data_XXXX
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_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Pow, K.C." 1 0000-0002-1443-098X 
"Hao, Q."   2 0000-0002-9642-0514 
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# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
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_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
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_exptl.entry_id                   XXXX 
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_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
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_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Commun" 
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_citation.journal_volume            14 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                3462 
_citation.page_last                 3462 
_citation.title                     "Regioselective stilbene O-methylations in Saccharinae grasses." 
_citation.year                      2023 
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_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41467-023-38908-5 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   37308495 
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_citation_author.name 
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primary "Lui, A.C.W."   1  0000-0002-9604-7676 
primary "Pow, K.C."     2  0000-0002-1443-098X 
primary "Lin, N."       3  ?                   
primary "Lam, L.P.Y."   4  0000-0001-5025-1308 
primary "Liu, G."       5  0000-0001-5979-785X 
primary "Godwin, I.D."  6  0000-0002-4006-4426 
primary "Fan, Z."       7  ?                   
primary "Khoo, C.J."    8  ?                   
primary "Tobimatsu, Y." 9  0000-0002-7578-7392 
primary "Wang, L."      10 0000-0002-4872-9824 
primary "Hao, Q."       11 0000-0002-9642-0514 
primary "Lo, C."        12 0000-0002-1995-3843 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;GSYDSSSSSSNDSSARNEEDESCMFALKLLGGFAVPFTIKAVIELGVMDQLLTAERAMSAEELVAAAVAAQLPRPEVACT
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AAQGAFELDLTMLVTFGSGKERTQREFSELAMEAGFSREFKATYIFANVWALEFTK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSYDSSSSSSNDSSARNEEDESCMFALKLLGGFAVPFTIKAVIELGVMDQLLTAERAMSAEELVAAAVAAQLPRPEVACT
MVDRLLRFLASHSVVRCTTEVVVGTDDATTTTCCRRSYAASPVCKWFARNGVEDSVLPLGMMILNKTFLDSWQNITDAVL
EGAAPFEKTYGMPMFEYLSTNGPLNTVFHEAMANHSMIITKKLLKFFRGFEGLDVLVDVGGGNGTTLQMIRGQYKNMRGI
NYDLPHVIAQAAPVEGVEHVGGSMFDNIPRGNAVLLKWILHDWDDKACIKILKNCYTALHVRGKVIVLEYVVPDEPEPTL
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;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 B,A 
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loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
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1 5   SER n 
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1 9   SER n 
1 10  SER n 
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1 13  SER n 
1 14  SER n 
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1 17  ASN n 
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1 19  GLU n 
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1 32  GLY n 
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1 37  PHE n 
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1 43  ILE n 
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1 53  THR n 
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1 70  ALA n 
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1 73  PRO n 
1 74  ARG n 
1 75  PRO n 
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1 82  VAL n 
1 83  ASP n 
1 84  ARG n 
1 85  LEU n 
1 86  LEU n 
1 87  ARG n 
1 88  PHE n 
1 89  LEU n 
1 90  ALA n 
1 91  SER n 
1 92  HIS n 
1 93  SER n 
1 94  VAL n 
1 95  VAL n 
1 96  ARG n 
1 97  CYS n 
1 98  THR n 
1 99  THR n 
1 100 GLU n 
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1 104 GLY n 
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1 107 ASP n 
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1 110 THR n 
1 111 THR n 
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1 116 ARG n 
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1 118 TYR n 
1 119 ALA n 
1 120 ALA n 
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1 181 ASN n 
1 182 GLY n 
1 183 PRO n 
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1 186 THR n 
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1 188 PHE n 
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1 190 GLU n 
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1 193 ALA n 
1 194 ASN n 
1 195 HIS n 
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1 197 MET n 
1 198 ILE n 
1 199 ILE n 
1 200 THR n 
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1 205 LYS n 
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1 207 PHE n 
1 208 ARG n 
1 209 GLY n 
1 210 PHE n 
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1 213 LEU n 
1 214 ASP n 
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1 219 VAL n 
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1 222 GLY n 
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1 233 GLN n 
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1 237 MET n 
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1 240 ILE n 
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1 280 LEU n 
1 281 HIS n 
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1 285 ASP n 
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1 290 LYS n 
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1 296 TYR n 
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1 301 VAL n 
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1 303 GLY n 
1 304 LYS n 
1 305 VAL n 
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1 307 VAL n 
1 308 LEU n 
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1 310 TYR n 
1 311 VAL n 
1 312 VAL n 
1 313 PRO n 
1 314 ASP n 
1 315 GLU n 
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1 317 GLU n 
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1 330 LEU n 
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1 351 ALA n 
1 352 MET n 
1 353 GLU n 
1 354 ALA n 
1 355 GLY n 
1 356 PHE n 
1 357 SER n 
1 358 ARG n 
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1 361 LYS n 
1 362 ALA n 
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1 367 ALA n 
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1 371 ALA n 
1 372 LEU n 
1 373 GLU n 
1 374 PHE n 
1 375 THR n 
1 376 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "stilbene O-methyltransferase"                        41402.348 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "3-[(E)-2-(4-hydroxyphenyl)ethenyl]-5-methoxy-phenol" 242.270   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE                     663.425   2   ? ? ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                                              92.094    14  ? ? ? ? 
5 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL                                        62.068    7   ? ? ? ? 
6 non-polymer syn "ACETATE ION"                                         59.044    2   ? ? ? ? 
7 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"                               106.120   2   ? ? ? ? 
8 non-polymer syn "PENTAETHYLENE GLYCOL"                                238.278   1   ? ? ? ? 
9 water       nat water                                                 18.015    268 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   2   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 2   SER 2   3   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 3   TYR 3   4   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 4   ASP 4   5   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 5   SER 5   6   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 6   SER 6   7   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 7   SER 7   8   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 8   SER 8   9   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 9   SER 9   10  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 10  SER 10  11  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 11  ASN 11  12  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 12  ASP 12  13  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 13  SER 13  14  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 14  SER 14  15  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 15  ALA 15  16  16  ALA ALA B ? n 
A 1 16  ARG 16  17  17  ARG ARG B ? n 
A 1 17  ASN 17  18  18  ASN ASN B ? n 
A 1 18  GLU 18  19  19  GLU GLU B ? n 
A 1 19  GLU 19  20  20  GLU GLU B ? n 
A 1 20  ASP 20  21  21  ASP ASP B ? n 
A 1 21  GLU 21  22  22  GLU GLU B ? n 
A 1 22  SER 22  23  23  SER SER B ? n 
A 1 23  CYS 23  24  24  CYS CYS B ? n 
A 1 24  MET 24  25  25  MET MET B ? n 
A 1 25  PHE 25  26  26  PHE PHE B ? n 
A 1 26  ALA 26  27  27  ALA ALA B ? n 
A 1 27  LEU 27  28  28  LEU LEU B ? n 
A 1 28  LYS 28  29  29  LYS LYS B ? n 
A 1 29  LEU 29  30  30  LEU LEU B ? n 
A 1 30  LEU 30  31  31  LEU LEU B ? n 
A 1 31  GLY 31  32  32  GLY GLY B ? n 
A 1 32  GLY 32  33  33  GLY GLY B ? n 
A 1 33  PHE 33  34  34  PHE PHE B ? n 
A 1 34  ALA 34  35  35  ALA ALA B ? n 
A 1 35  VAL 35  36  36  VAL VAL B ? n 
A 1 36  PRO 36  37  37  PRO PRO B ? n 
A 1 37  PHE 37  38  38  PHE PHE B ? n 
A 1 38  THR 38  39  39  THR THR B ? n 
A 1 39  ILE 39  40  40  ILE ILE B ? n 
A 1 40  LYS 40  41  41  LYS LYS B ? n 
A 1 41  ALA 41  42  42  ALA ALA B ? n 
A 1 42  VAL 42  43  43  VAL VAL B ? n 
A 1 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B ? n 
A 1 44  GLU 44  45  45  GLU GLU B ? n 
A 1 45  LEU 45  46  46  LEU LEU B ? n 
A 1 46  GLY 46  47  47  GLY GLY B ? n 
A 1 47  VAL 47  48  48  VAL VAL B ? n 
A 1 48  MET 48  49  49  MET MET B ? n 
A 1 49  ASP 49  50  50  ASP ASP B ? n 
A 1 50  GLN 50  51  51  GLN GLN B ? n 
A 1 51  LEU 51  52  52  LEU LEU B ? n 
A 1 52  LEU 52  53  53  LEU LEU B ? n 
A 1 53  THR 53  54  54  THR THR B ? n 
A 1 54  ALA 54  55  55  ALA ALA B ? n 
A 1 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B ? n 
A 1 56  ARG 56  57  57  ARG ARG B ? n 
A 1 57  ALA 57  58  58  ALA ALA B ? n 
A 1 58  MET 58  59  59  MET MET B ? n 
A 1 59  SER 59  60  60  SER SER B ? n 
A 1 60  ALA 60  61  61  ALA ALA B ? n 
A 1 61  GLU 61  62  62  GLU GLU B ? n 
A 1 62  GLU 62  63  63  GLU GLU B ? n 
A 1 63  LEU 63  64  64  LEU LEU B ? n 
A 1 64  VAL 64  65  65  VAL VAL B ? n 
A 1 65  ALA 65  66  66  ALA ALA B ? n 
A 1 66  ALA 66  67  67  ALA ALA B ? n 
A 1 67  ALA 67  68  68  ALA ALA B ? n 
A 1 68  VAL 68  69  69  VAL VAL B ? n 
A 1 69  ALA 69  70  70  ALA ALA B ? n 
A 1 70  ALA 70  71  71  ALA ALA B ? n 
A 1 71  GLN 71  72  72  GLN GLN B ? n 
A 1 72  LEU 72  73  73  LEU LEU B ? n 
A 1 73  PRO 73  74  74  PRO PRO B ? n 
A 1 74  ARG 74  75  75  ARG ARG B ? n 
A 1 75  PRO 75  76  76  PRO PRO B ? n 
A 1 76  GLU 76  77  77  GLU GLU B ? n 
A 1 77  VAL 77  78  78  VAL VAL B ? n 
A 1 78  ALA 78  79  79  ALA ALA B ? n 
A 1 79  CYS 79  80  80  CYS CYS B ? n 
A 1 80  THR 80  81  81  THR THR B ? n 
A 1 81  MET 81  82  82  MET MET B ? n 
A 1 82  VAL 82  83  83  VAL VAL B ? n 
A 1 83  ASP 83  84  84  ASP ASP B ? n 
A 1 84  ARG 84  85  85  ARG ARG B ? n 
A 1 85  LEU 85  86  86  LEU LEU B ? n 
A 1 86  LEU 86  87  87  LEU LEU B ? n 
A 1 87  ARG 87  88  88  ARG ARG B ? n 
A 1 88  PHE 88  89  89  PHE PHE B ? n 
A 1 89  LEU 89  90  90  LEU LEU B ? n 
A 1 90  ALA 90  91  91  ALA ALA B ? n 
A 1 91  SER 91  92  92  SER SER B ? n 
A 1 92  HIS 92  93  93  HIS HIS B ? n 
A 1 93  SER 93  94  94  SER SER B ? n 
A 1 94  VAL 94  95  95  VAL VAL B ? n 
A 1 95  VAL 95  96  96  VAL VAL B ? n 
A 1 96  ARG 96  97  97  ARG ARG B ? n 
A 1 97  CYS 97  98  98  CYS CYS B ? n 
A 1 98  THR 98  99  99  THR THR B ? n 
A 1 99  THR 99  100 100 THR THR B ? n 
A 1 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B ? n 
A 1 101 VAL 101 102 102 VAL VAL B ? n 
A 1 102 VAL 102 103 103 VAL VAL B ? n 
A 1 103 VAL 103 104 104 VAL VAL B ? n 
A 1 104 GLY 104 105 105 GLY GLY B ? n 
A 1 105 THR 105 106 106 THR THR B ? n 
A 1 106 ASP 106 107 107 ASP ASP B ? n 
A 1 107 ASP 107 108 108 ASP ASP B ? n 
A 1 108 ALA 108 109 109 ALA ALA B ? n 
A 1 109 THR 109 110 110 THR THR B ? n 
A 1 110 THR 110 111 111 THR THR B ? n 
A 1 111 THR 111 112 112 THR THR B ? n 
A 1 112 THR 112 113 113 THR THR B ? n 
A 1 113 CYS 113 114 114 CYS CYS B ? n 
A 1 114 CYS 114 115 115 CYS CYS B ? n 
A 1 115 ARG 115 116 116 ARG ARG B ? n 
A 1 116 ARG 116 117 117 ARG ARG B ? n 
A 1 117 SER 117 118 118 SER SER B ? n 
A 1 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B ? n 
A 1 119 ALA 119 120 120 ALA ALA B ? n 
A 1 120 ALA 120 121 121 ALA ALA B ? n 
A 1 121 SER 121 122 122 SER SER B ? n 
A 1 122 PRO 122 123 123 PRO PRO B ? n 
A 1 123 VAL 123 124 124 VAL VAL B ? n 
A 1 124 CYS 124 125 125 CYS CYS B ? n 
A 1 125 LYS 125 126 126 LYS LYS B ? n 
A 1 126 TRP 126 127 127 TRP TRP B ? n 
A 1 127 PHE 127 128 128 PHE PHE B ? n 
A 1 128 ALA 128 129 129 ALA ALA B ? n 
A 1 129 ARG 129 130 130 ARG ARG B ? n 
A 1 130 ASN 130 131 131 ASN ASN B ? n 
A 1 131 GLY 131 132 132 GLY GLY B ? n 
A 1 132 VAL 132 133 133 VAL VAL B ? n 
A 1 133 GLU 133 134 134 GLU GLU B ? n 
A 1 134 ASP 134 135 135 ASP ASP B ? n 
A 1 135 SER 135 136 136 SER SER B ? n 
A 1 136 VAL 136 137 137 VAL VAL B ? n 
A 1 137 LEU 137 138 138 LEU LEU B ? n 
A 1 138 PRO 138 139 139 PRO PRO B ? n 
A 1 139 LEU 139 140 140 LEU LEU B ? n 
A 1 140 GLY 140 141 141 GLY GLY B ? n 
A 1 141 MET 141 142 142 MET MET B ? n 
A 1 142 MET 142 143 143 MET MET B ? n 
A 1 143 ILE 143 144 144 ILE ILE B ? n 
A 1 144 LEU 144 145 145 LEU LEU B ? n 
A 1 145 ASN 145 146 146 ASN ASN B ? n 
A 1 146 LYS 146 147 147 LYS LYS B ? n 
A 1 147 THR 147 148 148 THR THR B ? n 
A 1 148 PHE 148 149 149 PHE PHE B ? n 
A 1 149 LEU 149 150 150 LEU LEU B ? n 
A 1 150 ASP 150 151 151 ASP ASP B ? n 
A 1 151 SER 151 152 152 SER SER B ? n 
A 1 152 TRP 152 153 153 TRP TRP B ? n 
A 1 153 GLN 153 154 154 GLN GLN B ? n 
A 1 154 ASN 154 155 155 ASN ASN B ? n 
A 1 155 ILE 155 156 156 ILE ILE B ? n 
A 1 156 THR 156 157 157 THR THR B ? n 
A 1 157 ASP 157 158 158 ASP ASP B ? n 
A 1 158 ALA 158 159 159 ALA ALA B ? n 
A 1 159 VAL 159 160 160 VAL VAL B ? n 
A 1 160 LEU 160 161 161 LEU LEU B ? n 
A 1 161 GLU 161 162 162 GLU GLU B ? n 
A 1 162 GLY 162 163 163 GLY GLY B ? n 
A 1 163 ALA 163 164 164 ALA ALA B ? n 
A 1 164 ALA 164 165 165 ALA ALA B ? n 
A 1 165 PRO 165 166 166 PRO PRO B ? n 
A 1 166 PHE 166 167 167 PHE PHE B ? n 
A 1 167 GLU 167 168 168 GLU GLU B ? n 
A 1 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B ? n 
A 1 169 THR 169 170 170 THR THR B ? n 
A 1 170 TYR 170 171 171 TYR TYR B ? n 
A 1 171 GLY 171 172 172 GLY GLY B ? n 
A 1 172 MET 172 173 173 MET MET B ? n 
A 1 173 PRO 173 174 174 PRO PRO B ? n 
A 1 174 MET 174 175 175 MET MET B ? n 
A 1 175 PHE 175 176 176 PHE PHE B ? n 
A 1 176 GLU 176 177 177 GLU GLU B ? n 
A 1 177 TYR 177 178 178 TYR TYR B ? n 
A 1 178 LEU 178 179 179 LEU LEU B ? n 
A 1 179 SER 179 180 180 SER SER B ? n 
A 1 180 THR 180 181 181 THR THR B ? n 
A 1 181 ASN 181 182 182 ASN ASN B ? n 
A 1 182 GLY 182 183 183 GLY GLY B ? n 
A 1 183 PRO 183 184 184 PRO PRO B ? n 
A 1 184 LEU 184 185 185 LEU LEU B ? n 
A 1 185 ASN 185 186 186 ASN ASN B ? n 
A 1 186 THR 186 187 187 THR THR B ? n 
A 1 187 VAL 187 188 188 VAL VAL B ? n 
A 1 188 PHE 188 189 189 PHE PHE B ? n 
A 1 189 HIS 189 190 190 HIS HIS B ? n 
A 1 190 GLU 190 191 191 GLU GLU B ? n 
A 1 191 ALA 191 192 192 ALA ALA B ? n 
A 1 192 MET 192 193 193 MET MET B ? n 
A 1 193 ALA 193 194 194 ALA ALA B ? n 
A 1 194 ASN 194 195 195 ASN ASN B ? n 
A 1 195 HIS 195 196 196 HIS HIS B ? n 
A 1 196 SER 196 197 197 SER SER B ? n 
A 1 197 MET 197 198 198 MET MET B ? n 
A 1 198 ILE 198 199 199 ILE ILE B ? n 
A 1 199 ILE 199 200 200 ILE ILE B ? n 
A 1 200 THR 200 201 201 THR THR B ? n 
A 1 201 LYS 201 202 202 LYS LYS B ? n 
A 1 202 LYS 202 203 203 LYS LYS B ? n 
A 1 203 LEU 203 204 204 LEU LEU B ? n 
A 1 204 LEU 204 205 205 LEU LEU B ? n 
A 1 205 LYS 205 206 206 LYS LYS B ? n 
A 1 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B ? n 
A 1 207 PHE 207 208 208 PHE PHE B ? n 
A 1 208 ARG 208 209 209 ARG ARG B ? n 
A 1 209 GLY 209 210 210 GLY GLY B ? n 
A 1 210 PHE 210 211 211 PHE PHE B ? n 
A 1 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B ? n 
A 1 212 GLY 212 213 213 GLY GLY B ? n 
A 1 213 LEU 213 214 214 LEU LEU B ? n 
A 1 214 ASP 214 215 215 ASP ASP B ? n 
A 1 215 VAL 215 216 216 VAL VAL B ? n 
A 1 216 LEU 216 217 217 LEU LEU B ? n 
A 1 217 VAL 217 218 218 VAL VAL B ? n 
A 1 218 ASP 218 219 219 ASP ASP B ? n 
A 1 219 VAL 219 220 220 VAL VAL B ? n 
A 1 220 GLY 220 221 221 GLY GLY B ? n 
A 1 221 GLY 221 222 222 GLY GLY B ? n 
A 1 222 GLY 222 223 223 GLY GLY B ? n 
A 1 223 ASN 223 224 224 ASN ASN B ? n 
A 1 224 GLY 224 225 225 GLY GLY B ? n 
A 1 225 THR 225 226 226 THR THR B ? n 
A 1 226 THR 226 227 227 THR THR B ? n 
A 1 227 LEU 227 228 228 LEU LEU B ? n 
A 1 228 GLN 228 229 229 GLN GLN B ? n 
A 1 229 MET 229 230 230 MET MET B ? n 
A 1 230 ILE 230 231 231 ILE ILE B ? n 
A 1 231 ARG 231 232 232 ARG ARG B ? n 
A 1 232 GLY 232 233 233 GLY GLY B ? n 
A 1 233 GLN 233 234 234 GLN GLN B ? n 
A 1 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B ? n 
A 1 235 LYS 235 236 236 LYS LYS B ? n 
A 1 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B ? n 
A 1 237 MET 237 238 238 MET MET B ? n 
A 1 238 ARG 238 239 239 ARG ARG B ? n 
A 1 239 GLY 239 240 240 GLY GLY B ? n 
A 1 240 ILE 240 241 241 ILE ILE B ? n 
A 1 241 ASN 241 242 242 ASN ASN B ? n 
A 1 242 TYR 242 243 243 TYR TYR B ? n 
A 1 243 ASP 243 244 244 ASP ASP B ? n 
A 1 244 LEU 244 245 245 LEU LEU B ? n 
A 1 245 PRO 245 246 246 PRO PRO B ? n 
A 1 246 HIS 246 247 247 HIS HIS B ? n 
A 1 247 VAL 247 248 248 VAL VAL B ? n 
A 1 248 ILE 248 249 249 ILE ILE B ? n 
A 1 249 ALA 249 250 250 ALA ALA B ? n 
A 1 250 GLN 250 251 251 GLN GLN B ? n 
A 1 251 ALA 251 252 252 ALA ALA B ? n 
A 1 252 ALA 252 253 253 ALA ALA B ? n 
A 1 253 PRO 253 254 254 PRO PRO B ? n 
A 1 254 VAL 254 255 255 VAL VAL B ? n 
A 1 255 GLU 255 256 256 GLU GLU B ? n 
A 1 256 GLY 256 257 257 GLY GLY B ? n 
A 1 257 VAL 257 258 258 VAL VAL B ? n 
A 1 258 GLU 258 259 259 GLU GLU B ? n 
A 1 259 HIS 259 260 260 HIS HIS B ? n 
A 1 260 VAL 260 261 261 VAL VAL B ? n 
A 1 261 GLY 261 262 262 GLY GLY B ? n 
A 1 262 GLY 262 263 263 GLY GLY B ? n 
A 1 263 SER 263 264 264 SER SER B ? n 
A 1 264 MET 264 265 265 MET MET B ? n 
A 1 265 PHE 265 266 266 PHE PHE B ? n 
A 1 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B ? n 
A 1 267 ASN 267 268 268 ASN ASN B ? n 
A 1 268 ILE 268 269 269 ILE ILE B ? n 
A 1 269 PRO 269 270 270 PRO PRO B ? n 
A 1 270 ARG 270 271 271 ARG ARG B ? n 
A 1 271 GLY 271 272 272 GLY GLY B ? n 
A 1 272 ASN 272 273 273 ASN ASN B ? n 
A 1 273 ALA 273 274 274 ALA ALA B ? n 
A 1 274 VAL 274 275 275 VAL VAL B ? n 
A 1 275 LEU 275 276 276 LEU LEU B ? n 
A 1 276 LEU 276 277 277 LEU LEU B ? n 
A 1 277 LYS 277 278 278 LYS LYS B ? n 
A 1 278 TRP 278 279 279 TRP TRP B ? n 
A 1 279 ILE 279 280 280 ILE ILE B ? n 
A 1 280 LEU 280 281 281 LEU LEU B ? n 
A 1 281 HIS 281 282 282 HIS HIS B ? n 
A 1 282 ASP 282 283 283 ASP ASP B ? n 
A 1 283 TRP 283 284 284 TRP TRP B ? n 
A 1 284 ASP 284 285 285 ASP ASP B ? n 
A 1 285 ASP 285 286 286 ASP ASP B ? n 
A 1 286 LYS 286 287 287 LYS LYS B ? n 
A 1 287 ALA 287 288 288 ALA ALA B ? n 
A 1 288 CYS 288 289 289 CYS CYS B ? n 
A 1 289 ILE 289 290 290 ILE ILE B ? n 
A 1 290 LYS 290 291 291 LYS LYS B ? n 
A 1 291 ILE 291 292 292 ILE ILE B ? n 
A 1 292 LEU 292 293 293 LEU LEU B ? n 
A 1 293 LYS 293 294 294 LYS LYS B ? n 
A 1 294 ASN 294 295 295 ASN ASN B ? n 
A 1 295 CYS 295 296 296 CYS CYS B ? n 
A 1 296 TYR 296 297 297 TYR TYR B ? n 
A 1 297 THR 297 298 298 THR THR B ? n 
A 1 298 ALA 298 299 299 ALA ALA B ? n 
A 1 299 LEU 299 300 300 LEU LEU B ? n 
A 1 300 HIS 300 301 301 HIS HIS B ? n 
A 1 301 VAL 301 302 302 VAL VAL B ? n 
A 1 302 ARG 302 303 303 ARG ARG B ? n 
A 1 303 GLY 303 304 304 GLY GLY B ? n 
A 1 304 LYS 304 305 305 LYS LYS B ? n 
A 1 305 VAL 305 306 306 VAL VAL B ? n 
A 1 306 ILE 306 307 307 ILE ILE B ? n 
A 1 307 VAL 307 308 308 VAL VAL B ? n 
A 1 308 LEU 308 309 309 LEU LEU B ? n 
A 1 309 GLU 309 310 310 GLU GLU B ? n 
A 1 310 TYR 310 311 311 TYR TYR B ? n 
A 1 311 VAL 311 312 312 VAL VAL B ? n 
A 1 312 VAL 312 313 313 VAL VAL B ? n 
A 1 313 PRO 313 314 314 PRO PRO B ? n 
A 1 314 ASP 314 315 315 ASP ASP B ? n 
A 1 315 GLU 315 316 316 GLU GLU B ? n 
A 1 316 PRO 316 317 317 PRO PRO B ? n 
A 1 317 GLU 317 318 318 GLU GLU B ? n 
A 1 318 PRO 318 319 319 PRO PRO B ? n 
A 1 319 THR 319 320 320 THR THR B ? n 
A 1 320 LEU 320 321 321 LEU LEU B ? n 
A 1 321 ALA 321 322 322 ALA ALA B ? n 
A 1 322 ALA 322 323 323 ALA ALA B ? n 
A 1 323 GLN 323 324 324 GLN GLN B ? n 
A 1 324 GLY 324 325 325 GLY GLY B ? n 
A 1 325 ALA 325 326 326 ALA ALA B ? n 
A 1 326 PHE 326 327 327 PHE PHE B ? n 
A 1 327 GLU 327 328 328 GLU GLU B ? n 
A 1 328 LEU 328 329 329 LEU LEU B ? n 
A 1 329 ASP 329 330 330 ASP ASP B ? n 
A 1 330 LEU 330 331 331 LEU LEU B ? n 
A 1 331 THR 331 332 332 THR THR B ? n 
A 1 332 MET 332 333 333 MET MET B ? n 
A 1 333 LEU 333 334 334 LEU LEU B ? n 
A 1 334 VAL 334 335 335 VAL VAL B ? n 
A 1 335 THR 335 336 336 THR THR B ? n 
A 1 336 PHE 336 337 337 PHE PHE B ? n 
A 1 337 GLY 337 338 338 GLY GLY B ? n 
A 1 338 SER 338 339 339 SER SER B ? n 
A 1 339 GLY 339 340 340 GLY GLY B ? n 
A 1 340 LYS 340 341 341 LYS LYS B ? n 
A 1 341 GLU 341 342 342 GLU GLU B ? n 
A 1 342 ARG 342 343 343 ARG ARG B ? n 
A 1 343 THR 343 344 344 THR THR B ? n 
A 1 344 GLN 344 345 345 GLN GLN B ? n 
A 1 345 ARG 345 346 346 ARG ARG B ? n 
A 1 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B ? n 
A 1 347 PHE 347 348 348 PHE PHE B ? n 
A 1 348 SER 348 349 349 SER SER B ? n 
A 1 349 GLU 349 350 350 GLU GLU B ? n 
A 1 350 LEU 350 351 351 LEU LEU B ? n 
A 1 351 ALA 351 352 352 ALA ALA B ? n 
A 1 352 MET 352 353 353 MET MET B ? n 
A 1 353 GLU 353 354 354 GLU GLU B ? n 
A 1 354 ALA 354 355 355 ALA ALA B ? n 
A 1 355 GLY 355 356 356 GLY GLY B ? n 
A 1 356 PHE 356 357 357 PHE PHE B ? n 
A 1 357 SER 357 358 358 SER SER B ? n 
A 1 358 ARG 358 359 359 ARG ARG B ? n 
A 1 359 GLU 359 360 360 GLU GLU B ? n 
A 1 360 PHE 360 361 361 PHE PHE B ? n 
A 1 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B ? n 
A 1 362 ALA 362 363 363 ALA ALA B ? n 
A 1 363 THR 363 364 364 THR THR B ? n 
A 1 364 TYR 364 365 365 TYR TYR B ? n 
A 1 365 ILE 365 366 366 ILE ILE B ? n 
A 1 366 PHE 366 367 367 PHE PHE B ? n 
A 1 367 ALA 367 368 368 ALA ALA B ? n 
A 1 368 ASN 368 369 369 ASN ASN B ? n 
A 1 369 VAL 369 370 370 VAL VAL B ? n 
A 1 370 TRP 370 371 371 TRP TRP B ? n 
A 1 371 ALA 371 372 372 ALA ALA B ? n 
A 1 372 LEU 372 373 373 LEU LEU B ? n 
A 1 373 GLU 373 374 374 GLU GLU B ? n 
A 1 374 PHE 374 375 375 PHE PHE B ? n 
A 1 375 THR 375 376 376 THR THR B ? n 
A 1 376 LYS 376 377 377 LYS LYS B ? n 
B 1 1   GLY 1   2   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 2   SER 2   3   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 3   TYR 3   4   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 4   ASP 4   5   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 5   SER 5   6   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 6   SER 6   7   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 7   SER 7   8   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 8   SER 8   9   ?   ?   ?   A ? n 
B 1 9   SER 9   10  ?   ?   ?   A ? n 
B 1 10  SER 10  11  ?   ?   ?   A ? n 
B 1 11  ASN 11  12  ?   ?   ?   A ? n 
B 1 12  ASP 12  13  ?   ?   ?   A ? n 
B 1 13  SER 13  14  ?   ?   ?   A ? n 
B 1 14  SER 14  15  15  SER SER A ? n 
B 1 15  ALA 15  16  16  ALA ALA A ? n 
B 1 16  ARG 16  17  17  ARG ARG A ? n 
B 1 17  ASN 17  18  18  ASN ASN A ? n 
B 1 18  GLU 18  19  19  GLU GLU A ? n 
B 1 19  GLU 19  20  20  GLU GLU A ? n 
B 1 20  ASP 20  21  21  ASP ASP A ? n 
B 1 21  GLU 21  22  22  GLU GLU A ? n 
B 1 22  SER 22  23  23  SER SER A ? n 
B 1 23  CYS 23  24  24  CYS CYS A ? n 
B 1 24  MET 24  25  25  MET MET A ? n 
B 1 25  PHE 25  26  26  PHE PHE A ? n 
B 1 26  ALA 26  27  27  ALA ALA A ? n 
B 1 27  LEU 27  28  28  LEU LEU A ? n 
B 1 28  LYS 28  29  29  LYS LYS A ? n 
B 1 29  LEU 29  30  30  LEU LEU A ? n 
B 1 30  LEU 30  31  31  LEU LEU A ? n 
B 1 31  GLY 31  32  32  GLY GLY A ? n 
B 1 32  GLY 32  33  33  GLY GLY A ? n 
B 1 33  PHE 33  34  34  PHE PHE A ? n 
B 1 34  ALA 34  35  35  ALA ALA A ? n 
B 1 35  VAL 35  36  36  VAL VAL A ? n 
B 1 36  PRO 36  37  37  PRO PRO A ? n 
B 1 37  PHE 37  38  38  PHE PHE A ? n 
B 1 38  THR 38  39  39  THR THR A ? n 
B 1 39  ILE 39  40  40  ILE ILE A ? n 
B 1 40  LYS 40  41  41  LYS LYS A ? n 
B 1 41  ALA 41  42  42  ALA ALA A ? n 
B 1 42  VAL 42  43  43  VAL VAL A ? n 
B 1 43  ILE 43  44  44  ILE ILE A ? n 
B 1 44  GLU 44  45  45  GLU GLU A ? n 
B 1 45  LEU 45  46  46  LEU LEU A ? n 
B 1 46  GLY 46  47  47  GLY GLY A ? n 
B 1 47  VAL 47  48  48  VAL VAL A ? n 
B 1 48  MET 48  49  49  MET MET A ? n 
B 1 49  ASP 49  50  50  ASP ASP A ? n 
B 1 50  GLN 50  51  51  GLN GLN A ? n 
B 1 51  LEU 51  52  52  LEU LEU A ? n 
B 1 52  LEU 52  53  53  LEU LEU A ? n 
B 1 53  THR 53  54  54  THR THR A ? n 
B 1 54  ALA 54  55  55  ALA ALA A ? n 
B 1 55  GLU 55  56  56  GLU GLU A ? n 
B 1 56  ARG 56  57  57  ARG ARG A ? n 
B 1 57  ALA 57  58  58  ALA ALA A ? n 
B 1 58  MET 58  59  59  MET MET A ? n 
B 1 59  SER 59  60  60  SER SER A ? n 
B 1 60  ALA 60  61  61  ALA ALA A ? n 
B 1 61  GLU 61  62  62  GLU GLU A ? n 
B 1 62  GLU 62  63  63  GLU GLU A ? n 
B 1 63  LEU 63  64  64  LEU LEU A ? n 
B 1 64  VAL 64  65  65  VAL VAL A ? n 
B 1 65  ALA 65  66  66  ALA ALA A ? n 
B 1 66  ALA 66  67  67  ALA ALA A ? n 
B 1 67  ALA 67  68  68  ALA ALA A ? n 
B 1 68  VAL 68  69  69  VAL VAL A ? n 
B 1 69  ALA 69  70  70  ALA ALA A ? n 
B 1 70  ALA 70  71  71  ALA ALA A ? n 
B 1 71  GLN 71  72  72  GLN GLN A ? n 
B 1 72  LEU 72  73  73  LEU LEU A ? n 
B 1 73  PRO 73  74  74  PRO PRO A ? n 
B 1 74  ARG 74  75  75  ARG ARG A ? n 
B 1 75  PRO 75  76  76  PRO PRO A ? n 
B 1 76  GLU 76  77  77  GLU GLU A ? n 
B 1 77  VAL 77  78  78  VAL VAL A ? n 
B 1 78  ALA 78  79  79  ALA ALA A ? n 
B 1 79  CYS 79  80  80  CYS CYS A ? n 
B 1 80  THR 80  81  81  THR THR A ? n 
B 1 81  MET 81  82  82  MET MET A ? n 
B 1 82  VAL 82  83  83  VAL VAL A ? n 
B 1 83  ASP 83  84  84  ASP ASP A ? n 
B 1 84  ARG 84  85  85  ARG ARG A ? n 
B 1 85  LEU 85  86  86  LEU LEU A ? n 
B 1 86  LEU 86  87  87  LEU LEU A ? n 
B 1 87  ARG 87  88  88  ARG ARG A ? n 
B 1 88  PHE 88  89  89  PHE PHE A ? n 
B 1 89  LEU 89  90  90  LEU LEU A ? n 
B 1 90  ALA 90  91  91  ALA ALA A ? n 
B 1 91  SER 91  92  92  SER SER A ? n 
B 1 92  HIS 92  93  93  HIS HIS A ? n 
B 1 93  SER 93  94  94  SER SER A ? n 
B 1 94  VAL 94  95  95  VAL VAL A ? n 
B 1 95  VAL 95  96  96  VAL VAL A ? n 
B 1 96  ARG 96  97  97  ARG ARG A ? n 
B 1 97  CYS 97  98  98  CYS CYS A ? n 
B 1 98  THR 98  99  99  THR THR A ? n 
B 1 99  THR 99  100 100 THR THR A ? n 
B 1 100 GLU 100 101 101 GLU GLU A ? n 
B 1 101 VAL 101 102 102 VAL VAL A ? n 
B 1 102 VAL 102 103 103 VAL VAL A ? n 
B 1 103 VAL 103 104 104 VAL VAL A ? n 
B 1 104 GLY 104 105 105 GLY GLY A ? n 
B 1 105 THR 105 106 106 THR THR A ? n 
B 1 106 ASP 106 107 107 ASP ASP A ? n 
B 1 107 ASP 107 108 108 ASP ASP A ? n 
B 1 108 ALA 108 109 109 ALA ALA A ? n 
B 1 109 THR 109 110 110 THR THR A ? n 
B 1 110 THR 110 111 111 THR THR A ? n 
B 1 111 THR 111 112 112 THR THR A ? n 
B 1 112 THR 112 113 113 THR THR A ? n 
B 1 113 CYS 113 114 114 CYS CYS A ? n 
B 1 114 CYS 114 115 115 CYS CYS A ? n 
B 1 115 ARG 115 116 116 ARG ARG A ? n 
B 1 116 ARG 116 117 117 ARG ARG A ? n 
B 1 117 SER 117 118 118 SER SER A ? n 
B 1 118 TYR 118 119 119 TYR TYR A ? n 
B 1 119 ALA 119 120 120 ALA ALA A ? n 
B 1 120 ALA 120 121 121 ALA ALA A ? n 
B 1 121 SER 121 122 122 SER SER A ? n 
B 1 122 PRO 122 123 123 PRO PRO A ? n 
B 1 123 VAL 123 124 124 VAL VAL A ? n 
B 1 124 CYS 124 125 125 CYS CYS A ? n 
B 1 125 LYS 125 126 126 LYS LYS A ? n 
B 1 126 TRP 126 127 127 TRP TRP A ? n 
B 1 127 PHE 127 128 128 PHE PHE A ? n 
B 1 128 ALA 128 129 129 ALA ALA A ? n 
B 1 129 ARG 129 130 130 ARG ARG A ? n 
B 1 130 ASN 130 131 131 ASN ASN A ? n 
B 1 131 GLY 131 132 132 GLY GLY A ? n 
B 1 132 VAL 132 133 133 VAL VAL A ? n 
B 1 133 GLU 133 134 134 GLU GLU A ? n 
B 1 134 ASP 134 135 135 ASP ASP A ? n 
B 1 135 SER 135 136 136 SER SER A ? n 
B 1 136 VAL 136 137 137 VAL VAL A ? n 
B 1 137 LEU 137 138 138 LEU LEU A ? n 
B 1 138 PRO 138 139 139 PRO PRO A ? n 
B 1 139 LEU 139 140 140 LEU LEU A ? n 
B 1 140 GLY 140 141 141 GLY GLY A ? n 
B 1 141 MET 141 142 142 MET MET A ? n 
B 1 142 MET 142 143 143 MET MET A ? n 
B 1 143 ILE 143 144 144 ILE ILE A ? n 
B 1 144 LEU 144 145 145 LEU LEU A ? n 
B 1 145 ASN 145 146 146 ASN ASN A ? n 
B 1 146 LYS 146 147 147 LYS LYS A ? n 
B 1 147 THR 147 148 148 THR THR A ? n 
B 1 148 PHE 148 149 149 PHE PHE A ? n 
B 1 149 LEU 149 150 150 LEU LEU A ? n 
B 1 150 ASP 150 151 151 ASP ASP A ? n 
B 1 151 SER 151 152 152 SER SER A ? n 
B 1 152 TRP 152 153 153 TRP TRP A ? n 
B 1 153 GLN 153 154 154 GLN GLN A ? n 
B 1 154 ASN 154 155 155 ASN ASN A ? n 
B 1 155 ILE 155 156 156 ILE ILE A ? n 
B 1 156 THR 156 157 157 THR THR A ? n 
B 1 157 ASP 157 158 158 ASP ASP A ? n 
B 1 158 ALA 158 159 159 ALA ALA A ? n 
B 1 159 VAL 159 160 160 VAL VAL A ? n 
B 1 160 LEU 160 161 161 LEU LEU A ? n 
B 1 161 GLU 161 162 162 GLU GLU A ? n 
B 1 162 GLY 162 163 163 GLY GLY A ? n 
B 1 163 ALA 163 164 164 ALA ALA A ? n 
B 1 164 ALA 164 165 165 ALA ALA A ? n 
B 1 165 PRO 165 166 166 PRO PRO A ? n 
B 1 166 PHE 166 167 167 PHE PHE A ? n 
B 1 167 GLU 167 168 168 GLU GLU A ? n 
B 1 168 LYS 168 169 169 LYS LYS A ? n 
B 1 169 THR 169 170 170 THR THR A ? n 
B 1 170 TYR 170 171 171 TYR TYR A ? n 
B 1 171 GLY 171 172 172 GLY GLY A ? n 
B 1 172 MET 172 173 173 MET MET A ? n 
B 1 173 PRO 173 174 174 PRO PRO A ? n 
B 1 174 MET 174 175 175 MET MET A ? n 
B 1 175 PHE 175 176 176 PHE PHE A ? n 
B 1 176 GLU 176 177 177 GLU GLU A ? n 
B 1 177 TYR 177 178 178 TYR TYR A ? n 
B 1 178 LEU 178 179 179 LEU LEU A ? n 
B 1 179 SER 179 180 180 SER SER A ? n 
B 1 180 THR 180 181 181 THR THR A ? n 
B 1 181 ASN 181 182 182 ASN ASN A ? n 
B 1 182 GLY 182 183 183 GLY GLY A ? n 
B 1 183 PRO 183 184 184 PRO PRO A ? n 
B 1 184 LEU 184 185 185 LEU LEU A ? n 
B 1 185 ASN 185 186 186 ASN ASN A ? n 
B 1 186 THR 186 187 187 THR THR A ? n 
B 1 187 VAL 187 188 188 VAL VAL A ? n 
B 1 188 PHE 188 189 189 PHE PHE A ? n 
B 1 189 HIS 189 190 190 HIS HIS A ? n 
B 1 190 GLU 190 191 191 GLU GLU A ? n 
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B 1 192 MET 192 193 193 MET MET A ? n 
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C  2 8KZ 1   401 401 8KZ LIG B ? 
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K  6 ACT 1   409 413 ACT ACT B ? 
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S  5 EDO 1   417 412 EDO EDO B ? 
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U  8 1PE 1   402 422 1PE 1PE A ? 
V  2 8KZ 1   403 401 8KZ LIG A ? 
W  3 NAD 1   404 402 NAD NAD A ? 
X  5 EDO 1   405 405 EDO EDO A ? 
Y  4 GOL 1   406 406 GOL GOL A ? 
Z  7 PEG 1   407 407 PEG PEG A ? 
AA 4 GOL 1   408 408 GOL GOL A ? 
BA 4 GOL 1   409 409 GOL GOL A ? 
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EA 6 ACT 1   412 413 ACT ACT A ? 
FA 4 GOL 1   413 414 GOL GOL A ? 
GA 9 HOH 1   501 218 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 2   502 173 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 3   503 89  HOH HOH B ? 
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GA 9 HOH 6   506 32  HOH HOH B ? 
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GA 9 HOH 67  567 152 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 68  568 161 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 69  569 54  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 70  570 36  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 71  571 271 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 72  572 254 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 73  573 158 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 74  574 174 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 75  575 171 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 76  576 93  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 77  577 292 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 78  578 50  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 79  579 172 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 80  580 165 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 81  581 282 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 82  582 232 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 83  583 230 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 84  584 139 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 85  585 47  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 86  586 222 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 87  587 113 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 88  588 284 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 89  589 11  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 90  590 110 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 91  591 42  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 92  592 168 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 93  593 61  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 94  594 109 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 95  595 33  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 96  596 197 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 97  597 48  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 98  598 138 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 99  599 83  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 100 600 141 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 101 601 67  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 102 602 256 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 103 603 7   HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 104 604 220 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 105 605 101 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 106 606 241 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 107 607 210 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 108 608 75  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 109 609 244 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 110 610 184 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 111 611 58  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 112 612 281 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 113 613 13  HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 114 614 4   HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 115 615 129 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 116 616 115 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 117 617 151 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 118 618 122 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 119 619 306 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 120 620 155 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 121 621 279 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 122 622 293 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 123 623 309 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 124 624 280 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 125 625 192 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 126 626 308 HOH HOH B ? 
GA 9 HOH 127 627 195 HOH HOH B ? 
HA 9 HOH 1   501 310 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 2   502 289 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 3   503 311 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 4   504 59  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 5   505 57  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 6   506 291 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 7   507 249 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 8   508 304 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 9   509 121 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 10  510 119 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 11  511 76  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 12  512 202 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 13  513 112 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 14  514 255 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 15  515 73  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 16  516 246 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 17  517 163 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 18  518 236 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 19  519 272 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 20  520 78  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 21  521 160 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 22  522 267 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 23  523 128 HOH HOH A ? 
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HA 9 HOH 25  525 142 HOH HOH A ? 
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HA 9 HOH 28  528 219 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 29  529 77  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 30  530 85  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 31  531 74  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 32  532 17  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 33  533 108 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 34  534 248 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 35  535 263 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 36  536 296 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 37  537 102 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 38  538 206 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 39  539 80  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 40  540 69  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 41  541 44  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 42  542 27  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 43  543 49  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 44  544 268 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 45  545 94  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 46  546 224 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 47  547 39  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 48  548 277 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 49  549 221 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 50  550 131 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 51  551 90  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 52  552 283 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 53  553 45  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 54  554 103 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 55  555 31  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 56  556 88  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 57  557 245 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 58  558 38  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 59  559 273 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 60  560 154 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 61  561 126 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 62  562 15  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 63  563 299 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 64  564 72  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 65  565 95  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 66  566 189 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 67  567 187 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 68  568 186 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 69  569 123 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 70  570 106 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 71  571 43  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 72  572 223 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 73  573 136 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 74  574 135 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 75  575 176 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 76  576 87  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 77  577 125 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 78  578 66  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 79  579 252 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 80  580 99  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 81  581 214 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 82  582 285 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 83  583 12  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 84  584 6   HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 85  585 82  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 86  586 21  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 87  587 262 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 88  588 29  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 89  589 169 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 90  590 239 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 91  591 56  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 92  592 117 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 93  593 114 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 94  594 274 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 95  595 116 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 96  596 159 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 97  597 127 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 98  598 226 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 99  599 201 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 100 600 237 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 101 601 231 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 102 602 298 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 103 603 180 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 104 604 70  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 105 605 243 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 106 606 118 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 107 607 81  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 108 608 188 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 109 609 14  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 110 610 199 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 111 611 146 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 112 612 208 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 113 613 276 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 114 614 22  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 115 615 28  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 116 616 294 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 117 617 181 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 118 618 290 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 119 619 194 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 120 620 269 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 121 621 213 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 122 622 211 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 123 623 162 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 124 624 251 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 125 625 196 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 126 626 41  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 127 627 8   HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 128 628 200 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 129 629 30  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 130 630 68  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 131 631 209 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 132 632 5   HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 133 633 198 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 134 634 134 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 135 635 229 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 136 636 120 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 137 637 140 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 138 638 278 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 139 639 10  HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 140 640 133 HOH HOH A ? 
HA 9 HOH 141 641 147 HOH HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
1PE non-polymer         . "PENTAETHYLENE GLYCOL"                                PEG400                          "C10 H22 O6"        238.278 
8KZ non-polymer         . "3-[(E)-2-(4-hydroxyphenyl)ethenyl]-5-methoxy-phenol" Pinostilbene                    "C15 H14 O3"        242.270 
ACT non-polymer         . "ACETATE ION"                                         ?                               "C2 H3 O2 -1"       59.044  
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                               ?                               "C3 H7 N O2"        89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                              ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                            ?                               "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                       ?                               "C4 H7 N O4"        133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                              ?                               "C3 H7 N O2 S"      121.158 
EDO non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL                                        "ETHYLENE GLYCOL"               "C2 H6 O2"          62.068  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                             ?                               "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                       ?                               "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                               ?                               "C2 H5 N O2"        75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                              "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                             ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                 ?                               "H2 O"              18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                            ?                               "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                               ?                               "C6 H13 N O2"       131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                            ?                               "C5 H11 N O2 S"     149.211 
NAD non-polymer         . NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE                     ?                               "C21 H27 N7 O14 P2" 663.425 
PEG non-polymer         . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"                               ?                               "C4 H10 O3"         106.120 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                         ?                               "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                               ?                               "C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                ?                               "C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                             ?                               "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                            ?                               "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                              ?                               "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                ?                               "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1 ? 
B  N N 1 ? 
C  N N 2 ? 
D  N N 3 ? 
E  N N 4 ? 
F  N N 5 ? 
G  N N 4 ? 
H  N N 5 ? 
I  N N 4 ? 
J  N N 5 ? 
K  N N 6 ? 
L  N N 4 ? 
M  N N 4 ? 
N  N N 4 ? 
O  N N 7 ? 
P  N N 4 ? 
Q  N N 4 ? 
R  N N 5 ? 
S  N N 5 ? 
T  N N 4 ? 
U  N N 8 ? 
V  N N 2 ? 
W  N N 3 ? 
X  N N 5 ? 
Y  N N 4 ? 
Z  N N 7 ? 
AA N N 4 ? 
BA N N 4 ? 
CA N N 4 ? 
DA N N 5 ? 
EA N N 6 ? 
FA N N 4 ? 
GA N N 9 ? 
HA N N 9 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASN A 17  ? GLY A 31  ? ASN B 18  GLY B 32  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2  AA2 PHE A 33  ? LEU A 45  ? PHE B 34  LEU B 46  1 ? 13 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A 46  ? ALA A 54  ? GLY B 47  ALA B 55  1 ? 9  
HELX_P HELX_P4  AA4 ALA A 60  ? VAL A 68  ? ALA B 61  VAL B 69  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 ARG A 74  ? HIS A 92  ? ARG B 75  HIS B 93  1 ? 19 
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO A 122 ? ALA A 128 ? PRO B 123 ALA B 129 5 ? 7  
HELX_P HELX_P7  AA7 VAL A 136 ? LEU A 144 ? VAL B 137 LEU B 145 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 145 ? SER A 151 ? ASN B 146 SER B 152 1 ? 7  
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN A 154 ? GLU A 161 ? ASN B 155 GLU B 162 1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ALA A 164 ? GLY A 171 ? ALA B 165 GLY B 172 1 ? 8  
HELX_P HELX_P11 AB2 PRO A 173 ? THR A 180 ? PRO B 174 THR B 181 1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A 181 ? PHE A 207 ? ASN B 182 PHE B 208 1 ? 27 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY A 224 ? TYR A 234 ? GLY B 225 TYR B 235 1 ? 11 
HELX_P HELX_P14 AB5 LEU A 244 ? GLN A 250 ? LEU B 245 GLN B 251 1 ? 7  
HELX_P HELX_P15 AB6 ILE A 279 ? TRP A 283 ? ILE B 280 TRP B 284 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP A 284 ? ALA A 298 ? ASP B 285 ALA B 299 1 ? 15 
HELX_P HELX_P17 AB8 THR A 319 ? GLY A 337 ? THR B 320 GLY B 338 1 ? 19 
HELX_P HELX_P18 AB9 THR A 343 ? ALA A 354 ? THR B 344 ALA B 355 1 ? 12 
HELX_P HELX_P19 AC1 ASN B 17  ? GLY B 31  ? ASN A 18  GLY A 32  1 ? 15 
HELX_P HELX_P20 AC2 PHE B 33  ? LEU B 45  ? PHE A 34  LEU A 46  1 ? 13 
HELX_P HELX_P21 AC3 GLY B 46  ? ALA B 54  ? GLY A 47  ALA A 55  1 ? 9  
HELX_P HELX_P22 AC4 ALA B 60  ? VAL B 68  ? ALA A 61  VAL A 69  1 ? 9  
HELX_P HELX_P23 AC5 ARG B 74  ? HIS B 92  ? ARG A 75  HIS A 93  1 ? 19 
HELX_P HELX_P24 AC6 PRO B 122 ? ALA B 128 ? PRO A 123 ALA A 129 5 ? 7  
HELX_P HELX_P25 AC7 VAL B 136 ? LEU B 144 ? VAL A 137 LEU A 145 1 ? 9  
HELX_P HELX_P26 AC8 ASN B 145 ? SER B 151 ? ASN A 146 SER A 152 1 ? 7  
HELX_P HELX_P27 AC9 ASN B 154 ? GLY B 162 ? ASN A 155 GLY A 163 1 ? 9  
HELX_P HELX_P28 AD1 ALA B 164 ? GLY B 171 ? ALA A 165 GLY A 172 1 ? 8  
HELX_P HELX_P29 AD2 PRO B 173 ? LEU B 178 ? PRO A 174 LEU A 179 1 ? 6  
HELX_P HELX_P30 AD3 ASN B 181 ? PHE B 207 ? ASN A 182 PHE A 208 1 ? 27 
HELX_P HELX_P31 AD4 GLY B 224 ? TYR B 234 ? GLY A 225 TYR A 235 1 ? 11 
HELX_P HELX_P32 AD5 LEU B 244 ? GLN B 250 ? LEU A 245 GLN A 251 1 ? 7  
HELX_P HELX_P33 AD6 ILE B 279 ? TRP B 283 ? ILE A 280 TRP A 284 5 ? 5  
HELX_P HELX_P34 AD7 ASP B 284 ? ALA B 298 ? ASP A 285 ALA A 299 1 ? 15 
HELX_P HELX_P35 AD8 THR B 319 ? GLY B 337 ? THR A 320 GLY A 338 1 ? 19 
HELX_P HELX_P36 AD9 THR B 343 ? ALA B 354 ? THR A 344 ALA A 355 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? parallel      
AA4 3 4 ? parallel      
AA4 4 5 ? parallel      
AA4 5 6 ? anti-parallel 
AA4 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 MET A 58  ? SER A 59  ? MET B 59  SER B 60  
AA1 2 CYS A 114 ? ALA A 120 ? CYS B 115 ALA B 121 
AA1 3 VAL A 95  ? VAL A 101 ? VAL B 96  VAL B 102 
AA2 1 VAL A 257 ? GLY A 261 ? VAL B 258 GLY B 262 
AA2 2 ARG A 238 ? ASP A 243 ? ARG B 239 ASP B 244 
AA2 3 VAL A 215 ? VAL A 219 ? VAL B 216 VAL B 220 
AA2 4 GLY A 271 ? LYS A 277 ? GLY B 272 LYS B 278 
AA2 5 LEU A 299 ? GLU A 309 ? LEU B 300 GLU B 310 
AA2 6 VAL A 369 ? THR A 375 ? VAL B 370 THR B 376 
AA2 7 PHE A 360 ? PHE A 366 ? PHE B 361 PHE B 367 
AA3 1 MET B 58  ? SER B 59  ? MET A 59  SER A 60  
AA3 2 CYS B 114 ? ALA B 120 ? CYS A 115 ALA A 121 
AA3 3 VAL B 95  ? VAL B 101 ? VAL A 96  VAL A 102 
AA4 1 VAL B 257 ? GLY B 261 ? VAL A 258 GLY A 262 
AA4 2 ARG B 238 ? ASP B 243 ? ARG A 239 ASP A 244 
AA4 3 VAL B 215 ? VAL B 219 ? VAL A 216 VAL A 220 
AA4 4 GLY B 271 ? LYS B 277 ? GLY A 272 LYS A 278 
AA4 5 LEU B 299 ? GLU B 309 ? LEU A 300 GLU A 310 
AA4 6 VAL B 369 ? THR B 375 ? VAL A 370 THR A 376 
AA4 7 PHE B 360 ? PHE B 366 ? PHE A 361 PHE A 367 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.010341 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.005971 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011941 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005992 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.pdbx_scat_Z 
_atom_type.pdbx_N_electrons 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
C 6  6  2.310  20.844 1.020 10.208 1.589 0.569  0.865 51.651 0.216   
H 1  1  0.493  10.511 0.323 26.126 0.140 3.142  0.041 57.800 0.003   
N 7  7  12.222 0.006  3.135 9.893  2.014 28.997 1.167 0.583  -11.538 
O 8  8  3.049  13.277 2.287 5.701  1.546 0.324  0.867 32.909 0.251   
P 15 15 6.435  1.907  4.179 27.157 1.780 0.526  1.491 68.164 1.115   
S 16 16 6.905  1.468  5.203 22.215 1.438 0.254  1.586 56.172 0.867   
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A  B A  B 1 
1 B  A B  A 1 
2 C  B C  B 1 
3 D  B D  B 1 
4 E  B E  B 1 
5 F  B F  B 1 
4 G  B G  B 1 
5 H  B H  B 1 
4 I  B I  B 1 
5 J  B J  B 1 
6 K  B K  B 1 
4 L  B L  B 1 
4 M  B M  B 1 
4 N  B N  B 1 
7 O  B O  B 1 
4 P  B P  B 1 
4 Q  B Q  B 1 
5 R  B R  B 1 
5 S  B S  B 1 
4 T  A T  A 1 
8 U  A U  A 1 
2 V  A V  A 1 
3 W  A W  A 1 
5 X  A X  A 1 
4 Y  A Y  A 1 
7 Z  A Z  A 1 
4 AA A AA A 1 
4 BA A BA A 1 
4 CA A CA A 1 
5 DA A DA A 1 
6 EA A EA A 1 
4 FA A FA A 1 
9 GA B GA B 1 
9 HA A HA A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "3-[(E)-2-(4-hydroxyphenyl)ethenyl]-5-methoxy-phenol" 8KZ 
3 NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE                     NAD 
4 GLYCEROL                                              GOL 
5 1,2-ETHANEDIOL                                        EDO 
6 "ACETATE ION"                                         ACT 
7 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"                               PEG 
8 "PENTAETHYLENE GLYCOL"                                1PE 
9 water                                                 HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
8 8 
9 9 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N MET A 58  ? N MET B 59  O TYR A 118 ? O TYR B 119 
AA1 2 3 O ALA A 119 ? O ALA B 120 N ARG A 96  ? N ARG B 97  
AA2 1 2 O VAL A 260 ? O VAL B 261 N ASN A 241 ? N ASN B 242 
AA2 2 3 O ILE A 240 ? O ILE B 241 N LEU A 216 ? N LEU B 217 
AA2 3 4 N VAL A 217 ? N VAL B 218 O LEU A 275 ? O LEU B 276 
AA2 4 5 N VAL A 274 ? N VAL B 275 O ILE A 306 ? O ILE B 307 
AA2 5 6 N VAL A 307 ? N VAL B 308 O LEU A 372 ? O LEU B 373 
AA2 6 7 O ALA A 371 ? O ALA B 372 N THR A 363 ? N THR B 364 
AA3 1 2 N MET B 58  ? N MET A 59  O TYR B 118 ? O TYR A 119 
AA3 2 3 O ALA B 119 ? O ALA A 120 N ARG B 96  ? N ARG A 97  
AA4 1 2 O GLU B 258 ? O GLU A 259 N GLY B 239 ? N GLY A 240 
AA4 2 3 O ILE B 240 ? O ILE A 241 N ASP B 218 ? N ASP A 219 
AA4 3 4 N VAL B 217 ? N VAL A 218 O LEU B 275 ? O LEU A 276 
AA4 4 5 N VAL B 274 ? N VAL A 275 O ILE B 306 ? O ILE A 307 
AA4 5 6 N VAL B 307 ? N VAL A 308 O LEU B 372 ? O LEU A 373 
AA4 6 7 O ALA B 371 ? O ALA A 372 N THR B 363 ? N THR A 364 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
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ATOM   42   O OE2 . GLU A  1 19  ? -42.332 22.030  20.925  1.000 46.401  ? ? ? ? ? 0 20  GLU B OE2 1 
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ATOM   56   C CG  . GLU A  1 21  ? -43.187 19.757  10.989  1.000 54.471  ? ? ? ? ? 0 22  GLU B CG  1 
ATOM   57   C CD  . GLU A  1 21  ? -43.429 19.717  9.494   1.000 71.765  ? ? ? ? ? 0 22  GLU B CD  1 
ATOM   58   O OE1 . GLU A  1 21  ? -44.578 19.978  9.106   1.000 52.684  ? ? ? ? ? 0 22  GLU B OE1 1 
ATOM   59   O OE2 . GLU A  1 21  ? -42.443 19.415  8.727   1.000 90.285  ? ? ? ? ? 0 22  GLU B OE2 1 
ATOM   60   N N   . SER A  1 22  ? -41.927 19.548  13.917  1.000 30.966  ? ? ? ? ? 0 23  SER B N   1 
ATOM   61   C CA  . SER A  1 22  ? -40.633 20.048  14.338  1.000 30.128  ? ? ? ? ? 0 23  SER B CA  1 
ATOM   62   C C   . SER A  1 22  ? -39.763 18.895  14.918  1.000 29.621  ? ? ? ? ? 0 23  SER B C   1 
ATOM   63   O O   . SER A  1 22  ? -38.578 18.743  14.603  1.000 25.608  ? ? ? ? ? 0 23  SER B O   1 
ATOM   64   C CB  . SER A  1 22  ? -40.914 21.116  15.396  1.000 32.760  ? ? ? ? ? 0 23  SER B CB  1 
ATOM   65   O OG  . SER A  1 22  ? -39.801 21.904  15.529  1.000 43.333  ? ? ? ? ? 0 23  SER B OG  1 
ATOM   66   N N   . CYS A  1 23  ? -40.355 18.162  15.860  1.000 26.021  ? ? ? ? ? 0 24  CYS B N   1 
ATOM   67   C CA  . CYS A  1 23  ? -39.690 17.088  16.588  1.000 32.211  ? ? ? ? ? 0 24  CYS B CA  1 
ATOM   68   C C   . CYS A  1 23  ? -39.309 15.991  15.599  1.000 25.756  ? ? ? ? ? 0 24  CYS B C   1 
ATOM   69   O O   . CYS A  1 23  ? -38.178 15.557  15.630  1.000 27.683  ? ? ? ? ? 0 24  CYS B O   1 
ATOM   70   C CB  . CYS A  1 23  ? -40.533 16.440  17.691  1.000 28.761  ? ? ? ? ? 0 24  CYS B CB  1 
ATOM   71   S SG  . CYS A  1 23  ? -39.501 15.339  18.703  1.000 27.930  ? ? ? ? ? 0 24  CYS B SG  1 
ATOM   72   N N   . MET A  1 24  ? -40.239 15.547  14.749  1.000 25.606  ? ? ? ? ? 0 25  MET B N   1 
ATOM   73   C CA  . MET A  1 24  ? -39.953 14.554  13.731  1.000 28.260  ? ? ? ? ? 0 25  MET B CA  1 
ATOM   74   C C   . MET A  1 24  ? -38.883 15.059  12.769  1.000 29.750  ? ? ? ? ? 0 25  MET B C   1 
ATOM   75   O O   . MET A  1 24  ? -38.042 14.278  12.303  1.000 27.952  ? ? ? ? ? 0 25  MET B O   1 
ATOM   76   C CB  . MET A  1 24  ? -41.222 14.181  12.955  1.000 31.907  ? ? ? ? ? 0 25  MET B CB  1 
ATOM   77   C CG  . MET A  1 24  ? -42.146 13.276  13.779  1.000 41.120  ? ? ? ? ? 0 25  MET B CG  1 
ATOM   78   S SD  . MET A  1 24  ? -43.666 12.626  12.956  1.000 49.969  ? ? ? ? ? 0 25  MET B SD  1 
ATOM   79   C CE  . MET A  1 24  ? -44.497 14.144  12.546  1.000 50.190  ? ? ? ? ? 0 25  MET B CE  1 
ATOM   80   N N   . PHE A  1 25  ? -38.943 16.345  12.415  1.000 26.519  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B N   1 
ATOM   81   C CA  . PHE A  1 25  ? -37.927 16.911  11.547  1.000 28.504  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CA  1 
ATOM   82   C C   . PHE A  1 25  ? -36.561 16.794  12.199  1.000 23.113  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B C   1 
ATOM   83   O O   . PHE A  1 25  ? -35.622 16.474  11.516  1.000 25.871  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B O   1 
ATOM   84   C CB  . PHE A  1 25  ? -38.310 18.336  11.099  1.000 30.664  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CB  1 
ATOM   85   C CG  . PHE A  1 25  ? -37.370 18.970  10.095  1.000 31.918  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CG  1 
ATOM   86   C CD1 . PHE A  1 25  ? -36.767 18.210  9.088   1.000 33.591  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CD1 1 
ATOM   87   C CD2 . PHE A  1 25  ? -37.040 20.319  10.186  1.000 30.690  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CD2 1 
ATOM   88   C CE1 . PHE A  1 25  ? -35.852 18.786  8.206   1.000 34.341  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CE1 1 
ATOM   89   C CE2 . PHE A  1 25  ? -36.180 20.900  9.265   1.000 33.473  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CE2 1 
ATOM   90   C CZ  . PHE A  1 25  ? -35.584 20.142  8.288   1.000 34.379  ? ? ? ? ? 0 26  PHE B CZ  1 
ATOM   91   N N   . ALA A  1 26  ? -36.437 17.140  13.492  1.000 25.102  ? ? ? ? ? 0 27  ALA B N   1 
ATOM   92   C CA  . ALA A  1 26  ? -35.209 17.020  14.235  1.000 25.360  ? ? ? ? ? 0 27  ALA B CA  1 
ATOM   93   C C   . ALA A  1 26  ? -34.639 15.604  14.164  1.000 28.327  ? ? ? ? ? 0 27  ALA B C   1 
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ATOM   97   C CA  . LEU A  1 27  ? -35.103 13.210  14.348  1.000 24.981  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B CA  1 
ATOM   98   C C   . LEU A  1 27  ? -34.688 12.793  12.948  1.000 22.102  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B C   1 
ATOM   99   O O   . LEU A  1 27  ? -33.671 12.119  12.774  1.000 24.877  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B O   1 
ATOM   100  C CB  . LEU A  1 27  ? -36.237 12.369  14.876  1.000 27.341  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B CB  1 
ATOM   101  C CG  . LEU A  1 27  ? -36.529 12.612  16.346  1.000 26.246  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B CG  1 
ATOM   102  C CD1 . LEU A  1 27  ? -37.686 11.716  16.727  1.000 33.999  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B CD1 1 
ATOM   103  C CD2 . LEU A  1 27  ? -35.300 12.313  17.186  1.000 26.161  ? ? ? ? ? 0 28  LEU B CD2 1 
ATOM   104  N N   . LYS A  1 28  ? -35.383 13.299  11.945  1.000 23.906  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B N   1 
ATOM   105  C CA  . LYS A  1 28  ? -35.002 13.052  10.576  1.000 25.116  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B CA  1 
ATOM   106  C C   . LYS A  1 28  ? -33.590 13.598  10.292  1.000 23.344  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B C   1 
ATOM   107  O O   . LYS A  1 28  ? -32.804 12.921  9.650   1.000 22.751  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B O   1 
ATOM   108  C CB  . LYS A  1 28  ? -36.051 13.634  9.631   1.000 26.779  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B CB  1 
ATOM   109  C CG  . LYS A  1 28  ? -35.739 13.451  8.152   1.000 27.608  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B CG  1 
ATOM   110  C CD  . LYS A  1 28  ? -36.646 14.376  7.311   1.000 36.899  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B CD  1 
ATOM   111  C CE  . LYS A  1 28  ? -36.261 14.472  5.842   1.000 41.731  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B CE  1 
ATOM   112  N NZ  . LYS A  1 28  ? -36.183 13.126  5.225   1.000 41.773  ? ? ? ? ? 0 29  LYS B NZ  1 
ATOM   113  N N   . LEU A  1 29  ? -33.270 14.822  10.747  1.000 22.250  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B N   1 
ATOM   114  C CA  . LEU A  1 29  ? -31.962 15.409  10.501  1.000 23.936  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B CA  1 
ATOM   115  C C   . LEU A  1 29  ? -30.884 14.532  11.146  1.000 25.535  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B C   1 
ATOM   116  O O   . LEU A  1 29  ? -29.860 14.327  10.536  1.000 23.658  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B O   1 
ATOM   117  C CB  . LEU A  1 29  ? -31.936 16.844  11.081  1.000 22.160  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B CB  1 
ATOM   118  C CG  . LEU A  1 29  ? -32.811 17.859  10.329  1.000 25.525  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B CG  1 
ATOM   119  C CD1 . LEU A  1 29  ? -32.929 19.168  11.077  1.000 25.027  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B CD1 1 
ATOM   120  C CD2 . LEU A  1 29  ? -32.219 18.109  8.946   1.000 26.930  ? ? ? ? ? 0 30  LEU B CD2 1 
ATOM   121  N N   . LEU A  1 30  ? -31.097 14.038  12.384  1.000 22.567  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B N   1 
ATOM   122  C CA  . LEU A  1 30  ? -30.133 13.197  13.117  1.000 22.154  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B CA  1 
ATOM   123  C C   . LEU A  1 30  ? -29.946 11.809  12.482  1.000 24.438  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B C   1 
ATOM   124  O O   . LEU A  1 30  ? -28.866 11.222  12.600  1.000 28.921  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B O   1 
ATOM   125  C CB  . LEU A  1 30  ? -30.617 13.068  14.570  1.000 28.275  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B CB  1 
ATOM   126  C CG  . LEU A  1 30  ? -30.621 14.350  15.401  1.000 24.254  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B CG  1 
ATOM   127  C CD1 . LEU A  1 30  ? -31.245 14.099  16.755  1.000 29.417  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B CD1 1 
ATOM   128  C CD2 . LEU A  1 30  ? -29.244 14.913  15.548  1.000 28.407  ? ? ? ? ? 0 31  LEU B CD2 1 
ATOM   129  N N   . GLY A  1 31  ? -30.969 11.319  11.760  1.000 25.102  ? ? ? ? ? 0 32  GLY B N   1 
ATOM   130  C CA  . GLY A  1 31  ? -30.977 9.981   11.126  1.000 24.203  ? ? ? ? ? 0 32  GLY B CA  1 
ATOM   131  C C   . GLY A  1 31  ? -30.518 9.887   9.681   1.000 23.404  ? ? ? ? ? 0 32  GLY B C   1 
ATOM   132  O O   . GLY A  1 31  ? -30.635 8.791   9.116   1.000 25.698  ? ? ? ? ? 0 32  GLY B O   1 
ATOM   133  N N   . GLY A  1 32  ? -30.008 10.986  9.092   1.000 23.855  ? ? ? ? ? 0 33  GLY B N   1 
ATOM   134  C CA  . GLY A  1 32  ? -29.738 11.063  7.654   1.000 23.110  ? ? ? ? ? 0 33  GLY B CA  1 
ATOM   135  C C   . GLY A  1 32  ? -28.738 10.019  7.138   1.000 25.131  ? ? ? ? ? 0 33  GLY B C   1 
ATOM   136  O O   . GLY A  1 32  ? -28.676 9.800   5.947   1.000 25.068  ? ? ? ? ? 0 33  GLY B O   1 
ATOM   137  N N   . PHE A  1 33  ? -27.911 9.443   8.027   1.000 22.378  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B N   1 
ATOM   138  C CA  . PHE A  1 33  ? -26.947 8.409   7.729   1.000 22.139  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CA  1 
ATOM   139  C C   . PHE A  1 33  ? -27.570 7.065   7.320   1.000 21.586  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B C   1 
ATOM   140  O O   . PHE A  1 33  ? -26.919 6.296   6.618   1.000 19.818  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B O   1 
ATOM   141  C CB  . PHE A  1 33  ? -25.969 8.234   8.911   1.000 24.074  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CB  1 
ATOM   142  C CG  . PHE A  1 33  ? -26.657 7.751   10.174  1.000 23.429  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CG  1 
ATOM   143  C CD1 . PHE A  1 33  ? -27.062 6.431   10.299  1.000 23.050  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CD1 1 
ATOM   144  C CD2 . PHE A  1 33  ? -26.970 8.657   11.186  1.000 24.834  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CD2 1 
ATOM   145  C CE1 . PHE A  1 33  ? -27.830 6.037   11.383  1.000 24.683  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CE1 1 
ATOM   146  C CE2 . PHE A  1 33  ? -27.776 8.274   12.241  1.000 23.427  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CE2 1 
ATOM   147  C CZ  . PHE A  1 33  ? -28.144 6.962   12.371  1.000 25.557  ? ? ? ? ? 0 34  PHE B CZ  1 
ATOM   148  N N   . ALA A  1 34  ? -28.851 6.814   7.662   1.000 22.593  ? ? ? ? ? 0 35  ALA B N   1 
ATOM   149  C CA  . ALA A  1 34  ? -29.484 5.515   7.509   1.000 20.845  ? ? ? ? ? 0 35  ALA B CA  1 
ATOM   150  C C   . ALA A  1 34  ? -29.663 5.141   6.047   1.000 19.915  ? ? ? ? ? 0 35  ALA B C   1 
ATOM   151  O O   . ALA A  1 34  ? -29.311 4.051   5.630   1.000 23.728  ? ? ? ? ? 0 35  ALA B O   1 
ATOM   152  C CB  . ALA A  1 34  ? -30.784 5.484   8.272   1.000 21.236  ? ? ? ? ? 0 35  ALA B CB  1 
ATOM   153  N N   . VAL A  1 35  ? -30.090 6.076   5.212   1.000 21.301  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B N   1 
ATOM   154  C CA  . VAL A  1 35  ? -30.228 5.807   3.787   1.000 20.584  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B CA  1 
ATOM   155  C C   . VAL A  1 35  ? -28.903 5.390   3.163   1.000 23.343  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B C   1 
ATOM   156  O O   . VAL A  1 35  ? -28.839 4.342   2.523   1.000 21.475  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B O   1 
ATOM   157  C CB  . VAL A  1 35  ? -30.835 7.008   3.039   1.000 22.609  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B CB  1 
ATOM   158  C CG1 . VAL A  1 35  ? -30.611 6.953   1.521   1.000 23.334  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B CG1 1 
ATOM   159  C CG2 . VAL A  1 35  ? -32.317 7.102   3.395   1.000 24.489  ? ? ? ? ? 0 36  VAL B CG2 1 
ATOM   160  N N   . PRO A  1 36  ? -27.832 6.222   3.218   1.000 23.382  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B N   1 
ATOM   161  C CA  . PRO A  1 36  ? -26.552 5.827   2.641   1.000 21.492  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B CA  1 
ATOM   162  C C   . PRO A  1 36  ? -26.043 4.481   3.132   1.000 21.436  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B C   1 
ATOM   163  O O   . PRO A  1 36  ? -25.629 3.697   2.305   1.000 22.483  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B O   1 
ATOM   164  C CB  . PRO A  1 36  ? -25.583 6.919   3.046   1.000 22.417  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B CB  1 
ATOM   165  C CG  . PRO A  1 36  ? -26.306 7.879   3.890   1.000 22.493  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B CG  1 
ATOM   166  C CD  . PRO A  1 36  ? -27.801 7.589   3.768   1.000 24.196  ? ? ? ? ? 0 37  PRO B CD  1 
ATOM   167  N N   . PHE A  1 37  ? -26.116 4.205   4.456   1.000 23.812  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B N   1 
ATOM   168  C CA  . PHE A  1 37  ? -25.605 2.942   5.004   1.000 25.589  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CA  1 
ATOM   169  C C   . PHE A  1 37  ? -26.393 1.731   4.495   1.000 23.649  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B C   1 
ATOM   170  O O   . PHE A  1 37  ? -25.814 0.656   4.298   1.000 23.873  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B O   1 
ATOM   171  C CB  . PHE A  1 37  ? -25.557 3.009   6.529   1.000 24.634  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CB  1 
ATOM   172  C CG  . PHE A  1 37  ? -24.550 4.001   7.063   1.000 27.929  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CG  1 
ATOM   173  C CD1 . PHE A  1 37  ? -23.664 4.663   6.221   1.000 31.804  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CD1 1 
ATOM   174  C CD2 . PHE A  1 37  ? -24.566 4.390   8.387   1.000 26.316  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CD2 1 
ATOM   175  C CE1 . PHE A  1 37  ? -22.810 5.655   6.725   1.000 35.278  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CE1 1 
ATOM   176  C CE2 . PHE A  1 37  ? -23.604 5.248   8.905   1.000 26.485  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CE2 1 
ATOM   177  C CZ  . PHE A  1 37  ? -22.716 5.868   8.083   1.000 30.194  ? ? ? ? ? 0 38  PHE B CZ  1 
ATOM   178  N N   . THR A  1 38  ? -27.705 1.920   4.274   1.000 21.554  ? ? ? ? ? 0 39  THR B N   1 
ATOM   179  C CA  . THR A  1 38  ? -28.612 0.884   3.786   1.000 20.982  ? ? ? ? ? 0 39  THR B CA  1 
ATOM   180  C C   . THR A  1 38  ? -28.343 0.602   2.309   1.000 23.232  ? ? ? ? ? 0 39  THR B C   1 
ATOM   181  O O   . THR A  1 38  ? -28.233 -0.547  1.884   1.000 25.635  ? ? ? ? ? 0 39  THR B O   1 
ATOM   182  C CB  . THR A  1 38  ? -30.062 1.331   4.028   1.000 22.759  ? ? ? ? ? 0 39  THR B CB  1 
ATOM   183  O OG1 . THR A  1 38  ? -30.287 1.425   5.442   1.000 23.462  ? ? ? ? ? 0 39  THR B OG1 1 
ATOM   184  C CG2 . THR A  1 38  ? -31.067 0.332   3.513   1.000 21.901  ? ? ? ? ? 0 39  THR B CG2 1 
ATOM   185  N N   . ILE A  1 39  ? -28.184 1.686   1.512   1.000 23.008  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B N   1 
ATOM   186  C CA  . ILE A  1 39  ? -27.843 1.506   0.114   1.000 23.545  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B CA  1 
ATOM   187  C C   . ILE A  1 39  ? -26.514 0.779   0.020   1.000 23.131  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B C   1 
ATOM   188  O O   . ILE A  1 39  ? -26.346 -0.163  -0.757  1.000 23.794  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B O   1 
ATOM   189  C CB  . ILE A  1 39  ? -27.789 2.846   -0.591  1.000 23.204  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B CB  1 
ATOM   190  C CG1 . ILE A  1 39  ? -29.191 3.452   -0.695  1.000 23.633  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B CG1 1 
ATOM   191  C CG2 . ILE A  1 39  ? -27.038 2.691   -1.918  1.000 27.543  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B CG2 1 
ATOM   192  C CD1 . ILE A  1 39  ? -29.180 4.922   -1.179  1.000 21.440  ? ? ? ? ? 0 40  ILE B CD1 1 
ATOM   193  N N   . LYS A  1 40  ? -25.516 1.167   0.820   1.000 25.439  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B N   1 
ATOM   194  C CA  . LYS A  1 40  ? -24.249 0.386   0.794   1.000 25.850  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B CA  1 
ATOM   195  C C   . LYS A  1 40  ? -24.478 -1.130  0.985   1.000 25.290  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B C   1 
ATOM   196  O O   . LYS A  1 40  ? -23.905 -1.944  0.279   1.000 25.322  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B O   1 
ATOM   197  C CB  . LYS A  1 40  ? -23.287 0.913   1.870   1.000 27.429  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B CB  1 
ATOM   198  C CG  . LYS A  1 40  ? -21.830 0.491   1.737   1.000 31.593  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B CG  1 
ATOM   199  C CD  . LYS A  1 40  ? -20.878 1.063   2.775   1.000 33.332  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B CD  1 
ATOM   200  C CE  . LYS A  1 40  ? -19.536 0.343   2.875   1.000 34.153  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B CE  1 
ATOM   201  N NZ  . LYS A  1 40  ? -18.630 1.105   3.766   1.000 40.208  ? ? ? ? ? 0 41  LYS B NZ  1 
ATOM   202  N N   . ALA A  1 41  ? -25.254 -1.534  2.010   1.000 23.409  ? ? ? ? ? 0 42  ALA B N   1 
ATOM   203  C CA  . ALA A  1 41  ? -25.472 -2.927  2.310   1.000 19.650  ? ? ? ? ? 0 42  ALA B CA  1 
ATOM   204  C C   . ALA A  1 41  ? -26.132 -3.614  1.133   1.000 22.594  ? ? ? ? ? 0 42  ALA B C   1 
ATOM   205  O O   . ALA A  1 41  ? -25.726 -4.716  0.705   1.000 21.104  ? ? ? ? ? 0 42  ALA B O   1 
ATOM   206  C CB  . ALA A  1 41  ? -26.288 -3.034  3.546   1.000 21.945  ? ? ? ? ? 0 42  ALA B CB  1 
ATOM   207  N N   . VAL A  1 42  ? -27.161 -2.966  0.587   1.000 22.461  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B N   1 
ATOM   208  C CA  . VAL A  1 42  ? -27.903 -3.575  -0.506  1.000 23.029  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B CA  1 
ATOM   209  C C   . VAL A  1 42  ? -26.990 -3.762  -1.742  1.000 23.986  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B C   1 
ATOM   210  O O   . VAL A  1 42  ? -27.102 -4.783  -2.431  1.000 20.581  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B O   1 
ATOM   211  C CB  . VAL A  1 42  ? -29.190 -2.766  -0.757  1.000 27.479  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B CB  1 
ATOM   212  C CG1 . VAL A  1 42  ? -29.883 -3.103  -2.068  1.000 31.222  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B CG1 1 
ATOM   213  C CG2 . VAL A  1 42  ? -30.188 -2.866  0.425   1.000 28.478  ? ? ? ? ? 0 43  VAL B CG2 1 
ATOM   214  N N   . ILE A  1 43  ? -26.082 -2.803  -2.025  1.000 23.306  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B N   1 
ATOM   215  C CA  . ILE A  1 43  ? -25.042 -2.981  -3.042  1.000 24.453  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B CA  1 
ATOM   216  C C   . ILE A  1 43  ? -24.114 -4.114  -2.681  1.000 27.295  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B C   1 
ATOM   217  O O   . ILE A  1 43  ? -23.863 -4.986  -3.534  1.000 25.707  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B O   1 
ATOM   218  C CB  . ILE A  1 43  ? -24.251 -1.690  -3.253  1.000 26.816  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B CB  1 
ATOM   219  C CG1 . ILE A  1 43  ? -25.133 -0.606  -3.886  1.000 25.965  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B CG1 1 
ATOM   220  C CG2 . ILE A  1 43  ? -23.006 -1.907  -4.074  1.000 28.176  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B CG2 1 
ATOM   221  C CD1 . ILE A  1 43  ? -24.556 0.759   -3.783  1.000 25.203  ? ? ? ? ? 0 44  ILE B CD1 1 
ATOM   222  N N   . GLU A  1 44  ? -23.564 -4.081  -1.469  1.000 26.931  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B N   1 
ATOM   223  C CA  . GLU A  1 44  ? -22.544 -5.068  -1.126  1.000 29.618  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B CA  1 
ATOM   224  C C   . GLU A  1 44  ? -23.121 -6.493  -1.034  1.000 29.211  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B C   1 
ATOM   225  O O   . GLU A  1 44  ? -22.422 -7.441  -1.260  1.000 27.476  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B O   1 
ATOM   226  C CB  . GLU A  1 44  ? -21.848 -4.757  0.178   1.000 28.694  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B CB  1 
ATOM   227  C CG  . GLU A  1 44  ? -20.848 -3.642  0.119   1.000 34.642  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B CG  1 
ATOM   228  C CD  . GLU A  1 44  ? -20.243 -3.348  1.500   1.000 43.857  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B CD  1 
ATOM   229  O OE1 . GLU A  1 44  ? -19.297 -2.559  1.563   1.000 45.865  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B OE1 1 
ATOM   230  O OE2 . GLU A  1 44  ? -20.683 -3.957  2.527   1.000 43.273  ? ? ? ? ? 0 45  GLU B OE2 1 
ATOM   231  N N   . LEU A  1 45  ? -24.402 -6.699  -0.709  1.000 28.018  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B N   1 
ATOM   232  C CA  . LEU A  1 45  ? -25.015 -8.021  -0.778  1.000 26.746  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B CA  1 
ATOM   233  C C   . LEU A  1 45  ? -25.202 -8.519  -2.207  1.000 28.125  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B C   1 
ATOM   234  O O   . LEU A  1 45  ? -25.623 -9.643  -2.406  1.000 30.571  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B O   1 
ATOM   235  C CB  . LEU A  1 45  ? -26.393 -7.960  -0.101  1.000 26.580  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B CB  1 
ATOM   236  C CG  . LEU A  1 45  ? -26.289 -7.824  1.405   1.000 23.969  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B CG  1 
ATOM   237  C CD1 . LEU A  1 45  ? -27.582 -7.302  2.004   1.000 27.199  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B CD1 1 
ATOM   238  C CD2 . LEU A  1 45  ? -25.802 -9.102  2.014   1.000 26.371  ? ? ? ? ? 0 46  LEU B CD2 1 
ATOM   239  N N   . GLY A  1 46  ? -25.077 -7.659  -3.206  1.000 30.684  ? ? ? ? ? 0 47  GLY B N   1 
ATOM   240  C CA  . GLY A  1 46  ? -25.361 -8.012  -4.599  1.000 28.725  ? ? ? ? ? 0 47  GLY B CA  1 
ATOM   241  C C   . GLY A  1 46  ? -26.825 -7.854  -4.977  1.000 32.132  ? ? ? ? ? 0 47  GLY B C   1 
ATOM   242  O O   . GLY A  1 46  ? -27.173 -8.129  -6.124  1.000 31.418  ? ? ? ? ? 0 47  GLY B O   1 
ATOM   243  N N   . VAL A  1 47  ? -27.672 -7.368  -4.031  1.000 27.844  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B N   1 
ATOM   244  C CA  . VAL A  1 47  ? -29.089 -7.167  -4.269  1.000 23.598  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B CA  1 
ATOM   245  C C   . VAL A  1 47  ? -29.352 -6.042  -5.248  1.000 23.771  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B C   1 
ATOM   246  O O   . VAL A  1 47  ? -30.142 -6.218  -6.155  1.000 28.413  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B O   1 
ATOM   247  C CB  . VAL A  1 47  ? -29.845 -7.025  -2.961  1.000 25.251  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B CB  1 
ATOM   248  C CG1 . VAL A  1 47  ? -31.287 -6.585  -3.146  1.000 24.973  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B CG1 1 
ATOM   249  C CG2 . VAL A  1 47  ? -29.726 -8.305  -2.188  1.000 24.757  ? ? ? ? ? 0 48  VAL B CG2 1 
ATOM   250  N N   . MET A  1 48  ? -28.624 -4.929  -5.140  1.000 25.071  ? ? ? ? ? 0 49  MET B N   1 
ATOM   251  C CA  . MET A  1 48  ? -28.776 -3.850  -6.079  1.000 25.205  ? ? ? ? ? 0 49  MET B CA  1 
ATOM   252  C C   . MET A  1 48  ? -28.523 -4.345  -7.498  1.000 23.399  ? ? ? ? ? 0 49  MET B C   1 
ATOM   253  O O   . MET A  1 48  ? -29.225 -3.956  -8.425  1.000 24.362  ? ? ? ? ? 0 49  MET B O   1 
ATOM   254  C CB  . MET A  1 48  ? -27.774 -2.737  -5.783  1.000 27.416  ? ? ? ? ? 0 49  MET B CB  1 
ATOM   255  C CG  . MET A  1 48  ? -28.084 -1.458  -6.501  1.000 30.617  ? ? ? ? ? 0 49  MET B CG  1 
ATOM   256  S SD  . MET A  1 48  ? -29.717 -0.737  -6.320  1.000 31.837  ? ? ? ? ? 0 49  MET B SD  1 
ATOM   257  C CE  . MET A  1 48  ? -29.555 0.026   -4.692  1.000 34.358  ? ? ? ? ? 0 49  MET B CE  1 
ATOM   258  N N   . ASP A  1 49  ? -27.473 -5.117  -7.694  1.000 28.088  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B N   1 
ATOM   259  C CA  . ASP A  1 49  ? -27.233 -5.604  -9.053  1.000 31.644  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B CA  1 
ATOM   260  C C   . ASP A  1 49  ? -28.360 -6.491  -9.568  1.000 30.624  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B C   1 
ATOM   261  O O   . ASP A  1 49  ? -28.678 -6.421  -10.774 1.000 33.640  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B O   1 
ATOM   262  C CB  . ASP A  1 49  ? -25.939 -6.364  -9.179  1.000 33.515  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B CB  1 
ATOM   263  C CG  . ASP A  1 49  ? -24.740 -5.453  -9.216  1.000 37.089  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B CG  1 
ATOM   264  O OD1 . ASP A  1 49  ? -24.821 -4.321  -9.839  1.000 39.733  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B OD1 1 
ATOM   265  O OD2 . ASP A  1 49  ? -23.728 -5.928  -8.680  1.000 51.944  ? ? ? ? ? 0 50  ASP B OD2 1 
ATOM   266  N N   . GLN A  1 50  ? -29.003 -7.276  -8.675  1.000 31.326  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B N   1 
ATOM   267  C CA  . GLN A  1 50  ? -30.136 -8.111  -9.086  1.000 27.648  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B CA  1 
ATOM   268  C C   . GLN A  1 50  ? -31.318 -7.221  -9.436  1.000 31.589  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B C   1 
ATOM   269  O O   . GLN A  1 50  ? -32.003 -7.449  -10.441 1.000 28.964  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B O   1 
ATOM   270  C CB  . GLN A  1 50  ? -30.444 -9.187  -8.060  1.000 32.495  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B CB  1 
ATOM   271  C CG  . GLN A  1 50  ? -29.301 -10.169 -7.924  1.000 31.479  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B CG  1 
ATOM   272  C CD  . GLN A  1 50  ? -28.990 -10.874 -9.235  1.000 38.551  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B CD  1 
ATOM   273  O OE1 . GLN A  1 50  ? -29.848 -11.191 -10.053 1.000 34.461  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B OE1 1 
ATOM   274  N NE2 . GLN A  1 50  ? -27.711 -11.065 -9.452  1.000 37.782  ? ? ? ? ? 0 51  GLN B NE2 1 
ATOM   275  N N   . LEU A  1 51  ? -31.481 -6.107  -8.696  1.000 28.566  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B N   1 
ATOM   276  C CA  . LEU A  1 51  ? -32.542 -5.161  -9.032  1.000 28.357  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B CA  1 
ATOM   277  C C   . LEU A  1 51  ? -32.301 -4.603  -10.422 1.000 27.323  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B C   1 
ATOM   278  O O   . LEU A  1 51  ? -33.254 -4.360  -11.152 1.000 30.810  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B O   1 
ATOM   279  C CB  . LEU A  1 51  ? -32.699 -4.052  -7.964  1.000 27.462  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B CB  1 
ATOM   280  C CG  . LEU A  1 51  ? -33.269 -4.526  -6.619  1.000 29.044  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B CG  1 
ATOM   281  C CD1 . LEU A  1 51  ? -33.172 -3.459  -5.580  1.000 28.160  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B CD1 1 
ATOM   282  C CD2 . LEU A  1 51  ? -34.720 -4.930  -6.775  1.000 29.794  ? ? ? ? ? 0 52  LEU B CD2 1 
ATOM   283  N N   . LEU A  1 52  ? -31.058 -4.238  -10.716 1.000 30.657  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B N   1 
ATOM   284  C CA  . LEU A  1 52  ? -30.710 -3.565  -11.965 1.000 31.986  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B CA  1 
ATOM   285  C C   . LEU A  1 52  ? -30.812 -4.499  -13.171 1.000 32.805  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B C   1 
ATOM   286  O O   . LEU A  1 52  ? -31.097 -3.986  -14.220 1.000 37.247  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B O   1 
ATOM   287  C CB  . LEU A  1 52  ? -29.294 -2.984  -11.867 1.000 34.184  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B CB  1 
ATOM   288  C CG  . LEU A  1 52  ? -29.215 -1.755  -10.960 1.000 35.191  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B CG  1 
ATOM   289  C CD1 . LEU A  1 52  ? -27.781 -1.334  -10.741 1.000 36.395  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B CD1 1 
ATOM   290  C CD2 . LEU A  1 52  ? -30.064 -0.646  -11.563 1.000 37.528  ? ? ? ? ? 0 53  LEU B CD2 1 
ATOM   291  N N   . THR A  1 53  ? -30.649 -5.825  -13.047 1.000 32.841  ? ? ? ? ? 0 54  THR B N   1 
ATOM   292  C CA  . THR A  1 53  ? -30.817 -6.699  -14.199 1.000 37.607  ? ? ? ? ? 0 54  THR B CA  1 
ATOM   293  C C   . THR A  1 53  ? -32.222 -7.305  -14.243 1.000 44.329  ? ? ? ? ? 0 54  THR B C   1 
ATOM   294  O O   . THR A  1 53  ? -32.560 -7.873  -15.264 1.000 53.433  ? ? ? ? ? 0 54  THR B O   1 
ATOM   295  C CB  . THR A  1 53  ? -29.647 -7.676  -14.268 1.000 36.243  ? ? ? ? ? 0 54  THR B CB  1 
ATOM   296  O OG1 . THR A  1 53  ? -29.606 -8.408  -13.060 1.000 40.590  ? ? ? ? ? 0 54  THR B OG1 1 
ATOM   297  C CG2 . THR A  1 53  ? -28.289 -7.002  -14.379 1.000 41.999  ? ? ? ? ? 0 54  THR B CG2 1 
ATOM   298  N N   . ALA A  1 54  ? -33.094 -7.117  -13.226 1.000 42.045  ? ? ? ? ? 0 55  ALA B N   1 
ATOM   299  C CA  . ALA A  1 54  ? -34.360 -7.850  -13.179 1.000 36.233  ? ? ? ? ? 0 55  ALA B CA  1 
ATOM   300  C C   . ALA A  1 54  ? -35.319 -7.386  -14.265 1.000 39.449  ? ? ? ? ? 0 55  ALA B C   1 
ATOM   301  O O   . ALA A  1 54  ? -35.409 -6.205  -14.577 1.000 40.611  ? ? ? ? ? 0 55  ALA B O   1 
ATOM   302  C CB  . ALA A  1 54  ? -35.066 -7.746  -11.854 1.000 35.753  ? ? ? ? ? 0 55  ALA B CB  1 
ATOM   303  N N   . GLU A  1 55  ? -36.165 -8.323  -14.690 1.000 49.973  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B N   1 
ATOM   304  C CA  . GLU A  1 55  ? -37.263 -8.107  -15.636 1.000 55.232  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B CA  1 
ATOM   305  C C   . GLU A  1 55  ? -38.557 -7.698  -14.942 1.000 52.796  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B C   1 
ATOM   306  O O   . GLU A  1 55  ? -39.499 -7.221  -15.578 1.000 50.510  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B O   1 
ATOM   307  C CB  . GLU A  1 55  ? -37.567 -9.416  -16.361 1.000 57.387  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B CB  1 
ATOM   308  C CG  . GLU A  1 55  ? -36.442 -9.887  -17.269 1.000 66.336  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B CG  1 
ATOM   309  C CD  . GLU A  1 55  ? -36.184 -8.956  -18.440 1.000 78.162  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B CD  1 
ATOM   310  O OE1 . GLU A  1 55  ? -35.517 -9.398  -19.393 1.000 79.038  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B OE1 1 
ATOM   311  O OE2 . GLU A  1 55  ? -36.638 -7.784  -18.393 1.000 80.830  ? ? ? ? ? 0 56  GLU B OE2 1 
ATOM   312  N N   . ARG A  1 56  ? -38.647 -7.929  -13.633 1.000 39.149  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B N   1 
ATOM   313  C CA  . ARG A  1 56  ? -39.904 -7.623  -12.965 1.000 40.394  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B CA  1 
ATOM   314  C C   . ARG A  1 56  ? -39.595 -7.435  -11.487 1.000 33.449  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B C   1 
ATOM   315  O O   . ARG A  1 56  ? -38.508 -7.824  -11.100 1.000 32.091  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B O   1 
ATOM   316  C CB  . ARG A  1 56  ? -40.872 -8.794  -13.161 1.000 41.887  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B CB  1 
ATOM   317  C CG  . ARG A  1 56  ? -40.280 -10.154 -12.848 1.000 38.713  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B CG  1 
ATOM   318  C CD  . ARG A  1 56  ? -41.347 -11.156 -12.410 1.000 47.308  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B CD  1 
ATOM   319  N NE  . ARG A  1 56  ? -40.635 -12.339 -11.927 1.000 49.328  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B NE  1 
ATOM   320  C CZ  . ARG A  1 56  ? -40.396 -12.663 -10.646 1.000 57.432  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B CZ  1 
ATOM   321  N NH1 . ARG A  1 56  ? -40.590 -11.825 -9.638  1.000 48.025  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B NH1 1 
ATOM   322  N NH2 . ARG A  1 56  ? -39.945 -13.871 -10.373 1.000 54.826  ? ? ? ? ? 0 57  ARG B NH2 1 
ATOM   323  N N   . ALA A  1 57  ? -40.558 -6.928  -10.716 1.000 33.636  ? ? ? ? ? 0 58  ALA B N   1 
ATOM   324  C CA  . ALA A  1 57  ? -40.436 -6.810  -9.271  1.000 33.557  ? ? ? ? ? 0 58  ALA B CA  1 
ATOM   325  C C   . ALA A  1 57  ? -40.058 -8.176  -8.732  1.000 33.014  ? ? ? ? ? 0 58  ALA B C   1 
ATOM   326  O O   . ALA A  1 57  ? -40.553 -9.183  -9.239  1.000 35.559  ? ? ? ? ? 0 58  ALA B O   1 
ATOM   327  C CB  . ALA A  1 57  ? -41.717 -6.294  -8.667  1.000 29.328  ? ? ? ? ? 0 58  ALA B CB  1 
ATOM   328  N N   . MET A  1 58  ? -39.140 -8.215  -7.749  1.000 29.662  ? ? ? ? ? 0 59  MET B N   1 
ATOM   329  C CA  . MET A  1 58  ? -38.731 -9.456  -7.103  1.000 24.780  ? ? ? ? ? 0 59  MET B CA  1 
ATOM   330  C C   . MET A  1 58  ? -38.791 -9.327  -5.590  1.000 27.647  ? ? ? ? ? 0 59  MET B C   1 
ATOM   331  O O   . MET A  1 58  ? -38.558 -8.258  -5.032  1.000 29.066  ? ? ? ? ? 0 59  MET B O   1 
ATOM   332  C CB  . MET A  1 58  ? -37.297 -9.829  -7.477  1.000 28.606  ? ? ? ? ? 0 59  MET B CB  1 
ATOM   333  C CG  . MET A  1 58  ? -37.105 -10.210 -8.957  1.000 31.972  ? ? ? ? ? 0 59  MET B CG  1 
ATOM   334  S SD  . MET A  1 58  ? -35.357 -10.145 -9.462  1.000 35.978  ? ? ? ? ? 0 59  MET B SD  1 
ATOM   335  C CE  . MET A  1 58  ? -34.840 -11.685 -8.725  1.000 32.944  ? ? ? ? ? 0 59  MET B CE  1 
ATOM   336  N N   . SER A  1 59  ? -39.179 -10.409 -4.927  1.000 26.058  ? ? ? ? ? 0 60  SER B N   1 
ATOM   337  C CA  . SER A  1 59  ? -39.273 -10.409 -3.484  1.000 28.467  ? ? ? ? ? 0 60  SER B CA  1 
ATOM   338  C C   . SER A  1 59  ? -37.865 -10.484 -2.894  1.000 29.426  ? ? ? ? ? 0 60  SER B C   1 
ATOM   339  O O   . SER A  1 59  ? -36.935 -10.834 -3.621  1.000 27.172  ? ? ? ? ? 0 60  SER B O   1 
ATOM   340  C CB  . SER A  1 59  ? -40.074 -11.592 -3.008  1.000 28.131  ? ? ? ? ? 0 60  SER B CB  1 
ATOM   341  O OG  . SER A  1 59  ? -39.384 -12.820 -3.328  1.000 29.614  ? ? ? ? ? 0 60  SER B OG  1 
ATOM   342  N N   . ALA A  1 60  ? -37.743 -10.229 -1.579  1.000 27.119  ? ? ? ? ? 0 61  ALA B N   1 
ATOM   343  C CA  . ALA A  1 60  ? -36.430 -10.309 -0.928  1.000 32.259  ? ? ? ? ? 0 61  ALA B CA  1 
ATOM   344  C C   . ALA A  1 60  ? -35.830 -11.702 -1.069  1.000 29.428  ? ? ? ? ? 0 61  ALA B C   1 
ATOM   345  O O   . ALA A  1 60  ? -34.609 -11.893 -1.203  1.000 28.916  ? ? ? ? ? 0 61  ALA B O   1 
ATOM   346  C CB  . ALA A  1 60  ? -36.545 -9.901  0.539   1.000 25.952  ? ? ? ? ? 0 61  ALA B CB  1 
ATOM   347  N N   . GLU A  1 61  ? -36.708 -12.691 -0.967  1.000 31.031  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B N   1 
ATOM   348  C CA  . GLU A  1 61  ? -36.302 -14.066 -1.101  1.000 32.343  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B CA  1 
ATOM   349  C C   . GLU A  1 61  ? -35.688 -14.327 -2.482  1.000 31.076  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B C   1 
ATOM   350  O O   . GLU A  1 61  ? -34.615 -14.913 -2.585  1.000 32.352  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B O   1 
ATOM   351  C CB  . GLU A  1 61  ? -37.514 -14.937 -0.825  1.000 37.124  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B CB  1 
ATOM   352  C CG  . GLU A  1 61  ? -37.121 -16.384 -0.810  1.000 55.770  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B CG  1 
ATOM   353  C CD  . GLU A  1 61  ? -38.288 -17.286 -0.467  1.000 67.202  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B CD  1 
ATOM   354  O OE1 . GLU A  1 61  ? -39.435 -16.786 -0.402  1.000 66.016  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B OE1 1 
ATOM   355  O OE2 . GLU A  1 61  ? -38.034 -18.478 -0.275  1.000 77.491  ? ? ? ? ? 0 62  GLU B OE2 1 
ATOM   356  N N   . GLU A  1 62  ? -36.368 -13.888 -3.547  1.000 31.107  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B N   1 
ATOM   357  C CA  . GLU A  1 62  ? -35.896 -14.053 -4.914  1.000 34.082  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B CA  1 
ATOM   358  C C   . GLU A  1 62  ? -34.585 -13.310 -5.112  1.000 36.090  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B C   1 
ATOM   359  O O   . GLU A  1 62  ? -33.775 -13.743 -5.910  1.000 38.355  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B O   1 
ATOM   360  C CB  . GLU A  1 62  ? -36.888 -13.491 -5.936  1.000 35.059  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B CB  1 
ATOM   361  C CG  . GLU A  1 62  ? -38.160 -14.328 -5.984  1.000 38.999  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B CG  1 
ATOM   362  C CD  . GLU A  1 62  ? -39.257 -13.769 -6.856  1.000 36.854  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B CD  1 
ATOM   363  O OE1 . GLU A  1 62  ? -39.507 -12.567 -6.786  1.000 38.164  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B OE1 1 
ATOM   364  O OE2 . GLU A  1 62  ? -39.900 -14.559 -7.561  1.000 46.461  ? ? ? ? ? 0 63  GLU B OE2 1 
ATOM   365  N N   . LEU A  1 63  ? -34.412 -12.161 -4.449  1.000 32.253  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B N   1 
ATOM   366  C CA  . LEU A  1 63  ? -33.260 -11.295 -4.711  1.000 31.960  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B CA  1 
ATOM   367  C C   . LEU A  1 63  ? -32.054 -11.888 -3.978  1.000 27.837  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B C   1 
ATOM   368  O O   . LEU A  1 63  ? -30.979 -11.931 -4.548  1.000 28.401  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B O   1 
ATOM   369  C CB  . LEU A  1 63  ? -33.522 -9.877  -4.201  1.000 29.984  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B CB  1 
ATOM   370  C CG  . LEU A  1 63  ? -34.443 -9.043  -5.068  1.000 28.418  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B CG  1 
ATOM   371  C CD1 . LEU A  1 63  ? -34.939 -7.844  -4.287  1.000 29.958  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B CD1 1 
ATOM   372  C CD2 . LEU A  1 63  ? -33.705 -8.659  -6.356  1.000 28.071  ? ? ? ? ? 0 64  LEU B CD2 1 
ATOM   373  N N   . VAL A  1 64  ? -32.282 -12.409 -2.786  1.000 25.210  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B N   1 
ATOM   374  C CA  . VAL A  1 64  ? -31.243 -13.106 -2.047  1.000 31.115  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B CA  1 
ATOM   375  C C   . VAL A  1 64  ? -30.800 -14.385 -2.792  1.000 34.978  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B C   1 
ATOM   376  O O   . VAL A  1 64  ? -29.582 -14.646 -2.872  1.000 37.648  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B O   1 
ATOM   377  C CB  . VAL A  1 64  ? -31.693 -13.409 -0.617  1.000 29.931  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B CB  1 
ATOM   378  C CG1 . VAL A  1 64  ? -30.804 -14.452 0.064   1.000 34.094  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B CG1 1 
ATOM   379  C CG2 . VAL A  1 64  ? -31.768 -12.134 0.230   1.000 32.068  ? ? ? ? ? 0 65  VAL B CG2 1 
ATOM   380  N N   . ALA A  1 65  ? -31.758 -15.201 -3.281  1.000 36.068  ? ? ? ? ? 0 66  ALA B N   1 
ATOM   381  C CA  . ALA A  1 65  ? -31.429 -16.471 -3.959  1.000 34.487  ? ? ? ? ? 0 66  ALA B CA  1 
ATOM   382  C C   . ALA A  1 65  ? -30.580 -16.094 -5.174  1.000 32.573  ? ? ? ? ? 0 66  ALA B C   1 
ATOM   383  O O   . ALA A  1 65  ? -29.595 -16.718 -5.444  1.000 39.363  ? ? ? ? ? 0 66  ALA B O   1 
ATOM   384  C CB  . ALA A  1 65  ? -32.664 -17.259 -4.366  1.000 31.382  ? ? ? ? ? 0 66  ALA B CB  1 
ATOM   385  N N   . ALA A  1 66  ? -30.899 -14.980 -5.845  1.000 33.875  ? ? ? ? ? 0 67  ALA B N   1 
ATOM   386  C CA  . ALA A  1 66  ? -30.223 -14.630 -7.090  1.000 34.406  ? ? ? ? ? 0 67  ALA B CA  1 
ATOM   387  C C   . ALA A  1 66  ? -28.868 -13.991 -6.812  1.000 35.559  ? ? ? ? ? 0 67  ALA B C   1 
ATOM   388  O O   . ALA A  1 66  ? -27.959 -14.226 -7.586  1.000 36.073  ? ? ? ? ? 0 67  ALA B O   1 
ATOM   389  C CB  . ALA A  1 66  ? -31.092 -13.779 -7.974  1.000 30.070  ? ? ? ? ? 0 67  ALA B CB  1 
ATOM   390  N N   . ALA A  1 67  ? -28.710 -13.222 -5.708  1.000 35.018  ? ? ? ? ? 0 68  ALA B N   1 
ATOM   391  C CA  . ALA A  1 67  ? -27.445 -12.530 -5.433  1.000 35.868  ? ? ? ? ? 0 68  ALA B CA  1 
ATOM   392  C C   . ALA A  1 67  ? -26.400 -13.404 -4.697  1.000 38.914  ? ? ? ? ? 0 68  ALA B C   1 
ATOM   393  O O   . ALA A  1 67  ? -25.199 -13.154 -4.752  1.000 37.770  ? ? ? ? ? 0 68  ALA B O   1 
ATOM   394  C CB  . ALA A  1 67  ? -27.715 -11.282 -4.651  1.000 36.184  ? ? ? ? ? 0 68  ALA B CB  1 
ATOM   395  N N   . VAL A  1 68  ? -26.833 -14.406 -3.952  1.000 37.083  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B N   1 
ATOM   396  C CA  . VAL A  1 68  ? -25.940 -15.088 -3.043  1.000 43.936  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B CA  1 
ATOM   397  C C   . VAL A  1 68  ? -25.758 -16.521 -3.561  1.000 47.531  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B C   1 
ATOM   398  O O   . VAL A  1 68  ? -26.743 -17.238 -3.745  1.000 51.161  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B O   1 
ATOM   399  C CB  . VAL A  1 68  ? -26.495 -15.051 -1.609  1.000 40.986  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B CB  1 
ATOM   400  C CG1 . VAL A  1 68  ? -25.564 -15.774 -0.639  1.000 48.306  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B CG1 1 
ATOM   401  C CG2 . VAL A  1 68  ? -26.783 -13.632 -1.167  1.000 43.735  ? ? ? ? ? 0 69  VAL B CG2 1 
ATOM   402  N N   . ALA A  1 69  ? -24.488 -16.893 -3.788  1.000 47.989  ? ? ? ? ? 0 70  ALA B N   1 
ATOM   403  C CA  . ALA A  1 69  ? -24.092 -18.217 -4.248  1.000 59.996  ? ? ? ? ? 0 70  ALA B CA  1 
ATOM   404  C C   . ALA A  1 69  ? -24.120 -19.204 -3.083  1.000 52.800  ? ? ? ? ? 0 70  ALA B C   1 
ATOM   405  O O   . ALA A  1 69  ? -24.744 -20.249 -3.199  1.000 51.355  ? ? ? ? ? 0 70  ALA B O   1 
ATOM   406  C CB  . ALA A  1 69  ? -22.717 -18.158 -4.879  1.000 56.670  ? ? ? ? ? 0 70  ALA B CB  1 
ATOM   407  N N   . ALA A  1 70  ? -23.478 -18.852 -1.957  1.000 46.266  ? ? ? ? ? 0 71  ALA B N   1 
ATOM   408  C CA  . ALA A  1 70  ? -23.329 -19.763 -0.832  1.000 46.009  ? ? ? ? ? 0 71  ALA B CA  1 
ATOM   409  C C   . ALA A  1 70  ? -24.674 -20.212 -0.280  1.000 50.446  ? ? ? ? ? 0 71  ALA B C   1 
ATOM   410  O O   . ALA A  1 70  ? -25.689 -19.582 -0.498  1.000 55.255  ? ? ? ? ? 0 71  ALA B O   1 
ATOM   411  C CB  . ALA A  1 70  ? -22.521 -19.122 0.265   1.000 49.571  ? ? ? ? ? 0 71  ALA B CB  1 
ATOM   412  N N   . GLN A  1 71  ? -24.666 -21.382 0.351   1.000 59.536  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B N   1 
ATOM   413  C CA  . GLN A  1 71  ? -25.647 -21.775 1.340   1.000 61.643  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B CA  1 
ATOM   414  C C   . GLN A  1 71  ? -25.441 -20.853 2.537   1.000 60.331  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B C   1 
ATOM   415  O O   . GLN A  1 71  ? -24.308 -20.699 3.015   1.000 53.580  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B O   1 
ATOM   416  C CB  . GLN A  1 71  ? -25.478 -23.268 1.695   1.000 66.148  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B CB  1 
ATOM   417  C CG  . GLN A  1 71  ? -26.172 -23.736 2.987   1.000 71.821  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B CG  1 
ATOM   418  C CD  . GLN A  1 71  ? -27.686 -23.590 3.060   1.000 78.996  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B CD  1 
ATOM   419  O OE1 . GLN A  1 71  ? -28.366 -23.286 2.079   1.000 81.828  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B OE1 1 
ATOM   420  N NE2 . GLN A  1 71  ? -28.244 -23.795 4.250   1.000 79.020  ? ? ? ? ? 0 72  GLN B NE2 1 
ATOM   421  N N   . LEU A  1 72  ? -26.529 -20.203 2.986   1.000 50.765  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B N   1 
ATOM   422  C CA  . LEU A  1 72  ? -26.450 -19.355 4.175   1.000 46.767  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B CA  1 
ATOM   423  C C   . LEU A  1 72  ? -26.775 -20.164 5.426   1.000 43.402  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B C   1 
ATOM   424  O O   . LEU A  1 72  ? -27.627 -21.034 5.340   1.000 39.816  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B O   1 
ATOM   425  C CB  . LEU A  1 72  ? -27.427 -18.181 3.994   1.000 47.145  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B CB  1 
ATOM   426  C CG  . LEU A  1 72  ? -26.988 -17.231 2.880   1.000 43.400  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B CG  1 
ATOM   427  C CD1 . LEU A  1 72  ? -27.858 -15.978 2.801   1.000 43.999  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B CD1 1 
ATOM   428  C CD2 . LEU A  1 72  ? -25.526 -16.863 3.086   1.000 43.157  ? ? ? ? ? 0 73  LEU B CD2 1 
ATOM   429  N N   . PRO A  1 73  ? -26.203 -19.848 6.625   1.000 40.769  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B N   1 
ATOM   430  C CA  . PRO A  1 73  ? -26.651 -20.495 7.848   1.000 39.415  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B CA  1 
