -2.155  19.004 1.000 65.20852  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD2 1 
ATOM   739  N N   . SER A   1 97  ? -2.875  -2.228  18.682 1.000 42.59578  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   N   1 
ATOM   740  C CA  . SER A   1 97  ? -4.143  -2.716  19.202 1.000 51.87344  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CA  1 
ATOM   741  C C   . SER A   1 97  ? -5.058  -3.183  18.076 1.000 46.99080  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   C   1 
ATOM   742  O O   . SER A   1 97  ? -5.669  -4.251  18.164 1.000 48.49845  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   O   1 
ATOM   743  C CB  . SER A   1 97  ? -4.806  -1.617  20.024 1.000 50.44062  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CB  1 
ATOM   744  O OG  . SER A   1 97  ? -4.042  -1.333  21.181 1.000 60.76558  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   OG  1 
ATOM   745  N N   . VAL A   1 98  ? -5.169  -2.390  17.015 1.000 43.14736  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N   1 
ATOM   746  C CA  . VAL A   1 98  ? -6.019  -2.754  15.884 1.000 45.60153  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA  1 
ATOM   747  C C   . VAL A   1 98  ? -5.543  -4.056  15.250 1.000 41.39092  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C   1 
ATOM   748  O O   . VAL A   1 98  ? -6.342  -4.957  14.969 1.000 53.29686  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O   1 
ATOM   749  C CB  . VAL A   1 98  ? -6.053  -1.590  14.876 1.000 42.31626  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB  1 
ATOM   750  C CG1 . VAL A   1 98  ? -6.637  -2.017  13.568 1.000 44.76686  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1 1 
ATOM   751  C CG2 . VAL A   1 98  ? -6.874  -0.470  15.443 1.000 53.81029  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2 1 
ATOM   752  N N   . ALA A   1 99  ? -4.234  -4.196  15.060 1.000 38.95419  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   N   1 
ATOM   753  C CA  . ALA A   1 99  ? -3.680  -5.424  14.500 1.000 40.72882  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CA  1 
ATOM   754  C C   . ALA A   1 99  ? -3.925  -6.631  15.390 1.000 49.23890  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   C   1 
ATOM   755  O O   . ALA A   1 99  ? -4.098  -7.744  14.876 1.000 58.50021  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   O   1 
ATOM   756  C CB  . ALA A   1 99  ? -2.188  -5.249  14.246 1.000 46.68343  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CB  1 
ATOM   757  N N   . LYS A   1 100 ? -3.962  -6.451  16.718 1.000 46.04557  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   N   1 
ATOM   758  C CA  . LYS A   1 100 ? -4.400  -7.560  17.569 1.000 50.38987  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CA  1 
ATOM   759  C C   . LYS A   1 100 ? -5.855  -7.915  17.324 1.000 55.36580  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   C   1 
ATOM   760  O O   . LYS A   1 100 ? -6.264  -9.052  17.585 1.000 56.42585  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   O   1 
ATOM   761  C CB  . LYS A   1 100 ? -4.207  -7.238  19.048 1.000 64.71740  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CB  1 
ATOM   762  C CG  . LYS A   1 100 ? -2.821  -7.515  19.603 1.000 62.93590  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CG  1 
ATOM   763  C CD  . LYS A   1 100 ? -2.560  -6.620  20.818 1.000 63.26671  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CD  1 
ATOM   764  C CE  . LYS A   1 100 ? -1.164  -6.807  21.380 1.000 75.83227  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CE  1 
ATOM   765  N NZ  . LYS A   1 100 ? -0.925  -5.919  22.560 1.000 83.57891  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   NZ  1 
ATOM   766  N N   . LEU A   1 101 ? -6.668  -6.958  16.870 1.000 58.63088  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   N   1 
ATOM   767  C CA  . LEU A   1 101 ? -8.041  -7.314  16.524 1.000 66.18232  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CA  1 
ATOM   768  C C   . LEU A   1 101 ? -8.093  -8.003  15.171 1.000 70.02122  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   C   1 
ATOM   769  O O   . LEU A   1 101 ? -8.632  -9.107  15.046 1.000 79.41778  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   O   1 
ATOM   770  C CB  . LEU A   1 101 ? -8.940  -6.078  16.525 1.000 57.21330  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CB  1 
ATOM   771  C CG  . LEU A   1 101 ? -10.376 -6.308  16.030 1.000 51.27294  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CG  1 
ATOM   772  C CD1 . LEU A   1 101 ? -10.971 -7.613  16.555 1.000 63.93623  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CD1 1 
ATOM   773  C CD2 . LEU A   1 101 ? -11.233 -5.187  16.480 1.000 50.95983  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CD2 1 
ATOM   774  N N   . LEU A   1 102 ? -7.510  -7.373  14.152 1.000 61.21819  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N   1 
ATOM   775  C CA  . LEU A   1 102 ? -7.651  -7.852  12.784 1.000 65.04073  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA  1 
ATOM   776  C C   . LEU A   1 102 ? -7.080  -9.250  12.550 1.000 72.98260  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C   1 
ATOM   777  O O   . LEU A   1 102 ? -7.436  -9.877  11.547 1.000 80.14405  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O   1 
ATOM   778  C CB  . LEU A   1 102 ? -6.992  -6.859  11.835 1.000 56.59387  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB  1 
ATOM   779  C CG  . LEU A   1 102 ? -7.954  -5.951  11.074 1.000 59.32724  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG  1 
ATOM   780  C CD1 . LEU A   1 102 ? -9.115  -5.502  11.925 1.000 55.03729  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1 1 
ATOM   781  C CD2 . LEU A   1 102 ? -7.176  -4.758  10.546 1.000 59.28240  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2 1 
ATOM   782  N N   . THR A   1 103 ? -6.200  -9.758  13.425 1.000 76.53722  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   1 
ATOM   783  C CA  . THR A   1 103 ? -5.657  -11.107 13.255 1.000 78.30137  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  1 
ATOM   784  C C   . THR A   1 103 ? -6.001  -12.029 14.423 1.000 89.69701  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   1 
ATOM   785  O O   . THR A   1 103 ? -5.323  -13.032 14.651 1.000 97.79251  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   1 
ATOM   786  C CB  . THR A   1 103 ? -4.147  -11.090 13.039 1.000 82.96827  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  1 
ATOM   787  O OG1 . THR A   1 103 ? -3.732  -9.820  12.516 1.000 76.90471  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 1 
ATOM   788  C CG2 . THR A   1 103 ? -3.758  -12.192 12.050 1.000 84.31677  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 1 
ATOM   789  N N   . GLU A   1 104 ? -7.064  -11.716 15.167 1.000 97.31770  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   N   1 
ATOM   790  C CA  . GLU A   1 104 ? -7.657  -12.651 16.113 1.000 107.42969 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CA  1 
ATOM   791  C C   . GLU A   1 104 ? -9.161  -12.646 15.851 1.000 108.27581 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   C   1 
ATOM   792  O O   . GLU A   1 104 ? -9.972  -12.254 16.694 1.000 108.86697 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   O   1 
ATOM   793  C CB  . GLU A   1 104 ? -7.334  -12.300 17.566 1.000 111.81919 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CB  1 
ATOM   794  C CG  . GLU A   1 104 ? -6.545  -13.382 18.295 1.000 116.63142 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CG  1 
ATOM   795  C CD  . GLU A   1 104 ? -5.097  -13.448 17.843 1.000 115.05909 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CD  1 
ATOM   796  O OE1 . GLU A   1 104 ? -4.685  -14.487 17.288 1.000 114.07859 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   OE1 1 
ATOM   797  O OE2 . GLU A   1 104 ? -4.371  -12.446 18.035 1.000 112.85710 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   OE2 1 
ATOM   798  N N   . GLY A   1 105 ? -9.530  -13.078 14.649 1.000 109.47841 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   N   1 
ATOM   799  C CA  . GLY A   1 105 ? -10.923 -13.152 14.254 1.000 109.44034 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   CA  1 
ATOM   800  C C   . GLY A   1 105 ? -11.158 -13.296 12.757 1.000 103.88645 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   C   1 
ATOM   801  O O   . GLY A   1 105 ? -12.209 -12.901 12.232 1.000 94.43655  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   O   1 
ATOM   802  N N   . PRO A-2 1 5   ? -7.415  12.308  19.899 1.000 99.27971  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 N   1 
ATOM   803  C CA  . PRO A-2 1 5   ? -6.942  11.846  18.594 1.000 91.84603  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CA  1 
ATOM   804  C C   . PRO A-2 1 5   ? -8.089  11.421  17.682 1.000 87.91322  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 C   1 
ATOM   805  O O   . PRO A-2 1 5   ? -8.938  10.626  18.087 1.000 82.89612  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 O   1 
ATOM   806  C CB  . PRO A-2 1 5   ? -6.055  10.656  18.957 1.000 90.49827  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CB  1 
ATOM   807  C CG  . PRO A-2 1 5   ? -5.565  10.951  20.361 1.000 91.97755  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CG  1 
ATOM   808  C CD  . PRO A-2 1 5   ? -6.406  12.074  20.943 1.000 101.29753 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CD  1 
ATOM   809  N N   . GLN A-2 1 6   ? -8.100  11.939  16.454 1.000 89.51286  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 N   1 
ATOM   810  C CA  . GLN A-2 1 6   ? -9.228  11.748  15.551 1.000 90.44181  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CA  1 
ATOM   811  C C   . GLN A-2 1 6   ? -9.069  10.564  14.607 1.000 95.46395  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 C   1 
ATOM   812  O O   . GLN A-2 1 6   ? -10.065 10.135  14.005 1.000 97.33333  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 O   1 
ATOM   813  C CB  . GLN A-2 1 6   ? -9.455  13.017  14.732 1.000 98.56919  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CB  1 
ATOM   814  C CG  . GLN A-2 1 6   ? -8.396  14.076  14.978 1.000 107.70363 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CG  1 
ATOM   815  C CD  . GLN A-2 1 6   ? -8.066  14.844  13.724 1.000 113.33294 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CD  1 
ATOM   816  O OE1 . GLN A-2 1 6   ? -8.819  14.810  12.748 1.000 116.36395 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 OE1 1 
ATOM   817  N NE2 . GLN A-2 1 6   ? -6.929  15.530  13.730 1.000 117.10725 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 NE2 1 
ATOM   818  N N   . PHE A-2 1 7   ? -7.858  10.019  14.452 1.000 93.54565  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 N   1 
ATOM   819  C CA  . PHE A-2 1 7   ? -7.757  8.788   13.678 1.000 92.50827  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CA  1 
ATOM   820  C C   . PHE A-2 1 7   ? -8.539  7.653   14.318 1.000 90.73805  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 C   1 
ATOM   821  O O   . PHE A-2 1 7   ? -8.854  6.672   13.639 1.000 91.94996  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 O   1 
ATOM   822  C CB  . PHE A-2 1 7   ? -6.300  8.349   13.459 1.000 91.80579  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CB  1 
ATOM   823  C CG  . PHE A-2 1 7   ? -5.327  8.763   14.546 1.000 88.23503  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CG  1 
ATOM   824  C CD1 . PHE A-2 1 7   ? -5.291  8.106   15.771 1.000 88.37810  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CD1 1 
ATOM   825  C CD2 . PHE A-2 1 7   ? -4.387  9.753   14.303 1.000 76.81652  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CD2 1 
ATOM   826  C CE1 . PHE A-2 1 7   ? -4.362  8.473   16.752 1.000 84.96068  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CE1 1 
ATOM   827  C CE2 . PHE A-2 1 7   ? -3.462  10.123  15.276 1.000 73.80663  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CE2 1 
ATOM   828  C CZ  . PHE A-2 1 7   ? -3.448  9.485   16.498 1.000 74.79195  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CZ  1 
ATOM   829  N N   . LYS A-2 1 8   ? -8.903  7.783   15.592 1.000 88.78858  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 N   1 
ATOM   830  C CA  . LYS A-2 1 8   ? -9.553  6.682   16.287 1.000 82.02515  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CA  1 
ATOM   831  C C   . LYS A-2 1 8   ? -11.004 6.485   15.865 1.000 80.06469  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 C   1 
ATOM   832  O O   . LYS A-2 1 8   ? -11.567 5.417   16.132 1.000 78.12519  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 O   1 
ATOM   833  C CB  . LYS A-2 1 8   ? -9.459  6.911   17.795 1.000 83.87947  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CB  1 
ATOM   834  C CG  . LYS A-2 1 8   ? -8.033  7.180   18.249 1.000 89.37406  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CG  1 
ATOM   835  C CD  . LYS A-2 1 8   ? -7.826  6.885   19.723 1.000 91.15939  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CD  1 
ATOM   836  C CE  . LYS A-2 1 8   ? -6.347  6.935   20.075 1.000 92.88879  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CE  1 
ATOM   837  N NZ  . LYS A-2 1 8   ? -6.087  6.536   21.485 1.000 88.74345  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   838  N N   . LYS A-2 1 9   ? -11.615 7.468   15.200 1.000 83.90684  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   1 
ATOM   839  C CA  . LYS A-2 1 9   ? -13.040 7.369   14.893 1.000 90.20639  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  1 
ATOM   840  C C   . LYS A-2 1 9   ? -13.294 6.492   13.672 1.000 82.75548  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   1 
ATOM   841  O O   . LYS A-2 1 9   ? -14.117 5.568   13.724 1.000 83.13191  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   1 
ATOM   842  C CB  . LYS A-2 1 9   ? -13.636 8.764   14.684 1.000 103.09630 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  1 
ATOM   843  C CG  . LYS A-2 1 9   ? -15.164 8.779   14.637 1.000 105.45146 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  1 
ATOM   844  C CD  . LYS A-2 1 9   ? -15.765 8.110   15.876 1.000 102.15760 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  1 
ATOM   845  C CE  . LYS A-2 1 9   ? -17.283 8.275   15.944 1.000 98.32200  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  1 
ATOM   846  N NZ  . LYS A-2 1 9   ? -17.864 7.664   17.184 1.000 90.09061  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   847  N N   . GLY A-2 1 10  ? -12.606 6.771   12.560 1.000 78.16702  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   1 
ATOM   848  C CA  . GLY A-2 1 10  ? -12.740 5.928   11.380 1.000 74.75075  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  1 
ATOM   849  C C   . GLY A-2 1 10  ? -12.302 4.500   11.619 1.000 72.01105  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   1 
ATOM   850  O O   . GLY A-2 1 10  ? -12.608 3.605   10.818 1.000 78.79347  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   1 
ATOM   851  N N   . VAL A-2 1 11  ? -11.599 4.265   12.719 1.000 58.91196  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 N   1 
ATOM   852  C CA  . VAL A-2 1 11  ? -11.168 2.923   13.052 1.000 58.09012  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CA  1 
ATOM   853  C C   . VAL A-2 1 11  ? -12.296 2.123   13.697 1.000 58.98815  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 C   1 
ATOM   854  O O   . VAL A-2 1 11  ? -12.338 0.894   13.570 1.000 59.84147  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 O   1 
ATOM   855  C CB  . VAL A-2 1 11  ? -9.933  3.027   13.953 1.000 46.80354  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CB  1 
ATOM   856  C CG1 . VAL A-2 1 11  ? -9.618  1.689   14.601 1.000 48.86985  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   857  C CG2 . VAL A-2 1 11  ? -8.772  3.496   13.122 1.000 58.67022  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   858  N N   . LEU A-2 1 12  ? -13.221 2.794   14.390 1.000 52.03085  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   859  C CA  . LEU A-2 1 12  ? -14.334 2.084   15.017 1.000 57.96760  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   860  C C   . LEU A-2 1 12  ? -15.210 1.419   13.974 1.000 52.89568  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   861  O O   . LEU A-2 1 12  ? -15.709 0.307   14.180 1.000 55.02926  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   862  C CB  . LEU A-2 1 12  ? -15.176 3.046   15.844 1.000 61.17711  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   863  C CG  . LEU A-2 1 12  ? -15.061 2.860   17.345 1.000 61.24859  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   864  C CD1 . LEU A-2 1 12  ? -13.618 2.999   17.728 1.000 57.25901  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   865  C CD2 . LEU A-2 1 12  ? -15.921 3.900   18.063 1.000 72.64561  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   866  N N   . GLU A-2 1 13  ? -15.429 2.104   12.857 1.000 45.77528  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 N   1 
ATOM   867  C CA  . GLU A-2 1 13  ? -16.178 1.520   11.762 1.000 52.18025  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CA  1 
ATOM   868  C C   . GLU A-2 1 13  ? -15.544 0.226   11.308 1.000 55.46734  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 C   1 
ATOM   869  O O   . GLU A-2 1 13  ? -16.243 -0.761  11.056 1.000 57.27706  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 O   1 
ATOM   870  C CB  . GLU A-2 1 13  ? -16.256 2.516   10.611 1.000 61.15793  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CB  1 
ATOM   871  C CG  . GLU A-2 1 13  ? -16.936 1.981   9.385  1.000 58.22076  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CG  1 
ATOM   872  C CD  . GLU A-2 1 13  ? -17.401 3.092   8.479  1.000 66.05211  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CD  1 
ATOM   873  O OE1 . GLU A-2 1 13  ? -16.817 3.237   7.386  1.000 71.24220  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   874  O OE2 . GLU A-2 1 13  ? -18.342 3.820   8.863  1.000 68.64616  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   875  N N   . LEU A-2 1 14  ? -14.215 0.200   11.233 1.000 46.91587  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   1 
ATOM   876  C CA  . LEU A-2 1 14  ? -13.503 -0.974  10.753 1.000 39.71712  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  1 
ATOM   877  C C   . LEU A-2 1 14  ? -13.501 -2.095  11.789 1.000 41.01180  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   1 
ATOM   878  O O   . LEU A-2 1 14  ? -13.611 -3.278  11.435 1.000 41.94662  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   1 
ATOM   879  C CB  . LEU A-2 1 14  ? -12.073 -0.577  10.374 1.000 42.63340  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  1 
ATOM   880  C CG  . LEU A-2 1 14  ? -11.112 -1.701  10.002 1.000 45.85676  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  1 
ATOM   881  C CD1 . LEU A-2 1 14  ? -11.582 -2.462  8.797  1.000 41.36939  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   882  C CD2 . LEU A-2 1 14  ? -9.743  -1.112  9.739  1.000 58.51724  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   883  N N   . CYS A-2 1 15  ? -13.366 -1.755  13.072 1.000 38.97664  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 N   1 
ATOM   884  C CA  . CYS A-2 1 15  ? -13.398 -2.793  14.098 1.000 42.92778  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CA  1 
ATOM   885  C C   . CYS A-2 1 15  ? -14.802 -3.366  14.254 1.000 51.58705  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 C   1 
ATOM   886  O O   . CYS A-2 1 15  ? -14.971 -4.565  14.487 1.000 48.30475  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 O   1 
ATOM   887  C CB  . CYS A-2 1 15  ? -12.915 -2.229  15.423 1.000 43.31203  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CB  1 
ATOM   888  S SG  . CYS A-2 1 15  ? -11.259 -1.546  15.331 1.000 58.32628  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 SG  1 
ATOM   889  N N   . CYS A-2 1 16  ? -15.814 -2.516  14.141 1.000 43.33946  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 N   1 
ATOM   890  C CA  . CYS A-2 1 16  ? -17.188 -2.971  14.256 1.000 43.49402  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 CA  1 
ATOM   891  C C   . CYS A-2 1 16  ? -17.552 -3.896  13.100 1.000 48.82860  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 C   1 
ATOM   892  O O   . CYS A-2 1 16  ? -18.093 -4.984  13.317 1.000 43.03896  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 O   1 
ATOM   893  C CB  . CYS A-2 1 16  ? -18.127 -1.770  14.308 1.000 40.56836  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 CB  1 
ATOM   894  S SG  . CYS A-2 1 16  ? -18.205 -0.876  15.903 1.000 48.18161  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 SG  1 
ATOM   895  N N   . LEU A-2 1 17  ? -17.269 -3.481  11.861 1.000 40.62770  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   1 
ATOM   896  C CA  . LEU A-2 1 17  ? -17.498 -4.368  10.721 1.000 41.87779  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  1 
ATOM   897  C C   . LEU A-2 1 17  ? -16.806 -5.707  10.914 1.000 45.39018  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   1 
ATOM   898  O O   . LEU A-2 1 17  ? -17.397 -6.767  10.669 1.000 46.23455  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   1 
ATOM   899  C CB  . LEU A-2 1 17  ? -17.024 -3.707  9.431  1.000 35.58110  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  1 
ATOM   900  C CG  . LEU A-2 1 17  ? -17.980 -2.591  8.994  1.000 46.01532  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  1 
ATOM   901  C CD1 . LEU A-2 1 17  ? -17.522 -1.957  7.690  1.000 44.29991  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   902  C CD2 . LEU A-2 1 17  ? -19.357 -3.171  8.841  1.000 41.35218  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   903  N N   . PHE A-2 1 18  ? -15.551 -5.687  11.353 1.000 41.82796  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 N   1 
ATOM   904  C CA  . PHE A-2 1 18  ? -14.793 -6.929  11.451 1.000 40.41648  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CA  1 
ATOM   905  C C   . PHE A-2 1 18  ? -15.417 -7.869  12.464 1.000 38.67392  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 C   1 
ATOM   906  O O   . PHE A-2 1 18  ? -15.485 -9.079  12.246 1.000 41.09743  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 O   1 
ATOM   907  C CB  . PHE A-2 1 18  ? -13.341 -6.629  11.834 1.000 42.01368  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CB  1 
ATOM   908  C CG  . PHE A-2 1 18  ? -12.475 -7.835  11.855 1.000 34.84655  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CG  1 
ATOM   909  C CD1 . PHE A-2 1 18  ? -11.896 -8.303  10.681 1.000 36.99569  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   910  C CD2 . PHE A-2 1 18  ? -12.248 -8.523  13.038 1.000 42.94039  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   911  C CE1 . PHE A-2 1 18  ? -11.103 -9.445  10.687 1.000 43.12604  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   912  C CE2 . PHE A-2 1 18  ? -11.452 -9.658  13.052 1.000 46.50576  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   913  C CZ  . PHE A-2 1 18  ? -10.884 -10.121 11.871 1.000 44.00622  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   914  N N   . LEU A-2 1 19  ? -15.873 -7.333  13.587 1.000 45.19208  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N   1 
ATOM   915  C CA  . LEU A-2 1 19  ? -16.459 -8.192  14.606 1.000 41.75996  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA  1 
ATOM   916  C C   . LEU A-2 1 19  ? -17.830 -8.691  14.167 1.000 47.69615  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C   1 
ATOM   917  O O   . LEU A-2 1 19  ? -18.162 -9.869  14.349 1.000 48.71293  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O   1 
ATOM   918  C CB  . LEU A-2 1 19  ? -16.531 -7.420  15.927 1.000 37.25053  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB  1 
ATOM   919  C CG  . LEU A-2 1 19  ? -15.103 -7.190  16.442 1.000 49.60097  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG  1 
ATOM   920  C CD1 . LEU A-2 1 19  ? -15.068 -6.214  17.588 1.000 53.57055  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   921  C CD2 . LEU A-2 1 19  ? -14.471 -8.521  16.841 1.000 42.46409  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   922  N N   . ILE A-2 1 20  ? -18.630 -7.808  13.566 1.000 42.72957  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 N   1 
ATOM   923  C CA  . ILE A-2 1 20  ? -19.946 -8.191  13.079 1.000 49.13113  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CA  1 
ATOM   924  C C   . ILE A-2 1 20  ? -19.830 -9.273  12.013 1.000 51.76023  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 C   1 
ATOM   925  O O   . ILE A-2 1 20  ? -20.676 -10.170 11.926 1.000 52.14377  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 O   1 
ATOM   926  C CB  . ILE A-2 1 20  ? -20.694 -6.938  12.575 1.000 44.55021  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CB  1 
ATOM   927  C CG1 . ILE A-2 1 20  ? -20.944 -5.980  13.743 1.000 38.90706  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   928  C CG2 . ILE A-2 1 20  ? -22.016 -7.308  11.948 1.000 35.28047  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   929  C CD1 . ILE A-2 1 20  ? -21.544 -4.687  13.318 1.000 40.80294  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   930  N N   . GLN A-2 1 21  ? -18.770 -9.235  11.208 1.000 55.80396  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 N   1 
ATOM   931  C CA  . GLN A-2 1 21  ? -18.589 -10.291 10.217 1.000 58.91544  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CA  1 
ATOM   932  C C   . GLN A-2 1 21  ? -18.397 -11.648 10.884 1.000 59.85994  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 C   1 
ATOM   933  O O   . GLN A-2 1 21  ? -18.904 -12.662 10.397 1.000 69.71295  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 O   1 
ATOM   934  C CB  . GLN A-2 1 21  ? -17.408 -9.959  9.309  1.000 46.65420  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CB  1 
ATOM   935  C CG  . GLN A-2 1 21  ? -17.115 -11.005 8.277  1.000 58.66817  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CG  1 
ATOM   936  C CD  . GLN A-2 1 21  ? -16.046 -11.958 8.744  1.000 69.55204  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CD  1 
ATOM   937  O OE1 . GLN A-2 1 21  ? -15.134 -11.572 9.478  1.000 81.38395  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   938  N NE2 . GLN A-2 1 21  ? -16.154 -13.209 8.338  1.000 72.86409  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   939  N N   . LYS A-2 1 22  ? -17.674 -11.689 12.002 1.000 57.36733  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 N   1 
ATOM   940  C CA  . LYS A-2 1 22  ? -17.511 -12.944 12.728 1.000 61.98865  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CA  1 
ATOM   941  C C   . LYS A-2 1 22  ? -18.863 -13.479 13.183 1.000 60.77941  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 C   1 
ATOM   942  O O   . LYS A-2 1 22  ? -19.260 -14.600 12.843 1.000 59.57566  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 O   1 
ATOM   943  C CB  . LYS A-2 1 22  ? -16.589 -12.744 13.937 1.000 66.80568  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CB  1 
ATOM   944  C CG  . LYS A-2 1 22  ? -15.132 -12.463 13.629 1.000 74.87097  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CG  1 
ATOM   945  C CD  . LYS A-2 1 22  ? -14.230 -13.018 14.740 1.000 83.46811  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CD  1 
ATOM   946  C CE  . LYS A-2 1 22  ? -14.159 -12.110 15.968 1.000 92.58861  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CE  1 
ATOM   947  N NZ  . LYS A-2 1 22  ? -13.146 -12.573 16.972 1.000 98.74570  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   948  N N   . LYS A-2 1 23  ? -19.599 -12.663 13.925 1.000 56.79498  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 N   1 
ATOM   949  C CA  . LYS A-2 1 23  ? -20.781 -13.101 14.643 1.000 55.95711  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CA  1 
ATOM   950  C C   . LYS A-2 1 23  ? -21.831 -11.991 14.614 1.000 57.88173  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 C   1 
ATOM   951  O O   . LYS A-2 1 23  ? -21.485 -10.812 14.710 1.000 66.68622  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 O   1 
ATOM   952  C CB  . LYS A-2 1 23  ? -20.389 -13.443 16.085 1.000 49.74750  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CB  1 
ATOM   953  C CG  . LYS A-2 1 23  ? -21.468 -14.101 16.901 1.000 60.11731  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CG  1 
ATOM   954  C CD  . LYS A-2 1 23  ? -20.939 -14.414 18.291 1.000 73.07025  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CD  1 
ATOM   955  C CE  . LYS A-2 1 23  ? -21.917 -13.972 19.369 1.000 78.13711  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CE  1 
ATOM   956  N NZ  . LYS A-2 1 23  ? -21.917 -12.499 19.543 1.000 74.39432  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   957  N N   . ASP A-2 1 24  ? -23.108 -12.366 14.466 1.000 44.17837  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   1 
ATOM   958  C CA  . ASP A-2 1 24  ? -24.177 -11.417 14.737 1.000 50.63406  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  1 
ATOM   959  C C   . ASP A-2 1 24  ? -24.114 -11.008 16.204 1.000 50.91648  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   1 
ATOM   960  O O   . ASP A-2 1 24  ? -24.135 -11.858 17.095 1.000 58.74884  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   1 
ATOM   961  C CB  . ASP A-2 1 24  ? -25.548 -12.028 14.422 1.000 58.81347  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  1 
ATOM   962  C CG  . ASP A-2 1 24  ? -25.733 -12.368 12.951 1.000 54.64554  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  1 
ATOM   963  O OD1 . ASP A-2 1 24  ? -24.831 -12.110 12.140 1.000 61.51206  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   964  O OD2 . ASP A-2 1 24  ? -26.796 -12.912 12.607 1.000 67.80285  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   965  N N   . CYS A-2 1 25  ? -24.031 -9.711  16.459 1.000 46.22381  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 N   1 
ATOM   966  C CA  . CYS A-2 1 25  ? -23.875 -9.196  17.811 1.000 48.77514  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 CA  1 
ATOM   967  C C   . CYS A-2 1 25  ? -24.945 -8.151  18.071 1.000 45.77663  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 C   1 
ATOM   968  O O   . CYS A-2 1 25  ? -25.449 -7.522  17.138 1.000 43.15245  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 O   1 
ATOM   969  C CB  . CYS A-2 1 25  ? -22.481 -8.545  18.020 1.000 54.24505  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 CB  1 
ATOM   970  S SG  . CYS A-2 1 25  ? -21.041 -9.629  17.805 1.000 75.62896  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 SG  1 
ATOM   971  N N   . TYR A-2 1 26  ? -25.281 -7.948  19.343 1.000 44.08486  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 N   1 
ATOM   972  C CA  . TYR A-2 1 26  ? -26.044 -6.773  19.720 1.000 47.17919  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CA  1 
ATOM   973  C C   . TYR A-2 1 26  ? -25.089 -5.678  20.215 1.000 56.30716  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 C   1 
ATOM   974  O O   . TYR A-2 1 26  ? -23.863 -5.834  20.236 1.000 55.63022  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 O   1 
ATOM   975  C CB  . TYR A-2 1 26  ? -27.110 -7.118  20.758 1.000 55.11409  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CB  1 
ATOM   976  C CG  . TYR A-2 1 26  ? -26.595 -7.610  22.080 1.000 65.85619  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CG  1 
ATOM   977  C CD1 . TYR A-2 1 26  ? -26.317 -8.955  22.281 1.000 75.06051  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   978  C CD2 . TYR A-2 1 26  ? -26.417 -6.736  23.141 1.000 72.67649  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   979  C CE1 . TYR A-2 1 26  ? -25.854 -9.418  23.503 1.000 78.75414  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   980  C CE2 . TYR A-2 1 26  ? -25.958 -7.186  24.366 1.000 81.76410  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   981  C CZ  . TYR A-2 1 26  ? -25.680 -8.529  24.542 1.000 81.64630  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   982  O OH  . TYR A-2 1 26  ? -25.224 -8.980  25.759 1.000 87.57712  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 OH  1 
ATOM   983  N N   . GLY A-2 1 27  ? -25.672 -4.561  20.632 1.000 55.04315  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   984  C CA  . GLY A-2 1 27  ? -24.943 -3.332  20.866 1.000 52.49710  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   985  C C   . GLY A-2 1 27  ? -23.920 -3.399  21.970 1.000 50.81748  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   986  O O   . GLY A-2 1 27  ? -22.716 -3.302  21.709 1.000 56.36911  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   987  N N   . TYR A-2 1 28  ? -24.381 -3.570  23.207 1.000 50.95905  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   988  C CA  . TYR A-2 1 28  ? -23.441 -3.583  24.319 1.000 62.38542  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   989  C C   . TYR A-2 1 28  ? -22.399 -4.681  24.147 1.000 62.94610  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   990  O O   . TYR A-2 1 28  ? -21.245 -4.510  24.555 1.000 62.78994  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   991  C CB  . TYR A-2 1 28  ? -24.181 -3.745  25.651 1.000 66.91764  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   992  C CG  . TYR A-2 1 28  ? -23.243 -3.665  26.846 1.000 87.80547  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   993  C CD1 . TYR A-2 1 28  ? -22.173 -2.770  26.851 1.000 94.86166  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   994  C CD2 . TYR A-2 1 28  ? -23.414 -4.483  27.960 1.000 95.21348  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   995  C CE1 . TYR A-2 1 28  ? -21.302 -2.692  27.920 1.000 100.06006 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   996  C CE2 . TYR A-2 1 28  ? -22.542 -4.409  29.043 1.000 100.96688 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   997  C CZ  . TYR A-2 1 28  ? -21.487 -3.509  29.013 1.000 103.69847 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   998  O OH  . TYR A-2 1 28  ? -20.609 -3.417  30.073 1.000 106.12197 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   999  N N   . GLU A-2 1 29  ? -22.781 -5.805  23.541 1.000 62.03073  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1000 C CA  . GLU A-2 1 29  ? -21.833 -6.898  23.352 1.000 58.86037  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1001 C C   . GLU A-2 1 29  ? -20.700 -6.473  22.431 1.000 54.42581  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1002 O O   . GLU A-2 1 29  ? -19.536 -6.829  22.646 1.000 47.40527  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1003 C CB  . GLU A-2 1 29  ? -22.564 -8.116  22.793 1.000 58.09964  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1004 C CG  . GLU A-2 1 29  ? -21.677 -9.270  22.383 1.000 72.78329  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1005 C CD  . GLU A-2 1 29  ? -22.447 -10.363 21.646 1.000 84.50152  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1006 O OE1 . GLU A-2 1 29  ? -23.320 -10.031 20.818 1.000 90.67339  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1007 O OE2 . GLU A-2 1 29  ? -22.178 -11.557 21.888 1.000 92.35014  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1008 N N   . LEU A-2 1 30  ? -21.026 -5.701  21.400 1.000 47.08142  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   1 
ATOM   1009 C CA  . LEU A-2 1 30  ? -20.008 -5.223  20.481 1.000 43.77179  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1010 C C   . LEU A-2 1 30  ? -19.088 -4.207  21.159 1.000 48.26912  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   1 
ATOM   1011 O O   . LEU A-2 1 30  ? -17.864 -4.265  21.002 1.000 46.93031  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   1 
ATOM   1012 C CB  . LEU A-2 1 30  ? -20.704 -4.616  19.269 1.000 46.04028  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1013 C CG  . LEU A-2 1 30  ? -19.981 -4.399  17.953 1.000 53.86524  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1014 C CD1 . LEU A-2 1 30  ? -19.397 -5.702  17.452 1.000 48.53012  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1015 C CD2 . LEU A-2 1 30  ? -20.997 -3.862  16.964 1.000 59.10074  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1016 N N   . ALA A-2 1 31  ? -19.658 -3.289  21.943 1.000 44.73870  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 N   1 
ATOM   1017 C CA  . ALA A-2 1 31  ? -18.837 -2.329  22.675 1.000 51.59504  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1018 C C   . ALA A-2 1 31  ? -17.883 -3.031  23.629 1.000 59.42865  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 C   1 
ATOM   1019 O O   . ALA A-2 1 31  ? -16.728 -2.615  23.774 1.000 60.33863  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 O   1 
ATOM   1020 C CB  . ALA A-2 1 31  ? -19.718 -1.352  23.450 1.000 41.57049  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1021 N N   . ASN A-2 1 32  ? -18.339 -4.095  24.293 1.000 52.47488  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 N   1 
ATOM   1022 C CA  . ASN A-2 1 32  ? -17.430 -4.784  25.193 1.000 60.20509  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1023 C C   . ASN A-2 1 32  ? -16.387 -5.610  24.446 1.000 56.89215  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 C   1 
ATOM   1024 O O   . ASN A-2 1 32  ? -15.337 -5.917  25.016 1.000 59.09872  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 O   1 
ATOM   1025 C CB  . ASN A-2 1 32  ? -18.193 -5.664  26.173 1.000 66.61442  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1026 C CG  . ASN A-2 1 32  ? -17.493 -5.758  27.519 1.000 75.72036  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1027 O OD1 . ASN A-2 1 32  ? -16.584 -6.568  27.711 1.000 75.08924  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1028 N ND2 . ASN A-2 1 32  ? -17.902 -4.908  28.454 1.000 86.11208  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1029 N N   . GLN A-2 1 33  ? -16.628 -5.962  23.184 1.000 48.88338  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 N   1 
ATOM   1030 C CA  . GLN A-2 1 33  ? -15.588 -6.670  22.448 1.000 53.37079  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1031 C C   . GLN A-2 1 33  ? -14.574 -5.707  21.840 1.000 52.36773  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 C   1 
ATOM   1032 O O   . GLN A-2 1 33  ? -13.390 -6.041  21.744 1.000 46.64362  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 O   1 
ATOM   1033 C CB  . GLN A-2 1 33  ? -16.199 -7.551  21.359 1.000 50.75571  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1034 C CG  . GLN A-2 1 33  ? -15.239 -8.636  20.820 1.000 68.32277  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1035 C CD  . GLN A-2 1 33  ? -14.874 -9.724  21.848 1.000 79.62834  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1036 O OE1 . GLN A-2 1 33  ? -13.843 -10.402 21.714 1.000 88.69332  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1037 N NE2 . GLN A-2 1 33  ? -15.721 -9.901  22.864 1.000 75.25503  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1038 N N   . VAL A-2 1 34  ? -15.015 -4.519  21.432 1.000 47.56953  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N   1 
ATOM   1039 C CA  . VAL A-2 1 34  ? -14.081 -3.510  20.949 1.000 49.20220  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1040 C C   . VAL A-2 1 34  ? -13.171 -3.061  22.079 1.000 44.41814  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C   1 
ATOM   1041 O O   . VAL A-2 1 34  ? -11.969 -2.853  21.883 1.000 42.23462  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O   1 
ATOM   1042 C CB  . VAL A-2 1 34  ? -14.861 -2.338  20.327 1.000 51.42076  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1043 C CG1 . VAL A-2 1 34  ? -13.914 -1.214  19.904 1.000 55.86347  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1044 C CG2 . VAL A-2 1 34  ? -15.654 -2.846  19.145 1.000 46.38154  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1045 N N   . SER A-2 1 35  ? -13.719 -2.959  23.292 1.000 44.45311  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 N   1 
ATOM   1046 C CA  . SER A-2 1 35  ? -12.966 -2.491  24.447 1.000 50.18571  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CA  1 
ATOM   1047 C C   . SER A-2 1 35  ? -11.838 -3.434  24.861 1.000 46.57128  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 C   1 
ATOM   1048 O O   . SER A-2 1 35  ? -10.953 -3.012  25.615 1.000 46.49534  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 O   1 
ATOM   1049 C CB  . SER A-2 1 35  ? -13.906 -2.276  25.631 1.000 56.41909  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CB  1 
ATOM   1050 O OG  . SER A-2 1 35  ? -15.033 -1.513  25.244 1.000 72.12961  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 OG  1 
ATOM   1051 N N   . LYS A-2 1 36  ? -11.851 -4.696  24.426 1.000 46.47959  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 N   1 
ATOM   1052 C CA  . LYS A-2 1 36  ? -10.685 -5.551  24.665 1.000 48.72728  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1053 C C   . LYS A-2 1 36  ? -9.454  -5.005  23.958 1.000 44.75626  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 C   1 
