data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Li, H."      1 ? 
"Hu, Y.M."    2 ? 
"Dai, L.H."   3 ? 
"Chen, C.C."  4 ? 
"Huang, J.W." 5 ? 
"Liu, W.D."   6 ? 
"Guo, R.T."   7 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of a specialized glyoxalase from Gossypium hirsutum" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "glyoxalase, LYASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Int.J.Biol.Macromol. 
_citation.journal_id_ASTM           IJBMDR 
_citation.journal_id_CSD            0708 
_citation.journal_id_ISSN           0141-8130 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            200 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                388 
_citation.page_last                 396 
_citation.title                     "Crystal structure and biochemical analysis of the specialized deoxynivalenol-detoxifying glyoxalase SPG from Gossypium hirsutum." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.ijbiomac.2022.01.055 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   35051496 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
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loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Hu, Y."      1  ? 
primary "Li, H."      2  ? 
primary "Min, J."     3  ? 
primary "Yu, Y."      4  ? 
primary "Liu, W."     5  ? 
primary "Huang, J.W." 6  ? 
primary "Zhang, L."   7  ? 
primary "Yang, Y."    8  ? 
primary "Dai, L."     9  ? 
primary "Chen, C.C."  10 ? 
primary "Guo, R.T."   11 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GAGAGAGAGAGMGSMDSKESPANNPGLHTPPDEATKGYIMQQTMFRIKDPKRTLEFYSRVLGMSLLNKVDVPYMKMTLYM
MGYEDVSSAPSDPVEKTIWTFGRPATMELTHFWGTENDPEFKGYHNGNSEPIGFGHIGITVDDMYKACERFESLGVEFVK
KPSDGYTFIKDPDGYWIEIFDLNGIRAIVNTL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GAGAGAGAGAGMGSMDSKESPANNPGLHTPPDEATKGYIMQQTMFRIKDPKRTLEFYSRVLGMSLLNKVDVPYMKMTLYM
MGYEDVSSAPSDPVEKTIWTFGRPATMELTHFWGTENDPEFKGYHNGNSEPIGFGHIGITVDDMYKACERFESLGVEFVK
KPSDGYTFIKDPDGYWIEIFDLNGIRAIVNTL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   ALA n 
1 3   GLY n 
1 4   ALA n 
1 5   GLY n 
1 6   ALA n 
1 7   GLY n 
1 8   ALA n 
1 9   GLY n 
1 10  ALA n 
1 11  GLY n 
1 12  MET n 
1 13  GLY n 
1 14  SER n 
1 15  MET n 
1 16  ASP n 
1 17  SER n 
1 18  LYS n 
1 19  GLU n 
1 20  SER n 
1 21  PRO n 
1 22  ALA n 
1 23  ASN n 
1 24  ASN n 
1 25  PRO n 
1 26  GLY n 
1 27  LEU n 
1 28  HIS n 
1 29  THR n 
1 30  PRO n 
1 31  PRO n 
1 32  ASP n 
1 33  GLU n 
1 34  ALA n 
1 35  THR n 
1 36  LYS n 
1 37  GLY n 
1 38  TYR n 
1 39  ILE n 
1 40  MET n 
1 41  GLN n 
1 42  GLN n 
1 43  THR n 
1 44  MET n 
1 45  PHE n 
1 46  ARG n 
1 47  ILE n 
1 48  LYS n 
1 49  ASP n 
1 50  PRO n 
1 51  LYS n 
1 52  ARG n 
1 53  THR n 
1 54  LEU n 
1 55  GLU n 
1 56  PHE n 
1 57  TYR n 
1 58  SER n 
1 59  ARG n 
1 60  VAL n 
1 61  LEU n 
1 62  GLY n 
1 63  MET n 
1 64  SER n 
1 65  LEU n 
1 66  LEU n 
1 67  ASN n 
1 68  LYS n 
1 69  VAL n 
1 70  ASP n 
1 71  VAL n 
1 72  PRO n 
1 73  TYR n 
1 74  MET n 
1 75  LYS n 
1 76  MET n 
1 77  THR n 
1 78  LEU n 
1 79  TYR n 
1 80  MET n 
1 81  MET n 
1 82  GLY n 
1 83  TYR n 
1 84  GLU n 
1 85  ASP n 
1 86  VAL n 
1 87  SER n 
1 88  SER n 
1 89  ALA n 
1 90  PRO n 
1 91  SER n 
1 92  ASP n 
1 93  PRO n 
1 94  VAL n 
1 95  GLU n 
1 96  LYS n 
1 97  THR n 
1 98  ILE n 
1 99  TRP n 
1 100 THR n 
1 101 PHE n 
1 102 GLY n 
1 103 ARG n 
1 104 PRO n 
1 105 ALA n 
1 106 THR n 
1 107 MET n 
1 108 GLU n 
1 109 LEU n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 PHE n 
1 113 TRP n 
1 114 GLY n 
1 115 THR n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 ASP n 
1 119 PRO n 
1 120 GLU n 
1 121 PHE n 
1 122 LYS n 
1 123 GLY n 
1 124 TYR n 
1 125 HIS n 
1 126 ASN n 
1 127 GLY n 
1 128 ASN n 
1 129 SER n 
1 130 GLU n 
1 131 PRO n 
1 132 ILE n 
1 133 GLY n 
1 134 PHE n 
1 135 GLY n 
1 136 HIS n 
1 137 ILE n 
1 138 GLY n 
1 139 ILE n 
1 140 THR n 
1 141 VAL n 
1 142 ASP n 
1 143 ASP n 
1 144 MET n 
1 145 TYR n 
1 146 LYS n 
1 147 ALA n 
1 148 CYS n 
1 149 GLU n 
1 150 ARG n 
1 151 PHE n 
1 152 GLU n 
1 153 SER n 
1 154 LEU n 
1 155 GLY n 
1 156 VAL n 
1 157 GLU n 
1 158 PHE n 
1 159 VAL n 
1 160 LYS n 
1 161 LYS n 
1 162 PRO n 
1 163 SER n 
1 164 ASP n 
1 165 GLY n 
1 166 TYR n 
1 167 THR n 
1 168 PHE n 
1 169 ILE n 
1 170 LYS n 
1 171 ASP n 
1 172 PRO n 
1 173 ASP n 
1 174 GLY n 
1 175 TYR n 
1 176 TRP n 
1 177 ILE n 
1 178 GLU n 
1 179 ILE n 
1 180 PHE n 
1 181 ASP n 
1 182 LEU n 
1 183 ASN n 
1 184 GLY n 
1 185 ILE n 
1 186 ARG n 
1 187 ALA n 
1 188 ILE n 
1 189 VAL n 
1 190 ASN n 
1 191 THR n 
1 192 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 21293.057 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "NICKEL (II) ION"          58.693    2   ?       ? ? ? 
3 water       nat water                      18.015    472 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLY 3   -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   ALA 4   -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLY 5   -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   ALA 6   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   GLY 7   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   ALA 8   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  ALA 10  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  GLY 11  0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  MET 12  1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  GLY 13  2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  SER 14  3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  MET 15  4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  ASP 16  5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  SER 17  6   6   SER SER A ? n 
A 1 18  LYS 18  7   7   LYS LYS A ? n 
A 1 19  GLU 19  8   8   GLU GLU A ? n 
A 1 20  SER 20  9   9   SER SER A ? n 
A 1 21  PRO 21  10  10  PRO PRO A ? n 
A 1 22  ALA 22  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 23  ASN 23  12  12  ASN ASN A ? n 
A 1 24  ASN 24  13  13  ASN ASN A ? n 
A 1 25  PRO 25  14  14  PRO PRO A ? n 
A 1 26  GLY 26  15  15  GLY GLY A ? n 
A 1 27  LEU 27  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 28  HIS 28  17  17  HIS HIS A ? n 
A 1 29  THR 29  18  18  THR THR A ? n 
A 1 30  PRO 30  19  19  PRO PRO A ? n 
A 1 31  PRO 31  20  20  PRO PRO A ? n 
A 1 32  ASP 32  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 33  GLU 33  22  22  GLU GLU A ? n 
A 1 34  ALA 34  23  23  ALA ALA A ? n 
A 1 35  THR 35  24  24  THR THR A ? n 
A 1 36  LYS 36  25  25  LYS LYS A ? n 
A 1 37  GLY 37  26  26  GLY GLY A ? n 
A 1 38  TYR 38  27  27  TYR TYR A ? n 
A 1 39  ILE 39  28  28  ILE ILE A ? n 
A 1 40  MET 40  29  29  MET MET A ? n 
A 1 41  GLN 41  30  30  GLN GLN A ? n 
A 1 42  GLN 42  31  31  GLN GLN A ? n 
A 1 43  THR 43  32  32  THR THR A ? n 
A 1 44  MET 44  33  33  MET MET A ? n 
A 1 45  PHE 45  34  34  PHE PHE A ? n 
A 1 46  ARG 46  35  35  ARG ARG A ? n 
A 1 47  ILE 47  36  36  ILE ILE A ? n 
A 1 48  LYS 48  37  37  LYS LYS A ? n 
A 1 49  ASP 49  38  38  ASP ASP A ? n 
A 1 50  PRO 50  39  39  PRO PRO A ? n 
A 1 51  LYS 51  40  40  LYS LYS A ? n 
A 1 52  ARG 52  41  41  ARG ARG A ? n 
A 1 53  THR 53  42  42  THR THR A ? n 
A 1 54  LEU 54  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 55  GLU 55  44  44  GLU GLU A ? n 
A 1 56  PHE 56  45  45  PHE PHE A ? n 
A 1 57  TYR 57  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 58  SER 58  47  47  SER SER A ? n 
A 1 59  ARG 59  48  48  ARG ARG A ? n 
A 1 60  VAL 60  49  49  VAL VAL A ? n 
A 1 61  LEU 61  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 62  GLY 62  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 63  MET 63  52  52  MET MET A ? n 
A 1 64  SER 64  53  53  SER SER A ? n 
A 1 65  LEU 65  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 66  LEU 66  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 67  ASN 67  56  56  ASN ASN A ? n 
A 1 68  LYS 68  57  57  LYS LYS A ? n 
A 1 69  VAL 69  58  58  VAL VAL A ? n 
A 1 70  ASP 70  59  59  ASP ASP A ? n 
A 1 71  VAL 71  60  60  VAL VAL A ? n 
A 1 72  PRO 72  61  61  PRO PRO A ? n 
A 1 73  TYR 73  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 74  MET 74  63  63  MET MET A ? n 
A 1 75  LYS 75  64  64  LYS LYS A ? n 
A 1 76  MET 76  65  65  MET MET A ? n 
A 1 77  THR 77  66  66  THR THR A ? n 
A 1 78  LEU 78  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 79  TYR 79  68  68  TYR TYR A ? n 
A 1 80  MET 80  69  69  MET MET A ? n 
A 1 81  MET 81  70  70  MET MET A ? n 
A 1 82  GLY 82  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 83  TYR 83  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 84  GLU 84  73  73  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ASP 85  74  74  ASP ASP A ? n 
A 1 86  VAL 86  75  75  VAL VAL A ? n 
A 1 87  SER 87  76  76  SER SER A ? n 
A 1 88  SER 88  77  77  SER SER A ? n 
A 1 89  ALA 89  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 90  PRO 90  79  79  PRO PRO A ? n 
A 1 91  SER 91  80  80  SER SER A ? n 
A 1 92  ASP 92  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 93  PRO 93  82  82  PRO PRO A ? n 
A 1 94  VAL 94  83  83  VAL VAL A ? n 
A 1 95  GLU 95  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 96  LYS 96  85  85  LYS LYS A ? n 
A 1 97  THR 97  86  86  THR THR A ? n 
A 1 98  ILE 98  87  87  ILE ILE A ? n 
A 1 99  TRP 99  88  88  TRP TRP A ? n 
A 1 100 THR 100 89  89  THR THR A ? n 
A 1 101 PHE 101 90  90  PHE PHE A ? n 
A 1 102 GLY 102 91  91  GLY GLY A ? n 
A 1 103 ARG 103 92  92  ARG ARG A ? n 
A 1 104 PRO 104 93  93  PRO PRO A ? n 
A 1 105 ALA 105 94  94  ALA ALA A ? n 
A 1 106 THR 106 95  95  THR THR A ? n 
A 1 107 MET 107 96  96  MET MET A ? n 
A 1 108 GLU 108 97  97  GLU GLU A ? n 
A 1 109 LEU 109 98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 110 THR 110 99  99  THR THR A ? n 
A 1 111 HIS 111 100 100 HIS HIS A ? n 
A 1 112 PHE 112 101 101 PHE PHE A ? n 
A 1 113 TRP 113 102 102 TRP TRP A ? n 
A 1 114 GLY 114 103 103 GLY GLY A ? n 
A 1 115 THR 115 104 104 THR THR A ? n 
A 1 116 GLU 116 105 105 GLU GLU A ? n 
A 1 117 ASN 117 106 106 ASN ASN A ? n 
A 1 118 ASP 118 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 119 PRO 119 108 108 PRO PRO A ? n 
A 1 120 GLU 120 109 109 GLU GLU A ? n 
A 1 121 PHE 121 110 110 PHE PHE A ? n 
A 1 122 LYS 122 111 111 LYS LYS A ? n 
A 1 123 GLY 123 112 112 GLY GLY A ? n 
A 1 124 TYR 124 113 113 TYR TYR A ? n 
A 1 125 HIS 125 114 114 HIS HIS A ? n 
A 1 126 ASN 126 115 115 ASN ASN A ? n 
A 1 127 GLY 127 116 116 GLY GLY A ? n 
A 1 128 ASN 128 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 129 SER 129 118 118 SER SER A ? n 
A 1 130 GLU 130 119 119 GLU GLU A ? n 
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A 1 133 GLY 133 122 122 GLY GLY A ? n 
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A 1 135 GLY 135 124 124 GLY GLY A ? n 
A 1 136 HIS 136 125 125 HIS HIS A ? n 
A 1 137 ILE 137 126 126 ILE ILE A ? n 
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A 1 184 GLY 184 173 173 GLY GLY A ? n 
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A 1 191 THR 191 180 180 THR THR A ? n 
A 1 192 LEU 192 181 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   ALA 2   -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLY 3   -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   ALA 4   -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLY 5   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   ALA 6   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   GLY 7   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   ALA 8   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   GLY 9   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  ALA 10  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  GLY 11  0   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 14  SER 14  3   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 17  SER 17  6   6   SER SER B ? n 
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B 1 19  GLU 19  8   8   GLU GLU B ? n 
B 1 20  SER 20  9   9   SER SER B ? n 
B 1 21  PRO 21  10  10  PRO PRO B ? n 
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B 1 40  MET 40  29  29  MET MET B ? n 
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C 2 NI  1   201 1   NI  NI  A ? 
D 2 NI  1   201 2   NI  NI  B ? 
E 3 HOH 1   301 428 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2   302 167 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3   303 458 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4   304 303 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5   305 454 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6   306 195 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7   307 333 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8   308 350 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9   309 379 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10  310 182 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11  311 416 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12  312 253 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13  313 243 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14  314 213 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15  315 117 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16  316 433 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17  317 120 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18  318 471 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19  319 203 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20  320 85  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21  321 110 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22  322 409 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23  323 105 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24  324 21  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25  325 79  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26  326 122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27  327 290 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28  328 181 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29  329 469 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30  330 472 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31  331 278 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32  332 266 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33  333 412 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34  334 301 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35  335 188 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36  336 59  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37  337 199 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38  338 43  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39  339 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40  340 292 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41  341 112 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42  342 40  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43  343 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44  344 467 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45  345 99  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46  346 191 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47  347 239 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48  348 144 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49  349 217 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50  350 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51  351 37  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52  352 82  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53  353 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54  354 179 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55  355 11  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56  356 52  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57  357 12  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58  358 390 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59  359 330 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60  360 273 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61  361 44  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62  362 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63  363 362 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64  364 5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65  365 76  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66  366 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67  367 22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68  368 358 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69  369 410 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70  370 78  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71  371 30  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72  372 216 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73  373 109 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74  374 14  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75  375 50  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76  376 151 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77  377 131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78  378 393 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79  379 27  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80  380 267 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81  381 73  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82  382 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83  383 328 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84  384 102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85  385 310 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86  386 111 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87  387 196 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88  388 140 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89  389 107 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90  390 98  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91  391 446 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 92  392 19  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93  393 175 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 94  394 160 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 95  395 149 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 96  396 221 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 97  397 415 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 98  398 75  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 99  399 275 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 100 400 304 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 101 401 235 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 102 402 177 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 103 403 319 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 104 404 185 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 105 405 57  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 106 406 95  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 107 407 93  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 108 408 164 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 109 409 450 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 110 410 163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 111 411 7   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 112 412 252 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 113 413 468 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 114 414 25  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 115 415 10  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 116 416 119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 117 417 445 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 118 418 172 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 119 419 97  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 120 420 209 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 121 421 194 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 122 422 227 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 123 423 385 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 124 424 124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 125 425 318 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 126 426 129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 127 427 143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 128 428 198 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 129 429 255 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 130 430 382 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 131 431 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 132 432 114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 133 433 260 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 134 434 24  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 135 435 127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 136 436 368 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 137 437 348 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 138 438 205 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 139 439 272 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 140 440 288 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 141 441 66  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 142 442 443 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 143 443 159 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 144 444 103 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 145 445 334 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 146 446 259 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 147 447 436 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 148 448 372 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 149 449 277 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 150 450 74  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 151 451 135 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 152 452 245 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 153 453 312 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 154 454 376 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 155 455 397 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 156 456 184 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 157 457 186 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 158 458 254 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 159 459 470 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 160 460 325 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 161 461 399 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 162 462 244 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 163 463 402 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 164 464 274 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 165 465 430 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 166 466 404 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 167 467 306 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 168 468 457 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 169 469 314 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 170 470 435 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 171 471 395 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 172 472 364 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 173 473 355 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 174 474 386 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 175 475 287 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 176 476 381 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 177 477 378 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 178 478 414 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 179 479 222 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 180 480 424 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 181 481 420 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 182 482 403 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 183 483 247 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 184 484 256 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 185 485 246 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 186 486 320 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 187 487 220 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 188 488 240 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 189 489 171 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 190 490 327 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 191 491 169 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 192 492 346 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 193 493 168 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 194 494 426 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 195 495 321 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 196 496 264 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 197 497 425 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 198 498 262 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 199 499 187 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 200 500 228 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 201 501 284 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 202 502 347 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 203 503 391 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 204 504 418 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 205 505 383 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 206 506 338 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 207 507 392 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 208 508 295 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 209 509 180 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 210 510 115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 211 511 251 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 212 512 297 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 213 513 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 214 514 419 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 215 515 375 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 216 516 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 217 517 62  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 218 518 2   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 219 519 374 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 220 520 156 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 221 521 326 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 222 522 455 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 223 523 366 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 224 524 427 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 225 525 238 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 226 526 434 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 227 527 377 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 228 528 345 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 229 529 361 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 230 530 384 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 231 531 432 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 232 532 193 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 233 533 313 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 234 534 441 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 235 535 279 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 236 536 230 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 237 537 293 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 238 538 294 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 239 539 307 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 240 540 308 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 241 541 421 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 242 542 444 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 243 543 370 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1   301 174 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   302 463 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   303 442 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   304 289 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   305 309 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   306 340 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   307 371 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   308 212 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9   309 452 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10  310 316 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11  311 439 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12  312 148 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  313 154 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  314 451 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  315 353 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  316 128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17  317 332 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18  318 236 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19  319 462 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20  320 218 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  321 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  322 214 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  323 237 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  324 166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  325 324 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  326 206 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  327 17  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  328 219 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29  329 466 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30  330 42  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31  331 373 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32  332 261 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33  333 94  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34  334 15  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  335 33  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  336 311 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  337 146 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  338 161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39  339 456 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40  340 89  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41  341 208 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  342 58  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  343 263 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  344 86  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  345 299 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  346 34  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  347 342 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  348 354 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  349 51  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  350 72  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  351 126 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  352 31  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  353 39  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  354 429 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  355 118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  356 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  357 92  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  358 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  359 291 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  360 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  361 407 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  362 257 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  363 84  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  364 1   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  365 63  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  366 16  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  367 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  368 26  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  369 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  370 69  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  371 211 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  372 18  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  373 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  374 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  375 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  376 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  377 207 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  378 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  379 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  380 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  381 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  382 215 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  383 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  384 155 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  385 351 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  386 183 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  387 90  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  388 55  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  389 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  390 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  391 101 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  392 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  393 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  394 83  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 95  395 70  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 96  396 250 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  397 200 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  398 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 99  399 9   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 100 400 270 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 401 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 402 210 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 403 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 404 232 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 405 202 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 406 41  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 407 6   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 408 136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 409 152 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 410 141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 411 4   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 412 130 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 413 285 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 414 241 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 415 121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 416 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 117 417 170 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 118 418 249 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 119 419 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 120 420 3   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 121 421 408 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 122 422 173 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 123 423 201 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 124 424 234 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 125 425 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 126 426 225 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 127 427 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 128 428 369 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 129 429 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 130 430 341 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 131 431 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 132 432 106 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 133 433 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 134 434 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 135 435 132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 136 436 96  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 137 437 100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 138 438 387 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 139 439 80  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 140 440 125 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 141 441 271 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 142 442 81  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 143 443 339 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 144 444 13  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 145 445 224 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 146 446 162 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 147 447 322 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 148 448 282 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 149 449 113 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 150 450 460 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 151 451 265 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 152 452 422 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 153 453 447 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 154 454 176 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 155 455 389 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 156 456 367 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 157 457 331 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 158 458 396 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 159 459 281 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 160 460 401 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 161 461 336 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 162 462 380 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 163 463 190 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 164 464 360 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 165 465 329 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 166 466 464 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 167 467 323 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 168 468 357 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 169 469 248 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 170 470 269 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 171 471 394 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 172 472 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 173 473 300 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 174 474 453 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 175 475 315 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 176 476 268 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 177 477 258 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 178 478 417 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 179 479 423 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 180 480 356 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 181 481 28  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 182 482 449 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 183 483 298 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 184 484 440 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 185 485 302 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 186 486 283 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 187 487 461 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 188 488 363 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 189 489 223 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 190 490 337 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 191 491 242 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 192 492 54  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 193 493 233 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 194 494 413 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 195 495 437 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 196 496 359 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 197 497 459 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 198 498 286 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 199 499 405 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 200 500 296 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 201 501 317 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 202 502 411 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 203 503 406 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 205 505 231 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 206 506 139 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 208 508 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 209 509 343 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 210 510 398 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 211 511 158 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 212 512 335 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 213 513 400 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 214 514 108 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 215 515 352 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 216 516 431 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 217 517 349 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 218 518 465 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 219 519 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 220 520 388 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 221 521 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 222 522 344 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 223 523 226 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 224 524 365 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 225 525 276 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 226 526 229 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 227 527 280 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 228 528 133 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 229 529 448 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE           ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE          ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE        ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"   ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE          ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE         ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"   ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE           ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE         ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER             ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE        ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE            ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE        ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