ATOM   431  C C   . PRO A  1 73  ? -28.127 -20.233 8.212   1.000 49.602  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B C   1 
ATOM   432  O O   . PRO A  1 73  ? -28.823 -21.117 8.747   1.000 43.642  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B O   1 
ATOM   433  C CB  . PRO A  1 73  ? -25.661 -19.962 8.892   1.000 41.052  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B CB  1 
ATOM   434  C CG  . PRO A  1 73  ? -25.195 -18.617 8.362   1.000 40.010  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B CG  1 
ATOM   435  C CD  . PRO A  1 73  ? -25.132 -18.852 6.864   1.000 40.261  ? ? ? ? ? 0 74  PRO B CD  1 
ATOM   436  N N   . ARG A  1 74  ? -28.616 -19.000 8.026   1.000 39.588  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B N   1 
ATOM   437  C CA  . ARG A  1 74  ? -29.971 -18.654 8.449   1.000 34.228  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B CA  1 
ATOM   438  C C   . ARG A  1 74  ? -30.611 -17.926 7.282   1.000 43.655  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B C   1 
ATOM   439  O O   . ARG A  1 74  ? -30.717 -16.696 7.298   1.000 38.456  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B O   1 
ATOM   440  C CB  . ARG A  1 74  ? -29.898 -17.834 9.737   1.000 41.289  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B CB  1 
ATOM   441  C CG  . ARG A  1 74  ? -29.144 -18.533 10.863  1.000 38.874  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B CG  1 
ATOM   442  C CD  . ARG A  1 74  ? -28.932 -17.700 12.111  1.000 40.725  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B CD  1 
ATOM   443  N NE  . ARG A  1 74  ? -30.171 -17.297 12.760  1.000 66.007  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B NE  1 
ATOM   444  C CZ  . ARG A  1 74  ? -30.971 -18.056 13.538  1.000 88.016  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B CZ  1 
ATOM   445  N NH1 . ARG A  1 74  ? -30.671 -19.322 13.790  1.000 108.084 ? ? ? ? ? 0 75  ARG B NH1 1 
ATOM   446  N NH2 . ARG A  1 74  ? -32.083 -17.547 14.065  1.000 71.471  ? ? ? ? ? 0 75  ARG B NH2 1 
ATOM   447  N N   . PRO A  1 75  ? -31.016 -18.686 6.239   1.000 41.780  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B N   1 
ATOM   448  C CA  . PRO A  1 75  ? -31.504 -18.100 5.005   1.000 41.561  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B CA  1 
ATOM   449  C C   . PRO A  1 75  ? -32.809 -17.329 5.135   1.000 38.067  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B C   1 
ATOM   450  O O   . PRO A  1 75  ? -33.028 -16.389 4.372   1.000 38.286  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B O   1 
ATOM   451  C CB  . PRO A  1 75  ? -31.667 -19.343 4.081   1.000 44.410  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B CB  1 
ATOM   452  C CG  . PRO A  1 75  ? -32.016 -20.493 5.054   1.000 37.053  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B CG  1 
ATOM   453  C CD  . PRO A  1 75  ? -31.118 -20.171 6.226   1.000 43.862  ? ? ? ? ? 0 76  PRO B CD  1 
ATOM   454  N N   . GLU A  1 76  ? -33.682 -17.729 6.049   1.000 38.468  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B N   1 
ATOM   455  C CA  . GLU A  1 76  ? -34.954 -17.024 6.216   1.000 41.278  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B CA  1 
ATOM   456  C C   . GLU A  1 76  ? -34.767 -15.700 6.988   1.000 35.473  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B C   1 
ATOM   457  O O   . GLU A  1 76  ? -35.424 -14.738 6.668   1.000 34.219  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B O   1 
ATOM   458  C CB  . GLU A  1 76  ? -35.947 -17.851 7.029   1.000 44.392  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B CB  1 
ATOM   459  C CG  . GLU A  1 76  ? -36.874 -18.732 6.207   1.000 65.240  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B CG  1 
ATOM   460  C CD  . GLU A  1 76  ? -37.758 -19.730 6.982   1.000 72.231  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B CD  1 
ATOM   461  O OE1 . GLU A  1 76  ? -37.973 -19.562 8.206   1.000 81.119  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B OE1 1 
ATOM   462  O OE2 . GLU A  1 76  ? -38.219 -20.719 6.365   1.000 84.352  ? ? ? ? ? 0 77  GLU B OE2 1 
ATOM   463  N N   . VAL A  1 77  ? -33.864 -15.658 7.977   1.000 34.590  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B N   1 
ATOM   464  C CA  . VAL A  1 77  ? -33.440 -14.432 8.649   1.000 33.807  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B CA  1 
ATOM   465  C C   . VAL A  1 77  ? -32.793 -13.427 7.689   1.000 32.341  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B C   1 
ATOM   466  O O   . VAL A  1 77  ? -33.117 -12.222 7.731   1.000 29.494  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B O   1 
ATOM   467  C CB  . VAL A  1 77  ? -32.517 -14.721 9.834   1.000 34.188  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B CB  1 
ATOM   468  C CG1 . VAL A  1 77  ? -31.990 -13.429 10.479  1.000 36.057  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B CG1 1 
ATOM   469  C CG2 . VAL A  1 77  ? -33.256 -15.590 10.870  1.000 39.455  ? ? ? ? ? 0 78  VAL B CG2 1 
ATOM   470  N N   . ALA A  1 78  ? -31.920 -13.917 6.807   1.000 28.906  ? ? ? ? ? 0 79  ALA B N   1 
ATOM   471  C CA  . ALA A  1 78  ? -31.293 -13.092 5.805   1.000 28.528  ? ? ? ? ? 0 79  ALA B CA  1 
ATOM   472  C C   . ALA A  1 78  ? -32.338 -12.461 4.873   1.000 34.311  ? ? ? ? ? 0 79  ALA B C   1 
ATOM   473  O O   . ALA A  1 78  ? -32.189 -11.279 4.543   1.000 27.384  ? ? ? ? ? 0 79  ALA B O   1 
ATOM   474  C CB  . ALA A  1 78  ? -30.298 -13.863 5.016   1.000 28.187  ? ? ? ? ? 0 79  ALA B CB  1 
ATOM   475  N N   . CYS A  1 79  ? -33.288 -13.264 4.357   1.000 25.886  ? ? ? ? ? 0 80  CYS B N   1 
ATOM   476  C CA  . CYS A  1 79  ? -34.359 -12.718 3.525   1.000 28.702  ? ? ? ? ? 0 80  CYS B CA  1 
ATOM   477  C C   . CYS A  1 79  ? -35.190 -11.639 4.239   1.000 25.932  ? ? ? ? ? 0 80  CYS B C   1 
ATOM   478  O O   . CYS A  1 79  ? -35.523 -10.637 3.614   1.000 25.137  ? ? ? ? ? 0 80  CYS B O   1 
ATOM   479  C CB  . CYS A  1 79  ? -35.271 -13.823 2.954   1.000 28.349  ? ? ? ? ? 0 80  CYS B CB  1 
ATOM   480  S SG  . CYS A  1 79  ? -34.305 -14.955 1.924   1.000 38.362  ? ? ? ? ? 0 80  CYS B SG  1 
ATOM   481  N N   . THR A  1 80  ? -35.590 -11.874 5.493   1.000 26.678  ? ? ? ? ? 0 81  THR B N   1 
ATOM   482  C CA  . THR A  1 80  ? -36.456 -10.935 6.186   1.000 28.759  ? ? ? ? ? 0 81  THR B CA  1 
ATOM   483  C C   . THR A  1 80  ? -35.677 -9.642  6.449   1.000 22.458  ? ? ? ? ? 0 81  THR B C   1 
ATOM   484  O O   . THR A  1 80  ? -36.209 -8.560  6.266   1.000 27.446  ? ? ? ? ? 0 81  THR B O   1 
ATOM   485  C CB  . THR A  1 80  ? -37.139 -11.523 7.464   1.000 33.853  ? ? ? ? ? 0 81  THR B CB  1 
ATOM   486  O OG1 . THR A  1 80  ? -36.178 -11.737 8.477   1.000 37.106  ? ? ? ? ? 0 81  THR B OG1 1 
ATOM   487  C CG2 . THR A  1 80  ? -37.890 -12.819 7.253   1.000 32.414  ? ? ? ? ? 0 81  THR B CG2 1 
ATOM   488  N N   . MET A  1 81  ? -34.406 -9.724  6.836   1.000 21.902  ? ? ? ? ? 0 82  MET B N   1 
ATOM   489  C CA  . MET A  1 81  ? -33.528 -8.572  6.945   1.000 23.849  ? ? ? ? ? 0 82  MET B CA  1 
ATOM   490  C C   . MET A  1 81  ? -33.431 -7.788  5.635   1.000 24.657  ? ? ? ? ? 0 82  MET B C   1 
ATOM   491  O O   . MET A  1 81  ? -33.493 -6.564  5.629   1.000 22.521  ? ? ? ? ? 0 82  MET B O   1 
ATOM   492  C CB  . MET A  1 81  ? -32.143 -8.998  7.385   1.000 25.206  ? ? ? ? ? 0 82  MET B CB  1 
ATOM   493  C CG  . MET A  1 81  ? -32.165 -9.387  8.842   1.000 27.471  ? ? ? ? ? 0 82  MET B CG  1 
ATOM   494  S SD  . MET A  1 81  ? -30.599 -10.033 9.460   1.000 29.029  ? ? ? ? ? 0 82  MET B SD  1 
ATOM   495  C CE  . MET A  1 81  ? -29.647 -8.592  9.882   1.000 34.271  ? ? ? ? ? 0 82  MET B CE  1 
ATOM   496  N N   . VAL A  1 82  ? -33.234 -8.459  4.524   1.000 25.206  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B N   1 
ATOM   497  C CA  . VAL A  1 82  ? -33.169 -7.746  3.243   1.000 26.964  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B CA  1 
ATOM   498  C C   . VAL A  1 82  ? -34.528 -7.081  2.971   1.000 26.230  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B C   1 
ATOM   499  O O   . VAL A  1 82  ? -34.577 -5.951  2.433   1.000 25.745  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B O   1 
ATOM   500  C CB  . VAL A  1 82  ? -32.701 -8.689  2.105   1.000 25.499  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B CB  1 
ATOM   501  C CG1 . VAL A  1 82  ? -32.907 -8.167  0.677   1.000 23.555  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B CG1 1 
ATOM   502  C CG2 . VAL A  1 82  ? -31.242 -9.102  2.322   1.000 28.496  ? ? ? ? ? 0 83  VAL B CG2 1 
ATOM   503  N N   . ASP A  1 83  ? -35.621 -7.787  3.308   1.000 21.886  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B N   1 
ATOM   504  C CA  . ASP A  1 83  ? -36.942 -7.225  3.120   1.000 23.365  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B CA  1 
ATOM   505  C C   . ASP A  1 83  ? -37.058 -5.892  3.868   1.000 23.557  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B C   1 
ATOM   506  O O   . ASP A  1 83  ? -37.571 -4.901  3.332   1.000 24.571  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B O   1 
ATOM   507  C CB  . ASP A  1 83  ? -38.027 -8.226  3.553   1.000 24.851  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B CB  1 
ATOM   508  C CG  . ASP A  1 83  ? -39.451 -7.647  3.424   1.000 29.463  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B CG  1 
ATOM   509  O OD1 . ASP A  1 83  ? -39.772 -7.077  2.395   1.000 26.633  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B OD1 1 
ATOM   510  O OD2 . ASP A  1 83  ? -40.215 -7.737  4.361   1.000 37.125  ? ? ? ? ? 0 84  ASP B OD2 1 
ATOM   511  N N   . ARG A  1 84  ? -36.558 -5.858  5.133   1.000 22.859  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B N   1 
ATOM   512  C CA  . ARG A  1 84  ? -36.609 -4.651  5.944   1.000 21.331  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B CA  1 
ATOM   513  C C   . ARG A  1 84  ? -35.729 -3.512  5.360   1.000 21.734  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B C   1 
ATOM   514  O O   . ARG A  1 84  ? -36.120 -2.335  5.394   1.000 24.560  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B O   1 
ATOM   515  C CB  . ARG A  1 84  ? -36.284 -5.097  7.373   1.000 23.815  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B CB  1 
ATOM   516  C CG  . ARG A  1 84  ? -37.427 -5.913  7.980   1.000 24.939  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B CG  1 
ATOM   517  C CD  . ARG A  1 84  ? -37.055 -6.530  9.293   1.000 23.421  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B CD  1 
ATOM   518  N NE  . ARG A  1 84  ? -36.683 -5.538  10.269  1.000 24.255  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B NE  1 
ATOM   519  C CZ  . ARG A  1 84  ? -36.071 -5.813  11.422  1.000 22.783  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B CZ  1 
ATOM   520  N NH1 . ARG A  1 84  ? -35.678 -7.048  11.672  1.000 19.137  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B NH1 1 
ATOM   521  N NH2 . ARG A  1 84  ? -35.907 -4.863  12.333  1.000 23.208  ? ? ? ? ? 0 85  ARG B NH2 1 
ATOM   522  N N   . LEU A  1 85  ? -34.514 -3.838  4.888   1.000 21.644  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B N   1 
ATOM   523  C CA  . LEU A  1 85  ? -33.640 -2.894  4.200   1.000 20.113  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B CA  1 
ATOM   524  C C   . LEU A  1 85  ? -34.366 -2.303  2.992   1.000 22.170  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B C   1 
ATOM   525  O O   . LEU A  1 85  ? -34.429 -1.083  2.861   1.000 20.775  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B O   1 
ATOM   526  C CB  . LEU A  1 85  ? -32.337 -3.583  3.790   1.000 22.497  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B CB  1 
ATOM   527  C CG  . LEU A  1 85  ? -31.418 -4.128  4.902   1.000 22.685  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B CG  1 
ATOM   528  C CD1 . LEU A  1 85  ? -30.222 -4.750  4.258   1.000 24.564  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B CD1 1 
ATOM   529  C CD2 . LEU A  1 85  ? -30.952 -3.059  5.884   1.000 23.179  ? ? ? ? ? 0 86  LEU B CD2 1 
ATOM   530  N N   . LEU A  1 86  ? -35.001 -3.156  2.157   1.000 23.468  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B N   1 
ATOM   531  C CA  . LEU A  1 86  ? -35.678 -2.707  0.948   1.000 23.005  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B CA  1 
ATOM   532  C C   . LEU A  1 86  ? -36.938 -1.894  1.219   1.000 22.186  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B C   1 
ATOM   533  O O   . LEU A  1 86  ? -37.131 -0.882  0.566   1.000 21.374  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B O   1 
ATOM   534  C CB  . LEU A  1 86  ? -36.001 -3.893  0.049   1.000 23.840  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B CB  1 
ATOM   535  C CG  . LEU A  1 86  ? -34.765 -4.538  -0.554  1.000 22.833  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B CG  1 
ATOM   536  C CD1 . LEU A  1 86  ? -35.105 -5.777  -1.308  1.000 22.018  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B CD1 1 
ATOM   537  C CD2 . LEU A  1 86  ? -33.970 -3.551  -1.379  1.000 22.107  ? ? ? ? ? 0 87  LEU B CD2 1 
ATOM   538  N N   . ARG A  1 87  ? -37.706 -2.246  2.245   1.000 24.081  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B N   1 
ATOM   539  C CA  . ARG A  1 87  ? -38.882 -1.499  2.651   1.000 23.844  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B CA  1 
ATOM   540  C C   . ARG A  1 87  ? -38.468 -0.100  3.050   1.000 24.000  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B C   1 
ATOM   541  O O   . ARG A  1 87  ? -39.184 0.834   2.733   1.000 25.429  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B O   1 
ATOM   542  C CB  . ARG A  1 87  ? -39.603 -2.233  3.798   1.000 24.893  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B CB  1 
ATOM   543  C CG  . ARG A  1 87  ? -40.838 -1.557  4.365   1.000 27.523  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B CG  1 
ATOM   544  C CD  . ARG A  1 87  ? -41.596 -2.412  5.398   1.000 28.318  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B CD  1 
ATOM   545  N NE  . ARG A  1 87  ? -40.786 -2.703  6.609   1.000 24.837  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B NE  1 
ATOM   546  C CZ  . ARG A  1 87  ? -41.299 -3.241  7.719   1.000 29.211  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B CZ  1 
ATOM   547  N NH1 . ARG A  1 87  ? -42.564 -3.677  7.720   1.000 24.847  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B NH1 1 
ATOM   548  N NH2 . ARG A  1 87  ? -40.539 -3.397  8.806   1.000 28.088  ? ? ? ? ? 0 88  ARG B NH2 1 
ATOM   549  N N   . PHE A  1 88  ? -37.409 0.019   3.851   1.000 22.656  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B N   1 
ATOM   550  C CA  . PHE A  1 88  ? -36.915 1.324   4.232   1.000 20.166  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CA  1 
ATOM   551  C C   . PHE A  1 88  ? -36.553 2.125   2.976   1.000 22.654  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B C   1 
ATOM   552  O O   . PHE A  1 88  ? -36.973 3.303   2.892   1.000 23.899  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B O   1 
ATOM   553  C CB  . PHE A  1 88  ? -35.709 1.217   5.174   1.000 20.722  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CB  1 
ATOM   554  C CG  . PHE A  1 88  ? -35.080 2.533   5.536   1.000 20.942  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CG  1 
ATOM   555  C CD1 . PHE A  1 88  ? -35.771 3.471   6.280   1.000 27.128  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CD1 1 
ATOM   556  C CD2 . PHE A  1 88  ? -33.824 2.874   5.112   1.000 28.495  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CD2 1 
ATOM   557  C CE1 . PHE A  1 88  ? -35.182 4.657   6.696   1.000 26.949  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CE1 1 
ATOM   558  C CE2 . PHE A  1 88  ? -33.228 4.066   5.514   1.000 28.063  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CE2 1 
ATOM   559  C CZ  . PHE A  1 88  ? -33.903 4.952   6.292   1.000 27.081  ? ? ? ? ? 0 89  PHE B CZ  1 
ATOM   560  N N   . LEU A  1 89  ? -35.805 1.511   2.015   1.000 20.740  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B N   1 
ATOM   561  C CA  . LEU A  1 89  ? -35.442 2.212   0.790   1.000 22.182  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B CA  1 
ATOM   562  C C   . LEU A  1 89  ? -36.685 2.576   -0.030  1.000 23.118  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B C   1 
ATOM   563  O O   . LEU A  1 89  ? -36.686 3.613   -0.649  1.000 25.224  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B O   1 
ATOM   564  C CB  . LEU A  1 89  ? -34.466 1.387   -0.058  1.000 21.290  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B CB  1 
ATOM   565  C CG  . LEU A  1 89  ? -33.039 1.208   0.523   1.000 24.616  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B CG  1 
ATOM   566  C CD1 . LEU A  1 89  ? -32.157 0.487   -0.436  1.000 25.599  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B CD1 1 
ATOM   567  C CD2 . LEU A  1 89  ? -32.408 2.563   0.870   1.000 27.147  ? ? ? ? ? 0 90  LEU B CD2 1 
ATOM   568  N N   . ALA A  1 90  ? -37.762 1.768   0.011   1.000 24.144  ? ? ? ? ? 0 91  ALA B N   1 
ATOM   569  C CA  . ALA A  1 90  ? -39.014 2.060   -0.664  1.000 23.290  ? ? ? ? ? 0 91  ALA B CA  1 
ATOM   570  C C   . ALA A  1 90  ? -39.676 3.304   -0.074  1.000 27.460  ? ? ? ? ? 0 91  ALA B C   1 
ATOM   571  O O   . ALA A  1 90  ? -40.186 4.130   -0.821  1.000 24.510  ? ? ? ? ? 0 91  ALA B O   1 
ATOM   572  C CB  . ALA A  1 90  ? -39.959 0.867   -0.620  1.000 24.757  ? ? ? ? ? 0 91  ALA B CB  1 
ATOM   573  N N   . SER A  1 91  ? -39.616 3.501   1.250   1.000 23.083  ? ? ? ? ? 0 92  SER B N   1 
ATOM   574  C CA  . SER A  1 91  ? -40.223 4.669   1.848   1.000 23.890  ? ? ? ? ? 0 92  SER B CA  1 
ATOM   575  C C   . SER A  1 91  ? -39.503 5.952   1.444   1.000 22.765  ? ? ? ? ? 0 92  SER B C   1 
ATOM   576  O O   . SER A  1 91  ? -40.040 7.031   1.650   1.000 27.261  ? ? ? ? ? 0 92  SER B O   1 
ATOM   577  C CB  . SER A  1 91  ? -40.319 4.529   3.383   1.000 24.267  ? ? ? ? ? 0 92  SER B CB  1 
ATOM   578  O OG  . SER A  1 91  ? -39.055 4.770   3.984   1.000 25.281  ? ? ? ? ? 0 92  SER B OG  1 
ATOM   579  N N   . HIS A  1 92  ? -38.287 5.827   0.928   1.000 24.007  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B N   1 
ATOM   580  C CA  . HIS A  1 92  ? -37.474 6.948   0.451   1.000 24.094  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B CA  1 
ATOM   581  C C   . HIS A  1 92  ? -37.465 7.006   -1.071  1.000 26.531  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B C   1 
ATOM   582  O O   . HIS A  1 92  ? -36.685 7.785   -1.615  1.000 27.340  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B O   1 
ATOM   583  C CB  . HIS A  1 92  ? -36.035 6.874   0.997   1.000 23.689  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B CB  1 
ATOM   584  C CG  . HIS A  1 92  ? -35.862 7.278   2.431   1.000 22.040  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B CG  1 
ATOM   585  N ND1 . HIS A  1 92  ? -35.681 8.551   2.832   1.000 25.373  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B ND1 1 
ATOM   586  C CD2 . HIS A  1 92  ? -35.901 6.530   3.563   1.000 22.439  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B CD2 1 
ATOM   587  C CE1 . HIS A  1 92  ? -35.581 8.605   4.163   1.000 20.845  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B CE1 1 
ATOM   588  N NE2 . HIS A  1 92  ? -35.755 7.371   4.641   1.000 20.482  ? ? ? ? ? 0 93  HIS B NE2 1 
ATOM   589  N N   . SER A  1 93  ? -38.318 6.196   -1.744  1.000 23.179  ? ? ? ? ? 0 94  SER B N   1 
ATOM   590  C CA  . SER A  1 93  ? -38.419 6.229   -3.209  1.000 27.678  ? ? ? ? ? 0 94  SER B CA  1 
ATOM   591  C C   . SER A  1 93  ? -37.134 5.785   -3.887  1.000 26.722  ? ? ? ? ? 0 94  SER B C   1 
ATOM   592  O O   . SER A  1 93  ? -37.024 5.984   -5.074  1.000 29.365  ? ? ? ? ? 0 94  SER B O   1 
ATOM   593  C CB  . SER A  1 93  ? -38.827 7.639   -3.674  1.000 29.389  ? ? ? ? ? 0 94  SER B CB  1 
ATOM   594  O OG  . SER A  1 93  ? -40.138 7.897   -3.190  1.000 29.475  ? ? ? ? ? 0 94  SER B OG  1 
ATOM   595  N N   . VAL A  1 94  ? -36.232 5.039   -3.206  1.000 23.008  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B N   1 
ATOM   596  C CA  . VAL A  1 94  ? -35.048 4.556   -3.881  1.000 23.637  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B CA  1 
ATOM   597  C C   . VAL A  1 94  ? -35.369 3.319   -4.725  1.000 25.287  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B C   1 
ATOM   598  O O   . VAL A  1 94  ? -34.669 3.078   -5.685  1.000 24.087  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B O   1 
ATOM   599  C CB  . VAL A  1 94  ? -33.917 4.327   -2.854  1.000 25.938  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B CB  1 
ATOM   600  C CG1 . VAL A  1 94  ? -32.677 3.674   -3.446  1.000 21.995  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B CG1 1 
ATOM   601  C CG2 . VAL A  1 94  ? -33.599 5.634   -2.170  1.000 29.596  ? ? ? ? ? 0 95  VAL B CG2 1 
ATOM   602  N N   . VAL A  1 95  ? -36.281 2.448   -4.242  1.000 27.155  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B N   1 
ATOM   603  C CA  . VAL A  1 95  ? -36.836 1.305   -4.951  1.000 25.001  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B CA  1 
ATOM   604  C C   . VAL A  1 95  ? -38.344 1.496   -4.905  1.000 27.273  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B C   1 
ATOM   605  O O   . VAL A  1 95  ? -38.885 2.237   -4.049  1.000 26.831  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B O   1 
ATOM   606  C CB  . VAL A  1 95  ? -36.459 -0.067  -4.329  1.000 24.496  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B CB  1 
ATOM   607  C CG1 . VAL A  1 95  ? -34.985 -0.313  -4.352  1.000 26.307  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B CG1 1 
ATOM   608  C CG2 . VAL A  1 95  ? -36.954 -0.250  -2.884  1.000 25.950  ? ? ? ? ? 0 96  VAL B CG2 1 
ATOM   609  N N   . ARG A  1 96  ? -38.992 0.768   -5.812  1.000 25.678  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B N   1 
ATOM   610  C CA  . ARG A  1 96  ? -40.443 0.673   -5.948  1.000 30.969  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B CA  1 
ATOM   611  C C   . ARG A  1 96  ? -40.859 -0.608  -5.249  1.000 26.487  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B C   1 
ATOM   612  O O   . ARG A  1 96  ? -40.136 -1.591  -5.343  1.000 29.655  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B O   1 
ATOM   613  C CB  . ARG A  1 96  ? -40.883 0.672   -7.434  1.000 33.018  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B CB  1 
ATOM   614  C CG  . ARG A  1 96  ? -40.585 2.003   -8.112  1.000 41.579  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B CG  1 
ATOM   615  C CD  . ARG A  1 96  ? -40.358 1.789   -9.600  1.000 61.039  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B CD  1 
ATOM   616  N NE  . ARG A  1 96  ? -40.415 2.986   -10.450 1.000 67.057  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B NE  1 
ATOM   617  C CZ  . ARG A  1 96  ? -40.085 4.231   -10.098 1.000 70.702  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B CZ  1 
ATOM   618  N NH1 . ARG A  1 96  ? -39.739 4.538   -8.859  1.000 58.520  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B NH1 1 
ATOM   619  N NH2 . ARG A  1 96  ? -40.147 5.192   -11.006 1.000 73.728  ? ? ? ? ? 0 97  ARG B NH2 1 
ATOM   620  N N   . CYS A  1 97  ? -41.936 -0.546  -4.464  1.000 24.595  ? ? ? ? ? 0 98  CYS B N   1 
ATOM   621  C CA  . CYS A  1 97  ? -42.460 -1.718  -3.772  1.000 27.808  ? ? ? ? ? 0 98  CYS B CA  1 
ATOM   622  C C   . CYS A  1 97  ? -43.899 -2.007  -4.233  1.000 28.771  ? ? ? ? ? 0 98  CYS B C   1 
ATOM   623  O O   . CYS A  1 97  ? -44.718 -1.067  -4.337  1.000 27.489  ? ? ? ? ? 0 98  CYS B O   1 
ATOM   624  C CB  . CYS A  1 97  ? -42.468 -1.400  -2.285  1.000 29.277  ? ? ? ? ? 0 98  CYS B CB  1 
ATOM   625  S SG  . CYS A  1 97  ? -43.023 -2.729  -1.193  1.000 29.826  ? ? ? ? ? 0 98  CYS B SG  1 
ATOM   626  N N   . THR A  1 98  ? -44.231 -3.294  -4.477  1.000 26.490  ? ? ? ? ? 0 99  THR B N   1 
ATOM   627  C CA  . THR A  1 98  ? -45.645 -3.710  -4.547  1.000 29.256  ? ? ? ? ? 0 99  THR B CA  1 
ATOM   628  C C   . THR A  1 98  ? -45.882 -4.852  -3.563  1.000 24.568  ? ? ? ? ? 0 99  THR B C   1 
ATOM   629  O O   . THR A  1 98  ? -44.964 -5.543  -3.205  1.000 34.142  ? ? ? ? ? 0 99  THR B O   1 
ATOM   630  C CB  . THR A  1 98  ? -46.114 -4.155  -5.951  1.000 31.269  ? ? ? ? ? 0 99  THR B CB  1 
ATOM   631  O OG1 . THR A  1 98  ? -45.213 -5.185  -6.357  1.000 33.387  ? ? ? ? ? 0 99  THR B OG1 1 
ATOM   632  C CG2 . THR A  1 98  ? -45.967 -3.085  -6.987  1.000 44.291  ? ? ? ? ? 0 99  THR B CG2 1 
ATOM   633  N N   . THR A  1 99  ? -47.092 -4.899  -3.004  1.000 24.873  ? ? ? ? ? 0 100 THR B N   1 
ATOM   634  C CA  . THR A  1 99  ? -47.508 -5.825  -1.962  1.000 28.348  ? ? ? ? ? 0 100 THR B CA  1 
ATOM   635  C C   . THR A  1 99  ? -48.648 -6.714  -2.508  1.000 27.602  ? ? ? ? ? 0 100 THR B C   1 
ATOM   636  O O   . THR A  1 99  ? -49.619 -6.191  -3.096  1.000 24.924  ? ? ? ? ? 0 100 THR B O   1 
ATOM   637  C CB  . THR A  1 99  ? -47.925 -5.031  -0.711  1.000 27.581  ? ? ? ? ? 0 100 THR B CB  1 
ATOM   638  O OG1 . THR A  1 99  ? -46.820 -4.196  -0.374  1.000 29.890  ? ? ? ? ? 0 100 THR B OG1 1 
ATOM   639  C CG2 . THR A  1 99  ? -48.255 -5.930  0.472   1.000 30.221  ? ? ? ? ? 0 100 THR B CG2 1 
ATOM   640  N N   . GLU A  1 100 ? -48.501 -8.030  -2.330  1.000 34.329  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B N   1 
ATOM   641  C CA  . GLU A  1 100 ? -49.511 -9.028  -2.744  1.000 38.425  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B CA  1 
ATOM   642  C C   . GLU A  1 100 ? -49.788 -9.959  -1.554  1.000 40.580  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B C   1 
ATOM   643  O O   . GLU A  1 100 ? -48.929 -10.139 -0.679  1.000 34.750  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B O   1 
ATOM   644  C CB  . GLU A  1 100 ? -49.024 -9.728  -4.020  1.000 41.420  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B CB  1 
ATOM   645  C CG  . GLU A  1 100 ? -49.822 -10.936 -4.437  1.000 53.874  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B CG  1 
ATOM   646  C CD  . GLU A  1 100 ? -49.490 -11.401 -5.837  1.000 54.811  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B CD  1 
ATOM   647  O OE1 . GLU A  1 100 ? -48.307 -11.294 -6.170  1.000 58.944  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B OE1 1 
ATOM   648  O OE2 . GLU A  1 100 ? -50.414 -11.810 -6.579  1.000 55.654  ? ? ? ? ? 0 101 GLU B OE2 1 
ATOM   649  N N   . VAL A  1 101 ? -51.036 -10.468 -1.471  1.000 38.578  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B N   1 
ATOM   650  C CA  . VAL A  1 101 ? -51.460 -11.440 -0.468  1.000 41.194  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B CA  1 
ATOM   651  C C   . VAL A  1 101 ? -50.776 -12.771 -0.756  1.000 36.453  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B C   1 
ATOM   652  O O   . VAL A  1 101 ? -50.820 -13.294 -1.870  1.000 39.936  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B O   1 
ATOM   653  C CB  . VAL A  1 101 ? -53.004 -11.607 -0.481  1.000 42.750  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B CB  1 
ATOM   654  C CG1 . VAL A  1 101 ? -53.501 -12.788 0.355   1.000 52.963  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B CG1 1 
ATOM   655  C CG2 . VAL A  1 101 ? -53.637 -10.318 -0.020  1.000 42.175  ? ? ? ? ? 0 102 VAL B CG2 1 
ATOM   656  N N   . VAL A  1 102 ? -50.202 -13.341 0.284   1.000 47.532  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B N   1 
ATOM   657  C CA  . VAL A  1 102 ? -49.557 -14.638 0.144   1.000 63.274  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B CA  1 
ATOM   658  C C   . VAL A  1 102 ? -50.637 -15.737 0.140   1.000 58.676  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B C   1 
ATOM   659  O O   . VAL A  1 102 ? -51.381 -15.849 1.107   1.000 53.253  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B O   1 
ATOM   660  C CB  . VAL A  1 102 ? -48.535 -14.796 1.289   1.000 76.175  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B CB  1 
ATOM   661  C CG1 . VAL A  1 102 ? -48.034 -16.220 1.466   1.000 82.939  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B CG1 1 
ATOM   662  C CG2 . VAL A  1 102 ? -47.374 -13.846 1.103   1.000 73.991  ? ? ? ? ? 0 103 VAL B CG2 1 
ATOM   663  N N   . VAL A  1 103 ? -50.738 -16.487 -0.973  1.000 62.734  ? ? ? ? ? 0 104 VAL B N   1 
ATOM   664  C CA  . VAL A  1 103 ? -51.581 -17.672 -1.121  1.000 84.310  ? ? ? ? ? 0 104 VAL B CA  1 
ATOM   665  C C   . VAL A  1 103 ? -51.189 -18.760 -0.101  1.000 100.377 ? ? ? ? ? 0 104 VAL B C   1 
ATOM   666  O O   . VAL A  1 103 ? -50.839 -19.857 -0.528  1.000 105.984 ? ? ? ? ? 0 104 VAL B O   1 
ATOM   667  C CB  . VAL A  1 103 ? -51.502 -18.197 -2.581  1.000 83.126  ? ? ? ? ? 0 104 VAL B CB  1 
ATOM   668  C CG1 . VAL A  1 103 ? -50.183 -18.905 -2.913  1.000 78.340  ? ? ? ? ? 0 104 VAL B CG1 1 
ATOM   669  C CG2 . VAL A  1 103 ? -52.683 -19.092 -2.940  1.000 85.837  ? ? ? ? ? 0 104 VAL B CG2 1 
ATOM   670  N N   . GLY A  1 104 ? -51.296 -18.483 1.226   1.000 96.509  ? ? ? ? ? 0 105 GLY B N   1 
ATOM   671  C CA  . GLY A  1 104 ? -50.728 -19.323 2.286   1.000 101.265 ? ? ? ? ? 0 105 GLY B CA  1 
ATOM   672  C C   . GLY A  1 104 ? -50.158 -18.538 3.485   1.000 111.316 ? ? ? ? ? 0 105 GLY B C   1 
ATOM   673  O O   . GLY A  1 104 ? -50.895 -17.812 4.148   1.000 111.088 ? ? ? ? ? 0 105 GLY B O   1 
ATOM   674  N N   . THR A  1 105 ? -48.851 -18.722 3.789   1.000 114.177 ? ? ? ? ? 0 106 THR B N   1 
ATOM   675  C CA  . THR A  1 105 ? -48.142 -18.072 4.897   1.000 115.570 ? ? ? ? ? 0 106 THR B CA  1 
ATOM   676  C C   . THR A  1 105 ? -46.650 -17.951 4.565   1.000 121.899 ? ? ? ? ? 0 106 THR B C   1 
ATOM   677  O O   . THR A  1 105 ? -45.983 -18.969 4.396   1.000 122.139 ? ? ? ? ? 0 106 THR B O   1 
ATOM   678  C CB  . THR A  1 105 ? -48.265 -18.864 6.213   1.000 115.420 ? ? ? ? ? 0 106 THR B CB  1 
ATOM   679  O OG1 . THR A  1 105 ? -49.629 -18.847 6.633   1.000 120.715 ? ? ? ? ? 0 106 THR B OG1 1 
ATOM   680  C CG2 . THR A  1 105 ? -47.418 -18.330 7.351   1.000 106.571 ? ? ? ? ? 0 106 THR B CG2 1 
ATOM   681  N N   . ASP A  1 106 ? -46.118 -16.714 4.501   1.000 136.623 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B N   1 
ATOM   682  C CA  . ASP A  1 106 ? -44.708 -16.471 4.182   1.000 138.745 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B CA  1 
ATOM   683  C C   . ASP A  1 106 ? -43.836 -16.819 5.392   1.000 134.133 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B C   1 
ATOM   684  O O   . ASP A  1 106 ? -44.357 -17.055 6.483   1.000 160.978 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B O   1 
ATOM   685  C CB  . ASP A  1 106 ? -44.429 -15.021 3.729   1.000 135.106 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B CB  1 
ATOM   686  C CG  . ASP A  1 106 ? -44.099 -14.812 2.248   1.000 139.825 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B CG  1 
ATOM   687  O OD1 . ASP A  1 106 ? -44.545 -15.618 1.407   1.000 139.440 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B OD1 1 
ATOM   688  O OD2 . ASP A  1 106 ? -43.360 -13.849 1.934   1.000 137.980 ? ? ? ? ? 0 107 ASP B OD2 1 
ATOM   689  N N   . ASP A  1 107 ? -42.511 -16.887 5.172   1.000 129.071 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B N   1 
ATOM   690  C CA  . ASP A  1 107 ? -41.534 -16.884 6.258   1.000 133.151 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B CA  1 
ATOM   691  C C   . ASP A  1 107 ? -40.217 -16.226 5.810   1.000 126.936 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B C   1 
ATOM   692  O O   . ASP A  1 107 ? -39.195 -16.415 6.472   1.000 118.578 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B O   1 
ATOM   693  C CB  . ASP A  1 107 ? -41.338 -18.303 6.828   1.000 121.514 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B CB  1 
ATOM   694  C CG  . ASP A  1 107 ? -41.112 -18.348 8.336   1.000 114.294 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B CG  1 
ATOM   695  O OD1 . ASP A  1 107 ? -40.163 -17.684 8.812   1.000 120.508 ? ? ? ? ? 0 108 ASP B OD1 1 
ATOM   696  O OD2 . ASP A  1 107 ? -41.897 -19.032 9.033   1.000 91.936  ? ? ? ? ? 0 108 ASP B OD2 1 
ATOM   697  N N   . ALA A  1 108 ? -40.244 -15.423 4.721   1.000 129.738 ? ? ? ? ? 0 109 ALA B N   1 
ATOM   698  C CA  . ALA A  1 108 ? -39.075 -14.691 4.224   1.000 128.394 ? ? ? ? ? 0 109 ALA B CA  1 
ATOM   699  C C   . ALA A  1 108 ? -39.400 -13.233 3.825   1.000 119.335 ? ? ? ? ? 0 109 ALA B C   1 
ATOM   700  O O   . ALA A  1 108 ? -38.607 -12.619 3.108   1.000 76.943  ? ? ? ? ? 0 109 ALA B O   1 
ATOM   701  C CB  . ALA A  1 108 ? -38.456 -15.460 3.070   1.000 130.694 ? ? ? ? ? 0 109 ALA B CB  1 
ATOM   702  N N   . THR A  1 109 ? -40.562 -12.704 4.283   1.000 124.655 ? ? ? ? ? 0 110 THR B N   1 
ATOM   703  C CA  . THR A  1 109 ? -40.927 -11.283 4.350   1.000 112.498 ? ? ? ? ? 0 110 THR B CA  1 
ATOM   704  C C   . THR A  1 109 ? -41.224 -10.992 5.842   1.000 107.566 ? ? ? ? ? 0 110 THR B C   1 
ATOM   705  O O   . THR A  1 109 ? -41.667 -11.894 6.574   1.000 83.935  ? ? ? ? ? 0 110 THR B O   1 
ATOM   706  C CB  . THR A  1 109 ? -42.049 -10.994 3.311   1.000 110.947 ? ? ? ? ? 0 110 THR B CB  1 
ATOM   707  O OG1 . THR A  1 109 ? -42.256 -9.632  2.868   1.000 83.223  ? ? ? ? ? 0 110 THR B OG1 1 
ATOM   708  C CG2 . THR A  1 109 ? -43.395 -11.496 3.802   1.000 99.753  ? ? ? ? ? 0 110 THR B CG2 1 
ATOM   709  N N   . THR A  1 110 ? -40.937 -9.760  6.328   1.000 98.900  ? ? ? ? ? 0 111 THR B N   1 
ATOM   710  C CA  . THR A  1 110 ? -41.208 -9.378  7.721   1.000 85.505  ? ? ? ? ? 0 111 THR B CA  1 
ATOM   711  C C   . THR A  1 110 ? -42.706 -9.449  8.052   1.000 82.984  ? ? ? ? ? 0 111 THR B C   1 
ATOM   712  O O   . THR A  1 110 ? -43.001 -9.562  9.236   1.000 80.288  ? ? ? ? ? 0 111 THR B O   1 
ATOM   713  C CB  . THR A  1 110 ? -40.696 -7.970  8.091   1.000 74.934  ? ? ? ? ? 0 111 THR B CB  1 
ATOM   714  O OG1 . THR A  1 110 ? -40.383 -7.776  9.473   1.000 63.816  ? ? ? ? ? 0 111 THR B OG1 1 
ATOM   715  C CG2 . THR A  1 110 ? -41.709 -6.880  7.822   1.000 79.643  ? ? ? ? ? 0 111 THR B CG2 1 
ATOM   716  N N   . THR A  1 111 ? -43.612 -9.366  7.037   1.000 90.755  ? ? ? ? ? 0 112 THR B N   1 
ATOM   717  C CA  . THR A  1 111 ? -45.077 -9.245  7.174   1.000 96.514  ? ? ? ? ? 0 112 THR B CA  1 
ATOM   718  C C   . THR A  1 111 ? -45.784 -10.466 6.511   1.000 103.896 ? ? ? ? ? 0 112 THR B C   1 
ATOM   719  O O   . THR A  1 111 ? -45.755 -10.604 5.288   1.000 112.387 ? ? ? ? ? 0 112 THR B O   1 
ATOM   720  C CB  . THR A  1 111 ? -45.539 -7.841  6.677   1.000 82.995  ? ? ? ? ? 0 112 THR B CB  1 
ATOM   721  O OG1 . THR A  1 111 ? -45.268 -6.743  7.575   1.000 63.248  ? ? ? ? ? 0 112 THR B OG1 1 
ATOM   722  C CG2 . THR A  1 111 ? -47.029 -7.773  6.401   1.000 91.804  ? ? ? ? ? 0 112 THR B CG2 1 
ATOM   723  N N   . THR A  1 112 ? -46.496 -11.305 7.319   1.000 115.874 ? ? ? ? ? 0 113 THR B N   1 
ATOM   724  C CA  . THR A  1 112 ? -46.924 -12.692 7.040   1.000 109.812 ? ? ? ? ? 0 113 THR B CA  1 
ATOM   725  C C   . THR A  1 112 ? -48.128 -12.820 6.087   1.000 109.858 ? ? ? ? ? 0 113 THR B C   1 
ATOM   726  O O   . THR A  1 112 ? -48.173 -13.761 5.292   1.000 102.874 ? ? ? ? ? 0 113 THR B O   1 
ATOM   727  C CB  . THR A  1 112 ? -47.311 -13.435 8.341   1.000 98.201  ? ? ? ? ? 0 113 THR B CB  1 
ATOM   728  O OG1 . THR A  1 112 ? -46.174 -13.568 9.193   1.000 97.408  ? ? ? ? ? 0 113 THR B OG1 1 
ATOM   729  C CG2 . THR A  1 112 ? -47.873 -14.826 8.140   1.000 88.408  ? ? ? ? ? 0 113 THR B CG2 1 
ATOM   730  N N   . CYS A  1 113 ? -49.136 -11.934 6.224   1.000 116.466 ? ? ? ? ? 0 114 CYS B N   1 
ATOM   731  C CA  . CYS A  1 113 ? -50.267 -11.813 5.297   1.000 98.583  ? ? ? ? ? 0 114 CYS B CA  1 
ATOM   732  C C   . CYS A  1 113 ? -49.777 -11.726 3.852   1.000 78.810  ? ? ? ? ? 0 114 CYS B C   1 
ATOM   733  O O   . CYS A  1 113 ? -50.322 -12.400 2.968   1.000 62.098  ? ? ? ? ? 0 114 CYS B O   1 
ATOM   734  C CB  . CYS A  1 113 ? -51.122 -10.567 5.587   1.000 104.070 ? ? ? ? ? 0 114 CYS B CB  1 
ATOM   735  S SG  . CYS A  1 113 ? -50.445 -8.958  5.044   1.000 109.629 ? ? ? ? ? 0 114 CYS B SG  1 
ATOM   736  N N   . CYS A  1 114 ? -48.718 -10.895 3.681   1.000 71.448  ? ? ? ? ? 0 115 CYS B N   1 
ATOM   737  C CA  . CYS A  1 114 ? -48.405 -10.216 2.436   1.000 68.835  ? ? ? ? ? 0 115 CYS B CA  1 
ATOM   738  C C   . CYS A  1 114 ? -46.894 -10.182 2.210   1.000 52.910  ? ? ? ? ? 0 115 CYS B C   1 
ATOM   739  O O   . CYS A  1 114 ? -46.092 -10.054 3.133   1.000 55.235  ? ? ? ? ? 0 115 CYS B O   1 
ATOM   740  C CB  . CYS A  1 114 ? -49.044 -8.832  2.426   1.000 70.461  ? ? ? ? ? 0 115 CYS B CB  1 
ATOM   741  S SG  . CYS A  1 114 ? -50.776 -8.932  2.971   1.000 84.780  ? ? ? ? ? 0 115 CYS B SG  1 
ATOM   742  N N   . ARG A  1 115 ? -46.563 -10.250 0.924   1.000 40.426  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B N   1 
ATOM   743  C CA  . ARG A  1 115 ? -45.206 -10.293 0.414   1.000 37.383  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B CA  1 
ATOM   744  C C   . ARG A  1 115 ? -44.998 -9.062  -0.443  1.000 31.372  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B C   1 
ATOM   745  O O   . ARG A  1 115 ? -45.747 -8.833  -1.408  1.000 28.673  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B O   1 
ATOM   746  C CB  . ARG A  1 115 ? -45.003 -11.514 -0.502  1.000 41.088  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B CB  1 
ATOM   747  C CG  . ARG A  1 115 ? -43.577 -11.792 -0.947  1.000 45.683  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B CG  1 
ATOM   748  C CD  . ARG A  1 115 ? -43.616 -12.905 -1.979  1.000 60.316  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B CD  1 
ATOM   749  N NE  . ARG A  1 115 ? -44.091 -14.170 -1.430  1.000 70.440  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B NE  1 
ATOM   750  C CZ  . ARG A  1 115 ? -44.412 -15.210 -2.187  1.000 87.337  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B CZ  1 
ATOM   751  N NH1 . ARG A  1 115 ? -44.914 -16.306 -1.646  1.000 83.588  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B NH1 1 
ATOM   752  N NH2 . ARG A  1 115 ? -44.227 -15.141 -3.496  1.000 84.483  ? ? ? ? ? 0 116 ARG B NH2 1 
ATOM   753  N N   . ARG A  1 116 ? -43.904 -8.389  -0.156  1.000 25.341  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B N   1 
ATOM   754  C CA  . ARG A  1 116 ? -43.425 -7.264  -0.920  1.000 27.056  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B CA  1 
ATOM   755  C C   . ARG A  1 116 ? -42.486 -7.749  -2.003  1.000 27.868  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B C   1 
ATOM   756  O O   . ARG A  1 116 ? -41.662 -8.624  -1.696  1.000 25.704  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B O   1 
ATOM   757  C CB  . ARG A  1 116 ? -42.731 -6.289  0.024   1.000 27.087  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B CB  1 
ATOM   758  C CG  . ARG A  1 116 ? -43.685 -5.476  0.875   1.000 29.644  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B CG  1 
ATOM   759  C CD  . ARG A  1 116 ? -42.985 -4.630  1.909   1.000 30.693  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B CD  1 
ATOM   760  N NE  . ARG A  1 116 ? -42.463 -5.472  2.938   1.000 25.155  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B NE  1 
ATOM   761  C CZ  . ARG A  1 116 ? -43.156 -5.861  3.985   1.000 28.448  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B CZ  1 
ATOM   762  N NH1 . ARG A  1 116 ? -42.604 -6.615  4.912   1.000 28.005  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B NH1 1 
ATOM   763  N NH2 . ARG A  1 116 ? -44.418 -5.516  4.108   1.000 29.361  ? ? ? ? ? 0 117 ARG B NH2 1 
ATOM   764  N N   . SER A  1 117 ? -42.651 -7.153  -3.199  1.000 25.221  ? ? ? ? ? 0 118 SER B N   1 
ATOM   765  C CA  . SER A  1 117 ? -41.709 -7.265  -4.314  1.000 26.157  ? ? ? ? ? 0 118 SER B CA  1 
ATOM   766  C C   . SER A  1 117 ? -41.174 -5.874  -4.639  1.000 25.076  ? ? ? ? ? 0 118 SER B C   1 
ATOM   767  O O   . SER A  1 117 ? -41.919 -4.915  -4.511  1.000 28.569  ? ? ? ? ? 0 118 SER B O   1 
ATOM   768  C CB  . SER A  1 117 ? -42.394 -7.920  -5.514  1.000 25.799  ? ? ? ? ? 0 118 SER B CB  1 
ATOM   769  O OG  . SER A  1 117 ? -42.725 -9.252  -5.162  1.000 32.728  ? ? ? ? ? 0 118 SER B OG  1 
ATOM   770  N N   . TYR A  1 118 ? -39.938 -5.782  -5.144  1.000 28.008  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B N   1 
ATOM   771  C CA  . TYR A  1 118 ? -39.246 -4.516  -5.305  1.000 27.207  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CA  1 
ATOM   772  C C   . TYR A  1 118 ? -38.674 -4.434  -6.710  1.000 25.791  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B C   1 
ATOM   773  O O   . TYR A  1 118 ? -38.238 -5.442  -7.267  1.000 26.880  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B O   1 
ATOM   774  C CB  . TYR A  1 118 ? -38.105 -4.457  -4.290  1.000 25.165  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CB  1 
ATOM   775  C CG  . TYR A  1 118 ? -38.549 -4.541  -2.850  1.000 26.189  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CG  1 
ATOM   776  C CD1 . TYR A  1 118 ? -39.063 -3.417  -2.176  1.000 28.940  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CD1 1 
ATOM   777  C CD2 . TYR A  1 118 ? -38.523 -5.742  -2.161  1.000 23.123  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CD2 1 
ATOM   778  C CE1 . TYR A  1 118 ? -39.453 -3.458  -0.840  1.000 22.445  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CE1 1 
ATOM   779  C CE2 . TYR A  1 118 ? -38.999 -5.813  -0.844  1.000 24.529  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CE2 1 
ATOM   780  C CZ  . TYR A  1 118 ? -39.382 -4.669  -0.168  1.000 24.889  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B CZ  1 
ATOM   781  O OH  . TYR A  1 118 ? -39.769 -4.747  1.150   1.000 22.499  ? ? ? ? ? 0 119 TYR B OH  1 
ATOM   782  N N   . ALA A  1 119 ? -38.627 -3.215  -7.224  1.000 25.377  ? ? ? ? ? 0 120 ALA B N   1 
ATOM   783  C CA  . ALA A  1 119 ? -37.947 -2.891  -8.455  1.000 28.604  ? ? ? ? ? 0 120 ALA B CA  1 
ATOM   784  C C   . ALA A  1 119 ? -37.044 -1.666  -8.215  1.000 27.074  ? ? ? ? ? 0 120 ALA B C   1 
ATOM   785  O O   . ALA A  1 119 ? -37.359 -0.783  -7.423  1.000 26.603  ? ? ? ? ? 0 120 ALA B O   1 
ATOM   786  C CB  . ALA A  1 119 ? -39.006 -2.656  -9.519  1.000 27.210  ? ? ? ? ? 0 120 ALA B CB  1 
ATOM   787  N N   . ALA A  1 120 ? -35.942 -1.579  -8.950  1.000 26.483  ? ? ? ? ? 0 121 ALA B N   1 
ATOM   788  C CA  . ALA A  1 120 ? -35.075 -0.398  -8.931  1.000 28.669  ? ? ? ? ? 0 121 ALA B CA  1 
ATOM   789  C C   . ALA A  1 120 ? -35.838 0.855   -9.381  1.000 33.065  ? ? ? ? ? 0 121 ALA B C   1 
ATOM   790  O O   . ALA A  1 120 ? -36.453 0.784   -10.394 1.000 31.005  ? ? ? ? ? 0 121 ALA B O   1 
ATOM   791  C CB  . ALA A  1 120 ? -33.898 -0.670  -9.856  1.000 28.699  ? ? ? ? ? 0 121 ALA B CB  1 
ATOM   792  N N   . SER A  1 121 ? -35.748 2.010   -8.688  1.000 28.998  ? ? ? ? ? 0 122 SER B N   1 
ATOM   793  C CA  . SER A  1 121 ? -36.022 3.299   -9.272  1.000 32.071  ? ? ? ? ? 0 122 SER B CA  1 
ATOM   794  C C   . SER A  1 121 ? -34.914 3.690   -10.259 1.000 31.939  ? ? ? ? ? 0 122 SER B C   1 
ATOM   795  O O   . SER A  1 121 ? -33.797 3.170   -10.181 1.000 33.539  ? ? ? ? ? 0 122 SER B O   1 
ATOM   796  C CB  . SER A  1 121 ? -36.142 4.362   -8.187  1.000 34.588  ? ? ? ? ? 0 122 SER B CB  1 
ATOM   797  O OG  . SER A  1 121 ? -37.178 3.990   -7.336  1.000 33.247  ? ? ? ? ? 0 122 SER B OG  1 
ATOM   798  N N   . PRO A  1 122 ? -35.162 4.621   -11.223 1.000 28.987  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B N   1 
ATOM   799  C CA  . PRO A  1 122 ? -34.114 5.034   -12.190 1.000 30.444  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B CA  1 
ATOM   800  C C   . PRO A  1 122 ? -32.768 5.436   -11.574 1.000 26.714  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B C   1 
ATOM   801  O O   . PRO A  1 122 ? -31.675 5.063   -12.066 1.000 28.095  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B O   1 
ATOM   802  C CB  . PRO A  1 122 ? -34.783 6.233   -12.903 1.000 28.983  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B CB  1 
ATOM   803  C CG  . PRO A  1 122 ? -36.258 5.883   -12.872 1.000 29.746  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B CG  1 
ATOM   804  C CD  . PRO A  1 122 ? -36.463 5.262   -11.508 1.000 28.696  ? ? ? ? ? 0 123 PRO B CD  1 
ATOM   805  N N   . VAL A  1 123 ? -32.827 6.039   -10.380 1.000 28.216  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B N   1 
ATOM   806  C CA  . VAL A  1 123 ? -31.634 6.547   -9.703  1.000 27.213  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B CA  1 
ATOM   807  C C   . VAL A  1 123 ? -30.647 5.410   -9.456  1.000 29.747  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B C   1 
ATOM   808  O O   . VAL A  1 123 ? -29.446 5.654   -9.478  1.000 27.246  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B O   1 
ATOM   809  C CB  . VAL A  1 123 ? -31.988 7.307   -8.407  1.000 28.354  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B CB  1 
ATOM   810  C CG1 . VAL A  1 123 ? -32.516 6.404   -7.298  1.000 26.814  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B CG1 1 
ATOM   811  C CG2 . VAL A  1 123 ? -30.797 8.111   -7.919  1.000 31.720  ? ? ? ? ? 0 124 VAL B CG2 1 
ATOM   812  N N   . CYS A  1 124 ? -31.153 4.176   -9.325  1.000 26.289  ? ? ? ? ? 0 125 CYS B N   1 
ATOM   813  C CA  . CYS A  1 124 ? -30.324 3.022   -8.971  1.000 27.515  ? ? ? ? ? 0 125 CYS B CA  1 
ATOM   814  C C   . CYS A  1 124 ? -29.309 2.685   -10.032 1.000 25.355  ? ? ? ? ? 0 125 CYS B C   1 
ATOM   815  O O   . CYS A  1 124 ? -28.340 1.983   -9.728  1.000 26.720  ? ? ? ? ? 0 125 CYS B O   1 
ATOM   816  C CB  . CYS A  1 124 ? -31.158 1.770   -8.656  1.000 27.614  ? ? ? ? ? 0 125 CYS B CB  1 
ATOM   817  S SG  . CYS A  1 124 ? -32.138 1.950   -7.124  1.000 29.428  ? ? ? ? ? 0 125 CYS B SG  1 
ATOM   818  N N   . LYS A  1 125 ? -29.529 3.123   -11.266 1.000 25.252  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B N   1 
ATOM   819  C CA  . LYS A  1 125 ? -28.563 2.863   -12.344 1.000 32.252  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B CA  1 
ATOM   820  C C   . LYS A  1 125 ? -27.187 3.418   -11.965 1.000 26.453  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B C   1 
ATOM   821  O O   . LYS A  1 125 ? -26.220 2.804   -12.308 1.000 28.527  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B O   1 
ATOM   822  C CB  . LYS A  1 125 ? -29.061 3.404   -13.689 1.000 34.207  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B CB  1 
ATOM   823  C CG  . LYS A  1 125 ? -28.832 4.902   -13.958 1.000 50.421  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B CG  1 
ATOM   824  C CD  . LYS A  1 125 ? -29.159 5.391   -15.419 1.000 54.070  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B CD  1 
ATOM   825  C CE  . LYS A  1 125 ? -28.165 6.349   -16.069 1.000 58.746  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B CE  1 
ATOM   826  N NZ  . LYS A  1 125 ? -26.831 5.725   -16.345 1.000 59.767  ? ? ? ? ? 0 126 LYS B NZ  1 
ATOM   827  N N   . TRP A  1 126 ? -27.123 4.467   -11.123 1.000 27.916  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B N   1 
ATOM   828  C CA  . TRP A  1 126 ? -25.893 5.127   -10.703 1.000 28.727  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CA  1 
ATOM   829  C C   . TRP A  1 126 ? -25.097 4.264   -9.739  1.000 25.912  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B C   1 
ATOM   830  O O   . TRP A  1 126 ? -23.993 4.627   -9.401  1.000 26.729  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B O   1 
ATOM   831  C CB  . TRP A  1 126 ? -26.149 6.557   -10.141 1.000 25.795  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CB  1 
ATOM   832  C CG  . TRP A  1 126 ? -26.593 7.444   -11.255 1.000 26.464  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CG  1 
ATOM   833  C CD1 . TRP A  1 126 ? -27.863 7.824   -11.546 1.000 30.504  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CD1 1 
ATOM   834  C CD2 . TRP A  1 126 ? -25.784 7.929   -12.331 1.000 25.032  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CD2 1 
ATOM   835  N NE1 . TRP A  1 126 ? -27.901 8.498   -12.728 1.000 30.980  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B NE1 1 
ATOM   836  C CE2 . TRP A  1 126 ? -26.628 8.626   -13.213 1.000 28.491  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CE2 1 
ATOM   837  C CE3 . TRP A  1 126 ? -24.434 7.842   -12.641 1.000 27.990  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CE3 1 
ATOM   838  C CZ2 . TRP A  1 126 ? -26.167 9.249   -14.376 1.000 29.237  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CZ2 1 
ATOM   839  C CZ3 . TRP A  1 126 ? -23.960 8.507   -13.762 1.000 29.944  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CZ3 1 
ATOM   840  C CH2 . TRP A  1 126 ? -24.831 9.121   -14.664 1.000 24.753  ? ? ? ? ? 0 127 TRP B CH2 1 
ATOM   841  N N   . PHE A  1 127 ? -25.685 3.177   -9.243  1.000 25.294  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B N   1 
ATOM   842  C CA  . PHE A  1 127 ? -25.019 2.259   -8.363  1.000 24.144  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CA  1 
ATOM   843  C C   . PHE A  1 127 ? -24.547 0.975   -9.064  1.000 27.972  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B C   1 
ATOM   844  O O   . PHE A  1 127 ? -24.124 0.059   -8.353  1.000 31.831  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B O   1 
ATOM   845  C CB  . PHE A  1 127 ? -25.957 1.927   -7.211  1.000 25.112  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CB  1 
ATOM   846  C CG  . PHE A  1 127 ? -26.540 3.092   -6.463  1.000 26.345  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CG  1 
ATOM   847  C CD1 . PHE A  1 127 ? -25.770 4.236   -6.188  1.000 26.180  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CD1 1 
ATOM   848  C CD2 . PHE A  1 127 ? -27.868 3.064   -6.042  1.000 20.106  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CD2 1 
ATOM   849  C CE1 . PHE A  1 127 ? -26.327 5.325   -5.528  1.000 26.640  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CE1 1 
ATOM   850  C CE2 . PHE A  1 127 ? -28.427 4.160   -5.417  1.000 21.535  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CE2 1 
ATOM   851  C CZ  . PHE A  1 127 ? -27.668 5.296   -5.158  1.000 23.581  ? ? ? ? ? 0 128 PHE B CZ  1 
ATOM   852  N N   . ALA A  1 128 ? -24.655 0.863   -10.399 1.000 29.631  ? ? ? ? ? 0 129 ALA B N   1 
ATOM   853  C CA  . ALA A  1 128 ? -24.382 -0.387  -11.116 1.000 37.958  ? ? ? ? ? 0 129 ALA B CA  1 
ATOM   854  C C   . ALA A  1 128 ? -22.915 -0.806  -10.960 1.000 44.784  ? ? ? ? ? 0 129 ALA B C   1 
ATOM   855  O O   . ALA A  1 128 ? -22.072 0.081   -10.914 1.000 36.394  ? ? ? ? ? 0 129 ALA B O   1 
ATOM   856  C CB  . ALA A  1 128 ? -24.691 -0.254  -12.574 1.000 35.749  ? ? ? ? ? 0 129 ALA B CB  1 
ATOM   857  N N   . ARG A  1 129 ? -22.645 -2.131  -10.804 1.000 47.440  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B N   1 
ATOM   858  C CA  . ARG A  1 129 ? -21.292 -2.674  -10.626 1.000 51.807  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B CA  1 
ATOM   859  C C   . ARG A  1 129 ? -20.611 -2.856  -11.980 1.000 50.107  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B C   1 
ATOM   860  O O   . ARG A  1 129 ? -19.395 -2.755  -12.057 1.000 64.633  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B O   1 
ATOM   861  C CB  . ARG A  1 129 ? -21.186 -3.941  -9.746  1.000 54.002  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B CB  1 
ATOM   862  C CG  . ARG A  1 129 ? -21.388 -3.669  -8.249  1.000 61.746  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B CG  1 
ATOM   863  C CD  . ARG A  1 129 ? -20.761 -4.501  -7.146  1.000 53.680  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B CD  1 
ATOM   864  N NE  . ARG A  1 129 ? -21.659 -5.508  -6.623  1.000 53.335  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B NE  1 
ATOM   865  C CZ  . ARG A  1 129 ? -21.388 -6.270  -5.570  1.000 57.185  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B CZ  1 
ATOM   866  N NH1 . ARG A  1 129 ? -20.599 -5.826  -4.600  1.000 72.638  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B NH1 1 
ATOM   867  N NH2 . ARG A  1 129 ? -21.910 -7.477  -5.470  1.000 64.151  ? ? ? ? ? 0 130 ARG B NH2 1 
ATOM   868  N N   . ASN A  1 130 ? -21.341 -3.055  -13.072 1.000 58.493  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B N   1 
ATOM   869  C CA  . ASN A  1 130 ? -20.712 -2.798  -14.362 1.000 69.170  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B CA  1 
ATOM   870  C C   . ASN A  1 130 ? -21.731 -2.985  -15.488 1.000 69.766  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B C   1 
ATOM   871  O O   . ASN A  1 130 ? -21.605 -3.898  -16.296 1.000 89.343  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B O   1 
ATOM   872  C CB  . ASN A  1 130 ? -19.383 -3.571  -14.542 1.000 71.741  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B CB  1 
ATOM   873  C CG  . ASN A  1 130 ? -19.489 -5.090  -14.495 1.000 79.597  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B CG  1 
ATOM   874  O OD1 . ASN A  1 130 ? -20.123 -5.690  -13.624 1.000 76.056  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B OD1 1 
ATOM   875  N ND2 . ASN A  1 130 ? -18.869 -5.745  -15.460 1.000 85.616  ? ? ? ? ? 0 131 ASN B ND2 1 
ATOM   876  N N   . GLY A  1 131 ? -22.743 -2.111  -15.543 1.000 77.971  ? ? ? ? ? 0 132 GLY B N   1 
ATOM   877  C CA  . GLY A  1 131 ? -23.481 -1.912  -16.780 1.000 89.327  ? ? ? ? ? 0 132 GLY B CA  1 
ATOM   878  C C   . GLY A  1 131 ? -22.519 -1.435  -17.862 1.000 89.453  ? ? ? ? ? 0 132 GLY B C   1 
ATOM   879  O O   . GLY A  1 131 ? -21.349 -1.188  -17.575 1.000 92.820  ? ? ? ? ? 0 132 GLY B O   1 
ATOM   880  N N   . VAL A  1 132 ? -22.975 -1.260  -19.102 1.000 95.820  ? ? ? ? ? 0 133 VAL B N   1 
ATOM   881  C CA  . VAL A  1 132 ? -22.049 -0.671  -20.058 1.000 104.134 ? ? ? ? ? 0 133 VAL B CA  1 
ATOM   882  C C   . VAL A  1 132 ? -22.124 0.866   -19.943 1.000 104.098 ? ? ? ? ? 0 133 VAL B C   1 
ATOM   883  O O   . VAL A  1 132 ? -21.319 1.543   -20.574 1.000 128.344 ? ? ? ? ? 0 133 VAL B O   1 
ATOM   884  C CB  . VAL A  1 132 ? -22.216 -1.218  -21.502 1.000 105.616 ? ? ? ? ? 0 133 VAL B CB  1 
ATOM   885  C CG1 . VAL A  1 132 ? -20.946 -1.005  -22.323 1.000 104.456 ? ? ? ? ? 0 133 VAL B CG1 1 
ATOM   886  C CG2 . VAL A  1 132 ? -22.598 -2.700  -21.553 1.000 90.349  ? ? ? ? ? 0 133 VAL B CG2 1 
ATOM   887  N N   . GLU A  1 133 ? -23.012 1.425   -19.084 1.000 90.895  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B N   1 
ATOM   888  C CA  . GLU A  1 133 ? -23.191 2.871   -18.919 1.000 75.949  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B CA  1 
ATOM   889  C C   . GLU A  1 133 ? -22.288 3.458   -17.817 1.000 70.622  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B C   1 
ATOM   890  O O   . GLU A  1 133 ? -21.446 2.778   -17.247 1.000 66.441  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B O   1 
ATOM   891  C CB  . GLU A  1 133 ? -24.650 3.200   -18.564 1.000 74.303  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B CB  1 
ATOM   892  C CG  . GLU A  1 133 ? -25.677 2.840   -19.615 1.000 79.483  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B CG  1 
ATOM   893  C CD  . GLU A  1 133 ? -26.310 1.473   -19.410 1.000 90.319  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B CD  1 
ATOM   894  O OE1 . GLU A  1 133 ? -27.543 1.428   -19.210 1.000 85.004  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B OE1 1 
ATOM   895  O OE2 . GLU A  1 133 ? -25.566 0.455   -19.436 1.000 96.211  ? ? ? ? ? 0 134 GLU B OE2 1 
ATOM   896  N N   . ASP A  1 134 ? -22.498 4.753   -17.511 1.000 67.474  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B N   1 
ATOM   897  C CA  . ASP A  1 134 ? -21.905 5.440   -16.370 1.000 59.896  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B CA  1 
ATOM   898  C C   . ASP A  1 134 ? -22.551 4.990   -15.059 1.000 50.821  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B C   1 
ATOM   899  O O   . ASP A  1 134 ? -23.791 4.918   -14.968 1.000 54.430  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B O   1 
ATOM   900  C CB  . ASP A  1 134 ? -22.148 6.954   -16.400 1.000 67.915  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B CB  1 
ATOM   901  C CG  . ASP A  1 134 ? -21.809 7.730   -17.668 1.000 69.511  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B CG  1 
ATOM   902  O OD1 . ASP A  1 134 ? -20.684 7.518   -18.250 1.000 64.997  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B OD1 1 
ATOM   903  O OD2 . ASP A  1 134 ? -22.632 8.618   -18.005 1.000 66.095  ? ? ? ? ? 0 135 ASP B OD2 1 
ATOM   904  N N   . SER A  1 135 ? -21.693 4.643   -14.072 1.000 38.658  ? ? ? ? ? 0 136 SER B N   1 
ATOM   905  C CA  . SER A  1 135 ? -22.070 4.496   -12.671 1.000 36.172  ? ? ? ? ? 0 136 SER B CA  1 
ATOM   906  C C   . SER A  1 135 ? -21.206 5.437   -11.835 1.000 32.328  ? ? ? ? ? 0 136 SER B C   1 
ATOM   907  O O   . SER A  1 135 ? -20.099 5.801   -12.238 1.000 30.623  ? ? ? ? ? 0 136 SER B O   1 
ATOM   908  C CB  . SER A  1 135 ? -21.961 3.023   -12.312 1.000 33.518  ? ? ? ? ? 0 136 SER B CB  1 
ATOM   909  O OG  . SER A  1 135 ? -21.498 2.757   -11.007 1.000 36.942  ? ? ? ? ? 0 136 SER B OG  1 
ATOM   910  N N   . VAL A  1 136 ? -21.674 5.829   -10.664 1.000 27.964  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B N   1 
ATOM   911  C CA  . VAL A  1 136 ? -20.796 6.502   -9.695  1.000 28.461  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B CA  1 
ATOM   912  C C   . VAL A  1 136 ? -20.482 5.556   -8.537  1.000 28.536  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B C   1 
ATOM   913  O O   . VAL A  1 136 ? -20.185 6.003   -7.409  1.000 28.032  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B O   1 
ATOM   914  C CB  . VAL A  1 136 ? -21.394 7.830   -9.180  1.000 27.573  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B CB  1 
ATOM   915  C CG1 . VAL A  1 136 ? -21.476 8.888   -10.249 1.000 30.028  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B CG1 1 
ATOM   916  C CG2 . VAL A  1 136 ? -22.748 7.690   -8.512  1.000 29.535  ? ? ? ? ? 0 137 VAL B CG2 1 
ATOM   917  N N   . LEU A  1 137 ? -20.513 4.220   -8.797  1.000 29.497  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B N   1 
ATOM   918  C CA  . LEU A  1 137 ? -20.369 3.287   -7.686  1.000 27.545  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B CA  1 
ATOM   919  C C   . LEU A  1 137 ? -18.962 3.346   -7.097  1.000 27.567  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B C   1 
ATOM   920  O O   . LEU A  1 137 ? -18.816 3.314   -5.878  1.000 28.384  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B O   1 
ATOM   921  C CB  . LEU A  1 137 ? -20.666 1.856   -8.124  1.000 31.654  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B CB  1 
ATOM   922  C CG  . LEU A  1 137 ? -20.335 0.827   -7.033  1.000 37.796  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B CG  1 
ATOM   923  C CD1 . LEU A  1 137 ? -21.199 1.051   -5.823  1.000 37.981  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B CD1 1 
ATOM   924  C CD2 . LEU A  1 137 ? -20.525 -0.589  -7.519  1.000 44.508  ? ? ? ? ? 0 138 LEU B CD2 1 
ATOM   925  N N   . PRO A  1 138 ? -17.867 3.412   -7.906  1.000 27.749  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B N   1 
ATOM   926  C CA  . PRO A  1 138 ? -16.508 3.588   -7.328  1.000 29.789  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B CA  1 
ATOM   927  C C   . PRO A  1 138 ? -16.329 4.837   -6.447  1.000 26.795  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B C   1 
ATOM   928  O O   . PRO A  1 138 ? -15.758 4.804   -5.337  1.000 27.959  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B O   1 
ATOM   929  C CB  . PRO A  1 138 ? -15.623 3.624   -8.613  1.000 29.534  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B CB  1 
ATOM   930  C CG  . PRO A  1 138 ? -16.402 2.766   -9.603  1.000 27.582  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B CG  1 
ATOM   931  C CD  . PRO A  1 138 ? -17.839 3.245   -9.378  1.000 27.374  ? ? ? ? ? 0 139 PRO B CD  1 
ATOM   932  N N   . LEU A  1 139 ? -16.895 5.953   -6.881  1.000 27.960  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B N   1 
ATOM   933  C CA  . LEU A  1 139 ? -16.917 7.157   -6.039  1.000 25.919  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B CA  1 
ATOM   934  C C   . LEU A  1 139 ? -17.739 6.928   -4.779  1.000 28.836  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B C   1 
ATOM   935  O O   . LEU A  1 139 ? -17.358 7.347   -3.684  1.000 23.815  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B O   1 
ATOM   936  C CB  . LEU A  1 139 ? -17.503 8.288   -6.891  1.000 31.207  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B CB  1 
ATOM   937  C CG  . LEU A  1 139 ? -17.671 9.648   -6.198  1.000 31.100  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B CG  1 
ATOM   938  C CD1 . LEU A  1 139 ? -16.354 10.192  -5.783  1.000 33.646  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B CD1 1 
ATOM   939  C CD2 . LEU A  1 139 ? -18.373 10.651  -7.113  1.000 33.519  ? ? ? ? ? 0 140 LEU B CD2 1 
ATOM   940  N N   . GLY A  1 140 ? -18.952 6.370   -4.929  1.000 28.112  ? ? ? ? ? 0 141 GLY B N   1 
ATOM   941  C CA  . GLY A  1 140 ? -19.732 6.067   -3.732  1.000 33.247  ? ? ? ? ? 0 141 GLY B CA  1 
ATOM   942  C C   . GLY A  1 140 ? -19.016 5.174   -2.709  1.000 29.389  ? ? ? ? ? 0 141 GLY B C   1 
ATOM   943  O O   . GLY A  1 140 ? -19.233 5.299   -1.511  1.000 36.281  ? ? ? ? ? 0 141 GLY B O   1 
ATOM   944  N N   . MET A  1 141 ? -18.208 4.217   -3.171  1.000 29.430  ? ? ? ? ? 0 142 MET B N   1 
ATOM   945  C CA  . MET A  1 141 ? -17.478 3.347   -2.266  1.000 33.720  ? ? ? ? ? 0 142 MET B CA  1 
ATOM   946  C C   . MET A  1 141 ? -16.442 4.182   -1.506  1.000 33.521  ? ? ? ? ? 0 142 MET B C   1 
ATOM   947  O O   . MET A  1 141 ? -16.076 3.868   -0.389  1.000 27.980  ? ? ? ? ? 0 142 MET B O   1 
ATOM   948  C CB  . MET A  1 141 ? -16.867 2.158   -3.032  1.000 39.398  ? ? ? ? ? 0 142 MET B CB  1 
ATOM   949  C CG  . MET A  1 141 ? -17.986 1.152   -3.510  1.000 43.386  ? ? ? ? ? 0 142 MET B CG  1 
ATOM   950  S SD  . MET A  1 141 ? -19.273 0.555   -2.179  1.000 60.744  ? ? ? ? ? 0 142 MET B SD  1 
ATOM   951  C CE  . MET A  1 141 ? -20.731 1.590   -2.048  1.000 56.057  ? ? ? ? ? 0 142 MET B CE  1 
ATOM   952  N N   . MET A  1 142 ? -15.954 5.273   -2.102  1.000 28.954  ? ? ? ? ? 0 143 MET B N   1 
ATOM   953  C CA  . MET A  1 142 ? -15.046 6.129   -1.374  1.000 28.534  ? ? ? ? ? 0 143 MET B CA  1 
ATOM   954  C C   . MET A  1 142 ? -15.833 6.982   -0.377  1.000 31.960  ? ? ? ? ? 0 143 MET B C   1 
ATOM   955  O O   . MET A  1 142 ? -15.427 7.125   0.779   1.000 32.913  ? ? ? ? ? 0 143 MET B O   1 
ATOM   956  C CB  . MET A  1 142 ? -14.245 7.054   -2.281  1.000 25.755  ? ? ? ? ? 0 143 MET B CB  1 
ATOM   957  C CG  . MET A  1 142 ? -13.404 7.978   -1.448  1.000 34.033  ? ? ? ? ? 0 143 MET B CG  1 
ATOM   958  S SD  . MET A  1 142 ? -12.799 9.316   -2.409  1.000 42.684  ? ? ? ? ? 0 143 MET B SD  1 
ATOM   959  C CE  . MET A  1 142 ? -14.268 10.320  -2.459  1.000 37.279  ? ? ? ? ? 0 143 MET B CE  1 
ATOM   960  N N   . ILE A  1 143 ? -16.920 7.592   -0.819  1.000 26.986  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B N   1 
ATOM   961  C CA  . ILE A  1 143 ? -17.714 8.468   0.036   1.000 30.108  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B CA  1 
ATOM   962  C C   . ILE A  1 143 ? -18.102 7.699   1.319   1.000 31.934  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B C   1 
ATOM   963  O O   . ILE A  1 143 ? -18.085 8.235   2.400   1.000 29.539  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B O   1 
ATOM   964  C CB  . ILE A  1 143 ? -18.956 8.925   -0.779  1.000 30.030  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B CB  1 
ATOM   965  C CG1 . ILE A  1 143 ? -18.576 9.849   -1.940  1.000 30.232  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B CG1 1 
ATOM   966  C CG2 . ILE A  1 143 ? -20.005 9.555   0.089   1.000 30.699  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B CG2 1 
ATOM   967  C CD1 . ILE A  1 143 ? -19.737 10.093  -2.950  1.000 32.518  ? ? ? ? ? 0 144 ILE B CD1 1 
ATOM   968  N N   . LEU A  1 144 ? -18.494 6.419   1.193   1.000 28.262  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B N   1 
ATOM   969  C CA  . LEU A  1 144 ? -18.932 5.603   2.329   1.000 27.622  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B CA  1 
ATOM   970  C C   . LEU A  1 144 ? -17.845 4.693   2.893   1.000 31.166  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B C   1 
ATOM   971  O O   . LEU A  1 144 ? -18.145 3.774   3.673   1.000 32.864  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B O   1 
ATOM   972  C CB  . LEU A  1 144 ? -20.131 4.796   1.843   1.000 26.210  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B CB  1 
ATOM   973  C CG  . LEU A  1 144 ? -21.317 5.721   1.559   1.000 27.076  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B CG  1 
ATOM   974  C CD1 . LEU A  1 144 ? -22.489 4.970   1.030   1.000 28.227  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B CD1 1 
ATOM   975  C CD2 . LEU A  1 144 ? -21.684 6.521   2.826   1.000 29.844  ? ? ? ? ? 0 145 LEU B CD2 1 
ATOM   976  N N   . ASN A  1 145 ? -16.574 4.953   2.523   1.000 28.223  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B N   1 
ATOM   977  C CA  . ASN A  1 145 ? -15.488 4.134   3.049   1.000 27.824  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B CA  1 
ATOM   978  C C   . ASN A  1 145 ? -15.324 4.441   4.548   1.000 27.980  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B C   1 
ATOM   979  O O   . ASN A  1 145 ? -15.314 5.622   4.910   1.000 29.098  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B O   1 
ATOM   980  C CB  . ASN A  1 145 ? -14.182 4.423   2.299   1.000 26.111  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B CB  1 
ATOM   981  C CG  . ASN A  1 145 ? -13.002 3.740   2.969   1.000 26.957  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B CG  1 
ATOM   982  O OD1 . ASN A  1 145 ? -12.429 4.255   3.910   1.000 29.289  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B OD1 1 
ATOM   983  N ND2 . ASN A  1 145 ? -12.698 2.536   2.528   1.000 25.848  ? ? ? ? ? 0 146 ASN B ND2 1 
ATOM   984  N N   . LYS A  1 146 ? -15.166 3.401   5.405   1.000 32.461  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B N   1 
ATOM   985  C CA  . LYS A  1 146 ? -15.114 3.593   6.845   1.000 30.774  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B CA  1 
ATOM   986  C C   . LYS A  1 146 ? -13.977 4.480   7.316   1.000 27.127  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B C   1 
ATOM   987  O O   . LYS A  1 146 ? -14.092 5.300   8.281   1.000 25.992  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B O   1 
ATOM   988  C CB  . LYS A  1 146 ? -14.983 2.278   7.610   1.000 42.716  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B CB  1 
ATOM   989  C CG  . LYS A  1 146 ? -15.161 2.528   9.108   1.000 45.981  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B CG  1 
ATOM   990  C CD  . LYS A  1 146 ? -15.517 1.339   9.976   1.000 55.999  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B CD  1 
ATOM   991  C CE  . LYS A  1 146 ? -14.922 1.458   11.379  1.000 51.727  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B CE  1 
ATOM   992  N NZ  . LYS A  1 146 ? -15.699 2.449   12.161  1.000 54.275  ? ? ? ? ? 0 147 LYS B NZ  1 
ATOM   993  N N   . THR A  1 147 ? -12.833 4.314   6.668   1.000 25.168  ? ? ? ? ? 0 148 THR B N   1 
ATOM   994  C CA  . THR A  1 147 ? -11.649 5.079   7.045   1.000 29.259  ? ? ? ? ? 0 148 THR B CA  1 
ATOM   995  C C   . THR A  1 147 ? -11.954 6.566   6.945   1.000 29.619  ? ? ? ? ? 0 148 THR B C   1 
ATOM   996  O O   . THR A  1 147 ? -11.725 7.352   7.908   1.000 27.058  ? ? ? ? ? 0 148 THR B O   1 
ATOM   997  C CB  . THR A  1 147 ? -10.385 4.541   6.338   1.000 29.360  ? ? ? ? ? 0 148 THR B CB  1 
ATOM   998  O OG1 . THR A  1 147 ? -10.285 3.172   6.724   1.000 31.930  ? ? ? ? ? 0 148 THR B OG1 1 
ATOM   999  C CG2 . THR A  1 147 ? -9.148  5.287   6.693   1.000 29.924  ? ? ? ? ? 0 148 THR B CG2 1 
ATOM   1000 N N   . PHE A  1 148 ? -12.532 6.923   5.798   1.000 30.379  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B N   1 
ATOM   1001 C CA  . PHE A  1 148 ? -12.878 8.322   5.509   1.000 32.209  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CA  1 
ATOM   1002 C C   . PHE A  1 148 ? -14.031 8.769   6.413   1.000 29.941  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B C   1 
ATOM   1003 O O   . PHE A  1 148 ? -13.999 9.869   6.939   1.000 29.435  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B O   1 
ATOM   1004 C CB  . PHE A  1 148 ? -13.193 8.551   4.018   1.000 30.501  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CB  1 
ATOM   1005 C CG  . PHE A  1 148 ? -11.991 8.549   3.104   1.000 29.927  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CG  1 
ATOM   1006 C CD1 . PHE A  1 148 ? -10.842 9.262   3.411   1.000 35.372  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CD1 1 
ATOM   1007 C CD2 . PHE A  1 148 ? -11.984 7.823   1.926   1.000 38.596  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CD2 1 
ATOM   1008 C CE1 . PHE A  1 148 ? -9.766  9.296   2.536   1.000 37.042  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CE1 1 
ATOM   1009 C CE2 . PHE A  1 148 ? -10.892 7.832   1.066   1.000 33.070  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CE2 1 
ATOM   1010 C CZ  . PHE A  1 148 ? -9.788  8.566   1.369   1.000 32.037  ? ? ? ? ? 0 149 PHE B CZ  1 
ATOM   1011 N N   . LEU A  1 149 ? -15.082 7.930   6.550   1.000 28.106  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B N   1 
ATOM   1012 C CA  . LEU A  1 149 ? -16.225 8.329   7.380   1.000 29.331  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B CA  1 
ATOM   1013 C C   . LEU A  1 149 ? -15.827 8.585   8.840   1.000 28.545  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B C   1 
ATOM   1014 O O   . LEU A  1 149 ? -16.468 9.375   9.505   1.000 25.920  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B O   1 
ATOM   1015 C CB  . LEU A  1 149 ? -17.287 7.242   7.326   1.000 29.788  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B CB  1 
ATOM   1016 C CG  . LEU A  1 149 ? -18.273 7.303   6.168   1.000 40.258  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B CG  1 
ATOM   1017 C CD1 . LEU A  1 149 ? -19.219 6.105   6.222   1.000 38.766  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B CD1 1 
ATOM   1018 C CD2 . LEU A  1 149 ? -19.045 8.607   6.155   1.000 43.383  ? ? ? ? ? 0 150 LEU B CD2 1 
ATOM   1019 N N   . ASP A  1 150 ? -14.884 7.790   9.384   1.000 25.071  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B N   1 
ATOM   1020 C CA  . ASP A  1 150 ? -14.505 7.938   10.766  1.000 26.562  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B CA  1 
ATOM   1021 C C   . ASP A  1 150 ? -14.038 9.368   11.077  1.000 24.906  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B C   1 
ATOM   1022 O O   . ASP A  1 150 ? -14.222 9.835   12.214  1.000 26.516  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B O   1 
ATOM   1023 C CB  . ASP A  1 150 ? -13.452 6.877   11.163  1.000 26.905  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B CB  1 
ATOM   1024 C CG  . ASP A  1 150 ? -14.021 5.517   11.527  1.000 28.620  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B CG  1 
ATOM   1025 O OD1 . ASP A  1 150 ? -15.249 5.343   11.619  1.000 35.038  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B OD1 1 
ATOM   1026 O OD2 . ASP A  1 150 ? -13.252 4.630   11.763  1.000 41.205  ? ? ? ? ? 0 151 ASP B OD2 1 
ATOM   1027 N N   . SER A  1 151 ? -13.412 10.076  10.137  1.000 24.254  ? ? ? ? ? 0 152 SER B N   1 
ATOM   1028 C CA  . SER A  1 151 ? -12.995 11.471  10.377  1.000 27.722  ? ? ? ? ? 0 152 SER B CA  1 
ATOM   1029 C C   . SER A  1 151 ? -14.152 12.427  10.710  1.000 25.217  ? ? ? ? ? 0 152 SER B C   1 
ATOM   1030 O O   . SER A  1 151 ? -13.950 13.438  11.369  1.000 26.676  ? ? ? ? ? 0 152 SER B O   1 
ATOM   1031 C CB  . SER A  1 151 ? -12.199 12.053  9.184   1.000 27.545  ? ? ? ? ? 0 152 SER B CB  1 
ATOM   1032 O OG  . SER A  1 151 ? -11.243 11.146  8.666   1.000 28.206  ? ? ? ? ? 0 152 SER B OG  1 
ATOM   1033 N N   . TRP A  1 152 ? -15.356 12.178  10.203  1.000 26.911  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B N   1 
ATOM   1034 C CA  . TRP A  1 152 ? -16.474 13.083  10.448  1.000 29.208  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CA  1 
ATOM   1035 C C   . TRP A  1 152 ? -16.930 13.109  11.929  1.000 37.297  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B C   1 
ATOM   1036 O O   . TRP A  1 152 ? -17.648 14.042  12.359  1.000 38.156  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B O   1 
ATOM   1037 C CB  . TRP A  1 152 ? -17.596 12.660  9.534   1.000 30.742  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CB  1 
ATOM   1038 C CG  . TRP A  1 152 ? -17.412 12.946  8.076   1.000 29.450  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CG  1 
ATOM   1039 C CD1 . TRP A  1 152 ? -16.645 12.258  7.206   1.000 28.655  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CD1 1 
ATOM   1040 C CD2 . TRP A  1 152 ? -18.092 13.950  7.298   1.000 25.484  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CD2 1 
ATOM   1041 N NE1 . TRP A  1 152 ? -16.852 12.731  5.942   1.000 28.331  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B NE1 1 
ATOM   1042 C CE2 . TRP A  1 152 ? -17.648 13.824  5.983   1.000 27.739  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CE2 1 
ATOM   1043 C CE3 . TRP A  1 152 ? -19.019 14.953  7.587   1.000 24.540  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CE3 1 
ATOM   1044 C CZ2 . TRP A  1 152 ? -18.130 14.612  4.934   1.000 30.170  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CZ2 1 
ATOM   1045 C CZ3 . TRP A  1 152 ? -19.429 15.778  6.568   1.000 23.038  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CZ3 1 
ATOM   1046 C CH2 . TRP A  1 152 ? -19.055 15.562  5.254   1.000 25.142  ? ? ? ? ? 0 153 TRP B CH2 1 
ATOM   1047 N N   . GLN A  1 153 ? -16.531 12.090  12.720  1.000 31.137  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B N   1 
ATOM   1048 C CA  . GLN A  1 153 ? -16.802 11.993  14.145  1.000 36.119  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B CA  1 
ATOM   1049 C C   . GLN A  1 153 ? -15.784 12.821  14.926  1.000 35.912  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B C   1 
ATOM   1050 O O   . GLN A  1 153 ? -16.007 13.077  16.089  1.000 40.723  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B O   1 
ATOM   1051 C CB  . GLN A  1 153 ? -16.839 10.526  14.601  1.000 39.168  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B CB  1 
ATOM   1052 C CG  . GLN A  1 153 ? -18.041 9.753   14.058  1.000 36.725  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B CG  1 
ATOM   1053 C CD  . GLN A  1 153 ? -19.348 9.922   14.841  1.000 45.768  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B CD  1 
ATOM   1054 O OE1 . GLN A  1 153 ? -19.698 10.952  15.427  1.000 37.206  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B OE1 1 
ATOM   1055 N NE2 . GLN A  1 153 ? -20.139 8.858   14.866  1.000 41.309  ? ? ? ? ? 0 154 GLN B NE2 1 
ATOM   1056 N N   . ASN A  1 154 ? -14.754 13.364  14.249  1.000 30.787  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B N   1 
ATOM   1057 C CA  . ASN A  1 154 ? -13.716 14.144  14.878  1.000 30.147  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B CA  1 
ATOM   1058 C C   . ASN A  1 154 ? -13.732 15.608  14.455  1.000 31.413  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B C   1 
ATOM   1059 O O   . ASN A  1 154 ? -12.699 16.287  14.601  1.000 34.500  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B O   1 
ATOM   1060 C CB  . ASN A  1 154 ? -12.311 13.563  14.625  1.000 41.340  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B CB  1 
ATOM   1061 C CG  . ASN A  1 154 ? -12.080 12.291  15.412  1.000 44.941  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B CG  1 
ATOM   1062 O OD1 . ASN A  1 154 ? -12.493 12.206  16.550  1.000 46.625  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B OD1 1 
ATOM   1063 N ND2 . ASN A  1 154 ? -11.585 11.249  14.782  1.000 46.692  ? ? ? ? ? 0 155 ASN B ND2 1 
ATOM   1064 N N   . ILE A  1 155 ? -14.891 16.148  14.041  1.000 27.913  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B N   1 
ATOM   1065 C CA  . ILE A  1 155 ? -14.920 17.506  13.501  1.000 25.430  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B CA  1 
ATOM   1066 C C   . ILE A  1 155 ? -14.764 18.484  14.647  1.000 22.025  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B C   1 
ATOM   1067 O O   . ILE A  1 155 ? -14.087 19.469  14.493  1.000 26.065  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B O   1 
ATOM   1068 C CB  . ILE A  1 155 ? -16.197 17.785  12.691  1.000 28.734  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B CB  1 
ATOM   1069 C CG1 . ILE A  1 155 ? -16.212 16.956  11.389  1.000 29.930  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B CG1 1 
ATOM   1070 C CG2 . ILE A  1 155 ? -16.384 19.287  12.506  1.000 27.862  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B CG2 1 
ATOM   1071 C CD1 . ILE A  1 155 ? -17.538 16.925  10.549  1.000 25.694  ? ? ? ? ? 0 156 ILE B CD1 1 
ATOM   1072 N N   . THR A  1 156 ? -15.479 18.300  15.769  1.000 27.630  ? ? ? ? ? 0 157 THR B N   1 
ATOM   1073 C CA  . THR A  1 156 ? -15.464 19.266  16.879  1.000 25.333  ? ? ? ? ? 0 157 THR B CA  1 
ATOM   1074 C C   . THR A  1 156 ? -14.046 19.583  17.371  1.000 27.525  ? ? ? ? ? 0 157 THR B C   1 
ATOM   1075 O O   . THR A  1 156 ? -13.661 20.732  17.411  1.000 32.608  ? ? ? ? ? 0 157 THR B O   1 
ATOM   1076 C CB  . THR A  1 156 ? -16.290 18.759  18.064  1.000 28.230  ? ? ? ? ? 0 157 THR B CB  1 
ATOM   1077 O OG1 . THR A  1 156 ? -17.583 18.471  17.549  1.000 31.003  ? ? ? ? ? 0 157 THR B OG1 1 
ATOM   1078 C CG2 . THR A  1 156 ? -16.333 19.742  19.219  1.000 30.941  ? ? ? ? ? 0 157 THR B CG2 1 
ATOM   1079 N N   . ASP A  1 157 ? -13.239 18.569  17.693  1.000 30.882  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B N   1 
ATOM   1080 C CA  . ASP A  1 157 ? -11.879 18.790  18.195  1.000 31.933  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B CA  1 
ATOM   1081 C C   . ASP A  1 157 ? -10.946 19.333  17.113  1.000 34.350  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B C   1 
ATOM   1082 O O   . ASP A  1 157 ? -10.067 20.142  17.441  1.000 34.257  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B O   1 
ATOM   1083 C CB  . ASP A  1 157 ? -11.283 17.511  18.786  1.000 34.053  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B CB  1 
ATOM   1084 C CG  . ASP A  1 157 ? -11.926 17.088  20.108  1.000 36.101  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B CG  1 
ATOM   1085 O OD1 . ASP A  1 157 ? -12.421 17.914  20.818  1.000 41.851  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B OD1 1 
ATOM   1086 O OD2 . ASP A  1 157 ? -11.871 15.952  20.399  1.000 41.706  ? ? ? ? ? 0 158 ASP B OD2 1 
ATOM   1087 N N   . ALA A  1 158 ? -11.167 18.967  15.828  1.000 29.080  ? ? ? ? ? 0 159 ALA B N   1 
ATOM   1088 C CA  . ALA A  1 158 ? -10.296 19.460  14.756  1.000 27.303  ? ? ? ? ? 0 159 ALA B CA  1 
ATOM   1089 C C   . ALA A  1 158 ? -10.554 20.942  14.583  1.000 26.905  ? ? ? ? ? 0 159 ALA B C   1 
ATOM   1090 O O   . ALA A  1 158 ? -9.621  21.708  14.432  1.000 29.961  ? ? ? ? ? 0 159 ALA B O   1 
ATOM   1091 C CB  . ALA A  1 158 ? -10.505 18.667  13.468  1.000 30.075  ? ? ? ? ? 0 159 ALA B CB  1 
ATOM   1092 N N   . VAL A  1 159 ? -11.826 21.363  14.610  1.000 27.092  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B N   1 
ATOM   1093 C CA  . VAL A  1 159 ? -12.179 22.776  14.553  1.000 28.001  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B CA  1 
ATOM   1094 C C   . VAL A  1 159 ? -11.531 23.606  15.684  1.000 28.761  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B C   1 
ATOM   1095 O O   . VAL A  1 159 ? -10.963 24.693  15.443  1.000 29.436  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B O   1 
ATOM   1096 C CB  . VAL A  1 159 ? -13.719 22.966  14.553  1.000 27.988  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B CB  1 
ATOM   1097 C CG1 . VAL A  1 159 ? -14.124 24.424  14.813  1.000 29.678  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B CG1 1 
ATOM   1098 C CG2 . VAL A  1 159 ? -14.367 22.443  13.296  1.000 30.809  ? ? ? ? ? 0 160 VAL B CG2 1 
ATOM   1099 N N   . LEU A  1 160 ? -11.729 23.179  16.945  1.000 34.362  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B N   1 
ATOM   1100 C CA  . LEU A  1 160 ? -11.109 23.853  18.089  1.000 33.905  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B CA  1 
ATOM   1101 C C   . LEU A  1 160 ? -9.569  24.030  17.892  1.000 35.700  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B C   1 
ATOM   1102 O O   . LEU A  1 160 ? -9.008  25.052  18.312  1.000 36.775  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B O   1 
ATOM   1103 C CB  . LEU A  1 160 ? -11.444 23.036  19.353  1.000 31.126  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B CB  1 
ATOM   1104 C CG  . LEU A  1 160 ? -12.904 22.995  19.758  1.000 32.131  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B CG  1 
ATOM   1105 C CD1 . LEU A  1 160 ? -13.112 21.952  20.830  1.000 36.201  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B CD1 1 
ATOM   1106 C CD2 . LEU A  1 160 ? -13.389 24.340  20.241  1.000 35.707  ? ? ? ? ? 0 161 LEU B CD2 1 
ATOM   1107 N N   . GLU A  1 161 ? -8.871  23.045  17.279  1.000 35.389  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B N   1 
ATOM   1108 C CA  . GLU A  1 161 ? -7.446  23.136  16.934  1.000 37.050  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B CA  1 
ATOM   1109 C C   . GLU A  1 161 ? -7.148  23.841  15.610  1.000 36.484  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B C   1 
ATOM   1110 O O   . GLU A  1 161 ? -5.974  23.980  15.265  1.000 35.434  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B O   1 
ATOM   1111 C CB  . GLU A  1 161 ? -6.841  21.734  16.819  1.000 45.974  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B CB  1 
ATOM   1112 C CG  . GLU A  1 161 ? -6.651  20.992  18.151  1.000 51.551  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B CG  1 
ATOM   1113 C CD  . GLU A  1 161 ? -6.010  19.625  17.937  1.000 63.552  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B CD  1 
ATOM   1114 O OE1 . GLU A  1 161 ? -4.960  19.587  17.245  1.000 68.999  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B OE1 1 
ATOM   1115 O OE2 . GLU A  1 161 ? -6.547  18.600  18.439  1.000 62.709  ? ? ? ? ? 0 162 GLU B OE2 1 
ATOM   1116 N N   . GLY A  1 162 ? -8.170  24.234  14.826  1.000 34.261  ? ? ? ? ? 0 163 GLY B N   1 
ATOM   1117 C CA  . GLY A  1 162 ? -7.913  24.700  13.463  1.000 33.998  ? ? ? ? ? 0 163 GLY B CA  1 
ATOM   1118 C C   . GLY A  1 162 ? -7.235  23.660  12.550  1.000 34.971  ? ? ? ? ? 0 163 GLY B C   1 
ATOM   1119 O O   . GLY A  1 162 ? -6.451  23.970  11.645  1.000 39.595  ? ? ? ? ? 0 163 GLY B O   1 
ATOM   1120 N N   . ALA A  1 163 ? -7.618  22.401  12.681  1.000 33.544  ? ? ? ? ? 0 164 ALA B N   1 
ATOM   1121 C CA  . ALA A  1 163 ? -6.978  21.335  11.909  1.000 32.894  ? ? ? ? ? 0 164 ALA B CA  1 
ATOM   1122 C C   . ALA A  1 163 ? -8.032  20.611  11.071  1.000 31.415  ? ? ? ? ? 0 164 ALA B C   1 
ATOM   1123 O O   . ALA A  1 163 ? -9.215  20.652  11.387  1.000 28.838  ? ? ? ? ? 0 164 ALA B O   1 
ATOM   1124 C CB  . ALA A  1 163 ? -6.289  20.356  12.844  1.000 34.071  ? ? ? ? ? 0 164 ALA B CB  1 
ATOM   1125 N N   . ALA A  1 164 ? -7.548  19.856  10.091  1.000 28.998  ? ? ? ? ? 0 165 ALA B N   1 
ATOM   1126 C CA  . ALA A  1 164 ? -8.341  18.966  9.284   1.000 27.622  ? ? ? ? ? 0 165 ALA B CA  1 
ATOM   1127 C C   . ALA A  1 164 ? -8.815  17.804  10.152  1.000 32.464  ? ? ? ? ? 0 165 ALA B C   1 
ATOM   1128 O O   . ALA A  1 164 ? -7.989  17.082  10.721  1.000 28.136  ? ? ? ? ? 0 165 ALA B O   1 
ATOM   1129 C CB  . ALA A  1 164 ? -7.515  18.480  8.112   1.000 25.636  ? ? ? ? ? 0 165 ALA B CB  1 
ATOM   1130 N N   . PRO A  1 165 ? -10.145 17.521  10.227  1.000 26.188  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B N   1 
ATOM   1131 C CA  . PRO A  1 165 ? -10.606 16.309  10.915  1.000 27.350  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B CA  1 
ATOM   1132 C C   . PRO A  1 165 ? -9.812  15.039  10.586  1.000 27.945  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B C   1 
ATOM   1133 O O   . PRO A  1 165 ? -9.548  14.256  11.503  1.000 24.950  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B O   1 
ATOM   1134 C CB  . PRO A  1 165 ? -12.101 16.228  10.507  1.000 24.467  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B CB  1 
ATOM   1135 C CG  . PRO A  1 165 ? -12.481 17.724  10.406  1.000 26.142  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B CG  1 
ATOM   1136 C CD  . PRO A  1 165 ? -11.247 18.407  9.828   1.000 26.774  ? ? ? ? ? 0 166 PRO B CD  1 
ATOM   1137 N N   . PHE A  1 166 ? -9.513  14.790  9.287   1.000 26.805  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B N   1 
ATOM   1138 C CA  . PHE A  1 166 ? -8.750  13.621  8.821   1.000 28.514  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CA  1 
ATOM   1139 C C   . PHE A  1 166 ? -7.390  13.519  9.527   1.000 27.165  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B C   1 
ATOM   1140 O O   . PHE A  1 166 ? -7.021  12.438  10.020  1.000 26.731  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B O   1 
ATOM   1141 C CB  . PHE A  1 166 ? -8.496  13.615  7.304   1.000 26.315  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CB  1 
ATOM   1142 C CG  . PHE A  1 166 ? -7.842  12.345  6.814   1.000 28.596  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CG  1 
ATOM   1143 C CD1 . PHE A  1 166 ? -6.452  12.172  6.902   1.000 29.623  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CD1 1 
ATOM   1144 C CD2 . PHE A  1 166 ? -8.598  11.281  6.333   1.000 29.400  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CD2 1 
ATOM   1145 C CE1 . PHE A  1 166 ? -5.878  10.951  6.550   1.000 24.316  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CE1 1 
ATOM   1146 C CE2 . PHE A  1 166 ? -8.014  10.079  5.945   1.000 28.167  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CE2 1 
ATOM   1147 C CZ  . PHE A  1 166 ? -6.648  9.918   6.063   1.000 24.690  ? ? ? ? ? 0 167 PHE B CZ  1 
ATOM   1148 N N   A GLU A  1 167 ? -6.663  14.644  9.563   0.500 29.817  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B N   1 
ATOM   1149 N N   B GLU A  1 167 ? -6.710  14.660  9.604   0.500 26.782  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B N   1 
ATOM   1150 C CA  A GLU A  1 167 ? -5.336  14.696  10.171  0.500 31.691  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CA  1 
ATOM   1151 C CA  B GLU A  1 167 ? -5.357  14.741  10.134  0.500 26.982  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CA  1 
ATOM   1152 C C   A GLU A  1 167 ? -5.435  14.552  11.682  0.500 34.628  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B C   1 
ATOM   1153 C C   B GLU A  1 167 ? -5.374  14.672  11.662  0.500 31.586  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B C   1 
ATOM   1154 O O   A GLU A  1 167 ? -4.596  13.886  12.283  0.500 35.330  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B O   1 
ATOM   1155 O O   B GLU A  1 167 ? -4.422  14.163  12.250  0.500 32.719  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B O   1 
ATOM   1156 C CB  A GLU A  1 167 ? -4.588  16.003  9.889   0.500 34.164  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CB  1 
ATOM   1157 C CB  B GLU A  1 167 ? -4.710  16.022  9.605   0.500 25.503  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CB  1 
ATOM   1158 C CG  A GLU A  1 167 ? -3.206  16.056  10.569  0.500 39.392  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CG  1 
ATOM   1159 C CG  B GLU A  1 167 ? -4.681  16.124  8.076   0.500 25.070  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CG  1 
ATOM   1160 C CD  A GLU A  1 167 ? -2.152  16.989  9.977   0.500 36.746  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CD  1 
ATOM   1161 C CD  B GLU A  1 167 ? -3.996  17.372  7.499   0.500 24.915  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B CD  1 
ATOM   1162 O OE1 A GLU A  1 167 ? -2.521  17.899  9.218   0.500 37.134  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B OE1 1 
ATOM   1163 O OE1 B GLU A  1 167 ? -3.361  18.092  8.301   0.500 21.451  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B OE1 1 
ATOM   1164 O OE2 A GLU A  1 167 ? -0.962  16.775  10.256  0.500 35.855  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B OE2 1 
ATOM   1165 O OE2 B GLU A  1 167 ? -4.109  17.637  6.248   0.500 21.979  ? ? ? ? ? 0 168 GLU B OE2 1 
ATOM   1166 N N   . LYS A  1 168 ? -6.439  15.195  12.301  1.000 34.898  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B N   1 
ATOM   1167 C CA  . LYS A  1 168 ? -6.727  14.944  13.717  1.000 34.224  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B CA  1 
ATOM   1168 C C   . LYS A  1 168 ? -7.043  13.485  13.991  1.000 31.471  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B C   1 
ATOM   1169 O O   . LYS A  1 168 ? -6.669  13.011  15.033  1.000 34.885  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B O   1 
ATOM   1170 C CB  . LYS A  1 168 ? -7.917  15.773  14.180  1.000 40.640  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B CB  1 
ATOM   1171 C CG  . LYS A  1 168 ? -8.337  15.554  15.617  1.000 48.061  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B CG  1 
ATOM   1172 C CD  . LYS A  1 168 ? -7.455  16.355  16.541  1.000 52.508  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B CD  1 
ATOM   1173 C CE  . LYS A  1 168 ? -7.765  16.004  17.980  1.000 55.964  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B CE  1 
ATOM   1174 N NZ  . LYS A  1 168 ? -6.550  16.155  18.803  1.000 61.086  ? ? ? ? ? 0 169 LYS B NZ  1 
ATOM   1175 N N   . THR A  1 169 ? -7.673  12.756  13.051  1.000 31.599  ? ? ? ? ? 0 170 THR B N   1 
ATOM   1176 C CA  . THR A  1 169 ? -8.005  11.351  13.226  1.000 31.052  ? ? ? ? ? 0 170 THR B CA  1 
ATOM   1177 C C   . THR A  1 169 ? -6.782  10.456  12.999  1.000 33.074  ? ? ? ? ? 0 170 THR B C   1 
ATOM   1178 O O   . THR A  1 169 ? -6.695  9.448   13.679  1.000 29.368  ? ? ? ? ? 0 170 THR B O   1 
ATOM   1179 C CB  . THR A  1 169 ? -9.208  10.923  12.360  1.000 30.996  ? ? ? ? ? 0 170 THR B CB  1 
ATOM   1180 O OG1 . THR A  1 169 ? -10.255 11.877  12.591  1.000 26.593  ? ? ? ? ? 0 170 THR B OG1 1 
ATOM   1181 C CG2 . THR A  1 169 ? -9.703  9.537   12.682  1.000 28.433  ? ? ? ? ? 0 170 THR B CG2 1 
ATOM   1182 N N   . TYR A  1 170 ? -5.908  10.732  12.016  1.000 28.855  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B N   1 
ATOM   1183 C CA  . TYR A  1 170 ? -4.919  9.752   11.587  1.000 32.390  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CA  1 
ATOM   1184 C C   . TYR A  1 170 ? -3.466  10.218  11.788  1.000 29.121  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B C   1 
ATOM   1185 O O   . TYR A  1 170 ? -2.539  9.444   11.517  1.000 30.783  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B O   1 
ATOM   1186 C CB  . TYR A  1 170 ? -5.234  9.309   10.156  1.000 30.936  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CB  1 
ATOM   1187 C CG  . TYR A  1 170 ? -6.536  8.556   10.038  1.000 29.216  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CG  1 
ATOM   1188 C CD1 . TYR A  1 170 ? -6.696  7.292   10.615  1.000 32.213  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CD1 1 
ATOM   1189 C CD2 . TYR A  1 170 ? -7.644  9.158   9.436   1.000 29.203  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CD2 1 
ATOM   1190 C CE1 . TYR A  1 170 ? -7.900  6.604   10.531  1.000 28.495  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CE1 1 
ATOM   1191 C CE2 . TYR A  1 170 ? -8.860  8.508   9.377   1.000 26.166  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CE2 1 
ATOM   1192 C CZ  . TYR A  1 170 ? -8.981  7.228   9.906   1.000 31.076  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B CZ  1 
ATOM   1193 O OH  . TYR A  1 170 ? -10.212 6.633   9.832   1.000 26.531  ? ? ? ? ? 0 171 TYR B OH  1 
ATOM   1194 N N   . GLY A  1 171 ? -3.287  11.462  12.231  1.000 28.637  ? ? ? ? ? 0 172 GLY B N   1 
ATOM   1195 C CA  . GLY A  1 171 ? -1.994  12.052  12.553  1.000 27.348  ? ? ? ? ? 0 172 GLY B CA  1 
ATOM   1196 C C   . GLY A  1 171 ? -1.131  12.436  11.354  1.000 37.981  ? ? ? ? ? 0 172 GLY B C   1 
ATOM   1197 O O   . GLY A  1 171 ? 0.024   12.755  11.546  1.000 35.874  ? ? ? ? ? 0 172 GLY B O   1 
ATOM   1198 N N   . MET A  1 172 ? -1.671  12.430  10.115  1.000 31.986  ? ? ? ? ? 0 173 MET B N   1 
ATOM   1199 C CA  . MET A  1 172 ? -0.961  12.911  8.954   1.000 28.340  ? ? ? ? ? 0 173 MET B CA  1 
ATOM   1200 C C   . MET A  1 172 ? -1.982  13.369  7.888   1.000 28.942  ? ? ? ? ? 0 173 MET B C   1 
ATOM   1201 O O   . MET A  1 172 ? -3.134  12.995  7.952   1.000 29.947  ? ? ? ? ? 0 173 MET B O   1 
ATOM   1202 C CB  . MET A  1 172 ? -0.114  11.781  8.371   1.000 34.523  ? ? ? ? ? 0 173 MET B CB  1 
ATOM   1203 C CG  . MET A  1 172 ? -0.926  10.596  7.946   1.000 29.895  ? ? ? ? ? 0 173 MET B CG  1 
ATOM   1204 S SD  . MET A  1 172 ? 0.068   9.155   7.468   1.000 33.900  ? ? ? ? ? 0 173 MET B SD  1 
ATOM   1205 C CE  . MET A  1 172 ? -0.117  8.075   8.878   1.000 34.022  ? ? ? ? ? 0 173 MET B CE  1 
ATOM   1206 N N   . PRO A  1 173 ? -1.577  14.135  6.849   1.000 27.494  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B N   1 
ATOM   1207 C CA  . PRO A  1 173 ? -2.453  14.490  5.753   1.000 27.982  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B CA  1 
ATOM   1208 C C   . PRO A  1 173 ? -2.918  13.260  5.004   1.000 33.359  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B C   1 
ATOM   1209 O O   . PRO A  1 173 ? -2.240  12.224  4.984   1.000 30.788  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B O   1 
ATOM   1210 C CB  . PRO A  1 173 ? -1.553  15.281  4.813   1.000 30.945  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B CB  1 
ATOM   1211 C CG  . PRO A  1 173 ? -0.549  15.904  5.796   1.000 31.607  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B CG  1 
ATOM   1212 C CD  . PRO A  1 173 ? -0.231  14.722  6.689   1.000 29.792  ? ? ? ? ? 0 174 PRO B CD  1 
ATOM   1213 N N   . MET A  1 174 ? -4.107  13.418  4.374   1.000 32.993  ? ? ? ? ? 0 175 MET B N   1 
ATOM   1214 C CA  . MET A  1 174 ? -4.758  12.337  3.679   1.000 28.300  ? ? ? ? ? 0 175 MET B CA  1 
ATOM   1215 C C   . MET A  1 174 ? -3.812  11.761  2.592   1.000 28.357  ? ? ? ? ? 0 175 MET B C   1 
ATOM   1216 O O   . MET A  1 174 ? -3.717  10.549  2.457   1.000 28.448  ? ? ? ? ? 0 175 MET B O   1 
ATOM   1217 C CB  . MET A  1 174 ? -6.131  12.846  3.134   1.000 26.755  ? ? ? ? ? 0 175 MET B CB  1 
ATOM   1218 C CG  . MET A  1 174 ? -6.947  11.730  2.588   1.000 28.369  ? ? ? ? ? 0 175 MET B CG  1 
ATOM   1219 S SD  . MET A  1 174 ? -6.572  11.258  0.910   1.000 33.437  ? ? ? ? ? 0 175 MET B SD  1 
ATOM   1220 C CE  . MET A  1 174 ? -7.006  12.723  -0.029  1.000 33.628  ? ? ? ? ? 0 175 MET B CE  1 
ATOM   1221 N N   . PHE A  1 175 ? -3.256  12.596  1.707   1.000 29.749  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B N   1 
ATOM   1222 C CA  . PHE A  1 175 ? -2.365  12.093  0.649   1.000 35.636  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CA  1 
ATOM   1223 C C   . PHE A  1 175 ? -1.145  11.338  1.219   1.000 32.628  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B C   1 
ATOM   1224 O O   . PHE A  1 175 ? -0.796  10.293  0.708   1.000 34.461  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B O   1 
ATOM   1225 C CB  . PHE A  1 175 ? -1.904  13.241  -0.242  1.000 34.087  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CB  1 
ATOM   1226 C CG  . PHE A  1 175 ? -2.991  13.846  -1.102  1.000 37.263  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CG  1 
ATOM   1227 C CD1 . PHE A  1 175 ? -3.737  13.060  -1.950  1.000 38.552  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CD1 1 
ATOM   1228 C CD2 . PHE A  1 175 ? -3.219  15.224  -1.092  1.000 41.753  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CD2 1 
ATOM   1229 C CE1 . PHE A  1 175 ? -4.712  13.640  -2.759  1.000 38.588  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CE1 1 
ATOM   1230 C CE2 . PHE A  1 175 ? -4.167  15.806  -1.920  1.000 40.319  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CE2 1 
ATOM   1231 C CZ  . PHE A  1 175 ? -4.922  15.001  -2.726  1.000 37.699  ? ? ? ? ? 0 176 PHE B CZ  1 
ATOM   1232 N N   . GLU A  1 176 ? -0.648  11.718  2.407   1.000 34.328  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B N   1 
ATOM   1233 C CA  . GLU A  1 176 ? 0.393   10.951  3.098   1.000 34.151  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B CA  1 
ATOM   1234 C C   . GLU A  1 176 ? -0.186  9.631   3.598   1.000 32.012  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B C   1 
ATOM   1235 O O   . GLU A  1 176 ? 0.320   8.516   3.339   1.000 34.044  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B O   1 
ATOM   1236 C CB  . GLU A  1 176 ? 1.046   11.824  4.181   1.000 39.045  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B CB  1 
ATOM   1237 C CG  . GLU A  1 176 ? 2.288   11.195  4.831   1.000 53.428  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B CG  1 
ATOM   1238 C CD  . GLU A  1 176 ? 3.333   10.566  3.891   1.000 61.047  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B CD  1 
ATOM   1239 O OE1 . GLU A  1 176 ? 3.542   11.108  2.756   1.000 49.664  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B OE1 1 
ATOM   1240 O OE2 . GLU A  1 176 ? 3.978   9.543   4.297   1.000 53.302  ? ? ? ? ? 0 177 GLU B OE2 1 
ATOM   1241 N N   . TYR A  1 177 ? -1.351  9.683   4.230   1.000 31.574  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B N   1 
ATOM   1242 C CA  . TYR A  1 177 ? -1.935  8.429   4.669   1.000 27.988  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CA  1 
ATOM   1243 C C   . TYR A  1 177 ? -2.120  7.382   3.573   1.000 32.265  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B C   1 
ATOM   1244 O O   . TYR A  1 177 ? -1.979  6.186   3.857   1.000 32.599  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B O   1 
ATOM   1245 C CB  . TYR A  1 177 ? -3.248  8.722   5.385   1.000 32.379  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CB  1 
ATOM   1246 C CG  . TYR A  1 177 ? -3.892  7.529   6.020   1.000 28.107  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CG  1 
ATOM   1247 C CD1 . TYR A  1 177 ? -4.764  6.741   5.308   1.000 28.430  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CD1 1 
ATOM   1248 C CD2 . TYR A  1 177 ? -3.586  7.161   7.331   1.000 34.402  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CD2 1 
ATOM   1249 C CE1 . TYR A  1 177 ? -5.383  5.663   5.897   1.000 28.053  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CE1 1 
ATOM   1250 C CE2 . TYR A  1 177 ? -4.179  6.056   7.925   1.000 35.090  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CE2 1 
ATOM   1251 C CZ  . TYR A  1 177 ? -5.061  5.292   7.187   1.000 32.231  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B CZ  1 
ATOM   1252 O OH  . TYR A  1 177 ? -5.716  4.178   7.694   1.000 34.813  ? ? ? ? ? 0 178 TYR B OH  1 
ATOM   1253 N N   . LEU A  1 178 ? -2.509  7.771   2.348   1.000 30.340  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B N   1 
ATOM   1254 C CA  . LEU A  1 178 ? -2.705  6.795   1.276   1.000 33.340  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B CA  1 
ATOM   1255 C C   . LEU A  1 178 ? -1.431  5.955   0.996   1.000 36.314  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B C   1 
ATOM   1256 O O   . LEU A  1 178 ? -1.552  4.780   0.687   1.000 36.032  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B O   1 
ATOM   1257 C CB  . LEU A  1 178 ? -3.146  7.554   0.001   1.000 35.046  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B CB  1 
ATOM   1258 C CG  . LEU A  1 178 ? -4.456  8.356   0.106   1.000 33.875  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B CG  1 
ATOM   1259 C CD1 . LEU A  1 178 ? -4.910  8.821   -1.261  1.000 35.969  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B CD1 1 
ATOM   1260 C CD2 . LEU A  1 178 ? -5.556  7.517   0.785   1.000 32.712  ? ? ? ? ? 0 179 LEU B CD2 1 