ATOM   1054 O O   . LYS A-2 1 36  ? -8.326  -5.238  24.399 1.000 44.77422  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 O   1 
ATOM   1055 C CB  . LYS A-2 1 36  ? -10.938 -6.974  24.174 1.000 52.08600  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1056 C CG  . LYS A-2 1 36  ? -11.908 -7.828  24.989 1.000 65.93897  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1057 C CD  . LYS A-2 1 36  ? -12.174 -9.154  24.238 1.000 68.21457  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1058 C CE  . LYS A-2 1 36  ? -12.707 -10.281 25.126 1.000 75.46747  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1059 N NZ  . LYS A-2 1 36  ? -13.856 -9.910  26.007 1.000 77.09279  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1060 N N   . TYR A-2 1 37  ? -9.658  -4.272  22.866 1.000 45.25430  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 N   1 
ATOM   1061 C CA  . TYR A-2 1 37  ? -8.591  -3.866  21.964 1.000 47.94685  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1062 C C   . TYR A-2 1 37  ? -8.310  -2.367  21.996 1.000 47.67647  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 C   1 
ATOM   1063 O O   . TYR A-2 1 37  ? -7.147  -1.964  22.127 1.000 47.19322  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 O   1 
ATOM   1064 C CB  . TYR A-2 1 37  ? -8.941  -4.328  20.540 1.000 43.49535  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1065 C CG  . TYR A-2 1 37  ? -9.148  -5.825  20.410 1.000 39.73134  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1066 C CD1 . TYR A-2 1 37  ? -8.062  -6.676  20.305 1.000 45.03682  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1067 C CD2 . TYR A-2 1 37  ? -10.431 -6.391  20.391 1.000 38.12623  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1068 C CE1 . TYR A-2 1 37  ? -8.228  -8.061  20.186 1.000 48.46665  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1069 C CE2 . TYR A-2 1 37  ? -10.607 -7.772  20.270 1.000 40.40709  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1070 C CZ  . TYR A-2 1 37  ? -9.492  -8.598  20.168 1.000 50.93338  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1071 O OH  . TYR A-2 1 37  ? -9.620  -9.966  20.041 1.000 55.47779  ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1072 N N   . ILE A-2 1 38  ? -9.336  -1.514  21.914 1.000 43.65389  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 N   1 
ATOM   1073 C CA  . ILE A-2 1 38  ? -9.134  -0.072  21.963 1.000 42.84385  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1074 C C   . ILE A-2 1 38  ? -10.071 0.535   22.992 1.000 52.66146  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 C   1 
ATOM   1075 O O   . ILE A-2 1 38  ? -11.157 0.015   23.254 1.000 52.59567  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 O   1 
ATOM   1076 C CB  . ILE A-2 1 38  ? -9.355  0.600   20.597 1.000 46.98980  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1077 C CG1 . ILE A-2 1 38  ? -10.585 0.007   19.929 1.000 54.06293  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1078 C CG2 . ILE A-2 1 38  ? -8.130  0.460   19.710 1.000 44.14807  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1079 C CD1 . ILE A-2 1 38  ? -10.969 0.738   18.665 1.000 65.62209  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1080 N N   . GLU A-2 1 39  ? -9.650  1.665   23.552 1.000 54.26686  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 N   1 
ATOM   1081 C CA  . GLU A-2 1 39  ? -10.377 2.325   24.632 1.000 65.90430  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1082 C C   . GLU A-2 1 39  ? -11.457 3.199   24.010 1.000 72.12382  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 C   1 
ATOM   1083 O O   . GLU A-2 1 39  ? -11.202 4.337   23.611 1.000 73.56219  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 O   1 
ATOM   1084 C CB  . GLU A-2 1 39  ? -9.421  3.144   25.489 1.000 75.89331  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1085 C CG  . GLU A-2 1 39  ? -9.633  2.989   26.980 1.000 86.63570  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1086 C CD  . GLU A-2 1 39  ? -9.437  4.294   27.730 1.000 99.34565  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1087 O OE1 . GLU A-2 1 39  ? -8.786  5.207   27.176 1.000 101.48659 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1088 O OE2 . GLU A-2 1 39  ? -9.946  4.415   28.865 1.000 103.43995 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1089 N N   . VAL A-2 1 40  ? -12.671 2.671   23.932 1.000 66.76800  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N   1 
ATOM   1090 C CA  . VAL A-2 1 40  ? -13.766 3.337   23.243 1.000 70.36837  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1091 C C   . VAL A-2 1 40  ? -14.672 3.996   24.276 1.000 71.39041  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C   1 
ATOM   1092 O O   . VAL A-2 1 40  ? -15.110 3.349   25.238 1.000 73.39686  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O   1 
ATOM   1093 C CB  . VAL A-2 1 40  ? -14.536 2.341   22.360 1.000 73.70330  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1094 C CG1 . VAL A-2 1 40  ? -14.846 1.060   23.139 1.000 73.66571  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1095 C CG2 . VAL A-2 1 40  ? -15.796 2.976   21.812 1.000 75.85793  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1096 N N   . ALA A-2 1 41  ? -14.923 5.293   24.101 1.000 67.33194  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   1 
ATOM   1097 C CA  . ALA A-2 1 41  ? -15.943 5.973   24.891 1.000 64.03872  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1098 C C   . ALA A-2 1 41  ? -17.241 5.180   24.850 1.000 62.91419  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   1 
ATOM   1099 O O   . ALA A-2 1 41  ? -17.732 4.824   23.775 1.000 56.11183  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   1 
ATOM   1100 C CB  . ALA A-2 1 41  ? -16.176 7.382   24.347 1.000 63.66960  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1101 N N   . GLU A-2 1 42  ? -17.784 4.869   26.019 1.000 63.68960  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 N   1 
ATOM   1102 C CA  . GLU A-2 1 42  ? -19.008 4.087   26.014 1.000 67.26707  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1103 C C   . GLU A-2 1 42  ? -20.109 4.921   25.384 1.000 69.49786  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 C   1 
ATOM   1104 O O   . GLU A-2 1 42  ? -20.390 6.036   25.831 1.000 67.99150  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 O   1 
ATOM   1105 C CB  . GLU A-2 1 42  ? -19.382 3.636   27.424 1.000 76.16457  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1106 C CG  . GLU A-2 1 42  ? -19.507 4.733   28.448 1.000 82.09872  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1107 C CD  . GLU A-2 1 42  ? -19.834 4.176   29.812 1.000 89.95637  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1108 O OE1 . GLU A-2 1 42  ? -19.803 2.933   29.957 1.000 90.55478  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1109 O OE2 . GLU A-2 1 42  ? -20.123 4.971   30.732 1.000 92.54004  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1110 N N   . GLY A-2 1 43  ? -20.678 4.410   24.299 1.000 63.75622  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 N   1 
ATOM   1111 C CA  . GLY A-2 1 43  ? -21.624 5.142   23.494 1.000 54.19202  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1112 C C   . GLY A-2 1 43  ? -21.092 5.522   22.132 1.000 54.65439  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 C   1 
ATOM   1113 O O   . GLY A-2 1 43  ? -21.882 5.874   21.246 1.000 53.91880  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 O   1 
ATOM   1114 N N   . ALA A-2 1 44  ? -19.779 5.449   21.929 1.000 53.88611  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 N   1 
ATOM   1115 C CA  . ALA A-2 1 44  ? -19.209 5.914   20.672 1.000 53.24047  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1116 C C   . ALA A-2 1 44  ? -19.500 4.984   19.502 1.000 49.77422  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 C   1 
ATOM   1117 O O   . ALA A-2 1 44  ? -19.359 5.404   18.350 1.000 54.04835  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 O   1 
ATOM   1118 C CB  . ALA A-2 1 44  ? -17.698 6.085   20.816 1.000 61.82477  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1119 N N   . ILE A-2 1 45  ? -19.898 3.738   19.751 1.000 48.98710  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 N   1 
ATOM   1120 C CA  . ILE A-2 1 45  ? -20.141 2.841   18.623 1.000 56.04137  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1121 C C   . ILE A-2 1 45  ? -21.507 3.045   17.992 1.000 54.10072  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 C   1 
ATOM   1122 O O   . ILE A-2 1 45  ? -21.677 2.756   16.801 1.000 59.85848  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 O   1 
ATOM   1123 C CB  . ILE A-2 1 45  ? -20.012 1.362   19.016 1.000 55.80148  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1124 C CG1 . ILE A-2 1 45  ? -20.892 1.061   20.223 1.000 54.40693  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1125 C CG2 . ILE A-2 1 45  ? -18.552 1.001   19.273 1.000 52.19424  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1126 C CD1 . ILE A-2 1 45  ? -21.118 -0.402  20.406 1.000 58.59181  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1127 N N   . TYR A-2 1 46  ? -22.481 3.529   18.747 1.000 55.70768  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 N   1 
ATOM   1128 C CA  . TYR A-2 1 46  ? -23.853 3.598   18.267 1.000 48.39277  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1129 C C   . TYR A-2 1 46  ? -24.008 4.507   17.055 1.000 51.35810  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 C   1 
ATOM   1130 O O   . TYR A-2 1 46  ? -24.711 4.127   16.109 1.000 60.25292  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 O   1 
ATOM   1131 C CB  . TYR A-2 1 46  ? -24.777 4.013   19.415 1.000 46.24471  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1132 C CG  . TYR A-2 1 46  ? -24.775 2.934   20.468 1.000 58.24817  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1133 C CD1 . TYR A-2 1 46  ? -25.258 1.661   20.174 1.000 60.41019  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1134 C CD2 . TYR A-2 1 46  ? -24.231 3.152   21.726 1.000 62.48733  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1135 C CE1 . TYR A-2 1 46  ? -25.237 0.647   21.120 1.000 60.07323  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1136 C CE2 . TYR A-2 1 46  ? -24.209 2.140   22.686 1.000 60.63744  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1137 C CZ  . TYR A-2 1 46  ? -24.711 0.891   22.372 1.000 64.99155  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1138 O OH  . TYR A-2 1 46  ? -24.694 -0.116  23.311 1.000 68.72273  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1139 N N   . PRO A-2 1 47  ? -23.368 5.686   16.992 1.000 51.41015  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 N   1 
ATOM   1140 C CA  . PRO A-2 1 47  ? -23.448 6.451   15.740 1.000 51.27659  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1141 C C   . PRO A-2 1 47  ? -22.755 5.736   14.595 1.000 50.96635  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 C   1 
ATOM   1142 O O   . PRO A-2 1 47  ? -23.218 5.803   13.448 1.000 53.95363  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 O   1 
ATOM   1143 C CB  . PRO A-2 1 47  ? -22.767 7.781   16.090 1.000 55.51442  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1144 C CG  . PRO A-2 1 47  ? -22.801 7.839   17.596 1.000 54.26076  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1145 C CD  . PRO A-2 1 47  ? -22.562 6.415   17.993 1.000 44.51724  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1146 N N   . VAL A-2 1 48  ? -21.693 4.988   14.893 1.000 51.25008  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 N   1 
ATOM   1147 C CA  . VAL A-2 1 48  ? -21.027 4.190   13.872 1.000 49.27389  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1148 C C   . VAL A-2 1 48  ? -21.965 3.104   13.356 1.000 43.33391  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 C   1 
ATOM   1149 O O   . VAL A-2 1 48  ? -22.052 2.864   12.142 1.000 49.14946  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 O   1 
ATOM   1150 C CB  . VAL A-2 1 48  ? -19.720 3.604   14.446 1.000 53.48161  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1151 C CG1 . VAL A-2 1 48  ? -19.147 2.570   13.509 1.000 42.47157  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1152 C CG2 . VAL A-2 1 48  ? -18.715 4.730   14.690 1.000 50.64939  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1153 N N   . LEU A-2 1 49  ? -22.673 2.428   14.265 1.000 39.18721  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   1 
ATOM   1154 C CA  . LEU A-2 1 49  ? -23.640 1.414   13.860 1.000 36.20694  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1155 C C   . LEU A-2 1 49  ? -24.755 2.037   13.039 1.000 47.93356  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   1 
ATOM   1156 O O   . LEU A-2 1 49  ? -25.125 1.526   11.979 1.000 58.30948  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   1 
ATOM   1157 C CB  . LEU A-2 1 49  ? -24.211 0.696   15.095 1.000 34.85851  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1158 C CG  . LEU A-2 1 49  ? -23.182 -0.158  15.853 1.000 41.12368  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1159 C CD1 . LEU A-2 1 49  ? -23.698 -0.673  17.199 1.000 36.84728  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1160 C CD2 . LEU A-2 1 49  ? -22.753 -1.324  14.984 1.000 46.94697  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1161 N N   . ARG A-2 1 50  ? -25.290 3.165   13.506 1.000 48.05589  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 N   1 
ATOM   1162 C CA  . ARG A-2 1 50  ? -26.392 3.791   12.791 1.000 51.35699  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1163 C C   . ARG A-2 1 50  ? -25.994 4.169   11.372 1.000 54.54987  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 C   1 
ATOM   1164 O O   . ARG A-2 1 50  ? -26.811 4.080   10.448 1.000 56.94651  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 O   1 
ATOM   1165 C CB  . ARG A-2 1 50  ? -26.878 5.017   13.554 1.000 57.44063  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1166 C CG  . ARG A-2 1 50  ? -28.236 4.826   14.145 1.000 62.42335  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1167 C CD  . ARG A-2 1 50  ? -28.694 6.063   14.864 1.000 73.19092  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1168 N NE  . ARG A-2 1 50  ? -28.110 6.119   16.195 1.000 69.16786  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1169 C CZ  . ARG A-2 1 50  ? -27.229 7.023   16.587 1.000 61.42302  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1170 N NH1 . ARG A-2 1 50  ? -26.833 7.978   15.752 1.000 67.04860  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1171 N NH2 . ARG A-2 1 50  ? -26.775 6.988   17.830 1.000 50.26966  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1172 N N   . ARG A-2 1 51  ? -24.748 4.602   11.173 1.000 51.66890  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   1 
ATOM   1173 C CA  . ARG A-2 1 51  ? -24.310 4.934   9.824  1.000 52.98203  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1174 C C   . ARG A-2 1 51  ? -24.222 3.686   8.956  1.000 54.43970  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   1 
ATOM   1175 O O   . ARG A-2 1 51  ? -24.693 3.672   7.812  1.000 51.61919  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   1 
ATOM   1176 C CB  . ARG A-2 1 51  ? -22.963 5.648   9.863  1.000 51.84478  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1177 C CG  . ARG A-2 1 51  ? -22.662 6.389   8.567  1.000 64.11117  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1178 C CD  . ARG A-2 1 51  ? -21.189 6.737   8.441  1.000 68.33322  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1179 N NE  . ARG A-2 1 51  ? -20.749 6.595   7.057  1.000 79.04783  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1180 C CZ  . ARG A-2 1 51  ? -20.938 7.514   6.117  1.000 89.32494  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1181 N NH1 . ARG A-2 1 51  ? -21.553 8.652   6.412  1.000 93.43270  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1182 N NH2 . ARG A-2 1 51  ? -20.510 7.298   4.881  1.000 93.36971  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1183 N N   . LEU A-2 1 52  ? -23.629 2.619   9.490  1.000 47.02584  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 N   1 
ATOM   1184 C CA  . LEU A-2 1 52  ? -23.454 1.398   8.713  1.000 44.38500  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1185 C C   . LEU A-2 1 52  ? -24.774 0.760   8.340  1.000 44.32075  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 C   1 
ATOM   1186 O O   . LEU A-2 1 52  ? -24.847 0.064   7.323  1.000 47.00669  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 O   1 
ATOM   1187 C CB  . LEU A-2 1 52  ? -22.616 0.409   9.500  1.000 38.83675  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1188 C CG  . LEU A-2 1 52  ? -21.177 0.864   9.699  1.000 41.67749  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1189 C CD1 . LEU A-2 1 52  ? -20.583 0.130   10.873 1.000 53.36851  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1190 C CD2 . LEU A-2 1 52  ? -20.404 0.569   8.451  1.000 42.66460  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1191 N N   . VAL A-2 1 53  ? -25.810 0.963   9.154  1.000 45.83362  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 N   1 
ATOM   1192 C CA  . VAL A-2 1 53  ? -27.149 0.497   8.815  1.000 43.47876  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1193 C C   . VAL A-2 1 53  ? -27.760 1.378   7.736  1.000 55.01122  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 C   1 
ATOM   1194 O O   . VAL A-2 1 53  ? -28.296 0.888   6.736  1.000 57.22121  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 O   1 
ATOM   1195 C CB  . VAL A-2 1 53  ? -28.026 0.475   10.077 1.000 53.79976  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1196 C CG1 . VAL A-2 1 53  ? -29.502 0.355   9.708  1.000 51.25905  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1197 C CG2 . VAL A-2 1 53  ? -27.589 -0.649  10.998 1.000 51.66392  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1198 N N   . LYS A-2 1 54  ? -27.686 2.698   7.937  1.000 62.37698  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 N   1 
ATOM   1199 C CA  . LYS A-2 1 54  ? -28.178 3.652   6.949  1.000 60.94210  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1200 C C   . LYS A-2 1 54  ? -27.552 3.412   5.585  1.000 61.83035  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 C   1 
ATOM   1201 O O   . LYS A-2 1 54  ? -28.247 3.407   4.564  1.000 56.35893  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 O   1 
ATOM   1202 C CB  . LYS A-2 1 54  ? -27.882 5.072   7.422  1.000 66.98444  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1203 C CG  . LYS A-2 1 54  ? -28.428 6.182   6.534  1.000 74.26090  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1204 C CD  . LYS A-2 1 54  ? -28.019 7.551   7.083  1.000 84.32278  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1205 C CE  . LYS A-2 1 54  ? -26.502 7.657   7.245  1.000 90.57945  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1206 N NZ  . LYS A-2 1 54  ? -26.081 8.802   8.105  1.000 97.59090  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1207 N N   . GLU A-2 1 55  ? -26.238 3.210   5.548  1.000 64.64944  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1208 C CA  . GLU A-2 1 55  ? -25.546 2.931   4.301  1.000 64.48898  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1209 C C   . GLU A-2 1 55  ? -25.713 1.489   3.841  1.000 64.05267  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1210 O O   . GLU A-2 1 55  ? -25.086 1.102   2.850  1.000 62.21256  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1211 C CB  . GLU A-2 1 55  ? -24.062 3.265   4.447  1.000 67.62627  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1212 C CG  . GLU A-2 1 55  ? -23.789 4.737   4.701  1.000 81.16117  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1213 C CD  . GLU A-2 1 55  ? -24.315 5.627   3.587  1.000 94.54842  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1214 O OE1 . GLU A-2 1 55  ? -24.178 5.249   2.402  1.000 97.89000  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1215 O OE2 . GLU A-2 1 55  ? -24.878 6.701   3.896  1.000 98.73103  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1216 N N   . GLU A-2 1 56  ? -26.533 0.696   4.536  1.000 63.07046  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 N   1 
ATOM   1217 C CA  . GLU A-2 1 56  ? -26.845 -0.687  4.153  1.000 64.58821  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1218 C C   . GLU A-2 1 56  ? -25.598 -1.567  4.144  1.000 57.57333  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 C   1 
ATOM   1219 O O   . GLU A-2 1 56  ? -25.531 -2.581  3.443  1.000 56.48663  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 O   1 
ATOM   1220 C CB  . GLU A-2 1 56  ? -27.570 -0.752  2.803  1.000 66.90555  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1221 C CG  . GLU A-2 1 56  ? -28.753 0.192   2.693  1.000 74.58882  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1222 C CD  . GLU A-2 1 56  ? -29.526 0.022   1.395  1.000 82.57572  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1223 O OE1 . GLU A-2 1 56  ? -30.510 -0.749  1.384  1.000 85.19070  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1224 O OE2 . GLU A-2 1 56  ? -29.146 0.655   0.385  1.000 84.91463  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1225 N N   . TYR A-2 1 57  ? -24.591 -1.189  4.924  1.000 59.13069  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 N   1 
ATOM   1226 C CA  . TYR A-2 1 57  ? -23.503 -2.114  5.198  1.000 50.13690  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1227 C C   . TYR A-2 1 57  ? -23.929 -3.139  6.230  1.000 53.19690  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 C   1 
ATOM   1228 O O   . TYR A-2 1 57  ? -23.424 -4.266  6.237  1.000 45.31391  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 O   1 
ATOM   1229 C CB  . TYR A-2 1 57  ? -22.262 -1.360  5.685  1.000 45.87519  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1230 C CG  . TYR A-2 1 57  ? -21.730 -0.355  4.690  1.000 45.45031  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1231 C CD1 . TYR A-2 1 57  ? -21.571 -0.698  3.363  1.000 46.84939  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1232 C CD2 . TYR A-2 1 57  ? -21.410 0.938   5.077  1.000 57.33922  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1233 C CE1 . TYR A-2 1 57  ? -21.098 0.217   2.440  1.000 49.46568  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1234 C CE2 . TYR A-2 1 57  ? -20.926 1.866   4.161  1.000 60.05692  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1235 C CZ  . TYR A-2 1 57  ? -20.778 1.493   2.840  1.000 59.46269  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1236 O OH  . TYR A-2 1 57  ? -20.303 2.387   1.909  1.000 68.26921  ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1237 N N   . CYS A-2 1 58  ? -24.866 -2.777  7.095  1.000 52.65877  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 N   1 
ATOM   1238 C CA  . CYS A-2 1 58  ? -25.386 -3.719  8.061  1.000 48.36511  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 CA  1 
ATOM   1239 C C   . CYS A-2 1 58  ? -26.900 -3.671  8.025  1.000 51.09953  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 C   1 
ATOM   1240 O O   . CYS A-2 1 58  ? -27.503 -2.666  7.645  1.000 50.49085  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 O   1 
ATOM   1241 C CB  . CYS A-2 1 58  ? -24.893 -3.420  9.472  1.000 42.12027  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 CB  1 
ATOM   1242 S SG  . CYS A-2 1 58  ? -23.127 -3.488  9.653  1.000 53.37562  ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 SG  1 
ATOM   1243 N N   . SER A-2 1 59  ? -27.506 -4.779  8.398  1.000 50.60233  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 N   1 
ATOM   1244 C CA  . SER A-2 1 59  ? -28.927 -4.804  8.678  1.000 54.97758  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CA  1 
ATOM   1245 C C   . SER A-2 1 59  ? -29.103 -5.252  10.116 1.000 52.08179  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 C   1 
ATOM   1246 O O   . SER A-2 1 59  ? -28.148 -5.625  10.808 1.000 57.95667  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 O   1 
ATOM   1247 C CB  . SER A-2 1 59  ? -29.691 -5.716  7.709  1.000 59.76692  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CB  1 
ATOM   1248 O OG  . SER A-2 1 59  ? -29.220 -7.044  7.771  1.000 69.29295  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 OG  1 
ATOM   1249 N N   . THR A-2 1 60  ? -30.331 -5.194  10.574 1.000 52.42112  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 N   1 
ATOM   1250 C CA  . THR A-2 1 60  ? -30.577 -5.367  11.984 1.000 57.08804  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 CA  1 
ATOM   1251 C C   . THR A-2 1 60  ? -31.847 -6.179  12.151 1.000 55.31705  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 C   1 
ATOM   1252 O O   . THR A-2 1 60  ? -32.663 -6.263  11.229 1.000 50.64148  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 O   1 
ATOM   1253 C CB  . THR A-2 1 60  ? -30.647 -3.995  12.671 1.000 58.49551  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 CB  1 
ATOM   1254 O OG1 . THR A-2 1 60  ? -30.402 -4.154  14.068 1.000 70.92019  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1255 C CG2 . THR A-2 1 60  ? -31.998 -3.330  12.448 1.000 44.95226  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1256 N N   . TYR A-2 1 61  ? -31.969 -6.832  13.311 1.000 55.78020  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 N   1 
ATOM   1257 C CA  . TYR A-2 1 61  ? -33.161 -7.591  13.663 1.000 60.46612  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1258 C C   . TYR A-2 1 61  ? -33.217 -7.743  15.174 1.000 64.35071  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 C   1 
ATOM   1259 O O   . TYR A-2 1 61  ? -32.207 -7.599  15.865 1.000 54.44877  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 O   1 
ATOM   1260 C CB  . TYR A-2 1 61  ? -33.192 -8.967  12.989 1.000 64.52475  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1261 C CG  . TYR A-2 1 61  ? -32.065 -9.915  13.376 1.000 59.69473  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1262 C CD1 . TYR A-2 1 61  ? -32.159 -10.721 14.504 1.000 62.59788  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1263 C CD2 . TYR A-2 1 61  ? -30.955 -10.055 12.574 1.000 55.42144  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1264 C CE1 . TYR A-2 1 61  ? -31.159 -11.594 14.840 1.000 64.20212  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1265 C CE2 . TYR A-2 1 61  ? -29.929 -10.925 12.908 1.000 58.33841  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1266 C CZ  . TYR A-2 1 61  ? -30.041 -11.693 14.040 1.000 61.82177  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1267 O OH  . TYR A-2 1 61  ? -29.038 -12.579 14.364 1.000 56.73844  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1268 N N   . LEU A-2 1 62  ? -34.407 -8.050  15.684 1.000 71.09592  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1269 C CA  . LEU A-2 1 62  ? -34.654 -8.090  17.116 1.000 75.53314  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1270 C C   . LEU A-2 1 62  ? -34.831 -9.522  17.592 1.000 83.11097  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1271 O O   . LEU A-2 1 62  ? -35.304 -10.390 16.851 1.000 80.92543  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1272 C CB  . LEU A-2 1 62  ? -35.907 -7.299  17.505 1.000 77.94095  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1273 C CG  . LEU A-2 1 62  ? -35.985 -5.794  17.271 1.000 77.85241  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1274 C CD1 . LEU A-2 1 62  ? -36.364 -5.510  15.834 1.000 71.10035  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1275 C CD2 . LEU A-2 1 62  ? -37.021 -5.182  18.215 1.000 84.50316  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1276 N N   . VAL A-2 1 63  ? -34.478 -9.747  18.853 1.000 89.75935  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 N   1 
ATOM   1277 C CA  . VAL A-2 1 63  ? -34.780 -10.997 19.541 1.000 103.34566 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1278 C C   . VAL A-2 1 63  ? -35.326 -10.662 20.927 1.000 115.34022 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 C   1 
ATOM   1279 O O   . VAL A-2 1 63  ? -34.856 -9.724  21.579 1.000 119.69582 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 O   1 
ATOM   1280 C CB  . VAL A-2 1 63  ? -33.539 -11.908 19.616 1.000 100.82035 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1281 C CG1 . VAL A-2 1 63  ? -33.121 -12.344 18.213 1.000 94.08450  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1282 C CG2 . VAL A-2 1 63  ? -32.402 -11.193 20.303 1.000 99.38356  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1283 N N   . GLU A-2 1 64  ? -36.325 -11.429 21.373 1.000 129.98887 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 N   1 
ATOM   1284 C CA  . GLU A-2 1 64  ? -37.112 -11.104 22.554 1.000 134.17179 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1285 C C   . GLU A-2 1 64  ? -36.709 -11.977 23.743 1.000 131.33075 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 C   1 
ATOM   1286 O O   . GLU A-2 1 64  ? -35.854 -12.860 23.641 1.000 125.52011 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 O   1 
ATOM   1287 C CB  . GLU A-2 1 64  ? -38.606 -11.265 22.255 1.000 139.75218 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1288 C CG  . GLU A-2 1 64  ? -39.507 -10.242 22.938 1.000 146.30583 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1289 C CD  . GLU A-2 1 64  ? -39.550 -8.912  22.201 1.000 143.94262 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1290 O OE1 . GLU A-2 1 64  ? -39.112 -8.857  21.032 1.000 136.43574 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1291 O OE2 . GLU A-2 1 64  ? -40.025 -7.919  22.793 1.000 149.52851 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1292 N N   . SER A-2 1 65  ? -37.347 -11.712 24.886 1.000 133.88393 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N   1 
ATOM   1293 C CA  . SER A-2 1 65  ? -37.183 -12.480 26.123 1.000 135.30151 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA  1 
ATOM   1294 C C   . SER A-2 1 65  ? -35.723 -12.778 26.463 1.000 131.08183 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C   1 
ATOM   1295 O O   . SER A-2 1 65  ? -35.166 -12.216 27.405 1.000 132.98494 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O   1 
ATOM   1296 C CB  . SER A-2 1 65  ? -37.973 -13.788 26.035 1.000 135.97111 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB  1 
ATOM   1297 O OG  . SER A-2 1 65  ? -37.990 -14.460 27.284 1.000 139.62925 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG  1 
ATOM   1298 N N   . PRO A-2 1 69  ? -37.056 -8.315  27.666 1.000 133.43106 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 N   1 
ATOM   1299 C CA  . PRO A-2 1 69  ? -35.851 -7.608  27.224 1.000 127.46231 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1300 C C   . PRO A-2 1 69  ? -35.468 -7.905  25.772 1.000 121.42211 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 C   1 
ATOM   1301 O O   . PRO A-2 1 69  ? -34.634 -8.775  25.531 1.000 113.26169 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 O   1 
ATOM   1302 C CB  . PRO A-2 1 69  ? -34.773 -8.121  28.189 1.000 125.65573 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1303 C CG  . PRO A-2 1 69  ? -35.315 -9.402  28.775 1.000 129.98851 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1304 C CD  . PRO A-2 1 69  ? -36.735 -9.595  28.316 1.000 134.34285 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1305 N N   . SER A-2 1 70  ? -36.067 -7.184  24.825 1.000 121.66466 ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 N   1 
ATOM   1306 C CA  . SER A-2 1 70  ? -35.786 -7.392  23.411 1.000 113.28586 ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 CA  1 
ATOM   1307 C C   . SER A-2 1 70  ? -34.441 -6.783  23.032 1.000 110.58882 ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 C   1 
ATOM   1308 O O   . SER A-2 1 70  ? -34.024 -5.757  23.576 1.000 115.97308 ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 O   1 
ATOM   1309 C CB  . SER A-2 1 70  ? -36.894 -6.794  22.544 1.000 115.97470 ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 CB  1 
ATOM   1310 O OG  . SER A-2 1 70  ? -37.155 -5.445  22.894 1.000 122.31710 ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 OG  1 
ATOM   1311 N N   . ARG A-2 1 71  ? -33.768 -7.421  22.071 1.000 101.48411 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 N   1 
ATOM   1312 C CA  . ARG A-2 1 71  ? -32.389 -7.088  21.744 1.000 91.21070  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1313 C C   . ARG A-2 1 71  ? -32.173 -7.005  20.243 1.000 75.15540  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 C   1 
ATOM   1314 O O   . ARG A-2 1 71  ? -32.638 -7.860  19.488 1.000 76.49395  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 O   1 
ATOM   1315 C CB  . ARG A-2 1 71  ? -31.426 -8.109  22.329 1.000 95.36886  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1316 C CG  . ARG A-2 1 71  ? -31.086 -7.819  23.762 1.000 109.92465 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1317 C CD  . ARG A-2 1 71  ? -29.605 -7.624  23.891 1.000 114.65982 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1318 N NE  . ARG A-2 1 71  ? -29.017 -8.550  24.851 1.000 122.25609 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1319 C CZ  . ARG A-2 1 71  ? -28.869 -9.856  24.646 1.000 125.69558 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1320 N NH1 . ARG A-2 1 71  ? -28.315 -10.612 25.585 1.000 128.17078 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1321 N NH2 . ARG A-2 1 71  ? -29.275 -10.412 23.510 1.000 125.23234 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1322 N N   . LYS A-2 1 72  ? -31.428 -5.985  19.830 1.000 66.31212  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 N   1 
ATOM   1323 C CA  . LYS A-2 1 72  ? -31.249 -5.643  18.426 1.000 62.24481  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1324 C C   . LYS A-2 1 72  ? -29.890 -6.169  17.979 1.000 58.37654  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 C   1 
ATOM   1325 O O   . LYS A-2 1 72  ? -28.854 -5.703  18.454 1.000 67.09258  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 O   1 
ATOM   1326 C CB  . LYS A-2 1 72  ? -31.359 -4.130  18.238 1.000 75.04627  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1327 C CG  . LYS A-2 1 72  ? -31.506 -3.668  16.804 1.000 79.84526  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1328 C CD  . LYS A-2 1 72  ? -30.807 -2.324  16.567 1.000 82.16670  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1329 C CE  . LYS A-2 1 72  ? -31.713 -1.121  16.843 1.000 85.63845  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1330 N NZ  . LYS A-2 1 72  ? -31.012 0.171   16.553 1.000 83.68472  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1331 N N   . TYR A-2 1 73  ? -29.902 -7.151  17.083 1.000 57.55446  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 N   1 
ATOM   1332 C CA  . TYR A-2 1 73  ? -28.703 -7.778  16.554 1.000 55.02487  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1333 C C   . TYR A-2 1 73  ? -28.284 -7.130  15.236 1.000 52.50388  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 C   1 
ATOM   1334 O O   . TYR A-2 1 73  ? -29.120 -6.675  14.456 1.000 53.96085  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 O   1 
ATOM   1335 C CB  . TYR A-2 1 73  ? -28.939 -9.273  16.360 1.000 63.21287  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1336 C CG  . TYR A-2 1 73  ? -28.598 -10.069 17.594 1.000 61.44909  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1337 C CD1 . TYR A-2 1 73  ? -29.471 -10.132 18.667 1.000 72.51170  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1338 C CD2 . TYR A-2 1 73  ? -27.387 -10.726 17.697 1.000 50.82951  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1339 C CE1 . TYR A-2 1 73  ? -29.149 -10.843 19.798 1.000 73.89603  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1340 C CE2 . TYR A-2 1 73  ? -27.057 -11.429 18.820 1.000 62.33448  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1341 C CZ  . TYR A-2 1 73  ? -27.944 -11.489 19.867 1.000 74.20246  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1342 O OH  . TYR A-2 1 73  ? -27.610 -12.201 20.991 1.000 89.39530  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1343 N N   . TYR A-2 1 74  ? -26.976 -7.088  14.996 1.000 43.20697  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 N   1 
ATOM   1344 C CA  . TYR A-2 1 74  ? -26.404 -6.470  13.806 1.000 45.65469  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1345 C C   . TYR A-2 1 74  ? -25.813 -7.525  12.891 1.000 39.99144  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 C   1 
ATOM   1346 O O   . TYR A-2 1 74  ? -25.172 -8.475  13.349 1.000 51.13316  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 O   1 
ATOM   1347 C CB  . TYR A-2 1 74  ? -25.316 -5.434  14.159 1.000 38.37031  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1348 C CG  . TYR A-2 1 74  ? -25.906 -4.189  14.791 1.000 39.15680  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1349 C CD1 . TYR A-2 1 74  ? -26.155 -4.147  16.156 1.000 42.25864  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1350 C CD2 . TYR A-2 1 74  ? -26.250 -3.086  14.029 1.000 39.45976  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1351 C CE1 . TYR A-2 1 74  ? -26.699 -3.039  16.757 1.000 50.13420  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1352 C CE2 . TYR A-2 1 74  ? -26.820 -1.927  14.640 1.000 42.96182  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1353 C CZ  . TYR A-2 1 74  ? -27.020 -1.920  16.001 1.000 46.00145  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1354 O OH  . TYR A-2 1 74  ? -27.558 -0.840  16.647 1.000 50.35190  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1355 N N   . GLN A-2 1 75  ? -26.018 -7.343  11.590 1.000 44.31421  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 N   1 
ATOM   1356 C CA  . GLN A-2 1 75  ? -25.637 -8.353  10.611 1.000 53.77397  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1357 C C   . GLN A-2 1 75  ? -24.947 -7.687  9.428  1.000 43.47592  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 C   1 
ATOM   1358 O O   . GLN A-2 1 75  ? -25.401 -6.659  8.938  1.000 52.75948  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 O   1 
ATOM   1359 C CB  . GLN A-2 1 75  ? -26.891 -9.121  10.160 1.000 50.39437  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1360 C CG  . GLN A-2 1 75  ? -26.673 -10.253 9.195  1.000 50.89171  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1361 C CD  . GLN A-2 1 75  ? -27.973 -11.016 8.945  1.000 50.84424  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1362 O OE1 . GLN A-2 1 75  ? -28.829 -10.566 8.205  1.000 52.61402  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1363 N NE2 . GLN A-2 1 75  ? -28.121 -12.165 9.579  1.000 51.81470  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1364 N N   . LEU A-2 1 76  ? -23.861 -8.275  8.967  1.000 47.41865  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1365 C CA  . LEU A-2 1 76  ? -23.195 -7.775  7.775  1.000 47.89574  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1366 C C   . LEU A-2 1 76  ? -24.026 -8.072  6.531  1.000 53.15933  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1367 O O   . LEU A-2 1 76  ? -24.497 -9.199  6.344  1.000 58.96999  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1368 C CB  . LEU A-2 1 76  ? -21.828 -8.438  7.665  1.000 50.55204  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1369 C CG  . LEU A-2 1 76  ? -20.674 -7.703  6.986  1.000 53.66776  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1370 C CD1 . LEU A-2 1 76  ? -20.317 -6.479  7.777  1.000 52.20658  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1371 C CD2 . LEU A-2 1 76  ? -19.487 -8.619  6.843  1.000 62.10925  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1372 N N   . THR A-2 1 77  ? -24.211 -7.075  5.669  1.000 52.18678  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 N   1 
ATOM   1373 C CA  . THR A-2 1 77  ? -24.839 -7.361  4.382  1.000 53.54723  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CA  1 
ATOM   1374 C C   . THR A-2 1 77  ? -23.764 -7.766  3.375  1.000 52.93313  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 C   1 
ATOM   1375 O O   . THR A-2 1 77  ? -22.558 -7.711  3.650  1.000 54.55342  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 O   1 
ATOM   1376 C CB  . THR A-2 1 77  ? -25.632 -6.156  3.856  1.000 55.86572  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CB  1 
ATOM   1377 O OG1 . THR A-2 1 77  ? -24.725 -5.106  3.476  1.000 56.92822  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1378 C CG2 . THR A-2 1 77  ? -26.598 -5.621  4.904  1.000 53.37882  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1379 N N   . VAL A-2 1 78  ? -24.200 -8.156  2.178  1.000 57.76258  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 N   1 
ATOM   1380 C CA  . VAL A-2 1 78  ? -23.251 -8.420  1.099  1.000 65.34078  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1381 C C   . VAL A-2 1 78  ? -22.442 -7.161  0.788  1.000 74.27319  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 C   1 