NI  non-polymer         . "NICKEL (II) ION" ? "Ni 2"           58.693  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE     ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE           ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE            ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE         ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN        ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE          ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE            ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A 20  ? ASN A 24  ? SER A 9   ASN A 13  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 32  ? LYS A 36  ? ASP A 21  LYS A 25  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 49  ? ARG A 59  ? ASP A 38  ARG A 48  1 ? 11 
HELX_P HELX_P4  AA4 PRO A 72  ? MET A 74  ? PRO A 61  MET A 63  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 85  ? ALA A 89  ? ASP A 74  ALA A 78  5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 92  ? PHE A 101 ? ASP A 81  PHE A 90  1 ? 10 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 143 ? LEU A 154 ? ASP A 132 LEU A 143 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP A 181 ? ASN A 190 ? ASP A 170 ASN A 179 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  AA9 SER B 20  ? ASN B 24  ? SER B 9   ASN B 13  5 ? 5  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 32  ? LYS B 36  ? ASP B 21  LYS B 25  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 49  ? VAL B 60  ? ASP B 38  VAL B 49  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 PRO B 72  ? MET B 74  ? PRO B 61  MET B 63  5 ? 3  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 85  ? ALA B 89  ? ASP B 74  ALA B 78  5 ? 5  
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP B 92  ? GLY B 102 ? ASP B 81  GLY B 91  1 ? 11 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLY B 114 ? ASP B 118 ? GLY B 103 ASP B 107 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP B 143 ? LEU B 154 ? ASP B 132 LEU B 143 1 ? 12 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP B 181 ? ASN B 190 ? ASP B 170 ASN B 179 1 ? 10 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 7 ? 
AA2 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 SER A 64  ? VAL A 71  ? SER A 53  VAL A 60  
AA1 2 MET A 76  ? GLY A 82  ? MET A 65  GLY A 71  
AA1 3 THR A 106 ? PHE A 112 ? THR A 95  PHE A 101 
AA1 4 ILE A 39  ? ARG A 46  ? ILE A 28  ARG A 35  
AA1 5 PHE B 134 ? THR B 140 ? PHE B 123 THR B 129 
AA1 6 TRP B 176 ? PHE B 180 ? TRP B 165 PHE B 169 
AA1 7 PHE B 168 ? LYS B 170 ? PHE B 157 LYS B 159 
AA2 1 THR A 167 ? LYS A 170 ? THR A 156 LYS A 159 
AA2 2 TRP A 176 ? PHE A 180 ? TRP A 165 PHE A 169 
AA2 3 PHE A 134 ? THR A 140 ? PHE A 123 THR A 129 
AA2 4 ILE B 39  ? ILE B 47  ? ILE B 28  ILE B 36  
AA2 5 THR B 106 ? PHE B 112 ? THR B 95  PHE B 101 
AA2 6 MET B 76  ? GLY B 82  ? MET B 65  GLY B 71  
AA2 7 SER B 64  ? VAL B 71  ? SER B 53  VAL B 60  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020199 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.017352 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
NI 
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "NICKEL (II) ION" NI  
3 water             HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N SER A 64  ? N SER A 53  O GLY A 82  ? O GLY A 71  
AA1 2 3 N MET A 81  ? N MET A 70  O MET A 107 ? O MET A 96  
AA1 3 4 O GLU A 108 ? O GLU A 97  N THR A 43  ? N THR A 32  
AA1 4 5 N MET A 44  ? N MET A 33  O HIS B 136 ? O HIS B 125 
AA1 5 6 N ILE B 137 ? N ILE B 126 O GLU B 178 ? O GLU B 167 
AA1 6 7 O ILE B 177 ? O ILE B 166 N ILE B 169 ? N ILE B 158 
AA2 1 2 N THR A 167 ? N THR A 156 O ILE A 179 ? O ILE A 168 
AA2 2 3 O GLU A 178 ? O GLU A 167 N ILE A 139 ? N ILE A 128 
AA2 3 4 N HIS A 136 ? N HIS A 125 O MET B 44  ? O MET B 33  
AA2 4 5 N ILE B 47  ? N ILE B 36  O THR B 110 ? O THR B 99  
AA2 5 6 O HIS B 111 ? O HIS B 100 N THR B 77  ? N THR B 66  
AA2 6 7 O MET B 80  ? O MET B 69  N ASN B 67  ? N ASN B 56  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . SER A 1 17  ? -4.302  20.389  17.851  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 6   SER A N   1 
ATOM   2    C  CA  . SER A 1 17  ? -4.462  18.959  18.121  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 6   SER A CA  1 
ATOM   3    C  C   . SER A 1 17  ? -3.753  18.511  19.414  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 6   SER A C   1 
ATOM   4    O  O   . SER A 1 17  ? -2.841  19.191  19.955  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 6   SER A O   1 
ATOM   5    C  CB  . SER A 1 17  ? -3.981  18.053  16.984  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   6    O  OG  . SER A 1 17  ? -2.544  17.917  16.969  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   7    N  N   . LYS A 1 18  ? -4.128  17.314  19.823  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A N   1 
ATOM   8    C  CA  . LYS A 1 18  ? -3.524  16.700  21.032  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CA  1 
ATOM   9    C  C   . LYS A 1 18  ? -2.083  16.273  20.755  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A C   1 
ATOM   10   O  O   . LYS A 1 18  ? -1.370  15.961  21.707  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A O   1 
ATOM   11   C  CB  . LYS A 1 18  ? -4.354  15.562  21.578  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CB  1 
ATOM   12   C  CG  . LYS A 1 18  ? -4.514  14.381  20.643  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CG  1 
ATOM   13   C  CD  . LYS A 1 18  ? -5.493  13.334  21.032  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CD  1 
ATOM   14   C  CE  . LYS A 1 18  ? -5.990  12.492  19.916  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CE  1 
ATOM   15   N  NZ  . LYS A 1 18  ? -4.949  11.652  19.277  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A NZ  1 
ATOM   16   N  N   . GLU A 1 19  ? -1.638  16.342  19.492  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A N   1 
ATOM   17   C  CA  . GLU A 1 19  ? -0.209  16.127  19.166  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CA  1 
ATOM   18   C  C   . GLU A 1 19  ? 0.592   17.422  19.108  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A C   1 
ATOM   19   O  O   . GLU A 1 19  ? 1.748   17.389  18.776  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A O   1 
ATOM   20   C  CB  . GLU A 1 19  ? -0.045  15.395  17.822  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CB  1 
ATOM   21   C  CG  . GLU A 1 19  ? -0.586  13.976  17.824  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CG  1 
ATOM   22   C  CD  . GLU A 1 19  ? -2.086  13.772  17.822  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CD  1 
ATOM   23   O  OE1 . GLU A 1 19  ? -2.752  14.576  17.125  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE1 1 
ATOM   24   O  OE2 . GLU A 1 19  ? -2.602  12.847  18.426  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE2 1 
ATOM   25   N  N   . SER A 1 20  ? 0.009   18.572  19.440  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 9   SER A N   1 
ATOM   26   C  CA  . SER A 1 20  ? 0.722   19.845  19.321  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 9   SER A CA  1 
ATOM   27   C  C   . SER A 1 20  ? 1.884   19.929  20.291  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 9   SER A C   1 
ATOM   28   O  O   . SER A 1 20  ? 1.880   19.310  21.343  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 9   SER A O   1 
ATOM   29   C  CB  . SER A 1 20  ? -0.217  21.004  19.528  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 9   SER A CB  1 
ATOM   30   O  OG  . SER A 1 20  ? -0.477  21.145  20.913  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 9   SER A OG  1 
ATOM   31   N  N   . PRO A 1 21  ? 2.918   20.723  19.964  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A N   1 
ATOM   32   C  CA  . PRO A 1 21  ? 3.983   20.944  20.929  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CA  1 
ATOM   33   C  C   . PRO A 1 21  ? 3.465   21.587  22.230  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A C   1 
ATOM   34   O  O   . PRO A 1 21  ? 3.965   21.226  23.297  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A O   1 
ATOM   35   C  CB  . PRO A 1 21  ? 4.983   21.849  20.200  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . PRO A 1 21  ? 4.402   22.218  18.902  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CG  1 
ATOM   37   C  CD  . PRO A 1 21  ? 3.193   21.343  18.644  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CD  1 
ATOM   38   N  N   . ALA A 1 22  ? 2.464   22.472  22.168  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   39   C  CA  . ALA A 1 22  ? 1.928   23.081  23.415  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   40   C  C   . ALA A 1 22  ? 1.359   22.016  24.357  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   41   O  O   . ALA A 1 22  ? 1.401   22.182  25.611  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   42   C  CB  . ALA A 1 22  ? 0.911   24.145  23.092  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   43   N  N   . ASN A 1 23  ? 0.796   20.939  23.819  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A N   1 
ATOM   44   C  CA  . ASN A 1 23  ? 0.177   19.826  24.579  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CA  1 
ATOM   45   C  C   . ASN A 1 23  ? 1.211   18.727  24.910  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A C   1 
ATOM   46   O  O   . ASN A 1 23  ? 0.811   17.771  25.524  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A O   1 
ATOM   47   C  CB  . ASN A 1 23  ? -1.014  19.254  23.829  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CB  1 
ATOM   48   C  CG  . ASN A 1 23  ? -2.197  20.191  23.902  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CG  1 
ATOM   49   O  OD1 . ASN A 1 23  ? -2.412  20.866  24.912  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A OD1 1 
ATOM   50   N  ND2 . ASN A 1 23  ? -2.963  20.172  22.848  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A ND2 1 
ATOM   51   N  N   . ASN A 1 24  ? 2.483   18.887  24.501  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A N   1 
ATOM   52   C  CA  . ASN A 1 24  ? 3.464   17.782  24.628  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CA  1 
ATOM   53   C  C   . ASN A 1 24  ? 4.857   18.344  24.894  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A C   1 
ATOM   54   O  O   . ASN A 1 24  ? 5.708   18.477  24.001  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A O   1 
ATOM   55   C  CB  . ASN A 1 24  ? 3.464   16.916  23.372  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CB  1 
ATOM   56   C  CG  . ASN A 1 24  ? 2.158   16.201  23.189  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CG  1 
ATOM   57   O  OD1 . ASN A 1 24  ? 1.943   15.247  23.944  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A OD1 1 
ATOM   58   N  ND2 . ASN A 1 24  ? 1.284   16.689  22.327  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A ND2 1 
ATOM   59   N  N   . PRO A 1 25  ? 5.134   18.684  26.191  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A N   1 
ATOM   60   C  CA  . PRO A 1 25  ? 6.461   19.129  26.580  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CA  1 
ATOM   61   C  C   . PRO A 1 25  ? 7.531   18.184  26.008  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 14  PRO A C   1 
ATOM   62   O  O   . PRO A 1 25  ? 7.373   16.952  26.140  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A O   1 
ATOM   63   C  CB  . PRO A 1 25  ? 6.400   19.112  28.102  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CB  1 
ATOM   64   C  CG  . PRO A 1 25  ? 4.957   19.402  28.411  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CG  1 
ATOM   65   C  CD  . PRO A 1 25  ? 4.175   18.677  27.328  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CD  1 
ATOM   66   N  N   . GLY A 1 26  ? 8.605   18.735  25.446  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A N   1 
ATOM   67   C  CA  . GLY A 1 26  ? 9.713   18.010  24.843  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A CA  1 
ATOM   68   C  C   . GLY A 1 26  ? 9.563   17.830  23.348  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A C   1 
ATOM   69   O  O   . GLY A 1 26  ? 10.546  17.556  22.685  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A O   1 
ATOM   70   N  N   . LEU A 1 27  ? 8.369   17.954  22.769  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   1 
ATOM   71   C  CA  . LEU A 1 27  ? 8.188   17.736  21.311  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  1 
ATOM   72   C  C   . LEU A 1 27  ? 8.846   18.860  20.538  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   1 
ATOM   73   O  O   . LEU A 1 27  ? 8.593   20.054  20.822  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   1 
ATOM   74   C  CB  . LEU A 1 27  ? 6.709   17.635  20.972  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  1 
ATOM   75   C  CG  . LEU A 1 27  ? 6.430   17.452  19.485  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  1 
ATOM   76   C  CD1 . LEU A 1 27  ? 6.979   16.121  18.956  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   77   C  CD2 . LEU A 1 27  ? 4.941   17.503  19.259  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   78   N  N   . HIS A 1 28  ? 9.719   18.521  19.592  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A N   1 
ATOM   79   C  CA  . HIS A 1 28  ? 10.515  19.445  18.764  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A CA  1 
ATOM   80   C  C   . HIS A 1 28  ? 9.987   19.230  17.350  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 17  HIS A C   1 
ATOM   81   O  O   . HIS A 1 28  ? 10.221  18.154  16.758  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 17  HIS A O   1 
ATOM   82   C  CB  . HIS A 1 28  ? 11.988  19.067  18.891  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A CB  1 
ATOM   83   C  CG  . HIS A 1 28  ? 12.914  19.870  18.088  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A CG  1 
ATOM   84   N  ND1 . HIS A 1 28  ? 13.466  21.028  18.585  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 17  HIS A ND1 1 
ATOM   85   C  CD2 . HIS A 1 28  ? 13.371  19.744  16.823  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A CD2 1 
ATOM   86   C  CE1 . HIS A 1 28  ? 14.270  21.508  17.665  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 17  HIS A CE1 1 
ATOM   87   N  NE2 . HIS A 1 28  ? 14.258  20.759  16.544  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A NE2 1 
ATOM   88   N  N   . THR A 1 29  ? 9.174   20.121  16.812  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 18  THR A N   1 
ATOM   89   C  CA  . THR A 1 29  ? 8.540   19.917  15.487  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CA  1 
ATOM   90   C  C   . THR A 1 29  ? 8.496   21.266  14.795  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 18  THR A C   1 
ATOM   91   O  O   . THR A 1 29  ? 8.233   22.243  15.496  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 18  THR A O   1 
ATOM   92   C  CB  . THR A 1 29  ? 7.159   19.248  15.681  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CB  1 
ATOM   93   O  OG1 . THR A 1 29  ? 6.562   18.944  14.429  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 18  THR A OG1 1 
ATOM   94   C  CG2 . THR A 1 29  ? 6.140   20.100  16.392  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CG2 1 
ATOM   95   N  N   . PRO A 1 30  ? 8.633   21.353  13.454  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A N   1 
ATOM   96   C  CA  . PRO A 1 30  ? 8.968   20.256  12.549  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CA  1 
ATOM   97   C  C   . PRO A 1 30  ? 10.409  19.764  12.696  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 19  PRO A C   1 
ATOM   98   O  O   . PRO A 1 30  ? 11.214  20.360  13.408  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A O   1 
ATOM   99   C  CB  . PRO A 1 30  ? 8.725   20.904  11.151  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CB  1 
ATOM   100  C  CG  . PRO A 1 30  ? 9.051   22.348  11.400  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CG  1 
ATOM   101  C  CD  . PRO A 1 30  ? 8.393   22.630  12.730  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CD  1 
ATOM   102  N  N   . PRO A 1 31  ? 10.790  18.736  11.931  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A N   1 
ATOM   103  C  CA  . PRO A 1 31  ? 12.122  18.186  12.078  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CA  1 
ATOM   104  C  C   . PRO A 1 31  ? 13.255  19.131  11.672  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A C   1 
ATOM   105  O  O   . PRO A 1 31  ? 13.061  19.871  10.704  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A O   1 
ATOM   106  C  CB  . PRO A 1 31  ? 12.138  16.933  11.166  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . PRO A 1 31  ? 10.672  16.566  11.020  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CG  1 
ATOM   108  C  CD  . PRO A 1 31  ? 9.931   17.878  11.098  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CD  1 
ATOM   109  N  N   . ASP A 1 32  ? 14.422  18.912  12.243  1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   110  C  CA  . ASP A 1 32  ? 15.610  19.627  11.817  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   111  C  C   . ASP A 1 32  ? 15.950  19.245  10.381  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   112  O  O   . ASP A 1 32  ? 15.819  18.074  10.038  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   113  C  CB  . ASP A 1 32  ? 16.776  19.298  12.725  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   114  C  CG  . ASP A 1 32  ? 16.622  19.916  14.109  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   115  O  OD1 . ASP A 1 32  ? 15.816  20.873  14.257  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   116  O  OD2 . ASP A 1 32  ? 17.282  19.403  15.021  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   117  N  N   . GLU A 1 33  ? 16.446  20.154  9.554   1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A N   1 
ATOM   118  C  CA  . GLU A 1 33  ? 16.807  19.872  8.155   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA  1 
ATOM   119  C  C   . GLU A 1 33  ? 17.790  18.709  8.108   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A C   1 
ATOM   120  O  O   . GLU A 1 33  ? 17.726  17.926  7.126   1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A O   1 
ATOM   121  C  CB  . GLU A 1 33  ? 17.351  21.146  7.486   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB  1 
ATOM   122  C  CG  . GLU A 1 33  ? 17.441  21.018  5.978   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG  1 
ATOM   123  C  CD  . GLU A 1 33  ? 16.124  21.091  5.273   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CD  1 
ATOM   124  O  OE1 . GLU A 1 33  ? 15.044  21.305  5.937   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE1 1 
ATOM   125  O  OE2 . GLU A 1 33  ? 16.128  20.847  4.017   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE2 1 
ATOM   126  N  N   . ALA A 1 34  ? 18.730  18.617  9.017   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A N   1 
ATOM   127  C  CA  . ALA A 1 34  ? 19.799  17.601  8.948   1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CA  1 
ATOM   128  C  C   . ALA A 1 34  ? 19.169  16.208  8.955   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A C   1 
ATOM   129  O  O   . ALA A 1 34  ? 19.878  15.306  8.496   1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A O   1 
ATOM   130  C  CB  . ALA A 1 34  ? 20.794  17.782  10.075  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CB  1 
ATOM   131  N  N   . THR A 1 35  ? 17.950  16.031  9.475   1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 24  THR A N   1 
ATOM   132  C  CA  . THR A 1 35  ? 17.291  14.726  9.587   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CA  1 
ATOM   133  C  C   . THR A 1 35  ? 16.453  14.385  8.383   1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 24  THR A C   1 
ATOM   134  O  O   . THR A 1 35  ? 15.908  13.295  8.366   1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 24  THR A O   1 
ATOM   135  C  CB  . THR A 1 35  ? 16.478  14.584  10.869  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CB  1 
ATOM   136  O  OG1 . THR A 1 35  ? 15.279  15.331  10.746  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 24  THR A OG1 1 
ATOM   137  C  CG2 . THR A 1 35  ? 17.242  14.977  12.103  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CG2 1 
ATOM   138  N  N   . LYS A 1 36  ? 16.479  15.237  7.350   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N   1 
ATOM   139  C  CA  . LYS A 1 36  ? 15.705  15.055  6.110   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA  1 
ATOM   140  C  C   . LYS A 1 36  ? 16.020  13.676  5.519   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C   1 
ATOM   141  O  O   . LYS A 1 36  ? 17.204  13.334  5.359   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O   1 
ATOM   142  C  CB  . LYS A 1 36  ? 16.038  16.178  5.126   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB  1 
ATOM   143  C  CG  . LYS A 1 36  ? 15.128  16.209  3.910   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG  1 
ATOM   144  C  CD  . LYS A 1 36  ? 15.331  17.402  2.983   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD  1 
ATOM   145  C  CE  . LYS A 1 36  ? 14.339  17.302  1.846   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE  1 
ATOM   146  N  NZ  . LYS A 1 36  ? 14.377  18.495  0.971   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ  1 
ATOM   147  N  N   . GLY A 1 37  ? 14.990  12.876  5.262   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A N   1 
ATOM   148  C  CA  . GLY A 1 37  ? 15.286  11.625  4.573   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A CA  1 
ATOM   149  C  C   . GLY A 1 37  ? 15.811  10.540  5.512   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A C   1 
ATOM   150  O  O   . GLY A 1 37  ? 16.029  9.457   5.004   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A O   1 
ATOM   151  N  N   . TYR A 1 38  ? 16.061  10.769  6.791   1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A N   1 
ATOM   152  C  CA  . TYR A 1 38  ? 16.262  9.645   7.729   1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CA  1 
ATOM   153  C  C   . TYR A 1 38  ? 15.084  8.686   7.586   1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A C   1 
ATOM   154  O  O   . TYR A 1 38  ? 13.969  9.077   7.412   1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A O   1 
ATOM   155  C  CB  . TYR A 1 38  ? 16.395  10.102  9.167   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CB  1 
ATOM   156  C  CG  . TYR A 1 38  ? 17.683  10.763  9.565   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CG  1 
ATOM   157  C  CD1 . TYR A 1 38  ? 18.602  11.260  8.652   1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CD1 1 
ATOM   158  C  CD2 . TYR A 1 38  ? 17.933  10.987  10.910  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CD2 1 
ATOM   159  C  CE1 . TYR A 1 38  ? 19.750  11.914  9.057   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CE1 1 
ATOM   160  C  CE2 . TYR A 1 38  ? 19.090  11.635  11.346  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CE2 1 
ATOM   161  C  CZ  . TYR A 1 38  ? 19.994  12.092  10.420  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A CZ  1 
ATOM   162  O  OH  . TYR A 1 38  ? 21.159  12.711  10.879  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 27  TYR A OH  1 
ATOM   163  N  N   . ILE A 1 39  ? 15.385  7.431   7.666   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A N   1 
ATOM   164  C  CA  . ILE A 1 39  ? 14.345  6.369   7.707   1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CA  1 
ATOM   165  C  C   . ILE A 1 39  ? 14.523  5.450   8.911   1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A C   1 
ATOM   166  O  O   . ILE A 1 39  ? 15.641  5.197   9.367   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A O   1 
ATOM   167  C  CB  . ILE A 1 39  ? 14.295  5.575   6.414   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CB  1 
ATOM   168  C  CG1 . ILE A 1 39  ? 15.575  4.856   6.100   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CG1 1 
ATOM   169  C  CG2 . ILE A 1 39  ? 13.958  6.465   5.236   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CG2 1 
ATOM   170  C  CD1 . ILE A 1 39  ? 15.359  3.681   5.160   1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CD1 1 
ATOM   171  N  N   . MET A 1 40  ? 13.387  4.964   9.395   1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 29  MET A N   1 
ATOM   172  C  CA  . MET A 1 40  ? 13.348  3.917   10.437  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 29  MET A CA  1 
ATOM   173  C  C   . MET A 1 40  ? 13.500  2.567   9.728   1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 29  MET A C   1 
ATOM   174  O  O   . MET A 1 40  ? 12.513  2.055   9.164   1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 29  MET A O   1 
ATOM   175  C  CB  . MET A 1 40  ? 12.127  4.056   11.348  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 29  MET A CB  1 
ATOM   176  C  CG  . MET A 1 40  ? 12.297  3.474   12.765  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 29  MET A CG  1 
ATOM   177  S  SD  . MET A 1 40  ? 12.972  1.872   12.766  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 29  MET A SD  1 
ATOM   178  C  CE  . MET A 1 40  ? 12.082  1.088   14.117  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 29  MET A CE  1 
ATOM   179  N  N   . GLN A 1 41  ? 14.706  2.096   9.670   1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N   1 
ATOM   180  C  CA  . GLN A 1 41  ? 15.068  1.039   8.715   1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA  1 
ATOM   181  C  C   . GLN A 1 41  ? 14.822  -0.354  9.311   1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C   1 
ATOM   182  O  O   . GLN A 1 41  ? 14.476  -1.263  8.538   1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O   1 
ATOM   183  C  CB  . GLN A 1 41  ? 16.543  1.147   8.312   1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . GLN A 1 41  ? 16.858  0.345   7.058   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG  1 
ATOM   185  C  CD  . GLN A 1 41  ? 17.201  -1.073  7.365   1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD  1 
ATOM   186  O  OE1 . GLN A 1 41  ? 17.873  -1.341  8.376   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1 1 
ATOM   187  N  NE2 . GLN A 1 41  ? 16.850  -1.932  6.398   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2 1 
ATOM   188  N  N   . GLN A 1 42  ? 15.107  -0.579  10.594  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A N   1 
ATOM   189  C  CA  . GLN A 1 42  ? 15.129  -1.960  11.136  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A CA  1 
ATOM   190  C  C   . GLN A 1 42  ? 14.755  -1.978  12.602  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A C   1 
ATOM   191  O  O   . GLN A 1 42  ? 14.977  -1.043  13.358  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A O   1 
ATOM   192  C  CB  . GLN A 1 42  ? 16.480  -2.650  11.025  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A CB  1 
ATOM   193  C  CG  . GLN A 1 42  ? 17.572  -1.877  11.691  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A CG  1 
ATOM   194  C  CD  . GLN A 1 42  ? 18.968  -2.436  11.578  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A CD  1 
ATOM   195  O  OE1 . GLN A 1 42  ? 19.645  -2.636  12.594  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A OE1 1 
ATOM   196  N  NE2 . GLN A 1 42  ? 19.410  -2.730  10.368  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 31  GLN A NE2 1 
ATOM   197  N  N   . THR A 1 43  ? 14.269  -3.150  12.975  1.00 6.16  ? ? ? ? ? ? 32  THR A N   1 
ATOM   198  C  CA  . THR A 1 43  ? 14.049  -3.616  14.363  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 32  THR A CA  1 
ATOM   199  C  C   . THR A 1 43  ? 14.828  -4.935  14.477  1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 32  THR A C   1 
ATOM   200  O  O   . THR A 1 43  ? 14.588  -5.838  13.648  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 32  THR A O   1 
ATOM   201  C  CB  . THR A 1 43  ? 12.561  -3.820  14.659  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 32  THR A CB  1 
ATOM   202  O  OG1 . THR A 1 43  ? 11.976  -2.532  14.470  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 32  THR A OG1 1 
ATOM   203  C  CG2 . THR A 1 43  ? 12.367  -4.302  16.059  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 32  THR A CG2 1 
ATOM   204  N  N   . MET A 1 44  ? 15.762  -5.035  15.440  1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 33  MET A N   1 
ATOM   205  C  CA  . MET A 1 44  ? 16.652  -6.200  15.511  1.00 6.26  ? ? ? ? ? ? 33  MET A CA  1 
ATOM   206  C  C   . MET A 1 44  ? 16.271  -7.080  16.701  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 33  MET A C   1 
ATOM   207  O  O   . MET A 1 44  ? 16.175  -6.612  17.875  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 33  MET A O   1 
ATOM   208  C  CB  . MET A 1 44  ? 18.105  -5.808  15.671  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 33  MET A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . MET A 1 44  ? 19.057  -6.945  15.564  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 33  MET A CG  1 
ATOM   210  S  SD  . MET A 1 44  ? 19.270  -7.999  17.016  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 33  MET A SD  1 
ATOM   211  C  CE  . MET A 1 44  ? 20.878  -7.552  17.678  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 33  MET A CE  1 
ATOM   212  N  N   . PHE A 1 45  ? 16.049  -8.348  16.385  1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N   1 
ATOM   213  C  CA  . PHE A 1 45  ? 15.814  -9.400  17.412  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA  1 
ATOM   214  C  C   . PHE A 1 45  ? 16.895  -10.481 17.313  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C   1 
ATOM   215  O  O   . PHE A 1 45  ? 17.245  -10.853 16.266  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O   1 
ATOM   216  C  CB  . PHE A 1 45  ? 14.518  -10.179 17.136  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB  1 
ATOM   217  C  CG  . PHE A 1 45  ? 13.196  -9.464  17.303  1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG  1 
ATOM   218  C  CD1 . PHE A 1 45  ? 13.102  -8.234  17.931  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1 1 
ATOM   219  C  CD2 . PHE A 1 45  ? 12.038  -10.072 16.852  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2 1 
ATOM   220  C  CE1 . PHE A 1 45  ? 11.870  -7.623  18.128  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1 1 
ATOM   221  C  CE2 . PHE A 1 45  ? 10.817  -9.452  17.058  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2 1 
ATOM   222  C  CZ  . PHE A 1 45  ? 10.730  -8.242  17.696  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ  1 
ATOM   223  N  N   . ARG A 1 46  ? 17.380  -10.945 18.464  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A N   1 
ATOM   224  C  CA  . ARG A 1 46  ? 18.223  -12.180 18.466  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CA  1 
ATOM   225  C  C   . ARG A 1 46  ? 17.300  -13.405 18.347  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A C   1 
ATOM   226  O  O   . ARG A 1 46  ? 16.348  -13.488 19.041  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A O   1 
ATOM   227  C  CB  . ARG A 1 46  ? 19.067  -12.279 19.734  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CB  1 
ATOM   228  C  CG  . ARG A 1 46  ? 20.007  -11.087 19.886  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CG  1 
ATOM   229  C  CD  . ARG A 1 46  ? 20.692  -11.167 21.219  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CD  1 
ATOM   230  N  NE  . ARG A 1 46  ? 21.664  -10.098 21.442  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NE  1 
ATOM   231  C  CZ  . ARG A 1 46  ? 21.394  -8.886  21.867  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CZ  1 
ATOM   232  N  NH1 . ARG A 1 46  ? 20.152  -8.482  22.027  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NH1 1 
ATOM   233  N  NH2 . ARG A 1 46  ? 22.379  -8.048  22.112  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NH2 1 
ATOM   234  N  N   . ILE A 1 47  ? 17.675  -14.297 17.458  1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N   1 
ATOM   235  C  CA  . ILE A 1 47  ? 16.833  -15.504 17.206  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA  1 
ATOM   236  C  C   . ILE A 1 47  ? 17.653  -16.799 17.360  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C   1 
ATOM   237  O  O   . ILE A 1 47  ? 18.786  -16.865 16.954  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O   1 
ATOM   238  C  CB  . ILE A 1 47  ? 16.095  -15.384 15.845  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB  1 
ATOM   239  C  CG1 . ILE A 1 47  ? 17.036  -15.439 14.631  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1 1 
ATOM   240  C  CG2 . ILE A 1 47  ? 15.216  -14.138 15.814  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2 1 
ATOM   241  C  CD1 . ILE A 1 47  ? 17.234  -16.841 14.069  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1 1 
ATOM   242  N  N   . LYS A 1 48  ? 17.026  -17.791 17.954  1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N   1 
ATOM   243  C  CA  . LYS A 1 48  ? 17.726  -19.060 18.269  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA  1 
ATOM   244  C  C   . LYS A 1 48  ? 18.003  -19.916 17.009  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C   1 
ATOM   245  O  O   . LYS A 1 48  ? 19.099  -20.525 16.936  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O   1 
ATOM   246  C  CB  . LYS A 1 48  ? 16.844  -19.879 19.199  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB  1 
ATOM   247  C  CG  . LYS A 1 48  ? 17.340  -21.289 19.545  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG  1 
ATOM   248  C  CD  . LYS A 1 48  ? 16.308  -22.068 20.339  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD  1 
ATOM   249  C  CE  . LYS A 1 48  ? 16.871  -23.372 20.853  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE  1 
ATOM   250  N  NZ  . LYS A 1 48  ? 15.887  -24.124 21.689  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ  1 
ATOM   251  N  N   . ASP A 1 49  ? 17.060  -20.036 16.121  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A N   1 
ATOM   252  C  CA  . ASP A 1 49  ? 17.099  -21.063 15.064  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CA  1 
ATOM   253  C  C   . ASP A 1 49  ? 16.613  -20.422 13.762  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A C   1 
ATOM   254  O  O   . ASP A 1 49  ? 15.406  -20.059 13.669  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A O   1 
ATOM   255  C  CB  . ASP A 1 49  ? 16.214  -22.258 15.445  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . ASP A 1 49  ? 16.201  -23.326 14.391  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CG  1 
ATOM   257  O  OD1 . ASP A 1 49  ? 16.252  -23.034 13.210  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD1 1 
ATOM   258  O  OD2 . ASP A 1 49  ? 16.119  -24.526 14.787  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD2 1 
ATOM   259  N  N   . PRO A 1 50  ? 17.470  -20.226 12.748  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A N   1 
ATOM   260  C  CA  . PRO A 1 50  ? 17.055  -19.499 11.546  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A CA  1 
ATOM   261  C  C   . PRO A 1 50  ? 15.959  -20.233 10.772  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A C   1 
ATOM   262  O  O   . PRO A 1 50  ? 15.188  -19.599 10.116  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A O   1 
ATOM   263  C  CB  . PRO A 1 50  ? 18.350  -19.404 10.723  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . PRO A 1 50  ? 19.177  -20.560 11.191  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A CG  1 
ATOM   265  C  CD  . PRO A 1 50  ? 18.877  -20.682 12.668  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A CD  1 
ATOM   266  N  N   . LYS A 1 51  ? 15.932  -21.578 10.818  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A N   1 
ATOM   267  C  CA  . LYS A 1 51  ? 14.928  -22.286 10.015  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CA  1 
ATOM   268  C  C   . LYS A 1 51  ? 13.540  -21.994 10.595  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A C   1 
ATOM   269  O  O   . LYS A 1 51  ? 12.599  -21.694 9.867   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A O   1 
ATOM   270  C  CB  . LYS A 1 51  ? 15.221  -23.794 10.011  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CB  1 
ATOM   271  C  CG  . LYS A 1 51  ? 14.108  -24.583 9.371   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CG  1 
ATOM   272  C  CD  . LYS A 1 51  ? 14.445  -26.058 9.214   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CD  1 
ATOM   273  C  CE  . LYS A 1 51  ? 13.383  -26.878 8.560   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CE  1 
ATOM   274  N  NZ  . LYS A 1 51  ? 12.210  -26.935 9.425   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A NZ  1 
ATOM   275  N  N   . ARG A 1 52  ? 13.389  -22.017 11.900  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A N   1 
ATOM   276  C  CA  . ARG A 1 52  ? 12.104  -21.727 12.545  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CA  1 
ATOM   277  C  C   . ARG A 1 52  ? 11.731  -20.276 12.318  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A C   1 
ATOM   278  O  O   . ARG A 1 52  ? 10.568  -19.974 12.046  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A O   1 
ATOM   279  C  CB  . ARG A 1 52  ? 12.209  -21.969 14.041  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . ARG A 1 52  ? 12.407  -23.431 14.356  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CG  1 
ATOM   281  C  CD  . ARG A 1 52  ? 11.193  -24.249 13.980  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CD  1 
ATOM   282  N  NE  . ARG A 1 52  ? 11.397  -25.641 14.378  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NE  1 
ATOM   283  C  CZ  . ARG A 1 52  ? 11.314  -26.146 15.617  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CZ  1 
ATOM   284  N  NH1 . ARG A 1 52  ? 10.989  -25.404 16.667  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH1 1 
ATOM   285  N  NH2 . ARG A 1 52  ? 11.596  -27.428 15.787  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH2 1 
ATOM   286  N  N   . THR A 1 53  ? 12.709  -19.392 12.479  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 42  THR A N   1 
ATOM   287  C  CA  . THR A 1 53  ? 12.411  -17.956 12.310  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 42  THR A CA  1 
ATOM   288  C  C   . THR A 1 53  ? 12.086  -17.638 10.849  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 42  THR A C   1 
ATOM   289  O  O   . THR A 1 53  ? 11.075  -16.922 10.630  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 42  THR A O   1 
ATOM   290  C  CB  . THR A 1 53  ? 13.641  -17.197 12.773  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 42  THR A CB  1 
ATOM   291  O  OG1 . THR A 1 53  ? 13.756  -17.286 14.185  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 42  THR A OG1 1 
ATOM   292  C  CG2 . THR A 1 53  ? 13.604  -15.732 12.399  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 42  THR A CG2 1 
ATOM   293  N  N   . LEU A 1 54  ? 12.866  -18.149 9.904   1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   294  C  CA  . LEU A 1 54  ? 12.477  -17.926 8.498   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   295  C  C   . LEU A 1 54  ? 11.078  -18.426 8.217   1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   296  O  O   . LEU A 1 54  ? 10.307  -17.760 7.487   1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   297  C  CB  . LEU A 1 54  ? 13.478  -18.568 7.546   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   298  C  CG  . LEU A 1 54  ? 14.831  -17.860 7.460   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   299  C  CD1 . LEU A 1 54  ? 15.859  -18.755 6.766   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   300  C  CD2 . LEU A 1 54  ? 14.651  -16.550 6.724   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   301  N  N   A GLU A 1 55  ? 10.701  -19.591 8.720   0.50 8.27  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A N   1 
ATOM   302  N  N   B GLU A 1 55  ? 10.739  -19.632 8.690   0.50 8.58  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A N   1 
ATOM   303  C  CA  A GLU A 1 55  ? 9.359   -20.109 8.383   0.50 9.64  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CA  1 
ATOM   304  C  CA  B GLU A 1 55  ? 9.391   -20.228 8.490   0.50 10.31 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CA  1 
ATOM   305  C  C   A GLU A 1 55  ? 8.269   -19.212 8.999   0.50 9.18  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A C   1 
ATOM   306  C  C   B GLU A 1 55  ? 8.354   -19.203 8.976   0.50 9.48  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A C   1 