ATOM   1261 N N   . SER A  1 179 ? -0.235  6.558   1.090   1.000 43.613  ? ? ? ? ? 0 180 SER B N   1 
ATOM   1262 C CA  . SER A  1 179 ? 1.104   5.919   1.035   1.000 45.863  ? ? ? ? ? 0 180 SER B CA  1 
ATOM   1263 C C   . SER A  1 179 ? 1.317   4.818   2.046   1.000 41.209  ? ? ? ? ? 0 180 SER B C   1 
ATOM   1264 O O   . SER A  1 179 ? 2.207   3.990   1.870   1.000 52.851  ? ? ? ? ? 0 180 SER B O   1 
ATOM   1265 C CB  . SER A  1 179 ? 2.204   6.889   1.305   1.000 42.854  ? ? ? ? ? 0 180 SER B CB  1 
ATOM   1266 O OG  . SER A  1 179 ? 2.297   7.790   0.236   1.000 48.523  ? ? ? ? ? 0 180 SER B OG  1 
ATOM   1267 N N   . THR A  1 180 ? 0.507   4.823   3.096   1.000 43.236  ? ? ? ? ? 0 181 THR B N   1 
ATOM   1268 C CA  . THR A  1 180 ? 0.595   3.868   4.192   1.000 41.613  ? ? ? ? ? 0 181 THR B CA  1 
ATOM   1269 C C   . THR A  1 180 ? -0.549  2.843   4.178   1.000 49.111  ? ? ? ? ? 0 181 THR B C   1 
ATOM   1270 O O   . THR A  1 180 ? -0.634  1.986   5.070   1.000 50.376  ? ? ? ? ? 0 181 THR B O   1 
ATOM   1271 C CB  . THR A  1 180 ? 0.567   4.604   5.553   1.000 44.356  ? ? ? ? ? 0 181 THR B CB  1 
ATOM   1272 O OG1 . THR A  1 180 ? -0.805  4.914   5.898   1.000 42.789  ? ? ? ? ? 0 181 THR B OG1 1 
ATOM   1273 C CG2 . THR A  1 180 ? 1.504   5.810   5.589   1.000 37.676  ? ? ? ? ? 0 181 THR B CG2 1 
ATOM   1274 N N   . ASN A  1 181 ? -1.516  2.976   3.244   1.000 51.312  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B N   1 
ATOM   1275 C CA  . ASN A  1 181 ? -2.706  2.138   3.281   1.000 42.240  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B CA  1 
ATOM   1276 C C   . ASN A  1 181 ? -3.081  1.884   1.827   1.000 56.735  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B C   1 
ATOM   1277 O O   . ASN A  1 181 ? -3.671  2.751   1.143   1.000 40.617  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B O   1 
ATOM   1278 C CB  . ASN A  1 181 ? -3.814  2.819   4.071   1.000 40.905  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B CB  1 
ATOM   1279 C CG  . ASN A  1 181 ? -5.004  1.933   4.295   1.000 44.096  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B CG  1 
ATOM   1280 O OD1 . ASN A  1 181 ? -5.345  1.120   3.445   1.000 45.140  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B OD1 1 
ATOM   1281 N ND2 . ASN A  1 181 ? -5.666  2.115   5.431   1.000 51.404  ? ? ? ? ? 0 182 ASN B ND2 1 
ATOM   1282 N N   . GLY A  1 182 ? -2.623  0.719   1.340   1.000 47.010  ? ? ? ? ? 0 183 GLY B N   1 
ATOM   1283 C CA  . GLY A  1 182 ? -2.700  0.431   -0.082  1.000 45.363  ? ? ? ? ? 0 183 GLY B CA  1 
ATOM   1284 C C   . GLY A  1 182 ? -4.152  0.223   -0.511  1.000 41.475  ? ? ? ? ? 0 183 GLY B C   1 
ATOM   1285 O O   . GLY A  1 182 ? -4.557  0.757   -1.527  1.000 42.099  ? ? ? ? ? 0 183 GLY B O   1 
ATOM   1286 N N   . PRO A  1 183 ? -4.949  -0.533  0.261   1.000 39.911  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B N   1 
ATOM   1287 C CA  . PRO A  1 183 ? -6.380  -0.672  0.006   1.000 43.414  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B CA  1 
ATOM   1288 C C   . PRO A  1 183 ? -7.128  0.661   -0.080  1.000 41.063  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B C   1 
ATOM   1289 O O   . PRO A  1 183 ? -7.861  0.885   -1.039  1.000 38.124  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B O   1 
ATOM   1290 C CB  . PRO A  1 183 ? -6.866  -1.505  1.214   1.000 46.485  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B CB  1 
ATOM   1291 C CG  . PRO A  1 183 ? -5.646  -2.335  1.578   1.000 42.916  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B CG  1 
ATOM   1292 C CD  . PRO A  1 183 ? -4.521  -1.327  1.432   1.000 42.220  ? ? ? ? ? 0 184 PRO B CD  1 
ATOM   1293 N N   . LEU A  1 184 ? -6.885  1.582   0.861   1.000 38.199  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B N   1 
ATOM   1294 C CA  . LEU A  1 184 ? -7.567  2.868   0.806   1.000 33.892  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B CA  1 
ATOM   1295 C C   . LEU A  1 184 ? -7.079  3.619   -0.420  1.000 34.380  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B C   1 
ATOM   1296 O O   . LEU A  1 184 ? -7.873  4.319   -1.050  1.000 30.997  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B O   1 
ATOM   1297 C CB  . LEU A  1 184 ? -7.323  3.690   2.067   1.000 32.059  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B CB  1 
ATOM   1298 C CG  . LEU A  1 184 ? -8.138  4.975   2.124   1.000 32.521  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B CG  1 
ATOM   1299 C CD1 . LEU A  1 184 ? -9.641  4.664   2.139   1.000 35.498  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B CD1 1 
ATOM   1300 C CD2 . LEU A  1 184 ? -7.741  5.836   3.303   1.000 32.703  ? ? ? ? ? 0 185 LEU B CD2 1 
ATOM   1301 N N   . ASN A  1 185 ? -5.769  3.496   -0.714  1.000 33.222  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B N   1 
ATOM   1302 C CA  . ASN A  1 185 ? -5.184  4.167   -1.868  1.000 36.752  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B CA  1 
ATOM   1303 C C   . ASN A  1 185 ? -5.894  3.753   -3.178  1.000 35.576  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B C   1 
ATOM   1304 O O   . ASN A  1 185 ? -6.208  4.597   -4.010  1.000 32.600  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B O   1 
ATOM   1305 C CB  . ASN A  1 185 ? -3.681  3.914   -1.893  1.000 37.350  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B CB  1 
ATOM   1306 C CG  . ASN A  1 185 ? -2.999  4.790   -2.905  1.000 39.756  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B CG  1 
ATOM   1307 O OD1 . ASN A  1 185 ? -3.225  6.000   -2.951  1.000 46.677  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B OD1 1 
ATOM   1308 N ND2 . ASN A  1 185 ? -2.179  4.179   -3.730  1.000 55.478  ? ? ? ? ? 0 186 ASN B ND2 1 
ATOM   1309 N N   . THR A  1 186 ? -6.189  2.450   -3.334  1.000 33.754  ? ? ? ? ? 0 187 THR B N   1 
ATOM   1310 C CA  . THR A  1 186 ? -6.958  1.910   -4.454  1.000 36.800  ? ? ? ? ? 0 187 THR B CA  1 
ATOM   1311 C C   . THR A  1 186 ? -8.387  2.492   -4.539  1.000 42.530  ? ? ? ? ? 0 187 THR B C   1 
ATOM   1312 O O   . THR A  1 186 ? -8.849  2.906   -5.625  1.000 35.708  ? ? ? ? ? 0 187 THR B O   1 
ATOM   1313 C CB  . THR A  1 186 ? -7.047  0.394   -4.266  1.000 34.764  ? ? ? ? ? 0 187 THR B CB  1 
ATOM   1314 O OG1 . THR A  1 186 ? -5.698  -0.081  -4.348  1.000 37.646  ? ? ? ? ? 0 187 THR B OG1 1 
ATOM   1315 C CG2 . THR A  1 186 ? -7.877  -0.285  -5.330  1.000 42.372  ? ? ? ? ? 0 187 THR B CG2 1 
ATOM   1316 N N   . VAL A  1 187 ? -9.103  2.431   -3.389  1.000 39.358  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B N   1 
ATOM   1317 C CA  . VAL A  1 187 ? -10.446 2.995   -3.249  1.000 34.863  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B CA  1 
ATOM   1318 C C   . VAL A  1 187 ? -10.391 4.455   -3.705  1.000 31.349  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B C   1 
ATOM   1319 O O   . VAL A  1 187 ? -11.192 4.829   -4.549  1.000 29.066  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B O   1 
ATOM   1320 C CB  . VAL A  1 187 ? -11.034 2.828   -1.832  1.000 36.948  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B CB  1 
ATOM   1321 C CG1 . VAL A  1 187 ? -12.255 3.706   -1.586  1.000 39.930  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B CG1 1 
ATOM   1322 C CG2 . VAL A  1 187 ? -11.383 1.377   -1.559  1.000 35.160  ? ? ? ? ? 0 188 VAL B CG2 1 
ATOM   1323 N N   . PHE A  1 188 ? -9.414  5.266   -3.211  1.000 28.940  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B N   1 
ATOM   1324 C CA  . PHE A  1 188 ? -9.335  6.662   -3.598  1.000 27.598  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CA  1 
ATOM   1325 C C   . PHE A  1 188 ? -9.098  6.799   -5.103  1.000 29.004  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B C   1 
ATOM   1326 O O   . PHE A  1 188 ? -9.748  7.605   -5.768  1.000 27.541  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B O   1 
ATOM   1327 C CB  . PHE A  1 188 ? -8.288  7.377   -2.775  1.000 27.340  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CB  1 
ATOM   1328 C CG  . PHE A  1 188 ? -8.158  8.815   -3.162  1.000 31.751  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CG  1 
ATOM   1329 C CD1 . PHE A  1 188 ? -8.993  9.750   -2.602  1.000 31.642  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CD1 1 
ATOM   1330 C CD2 . PHE A  1 188 ? -7.118  9.238   -3.962  1.000 32.027  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CD2 1 
ATOM   1331 C CE1 . PHE A  1 188 ? -8.849  11.085  -2.916  1.000 36.615  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CE1 1 
ATOM   1332 C CE2 . PHE A  1 188 ? -7.010  10.578  -4.310  1.000 36.480  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CE2 1 
ATOM   1333 C CZ  . PHE A  1 188 ? -7.871  11.496  -3.782  1.000 32.210  ? ? ? ? ? 0 189 PHE B CZ  1 
ATOM   1334 N N   . HIS A  1 189 ? -8.119  6.063   -5.644  1.000 32.228  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B N   1 
ATOM   1335 C CA  . HIS A  1 189 ? -7.723  6.297   -7.025  1.000 34.167  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B CA  1 
ATOM   1336 C C   . HIS A  1 189 ? -8.843  5.848   -7.957  1.000 31.749  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B C   1 
ATOM   1337 O O   . HIS A  1 189 ? -9.150  6.504   -8.958  1.000 30.350  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B O   1 
ATOM   1338 C CB  . HIS A  1 189 ? -6.340  5.663   -7.305  1.000 39.202  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B CB  1 
ATOM   1339 C CG  . HIS A  1 189 ? -5.231  6.510   -6.735  1.000 53.976  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B CG  1 
ATOM   1340 N ND1 . HIS A  1 189 ? -4.904  7.768   -7.221  1.000 53.756  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B ND1 1 
ATOM   1341 C CD2 . HIS A  1 189 ? -4.438  6.324   -5.636  1.000 52.759  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B CD2 1 
ATOM   1342 C CE1 . HIS A  1 189 ? -3.965  8.318   -6.451  1.000 51.977  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B CE1 1 
ATOM   1343 N NE2 . HIS A  1 189 ? -3.655  7.440   -5.481  1.000 49.875  ? ? ? ? ? 0 190 HIS B NE2 1 
ATOM   1344 N N   . GLU A  1 190 ? -9.492  4.734   -7.623  1.000 28.735  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B N   1 
ATOM   1345 C CA  . GLU A  1 190 ? -10.597 4.276   -8.450  1.000 26.148  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B CA  1 
ATOM   1346 C C   . GLU A  1 190 ? -11.784 5.250   -8.425  1.000 27.314  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B C   1 
ATOM   1347 O O   . GLU A  1 190 ? -12.426 5.464   -9.419  1.000 29.012  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B O   1 
ATOM   1348 C CB  . GLU A  1 190 ? -10.919 2.845   -8.040  1.000 31.503  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B CB  1 
ATOM   1349 C CG  . GLU A  1 190 ? -9.928  1.888   -8.684  1.000 36.203  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B CG  1 
ATOM   1350 C CD  . GLU A  1 190 ? -10.141 0.448   -8.262  1.000 52.220  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B CD  1 
ATOM   1351 O OE1 . GLU A  1 190 ? -11.159 0.217   -7.591  1.000 52.202  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B OE1 1 
ATOM   1352 O OE2 . GLU A  1 190 ? -9.274  -0.441  -8.611  1.000 56.875  ? ? ? ? ? 0 191 GLU B OE2 1 
ATOM   1353 N N   . ALA A  1 191 ? -12.093 5.862   -7.304  1.000 28.974  ? ? ? ? ? 0 192 ALA B N   1 
ATOM   1354 C CA  . ALA A  1 191 ? -13.096 6.908   -7.239  1.000 29.831  ? ? ? ? ? 0 192 ALA B CA  1 
ATOM   1355 C C   . ALA A  1 191 ? -12.716 8.088   -8.137  1.000 27.552  ? ? ? ? ? 0 192 ALA B C   1 
ATOM   1356 O O   . ALA A  1 191 ? -13.546 8.649   -8.861  1.000 26.289  ? ? ? ? ? 0 192 ALA B O   1 
ATOM   1357 C CB  . ALA A  1 191 ? -13.271 7.338   -5.804  1.000 28.305  ? ? ? ? ? 0 192 ALA B CB  1 
ATOM   1358 N N   . MET A  1 192 ? -11.474 8.547   -8.051  1.000 29.161  ? ? ? ? ? 0 193 MET B N   1 
ATOM   1359 C CA  . MET A  1 192 ? -11.035 9.699   -8.838  1.000 27.422  ? ? ? ? ? 0 193 MET B CA  1 
ATOM   1360 C C   . MET A  1 192 ? -11.088 9.382   -10.341 1.000 26.548  ? ? ? ? ? 0 193 MET B C   1 
ATOM   1361 O O   . MET A  1 192 ? -11.520 10.215  -11.178 1.000 25.879  ? ? ? ? ? 0 193 MET B O   1 
ATOM   1362 C CB  . MET A  1 192 ? -9.637  10.169  -8.461  1.000 25.644  ? ? ? ? ? 0 193 MET B CB  1 
ATOM   1363 C CG  . MET A  1 192 ? -9.496  10.797  -7.062  1.000 28.427  ? ? ? ? ? 0 193 MET B CG  1 
ATOM   1364 S SD  . MET A  1 192 ? -10.620 12.196  -6.678  1.000 30.370  ? ? ? ? ? 0 193 MET B SD  1 
ATOM   1365 C CE  . MET A  1 192 ? -11.793 11.472  -5.554  1.000 32.578  ? ? ? ? ? 0 193 MET B CE  1 
ATOM   1366 N N   . ALA A  1 193 ? -10.581 8.208   -10.701 1.000 29.660  ? ? ? ? ? 0 194 ALA B N   1 
ATOM   1367 C CA  . ALA A  1 193 ? -10.584 7.707   -12.089 1.000 29.663  ? ? ? ? ? 0 194 ALA B CA  1 
ATOM   1368 C C   . ALA A  1 193 ? -12.018 7.573   -12.642 1.000 27.612  ? ? ? ? ? 0 194 ALA B C   1 
ATOM   1369 O O   . ALA A  1 193 ? -12.289 7.913   -13.790 1.000 31.333  ? ? ? ? ? 0 194 ALA B O   1 
ATOM   1370 C CB  . ALA A  1 193 ? -9.765  6.388   -12.144 1.000 27.370  ? ? ? ? ? 0 194 ALA B CB  1 
ATOM   1371 N N   . ASN A  1 194 ? -12.960 7.060   -11.833 1.000 27.646  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B N   1 
ATOM   1372 C CA  . ASN A  1 194 ? -14.369 6.952   -12.175 1.000 25.090  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B CA  1 
ATOM   1373 C C   . ASN A  1 194 ? -14.964 8.335   -12.464 1.000 29.535  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B C   1 
ATOM   1374 O O   . ASN A  1 194 ? -15.571 8.560   -13.534 1.000 25.943  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B O   1 
ATOM   1375 C CB  . ASN A  1 194 ? -15.100 6.199   -11.050 1.000 28.972  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B CB  1 
ATOM   1376 C CG  . ASN A  1 194 ? -16.603 6.335   -11.050 1.000 32.289  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B CG  1 
ATOM   1377 O OD1 . ASN A  1 194 ? -17.251 6.582   -10.019 1.000 31.011  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B OD1 1 
ATOM   1378 N ND2 . ASN A  1 194 ? -17.172 6.122   -12.221 1.000 27.530  ? ? ? ? ? 0 195 ASN B ND2 1 
ATOM   1379 N N   . HIS A  1 195 ? -14.743 9.312   -11.547 1.000 26.046  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B N   1 
ATOM   1380 C CA  . HIS A  1 195 ? -15.331 10.635  -11.691 1.000 24.890  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B CA  1 
ATOM   1381 C C   . HIS A  1 195 ? -14.688 11.322  -12.892 1.000 26.944  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B C   1 
ATOM   1382 O O   . HIS A  1 195 ? -15.370 11.955  -13.678 1.000 26.934  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B O   1 
ATOM   1383 C CB  . HIS A  1 195 ? -15.214 11.456  -10.380 1.000 27.775  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B CB  1 
ATOM   1384 C CG  . HIS A  1 195 ? -16.027 12.718  -10.371 1.000 27.475  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B CG  1 
ATOM   1385 N ND1 . HIS A  1 195 ? -15.475 13.954  -10.628 1.000 27.552  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B ND1 1 
ATOM   1386 C CD2 . HIS A  1 195 ? -17.376 12.886  -10.186 1.000 30.957  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B CD2 1 
ATOM   1387 C CE1 . HIS A  1 195 ? -16.432 14.858  -10.639 1.000 29.411  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B CE1 1 
ATOM   1388 N NE2 . HIS A  1 195 ? -17.625 14.232  -10.299 1.000 33.755  ? ? ? ? ? 0 196 HIS B NE2 1 
ATOM   1389 N N   . SER A  1 196 ? -13.377 11.191  -13.010 1.000 26.472  ? ? ? ? ? 0 197 SER B N   1 
ATOM   1390 C CA  . SER A  1 196 ? -12.656 11.777  -14.127 1.000 27.030  ? ? ? ? ? 0 197 SER B CA  1 
ATOM   1391 C C   . SER A  1 196 ? -13.137 11.240  -15.484 1.000 26.273  ? ? ? ? ? 0 197 SER B C   1 
ATOM   1392 O O   . SER A  1 196 ? -13.353 12.000  -16.417 1.000 27.884  ? ? ? ? ? 0 197 SER B O   1 
ATOM   1393 C CB  . SER A  1 196 ? -11.179 11.556  -13.912 1.000 26.666  ? ? ? ? ? 0 197 SER B CB  1 
ATOM   1394 O OG  . SER A  1 196 ? -10.501 11.846  -15.086 1.000 36.992  ? ? ? ? ? 0 197 SER B OG  1 
ATOM   1395 N N   . MET A  1 197 ? -13.390 9.933   -15.570 1.000 27.732  ? ? ? ? ? 0 198 MET B N   1 
ATOM   1396 C CA  . MET A  1 197 ? -13.910 9.305   -16.781 1.000 30.622  ? ? ? ? ? 0 198 MET B CA  1 
ATOM   1397 C C   . MET A  1 197 ? -15.261 9.899   -17.220 1.000 32.475  ? ? ? ? ? 0 198 MET B C   1 
ATOM   1398 O O   . MET A  1 197 ? -15.441 10.229  -18.397 1.000 28.420  ? ? ? ? ? 0 198 MET B O   1 
ATOM   1399 C CB  . MET A  1 197 ? -14.009 7.782   -16.593 1.000 35.199  ? ? ? ? ? 0 198 MET B CB  1 
ATOM   1400 C CG  . MET A  1 197 ? -14.585 7.056   -17.821 1.000 47.342  ? ? ? ? ? 0 198 MET B CG  1 
ATOM   1401 S SD  . MET A  1 197 ? -13.318 7.185   -19.160 1.000 61.128  ? ? ? ? ? 0 198 MET B SD  1 
ATOM   1402 C CE  . MET A  1 197 ? -12.074 6.139   -18.399 1.000 53.170  ? ? ? ? ? 0 198 MET B CE  1 
ATOM   1403 N N   . ILE A  1 198 ? -16.218 9.975   -16.297 1.000 28.538  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B N   1 
ATOM   1404 C CA  . ILE A  1 198 ? -17.543 10.524  -16.559 1.000 32.232  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B CA  1 
ATOM   1405 C C   . ILE A  1 198 ? -17.395 11.971  -16.975 1.000 28.785  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B C   1 
ATOM   1406 O O   . ILE A  1 198 ? -18.036 12.359  -17.945 1.000 28.303  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B O   1 
ATOM   1407 C CB  . ILE A  1 198 ? -18.450 10.422  -15.321 1.000 31.872  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B CB  1 
ATOM   1408 C CG1 . ILE A  1 198 ? -18.799 8.984   -14.997 1.000 34.161  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B CG1 1 
ATOM   1409 C CG2 . ILE A  1 198 ? -19.687 11.302  -15.445 1.000 35.148  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B CG2 1 
ATOM   1410 C CD1 . ILE A  1 198 ? -19.351 8.874   -13.584 1.000 42.158  ? ? ? ? ? 0 199 ILE B CD1 1 
ATOM   1411 N N   . ILE A  1 199 ? -16.641 12.774  -16.191 1.000 24.411  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B N   1 
ATOM   1412 C CA  . ILE A  1 199 ? -16.536 14.192  -16.500 1.000 26.511  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B CA  1 
ATOM   1413 C C   . ILE A  1 199 ? -15.811 14.422  -17.840 1.000 24.998  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B C   1 
ATOM   1414 O O   . ILE A  1 199 ? -16.162 15.356  -18.588 1.000 26.160  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B O   1 
ATOM   1415 C CB  . ILE A  1 199 ? -15.901 14.964  -15.325 1.000 26.018  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B CB  1 
ATOM   1416 C CG1 . ILE A  1 199 ? -16.800 14.927  -14.085 1.000 26.938  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B CG1 1 
ATOM   1417 C CG2 . ILE A  1 199 ? -15.591 16.361  -15.743 1.000 28.768  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B CG2 1 
ATOM   1418 C CD1 . ILE A  1 199 ? -18.239 15.409  -14.332 1.000 29.593  ? ? ? ? ? 0 200 ILE B CD1 1 
ATOM   1419 N N   . THR A  1 200 ? -14.802 13.616  -18.165 1.000 24.704  ? ? ? ? ? 0 201 THR B N   1 
ATOM   1420 C CA  . THR A  1 200 ? -14.099 13.793  -19.452 1.000 27.998  ? ? ? ? ? 0 201 THR B CA  1 
ATOM   1421 C C   . THR A  1 200 ? -15.060 13.484  -20.615 1.000 28.245  ? ? ? ? ? 0 201 THR B C   1 
ATOM   1422 O O   . THR A  1 200 ? -15.138 14.288  -21.552 1.000 28.417  ? ? ? ? ? 0 201 THR B O   1 
ATOM   1423 C CB  . THR A  1 200 ? -12.845 12.936  -19.563 1.000 28.156  ? ? ? ? ? 0 201 THR B CB  1 
ATOM   1424 O OG1 . THR A  1 200 ? -11.985 13.238  -18.473 1.000 26.076  ? ? ? ? ? 0 201 THR B OG1 1 
ATOM   1425 C CG2 . THR A  1 200 ? -12.107 13.118  -20.868 1.000 35.582  ? ? ? ? ? 0 201 THR B CG2 1 
ATOM   1426 N N   . LYS A  1 201 ? -15.914 12.439  -20.503 1.000 26.873  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B N   1 
ATOM   1427 C CA  . LYS A  1 201 ? -16.875 12.150  -21.570 1.000 29.389  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B CA  1 
ATOM   1428 C C   . LYS A  1 201 ? -17.907 13.275  -21.670 1.000 30.984  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B C   1 
ATOM   1429 O O   . LYS A  1 201 ? -18.218 13.739  -22.742 1.000 28.863  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B O   1 
ATOM   1430 C CB  . LYS A  1 201 ? -17.613 10.822  -21.319 1.000 34.792  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B CB  1 
ATOM   1431 C CG  . LYS A  1 201 ? -16.757 9.571   -21.413 1.000 39.207  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B CG  1 
ATOM   1432 C CD  . LYS A  1 201 ? -17.532 8.264   -21.220 1.000 34.187  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B CD  1 
ATOM   1433 C CE  . LYS A  1 201 ? -16.674 7.090   -21.647 1.000 48.026  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B CE  1 
ATOM   1434 N NZ  . LYS A  1 201 ? -17.175 5.802   -21.084 1.000 53.071  ? ? ? ? ? 0 202 LYS B NZ  1 
ATOM   1435 N N   . LYS A  1 202 ? -18.399 13.831  -20.541 1.000 28.097  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B N   1 
ATOM   1436 C CA  . LYS A  1 202 ? -19.355 14.941  -20.595 1.000 27.779  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B CA  1 
ATOM   1437 C C   . LYS A  1 202 ? -18.735 16.227  -21.139 1.000 26.586  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B C   1 
ATOM   1438 O O   . LYS A  1 202 ? -19.374 17.031  -21.822 1.000 28.809  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B O   1 
ATOM   1439 C CB  . LYS A  1 202 ? -19.937 15.161  -19.201 1.000 25.715  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B CB  1 
ATOM   1440 C CG  . LYS A  1 202 ? -20.607 13.892  -18.707 1.000 24.029  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B CG  1 
ATOM   1441 C CD  . LYS A  1 202 ? -21.874 13.514  -19.487 1.000 27.175  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B CD  1 
ATOM   1442 C CE  . LYS A  1 202 ? -22.483 12.241  -18.923 1.000 33.281  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B CE  1 
ATOM   1443 N NZ  . LYS A  1 202 ? -23.671 11.764  -19.657 1.000 28.964  ? ? ? ? ? 0 203 LYS B NZ  1 
ATOM   1444 N N   . LEU A  1 203 ? -17.450 16.365  -20.940 1.000 25.650  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B N   1 
ATOM   1445 C CA  . LEU A  1 203 ? -16.685 17.518  -21.442 1.000 31.418  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B CA  1 
ATOM   1446 C C   . LEU A  1 203 ? -16.612 17.394  -22.964 1.000 33.457  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B C   1 
ATOM   1447 O O   . LEU A  1 203 ? -16.897 18.339  -23.675 1.000 30.184  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B O   1 
ATOM   1448 C CB  . LEU A  1 203 ? -15.333 17.379  -20.719 1.000 37.958  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B CB  1 
ATOM   1449 C CG  . LEU A  1 203 ? -14.473 18.542  -20.286 1.000 39.388  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B CG  1 
ATOM   1450 C CD1 . LEU A  1 203 ? -15.197 19.675  -19.614 1.000 33.970  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B CD1 1 
ATOM   1451 C CD2 . LEU A  1 203 ? -13.383 17.953  -19.395 1.000 38.047  ? ? ? ? ? 0 204 LEU B CD2 1 
ATOM   1452 N N   . LEU A  1 204 ? -16.388 16.189  -23.481 1.000 33.492  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B N   1 
ATOM   1453 C CA  . LEU A  1 204 ? -16.273 16.012  -24.915 1.000 35.582  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B CA  1 
ATOM   1454 C C   . LEU A  1 204 ? -17.631 16.212  -25.575 1.000 38.055  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B C   1 
ATOM   1455 O O   . LEU A  1 204 ? -17.704 16.662  -26.717 1.000 38.511  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B O   1 
ATOM   1456 C CB  . LEU A  1 204 ? -15.675 14.639  -25.218 1.000 34.713  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B CB  1 
ATOM   1457 C CG  . LEU A  1 204 ? -14.190 14.510  -24.843 1.000 36.135  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B CG  1 
ATOM   1458 C CD1 . LEU A  1 204 ? -13.692 13.102  -25.137 1.000 34.955  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B CD1 1 
ATOM   1459 C CD2 . LEU A  1 204 ? -13.353 15.567  -25.530 1.000 34.306  ? ? ? ? ? 0 205 LEU B CD2 1 
ATOM   1460 N N   . LYS A  1 205 ? -18.698 15.924  -24.825 1.000 34.543  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B N   1 
ATOM   1461 C CA  . LYS A  1 205 ? -20.053 16.225  -25.278 1.000 37.341  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B CA  1 
ATOM   1462 C C   . LYS A  1 205 ? -20.357 17.739  -25.231 1.000 40.453  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B C   1 
ATOM   1463 O O   . LYS A  1 205 ? -20.951 18.297  -26.162 1.000 33.958  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B O   1 
ATOM   1464 C CB  . LYS A  1 205 ? -20.998 15.289  -24.505 1.000 41.005  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B CB  1 
ATOM   1465 C CG  . LYS A  1 205 ? -22.474 15.438  -24.842 1.000 48.735  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B CG  1 
ATOM   1466 C CD  . LYS A  1 205 ? -23.329 14.331  -24.309 1.000 53.157  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B CD  1 
ATOM   1467 C CE  . LYS A  1 205 ? -24.764 14.465  -24.787 1.000 55.853  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B CE  1 
ATOM   1468 N NZ  . LYS A  1 205 ? -25.674 13.729  -23.871 1.000 59.364  ? ? ? ? ? 0 206 LYS B NZ  1 
ATOM   1469 N N   . PHE A  1 206 ? -19.997 18.477  -24.167 1.000 31.697  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B N   1 
ATOM   1470 C CA  . PHE A  1 206 ? -20.677 19.746  -23.998 1.000 28.011  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CA  1 
ATOM   1471 C C   . PHE A  1 206 ? -19.771 20.953  -24.093 1.000 29.079  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B C   1 
ATOM   1472 O O   . PHE A  1 206 ? -20.254 22.049  -24.257 1.000 33.607  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B O   1 
ATOM   1473 C CB  . PHE A  1 206 ? -21.335 19.788  -22.628 1.000 30.809  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CB  1 
ATOM   1474 C CG  . PHE A  1 206 ? -22.504 18.849  -22.507 1.000 34.434  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CG  1 
ATOM   1475 C CD1 . PHE A  1 206 ? -23.625 19.052  -23.302 1.000 40.740  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CD1 1 
ATOM   1476 C CD2 . PHE A  1 206 ? -22.492 17.779  -21.616 1.000 36.380  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CD2 1 
ATOM   1477 C CE1 . PHE A  1 206 ? -24.727 18.206  -23.207 1.000 45.742  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CE1 1 
ATOM   1478 C CE2 . PHE A  1 206 ? -23.591 16.956  -21.490 1.000 36.464  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CE2 1 
ATOM   1479 C CZ  . PHE A  1 206 ? -24.708 17.165  -22.312 1.000 43.951  ? ? ? ? ? 0 207 PHE B CZ  1 
ATOM   1480 N N   . PHE A  1 207 ? -18.469 20.743  -23.918 1.000 28.320  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B N   1 
ATOM   1481 C CA  . PHE A  1 207 ? -17.505 21.805  -23.725 1.000 28.041  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CA  1 
ATOM   1482 C C   . PHE A  1 207 ? -16.786 22.036  -25.063 1.000 29.192  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B C   1 
ATOM   1483 O O   . PHE A  1 207 ? -16.358 21.071  -25.684 1.000 28.719  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B O   1 
ATOM   1484 C CB  . PHE A  1 207 ? -16.524 21.347  -22.653 1.000 27.730  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CB  1 
ATOM   1485 C CG  . PHE A  1 207 ? -15.385 22.314  -22.400 1.000 29.419  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CG  1 
ATOM   1486 C CD1 . PHE A  1 207 ? -15.616 23.571  -21.861 1.000 26.785  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CD1 1 
ATOM   1487 C CD2 . PHE A  1 207 ? -14.089 21.972  -22.742 1.000 27.732  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CD2 1 
ATOM   1488 C CE1 . PHE A  1 207 ? -14.577 24.448  -21.635 1.000 28.551  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CE1 1 
ATOM   1489 C CE2 . PHE A  1 207 ? -13.066 22.847  -22.499 1.000 28.486  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CE2 1 
ATOM   1490 C CZ  . PHE A  1 207 ? -13.312 24.067  -21.921 1.000 31.291  ? ? ? ? ? 0 208 PHE B CZ  1 
ATOM   1491 N N   . ARG A  1 208 ? -16.549 23.285  -25.458 1.000 33.760  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B N   1 
ATOM   1492 C CA  . ARG A  1 208 ? -15.930 23.547  -26.768 1.000 37.676  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B CA  1 
ATOM   1493 C C   . ARG A  1 208 ? -14.542 24.193  -26.603 1.000 38.201  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B C   1 
ATOM   1494 O O   . ARG A  1 208 ? -13.900 24.588  -27.565 1.000 39.267  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B O   1 
ATOM   1495 C CB  . ARG A  1 208 ? -16.883 24.394  -27.650 1.000 41.201  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B CB  1 
ATOM   1496 C CG  . ARG A  1 208 ? -18.072 23.584  -28.185 1.000 51.294  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B CG  1 
ATOM   1497 C CD  . ARG A  1 208 ? -19.168 24.345  -28.915 1.000 62.541  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B CD  1 
ATOM   1498 N NE  . ARG A  1 208 ? -19.181 25.792  -28.620 1.000 69.551  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B NE  1 
ATOM   1499 C CZ  . ARG A  1 208 ? -20.176 26.490  -28.090 1.000 60.124  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B CZ  1 
ATOM   1500 N NH1 . ARG A  1 208 ? -19.928 27.741  -27.746 1.000 63.965  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B NH1 1 
ATOM   1501 N NH2 . ARG A  1 208 ? -21.371 25.951  -27.873 1.000 47.624  ? ? ? ? ? 0 209 ARG B NH2 1 
ATOM   1502 N N   . GLY A  1 209 ? -14.029 24.271  -25.382 1.000 32.624  ? ? ? ? ? 0 210 GLY B N   1 
ATOM   1503 C CA  . GLY A  1 209 ? -12.820 25.052  -25.113 1.000 32.195  ? ? ? ? ? 0 210 GLY B CA  1 
ATOM   1504 C C   . GLY A  1 209 ? -11.513 24.331  -25.462 1.000 29.537  ? ? ? ? ? 0 210 GLY B C   1 
ATOM   1505 O O   . GLY A  1 209 ? -10.462 24.930  -25.270 1.000 25.966  ? ? ? ? ? 0 210 GLY B O   1 
ATOM   1506 N N   . PHE A  1 210 ? -11.580 23.091  -26.005 1.000 29.615  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B N   1 
ATOM   1507 C CA  . PHE A  1 210 ? -10.375 22.380  -26.421 1.000 33.890  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CA  1 
ATOM   1508 C C   . PHE A  1 210 ? -10.059 22.707  -27.879 1.000 39.261  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B C   1 
ATOM   1509 O O   . PHE A  1 210 ? -8.960  22.372  -28.352 1.000 30.324  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B O   1 
ATOM   1510 C CB  . PHE A  1 210 ? -10.482 20.855  -26.252 1.000 32.346  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CB  1 
ATOM   1511 C CG  . PHE A  1 210 ? -10.532 20.413  -24.810 1.000 31.358  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CG  1 
ATOM   1512 C CD1 . PHE A  1 210 ? -9.668  20.942  -23.882 1.000 30.174  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CD1 1 
ATOM   1513 C CD2 . PHE A  1 210 ? -11.473 19.490  -24.378 1.000 35.574  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CD2 1 
ATOM   1514 C CE1 . PHE A  1 210 ? -9.736  20.553  -22.559 1.000 34.707  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CE1 1 
ATOM   1515 C CE2 . PHE A  1 210 ? -11.543 19.137  -23.040 1.000 29.015  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CE2 1 
ATOM   1516 C CZ  . PHE A  1 210 ? -10.672 19.646  -22.153 1.000 30.100  ? ? ? ? ? 0 211 PHE B CZ  1 
ATOM   1517 N N   . GLU A  1 211 ? -11.017 23.348  -28.565 1.000 34.808  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B N   1 
ATOM   1518 C CA  . GLU A  1 211 ? -10.889 23.670  -29.983 1.000 38.131  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B CA  1 
ATOM   1519 C C   . GLU A  1 211 ? -9.752  24.659  -30.130 1.000 31.543  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B C   1 
ATOM   1520 O O   . GLU A  1 211 ? -9.615  25.545  -29.320 1.000 37.034  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B O   1 
ATOM   1521 C CB  . GLU A  1 211 ? -12.176 24.300  -30.504 1.000 39.745  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B CB  1 
ATOM   1522 C CG  . GLU A  1 211 ? -13.216 23.299  -30.956 1.000 42.556  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B CG  1 
ATOM   1523 C CD  . GLU A  1 211 ? -14.583 23.977  -31.093 1.000 53.879  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B CD  1 
ATOM   1524 O OE1 . GLU A  1 211 ? -14.587 25.233  -31.256 1.000 50.935  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B OE1 1 
ATOM   1525 O OE2 . GLU A  1 211 ? -15.636 23.289  -30.938 1.000 48.089  ? ? ? ? ? 0 212 GLU B OE2 1 
ATOM   1526 N N   . GLY A  1 212 ? -8.863  24.444  -31.087 1.000 39.753  ? ? ? ? ? 0 213 GLY B N   1 
ATOM   1527 C CA  . GLY A  1 212 ? -7.810  25.418  -31.382 1.000 35.190  ? ? ? ? ? 0 213 GLY B CA  1 
ATOM   1528 C C   . GLY A  1 212 ? -6.538  25.272  -30.554 1.000 38.379  ? ? ? ? ? 0 213 GLY B C   1 
ATOM   1529 O O   . GLY A  1 212 ? -5.605  26.046  -30.703 1.000 41.792  ? ? ? ? ? 0 213 GLY B O   1 
ATOM   1530 N N   . LEU A  1 213 ? -6.521  24.375  -29.571 1.000 34.552  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B N   1 
ATOM   1531 C CA  . LEU A  1 213 ? -5.362  24.288  -28.694 1.000 33.190  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B CA  1 
ATOM   1532 C C   . LEU A  1 213 ? -4.275  23.432  -29.358 1.000 29.034  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B C   1 
ATOM   1533 O O   . LEU A  1 213 ? -4.569  22.343  -29.783 1.000 28.087  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B O   1 
ATOM   1534 C CB  . LEU A  1 213 ? -5.790  23.600  -27.413 1.000 32.549  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B CB  1 
ATOM   1535 C CG  . LEU A  1 213 ? -6.737  24.364  -26.505 1.000 31.156  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B CG  1 
ATOM   1536 C CD1 . LEU A  1 213 ? -6.950  23.456  -25.288 1.000 35.349  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B CD1 1 
ATOM   1537 C CD2 . LEU A  1 213 ? -6.227  25.749  -26.138 1.000 29.181  ? ? ? ? ? 0 214 LEU B CD2 1 
ATOM   1538 N N   . ASP A  1 214 ? -3.046  23.937  -29.453 1.000 30.331  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B N   1 
ATOM   1539 C CA  . ASP A  1 214 ? -1.905  23.141  -29.863 1.000 32.378  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B CA  1 
ATOM   1540 C C   . ASP A  1 214 ? -1.497  22.158  -28.751 1.000 32.235  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B C   1 
ATOM   1541 O O   . ASP A  1 214 ? -1.284  20.972  -29.013 1.000 27.553  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B O   1 
ATOM   1542 C CB  . ASP A  1 214 ? -0.745  24.086  -30.204 1.000 29.365  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B CB  1 
ATOM   1543 C CG  . ASP A  1 214 ? -1.028  24.926  -31.455 1.000 33.534  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B CG  1 
ATOM   1544 O OD1 . ASP A  1 214 ? -1.919  24.495  -32.211 1.000 25.536  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B OD1 1 
ATOM   1545 O OD2 . ASP A  1 214 ? -0.385  26.030  -31.629 1.000 31.107  ? ? ? ? ? 0 215 ASP B OD2 1 
ATOM   1546 N N   . VAL A  1 215 ? -1.261  22.690  -27.529 1.000 30.433  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B N   1 
ATOM   1547 C CA  . VAL A  1 215 ? -0.764  21.875  -26.432 1.000 28.938  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B CA  1 
ATOM   1548 C C   . VAL A  1 215 ? -1.668  22.043  -25.194 1.000 27.356  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B C   1 
ATOM   1549 O O   . VAL A  1 215 ? -1.830  23.186  -24.703 1.000 29.105  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B O   1 
ATOM   1550 C CB  . VAL A  1 215 ? 0.685   22.279  -26.136 1.000 30.658  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B CB  1 
ATOM   1551 C CG1 . VAL A  1 215 ? 1.253   21.463  -24.971 1.000 32.632  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B CG1 1 
ATOM   1552 C CG2 . VAL A  1 215 ? 1.581   22.203  -27.386 1.000 30.106  ? ? ? ? ? 0 216 VAL B CG2 1 
ATOM   1553 N N   . LEU A  1 216 ? -2.202  20.904  -24.666 1.000 30.555  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B N   1 
ATOM   1554 C CA  . LEU A  1 216 ? -2.963  20.853  -23.406 1.000 27.125  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B CA  1 
ATOM   1555 C C   . LEU A  1 216 ? -2.158  20.162  -22.324 1.000 26.364  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B C   1 
ATOM   1556 O O   . LEU A  1 216 ? -1.758  18.996  -22.501 1.000 24.440  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B O   1 
ATOM   1557 C CB  . LEU A  1 216 ? -4.254  20.078  -23.652 1.000 29.594  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B CB  1 
ATOM   1558 C CG  . LEU A  1 216 ? -5.219  19.974  -22.449 1.000 28.316  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B CG  1 
ATOM   1559 C CD1 . LEU A  1 216 ? -5.673  21.319  -21.922 1.000 27.860  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B CD1 1 
ATOM   1560 C CD2 . LEU A  1 216 ? -6.423  19.202  -22.853 1.000 30.281  ? ? ? ? ? 0 217 LEU B CD2 1 
ATOM   1561 N N   . VAL A  1 217 ? -1.913  20.876  -21.240 1.000 27.221  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B N   1 
ATOM   1562 C CA  . VAL A  1 217 ? -1.218  20.343  -20.083 1.000 26.683  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B CA  1 
ATOM   1563 C C   . VAL A  1 217 ? -2.284  19.896  -19.062 1.000 30.568  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B C   1 
ATOM   1564 O O   . VAL A  1 217 ? -3.066  20.734  -18.596 1.000 31.578  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B O   1 
ATOM   1565 C CB  . VAL A  1 217 ? -0.296  21.411  -19.455 1.000 27.695  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B CB  1 
ATOM   1566 C CG1 . VAL A  1 217 ? 0.532   20.845  -18.300 1.000 29.330  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B CG1 1 
ATOM   1567 C CG2 . VAL A  1 217 ? 0.581   22.150  -20.447 1.000 30.913  ? ? ? ? ? 0 218 VAL B CG2 1 
ATOM   1568 N N   . ASP A  1 218 ? -2.274  18.609  -18.685 1.000 29.681  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B N   1 
ATOM   1569 C CA  . ASP A  1 218 ? -3.153  18.004  -17.685 1.000 25.995  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B CA  1 
ATOM   1570 C C   . ASP A  1 218 ? -2.389  17.878  -16.384 1.000 26.402  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B C   1 
ATOM   1571 O O   . ASP A  1 218 ? -1.580  17.000  -16.233 1.000 31.653  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B O   1 
ATOM   1572 C CB  . ASP A  1 218 ? -3.776  16.709  -18.175 1.000 26.616  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B CB  1 
ATOM   1573 C CG  . ASP A  1 218 ? -4.941  16.225  -17.260 1.000 29.772  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B CG  1 
ATOM   1574 O OD1 . ASP A  1 218 ? -5.341  16.934  -16.423 1.000 29.391  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B OD1 1 
ATOM   1575 O OD2 . ASP A  1 218 ? -5.407  15.128  -17.426 1.000 26.891  ? ? ? ? ? 0 219 ASP B OD2 1 
ATOM   1576 N N   . VAL A  1 219 ? -2.575  18.809  -15.468 1.000 26.851  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B N   1 
ATOM   1577 C CA  . VAL A  1 219 ? -1.923  18.730  -14.165 1.000 32.157  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B CA  1 
ATOM   1578 C C   . VAL A  1 219 ? -2.637  17.706  -13.292 1.000 37.015  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B C   1 
ATOM   1579 O O   . VAL A  1 219 ? -3.864  17.785  -13.164 1.000 36.464  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B O   1 
ATOM   1580 C CB  . VAL A  1 219 ? -1.879  20.104  -13.533 1.000 33.627  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B CB  1 
ATOM   1581 C CG1 . VAL A  1 219 ? -1.327  20.063  -12.109 1.000 34.769  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B CG1 1 
ATOM   1582 C CG2 . VAL A  1 219 ? -1.089  21.044  -14.443 1.000 31.470  ? ? ? ? ? 0 220 VAL B CG2 1 
ATOM   1583 N N   . GLY A  1 220 ? -1.893  16.681  -12.793 1.000 34.734  ? ? ? ? ? 0 221 GLY B N   1 
ATOM   1584 C CA  . GLY A  1 220 ? -2.510  15.522  -12.158 1.000 32.581  ? ? ? ? ? 0 221 GLY B CA  1 
ATOM   1585 C C   . GLY A  1 220 ? -3.142  14.534  -13.132 1.000 29.387  ? ? ? ? ? 0 221 GLY B C   1 
ATOM   1586 O O   . GLY A  1 220 ? -4.078  13.811  -12.786 1.000 29.615  ? ? ? ? ? 0 221 GLY B O   1 
ATOM   1587 N N   . GLY A  1 221 ? -2.590  14.377  -14.333 1.000 31.266  ? ? ? ? ? 0 222 GLY B N   1 
ATOM   1588 C CA  . GLY A  1 221 ? -3.242  13.548  -15.318 1.000 31.190  ? ? ? ? ? 0 222 GLY B CA  1 
ATOM   1589 C C   . GLY A  1 221 ? -3.026  12.033  -15.177 1.000 35.192  ? ? ? ? ? 0 222 GLY B C   1 
ATOM   1590 O O   . GLY A  1 221 ? -3.510  11.267  -16.044 1.000 33.703  ? ? ? ? ? 0 222 GLY B O   1 
ATOM   1591 N N   . GLY A  1 222 ? -2.343  11.576  -14.119 1.000 38.171  ? ? ? ? ? 0 223 GLY B N   1 
ATOM   1592 C CA  . GLY A  1 222 ? -2.383  10.139  -13.812 1.000 29.755  ? ? ? ? ? 0 223 GLY B CA  1 
ATOM   1593 C C   . GLY A  1 222 ? -1.609  9.370   -14.882 1.000 29.592  ? ? ? ? ? 0 223 GLY B C   1 
ATOM   1594 O O   . GLY A  1 222 ? -0.464  9.732   -15.174 1.000 30.420  ? ? ? ? ? 0 223 GLY B O   1 
ATOM   1595 N N   . ASN A  1 223 ? -2.247  8.396   -15.541 1.000 29.523  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B N   1 
ATOM   1596 C CA  . ASN A  1 223 ? -1.652  7.627   -16.608 1.000 33.878  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B CA  1 
ATOM   1597 C C   . ASN A  1 223 ? -1.923  8.240   -17.995 1.000 41.999  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B C   1 
ATOM   1598 O O   . ASN A  1 223 ? -1.536  7.649   -19.020 1.000 37.818  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B O   1 
ATOM   1599 C CB  . ASN A  1 223 ? -2.102  6.176   -16.443 1.000 33.529  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B CB  1 
ATOM   1600 C CG  . ASN A  1 223 ? -3.535  5.959   -16.865 1.000 49.295  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B CG  1 
ATOM   1601 O OD1 . ASN A  1 223 ? -4.248  6.909   -17.214 1.000 49.951  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B OD1 1 
ATOM   1602 N ND2 . ASN A  1 223 ? -3.986  4.713   -16.797 1.000 48.093  ? ? ? ? ? 0 224 ASN B ND2 1 
ATOM   1603 N N   . GLY A  1 224 ? -2.593  9.418   -18.057 1.000 36.208  ? ? ? ? ? 0 225 GLY B N   1 
ATOM   1604 C CA  . GLY A  1 224 ? -2.750  10.171  -19.303 1.000 35.573  ? ? ? ? ? 0 225 GLY B CA  1 
ATOM   1605 C C   . GLY A  1 224 ? -4.042  9.814   -20.044 1.000 36.621  ? ? ? ? ? 0 225 GLY B C   1 
ATOM   1606 O O   . GLY A  1 224 ? -4.217  10.251  -21.177 1.000 33.346  ? ? ? ? ? 0 225 GLY B O   1 
ATOM   1607 N N   . THR A  1 225 ? -4.952  9.054   -19.384 1.000 31.055  ? ? ? ? ? 0 226 THR B N   1 
ATOM   1608 C CA  . THR A  1 225 ? -6.250  8.664   -19.936 1.000 32.900  ? ? ? ? ? 0 226 THR B CA  1 
ATOM   1609 C C   . THR A  1 225 ? -7.097  9.878   -20.352 1.000 33.323  ? ? ? ? ? 0 226 THR B C   1 
ATOM   1610 O O   . THR A  1 225 ? -7.626  9.925   -21.464 1.000 32.339  ? ? ? ? ? 0 226 THR B O   1 
ATOM   1611 C CB  . THR A  1 225 ? -7.013  7.796   -18.918 1.000 34.148  ? ? ? ? ? 0 226 THR B CB  1 
ATOM   1612 O OG1 . THR A  1 225 ? -6.179  6.663   -18.716 1.000 37.684  ? ? ? ? ? 0 226 THR B OG1 1 
ATOM   1613 C CG2 . THR A  1 225 ? -8.372  7.321   -19.395 1.000 34.202  ? ? ? ? ? 0 226 THR B CG2 1 
ATOM   1614 N N   . THR A  1 226 ? -7.213  10.897  -19.480 1.000 30.718  ? ? ? ? ? 0 227 THR B N   1 
ATOM   1615 C CA  . THR A  1 226 ? -7.901  12.118  -19.916 1.000 31.567  ? ? ? ? ? 0 227 THR B CA  1 
ATOM   1616 C C   . THR A  1 226 ? -7.351  12.650  -21.239 1.000 30.625  ? ? ? ? ? 0 227 THR B C   1 
ATOM   1617 O O   . THR A  1 226 ? -8.118  12.937  -22.162 1.000 25.764  ? ? ? ? ? 0 227 THR B O   1 
ATOM   1618 C CB  . THR A  1 226 ? -7.957  13.167  -18.802 1.000 30.995  ? ? ? ? ? 0 227 THR B CB  1 
ATOM   1619 O OG1 . THR A  1 226 ? -8.620  12.489  -17.747 1.000 32.525  ? ? ? ? ? 0 227 THR B OG1 1 
ATOM   1620 C CG2 . THR A  1 226 ? -8.717  14.409  -19.185 1.000 34.766  ? ? ? ? ? 0 227 THR B CG2 1 
ATOM   1621 N N   . LEU A  1 227 ? -6.032  12.879  -21.301 1.000 30.775  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B N   1 
ATOM   1622 C CA  . LEU A  1 227 ? -5.432  13.422  -22.522 1.000 33.349  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B CA  1 
ATOM   1623 C C   . LEU A  1 227 ? -5.662  12.504  -23.703 1.000 29.203  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B C   1 
ATOM   1624 O O   . LEU A  1 227 ? -5.993  12.995  -24.788 1.000 31.335  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B O   1 
ATOM   1625 C CB  . LEU A  1 227 ? -3.932  13.701  -22.347 1.000 31.223  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B CB  1 
ATOM   1626 C CG  . LEU A  1 227 ? -3.670  14.941  -21.532 1.000 27.312  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B CG  1 
ATOM   1627 C CD1 . LEU A  1 227 ? -2.241  15.009  -21.107 1.000 27.984  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B CD1 1 
ATOM   1628 C CD2 . LEU A  1 227 ? -4.074  16.203  -22.304 1.000 30.673  ? ? ? ? ? 0 228 LEU B CD2 1 
ATOM   1629 N N   . GLN A  1 228 ? -5.521  11.189  -23.475 1.000 33.267  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B N   1 
ATOM   1630 C CA  . GLN A  1 228 ? -5.806  10.223  -24.515 1.000 36.721  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B CA  1 
ATOM   1631 C C   . GLN A  1 228 ? -7.223  10.406  -25.061 1.000 35.883  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B C   1 
ATOM   1632 O O   . GLN A  1 228 ? -7.425  10.517  -26.274 1.000 38.090  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B O   1 
ATOM   1633 C CB  . GLN A  1 228 ? -5.583  8.807   -23.993 1.000 39.767  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B CB  1 
ATOM   1634 C CG  . GLN A  1 228 ? -5.554  7.768   -25.104 1.000 43.932  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B CG  1 
ATOM   1635 C CD  . GLN A  1 228 ? -5.498  6.387   -24.503 1.000 52.057  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B CD  1 
ATOM   1636 O OE1 . GLN A  1 228 ? -6.428  5.940   -23.848 1.000 67.680  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B OE1 1 
ATOM   1637 N NE2 . GLN A  1 228 ? -4.364  5.738   -24.611 1.000 47.068  ? ? ? ? ? 0 229 GLN B NE2 1 
ATOM   1638 N N   . MET A  1 229 ? -8.229  10.489  -24.186 1.000 35.140  ? ? ? ? ? 0 230 MET B N   1 
ATOM   1639 C CA  . MET A  1 229 ? -9.606  10.690  -24.649 1.000 33.787  ? ? ? ? ? 0 230 MET B CA  1 
ATOM   1640 C C   . MET A  1 229 ? -9.800  12.023  -25.404 1.000 32.414  ? ? ? ? ? 0 230 MET B C   1 
ATOM   1641 O O   . MET A  1 229 ? -10.471 12.067  -26.426 1.000 35.787  ? ? ? ? ? 0 230 MET B O   1 
ATOM   1642 C CB  . MET A  1 229 ? -10.613 10.587  -23.496 1.000 33.550  ? ? ? ? ? 0 230 MET B CB  1 
ATOM   1643 C CG  . MET A  1 229 ? -10.629 9.166   -22.845 1.000 34.587  ? ? ? ? ? 0 230 MET B CG  1 
ATOM   1644 S SD  . MET A  1 229 ? -11.539 9.185   -21.241 1.000 41.933  ? ? ? ? ? 0 230 MET B SD  1 
ATOM   1645 C CE  . MET A  1 229 ? -13.142 9.542   -21.949 1.000 39.685  ? ? ? ? ? 0 230 MET B CE  1 
ATOM   1646 N N   . ILE A  1 230 ? -9.212  13.126  -24.938 1.000 30.081  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B N   1 
ATOM   1647 C CA  . ILE A  1 230 ? -9.424  14.412  -25.558 1.000 32.121  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B CA  1 
ATOM   1648 C C   . ILE A  1 230 ? -8.774  14.421  -26.976 1.000 43.222  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B C   1 
ATOM   1649 O O   . ILE A  1 230 ? -9.369  14.875  -27.959 1.000 34.506  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B O   1 
ATOM   1650 C CB  . ILE A  1 230 ? -8.905  15.531  -24.634 1.000 28.375  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B CB  1 
ATOM   1651 C CG1 . ILE A  1 230 ? -9.702  15.690  -23.319 1.000 27.369  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B CG1 1 
ATOM   1652 C CG2 . ILE A  1 230 ? -8.831  16.843  -25.368 1.000 30.749  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B CG2 1 
ATOM   1653 C CD1 . ILE A  1 230 ? -8.950  16.458  -22.278 1.000 27.522  ? ? ? ? ? 0 231 ILE B CD1 1 
ATOM   1654 N N   . ARG A  1 231 ? -7.546  13.909  -27.087 1.000 39.265  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B N   1 
ATOM   1655 C CA  . ARG A  1 231 ? -6.865  13.719  -28.363 1.000 45.776  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B CA  1 
ATOM   1656 C C   . ARG A  1 231 ? -7.662  12.880  -29.345 1.000 39.658  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B C   1 
ATOM   1657 O O   . ARG A  1 231 ? -7.545  13.116  -30.521 1.000 45.133  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B O   1 
ATOM   1658 C CB  . ARG A  1 231 ? -5.508  13.029  -28.219 1.000 39.947  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B CB  1 
ATOM   1659 C CG  . ARG A  1 231 ? -4.420  13.962  -27.723 1.000 41.295  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B CG  1 
ATOM   1660 C CD  . ARG A  1 231 ? -3.094  13.419  -28.198 1.000 53.373  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B CD  1 
ATOM   1661 N NE  . ARG A  1 231 ? -2.908  13.655  -29.620 1.000 44.305  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B NE  1 
ATOM   1662 C CZ  . ARG A  1 231 ? -2.825  12.698  -30.504 1.000 45.274  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B CZ  1 
ATOM   1663 N NH1 . ARG A  1 231 ? -3.086  11.458  -30.172 1.000 46.179  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B NH1 1 
ATOM   1664 N NH2 . ARG A  1 231 ? -2.526  13.007  -31.739 1.000 59.404  ? ? ? ? ? 0 232 ARG B NH2 1 
ATOM   1665 N N   . GLY A  1 232 ? -8.411  11.896  -28.858 1.000 44.478  ? ? ? ? ? 0 233 GLY B N   1 
ATOM   1666 C CA  . GLY A  1 232 ? -9.305  11.087  -29.655 1.000 37.190  ? ? ? ? ? 0 233 GLY B CA  1 
ATOM   1667 C C   . GLY A  1 232 ? -10.304 11.938  -30.430 1.000 48.234  ? ? ? ? ? 0 233 GLY B C   1 
ATOM   1668 O O   . GLY A  1 232 ? -10.714 11.507  -31.496 1.000 44.060  ? ? ? ? ? 0 233 GLY B O   1 
ATOM   1669 N N   . GLN A  1 233 ? -10.654 13.142  -29.927 1.000 41.999  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B N   1 
ATOM   1670 C CA  . GLN A  1 233 ? -11.581 14.053  -30.601 1.000 40.739  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B CA  1 
ATOM   1671 C C   . GLN A  1 233 ? -10.837 15.186  -31.298 1.000 37.777  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B C   1 
ATOM   1672 O O   . GLN A  1 233 ? -11.407 15.818  -32.184 1.000 45.329  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B O   1 
ATOM   1673 C CB  . GLN A  1 233 ? -12.531 14.663  -29.558 1.000 44.667  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B CB  1 
ATOM   1674 C CG  . GLN A  1 233 ? -13.719 15.437  -30.120 1.000 58.004  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B CG  1 
ATOM   1675 C CD  . GLN A  1 233 ? -14.950 15.385  -29.221 1.000 62.451  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B CD  1 
ATOM   1676 O OE1 . GLN A  1 233 ? -15.606 14.354  -29.060 1.000 63.483  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B OE1 1 
ATOM   1677 N NE2 . GLN A  1 233 ? -15.284 16.511  -28.608 1.000 57.181  ? ? ? ? ? 0 234 GLN B NE2 1 
ATOM   1678 N N   . TYR A  1 234 ? -9.625  15.520  -30.830 1.000 34.487  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B N   1 
ATOM   1679 C CA  . TYR A  1 234 ? -8.821  16.656  -31.281 1.000 39.303  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CA  1 
ATOM   1680 C C   . TYR A  1 234 ? -7.446  16.092  -31.634 1.000 42.312  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B C   1 
ATOM   1681 O O   . TYR A  1 234 ? -6.461  16.207  -30.868 1.000 38.365  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B O   1 
ATOM   1682 C CB  . TYR A  1 234 ? -8.752  17.799  -30.249 1.000 33.736  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CB  1 
ATOM   1683 C CG  . TYR A  1 234 ? -10.093 18.396  -29.916 1.000 37.023  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CG  1 
ATOM   1684 C CD1 . TYR A  1 234 ? -10.669 19.416  -30.672 1.000 36.974  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CD1 1 
ATOM   1685 C CD2 . TYR A  1 234 ? -10.829 17.861  -28.866 1.000 36.950  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CD2 1 
ATOM   1686 C CE1 . TYR A  1 234 ? -11.967 19.858  -30.421 1.000 36.102  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CE1 1 
ATOM   1687 C CE2 . TYR A  1 234 ? -12.071 18.339  -28.552 1.000 33.782  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CE2 1 
ATOM   1688 C CZ  . TYR A  1 234 ? -12.651 19.317  -29.349 1.000 39.471  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B CZ  1 
ATOM   1689 O OH  . TYR A  1 234 ? -13.907 19.710  -29.004 1.000 35.379  ? ? ? ? ? 0 235 TYR B OH  1 
ATOM   1690 N N   . LYS A  1 235 ? -7.435  15.456  -32.811 1.000 37.283  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B N   1 
ATOM   1691 C CA  . LYS A  1 235 ? -6.333  14.599  -33.196 1.000 47.952  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B CA  1 
ATOM   1692 C C   . LYS A  1 235 ? -5.086  15.436  -33.388 1.000 42.772  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B C   1 
ATOM   1693 O O   . LYS A  1 235 ? -4.042  14.871  -33.177 1.000 48.247  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B O   1 
ATOM   1694 C CB  . LYS A  1 235 ? -6.604  13.774  -34.448 1.000 48.783  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B CB  1 
ATOM   1695 C CG  . LYS A  1 235 ? -7.778  12.821  -34.315 1.000 58.838  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B CG  1 
ATOM   1696 C CD  . LYS A  1 235 ? -7.497  11.531  -33.554 1.000 67.759  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B CD  1 
ATOM   1697 C CE  . LYS A  1 235 ? -8.540  10.469  -33.870 1.000 74.781  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B CE  1 
ATOM   1698 N NZ  . LYS A  1 235 ? -8.228  9.200   -33.170 1.000 81.933  ? ? ? ? ? 0 236 LYS B NZ  1 
ATOM   1699 N N   . ASN A  1 236 ? -5.168  16.744  -33.670 1.000 38.139  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B N   1 
ATOM   1700 C CA  . ASN A  1 236 ? -3.937  17.502  -33.880 1.000 41.090  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B CA  1 
ATOM   1701 C C   . ASN A  1 236 ? -3.414  18.161  -32.603 1.000 40.598  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B C   1 
ATOM   1702 O O   . ASN A  1 236 ? -2.338  18.755  -32.572 1.000 42.506  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B O   1 
ATOM   1703 C CB  . ASN A  1 236 ? -4.114  18.505  -35.008 1.000 48.235  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B CB  1 
ATOM   1704 C CG  . ASN A  1 236 ? -4.535  17.787  -36.282 1.000 54.448  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B CG  1 
ATOM   1705 O OD1 . ASN A  1 236 ? -5.546  18.127  -36.887 1.000 58.848  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B OD1 1 
ATOM   1706 N ND2 . ASN A  1 236 ? -3.835  16.722  -36.643 1.000 54.180  ? ? ? ? ? 0 237 ASN B ND2 1 
ATOM   1707 N N   . MET A  1 237 ? -4.138  18.008  -31.491 1.000 39.145  ? ? ? ? ? 0 238 MET B N   1 
ATOM   1708 C CA  . MET A  1 237 ? -3.685  18.537  -30.225 1.000 32.787  ? ? ? ? ? 0 238 MET B CA  1 
ATOM   1709 C C   . MET A  1 237 ? -2.591  17.598  -29.725 1.000 31.827  ? ? ? ? ? 0 238 MET B C   1 
ATOM   1710 O O   . MET A  1 237 ? -2.748  16.392  -29.887 1.000 36.271  ? ? ? ? ? 0 238 MET B O   1 
ATOM   1711 C CB  . MET A  1 237 ? -4.826  18.499  -29.210 1.000 37.863  ? ? ? ? ? 0 238 MET B CB  1 
ATOM   1712 C CG  . MET A  1 237 ? -4.594  19.402  -28.006 1.000 42.006  ? ? ? ? ? 0 238 MET B CG  1 
ATOM   1713 S SD  . MET A  1 237 ? -5.859  18.903  -26.788 1.000 43.581  ? ? ? ? ? 0 238 MET B SD  1 
ATOM   1714 C CE  . MET A  1 237 ? -5.036  17.411  -26.249 1.000 45.391  ? ? ? ? ? 0 238 MET B CE  1 
ATOM   1715 N N   . ARG A  1 238 ? -1.521  18.151  -29.119 1.000 31.250  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B N   1 
ATOM   1716 C CA  . ARG A  1 238 ? -0.642  17.364  -28.266 1.000 33.638  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B CA  1 
ATOM   1717 C C   . ARG A  1 238 ? -0.865  17.670  -26.778 1.000 29.754  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B C   1 
ATOM   1718 O O   . ARG A  1 238 ? -1.190  18.785  -26.421 1.000 32.799  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B O   1 
ATOM   1719 C CB  . ARG A  1 238 ? 0.822   17.609  -28.649 1.000 30.486  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B CB  1 
ATOM   1720 C CG  . ARG A  1 238 ? 1.145   16.993  -30.008 1.000 33.802  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B CG  1 
ATOM   1721 C CD  . ARG A  1 238 ? 2.555   17.371  -30.433 1.000 34.533  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B CD  1 
ATOM   1722 N NE  . ARG A  1 238 ? 3.599   16.753  -29.612 1.000 33.108  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B NE  1 
ATOM   1723 C CZ  . ARG A  1 238 ? 4.118   15.520  -29.796 1.000 34.873  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B CZ  1 
ATOM   1724 N NH1 . ARG A  1 238 ? 3.564   14.683  -30.640 1.000 36.260  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B NH1 1 
ATOM   1725 N NH2 . ARG A  1 238 ? 5.210   15.145  -29.148 1.000 35.527  ? ? ? ? ? 0 239 ARG B NH2 1 
ATOM   1726 N N   . GLY A  1 239 ? -0.471  16.718  -25.946 1.000 30.329  ? ? ? ? ? 0 240 GLY B N   1 
ATOM   1727 C CA  . GLY A  1 239 ? -0.729  16.673  -24.522 1.000 30.941  ? ? ? ? ? 0 240 GLY B CA  1 
ATOM   1728 C C   . GLY A  1 239 ? 0.552   16.617  -23.751 1.000 25.787  ? ? ? ? ? 0 240 GLY B C   1 
ATOM   1729 O O   . GLY A  1 239 ? 1.493   15.943  -24.150 1.000 32.809  ? ? ? ? ? 0 240 GLY B O   1 
ATOM   1730 N N   . ILE A  1 240 ? 0.552   17.266  -22.592 1.000 25.450  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B N   1 
ATOM   1731 C CA  . ILE A  1 240 ? 1.560   17.056  -21.593 1.000 27.173  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B CA  1 
ATOM   1732 C C   . ILE A  1 240 ? 0.823   16.606  -20.332 1.000 32.738  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B C   1 
ATOM   1733 O O   . ILE A  1 240 ? 0.145   17.425  -19.681 1.000 28.697  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B O   1 
ATOM   1734 C CB  . ILE A  1 240 ? 2.445   18.298  -21.366 1.000 30.322  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B CB  1 
ATOM   1735 C CG1 . ILE A  1 240 ? 3.081   18.799  -22.670 1.000 31.462  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B CG1 1 
ATOM   1736 C CG2 . ILE A  1 240 ? 3.485   18.037  -20.284 1.000 26.989  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B CG2 1 
ATOM   1737 C CD1 . ILE A  1 240 ? 3.887   20.090  -22.521 1.000 32.011  ? ? ? ? ? 0 241 ILE B CD1 1 
ATOM   1738 N N   . ASN A  1 241 ? 1.074   15.319  -19.984 1.000 31.582  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B N   1 
ATOM   1739 C CA  . ASN A  1 241 ? 0.611   14.647  -18.791 1.000 28.684  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B CA  1 
ATOM   1740 C C   . ASN A  1 241 ? 1.612   14.926  -17.702 1.000 32.512  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B C   1 
ATOM   1741 O O   . ASN A  1 241 ? 2.694   14.314  -17.659 1.000 29.682  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B O   1 
ATOM   1742 C CB  . ASN A  1 241 ? 0.347   13.157  -18.986 1.000 34.017  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B CB  1 
ATOM   1743 C CG  . ASN A  1 241 ? -0.014  12.458  -17.675 1.000 37.826  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B CG  1 
ATOM   1744 O OD1 . ASN A  1 241 ? -0.717  13.022  -16.850 1.000 40.252  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B OD1 1 
ATOM   1745 N ND2 . ASN A  1 241 ? 0.443   11.238  -17.455 1.000 32.306  ? ? ? ? ? 0 242 ASN B ND2 1 
ATOM   1746 N N   . TYR A  1 242 ? 1.255   15.908  -16.861 1.000 25.336  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B N   1 
ATOM   1747 C CA  . TYR A  1 242 ? 2.143   16.361  -15.812 1.000 26.451  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CA  1 
ATOM   1748 C C   . TYR A  1 242 ? 1.673   15.771  -14.494 1.000 36.094  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B C   1 
ATOM   1749 O O   . TYR A  1 242 ? 0.582   16.139  -14.060 1.000 33.050  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B O   1 
ATOM   1750 C CB  . TYR A  1 242 ? 2.117   17.889  -15.684 1.000 25.521  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CB  1 
ATOM   1751 C CG  . TYR A  1 242 ? 3.152   18.492  -14.775 1.000 26.690  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CG  1 
ATOM   1752 C CD1 . TYR A  1 242 ? 4.501   18.206  -14.936 1.000 28.833  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CD1 1 
ATOM   1753 C CD2 . TYR A  1 242 ? 2.816   19.448  -13.838 1.000 24.539  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CD2 1 
ATOM   1754 C CE1 . TYR A  1 242 ? 5.475   18.807  -14.151 1.000 30.112  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CE1 1 
ATOM   1755 C CE2 . TYR A  1 242 ? 3.773   20.021  -13.018 1.000 29.060  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CE2 1 
ATOM   1756 C CZ  . TYR A  1 242 ? 5.119   19.722  -13.184 1.000 31.610  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B CZ  1 
ATOM   1757 O OH  . TYR A  1 242 ? 6.074   20.326  -12.368 1.000 28.175  ? ? ? ? ? 0 243 TYR B OH  1 
ATOM   1758 N N   . ASP A  1 243 ? 2.512   14.953  -13.818 1.000 31.740  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B N   1 
ATOM   1759 C CA  . ASP A  1 243 ? 2.093   14.410  -12.517 1.000 34.373  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B CA  1 
ATOM   1760 C C   . ASP A  1 243 ? 3.349   14.092  -11.718 1.000 32.408  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B C   1 
ATOM   1761 O O   . ASP A  1 243 ? 4.455   14.335  -12.196 1.000 33.594  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B O   1 
ATOM   1762 C CB  . ASP A  1 243 ? 1.140   13.219  -12.708 1.000 29.465  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B CB  1 
ATOM   1763 C CG  . ASP A  1 243 ? 0.126   13.076  -11.578 1.000 32.024  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B CG  1 
ATOM   1764 O OD1 . ASP A  1 243 ? 0.374   13.629  -10.480 1.000 26.728  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B OD1 1 
ATOM   1765 O OD2 . ASP A  1 243 ? -0.971  12.590  -11.877 1.000 31.194  ? ? ? ? ? 0 244 ASP B OD2 1 
ATOM   1766 N N   . LEU A  1 244 ? 3.197   13.636  -10.485 1.000 34.580  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B N   1 
ATOM   1767 C CA  . LEU A  1 244 ? 4.348   13.442  -9.598  1.000 32.931  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B CA  1 
ATOM   1768 C C   . LEU A  1 244 ? 5.216   12.354  -10.212 1.000 28.307  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B C   1 
ATOM   1769 O O   . LEU A  1 244 ? 4.698   11.477  -10.963 1.000 29.261  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B O   1 
ATOM   1770 C CB  . LEU A  1 244 ? 3.888   13.066  -8.184  1.000 34.260  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B CB  1 
ATOM   1771 C CG  . LEU A  1 244 ? 3.127   14.140  -7.418  1.000 37.819  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B CG  1 
ATOM   1772 C CD1 . LEU A  1 244 ? 2.620   13.556  -6.093  1.000 42.791  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B CD1 1 
ATOM   1773 C CD2 . LEU A  1 244 ? 3.997   15.327  -7.128  1.000 37.938  ? ? ? ? ? 0 245 LEU B CD2 1 
ATOM   1774 N N   . PRO A  1 245 ? 6.564   12.421  -10.046 1.000 33.976  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B N   1 
ATOM   1775 C CA  . PRO A  1 245 ? 7.467   11.430  -10.673 1.000 33.270  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B CA  1 
ATOM   1776 C C   . PRO A  1 245 ? 7.020   9.999   -10.442 1.000 30.857  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B C   1 
ATOM   1777 O O   . PRO A  1 245 ? 6.961   9.205   -11.396 1.000 31.092  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B O   1 
ATOM   1778 C CB  . PRO A  1 245 ? 8.860   11.773  -10.111 1.000 33.973  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B CB  1 
ATOM   1779 C CG  . PRO A  1 245 ? 8.736   13.270  -9.953  1.000 33.768  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B CG  1 
ATOM   1780 C CD  . PRO A  1 245 ? 7.334   13.474  -9.350  1.000 38.864  ? ? ? ? ? 0 246 PRO B CD  1 
ATOM   1781 N N   . HIS A  1 246 ? 6.464   9.702   -9.258  1.000 38.520  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B N   1 
ATOM   1782 C CA  . HIS A  1 246 ? 6.147   8.284   -9.008  1.000 38.179  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B CA  1 
ATOM   1783 C C   . HIS A  1 246 ? 4.919   7.841   -9.766  1.000 40.867  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B C   1 
ATOM   1784 O O   . HIS A  1 246 ? 4.704   6.630   -9.972  1.000 42.202  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B O   1 
ATOM   1785 C CB  . HIS A  1 246 ? 5.976   8.008   -7.513  1.000 37.899  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B CB  1 
ATOM   1786 C CG  . HIS A  1 246 ? 4.728   8.520   -6.867  1.000 39.539  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B CG  1 
ATOM   1787 N ND1 . HIS A  1 246 ? 4.676   9.638   -6.093  1.000 38.635  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B ND1 1 
ATOM   1788 C CD2 . HIS A  1 246 ? 3.487   7.944   -6.849  1.000 43.363  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B CD2 1 
ATOM   1789 C CE1 . HIS A  1 246 ? 3.443   9.773   -5.618  1.000 38.282  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B CE1 1 
ATOM   1790 N NE2 . HIS A  1 246 ? 2.680   8.728   -6.080  1.000 42.770  ? ? ? ? ? 0 247 HIS B NE2 1 
ATOM   1791 N N   . VAL A  1 247 ? 4.067   8.820   -10.107 1.000 34.827  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B N   1 
ATOM   1792 C CA  . VAL A  1 247 ? 2.887   8.488   -10.884 1.000 29.898  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B CA  1 
ATOM   1793 C C   . VAL A  1 247 ? 3.351   8.358   -12.316 1.000 28.807  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B C   1 
ATOM   1794 O O   . VAL A  1 247 ? 3.057   7.383   -12.992 1.000 30.836  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B O   1 
ATOM   1795 C CB  . VAL A  1 247 ? 1.806   9.582   -10.698 1.000 37.348  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B CB  1 
ATOM   1796 C CG1 . VAL A  1 247 ? 0.682   9.405   -11.710 1.000 34.128  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B CG1 1 
ATOM   1797 C CG2 . VAL A  1 247 ? 1.291   9.619   -9.255  1.000 37.395  ? ? ? ? ? 0 248 VAL B CG2 1 
ATOM   1798 N N   . ILE A  1 248 ? 4.190   9.296   -12.772 1.000 31.143  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B N   1 
ATOM   1799 C CA  . ILE A  1 248 ? 4.677   9.174   -14.146 1.000 32.206  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B CA  1 
ATOM   1800 C C   . ILE A  1 248 ? 5.487   7.883   -14.383 1.000 35.842  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B C   1 
ATOM   1801 O O   . ILE A  1 248 ? 5.374   7.307   -15.460 1.000 32.380  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B O   1 
ATOM   1802 C CB  . ILE A  1 248 ? 5.441   10.438  -14.546 1.000 33.053  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B CB  1 
ATOM   1803 C CG1 . ILE A  1 248 ? 4.522   11.658  -14.457 1.000 32.817  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B CG1 1 
ATOM   1804 C CG2 . ILE A  1 248 ? 6.051   10.266  -15.956 1.000 35.393  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B CG2 1 
ATOM   1805 C CD1 . ILE A  1 248 ? 3.341   11.539  -15.361 1.000 27.813  ? ? ? ? ? 0 249 ILE B CD1 1 
ATOM   1806 N N   . ALA A  1 249 ? 6.272   7.404   -13.401 1.000 33.317  ? ? ? ? ? 0 250 ALA B N   1 
ATOM   1807 C CA  . ALA A  1 249 ? 7.042   6.165   -13.537 1.000 34.225  ? ? ? ? ? 0 250 ALA B CA  1 
ATOM   1808 C C   . ALA A  1 249 ? 6.176   5.004   -13.990 1.000 35.660  ? ? ? ? ? 0 250 ALA B C   1 
ATOM   1809 O O   . ALA A  1 249 ? 6.599   4.188   -14.774 1.000 46.052  ? ? ? ? ? 0 250 ALA B O   1 
ATOM   1810 C CB  . ALA A  1 249 ? 7.680   5.793   -12.227 1.000 33.332  ? ? ? ? ? 0 250 ALA B CB  1 
ATOM   1811 N N   . GLN A  1 250 ? 4.952   4.953   -13.495 1.000 44.238  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B N   1 
ATOM   1812 C CA  . GLN A  1 250 ? 4.015   3.874   -13.744 1.000 44.526  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B CA  1 
ATOM   1813 C C   . GLN A  1 250 ? 3.197   4.021   -15.037 1.000 44.387  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B C   1 
ATOM   1814 O O   . GLN A  1 250 ? 2.360   3.160   -15.289 1.000 48.706  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B O   1 
ATOM   1815 C CB  . GLN A  1 250 ? 3.020   3.900   -12.565 1.000 47.650  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B CB  1 
ATOM   1816 C CG  . GLN A  1 250 ? 3.706   3.931   -11.185 1.000 56.480  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B CG  1 
ATOM   1817 C CD  . GLN A  1 250 ? 2.752   3.888   -10.010 1.000 55.816  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B CD  1 
ATOM   1818 O OE1 . GLN A  1 250 ? 2.703   4.765   -9.131  1.000 57.029  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B OE1 1 
ATOM   1819 N NE2 . GLN A  1 250 ? 1.991   2.812   -9.967  1.000 52.505  ? ? ? ? ? 0 251 GLN B NE2 1 
ATOM   1820 N N   . ALA A  1 251 ? 3.301   5.132   -15.802 1.000 42.808  ? ? ? ? ? 0 252 ALA B N   1 
ATOM   1821 C CA  . ALA A  1 251 ? 2.412   5.351   -16.952 1.000 45.362  ? ? ? ? ? 0 252 ALA B CA  1 
ATOM   1822 C C   . ALA A  1 251 ? 2.983   4.722   -18.215 1.000 40.943  ? ? ? ? ? 0 252 ALA B C   1 
ATOM   1823 O O   . ALA A  1 251 ? 4.082   5.060   -18.593 1.000 54.405  ? ? ? ? ? 0 252 ALA B O   1 
ATOM   1824 C CB  . ALA A  1 251 ? 2.203   6.838   -17.205 1.000 42.925  ? ? ? ? ? 0 252 ALA B CB  1 
ATOM   1825 N N   . ALA A  1 252 ? 2.165   4.033   -19.002 1.000 43.958  ? ? ? ? ? 0 253 ALA B N   1 
ATOM   1826 C CA  . ALA A  1 252 ? 2.588   3.563   -20.324 1.000 42.543  ? ? ? ? ? 0 253 ALA B CA  1 
ATOM   1827 C C   . ALA A  1 252 ? 2.519   4.704   -21.352 1.000 49.869  ? ? ? ? ? 0 253 ALA B C   1 
ATOM   1828 O O   . ALA A  1 252 ? 1.730   5.657   -21.207 1.000 49.866  ? ? ? ? ? 0 253 ALA B O   1 
ATOM   1829 C CB  . ALA A  1 252 ? 1.707   2.419   -20.759 1.000 37.777  ? ? ? ? ? 0 253 ALA B CB  1 
ATOM   1830 N N   . PRO A  1 253 ? 3.283   4.588   -22.464 1.000 51.142  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B N   1 
ATOM   1831 C CA  . PRO A  1 253 ? 3.314   5.615   -23.502 1.000 44.596  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B CA  1 
ATOM   1832 C C   . PRO A  1 253 ? 1.913   5.860   -24.074 1.000 43.379  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B C   1 
ATOM   1833 O O   . PRO A  1 253 ? 1.140   4.920   -24.203 1.000 48.147  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B O   1 
ATOM   1834 C CB  . PRO A  1 253 ? 4.297   5.072   -24.575 1.000 47.988  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B CB  1 
ATOM   1835 C CG  . PRO A  1 253 ? 5.015   3.879   -23.940 1.000 49.009  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B CG  1 
ATOM   1836 C CD  . PRO A  1 253 ? 4.139   3.428   -22.787 1.000 51.598  ? ? ? ? ? 0 254 PRO B CD  1 
ATOM   1837 N N   . VAL A  1 254 ? 1.577   7.123   -24.385 1.000 39.783  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B N   1 
ATOM   1838 C CA  . VAL A  1 254 ? 0.294   7.521   -24.965 1.000 34.668  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B CA  1 
ATOM   1839 C C   . VAL A  1 254 ? 0.617   8.314   -26.221 1.000 33.994  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B C   1 
ATOM   1840 O O   . VAL A  1 254 ? 1.448   9.221   -26.197 1.000 33.381  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B O   1 
ATOM   1841 C CB  . VAL A  1 254 ? -0.572  8.312   -23.951 1.000 37.822  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B CB  1 
ATOM   1842 C CG1 . VAL A  1 254 ? -1.827  8.876   -24.586 1.000 34.480  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B CG1 1 
ATOM   1843 C CG2 . VAL A  1 254 ? -0.967  7.464   -22.721 1.000 37.618  ? ? ? ? ? 0 255 VAL B CG2 1 
ATOM   1844 N N   . GLU A  1 255 ? 0.076   7.896   -27.361 1.000 39.531  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B N   1 
ATOM   1845 C CA  . GLU A  1 255 ? 0.303   8.583   -28.624 1.000 43.512  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B CA  1 
ATOM   1846 C C   . GLU A  1 255 ? -0.047  10.084  -28.466 1.000 43.064  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B C   1 
ATOM   1847 O O   . GLU A  1 255 ? -1.146  10.437  -27.987 1.000 43.009  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B O   1 
ATOM   1848 C CB  . GLU A  1 255 ? -0.573  7.877   -29.667 1.000 48.015  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B CB  1 
ATOM   1849 C CG  . GLU A  1 255 ? -0.183  8.135   -31.115 1.000 66.689  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B CG  1 
ATOM   1850 C CD  . GLU A  1 255 ? -1.345  7.934   -32.082 1.000 75.377  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B CD  1 
ATOM   1851 O OE1 . GLU A  1 255 ? -1.187  7.200   -33.060 1.000 79.039  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B OE1 1 
ATOM   1852 O OE2 . GLU A  1 255 ? -2.429  8.500   -31.837 1.000 90.251  ? ? ? ? ? 0 256 GLU B OE2 1 
ATOM   1853 N N   . GLY A  1 256 ? 0.907   10.951  -28.821 1.000 34.393  ? ? ? ? ? 0 257 GLY B N   1 
ATOM   1854 C CA  . GLY A  1 256 ? 0.717   12.377  -28.887 1.000 38.249  ? ? ? ? ? 0 257 GLY B CA  1 
ATOM   1855 C C   . GLY A  1 256 ? 0.738   13.054  -27.521 1.000 35.932  ? ? ? ? ? 0 257 GLY B C   1 
ATOM   1856 O O   . GLY A  1 256 ? 0.456   14.243  -27.454 1.000 39.741  ? ? ? ? ? 0 257 GLY B O   1 
ATOM   1857 N N   . VAL A  1 257 ? 1.264   12.376  -26.499 1.000 31.875  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B N   1 
ATOM   1858 C CA  . VAL A  1 257 ? 1.251   12.875  -25.128 1.000 30.794  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B CA  1 
ATOM   1859 C C   . VAL A  1 257 ? 2.619   12.653  -24.536 1.000 31.674  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B C   1 
ATOM   1860 O O   . VAL A  1 257 ? 3.132   11.551  -24.593 1.000 37.236  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B O   1 
ATOM   1861 C CB  . VAL A  1 257 ? 0.211   12.140  -24.253 1.000 27.920  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B CB  1 
ATOM   1862 C CG1 . VAL A  1 257 ? 0.451   12.408  -22.784 1.000 27.624  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B CG1 1 
ATOM   1863 C CG2 . VAL A  1 257 ? -1.213  12.408  -24.643 1.000 30.309  ? ? ? ? ? 0 258 VAL B CG2 1 
ATOM   1864 N N   . GLU A  1 258 ? 3.174   13.668  -23.891 1.000 37.372  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B N   1 
ATOM   1865 C CA  . GLU A  1 258 ? 4.429   13.528  -23.189 1.000 28.915  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B CA  1 
ATOM   1866 C C   . GLU A  1 258 ? 4.156   13.480  -21.693 1.000 37.352  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B C   1 
ATOM   1867 O O   . GLU A  1 258 ? 3.489   14.356  -21.115 1.000 28.263  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B O   1 
ATOM   1868 C CB  . GLU A  1 258 ? 5.381   14.654  -23.570 1.000 33.991  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B CB  1 
ATOM   1869 C CG  . GLU A  1 258 ? 6.600   14.744  -22.686 1.000 46.655  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B CG  1 
ATOM   1870 C CD  . GLU A  1 258 ? 7.946   14.874  -23.371 1.000 59.141  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B CD  1 
ATOM   1871 O OE1 . GLU A  1 258 ? 8.714   15.768  -22.947 1.000 61.594  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B OE1 1 
ATOM   1872 O OE2 . GLU A  1 258 ? 8.256   13.997  -24.232 1.000 60.667  ? ? ? ? ? 0 259 GLU B OE2 1 
ATOM   1873 N N   . HIS A  1 259 ? 4.747   12.455  -21.064 1.000 32.661  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B N   1 
ATOM   1874 C CA  . HIS A  1 259 ? 4.635   12.329  -19.632 1.000 36.694  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B CA  1 
ATOM   1875 C C   . HIS A  1 259 ? 5.722   13.175  -19.022 1.000 34.126  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B C   1 
ATOM   1876 O O   . HIS A  1 259 ? 6.875   12.910  -19.291 1.000 38.310  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B O   1 
ATOM   1877 C CB  . HIS A  1 259 ? 4.732   10.855  -19.187 1.000 38.021  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B CB  1 
ATOM   1878 C CG  . HIS A  1 259 ? 3.671   9.970   -19.751 1.000 30.922  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B CG  1 
ATOM   1879 N ND1 . HIS A  1 259 ? 2.350   10.178  -19.463 1.000 30.437  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B ND1 1 
ATOM   1880 C CD2 . HIS A  1 259 ? 3.739   8.852   -20.529 1.000 34.992  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B CD2 1 
ATOM   1881 C CE1 . HIS A  1 259 ? 1.610   9.237   -20.049 1.000 30.248  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B CE1 1 
ATOM   1882 N NE2 . HIS A  1 259 ? 2.449   8.385   -20.683 1.000 37.359  ? ? ? ? ? 0 260 HIS B NE2 1 
ATOM   1883 N N   . VAL A  1 260 ? 5.374   14.080  -18.101 1.000 32.797  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B N   1 
ATOM   1884 C CA  . VAL A  1 260 ? 6.415   14.823  -17.441 1.000 31.231  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B CA  1 
ATOM   1885 C C   . VAL A  1 260 ? 6.176   14.717  -15.951 1.000 37.029  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B C   1 
ATOM   1886 O O   . VAL A  1 260 ? 5.067   14.998  -15.483 1.000 29.000  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B O   1 
ATOM   1887 C CB  . VAL A  1 260 ? 6.437   16.261  -17.958 1.000 29.969  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B CB  1 
ATOM   1888 C CG1 . VAL A  1 260 ? 7.424   17.107  -17.254 1.000 31.336  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B CG1 1 
ATOM   1889 C CG2 . VAL A  1 260 ? 6.676   16.323  -19.462 1.000 31.350  ? ? ? ? ? 0 261 VAL B CG2 1 
ATOM   1890 N N   . GLY A  1 261 ? 7.255   14.366  -15.214 1.000 32.395  ? ? ? ? ? 0 262 GLY B N   1 
ATOM   1891 C CA  . GLY A  1 261 ? 7.256   14.431  -13.762 1.000 27.678  ? ? ? ? ? 0 262 GLY B CA  1 
ATOM   1892 C C   . GLY A  1 261 ? 7.597   15.749  -13.088 1.000 29.324  ? ? ? ? ? 0 262 GLY B C   1 
ATOM   1893 O O   . GLY A  1 261 ? 8.512   16.453  -13.468 1.000 38.082  ? ? ? ? ? 0 262 GLY B O   1 
ATOM   1894 N N   . GLY A  1 262 ? 6.910   16.057  -11.973 1.000 29.899  ? ? ? ? ? 0 263 GLY B N   1 
ATOM   1895 C CA  . GLY A  1 262 ? 7.225   17.228  -11.164 1.000 25.149  ? ? ? ? ? 0 263 GLY B CA  1 
ATOM   1896 C C   . GLY A  1 262 ? 6.071   17.578  -10.232 1.000 31.658  ? ? ? ? ? 0 263 GLY B C   1 
ATOM   1897 O O   . GLY A  1 262 ? 4.974   16.972  -10.275 1.000 30.985  ? ? ? ? ? 0 263 GLY B O   1 
ATOM   1898 N N   . SER A  1 263 ? 6.337   18.629  -9.475  1.000 30.053  ? ? ? ? ? 0 264 SER B N   1 
ATOM   1899 C CA  . SER A  1 263 ? 5.421   19.329  -8.609  1.000 31.358  ? ? ? ? ? 0 264 SER B CA  1 
ATOM   1900 C C   . SER A  1 263 ? 4.889   20.607  -9.261  1.000 33.235  ? ? ? ? ? 0 264 SER B C   1 
ATOM   1901 O O   . SER A  1 263 ? 5.673   21.481  -9.672  1.000 33.023  ? ? ? ? ? 0 264 SER B O   1 
ATOM   1902 C CB  . SER A  1 263 ? 6.099   19.769  -7.350  1.000 25.764  ? ? ? ? ? 0 264 SER B CB  1 
ATOM   1903 O OG  . SER A  1 263 ? 5.072   20.274  -6.480  1.000 32.509  ? ? ? ? ? 0 264 SER B OG  1 
ATOM   1904 N N   . MET A  1 264 ? 3.568   20.779  -9.186  1.000 28.017  ? ? ? ? ? 0 265 MET B N   1 
ATOM   1905 C CA  . MET A  1 264 ? 2.886   21.987  -9.657  1.000 27.846  ? ? ? ? ? 0 265 MET B CA  1 
ATOM   1906 C C   . MET A  1 264 ? 3.279   23.195  -8.790  1.000 27.980  ? ? ? ? ? 0 265 MET B C   1 
ATOM   1907 O O   . MET A  1 264 ? 2.966   24.338  -9.158  1.000 29.426  ? ? ? ? ? 0 265 MET B O   1 
ATOM   1908 C CB  . MET A  1 264 ? 1.356   21.801  -9.626  1.000 26.754  ? ? ? ? ? 0 265 MET B CB  1 
ATOM   1909 C CG  . MET A  1 264 ? 0.787   21.572  -8.211  1.000 29.767  ? ? ? ? ? 0 265 MET B CG  1 
ATOM   1910 S SD  . MET A  1 264 ? -0.939  21.063  -8.414  1.000 27.421  ? ? ? ? ? 0 265 MET B SD  1 
ATOM   1911 C CE  . MET A  1 264 ? -1.359  20.520  -6.757  1.000 29.111  ? ? ? ? ? 0 265 MET B CE  1 
ATOM   1912 N N   . PHE A  1 265 ? 3.909   22.978  -7.592  1.000 26.539  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B N   1 
ATOM   1913 C CA  . PHE A  1 265 ? 4.322   24.093  -6.769  1.000 27.389  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CA  1 
ATOM   1914 C C   . PHE A  1 265 ? 5.646   24.664  -7.276  1.000 30.329  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B C   1 
ATOM   1915 O O   . PHE A  1 265 ? 5.973   25.767  -6.902  1.000 31.078  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B O   1 
ATOM   1916 C CB  . PHE A  1 265 ? 4.358   23.762  -5.253  1.000 31.678  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CB  1 
ATOM   1917 C CG  . PHE A  1 265 ? 2.973   23.525  -4.702  1.000 30.398  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CG  1 
ATOM   1918 C CD1 . PHE A  1 265 ? 2.101   24.618  -4.525  1.000 31.876  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CD1 1 
ATOM   1919 C CD2 . PHE A  1 265 ? 2.471   22.215  -4.547  1.000 33.354  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CD2 1 
ATOM   1920 C CE1 . PHE A  1 265 ? 0.798   24.407  -4.086  1.000 29.722  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CE1 1 
ATOM   1921 C CE2 . PHE A  1 265 ? 1.160   22.014  -4.124  1.000 34.331  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CE2 1 
ATOM   1922 C CZ  . PHE A  1 265 ? 0.324   23.121  -3.920  1.000 28.868  ? ? ? ? ? 0 266 PHE B CZ  1 
ATOM   1923 N N   . ASP A  1 266 ? 6.373   23.921  -8.126  1.000 33.589  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B N   1 
ATOM   1924 C CA  . ASP A  1 266 ? 7.685   24.349  -8.595  1.000 39.247  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B CA  1 
ATOM   1925 C C   . ASP A  1 266 ? 7.526   24.921  -9.992  1.000 33.938  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B C   1 
ATOM   1926 O O   . ASP A  1 266 ? 8.056   25.967  -10.265 1.000 41.261  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B O   1 
ATOM   1927 C CB  . ASP A  1 266 ? 8.729   23.232  -8.704  1.000 34.055  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B CB  1 
ATOM   1928 C CG  . ASP A  1 266 ? 9.076   22.509  -7.420  1.000 35.264  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B CG  1 
ATOM   1929 O OD1 . ASP A  1 266 ? 8.981   23.147  -6.333  1.000 36.420  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B OD1 1 
ATOM   1930 O OD2 . ASP A  1 266 ? 9.309   21.271  -7.540  1.000 34.500  ? ? ? ? ? 0 267 ASP B OD2 1 
ATOM   1931 N N   . ASN A  1 267 ? 6.712   24.288  -10.821 1.000 37.774  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B N   1 
ATOM   1932 C CA  . ASN A  1 267 ? 6.671   24.625  -12.231 1.000 39.221  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B CA  1 
ATOM   1933 C C   . ASN A  1 267 ? 5.511   23.858  -12.881 1.000 34.511  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B C   1 
ATOM   1934 O O   . ASN A  1 267 ? 5.071   22.817  -12.384 1.000 35.541  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B O   1 
ATOM   1935 C CB  . ASN A  1 267 ? 8.037   24.260  -12.819 1.000 44.771  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B CB  1 
ATOM   1936 C CG  . ASN A  1 267 ? 8.039   24.233  -14.326 1.000 49.864  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B CG  1 
ATOM   1937 O OD1 . ASN A  1 267 ? 7.987   23.153  -14.922 1.000 58.595  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B OD1 1 
ATOM   1938 N ND2 . ASN A  1 267 ? 8.070   25.407  -14.935 1.000 49.008  ? ? ? ? ? 0 268 ASN B ND2 1 
ATOM   1939 N N   . ILE A  1 268 ? 5.013   24.411  -13.987 1.000 29.636  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B N   1 
ATOM   1940 C CA  . ILE A  1 268 ? 4.070   23.705  -14.824 1.000 33.378  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B CA  1 
ATOM   1941 C C   . ILE A  1 268 ? 4.630   23.712  -16.240 1.000 29.198  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B C   1 
ATOM   1942 O O   . ILE A  1 268 ? 5.135   24.724  -16.693 1.000 32.204  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B O   1 
ATOM   1943 C CB  . ILE A  1 268 ? 2.661   24.346  -14.649 1.000 32.936  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B CB  1 
ATOM   1944 C CG1 . ILE A  1 268 ? 2.092   23.927  -13.270 1.000 39.248  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B CG1 1 
ATOM   1945 C CG2 . ILE A  1 268 ? 1.734   23.932  -15.783 1.000 30.765  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B CG2 1 
ATOM   1946 C CD1 . ILE A  1 268 ? 0.833   24.543  -12.838 1.000 41.211  ? ? ? ? ? 0 269 ILE B CD1 1 
ATOM   1947 N N   . PRO A  1 269 ? 4.602   22.584  -16.982 1.000 27.348  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B N   1 
ATOM   1948 C CA  . PRO A  1 269 ? 4.985   22.629  -18.383 1.000 29.024  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B CA  1 
ATOM   1949 C C   . PRO A  1 269 ? 4.172   23.659  -19.185 1.000 33.566  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B C   1 
ATOM   1950 O O   . PRO A  1 269 ? 2.984   23.947  -18.909 1.000 26.581  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B O   1 
ATOM   1951 C CB  . PRO A  1 269 ? 4.699   21.203  -18.879 1.000 29.787  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B CB  1 
ATOM   1952 C CG  . PRO A  1 269 ? 4.862   20.399  -17.620 1.000 34.880  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B CG  1 
ATOM   1953 C CD  . PRO A  1 269 ? 4.202   21.243  -16.550 1.000 27.841  ? ? ? ? ? 0 270 PRO B CD  1 
ATOM   1954 N N   . ARG A  1 270 ? 4.869   24.264  -20.153 1.000 29.917  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B N   1 
ATOM   1955 C CA  . ARG A  1 270 ? 4.306   25.312  -21.002 1.000 27.869  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B CA  1 
ATOM   1956 C C   . ARG A  1 270 ? 3.350   24.702  -21.997 1.000 24.913  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B C   1 
ATOM   1957 O O   . ARG A  1 270 ? 3.604   23.639  -22.565 1.000 28.916  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B O   1 
ATOM   1958 C CB  . ARG A  1 270 ? 5.395   26.062  -21.750 1.000 30.095  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B CB  1 
ATOM   1959 C CG  . ARG A  1 270 ? 6.476   26.612  -20.862 1.000 29.978  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B CG  1 
ATOM   1960 C CD  . ARG A  1 270 ? 6.989   27.876  -21.536 1.000 41.841  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B CD  1 
ATOM   1961 N NE  . ARG A  1 270 ? 5.976   28.942  -21.602 1.000 38.737  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B NE  1 
ATOM   1962 C CZ  . ARG A  1 270 ? 6.176   30.173  -22.091 1.000 39.237  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B CZ  1 
ATOM   1963 N NH1 . ARG A  1 270 ? 7.283   30.466  -22.782 1.000 38.788  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B NH1 1 
ATOM   1964 N NH2 . ARG A  1 270 ? 5.256   31.109  -21.876 1.000 31.294  ? ? ? ? ? 0 271 ARG B NH2 1 
ATOM   1965 N N   . GLY A  1 271 ? 2.235   25.403  -22.222 1.000 25.251  ? ? ? ? ? 0 272 GLY B N   1 
ATOM   1966 C CA  . GLY A  1 271 ? 1.330   25.032  -23.297 1.000 22.143  ? ? ? ? ? 0 272 GLY B CA  1 
ATOM   1967 C C   . GLY A  1 271 ? 0.342   26.175  -23.566 1.000 22.605  ? ? ? ? ? 0 272 GLY B C   1 
ATOM   1968 O O   . GLY A  1 271 ? 0.500   27.265  -23.017 1.000 26.246  ? ? ? ? ? 0 272 GLY B O   1 
ATOM   1969 N N   . ASN A  1 272 ? -0.731  25.846  -24.268 1.000 23.634  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B N   1 
ATOM   1970 C CA  . ASN A  1 272 ? -1.779  26.805  -24.621 1.000 28.855  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B CA  1 
ATOM   1971 C C   . ASN A  1 272 ? -2.910  26.773  -23.593 1.000 32.019  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B C   1 
ATOM   1972 O O   . ASN A  1 272 ? -3.649  27.758  -23.511 1.000 32.751  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B O   1 
ATOM   1973 C CB  . ASN A  1 272 ? -2.279  26.500  -26.041 1.000 23.520  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B CB  1 
ATOM   1974 C CG  . ASN A  1 272 ? -1.094  26.554  -27.001 1.000 28.255  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B CG  1 
ATOM   1975 O OD1 . ASN A  1 272 ? -0.673  25.516  -27.482 1.000 31.288  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B OD1 1 
ATOM   1976 N ND2 . ASN A  1 272 ? -0.471  27.726  -27.147 1.000 26.329  ? ? ? ? ? 0 273 ASN B ND2 1 
ATOM   1977 N N   . ALA A  1 273 ? -3.098  25.593  -22.934 1.000 28.290  ? ? ? ? ? 0 274 ALA B N   1 
ATOM   1978 C CA  . ALA A  1 273 ? -4.065  25.445  -21.855 1.000 29.280  ? ? ? ? ? 0 274 ALA B CA  1 
ATOM   1979 C C   . ALA A  1 273 ? -3.553  24.475  -20.790 1.000 29.282  ? ? ? ? ? 0 274 ALA B C   1 
ATOM   1980 O O   . ALA A  1 273 ? -2.822  23.535  -21.105 1.000 26.984  ? ? ? ? ? 0 274 ALA B O   1 
ATOM   1981 C CB  . ALA A  1 273 ? -5.450  25.075  -22.352 1.000 29.708  ? ? ? ? ? 0 274 ALA B CB  1 
ATOM   1982 N N   . VAL A  1 274 ? -3.869  24.829  -19.525 1.000 25.646  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B N   1 
ATOM   1983 C CA  . VAL A  1 274 ? -3.658  23.981  -18.374 1.000 26.870  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B CA  1 
ATOM   1984 C C   . VAL A  1 274 ? -5.027  23.535  -17.820 1.000 27.904  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B C   1 
ATOM   1985 O O   . VAL A  1 274 ? -5.867  24.368  -17.452 1.000 29.677  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B O   1 
ATOM   1986 C CB  . VAL A  1 274 ? -2.787  24.676  -17.319 1.000 28.384  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B CB  1 
ATOM   1987 C CG1 . VAL A  1 274 ? -2.553  23.745  -16.113 1.000 27.569  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B CG1 1 
ATOM   1988 C CG2 . VAL A  1 274 ? -1.473  25.212  -17.898 1.000 27.698  ? ? ? ? ? 0 275 VAL B CG2 1 
ATOM   1989 N N   . LEU A  1 275 ? -5.252  22.222  -17.733 1.000 25.007  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B N   1 
ATOM   1990 C CA  . LEU A  1 275 ? -6.388  21.612  -17.026 1.000 25.327  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B CA  1 
ATOM   1991 C C   . LEU A  1 275 ? -6.065  21.336  -15.564 1.000 28.383  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B C   1 
ATOM   1992 O O   . LEU A  1 275 ? -5.045  20.688  -15.264 1.000 26.342  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B O   1 
ATOM   1993 C CB  . LEU A  1 275 ? -6.661  20.311  -17.749 1.000 30.655  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B CB  1 
ATOM   1994 C CG  . LEU A  1 275 ? -7.998  19.618  -17.582 1.000 33.857  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B CG  1 
ATOM   1995 C CD1 . LEU A  1 275 ? -9.127  20.590  -17.775 1.000 34.309  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B CD1 1 
ATOM   1996 C CD2 . LEU A  1 275 ? -8.105  18.493  -18.626 1.000 35.843  ? ? ? ? ? 0 276 LEU B CD2 1 
ATOM   1997 N N   . LEU A  1 276 ? -6.948  21.842  -14.674 1.000 24.388  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B N   1 
ATOM   1998 C CA  . LEU A  1 276 ? -6.942  21.636  -13.248 1.000 22.127  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B CA  1 
ATOM   1999 C C   . LEU A  1 276 ? -8.320  21.077  -12.869 1.000 26.401  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B C   1 
ATOM   2000 O O   . LEU A  1 276 ? -9.263  21.828  -12.648 1.000 23.792  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B O   1 
ATOM   2001 C CB  . LEU A  1 276 ? -6.666  22.945  -12.521 1.000 22.721  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B CB  1 
ATOM   2002 C CG  . LEU A  1 276 ? -5.349  23.686  -12.793 1.000 25.644  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B CG  1 
ATOM   2003 C CD1 . LEU A  1 276 ? -5.303  25.044  -12.054 1.000 25.600  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B CD1 1 
ATOM   2004 C CD2 . LEU A  1 276 ? -4.190  22.837  -12.333 1.000 28.318  ? ? ? ? ? 0 277 LEU B CD2 1 
ATOM   2005 N N   . LYS A  1 277 ? -8.397  19.748  -12.714 1.000 28.321  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B N   1 
ATOM   2006 C CA  . LYS A  1 277 ? -9.605  19.040  -12.292 1.000 26.538  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B CA  1 
ATOM   2007 C C   . LYS A  1 277 ? -9.563  18.663  -10.830 1.000 27.366  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B C   1 
ATOM   2008 O O   . LYS A  1 277 ? -8.772  17.805  -10.477 1.000 25.001  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B O   1 
ATOM   2009 C CB  . LYS A  1 277 ? -9.756  17.713  -13.041 1.000 28.575  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B CB  1 
ATOM   2010 C CG  . LYS A  1 277 ? -11.128 17.110  -12.772 1.000 38.558  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B CG  1 
ATOM   2011 C CD  . LYS A  1 277 ? -11.368 15.695  -13.289 1.000 38.327  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B CD  1 
ATOM   2012 C CE  . LYS A  1 277 ? -12.798 15.355  -13.040 1.000 33.300  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B CE  1 
ATOM   2013 N NZ  . LYS A  1 277 ? -13.033 15.071  -11.624 1.000 36.679  ? ? ? ? ? 0 278 LYS B NZ  1 
ATOM   2014 N N   . TRP A  1 278 ? -10.424 19.240  -9.986  1.000 24.918  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B N   1 
ATOM   2015 C CA  . TRP A  1 278 ? -10.465 18.884  -8.574  1.000 28.910  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CA  1 
ATOM   2016 C C   . TRP A  1 278 ? -9.076  19.009  -7.918  1.000 28.165  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B C   1 
ATOM   2017 O O   . TRP A  1 278 ? -8.725  18.248  -7.001  1.000 29.349  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B O   1 
ATOM   2018 C CB  . TRP A  1 278 ? -11.132 17.501  -8.402  1.000 29.054  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CB  1 
ATOM   2019 C CG  . TRP A  1 278 ? -12.616 17.491  -8.091  1.000 32.580  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CG  1 
ATOM   2020 C CD1 . TRP A  1 278 ? -13.480 18.538  -7.896  1.000 29.445  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CD1 1 
ATOM   2021 C CD2 . TRP A  1 278 ? -13.419 16.299  -7.902  1.000 30.002  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CD2 1 
ATOM   2022 N NE1 . TRP A  1 278 ? -14.761 18.083  -7.593  1.000 26.504  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B NE1 1 
ATOM   2023 C CE2 . TRP A  1 278 ? -14.747 16.715  -7.608  1.000 27.481  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CE2 1 
ATOM   2024 C CE3 . TRP A  1 278 ? -13.119 14.931  -7.933  1.000 26.560  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CE3 1 
ATOM   2025 C CZ2 . TRP A  1 278 ? -15.762 15.796  -7.344  1.000 31.785  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CZ2 1 
ATOM   2026 C CZ3 . TRP A  1 278 ? -14.140 14.022  -7.716  1.000 29.026  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CZ3 1 
ATOM   2027 C CH2 . TRP A  1 278 ? -15.427 14.457  -7.430  1.000 28.957  ? ? ? ? ? 0 279 TRP B CH2 1 
ATOM   2028 N N   . ILE A  1 279 ? -8.308  20.004  -8.361  1.000 26.619  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B N   1 
ATOM   2029 C CA  . ILE A  1 279 ? -7.032  20.370  -7.746  1.000 25.856  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B CA  1 
ATOM   2030 C C   . ILE A  1 279 ? -7.190  21.511  -6.763  1.000 26.014  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B C   1 
ATOM   2031 O O   . ILE A  1 279 ? -6.834  21.315  -5.594  1.000 26.966  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B O   1 
ATOM   2032 C CB  . ILE A  1 279 ? -5.992  20.843  -8.812  1.000 34.040  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B CB  1 
ATOM   2033 C CG1 . ILE A  1 279 ? -5.803  19.827  -9.957  1.000 31.508  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B CG1 1 
ATOM   2034 C CG2 . ILE A  1 279 ? -4.652  21.255  -8.144  1.000 29.183  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B CG2 1 
ATOM   2035 C CD1 . ILE A  1 279 ? -5.127  18.549  -9.621  1.000 31.743  ? ? ? ? ? 0 280 ILE B CD1 1 
ATOM   2036 N N   . LEU A  1 280 ? -7.645  22.722  -7.249  1.000 26.473  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B N   1 
ATOM   2037 C CA  . LEU A  1 280 ? -7.752  23.904  -6.402  1.000 21.203  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B CA  1 
ATOM   2038 C C   . LEU A  1 280 ? -8.544  23.655  -5.103  1.000 24.653  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B C   1 
ATOM   2039 O O   . LEU A  1 280 ? -8.283  24.301  -4.050  1.000 22.480  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B O   1 
ATOM   2040 C CB  . LEU A  1 280 ? -8.343  25.036  -7.243  1.000 25.095  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B CB  1 
ATOM   2041 C CG  . LEU A  1 280 ? -7.534  25.387  -8.516  1.000 26.852  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B CG  1 
ATOM   2042 C CD1 . LEU A  1 280 ? -8.168  26.534  -9.229  1.000 29.395  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B CD1 1 
ATOM   2043 C CD2 . LEU A  1 280 ? -6.076  25.756  -8.189  1.000 26.985  ? ? ? ? ? 0 281 LEU B CD2 1 
ATOM   2044 N N   . HIS A  1 281 ? -9.599  22.821  -5.177  1.000 20.697  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B N   1 
ATOM   2045 C CA  . HIS A  1 281 ? -10.460 22.677  -3.991  1.000 25.479  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B CA  1 
ATOM   2046 C C   . HIS A  1 281 ? -9.767  21.913  -2.852  1.000 24.019  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B C   1 
ATOM   2047 O O   . HIS A  1 281 ? -10.215 22.008  -1.726  1.000 24.242  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B O   1 
ATOM   2048 C CB  . HIS A  1 281 ? -11.859 22.091  -4.316  1.000 20.342  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B CB  1 
ATOM   2049 C CG  . HIS A  1 281 ? -11.922 20.610  -4.559  1.000 22.383  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B CG  1 
ATOM   2050 N ND1 . HIS A  1 281 ? -13.103 19.860  -4.421  1.000 22.963  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B ND1 1 
ATOM   2051 C CD2 . HIS A  1 281 ? -10.949 19.732  -4.875  1.000 23.902  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B CD2 1 
ATOM   2052 C CE1 . HIS A  1 281 ? -12.822 18.575  -4.703  1.000 24.652  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B CE1 1 
ATOM   2053 N NE2 . HIS A  1 281 ? -11.517 18.480  -5.036  1.000 24.355  ? ? ? ? ? 0 282 HIS B NE2 1 
ATOM   2054 N N   . ASP A  1 282 ? -8.660  21.229  -3.136  1.000 22.672  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B N   1 
ATOM   2055 C CA  . ASP A  1 282 ? -7.850  20.596  -2.126  1.000 24.543  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B CA  1 
ATOM   2056 C C   . ASP A  1 282 ? -7.018  21.599  -1.330  1.000 27.197  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B C   1 
ATOM   2057 O O   . ASP A  1 282 ? -6.525  21.254  -0.250  1.000 26.182  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B O   1 
ATOM   2058 C CB  . ASP A  1 282 ? -6.904  19.597  -2.771  1.000 24.640  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B CB  1 
ATOM   2059 C CG  . ASP A  1 282 ? -7.516  18.410  -3.482  1.000 25.318  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B CG  1 
ATOM   2060 O OD1 . ASP A  1 282 ? -8.762  18.217  -3.434  1.000 26.134  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B OD1 1 
ATOM   2061 O OD2 . ASP A  1 282 ? -6.730  17.619  -4.092  1.000 23.841  ? ? ? ? ? 0 283 ASP B OD2 1 
ATOM   2062 N N   . TRP A  1 283 ? -6.935  22.865  -1.783  1.000 27.972  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B N   1 
ATOM   2063 C CA  . TRP A  1 283 ? -5.894  23.774  -1.279  1.000 27.270  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CA  1 
ATOM   2064 C C   . TRP A  1 283 ? -6.477  25.079  -0.780  1.000 24.710  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B C   1 
ATOM   2065 O O   . TRP A  1 283 ? -7.508  25.557  -1.267  1.000 28.945  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B O   1 
ATOM   2066 C CB  . TRP A  1 283 ? -4.881  24.073  -2.408  1.000 24.869  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CB  1 
ATOM   2067 C CG  . TRP A  1 283 ? -4.160  22.860  -2.819  1.000 22.855  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CG  1 
ATOM   2068 C CD1 . TRP A  1 283 ? -4.370  22.083  -3.925  1.000 29.421  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CD1 1 
ATOM   2069 C CD2 . TRP A  1 283 ? -3.025  22.283  -2.128  1.000 26.623  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CD2 1 
ATOM   2070 N NE1 . TRP A  1 283 ? -3.497  21.013  -3.924  1.000 27.638  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B NE1 1 