ATOM   1382 O O   . VAL A-2 1 78  ? -21.207 -7.193  0.704  1.000 75.87486  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 O   1 
ATOM   1383 C CB  . VAL A-2 1 78  ? -23.993 -8.944  -0.139 1.000 61.55292  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1384 C CG1 . VAL A-2 1 78  ? -23.018 -9.199  -1.274 1.000 49.75415  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1385 C CG2 . VAL A-2 1 78  ? -24.753 -10.206 0.217  1.000 62.99900  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1386 N N   . LYS A-2 1 79  ? -23.132 -6.031  0.632  1.000 68.96990  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 N   1 
ATOM   1387 C CA  . LYS A-2 1 79  ? -22.449 -4.757  0.447  1.000 65.46894  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1388 C C   . LYS A-2 1 79  ? -21.420 -4.516  1.545  1.000 59.50614  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 C   1 
ATOM   1389 O O   . LYS A-2 1 79  ? -20.283 -4.117  1.277  1.000 55.69716  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 O   1 
ATOM   1390 C CB  . LYS A-2 1 79  ? -23.483 -3.635  0.411  1.000 67.17103  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1391 C CG  . LYS A-2 1 79  ? -22.889 -2.241  0.428  1.000 71.40997  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1392 C CD  . LYS A-2 1 79  ? -23.977 -1.227  0.728  1.000 78.60326  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1393 C CE  . LYS A-2 1 79  ? -23.647 0.134   0.148  1.000 75.02849  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1394 N NZ  . LYS A-2 1 79  ? -24.724 1.128   0.421  1.000 71.23858  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1395 N N   . GLY A-2 1 80  ? -21.797 -4.773  2.795  1.000 60.99715  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 N   1 
ATOM   1396 C CA  . GLY A-2 1 80  ? -20.882 -4.552  3.898  1.000 55.83013  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1397 C C   . GLY A-2 1 80  ? -19.725 -5.520  3.926  1.000 55.16439  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 C   1 
ATOM   1398 O O   . GLY A-2 1 80  ? -18.696 -5.229  4.549  1.000 51.54808  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 O   1 
ATOM   1399 N N   . GLU A-2 1 81  ? -19.867 -6.667  3.275  1.000 57.24418  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1400 C CA  . GLU A-2 1 81  ? -18.760 -7.613  3.227  1.000 61.16230  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1401 C C   . GLU A-2 1 81  ? -17.710 -7.159  2.228  1.000 58.15939  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1402 O O   . GLU A-2 1 81  ? -16.505 -7.295  2.471  1.000 66.64928  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1403 C CB  . GLU A-2 1 81  ? -19.280 -9.006  2.878  1.000 64.00870  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1404 C CG  . GLU A-2 1 81  ? -18.242 -10.105 3.013  1.000 77.89701  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1405 C CD  . GLU A-2 1 81  ? -18.822 -11.367 3.620  1.000 88.47380  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1406 O OE1 . GLU A-2 1 81  ? -18.294 -11.820 4.658  1.000 88.87254  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1407 O OE2 . GLU A-2 1 81  ? -19.815 -11.893 3.069  1.000 90.85357  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1408 N N   . ILE A-2 1 82  ? -18.149 -6.612  1.100  1.000 58.69283  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 N   1 
ATOM   1409 C CA  . ILE A-2 1 82  ? -17.217 -6.022  0.148  1.000 62.82078  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1410 C C   . ILE A-2 1 82  ? -16.546 -4.811  0.768  1.000 61.63244  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 C   1 
ATOM   1411 O O   . ILE A-2 1 82  ? -15.323 -4.652  0.705  1.000 60.13948  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 O   1 
ATOM   1412 C CB  . ILE A-2 1 82  ? -17.950 -5.656  -1.152 1.000 65.90042  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1413 C CG1 . ILE A-2 1 82  ? -18.718 -6.868  -1.669 1.000 68.20934  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1414 C CG2 . ILE A-2 1 82  ? -16.967 -5.173  -2.201 1.000 70.23989  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1415 C CD1 . ILE A-2 1 82  ? -19.528 -6.592  -2.913 1.000 71.46969  ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1416 N N   . TYR A-2 1 83  ? -17.344 -3.955  1.410  1.000 58.17484  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 N   1 
ATOM   1417 C CA  . TYR A-2 1 83  ? -16.817 -2.735  2.004  1.000 56.77808  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1418 C C   . TYR A-2 1 83  ? -15.797 -3.034  3.096  1.000 60.80912  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 C   1 
ATOM   1419 O O   . TYR A-2 1 83  ? -14.776 -2.345  3.200  1.000 64.44314  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 O   1 
ATOM   1420 C CB  . TYR A-2 1 83  ? -17.969 -1.903  2.556  1.000 56.78131  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1421 C CG  . TYR A-2 1 83  ? -17.556 -0.600  3.200  1.000 58.64929  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1422 C CD1 . TYR A-2 1 83  ? -17.036 0.439   2.441  1.000 67.26516  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1423 C CD2 . TYR A-2 1 83  ? -17.721 -0.395  4.557  1.000 53.46818  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1424 C CE1 . TYR A-2 1 83  ? -16.675 1.639   3.026  1.000 61.14361  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1425 C CE2 . TYR A-2 1 83  ? -17.367 0.800   5.148  1.000 52.86021  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1426 C CZ  . TYR A-2 1 83  ? -16.845 1.811   4.375  1.000 57.79755  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1427 O OH  . TYR A-2 1 83  ? -16.491 2.999   4.957  1.000 61.34572  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1428 N N   . LEU A-2 1 84  ? -16.064 -4.039  3.935  1.000 49.04176  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 N   1 
ATOM   1429 C CA  . LEU A-2 1 84  ? -15.092 -4.409  4.953  1.000 47.09124  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1430 C C   . LEU A-2 1 84  ? -13.778 -4.818  4.317  1.000 59.49959  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 C   1 
ATOM   1431 O O   . LEU A-2 1 84  ? -12.706 -4.387  4.752  1.000 54.49237  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 O   1 
ATOM   1432 C CB  . LEU A-2 1 84  ? -15.624 -5.550  5.815  1.000 46.37544  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1433 C CG  . LEU A-2 1 84  ? -14.616 -6.212  6.757  1.000 41.89984  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1434 C CD1 . LEU A-2 1 84  ? -14.078 -5.211  7.729  1.000 40.97468  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1435 C CD2 . LEU A-2 1 84  ? -15.273 -7.347  7.525  1.000 49.06291  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1436 N N   . ASN A-2 1 85  ? -13.842 -5.638  3.267  1.000 66.15082  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 N   1 
ATOM   1437 C CA  . ASN A-2 1 85  ? -12.619 -6.144  2.653  1.000 59.90871  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1438 C C   . ASN A-2 1 85  ? -11.802 -5.024  2.017  1.000 64.40177  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 C   1 
ATOM   1439 O O   . ASN A-2 1 85  ? -10.564 -5.082  2.011  1.000 62.35706  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 O   1 
ATOM   1440 C CB  . ASN A-2 1 85  ? -12.970 -7.221  1.626  1.000 51.03460  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1441 C CG  . ASN A-2 1 85  ? -13.572 -8.461  2.269  1.000 68.84415  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1442 O OD1 . ASN A-2 1 85  ? -13.245 -8.803  3.410  1.000 75.83313  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1443 N ND2 . ASN A-2 1 85  ? -14.457 -9.137  1.543  1.000 72.16749  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1444 N N   . GLU A-2 1 86  ? -12.470 -4.001  1.476  1.000 61.84584  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   1 
ATOM   1445 C CA  . GLU A-2 1 86  ? -11.743 -2.830  1.004  1.000 60.96703  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1446 C C   . GLU A-2 1 86  ? -11.151 -2.062  2.166  1.000 59.11409  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   1 
ATOM   1447 O O   . GLU A-2 1 86  ? -10.014 -1.588  2.089  1.000 69.19541  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   1 
ATOM   1448 C CB  . GLU A-2 1 86  ? -12.656 -1.919  0.187  1.000 66.01563  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1449 C CG  . GLU A-2 1 86  ? -12.659 -2.243  -1.284 1.000 80.31225  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1450 C CD  . GLU A-2 1 86  ? -14.055 -2.462  -1.820 1.000 92.33036  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1451 O OE1 . GLU A-2 1 86  ? -14.994 -1.819  -1.302 1.000 96.38468  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1452 O OE2 . GLU A-2 1 86  ? -14.212 -3.283  -2.751 1.000 96.02215  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1453 N N   . LEU A-2 1 87  ? -11.906 -1.932  3.252  1.000 59.50854  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 N   1 
ATOM   1454 C CA  . LEU A-2 1 87  ? -11.432 -1.169  4.396  1.000 56.81124  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1455 C C   . LEU A-2 1 87  ? -10.191 -1.811  5.002  1.000 52.31062  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 C   1 
ATOM   1456 O O   . LEU A-2 1 87  ? -9.252  -1.112  5.401  1.000 53.52885  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 O   1 
ATOM   1457 C CB  . LEU A-2 1 87  ? -12.554 -1.050  5.425  1.000 59.50848  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1458 C CG  . LEU A-2 1 87  ? -12.820 0.307   6.078  1.000 63.53423  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1459 C CD1 . LEU A-2 1 87  ? -12.824 1.447   5.053  1.000 66.20327  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1460 C CD2 . LEU A-2 1 87  ? -14.144 0.246   6.826  1.000 47.99703  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1461 N N   . ILE A-2 1 88  ? -10.160 -3.141  5.065  1.000 49.10681  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 N   1 
ATOM   1462 C CA  . ILE A-2 1 88  ? -8.978  -3.831  5.578  1.000 56.08853  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1463 C C   . ILE A-2 1 88  ? -7.776  -3.576  4.675  1.000 60.20220  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 C   1 
ATOM   1464 O O   . ILE A-2 1 88  ? -6.672  -3.302  5.156  1.000 56.51212  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 O   1 
ATOM   1465 C CB  . ILE A-2 1 88  ? -9.255  -5.337  5.729  1.000 55.30715  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1466 C CG1 . ILE A-2 1 88  ? -10.310 -5.598  6.814  1.000 47.98150  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1467 C CG2 . ILE A-2 1 88  ? -7.960  -6.083  6.026  1.000 53.65778  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1468 C CD1 . ILE A-2 1 88  ? -10.757 -7.074  6.900  1.000 42.12979  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1469 N N   . SER A-2 1 89  ? -7.966  -3.664  3.357  1.000 61.24450  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 N   1 
ATOM   1470 C CA  . SER A-2 1 89  ? -6.864  -3.412  2.432  1.000 62.75702  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CA  1 
ATOM   1471 C C   . SER A-2 1 89  ? -6.404  -1.960  2.499  1.000 64.47354  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 C   1 
ATOM   1472 O O   . SER A-2 1 89  ? -5.196  -1.684  2.452  1.000 69.52756  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 O   1 
ATOM   1473 C CB  . SER A-2 1 89  ? -7.277  -3.782  1.010  1.000 66.54656  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CB  1 
ATOM   1474 O OG  . SER A-2 1 89  ? -6.413  -3.184  0.062  1.000 80.71309  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 OG  1 
ATOM   1475 N N   . GLU A-2 1 90  ? -7.349  -1.022  2.612  1.000 59.57044  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 N   1 
ATOM   1476 C CA  . GLU A-2 1 90  ? -6.994  0.381   2.812  1.000 56.50164  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1477 C C   . GLU A-2 1 90  ? -6.181  0.558   4.082  1.000 49.38490  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 C   1 
ATOM   1478 O O   . GLU A-2 1 90  ? -5.108  1.164   4.064  1.000 58.19144  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 O   1 
ATOM   1479 C CB  . GLU A-2 1 90  ? -8.249  1.254   2.866  1.000 67.90464  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1480 C CG  . GLU A-2 1 90  ? -8.656  1.884   1.545  1.000 84.72092  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1481 C CD  . GLU A-2 1 90  ? -7.521  2.648   0.888  1.000 96.75174  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1482 O OE1 . GLU A-2 1 90  ? -7.122  2.283   -0.240 1.000 100.22425 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1483 O OE2 . GLU A-2 1 90  ? -7.018  3.607   1.510  1.000 100.74285 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1484 N N   . TRP A-2 1 91  ? -6.673  0.019   5.196  1.000 47.78578  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 N   1 
ATOM   1485 C CA  . TRP A-2 1 91  ? -5.987  0.152   6.477  1.000 45.84522  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1486 C C   . TRP A-2 1 91  ? -4.535  -0.305  6.402  1.000 46.71584  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 C   1 
ATOM   1487 O O   . TRP A-2 1 91  ? -3.629  0.394   6.871  1.000 47.78080  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 O   1 
ATOM   1488 C CB  . TRP A-2 1 91  ? -6.734  -0.646  7.547  1.000 39.87214  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1489 C CG  . TRP A-2 1 91  ? -6.083  -0.570  8.891  1.000 37.09249  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1490 C CD1 . TRP A-2 1 91  ? -5.475  -1.576  9.568  1.000 31.11061  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1491 C CD2 . TRP A-2 1 91  ? -5.949  0.602   9.704  1.000 40.47950  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1492 N NE1 . TRP A-2 1 91  ? -4.984  -1.107  10.764 1.000 38.75627  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1493 C CE2 . TRP A-2 1 91  ? -5.264  0.231   10.860 1.000 37.90037  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1494 C CE3 . TRP A-2 1 91  ? -6.348  1.931   9.558  1.000 43.08597  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1495 C CZ2 . TRP A-2 1 91  ? -4.987  1.131   11.875 1.000 42.24213  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1496 C CZ3 . TRP A-2 1 91  ? -6.065  2.814   10.561 1.000 41.15655  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1497 C CH2 . TRP A-2 1 91  ? -5.399  2.411   11.701 1.000 38.24459  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1498 N N   . ASN A-2 1 92  ? -4.291  -1.485  5.833  1.000 51.64779  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 N   1 
ATOM   1499 C CA  . ASN A-2 1 92  ? -2.930  -2.028  5.835  1.000 47.63372  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1500 C C   . ASN A-2 1 92  ? -1.984  -1.157  5.027  1.000 51.42802  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 C   1 
ATOM   1501 O O   . ASN A-2 1 92  ? -0.949  -0.715  5.532  1.000 64.44916  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 O   1 
ATOM   1502 C CB  . ASN A-2 1 92  ? -2.923  -3.449  5.296  1.000 40.78710  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1503 C CG  . ASN A-2 1 92  ? -3.656  -4.391  6.187  1.000 56.23479  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1504 O OD1 . ASN A-2 1 92  ? -3.772  -4.155  7.392  1.000 62.64258  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1505 N ND2 . ASN A-2 1 92  ? -4.172  -5.468  5.612  1.000 53.00348  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1506 N N   . ASN A-2 1 93  ? -2.315  -0.900  3.768  1.000 53.52228  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 N   1 
ATOM   1507 C CA  . ASN A-2 1 93  ? -1.405  -0.131  2.941  1.000 60.18164  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1508 C C   . ASN A-2 1 93  ? -1.349  1.333   3.382  1.000 56.86728  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 C   1 
ATOM   1509 O O   . ASN A-2 1 93  ? -0.370  2.024   3.091  1.000 55.41678  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 O   1 
ATOM   1510 C CB  . ASN A-2 1 93  ? -1.792  -0.344  1.469  1.000 76.21457  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1511 C CG  . ASN A-2 1 93  ? -2.249  0.914   0.769  1.000 90.93546  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1512 O OD1 . ASN A-2 1 93  ? -1.438  1.763   0.380  1.000 96.92936  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1513 N ND2 . ASN A-2 1 93  ? -3.556  1.010   0.540  1.000 94.08129  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1514 N N   . PHE A-2 1 94  ? -2.329  1.792   4.156  1.000 55.98841  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 N   1 
ATOM   1515 C CA  . PHE A-2 1 94  ? -2.259  3.127   4.741  1.000 49.89067  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1516 C C   . PHE A-2 1 94  ? -1.233  3.179   5.871  1.000 43.82993  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 C   1 
ATOM   1517 O O   . PHE A-2 1 94  ? -0.327  4.018   5.867  1.000 47.76385  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 O   1 
ATOM   1518 C CB  . PHE A-2 1 94  ? -3.647  3.528   5.243  1.000 52.88972  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1519 C CG  . PHE A-2 1 94  ? -3.698  4.873   5.906  1.000 54.25395  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1520 C CD1 . PHE A-2 1 94  ? -3.658  6.028   5.152  1.000 57.33625  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1521 C CD2 . PHE A-2 1 94  ? -3.809  4.974   7.279  1.000 54.04305  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1522 C CE1 . PHE A-2 1 94  ? -3.713  7.264   5.753  1.000 60.42914  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1523 C CE2 . PHE A-2 1 94  ? -3.869  6.210   7.886  1.000 56.93768  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1524 C CZ  . PHE A-2 1 94  ? -3.824  7.352   7.121  1.000 52.97970  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1525 N N   . THR A-2 1 95  ? -1.369  2.289   6.853  1.000 39.98546  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 N   1 
ATOM   1526 C CA  . THR A-2 1 95  ? -0.411  2.197   7.950  1.000 43.01346  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 CA  1 
ATOM   1527 C C   . THR A-2 1 95  ? 0.987   1.794   7.479  1.000 49.91836  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 C   1 
ATOM   1528 O O   . THR A-2 1 95  ? 1.986   2.196   8.100  1.000 49.20506  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 O   1 
ATOM   1529 C CB  . THR A-2 1 95  ? -0.927  1.201   8.986  1.000 51.58959  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 CB  1 
ATOM   1530 O OG1 . THR A-2 1 95  ? -1.029  -0.100  8.388  1.000 60.07717  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1531 C CG2 . THR A-2 1 95  ? -2.303  1.626   9.467  1.000 48.42549  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1532 N N   . ASP A-2 1 96  ? 1.088   0.994   6.407  1.000 49.00058  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 N   1 
ATOM   1533 C CA  . ASP A-2 1 96  ? 2.400   0.735   5.804  1.000 54.49860  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1534 C C   . ASP A-2 1 96  ? 3.030   2.027   5.296  1.000 55.90305  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 C   1 
ATOM   1535 O O   . ASP A-2 1 96  ? 4.234   2.251   5.464  1.000 50.68794  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 O   1 
ATOM   1536 C CB  . ASP A-2 1 96  ? 2.278   -0.269  4.651  1.000 59.26754  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1537 C CG  . ASP A-2 1 96  ? 1.978   -1.689  5.127  1.000 71.82580  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1538 O OD1 . ASP A-2 1 96  ? 1.568   -1.849  6.298  1.000 78.25615  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1539 O OD2 . ASP A-2 1 96  ? 2.155   -2.648  4.331  1.000 65.20852  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1540 N N   . SER A-2 1 97  ? 2.228   2.875   4.653  1.000 42.59578  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 N   1 
ATOM   1541 C CA  . SER A-2 1 97  ? 2.716   4.143   4.133  1.000 51.87344  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CA  1 
ATOM   1542 C C   . SER A-2 1 97  ? 3.183   5.058   5.259  1.000 46.99080  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 C   1 
ATOM   1543 O O   . SER A-2 1 97  ? 4.251   5.669   5.171  1.000 48.49845  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 O   1 
ATOM   1544 C CB  . SER A-2 1 97  ? 1.617   4.806   3.311  1.000 50.44062  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CB  1 
ATOM   1545 O OG  . SER A-2 1 97  ? 1.333   4.042   2.154  1.000 60.76558  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 OG  1 
ATOM   1546 N N   . VAL A-2 1 98  ? 2.390   5.169   6.320  1.000 43.14736  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N   1 
ATOM   1547 C CA  . VAL A-2 1 98  ? 2.754   6.019   7.451  1.000 45.60153  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1548 C C   . VAL A-2 1 98  ? 4.056   5.543   8.085  1.000 41.39092  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C   1 
ATOM   1549 O O   . VAL A-2 1 98  ? 4.957   6.342   8.366  1.000 53.29686  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O   1 
ATOM   1550 C CB  . VAL A-2 1 98  ? 1.590   6.053   8.459  1.000 42.31626  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1551 C CG1 . VAL A-2 1 98  ? 2.017   6.637   9.767  1.000 44.76686  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1552 C CG2 . VAL A-2 1 98  ? 0.470   6.874   7.892  1.000 53.81029  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1553 N N   . ALA A-2 1 99  ? 4.196   4.234   8.275  1.000 38.95419  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 N   1 
ATOM   1554 C CA  . ALA A-2 1 99  ? 5.424   3.680   8.835  1.000 40.72882  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1555 C C   . ALA A-2 1 99  ? 6.631   3.925   7.945  1.000 49.23890  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 C   1 
ATOM   1556 O O   . ALA A-2 1 99  ? 7.744   4.098   8.459  1.000 58.50021  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 O   1 
ATOM   1557 C CB  . ALA A-2 1 99  ? 5.249   2.188   9.089  1.000 46.68343  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1558 N N   . LYS A-2 1 100 ? 6.451   3.962   6.617  1.000 46.04557  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 N   1 
ATOM   1559 C CA  . LYS A-2 1 100 ? 7.560   4.400   5.766  1.000 50.38987  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1560 C C   . LYS A-2 1 100 ? 7.915   5.855   6.011  1.000 55.36580  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 C   1 
ATOM   1561 O O   . LYS A-2 1 100 ? 9.052   6.264   5.750  1.000 56.42585  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 O   1 
ATOM   1562 C CB  . LYS A-2 1 100 ? 7.238   4.207   4.287  1.000 64.71740  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1563 C CG  . LYS A-2 1 100 ? 7.515   2.821   3.732  1.000 62.93590  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1564 C CD  . LYS A-2 1 100 ? 6.620   2.560   2.517  1.000 63.26671  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1565 C CE  . LYS A-2 1 100 ? 6.807   1.164   1.955  1.000 75.83227  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1566 N NZ  . LYS A-2 1 100 ? 5.919   0.925   0.775  1.000 83.57891  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1567 N N   . LEU A-2 1 101 ? 6.958   6.668   6.465  1.000 58.63088  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 N   1 
ATOM   1568 C CA  . LEU A-2 1 101 ? 7.314   8.041   6.811  1.000 66.18232  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1569 C C   . LEU A-2 1 101 ? 8.003   8.093   8.164  1.000 70.02122  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 C   1 
ATOM   1570 O O   . LEU A-2 1 101 ? 9.107   8.632   8.289  1.000 79.41778  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 O   1 
ATOM   1571 C CB  . LEU A-2 1 101 ? 6.078   8.940   6.810  1.000 57.21330  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1572 C CG  . LEU A-2 1 101 ? 6.308   10.376  7.305  1.000 51.27294  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1573 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? 7.613   10.971  6.780  1.000 63.93623  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1574 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? 5.187   11.233  6.855  1.000 50.95983  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1575 N N   . LEU A-2 1 102 ? 7.373   7.510   9.183  1.000 61.21819  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N   1 
ATOM   1576 C CA  . LEU A-2 1 102 ? 7.852   7.651   10.551 1.000 65.04073  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1577 C C   . LEU A-2 1 102 ? 9.250   7.080   10.785 1.000 72.98260  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C   1 
ATOM   1578 O O   . LEU A-2 1 102 ? 9.877   7.436   11.788 1.000 80.14405  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O   1 
ATOM   1579 C CB  . LEU A-2 1 102 ? 6.859   6.992   11.500 1.000 56.59387  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1580 C CG  . LEU A-2 1 102 ? 5.951   7.954   12.261 1.000 59.32724  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1581 C CD1 . LEU A-2 1 102 ? 5.502   9.115   11.410 1.000 55.03729  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1582 C CD2 . LEU A-2 1 102 ? 4.758   7.176   12.789 1.000 59.28240  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1583 N N   . THR A-2 1 103 ? 9.758   6.200   9.910  1.000 76.53722  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   1 
ATOM   1584 C CA  . THR A-2 1 103 ? 11.107  5.657   10.080 1.000 78.30137  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  1 
ATOM   1585 C C   . THR A-2 1 103 ? 12.029  6.001   8.912  1.000 89.69701  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   1 
ATOM   1586 O O   . THR A-2 1 103 ? 13.032  5.323   8.684  1.000 97.79251  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   1 
ATOM   1587 C CB  . THR A-2 1 103 ? 11.090  4.147   10.296 1.000 82.96827  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  1 
ATOM   1588 O OG1 . THR A-2 1 103 ? 9.820   3.732   10.819 1.000 76.90471  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   1589 C CG2 . THR A-2 1 103 ? 12.192  3.758   11.285 1.000 84.31677  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   1590 N N   . GLU A-2 1 104 ? 11.716  7.064   8.168  1.000 97.31770  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 N   1 
ATOM   1591 C CA  . GLU A-2 1 104 ? 12.651  7.657   7.222  1.000 107.42969 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1592 C C   . GLU A-2 1 104 ? 12.646  9.161   7.484  1.000 108.27581 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 C   1 
ATOM   1593 O O   . GLU A-2 1 104 ? 12.254  9.972   6.641  1.000 108.86697 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 O   1 
ATOM   1594 C CB  . GLU A-2 1 104 ? 12.300  7.334   5.769  1.000 111.81919 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1595 C CG  . GLU A-2 1 104 ? 13.382  6.545   5.040  1.000 116.63142 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1596 C CD  . GLU A-2 1 104 ? 13.448  5.097   5.492  1.000 115.05909 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1597 O OE1 . GLU A-2 1 104 ? 14.487  4.685   6.047  1.000 114.07859 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1598 O OE2 . GLU A-2 1 104 ? 12.446  4.371   5.300  1.000 112.85710 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1599 N N   . GLY A-2 1 105 ? 13.078  9.530   8.686  1.000 109.47841 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 N   1 
ATOM   1600 C CA  . GLY A-2 1 105 ? 13.152  10.923  9.081  1.000 109.44034 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1601 C C   . GLY A-2 1 105 ? 13.296  11.158  10.578 1.000 103.88645 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 C   1 
ATOM   1602 O O   . GLY A-2 1 105 ? 12.901  12.209  11.103 1.000 94.43655  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 O   1 
HETATM 1603 O O   . HOH B   2 .   ? -7.878  26.320  12.828 1.000 48.93849  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 1604 O O   . HOH B   2 .   ? 3.831   28.332  3.161  1.000 49.38638  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 1605 O O   . HOH B   2 .   ? 5.908   5.908   0.000  0.50  42.41177  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 1606 O O   . HOH B   2 .   ? 11.318  12.242  3.689  1.000 51.30620  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 1607 O O   . HOH B   2 .   ? 1.599   17.265  -3.560 1.000 77.43811  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 1608 O O   . HOH B   2 .   ? 5.616   26.180  23.254 1.000 55.09974  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 1609 O O   . HOH B   2 .   ? 13.296  20.966  15.294 1.000 82.19900  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 1610 O O   . HOH B   2 .   ? 2.195   -6.459  23.042 1.000 43.02245  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 1611 O O   . HOH B   2 .   ? -8.741  27.688  10.590 1.000 67.64365  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 1612 O O   . HOH B   2 .   ? -1.315  29.793  9.537  1.000 47.24244  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 1613 O O   . HOH B   2 .   ? 4.697   29.621  0.995  1.000 68.68085  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O   1 
HETATM 1614 O O   . HOH B   2 .   ? -3.900  -3.900  23.335 0.50  53.28905  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O   1 
HETATM 1615 O O   . HOH B   2 .   ? -3.427  28.392  4.987  1.000 59.58994  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O   1 
HETATM 1616 O O   . HOH B   2 .   ? 4.285   34.351  9.431  1.000 49.13123  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O   1 
HETATM 1617 O O   . HOH B   2 .   ? -5.834  16.029  -5.937 1.000 61.11203  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O   1 
HETATM 1618 O O   . HOH B   2 .   ? 4.666   3.436   12.095 1.000 59.94181  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O   1 
HETATM 1619 O O   . HOH B   2 .   ? 4.113   30.335  19.783 1.000 56.71556  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O   1 
HETATM 1620 O O   . HOH B-2 2 .   ? -26.320 7.878   10.507 1.000 48.93849  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 1621 O O   . HOH B-2 2 .   ? -28.332 -3.831  20.174 1.000 49.38638  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 1622 O O   . HOH B-2 2 .   ? -5.908  -5.908  23.335 0.50  42.41177  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 1623 O O   . HOH B-2 2 .   ? -12.242 -11.318 19.646 1.000 51.30620  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 1624 O O   . HOH B-2 2 .   ? -17.265 -1.599  26.895 1.000 77.43811  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 1625 O O   . HOH B-2 2 .   ? -26.180 -5.616  0.081  1.000 55.09974  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 1626 O O   . HOH B-2 2 .   ? -20.966 -13.296 8.041  1.000 82.19900  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 1627 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.459   -2.195  0.293  1.000 43.02245  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 1628 O O   . HOH B-2 2 .   ? -27.688 8.741   12.745 1.000 67.64365  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 1629 O O   . HOH B-2 2 .   ? -29.793 1.315   13.798 1.000 47.24244  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
HETATM 1630 O O   . HOH B-2 2 .   ? -29.621 -4.697  22.340 1.000 68.68085  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O   1 
HETATM 1631 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.900   3.900   0.000  0.50  53.28905  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O   1 
HETATM 1632 O O   . HOH B-2 2 .   ? -28.392 3.427   18.348 1.000 59.58994  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O   1 
HETATM 1633 O O   . HOH B-2 2 .   ? -34.351 -4.285  13.904 1.000 49.13123  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O   1 
HETATM 1634 O O   . HOH B-2 2 .   ? -16.029 5.834   29.272 1.000 61.11203  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O   1 
HETATM 1635 O O   . HOH B-2 2 .   ? -3.436  -4.666  11.240 1.000 59.94181  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O   1 
HETATM 1636 O O   . HOH B-2 2 .   ? -30.335 -4.113  3.552  1.000 56.71556  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . PRO A   5   ? 0.73666 1.65327 1.38225 -0.11221 -0.15192 -0.03336 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   N   
2    C CA  . PRO A   5   ? 0.65459 1.52374 1.31141 -0.13462 -0.12398 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CA  
3    C C   . PRO A   5   ? 0.61512 1.46191 1.26327 -0.09062 -0.12016 -0.00107 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   C   
4    O O   . PRO A   5   ? 0.57247 1.38529 1.19192 -0.05611 -0.13329 0.01398  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   O   
5    C CB  . PRO A   5   ? 0.66859 1.46323 1.30670 -0.16802 -0.11771 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CB  
6    C CG  . PRO A   5   ? 0.68105 1.50200 1.31167 -0.18479 -0.13486 -0.04534 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CG  
7    C CD  . PRO A   5   ? 0.76875 1.67492 1.40517 -0.15099 -0.15676 -0.05137 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A   CD  
8    N N   . GLN A   6   ? 0.62311 1.48616 1.29181 -0.09400 -0.10079 0.00102  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   N   
9    C CA  . GLN A   6   ? 0.64165 1.49186 1.30286 -0.05099 -0.09651 0.01707  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CA  
10   C C   . GLN A   6   ? 0.73498 1.51295 1.37927 -0.05990 -0.07750 0.03597  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   C   
11   O O   . GLN A   6   ? 0.77284 1.52439 1.40099 -0.02213 -0.07582 0.05080  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   O   
12   C CB  . GLN A   6   ? 0.71269 1.62924 1.40325 -0.04588 -0.08654 0.00678  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CB  
13   C CG  . GLN A   6   ? 0.79877 1.77582 1.51765 -0.09060 -0.08091 -0.01466 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CG  
14   C CD  . GLN A   6   ? 0.85037 1.86323 1.59253 -0.11334 -0.05497 -0.01988 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CD  
15   O OE1 . GLN A   6   ? 0.88976 1.90043 1.63111 -0.08672 -0.04531 -0.01099 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   OE1 
16   N NE2 . GLN A   6   ? 0.88248 1.92563 1.64143 -0.16478 -0.04218 -0.03506 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   NE2 
17   N N   . PHE A   7   ? 0.72446 1.46226 1.36759 -0.10748 -0.06358 0.03669  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   N   
18   C CA  . PHE A   7   ? 0.74448 1.40430 1.36611 -0.10989 -0.05110 0.06018  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CA  
19   C C   . PHE A   7   ? 0.74947 1.35433 1.34384 -0.07585 -0.06614 0.07403  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   C   
20   O O   . PHE A   7   ? 0.79736 1.33097 1.36535 -0.06100 -0.05710 0.08862  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   O   
21   C CB  . PHE A   7   ? 0.75470 1.36093 1.37257 -0.16271 -0.03671 0.06056  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CB  
22   C CG  . PHE A   7   ? 0.70188 1.32264 1.32802 -0.19896 -0.04290 0.03568  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CG  
23   C CD1 . PHE A   7   ? 0.71543 1.31305 1.32949 -0.19488 -0.06077 0.02925  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CD1 
24   C CD2 . PHE A   7   ? 0.54219 1.18983 1.18665 -0.23967 -0.02874 0.01947  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CD2 
25   C CE1 . PHE A   7   ? 0.66685 1.27452 1.28675 -0.22847 -0.06543 0.00349  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CE1 
26   C CE2 . PHE A   7   ? 0.50088 1.15118 1.15226 -0.27189 -0.03427 -0.00148 ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CE2 
27   C CZ  . PHE A   7   ? 0.52398 1.15464 1.16313 -0.26534 -0.05293 -0.01056 ? ? ? ? ? ? 7   PHE A   CZ  
28   N N   . LYS A   8   ? 0.71947 1.34713 1.30695 -0.06189 -0.08714 0.06536  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   N   
29   C CA  . LYS A   8   ? 0.67178 1.22928 1.21552 -0.03686 -0.09647 0.07346  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CA  
30   C C   . LYS A   8   ? 0.66016 1.19912 1.18282 0.01235  -0.09869 0.08950  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   C   
31   O O   . LYS A   8   ? 0.67272 1.13998 1.15570 0.02723  -0.09870 0.09793  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   O   
32   C CB  . LYS A   8   ? 0.68894 1.27482 1.22327 -0.04084 -0.11728 0.06038  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CB  
33   C CG  . LYS A   8   ? 0.74428 1.35087 1.30065 -0.09166 -0.11476 0.03916  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CG  
34   C CD  . LYS A   8   ? 0.77582 1.37883 1.30899 -0.10004 -0.13101 0.02498  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CD  
35   C CE  . LYS A   8   ? 0.79213 1.39418 1.34304 -0.15270 -0.12447 0.00103  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CE  
36   N NZ  . LYS A   8   ? 0.75034 1.34523 1.27628 -0.16306 -0.13775 -0.01668 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   NZ  
37   N N   . LYS A   9   ? 0.67956 1.28069 1.22783 0.03603  -0.09872 0.09098  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   
38   C CA  . LYS A   9   ? 0.77649 1.35186 1.29909 0.08563  -0.10191 0.10135  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  
39   C C   . LYS A   9   ? 0.70589 1.22121 1.21723 0.08846  -0.08136 0.11276  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   
40   O O   . LYS A   9   ? 0.74693 1.19191 1.21980 0.10916  -0.08050 0.12190  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   
41   C CB  . LYS A   9   ? 0.91377 1.55200 1.45142 0.11189  -0.10860 0.08619  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  
42   C CG  . LYS A   9   ? 0.96749 1.56722 1.47196 0.16471  -0.11720 0.09312  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  
43   C CD  . LYS A   9   ? 0.95794 1.50681 1.41677 0.18493  -0.13598 0.10800  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  
44   C CE  . LYS A   9   ? 0.93847 1.43955 1.35777 0.23445  -0.14595 0.11520  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  
45   N NZ  . LYS A   9   ? 0.87139 1.31633 1.23531 0.25138  -0.16307 0.13308  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  
46   N N   . GLY A   10  ? 0.63303 1.16915 1.16781 0.06481  -0.06340 0.10930  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   
47   C CA  . GLY A   10  ? 0.61102 1.09568 1.13348 0.06574  -0.04581 0.11993  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  
48   C C   . GLY A   10  ? 0.61498 1.01494 1.10617 0.04955  -0.04340 0.12424  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   
49   O O   . GLY A   10  ? 0.72407 1.07416 1.19556 0.05674  -0.03319 0.12987  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   
50   N N   . VAL A   11  ? 0.45391 0.84292 0.94155 0.02859  -0.05302 0.11796  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   N   
51   C CA  . VAL A   11  ? 0.47557 0.79367 0.93792 0.01561  -0.05120 0.11641  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CA  
52   C C   . VAL A   11  ? 0.51304 0.78855 0.93969 0.04012  -0.05654 0.11786  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   C   
53   O O   . VAL A   11  ? 0.54911 0.76966 0.95493 0.03725  -0.04987 0.11581  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   O   
54   C CB  . VAL A   11  ? 0.32673 0.65160 0.79999 -0.01804 -0.05711 0.10478  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CB  
55   C CG1 . VAL A   11  ? 0.38200 0.64421 0.83062 -0.02531 -0.05807 0.09715  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CG1 
56   C CG2 . VAL A   11  ? 0.46519 0.80224 0.96177 -0.04821 -0.04622 0.10541  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CG2 
57   N N   . LEU A   12  ? 0.42026 0.71968 0.83700 0.06406  -0.06852 0.12085  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   
58   C CA  . LEU A   12  ? 0.52777 0.77478 0.89995 0.08410  -0.07175 0.12557  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  
59   C C   . LEU A   12  ? 0.48351 0.68640 0.83989 0.10098  -0.05782 0.13032  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   
60   O O   . LEU A   12  ? 0.54109 0.68581 0.86396 0.09849  -0.05110 0.12868  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   
61   C CB  . LEU A   12  ? 0.56351 0.83873 0.92221 0.11269  -0.08963 0.13190  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  
62   C CG  . LEU A   12  ? 0.57786 0.84318 0.90613 0.10309  -0.10345 0.13013  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  
63   C CD1 . LEU A   12  ? 0.50355 0.80844 0.86360 0.06607  -0.10525 0.11527  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 
64   C CD2 . LEU A   12  ? 0.71763 1.01350 1.02907 0.13867  -0.12532 0.13933  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 
65   N N   . GLU A   13  ? 0.37472 0.60976 0.75477 0.11591  -0.05207 0.13316  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   N   
66   C CA  . GLU A   13  ? 0.47171 0.67176 0.83914 0.12944  -0.03822 0.13397  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CA  
67   C C   . GLU A   13  ? 0.52772 0.69011 0.88968 0.10509  -0.02762 0.12838  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   C   