ATOM   307  O  O   A GLU A 1 55  ? 7.161   -19.002 8.410   0.50 9.09  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A O   1 
ATOM   308  O  O   B GLU A 1 55  ? 7.420   -18.859 8.232   0.50 10.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A O   1 
ATOM   309  C  CB  A GLU A 1 55  ? 9.247   -21.576 8.792   0.50 10.52 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CB  1 
ATOM   310  C  CB  B GLU A 1 55  ? 9.219   -21.577 9.220   0.50 11.48 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CB  1 
ATOM   311  C  CG  A GLU A 1 55  ? 7.896   -22.114 8.380   0.50 11.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CG  1 
ATOM   312  C  CG  B GLU A 1 55  ? 9.811   -22.837 8.568   0.50 13.47 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CG  1 
ATOM   313  C  CD  A GLU A 1 55  ? 7.651   -23.592 8.416   0.50 14.20 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CD  1 
ATOM   314  C  CD  B GLU A 1 55  ? 10.150  -23.846 9.664   0.50 15.77 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CD  1 
ATOM   315  O  OE1 A GLU A 1 55  ? 8.490   -24.325 8.925   0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE1 1 
ATOM   316  O  OE1 B GLU A 1 55  ? 9.381   -23.975 10.624  0.50 19.79 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE1 1 
ATOM   317  O  OE2 A GLU A 1 55  ? 6.585   -23.974 7.929   0.50 15.92 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE2 1 
ATOM   318  O  OE2 B GLU A 1 55  ? 11.241  -24.386 9.646   0.50 17.46 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE2 1 
ATOM   319  N  N   . PHE A 1 56  ? 8.435   -18.803 10.248  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A N   1 
ATOM   320  C  CA  . PHE A 1 56  ? 7.441   -17.940 10.879  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CA  1 
ATOM   321  C  C   . PHE A 1 56  ? 7.327   -16.642 10.077  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A C   1 
ATOM   322  O  O   . PHE A 1 56  ? 6.207   -16.243 9.696   1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A O   1 
ATOM   323  C  CB  . PHE A 1 56  ? 7.794   -17.667 12.351  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . PHE A 1 56  ? 6.756   -16.841 13.062  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . PHE A 1 56  ? 5.658   -17.424 13.659  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . PHE A 1 56  ? 6.848   -15.479 13.050  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CD2 1 
ATOM   327  C  CE1 . PHE A 1 56  ? 4.692   -16.626 14.266  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CE1 1 
ATOM   328  C  CE2 . PHE A 1 56  ? 5.915   -14.683 13.685  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CE2 1 
ATOM   329  C  CZ  . PHE A 1 56  ? 4.856   -15.291 14.299  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CZ  1 
ATOM   330  N  N   . TYR A 1 57  ? 8.428   -15.923 9.858   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A N   1 
ATOM   331  C  CA  . TYR A 1 57  ? 8.288   -14.562 9.288   1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CA  1 
ATOM   332  C  C   . TYR A 1 57  ? 7.867   -14.667 7.834   1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A C   1 
ATOM   333  O  O   . TYR A 1 57  ? 7.221   -13.740 7.346   1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A O   1 
ATOM   334  C  CB  . TYR A 1 57  ? 9.592   -13.772 9.469   1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . TYR A 1 57  ? 9.734   -13.264 10.884  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . TYR A 1 57  ? 10.250  -14.047 11.909  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . TYR A 1 57  ? 9.267   -12.000 11.226  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . TYR A 1 57  ? 10.261  -13.606 13.221  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . TYR A 1 57  ? 9.311   -11.542 12.514  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . TYR A 1 57  ? 9.813   -12.349 13.548  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CZ  1 
ATOM   341  O  OH  . TYR A 1 57  ? 9.786   -11.907 14.844  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A OH  1 
ATOM   342  N  N   . SER A 1 58  ? 8.242   -15.711 7.131   1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 47  SER A N   1 
ATOM   343  C  CA  . SER A 1 58  ? 7.923   -15.831 5.683   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 47  SER A CA  1 
ATOM   344  C  C   . SER A 1 58  ? 6.575   -16.523 5.494   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 47  SER A C   1 
ATOM   345  O  O   . SER A 1 58  ? 5.735   -15.969 4.764   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 47  SER A O   1 
ATOM   346  C  CB  . SER A 1 58  ? 9.003   -16.474 4.853   1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 47  SER A CB  1 
ATOM   347  O  OG  . SER A 1 58  ? 9.203   -17.852 5.154   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 47  SER A OG  1 
ATOM   348  N  N   A ARG A 1 59  ? 6.357   -17.670 6.092   0.50 9.70  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A N   1 
ATOM   349  N  N   B ARG A 1 59  ? 6.322   -17.665 6.123   0.50 9.67  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A N   1 
ATOM   350  C  CA  A ARG A 1 59  ? 5.060   -18.345 5.886   0.50 9.77  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CA  1 
ATOM   351  C  CA  B ARG A 1 59  ? 5.067   -18.435 5.872   0.50 9.61  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CA  1 
ATOM   352  C  C   A ARG A 1 59  ? 3.978   -17.615 6.691   0.50 9.22  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A C   1 
ATOM   353  C  C   B ARG A 1 59  ? 3.911   -17.851 6.718   0.50 9.04  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A C   1 
ATOM   354  O  O   A ARG A 1 59  ? 2.956   -17.145 6.137   0.50 9.97  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A O   1 
ATOM   355  O  O   B ARG A 1 59  ? 2.762   -17.677 6.187   0.50 8.95  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A O   1 
ATOM   356  C  CB  A ARG A 1 59  ? 5.064   -19.802 6.325   0.50 10.33 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CB  1 
ATOM   357  C  CB  B ARG A 1 59  ? 5.233   -19.944 6.101   0.50 10.23 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CB  1 
ATOM   358  C  CG  A ARG A 1 59  ? 3.702   -20.418 6.062   0.50 11.61 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CG  1 
ATOM   359  C  CG  B ARG A 1 59  ? 3.938   -20.729 5.878   0.50 11.79 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CG  1 
ATOM   360  C  CD  A ARG A 1 59  ? 3.720   -21.862 6.433   0.50 13.36 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CD  1 
ATOM   361  C  CD  B ARG A 1 59  ? 3.361   -20.792 4.448   0.50 13.73 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CD  1 
ATOM   362  N  NE  A ARG A 1 59  ? 4.730   -22.507 5.643   0.50 15.29 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NE  1 
ATOM   363  N  NE  B ARG A 1 59  ? 1.965   -21.232 4.278   0.50 17.41 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NE  1 
ATOM   364  C  CZ  A ARG A 1 59  ? 4.817   -23.797 5.400   0.50 17.39 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CZ  1 
ATOM   365  C  CZ  B ARG A 1 59  ? 1.512   -22.398 4.704   0.50 18.63 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CZ  1 
ATOM   366  N  NH1 A ARG A 1 59  ? 3.984   -24.638 5.983   0.50 18.47 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH1 1 
ATOM   367  N  NH1 B ARG A 1 59  ? 2.335   -23.192 5.360   0.50 19.47 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH1 1 
ATOM   368  N  NH2 A ARG A 1 59  ? 5.770   -24.234 4.603   0.50 19.69 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH2 1 
ATOM   369  N  NH2 B ARG A 1 59  ? 0.252   -22.746 4.509   0.50 19.90 ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH2 1 
ATOM   370  N  N   . VAL A 1 60  ? 4.116   -17.566 8.020   1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A N   1 
ATOM   371  C  CA  . VAL A 1 60  ? 3.036   -17.032 8.860   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CA  1 
ATOM   372  C  C   . VAL A 1 60  ? 2.803   -15.565 8.509   1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A C   1 
ATOM   373  O  O   . VAL A 1 60  ? 1.624   -15.165 8.274   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A O   1 
ATOM   374  C  CB  . VAL A 1 60  ? 3.327   -17.280 10.356  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CB  1 
ATOM   375  C  CG1 . VAL A 1 60  ? 2.303   -16.642 11.245  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CG1 1 
ATOM   376  C  CG2 . VAL A 1 60  ? 3.404   -18.738 10.678  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CG2 1 
ATOM   377  N  N   . LEU A 1 61  ? 3.835   -14.711 8.560   1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   1 
ATOM   378  C  CA  . LEU A 1 61  ? 3.609   -13.259 8.375   1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  1 
ATOM   379  C  C   . LEU A 1 61  ? 3.617   -12.820 6.920   1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   1 
ATOM   380  O  O   . LEU A 1 61  ? 3.123   -11.724 6.624   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   1 
ATOM   381  C  CB  . LEU A 1 61  ? 4.643   -12.469 9.209   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  1 
ATOM   382  C  CG  . LEU A 1 61  ? 4.566   -12.706 10.723  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  1 
ATOM   383  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 5.583   -11.834 11.429  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 1 
ATOM   384  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 3.171   -12.378 11.214  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 1 
ATOM   385  N  N   . GLY A 1 62  ? 4.209   -13.573 6.040   1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   386  C  CA  . GLY A 1 62  ? 4.303   -13.151 4.627   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   387  C  C   . GLY A 1 62  ? 5.393   -12.157 4.330   1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   388  O  O   . GLY A 1 62  ? 5.381   -11.543 3.221   1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   389  N  N   . MET A 1 63  ? 6.430   -12.106 5.142   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 52  MET A N   1 
ATOM   390  C  CA  . MET A 1 63  ? 7.595   -11.299 4.823   1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 52  MET A CA  1 
ATOM   391  C  C   . MET A 1 63  ? 8.486   -12.066 3.833   1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 52  MET A C   1 
ATOM   392  O  O   . MET A 1 63  ? 8.385   -13.291 3.733   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 52  MET A O   1 
ATOM   393  C  CB  . MET A 1 63  ? 8.375   -10.906 6.077   1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 52  MET A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . MET A 1 63  ? 7.641   -9.927  6.982   1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 52  MET A CG  1 
ATOM   395  S  SD  . MET A 1 63  ? 8.717   -9.362  8.308   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 52  MET A SD  1 
ATOM   396  C  CE  . MET A 1 63  ? 7.584   -8.432  9.349   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 52  MET A CE  1 
ATOM   397  N  N   . SER A 1 64  ? 9.332   -11.299 3.142   1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 53  SER A N   1 
ATOM   398  C  CA  . SER A 1 64  ? 10.356  -11.830 2.236   1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CA  1 
ATOM   399  C  C   . SER A 1 64  ? 11.732  -11.719 2.869   1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 53  SER A C   1 
ATOM   400  O  O   . SER A 1 64  ? 11.982  -10.822 3.699   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 53  SER A O   1 
ATOM   401  C  CB  . SER A 1 64  ? 10.274  -11.104 0.938   1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CB  1 
ATOM   402  O  OG  . SER A 1 64  ? 9.006   -11.324 0.316   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 53  SER A OG  1 
ATOM   403  N  N   . LEU A 1 65  ? 12.650  -12.529 2.409   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   404  C  CA  . LEU A 1 65  ? 14.063  -12.451 2.788   1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   405  C  C   . LEU A 1 65  ? 14.744  -11.445 1.880   1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   406  O  O   . LEU A 1 65  ? 15.054  -11.737 0.755   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   407  C  CB  . LEU A 1 65  ? 14.767  -13.812 2.753   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   408  C  CG  . LEU A 1 65  ? 16.205  -13.785 3.222   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   409  C  CD1 . LEU A 1 65  ? 16.408  -13.216 4.646   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   410  C  CD2 . LEU A 1 65  ? 16.777  -15.205 3.169   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   411  N  N   . LEU A 1 66  ? 14.943  -10.235 2.385   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   412  C  CA  . LEU A 1 66  ? 15.568  -9.149  1.600   1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   413  C  C   . LEU A 1 66  ? 17.058  -9.390  1.512   1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   414  O  O   . LEU A 1 66  ? 17.668  -9.106  0.399   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   415  C  CB  . LEU A 1 66  ? 15.315  -7.799  2.278   1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   416  C  CG  . LEU A 1 66  ? 13.899  -7.538  2.759   1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   417  C  CD1 . LEU A 1 66  ? 13.767  -6.146  3.404   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   418  C  CD2 . LEU A 1 66  ? 12.891  -7.719  1.667   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   419  N  N   . ASN A 1 67  ? 17.686  -9.898  2.549   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N   1 
ATOM   420  C  CA  . ASN A 1 67  ? 19.142  -10.032 2.510   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA  1 
ATOM   421  C  C   . ASN A 1 67  ? 19.575  -10.999 3.582   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C   1 
ATOM   422  O  O   . ASN A 1 67  ? 19.081  -10.941 4.683   1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O   1 
ATOM   423  C  CB  . ASN A 1 67  ? 19.883  -8.695  2.628   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . ASN A 1 67  ? 20.992  -8.585  1.587   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG  1 
ATOM   425  O  OD1 . ASN A 1 67  ? 22.161  -8.610  1.962   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1 1 
ATOM   426  N  ND2 . ASN A 1 67  ? 20.607  -8.535  0.310   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2 1 
ATOM   427  N  N   . LYS A 1 68  ? 20.569  -11.813 3.262   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
ATOM   428  C  CA  . LYS A 1 68  ? 21.244  -12.660 4.263   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
ATOM   429  C  C   . LYS A 1 68  ? 22.702  -12.256 4.305   1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
ATOM   430  O  O   . LYS A 1 68  ? 23.374  -12.288 3.245   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
ATOM   431  C  CB  . LYS A 1 68  ? 21.083  -14.123 3.869   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
ATOM   432  C  CG  . LYS A 1 68  ? 21.752  -15.102 4.813   1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
ATOM   433  C  CD  . LYS A 1 68  ? 21.560  -16.456 4.241   1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
ATOM   434  C  CE  . LYS A 1 68  ? 22.206  -17.582 4.985   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
ATOM   435  N  NZ  . LYS A 1 68  ? 22.036  -18.796 4.182   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM   436  N  N   . VAL A 1 69  ? 23.209  -11.899 5.450   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   1 
ATOM   437  C  CA  . VAL A 1 69  ? 24.596  -11.424 5.590   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  1 
ATOM   438  C  C   . VAL A 1 69  ? 25.271  -12.335 6.610   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   1 
ATOM   439  O  O   . VAL A 1 69  ? 24.962  -12.254 7.789   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   1 
ATOM   440  C  CB  . VAL A 1 69  ? 24.630  -9.958  6.027   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  1 
ATOM   441  C  CG1 . VAL A 1 69  ? 26.057  -9.468  6.011   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 1 
ATOM   442  C  CG2 . VAL A 1 69  ? 23.767  -9.047  5.151   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 1 
ATOM   443  N  N   . ASP A 1 70  ? 26.161  -13.203 6.168   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N   1 
ATOM   444  C  CA  . ASP A 1 70  ? 27.027  -14.026 7.043   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA  1 
ATOM   445  C  C   . ASP A 1 70  ? 28.210  -13.172 7.520   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C   1 
ATOM   446  O  O   . ASP A 1 70  ? 28.829  -12.406 6.703   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O   1 
ATOM   447  C  CB  . ASP A 1 70  ? 27.550  -15.280 6.344   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB  1 
ATOM   448  C  CG  . ASP A 1 70  ? 26.501  -16.340 6.127   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG  1 
ATOM   449  O  OD1 . ASP A 1 70  ? 25.778  -16.679 7.099   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1 1 
ATOM   450  O  OD2 . ASP A 1 70  ? 26.454  -16.892 4.990   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2 1 
ATOM   451  N  N   . VAL A 1 71  ? 28.430  -13.141 8.810   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A N   1 
ATOM   452  C  CA  . VAL A 1 71  ? 29.575  -12.429 9.411   1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CA  1 
ATOM   453  C  C   . VAL A 1 71  ? 30.438  -13.426 10.181  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A C   1 
ATOM   454  O  O   . VAL A 1 71  ? 30.342  -13.548 11.395  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A O   1 
ATOM   455  C  CB  . VAL A 1 71  ? 29.069  -11.270 10.264  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CB  1 
ATOM   456  C  CG1 . VAL A 1 71  ? 30.222  -10.362 10.692  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG1 1 
ATOM   457  C  CG2 . VAL A 1 71  ? 27.992  -10.470 9.550   1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG2 1 
ATOM   458  N  N   . PRO A 1 72  ? 31.281  -14.178 9.449   1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N   1 
ATOM   459  C  CA  . PRO A 1 72  ? 31.999  -15.324 10.012  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA  1 
ATOM   460  C  C   . PRO A 1 72  ? 32.907  -14.990 11.200  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C   1 
ATOM   461  O  O   . PRO A 1 72  ? 33.035  -15.854 12.055  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O   1 
ATOM   462  C  CB  . PRO A 1 72  ? 32.810  -15.906 8.848   1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB  1 
ATOM   463  C  CG  . PRO A 1 72  ? 32.242  -15.256 7.599   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG  1 
ATOM   464  C  CD  . PRO A 1 72  ? 31.588  -13.959 8.029   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD  1 
ATOM   465  N  N   . TYR A 1 73  ? 33.471  -13.782 11.274  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A N   1 
ATOM   466  C  CA  . TYR A 1 73  ? 34.391  -13.409 12.387  1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CA  1 
ATOM   467  C  C   . TYR A 1 73  ? 33.583  -13.103 13.661  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A C   1 
ATOM   468  O  O   . TYR A 1 73  ? 34.182  -13.024 14.750  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A O   1 
ATOM   469  C  CB  . TYR A 1 73  ? 35.333  -12.270 11.977  1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CB  1 
ATOM   470  C  CG  . TYR A 1 73  ? 34.672  -10.927 11.802  1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CG  1 
ATOM   471  C  CD1 . TYR A 1 73  ? 34.498  -10.066 12.879  1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD1 1 
ATOM   472  C  CD2 . TYR A 1 73  ? 34.216  -10.515 10.555  1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD2 1 
ATOM   473  C  CE1 . TYR A 1 73  ? 33.889  -8.830  12.720  1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE1 1 
ATOM   474  C  CE2 . TYR A 1 73  ? 33.610  -9.280  10.380  1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE2 1 
ATOM   475  C  CZ  . TYR A 1 73  ? 33.442  -8.439  11.467  1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CZ  1 
ATOM   476  O  OH  . TYR A 1 73  ? 32.841  -7.228  11.292  1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A OH  1 
ATOM   477  N  N   . MET A 1 74  ? 32.260  -12.930 13.545  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 63  MET A N   1 
ATOM   478  C  CA  . MET A 1 74  ? 31.356  -12.721 14.700  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CA  1 
ATOM   479  C  C   . MET A 1 74  ? 30.502  -13.985 14.904  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 63  MET A C   1 
ATOM   480  O  O   . MET A 1 74  ? 29.669  -13.972 15.813  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 63  MET A O   1 
ATOM   481  C  CB  . MET A 1 74  ? 30.456  -11.512 14.451  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CB  1 
ATOM   482  C  CG  . MET A 1 74  ? 31.228  -10.240 14.190  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CG  1 
ATOM   483  S  SD  . MET A 1 74  ? 30.424  -8.846  15.010  1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 63  MET A SD  1 
ATOM   484  C  CE  . MET A 1 74  ? 30.879  -9.200  16.711  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CE  1 
ATOM   485  N  N   . LYS A 1 75  ? 30.723  -15.011 14.092  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A N   1 
ATOM   486  C  CA  . LYS A 1 75  ? 29.973  -16.288 14.153  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CA  1 
ATOM   487  C  C   . LYS A 1 75  ? 28.468  -15.980 14.194  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A C   1 
ATOM   488  O  O   . LYS A 1 75  ? 27.804  -16.454 15.077  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A O   1 
ATOM   489  C  CB  . LYS A 1 75  ? 30.435  -17.131 15.341  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CB  1 
ATOM   490  C  CG  . LYS A 1 75  ? 31.942  -17.327 15.477  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CG  1 
ATOM   491  C  CD  . LYS A 1 75  ? 32.322  -17.931 16.820  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CD  1 
ATOM   492  C  CE  . LYS A 1 75  ? 32.570  -16.914 17.926  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CE  1 
ATOM   493  N  NZ  . LYS A 1 75  ? 32.268  -17.452 19.282  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A NZ  1 
ATOM   494  N  N   . MET A 1 76  ? 27.999  -15.193 13.229  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 65  MET A N   1 
ATOM   495  C  CA  . MET A 1 76  ? 26.573  -14.809 13.205  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CA  1 
ATOM   496  C  C   . MET A 1 76  ? 26.145  -14.575 11.777  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 65  MET A C   1 
ATOM   497  O  O   . MET A 1 76  ? 26.941  -14.356 10.880  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 65  MET A O   1 
ATOM   498  C  CB  . MET A 1 76  ? 26.281  -13.587 14.076  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CB  1 
ATOM   499  C  CG  . MET A 1 76  ? 26.696  -12.253 13.503  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CG  1 
ATOM   500  S  SD  . MET A 1 76  ? 26.194  -10.767 14.553  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 65  MET A SD  1 
ATOM   501  C  CE  . MET A 1 76  ? 26.992  -9.478  13.616  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 65  MET A CE  1 
ATOM   502  N  N   . THR A 1 77  ? 24.850  -14.711 11.573  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   503  C  CA  . THR A 1 77  ? 24.172  -14.423 10.308  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   504  C  C   . THR A 1 77  ? 23.025  -13.465 10.586  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   505  O  O   . THR A 1 77  ? 22.233  -13.718 11.521  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   506  C  CB  . THR A 1 77  ? 23.689  -15.716 9.631   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   507  O  OG1 . THR A 1 77  ? 24.829  -16.583 9.514   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   508  C  CG2 . THR A 1 77  ? 22.952  -15.428 8.332   1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   509  N  N   . LEU A 1 78  ? 22.930  -12.451 9.769   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   1 
ATOM   510  C  CA  . LEU A 1 78  ? 21.837  -11.476 9.782   1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  1 
ATOM   511  C  C   . LEU A 1 78  ? 20.839  -11.840 8.691   1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   1 
ATOM   512  O  O   . LEU A 1 78  ? 21.227  -11.920 7.514   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   1 
ATOM   513  C  CB  . LEU A 1 78  ? 22.389  -10.056 9.609   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . LEU A 1 78  ? 23.546  -9.727  10.552  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  1 
ATOM   515  C  CD1 . LEU A 1 78  ? 24.192  -8.408  10.164  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 1 
ATOM   516  C  CD2 . LEU A 1 78  ? 23.101  -9.767  11.998  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 1 
ATOM   517  N  N   . TYR A 1 79  ? 19.580  -11.996 9.068   1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N   1 
ATOM   518  C  CA  . TYR A 1 79  ? 18.460  -12.244 8.129   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA  1 
ATOM   519  C  C   . TYR A 1 79  ? 17.615  -10.960 8.092   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C   1 
ATOM   520  O  O   . TYR A 1 79  ? 16.900  -10.703 9.098   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O   1 
ATOM   521  C  CB  . TYR A 1 79  ? 17.656  -13.452 8.595   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB  1 
ATOM   522  C  CG  . TYR A 1 79  ? 18.395  -14.757 8.528   1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG  1 
ATOM   523  C  CD1 . TYR A 1 79  ? 18.435  -15.474 7.354   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1 1 
ATOM   524  C  CD2 . TYR A 1 79  ? 19.134  -15.228 9.601   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2 1 
ATOM   525  C  CE1 . TYR A 1 79  ? 19.145  -16.653 7.263   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1 1 
ATOM   526  C  CE2 . TYR A 1 79  ? 19.893  -16.398 9.523   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2 1 
ATOM   527  C  CZ  . TYR A 1 79  ? 19.864  -17.101 8.351   1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ  1 
ATOM   528  O  OH  . TYR A 1 79  ? 20.577  -18.265 8.239   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH  1 
ATOM   529  N  N   . MET A 1 80  ? 17.644  -10.211 6.993   1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 69  MET A N   1 
ATOM   530  C  CA  . MET A 1 80  ? 16.833  -8.995  6.885   1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 69  MET A CA  1 
ATOM   531  C  C   . MET A 1 80  ? 15.544  -9.326  6.181   1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 69  MET A C   1 
ATOM   532  O  O   . MET A 1 80  ? 15.620  -9.802  4.994   1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 69  MET A O   1 
ATOM   533  C  CB  . MET A 1 80  ? 17.591  -7.976  6.038   1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 69  MET A CB  1 
ATOM   534  C  CG  . MET A 1 80  ? 18.956  -7.700  6.557   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 69  MET A CG  1 
ATOM   535  S  SD  . MET A 1 80  ? 19.071  -6.991  8.176   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 69  MET A SD  1 
ATOM   536  C  CE  . MET A 1 80  ? 18.007  -5.555  7.986   1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 69  MET A CE  1 
ATOM   537  N  N   . MET A 1 81  ? 14.417  -9.034  6.792   1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 70  MET A N   1 
ATOM   538  C  CA  . MET A 1 81  ? 13.146  -9.498  6.220   1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 70  MET A CA  1 
ATOM   539  C  C   . MET A 1 81  ? 12.175  -8.334  6.282   1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 70  MET A C   1 
ATOM   540  O  O   . MET A 1 81  ? 12.247  -7.489  7.180   1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 70  MET A O   1 
ATOM   541  C  CB  . MET A 1 81  ? 12.599  -10.673 7.019   1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 70  MET A CB  1 
ATOM   542  C  CG  . MET A 1 81  ? 13.590  -11.853 7.085   1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 70  MET A CG  1 
ATOM   543  S  SD  . MET A 1 81  ? 12.750  -13.378 7.637   1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 70  MET A SD  1 
ATOM   544  C  CE  . MET A 1 81  ? 11.770  -13.857 6.196   1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 70  MET A CE  1 
ATOM   545  N  N   . GLY A 1 82  ? 11.278  -8.305  5.333   1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   546  C  CA  . GLY A 1 82  ? 10.222  -7.295  5.322   1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   547  C  C   . GLY A 1 82  ? 9.241   -7.533  4.224   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   548  O  O   . GLY A 1 82  ? 9.384   -8.506  3.446   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   549  N  N   . TYR A 1 83  ? 8.247   -6.662  4.182   1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A N   1 
ATOM   550  C  CA  . TYR A 1 83  ? 7.224   -6.709  3.138   1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CA  1 
ATOM   551  C  C   . TYR A 1 83  ? 7.698   -5.991  1.894   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A C   1 
ATOM   552  O  O   . TYR A 1 83  ? 7.604   -4.762  1.782   1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A O   1 
ATOM   553  C  CB  . TYR A 1 83  ? 5.918   -6.139  3.664   1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CB  1 
ATOM   554  C  CG  . TYR A 1 83  ? 5.313   -6.955  4.755   1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CG  1 
ATOM   555  C  CD1 . TYR A 1 83  ? 4.875   -8.237  4.507   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD1 1 
ATOM   556  C  CD2 . TYR A 1 83  ? 5.210   -6.498  6.082   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD2 1 
ATOM   557  C  CE1 . TYR A 1 83  ? 4.255   -9.005  5.487   1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE1 1 
ATOM   558  C  CE2 . TYR A 1 83  ? 4.618   -7.254  7.068   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE2 1 
ATOM   559  C  CZ  . TYR A 1 83  ? 4.145   -8.533  6.788   1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CZ  1 
ATOM   560  O  OH  . TYR A 1 83  ? 3.583   -9.264  7.767   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A OH  1 
ATOM   561  N  N   . GLU A 1 84  ? 8.261   -6.759  0.987   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A N   1 
ATOM   562  C  CA  . GLU A 1 84  ? 8.721   -6.228  -0.306  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CA  1 
ATOM   563  C  C   . GLU A 1 84  ? 8.641   -7.297  -1.367  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A C   1 
ATOM   564  O  O   . GLU A 1 84  ? 8.660   -8.494  -1.032  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A O   1 
ATOM   565  C  CB  . GLU A 1 84  ? 10.197  -5.901  -0.243  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CB  1 
ATOM   566  C  CG  . GLU A 1 84  ? 10.543  -4.855  0.808   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CG  1 
ATOM   567  C  CD  . GLU A 1 84  ? 10.129  -3.428  0.488   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CD  1 
ATOM   568  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 9.780   -3.088  -0.687  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE1 1 
ATOM   569  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 10.266  -2.560  1.393   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE2 1 
ATOM   570  N  N   . ASP A 1 85  ? 8.507   -6.836  -2.605  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A N   1 
ATOM   571  C  CA  . ASP A 1 85  ? 8.615   -7.717  -3.793  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A CA  1 
ATOM   572  C  C   . ASP A 1 85  ? 10.093  -7.873  -4.063  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A C   1 
ATOM   573  O  O   . ASP A 1 85  ? 10.619  -7.014  -4.714  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A O   1 
ATOM   574  C  CB  . ASP A 1 85  ? 7.872   -7.117  -4.983  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A CB  1 
ATOM   575  C  CG  . ASP A 1 85  ? 8.019   -7.952  -6.247  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A CG  1 
ATOM   576  O  OD1 . ASP A 1 85  ? 8.655   -9.028  -6.165  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A OD1 1 
ATOM   577  O  OD2 . ASP A 1 85  ? 7.665   -7.379  -7.305  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A OD2 1 
ATOM   578  N  N   . VAL A 1 86  ? 10.738  -8.923  -3.560  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A N   1 
ATOM   579  C  CA  . VAL A 1 86  ? 12.205  -9.057  -3.731  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CA  1 
ATOM   580  C  C   . VAL A 1 86  ? 12.564  -9.375  -5.163  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A C   1 
ATOM   581  O  O   . VAL A 1 86  ? 13.711  -9.209  -5.506  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A O   1 
ATOM   582  C  CB  . VAL A 1 86  ? 12.811  -10.130 -2.813  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CB  1 
ATOM   583  C  CG1 . VAL A 1 86  ? 12.733  -9.685  -1.373  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG1 1 
ATOM   584  C  CG2 . VAL A 1 86  ? 12.140  -11.495 -3.034  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG2 1 
ATOM   585  N  N   . SER A 1 87  ? 11.616  -9.790  -5.989  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 76  SER A N   1 
ATOM   586  C  CA  . SER A 1 87  ? 11.869  -9.923  -7.444  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 76  SER A CA  1 
ATOM   587  C  C   . SER A 1 87  ? 12.175  -8.555  -8.062  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 76  SER A C   1 
ATOM   588  O  O   . SER A 1 87  ? 12.773  -8.513  -9.141  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 76  SER A O   1 
ATOM   589  C  CB  . SER A 1 87  ? 10.772  -10.674 -8.132  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 76  SER A CB  1 
ATOM   590  O  OG  . SER A 1 87  ? 9.696   -9.862  -8.468  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 76  SER A OG  1 
ATOM   591  N  N   . SER A 1 88  ? 11.763  -7.456  -7.433  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   592  C  CA  . SER A 1 88  ? 12.056  -6.109  -7.964  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   593  C  C   . SER A 1 88  ? 13.440  -5.647  -7.525  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   594  O  O   . SER A 1 88  ? 13.838  -4.555  -7.917  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   595  C  CB  . SER A 1 88  ? 11.020  -5.111  -7.519  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   596  O  OG  . SER A 1 88  ? 11.065  -4.855  -6.107  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   597  N  N   . ALA A 1 89  ? 14.116  -6.372  -6.645  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   598  C  CA  . ALA A 1 89  ? 15.379  -5.868  -6.068  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   599  C  C   . ALA A 1 89  ? 16.540  -6.079  -7.030  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   600  O  O   . ALA A 1 89  ? 16.552  -6.985  -7.870  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   601  C  CB  . ALA A 1 89  ? 15.643  -6.543  -4.753  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   602  N  N   . PRO A 1 90  ? 17.641  -5.325  -6.882  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A N   1 
ATOM   603  C  CA  . PRO A 1 90  ? 18.839  -5.607  -7.670  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A CA  1 
ATOM   604  C  C   . PRO A 1 90  ? 19.337  -7.050  -7.600  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A C   1 
ATOM   605  O  O   . PRO A 1 90  ? 19.259  -7.691  -6.574  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A O   1 
ATOM   606  C  CB  . PRO A 1 90  ? 19.885  -4.659  -7.075  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A CB  1 
ATOM   607  C  CG  . PRO A 1 90  ? 19.053  -3.543  -6.475  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A CG  1 
ATOM   608  C  CD  . PRO A 1 90  ? 17.808  -4.196  -5.950  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 79  PRO A CD  1 
ATOM   609  N  N   . SER A 1 91  ? 19.857  -7.546  -8.737  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 80  SER A N   1 
ATOM   610  C  CA  . SER A 1 91  ? 20.461  -8.895  -8.842  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CA  1 
ATOM   611  C  C   . SER A 1 91  ? 21.888  -8.880  -8.286  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 80  SER A C   1 
ATOM   612  O  O   . SER A 1 91  ? 22.379  -9.849  -7.720  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 80  SER A O   1 
ATOM   613  C  CB  . SER A 1 91  ? 20.450  -9.386  -10.299 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CB  1 
ATOM   614  O  OG  . SER A 1 91  ? 19.202  -9.172  -10.913 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 80  SER A OG  1 
ATOM   615  N  N   . ASP A 1 92  ? 22.594  -7.779  -8.476  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   616  C  CA  . ASP A 1 92  ? 23.963  -7.619  -7.980  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   617  C  C   . ASP A 1 92  ? 23.911  -7.745  -6.457  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   618  O  O   . ASP A 1 92  ? 23.235  -6.914  -5.831  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   619  C  CB  . ASP A 1 92  ? 24.474  -6.259  -8.440  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   620  C  CG  . ASP A 1 92  ? 25.862  -5.902  -7.999  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   621  O  OD1 . ASP A 1 92  ? 26.277  -6.312  -6.907  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   622  O  OD2 . ASP A 1 92  ? 26.492  -5.077  -8.757  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   623  N  N   . PRO A 1 93  ? 24.612  -8.705  -5.831  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A N   1 
ATOM   624  C  CA  . PRO A 1 93  ? 24.462  -8.886  -4.381  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CA  1 
ATOM   625  C  C   . PRO A 1 93  ? 24.836  -7.637  -3.560  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A C   1 
ATOM   626  O  O   . PRO A 1 93  ? 24.192  -7.338  -2.529  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A O   1 
ATOM   627  C  CB  . PRO A 1 93  ? 25.401  -10.044 -4.028  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . PRO A 1 93  ? 25.608  -10.789 -5.349  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CG  1 
ATOM   629  C  CD  . PRO A 1 93  ? 25.308  -9.827  -6.475  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CD  1 
ATOM   630  N  N   . VAL A 1 94  ? 25.860  -6.904  -3.962  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   1 
ATOM   631  C  CA  . VAL A 1 94  ? 26.221  -5.670  -3.192  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  1 
ATOM   632  C  C   . VAL A 1 94  ? 25.061  -4.676  -3.305  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   1 
ATOM   633  O  O   . VAL A 1 94  ? 24.691  -4.094  -2.271  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   1 
ATOM   634  C  CB  . VAL A 1 94  ? 27.542  -5.044  -3.648  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  1 
ATOM   635  C  CG1 . VAL A 1 94  ? 27.772  -3.726  -2.920  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 1 
ATOM   636  C  CG2 . VAL A 1 94  ? 28.733  -5.994  -3.470  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 1 
ATOM   637  N  N   . GLU A 1 95  ? 24.521  -4.454  -4.501  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N   1 
ATOM   638  C  CA  . GLU A 1 95  ? 23.439  -3.484  -4.719  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA  1 
ATOM   639  C  C   . GLU A 1 95  ? 22.169  -3.955  -3.995  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C   1 
ATOM   640  O  O   . GLU A 1 95  ? 21.346  -3.119  -3.545  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O   1 
ATOM   641  C  CB  . GLU A 1 95  ? 23.184  -3.327  -6.225  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB  1 
ATOM   642  C  CG  . GLU A 1 95  ? 24.365  -2.706  -6.991  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG  1 
ATOM   643  C  CD  . GLU A 1 95  ? 24.955  -1.420  -6.423  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD  1 
ATOM   644  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 24.199  -0.640  -5.775  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1 1 
ATOM   645  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 26.203  -1.204  -6.636  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2 1 
ATOM   646  N  N   . LYS A 1 96  ? 21.988  -5.263  -3.887  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   647  C  CA  . LYS A 1 96  ? 20.777  -5.808  -3.224  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   648  C  C   . LYS A 1 96  ? 20.870  -5.494  -1.715  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   649  O  O   . LYS A 1 96  ? 19.861  -5.155  -1.073  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   650  C  CB  . LYS A 1 96  ? 20.661  -7.320  -3.483  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . LYS A 1 96  ? 19.336  -7.897  -3.008  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   652  C  CD  . LYS A 1 96  ? 19.299  -9.377  -3.260  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   653  C  CE  . LYS A 1 96  ? 17.951  -9.991  -2.950  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   654  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 17.964  -11.472 -3.148  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   655  N  N   . THR A 1 97  ? 22.055  -5.619  -1.160  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 86  THR A N   1 
ATOM   656  C  CA  . THR A 1 97  ? 22.253  -5.242  0.258   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CA  1 
ATOM   657  C  C   . THR A 1 97  ? 21.964  -3.752  0.431   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 86  THR A C   1 
ATOM   658  O  O   . THR A 1 97  ? 21.329  -3.321  1.425   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 86  THR A O   1 