ATOM   2071 C CE2 . TRP A  1 283 ? -2.639  21.138  -2.850  1.000 25.283  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CE2 1 
ATOM   2072 C CE3 . TRP A  1 283 ? -2.277  22.656  -0.989  1.000 28.932  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CE3 1 
ATOM   2073 C CZ2 . TRP A  1 283 ? -1.594  20.314  -2.433  1.000 30.153  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CZ2 1 
ATOM   2074 C CZ3 . TRP A  1 283 ? -1.212  21.854  -0.593  1.000 29.836  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CZ3 1 
ATOM   2075 C CH2 . TRP A  1 283 ? -0.919  20.678  -1.291  1.000 29.157  ? ? ? ? ? 0 284 TRP B CH2 1 
ATOM   2076 N N   . ASP A  1 284 ? -5.760  25.746  0.121   1.000 28.238  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B N   1 
ATOM   2077 C CA  . ASP A  1 284 ? -6.126  27.089  0.564   1.000 27.030  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B CA  1 
ATOM   2078 C C   . ASP A  1 284 ? -5.812  28.144  -0.500  1.000 23.715  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B C   1 
ATOM   2079 O O   . ASP A  1 284 ? -5.240  27.855  -1.538  1.000 24.599  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B O   1 
ATOM   2080 C CB  . ASP A  1 284 ? -5.521  27.355  1.930   1.000 31.625  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B CB  1 
ATOM   2081 C CG  . ASP A  1 284 ? -4.028  27.616  1.994   1.000 34.159  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B CG  1 
ATOM   2082 O OD1 . ASP A  1 284 ? -3.370  27.799  0.943   1.000 31.855  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B OD1 1 
ATOM   2083 O OD2 . ASP A  1 284 ? -3.563  27.621  3.107   1.000 37.876  ? ? ? ? ? 0 285 ASP B OD2 1 
ATOM   2084 N N   . ASP A  1 285 ? -6.195  29.363  -0.225  1.000 25.041  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B N   1 
ATOM   2085 C CA  . ASP A  1 285 ? -6.078  30.454  -1.169  1.000 29.963  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B CA  1 
ATOM   2086 C C   . ASP A  1 285 ? -4.617  30.699  -1.573  1.000 32.407  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B C   1 
ATOM   2087 O O   . ASP A  1 285 ? -4.367  30.811  -2.787  1.000 28.723  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B O   1 
ATOM   2088 C CB  . ASP A  1 285 ? -6.735  31.698  -0.570  1.000 25.994  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B CB  1 
ATOM   2089 C CG  . ASP A  1 285 ? -8.272  31.662  -0.595  1.000 30.585  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B CG  1 
ATOM   2090 O OD1 . ASP A  1 285 ? -8.890  30.676  -1.112  1.000 27.903  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B OD1 1 
ATOM   2091 O OD2 . ASP A  1 285 ? -8.857  32.641  -0.160  1.000 32.910  ? ? ? ? ? 0 286 ASP B OD2 1 
ATOM   2092 N N   . LYS A  1 286 ? -3.697  30.744  -0.571  1.000 30.899  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B N   1 
ATOM   2093 C CA  . LYS A  1 286 ? -2.273  30.986  -0.830  1.000 33.238  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B CA  1 
ATOM   2094 C C   . LYS A  1 286 ? -1.717  29.892  -1.735  1.000 29.470  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B C   1 
ATOM   2095 O O   . LYS A  1 286 ? -1.050  30.165  -2.725  1.000 27.751  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B O   1 
ATOM   2096 C CB  . LYS A  1 286 ? -1.421  31.018  0.445   1.000 38.678  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B CB  1 
ATOM   2097 C CG  . LYS A  1 286 ? -1.537  32.327  1.204   1.000 54.588  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B CG  1 
ATOM   2098 C CD  . LYS A  1 286 ? -0.872  32.295  2.567   1.000 62.671  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B CD  1 
ATOM   2099 C CE  . LYS A  1 286 ? -1.585  33.223  3.533   1.000 66.308  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B CE  1 
ATOM   2100 N NZ  . LYS A  1 286 ? -0.874  33.288  4.827   1.000 68.417  ? ? ? ? ? 0 287 LYS B NZ  1 
ATOM   2101 N N   . ALA A  1 287 ? -2.028  28.626  -1.429  1.000 23.738  ? ? ? ? ? 0 288 ALA B N   1 
ATOM   2102 C CA  . ALA A  1 287 ? -1.561  27.556  -2.293  1.000 25.643  ? ? ? ? ? 0 288 ALA B CA  1 
ATOM   2103 C C   . ALA A  1 287 ? -2.171  27.629  -3.706  1.000 27.437  ? ? ? ? ? 0 288 ALA B C   1 
ATOM   2104 O O   . ALA A  1 287 ? -1.476  27.404  -4.691  1.000 22.315  ? ? ? ? ? 0 288 ALA B O   1 
ATOM   2105 C CB  . ALA A  1 287 ? -1.815  26.246  -1.614  1.000 22.712  ? ? ? ? ? 0 288 ALA B CB  1 
ATOM   2106 N N   . CYS A  1 288 ? -3.476  27.969  -3.823  1.000 28.150  ? ? ? ? ? 0 289 CYS B N   1 
ATOM   2107 C CA  . CYS A  1 288 ? -4.100  28.114  -5.124  1.000 26.724  ? ? ? ? ? 0 289 CYS B CA  1 
ATOM   2108 C C   . CYS A  1 288 ? -3.402  29.214  -5.935  1.000 24.004  ? ? ? ? ? 0 289 CYS B C   1 
ATOM   2109 O O   . CYS A  1 288 ? -3.302  29.070  -7.166  1.000 23.500  ? ? ? ? ? 0 289 CYS B O   1 
ATOM   2110 C CB  . CYS A  1 288 ? -5.603  28.361  -5.064  1.000 24.111  ? ? ? ? ? 0 289 CYS B CB  1 
ATOM   2111 S SG  . CYS A  1 288 ? -6.528  26.878  -4.565  1.000 23.947  ? ? ? ? ? 0 289 CYS B SG  1 
ATOM   2112 N N   . ILE A  1 289 ? -3.111  30.347  -5.307  1.000 23.131  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B N   1 
ATOM   2113 C CA  . ILE A  1 289 ? -2.442  31.458  -6.002  1.000 26.928  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B CA  1 
ATOM   2114 C C   . ILE A  1 289 ? -1.059  31.041  -6.534  1.000 26.701  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B C   1 
ATOM   2115 O O   . ILE A  1 289 ? -0.757  31.245  -7.722  1.000 27.301  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B O   1 
ATOM   2116 C CB  . ILE A  1 289 ? -2.428  32.717  -5.097  1.000 34.267  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B CB  1 
ATOM   2117 C CG1 . ILE A  1 289 ? -3.850  33.274  -4.977  1.000 32.530  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B CG1 1 
ATOM   2118 C CG2 . ILE A  1 289 ? -1.451  33.798  -5.609  1.000 34.755  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B CG2 1 
ATOM   2119 C CD1 . ILE A  1 289 ? -4.034  34.328  -3.898  1.000 33.492  ? ? ? ? ? 0 290 ILE B CD1 1 
ATOM   2120 N N   . LYS A  1 290 ? -0.300  30.238  -5.763  1.000 28.447  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B N   1 
ATOM   2121 C CA  . LYS A  1 290 ? 0.947   29.676  -6.241  1.000 23.865  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B CA  1 
ATOM   2122 C C   . LYS A  1 290 ? 0.711   28.819  -7.462  1.000 26.420  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B C   1 
ATOM   2123 O O   . LYS A  1 290 ? 1.445   28.946  -8.445  1.000 27.136  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B O   1 
ATOM   2124 C CB  . LYS A  1 290 ? 1.727   28.877  -5.189  1.000 27.623  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B CB  1 
ATOM   2125 C CG  . LYS A  1 290 ? 2.226   29.666  -4.007  1.000 39.159  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B CG  1 
ATOM   2126 C CD  . LYS A  1 290 ? 2.757   28.757  -2.875  1.000 47.938  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B CD  1 
ATOM   2127 C CE  . LYS A  1 290 ? 2.952   29.533  -1.586  1.000 51.688  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B CE  1 
ATOM   2128 N NZ  . LYS A  1 290 ? 3.471   28.640  -0.542  1.000 58.436  ? ? ? ? ? 0 291 LYS B NZ  1 
ATOM   2129 N N   . ILE A  1 291 ? -0.268  27.919  -7.420  1.000 26.088  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B N   1 
ATOM   2130 C CA  . ILE A  1 291 ? -0.509  27.043  -8.555  1.000 28.390  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B CA  1 
ATOM   2131 C C   . ILE A  1 291 ? -0.864  27.888  -9.769  1.000 26.679  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B C   1 
ATOM   2132 O O   . ILE A  1 291 ? -0.388  27.621  -10.885 1.000 28.498  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B O   1 
ATOM   2133 C CB  . ILE A  1 291 ? -1.594  26.005  -8.238  1.000 29.772  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B CB  1 
ATOM   2134 C CG1 . ILE A  1 291 ? -1.168  25.087  -7.088  1.000 30.194  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B CG1 1 
ATOM   2135 C CG2 . ILE A  1 291 ? -1.924  25.249  -9.491  1.000 26.915  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B CG2 1 
ATOM   2136 C CD1 . ILE A  1 291 ? -2.303  24.276  -6.472  1.000 32.013  ? ? ? ? ? 0 292 ILE B CD1 1 
ATOM   2137 N N   . LEU A  1 292 ? -1.686  28.919  -9.528  1.000 25.483  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B N   1 
ATOM   2138 C CA  . LEU A  1 292 ? -2.208  29.679  -10.647 1.000 28.374  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B CA  1 
ATOM   2139 C C   . LEU A  1 292 ? -1.097  30.602  -11.220 1.000 27.719  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B C   1 
ATOM   2140 O O   . LEU A  1 292 ? -1.064  30.815  -12.432 1.000 24.576  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B O   1 
ATOM   2141 C CB  . LEU A  1 292 ? -3.487  30.412  -10.210 1.000 25.673  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B CB  1 
ATOM   2142 C CG  . LEU A  1 292 ? -4.769  29.536  -10.069 1.000 25.504  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B CG  1 
ATOM   2143 C CD1 . LEU A  1 292 ? -5.834  30.261  -9.310  1.000 27.370  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B CD1 1 
ATOM   2144 C CD2 . LEU A  1 292 ? -5.349  29.095  -11.432 1.000 28.048  ? ? ? ? ? 0 293 LEU B CD2 1 
ATOM   2145 N N   . LYS A  1 293 ? -0.236  31.168  -10.358 1.000 24.563  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B N   1 
ATOM   2146 C CA  . LYS A  1 293 ? 0.928   31.900  -10.827 1.000 28.259  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B CA  1 
ATOM   2147 C C   . LYS A  1 293 ? 1.839   31.021  -11.671 1.000 30.787  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B C   1 
ATOM   2148 O O   . LYS A  1 293 ? 2.254   31.522  -12.706 1.000 28.954  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B O   1 
ATOM   2149 C CB  . LYS A  1 293 ? 1.699   32.586  -9.723  1.000 25.230  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B CB  1 
ATOM   2150 C CG  . LYS A  1 293 ? 0.945   33.724  -9.063  1.000 27.143  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B CG  1 
ATOM   2151 C CD  . LYS A  1 293 ? 1.800   34.261  -7.929  1.000 28.175  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B CD  1 
ATOM   2152 C CE  . LYS A  1 293 ? 1.435   35.646  -7.477  1.000 33.680  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B CE  1 
ATOM   2153 N NZ  . LYS A  1 293 ? 1.955   35.901  -6.099  1.000 44.233  ? ? ? ? ? 0 294 LYS B NZ  1 
ATOM   2154 N N   . ASN A  1 294 ? 2.076   29.752  -11.280 1.000 29.113  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B N   1 
ATOM   2155 C CA  . ASN A  1 294 ? 2.807   28.827  -12.130 1.000 29.664  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B CA  1 
ATOM   2156 C C   . ASN A  1 294 ? 2.070   28.561  -13.431 1.000 29.627  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B C   1 
ATOM   2157 O O   . ASN A  1 294 ? 2.724   28.367  -14.445 1.000 27.797  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B O   1 
ATOM   2158 C CB  . ASN A  1 294 ? 3.159   27.508  -11.428 1.000 29.862  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B CB  1 
ATOM   2159 C CG  . ASN A  1 294 ? 4.168   27.746  -10.318 1.000 31.147  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B CG  1 
ATOM   2160 O OD1 . ASN A  1 294 ? 4.718   28.834  -10.233 1.000 28.329  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B OD1 1 
ATOM   2161 N ND2 . ASN A  1 294 ? 4.307   26.831  -9.379  1.000 28.282  ? ? ? ? ? 0 295 ASN B ND2 1 
ATOM   2162 N N   . CYS A  1 295 ? 0.738   28.447  -13.416 1.000 25.465  ? ? ? ? ? 0 296 CYS B N   1 
ATOM   2163 C CA  . CYS A  1 295 ? -0.007  28.289  -14.681 1.000 25.950  ? ? ? ? ? 0 296 CYS B CA  1 
ATOM   2164 C C   . CYS A  1 295 ? 0.177   29.486  -15.628 1.000 25.101  ? ? ? ? ? 0 296 CYS B C   1 
ATOM   2165 O O   . CYS A  1 295 ? 0.402   29.299  -16.828 1.000 26.293  ? ? ? ? ? 0 296 CYS B O   1 
ATOM   2166 C CB  . CYS A  1 295 ? -1.511  28.094  -14.425 1.000 28.427  ? ? ? ? ? 0 296 CYS B CB  1 
ATOM   2167 S SG  . CYS A  1 295 ? -1.898  26.494  -13.650 1.000 31.127  ? ? ? ? ? 0 296 CYS B SG  1 
ATOM   2168 N N   . TYR A  1 296 ? 0.061   30.698  -15.076 1.000 26.090  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B N   1 
ATOM   2169 C CA  . TYR A  1 296 ? 0.219   31.970  -15.748 1.000 30.304  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CA  1 
ATOM   2170 C C   . TYR A  1 296 ? 1.579   32.058  -16.466 1.000 32.812  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B C   1 
ATOM   2171 O O   . TYR A  1 296 ? 1.640   32.356  -17.662 1.000 27.036  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B O   1 
ATOM   2172 C CB  . TYR A  1 296 ? 0.151   33.121  -14.735 1.000 30.671  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CB  1 
ATOM   2173 C CG  . TYR A  1 296 ? 0.168   34.461  -15.428 1.000 33.678  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CG  1 
ATOM   2174 C CD1 . TYR A  1 296 ? -1.014  34.927  -15.995 1.000 34.872  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CD1 1 
ATOM   2175 C CD2 . TYR A  1 296 ? 1.329   35.172  -15.694 1.000 33.941  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CD2 1 
ATOM   2176 C CE1 . TYR A  1 296 ? -1.076  36.134  -16.663 1.000 40.995  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CE1 1 
ATOM   2177 C CE2 . TYR A  1 296 ? 1.299   36.338  -16.463 1.000 36.133  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CE2 1 
ATOM   2178 C CZ  . TYR A  1 296 ? 0.085   36.827  -16.943 1.000 44.720  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B CZ  1 
ATOM   2179 O OH  . TYR A  1 296 ? -0.198  37.992  -17.653 1.000 42.224  ? ? ? ? ? 0 297 TYR B OH  1 
ATOM   2180 N N   . THR A  1 297 ? 2.671   31.790  -15.741 1.000 29.369  ? ? ? ? ? 0 298 THR B N   1 
ATOM   2181 C CA  . THR A  1 297 ? 4.004   31.886  -16.339 1.000 29.980  ? ? ? ? ? 0 298 THR B CA  1 
ATOM   2182 C C   . THR A  1 297 ? 4.168   30.774  -17.348 1.000 30.058  ? ? ? ? ? 0 298 THR B C   1 
ATOM   2183 O O   . THR A  1 297 ? 4.702   31.001  -18.403 1.000 39.142  ? ? ? ? ? 0 298 THR B O   1 
ATOM   2184 C CB  . THR A  1 297 ? 5.137   31.860  -15.305 1.000 31.626  ? ? ? ? ? 0 298 THR B CB  1 
ATOM   2185 O OG1 . THR A  1 297 ? 5.210   30.487  -14.990 1.000 49.074  ? ? ? ? ? 0 298 THR B OG1 1 
ATOM   2186 C CG2 . THR A  1 297 ? 4.881   32.700  -14.097 1.000 25.792  ? ? ? ? ? 0 298 THR B CG2 1 
ATOM   2187 N N   . ALA A  1 298 ? 3.568   29.614  -17.121 1.000 30.689  ? ? ? ? ? 0 299 ALA B N   1 
ATOM   2188 C CA  . ALA A  1 298 ? 3.716   28.517  -18.058 1.000 31.928  ? ? ? ? ? 0 299 ALA B CA  1 
ATOM   2189 C C   . ALA A  1 298 ? 2.973   28.780  -19.381 1.000 30.518  ? ? ? ? ? 0 299 ALA B C   1 
ATOM   2190 O O   . ALA A  1 298 ? 3.361   28.319  -20.444 1.000 32.109  ? ? ? ? ? 0 299 ALA B O   1 
ATOM   2191 C CB  . ALA A  1 298 ? 3.185   27.273  -17.400 1.000 32.502  ? ? ? ? ? 0 299 ALA B CB  1 
ATOM   2192 N N   . LEU A  1 299 ? 1.789   29.371  -19.299 1.000 32.871  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B N   1 
ATOM   2193 C CA  . LEU A  1 299 ? 0.978   29.619  -20.479 1.000 30.493  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B CA  1 
ATOM   2194 C C   . LEU A  1 299 ? 1.661   30.579  -21.455 1.000 26.855  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B C   1 
ATOM   2195 O O   . LEU A  1 299 ? 2.203   31.593  -21.061 1.000 26.724  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B O   1 
ATOM   2196 C CB  . LEU A  1 299 ? -0.384  30.195  -20.080 1.000 25.327  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B CB  1 
ATOM   2197 C CG  . LEU A  1 299 ? -1.281  29.161  -19.401 1.000 28.675  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B CG  1 
ATOM   2198 C CD1 . LEU A  1 299 ? -2.449  29.876  -18.703 1.000 31.670  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B CD1 1 
ATOM   2199 C CD2 . LEU A  1 299 ? -1.780  28.088  -20.345 1.000 25.092  ? ? ? ? ? 0 300 LEU B CD2 1 
ATOM   2200 N N   . HIS A  1 300 ? 1.459   30.290  -22.741 1.000 32.731  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B N   1 
ATOM   2201 C CA  . HIS A  1 300 ? 1.739   31.242  -23.800 1.000 39.711  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B CA  1 
ATOM   2202 C C   . HIS A  1 300 ? 0.626   32.273  -23.753 1.000 40.341  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B C   1 
ATOM   2203 O O   . HIS A  1 300 ? -0.425  31.972  -23.169 1.000 40.754  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B O   1 
ATOM   2204 C CB  . HIS A  1 300 ? 1.825   30.441  -25.117 1.000 34.729  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B CB  1 
ATOM   2205 C CG  . HIS A  1 300 ? 3.022   29.542  -25.131 1.000 35.834  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B CG  1 
ATOM   2206 N ND1 . HIS A  1 300 ? 4.312   30.042  -25.260 1.000 42.841  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B ND1 1 
ATOM   2207 C CD2 . HIS A  1 300 ? 3.108   28.175  -25.090 1.000 40.198  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B CD2 1 
ATOM   2208 C CE1 . HIS A  1 300 ? 5.165   29.015  -25.277 1.000 45.207  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B CE1 1 
ATOM   2209 N NE2 . HIS A  1 300 ? 4.438   27.842  -25.116 1.000 47.479  ? ? ? ? ? 0 301 HIS B NE2 1 
ATOM   2210 N N   . VAL A  1 301 ? 0.791   33.399  -24.473 1.000 41.886  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B N   1 
ATOM   2211 C CA  . VAL A  1 301 ? -0.179  34.507  -24.451 1.000 42.788  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B CA  1 
ATOM   2212 C C   . VAL A  1 301 ? -1.490  34.054  -25.070 1.000 33.790  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B C   1 
ATOM   2213 O O   . VAL A  1 301 ? -1.507  33.123  -25.915 1.000 31.533  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B O   1 
ATOM   2214 C CB  . VAL A  1 301 ? 0.333   35.785  -25.150 1.000 56.791  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B CB  1 
ATOM   2215 C CG1 . VAL A  1 301 ? 0.479   35.600  -26.679 1.000 43.631  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B CG1 1 
ATOM   2216 C CG2 . VAL A  1 301 ? -0.550  36.975  -24.749 1.000 54.076  ? ? ? ? ? 0 302 VAL B CG2 1 
ATOM   2217 N N   . ARG A  1 302 ? -2.589  34.620  -24.547 1.000 39.697  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B N   1 
ATOM   2218 C CA  . ARG A  1 302 ? -3.947  34.131  -24.814 1.000 39.401  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B CA  1 
ATOM   2219 C C   . ARG A  1 302 ? -4.128  32.687  -24.302 1.000 35.302  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B C   1 
ATOM   2220 O O   . ARG A  1 302 ? -5.043  31.995  -24.702 1.000 30.857  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B O   1 
ATOM   2221 C CB  . ARG A  1 302 ? -4.241  34.131  -26.325 1.000 39.149  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B CB  1 
ATOM   2222 C CG  . ARG A  1 302 ? -4.215  35.510  -26.970 1.000 56.474  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B CG  1 
ATOM   2223 C CD  . ARG A  1 302 ? -3.720  35.450  -28.415 1.000 66.128  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B CD  1 
ATOM   2224 N NE  . ARG A  1 302 ? -4.783  35.225  -29.375 1.000 77.278  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B NE  1 
ATOM   2225 C CZ  . ARG A  1 302 ? -5.720  36.124  -29.715 1.000 106.305 ? ? ? ? ? 0 303 ARG B CZ  1 
ATOM   2226 N NH1 . ARG A  1 302 ? -5.794  37.294  -29.097 1.000 105.061 ? ? ? ? ? 0 303 ARG B NH1 1 
ATOM   2227 N NH2 . ARG A  1 302 ? -6.574  35.858  -30.695 1.000 98.505  ? ? ? ? ? 0 303 ARG B NH2 1 
ATOM   2228 N N   . GLY A  1 303 ? -3.209  32.129  -23.512 1.000 30.534  ? ? ? ? ? 0 304 GLY B N   1 
ATOM   2229 C CA  . GLY A  1 303 ? -3.508  30.792  -23.033 1.000 31.089  ? ? ? ? ? 0 304 GLY B CA  1 
ATOM   2230 C C   . GLY A  1 303 ? -4.538  30.871  -21.899 1.000 29.568  ? ? ? ? ? 0 304 GLY B C   1 
ATOM   2231 O O   . GLY A  1 303 ? -4.820  31.947  -21.367 1.000 26.916  ? ? ? ? ? 0 304 GLY B O   1 
ATOM   2232 N N   . LYS A  1 304 ? -5.053  29.700  -21.524 1.000 32.219  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B N   1 
ATOM   2233 C CA  . LYS A  1 304 ? -6.180  29.549  -20.616 1.000 27.890  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B CA  1 
ATOM   2234 C C   . LYS A  1 304 ? -5.831  28.528  -19.515 1.000 24.764  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B C   1 
ATOM   2235 O O   . LYS A  1 304 ? -5.337  27.427  -19.796 1.000 30.122  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B O   1 
ATOM   2236 C CB  . LYS A  1 304 ? -7.355  28.947  -21.414 1.000 28.285  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B CB  1 
ATOM   2237 C CG  . LYS A  1 304 ? -8.004  29.778  -22.463 1.000 37.536  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B CG  1 
ATOM   2238 C CD  . LYS A  1 304 ? -9.257  29.124  -22.998 1.000 38.228  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B CD  1 
ATOM   2239 C CE  . LYS A  1 304 ? -8.994  27.734  -23.517 1.000 32.750  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B CE  1 
ATOM   2240 N NZ  . LYS A  1 304 ? -10.160 27.362  -24.372 1.000 35.975  ? ? ? ? ? 0 305 LYS B NZ  1 
ATOM   2241 N N   . VAL A  1 305 ? -6.282  28.771  -18.290 1.000 25.433  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B N   1 
ATOM   2242 C CA  . VAL A  1 305 ? -6.532  27.728  -17.315 1.000 25.419  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B CA  1 
ATOM   2243 C C   . VAL A  1 305 ? -7.998  27.309  -17.409 1.000 25.770  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B C   1 
ATOM   2244 O O   . VAL A  1 305 ? -8.885  28.163  -17.456 1.000 25.377  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B O   1 
ATOM   2245 C CB  . VAL A  1 305 ? -6.160  28.234  -15.903 1.000 30.753  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B CB  1 
ATOM   2246 C CG1 . VAL A  1 305 ? -6.235  27.111  -14.861 1.000 33.341  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B CG1 1 
ATOM   2247 C CG2 . VAL A  1 305 ? -4.771  28.772  -15.879 1.000 35.734  ? ? ? ? ? 0 306 VAL B CG2 1 
ATOM   2248 N N   . ILE A  1 306 ? -8.233  25.997  -17.447 1.000 24.980  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B N   1 
ATOM   2249 C CA  . ILE A  1 306 ? -9.552  25.356  -17.447 1.000 23.657  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B CA  1 
ATOM   2250 C C   . ILE A  1 306 ? -9.684  24.633  -16.109 1.000 22.331  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B C   1 
ATOM   2251 O O   . ILE A  1 306 ? -8.985  23.623  -15.849 1.000 27.610  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B O   1 
ATOM   2252 C CB  . ILE A  1 306 ? -9.667  24.366  -18.636 1.000 22.720  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B CB  1 
ATOM   2253 C CG1 . ILE A  1 306 ? -9.274  25.011  -19.967 1.000 24.971  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B CG1 1 
ATOM   2254 C CG2 . ILE A  1 306 ? -11.016 23.648  -18.655 1.000 19.382  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B CG2 1 
ATOM   2255 C CD1 . ILE A  1 306 ? -9.140  24.038  -21.142 1.000 24.129  ? ? ? ? ? 0 307 ILE B CD1 1 
ATOM   2256 N N   . VAL A  1 307 ? -10.423 25.252  -15.200 1.000 24.869  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B N   1 
ATOM   2257 C CA  . VAL A  1 307 ? -10.751 24.748  -13.868 1.000 22.230  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B CA  1 
ATOM   2258 C C   . VAL A  1 307 ? -12.033 23.929  -13.943 1.000 22.659  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B C   1 
ATOM   2259 O O   . VAL A  1 307 ? -13.118 24.451  -14.210 1.000 18.944  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B O   1 
ATOM   2260 C CB  . VAL A  1 307 ? -10.836 25.912  -12.885 1.000 21.754  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B CB  1 
ATOM   2261 C CG1 . VAL A  1 307 ? -11.181 25.485  -11.429 1.000 21.815  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B CG1 1 
ATOM   2262 C CG2 . VAL A  1 307 ? -9.507  26.633  -12.939 1.000 23.305  ? ? ? ? ? 0 308 VAL B CG2 1 
ATOM   2263 N N   . LEU A  1 308 ? -11.935 22.658  -13.560 1.000 23.084  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B N   1 
ATOM   2264 C CA  . LEU A  1 308 ? -13.087 21.754  -13.497 1.000 24.454  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B CA  1 
ATOM   2265 C C   . LEU A  1 308 ? -13.372 21.535  -12.012 1.000 25.274  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B C   1 
ATOM   2266 O O   . LEU A  1 308 ? -12.702 20.744  -11.317 1.000 26.546  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B O   1 
ATOM   2267 C CB  . LEU A  1 308 ? -12.650 20.453  -14.167 1.000 28.036  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B CB  1 
ATOM   2268 C CG  . LEU A  1 308 ? -13.053 20.156  -15.592 1.000 37.061  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B CG  1 
ATOM   2269 C CD1 . LEU A  1 308 ? -12.885 21.301  -16.524 1.000 35.478  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B CD1 1 
ATOM   2270 C CD2 . LEU A  1 308 ? -12.243 18.960  -16.050 1.000 38.055  ? ? ? ? ? 0 309 LEU B CD2 1 
ATOM   2271 N N   . GLU A  1 309 ? -14.352 22.266  -11.523 1.000 24.901  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B N   1 
ATOM   2272 C CA  . GLU A  1 309 ? -14.768 22.267  -10.126 1.000 24.784  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B CA  1 
ATOM   2273 C C   . GLU A  1 309 ? -16.277 22.501  -10.016 1.000 23.972  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B C   1 
ATOM   2274 O O   . GLU A  1 309 ? -16.869 23.123  -10.905 1.000 22.247  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B O   1 
ATOM   2275 C CB  . GLU A  1 309 ? -14.097 23.434  -9.415  1.000 24.188  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B CB  1 
ATOM   2276 C CG  . GLU A  1 309 ? -12.587 23.302  -9.227  1.000 24.545  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B CG  1 
ATOM   2277 C CD  . GLU A  1 309 ? -12.033 22.386  -8.153  1.000 27.291  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B CD  1 
ATOM   2278 O OE1 . GLU A  1 309 ? -12.841 21.760  -7.422  1.000 23.930  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B OE1 1 
ATOM   2279 O OE2 . GLU A  1 309 ? -10.745 22.339  -8.036  1.000 24.431  ? ? ? ? ? 0 310 GLU B OE2 1 
ATOM   2280 N N   . TYR A  1 310 ? -16.819 22.200  -8.816  1.000 23.894  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B N   1 
ATOM   2281 C CA  . TYR A  1 310 ? -18.136 22.689  -8.424  1.000 23.903  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CA  1 
ATOM   2282 C C   . TYR A  1 310 ? -17.968 24.172  -8.137  1.000 29.359  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B C   1 
ATOM   2283 O O   . TYR A  1 310 ? -16.834 24.630  -7.876  1.000 28.280  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B O   1 
ATOM   2284 C CB  . TYR A  1 310 ? -18.635 22.062  -7.120  1.000 24.111  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CB  1 
ATOM   2285 C CG  . TYR A  1 310 ? -19.072 20.641  -7.155  1.000 22.231  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CG  1 
ATOM   2286 C CD1 . TYR A  1 310 ? -18.515 19.699  -8.015  1.000 23.752  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CD1 1 
ATOM   2287 C CD2 . TYR A  1 310 ? -20.010 20.208  -6.238  1.000 21.936  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CD2 1 
ATOM   2288 C CE1 . TYR A  1 310 ? -18.863 18.358  -7.979  1.000 24.266  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CE1 1 
ATOM   2289 C CE2 . TYR A  1 310 ? -20.342 18.859  -6.148  1.000 23.256  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CE2 1 
ATOM   2290 C CZ  . TYR A  1 310 ? -19.791 17.940  -7.012  1.000 27.251  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B CZ  1 
ATOM   2291 O OH  . TYR A  1 310 ? -20.156 16.625  -6.877  1.000 26.442  ? ? ? ? ? 0 311 TYR B OH  1 
ATOM   2292 N N   . VAL A  1 311 ? -19.075 24.916  -8.231  1.000 26.698  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B N   1 
ATOM   2293 C CA  . VAL A  1 311 ? -19.094 26.345  -7.949  1.000 26.746  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B CA  1 
ATOM   2294 C C   . VAL A  1 311 ? -20.207 26.569  -6.926  1.000 29.409  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B C   1 
ATOM   2295 O O   . VAL A  1 311 ? -21.380 26.253  -7.216  1.000 26.890  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B O   1 
ATOM   2296 C CB  . VAL A  1 311 ? -19.345 27.148  -9.240  1.000 30.675  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B CB  1 
ATOM   2297 C CG1 . VAL A  1 311 ? -19.520 28.616  -8.952  1.000 33.572  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B CG1 1 
ATOM   2298 C CG2 . VAL A  1 311 ? -18.243 26.939  -10.250 1.000 31.231  ? ? ? ? ? 0 312 VAL B CG2 1 
ATOM   2299 N N   . VAL A  1 312 ? -19.839 27.030  -5.716  1.000 27.594  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B N   1 
ATOM   2300 C CA  . VAL A  1 312 ? -20.852 27.222  -4.681  1.000 31.710  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B CA  1 
ATOM   2301 C C   . VAL A  1 312 ? -21.562 28.562  -4.963  1.000 25.094  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B C   1 
ATOM   2302 O O   . VAL A  1 312 ? -20.985 29.497  -5.496  1.000 25.167  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B O   1 
ATOM   2303 C CB  . VAL A  1 312 ? -20.358 27.137  -3.209  1.000 27.080  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B CB  1 
ATOM   2304 C CG1 . VAL A  1 312 ? -20.139 25.730  -2.697  1.000 29.658  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B CG1 1 
ATOM   2305 C CG2 . VAL A  1 312 ? -19.143 27.945  -2.977  1.000 28.971  ? ? ? ? ? 0 313 VAL B CG2 1 
ATOM   2306 N N   . PRO A  1 313 ? -22.879 28.687  -4.676  1.000 24.298  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B N   1 
ATOM   2307 C CA  . PRO A  1 313 ? -23.571 29.932  -4.934  1.000 25.442  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B CA  1 
ATOM   2308 C C   . PRO A  1 313 ? -23.133 30.885  -3.848  1.000 27.538  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B C   1 
ATOM   2309 O O   . PRO A  1 313 ? -22.607 30.457  -2.812  1.000 25.897  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B O   1 
ATOM   2310 C CB  . PRO A  1 313 ? -25.051 29.474  -4.980  1.000 27.905  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B CB  1 
ATOM   2311 C CG  . PRO A  1 313 ? -25.105 28.280  -4.117  1.000 28.481  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B CG  1 
ATOM   2312 C CD  . PRO A  1 313 ? -23.787 27.589  -4.352  1.000 26.764  ? ? ? ? ? 0 314 PRO B CD  1 
ATOM   2313 N N   A ASP A  1 314 ? -23.386 32.174  -4.103  0.500 31.765  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B N   1 
ATOM   2314 N N   B ASP A  1 314 ? -23.377 32.178  -4.071  0.500 29.716  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B N   1 
ATOM   2315 C CA  A ASP A  1 314 ? -23.052 33.294  -3.231  0.500 35.924  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B CA  1 
ATOM   2316 C CA  B ASP A  1 314 ? -22.981 33.238  -3.153  0.500 32.069  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B CA  1 
ATOM   2317 C C   A ASP A  1 314 ? -23.808 33.188  -1.894  0.500 32.499  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B C   1 
ATOM   2318 C C   B ASP A  1 314 ? -23.855 33.251  -1.887  0.500 30.220  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B C   1 
ATOM   2319 O O   A ASP A  1 314 ? -23.344 33.684  -0.870  0.500 34.924  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B O   1 
ATOM   2320 O O   B ASP A  1 314 ? -23.557 33.941  -0.919  0.500 31.721  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B O   1 
ATOM   2321 C CB  A ASP A  1 314 ? -23.353 34.617  -3.965  0.500 40.100  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B CB  1 
ATOM   2322 C CB  B ASP A  1 314 ? -23.072 34.609  -3.840  0.500 34.033  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B CB  1 
ATOM   2323 C CG  A ASP A  1 314 ? -22.919 35.886  -3.243  0.500 47.444  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B CG  1 
ATOM   2324 C CG  B ASP A  1 314 ? -22.111 34.812  -4.994  0.500 35.209  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B CG  1 
ATOM   2325 O OD1 A ASP A  1 314 ? -21.928 35.815  -2.475  0.500 50.274  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B OD1 1 
ATOM   2326 O OD1 B ASP A  1 314 ? -21.227 33.974  -5.181  0.500 35.999  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B OD1 1 
ATOM   2327 O OD2 A ASP A  1 314 ? -23.602 36.922  -3.409  0.500 48.347  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B OD2 1 
ATOM   2328 O OD2 B ASP A  1 314 ? -22.289 35.797  -5.710  0.500 42.646  ? ? ? ? ? 0 315 ASP B OD2 1 
ATOM   2329 N N   . GLU A  1 315 ? -24.966 32.537  -1.909  1.000 31.084  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B N   1 
ATOM   2330 C CA  . GLU A  1 315 ? -25.791 32.392  -0.730  1.000 34.408  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B CA  1 
ATOM   2331 C C   . GLU A  1 315 ? -26.199 30.950  -0.647  1.000 32.466  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B C   1 
ATOM   2332 O O   . GLU A  1 315 ? -26.240 30.257  -1.629  1.000 27.721  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B O   1 
ATOM   2333 C CB  . GLU A  1 315 ? -26.975 33.353  -0.753  1.000 40.735  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B CB  1 
ATOM   2334 C CG  . GLU A  1 315 ? -26.430 34.745  -0.552  1.000 45.831  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B CG  1 
ATOM   2335 C CD  . GLU A  1 315 ? -27.428 35.831  -0.454  1.000 56.530  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B CD  1 
ATOM   2336 O OE1 . GLU A  1 315 ? -28.378 35.814  -1.269  1.000 64.497  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B OE1 1 
ATOM   2337 O OE2 . GLU A  1 315 ? -27.158 36.729  0.344   1.000 79.957  ? ? ? ? ? 0 316 GLU B OE2 1 
ATOM   2338 N N   . PRO A  1 316 ? -26.477 30.488  0.588   1.000 31.311  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B N   1 
ATOM   2339 C CA  . PRO A  1 316 ? -26.836 29.107  0.823   1.000 31.430  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B CA  1 
ATOM   2340 C C   . PRO A  1 316 ? -28.274 28.823  0.400   1.000 28.343  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B C   1 
ATOM   2341 O O   . PRO A  1 316 ? -29.134 28.461  1.188   1.000 32.860  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B O   1 
ATOM   2342 C CB  . PRO A  1 316 ? -26.513 28.901  2.332   1.000 27.852  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B CB  1 
ATOM   2343 C CG  . PRO A  1 316 ? -26.244 30.266  2.881   1.000 32.114  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B CG  1 
ATOM   2344 C CD  . PRO A  1 316 ? -26.410 31.303  1.800   1.000 29.106  ? ? ? ? ? 0 317 PRO B CD  1 
ATOM   2345 N N   . GLU A  1 317 ? -28.430 28.580  -0.877  1.000 33.802  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B N   1 
ATOM   2346 C CA  . GLU A  1 317 ? -29.703 28.192  -1.439  1.000 32.214  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B CA  1 
ATOM   2347 C C   . GLU A  1 317 ? -30.046 26.764  -1.086  1.000 27.156  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B C   1 
ATOM   2348 O O   . GLU A  1 317 ? -29.222 25.881  -1.131  1.000 28.529  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B O   1 
ATOM   2349 C CB  . GLU A  1 317 ? -29.626 28.463  -2.932  1.000 34.084  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B CB  1 
ATOM   2350 C CG  . GLU A  1 317 ? -29.529 29.940  -3.173  1.000 39.844  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B CG  1 
ATOM   2351 C CD  . GLU A  1 317 ? -29.373 30.247  -4.650  1.000 48.221  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B CD  1 
ATOM   2352 O OE1 . GLU A  1 317 ? -29.966 29.526  -5.470  1.000 41.139  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B OE1 1 
ATOM   2353 O OE2 . GLU A  1 317 ? -28.646 31.185  -4.946  1.000 47.962  ? ? ? ? ? 0 318 GLU B OE2 1 
ATOM   2354 N N   . PRO A  1 318 ? -31.304 26.503  -0.730  1.000 28.959  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B N   1 
ATOM   2355 C CA  . PRO A  1 318 ? -31.758 25.155  -0.408  1.000 31.345  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B CA  1 
ATOM   2356 C C   . PRO A  1 318 ? -32.197 24.389  -1.649  1.000 35.197  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B C   1 
ATOM   2357 O O   . PRO A  1 318 ? -33.346 24.027  -1.728  1.000 40.198  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B O   1 
ATOM   2358 C CB  . PRO A  1 318 ? -32.997 25.388  0.467   1.000 35.226  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B CB  1 
ATOM   2359 C CG  . PRO A  1 318 ? -33.575 26.695  -0.086  1.000 35.416  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B CG  1 
ATOM   2360 C CD  . PRO A  1 318 ? -32.367 27.513  -0.533  1.000 38.507  ? ? ? ? ? 0 319 PRO B CD  1 
ATOM   2361 N N   . THR A  1 319 ? -31.309 24.203  -2.617  1.000 32.195  ? ? ? ? ? 0 320 THR B N   1 
ATOM   2362 C CA  . THR A  1 319 ? -31.603 23.427  -3.812  1.000 29.567  ? ? ? ? ? 0 320 THR B CA  1 
ATOM   2363 C C   . THR A  1 319 ? -30.774 22.156  -3.788  1.000 31.837  ? ? ? ? ? 0 320 THR B C   1 
ATOM   2364 O O   . THR A  1 319 ? -29.750 22.096  -3.068  1.000 27.391  ? ? ? ? ? 0 320 THR B O   1 
ATOM   2365 C CB  . THR A  1 319 ? -31.325 24.262  -5.054  1.000 30.923  ? ? ? ? ? 0 320 THR B CB  1 
ATOM   2366 O OG1 . THR A  1 319 ? -29.934 24.486  -5.087  1.000 27.964  ? ? ? ? ? 0 320 THR B OG1 1 
ATOM   2367 C CG2 . THR A  1 319 ? -32.024 25.622  -5.062  1.000 31.540  ? ? ? ? ? 0 320 THR B CG2 1 
ATOM   2368 N N   . LEU A  1 320 ? -31.188 21.204  -4.624  1.000 28.868  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B N   1 
ATOM   2369 C CA  . LEU A  1 320 ? -30.464 19.962  -4.732  1.000 29.968  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B CA  1 
ATOM   2370 C C   . LEU A  1 320 ? -29.009 20.263  -5.071  1.000 27.079  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B C   1 
ATOM   2371 O O   . LEU A  1 320 ? -28.094 19.734  -4.438  1.000 27.977  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B O   1 
ATOM   2372 C CB  . LEU A  1 320 ? -31.110 19.096  -5.822  1.000 34.114  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B CB  1 
ATOM   2373 C CG  . LEU A  1 320 ? -30.278 17.871  -6.272  1.000 35.088  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B CG  1 
ATOM   2374 C CD1 . LEU A  1 320 ? -30.468 16.754  -5.272  1.000 32.650  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B CD1 1 
ATOM   2375 C CD2 . LEU A  1 320 ? -30.688 17.391  -7.682  1.000 43.728  ? ? ? ? ? 0 321 LEU B CD2 1 
ATOM   2376 N N   . ALA A  1 321 ? -28.794 21.087  -6.079  1.000 22.919  ? ? ? ? ? 0 322 ALA B N   1 
ATOM   2377 C CA  . ALA A  1 321 ? -27.449 21.359  -6.558  1.000 25.569  ? ? ? ? ? 0 322 ALA B CA  1 
ATOM   2378 C C   . ALA A  1 321 ? -26.625 22.134  -5.505  1.000 26.795  ? ? ? ? ? 0 322 ALA B C   1 
ATOM   2379 O O   . ALA A  1 321 ? -25.431 21.854  -5.355  1.000 25.185  ? ? ? ? ? 0 322 ALA B O   1 
ATOM   2380 C CB  . ALA A  1 321 ? -27.561 22.150  -7.869  1.000 27.052  ? ? ? ? ? 0 322 ALA B CB  1 
ATOM   2381 N N   . ALA A  1 322 ? -27.197 23.166  -4.828  1.000 24.061  ? ? ? ? ? 0 323 ALA B N   1 
ATOM   2382 C CA  . ALA A  1 322 ? -26.428 23.960  -3.881  1.000 24.126  ? ? ? ? ? 0 323 ALA B CA  1 
ATOM   2383 C C   . ALA A  1 322 ? -26.000 23.101  -2.688  1.000 27.447  ? ? ? ? ? 0 323 ALA B C   1 
ATOM   2384 O O   . ALA A  1 322 ? -24.867 23.189  -2.203  1.000 25.815  ? ? ? ? ? 0 323 ALA B O   1 
ATOM   2385 C CB  . ALA A  1 322 ? -27.170 25.176  -3.438  1.000 24.205  ? ? ? ? ? 0 323 ALA B CB  1 
ATOM   2386 N N   . GLN A  1 323 ? -26.907 22.247  -2.206  1.000 24.019  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B N   1 
ATOM   2387 C CA  . GLN A  1 323 ? -26.688 21.400  -1.057  1.000 23.408  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B CA  1 
ATOM   2388 C C   . GLN A  1 323 ? -25.560 20.425  -1.369  1.000 24.523  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B C   1 
ATOM   2389 O O   . GLN A  1 323 ? -24.745 20.121  -0.495  1.000 21.502  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B O   1 
ATOM   2390 C CB  . GLN A  1 323 ? -27.925 20.559  -0.750  1.000 25.747  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B CB  1 
ATOM   2391 C CG  . GLN A  1 323 ? -28.996 21.369  -0.041  1.000 24.401  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B CG  1 
ATOM   2392 C CD  . GLN A  1 323 ? -30.307 20.630  0.137   1.000 28.018  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B CD  1 
ATOM   2393 O OE1 . GLN A  1 323 ? -30.488 19.509  -0.286  1.000 28.295  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B OE1 1 
ATOM   2394 N NE2 . GLN A  1 323 ? -31.277 21.304  0.709   1.000 24.979  ? ? ? ? ? 0 324 GLN B NE2 1 
ATOM   2395 N N   . GLY A  1 324 ? -25.548 19.914  -2.608  1.000 25.102  ? ? ? ? ? 0 325 GLY B N   1 
ATOM   2396 C CA  . GLY A  1 324 ? -24.505 19.026  -3.091  1.000 24.837  ? ? ? ? ? 0 325 GLY B CA  1 
ATOM   2397 C C   . GLY A  1 324 ? -23.152 19.733  -3.102  1.000 22.280  ? ? ? ? ? 0 325 GLY B C   1 
ATOM   2398 O O   . GLY A  1 324 ? -22.147 19.146  -2.728  1.000 23.550  ? ? ? ? ? 0 325 GLY B O   1 
ATOM   2399 N N   . ALA A  1 325 ? -23.118 21.007  -3.454  1.000 21.355  ? ? ? ? ? 0 326 ALA B N   1 
ATOM   2400 C CA  . ALA A  1 325 ? -21.891 21.787  -3.451  1.000 20.534  ? ? ? ? ? 0 326 ALA B CA  1 
ATOM   2401 C C   . ALA A  1 325 ? -21.408 22.087  -2.017  1.000 24.901  ? ? ? ? ? 0 326 ALA B C   1 
ATOM   2402 O O   . ALA A  1 325 ? -20.187 22.029  -1.750  1.000 22.778  ? ? ? ? ? 0 326 ALA B O   1 
ATOM   2403 C CB  . ALA A  1 325 ? -22.081 23.053  -4.268  1.000 21.136  ? ? ? ? ? 0 326 ALA B CB  1 
ATOM   2404 N N   . PHE A  1 326 ? -22.332 22.439  -1.086  1.000 21.980  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B N   1 
ATOM   2405 C CA  . PHE A  1 326 ? -21.912 22.658  0.308   1.000 21.080  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CA  1 
ATOM   2406 C C   . PHE A  1 326 ? -21.532 21.352  1.007   1.000 23.744  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B C   1 
ATOM   2407 O O   . PHE A  1 326 ? -20.639 21.346  1.824   1.000 22.964  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B O   1 
ATOM   2408 C CB  . PHE A  1 326 ? -22.973 23.404  1.083   1.000 23.935  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CB  1 
ATOM   2409 C CG  . PHE A  1 326 ? -23.186 24.799  0.535   1.000 24.837  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CG  1 
ATOM   2410 C CD1 . PHE A  1 326 ? -22.202 25.767  0.658   1.000 29.201  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CD1 1 
ATOM   2411 C CD2 . PHE A  1 326 ? -24.393 25.168  -0.025  1.000 28.689  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CD2 1 
ATOM   2412 C CE1 . PHE A  1 326 ? -22.410 27.061  0.173   1.000 30.761  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CE1 1 
ATOM   2413 C CE2 . PHE A  1 326 ? -24.574 26.445  -0.551  1.000 25.338  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CE2 1 
ATOM   2414 C CZ  . PHE A  1 326 ? -23.595 27.387  -0.437  1.000 26.165  ? ? ? ? ? 0 327 PHE B CZ  1 
ATOM   2415 N N   . GLU A  1 327 ? -22.118 20.229  0.564   1.000 23.090  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B N   1 
ATOM   2416 C CA  . GLU A  1 327 ? -21.757 18.904  1.032   1.000 25.743  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B CA  1 
ATOM   2417 C C   . GLU A  1 327 ? -20.305 18.587  0.630   1.000 26.717  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B C   1 
ATOM   2418 O O   . GLU A  1 327 ? -19.543 18.077  1.449   1.000 21.573  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B O   1 
ATOM   2419 C CB  . GLU A  1 327 ? -22.751 17.847  0.567   1.000 27.800  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B CB  1 
ATOM   2420 C CG  . GLU A  1 327 ? -22.504 16.516  1.279   1.000 37.090  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B CG  1 
ATOM   2421 C CD  . GLU A  1 327 ? -22.824 15.213  0.585   1.000 52.633  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B CD  1 
ATOM   2422 O OE1 . GLU A  1 327 ? -22.041 14.261  0.846   1.000 72.224  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B OE1 1 
ATOM   2423 O OE2 . GLU A  1 327 ? -23.847 15.141  -0.192  1.000 54.912  ? ? ? ? ? 0 328 GLU B OE2 1 
ATOM   2424 N N   . LEU A  1 328 ? -19.922 18.828  -0.628  1.000 21.432  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B N   1 
ATOM   2425 C CA  . LEU A  1 328 ? -18.551 18.705  -1.032  1.000 22.484  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B CA  1 
ATOM   2426 C C   . LEU A  1 328 ? -17.614 19.681  -0.281  1.000 22.902  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B C   1 
ATOM   2427 O O   . LEU A  1 328 ? -16.492 19.309  0.119   1.000 23.079  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B O   1 
ATOM   2428 C CB  . LEU A  1 328 ? -18.480 18.804  -2.566  1.000 22.645  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B CB  1 
ATOM   2429 C CG  . LEU A  1 328 ? -17.094 18.562  -3.101  1.000 23.440  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B CG  1 
ATOM   2430 C CD1 . LEU A  1 328 ? -16.674 17.145  -2.715  1.000 25.048  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B CD1 1 
ATOM   2431 C CD2 . LEU A  1 328 ? -16.963 18.791  -4.609  1.000 22.573  ? ? ? ? ? 0 329 LEU B CD2 1 
ATOM   2432 N N   . ASP A  1 329 ? -18.069 20.909  -0.005  1.000 23.859  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B N   1 
ATOM   2433 C CA  . ASP A  1 329 ? -17.348 21.797  0.865   1.000 20.950  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B CA  1 
ATOM   2434 C C   . ASP A  1 329 ? -17.013 21.147  2.212   1.000 23.852  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B C   1 
ATOM   2435 O O   . ASP A  1 329 ? -15.843 21.248  2.673   1.000 22.496  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B O   1 
ATOM   2436 C CB  . ASP A  1 329 ? -18.026 23.143  1.051   1.000 21.809  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B CB  1 
ATOM   2437 C CG  . ASP A  1 329 ? -17.147 24.123  1.805   1.000 22.584  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B CG  1 
ATOM   2438 O OD1 . ASP A  1 329 ? -16.016 24.298  1.351   1.000 26.372  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B OD1 1 
ATOM   2439 O OD2 . ASP A  1 329 ? -17.580 24.728  2.861   1.000 25.832  ? ? ? ? ? 0 330 ASP B OD2 1 
ATOM   2440 N N   A LEU A  1 330 ? -17.996 20.505  2.863   0.500 24.954  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B N   1 
ATOM   2441 N N   B LEU A  1 330 ? -18.030 20.513  2.841   0.500 24.154  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B N   1 
ATOM   2442 C CA  A LEU A  1 330 ? -17.719 19.906  4.152   0.500 22.790  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CA  1 
ATOM   2443 C CA  B LEU A  1 330 ? -17.853 19.853  4.122   0.500 21.404  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CA  1 
ATOM   2444 C C   A LEU A  1 330 ? -16.775 18.709  3.999   0.500 23.194  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B C   1 
ATOM   2445 C C   B LEU A  1 330 ? -16.804 18.748  3.980   0.500 22.470  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B C   1 
ATOM   2446 O O   A LEU A  1 330 ? -15.928 18.486  4.860   0.500 21.322  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B O   1 
ATOM   2447 O O   B LEU A  1 330 ? -15.936 18.633  4.838   0.500 20.769  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B O   1 
ATOM   2448 C CB  A LEU A  1 330 ? -19.056 19.572  4.810   0.500 26.762  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CB  1 
ATOM   2449 C CB  B LEU A  1 330 ? -19.207 19.324  4.620   0.500 24.084  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CB  1 
ATOM   2450 C CG  A LEU A  1 330 ? -19.794 20.780  5.396   0.500 24.691  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CG  1 
ATOM   2451 C CG  B LEU A  1 330 ? -19.654 19.850  5.995   0.500 21.116  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CG  1 
ATOM   2452 C CD1 A LEU A  1 330 ? -20.607 20.322  6.567   0.500 25.780  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CD1 1 
ATOM   2453 C CD1 B LEU A  1 330 ? -18.666 19.510  7.091   0.500 22.317  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CD1 1 
ATOM   2454 C CD2 A LEU A  1 330 ? -18.842 21.909  5.816   0.500 22.583  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CD2 1 
ATOM   2455 C CD2 B LEU A  1 330 ? -19.841 21.366  5.948   0.500 20.864  ? ? ? ? ? 0 331 LEU B CD2 1 
ATOM   2456 N N   . THR A  1 331 ? -16.910 17.946  2.896   1.000 21.151  ? ? ? ? ? 0 332 THR B N   1 
ATOM   2457 C CA  . THR A  1 331 ? -15.953 16.898  2.550   1.000 24.577  ? ? ? ? ? 0 332 THR B CA  1 
ATOM   2458 C C   . THR A  1 331 ? -14.513 17.470  2.452   1.000 25.289  ? ? ? ? ? 0 332 THR B C   1 
ATOM   2459 O O   . THR A  1 331 ? -13.537 16.861  2.964   1.000 22.940  ? ? ? ? ? 0 332 THR B O   1 
ATOM   2460 C CB  . THR A  1 331 ? -16.374 16.107  1.310   1.000 25.055  ? ? ? ? ? 0 332 THR B CB  1 
ATOM   2461 O OG1 . THR A  1 331 ? -17.705 15.613  1.548   1.000 24.386  ? ? ? ? ? 0 332 THR B OG1 1 
ATOM   2462 C CG2 . THR A  1 331 ? -15.409 14.996  0.933   1.000 24.256  ? ? ? ? ? 0 332 THR B CG2 1 
ATOM   2463 N N   . MET A  1 332 ? -14.352 18.613  1.813   1.000 23.304  ? ? ? ? ? 0 333 MET B N   1 
ATOM   2464 C CA  . MET A  1 332 ? -13.017 19.214  1.760   1.000 25.698  ? ? ? ? ? 0 333 MET B CA  1 
ATOM   2465 C C   . MET A  1 332 ? -12.554 19.648  3.158   1.000 27.486  ? ? ? ? ? 0 333 MET B C   1 
ATOM   2466 O O   . MET A  1 332 ? -11.385 19.438  3.502   1.000 23.526  ? ? ? ? ? 0 333 MET B O   1 
ATOM   2467 C CB  . MET A  1 332 ? -12.952 20.401  0.805   1.000 21.271  ? ? ? ? ? 0 333 MET B CB  1 
ATOM   2468 C CG  . MET A  1 332 ? -13.139 20.028  -0.688  1.000 23.168  ? ? ? ? ? 0 333 MET B CG  1 
ATOM   2469 S SD  . MET A  1 332 ? -11.987 18.836  -1.362  1.000 25.258  ? ? ? ? ? 0 333 MET B SD  1 
ATOM   2470 C CE  . MET A  1 332 ? -12.696 17.227  -0.997  1.000 23.242  ? ? ? ? ? 0 333 MET B CE  1 
ATOM   2471 N N   . LEU A  1 333 ? -13.459 20.265  3.951   1.000 25.435  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B N   1 
ATOM   2472 C CA  . LEU A  1 333 ? -13.185 20.614  5.336   1.000 24.468  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B CA  1 
ATOM   2473 C C   . LEU A  1 333 ? -12.675 19.377  6.088   1.000 24.787  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B C   1 
ATOM   2474 O O   . LEU A  1 333 ? -11.580 19.380  6.651   1.000 25.318  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B O   1 
ATOM   2475 C CB  . LEU A  1 333 ? -14.448 21.178  6.015   1.000 27.030  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B CB  1 
ATOM   2476 C CG  . LEU A  1 333 ? -14.179 21.912  7.359   1.000 28.096  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B CG  1 
ATOM   2477 C CD1 . LEU A  1 333 ? -15.193 23.013  7.592   1.000 27.173  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B CD1 1 
ATOM   2478 C CD2 . LEU A  1 333 ? -14.231 20.921  8.535   1.000 29.053  ? ? ? ? ? 0 334 LEU B CD2 1 
ATOM   2479 N N   . VAL A  1 334 ? -13.402 18.274  5.971   1.000 24.884  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B N   1 
ATOM   2480 C CA  . VAL A  1 334 ? -13.076 17.063  6.722   1.000 25.705  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B CA  1 
ATOM   2481 C C   . VAL A  1 334 ? -11.726 16.467  6.256   1.000 27.306  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B C   1 
ATOM   2482 O O   . VAL A  1 334 ? -10.925 16.084  7.116   1.000 24.786  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B O   1 
ATOM   2483 C CB  . VAL A  1 334 ? -14.235 16.048  6.655   1.000 22.031  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B CB  1 
ATOM   2484 C CG1 . VAL A  1 334 ? -13.798 14.634  7.044   1.000 24.348  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B CG1 1 
ATOM   2485 C CG2 . VAL A  1 334 ? -15.434 16.464  7.464   1.000 20.356  ? ? ? ? ? 0 335 VAL B CG2 1 
ATOM   2486 N N   . THR A  1 335 ? -11.463 16.432  4.933   1.000 25.210  ? ? ? ? ? 0 336 THR B N   1 
ATOM   2487 C CA  . THR A  1 335 ? -10.304 15.793  4.323   1.000 22.843  ? ? ? ? ? 0 336 THR B CA  1 
ATOM   2488 C C   . THR A  1 335 ? -9.017  16.619  4.516   1.000 22.768  ? ? ? ? ? 0 336 THR B C   1 
ATOM   2489 O O   . THR A  1 335 ? -7.997  16.074  4.912   1.000 26.759  ? ? ? ? ? 0 336 THR B O   1 
ATOM   2490 C CB  . THR A  1 335 ? -10.545 15.515  2.839   1.000 22.044  ? ? ? ? ? 0 336 THR B CB  1 
ATOM   2491 O OG1 . THR A  1 335 ? -11.768 14.803  2.799   1.000 23.051  ? ? ? ? ? 0 336 THR B OG1 1 
ATOM   2492 C CG2 . THR A  1 335 ? -9.453  14.677  2.195   1.000 25.078  ? ? ? ? ? 0 336 THR B CG2 1 
ATOM   2493 N N   . PHE A  1 336 ? -9.071  17.926  4.268   1.000 22.896  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B N   1 
ATOM   2494 C CA  . PHE A  1 336 ? -7.923  18.813  4.087   1.000 24.699  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CA  1 
ATOM   2495 C C   . PHE A  1 336 ? -7.982  19.969  5.071   1.000 24.850  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B C   1 
ATOM   2496 O O   . PHE A  1 336 ? -6.989  20.635  5.239   1.000 30.059  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B O   1 
ATOM   2497 C CB  . PHE A  1 336 ? -7.853  19.407  2.651   1.000 21.982  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CB  1 
ATOM   2498 C CG  . PHE A  1 336 ? -7.820  18.360  1.568   1.000 23.394  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CG  1 
ATOM   2499 C CD1 . PHE A  1 336 ? -6.723  17.505  1.475   1.000 23.327  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CD1 1 
ATOM   2500 C CD2 . PHE A  1 336 ? -8.877  18.204  0.666   1.000 21.764  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CD2 1 
ATOM   2501 C CE1 . PHE A  1 336 ? -6.658  16.514  0.524   1.000 24.033  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CE1 1 
ATOM   2502 C CE2 . PHE A  1 336 ? -8.799  17.211  -0.303  1.000 22.390  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CE2 1 
ATOM   2503 C CZ  . PHE A  1 336 ? -7.704  16.375  -0.376  1.000 23.503  ? ? ? ? ? 0 337 PHE B CZ  1 
ATOM   2504 N N   . GLY A  1 337 ? -9.149  20.235  5.681   1.000 24.759  ? ? ? ? ? 0 338 GLY B N   1 
ATOM   2505 C CA  . GLY A  1 337 ? -9.385  21.373  6.567   1.000 21.910  ? ? ? ? ? 0 338 GLY B CA  1 
ATOM   2506 C C   . GLY A  1 337 ? -9.535  22.707  5.831   1.000 26.719  ? ? ? ? ? 0 338 GLY B C   1 
ATOM   2507 O O   . GLY A  1 337 ? -10.586 23.348  5.911   1.000 24.827  ? ? ? ? ? 0 338 GLY B O   1 
ATOM   2508 N N   . SER A  1 338 ? -8.439  23.133  5.158   1.000 23.607  ? ? ? ? ? 0 339 SER B N   1 
ATOM   2509 C CA  . SER A  1 338 ? -8.335  24.401  4.486   1.000 22.739  ? ? ? ? ? 0 339 SER B CA  1 
ATOM   2510 C C   . SER A  1 338 ? -8.605  24.276  2.966   1.000 25.561  ? ? ? ? ? 0 339 SER B C   1 
ATOM   2511 O O   . SER A  1 338 ? -8.706  25.310  2.314   1.000 27.873  ? ? ? ? ? 0 339 SER B O   1 
ATOM   2512 C CB  . SER A  1 338 ? -6.953  25.046  4.742   1.000 26.127  ? ? ? ? ? 0 339 SER B CB  1 
ATOM   2513 O OG  . SER A  1 338 ? -5.995  24.299  3.993   1.000 30.947  ? ? ? ? ? 0 339 SER B OG  1 
ATOM   2514 N N   . GLY A  1 339 ? -8.671  23.073  2.362   1.000 24.767  ? ? ? ? ? 0 340 GLY B N   1 
ATOM   2515 C CA  . GLY A  1 339 ? -9.351  22.878  1.072   1.000 24.777  ? ? ? ? ? 0 340 GLY B CA  1 
ATOM   2516 C C   . GLY A  1 339 ? -10.829 23.242  1.212   1.000 25.415  ? ? ? ? ? 0 340 GLY B C   1 
ATOM   2517 O O   . GLY A  1 339 ? -11.361 23.265  2.335   1.000 25.558  ? ? ? ? ? 0 340 GLY B O   1 
ATOM   2518 N N   . LYS A  1 340 ? -11.485 23.655  0.122   1.000 27.158  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B N   1 
ATOM   2519 C CA  . LYS A  1 340 ? -12.803 24.282  0.221   1.000 22.788  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B CA  1 
ATOM   2520 C C   . LYS A  1 340 ? -13.364 24.469  -1.187  1.000 27.609  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B C   1 
ATOM   2521 O O   . LYS A  1 340 ? -12.599 24.434  -2.178  1.000 23.470  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B O   1 
ATOM   2522 C CB  . LYS A  1 340 ? -12.774 25.655  0.898   1.000 26.839  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B CB  1 
ATOM   2523 C CG  . LYS A  1 340 ? -11.837 26.694  0.251   1.000 37.085  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B CG  1 
ATOM   2524 C CD  . LYS A  1 340 ? -11.818 28.111  0.822   1.000 34.997  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B CD  1 
ATOM   2525 C CE  . LYS A  1 340 ? -13.056 28.869  0.421   1.000 42.583  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B CE  1 
ATOM   2526 N NZ  . LYS A  1 340 ? -13.074 30.262  0.901   1.000 45.466  ? ? ? ? ? 0 341 LYS B NZ  1 
ATOM   2527 N N   . GLU A  1 341 ? -14.717 24.549  -1.280  1.000 23.228  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B N   1 
ATOM   2528 C CA  . GLU A  1 341 ? -15.365 24.850  -2.549  1.000 23.795  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B CA  1 
ATOM   2529 C C   . GLU A  1 341 ? -15.421 26.352  -2.603  1.000 22.665  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B C   1 
ATOM   2530 O O   . GLU A  1 341 ? -15.470 27.022  -1.552  1.000 25.504  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B O   1 
ATOM   2531 C CB  . GLU A  1 341 ? -16.732 24.169  -2.613  1.000 23.304  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B CB  1 
ATOM   2532 C CG  . GLU A  1 341 ? -16.585 22.705  -2.475  1.000 24.480  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B CG  1 
ATOM   2533 C CD  . GLU A  1 341 ? -15.718 22.042  -3.544  1.000 26.666  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B CD  1 
ATOM   2534 O OE1 . GLU A  1 341 ? -15.859 22.442  -4.735  1.000 27.682  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B OE1 1 
ATOM   2535 O OE2 . GLU A  1 341 ? -14.954 21.087  -3.238  1.000 25.831  ? ? ? ? ? 0 342 GLU B OE2 1 
ATOM   2536 N N   . ARG A  1 342 ? -15.447 26.871  -3.825  1.000 23.534  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B N   1 
ATOM   2537 C CA  . ARG A  1 342 ? -15.487 28.295  -4.031  1.000 22.127  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B CA  1 
ATOM   2538 C C   . ARG A  1 342 ? -16.689 28.764  -4.834  1.000 22.598  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B C   1 
ATOM   2539 O O   . ARG A  1 342 ? -17.210 28.064  -5.706  1.000 21.980  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B O   1 
ATOM   2540 C CB  . ARG A  1 342 ? -14.133 28.664  -4.645  1.000 25.418  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B CB  1 
ATOM   2541 C CG  . ARG A  1 342 ? -12.983 28.494  -3.639  1.000 24.022  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B CG  1 
ATOM   2542 C CD  . ARG A  1 342 ? -11.623 28.909  -4.175  1.000 27.170  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B CD  1 
ATOM   2543 N NE  . ARG A  1 342 ? -10.550 28.815  -3.171  1.000 23.700  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B NE  1 
ATOM   2544 C CZ  . ARG A  1 342 ? -9.802  27.741  -2.877  1.000 23.511  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B CZ  1 
ATOM   2545 N NH1 . ARG A  1 342 ? -9.946  26.526  -3.430  1.000 21.303  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B NH1 1 
ATOM   2546 N NH2 . ARG A  1 342 ? -8.958  27.865  -1.878  1.000 27.307  ? ? ? ? ? 0 343 ARG B NH2 1 
ATOM   2547 N N   . THR A  1 343 ? -17.010 30.039  -4.648  1.000 23.116  ? ? ? ? ? 0 344 THR B N   1 
ATOM   2548 C CA  . THR A  1 343 ? -17.892 30.774  -5.540  1.000 23.314  ? ? ? ? ? 0 344 THR B CA  1 
ATOM   2549 C C   . THR A  1 343 ? -17.101 31.197  -6.792  1.000 27.014  ? ? ? ? ? 0 344 THR B C   1 
ATOM   2550 O O   . THR A  1 343 ? -15.853 31.195  -6.812  1.000 22.915  ? ? ? ? ? 0 344 THR B O   1 
ATOM   2551 C CB  . THR A  1 343 ? -18.433 32.025  -4.821  1.000 25.371  ? ? ? ? ? 0 344 THR B CB  1 
ATOM   2552 O OG1 . THR A  1 343 ? -17.358 32.918  -4.582  1.000 22.263  ? ? ? ? ? 0 344 THR B OG1 1 
ATOM   2553 C CG2 . THR A  1 343 ? -19.079 31.800  -3.450  1.000 24.387  ? ? ? ? ? 0 344 THR B CG2 1 
ATOM   2554 N N   . GLN A  1 344 ? -17.849 31.576  -7.838  1.000 26.665  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B N   1 
ATOM   2555 C CA  . GLN A  1 344 ? -17.298 32.161  -9.045  1.000 29.670  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B CA  1 
ATOM   2556 C C   . GLN A  1 344 ? -16.409 33.356  -8.696  1.000 28.270  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B C   1 
ATOM   2557 O O   . GLN A  1 344 ? -15.306 33.506  -9.213  1.000 28.976  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B O   1 
ATOM   2558 C CB  . GLN A  1 344 ? -18.406 32.631  -9.981  1.000 29.908  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B CB  1 
ATOM   2559 C CG  . GLN A  1 344 ? -17.945 33.279  -11.315 1.000 33.178  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B CG  1 
ATOM   2560 C CD  . GLN A  1 344 ? -17.249 32.323  -12.280 1.000 41.308  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B CD  1 
ATOM   2561 O OE1 . GLN A  1 344 ? -17.860 31.398  -12.845 1.000 48.418  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B OE1 1 
ATOM   2562 N NE2 . GLN A  1 344 ? -15.958 32.576  -12.525 1.000 41.845  ? ? ? ? ? 0 345 GLN B NE2 1 
ATOM   2563 N N   . ARG A  1 345 ? -16.912 34.239  -7.859  1.000 26.583  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B N   1 
ATOM   2564 C CA  . ARG A  1 345 ? -16.176 35.422  -7.479  1.000 26.613  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B CA  1 
ATOM   2565 C C   . ARG A  1 345 ? -14.879 34.991  -6.820  1.000 24.593  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B C   1 
ATOM   2566 O O   . ARG A  1 345 ? -13.852 35.625  -7.026  1.000 27.700  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B O   1 
ATOM   2567 C CB  . ARG A  1 345 ? -17.041 36.326  -6.606  1.000 30.203  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B CB  1 
ATOM   2568 C CG  . ARG A  1 345 ? -16.370 37.612  -6.144  1.000 46.014  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B CG  1 
ATOM   2569 C CD  . ARG A  1 345 ? -17.168 38.331  -5.055  1.000 58.900  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B CD  1 
ATOM   2570 N NE  . ARG A  1 345 ? -16.607 39.618  -4.664  1.000 67.658  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B NE  1 
ATOM   2571 C CZ  . ARG A  1 345 ? -17.234 40.793  -4.757  1.000 69.574  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B CZ  1 
ATOM   2572 N NH1 . ARG A  1 345 ? -18.346 40.927  -5.458  1.000 90.544  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B NH1 1 
ATOM   2573 N NH2 . ARG A  1 345 ? -16.723 41.850  -4.156  1.000 75.037  ? ? ? ? ? 0 346 ARG B NH2 1 
ATOM   2574 N N   . GLU A  1 346 ? -14.889 34.023  -5.902  1.000 23.957  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B N   1 
ATOM   2575 C CA  . GLU A  1 346 ? -13.626 33.630  -5.277  1.000 23.497  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B CA  1 
ATOM   2576 C C   . GLU A  1 346 ? -12.661 33.030  -6.326  1.000 24.366  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B C   1 
ATOM   2577 O O   . GLU A  1 346 ? -11.472 33.231  -6.211  1.000 24.593  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B O   1 
ATOM   2578 C CB  . GLU A  1 346 ? -13.884 32.646  -4.159  1.000 23.192  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B CB  1 
ATOM   2579 C CG  . GLU A  1 346 ? -14.532 33.230  -2.922  1.000 28.039  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B CG  1 
ATOM   2580 C CD  . GLU A  1 346 ? -14.902 32.135  -1.925  1.000 30.447  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B CD  1 
ATOM   2581 O OE1 . GLU A  1 346 ? -15.544 31.150  -2.313  1.000 23.778  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B OE1 1 
ATOM   2582 O OE2 . GLU A  1 346 ? -14.359 32.142  -0.831  1.000 47.699  ? ? ? ? ? 0 347 GLU B OE2 1 
ATOM   2583 N N   . PHE A  1 347 ? -13.136 32.244  -7.343  1.000 22.924  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B N   1 
ATOM   2584 C CA  . PHE A  1 347 ? -12.229 31.716  -8.353  1.000 22.215  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CA  1 
ATOM   2585 C C   . PHE A  1 347 ? -11.631 32.864  -9.171  1.000 24.675  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B C   1 
ATOM   2586 O O   . PHE A  1 347 ? -10.430 32.891  -9.486  1.000 23.413  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B O   1 
ATOM   2587 C CB  . PHE A  1 347 ? -12.980 30.750  -9.248  1.000 20.767  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CB  1 
ATOM   2588 C CG  . PHE A  1 347 ? -13.032 29.344  -8.720  1.000 23.107  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CG  1 
ATOM   2589 C CD1 . PHE A  1 347 ? -11.859 28.671  -8.377  1.000 21.650  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CD1 1 
ATOM   2590 C CD2 . PHE A  1 347 ? -14.258 28.711  -8.488  1.000 22.380  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CD2 1 
ATOM   2591 C CE1 . PHE A  1 347 ? -11.912 27.360  -7.946  1.000 22.273  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CE1 1 
ATOM   2592 C CE2 . PHE A  1 347 ? -14.308 27.387  -8.087  1.000 19.825  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CE2 1 
ATOM   2593 C CZ  . PHE A  1 347 ? -13.137 26.722  -7.785  1.000 21.643  ? ? ? ? ? 0 348 PHE B CZ  1 
ATOM   2594 N N   . SER A  1 348 ? -12.486 33.822  -9.534  1.000 23.795  ? ? ? ? ? 0 349 SER B N   1 
ATOM   2595 C CA  . SER A  1 348 ? -12.081 34.966  -10.323 1.000 26.320  ? ? ? ? ? 0 349 SER B CA  1 
ATOM   2596 C C   . SER A  1 348 ? -10.989 35.750  -9.610  1.000 27.145  ? ? ? ? ? 0 349 SER B C   1 
ATOM   2597 O O   . SER A  1 348 ? -10.047 36.253  -10.266 1.000 25.875  ? ? ? ? ? 0 349 SER B O   1 
ATOM   2598 C CB  . SER A  1 348 ? -13.271 35.863  -10.626 1.000 27.449  ? ? ? ? ? 0 349 SER B CB  1 
ATOM   2599 O OG  . SER A  1 348 ? -14.112 35.160  -11.543 1.000 29.309  ? ? ? ? ? 0 349 SER B OG  1 
ATOM   2600 N N   . GLU A  1 349 ? -11.191 35.942  -8.313  1.000 25.654  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B N   1 
ATOM   2601 C CA  . GLU A  1 349 ? -10.258 36.729  -7.513  1.000 31.117  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B CA  1 
ATOM   2602 C C   . GLU A  1 349 ? -8.910  36.038  -7.381  1.000 27.448  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B C   1 
ATOM   2603 O O   . GLU A  1 349 ? -7.898  36.699  -7.467  1.000 27.677  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B O   1 
ATOM   2604 C CB  . GLU A  1 349 ? -10.777 37.024  -6.095  1.000 32.438  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B CB  1 
ATOM   2605 C CG  . GLU A  1 349 ? -11.974 37.950  -6.082  1.000 42.237  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B CG  1 
ATOM   2606 C CD  . GLU A  1 349 ? -11.776 39.405  -6.489  1.000 60.087  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B CD  1 
ATOM   2607 O OE1 . GLU A  1 349 ? -10.607 39.767  -6.819  1.000 61.017  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B OE1 1 
ATOM   2608 O OE2 . GLU A  1 349 ? -12.802 40.204  -6.455  1.000 68.050  ? ? ? ? ? 0 350 GLU B OE2 1 
ATOM   2609 N N   . LEU A  1 350 ? -8.884  34.718  -7.179  1.000 27.748  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B N   1 
ATOM   2610 C CA  . LEU A  1 350 ? -7.618  33.981  -7.168  1.000 26.559  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B CA  1 
ATOM   2611 C C   . LEU A  1 350 ? -6.902  34.098  -8.524  1.000 27.635  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B C   1 
ATOM   2612 O O   . LEU A  1 350 ? -5.686  34.281  -8.608  1.000 25.198  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B O   1 
ATOM   2613 C CB  . LEU A  1 350 ? -7.883  32.495  -6.881  1.000 27.838  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B CB  1 
ATOM   2614 C CG  . LEU A  1 350 ? -8.448  32.115  -5.519  1.000 30.159  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B CG  1 
ATOM   2615 C CD1 . LEU A  1 350 ? -8.631  30.597  -5.449  1.000 32.541  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B CD1 1 
ATOM   2616 C CD2 . LEU A  1 350 ? -7.517  32.594  -4.411  1.000 28.764  ? ? ? ? ? 0 351 LEU B CD2 1 
ATOM   2617 N N   . ALA A  1 351 ? -7.647  33.994  -9.612  1.000 24.701  ? ? ? ? ? 0 352 ALA B N   1 
ATOM   2618 C CA  . ALA A  1 351 ? -7.073  34.131  -10.952 1.000 24.185  ? ? ? ? ? 0 352 ALA B CA  1 
ATOM   2619 C C   . ALA A  1 351 ? -6.480  35.529  -11.191 1.000 30.242  ? ? ? ? ? 0 352 ALA B C   1 
ATOM   2620 O O   . ALA A  1 351 ? -5.423  35.644  -11.847 1.000 25.827  ? ? ? ? ? 0 352 ALA B O   1 
ATOM   2621 C CB  . ALA A  1 351 ? -8.097  33.778  -11.997 1.000 22.707  ? ? ? ? ? 0 352 ALA B CB  1 
ATOM   2622 N N   . MET A  1 352 ? -7.233  36.574  -10.804 1.000 25.862  ? ? ? ? ? 0 353 MET B N   1 
ATOM   2623 C CA  . MET A  1 352 ? -6.747  37.923  -10.951 1.000 30.533  ? ? ? ? ? 0 353 MET B CA  1 
ATOM   2624 C C   . MET A  1 352 ? -5.502  38.165  -10.092 1.000 28.641  ? ? ? ? ? 0 353 MET B C   1 
ATOM   2625 O O   . MET A  1 352 ? -4.516  38.732  -10.577 1.000 27.935  ? ? ? ? ? 0 353 MET B O   1 
ATOM   2626 C CB  . MET A  1 352 ? -7.830  38.958  -10.656 1.000 28.577  ? ? ? ? ? 0 353 MET B CB  1 
ATOM   2627 C CG  . MET A  1 352 ? -8.744  39.099  -11.923 1.000 38.232  ? ? ? ? ? 0 353 MET B CG  1 
ATOM   2628 S SD  . MET A  1 352 ? -10.003 40.313  -11.667 1.000 39.781  ? ? ? ? ? 0 353 MET B SD  1 
ATOM   2629 C CE  . MET A  1 352 ? -10.986 39.635  -10.327 1.000 40.848  ? ? ? ? ? 0 353 MET B CE  1 
ATOM   2630 N N   . GLU A  1 353 ? -5.484  37.639  -8.873  1.000 32.998  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B N   1 
ATOM   2631 C CA  . GLU A  1 353 ? -4.275  37.721  -8.069  1.000 30.931  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B CA  1 
ATOM   2632 C C   . GLU A  1 353 ? -3.113  37.029  -8.777  1.000 31.136  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B C   1 
ATOM   2633 O O   . GLU A  1 353 ? -2.007  37.447  -8.551  1.000 29.569  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B O   1 
ATOM   2634 C CB  . GLU A  1 353 ? -4.436  37.069  -6.696  1.000 36.220  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B CB  1 
ATOM   2635 C CG  . GLU A  1 353 ? -5.555  37.644  -5.905  1.000 48.706  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B CG  1 
ATOM   2636 C CD  . GLU A  1 353 ? -5.004  38.591  -4.864  1.000 77.668  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B CD  1 
ATOM   2637 O OE1 . GLU A  1 353 ? -3.860  39.103  -5.094  1.000 80.937  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B OE1 1 
ATOM   2638 O OE2 . GLU A  1 353 ? -5.689  38.761  -3.809  1.000 88.418  ? ? ? ? ? 0 354 GLU B OE2 1 
ATOM   2639 N N   . ALA A  1 354 ? -3.318  35.911  -9.494  1.000 23.922  ? ? ? ? ? 0 355 ALA B N   1 
ATOM   2640 C CA  . ALA A  1 354 ? -2.256  35.206  -10.192 1.000 25.307  ? ? ? ? ? 0 355 ALA B CA  1 
ATOM   2641 C C   . ALA A  1 354 ? -1.829  35.938  -11.483 1.000 29.247  ? ? ? ? ? 0 355 ALA B C   1 
ATOM   2642 O O   . ALA A  1 354 ? -0.927  35.471  -12.154 1.000 31.988  ? ? ? ? ? 0 355 ALA B O   1 
ATOM   2643 C CB  . ALA A  1 354 ? -2.754  33.842  -10.511 1.000 27.479  ? ? ? ? ? 0 355 ALA B CB  1 
ATOM   2644 N N   . GLY A  1 355 ? -2.553  36.986  -11.928 1.000 29.282  ? ? ? ? ? 0 356 GLY B N   1 
ATOM   2645 C CA  . GLY A  1 355 ? -2.199  37.721  -13.124 1.000 28.365  ? ? ? ? ? 0 356 GLY B CA  1 
ATOM   2646 C C   . GLY A  1 355 ? -3.228  37.667  -14.265 1.000 32.210  ? ? ? ? ? 0 356 GLY B C   1 
ATOM   2647 O O   . GLY A  1 355 ? -3.051  38.298  -15.333 1.000 29.316  ? ? ? ? ? 0 356 GLY B O   1 
ATOM   2648 N N   . PHE A  1 356 ? -4.200  36.740  -14.187 1.000 30.480  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B N   1 
ATOM   2649 C CA  . PHE A  1 356 ? -5.112  36.532  -15.307 1.000 28.145  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CA  1 
ATOM   2650 C C   . PHE A  1 356 ? -5.987  37.792  -15.522 1.000 23.920  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B C   1 
ATOM   2651 O O   . PHE A  1 356 ? -6.280  38.535  -14.591 1.000 25.645  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B O   1 
ATOM   2652 C CB  . PHE A  1 356 ? -5.949  35.275  -15.084 1.000 27.202  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CB  1 
ATOM   2653 C CG  . PHE A  1 356 ? -5.162  34.013  -15.201 1.000 25.129  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CG  1 
ATOM   2654 C CD1 . PHE A  1 356 ? -4.476  33.530  -14.103 1.000 25.194  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CD1 1 
ATOM   2655 C CD2 . PHE A  1 356 ? -4.961  33.399  -16.406 1.000 24.593  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CD2 1 
ATOM   2656 C CE1 . PHE A  1 356 ? -3.678  32.411  -14.202 1.000 26.625  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CE1 1 
ATOM   2657 C CE2 . PHE A  1 356 ? -4.201  32.252  -16.474 1.000 25.134  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CE2 1 
ATOM   2658 C CZ  . PHE A  1 356 ? -3.591  31.745  -15.378 1.000 23.797  ? ? ? ? ? 0 357 PHE B CZ  1 
ATOM   2659 N N   . SER A  1 357 ? -6.481  37.954  -16.755 1.000 25.986  ? ? ? ? ? 0 358 SER B N   1 
ATOM   2660 C CA  . SER A  1 357 ? -7.273  39.128  -17.121 1.000 32.187  ? ? ? ? ? 0 358 SER B CA  1 
ATOM   2661 C C   . SER A  1 357 ? -8.723  39.043  -16.621 1.000 34.808  ? ? ? ? ? 0 358 SER B C   1 
ATOM   2662 O O   . SER A  1 357 ? -9.147  37.968  -16.109 1.000 26.571  ? ? ? ? ? 0 358 SER B O   1 
ATOM   2663 C CB  . SER A  1 357 ? -7.184  39.253  -18.599 1.000 34.589  ? ? ? ? ? 0 358 SER B CB  1 
ATOM   2664 O OG  . SER A  1 357 ? -7.673  38.073  -19.139 1.000 49.751  ? ? ? ? ? 0 358 SER B OG  1 
ATOM   2665 N N   . ARG A  1 358 ? -9.468  40.170  -16.777 1.000 35.167  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B N   1 
ATOM   2666 C CA  . ARG A  1 358 ? -10.862 40.338  -16.332 1.000 35.386  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B CA  1 
ATOM   2667 C C   . ARG A  1 358 ? -11.765 39.810  -17.463 1.000 34.611  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B C   1 
ATOM   2668 O O   . ARG A  1 358 ? -12.519 40.547  -18.113 1.000 30.375  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B O   1 
ATOM   2669 C CB  . ARG A  1 358 ? -11.082 41.781  -15.809 1.000 42.399  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B CB  1 
ATOM   2670 C CG  . ARG A  1 358 ? -12.006 42.000  -14.597 1.000 48.728  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B CG  1 
ATOM   2671 C CD  . ARG A  1 358 ? -12.157 43.505  -14.229 1.000 53.242  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B CD  1 
ATOM   2672 N NE  . ARG A  1 358 ? -13.384 44.049  -13.568 1.000 64.484  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B NE  1 
ATOM   2673 C CZ  . ARG A  1 358 ? -13.656 45.373  -13.342 1.000 64.633  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B CZ  1 
ATOM   2674 N NH1 . ARG A  1 358 ? -12.708 46.276  -13.547 1.000 58.725  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B NH1 1 
ATOM   2675 N NH2 . ARG A  1 358 ? -14.853 45.816  -12.923 1.000 48.850  ? ? ? ? ? 0 359 ARG B NH2 1 
ATOM   2676 N N   . GLU A  1 359 ? -11.619 38.483  -17.708 1.000 29.496  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B N   1 
ATOM   2677 C CA  . GLU A  1 359 ? -12.239 37.714  -18.778 1.000 33.703  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B CA  1 
ATOM   2678 C C   . GLU A  1 359 ? -12.512 36.288  -18.268 1.000 37.371  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B C   1 
ATOM   2679 O O   . GLU A  1 359 ? -11.561 35.515  -18.104 1.000 37.366  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B O   1 
ATOM   2680 C CB  . GLU A  1 359 ? -11.275 37.635  -19.958 1.000 29.107  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B CB  1 
ATOM   2681 C CG  . GLU A  1 359 ? -11.880 37.107  -21.222 1.000 29.955  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B CG  1 
ATOM   2682 C CD  . GLU A  1 359 ? -10.970 37.219  -22.435 1.000 33.545  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B CD  1 
ATOM   2683 O OE1 . GLU A  1 359 ? -9.979  37.919  -22.306 1.000 38.013  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B OE1 1 
ATOM   2684 O OE2 . GLU A  1 359 ? -11.267 36.658  -23.522 1.000 30.412  ? ? ? ? ? 0 360 GLU B OE2 1 
ATOM   2685 N N   . PHE A  1 360 ? -13.796 35.964  -18.013 1.000 28.229  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B N   1 
ATOM   2686 C CA  . PHE A  1 360 ? -14.216 34.772  -17.274 1.000 29.179  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CA  1 
ATOM   2687 C C   . PHE A  1 360 ? -15.245 34.023  -18.127 1.000 27.419  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B C   1 
ATOM   2688 O O   . PHE A  1 360 ? -16.174 34.628  -18.645 1.000 26.796  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B O   1 
ATOM   2689 C CB  . PHE A  1 360 ? -14.767 35.171  -15.888 1.000 27.775  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CB  1 
ATOM   2690 C CG  . PHE A  1 360 ? -13.958 36.218  -15.142 1.000 34.278  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CG  1 
ATOM   2691 C CD1 . PHE A  1 360 ? -12.671 35.925  -14.659 1.000 45.080  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CD1 1 
ATOM   2692 C CD2 . PHE A  1 360 ? -14.471 37.484  -14.851 1.000 33.944  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CD2 1 
ATOM   2693 C CE1 . PHE A  1 360 ? -11.869 36.898  -14.045 1.000 33.286  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CE1 1 
ATOM   2694 C CE2 . PHE A  1 360 ? -13.681 38.444  -14.242 1.000 35.300  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CE2 1 
ATOM   2695 C CZ  . PHE A  1 360 ? -12.407 38.121  -13.781 1.000 38.326  ? ? ? ? ? 0 361 PHE B CZ  1 
ATOM   2696 N N   . LYS A  1 361 ? -15.058 32.725  -18.324 1.000 23.318  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B N   1 
ATOM   2697 C CA  . LYS A  1 361 ? -16.044 31.883  -18.950 1.000 23.705  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B CA  1 
ATOM   2698 C C   . LYS A  1 361 ? -16.369 30.733  -18.003 1.000 25.868  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B C   1 
ATOM   2699 O O   . LYS A  1 361 ? -15.474 30.269  -17.257 1.000 25.597  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B O   1 
ATOM   2700 C CB  . LYS A  1 361 ? -15.607 31.403  -20.328 1.000 26.640  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B CB  1 
ATOM   2701 C CG  . LYS A  1 361 ? -16.754 30.856  -21.140 1.000 28.249  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B CG  1 
ATOM   2702 C CD  . LYS A  1 361 ? -16.403 30.415  -22.525 1.000 27.838  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B CD  1 
ATOM   2703 C CE  . LYS A  1 361 ? -17.544 29.640  -23.112 1.000 28.744  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B CE  1 
ATOM   2704 N NZ  . LYS A  1 361 ? -17.245 29.337  -24.536 1.000 31.004  ? ? ? ? ? 0 362 LYS B NZ  1 
ATOM   2705 N N   . ALA A  1 362 ? -17.667 30.339  -18.001 1.000 22.582  ? ? ? ? ? 0 363 ALA B N   1 
ATOM   2706 C CA  . ALA A  1 362 ? -18.188 29.218  -17.210 1.000 21.707  ? ? ? ? ? 0 363 ALA B CA  1 
ATOM   2707 C C   . ALA A  1 362 ? -19.108 28.379  -18.073 1.000 23.455  ? ? ? ? ? 0 363 ALA B C   1 
ATOM   2708 O O   . ALA A  1 362 ? -20.029 28.933  -18.686 1.000 27.650  ? ? ? ? ? 0 363 ALA B O   1 
ATOM   2709 C CB  . ALA A  1 362 ? -18.939 29.752  -15.986 1.000 23.194  ? ? ? ? ? 0 363 ALA B CB  1 
ATOM   2710 N N   . THR A  1 363 ? -18.787 27.108  -18.245 1.000 22.428  ? ? ? ? ? 0 364 THR B N   1 
ATOM   2711 C CA  . THR A  1 363 ? -19.575 26.165  -19.007 1.000 22.264  ? ? ? ? ? 0 364 THR B CA  1 
ATOM   2712 C C   . THR A  1 363 ? -19.982 25.031  -18.078 1.000 23.816  ? ? ? ? ? 0 364 THR B C   1 
ATOM   2713 O O   . THR A  1 363 ? -19.105 24.376  -17.488 1.000 22.185  ? ? ? ? ? 0 364 THR B O   1 
ATOM   2714 C CB  . THR A  1 363 ? -18.840 25.551  -20.205 1.000 22.608  ? ? ? ? ? 0 364 THR B CB  1 
ATOM   2715 O OG1 . THR A  1 363 ? -18.262 26.570  -21.004 1.000 24.511  ? ? ? ? ? 0 364 THR B OG1 1 
ATOM   2716 C CG2 . THR A  1 363 ? -19.794 24.711  -21.023 1.000 24.010  ? ? ? ? ? 0 364 THR B CG2 1 
ATOM   2717 N N   . TYR A  1 364 ? -21.297 24.866  -17.881 1.000 22.842  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B N   1 
ATOM   2718 C CA  . TYR A  1 364 ? -21.804 23.828  -17.026 1.000 22.580  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CA  1 
ATOM   2719 C C   . TYR A  1 364 ? -21.516 22.535  -17.761 1.000 25.885  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B C   1 
ATOM   2720 O O   . TYR A  1 364 ? -21.793 22.452  -18.989 1.000 25.054  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B O   1 
ATOM   2721 C CB  . TYR A  1 364 ? -23.306 24.009  -16.710 1.000 27.517  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CB  1 
ATOM   2722 C CG  . TYR A  1 364 ? -23.784 22.897  -15.801 1.000 22.729  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CG  1 
ATOM   2723 C CD1 . TYR A  1 364 ? -23.313 22.833  -14.508 1.000 25.746  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CD1 1 
ATOM   2724 C CD2 . TYR A  1 364 ? -24.542 21.848  -16.265 1.000 26.195  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CD2 1 
ATOM   2725 C CE1 . TYR A  1 364 ? -23.653 21.789  -13.664 1.000 25.820  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CE1 1 
ATOM   2726 C CE2 . TYR A  1 364 ? -24.889 20.797  -15.429 1.000 26.880  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CE2 1 
ATOM   2727 C CZ  . TYR A  1 364 ? -24.468 20.795  -14.121 1.000 23.369  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B CZ  1 
ATOM   2728 O OH  . TYR A  1 364 ? -24.764 19.765  -13.317 1.000 26.689  ? ? ? ? ? 0 365 TYR B OH  1 
ATOM   2729 N N   . ILE A  1 365 ? -20.969 21.547  -17.027 1.000 24.794  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B N   1 
ATOM   2730 C CA  . ILE A  1 365 ? -20.705 20.236  -17.619 1.000 23.270  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B CA  1 
ATOM   2731 C C   . ILE A  1 365 ? -21.740 19.199  -17.166 1.000 26.098  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B C   1 
ATOM   2732 O O   . ILE A  1 365 ? -22.533 18.785  -17.995 1.000 21.241  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B O   1 
ATOM   2733 C CB  . ILE A  1 365 ? -19.257 19.795  -17.333 1.000 25.592  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B CB  1 
ATOM   2734 C CG1 . ILE A  1 365 ? -18.268 20.865  -17.791 1.000 26.788  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B CG1 1 
ATOM   2735 C CG2 . ILE A  1 365 ? -18.935 18.418  -17.911 1.000 26.372  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B CG2 1 
ATOM   2736 C CD1 . ILE A  1 365 ? -18.363 21.235  -19.290 1.000 22.675  ? ? ? ? ? 0 366 ILE B CD1 1 
ATOM   2737 N N   . PHE A  1 366 ? -21.733 18.736  -15.892 1.000 24.074  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B N   1 
ATOM   2738 C CA  . PHE A  1 366 ? -22.487 17.556  -15.463 1.000 23.286  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CA  1 
ATOM   2739 C C   . PHE A  1 366 ? -22.188 17.315  -13.968 1.000 26.997  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B C   1 
ATOM   2740 O O   . PHE A  1 366 ? -21.078 17.605  -13.506 1.000 24.070  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B O   1 
ATOM   2741 C CB  . PHE A  1 366 ? -22.080 16.287  -16.250 1.000 28.080  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CB  1 
ATOM   2742 C CG  . PHE A  1 366 ? -22.988 15.089  -16.030 1.000 23.829  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CG  1 
ATOM   2743 C CD1 . PHE A  1 366 ? -24.229 15.013  -16.649 1.000 24.495  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CD1 1 
ATOM   2744 C CD2 . PHE A  1 366 ? -22.618 14.041  -15.225 1.000 28.737  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CD2 1 
ATOM   2745 C CE1 . PHE A  1 366 ? -25.107 13.956  -16.411 1.000 28.465  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CE1 1 
ATOM   2746 C CE2 . PHE A  1 366 ? -23.483 12.963  -14.985 1.000 31.477  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CE2 1 
ATOM   2747 C CZ  . PHE A  1 366 ? -24.741 12.917  -15.579 1.000 29.823  ? ? ? ? ? 0 367 PHE B CZ  1 
ATOM   2748 N N   . ALA A  1 367 ? -23.212 16.895  -13.195 1.000 24.902  ? ? ? ? ? 0 368 ALA B N   1 
ATOM   2749 C CA  . ALA A  1 367 ? -23.058 16.487  -11.833 1.000 22.580  ? ? ? ? ? 0 368 ALA B CA  1 
ATOM   2750 C C   . ALA A  1 367 ? -22.387 17.598  -11.033 1.000 25.498  ? ? ? ? ? 0 368 ALA B C   1 
ATOM   2751 O O   . ALA A  1 367 ? -21.484 17.303  -10.265 1.000 24.388  ? ? ? ? ? 0 368 ALA B O   1 
ATOM   2752 C CB  . ALA A  1 367 ? -22.295 15.219  -11.797 1.000 28.005  ? ? ? ? ? 0 368 ALA B CB  1 
ATOM   2753 N N   . ASN A  1 368 ? -22.848 18.837  -11.242 1.000 22.068  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B N   1 
ATOM   2754 C CA  . ASN A  1 368 ? -22.428 19.994  -10.485 1.000 23.759  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B CA  1 
ATOM   2755 C C   . ASN A  1 368 ? -21.057 20.508  -10.925 1.000 25.762  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B C   1 
ATOM   2756 O O   . ASN A  1 368 ? -20.586 21.519  -10.383 1.000 25.427  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B O   1 
ATOM   2757 C CB  . ASN A  1 368 ? -22.407 19.716  -8.964  1.000 27.505  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B CB  1 
ATOM   2758 C CG  . ASN A  1 368 ? -23.526 20.442  -8.237  1.000 28.762  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B CG  1 
ATOM   2759 O OD1 . ASN A  1 368 ? -24.189 21.280  -8.833  1.000 34.064  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B OD1 1 
ATOM   2760 N ND2 . ASN A  1 368 ? -23.797 20.129  -6.993  1.000 26.313  ? ? ? ? ? 0 369 ASN B ND2 1 
ATOM   2761 N N   . VAL A  1 369 ? -20.397 19.836  -11.883 1.000 24.723  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B N   1 
ATOM   2762 C CA  . VAL A  1 369 ? -19.081 20.337  -12.315 1.000 25.054  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B CA  1 
ATOM   2763 C C   . VAL A  1 369 ? -19.222 21.378  -13.421 1.000 23.619  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B C   1 
ATOM   2764 O O   . VAL A  1 369 ? -19.865 21.125  -14.433 1.000 19.837  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B O   1 
ATOM   2765 C CB  . VAL A  1 369 ? -18.186 19.192  -12.792 1.000 24.962  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B CB  1 
ATOM   2766 C CG1 . VAL A  1 369 ? -16.848 19.665  -13.325 1.000 23.397  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B CG1 1 
ATOM   2767 C CG2 . VAL A  1 369 ? -18.012 18.154  -11.680 1.000 27.290  ? ? ? ? ? 0 370 VAL B CG2 1 
ATOM   2768 N N   . TRP A  1 370 ? -18.454 22.459  -13.267 1.000 20.939  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B N   1 
ATOM   2769 C CA  . TRP A  1 370 ? -18.351 23.511  -14.245 1.000 21.962  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CA  1 
ATOM   2770 C C   . TRP A  1 370 ? -16.924 23.477  -14.809 1.000 25.223  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B C   1 
ATOM   2771 O O   . TRP A  1 370 ? -15.996 23.138  -14.067 1.000 22.417  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B O   1 
ATOM   2772 C CB  . TRP A  1 370 ? -18.637 24.876  -13.579 1.000 21.951  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CB  1 
ATOM   2773 C CG  . TRP A  1 370 ? -20.057 25.129  -13.179 1.000 23.355  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CG  1 
ATOM   2774 C CD1 . TRP A  1 370 ? -20.654 24.595  -12.087 1.000 23.152  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CD1 1 
ATOM   2775 C CD2 . TRP A  1 370 ? -21.086 25.915  -13.841 1.000 23.120  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CD2 1 
ATOM   2776 N NE1 . TRP A  1 370 ? -21.947 25.041  -11.976 1.000 25.701  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B NE1 1 
ATOM   2777 C CE2 . TRP A  1 370 ? -22.257 25.845  -13.020 1.000 23.766  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CE2 1 
ATOM   2778 C CE3 . TRP A  1 370 ? -21.160 26.684  -15.013 1.000 24.605  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CE3 1 
ATOM   2779 C CZ2 . TRP A  1 370 ? -23.410 26.567  -13.271 1.000 22.329  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CZ2 1 
ATOM   2780 C CZ3 . TRP A  1 370 ? -22.344 27.366  -15.304 1.000 25.337  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CZ3 1 
ATOM   2781 C CH2 . TRP A  1 370 ? -23.456 27.264  -14.465 1.000 26.868  ? ? ? ? ? 0 371 TRP B CH2 1 
ATOM   2782 N N   . ALA A  1 371 ? -16.773 23.808  -16.107 1.000 22.616  ? ? ? ? ? 0 372 ALA B N   1 
ATOM   2783 C CA  . ALA A  1 371 ? -15.481 24.242  -16.625 1.000 24.324  ? ? ? ? ? 0 372 ALA B CA  1 
ATOM   2784 C C   . ALA A  1 371 ? -15.389 25.771  -16.587 1.000 23.404  ? ? ? ? ? 0 372 ALA B C   1 
ATOM   2785 O O   . ALA A  1 371 ? -16.133 26.474  -17.296 1.000 24.823  ? ? ? ? ? 0 372 ALA B O   1 
ATOM   2786 C CB  . ALA A  1 371 ? -15.255 23.653  -18.012 1.000 23.683  ? ? ? ? ? 0 372 ALA B CB  1 
ATOM   2787 N N   . LEU A  1 372 ? -14.494 26.311  -15.749 1.000 19.222  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B N   1 
ATOM   2788 C CA  . LEU A  1 372 ? -14.237 27.744  -15.630 1.000 21.133  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B CA  1 
ATOM   2789 C C   . LEU A  1 372 ? -12.935 28.041  -16.377 1.000 23.446  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B C   1 
ATOM   2790 O O   . LEU A  1 372 ? -11.945 27.367  -16.125 1.000 25.436  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B O   1 
ATOM   2791 C CB  . LEU A  1 372 ? -14.066 28.140  -14.175 1.000 21.119  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B CB  1 
ATOM   2792 C CG  . LEU A  1 372 ? -15.179 27.670  -13.218 1.000 26.035  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B CG  1 
ATOM   2793 C CD1 . LEU A  1 372 ? -14.868 28.290  -11.864 1.000 28.915  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B CD1 1 
ATOM   2794 C CD2 . LEU A  1 372 ? -16.580 28.144  -13.657 1.000 26.506  ? ? ? ? ? 0 373 LEU B CD2 1 
ATOM   2795 N N   . GLU A  1 373 ? -12.934 29.047  -17.253 1.000 20.972  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B N   1 
ATOM   2796 C CA  . GLU A  1 373 ? -11.734 29.381  -18.006 1.000 21.038  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B CA  1 
ATOM   2797 C C   . GLU A  1 373 ? -11.301 30.790  -17.672 1.000 26.049  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B C   1 
ATOM   2798 O O   . GLU A  1 373 ? -12.127 31.733  -17.684 1.000 24.853  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B O   1 
ATOM   2799 C CB  . GLU A  1 373 ? -12.005 29.262  -19.488 1.000 24.047  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B CB  1 
ATOM   2800 C CG  . GLU A  1 373 ? -12.427 27.907  -19.878 1.000 23.540  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B CG  1 
ATOM   2801 C CD  . GLU A  1 373 ? -12.845 27.823  -21.329 1.000 31.095  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B CD  1 
ATOM   2802 O OE1 . GLU A  1 373 ? -11.972 27.494  -22.060 1.000 28.218  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B OE1 1 
ATOM   2803 O OE2 . GLU A  1 373 ? -14.086 27.941  -21.660 1.000 27.561  ? ? ? ? ? 0 374 GLU B OE2 1 
ATOM   2804 N N   . PHE A  1 374 ? -9.985  30.902  -17.349 1.000 24.774  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B N   1 
ATOM   2805 C CA  . PHE A  1 374 ? -9.333  32.179  -17.162 1.000 26.709  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CA  1 
ATOM   2806 C C   . PHE A  1 374 ? -8.259  32.353  -18.243 1.000 27.697  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B C   1 
ATOM   2807 O O   . PHE A  1 374 ? -7.603  31.373  -18.564 1.000 25.677  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B O   1 
ATOM   2808 C CB  . PHE A  1 374 ? -8.762  32.234  -15.746 1.000 24.864  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CB  1 
ATOM   2809 C CG  . PHE A  1 374 ? -9.835  31.990  -14.714 1.000 25.907  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CG  1 
ATOM   2810 C CD1 . PHE A  1 374 ? -10.693 33.015  -14.327 1.000 26.959  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CD1 1 
ATOM   2811 C CD2 . PHE A  1 374 ? -10.012 30.733  -14.173 1.000 24.851  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CD2 1 
ATOM   2812 C CE1 . PHE A  1 374 ? -11.710 32.772  -13.423 1.000 27.931  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CE1 1 
ATOM   2813 C CE2 . PHE A  1 374 ? -11.084 30.496  -13.331 1.000 27.368  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CE2 1 
ATOM   2814 C CZ  . PHE A  1 374 ? -11.896 31.516  -12.925 1.000 25.732  ? ? ? ? ? 0 375 PHE B CZ  1 
ATOM   2815 N N   . THR A  1 375 ? -7.983  33.605  -18.709 1.000 27.330  ? ? ? ? ? 0 376 THR B N   1 
ATOM   2816 C CA  . THR A  1 375 ? -7.177  33.805  -19.927 1.000 26.403  ? ? ? ? ? 0 376 THR B CA  1 
ATOM   2817 C C   . THR A  1 375 ? -6.049  34.750  -19.581 1.000 25.849  ? ? ? ? ? 0 376 THR B C   1 
ATOM   2818 O O   . THR A  1 375 ? -6.280  35.707  -18.814 1.000 28.025  ? ? ? ? ? 0 376 THR B O   1 
ATOM   2819 C CB  . THR A  1 375 ? -8.011  34.323  -21.122 1.000 33.764  ? ? ? ? ? 0 376 THR B CB  1 
ATOM   2820 O OG1 . THR A  1 375 ? -9.115  33.435  -21.336 1.000 29.074  ? ? ? ? ? 0 376 THR B OG1 1 
ATOM   2821 C CG2 . THR A  1 375 ? -7.183  34.373  -22.389 1.000 30.175  ? ? ? ? ? 0 376 THR B CG2 1 
ATOM   2822 N N   . LYS A  1 376 ? -4.839  34.377  -20.050 1.000 31.428  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B N   1 
ATOM   2823 C CA  . LYS A  1 376 ? -3.654  35.242  -19.971 1.000 36.646  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B CA  1 
ATOM   2824 C C   . LYS A  1 376 ? -3.646  36.306  -21.126 1.000 31.708  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B C   1 
ATOM   2825 O O   . LYS A  1 376 ? -3.531  37.446  -20.626 1.000 36.957  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B O   1 
ATOM   2826 C CB  . LYS A  1 376 ? -2.379  34.396  -20.035 1.000 32.472  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B CB  1 
ATOM   2827 C CG  . LYS A  1 376 ? -1.038  35.158  -20.092 1.000 33.024  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B CG  1 
ATOM   2828 C CD  . LYS A  1 376 ? 0.110   34.179  -20.049 1.000 30.875  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B CD  1 
ATOM   2829 C CE  . LYS A  1 376 ? 1.506   34.758  -20.145 1.000 34.149  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B CE  1 
ATOM   2830 N NZ  . LYS A  1 376 ? 2.424   33.612  -19.897 1.000 30.543  ? ? ? ? ? 0 377 LYS B NZ  1 
ATOM   2831 N N   . SER B  1 14  ? -32.027 22.510  -10.935 1.000 76.881  ? ? ? ? ? 0 15  SER A N   1 
ATOM   2832 C CA  . SER B  1 14  ? -31.103 23.306  -11.787 1.000 80.917  ? ? ? ? ? 0 15  SER A CA  1 
ATOM   2833 C C   . SER B  1 14  ? -30.354 22.396  -12.776 1.000 80.758  ? ? ? ? ? 0 15  SER A C   1 
ATOM   2834 O O   . SER B  1 14  ? -29.795 22.893  -13.756 1.000 91.456  ? ? ? ? ? 0 15  SER A O   1 
ATOM   2835 C CB  . SER B  1 14  ? -30.153 24.138  -10.928 1.000 73.791  ? ? ? ? ? 0 15  SER A CB  1 
ATOM   2836 O OG  . SER B  1 14  ? -28.835 23.575  -10.894 1.000 66.741  ? ? ? ? ? 0 15  SER A OG  1 
ATOM   2837 N N   . ALA B  1 15  ? -30.323 21.078  -12.505 1.000 65.363  ? ? ? ? ? 0 16  ALA A N   1 
ATOM   2838 C CA  . ALA B  1 15  ? -29.644 20.083  -13.336 1.000 67.730  ? ? ? ? ? 0 16  ALA A CA  1 
ATOM   2839 C C   . ALA B  1 15  ? -30.044 20.278  -14.793 1.000 65.391  ? ? ? ? ? 0 16  ALA A C   1 
ATOM   2840 O O   . ALA B  1 15  ? -31.184 20.660  -15.044 1.000 71.345  ? ? ? ? ? 0 16  ALA A O   1 
ATOM   2841 C CB  . ALA B  1 15  ? -30.017 18.682  -12.892 1.000 59.667  ? ? ? ? ? 0 16  ALA A CB  1 
ATOM   2842 N N   . ARG B  1 16  ? -29.146 19.993  -15.749 1.000 56.096  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A N   1 
ATOM   2843 C CA  . ARG B  1 16  ? -29.455 20.370  -17.118 1.000 70.410  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A CA  1 
ATOM   2844 C C   . ARG B  1 16  ? -30.309 19.320  -17.842 1.000 68.255  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A C   1 
ATOM   2845 O O   . ARG B  1 16  ? -31.002 19.652  -18.786 1.000 63.407  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A O   1 
ATOM   2846 C CB  . ARG B  1 16  ? -28.222 20.815  -17.907 1.000 79.996  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A CB  1 
ATOM   2847 C CG  . ARG B  1 16  ? -28.202 22.324  -18.177 1.000 93.113  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A CG  1 
ATOM   2848 C CD  . ARG B  1 16  ? -29.592 22.983  -18.129 1.000 97.911  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A CD  1 
ATOM   2849 N NE  . ARG B  1 16  ? -29.794 24.212  -18.892 1.000 98.962  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A NE  1 
ATOM   2850 C CZ  . ARG B  1 16  ? -30.884 24.518  -19.595 1.000 88.762  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A CZ  1 
ATOM   2851 N NH1 . ARG B  1 16  ? -30.933 25.656  -20.277 1.000 60.632  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A NH1 1 
ATOM   2852 N NH2 . ARG B  1 16  ? -31.920 23.690  -19.591 1.000 84.525  ? ? ? ? ? 0 17  ARG A NH2 1 
ATOM   2853 N N   . ASN B  1 17  ? -30.353 18.073  -17.386 1.000 58.454  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A N   1 
ATOM   2854 C CA  . ASN B  1 17  ? -31.356 17.179  -17.909 1.000 45.809  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A CA  1 
ATOM   2855 C C   . ASN B  1 17  ? -31.704 16.171  -16.816 1.000 47.999  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A C   1 
ATOM   2856 O O   . ASN B  1 17  ? -31.372 16.361  -15.618 1.000 36.181  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A O   1 
ATOM   2857 C CB  . ASN B  1 17  ? -30.890 16.667  -19.267 1.000 46.413  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A CB  1 
ATOM   2858 C CG  . ASN B  1 17  ? -29.745 15.705  -19.199 1.000 51.685  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A CG  1 
ATOM   2859 O OD1 . ASN B  1 17  ? -29.052 15.609  -18.195 1.000 44.814  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A OD1 1 
ATOM   2860 N ND2 . ASN B  1 17  ? -29.643 14.903  -20.244 1.000 74.976  ? ? ? ? ? 0 18  ASN A ND2 1 
ATOM   2861 N N   . GLU B  1 18  ? -32.401 15.119  -17.249 1.000 41.633  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A N   1 
ATOM   2862 C CA  . GLU B  1 18  ? -32.874 14.074  -16.355 1.000 48.383  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A CA  1 
ATOM   2863 C C   . GLU B  1 18  ? -31.715 13.189  -15.884 1.000 39.098  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A C   1 
ATOM   2864 O O   . GLU B  1 18  ? -31.690 12.724  -14.754 1.000 35.390  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A O   1 
ATOM   2865 C CB  . GLU B  1 18  ? -33.922 13.215  -17.059 1.000 44.026  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A CB  1 
ATOM   2866 C CG  . GLU B  1 18  ? -35.280 13.891  -17.242 1.000 57.367  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A CG  1 
ATOM   2867 C CD  . GLU B  1 18  ? -36.405 12.955  -17.721 1.000 69.639  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A CD  1 
ATOM   2868 O OE1 . GLU B  1 18  ? -36.287 11.710  -17.517 1.000 65.641  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A OE1 1 
ATOM   2869 O OE2 . GLU B  1 18  ? -37.395 13.442  -18.333 1.000 67.672  ? ? ? ? ? 0 19  GLU A OE2 1 
ATOM   2870 N N   . GLU B  1 19  ? -30.777 12.935  -16.785 1.000 36.881  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A N   1 
ATOM   2871 C CA  . GLU B  1 19  ? -29.557 12.188  -16.497 1.000 37.897  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A CA  1 
ATOM   2872 C C   . GLU B  1 19  ? -28.743 12.880  -15.395 1.000 33.100  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A C   1 
ATOM   2873 O O   . GLU B  1 19  ? -28.305 12.243  -14.448 1.000 33.375  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A O   1 
ATOM   2874 C CB  . GLU B  1 19  ? -28.758 12.075  -17.799 1.000 42.125  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A CB  1 
ATOM   2875 C CG  . GLU B  1 19  ? -27.578 11.155  -17.705 1.000 49.195  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A CG  1 
ATOM   2876 C CD  . GLU B  1 19  ? -28.018 9.718   -17.676 1.000 49.568  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A CD  1 
ATOM   2877 O OE1 . GLU B  1 19  ? -29.245 9.520   -17.811 1.000 52.101  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A OE1 1 
ATOM   2878 O OE2 . GLU B  1 19  ? -27.137 8.830   -17.485 1.000 55.143  ? ? ? ? ? 0 20  GLU A OE2 1 
ATOM   2879 N N   . ASP B  1 20  ? -28.598 14.208  -15.531 1.000 29.186  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A N   1 
ATOM   2880 C CA  . ASP B  1 20  ? -27.882 15.075  -14.627 1.000 30.752  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A CA  1 
ATOM   2881 C C   . ASP B  1 20  ? -28.552 15.068  -13.244 1.000 33.453  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A C   1 