68   O O   . GLU A   13  ? 0.57476 0.69038 0.91113 0.10915  -0.01953 0.12417  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   O   
69   C CB  . GLU A   13  ? 0.55806 0.81072 0.95495 0.14294  -0.03218 0.13407  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CB  
70   C CG  . GLU A   13  ? 0.53726 0.75867 0.91620 0.15238  -0.01732 0.12940  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CG  
71   C CD  . GLU A   13  ? 0.61798 0.88398 1.00772 0.17049  -0.01269 0.12206  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CD  
72   O OE1 . GLU A   13  ? 0.66721 0.96366 1.07601 0.15751  -0.00096 0.12189  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE1 
73   O OE2 . GLU A   13  ? 0.65273 0.92317 1.03234 0.19874  -0.02138 0.11647  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE2 
74   N N   . LEU A   14  ? 0.40554 0.58673 0.79032 0.07985  -0.02821 0.12644  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   
75   C CA  . LEU A   14  ? 0.32622 0.47484 0.70801 0.06354  -0.02192 0.12099  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  
76   C C   . LEU A   14  ? 0.36186 0.47262 0.72377 0.05378  -0.02442 0.10966  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   
77   O O   . LEU A   14  ? 0.38694 0.46851 0.73833 0.05185  -0.01813 0.10043  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   
78   C CB  . LEU A   14  ? 0.34843 0.51710 0.75435 0.04194  -0.02233 0.12417  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  
79   C CG  . LEU A   14  ? 0.40292 0.53443 0.80499 0.02951  -0.02098 0.11973  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  
80   C CD1 . LEU A   14  ? 0.35570 0.47067 0.74548 0.04356  -0.01412 0.12111  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 
81   C CD2 . LEU A   14  ? 0.55577 0.69433 0.97329 0.00757  -0.02134 0.12612  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 
82   N N   . CYS A   15  ? 0.33541 0.45324 0.69228 0.04630  -0.03325 0.10747  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   N   
83   C CA  . CYS A   15  ? 0.40328 0.49000 0.73778 0.03421  -0.03285 0.09491  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CA  
84   C C   . CYS A   15  ? 0.53753 0.58788 0.83467 0.04528  -0.02555 0.09558  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   C   
85   O O   . CYS A   15  ? 0.51086 0.53299 0.79151 0.03330  -0.01687 0.08191  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   O   
86   C CB  . CYS A   15  ? 0.40219 0.50829 0.73518 0.02212  -0.04400 0.09208  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CB  
87   S SG  . CYS A   15  ? 0.56746 0.70798 0.94069 0.00134  -0.04997 0.08715  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   SG  
88   N N   . CYS A   16  ? 0.43786 0.48796 0.72089 0.06748  -0.02826 0.10929  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   N   
89   C CA  . CYS A   16  ? 0.47029 0.47133 0.71095 0.07804  -0.02050 0.11172  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   CA  
90   C C   . CYS A   16  ? 0.54419 0.52447 0.78660 0.07625  -0.00542 0.10145  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   C   
91   O O   . CYS A   16  ? 0.49251 0.43474 0.70803 0.06243  0.00600  0.09000  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   O   
92   C CB  . CYS A   16  ? 0.43711 0.43999 0.66431 0.10969  -0.02938 0.12792  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   CB  
93   S SG  . CYS A   16  ? 0.53794 0.55218 0.74056 0.11803  -0.04996 0.13996  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A   SG  
94   N N   . LEU A   17  ? 0.42073 0.42997 0.69296 0.08741  -0.00432 0.10358  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   
95   C CA  . LEU A   17  ? 0.43955 0.43800 0.71362 0.08549  0.00738  0.09217  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  
96   C C   . LEU A   17  ? 0.48387 0.47785 0.76290 0.06305  0.01047  0.07456  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   
97   O O   . LEU A   17  ? 0.50633 0.47968 0.77070 0.05504  0.02108  0.05851  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   
98   C CB  . LEU A   17  ? 0.33749 0.37414 0.64030 0.09673  0.00679  0.09844  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  
99   C CG  . LEU A   17  ? 0.46808 0.51310 0.76719 0.12251  0.00842  0.10705  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  
100  C CD1 . LEU A   17  ? 0.42298 0.51207 0.74814 0.12893  0.01179  0.11068  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 
101  C CD2 . LEU A   17  ? 0.43701 0.43225 0.70193 0.13137  0.01883  0.09839  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 
102  N N   . PHE A   18  ? 0.42420 0.43968 0.72540 0.05266  0.00162  0.07381  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   N   
103  C CA  . PHE A   18  ? 0.40255 0.41881 0.71429 0.03854  0.00250  0.05414  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CA  
104  C C   . PHE A   18  ? 0.39585 0.39066 0.68293 0.02192  0.01148  0.03681  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   C   
105  O O   . PHE A   18  ? 0.42519 0.42166 0.71467 0.01279  0.01905  0.01452  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   O   
106  C CB  . PHE A   18  ? 0.40919 0.44189 0.74524 0.03198  -0.00851 0.05580  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CB  
107  C CG  . PHE A   18  ? 0.31370 0.34659 0.66372 0.02585  -0.01026 0.03460  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CG  
108  C CD1 . PHE A   18  ? 0.33456 0.37223 0.69888 0.03737  -0.01434 0.03330  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CD1 
109  C CD2 . PHE A   18  ? 0.41799 0.44864 0.76491 0.01114  -0.00854 0.01455  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CD2 
110  C CE1 . PHE A   18  ? 0.40679 0.44671 0.78509 0.03953  -0.01943 0.01200  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CE1 
111  C CE2 . PHE A   18  ? 0.45479 0.49257 0.81965 0.01027  -0.01056 -0.01008 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CE2 
112  C CZ  . PHE A   18  ? 0.41591 0.45820 0.79793 0.02715  -0.01736 -0.01149 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CZ  
113  N N   . LEU A   19  ? 0.49245 0.47085 0.75378 0.01667  0.01084  0.04579  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N   
114  C CA  . LEU A   19  ? 0.46822 0.42183 0.69664 -0.00428 0.02192  0.03184  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA  
115  C C   . LEU A   19  ? 0.56634 0.48317 0.76272 -0.00709 0.03752  0.02840  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C   
116  O O   . LEU A   19  ? 0.58587 0.49455 0.77045 -0.02975 0.05230  0.00553  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O   
117  C CB  . LEU A   19  ? 0.42347 0.36712 0.62476 -0.00796 0.01465  0.04579  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB  
118  C CG  . LEU A   19  ? 0.55693 0.53726 0.79042 -0.01425 0.00271  0.03901  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG  
119  C CD1 . LEU A   19  ? 0.61248 0.59714 0.82581 -0.01484 -0.00868 0.05259  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1 
120  C CD2 . LEU A   19  ? 0.45986 0.44961 0.70396 -0.03516 0.01125  0.00837  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2 
121  N N   . ILE A   20  ? 0.51431 0.41111 0.69811 0.01460  0.03563  0.04742  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   N   
122  C CA  . ILE A   20  ? 0.62075 0.47374 0.77227 0.01325  0.05074  0.04304  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CA  
123  C C   . ILE A   20  ? 0.63819 0.51420 0.81427 0.00342  0.06019  0.01729  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   C   
124  O O   . ILE A   20  ? 0.65970 0.50931 0.81221 -0.01641 0.07727  -0.00115 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   O   
125  C CB  . ILE A   20  ? 0.57286 0.40641 0.71344 0.04552  0.04452  0.06529  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CB  
126  C CG1 . ILE A   20  ? 0.51859 0.33046 0.62925 0.05755  0.03295  0.08803  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG1 
127  C CG2 . ILE A   20  ? 0.48320 0.26566 0.59163 0.04610  0.06052  0.05772  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG2 
128  C CD1 . ILE A   20  ? 0.54446 0.35231 0.65355 0.09542  0.02306  0.10647  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CD1 
129  N N   . GLN A   21  ? 0.65825 0.58332 0.87873 0.01523  0.04909  0.01475  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   N   
130  C CA  . GLN A   21  ? 0.68133 0.63407 0.92313 0.01046  0.05334  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CA  
131  C C   . GLN A   21  ? 0.68793 0.65379 0.93269 -0.01643 0.06189  -0.03951 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   C   
132  O O   . GLN A   21  ? 0.80929 0.78531 1.05417 -0.03021 0.07323  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   O   
133  C CB  . GLN A   21  ? 0.50004 0.49360 0.77901 0.03010  0.03761  -0.00137 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CB  
134  C CG  . GLN A   21  ? 0.63533 0.66060 0.93319 0.03194  0.03625  -0.02329 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CG  
135  C CD  . GLN A   21  ? 0.75579 0.80861 1.07826 0.02624  0.02843  -0.04232 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CD  
136  O OE1 . GLN A   21  ? 0.90273 0.95403 1.23547 0.02748  0.01969  -0.03247 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   OE1 
137  N NE2 . GLN A   21  ? 0.78432 0.86605 1.11813 0.02059  0.03130  -0.07332 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   NE2 
138  N N   . LYS A   22  ? 0.65278 0.62526 0.90165 -0.02574 0.05754  -0.03987 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   N   
139  C CA  . LYS A   22  ? 0.70389 0.69522 0.95618 -0.05218 0.06815  -0.07198 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CA  
140  C C   . LYS A   22  ? 0.71595 0.66964 0.92375 -0.08258 0.09187  -0.08314 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   C   
141  O O   . LYS A   22  ? 0.69228 0.66570 0.90562 -0.10295 0.10603  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   O   
142  C CB  . LYS A   22  ? 0.76034 0.76011 1.01787 -0.05756 0.06109  -0.07006 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CB  
143  C CG  . LYS A   22  ? 0.83810 0.86877 1.13789 -0.03567 0.04103  -0.06703 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CG  
144  C CD  . LYS A   22  ? 0.93567 0.98706 1.24868 -0.04855 0.04035  -0.08928 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CD  
145  C CE  . LYS A   22  ? 1.06705 1.09684 1.35406 -0.05850 0.03840  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CE  
146  N NZ  . LYS A   22  ? 1.13223 1.18500 1.43466 -0.06935 0.03671  -0.09547 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   NZ  
147  N N   . LYS A   23  ? 0.58761 0.69888 0.87146 -0.02073 0.00864  -0.06065 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   N   
148  C CA  . LYS A   23  ? 0.57096 0.68310 0.87205 -0.04175 0.03792  -0.05824 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CA  
149  C C   . LYS A   23  ? 0.62245 0.68901 0.88778 -0.04793 0.04591  -0.03807 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   C   
150  O O   . LYS A   23  ? 0.75395 0.79851 0.98132 -0.03469 0.03772  -0.02260 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   O   
151  C CB  . LYS A   23  ? 0.48924 0.61397 0.78697 -0.04213 0.06169  -0.05396 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CB  
152  C CG  . LYS A   23  ? 0.61566 0.74058 0.92795 -0.06661 0.09740  -0.05215 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CG  
153  C CD  . LYS A   23  ? 0.78058 0.91659 1.07917 -0.06516 0.12176  -0.04902 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CD  
154  C CE  . LYS A   23  ? 0.87512 0.96739 1.12635 -0.07956 0.15228  -0.02419 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CE  
155  N NZ  . LYS A   23  ? 0.86244 0.91066 1.05354 -0.06278 0.13543  0.00064  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   NZ  
156  N N   . ASP A   24  ? 0.44827 0.50119 0.72912 -0.06774 0.06153  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   
157  C CA  . ASP A   24  ? 0.55823 0.56168 0.80396 -0.07063 0.07407  -0.01995 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  
158  C C   . ASP A   24  ? 0.57918 0.56576 0.78965 -0.06605 0.09237  0.00231  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   
159  O O   . ASP A   24  ? 0.67167 0.66978 0.89074 -0.07887 0.11504  0.00114  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   
160  C CB  . ASP A   24  ? 0.66186 0.64465 0.92814 -0.09525 0.09082  -0.02760 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  
161  C CG  . ASP A   24  ? 0.59581 0.59083 0.88965 -0.10014 0.07005  -0.05177 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  
162  O OD1 . ASP A   24  ? 0.67731 0.69201 0.96786 -0.08326 0.04334  -0.05959 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 
163  O OD2 . ASP A   24  ? 0.76057 0.74088 1.07475 -0.12252 0.08090  -0.06344 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 
164  N N   . CYS A   25  ? 0.54116 0.50334 0.71179 -0.04792 0.08270  0.02070  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   N   
165  C CA  . CYS A   25  ? 0.59202 0.53924 0.72198 -0.03913 0.09153  0.04062  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   CA  
166  C C   . CYS A   25  ? 0.58202 0.48105 0.67623 -0.02982 0.09287  0.06219  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   C   
167  O O   . CYS A   25  ? 0.55035 0.43652 0.65272 -0.02353 0.08190  0.05973  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   O   
168  C CB  . CYS A   25  ? 0.65689 0.62959 0.77459 -0.02129 0.07110  0.03889  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   CB  
169  S SG  . CYS A   25  ? 0.90130 0.92046 1.05179 -0.02241 0.06497  0.01509  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A   SG  
170  N N   . TYR A   26  ? 0.58465 0.45504 0.63533 -0.02608 0.10554  0.08278  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   
171  C CA  . TYR A   26  ? 0.65120 0.47933 0.66206 -0.00645 0.09740  0.10456  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  
172  C C   . TYR A   26  ? 0.76500 0.61795 0.75647 0.01698  0.07249  0.10866  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   
173  O O   . TYR A   26  ? 0.73826 0.63234 0.74309 0.01543  0.06403  0.09531  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   
174  C CB  . TYR A   26  ? 0.78677 0.55640 0.75091 -0.01394 0.12252  0.12733  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  
175  C CG  . TYR A   26  ? 0.93508 0.70653 0.86063 -0.01951 0.13802  0.13631  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  
176  C CD1 . TYR A   26  ? 1.03688 0.83039 0.98468 -0.04684 0.16611  0.12306  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 
177  C CD2 . TYR A   26  ? 1.04721 0.80023 0.91393 0.00323  0.12478  0.15576  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 
178  C CE1 . TYR A   26  ? 1.09566 0.89088 1.00575 -0.05201 0.18527  0.12886  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 
179  C CE2 . TYR A   26  ? 1.17834 0.92849 0.99983 -0.00195 0.14013  0.16261  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 
180  C CZ  . TYR A   26  ? 1.16350 0.93324 1.00544 -0.03001 0.17290  0.14922  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  
181  O OH  . TYR A   26  ? 1.25494 1.02240 1.05019 -0.03508 0.19264  0.15352  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  
182  N N   . GLY A   27  ? 0.76818 0.59434 0.72887 0.03948  0.05950  0.12583  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   
183  C CA  . GLY A   27  ? 0.72739 0.58350 0.68377 0.06164  0.03149  0.12499  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  
184  C C   . GLY A   27  ? 0.70940 0.58518 0.63625 0.06224  0.02590  0.12539  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   
185  O O   . GLY A   27  ? 0.75801 0.67600 0.70776 0.05803  0.01505  0.10807  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   
186  N N   . TYR A   28  ? 0.74267 0.58152 0.61202 0.06697  0.03423  0.14486  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   
187  C CA  . TYR A   28  ? 0.89488 0.74873 0.72675 0.06900  0.02856  0.14353  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  
188  C C   . TYR A   28  ? 0.88244 0.76830 0.74092 0.04725  0.04535  0.12274  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   
189  O O   . TYR A   28  ? 0.87285 0.78713 0.72576 0.04946  0.03349  0.10979  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   
190  C CB  . TYR A   28  ? 0.99640 0.79614 0.75002 0.07529  0.04012  0.16918  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  
191  C CG  . TYR A   28  ? 1.27323 1.08538 0.97759 0.07967  0.03218  0.16628  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  
192  C CD1 . TYR A   28  ? 1.34143 1.20016 1.06272 0.09108  -0.00058 0.14911  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 
193  C CD2 . TYR A   28  ? 1.40075 1.17676 1.04017 0.06973  0.05974  0.17841  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 
194  C CE1 . TYR A   28  ? 1.41960 1.28733 1.09490 0.09375  -0.00929 0.14241  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 
195  C CE2 . TYR A   28  ? 1.48739 1.27283 1.07606 0.07425  0.05309  0.17264  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 
196  C CZ  . TYR A   28  ? 1.50076 1.33153 1.10778 0.08699  0.01658  0.15379  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  
197  O OH  . TYR A   28  ? 1.54621 1.38408 1.10187 0.09041  0.00810  0.14425  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  
198  N N   . GLU A   29  ? 0.86157 0.74379 0.75153 0.02738  0.07105  0.11694  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   
199  C CA  . GLU A   29  ? 0.79910 0.71603 0.72129 0.01183  0.08439  0.09528  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  
200  C C   . GLU A   29  ? 0.71643 0.67239 0.67912 0.01742  0.05948  0.07561  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   
201  O O   . GLU A   29  ? 0.61801 0.59761 0.58556 0.01672  0.05702  0.06001  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   
202  C CB  . GLU A   29  ? 0.77908 0.69173 0.73671 -0.00980 0.11202  0.09012  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  
203  C CG  . GLU A   29  ? 0.93405 0.89100 0.94038 -0.02144 0.12082  0.06423  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  
204  C CD  . GLU A   29  ? 1.06443 1.02752 1.11872 -0.04276 0.14057  0.05441  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  
205  O OE1 . GLU A   29  ? 1.14514 1.08796 1.21207 -0.04564 0.13407  0.05938  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 
206  O OE2 . GLU A   29  ? 1.14496 1.13621 1.22771 -0.05678 0.16253  0.03862  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 
207  N N   . LEU A   30  ? 0.61448 0.57217 0.60222 0.02296  0.04304  0.07600  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   
208  C CA  . LEU A   30  ? 0.55323 0.53927 0.57062 0.02518  0.02334  0.06023  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  
209  C C   . LEU A   30  ? 0.61334 0.61224 0.60842 0.03493  0.00379  0.05832  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   
210  O O   . LEU A   30  ? 0.58811 0.60373 0.59129 0.03149  -0.00408 0.04333  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   
211  C CB  . LEU A   30  ? 0.57469 0.55690 0.61773 0.02717  0.01637  0.06108  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  
212  C CG  . LEU A   30  ? 0.65781 0.65855 0.73027 0.02350  0.00519  0.04613  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  
213  C CD1 . LEU A   30  ? 0.58136 0.59038 0.67218 0.01352  0.01064  0.03243  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 
214  C CD2 . LEU A   30  ? 0.72275 0.71267 0.81014 0.02593  0.00549  0.04837  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 
215  N N   . ALA A   31  ? 0.58195 0.57061 0.54731 0.04766  -0.00592 0.07228  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   N   
216  C CA  . ALA A   31  ? 0.66949 0.67546 0.61542 0.05576  -0.02772 0.06723  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   CA  
217  C C   . ALA A   31  ? 0.77894 0.78449 0.69459 0.05022  -0.02139 0.05815  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   C   
218  O O   . ALA A   31  ? 0.78452 0.80731 0.70076 0.04789  -0.03577 0.04249  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   O   
219  C CB  . ALA A   31  ? 0.55625 0.55131 0.47194 0.07500  -0.04276 0.08387  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A   CB  
220  N N   . ASN A   32  ? 0.70683 0.69131 0.59567 0.04642  0.00271  0.06579  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   N   
221  C CA  . ASN A   32  ? 0.81329 0.79980 0.67443 0.04255  0.01273  0.05378  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   CA  
222  C C   . ASN A   32  ? 0.75099 0.75657 0.65409 0.03422  0.01893  0.03178  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   C   
223  O O   . ASN A   32  ? 0.78247 0.79262 0.67040 0.03482  0.01970  0.01580  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   O   
224  C CB  . ASN A   32  ? 0.91752 0.87787 0.73565 0.03903  0.04198  0.06694  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   CB  
225  C CG  . ASN A   32  ? 1.05433 1.00870 0.81400 0.04248  0.04511  0.06045  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   CG  
226  O OD1 . ASN A   32  ? 1.03922 1.00726 0.80658 0.03693  0.05931  0.04035  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   OD1 
227  N ND2 . ASN A   32  ? 1.21330 1.14645 0.91212 0.05449  0.02954  0.07577  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A   ND2 
228  N N   . GLN A   33  ? 0.63096 0.64424 0.58215 0.02898  0.02101  0.02950  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   N   
229  C CA  . GLN A   33  ? 0.67224 0.69909 0.65651 0.02651  0.01991  0.00993  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CA  
230  C C   . GLN A   33  ? 0.65717 0.68569 0.64687 0.02774  -0.00446 0.00156  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   C   
231  O O   . GLN A   33  ? 0.58459 0.61127 0.57638 0.02889  -0.00899 -0.01432 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   O   
232  C CB  . GLN A   33  ? 0.62227 0.65611 0.65011 0.02079  0.02951  0.00857  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CB  
233  C CG  . GLN A   33  ? 0.82916 0.87834 0.88846 0.02337  0.02972  -0.01204 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CG  
234  C CD  . GLN A   33  ? 0.96904 1.03080 1.02568 0.02527  0.05114  -0.02455 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   CD  
235  O OE1 . GLN A   33  ? 1.07437 1.14706 1.14851 0.03428  0.04797  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   OE1 
236  N NE2 . GLN A   33  ? 0.92345 0.98038 0.95552 0.01799  0.07452  -0.01395 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A   NE2 
237  N N   . VAL A   34  ? 0.59481 0.62505 0.58757 0.02718  -0.01825 0.01092  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N   
238  C CA  . VAL A   34  ? 0.61207 0.64668 0.61071 0.02280  -0.03638 0.00209  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA  
239  C C   . VAL A   34  ? 0.56146 0.59633 0.52990 0.02285  -0.04630 -0.00833 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C   
240  O O   . VAL A   34  ? 0.53622 0.56435 0.50416 0.01602  -0.05435 -0.02299 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O   
241  C CB  . VAL A   34  ? 0.63056 0.67649 0.64670 0.02250  -0.04478 0.01133  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB  
242  C CG1 . VAL A   34  ? 0.67984 0.73653 0.70619 0.01281  -0.05866 0.00031  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1 
243  C CG2 . VAL A   34  ? 0.56046 0.60060 0.60122 0.02133  -0.03463 0.01713  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2 
244  N N   . SER A   35  ? 0.57234 0.60821 0.50847 0.03013  -0.04552 -0.00129 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   N   
245  C CA  . SER A   35  ? 0.65708 0.69319 0.55655 0.03107  -0.05775 -0.01255 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CA  
246  C C   . SER A   35  ? 0.62159 0.64318 0.50472 0.02939  -0.04759 -0.03104 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   C   
247  O O   . SER A   35  ? 0.63118 0.64858 0.48685 0.02718  -0.05922 -0.04672 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   O   
248  C CB  . SER A   35  ? 0.75156 0.78438 0.60773 0.04223  -0.05915 0.00197  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CB  
249  O OG  . SER A   35  ? 0.94281 0.98329 0.81449 0.04949  -0.06801 0.01957  ? ? ? ? ? ? 35  SER A   OG  
250  N N   . LYS A   36  ? 0.61640 0.63219 0.51742 0.03170  -0.02744 -0.03252 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   N   
251  C CA  . LYS A   36  ? 0.65050 0.65499 0.54593 0.03491  -0.02012 -0.05354 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CA  
252  C C   . LYS A   36  ? 0.60195 0.59094 0.50764 0.02909  -0.03783 -0.06716 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   C   
253  O O   . LYS A   36  ? 0.61464 0.58476 0.50182 0.03128  -0.03944 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   O   
254  C CB  . LYS A   36  ? 0.68034 0.69145 0.60725 0.04081  0.00066  -0.05529 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CB  
255  C CG  . LYS A   36  ? 0.85548 0.87768 0.77222 0.04178  0.02787  -0.04822 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CG  
256  C CD  . LYS A   36  ? 0.86141 0.90155 0.82888 0.04355  0.04477  -0.05378 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CD  
257  C CE  . LYS A   36  ? 0.94905 1.00415 0.91422 0.04144  0.07933  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CE  
258  N NZ  . LYS A   36  ? 0.98839 1.03088 0.90990 0.03195  0.09468  -0.03613 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   NZ  
259  N N   . TYR A   37  ? 0.59885 0.59054 0.53006 0.02065  -0.04857 -0.05768 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   N   
260  C CA  . TYR A   37  ? 0.63770 0.60700 0.57706 0.01156  -0.05903 -0.06629 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CA  
261  C C   . TYR A   37  ? 0.63280 0.60860 0.57009 -0.00583 -0.07396 -0.06926 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   C   
262  O O   . TYR A   37  ? 0.63878 0.59204 0.56231 -0.01702 -0.08148 -0.08524 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   O   
263  C CB  . TYR A   37  ? 0.57347 0.53817 0.54099 0.01347  -0.05556 -0.05563 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CB  
264  C CG  . TYR A   37  ? 0.52052 0.48739 0.50169 0.02955  -0.04462 -0.05769 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CG  
265  C CD1 . TYR A   37  ? 0.59674 0.54017 0.57428 0.04123  -0.04629 -0.07255 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CD1 
266  C CD2 . TYR A   37  ? 0.48479 0.47768 0.48615 0.03310  -0.03273 -0.04684 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CD2 
267  C CE1 . TYR A   37  ? 0.62775 0.58459 0.62917 0.05806  -0.03800 -0.07888 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CE1 
268  C CE2 . TYR A   37  ? 0.50243 0.50639 0.52647 0.04390  -0.02187 -0.05313 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CE2 
269  C CZ  . TYR A   37  ? 0.63870 0.63006 0.66648 0.05729  -0.02543 -0.07025 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   CZ  
270  O OH  . TYR A   37  ? 0.67812 0.69087 0.73892 0.07041  -0.01685 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A   OH  
271  N N   . ILE A   38  ? 0.56605 0.57303 0.51957 -0.00851 -0.07849 -0.05679 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   N   
272  C CA  . ILE A   38  ? 0.54537 0.57279 0.50971 -0.02368 -0.09317 -0.06331 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CA  
273  C C   . ILE A   38  ? 0.66090 0.72183 0.61817 -0.01319 -0.10476 -0.05782 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   C   
274  O O   . ILE A   38  ? 0.66145 0.72582 0.61112 0.00291  -0.09749 -0.04137 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   O   
275  C CB  . ILE A   38  ? 0.58376 0.61923 0.58241 -0.03596 -0.08935 -0.05652 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CB  
276  C CG1 . ILE A   38  ? 0.66673 0.70785 0.67957 -0.02182 -0.07838 -0.03784 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CG1 
277  C CG2 . ILE A   38  ? 0.56322 0.55859 0.55562 -0.05231 -0.08389 -0.06445 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CG2 
278  C CD1 . ILE A   38  ? 0.79994 0.85189 0.84151 -0.03147 -0.07333 -0.03263 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CD1 
279  N N   . GLU A   39  ? 0.67313 0.75660 0.63216 -0.02298 -0.12411 -0.07208 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   N   
280  C CA  . GLU A   39  ? 0.81513 0.92879 0.76014 -0.00965 -0.14339 -0.06967 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CA  
281  C C   . GLU A   39  ? 0.86791 1.01770 0.85477 -0.00266 -0.14904 -0.05710 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   C   
282  O O   . GLU A   39  ? 0.86090 1.04597 0.88817 -0.01546 -0.16038 -0.06961 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   O   
283  C CB  . GLU A   39  ? 0.94120 1.06859 0.87381 -0.02235 -0.16638 -0.09523 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CB  
284  C CG  . GLU A   39  ? 1.09674 1.22178 0.97324 -0.00588 -0.18119 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CG  
285  C CD  . GLU A   39  ? 1.24289 1.40874 1.12306 -0.00964 -0.21669 -0.11619 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CD  
286  O OE1 . GLU A   39  ? 1.24486 1.43794 1.17323 -0.03264 -0.22581 -0.13521 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   OE1 
287  O OE2 . GLU A   39  ? 1.30829 1.47953 1.14243 0.00967  -0.23568 -0.11245 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   OE2 
288  N N   . VAL A   40  ? 0.80540 0.94649 0.78499 0.01686  -0.13917 -0.03444 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N   
289  C CA  . VAL A   40  ? 0.83059 0.99549 0.84760 0.02713  -0.14049 -0.02245 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA  
290  C C   . VAL A   40  ? 0.84353 1.02646 0.84252 0.05172  -0.16374 -0.01386 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C   
291  O O   . VAL A   40  ? 0.89636 1.05077 0.84162 0.06603  -0.16343 -0.00059 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O   
292  C CB  . VAL A   40  ? 0.88111 1.01726 0.90202 0.03153  -0.11520 -0.00484 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB  
293  C CG1 . VAL A   40  ? 0.90777 1.00880 0.88240 0.04023  -0.10258 0.00698  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1 
294  C CG2 . VAL A   40  ? 0.89337 1.04559 0.94330 0.04623  -0.11627 0.00697  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2 
295  N N   . ALA A   41  ? 0.76204 0.99225 0.80402 0.05727  -0.18395 -0.02226 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   
296  C CA  . ALA A   41  ? 0.71849 0.96547 0.74921 0.08834  -0.20970 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  
297  C C   . ALA A   41  ? 0.73033 0.93086 0.72927 0.10949  -0.19319 0.01780  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   
298  O O   . ALA A   41  ? 0.63888 0.82702 0.66610 0.10544  -0.16987 0.02510  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   
299  C CB  . ALA A   41  ? 0.66920 0.97928 0.77067 0.09386  -0.22711 -0.02618 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  
300  N N   . GLU A   42  ? 0.77199 0.94145 0.70648 0.12952  -0.20365 0.03440  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   N   
301  C CA  . GLU A   42  ? 0.84611 0.96321 0.74653 0.14421  -0.18388 0.06297  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CA  
302  C C   . GLU A   42  ? 0.85666 0.98652 0.79743 0.16761  -0.19321 0.07100  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   C   
303  O O   . GLU A   42  ? 0.82363 0.98513 0.77460 0.19238  -0.22656 0.06764  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   O   
304  C CB  . GLU A   42  ? 1.00232 1.07595 0.81564 0.15924  -0.18988 0.08124  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CB  
305  C CG  . GLU A   42  ? 1.08047 1.17407 0.86484 0.18610  -0.23359 0.08033  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CG  
306  C CD  . GLU A   42  ? 1.23222 1.27153 0.91419 0.19864  -0.23526 0.10036  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CD  
307  O OE1 . GLU A   42  ? 1.26749 1.26259 0.91060 0.18101  -0.19803 0.11014  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE1 
308  O OE2 . GLU A   42  ? 1.27812 1.32016 0.91782 0.22629  -0.27334 0.10541  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE2 
309  N N   . GLY A   43  ? 0.78128 0.89126 0.74990 0.16053  -0.16548 0.07752  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   N   
310  C CA  . GLY A   43  ? 0.64144 0.76296 0.65465 0.17947  -0.16812 0.07950  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   CA  
311  C C   . GLY A   43  ? 0.60976 0.77376 0.69310 0.15954  -0.15517 0.05766  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   C   
312  O O   . GLY A   43  ? 0.58798 0.75417 0.70652 0.17013  -0.14649 0.05754  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   O   
313  N N   . ALA A   44  ? 0.58604 0.77691 0.68448 0.13082  -0.15169 0.03927  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   N   
314  C CA  . ALA A   44  ? 0.54722 0.77309 0.70259 0.11020  -0.13882 0.02003  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   CA  
315  C C   . ALA A   44  ? 0.51532 0.70477 0.67111 0.09695  -0.10817 0.02587  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   C   
316  O O   . ALA A   44  ? 0.55006 0.75922 0.74432 0.08570  -0.09535 0.01390  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   O   
317  C CB  . ALA A   44  ? 0.64517 0.89658 0.80731 0.08194  -0.14342 0.00046  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   CB  
318  N N   . ILE A   45  ? 0.53599 0.67517 0.65013 0.09653  -0.09554 0.04197  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   N   
319  C CA  . ILE A   45  ? 0.63288 0.74433 0.75211 0.08318  -0.07121 0.04325  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CA  
320  C C   . ILE A   45  ? 0.60914 0.70424 0.74220 0.09963  -0.06326 0.04998  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   C   
321  O O   . ILE A   45  ? 0.67942 0.76623 0.82870 0.08921  -0.04708 0.04338  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   O   
322  C CB  . ILE A   45  ? 0.65477 0.72801 0.73742 0.07289  -0.05866 0.05216  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CB  
323  C CG1 . ILE A   45  ? 0.66009 0.70413 0.70299 0.08939  -0.06112 0.07102  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG1 
324  C CG2 . ILE A   45  ? 0.60851 0.69224 0.68239 0.05544  -0.06133 0.04057  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG2 
325  C CD1 . ILE A   45  ? 0.73329 0.74152 0.75141 0.07748  -0.03989 0.07890  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CD1 
326  N N   . TYR A   46  ? 0.63671 0.72148 0.75845 0.12658  -0.07536 0.06239  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   N   
327  C CA  . TYR A   46  ? 0.55295 0.60661 0.67914 0.14476  -0.06710 0.07028  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CA  
328  C C   . TYR A   46  ? 0.56252 0.64939 0.73946 0.14856  -0.06180 0.05214  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   C   
329  O O   . TYR A   46  ? 0.68301 0.74186 0.86447 0.14598  -0.04387 0.04986  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   O   
330  C CB  . TYR A   46  ? 0.54429 0.57292 0.63988 0.17718  -0.08486 0.08921  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CB  
331  C CG  . TYR A   46  ? 0.73150 0.71467 0.76700 0.16863  -0.07946 0.10837  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CG  
332  C CD1 . TYR A   46  ? 0.78174 0.71633 0.79725 0.15000  -0.05272 0.11663  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CD1 
333  C CD2 . TYR A   46  ? 0.79351 0.78663 0.79409 0.17584  -0.09907 0.11459  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CD2 
334  C CE1 . TYR A   46  ? 0.80565 0.70490 0.77196 0.13863  -0.04154 0.13133  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CE1 
335  C CE2 . TYR A   46  ? 0.80385 0.75510 0.74499 0.16638  -0.08851 0.13049  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CE2 
336  C CZ  . TYR A   46  ? 0.87877 0.78496 0.80565 0.14716  -0.05747 0.13882  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CZ  
337  O OH  . TYR A   46  ? 0.95551 0.82617 0.82947 0.13510  -0.04137 0.15203  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   OH  
338  N N   . PRO A   47  ? 0.52966 0.67710 0.74658 0.15172  -0.07405 0.03607  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   N   
339  C CA  . PRO A   47  ? 0.50129 0.68122 0.76577 0.14928  -0.06006 0.01658  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CA  
340  C C   . PRO A   47  ? 0.50391 0.67121 0.76137 0.11555  -0.03666 0.00842  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   C   
341  O O   . PRO A   47  ? 0.54040 0.69984 0.80975 0.11344  -0.01817 -0.00083 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   O   
342  C CB  . PRO A   47  ? 0.51511 0.76830 0.82589 0.15350  -0.07709 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CB  
343  C CG  . PRO A   47  ? 0.50862 0.75995 0.79309 0.17283  -0.10756 0.01327  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CG  
344  C CD  . PRO A   47  ? 0.42504 0.61741 0.64901 0.15512  -0.09906 0.03120  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CD  
345  N N   . VAL A   48  ? 0.51879 0.67766 0.75082 0.09199  -0.03823 0.01178  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   N   
346  C CA  . VAL A   48  ? 0.50557 0.64407 0.72254 0.06531  -0.02154 0.00681  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CA  
347  C C   . VAL A   48  ? 0.45369 0.54403 0.64877 0.06778  -0.01067 0.01406  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   C   
348  O O   . VAL A   48  ? 0.53212 0.60982 0.72552 0.05743  0.00323  0.00530  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   O   
349  C CB  . VAL A   48  ? 0.56709 0.70311 0.76185 0.04637  -0.02901 0.00858  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CB  
350  C CG1 . VAL A   48  ? 0.44549 0.55056 0.61768 0.02700  -0.01739 0.00698  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CG1 
351  C CG2 . VAL A   48  ? 0.50796 0.68926 0.72723 0.03590  -0.03646 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A   CG2 
352  N N   . LEU A   49  ? 0.41771 0.47870 0.59252 0.07914  -0.01609 0.02904  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   
353  C CA  . LEU A   49  ? 0.39999 0.41613 0.55957 0.07762  -0.00456 0.03381  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  
354  C C   . LEU A   49  ? 0.54677 0.55213 0.72235 0.09202  0.00397  0.02669  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   
355  O O   . LEU A   49  ? 0.68631 0.67038 0.85881 0.08204  0.01603  0.01721  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   
356  C CB  . LEU A   49  ? 0.40221 0.38687 0.53539 0.08411  -0.00711 0.05211  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  
357  C CG  . LEU A   49  ? 0.48555 0.47649 0.60048 0.06901  -0.00994 0.05581  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  
358  C CD1 . LEU A   49  ? 0.45135 0.41448 0.53421 0.07550  -0.00884 0.07393  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 
359  C CD2 . LEU A   49  ? 0.56038 0.54474 0.67865 0.04791  -0.00046 0.04575  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 
360  N N   . ARG A   50  ? 0.53720 0.55843 0.73027 0.11781  -0.00400 0.02865  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   N   
361  C CA  . ARG A   50  ? 0.57706 0.58663 0.78764 0.13710  0.00455  0.01992  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CA  
362  C C   . ARG A   50  ? 0.60301 0.63693 0.83271 0.12323  0.02034  -0.00215 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   C   
363  O O   . ARG A   50  ? 0.64273 0.65018 0.87080 0.12658  0.03429  -0.01264 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   O   
364  C CB  . ARG A   50  ? 0.63886 0.67181 0.87182 0.17206  -0.01102 0.02324  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CB  
365  C CG  . ARG A   50  ? 0.72939 0.70369 0.93872 0.19868  -0.01503 0.03962  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CG  
366  C CD  . ARG A   50  ? 0.85136 0.84849 1.08108 0.23979  -0.03610 0.04266  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CD  
367  N NE  . ARG A   50  ? 0.80225 0.81453 1.01128 0.24413  -0.05954 0.05863  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NE  
368  C CZ  . ARG A   50  ? 0.67039 0.75237 0.91103 0.24821  -0.07827 0.04841  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CZ  
369  N NH1 . ARG A   50  ? 0.70070 0.84673 1.00011 0.24698  -0.07312 0.02297  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH1 
370  N NH2 . ARG A   50  ? 0.53701 0.62385 0.74916 0.25228  -0.10077 0.06202  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH2 
371  N N   . ARG A   51  ? 0.54744 0.62605 0.78968 0.10621  0.02009  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   
372  C CA  . ARG A   51  ? 0.55723 0.65056 0.80528 0.08953  0.03889  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  
373  C C   . ARG A   51  ? 0.60346 0.65277 0.81224 0.06904  0.04625  -0.02875 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   