ATOM   659  C  CB  . THR A 1 97  ? 23.651  -5.617  0.795   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CB  1 
ATOM   660  O  OG1 . THR A 1 97  ? 23.863  -7.010  0.541   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 86  THR A OG1 1 
ATOM   661  C  CG2 . THR A 1 97  ? 23.757  -5.384  2.282   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CG2 1 
ATOM   662  N  N   . ILE A 1 98  ? 22.508  -2.920  -0.442  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A N   1 
ATOM   663  C  CA  . ILE A 1 98  ? 22.287  -1.465  -0.308  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A CA  1 
ATOM   664  C  C   . ILE A 1 98  ? 20.807  -1.182  -0.443  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A C   1 
ATOM   665  O  O   . ILE A 1 98  ? 20.264  -0.321  0.286   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A O   1 
ATOM   666  C  CB  . ILE A 1 98  ? 23.145  -0.695  -1.340  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A CB  1 
ATOM   667  C  CG1 . ILE A 1 98  ? 24.617  -0.959  -1.035  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A CG1 1 
ATOM   668  C  CG2 . ILE A 1 98  ? 22.775  0.778   -1.375  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A CG2 1 
ATOM   669  C  CD1 . ILE A 1 98  ? 24.981  -0.726  0.402   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A CD1 1 
ATOM   670  N  N   . TRP A 1 99  ? 20.111  -1.725  -1.427  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A N   1 
ATOM   671  C  CA  . TRP A 1 99  ? 18.645  -1.613  -1.556  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CA  1 
ATOM   672  C  C   . TRP A 1 99  ? 17.967  -1.959  -0.218  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A C   1 
ATOM   673  O  O   . TRP A 1 99  ? 17.085  -1.227  0.210   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 88  TRP A O   1 
ATOM   674  C  CB  . TRP A 1 99  ? 18.201  -2.493  -2.744  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CB  1 
ATOM   675  C  CG  . TRP A 1 99  ? 16.732  -2.656  -2.874  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CG  1 
ATOM   676  C  CD1 . TRP A 1 99  ? 15.910  -1.835  -3.571  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CD1 1 
ATOM   677  C  CD2 . TRP A 1 99  ? 15.896  -3.685  -2.332  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CD2 1 
ATOM   678  N  NE1 . TRP A 1 99  ? 14.621  -2.249  -3.508  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A NE1 1 
ATOM   679  C  CE2 . TRP A 1 99  ? 14.562  -3.371  -2.711  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CE2 1 
ATOM   680  C  CE3 . TRP A 1 99  ? 16.159  -4.835  -1.592  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CE3 1 
ATOM   681  C  CZ2 . TRP A 1 99  ? 13.511  -4.228  -2.375  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CZ2 1 
ATOM   682  C  CZ3 . TRP A 1 99  ? 15.112  -5.667  -1.245  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CZ3 1 
ATOM   683  C  CH2 . TRP A 1 99  ? 13.813  -5.324  -1.601  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 88  TRP A CH2 1 
ATOM   684  N  N   . THR A 1 100 ? 18.378  -3.060  0.416   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   685  C  CA  . THR A 1 100 ? 17.732  -3.537  1.663   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   686  C  C   . THR A 1 100 ? 17.778  -2.420  2.695   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   687  O  O   . THR A 1 100 ? 16.764  -2.111  3.352   1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   688  C  CB  . THR A 1 100 ? 18.437  -4.801  2.162   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   689  O  OG1 . THR A 1 100 ? 18.230  -5.873  1.224   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   690  C  CG2 . THR A 1 100 ? 17.927  -5.185  3.538   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   691  N  N   . PHE A 1 101 ? 18.924  -1.779  2.804   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A N   1 
ATOM   692  C  CA  . PHE A 1 101 ? 19.206  -0.778  3.856   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CA  1 
ATOM   693  C  C   . PHE A 1 101 ? 18.590  0.558   3.478   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A C   1 
ATOM   694  O  O   . PHE A 1 101 ? 18.678  1.538   4.347   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A O   1 
ATOM   695  C  CB  . PHE A 1 101 ? 20.702  -0.682  4.176   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CB  1 
ATOM   696  C  CG  . PHE A 1 101 ? 21.122  -1.703  5.172   1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CG  1 
ATOM   697  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 21.443  -2.991  4.777   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CD1 1 
ATOM   698  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 21.132  -1.378  6.528   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CD2 1 
ATOM   699  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 21.798  -3.946  5.710   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CE1 1 
ATOM   700  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 21.456  -2.339  7.461   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CE2 1 
ATOM   701  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 21.766  -3.621  7.058   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 90  PHE A CZ  1 
ATOM   702  N  N   . GLY A 1 102 ? 17.952  0.726   2.324   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   1 
ATOM   703  C  CA  . GLY A 1 102 ? 17.121  1.875   2.037   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  1 
ATOM   704  C  C   . GLY A 1 102 ? 15.652  1.592   2.208   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   1 
ATOM   705  O  O   . GLY A 1 102 ? 14.853  2.495   1.937   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   1 
ATOM   706  N  N   . ARG A 1 103 ? 15.262  0.402   2.660   1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N   1 
ATOM   707  C  CA  A ARG A 1 103 ? 13.818  0.101   2.856   0.55 9.72  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  1 
ATOM   708  C  CA  B ARG A 1 103 ? 13.830  0.048   2.870   0.45 9.42  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  1 
ATOM   709  C  C   . ARG A 1 103 ? 13.442  0.365   4.300   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C   1 
ATOM   710  O  O   . ARG A 1 103 ? 14.103  -0.155  5.184   1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O   1 
ATOM   711  C  CB  A ARG A 1 103 ? 13.466  -1.348  2.519   0.55 10.50 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  1 
ATOM   712  C  CB  B ARG A 1 103 ? 13.547  -1.453  2.768   0.45 9.71  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  1 
ATOM   713  C  CG  A ARG A 1 103 ? 13.908  -1.784  1.131   0.55 11.46 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  1 
ATOM   714  C  CG  B ARG A 1 103 ? 13.828  -2.099  1.416   0.45 10.20 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  1 
ATOM   715  C  CD  A ARG A 1 103 ? 13.529  -0.810  0.009   0.55 12.29 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  1 
ATOM   716  C  CD  B ARG A 1 103 ? 13.504  -1.270  0.164   0.45 11.70 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  1 
ATOM   717  N  NE  A ARG A 1 103 ? 12.133  -0.931  -0.341  0.55 13.30 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  1 
ATOM   718  N  NE  B ARG A 1 103 ? 14.651  -0.437  -0.182  0.45 13.42 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  1 
ATOM   719  C  CZ  A ARG A 1 103 ? 11.632  -0.486  -1.496  0.55 15.39 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  1 
ATOM   720  C  CZ  B ARG A 1 103 ? 14.739  0.411   -1.206  0.45 13.71 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  1 
ATOM   721  N  NH1 A ARG A 1 103 ? 12.396  0.206   -2.329  0.55 17.63 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 1 
ATOM   722  N  NH1 B ARG A 1 103 ? 13.708  0.594   -2.015  0.45 16.31 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 1 
ATOM   723  N  NH2 A ARG A 1 103 ? 10.360  -0.682  -1.774  0.55 15.43 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 1 
ATOM   724  N  NH2 B ARG A 1 103 ? 15.869  1.066   -1.391  0.45 12.23 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 1 
ATOM   725  N  N   . PRO A 1 104 ? 12.407  1.133   4.582   1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 93  PRO A N   1 
ATOM   726  C  CA  . PRO A 1 104 ? 11.883  1.193   5.930   1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 93  PRO A CA  1 
ATOM   727  C  C   . PRO A 1 104 ? 11.262  -0.113  6.396   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 93  PRO A C   1 
ATOM   728  O  O   . PRO A 1 104 ? 10.856  -0.932  5.589   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 93  PRO A O   1 
ATOM   729  C  CB  . PRO A 1 104 ? 10.830  2.286   5.888   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 93  PRO A CB  1 
ATOM   730  C  CG  . PRO A 1 104 ? 11.144  3.054   4.645   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 93  PRO A CG  1 
ATOM   731  C  CD  . PRO A 1 104 ? 11.650  1.981   3.683   1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 93  PRO A CD  1 
ATOM   732  N  N   . ALA A 1 105 ? 11.145  -0.278  7.687   1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A N   1 
ATOM   733  C  CA  . ALA A 1 105 ? 10.208  -1.244  8.305   1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CA  1 
ATOM   734  C  C   . ALA A 1 105 ? 10.672  -2.667  8.124   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A C   1 
ATOM   735  O  O   . ALA A 1 105 ? 9.882   -3.584  8.011   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A O   1 
ATOM   736  C  CB  . ALA A 1 105 ? 8.852   -1.041  7.699   1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CB  1 
ATOM   737  N  N   . THR A 1 106 ? 11.991  -2.892  8.153   1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 95  THR A N   1 
ATOM   738  C  CA  . THR A 1 106 ? 12.540  -4.251  8.098   1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA  1 
ATOM   739  C  C   . THR A 1 106 ? 12.772  -4.834  9.498   1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 95  THR A C   1 
ATOM   740  O  O   . THR A 1 106 ? 12.890  -4.113  10.486  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 95  THR A O   1 
ATOM   741  C  CB  . THR A 1 106 ? 13.826  -4.340  7.288   1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB  1 
ATOM   742  O  OG1 . THR A 1 106 ? 14.975  -3.959  8.033   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1 1 
ATOM   743  C  CG2 . THR A 1 106 ? 13.742  -3.614  5.979   1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2 1 
ATOM   744  N  N   . MET A 1 107 ? 12.887  -6.164  9.512   1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 96  MET A N   1 
ATOM   745  C  CA  . MET A 1 107 ? 13.398  -6.914  10.679  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CA  1 
ATOM   746  C  C   . MET A 1 107 ? 14.828  -7.378  10.413  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 96  MET A C   1 
ATOM   747  O  O   . MET A 1 107 ? 15.120  -7.870  9.306   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 96  MET A O   1 
ATOM   748  C  CB  . MET A 1 107 ? 12.523  -8.154  10.908  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CB  1 
ATOM   749  C  CG  . MET A 1 107 ? 11.122  -7.825  11.304  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CG  1 
ATOM   750  S  SD  . MET A 1 107 ? 10.861  -6.791  12.703  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 96  MET A SD  1 
ATOM   751  C  CE  . MET A 1 107 ? 11.608  -7.851  13.960  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CE  1 
ATOM   752  N  N   . GLU A 1 108 ? 15.684  -7.167  11.363  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A N   1 
ATOM   753  C  CA  . GLU A 1 108 ? 17.036  -7.762  11.380  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CA  1 
ATOM   754  C  C   . GLU A 1 108 ? 17.001  -8.878  12.423  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A C   1 
ATOM   755  O  O   . GLU A 1 108 ? 16.904  -8.580  13.601  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A O   1 
ATOM   756  C  CB  . GLU A 1 108 ? 18.099  -6.743  11.716  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CB  1 
ATOM   757  C  CG  . GLU A 1 108 ? 19.482  -7.320  11.755  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CG  1 
ATOM   758  C  CD  . GLU A 1 108 ? 20.567  -6.291  11.932  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A CD  1 
ATOM   759  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 20.450  -5.382  12.781  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A OE1 1 
ATOM   760  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 21.462  -6.283  11.035  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A OE2 1 
ATOM   761  N  N   . LEU A 1 109 ? 17.065  -10.119 11.955  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N   1 
ATOM   762  C  CA  . LEU A 1 109 ? 16.903  -11.307 12.780  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA  1 
ATOM   763  C  C   . LEU A 1 109 ? 18.293  -11.914 12.882  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C   1 
ATOM   764  O  O   . LEU A 1 109 ? 18.869  -12.395 11.854  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O   1 
ATOM   765  C  CB  . LEU A 1 109 ? 15.852  -12.187 12.147  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB  1 
ATOM   766  C  CG  . LEU A 1 109 ? 14.517  -11.481 11.951  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG  1 
ATOM   767  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 13.561  -12.347 11.144  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1 1 
ATOM   768  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 13.890  -11.186 13.263  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2 1 
ATOM   769  N  N   . THR A 1 110 ? 18.889  -11.836 14.051  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 99  THR A N   1 
ATOM   770  C  CA  . THR A 1 110 ? 20.327  -12.128 14.267  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 99  THR A CA  1 
ATOM   771  C  C   . THR A 1 110 ? 20.491  -13.515 14.873  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 99  THR A C   1 
ATOM   772  O  O   . THR A 1 110 ? 20.017  -13.789 15.999  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 99  THR A O   1 
ATOM   773  C  CB  . THR A 1 110 ? 20.979  -11.111 15.204  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 99  THR A CB  1 
ATOM   774  O  OG1 . THR A 1 110 ? 20.756  -9.798  14.664  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 99  THR A OG1 1 
ATOM   775  C  CG2 . THR A 1 110 ? 22.457  -11.330 15.402  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CG2 1 
ATOM   776  N  N   . HIS A 1 111 ? 21.134  -14.382 14.093  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A N   1 
ATOM   777  C  CA  . HIS A 1 111 ? 21.433  -15.780 14.476  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CA  1 
ATOM   778  C  C   . HIS A 1 111 ? 22.895  -15.899 14.895  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A C   1 
ATOM   779  O  O   . HIS A 1 111 ? 23.771  -15.720 14.032  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A O   1 
ATOM   780  C  CB  . HIS A 1 111 ? 21.114  -16.761 13.357  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . HIS A 1 111 ? 21.527  -18.154 13.696  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CG  1 
ATOM   782  N  ND1 . HIS A 1 111 ? 22.114  -19.000 12.782  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A ND1 1 
ATOM   783  C  CD2 . HIS A 1 111 ? 21.323  -18.883 14.816  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CD2 1 
ATOM   784  C  CE1 . HIS A 1 111 ? 22.347  -20.141 13.356  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CE1 1 
ATOM   785  N  NE2 . HIS A 1 111 ? 21.898  -20.109 14.588  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A NE2 1 
ATOM   786  N  N   . PHE A 1 112 ? 23.126  -16.137 16.176  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 101 PHE A N   1 
ATOM   787  C  CA  . PHE A 1 112 ? 24.484  -16.483 16.700  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CA  1 
ATOM   788  C  C   . PHE A 1 112 ? 24.676  -17.992 16.570  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 101 PHE A C   1 
ATOM   789  O  O   . PHE A 1 112 ? 23.947  -18.751 17.191  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 101 PHE A O   1 
ATOM   790  C  CB  . PHE A 1 112 ? 24.685  -16.028 18.143  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CB  1 
ATOM   791  C  CG  . PHE A 1 112 ? 24.680  -14.541 18.255  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CG  1 
ATOM   792  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 25.810  -13.828 17.904  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CD1 1 
ATOM   793  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 23.544  -13.829 18.623  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CD2 1 
ATOM   794  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 25.836  -12.447 17.991  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CE1 1 
ATOM   795  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 23.592  -12.461 18.721  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CE2 1 
ATOM   796  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 24.709  -11.776 18.351  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CZ  1 
ATOM   797  N  N   . TRP A 1 113 ? 25.620  -18.395 15.715  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A N   1 
ATOM   798  C  CA  . TRP A 1 113 ? 25.841  -19.809 15.356  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CA  1 
ATOM   799  C  C   . TRP A 1 113 ? 25.960  -20.670 16.607  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A C   1 
ATOM   800  O  O   . TRP A 1 113 ? 26.650  -20.298 17.515  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A O   1 
ATOM   801  C  CB  . TRP A 1 113 ? 27.074  -19.945 14.465  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CB  1 
ATOM   802  C  CG  . TRP A 1 113 ? 27.001  -19.132 13.223  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CG  1 
ATOM   803  C  CD1 . TRP A 1 113 ? 25.926  -18.486 12.664  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CD1 1 
ATOM   804  C  CD2 . TRP A 1 113 ? 28.090  -18.953 12.305  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CD2 1 
ATOM   805  N  NE1 . TRP A 1 113 ? 26.304  -17.891 11.490  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A NE1 1 
ATOM   806  C  CE2 . TRP A 1 113 ? 27.647  -18.103 11.272  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CE2 1 
ATOM   807  C  CE3 . TRP A 1 113 ? 29.432  -19.357 12.326  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CE3 1 
ATOM   808  C  CZ2 . TRP A 1 113 ? 28.457  -17.754 10.187  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CZ2 1 
ATOM   809  C  CZ3 . TRP A 1 113 ? 30.251  -18.971 11.287  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CZ3 1 
ATOM   810  C  CH2 . TRP A 1 113 ? 29.764  -18.203 10.226  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CH2 1 
ATOM   811  N  N   . GLY A 1 114 ? 25.139  -21.715 16.622  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N   1 
ATOM   812  C  CA  . GLY A 1 114 ? 25.205  -22.732 17.679  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA  1 
ATOM   813  C  C   . GLY A 1 114 ? 24.045  -22.674 18.656  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C   1 
ATOM   814  O  O   . GLY A 1 114 ? 23.735  -23.681 19.331  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O   1 
ATOM   815  N  N   . THR A 1 115 ? 23.358  -21.534 18.768  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 104 THR A N   1 
ATOM   816  C  CA  . THR A 1 115 ? 22.225  -21.494 19.691  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 104 THR A CA  1 
ATOM   817  C  C   . THR A 1 115 ? 21.149  -22.527 19.304  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 104 THR A C   1 
ATOM   818  O  O   . THR A 1 115 ? 20.338  -22.909 20.151  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 104 THR A O   1 
ATOM   819  C  CB  . THR A 1 115 ? 21.605  -20.090 19.772  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CB  1 
ATOM   820  O  OG1 . THR A 1 115 ? 21.216  -19.659 18.457  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 104 THR A OG1 1 
ATOM   821  C  CG2 . THR A 1 115 ? 22.548  -19.077 20.392  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CG2 1 
ATOM   822  N  N   . GLU A 1 116 ? 21.070  -22.908 18.036  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N   1 
ATOM   823  C  CA  . GLU A 1 116 ? 19.986  -23.819 17.583  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  1 
ATOM   824  C  C   . GLU A 1 116 ? 20.220  -25.269 18.073  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C   1 
ATOM   825  O  O   . GLU A 1 116 ? 19.252  -25.992 18.129  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O   1 
ATOM   826  C  CB  . GLU A 1 116 ? 19.860  -23.801 16.060  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  1 
ATOM   827  C  CG  . GLU A 1 116 ? 21.033  -24.434 15.331  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  1 
ATOM   828  C  CD  . GLU A 1 116 ? 22.270  -23.616 15.076  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  1 
ATOM   829  O  OE1 . GLU A 1 116 ? 22.568  -22.581 15.768  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1 
ATOM   830  O  OE2 . GLU A 1 116 ? 22.983  -24.019 14.113  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1 
ATOM   831  N  N   . ASN A 1 117 ? 21.432  -25.591 18.515  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A N   1 
ATOM   832  C  CA  . ASN A 1 117 ? 21.820  -26.968 19.001  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CA  1 
ATOM   833  C  C   . ASN A 1 117 ? 22.240  -27.006 20.479  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A C   1 
ATOM   834  O  O   . ASN A 1 117 ? 22.050  -28.057 21.145  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A O   1 
ATOM   835  C  CB  . ASN A 1 117 ? 22.919  -27.523 18.106  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CB  1 
ATOM   836  C  CG  . ASN A 1 117 ? 22.445  -27.732 16.677  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CG  1 
ATOM   837  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 23.187  -27.510 15.740  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A OD1 1 
ATOM   838  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 21.195  -28.157 16.508  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 106 ASN A ND2 1 
ATOM   839  N  N   . ASP A 1 118 ? 22.640  -25.891 21.070  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   1 
ATOM   840  C  CA  . ASP A 1 118 ? 23.272  -25.866 22.414  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  1 
ATOM   841  C  C   . ASP A 1 118 ? 22.261  -26.384 23.416  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   1 
ATOM   842  O  O   . ASP A 1 118 ? 21.178  -25.805 23.624  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   1 
ATOM   843  C  CB  . ASP A 1 118 ? 23.650  -24.436 22.819  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  1 
ATOM   844  C  CG  . ASP A 1 118 ? 24.156  -24.242 24.233  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  1 
ATOM   845  O  OD1 . ASP A 1 118 ? 24.224  -25.224 24.983  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 
ATOM   846  O  OD2 . ASP A 1 118 ? 24.393  -23.055 24.615  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 
ATOM   847  N  N   . PRO A 1 119 ? 22.518  -27.510 24.134  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A N   1 
ATOM   848  C  CA  . PRO A 1 119 ? 21.488  -28.031 25.008  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CA  1 
ATOM   849  C  C   . PRO A 1 119 ? 21.175  -27.180 26.241  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A C   1 
ATOM   850  O  O   . PRO A 1 119 ? 20.156  -27.439 26.887  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A O   1 
ATOM   851  C  CB  . PRO A 1 119 ? 22.001  -29.418 25.413  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CB  1 
ATOM   852  C  CG  . PRO A 1 119 ? 23.448  -29.305 25.223  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CG  1 
ATOM   853  C  CD  . PRO A 1 119 ? 23.654  -28.441 23.980  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CD  1 
ATOM   854  N  N   . GLU A 1 120 ? 22.159  -26.182 26.445  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N   1 
ATOM   855  C  CA  . GLU A 1 120 ? 21.877  -25.402 27.660  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA  1 
ATOM   856  C  C   . GLU A 1 120 ? 21.351  -24.008 27.305  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C   1 
ATOM   857  O  O   . GLU A 1 120 ? 21.142  -23.274 28.202  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O   1 
ATOM   858  C  CB  . GLU A 1 120 ? 23.132  -25.288 28.528  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . GLU A 1 120 ? 23.593  -26.606 29.130  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG  1 
ATOM   860  C  CD  . GLU A 1 120 ? 24.879  -26.465 29.923  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD  1 
ATOM   861  O  OE1 . GLU A 1 120 ? 25.510  -25.390 29.847  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1 1 
ATOM   862  O  OE2 . GLU A 1 120 ? 25.259  -27.430 30.619  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2 1 
ATOM   863  N  N   . PHE A 1 121 ? 21.049  -23.779 26.021  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A N   1 
ATOM   864  C  CA  . PHE A 1 121 ? 20.565  -22.442 25.580  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CA  1 
ATOM   865  C  C   . PHE A 1 121 ? 19.305  -22.104 26.373  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A C   1 
ATOM   866  O  O   . PHE A 1 121 ? 18.385  -22.826 26.377  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A O   1 
ATOM   867  C  CB  . PHE A 1 121 ? 20.396  -22.358 24.055  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . PHE A 1 121 ? 19.872  -21.024 23.578  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CG  1 
ATOM   869  C  CD1 . PHE A 1 121 ? 20.691  -19.919 23.534  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD1 1 
ATOM   870  C  CD2 . PHE A 1 121 ? 18.559  -20.868 23.212  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD2 1 
ATOM   871  C  CE1 . PHE A 1 121 ? 20.196  -18.687 23.138  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE1 1 
ATOM   872  C  CE2 . PHE A 1 121 ? 18.085  -19.638 22.786  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE2 1 
ATOM   873  C  CZ  . PHE A 1 121 ? 18.903  -18.557 22.746  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CZ  1 
ATOM   874  N  N   . LYS A 1 122 ? 19.336  -20.939 27.008  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   1 
ATOM   875  C  CA  . LYS A 1 122 ? 18.252  -20.563 27.957  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  1 
ATOM   876  C  C   . LYS A 1 122 ? 17.105  -19.819 27.285  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   1 
ATOM   877  O  O   . LYS A 1 122 ? 16.146  -19.638 27.920  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   1 
ATOM   878  C  CB  . LYS A 1 122 ? 18.799  -19.705 29.115  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  1 
ATOM   879  C  CG  . LYS A 1 122 ? 19.368  -18.330 28.736  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  1 
ATOM   880  C  CD  . LYS A 1 122 ? 19.955  -17.544 29.936  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  1 
ATOM   881  C  CE  . LYS A 1 122 ? 20.297  -16.112 29.578  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  1 
ATOM   882  N  NZ  . LYS A 1 122 ? 21.285  -16.006 28.481  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  1 
ATOM   883  N  N   . GLY A 1 123 ? 17.259  -19.447 26.021  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N   1 
ATOM   884  C  CA  . GLY A 1 123 ? 16.206  -18.686 25.323  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA  1 
ATOM   885  C  C   . GLY A 1 123 ? 16.551  -17.232 25.354  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C   1 
ATOM   886  O  O   . GLY A 1 123 ? 17.345  -16.762 26.150  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O   1 
ATOM   887  N  N   . TYR A 1 124 ? 15.938  -16.490 24.458  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A N   1 
ATOM   888  C  CA  . TYR A 1 124 ? 16.009  -15.013 24.423  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CA  1 
ATOM   889  C  C   . TYR A 1 124 ? 14.859  -14.409 25.187  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A C   1 
ATOM   890  O  O   . TYR A 1 124 ? 13.769  -14.991 25.303  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A O   1 
ATOM   891  C  CB  . TYR A 1 124 ? 16.115  -14.541 22.991  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CB  1 
ATOM   892  C  CG  . TYR A 1 124 ? 17.422  -14.841 22.342  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CG  1 
ATOM   893  C  CD1 . TYR A 1 124 ? 18.601  -14.378 22.902  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD1 1 
ATOM   894  C  CD2 . TYR A 1 124 ? 17.533  -15.564 21.176  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD2 1 
ATOM   895  C  CE1 . TYR A 1 124 ? 19.810  -14.663 22.318  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE1 1 
ATOM   896  C  CE2 . TYR A 1 124 ? 18.736  -15.862 20.592  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE2 1 
ATOM   897  C  CZ  . TYR A 1 124 ? 19.926  -15.408 21.160  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CZ  1 
ATOM   898  O  OH  . TYR A 1 124 ? 21.124  -15.684 20.566  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A OH  1 
ATOM   899  N  N   . HIS A 1 125 ? 15.099  -13.258 25.797  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N   1 
ATOM   900  C  CA  . HIS A 1 125 ? 14.109  -12.539 26.642  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA  1 
ATOM   901  C  C   . HIS A 1 125 ? 13.249  -11.604 25.812  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C   1 
ATOM   902  O  O   . HIS A 1 125 ? 13.782  -10.764 25.127  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O   1 
ATOM   903  C  CB  . HIS A 1 125 ? 14.825  -11.839 27.801  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . HIS A 1 125 ? 13.847  -11.331 28.817  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG  1 
ATOM   905  N  ND1 . HIS A 1 125 ? 13.597  -10.032 29.034  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 1 
ATOM   906  C  CD2 . HIS A 1 125 ? 13.010  -12.028 29.617  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 1 
ATOM   907  C  CE1 . HIS A 1 125 ? 12.675  -9.908  29.974  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 1 
ATOM   908  N  NE2 . HIS A 1 125 ? 12.291  -11.122 30.351  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 1 
ATOM   909  N  N   . ASN A 1 126 ? 11.936  -11.712 25.907  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N   1 
ATOM   910  C  CA  . ASN A 1 126 ? 11.070  -10.963 24.974  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA  1 
ATOM   911  C  C   . ASN A 1 126 ? 10.682  -9.586  25.504  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C   1 
ATOM   912  O  O   . ASN A 1 126 ? 10.049  -8.856  24.793  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O   1 
ATOM   913  C  CB  . ASN A 1 126 ? 9.828   -11.755 24.617  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB  1 
ATOM   914  C  CG  . ASN A 1 126 ? 8.863   -11.933 25.777  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG  1 
ATOM   915  O  OD1 . ASN A 1 126 ? 8.982   -11.351 26.855  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 
ATOM   916  N  ND2 . ASN A 1 126 ? 7.800   -12.688 25.528  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 
ATOM   917  N  N   . GLY A 1 127 ? 11.113  -9.179  26.698  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N   1 
ATOM   918  C  CA  . GLY A 1 127 ? 10.819  -7.847  27.237  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA  1 
ATOM   919  C  C   . GLY A 1 127 ? 9.535   -7.752  28.036  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C   1 
ATOM   920  O  O   . GLY A 1 127 ? 9.285   -6.684  28.633  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O   1 
ATOM   921  N  N   . ASN A 1 128 ? 8.674   -8.788  28.035  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   922  C  CA  . ASN A 1 128 ? 7.319   -8.670  28.635  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   923  C  C   . ASN A 1 128 ? 7.191   -9.433  29.935  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   924  O  O   . ASN A 1 128 ? 6.106   -9.441  30.476  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   925  C  CB  . ASN A 1 128 ? 6.268   -9.155  27.627  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . ASN A 1 128 ? 6.271   -8.229  26.421  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   927  O  OD1 . ASN A 1 128 ? 5.926   -7.043  26.589  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   928  N  ND2 . ASN A 1 128 ? 6.665   -8.730  25.253  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   929  N  N   . SER A 1 129 ? 8.278   -9.947  30.448  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   1 
ATOM   930  C  CA  . SER A 1 129 ? 8.337   -10.405 31.850  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  1 
ATOM   931  C  C   . SER A 1 129 ? 9.572   -9.768  32.461  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   1 
ATOM   932  O  O   . SER A 1 129 ? 10.419  -9.210  31.767  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   1 
ATOM   933  C  CB  . SER A 1 129 ? 8.332   -11.890 32.013  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  1 
ATOM   934  O  OG  . SER A 1 129 ? 9.462   -12.460 31.398  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  1 
ATOM   935  N  N   A GLU A 1 130 ? 9.666   -9.751  33.781  0.50 13.81 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   1 
ATOM   936  N  N   B GLU A 1 130 ? 9.697   -9.857  33.781  0.50 13.78 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   1 
ATOM   937  C  CA  A GLU A 1 130 ? 10.728  -8.950  34.432  0.50 13.73 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  1 
ATOM   938  C  CA  B GLU A 1 130 ? 10.795  -9.192  34.526  0.50 13.91 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  1 
ATOM   939  C  C   A GLU A 1 130 ? 12.082  -9.561  34.027  0.50 12.36 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   1 
ATOM   940  C  C   B GLU A 1 130 ? 12.128  -9.643  33.934  0.50 11.82 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   1 
ATOM   941  O  O   A GLU A 1 130 ? 12.247  -10.781 34.038  0.50 13.88 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   1 
ATOM   942  O  O   B GLU A 1 130 ? 12.343  -10.842 33.719  0.50 11.91 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   1 
ATOM   943  C  CB  A GLU A 1 130 ? 10.520  -8.852  35.950  0.50 15.44 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  1 
ATOM   944  C  CB  B GLU A 1 130 ? 10.822  -9.542  36.020  0.50 15.39 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  1 
ATOM   945  C  CG  A GLU A 1 130 ? 9.310   -8.034  36.371  0.50 17.56 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  1 
ATOM   946  C  CG  B GLU A 1 130 ? 11.846  -8.718  36.804  0.50 17.21 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  1 
ATOM   947  C  CD  A GLU A 1 130 ? 9.212   -6.577  35.934  0.50 18.24 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  1 
ATOM   948  C  CD  B GLU A 1 130 ? 11.863  -8.931  38.316  0.50 19.70 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  1 
ATOM   949  O  OE1 A GLU A 1 130 ? 10.266  -5.943  35.530  0.50 15.39 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 1 
ATOM   950  O  OE1 B GLU A 1 130 ? 11.073  -9.743  38.790  0.50 22.44 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 1 
ATOM   951  O  OE2 A GLU A 1 130 ? 8.047   -6.071  35.994  0.50 20.59 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 1 
ATOM   952  O  OE2 B GLU A 1 130 ? 12.702  -8.283  39.016  0.50 23.49 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 1 
ATOM   953  N  N   . PRO A 1 131 ? 13.078  -8.734  33.647  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A N   1 
ATOM   954  C  CA  . PRO A 1 131 ? 12.923  -7.277  33.689  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CA  1 
ATOM   955  C  C   . PRO A 1 131 ? 12.283  -6.772  32.382  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A C   1 
ATOM   956  O  O   . PRO A 1 131 ? 12.703  -7.101  31.309  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A O   1 
ATOM   957  C  CB  . PRO A 1 131 ? 14.388  -6.818  33.776  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CB  1 
ATOM   958  C  CG  . PRO A 1 131 ? 15.174  -7.859  33.071  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CG  1 
ATOM   959  C  CD  . PRO A 1 131 ? 14.441  -9.176  33.298  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CD  1 
ATOM   960  N  N   . ILE A 1 132 ? 11.214  -6.012  32.530  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A N   1 
ATOM   961  C  CA  . ILE A 1 132 ? 10.444  -5.567  31.325  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CA  1 
ATOM   962  C  C   . ILE A 1 132 ? 11.157  -4.435  30.601  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 121 ILE A C   1 
ATOM   963  O  O   . ILE A 1 132 ? 11.963  -3.659  31.193  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 121 ILE A O   1 
ATOM   964  C  CB  . ILE A 1 132 ? 8.956   -5.219  31.614  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CB  1 
ATOM   965  C  CG1 . ILE A 1 132 ? 8.859   -3.997  32.524  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG1 1 
ATOM   966  C  CG2 . ILE A 1 132 ? 8.206   -6.458  32.142  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG2 1 
ATOM   967  C  CD1 . ILE A 1 132 ? 7.429   -3.589  32.802  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CD1 1 
ATOM   968  N  N   . GLY A 1 133 ? 10.844  -4.281  29.314  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A N   1 
ATOM   969  C  CA  . GLY A 1 133 ? 11.388  -3.174  28.534  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A CA  1 
ATOM   970  C  C   . GLY A 1 133 ? 10.756  -3.174  27.167  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A C   1 
ATOM   971  O  O   . GLY A 1 133 ? 9.663   -2.606  26.964  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A O   1 
ATOM   972  N  N   . PHE A 1 134 ? 11.427  -3.784  26.215  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N   1 
ATOM   973  C  CA  . PHE A 1 134 ? 10.856  -3.969  24.876  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA  1 
ATOM   974  C  C   . PHE A 1 134 ? 9.463   -4.612  24.948  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C   1 
ATOM   975  O  O   . PHE A 1 134 ? 9.254   -5.507  25.730  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O   1 
ATOM   976  C  CB  . PHE A 1 134 ? 11.776  -4.814  24.009  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB  1 
ATOM   977  C  CG  . PHE A 1 134 ? 11.211  -5.080  22.646  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG  1 
ATOM   978  C  CD1 . PHE A 1 134 ? 11.132  -4.068  21.712  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1 1 
ATOM   979  C  CD2 . PHE A 1 134 ? 10.748  -6.340  22.321  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2 1 
ATOM   980  C  CE1 . PHE A 1 134 ? 10.531  -4.268  20.492  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1 1 
ATOM   981  C  CE2 . PHE A 1 134 ? 10.194  -6.542  21.078  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2 1 
ATOM   982  C  CZ  . PHE A 1 134 ? 10.090  -5.505  20.195  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ  1 
ATOM   983  N  N   . GLY A 1 135 ? 8.544   -4.106  24.125  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A N   1 
ATOM   984  C  CA  . GLY A 1 135 ? 7.202   -4.684  24.049  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A CA  1 
ATOM   985  C  C   . GLY A 1 135 ? 7.022   -5.665  22.904  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A C   1 
ATOM   986  O  O   . GLY A 1 135 ? 6.769   -6.837  23.142  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A O   1 
ATOM   987  N  N   . HIS A 1 136 ? 6.957   -5.148  21.710  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N   1 
ATOM   988  C  CA  . HIS A 1 136 ? 6.467   -5.935  20.580  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA  1 
ATOM   989  C  C   . HIS A 1 136 ? 6.741   -5.232  19.270  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C   1 
ATOM   990  O  O   . HIS A 1 136 ? 7.054   -4.040  19.294  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O   1 
ATOM   991  C  CB  . HIS A 1 136 ? 4.969   -6.192  20.694  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB  1 
ATOM   992  C  CG  . HIS A 1 136 ? 4.081   -5.001  20.958  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG  1 
ATOM   993  N  ND1 . HIS A 1 136 ? 3.730   -4.577  22.238  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1 1 
ATOM   994  C  CD2 . HIS A 1 136 ? 3.440   -4.188  20.091  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2 1 
ATOM   995  C  CE1 . HIS A 1 136 ? 2.863   -3.558  22.103  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1 1 
ATOM   996  N  NE2 . HIS A 1 136 ? 2.708   -3.252  20.785  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2 1 
ATOM   997  N  N   . ILE A 1 137 ? 6.644   -5.940  18.153  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A N   1 
ATOM   998  C  CA  . ILE A 1 137 ? 6.335   -5.278  16.875  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CA  1 
ATOM   999  C  C   . ILE A 1 137 ? 4.847   -5.457  16.609  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A C   1 
ATOM   1000 O  O   . ILE A 1 137 ? 4.229   -6.183  17.367  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A O   1 
ATOM   1001 C  CB  . ILE A 1 137 ? 7.176   -5.836  15.732  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CB  1 
ATOM   1002 C  CG1 . ILE A 1 137 ? 6.964   -7.347  15.529  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG1 1 
ATOM   1003 C  CG2 . ILE A 1 137 ? 8.649   -5.476  15.885  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG2 1 
ATOM   1004 C  CD1 . ILE A 1 137 ? 7.414   -7.833  14.129  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CD1 1 