ATOM   2882 O O   . ASP B  1 20  ? -27.898 14.778  -12.253 1.000 28.259  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A O   1 
ATOM   2883 C CB  . ASP B  1 20  ? -27.696 16.504  -15.184 1.000 29.606  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A CB  1 
ATOM   2884 C CG  . ASP B  1 20  ? -26.658 17.295  -14.407 1.000 29.023  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A CG  1 
ATOM   2885 O OD1 . ASP B  1 20  ? -25.839 16.633  -13.671 1.000 29.911  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A OD1 1 
ATOM   2886 O OD2 . ASP B  1 20  ? -26.748 18.522  -14.368 1.000 29.979  ? ? ? ? ? 0 21  ASP A OD2 1 
ATOM   2887 N N   . GLU B  1 21  ? -29.862 15.311  -13.197 1.000 32.080  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A N   1 
ATOM   2888 C CA  . GLU B  1 21  ? -30.656 15.328  -11.967 1.000 34.097  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A CA  1 
ATOM   2889 C C   . GLU B  1 21  ? -30.618 13.962  -11.294 1.000 28.920  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A C   1 
ATOM   2890 O O   . GLU B  1 21  ? -30.427 13.907  -10.086 1.000 30.169  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A O   1 
ATOM   2891 C CB  . GLU B  1 21  ? -32.103 15.797  -12.244 1.000 38.083  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A CB  1 
ATOM   2892 C CG  . GLU B  1 21  ? -33.089 15.541  -11.130 1.000 51.221  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A CG  1 
ATOM   2893 C CD  . GLU B  1 21  ? -34.514 15.923  -11.540 1.000 60.461  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A CD  1 
ATOM   2894 O OE1 . GLU B  1 21  ? -35.108 15.285  -12.444 1.000 64.062  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A OE1 1 
ATOM   2895 O OE2 . GLU B  1 21  ? -35.005 16.886  -10.997 1.000 59.397  ? ? ? ? ? 0 22  GLU A OE2 1 
ATOM   2896 N N   . SER B  1 22  ? -30.769 12.886  -12.078 1.000 27.879  ? ? ? ? ? 0 23  SER A N   1 
ATOM   2897 C CA  . SER B  1 22  ? -30.580 11.512  -11.633 1.000 32.424  ? ? ? ? ? 0 23  SER A CA  1 
ATOM   2898 C C   . SER B  1 22  ? -29.229 11.288  -10.906 1.000 33.441  ? ? ? ? ? 0 23  SER A C   1 
ATOM   2899 O O   . SER B  1 22  ? -29.163 10.654  -9.854  1.000 29.256  ? ? ? ? ? 0 23  SER A O   1 
ATOM   2900 C CB  . SER B  1 22  ? -30.637 10.602  -12.868 1.000 33.946  ? ? ? ? ? 0 23  SER A CB  1 
ATOM   2901 O OG  . SER B  1 22  ? -30.810 9.313   -12.450 1.000 39.725  ? ? ? ? ? 0 23  SER A OG  1 
ATOM   2902 N N   . CYS B  1 23  ? -28.127 11.750  -11.515 1.000 26.904  ? ? ? ? ? 0 24  CYS A N   1 
ATOM   2903 C CA  . CYS B  1 23  ? -26.789 11.595  -10.976 1.000 27.696  ? ? ? ? ? 0 24  CYS A CA  1 
ATOM   2904 C C   . CYS B  1 23  ? -26.661 12.345  -9.644  1.000 27.564  ? ? ? ? ? 0 24  CYS A C   1 
ATOM   2905 O O   . CYS B  1 23  ? -26.185 11.797  -8.644  1.000 23.347  ? ? ? ? ? 0 24  CYS A O   1 
ATOM   2906 C CB  . CYS B  1 23  ? -25.745 11.982  -12.028 1.000 27.086  ? ? ? ? ? 0 24  CYS A CB  1 
ATOM   2907 S SG  . CYS B  1 23  ? -24.046 11.662  -11.457 1.000 26.751  ? ? ? ? ? 0 24  CYS A SG  1 
ATOM   2908 N N   . MET B  1 24  ? -27.210 13.549  -9.589  1.000 24.726  ? ? ? ? ? 0 25  MET A N   1 
ATOM   2909 C CA  . MET B  1 24  ? -27.089 14.373  -8.401  1.000 27.691  ? ? ? ? ? 0 25  MET A CA  1 
ATOM   2910 C C   . MET B  1 24  ? -27.932 13.831  -7.231  1.000 27.380  ? ? ? ? ? 0 25  MET A C   1 
ATOM   2911 O O   . MET B  1 24  ? -27.532 13.864  -6.057  1.000 25.486  ? ? ? ? ? 0 25  MET A O   1 
ATOM   2912 C CB  . MET B  1 24  ? -27.485 15.816  -8.755  1.000 30.947  ? ? ? ? ? 0 25  MET A CB  1 
ATOM   2913 C CG  . MET B  1 24  ? -26.318 16.568  -9.383  1.000 34.487  ? ? ? ? ? 0 25  MET A CG  1 
ATOM   2914 S SD  . MET B  1 24  ? -26.665 18.318  -9.616  1.000 43.863  ? ? ? ? ? 0 25  MET A SD  1 
ATOM   2915 C CE  . MET B  1 24  ? -27.837 18.251  -10.943 1.000 43.036  ? ? ? ? ? 0 25  MET A CE  1 
ATOM   2916 N N   . PHE B  1 25  ? -29.044 13.206  -7.557  1.000 25.123  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A N   1 
ATOM   2917 C CA  . PHE B  1 25  ? -29.882 12.563  -6.564  1.000 24.033  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CA  1 
ATOM   2918 C C   . PHE B  1 25  ? -29.140 11.341  -6.041  1.000 23.488  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A C   1 
ATOM   2919 O O   . PHE B  1 25  ? -29.107 11.102  -4.861  1.000 25.842  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A O   1 
ATOM   2920 C CB  . PHE B  1 25  ? -31.244 12.267  -7.193  1.000 27.263  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CB  1 
ATOM   2921 C CG  . PHE B  1 25  ? -32.179 11.526  -6.253  1.000 31.586  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CG  1 
ATOM   2922 C CD1 . PHE B  1 25  ? -32.453 12.046  -4.991  1.000 35.350  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CD1 1 
ATOM   2923 C CD2 . PHE B  1 25  ? -32.931 10.448  -6.680  1.000 35.329  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CD2 1 
ATOM   2924 C CE1 . PHE B  1 25  ? -33.372 11.426  -4.148  1.000 35.232  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CE1 1 
ATOM   2925 C CE2 . PHE B  1 25  ? -33.881 9.857   -5.840  1.000 36.714  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CE2 1 
ATOM   2926 C CZ  . PHE B  1 25  ? -34.053 10.304  -4.560  1.000 30.175  ? ? ? ? ? 0 26  PHE A CZ  1 
ATOM   2927 N N   . ALA B  1 26  ? -28.443 10.571  -6.893  1.000 24.360  ? ? ? ? ? 0 27  ALA A N   1 
ATOM   2928 C CA  . ALA B  1 26  ? -27.689 9.428   -6.414  1.000 24.988  ? ? ? ? ? 0 27  ALA A CA  1 
ATOM   2929 C C   . ALA B  1 26  ? -26.610 9.897   -5.419  1.000 28.911  ? ? ? ? ? 0 27  ALA A C   1 
ATOM   2930 O O   . ALA B  1 26  ? -26.377 9.250   -4.411  1.000 23.664  ? ? ? ? ? 0 27  ALA A O   1 
ATOM   2931 C CB  . ALA B  1 26  ? -27.073 8.669   -7.597  1.000 23.263  ? ? ? ? ? 0 27  ALA A CB  1 
ATOM   2932 N N   . LEU B  1 27  ? -25.895 10.982  -5.770  1.000 28.150  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A N   1 
ATOM   2933 C CA  . LEU B  1 27  ? -24.858 11.524  -4.907  1.000 26.433  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A CA  1 
ATOM   2934 C C   . LEU B  1 27  ? -25.484 12.002  -3.602  1.000 24.116  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A C   1 
ATOM   2935 O O   . LEU B  1 27  ? -24.935 11.780  -2.519  1.000 26.522  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A O   1 
ATOM   2936 C CB  . LEU B  1 27  ? -24.082 12.653  -5.590  1.000 23.078  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A CB  1 
ATOM   2937 C CG  . LEU B  1 27  ? -23.252 12.185  -6.793  1.000 29.801  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A CG  1 
ATOM   2938 C CD1 . LEU B  1 27  ? -22.624 13.368  -7.531  1.000 29.764  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A CD1 1 
ATOM   2939 C CD2 . LEU B  1 27  ? -22.210 11.140  -6.414  1.000 27.801  ? ? ? ? ? 0 28  LEU A CD2 1 
ATOM   2940 N N   . LYS B  1 28  ? -26.600 12.694  -3.692  1.000 23.057  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A N   1 
ATOM   2941 C CA  . LYS B  1 28  ? -27.334 13.098  -2.494  1.000 29.478  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A CA  1 
ATOM   2942 C C   . LYS B  1 28  ? -27.691 11.918  -1.557  1.000 26.018  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A C   1 
ATOM   2943 O O   . LYS B  1 28  ? -27.527 12.002  -0.334  1.000 21.920  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A O   1 
ATOM   2944 C CB  . LYS B  1 28  ? -28.619 13.803  -2.938  1.000 34.231  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A CB  1 
ATOM   2945 C CG  . LYS B  1 28  ? -29.581 14.131  -1.796  1.000 39.772  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A CG  1 
ATOM   2946 C CD  . LYS B  1 28  ? -30.946 14.545  -2.342  1.000 48.486  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A CD  1 
ATOM   2947 C CE  . LYS B  1 28  ? -31.625 15.581  -1.476  1.000 56.838  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A CE  1 
ATOM   2948 N NZ  . LYS B  1 28  ? -31.775 15.148  -0.077  1.000 59.231  ? ? ? ? ? 0 29  LYS A NZ  1 
ATOM   2949 N N   . LEU B  1 29  ? -28.230 10.831  -2.123  1.000 24.563  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A N   1 
ATOM   2950 C CA  . LEU B  1 29  ? -28.577 9.633   -1.367  1.000 21.944  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A CA  1 
ATOM   2951 C C   . LEU B  1 29  ? -27.345 9.085   -0.654  1.000 22.730  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A C   1 
ATOM   2952 O O   . LEU B  1 29  ? -27.468 8.681   0.490   1.000 25.899  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A O   1 
ATOM   2953 C CB  . LEU B  1 29  ? -29.149 8.591   -2.331  1.000 20.702  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A CB  1 
ATOM   2954 C CG  . LEU B  1 29  ? -30.549 8.889   -2.867  1.000 22.192  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A CG  1 
ATOM   2955 C CD1 . LEU B  1 29  ? -30.990 7.771   -3.821  1.000 23.679  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A CD1 1 
ATOM   2956 C CD2 . LEU B  1 29  ? -31.525 9.061   -1.714  1.000 25.379  ? ? ? ? ? 0 30  LEU A CD2 1 
ATOM   2957 N N   . LEU B  1 30  ? -26.150 9.090   -1.296  1.000 23.682  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A N   1 
ATOM   2958 C CA  . LEU B  1 30  ? -24.898 8.591   -0.709  1.000 24.684  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A CA  1 
ATOM   2959 C C   . LEU B  1 30  ? -24.348 9.504   0.396   1.000 25.968  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A C   1 
ATOM   2960 O O   . LEU B  1 30  ? -23.623 9.046   1.294   1.000 25.820  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A O   1 
ATOM   2961 C CB  . LEU B  1 30  ? -23.876 8.347   -1.829  1.000 27.328  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A CB  1 
ATOM   2962 C CG  . LEU B  1 30  ? -24.287 7.234   -2.796  1.000 30.746  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A CG  1 
ATOM   2963 C CD1 . LEU B  1 30  ? -23.296 7.113   -3.924  1.000 29.782  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A CD1 1 
ATOM   2964 C CD2 . LEU B  1 30  ? -24.367 5.892   -2.094  1.000 37.087  ? ? ? ? ? 0 31  LEU A CD2 1 
ATOM   2965 N N   . GLY B  1 31  ? -24.741 10.758  0.390   1.000 26.906  ? ? ? ? ? 0 32  GLY A N   1 
ATOM   2966 C CA  . GLY B  1 31  ? -24.121 11.775  1.228   1.000 25.629  ? ? ? ? ? 0 32  GLY A CA  1 
ATOM   2967 C C   . GLY B  1 31  ? -24.909 12.189  2.444   1.000 23.514  ? ? ? ? ? 0 32  GLY A C   1 
ATOM   2968 O O   . GLY B  1 31  ? -24.539 13.178  3.085   1.000 23.410  ? ? ? ? ? 0 32  GLY A O   1 
ATOM   2969 N N   . GLY B  1 32  ? -25.996 11.466  2.759   1.000 22.747  ? ? ? ? ? 0 33  GLY A N   1 
ATOM   2970 C CA  . GLY B  1 32  ? -26.997 11.920  3.713   1.000 20.911  ? ? ? ? ? 0 33  GLY A CA  1 
ATOM   2971 C C   . GLY B  1 32  ? -26.451 11.971  5.145   1.000 23.823  ? ? ? ? ? 0 33  GLY A C   1 
ATOM   2972 O O   . GLY B  1 32  ? -27.079 12.554  6.019   1.000 21.373  ? ? ? ? ? 0 33  GLY A O   1 
ATOM   2973 N N   . PHE B  1 33  ? -25.297 11.331  5.395   1.000 21.591  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A N   1 
ATOM   2974 C CA  . PHE B  1 33  ? -24.623 11.340  6.682   1.000 21.381  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CA  1 
ATOM   2975 C C   . PHE B  1 33  ? -24.051 12.727  6.998   1.000 22.339  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A C   1 
ATOM   2976 O O   . PHE B  1 33  ? -23.795 13.014  8.162   1.000 21.484  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A O   1 
ATOM   2977 C CB  . PHE B  1 33  ? -23.501 10.287  6.730   1.000 22.507  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CB  1 
ATOM   2978 C CG  . PHE B  1 33  ? -22.377 10.494  5.754   1.000 23.061  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CG  1 
ATOM   2979 C CD1 . PHE B  1 33  ? -21.466 11.518  5.915   1.000 25.373  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CD1 1 
ATOM   2980 C CD2 . PHE B  1 33  ? -22.400 9.833   4.528   1.000 25.264  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CD2 1 
ATOM   2981 C CE1 . PHE B  1 33  ? -20.555 11.815  4.907   1.000 23.233  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CE1 1 
ATOM   2982 C CE2 . PHE B  1 33  ? -21.489 10.123  3.513   1.000 22.215  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CE2 1 
ATOM   2983 C CZ  . PHE B  1 33  ? -20.567 11.130  3.719   1.000 22.558  ? ? ? ? ? 0 34  PHE A CZ  1 
ATOM   2984 N N   . ALA B  1 34  ? -23.876 13.620  6.006   1.000 22.469  ? ? ? ? ? 0 35  ALA A N   1 
ATOM   2985 C CA  . ALA B  1 34  ? -23.124 14.860  6.257   1.000 23.342  ? ? ? ? ? 0 35  ALA A CA  1 
ATOM   2986 C C   . ALA B  1 34  ? -23.900 15.788  7.200   1.000 22.428  ? ? ? ? ? 0 35  ALA A C   1 
ATOM   2987 O O   . ALA B  1 34  ? -23.319 16.454  8.039   1.000 26.371  ? ? ? ? ? 0 35  ALA A O   1 
ATOM   2988 C CB  . ALA B  1 34  ? -22.810 15.498  4.943   1.000 23.780  ? ? ? ? ? 0 35  ALA A CB  1 
ATOM   2989 N N   . VAL B  1 35  ? -25.216 15.896  7.026   1.000 25.364  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A N   1 
ATOM   2990 C CA  . VAL B  1 35  ? -26.069 16.716  7.875   1.000 24.603  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A CA  1 
ATOM   2991 C C   . VAL B  1 35  ? -26.003 16.283  9.337   1.000 21.686  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A C   1 
ATOM   2992 O O   . VAL B  1 35  ? -25.647 17.100  10.204  1.000 21.823  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A O   1 
ATOM   2993 C CB  . VAL B  1 35  ? -27.537 16.783  7.391   1.000 24.851  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A CB  1 
ATOM   2994 C CG1 . VAL B  1 35  ? -28.479 17.351  8.429   1.000 24.307  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A CG1 1 
ATOM   2995 C CG2 . VAL B  1 35  ? -27.651 17.585  6.120   1.000 23.475  ? ? ? ? ? 0 36  VAL A CG2 1 
ATOM   2996 N N   . PRO B  1 36  ? -26.300 15.019  9.689   1.000 23.666  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A N   1 
ATOM   2997 C CA  . PRO B  1 36  ? -26.227 14.615  11.109  1.000 26.041  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A CA  1 
ATOM   2998 C C   . PRO B  1 36  ? -24.859 14.916  11.748  1.000 21.857  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A C   1 
ATOM   2999 O O   . PRO B  1 36  ? -24.822 15.363  12.892  1.000 24.200  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A O   1 
ATOM   3000 C CB  . PRO B  1 36  ? -26.595 13.118  11.102  1.000 26.587  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A CB  1 
ATOM   3001 C CG  . PRO B  1 36  ? -26.639 12.728  9.697   1.000 24.582  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A CG  1 
ATOM   3002 C CD  . PRO B  1 36  ? -26.906 13.968  8.870   1.000 24.771  ? ? ? ? ? 0 37  PRO A CD  1 
ATOM   3003 N N   . PHE B  1 37  ? -23.761 14.643  11.035  1.000 23.970  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A N   1 
ATOM   3004 C CA  . PHE B  1 37  ? -22.406 14.801  11.560  1.000 25.793  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CA  1 
ATOM   3005 C C   . PHE B  1 37  ? -22.057 16.270  11.706  1.000 23.344  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A C   1 
ATOM   3006 O O   . PHE B  1 37  ? -21.453 16.681  12.694  1.000 23.053  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A O   1 
ATOM   3007 C CB  . PHE B  1 37  ? -21.385 14.075  10.688  1.000 28.001  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CB  1 
ATOM   3008 C CG  . PHE B  1 37  ? -21.435 12.562  10.654  1.000 28.739  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CG  1 
ATOM   3009 C CD1 . PHE B  1 37  ? -22.083 11.832  11.623  1.000 40.167  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CD1 1 
ATOM   3010 C CD2 . PHE B  1 37  ? -20.864 11.847  9.598   1.000 25.993  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CD2 1 
ATOM   3011 C CE1 . PHE B  1 37  ? -22.173 10.434  11.549  1.000 48.016  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CE1 1 
ATOM   3012 C CE2 . PHE B  1 37  ? -20.967 10.468  9.520   1.000 32.354  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CE2 1 
ATOM   3013 C CZ  . PHE B  1 37  ? -21.601 9.753   10.514  1.000 34.073  ? ? ? ? ? 0 38  PHE A CZ  1 
ATOM   3014 N N   . THR B  1 38  ? -22.636 17.101  10.854  1.000 22.829  ? ? ? ? ? 0 39  THR A N   1 
ATOM   3015 C CA  . THR B  1 38  ? -22.421 18.547  10.926  1.000 20.714  ? ? ? ? ? 0 39  THR A CA  1 
ATOM   3016 C C   . THR B  1 38  ? -23.189 19.090  12.127  1.000 21.189  ? ? ? ? ? 0 39  THR A C   1 
ATOM   3017 O O   . THR B  1 38  ? -22.624 19.887  12.853  1.000 21.103  ? ? ? ? ? 0 39  THR A O   1 
ATOM   3018 C CB  . THR B  1 38  ? -22.780 19.297  9.644   1.000 19.160  ? ? ? ? ? 0 39  THR A CB  1 
ATOM   3019 O OG1 . THR B  1 38  ? -22.004 18.740  8.584   1.000 20.585  ? ? ? ? ? 0 39  THR A OG1 1 
ATOM   3020 C CG2 . THR B  1 38  ? -22.582 20.789  9.779   1.000 20.469  ? ? ? ? ? 0 39  THR A CG2 1 
ATOM   3021 N N   . ILE B  1 39  ? -24.470 18.737  12.279  1.000 19.427  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A N   1 
ATOM   3022 C CA  . ILE B  1 39  ? -25.247 19.083  13.468  1.000 25.498  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A CA  1 
ATOM   3023 C C   . ILE B  1 39  ? -24.535 18.693  14.785  1.000 25.053  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A C   1 
ATOM   3024 O O   . ILE B  1 39  ? -24.430 19.535  15.663  1.000 23.784  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A O   1 
ATOM   3025 C CB  . ILE B  1 39  ? -26.675 18.492  13.375  1.000 25.954  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A CB  1 
ATOM   3026 C CG1 . ILE B  1 39  ? -27.484 19.173  12.242  1.000 26.537  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A CG1 1 
ATOM   3027 C CG2 . ILE B  1 39  ? -27.379 18.610  14.701  1.000 24.998  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A CG2 1 
ATOM   3028 C CD1 . ILE B  1 39  ? -28.906 18.605  11.951  1.000 22.349  ? ? ? ? ? 0 40  ILE A CD1 1 
ATOM   3029 N N   . LYS B  1 40  ? -23.988 17.464  14.895  1.000 25.067  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A N   1 
ATOM   3030 C CA  . LYS B  1 40  ? -23.254 17.010  16.065  1.000 23.896  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A CA  1 
ATOM   3031 C C   . LYS B  1 40  ? -22.109 17.971  16.416  1.000 27.034  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A C   1 
ATOM   3032 O O   . LYS B  1 40  ? -22.010 18.415  17.544  1.000 22.884  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A O   1 
ATOM   3033 C CB  . LYS B  1 40  ? -22.803 15.566  15.845  1.000 25.764  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A CB  1 
ATOM   3034 C CG  . LYS B  1 40  ? -22.146 14.921  17.055  1.000 28.274  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A CG  1 
ATOM   3035 C CD  . LYS B  1 40  ? -21.557 13.559  16.841  1.000 31.742  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A CD  1 
ATOM   3036 C CE  . LYS B  1 40  ? -20.761 13.036  18.030  1.000 30.039  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A CE  1 
ATOM   3037 N NZ  . LYS B  1 40  ? -20.633 11.580  17.871  1.000 34.855  ? ? ? ? ? 0 41  LYS A NZ  1 
ATOM   3038 N N   . ALA B  1 41  ? -21.300 18.381  15.424  1.000 24.430  ? ? ? ? ? 0 42  ALA A N   1 
ATOM   3039 C CA  . ALA B  1 41  ? -20.207 19.286  15.644  1.000 23.197  ? ? ? ? ? 0 42  ALA A CA  1 
ATOM   3040 C C   . ALA B  1 41  ? -20.700 20.641  16.122  1.000 25.347  ? ? ? ? ? 0 42  ALA A C   1 
ATOM   3041 O O   . ALA B  1 41  ? -20.179 21.163  17.081  1.000 23.884  ? ? ? ? ? 0 42  ALA A O   1 
ATOM   3042 C CB  . ALA B  1 41  ? -19.390 19.430  14.398  1.000 23.547  ? ? ? ? ? 0 42  ALA A CB  1 
ATOM   3043 N N   . VAL B  1 42  ? -21.739 21.197  15.517  1.000 22.502  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A N   1 
ATOM   3044 C CA  . VAL B  1 42  ? -22.246 22.508  15.927  1.000 23.570  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A CA  1 
ATOM   3045 C C   . VAL B  1 42  ? -22.779 22.434  17.357  1.000 22.272  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A C   1 
ATOM   3046 O O   . VAL B  1 42  ? -22.715 23.397  18.132  1.000 24.678  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A O   1 
ATOM   3047 C CB  . VAL B  1 42  ? -23.289 22.994  14.875  1.000 21.686  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A CB  1 
ATOM   3048 C CG1 . VAL B  1 42  ? -24.045 24.220  15.320  1.000 23.215  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A CG1 1 
ATOM   3049 C CG2 . VAL B  1 42  ? -22.569 23.320  13.554  1.000 23.096  ? ? ? ? ? 0 43  VAL A CG2 1 
ATOM   3050 N N   . ILE B  1 43  ? -23.418 21.326  17.698  1.000 25.591  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A N   1 
ATOM   3051 C CA  . ILE B  1 43  ? -23.832 21.102  19.080  1.000 27.486  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A CA  1 
ATOM   3052 C C   . ILE B  1 43  ? -22.615 21.035  20.007  1.000 28.066  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A C   1 
ATOM   3053 O O   . ILE B  1 43  ? -22.553 21.787  20.992  1.000 26.120  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A O   1 
ATOM   3054 C CB  . ILE B  1 43  ? -24.719 19.868  19.248  1.000 24.852  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A CB  1 
ATOM   3055 C CG1 . ILE B  1 43  ? -26.062 20.065  18.546  1.000 25.383  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A CG1 1 
ATOM   3056 C CG2 . ILE B  1 43  ? -24.918 19.565  20.749  1.000 28.224  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A CG2 1 
ATOM   3057 C CD1 . ILE B  1 43  ? -26.870 18.793  18.331  1.000 23.264  ? ? ? ? ? 0 44  ILE A CD1 1 
ATOM   3058 N N   A GLU B  1 44  ? -21.676 20.135  19.697  0.500 29.406  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A N   1 
ATOM   3059 N N   B GLU B  1 44  ? -21.648 20.179  19.675  0.500 29.980  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A N   1 
ATOM   3060 C CA  A GLU B  1 44  ? -20.575 19.836  20.614  0.500 28.954  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CA  1 
ATOM   3061 C CA  B GLU B  1 44  ? -20.590 19.838  20.625  0.500 30.352  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CA  1 
ATOM   3062 C C   A GLU B  1 44  ? -19.704 21.080  20.812  0.500 30.808  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A C   1 
ATOM   3063 C C   B GLU B  1 44  ? -19.607 21.010  20.765  0.500 31.800  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A C   1 
ATOM   3064 O O   A GLU B  1 44  ? -19.175 21.306  21.896  0.500 26.058  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A O   1 
ATOM   3065 O O   B GLU B  1 44  ? -18.916 21.131  21.775  0.500 28.309  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A O   1 
ATOM   3066 C CB  A GLU B  1 44  ? -19.726 18.685  20.093  0.500 28.269  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CB  1 
ATOM   3067 C CB  B GLU B  1 44  ? -19.946 18.522  20.208  0.500 30.264  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CB  1 
ATOM   3068 C CG  A GLU B  1 44  ? -20.358 17.318  20.227  0.500 27.648  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CG  1 
ATOM   3069 C CG  B GLU B  1 44  ? -20.884 17.333  20.303  0.500 31.321  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CG  1 
ATOM   3070 C CD  A GLU B  1 44  ? -19.508 16.158  19.734  0.500 29.035  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CD  1 
ATOM   3071 C CD  B GLU B  1 44  ? -21.497 17.165  21.686  0.500 37.440  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A CD  1 
ATOM   3072 O OE1 A GLU B  1 44  ? -19.905 15.049  19.981  0.500 32.686  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A OE1 1 
ATOM   3073 O OE1 B GLU B  1 44  ? -20.763 17.352  22.695  0.500 36.929  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A OE1 1 
ATOM   3074 O OE2 A GLU B  1 44  ? -18.517 16.364  19.016  0.500 28.061  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A OE2 1 
ATOM   3075 O OE2 B GLU B  1 44  ? -22.696 16.851  21.763  0.500 29.928  ? ? ? ? ? 0 45  GLU A OE2 1 
ATOM   3076 N N   . LEU B  1 45  ? -19.567 21.910  19.769  1.000 28.595  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A N   1 
ATOM   3077 C CA  . LEU B  1 45  ? -18.785 23.129  19.870  1.000 28.397  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A CA  1 
ATOM   3078 C C   . LEU B  1 45  ? -19.451 24.177  20.794  1.000 28.917  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A C   1 
ATOM   3079 O O   . LEU B  1 45  ? -18.826 25.201  21.024  1.000 29.437  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A O   1 
ATOM   3080 C CB  . LEU B  1 45  ? -18.620 23.728  18.475  1.000 24.850  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A CB  1 
ATOM   3081 C CG  . LEU B  1 45  ? -17.611 23.042  17.573  1.000 28.580  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A CG  1 
ATOM   3082 C CD1 . LEU B  1 45  ? -17.861 23.479  16.118  1.000 31.916  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A CD1 1 
ATOM   3083 C CD2 . LEU B  1 45  ? -16.182 23.341  17.990  1.000 28.465  ? ? ? ? ? 0 46  LEU A CD2 1 
ATOM   3084 N N   . GLY B  1 46  ? -20.739 24.006  21.194  1.000 26.001  ? ? ? ? ? 0 47  GLY A N   1 
ATOM   3085 C CA  . GLY B  1 46  ? -21.481 25.008  21.964  1.000 25.975  ? ? ? ? ? 0 47  GLY A CA  1 
ATOM   3086 C C   . GLY B  1 46  ? -22.183 26.053  21.065  1.000 29.427  ? ? ? ? ? 0 47  GLY A C   1 
ATOM   3087 O O   . GLY B  1 46  ? -22.904 26.909  21.584  1.000 27.814  ? ? ? ? ? 0 47  GLY A O   1 
ATOM   3088 N N   . VAL B  1 47  ? -21.966 26.012  19.718  1.000 27.578  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A N   1 
ATOM   3089 C CA  . VAL B  1 47  ? -22.529 26.980  18.760  1.000 24.688  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A CA  1 
ATOM   3090 C C   . VAL B  1 47  ? -24.059 26.902  18.715  1.000 26.324  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A C   1 
ATOM   3091 O O   . VAL B  1 47  ? -24.736 27.933  18.681  1.000 26.569  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A O   1 
ATOM   3092 C CB  . VAL B  1 47  ? -21.889 26.846  17.361  1.000 24.383  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A CB  1 
ATOM   3093 C CG1 . VAL B  1 47  ? -22.671 27.605  16.279  1.000 25.892  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A CG1 1 
ATOM   3094 C CG2 . VAL B  1 47  ? -20.442 27.351  17.387  1.000 28.783  ? ? ? ? ? 0 48  VAL A CG2 1 
ATOM   3095 N N   . MET B  1 48  ? -24.608 25.676  18.747  1.000 24.864  ? ? ? ? ? 0 49  MET A N   1 
ATOM   3096 C CA  . MET B  1 48  ? -26.047 25.500  18.653  1.000 25.841  ? ? ? ? ? 0 49  MET A CA  1 
ATOM   3097 C C   . MET B  1 48  ? -26.690 26.164  19.888  1.000 28.064  ? ? ? ? ? 0 49  MET A C   1 
ATOM   3098 O O   . MET B  1 48  ? -27.684 26.859  19.741  1.000 27.167  ? ? ? ? ? 0 49  MET A O   1 
ATOM   3099 C CB  . MET B  1 48  ? -26.431 24.010  18.527  1.000 27.220  ? ? ? ? ? 0 49  MET A CB  1 
ATOM   3100 C CG  . MET B  1 48  ? -27.878 23.725  18.353  1.000 27.088  ? ? ? ? ? 0 49  MET A CG  1 
ATOM   3101 S SD  . MET B  1 48  ? -28.493 24.387  16.787  1.000 28.717  ? ? ? ? ? 0 49  MET A SD  1 
ATOM   3102 C CE  . MET B  1 48  ? -27.870 23.176  15.631  1.000 33.426  ? ? ? ? ? 0 49  MET A CE  1 
ATOM   3103 N N   . ASP B  1 49  ? -26.100 26.073  21.089  1.000 31.494  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A N   1 
ATOM   3104 C CA  . ASP B  1 49  ? -26.729 26.702  22.271  1.000 35.558  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A CA  1 
ATOM   3105 C C   . ASP B  1 49  ? -26.664 28.236  22.206  1.000 29.917  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A C   1 
ATOM   3106 O O   . ASP B  1 49  ? -27.653 28.872  22.559  1.000 30.867  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A O   1 
ATOM   3107 C CB  . ASP B  1 49  ? -26.128 26.232  23.604  1.000 31.468  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A CB  1 
ATOM   3108 C CG  . ASP B  1 49  ? -26.659 24.888  24.098  1.000 39.948  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A CG  1 
ATOM   3109 O OD1 . ASP B  1 49  ? -27.837 24.442  23.743  1.000 32.560  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A OD1 1 
ATOM   3110 O OD2 . ASP B  1 49  ? -25.869 24.265  24.779  1.000 48.646  ? ? ? ? ? 0 50  ASP A OD2 1 
ATOM   3111 N N   . GLN B  1 50  ? -25.578 28.802  21.638  1.000 29.627  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A N   1 
ATOM   3112 C CA  . GLN B  1 50  ? -25.522 30.240  21.396  1.000 29.419  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A CA  1 
ATOM   3113 C C   . GLN B  1 50  ? -26.595 30.645  20.384  1.000 28.986  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A C   1 
ATOM   3114 O O   . GLN B  1 50  ? -27.193 31.665  20.578  1.000 29.235  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A O   1 
ATOM   3115 C CB  . GLN B  1 50  ? -24.104 30.645  20.994  1.000 26.632  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A CB  1 
ATOM   3116 C CG  . GLN B  1 50  ? -23.081 30.312  22.089  1.000 28.899  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A CG  1 
ATOM   3117 C CD  . GLN B  1 50  ? -23.388 30.996  23.408  1.000 32.554  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A CD  1 
ATOM   3118 O OE1 . GLN B  1 50  ? -23.809 32.136  23.443  1.000 37.652  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A OE1 1 
ATOM   3119 N NE2 . GLN B  1 50  ? -23.336 30.254  24.501  1.000 36.244  ? ? ? ? ? 0 51  GLN A NE2 1 
ATOM   3120 N N   . LEU B  1 51  ? -26.873 29.857  19.316  1.000 29.348  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A N   1 
ATOM   3121 C CA  . LEU B  1 51  ? -27.933 30.215  18.372  1.000 27.587  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A CA  1 
ATOM   3122 C C   . LEU B  1 51  ? -29.251 30.272  19.113  1.000 29.654  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A C   1 
ATOM   3123 O O   . LEU B  1 51  ? -30.104 31.106  18.817  1.000 33.067  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A O   1 
ATOM   3124 C CB  . LEU B  1 51  ? -28.022 29.208  17.219  1.000 28.428  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A CB  1 
ATOM   3125 C CG  . LEU B  1 51  ? -26.882 29.277  16.194  1.000 24.243  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A CG  1 
ATOM   3126 C CD1 . LEU B  1 51  ? -26.904 28.051  15.305  1.000 27.557  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A CD1 1 
ATOM   3127 C CD2 . LEU B  1 51  ? -26.978 30.492  15.355  1.000 25.887  ? ? ? ? ? 0 52  LEU A CD2 1 
ATOM   3128 N N   . LEU B  1 52  ? -29.454 29.331  20.031  1.000 32.603  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A N   1 
ATOM   3129 C CA  . LEU B  1 52  ? -30.749 29.192  20.720  1.000 34.867  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A CA  1 
ATOM   3130 C C   . LEU B  1 52  ? -30.992 30.288  21.769  1.000 32.128  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A C   1 
ATOM   3131 O O   . LEU B  1 52  ? -32.101 30.702  21.957  1.000 36.511  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A O   1 
ATOM   3132 C CB  . LEU B  1 52  ? -30.771 27.795  21.335  1.000 34.430  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A CB  1 
ATOM   3133 C CG  . LEU B  1 52  ? -31.012 26.646  20.349  1.000 30.898  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A CG  1 
ATOM   3134 C CD1 . LEU B  1 52  ? -30.855 25.306  21.051  1.000 29.955  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A CD1 1 
ATOM   3135 C CD2 . LEU B  1 52  ? -32.429 26.753  19.753  1.000 32.932  ? ? ? ? ? 0 53  LEU A CD2 1 
ATOM   3136 N N   . THR B  1 53  ? -29.953 30.893  22.344  1.000 37.283  ? ? ? ? ? 0 54  THR A N   1 
ATOM   3137 C CA  . THR B  1 53  ? -30.145 31.979  23.310  1.000 40.241  ? ? ? ? ? 0 54  THR A CA  1 
ATOM   3138 C C   . THR B  1 53  ? -29.930 33.344  22.649  1.000 42.971  ? ? ? ? ? 0 54  THR A C   1 
ATOM   3139 O O   . THR B  1 53  ? -30.191 34.370  23.262  1.000 44.724  ? ? ? ? ? 0 54  THR A O   1 
ATOM   3140 C CB  . THR B  1 53  ? -29.243 31.772  24.545  1.000 40.969  ? ? ? ? ? 0 54  THR A CB  1 
ATOM   3141 O OG1 . THR B  1 53  ? -27.901 31.583  24.091  1.000 38.078  ? ? ? ? ? 0 54  THR A OG1 1 
ATOM   3142 C CG2 . THR B  1 53  ? -29.674 30.570  25.371  1.000 40.696  ? ? ? ? ? 0 54  THR A CG2 1 
ATOM   3143 N N   . ALA B  1 54  ? -29.496 33.372  21.383  1.000 43.400  ? ? ? ? ? 0 55  ALA A N   1 
ATOM   3144 C CA  . ALA B  1 54  ? -29.155 34.633  20.750  1.000 40.361  ? ? ? ? ? 0 55  ALA A CA  1 
ATOM   3145 C C   . ALA B  1 54  ? -30.407 35.477  20.550  1.000 38.793  ? ? ? ? ? 0 55  ALA A C   1 
ATOM   3146 O O   . ALA B  1 54  ? -31.477 34.959  20.232  1.000 37.749  ? ? ? ? ? 0 55  ALA A O   1 
ATOM   3147 C CB  . ALA B  1 54  ? -28.463 34.389  19.436  1.000 45.706  ? ? ? ? ? 0 55  ALA A CB  1 
ATOM   3148 N N   . GLU B  1 55  ? -30.259 36.800  20.693  1.000 48.833  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A N   1 
ATOM   3149 C CA  . GLU B  1 55  ? -31.369 37.729  20.479  1.000 52.043  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A CA  1 
ATOM   3150 C C   . GLU B  1 55  ? -31.400 38.178  19.010  1.000 49.085  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A C   1 
ATOM   3151 O O   . GLU B  1 55  ? -32.449 38.548  18.530  1.000 56.625  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A O   1 
ATOM   3152 C CB  . GLU B  1 55  ? -31.308 38.884  21.496  1.000 59.488  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A CB  1 
ATOM   3153 C CG  . GLU B  1 55  ? -32.039 38.602  22.825  1.000 74.841  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A CG  1 
ATOM   3154 C CD  . GLU B  1 55  ? -33.509 38.196  22.724  1.000 92.654  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A CD  1 
ATOM   3155 O OE1 . GLU B  1 55  ? -34.150 38.474  21.683  1.000 108.356 ? ? ? ? ? 0 56  GLU A OE1 1 
ATOM   3156 O OE2 . GLU B  1 55  ? -34.029 37.593  23.682  1.000 96.356  ? ? ? ? ? 0 56  GLU A OE2 1 
ATOM   3157 N N   . ARG B  1 56  ? -30.292 38.073  18.262  1.000 44.840  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A N   1 
ATOM   3158 C CA  . ARG B  1 56  ? -30.322 38.369  16.830  1.000 39.035  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A CA  1 
ATOM   3159 C C   . ARG B  1 56  ? -29.382 37.399  16.078  1.000 37.683  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A C   1 
ATOM   3160 O O   . ARG B  1 56  ? -28.637 36.598  16.675  1.000 34.316  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A O   1 
ATOM   3161 C CB  . ARG B  1 56  ? -29.900 39.838  16.711  1.000 40.434  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A CB  1 
ATOM   3162 C CG  . ARG B  1 56  ? -28.542 40.095  17.341  1.000 40.866  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A CG  1 
ATOM   3163 C CD  . ARG B  1 56  ? -27.679 41.133  16.650  1.000 45.714  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A CD  1 
ATOM   3164 N NE  . ARG B  1 56  ? -26.473 41.363  17.441  1.000 45.346  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A NE  1 
ATOM   3165 C CZ  . ARG B  1 56  ? -25.271 40.899  17.135  1.000 53.664  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A CZ  1 
ATOM   3166 N NH1 . ARG B  1 56  ? -25.094 40.114  16.079  1.000 52.444  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A NH1 1 
ATOM   3167 N NH2 . ARG B  1 56  ? -24.263 41.153  17.949  1.000 58.514  ? ? ? ? ? 0 57  ARG A NH2 1 
ATOM   3168 N N   . ALA B  1 57  ? -29.327 37.530  14.757  1.000 32.634  ? ? ? ? ? 0 58  ALA A N   1 
ATOM   3169 C CA  . ALA B  1 57  ? -28.402 36.751  13.955  1.000 27.861  ? ? ? ? ? 0 58  ALA A CA  1 
ATOM   3170 C C   . ALA B  1 57  ? -26.990 37.073  14.364  1.000 30.840  ? ? ? ? ? 0 58  ALA A C   1 
ATOM   3171 O O   . ALA B  1 57  ? -26.715 38.215  14.719  1.000 36.336  ? ? ? ? ? 0 58  ALA A O   1 
ATOM   3172 C CB  . ALA B  1 57  ? -28.614 37.042  12.510  1.000 29.826  ? ? ? ? ? 0 58  ALA A CB  1 
ATOM   3173 N N   . MET B  1 58  ? -26.107 36.066  14.310  1.000 29.213  ? ? ? ? ? 0 59  MET A N   1 
ATOM   3174 C CA  . MET B  1 58  ? -24.723 36.206  14.750  1.000 28.054  ? ? ? ? ? 0 59  MET A CA  1 
ATOM   3175 C C   . MET B  1 58  ? -23.784 35.535  13.741  1.000 30.110  ? ? ? ? ? 0 59  MET A C   1 
ATOM   3176 O O   . MET B  1 58  ? -24.119 34.487  13.138  1.000 28.883  ? ? ? ? ? 0 59  MET A O   1 
ATOM   3177 C CB  . MET B  1 58  ? -24.511 35.525  16.124  1.000 29.715  ? ? ? ? ? 0 59  MET A CB  1 
ATOM   3178 C CG  . MET B  1 58  ? -25.181 36.248  17.282  1.000 38.994  ? ? ? ? ? 0 59  MET A CG  1 
ATOM   3179 S SD  . MET B  1 58  ? -25.145 35.293  18.818  1.000 37.482  ? ? ? ? ? 0 59  MET A SD  1 
ATOM   3180 C CE  . MET B  1 58  ? -23.412 35.381  19.230  1.000 34.862  ? ? ? ? ? 0 59  MET A CE  1 
ATOM   3181 N N   . SER B  1 59  ? -22.629 36.171  13.520  1.000 27.032  ? ? ? ? ? 0 60  SER A N   1 
ATOM   3182 C CA  . SER B  1 59  ? -21.605 35.671  12.632  1.000 28.377  ? ? ? ? ? 0 60  SER A CA  1 
ATOM   3183 C C   . SER B  1 59  ? -20.919 34.486  13.308  1.000 30.482  ? ? ? ? ? 0 60  SER A C   1 
ATOM   3184 O O   . SER B  1 59  ? -20.985 34.349  14.544  1.000 29.499  ? ? ? ? ? 0 60  SER A O   1 
ATOM   3185 C CB  . SER B  1 59  ? -20.588 36.724  12.314  1.000 30.490  ? ? ? ? ? 0 60  SER A CB  1 
ATOM   3186 O OG  . SER B  1 59  ? -19.854 37.088  13.502  1.000 32.735  ? ? ? ? ? 0 60  SER A OG  1 
ATOM   3187 N N   . ALA B  1 60  ? -20.302 33.633  12.485  1.000 25.386  ? ? ? ? ? 0 61  ALA A N   1 
ATOM   3188 C CA  . ALA B  1 60  ? -19.498 32.539  13.000  1.000 31.137  ? ? ? ? ? 0 61  ALA A CA  1 
ATOM   3189 C C   . ALA B  1 60  ? -18.525 33.039  14.093  1.000 32.877  ? ? ? ? ? 0 61  ALA A C   1 
ATOM   3190 O O   . ALA B  1 60  ? -18.229 32.352  15.047  1.000 30.549  ? ? ? ? ? 0 61  ALA A O   1 
ATOM   3191 C CB  . ALA B  1 60  ? -18.747 31.895  11.856  1.000 31.741  ? ? ? ? ? 0 61  ALA A CB  1 
ATOM   3192 N N   . GLU B  1 61  ? -17.915 34.196  13.905  1.000 35.159  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A N   1 
ATOM   3193 C CA  . GLU B  1 61  ? -16.928 34.718  14.837  1.000 35.474  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A CA  1 
ATOM   3194 C C   . GLU B  1 61  ? -17.567 35.013  16.187  1.000 31.531  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A C   1 
ATOM   3195 O O   . GLU B  1 61  ? -16.965 34.729  17.167  1.000 34.658  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A O   1 
ATOM   3196 C CB  . GLU B  1 61  ? -16.343 36.000  14.255  1.000 43.147  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A CB  1 
ATOM   3197 C CG  . GLU B  1 61  ? -15.269 36.612  15.138  1.000 60.094  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A CG  1 
ATOM   3198 C CD  . GLU B  1 61  ? -14.746 37.957  14.658  1.000 65.251  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A CD  1 
ATOM   3199 O OE1 . GLU B  1 61  ? -15.243 38.429  13.606  1.000 87.103  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A OE1 1 
ATOM   3200 O OE2 . GLU B  1 61  ? -13.895 38.542  15.360  1.000 76.471  ? ? ? ? ? 0 62  GLU A OE2 1 
ATOM   3201 N N   . GLU B  1 62  ? -18.748 35.653  16.215  1.000 30.988  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A N   1 
ATOM   3202 C CA  . GLU B  1 62  ? -19.457 35.969  17.423  1.000 32.146  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A CA  1 
ATOM   3203 C C   . GLU B  1 62  ? -19.912 34.676  18.098  1.000 33.772  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A C   1 
ATOM   3204 O O   . GLU B  1 62  ? -19.815 34.566  19.305  1.000 38.835  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A O   1 
ATOM   3205 C CB  . GLU B  1 62  ? -20.656 36.862  17.160  1.000 30.660  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A CB  1 
ATOM   3206 C CG  . GLU B  1 62  ? -20.302 38.243  16.670  1.000 33.674  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A CG  1 
ATOM   3207 C CD  . GLU B  1 62  ? -21.504 39.047  16.208  1.000 35.454  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A CD  1 
ATOM   3208 O OE1 . GLU B  1 62  ? -22.426 38.504  15.534  1.000 34.867  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A OE1 1 
ATOM   3209 O OE2 . GLU B  1 62  ? -21.495 40.238  16.457  1.000 49.055  ? ? ? ? ? 0 63  GLU A OE2 1 
ATOM   3210 N N   . LEU B  1 63  ? -20.386 33.692  17.329  1.000 30.070  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A N   1 
ATOM   3211 C CA  . LEU B  1 63  ? -20.800 32.408  17.867  1.000 27.319  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A CA  1 
ATOM   3212 C C   . LEU B  1 63  ? -19.631 31.686  18.539  1.000 25.781  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A C   1 
ATOM   3213 O O   . LEU B  1 63  ? -19.782 31.232  19.661  1.000 32.126  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A O   1 
ATOM   3214 C CB  . LEU B  1 63  ? -21.505 31.541  16.806  1.000 28.762  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A CB  1 
ATOM   3215 C CG  . LEU B  1 63  ? -22.874 32.103  16.354  1.000 29.534  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A CG  1 
ATOM   3216 C CD1 . LEU B  1 63  ? -23.284 31.523  15.008  1.000 28.970  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A CD1 1 
ATOM   3217 C CD2 . LEU B  1 63  ? -23.991 31.881  17.401  1.000 24.519  ? ? ? ? ? 0 64  LEU A CD2 1 
ATOM   3218 N N   . VAL B  1 64  ? -18.471 31.626  17.913  1.000 29.160  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A N   1 
ATOM   3219 C CA  . VAL B  1 64  ? -17.319 30.971  18.525  1.000 35.401  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A CA  1 
ATOM   3220 C C   . VAL B  1 64  ? -16.816 31.710  19.811  1.000 36.252  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A C   1 
ATOM   3221 O O   . VAL B  1 64  ? -16.444 31.070  20.840  1.000 38.329  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A O   1 
ATOM   3222 C CB  . VAL B  1 64  ? -16.200 30.835  17.489  1.000 31.781  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A CB  1 
ATOM   3223 C CG1 . VAL B  1 64  ? -14.919 30.467  18.168  1.000 31.709  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A CG1 1 
ATOM   3224 C CG2 . VAL B  1 64  ? -16.567 29.813  16.423  1.000 33.800  ? ? ? ? ? 0 65  VAL A CG2 1 
ATOM   3225 N N   . ALA B  1 65  ? -16.819 33.050  19.782  1.000 31.870  ? ? ? ? ? 0 66  ALA A N   1 
ATOM   3226 C CA  . ALA B  1 65  ? -16.422 33.854  20.933  1.000 33.365  ? ? ? ? ? 0 66  ALA A CA  1 
ATOM   3227 C C   . ALA B  1 65  ? -17.379 33.605  22.096  1.000 32.484  ? ? ? ? ? 0 66  ALA A C   1 
ATOM   3228 O O   . ALA B  1 65  ? -16.961 33.390  23.204  1.000 40.468  ? ? ? ? ? 0 66  ALA A O   1 
ATOM   3229 C CB  . ALA B  1 65  ? -16.407 35.294  20.493  1.000 34.062  ? ? ? ? ? 0 66  ALA A CB  1 
ATOM   3230 N N   . ALA B  1 66  ? -18.679 33.521  21.810  1.000 36.527  ? ? ? ? ? 0 67  ALA A N   1 
ATOM   3231 C CA  . ALA B  1 66  ? -19.669 33.265  22.820  1.000 35.041  ? ? ? ? ? 0 67  ALA A CA  1 
ATOM   3232 C C   . ALA B  1 66  ? -19.566 31.804  23.267  1.000 36.389  ? ? ? ? ? 0 67  ALA A C   1 
ATOM   3233 O O   . ALA B  1 66  ? -19.680 31.579  24.435  1.000 44.157  ? ? ? ? ? 0 67  ALA A O   1 
ATOM   3234 C CB  . ALA B  1 66  ? -21.046 33.686  22.310  1.000 35.507  ? ? ? ? ? 0 67  ALA A CB  1 
ATOM   3235 N N   . ALA B  1 67  ? -19.307 30.805  22.389  1.000 35.673  ? ? ? ? ? 0 68  ALA A N   1 
ATOM   3236 C CA  . ALA B  1 67  ? -19.410 29.388  22.745  1.000 32.376  ? ? ? ? ? 0 68  ALA A CA  1 
ATOM   3237 C C   . ALA B  1 67  ? -18.157 28.810  23.425  1.000 35.057  ? ? ? ? ? 0 68  ALA A C   1 
ATOM   3238 O O   . ALA B  1 67  ? -18.242 27.841  24.192  1.000 34.701  ? ? ? ? ? 0 68  ALA A O   1 
ATOM   3239 C CB  . ALA B  1 67  ? -19.715 28.599  21.503  1.000 36.208  ? ? ? ? ? 0 68  ALA A CB  1 
ATOM   3240 N N   . VAL B  1 68  ? -16.988 29.358  23.080  1.000 37.248  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A N   1 
ATOM   3241 C CA  . VAL B  1 68  ? -15.705 28.840  23.506  1.000 41.760  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A CA  1 
ATOM   3242 C C   . VAL B  1 68  ? -15.044 29.812  24.504  1.000 43.943  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A C   1 
ATOM   3243 O O   . VAL B  1 68  ? -14.817 30.972  24.201  1.000 52.680  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A O   1 
ATOM   3244 C CB  . VAL B  1 68  ? -14.804 28.635  22.277  1.000 46.444  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A CB  1 
ATOM   3245 C CG1 . VAL B  1 68  ? -13.436 28.163  22.708  1.000 50.056  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A CG1 1 
ATOM   3246 C CG2 . VAL B  1 68  ? -15.429 27.673  21.256  1.000 43.665  ? ? ? ? ? 0 69  VAL A CG2 1 
ATOM   3247 N N   . ALA B  1 69  ? -14.704 29.291  25.686  1.000 46.984  ? ? ? ? ? 0 70  ALA A N   1 
ATOM   3248 C CA  . ALA B  1 69  ? -14.057 30.039  26.773  1.000 48.395  ? ? ? ? ? 0 70  ALA A CA  1 
ATOM   3249 C C   . ALA B  1 69  ? -12.541 29.910  26.617  1.000 52.556  ? ? ? ? ? 0 70  ALA A C   1 
ATOM   3250 O O   . ALA B  1 69  ? -11.834 30.920  26.645  1.000 58.181  ? ? ? ? ? 0 70  ALA A O   1 
ATOM   3251 C CB  . ALA B  1 69  ? -14.552 29.450  28.091  1.000 46.073  ? ? ? ? ? 0 70  ALA A CB  1 
ATOM   3252 N N   . ALA B  1 70  ? -12.099 28.665  26.334  1.000 53.147  ? ? ? ? ? 0 71  ALA A N   1 
ATOM   3253 C CA  . ALA B  1 70  ? -10.750 28.290  25.892  1.000 63.924  ? ? ? ? ? 0 71  ALA A CA  1 
ATOM   3254 C C   . ALA B  1 70  ? -10.130 29.243  24.857  1.000 71.764  ? ? ? ? ? 0 71  ALA A C   1 
ATOM   3255 O O   . ALA B  1 70  ? -10.762 29.584  23.869  1.000 74.611  ? ? ? ? ? 0 71  ALA A O   1 
ATOM   3256 C CB  . ALA B  1 70  ? -10.800 26.883  25.340  1.000 65.732  ? ? ? ? ? 0 71  ALA A CB  1 
ATOM   3257 N N   . GLN B  1 71  ? -8.861  29.634  25.074  1.000 65.446  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A N   1 
ATOM   3258 C CA  . GLN B  1 71  ? -8.045  30.378  24.118  1.000 64.226  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A CA  1 
ATOM   3259 C C   . GLN B  1 71  ? -7.669  29.403  23.001  1.000 57.814  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A C   1 
ATOM   3260 O O   . GLN B  1 71  ? -7.167  28.316  23.300  1.000 64.929  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A O   1 
ATOM   3261 C CB  . GLN B  1 71  ? -6.786  30.912  24.830  1.000 68.860  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A CB  1 
ATOM   3262 C CG  . GLN B  1 71  ? -6.107  32.112  24.158  1.000 80.297  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A CG  1 
ATOM   3263 C CD  . GLN B  1 71  ? -6.177  33.407  24.944  1.000 89.281  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A CD  1 
ATOM   3264 O OE1 . GLN B  1 71  ? -7.238  33.822  25.400  1.000 96.763  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A OE1 1 
ATOM   3265 N NE2 . GLN B  1 71  ? -5.051  34.089  25.101  1.000 78.613  ? ? ? ? ? 0 72  GLN A NE2 1 
ATOM   3266 N N   . LEU B  1 72  ? -7.948  29.758  21.733  1.000 50.460  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A N   1 
ATOM   3267 C CA  . LEU B  1 72  ? -7.728  28.843  20.612  1.000 45.291  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A CA  1 
ATOM   3268 C C   . LEU B  1 72  ? -6.361  29.107  20.006  1.000 36.878  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A C   1 
ATOM   3269 O O   . LEU B  1 72  ? -6.044  30.264  19.746  1.000 45.089  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A O   1 
ATOM   3270 C CB  . LEU B  1 72  ? -8.847  29.013  19.558  1.000 38.904  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A CB  1 
ATOM   3271 C CG  . LEU B  1 72  ? -10.260 28.609  19.993  1.000 43.778  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A CG  1 
ATOM   3272 C CD1 . LEU B  1 72  ? -11.183 28.544  18.800  1.000 52.633  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A CD1 1 
ATOM   3273 C CD2 . LEU B  1 72  ? -10.277 27.280  20.745  1.000 49.402  ? ? ? ? ? 0 73  LEU A CD2 1 
ATOM   3274 N N   . PRO B  1 73  ? -5.619  28.067  19.546  1.000 36.319  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A N   1 
ATOM   3275 C CA  . PRO B  1 73  ? -4.381  28.280  18.799  1.000 36.400  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A CA  1 
ATOM   3276 C C   . PRO B  1 73  ? -4.554  28.938  17.440  1.000 45.291  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A C   1 
ATOM   3277 O O   . PRO B  1 73  ? -3.662  29.659  16.971  1.000 35.407  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A O   1 
ATOM   3278 C CB  . PRO B  1 73  ? -3.801  26.877  18.574  1.000 38.362  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A CB  1 
ATOM   3279 C CG  . PRO B  1 73  ? -4.962  25.924  18.738  1.000 39.254  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A CG  1 
ATOM   3280 C CD  . PRO B  1 73  ? -5.968  26.634  19.638  1.000 36.923  ? ? ? ? ? 0 74  PRO A CD  1 
ATOM   3281 N N   . ARG B  1 74  ? -5.672  28.625  16.763  1.000 47.165  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A N   1 
ATOM   3282 C CA  . ARG B  1 74  ? -5.869  29.115  15.401  1.000 45.242  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A CA  1 
ATOM   3283 C C   . ARG B  1 74  ? -7.288  29.630  15.314  1.000 45.313  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A C   1 
ATOM   3284 O O   . ARG B  1 74  ? -8.142  28.950  14.763  1.000 42.855  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A O   1 
ATOM   3285 C CB  . ARG B  1 74  ? -5.582  28.003  14.406  1.000 44.997  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A CB  1 
ATOM   3286 C CG  . ARG B  1 74  ? -4.114  27.618  14.377  1.000 55.248  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A CG  1 
ATOM   3287 C CD  . ARG B  1 74  ? -3.753  26.201  13.974  1.000 53.994  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A CD  1 
ATOM   3288 N NE  . ARG B  1 74  ? -4.160  25.919  12.641  1.000 69.036  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A NE  1 
ATOM   3289 C CZ  . ARG B  1 74  ? -3.747  26.581  11.572  1.000 84.054  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A CZ  1 
ATOM   3290 N NH1 . ARG B  1 74  ? -3.235  27.798  11.684  1.000 90.227  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A NH1 1 
ATOM   3291 N NH2 . ARG B  1 74  ? -3.889  26.023  10.381  1.000 86.287  ? ? ? ? ? 0 75  ARG A NH2 1 
ATOM   3292 N N   . PRO B  1 75  ? -7.571  30.770  15.973  1.000 42.283  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A N   1 
ATOM   3293 C CA  . PRO B  1 75  ? -8.941  31.245  16.132  1.000 40.620  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A CA  1 
ATOM   3294 C C   . PRO B  1 75  ? -9.592  31.585  14.784  1.000 36.456  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A C   1 
ATOM   3295 O O   . PRO B  1 75  ? -10.794 31.436  14.685  1.000 43.865  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A O   1 
ATOM   3296 C CB  . PRO B  1 75  ? -8.840  32.490  17.050  1.000 37.318  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A CB  1 
ATOM   3297 C CG  . PRO B  1 75  ? -7.384  32.944  16.903  1.000 36.188  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A CG  1 
ATOM   3298 C CD  . PRO B  1 75  ? -6.599  31.664  16.645  1.000 42.527  ? ? ? ? ? 0 76  PRO A CD  1 
ATOM   3299 N N   . GLU B  1 76  ? -8.864  32.175  13.833  1.000 42.009  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A N   1 
ATOM   3300 C CA  . GLU B  1 76  ? -9.411  32.527  12.532  1.000 43.480  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A CA  1 
ATOM   3301 C C   . GLU B  1 76  ? -9.814  31.265  11.758  1.000 36.930  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A C   1 
ATOM   3302 O O   . GLU B  1 76  ? -10.833 31.289  11.108  1.000 31.615  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A O   1 
ATOM   3303 C CB  . GLU B  1 76  ? -8.412  33.336  11.701  1.000 50.420  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A CB  1 
ATOM   3304 C CG  . GLU B  1 76  ? -8.243  34.797  12.147  1.000 72.990  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A CG  1 
ATOM   3305 C CD  . GLU B  1 76  ? -7.606  35.741  11.120  1.000 86.002  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A CD  1 
ATOM   3306 O OE1 . GLU B  1 76  ? -6.449  35.506  10.709  1.000 86.954  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A OE1 1 
ATOM   3307 O OE2 . GLU B  1 76  ? -8.266  36.708  10.701  1.000 91.673  ? ? ? ? ? 0 77  GLU A OE2 1 
ATOM   3308 N N   . VAL B  1 77  ? -8.986  30.223  11.749  1.000 30.041  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A N   1 
ATOM   3309 C CA  . VAL B  1 77  ? -9.335  28.951  11.114  1.000 32.891  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A CA  1 
ATOM   3310 C C   . VAL B  1 77  ? -10.593 28.389  11.774  1.000 28.371  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A C   1 
ATOM   3311 O O   . VAL B  1 77  ? -11.487 27.967  11.084  1.000 27.904  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A O   1 
ATOM   3312 C CB  . VAL B  1 77  ? -8.149  27.963  11.109  1.000 34.248  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A CB  1 
ATOM   3313 C CG1 . VAL B  1 77  ? -8.465  26.637  10.444  1.000 35.409  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A CG1 1 
ATOM   3314 C CG2 . VAL B  1 77  ? -6.880  28.587  10.453  1.000 32.981  ? ? ? ? ? 0 78  VAL A CG2 1 
ATOM   3315 N N   . ALA B  1 78  ? -10.728 28.468  13.096  1.000 32.081  ? ? ? ? ? 0 79  ALA A N   1 
ATOM   3316 C CA  . ALA B  1 78  ? -11.862 27.896  13.804  1.000 30.271  ? ? ? ? ? 0 79  ALA A CA  1 
ATOM   3317 C C   . ALA B  1 78  ? -13.159 28.573  13.342  1.000 33.229  ? ? ? ? ? 0 79  ALA A C   1 
ATOM   3318 O O   . ALA B  1 78  ? -14.134 27.890  13.049  1.000 29.119  ? ? ? ? ? 0 79  ALA A O   1 
ATOM   3319 C CB  . ALA B  1 78  ? -11.652 27.963  15.276  1.000 29.663  ? ? ? ? ? 0 79  ALA A CB  1 
ATOM   3320 N N   . CYS B  1 79  ? -13.153 29.904  13.274  1.000 29.314  ? ? ? ? ? 0 80  CYS A N   1 
ATOM   3321 C CA  . CYS B  1 79  ? -14.280 30.725  12.867  1.000 30.461  ? ? ? ? ? 0 80  CYS A CA  1 
ATOM   3322 C C   . CYS B  1 79  ? -14.695 30.431  11.418  1.000 28.819  ? ? ? ? ? 0 80  CYS A C   1 
ATOM   3323 O O   . CYS B  1 79  ? -15.880 30.219  11.205  1.000 27.549  ? ? ? ? ? 0 80  CYS A O   1 
ATOM   3324 C CB  . CYS B  1 79  ? -13.951 32.211  13.057  1.000 35.612  ? ? ? ? ? 0 80  CYS A CB  1 
ATOM   3325 S SG  . CYS B  1 79  ? -13.811 32.650  14.813  1.000 39.967  ? ? ? ? ? 0 80  CYS A SG  1 
ATOM   3326 N N   . THR B  1 80  ? -13.771 30.395  10.432  1.000 29.811  ? ? ? ? ? 0 81  THR A N   1 
ATOM   3327 C CA  . THR B  1 80  ? -14.129 30.064  9.055   1.000 30.995  ? ? ? ? ? 0 81  THR A CA  1 
ATOM   3328 C C   . THR B  1 80  ? -14.665 28.636  8.933   1.000 27.784  ? ? ? ? ? 0 81  THR A C   1 
ATOM   3329 O O   . THR B  1 80  ? -15.549 28.367  8.109   1.000 28.602  ? ? ? ? ? 0 81  THR A O   1 
ATOM   3330 C CB  . THR B  1 80  ? -13.032 30.349  8.005   1.000 33.060  ? ? ? ? ? 0 81  THR A CB  1 
ATOM   3331 O OG1 . THR B  1 80  ? -12.019 29.375  8.114   1.000 35.241  ? ? ? ? ? 0 81  THR A OG1 1 
ATOM   3332 C CG2 . THR B  1 80  ? -12.456 31.725  8.227   1.000 33.411  ? ? ? ? ? 0 81  THR A CG2 1 
ATOM   3333 N N   . MET B  1 81  ? -14.093 27.702  9.670   1.000 23.855  ? ? ? ? ? 0 82  MET A N   1 
ATOM   3334 C CA  . MET B  1 81  ? -14.607 26.350  9.669   1.000 25.460  ? ? ? ? ? 0 82  MET A CA  1 
ATOM   3335 C C   . MET B  1 81  ? -16.062 26.294  10.160  1.000 25.385  ? ? ? ? ? 0 82  MET A C   1 
ATOM   3336 O O   . MET B  1 81  ? -16.913 25.651  9.533   1.000 22.551  ? ? ? ? ? 0 82  MET A O   1 
ATOM   3337 C CB  . MET B  1 81  ? -13.672 25.467  10.494  1.000 26.619  ? ? ? ? ? 0 82  MET A CB  1 
ATOM   3338 C CG  . MET B  1 81  ? -12.399 25.059  9.748   1.000 26.993  ? ? ? ? ? 0 82  MET A CG  1 
ATOM   3339 S SD  . MET B  1 81  ? -11.289 24.025  10.776  1.000 30.574  ? ? ? ? ? 0 82  MET A SD  1 
ATOM   3340 C CE  . MET B  1 81  ? -11.850 22.358  10.473  1.000 36.467  ? ? ? ? ? 0 82  MET A CE  1 
ATOM   3341 N N   . VAL B  1 82  ? -16.367 27.021  11.248  1.000 22.472  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A N   1 
ATOM   3342 C CA  . VAL B  1 82  ? -17.705 27.087  11.810  1.000 26.640  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A CA  1 
ATOM   3343 C C   . VAL B  1 82  ? -18.648 27.756  10.798  1.000 24.081  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A C   1 
ATOM   3344 O O   . VAL B  1 82  ? -19.797 27.372  10.661  1.000 23.931  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A O   1 
ATOM   3345 C CB  . VAL B  1 82  ? -17.686 27.794  13.185  1.000 23.894  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A CB  1 
ATOM   3346 C CG1 . VAL B  1 82  ? -19.085 28.144  13.605  1.000 25.208  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A CG1 1 
ATOM   3347 C CG2 . VAL B  1 82  ? -17.025 26.922  14.256  1.000 23.794  ? ? ? ? ? 0 83  VAL A CG2 1 
ATOM   3348 N N   . ASP B  1 83  ? -18.157 28.775  10.085  1.000 25.447  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A N   1 
ATOM   3349 C CA  . ASP B  1 83  ? -18.916 29.437  9.033   1.000 26.326  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A CA  1 
ATOM   3350 C C   . ASP B  1 83  ? -19.322 28.434  7.954   1.000 22.520  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A C   1 
ATOM   3351 O O   . ASP B  1 83  ? -20.484 28.387  7.554   1.000 24.693  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A O   1 
ATOM   3352 C CB  . ASP B  1 83  ? -18.171 30.616  8.424   1.000 29.774  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A CB  1 
ATOM   3353 C CG  . ASP B  1 83  ? -18.967 31.342  7.329   1.000 29.722  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A CG  1 
ATOM   3354 O OD1 . ASP B  1 83  ? -20.090 31.819  7.596   1.000 33.688  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A OD1 1 
ATOM   3355 O OD2 . ASP B  1 83  ? -18.518 31.309  6.215   1.000 35.289  ? ? ? ? ? 0 84  ASP A OD2 1 
ATOM   3356 N N   . ARG B  1 84  ? -18.378 27.559  7.552   1.000 22.445  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A N   1 
ATOM   3357 C CA  . ARG B  1 84  ? -18.658 26.539  6.570   1.000 24.055  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A CA  1 
ATOM   3358 C C   . ARG B  1 84  ? -19.688 25.515  7.071   1.000 21.190  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A C   1 
ATOM   3359 O O   . ARG B  1 84  ? -20.567 25.129  6.310   1.000 21.362  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A O   1 
ATOM   3360 C CB  . ARG B  1 84  ? -17.312 26.010  6.097   1.000 23.983  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A CB  1 
ATOM   3361 C CG  . ARG B  1 84  ? -16.528 27.037  5.295   1.000 26.043  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A CG  1 
ATOM   3362 C CD  . ARG B  1 84  ? -15.066 26.599  5.123   1.000 26.901  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A CD  1 
ATOM   3363 N NE  . ARG B  1 84  ? -14.969 25.395  4.309   1.000 26.536  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A NE  1 
ATOM   3364 C CZ  . ARG B  1 84  ? -13.886 24.622  4.247   1.000 28.076  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A CZ  1 
ATOM   3365 N NH1 . ARG B  1 84  ? -12.809 24.946  4.955   1.000 25.011  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A NH1 1 
ATOM   3366 N NH2 . ARG B  1 84  ? -13.894 23.530  3.497   1.000 26.210  ? ? ? ? ? 0 85  ARG A NH2 1 
ATOM   3367 N N   . LEU B  1 85  ? -19.575 25.051  8.324   1.000 23.135  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A N   1 
ATOM   3368 C CA  . LEU B  1 85  ? -20.553 24.166  8.944   1.000 23.446  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A CA  1 
ATOM   3369 C C   . LEU B  1 85  ? -21.959 24.786  8.865   1.000 19.424  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A C   1 
ATOM   3370 O O   . LEU B  1 85  ? -22.910 24.119  8.505   1.000 20.931  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A O   1 
ATOM   3371 C CB  . LEU B  1 85  ? -20.138 23.824  10.392  1.000 22.786  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A CB  1 
ATOM   3372 C CG  . LEU B  1 85  ? -18.769 23.173  10.625  1.000 20.582  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A CG  1 
ATOM   3373 C CD1 . LEU B  1 85  ? -18.554 23.034  12.125  1.000 23.263  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A CD1 1 
ATOM   3374 C CD2 . LEU B  1 85  ? -18.625 21.836  9.962   1.000 21.496  ? ? ? ? ? 0 86  LEU A CD2 1 
ATOM   3375 N N   . LEU B  1 86  ? -22.112 26.011  9.322   1.000 22.487  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A N   1 
ATOM   3376 C CA  . LEU B  1 86  ? -23.396 26.710  9.397   1.000 20.746  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A CA  1 
ATOM   3377 C C   . LEU B  1 86  ? -23.952 27.033  8.017   1.000 25.050  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A C   1 
ATOM   3378 O O   . LEU B  1 86  ? -25.152 26.943  7.820   1.000 23.246  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A O   1 
ATOM   3379 C CB  . LEU B  1 86  ? -23.235 27.997  10.211  1.000 22.134  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A CB  1 
ATOM   3380 C CG  . LEU B  1 86  ? -22.887 27.823  11.712  1.000 25.070  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A CG  1 
ATOM   3381 C CD1 . LEU B  1 86  ? -22.704 29.150  12.402  1.000 23.741  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A CD1 1 
ATOM   3382 C CD2 . LEU B  1 86  ? -24.003 27.081  12.455  1.000 24.855  ? ? ? ? ? 0 87  LEU A CD2 1 
ATOM   3383 N N   . ARG B  1 87  ? -23.097 27.415  7.077   1.000 21.464  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A N   1 
ATOM   3384 C CA  . ARG B  1 87  ? -23.550 27.642  5.715   1.000 23.846  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A CA  1 
ATOM   3385 C C   . ARG B  1 87  ? -24.186 26.372  5.150   1.000 23.180  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A C   1 
ATOM   3386 O O   . ARG B  1 87  ? -25.204 26.489  4.473   1.000 20.389  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A O   1 
ATOM   3387 C CB  . ARG B  1 87  ? -22.355 28.101  4.843   1.000 25.308  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A CB  1 
ATOM   3388 C CG  . ARG B  1 87  ? -22.650 28.352  3.385   1.000 31.114  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A CG  1 
ATOM   3389 C CD  . ARG B  1 87  ? -21.446 28.983  2.673   1.000 32.162  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A CD  1 
ATOM   3390 N NE  . ARG B  1 87  ? -20.323 28.034  2.465   1.000 29.030  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A NE  1 
ATOM   3391 C CZ  . ARG B  1 87  ? -19.252 28.342  1.739   1.000 31.713  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A CZ  1 
ATOM   3392 N NH1 . ARG B  1 87  ? -19.233 29.473  1.040   1.000 26.078  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A NH1 1 
ATOM   3393 N NH2 . ARG B  1 87  ? -18.238 27.495  1.687   1.000 27.822  ? ? ? ? ? 0 88  ARG A NH2 1 
ATOM   3394 N N   . PHE B  1 88  ? -23.535 25.201  5.321   1.000 20.420  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A N   1 
ATOM   3395 C CA  . PHE B  1 88  ? -24.079 23.927  4.918   1.000 21.833  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CA  1 
ATOM   3396 C C   . PHE B  1 88  ? -25.468 23.651  5.564   1.000 21.919  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A C   1 
ATOM   3397 O O   . PHE B  1 88  ? -26.430 23.289  4.930   1.000 22.201  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A O   1 
ATOM   3398 C CB  . PHE B  1 88  ? -23.080 22.815  5.224   1.000 20.900  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CB  1 
ATOM   3399 C CG  . PHE B  1 88  ? -23.579 21.421  4.881   1.000 23.536  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CG  1 
ATOM   3400 C CD1 . PHE B  1 88  ? -24.007 21.100  3.604   1.000 27.973  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CD1 1 
ATOM   3401 C CD2 . PHE B  1 88  ? -23.657 20.430  5.819   1.000 30.940  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CD2 1 
ATOM   3402 C CE1 . PHE B  1 88  ? -24.449 19.813  3.268   1.000 29.630  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CE1 1 
ATOM   3403 C CE2 . PHE B  1 88  ? -24.137 19.160  5.495   1.000 31.162  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CE2 1 
ATOM   3404 C CZ  . PHE B  1 88  ? -24.513 18.843  4.220   1.000 25.181  ? ? ? ? ? 0 89  PHE A CZ  1 
ATOM   3405 N N   . LEU B  1 89  ? -25.593 23.841  6.854   1.000 20.784  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A N   1 
ATOM   3406 C CA  . LEU B  1 89  ? -26.872 23.666  7.530   1.000 19.881  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A CA  1 
ATOM   3407 C C   . LEU B  1 89  ? -27.900 24.693  7.050   1.000 20.935  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A C   1 
ATOM   3408 O O   . LEU B  1 89  ? -29.058 24.330  6.954   1.000 20.707  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A O   1 
ATOM   3409 C CB  . LEU B  1 89  ? -26.636 23.795  9.044   1.000 20.642  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A CB  1 
ATOM   3410 C CG  . LEU B  1 89  ? -25.830 22.701  9.735   1.000 21.512  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A CG  1 
ATOM   3411 C CD1 . LEU B  1 89  ? -25.832 22.923  11.251  1.000 22.855  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A CD1 1 
ATOM   3412 C CD2 . LEU B  1 89  ? -26.339 21.287  9.401   1.000 21.792  ? ? ? ? ? 0 90  LEU A CD2 1 
ATOM   3413 N N   . ALA B  1 90  ? -27.489 25.925  6.686   1.000 21.500  ? ? ? ? ? 0 91  ALA A N   1 
ATOM   3414 C CA  . ALA B  1 90  ? -28.387 26.902  6.121   1.000 23.840  ? ? ? ? ? 0 91  ALA A CA  1 
ATOM   3415 C C   . ALA B  1 90  ? -28.969 26.407  4.802   1.000 25.200  ? ? ? ? ? 0 91  ALA A C   1 
ATOM   3416 O O   . ALA B  1 90  ? -30.169 26.542  4.576   1.000 26.040  ? ? ? ? ? 0 91  ALA A O   1 
ATOM   3417 C CB  . ALA B  1 90  ? -27.690 28.210  5.988   1.000 25.563  ? ? ? ? ? 0 91  ALA A CB  1 
ATOM   3418 N N   . SER B  1 91  ? -28.165 25.702  3.994   1.000 22.050  ? ? ? ? ? 0 92  SER A N   1 
ATOM   3419 C CA  . SER B  1 91  ? -28.614 25.174  2.723   1.000 25.049  ? ? ? ? ? 0 92  SER A CA  1 
ATOM   3420 C C   . SER B  1 91  ? -29.690 24.095  2.892   1.000 26.185  ? ? ? ? ? 0 92  SER A C   1 
ATOM   3421 O O   . SER B  1 91  ? -30.375 23.740  1.922   1.000 27.511  ? ? ? ? ? 0 92  SER A O   1 
ATOM   3422 C CB  . SER B  1 91  ? -27.454 24.717  1.845   1.000 24.108  ? ? ? ? ? 0 92  SER A CB  1 
ATOM   3423 O OG  . SER B  1 91  ? -26.902 23.460  2.237   1.000 24.055  ? ? ? ? ? 0 92  SER A OG  1 
ATOM   3424 N N   . HIS B  1 92  ? -29.739 23.496  4.091   1.000 24.806  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A N   1 
ATOM   3425 C CA  . HIS B  1 92  ? -30.703 22.465  4.470   1.000 25.811  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A CA  1 
ATOM   3426 C C   . HIS B  1 92  ? -31.795 23.052  5.374   1.000 25.056  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A C   1 
ATOM   3427 O O   . HIS B  1 92  ? -32.561 22.295  5.952   1.000 27.167  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A O   1 
ATOM   3428 C CB  . HIS B  1 92  ? -29.975 21.279  5.149   1.000 24.250  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A CB  1 
ATOM   3429 C CG  . HIS B  1 92  ? -29.301 20.315  4.198   1.000 27.616  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A CG  1 
ATOM   3430 N ND1 . HIS B  1 92  ? -29.961 19.265  3.569   1.000 28.625  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A ND1 1 
ATOM   3431 C CD2 . HIS B  1 92  ? -28.000 20.275  3.757   1.000 24.006  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A CD2 1 
ATOM   3432 C CE1 . HIS B  1 92  ? -29.089 18.592  2.833   1.000 27.605  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A CE1 1 
ATOM   3433 N NE2 . HIS B  1 92  ? -27.887 19.240  2.881   1.000 26.270  ? ? ? ? ? 0 93  HIS A NE2 1 
ATOM   3434 N N   . SER B  1 93  ? -31.863 24.383  5.503   1.000 24.470  ? ? ? ? ? 0 94  SER A N   1 
ATOM   3435 C CA  . SER B  1 93  ? -32.890 25.085  6.281   1.000 26.833  ? ? ? ? ? 0 94  SER A CA  1 
ATOM   3436 C C   . SER B  1 93  ? -32.807 24.765  7.768   1.000 29.747  ? ? ? ? ? 0 94  SER A C   1 
ATOM   3437 O O   . SER B  1 93  ? -33.791 24.999  8.494   1.000 29.237  ? ? ? ? ? 0 94  SER A O   1 
ATOM   3438 C CB  . SER B  1 93  ? -34.260 24.762  5.727   1.000 26.741  ? ? ? ? ? 0 94  SER A CB  1 
ATOM   3439 O OG  . SER B  1 93  ? -34.323 25.170  4.373   1.000 30.476  ? ? ? ? ? 0 94  SER A OG  1 
ATOM   3440 N N   . VAL B  1 94  ? -31.650 24.229  8.236   1.000 26.352  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A N   1 
ATOM   3441 C CA  . VAL B  1 94  ? -31.506 23.947  9.660   1.000 24.858  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A CA  1 
ATOM   3442 C C   . VAL B  1 94  ? -31.318 25.250  10.432  1.000 25.427  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A C   1 
ATOM   3443 O O   . VAL B  1 94  ? -31.705 25.380  11.623  1.000 23.112  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A O   1 
ATOM   3444 C CB  . VAL B  1 94  ? -30.400 22.905  9.899   1.000 24.003  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A CB  1 
ATOM   3445 C CG1 . VAL B  1 94  ? -30.269 22.563  11.398  1.000 27.006  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A CG1 1 
ATOM   3446 C CG2 . VAL B  1 94  ? -30.729 21.670  9.125   1.000 28.038  ? ? ? ? ? 0 95  VAL A CG2 1 
ATOM   3447 N N   . VAL B  1 95  ? -30.542 26.167  9.818   1.000 24.519  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A N   1 
ATOM   3448 C CA  . VAL B  1 95  ? -30.419 27.531  10.349  1.000 25.749  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A CA  1 
ATOM   3449 C C   . VAL B  1 95  ? -30.845 28.520  9.240   1.000 27.368  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A C   1 
ATOM   3450 O O   . VAL B  1 95  ? -30.903 28.138  8.070   1.000 21.732  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A O   1 
ATOM   3451 C CB  . VAL B  1 95  ? -29.024 27.827  10.927  1.000 25.902  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A CB  1 
ATOM   3452 C CG1 . VAL B  1 95  ? -28.713 26.881  12.074  1.000 28.896  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A CG1 1 
ATOM   3453 C CG2 . VAL B  1 95  ? -27.917 27.810  9.838   1.000 23.530  ? ? ? ? ? 0 96  VAL A CG2 1 
ATOM   3454 N N   . ARG B  1 96  ? -31.105 29.776  9.639   1.000 28.767  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A N   1 
ATOM   3455 C CA  . ARG B  1 96  ? -31.304 30.934  8.771   1.000 32.328  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A CA  1 
ATOM   3456 C C   . ARG B  1 96  ? -29.985 31.685  8.602   1.000 25.588  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A C   1 
ATOM   3457 O O   . ARG B  1 96  ? -29.210 31.850  9.513   1.000 27.484  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A O   1 
ATOM   3458 C CB  . ARG B  1 96  ? -32.306 31.919  9.414   1.000 35.579  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A CB  1 
ATOM   3459 C CG  . ARG B  1 96  ? -33.598 31.285  9.906   1.000 42.036  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A CG  1 
ATOM   3460 C CD  . ARG B  1 96  ? -34.522 30.792  8.831   1.000 55.444  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A CD  1 
ATOM   3461 N NE  . ARG B  1 96  ? -35.795 30.360  9.432   1.000 70.092  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A NE  1 
ATOM   3462 C CZ  . ARG B  1 96  ? -36.471 29.267  9.084   1.000 63.730  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A CZ  1 
ATOM   3463 N NH1 . ARG B  1 96  ? -35.915 28.393  8.255   1.000 58.767  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A NH1 1 
ATOM   3464 N NH2 . ARG B  1 96  ? -37.707 29.083  9.538   1.000 58.888  ? ? ? ? ? 0 97  ARG A NH2 1 
ATOM   3465 N N   . CYS B  1 97  ? -29.720 32.150  7.413   1.000 25.152  ? ? ? ? ? 0 98  CYS A N   1 
ATOM   3466 C CA  . CYS B  1 97  ? -28.504 32.857  7.095   1.000 25.624  ? ? ? ? ? 0 98  CYS A CA  1 
ATOM   3467 C C   . CYS B  1 97  ? -28.880 34.202  6.469   1.000 28.511  ? ? ? ? ? 0 98  CYS A C   1 
ATOM   3468 O O   . CYS B  1 97  ? -29.760 34.244  5.539   1.000 28.061  ? ? ? ? ? 0 98  CYS A O   1 
ATOM   3469 C CB  . CYS B  1 97  ? -27.770 32.052  6.042   1.000 28.532  ? ? ? ? ? 0 98  CYS A CB  1 
ATOM   3470 S SG  . CYS B  1 97  ? -26.188 32.770  5.597   1.000 30.270  ? ? ? ? ? 0 98  CYS A SG  1 
ATOM   3471 N N   . THR B  1 98  ? -28.221 35.277  6.951   1.000 27.552  ? ? ? ? ? 0 99  THR A N   1 
ATOM   3472 C CA  . THR B  1 98  ? -28.270 36.557  6.230   1.000 30.298  ? ? ? ? ? 0 99  THR A CA  1 
ATOM   3473 C C   . THR B  1 98  ? -26.857 36.974  5.860   1.000 27.900  ? ? ? ? ? 0 99  THR A C   1 
ATOM   3474 O O   . THR B  1 98  ? -25.905 36.608  6.538   1.000 27.995  ? ? ? ? ? 0 99  THR A O   1 
ATOM   3475 C CB  . THR B  1 98  ? -29.069 37.655  6.964   1.000 36.208  ? ? ? ? ? 0 99  THR A CB  1 
ATOM   3476 O OG1 . THR B  1 98  ? -28.598 37.874  8.294   1.000 30.163  ? ? ? ? ? 0 99  THR A OG1 1 
ATOM   3477 C CG2 . THR B  1 98  ? -30.516 37.338  7.185   1.000 48.169  ? ? ? ? ? 0 99  THR A CG2 1 
ATOM   3478 N N   . THR B  1 99  ? -26.719 37.671  4.718   1.000 22.755  ? ? ? ? ? 0 100 THR A N   1 
ATOM   3479 C CA  . THR B  1 99  ? -25.406 38.043  4.242   1.000 28.687  ? ? ? ? ? 0 100 THR A CA  1 
ATOM   3480 C C   . THR B  1 99  ? -25.371 39.572  4.145   1.000 30.071  ? ? ? ? ? 0 100 THR A C   1 
ATOM   3481 O O   . THR B  1 99  ? -26.289 40.176  3.601   1.000 32.619  ? ? ? ? ? 0 100 THR A O   1 
ATOM   3482 C CB  . THR B  1 99  ? -25.099 37.373  2.901   1.000 27.445  ? ? ? ? ? 0 100 THR A CB  1 
ATOM   3483 O OG1 . THR B  1 99  ? -25.311 35.962  3.063   1.000 27.489  ? ? ? ? ? 0 100 THR A OG1 1 
ATOM   3484 C CG2 . THR B  1 99  ? -23.708 37.707  2.402   1.000 32.076  ? ? ? ? ? 0 100 THR A CG2 1 
ATOM   3485 N N   . GLU B  1 100 ? -24.306 40.167  4.676   1.000 33.542  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A N   1 
ATOM   3486 C CA  . GLU B  1 100 ? -24.107 41.599  4.625   1.000 35.184  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A CA  1 
ATOM   3487 C C   . GLU B  1 100 ? -22.756 41.932  4.016   1.000 34.639  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A C   1 
ATOM   3488 O O   . GLU B  1 100 ? -21.805 41.185  4.214   1.000 33.339  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A O   1 
ATOM   3489 C CB  . GLU B  1 100 ? -24.151 42.095  6.057   1.000 39.900  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A CB  1 
ATOM   3490 C CG  . GLU B  1 100 ? -24.600 43.521  6.090   1.000 52.867  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A CG  1 
ATOM   3491 C CD  . GLU B  1 100 ? -24.662 44.162  7.455   1.000 50.891  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A CD  1 
ATOM   3492 O OE1 . GLU B  1 100 ? -24.533 43.415  8.449   1.000 57.378  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A OE1 1 
ATOM   3493 O OE2 . GLU B  1 100 ? -24.815 45.419  7.467   1.000 49.535  ? ? ? ? ? 0 101 GLU A OE2 1 
ATOM   3494 N N   . VAL B  1 101 ? -22.618 43.093  3.351   1.000 39.151  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A N   1 
ATOM   3495 C CA  . VAL B  1 101 ? -21.304 43.564  2.901   1.000 40.767  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A CA  1 
ATOM   3496 C C   . VAL B  1 101 ? -20.457 44.073  4.087   1.000 42.129  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A C   1 
ATOM   3497 O O   . VAL B  1 101 ? -20.934 44.810  4.929   1.000 44.324  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A O   1 
ATOM   3498 C CB  . VAL B  1 101 ? -21.408 44.659  1.819   1.000 47.495  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A CB  1 
ATOM   3499 C CG1 . VAL B  1 101 ? -20.048 45.333  1.623   1.000 46.543  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A CG1 1 
ATOM   3500 C CG2 . VAL B  1 101 ? -21.963 44.105  0.512   1.000 47.275  ? ? ? ? ? 0 102 VAL A CG2 1 
ATOM   3501 N N   . VAL B  1 102 ? -19.183 43.706  4.115   1.000 46.436  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A N   1 
ATOM   3502 C CA  . VAL B  1 102 ? -18.245 44.128  5.147   1.000 63.083  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A CA  1 
ATOM   3503 C C   . VAL B  1 102 ? -17.496 45.365  4.646   1.000 67.053  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A C   1 
ATOM   3504 O O   . VAL B  1 102 ? -16.880 45.302  3.578   1.000 58.405  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A O   1 
ATOM   3505 C CB  . VAL B  1 102 ? -17.227 42.990  5.401   1.000 76.602  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A CB  1 
ATOM   3506 C CG1 . VAL B  1 102 ? -16.079 43.403  6.320   1.000 85.917  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A CG1 1 
ATOM   3507 C CG2 . VAL B  1 102 ? -17.897 41.721  5.911   1.000 73.525  ? ? ? ? ? 0 103 VAL A CG2 1 
ATOM   3508 N N   . VAL B  1 103 ? -17.520 46.473  5.404   1.000 75.876  ? ? ? ? ? 0 104 VAL A N   1 
ATOM   3509 C CA  . VAL B  1 103 ? -16.657 47.601  5.059   1.000 92.932  ? ? ? ? ? 0 104 VAL A CA  1 
ATOM   3510 C C   . VAL B  1 103 ? -15.435 47.568  5.995   1.000 102.030 ? ? ? ? ? 0 104 VAL A C   1 
ATOM   3511 O O   . VAL B  1 103 ? -15.554 47.831  7.186   1.000 82.378  ? ? ? ? ? 0 104 VAL A O   1 
ATOM   3512 C CB  . VAL B  1 103 ? -17.388 48.965  5.048   1.000 84.681  ? ? ? ? ? 0 104 VAL A CB  1 
ATOM   3513 C CG1 . VAL B  1 103 ? -16.633 49.958  4.167   1.000 82.780  ? ? ? ? ? 0 104 VAL A CG1 1 
ATOM   3514 C CG2 . VAL B  1 103 ? -18.852 48.876  4.605   1.000 75.040  ? ? ? ? ? 0 104 VAL A CG2 1 
ATOM   3515 N N   . GLY B  1 104 ? -14.254 47.250  5.428   1.000 112.094 ? ? ? ? ? 0 105 GLY A N   1 
ATOM   3516 C CA  . GLY B  1 104 ? -13.085 46.753  6.151   1.000 107.184 ? ? ? ? ? 0 105 GLY A CA  1 
ATOM   3517 C C   . GLY B  1 104 ? -12.529 45.509  5.447   1.000 115.170 ? ? ? ? ? 0 105 GLY A C   1 
ATOM   3518 O O   . GLY B  1 104 ? -12.982 45.202  4.346   1.000 115.528 ? ? ? ? ? 0 105 GLY A O   1 
ATOM   3519 N N   . THR B  1 105 ? -11.544 44.805  6.048   1.000 131.183 ? ? ? ? ? 0 106 THR A N   1 
ATOM   3520 C CA  . THR B  1 105 ? -11.150 43.455  5.617   1.000 129.326 ? ? ? ? ? 0 106 THR A CA  1 
ATOM   3521 C C   . THR B  1 105 ? -11.707 42.454  6.650   1.000 127.049 ? ? ? ? ? 0 106 THR A C   1 
ATOM   3522 O O   . THR B  1 105 ? -12.255 42.859  7.675   1.000 120.444 ? ? ? ? ? 0 106 THR A O   1 
ATOM   3523 C CB  . THR B  1 105 ? -9.635  43.324  5.293   1.000 108.180 ? ? ? ? ? 0 106 THR A CB  1 
ATOM   3524 O OG1 . THR B  1 105 ? -8.832  43.448  6.467   1.000 106.011 ? ? ? ? ? 0 106 THR A OG1 1 
ATOM   3525 C CG2 . THR B  1 105 ? -9.095  44.332  4.293   1.000 92.387  ? ? ? ? ? 0 106 THR A CG2 1 
ATOM   3526 N N   . ASP B  1 106 ? -11.605 41.141  6.377   1.000 127.134 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A N   1 
ATOM   3527 C CA  . ASP B  1 106 ? -12.381 40.137  7.104   1.000 131.081 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A CA  1 
ATOM   3528 C C   . ASP B  1 106 ? -11.748 38.748  6.928   1.000 133.617 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A C   1 
ATOM   3529 O O   . ASP B  1 106 ? -11.357 38.381  5.816   1.000 126.942 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A O   1 
ATOM   3530 C CB  . ASP B  1 106 ? -13.848 40.196  6.635   1.000 127.461 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A CB  1 
ATOM   3531 C CG  . ASP B  1 106 ? -14.838 39.233  7.283   1.000 126.147 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A CG  1 
ATOM   3532 O OD1 . ASP B  1 106 ? -14.477 38.556  8.264   1.000 140.275 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A OD1 1 
ATOM   3533 O OD2 . ASP B  1 106 ? -15.984 39.172  6.808   1.000 108.654 ? ? ? ? ? 0 107 ASP A OD2 1 
ATOM   3534 N N   . ASP B  1 107 ? -11.641 37.976  8.031   1.000 135.878 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A N   1 
ATOM   3535 C CA  . ASP B  1 107 ? -11.317 36.554  7.953   1.000 135.454 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A CA  1 
ATOM   3536 C C   . ASP B  1 107 ? -11.804 35.826  9.217   1.000 133.445 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A C   1 
ATOM   3537 O O   . ASP B  1 107 ? -11.009 35.212  9.939   1.000 128.685 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A O   1 
ATOM   3538 C CB  . ASP B  1 107 ? -9.828  36.345  7.630   1.000 127.259 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A CB  1 
ATOM   3539 C CG  . ASP B  1 107 ? -9.566  35.297  6.556   1.000 123.916 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A CG  1 
ATOM   3540 O OD1 . ASP B  1 107 ? -10.462 34.461  6.296   1.000 117.341 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A OD1 1 
ATOM   3541 O OD2 . ASP B  1 107 ? -8.482  35.352  5.957   1.000 110.684 ? ? ? ? ? 0 108 ASP A OD2 1 
ATOM   3542 N N   . ALA B  1 108 ? -13.128 35.923  9.471   1.000 143.677 ? ? ? ? ? 0 109 ALA A N   1 
ATOM   3543 C CA  . ALA B  1 108 ? -13.903 34.990  10.292  1.000 128.563 ? ? ? ? ? 0 109 ALA A CA  1 
ATOM   3544 C C   . ALA B  1 108 ? -15.252 34.679  9.601   1.000 125.213 ? ? ? ? ? 0 109 ALA A C   1 
ATOM   3545 O O   . ALA B  1 108 ? -16.303 34.550  10.262  1.000 84.856  ? ? ? ? ? 0 109 ALA A O   1 
ATOM   3546 C CB  . ALA B  1 108 ? -14.054 35.566  11.681  1.000 119.087 ? ? ? ? ? 0 109 ALA A CB  1 
ATOM   3547 N N   . THR B  1 109 ? -15.156 34.620  8.243   1.000 130.690 ? ? ? ? ? 0 110 THR A N   1 
ATOM   3548 C CA  . THR B  1 109 ? -16.122 34.136  7.250   1.000 112.200 ? ? ? ? ? 0 110 THR A CA  1 
ATOM   3549 C C   . THR B  1 109 ? -15.287 33.531  6.083   1.000 119.347 ? ? ? ? ? 0 110 THR A C   1 
ATOM   3550 O O   . THR B  1 109 ? -14.105 33.866  5.909   1.000 100.375 ? ? ? ? ? 0 110 THR A O   1 
ATOM   3551 C CB  . THR B  1 109 ? -17.123 35.278  6.913   1.000 106.374 ? ? ? ? ? 0 110 THR A CB  1 
ATOM   3552 O OG1 . THR B  1 109 ? -18.501 34.899  6.682   1.000 69.552  ? ? ? ? ? 0 110 THR A OG1 1 
ATOM   3553 C CG2 . THR B  1 109 ? -16.638 36.118  5.744   1.000 90.974  ? ? ? ? ? 0 110 THR A CG2 1 
ATOM   3554 N N   . THR B  1 110 ? -15.892 32.617  5.281   1.000 126.294 ? ? ? ? ? 0 111 THR A N   1 
ATOM   3555 C CA  . THR B  1 110 ? -15.269 31.903  4.154   1.000 108.213 ? ? ? ? ? 0 111 THR A CA  1 
ATOM   3556 C C   . THR B  1 110 ? -15.690 32.447  2.764   1.000 111.110 ? ? ? ? ? 0 111 THR A C   1 
ATOM   3557 O O   . THR B  1 110 ? -15.893 31.640  1.833   1.000 100.269 ? ? ? ? ? 0 111 THR A O   1 
ATOM   3558 C CB  . THR B  1 110 ? -15.618 30.397  4.207   1.000 81.977  ? ? ? ? ? 0 111 THR A CB  1 
ATOM   3559 O OG1 . THR B  1 110 ? -14.931 29.631  3.216   1.000 66.128  ? ? ? ? ? 0 111 THR A OG1 1 
ATOM   3560 C CG2 . THR B  1 110 ? -17.077 30.098  3.925   1.000 89.599  ? ? ? ? ? 0 111 THR A CG2 1 
ATOM   3561 N N   . THR B  1 111 ? -15.832 33.793  2.608   1.000 112.622 ? ? ? ? ? 0 112 THR A N   1 
ATOM   3562 C CA  . THR B  1 111 ? -16.054 34.451  1.308   1.000 118.068 ? ? ? ? ? 0 112 THR A CA  1 
ATOM   3563 C C   . THR B  1 111 ? -15.528 35.899  1.302   1.000 119.586 ? ? ? ? ? 0 112 THR A C   1 
ATOM   3564 O O   . THR B  1 111 ? -15.459 36.536  2.364   1.000 99.724  ? ? ? ? ? 0 112 THR A O   1 
ATOM   3565 C CB  . THR B  1 111 ? -17.533 34.487  0.879   1.000 87.073  ? ? ? ? ? 0 112 THR A CB  1 
ATOM   3566 O OG1 . THR B  1 111 ? -18.190 34.903  2.076   1.000 79.865  ? ? ? ? ? 0 112 THR A OG1 1 
ATOM   3567 C CG2 . THR B  1 111 ? -18.055 33.174  0.326   1.000 77.346  ? ? ? ? ? 0 112 THR A CG2 1 
ATOM   3568 N N   . THR B  1 112 ? -15.232 36.405  0.075   1.000 119.019 ? ? ? ? ? 0 113 THR A N   1 
ATOM   3569 C CA  . THR B  1 112 ? -14.525 37.664  -0.192  1.000 100.311 ? ? ? ? ? 0 113 THR A CA  1 
ATOM   3570 C C   . THR B  1 112 ? -15.193 38.821  0.588   1.000 102.156 ? ? ? ? ? 0 113 THR A C   1 
ATOM   3571 O O   . THR B  1 112 ? -14.799 39.018  1.748   1.000 78.623  ? ? ? ? ? 0 113 THR A O   1 
ATOM   3572 C CB  . THR B  1 112 ? -14.261 37.869  -1.712  1.000 98.045  ? ? ? ? ? 0 113 THR A CB  1 
ATOM   3573 O OG1 . THR B  1 112 ? -15.381 37.535  -2.542  1.000 85.418  ? ? ? ? ? 0 113 THR A OG1 1 
ATOM   3574 C CG2 . THR B  1 112 ? -13.105 37.044  -2.268  1.000 92.055  ? ? ? ? ? 0 113 THR A CG2 1 
ATOM   3575 N N   . CYS B  1 113 ? -16.208 39.526  0.000   1.000 83.523  ? ? ? ? ? 0 114 CYS A N   1 
ATOM   3576 C CA  . CYS B  1 113 ? -16.722 40.834  0.455   1.000 84.611  ? ? ? ? ? 0 114 CYS A CA  1 
ATOM   3577 C C   . CYS B  1 113 ? -17.625 40.815  1.690   1.000 74.624  ? ? ? ? ? 0 114 CYS A C   1 
ATOM   3578 O O   . CYS B  1 113 ? -17.979 41.890  2.191   1.000 69.877  ? ? ? ? ? 0 114 CYS A O   1 
ATOM   3579 C CB  . CYS B  1 113 ? -17.681 41.518  -0.532  1.000 89.042  ? ? ? ? ? 0 114 CYS A CB  1 
ATOM   3580 S SG  . CYS B  1 113 ? -19.256 40.650  -0.872  1.000 83.797  ? ? ? ? ? 0 114 CYS A SG  1 
ATOM   3581 N N   . CYS B  1 114 ? -18.064 39.622  2.114   1.000 65.343  ? ? ? ? ? 0 115 CYS A N   1 
ATOM   3582 C CA  . CYS B  1 114 ? -19.349 39.503  2.780   1.000 65.308  ? ? ? ? ? 0 115 CYS A CA  1 
ATOM   3583 C C   . CYS B  1 114 ? -19.326 38.539  3.987   1.000 58.369  ? ? ? ? ? 0 115 CYS A C   1 
ATOM   3584 O O   . CYS B  1 114 ? -18.628 37.534  4.055   1.000 65.933  ? ? ? ? ? 0 115 CYS A O   1 
ATOM   3585 C CB  . CYS B  1 114 ? -20.392 39.216  1.704   1.000 66.587  ? ? ? ? ? 0 115 CYS A CB  1 
ATOM   3586 S SG  . CYS B  1 114 ? -20.690 40.683  0.659   1.000 81.154  ? ? ? ? ? 0 115 CYS A SG  1 
ATOM   3587 N N   . ARG B  1 115 ? -20.167 38.869  4.960   1.000 50.381  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A N   1 
ATOM   3588 C CA  . ARG B  1 115 ? -20.227 38.204  6.240   1.000 45.469  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A CA  1 
ATOM   3589 C C   . ARG B  1 115 ? -21.613 37.622  6.379   1.000 33.106  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A C   1 
ATOM   3590 O O   . ARG B  1 115 ? -22.584 38.357  6.287   1.000 29.628  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A O   1 
ATOM   3591 C CB  . ARG B  1 115 ? -19.895 39.215  7.340   1.000 48.755  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A CB  1 
ATOM   3592 C CG  . ARG B  1 115 ? -20.414 38.893  8.728   1.000 61.111  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A CG  1 
ATOM   3593 C CD  . ARG B  1 115 ? -19.500 39.466  9.786   1.000 70.519  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A CD  1 
ATOM   3594 N NE  . ARG B  1 115 ? -18.455 38.478  10.076  1.000 99.307  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A NE  1 
ATOM   3595 C CZ  . ARG B  1 115 ? -17.155 38.599  9.808   1.000 98.393  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A CZ  1 
ATOM   3596 N NH1 . ARG B  1 115 ? -16.338 37.598  10.094  1.000 109.707 ? ? ? ? ? 0 116 ARG A NH1 1 
ATOM   3597 N NH2 . ARG B  1 115 ? -16.679 39.703  9.260   1.000 82.501  ? ? ? ? ? 0 116 ARG A NH2 1 
ATOM   3598 N N   . ARG B  1 116 ? -21.657 36.317  6.629   1.000 31.292  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A N   1 
ATOM   3599 C CA  . ARG B  1 116 ? -22.869 35.643  7.032   1.000 24.263  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A CA  1 
ATOM   3600 C C   . ARG B  1 116 ? -23.083 35.740  8.535   1.000 25.134  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A C   1 
ATOM   3601 O O   . ARG B  1 116 ? -22.197 35.515  9.343   1.000 29.924  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A O   1 
ATOM   3602 C CB  . ARG B  1 116 ? -22.782 34.201  6.552   1.000 26.278  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A CB  1 
ATOM   3603 C CG  . ARG B  1 116 ? -22.837 34.110  5.034   1.000 25.659  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A CG  1 
ATOM   3604 C CD  . ARG B  1 116 ? -22.647 32.694  4.572   1.000 27.789  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A CD  1 
ATOM   3605 N NE  . ARG B  1 116 ? -21.249 32.343  4.626   1.000 30.126  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A NE  1 
ATOM   3606 C CZ  . ARG B  1 116 ? -20.383 32.660  3.682   1.000 35.530  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A CZ  1 
ATOM   3607 N NH1 . ARG B  1 116 ? -19.113 32.328  3.792   1.000 32.854  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A NH1 1 
ATOM   3608 N NH2 . ARG B  1 116 ? -20.838 33.223  2.577   1.000 33.815  ? ? ? ? ? 0 117 ARG A NH2 1 
ATOM   3609 N N   . SER B  1 117 ? -24.340 35.911  8.870   1.000 24.172  ? ? ? ? ? 0 118 SER A N   1 
ATOM   3610 C CA  . SER B  1 117 ? -24.857 35.824  10.199  1.000 28.802  ? ? ? ? ? 0 118 SER A CA  1 
ATOM   3611 C C   . SER B  1 117 ? -25.991 34.815  10.174  1.000 25.895  ? ? ? ? ? 0 118 SER A C   1 
ATOM   3612 O O   . SER B  1 117 ? -26.697 34.721  9.193   1.000 27.516  ? ? ? ? ? 0 118 SER A O   1 
ATOM   3613 C CB  . SER B  1 117 ? -25.348 37.200  10.665  1.000 28.092  ? ? ? ? ? 0 118 SER A CB  1 
ATOM   3614 O OG  . SER B  1 117 ? -24.249 38.013  10.919  1.000 34.460  ? ? ? ? ? 0 118 SER A OG  1 
ATOM   3615 N N   . TYR B  1 118 ? -26.150 34.100  11.296  1.000 26.342  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A N   1 
ATOM   3616 C CA  . TYR B  1 118 ? -26.983 32.899  11.377  1.000 24.556  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CA  1 
ATOM   3617 C C   . TYR B  1 118 ? -27.907 32.963  12.590  1.000 25.659  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A C   1 
ATOM   3618 O O   . TYR B  1 118 ? -27.511 33.527  13.619  1.000 29.032  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A O   1 
ATOM   3619 C CB  . TYR B  1 118 ? -26.056 31.664  11.430  1.000 21.361  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CB  1 
ATOM   3620 C CG  . TYR B  1 118 ? -25.147 31.449  10.254  1.000 23.046  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CG  1 
ATOM   3621 C CD1 . TYR B  1 118 ? -25.600 30.890  9.076   1.000 22.559  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CD1 1 
ATOM   3622 C CD2 . TYR B  1 118 ? -23.796 31.870  10.304  1.000 26.846  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CD2 1 
ATOM   3623 C CE1 . TYR B  1 118 ? -24.738 30.658  8.021   1.000 22.094  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CE1 1 
ATOM   3624 C CE2 . TYR B  1 118 ? -22.929 31.644  9.251   1.000 24.779  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CE2 1 
ATOM   3625 C CZ  . TYR B  1 118 ? -23.388 30.982  8.131   1.000 24.624  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A CZ  1 
ATOM   3626 O OH  . TYR B  1 118 ? -22.534 30.733  7.082   1.000 22.362  ? ? ? ? ? 0 119 TYR A OH  1 
ATOM   3627 N N   . ALA B  1 119 ? -29.158 32.490  12.411  1.000 25.065  ? ? ? ? ? 0 120 ALA A N   1 
ATOM   3628 C CA  . ALA B  1 119 ? -30.123 32.324  13.484  1.000 26.797  ? ? ? ? ? 0 120 ALA A CA  1 
ATOM   3629 C C   . ALA B  1 119 ? -30.634 30.899  13.434  1.000 23.009  ? ? ? ? ? 0 120 ALA A C   1 
ATOM   3630 O O   . ALA B  1 119 ? -30.699 30.323  12.340  1.000 25.234  ? ? ? ? ? 0 120 ALA A O   1 
ATOM   3631 C CB  . ALA B  1 119 ? -31.314 33.289  13.339  1.000 26.154  ? ? ? ? ? 0 120 ALA A CB  1 
ATOM   3632 N N   . ALA B  1 120 ? -31.089 30.401  14.581  1.000 29.278  ? ? ? ? ? 0 121 ALA A N   1 
ATOM   3633 C CA  . ALA B  1 120 ? -31.648 29.058  14.709  1.000 26.442  ? ? ? ? ? 0 121 ALA A CA  1 
ATOM   3634 C C   . ALA B  1 120 ? -32.944 29.005  13.938  1.000 28.784  ? ? ? ? ? 0 121 ALA A C   1 
ATOM   3635 O O   . ALA B  1 120 ? -33.679 29.950  14.025  1.000 31.410  ? ? ? ? ? 0 121 ALA A O   1 
ATOM   3636 C CB  . ALA B  1 120 ? -31.921 28.744  16.170  1.000 29.395  ? ? ? ? ? 0 121 ALA A CB  1 
ATOM   3637 N N   . SER B  1 121 ? -33.239 27.913  13.220  1.000 29.080  ? ? ? ? ? 0 122 SER A N   1 
ATOM   3638 C CA  . SER B  1 121 ? -34.602 27.648  12.768  1.000 25.851  ? ? ? ? ? 0 122 SER A CA  1 
ATOM   3639 C C   . SER B  1 121 ? -35.352 26.998  13.927  1.000 27.730  ? ? ? ? ? 0 122 SER A C   1 
ATOM   3640 O O   . SER B  1 121 ? -34.747 26.511  14.891  1.000 22.268  ? ? ? ? ? 0 122 SER A O   1 
ATOM   3641 C CB  . SER B  1 121 ? -34.597 26.750  11.583  1.000 30.182  ? ? ? ? ? 0 122 SER A CB  1 
ATOM   3642 O OG  . SER B  1 121 ? -33.898 27.386  10.513  1.000 38.013  ? ? ? ? ? 0 122 SER A OG  1 
ATOM   3643 N N   . PRO B  1 122 ? -36.698 26.964  13.893  1.000 28.161  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A N   1 
ATOM   3644 C CA  . PRO B  1 122 ? -37.465 26.371  15.009  1.000 31.451  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A CA  1 
ATOM   3645 C C   . PRO B  1 122 ? -36.995 24.940  15.337  1.000 30.565  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A C   1 
ATOM   3646 O O   . PRO B  1 122 ? -37.021 24.563  16.502  1.000 31.834  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A O   1 
ATOM   3647 C CB  . PRO B  1 122 ? -38.954 26.475  14.554  1.000 28.088  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A CB  1 
ATOM   3648 C CG  . PRO B  1 122 ? -38.891 27.691  13.606  1.000 32.487  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A CG  1 
ATOM   3649 C CD  . PRO B  1 122 ? -37.567 27.532  12.839  1.000 29.320  ? ? ? ? ? 0 123 PRO A CD  1 
ATOM   3650 N N   . VAL B  1 123 ? -36.563 24.151  14.337  1.000 28.575  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A N   1 
ATOM   3651 C CA  . VAL B  1 123 ? -36.145 22.767  14.566  1.000 26.554  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A CA  1 
ATOM   3652 C C   . VAL B  1 123 ? -34.993 22.678  15.575  1.000 28.291  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A C   1 
ATOM   3653 O O   . VAL B  1 123 ? -34.930 21.712  16.356  1.000 27.719  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A O   1 
ATOM   3654 C CB  . VAL B  1 123 ? -35.761 22.049  13.256  1.000 28.068  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A CB  1 
ATOM   3655 C CG1 . VAL B  1 123 ? -34.496 22.614  12.601  1.000 24.750  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A CG1 1 
ATOM   3656 C CG2 . VAL B  1 123 ? -35.587 20.549  13.516  1.000 27.872  ? ? ? ? ? 0 124 VAL A CG2 1 
ATOM   3657 N N   . CYS B  1 124 ? -34.132 23.708  15.620  1.000 26.050  ? ? ? ? ? 0 125 CYS A N   1 
ATOM   3658 C CA  . CYS B  1 124 ? -32.995 23.734  16.527  1.000 27.602  ? ? ? ? ? 0 125 CYS A CA  1 
ATOM   3659 C C   . CYS B  1 124 ? -33.335 23.603  18.014  1.000 25.771  ? ? ? ? ? 0 125 CYS A C   1 
ATOM   3660 O O   . CYS B  1 124 ? -32.457 23.199  18.781  1.000 26.618  ? ? ? ? ? 0 125 CYS A O   1 
ATOM   3661 C CB  . CYS B  1 124 ? -32.128 24.957  16.289  1.000 27.345  ? ? ? ? ? 0 125 CYS A CB  1 
ATOM   3662 S SG  . CYS B  1 124 ? -31.347 24.907  14.649  1.000 28.336  ? ? ? ? ? 0 125 CYS A SG  1 
ATOM   3663 N N   . LYS B  1 125 ? -34.560 23.921  18.446  1.000 27.765  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A N   1 
ATOM   3664 C CA  . LYS B  1 125 ? -34.901 23.875  19.878  1.000 27.446  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A CA  1 
ATOM   3665 C C   . LYS B  1 125 ? -34.807 22.428  20.381  1.000 24.648  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A C   1 
ATOM   3666 O O   . LYS B  1 125 ? -34.415 22.228  21.492  1.000 23.952  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A O   1 
ATOM   3667 C CB  . LYS B  1 125 ? -36.279 24.469  20.112  1.000 29.879  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A CB  1 
ATOM   3668 C CG  . LYS B  1 125 ? -37.409 23.542  19.665  1.000 44.550  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A CG  1 
ATOM   3669 C CD  . LYS B  1 125 ? -38.801 24.151  19.487  1.000 56.434  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A CD  1 
ATOM   3670 C CE  . LYS B  1 125 ? -39.909 23.178  19.835  1.000 54.136  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A CE  1 
ATOM   3671 N NZ  . LYS B  1 125 ? -39.930 22.949  21.308  1.000 65.973  ? ? ? ? ? 0 126 LYS A NZ  1 
ATOM   3672 N N   . TRP B  1 126 ? -34.907 21.434  19.473  1.000 25.315  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A N   1 
ATOM   3673 C CA  . TRP B  1 126 ? -34.851 20.001  19.787  1.000 29.891  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CA  1 
ATOM   3674 C C   . TRP B  1 126 ? -33.414 19.542  20.052  1.000 27.837  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A C   1 
ATOM   3675 O O   . TRP B  1 126 ? -33.167 18.435  20.607  1.000 25.794  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A O   1 
ATOM   3676 C CB  . TRP B  1 126 ? -35.593 19.162  18.698  1.000 29.583  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CB  1 
ATOM   3677 C CG  . TRP B  1 126 ? -37.058 19.420  18.693  1.000 25.627  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CG  1 
ATOM   3678 C CD1 . TRP B  1 126 ? -37.762 20.198  17.832  1.000 29.327  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CD1 1 
ATOM   3679 C CD2 . TRP B  1 126 ? -38.003 18.967  19.673  1.000 28.257  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CD2 1 
ATOM   3680 N NE1 . TRP B  1 126 ? -39.090 20.161  18.144  1.000 29.984  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A NE1 1 
ATOM   3681 C CE2 . TRP B  1 126 ? -39.258 19.503  19.324  1.000 27.893  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CE2 1 
ATOM   3682 C CE3 . TRP B  1 126 ? -37.914 18.178  20.814  1.000 30.220  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CE3 1 
ATOM   3683 C CZ2 . TRP B  1 126 ? -40.400 19.307  20.088  1.000 29.946  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CZ2 1 
ATOM   3684 C CZ3 . TRP B  1 126 ? -39.059 17.967  21.565  1.000 31.248  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CZ3 1 
ATOM   3685 C CH2 . TRP B  1 126 ? -40.275 18.550  21.224  1.000 25.107  ? ? ? ? ? 0 127 TRP A CH2 1 
ATOM   3686 N N   . PHE B  1 127 ? -32.454 20.433  19.733  1.000 25.000  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A N   1 
ATOM   3687 C CA  . PHE B  1 127 ? -31.058 20.158  20.033  1.000 25.849  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CA  1 
ATOM   3688 C C   . PHE B  1 127 ? -30.531 20.880  21.294  1.000 23.692  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A C   1 
ATOM   3689 O O   . PHE B  1 127 ? -29.312 20.899  21.542  1.000 30.829  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A O   1 
ATOM   3690 C CB  . PHE B  1 127 ? -30.185 20.518  18.829  1.000 25.162  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CB  1 
ATOM   3691 C CG  . PHE B  1 127 ? -30.652 19.972  17.501  1.000 24.179  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CG  1 
ATOM   3692 C CD1 . PHE B  1 127 ? -31.075 18.670  17.366  1.000 26.933  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CD1 1 
ATOM   3693 C CD2 . PHE B  1 127 ? -30.689 20.766  16.373  1.000 25.946  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CD2 1 
ATOM   3694 C CE1 . PHE B  1 127 ? -31.509 18.180  16.141  1.000 26.000  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CE1 1 
ATOM   3695 C CE2 . PHE B  1 127 ? -31.137 20.278  15.142  1.000 27.096  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CE2 1 
ATOM   3696 C CZ  . PHE B  1 127 ? -31.514 18.977  15.028  1.000 27.852  ? ? ? ? ? 0 128 PHE A CZ  1 
ATOM   3697 N N   . ALA B  1 128 ? -31.393 21.473  22.113  1.000 27.304  ? ? ? ? ? 0 129 ALA A N   1 
ATOM   3698 C CA  . ALA B  1 128 ? -30.953 22.294  23.246  1.000 31.060  ? ? ? ? ? 0 129 ALA A CA  1 
ATOM   3699 C C   . ALA B  1 128 ? -30.265 21.416  24.308  1.000 37.103  ? ? ? ? ? 0 129 ALA A C   1 
ATOM   3700 O O   . ALA B  1 128 ? -30.711 20.265  24.497  1.000 30.960  ? ? ? ? ? 0 129 ALA A O   1 
ATOM   3701 C CB  . ALA B  1 128 ? -32.142 23.068  23.788  1.000 28.294  ? ? ? ? ? 0 129 ALA A CB  1 
ATOM   3702 N N   . ARG B  1 129 ? -29.132 21.925  24.888  1.000 41.816  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A N   1 
ATOM   3703 C CA  . ARG B  1 129 ? -28.301 21.254  25.915  1.000 53.529  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A CA  1 
ATOM   3704 C C   . ARG B  1 129 ? -28.812 21.419  27.335  1.000 51.276  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A C   1 
ATOM   3705 O O   . ARG B  1 129 ? -28.368 20.660  28.184  1.000 77.162  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A O   1 
ATOM   3706 C CB  . ARG B  1 129 ? -26.811 21.644  26.032  1.000 50.951  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A CB  1 
ATOM   3707 C CG  . ARG B  1 129 ? -25.977 21.150  24.834  1.000 67.687  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A CG  1 
ATOM   3708 C CD  . ARG B  1 129 ? -24.470 20.847  24.879  1.000 53.601  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A CD  1 
ATOM   3709 N NE  . ARG B  1 129 ? -23.742 22.086  24.826  1.000 54.262  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A NE  1 
ATOM   3710 C CZ  . ARG B  1 129 ? -22.420 22.198  24.754  1.000 56.316  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A CZ  1 
ATOM   3711 N NH1 . ARG B  1 129 ? -21.663 21.174  24.395  1.000 52.906  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A NH1 1 
ATOM   3712 N NH2 . ARG B  1 129 ? -21.877 23.372  25.020  1.000 51.811  ? ? ? ? ? 0 130 ARG A NH2 1 
ATOM   3713 N N   . ASN B  1 130 ? -29.735 22.345  27.592  1.000 67.373  ? ? ? ? ? 0 131 ASN A N   1 
ATOM   3714 C CA  . ASN B  1 130 ? -30.527 22.301  28.815  1.000 84.342  ? ? ? ? ? 0 131 ASN A CA  1 
ATOM   3715 C C   . ASN B  1 130 ? -30.994 20.861  29.057  1.000 112.647 ? ? ? ? ? 0 131 ASN A C   1 
ATOM   3716 O O   . ASN B  1 130 ? -31.142 20.471  30.217  1.000 123.790 ? ? ? ? ? 0 131 ASN A O   1 