374  O O   . ARG A   51  ? 0.57654 0.60886 0.77590 0.06635  0.06111  -0.04209 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   
375  C CB  . ARG A   51  ? 0.52125 0.66273 0.78589 0.07161  0.03905  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  
376  C CG  . ARG A   51  ? 0.66597 0.82841 0.94155 0.05774  0.06382  -0.05363 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  
377  C CD  . ARG A   51  ? 0.71149 0.89910 0.98576 0.02836  0.06880  -0.05700 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  
378  N NE  . ARG A   51  ? 0.86587 1.03067 1.10692 0.00540  0.09257  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  
379  C CZ  . ARG A   51  ? 0.98291 1.17080 1.24024 0.00079  0.11970  -0.08232 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  
380  N NH1 . ARG A   51  ? 0.99675 1.23884 1.31443 0.01960  0.12522  -0.09617 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 
381  N NH2 . ARG A   51  ? 1.05971 1.21674 1.27117 -0.02094 0.14125  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 
382  N N   . LEU A   52  ? 0.52260 0.55539 0.70877 0.05612  0.03477  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   N   
383  C CA  . LEU A   52  ? 0.50981 0.51056 0.66606 0.03914  0.03612  -0.01959 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CA  
384  C C   . LEU A   52  ? 0.52343 0.48681 0.67375 0.04492  0.04077  -0.02383 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   C   
385  O O   . LEU A   52  ? 0.57102 0.51355 0.70147 0.03303  0.04334  -0.03471 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   O   
386  C CB  . LEU A   52  ? 0.44446 0.44257 0.58859 0.02922  0.02280  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CB  
387  C CG  . LEU A   52  ? 0.47311 0.49581 0.61464 0.01897  0.01819  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CG  
388  C CD1 . LEU A   52  ? 0.62270 0.64591 0.75915 0.01785  0.00556  0.00300  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD1 
389  C CD2 . LEU A   52  ? 0.49951 0.50742 0.61413 0.00320  0.02239  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD2 
390  N N   . VAL A   53  ? 0.54300 0.49266 0.70581 0.06265  0.04028  -0.01565 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   N   
391  C CA  . VAL A   53  ? 0.52994 0.43530 0.68675 0.06734  0.04752  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CA  
392  C C   . VAL A   53  ? 0.67488 0.57754 0.83775 0.07843  0.06065  -0.03932 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   C   
393  O O   . VAL A   53  ? 0.71782 0.59136 0.86497 0.06988  0.06812  -0.05484 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   O   
394  C CB  . VAL A   53  ? 0.66887 0.54827 0.82701 0.08355  0.04417  -0.00247 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CB  
395  C CG1 . VAL A   53  ? 0.65631 0.48233 0.80896 0.09249  0.05436  -0.00830 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CG1 
396  C CG2 . VAL A   53  ? 0.64796 0.52153 0.79350 0.06756  0.03849  0.01207  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CG2 
397  N N   . LYS A   54  ? 0.74839 0.68522 0.93643 0.09790  0.06354  -0.04100 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   N   
398  C CA  . LYS A   54  ? 0.72305 0.66833 0.92414 0.11023  0.08020  -0.06184 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CA  
399  C C   . LYS A   54  ? 0.74210 0.68927 0.91790 0.08647  0.09282  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   C   
400  O O   . LYS A   54  ? 0.68634 0.60785 0.84720 0.08776  0.10653  -0.09710 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   O   
401  C CB  . LYS A   54  ? 0.76699 0.76829 1.00982 0.13023  0.08000  -0.06353 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CB  
402  C CG  . LYS A   54  ? 0.84361 0.86533 1.11264 0.14740  0.10028  -0.08765 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CG  
403  C CD  . LYS A   54  ? 0.92937 1.02190 1.25261 0.16478  0.09749  -0.09206 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CD  
404  C CE  . LYS A   54  ? 0.99272 1.13023 1.31866 0.13485  0.09488  -0.08763 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CE  
405  N NZ  . LYS A   54  ? 1.04061 1.24651 1.42089 0.14837  0.08332  -0.08976 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   NZ  
406  N N   . GLU A   55  ? 0.77394 0.74471 0.93773 0.06561  0.08787  -0.07217 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   
407  C CA  . GLU A   55  ? 0.78702 0.74964 0.91362 0.04411  0.09681  -0.08313 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  
408  C C   . GLU A   55  ? 0.80778 0.72826 0.89766 0.03137  0.08420  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   
409  O O   . GLU A   55  ? 0.80169 0.71012 0.85199 0.01603  0.08429  -0.09108 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   
410  C CB  . GLU A   55  ? 0.81776 0.81102 0.94070 0.02755  0.09568  -0.07473 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  
411  C CG  . GLU A   55  ? 0.95861 1.00260 1.12254 0.03321  0.11016  -0.08020 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  
412  C CD  . GLU A   55  ? 1.12414 1.17685 1.29142 0.03688  0.13886  -0.10232 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  
413  O OE1 . GLU A   55  ? 1.19316 1.21473 1.31149 0.02204  0.15134  -0.11109 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 
414  O OE2 . GLU A   55  ? 1.14753 1.23874 1.36506 0.05676  0.14824  -0.11228 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 
415  N N   . GLU A   56  ? 0.79910 0.69701 0.90028 0.03674  0.07324  -0.07831 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   N   
416  C CA  . GLU A   56  ? 0.83575 0.70204 0.91627 0.02310  0.06173  -0.08432 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CA  
417  C C   . GLU A   56  ? 0.74830 0.62695 0.81228 0.00786  0.04464  -0.07705 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   C   
418  O O   . GLU A   56  ? 0.74680 0.61019 0.78924 -0.00306 0.03248  -0.08738 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   O   
419  C CB  . GLU A   56  ? 0.88415 0.72083 0.93713 0.02006  0.07022  -0.10888 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CB  
420  C CG  . GLU A   56  ? 0.98153 0.80309 1.04942 0.03887  0.08915  -0.11999 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CG  
421  C CD  . GLU A   56  ? 1.10497 0.89107 1.14146 0.03512  0.09788  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   CD  
422  O OE1 . GLU A   56  ? 1.15107 0.89887 1.18692 0.03096  0.09270  -0.15720 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   OE1 
423  O OE2 . GLU A   56  ? 1.14089 0.93513 1.15035 0.03401  0.11156  -0.16132 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A   OE2 
424  N N   . TYR A   57  ? 0.75533 0.66150 0.82987 0.00885  0.04130  -0.06121 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   N   
425  C CA  . TYR A   57  ? 0.64242 0.55524 0.70731 -0.00065 0.02417  -0.05324 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CA  
426  C C   . TYR A   57  ? 0.67302 0.58577 0.76244 -0.00114 0.01549  -0.04664 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   C   
427  O O   . TYR A   57  ? 0.57276 0.48846 0.66050 -0.00844 0.00140  -0.04855 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   O   
428  C CB  . TYR A   57  ? 0.58067 0.51672 0.64565 -0.00159 0.02512  -0.04139 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CB  
429  C CG  . TYR A   57  ? 0.58308 0.51978 0.62405 -0.00751 0.03923  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CG  
430  C CD1 . TYR A   57  ? 0.62475 0.53465 0.62066 -0.01521 0.03955  -0.05745 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CD1 
431  C CD2 . TYR A   57  ? 0.71692 0.68226 0.77945 -0.00657 0.05300  -0.04494 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CD2 
432  C CE1 . TYR A   57  ? 0.66968 0.57468 0.63511 -0.02362 0.05817  -0.06218 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CE1 
433  C CE2 . TYR A   57  ? 0.75603 0.72531 0.80055 -0.01691 0.07223  -0.05245 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CE2 
434  C CZ  . TYR A   57  ? 0.77715 0.71275 0.76941 -0.02622 0.07721  -0.05987 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CZ  
435  O OH  . TYR A   57  ? 0.89857 0.83185 0.86350 -0.03935 0.10144  -0.06628 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   OH  
436  N N   . CYS A   58  ? 0.66054 0.56868 0.77157 0.00736  0.02459  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   N   
437  C CA  . CYS A   58  ? 0.60369 0.50355 0.73042 0.00327  0.02312  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   CA  
438  C C   . CYS A   58  ? 0.64830 0.51317 0.78008 0.00609  0.03459  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   C   
439  O O   . CYS A   58  ? 0.64560 0.49831 0.77450 0.01947  0.04295  -0.03992 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   O   
440  C CB  . CYS A   58  ? 0.51621 0.43322 0.65095 0.01050  0.02239  -0.01281 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   CB  
441  S SG  . CYS A   58  ? 0.65062 0.59904 0.77837 0.00672  0.01013  -0.00954 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A   SG  
442  N N   . SER A   59  ? 0.64461 0.49239 0.78566 -0.00734 0.03660  -0.03743 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   N   
443  C CA  . SER A   59  ? 0.71432 0.51773 0.85685 -0.00737 0.04990  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CA  
444  C C   . SER A   59  ? 0.67950 0.47399 0.82538 -0.01092 0.05734  -0.01526 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   C   
445  O O   . SER A   59  ? 0.74174 0.56850 0.89185 -0.01427 0.05240  -0.00641 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   O   
446  C CB  . SER A   59  ? 0.78161 0.56164 0.92762 -0.02691 0.05070  -0.06021 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CB  
447  O OG  . SER A   59  ? 0.88789 0.69295 1.05198 -0.04823 0.04271  -0.06820 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   OG  
448  N N   . THR A   60  ? 0.70326 0.44744 0.84107 -0.00950 0.07081  -0.00723 ? ? ? ? ? ? 60  THR A   N   
449  C CA  . THR A   60  ? 0.77334 0.49710 0.89865 -0.00881 0.08045  0.01737  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   CA  
450  C C   . THR A   60  ? 0.77183 0.43734 0.89263 -0.02949 0.09948  0.01681  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   C   
451  O O   . THR A   60  ? 0.72130 0.35602 0.84682 -0.03636 0.10281  -0.00142 ? ? ? ? ? ? 60  THR A   O   
452  C CB  . THR A   60  ? 0.80038 0.51560 0.90659 0.02470  0.07470  0.03760  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   CB  
453  O OG1 . THR A   60  ? 0.96555 0.67731 1.05179 0.02673  0.07717  0.06136  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   OG1 
454  C CG2 . THR A   60  ? 0.65289 0.30848 0.74661 0.04248  0.08134  0.03933  ? ? ? ? ? ? 60  THR A   CG2 
455  N N   . TYR A   61  ? 0.78659 0.43633 0.89648 -0.04305 0.11411  0.03464  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   N   
456  C CA  . TYR A   61  ? 0.86995 0.45722 0.97026 -0.06749 0.13826  0.03847  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CA  
457  C C   . TYR A   61  ? 0.93934 0.50040 1.00529 -0.06865 0.15458  0.06916  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   C   
458  O O   . TYR A   61  ? 0.80114 0.40636 0.86130 -0.05810 0.14681  0.07965  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   O   
459  C CB  . TYR A   61  ? 0.89926 0.51150 1.04089 -0.10714 0.14549  0.00970  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CB  
460  C CG  . TYR A   61  ? 0.80462 0.48730 0.97621 -0.12285 0.14446  0.00349  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CG  
461  C CD1 . TYR A   61  ? 0.84404 0.52093 1.01347 -0.14457 0.16988  0.01585  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD1 
462  C CD2 . TYR A   61  ? 0.71877 0.46838 0.91860 -0.11637 0.12035  -0.01622 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD2 
463  C CE1 . TYR A   61  ? 0.83161 0.57478 1.03299 -0.15617 0.17102  0.00621  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE1 
464  C CE2 . TYR A   61  ? 0.72615 0.53600 0.95444 -0.12554 0.11766  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE2 
465  C CZ  . TYR A   61  ? 0.76866 0.57859 1.00170 -0.14452 0.14316  -0.01402 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CZ  
466  O OH  . TYR A   61  ? 0.67220 0.54505 0.93855 -0.15126 0.14258  -0.02518 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   OH  
467  N N   . LEU A   62  ? 1.06064 0.54311 1.09757 -0.08296 0.17857  0.08310  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   
468  C CA  . LEU A   62  ? 1.14927 0.58589 1.13476 -0.08219 0.19662  0.11652  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  
469  C C   . LEU A   62  ? 1.24282 0.67560 1.23942 -0.13016 0.23080  0.11248  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   
470  O O   . LEU A   62  ? 1.20139 0.63473 1.23867 -0.16457 0.24352  0.08721  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   
471  C CB  . LEU A   62  ? 1.23277 0.56701 1.16163 -0.05978 0.20126  0.14218  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  
472  C CG  . LEU A   62  ? 1.23897 0.56572 1.15335 -0.00735 0.17140  0.14970  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  
473  C CD1 . LEU A   62  ? 1.13821 0.47072 1.09256 -0.00372 0.16259  0.11936  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 
474  C CD2 . LEU A   62  ? 1.37748 0.60998 1.22328 0.01844  0.17378  0.18369  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 
475  N N   . VAL A   63  ? 1.34048 0.76984 1.30013 -0.13301 0.24659  0.13574  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   N   
476  C CA  . VAL A   63  ? 1.51725 0.93377 1.47565 -0.17720 0.28650  0.13687  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CA  
477  C C   . VAL A   63  ? 1.71989 1.07012 1.59239 -0.16499 0.29847  0.17441  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   C   
478  O O   . VAL A   63  ? 1.79574 1.13294 1.61922 -0.12897 0.28239  0.19925  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   O   
479  C CB  . VAL A   63  ? 1.43401 0.95001 1.44670 -0.19496 0.29065  0.11455  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CB  
480  C CG1 . VAL A   63  ? 1.29790 0.88541 1.39148 -0.20330 0.26880  0.07417  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG1 
481  C CG2 . VAL A   63  ? 1.41247 0.96752 1.39613 -0.15916 0.26914  0.12882  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG2 
482  N N   . GLU A   64  ? 1.61577 1.30401 2.01920 -0.20562 0.15199  0.45307  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   N   
483  C CA  . GLU A   64  ? 1.69092 1.36666 2.04034 -0.21990 0.15564  0.53569  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CA  
484  C C   . GLU A   64  ? 1.64261 1.40110 1.94626 -0.28067 0.18347  0.55351  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   C   
485  O O   . GLU A   64  ? 1.54186 1.37170 1.85563 -0.30153 0.20052  0.48318  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   O   
486  C CB  . GLU A   64  ? 1.79654 1.36289 2.15051 -0.21933 0.16458  0.54648  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CB  
487  C CG  . GLU A   64  ? 1.90563 1.43034 2.22299 -0.18988 0.14865  0.62046  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CG  
488  C CD  . GLU A   64  ? 1.87321 1.37481 2.22115 -0.11910 0.12162  0.61490  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CD  
489  O OE1 . GLU A   64  ? 1.76896 1.25994 2.15504 -0.09557 0.12010  0.54964  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   OE1 
490  O OE2 . GLU A   64  ? 1.94827 1.44991 2.28323 -0.08875 0.10296  0.67450  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   OE2 
491  N N   . SER A   65  ? 1.69989 1.45407 1.93302 -0.29756 0.18393  0.62367  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N   
492  C CA  . SER A   65  ? 1.71843 1.53917 1.88325 -0.35757 0.21592  0.64467  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA  
493  C C   . SER A   65  ? 1.63636 1.57352 1.77063 -0.37361 0.22661  0.59058  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C   
494  O O   . SER A   65  ? 1.67062 1.66679 1.71541 -0.38177 0.21373  0.61585  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O   
495  C CB  . SER A   65  ? 1.72930 1.51255 1.92443 -0.40429 0.25859  0.62455  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB  
496  O OG  . SER A   65  ? 1.78119 1.61842 1.90566 -0.45870 0.29591  0.64956  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG  
497  N N   . PRO A   69  ? 1.71902 1.59709 1.75366 -0.24724 0.06979  0.81075  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   N   
498  C CA  . PRO A   69  ? 1.61688 1.56135 1.66475 -0.22347 0.03995  0.77879  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CA  
499  C C   . PRO A   69  ? 1.52198 1.42924 1.66226 -0.19504 0.05470  0.71175  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   C   
500  O O   . PRO A   69  ? 1.40800 1.35075 1.54467 -0.21932 0.07972  0.63603  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   O   
501  C CB  . PRO A   69  ? 1.59691 1.63582 1.54162 -0.28455 0.05257  0.76131  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CB  
502  C CG  . PRO A   69  ? 1.67012 1.69018 1.57868 -0.33685 0.10601  0.75966  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CG  
503  C CD  . PRO A   69  ? 1.73853 1.65224 1.71364 -0.31471 0.11629  0.78852  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CD  
504  N N   . SER A   70  ? 1.52176 1.36454 1.73641 -0.13611 0.03974  0.70616  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   N   
505  C CA  . SER A   70  ? 1.40529 1.20460 1.69446 -0.10781 0.05150  0.63724  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   CA  
506  C C   . SER A   70  ? 1.34625 1.21697 1.63865 -0.08719 0.02586  0.59686  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   C   
507  O O   . SER A   70  ? 1.40263 1.33451 1.66930 -0.07491 -0.00958 0.63841  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   O   
508  C CB  . SER A   70  ? 1.45064 1.16201 1.79386 -0.05642 0.05140  0.62952  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   CB  
509  O OG  . SER A   70  ? 1.51960 1.25949 1.86840 -0.01598 0.02101  0.67640  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   OG  
510  N N   . ARG A   71  ? 1.22250 1.09010 1.54334 -0.08409 0.03970  0.50497  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   N   
511  C CA  . ARG A   71  ? 1.07339 1.00760 1.38460 -0.07165 0.02041  0.44482  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CA  
512  C C   . ARG A   71  ? 0.86406 0.75430 1.23720 -0.03432 0.02042  0.38544  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   C   
513  O O   . ARG A   71  ? 0.88913 0.72210 1.29519 -0.04060 0.04215  0.34892  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   O   
514  C CB  . ARG A   71  ? 1.12128 1.11820 1.38411 -0.11480 0.03864  0.38918  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CB  
515  C CG  . ARG A   71  ? 1.31298 1.37628 1.48738 -0.14956 0.03031  0.42881  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CG  
516  C CD  . ARG A   71  ? 1.36458 1.49118 1.50079 -0.15482 0.01879  0.36803  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CD  
517  N NE  . ARG A   71  ? 1.46889 1.64029 1.53600 -0.20225 0.05205  0.33281  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NE  
518  C CZ  . ARG A   71  ? 1.50298 1.67240 1.60048 -0.21555 0.09596  0.27800  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CZ  
519  N NH1 . ARG A   71  ? 1.53910 1.75471 1.57609 -0.25527 0.13361  0.24685  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH1 
520  N NH2 . ARG A   71  ? 1.48127 1.60701 1.66998 -0.19137 0.10342  0.25375  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH2 
521  N N   . LYS A   72  ? 0.73797 0.66074 1.12086 -0.00234 -0.00535 0.37595  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   N   
522  C CA  . LYS A   72  ? 0.68358 0.56677 1.11467 0.03513  -0.00603 0.33255  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CA  
523  C C   . LYS A   72  ? 0.62490 0.55054 1.04260 0.02422  -0.01142 0.25696  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   C   
524  O O   . LYS A   72  ? 0.72360 0.71334 1.11227 0.01870  -0.03022 0.25017  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   O   
525  C CB  . LYS A   72  ? 0.83157 0.72625 1.29360 0.07836  -0.02565 0.37907  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CB  
526  C CG  . LYS A   72  ? 0.89838 0.75735 1.37803 0.10816  -0.01151 0.32096  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CG  
527  C CD  . LYS A   72  ? 0.90624 0.82656 1.38916 0.12832  -0.02849 0.31999  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CD  
528  C CE  . LYS A   72  ? 0.93977 0.87153 1.44257 0.15061  -0.02635 0.36603  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CE  
529  N NZ  . LYS A   72  ? 0.89020 0.88263 1.40681 0.16395  -0.03893 0.36396  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   NZ  
530  N N   . TYR A   73  ? 0.61974 0.50759 1.05948 0.01859  0.00291  0.20282  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   N   
531  C CA  . TYR A   73  ? 0.57628 0.49676 1.01765 0.01325  -0.00291 0.13778  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CA  
532  C C   . TYR A   73  ? 0.54697 0.44145 1.00648 0.04570  -0.01696 0.11105  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   C   
533  O O   . TYR A   73  ? 0.57981 0.41397 1.05649 0.06630  -0.01048 0.12189  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   O   
534  C CB  . TYR A   73  ? 0.67552 0.58725 1.13904 -0.01469 0.01482  0.10253  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CB  
535  C CG  . TYR A   73  ? 0.63992 0.61081 1.08406 -0.04802 0.03280  0.10248  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CG  
536  C CD1 . TYR A   73  ? 0.78927 0.75887 1.20698 -0.07304 0.05012  0.15283  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CD1 
537  C CD2 . TYR A   73  ? 0.48561 0.51018 0.93550 -0.05320 0.03642  0.05383  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CD2 
538  C CE1 . TYR A   73  ? 0.79833 0.82324 1.18614 -0.10724 0.07340  0.15067  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CE1 
539  C CE2 . TYR A   73  ? 0.62087 0.69684 1.05072 -0.08149 0.06327  0.04713  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CE2 
540  C CZ  . TYR A   73  ? 0.78238 0.86077 1.17621 -0.11090 0.08313  0.09388  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CZ  
541  O OH  . TYR A   73  ? 0.96765 1.09867 1.33030 -0.14327 0.11688  0.08472  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   OH  
542  N N   . TYR A   74  ? 0.41857 0.35276 0.87033 0.04896  -0.03170 0.07546  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   N   
543  C CA  . TYR A   74  ? 0.45265 0.36977 0.91225 0.07396  -0.04484 0.05356  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CA  
544  C C   . TYR A   74  ? 0.38063 0.28915 0.84971 0.06723  -0.05043 0.00232  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   C   
545  O O   . TYR A   74  ? 0.50660 0.44991 0.98632 0.05181  -0.05018 -0.02116 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   O   
546  C CB  . TYR A   74  ? 0.34964 0.31498 0.79328 0.08068  -0.06220 0.06183  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CB  
547  C CG  . TYR A   74  ? 0.35217 0.33744 0.79817 0.09131  -0.06644 0.11977  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CG  
548  C CD1 . TYR A   74  ? 0.38646 0.41016 0.80902 0.07019  -0.07004 0.15621  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CD1 
549  C CD2 . TYR A   74  ? 0.36296 0.33727 0.79906 0.10877  -0.05936 0.12960  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CD2 
550  C CE1 . TYR A   74  ? 0.47414 0.52585 0.90488 0.07964  -0.08226 0.21898  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CE1 
551  C CE2 . TYR A   74  ? 0.39399 0.39764 0.84072 0.11887  -0.06228 0.18191  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CE2 
552  C CZ  . TYR A   74  ? 0.41417 0.45830 0.87537 0.10991  -0.08070 0.23577  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CZ  
553  O OH  . TYR A   74  ? 0.45472 0.53635 0.92208 0.11475  -0.08921 0.28996  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   OH  
554  N N   . GLN A   75  ? 0.45595 0.34217 0.88562 0.06725  -0.05055 -0.01242 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   N   
555  C CA  . GLN A   75  ? 0.57527 0.46241 1.00548 0.05610  -0.06249 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CA  
556  C C   . GLN A   75  ? 0.46107 0.34747 0.84335 0.06296  -0.07100 -0.05380 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   C   
557  O O   . GLN A   75  ? 0.59822 0.46053 0.94588 0.07404  -0.05774 -0.04095 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   O   
558  C CB  . GLN A   75  ? 0.54254 0.38810 0.98412 0.04268  -0.05479 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CB  
559  C CG  . GLN A   75  ? 0.54255 0.39253 0.99857 0.02820  -0.07469 -0.08450 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CG  
560  C CD  . GLN A   75  ? 0.55444 0.36007 1.01734 0.00356  -0.06665 -0.09200 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   CD  
561  O OE1 . GLN A   75  ? 0.61289 0.36176 1.02445 0.00205  -0.05527 -0.09326 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   OE1 
562  N NE2 . GLN A   75  ? 0.53858 0.36778 1.06236 -0.02052 -0.06798 -0.09867 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A   NE2 
563  N N   . LEU A   76  ? 0.50150 0.41106 0.88913 0.05837  -0.09045 -0.07198 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   
564  C CA  . LEU A   76  ? 0.52296 0.42407 0.87279 0.06286  -0.09996 -0.07509 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  
565  C C   . LEU A   76  ? 0.60908 0.46989 0.94085 0.06137  -0.10300 -0.08663 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   
566  O O   . LEU A   76  ? 0.67493 0.53005 1.03561 0.05042  -0.11681 -0.10234 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   
567  C CB  . LEU A   76  ? 0.54211 0.46961 0.90903 0.05930  -0.12208 -0.08693 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  
568  C CG  . LEU A   76  ? 0.59397 0.51704 0.92812 0.06344  -0.12939 -0.08186 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  
569  C CD1 . LEU A   76  ? 0.57913 0.50793 0.89655 0.06595  -0.11309 -0.06798 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 
570  C CD2 . LEU A   76  ? 0.68895 0.62407 1.04685 0.06152  -0.15036 -0.09240 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 
571  N N   . THR A   77  ? 0.62370 0.45034 0.90882 0.07039  -0.08898 -0.08250 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   N   
572  C CA  . THR A   77  ? 0.67056 0.44221 0.92177 0.06453  -0.09113 -0.10263 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CA  
573  C C   . THR A   77  ? 0.66490 0.43932 0.90700 0.06154  -0.12744 -0.11432 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   C   
574  O O   . THR A   77  ? 0.66496 0.47970 0.92811 0.06804  -0.14434 -0.10330 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   O   
575  C CB  . THR A   77  ? 0.73393 0.45131 0.93741 0.07759  -0.05314 -0.09921 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CB  
576  O OG1 . THR A   77  ? 0.74757 0.47770 0.93775 0.09250  -0.04837 -0.08822 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   OG1 
577  C CG2 . THR A   77  ? 0.69812 0.41372 0.91631 0.08907  -0.02646 -0.07861 ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CG2 
578  N N   . VAL A   78  ? 0.99591 0.58386 0.61494 -0.01701 -0.29129 -0.06480 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   N   
579  C CA  . VAL A   78  ? 1.11479 0.69721 0.67065 -0.02381 -0.26716 -0.06577 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CA  
580  C C   . VAL A   78  ? 1.23620 0.82446 0.76138 -0.02015 -0.23232 -0.09490 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   C   
581  O O   . VAL A   78  ? 1.25893 0.86286 0.76110 -0.02830 -0.21148 -0.07812 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   O   
582  C CB  . VAL A   78  ? 1.09210 0.64154 0.60509 -0.02681 -0.27693 -0.07848 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CB  
583  C CG1 . VAL A   78  ? 0.96417 0.51183 0.41442 -0.04070 -0.25526 -0.07361 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG1 
584  C CG2 . VAL A   78  ? 1.10228 0.64414 0.64726 -0.03076 -0.30659 -0.04865 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG2 
585  N N   . LYS A   79  ? 1.16855 0.74668 0.70531 -0.00715 -0.22247 -0.14006 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   N   
586  C CA  . LYS A   79  ? 1.11687 0.71831 0.65234 -0.00148 -0.17545 -0.16673 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CA  
587  C C   . LYS A   79  ? 1.01374 0.65555 0.59167 -0.00202 -0.15958 -0.13497 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   C   
588  O O   . LYS A   79  ? 0.96717 0.62850 0.52057 -0.00818 -0.12491 -0.12982 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   O   
589  C CB  . LYS A   79  ? 1.12220 0.72226 0.70774 0.01733  -0.16833 -0.21749 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CB  
590  C CG  . LYS A   79  ? 1.15561 0.79262 0.76502 0.02525  -0.11882 -0.24441 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CG  
591  C CD  . LYS A   79  ? 1.21898 0.85769 0.90990 0.04741  -0.12329 -0.28901 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CD  
592  C CE  . LYS A   79  ? 1.16091 0.83167 0.85816 0.05410  -0.06977 -0.33916 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CE  
593  N NZ  . LYS A   79  ? 1.07749 0.75604 0.87322 0.07564  -0.07382 -0.37934 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   NZ  
594  N N   . GLY A   80  ? 1.00682 0.66335 0.64745 0.00012  -0.18656 -0.11275 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   N   
595  C CA  . GLY A   80  ? 0.91276 0.61330 0.59523 -0.00398 -0.17139 -0.08787 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   CA  
596  C C   . GLY A   80  ? 0.90902 0.62179 0.56519 -0.01751 -0.16923 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   C   
597  O O   . GLY A   80  ? 0.84274 0.59119 0.52466 -0.02036 -0.14608 -0.04508 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   O   
598  N N   . GLU A   81  ? 0.95947 0.64340 0.57215 -0.02569 -0.19521 -0.04417 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   
599  C CA  . GLU A   81  ? 1.01040 0.70341 0.61008 -0.03688 -0.19809 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  
600  C C   . GLU A   81  ? 0.99162 0.67392 0.54426 -0.04015 -0.16839 -0.01931 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   
601  O O   . GLU A   81  ? 1.08700 0.78899 0.65638 -0.04502 -0.15706 -0.00167 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   
602  C CB  . GLU A   81  ? 1.04503 0.73011 0.65689 -0.04241 -0.21919 0.00130  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  
603  C CG  . GLU A   81  ? 1.20455 0.91150 0.84368 -0.05074 -0.21885 0.02448  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  
604  C CD  . GLU A   81  ? 1.31381 1.04301 1.00478 -0.05598 -0.23164 0.03573  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  
605  O OE1 . GLU A   81  ? 1.28701 1.06078 1.02897 -0.06062 -0.22690 0.04267  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 
606  O OE2 . GLU A   81  ? 1.35730 1.06063 1.03409 -0.05697 -0.24484 0.03512  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 
607  N N   . ILE A   82  ? 1.02677 0.68065 0.52263 -0.04085 -0.15686 -0.04278 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   N   
608  C CA  . ILE A   82  ? 1.09704 0.74793 0.54193 -0.05203 -0.12693 -0.04557 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CA  
609  C C   . ILE A   82  ? 1.05599 0.74425 0.54151 -0.04447 -0.08765 -0.05491 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   C   
610  O O   . ILE A   82  ? 1.03430 0.73447 0.51626 -0.05369 -0.07189 -0.03657 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   O   
611  C CB  . ILE A   82  ? 1.16765 0.79283 0.54344 -0.05994 -0.11915 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CB  
612  C CG1 . ILE A   82  ? 1.20557 0.80994 0.57613 -0.06405 -0.15340 -0.06439 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CG1 
613  C CG2 . ILE A   82  ? 1.23681 0.87078 0.56121 -0.08144 -0.09055 -0.07229 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CG2 
614  C CD1 . ILE A   82  ? 1.26638 0.85956 0.58959 -0.07177 -0.14450 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A   CD1 
615  N N   . TYR A   83  ? 0.99118 0.69680 0.52240 -0.02825 -0.07605 -0.08154 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   N   
616  C CA  . TYR A   83  ? 0.94766 0.68947 0.52018 -0.02100 -0.03983 -0.09227 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CA  
617  C C   . TYR A   83  ? 0.97277 0.74410 0.59360 -0.02323 -0.03988 -0.06202 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   C   
618  O O   . TYR A   83  ? 1.00893 0.80177 0.63784 -0.02629 -0.01049 -0.05874 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   O   
619  C CB  . TYR A   83  ? 0.92708 0.67843 0.55192 -0.00360 -0.03910 -0.12248 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CB  
620  C CG  . TYR A   83  ? 0.92167 0.71082 0.59591 0.00440  -0.00514 -0.13458 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CG  
621  C CD1 . TYR A   83  ? 1.03545 0.83763 0.68269 0.00194  0.03671  -0.15845 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CD1 
622  C CD2 . TYR A   83  ? 0.82347 0.63880 0.56928 0.01002  -0.01600 -0.12187 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CD2 
623  C CE1 . TYR A   83  ? 0.92997 0.76804 0.62517 0.00912  0.06712  -0.16964 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CE1 
624  C CE2 . TYR A   83  ? 0.78923 0.63846 0.58076 0.01577  0.01232  -0.13138 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CE2 
625  C CZ  . TYR A   83  ? 0.85623 0.71535 0.62447 0.01750  0.05392  -0.15567 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CZ  
626  O OH  . TYR A   83  ? 0.87357 0.76774 0.68955 0.02296  0.08160  -0.16486 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   OH  
627  N N   . LEU A   84  ? 0.81003 0.58738 0.46596 -0.02399 -0.07170 -0.04309 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   N   
628  C CA  . LEU A   84  ? 0.75704 0.57032 0.46189 -0.02907 -0.06991 -0.02312 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CA  
629  C C   . LEU A   84  ? 0.92525 0.72843 0.60703 -0.03739 -0.06429 -0.00651 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   C   
630  O O   . LEU A   84  ? 0.84309 0.67137 0.55601 -0.03885 -0.04317 -0.00213 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   O   
631  C CB  . LEU A   84  ? 0.73181 0.55937 0.47087 -0.03495 -0.10494 -0.00959 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CB  
632  C CG  . LEU A   84  ? 0.64392 0.51443 0.43366 -0.04397 -0.10481 0.00335  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CG  
633  C CD1 . LEU A   84  ? 0.60212 0.51705 0.43768 -0.04430 -0.07475 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD1 
634  C CD2 . LEU A   84  ? 0.71817 0.61053 0.53547 -0.05538 -0.13792 0.01220  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD2 
635  N N   . ASN A   85  ? 1.03992 0.80412 0.66939 -0.04489 -0.08687 0.00450  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   N   
636  C CA  . ASN A   85  ? 0.97092 0.72015 0.58518 -0.05646 -0.09374 0.02751  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CA  
637  C C   . ASN A   85  ? 1.03911 0.78632 0.62154 -0.06442 -0.06168 0.02620  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   C   
638  O O   . ASN A   85  ? 1.00589 0.75583 0.60756 -0.07220 -0.06097 0.04519  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   O   
639  C CB  . ASN A   85  ? 0.89058 0.59705 0.45145 -0.06704 -0.12933 0.04272  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CB  
640  C CG  . ASN A   85  ? 1.10166 0.81408 0.70002 -0.06246 -0.16352 0.04874  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CG  
641  O OD1 . ASN A   85  ? 1.15341 0.90526 0.82264 -0.05762 -0.16450 0.04900  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   OD1 
642  N ND2 . ASN A   85  ? 1.16827 0.84934 0.72443 -0.06683 -0.18819 0.05067  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   ND2 
643  N N   . GLU A   86  ? 1.02194 0.76664 0.56128 -0.06406 -0.03637 0.00205  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   
644  C CA  . GLU A   86  ? 1.01535 0.77114 0.52997 -0.07402 -0.00074 -0.00335 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  
645  C C   . GLU A   86  ? 0.95542 0.75093 0.53971 -0.06232 0.02424  -0.00757 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   
646  O O   . GLU A   86  ? 1.07887 0.88304 0.66720 -0.07230 0.04001  0.00532  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   
647  C CB  . GLU A   86  ? 1.09715 0.85161 0.55953 -0.07646 0.02369  -0.03811 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  
648  C CG  . GLU A   86  ? 1.31849 1.04340 0.68960 -0.10357 0.01513  -0.03304 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  
649  C CD  . GLU A   86  ? 1.48756 1.19544 0.82514 -0.09882 0.00611  -0.06440 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  
650  O OE1 . GLU A   86  ? 1.51971 1.24373 0.89874 -0.07642 0.02038  -0.10056 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 
651  O OE2 . GLU A   86  ? 1.55861 1.24189 0.84790 -0.11595 -0.01847 -0.05116 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 
652  N N   . LEU A   87  ? 0.93422 0.75382 0.57301 -0.04491 0.02482  -0.02308 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   N   
653  C CA  . LEU A   87  ? 0.86533 0.72604 0.56719 -0.03780 0.04759  -0.02770 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CA  
654  C C   . LEU A   87  ? 0.78946 0.66382 0.53429 -0.04328 0.03929  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   C   
655  O O   . LEU A   87  ? 0.78785 0.68462 0.56138 -0.04539 0.06231  -0.00536 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   O   
656  C CB  . LEU A   87  ? 0.87694 0.75894 0.62517 -0.02581 0.03958  -0.04174 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CB  
657  C CG  . LEU A   87  ? 0.90462 0.81789 0.69149 -0.01781 0.06669  -0.06023 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CG  
658  C CD1 . LEU A   87  ? 0.95370 0.85953 0.70219 -0.01604 0.09844  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD1 
659  C CD2 . LEU A   87  ? 0.69357 0.61297 0.51713 -0.01076 0.04326  -0.06783 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A   CD2 
660  N N   . ILE A   88  ? 0.74915 0.61166 0.50503 -0.04549 0.00594  0.00725  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   N   
661  C CA  . ILE A   88  ? 0.81472 0.69169 0.62470 -0.04905 -0.00436 0.01964  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CA  
662  C C   . ILE A   88  ? 0.88348 0.73351 0.67042 -0.05969 -0.00207 0.03815  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   C   
663  O O   . ILE A   88  ? 0.81453 0.68242 0.65025 -0.06104 0.00793  0.04075  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   O   
664  C CB  . ILE A   88  ? 0.79934 0.67164 0.63044 -0.04947 -0.04186 0.02677  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CB  
665  C CG1 . ILE A   88  ? 0.68412 0.59302 0.54593 -0.04653 -0.04604 0.01254  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG1 
666  C CG2 . ILE A   88  ? 0.75369 0.63689 0.64817 -0.05193 -0.05515 0.03416  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG2 
667  C CD1 . ILE A   88  ? 0.60607 0.51384 0.48083 -0.05026 -0.08262 0.01866  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CD1 
668  N N   . SER A   89  ? 0.93579 0.74350 0.64772 -0.07152 -0.01374 0.05213  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   N   
669  C CA  . SER A   89  ? 0.97397 0.75590 0.65461 -0.09104 -0.01725 0.07682  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CA  
670  C C   . SER A   89  ? 0.99108 0.79489 0.66373 -0.09580 0.02373  0.06822  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   C   
671  O O   . SER A   89  ? 1.04884 0.85045 0.74244 -0.10690 0.02399  0.08616  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   O   
672  C CB  . SER A   89  ? 1.06600 0.80531 0.65715 -0.11105 -0.03784 0.09315  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CB  
673  O OG  . SER A   89  ? 1.26754 0.99037 0.80882 -0.13882 -0.03337 0.11544  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   OG  
674  N N   . GLU A   90  ? 0.92967 0.75440 0.57934 -0.08766 0.05572  0.04055  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   N   
675  C CA  . GLU A   90  ? 0.87965 0.73308 0.53407 -0.08946 0.09623  0.02797  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CA  
676  C C   . GLU A   90  ? 0.75149 0.63583 0.48908 -0.07919 0.10447  0.02795  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   C   
677  O O   . GLU A   90  ? 0.85710 0.74741 0.60650 -0.08961 0.11759  0.03894  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   O   
678  C CB  . GLU A   90  ? 1.02243 0.89577 0.66187 -0.07732 0.12331  -0.00682 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CB  
679  C CG  . GLU A   90  ? 1.26523 1.12922 0.82456 -0.09420 0.14121  -0.02020 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CG  
680  C CD  . GLU A   90  ? 1.42700 1.29776 0.95136 -0.12128 0.16168  -0.00453 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CD  