ATOM   1005 N  N   . GLY A 1 138 ? 4.304   -4.746  15.637  1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   1006 C  CA  . GLY A 1 138 ? 2.887   -4.821  15.334  1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   1007 C  C   . GLY A 1 138 ? 2.679   -4.738  13.855  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   1008 O  O   . GLY A 1 138 ? 3.342   -3.943  13.176  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   1009 N  N   . ILE A 1 139 ? 1.715   -5.540  13.395  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   1010 C  CA  . ILE A 1 139 ? 1.376   -5.725  11.974  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   1011 C  C   . ILE A 1 139 ? -0.068  -5.316  11.739  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   1012 O  O   . ILE A 1 139 ? -0.940  -5.825  12.461  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   1013 C  CB  . ILE A 1 139 ? 1.571   -7.191  11.569  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   1014 C  CG1 . ILE A 1 139 ? 2.903   -7.810  11.979  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   1015 C  CG2 . ILE A 1 139 ? 1.212   -7.391  10.097  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   1016 C  CD1 . ILE A 1 139 ? 3.976   -7.107  11.462  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   1017 N  N   . THR A 1 140 ? -0.250  -4.414  10.801  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 129 THR A N   1 
ATOM   1018 C  CA  . THR A 1 140 ? -1.626  -4.051  10.400  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 129 THR A CA  1 
ATOM   1019 C  C   . THR A 1 140 ? -2.025  -5.082  9.356   1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 129 THR A C   1 
ATOM   1020 O  O   . THR A 1 140 ? -1.377  -5.174  8.324   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 129 THR A O   1 
ATOM   1021 C  CB  . THR A 1 140 ? -1.758  -2.653  9.806   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 129 THR A CB  1 
ATOM   1022 O  OG1 . THR A 1 140 ? -1.129  -1.732  10.682  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 129 THR A OG1 1 
ATOM   1023 C  CG2 . THR A 1 140 ? -3.219  -2.299  9.564   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 129 THR A CG2 1 
ATOM   1024 N  N   . VAL A 1 141 ? -3.115  -5.804  9.619   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . VAL A 1 141 ? -3.695  -6.788  8.651   1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . VAL A 1 141 ? -4.992  -6.224  8.054   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A C   1 
ATOM   1027 O  O   . VAL A 1 141 ? -5.533  -5.248  8.523   1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . VAL A 1 141 ? -3.916  -8.149  9.330   1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CB  1 
ATOM   1029 C  CG1 . VAL A 1 141 ? -2.589  -8.694  9.876   1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG1 1 
ATOM   1030 C  CG2 . VAL A 1 141 ? -4.987  -8.064  10.393  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG2 1 
ATOM   1031 N  N   . ASP A 1 142 ? -5.455  -6.949  7.044   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N   1 
ATOM   1032 C  CA  . ASP A 1 142 ? -6.709  -6.575  6.353   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA  1 
ATOM   1033 C  C   . ASP A 1 142 ? -7.892  -6.794  7.280   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C   1 
ATOM   1034 O  O   . ASP A 1 142 ? -8.835  -5.962  7.283   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O   1 
ATOM   1035 C  CB  . ASP A 1 142 ? -6.903  -7.394  5.072   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB  1 
ATOM   1036 C  CG  . ASP A 1 142 ? -6.857  -8.904  5.221   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG  1 
ATOM   1037 O  OD1 . ASP A 1 142 ? -6.224  -9.418  6.181   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 1 
ATOM   1038 O  OD2 . ASP A 1 142 ? -7.532  -9.584  4.419   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 1 
ATOM   1039 N  N   . ASP A 1 143 ? -7.911  -7.881  8.036   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A N   1 
ATOM   1040 C  CA  . ASP A 1 143 ? -9.108  -8.313  8.786   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A CA  1 
ATOM   1041 C  C   . ASP A 1 143 ? -8.613  -9.204  9.912   1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A C   1 
ATOM   1042 O  O   . ASP A 1 143 ? -8.078  -10.328 9.617   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A O   1 
ATOM   1043 C  CB  . ASP A 1 143 ? -10.033 -9.106  7.868   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A CB  1 
ATOM   1044 C  CG  . ASP A 1 143 ? -11.296 -9.678  8.512   1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A CG  1 
ATOM   1045 O  OD1 . ASP A 1 143 ? -11.288 -10.078 9.705   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A OD1 1 
ATOM   1046 O  OD2 . ASP A 1 143 ? -12.308 -9.669  7.771   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 132 ASP A OD2 1 
ATOM   1047 N  N   A MET A 1 144 ? -8.691  -8.736  11.155  0.50 14.36 ? ? ? ? ? ? 133 MET A N   1 
ATOM   1048 N  N   B MET A 1 144 ? -8.771  -8.754  11.134  0.50 15.35 ? ? ? ? ? ? 133 MET A N   1 
ATOM   1049 C  CA  A MET A 1 144 ? -8.067  -9.435  12.318  0.50 15.63 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CA  1 
ATOM   1050 C  CA  B MET A 1 144 ? -8.066  -9.382  12.266  0.50 17.53 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CA  1 
ATOM   1051 C  C   A MET A 1 144 ? -8.661  -10.846 12.387  0.50 16.91 ? ? ? ? ? ? 133 MET A C   1 
ATOM   1052 C  C   B MET A 1 144 ? -8.674  -10.771 12.526  0.50 18.00 ? ? ? ? ? ? 133 MET A C   1 
ATOM   1053 O  O   A MET A 1 144 ? -7.944  -11.795 12.557  0.50 14.49 ? ? ? ? ? ? 133 MET A O   1 
ATOM   1054 O  O   B MET A 1 144 ? -7.913  -11.659 12.924  0.50 14.99 ? ? ? ? ? ? 133 MET A O   1 
ATOM   1055 C  CB  A MET A 1 144 ? -8.299  -8.711  13.657  0.50 15.61 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CB  1 
ATOM   1056 C  CB  B MET A 1 144 ? -8.111  -8.468  13.493  0.50 19.27 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CB  1 
ATOM   1057 C  CG  A MET A 1 144 ? -7.255  -9.062  14.770  0.50 14.38 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CG  1 
ATOM   1058 C  CG  B MET A 1 144 ? -6.982  -8.763  14.453  0.50 19.00 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CG  1 
ATOM   1059 S  SD  A MET A 1 144 ? -7.585  -8.283  16.409  0.50 16.54 ? ? ? ? ? ? 133 MET A SD  1 
ATOM   1060 S  SD  B MET A 1 144 ? -7.650  -9.852  15.682  0.50 25.84 ? ? ? ? ? ? 133 MET A SD  1 
ATOM   1061 C  CE  A MET A 1 144 ? -9.307  -8.708  16.690  0.50 16.81 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CE  1 
ATOM   1062 C  CE  B MET A 1 144 ? -8.241  -8.682  16.902  0.50 24.56 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CE  1 
ATOM   1063 N  N   . TYR A 1 145 ? -9.962  -10.986 12.222  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A N   1 
ATOM   1064 C  CA  . TYR A 1 145 ? -10.631 -12.278 12.504  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CA  1 
ATOM   1065 C  C   . TYR A 1 145 ? -10.179 -13.259 11.424  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A C   1 
ATOM   1066 O  O   . TYR A 1 145 ? -9.827  -14.379 11.781  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A O   1 
ATOM   1067 C  CB  . TYR A 1 145 ? -12.115 -12.050 12.826  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . TYR A 1 145 ? -12.269 -11.435 14.202  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CG  1 
ATOM   1069 C  CD1 . TYR A 1 145 ? -12.000 -12.169 15.352  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CD1 1 
ATOM   1070 C  CD2 . TYR A 1 145 ? -12.576 -10.086 14.366  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CD2 1 
ATOM   1071 C  CE1 . TYR A 1 145 ? -12.085 -11.603 16.617  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CE1 1 
ATOM   1072 C  CE2 . TYR A 1 145 ? -12.662 -9.501  15.623  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CE2 1 
ATOM   1073 C  CZ  . TYR A 1 145 ? -12.423 -10.267 16.756  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A CZ  1 
ATOM   1074 O  OH  . TYR A 1 145 ? -12.520 -9.711  18.002  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 134 TYR A OH  1 
ATOM   1075 N  N   A LYS A 1 146 ? -10.139 -12.825 10.179  0.50 17.37 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   1 
ATOM   1076 N  N   B LYS A 1 146 ? -10.169 -12.881 10.143  0.50 16.86 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   1 
ATOM   1077 C  CA  A LYS A 1 146 ? -9.628  -13.600 9.038   0.50 16.70 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  1 
ATOM   1078 C  CA  B LYS A 1 146 ? -9.622  -13.741 9.065   0.50 16.45 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  1 
ATOM   1079 C  C   A LYS A 1 146 ? -8.155  -13.994 9.261   0.50 14.63 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   1 
ATOM   1080 C  C   B LYS A 1 146 ? -8.148  -14.051 9.369   0.50 14.01 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   1 
ATOM   1081 O  O   A LYS A 1 146 ? -7.782  -15.162 9.031   0.50 15.80 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   1 
ATOM   1082 O  O   B LYS A 1 146 ? -7.765  -15.232 9.310   0.50 13.88 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   1 
ATOM   1083 C  CB  A LYS A 1 146 ? -9.803  -12.745 7.789   0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  1 
ATOM   1084 C  CB  B LYS A 1 146 ? -9.712  -13.143 7.652   0.50 17.14 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  1 
ATOM   1085 C  CG  A LYS A 1 146 ? -9.674  -13.496 6.483   0.50 20.38 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  1 
ATOM   1086 C  CG  B LYS A 1 146 ? -11.060 -13.196 6.922   0.50 20.08 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  1 
ATOM   1087 C  CD  A LYS A 1 146 ? -9.170  -12.648 5.347   0.50 21.66 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  1 
ATOM   1088 C  CD  B LYS A 1 146 ? -10.990 -12.556 5.517   0.50 21.58 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  1 
ATOM   1089 C  CE  A LYS A 1 146 ? -7.998  -13.337 4.688   0.50 22.31 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  1 
ATOM   1090 C  CE  B LYS A 1 146 ? -12.277 -11.925 5.019   0.50 23.63 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  1 
ATOM   1091 N  NZ  A LYS A 1 146 ? -6.989  -13.777 5.680   0.50 20.57 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  1 
ATOM   1092 N  NZ  B LYS A 1 146 ? -12.196 -10.440 4.990   0.50 24.63 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  1 
ATOM   1093 N  N   . ALA A 1 147 ? -7.335  -13.045 9.689   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A N   1 
ATOM   1094 C  CA  . ALA A 1 147 ? -5.909  -13.279 9.951   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CA  1 
ATOM   1095 C  C   . ALA A 1 147 ? -5.722  -14.308 11.063  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A C   1 
ATOM   1096 O  O   . ALA A 1 147 ? -4.853  -15.180 10.962  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A O   1 
ATOM   1097 C  CB  . ALA A 1 147 ? -5.255  -11.949 10.251  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CB  1 
ATOM   1098 N  N   . CYS A 1 148 ? -6.489  -14.183 12.128  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A N   1 
ATOM   1099 C  CA  . CYS A 1 148 ? -6.361  -15.077 13.271  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A CA  1 
ATOM   1100 C  C   . CYS A 1 148 ? -6.825  -16.495 12.934  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A C   1 
ATOM   1101 O  O   . CYS A 1 148 ? -6.177  -17.416 13.411  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A O   1 
ATOM   1102 C  CB  . CYS A 1 148 ? -7.085  -14.492 14.470  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A CB  1 
ATOM   1103 S  SG  . CYS A 1 148 ? -6.280  -13.030 15.176  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A SG  1 
ATOM   1104 N  N   . GLU A 1 149 ? -7.848  -16.655 12.105  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N   1 
ATOM   1105 C  CA  . GLU A 1 149 ? -8.312  -17.999 11.673  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA  1 
ATOM   1106 C  C   . GLU A 1 149 ? -7.151  -18.615 10.903  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C   1 
ATOM   1107 O  O   . GLU A 1 149 ? -6.788  -19.780 11.149  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O   1 
ATOM   1108 C  CB  . GLU A 1 149 ? -9.591  -17.875 10.846  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB  1 
ATOM   1109 C  CG  . GLU A 1 149 ? -10.187 -19.226 10.512  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CG  1 
ATOM   1110 C  CD  . GLU A 1 149 ? -11.622 -19.256 10.006  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CD  1 
ATOM   1111 O  OE1 . GLU A 1 149 ? -11.858 -19.924 8.970   1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE1 1 
ATOM   1112 O  OE2 . GLU A 1 149 ? -12.508 -18.680 10.680  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE2 1 
ATOM   1113 N  N   . ARG A 1 150 ? -6.481  -17.830 10.079  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   1 
ATOM   1114 C  CA  . ARG A 1 150 ? -5.384  -18.388 9.286   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  1 
ATOM   1115 C  C   . ARG A 1 150 ? -4.206  -18.703 10.211  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   1 
ATOM   1116 O  O   . ARG A 1 150 ? -3.579  -19.770 10.105  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   1 
ATOM   1117 C  CB  . ARG A 1 150 ? -4.968  -17.418 8.206   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  1 
ATOM   1118 C  CG  . ARG A 1 150 ? -3.750  -17.796 7.406   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  1 
ATOM   1119 C  CD  . ARG A 1 150 ? -3.459  -16.880 6.238   1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  1 
ATOM   1120 N  NE  . ARG A 1 150 ? -2.145  -17.146 5.656   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  1 
ATOM   1121 C  CZ  . ARG A 1 150 ? -0.980  -16.831 6.220   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  1 
ATOM   1122 N  NH1 . ARG A 1 150 ? -0.946  -16.080 7.302   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 
ATOM   1123 N  NH2 . ARG A 1 150 ? 0.127   -17.242 5.658   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 
ATOM   1124 N  N   . PHE A 1 151 ? -3.882  -17.835 11.158  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A N   1 
ATOM   1125 C  CA  . PHE A 1 151 ? -2.793  -18.123 12.134  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CA  1 
ATOM   1126 C  C   . PHE A 1 151 ? -3.063  -19.420 12.890  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A C   1 
ATOM   1127 O  O   . PHE A 1 151 ? -2.138  -20.215 13.116  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A O   1 
ATOM   1128 C  CB  . PHE A 1 151 ? -2.579  -16.953 13.108  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CB  1 
ATOM   1129 C  CG  . PHE A 1 151 ? -2.053  -15.669 12.482  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CG  1 
ATOM   1130 C  CD1 . PHE A 1 151 ? -1.200  -15.647 11.416  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CD1 1 
ATOM   1131 C  CD2 . PHE A 1 151 ? -2.423  -14.446 13.010  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CD2 1 
ATOM   1132 C  CE1 . PHE A 1 151 ? -0.736  -14.439 10.902  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CE1 1 
ATOM   1133 C  CE2 . PHE A 1 151 ? -1.977  -13.242 12.493  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CE2 1 
ATOM   1134 C  CZ  . PHE A 1 151 ? -1.118  -13.245 11.439  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 140 PHE A CZ  1 
ATOM   1135 N  N   A GLU A 1 152 ? -4.310  -19.591 13.311  0.50 12.86 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N   1 
ATOM   1136 N  N   B GLU A 1 152 ? -4.305  -19.628 13.276  0.50 13.08 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N   1 
ATOM   1137 C  CA  A GLU A 1 152 ? -4.760  -20.825 13.999  0.50 14.47 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA  1 
ATOM   1138 C  CA  B GLU A 1 152 ? -4.638  -20.832 14.063  0.50 14.83 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA  1 
ATOM   1139 C  C   A GLU A 1 152 ? -4.391  -22.018 13.123  0.50 14.03 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C   1 
ATOM   1140 C  C   B GLU A 1 152 ? -4.531  -22.061 13.155  0.50 14.54 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C   1 
ATOM   1141 O  O   A GLU A 1 152 ? -3.698  -22.956 13.650  0.50 12.36 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O   1 
ATOM   1142 O  O   B GLU A 1 152 ? -4.168  -23.105 13.701  0.50 14.12 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O   1 
ATOM   1143 C  CB  A GLU A 1 152 ? -6.279  -20.846 14.185  0.50 15.44 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB  1 
ATOM   1144 C  CB  B GLU A 1 152 ? -6.028  -20.698 14.679  0.50 16.18 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB  1 
ATOM   1145 C  CG  A GLU A 1 152 ? -6.819  -19.889 15.232  0.50 17.96 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG  1 
ATOM   1146 C  CG  B GLU A 1 152 ? -6.616  -22.027 15.085  0.50 19.53 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG  1 
ATOM   1147 C  CD  A GLU A 1 152 ? -8.293  -20.127 15.514  0.50 20.19 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD  1 
ATOM   1148 C  CD  B GLU A 1 152 ? -6.712  -22.261 16.579  0.50 23.41 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD  1 
ATOM   1149 O  OE1 A GLU A 1 152 ? -8.606  -21.195 16.067  0.50 24.02 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1 
ATOM   1150 O  OE1 B GLU A 1 152 ? -6.366  -23.378 16.996  0.50 25.19 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1 
ATOM   1151 O  OE2 A GLU A 1 152 ? -9.107  -19.263 15.162  0.50 26.09 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1 
ATOM   1152 O  OE2 B GLU A 1 152 ? -7.200  -21.352 17.302  0.50 26.22 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1 
ATOM   1153 N  N   . SER A 1 153 ? -4.786  -21.943 11.848  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N   1 
ATOM   1154 C  CA  . SER A 1 153 ? -4.593  -23.053 10.857  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA  1 
ATOM   1155 C  C   . SER A 1 153 ? -3.107  -23.409 10.740  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C   1 
ATOM   1156 O  O   . SER A 1 153 ? -2.777  -24.558 10.372  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O   1 
ATOM   1157 C  CB  . SER A 1 153 ? -5.159  -22.706 9.511   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB  1 
ATOM   1158 O  OG  . SER A 1 153 ? -4.292  -21.913 8.704   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG  1 
ATOM   1159 N  N   . LEU A 1 154 ? -2.201  -22.475 11.029  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . LEU A 1 154 ? -0.743  -22.663 10.945  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . LEU A 1 154 ? -0.120  -22.996 12.319  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C   1 
ATOM   1162 O  O   . LEU A 1 154 ? 1.098   -23.118 12.369  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . LEU A 1 154 ? -0.130  -21.405 10.319  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB  1 
ATOM   1164 C  CG  . LEU A 1 154 ? -0.546  -21.144 8.869   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG  1 
ATOM   1165 C  CD1 . LEU A 1 154 ? -0.048  -19.793 8.411   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1 
ATOM   1166 C  CD2 . LEU A 1 154 ? -0.085  -22.229 7.913   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1 
ATOM   1167 N  N   . GLY A 1 155 ? -0.931  -23.204 13.356  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N   1 
ATOM   1168 C  CA  . GLY A 1 155 ? -0.462  -23.630 14.701  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA  1 
ATOM   1169 C  C   . GLY A 1 155 ? 0.267   -22.518 15.462  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C   1 
ATOM   1170 O  O   . GLY A 1 155 ? 1.094   -22.752 16.374  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O   1 
ATOM   1171 N  N   . VAL A 1 156 ? -0.080  -21.269 15.181  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N   1 
ATOM   1172 C  CA  . VAL A 1 156 ? 0.517   -20.078 15.851  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA  1 
ATOM   1173 C  C   . VAL A 1 156 ? 0.055   -19.980 17.311  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C   1 
ATOM   1174 O  O   . VAL A 1 156 ? -1.080  -20.239 17.584  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O   1 
ATOM   1175 C  CB  . VAL A 1 156 ? 0.143   -18.806 15.059  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB  1 
ATOM   1176 C  CG1 . VAL A 1 156 ? 0.538   -17.534 15.793  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1 
ATOM   1177 C  CG2 . VAL A 1 156 ? 0.798   -18.812 13.684  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1 
ATOM   1178 N  N   . GLU A 1 157 ? 0.991   -19.639 18.167  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N   1 
ATOM   1179 C  CA  . GLU A 1 157 ? 0.685   -19.437 19.593  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA  1 
ATOM   1180 C  C   . GLU A 1 157 ? 0.209   -17.998 19.819  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C   1 
ATOM   1181 O  O   . GLU A 1 157 ? 0.801   -17.070 19.299  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O   1 
ATOM   1182 C  CB  . GLU A 1 157 ? 1.945   -19.698 20.402  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . GLU A 1 157 ? 2.517   -21.039 20.093  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG  1 
ATOM   1184 C  CD  . GLU A 1 157 ? 2.187   -22.076 21.098  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD  1 
ATOM   1185 O  OE1 . GLU A 1 157 ? 2.898   -23.133 20.976  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 
ATOM   1186 O  OE2 . GLU A 1 157 ? 1.256   -21.818 21.948  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 
ATOM   1187 N  N   . PHE A 1 158 ? -0.849  -17.875 20.578  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A N   1 
ATOM   1188 C  CA  . PHE A 1 158 ? -1.458  -16.581 20.930  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CA  1 
ATOM   1189 C  C   . PHE A 1 158 ? -1.117  -16.164 22.355  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A C   1 
ATOM   1190 O  O   . PHE A 1 158 ? -0.964  -17.035 23.207  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A O   1 
ATOM   1191 C  CB  . PHE A 1 158 ? -2.964  -16.673 20.728  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CB  1 
ATOM   1192 C  CG  . PHE A 1 158 ? -3.393  -16.616 19.281  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CG  1 
ATOM   1193 C  CD1 . PHE A 1 158 ? -3.184  -17.697 18.414  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD1 1 
ATOM   1194 C  CD2 . PHE A 1 158 ? -3.982  -15.481 18.767  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD2 1 
ATOM   1195 C  CE1 . PHE A 1 158 ? -3.607  -17.669 17.088  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE1 1 
ATOM   1196 C  CE2 . PHE A 1 158 ? -4.374  -15.441 17.442  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE2 1 
ATOM   1197 C  CZ  . PHE A 1 158 ? -4.197  -16.527 16.610  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CZ  1 
ATOM   1198 N  N   . VAL A 1 159 ? -0.840  -14.890 22.570  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N   1 
ATOM   1199 C  CA  . VAL A 1 159 ? -0.620  -14.276 23.899  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA  1 
ATOM   1200 C  C   . VAL A 1 159 ? -1.940  -13.901 24.572  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C   1 
ATOM   1201 O  O   . VAL A 1 159 ? -2.060  -14.044 25.795  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O   1 
ATOM   1202 C  CB  . VAL A 1 159 ? 0.274   -13.038 23.747  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB  1 
ATOM   1203 C  CG1 . VAL A 1 159 ? 0.368   -12.272 25.055  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1 1 
ATOM   1204 C  CG2 . VAL A 1 159 ? 1.644   -13.318 23.216  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2 1 
ATOM   1205 N  N   . LYS A 1 160 ? -2.901  -13.416 23.797  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . LYS A 1 160 ? -4.217  -12.971 24.319  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . LYS A 1 160 ? -5.336  -13.239 23.306  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C   1 
ATOM   1208 O  O   . LYS A 1 160 ? -5.095  -13.466 22.096  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . LYS A 1 160 ? -4.226  -11.487 24.699  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . LYS A 1 160 ? -4.162  -10.530 23.518  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG  1 
ATOM   1211 C  CD  . LYS A 1 160 ? -4.402  -9.091  23.885  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD  1 
ATOM   1212 C  CE  . LYS A 1 160 ? -5.811  -8.751  24.353  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE  1 
ATOM   1213 N  NZ  . LYS A 1 160 ? -6.805  -8.751  23.250  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ  1 
ATOM   1214 N  N   . LYS A 1 161 ? -6.559  -13.202 23.776  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
ATOM   1215 C  CA  . LYS A 1 161 ? -7.728  -13.419 22.892  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
ATOM   1216 C  C   . LYS A 1 161 ? -7.784  -12.306 21.851  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
ATOM   1217 O  O   . LYS A 1 161 ? -7.505  -11.149 22.168  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
ATOM   1218 C  CB  . LYS A 1 161 ? -9.019  -13.495 23.707  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
ATOM   1219 C  CG  . LYS A 1 161 ? -9.334  -12.259 24.492  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
ATOM   1220 C  CD  . LYS A 1 161 ? -10.566 -12.454 25.312  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
ATOM   1221 C  CE  . LYS A 1 161 ? -10.830 -11.214 26.119  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
ATOM   1222 N  NZ  . LYS A 1 161 ? -11.956 -11.418 27.042  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
ATOM   1223 N  N   . PRO A 1 162 ? -8.240  -12.650 20.626  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A N   1 
ATOM   1224 C  CA  . PRO A 1 162 ? -8.605  -11.667 19.620  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A CA  1 
ATOM   1225 C  C   . PRO A 1 162 ? -9.918  -11.061 20.115  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A C   1 
ATOM   1226 O  O   . PRO A 1 162 ? -10.952 -11.727 20.076  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A O   1 
ATOM   1227 C  CB  . PRO A 1 162 ? -8.673  -12.446 18.317  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A CB  1 
ATOM   1228 C  CG  . PRO A 1 162 ? -8.108  -13.805 18.604  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A CG  1 
ATOM   1229 C  CD  . PRO A 1 162 ? -8.281  -14.022 20.088  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A CD  1 
ATOM   1230 N  N   . SER A 1 163 ? -9.810  -9.895  20.709  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N   1 
ATOM   1231 C  CA  . SER A 1 163 ? -10.964 -9.198  21.315  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA  1 
ATOM   1232 C  C   . SER A 1 163 ? -10.520 -7.783  21.606  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C   1 
ATOM   1233 O  O   . SER A 1 163 ? -9.286  -7.534  21.742  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O   1 
ATOM   1234 C  CB  . SER A 1 163 ? -11.433 -9.918  22.565  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB  1 
ATOM   1235 O  OG  . SER A 1 163 ? -12.666 -9.367  23.005  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG  1 
ATOM   1236 N  N   . ASP A 1 164 ? -11.480 -6.878  21.686  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A N   1 
ATOM   1237 C  CA  . ASP A 1 164 ? -11.200 -5.461  22.021  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CA  1 
ATOM   1238 C  C   . ASP A 1 164 ? -10.297 -4.902  20.920  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A C   1 
ATOM   1239 O  O   . ASP A 1 164 ? -9.555  -3.956  21.230  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A O   1 
ATOM   1240 C  CB  . ASP A 1 164 ? -10.620 -5.365  23.440  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CB  1 
ATOM   1241 C  CG  . ASP A 1 164 ? -11.572 -5.928  24.489  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CG  1 
ATOM   1242 O  OD1 . ASP A 1 164 ? -12.777 -5.548  24.437  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD1 1 
ATOM   1243 O  OD2 . ASP A 1 164 ? -11.121 -6.807  25.290  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD2 1 
ATOM   1244 N  N   . GLY A 1 165 ? -10.308 -5.529  19.727  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A N   1 
ATOM   1245 C  CA  . GLY A 1 165 ? -9.698  -4.977  18.493  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A CA  1 
ATOM   1246 C  C   . GLY A 1 165 ? -8.193  -5.245  18.331  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A C   1 
ATOM   1247 O  O   . GLY A 1 165 ? -7.590  -4.610  17.442  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A O   1 
ATOM   1248 N  N   . TYR A 1 166 ? -7.563  -6.176  19.040  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A N   1 
ATOM   1249 C  CA  . TYR A 1 166 ? -6.110  -6.447  18.873  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CA  1 
ATOM   1250 C  C   . TYR A 1 166 ? -5.819  -7.815  19.475  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A C   1 
ATOM   1251 O  O   . TYR A 1 166 ? -6.476  -8.279  20.453  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A O   1 
ATOM   1252 C  CB  . TYR A 1 166 ? -5.249  -5.381  19.553  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CB  1 
ATOM   1253 C  CG  . TYR A 1 166 ? -5.330  -5.371  21.055  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CG  1 
ATOM   1254 C  CD1 . TYR A 1 166 ? -6.453  -4.904  21.710  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CD1 1 
ATOM   1255 C  CD2 . TYR A 1 166 ? -4.266  -5.791  21.830  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CD2 1 
ATOM   1256 C  CE1 . TYR A 1 166 ? -6.518  -4.861  23.093  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CE1 1 
ATOM   1257 C  CE2 . TYR A 1 166 ? -4.321  -5.760  23.213  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CE2 1 
ATOM   1258 C  CZ  . TYR A 1 166 ? -5.451  -5.295  23.848  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CZ  1 
ATOM   1259 O  OH  . TYR A 1 166 ? -5.468  -5.250  25.215  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A OH  1 
ATOM   1260 N  N   . THR A 1 167 ? -4.726  -8.422  19.057  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N   1 
ATOM   1261 C  CA  . THR A 1 167 ? -4.184  -9.605  19.769  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA  1 
ATOM   1262 C  C   . THR A 1 167 ? -2.675  -9.570  19.648  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C   1 
ATOM   1263 O  O   . THR A 1 167 ? -2.147  -8.655  18.974  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O   1 
ATOM   1264 C  CB  . THR A 1 167 ? -4.715  -10.942 19.229  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB  1 
ATOM   1265 O  OG1 . THR A 1 167 ? -4.178  -11.994 20.046  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1 
ATOM   1266 C  CG2 . THR A 1 167 ? -4.351  -11.171 17.784  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1 
ATOM   1267 N  N   . PHE A 1 168 ? -1.982  -10.465 20.348  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A N   1 
ATOM   1268 C  CA  . PHE A 1 168 ? -0.552  -10.705 20.112  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CA  1 
ATOM   1269 C  C   . PHE A 1 168 ? -0.375  -12.182 19.781  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A C   1 
ATOM   1270 O  O   . PHE A 1 168 ? -1.025  -13.050 20.503  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A O   1 
ATOM   1271 C  CB  . PHE A 1 168 ? 0.340   -10.366 21.299  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CB  1 
ATOM   1272 C  CG  . PHE A 1 168 ? 0.229   -8.929  21.732  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CG  1 
ATOM   1273 C  CD1 . PHE A 1 168 ? 1.038   -7.946  21.208  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CD1 1 
ATOM   1274 C  CD2 . PHE A 1 168 ? -0.646  -8.575  22.729  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CD2 1 
ATOM   1275 C  CE1 . PHE A 1 168 ? 0.982   -6.657  21.672  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CE1 1 
ATOM   1276 C  CE2 . PHE A 1 168 ? -0.735  -7.268  23.170  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CE2 1 
ATOM   1277 C  CZ  . PHE A 1 168 ? 0.121   -6.308  22.676  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CZ  1 
ATOM   1278 N  N   . ILE A 1 169 ? 0.476   -12.458 18.825  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A N   1 
ATOM   1279 C  CA  . ILE A 1 169 ? 0.947   -13.841 18.600  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CA  1 
ATOM   1280 C  C   . ILE A 1 169 ? 2.427   -13.842 18.986  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A C   1 
ATOM   1281 O  O   . ILE A 1 169 ? 3.030   -12.763 19.133  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A O   1 
ATOM   1282 C  CB  . ILE A 1 169 ? 0.702   -14.288 17.155  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CB  1 
ATOM   1283 C  CG1 . ILE A 1 169 ? 1.436   -13.456 16.083  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG1 1 
ATOM   1284 C  CG2 . ILE A 1 169 ? -0.802  -14.371 16.844  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG2 1 
ATOM   1285 C  CD1 . ILE A 1 169 ? 1.243   -13.858 14.668  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CD1 1 
ATOM   1286 N  N   . LYS A 1 170 ? 2.980   -14.995 19.144  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N   1 
ATOM   1287 C  CA  . LYS A 1 170 ? 4.400   -15.175 19.520  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA  1 
ATOM   1288 C  C   . LYS A 1 170 ? 5.175   -15.705 18.324  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C   1 
ATOM   1289 O  O   . LYS A 1 170 ? 4.739   -16.613 17.676  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O   1 
ATOM   1290 C  CB  . LYS A 1 170 ? 4.474   -16.227 20.644  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB  1 
ATOM   1291 C  CG  . LYS A 1 170 ? 3.745   -15.793 21.911  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG  1 
ATOM   1292 C  CD  . LYS A 1 170 ? 3.840   -16.705 23.119  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD  1 
ATOM   1293 C  CE  . LYS A 1 170 ? 5.026   -17.647 23.135  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE  1 
ATOM   1294 N  NZ  . LYS A 1 170 ? 4.789   -18.863 22.324  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ  1 
ATOM   1295 N  N   . ASP A 1 171 ? 6.366   -15.169 18.125  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A N   1 
ATOM   1296 C  CA  . ASP A 1 171 ? 7.306   -15.722 17.135  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A CA  1 
ATOM   1297 C  C   . ASP A 1 171 ? 8.018   -16.913 17.756  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A C   1 
ATOM   1298 O  O   . ASP A 1 171 ? 7.770   -17.189 18.925  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A O   1 
ATOM   1299 C  CB  . ASP A 1 171 ? 8.232   -14.647 16.562  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A CB  1 
ATOM   1300 C  CG  . ASP A 1 171 ? 9.553   -14.389 17.251  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A CG  1 
ATOM   1301 O  OD1 . ASP A 1 171 ? 9.711   -14.899 18.376  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A OD1 1 
ATOM   1302 O  OD2 . ASP A 1 171 ? 10.363  -13.724 16.662  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 160 ASP A OD2 1 
ATOM   1303 N  N   . PRO A 1 172 ? 8.873   -17.631 17.008  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 161 PRO A N   1 
ATOM   1304 C  CA  . PRO A 1 172 ? 9.488   -18.849 17.555  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CA  1 
ATOM   1305 C  C   . PRO A 1 172 ? 10.316  -18.660 18.846  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 161 PRO A C   1 
ATOM   1306 O  O   . PRO A 1 172 ? 10.479  -19.595 19.572  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A O   1 
ATOM   1307 C  CB  . PRO A 1 172 ? 10.352  -19.315 16.376  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CB  1 
ATOM   1308 C  CG  . PRO A 1 172 ? 9.542   -18.844 15.173  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CG  1 
ATOM   1309 C  CD  . PRO A 1 172 ? 9.077   -17.466 15.565  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CD  1 
ATOM   1310 N  N   . ASP A 1 173 ? 10.880  -17.486 19.021  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A N   1 
ATOM   1311 C  CA  . ASP A 1 173 ? 11.653  -17.127 20.212  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CA  1 
ATOM   1312 C  C   . ASP A 1 173 ? 10.784  -16.565 21.311  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A C   1 
ATOM   1313 O  O   . ASP A 1 173 ? 11.364  -16.264 22.378  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A O   1 
ATOM   1314 C  CB  . ASP A 1 173 ? 12.749  -16.129 19.823  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . ASP A 1 173 ? 13.806  -16.814 19.001  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CG  1 
ATOM   1316 O  OD1 . ASP A 1 173 ? 14.746  -17.397 19.631  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD1 1 
ATOM   1317 O  OD2 . ASP A 1 173 ? 13.697  -16.793 17.782  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD2 1 
ATOM   1318 N  N   . GLY A 1 174 ? 9.491   -16.361 21.079  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A N   1 
ATOM   1319 C  CA  . GLY A 1 174 ? 8.642   -15.773 22.093  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A CA  1 
ATOM   1320 C  C   . GLY A 1 174 ? 8.441   -14.286 21.941  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A C   1 
ATOM   1321 O  O   . GLY A 1 174 ? 7.769   -13.722 22.832  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A O   1 
ATOM   1322 N  N   . TYR A 1 175 ? 9.028   -13.617 20.953  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A N   1 
ATOM   1323 C  CA  . TYR A 1 175 ? 8.759   -12.184 20.834  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CA  1 
ATOM   1324 C  C   . TYR A 1 175 ? 7.274   -11.977 20.497  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A C   1 
ATOM   1325 O  O   . TYR A 1 175 ? 6.714   -12.737 19.685  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A O   1 
ATOM   1326 C  CB  . TYR A 1 175 ? 9.666   -11.526 19.802  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CB  1 
ATOM   1327 C  CG  . TYR A 1 175 ? 11.122  -11.600 20.136  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CG  1 
ATOM   1328 C  CD1 . TYR A 1 175 ? 11.688  -10.762 21.053  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CD1 1 
ATOM   1329 C  CD2 . TYR A 1 175 ? 11.950  -12.448 19.457  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CD2 1 
ATOM   1330 C  CE1 . TYR A 1 175 ? 13.051  -10.816 21.317  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CE1 1 
ATOM   1331 C  CE2 . TYR A 1 175 ? 13.311  -12.554 19.743  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CE2 1 
ATOM   1332 C  CZ  . TYR A 1 175 ? 13.839  -11.690 20.632  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CZ  1 
ATOM   1333 O  OH  . TYR A 1 175 ? 15.177  -11.768 20.897  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 164 TYR A OH  1 
ATOM   1334 N  N   . TRP A 1 176 ? 6.695   -10.919 21.032  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 165 TRP A N   1 
ATOM   1335 C  CA  . TRP A 1 176 ? 5.265   -10.605 20.802  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CA  1 
ATOM   1336 C  C   . TRP A 1 176 ? 5.122   -9.821  19.519  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 165 TRP A C   1 
ATOM   1337 O  O   . TRP A 1 176 ? 5.866   -8.874  19.266  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 165 TRP A O   1 
ATOM   1338 C  CB  . TRP A 1 176 ? 4.697   -9.841  21.966  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . TRP A 1 176 ? 4.518   -10.616 23.229  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CG  1 
ATOM   1340 C  CD1 . TRP A 1 176 ? 5.015   -11.847 23.549  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CD1 1 
ATOM   1341 C  CD2 . TRP A 1 176 ? 3.768   -10.166 24.361  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CD2 1 
ATOM   1342 N  NE1 . TRP A 1 176 ? 4.617   -12.178 24.830  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A NE1 1 
ATOM   1343 C  CE2 . TRP A 1 176 ? 3.887   -11.161 25.356  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CE2 1 
ATOM   1344 C  CE3 . TRP A 1 176 ? 3.027   -9.015  24.591  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CE3 1 
ATOM   1345 C  CZ2 . TRP A 1 176 ? 3.279   -11.043 26.607  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CZ2 1 
ATOM   1346 C  CZ3 . TRP A 1 176 ? 2.493   -8.865  25.859  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CZ3 1 
ATOM   1347 C  CH2 . TRP A 1 176 ? 2.583   -9.883  26.815  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 165 TRP A CH2 1 
ATOM   1348 N  N   A ILE A 1 177 ? 4.069   -10.116 18.792  0.50 7.91  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N   1 
ATOM   1349 N  N   B ILE A 1 177 ? 4.183   -10.282 18.695  0.50 8.09  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N   1 
ATOM   1350 C  CA  A ILE A 1 177 ? 3.770   -9.471  17.494  0.50 8.17  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA  1 
ATOM   1351 C  CA  B ILE A 1 177 ? 3.729   -9.660  17.416  0.50 8.08  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA  1 
ATOM   1352 C  C   A ILE A 1 177 ? 2.300   -9.146  17.519  0.50 7.84  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C   1 
ATOM   1353 C  C   B ILE A 1 177 ? 2.271   -9.190  17.663  0.50 7.80  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C   1 
ATOM   1354 O  O   A ILE A 1 177 ? 1.512   -10.076 17.363  0.50 6.68  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O   1 
ATOM   1355 O  O   B ILE A 1 177 ? 1.380   -10.031 17.880  0.50 6.40  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O   1 
ATOM   1356 C  CB  A ILE A 1 177 ? 4.050   -10.366 16.298  0.50 8.29  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB  1 
ATOM   1357 C  CB  B ILE A 1 177 ? 3.901   -10.653 16.235  0.50 8.52  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB  1 
ATOM   1358 C  CG1 A ILE A 1 177 ? 5.522   -10.764 16.255  0.50 8.17  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1 1 
ATOM   1359 C  CG1 B ILE A 1 177 ? 5.208   -11.444 16.337  0.50 8.54  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1 1 