ATOM   3717 C CB  . ASN B  1 130 ? -31.721 23.265  28.793  1.000 85.856  ? ? ? ? ? 0 131 ASN A CB  1 
ATOM   3718 C CG  . ASN B  1 130 ? -31.392 24.549  28.073  1.000 95.002  ? ? ? ? ? 0 131 ASN A CG  1 
ATOM   3719 O OD1 . ASN B  1 130 ? -30.319 25.108  28.281  1.000 93.483  ? ? ? ? ? 0 131 ASN A OD1 1 
ATOM   3720 N ND2 . ASN B  1 130 ? -32.252 24.961  27.154  1.000 112.560 ? ? ? ? ? 0 131 ASN A ND2 1 
ATOM   3721 N N   . GLY B  1 131 ? -31.237 20.095  27.967  1.000 120.244 ? ? ? ? ? 0 132 GLY A N   1 
ATOM   3722 C CA  . GLY B  1 131 ? -31.520 18.661  28.019  1.000 112.501 ? ? ? ? ? 0 132 GLY A CA  1 
ATOM   3723 C C   . GLY B  1 131 ? -33.009 18.375  28.247  1.000 110.439 ? ? ? ? ? 0 132 GLY A C   1 
ATOM   3724 O O   . GLY B  1 131 ? -33.673 17.736  27.425  1.000 59.182  ? ? ? ? ? 0 132 GLY A O   1 
ATOM   3725 N N   . VAL B  1 132 ? -33.523 18.839  29.397  1.000 123.532 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A N   1 
ATOM   3726 C CA  . VAL B  1 132 ? -34.960 18.954  29.627  1.000 129.352 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A CA  1 
ATOM   3727 C C   . VAL B  1 132 ? -35.338 20.440  29.531  1.000 135.761 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A C   1 
ATOM   3728 O O   . VAL B  1 132 ? -35.456 21.165  30.526  1.000 119.323 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A O   1 
ATOM   3729 C CB  . VAL B  1 132 ? -35.430 18.266  30.934  1.000 117.560 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A CB  1 
ATOM   3730 C CG1 . VAL B  1 132 ? -35.728 16.785  30.718  1.000 115.666 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A CG1 1 
ATOM   3731 C CG2 . VAL B  1 132 ? -34.457 18.449  32.093  1.000 103.704 ? ? ? ? ? 0 133 VAL A CG2 1 
ATOM   3732 N N   . GLU B  1 133 ? -35.460 20.894  28.277  1.000 125.483 ? ? ? ? ? 0 134 GLU A N   1 
ATOM   3733 C CA  . GLU B  1 133 ? -36.272 22.047  27.928  1.000 104.209 ? ? ? ? ? 0 134 GLU A CA  1 
ATOM   3734 C C   . GLU B  1 133 ? -37.318 21.564  26.919  1.000 88.468  ? ? ? ? ? 0 134 GLU A C   1 
ATOM   3735 O O   . GLU B  1 133 ? -37.947 22.358  26.228  1.000 90.852  ? ? ? ? ? 0 134 GLU A O   1 
ATOM   3736 C CB  . GLU B  1 133 ? -35.353 23.189  27.477  1.000 110.491 ? ? ? ? ? 0 134 GLU A CB  1 
ATOM   3737 C CG  . GLU B  1 133 ? -35.061 24.208  28.578  1.000 99.724  ? ? ? ? ? 0 134 GLU A CG  1 
ATOM   3738 C CD  . GLU B  1 133 ? -36.194 25.202  28.772  1.000 98.678  ? ? ? ? ? 0 134 GLU A CD  1 
ATOM   3739 O OE1 . GLU B  1 133 ? -35.899 26.341  29.170  1.000 93.676  ? ? ? ? ? 0 134 GLU A OE1 1 
ATOM   3740 O OE2 . GLU B  1 133 ? -37.377 24.839  28.524  1.000 85.255  ? ? ? ? ? 0 134 GLU A OE2 1 
ATOM   3741 N N   . ASP B  1 134 ? -37.606 20.254  26.991  1.000 81.391  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A N   1 
ATOM   3742 C CA  . ASP B  1 134 ? -38.056 19.420  25.883  1.000 67.401  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A CA  1 
ATOM   3743 C C   . ASP B  1 134 ? -37.114 19.692  24.703  1.000 54.241  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A C   1 
ATOM   3744 O O   . ASP B  1 134 ? -37.321 20.524  23.828  1.000 59.123  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A O   1 
ATOM   3745 C CB  . ASP B  1 134 ? -39.582 19.461  25.696  1.000 86.325  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A CB  1 
ATOM   3746 C CG  . ASP B  1 134 ? -40.384 18.709  26.775  1.000 95.142  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A CG  1 
ATOM   3747 O OD1 . ASP B  1 134 ? -39.761 18.127  27.741  1.000 77.140  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A OD1 1 
ATOM   3748 O OD2 . ASP B  1 134 ? -41.642 18.706  26.672  1.000 82.112  ? ? ? ? ? 0 135 ASP A OD2 1 
ATOM   3749 N N   . SER B  1 135 ? -35.980 19.003  24.816  1.000 41.265  ? ? ? ? ? 0 136 SER A N   1 
ATOM   3750 C CA  . SER B  1 135 ? -35.044 18.674  23.756  1.000 35.351  ? ? ? ? ? 0 136 SER A CA  1 
ATOM   3751 C C   . SER B  1 135 ? -34.927 17.143  23.613  1.000 34.495  ? ? ? ? ? 0 136 SER A C   1 
ATOM   3752 O O   . SER B  1 135 ? -35.136 16.367  24.578  1.000 31.141  ? ? ? ? ? 0 136 SER A O   1 
ATOM   3753 C CB  . SER B  1 135 ? -33.765 19.324  24.125  1.000 34.957  ? ? ? ? ? 0 136 SER A CB  1 
ATOM   3754 O OG  . SER B  1 135 ? -32.680 18.545  23.825  1.000 33.223  ? ? ? ? ? 0 136 SER A OG  1 
ATOM   3755 N N   . VAL B  1 136 ? -34.484 16.708  22.442  1.000 27.275  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A N   1 
ATOM   3756 C CA  . VAL B  1 136 ? -34.146 15.316  22.207  1.000 34.211  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A CA  1 
ATOM   3757 C C   . VAL B  1 136 ? -32.628 15.173  22.169  1.000 28.513  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A C   1 
ATOM   3758 O O   . VAL B  1 136 ? -32.146 14.186  21.635  1.000 26.100  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A O   1 
ATOM   3759 C CB  . VAL B  1 136 ? -34.832 14.697  20.947  1.000 32.776  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A CB  1 
ATOM   3760 C CG1 . VAL B  1 136 ? -36.317 14.434  21.193  1.000 32.352  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A CG1 1 
ATOM   3761 C CG2 . VAL B  1 136 ? -34.627 15.483  19.655  1.000 31.544  ? ? ? ? ? 0 137 VAL A CG2 1 
ATOM   3762 N N   . LEU B  1 137 ? -31.872 16.131  22.729  1.000 26.981  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A N   1 
ATOM   3763 C CA  . LEU B  1 137 ? -30.418 16.029  22.602  1.000 27.626  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A CA  1 
ATOM   3764 C C   . LEU B  1 137 ? -29.833 14.720  23.168  1.000 27.159  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A C   1 
ATOM   3765 O O   . LEU B  1 137 ? -28.961 14.113  22.499  1.000 25.953  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A O   1 
ATOM   3766 C CB  . LEU B  1 137 ? -29.746 17.271  23.200  1.000 31.993  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A CB  1 
ATOM   3767 C CG  . LEU B  1 137 ? -28.216 17.249  23.177  1.000 34.225  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A CG  1 
ATOM   3768 C CD1 . LEU B  1 137 ? -27.677 17.020  21.788  1.000 33.865  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A CD1 1 
ATOM   3769 C CD2 . LEU B  1 137 ? -27.649 18.517  23.774  1.000 38.426  ? ? ? ? ? 0 138 LEU A CD2 1 
ATOM   3770 N N   . PRO B  1 138 ? -30.177 14.233  24.414  1.000 26.951  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A N   1 
ATOM   3771 C CA  . PRO B  1 138 ? -29.587 12.962  24.941  1.000 25.558  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A CA  1 
ATOM   3772 C C   . PRO B  1 138 ? -29.874 11.767  24.010  1.000 28.825  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A C   1 
ATOM   3773 O O   . PRO B  1 138 ? -28.975 10.975  23.681  1.000 26.261  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A O   1 
ATOM   3774 C CB  . PRO B  1 138 ? -30.200 12.823  26.327  1.000 25.583  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A CB  1 
ATOM   3775 C CG  . PRO B  1 138 ? -30.549 14.280  26.756  1.000 23.999  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A CG  1 
ATOM   3776 C CD  . PRO B  1 138 ? -31.014 14.901  25.431  1.000 30.371  ? ? ? ? ? 0 139 PRO A CD  1 
ATOM   3777 N N   . LEU B  1 139 ? -31.105 11.727  23.430  1.000 27.923  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A N   1 
ATOM   3778 C CA  . LEU B  1 139 ? -31.423 10.743  22.396  1.000 23.980  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A CA  1 
ATOM   3779 C C   . LEU B  1 139 ? -30.527 10.933  21.173  1.000 25.330  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A C   1 
ATOM   3780 O O   . LEU B  1 139 ? -29.984 9.971   20.610  1.000 26.776  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A O   1 
ATOM   3781 C CB  . LEU B  1 139 ? -32.914 10.845  22.013  1.000 28.051  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A CB  1 
ATOM   3782 C CG  . LEU B  1 139 ? -33.424 9.834   20.978  1.000 29.627  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A CG  1 
ATOM   3783 C CD1 . LEU B  1 139 ? -33.293 8.402   21.453  1.000 27.204  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A CD1 1 
ATOM   3784 C CD2 . LEU B  1 139 ? -34.864 10.087  20.591  1.000 31.665  ? ? ? ? ? 0 140 LEU A CD2 1 
ATOM   3785 N N   . GLY B  1 140 ? -30.354 12.192  20.734  1.000 27.522  ? ? ? ? ? 0 141 GLY A N   1 
ATOM   3786 C CA  . GLY B  1 140 ? -29.521 12.461  19.553  1.000 28.012  ? ? ? ? ? 0 141 GLY A CA  1 
ATOM   3787 C C   . GLY B  1 140 ? -28.075 12.035  19.769  1.000 28.171  ? ? ? ? ? 0 141 GLY A C   1 
ATOM   3788 O O   . GLY B  1 140 ? -27.401 11.528  18.876  1.000 27.987  ? ? ? ? ? 0 141 GLY A O   1 
ATOM   3789 N N   . MET B  1 141 ? -27.603 12.150  21.012  1.000 28.179  ? ? ? ? ? 0 142 MET A N   1 
ATOM   3790 C CA  . MET B  1 141 ? -26.210 11.786  21.248  1.000 28.980  ? ? ? ? ? 0 142 MET A CA  1 
ATOM   3791 C C   . MET B  1 141 ? -26.023 10.281  21.228  1.000 29.535  ? ? ? ? ? 0 142 MET A C   1 
ATOM   3792 O O   . MET B  1 141 ? -24.957 9.840   20.817  1.000 28.133  ? ? ? ? ? 0 142 MET A O   1 
ATOM   3793 C CB  . MET B  1 141 ? -25.662 12.512  22.480  1.000 32.823  ? ? ? ? ? 0 142 MET A CB  1 
ATOM   3794 C CG  . MET B  1 141 ? -25.444 14.062  22.157  1.000 37.394  ? ? ? ? ? 0 142 MET A CG  1 
ATOM   3795 S SD  . MET B  1 141 ? -24.353 14.598  20.639  1.000 68.035  ? ? ? ? ? 0 142 MET A SD  1 
ATOM   3796 C CE  . MET B  1 141 ? -25.435 14.761  19.203  1.000 50.080  ? ? ? ? ? 0 142 MET A CE  1 
ATOM   3797 N N   . MET B  1 142 ? -27.082 9.487   21.552  1.000 26.787  ? ? ? ? ? 0 143 MET A N   1 
ATOM   3798 C CA  . MET B  1 142 ? -27.027 8.050   21.290  1.000 23.150  ? ? ? ? ? 0 143 MET A CA  1 
ATOM   3799 C C   . MET B  1 142 ? -27.105 7.718   19.801  1.000 22.455  ? ? ? ? ? 0 143 MET A C   1 
ATOM   3800 O O   . MET B  1 142 ? -26.401 6.828   19.354  1.000 26.704  ? ? ? ? ? 0 143 MET A O   1 
ATOM   3801 C CB  . MET B  1 142 ? -28.209 7.357   21.977  1.000 25.527  ? ? ? ? ? 0 143 MET A CB  1 
ATOM   3802 C CG  . MET B  1 142 ? -28.208 5.823   21.644  1.000 30.220  ? ? ? ? ? 0 143 MET A CG  1 
ATOM   3803 S SD  . MET B  1 142 ? -29.654 5.009   22.282  1.000 32.716  ? ? ? ? ? 0 143 MET A SD  1 
ATOM   3804 C CE  . MET B  1 142 ? -30.784 5.469   20.947  1.000 31.933  ? ? ? ? ? 0 143 MET A CE  1 
ATOM   3805 N N   . ILE B  1 143 ? -28.076 8.314   19.073  1.000 24.911  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A N   1 
ATOM   3806 C CA  . ILE B  1 143 ? -28.282 8.147   17.644  1.000 27.263  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A CA  1 
ATOM   3807 C C   . ILE B  1 143 ? -26.937 8.289   16.906  1.000 25.253  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A C   1 
ATOM   3808 O O   . ILE B  1 143 ? -26.571 7.460   16.054  1.000 26.522  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A O   1 
ATOM   3809 C CB  . ILE B  1 143 ? -29.352 9.162   17.131  1.000 27.695  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A CB  1 
ATOM   3810 C CG1 . ILE B  1 143 ? -30.735 8.796   17.686  1.000 28.422  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A CG1 1 
ATOM   3811 C CG2 . ILE B  1 143 ? -29.374 9.181   15.589  1.000 26.490  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A CG2 1 
ATOM   3812 C CD1 . ILE B  1 143 ? -31.850 9.790   17.378  1.000 27.663  ? ? ? ? ? 0 144 ILE A CD1 1 
ATOM   3813 N N   . LEU B  1 144 ? -26.159 9.308   17.262  1.000 26.412  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A N   1 
ATOM   3814 C CA  . LEU B  1 144 ? -24.872 9.616   16.580  1.000 31.783  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A CA  1 
ATOM   3815 C C   . LEU B  1 144 ? -23.643 9.172   17.382  1.000 27.307  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A C   1 
ATOM   3816 O O   . LEU B  1 144 ? -22.524 9.505   17.032  1.000 29.181  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A O   1 
ATOM   3817 C CB  . LEU B  1 144 ? -24.837 11.116  16.258  1.000 30.539  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A CB  1 
ATOM   3818 C CG  . LEU B  1 144 ? -25.896 11.561  15.241  1.000 34.273  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A CG  1 
ATOM   3819 C CD1 . LEU B  1 144 ? -25.758 13.059  14.913  1.000 33.031  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A CD1 1 
ATOM   3820 C CD2 . LEU B  1 144 ? -25.791 10.713  13.994  1.000 30.216  ? ? ? ? ? 0 145 LEU A CD2 1 
ATOM   3821 N N   . ASN B  1 145 ? -23.838 8.326   18.403  1.000 28.740  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A N   1 
ATOM   3822 C CA  . ASN B  1 145 ? -22.717 7.777   19.168  1.000 26.830  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A CA  1 
ATOM   3823 C C   . ASN B  1 145 ? -21.847 6.926   18.243  1.000 26.569  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A C   1 
ATOM   3824 O O   . ASN B  1 145 ? -22.378 6.037   17.568  1.000 26.386  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A O   1 
ATOM   3825 C CB  . ASN B  1 145 ? -23.212 6.955   20.370  1.000 26.526  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A CB  1 
ATOM   3826 C CG  . ASN B  1 145 ? -22.095 6.286   21.137  1.000 25.279  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A CG  1 
ATOM   3827 O OD1 . ASN B  1 145 ? -21.661 5.190   20.769  1.000 30.496  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A OD1 1 
ATOM   3828 N ND2 . ASN B  1 145 ? -21.511 7.037   22.052  1.000 21.713  ? ? ? ? ? 0 146 ASN A ND2 1 
ATOM   3829 N N   . LYS B  1 146 ? -20.521 7.042   18.346  1.000 31.350  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A N   1 
ATOM   3830 C CA  . LYS B  1 146 ? -19.646 6.328   17.406  1.000 31.385  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A CA  1 
ATOM   3831 C C   . LYS B  1 146 ? -19.713 4.807   17.578  1.000 34.334  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A C   1 
ATOM   3832 O O   . LYS B  1 146 ? -19.752 4.023   16.588  1.000 29.489  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A O   1 
ATOM   3833 C CB  . LYS B  1 146 ? -18.183 6.756   17.486  1.000 34.918  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A CB  1 
ATOM   3834 C CG  . LYS B  1 146 ? -17.390 6.304   16.247  1.000 43.997  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A CG  1 
ATOM   3835 C CD  . LYS B  1 146 ? -15.862 6.413   16.337  1.000 50.469  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A CD  1 
ATOM   3836 C CE  . LYS B  1 146 ? -15.150 5.153   15.873  1.000 46.388  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A CE  1 
ATOM   3837 N NZ  . LYS B  1 146 ? -15.362 5.041   14.427  1.000 50.464  ? ? ? ? ? 0 147 LYS A NZ  1 
ATOM   3838 N N   . THR B  1 147 ? -19.723 4.359   18.830  1.000 26.729  ? ? ? ? ? 0 148 THR A N   1 
ATOM   3839 C CA  . THR B  1 147 ? -19.761 2.940   19.085  1.000 28.621  ? ? ? ? ? 0 148 THR A CA  1 
ATOM   3840 C C   . THR B  1 147 ? -21.000 2.366   18.396  1.000 25.318  ? ? ? ? ? 0 148 THR A C   1 
ATOM   3841 O O   . THR B  1 147 ? -20.933 1.337   17.744  1.000 27.953  ? ? ? ? ? 0 148 THR A O   1 
ATOM   3842 C CB  . THR B  1 147 ? -19.659 2.666   20.607  1.000 31.897  ? ? ? ? ? 0 148 THR A CB  1 
ATOM   3843 O OG1 . THR B  1 147 ? -18.432 3.241   21.042  1.000 31.201  ? ? ? ? ? 0 148 THR A OG1 1 
ATOM   3844 C CG2 . THR B  1 147 ? -19.620 1.207   20.941  1.000 29.283  ? ? ? ? ? 0 148 THR A CG2 1 
ATOM   3845 N N   . PHE B  1 148 ? -22.155 2.999   18.535  1.000 30.118  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A N   1 
ATOM   3846 C CA  . PHE B  1 148 ? -23.402 2.486   17.953  1.000 26.495  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CA  1 
ATOM   3847 C C   . PHE B  1 148 ? -23.428 2.611   16.426  1.000 26.741  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A C   1 
ATOM   3848 O O   . PHE B  1 148 ? -23.882 1.680   15.726  1.000 27.848  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A O   1 
ATOM   3849 C CB  . PHE B  1 148 ? -24.612 3.198   18.581  1.000 26.889  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CB  1 
ATOM   3850 C CG  . PHE B  1 148 ? -25.019 2.795   19.987  1.000 28.514  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CG  1 
ATOM   3851 C CD1 . PHE B  1 148 ? -25.113 1.453   20.362  1.000 31.098  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CD1 1 
ATOM   3852 C CD2 . PHE B  1 148 ? -25.255 3.756   20.974  1.000 32.554  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CD2 1 
ATOM   3853 C CE1 . PHE B  1 148 ? -25.474 1.109   21.648  1.000 33.855  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CE1 1 
ATOM   3854 C CE2 . PHE B  1 148 ? -25.609 3.401   22.274  1.000 36.716  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CE2 1 
ATOM   3855 C CZ  . PHE B  1 148 ? -25.762 2.092   22.600  1.000 33.806  ? ? ? ? ? 0 149 PHE A CZ  1 
ATOM   3856 N N   . LEU B  1 149 ? -22.914 3.739   15.886  1.000 30.773  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A N   1 
ATOM   3857 C CA  . LEU B  1 149 ? -22.901 4.014   14.435  1.000 26.695  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A CA  1 
ATOM   3858 C C   . LEU B  1 149 ? -22.019 3.036   13.679  1.000 25.033  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A C   1 
ATOM   3859 O O   . LEU B  1 149 ? -22.286 2.681   12.541  1.000 29.075  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A O   1 
ATOM   3860 C CB  . LEU B  1 149 ? -22.394 5.426   14.144  1.000 28.987  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A CB  1 
ATOM   3861 C CG  . LEU B  1 149 ? -23.437 6.517   13.948  1.000 38.836  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A CG  1 
ATOM   3862 C CD1 . LEU B  1 149 ? -22.736 7.789   13.537  1.000 43.622  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A CD1 1 
ATOM   3863 C CD2 . LEU B  1 149 ? -24.535 6.110   12.953  1.000 34.745  ? ? ? ? ? 0 150 LEU A CD2 1 
ATOM   3864 N N   . ASP B  1 150 ? -20.931 2.604   14.313  1.000 26.798  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A N   1 
ATOM   3865 C CA  . ASP B  1 150 ? -20.005 1.679   13.711  1.000 25.336  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A CA  1 
ATOM   3866 C C   . ASP B  1 150 ? -20.710 0.386   13.300  1.000 25.463  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A C   1 
ATOM   3867 O O   . ASP B  1 150 ? -20.273 -0.219  12.331  1.000 29.270  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A O   1 
ATOM   3868 C CB  . ASP B  1 150 ? -18.816 1.352   14.632  1.000 28.494  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A CB  1 
ATOM   3869 C CG  . ASP B  1 150 ? -17.695 2.383   14.627  1.000 32.220  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A CG  1 
ATOM   3870 O OD1 . ASP B  1 150 ? -17.820 3.392   13.890  1.000 28.829  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A OD1 1 
ATOM   3871 O OD2 . ASP B  1 150 ? -16.757 2.241   15.491  1.000 39.616  ? ? ? ? ? 0 151 ASP A OD2 1 
ATOM   3872 N N   . SER B  1 151 ? -21.717 -0.095  14.045  1.000 24.759  ? ? ? ? ? 0 152 SER A N   1 
ATOM   3873 C CA  . SER B  1 151 ? -22.457 -1.312  13.672  1.000 23.737  ? ? ? ? ? 0 152 SER A CA  1 
ATOM   3874 C C   . SER B  1 151 ? -23.042 -1.205  12.265  1.000 23.850  ? ? ? ? ? 0 152 SER A C   1 
ATOM   3875 O O   . SER B  1 151 ? -23.176 -2.197  11.587  1.000 26.261  ? ? ? ? ? 0 152 SER A O   1 
ATOM   3876 C CB  . SER B  1 151 ? -23.581 -1.574  14.640  1.000 26.512  ? ? ? ? ? 0 152 SER A CB  1 
ATOM   3877 O OG  . SER B  1 151 ? -23.036 -1.682  15.947  1.000 30.224  ? ? ? ? ? 0 152 SER A OG  1 
ATOM   3878 N N   . TRP B  1 152 ? -23.419 0.004   11.839  1.000 27.976  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A N   1 
ATOM   3879 C CA  . TRP B  1 152 ? -24.087 0.219   10.564  1.000 29.276  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CA  1 
ATOM   3880 C C   . TRP B  1 152 ? -23.179 -0.094  9.387   1.000 38.311  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A C   1 
ATOM   3881 O O   . TRP B  1 152 ? -23.719 -0.249  8.273   1.000 35.000  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A O   1 
ATOM   3882 C CB  . TRP B  1 152 ? -24.591 1.640   10.427  1.000 31.471  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CB  1 
ATOM   3883 C CG  . TRP B  1 152 ? -25.800 1.928   11.266  1.000 29.300  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CG  1 
ATOM   3884 C CD1 . TRP B  1 152 ? -25.810 2.110   12.599  1.000 27.978  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CD1 1 
ATOM   3885 C CD2 . TRP B  1 152 ? -27.163 2.102   10.815  1.000 28.814  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CD2 1 
ATOM   3886 N NE1 . TRP B  1 152 ? -27.064 2.447   12.999  1.000 28.757  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A NE1 1 
ATOM   3887 C CE2 . TRP B  1 152 ? -27.933 2.369   11.952  1.000 27.288  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CE2 1 
ATOM   3888 C CE3 . TRP B  1 152 ? -27.811 2.047   9.565   1.000 29.969  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CE3 1 
ATOM   3889 C CZ2 . TRP B  1 152 ? -29.320 2.601   11.898  1.000 27.722  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CZ2 1 
ATOM   3890 C CZ3 . TRP B  1 152 ? -29.183 2.218   9.523   1.000 27.876  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CZ3 1 
ATOM   3891 C CH2 . TRP B  1 152 ? -29.922 2.533   10.671  1.000 25.405  ? ? ? ? ? 0 153 TRP A CH2 1 
ATOM   3892 N N   . GLN B  1 153 ? -21.853 -0.223  9.638   1.000 32.250  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A N   1 
ATOM   3893 C CA  . GLN B  1 153 ? -20.900 -0.524  8.572   1.000 39.165  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A CA  1 
ATOM   3894 C C   . GLN B  1 153 ? -20.802 -2.036  8.424   1.000 36.528  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A C   1 
ATOM   3895 O O   . GLN B  1 153 ? -20.159 -2.532  7.514   1.000 40.880  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A O   1 
ATOM   3896 C CB  . GLN B  1 153 ? -19.535 0.153   8.858   1.000 42.929  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A CB  1 
ATOM   3897 C CG  . GLN B  1 153 ? -19.601 1.699   8.724   1.000 49.592  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A CG  1 
ATOM   3898 C CD  . GLN B  1 153 ? -19.458 2.224   7.294   1.000 64.486  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A CD  1 
ATOM   3899 O OE1 . GLN B  1 153 ? -19.900 1.643   6.294   1.000 51.764  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A OE1 1 
ATOM   3900 N NE2 . GLN B  1 153 ? -18.727 3.317   7.151   1.000 55.876  ? ? ? ? ? 0 154 GLN A NE2 1 
ATOM   3901 N N   . ASN B  1 154 ? -21.416 -2.797  9.336   1.000 31.665  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A N   1 
ATOM   3902 C CA  . ASN B  1 154 ? -21.288 -4.244  9.283   1.000 30.907  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A CA  1 
ATOM   3903 C C   . ASN B  1 154 ? -22.608 -4.894  8.905   1.000 25.755  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A C   1 
ATOM   3904 O O   . ASN B  1 154 ? -22.779 -6.062  9.242   1.000 28.148  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A O   1 
ATOM   3905 C CB  . ASN B  1 154 ? -20.700 -4.814  10.594  1.000 39.995  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A CB  1 
ATOM   3906 C CG  . ASN B  1 154 ? -19.268 -4.371  10.826  1.000 42.182  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A CG  1 
ATOM   3907 O OD1 . ASN B  1 154 ? -18.435 -4.573  9.944   1.000 40.945  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A OD1 1 
ATOM   3908 N ND2 . ASN B  1 154 ? -19.036 -3.570  11.865  1.000 36.728  ? ? ? ? ? 0 155 ASN A ND2 1 
ATOM   3909 N N   . ILE B  1 155 ? -23.544 -4.164  8.231   1.000 24.565  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A N   1 
ATOM   3910 C CA  . ILE B  1 155 ? -24.861 -4.754  7.913   1.000 23.720  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A CA  1 
ATOM   3911 C C   . ILE B  1 155 ? -24.736 -5.948  6.962   1.000 24.978  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A C   1 
ATOM   3912 O O   . ILE B  1 155 ? -25.410 -6.966  7.135   1.000 23.996  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A O   1 
ATOM   3913 C CB  . ILE B  1 155 ? -25.845 -3.699  7.411   1.000 26.111  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A CB  1 
ATOM   3914 C CG1 . ILE B  1 155 ? -26.102 -2.659  8.502   1.000 27.565  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A CG1 1 
ATOM   3915 C CG2 . ILE B  1 155 ? -27.135 -4.339  6.900   1.000 27.501  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A CG2 1 
ATOM   3916 C CD1 . ILE B  1 155 ? -26.800 -1.364  8.001   1.000 27.078  ? ? ? ? ? 0 156 ILE A CD1 1 
ATOM   3917 N N   . THR B  1 156 ? -23.881 -5.830  5.935   1.000 26.432  ? ? ? ? ? 0 157 THR A N   1 
ATOM   3918 C CA  . THR B  1 156 ? -23.743 -6.853  4.909   1.000 26.159  ? ? ? ? ? 0 157 THR A CA  1 
ATOM   3919 C C   . THR B  1 156 ? -23.431 -8.209  5.507   1.000 26.275  ? ? ? ? ? 0 157 THR A C   1 
ATOM   3920 O O   . THR B  1 156 ? -24.129 -9.198  5.238   1.000 28.184  ? ? ? ? ? 0 157 THR A O   1 
ATOM   3921 C CB  . THR B  1 156 ? -22.686 -6.441  3.880   1.000 27.810  ? ? ? ? ? 0 157 THR A CB  1 
ATOM   3922 O OG1 . THR B  1 156 ? -23.101 -5.199  3.334   1.000 23.949  ? ? ? ? ? 0 157 THR A OG1 1 
ATOM   3923 C CG2 . THR B  1 156 ? -22.532 -7.446  2.775   1.000 28.022  ? ? ? ? ? 0 157 THR A CG2 1 
ATOM   3924 N N   . ASP B  1 157 ? -22.371 -8.286  6.314   1.000 30.461  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A N   1 
ATOM   3925 C CA  . ASP B  1 157 ? -21.913 -9.578  6.820   1.000 32.238  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A CA  1 
ATOM   3926 C C   . ASP B  1 157 ? -22.912 -10.121 7.813   1.000 30.284  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A C   1 
ATOM   3927 O O   . ASP B  1 157 ? -23.131 -11.337 7.870   1.000 31.430  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A O   1 
ATOM   3928 C CB  . ASP B  1 157 ? -20.521 -9.494  7.493   1.000 34.607  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A CB  1 
ATOM   3929 C CG  . ASP B  1 157 ? -19.447 -9.292  6.442   1.000 36.839  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A CG  1 
ATOM   3930 O OD1 . ASP B  1 157 ? -19.673 -9.704  5.301   1.000 39.705  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A OD1 1 
ATOM   3931 O OD2 . ASP B  1 157 ? -18.504 -8.608  6.724   1.000 46.093  ? ? ? ? ? 0 158 ASP A OD2 1 
ATOM   3932 N N   . ALA B  1 158 ? -23.464 -9.222  8.621   1.000 29.577  ? ? ? ? ? 0 159 ALA A N   1 
ATOM   3933 C CA  . ALA B  1 158 ? -24.468 -9.603  9.598   1.000 27.604  ? ? ? ? ? 0 159 ALA A CA  1 
ATOM   3934 C C   . ALA B  1 158 ? -25.677 -10.237 8.909   1.000 31.037  ? ? ? ? ? 0 159 ALA A C   1 
ATOM   3935 O O   . ALA B  1 158 ? -26.176 -11.263 9.385   1.000 28.501  ? ? ? ? ? 0 159 ALA A O   1 
ATOM   3936 C CB  . ALA B  1 158 ? -24.828 -8.409  10.427  1.000 26.347  ? ? ? ? ? 0 159 ALA A CB  1 
ATOM   3937 N N   . VAL B  1 159 ? -26.170 -9.638  7.802   1.000 27.508  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A N   1 
ATOM   3938 C CA  . VAL B  1 159 ? -27.298 -10.210 7.053   1.000 28.291  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A CA  1 
ATOM   3939 C C   . VAL B  1 159 ? -26.932 -11.616 6.543   1.000 30.394  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A C   1 
ATOM   3940 O O   . VAL B  1 159 ? -27.714 -12.569 6.647   1.000 28.128  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A O   1 
ATOM   3941 C CB  . VAL B  1 159 ? -27.733 -9.272  5.902   1.000 26.818  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A CB  1 
ATOM   3942 C CG1 . VAL B  1 159 ? -28.561 -9.980  4.860   1.000 29.043  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A CG1 1 
ATOM   3943 C CG2 . VAL B  1 159 ? -28.403 -8.012  6.411   1.000 26.890  ? ? ? ? ? 0 160 VAL A CG2 1 
ATOM   3944 N N   . LEU B  1 160 ? -25.762 -11.736 5.926   1.000 30.813  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A N   1 
ATOM   3945 C CA  . LEU B  1 160 ? -25.273 -13.019 5.445   1.000 38.286  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A CA  1 
ATOM   3946 C C   . LEU B  1 160 ? -25.254 -14.096 6.543   1.000 36.710  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A C   1 
ATOM   3947 O O   . LEU B  1 160 ? -25.592 -15.246 6.287   1.000 37.156  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A O   1 
ATOM   3948 C CB  . LEU B  1 160 ? -23.891 -12.802 4.803   1.000 37.393  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A CB  1 
ATOM   3949 C CG  . LEU B  1 160 ? -23.943 -12.021 3.499   1.000 33.131  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A CG  1 
ATOM   3950 C CD1 . LEU B  1 160 ? -22.566 -11.719 3.001   1.000 28.112  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A CD1 1 
ATOM   3951 C CD2 . LEU B  1 160 ? -24.724 -12.749 2.438   1.000 35.331  ? ? ? ? ? 0 161 LEU A CD2 1 
ATOM   3952 N N   . GLU B  1 161 ? -24.954 -13.739 7.789   1.000 36.823  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A N   1 
ATOM   3953 C CA  . GLU B  1 161 ? -24.988 -14.714 8.877   1.000 38.525  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A CA  1 
ATOM   3954 C C   . GLU B  1 161 ? -26.345 -14.748 9.587   1.000 40.135  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A C   1 
ATOM   3955 O O   . GLU B  1 161 ? -26.532 -15.535 10.495  1.000 34.378  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A O   1 
ATOM   3956 C CB  . GLU B  1 161 ? -23.942 -14.387 9.928   1.000 39.267  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A CB  1 
ATOM   3957 C CG  . GLU B  1 161 ? -22.505 -14.549 9.446   1.000 52.858  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A CG  1 
ATOM   3958 C CD  . GLU B  1 161 ? -21.538 -14.039 10.508  1.000 64.893  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A CD  1 
ATOM   3959 O OE1 . GLU B  1 161 ? -21.819 -14.217 11.748  1.000 68.269  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A OE1 1 
ATOM   3960 O OE2 . GLU B  1 161 ? -20.519 -13.475 10.112  1.000 61.821  ? ? ? ? ? 0 162 GLU A OE2 1 
ATOM   3961 N N   . GLY B  1 162 ? -27.298 -13.898 9.192   1.000 35.027  ? ? ? ? ? 0 163 GLY A N   1 
ATOM   3962 C CA  . GLY B  1 162 ? -28.535 -13.734 9.943   1.000 37.156  ? ? ? ? ? 0 163 GLY A CA  1 
ATOM   3963 C C   . GLY B  1 162 ? -28.271 -13.361 11.403  1.000 32.437  ? ? ? ? ? 0 163 GLY A C   1 
ATOM   3964 O O   . GLY B  1 162 ? -28.918 -13.867 12.282  1.000 31.387  ? ? ? ? ? 0 163 GLY A O   1 
ATOM   3965 N N   . ALA B  1 163 ? -27.314 -12.472 11.638  1.000 27.590  ? ? ? ? ? 0 164 ALA A N   1 
ATOM   3966 C CA  . ALA B  1 163 ? -27.028 -11.881 12.947  1.000 29.448  ? ? ? ? ? 0 164 ALA A CA  1 
ATOM   3967 C C   . ALA B  1 163 ? -27.398 -10.389 13.009  1.000 26.567  ? ? ? ? ? 0 164 ALA A C   1 
ATOM   3968 O O   . ALA B  1 163 ? -27.444 -9.722  11.975  1.000 30.951  ? ? ? ? ? 0 164 ALA A O   1 
ATOM   3969 C CB  . ALA B  1 163 ? -25.538 -12.065 13.228  1.000 30.219  ? ? ? ? ? 0 164 ALA A CB  1 
ATOM   3970 N N   . ALA B  1 164 ? -27.546 -9.838  14.225  1.000 25.340  ? ? ? ? ? 0 165 ALA A N   1 
ATOM   3971 C CA  . ALA B  1 164 ? -27.579 -8.407  14.434  1.000 28.280  ? ? ? ? ? 0 165 ALA A CA  1 
ATOM   3972 C C   . ALA B  1 164 ? -26.237 -7.807  14.006  1.000 27.129  ? ? ? ? ? 0 165 ALA A C   1 
ATOM   3973 O O   . ALA B  1 164 ? -25.173 -8.254  14.487  1.000 27.103  ? ? ? ? ? 0 165 ALA A O   1 
ATOM   3974 C CB  . ALA B  1 164 ? -27.845 -8.067  15.885  1.000 30.013  ? ? ? ? ? 0 165 ALA A CB  1 
ATOM   3975 N N   . PRO B  1 165 ? -26.228 -6.719  13.193  1.000 23.948  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A N   1 
ATOM   3976 C CA  . PRO B  1 165 ? -24.988 -5.965  12.938  1.000 22.248  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A CA  1 
ATOM   3977 C C   . PRO B  1 165 ? -24.204 -5.620  14.217  1.000 22.962  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A C   1 
ATOM   3978 O O   . PRO B  1 165 ? -22.977 -5.715  14.229  1.000 25.811  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A O   1 
ATOM   3979 C CB  . PRO B  1 165 ? -25.497 -4.726  12.205  1.000 24.343  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A CB  1 
ATOM   3980 C CG  . PRO B  1 165 ? -26.689 -5.283  11.420  1.000 23.811  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A CG  1 
ATOM   3981 C CD  . PRO B  1 165 ? -27.364 -6.227  12.391  1.000 23.984  ? ? ? ? ? 0 166 PRO A CD  1 
ATOM   3982 N N   . PHE B  1 166 ? -24.891 -5.270  15.311  1.000 23.050  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A N   1 
ATOM   3983 C CA  . PHE B  1 166 ? -24.221 -4.929  16.557  1.000 23.926  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CA  1 
ATOM   3984 C C   . PHE B  1 166 ? -23.445 -6.154  17.051  1.000 26.012  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A C   1 
ATOM   3985 O O   . PHE B  1 166 ? -22.275 -5.990  17.391  1.000 28.344  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A O   1 
ATOM   3986 C CB  . PHE B  1 166 ? -25.171 -4.379  17.617  1.000 24.422  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CB  1 
ATOM   3987 C CG  . PHE B  1 166 ? -24.481 -3.956  18.915  1.000 26.503  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CG  1 
ATOM   3988 C CD1 . PHE B  1 166 ? -23.948 -4.910  19.804  1.000 27.132  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CD1 1 
ATOM   3989 C CD2 . PHE B  1 166 ? -24.296 -2.614  19.196  1.000 24.983  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CD2 1 
ATOM   3990 C CE1 . PHE B  1 166 ? -23.303 -4.533  20.973  1.000 23.575  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CE1 1 
ATOM   3991 C CE2 . PHE B  1 166 ? -23.580 -2.212  20.321  1.000 27.339  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CE2 1 
ATOM   3992 C CZ  . PHE B  1 166 ? -23.124 -3.180  21.225  1.000 30.343  ? ? ? ? ? 0 167 PHE A CZ  1 
ATOM   3993 N N   A GLU B  1 167 ? -24.068 -7.336  17.007  0.500 27.249  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A N   1 
ATOM   3994 N N   B GLU B  1 167 ? -24.054 -7.356  16.975  0.500 26.847  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A N   1 
ATOM   3995 C CA  A GLU B  1 167 ? -23.424 -8.559  17.465  0.500 29.761  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CA  1 
ATOM   3996 C CA  B GLU B  1 167 ? -23.473 -8.604  17.480  0.500 29.258  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CA  1 
ATOM   3997 C C   A GLU B  1 167 ? -22.204 -8.882  16.619  0.500 30.137  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A C   1 
ATOM   3998 C C   B GLU B  1 167 ? -22.306 -9.057  16.599  0.500 29.526  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A C   1 
ATOM   3999 O O   A GLU B  1 167 ? -21.139 -9.198  17.152  0.500 30.310  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A O   1 
ATOM   4000 O O   B GLU B  1 167 ? -21.326 -9.599  17.094  0.500 29.642  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A O   1 
ATOM   4001 C CB  A GLU B  1 167 ? -24.358 -9.764  17.478  0.500 28.320  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CB  1 
ATOM   4002 C CB  B GLU B  1 167 ? -24.564 -9.663  17.742  0.500 27.785  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CB  1 
ATOM   4003 C CG  A GLU B  1 167 ? -23.648 -10.973 18.007  0.500 31.667  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CG  1 
ATOM   4004 C CG  B GLU B  1 167 ? -25.647 -9.131  18.701  0.500 31.311  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CG  1 
ATOM   4005 C CD  A GLU B  1 167 ? -24.500 -11.910 18.821  0.500 31.930  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CD  1 
ATOM   4006 C CD  B GLU B  1 167 ? -26.901 -9.966  19.046  0.500 30.080  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A CD  1 
ATOM   4007 O OE1 A GLU B  1 167 ? -25.703 -11.708 18.803  0.500 36.315  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A OE1 1 
ATOM   4008 O OE1 B GLU B  1 167 ? -26.733 -11.159 19.181  0.500 29.517  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A OE1 1 
ATOM   4009 O OE2 A GLU B  1 167 ? -23.924 -12.796 19.506  0.500 35.159  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A OE2 1 
ATOM   4010 O OE2 B GLU B  1 167 ? -28.025 -9.403  19.281  0.500 21.870  ? ? ? ? ? 0 168 GLU A OE2 1 
ATOM   4011 N N   . LYS B  1 168 ? -22.371 -8.768  15.297  1.000 33.341  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A N   1 
ATOM   4012 C CA  . LYS B  1 168 ? -21.314 -9.015  14.344  1.000 29.942  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A CA  1 
ATOM   4013 C C   . LYS B  1 168 ? -20.176 -8.012  14.503  1.000 34.962  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A C   1 
ATOM   4014 O O   . LYS B  1 168 ? -19.019 -8.360  14.315  1.000 31.798  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A O   1 
ATOM   4015 C CB  . LYS B  1 168 ? -21.916 -8.855  12.950  1.000 36.915  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A CB  1 
ATOM   4016 C CG  . LYS B  1 168 ? -20.936 -8.999  11.813  1.000 42.138  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A CG  1 
ATOM   4017 C CD  . LYS B  1 168 ? -20.385 -10.425 11.715  1.000 49.618  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A CD  1 
ATOM   4018 C CE  . LYS B  1 168 ? -19.073 -10.454 10.960  1.000 60.068  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A CE  1 
ATOM   4019 N NZ  . LYS B  1 168 ? -18.641 -11.857 10.768  1.000 58.933  ? ? ? ? ? 0 169 LYS A NZ  1 
ATOM   4020 N N   . THR B  1 169 ? -20.485 -6.792  14.988  1.000 31.548  ? ? ? ? ? 0 170 THR A N   1 
ATOM   4021 C CA  . THR B  1 169 ? -19.436 -5.807  15.232  1.000 28.543  ? ? ? ? ? 0 170 THR A CA  1 
ATOM   4022 C C   . THR B  1 169 ? -18.711 -6.045  16.584  1.000 32.876  ? ? ? ? ? 0 170 THR A C   1 
ATOM   4023 O O   . THR B  1 169 ? -17.499 -5.831  16.647  1.000 27.926  ? ? ? ? ? 0 170 THR A O   1 
ATOM   4024 C CB  . THR B  1 169 ? -20.034 -4.402  15.131  1.000 29.392  ? ? ? ? ? 0 170 THR A CB  1 
ATOM   4025 O OG1 . THR B  1 169 ? -20.749 -4.302  13.886  1.000 28.016  ? ? ? ? ? 0 170 THR A OG1 1 
ATOM   4026 C CG2 . THR B  1 169 ? -18.993 -3.323  15.274  1.000 31.098  ? ? ? ? ? 0 170 THR A CG2 1 
ATOM   4027 N N   . TYR B  1 170 ? -19.429 -6.389  17.673  1.000 28.574  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A N   1 
ATOM   4028 C CA  . TYR B  1 170 ? -18.859 -6.347  19.007  1.000 31.344  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CA  1 
ATOM   4029 C C   . TYR B  1 170 ? -18.747 -7.750  19.599  1.000 31.901  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A C   1 
ATOM   4030 O O   . TYR B  1 170 ? -18.178 -7.884  20.663  1.000 32.529  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A O   1 
ATOM   4031 C CB  . TYR B  1 170 ? -19.599 -5.410  19.944  1.000 25.353  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CB  1 
ATOM   4032 C CG  . TYR B  1 170 ? -19.424 -3.983  19.545  1.000 30.004  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CG  1 
ATOM   4033 C CD1 . TYR B  1 170 ? -18.190 -3.347  19.684  1.000 29.968  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CD1 1 
ATOM   4034 C CD2 . TYR B  1 170 ? -20.427 -3.334  18.832  1.000 29.238  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CD2 1 
ATOM   4035 C CE1 . TYR B  1 170 ? -17.988 -2.075  19.169  1.000 26.935  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CE1 1 
ATOM   4036 C CE2 . TYR B  1 170 ? -20.231 -2.072  18.299  1.000 25.726  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CE2 1 
ATOM   4037 C CZ  . TYR B  1 170 ? -19.003 -1.451  18.461  1.000 27.077  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A CZ  1 
ATOM   4038 O OH  . TYR B  1 170 ? -18.882 -0.186  17.988  1.000 26.741  ? ? ? ? ? 0 171 TYR A OH  1 
ATOM   4039 N N   . GLY B  1 171 ? -19.230 -8.764  18.874  1.000 34.595  ? ? ? ? ? 0 172 GLY A N   1 
ATOM   4040 C CA  . GLY B  1 171 ? -19.076 -10.162 19.250  1.000 31.363  ? ? ? ? ? 0 172 GLY A CA  1 
ATOM   4041 C C   . GLY B  1 171 ? -20.172 -10.676 20.176  1.000 35.214  ? ? ? ? ? 0 172 GLY A C   1 
ATOM   4042 O O   . GLY B  1 171 ? -20.098 -11.826 20.594  1.000 34.758  ? ? ? ? ? 0 172 GLY A O   1 
ATOM   4043 N N   . MET B  1 172 ? -21.151 -9.818  20.537  1.000 32.227  ? ? ? ? ? 0 173 MET A N   1 
ATOM   4044 C CA  . MET B  1 172 ? -22.141 -10.153 21.560  1.000 30.510  ? ? ? ? ? 0 173 MET A CA  1 
ATOM   4045 C C   . MET B  1 172 ? -23.361 -9.231  21.464  1.000 26.273  ? ? ? ? ? 0 173 MET A C   1 
ATOM   4046 O O   . MET B  1 172 ? -23.273 -8.151  20.918  1.000 27.822  ? ? ? ? ? 0 173 MET A O   1 
ATOM   4047 C CB  . MET B  1 172 ? -21.509 -10.014 22.963  1.000 30.602  ? ? ? ? ? 0 173 MET A CB  1 
ATOM   4048 C CG  . MET B  1 172 ? -21.018 -8.653  23.320  1.000 31.538  ? ? ? ? ? 0 173 MET A CG  1 
ATOM   4049 S SD  . MET B  1 172 ? -20.042 -8.653  24.870  1.000 32.654  ? ? ? ? ? 0 173 MET A SD  1 
ATOM   4050 C CE  . MET B  1 172 ? -18.528 -9.301  24.172  1.000 28.217  ? ? ? ? ? 0 173 MET A CE  1 
ATOM   4051 N N   . PRO B  1 173 ? -24.503 -9.577  22.066  1.000 31.590  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A N   1 
ATOM   4052 C CA  . PRO B  1 173 ? -25.683 -8.687  22.086  1.000 27.930  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A CA  1 
ATOM   4053 C C   . PRO B  1 173 ? -25.439 -7.402  22.880  1.000 29.415  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A C   1 
ATOM   4054 O O   . PRO B  1 173 ? -24.506 -7.284  23.717  1.000 30.821  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A O   1 
ATOM   4055 C CB  . PRO B  1 173 ? -26.754 -9.535  22.739  1.000 29.823  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A CB  1 
ATOM   4056 C CG  . PRO B  1 173 ? -26.264 -10.984 22.627  1.000 31.083  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A CG  1 
ATOM   4057 C CD  . PRO B  1 173 ? -24.757 -10.876 22.737  1.000 32.067  ? ? ? ? ? 0 174 PRO A CD  1 
ATOM   4058 N N   . MET B  1 174 ? -26.182 -6.372  22.493  1.000 26.783  ? ? ? ? ? 0 175 MET A N   1 
ATOM   4059 C CA  . MET B  1 174 ? -25.991 -5.024  22.997  1.000 23.227  ? ? ? ? ? 0 175 MET A CA  1 
ATOM   4060 C C   . MET B  1 174 ? -26.144 -4.960  24.512  1.000 23.871  ? ? ? ? ? 0 175 MET A C   1 
ATOM   4061 O O   . MET B  1 174 ? -25.347 -4.286  25.169  1.000 25.645  ? ? ? ? ? 0 175 MET A O   1 
ATOM   4062 C CB  . MET B  1 174 ? -26.904 -3.965  22.369  1.000 24.892  ? ? ? ? ? 0 175 MET A CB  1 
ATOM   4063 C CG  . MET B  1 174 ? -26.901 -2.670  23.346  1.000 29.817  ? ? ? ? ? 0 175 MET A CG  1 
ATOM   4064 S SD  . MET B  1 174 ? -27.947 -1.426  22.872  1.000 41.022  ? ? ? ? ? 0 175 MET A SD  1 
ATOM   4065 C CE  . MET B  1 174 ? -29.490 -2.075  23.493  1.000 38.383  ? ? ? ? ? 0 175 MET A CE  1 
ATOM   4066 N N   . PHE B  1 175 ? -27.249 -5.497  25.031  1.000 25.161  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A N   1 
ATOM   4067 C CA  . PHE B  1 175 ? -27.561 -5.493  26.461  1.000 31.213  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CA  1 
ATOM   4068 C C   . PHE B  1 175 ? -26.467 -6.188  27.302  1.000 30.857  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A C   1 
ATOM   4069 O O   . PHE B  1 175 ? -26.108 -5.662  28.359  1.000 37.511  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A O   1 
ATOM   4070 C CB  . PHE B  1 175 ? -28.922 -6.133  26.725  1.000 30.680  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CB  1 
ATOM   4071 C CG  . PHE B  1 175 ? -30.129 -5.304  26.329  1.000 34.318  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CG  1 
ATOM   4072 C CD1 . PHE B  1 175 ? -30.224 -3.958  26.654  1.000 41.761  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CD1 1 
ATOM   4073 C CD2 . PHE B  1 175 ? -31.221 -5.899  25.710  1.000 39.798  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CD2 1 
ATOM   4074 C CE1 . PHE B  1 175 ? -31.365 -3.234  26.356  1.000 39.265  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CE1 1 
ATOM   4075 C CE2 . PHE B  1 175 ? -32.348 -5.155  25.388  1.000 35.577  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CE2 1 
ATOM   4076 C CZ  . PHE B  1 175 ? -32.405 -3.829  25.681  1.000 38.081  ? ? ? ? ? 0 176 PHE A CZ  1 
ATOM   4077 N N   . GLU B  1 176 ? -25.835 -7.247  26.788  1.000 31.344  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A N   1 
ATOM   4078 C CA  . GLU B  1 176 ? -24.612 -7.831  27.402  1.000 29.316  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A CA  1 
ATOM   4079 C C   . GLU B  1 176 ? -23.457 -6.854  27.395  1.000 28.605  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A C   1 
ATOM   4080 O O   . GLU B  1 176 ? -22.837 -6.642  28.433  1.000 27.002  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A O   1 
ATOM   4081 C CB  . GLU B  1 176 ? -24.120 -9.097  26.657  1.000 29.229  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A CB  1 
ATOM   4082 C CG  . GLU B  1 176 ? -24.985 -10.299 26.967  1.000 34.060  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A CG  1 
ATOM   4083 C CD  . GLU B  1 176 ? -24.502 -11.608 26.361  1.000 35.847  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A CD  1 
ATOM   4084 O OE1 . GLU B  1 176 ? -23.484 -11.622 25.714  1.000 38.997  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A OE1 1 
ATOM   4085 O OE2 . GLU B  1 176 ? -25.152 -12.594 26.568  1.000 39.717  ? ? ? ? ? 0 177 GLU A OE2 1 
ATOM   4086 N N   . TYR B  1 177 ? -23.155 -6.296  26.202  1.000 27.243  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A N   1 
ATOM   4087 C CA  . TYR B  1 177 ? -22.024 -5.398  25.975  1.000 27.726  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CA  1 
ATOM   4088 C C   . TYR B  1 177 ? -22.098 -4.152  26.847  1.000 26.612  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A C   1 
ATOM   4089 O O   . TYR B  1 177 ? -21.071 -3.676  27.336  1.000 28.608  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A O   1 
ATOM   4090 C CB  . TYR B  1 177 ? -21.995 -4.953  24.507  1.000 28.444  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CB  1 
ATOM   4091 C CG  . TYR B  1 177 ? -20.842 -4.062  24.162  1.000 27.138  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CG  1 
ATOM   4092 C CD1 . TYR B  1 177 ? -19.618 -4.588  23.761  1.000 27.892  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CD1 1 
ATOM   4093 C CD2 . TYR B  1 177 ? -20.984 -2.698  24.225  1.000 26.505  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CD2 1 
ATOM   4094 C CE1 . TYR B  1 177 ? -18.538 -3.774  23.516  1.000 29.454  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CE1 1 
ATOM   4095 C CE2 . TYR B  1 177 ? -19.906 -1.865  24.041  1.000 28.519  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CE2 1 
ATOM   4096 C CZ  . TYR B  1 177 ? -18.698 -2.395  23.635  1.000 31.136  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A CZ  1 
ATOM   4097 O OH  . TYR B  1 177 ? -17.659 -1.541  23.373  1.000 32.100  ? ? ? ? ? 0 178 TYR A OH  1 
ATOM   4098 N N   . LEU B  1 178 ? -23.298 -3.589  27.041  1.000 28.205  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A N   1 
ATOM   4099 C CA  . LEU B  1 178 ? -23.415 -2.387  27.870  1.000 28.791  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A CA  1 
ATOM   4100 C C   . LEU B  1 178 ? -22.851 -2.544  29.303  1.000 29.710  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A C   1 
ATOM   4101 O O   . LEU B  1 178 ? -22.502 -1.535  29.904  1.000 29.747  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A O   1 
ATOM   4102 C CB  . LEU B  1 178 ? -24.855 -1.944  27.992  1.000 22.469  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A CB  1 
ATOM   4103 C CG  . LEU B  1 178 ? -25.474 -1.421  26.698  1.000 29.302  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A CG  1 
ATOM   4104 C CD1 . LEU B  1 178 ? -26.875 -0.951  26.991  1.000 31.808  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A CD1 1 
ATOM   4105 C CD2 . LEU B  1 178 ? -24.641 -0.265  26.139  1.000 33.407  ? ? ? ? ? 0 179 LEU A CD2 1 
ATOM   4106 N N   A SER B  1 179 ? -22.836 -3.774  29.839  0.500 28.408  ? ? ? ? ? 0 180 SER A N   1 
ATOM   4107 N N   B SER B  1 179 ? -22.845 -3.743  29.881  0.500 30.993  ? ? ? ? ? 0 180 SER A N   1 
ATOM   4108 C CA  A SER B  1 179 ? -22.347 -4.046  31.194  0.500 28.367  ? ? ? ? ? 0 180 SER A CA  1 
ATOM   4109 C CA  B SER B  1 179 ? -22.355 -3.884  31.251  0.500 32.366  ? ? ? ? ? 0 180 SER A CA  1 
ATOM   4110 C C   A SER B  1 179 ? -20.840 -3.858  31.265  0.500 25.169  ? ? ? ? ? 0 180 SER A C   1 
ATOM   4111 C C   B SER B  1 179 ? -20.830 -3.835  31.278  0.500 27.178  ? ? ? ? ? 0 180 SER A C   1 
ATOM   4112 O O   A SER B  1 179 ? -20.319 -3.660  32.349  0.500 24.858  ? ? ? ? ? 0 180 SER A O   1 
ATOM   4113 O O   B SER B  1 179 ? -20.275 -3.699  32.354  0.500 26.815  ? ? ? ? ? 0 180 SER A O   1 
ATOM   4114 C CB  A SER B  1 179 ? -22.733 -5.432  31.699  0.500 27.466  ? ? ? ? ? 0 180 SER A CB  1 
ATOM   4115 C CB  B SER B  1 179 ? -22.871 -5.133  31.914  0.500 35.049  ? ? ? ? ? 0 180 SER A CB  1 
ATOM   4116 O OG  A SER B  1 179 ? -24.093 -5.459  32.107  0.500 24.206  ? ? ? ? ? 0 180 SER A OG  1 
ATOM   4117 O OG  B SER B  1 179 ? -22.520 -6.234  31.120  0.500 36.876  ? ? ? ? ? 0 180 SER A OG  1 
ATOM   4118 N N   . THR B  1 180 ? -20.184 -3.916  30.096  1.000 26.553  ? ? ? ? ? 0 181 THR A N   1 
ATOM   4119 C CA  . THR B  1 180 ? -18.741 -3.835  29.936  1.000 27.877  ? ? ? ? ? 0 181 THR A CA  1 
ATOM   4120 C C   . THR B  1 180 ? -18.268 -2.451  29.433  1.000 29.051  ? ? ? ? ? 0 181 THR A C   1 
ATOM   4121 O O   . THR B  1 180 ? -17.073 -2.257  29.180  1.000 27.545  ? ? ? ? ? 0 181 THR A O   1 
ATOM   4122 C CB  . THR B  1 180 ? -18.229 -4.929  28.972  1.000 31.749  ? ? ? ? ? 0 181 THR A CB  1 
ATOM   4123 O OG1 . THR B  1 180 ? -18.395 -4.558  27.592  1.000 29.963  ? ? ? ? ? 0 181 THR A OG1 1 
ATOM   4124 C CG2 . THR B  1 180 ? -18.822 -6.304  29.249  1.000 30.952  ? ? ? ? ? 0 181 THR A CG2 1 
ATOM   4125 N N   . ASN B  1 181 ? -19.190 -1.476  29.286  1.000 27.924  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A N   1 
ATOM   4126 C CA  . ASN B  1 181 ? -18.839 -0.176  28.729  1.000 27.000  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A CA  1 
ATOM   4127 C C   . ASN B  1 181 ? -19.707 0.845   29.449  1.000 25.969  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A C   1 
ATOM   4128 O O   . ASN B  1 181 ? -20.858 1.119   29.018  1.000 26.792  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A O   1 
ATOM   4129 C CB  . ASN B  1 181 ? -19.013 -0.169  27.204  1.000 31.422  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A CB  1 
ATOM   4130 C CG  . ASN B  1 181 ? -18.445 1.100   26.557  1.000 33.257  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A CG  1 
ATOM   4131 O OD1 . ASN B  1 181 ? -18.433 2.149   27.193  1.000 27.105  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A OD1 1 
ATOM   4132 N ND2 . ASN B  1 181 ? -17.895 0.985   25.355  1.000 27.357  ? ? ? ? ? 0 182 ASN A ND2 1 
ATOM   4133 N N   . GLY B  1 182 ? -19.200 1.344   30.607  1.000 27.589  ? ? ? ? ? 0 183 GLY A N   1 
ATOM   4134 C CA  . GLY B  1 182 ? -19.931 2.235   31.521  1.000 25.070  ? ? ? ? ? 0 183 GLY A CA  1 
ATOM   4135 C C   . GLY B  1 182 ? -20.427 3.478   30.792  1.000 26.388  ? ? ? ? ? 0 183 GLY A C   1 
ATOM   4136 O O   . GLY B  1 182 ? -21.606 3.842   30.827  1.000 26.999  ? ? ? ? ? 0 183 GLY A O   1 
ATOM   4137 N N   . PRO B  1 183 ? -19.511 4.191   30.125  1.000 32.035  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A N   1 
ATOM   4138 C CA  . PRO B  1 183 ? -19.883 5.373   29.320  1.000 33.418  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A CA  1 
ATOM   4139 C C   . PRO B  1 183 ? -20.996 5.164   28.266  1.000 29.018  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A C   1 
ATOM   4140 O O   . PRO B  1 183 ? -21.957 5.906   28.222  1.000 30.824  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A O   1 
ATOM   4141 C CB  . PRO B  1 183 ? -18.515 5.697   28.674  1.000 31.670  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A CB  1 
ATOM   4142 C CG  . PRO B  1 183 ? -17.526 5.321   29.786  1.000 34.674  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A CG  1 
ATOM   4143 C CD  . PRO B  1 183 ? -18.052 3.975   30.242  1.000 32.585  ? ? ? ? ? 0 184 PRO A CD  1 
ATOM   4144 N N   . LEU B  1 184 ? -20.919 4.098   27.458  1.000 29.902  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A N   1 
ATOM   4145 C CA  . LEU B  1 184 ? -21.974 3.766   26.507  1.000 26.435  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A CA  1 
ATOM   4146 C C   . LEU B  1 184 ? -23.258 3.431   27.231  1.000 29.712  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A C   1 
ATOM   4147 O O   . LEU B  1 184 ? -24.375 3.838   26.817  1.000 28.835  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A O   1 
ATOM   4148 C CB  . LEU B  1 184 ? -21.515 2.616   25.610  1.000 27.341  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A CB  1 
ATOM   4149 C CG  . LEU B  1 184 ? -22.409 2.407   24.404  1.000 32.298  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A CG  1 
ATOM   4150 C CD1 . LEU B  1 184 ? -22.289 3.636   23.504  1.000 35.797  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A CD1 1 
ATOM   4151 C CD2 . LEU B  1 184 ? -22.049 1.124   23.696  1.000 29.561  ? ? ? ? ? 0 185 LEU A CD2 1 
ATOM   4152 N N   . ASN B  1 185 ? -23.107 2.749   28.384  1.000 29.246  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A N   1 
ATOM   4153 C CA  . ASN B  1 185 ? -24.302 2.403   29.168  1.000 26.789  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A CA  1 
ATOM   4154 C C   . ASN B  1 185 ? -25.043 3.659   29.602  1.000 26.476  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A C   1 
ATOM   4155 O O   . ASN B  1 185 ? -26.269 3.758   29.537  1.000 24.418  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A O   1 
ATOM   4156 C CB  . ASN B  1 185 ? -23.977 1.502   30.372  1.000 31.831  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A CB  1 
ATOM   4157 C CG  . ASN B  1 185 ? -25.237 0.994   31.051  1.000 37.062  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A CG  1 
ATOM   4158 O OD1 . ASN B  1 185 ? -26.057 0.353   30.386  1.000 32.648  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A OD1 1 
ATOM   4159 N ND2 . ASN B  1 185 ? -25.441 1.398   32.304  1.000 32.949  ? ? ? ? ? 0 186 ASN A ND2 1 
ATOM   4160 N N   . THR B  1 186 ? -24.319 4.679   30.077  1.000 29.692  ? ? ? ? ? 0 187 THR A N   1 
ATOM   4161 C CA  . THR B  1 186 ? -24.950 5.950   30.472  1.000 28.350  ? ? ? ? ? 0 187 THR A CA  1 
ATOM   4162 C C   . THR B  1 186 ? -25.582 6.664   29.250  1.000 27.334  ? ? ? ? ? 0 187 THR A C   1 
ATOM   4163 O O   . THR B  1 186 ? -26.694 7.165   29.332  1.000 24.286  ? ? ? ? ? 0 187 THR A O   1 
ATOM   4164 C CB  . THR B  1 186 ? -23.843 6.881   31.034  1.000 33.685  ? ? ? ? ? 0 187 THR A CB  1 
ATOM   4165 O OG1 . THR B  1 186 ? -23.329 6.138   32.139  1.000 29.707  ? ? ? ? ? 0 187 THR A OG1 1 
ATOM   4166 C CG2 . THR B  1 186 ? -24.297 8.278   31.401  1.000 30.053  ? ? ? ? ? 0 187 THR A CG2 1 
ATOM   4167 N N   . VAL B  1 187 ? -24.830 6.802   28.143  1.000 26.407  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A N   1 
ATOM   4168 C CA  . VAL B  1 187 ? -25.420 7.351   26.934  1.000 30.828  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A CA  1 
ATOM   4169 C C   . VAL B  1 187 ? -26.773 6.661   26.621  1.000 27.458  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A C   1 
ATOM   4170 O O   . VAL B  1 187 ? -27.737 7.319   26.268  1.000 27.735  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A O   1 
ATOM   4171 C CB  . VAL B  1 187 ? -24.424 7.241   25.758  1.000 32.914  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A CB  1 
ATOM   4172 C CG1 . VAL B  1 187 ? -25.086 7.459   24.387  1.000 28.621  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A CG1 1 
ATOM   4173 C CG2 . VAL B  1 187 ? -23.227 8.188   25.972  1.000 31.786  ? ? ? ? ? 0 188 VAL A CG2 1 
ATOM   4174 N N   . PHE B  1 188 ? -26.819 5.317   26.614  1.000 28.348  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A N   1 
ATOM   4175 C CA  . PHE B  1 188 ? -28.020 4.573   26.290  1.000 24.577  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CA  1 
ATOM   4176 C C   . PHE B  1 188 ? -29.113 4.943   27.274  1.000 25.685  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A C   1 
ATOM   4177 O O   . PHE B  1 188 ? -30.243 5.265   26.891  1.000 25.954  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A O   1 
ATOM   4178 C CB  . PHE B  1 188 ? -27.711 3.075   26.234  1.000 25.238  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CB  1 
ATOM   4179 C CG  . PHE B  1 188 ? -28.948 2.245   26.047  1.000 29.649  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CG  1 
ATOM   4180 C CD1 . PHE B  1 188 ? -29.544 2.150   24.807  1.000 28.370  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CD1 1 
ATOM   4181 C CD2 . PHE B  1 188 ? -29.602 1.672   27.126  1.000 29.843  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CD2 1 
ATOM   4182 C CE1 . PHE B  1 188 ? -30.694 1.391   24.626  1.000 27.610  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CE1 1 
ATOM   4183 C CE2 . PHE B  1 188 ? -30.775 0.937   26.945  1.000 30.615  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CE2 1 
ATOM   4184 C CZ  . PHE B  1 188 ? -31.325 0.808   25.682  1.000 26.681  ? ? ? ? ? 0 189 PHE A CZ  1 
ATOM   4185 N N   . HIS B  1 189 ? -28.812 4.941   28.570  1.000 26.515  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A N   1 
ATOM   4186 C CA  . HIS B  1 189 ? -29.867 5.138   29.579  1.000 26.599  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A CA  1 
ATOM   4187 C C   . HIS B  1 189 ? -30.384 6.574   29.581  1.000 26.379  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A C   1 
ATOM   4188 O O   . HIS B  1 189 ? -31.581 6.809   29.811  1.000 27.377  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A O   1 
ATOM   4189 C CB  . HIS B  1 189 ? -29.431 4.621   30.966  1.000 33.290  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A CB  1 
ATOM   4190 C CG  . HIS B  1 189 ? -29.503 3.115   31.033  1.000 32.987  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A CG  1 
ATOM   4191 N ND1 . HIS B  1 189 ? -30.702 2.431   31.119  1.000 43.127  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A ND1 1 
ATOM   4192 C CD2 . HIS B  1 189 ? -28.550 2.147   30.918  1.000 35.456  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A CD2 1 
ATOM   4193 C CE1 . HIS B  1 189 ? -30.482 1.102   31.130  1.000 33.059  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A CE1 1 
ATOM   4194 N NE2 . HIS B  1 189 ? -29.166 0.913   31.006  1.000 33.486  ? ? ? ? ? 0 190 HIS A NE2 1 
ATOM   4195 N N   . GLU B  1 190 ? -29.501 7.539   29.338  1.000 25.104  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A N   1 
ATOM   4196 C CA  . GLU B  1 190 ? -29.933 8.914   29.267  1.000 25.754  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A CA  1 
ATOM   4197 C C   . GLU B  1 190 ? -30.833 9.140   28.051  1.000 26.779  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A C   1 
ATOM   4198 O O   . GLU B  1 190 ? -31.698 9.999   28.088  1.000 24.865  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A O   1 
ATOM   4199 C CB  . GLU B  1 190 ? -28.705 9.827   29.316  1.000 28.723  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A CB  1 
ATOM   4200 C CG  . GLU B  1 190 ? -28.180 9.938   30.779  1.000 33.596  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A CG  1 
ATOM   4201 C CD  . GLU B  1 190 ? -26.942 10.808  30.919  1.000 42.396  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A CD  1 
ATOM   4202 O OE1 . GLU B  1 190 ? -26.549 11.362  29.910  1.000 50.477  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A OE1 1 
ATOM   4203 O OE2 . GLU B  1 190 ? -26.356 10.941  32.042  1.000 44.719  ? ? ? ? ? 0 191 GLU A OE2 1 
ATOM   4204 N N   . ALA B  1 191 ? -30.524 8.480   26.933  1.000 26.965  ? ? ? ? ? 0 192 ALA A N   1 
ATOM   4205 C CA  . ALA B  1 191 ? -31.352 8.593   25.734  1.000 25.148  ? ? ? ? ? 0 192 ALA A CA  1 
ATOM   4206 C C   . ALA B  1 191 ? -32.733 8.044   26.057  1.000 23.788  ? ? ? ? ? 0 192 ALA A C   1 
ATOM   4207 O O   . ALA B  1 191 ? -33.757 8.662   25.753  1.000 24.109  ? ? ? ? ? 0 192 ALA A O   1 
ATOM   4208 C CB  . ALA B  1 191 ? -30.707 7.836   24.614  1.000 27.089  ? ? ? ? ? 0 192 ALA A CB  1 
ATOM   4209 N N   . MET B  1 192 ? -32.775 6.856   26.681  1.000 25.407  ? ? ? ? ? 0 193 MET A N   1 
ATOM   4210 C CA  . MET B  1 192 ? -34.047 6.228   27.041  1.000 24.753  ? ? ? ? ? 0 193 MET A CA  1 
ATOM   4211 C C   . MET B  1 192 ? -34.889 7.086   27.998  1.000 26.131  ? ? ? ? ? 0 193 MET A C   1 
ATOM   4212 O O   . MET B  1 192 ? -36.110 7.299   27.786  1.000 25.662  ? ? ? ? ? 0 193 MET A O   1 
ATOM   4213 C CB  . MET B  1 192 ? -33.846 4.828   27.642  1.000 25.877  ? ? ? ? ? 0 193 MET A CB  1 
ATOM   4214 C CG  . MET B  1 192 ? -33.330 3.783   26.685  1.000 25.639  ? ? ? ? ? 0 193 MET A CG  1 
ATOM   4215 S SD  . MET B  1 192 ? -34.239 3.583   25.118  1.000 29.473  ? ? ? ? ? 0 193 MET A SD  1 
ATOM   4216 C CE  . MET B  1 192 ? -33.153 4.405   23.963  1.000 30.400  ? ? ? ? ? 0 193 MET A CE  1 
ATOM   4217 N N   . ALA B  1 193 ? -34.234 7.613   29.025  1.000 27.276  ? ? ? ? ? 0 194 ALA A N   1 
ATOM   4218 C CA  . ALA B  1 193 ? -34.840 8.483   30.024  1.000 24.642  ? ? ? ? ? 0 194 ALA A CA  1 
ATOM   4219 C C   . ALA B  1 193 ? -35.393 9.750   29.373  1.000 29.651  ? ? ? ? ? 0 194 ALA A C   1 
ATOM   4220 O O   . ALA B  1 193 ? -36.466 10.198  29.760  1.000 32.178  ? ? ? ? ? 0 194 ALA A O   1 
ATOM   4221 C CB  . ALA B  1 193 ? -33.796 8.852   31.100  1.000 24.954  ? ? ? ? ? 0 194 ALA A CB  1 
ATOM   4222 N N   . ASN B  1 194 ? -34.614 10.360  28.464  1.000 27.524  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A N   1 
ATOM   4223 C CA  . ASN B  1 194 ? -34.966 11.574  27.739  1.000 28.673  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A CA  1 
ATOM   4224 C C   . ASN B  1 194 ? -36.251 11.308  26.935  1.000 29.405  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A C   1 
ATOM   4225 O O   . ASN B  1 194 ? -37.215 12.056  27.042  1.000 31.291  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A O   1 
ATOM   4226 C CB  . ASN B  1 194 ? -33.752 12.007  26.886  1.000 28.779  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A CB  1 
ATOM   4227 C CG  . ASN B  1 194 ? -34.076 13.020  25.797  1.000 31.978  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A CG  1 
ATOM   4228 O OD1 . ASN B  1 194 ? -33.672 12.910  24.635  1.000 30.287  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A OD1 1 
ATOM   4229 N ND2 . ASN B  1 194 ? -34.759 14.063  26.173  1.000 26.988  ? ? ? ? ? 0 195 ASN A ND2 1 
ATOM   4230 N N   . HIS B  1 195 ? -36.268 10.263  26.089  1.000 25.516  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A N   1 
ATOM   4231 C CA  . HIS B  1 195 ? -37.445 9.982   25.280  1.000 26.090  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A CA  1 
ATOM   4232 C C   . HIS B  1 195 ? -38.647 9.695   26.199  1.000 28.161  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A C   1 
ATOM   4233 O O   . HIS B  1 195 ? -39.792 10.103  25.949  1.000 29.144  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A O   1 
ATOM   4234 C CB  . HIS B  1 195 ? -37.128 8.854   24.294  1.000 25.037  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A CB  1 
ATOM   4235 C CG  . HIS B  1 195 ? -38.141 8.710   23.207  1.000 26.969  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A CG  1 
ATOM   4236 N ND1 . HIS B  1 195 ? -39.208 7.847   23.293  1.000 28.291  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A ND1 1 
ATOM   4237 C CD2 . HIS B  1 195 ? -38.271 9.378   22.040  1.000 27.558  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A CD2 1 
ATOM   4238 C CE1 . HIS B  1 195 ? -39.954 7.951   22.208  1.000 29.509  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A CE1 1 
ATOM   4239 N NE2 . HIS B  1 195 ? -39.428 8.951   21.418  1.000 27.000  ? ? ? ? ? 0 196 HIS A NE2 1 
ATOM   4240 N N   . SER B  1 196 ? -38.394 9.010   27.308  1.000 24.338  ? ? ? ? ? 0 197 SER A N   1 
ATOM   4241 C CA  . SER B  1 196 ? -39.436 8.654   28.279  1.000 28.591  ? ? ? ? ? 0 197 SER A CA  1 
ATOM   4242 C C   . SER B  1 196 ? -40.111 9.875   28.895  1.000 30.837  ? ? ? ? ? 0 197 SER A C   1 
ATOM   4243 O O   . SER B  1 196 ? -41.333 9.937   28.999  1.000 30.329  ? ? ? ? ? 0 197 SER A O   1 
ATOM   4244 C CB  . SER B  1 196 ? -38.851 7.704   29.322  1.000 28.694  ? ? ? ? ? 0 197 SER A CB  1 
ATOM   4245 O OG  . SER B  1 196 ? -39.855 7.187   30.118  1.000 38.504  ? ? ? ? ? 0 197 SER A OG  1 
ATOM   4246 N N   . MET B  1 197 ? -39.315 10.843  29.311  1.000 27.331  ? ? ? ? ? 0 198 MET A N   1 
ATOM   4247 C CA  . MET B  1 197 ? -39.769 12.119  29.827  1.000 29.497  ? ? ? ? ? 0 198 MET A CA  1 
ATOM   4248 C C   . MET B  1 197 ? -40.639 12.865  28.835  1.000 32.672  ? ? ? ? ? 0 198 MET A C   1 
ATOM   4249 O O   . MET B  1 197 ? -41.660 13.418  29.234  1.000 29.689  ? ? ? ? ? 0 198 MET A O   1 
ATOM   4250 C CB  . MET B  1 197 ? -38.565 13.032  30.071  1.000 36.218  ? ? ? ? ? 0 198 MET A CB  1 
ATOM   4251 C CG  . MET B  1 197 ? -38.895 14.483  30.500  1.000 51.387  ? ? ? ? ? 0 198 MET A CG  1 
ATOM   4252 S SD  . MET B  1 197 ? -39.568 14.577  32.235  1.000 65.125  ? ? ? ? ? 0 198 MET A SD  1 
ATOM   4253 C CE  . MET B  1 197 ? -38.391 13.624  33.211  1.000 50.796  ? ? ? ? ? 0 198 MET A CE  1 
ATOM   4254 N N   . ILE B  1 198 ? -40.195 12.989  27.560  1.000 28.336  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A N   1 
ATOM   4255 C CA  . ILE B  1 198 ? -41.006 13.717  26.593  1.000 32.546  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A CA  1 
ATOM   4256 C C   . ILE B  1 198 ? -42.367 13.039  26.402  1.000 31.706  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A C   1 
ATOM   4257 O O   . ILE B  1 198 ? -43.393 13.700  26.419  1.000 32.132  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A O   1 
ATOM   4258 C CB  . ILE B  1 198 ? -40.250 13.885  25.250  1.000 38.425  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A CB  1 
ATOM   4259 C CG1 . ILE B  1 198 ? -38.967 14.719  25.432  1.000 41.379  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A CG1 1 
ATOM   4260 C CG2 . ILE B  1 198 ? -41.165 14.470  24.166  1.000 32.965  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A CG2 1 
ATOM   4261 C CD1 . ILE B  1 198 ? -38.044 14.622  24.231  1.000 46.172  ? ? ? ? ? 0 199 ILE A CD1 1 
ATOM   4262 N N   . ILE B  1 199 ? -42.348 11.730  26.155  1.000 26.429  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A N   1 
ATOM   4263 C CA  . ILE B  1 199 ? -43.554 10.982  25.854  1.000 27.445  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A CA  1 
ATOM   4264 C C   . ILE B  1 199 ? -44.484 10.956  27.057  1.000 30.134  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A C   1 
ATOM   4265 O O   . ILE B  1 199 ? -45.690 11.216  26.889  1.000 28.995  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A O   1 
ATOM   4266 C CB  . ILE B  1 199 ? -43.208 9.571   25.319  1.000 29.207  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A CB  1 
ATOM   4267 C CG1 . ILE B  1 199 ? -42.480 9.605   23.966  1.000 29.685  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A CG1 1 
ATOM   4268 C CG2 . ILE B  1 199 ? -44.428 8.660   25.265  1.000 29.910  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A CG2 1 
ATOM   4269 C CD1 . ILE B  1 199 ? -43.112 10.479  22.919  1.000 33.926  ? ? ? ? ? 0 200 ILE A CD1 1 
ATOM   4270 N N   . THR B  1 200 ? -43.940 10.739  28.287  1.000 31.075  ? ? ? ? ? 0 201 THR A N   1 
ATOM   4271 C CA  . THR B  1 200 ? -44.757 10.856  29.502  1.000 29.557  ? ? ? ? ? 0 201 THR A CA  1 
ATOM   4272 C C   . THR B  1 200 ? -45.512 12.201  29.557  1.000 28.061  ? ? ? ? ? 0 201 THR A C   1 
ATOM   4273 O O   . THR B  1 200 ? -46.706 12.226  29.814  1.000 30.672  ? ? ? ? ? 0 201 THR A O   1 
ATOM   4274 C CB  . THR B  1 200 ? -43.912 10.594  30.763  1.000 29.599  ? ? ? ? ? 0 201 THR A CB  1 
ATOM   4275 O OG1 . THR B  1 200 ? -43.318 9.283   30.671  1.000 26.617  ? ? ? ? ? 0 201 THR A OG1 1 
ATOM   4276 C CG2 . THR B  1 200 ? -44.736 10.677  32.030  1.000 35.491  ? ? ? ? ? 0 201 THR A CG2 1 
ATOM   4277 N N   . LYS B  1 201 ? -44.851 13.341  29.304  1.000 29.488  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A N   1 
ATOM   4278 C CA  . LYS B  1 201 ? -45.534 14.625  29.314  1.000 31.623  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A CA  1 
ATOM   4279 C C   . LYS B  1 201 ? -46.642 14.678  28.285  1.000 32.129  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A C   1 
ATOM   4280 O O   . LYS B  1 201 ? -47.681 15.314  28.522  1.000 32.660  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A O   1 
ATOM   4281 C CB  . LYS B  1 201 ? -44.583 15.794  29.051  1.000 34.563  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A CB  1 
ATOM   4282 C CG  . LYS B  1 201 ? -43.545 15.971  30.166  1.000 45.360  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A CG  1 
ATOM   4283 C CD  . LYS B  1 201 ? -42.625 17.219  30.035  1.000 43.183  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A CD  1 
ATOM   4284 C CE  . LYS B  1 201 ? -41.606 17.256  31.171  1.000 52.985  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A CE  1 
ATOM   4285 N NZ  . LYS B  1 201 ? -41.094 18.623  31.448  1.000 60.128  ? ? ? ? ? 0 202 LYS A NZ  1 
ATOM   4286 N N   . LYS B  1 202 ? -46.356 14.142  27.089  1.000 32.778  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A N   1 
ATOM   4287 C CA  . LYS B  1 202 ? -47.314 14.220  25.982  1.000 32.009  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A CA  1 
ATOM   4288 C C   . LYS B  1 202 ? -48.506 13.325  26.268  1.000 32.509  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A C   1 
ATOM   4289 O O   . LYS B  1 202 ? -49.638 13.633  25.915  1.000 32.856  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A O   1 
ATOM   4290 C CB  . LYS B  1 202 ? -46.618 13.858  24.662  1.000 33.752  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A CB  1 
ATOM   4291 C CG  . LYS B  1 202 ? -45.541 14.857  24.222  1.000 30.433  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A CG  1 
ATOM   4292 C CD  . LYS B  1 202 ? -45.973 16.322  24.206  1.000 30.357  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A CD  1 
ATOM   4293 C CE  . LYS B  1 202 ? -44.854 17.246  23.730  1.000 32.407  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A CE  1 
ATOM   4294 N NZ  . LYS B  1 202 ? -45.312 18.638  23.722  1.000 37.362  ? ? ? ? ? 0 203 LYS A NZ  1 
ATOM   4295 N N   . LEU B  1 203 ? -48.225 12.227  26.957  1.000 27.688  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A N   1 
ATOM   4296 C CA  . LEU B  1 203 ? -49.238 11.268  27.388  1.000 32.640  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A CA  1 
ATOM   4297 C C   . LEU B  1 203 ? -50.240 11.962  28.323  1.000 35.878  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A C   1 
ATOM   4298 O O   . LEU B  1 203 ? -51.451 11.873  28.141  1.000 30.174  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A O   1 
ATOM   4299 C CB  . LEU B  1 203 ? -48.413 10.239  28.143  1.000 34.581  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A CB  1 
ATOM   4300 C CG  . LEU B  1 203 ? -48.614 8.773   27.913  1.000 39.512  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A CG  1 
ATOM   4301 C CD1 . LEU B  1 203 ? -48.981 8.417   26.498  1.000 34.237  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A CD1 1 
ATOM   4302 C CD2 . LEU B  1 203 ? -47.375 8.053   28.421  1.000 33.638  ? ? ? ? ? 0 204 LEU A CD2 1 
ATOM   4303 N N   . LEU B  1 204 ? -49.716 12.728  29.285  1.000 33.646  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A N   1 
ATOM   4304 C CA  . LEU B  1 204 ? -50.536 13.431  30.243  1.000 35.208  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A CA  1 
ATOM   4305 C C   . LEU B  1 204 ? -51.251 14.603  29.590  1.000 35.489  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A C   1 
ATOM   4306 O O   . LEU B  1 204 ? -52.270 15.004  30.107  1.000 36.998  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A O   1 
ATOM   4307 C CB  . LEU B  1 204 ? -49.687 13.856  31.449  1.000 37.547  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A CB  1 
ATOM   4308 C CG  . LEU B  1 204 ? -49.083 12.700  32.256  1.000 37.505  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A CG  1 
ATOM   4309 C CD1 . LEU B  1 204 ? -48.088 13.193  33.273  1.000 48.614  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A CD1 1 
ATOM   4310 C CD2 . LEU B  1 204 ? -50.175 11.901  32.943  1.000 44.244  ? ? ? ? ? 0 205 LEU A CD2 1 
ATOM   4311 N N   . LYS B  1 205 ? -50.813 15.055  28.431  1.000 33.996  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A N   1 
ATOM   4312 C CA  . LYS B  1 205 ? -51.572 16.000  27.635  1.000 39.493  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A CA  1 
ATOM   4313 C C   . LYS B  1 205 ? -52.604 15.316  26.738  1.000 35.148  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A C   1 
ATOM   4314 O O   . LYS B  1 205 ? -53.671 15.857  26.555  1.000 36.409  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A O   1 
ATOM   4315 C CB  . LYS B  1 205 ? -50.535 16.795  26.853  1.000 44.311  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A CB  1 
ATOM   4316 C CG  . LYS B  1 205 ? -50.948 18.145  26.368  1.000 45.960  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A CG  1 
ATOM   4317 C CD  . LYS B  1 205 ? -49.803 18.872  25.755  1.000 50.329  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A CD  1 
ATOM   4318 C CE  . LYS B  1 205 ? -50.338 19.968  24.856  1.000 59.792  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A CE  1 
ATOM   4319 N NZ  . LYS B  1 205 ? -49.233 20.713  24.203  1.000 67.571  ? ? ? ? ? 0 206 LYS A NZ  1 
ATOM   4320 N N   . PHE B  1 206 ? -52.346 14.131  26.154  1.000 33.132  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A N   1 
ATOM   4321 C CA  . PHE B  1 206 ? -53.160 13.683  25.021  1.000 31.503  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CA  1 
ATOM   4322 C C   . PHE B  1 206 ? -53.873 12.351  25.301  1.000 35.816  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A C   1 
ATOM   4323 O O   . PHE B  1 206 ? -54.813 11.979  24.599  1.000 34.189  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A O   1 
ATOM   4324 C CB  . PHE B  1 206 ? -52.368 13.576  23.704  1.000 30.219  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CB  1 
ATOM   4325 C CG  . PHE B  1 206 ? -51.811 14.866  23.171  1.000 31.505  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CG  1 
ATOM   4326 C CD1 . PHE B  1 206 ? -52.650 15.876  22.738  1.000 40.043  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CD1 1 
ATOM   4327 C CD2 . PHE B  1 206 ? -50.447 15.114  23.135  1.000 36.253  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CD2 1 
ATOM   4328 C CE1 . PHE B  1 206 ? -52.153 17.081  22.268  1.000 41.025  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CE1 1 
ATOM   4329 C CE2 . PHE B  1 206 ? -49.956 16.320  22.652  1.000 37.361  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CE2 1 
ATOM   4330 C CZ  . PHE B  1 206 ? -50.807 17.303  22.228  1.000 37.562  ? ? ? ? ? 0 207 PHE A CZ  1 
ATOM   4331 N N   . PHE B  1 207 ? -53.462 11.608  26.318  1.000 28.599  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A N   1 
ATOM   4332 C CA  . PHE B  1 207 ? -53.999 10.265  26.512  1.000 32.831  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CA  1 
ATOM   4333 C C   . PHE B  1 207 ? -54.929 10.191  27.718  1.000 30.910  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A C   1 
ATOM   4334 O O   . PHE B  1 207 ? -54.647 10.782  28.720  1.000 27.824  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A O   1 
ATOM   4335 C CB  . PHE B  1 207 ? -52.799 9.363   26.730  1.000 33.173  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CB  1 
ATOM   4336 C CG  . PHE B  1 207 ? -53.075 7.935   27.096  1.000 29.868  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CG  1 
ATOM   4337 C CD1 . PHE B  1 207 ? -53.574 7.061   26.147  1.000 28.073  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CD1 1 
ATOM   4338 C CD2 . PHE B  1 207 ? -52.739 7.458   28.356  1.000 30.120  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CD2 1 
ATOM   4339 C CE1 . PHE B  1 207 ? -53.672 5.723   26.450  1.000 30.500  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CE1 1 
ATOM   4340 C CE2 . PHE B  1 207 ? -52.925 6.125   28.675  1.000 31.707  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CE2 1 
ATOM   4341 C CZ  . PHE B  1 207 ? -53.377 5.251   27.724  1.000 26.100  ? ? ? ? ? 0 208 PHE A CZ  1 
ATOM   4342 N N   . ARG B  1 208 ? -56.005 9.424   27.659  1.000 36.453  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A N   1 
ATOM   4343 C CA  . ARG B  1 208 ? -56.958 9.466   28.759  1.000 39.587  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A CA  1 
ATOM   4344 C C   . ARG B  1 208 ? -57.054 8.098   29.420  1.000 38.034  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A C   1 
ATOM   4345 O O   . ARG B  1 208 ? -57.817 7.918   30.364  1.000 40.581  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A O   1 
ATOM   4346 C CB  . ARG B  1 208 ? -58.309 10.023  28.278  1.000 48.287  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A CB  1 
ATOM   4347 C CG  . ARG B  1 208 ? -58.315 11.542  28.133  1.000 54.628  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A CG  1 
ATOM   4348 C CD  . ARG B  1 208 ? -59.538 12.081  27.418  1.000 57.861  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A CD  1 
ATOM   4349 N NE  . ARG B  1 208 ? -59.756 11.327  26.193  1.000 73.286  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A NE  1 
ATOM   4350 C CZ  . ARG B  1 208 ? -60.923 11.002  25.654  1.000 70.494  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A CZ  1 
ATOM   4351 N NH1 . ARG B  1 208 ? -60.962 9.953   24.856  1.000 61.320  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A NH1 1 
ATOM   4352 N NH2 . ARG B  1 208 ? -62.029 11.660  25.962  1.000 75.143  ? ? ? ? ? 0 209 ARG A NH2 1 
ATOM   4353 N N   . GLY B  1 209 ? -56.229 7.154   28.980  1.000 32.777  ? ? ? ? ? 0 210 GLY A N   1 
ATOM   4354 C CA  . GLY B  1 209 ? -56.348 5.802   29.440  1.000 32.439  ? ? ? ? ? 0 210 GLY A CA  1 
ATOM   4355 C C   . GLY B  1 209 ? -55.752 5.569   30.825  1.000 34.313  ? ? ? ? ? 0 210 GLY A C   1 
ATOM   4356 O O   . GLY B  1 209 ? -55.810 4.430   31.280  1.000 31.172  ? ? ? ? ? 0 210 GLY A O   1 
ATOM   4357 N N   . PHE B  1 210 ? -55.247 6.610   31.514  1.000 34.836  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A N   1 
ATOM   4358 C CA  . PHE B  1 210 ? -54.839 6.435   32.910  1.000 35.410  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CA  1 
ATOM   4359 C C   . PHE B  1 210 ? -56.015 6.719   33.829  1.000 39.062  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A C   1 
ATOM   4360 O O   . PHE B  1 210 ? -55.977 6.346   35.003  1.000 37.688  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A O   1 
ATOM   4361 C CB  . PHE B  1 210 ? -53.603 7.242   33.309  1.000 33.319  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CB  1 
ATOM   4362 C CG  . PHE B  1 210 ? -52.326 6.902   32.581  1.000 36.460  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CG  1 
ATOM   4363 C CD1 . PHE B  1 210 ? -51.891 5.591   32.470  1.000 44.158  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CD1 1 
ATOM   4364 C CD2 . PHE B  1 210 ? -51.553 7.891   32.011  1.000 38.331  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CD2 1 
ATOM   4365 C CE1 . PHE B  1 210 ? -50.716 5.278   31.798  1.000 40.184  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CE1 1 
ATOM   4366 C CE2 . PHE B  1 210 ? -50.379 7.579   31.365  1.000 38.934  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CE2 1 
ATOM   4367 C CZ  . PHE B  1 210 ? -49.980 6.275   31.240  1.000 42.260  ? ? ? ? ? 0 211 PHE A CZ  1 
ATOM   4368 N N   . GLU B  1 211 ? -57.130 7.209   33.263  1.000 39.807  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A N   1 
ATOM   4369 C CA  . GLU B  1 211 ? -58.347 7.434   34.065  1.000 46.017  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A CA  1 
ATOM   4370 C C   . GLU B  1 211 ? -58.918 6.127   34.626  1.000 43.189  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A C   1 
ATOM   4371 O O   . GLU B  1 211 ? -58.871 5.106   33.945  1.000 41.173  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A O   1 
ATOM   4372 C CB  . GLU B  1 211 ? -59.415 8.108   33.208  1.000 42.014  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A CB  1 
ATOM   4373 C CG  . GLU B  1 211 ? -59.106 9.547   32.937  1.000 43.746  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A CG  1 
ATOM   4374 C CD  . GLU B  1 211 ? -60.021 10.170  31.901  1.000 53.733  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A CD  1 
ATOM   4375 O OE1 . GLU B  1 211 ? -61.032 9.496   31.499  1.000 49.233  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A OE1 1 
ATOM   4376 O OE2 . GLU B  1 211 ? -59.671 11.288  31.433  1.000 59.746  ? ? ? ? ? 0 212 GLU A OE2 1 
ATOM   4377 N N   . GLY B  1 212 ? -59.391 6.144   35.894  1.000 45.462  ? ? ? ? ? 0 213 GLY A N   1 
ATOM   4378 C CA  . GLY B  1 212 ? -60.041 4.985   36.496  1.000 39.672  ? ? ? ? ? 0 213 GLY A CA  1 
ATOM   4379 C C   . GLY B  1 212 ? -59.087 3.885   36.999  1.000 48.600  ? ? ? ? ? 0 213 GLY A C   1 
ATOM   4380 O O   . GLY B  1 212 ? -59.570 2.899   37.532  1.000 54.626  ? ? ? ? ? 0 213 GLY A O   1 
ATOM   4381 N N   . LEU B  1 213 ? -57.742 4.020   36.853  1.000 42.352  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A N   1 
ATOM   4382 C CA  . LEU B  1 213 ? -56.803 2.975   37.245  1.000 44.953  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A CA  1 
ATOM   4383 C C   . LEU B  1 213 ? -56.492 3.051   38.736  1.000 39.915  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A C   1 
ATOM   4384 O O   . LEU B  1 213 ? -56.030 4.072   39.196  1.000 39.285  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A O   1 
ATOM   4385 C CB  . LEU B  1 213 ? -55.481 3.172   36.484  1.000 43.979  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A CB  1 
ATOM   4386 C CG  . LEU B  1 213 ? -55.527 2.832   35.008  1.000 44.465  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A CG  1 
ATOM   4387 C CD1 . LEU B  1 213 ? -54.112 2.901   34.416  1.000 42.422  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A CD1 1 
ATOM   4388 C CD2 . LEU B  1 213 ? -56.196 1.477   34.810  1.000 40.189  ? ? ? ? ? 0 214 LEU A CD2 1 
ATOM   4389 N N   . ASP B  1 214 ? -56.622 1.948   39.469  1.000 40.852  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A N   1 
ATOM   4390 C CA  . ASP B  1 214 ? -56.123 1.934   40.850  1.000 47.615  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A CA  1 
ATOM   4391 C C   . ASP B  1 214 ? -54.619 1.666   40.840  1.000 49.054  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A C   1 
ATOM   4392 O O   . ASP B  1 214 ? -53.894 2.379   41.548  1.000 45.572  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A O   1 
ATOM   4393 C CB  . ASP B  1 214 ? -56.809 0.895   41.742  1.000 45.754  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A CB  1 
ATOM   4394 C CG  . ASP B  1 214 ? -58.281 1.236   41.935  1.000 55.345  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A CG  1 
ATOM   4395 O OD1 . ASP B  1 214 ? -58.615 2.448   41.850  1.000 47.176  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A OD1 1 
ATOM   4396 O OD2 . ASP B  1 214 ? -59.083 0.289   42.047  1.000 59.450  ? ? ? ? ? 0 215 ASP A OD2 1 
ATOM   4397 N N   . VAL B  1 215 ? -54.184 0.613   40.092  1.000 33.010  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A N   1 
ATOM   4398 C CA  . VAL B  1 215 ? -52.765 0.292   40.090  1.000 40.704  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A CA  1 
ATOM   4399 C C   . VAL B  1 215 ? -52.217 0.189   38.668  1.000 31.039  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A C   1 
ATOM   4400 O O   . VAL B  1 215 ? -52.695 -0.656  37.945  1.000 30.635  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A O   1 
ATOM   4401 C CB  . VAL B  1 215 ? -52.431 -0.971  40.890  1.000 37.900  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A CB  1 
ATOM   4402 C CG1 . VAL B  1 215 ? -50.916 -1.116  40.953  1.000 37.581  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A CG1 1 
ATOM   4403 C CG2 . VAL B  1 215 ? -53.038 -0.952  42.305  1.000 41.626  ? ? ? ? ? 0 216 VAL A CG2 1 
ATOM   4404 N N   . LEU B  1 216 ? -51.169 0.966   38.378  1.000 31.942  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A N   1 
ATOM   4405 C CA  . LEU B  1 216 ? -50.420 0.880   37.133  1.000 34.085  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A CA  1 
ATOM   4406 C C   . LEU B  1 216 ? -49.023 0.311   37.392  1.000 34.590  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A C   1 
ATOM   4407 O O   . LEU B  1 216 ? -48.261 0.888   38.159  1.000 34.649  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A O   1 
ATOM   4408 C CB  . LEU B  1 216 ? -50.363 2.273   36.499  1.000 36.644  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A CB  1 
ATOM   4409 C CG  . LEU B  1 216 ? -49.505 2.489   35.228  1.000 34.219  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A CG  1 
ATOM   4410 C CD1 . LEU B  1 216 ? -50.084 1.741   34.048  1.000 34.063  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A CD1 1 
ATOM   4411 C CD2 . LEU B  1 216 ? -49.450 3.966   34.880  1.000 35.224  ? ? ? ? ? 0 217 LEU A CD2 1 
ATOM   4412 N N   . VAL B  1 217 ? -48.716 -0.758  36.648  1.000 31.129  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A N   1 
ATOM   4413 C CA  . VAL B  1 217 ? -47.421 -1.401  36.582  1.000 32.203  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A CA  1 
ATOM   4414 C C   . VAL B  1 217 ? -46.603 -0.876  35.405  1.000 30.387  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A C   1 
ATOM   4415 O O   . VAL B  1 217 ? -47.032 -0.968  34.278  1.000 31.529  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A O   1 
ATOM   4416 C CB  . VAL B  1 217 ? -47.642 -2.909  36.473  1.000 31.745  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A CB  1 
ATOM   4417 C CG1 . VAL B  1 217 ? -46.351 -3.673  36.668  1.000 34.173  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A CG1 1 
ATOM   4418 C CG2 . VAL B  1 217 ? -48.697 -3.353  37.461  1.000 35.324  ? ? ? ? ? 0 218 VAL A CG2 1 
ATOM   4419 N N   . ASP B  1 218 ? -45.481 -0.221  35.696  1.000 29.819  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A N   1 
ATOM   4420 C CA  . ASP B  1 218 ? -44.579 0.296   34.700  1.000 29.241  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A CA  1 
ATOM   4421 C C   . ASP B  1 218 ? -43.400 -0.681  34.570  1.000 36.982  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A C   1 
ATOM   4422 O O   . ASP B  1 218 ? -42.605 -0.827  35.483  1.000 32.098  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A O   1 
ATOM   4423 C CB  . ASP B  1 218 ? -44.207 1.731   35.011  1.000 29.819  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A CB  1 
ATOM   4424 C CG  . ASP B  1 218 ? -43.339 2.404   33.953  1.000 29.619  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A CG  1 
ATOM   4425 O OD1 . ASP B  1 218 ? -43.213 1.842   32.881  1.000 31.418  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A OD1 1 
ATOM   4426 O OD2 . ASP B  1 218 ? -42.803 3.474   34.240  1.000 31.960  ? ? ? ? ? 0 219 ASP A OD2 1 
ATOM   4427 N N   . VAL B  1 219 ? -43.328 -1.412  33.442  1.000 33.089  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A N   1 
ATOM   4428 C CA  . VAL B  1 219 ? -42.200 -2.296  33.201  1.000 32.538  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A CA  1 
ATOM   4429 C C   . VAL B  1 219 ? -41.010 -1.543  32.590  1.000 33.812  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A C   1 
ATOM   4430 O O   . VAL B  1 219 ? -41.191 -0.770  31.626  1.000 32.210  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A O   1 
ATOM   4431 C CB  . VAL B  1 219 ? -42.657 -3.444  32.314  1.000 28.933  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A CB  1 
ATOM   4432 C CG1 . VAL B  1 219 ? -41.512 -4.322  31.961  1.000 28.201  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A CG1 1 
ATOM   4433 C CG2 . VAL B  1 219 ? -43.821 -4.194  32.964  1.000 33.725  ? ? ? ? ? 0 220 VAL A CG2 1 
ATOM   4434 N N   . GLY B  1 220 ? -39.804 -1.732  33.189  1.000 30.242  ? ? ? ? ? 0 221 GLY A N   1 
ATOM   4435 C CA  . GLY B  1 220 ? -38.644 -0.930  32.841  1.000 25.929  ? ? ? ? ? 0 221 GLY A CA  1 
ATOM   4436 C C   . GLY B  1 220 ? -38.760 0.510   33.359  1.000 30.764  ? ? ? ? ? 0 221 GLY A C   1 
ATOM   4437 O O   . GLY B  1 220 ? -38.321 1.424   32.714  1.000 30.834  ? ? ? ? ? 0 221 GLY A O   1 
ATOM   4438 N N   . GLY B  1 221 ? -39.379 0.714   34.530  1.000 34.621  ? ? ? ? ? 0 222 GLY A N   1 
ATOM   4439 C CA  . GLY B  1 221 ? -39.670 2.029   35.062  1.000 36.815  ? ? ? ? ? 0 222 GLY A CA  1 
ATOM   4440 C C   . GLY B  1 221 ? -38.455 2.818   35.569  1.000 42.892  ? ? ? ? ? 0 222 GLY A C   1 
ATOM   4441 O O   . GLY B  1 221 ? -38.597 4.037   35.861  1.000 35.495  ? ? ? ? ? 0 222 GLY A O   1 
ATOM   4442 N N   . GLY B  1 222 ? -37.274 2.171   35.637  1.000 34.687  ? ? ? ? ? 0 223 GLY A N   1 
ATOM   4443 C CA  . GLY B  1 222 ? -36.029 2.838   36.058  1.000 33.124  ? ? ? ? ? 0 223 GLY A CA  1 
ATOM   4444 C C   . GLY B  1 222 ? -36.074 3.244   37.543  1.000 33.178  ? ? ? ? ? 0 223 GLY A C   1 
ATOM   4445 O O   . GLY B  1 222 ? -36.393 2.435   38.425  1.000 35.745  ? ? ? ? ? 0 223 GLY A O   1 
ATOM   4446 N N   . ASN B  1 223 ? -35.977 4.566   37.792  1.000 37.165  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A N   1 
ATOM   4447 C CA  . ASN B  1 223 ? -36.093 5.139   39.135  1.000 42.277  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A CA  1 
ATOM   4448 C C   . ASN B  1 223 ? -37.552 5.471   39.485  1.000 36.765  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A C   1 
ATOM   4449 O O   . ASN B  1 223 ? -37.850 5.932   40.579  1.000 38.171  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A O   1 
ATOM   4450 C CB  . ASN B  1 223 ? -35.081 6.300   39.286  1.000 46.434  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A CB  1 
ATOM   4451 C CG  . ASN B  1 223 ? -35.334 7.466   38.345  1.000 58.350  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A CG  1 
ATOM   4452 O OD1 . ASN B  1 223 ? -36.456 7.703   37.878  1.000 55.705  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A OD1 1 
ATOM   4453 N ND2 . ASN B  1 223 ? -34.277 8.178   38.002  1.000 63.785  ? ? ? ? ? 0 224 ASN A ND2 1 
ATOM   4454 N N   . GLY B  1 224 ? -38.487 5.252   38.554  1.000 38.655  ? ? ? ? ? 0 225 GLY A N   1 
ATOM   4455 C CA  . GLY B  1 224 ? -39.916 5.417   38.787  1.000 37.771  ? ? ? ? ? 0 225 GLY A CA  1 
ATOM   4456 C C   . GLY B  1 224 ? -40.411 6.832   38.464  1.000 37.352  ? ? ? ? ? 0 225 GLY A C   1 
ATOM   4457 O O   . GLY B  1 224 ? -41.513 7.197   38.897  1.000 40.524  ? ? ? ? ? 0 225 GLY A O   1 
ATOM   4458 N N   . THR B  1 225 ? -39.620 7.593   37.684  1.000 35.885  ? ? ? ? ? 0 226 THR A N   1 
ATOM   4459 C CA  . THR B  1 225 ? -39.938 8.960   37.289  1.000 43.393  ? ? ? ? ? 0 226 THR A CA  1 
ATOM   4460 C C   . THR B  1 225 ? -41.260 8.992   36.524  1.000 41.303  ? ? ? ? ? 0 226 THR A C   1 
ATOM   4461 O O   . THR B  1 225 ? -42.057 9.869   36.730  1.000 39.356  ? ? ? ? ? 0 226 THR A O   1 
ATOM   4462 C CB  . THR B  1 225 ? -38.829 9.584   36.419  1.000 44.274  ? ? ? ? ? 0 226 THR A CB  1 
ATOM   4463 O OG1 . THR B  1 225 ? -37.661 9.725   37.232  1.000 40.142  ? ? ? ? ? 0 226 THR A OG1 1 
ATOM   4464 C CG2 . THR B  1 225 ? -39.147 10.973  35.899  1.000 43.339  ? ? ? ? ? 0 226 THR A CG2 1 
ATOM   4465 N N   . THR B  1 226 ? -41.494 8.031   35.637  1.000 35.569  ? ? ? ? ? 0 227 THR A N   1 
ATOM   4466 C CA  . THR B  1 226 ? -42.684 8.088   34.828  1.000 40.078  ? ? ? ? ? 0 227 THR A CA  1 
ATOM   4467 C C   . THR B  1 226 ? -43.914 7.955   35.725  1.000 40.429  ? ? ? ? ? 0 227 THR A C   1 
ATOM   4468 O O   . THR B  1 226 ? -44.876 8.726   35.577  1.000 37.879  ? ? ? ? ? 0 227 THR A O   1 
ATOM   4469 C CB  . THR B  1 226 ? -42.665 7.022   33.718  1.000 40.073  ? ? ? ? ? 0 227 THR A CB  1 
ATOM   4470 O OG1 . THR B  1 226 ? -41.690 7.399   32.738  1.000 35.884  ? ? ? ? ? 0 227 THR A OG1 1 
ATOM   4471 C CG2 . THR B  1 226 ? -44.007 6.861   33.028  1.000 37.072  ? ? ? ? ? 0 227 THR A CG2 1 
ATOM   4472 N N   . LEU B  1 227 ? -43.893 6.940   36.595  1.000 33.024  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A N   1 
ATOM   4473 C CA  . LEU B  1 227 ? -44.996 6.736   37.490  1.000 36.186  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A CA  1 
ATOM   4474 C C   . LEU B  1 227 ? -45.172 7.963   38.375  1.000 36.351  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A C   1 
ATOM   4475 O O   . LEU B  1 227 ? -46.296 8.300   38.632  1.000 35.570  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A O   1 
ATOM   4476 C CB  . LEU B  1 227 ? -44.771 5.498   38.340  1.000 41.088  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A CB  1 
ATOM   4477 C CG  . LEU B  1 227 ? -44.974 4.176   37.630  1.000 41.203  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A CG  1 
ATOM   4478 C CD1 . LEU B  1 227 ? -44.444 3.030   38.496  1.000 36.125  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A CD1 1 
ATOM   4479 C CD2 . LEU B  1 227 ? -46.424 4.025   37.240  1.000 40.756  ? ? ? ? ? 0 228 LEU A CD2 1 
ATOM   4480 N N   . GLN B  1 228 ? -44.096 8.611   38.805  1.000 34.029  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A N   1 
ATOM   4481 C CA  . GLN B  1 228 ? -44.223 9.777   39.657  1.000 42.531  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A CA  1 
ATOM   4482 C C   . GLN B  1 228 ? -44.969 10.891  38.916  1.000 42.043  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A C   1 
ATOM   4483 O O   . GLN B  1 228 ? -45.863 11.509  39.489  1.000 34.867  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A O   1 
ATOM   4484 C CB  . GLN B  1 228 ? -42.853 10.229  40.158  1.000 46.214  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A CB  1 
ATOM   4485 C CG  . GLN B  1 228 ? -42.883 11.458  41.075  1.000 48.310  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A CG  1 
ATOM   4486 C CD  . GLN B  1 228 ? -41.458 11.793  41.462  1.000 56.025  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A CD  1 
ATOM   4487 O OE1 . GLN B  1 228 ? -40.617 12.177  40.653  1.000 53.704  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A OE1 1 
ATOM   4488 N NE2 . GLN B  1 228 ? -41.137 11.549  42.709  1.000 59.979  ? ? ? ? ? 0 229 GLN A NE2 1 
ATOM   4489 N N   . MET B  1 229 ? -44.561 11.195  37.680  1.000 38.633  ? ? ? ? ? 0 230 MET A N   1 
ATOM   4490 C CA  . MET B  1 229 ? -45.206 12.242  36.894  1.000 38.300  ? ? ? ? ? 0 230 MET A CA  1 
ATOM   4491 C C   . MET B  1 229 ? -46.684 11.887  36.683  1.000 39.084  ? ? ? ? ? 0 230 MET A C   1 
ATOM   4492 O O   . MET B  1 229 ? -47.550 12.735  36.848  1.000 37.686  ? ? ? ? ? 0 230 MET A O   1 
ATOM   4493 C CB  . MET B  1 229 ? -44.538 12.408  35.537  1.000 36.155  ? ? ? ? ? 0 230 MET A CB  1 
ATOM   4494 C CG  . MET B  1 229 ? -43.120 12.963  35.630  1.000 39.131  ? ? ? ? ? 0 230 MET A CG  1 
ATOM   4495 S SD  . MET B  1 229 ? -42.148 12.676  34.126  1.000 44.867  ? ? ? ? ? 0 230 MET A SD  1 
ATOM   4496 C CE  . MET B  1 229 ? -43.094 13.684  32.982  1.000 49.510  ? ? ? ? ? 0 230 MET A CE  1 
ATOM   4497 N N   . ILE B  1 230 ? -46.985 10.626  36.344  1.000 36.752  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A N   1 
ATOM   4498 C CA  . ILE B  1 230 ? -48.367 10.210  36.151  1.000 35.892  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A CA  1 
ATOM   4499 C C   . ILE B  1 230 ? -49.205 10.419  37.414  1.000 40.739  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A C   1 
ATOM   4500 O O   . ILE B  1 230 ? -50.343 10.875  37.302  1.000 38.988  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A O   1 
ATOM   4501 C CB  . ILE B  1 230 ? -48.461 8.772   35.632  1.000 32.761  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A CB  1 
ATOM   4502 C CG1 . ILE B  1 230 ? -47.778 8.656   34.258  1.000 36.075  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A CG1 1 
ATOM   4503 C CG2 . ILE B  1 230 ? -49.893 8.301   35.561  1.000 33.366  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A CG2 1 
ATOM   4504 C CD1 . ILE B  1 230 ? -47.662 7.239   33.765  1.000 33.076  ? ? ? ? ? 0 231 ILE A CD1 1 
ATOM   4505 N N   . ARG B  1 231 ? -48.659 10.067  38.589  1.000 45.267  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A N   1 
ATOM   4506 C CA  . ARG B  1 231 ? -49.338 10.260  39.869  1.000 48.366  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A CA  1 
ATOM   4507 C C   . ARG B  1 231 ? -49.557 11.758  40.147  1.000 41.802  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A C   1 
ATOM   4508 O O   . ARG B  1 231 ? -50.546 12.121  40.741  1.000 46.898  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A O   1 
ATOM   4509 C CB  . ARG B  1 231 ? -48.568 9.595   41.010  1.000 51.281  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A CB  1 
ATOM   4510 C CG  . ARG B  1 231 ? -48.907 8.125   41.265  1.000 54.119  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A CG  1 
ATOM   4511 C CD  . ARG B  1 231 ? -48.441 7.752   42.673  1.000 58.322  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A CD  1 
ATOM   4512 N NE  . ARG B  1 231 ? -49.271 8.297   43.741  1.000 60.371  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A NE  1 
ATOM   4513 C CZ  . ARG B  1 231 ? -48.889 9.212   44.622  1.000 61.289  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A CZ  1 
ATOM   4514 N NH1 . ARG B  1 231 ? -47.841 9.980   44.402  1.000 58.837  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A NH1 1 
ATOM   4515 N NH2 . ARG B  1 231 ? -49.601 9.392   45.716  1.000 73.177  ? ? ? ? ? 0 232 ARG A NH2 1 
ATOM   4516 N N   . GLY B  1 232 ? -48.648 12.625  39.717  1.000 41.628  ? ? ? ? ? 0 233 GLY A N   1 
ATOM   4517 C CA  . GLY B  1 232 ? -48.856 14.057  39.772  1.000 44.273  ? ? ? ? ? 0 233 GLY A CA  1 
ATOM   4518 C C   . GLY B  1 232 ? -50.202 14.452  39.189  1.000 53.137  ? ? ? ? ? 0 233 GLY A C   1 
ATOM   4519 O O   . GLY B  1 232 ? -50.872 15.325  39.728  1.000 55.609  ? ? ? ? ? 0 233 GLY A O   1 
ATOM   4520 N N   . GLN B  1 233 ? -50.626 13.782  38.105  1.000 53.663  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A N   1 
ATOM   4521 C CA  . GLN B  1 233 ? -51.906 14.106  37.492  1.000 47.001  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A CA  1 
ATOM   4522 C C   . GLN B  1 233 ? -53.026 13.244  38.078  1.000 47.105  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A C   1 
ATOM   4523 O O   . GLN B  1 233 ? -54.161 13.734  38.102  1.000 42.966  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A O   1 
ATOM   4524 C CB  . GLN B  1 233 ? -51.813 13.978  35.962  1.000 53.944  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A CB  1 
ATOM   4525 C CG  . GLN B  1 233 ? -52.987 14.570  35.202  1.000 54.622  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A CG  1 
ATOM   4526 C CD  . GLN B  1 233 ? -52.614 14.884  33.772  1.000 70.269  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A CD  1 
ATOM   4527 O OE1 . GLN B  1 233 ? -51.730 15.702  33.532  1.000 72.190  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A OE1 1 
ATOM   4528 N NE2 . GLN B  1 233 ? -53.284 14.252  32.816  1.000 67.233  ? ? ? ? ? 0 234 GLN A NE2 1 
ATOM   4529 N N   . TYR B  1 234 ? -52.749 11.965  38.438  1.000 38.267  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A N   1 
ATOM   4530 C CA  . TYR B  1 234 ? -53.745 11.040  38.971  1.000 39.538  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CA  1 
ATOM   4531 C C   . TYR B  1 234 ? -53.323 10.623  40.386  1.000 52.285  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A C   1 
ATOM   4532 O O   . TYR B  1 234 ? -52.820 9.509   40.591  1.000 48.097  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A O   1 
ATOM   4533 C CB  . TYR B  1 234 ? -53.915 9.822   38.073  1.000 41.392  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CB  1 
ATOM   4534 C CG  . TYR B  1 234 ? -54.335 10.202  36.679  1.000 45.442  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CG  1 
ATOM   4535 C CD1 . TYR B  1 234 ? -55.683 10.317  36.326  1.000 45.310  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CD1 1 
ATOM   4536 C CD2 . TYR B  1 234 ? -53.376 10.572  35.740  1.000 40.426  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CD2 1 
ATOM   4537 C CE1 . TYR B  1 234 ? -56.049 10.730  35.050  1.000 40.224  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CE1 1 
ATOM   4538 C CE2 . TYR B  1 234 ? -53.730 11.036  34.486  1.000 40.480  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CE2 1 