681  O OE1 . GLU A   90  ? 1.49977 1.34693 0.96136 -0.14931 0.14553  0.01719  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE1 
682  O OE2 . GLU A   90  ? 1.44885 1.35405 1.02486 -0.11317 0.18447  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE2 
683  N N   . TRP A   91  ? 0.70480 0.61162 0.49922 -0.06291 0.09580  0.01543  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   N   
684  C CA  . TRP A   91  ? 0.64146 0.58698 0.51347 -0.05759 0.10559  0.00894  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CA  
685  C C   . TRP A   91  ? 0.64430 0.57869 0.55199 -0.06571 0.09151  0.02615  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   C   
686  O O   . TRP A   91  ? 0.63909 0.59303 0.58334 -0.06861 0.11031  0.02428  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   O   
687  C CB  . TRP A   91  ? 0.54150 0.51451 0.45895 -0.04906 0.09082  -0.00376 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CB  
688  C CG  . TRP A   91  ? 0.46474 0.48697 0.45764 -0.05017 0.10217  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CG  
689  C CD1 . TRP A   91  ? 0.36159 0.40600 0.41447 -0.05263 0.08659  -0.02113 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CD1 
690  C CD2 . TRP A   91  ? 0.48649 0.54645 0.50510 -0.05137 0.13289  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CD2 
691  N NE1 . TRP A   91  ? 0.42198 0.51834 0.53224 -0.05739 0.10779  -0.03832 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   NE1 
692  C CE2 . TRP A   91  ? 0.41633 0.52021 0.50350 -0.05723 0.13477  -0.03857 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CE2 
693  C CE3 . TRP A   91  ? 0.52626 0.59025 0.52056 -0.04896 0.15887  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CE3 
694  C CZ2 . TRP A   91  ? 0.45693 0.58560 0.56248 -0.05318 0.13634  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CZ2 
695  C CZ3 . TRP A   91  ? 0.47941 0.57375 0.51061 -0.04285 0.15458  -0.03218 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CZ3 
696  C CH2 . TRP A   91  ? 0.41978 0.53855 0.49479 -0.04487 0.14081  -0.03374 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CH2 
697  N N   . ASN A   92  ? 0.71842 0.62026 0.62370 -0.06941 0.05488  0.04288  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   N   
698  C CA  . ASN A   92  ? 0.65331 0.54263 0.61392 -0.07475 0.03253  0.05741  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   CA  
699  C C   . ASN A   92  ? 0.72066 0.58480 0.64857 -0.09250 0.03879  0.08125  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   C   
700  O O   . ASN A   92  ? 0.86303 0.74055 0.84520 -0.09404 0.04707  0.08025  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   O   
701  C CB  . ASN A   92  ? 0.57507 0.43173 0.54293 -0.07587 -0.01311 0.07294  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   CB  
702  C CG  . ASN A   92  ? 0.74483 0.63383 0.75801 -0.06230 -0.02098 0.04954  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   CG  
703  O OD1 . ASN A   92  ? 0.79187 0.73252 0.85575 -0.05540 0.00189  0.02257  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   OD1 
704  N ND2 . ASN A   92  ? 0.71976 0.58208 0.71205 -0.06292 -0.05435 0.06096  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A   ND2 
705  N N   . ASN A   93  ? 0.78824 0.61904 0.62632 -0.11009 0.03461  0.10201  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   N   
706  C CA  . ASN A   93  ? 0.89192 0.70311 0.69159 -0.13618 0.03728  0.12891  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CA  
707  C C   . ASN A   93  ? 0.83861 0.68758 0.63450 -0.13563 0.08610  0.11085  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   C   
708  O O   . ASN A   93  ? 0.82294 0.66750 0.61514 -0.15493 0.09131  0.12965  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   O   
709  C CB  . ASN A   93  ? 1.14086 0.91440 0.84054 -0.16316 0.01864  0.15437  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CB  
710  C CG  . ASN A   93  ? 1.35011 1.14032 0.96470 -0.18201 0.05878  0.14560  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CG  
711  O OD1 . ASN A   93  ? 1.43196 1.22596 1.02495 -0.20686 0.07113  0.16249  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   OD1 
712  N ND2 . ASN A   93  ? 1.40205 1.20304 0.96956 -0.17289 0.07706  0.11788  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   ND2 
713  N N   . PHE A   94  ? 0.81144 0.69774 0.61812 -0.11491 0.11741  0.07700  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   N   
714  C CA  . PHE A   94  ? 0.71639 0.64153 0.53770 -0.11169 0.15966  0.05913  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CA  
715  C C   . PHE A   94  ? 0.60332 0.55028 0.51174 -0.10495 0.16136  0.05581  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   C   
716  O O   . PHE A   94  ? 0.64796 0.60113 0.56571 -0.11686 0.17626  0.06466  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   O   
717  C CB  . PHE A   94  ? 0.74609 0.70032 0.56315 -0.09292 0.18261  0.02741  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CB  
718  C CG  . PHE A   94  ? 0.73752 0.73568 0.58820 -0.08250 0.20938  0.00905  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CG  
719  C CD1 . PHE A   94  ? 0.78131 0.79175 0.60545 -0.08520 0.21727  0.00759  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CD1 
720  C CD2 . PHE A   94  ? 0.69987 0.73238 0.62114 -0.06416 0.20172  -0.00399 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CD2 
721  C CE1 . PHE A   94  ? 0.79357 0.84200 0.66046 -0.06866 0.21961  -0.00374 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CE1 
722  C CE2 . PHE A   94  ? 0.71578 0.78079 0.66680 -0.05069 0.19723  -0.01095 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CE2 
723  C CZ  . PHE A   94  ? 0.67213 0.74297 0.59788 -0.05203 0.20741  -0.01033 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A   CZ  
724  N N   . THR A   95  ? 0.52768 0.49085 0.50074 -0.08871 0.14707  0.04025  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   N   
725  C CA  . THR A   95  ? 0.52770 0.51797 0.58865 -0.08440 0.14848  0.02826  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   CA  
726  C C   . THR A   95  ? 0.61532 0.57110 0.71025 -0.09518 0.11972  0.05074  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   C   
727  O O   . THR A   95  ? 0.58086 0.55239 0.73632 -0.09692 0.12729  0.04401  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   O   
728  C CB  . THR A   95  ? 0.60733 0.62914 0.72370 -0.07143 0.13838  0.00342  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   CB  
729  O OG1 . THR A   95  ? 0.72658 0.71558 0.84050 -0.06947 0.10032  0.01446  ? ? ? ? ? ? 95  THR A   OG1 
730  C CG2 . THR A   95  ? 0.56726 0.61869 0.65400 -0.06538 0.15838  -0.01181 ? ? ? ? ? ? 95  THR A   CG2 
731  N N   . ASP A   96  ? 0.63068 0.53815 0.69296 -0.10410 0.08251  0.07834  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   N   
732  C CA  . ASP A   96  ? 0.70464 0.57126 0.79480 -0.11992 0.04731  0.10918  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CA  
733  C C   . ASP A   96  ? 0.73906 0.59916 0.78583 -0.14274 0.06653  0.13117  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   C   
734  O O   . ASP A   96  ? 0.65820 0.50811 0.75960 -0.15125 0.05373  0.14280  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   O   
735  C CB  . ASP A   96  ? 0.79563 0.61072 0.84555 -0.13186 0.00083  0.14171  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CB  
736  C CG  . ASP A   96  ? 0.93233 0.75028 1.04644 -0.11155 -0.02788 0.12395  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CG  
737  O OD1 . ASP A   96  ? 0.97979 0.84646 1.14712 -0.09113 -0.00490 0.08403  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD1 
738  O OD2 . ASP A   96  ? 0.86379 0.63867 0.97517 -0.11971 -0.07473 0.15091  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD2 
739  N N   . SER A   97  ? 0.59925 0.46709 0.55211 -0.15418 0.09627  0.13469  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   N   
740  C CA  . SER A   97  ? 0.73096 0.60339 0.63660 -0.17939 0.11980  0.15153  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CA  
741  C C   . SER A   97  ? 0.63510 0.54814 0.60219 -0.16801 0.15333  0.12869  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   C   
742  O O   . SER A   97  ? 0.65088 0.55741 0.63443 -0.18611 0.15165  0.14760  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   O   
743  C CB  . SER A   97  ? 0.74209 0.62734 0.54708 -0.19044 0.14986  0.14526  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CB  
744  O OG  . SER A   97  ? 0.90756 0.75471 0.64654 -0.20983 0.11807  0.16983  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   OG  
745  N N   . VAL A   98  ? 0.56150 0.51643 0.56147 -0.14193 0.18087  0.09085  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N   
746  C CA  . VAL A   98  ? 0.55979 0.55718 0.61568 -0.13412 0.21162  0.06891  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA  
747  C C   . VAL A   98  ? 0.47895 0.46906 0.62466 -0.13350 0.18855  0.06905  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C   
748  O O   . VAL A   98  ? 0.61753 0.61602 0.79149 -0.14333 0.20016  0.07290  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O   
749  C CB  . VAL A   98  ? 0.49965 0.54108 0.56710 -0.10305 0.21409  0.03265  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB  
750  C CG1 . VAL A   98  ? 0.50417 0.57980 0.61697 -0.08656 0.20486  0.01232  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1 
751  C CG2 . VAL A   98  ? 0.66248 0.71525 0.66682 -0.09325 0.21567  0.02886  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2 
752  N N   . ALA A   99  ? 0.43623 0.41074 0.63311 -0.12252 0.15411  0.06276  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   N   
753  C CA  . ALA A   99  ? 0.42707 0.39557 0.72486 -0.11962 0.12881  0.05447  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CA  
754  C C   . ALA A   99  ? 0.55134 0.46937 0.85014 -0.14170 0.09801  0.09516  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   C   
755  O O   . ALA A   99  ? 0.64240 0.56058 1.01976 -0.14329 0.08955  0.08850  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   O   
756  C CB  . ALA A   99  ? 0.48476 0.44973 0.83927 -0.10401 0.09694  0.03693  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CB  
757  N N   . LYS A   100 ? 0.55351 0.42959 0.76642 -0.16316 0.07907  0.13780  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   N   
758  C CA  . LYS A   100 ? 0.62699 0.46109 0.82651 -0.19481 0.05133  0.18350  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CA  
759  C C   . LYS A   100 ? 0.68745 0.55004 0.86616 -0.20850 0.09166  0.18352  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   C   
760  O O   . LYS A   100 ? 0.70134 0.53936 0.90323 -0.23114 0.07076  0.21209  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   O   
761  C CB  . LYS A   100 ? 0.85584 0.64920 0.95393 -0.22485 0.02585  0.22965  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CB  
762  C CG  . LYS A   100 ? 0.83979 0.58203 0.96946 -0.22693 -0.03751 0.25416  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CG  
763  C CD  . LYS A   100 ? 0.88926 0.61165 0.90294 -0.24864 -0.04588 0.28122  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CD  
764  C CE  . LYS A   100 ? 1.05532 0.72915 1.09681 -0.25050 -0.11010 0.30627  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CE  
765  N NZ  . LYS A   100 ? 1.19580 0.85930 1.12052 -0.26996 -0.11523 0.32487  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   NZ  
766  N N   . LEU A   101 ? 0.72607 0.63843 0.86320 -0.19733 0.14545  0.15491  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   N   
767  C CA  . LEU A   101 ? 0.81304 0.75723 0.94436 -0.20792 0.18347  0.15143  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CA  
768  C C   . LEU A   101 ? 0.82024 0.79136 1.04889 -0.18679 0.18494  0.11791  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   C   
769  O O   . LEU A   101 ? 0.93164 0.89502 1.19085 -0.19869 0.17479  0.12808  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   O   
770  C CB  . LEU A   101 ? 0.70467 0.70329 0.76588 -0.18896 0.21244  0.12679  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CB  
771  C CG  . LEU A   101 ? 0.61282 0.65957 0.67575 -0.17679 0.22329  0.11361  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CG  
772  C CD1 . LEU A   101 ? 0.77750 0.80781 0.84398 -0.20891 0.21532  0.14998  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CD1 
773  C CD2 . LEU A   101 ? 0.61514 0.69526 0.62584 -0.15844 0.23444  0.10289  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CD2 
774  N N   . LEU A   102 ? 0.68411 0.68788 0.95402 -0.15701 0.19312  0.07641  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N   
775  C CA  . LEU A   102 ? 0.70043 0.73919 1.03164 -0.13533 0.19497  0.03737  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA  
776  C C   . LEU A   102 ? 0.77462 0.78938 1.20901 -0.14068 0.16845  0.03589  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C   
777  O O   . LEU A   102 ? 0.84456 0.88296 1.31760 -0.12797 0.17313  0.00701  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O   
778  C CB  . LEU A   102 ? 0.58319 0.65258 0.91454 -0.10824 0.19610  -0.00002 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB  
779  C CG  . LEU A   102 ? 0.63210 0.73001 0.89205 -0.09078 0.19780  -0.01321 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG  
780  C CD1 . LEU A   102 ? 0.59841 0.69923 0.79353 -0.09686 0.20554  0.00963  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1 
781  C CD2 . LEU A   102 ? 0.63431 0.74313 0.87502 -0.07619 0.18612  -0.02818 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2 
782  N N   . THR A   103 ? 0.82472 0.78594 1.29740 -0.15485 0.12876  0.06579  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   
783  C CA  . THR A   103 ? 0.82461 0.75749 1.39299 -0.15104 0.08518  0.06217  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  
784  C C   . THR A   103 ? 0.99871 0.87099 1.53837 -0.17941 0.04540  0.11939  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   
785  O O   . THR A   103 ? 1.09201 0.92756 1.69610 -0.17556 -0.00674 0.12836  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   
786  C CB  . THR A   103 ? 0.85997 0.78640 1.50604 -0.12966 0.05128  0.03711  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  
787  O OG1 . THR A   103 ? 0.77609 0.74640 1.39954 -0.11648 0.08255  0.00631  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 
788  C CG2 . THR A   103 ? 0.83300 0.78019 1.59047 -0.10631 0.03696  -0.00685 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 
789  N N   . GLU A   104 ? 1.13032 0.99922 1.56808 -0.20696 0.06836  0.15568  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   N   
790  C CA  . GLU A   104 ? 1.28601 1.11427 1.68156 -0.23870 0.03963  0.20350  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CA  
791  C C   . GLU A   104 ? 1.30165 1.16815 1.64419 -0.25166 0.08771  0.19886  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   C   
792  O O   . GLU A   104 ? 1.34201 1.21151 1.58292 -0.27669 0.10905  0.22290  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   O   
793  C CB  . GLU A   104 ? 1.38576 1.17410 1.68876 -0.26489 0.01232  0.25224  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CB  
794  C CG  . GLU A   104 ? 1.45294 1.18690 1.79163 -0.27333 -0.06000 0.28568  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CG  
795  C CD  . GLU A   104 ? 1.40418 1.12524 1.84231 -0.24079 -0.09813 0.26122  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CD  
796  O OE1 . GLU A   104 ? 1.35776 1.07344 1.90327 -0.22208 -0.13024 0.24352  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   OE1 
797  O OE2 . GLU A   104 ? 1.38509 1.10689 1.79607 -0.23250 -0.09460 0.25604  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   OE2 
798  N N   . GLY A   105 ? 1.28282 1.18395 1.69291 -0.23140 0.10514  0.16011  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   N   
799  C CA  . GLY A   105 ? 1.28338 1.22394 1.65091 -0.23796 0.14107  0.15152  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   CA  
800  C C   . GLY A   105 ? 1.17705 1.16393 1.60623 -0.20626 0.16111  0.10099  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   C   
801  O O   . GLY A   105 ? 1.05870 1.08912 1.44034 -0.19812 0.18871  0.08584  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A   O   
802  N N   . PRO A-2 5   ? 0.73666 1.65327 1.38225 -0.11221 -0.15192 -0.03336 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 N   
803  C CA  . PRO A-2 5   ? 0.65459 1.52374 1.31141 -0.13462 -0.12398 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CA  
804  C C   . PRO A-2 5   ? 0.61512 1.46191 1.26327 -0.09062 -0.12016 -0.00107 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 C   
805  O O   . PRO A-2 5   ? 0.57247 1.38529 1.19192 -0.05611 -0.13329 0.01398  ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 O   
806  C CB  . PRO A-2 5   ? 0.66859 1.46323 1.30670 -0.16802 -0.11771 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CB  
807  C CG  . PRO A-2 5   ? 0.68105 1.50200 1.31167 -0.18479 -0.13486 -0.04534 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CG  
808  C CD  . PRO A-2 5   ? 0.76875 1.67492 1.40517 -0.15099 -0.15676 -0.05137 ? ? ? ? ? ? 5   PRO A-2 CD  
809  N N   . GLN A-2 6   ? 0.62311 1.48616 1.29181 -0.09400 -0.10079 0.00102  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 N   
810  C CA  . GLN A-2 6   ? 0.64165 1.49186 1.30286 -0.05099 -0.09651 0.01707  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CA  
811  C C   . GLN A-2 6   ? 0.73498 1.51295 1.37927 -0.05990 -0.07750 0.03597  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 C   
812  O O   . GLN A-2 6   ? 0.77284 1.52439 1.40099 -0.02213 -0.07582 0.05080  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 O   
813  C CB  . GLN A-2 6   ? 0.71269 1.62924 1.40325 -0.04588 -0.08654 0.00678  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CB  
814  C CG  . GLN A-2 6   ? 0.79877 1.77582 1.51765 -0.09060 -0.08091 -0.01466 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CG  
815  C CD  . GLN A-2 6   ? 0.85037 1.86323 1.59253 -0.11334 -0.05497 -0.01988 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CD  
816  O OE1 . GLN A-2 6   ? 0.88976 1.90043 1.63111 -0.08672 -0.04531 -0.01099 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 OE1 
817  N NE2 . GLN A-2 6   ? 0.88248 1.92563 1.64143 -0.16478 -0.04218 -0.03506 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 NE2 
818  N N   . PHE A-2 7   ? 0.72446 1.46226 1.36759 -0.10748 -0.06358 0.03669  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 N   
819  C CA  . PHE A-2 7   ? 0.74448 1.40430 1.36611 -0.10989 -0.05110 0.06018  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CA  
820  C C   . PHE A-2 7   ? 0.74947 1.35433 1.34384 -0.07585 -0.06614 0.07403  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 C   
821  O O   . PHE A-2 7   ? 0.79736 1.33097 1.36535 -0.06100 -0.05710 0.08862  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 O   
822  C CB  . PHE A-2 7   ? 0.75470 1.36093 1.37257 -0.16271 -0.03671 0.06056  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CB  
823  C CG  . PHE A-2 7   ? 0.70188 1.32264 1.32802 -0.19896 -0.04290 0.03568  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CG  
824  C CD1 . PHE A-2 7   ? 0.71543 1.31305 1.32949 -0.19488 -0.06077 0.02925  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CD1 
825  C CD2 . PHE A-2 7   ? 0.54219 1.18983 1.18665 -0.23967 -0.02874 0.01947  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CD2 
826  C CE1 . PHE A-2 7   ? 0.66685 1.27452 1.28675 -0.22847 -0.06543 0.00349  ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CE1 
827  C CE2 . PHE A-2 7   ? 0.50088 1.15118 1.15226 -0.27189 -0.03427 -0.00148 ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CE2 
828  C CZ  . PHE A-2 7   ? 0.52398 1.15464 1.16313 -0.26534 -0.05293 -0.01056 ? ? ? ? ? ? 7   PHE A-2 CZ  
829  N N   . LYS A-2 8   ? 0.71947 1.34713 1.30695 -0.06189 -0.08714 0.06536  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 N   
830  C CA  . LYS A-2 8   ? 0.67178 1.22928 1.21552 -0.03686 -0.09647 0.07346  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CA  
831  C C   . LYS A-2 8   ? 0.66016 1.19912 1.18282 0.01235  -0.09869 0.08950  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 C   
832  O O   . LYS A-2 8   ? 0.67272 1.13998 1.15570 0.02723  -0.09870 0.09793  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 O   
833  C CB  . LYS A-2 8   ? 0.68894 1.27482 1.22327 -0.04084 -0.11728 0.06038  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CB  
834  C CG  . LYS A-2 8   ? 0.74428 1.35087 1.30065 -0.09166 -0.11476 0.03916  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CG  
835  C CD  . LYS A-2 8   ? 0.77582 1.37883 1.30899 -0.10004 -0.13101 0.02498  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CD  
836  C CE  . LYS A-2 8   ? 0.79213 1.39418 1.34304 -0.15270 -0.12447 0.00103  ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CE  
837  N NZ  . LYS A-2 8   ? 0.75034 1.34523 1.27628 -0.16306 -0.13775 -0.01668 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 NZ  
838  N N   . LYS A-2 9   ? 0.67956 1.28069 1.22783 0.03603  -0.09872 0.09098  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   
839  C CA  . LYS A-2 9   ? 0.77649 1.35186 1.29909 0.08563  -0.10191 0.10135  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  
840  C C   . LYS A-2 9   ? 0.70589 1.22121 1.21723 0.08846  -0.08136 0.11276  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   
841  O O   . LYS A-2 9   ? 0.74693 1.19191 1.21980 0.10916  -0.08050 0.12190  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   
842  C CB  . LYS A-2 9   ? 0.91377 1.55200 1.45142 0.11189  -0.10860 0.08619  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  
843  C CG  . LYS A-2 9   ? 0.96749 1.56722 1.47196 0.16471  -0.11720 0.09312  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  
844  C CD  . LYS A-2 9   ? 0.95794 1.50681 1.41677 0.18493  -0.13598 0.10800  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  
845  C CE  . LYS A-2 9   ? 0.93847 1.43955 1.35777 0.23445  -0.14595 0.11520  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  
846  N NZ  . LYS A-2 9   ? 0.87139 1.31633 1.23531 0.25138  -0.16307 0.13308  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  
847  N N   . GLY A-2 10  ? 0.63303 1.16915 1.16781 0.06481  -0.06340 0.10930  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   
848  C CA  . GLY A-2 10  ? 0.61102 1.09568 1.13348 0.06574  -0.04581 0.11993  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  
849  C C   . GLY A-2 10  ? 0.61498 1.01494 1.10617 0.04955  -0.04340 0.12424  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   
850  O O   . GLY A-2 10  ? 0.72407 1.07416 1.19556 0.05674  -0.03319 0.12987  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   
851  N N   . VAL A-2 11  ? 0.45391 0.84292 0.94155 0.02859  -0.05302 0.11796  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 N   
852  C CA  . VAL A-2 11  ? 0.47557 0.79367 0.93792 0.01561  -0.05120 0.11641  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CA  
853  C C   . VAL A-2 11  ? 0.51304 0.78855 0.93969 0.04012  -0.05654 0.11786  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 C   
854  O O   . VAL A-2 11  ? 0.54911 0.76966 0.95493 0.03725  -0.04987 0.11581  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 O   
855  C CB  . VAL A-2 11  ? 0.32673 0.65160 0.79999 -0.01804 -0.05711 0.10478  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CB  
856  C CG1 . VAL A-2 11  ? 0.38200 0.64421 0.83062 -0.02531 -0.05807 0.09715  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CG1 
857  C CG2 . VAL A-2 11  ? 0.46519 0.80224 0.96177 -0.04821 -0.04622 0.10541  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CG2 
858  N N   . LEU A-2 12  ? 0.42026 0.71968 0.83700 0.06406  -0.06852 0.12085  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   
859  C CA  . LEU A-2 12  ? 0.52777 0.77478 0.89995 0.08410  -0.07175 0.12557  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  
860  C C   . LEU A-2 12  ? 0.48351 0.68640 0.83989 0.10098  -0.05782 0.13032  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   
861  O O   . LEU A-2 12  ? 0.54109 0.68581 0.86396 0.09849  -0.05110 0.12868  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   
862  C CB  . LEU A-2 12  ? 0.56351 0.83873 0.92221 0.11269  -0.08963 0.13190  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  
863  C CG  . LEU A-2 12  ? 0.57786 0.84318 0.90613 0.10309  -0.10345 0.13013  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  
864  C CD1 . LEU A-2 12  ? 0.50355 0.80844 0.86360 0.06607  -0.10525 0.11527  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 
865  C CD2 . LEU A-2 12  ? 0.71763 1.01350 1.02907 0.13867  -0.12532 0.13933  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 
866  N N   . GLU A-2 13  ? 0.37472 0.60976 0.75477 0.11591  -0.05207 0.13316  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 N   
867  C CA  . GLU A-2 13  ? 0.47171 0.67176 0.83914 0.12944  -0.03822 0.13397  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CA  
868  C C   . GLU A-2 13  ? 0.52772 0.69011 0.88968 0.10509  -0.02762 0.12838  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 C   
869  O O   . GLU A-2 13  ? 0.57476 0.69038 0.91113 0.10915  -0.01953 0.12417  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 O   
870  C CB  . GLU A-2 13  ? 0.55806 0.81072 0.95495 0.14294  -0.03218 0.13407  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CB  
871  C CG  . GLU A-2 13  ? 0.53726 0.75867 0.91620 0.15238  -0.01732 0.12940  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CG  
872  C CD  . GLU A-2 13  ? 0.61798 0.88398 1.00772 0.17049  -0.01269 0.12206  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CD  
873  O OE1 . GLU A-2 13  ? 0.66721 0.96366 1.07601 0.15751  -0.00096 0.12189  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE1 
874  O OE2 . GLU A-2 13  ? 0.65273 0.92317 1.03234 0.19874  -0.02138 0.11647  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE2 
875  N N   . LEU A-2 14  ? 0.40554 0.58673 0.79032 0.07985  -0.02821 0.12644  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   
876  C CA  . LEU A-2 14  ? 0.32622 0.47484 0.70801 0.06354  -0.02192 0.12099  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  
877  C C   . LEU A-2 14  ? 0.36186 0.47262 0.72377 0.05378  -0.02442 0.10966  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   
878  O O   . LEU A-2 14  ? 0.38694 0.46851 0.73833 0.05185  -0.01813 0.10043  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   
879  C CB  . LEU A-2 14  ? 0.34843 0.51710 0.75435 0.04194  -0.02233 0.12417  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  
880  C CG  . LEU A-2 14  ? 0.40292 0.53443 0.80499 0.02951  -0.02098 0.11973  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  
881  C CD1 . LEU A-2 14  ? 0.35570 0.47067 0.74548 0.04356  -0.01412 0.12111  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 
882  C CD2 . LEU A-2 14  ? 0.55577 0.69433 0.97329 0.00757  -0.02134 0.12612  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 
883  N N   . CYS A-2 15  ? 0.33541 0.45324 0.69228 0.04630  -0.03325 0.10747  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 N   
884  C CA  . CYS A-2 15  ? 0.40328 0.49000 0.73778 0.03421  -0.03285 0.09491  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CA  
885  C C   . CYS A-2 15  ? 0.53753 0.58788 0.83467 0.04528  -0.02555 0.09558  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 C   
886  O O   . CYS A-2 15  ? 0.51086 0.53299 0.79151 0.03330  -0.01687 0.08191  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 O   
887  C CB  . CYS A-2 15  ? 0.40219 0.50829 0.73518 0.02212  -0.04400 0.09208  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CB  
888  S SG  . CYS A-2 15  ? 0.56746 0.70798 0.94069 0.00134  -0.04997 0.08715  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 SG  
889  N N   . CYS A-2 16  ? 0.43786 0.48796 0.72089 0.06748  -0.02826 0.10929  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 N   
890  C CA  . CYS A-2 16  ? 0.47029 0.47133 0.71095 0.07804  -0.02050 0.11172  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 CA  
891  C C   . CYS A-2 16  ? 0.54419 0.52447 0.78660 0.07625  -0.00542 0.10145  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 C   
892  O O   . CYS A-2 16  ? 0.49251 0.43474 0.70803 0.06243  0.00600  0.09000  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 O   
893  C CB  . CYS A-2 16  ? 0.43711 0.43999 0.66431 0.10969  -0.02938 0.12792  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 CB  
894  S SG  . CYS A-2 16  ? 0.53794 0.55218 0.74056 0.11803  -0.04996 0.13996  ? ? ? ? ? ? 16  CYS A-2 SG  
895  N N   . LEU A-2 17  ? 0.42073 0.42997 0.69296 0.08741  -0.00432 0.10358  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   
896  C CA  . LEU A-2 17  ? 0.43955 0.43800 0.71362 0.08549  0.00738  0.09217  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  
897  C C   . LEU A-2 17  ? 0.48387 0.47785 0.76290 0.06305  0.01047  0.07456  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   
898  O O   . LEU A-2 17  ? 0.50633 0.47968 0.77070 0.05504  0.02108  0.05851  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   
899  C CB  . LEU A-2 17  ? 0.33749 0.37414 0.64030 0.09673  0.00679  0.09844  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  
900  C CG  . LEU A-2 17  ? 0.46808 0.51310 0.76719 0.12251  0.00842  0.10705  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  
901  C CD1 . LEU A-2 17  ? 0.42298 0.51207 0.74814 0.12893  0.01179  0.11068  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 
902  C CD2 . LEU A-2 17  ? 0.43701 0.43225 0.70193 0.13137  0.01883  0.09839  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 
903  N N   . PHE A-2 18  ? 0.42420 0.43968 0.72540 0.05266  0.00162  0.07381  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 N   
904  C CA  . PHE A-2 18  ? 0.40255 0.41881 0.71429 0.03854  0.00250  0.05414  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CA  
905  C C   . PHE A-2 18  ? 0.39585 0.39066 0.68293 0.02192  0.01148  0.03681  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 C   
906  O O   . PHE A-2 18  ? 0.42519 0.42166 0.71467 0.01279  0.01905  0.01452  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 O   
907  C CB  . PHE A-2 18  ? 0.40919 0.44189 0.74524 0.03198  -0.00851 0.05580  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CB  
908  C CG  . PHE A-2 18  ? 0.31370 0.34659 0.66372 0.02585  -0.01026 0.03460  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CG  
909  C CD1 . PHE A-2 18  ? 0.33456 0.37223 0.69888 0.03737  -0.01434 0.03330  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CD1 
910  C CD2 . PHE A-2 18  ? 0.41799 0.44864 0.76491 0.01114  -0.00854 0.01455  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CD2 
911  C CE1 . PHE A-2 18  ? 0.40679 0.44671 0.78509 0.03953  -0.01943 0.01200  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CE1 
912  C CE2 . PHE A-2 18  ? 0.45479 0.49257 0.81965 0.01027  -0.01056 -0.01008 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CE2 
913  C CZ  . PHE A-2 18  ? 0.41591 0.45820 0.79793 0.02715  -0.01736 -0.01149 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CZ  
914  N N   . LEU A-2 19  ? 0.49245 0.47085 0.75378 0.01667  0.01084  0.04579  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N   
915  C CA  . LEU A-2 19  ? 0.46822 0.42183 0.69664 -0.00428 0.02192  0.03184  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA  
916  C C   . LEU A-2 19  ? 0.56634 0.48317 0.76272 -0.00709 0.03752  0.02840  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C   
917  O O   . LEU A-2 19  ? 0.58587 0.49455 0.77045 -0.02975 0.05230  0.00553  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O   
918  C CB  . LEU A-2 19  ? 0.42347 0.36712 0.62476 -0.00796 0.01465  0.04579  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB  
919  C CG  . LEU A-2 19  ? 0.55693 0.53726 0.79042 -0.01425 0.00271  0.03901  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG  
920  C CD1 . LEU A-2 19  ? 0.61248 0.59714 0.82581 -0.01484 -0.00868 0.05259  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1 
921  C CD2 . LEU A-2 19  ? 0.45986 0.44961 0.70396 -0.03516 0.01125  0.00837  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2 
922  N N   . ILE A-2 20  ? 0.51431 0.41111 0.69811 0.01460  0.03563  0.04742  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 N   
923  C CA  . ILE A-2 20  ? 0.62075 0.47374 0.77227 0.01325  0.05074  0.04304  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CA  
924  C C   . ILE A-2 20  ? 0.63819 0.51420 0.81427 0.00342  0.06019  0.01729  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 C   
925  O O   . ILE A-2 20  ? 0.65970 0.50931 0.81221 -0.01641 0.07727  -0.00115 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 O   
926  C CB  . ILE A-2 20  ? 0.57286 0.40641 0.71344 0.04552  0.04452  0.06529  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CB  
927  C CG1 . ILE A-2 20  ? 0.51859 0.33046 0.62925 0.05755  0.03295  0.08803  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG1 
928  C CG2 . ILE A-2 20  ? 0.48320 0.26566 0.59163 0.04610  0.06052  0.05772  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG2 
929  C CD1 . ILE A-2 20  ? 0.54446 0.35231 0.65355 0.09542  0.02306  0.10647  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CD1 
930  N N   . GLN A-2 21  ? 0.65825 0.58332 0.87873 0.01523  0.04909  0.01475  ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 N   
931  C CA  . GLN A-2 21  ? 0.68133 0.63407 0.92313 0.01046  0.05334  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CA  
932  C C   . GLN A-2 21  ? 0.68793 0.65379 0.93269 -0.01643 0.06189  -0.03951 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 C   
933  O O   . GLN A-2 21  ? 0.80929 0.78531 1.05417 -0.03021 0.07323  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 O   
934  C CB  . GLN A-2 21  ? 0.50004 0.49360 0.77901 0.03010  0.03761  -0.00137 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CB  
935  C CG  . GLN A-2 21  ? 0.63533 0.66060 0.93319 0.03194  0.03625  -0.02329 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CG  
936  C CD  . GLN A-2 21  ? 0.75579 0.80861 1.07826 0.02624  0.02843  -0.04232 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 CD  
937  O OE1 . GLN A-2 21  ? 0.90273 0.95403 1.23547 0.02748  0.01969  -0.03247 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 OE1 
938  N NE2 . GLN A-2 21  ? 0.78432 0.86605 1.11813 0.02059  0.03130  -0.07332 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A-2 NE2 
939  N N   . LYS A-2 22  ? 0.65278 0.62526 0.90165 -0.02574 0.05754  -0.03987 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 N   
940  C CA  . LYS A-2 22  ? 0.70389 0.69522 0.95618 -0.05218 0.06815  -0.07198 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CA  
941  C C   . LYS A-2 22  ? 0.71595 0.66964 0.92375 -0.08258 0.09187  -0.08314 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 C   
942  O O   . LYS A-2 22  ? 0.69228 0.66570 0.90562 -0.10295 0.10603  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 O   
943  C CB  . LYS A-2 22  ? 0.76034 0.76011 1.01787 -0.05756 0.06109  -0.07006 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CB  
944  C CG  . LYS A-2 22  ? 0.83810 0.86877 1.13789 -0.03567 0.04103  -0.06703 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CG  
945  C CD  . LYS A-2 22  ? 0.93567 0.98706 1.24868 -0.04855 0.04035  -0.08928 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CD  
946  C CE  . LYS A-2 22  ? 1.06705 1.09684 1.35406 -0.05850 0.03840  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CE  
947  N NZ  . LYS A-2 22  ? 1.13223 1.18500 1.43466 -0.06935 0.03671  -0.09547 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 NZ  
948  N N   . LYS A-2 23  ? 0.58761 0.69888 0.87146 -0.02073 0.00864  -0.06065 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 N   
949  C CA  . LYS A-2 23  ? 0.57096 0.68310 0.87205 -0.04175 0.03792  -0.05824 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CA  
950  C C   . LYS A-2 23  ? 0.62245 0.68901 0.88778 -0.04793 0.04591  -0.03807 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 C   
951  O O   . LYS A-2 23  ? 0.75395 0.79851 0.98132 -0.03469 0.03772  -0.02260 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 O   
952  C CB  . LYS A-2 23  ? 0.48924 0.61397 0.78697 -0.04213 0.06169  -0.05396 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CB  
953  C CG  . LYS A-2 23  ? 0.61566 0.74058 0.92795 -0.06661 0.09740  -0.05215 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CG  
954  C CD  . LYS A-2 23  ? 0.78058 0.91659 1.07917 -0.06516 0.12176  -0.04902 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CD  
955  C CE  . LYS A-2 23  ? 0.87512 0.96739 1.12635 -0.07956 0.15228  -0.02419 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CE  
956  N NZ  . LYS A-2 23  ? 0.86244 0.91066 1.05354 -0.06278 0.13543  0.00064  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 NZ  
957  N N   . ASP A-2 24  ? 0.44827 0.50119 0.72912 -0.06774 0.06153  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   
958  C CA  . ASP A-2 24  ? 0.55823 0.56168 0.80396 -0.07063 0.07407  -0.01995 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  
959  C C   . ASP A-2 24  ? 0.57918 0.56576 0.78965 -0.06605 0.09237  0.00231  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   
960  O O   . ASP A-2 24  ? 0.67167 0.66978 0.89074 -0.07887 0.11504  0.00114  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   
961  C CB  . ASP A-2 24  ? 0.66186 0.64465 0.92814 -0.09525 0.09082  -0.02760 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  
962  C CG  . ASP A-2 24  ? 0.59581 0.59083 0.88965 -0.10014 0.07005  -0.05177 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  
963  O OD1 . ASP A-2 24  ? 0.67731 0.69201 0.96786 -0.08326 0.04334  -0.05959 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 
964  O OD2 . ASP A-2 24  ? 0.76057 0.74088 1.07475 -0.12252 0.08090  -0.06344 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 
965  N N   . CYS A-2 25  ? 0.54116 0.50334 0.71179 -0.04792 0.08270  0.02070  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 N   
966  C CA  . CYS A-2 25  ? 0.59202 0.53924 0.72198 -0.03913 0.09153  0.04062  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 CA  
967  C C   . CYS A-2 25  ? 0.58202 0.48105 0.67623 -0.02982 0.09287  0.06219  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 C   
968  O O   . CYS A-2 25  ? 0.55035 0.43652 0.65272 -0.02353 0.08190  0.05973  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 O   
969  C CB  . CYS A-2 25  ? 0.65689 0.62959 0.77459 -0.02129 0.07110  0.03889  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 CB  
970  S SG  . CYS A-2 25  ? 0.90130 0.92046 1.05179 -0.02241 0.06497  0.01509  ? ? ? ? ? ? 25  CYS A-2 SG  
971  N N   . TYR A-2 26  ? 0.58465 0.45504 0.63533 -0.02608 0.10554  0.08278  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 N   
972  C CA  . TYR A-2 26  ? 0.65120 0.47933 0.66206 -0.00645 0.09740  0.10456  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CA  
973  C C   . TYR A-2 26  ? 0.76500 0.61795 0.75647 0.01698  0.07249  0.10866  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 C   
974  O O   . TYR A-2 26  ? 0.73826 0.63234 0.74309 0.01543  0.06403  0.09531  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 O   
975  C CB  . TYR A-2 26  ? 0.78677 0.55640 0.75091 -0.01394 0.12252  0.12733  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CB  
976  C CG  . TYR A-2 26  ? 0.93508 0.70653 0.86063 -0.01951 0.13802  0.13631  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CG  
977  C CD1 . TYR A-2 26  ? 1.03688 0.83039 0.98468 -0.04684 0.16611  0.12306  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD1 
978  C CD2 . TYR A-2 26  ? 1.04721 0.80023 0.91393 0.00323  0.12478  0.15576  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD2 
979  C CE1 . TYR A-2 26  ? 1.09566 0.89088 1.00575 -0.05201 0.18527  0.12886  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE1 
980  C CE2 . TYR A-2 26  ? 1.17834 0.92849 0.99983 -0.00195 0.14013  0.16261  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE2 
981  C CZ  . TYR A-2 26  ? 1.16350 0.93324 1.00544 -0.03001 0.17290  0.14922  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CZ  
982  O OH  . TYR A-2 26  ? 1.25494 1.02240 1.05019 -0.03508 0.19264  0.15352  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 OH  
983  N N   . GLY A-2 27  ? 0.76818 0.59434 0.72887 0.03948  0.05950  0.12583  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   
984  C CA  . GLY A-2 27  ? 0.72739 0.58350 0.68377 0.06164  0.03149  0.12499  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  
985  C C   . GLY A-2 27  ? 0.70940 0.58518 0.63625 0.06224  0.02590  0.12539  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   
986  O O   . GLY A-2 27  ? 0.75801 0.67600 0.70776 0.05803  0.01505  0.10807  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   
987  N N   . TYR A-2 28  ? 0.74267 0.58152 0.61202 0.06697  0.03423  0.14486  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   