ATOM   1360 C  CG2 A ILE A 1 177 ? 3.558   -9.682  15.043  0.50 8.83  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2 1 
ATOM   1361 C  CG2 B ILE A 1 177 ? 3.802   -9.986  14.877  0.50 8.79  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2 1 
ATOM   1362 C  CD1 A ILE A 1 177 ? 5.812   -11.734 15.202  0.50 8.41  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1 1 
ATOM   1363 C  CD1 B ILE A 1 177 ? 6.452   -10.613 16.234  0.50 9.47  ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1 1 
ATOM   1364 N  N   . GLU A 1 178 ? 1.991   -7.885  17.726  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . GLU A 1 178 ? 0.612   -7.405  17.768  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . GLU A 1 178 ? -0.003  -7.511  16.380  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   1 
ATOM   1367 O  O   . GLU A 1 178 ? 0.650   -7.267  15.362  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   1 
ATOM   1368 C  CB  . GLU A 1 178 ? 0.528   -5.985  18.299  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . GLU A 1 178 ? -0.763  -5.608  18.939  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  1 
ATOM   1370 C  CD  . GLU A 1 178 ? -0.813  -4.224  19.516  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  1 
ATOM   1371 O  OE1 . GLU A 1 178 ? 0.174   -3.458  19.380  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 1 
ATOM   1372 O  OE2 . GLU A 1 178 ? -1.859  -3.927  20.161  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 1 
ATOM   1373 N  N   . ILE A 1 179 ? -1.280  -7.823  16.390  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A N   1 
ATOM   1374 C  CA  . ILE A 1 179 ? -2.101  -7.957  15.165  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CA  1 
ATOM   1375 C  C   . ILE A 1 179 ? -3.362  -7.123  15.368  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A C   1 
ATOM   1376 O  O   . ILE A 1 179 ? -3.986  -7.248  16.353  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A O   1 
ATOM   1377 C  CB  . ILE A 1 179 ? -2.460  -9.430  14.910  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CB  1 
ATOM   1378 C  CG1 . ILE A 1 179 ? -1.205  -10.315 14.889  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CG1 1 
ATOM   1379 C  CG2 . ILE A 1 179 ? -3.282  -9.551  13.630  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CG2 1 
ATOM   1380 C  CD1 . ILE A 1 179 ? -0.306  -10.106 13.697  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CD1 1 
ATOM   1381 N  N   . PHE A 1 180 ? -3.641  -6.270  14.402  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A N   1 
ATOM   1382 C  CA  . PHE A 1 180 ? -4.866  -5.438  14.423  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CA  1 
ATOM   1383 C  C   . PHE A 1 180 ? -5.203  -5.047  12.982  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A C   1 
ATOM   1384 O  O   . PHE A 1 180 ? -4.414  -5.081  12.115  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A O   1 
ATOM   1385 C  CB  . PHE A 1 180 ? -4.679  -4.176  15.275  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . PHE A 1 180 ? -3.350  -3.495  15.100  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CG  1 
ATOM   1387 C  CD1 . PHE A 1 180 ? -2.989  -2.838  13.947  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CD1 1 
ATOM   1388 C  CD2 . PHE A 1 180 ? -2.447  -3.531  16.131  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CD2 1 
ATOM   1389 C  CE1 . PHE A 1 180 ? -1.737  -2.255  13.831  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CE1 1 
ATOM   1390 C  CE2 . PHE A 1 180 ? -1.204  -2.950  16.018  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CE2 1 
ATOM   1391 C  CZ  . PHE A 1 180 ? -0.846  -2.321  14.862  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CZ  1 
ATOM   1392 N  N   . ASP A 1 181 ? -6.471  -4.722  12.808  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ASP A 1 181 ? -6.932  -4.139  11.530  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ASP A 1 181 ? -7.395  -2.708  11.831  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A C   1 
ATOM   1395 O  O   . ASP A 1 181 ? -7.589  -2.362  12.966  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ASP A 1 181 ? -7.958  -5.031  10.823  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . ASP A 1 181 ? -9.304  -5.193  11.504  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CG  1 
ATOM   1398 O  OD1 . ASP A 1 181 ? -9.816  -4.257  12.013  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD1 1 
ATOM   1399 O  OD2 . ASP A 1 181 ? -9.824  -6.238  11.416  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD2 1 
ATOM   1400 N  N   . LEU A 1 182 ? -7.613  -1.949  10.777  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A N   1 
ATOM   1401 C  CA  . LEU A 1 182 ? -7.992  -0.544  11.024  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CA  1 
ATOM   1402 C  C   . LEU A 1 182 ? -9.398  -0.424  11.607  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A C   1 
ATOM   1403 O  O   . LEU A 1 182 ? -9.629  0.521   12.337  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A O   1 
ATOM   1404 C  CB  . LEU A 1 182 ? -7.792  0.259   9.754   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . LEU A 1 182 ? -6.345  0.345   9.280   1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CG  1 
ATOM   1406 C  CD1 . LEU A 1 182 ? -6.259  1.114   7.973   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD1 1 
ATOM   1407 C  CD2 . LEU A 1 182 ? -5.412  0.938   10.332  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD2 1 
ATOM   1408 N  N   . ASN A 1 183 ? -10.294 -1.349  11.351  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ASN A 1 183 ? -11.665 -1.324  11.940  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ASN A 1 183 ? -11.544 -1.564  13.440  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A C   1 
ATOM   1411 O  O   . ASN A 1 183 ? -12.279 -0.910  14.216  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ASN A 1 183 ? -12.621 -2.319  11.290  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . ASN A 1 183 ? -12.890 -1.943  9.853   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CG  1 
ATOM   1414 O  OD1 . ASN A 1 183 ? -13.032 -0.762  9.520   1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A OD1 1 
ATOM   1415 N  ND2 . ASN A 1 183 ? -12.946 -2.941  8.983   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A ND2 1 
ATOM   1416 N  N   . GLY A 1 184 ? -10.629 -2.437  13.858  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 173 GLY A N   1 
ATOM   1417 C  CA  . GLY A 1 184 ? -10.327 -2.686  15.275  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 173 GLY A CA  1 
ATOM   1418 C  C   . GLY A 1 184 ? -9.811  -1.440  15.949  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 173 GLY A C   1 
ATOM   1419 O  O   . GLY A 1 184 ? -10.325 -1.072  17.037  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 173 GLY A O   1 
ATOM   1420 N  N   . ILE A 1 185 ? -8.867  -0.764  15.297  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N   1 
ATOM   1421 C  CA  . ILE A 1 185 ? -8.339  0.513   15.848  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA  1 
ATOM   1422 C  C   . ILE A 1 185 ? -9.457  1.537   15.994  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C   1 
ATOM   1423 O  O   . ILE A 1 185 ? -9.508  2.203   17.050  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O   1 
ATOM   1424 C  CB  . ILE A 1 185 ? -7.183  1.072   15.002  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB  1 
ATOM   1425 C  CG1 . ILE A 1 185 ? -6.014  0.076   14.939  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1 
ATOM   1426 C  CG2 . ILE A 1 185 ? -6.729  2.431   15.519  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1 
ATOM   1427 C  CD1 . ILE A 1 185 ? -5.339  -0.160  16.279  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1 
ATOM   1428 N  N   . ARG A 1 186 ? -10.270 1.685   14.965  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A N   1 
ATOM   1429 C  CA  . ARG A 1 186 ? -11.360 2.698   14.974  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CA  1 
ATOM   1430 C  C   . ARG A 1 186 ? -12.302 2.378   16.156  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A C   1 
ATOM   1431 O  O   . ARG A 1 186 ? -12.665 3.305   16.889  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A O   1 
ATOM   1432 C  CB  . ARG A 1 186 ? -12.044 2.734   13.609  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CB  1 
ATOM   1433 C  CG  . ARG A 1 186 ? -13.171 3.755   13.516  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CG  1 
ATOM   1434 C  CD  . ARG A 1 186 ? -13.797 3.663   12.140  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CD  1 
ATOM   1435 N  NE  . ARG A 1 186 ? -12.896 3.998   11.028  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NE  1 
ATOM   1436 C  CZ  . ARG A 1 186 ? -12.634 5.240   10.617  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CZ  1 
ATOM   1437 N  NH1 . ARG A 1 186 ? -13.159 6.262   11.270  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH1 1 
ATOM   1438 N  NH2 . ARG A 1 186 ? -11.823 5.441   9.589   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH2 1 
ATOM   1439 N  N   . ALA A 1 187 ? -12.605 1.107   16.379  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N   1 
ATOM   1440 C  CA  . ALA A 1 187 ? -13.532 0.713   17.461  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA  1 
ATOM   1441 C  C   . ALA A 1 187 ? -12.882 1.115   18.794  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C   1 
ATOM   1442 O  O   . ALA A 1 187 ? -13.563 1.821   19.586  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O   1 
ATOM   1443 C  CB  . ALA A 1 187 ? -13.852 -0.752  17.338  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB  1 
ATOM   1444 N  N   . ILE A 1 188 ? -11.609 0.761   19.029  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A N   1 
ATOM   1445 C  CA  . ILE A 1 188 ? -10.851 1.081   20.279  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CA  1 
ATOM   1446 C  C   . ILE A 1 188 ? -10.936 2.594   20.513  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A C   1 
ATOM   1447 O  O   . ILE A 1 188 ? -11.320 3.028   21.606  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A O   1 
ATOM   1448 C  CB  . ILE A 1 188 ? -9.390  0.597   20.180  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CB  1 
ATOM   1449 C  CG1 . ILE A 1 188 ? -9.325  -0.931  20.166  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CG1 1 
ATOM   1450 C  CG2 . ILE A 1 188 ? -8.521  1.182   21.280  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CG2 1 
ATOM   1451 C  CD1 . ILE A 1 188 ? -8.094  -1.481  19.472  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CD1 1 
ATOM   1452 N  N   . VAL A 1 189 ? -10.531 3.385   19.524  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A N   1 
ATOM   1453 C  CA  . VAL A 1 189 ? -10.467 4.872   19.578  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A CA  1 
ATOM   1454 C  C   . VAL A 1 189 ? -11.846 5.442   19.891  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A C   1 
ATOM   1455 O  O   . VAL A 1 189 ? -11.941 6.402   20.682  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A O   1 
ATOM   1456 C  CB  . VAL A 1 189 ? -9.917  5.411   18.245  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A CB  1 
ATOM   1457 C  CG1 . VAL A 1 189 ? -10.202 6.880   18.050  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A CG1 1 
ATOM   1458 C  CG2 . VAL A 1 189 ? -8.432  5.157   18.167  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 178 VAL A CG2 1 
ATOM   1459 N  N   . ASN A 1 190 ? -12.889 4.876   19.316  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A N   1 
ATOM   1460 C  CA  . ASN A 1 190 ? -14.252 5.425   19.544  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CA  1 
ATOM   1461 C  C   . ASN A 1 190 ? -14.733 5.106   20.972  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A C   1 
ATOM   1462 O  O   . ASN A 1 190 ? -15.867 5.528   21.279  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A O   1 
ATOM   1463 C  CB  . ASN A 1 190 ? -15.212 4.989   18.435  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CB  1 
ATOM   1464 C  CG  . ASN A 1 190 ? -15.037 5.831   17.191  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CG  1 
ATOM   1465 O  OD1 . ASN A 1 190 ? -14.906 7.046   17.287  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A OD1 1 
ATOM   1466 N  ND2 . ASN A 1 190 ? -15.061 5.212   16.022  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A ND2 1 
ATOM   1467 N  N   . THR A 1 191 ? -13.922 4.474   21.833  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 180 THR A N   1 
ATOM   1468 C  CA  . THR A 1 191 ? -14.263 4.220   23.266  1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CA  1 
ATOM   1469 C  C   . THR A 1 191 ? -13.426 5.085   24.227  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 180 THR A C   1 
ATOM   1470 O  O   . THR A 1 191 ? -12.362 5.668   23.995  1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 180 THR A O   1 
ATOM   1471 C  CB  . THR A 1 191 ? -14.134 2.734   23.624  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CB  1 
ATOM   1472 O  OG1 . THR A 1 191 ? -12.757 2.400   23.788  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 180 THR A OG1 1 
ATOM   1473 C  CG2 . THR A 1 191 ? -14.804 1.844   22.598  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CG2 1 
ATOM   1474 N  N   . SER B 1 17  ? 20.651  -16.939 -5.773  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 6   SER B N   1 
ATOM   1475 C  CA  . SER B 1 17  ? 21.170  -15.958 -4.787  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 6   SER B CA  1 
ATOM   1476 C  C   . SER B 1 17  ? 21.271  -16.564 -3.385  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 6   SER B C   1 
ATOM   1477 O  O   . SER B 1 17  ? 20.608  -17.583 -3.052  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 6   SER B O   1 
ATOM   1478 C  CB  . SER B 1 17  ? 20.374  -14.653 -4.689  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   1479 O  OG  . SER B 1 17  ? 19.254  -14.761 -3.825  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   1480 N  N   . LYS B 1 18  ? 22.038  -15.885 -2.562  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B N   1 
ATOM   1481 C  CA  . LYS B 1 18  ? 22.195  -16.332 -1.169  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CA  1 
ATOM   1482 C  C   . LYS B 1 18  ? 20.899  -16.164 -0.367  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B C   1 
ATOM   1483 O  O   . LYS B 1 18  ? 20.815  -16.745 0.713   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B O   1 
ATOM   1484 C  CB  . LYS B 1 18  ? 23.368  -15.659 -0.481  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CB  1 
ATOM   1485 C  CG  . LYS B 1 18  ? 23.288  -14.156 -0.381  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CG  1 
ATOM   1486 C  CD  . LYS B 1 18  ? 24.519  -13.591 0.246   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CD  1 
ATOM   1487 C  CE  . LYS B 1 18  ? 24.704  -12.131 -0.035  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CE  1 
ATOM   1488 N  NZ  . LYS B 1 18  ? 23.595  -11.365 0.614   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B NZ  1 
ATOM   1489 N  N   . GLU B 1 19  ? 19.901  -15.454 -0.878  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B N   1 
ATOM   1490 C  CA  . GLU B 1 19  ? 18.535  -15.340 -0.292  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CA  1 
ATOM   1491 C  C   . GLU B 1 19  ? 17.555  -16.383 -0.813  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B C   1 
ATOM   1492 O  O   . GLU B 1 19  ? 16.384  -16.359 -0.431  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B O   1 
ATOM   1493 C  CB  . GLU B 1 19  ? 17.971  -13.938 -0.554  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . GLU B 1 19  ? 18.703  -12.877 0.246   1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CG  1 
ATOM   1495 C  CD  . GLU B 1 19  ? 20.005  -12.342 -0.310  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CD  1 
ATOM   1496 O  OE1 . GLU B 1 19  ? 20.118  -12.393 -1.617  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE1 1 
ATOM   1497 O  OE2 . GLU B 1 19  ? 20.960  -11.990 0.431   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE2 1 
ATOM   1498 N  N   . SER B 1 20  ? 18.010  -17.342 -1.628  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 9   SER B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . SER B 1 20  ? 17.041  -18.274 -2.256  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . SER B 1 20  ? 16.525  -19.268 -1.224  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 9   SER B C   1 
ATOM   1501 O  O   . SER B 1 20  ? 17.252  -19.562 -0.258  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 9   SER B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . SER B 1 20  ? 17.636  -19.055 -3.401  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CB  1 
ATOM   1503 O  OG  . SER B 1 20  ? 18.535  -20.028 -2.911  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 9   SER B OG  1 
ATOM   1504 N  N   . PRO B 1 21  ? 15.311  -19.831 -1.422  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B N   1 
ATOM   1505 C  CA  . PRO B 1 21  ? 14.835  -20.904 -0.544  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CA  1 
ATOM   1506 C  C   . PRO B 1 21  ? 15.785  -22.112 -0.501  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B C   1 
ATOM   1507 O  O   . PRO B 1 21  ? 15.968  -22.675 0.563   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B O   1 
ATOM   1508 C  CB  . PRO B 1 21  ? 13.411  -21.207 -1.056  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . PRO B 1 21  ? 13.261  -20.440 -2.365  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CG  1 
ATOM   1510 C  CD  . PRO B 1 21  ? 14.319  -19.365 -2.404  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CD  1 
ATOM   1511 N  N   . ALA B 1 22  ? 16.437  -22.452 -1.625  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . ALA B 1 22  ? 17.359  -23.604 -1.625  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . ALA B 1 22  ? 18.493  -23.378 -0.627  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1514 O  O   . ALA B 1 22  ? 18.985  -24.385 -0.094  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . ALA B 1 22  ? 17.892  -23.812 -3.011  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1516 N  N   . ASN B 1 23  ? 18.942  -22.124 -0.441  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ASN B 1 23  ? 20.048  -21.734 0.445   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ASN B 1 23  ? 19.573  -21.406 1.890   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B C   1 
ATOM   1519 O  O   . ASN B 1 23  ? 20.426  -21.034 2.720   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ASN B 1 23  ? 20.846  -20.600 -0.198  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CB  1 
ATOM   1521 C  CG  . ASN B 1 23  ? 21.604  -20.999 -1.449  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CG  1 
ATOM   1522 O  OD1 . ASN B 1 23  ? 21.553  -20.346 -2.509  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B OD1 1 
ATOM   1523 N  ND2 . ASN B 1 23  ? 22.287  -22.115 -1.362  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B ND2 1 
ATOM   1524 N  N   . ASN B 1 24  ? 18.269  -21.507 2.138   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . ASN B 1 24  ? 17.690  -20.995 3.402   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . ASN B 1 24  ? 16.552  -21.888 3.874   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B C   1 
ATOM   1527 O  O   . ASN B 1 24  ? 15.376  -21.645 3.633   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . ASN B 1 24  ? 17.246  -19.531 3.237   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CB  1 
ATOM   1529 C  CG  . ASN B 1 24  ? 18.439  -18.628 3.053   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CG  1 
ATOM   1530 O  OD1 . ASN B 1 24  ? 19.137  -18.371 4.054   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B OD1 1 
ATOM   1531 N  ND2 . ASN B 1 24  ? 18.657  -18.172 1.821   1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B ND2 1 
ATOM   1532 N  N   . PRO B 1 25  ? 16.859  -23.010 4.533   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . PRO B 1 25  ? 15.826  -23.889 5.063   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . PRO B 1 25  ? 14.806  -23.091 5.864   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B C   1 
ATOM   1535 O  O   . PRO B 1 25  ? 15.181  -22.305 6.698   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . PRO B 1 25  ? 16.612  -24.911 5.905   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . PRO B 1 25  ? 17.890  -25.001 5.173   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CG  1 
ATOM   1538 C  CD  . PRO B 1 25  ? 18.203  -23.559 4.738   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CD  1 
ATOM   1539 N  N   . GLY B 1 26  ? 13.533  -23.374 5.612   1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B N   1 
ATOM   1540 C  CA  . GLY B 1 26  ? 12.423  -22.726 6.285   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B CA  1 
ATOM   1541 C  C   . GLY B 1 26  ? 11.853  -21.569 5.514   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B C   1 
ATOM   1542 O  O   . GLY B 1 26  ? 10.755  -21.168 5.780   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B O   1 
ATOM   1543 N  N   . LEU B 1 27  ? 12.594  -20.999 4.585   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . LEU B 1 27  ? 12.089  -19.860 3.826   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . LEU B 1 27  ? 10.959  -20.315 2.917   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   1 
ATOM   1546 O  O   . LEU B 1 27  ? 11.179  -21.203 2.088   1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . LEU B 1 27  ? 13.223  -19.200 3.044   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . LEU B 1 27  ? 12.794  -17.988 2.207   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  1 
ATOM   1549 C  CD1 . LEU B 1 27  ? 12.236  -16.867 3.072   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM   1550 C  CD2 . LEU B 1 27  ? 13.947  -17.479 1.387   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM   1551 N  N   . HIS B 1 28  ? 9.821   -19.674 3.070   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 17  HIS B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . HIS B 1 28  ? 8.617   -19.916 2.259   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . HIS B 1 28  ? 8.394   -18.812 1.257   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B C   1 
ATOM   1554 O  O   . HIS B 1 28  ? 8.243   -17.680 1.658   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . HIS B 1 28  ? 7.427   -20.073 3.174   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . HIS B 1 28  ? 6.148   -20.355 2.467   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B CG  1 
ATOM   1557 N  ND1 . HIS B 1 28  ? 5.141   -19.428 2.191   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B ND1 1 
ATOM   1558 C  CD2 . HIS B 1 28  ? 5.690   -21.562 2.081   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B CD2 1 
ATOM   1559 C  CE1 . HIS B 1 28  ? 4.150   -20.079 1.570   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B CE1 1 
ATOM   1560 N  NE2 . HIS B 1 28  ? 4.512   -21.325 1.423   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 17  HIS B NE2 1 
ATOM   1561 N  N   . THR B 1 29  ? 8.405   -19.179 0.002   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 18  THR B N   1 
ATOM   1562 C  CA  . THR B 1 29  ? 8.175   -18.243 -1.100  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 18  THR B CA  1 
ATOM   1563 C  C   . THR B 1 29  ? 7.205   -18.927 -2.064  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 18  THR B C   1 
ATOM   1564 O  O   . THR B 1 29  ? 7.035   -20.137 -2.001  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 18  THR B O   1 
ATOM   1565 C  CB  . THR B 1 29  ? 9.432   -17.961 -1.907  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 18  THR B CB  1 
ATOM   1566 O  OG1 . THR B 1 29  ? 9.774   -19.181 -2.564  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 18  THR B OG1 1 
ATOM   1567 C  CG2 . THR B 1 29  ? 10.522  -17.301 -1.108  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 18  THR B CG2 1 
ATOM   1568 N  N   . PRO B 1 30  ? 6.393   -18.171 -2.815  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . PRO B 1 30  ? 6.158   -16.743 -2.584  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . PRO B 1 30  ? 5.314   -16.501 -1.317  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B C   1 
ATOM   1571 O  O   . PRO B 1 30  ? 4.788   -17.381 -0.774  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . PRO B 1 30  ? 5.312   -16.414 -3.847  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B CB  1 
ATOM   1573 C  CG  . PRO B 1 30  ? 4.537   -17.652 -4.067  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B CG  1 
ATOM   1574 C  CD  . PRO B 1 30  ? 5.595   -18.720 -3.915  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 19  PRO B CD  1 
ATOM   1575 N  N   . PRO B 1 31  ? 5.204   -15.272 -0.812  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 20  PRO B N   1 
ATOM   1576 C  CA  . PRO B 1 31  ? 4.353   -15.021 0.333   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CA  1 
ATOM   1577 C  C   . PRO B 1 31  ? 2.911   -15.462 0.029   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B C   1 
ATOM   1578 O  O   . PRO B 1 31  ? 2.424   -15.161 -1.110  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 20  PRO B O   1 
ATOM   1579 C  CB  . PRO B 1 31  ? 4.371   -13.504 0.586   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CB  1 
ATOM   1580 C  CG  . PRO B 1 31  ? 5.395   -12.951 -0.289  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CG  1 
ATOM   1581 C  CD  . PRO B 1 31  ? 5.763   -14.022 -1.283  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CD  1 
ATOM   1582 N  N   . ASP B 1 32  ? 2.197   -15.991 1.020   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1583 C  CA  . ASP B 1 32  ? 0.782   -16.384 0.778   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1584 C  C   . ASP B 1 32  ? -0.055  -15.155 0.411   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1585 O  O   . ASP B 1 32  ? 0.147   -14.064 0.952   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1586 C  CB  . ASP B 1 32  ? 0.226   -17.035 2.026   1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1587 C  CG  . ASP B 1 32  ? 0.823   -18.387 2.343   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1588 O  OD1 . ASP B 1 32  ? 1.315   -18.985 1.366   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1589 O  OD2 . ASP B 1 32  ? 0.641   -18.853 3.474   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1590 N  N   . GLU B 1 33  ? -1.032  -15.299 -0.480  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B N   1 
ATOM   1591 C  CA  . GLU B 1 33  ? -1.823  -14.186 -1.002  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CA  1 
ATOM   1592 C  C   . GLU B 1 33  ? -2.578  -13.536 0.136   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B C   1 
ATOM   1593 O  O   . GLU B 1 33  ? -2.734  -12.340 0.123   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B O   1 
ATOM   1594 C  CB  . GLU B 1 33  ? -2.779  -14.673 -2.093  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CB  1 
ATOM   1595 C  CG  . GLU B 1 33  ? -2.099  -15.146 -3.353  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CG  1 
ATOM   1596 C  CD  . GLU B 1 33  ? -1.310  -14.043 -4.015  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CD  1 
ATOM   1597 O  OE1 . GLU B 1 33  ? -1.936  -12.989 -4.249  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE1 1 
ATOM   1598 O  OE2 . GLU B 1 33  ? -0.093  -14.158 -4.290  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE2 1 
ATOM   1599 N  N   . ALA B 1 34  ? -2.976  -14.283 1.161   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B N   1 
ATOM   1600 C  CA  . ALA B 1 34  ? -3.755  -13.717 2.287   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CA  1 
ATOM   1601 C  C   . ALA B 1 34  ? -2.939  -12.647 3.025   1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B C   1 
ATOM   1602 O  O   . ALA B 1 34  ? -3.572  -11.844 3.714   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 23  ALA B O   1 
ATOM   1603 C  CB  . ALA B 1 34  ? -4.182  -14.779 3.272   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CB  1 
ATOM   1604 N  N   . THR B 1 35  ? -1.622  -12.726 2.989   1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 24  THR B N   1 
ATOM   1605 C  CA  . THR B 1 35  ? -0.732  -11.772 3.703   1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CA  1 
ATOM   1606 C  C   . THR B 1 35  ? -0.443  -10.525 2.887   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 24  THR B C   1 
ATOM   1607 O  O   . THR B 1 35  ? 0.143   -9.570  3.425   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 24  THR B O   1 
ATOM   1608 C  CB  . THR B 1 35  ? 0.613   -12.406 4.111   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CB  1 
ATOM   1609 O  OG1 . THR B 1 35  ? 1.410   -12.602 2.943   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 24  THR B OG1 1 
ATOM   1610 C  CG2 . THR B 1 35  ? 0.384   -13.650 4.924   1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CG2 1 
ATOM   1611 N  N   . LYS B 1 36  ? -0.752  -10.458 1.599   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   1 
ATOM   1612 C  CA  . LYS B 1 36  ? -0.305  -9.341  0.732   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  1 
ATOM   1613 C  C   . LYS B 1 36  ? -1.105  -8.121  1.150   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   1 
ATOM   1614 O  O   . LYS B 1 36  ? -2.328  -8.168  1.070   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   1 
ATOM   1615 C  CB  . LYS B 1 36  ? -0.406  -9.735  -0.750  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  1 
ATOM   1616 C  CG  . LYS B 1 36  ? 0.666   -10.757 -1.099  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  1 
ATOM   1617 C  CD  . LYS B 1 36  ? 0.650   -11.134 -2.582  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  1 
ATOM   1618 C  CE  . LYS B 1 36  ? 1.886   -11.903 -2.982  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  1 
ATOM   1619 N  NZ  . LYS B 1 36  ? 1.862   -12.233 -4.425  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  1 
ATOM   1620 N  N   . GLY B 1 37  ? -0.387  -7.076  1.508   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B N   1 
ATOM   1621 C  CA  . GLY B 1 37  ? -1.014  -5.856  2.036   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  1 
ATOM   1622 C  C   . GLY B 1 37  ? -0.739  -5.719  3.533   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 26  GLY B C   1 
ATOM   1623 O  O   . GLY B 1 37  ? -0.924  -4.620  4.088   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B O   1 
ATOM   1624 N  N   . TYR B 1 38  ? -0.313  -6.753  4.228   1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B N   1 
ATOM   1625 C  CA  . TYR B 1 38  ? 0.165   -6.609  5.623   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CA  1 
ATOM   1626 C  C   . TYR B 1 38  ? 1.314   -5.592  5.606   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B C   1 
ATOM   1627 O  O   . TYR B 1 38  ? 2.122   -5.578  4.691   1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B O   1 
ATOM   1628 C  CB  . TYR B 1 38  ? 0.626   -7.934  6.208   1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CB  1 
ATOM   1629 C  CG  . TYR B 1 38  ? -0.401  -8.974  6.548   1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CG  1 
ATOM   1630 C  CD1 . TYR B 1 38  ? -1.715  -8.897  6.159   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CD1 1 
ATOM   1631 C  CD2 . TYR B 1 38  ? -0.001  -10.087 7.247   1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CD2 1 
ATOM   1632 C  CE1 . TYR B 1 38  ? -2.625  -9.894  6.486   1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CE1 1 
ATOM   1633 C  CE2 . TYR B 1 38  ? -0.890  -11.088 7.565   1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CE2 1 
ATOM   1634 C  CZ  . TYR B 1 38  ? -2.196  -11.003 7.181   1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B CZ  1 
ATOM   1635 O  OH  . TYR B 1 38  ? -3.074  -12.044 7.533   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 27  TYR B OH  1 
ATOM   1636 N  N   . ILE B 1 39  ? 1.402   -4.823  6.703   1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 28  ILE B N   1 
ATOM   1637 C  CA  . ILE B 1 39  ? 2.540   -3.890  6.890   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 28  ILE B CA  1 
ATOM   1638 C  C   . ILE B 1 39  ? 3.124   -4.066  8.266   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 28  ILE B C   1 
ATOM   1639 O  O   . ILE B 1 39  ? 2.415   -4.378  9.234   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 28  ILE B O   1 
ATOM   1640 C  CB  . ILE B 1 39  ? 2.186   -2.431  6.602   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 28  ILE B CB  1 
ATOM   1641 C  CG1 . ILE B 1 39  ? 1.070   -1.977  7.514   1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 28  ILE B CG1 1 
ATOM   1642 C  CG2 . ILE B 1 39  ? 1.906   -2.200  5.127   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 28  ILE B CG2 1 
ATOM   1643 C  CD1 . ILE B 1 39  ? 0.987   -0.461  7.644   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 28  ILE B CD1 1 
ATOM   1644 N  N   . MET B 1 40  ? 4.421   -3.806  8.276   1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 29  MET B N   1 
ATOM   1645 C  CA  . MET B 1 40  ? 5.139   -3.798  9.556   1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 29  MET B CA  1 
ATOM   1646 C  C   . MET B 1 40  ? 4.962   -2.369  10.111  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 29  MET B C   1 
ATOM   1647 O  O   . MET B 1 40  ? 5.662   -1.423  9.682   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 29  MET B O   1 
ATOM   1648 C  CB  . MET B 1 40  ? 6.593   -4.247  9.425   1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 29  MET B CB  1 
ATOM   1649 C  CG  . MET B 1 40  ? 7.207   -4.922  10.709  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 29  MET B CG  1 
ATOM   1650 S  SD  . MET B 1 40  ? 7.006   -3.927  12.130  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 29  MET B SD  1 
ATOM   1651 C  CE  . MET B 1 40  ? 8.636   -4.003  12.884  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 29  MET B CE  1 
ATOM   1652 N  N   . GLN B 1 41  ? 4.025   -2.222  11.049  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . GLN B 1 41  ? 3.513   -0.905  11.407  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . GLN B 1 41  ? 4.256   -0.300  12.550  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C   1 
ATOM   1655 O  O   . GLN B 1 41  ? 4.400   0.968   12.546  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . GLN B 1 41  ? 2.025   -1.015  11.753  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . GLN B 1 41  ? 1.238   0.275   11.790  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG  1 
ATOM   1658 C  CD  . GLN B 1 41  ? 1.425   1.033   13.061  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD  1 
ATOM   1659 O  OE1 . GLN B 1 41  ? 1.423   0.446   14.152  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1 1 
ATOM   1660 N  NE2 . GLN B 1 41  ? 1.460   2.361   12.926  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2 1 
ATOM   1661 N  N   . GLN B 1 42  ? 4.707   -1.095  13.511  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . GLN B 1 42  ? 5.272   -0.449  14.719  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . GLN B 1 42  ? 6.251   -1.359  15.453  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B C   1 
ATOM   1664 O  O   . GLN B 1 42  ? 6.246   -2.533  15.309  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . GLN B 1 42  ? 4.130   -0.116  15.692  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B CB  1 
ATOM   1666 C  CG  . GLN B 1 42  ? 3.335   -1.371  16.093  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B CG  1 
ATOM   1667 C  CD  . GLN B 1 42  ? 2.302   -1.165  17.170  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B CD  1 
ATOM   1668 O  OE1 . GLN B 1 42  ? 2.303   -1.834  18.156  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B OE1 1 
ATOM   1669 N  NE2 . GLN B 1 42  ? 1.399   -0.244  16.951  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 31  GLN B NE2 1 
ATOM   1670 N  N   . THR B 1 43  ? 7.063   -0.688  16.232  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 32  THR B N   1 
ATOM   1671 C  CA  . THR B 1 43  ? 7.998   -1.262  17.210  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 32  THR B CA  1 
ATOM   1672 C  C   . THR B 1 43  ? 7.713   -0.545  18.541  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 32  THR B C   1 
ATOM   1673 O  O   . THR B 1 43  ? 7.749   0.668   18.550  1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 32  THR B O   1 
ATOM   1674 C  CB  . THR B 1 43  ? 9.437   -0.982  16.807  1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 32  THR B CB  1 
ATOM   1675 O  OG1 . THR B 1 43  ? 9.622   -1.615  15.548  1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 32  THR B OG1 1 
ATOM   1676 C  CG2 . THR B 1 43  ? 10.431  -1.593  17.767  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 32  THR B CG2 1 
ATOM   1677 N  N   . MET B 1 44  ? 7.374   -1.318  19.574  1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 33  MET B N   1 
ATOM   1678 C  CA  . MET B 1 44  ? 6.958   -0.750  20.877  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 33  MET B CA  1 
ATOM   1679 C  C   . MET B 1 44  ? 8.056   -0.856  21.938  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 33  MET B C   1 
ATOM   1680 O  O   . MET B 1 44  ? 8.533   -1.905  22.158  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 33  MET B O   1 
ATOM   1681 C  CB  . MET B 1 44  ? 5.671   -1.442  21.348  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 33  MET B CB  1 
ATOM   1682 C  CG  . MET B 1 44  ? 4.966   -0.710  22.499  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 33  MET B CG  1 
ATOM   1683 S  SD  . MET B 1 44  ? 5.769   -1.029  24.165  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 33  MET B SD  1 
ATOM   1684 C  CE  . MET B 1 44  ? 4.533   -2.049  24.983  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 33  MET B CE  1 
ATOM   1685 N  N   . PHE B 1 45  ? 8.327   0.290   22.558  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B N   1 
ATOM   1686 C  CA  . PHE B 1 45  ? 9.237   0.390   23.723  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CA  1 
ATOM   1687 C  C   . PHE B 1 45  ? 8.470   1.013   24.890  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B C   1 
ATOM   1688 O  O   . PHE B 1 45  ? 7.737   1.916   24.693  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B O   1 
ATOM   1689 C  CB  . PHE B 1 45  ? 10.343  1.429   23.456  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CB  1 
ATOM   1690 C  CG  . PHE B 1 45  ? 11.419  1.068   22.454  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CG  1 
ATOM   1691 C  CD1 . PHE B 1 45  ? 11.513  -0.197  21.891  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CD1 1 
ATOM   1692 C  CD2 . PHE B 1 45  ? 12.337  2.025   22.080  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CD2 1 
ATOM   1693 C  CE1 . PHE B 1 45  ? 12.534  -0.489  21.005  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CE1 1 
ATOM   1694 C  CE2 . PHE B 1 45  ? 13.359  1.722   21.198  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CE2 1 
ATOM   1695 C  CZ  . PHE B 1 45  ? 13.457  0.462   20.663  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CZ  1 
ATOM   1696 N  N   . ARG B 1 46  ? 8.663   0.453   26.068  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B N   1 
ATOM   1697 C  CA  . ARG B 1 46  ? 8.161   1.124   27.297  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CA  1 
ATOM   1698 C  C   . ARG B 1 46  ? 9.142   2.261   27.664  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B C   1 
ATOM   1699 O  O   . ARG B 1 46  ? 10.294  2.063   27.652  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B O   1 
ATOM   1700 C  CB  . ARG B 1 46  ? 8.033   0.117   28.446  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . ARG B 1 46  ? 7.057   -1.015  28.152  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CG  1 
ATOM   1702 C  CD  . ARG B 1 46  ? 7.043   -1.964  29.336  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CD  1 
ATOM   1703 N  NE  . ARG B 1 46  ? 6.144   -3.088  29.195  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NE  1 
ATOM   1704 C  CZ  . ARG B 1 46  ? 6.382   -4.181  28.502  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CZ  1 
ATOM   1705 N  NH1 . ARG B 1 46  ? 7.441   -4.273  27.731  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NH1 1 
ATOM   1706 N  NH2 . ARG B 1 46  ? 5.523   -5.168  28.546  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NH2 1 
ATOM   1707 N  N   . ILE B 1 47  ? 8.592   3.421   27.977  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N   1 
ATOM   1708 C  CA  . ILE B 1 47  ? 9.432   4.632   28.236  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA  1 
ATOM   1709 C  C   . ILE B 1 47  ? 9.056   5.265   29.579  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C   1 
ATOM   1710 O  O   . ILE B 1 47  ? 7.919   5.349   29.898  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O   1 
ATOM   1711 C  CB  . ILE B 1 47  ? 9.398   5.637   27.054  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB  1 
ATOM   1712 C  CG1 . ILE B 1 47  ? 8.022   6.283   26.821  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1 1 
ATOM   1713 C  CG2 . ILE B 1 47  ? 9.895   4.962   25.768  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2 1 
ATOM   1714 C  CD1 . ILE B 1 47  ? 7.786   7.595   27.561  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1 1 
ATOM   1715 N  N   . LYS B 1 48  ? 10.065  5.721   30.301  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   1 
ATOM   1716 C  CA  . LYS B 1 48  ? 9.851   6.270   31.666  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  1 
ATOM   1717 C  C   . LYS B 1 48  ? 9.211   7.658   31.708  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   1 