ATOM   4539 C CZ  . TYR B  1 234 ? -55.066 11.064  34.131  1.000 38.816  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A CZ  1 
ATOM   4540 O OH  . TYR B  1 234 ? -55.363 11.552  32.917  1.000 39.456  ? ? ? ? ? 0 235 TYR A OH  1 
ATOM   4541 N N   . LYS B  1 235 ? -53.610 11.511  41.364  1.000 49.516  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A N   1 
ATOM   4542 C CA  . LYS B  1 235 ? -53.113 11.454  42.743  1.000 55.245  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A CA  1 
ATOM   4543 C C   . LYS B  1 235 ? -53.527 10.168  43.463  1.000 51.002  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A C   1 
ATOM   4544 O O   . LYS B  1 235 ? -52.749 9.633   44.247  1.000 52.865  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A O   1 
ATOM   4545 C CB  . LYS B  1 235 ? -53.626 12.621  43.602  1.000 64.198  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A CB  1 
ATOM   4546 C CG  . LYS B  1 235 ? -53.738 13.980  42.927  1.000 80.017  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A CG  1 
ATOM   4547 C CD  . LYS B  1 235 ? -52.477 14.810  42.898  1.000 87.687  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A CD  1 
ATOM   4548 C CE  . LYS B  1 235 ? -52.794 16.200  42.380  1.000 91.112  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A CE  1 
ATOM   4549 N NZ  . LYS B  1 235 ? -51.816 17.201  42.856  1.000 93.839  ? ? ? ? ? 0 236 LYS A NZ  1 
ATOM   4550 N N   . ASN B  1 236 ? -54.729 9.648   43.184  1.000 46.062  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A N   1 
ATOM   4551 C CA  . ASN B  1 236 ? -55.172 8.395   43.784  1.000 47.639  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A CA  1 
ATOM   4552 C C   . ASN B  1 236 ? -54.693 7.123   43.104  1.000 48.724  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A C   1 
ATOM   4553 O O   . ASN B  1 236 ? -55.068 6.043   43.555  1.000 59.288  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A O   1 
ATOM   4554 C CB  . ASN B  1 236 ? -56.680 8.211   43.754  1.000 49.492  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A CB  1 
ATOM   4555 C CG  . ASN B  1 236 ? -57.393 9.288   44.531  1.000 53.125  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A CG  1 
ATOM   4556 O OD1 . ASN B  1 236 ? -56.872 9.847   45.506  1.000 54.988  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A OD1 1 
ATOM   4557 N ND2 . ASN B  1 236 ? -58.546 9.652   44.004  1.000 61.197  ? ? ? ? ? 0 237 ASN A ND2 1 
ATOM   4558 N N   . MET B  1 237 ? -53.926 7.209   42.017  1.000 47.523  ? ? ? ? ? 0 238 MET A N   1 
ATOM   4559 C CA  . MET B  1 237 ? -53.400 5.985   41.404  1.000 48.949  ? ? ? ? ? 0 238 MET A CA  1 
ATOM   4560 C C   . MET B  1 237 ? -52.176 5.589   42.225  1.000 45.308  ? ? ? ? ? 0 238 MET A C   1 
ATOM   4561 O O   . MET B  1 237 ? -51.480 6.496   42.678  1.000 45.531  ? ? ? ? ? 0 238 MET A O   1 
ATOM   4562 C CB  . MET B  1 237 ? -52.972 6.226   39.949  1.000 44.598  ? ? ? ? ? 0 238 MET A CB  1 
ATOM   4563 C CG  . MET B  1 237 ? -52.618 4.967   39.142  1.000 46.339  ? ? ? ? ? 0 238 MET A CG  1 
ATOM   4564 S SD  . MET B  1 237 ? -51.926 5.555   37.532  1.000 49.237  ? ? ? ? ? 0 238 MET A SD  1 
ATOM   4565 C CE  . MET B  1 237 ? -50.355 6.137   38.148  1.000 42.865  ? ? ? ? ? 0 238 MET A CE  1 
ATOM   4566 N N   . ARG B  1 238 ? -51.981 4.273   42.413  1.000 40.627  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A N   1 
ATOM   4567 C CA  . ARG B  1 238 ? -50.761 3.681   42.917  1.000 45.185  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A CA  1 
ATOM   4568 C C   . ARG B  1 238 ? -49.951 3.100   41.747  1.000 48.982  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A C   1 
ATOM   4569 O O   . ARG B  1 238 ? -50.526 2.535   40.801  1.000 39.702  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A O   1 
ATOM   4570 C CB  . ARG B  1 238 ? -51.150 2.621   43.956  1.000 51.224  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A CB  1 
ATOM   4571 C CG  . ARG B  1 238 ? -51.657 3.236   45.257  1.000 62.160  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A CG  1 
ATOM   4572 C CD  . ARG B  1 238 ? -52.801 2.484   45.925  1.000 79.057  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A CD  1 
ATOM   4573 N NE  . ARG B  1 238 ? -52.367 1.706   47.091  1.000 101.742 ? ? ? ? ? 0 239 ARG A NE  1 
ATOM   4574 C CZ  . ARG B  1 238 ? -52.581 2.029   48.378  1.000 96.439  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A CZ  1 
ATOM   4575 N NH1 . ARG B  1 238 ? -53.495 2.930   48.701  1.000 83.079  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A NH1 1 
ATOM   4576 N NH2 . ARG B  1 238 ? -51.886 1.441   49.347  1.000 79.620  ? ? ? ? ? 0 239 ARG A NH2 1 
ATOM   4577 N N   . GLY B  1 239 ? -48.615 3.243   41.845  1.000 42.129  ? ? ? ? ? 0 240 GLY A N   1 
ATOM   4578 C CA  . GLY B  1 239 ? -47.655 2.703   40.900  1.000 43.246  ? ? ? ? ? 0 240 GLY A CA  1 
ATOM   4579 C C   . GLY B  1 239 ? -46.892 1.482   41.420  1.000 42.744  ? ? ? ? ? 0 240 GLY A C   1 
ATOM   4580 O O   . GLY B  1 239 ? -46.421 1.480   42.540  1.000 45.711  ? ? ? ? ? 0 240 GLY A O   1 
ATOM   4581 N N   . ILE B  1 240 ? -46.693 0.473   40.556  1.000 40.076  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A N   1 
ATOM   4582 C CA  . ILE B  1 240 ? -45.573 -0.470  40.686  1.000 38.664  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A CA  1 
ATOM   4583 C C   . ILE B  1 240 ? -44.537 -0.200  39.586  1.000 38.429  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A C   1 
ATOM   4584 O O   . ILE B  1 240 ? -44.803 -0.311  38.390  1.000 32.515  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A O   1 
ATOM   4585 C CB  . ILE B  1 240 ? -46.088 -1.921  40.728  1.000 36.135  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A CB  1 
ATOM   4586 C CG1 . ILE B  1 240 ? -47.080 -2.077  41.891  1.000 37.752  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A CG1 1 
ATOM   4587 C CG2 . ILE B  1 240 ? -44.945 -2.897  40.838  1.000 38.968  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A CG2 1 
ATOM   4588 C CD1 . ILE B  1 240 ? -47.965 -3.270  41.770  1.000 38.291  ? ? ? ? ? 0 241 ILE A CD1 1 
ATOM   4589 N N   . ASN B  1 241 ? -43.363 0.216   40.029  1.000 34.118  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A N   1 
ATOM   4590 C CA  . ASN B  1 241 ? -42.155 0.320   39.229  1.000 34.932  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A CA  1 
ATOM   4591 C C   . ASN B  1 241 ? -41.432 -1.025  39.180  1.000 36.382  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A C   1 
ATOM   4592 O O   . ASN B  1 241 ? -40.742 -1.395  40.111  1.000 35.775  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A O   1 
ATOM   4593 C CB  . ASN B  1 241 ? -41.198 1.396   39.763  1.000 35.876  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A CB  1 
ATOM   4594 C CG  . ASN B  1 241 ? -39.933 1.466   38.933  1.000 40.162  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A CG  1 
ATOM   4595 O OD1 . ASN B  1 241 ? -39.975 1.035   37.778  1.000 44.963  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A OD1 1 
ATOM   4596 N ND2 . ASN B  1 241 ? -38.818 1.898   39.515  1.000 38.372  ? ? ? ? ? 0 242 ASN A ND2 1 
ATOM   4597 N N   . TYR B  1 242 ? -41.562 -1.751  38.067  1.000 31.394  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A N   1 
ATOM   4598 C CA  . TYR B  1 242 ? -40.966 -3.053  37.879  1.000 31.470  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CA  1 
ATOM   4599 C C   . TYR B  1 242 ? -39.791 -3.018  36.887  1.000 37.169  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A C   1 
ATOM   4600 O O   . TYR B  1 242 ? -39.962 -2.776  35.677  1.000 39.544  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A O   1 
ATOM   4601 C CB  . TYR B  1 242 ? -41.985 -4.034  37.298  1.000 29.250  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CB  1 
ATOM   4602 C CG  . TYR B  1 242 ? -41.539 -5.465  37.310  1.000 32.736  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CG  1 
ATOM   4603 C CD1 . TYR B  1 242 ? -41.187 -6.105  38.517  1.000 41.768  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CD1 1 
ATOM   4604 C CD2 . TYR B  1 242 ? -41.619 -6.247  36.177  1.000 30.008  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CD2 1 
ATOM   4605 C CE1 . TYR B  1 242 ? -40.864 -7.461  38.574  1.000 34.334  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CE1 1 
ATOM   4606 C CE2 . TYR B  1 242 ? -41.328 -7.605  36.220  1.000 36.021  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CE2 1 
ATOM   4607 C CZ  . TYR B  1 242 ? -40.945 -8.210  37.409  1.000 35.971  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A CZ  1 
ATOM   4608 O OH  . TYR B  1 242 ? -40.656 -9.542  37.336  1.000 36.126  ? ? ? ? ? 0 243 TYR A OH  1 
ATOM   4609 N N   . ASP B  1 243 ? -38.598 -3.307  37.402  1.000 33.312  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A N   1 
ATOM   4610 C CA  . ASP B  1 243 ? -37.388 -3.303  36.593  1.000 35.901  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A CA  1 
ATOM   4611 C C   . ASP B  1 243 ? -36.413 -4.378  37.126  1.000 33.444  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A C   1 
ATOM   4612 O O   . ASP B  1 243 ? -36.723 -5.092  38.091  1.000 32.211  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A O   1 
ATOM   4613 C CB  . ASP B  1 243 ? -36.893 -1.867  36.576  1.000 35.347  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A CB  1 
ATOM   4614 C CG  . ASP B  1 243 ? -36.122 -1.505  35.324  1.000 37.289  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A CG  1 
ATOM   4615 O OD1 . ASP B  1 243 ? -35.374 -2.400  34.759  1.000 41.587  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A OD1 1 
ATOM   4616 O OD2 . ASP B  1 243 ? -36.236 -0.328  34.927  1.000 40.158  ? ? ? ? ? 0 244 ASP A OD2 1 
ATOM   4617 N N   . LEU B  1 244 ? -35.248 -4.531  36.481  1.000 32.387  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A N   1 
ATOM   4618 C CA  . LEU B  1 244 ? -34.249 -5.515  36.876  1.000 33.689  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A CA  1 
ATOM   4619 C C   . LEU B  1 244 ? -33.787 -5.241  38.314  1.000 36.823  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A C   1 
ATOM   4620 O O   . LEU B  1 244 ? -33.703 -4.080  38.726  1.000 32.907  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A O   1 
ATOM   4621 C CB  . LEU B  1 244 ? -33.080 -5.459  35.900  1.000 36.914  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A CB  1 
ATOM   4622 C CG  . LEU B  1 244 ? -33.336 -5.947  34.486  1.000 41.209  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A CG  1 
ATOM   4623 C CD1 . LEU B  1 244 ? -32.102 -5.665  33.621  1.000 50.315  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A CD1 1 
ATOM   4624 C CD2 . LEU B  1 244 ? -33.745 -7.437  34.465  1.000 41.940  ? ? ? ? ? 0 245 LEU A CD2 1 
ATOM   4625 N N   . PRO B  1 245 ? -33.554 -6.301  39.150  1.000 39.215  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A N   1 
ATOM   4626 C CA  . PRO B  1 245 ? -33.091 -6.106  40.535  1.000 35.182  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A CA  1 
ATOM   4627 C C   . PRO B  1 245 ? -31.962 -5.071  40.722  1.000 32.857  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A C   1 
ATOM   4628 O O   . PRO B  1 245 ? -32.027 -4.265  41.640  1.000 40.278  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A O   1 
ATOM   4629 C CB  . PRO B  1 245 ? -32.684 -7.529  40.991  1.000 31.771  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A CB  1 
ATOM   4630 C CG  . PRO B  1 245 ? -33.505 -8.480  40.132  1.000 33.700  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A CG  1 
ATOM   4631 C CD  . PRO B  1 245 ? -33.660 -7.748  38.796  1.000 35.352  ? ? ? ? ? 0 246 PRO A CD  1 
ATOM   4632 N N   . HIS B  1 246 ? -30.976 -4.993  39.822  1.000 34.731  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A N   1 
ATOM   4633 C CA  . HIS B  1 246 ? -29.885 -4.051  40.008  1.000 42.046  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A CA  1 
ATOM   4634 C C   . HIS B  1 246 ? -30.318 -2.601  39.789  1.000 48.873  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A C   1 
ATOM   4635 O O   . HIS B  1 246 ? -29.724 -1.668  40.400  1.000 44.179  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A O   1 
ATOM   4636 C CB  . HIS B  1 246 ? -28.690 -4.427  39.124  1.000 44.816  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A CB  1 
ATOM   4637 C CG  . HIS B  1 246 ? -28.734 -4.032  37.677  1.000 54.740  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A CG  1 
ATOM   4638 N ND1 . HIS B  1 246 ? -29.023 -4.907  36.639  1.000 48.255  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A ND1 1 
ATOM   4639 C CD2 . HIS B  1 246 ? -28.416 -2.826  37.110  1.000 55.386  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A CD2 1 
ATOM   4640 C CE1 . HIS B  1 246 ? -28.907 -4.255  35.480  1.000 41.742  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A CE1 1 
ATOM   4641 N NE2 . HIS B  1 246 ? -28.541 -2.971  35.755  1.000 51.868  ? ? ? ? ? 0 247 HIS A NE2 1 
ATOM   4642 N N   . VAL B  1 247 ? -31.354 -2.403  38.931  1.000 42.485  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A N   1 
ATOM   4643 C CA  . VAL B  1 247 ? -31.886 -1.063  38.692  1.000 39.165  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A CA  1 
ATOM   4644 C C   . VAL B  1 247 ? -32.731 -0.681  39.905  1.000 37.788  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A C   1 
ATOM   4645 O O   . VAL B  1 247 ? -32.580 0.393   40.458  1.000 44.234  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A O   1 
ATOM   4646 C CB  . VAL B  1 247 ? -32.679 -0.916  37.380  1.000 41.769  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A CB  1 
ATOM   4647 C CG1 . VAL B  1 247 ? -33.410 0.441   37.355  1.000 36.739  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A CG1 1 
ATOM   4648 C CG2 . VAL B  1 247 ? -31.786 -1.126  36.144  1.000 40.523  ? ? ? ? ? 0 248 VAL A CG2 1 
ATOM   4649 N N   . ILE B  1 248 ? -33.571 -1.597  40.370  1.000 38.029  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A N   1 
ATOM   4650 C CA  . ILE B  1 248 ? -34.396 -1.312  41.535  1.000 42.808  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A CA  1 
ATOM   4651 C C   . ILE B  1 248 ? -33.553 -0.987  42.778  1.000 49.021  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A C   1 
ATOM   4652 O O   . ILE B  1 248 ? -33.974 -0.175  43.589  1.000 55.751  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A O   1 
ATOM   4653 C CB  . ILE B  1 248 ? -35.413 -2.446  41.784  1.000 39.545  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A CB  1 
ATOM   4654 C CG1 . ILE B  1 248 ? -36.486 -2.462  40.686  1.000 45.300  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A CG1 1 
ATOM   4655 C CG2 . ILE B  1 248 ? -36.048 -2.342  43.164  1.000 43.684  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A CG2 1 
ATOM   4656 C CD1 . ILE B  1 248 ? -37.254 -1.194  40.527  1.000 44.827  ? ? ? ? ? 0 249 ILE A CD1 1 
ATOM   4657 N N   . ALA B  1 249 ? -32.403 -1.640  42.978  1.000 52.570  ? ? ? ? ? 0 250 ALA A N   1 
ATOM   4658 C CA  . ALA B  1 249 ? -31.575 -1.379  44.155  1.000 60.921  ? ? ? ? ? 0 250 ALA A CA  1 
ATOM   4659 C C   . ALA B  1 249 ? -31.159 0.112   44.216  1.000 49.656  ? ? ? ? ? 0 250 ALA A C   1 
ATOM   4660 O O   . ALA B  1 249 ? -30.996 0.666   45.279  1.000 59.831  ? ? ? ? ? 0 250 ALA A O   1 
ATOM   4661 C CB  . ALA B  1 249 ? -30.378 -2.361  44.140  1.000 50.817  ? ? ? ? ? 0 250 ALA A CB  1 
ATOM   4662 N N   . GLN B  1 250 ? -30.989 0.777   43.073  1.000 48.129  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A N   1 
ATOM   4663 C CA  . GLN B  1 250 ? -30.473 2.126   42.990  1.000 53.365  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A CA  1 
ATOM   4664 C C   . GLN B  1 250 ? -31.599 3.165   43.092  1.000 58.567  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A C   1 
ATOM   4665 O O   . GLN B  1 250 ? -31.294 4.347   42.943  1.000 58.897  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A O   1 
ATOM   4666 C CB  . GLN B  1 250 ? -29.764 2.363   41.645  1.000 55.366  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A CB  1 
ATOM   4667 C CG  . GLN B  1 250 ? -28.488 1.550   41.373  1.000 63.740  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A CG  1 
ATOM   4668 C CD  . GLN B  1 250 ? -28.078 1.635   39.910  1.000 79.148  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A CD  1 
ATOM   4669 O OE1 . GLN B  1 250 ? -28.330 0.753   39.080  1.000 81.689  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A OE1 1 
ATOM   4670 N NE2 . GLN B  1 250 ? -27.481 2.755   39.542  1.000 83.170  ? ? ? ? ? 0 251 GLN A NE2 1 
ATOM   4671 N N   . ALA B  1 251 ? -32.878 2.747   43.289  1.000 57.804  ? ? ? ? ? 0 252 ALA A N   1 
ATOM   4672 C CA  . ALA B  1 251 ? -34.057 3.624   43.202  1.000 51.455  ? ? ? ? ? 0 252 ALA A CA  1 
ATOM   4673 C C   . ALA B  1 251 ? -34.479 4.197   44.570  1.000 48.713  ? ? ? ? ? 0 252 ALA A C   1 
ATOM   4674 O O   . ALA B  1 251 ? -34.957 3.449   45.418  1.000 66.657  ? ? ? ? ? 0 252 ALA A O   1 
ATOM   4675 C CB  . ALA B  1 251 ? -35.213 2.853   42.586  1.000 47.409  ? ? ? ? ? 0 252 ALA A CB  1 
ATOM   4676 N N   . ALA B  1 252 ? -34.390 5.525   44.765  1.000 50.342  ? ? ? ? ? 0 253 ALA A N   1 
ATOM   4677 C CA  . ALA B  1 252 ? -34.838 6.190   46.000  1.000 52.261  ? ? ? ? ? 0 253 ALA A CA  1 
ATOM   4678 C C   . ALA B  1 252 ? -36.352 6.026   46.207  1.000 58.876  ? ? ? ? ? 0 253 ALA A C   1 
ATOM   4679 O O   . ALA B  1 252 ? -37.071 5.719   45.265  1.000 59.115  ? ? ? ? ? 0 253 ALA A O   1 
ATOM   4680 C CB  . ALA B  1 252 ? -34.490 7.669   45.934  1.000 46.122  ? ? ? ? ? 0 253 ALA A CB  1 
ATOM   4681 N N   . PRO B  1 253 ? -36.936 6.197   47.424  1.000 62.476  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A N   1 
ATOM   4682 C CA  . PRO B  1 253 ? -38.393 6.102   47.561  1.000 55.009  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A CA  1 
ATOM   4683 C C   . PRO B  1 253 ? -39.133 7.154   46.725  1.000 55.581  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A C   1 
ATOM   4684 O O   . PRO B  1 253 ? -38.681 8.282   46.522  1.000 55.983  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A O   1 
ATOM   4685 C CB  . PRO B  1 253 ? -38.654 6.264   49.069  1.000 61.745  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A CB  1 
ATOM   4686 C CG  . PRO B  1 253 ? -37.294 5.968   49.723  1.000 60.198  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A CG  1 
ATOM   4687 C CD  . PRO B  1 253 ? -36.249 6.393   48.722  1.000 56.697  ? ? ? ? ? 0 254 PRO A CD  1 
ATOM   4688 N N   . VAL B  1 254 ? -40.285 6.742   46.205  1.000 54.230  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A N   1 
ATOM   4689 C CA  . VAL B  1 254 ? -41.209 7.617   45.511  1.000 45.328  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A CA  1 
ATOM   4690 C C   . VAL B  1 254 ? -42.565 7.399   46.169  1.000 44.951  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A C   1 
ATOM   4691 O O   . VAL B  1 254 ? -42.971 6.270   46.359  1.000 42.337  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A O   1 
ATOM   4692 C CB  . VAL B  1 254 ? -41.181 7.265   43.999  1.000 47.912  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A CB  1 
ATOM   4693 C CG1 . VAL B  1 254 ? -42.192 8.042   43.150  1.000 51.991  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A CG1 1 
ATOM   4694 C CG2 . VAL B  1 254 ? -39.794 7.440   43.429  1.000 40.777  ? ? ? ? ? 0 255 VAL A CG2 1 
ATOM   4695 N N   . GLU B  1 255 ? -43.292 8.475   46.462  1.000 48.327  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A N   1 
ATOM   4696 C CA  . GLU B  1 255 ? -44.571 8.396   47.152  1.000 49.122  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A CA  1 
ATOM   4697 C C   . GLU B  1 255 ? -45.569 7.723   46.203  1.000 50.744  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A C   1 
ATOM   4698 O O   . GLU B  1 255 ? -45.730 8.179   45.074  1.000 56.040  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A O   1 
ATOM   4699 C CB  . GLU B  1 255 ? -44.955 9.826   47.602  1.000 53.063  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A CB  1 
ATOM   4700 C CG  . GLU B  1 255 ? -46.355 9.992   48.185  1.000 64.930  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A CG  1 
ATOM   4701 C CD  . GLU B  1 255 ? -47.204 11.175  47.684  1.000 91.591  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A CD  1 
ATOM   4702 O OE1 . GLU B  1 255 ? -46.885 11.799  46.641  1.000 92.815  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A OE1 1 
ATOM   4703 O OE2 . GLU B  1 255 ? -48.231 11.479  48.323  1.000 95.087  ? ? ? ? ? 0 256 GLU A OE2 1 
ATOM   4704 N N   . GLY B  1 256 ? -46.229 6.632   46.646  1.000 45.660  ? ? ? ? ? 0 257 GLY A N   1 
ATOM   4705 C CA  . GLY B  1 256 ? -47.285 5.982   45.893  1.000 41.519  ? ? ? ? ? 0 257 GLY A CA  1 
ATOM   4706 C C   . GLY B  1 256 ? -46.793 4.938   44.886  1.000 40.794  ? ? ? ? ? 0 257 GLY A C   1 
ATOM   4707 O O   . GLY B  1 256 ? -47.609 4.233   44.317  1.000 41.141  ? ? ? ? ? 0 257 GLY A O   1 
ATOM   4708 N N   . VAL B  1 257 ? -45.476 4.726   44.839  1.000 41.498  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A N   1 
ATOM   4709 C CA  . VAL B  1 257 ? -44.816 3.809   43.934  1.000 47.493  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A CA  1 
ATOM   4710 C C   . VAL B  1 257 ? -44.087 2.760   44.755  1.000 42.423  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A C   1 
ATOM   4711 O O   . VAL B  1 257 ? -43.211 3.099   45.500  1.000 51.811  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A O   1 
ATOM   4712 C CB  . VAL B  1 257 ? -43.827 4.609   43.057  1.000 39.056  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A CB  1 
ATOM   4713 C CG1 . VAL B  1 257 ? -43.072 3.742   42.106  1.000 45.032  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A CG1 1 
ATOM   4714 C CG2 . VAL B  1 257 ? -44.538 5.719   42.300  1.000 47.272  ? ? ? ? ? 0 258 VAL A CG2 1 
ATOM   4715 N N   . GLU B  1 258 ? -44.387 1.491   44.551  1.000 47.750  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A N   1 
ATOM   4716 C CA  . GLU B  1 258 ? -43.549 0.384   44.988  1.000 47.026  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A CA  1 
ATOM   4717 C C   . GLU B  1 258 ? -42.576 -0.065  43.874  1.000 49.056  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A C   1 
ATOM   4718 O O   . GLU B  1 258 ? -42.968 -0.461  42.769  1.000 37.313  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A O   1 
ATOM   4719 C CB  . GLU B  1 258 ? -44.456 -0.785  45.405  1.000 48.075  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A CB  1 
ATOM   4720 C CG  . GLU B  1 258 ? -43.757 -1.842  46.238  1.000 54.649  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A CG  1 
ATOM   4721 C CD  . GLU B  1 258 ? -44.475 -3.168  46.348  1.000 58.302  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A CD  1 
ATOM   4722 O OE1 . GLU B  1 258 ? -45.643 -3.256  45.877  1.000 55.823  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A OE1 1 
ATOM   4723 O OE2 . GLU B  1 258 ? -43.841 -4.112  46.891  1.000 62.533  ? ? ? ? ? 0 259 GLU A OE2 1 
ATOM   4724 N N   . HIS B  1 259 ? -41.284 -0.031  44.201  1.000 43.068  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A N   1 
ATOM   4725 C CA  . HIS B  1 259 ? -40.212 -0.558  43.382  1.000 38.893  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A CA  1 
ATOM   4726 C C   . HIS B  1 259 ? -40.175 -2.061  43.598  1.000 44.555  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A C   1 
ATOM   4727 O O   . HIS B  1 259 ? -40.247 -2.465  44.743  1.000 48.204  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A O   1 
ATOM   4728 C CB  . HIS B  1 259 ? -38.912 0.094   43.832  1.000 42.106  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A CB  1 
ATOM   4729 C CG  . HIS B  1 259 ? -38.860 1.573   43.714  1.000 37.903  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A CG  1 
ATOM   4730 N ND1 . HIS B  1 259 ? -39.141 2.227   42.555  1.000 39.976  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A ND1 1 
ATOM   4731 C CD2 . HIS B  1 259 ? -38.511 2.518   44.637  1.000 44.198  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A CD2 1 
ATOM   4732 C CE1 . HIS B  1 259 ? -39.023 3.540   42.753  1.000 46.969  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A CE1 1 
ATOM   4733 N NE2 . HIS B  1 259 ? -38.608 3.741   44.031  1.000 42.327  ? ? ? ? ? 0 260 HIS A NE2 1 
ATOM   4734 N N   . VAL B  1 260 ? -40.200 -2.857  42.509  1.000 36.531  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A N   1 
ATOM   4735 C CA  . VAL B  1 260 ? -40.214 -4.309  42.554  1.000 34.728  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A CA  1 
ATOM   4736 C C   . VAL B  1 260 ? -39.205 -4.782  41.518  1.000 41.602  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A C   1 
ATOM   4737 O O   . VAL B  1 260 ? -39.263 -4.338  40.348  1.000 37.867  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A O   1 
ATOM   4738 C CB  . VAL B  1 260 ? -41.617 -4.888  42.285  1.000 34.497  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A CB  1 
ATOM   4739 C CG1 . VAL B  1 260 ? -41.651 -6.417  42.263  1.000 33.085  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A CG1 1 
ATOM   4740 C CG2 . VAL B  1 260 ? -42.649 -4.345  43.260  1.000 37.012  ? ? ? ? ? 0 261 VAL A CG2 1 
ATOM   4741 N N   . GLY B  1 261 ? -38.236 -5.628  41.968  1.000 38.176  ? ? ? ? ? 0 262 GLY A N   1 
ATOM   4742 C CA  . GLY B  1 261 ? -37.203 -6.164  41.097  1.000 31.601  ? ? ? ? ? 0 262 GLY A CA  1 
ATOM   4743 C C   . GLY B  1 261 ? -37.624 -7.489  40.473  1.000 30.391  ? ? ? ? ? 0 262 GLY A C   1 
ATOM   4744 O O   . GLY B  1 261 ? -38.273 -8.289  41.101  1.000 36.569  ? ? ? ? ? 0 262 GLY A O   1 
ATOM   4745 N N   . GLY B  1 262 ? -37.338 -7.706  39.187  1.000 34.355  ? ? ? ? ? 0 263 GLY A N   1 
ATOM   4746 C CA  . GLY B  1 262 ? -37.698 -8.990  38.583  1.000 33.023  ? ? ? ? ? 0 263 GLY A CA  1 
ATOM   4747 C C   . GLY B  1 262 ? -37.515 -8.920  37.071  1.000 32.967  ? ? ? ? ? 0 263 GLY A C   1 
ATOM   4748 O O   . GLY B  1 262 ? -37.252 -7.841  36.517  1.000 34.305  ? ? ? ? ? 0 263 GLY A O   1 
ATOM   4749 N N   . SER B  1 263 ? -37.611 -10.095 36.457  1.000 31.054  ? ? ? ? ? 0 264 SER A N   1 
ATOM   4750 C CA  . SER B  1 263 ? -37.547 -10.280 35.024  1.000 37.242  ? ? ? ? ? 0 264 SER A CA  1 
ATOM   4751 C C   . SER B  1 263 ? -38.987 -10.375 34.503  1.000 35.438  ? ? ? ? ? 0 264 SER A C   1 
ATOM   4752 O O   . SER B  1 263 ? -39.769 -11.183 35.004  1.000 34.878  ? ? ? ? ? 0 264 SER A O   1 
ATOM   4753 C CB  . SER B  1 263 ? -36.779 -11.485 34.630  1.000 35.605  ? ? ? ? ? 0 264 SER A CB  1 
ATOM   4754 O OG  . SER B  1 263 ? -36.905 -11.678 33.243  1.000 37.496  ? ? ? ? ? 0 264 SER A OG  1 
ATOM   4755 N N   . MET B  1 264 ? -39.301 -9.563  33.481  1.000 30.914  ? ? ? ? ? 0 265 MET A N   1 
ATOM   4756 C CA  . MET B  1 264 ? -40.600 -9.596  32.800  1.000 33.468  ? ? ? ? ? 0 265 MET A CA  1 
ATOM   4757 C C   . MET B  1 264 ? -40.854 -10.934 32.106  1.000 30.635  ? ? ? ? ? 0 265 MET A C   1 
ATOM   4758 O O   . MET B  1 264 ? -41.997 -11.237 31.752  1.000 29.475  ? ? ? ? ? 0 265 MET A O   1 
ATOM   4759 C CB  . MET B  1 264 ? -40.684 -8.461  31.766  1.000 31.519  ? ? ? ? ? 0 265 MET A CB  1 
ATOM   4760 C CG  . MET B  1 264 ? -39.833 -8.638  30.485  1.000 33.004  ? ? ? ? ? 0 265 MET A CG  1 
ATOM   4761 S SD  . MET B  1 264 ? -39.663 -6.993  29.705  1.000 35.299  ? ? ? ? ? 0 265 MET A SD  1 
ATOM   4762 C CE  . MET B  1 264 ? -38.372 -7.356  28.538  1.000 36.938  ? ? ? ? ? 0 265 MET A CE  1 
ATOM   4763 N N   . PHE B  1 265 ? -39.797 -11.785 31.984  1.000 30.768  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A N   1 
ATOM   4764 C CA  . PHE B  1 265 ? -39.939 -13.095 31.354  1.000 29.822  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CA  1 
ATOM   4765 C C   . PHE B  1 265 ? -40.444 -14.116 32.371  1.000 32.273  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A C   1 
ATOM   4766 O O   . PHE B  1 265 ? -41.019 -15.112 31.970  1.000 30.382  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A O   1 
ATOM   4767 C CB  . PHE B  1 265 ? -38.660 -13.492 30.614  1.000 31.654  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CB  1 
ATOM   4768 C CG  . PHE B  1 265 ? -38.419 -12.750 29.317  1.000 33.491  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CG  1 
ATOM   4769 C CD1 . PHE B  1 265 ? -39.155 -13.029 28.157  1.000 36.875  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CD1 1 
ATOM   4770 C CD2 . PHE B  1 265 ? -37.398 -11.801 29.240  1.000 36.548  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CD2 1 
ATOM   4771 C CE1 . PHE B  1 265 ? -38.898 -12.361 26.959  1.000 30.051  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CE1 1 
ATOM   4772 C CE2 . PHE B  1 265 ? -37.142 -11.121 28.047  1.000 35.918  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CE2 1 
ATOM   4773 C CZ  . PHE B  1 265 ? -37.900 -11.410 26.905  1.000 32.829  ? ? ? ? ? 0 266 PHE A CZ  1 
ATOM   4774 N N   . ASP B  1 266 ? -40.229 -13.836 33.664  1.000 29.153  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A N   1 
ATOM   4775 C CA  . ASP B  1 266 ? -40.630 -14.712 34.744  1.000 38.809  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A CA  1 
ATOM   4776 C C   . ASP B  1 266 ? -42.051 -14.361 35.165  1.000 41.450  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A C   1 
ATOM   4777 O O   . ASP B  1 266 ? -42.933 -15.220 35.110  1.000 40.390  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A O   1 
ATOM   4778 C CB  . ASP B  1 266 ? -39.679 -14.587 35.942  1.000 40.485  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A CB  1 
ATOM   4779 C CG  . ASP B  1 266 ? -38.317 -15.197 35.661  1.000 41.384  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A CG  1 
ATOM   4780 O OD1 . ASP B  1 266 ? -38.254 -16.166 34.909  1.000 41.945  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A OD1 1 
ATOM   4781 O OD2 . ASP B  1 266 ? -37.347 -14.679 36.175  1.000 43.827  ? ? ? ? ? 0 267 ASP A OD2 1 
ATOM   4782 N N   . ASN B  1 267 ? -42.271 -13.070 35.434  1.000 37.593  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A N   1 
ATOM   4783 C CA  . ASN B  1 267 ? -43.504 -12.581 36.043  1.000 43.853  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A CA  1 
ATOM   4784 C C   . ASN B  1 267 ? -43.633 -11.089 35.771  1.000 32.420  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A C   1 
ATOM   4785 O O   . ASN B  1 267 ? -42.641 -10.379 35.654  1.000 34.628  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A O   1 
ATOM   4786 C CB  . ASN B  1 267 ? -43.475 -12.710 37.579  1.000 45.976  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A CB  1 
ATOM   4787 C CG  . ASN B  1 267 ? -43.592 -14.144 38.004  1.000 65.835  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A CG  1 
ATOM   4788 O OD1 . ASN B  1 267 ? -44.603 -14.777 37.713  1.000 81.768  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A OD1 1 
ATOM   4789 N ND2 . ASN B  1 267 ? -42.558 -14.674 38.638  1.000 75.511  ? ? ? ? ? 0 268 ASN A ND2 1 
ATOM   4790 N N   . ILE B  1 268 ? -44.855 -10.610 35.879  1.000 32.439  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A N   1 
ATOM   4791 C CA  . ILE B  1 268 ? -45.152 -9.181  36.034  1.000 34.803  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A CA  1 
ATOM   4792 C C   . ILE B  1 268 ? -46.035 -8.981  37.272  1.000 32.231  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A C   1 
ATOM   4793 O O   . ILE B  1 268 ? -46.938 -9.783  37.539  1.000 36.908  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A O   1 
ATOM   4794 C CB  . ILE B  1 268 ? -45.804 -8.711  34.698  1.000 31.925  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A CB  1 
ATOM   4795 C CG1 . ILE B  1 268 ? -44.678 -8.484  33.658  1.000 37.887  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A CG1 1 
ATOM   4796 C CG2 . ILE B  1 268 ? -46.658 -7.463  34.852  1.000 31.511  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A CG2 1 
ATOM   4797 C CD1 . ILE B  1 268 ? -45.049 -8.669  32.270  1.000 44.022  ? ? ? ? ? 0 269 ILE A CD1 1 
ATOM   4798 N N   . PRO B  1 269 ? -45.777 -7.975  38.118  1.000 32.004  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A N   1 
ATOM   4799 C CA  . PRO B  1 269 ? -46.643 -7.746  39.275  1.000 34.084  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A CA  1 
ATOM   4800 C C   . PRO B  1 269 ? -48.074 -7.438  38.836  1.000 43.615  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A C   1 
ATOM   4801 O O   . PRO B  1 269 ? -48.283 -6.909  37.743  1.000 37.127  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A O   1 
ATOM   4802 C CB  . PRO B  1 269 ? -46.069 -6.500  39.953  1.000 32.777  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A CB  1 
ATOM   4803 C CG  . PRO B  1 269 ? -44.658 -6.319  39.399  1.000 37.114  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A CG  1 
ATOM   4804 C CD  . PRO B  1 269 ? -44.662 -7.006  38.038  1.000 34.206  ? ? ? ? ? 0 270 PRO A CD  1 
ATOM   4805 N N   . ARG B  1 270 ? -49.050 -7.671  39.730  1.000 44.710  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A N   1 
ATOM   4806 C CA  . ARG B  1 270 ? -50.470 -7.578  39.391  1.000 47.177  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A CA  1 
ATOM   4807 C C   . ARG B  1 270 ? -50.913 -6.124  39.419  1.000 37.818  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A C   1 
ATOM   4808 O O   . ARG B  1 270 ? -50.310 -5.331  40.112  1.000 39.059  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A O   1 
ATOM   4809 C CB  . ARG B  1 270 ? -51.336 -8.410  40.341  1.000 48.467  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A CB  1 
ATOM   4810 C CG  . ARG B  1 270 ? -51.073 -9.902  40.218  1.000 52.436  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A CG  1 
ATOM   4811 C CD  . ARG B  1 270 ? -52.281 -10.773 40.480  1.000 62.132  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A CD  1 
ATOM   4812 N NE  . ARG B  1 270 ? -53.085 -10.928 39.266  1.000 74.611  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A NE  1 
ATOM   4813 C CZ  . ARG B  1 270 ? -54.367 -11.256 39.265  1.000 68.680  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A CZ  1 
ATOM   4814 N NH1 . ARG B  1 270 ? -54.919 -11.699 40.380  1.000 88.811  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A NH1 1 
ATOM   4815 N NH2 . ARG B  1 270 ? -55.106 -11.072 38.186  1.000 61.148  ? ? ? ? ? 0 271 ARG A NH2 1 
ATOM   4816 N N   . GLY B  1 271 ? -51.954 -5.792  38.647  1.000 36.368  ? ? ? ? ? 0 272 GLY A N   1 
ATOM   4817 C CA  . GLY B  1 271 ? -52.369 -4.410  38.516  1.000 32.037  ? ? ? ? ? 0 272 GLY A CA  1 
ATOM   4818 C C   . GLY B  1 271 ? -53.597 -4.253  37.615  1.000 29.389  ? ? ? ? ? 0 272 GLY A C   1 
ATOM   4819 O O   . GLY B  1 271 ? -54.082 -5.218  37.087  1.000 32.734  ? ? ? ? ? 0 272 GLY A O   1 
ATOM   4820 N N   . ASN B  1 272 ? -54.036 -3.008  37.373  1.000 32.756  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A N   1 
ATOM   4821 C CA  . ASN B  1 272 ? -55.197 -2.756  36.511  1.000 32.589  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A CA  1 
ATOM   4822 C C   . ASN B  1 272 ? -54.752 -2.548  35.069  1.000 30.886  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A C   1 
ATOM   4823 O O   . ASN B  1 272 ? -55.552 -2.749  34.153  1.000 34.820  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A O   1 
ATOM   4824 C CB  . ASN B  1 272 ? -56.000 -1.579  37.078  1.000 30.121  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A CB  1 
ATOM   4825 C CG  . ASN B  1 272 ? -56.416 -1.880  38.513  1.000 32.499  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A CG  1 
ATOM   4826 O OD1 . ASN B  1 272 ? -55.928 -1.252  39.460  1.000 40.781  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A OD1 1 
ATOM   4827 N ND2 . ASN B  1 272 ? -57.285 -2.866  38.673  1.000 32.785  ? ? ? ? ? 0 273 ASN A ND2 1 
ATOM   4828 N N   . ALA B  1 273 ? -53.479 -2.146  34.897  1.000 35.662  ? ? ? ? ? 0 274 ALA A N   1 
ATOM   4829 C CA  . ALA B  1 273 ? -52.878 -1.872  33.600  1.000 31.934  ? ? ? ? ? 0 274 ALA A CA  1 
ATOM   4830 C C   . ALA B  1 273 ? -51.369 -2.098  33.732  1.000 33.628  ? ? ? ? ? 0 274 ALA A C   1 
ATOM   4831 O O   . ALA B  1 273 ? -50.836 -1.783  34.778  1.000 30.124  ? ? ? ? ? 0 274 ALA A O   1 
ATOM   4832 C CB  . ALA B  1 273 ? -53.193 -0.441  33.161  1.000 29.989  ? ? ? ? ? 0 274 ALA A CB  1 
ATOM   4833 N N   . VAL B  1 274 ? -50.732 -2.564  32.628  1.000 37.225  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A N   1 
ATOM   4834 C CA  . VAL B  1 274 ? -49.294 -2.670  32.482  1.000 33.528  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A CA  1 
ATOM   4835 C C   . VAL B  1 274 ? -48.850 -1.778  31.337  1.000 30.710  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A C   1 
ATOM   4836 O O   . VAL B  1 274 ? -49.415 -1.852  30.242  1.000 32.437  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A O   1 
ATOM   4837 C CB  . VAL B  1 274 ? -48.879 -4.137  32.256  1.000 31.556  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A CB  1 
ATOM   4838 C CG1 . VAL B  1 274 ? -47.374 -4.266  32.190  1.000 29.907  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A CG1 1 
ATOM   4839 C CG2 . VAL B  1 274 ? -49.404 -5.022  33.344  1.000 30.995  ? ? ? ? ? 0 275 VAL A CG2 1 
ATOM   4840 N N   . LEU B  1 275 ? -47.846 -0.953  31.600  1.000 27.671  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A N   1 
ATOM   4841 C CA  . LEU B  1 275 ? -47.223 -0.070  30.624  1.000 29.806  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A CA  1 
ATOM   4842 C C   . LEU B  1 275 ? -45.942 -0.709  30.067  1.000 31.884  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A C   1 
ATOM   4843 O O   . LEU B  1 275 ? -45.045 -1.042  30.841  1.000 31.045  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A O   1 
ATOM   4844 C CB  . LEU B  1 275 ? -46.915 1.224   31.360  1.000 28.578  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A CB  1 
ATOM   4845 C CG  . LEU B  1 275 ? -46.532 2.457   30.579  1.000 32.703  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A CG  1 
ATOM   4846 C CD1 . LEU B  1 275 ? -47.544 2.782   29.470  1.000 36.286  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A CD1 1 
ATOM   4847 C CD2 . LEU B  1 275 ? -46.438 3.612   31.573  1.000 38.462  ? ? ? ? ? 0 276 LEU A CD2 1 
ATOM   4848 N N   . LEU B  1 276 ? -45.872 -0.854  28.728  1.000 28.711  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A N   1 
ATOM   4849 C CA  . LEU B  1 276 ? -44.690 -1.323  28.005  1.000 26.480  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A CA  1 
ATOM   4850 C C   . LEU B  1 276 ? -44.279 -0.239  27.004  1.000 30.030  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A C   1 
ATOM   4851 O O   . LEU B  1 276 ? -44.828 -0.141  25.905  1.000 28.515  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A O   1 
ATOM   4852 C CB  . LEU B  1 276 ? -45.032 -2.647  27.292  1.000 27.956  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A CB  1 
ATOM   4853 C CG  . LEU B  1 276 ? -45.465 -3.821  28.159  1.000 24.078  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A CG  1 
ATOM   4854 C CD1 . LEU B  1 276 ? -45.886 -4.974  27.284  1.000 28.763  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A CD1 1 
ATOM   4855 C CD2 . LEU B  1 276 ? -44.308 -4.277  29.058  1.000 27.575  ? ? ? ? ? 0 277 LEU A CD2 1 
ATOM   4856 N N   . LYS B  1 277 ? -43.208 0.496   27.320  1.000 29.068  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A N   1 
ATOM   4857 C CA  . LYS B  1 277 ? -42.749 1.561   26.453  1.000 29.522  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A CA  1 
ATOM   4858 C C   . LYS B  1 277 ? -41.425 1.141   25.823  1.000 28.892  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A C   1 
ATOM   4859 O O   . LYS B  1 277 ? -40.459 0.908   26.534  1.000 26.680  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A O   1 
ATOM   4860 C CB  . LYS B  1 277 ? -42.531 2.886   27.221  1.000 30.742  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A CB  1 
ATOM   4861 C CG  . LYS B  1 277 ? -42.027 3.979   26.267  1.000 37.845  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A CG  1 
ATOM   4862 C CD  . LYS B  1 277 ? -41.490 5.227   26.824  1.000 40.528  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A CD  1 
ATOM   4863 C CE  . LYS B  1 277 ? -41.234 6.242   25.741  1.000 35.337  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A CE  1 
ATOM   4864 N NZ  . LYS B  1 277 ? -39.938 6.008   25.096  1.000 35.118  ? ? ? ? ? 0 278 LYS A NZ  1 
ATOM   4865 N N   . TRP B  1 278 ? -41.400 1.037   24.496  1.000 25.956  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A N   1 
ATOM   4866 C CA  . TRP B  1 278 ? -40.228 0.601   23.765  1.000 26.644  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CA  1 
ATOM   4867 C C   . TRP B  1 278 ? -39.629 -0.727  24.315  1.000 26.134  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A C   1 
ATOM   4868 O O   . TRP B  1 278 ? -38.395 -0.894  24.340  1.000 26.742  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A O   1 
ATOM   4869 C CB  . TRP B  1 278 ? -39.246 1.791   23.777  1.000 27.262  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CB  1 
ATOM   4870 C CG  . TRP B  1 278 ? -39.230 2.677   22.563  1.000 25.964  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CG  1 
ATOM   4871 C CD1 . TRP B  1 278 ? -39.998 2.576   21.443  1.000 28.619  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CD1 1 
ATOM   4872 C CD2 . TRP B  1 278 ? -38.397 3.818   22.339  1.000 28.094  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CD2 1 
ATOM   4873 N NE1 . TRP B  1 278 ? -39.691 3.535   20.530  1.000 27.345  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A NE1 1 
ATOM   4874 C CE2 . TRP B  1 278 ? -38.763 4.363   21.073  1.000 27.914  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CE2 1 
ATOM   4875 C CE3 . TRP B  1 278 ? -37.441 4.495   23.108  1.000 27.061  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CE3 1 
ATOM   4876 C CZ2 . TRP B  1 278 ? -38.113 5.458   20.502  1.000 28.382  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CZ2 1 
ATOM   4877 C CZ3 . TRP B  1 278 ? -36.817 5.615   22.558  1.000 29.202  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CZ3 1 
ATOM   4878 C CH2 . TRP B  1 278 ? -37.159 6.084   21.273  1.000 28.769  ? ? ? ? ? 0 279 TRP A CH2 1 
ATOM   4879 N N   . ILE B  1 279 ? -40.493 -1.678  24.715  1.000 25.815  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A N   1 
ATOM   4880 C CA  . ILE B  1 279 ? -40.045 -2.995  25.133  1.000 26.091  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A CA  1 
ATOM   4881 C C   . ILE B  1 279 ? -40.226 -3.957  23.974  1.000 27.820  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A C   1 
ATOM   4882 O O   . ILE B  1 279 ? -39.258 -4.599  23.526  1.000 27.193  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A O   1 
ATOM   4883 C CB  . ILE B  1 279 ? -40.806 -3.497  26.369  1.000 28.252  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A CB  1 
ATOM   4884 C CG1 . ILE B  1 279 ? -40.752 -2.547  27.570  1.000 31.408  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A CG1 1 
ATOM   4885 C CG2 . ILE B  1 279 ? -40.406 -4.928  26.707  1.000 28.247  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A CG2 1 
ATOM   4886 C CD1 . ILE B  1 279 ? -39.470 -2.330  28.183  1.000 35.008  ? ? ? ? ? 0 280 ILE A CD1 1 
ATOM   4887 N N   . LEU B  1 280 ? -41.477 -4.080  23.501  1.000 24.039  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A N   1 
ATOM   4888 C CA  . LEU B  1 280 ? -41.785 -5.083  22.484  1.000 25.268  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A CA  1 
ATOM   4889 C C   . LEU B  1 280 ? -40.933 -4.945  21.213  1.000 23.063  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A C   1 
ATOM   4890 O O   . LEU B  1 280 ? -40.617 -5.955  20.550  1.000 26.475  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A O   1 
ATOM   4891 C CB  . LEU B  1 280 ? -43.291 -5.045  22.133  1.000 27.104  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A CB  1 
ATOM   4892 C CG  . LEU B  1 280 ? -44.263 -5.318  23.294  1.000 28.339  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A CG  1 
ATOM   4893 C CD1 . LEU B  1 280 ? -45.704 -5.411  22.762  1.000 30.088  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A CD1 1 
ATOM   4894 C CD2 . LEU B  1 280 ? -43.886 -6.617  24.050  1.000 28.009  ? ? ? ? ? 0 281 LEU A CD2 1 
ATOM   4895 N N   . HIS B  1 281 ? -40.539 -3.725  20.832  1.000 22.136  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A N   1 
ATOM   4896 C CA  . HIS B  1 281 ? -39.846 -3.595  19.546  1.000 26.790  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A CA  1 
ATOM   4897 C C   . HIS B  1 281 ? -38.383 -4.087  19.636  1.000 24.447  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A C   1 
ATOM   4898 O O   . HIS B  1 281 ? -37.766 -4.269  18.599  1.000 23.285  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A O   1 
ATOM   4899 C CB  . HIS B  1 281 ? -39.958 -2.154  19.072  1.000 23.756  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A CB  1 
ATOM   4900 C CG  . HIS B  1 281 ? -39.012 -1.167  19.705  1.000 22.481  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A CG  1 
ATOM   4901 N ND1 . HIS B  1 281 ? -38.645 0.016   19.104  1.000 24.623  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A ND1 1 
ATOM   4902 C CD2 . HIS B  1 281 ? -38.370 -1.188  20.910  1.000 26.061  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A CD2 1 
ATOM   4903 C CE1 . HIS B  1 281 ? -37.841 0.694   19.940  1.000 25.888  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A CE1 1 
ATOM   4904 N NE2 . HIS B  1 281 ? -37.676 -0.009  21.059  1.000 22.490  ? ? ? ? ? 0 282 HIS A NE2 1 
ATOM   4905 N N   . ASP B  1 282 ? -37.867 -4.384  20.854  1.000 24.533  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A N   1 
ATOM   4906 C CA  . ASP B  1 282 ? -36.536 -4.970  21.019  1.000 26.108  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A CA  1 
ATOM   4907 C C   . ASP B  1 282 ? -36.491 -6.477  20.679  1.000 29.260  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A C   1 
ATOM   4908 O O   . ASP B  1 282 ? -35.400 -7.020  20.422  1.000 30.988  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A O   1 
ATOM   4909 C CB  . ASP B  1 282 ? -36.088 -4.871  22.462  1.000 26.965  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A CB  1 
ATOM   4910 C CG  . ASP B  1 282 ? -35.878 -3.453  22.950  1.000 24.061  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A CG  1 
ATOM   4911 O OD1 . ASP B  1 282 ? -35.941 -2.535  22.116  1.000 24.948  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A OD1 1 
ATOM   4912 O OD2 . ASP B  1 282 ? -35.581 -3.303  24.157  1.000 23.531  ? ? ? ? ? 0 283 ASP A OD2 1 
ATOM   4913 N N   . TRP B  1 283 ? -37.658 -7.143  20.626  1.000 25.140  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A N   1 
ATOM   4914 C CA  . TRP B  1 283 ? -37.812 -8.611  20.807  1.000 24.240  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CA  1 
ATOM   4915 C C   . TRP B  1 283 ? -38.538 -9.205  19.613  1.000 24.613  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A C   1 
ATOM   4916 O O   . TRP B  1 283 ? -39.378 -8.513  18.969  1.000 27.457  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A O   1 
ATOM   4917 C CB  . TRP B  1 283 ? -38.652 -8.869  22.079  1.000 25.966  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CB  1 
ATOM   4918 C CG  . TRP B  1 283 ? -37.956 -8.476  23.342  1.000 27.135  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CG  1 
ATOM   4919 C CD1 . TRP B  1 283 ? -38.208 -7.385  24.118  1.000 29.392  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CD1 1 
ATOM   4920 C CD2 . TRP B  1 283 ? -36.824 -9.151  23.935  1.000 30.448  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CD2 1 
ATOM   4921 N NE1 . TRP B  1 283 ? -37.305 -7.315  25.157  1.000 28.230  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A NE1 1 
ATOM   4922 C CE2 . TRP B  1 283 ? -36.457 -8.392  25.083  1.000 31.275  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CE2 1 
ATOM   4923 C CE3 . TRP B  1 283 ? -36.125 -10.352 23.634  1.000 31.312  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CE3 1 
ATOM   4924 C CZ2 . TRP B  1 283 ? -35.380 -8.761  25.896  1.000 33.060  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CZ2 1 
ATOM   4925 C CZ3 . TRP B  1 283 ? -35.076 -10.723 24.454  1.000 32.052  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CZ3 1 
ATOM   4926 C CH2 . TRP B  1 283 ? -34.709 -9.929  25.563  1.000 30.736  ? ? ? ? ? 0 284 TRP A CH2 1 
ATOM   4927 N N   . ASP B  1 284 ? -38.264 -10.488 19.339  1.000 24.267  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A N   1 
ATOM   4928 C CA  . ASP B  1 284 ? -38.950 -11.214 18.295  1.000 24.497  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A CA  1 
ATOM   4929 C C   . ASP B  1 284 ? -40.342 -11.583 18.775  1.000 24.377  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A C   1 
ATOM   4930 O O   . ASP B  1 284 ? -40.687 -11.331 19.928  1.000 21.992  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A O   1 
ATOM   4931 C CB  . ASP B  1 284 ? -38.125 -12.409 17.838  1.000 27.819  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A CB  1 
ATOM   4932 C CG  . ASP B  1 284 ? -37.996 -13.535 18.844  1.000 31.239  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A CG  1 
ATOM   4933 O OD1 . ASP B  1 284 ? -38.681 -13.525 19.887  1.000 30.106  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A OD1 1 
ATOM   4934 O OD2 . ASP B  1 284 ? -37.147 -14.388 18.589  1.000 38.762  ? ? ? ? ? 0 285 ASP A OD2 1 
ATOM   4935 N N   . ASP B  1 285 ? -41.142 -12.131 17.871  1.000 27.861  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A N   1 
ATOM   4936 C CA  . ASP B  1 285 ? -42.548 -12.393 18.151  1.000 28.632  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A CA  1 
ATOM   4937 C C   . ASP B  1 285 ? -42.719 -13.383 19.304  1.000 31.586  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A C   1 
ATOM   4938 O O   . ASP B  1 285 ? -43.584 -13.161 20.156  1.000 30.424  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A O   1 
ATOM   4939 C CB  . ASP B  1 285 ? -43.229 -12.956 16.905  1.000 31.233  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A CB  1 
ATOM   4940 C CG  . ASP B  1 285 ? -43.373 -11.945 15.777  1.000 33.957  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A CG  1 
ATOM   4941 O OD1 . ASP B  1 285 ? -43.225 -10.712 15.991  1.000 28.388  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A OD1 1 
ATOM   4942 O OD2 . ASP B  1 285 ? -43.698 -12.392 14.719  1.000 36.798  ? ? ? ? ? 0 286 ASP A OD2 1 
ATOM   4943 N N   . LYS B  1 286 ? -41.904 -14.452 19.389  1.000 32.184  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A N   1 
ATOM   4944 C CA  . LYS B  1 286 ? -42.090 -15.407 20.489  1.000 33.297  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A CA  1 
ATOM   4945 C C   . LYS B  1 286 ? -41.818 -14.793 21.849  1.000 27.995  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A C   1 
ATOM   4946 O O   . LYS B  1 286 ? -42.550 -15.013 22.809  1.000 28.853  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A O   1 
ATOM   4947 C CB  . LYS B  1 286 ? -41.150 -16.596 20.404  1.000 40.109  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A CB  1 
ATOM   4948 C CG  . LYS B  1 286 ? -41.471 -17.609 19.343  1.000 50.820  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A CG  1 
ATOM   4949 C CD  . LYS B  1 286 ? -40.534 -18.842 19.465  1.000 66.055  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A CD  1 
ATOM   4950 C CE  . LYS B  1 286 ? -39.084 -18.622 19.046  1.000 78.649  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A CE  1 
ATOM   4951 N NZ  . LYS B  1 286 ? -38.233 -17.973 20.083  1.000 77.545  ? ? ? ? ? 0 287 LYS A NZ  1 
ATOM   4952 N N   . ALA B  1 287 ? -40.718 -14.037 21.964  1.000 27.843  ? ? ? ? ? 0 288 ALA A N   1 
ATOM   4953 C CA  . ALA B  1 287 ? -40.447 -13.281 23.184  1.000 29.119  ? ? ? ? ? 0 288 ALA A CA  1 
ATOM   4954 C C   . ALA B  1 287 ? -41.567 -12.285 23.531  1.000 29.368  ? ? ? ? ? 0 288 ALA A C   1 
ATOM   4955 O O   . ALA B  1 287 ? -41.848 -12.112 24.708  1.000 30.030  ? ? ? ? ? 0 288 ALA A O   1 
ATOM   4956 C CB  . ALA B  1 287 ? -39.134 -12.578 23.046  1.000 29.416  ? ? ? ? ? 0 288 ALA A CB  1 
ATOM   4957 N N   . CYS B  1 288 ? -42.144 -11.588 22.521  1.000 25.533  ? ? ? ? ? 0 289 CYS A N   1 
ATOM   4958 C CA  . CYS B  1 288 ? -43.215 -10.624 22.762  1.000 25.376  ? ? ? ? ? 0 289 CYS A CA  1 
ATOM   4959 C C   . CYS B  1 288 ? -44.432 -11.348 23.327  1.000 24.177  ? ? ? ? ? 0 289 CYS A C   1 
ATOM   4960 O O   . CYS B  1 288 ? -45.092 -10.834 24.214  1.000 27.998  ? ? ? ? ? 0 289 CYS A O   1 
ATOM   4961 C CB  . CYS B  1 288 ? -43.624 -9.865  21.493  1.000 25.765  ? ? ? ? ? 0 289 CYS A CB  1 
ATOM   4962 S SG  . CYS B  1 288 ? -42.443 -8.572  21.086  1.000 27.584  ? ? ? ? ? 0 289 CYS A SG  1 
ATOM   4963 N N   . ILE B  1 289 ? -44.791 -12.471 22.727  1.000 28.291  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A N   1 
ATOM   4964 C CA  . ILE B  1 289 ? -45.931 -13.262 23.195  1.000 31.455  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A CA  1 
ATOM   4965 C C   . ILE B  1 289 ? -45.730 -13.689 24.662  1.000 31.218  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A C   1 
ATOM   4966 O O   . ILE B  1 289 ? -46.630 -13.572 25.494  1.000 31.708  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A O   1 
ATOM   4967 C CB  . ILE B  1 289 ? -46.180 -14.424 22.210  1.000 30.000  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A CB  1 
ATOM   4968 C CG1 . ILE B  1 289 ? -46.662 -13.869 20.865  1.000 33.399  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A CG1 1 
ATOM   4969 C CG2 . ILE B  1 289 ? -47.152 -15.451 22.767  1.000 31.349  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A CG2 1 
ATOM   4970 C CD1 . ILE B  1 289 ? -46.618 -14.896 19.694  1.000 35.456  ? ? ? ? ? 0 290 ILE A CD1 1 
ATOM   4971 N N   . LYS B  1 290 ? -44.525 -14.108 25.035  1.000 29.785  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A N   1 
ATOM   4972 C CA  . LYS B  1 290 ? -44.265 -14.448 26.436  1.000 33.803  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A CA  1 
ATOM   4973 C C   . LYS B  1 290 ? -44.407 -13.242 27.344  1.000 31.024  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A C   1 
ATOM   4974 O O   . LYS B  1 290 ? -44.955 -13.342 28.411  1.000 28.902  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A O   1 
ATOM   4975 C CB  . LYS B  1 290 ? -42.840 -14.979 26.716  1.000 38.300  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A CB  1 
ATOM   4976 C CG  . LYS B  1 290 ? -42.629 -15.383 28.195  1.000 55.494  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A CG  1 
ATOM   4977 C CD  . LYS B  1 290 ? -43.711 -16.392 28.817  1.000 64.733  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A CD  1 
ATOM   4978 C CE  . LYS B  1 290 ? -43.443 -16.814 30.248  1.000 74.134  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A CE  1 
ATOM   4979 N NZ  . LYS B  1 290 ? -41.976 -16.851 30.504  1.000 74.105  ? ? ? ? ? 0 291 LYS A NZ  1 
ATOM   4980 N N   . ILE B  1 291 ? -43.862 -12.080 26.962  1.000 31.431  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A N   1 
ATOM   4981 C CA  . ILE B  1 291 ? -44.064 -10.896 27.789  1.000 29.045  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A CA  1 
ATOM   4982 C C   . ILE B  1 291 ? -45.562 -10.616 27.943  1.000 27.030  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A C   1 
ATOM   4983 O O   . ILE B  1 291 ? -45.984 -10.374 29.057  1.000 27.015  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A O   1 
ATOM   4984 C CB  . ILE B  1 291 ? -43.291 -9.709  27.210  1.000 29.294  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A CB  1 
ATOM   4985 C CG1 . ILE B  1 291 ? -41.784 -9.918  27.323  1.000 32.524  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A CG1 1 
ATOM   4986 C CG2 . ILE B  1 291 ? -43.729 -8.406  27.829  1.000 29.094  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A CG2 1 
ATOM   4987 C CD1 . ILE B  1 291 ? -41.011 -9.123  26.306  1.000 34.786  ? ? ? ? ? 0 292 ILE A CD1 1 
ATOM   4988 N N   . LEU B  1 292 ? -46.363 -10.636 26.830  1.000 28.361  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A N   1 
ATOM   4989 C CA  . LEU B  1 292 ? -47.779 -10.309 26.871  1.000 24.783  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A CA  1 
ATOM   4990 C C   . LEU B  1 292 ? -48.572 -11.367 27.640  1.000 27.455  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A C   1 
ATOM   4991 O O   . LEU B  1 292 ? -49.521 -11.017 28.334  1.000 32.905  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A O   1 
ATOM   4992 C CB  . LEU B  1 292 ? -48.330 -10.088 25.444  1.000 28.444  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A CB  1 
ATOM   4993 C CG  . LEU B  1 292 ? -47.817 -8.833  24.762  1.000 23.293  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A CG  1 
ATOM   4994 C CD1 . LEU B  1 292 ? -48.027 -8.894  23.278  1.000 26.041  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A CD1 1 
ATOM   4995 C CD2 . LEU B  1 292 ? -48.458 -7.599  25.424  1.000 24.108  ? ? ? ? ? 0 293 LEU A CD2 1 
ATOM   4996 N N   . LYS B  1 293 ? -48.214 -12.656 27.541  1.000 33.141  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A N   1 
ATOM   4997 C CA  . LYS B  1 293 ? -48.805 -13.667 28.415  1.000 33.706  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A CA  1 
ATOM   4998 C C   . LYS B  1 293 ? -48.548 -13.402 29.904  1.000 32.788  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A C   1 
ATOM   4999 O O   . LYS B  1 293 ? -49.491 -13.519 30.712  1.000 31.294  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A O   1 
ATOM   5000 C CB  . LYS B  1 293 ? -48.356 -15.051 27.994  1.000 35.106  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A CB  1 
ATOM   5001 C CG  . LYS B  1 293 ? -49.020 -15.568 26.736  1.000 32.307  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A CG  1 
ATOM   5002 C CD  . LYS B  1 293 ? -48.549 -16.941 26.469  1.000 32.362  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A CD  1 
ATOM   5003 C CE  . LYS B  1 293 ? -49.359 -17.493 25.334  1.000 37.765  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A CE  1 
ATOM   5004 N NZ  . LYS B  1 293 ? -48.748 -18.749 24.837  1.000 38.578  ? ? ? ? ? 0 294 LYS A NZ  1 
ATOM   5005 N N   . ASN B  1 294 ? -47.352 -12.921 30.294  1.000 33.948  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A N   1 
ATOM   5006 C CA  . ASN B  1 294 ? -47.146 -12.562 31.711  1.000 32.795  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A CA  1 
ATOM   5007 C C   . ASN B  1 294 ? -48.010 -11.351 32.105  1.000 34.061  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A C   1 
ATOM   5008 O O   . ASN B  1 294 ? -48.462 -11.255 33.246  1.000 36.635  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A O   1 
ATOM   5009 C CB  . ASN B  1 294 ? -45.669 -12.364 32.066  1.000 33.510  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A CB  1 
ATOM   5010 C CG  . ASN B  1 294 ? -44.829 -13.622 31.972  1.000 35.729  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A CG  1 
ATOM   5011 O OD1 . ASN B  1 294 ? -45.401 -14.704 31.978  1.000 35.068  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A OD1 1 
ATOM   5012 N ND2 . ASN B  1 294 ? -43.504 -13.499 31.854  1.000 29.251  ? ? ? ? ? 0 295 ASN A ND2 1 
ATOM   5013 N N   . CYS B  1 295 ? -48.178 -10.364 31.187  1.000 36.549  ? ? ? ? ? 0 296 CYS A N   1 
ATOM   5014 C CA  . CYS B  1 295 ? -49.062 -9.227  31.411  1.000 28.493  ? ? ? ? ? 0 296 CYS A CA  1 
ATOM   5015 C C   . CYS B  1 295 ? -50.492 -9.706  31.640  1.000 28.518  ? ? ? ? ? 0 296 CYS A C   1 
ATOM   5016 O O   . CYS B  1 295 ? -51.162 -9.234  32.542  1.000 27.849  ? ? ? ? ? 0 296 CYS A O   1 
ATOM   5017 C CB  . CYS B  1 295 ? -49.059 -8.351  30.176  1.000 29.481  ? ? ? ? ? 0 296 CYS A CB  1 
ATOM   5018 S SG  . CYS B  1 295 ? -47.533 -7.434  29.999  1.000 30.313  ? ? ? ? ? 0 296 CYS A SG  1 
ATOM   5019 N N   . TYR B  1 296 ? -50.956 -10.606 30.771  1.000 28.649  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A N   1 
ATOM   5020 C CA  . TYR B  1 296 ? -52.292 -11.184 30.824  1.000 33.176  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CA  1 
ATOM   5021 C C   . TYR B  1 296 ? -52.588 -11.878 32.187  1.000 37.670  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A C   1 
ATOM   5022 O O   . TYR B  1 296 ? -53.636 -11.636 32.780  1.000 34.052  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A O   1 
ATOM   5023 C CB  . TYR B  1 296 ? -52.481 -12.144 29.649  1.000 34.279  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CB  1 
ATOM   5024 C CG  . TYR B  1 296 ? -53.872 -12.734 29.567  1.000 41.690  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CG  1 
ATOM   5025 C CD1 . TYR B  1 296 ? -54.227 -13.886 30.283  1.000 41.957  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CD1 1 
ATOM   5026 C CD2 . TYR B  1 296 ? -54.848 -12.117 28.797  1.000 44.577  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CD2 1 
ATOM   5027 C CE1 . TYR B  1 296 ? -55.510 -14.400 30.234  1.000 42.356  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CE1 1 
ATOM   5028 C CE2 . TYR B  1 296 ? -56.116 -12.663 28.676  1.000 47.712  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CE2 1 
ATOM   5029 C CZ  . TYR B  1 296 ? -56.448 -13.788 29.413  1.000 50.741  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A CZ  1 
ATOM   5030 O OH  . TYR B  1 296 ? -57.713 -14.276 29.310  1.000 60.879  ? ? ? ? ? 0 297 TYR A OH  1 
ATOM   5031 N N   . THR B  1 297 ? -51.704 -12.766 32.672  1.000 36.727  ? ? ? ? ? 0 298 THR A N   1 
ATOM   5032 C CA  . THR B  1 297 ? -51.849 -13.438 33.965  1.000 38.997  ? ? ? ? ? 0 298 THR A CA  1 
ATOM   5033 C C   . THR B  1 297 ? -51.802 -12.407 35.091  1.000 36.742  ? ? ? ? ? 0 298 THR A C   1 
ATOM   5034 O O   . THR B  1 297 ? -52.531 -12.538 36.065  1.000 45.125  ? ? ? ? ? 0 298 THR A O   1 
ATOM   5035 C CB  . THR B  1 297 ? -50.841 -14.606 34.145  1.000 37.591  ? ? ? ? ? 0 298 THR A CB  1 
ATOM   5036 O OG1 . THR B  1 297 ? -49.500 -14.202 33.987  1.000 55.615  ? ? ? ? ? 0 298 THR A OG1 1 
ATOM   5037 C CG2 . THR B  1 297 ? -50.940 -15.673 33.086  1.000 36.252  ? ? ? ? ? 0 298 THR A CG2 1 
ATOM   5038 N N   . ALA B  1 298 ? -51.016 -11.338 34.958  1.000 35.193  ? ? ? ? ? 0 299 ALA A N   1 
ATOM   5039 C CA  . ALA B  1 298 ? -50.933 -10.340 36.018  1.000 35.186  ? ? ? ? ? 0 299 ALA A CA  1 
ATOM   5040 C C   . ALA B  1 298 ? -52.174 -9.441  36.092  1.000 37.012  ? ? ? ? ? 0 299 ALA A C   1 
ATOM   5041 O O   . ALA B  1 298 ? -52.325 -8.697  37.070  1.000 35.063  ? ? ? ? ? 0 299 ALA A O   1 
ATOM   5042 C CB  . ALA B  1 298 ? -49.754 -9.438  35.816  1.000 36.720  ? ? ? ? ? 0 299 ALA A CB  1 
ATOM   5043 N N   . LEU B  1 299 ? -53.028 -9.421  35.056  1.000 42.223  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A N   1 
ATOM   5044 C CA  . LEU B  1 299 ? -54.133 -8.450  35.030  1.000 37.783  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A CA  1 
ATOM   5045 C C   . LEU B  1 299 ? -55.431 -9.093  35.536  1.000 40.686  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A C   1 
ATOM   5046 O O   . LEU B  1 299 ? -55.711 -10.270 35.253  1.000 38.967  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A O   1 
ATOM   5047 C CB  . LEU B  1 299 ? -54.340 -7.940  33.593  1.000 33.933  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A CB  1 
ATOM   5048 C CG  . LEU B  1 299 ? -53.277 -6.989  33.041  1.000 30.571  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A CG  1 
ATOM   5049 C CD1 . LEU B  1 299 ? -53.399 -6.912  31.550  1.000 31.653  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A CD1 1 
ATOM   5050 C CD2 . LEU B  1 299 ? -53.375 -5.615  33.635  1.000 32.636  ? ? ? ? ? 0 300 LEU A CD2 1 
ATOM   5051 N N   . HIS B  1 300 ? -56.264 -8.259  36.174  1.000 55.303  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A N   1 
ATOM   5052 C CA  . HIS B  1 300 ? -57.654 -8.578  36.512  1.000 64.697  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A CA  1 
ATOM   5053 C C   . HIS B  1 300 ? -58.430 -8.447  35.206  1.000 68.239  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A C   1 
ATOM   5054 O O   . HIS B  1 300 ? -57.908 -7.818  34.269  1.000 68.721  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A O   1 
ATOM   5055 C CB  . HIS B  1 300 ? -58.125 -7.636  37.651  1.000 69.940  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A CB  1 
ATOM   5056 C CG  . HIS B  1 300 ? -57.206 -7.592  38.856  1.000 78.076  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A CG  1 
ATOM   5057 N ND1 . HIS B  1 300 ? -57.016 -8.663  39.719  1.000 81.668  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A ND1 1 
ATOM   5058 C CD2 . HIS B  1 300 ? -56.396 -6.580  39.327  1.000 73.699  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A CD2 1 
ATOM   5059 C CE1 . HIS B  1 300 ? -56.128 -8.327  40.667  1.000 79.678  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A CE1 1 
ATOM   5060 N NE2 . HIS B  1 300 ? -55.736 -7.027  40.446  1.000 70.047  ? ? ? ? ? 0 301 HIS A NE2 1 
ATOM   5061 N N   . VAL B  1 301 ? -59.622 -9.059  35.080  1.000 62.214  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A N   1 
ATOM   5062 C CA  . VAL B  1 301 ? -60.349 -8.992  33.798  1.000 61.230  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A CA  1 
ATOM   5063 C C   . VAL B  1 301 ? -60.813 -7.537  33.595  1.000 47.395  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A C   1 
ATOM   5064 O O   . VAL B  1 301 ? -60.920 -6.799  34.562  1.000 43.690  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A O   1 
ATOM   5065 C CB  . VAL B  1 301 ? -61.485 -10.042 33.637  1.000 70.079  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A CB  1 
ATOM   5066 C CG1 . VAL B  1 301 ? -62.772 -9.653  34.357  1.000 67.271  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A CG1 1 
ATOM   5067 C CG2 . VAL B  1 301 ? -61.779 -10.365 32.163  1.000 70.685  ? ? ? ? ? 0 302 VAL A CG2 1 
ATOM   5068 N N   . ARG B  1 302 ? -60.886 -7.099  32.324  1.000 51.034  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A N   1 
ATOM   5069 C CA  . ARG B  1 302 ? -60.943 -5.700  31.918  1.000 49.165  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A CA  1 
ATOM   5070 C C   . ARG B  1 302 ? -59.628 -4.983  32.137  1.000 43.178  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A C   1 
ATOM   5071 O O   . ARG B  1 302 ? -59.585 -3.789  31.890  1.000 46.035  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A O   1 
ATOM   5072 C CB  . ARG B  1 302 ? -61.991 -4.860  32.664  1.000 52.903  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A CB  1 
ATOM   5073 C CG  . ARG B  1 302 ? -63.409 -5.390  32.497  1.000 63.299  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A CG  1 
ATOM   5074 C CD  . ARG B  1 302 ? -64.423 -4.320  32.839  1.000 76.842  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A CD  1 
ATOM   5075 N NE  . ARG B  1 302 ? -65.752 -4.919  32.831  1.000 97.121  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A NE  1 
ATOM   5076 C CZ  . ARG B  1 302 ? -66.828 -4.325  32.345  1.000 80.172  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A CZ  1 
ATOM   5077 N NH1 . ARG B  1 302 ? -66.797 -3.013  32.185  1.000 60.943  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A NH1 1 
ATOM   5078 N NH2 . ARG B  1 302 ? -67.881 -5.057  32.008  1.000 72.254  ? ? ? ? ? 0 303 ARG A NH2 1 
ATOM   5079 N N   . GLY B  1 303 ? -58.589 -5.671  32.633  1.000 34.837  ? ? ? ? ? 0 304 GLY A N   1 
ATOM   5080 C CA  . GLY B  1 303 ? -57.320 -4.978  32.737  1.000 36.154  ? ? ? ? ? 0 304 GLY A CA  1 
ATOM   5081 C C   . GLY B  1 303 ? -56.794 -4.771  31.323  1.000 28.104  ? ? ? ? ? 0 304 GLY A C   1 
ATOM   5082 O O   . GLY B  1 303 ? -57.242 -5.486  30.400  1.000 31.884  ? ? ? ? ? 0 304 GLY A O   1 
ATOM   5083 N N   . LYS B  1 304 ? -55.817 -3.878  31.212  1.000 28.598  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A N   1 
ATOM   5084 C CA  . LYS B  1 304 ? -55.260 -3.437  29.940  1.000 33.616  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A CA  1 
ATOM   5085 C C   . LYS B  1 304 ? -53.720 -3.536  29.932  1.000 27.918  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A C   1 
ATOM   5086 O O   . LYS B  1 304 ? -53.048 -3.197  30.897  1.000 29.769  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A O   1 
ATOM   5087 C CB  . LYS B  1 304 ? -55.501 -1.926  29.727  1.000 33.016  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A CB  1 
ATOM   5088 C CG  . LYS B  1 304 ? -56.873 -1.383  29.852  1.000 40.385  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A CG  1 
ATOM   5089 C CD  . LYS B  1 304 ? -56.973 0.038   29.331  1.000 45.914  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A CD  1 
ATOM   5090 C CE  . LYS B  1 304 ? -56.393 1.064   30.287  1.000 40.315  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A CE  1 
ATOM   5091 N NZ  . LYS B  1 304 ? -56.844 2.419   29.893  1.000 34.970  ? ? ? ? ? 0 305 LYS A NZ  1 
ATOM   5092 N N   . VAL B  1 305 ? -53.155 -3.798  28.758  1.000 27.598  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A N   1 
ATOM   5093 C CA  . VAL B  1 305 ? -51.771 -3.462  28.461  1.000 28.596  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A CA  1 
ATOM   5094 C C   . VAL B  1 305 ? -51.802 -2.203  27.613  1.000 28.575  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A C   1 
ATOM   5095 O O   . VAL B  1 305 ? -52.546 -2.165  26.601  1.000 31.531  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A O   1 
ATOM   5096 C CB  . VAL B  1 305 ? -51.097 -4.642  27.718  1.000 32.088  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A CB  1 
ATOM   5097 C CG1 . VAL B  1 305 ? -49.642 -4.410  27.394  1.000 35.099  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A CG1 1 
ATOM   5098 C CG2 . VAL B  1 305 ? -51.209 -5.894  28.545  1.000 43.136  ? ? ? ? ? 0 306 VAL A CG2 1 
ATOM   5099 N N   . ILE B  1 306 ? -50.920 -1.252  27.974  1.000 30.377  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A N   1 
ATOM   5100 C CA  . ILE B  1 306 ? -50.635 -0.039  27.234  1.000 26.953  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A CA  1 
ATOM   5101 C C   . ILE B  1 306 ? -49.224 -0.137  26.618  1.000 27.449  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A C   1 
ATOM   5102 O O   . ILE B  1 306 ? -48.225 -0.128  27.347  1.000 23.138  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A O   1 
ATOM   5103 C CB  . ILE B  1 306 ? -50.806 1.173   28.174  1.000 27.747  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A CB  1 
ATOM   5104 C CG1 . ILE B  1 306 ? -52.111 1.107   28.978  1.000 29.148  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A CG1 1 
ATOM   5105 C CG2 . ILE B  1 306 ? -50.588 2.507   27.410  1.000 26.274  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A CG2 1 
ATOM   5106 C CD1 . ILE B  1 306 ? -52.223 2.203   30.030  1.000 26.707  ? ? ? ? ? 0 307 ILE A CD1 1 
ATOM   5107 N N   . VAL B  1 307 ? -49.182 -0.222  25.270  1.000 24.157  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A N   1 
ATOM   5108 C CA  . VAL B  1 307 ? -47.983 -0.380  24.496  1.000 23.799  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A CA  1 
ATOM   5109 C C   . VAL B  1 307 ? -47.681 0.997   23.912  1.000 23.997  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A C   1 
ATOM   5110 O O   . VAL B  1 307 ? -48.505 1.561   23.164  1.000 25.325  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A O   1 
ATOM   5111 C CB  . VAL B  1 307 ? -48.206 -1.461  23.428  1.000 24.956  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A CB  1 
ATOM   5112 C CG1 . VAL B  1 307 ? -47.138 -1.486  22.371  1.000 24.212  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A CG1 1 
ATOM   5113 C CG2 . VAL B  1 307 ? -48.432 -2.817  24.023  1.000 26.811  ? ? ? ? ? 0 308 VAL A CG2 1 
ATOM   5114 N N   . LEU B  1 308 ? -46.491 1.518   24.203  1.000 24.688  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A N   1 
ATOM   5115 C CA  . LEU B  1 308 ? -46.036 2.804   23.681  1.000 25.838  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A CA  1 
ATOM   5116 C C   . LEU B  1 308 ? -44.924 2.505   22.706  1.000 26.905  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A C   1 
ATOM   5117 O O   . LEU B  1 308 ? -43.802 2.212   23.132  1.000 23.430  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A O   1 
ATOM   5118 C CB  . LEU B  1 308 ? -45.535 3.735   24.796  1.000 27.704  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A CB  1 
ATOM   5119 C CG  . LEU B  1 308 ? -46.516 4.115   25.878  1.000 32.729  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A CG  1 
ATOM   5120 C CD1 . LEU B  1 308 ? -45.808 5.026   26.884  1.000 36.741  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A CD1 1 
ATOM   5121 C CD2 . LEU B  1 308 ? -47.718 4.813   25.306  1.000 31.799  ? ? ? ? ? 0 309 LEU A CD2 1 
ATOM   5122 N N   . GLU B  1 309 ? -45.281 2.611   21.417  1.000 26.074  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A N   1 
ATOM   5123 C CA  . GLU B  1 309 ? -44.409 2.187   20.336  1.000 23.780  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A CA  1 
ATOM   5124 C C   . GLU B  1 309 ? -44.786 3.006   19.108  1.000 24.777  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A C   1 
ATOM   5125 O O   . GLU B  1 309 ? -45.894 3.504   19.030  1.000 23.557  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A O   1 
ATOM   5126 C CB  . GLU B  1 309 ? -44.638 0.716   19.961  1.000 24.044  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A CB  1 
ATOM   5127 C CG  . GLU B  1 309 ? -44.165 -0.286  21.011  1.000 24.815  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A CG  1 
ATOM   5128 C CD  . GLU B  1 309 ? -42.679 -0.603  21.122  1.000 24.918  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A CD  1 
ATOM   5129 O OE1 . GLU B  1 309 ? -41.870 0.054   20.457  1.000 28.210  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A OE1 1 
ATOM   5130 O OE2 . GLU B  1 309 ? -42.307 -1.521  21.911  1.000 26.217  ? ? ? ? ? 0 310 GLU A OE2 1 
ATOM   5131 N N   . TYR B  1 310 ? -43.871 3.093   18.146  1.000 23.793  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A N   1 
ATOM   5132 C CA  . TYR B  1 310 ? -44.215 3.444   16.777  1.000 25.686  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CA  1 
ATOM   5133 C C   . TYR B  1 310 ? -45.065 2.336   16.138  1.000 28.178  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A C   1 
ATOM   5134 O O   . TYR B  1 310 ? -45.070 1.165   16.556  1.000 26.057  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A O   1 
ATOM   5135 C CB  . TYR B  1 310 ? -42.964 3.635   15.919  1.000 23.538  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CB  1 
ATOM   5136 C CG  . TYR B  1 310 ? -42.024 4.784   16.173  1.000 23.850  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CG  1 
ATOM   5137 C CD1 . TYR B  1 310 ? -41.895 5.382   17.410  1.000 22.048  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CD1 1 
ATOM   5138 C CD2 . TYR B  1 310 ? -41.194 5.243   15.134  1.000 22.831  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CD2 1 
ATOM   5139 C CE1 . TYR B  1 310 ? -40.953 6.368   17.645  1.000 22.251  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CE1 1 
ATOM   5140 C CE2 . TYR B  1 310 ? -40.293 6.289   15.330  1.000 24.542  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CE2 1 
ATOM   5141 C CZ  . TYR B  1 310 ? -40.175 6.865   16.581  1.000 25.709  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A CZ  1 
ATOM   5142 O OH  . TYR B  1 310 ? -39.206 7.832   16.799  1.000 24.655  ? ? ? ? ? 0 311 TYR A OH  1 
ATOM   5143 N N   . VAL B  1 311 ? -45.797 2.701   15.096  1.000 28.097  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A N   1 
ATOM   5144 C CA  . VAL B  1 311 ? -46.552 1.728   14.337  1.000 28.385  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A CA  1 
ATOM   5145 C C   . VAL B  1 311 ? -46.201 1.990   12.891  1.000 28.254  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A C   1 
ATOM   5146 O O   . VAL B  1 311 ? -46.460 3.078   12.379  1.000 30.244  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A O   1 
ATOM   5147 C CB  . VAL B  1 311 ? -48.079 1.853   14.593  1.000 34.647  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A CB  1 
ATOM   5148 C CG1 . VAL B  1 311 ? -48.894 0.829   13.829  1.000 34.045  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A CG1 1 
ATOM   5149 C CG2 . VAL B  1 311 ? -48.446 1.817   16.086  1.000 32.553  ? ? ? ? ? 0 312 VAL A CG2 1 
ATOM   5150 N N   . VAL B  1 312 ? -45.672 0.974   12.201  1.000 29.024  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A N   1 
ATOM   5151 C CA  . VAL B  1 312 ? -45.292 1.174   10.815  1.000 28.626  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A CA  1 
ATOM   5152 C C   . VAL B  1 312 ? -46.571 0.965   10.018  1.000 29.170  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A C   1 
ATOM   5153 O O   . VAL B  1 312 ? -47.455 0.139   10.372  1.000 25.316  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A O   1 
ATOM   5154 C CB  . VAL B  1 312 ? -44.142 0.258   10.314  1.000 29.882  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A CB  1 
ATOM   5155 C CG1 . VAL B  1 312 ? -42.779 0.693   10.835  1.000 31.739  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A CG1 1 
ATOM   5156 C CG2 . VAL B  1 312 ? -44.356 -1.207  10.646  1.000 30.064  ? ? ? ? ? 0 313 VAL A CG2 1 
ATOM   5157 N N   . PRO B  1 313 ? -46.694 1.704   8.900   1.000 27.722  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A N   1 
ATOM   5158 C CA  . PRO B  1 313 ? -47.817 1.499   7.983   1.000 26.709  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A CA  1 
ATOM   5159 C C   . PRO B  1 313 ? -47.615 0.159   7.270   1.000 28.837  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A C   1 
ATOM   5160 O O   . PRO B  1 313 ? -46.484 -0.378  7.173   1.000 27.011  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A O   1 
ATOM   5161 C CB  . PRO B  1 313 ? -47.720 2.756   7.128   1.000 28.580  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A CB  1 
ATOM   5162 C CG  . PRO B  1 313 ? -46.260 2.974   7.030   1.000 29.177  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A CG  1 
ATOM   5163 C CD  . PRO B  1 313 ? -45.734 2.715   8.433   1.000 29.226  ? ? ? ? ? 0 314 PRO A CD  1 
ATOM   5164 N N   . ASP B  1 314 ? -48.725 -0.361  6.776   1.000 30.236  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A N   1 
ATOM   5165 C CA  . ASP B  1 314 ? -48.787 -1.625  6.036   1.000 35.594  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A CA  1 
ATOM   5166 C C   . ASP B  1 314 ? -48.016 -1.546  4.729   1.000 32.419  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A C   1 
ATOM   5167 O O   . ASP B  1 314 ? -47.631 -2.554  4.182   1.000 37.539  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A O   1 
ATOM   5168 C CB  . ASP B  1 314 ? -50.235 -2.000  5.665   1.000 38.289  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A CB  1 
ATOM   5169 C CG  . ASP B  1 314 ? -51.088 -2.382  6.857   1.000 55.185  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A CG  1 
ATOM   5170 O OD1 . ASP B  1 314 ? -50.524 -2.520  7.987   1.000 54.620  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A OD1 1 
ATOM   5171 O OD2 . ASP B  1 314 ? -52.326 -2.484  6.654   1.000 71.952  ? ? ? ? ? 0 315 ASP A OD2 1 
ATOM   5172 N N   . GLU B  1 315 ? -47.814 -0.340  4.183   1.000 33.747  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A N   1 
ATOM   5173 C CA  . GLU B  1 315 ? -47.040 -0.248  2.955   1.000 34.708  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A CA  1 
ATOM   5174 C C   . GLU B  1 315 ? -46.033 0.858   3.190   1.000 30.257  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A C   1 
ATOM   5175 O O   . GLU B  1 315 ? -46.265 1.742   4.008   1.000 30.552  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A O   1 
ATOM   5176 C CB  . GLU B  1 315 ? -47.875 0.133   1.718   1.000 42.197  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A CB  1 
ATOM   5177 C CG  . GLU B  1 315 ? -49.352 -0.190  1.811   1.000 56.332  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A CG  1 
ATOM   5178 C CD  . GLU B  1 315 ? -49.808 -1.336  0.941   1.000 64.405  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A CD  1 
ATOM   5179 O OE1 . GLU B  1 315 ? -49.182 -1.496  -0.133  1.000 69.522  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A OE1 1 
ATOM   5180 O OE2 . GLU B  1 315 ? -50.845 -1.997  1.304   1.000 81.094  ? ? ? ? ? 0 316 GLU A OE2 1 
ATOM   5181 N N   . PRO B  1 316 ? -44.918 0.846   2.448   1.000 31.596  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A N   1 
ATOM   5182 C CA  . PRO B  1 316 ? -43.875 1.852   2.621   1.000 34.982  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A CA  1 
ATOM   5183 C C   . PRO B  1 316 ? -44.194 3.218   2.009   1.000 31.277  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A C   1 
ATOM   5184 O O   . PRO B  1 316 ? -43.661 3.613   0.995   1.000 34.055  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A O   1 
ATOM   5185 C CB  . PRO B  1 316 ? -42.631 1.207   2.022   1.000 34.608  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A CB  1 
ATOM   5186 C CG  . PRO B  1 316 ? -43.097 0.007   1.210   1.000 35.237  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A CG  1 
ATOM   5187 C CD  . PRO B  1 316 ? -44.525 -0.284  1.594   1.000 33.143  ? ? ? ? ? 0 317 PRO A CD  1 
ATOM   5188 N N   . GLU B  1 317 ? -45.002 3.980   2.729   1.000 31.783  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A N   1 
ATOM   5189 C CA  . GLU B  1 317 ? -45.395 5.323   2.319   1.000 37.412  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A CA  1 
ATOM   5190 C C   . GLU B  1 317 ? -44.206 6.259   2.417   1.000 31.902  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A C   1 
ATOM   5191 O O   . GLU B  1 317 ? -43.424 6.156   3.341   1.000 29.425  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A O   1 
ATOM   5192 C CB  . GLU B  1 317 ? -46.532 5.825   3.195   1.000 38.716  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A CB  1 
ATOM   5193 C CG  . GLU B  1 317 ? -47.735 4.949   2.930   1.000 47.140  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A CG  1 
ATOM   5194 C CD  . GLU B  1 317 ? -48.894 5.379   3.780   1.000 49.168  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A CD  1 
ATOM   5195 O OE1 . GLU B  1 317 ? -49.263 6.568   3.639   1.000 50.200  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A OE1 1 
ATOM   5196 O OE2 . GLU B  1 317 ? -49.427 4.525   4.504   1.000 52.363  ? ? ? ? ? 0 318 GLU A OE2 1 
ATOM   5197 N N   . PRO B  1 318 ? -43.974 7.100   1.387   1.000 35.869  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A N   1 
ATOM   5198 C CA  . PRO B  1 318 ? -42.891 8.058   1.428   1.000 33.363  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A CA  1 
ATOM   5199 C C   . PRO B  1 318 ? -43.380 9.307   2.124   1.000 33.099  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A C   1 
ATOM   5200 O O   . PRO B  1 318 ? -43.415 10.340  1.507   1.000 39.321  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A O   1 
ATOM   5201 C CB  . PRO B  1 318 ? -42.549 8.271   -0.047  1.000 36.936  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A CB  1 
ATOM   5202 C CG  . PRO B  1 318 ? -43.868 8.075   -0.745  1.000 40.447  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A CG  1 
ATOM   5203 C CD  . PRO B  1 318 ? -44.629 7.046   0.061   1.000 38.368  ? ? ? ? ? 0 319 PRO A CD  1 
ATOM   5204 N N   . THR B  1 319 ? -43.742 9.190   3.405   1.000 30.944  ? ? ? ? ? 0 320 THR A N   1 
ATOM   5205 C CA  . THR B  1 319 ? -43.985 10.336  4.257   1.000 27.655  ? ? ? ? ? 0 320 THR A CA  1 
ATOM   5206 C C   . THR B  1 319 ? -42.900 10.504  5.300   1.000 29.726  ? ? ? ? ? 0 320 THR A C   1 
ATOM   5207 O O   . THR B  1 319 ? -42.191 9.546   5.573   1.000 26.250  ? ? ? ? ? 0 320 THR A O   1 
ATOM   5208 C CB  . THR B  1 319 ? -45.343 10.193  4.907   1.000 30.833  ? ? ? ? ? 0 320 THR A CB  1 
ATOM   5209 O OG1 . THR B  1 319 ? -45.333 9.103   5.846   1.000 26.035  ? ? ? ? ? 0 320 THR A OG1 1 
ATOM   5210 C CG2 . THR B  1 319 ? -46.373 10.098  3.783   1.000 29.016  ? ? ? ? ? 0 320 THR A CG2 1 
ATOM   5211 N N   . LEU B  1 320 ? -42.809 11.717  5.844   1.000 30.580  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A N   1 
ATOM   5212 C CA  . LEU B  1 320 ? -41.947 12.042  6.965   1.000 35.978  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A CA  1 
ATOM   5213 C C   . LEU B  1 320 ? -42.173 11.035  8.101   1.000 33.552  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A C   1 
ATOM   5214 O O   . LEU B  1 320 ? -41.231 10.461  8.602   1.000 29.395  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A O   1 
ATOM   5215 C CB  . LEU B  1 320 ? -42.280 13.460  7.451   1.000 37.874  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A CB  1 
ATOM   5216 C CG  . LEU B  1 320 ? -41.548 13.969  8.709   1.000 39.708  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A CG  1 
ATOM   5217 C CD1 . LEU B  1 320 ? -40.081 14.205  8.448   1.000 35.860  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A CD1 1 
ATOM   5218 C CD2 . LEU B  1 320 ? -42.141 15.303  9.238   1.000 42.847  ? ? ? ? ? 0 321 LEU A CD2 1 
ATOM   5219 N N   . ALA B  1 321 ? -43.406 10.806  8.531   1.000 27.640  ? ? ? ? ? 0 322 ALA A N   1 
ATOM   5220 C CA  . ALA B  1 321 ? -43.640 9.911   9.653   1.000 26.433  ? ? ? ? ? 0 322 ALA A CA  1 
ATOM   5221 C C   . ALA B  1 321 ? -43.269 8.456   9.344   1.000 26.315  ? ? ? ? ? 0 322 ALA A C   1 
ATOM   5222 O O   . ALA B  1 321 ? -42.781 7.750   10.240  1.000 24.603  ? ? ? ? ? 0 322 ALA A O   1 
ATOM   5223 C CB  . ALA B  1 321 ? -45.088 10.044  10.063  1.000 27.767  ? ? ? ? ? 0 322 ALA A CB  1 
ATOM   5224 N N   . ALA B  1 322 ? -43.598 7.943   8.127   1.000 25.166  ? ? ? ? ? 0 323 ALA A N   1 
ATOM   5225 C CA  . ALA B  1 322 ? -43.342 6.551   7.759   1.000 24.811  ? ? ? ? ? 0 323 ALA A CA  1 
ATOM   5226 C C   . ALA B  1 322 ? -41.837 6.274   7.635   1.000 24.701  ? ? ? ? ? 0 323 ALA A C   1 
ATOM   5227 O O   . ALA B  1 322 ? -41.334 5.238   8.056   1.000 24.021  ? ? ? ? ? 0 323 ALA A O   1 
ATOM   5228 C CB  . ALA B  1 322 ? -44.120 6.139   6.491   1.000 29.955  ? ? ? ? ? 0 323 ALA A CB  1 
ATOM   5229 N N   . GLN B  1 323 ? -41.123 7.185   6.982   1.000 23.419  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A N   1 
ATOM   5230 C CA  . GLN B  1 323 ? -39.676 7.134   6.887   1.000 23.846  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A CA  1 
ATOM   5231 C C   . GLN B  1 323 ? -39.052 7.004   8.288   1.000 25.044  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A C   1 
ATOM   5232 O O   . GLN B  1 323 ? -38.163 6.163   8.485   1.000 23.316  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A O   1 
ATOM   5233 C CB  . GLN B  1 323 ? -39.163 8.373   6.171   1.000 22.124  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A CB  1 
ATOM   5234 C CG  . GLN B  1 323 ? -39.401 8.311   4.657   1.000 22.986  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A CG  1 
ATOM   5235 C CD  . GLN B  1 323 ? -39.076 9.603   3.937   1.000 25.738  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A CD  1 
ATOM   5236 O OE1 . GLN B  1 323 ? -38.646 10.564  4.529   1.000 26.298  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A OE1 1 
ATOM   5237 N NE2 . GLN B  1 323 ? -39.390 9.669   2.665   1.000 23.985  ? ? ? ? ? 0 324 GLN A NE2 1 
ATOM   5238 N N   . GLY B  1 324 ? -39.512 7.812   9.241   1.000 25.102  ? ? ? ? ? 0 325 GLY A N   1 
ATOM   5239 C CA  . GLY B  1 324 ? -38.969 7.776   10.593  1.000 24.303  ? ? ? ? ? 0 325 GLY A CA  1 
ATOM   5240 C C   . GLY B  1 324 ? -39.266 6.460   11.285  1.000 22.927  ? ? ? ? ? 0 325 GLY A C   1 
ATOM   5241 O O   . GLY B  1 324 ? -38.418 5.954   12.018  1.000 24.627  ? ? ? ? ? 0 325 GLY A O   1 
ATOM   5242 N N   . ALA B  1 325 ? -40.417 5.871   11.000  1.000 21.119  ? ? ? ? ? 0 326 ALA A N   1 
ATOM   5243 C CA  . ALA B  1 325 ? -40.747 4.577   11.534  1.000 21.189  ? ? ? ? ? 0 326 ALA A CA  1 
ATOM   5244 C C   . ALA B  1 325 ? -39.900 3.469   10.901  1.000 24.518  ? ? ? ? ? 0 326 ALA A C   1 
ATOM   5245 O O   . ALA B  1 325 ? -39.481 2.554   11.636  1.000 23.441  ? ? ? ? ? 0 326 ALA A O   1 
ATOM   5246 C CB  . ALA B  1 325 ? -42.223 4.350   11.498  1.000 20.178  ? ? ? ? ? 0 326 ALA A CB  1 
ATOM   5247 N N   . PHE B  1 326 ? -39.657 3.495   9.587   1.000 21.941  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A N   1 
ATOM   5248 C CA  . PHE B  1 326 ? -38.810 2.481   8.989   1.000 22.409  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CA  1 
ATOM   5249 C C   . PHE B  1 326 ? -37.354 2.698   9.384   1.000 23.413  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A C   1 
ATOM   5250 O O   . PHE B  1 326 ? -36.579 1.719   9.501   1.000 21.043  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A O   1 
ATOM   5251 C CB  . PHE B  1 326 ? -38.965 2.391   7.463   1.000 20.578  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CB  1 
ATOM   5252 C CG  . PHE B  1 326 ? -40.347 1.943   7.087   1.000 24.555  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CG  1 
ATOM   5253 C CD1 . PHE B  1 326 ? -40.805 0.686   7.457   1.000 27.045  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CD1 1 
ATOM   5254 C CD2 . PHE B  1 326 ? -41.196 2.744   6.355   1.000 25.338  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CD2 1 
ATOM   5255 C CE1 . PHE B  1 326 ? -42.078 0.256   7.121   1.000 27.733  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CE1 1 
ATOM   5256 C CE2 . PHE B  1 326 ? -42.489 2.328   6.081   1.000 27.391  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CE2 1 
ATOM   5257 C CZ  . PHE B  1 326 ? -42.896 1.060   6.407   1.000 27.204  ? ? ? ? ? 0 327 PHE A CZ  1 
ATOM   5258 N N   A GLU B  1 327 ? -36.952 3.969   9.588   0.500 22.656  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A N   1 
ATOM   5259 N N   B GLU B  1 327 ? -36.984 3.957   9.568   0.500 22.317  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A N   1 
ATOM   5260 C CA  A GLU B  1 327 ? -35.626 4.293   10.130  0.500 25.670  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CA  1 
ATOM   5261 C CA  B GLU B  1 327 ? -35.669 4.238   10.106  0.500 24.932  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CA  1 
ATOM   5262 C C   A GLU B  1 327 ? -35.449 3.666   11.528  0.500 24.561  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A C   1 
ATOM   5263 C C   B GLU B  1 327 ? -35.483 3.594   11.494  0.500 24.337  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A C   1 
ATOM   5264 O O   A GLU B  1 327 ? -34.386 3.160   11.869  0.500 23.770  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A O   1 
ATOM   5265 O O   B GLU B  1 327 ? -34.449 3.007   11.788  0.500 23.813  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A O   1 
ATOM   5266 C CB  A GLU B  1 327 ? -35.354 5.814   10.197  0.500 30.122  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CB  1 
ATOM   5267 C CB  B GLU B  1 327 ? -35.436 5.743   10.187  0.500 28.728  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CB  1 
ATOM   5268 C CG  A GLU B  1 327 ? -33.856 6.218   10.229  0.500 29.178  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CG  1 
ATOM   5269 C CG  B GLU B  1 327 ? -34.044 6.027   10.685  0.500 28.060  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CG  1 
ATOM   5270 C CD  A GLU B  1 327 ? -33.107 6.192   11.566  0.500 35.417  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CD  1 
ATOM   5271 C CD  B GLU B  1 327 ? -33.748 7.497   10.635  0.500 29.470  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A CD  1 
ATOM   5272 O OE1 A GLU B  1 327 ? -33.726 5.798   12.594  0.500 37.742  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A OE1 1 
ATOM   5273 O OE1 B GLU B  1 327 ? -33.714 8.147   11.715  0.500 32.091  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A OE1 1 
ATOM   5274 O OE2 A GLU B  1 327 ? -31.869 6.511   11.595  0.500 31.551  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A OE2 1 
ATOM   5275 O OE2 B GLU B  1 327 ? -33.623 7.978   9.500   0.500 39.985  ? ? ? ? ? 0 328 GLU A OE2 1 
ATOM   5276 N N   . LEU B  1 328 ? -36.495 3.700   12.355  1.000 23.379  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A N   1 
ATOM   5277 C CA  . LEU B  1 328 ? -36.447 3.042   13.640  1.000 23.797  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A CA  1 
ATOM   5278 C C   . LEU B  1 328 ? -36.439 1.521   13.468  1.000 21.152  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A C   1 
ATOM   5279 O O   . LEU B  1 328 ? -35.691 0.847   14.166  1.000 21.163  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A O   1 
ATOM   5280 C CB  . LEU B  1 328 ? -37.565 3.536   14.542  1.000 26.512  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A CB  1 
ATOM   5281 C CG  . LEU B  1 328 ? -37.423 3.012   15.980  1.000 27.260  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A CG  1 
ATOM   5282 C CD1 . LEU B  1 328 ? -36.112 3.468   16.644  1.000 27.903  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A CD1 1 
ATOM   5283 C CD2 . LEU B  1 328 ? -38.604 3.465   16.801  1.000 23.194  ? ? ? ? ? 0 329 LEU A CD2 1 
ATOM   5284 N N   . ASP B  1 329 ? -37.213 0.965   12.527  1.000 20.989  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A N   1 
ATOM   5285 C CA  . ASP B  1 329 ? -37.078 -0.457  12.214  1.000 19.550  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A CA  1 
ATOM   5286 C C   . ASP B  1 329 ? -35.623 -0.866  11.895  1.000 22.867  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A C   1 
ATOM   5287 O O   . ASP B  1 329 ? -35.177 -1.903  12.324  1.000 21.494  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A O   1 
ATOM   5288 C CB  . ASP B  1 329 ? -37.953 -0.862  11.069  1.000 20.637  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A CB  1 
ATOM   5289 C CG  . ASP B  1 329 ? -37.969 -2.344  10.842  1.000 21.437  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A CG  1 
ATOM   5290 O OD1 . ASP B  1 329 ? -38.284 -3.051  11.807  1.000 24.837  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A OD1 1 
ATOM   5291 O OD2 . ASP B  1 329 ? -37.696 -2.765  9.672   1.000 22.774  ? ? ? ? ? 0 330 ASP A OD2 1 
ATOM   5292 N N   . LEU B  1 330 ? -34.917 -0.089  11.056  1.000 21.733  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A N   1 
ATOM   5293 C CA  . LEU B  1 330 ? -33.531 -0.346  10.752  1.000 21.105  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A CA  1 
ATOM   5294 C C   . LEU B  1 330 ? -32.606 -0.232  11.976  1.000 21.465  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A C   1 
ATOM   5295 O O   . LEU B  1 330 ? -31.719 -1.052  12.158  1.000 22.906  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A O   1 
ATOM   5296 C CB  . LEU B  1 330 ? -33.173 0.506   9.545   1.000 22.953  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A CB  1 
ATOM   5297 C CG  . LEU B  1 330 ? -33.021 -0.258  8.215   1.000 29.013  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A CG  1 
ATOM   5298 C CD1 . LEU B  1 330 ? -34.078 -1.300  7.967   1.000 27.200  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A CD1 1 
ATOM   5299 C CD2 . LEU B  1 330 ? -32.870 0.649   7.099   1.000 27.506  ? ? ? ? ? 0 331 LEU A CD2 1 
ATOM   5300 N N   . THR B  1 331 ? -32.860 0.703   12.870  1.000 19.345  ? ? ? ? ? 0 332 THR A N   1 
ATOM   5301 C CA  . THR B  1 331 ? -32.133 0.810   14.121  1.000 21.452  ? ? ? ? ? 0 332 THR A CA  1 
ATOM   5302 C C   . THR B  1 331 ? -32.268 -0.468  14.930  1.000 22.445  ? ? ? ? ? 0 332 THR A C   1 
ATOM   5303 O O   . THR B  1 331 ? -31.296 -0.914  15.572  1.000 24.907  ? ? ? ? ? 0 332 THR A O   1 
ATOM   5304 C CB  . THR B  1 331 ? -32.649 2.047   14.868  1.000 23.940  ? ? ? ? ? 0 332 THR A CB  1 
ATOM   5305 O OG1 . THR B  1 331 ? -32.433 3.193   14.053  1.000 22.378  ? ? ? ? ? 0 332 THR A OG1 1 
ATOM   5306 C CG2 . THR B  1 331 ? -31.991 2.338   16.191  1.000 23.140  ? ? ? ? ? 0 332 THR A CG2 1 
ATOM   5307 N N   . MET B  1 332 ? -33.495 -1.008  14.961  1.000 22.105  ? ? ? ? ? 0 333 MET A N   1 
ATOM   5308 C CA  . MET B  1 332 ? -33.808 -2.256  15.643  1.000 21.280  ? ? ? ? ? 0 333 MET A CA  1 
ATOM   5309 C C   . MET B  1 332 ? -33.118 -3.465  15.004  1.000 21.297  ? ? ? ? ? 0 333 MET A C   1 
ATOM   5310 O O   . MET B  1 332 ? -32.591 -4.361  15.726  1.000 20.343  ? ? ? ? ? 0 333 MET A O   1 
ATOM   5311 C CB  . MET B  1 332 ? -35.326 -2.479  15.713  1.000 22.745  ? ? ? ? ? 0 333 MET A CB  1 
ATOM   5312 C CG  . MET B  1 332 ? -36.076 -1.565  16.645  1.000 25.499  ? ? ? ? ? 0 333 MET A CG  1 
ATOM   5313 S SD  . MET B  1 332 ? -35.526 -1.461  18.393  1.000 24.351  ? ? ? ? ? 0 333 MET A SD  1 
ATOM   5314 C CE  . MET B  1 332 ? -34.351 -0.130  18.293  1.000 24.260  ? ? ? ? ? 0 333 MET A CE  1 
ATOM   5315 N N   . LEU B  1 333 ? -33.146 -3.515  13.657  1.000 19.366  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A N   1 
ATOM   5316 C CA  . LEU B  1 333 ? -32.384 -4.525  12.934  1.000 22.423  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A CA  1 
ATOM   5317 C C   . LEU B  1 333 ? -30.891 -4.469  13.277  1.000 21.735  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A C   1 
ATOM   5318 O O   . LEU B  1 333 ? -30.265 -5.509  13.545  1.000 22.925  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A O   1 
ATOM   5319 C CB  . LEU B  1 333 ? -32.614 -4.289  11.430  1.000 22.871  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A CB  1 
ATOM   5320 C CG  . LEU B  1 333 ? -32.047 -5.339  10.503  1.000 25.455  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A CG  1 
ATOM   5321 C CD1 . LEU B  1 333 ? -32.784 -5.325  9.180   1.000 24.076  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A CD1 1 
ATOM   5322 C CD2 . LEU B  1 333 ? -30.578 -5.055  10.290  1.000 31.919  ? ? ? ? ? 0 334 LEU A CD2 1 
ATOM   5323 N N   . VAL B  1 334 ? -30.311 -3.255  13.188  1.000 21.741  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A N   1 
ATOM   5324 C CA  . VAL B  1 334 ? -28.921 -3.032  13.498  1.000 24.121  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A CA  1 
ATOM   5325 C C   . VAL B  1 334 ? -28.555 -3.406  14.959  1.000 26.959  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A C   1 
ATOM   5326 O O   . VAL B  1 334 ? -27.566 -4.098  15.212  1.000 31.242  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A O   1 
ATOM   5327 C CB  . VAL B  1 334 ? -28.512 -1.599  13.136  1.000 22.606  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A CB  1 
ATOM   5328 C CG1 . VAL B  1 334 ? -27.119 -1.292  13.740  1.000 27.435  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A CG1 1 
ATOM   5329 C CG2 . VAL B  1 334 ? -28.543 -1.392  11.613  1.000 25.492  ? ? ? ? ? 0 335 VAL A CG2 1 
ATOM   5330 N N   . THR B  1 335 ? -29.394 -3.009  15.912  1.000 24.936  ? ? ? ? ? 0 336 THR A N   1 
ATOM   5331 C CA  . THR B  1 335 ? -29.143 -3.202  17.328  1.000 25.932  ? ? ? ? ? 0 336 THR A CA  1 
ATOM   5332 C C   . THR B  1 335 ? -29.367 -4.644  17.785  1.000 26.474  ? ? ? ? ? 0 336 THR A C   1 
ATOM   5333 O O   . THR B  1 335 ? -28.537 -5.189  18.517  1.000 25.810  ? ? ? ? ? 0 336 THR A O   1 
ATOM   5334 C CB  . THR B  1 335 ? -30.005 -2.247  18.170  1.000 24.665  ? ? ? ? ? 0 336 THR A CB  1 
ATOM   5335 O OG1 . THR B  1 335 ? -29.822 -0.926  17.680  1.000 25.589  ? ? ? ? ? 0 336 THR A OG1 1 
ATOM   5336 C CG2 . THR B  1 335 ? -29.646 -2.243  19.640  1.000 26.721  ? ? ? ? ? 0 336 THR A CG2 1 
ATOM   5337 N N   . PHE B  1 336 ? -30.525 -5.209  17.406  1.000 23.811  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A N   1 
ATOM   5338 C CA  . PHE B  1 336 ? -30.984 -6.460  17.950  1.000 23.993  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CA  1 
ATOM   5339 C C   . PHE B  1 336 ? -31.149 -7.541  16.887  1.000 25.829  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A C   1 
ATOM   5340 O O   . PHE B  1 336 ? -31.380 -8.704  17.219  1.000 31.951  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A O   1 
ATOM   5341 C CB  . PHE B  1 336 ? -32.319 -6.261  18.657  1.000 23.183  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CB  1 