988  C CA  . TYR A-2 28  ? 0.89488 0.74873 0.72675 0.06900  0.02856  0.14353  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  
989  C C   . TYR A-2 28  ? 0.88244 0.76830 0.74092 0.04725  0.04535  0.12274  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   
990  O O   . TYR A-2 28  ? 0.87285 0.78713 0.72576 0.04946  0.03349  0.10979  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   
991  C CB  . TYR A-2 28  ? 0.99640 0.79614 0.75002 0.07529  0.04012  0.16918  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  
992  C CG  . TYR A-2 28  ? 1.27323 1.08538 0.97759 0.07967  0.03218  0.16628  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  
993  C CD1 . TYR A-2 28  ? 1.34143 1.20016 1.06272 0.09108  -0.00058 0.14911  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 
994  C CD2 . TYR A-2 28  ? 1.40075 1.17676 1.04017 0.06973  0.05974  0.17841  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 
995  C CE1 . TYR A-2 28  ? 1.41960 1.28733 1.09490 0.09375  -0.00929 0.14241  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 
996  C CE2 . TYR A-2 28  ? 1.48739 1.27283 1.07606 0.07425  0.05309  0.17264  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 
997  C CZ  . TYR A-2 28  ? 1.50076 1.33153 1.10778 0.08699  0.01658  0.15379  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  
998  O OH  . TYR A-2 28  ? 1.54621 1.38408 1.10187 0.09041  0.00810  0.14425  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  
999  N N   . GLU A-2 29  ? 0.86157 0.74379 0.75153 0.02738  0.07105  0.11694  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   
1000 C CA  . GLU A-2 29  ? 0.79910 0.71603 0.72129 0.01183  0.08439  0.09528  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  
1001 C C   . GLU A-2 29  ? 0.71643 0.67239 0.67912 0.01742  0.05948  0.07561  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   
1002 O O   . GLU A-2 29  ? 0.61801 0.59761 0.58556 0.01672  0.05702  0.06001  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   
1003 C CB  . GLU A-2 29  ? 0.77908 0.69173 0.73671 -0.00980 0.11202  0.09012  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  
1004 C CG  . GLU A-2 29  ? 0.93405 0.89100 0.94038 -0.02144 0.12082  0.06423  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  
1005 C CD  . GLU A-2 29  ? 1.06443 1.02752 1.11872 -0.04276 0.14057  0.05441  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  
1006 O OE1 . GLU A-2 29  ? 1.14514 1.08796 1.21207 -0.04564 0.13407  0.05938  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 
1007 O OE2 . GLU A-2 29  ? 1.14496 1.13621 1.22771 -0.05678 0.16253  0.03862  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 
1008 N N   . LEU A-2 30  ? 0.61448 0.57217 0.60222 0.02296  0.04304  0.07600  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   
1009 C CA  . LEU A-2 30  ? 0.55323 0.53927 0.57062 0.02518  0.02334  0.06023  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  
1010 C C   . LEU A-2 30  ? 0.61334 0.61224 0.60842 0.03493  0.00379  0.05832  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   
1011 O O   . LEU A-2 30  ? 0.58811 0.60373 0.59129 0.03149  -0.00408 0.04333  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   
1012 C CB  . LEU A-2 30  ? 0.57469 0.55690 0.61773 0.02717  0.01637  0.06108  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  
1013 C CG  . LEU A-2 30  ? 0.65781 0.65855 0.73027 0.02350  0.00519  0.04613  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  
1014 C CD1 . LEU A-2 30  ? 0.58136 0.59038 0.67218 0.01352  0.01064  0.03243  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 
1015 C CD2 . LEU A-2 30  ? 0.72275 0.71267 0.81014 0.02593  0.00549  0.04837  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 
1016 N N   . ALA A-2 31  ? 0.58195 0.57061 0.54731 0.04766  -0.00592 0.07228  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 N   
1017 C CA  . ALA A-2 31  ? 0.66949 0.67546 0.61542 0.05576  -0.02772 0.06723  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 CA  
1018 C C   . ALA A-2 31  ? 0.77894 0.78449 0.69459 0.05022  -0.02139 0.05815  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 C   
1019 O O   . ALA A-2 31  ? 0.78452 0.80731 0.70076 0.04789  -0.03577 0.04249  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 O   
1020 C CB  . ALA A-2 31  ? 0.55625 0.55131 0.47194 0.07500  -0.04276 0.08387  ? ? ? ? ? ? 31  ALA A-2 CB  
1021 N N   . ASN A-2 32  ? 0.70683 0.69131 0.59567 0.04642  0.00271  0.06579  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 N   
1022 C CA  . ASN A-2 32  ? 0.81329 0.79980 0.67443 0.04255  0.01273  0.05378  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 CA  
1023 C C   . ASN A-2 32  ? 0.75099 0.75657 0.65409 0.03422  0.01893  0.03178  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 C   
1024 O O   . ASN A-2 32  ? 0.78247 0.79262 0.67040 0.03482  0.01970  0.01580  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 O   
1025 C CB  . ASN A-2 32  ? 0.91752 0.87787 0.73565 0.03903  0.04198  0.06694  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 CB  
1026 C CG  . ASN A-2 32  ? 1.05433 1.00870 0.81400 0.04248  0.04511  0.06045  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 CG  
1027 O OD1 . ASN A-2 32  ? 1.03922 1.00726 0.80658 0.03693  0.05931  0.04035  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 OD1 
1028 N ND2 . ASN A-2 32  ? 1.21330 1.14645 0.91212 0.05449  0.02954  0.07577  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A-2 ND2 
1029 N N   . GLN A-2 33  ? 0.63096 0.64424 0.58215 0.02898  0.02101  0.02950  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 N   
1030 C CA  . GLN A-2 33  ? 0.67224 0.69909 0.65651 0.02651  0.01991  0.00993  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CA  
1031 C C   . GLN A-2 33  ? 0.65717 0.68569 0.64687 0.02774  -0.00446 0.00156  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 C   
1032 O O   . GLN A-2 33  ? 0.58459 0.61127 0.57638 0.02889  -0.00899 -0.01432 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 O   
1033 C CB  . GLN A-2 33  ? 0.62227 0.65611 0.65011 0.02079  0.02951  0.00857  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CB  
1034 C CG  . GLN A-2 33  ? 0.82916 0.87834 0.88846 0.02337  0.02972  -0.01204 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CG  
1035 C CD  . GLN A-2 33  ? 0.96904 1.03080 1.02568 0.02527  0.05114  -0.02455 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 CD  
1036 O OE1 . GLN A-2 33  ? 1.07437 1.14706 1.14851 0.03428  0.04797  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 OE1 
1037 N NE2 . GLN A-2 33  ? 0.92345 0.98038 0.95552 0.01799  0.07452  -0.01395 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A-2 NE2 
1038 N N   . VAL A-2 34  ? 0.59481 0.62505 0.58757 0.02718  -0.01825 0.01092  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N   
1039 C CA  . VAL A-2 34  ? 0.61207 0.64668 0.61071 0.02280  -0.03638 0.00209  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA  
1040 C C   . VAL A-2 34  ? 0.56146 0.59633 0.52990 0.02285  -0.04630 -0.00833 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C   
1041 O O   . VAL A-2 34  ? 0.53622 0.56435 0.50416 0.01602  -0.05435 -0.02299 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O   
1042 C CB  . VAL A-2 34  ? 0.63056 0.67649 0.64670 0.02250  -0.04478 0.01133  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB  
1043 C CG1 . VAL A-2 34  ? 0.67984 0.73653 0.70619 0.01281  -0.05866 0.00031  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1 
1044 C CG2 . VAL A-2 34  ? 0.56046 0.60060 0.60122 0.02133  -0.03463 0.01713  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2 
1045 N N   . SER A-2 35  ? 0.57234 0.60821 0.50847 0.03013  -0.04552 -0.00129 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 N   
1046 C CA  . SER A-2 35  ? 0.65708 0.69319 0.55655 0.03107  -0.05775 -0.01255 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CA  
1047 C C   . SER A-2 35  ? 0.62159 0.64318 0.50472 0.02939  -0.04759 -0.03104 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 C   
1048 O O   . SER A-2 35  ? 0.63118 0.64858 0.48685 0.02718  -0.05922 -0.04672 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 O   
1049 C CB  . SER A-2 35  ? 0.75156 0.78438 0.60773 0.04223  -0.05915 0.00197  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CB  
1050 O OG  . SER A-2 35  ? 0.94281 0.98329 0.81449 0.04949  -0.06801 0.01957  ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 OG  
1051 N N   . LYS A-2 36  ? 0.61640 0.63219 0.51742 0.03170  -0.02744 -0.03252 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 N   
1052 C CA  . LYS A-2 36  ? 0.65050 0.65499 0.54593 0.03491  -0.02012 -0.05354 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CA  
1053 C C   . LYS A-2 36  ? 0.60195 0.59094 0.50764 0.02909  -0.03783 -0.06716 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 C   
1054 O O   . LYS A-2 36  ? 0.61464 0.58476 0.50182 0.03128  -0.03944 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 O   
1055 C CB  . LYS A-2 36  ? 0.68034 0.69145 0.60725 0.04081  0.00066  -0.05529 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CB  
1056 C CG  . LYS A-2 36  ? 0.85548 0.87768 0.77222 0.04178  0.02787  -0.04822 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CG  
1057 C CD  . LYS A-2 36  ? 0.86141 0.90155 0.82888 0.04355  0.04477  -0.05378 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CD  
1058 C CE  . LYS A-2 36  ? 0.94905 1.00415 0.91422 0.04144  0.07933  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CE  
1059 N NZ  . LYS A-2 36  ? 0.98839 1.03088 0.90990 0.03195  0.09468  -0.03613 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 NZ  
1060 N N   . TYR A-2 37  ? 0.59885 0.59054 0.53006 0.02065  -0.04857 -0.05768 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 N   
1061 C CA  . TYR A-2 37  ? 0.63770 0.60700 0.57706 0.01156  -0.05903 -0.06629 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CA  
1062 C C   . TYR A-2 37  ? 0.63280 0.60860 0.57009 -0.00583 -0.07396 -0.06926 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 C   
1063 O O   . TYR A-2 37  ? 0.63878 0.59204 0.56231 -0.01702 -0.08148 -0.08524 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 O   
1064 C CB  . TYR A-2 37  ? 0.57347 0.53817 0.54099 0.01347  -0.05556 -0.05563 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CB  
1065 C CG  . TYR A-2 37  ? 0.52052 0.48739 0.50169 0.02955  -0.04462 -0.05769 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CG  
1066 C CD1 . TYR A-2 37  ? 0.59674 0.54017 0.57428 0.04123  -0.04629 -0.07255 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CD1 
1067 C CD2 . TYR A-2 37  ? 0.48479 0.47768 0.48615 0.03310  -0.03273 -0.04684 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CD2 
1068 C CE1 . TYR A-2 37  ? 0.62775 0.58459 0.62917 0.05806  -0.03800 -0.07888 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CE1 
1069 C CE2 . TYR A-2 37  ? 0.50243 0.50639 0.52647 0.04390  -0.02187 -0.05313 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CE2 
1070 C CZ  . TYR A-2 37  ? 0.63870 0.63006 0.66648 0.05729  -0.02543 -0.07025 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 CZ  
1071 O OH  . TYR A-2 37  ? 0.67812 0.69087 0.73892 0.07041  -0.01685 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 37  TYR A-2 OH  
1072 N N   . ILE A-2 38  ? 0.56605 0.57303 0.51957 -0.00851 -0.07849 -0.05679 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 N   
1073 C CA  . ILE A-2 38  ? 0.54537 0.57279 0.50971 -0.02368 -0.09317 -0.06331 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CA  
1074 C C   . ILE A-2 38  ? 0.66090 0.72183 0.61817 -0.01319 -0.10476 -0.05782 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 C   
1075 O O   . ILE A-2 38  ? 0.66145 0.72582 0.61112 0.00291  -0.09749 -0.04137 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 O   
1076 C CB  . ILE A-2 38  ? 0.58376 0.61923 0.58241 -0.03596 -0.08935 -0.05652 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CB  
1077 C CG1 . ILE A-2 38  ? 0.66673 0.70785 0.67957 -0.02182 -0.07838 -0.03784 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CG1 
1078 C CG2 . ILE A-2 38  ? 0.56322 0.55859 0.55562 -0.05231 -0.08389 -0.06445 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CG2 
1079 C CD1 . ILE A-2 38  ? 0.79994 0.85189 0.84151 -0.03147 -0.07333 -0.03263 ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CD1 
1080 N N   . GLU A-2 39  ? 0.67313 0.75660 0.63216 -0.02298 -0.12411 -0.07208 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 N   
1081 C CA  . GLU A-2 39  ? 0.81513 0.92879 0.76014 -0.00965 -0.14339 -0.06967 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CA  
1082 C C   . GLU A-2 39  ? 0.86791 1.01770 0.85477 -0.00266 -0.14904 -0.05710 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 C   
1083 O O   . GLU A-2 39  ? 0.86090 1.04597 0.88817 -0.01546 -0.16038 -0.06961 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 O   
1084 C CB  . GLU A-2 39  ? 0.94120 1.06859 0.87381 -0.02235 -0.16638 -0.09523 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CB  
1085 C CG  . GLU A-2 39  ? 1.09674 1.22178 0.97324 -0.00588 -0.18119 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CG  
1086 C CD  . GLU A-2 39  ? 1.24289 1.40874 1.12306 -0.00964 -0.21669 -0.11619 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CD  
1087 O OE1 . GLU A-2 39  ? 1.24486 1.43794 1.17323 -0.03264 -0.22581 -0.13521 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 OE1 
1088 O OE2 . GLU A-2 39  ? 1.30829 1.47953 1.14243 0.00967  -0.23568 -0.11245 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 OE2 
1089 N N   . VAL A-2 40  ? 0.80540 0.94649 0.78499 0.01686  -0.13917 -0.03444 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N   
1090 C CA  . VAL A-2 40  ? 0.83059 0.99549 0.84760 0.02713  -0.14049 -0.02245 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA  
1091 C C   . VAL A-2 40  ? 0.84353 1.02646 0.84252 0.05172  -0.16374 -0.01386 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C   
1092 O O   . VAL A-2 40  ? 0.89636 1.05077 0.84162 0.06603  -0.16343 -0.00059 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O   
1093 C CB  . VAL A-2 40  ? 0.88111 1.01726 0.90202 0.03153  -0.11520 -0.00484 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB  
1094 C CG1 . VAL A-2 40  ? 0.90777 1.00880 0.88240 0.04023  -0.10258 0.00698  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1 
1095 C CG2 . VAL A-2 40  ? 0.89337 1.04559 0.94330 0.04623  -0.11627 0.00697  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2 
1096 N N   . ALA A-2 41  ? 0.76204 0.99225 0.80402 0.05727  -0.18395 -0.02226 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   
1097 C CA  . ALA A-2 41  ? 0.71849 0.96547 0.74921 0.08834  -0.20970 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  
1098 C C   . ALA A-2 41  ? 0.73033 0.93086 0.72927 0.10949  -0.19319 0.01780  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   
1099 O O   . ALA A-2 41  ? 0.63888 0.82702 0.66610 0.10544  -0.16987 0.02510  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   
1100 C CB  . ALA A-2 41  ? 0.66920 0.97928 0.77067 0.09386  -0.22711 -0.02618 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  
1101 N N   . GLU A-2 42  ? 0.77199 0.94145 0.70648 0.12952  -0.20365 0.03440  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 N   
1102 C CA  . GLU A-2 42  ? 0.84611 0.96321 0.74653 0.14421  -0.18388 0.06297  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CA  
1103 C C   . GLU A-2 42  ? 0.85666 0.98652 0.79743 0.16761  -0.19321 0.07100  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 C   
1104 O O   . GLU A-2 42  ? 0.82363 0.98513 0.77460 0.19238  -0.22656 0.06764  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 O   
1105 C CB  . GLU A-2 42  ? 1.00232 1.07595 0.81564 0.15924  -0.18988 0.08124  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CB  
1106 C CG  . GLU A-2 42  ? 1.08047 1.17407 0.86484 0.18610  -0.23359 0.08033  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CG  
1107 C CD  . GLU A-2 42  ? 1.23222 1.27153 0.91419 0.19864  -0.23526 0.10036  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CD  
1108 O OE1 . GLU A-2 42  ? 1.26749 1.26259 0.91060 0.18101  -0.19803 0.11014  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE1 
1109 O OE2 . GLU A-2 42  ? 1.27812 1.32016 0.91782 0.22629  -0.27334 0.10541  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE2 
1110 N N   . GLY A-2 43  ? 0.78128 0.89126 0.74990 0.16053  -0.16548 0.07752  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 N   
1111 C CA  . GLY A-2 43  ? 0.64144 0.76296 0.65465 0.17947  -0.16812 0.07950  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 CA  
1112 C C   . GLY A-2 43  ? 0.60976 0.77376 0.69310 0.15954  -0.15517 0.05766  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 C   
1113 O O   . GLY A-2 43  ? 0.58798 0.75417 0.70652 0.17013  -0.14649 0.05754  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 O   
1114 N N   . ALA A-2 44  ? 0.58604 0.77691 0.68448 0.13082  -0.15169 0.03927  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 N   
1115 C CA  . ALA A-2 44  ? 0.54722 0.77309 0.70259 0.11020  -0.13882 0.02003  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 CA  
1116 C C   . ALA A-2 44  ? 0.51532 0.70477 0.67111 0.09695  -0.10817 0.02587  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 C   
1117 O O   . ALA A-2 44  ? 0.55006 0.75922 0.74432 0.08570  -0.09535 0.01390  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 O   
1118 C CB  . ALA A-2 44  ? 0.64517 0.89658 0.80731 0.08194  -0.14342 0.00046  ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 CB  
1119 N N   . ILE A-2 45  ? 0.53599 0.67517 0.65013 0.09653  -0.09554 0.04197  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 N   
1120 C CA  . ILE A-2 45  ? 0.63288 0.74433 0.75211 0.08318  -0.07121 0.04325  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CA  
1121 C C   . ILE A-2 45  ? 0.60914 0.70424 0.74220 0.09963  -0.06326 0.04998  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 C   
1122 O O   . ILE A-2 45  ? 0.67942 0.76623 0.82870 0.08921  -0.04708 0.04338  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 O   
1123 C CB  . ILE A-2 45  ? 0.65477 0.72801 0.73742 0.07289  -0.05866 0.05216  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CB  
1124 C CG1 . ILE A-2 45  ? 0.66009 0.70413 0.70299 0.08939  -0.06112 0.07102  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG1 
1125 C CG2 . ILE A-2 45  ? 0.60851 0.69224 0.68239 0.05544  -0.06133 0.04057  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG2 
1126 C CD1 . ILE A-2 45  ? 0.73329 0.74152 0.75141 0.07748  -0.03989 0.07890  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CD1 
1127 N N   . TYR A-2 46  ? 0.63671 0.72148 0.75845 0.12658  -0.07536 0.06239  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 N   
1128 C CA  . TYR A-2 46  ? 0.55295 0.60661 0.67914 0.14476  -0.06710 0.07028  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CA  
1129 C C   . TYR A-2 46  ? 0.56252 0.64939 0.73946 0.14856  -0.06180 0.05214  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 C   
1130 O O   . TYR A-2 46  ? 0.68301 0.74186 0.86447 0.14598  -0.04387 0.04986  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 O   
1131 C CB  . TYR A-2 46  ? 0.54429 0.57292 0.63988 0.17718  -0.08486 0.08921  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CB  
1132 C CG  . TYR A-2 46  ? 0.73150 0.71467 0.76700 0.16863  -0.07946 0.10837  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CG  
1133 C CD1 . TYR A-2 46  ? 0.78174 0.71633 0.79725 0.15000  -0.05272 0.11663  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CD1 
1134 C CD2 . TYR A-2 46  ? 0.79351 0.78663 0.79409 0.17584  -0.09907 0.11459  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CD2 
1135 C CE1 . TYR A-2 46  ? 0.80565 0.70490 0.77196 0.13863  -0.04154 0.13133  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CE1 
1136 C CE2 . TYR A-2 46  ? 0.80385 0.75510 0.74499 0.16638  -0.08851 0.13049  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CE2 
1137 C CZ  . TYR A-2 46  ? 0.87877 0.78496 0.80565 0.14716  -0.05747 0.13882  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CZ  
1138 O OH  . TYR A-2 46  ? 0.95551 0.82617 0.82947 0.13510  -0.04137 0.15203  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 OH  
1139 N N   . PRO A-2 47  ? 0.52966 0.67710 0.74658 0.15172  -0.07405 0.03607  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 N   
1140 C CA  . PRO A-2 47  ? 0.50129 0.68122 0.76577 0.14928  -0.06006 0.01658  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CA  
1141 C C   . PRO A-2 47  ? 0.50391 0.67121 0.76137 0.11555  -0.03666 0.00842  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 C   
1142 O O   . PRO A-2 47  ? 0.54040 0.69984 0.80975 0.11344  -0.01817 -0.00083 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 O   
1143 C CB  . PRO A-2 47  ? 0.51511 0.76830 0.82589 0.15350  -0.07709 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CB  
1144 C CG  . PRO A-2 47  ? 0.50862 0.75995 0.79309 0.17283  -0.10756 0.01327  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CG  
1145 C CD  . PRO A-2 47  ? 0.42504 0.61741 0.64901 0.15512  -0.09906 0.03120  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CD  
1146 N N   . VAL A-2 48  ? 0.51879 0.67766 0.75082 0.09199  -0.03823 0.01178  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 N   
1147 C CA  . VAL A-2 48  ? 0.50557 0.64407 0.72254 0.06531  -0.02154 0.00681  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CA  
1148 C C   . VAL A-2 48  ? 0.45369 0.54403 0.64877 0.06778  -0.01067 0.01406  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 C   
1149 O O   . VAL A-2 48  ? 0.53212 0.60982 0.72552 0.05743  0.00323  0.00530  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 O   
1150 C CB  . VAL A-2 48  ? 0.56709 0.70311 0.76185 0.04637  -0.02901 0.00858  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CB  
1151 C CG1 . VAL A-2 48  ? 0.44549 0.55056 0.61768 0.02700  -0.01739 0.00698  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CG1 
1152 C CG2 . VAL A-2 48  ? 0.50796 0.68926 0.72723 0.03590  -0.03646 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A-2 CG2 
1153 N N   . LEU A-2 49  ? 0.41771 0.47870 0.59252 0.07914  -0.01609 0.02904  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   
1154 C CA  . LEU A-2 49  ? 0.39999 0.41613 0.55957 0.07762  -0.00456 0.03381  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  
1155 C C   . LEU A-2 49  ? 0.54677 0.55213 0.72235 0.09202  0.00397  0.02669  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   
1156 O O   . LEU A-2 49  ? 0.68631 0.67038 0.85881 0.08204  0.01603  0.01721  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   
1157 C CB  . LEU A-2 49  ? 0.40221 0.38687 0.53539 0.08411  -0.00711 0.05211  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  
1158 C CG  . LEU A-2 49  ? 0.48555 0.47649 0.60048 0.06901  -0.00994 0.05581  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  
1159 C CD1 . LEU A-2 49  ? 0.45135 0.41448 0.53421 0.07550  -0.00884 0.07393  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 
1160 C CD2 . LEU A-2 49  ? 0.56038 0.54474 0.67865 0.04791  -0.00046 0.04575  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 
1161 N N   . ARG A-2 50  ? 0.53720 0.55843 0.73027 0.11781  -0.00400 0.02865  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 N   
1162 C CA  . ARG A-2 50  ? 0.57706 0.58663 0.78764 0.13710  0.00455  0.01992  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CA  
1163 C C   . ARG A-2 50  ? 0.60301 0.63693 0.83271 0.12323  0.02034  -0.00215 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 C   
1164 O O   . ARG A-2 50  ? 0.64273 0.65018 0.87080 0.12658  0.03429  -0.01264 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 O   
1165 C CB  . ARG A-2 50  ? 0.63886 0.67181 0.87182 0.17206  -0.01102 0.02324  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CB  
1166 C CG  . ARG A-2 50  ? 0.72939 0.70369 0.93872 0.19868  -0.01503 0.03962  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CG  
1167 C CD  . ARG A-2 50  ? 0.85136 0.84849 1.08108 0.23979  -0.03610 0.04266  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CD  
1168 N NE  . ARG A-2 50  ? 0.80225 0.81453 1.01128 0.24413  -0.05954 0.05863  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NE  
1169 C CZ  . ARG A-2 50  ? 0.67039 0.75237 0.91103 0.24821  -0.07827 0.04841  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CZ  
1170 N NH1 . ARG A-2 50  ? 0.70070 0.84673 1.00011 0.24698  -0.07312 0.02297  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH1 
1171 N NH2 . ARG A-2 50  ? 0.53701 0.62385 0.74916 0.25228  -0.10077 0.06202  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH2 
1172 N N   . ARG A-2 51  ? 0.54744 0.62605 0.78968 0.10621  0.02009  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   
1173 C CA  . ARG A-2 51  ? 0.55723 0.65056 0.80528 0.08953  0.03889  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  
1174 C C   . ARG A-2 51  ? 0.60346 0.65277 0.81224 0.06904  0.04625  -0.02875 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   
1175 O O   . ARG A-2 51  ? 0.57654 0.60886 0.77590 0.06635  0.06111  -0.04209 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   
1176 C CB  . ARG A-2 51  ? 0.52125 0.66273 0.78589 0.07161  0.03905  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  
1177 C CG  . ARG A-2 51  ? 0.66597 0.82841 0.94155 0.05774  0.06382  -0.05363 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  
1178 C CD  . ARG A-2 51  ? 0.71149 0.89910 0.98576 0.02836  0.06880  -0.05700 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  
1179 N NE  . ARG A-2 51  ? 0.86587 1.03067 1.10692 0.00540  0.09257  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  
1180 C CZ  . ARG A-2 51  ? 0.98291 1.17080 1.24024 0.00079  0.11970  -0.08232 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  
1181 N NH1 . ARG A-2 51  ? 0.99675 1.23884 1.31443 0.01960  0.12522  -0.09617 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 
1182 N NH2 . ARG A-2 51  ? 1.05971 1.21674 1.27117 -0.02094 0.14125  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 
1183 N N   . LEU A-2 52  ? 0.52260 0.55539 0.70877 0.05612  0.03477  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 N   
1184 C CA  . LEU A-2 52  ? 0.50981 0.51056 0.66606 0.03914  0.03612  -0.01959 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CA  
1185 C C   . LEU A-2 52  ? 0.52343 0.48681 0.67375 0.04492  0.04077  -0.02383 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 C   
1186 O O   . LEU A-2 52  ? 0.57102 0.51355 0.70147 0.03303  0.04334  -0.03471 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 O   
1187 C CB  . LEU A-2 52  ? 0.44446 0.44257 0.58859 0.02922  0.02280  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CB  
1188 C CG  . LEU A-2 52  ? 0.47311 0.49581 0.61464 0.01897  0.01819  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CG  
1189 C CD1 . LEU A-2 52  ? 0.62270 0.64591 0.75915 0.01785  0.00556  0.00300  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD1 
1190 C CD2 . LEU A-2 52  ? 0.49951 0.50742 0.61413 0.00320  0.02239  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD2 
1191 N N   . VAL A-2 53  ? 0.54300 0.49266 0.70581 0.06265  0.04028  -0.01565 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 N   
1192 C CA  . VAL A-2 53  ? 0.52994 0.43530 0.68675 0.06734  0.04752  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CA  
1193 C C   . VAL A-2 53  ? 0.67488 0.57754 0.83775 0.07843  0.06065  -0.03932 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 C   
1194 O O   . VAL A-2 53  ? 0.71782 0.59136 0.86497 0.06988  0.06812  -0.05484 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 O   
1195 C CB  . VAL A-2 53  ? 0.66887 0.54827 0.82701 0.08355  0.04417  -0.00247 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CB  
1196 C CG1 . VAL A-2 53  ? 0.65631 0.48233 0.80896 0.09249  0.05436  -0.00830 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CG1 
1197 C CG2 . VAL A-2 53  ? 0.64796 0.52153 0.79350 0.06756  0.03849  0.01207  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CG2 
1198 N N   . LYS A-2 54  ? 0.74839 0.68522 0.93643 0.09790  0.06354  -0.04100 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 N   
1199 C CA  . LYS A-2 54  ? 0.72305 0.66833 0.92414 0.11023  0.08020  -0.06184 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CA  
1200 C C   . LYS A-2 54  ? 0.74210 0.68927 0.91790 0.08647  0.09282  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 C   
1201 O O   . LYS A-2 54  ? 0.68634 0.60785 0.84720 0.08776  0.10653  -0.09710 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 O   
1202 C CB  . LYS A-2 54  ? 0.76699 0.76829 1.00982 0.13023  0.08000  -0.06353 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CB  
1203 C CG  . LYS A-2 54  ? 0.84361 0.86533 1.11264 0.14740  0.10028  -0.08765 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CG  
1204 C CD  . LYS A-2 54  ? 0.92937 1.02190 1.25261 0.16478  0.09749  -0.09206 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CD  
1205 C CE  . LYS A-2 54  ? 0.99272 1.13023 1.31866 0.13485  0.09488  -0.08763 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CE  
1206 N NZ  . LYS A-2 54  ? 1.04061 1.24651 1.42089 0.14837  0.08332  -0.08976 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 NZ  
1207 N N   . GLU A-2 55  ? 0.77394 0.74471 0.93773 0.06561  0.08787  -0.07217 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   
1208 C CA  . GLU A-2 55  ? 0.78702 0.74964 0.91362 0.04411  0.09681  -0.08313 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  
1209 C C   . GLU A-2 55  ? 0.80778 0.72826 0.89766 0.03137  0.08420  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   
1210 O O   . GLU A-2 55  ? 0.80169 0.71012 0.85199 0.01603  0.08429  -0.09108 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   
1211 C CB  . GLU A-2 55  ? 0.81776 0.81102 0.94070 0.02755  0.09568  -0.07473 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  
1212 C CG  . GLU A-2 55  ? 0.95861 1.00260 1.12254 0.03321  0.11016  -0.08020 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  
1213 C CD  . GLU A-2 55  ? 1.12414 1.17685 1.29142 0.03688  0.13886  -0.10232 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  
1214 O OE1 . GLU A-2 55  ? 1.19316 1.21473 1.31149 0.02204  0.15134  -0.11109 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 
1215 O OE2 . GLU A-2 55  ? 1.14753 1.23874 1.36506 0.05676  0.14824  -0.11228 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 
1216 N N   . GLU A-2 56  ? 0.79910 0.69701 0.90028 0.03674  0.07324  -0.07831 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 N   
1217 C CA  . GLU A-2 56  ? 0.83575 0.70204 0.91627 0.02310  0.06173  -0.08432 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CA  
1218 C C   . GLU A-2 56  ? 0.74830 0.62695 0.81228 0.00786  0.04464  -0.07705 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 C   
1219 O O   . GLU A-2 56  ? 0.74680 0.61019 0.78924 -0.00306 0.03248  -0.08738 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 O   
1220 C CB  . GLU A-2 56  ? 0.88415 0.72083 0.93713 0.02006  0.07022  -0.10888 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CB  
1221 C CG  . GLU A-2 56  ? 0.98153 0.80309 1.04942 0.03887  0.08915  -0.11999 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CG  
1222 C CD  . GLU A-2 56  ? 1.10497 0.89107 1.14146 0.03512  0.09788  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 CD  
1223 O OE1 . GLU A-2 56  ? 1.15107 0.89887 1.18692 0.03096  0.09270  -0.15720 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 OE1 
1224 O OE2 . GLU A-2 56  ? 1.14089 0.93513 1.15035 0.03401  0.11156  -0.16132 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A-2 OE2 
1225 N N   . TYR A-2 57  ? 0.75533 0.66150 0.82987 0.00885  0.04130  -0.06121 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 N   
1226 C CA  . TYR A-2 57  ? 0.64242 0.55524 0.70731 -0.00065 0.02417  -0.05324 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CA  
1227 C C   . TYR A-2 57  ? 0.67302 0.58577 0.76244 -0.00114 0.01549  -0.04664 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 C   
1228 O O   . TYR A-2 57  ? 0.57276 0.48846 0.66050 -0.00844 0.00140  -0.04855 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 O   
1229 C CB  . TYR A-2 57  ? 0.58067 0.51672 0.64565 -0.00159 0.02512  -0.04139 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CB  
1230 C CG  . TYR A-2 57  ? 0.58308 0.51978 0.62405 -0.00751 0.03923  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CG  
1231 C CD1 . TYR A-2 57  ? 0.62475 0.53465 0.62066 -0.01521 0.03955  -0.05745 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CD1 
1232 C CD2 . TYR A-2 57  ? 0.71692 0.68226 0.77945 -0.00657 0.05300  -0.04494 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CD2 
1233 C CE1 . TYR A-2 57  ? 0.66968 0.57468 0.63511 -0.02362 0.05817  -0.06218 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CE1 
1234 C CE2 . TYR A-2 57  ? 0.75603 0.72531 0.80055 -0.01691 0.07223  -0.05245 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CE2 
1235 C CZ  . TYR A-2 57  ? 0.77715 0.71275 0.76941 -0.02622 0.07721  -0.05987 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CZ  
1236 O OH  . TYR A-2 57  ? 0.89857 0.83185 0.86350 -0.03935 0.10144  -0.06628 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 OH  
1237 N N   . CYS A-2 58  ? 0.66054 0.56868 0.77157 0.00736  0.02459  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 N   
1238 C CA  . CYS A-2 58  ? 0.60369 0.50355 0.73042 0.00327  0.02312  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 CA  
1239 C C   . CYS A-2 58  ? 0.64830 0.51317 0.78008 0.00609  0.03459  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 C   
1240 O O   . CYS A-2 58  ? 0.64560 0.49831 0.77450 0.01947  0.04295  -0.03992 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 O   
1241 C CB  . CYS A-2 58  ? 0.51621 0.43322 0.65095 0.01050  0.02239  -0.01281 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 CB  
1242 S SG  . CYS A-2 58  ? 0.65062 0.59904 0.77837 0.00672  0.01013  -0.00954 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A-2 SG  
1243 N N   . SER A-2 59  ? 0.64461 0.49239 0.78566 -0.00734 0.03660  -0.03743 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 N   
1244 C CA  . SER A-2 59  ? 0.71432 0.51773 0.85685 -0.00737 0.04990  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CA  
1245 C C   . SER A-2 59  ? 0.67950 0.47399 0.82538 -0.01092 0.05734  -0.01526 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 C   
1246 O O   . SER A-2 59  ? 0.74174 0.56850 0.89185 -0.01427 0.05240  -0.00641 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 O   
1247 C CB  . SER A-2 59  ? 0.78161 0.56164 0.92762 -0.02691 0.05070  -0.06021 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CB  
1248 O OG  . SER A-2 59  ? 0.88789 0.69295 1.05198 -0.04823 0.04271  -0.06820 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 OG  
1249 N N   . THR A-2 60  ? 0.70326 0.44744 0.84107 -0.00950 0.07081  -0.00723 ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 N   
1250 C CA  . THR A-2 60  ? 0.77334 0.49710 0.89865 -0.00881 0.08045  0.01737  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 CA  
1251 C C   . THR A-2 60  ? 0.77183 0.43734 0.89263 -0.02949 0.09948  0.01681  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 C   
1252 O O   . THR A-2 60  ? 0.72130 0.35602 0.84682 -0.03636 0.10281  -0.00142 ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 O   
1253 C CB  . THR A-2 60  ? 0.80038 0.51560 0.90659 0.02470  0.07470  0.03760  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 CB  
1254 O OG1 . THR A-2 60  ? 0.96555 0.67731 1.05179 0.02673  0.07717  0.06136  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 OG1 
1255 C CG2 . THR A-2 60  ? 0.65289 0.30848 0.74661 0.04248  0.08134  0.03933  ? ? ? ? ? ? 60  THR A-2 CG2 
1256 N N   . TYR A-2 61  ? 0.78659 0.43633 0.89648 -0.04305 0.11411  0.03464  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 N   
1257 C CA  . TYR A-2 61  ? 0.86995 0.45722 0.97026 -0.06749 0.13826  0.03847  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CA  
1258 C C   . TYR A-2 61  ? 0.93934 0.50040 1.00529 -0.06865 0.15458  0.06916  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 C   
1259 O O   . TYR A-2 61  ? 0.80114 0.40636 0.86130 -0.05810 0.14681  0.07965  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 O   
1260 C CB  . TYR A-2 61  ? 0.89926 0.51150 1.04089 -0.10714 0.14549  0.00970  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CB  
1261 C CG  . TYR A-2 61  ? 0.80462 0.48730 0.97621 -0.12285 0.14446  0.00349  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CG  
1262 C CD1 . TYR A-2 61  ? 0.84404 0.52093 1.01347 -0.14457 0.16988  0.01585  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD1 
1263 C CD2 . TYR A-2 61  ? 0.71877 0.46838 0.91860 -0.11637 0.12035  -0.01622 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD2 
1264 C CE1 . TYR A-2 61  ? 0.83161 0.57478 1.03299 -0.15617 0.17102  0.00621  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE1 
1265 C CE2 . TYR A-2 61  ? 0.72615 0.53600 0.95444 -0.12554 0.11766  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE2 
1266 C CZ  . TYR A-2 61  ? 0.76866 0.57859 1.00170 -0.14452 0.14316  -0.01402 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CZ  
1267 O OH  . TYR A-2 61  ? 0.67220 0.54505 0.93855 -0.15126 0.14258  -0.02518 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 OH  
1268 N N   . LEU A-2 62  ? 1.06064 0.54311 1.09757 -0.08296 0.17857  0.08310  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   
1269 C CA  . LEU A-2 62  ? 1.14927 0.58589 1.13476 -0.08219 0.19662  0.11652  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  
1270 C C   . LEU A-2 62  ? 1.24282 0.67560 1.23942 -0.13016 0.23080  0.11248  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   
1271 O O   . LEU A-2 62  ? 1.20139 0.63473 1.23867 -0.16457 0.24352  0.08721  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   
1272 C CB  . LEU A-2 62  ? 1.23277 0.56701 1.16163 -0.05978 0.20126  0.14218  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  
1273 C CG  . LEU A-2 62  ? 1.23897 0.56572 1.15335 -0.00735 0.17140  0.14970  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  
1274 C CD1 . LEU A-2 62  ? 1.13821 0.47072 1.09256 -0.00372 0.16259  0.11936  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 
1275 C CD2 . LEU A-2 62  ? 1.37748 0.60998 1.22328 0.01844  0.17378  0.18369  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 
1276 N N   . VAL A-2 63  ? 1.34048 0.76984 1.30013 -0.13301 0.24659  0.13574  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 N   
1277 C CA  . VAL A-2 63  ? 1.51725 0.93377 1.47565 -0.17720 0.28650  0.13687  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CA  
1278 C C   . VAL A-2 63  ? 1.71989 1.07012 1.59239 -0.16499 0.29847  0.17441  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 C   
1279 O O   . VAL A-2 63  ? 1.79574 1.13294 1.61922 -0.12897 0.28239  0.19925  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 O   
1280 C CB  . VAL A-2 63  ? 1.43401 0.95001 1.44670 -0.19496 0.29065  0.11455  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CB  
1281 C CG1 . VAL A-2 63  ? 1.29790 0.88541 1.39148 -0.20330 0.26880  0.07417  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG1 
1282 C CG2 . VAL A-2 63  ? 1.41247 0.96752 1.39613 -0.15916 0.26914  0.12882  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG2 
1283 N N   . GLU A-2 64  ? 1.61577 1.30401 2.01920 -0.20562 0.15199  0.45307  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 N   
1284 C CA  . GLU A-2 64  ? 1.69092 1.36666 2.04034 -0.21990 0.15564  0.53569  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CA  
1285 C C   . GLU A-2 64  ? 1.64261 1.40110 1.94626 -0.28067 0.18347  0.55351  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 C   
1286 O O   . GLU A-2 64  ? 1.54186 1.37170 1.85563 -0.30153 0.20052  0.48318  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 O   
1287 C CB  . GLU A-2 64  ? 1.79654 1.36289 2.15051 -0.21933 0.16458  0.54648  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CB  
1288 C CG  . GLU A-2 64  ? 1.90563 1.43034 2.22299 -0.18988 0.14865  0.62046  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CG  
1289 C CD  . GLU A-2 64  ? 1.87321 1.37481 2.22115 -0.11910 0.12162  0.61490  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CD  
1290 O OE1 . GLU A-2 64  ? 1.76896 1.25994 2.15504 -0.09557 0.12010  0.54964  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 OE1 
1291 O OE2 . GLU A-2 64  ? 1.94827 1.44991 2.28323 -0.08875 0.10296  0.67450  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 OE2 
1292 N N   . SER A-2 65  ? 1.69989 1.45407 1.93302 -0.29756 0.18393  0.62367  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N   
1293 C CA  . SER A-2 65  ? 1.71843 1.53917 1.88325 -0.35757 0.21592  0.64467  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA  
1294 C C   . SER A-2 65  ? 1.63636 1.57352 1.77063 -0.37361 0.22661  0.59058  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C   
1295 O O   . SER A-2 65  ? 1.67062 1.66679 1.71541 -0.38177 0.21373  0.61585  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O   