ATOM   1718 O  O   . LYS B 1 48  ? 8.347   7.874   32.528  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   1 
ATOM   1719 C  CB  . LYS B 1 48  ? 11.204  6.358   32.376  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  1 
ATOM   1720 C  CG  . LYS B 1 48  ? 11.135  6.942   33.780  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CG  1 
ATOM   1721 C  CD  . LYS B 1 48  ? 12.552  7.233   34.226  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CD  1 
ATOM   1722 C  CE  . LYS B 1 48  ? 12.629  8.086   35.468  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CE  1 
ATOM   1723 N  NZ  . LYS B 1 48  ? 13.984  8.014   36.074  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B NZ  1 
ATOM   1724 N  N   . ASP B 1 49  ? 9.671   8.522   30.826  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B N   1 
ATOM   1725 C  CA  . ASP B 1 49  ? 9.318   9.944   30.899  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CA  1 
ATOM   1726 C  C   . ASP B 1 49  ? 9.043   10.454  29.485  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B C   1 
ATOM   1727 O  O   . ASP B 1 49  ? 9.934   10.613  28.634  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B O   1 
ATOM   1728 C  CB  . ASP B 1 49  ? 10.455  10.737  31.528  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CB  1 
ATOM   1729 C  CG  . ASP B 1 49  ? 10.098  12.177  31.755  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CG  1 
ATOM   1730 O  OD1 . ASP B 1 49  ? 9.108   12.686  31.165  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD1 1 
ATOM   1731 O  OD2 . ASP B 1 49  ? 10.809  12.771  32.604  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD2 1 
ATOM   1732 N  N   . PRO B 1 50  ? 7.792   10.858  29.171  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 39  PRO B N   1 
ATOM   1733 C  CA  . PRO B 1 50  ? 7.495   11.260  27.801  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 39  PRO B CA  1 
ATOM   1734 C  C   . PRO B 1 50  ? 8.217   12.540  27.384  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 39  PRO B C   1 
ATOM   1735 O  O   . PRO B 1 50  ? 8.459   12.776  26.197  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 39  PRO B O   1 
ATOM   1736 C  CB  . PRO B 1 50  ? 5.981   11.435  27.776  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 39  PRO B CB  1 
ATOM   1737 C  CG  . PRO B 1 50  ? 5.635   11.810  29.218  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 39  PRO B CG  1 
ATOM   1738 C  CD  . PRO B 1 50  ? 6.594   10.923  30.036  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 39  PRO B CD  1 
ATOM   1739 N  N   . LYS B 1 51  ? 8.513   13.431  28.339  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 40  LYS B N   1 
ATOM   1740 C  CA  . LYS B 1 51  ? 9.213   14.691  27.993  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CA  1 
ATOM   1741 C  C   . LYS B 1 51  ? 10.597  14.379  27.356  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 40  LYS B C   1 
ATOM   1742 O  O   . LYS B 1 51  ? 10.943  14.851  26.285  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B O   1 
ATOM   1743 C  CB  . LYS B 1 51  ? 9.247   15.655  29.191  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CB  1 
ATOM   1744 C  CG  . LYS B 1 51  ? 9.919   16.959  28.870  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CG  1 
ATOM   1745 C  CD  . LYS B 1 51  ? 9.781   17.949  30.016  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CD  1 
ATOM   1746 C  CE  . LYS B 1 51  ? 10.289  19.328  29.663  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CE  1 
ATOM   1747 N  NZ  . LYS B 1 51  ? 11.704  19.275  29.231  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B NZ  1 
ATOM   1748 N  N   . ARG B 1 52  ? 11.401  13.580  28.008  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 41  ARG B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . ARG B 1 52  ? 12.740  13.216  27.527  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . ARG B 1 52  ? 12.595  12.372  26.259  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 41  ARG B C   1 
ATOM   1751 O  O   . ARG B 1 52  ? 13.372  12.574  25.325  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 41  ARG B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . ARG B 1 52  ? 13.543  12.404  28.565  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CB  1 
ATOM   1753 C  CG  . ARG B 1 52  ? 13.841  13.195  29.829  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CG  1 
ATOM   1754 C  CD  . ARG B 1 52  ? 14.454  12.437  31.009  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CD  1 
ATOM   1755 N  NE  . ARG B 1 52  ? 15.384  11.363  30.660  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NE  1 
ATOM   1756 C  CZ  . ARG B 1 52  ? 16.714  11.491  30.569  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CZ  1 
ATOM   1757 N  NH1 . ARG B 1 52  ? 17.307  12.647  30.835  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH1 1 
ATOM   1758 N  NH2 . ARG B 1 52  ? 17.458  10.442  30.259  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH2 1 
ATOM   1759 N  N   . THR B 1 53  ? 11.632  11.455  26.245  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 42  THR B N   1 
ATOM   1760 C  CA  . THR B 1 53  ? 11.447  10.588  25.071  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 42  THR B CA  1 
ATOM   1761 C  C   . THR B 1 53  ? 11.054  11.397  23.851  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 42  THR B C   1 
ATOM   1762 O  O   . THR B 1 53  ? 11.614  11.207  22.788  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 42  THR B O   1 
ATOM   1763 C  CB  . THR B 1 53  ? 10.475  9.460   25.426  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 42  THR B CB  1 
ATOM   1764 O  OG1 . THR B 1 53  ? 11.119  8.591   26.371  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 42  THR B OG1 1 
ATOM   1765 C  CG2 . THR B 1 53  ? 10.037  8.711   24.192  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 42  THR B CG2 1 
ATOM   1766 N  N   . LEU B 1 54  ? 10.073  12.290  23.998  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1767 C  CA  . LEU B 1 54  ? 9.651   13.123  22.883  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1768 C  C   . LEU B 1 54  ? 10.858  13.906  22.370  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1769 O  O   . LEU B 1 54  ? 11.021  14.041  21.158  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1770 C  CB  . LEU B 1 54  ? 8.469   14.020  23.278  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1771 C  CG  . LEU B 1 54  ? 7.131   13.313  23.344  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1772 C  CD1 . LEU B 1 54  ? 6.155   14.256  24.003  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1773 C  CD2 . LEU B 1 54  ? 6.664   12.960  21.963  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1774 N  N   . GLU B 1 55  ? 11.643  14.513  23.245  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B N   1 
ATOM   1775 C  CA  . GLU B 1 55  ? 12.773  15.334  22.776  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CA  1 
ATOM   1776 C  C   . GLU B 1 55  ? 13.728  14.434  21.989  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B C   1 
ATOM   1777 O  O   . GLU B 1 55  ? 14.231  14.845  20.928  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B O   1 
ATOM   1778 C  CB  . GLU B 1 55  ? 13.549  16.006  23.895  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CB  1 
ATOM   1779 C  CG  . GLU B 1 55  ? 14.545  16.977  23.300  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CG  1 
ATOM   1780 C  CD  . GLU B 1 55  ? 15.178  17.953  24.254  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CD  1 
ATOM   1781 O  OE1 . GLU B 1 55  ? 15.115  17.717  25.481  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE1 1 
ATOM   1782 O  OE2 . GLU B 1 55  ? 15.734  18.937  23.737  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE2 1 
ATOM   1783 N  N   . PHE B 1 56  ? 13.996  13.214  22.433  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B N   1 
ATOM   1784 C  CA  . PHE B 1 56  ? 14.972  12.384  21.721  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CA  1 
ATOM   1785 C  C   . PHE B 1 56  ? 14.445  11.984  20.335  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B C   1 
ATOM   1786 O  O   . PHE B 1 56  ? 15.101  12.205  19.308  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B O   1 
ATOM   1787 C  CB  . PHE B 1 56  ? 15.312  11.136  22.513  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . PHE B 1 56  ? 16.306  10.248  21.803  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CG  1 
ATOM   1789 C  CD1 . PHE B 1 56  ? 17.675  10.456  21.981  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CD1 1 
ATOM   1790 C  CD2 . PHE B 1 56  ? 15.904  9.195   20.978  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CD2 1 
ATOM   1791 C  CE1 . PHE B 1 56  ? 18.596  9.671   21.305  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CE1 1 
ATOM   1792 C  CE2 . PHE B 1 56  ? 16.838  8.400   20.330  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CE2 1 
ATOM   1793 C  CZ  . PHE B 1 56  ? 18.185  8.620   20.539  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 45  PHE B CZ  1 
ATOM   1794 N  N   . TYR B 1 57  ? 13.232  11.405  20.296  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B N   1 
ATOM   1795 C  CA  . TYR B 1 57  ? 12.782  10.921  18.994  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CA  1 
ATOM   1796 C  C   . TYR B 1 57  ? 12.485  12.064  18.023  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B C   1 
ATOM   1797 O  O   . TYR B 1 57  ? 12.610  11.897  16.818  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B O   1 
ATOM   1798 C  CB  . TYR B 1 57  ? 11.607  9.953   19.124  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CB  1 
ATOM   1799 C  CG  . TYR B 1 57  ? 12.033  8.631   19.720  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CG  1 
ATOM   1800 C  CD1 . TYR B 1 57  ? 12.498  7.618   18.863  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD1 1 
ATOM   1801 C  CD2 . TYR B 1 57  ? 12.189  8.451   21.099  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD2 1 
ATOM   1802 C  CE1 . TYR B 1 57  ? 12.990  6.432   19.381  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE1 1 
ATOM   1803 C  CE2 . TYR B 1 57  ? 12.680  7.269   21.621  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE2 1 
ATOM   1804 C  CZ  . TYR B 1 57  ? 13.127  6.281   20.757  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CZ  1 
ATOM   1805 O  OH  . TYR B 1 57  ? 13.677  5.081   21.193  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B OH  1 
ATOM   1806 N  N   . SER B 1 58  ? 11.940  13.181  18.509  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 47  SER B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . SER B 1 58  ? 11.569  14.322  17.612  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 47  SER B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . SER B 1 58  ? 12.763  15.223  17.273  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 47  SER B C   1 
ATOM   1809 O  O   . SER B 1 58  ? 12.975  15.546  16.130  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 47  SER B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . SER B 1 58  ? 10.399  15.124  18.084  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 47  SER B CB  1 
ATOM   1811 O  OG  . SER B 1 58  ? 10.682  15.842  19.287  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 47  SER B OG  1 
ATOM   1812 N  N   . ARG B 1 59  ? 13.544  15.605  18.275  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B N   1 
ATOM   1813 C  CA  . ARG B 1 59  ? 14.694  16.533  18.030  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CA  1 
ATOM   1814 C  C   . ARG B 1 59  ? 15.920  15.771  17.525  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B C   1 
ATOM   1815 O  O   . ARG B 1 59  ? 16.499  16.149  16.471  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B O   1 
ATOM   1816 C  CB  . ARG B 1 59  ? 15.150  17.244  19.310  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CB  1 
ATOM   1817 C  CG  . ARG B 1 59  ? 16.087  18.377  19.003  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CG  1 
ATOM   1818 C  CD  . ARG B 1 59  ? 16.258  19.194  20.234  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CD  1 
ATOM   1819 N  NE  . ARG B 1 59  ? 17.028  20.369  19.953  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NE  1 
ATOM   1820 C  CZ  . ARG B 1 59  ? 17.438  21.263  20.875  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CZ  1 
ATOM   1821 N  NH1 . ARG B 1 59  ? 17.075  21.131  22.127  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH1 1 
ATOM   1822 N  NH2 . ARG B 1 59  ? 18.153  22.296  20.459  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH2 1 
ATOM   1823 N  N   . VAL B 1 60  ? 16.342  14.720  18.226  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B N   1 
ATOM   1824 C  CA  . VAL B 1 60  ? 17.617  14.045  17.846  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CA  1 
ATOM   1825 C  C   . VAL B 1 60  ? 17.382  13.259  16.568  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B C   1 
ATOM   1826 O  O   . VAL B 1 60  ? 18.106  13.407  15.604  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B O   1 
ATOM   1827 C  CB  . VAL B 1 60  ? 18.134  13.110  18.936  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CB  1 
ATOM   1828 C  CG1 . VAL B 1 60  ? 19.274  12.272  18.438  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CG1 1 
ATOM   1829 C  CG2 . VAL B 1 60  ? 18.478  13.937  20.157  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CG2 1 
ATOM   1830 N  N   . LEU B 1 61  ? 16.302  12.456  16.516  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . LEU B 1 61  ? 16.111  11.561  15.356  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . LEU B 1 61  ? 15.253  12.217  14.247  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   1 
ATOM   1833 O  O   . LEU B 1 61  ? 15.349  11.776  13.077  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . LEU B 1 61  ? 15.479  10.260  15.826  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . LEU B 1 61  ? 16.384  9.335   16.636  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  1 
ATOM   1836 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 15.720  8.009   16.852  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 1 
ATOM   1837 C  CD2 . LEU B 1 61  ? 17.746  9.186   15.976  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 1 
ATOM   1838 N  N   . GLY B 1 62  ? 14.510  13.300  14.484  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   1 
ATOM   1839 C  CA  . GLY B 1 62  ? 13.757  13.935  13.407  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  1 
ATOM   1840 C  C   . GLY B 1 62  ? 12.407  13.282  13.163  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   1 
ATOM   1841 O  O   . GLY B 1 62  ? 11.785  13.574  12.125  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   1 
ATOM   1842 N  N   . MET B 1 63  ? 11.930  12.400  14.029  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 52  MET B N   1 
ATOM   1843 C  CA  . MET B 1 63  ? 10.567  11.824  13.851  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 52  MET B CA  1 
ATOM   1844 C  C   . MET B 1 63  ? 9.538   12.851  14.265  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 52  MET B C   1 
ATOM   1845 O  O   . MET B 1 63  ? 9.855   13.788  15.027  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 52  MET B O   1 
ATOM   1846 C  CB  . MET B 1 63  ? 10.359  10.586  14.704  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 52  MET B CB  1 
ATOM   1847 C  CG  . MET B 1 63  ? 11.274  9.465   14.256  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 52  MET B CG  1 
ATOM   1848 S  SD  . MET B 1 63  ? 10.939  7.964   15.179  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 52  MET B SD  1 
ATOM   1849 C  CE  . MET B 1 63  ? 12.235  6.891   14.584  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 52  MET B CE  1 
ATOM   1850 N  N   . SER B 1 64  ? 8.300   12.621  13.832  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 53  SER B N   1 
ATOM   1851 C  CA  . SER B 1 64  ? 7.147   13.473  14.160  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 53  SER B CA  1 
ATOM   1852 C  C   . SER B 1 64  ? 6.254   12.672  15.093  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 53  SER B C   1 
ATOM   1853 O  O   . SER B 1 64  ? 6.252   11.442  15.090  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 53  SER B O   1 
ATOM   1854 C  CB  . SER B 1 64  ? 6.414   13.846  12.869  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 53  SER B CB  1 
ATOM   1855 O  OG  . SER B 1 64  ? 7.232   14.663  12.072  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 53  SER B OG  1 
ATOM   1856 N  N   . LEU B 1 65  ? 5.461   13.416  15.870  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   1857 C  CA  . LEU B 1 65  ? 4.431   12.800  16.746  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   1858 C  C   . LEU B 1 65  ? 3.206   12.597  15.871  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   1859 O  O   . LEU B 1 65  ? 2.395   13.529  15.614  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   1860 C  CB  . LEU B 1 65  ? 4.086   13.648  17.947  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   1861 C  CG  . LEU B 1 65  ? 3.080   13.055  18.910  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   1862 C  CD1 . LEU B 1 65  ? 3.435   11.657  19.412  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   1863 C  CD2 . LEU B 1 65  ? 2.937   14.021  20.109  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   1864 N  N   . LEU B 1 66  ? 3.023   11.390  15.393  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . LEU B 1 66  ? 1.886   11.024  14.512  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . LEU B 1 66  ? 0.612   10.976  15.322  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1867 O  O   . LEU B 1 66  ? -0.483  11.395  14.848  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . LEU B 1 66  ? 2.127   9.663   13.872  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . LEU B 1 66  ? 3.468   9.433   13.192  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1870 C  CD1 . LEU B 1 66  ? 3.550   8.015   12.649  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1871 C  CD2 . LEU B 1 66  ? 3.740   10.486  12.135  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1872 N  N   . ASN B 1 67  ? 0.709   10.493  16.550  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . ASN B 1 67  ? -0.534  10.319  17.335  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . ASN B 1 67  ? -0.203  10.124  18.799  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C   1 
ATOM   1875 O  O   . ASN B 1 67  ? 0.734   9.385   19.129  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . ASN B 1 67  ? -1.415  9.169   16.869  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB  1 
ATOM   1877 C  CG  . ASN B 1 67  ? -2.865  9.609   16.746  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG  1 
ATOM   1878 O  OD1 . ASN B 1 67  ? -3.203  10.441  15.852  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1 1 
ATOM   1879 N  ND2 . ASN B 1 67  ? -3.715  9.018   17.532  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2 1 
ATOM   1880 N  N   . LYS B 1 68  ? -0.958  10.798  19.650  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N   1 
ATOM   1881 C  CA  . LYS B 1 68  ? -0.926  10.543  21.089  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA  1 
ATOM   1882 C  C   . LYS B 1 68  ? -2.224  9.937   21.534  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C   1 
ATOM   1883 O  O   . LYS B 1 68  ? -3.248  10.584  21.309  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O   1 
ATOM   1884 C  CB  . LYS B 1 68  ? -0.754  11.862  21.798  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB  1 
ATOM   1885 C  CG  . LYS B 1 68  ? -0.690  11.775  23.307  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG  1 
ATOM   1886 C  CD  . LYS B 1 68  ? -0.628  13.194  23.834  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD  1 
ATOM   1887 C  CE  . LYS B 1 68  ? -0.550  13.340  25.322  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE  1 
ATOM   1888 N  NZ  . LYS B 1 68  ? -0.538  14.784  25.651  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ  1 
ATOM   1889 N  N   . VAL B 1 69  ? -2.224  8.745   22.060  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   1 
ATOM   1890 C  CA  . VAL B 1 69  ? -3.431  8.024   22.474  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  1 
ATOM   1891 C  C   . VAL B 1 69  ? -3.338  7.832   23.981  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   1 
ATOM   1892 O  O   . VAL B 1 69  ? -2.612  6.968   24.472  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   1 
ATOM   1893 C  CB  . VAL B 1 69  ? -3.607  6.711   21.709  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  1 
ATOM   1894 C  CG1 . VAL B 1 69  ? -4.918  6.121   22.141  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG1 1 
ATOM   1895 C  CG2 . VAL B 1 69  ? -3.608  6.917   20.191  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG2 1 
ATOM   1896 N  N   . ASP B 1 70  ? -4.061  8.643   24.728  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B N   1 
ATOM   1897 C  CA  . ASP B 1 70  ? -4.285  8.420   26.166  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CA  1 
ATOM   1898 C  C   . ASP B 1 70  ? -5.261  7.269   26.360  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B C   1 
ATOM   1899 O  O   . ASP B 1 70  ? -6.364  7.231   25.732  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B O   1 
ATOM   1900 C  CB  . ASP B 1 70  ? -4.809  9.666   26.863  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CB  1 
ATOM   1901 C  CG  . ASP B 1 70  ? -3.791  10.802  26.984  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CG  1 
ATOM   1902 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -2.682  10.540  27.457  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD1 1 
ATOM   1903 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -4.123  11.990  26.640  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD2 1 
ATOM   1904 N  N   . VAL B 1 71  ? -4.895  6.338   27.241  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B N   1 
ATOM   1905 C  CA  . VAL B 1 71  ? -5.780  5.191   27.583  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CA  1 
ATOM   1906 C  C   . VAL B 1 71  ? -5.999  5.181   29.077  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B C   1 
ATOM   1907 O  O   . VAL B 1 71  ? -5.302  4.511   29.824  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B O   1 
ATOM   1908 C  CB  . VAL B 1 71  ? -5.178  3.871   27.069  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CB  1 
ATOM   1909 C  CG1 . VAL B 1 71  ? -6.197  2.754   27.156  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG1 1 
ATOM   1910 C  CG2 . VAL B 1 71  ? -4.684  4.002   25.622  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG2 1 
ATOM   1911 N  N   . PRO B 1 72  ? -6.928  6.038   29.538  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B N   1 
ATOM   1912 C  CA  . PRO B 1 72  ? -7.044  6.241   30.984  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CA  1 
ATOM   1913 C  C   . PRO B 1 72  ? -7.292  4.983   31.818  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B C   1 
ATOM   1914 O  O   . PRO B 1 72  ? -6.743  4.842   32.880  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B O   1 
ATOM   1915 C  CB  . PRO B 1 72  ? -8.267  7.177   31.039  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CB  1 
ATOM   1916 C  CG  . PRO B 1 72  ? -8.144  8.003   29.791  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CG  1 
ATOM   1917 C  CD  . PRO B 1 72  ? -7.763  6.962   28.752  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CD  1 
ATOM   1918 N  N   . TYR B 1 73  ? -8.122  4.095   31.278  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . TYR B 1 73  ? -8.482  2.857   32.006  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . TYR B 1 73  ? -7.259  1.957   32.212  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B C   1 
ATOM   1921 O  O   . TYR B 1 73  ? -7.248  1.124   33.127  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . TYR B 1 73  ? -9.662  2.158   31.320  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . TYR B 1 73  ? -9.316  1.255   30.159  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . TYR B 1 73  ? -9.307  1.731   28.852  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . TYR B 1 73  ? -9.087  -0.102  30.346  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD2 1 
ATOM   1926 C  CE1 . TYR B 1 73  ? -9.013  0.906   27.779  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE1 1 
ATOM   1927 C  CE2 . TYR B 1 73  ? -8.806  -0.954  29.284  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE2 1 
ATOM   1928 C  CZ  . TYR B 1 73  ? -8.746  -0.437  27.997  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CZ  1 
ATOM   1929 O  OH  . TYR B 1 73  ? -8.474  -1.261  26.927  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B OH  1 
ATOM   1930 N  N   A MET B 1 74  ? -6.195  2.164   31.430  0.50 14.07 ? ? ? ? ? ? 63  MET B N   1 
ATOM   1931 N  N   B MET B 1 74  ? -6.188  2.178   31.446  0.50 12.89 ? ? ? ? ? ? 63  MET B N   1 
ATOM   1932 C  CA  A MET B 1 74  ? -4.914  1.429   31.524  0.50 14.66 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CA  1 
ATOM   1933 C  CA  B MET B 1 74  ? -4.910  1.439   31.526  0.50 12.82 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CA  1 
ATOM   1934 C  C   A MET B 1 74  ? -3.826  2.317   32.130  0.50 13.16 ? ? ? ? ? ? 63  MET B C   1 
ATOM   1935 C  C   B MET B 1 74  ? -3.824  2.317   32.145  0.50 12.21 ? ? ? ? ? ? 63  MET B C   1 
ATOM   1936 O  O   A MET B 1 74  ? -2.683  1.840   32.222  0.50 14.14 ? ? ? ? ? ? 63  MET B O   1 
ATOM   1937 O  O   B MET B 1 74  ? -2.682  1.841   32.253  0.50 13.34 ? ? ? ? ? ? 63  MET B O   1 
ATOM   1938 C  CB  A MET B 1 74  ? -4.463  0.926   30.145  0.50 17.30 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CB  1 
ATOM   1939 C  CB  B MET B 1 74  ? -4.460  0.983   30.135  0.50 13.79 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CB  1 
ATOM   1940 C  CG  A MET B 1 74  ? -5.029  -0.429  29.794  0.50 20.12 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CG  1 
ATOM   1941 C  CG  B MET B 1 74  ? -5.412  0.016   29.486  0.50 14.43 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CG  1 
ATOM   1942 S  SD  A MET B 1 74  ? -4.713  -0.989  28.082  0.50 24.28 ? ? ? ? ? ? 63  MET B SD  1 
ATOM   1943 S  SD  B MET B 1 74  ? -5.802  -1.398  30.572  0.50 17.48 ? ? ? ? ? ? 63  MET B SD  1 
ATOM   1944 C  CE  A MET B 1 74  ? -5.469  -2.618  28.047  0.50 23.61 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CE  1 
ATOM   1945 C  CE  B MET B 1 74  ? -4.182  -2.063  30.915  0.50 17.68 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CE  1 
ATOM   1946 N  N   . LYS B 1 75  ? -4.129  3.568   32.498  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B N   1 
ATOM   1947 C  CA  . LYS B 1 75  ? -3.126  4.487   33.099  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  1 
ATOM   1948 C  C   . LYS B 1 75  ? -1.871  4.512   32.221  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B C   1 
ATOM   1949 O  O   . LYS B 1 75  ? -0.729  4.408   32.732  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B O   1 
ATOM   1950 C  CB  . LYS B 1 75  ? -2.822  4.083   34.538  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  1 
ATOM   1951 C  CG  . LYS B 1 75  ? -4.058  4.160   35.449  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  1 
ATOM   1952 C  CD  . LYS B 1 75  ? -3.722  3.799   36.884  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  1 
ATOM   1953 C  CE  . LYS B 1 75  ? -4.937  3.788   37.796  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  1 
ATOM   1954 N  NZ  . LYS B 1 75  ? -5.845  2.672   37.432  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  1 
ATOM   1955 N  N   . MET B 1 76  ? -2.062  4.788   30.938  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 65  MET B N   1 
ATOM   1956 C  CA  . MET B 1 76  ? -0.914  4.814   30.037  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CA  1 
ATOM   1957 C  C   . MET B 1 76  ? -1.262  5.715   28.877  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 65  MET B C   1 
ATOM   1958 O  O   . MET B 1 76  ? -2.446  5.969   28.595  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 65  MET B O   1 
ATOM   1959 C  CB  . MET B 1 76  ? -0.524  3.416   29.534  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CB  1 
ATOM   1960 C  CG  . MET B 1 76  ? -1.524  2.776   28.664  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CG  1 
ATOM   1961 S  SD  . MET B 1 76  ? -0.918  1.214   27.893  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 65  MET B SD  1 
ATOM   1962 C  CE  . MET B 1 76  ? -2.134  1.193   26.585  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 65  MET B CE  1 
ATOM   1963 N  N   . THR B 1 77  ? -0.198  6.166   28.205  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   1964 C  CA  . THR B 1 77  ? -0.323  6.975   26.992  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   1965 C  C   . THR B 1 77  ? 0.622   6.431   25.928  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   1966 O  O   . THR B 1 77  ? 1.805   6.101   26.268  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   1967 C  CB  . THR B 1 77  ? 0.050   8.431   27.253  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   1968 O  OG1 . THR B 1 77  ? -0.747  8.979   28.302  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   1969 C  CG2 . THR B 1 77  ? -0.034  9.314   26.028  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   1970 N  N   . LEU B 1 78  ? 0.139   6.243   24.723  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   1 
ATOM   1971 C  CA  . LEU B 1 78  ? 0.905   5.762   23.561  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  1 
ATOM   1972 C  C   . LEU B 1 78  ? 1.332   6.949   22.726  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   1 
ATOM   1973 O  O   . LEU B 1 78  ? 0.481   7.762   22.313  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   1 
ATOM   1974 C  CB  . LEU B 1 78  ? -0.012  4.855   22.746  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  1 
ATOM   1975 C  CG  . LEU B 1 78  ? -0.651  3.720   23.554  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  1 
ATOM   1976 C  CD1 . LEU B 1 78  ? -1.654  2.959   22.691  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 1 
ATOM   1977 C  CD2 . LEU B 1 78  ? 0.399   2.842   24.193  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 1 
ATOM   1978 N  N   . TYR B 1 79  ? 2.609   7.103   22.532  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B N   1 
ATOM   1979 C  CA  . TYR B 1 79  ? 3.129   8.112   21.615  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CA  1 
ATOM   1980 C  C   . TYR B 1 79  ? 3.587   7.426   20.342  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B C   1 
ATOM   1981 O  O   . TYR B 1 79  ? 4.590   6.712   20.393  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B O   1 
ATOM   1982 C  CB  . TYR B 1 79  ? 4.278   8.892   22.251  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CB  1 
ATOM   1983 C  CG  . TYR B 1 79  ? 3.870   9.685   23.464  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CG  1 
ATOM   1984 C  CD1 . TYR B 1 79  ? 3.837   9.123   24.744  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD1 1 
ATOM   1985 C  CD2 . TYR B 1 79  ? 3.423   10.990  23.343  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD2 1 
ATOM   1986 C  CE1 . TYR B 1 79  ? 3.438   9.877   25.836  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE1 1 
ATOM   1987 C  CE2 . TYR B 1 79  ? 3.109   11.769  24.435  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE2 1 
ATOM   1988 C  CZ  . TYR B 1 79  ? 3.092   11.196  25.688  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CZ  1 
ATOM   1989 O  OH  . TYR B 1 79  ? 2.706   11.925  26.782  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B OH  1 
ATOM   1990 N  N   . MET B 1 80  ? 2.861   7.618   19.247  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 69  MET B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . MET B 1 80  ? 3.193   7.033   17.941  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 69  MET B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . MET B 1 80  ? 4.058   8.015   17.175  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 69  MET B C   1 
ATOM   1993 O  O   . MET B 1 80  ? 3.599   9.143   16.871  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 69  MET B O   1 
ATOM   1994 C  CB  . MET B 1 80  ? 1.913   6.743   17.153  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 69  MET B CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . MET B 1 80  ? 0.924   5.865   17.888  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 69  MET B CG  1 
ATOM   1996 S  SD  . MET B 1 80  ? 1.522   4.304   18.415  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 69  MET B SD  1 
ATOM   1997 C  CE  . MET B 1 80  ? 1.934   3.583   16.830  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 69  MET B CE  1 
ATOM   1998 N  N   A MET B 1 81  ? 5.286   7.631   16.882  0.50 7.71  ? ? ? ? ? ? 70  MET B N   1 
ATOM   1999 N  N   B MET B 1 81  ? 5.263   7.651   16.848  0.50 6.63  ? ? ? ? ? ? 70  MET B N   1 
ATOM   2000 C  CA  A MET B 1 81  ? 6.332   8.486   16.271  0.50 7.71  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CA  1 
ATOM   2001 C  CA  B MET B 1 81  ? 6.145   8.610   16.170  0.50 6.09  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CA  1 
ATOM   2002 C  C   A MET B 1 81  ? 6.695   7.910   14.885  0.50 7.15  ? ? ? ? ? ? 70  MET B C   1 
ATOM   2003 C  C   B MET B 1 81  ? 6.756   7.942   14.933  0.50 6.29  ? ? ? ? ? ? 70  MET B C   1 
ATOM   2004 O  O   A MET B 1 81  ? 6.714   6.677   14.711  0.50 6.58  ? ? ? ? ? ? 70  MET B O   1 
ATOM   2005 O  O   B MET B 1 81  ? 6.936   6.711   14.920  0.50 5.93  ? ? ? ? ? ? 70  MET B O   1 
ATOM   2006 C  CB  A MET B 1 81  ? 7.613   8.526   17.123  0.50 8.79  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CB  1 
ATOM   2007 C  CB  B MET B 1 81  ? 7.238   9.133   17.108  0.50 5.90  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CB  1 
ATOM   2008 C  CG  A MET B 1 81  ? 7.415   8.977   18.546  0.50 9.90  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CG  1 
ATOM   2009 C  CG  B MET B 1 81  ? 6.698   9.579   18.444  0.50 5.71  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CG  1 
ATOM   2010 S  SD  A MET B 1 81  ? 6.803   10.694  18.740  0.50 13.63 ? ? ? ? ? ? 70  MET B SD  1 
ATOM   2011 S  SD  B MET B 1 81  ? 7.968   10.395  19.432  0.50 5.01  ? ? ? ? ? ? 70  MET B SD  1 
ATOM   2012 C  CE  A MET B 1 81  ? 8.234   11.686  18.330  0.50 13.76 ? ? ? ? ? ? 70  MET B CE  1 
ATOM   2013 C  CE  B MET B 1 81  ? 8.175   11.916  18.499  0.50 5.50  ? ? ? ? ? ? 70  MET B CE  1 
ATOM   2014 N  N   . GLY B 1 82  ? 7.119   8.733   13.953  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   2015 C  CA  . GLY B 1 82  ? 7.687   8.227   12.724  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   2016 C  C   . GLY B 1 82  ? 8.046   9.326   11.770  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   2017 O  O   . GLY B 1 82  ? 7.778   10.513  12.034  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   2018 N  N   . TYR B 1 83  ? 8.606   8.945   10.654  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B N   1 
ATOM   2019 C  CA  . TYR B 1 83  ? 9.099   9.881   9.649   1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CA  1 
ATOM   2020 C  C   . TYR B 1 83  ? 7.951   10.127  8.695   1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B C   1 
ATOM   2021 O  O   . TYR B 1 83  ? 7.785   9.432   7.688   1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B O   1 
ATOM   2022 C  CB  . TYR B 1 83  ? 10.312  9.324   8.929   1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CB  1 
ATOM   2023 C  CG  . TYR B 1 83  ? 11.515  9.285   9.846   1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CG  1 
ATOM   2024 C  CD1 . TYR B 1 83  ? 12.059  10.450  10.326  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD1 1 
ATOM   2025 C  CD2 . TYR B 1 83  ? 12.118  8.080   10.246  1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD2 1 
ATOM   2026 C  CE1 . TYR B 1 83  ? 13.181  10.473  11.122  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE1 1 
ATOM   2027 C  CE2 . TYR B 1 83  ? 13.209  8.065   11.089  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE2 1 
ATOM   2028 C  CZ  . TYR B 1 83  ? 13.781  9.263   11.484  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CZ  1 
ATOM   2029 O  OH  . TYR B 1 83  ? 14.904  9.185   12.289  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B OH  1 
ATOM   2030 N  N   . GLU B 1 84  ? 7.119   11.097  9.016   1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 73  GLU B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . GLU B 1 84  ? 5.992   11.556  8.163   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . GLU B 1 84  ? 5.800   13.047  8.318   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 73  GLU B C   1 
ATOM   2033 O  O   . GLU B 1 84  ? 6.173   13.582  9.332   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 73  GLU B O   1 
ATOM   2034 C  CB  . GLU B 1 84  ? 4.667   10.881  8.570   1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CB  1 
ATOM   2035 C  CG  . GLU B 1 84  ? 4.710   9.373   8.636   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CG  1 
ATOM   2036 C  CD  . GLU B 1 84  ? 4.780   8.685   7.288   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CD  1 
ATOM   2037 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 4.651   9.329   6.243   1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B OE1 1 
ATOM   2038 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 4.958   7.443   7.235   1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B OE2 1 
ATOM   2039 N  N   . ASP B 1 85  ? 5.164   13.642  7.307   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 74  ASP B N   1 
ATOM   2040 C  CA  . ASP B 1 85  ? 4.810   15.069  7.335   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 74  ASP B CA  1 
ATOM   2041 C  C   . ASP B 1 85  ? 3.469   15.186  8.019   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 74  ASP B C   1 
ATOM   2042 O  O   . ASP B 1 85  ? 2.477   15.031  7.369   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 74  ASP B O   1 
ATOM   2043 C  CB  . ASP B 1 85  ? 4.861   15.632  5.910   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B CB  1 
ATOM   2044 C  CG  . ASP B 1 85  ? 4.621   17.137  5.891   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B CG  1 
ATOM   2045 O  OD1 . ASP B 1 85  ? 4.280   17.710  6.934   1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B OD1 1 
ATOM   2046 O  OD2 . ASP B 1 85  ? 4.779   17.717  4.782   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B OD2 1 
ATOM   2047 N  N   . VAL B 1 86  ? 3.438   15.528  9.297   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B N   1 
ATOM   2048 C  CA  . VAL B 1 86  ? 2.139   15.664  10.019  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CA  1 
ATOM   2049 C  C   . VAL B 1 86  ? 1.401   16.972  9.665   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B C   1 
ATOM   2050 O  O   . VAL B 1 86  ? 0.168   17.004  9.941   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B O   1 
ATOM   2051 C  CB  . VAL B 1 86  ? 2.364   15.543  11.540  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CB  1 
ATOM   2052 C  CG1 . VAL B 1 86  ? 2.865   14.145  11.875  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CG1 1 
ATOM   2053 C  CG2 . VAL B 1 86  ? 3.302   16.655  12.112  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CG2 1 
ATOM   2054 N  N   . SER B 1 87  ? 2.027   17.912  8.970   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 76  SER B N   1 
ATOM   2055 C  CA  . SER B 1 87  ? 1.293   19.118  8.516   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 76  SER B CA  1 
ATOM   2056 C  C   . SER B 1 87  ? 0.238   18.724  7.516   1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 76  SER B C   1 
ATOM   2057 O  O   . SER B 1 87  ? -0.753  19.439  7.469   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 76  SER B O   1 
ATOM   2058 C  CB  . SER B 1 87  ? 2.227   20.143  7.953   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 76  SER B CB  1 
ATOM   2059 O  OG  . SER B 1 87  ? 2.739   19.849  6.697   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 76  SER B OG  1 
ATOM   2060 N  N   . SER B 1 88  ? 0.383   17.608  6.820   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   1 
ATOM   2061 C  CA  . SER B 1 88  ? -0.612  17.142  5.818   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  1 
ATOM   2062 C  C   . SER B 1 88  ? -1.381  15.907  6.315   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   1 
ATOM   2063 O  O   . SER B 1 88  ? -2.110  15.258  5.551   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   1 
ATOM   2064 C  CB  . SER B 1 88  ? -0.006  16.938  4.477   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  1 
ATOM   2065 O  OG  . SER B 1 88  ? 1.147   16.104  4.504   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  1 
ATOM   2066 N  N   . ALA B 1 89  ? -1.288  15.553  7.595   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   1 
ATOM   2067 C  CA  . ALA B 1 89  ? -2.087  14.464  8.182   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  1 
ATOM   2068 C  C   . ALA B 1 89  ? -3.540  14.906  8.267   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   1 
ATOM   2069 O  O   . ALA B 1 89  ? -3.781  16.096  8.353   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   1 
ATOM   2070 C  CB  . ALA B 1 89  ? -1.523  14.070  9.538   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  1 