ATOM   5342 C CG  . PHE B  1 336 ? -32.306 -5.262  19.767  1.000 23.784  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CG  1 
ATOM   5343 C CD1 . PHE B  1 336 ? -31.584 -5.526  20.931  1.000 24.321  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CD1 1 
ATOM   5344 C CD2 . PHE B  1 336 ? -33.039 -4.108  19.683  1.000 24.346  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CD2 1 
ATOM   5345 C CE1 . PHE B  1 336 ? -31.589 -4.638  21.981  1.000 24.437  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CE1 1 
ATOM   5346 C CE2 . PHE B  1 336 ? -33.019 -3.196  20.719  1.000 27.993  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CE2 1 
ATOM   5347 C CZ  . PHE B  1 336 ? -32.330 -3.481  21.887  1.000 25.051  ? ? ? ? ? 0 337 PHE A CZ  1 
ATOM   5348 N N   . GLY B  1 337 ? -31.179 -7.183  15.612  1.000 24.855  ? ? ? ? ? 0 338 GLY A N   1 
ATOM   5349 C CA  . GLY B  1 337 ? -31.458 -8.168  14.565  1.000 23.357  ? ? ? ? ? 0 338 GLY A CA  1 
ATOM   5350 C C   . GLY B  1 337 ? -32.947 -8.450  14.385  1.000 21.285  ? ? ? ? ? 0 338 GLY A C   1 
ATOM   5351 O O   . GLY B  1 337 ? -33.506 -8.139  13.370  1.000 27.780  ? ? ? ? ? 0 338 GLY A O   1 
ATOM   5352 N N   . SER B  1 338 ? -33.527 -9.205  15.325  1.000 26.268  ? ? ? ? ? 0 339 SER A N   1 
ATOM   5353 C CA  . SER B  1 338 ? -34.899 -9.695  15.301  1.000 24.651  ? ? ? ? ? 0 339 SER A CA  1 
ATOM   5354 C C   . SER B  1 338 ? -35.831 -8.749  16.083  1.000 24.288  ? ? ? ? ? 0 339 SER A C   1 
ATOM   5355 O O   . SER B  1 338 ? -37.025 -9.001  16.143  1.000 30.228  ? ? ? ? ? 0 339 SER A O   1 
ATOM   5356 C CB  . SER B  1 338 ? -34.954 -11.086 15.961  1.000 24.884  ? ? ? ? ? 0 339 SER A CB  1 
ATOM   5357 O OG  . SER B  1 338 ? -34.510 -10.911 17.318  1.000 29.241  ? ? ? ? ? 0 339 SER A OG  1 
ATOM   5358 N N   . GLY B  1 339 ? -35.310 -7.763  16.853  1.000 25.735  ? ? ? ? ? 0 340 GLY A N   1 
ATOM   5359 C CA  . GLY B  1 339 ? -36.115 -6.628  17.296  1.000 26.157  ? ? ? ? ? 0 340 GLY A CA  1 
ATOM   5360 C C   . GLY B  1 339 ? -36.659 -5.950  16.036  1.000 25.424  ? ? ? ? ? 0 340 GLY A C   1 
ATOM   5361 O O   . GLY B  1 339 ? -35.990 -6.053  14.975  1.000 24.886  ? ? ? ? ? 0 340 GLY A O   1 
ATOM   5362 N N   . LYS B  1 340 ? -37.848 -5.340  16.098  1.000 23.995  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A N   1 
ATOM   5363 C CA  . LYS B  1 340 ? -38.430 -4.780  14.861  1.000 26.140  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A CA  1 
ATOM   5364 C C   . LYS B  1 340 ? -39.585 -3.841  15.218  1.000 28.730  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A C   1 
ATOM   5365 O O   . LYS B  1 340 ? -40.143 -3.938  16.312  1.000 27.271  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A O   1 
ATOM   5366 C CB  . LYS B  1 340 ? -38.923 -5.908  13.936  1.000 28.895  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A CB  1 
ATOM   5367 C CG  . LYS B  1 340 ? -39.957 -6.824  14.572  1.000 33.931  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A CG  1 
ATOM   5368 C CD  . LYS B  1 340 ? -40.467 -7.971  13.731  1.000 39.318  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A CD  1 
ATOM   5369 C CE  . LYS B  1 340 ? -41.699 -7.589  12.961  1.000 46.152  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A CE  1 
ATOM   5370 N NZ  . LYS B  1 340 ? -42.096 -8.608  11.973  1.000 51.044  ? ? ? ? ? 0 341 LYS A NZ  1 
ATOM   5371 N N   . GLU B  1 341 ? -39.954 -2.950  14.273  1.000 25.474  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A N   1 
ATOM   5372 C CA  . GLU B  1 341 ? -41.178 -2.143  14.365  1.000 25.529  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A CA  1 
ATOM   5373 C C   . GLU B  1 341 ? -42.315 -2.910  13.706  1.000 23.435  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A C   1 
ATOM   5374 O O   . GLU B  1 341 ? -42.047 -3.743  12.859  1.000 24.379  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A O   1 
ATOM   5375 C CB  . GLU B  1 341 ? -41.030 -0.776  13.705  1.000 21.466  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A CB  1 
ATOM   5376 C CG  . GLU B  1 341 ? -39.947 0.037   14.341  1.000 21.893  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A CG  1 
ATOM   5377 C CD  . GLU B  1 341 ? -40.061 0.198   15.857  1.000 23.803  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A CD  1 
ATOM   5378 O OE1 . GLU B  1 341 ? -41.150 0.525   16.329  1.000 25.344  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A OE1 1 
ATOM   5379 O OE2 . GLU B  1 341 ? -39.004 0.109   16.548  1.000 24.856  ? ? ? ? ? 0 342 GLU A OE2 1 
ATOM   5380 N N   . ARG B  1 342 ? -43.542 -2.726  14.214  1.000 22.770  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A N   1 
ATOM   5381 C CA  . ARG B  1 342 ? -44.679 -3.539  13.844  1.000 22.507  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A CA  1 
ATOM   5382 C C   . ARG B  1 342 ? -45.841 -2.670  13.354  1.000 25.153  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A C   1 
ATOM   5383 O O   . ARG B  1 342 ? -46.012 -1.530  13.790  1.000 22.772  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A O   1 
ATOM   5384 C CB  . ARG B  1 342 ? -45.062 -4.421  15.026  1.000 21.770  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A CB  1 
ATOM   5385 C CG  . ARG B  1 342 ? -44.161 -5.613  15.251  1.000 23.675  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A CG  1 
ATOM   5386 C CD  . ARG B  1 342 ? -44.511 -6.349  16.513  1.000 24.510  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A CD  1 
ATOM   5387 N NE  . ARG B  1 342 ? -43.557 -7.455  16.620  1.000 28.936  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A NE  1 
ATOM   5388 C CZ  . ARG B  1 342 ? -42.515 -7.541  17.439  1.000 25.224  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A CZ  1 
ATOM   5389 N NH1 . ARG B  1 342 ? -42.126 -6.488  18.127  1.000 24.176  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A NH1 1 
ATOM   5390 N NH2 . ARG B  1 342 ? -41.830 -8.667  17.474  1.000 24.261  ? ? ? ? ? 0 343 ARG A NH2 1 
ATOM   5391 N N   . THR B  1 343 ? -46.661 -3.270  12.486  1.000 24.617  ? ? ? ? ? 0 344 THR A N   1 
ATOM   5392 C CA  . THR B  1 343 ? -47.942 -2.742  12.064  1.000 23.168  ? ? ? ? ? 0 344 THR A CA  1 
ATOM   5393 C C   . THR B  1 343 ? -48.934 -2.955  13.203  1.000 26.760  ? ? ? ? ? 0 344 THR A C   1 
ATOM   5394 O O   . THR B  1 343 ? -48.676 -3.763  14.098  1.000 23.931  ? ? ? ? ? 0 344 THR A O   1 
ATOM   5395 C CB  . THR B  1 343 ? -48.445 -3.453  10.788  1.000 25.518  ? ? ? ? ? 0 344 THR A CB  1 
ATOM   5396 O OG1 . THR B  1 343 ? -48.629 -4.844  11.057  1.000 23.718  ? ? ? ? ? 0 344 THR A OG1 1 
ATOM   5397 C CG2 . THR B  1 343 ? -47.520 -3.326  9.584   1.000 25.305  ? ? ? ? ? 0 344 THR A CG2 1 
ATOM   5398 N N   . GLN B  1 344 ? -50.068 -2.236  13.148  1.000 25.080  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A N   1 
ATOM   5399 C CA  . GLN B  1 344 ? -51.191 -2.408  14.056  1.000 28.357  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A CA  1 
ATOM   5400 C C   . GLN B  1 344 ? -51.583 -3.877  14.071  1.000 25.770  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A C   1 
ATOM   5401 O O   . GLN B  1 344 ? -51.827 -4.425  15.131  1.000 29.496  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A O   1 
ATOM   5402 C CB  . GLN B  1 344 ? -52.413 -1.567  13.630  1.000 28.861  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A CB  1 
ATOM   5403 C CG  . GLN B  1 344 ? -53.637 -1.658  14.556  1.000 33.477  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A CG  1 
ATOM   5404 C CD  . GLN B  1 344 ? -53.441 -1.092  15.977  1.000 42.505  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A CD  1 
ATOM   5405 O OE1 . GLN B  1 344 ? -53.286 0.112   16.164  1.000 53.154  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A OE1 1 
ATOM   5406 N NE2 . GLN B  1 344 ? -53.518 -1.921  17.026  1.000 39.019  ? ? ? ? ? 0 345 GLN A NE2 1 
ATOM   5407 N N   . ARG B  1 345 ? -51.774 -4.454  12.888  1.000 23.456  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A N   1 
ATOM   5408 C CA  . ARG B  1 345 ? -52.196 -5.835  12.805  1.000 26.710  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A CA  1 
ATOM   5409 C C   . ARG B  1 345 ? -51.197 -6.776  13.493  1.000 24.023  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A C   1 
ATOM   5410 O O   . ARG B  1 345 ? -51.588 -7.766  14.080  1.000 26.567  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A O   1 
ATOM   5411 C CB  . ARG B  1 345 ? -52.326 -6.201  11.337  1.000 29.119  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A CB  1 
ATOM   5412 C CG  . ARG B  1 345 ? -52.777 -7.621  11.131  1.000 39.718  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A CG  1 
ATOM   5413 C CD  . ARG B  1 345 ? -53.097 -7.687  9.645   1.000 53.589  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A CD  1 
ATOM   5414 N NE  . ARG B  1 345 ? -53.756 -8.932  9.282   1.000 62.637  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A NE  1 
ATOM   5415 C CZ  . ARG B  1 345 ? -54.043 -9.281  8.032   1.000 64.708  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A CZ  1 
ATOM   5416 N NH1 . ARG B  1 345 ? -53.915 -8.398  7.051   1.000 59.841  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A NH1 1 
ATOM   5417 N NH2 . ARG B  1 345 ? -54.412 -10.527 7.778   1.000 67.081  ? ? ? ? ? 0 346 ARG A NH2 1 
ATOM   5418 N N   . GLU B  1 346 ? -49.885 -6.587  13.287  1.000 25.516  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A N   1 
ATOM   5419 C CA  . GLU B  1 346 ? -48.894 -7.424  13.940  1.000 26.018  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A CA  1 
ATOM   5420 C C   . GLU B  1 346 ? -49.018 -7.303  15.468  1.000 26.278  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A C   1 
ATOM   5421 O O   . GLU B  1 346 ? -48.982 -8.318  16.142  1.000 27.182  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A O   1 
ATOM   5422 C CB  . GLU B  1 346 ? -47.503 -7.007  13.466  1.000 27.142  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A CB  1 
ATOM   5423 C CG  . GLU B  1 346 ? -47.151 -7.504  12.059  1.000 29.539  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A CG  1 
ATOM   5424 C CD  . GLU B  1 346 ? -45.754 -7.082  11.620  1.000 35.070  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A CD  1 
ATOM   5425 O OE1 . GLU B  1 346 ? -45.397 -5.887  11.727  1.000 29.963  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A OE1 1 
ATOM   5426 O OE2 . GLU B  1 346 ? -45.035 -7.945  11.105  1.000 48.798  ? ? ? ? ? 0 347 GLU A OE2 1 
ATOM   5427 N N   . PHE B  1 347 ? -49.205 -6.083  16.012  1.000 23.585  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A N   1 
ATOM   5428 C CA  . PHE B  1 347 ? -49.453 -5.896  17.434  1.000 24.968  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CA  1 
ATOM   5429 C C   . PHE B  1 347 ? -50.723 -6.590  17.917  1.000 25.336  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A C   1 
ATOM   5430 O O   . PHE B  1 347 ? -50.674 -7.298  18.918  1.000 21.269  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A O   1 
ATOM   5431 C CB  . PHE B  1 347 ? -49.442 -4.445  17.865  1.000 25.920  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CB  1 
ATOM   5432 C CG  . PHE B  1 347 ? -48.082 -3.793  17.919  1.000 22.917  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CG  1 
ATOM   5433 C CD1 . PHE B  1 347 ? -47.127 -4.236  18.825  1.000 23.176  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CD1 1 
ATOM   5434 C CD2 . PHE B  1 347 ? -47.814 -2.649  17.171  1.000 21.291  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CD2 1 
ATOM   5435 C CE1 . PHE B  1 347 ? -45.953 -3.527  19.005  1.000 23.876  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CE1 1 
ATOM   5436 C CE2 . PHE B  1 347 ? -46.625 -1.954  17.320  1.000 20.171  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CE2 1 
ATOM   5437 C CZ  . PHE B  1 347 ? -45.692 -2.410  18.242  1.000 22.425  ? ? ? ? ? 0 348 PHE A CZ  1 
ATOM   5438 N N   . SER B  1 348 ? -51.805 -6.479  17.152  1.000 23.656  ? ? ? ? ? 0 349 SER A N   1 
ATOM   5439 C CA  . SER B  1 348 ? -53.076 -7.130  17.470  1.000 25.543  ? ? ? ? ? 0 349 SER A CA  1 
ATOM   5440 C C   . SER B  1 348 ? -52.894 -8.638  17.525  1.000 27.170  ? ? ? ? ? 0 349 SER A C   1 
ATOM   5441 O O   . SER B  1 348 ? -53.399 -9.255  18.455  1.000 27.305  ? ? ? ? ? 0 349 SER A O   1 
ATOM   5442 C CB  . SER B  1 348 ? -54.180 -6.785  16.433  1.000 22.221  ? ? ? ? ? 0 349 SER A CB  1 
ATOM   5443 O OG  . SER B  1 348 ? -54.356 -5.404  16.572  1.000 22.996  ? ? ? ? ? 0 349 SER A OG  1 
ATOM   5444 N N   . GLU B  1 349 ? -52.228 -9.191  16.514  1.000 24.761  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A N   1 
ATOM   5445 C CA  . GLU B  1 349 ? -51.989 -10.625 16.459  1.000 30.717  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A CA  1 
ATOM   5446 C C   . GLU B  1 349 ? -51.203 -11.089 17.673  1.000 30.795  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A C   1 
ATOM   5447 O O   . GLU B  1 349 ? -51.561 -12.124 18.273  1.000 31.318  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A O   1 
ATOM   5448 C CB  . GLU B  1 349 ? -51.347 -11.063 15.116  1.000 31.197  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A CB  1 
ATOM   5449 C CG  . GLU B  1 349 ? -52.418 -10.951 14.021  1.000 40.618  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A CG  1 
ATOM   5450 C CD  . GLU B  1 349 ? -51.982 -11.212 12.587  1.000 48.604  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A CD  1 
ATOM   5451 O OE1 . GLU B  1 349 ? -50.802 -11.622 12.362  1.000 62.378  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A OE1 1 
ATOM   5452 O OE2 . GLU B  1 349 ? -52.841 -11.021 11.697  1.000 55.552  ? ? ? ? ? 0 350 GLU A OE2 1 
ATOM   5453 N N   . LEU B  1 350 ? -50.098 -10.379 18.035  1.000 31.391  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A N   1 
ATOM   5454 C CA  . LEU B  1 350 ? -49.352 -10.803 19.230  1.000 26.076  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A CA  1 
ATOM   5455 C C   . LEU B  1 350 ? -50.290 -10.844 20.444  1.000 31.145  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A C   1 
ATOM   5456 O O   . LEU B  1 350 ? -50.255 -11.803 21.213  1.000 30.920  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A O   1 
ATOM   5457 C CB  . LEU B  1 350 ? -48.162 -9.889  19.461  1.000 26.912  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A CB  1 
ATOM   5458 C CG  . LEU B  1 350 ? -47.067 -9.831  18.404  1.000 29.578  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A CG  1 
ATOM   5459 C CD1 . LEU B  1 350 ? -46.131 -8.691  18.751  1.000 33.700  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A CD1 1 
ATOM   5460 C CD2 . LEU B  1 350 ? -46.269 -11.121 18.314  1.000 33.965  ? ? ? ? ? 0 351 LEU A CD2 1 
ATOM   5461 N N   . ALA B  1 351 ? -51.149 -9.808  20.619  1.000 28.301  ? ? ? ? ? 0 352 ALA A N   1 
ATOM   5462 C CA  . ALA B  1 351 ? -51.940 -9.659  21.835  1.000 28.355  ? ? ? ? ? 0 352 ALA A CA  1 
ATOM   5463 C C   . ALA B  1 351 ? -52.959 -10.786 21.858  1.000 28.982  ? ? ? ? ? 0 352 ALA A C   1 
ATOM   5464 O O   . ALA B  1 351 ? -53.170 -11.347 22.894  1.000 28.133  ? ? ? ? ? 0 352 ALA A O   1 
ATOM   5465 C CB  . ALA B  1 351 ? -52.644 -8.312  21.952  1.000 28.900  ? ? ? ? ? 0 352 ALA A CB  1 
ATOM   5466 N N   . MET B  1 352 ? -53.580 -11.109 20.722  1.000 26.643  ? ? ? ? ? 0 353 MET A N   1 
ATOM   5467 C CA  . MET B  1 352 ? -54.593 -12.146 20.670  1.000 27.917  ? ? ? ? ? 0 353 MET A CA  1 
ATOM   5468 C C   . MET B  1 352 ? -53.901 -13.481 20.978  1.000 31.672  ? ? ? ? ? 0 353 MET A C   1 
ATOM   5469 O O   . MET B  1 352 ? -54.458 -14.315 21.670  1.000 26.767  ? ? ? ? ? 0 353 MET A O   1 
ATOM   5470 C CB  . MET B  1 352 ? -55.295 -12.191 19.309  1.000 30.654  ? ? ? ? ? 0 353 MET A CB  1 
ATOM   5471 C CG  . MET B  1 352 ? -56.389 -11.063 19.182  1.000 35.100  ? ? ? ? ? 0 353 MET A CG  1 
ATOM   5472 S SD  . MET B  1 352 ? -57.254 -11.076 17.654  1.000 39.166  ? ? ? ? ? 0 353 MET A SD  1 
ATOM   5473 C CE  . MET B  1 352 ? -56.068 -10.618 16.375  1.000 39.250  ? ? ? ? ? 0 353 MET A CE  1 
ATOM   5474 N N   . GLU B  1 353 ? -52.687 -13.688 20.453  1.000 29.787  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A N   1 
ATOM   5475 C CA  . GLU B  1 353 ? -51.908 -14.878 20.781  1.000 35.033  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A CA  1 
ATOM   5476 C C   . GLU B  1 353 ? -51.705 -15.002 22.278  1.000 32.602  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A C   1 
ATOM   5477 O O   . GLU B  1 353 ? -51.776 -16.101 22.782  1.000 36.285  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A O   1 
ATOM   5478 C CB  . GLU B  1 353 ? -50.574 -14.948 20.031  1.000 34.823  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A CB  1 
ATOM   5479 C CG  . GLU B  1 353 ? -50.731 -14.997 18.521  1.000 49.936  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A CG  1 
ATOM   5480 C CD  . GLU B  1 353 ? -50.615 -16.313 17.787  1.000 62.136  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A CD  1 
ATOM   5481 O OE1 . GLU B  1 353 ? -51.453 -17.222 18.050  1.000 63.034  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A OE1 1 
ATOM   5482 O OE2 . GLU B  1 353 ? -49.720 -16.394 16.911  1.000 74.414  ? ? ? ? ? 0 354 GLU A OE2 1 
ATOM   5483 N N   . ALA B  1 354 ? -51.446 -13.882 22.977  1.000 29.053  ? ? ? ? ? 0 355 ALA A N   1 
ATOM   5484 C CA  . ALA B  1 354 ? -51.282 -13.896 24.403  1.000 27.481  ? ? ? ? ? 0 355 ALA A CA  1 
ATOM   5485 C C   . ALA B  1 354 ? -52.597 -14.022 25.172  1.000 28.165  ? ? ? ? ? 0 355 ALA A C   1 
ATOM   5486 O O   . ALA B  1 354 ? -52.555 -13.997 26.398  1.000 30.540  ? ? ? ? ? 0 355 ALA A O   1 
ATOM   5487 C CB  . ALA B  1 354 ? -50.543 -12.658 24.840  1.000 31.382  ? ? ? ? ? 0 355 ALA A CB  1 
ATOM   5488 N N   . GLY B  1 355 ? -53.760 -14.056 24.508  1.000 29.565  ? ? ? ? ? 0 356 GLY A N   1 
ATOM   5489 C CA  . GLY B  1 355 ? -55.045 -14.203 25.186  1.000 29.423  ? ? ? ? ? 0 356 GLY A CA  1 
ATOM   5490 C C   . GLY B  1 355 ? -55.915 -12.925 25.266  1.000 31.371  ? ? ? ? ? 0 356 GLY A C   1 
ATOM   5491 O O   . GLY B  1 355 ? -57.030 -12.973 25.751  1.000 31.551  ? ? ? ? ? 0 356 GLY A O   1 
ATOM   5492 N N   . PHE B  1 356 ? -55.474 -11.774 24.746  1.000 28.948  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A N   1 
ATOM   5493 C CA  . PHE B  1 356 ? -56.280 -10.563 24.843  1.000 30.486  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CA  1 
ATOM   5494 C C   . PHE B  1 356 ? -57.460 -10.601 23.841  1.000 28.793  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A C   1 
ATOM   5495 O O   . PHE B  1 356 ? -57.472 -11.308 22.824  1.000 31.345  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A O   1 
ATOM   5496 C CB  . PHE B  1 356 ? -55.386 -9.330  24.696  1.000 30.186  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CB  1 
ATOM   5497 C CG  . PHE B  1 356 ? -54.442 -9.134  25.835  1.000 31.988  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CG  1 
ATOM   5498 C CD1 . PHE B  1 356 ? -53.229 -9.807  25.878  1.000 37.000  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CD1 1 
ATOM   5499 C CD2 . PHE B  1 356 ? -54.771 -8.324  26.887  1.000 33.159  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CD2 1 
ATOM   5500 C CE1 . PHE B  1 356 ? -52.386 -9.678  26.964  1.000 30.734  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CE1 1 
ATOM   5501 C CE2 . PHE B  1 356 ? -53.884 -8.130  27.923  1.000 34.946  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CE2 1 
ATOM   5502 C CZ  . PHE B  1 356 ? -52.680 -8.788  27.939  1.000 32.217  ? ? ? ? ? 0 357 PHE A CZ  1 
ATOM   5503 N N   . SER B  1 357 ? -58.510 -9.845  24.163  1.000 34.482  ? ? ? ? ? 0 358 SER A N   1 
ATOM   5504 C CA  . SER B  1 357 ? -59.742 -9.783  23.350  1.000 34.814  ? ? ? ? ? 0 358 SER A CA  1 
ATOM   5505 C C   . SER B  1 357 ? -59.540 -9.095  21.997  1.000 36.811  ? ? ? ? ? 0 358 SER A C   1 
ATOM   5506 O O   . SER B  1 357 ? -58.514 -8.440  21.729  1.000 30.839  ? ? ? ? ? 0 358 SER A O   1 
ATOM   5507 C CB  . SER B  1 357 ? -60.776 -9.001  24.123  1.000 37.913  ? ? ? ? ? 0 358 SER A CB  1 
ATOM   5508 O OG  . SER B  1 357 ? -60.847 -9.514  25.431  1.000 48.096  ? ? ? ? ? 0 358 SER A OG  1 
ATOM   5509 N N   . ARG B  1 358 ? -60.567 -9.178  21.162  1.000 30.986  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A N   1 
ATOM   5510 C CA  . ARG B  1 358 ? -60.574 -8.545  19.858  1.000 40.756  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A CA  1 
ATOM   5511 C C   . ARG B  1 358 ? -61.151 -7.133  19.985  1.000 37.614  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A C   1 
ATOM   5512 O O   . ARG B  1 358 ? -62.176 -6.813  19.401  1.000 32.054  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A O   1 
ATOM   5513 C CB  . ARG B  1 358 ? -61.453 -9.296  18.855  1.000 44.268  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A CB  1 
ATOM   5514 C CG  . ARG B  1 358 ? -61.008 -10.704 18.542  1.000 58.094  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A CG  1 
ATOM   5515 C CD  . ARG B  1 358 ? -61.486 -11.128 17.135  1.000 67.295  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A CD  1 
ATOM   5516 N NE  . ARG B  1 358 ? -60.886 -10.360 16.059  1.000 70.639  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A NE  1 
ATOM   5517 C CZ  . ARG B  1 358 ? -60.112 -10.881 15.115  1.000 80.608  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A CZ  1 
ATOM   5518 N NH1 . ARG B  1 358 ? -60.008 -12.193 15.017  1.000 58.254  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A NH1 1 
ATOM   5519 N NH2 . ARG B  1 358 ? -59.448 -10.085 14.289  1.000 79.822  ? ? ? ? ? 0 359 ARG A NH2 1 
ATOM   5520 N N   . GLU B  1 359 ? -60.410 -6.328  20.736  1.000 31.087  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A N   1 
ATOM   5521 C CA  . GLU B  1 359 ? -60.722 -5.015  21.237  1.000 30.711  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A CA  1 
ATOM   5522 C C   . GLU B  1 359 ? -59.403 -4.239  21.291  1.000 32.398  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A C   1 
ATOM   5523 O O   . GLU B  1 359 ? -58.563 -4.490  22.184  1.000 33.180  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A O   1 
ATOM   5524 C CB  . GLU B  1 359 ? -61.317 -5.138  22.634  1.000 30.946  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A CB  1 
ATOM   5525 C CG  . GLU B  1 359 ? -61.778 -3.841  23.192  1.000 38.715  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A CG  1 
ATOM   5526 C CD  . GLU B  1 359 ? -62.647 -4.033  24.417  1.000 39.792  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A CD  1 
ATOM   5527 O OE1 . GLU B  1 359 ? -62.967 -5.158  24.714  1.000 45.053  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A OE1 1 
ATOM   5528 O OE2 . GLU B  1 359 ? -62.991 -3.059  25.038  1.000 35.695  ? ? ? ? ? 0 360 GLU A OE2 1 
ATOM   5529 N N   . PHE B  1 360 ? -59.279 -3.265  20.378  1.000 27.668  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A N   1 
ATOM   5530 C CA  . PHE B  1 360 ? -58.026 -2.597  20.057  1.000 27.409  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CA  1 
ATOM   5531 C C   . PHE B  1 360 ? -58.266 -1.085  20.155  1.000 30.521  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A C   1 
ATOM   5532 O O   . PHE B  1 360 ? -59.128 -0.539  19.457  1.000 27.941  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A O   1 
ATOM   5533 C CB  . PHE B  1 360 ? -57.550 -3.107  18.688  1.000 25.252  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CB  1 
ATOM   5534 C CG  . PHE B  1 360 ? -57.594 -4.636  18.448  1.000 31.870  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CG  1 
ATOM   5535 C CD1 . PHE B  1 360 ? -56.894 -5.544  19.280  1.000 34.269  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CD1 1 
ATOM   5536 C CD2 . PHE B  1 360 ? -58.248 -5.198  17.355  1.000 32.184  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CD2 1 
ATOM   5537 C CE1 . PHE B  1 360 ? -56.880 -6.923  19.042  1.000 30.291  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CE1 1 
ATOM   5538 C CE2 . PHE B  1 360 ? -58.233 -6.572  17.104  1.000 30.663  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CE2 1 
ATOM   5539 C CZ  . PHE B  1 360 ? -57.577 -7.437  17.962  1.000 31.852  ? ? ? ? ? 0 361 PHE A CZ  1 
ATOM   5540 N N   . LYS B  1 361 ? -57.457 -0.362  20.921  1.000 26.864  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A N   1 
ATOM   5541 C CA  . LYS B  1 361 ? -57.488 1.093   20.856  1.000 27.234  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A CA  1 
ATOM   5542 C C   . LYS B  1 361 ? -56.096 1.624   20.517  1.000 29.381  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A C   1 
ATOM   5543 O O   . LYS B  1 361 ? -55.092 1.038   20.917  1.000 30.052  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A O   1 
ATOM   5544 C CB  . LYS B  1 361 ? -58.040 1.676   22.152  1.000 26.027  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A CB  1 
ATOM   5545 C CG  . LYS B  1 361 ? -58.368 3.162   22.001  1.000 28.082  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A CG  1 
ATOM   5546 C CD  . LYS B  1 361 ? -58.879 3.810   23.242  1.000 29.766  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A CD  1 
ATOM   5547 C CE  . LYS B  1 361 ? -59.029 5.312   23.006  1.000 38.850  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A CE  1 
ATOM   5548 N NZ  . LYS B  1 361 ? -59.663 5.925   24.207  1.000 37.619  ? ? ? ? ? 0 362 LYS A NZ  1 
ATOM   5549 N N   . ALA B  1 362 ? -56.044 2.682   19.709  1.000 24.954  ? ? ? ? ? 0 363 ALA A N   1 
ATOM   5550 C CA  . ALA B  1 362 ? -54.823 3.372   19.321  1.000 20.899  ? ? ? ? ? 0 363 ALA A CA  1 
ATOM   5551 C C   . ALA B  1 362 ? -55.054 4.869   19.481  1.000 24.586  ? ? ? ? ? 0 363 ALA A C   1 
ATOM   5552 O O   . ALA B  1 362 ? -56.024 5.421   18.963  1.000 26.844  ? ? ? ? ? 0 363 ALA A O   1 
ATOM   5553 C CB  . ALA B  1 362 ? -54.444 3.043   17.914  1.000 20.606  ? ? ? ? ? 0 363 ALA A CB  1 
ATOM   5554 N N   . THR B  1 363 ? -54.262 5.502   20.350  1.000 25.366  ? ? ? ? ? 0 364 THR A N   1 
ATOM   5555 C CA  . THR B  1 363 ? -54.254 6.945   20.510  1.000 24.362  ? ? ? ? ? 0 364 THR A CA  1 
ATOM   5556 C C   . THR B  1 363 ? -52.890 7.471   20.085  1.000 26.383  ? ? ? ? ? 0 364 THR A C   1 
ATOM   5557 O O   . THR B  1 363 ? -51.888 7.045   20.657  1.000 26.074  ? ? ? ? ? 0 364 THR A O   1 
ATOM   5558 C CB  . THR B  1 363 ? -54.508 7.303   21.971  1.000 21.246  ? ? ? ? ? 0 364 THR A CB  1 
ATOM   5559 O OG1 . THR B  1 363 ? -55.643 6.615   22.526  1.000 24.773  ? ? ? ? ? 0 364 THR A OG1 1 
ATOM   5560 C CG2 . THR B  1 363 ? -54.663 8.785   22.124  1.000 24.239  ? ? ? ? ? 0 364 THR A CG2 1 
ATOM   5561 N N   . TYR B  1 364 ? -52.839 8.356   19.094  1.000 22.861  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A N   1 
ATOM   5562 C CA  . TYR B  1 364 ? -51.602 8.983   18.708  1.000 24.585  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CA  1 
ATOM   5563 C C   . TYR B  1 364 ? -51.131 9.915   19.820  1.000 27.989  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A C   1 
ATOM   5564 O O   . TYR B  1 364 ? -51.924 10.702  20.344  1.000 27.462  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A O   1 
ATOM   5565 C CB  . TYR B  1 364 ? -51.724 9.797   17.422  1.000 27.903  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CB  1 
ATOM   5566 C CG  . TYR B  1 364 ? -50.384 10.362  16.993  1.000 25.519  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CG  1 
ATOM   5567 C CD1 . TYR B  1 364 ? -49.339 9.527   16.626  1.000 27.087  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CD1 1 
ATOM   5568 C CD2 . TYR B  1 364 ? -50.142 11.733  17.034  1.000 27.236  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CD2 1 
ATOM   5569 C CE1 . TYR B  1 364 ? -48.081 10.043  16.295  1.000 26.338  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CE1 1 
ATOM   5570 C CE2 . TYR B  1 364 ? -48.911 12.250  16.648  1.000 27.209  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CE2 1 
ATOM   5571 C CZ  . TYR B  1 364 ? -47.867 11.405  16.318  1.000 25.298  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A CZ  1 
ATOM   5572 O OH  . TYR B  1 364 ? -46.631 11.949  15.991  1.000 26.792  ? ? ? ? ? 0 365 TYR A OH  1 
ATOM   5573 N N   . ILE B  1 365 ? -49.819 9.882   20.148  1.000 30.690  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A N   1 
ATOM   5574 C CA  . ILE B  1 365 ? -49.292 10.715  21.254  1.000 28.419  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A CA  1 
ATOM   5575 C C   . ILE B  1 365 ? -48.447 11.851  20.669  1.000 27.432  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A C   1 
ATOM   5576 O O   . ILE B  1 365 ? -48.896 12.997  20.646  1.000 24.980  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A O   1 
ATOM   5577 C CB  . ILE B  1 365 ? -48.492 9.866   22.282  1.000 26.575  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A CB  1 
ATOM   5578 C CG1 . ILE B  1 365 ? -49.312 8.691   22.841  1.000 25.406  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A CG1 1 
ATOM   5579 C CG2 . ILE B  1 365 ? -47.915 10.781  23.362  1.000 27.816  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A CG2 1 
ATOM   5580 C CD1 . ILE B  1 365 ? -50.684 9.134   23.456  1.000 27.797  ? ? ? ? ? 0 366 ILE A CD1 1 
ATOM   5581 N N   . PHE B  1 366 ? -47.225 11.521  20.199  1.000 24.573  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A N   1 
ATOM   5582 C CA  . PHE B  1 366 ? -46.263 12.529  19.758  1.000 25.294  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CA  1 
ATOM   5583 C C   . PHE B  1 366 ? -45.036 11.837  19.186  1.000 24.771  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A C   1 
ATOM   5584 O O   . PHE B  1 366 ? -44.711 10.755  19.620  1.000 24.316  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A O   1 
ATOM   5585 C CB  . PHE B  1 366 ? -45.783 13.354  20.953  1.000 27.645  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CB  1 
ATOM   5586 C CG  . PHE B  1 366 ? -45.033 14.628  20.645  1.000 28.979  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CG  1 
ATOM   5587 C CD1 . PHE B  1 366 ? -45.683 15.762  20.177  1.000 26.314  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CD1 1 
ATOM   5588 C CD2 . PHE B  1 366 ? -43.658 14.659  20.790  1.000 28.746  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CD2 1 
ATOM   5589 C CE1 . PHE B  1 366 ? -44.962 16.923  19.969  1.000 25.166  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CE1 1 
ATOM   5590 C CE2 . PHE B  1 366 ? -42.933 15.812  20.520  1.000 27.941  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CE2 1 
ATOM   5591 C CZ  . PHE B  1 366 ? -43.599 16.937  20.125  1.000 27.027  ? ? ? ? ? 0 367 PHE A CZ  1 
ATOM   5592 N N   . ALA B  1 367 ? -44.346 12.499  18.268  1.000 26.845  ? ? ? ? ? 0 368 ALA A N   1 
ATOM   5593 C CA  . ALA B  1 367 ? -43.081 12.032  17.714  1.000 27.949  ? ? ? ? ? 0 368 ALA A CA  1 
ATOM   5594 C C   . ALA B  1 367 ? -43.159 10.574  17.256  1.000 27.728  ? ? ? ? ? 0 368 ALA A C   1 
ATOM   5595 O O   . ALA B  1 367 ? -42.259 9.787   17.557  1.000 23.104  ? ? ? ? ? 0 368 ALA A O   1 
ATOM   5596 C CB  . ALA B  1 367 ? -41.972 12.209  18.727  1.000 29.709  ? ? ? ? ? 0 368 ALA A CB  1 
ATOM   5597 N N   . ASN B  1 368 ? -44.236 10.229  16.556  1.000 22.425  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A N   1 
ATOM   5598 C CA  . ASN B  1 368 ? -44.501 8.904   15.960  1.000 23.579  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A CA  1 
ATOM   5599 C C   . ASN B  1 368 ? -44.921 7.862   16.964  1.000 21.726  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A C   1 
ATOM   5600 O O   . ASN B  1 368 ? -45.155 6.712   16.590  1.000 24.337  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A O   1 
ATOM   5601 C CB  . ASN B  1 368 ? -43.342 8.400   15.118  1.000 26.967  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A CB  1 
ATOM   5602 C CG  . ASN B  1 368 ? -43.569 8.457   13.621  1.000 31.375  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A CG  1 
ATOM   5603 O OD1 . ASN B  1 368 ? -44.708 8.555   13.172  1.000 34.091  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A OD1 1 
ATOM   5604 N ND2 . ASN B  1 368 ? -42.475 8.460   12.869  1.000 31.118  ? ? ? ? ? 0 369 ASN A ND2 1 
ATOM   5605 N N   . VAL B  1 369 ? -45.058 8.232   18.243  1.000 21.995  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A N   1 
ATOM   5606 C CA  . VAL B  1 369 ? -45.399 7.238   19.242  1.000 21.454  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A CA  1 
ATOM   5607 C C   . VAL B  1 369 ? -46.922 7.212   19.367  1.000 22.580  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A C   1 
ATOM   5608 O O   . VAL B  1 369 ? -47.568 8.251   19.594  1.000 23.106  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A O   1 
ATOM   5609 C CB  . VAL B  1 369 ? -44.728 7.492   20.586  1.000 24.455  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A CB  1 
ATOM   5610 C CG1 . VAL B  1 369 ? -45.200 6.464   21.633  1.000 24.529  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A CG1 1 
ATOM   5611 C CG2 . VAL B  1 369 ? -43.191 7.555   20.472  1.000 23.907  ? ? ? ? ? 0 370 VAL A CG2 1 
ATOM   5612 N N   . TRP B  1 370 ? -47.454 5.976   19.375  1.000 24.620  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A N   1 
ATOM   5613 C CA  . TRP B  1 370 ? -48.854 5.682   19.656  1.000 23.764  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CA  1 
ATOM   5614 C C   . TRP B  1 370 ? -48.973 4.940   20.989  1.000 25.091  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A C   1 
ATOM   5615 O O   . TRP B  1 370 ? -48.101 4.159   21.356  1.000 26.210  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A O   1 
ATOM   5616 C CB  . TRP B  1 370 ? -49.394 4.750   18.570  1.000 20.611  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CB  1 
ATOM   5617 C CG  . TRP B  1 370 ? -49.495 5.356   17.222  1.000 23.708  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CG  1 
ATOM   5618 C CD1 . TRP B  1 370 ? -48.506 5.532   16.316  1.000 24.631  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CD1 1 
ATOM   5619 C CD2 . TRP B  1 370 ? -50.685 5.864   16.607  1.000 25.479  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CD2 1 
ATOM   5620 N NE1 . TRP B  1 370 ? -48.966 6.181   15.210  1.000 24.834  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A NE1 1 
ATOM   5621 C CE2 . TRP B  1 370 ? -50.323 6.320   15.315  1.000 27.639  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CE2 1 
ATOM   5622 C CE3 . TRP B  1 370 ? -52.014 5.940   16.990  1.000 26.000  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CE3 1 
ATOM   5623 C CZ2 . TRP B  1 370 ? -51.263 6.847   14.416  1.000 26.734  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CZ2 1 
ATOM   5624 C CZ3 . TRP B  1 370 ? -52.933 6.487   16.102  1.000 27.771  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CZ3 1 
ATOM   5625 C CH2 . TRP B  1 370 ? -52.571 6.932   14.844  1.000 23.199  ? ? ? ? ? 0 371 TRP A CH2 1 
ATOM   5626 N N   . ALA B  1 371 ? -50.065 5.154   21.692  1.000 24.450  ? ? ? ? ? 0 372 ALA A N   1 
ATOM   5627 C CA  . ALA B  1 371 ? -50.482 4.307   22.786  1.000 26.526  ? ? ? ? ? 0 372 ALA A CA  1 
ATOM   5628 C C   . ALA B  1 371 ? -51.502 3.310   22.271  1.000 25.409  ? ? ? ? ? 0 372 ALA A C   1 
ATOM   5629 O O   . ALA B  1 371 ? -52.622 3.711   21.980  1.000 27.449  ? ? ? ? ? 0 372 ALA A O   1 
ATOM   5630 C CB  . ALA B  1 371 ? -51.045 5.116   23.919  1.000 27.797  ? ? ? ? ? 0 372 ALA A CB  1 
ATOM   5631 N N   . LEU B  1 372 ? -51.101 2.029   22.171  1.000 25.586  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A N   1 
ATOM   5632 C CA  . LEU B  1 372 ? -51.988 0.943   21.799  1.000 23.433  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A CA  1 
ATOM   5633 C C   . LEU B  1 372 ? -52.448 0.227   23.074  1.000 23.529  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A C   1 
ATOM   5634 O O   . LEU B  1 372 ? -51.607 -0.123  23.864  1.000 28.210  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A O   1 
ATOM   5635 C CB  . LEU B  1 372 ? -51.296 -0.048  20.900  1.000 22.655  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A CB  1 
ATOM   5636 C CG  . LEU B  1 372 ? -50.493 0.530   19.765  1.000 30.793  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A CG  1 
ATOM   5637 C CD1 . LEU B  1 372 ? -49.805 -0.606  19.015  1.000 32.226  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A CD1 1 
ATOM   5638 C CD2 . LEU B  1 372 ? -51.385 1.330   18.831  1.000 29.847  ? ? ? ? ? 0 373 LEU A CD2 1 
ATOM   5639 N N   . GLU B  1 373 ? -53.756 0.050   23.264  1.000 24.957  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A N   1 
ATOM   5640 C CA  . GLU B  1 373 ? -54.345 -0.609  24.435  1.000 24.334  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A CA  1 
ATOM   5641 C C   . GLU B  1 373 ? -55.032 -1.906  24.028  1.000 23.190  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A C   1 
ATOM   5642 O O   . GLU B  1 373 ? -55.772 -1.902  23.040  1.000 29.711  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A O   1 
ATOM   5643 C CB  . GLU B  1 373 ? -55.342 0.310   25.105  1.000 25.437  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A CB  1 
ATOM   5644 C CG  . GLU B  1 373 ? -54.702 1.579   25.547  1.000 26.849  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A CG  1 
ATOM   5645 C CD  . GLU B  1 373 ? -55.721 2.537   26.101  1.000 32.559  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A CD  1 
ATOM   5646 O OE1 . GLU B  1 373 ? -56.047 2.387   27.293  1.000 33.382  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A OE1 1 
ATOM   5647 O OE2 . GLU B  1 373 ? -56.215 3.324   25.319  1.000 29.955  ? ? ? ? ? 0 374 GLU A OE2 1 
ATOM   5648 N N   . PHE B  1 374 ? -54.640 -3.010  24.670  1.000 22.948  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A N   1 
ATOM   5649 C CA  . PHE B  1 374 ? -55.209 -4.341  24.535  1.000 25.436  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CA  1 
ATOM   5650 C C   . PHE B  1 374 ? -55.854 -4.716  25.877  1.000 26.831  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A C   1 
ATOM   5651 O O   . PHE B  1 374 ? -55.323 -4.356  26.897  1.000 28.642  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A O   1 
ATOM   5652 C CB  . PHE B  1 374 ? -54.079 -5.253  24.083  1.000 27.223  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CB  1 
ATOM   5653 C CG  . PHE B  1 374 ? -53.412 -4.831  22.793  1.000 26.268  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CG  1 
ATOM   5654 C CD1 . PHE B  1 374 ? -54.032 -5.087  21.575  1.000 25.126  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CD1 1 
ATOM   5655 C CD2 . PHE B  1 374 ? -52.194 -4.158  22.808  1.000 27.513  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CD2 1 
ATOM   5656 C CE1 . PHE B  1 374 ? -53.436 -4.663  20.400  1.000 27.990  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CE1 1 
ATOM   5657 C CE2 . PHE B  1 374 ? -51.607 -3.710  21.635  1.000 26.176  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CE2 1 
ATOM   5658 C CZ  . PHE B  1 374 ? -52.222 -3.988  20.430  1.000 30.236  ? ? ? ? ? 0 375 PHE A CZ  1 
ATOM   5659 N N   . THR B  1 375 ? -57.043 -5.364  25.862  1.000 29.001  ? ? ? ? ? 0 376 THR A N   1 
ATOM   5660 C CA  . THR B  1 375 ? -57.881 -5.566  27.038  1.000 30.167  ? ? ? ? ? 0 376 THR A CA  1 
ATOM   5661 C C   . THR B  1 375 ? -58.168 -7.064  27.305  1.000 30.081  ? ? ? ? ? 0 376 THR A C   1 
ATOM   5662 O O   . THR B  1 375 ? -58.452 -7.834  26.402  1.000 32.226  ? ? ? ? ? 0 376 THR A O   1 
ATOM   5663 C CB  . THR B  1 375 ? -59.203 -4.795  26.867  1.000 34.157  ? ? ? ? ? 0 376 THR A CB  1 
ATOM   5664 O OG1 . THR B  1 375 ? -58.876 -3.416  26.685  1.000 37.005  ? ? ? ? ? 0 376 THR A OG1 1 
ATOM   5665 C CG2 . THR B  1 375 ? -60.093 -4.877  28.096  1.000 36.040  ? ? ? ? ? 0 376 THR A CG2 1 
ATOM   5666 N N   . LYS B  1 376 ? -58.084 -7.498  28.558  1.000 38.050  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A N   1 
ATOM   5667 C CA  . LYS B  1 376 ? -58.324 -8.908  28.920  1.000 43.789  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A CA  1 
ATOM   5668 C C   . LYS B  1 376 ? -59.833 -9.268  28.841  1.000 38.903  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A C   1 
ATOM   5669 O O   . LYS B  1 376 ? -60.556 -8.416  29.484  1.000 45.247  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A O   1 
ATOM   5670 C CB  . LYS B  1 376 ? -57.754 -9.056  30.336  1.000 37.506  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A CB  1 
ATOM   5671 C CG  . LYS B  1 376 ? -57.799 -10.441 30.925  1.000 40.541  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A CG  1 
ATOM   5672 C CD  . LYS B  1 376 ? -56.839 -10.575 32.076  1.000 40.200  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A CD  1 
ATOM   5673 C CE  . LYS B  1 376 ? -56.936 -11.956 32.684  1.000 41.791  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A CE  1 
ATOM   5674 N NZ  . LYS B  1 376 ? -56.000 -12.041 33.812  1.000 44.594  ? ? ? ? ? 0 377 LYS A NZ  1 
HETATM 5675 C C4  . 8KZ C  2 .   ? -11.178 12.650  -0.206  1.000 34.040  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C4  1 
HETATM 5676 C C5  . 8KZ C  2 .   ? -12.531 13.857  -2.326  1.000 30.846  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C5  1 
HETATM 5677 C C6  . 8KZ C  2 .   ? -13.164 14.371  -3.475  1.000 25.011  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C6  1 
HETATM 5678 C C7  . 8KZ C  2 .   ? -14.626 14.297  -3.722  1.000 26.222  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C7  1 
HETATM 5679 C C8  . 8KZ C  2 .   ? -15.574 13.714  -2.957  1.000 22.772  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C8  1 
HETATM 5680 C C10 . 8KZ C  2 .   ? -17.604 13.936  -4.462  1.000 27.942  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C10 1 
HETATM 5681 C C13 . 8KZ C  2 .   ? -19.290 13.362  -2.306  1.000 30.195  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C13 1 
HETATM 5682 C C15 . 8KZ C  2 .   ? -12.401 15.093  -4.367  1.000 26.793  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C15 1 
HETATM 5683 O O1  . 8KZ C  2 .   ? -10.301 15.869  -5.153  1.000 29.724  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B O1  1 
HETATM 5684 C C1  . 8KZ C  2 .   ? -11.038 15.253  -4.181  1.000 25.981  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C1  1 
HETATM 5685 C C2  . 8KZ C  2 .   ? -10.396 14.702  -3.089  1.000 28.733  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C2  1 
HETATM 5686 C C3  . 8KZ C  2 .   ? -11.141 13.981  -2.177  1.000 31.012  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C3  1 
HETATM 5687 O O2  . 8KZ C  2 .   ? -10.433 13.491  -1.116  1.000 27.854  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B O2  1 
HETATM 5688 C C9  . 8KZ C  2 .   ? -17.028 13.637  -3.208  1.000 27.948  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C9  1 
HETATM 5689 C C11 . 8KZ C  2 .   ? -18.981 13.965  -4.629  1.000 27.997  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C11 1 
HETATM 5690 C C12 . 8KZ C  2 .   ? -19.821 13.608  -3.564  1.000 27.233  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C12 1 
HETATM 5691 O O3  . 8KZ C  2 .   ? -21.164 13.633  -3.697  1.000 29.849  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B O3  1 
HETATM 5692 C C14 . 8KZ C  2 .   ? -17.904 13.337  -2.155  1.000 29.450  ? ? ? ? ? 0 401 8KZ B C14 1 
HETATM 5693 P PA  . NAD D  3 .   ? 3.195   18.052  -2.857  1.000 163.628 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B PA  1 
HETATM 5694 O O1A . NAD D  3 .   ? 2.979   18.706  -4.191  1.000 126.242 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O1A 1 
HETATM 5695 O O2A . NAD D  3 .   ? 4.102   16.861  -2.891  1.000 156.328 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O2A 1 
HETATM 5696 O O5B . NAD D  3 .   ? 1.771   17.595  -2.229  1.000 139.611 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O5B 1 
HETATM 5697 C C5B . NAD D  3 .   ? 1.106   16.329  -2.580  1.000 105.228 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C5B 1 
HETATM 5698 C C4B . NAD D  3 .   ? 0.058   16.601  -3.632  1.000 98.943  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C4B 1 
HETATM 5699 O O4B . NAD D  3 .   ? 0.562   17.575  -4.583  1.000 113.360 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O4B 1 
HETATM 5700 C C3B . NAD D  3 .   ? -0.323  15.439  -4.551  1.000 93.975  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C3B 1 
HETATM 5701 O O3B . NAD D  3 .   ? -1.130  14.510  -3.853  1.000 93.970  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O3B 1 
HETATM 5702 C C2B . NAD D  3 .   ? -0.988  16.178  -5.727  1.000 96.993  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C2B 1 
HETATM 5703 O O2B . NAD D  3 .   ? -2.362  16.514  -5.568  1.000 65.558  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O2B 1 
HETATM 5704 C C1B . NAD D  3 .   ? -0.156  17.474  -5.803  1.000 109.365 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C1B 1 
HETATM 5705 N N9A . NAD D  3 .   ? 0.767   17.642  -6.955  1.000 108.245 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N9A 1 
HETATM 5706 C C8A . NAD D  3 .   ? 1.966   18.332  -6.966  1.000 78.331  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C8A 1 
HETATM 5707 N N7A . NAD D  3 .   ? 2.487   18.431  -8.170  1.000 53.259  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N7A 1 
HETATM 5708 C C5A . NAD D  3 .   ? 1.689   17.664  -8.980  1.000 31.804  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C5A 1 
HETATM 5709 C C6A . NAD D  3 .   ? 1.747   17.413  -10.329 1.000 46.883  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C6A 1 
HETATM 5710 N N6A . NAD D  3 .   ? 2.718   17.837  -11.123 1.000 67.962  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N6A 1 
HETATM 5711 N N1A . NAD D  3 .   ? 0.708   16.771  -10.882 1.000 93.069  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N1A 1 
HETATM 5712 C C2A . NAD D  3 .   ? -0.311  16.421  -10.092 1.000 108.088 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C2A 1 
HETATM 5713 N N3A . NAD D  3 .   ? -0.487  16.631  -8.796  1.000 96.705  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N3A 1 
HETATM 5714 C C4A . NAD D  3 .   ? 0.563   17.285  -8.285  1.000 75.412  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C4A 1 
HETATM 5715 O O3  . NAD D  3 .   ? 3.776   19.187  -1.825  1.000 160.925 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O3  1 
HETATM 5716 P PN  . NAD D  3 .   ? 3.752   19.882  -0.343  1.000 149.831 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B PN  1 
HETATM 5717 O O1N . NAD D  3 .   ? 3.217   18.917  0.664   1.000 157.119 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O1N 1 
HETATM 5718 O O2N . NAD D  3 .   ? 5.061   20.517  0.011   1.000 126.184 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O2N 1 
HETATM 5719 O O5D . NAD D  3 .   ? 2.684   21.067  -0.510  1.000 140.480 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O5D 1 
HETATM 5720 C C5D . NAD D  3 .   ? 2.614   22.092  0.519   1.000 121.130 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C5D 1 
HETATM 5721 C C4D . NAD D  3 .   ? 3.000   23.430  -0.061  1.000 95.546  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C4D 1 
HETATM 5722 O O4D . NAD D  3 .   ? 1.832   24.094  -0.588  1.000 103.571 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O4D 1 
HETATM 5723 C C3D . NAD D  3 .   ? 3.557   24.442  0.940   1.000 102.390 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C3D 1 
HETATM 5724 O O3D . NAD D  3 .   ? 4.899   24.111  1.285   1.000 119.853 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O3D 1 
HETATM 5725 C C2D . NAD D  3 .   ? 3.314   25.739  0.157   1.000 108.695 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C2D 1 
HETATM 5726 O O2D . NAD D  3 .   ? 3.989   25.922  -1.082  1.000 103.500 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O2D 1 
HETATM 5727 C C1D . NAD D  3 .   ? 1.878   25.497  -0.304  1.000 104.969 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C1D 1 
HETATM 5728 N N1N . NAD D  3 .   ? 0.806   25.868  0.674   1.000 122.146 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N1N 1 
HETATM 5729 C C2N . NAD D  3 .   ? -0.180  24.949  1.055   1.000 126.661 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C2N 1 
HETATM 5730 C C3N . NAD D  3 .   ? -1.222  25.294  1.934   1.000 91.968  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C3N 1 
HETATM 5731 C C7N . NAD D  3 .   ? -2.300  24.297  2.317   1.000 72.025  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C7N 1 
HETATM 5732 O O7N . NAD D  3 .   ? -2.054  23.470  3.203   1.000 67.572  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B O7N 1 
HETATM 5733 N N7N . NAD D  3 .   ? -3.490  24.295  1.692   1.000 35.844  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B N7N 1 
HETATM 5734 C C4N . NAD D  3 .   ? -1.209  26.590  2.452   1.000 99.446  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C4N 1 
HETATM 5735 C C5N . NAD D  3 .   ? -0.257  27.521  2.040   1.000 81.703  ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C5N 1 
HETATM 5736 C C6N . NAD D  3 .   ? 0.749   27.157  1.161   1.000 102.246 ? ? ? ? ? 0 402 NAD B C6N 1 
HETATM 5737 C C1  . GOL E  4 .   ? -2.185  13.532  -8.750  1.000 63.452  ? ? ? ? ? 0 403 GOL B C1  1 
HETATM 5738 O O1  . GOL E  4 .   ? -0.955  13.377  -8.059  1.000 55.366  ? ? ? ? ? 0 403 GOL B O1  1 
HETATM 5739 C C2  . GOL E  4 .   ? -2.916  12.209  -8.840  1.000 60.986  ? ? ? ? ? 0 403 GOL B C2  1 
HETATM 5740 O O2  . GOL E  4 .   ? -2.484  11.423  -9.950  1.000 44.471  ? ? ? ? ? 0 403 GOL B O2  1 
HETATM 5741 C C3  . GOL E  4 .   ? -2.827  11.412  -7.558  1.000 64.061  ? ? ? ? ? 0 403 GOL B C3  1 
HETATM 5742 O O3  . GOL E  4 .   ? -4.111  11.382  -6.933  1.000 73.534  ? ? ? ? ? 0 403 GOL B O3  1 
HETATM 5743 C C1  . EDO F  5 .   ? -25.277 20.563  -20.508 1.000 50.774  ? ? ? ? ? 0 404 EDO B C1  1 
HETATM 5744 O O1  . EDO F  5 .   ? -23.978 20.403  -19.934 1.000 43.297  ? ? ? ? ? 0 404 EDO B O1  1 
HETATM 5745 C C2  . EDO F  5 .   ? -26.159 19.453  -20.083 1.000 56.690  ? ? ? ? ? 0 404 EDO B C2  1 
HETATM 5746 O O2  . EDO F  5 .   ? -25.722 18.690  -18.955 1.000 58.918  ? ? ? ? ? 0 404 EDO B O2  1 
HETATM 5747 C C1  . GOL G  4 .   ? -3.753  20.076  0.773   1.000 60.529  ? ? ? ? ? 0 405 GOL B C1  1 
HETATM 5748 O O1  . GOL G  4 .   ? -4.075  19.448  -0.475  1.000 52.265  ? ? ? ? ? 0 405 GOL B O1  1 
HETATM 5749 C C2  . GOL G  4 .   ? -3.282  19.064  1.788   1.000 52.408  ? ? ? ? ? 0 405 GOL B C2  1 
HETATM 5750 O O2  . GOL G  4 .   ? -2.245  18.329  1.174   1.000 51.115  ? ? ? ? ? 0 405 GOL B O2  1 
HETATM 5751 C C3  . GOL G  4 .   ? -2.914  19.653  3.133   1.000 67.584  ? ? ? ? ? 0 405 GOL B C3  1 
HETATM 5752 O O3  . GOL G  4 .   ? -4.054  19.731  4.012   1.000 65.033  ? ? ? ? ? 0 405 GOL B O3  1 
HETATM 5753 C C1  . EDO H  5 .   ? -33.054 18.288  -1.260  1.000 77.769  ? ? ? ? ? 0 406 EDO B C1  1 
HETATM 5754 O O1  . EDO H  5 .   ? -33.385 19.204  -2.284  1.000 66.131  ? ? ? ? ? 0 406 EDO B O1  1 
HETATM 5755 C C2  . EDO H  5 .   ? -33.604 18.649  0.072   1.000 93.332  ? ? ? ? ? 0 406 EDO B C2  1 
HETATM 5756 O O2  . EDO H  5 .   ? -34.701 19.532  -0.054  1.000 90.241  ? ? ? ? ? 0 406 EDO B O2  1 
HETATM 5757 C C1  . GOL I  4 .   ? -11.134 7.244   14.367  1.000 66.890  ? ? ? ? ? 0 407 GOL B C1  1 
HETATM 5758 O O1  . GOL I  4 .   ? -10.624 5.937   14.597  1.000 68.780  ? ? ? ? ? 0 407 GOL B O1  1 
HETATM 5759 C C2  . GOL I  4 .   ? -12.048 7.778   15.456  1.000 60.560  ? ? ? ? ? 0 407 GOL B C2  1 
HETATM 5760 O O2  . GOL I  4 .   ? -11.250 8.631   16.269  1.000 67.745  ? ? ? ? ? 0 407 GOL B O2  1 
HETATM 5761 C C3  . GOL I  4 .   ? -13.222 8.631   14.996  1.000 66.693  ? ? ? ? ? 0 407 GOL B C3  1 
HETATM 5762 O O3  . GOL I  4 .   ? -14.203 7.927   14.232  1.000 74.393  ? ? ? ? ? 0 407 GOL B O3  1 
HETATM 5763 C C1  . EDO J  5 .   ? -4.459  22.227  8.420   1.000 64.125  ? ? ? ? ? 0 408 EDO B C1  1 
HETATM 5764 O O1  . EDO J  5 .   ? -4.246  21.307  7.366   1.000 70.164  ? ? ? ? ? 0 408 EDO B O1  1 
HETATM 5765 C C2  . EDO J  5 .   ? -5.849  22.708  8.353   1.000 61.616  ? ? ? ? ? 0 408 EDO B C2  1 
HETATM 5766 O O2  . EDO J  5 .   ? -6.034  24.062  8.654   1.000 54.156  ? ? ? ? ? 0 408 EDO B O2  1 
HETATM 5767 C C   . ACT K  6 .   ? -7.369  14.867  -6.175  1.000 32.513  ? ? ? ? ? 0 409 ACT B C   1 
HETATM 5768 O O   . ACT K  6 .   ? -7.950  15.167  -7.244  1.000 48.565  ? ? ? ? ? 0 409 ACT B O   1 
HETATM 5769 O OXT . ACT K  6 .   ? -7.508  15.508  -5.084  1.000 39.097  ? ? ? ? ? 0 409 ACT B OXT 1 
HETATM 5770 C CH3 . ACT K  6 .   ? -6.568  13.637  -6.215  1.000 44.426  ? ? ? ? ? 0 409 ACT B CH3 1 
HETATM 5771 C C1  . GOL L  4 .   ? -41.979 4.366   -4.025  1.000 36.503  ? ? ? ? ? 0 410 GOL B C1  1 
HETATM 5772 O O1  . GOL L  4 .   ? -40.797 4.094   -4.775  1.000 39.580  ? ? ? ? ? 0 410 GOL B O1  1 
HETATM 5773 C C2  . GOL L  4 .   ? -42.362 3.130   -3.260  1.000 39.766  ? ? ? ? ? 0 410 GOL B C2  1 
HETATM 5774 O O2  . GOL L  4 .   ? -42.933 2.143   -4.142  1.000 44.710  ? ? ? ? ? 0 410 GOL B O2  1 
HETATM 5775 C C3  . GOL L  4 .   ? -43.301 3.438   -2.119  1.000 44.239  ? ? ? ? ? 0 410 GOL B C3  1 
HETATM 5776 O O3  . GOL L  4 .   ? -43.802 2.247   -1.505  1.000 40.617  ? ? ? ? ? 0 410 GOL B O3  1 
HETATM 5777 C C1  . GOL M  4 .   ? 0.896   6.047   -5.756  1.000 76.810  ? ? ? ? ? 0 411 GOL B C1  1 
HETATM 5778 O O1  . GOL M  4 .   ? 0.830   4.817   -6.474  1.000 59.928  ? ? ? ? ? 0 411 GOL B O1  1 
HETATM 5779 C C2  . GOL M  4 .   ? 0.461   5.932   -4.302  1.000 72.728  ? ? ? ? ? 0 411 GOL B C2  1 
HETATM 5780 O O2  . GOL M  4 .   ? 1.542   6.291   -3.448  1.000 66.895  ? ? ? ? ? 0 411 GOL B O2  1 
HETATM 5781 C C3  . GOL M  4 .   ? -0.750  6.783   -3.943  1.000 89.824  ? ? ? ? ? 0 411 GOL B C3  1 
HETATM 5782 O O3  . GOL M  4 .   ? -0.670  8.137   -4.395  1.000 102.594 ? ? ? ? ? 0 411 GOL B O3  1 
HETATM 5783 C C1  . GOL N  4 .   ? -12.317 31.344  -22.718 1.000 42.574  ? ? ? ? ? 0 412 GOL B C1  1 
HETATM 5784 O O1  . GOL N  4 .   ? -12.485 32.689  -22.283 1.000 41.404  ? ? ? ? ? 0 412 GOL B O1  1 
HETATM 5785 C C2  . GOL N  4 .   ? -12.889 31.052  -24.083 1.000 48.618  ? ? ? ? ? 0 412 GOL B C2  1 
HETATM 5786 O O2  . GOL N  4 .   ? -12.703 32.200  -24.904 1.000 48.144  ? ? ? ? ? 0 412 GOL B O2  1 
HETATM 5787 C C3  . GOL N  4 .   ? -12.253 29.853  -24.768 1.000 59.695  ? ? ? ? ? 0 412 GOL B C3  1 
HETATM 5788 O O3  . GOL N  4 .   ? -13.209 28.950  -25.322 1.000 58.984  ? ? ? ? ? 0 412 GOL B O3  1 
HETATM 5789 C C1  . PEG O  7 .   ? -1.586  -3.283  2.908   1.000 70.484  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B C1  1 
HETATM 5790 O O1  . PEG O  7 .   ? -1.362  -3.652  1.521   1.000 53.053  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B O1  1 
HETATM 5791 C C2  . PEG O  7 .   ? -0.520  -2.360  3.459   1.000 74.534  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B C2  1 
HETATM 5792 O O2  . PEG O  7 .   ? -0.453  -1.151  2.687   1.000 66.233  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B O2  1 
HETATM 5793 C C3  . PEG O  7 .   ? 0.783   -0.412  2.788   1.000 65.128  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B C3  1 
HETATM 5794 C C4  . PEG O  7 .   ? 0.860   0.686   1.704   1.000 71.142  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B C4  1 
HETATM 5795 O O4  . PEG O  7 .   ? 2.197   1.132   1.323   1.000 70.085  ? ? ? ? ? 0 413 PEG B O4  1 
HETATM 5796 C C1  . GOL P  4 .   ? -23.864 22.873  -22.125 1.000 78.471  ? ? ? ? ? 0 414 GOL B C1  1 
HETATM 5797 O O1  . GOL P  4 .   ? -23.286 23.623  -21.052 1.000 46.422  ? ? ? ? ? 0 414 GOL B O1  1 
HETATM 5798 C C2  . GOL P  4 .   ? -23.686 23.529  -23.485 1.000 73.588  ? ? ? ? ? 0 414 GOL B C2  1 
HETATM 5799 O O2  . GOL P  4 .   ? -22.451 24.228  -23.553 1.000 58.651  ? ? ? ? ? 0 414 GOL B O2  1 
HETATM 5800 C C3  . GOL P  4 .   ? -23.759 22.563  -24.645 1.000 73.027  ? ? ? ? ? 0 414 GOL B C3  1 
HETATM 5801 O O3  . GOL P  4 .   ? -25.007 22.683  -25.319 1.000 73.170  ? ? ? ? ? 0 414 GOL B O3  1 
HETATM 5802 C C1  . GOL Q  4 .   ? -32.864 12.187  0.849   1.000 79.331  ? ? ? ? ? 0 415 GOL B C1  1 
HETATM 5803 O O1  . GOL Q  4 .   ? -31.582 12.064  1.493   1.000 80.007  ? ? ? ? ? 0 415 GOL B O1  1 
HETATM 5804 C C2  . GOL Q  4 .   ? -33.907 11.187  1.339   1.000 73.852  ? ? ? ? ? 0 415 GOL B C2  1 
HETATM 5805 O O2  . GOL Q  4 .   ? -34.894 11.848  2.140   1.000 97.883  ? ? ? ? ? 0 415 GOL B O2  1 
HETATM 5806 C C3  . GOL Q  4 .   ? -34.581 10.389  0.235   1.000 73.045  ? ? ? ? ? 0 415 GOL B C3  1 
HETATM 5807 O O3  . GOL Q  4 .   ? -35.990 10.600  0.112   1.000 67.229  ? ? ? ? ? 0 415 GOL B O3  1 
HETATM 5808 C C1  . EDO R  5 .   ? -31.793 10.573  4.056   1.000 43.225  ? ? ? ? ? 0 416 EDO B C1  1 
HETATM 5809 O O1  . EDO R  5 .   ? -30.372 10.753  3.967   1.000 41.959  ? ? ? ? ? 0 416 EDO B O1  1 
HETATM 5810 C C2  . EDO R  5 .   ? -32.440 10.712  5.396   1.000 44.169  ? ? ? ? ? 0 416 EDO B C2  1 
HETATM 5811 O O2  . EDO R  5 .   ? -33.773 11.196  5.421   1.000 39.221  ? ? ? ? ? 0 416 EDO B O2  1 
HETATM 5812 C C1  . EDO S  5 .   ? -26.339 13.052  -20.613 1.000 41.877  ? ? ? ? ? 0 417 EDO B C1  1 
HETATM 5813 O O1  . EDO S  5 .   ? -25.155 13.543  -20.707 1.000 33.514  ? ? ? ? ? 0 417 EDO B O1  1 
HETATM 5814 C C2  . EDO S  5 .   ? -26.945 14.314  -20.442 1.000 56.239  ? ? ? ? ? 0 417 EDO B C2  1 
HETATM 5815 O O2  . EDO S  5 .   ? -25.872 15.167  -20.322 1.000 52.586  ? ? ? ? ? 0 417 EDO B O2  1 
HETATM 5816 C C1  . GOL T  4 .   ? -18.065 6.822   11.085  1.000 63.325  ? ? ? ? ? 0 401 GOL A C1  1 
HETATM 5817 O O1  . GOL T  4 .   ? -18.515 7.613   12.183  1.000 75.752  ? ? ? ? ? 0 401 GOL A O1  1 
HETATM 5818 C C2  . GOL T  4 .   ? -18.355 5.356   11.325  1.000 77.105  ? ? ? ? ? 0 401 GOL A C2  1 
HETATM 5819 O O2  . GOL T  4 .   ? -18.994 5.217   12.594  1.000 82.415  ? ? ? ? ? 0 401 GOL A O2  1 
HETATM 5820 C C3  . GOL T  4 .   ? -19.210 4.709   10.261  1.000 68.330  ? ? ? ? ? 0 401 GOL A C3  1 
HETATM 5821 O O3  . GOL T  4 .   ? -20.522 4.460   10.755  1.000 59.615  ? ? ? ? ? 0 401 GOL A O3  1 
HETATM 5822 O OH2 . 1PE U  8 .   ? -33.318 19.956  3.258   1.000 78.067  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A OH2 1 
HETATM 5823 C C12 . 1PE U  8 .   ? -33.071 19.319  4.522   1.000 70.168  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C12 1 
HETATM 5824 C C22 . 1PE U  8 .   ? -32.418 18.015  4.347   1.000 68.838  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C22 1 
HETATM 5825 O OH3 . 1PE U  8 .   ? -33.216 17.028  4.987   1.000 84.704  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A OH3 1 
HETATM 5826 C C13 . 1PE U  8 .   ? -32.790 14.640  5.121   1.000 83.748  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C13 1 
HETATM 5827 C C23 . 1PE U  8 .   ? -33.258 15.803  4.258   1.000 94.294  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C23 1 
HETATM 5828 O OH4 . 1PE U  8 .   ? -32.092 15.099  6.274   1.000 69.312  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A OH4 1 
HETATM 5829 C C14 . 1PE U  8 .   ? -29.923 14.298  6.851   1.000 63.068  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C14 1 
HETATM 5830 C C24 . 1PE U  8 .   ? -31.416 14.065  6.988   1.000 63.600  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C24 1 
HETATM 5831 O OH5 . 1PE U  8 .   ? -29.462 13.780  5.600   1.000 51.813  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A OH5 1 
HETATM 5832 C C15 . 1PE U  8 .   ? -29.969 14.884  3.586   1.000 60.971  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C15 1 
HETATM 5833 C C25 . 1PE U  8 .   ? -28.978 14.724  4.663   1.000 54.214  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C25 1 
HETATM 5834 O OH6 . 1PE U  8 .   ? -29.336 15.392  2.432   1.000 51.256  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A OH6 1 
HETATM 5835 C C16 . 1PE U  8 .   ? -27.725 14.959  0.852   1.000 57.504  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C16 1 
HETATM 5836 C C26 . 1PE U  8 .   ? -28.919 14.396  1.537   1.000 63.845  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A C26 1 
HETATM 5837 O OH7 . 1PE U  8 .   ? -26.655 14.130  0.994   1.000 35.496  ? ? ? ? ? 0 402 1PE A OH7 1 
HETATM 5838 C C4  . 8KZ V  2 .   ? -30.013 1.245   20.836  1.000 24.504  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C4  1 
HETATM 5839 C C5  . 8KZ V  2 .   ? -32.659 2.296   20.534  1.000 23.382  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C5  1 
HETATM 5840 C C6  . 8KZ V  2 .   ? -33.944 2.846   20.512  1.000 21.970  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C6  1 
HETATM 5841 C C7  . 8KZ V  2 .   ? -34.285 4.017   19.698  1.000 22.050  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C7  1 
HETATM 5842 C C8  . 8KZ V  2 .   ? -33.514 4.661   18.849  1.000 25.817  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C8  1 
HETATM 5843 C C10 . 8KZ V  2 .   ? -35.078 6.519   18.232  1.000 29.536  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C10 1 
HETATM 5844 C C13 . 8KZ V  2 .   ? -33.515 7.178   16.048  1.000 29.315  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C13 1 
HETATM 5845 C C15 . 8KZ V  2 .   ? -34.945 2.307   21.316  1.000 22.876  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C15 1 
HETATM 5846 O O1  . 8KZ V  2 .   ? -35.657 0.689   22.889  1.000 25.973  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A O1  1 
HETATM 5847 C C1  . 8KZ V  2 .   ? -34.656 1.219   22.121  1.000 26.269  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C1  1 
HETATM 5848 C C2  . 8KZ V  2 .   ? -33.400 0.614   22.075  1.000 24.829  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C2  1 
HETATM 5849 C C3  . 8KZ V  2 .   ? -32.383 1.176   21.305  1.000 23.187  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C3  1 
HETATM 5850 O O2  . 8KZ V  2 .   ? -31.136 0.544   21.343  1.000 24.724  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A O2  1 
HETATM 5851 C C9  . 8KZ V  2 .   ? -33.933 5.764   17.971  1.000 27.282  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C9  1 
HETATM 5852 C C11 . 8KZ V  2 .   ? -35.490 7.503   17.365  1.000 30.577  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C11 1 
HETATM 5853 C C12 . 8KZ V  2 .   ? -34.686 7.874   16.289  1.000 33.039  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C12 1 
HETATM 5854 O O3  . 8KZ V  2 .   ? -35.064 8.875   15.451  1.000 30.492  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A O3  1 
HETATM 5855 C C14 . 8KZ V  2 .   ? -33.155 6.149   16.883  1.000 29.235  ? ? ? ? ? 0 403 8KZ A C14 1 
HETATM 5856 P PA  . NAD W  3 .   ? -33.334 -11.103 31.837  1.000 49.094  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A PA  1 
HETATM 5857 O O1A . NAD W  3 .   ? -34.351 -11.111 32.950  1.000 53.411  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O1A 1 
HETATM 5858 O O2A . NAD W  3 .   ? -32.051 -10.351 32.091  1.000 68.727  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O2A 1 
HETATM 5859 O O5B . NAD W  3 .   ? -34.086 -10.564 30.479  1.000 54.103  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O5B 1 
HETATM 5860 C C5B . NAD W  3 .   ? -33.357 -10.248 29.265  1.000 46.569  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C5B 1 
HETATM 5861 C C4B . NAD W  3 .   ? -33.532 -8.774  28.920  1.000 51.780  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C4B 1 
HETATM 5862 O O4B . NAD W  3 .   ? -34.931 -8.375  29.057  1.000 52.972  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O4B 1 
HETATM 5863 C C3B . NAD W  3 .   ? -32.751 -7.759  29.771  1.000 58.063  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C3B 1 
HETATM 5864 O O3B . NAD W  3 .   ? -31.398 -7.639  29.303  1.000 54.473  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O3B 1 
HETATM 5865 C C2B . NAD W  3 .   ? -33.646 -6.498  29.670  1.000 58.348  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C2B 1 
HETATM 5866 O O2B . NAD W  3 .   ? -33.359 -5.707  28.518  1.000 49.457  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O2B 1 
HETATM 5867 C C1B . NAD W  3 .   ? -35.065 -7.092  29.623  1.000 47.025  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C1B 1 
HETATM 5868 N N9A . NAD W  3 .   ? -35.807 -7.202  30.896  1.000 44.326  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N9A 1 
HETATM 5869 C C8A . NAD W  3 .   ? -36.112 -8.304  31.669  1.000 44.946  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C8A 1 
HETATM 5870 N N7A . NAD W  3 .   ? -36.915 -8.039  32.706  1.000 38.613  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N7A 1 
HETATM 5871 C C5A . NAD W  3 .   ? -37.064 -6.674  32.680  1.000 34.156  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C5A 1 
HETATM 5872 C C6A . NAD W  3 .   ? -37.805 -5.790  33.462  1.000 31.637  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C6A 1 
HETATM 5873 N N6A . NAD W  3 .   ? -38.437 -6.134  34.559  1.000 37.483  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N6A 1 
HETATM 5874 N N1A . NAD W  3 .   ? -37.898 -4.505  33.062  1.000 40.934  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N1A 1 
HETATM 5875 C C2A . NAD W  3 .   ? -37.233 -4.117  31.969  1.000 40.133  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C2A 1 
HETATM 5876 N N3A . NAD W  3 .   ? -36.519 -4.860  31.132  1.000 49.976  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N3A 1 
HETATM 5877 C C4A . NAD W  3 .   ? -36.463 -6.153  31.535  1.000 49.563  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C4A 1 
HETATM 5878 O O3  . NAD W  3 .   ? -33.017 -12.585 31.296  1.000 62.741  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O3  1 
HETATM 5879 P PN  . NAD W  3 .   ? -31.998 -13.691 31.894  1.000 62.969  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A PN  1 
HETATM 5880 O O1N . NAD W  3 .   ? -31.021 -13.841 30.766  1.000 64.002  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O1N 1 
HETATM 5881 O O2N . NAD W  3 .   ? -31.610 -13.178 33.256  1.000 53.082  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O2N 1 
HETATM 5882 O O5D . NAD W  3 .   ? -32.993 -14.982 32.096  1.000 60.939  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O5D 1 
HETATM 5883 C C5D . NAD W  3 .   ? -34.213 -14.865 32.980  1.000 53.998  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C5D 1 
HETATM 5884 C C4D . NAD W  3 .   ? -35.384 -15.634 32.385  1.000 56.289  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C4D 1 
HETATM 5885 O O4D . NAD W  3 .   ? -35.855 -14.930 31.215  1.000 55.764  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O4D 1 
HETATM 5886 C C3D . NAD W  3 .   ? -35.115 -17.090 31.900  1.000 57.811  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C3D 1 
HETATM 5887 O O3D . NAD W  3 .   ? -36.140 -18.032 32.235  1.000 63.423  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O3D 1 
HETATM 5888 C C2D . NAD W  3 .   ? -34.955 -16.956 30.369  1.000 54.979  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C2D 1 
HETATM 5889 O O2D . NAD W  3 .   ? -35.254 -18.088 29.560  1.000 60.047  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O2D 1 
HETATM 5890 C C1D . NAD W  3 .   ? -35.941 -15.817 30.052  1.000 51.947  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C1D 1 
HETATM 5891 N N1N . NAD W  3 .   ? -35.613 -15.112 28.738  1.000 54.443  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N1N 1 
HETATM 5892 C C2N . NAD W  3 .   ? -36.279 -15.455 27.571  1.000 53.372  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C2N 1 
HETATM 5893 C C3N . NAD W  3 .   ? -35.882 -14.877 26.367  1.000 53.103  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C3N 1 
HETATM 5894 C C7N . NAD W  3 .   ? -36.654 -15.180 25.129  1.000 49.034  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C7N 1 
HETATM 5895 O O7N . NAD W  3 .   ? -37.746 -15.746 25.232  1.000 47.210  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A O7N 1 
HETATM 5896 N N7N . NAD W  3 .   ? -36.182 -14.758 23.966  1.000 49.527  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A N7N 1 
HETATM 5897 C C4N . NAD W  3 .   ? -34.845 -13.958 26.325  1.000 52.509  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C4N 1 
HETATM 5898 C C5N . NAD W  3 .   ? -34.149 -13.662 27.477  1.000 53.900  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C5N 1 
HETATM 5899 C C6N . NAD W  3 .   ? -34.534 -14.244 28.667  1.000 50.705  ? ? ? ? ? 0 404 NAD A C6N 1 
HETATM 5900 C C1  . EDO X  5 .   ? -33.949 11.159  -10.519 1.000 49.218  ? ? ? ? ? 0 405 EDO A C1  1 
HETATM 5901 O O1  . EDO X  5 .   ? -33.912 9.726   -10.704 1.000 40.956  ? ? ? ? ? 0 405 EDO A O1  1 
HETATM 5902 C C2  . EDO X  5 .   ? -35.254 11.737  -10.126 1.000 61.439  ? ? ? ? ? 0 405 EDO A C2  1 
HETATM 5903 O O2  . EDO X  5 .   ? -35.121 12.991  -9.503  1.000 67.433  ? ? ? ? ? 0 405 EDO A O2  1 
HETATM 5904 C C1  . GOL Y  4 .   ? -31.070 -9.343  21.395  1.000 54.560  ? ? ? ? ? 0 406 GOL A C1  1 
HETATM 5905 O O1  . GOL Y  4 .   ? -31.832 -9.547  20.214  1.000 62.216  ? ? ? ? ? 0 406 GOL A O1  1 
HETATM 5906 C C2  . GOL Y  4 .   ? -31.955 -9.332  22.606  1.000 37.638  ? ? ? ? ? 0 406 GOL A C2  1 
HETATM 5907 O O2  . GOL Y  4 .   ? -31.216 -8.817  23.718  1.000 42.758  ? ? ? ? ? 0 406 GOL A O2  1 
HETATM 5908 C C3  . GOL Y  4 .   ? -33.200 -8.512  22.417  1.000 48.784  ? ? ? ? ? 0 406 GOL A C3  1 
HETATM 5909 O O3  . GOL Y  4 .   ? -33.333 -7.577  23.488  1.000 57.257  ? ? ? ? ? 0 406 GOL A O3  1 
HETATM 5910 C C1  . PEG Z  7 .   ? -28.541 -12.476 16.734  1.000 58.953  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A C1  1 
HETATM 5911 O O1  . PEG Z  7 .   ? -27.210 -11.757 16.637  1.000 46.100  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A O1  1 
HETATM 5912 C C2  . PEG Z  7 .   ? -29.608 -11.947 15.761  1.000 53.138  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A C2  1 
HETATM 5913 O O2  . PEG Z  7 .   ? -30.789 -12.756 15.709  1.000 68.874  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A O2  1 
HETATM 5914 C C3  . PEG Z  7 .   ? -31.338 -12.861 14.394  1.000 54.464  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A C3  1 
HETATM 5915 C C4  . PEG Z  7 .   ? -32.783 -13.301 14.467  1.000 70.928  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A C4  1 
HETATM 5916 O O4  . PEG Z  7 .   ? -32.966 -14.700 14.415  1.000 71.546  ? ? ? ? ? 0 407 PEG A O4  1 
HETATM 5917 C C1  . GOL AA 4 .   ? -30.570 30.457  3.628   1.000 40.009  ? ? ? ? ? 0 408 GOL A C1  1 
HETATM 5918 O O1  . GOL AA 4 .   ? -30.715 29.395  2.722   1.000 59.327  ? ? ? ? ? 0 408 GOL A O1  1 
HETATM 5919 C C2  . GOL AA 4 .   ? -31.292 30.130  4.917   1.000 39.554  ? ? ? ? ? 0 408 GOL A C2  1 
HETATM 5920 O O2  . GOL AA 4 .   ? -31.741 31.338  5.512   1.000 37.821  ? ? ? ? ? 0 408 GOL A O2  1 
HETATM 5921 C C3  . GOL AA 4 .   ? -32.427 29.144  4.778   1.000 40.661  ? ? ? ? ? 0 408 GOL A C3  1 
HETATM 5922 O O3  . GOL AA 4 .   ? -32.891 28.747  6.085   1.000 44.926  ? ? ? ? ? 0 408 GOL A O3  1 
HETATM 5923 C C1  . GOL BA 4 .   ? -28.452 3.951   17.842  1.000 50.459  ? ? ? ? ? 0 409 GOL A C1  1 
HETATM 5924 O O1  . GOL BA 4 .   ? -28.239 2.837   18.718  1.000 56.078  ? ? ? ? ? 0 409 GOL A O1  1 
HETATM 5925 C C2  . GOL BA 4 .   ? -27.771 3.813   16.480  1.000 52.272  ? ? ? ? ? 0 409 GOL A C2  1 
HETATM 5926 O O2  . GOL BA 4 .   ? -27.968 2.505   15.905  1.000 38.401  ? ? ? ? ? 0 409 GOL A O2  1 
HETATM 5927 C C3  . GOL BA 4 .   ? -28.222 4.894   15.529  1.000 41.370  ? ? ? ? ? 0 409 GOL A C3  1 
HETATM 5928 O O3  . GOL BA 4 .   ? -27.099 5.534   14.952  1.000 73.528  ? ? ? ? ? 0 409 GOL A O3  1 
HETATM 5929 C C1  . GOL CA 4 .   ? -11.093 32.128  4.534   1.000 64.505  ? ? ? ? ? 0 410 GOL A C1  1 
HETATM 5930 O O1  . GOL CA 4 .   ? -11.473 30.782  4.248   1.000 80.838  ? ? ? ? ? 0 410 GOL A O1  1 
HETATM 5931 C C2  . GOL CA 4 .   ? -10.528 32.819  3.301   1.000 79.808  ? ? ? ? ? 0 410 GOL A C2  1 
HETATM 5932 O O2  . GOL CA 4 .   ? -10.860 32.101  2.103   1.000 68.035  ? ? ? ? ? 0 410 GOL A O2  1 
HETATM 5933 C C3  . GOL CA 4 .   ? -10.928 34.281  3.165   1.000 83.836  ? ? ? ? ? 0 410 GOL A C3  1 
HETATM 5934 O O3  . GOL CA 4 .   ? -12.244 34.557  3.649   1.000 84.436  ? ? ? ? ? 0 410 GOL A O3  1 
HETATM 5935 C C1  . EDO DA 5 .   ? -30.062 -10.222 27.093  1.000 73.425  ? ? ? ? ? 0 411 EDO A C1  1 
HETATM 5936 O O1  . EDO DA 5 .   ? -29.302 -10.189 25.879  1.000 72.538  ? ? ? ? ? 0 411 EDO A O1  1 
HETATM 5937 C C2  . EDO DA 5 .   ? -31.302 -11.100 27.102  1.000 75.961  ? ? ? ? ? 0 411 EDO A C2  1 
HETATM 5938 O O2  . EDO DA 5 .   ? -31.493 -12.059 26.051  1.000 72.262  ? ? ? ? ? 0 411 EDO A O2  1 
HETATM 5939 C C   . ACT EA 6 .   ? -35.558 -0.322  26.168  1.000 30.846  ? ? ? ? ? 0 412 ACT A C   1 
HETATM 5940 O O   . ACT EA 6 .   ? -35.171 -0.787  25.050  1.000 34.277  ? ? ? ? ? 0 412 ACT A O   1 
HETATM 5941 O OXT . ACT EA 6 .   ? -35.093 -0.666  27.139  1.000 39.552  ? ? ? ? ? 0 412 ACT A OXT 1 
HETATM 5942 C CH3 . ACT EA 6 .   ? -36.419 0.930   26.364  1.000 35.028  ? ? ? ? ? 0 412 ACT A CH3 1 
HETATM 5943 C C1  . GOL FA 4 .   ? -45.285 5.599   13.170  1.000 47.950  ? ? ? ? ? 0 413 GOL A C1  1 
HETATM 5944 O O1  . GOL FA 4 .   ? -45.732 5.399   14.508  1.000 32.295  ? ? ? ? ? 0 413 GOL A O1  1 
HETATM 5945 C C2  . GOL FA 4 .   ? -46.457 6.027   12.315  1.000 57.160  ? ? ? ? ? 0 413 GOL A C2  1 
HETATM 5946 O O2  . GOL FA 4 .   ? -47.047 7.189   12.911  1.000 49.983  ? ? ? ? ? 0 413 GOL A O2  1 
HETATM 5947 C C3  . GOL FA 4 .   ? -46.034 6.255   10.883  1.000 58.716  ? ? ? ? ? 0 413 GOL A C3  1 
HETATM 5948 O O3  . GOL FA 4 .   ? -47.095 5.990   9.970   1.000 67.349  ? ? ? ? ? 0 413 GOL A O3  1 
HETATM 5949 O O   . HOH GA 9 .   ? -26.925 32.549  -4.508  1.000 33.133  ? ? ? ? ? 0 501 HOH B O   1 
HETATM 5950 O O   . HOH GA 9 .   ? -22.458 -16.302 -2.836  1.000 58.805  ? ? ? ? ? 0 502 HOH B O   1 
HETATM 5951 O O   . HOH GA 9 .   ? -25.013 -3.856  -12.117 1.000 51.747  ? ? ? ? ? 0 503 HOH B O   1 
HETATM 5952 O O   . HOH GA 9 .   ? -24.696 9.696   -18.204 1.000 38.942  ? ? ? ? ? 0 504 HOH B O   1 
HETATM 5953 O O   . HOH GA 9 .   ? -19.871 34.504  -7.014  1.000 30.097  ? ? ? ? ? 0 505 HOH B O   1 
HETATM 5954 O O   . HOH GA 9 .   ? -20.128 -3.684  4.822   1.000 46.091  ? ? ? ? ? 0 506 HOH B O   1 
HETATM 5955 O O   . HOH GA 9 .   ? -11.560 33.242  -20.131 1.000 29.954  ? ? ? ? ? 0 507 HOH B O   1 
HETATM 5956 O O   . HOH GA 9 .   ? -21.730 15.997  -5.132  1.000 35.818  ? ? ? ? ? 0 508 HOH B O   1 
HETATM 5957 O O   . HOH GA 9 .   ? -5.215  3.795   10.047  1.000 52.351  ? ? ? ? ? 0 509 HOH B O   1 
HETATM 5958 O O   . HOH GA 9 .   ? -29.224 17.416  -0.596  1.000 44.409  ? ? ? ? ? 0 510 HOH B O   1 
HETATM 5959 O O   . HOH GA 9 .   ? 9.207   18.007  -21.985 1.000 51.239  ? ? ? ? ? 0 511 HOH B O   1 
HETATM 5960 O O   . HOH GA 9 .   ? -6.333  17.896  -13.435 1.000 26.792  ? ? ? ? ? 0 512 HOH B O   1 
HETATM 5961 O O   . HOH GA 9 .   ? -11.574 1.125   6.112   1.000 67.873  ? ? ? ? ? 0 513 HOH B O   1 
HETATM 5962 O O   . HOH GA 9 .   ? -5.210  16.028  4.671   1.000 27.012  ? ? ? ? ? 0 514 HOH B O   1 
HETATM 5963 O O   . HOH GA 9 .   ? -11.150 31.432  -1.915  1.000 34.577  ? ? ? ? ? 0 515 HOH B O   1 
HETATM 5964 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.921  2.116   8.978   1.000 59.834  ? ? ? ? ? 0 516 HOH B O   1 
HETATM 5965 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.060  22.520  -9.906  1.000 24.239  ? ? ? ? ? 0 517 HOH B O   1 
HETATM 5966 O O   . HOH GA 9 .   ? -0.447  5.391   -19.956 1.000 40.654  ? ? ? ? ? 0 518 HOH B O   1 
HETATM 5967 O O   . HOH GA 9 .   ? -45.145 -9.204  -3.847  1.000 34.143  ? ? ? ? ? 0 519 HOH B O   1 
HETATM 5968 O O   . HOH GA 9 .   ? -35.731 -3.957  -10.734 1.000 31.934  ? ? ? ? ? 0 520 HOH B O   1 
HETATM 5969 O O   . HOH GA 9 .   ? 9.200   19.608  -9.472  1.000 40.980  ? ? ? ? ? 0 521 HOH B O   1 
HETATM 5970 O O   . HOH GA 9 .   ? -22.491 12.536  -1.797  1.000 27.543  ? ? ? ? ? 0 522 HOH B O   1 
HETATM 5971 O O   . HOH GA 9 .   ? -4.485  19.653  10.002  1.000 42.819  ? ? ? ? ? 0 523 HOH B O   1 
HETATM 5972 O O   . HOH GA 9 .   ? -5.928  10.957  -16.866 1.000 36.694  ? ? ? ? ? 0 524 HOH B O   1 
HETATM 5973 O O   . HOH GA 9 .   ? -13.603 3.450   -4.936  1.000 33.111  ? ? ? ? ? 0 525 HOH B O   1 
HETATM 5974 O O   . HOH GA 9 .   ? -19.364 15.142  13.935  1.000 28.126  ? ? ? ? ? 0 526 HOH B O   1 
HETATM 5975 O O   . HOH GA 9 .   ? -15.200 20.893  -6.842  1.000 24.216  ? ? ? ? ? 0 527 HOH B O   1 
HETATM 5976 O O   . HOH GA 9 .   ? -20.854 31.472  -7.152  1.000 29.141  ? ? ? ? ? 0 528 HOH B O   1 
HETATM 5977 O O   . HOH GA 9 .   ? -6.974  14.329  -15.537 1.000 44.559  ? ? ? ? ? 0 529 HOH B O   1 
HETATM 5978 O O   . HOH GA 9 .   ? -3.021  38.801  -18.480 1.000 47.318  ? ? ? ? ? 0 530 HOH B O   1 
HETATM 5979 O O   . HOH GA 9 .   ? 7.370   25.847  -17.425 1.000 41.367  ? ? ? ? ? 0 531 HOH B O   1 
HETATM 5980 O O   . HOH GA 9 .   ? -18.729 13.245  1.157   1.000 35.085  ? ? ? ? ? 0 532 HOH B O   1 
HETATM 5981 O O   . HOH GA 9 .   ? -40.985 -14.879 -3.163  1.000 44.439  ? ? ? ? ? 0 533 HOH B O   1 
HETATM 5982 O O   . HOH GA 9 .   ? -16.035 27.583  -19.951 1.000 20.481  ? ? ? ? ? 0 534 HOH B O   1 
HETATM 5983 O O   . HOH GA 9 .   ? -28.752 -20.570 1.642   1.000 56.972  ? ? ? ? ? 0 535 HOH B O   1 
HETATM 5984 O O   . HOH GA 9 .   ? -39.938 -9.410  0.121   1.000 28.489  ? ? ? ? ? 0 536 HOH B O   1 
HETATM 5985 O O   . HOH GA 9 .   ? -35.006 7.755   7.131   1.000 38.635  ? ? ? ? ? 0 537 HOH B O   1 
HETATM 5986 O O   . HOH GA 9 .   ? -4.843  39.959  -12.901 1.000 59.770  ? ? ? ? ? 0 538 HOH B O   1 
HETATM 5987 O O   . HOH GA 9 .   ? -2.956  6.846   11.335  1.000 58.582  ? ? ? ? ? 0 539 HOH B O   1 
HETATM 5988 O O   . HOH GA 9 .   ? -32.048 -10.353 -11.255 1.000 42.218  ? ? ? ? ? 0 540 HOH B O   1 
HETATM 5989 O O   . HOH GA 9 .   ? -25.845 -9.754  -7.737  1.000 37.506  ? ? ? ? ? 0 541 HOH B O   1 
HETATM 5990 O O   . HOH GA 9 .   ? -15.084 24.764  -5.763  1.000 22.137  ? ? ? ? ? 0 542 HOH B O   1 
HETATM 5991 O O   . HOH GA 9 .   ? -45.656 0.625   -2.501  1.000 31.639  ? ? ? ? ? 0 543 HOH B O   1 
HETATM 5992 O O   . HOH GA 9 .   ? -46.443 -4.854  6.101   1.000 47.423  ? ? ? ? ? 0 544 HOH B O   1 
HETATM 5993 O O   . HOH GA 9 .   ? -15.087 27.272  -24.045 1.000 34.481  ? ? ? ? ? 0 545 HOH B O   1 
HETATM 5994 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.161  35.330  -16.939 1.000 28.265  ? ? ? ? ? 0 546 HOH B O   1 
HETATM 5995 O O   . HOH GA 9 .   ? -23.640 -0.455  5.410   1.000 30.056  ? ? ? ? ? 0 547 HOH B O   1 
HETATM 5996 O O   . HOH GA 9 .   ? -7.963  27.039  16.843  1.000 32.453  ? ? ? ? ? 0 548 HOH B O   1 
HETATM 5997 O O   . HOH GA 9 .   ? -23.420 34.199  1.764   1.000 39.099  ? ? ? ? ? 0 549 HOH B O   1 
HETATM 5998 O O   . HOH GA 9 .   ? -11.912 11.459  6.083   1.000 38.615  ? ? ? ? ? 0 550 HOH B O   1 
HETATM 5999 O O   . HOH GA 9 .   ? -4.388  12.961  -18.663 1.000 30.522  ? ? ? ? ? 0 551 HOH B O   1 
HETATM 6000 O O   . HOH GA 9 .   ? -25.123 -5.012  -5.917  1.000 25.155  ? ? ? ? ? 0 552 HOH B O   1 
HETATM 6001 O O   . HOH GA 9 .   ? -1.820  3.292   7.798   1.000 55.924  ? ? ? ? ? 0 553 HOH B O   1 
HETATM 6002 O O   . HOH GA 9 .   ? -33.317 10.612  8.352   1.000 31.889  ? ? ? ? ? 0 554 HOH B O   1 
HETATM 6003 O O   . HOH GA 9 .   ? -34.382 -15.843 -7.515  1.000 40.547  ? ? ? ? ? 0 555 HOH B O   1 
HETATM 6004 O O   . HOH GA 9 .   ? -19.928 15.266  -9.274  1.000 25.474  ? ? ? ? ? 0 556 HOH B O   1 
HETATM 6005 O O   . HOH GA 9 .   ? -20.427 30.499  -12.661 1.000 45.945  ? ? ? ? ? 0 557 HOH B O   1 
HETATM 6006 O O   . HOH GA 9 .   ? 5.256   27.400  -14.152 1.000 29.262  ? ? ? ? ? 0 558 HOH B O   1 
HETATM 6007 O O   . HOH GA 9 .   ? -35.694 -9.736  10.274  1.000 34.207  ? ? ? ? ? 0 559 HOH B O   1 
HETATM 6008 O O   . HOH GA 9 .   ? -46.130 17.470  9.956   1.000 64.912  ? ? ? ? ? 0 560 HOH B O   1 
HETATM 6009 O O   . HOH GA 9 .   ? -7.192  21.053  -30.007 1.000 40.014  ? ? ? ? ? 0 561 HOH B O   1 
HETATM 6010 O O   . HOH GA 9 .   ? -5.053  -2.520  -3.232  1.000 54.545  ? ? ? ? ? 0 562 HOH B O   1 
HETATM 6011 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.230  27.837  3.290   1.000 42.359  ? ? ? ? ? 0 563 HOH B O   1 
HETATM 6012 O O   . HOH GA 9 .   ? 3.722   8.850   -24.206 1.000 45.102  ? ? ? ? ? 0 564 HOH B O   1 
HETATM 6013 O O   . HOH GA 9 .   ? -5.304  22.255  2.113   1.000 33.310  ? ? ? ? ? 0 565 HOH B O   1 
HETATM 6014 O O   . HOH GA 9 .   ? -16.497 36.556  -11.551 1.000 39.227  ? ? ? ? ? 0 566 HOH B O   1 
HETATM 6015 O O   . HOH GA 9 .   ? -28.918 26.701  -6.395  1.000 53.803  ? ? ? ? ? 0 567 HOH B O   1 
HETATM 6016 O O   . HOH GA 9 .   ? -42.985 19.967  22.653  1.000 44.132  ? ? ? ? ? 0 568 HOH B O   1 
HETATM 6017 O O   . HOH GA 9 .   ? -21.409 23.461  -8.564  1.000 26.986  ? ? ? ? ? 0 569 HOH B O   1 
HETATM 6018 O O   . HOH GA 9 .   ? -4.053  18.706  -5.362  1.000 31.471  ? ? ? ? ? 0 570 HOH B O   1 
HETATM 6019 O O   . HOH GA 9 .   ? -27.641 17.356  -3.063  1.000 31.196  ? ? ? ? ? 0 571 HOH B O   1 
HETATM 6020 O O   . HOH GA 9 .   ? 1.034   12.948  14.136  1.000 44.389  ? ? ? ? ? 0 572 HOH B O   1 
HETATM 6021 O O   . HOH GA 9 .   ? -17.884 35.270  -3.179  1.000 39.358  ? ? ? ? ? 0 573 HOH B O   1 
HETATM 6022 O O   . HOH GA 9 .   ? -31.804 8.262   6.639   1.000 28.805  ? ? ? ? ? 0 574 HOH B O   1 
HETATM 6023 O O   . HOH GA 9 .   ? -14.731 31.717  -14.986 1.000 34.724  ? ? ? ? ? 0 575 HOH B O   1 
HETATM 6024 O O   . HOH GA 9 .   ? -8.243  42.555  -17.590 1.000 49.921  ? ? ? ? ? 0 576 HOH B O   1 
HETATM 6025 O O   . HOH GA 9 .   ? -13.650 21.130  -26.596 1.000 40.536  ? ? ? ? ? 0 577 HOH B O   1 
HETATM 6026 O O   . HOH GA 9 .   ? -12.388 25.374  -4.821  1.000 24.839  ? ? ? ? ? 0 578 HOH B O   1 
HETATM 6027 O O   . HOH GA 9 .   ? -23.409 27.385  -8.817  1.000 58.220  ? ? ? ? ? 0 579 HOH B O   1 
HETATM 6028 O O   . HOH GA 9 .   ? -36.629 -6.124  -9.491  1.000 34.821  ? ? ? ? ? 0 580 HOH B O   1 
HETATM 6029 O O   . HOH GA 9 .   ? -24.871 -2.518  -7.448  1.000 37.022  ? ? ? ? ? 0 581 HOH B O   1 
HETATM 6030 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.721  15.524  -34.488 1.000 51.747  ? ? ? ? ? 0 582 HOH B O   1 
HETATM 6031 O O   . HOH GA 9 .   ? -8.062  16.826  -15.502 1.000 48.452  ? ? ? ? ? 0 583 HOH B O   1 
HETATM 6032 O O   . HOH GA 9 .   ? -39.428 -12.304 0.364   1.000 38.364  ? ? ? ? ? 0 584 HOH B O   1 
HETATM 6033 O O   . HOH GA 9 .   ? 2.376   13.428  10.019  1.000 44.071  ? ? ? ? ? 0 585 HOH B O   1 
HETATM 6034 O O   . HOH GA 9 .   ? -42.300 -11.756 -6.539  1.000 44.865  ? ? ? ? ? 0 586 HOH B O   1 
HETATM 6035 O O   . HOH GA 9 .   ? -14.156 15.839  17.972  1.000 30.650  ? ? ? ? ? 0 587 HOH B O   1 
HETATM 6036 O O   . HOH GA 9 .   ? -17.363 33.197  -15.059 1.000 46.475  ? ? ? ? ? 0 588 HOH B O   1 
HETATM 6037 O O   . HOH GA 9 .   ? -3.180  26.866  -29.316 1.000 27.676  ? ? ? ? ? 0 589 HOH B O   1 
HETATM 6038 O O   . HOH GA 9 .   ? -1.787  30.223  -26.009 1.000 35.199  ? ? ? ? ? 0 590 HOH B O   1 
HETATM 6039 O O   . HOH GA 9 .   ? -33.722 21.638  -6.004  1.000 30.284  ? ? ? ? ? 0 591 HOH B O   1 
HETATM 6040 O O   . HOH GA 9 .   ? -43.175 -6.398  -11.934 1.000 51.186  ? ? ? ? ? 0 592 HOH B O   1 
HETATM 6041 O O   . HOH GA 9 .   ? 9.712   13.441  -16.551 1.000 34.691  ? ? ? ? ? 0 593 HOH B O   1 
HETATM 6042 O O   . HOH GA 9 .   ? -3.892  15.434  2.183   1.000 32.483  ? ? ? ? ? 0 594 HOH B O   1 
HETATM 6043 O O   . HOH GA 9 .   ? 2.236   33.435  -4.509  1.000 47.271  ? ? ? ? ? 0 595 HOH B O   1 
HETATM 6044 O O   . HOH GA 9 .   ? 7.161   11.127  -6.664  1.000 37.051  ? ? ? ? ? 0 596 HOH B O   1 
HETATM 6045 O O   . HOH GA 9 .   ? -17.478 25.595  -23.855 1.000 27.587  ? ? ? ? ? 0 597 HOH B O   1 
HETATM 6046 O O   . HOH GA 9 .   ? -17.480 16.008  15.887  1.000 34.840  ? ? ? ? ? 0 598 HOH B O   1 
HETATM 6047 O O   . HOH GA 9 .   ? -4.511  31.015  2.304   1.000 35.068  ? ? ? ? ? 0 599 HOH B O   1 
HETATM 6048 O O   . HOH GA 9 .   ? 0.770   32.560  -2.755  1.000 46.247  ? ? ? ? ? 0 600 HOH B O   1 
HETATM 6049 O O   . HOH GA 9 .   ? -38.354 11.283  11.966  1.000 33.462  ? ? ? ? ? 0 601 HOH B O   1 
HETATM 6050 O O   . HOH GA 9 .   ? -7.792  18.244  -34.069 1.000 57.696  ? ? ? ? ? 0 602 HOH B O   1 
HETATM 6051 O O   . HOH GA 9 .   ? -15.680 0.564   4.329   1.000 32.008  ? ? ? ? ? 0 603 HOH B O   1 
HETATM 6052 O O   . HOH GA 9 .   ? 3.890   10.612  -29.389 1.000 52.199  ? ? ? ? ? 0 604 HOH B O   1 
HETATM 6053 O O   . HOH GA 9 .   ? -13.174 38.432  -25.151 1.000 33.135  ? ? ? ? ? 0 605 HOH B O   1 
HETATM 6054 O O   . HOH GA 9 .   ? 6.534   10.525  -22.662 1.000 36.442  ? ? ? ? ? 0 606 HOH B O   1 
HETATM 6055 O O   . HOH GA 9 .   ? -5.824  29.081  -25.318 1.000 45.366  ? ? ? ? ? 0 607 HOH B O   1 
HETATM 6056 O O   . HOH GA 9 .   ? -8.002  29.840  2.234   1.000 36.429  ? ? ? ? ? 0 608 HOH B O   1 
HETATM 6057 O O   . HOH GA 9 .   ? -14.129 18.023  -10.846 1.000 43.125  ? ? ? ? ? 0 609 HOH B O   1 
HETATM 6058 O O   . HOH GA 9 .   ? -25.352 32.547  -6.490  1.000 46.885  ? ? ? ? ? 0 610 HOH B O   1 
HETATM 6059 O O   . HOH GA 9 .   ? -18.252 19.733  -27.807 1.000 63.344  ? ? ? ? ? 0 611 HOH B O   1 
HETATM 6060 O O   . HOH GA 9 .   ? -4.955  14.603  -9.851  1.000 45.897  ? ? ? ? ? 0 612 HOH B O   1 
HETATM 6061 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.964  8.022   -15.949 1.000 44.429  ? ? ? ? ? 0 613 HOH B O   1 
HETATM 6062 O O   . HOH GA 9 .   ? -33.215 -19.125 8.869   1.000 23.877  ? ? ? ? ? 0 614 HOH B O   1 
HETATM 6063 O O   . HOH GA 9 .   ? -50.297 23.148  14.667  1.000 49.283  ? ? ? ? ? 0 615 HOH B O   1 
HETATM 6064 O O   . HOH GA 9 .   ? -9.938  22.039  -33.021 1.000 53.305  ? ? ? ? ? 0 616 HOH B O   1 
HETATM 6065 O O   . HOH GA 9 .   ? 7.005   28.311  -16.651 1.000 42.884  ? ? ? ? ? 0 617 HOH B O   1 
HETATM 6066 O O   . HOH GA 9 .   ? -39.498 22.735  12.210  1.000 40.048  ? ? ? ? ? 0 618 HOH B O   1 
HETATM 6067 O O   . HOH GA 9 .   ? -8.797  29.373  -26.857 1.000 52.010  ? ? ? ? ? 0 619 HOH B O   1 
HETATM 6068 O O   . HOH GA 9 .   ? -30.236 -19.609 -3.341  1.000 71.812  ? ? ? ? ? 0 620 HOH B O   1 
HETATM 6069 O O   . HOH GA 9 .   ? -7.920  10.452  -12.105 1.000 57.708  ? ? ? ? ? 0 621 HOH B O   1 
HETATM 6070 O O   . HOH GA 9 .   ? 9.670   9.063   -7.406  1.000 50.339  ? ? ? ? ? 0 622 HOH B O   1 
HETATM 6071 O O   . HOH GA 9 .   ? -45.108 -8.400  -8.377  1.000 45.904  ? ? ? ? ? 0 623 HOH B O   1 
HETATM 6072 O O   . HOH GA 9 .   ? -8.653  13.155  -11.551 1.000 40.271  ? ? ? ? ? 0 624 HOH B O   1 
HETATM 6073 O O   . HOH GA 9 .   ? -2.592  3.978   -20.916 1.000 51.721  ? ? ? ? ? 0 625 HOH B O   1 
HETATM 6074 O O   . HOH GA 9 .   ? -49.611 -10.208 -10.546 1.000 53.340  ? ? ? ? ? 0 626 HOH B O   1 
HETATM 6075 O O   . HOH GA 9 .   ? -32.829 -11.912 -13.436 1.000 56.511  ? ? ? ? ? 0 627 HOH B O   1 
HETATM 6076 O O   . HOH HA 9 .   ? -31.872 26.816  -21.555 1.000 51.153  ? ? ? ? ? 0 501 HOH A O   1 
HETATM 6077 O O   . HOH HA 9 .   ? -17.244 14.795  18.321  1.000 39.584  ? ? ? ? ? 0 502 HOH A O   1 
HETATM 6078 O O   . HOH HA 9 .   ? -33.950 22.082  2.693   1.000 52.832  ? ? ? ? ? 0 503 HOH A O   1 
HETATM 6079 O O   . HOH HA 9 .   ? -30.530 32.312  16.834  1.000 32.097  ? ? ? ? ? 0 504 HOH A O   1 
HETATM 6080 O O   . HOH HA 9 .   ? -33.501 9.672   13.610  1.000 31.003  ? ? ? ? ? 0 505 HOH A O   1 
HETATM 6081 O O   . HOH HA 9 .   ? -26.469 23.696  -11.515 1.000 45.478  ? ? ? ? ? 0 506 HOH A O   1 
HETATM 6082 O O   . HOH HA 9 .   ? -16.570 0.805   17.474  1.000 44.507  ? ? ? ? ? 0 507 HOH A O   1 
HETATM 6083 O O   . HOH HA 9 .   ? -27.846 0.686   17.554  1.000 34.243  ? ? ? ? ? 0 508 HOH A O   1 
HETATM 6084 O O   . HOH HA 9 .   ? -53.041 -6.099  6.779   1.000 62.940  ? ? ? ? ? 0 509 HOH A O   1 
HETATM 6085 O O   . HOH HA 9 .   ? -27.700 -13.386 19.670  1.000 49.621  ? ? ? ? ? 0 510 HOH A O   1 
HETATM 6086 O O   . HOH HA 9 .   ? -42.246 0.732   29.959  1.000 29.457  ? ? ? ? ? 0 511 HOH A O   1 
HETATM 6087 O O   . HOH HA 9 .   ? -43.375 -1.892  24.131  1.000 20.073  ? ? ? ? ? 0 512 HOH A O   1 
HETATM 6088 O O   . HOH HA 9 .   ? -39.372 6.166   34.796  1.000 39.801  ? ? ? ? ? 0 513 HOH A O   1 
HETATM 6089 O O   . HOH HA 9 .   ? -41.784 5.587   29.969  1.000 52.532  ? ? ? ? ? 0 514 HOH A O   1 
HETATM 6090 O O   . HOH HA 9 .   ? -41.825 4.550   36.329  1.000 28.418  ? ? ? ? ? 0 515 HOH A O   1 
HETATM 6091 O O   . HOH HA 9 .   ? -57.265 -6.416  23.253  1.000 34.387  ? ? ? ? ? 0 516 HOH A O   1 
HETATM 6092 O O   . HOH HA 9 .   ? -27.462 10.073  25.535  1.000 32.509  ? ? ? ? ? 0 517 HOH A O   1 
HETATM 6093 O O   . HOH HA 9 .   ? -25.109 -0.192  16.977  1.000 30.400  ? ? ? ? ? 0 518 HOH A O   1 
HETATM 6094 O O   . HOH HA 9 .   ? -23.851 39.123  8.385   1.000 35.364  ? ? ? ? ? 0 519 HOH A O   1 
HETATM 6095 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.941 5.214   26.524  1.000 31.899  ? ? ? ? ? 0 520 HOH A O   1 
HETATM 6096 O O   . HOH HA 9 .   ? -43.825 -17.246 23.032  1.000 43.488  ? ? ? ? ? 0 521 HOH A O   1 
HETATM 6097 O O   . HOH HA 9 .   ? -26.280 17.695  1.565   1.000 30.235  ? ? ? ? ? 0 522 HOH A O   1 
HETATM 6098 O O   . HOH HA 9 .   ? -27.804 -16.440 6.915   1.000 28.379  ? ? ? ? ? 0 523 HOH A O   1 
HETATM 6099 O O   . HOH HA 9 .   ? -27.581 34.810  2.567   1.000 41.769  ? ? ? ? ? 0 524 HOH A O   1 
HETATM 6100 O O   . HOH HA 9 .   ? -41.402 1.839   18.554  1.000 21.506  ? ? ? ? ? 0 525 HOH A O   1 
HETATM 6101 O O   . HOH HA 9 .   ? -49.907 1.983   4.263   1.000 36.019  ? ? ? ? ? 0 526 HOH A O   1 
HETATM 6102 O O   . HOH HA 9 .   ? -46.057 -3.740  2.489   1.000 30.591  ? ? ? ? ? 0 527 HOH A O   1 
HETATM 6103 O O   . HOH HA 9 .   ? -34.953 -15.669 35.932  1.000 51.774  ? ? ? ? ? 0 528 HOH A O   1 
HETATM 6104 O O   . HOH HA 9 .   ? -55.086 4.126   23.116  1.000 25.907  ? ? ? ? ? 0 529 HOH A O   1 
HETATM 6105 O O   . HOH HA 9 .   ? -44.762 -9.213  14.515  1.000 29.699  ? ? ? ? ? 0 530 HOH A O   1 
HETATM 6106 O O   . HOH HA 9 .   ? -48.914 -6.443  9.017   1.000 36.364  ? ? ? ? ? 0 531 HOH A O   1 
HETATM 6107 O O   . HOH HA 9 .   ? -20.071 34.026  9.598   1.000 29.182  ? ? ? ? ? 0 532 HOH A O   1 
HETATM 6108 O O   . HOH HA 9 .   ? -30.032 33.084  3.213   1.000 28.437  ? ? ? ? ? 0 533 HOH A O   1 
HETATM 6109 O O   . HOH HA 9 .   ? -40.443 -4.748  11.056  1.000 36.565  ? ? ? ? ? 0 534 HOH A O   1 
HETATM 6110 O O   . HOH HA 9 .   ? -15.590 -2.506  22.091  1.000 46.089  ? ? ? ? ? 0 535 HOH A O   1 
HETATM 6111 O O   . HOH HA 9 .   ? -15.655 27.244  1.301   1.000 49.262  ? ? ? ? ? 0 536 HOH A O   1 
HETATM 6112 O O   . HOH HA 9 .   ? -25.681 33.507  22.206  1.000 46.196  ? ? ? ? ? 0 537 HOH A O   1 
HETATM 6113 O O   . HOH HA 9 .   ? -34.401 -9.558  19.646  1.000 27.544  ? ? ? ? ? 0 538 HOH A O   1 
HETATM 6114 O O   . HOH HA 9 .   ? -34.264 -17.595 27.171  1.000 47.143  ? ? ? ? ? 0 539 HOH A O   1 
HETATM 6115 O O   . HOH HA 9 .   ? -28.180 -7.075  20.507  1.000 28.039  ? ? ? ? ? 0 540 HOH A O   1 
HETATM 6116 O O   . HOH HA 9 .   ? -39.924 9.422   18.780  1.000 24.218  ? ? ? ? ? 0 541 HOH A O   1 
HETATM 6117 O O   . HOH HA 9 .   ? -50.022 -0.456  10.657  1.000 31.106  ? ? ? ? ? 0 542 HOH A O   1 
HETATM 6118 O O   . HOH HA 9 .   ? -43.398 -0.889  16.439  1.000 22.630  ? ? ? ? ? 0 543 HOH A O   1 
HETATM 6119 O O   . HOH HA 9 .   ? -26.098 15.758  -4.863  1.000 31.511  ? ? ? ? ? 0 544 HOH A O   1 
HETATM 6120 O O   . HOH HA 9 .   ? -24.481 23.507  21.631  1.000 23.073  ? ? ? ? ? 0 545 HOH A O   1 
HETATM 6121 O O   . HOH HA 9 .   ? -23.555 39.741  12.827  1.000 42.522  ? ? ? ? ? 0 546 HOH A O   1 
HETATM 6122 O O   . HOH HA 9 .   ? -30.091 -7.024  37.860  1.000 26.325  ? ? ? ? ? 0 547 HOH A O   1 
HETATM 6123 O O   . HOH HA 9 .   ? -35.388 7.915   -9.416  1.000 23.468  ? ? ? ? ? 0 548 HOH A O   1 
HETATM 6124 O O   . HOH HA 9 .   ? -59.232 -9.902  38.897  1.000 54.408  ? ? ? ? ? 0 549 HOH A O   1 
HETATM 6125 O O   . HOH HA 9 .   ? -11.898 27.117  6.695   1.000 41.280  ? ? ? ? ? 0 550 HOH A O   1 
HETATM 6126 O O   . HOH HA 9 .   ? -23.020 -8.717  30.276  1.000 27.181  ? ? ? ? ? 0 551 HOH A O   1 
HETATM 6127 O O   . HOH HA 9 .   ? -43.397 -4.726  10.389  1.000 33.475  ? ? ? ? ? 0 552 HOH A O   1 
HETATM 6128 O O   . HOH HA 9 .   ? -57.596 5.441   26.210  1.000 26.397  ? ? ? ? ? 0 553 HOH A O   1 
HETATM 6129 O O   . HOH HA 9 .   ? -31.746 12.090  29.773  1.000 37.558  ? ? ? ? ? 0 554 HOH A O   1 
HETATM 6130 O O   . HOH HA 9 .   ? -51.960 -2.811  10.244  1.000 25.743  ? ? ? ? ? 0 555 HOH A O   1 
HETATM 6131 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.627 8.596   14.677  1.000 38.210  ? ? ? ? ? 0 556 HOH A O   1 
HETATM 6132 O O   . HOH HA 9 .   ? -39.392 1.003   29.007  1.000 39.582  ? ? ? ? ? 0 557 HOH A O   1 
HETATM 6133 O O   . HOH HA 9 .   ? -20.141 25.219  3.645   1.000 20.321  ? ? ? ? ? 0 558 HOH A O   1 
HETATM 6134 O O   . HOH HA 9 .   ? -18.338 39.307  13.226  1.000 46.614  ? ? ? ? ? 0 559 HOH A O   1 
HETATM 6135 O O   . HOH HA 9 .   ? -35.795 -3.963  28.688  1.000 41.113  ? ? ? ? ? 0 560 HOH A O   1 
HETATM 6136 O O   . HOH HA 9 .   ? -55.898 -4.646  14.475  1.000 42.850  ? ? ? ? ? 0 561 HOH A O   1 
HETATM 6137 O O   . HOH HA 9 .   ? -38.032 -1.619  7.236   1.000 21.680  ? ? ? ? ? 0 562 HOH A O   1 
HETATM 6138 O O   . HOH HA 9 .   ? -31.024 5.495   14.334  1.000 32.455  ? ? ? ? ? 0 563 HOH A O   1 
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HETATM 6143 O O   . HOH HA 9 .   ? -22.246 -0.669  32.482  1.000 44.402  ? ? ? ? ? 0 568 HOH A O   1 
HETATM 6144 O O   . HOH HA 9 .   ? -28.147 33.867  16.267  1.000 28.752  ? ? ? ? ? 0 569 HOH A O   1 
HETATM 6145 O O   . HOH HA 9 .   ? -27.188 22.691  21.730  1.000 30.151  ? ? ? ? ? 0 570 HOH A O   1 
HETATM 6146 O O   . HOH HA 9 .   ? -29.262 -6.976  23.132  1.000 24.301  ? ? ? ? ? 0 571 HOH A O   1 
HETATM 6147 O O   . HOH HA 9 .   ? -29.077 36.700  24.201  1.000 60.388  ? ? ? ? ? 0 572 HOH A O   1 
HETATM 6148 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.907 -15.523 21.610  1.000 42.151  ? ? ? ? ? 0 573 HOH A O   1 
HETATM 6149 O O   . HOH HA 9 .   ? -60.189 -1.284  27.832  1.000 52.329  ? ? ? ? ? 0 574 HOH A O   1 
HETATM 6150 O O   . HOH HA 9 .   ? -54.460 -1.699  19.606  1.000 37.238  ? ? ? ? ? 0 575 HOH A O   1 
HETATM 6151 O O   . HOH HA 9 .   ? -34.282 0.667   33.253  1.000 42.128  ? ? ? ? ? 0 576 HOH A O   1 
HETATM 6152 O O   . HOH HA 9 .   ? -47.072 -12.515 35.277  1.000 29.904  ? ? ? ? ? 0 577 HOH A O   1 
HETATM 6153 O O   . HOH HA 9 .   ? -42.561 -3.652  17.623  1.000 21.054  ? ? ? ? ? 0 578 HOH A O   1 
HETATM 6154 O O   . HOH HA 9 .   ? -26.247 -7.066  30.746  1.000 45.239  ? ? ? ? ? 0 579 HOH A O   1 
HETATM 6155 O O   . HOH HA 9 .   ? -19.969 36.979  20.666  1.000 41.248  ? ? ? ? ? 0 580 HOH A O   1 
HETATM 6156 O O   . HOH HA 9 .   ? -21.166 -3.436  34.988  1.000 39.129  ? ? ? ? ? 0 581 HOH A O   1 
HETATM 6157 O O   . HOH HA 9 .   ? -46.698 -1.492  -1.388  1.000 35.188  ? ? ? ? ? 0 582 HOH A O   1 
HETATM 6158 O O   . HOH HA 9 .   ? -22.361 9.631   22.609  1.000 35.582  ? ? ? ? ? 0 583 HOH A O   1 
HETATM 6159 O O   . HOH HA 9 .   ? -34.544 -2.162  32.109  1.000 41.081  ? ? ? ? ? 0 584 HOH A O   1 
HETATM 6160 O O   . HOH HA 9 .   ? -16.354 47.385  1.800   1.000 71.169  ? ? ? ? ? 0 585 HOH A O   1 
HETATM 6161 O O   . HOH HA 9 .   ? -21.281 30.874  -0.248  1.000 30.993  ? ? ? ? ? 0 586 HOH A O   1 
HETATM 6162 O O   . HOH HA 9 .   ? -26.039 15.335  4.091   1.000 29.024  ? ? ? ? ? 0 587 HOH A O   1 
HETATM 6163 O O   . HOH HA 9 .   ? -44.925 -2.583  6.361   1.000 28.719  ? ? ? ? ? 0 588 HOH A O   1 
HETATM 6164 O O   . HOH HA 9 .   ? -59.541 8.634   37.249  1.000 43.518  ? ? ? ? ? 0 589 HOH A O   1 
HETATM 6165 O O   . HOH HA 9 .   ? -47.110 -11.432 39.845  1.000 76.436  ? ? ? ? ? 0 590 HOH A O   1 
HETATM 6166 O O   . HOH HA 9 .   ? -58.409 -2.274  24.119  1.000 32.209  ? ? ? ? ? 0 591 HOH A O   1 
HETATM 6167 O O   . HOH HA 9 .   ? -43.049 3.411   30.510  1.000 44.934  ? ? ? ? ? 0 592 HOH A O   1 
HETATM 6168 O O   . HOH HA 9 .   ? -36.108 9.648   12.071  1.000 44.334  ? ? ? ? ? 0 593 HOH A O   1 
HETATM 6169 O O   . HOH HA 9 .   ? -63.237 -8.416  28.521  1.000 50.801  ? ? ? ? ? 0 594 HOH A O   1 
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HETATM 6171 O O   . HOH HA 9 .   ? -48.576 -12.120 37.751  1.000 53.347  ? ? ? ? ? 0 596 HOH A O   1 
HETATM 6172 O O   . HOH HA 9 .   ? -16.773 29.386  -0.420  1.000 31.302  ? ? ? ? ? 0 597 HOH A O   1 
HETATM 6173 O O   . HOH HA 9 .   ? -36.607 -4.771  26.394  1.000 35.262  ? ? ? ? ? 0 598 HOH A O   1 
HETATM 6174 O O   . HOH HA 9 .   ? -29.381 -6.667  31.094  1.000 29.619  ? ? ? ? ? 0 599 HOH A O   1 
HETATM 6175 O O   . HOH HA 9 .   ? -47.947 1.018   44.929  1.000 48.598  ? ? ? ? ? 0 600 HOH A O   1 
HETATM 6176 O O   . HOH HA 9 .   ? -45.544 -10.720 10.533  1.000 55.136  ? ? ? ? ? 0 601 HOH A O   1 
HETATM 6177 O O   . HOH HA 9 .   ? -32.911 -13.600 24.061  1.000 50.701  ? ? ? ? ? 0 602 HOH A O   1 
HETATM 6178 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.574 9.813   32.401  1.000 37.088  ? ? ? ? ? 0 603 HOH A O   1 
HETATM 6179 O O   . HOH HA 9 .   ? -54.494 11.983  19.983  1.000 37.388  ? ? ? ? ? 0 604 HOH A O   1 
HETATM 6180 O O   . HOH HA 9 .   ? -49.342 -6.122  42.727  1.000 57.164  ? ? ? ? ? 0 605 HOH A O   1 
HETATM 6181 O O   . HOH HA 9 .   ? -47.380 -10.337 14.779  1.000 38.413  ? ? ? ? ? 0 606 HOH A O   1 
HETATM 6182 O O   . HOH HA 9 .   ? -40.651 0.275   47.042  1.000 41.623  ? ? ? ? ? 0 607 HOH A O   1 
HETATM 6183 O O   . HOH HA 9 .   ? -46.361 12.407  42.231  1.000 41.405  ? ? ? ? ? 0 608 HOH A O   1 
HETATM 6184 O O   . HOH HA 9 .   ? -35.813 -11.625 20.527  1.000 31.500  ? ? ? ? ? 0 609 HOH A O   1 
HETATM 6185 O O   . HOH HA 9 .   ? -24.107 -4.833  34.993  1.000 20.205  ? ? ? ? ? 0 610 HOH A O   1 
HETATM 6186 O O   . HOH HA 9 .   ? -48.089 -8.899  42.239  1.000 44.074  ? ? ? ? ? 0 611 HOH A O   1 
HETATM 6187 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.933 -6.251  44.851  1.000 42.826  ? ? ? ? ? 0 612 HOH A O   1 
HETATM 6188 O O   . HOH HA 9 .   ? -52.944 2.540   14.479  1.000 43.692  ? ? ? ? ? 0 613 HOH A O   1 
HETATM 6189 O O   . HOH HA 9 .   ? -30.946 22.144  -8.141  1.000 28.805  ? ? ? ? ? 0 614 HOH A O   1 
HETATM 6190 O O   . HOH HA 9 .   ? -40.259 -12.399 14.992  1.000 31.212  ? ? ? ? ? 0 615 HOH A O   1 
HETATM 6191 O O   . HOH HA 9 .   ? -9.292  30.551  7.538   1.000 48.420  ? ? ? ? ? 0 616 HOH A O   1 
HETATM 6192 O O   . HOH HA 9 .   ? -41.884 4.504   22.596  1.000 31.623  ? ? ? ? ? 0 617 HOH A O   1 
HETATM 6193 O O   . HOH HA 9 .   ? -59.455 -12.223 27.439  1.000 43.223  ? ? ? ? ? 0 618 HOH A O   1 
HETATM 6194 O O   . HOH HA 9 .   ? -50.979 1.689   7.013   1.000 47.878  ? ? ? ? ? 0 619 HOH A O   1 
HETATM 6195 O O   . HOH HA 9 .   ? -18.003 -10.801 15.857  1.000 55.044  ? ? ? ? ? 0 620 HOH A O   1 
HETATM 6196 O O   . HOH HA 9 .   ? -40.341 -15.281 16.889  1.000 31.859  ? ? ? ? ? 0 621 HOH A O   1 
HETATM 6197 O O   . HOH HA 9 .   ? -44.711 13.872  4.741   1.000 40.030  ? ? ? ? ? 0 622 HOH A O   1 
HETATM 6198 O O   . HOH HA 9 .   ? -33.127 4.589   31.288  1.000 51.336  ? ? ? ? ? 0 623 HOH A O   1 
HETATM 6199 O O   . HOH HA 9 .   ? -31.306 39.384  13.281  1.000 40.885  ? ? ? ? ? 0 624 HOH A O   1 
HETATM 6200 O O   . HOH HA 9 .   ? -47.687 19.296  21.858  1.000 23.906  ? ? ? ? ? 0 625 HOH A O   1 
HETATM 6201 O O   . HOH HA 9 .   ? -22.472 -2.915  5.335   1.000 31.783  ? ? ? ? ? 0 626 HOH A O   1 
HETATM 6202 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.623 24.485  11.419  1.000 21.007  ? ? ? ? ? 0 627 HOH A O   1 
HETATM 6203 O O   . HOH HA 9 .   ? -45.847 12.568  7.698   1.000 32.303  ? ? ? ? ? 0 628 HOH A O   1 
HETATM 6204 O O   . HOH HA 9 .   ? -20.230 -6.011  6.424   1.000 28.827  ? ? ? ? ? 0 629 HOH A O   1 
HETATM 6205 O O   . HOH HA 9 .   ? -39.738 9.753   13.683  1.000 33.865  ? ? ? ? ? 0 630 HOH A O   1 
HETATM 6206 O O   . HOH HA 9 .   ? -40.026 13.366  4.215   1.000 61.360  ? ? ? ? ? 0 631 HOH A O   1 
HETATM 6207 O O   . HOH HA 9 .   ? -5.871  31.558  13.100  1.000 23.818  ? ? ? ? ? 0 632 HOH A O   1 
HETATM 6208 O O   . HOH HA 9 .   ? -19.273 9.535   19.860  1.000 25.129  ? ? ? ? ? 0 633 HOH A O   1 
HETATM 6209 O O   . HOH HA 9 .   ? -44.885 18.887  26.881  1.000 54.464  ? ? ? ? ? 0 634 HOH A O   1 
HETATM 6210 O O   . HOH HA 9 .   ? -56.197 12.292  21.674  1.000 46.633  ? ? ? ? ? 0 635 HOH A O   1 
HETATM 6211 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.979 2.912   28.157  1.000 53.004  ? ? ? ? ? 0 636 HOH A O   1 
HETATM 6212 O O   . HOH HA 9 .   ? -32.179 34.994  16.694  1.000 56.971  ? ? ? ? ? 0 637 HOH A O   1 
HETATM 6213 O O   . HOH HA 9 .   ? -32.830 9.253   -15.842 1.000 55.938  ? ? ? ? ? 0 638 HOH A O   1 
HETATM 6214 O O   . HOH HA 9 .   ? -57.196 0.207   15.575  1.000 52.170  ? ? ? ? ? 0 639 HOH A O   1 
HETATM 6215 O O   . HOH HA 9 .   ? -29.621 13.864  30.068  1.000 49.972  ? ? ? ? ? 0 640 HOH A O   1 
HETATM 6216 O O   . HOH HA 9 .   ? -37.251 7.557   33.096  1.000 44.872  ? ? ? ? ? 0 641 HOH A O   1 
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