1296 C CB  . SER A-2 65  ? 1.72930 1.51255 1.92443 -0.40429 0.25859  0.62455  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB  
1297 O OG  . SER A-2 65  ? 1.78119 1.61842 1.90566 -0.45870 0.29591  0.64956  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG  
1298 N N   . PRO A-2 69  ? 1.71902 1.59709 1.75366 -0.24724 0.06979  0.81075  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 N   
1299 C CA  . PRO A-2 69  ? 1.61688 1.56135 1.66475 -0.22347 0.03995  0.77879  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CA  
1300 C C   . PRO A-2 69  ? 1.52198 1.42924 1.66226 -0.19504 0.05470  0.71175  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 C   
1301 O O   . PRO A-2 69  ? 1.40800 1.35075 1.54467 -0.21932 0.07972  0.63603  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 O   
1302 C CB  . PRO A-2 69  ? 1.59691 1.63582 1.54162 -0.28455 0.05257  0.76131  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CB  
1303 C CG  . PRO A-2 69  ? 1.67012 1.69018 1.57868 -0.33685 0.10601  0.75966  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CG  
1304 C CD  . PRO A-2 69  ? 1.73853 1.65224 1.71364 -0.31471 0.11629  0.78852  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CD  
1305 N N   . SER A-2 70  ? 1.52176 1.36454 1.73641 -0.13611 0.03974  0.70616  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 N   
1306 C CA  . SER A-2 70  ? 1.40529 1.20460 1.69446 -0.10781 0.05150  0.63724  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 CA  
1307 C C   . SER A-2 70  ? 1.34625 1.21697 1.63865 -0.08719 0.02586  0.59686  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 C   
1308 O O   . SER A-2 70  ? 1.40263 1.33451 1.66930 -0.07491 -0.00958 0.63841  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 O   
1309 C CB  . SER A-2 70  ? 1.45064 1.16201 1.79386 -0.05642 0.05140  0.62952  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 CB  
1310 O OG  . SER A-2 70  ? 1.51960 1.25949 1.86840 -0.01598 0.02101  0.67640  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 OG  
1311 N N   . ARG A-2 71  ? 1.22250 1.09010 1.54334 -0.08409 0.03970  0.50497  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 N   
1312 C CA  . ARG A-2 71  ? 1.07339 1.00760 1.38460 -0.07165 0.02041  0.44482  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CA  
1313 C C   . ARG A-2 71  ? 0.86406 0.75430 1.23720 -0.03432 0.02042  0.38544  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 C   
1314 O O   . ARG A-2 71  ? 0.88913 0.72210 1.29519 -0.04060 0.04215  0.34892  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 O   
1315 C CB  . ARG A-2 71  ? 1.12128 1.11820 1.38411 -0.11480 0.03864  0.38918  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CB  
1316 C CG  . ARG A-2 71  ? 1.31298 1.37628 1.48738 -0.14956 0.03031  0.42881  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CG  
1317 C CD  . ARG A-2 71  ? 1.36458 1.49118 1.50079 -0.15482 0.01879  0.36803  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CD  
1318 N NE  . ARG A-2 71  ? 1.46889 1.64029 1.53600 -0.20225 0.05205  0.33281  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NE  
1319 C CZ  . ARG A-2 71  ? 1.50298 1.67240 1.60048 -0.21555 0.09596  0.27800  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CZ  
1320 N NH1 . ARG A-2 71  ? 1.53910 1.75471 1.57609 -0.25527 0.13361  0.24685  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH1 
1321 N NH2 . ARG A-2 71  ? 1.48127 1.60701 1.66998 -0.19137 0.10342  0.25375  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH2 
1322 N N   . LYS A-2 72  ? 0.73797 0.66074 1.12086 -0.00234 -0.00535 0.37595  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 N   
1323 C CA  . LYS A-2 72  ? 0.68358 0.56677 1.11467 0.03513  -0.00603 0.33255  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CA  
1324 C C   . LYS A-2 72  ? 0.62490 0.55054 1.04260 0.02422  -0.01142 0.25696  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 C   
1325 O O   . LYS A-2 72  ? 0.72360 0.71334 1.11227 0.01870  -0.03022 0.25017  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 O   
1326 C CB  . LYS A-2 72  ? 0.83157 0.72625 1.29360 0.07836  -0.02565 0.37907  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CB  
1327 C CG  . LYS A-2 72  ? 0.89838 0.75735 1.37803 0.10816  -0.01151 0.32096  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CG  
1328 C CD  . LYS A-2 72  ? 0.90624 0.82656 1.38916 0.12832  -0.02849 0.31999  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CD  
1329 C CE  . LYS A-2 72  ? 0.93977 0.87153 1.44257 0.15061  -0.02635 0.36603  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CE  
1330 N NZ  . LYS A-2 72  ? 0.89020 0.88263 1.40681 0.16395  -0.03893 0.36396  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 NZ  
1331 N N   . TYR A-2 73  ? 0.61974 0.50759 1.05948 0.01859  0.00291  0.20282  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 N   
1332 C CA  . TYR A-2 73  ? 0.57628 0.49676 1.01765 0.01325  -0.00291 0.13778  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CA  
1333 C C   . TYR A-2 73  ? 0.54697 0.44145 1.00648 0.04570  -0.01696 0.11105  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 C   
1334 O O   . TYR A-2 73  ? 0.57981 0.41397 1.05649 0.06630  -0.01048 0.12189  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 O   
1335 C CB  . TYR A-2 73  ? 0.67552 0.58725 1.13904 -0.01469 0.01482  0.10253  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CB  
1336 C CG  . TYR A-2 73  ? 0.63992 0.61081 1.08406 -0.04802 0.03280  0.10248  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CG  
1337 C CD1 . TYR A-2 73  ? 0.78927 0.75887 1.20698 -0.07304 0.05012  0.15283  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CD1 
1338 C CD2 . TYR A-2 73  ? 0.48561 0.51018 0.93550 -0.05320 0.03642  0.05383  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CD2 
1339 C CE1 . TYR A-2 73  ? 0.79833 0.82324 1.18614 -0.10724 0.07340  0.15067  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CE1 
1340 C CE2 . TYR A-2 73  ? 0.62087 0.69684 1.05072 -0.08149 0.06327  0.04713  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CE2 
1341 C CZ  . TYR A-2 73  ? 0.78238 0.86077 1.17621 -0.11090 0.08313  0.09388  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CZ  
1342 O OH  . TYR A-2 73  ? 0.96765 1.09867 1.33030 -0.14327 0.11688  0.08472  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 OH  
1343 N N   . TYR A-2 74  ? 0.41857 0.35276 0.87033 0.04896  -0.03170 0.07546  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 N   
1344 C CA  . TYR A-2 74  ? 0.45265 0.36977 0.91225 0.07396  -0.04484 0.05356  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CA  
1345 C C   . TYR A-2 74  ? 0.38063 0.28915 0.84971 0.06723  -0.05043 0.00232  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 C   
1346 O O   . TYR A-2 74  ? 0.50660 0.44991 0.98632 0.05181  -0.05018 -0.02116 ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 O   
1347 C CB  . TYR A-2 74  ? 0.34964 0.31498 0.79328 0.08068  -0.06220 0.06183  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CB  
1348 C CG  . TYR A-2 74  ? 0.35217 0.33744 0.79817 0.09131  -0.06644 0.11977  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CG  
1349 C CD1 . TYR A-2 74  ? 0.38646 0.41016 0.80902 0.07019  -0.07004 0.15621  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CD1 
1350 C CD2 . TYR A-2 74  ? 0.36296 0.33727 0.79906 0.10877  -0.05936 0.12960  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CD2 
1351 C CE1 . TYR A-2 74  ? 0.47414 0.52585 0.90488 0.07964  -0.08226 0.21898  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CE1 
1352 C CE2 . TYR A-2 74  ? 0.39399 0.39764 0.84072 0.11887  -0.06228 0.18191  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CE2 
1353 C CZ  . TYR A-2 74  ? 0.41417 0.45830 0.87537 0.10991  -0.08070 0.23577  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CZ  
1354 O OH  . TYR A-2 74  ? 0.45472 0.53635 0.92208 0.11475  -0.08921 0.28996  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 OH  
1355 N N   . GLN A-2 75  ? 0.45595 0.34217 0.88562 0.06725  -0.05055 -0.01242 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 N   
1356 C CA  . GLN A-2 75  ? 0.57527 0.46241 1.00548 0.05610  -0.06249 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CA  
1357 C C   . GLN A-2 75  ? 0.46107 0.34747 0.84335 0.06296  -0.07100 -0.05380 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 C   
1358 O O   . GLN A-2 75  ? 0.59822 0.46053 0.94588 0.07404  -0.05774 -0.04095 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 O   
1359 C CB  . GLN A-2 75  ? 0.54254 0.38810 0.98412 0.04268  -0.05479 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CB  
1360 C CG  . GLN A-2 75  ? 0.54255 0.39253 0.99857 0.02820  -0.07469 -0.08450 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CG  
1361 C CD  . GLN A-2 75  ? 0.55444 0.36007 1.01734 0.00356  -0.06665 -0.09200 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 CD  
1362 O OE1 . GLN A-2 75  ? 0.61289 0.36176 1.02445 0.00205  -0.05527 -0.09326 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 OE1 
1363 N NE2 . GLN A-2 75  ? 0.53858 0.36778 1.06236 -0.02052 -0.06798 -0.09867 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A-2 NE2 
1364 N N   . LEU A-2 76  ? 0.50150 0.41106 0.88913 0.05837  -0.09045 -0.07198 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   
1365 C CA  . LEU A-2 76  ? 0.52296 0.42407 0.87279 0.06286  -0.09996 -0.07509 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  
1366 C C   . LEU A-2 76  ? 0.60908 0.46989 0.94085 0.06137  -0.10300 -0.08663 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   
1367 O O   . LEU A-2 76  ? 0.67493 0.53005 1.03561 0.05042  -0.11681 -0.10234 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   
1368 C CB  . LEU A-2 76  ? 0.54211 0.46961 0.90903 0.05930  -0.12208 -0.08693 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  
1369 C CG  . LEU A-2 76  ? 0.59397 0.51704 0.92812 0.06344  -0.12939 -0.08186 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  
1370 C CD1 . LEU A-2 76  ? 0.57913 0.50793 0.89655 0.06595  -0.11309 -0.06798 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 
1371 C CD2 . LEU A-2 76  ? 0.68895 0.62407 1.04685 0.06152  -0.15036 -0.09240 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 
1372 N N   . THR A-2 77  ? 0.62370 0.45034 0.90882 0.07039  -0.08898 -0.08250 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 N   
1373 C CA  . THR A-2 77  ? 0.67056 0.44221 0.92177 0.06453  -0.09113 -0.10263 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CA  
1374 C C   . THR A-2 77  ? 0.66490 0.43932 0.90700 0.06154  -0.12744 -0.11432 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 C   
1375 O O   . THR A-2 77  ? 0.66496 0.47970 0.92811 0.06804  -0.14434 -0.10330 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 O   
1376 C CB  . THR A-2 77  ? 0.73393 0.45131 0.93741 0.07759  -0.05314 -0.09921 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CB  
1377 O OG1 . THR A-2 77  ? 0.74757 0.47770 0.93775 0.09250  -0.04837 -0.08822 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 OG1 
1378 C CG2 . THR A-2 77  ? 0.69812 0.41372 0.91631 0.08907  -0.02646 -0.07861 ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CG2 
1379 N N   . VAL A-2 78  ? 0.99591 0.58386 0.61494 -0.01701 -0.29129 -0.06480 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 N   
1380 C CA  . VAL A-2 78  ? 1.11479 0.69721 0.67065 -0.02381 -0.26716 -0.06577 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CA  
1381 C C   . VAL A-2 78  ? 1.23620 0.82446 0.76138 -0.02015 -0.23232 -0.09490 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 C   
1382 O O   . VAL A-2 78  ? 1.25893 0.86286 0.76110 -0.02830 -0.21148 -0.07812 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 O   
1383 C CB  . VAL A-2 78  ? 1.09210 0.64154 0.60509 -0.02681 -0.27693 -0.07848 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CB  
1384 C CG1 . VAL A-2 78  ? 0.96417 0.51183 0.41442 -0.04070 -0.25526 -0.07361 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG1 
1385 C CG2 . VAL A-2 78  ? 1.10228 0.64414 0.64726 -0.03076 -0.30659 -0.04865 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG2 
1386 N N   . LYS A-2 79  ? 1.16855 0.74668 0.70531 -0.00715 -0.22247 -0.14006 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 N   
1387 C CA  . LYS A-2 79  ? 1.11687 0.71831 0.65234 -0.00148 -0.17545 -0.16673 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CA  
1388 C C   . LYS A-2 79  ? 1.01374 0.65555 0.59167 -0.00202 -0.15958 -0.13497 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 C   
1389 O O   . LYS A-2 79  ? 0.96717 0.62850 0.52057 -0.00818 -0.12491 -0.12982 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 O   
1390 C CB  . LYS A-2 79  ? 1.12220 0.72226 0.70774 0.01733  -0.16833 -0.21749 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CB  
1391 C CG  . LYS A-2 79  ? 1.15561 0.79262 0.76502 0.02525  -0.11882 -0.24441 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CG  
1392 C CD  . LYS A-2 79  ? 1.21898 0.85769 0.90990 0.04741  -0.12329 -0.28901 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CD  
1393 C CE  . LYS A-2 79  ? 1.16091 0.83167 0.85816 0.05410  -0.06977 -0.33916 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CE  
1394 N NZ  . LYS A-2 79  ? 1.07749 0.75604 0.87322 0.07564  -0.07382 -0.37934 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 NZ  
1395 N N   . GLY A-2 80  ? 1.00682 0.66335 0.64745 0.00012  -0.18656 -0.11275 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 N   
1396 C CA  . GLY A-2 80  ? 0.91276 0.61330 0.59523 -0.00398 -0.17139 -0.08787 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 CA  
1397 C C   . GLY A-2 80  ? 0.90902 0.62179 0.56519 -0.01751 -0.16923 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 C   
1398 O O   . GLY A-2 80  ? 0.84274 0.59119 0.52466 -0.02036 -0.14608 -0.04508 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 O   
1399 N N   . GLU A-2 81  ? 0.95947 0.64340 0.57215 -0.02569 -0.19521 -0.04417 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   
1400 C CA  . GLU A-2 81  ? 1.01040 0.70341 0.61008 -0.03688 -0.19809 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  
1401 C C   . GLU A-2 81  ? 0.99162 0.67392 0.54426 -0.04015 -0.16839 -0.01931 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   
1402 O O   . GLU A-2 81  ? 1.08700 0.78899 0.65638 -0.04502 -0.15706 -0.00167 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   
1403 C CB  . GLU A-2 81  ? 1.04503 0.73011 0.65689 -0.04241 -0.21919 0.00130  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  
1404 C CG  . GLU A-2 81  ? 1.20455 0.91150 0.84368 -0.05074 -0.21885 0.02448  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  
1405 C CD  . GLU A-2 81  ? 1.31381 1.04301 1.00478 -0.05598 -0.23164 0.03573  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  
1406 O OE1 . GLU A-2 81  ? 1.28701 1.06078 1.02897 -0.06062 -0.22690 0.04267  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 
1407 O OE2 . GLU A-2 81  ? 1.35730 1.06063 1.03409 -0.05697 -0.24484 0.03512  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 
1408 N N   . ILE A-2 82  ? 1.02677 0.68065 0.52263 -0.04085 -0.15686 -0.04278 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 N   
1409 C CA  . ILE A-2 82  ? 1.09704 0.74793 0.54193 -0.05203 -0.12693 -0.04557 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CA  
1410 C C   . ILE A-2 82  ? 1.05599 0.74425 0.54151 -0.04447 -0.08765 -0.05491 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 C   
1411 O O   . ILE A-2 82  ? 1.03430 0.73447 0.51626 -0.05369 -0.07189 -0.03657 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 O   
1412 C CB  . ILE A-2 82  ? 1.16765 0.79283 0.54344 -0.05994 -0.11915 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CB  
1413 C CG1 . ILE A-2 82  ? 1.20557 0.80994 0.57613 -0.06405 -0.15340 -0.06439 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CG1 
1414 C CG2 . ILE A-2 82  ? 1.23681 0.87078 0.56121 -0.08144 -0.09055 -0.07229 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CG2 
1415 C CD1 . ILE A-2 82  ? 1.26638 0.85956 0.58959 -0.07177 -0.14450 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A-2 CD1 
1416 N N   . TYR A-2 83  ? 0.99118 0.69680 0.52240 -0.02825 -0.07605 -0.08154 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 N   
1417 C CA  . TYR A-2 83  ? 0.94766 0.68947 0.52018 -0.02100 -0.03983 -0.09227 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CA  
1418 C C   . TYR A-2 83  ? 0.97277 0.74410 0.59360 -0.02323 -0.03988 -0.06202 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 C   
1419 O O   . TYR A-2 83  ? 1.00893 0.80177 0.63784 -0.02629 -0.01049 -0.05874 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 O   
1420 C CB  . TYR A-2 83  ? 0.92708 0.67843 0.55192 -0.00360 -0.03910 -0.12248 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CB  
1421 C CG  . TYR A-2 83  ? 0.92167 0.71082 0.59591 0.00440  -0.00514 -0.13458 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CG  
1422 C CD1 . TYR A-2 83  ? 1.03545 0.83763 0.68269 0.00194  0.03671  -0.15845 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CD1 
1423 C CD2 . TYR A-2 83  ? 0.82347 0.63880 0.56928 0.01002  -0.01600 -0.12187 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CD2 
1424 C CE1 . TYR A-2 83  ? 0.92997 0.76804 0.62517 0.00912  0.06712  -0.16964 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CE1 
1425 C CE2 . TYR A-2 83  ? 0.78923 0.63846 0.58076 0.01577  0.01232  -0.13138 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CE2 
1426 C CZ  . TYR A-2 83  ? 0.85623 0.71535 0.62447 0.01750  0.05392  -0.15567 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CZ  
1427 O OH  . TYR A-2 83  ? 0.87357 0.76774 0.68955 0.02296  0.08160  -0.16486 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 OH  
1428 N N   . LEU A-2 84  ? 0.81003 0.58738 0.46596 -0.02399 -0.07170 -0.04309 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 N   
1429 C CA  . LEU A-2 84  ? 0.75704 0.57032 0.46189 -0.02907 -0.06991 -0.02312 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CA  
1430 C C   . LEU A-2 84  ? 0.92525 0.72843 0.60703 -0.03739 -0.06429 -0.00651 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 C   
1431 O O   . LEU A-2 84  ? 0.84309 0.67137 0.55601 -0.03885 -0.04317 -0.00213 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 O   
1432 C CB  . LEU A-2 84  ? 0.73181 0.55937 0.47087 -0.03495 -0.10494 -0.00959 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CB  
1433 C CG  . LEU A-2 84  ? 0.64392 0.51443 0.43366 -0.04397 -0.10481 0.00335  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CG  
1434 C CD1 . LEU A-2 84  ? 0.60212 0.51705 0.43768 -0.04430 -0.07475 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD1 
1435 C CD2 . LEU A-2 84  ? 0.71817 0.61053 0.53547 -0.05538 -0.13792 0.01220  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD2 
1436 N N   . ASN A-2 85  ? 1.03992 0.80412 0.66939 -0.04489 -0.08687 0.00450  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 N   
1437 C CA  . ASN A-2 85  ? 0.97092 0.72015 0.58518 -0.05646 -0.09374 0.02751  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CA  
1438 C C   . ASN A-2 85  ? 1.03911 0.78632 0.62154 -0.06442 -0.06168 0.02620  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 C   
1439 O O   . ASN A-2 85  ? 1.00589 0.75583 0.60756 -0.07220 -0.06097 0.04519  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 O   
1440 C CB  . ASN A-2 85  ? 0.89058 0.59705 0.45145 -0.06704 -0.12933 0.04272  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CB  
1441 C CG  . ASN A-2 85  ? 1.10166 0.81408 0.70002 -0.06246 -0.16352 0.04874  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CG  
1442 O OD1 . ASN A-2 85  ? 1.15341 0.90526 0.82264 -0.05762 -0.16450 0.04900  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 OD1 
1443 N ND2 . ASN A-2 85  ? 1.16827 0.84934 0.72443 -0.06683 -0.18819 0.05067  ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 ND2 
1444 N N   . GLU A-2 86  ? 1.02194 0.76664 0.56128 -0.06406 -0.03637 0.00205  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   
1445 C CA  . GLU A-2 86  ? 1.01535 0.77114 0.52997 -0.07402 -0.00074 -0.00335 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  
1446 C C   . GLU A-2 86  ? 0.95542 0.75093 0.53971 -0.06232 0.02424  -0.00757 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   
1447 O O   . GLU A-2 86  ? 1.07887 0.88304 0.66720 -0.07230 0.04001  0.00532  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   
1448 C CB  . GLU A-2 86  ? 1.09715 0.85161 0.55953 -0.07646 0.02369  -0.03811 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  
1449 C CG  . GLU A-2 86  ? 1.31849 1.04340 0.68960 -0.10357 0.01513  -0.03304 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  
1450 C CD  . GLU A-2 86  ? 1.48756 1.19544 0.82514 -0.09882 0.00611  -0.06440 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  
1451 O OE1 . GLU A-2 86  ? 1.51971 1.24373 0.89874 -0.07642 0.02038  -0.10056 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 
1452 O OE2 . GLU A-2 86  ? 1.55861 1.24189 0.84790 -0.11595 -0.01847 -0.05116 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 
1453 N N   . LEU A-2 87  ? 0.93422 0.75382 0.57301 -0.04491 0.02482  -0.02308 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 N   
1454 C CA  . LEU A-2 87  ? 0.86533 0.72604 0.56719 -0.03780 0.04759  -0.02770 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CA  
1455 C C   . LEU A-2 87  ? 0.78946 0.66382 0.53429 -0.04328 0.03929  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 C   
1456 O O   . LEU A-2 87  ? 0.78785 0.68462 0.56138 -0.04539 0.06231  -0.00536 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 O   
1457 C CB  . LEU A-2 87  ? 0.87694 0.75894 0.62517 -0.02581 0.03958  -0.04174 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CB  
1458 C CG  . LEU A-2 87  ? 0.90462 0.81789 0.69149 -0.01781 0.06669  -0.06023 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CG  
1459 C CD1 . LEU A-2 87  ? 0.95370 0.85953 0.70219 -0.01604 0.09844  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD1 
1460 C CD2 . LEU A-2 87  ? 0.69357 0.61297 0.51713 -0.01076 0.04326  -0.06783 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2 CD2 
1461 N N   . ILE A-2 88  ? 0.74915 0.61166 0.50503 -0.04549 0.00594  0.00725  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 N   
1462 C CA  . ILE A-2 88  ? 0.81472 0.69169 0.62470 -0.04905 -0.00436 0.01964  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CA  
1463 C C   . ILE A-2 88  ? 0.88348 0.73351 0.67042 -0.05969 -0.00207 0.03815  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 C   
1464 O O   . ILE A-2 88  ? 0.81453 0.68242 0.65025 -0.06104 0.00793  0.04075  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 O   
1465 C CB  . ILE A-2 88  ? 0.79934 0.67164 0.63044 -0.04947 -0.04186 0.02677  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CB  
1466 C CG1 . ILE A-2 88  ? 0.68412 0.59302 0.54593 -0.04653 -0.04604 0.01254  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG1 
1467 C CG2 . ILE A-2 88  ? 0.75369 0.63689 0.64817 -0.05193 -0.05515 0.03416  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG2 
1468 C CD1 . ILE A-2 88  ? 0.60607 0.51384 0.48083 -0.05026 -0.08262 0.01866  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CD1 
1469 N N   . SER A-2 89  ? 0.93579 0.74350 0.64772 -0.07152 -0.01374 0.05213  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 N   
1470 C CA  . SER A-2 89  ? 0.97397 0.75590 0.65461 -0.09104 -0.01725 0.07682  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CA  
1471 C C   . SER A-2 89  ? 0.99108 0.79489 0.66373 -0.09580 0.02373  0.06822  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 C   
1472 O O   . SER A-2 89  ? 1.04884 0.85045 0.74244 -0.10690 0.02399  0.08616  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 O   
1473 C CB  . SER A-2 89  ? 1.06600 0.80531 0.65715 -0.11105 -0.03784 0.09315  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CB  
1474 O OG  . SER A-2 89  ? 1.26754 0.99037 0.80882 -0.13882 -0.03337 0.11544  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 OG  
1475 N N   . GLU A-2 90  ? 0.92967 0.75440 0.57934 -0.08766 0.05572  0.04055  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 N   
1476 C CA  . GLU A-2 90  ? 0.87965 0.73308 0.53407 -0.08946 0.09623  0.02797  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CA  
1477 C C   . GLU A-2 90  ? 0.75149 0.63583 0.48908 -0.07919 0.10447  0.02795  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 C   
1478 O O   . GLU A-2 90  ? 0.85710 0.74741 0.60650 -0.08961 0.11759  0.03894  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 O   
1479 C CB  . GLU A-2 90  ? 1.02243 0.89577 0.66187 -0.07732 0.12331  -0.00682 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CB  
1480 C CG  . GLU A-2 90  ? 1.26523 1.12922 0.82456 -0.09420 0.14121  -0.02020 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CG  
1481 C CD  . GLU A-2 90  ? 1.42700 1.29776 0.95136 -0.12128 0.16168  -0.00453 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CD  
1482 O OE1 . GLU A-2 90  ? 1.49977 1.34693 0.96136 -0.14931 0.14553  0.01719  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE1 
1483 O OE2 . GLU A-2 90  ? 1.44885 1.35405 1.02486 -0.11317 0.18447  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE2 
1484 N N   . TRP A-2 91  ? 0.70480 0.61162 0.49922 -0.06291 0.09580  0.01543  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 N   
1485 C CA  . TRP A-2 91  ? 0.64146 0.58698 0.51347 -0.05759 0.10559  0.00894  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CA  
1486 C C   . TRP A-2 91  ? 0.64430 0.57869 0.55199 -0.06571 0.09151  0.02615  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 C   
1487 O O   . TRP A-2 91  ? 0.63909 0.59303 0.58334 -0.06861 0.11031  0.02428  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 O   
1488 C CB  . TRP A-2 91  ? 0.54150 0.51451 0.45895 -0.04906 0.09082  -0.00376 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CB  
1489 C CG  . TRP A-2 91  ? 0.46474 0.48697 0.45764 -0.05017 0.10217  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CG  
1490 C CD1 . TRP A-2 91  ? 0.36159 0.40600 0.41447 -0.05263 0.08659  -0.02113 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CD1 
1491 C CD2 . TRP A-2 91  ? 0.48649 0.54645 0.50510 -0.05137 0.13289  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CD2 
1492 N NE1 . TRP A-2 91  ? 0.42198 0.51834 0.53224 -0.05739 0.10779  -0.03832 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 NE1 
1493 C CE2 . TRP A-2 91  ? 0.41633 0.52021 0.50350 -0.05723 0.13477  -0.03857 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CE2 
1494 C CE3 . TRP A-2 91  ? 0.52626 0.59025 0.52056 -0.04896 0.15887  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CE3 
1495 C CZ2 . TRP A-2 91  ? 0.45693 0.58560 0.56248 -0.05318 0.13634  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CZ2 
1496 C CZ3 . TRP A-2 91  ? 0.47941 0.57375 0.51061 -0.04285 0.15458  -0.03218 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CZ3 
1497 C CH2 . TRP A-2 91  ? 0.41978 0.53855 0.49479 -0.04487 0.14081  -0.03374 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CH2 
1498 N N   . ASN A-2 92  ? 0.71842 0.62026 0.62370 -0.06941 0.05488  0.04288  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 N   
1499 C CA  . ASN A-2 92  ? 0.65331 0.54263 0.61392 -0.07475 0.03253  0.05741  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 CA  
1500 C C   . ASN A-2 92  ? 0.72066 0.58480 0.64857 -0.09250 0.03879  0.08125  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 C   
1501 O O   . ASN A-2 92  ? 0.86303 0.74055 0.84520 -0.09404 0.04707  0.08025  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 O   
1502 C CB  . ASN A-2 92  ? 0.57507 0.43173 0.54293 -0.07587 -0.01311 0.07294  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 CB  
1503 C CG  . ASN A-2 92  ? 0.74483 0.63383 0.75801 -0.06230 -0.02098 0.04954  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 CG  
1504 O OD1 . ASN A-2 92  ? 0.79187 0.73252 0.85575 -0.05540 0.00189  0.02257  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 OD1 
1505 N ND2 . ASN A-2 92  ? 0.71976 0.58208 0.71205 -0.06292 -0.05435 0.06096  ? ? ? ? ? ? 92  ASN A-2 ND2 
1506 N N   . ASN A-2 93  ? 0.78824 0.61904 0.62632 -0.11009 0.03461  0.10201  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 N   
1507 C CA  . ASN A-2 93  ? 0.89192 0.70311 0.69159 -0.13618 0.03728  0.12891  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CA  
1508 C C   . ASN A-2 93  ? 0.83861 0.68758 0.63450 -0.13563 0.08610  0.11085  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 C   
1509 O O   . ASN A-2 93  ? 0.82294 0.66750 0.61514 -0.15493 0.09131  0.12965  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 O   
1510 C CB  . ASN A-2 93  ? 1.14086 0.91440 0.84054 -0.16316 0.01864  0.15437  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CB  
1511 C CG  . ASN A-2 93  ? 1.35011 1.14032 0.96470 -0.18201 0.05878  0.14560  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CG  
1512 O OD1 . ASN A-2 93  ? 1.43196 1.22596 1.02495 -0.20686 0.07113  0.16249  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 OD1 
1513 N ND2 . ASN A-2 93  ? 1.40205 1.20304 0.96956 -0.17289 0.07706  0.11788  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 ND2 
1514 N N   . PHE A-2 94  ? 0.81144 0.69774 0.61812 -0.11491 0.11741  0.07700  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 N   
1515 C CA  . PHE A-2 94  ? 0.71639 0.64153 0.53770 -0.11169 0.15966  0.05913  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CA  
1516 C C   . PHE A-2 94  ? 0.60332 0.55028 0.51174 -0.10495 0.16136  0.05581  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 C   
1517 O O   . PHE A-2 94  ? 0.64796 0.60113 0.56571 -0.11686 0.17626  0.06466  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 O   
1518 C CB  . PHE A-2 94  ? 0.74609 0.70032 0.56315 -0.09292 0.18261  0.02741  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CB  
1519 C CG  . PHE A-2 94  ? 0.73752 0.73568 0.58820 -0.08250 0.20938  0.00905  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CG  
1520 C CD1 . PHE A-2 94  ? 0.78131 0.79175 0.60545 -0.08520 0.21727  0.00759  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CD1 
1521 C CD2 . PHE A-2 94  ? 0.69987 0.73238 0.62114 -0.06416 0.20172  -0.00399 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CD2 
1522 C CE1 . PHE A-2 94  ? 0.79357 0.84200 0.66046 -0.06866 0.21961  -0.00374 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CE1 
1523 C CE2 . PHE A-2 94  ? 0.71578 0.78079 0.66680 -0.05069 0.19723  -0.01095 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CE2 
1524 C CZ  . PHE A-2 94  ? 0.67213 0.74297 0.59788 -0.05203 0.20741  -0.01033 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A-2 CZ  
1525 N N   . THR A-2 95  ? 0.52768 0.49085 0.50074 -0.08871 0.14707  0.04025  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 N   
1526 C CA  . THR A-2 95  ? 0.52770 0.51797 0.58865 -0.08440 0.14848  0.02826  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 CA  
1527 C C   . THR A-2 95  ? 0.61532 0.57110 0.71025 -0.09518 0.11972  0.05074  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 C   
1528 O O   . THR A-2 95  ? 0.58086 0.55239 0.73632 -0.09692 0.12729  0.04401  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 O   
1529 C CB  . THR A-2 95  ? 0.60733 0.62914 0.72370 -0.07143 0.13838  0.00342  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 CB  
1530 O OG1 . THR A-2 95  ? 0.72658 0.71558 0.84050 -0.06947 0.10032  0.01446  ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 OG1 
1531 C CG2 . THR A-2 95  ? 0.56726 0.61869 0.65400 -0.06538 0.15838  -0.01181 ? ? ? ? ? ? 95  THR A-2 CG2 
1532 N N   . ASP A-2 96  ? 0.63068 0.53815 0.69296 -0.10410 0.08251  0.07834  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 N   
1533 C CA  . ASP A-2 96  ? 0.70464 0.57126 0.79480 -0.11992 0.04731  0.10918  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CA  
1534 C C   . ASP A-2 96  ? 0.73906 0.59916 0.78583 -0.14274 0.06653  0.13117  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 C   
1535 O O   . ASP A-2 96  ? 0.65820 0.50811 0.75960 -0.15125 0.05373  0.14280  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 O   
1536 C CB  . ASP A-2 96  ? 0.79563 0.61072 0.84555 -0.13186 0.00083  0.14171  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CB  
1537 C CG  . ASP A-2 96  ? 0.93233 0.75028 1.04644 -0.11155 -0.02788 0.12395  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CG  
1538 O OD1 . ASP A-2 96  ? 0.97979 0.84646 1.14712 -0.09113 -0.00490 0.08403  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD1 
1539 O OD2 . ASP A-2 96  ? 0.86379 0.63867 0.97517 -0.11971 -0.07473 0.15091  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD2 
1540 N N   . SER A-2 97  ? 0.59925 0.46709 0.55211 -0.15418 0.09627  0.13469  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 N   
1541 C CA  . SER A-2 97  ? 0.73096 0.60339 0.63660 -0.17939 0.11980  0.15153  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CA  
1542 C C   . SER A-2 97  ? 0.63510 0.54814 0.60219 -0.16801 0.15333  0.12869  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 C   
1543 O O   . SER A-2 97  ? 0.65088 0.55741 0.63443 -0.18611 0.15165  0.14760  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 O   
1544 C CB  . SER A-2 97  ? 0.74209 0.62734 0.54708 -0.19044 0.14986  0.14526  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CB  
1545 O OG  . SER A-2 97  ? 0.90756 0.75471 0.64654 -0.20983 0.11807  0.16983  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 OG  
1546 N N   . VAL A-2 98  ? 0.56150 0.51643 0.56147 -0.14193 0.18087  0.09085  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N   
1547 C CA  . VAL A-2 98  ? 0.55979 0.55718 0.61568 -0.13412 0.21162  0.06891  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA  
1548 C C   . VAL A-2 98  ? 0.47895 0.46906 0.62466 -0.13350 0.18855  0.06905  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C   
1549 O O   . VAL A-2 98  ? 0.61753 0.61602 0.79149 -0.14333 0.20016  0.07290  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O   
1550 C CB  . VAL A-2 98  ? 0.49965 0.54108 0.56710 -0.10305 0.21409  0.03265  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB  
1551 C CG1 . VAL A-2 98  ? 0.50417 0.57980 0.61697 -0.08656 0.20486  0.01232  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1 
1552 C CG2 . VAL A-2 98  ? 0.66248 0.71525 0.66682 -0.09325 0.21567  0.02886  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2 
1553 N N   . ALA A-2 99  ? 0.43623 0.41074 0.63311 -0.12252 0.15411  0.06276  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 N   
1554 C CA  . ALA A-2 99  ? 0.42707 0.39557 0.72486 -0.11962 0.12881  0.05447  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CA  
1555 C C   . ALA A-2 99  ? 0.55134 0.46937 0.85014 -0.14170 0.09801  0.09516  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 C   
1556 O O   . ALA A-2 99  ? 0.64240 0.56058 1.01976 -0.14329 0.08955  0.08850  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 O   
1557 C CB  . ALA A-2 99  ? 0.48476 0.44973 0.83927 -0.10401 0.09694  0.03693  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CB  
1558 N N   . LYS A-2 100 ? 0.55351 0.42959 0.76642 -0.16316 0.07907  0.13780  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 N   
1559 C CA  . LYS A-2 100 ? 0.62699 0.46109 0.82651 -0.19481 0.05133  0.18350  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CA  
1560 C C   . LYS A-2 100 ? 0.68745 0.55004 0.86616 -0.20850 0.09166  0.18352  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 C   
1561 O O   . LYS A-2 100 ? 0.70134 0.53936 0.90323 -0.23114 0.07076  0.21209  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 O   
1562 C CB  . LYS A-2 100 ? 0.85584 0.64920 0.95393 -0.22485 0.02585  0.22965  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CB  
1563 C CG  . LYS A-2 100 ? 0.83979 0.58203 0.96946 -0.22693 -0.03751 0.25416  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CG  
1564 C CD  . LYS A-2 100 ? 0.88926 0.61165 0.90294 -0.24864 -0.04588 0.28122  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CD  
1565 C CE  . LYS A-2 100 ? 1.05532 0.72915 1.09681 -0.25050 -0.11010 0.30627  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CE  
1566 N NZ  . LYS A-2 100 ? 1.19580 0.85930 1.12052 -0.26996 -0.11523 0.32487  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 NZ  
1567 N N   . LEU A-2 101 ? 0.72607 0.63843 0.86320 -0.19733 0.14545  0.15491  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 N   
1568 C CA  . LEU A-2 101 ? 0.81304 0.75723 0.94436 -0.20792 0.18347  0.15143  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CA  
1569 C C   . LEU A-2 101 ? 0.82024 0.79136 1.04889 -0.18679 0.18494  0.11791  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 C   
1570 O O   . LEU A-2 101 ? 0.93164 0.89502 1.19085 -0.19869 0.17479  0.12808  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 O   
1571 C CB  . LEU A-2 101 ? 0.70467 0.70329 0.76588 -0.18896 0.21244  0.12679  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CB  
1572 C CG  . LEU A-2 101 ? 0.61282 0.65957 0.67575 -0.17679 0.22329  0.11361  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CG  
1573 C CD1 . LEU A-2 101 ? 0.77750 0.80781 0.84398 -0.20891 0.21532  0.14998  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CD1 
1574 C CD2 . LEU A-2 101 ? 0.61514 0.69526 0.62584 -0.15844 0.23444  0.10289  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CD2 
1575 N N   . LEU A-2 102 ? 0.68411 0.68788 0.95402 -0.15701 0.19312  0.07641  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N   
1576 C CA  . LEU A-2 102 ? 0.70043 0.73919 1.03164 -0.13533 0.19497  0.03737  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA  
1577 C C   . LEU A-2 102 ? 0.77462 0.78938 1.20901 -0.14068 0.16845  0.03589  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C   
1578 O O   . LEU A-2 102 ? 0.84456 0.88296 1.31760 -0.12797 0.17313  0.00701  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O   
1579 C CB  . LEU A-2 102 ? 0.58319 0.65258 0.91454 -0.10824 0.19610  -0.00002 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB  
1580 C CG  . LEU A-2 102 ? 0.63210 0.73001 0.89205 -0.09078 0.19780  -0.01321 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG  
1581 C CD1 . LEU A-2 102 ? 0.59841 0.69923 0.79353 -0.09686 0.20554  0.00963  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1 
1582 C CD2 . LEU A-2 102 ? 0.63431 0.74313 0.87502 -0.07619 0.18612  -0.02818 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2 
1583 N N   . THR A-2 103 ? 0.82472 0.78594 1.29740 -0.15485 0.12876  0.06579  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   
1584 C CA  . THR A-2 103 ? 0.82461 0.75749 1.39299 -0.15104 0.08518  0.06217  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  
1585 C C   . THR A-2 103 ? 0.99871 0.87099 1.53837 -0.17941 0.04540  0.11939  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   
1586 O O   . THR A-2 103 ? 1.09201 0.92756 1.69610 -0.17556 -0.00674 0.12836  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   
1587 C CB  . THR A-2 103 ? 0.85997 0.78640 1.50604 -0.12966 0.05128  0.03711  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  
1588 O OG1 . THR A-2 103 ? 0.77609 0.74640 1.39954 -0.11648 0.08255  0.00631  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 
1589 C CG2 . THR A-2 103 ? 0.83300 0.78019 1.59047 -0.10631 0.03696  -0.00685 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 
1590 N N   . GLU A-2 104 ? 1.13032 0.99922 1.56808 -0.20696 0.06836  0.15568  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 N   
1591 C CA  . GLU A-2 104 ? 1.28601 1.11427 1.68156 -0.23870 0.03963  0.20350  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CA  
1592 C C   . GLU A-2 104 ? 1.30165 1.16815 1.64419 -0.25166 0.08771  0.19886  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 C   
1593 O O   . GLU A-2 104 ? 1.34201 1.21151 1.58292 -0.27669 0.10905  0.22290  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 O   
1594 C CB  . GLU A-2 104 ? 1.38576 1.17410 1.68876 -0.26489 0.01232  0.25224  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CB  
1595 C CG  . GLU A-2 104 ? 1.45294 1.18690 1.79163 -0.27333 -0.06000 0.28568  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CG  
1596 C CD  . GLU A-2 104 ? 1.40418 1.12524 1.84231 -0.24079 -0.09813 0.26122  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CD  
1597 O OE1 . GLU A-2 104 ? 1.35776 1.07344 1.90327 -0.22208 -0.13024 0.24352  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 OE1 
1598 O OE2 . GLU A-2 104 ? 1.38509 1.10689 1.79607 -0.23250 -0.09460 0.25604  ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 OE2 
1599 N N   . GLY A-2 105 ? 1.28282 1.18395 1.69291 -0.23140 0.10514  0.16011  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 N   
1600 C CA  . GLY A-2 105 ? 1.28338 1.22394 1.65091 -0.23796 0.14107  0.15152  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 CA  
1601 C C   . GLY A-2 105 ? 1.17705 1.16393 1.60623 -0.20626 0.16111  0.10099  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 C   
1602 O O   . GLY A-2 105 ? 1.05870 1.08912 1.44034 -0.19812 0.18871  0.08584  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A-2 O   
# 