ATOM   2071 N  N   . PRO B 1 90  ? -4.492  13.961  8.407   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . PRO B 1 90  ? -5.886  14.355  8.578   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . PRO B 1 90  ? -6.049  15.173  9.847   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B C   1 
ATOM   2074 O  O   . PRO B 1 90  ? -5.424  14.908  10.859  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . PRO B 1 90  ? -6.645  13.025  8.736   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . PRO B 1 90  ? -5.754  11.966  8.188   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B CG  1 
ATOM   2077 C  CD  . PRO B 1 90  ? -4.341  12.475  8.350   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 79  PRO B CD  1 
ATOM   2078 N  N   . SER B 1 91  ? -6.928  16.173  9.770   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 80  SER B N   1 
ATOM   2079 C  CA  . SER B 1 91  ? -7.193  17.070  10.916  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 80  SER B CA  1 
ATOM   2080 C  C   . SER B 1 91  ? -8.150  16.365  11.876  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 80  SER B C   1 
ATOM   2081 O  O   . SER B 1 91  ? -8.083  16.631  13.113  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 80  SER B O   1 
ATOM   2082 C  CB  . SER B 1 91  ? -7.697  18.428  10.480  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 80  SER B CB  1 
ATOM   2083 O  OG  . SER B 1 91  ? -8.876  18.286  9.749   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 80  SER B OG  1 
ATOM   2084 N  N   . ASP B 1 92  ? -9.054  15.535  11.422  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   2085 C  CA  . ASP B 1 92  ? -10.050 14.927  12.326  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   2086 C  C   . ASP B 1 92  ? -9.286  13.967  13.244  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   2087 O  O   . ASP B 1 92  ? -8.547  13.110  12.732  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   2088 C  CB  . ASP B 1 92  ? -11.126 14.131  11.610  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . ASP B 1 92  ? -12.029 13.383  12.556  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   2090 O  OD1 . ASP B 1 92  ? -12.800 14.086  13.255  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   2091 O  OD2 . ASP B 1 92  ? -11.900 12.159  12.657  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   2092 N  N   . PRO B 1 93  ? -9.464  13.997  14.574  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B N   1 
ATOM   2093 C  CA  . PRO B 1 93  ? -8.655  13.112  15.449  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CA  1 
ATOM   2094 C  C   . PRO B 1 93  ? -8.800  11.638  15.157  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B C   1 
ATOM   2095 O  O   . PRO B 1 93  ? -7.819  10.927  15.122  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B O   1 
ATOM   2096 C  CB  . PRO B 1 93  ? -9.128  13.565  16.846  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CB  1 
ATOM   2097 C  CG  . PRO B 1 93  ? -9.433  15.031  16.669  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CG  1 
ATOM   2098 C  CD  . PRO B 1 93  ? -10.142 15.058  15.331  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CD  1 
ATOM   2099 N  N   . VAL B 1 94  ? -10.007 11.133  14.993  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N   1 
ATOM   2100 C  CA  . VAL B 1 94  ? -10.203 9.693   14.702  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA  1 
ATOM   2101 C  C   . VAL B 1 94  ? -9.527  9.346   13.390  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C   1 
ATOM   2102 O  O   . VAL B 1 94  ? -8.781  8.346   13.327  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O   1 
ATOM   2103 C  CB  . VAL B 1 94  ? -11.685 9.251   14.697  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB  1 
ATOM   2104 C  CG1 . VAL B 1 94  ? -11.839 7.810   14.239  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1 1 
ATOM   2105 C  CG2 . VAL B 1 94  ? -12.290 9.449   16.079  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2 1 
ATOM   2106 N  N   . GLU B 1 95  ? -9.724  10.144  12.351  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N   1 
ATOM   2107 C  CA  . GLU B 1 95  ? -9.096  9.797   11.068  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA  1 
ATOM   2108 C  C   . GLU B 1 95  ? -7.577  9.938   11.157  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C   1 
ATOM   2109 O  O   . GLU B 1 95  ? -6.911  9.190   10.447  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O   1 
ATOM   2110 C  CB  . GLU B 1 95  ? -9.639  10.617  9.912   1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB  1 
ATOM   2111 C  CG  . GLU B 1 95  ? -11.168 10.472  9.723   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG  1 
ATOM   2112 C  CD  . GLU B 1 95  ? -11.699 9.063   9.656   1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD  1 
ATOM   2113 O  OE1 . GLU B 1 95  ? -11.063 8.243   8.986   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1 1 
ATOM   2114 O  OE2 . GLU B 1 95  ? -12.740 8.800   10.340  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2 1 
ATOM   2115 N  N   . LYS B 1 96  ? -7.061  10.837  11.980  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   1 
ATOM   2116 C  CA  . LYS B 1 96  ? -5.591  10.927  12.152  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  1 
ATOM   2117 C  C   . LYS B 1 96  ? -5.015  9.674   12.811  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   1 
ATOM   2118 O  O   . LYS B 1 96  ? -3.905  9.227   12.449  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   1 
ATOM   2119 C  CB  . LYS B 1 96  ? -5.234  12.157  12.958  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  1 
ATOM   2120 C  CG  . LYS B 1 96  ? -3.752  12.519  12.970  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  1 
ATOM   2121 C  CD  . LYS B 1 96  ? -3.506  13.768  13.739  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  1 
ATOM   2122 C  CE  . LYS B 1 96  ? -2.071  14.260  13.620  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  1 
ATOM   2123 N  NZ  . LYS B 1 96  ? -1.790  15.378  14.540  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM   2124 N  N   . THR B 1 97  ? -5.723  9.124   13.751  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 86  THR B N   1 
ATOM   2125 C  CA  . THR B 1 97  ? -5.300  7.863   14.400  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 86  THR B CA  1 
ATOM   2126 C  C   . THR B 1 97  ? -5.355  6.760   13.366  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 86  THR B C   1 
ATOM   2127 O  O   . THR B 1 97  ? -4.459  5.985   13.301  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 86  THR B O   1 
ATOM   2128 C  CB  . THR B 1 97  ? -6.175  7.554   15.626  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 86  THR B CB  1 
ATOM   2129 O  OG1 . THR B 1 97  ? -6.220  8.635   16.517  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 86  THR B OG1 1 
ATOM   2130 C  CG2 . THR B 1 97  ? -5.725  6.324   16.393  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 86  THR B CG2 1 
ATOM   2131 N  N   . ILE B 1 98  ? -6.419  6.630   12.576  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B N   1 
ATOM   2132 C  CA  . ILE B 1 98  ? -6.484  5.567   11.543  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B CA  1 
ATOM   2133 C  C   . ILE B 1 98  ? -5.364  5.744   10.545  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B C   1 
ATOM   2134 O  O   . ILE B 1 98  ? -4.742  4.739   10.099  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B O   1 
ATOM   2135 C  CB  . ILE B 1 98  ? -7.881  5.530   10.899  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B CB  1 
ATOM   2136 C  CG1 . ILE B 1 98  ? -8.930  5.282   11.988  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B CG1 1 
ATOM   2137 C  CG2 . ILE B 1 98  ? -7.959  4.523   9.763   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B CG2 1 
ATOM   2138 C  CD1 . ILE B 1 98  ? -8.770  3.978   12.729  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 87  ILE B CD1 1 
ATOM   2139 N  N   . TRP B 1 99  ? -5.088  6.973   10.166  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B N   1 
ATOM   2140 C  CA  . TRP B 1 99  ? -3.956  7.267   9.279   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CA  1 
ATOM   2141 C  C   . TRP B 1 99  ? -2.654  6.760   9.918   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B C   1 
ATOM   2142 O  O   . TRP B 1 99  ? -1.850  6.082   9.225   1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B O   1 
ATOM   2143 C  CB  . TRP B 1 99  ? -3.889  8.755   9.014   1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CB  1 
ATOM   2144 C  CG  . TRP B 1 99  ? -2.663  9.245   8.337   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CG  1 
ATOM   2145 C  CD1 . TRP B 1 99  ? -2.362  9.162   6.994   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CD1 1 
ATOM   2146 C  CD2 . TRP B 1 99  ? -1.505  9.839   8.933   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CD2 1 
ATOM   2147 N  NE1 . TRP B 1 99  ? -1.156  9.749   6.724   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 88  TRP B NE1 1 
ATOM   2148 C  CE2 . TRP B 1 99  ? -0.601  10.156  7.900   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CE2 1 
ATOM   2149 C  CE3 . TRP B 1 99  ? -1.239  10.226  10.254  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CE3 1 
ATOM   2150 C  CZ2 . TRP B 1 99  ? 0.605   10.797  8.140   1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CZ2 1 
ATOM   2151 C  CZ3 . TRP B 1 99  ? -0.040  10.838  10.488  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CZ3 1 
ATOM   2152 C  CH2 . TRP B 1 99  ? 0.851   11.133  9.445   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 88  TRP B CH2 1 
ATOM   2153 N  N   . THR B 1 100 ? -2.452  7.065   11.181  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   1 
ATOM   2154 C  CA  . THR B 1 100 ? -1.220  6.614   11.866  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  1 
ATOM   2155 C  C   . THR B 1 100 ? -1.024  5.117   11.712  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   1 
ATOM   2156 O  O   . THR B 1 100 ? 0.088   4.635   11.383  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   1 
ATOM   2157 C  CB  . THR B 1 100 ? -1.279  7.015   13.334  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  1 
ATOM   2158 O  OG1 . THR B 1 100 ? -1.307  8.451   13.431  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 1 
ATOM   2159 C  CG2 . THR B 1 100 ? -0.067  6.481   14.074  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 1 
ATOM   2160 N  N   . PHE B 1 101 ? -2.061  4.348   11.971  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 90  PHE B N   1 
ATOM   2161 C  CA  . PHE B 1 101 ? -1.945  2.872   12.001  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CA  1 
ATOM   2162 C  C   . PHE B 1 101 ? -1.948  2.229   10.620  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 90  PHE B C   1 
ATOM   2163 O  O   . PHE B 1 101 ? -1.751  1.025   10.500  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B O   1 
ATOM   2164 C  CB  . PHE B 1 101 ? -3.022  2.250   12.903  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . PHE B 1 101 ? -2.703  2.410   14.358  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CG  1 
ATOM   2166 C  CD1 . PHE B 1 101 ? -1.925  1.464   15.007  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CD1 1 
ATOM   2167 C  CD2 . PHE B 1 101 ? -3.091  3.516   15.089  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CD2 1 
ATOM   2168 C  CE1 . PHE B 1 101 ? -1.589  1.654   16.347  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CE1 1 
ATOM   2169 C  CE2 . PHE B 1 101 ? -2.701  3.743   16.411  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CE2 1 
ATOM   2170 C  CZ  . PHE B 1 101 ? -1.955  2.789   17.037  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B CZ  1 
ATOM   2171 N  N   . GLY B 1 102 ? -2.021  3.004   9.574   1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 91  GLY B N   1 
ATOM   2172 C  CA  . GLY B 1 102 ? -1.750  2.632   8.192   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 91  GLY B CA  1 
ATOM   2173 C  C   . GLY B 1 102 ? -0.326  2.938   7.730   1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 91  GLY B C   1 
ATOM   2174 O  O   . GLY B 1 102 ? -0.005  2.617   6.575   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 91  GLY B O   1 
ATOM   2175 N  N   . ARG B 1 103 ? 0.467   3.592   8.587   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N   1 
ATOM   2176 C  CA  . ARG B 1 103 ? 1.837   3.965   8.221   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  1 
ATOM   2177 C  C   . ARG B 1 103 ? 2.807   2.892   8.691   1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C   1 
ATOM   2178 O  O   . ARG B 1 103 ? 2.791   2.485   9.845   1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O   1 
ATOM   2179 C  CB  . ARG B 1 103 ? 2.251   5.306   8.835   1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . ARG B 1 103 ? 1.350   6.478   8.425   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  1 
ATOM   2181 C  CD  . ARG B 1 103 ? 1.157   6.619   6.936   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  1 
ATOM   2182 N  NE  . ARG B 1 103 ? 2.419   6.675   6.197   1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  1 
ATOM   2183 C  CZ  . ARG B 1 103 ? 2.678   6.149   5.042   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  1 
ATOM   2184 N  NH1 . ARG B 1 103 ? 1.736   5.479   4.404   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 1 
ATOM   2185 N  NH2 . ARG B 1 103 ? 3.880   6.239   4.516   1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 1 
ATOM   2186 N  N   . PRO B 1 104 ? 3.699   2.389   7.811   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 93  PRO B N   1 
ATOM   2187 C  CA  . PRO B 1 104 ? 4.727   1.463   8.245   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 93  PRO B CA  1 
ATOM   2188 C  C   . PRO B 1 104 ? 5.772   2.218   9.077   1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 93  PRO B C   1 
ATOM   2189 O  O   . PRO B 1 104 ? 5.915   3.433   9.016   1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 93  PRO B O   1 
ATOM   2190 C  CB  . PRO B 1 104 ? 5.380   0.956   6.943   1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 93  PRO B CB  1 
ATOM   2191 C  CG  . PRO B 1 104 ? 4.327   1.254   5.875   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 93  PRO B CG  1 
ATOM   2192 C  CD  . PRO B 1 104 ? 3.697   2.561   6.337   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 93  PRO B CD  1 
ATOM   2193 N  N   . ALA B 1 105 ? 6.580   1.470   9.799   1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B N   1 
ATOM   2194 C  CA  . ALA B 1 105 ? 7.885   1.938   10.309  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B CA  1 
ATOM   2195 C  C   . ALA B 1 105 ? 7.677   2.961   11.419  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B C   1 
ATOM   2196 O  O   . ALA B 1 105 ? 8.519   3.884   11.581  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B O   1 
ATOM   2197 C  CB  . ALA B 1 105 ? 8.711   2.495   9.195   1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B CB  1 
ATOM   2198 N  N   . THR B 1 106 ? 6.666   2.841   12.250  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 95  THR B N   1 
ATOM   2199 C  CA  . THR B 1 106 ? 6.451   3.762   13.391  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA  1 
ATOM   2200 C  C   . THR B 1 106 ? 7.062   3.183   14.691  1.00 6.06  ? ? ? ? ? ? 95  THR B C   1 
ATOM   2201 O  O   . THR B 1 106 ? 7.301   1.974   14.806  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 95  THR B O   1 
ATOM   2202 C  CB  . THR B 1 106 ? 4.966   4.108   13.612  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB  1 
ATOM   2203 O  OG1 . THR B 1 106 ? 4.266   3.060   14.295  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1 1 
ATOM   2204 C  CG2 . THR B 1 106 ? 4.310   4.502   12.310  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2 1 
ATOM   2205 N  N   . MET B 1 107 ? 7.255   4.083   15.636  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 96  MET B N   1 
ATOM   2206 C  CA  . MET B 1 107 ? 7.562   3.712   17.008  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CA  1 
ATOM   2207 C  C   . MET B 1 107 ? 6.306   3.907   17.821  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 96  MET B C   1 
ATOM   2208 O  O   . MET B 1 107 ? 5.681   4.944   17.715  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 96  MET B O   1 
ATOM   2209 C  CB  . MET B 1 107 ? 8.656   4.615   17.554  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CB  1 
ATOM   2210 C  CG  . MET B 1 107 ? 10.030  4.386   16.893  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CG  1 
ATOM   2211 S  SD  . MET B 1 107 ? 10.670  2.774   16.962  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 96  MET B SD  1 
ATOM   2212 C  CE  . MET B 1 107 ? 10.812  2.471   18.703  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CE  1 
ATOM   2213 N  N   . GLU B 1 108 ? 6.001   2.971   18.712  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B N   1 
ATOM   2214 C  CA  . GLU B 1 108 ? 4.999   3.093   19.775  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B CA  1 
ATOM   2215 C  C   . GLU B 1 108 ? 5.765   3.240   21.088  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B C   1 
ATOM   2216 O  O   . GLU B 1 108 ? 6.368   2.261   21.551  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B O   1 
ATOM   2217 C  CB  . GLU B 1 108 ? 4.015   1.928   19.770  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B CB  1 
ATOM   2218 C  CG  . GLU B 1 108 ? 3.004   1.999   20.924  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B CG  1 
ATOM   2219 C  CD  . GLU B 1 108 ? 1.917   0.992   20.735  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B CD  1 
ATOM   2220 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 0.745   1.391   20.551  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B OE1 1 
ATOM   2221 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 2.237   -0.146  20.511  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 97  GLU B OE2 1 
ATOM   2222 N  N   . LEU B 1 109 ? 5.738   4.421   21.645  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   1 
ATOM   2223 C  CA  . LEU B 1 109 ? 6.455   4.701   22.902  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  1 
ATOM   2224 C  C   . LEU B 1 109 ? 5.467   4.762   24.040  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   1 
ATOM   2225 O  O   . LEU B 1 109 ? 4.611   5.701   24.037  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   1 
ATOM   2226 C  CB  . LEU B 1 109 ? 7.304   5.960   22.705  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  1 
ATOM   2227 C  CG  . LEU B 1 109 ? 8.267   5.891   21.500  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  1 
ATOM   2228 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 8.895   7.195   21.103  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 1 
ATOM   2229 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 9.347   4.844   21.692  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 1 
ATOM   2230 N  N   . THR B 1 110 ? 5.441   3.742   24.874  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 99  THR B N   1 
ATOM   2231 C  CA  . THR B 1 110 ? 4.382   3.562   25.857  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 99  THR B CA  1 
ATOM   2232 C  C   . THR B 1 110 ? 4.800   4.121   27.214  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 99  THR B C   1 
ATOM   2233 O  O   . THR B 1 110 ? 5.723   3.581   27.851  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 99  THR B O   1 
ATOM   2234 C  CB  . THR B 1 110 ? 4.095   2.076   25.972  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CB  1 
ATOM   2235 O  OG1 . THR B 1 110 ? 3.763   1.530   24.687  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 99  THR B OG1 1 
ATOM   2236 C  CG2 . THR B 1 110 ? 2.980   1.799   26.956  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CG2 1 
ATOM   2237 N  N   . HIS B 1 111 ? 4.084   5.131   27.663  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B N   1 
ATOM   2238 C  CA  . HIS B 1 111 ? 4.309   5.772   28.997  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B CA  1 
ATOM   2239 C  C   . HIS B 1 111 ? 3.261   5.222   29.957  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B C   1 
ATOM   2240 O  O   . HIS B 1 111 ? 2.046   5.488   29.812  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B O   1 
ATOM   2241 C  CB  . HIS B 1 111 ? 4.216   7.267   28.839  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B CB  1 
ATOM   2242 C  CG  . HIS B 1 111 ? 4.288   7.962   30.147  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B CG  1 
ATOM   2243 N  ND1 . HIS B 1 111 ? 3.414   8.983   30.485  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 100 HIS B ND1 1 
ATOM   2244 C  CD2 . HIS B 1 111 ? 5.132   7.759   31.209  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B CD2 1 
ATOM   2245 C  CE1 . HIS B 1 111 ? 3.685   9.337   31.747  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 100 HIS B CE1 1 
ATOM   2246 N  NE2 . HIS B 1 111 ? 4.765   8.640   32.220  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 100 HIS B NE2 1 
ATOM   2247 N  N   . PHE B 1 112 ? 3.693   4.440   30.934  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 101 PHE B N   1 
ATOM   2248 C  CA  . PHE B 1 112 ? 2.823   4.052   32.072  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CA  1 
ATOM   2249 C  C   . PHE B 1 112 ? 2.865   5.148   33.119  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B C   1 
ATOM   2250 O  O   . PHE B 1 112 ? 3.953   5.475   33.616  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B O   1 
ATOM   2251 C  CB  . PHE B 1 112 ? 3.276   2.737   32.697  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CB  1 
ATOM   2252 C  CG  . PHE B 1 112 ? 3.026   1.592   31.774  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CG  1 
ATOM   2253 C  CD1 . PHE B 1 112 ? 1.737   1.139   31.574  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CD1 1 
ATOM   2254 C  CD2 . PHE B 1 112 ? 4.039   1.014   31.039  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CD2 1 
ATOM   2255 C  CE1 . PHE B 1 112 ? 1.454   0.088   30.709  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CE1 1 
ATOM   2256 C  CE2 . PHE B 1 112 ? 3.752   0.002   30.123  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CE2 1 
ATOM   2257 C  CZ  . PHE B 1 112 ? 2.463   -0.443  29.958  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CZ  1 
ATOM   2258 N  N   . TRP B 1 113 ? 1.739   5.809   33.367  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B N   1 
ATOM   2259 C  CA  . TRP B 1 113 ? 1.733   7.012   34.219  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CA  1 
ATOM   2260 C  C   . TRP B 1 113 ? 2.401   6.734   35.571  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B C   1 
ATOM   2261 O  O   . TRP B 1 113 ? 2.139   5.664   36.143  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B O   1 
ATOM   2262 C  CB  . TRP B 1 113 ? 0.296   7.428   34.444  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CB  1 
ATOM   2263 C  CG  . TRP B 1 113 ? -0.475  7.757   33.202  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CG  1 
ATOM   2264 C  CD1 . TRP B 1 113 ? 0.004   7.998   31.949  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD1 1 
ATOM   2265 C  CD2 . TRP B 1 113 ? -1.887  7.948   33.128  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD2 1 
ATOM   2266 N  NE1 . TRP B 1 113 ? -1.016  8.271   31.096  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B NE1 1 
ATOM   2267 C  CE2 . TRP B 1 113 ? -2.205  8.256   31.783  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE2 1 
ATOM   2268 C  CE3 . TRP B 1 113 ? -2.917  7.971   34.082  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE3 1 
ATOM   2269 C  CZ2 . TRP B 1 113 ? -3.503  8.555   31.356  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ2 1 
ATOM   2270 C  CZ3 . TRP B 1 113 ? -4.190  8.170   33.637  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ3 1 
ATOM   2271 C  CH2 . TRP B 1 113 ? -4.491  8.483   32.315  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CH2 1 
ATOM   2272 N  N   . GLY B 1 114 ? 3.236   7.658   36.014  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N   1 
ATOM   2273 C  CA  . GLY B 1 114 ? 3.862   7.621   37.349  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA  1 
ATOM   2274 C  C   . GLY B 1 114 ? 5.295   7.171   37.290  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C   1 
ATOM   2275 O  O   . GLY B 1 114 ? 6.015   7.469   38.208  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O   1 
ATOM   2276 N  N   . THR B 1 115 ? 5.749   6.430   36.276  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 104 THR B N   1 
ATOM   2277 C  CA  . THR B 1 115 ? 7.145   5.965   36.275  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 104 THR B CA  1 
ATOM   2278 C  C   . THR B 1 115 ? 8.089   7.142   36.424  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 104 THR B C   1 
ATOM   2279 O  O   . THR B 1 115 ? 9.205   6.942   37.009  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 104 THR B O   1 
ATOM   2280 C  CB  . THR B 1 115 ? 7.432   5.096   35.044  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 104 THR B CB  1 
ATOM   2281 O  OG1 . THR B 1 115 ? 7.073   5.829   33.851  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 104 THR B OG1 1 
ATOM   2282 C  CG2 . THR B 1 115 ? 6.646   3.806   35.123  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 104 THR B CG2 1 
ATOM   2283 N  N   . GLU B 1 116 ? 7.766   8.302   35.872  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B N   1 
ATOM   2284 C  CA  . GLU B 1 116 ? 8.713   9.434   35.865  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CA  1 
ATOM   2285 C  C   . GLU B 1 116 ? 8.795   10.081  37.252  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B C   1 
ATOM   2286 O  O   . GLU B 1 116 ? 9.718   10.869  37.411  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B O   1 
ATOM   2287 C  CB  . GLU B 1 116 ? 8.285   10.442  34.823  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CB  1 
ATOM   2288 C  CG  . GLU B 1 116 ? 7.051   11.252  35.137  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CG  1 
ATOM   2289 C  CD  . GLU B 1 116 ? 5.681   10.702  34.811  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CD  1 
ATOM   2290 O  OE1 . GLU B 1 116 ? 5.540   9.436   34.794  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE1 1 
ATOM   2291 O  OE2 . GLU B 1 116 ? 4.745   11.493  34.589  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE2 1 
ATOM   2292 N  N   . ASN B 1 117 ? 7.889   9.736   38.168  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B N   1 
ATOM   2293 C  CA  . ASN B 1 117 ? 7.775   10.351  39.525  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CA  1 
ATOM   2294 C  C   . ASN B 1 117 ? 8.007   9.323   40.622  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B C   1 
ATOM   2295 O  O   . ASN B 1 117 ? 7.887   9.688   41.801  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B O   1 
ATOM   2296 C  CB  . ASN B 1 117 ? 6.383   10.959  39.711  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CB  1 
ATOM   2297 C  CG  . ASN B 1 117 ? 6.254   12.157  38.812  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CG  1 
ATOM   2298 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 7.225   12.898  38.681  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B OD1 1 
ATOM   2299 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 5.115   12.308  38.145  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B ND2 1 
ATOM   2300 N  N   . ASP B 1 118 ? 8.251   8.074   40.284  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   1 
ATOM   2301 C  CA  . ASP B 1 118 ? 8.312   6.984   41.274  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  1 
ATOM   2302 C  C   . ASP B 1 118 ? 9.777   6.827   41.654  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   1 
ATOM   2303 O  O   . ASP B 1 118 ? 10.594  6.412   40.830  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   1 
ATOM   2304 C  CB  . ASP B 1 118 ? 7.656   5.728   40.706  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  1 
ATOM   2305 C  CG  . ASP B 1 118 ? 7.679   4.549   41.661  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  1 
ATOM   2306 O  OD1 . ASP B 1 118 ? 8.326   4.680   42.743  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 1 
ATOM   2307 O  OD2 . ASP B 1 118 ? 7.074   3.525   41.322  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 1 
ATOM   2308 N  N   . PRO B 1 119 ? 10.169  7.139   42.913  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B N   1 
ATOM   2309 C  CA  . PRO B 1 119 ? 11.583  7.064   43.290  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CA  1 
ATOM   2310 C  C   . PRO B 1 119 ? 12.133  5.619   43.297  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B C   1 
ATOM   2311 O  O   . PRO B 1 119 ? 13.351  5.465   43.255  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B O   1 
ATOM   2312 C  CB  . PRO B 1 119 ? 11.605  7.742   44.680  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CB  1 
ATOM   2313 C  CG  . PRO B 1 119 ? 10.200  7.543   45.234  1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CG  1 
ATOM   2314 C  CD  . PRO B 1 119 ? 9.291   7.557   44.020  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CD  1 
ATOM   2315 N  N   . GLU B 1 120 ? 11.247  4.613   43.307  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N   1 
ATOM   2316 C  CA  . GLU B 1 120 ? 11.584  3.160   43.311  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA  1 
ATOM   2317 C  C   . GLU B 1 120 ? 11.551  2.556   41.894  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C   1 
ATOM   2318 O  O   . GLU B 1 120 ? 11.722  1.316   41.764  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O   1 
ATOM   2319 C  CB  . GLU B 1 120 ? 10.581  2.345   44.131  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB  1 
ATOM   2320 C  CG  . GLU B 1 120 ? 10.260  2.918   45.510  1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG  1 
ATOM   2321 C  CD  . GLU B 1 120 ? 11.422  3.020   46.491  1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD  1 
ATOM   2322 O  OE1 . GLU B 1 120 ? 12.384  2.216   46.377  1.00 59.38 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1 1 
ATOM   2323 O  OE2 . GLU B 1 120 ? 11.356  3.903   47.381  1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2 1 
ATOM   2324 N  N   . PHE B 1 121 ? 11.214  3.339   40.867  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B N   1 
ATOM   2325 C  CA  . PHE B 1 121 ? 11.204  2.804   39.480  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CA  1 
ATOM   2326 C  C   . PHE B 1 121 ? 12.660  2.515   39.124  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B C   1 
ATOM   2327 O  O   . PHE B 1 121 ? 13.484  3.437   39.181  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B O   1 
ATOM   2328 C  CB  . PHE B 1 121 ? 10.480  3.742   38.511  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CB  1 
ATOM   2329 C  CG  . PHE B 1 121 ? 10.525  3.235   37.087  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CG  1 
ATOM   2330 C  CD1 . PHE B 1 121 ? 9.827   2.089   36.744  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD1 1 
ATOM   2331 C  CD2 . PHE B 1 121 ? 11.312  3.841   36.136  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD2 1 
ATOM   2332 C  CE1 . PHE B 1 121 ? 9.871   1.578   35.456  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE1 1 
ATOM   2333 C  CE2 . PHE B 1 121 ? 11.369  3.309   34.839  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE2 1 
ATOM   2334 C  CZ  . PHE B 1 121 ? 10.643  2.202   34.522  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CZ  1 
ATOM   2335 N  N   . LYS B 1 122 ? 12.905  1.286   38.633  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   1 
ATOM   2336 C  CA  . LYS B 1 122 ? 14.279  0.723   38.478  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  1 
ATOM   2337 C  C   . LYS B 1 122 ? 14.789  0.890   37.040  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   1 
ATOM   2338 O  O   . LYS B 1 122 ? 15.993  0.650   36.819  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   1 
ATOM   2339 C  CB  . LYS B 1 122 ? 14.299  -0.776  38.809  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  1 
ATOM   2340 C  CG  . LYS B 1 122 ? 13.831  -1.183  40.208  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  1 
ATOM   2341 C  CD  . LYS B 1 122 ? 14.439  -0.379  41.364  1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  1 
ATOM   2342 C  CE  . LYS B 1 122 ? 15.749  -0.921  41.908  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  1 
ATOM   2343 N  NZ  . LYS B 1 122 ? 16.910  -0.119  41.444  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  1 
ATOM   2344 N  N   . GLY B 1 123 ? 13.926  1.286   36.094  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B N   1 
ATOM   2345 C  CA  . GLY B 1 123 ? 14.323  1.429   34.684  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B CA  1 
ATOM   2346 C  C   . GLY B 1 123 ? 13.834  0.280   33.856  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B C   1 
ATOM   2347 O  O   . GLY B 1 123 ? 13.651  -0.815  34.357  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B O   1 
ATOM   2348 N  N   . TYR B 1 124 ? 13.721  0.497   32.569  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B N   1 
ATOM   2349 C  CA  . TYR B 1 124 ? 13.411  -0.521  31.564  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CA  1 
ATOM   2350 C  C   . TYR B 1 124 ? 14.700  -1.174  31.056  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B C   1 
ATOM   2351 O  O   . TYR B 1 124 ? 15.768  -0.537  30.985  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B O   1 
ATOM   2352 C  CB  . TYR B 1 124 ? 12.601  0.173   30.487  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CB  1 
ATOM   2353 C  CG  . TYR B 1 124 ? 11.209  0.547   30.944  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CG  1 
ATOM   2354 C  CD1 . TYR B 1 124 ? 10.376  -0.371  31.552  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD1 1 
ATOM   2355 C  CD2 . TYR B 1 124 ? 10.742  1.841   30.823  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD2 1 
ATOM   2356 C  CE1 . TYR B 1 124 ? 9.097   -0.058  31.927  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE1 1 
ATOM   2357 C  CE2 . TYR B 1 124 ? 9.502   2.203   31.293  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE2 1 
ATOM   2358 C  CZ  . TYR B 1 124 ? 8.648   1.246   31.803  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CZ  1 
ATOM   2359 O  OH  . TYR B 1 124 ? 7.379   1.576   32.196  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B OH  1 
ATOM   2360 N  N   . HIS B 1 125 ? 14.567  -2.447  30.709  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N   1 
ATOM   2361 C  CA  . HIS B 1 125 ? 15.666  -3.285  30.208  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA  1 
ATOM   2362 C  C   . HIS B 1 125 ? 15.775  -3.201  28.705  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C   1 
ATOM   2363 O  O   . HIS B 1 125 ? 14.798  -3.446  28.024  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O   1 
ATOM   2364 C  CB  . HIS B 1 125 ? 15.471  -4.691  30.746  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB  1 
ATOM   2365 C  CG  . HIS B 1 125 ? 16.580  -5.608  30.398  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG  1 
ATOM   2366 N  ND1 . HIS B 1 125 ? 17.896  -5.435  30.852  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1 1 
ATOM   2367 C  CD2 . HIS B 1 125 ? 16.562  -6.656  29.558  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2 1 
ATOM   2368 C  CE1 . HIS B 1 125 ? 18.623  -6.418  30.320  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1 1 
ATOM   2369 N  NE2 . HIS B 1 125 ? 17.846  -7.176  29.560  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2 1 
ATOM   2370 N  N   . ASN B 1 126 ? 16.965  -2.960  28.192  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B N   1 
ATOM   2371 C  CA  . ASN B 1 126 ? 17.142  -2.736  26.756  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CA  1 
ATOM   2372 C  C   . ASN B 1 126 ? 17.419  -3.984  25.920  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B C   1 
ATOM   2373 O  O   . ASN B 1 126 ? 17.437  -3.906  24.689  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B O   1 
ATOM   2374 C  CB  . ASN B 1 126 ? 18.194  -1.692  26.481  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CB  1 
ATOM   2375 C  CG  . ASN B 1 126 ? 19.593  -2.086  26.799  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CG  1 
ATOM   2376 O  OD1 . ASN B 1 126 ? 19.916  -3.238  26.972  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B OD1 1 
ATOM   2377 N  ND2 . ASN B 1 126 ? 20.486  -1.116  26.978  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B ND2 1 
ATOM   2378 N  N   . GLY B 1 127 ? 17.555  -5.147  26.572  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 116 GLY B N   1 
ATOM   2379 C  CA  . GLY B 1 127 ? 17.782  -6.405  25.833  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 116 GLY B CA  1 
ATOM   2380 C  C   . GLY B 1 127 ? 19.248  -6.730  25.581  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 116 GLY B C   1 
ATOM   2381 O  O   . GLY B 1 127 ? 19.525  -7.822  25.119  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 116 GLY B O   1 
ATOM   2382 N  N   . ASN B 1 128 ? 20.181  -5.858  25.862  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   2383 C  CA  . ASN B 1 128 ? 21.583  -6.044  25.404  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   2384 C  C   . ASN B 1 128 ? 22.515  -6.498  26.515  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   2385 O  O   . ASN B 1 128 ? 23.663  -6.744  26.236  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   2386 C  CB  . ASN B 1 128 ? 22.141  -4.798  24.703  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   2387 C  CG  . ASN B 1 128 ? 21.380  -4.560  23.410  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   2388 O  OD1 . ASN B 1 128 ? 21.513  -5.391  22.513  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   2389 N  ND2 . ASN B 1 128 ? 20.588  -3.517  23.287  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   2390 N  N   . SER B 1 129 ? 21.999  -6.578  27.722  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   1 
ATOM   2391 C  CA  . SER B 1 129 ? 22.668  -7.219  28.870  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  1 
ATOM   2392 C  C   . SER B 1 129 ? 21.771  -8.332  29.357  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   1 
ATOM   2393 O  O   . SER B 1 129 ? 20.558  -8.356  29.070  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   1 
ATOM   2394 C  CB  . SER B 1 129 ? 23.009  -6.221  29.956  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  1 
ATOM   2395 O  OG  . SER B 1 129 ? 21.839  -5.665  30.514  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  1 
ATOM   2396 N  N   . GLU B 1 130 ? 22.303  -9.306  30.094  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   1 
ATOM   2397 C  CA  . GLU B 1 130 ? 21.497  -10.494 30.448  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  1 
ATOM   2398 C  C   . GLU B 1 130 ? 20.354  -10.071 31.322  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   1 
ATOM   2399 O  O   . GLU B 1 130 ? 20.581  -9.268  32.226  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   1 
ATOM   2400 C  CB  . GLU B 1 130 ? 22.321  -11.551 31.171  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  1 
ATOM   2401 C  CG  . GLU B 1 130 ? 23.357  -12.188 30.312  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  1 
ATOM   2402 C  CD  . GLU B 1 130 ? 22.922  -13.011 29.106  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  1 
ATOM   2403 O  OE1 . GLU B 1 130 ? 21.710  -13.226 28.963  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 1 
ATOM   2404 O  OE2 . GLU B 1 130 ? 23.813  -13.446 28.330  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 1 
ATOM   2405 N  N   . PRO B 1 131 ? 19.118  -10.569 31.073  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B N   1 
ATOM   2406 C  CA  . PRO B 1 131 ? 18.834  -11.576 30.046  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CA  1 
ATOM   2407 C  C   . PRO B 1 131 ? 18.683  -10.935 28.658  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B C   1 
ATOM   2408 O  O   . PRO B 1 131 ? 17.923  -10.022 28.467  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B O   1 
ATOM   2409 C  CB  . PRO B 1 131 ? 17.542  -12.194 30.582  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CB  1 
ATOM   2410 C  CG  . PRO B 1 131 ? 16.837  -11.012 31.126  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CG  1 
ATOM   2411 C  CD  . PRO B 1 131 ? 17.931  -10.249 31.858  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CD  1 
ATOM   2412 N  N   . ILE B 1 132 ? 19.452  -11.432 27.715  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 121 ILE B N   1 
ATOM   2413 C  CA  . ILE B 1 132 ? 19.563  -10.762 26.400  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CA  1 
ATOM   2414 C  C   . ILE B 1 132 ? 18.387  -11.156 25.507  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 121 ILE B C   1 
ATOM   2415 O  O   . ILE B 1 132 ? 17.811  -12.269 25.624  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 121 ILE B O   1 
ATOM   2416 C  CB  . ILE B 1 132 ? 20.867  -10.919 25.610  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CB  1 
ATOM   2417 C  CG1 . ILE B 1 132 ? 21.214  -12.357 25.241  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG1 1 
ATOM   2418 C  CG2 . ILE B 1 132 ? 22.006  -10.297 26.406  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG2 1 
ATOM   2419 C  CD1 . ILE B 1 132 ? 22.471  -12.507 24.464  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CD1 1 
ATOM   2420 N  N   . GLY B 1 133 ? 17.997  -10.295 24.586  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B N   1 
ATOM   2421 C  CA  . GLY B 1 133 ? 16.911  -10.622 23.667  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B CA  1 
ATOM   2422 C  C   . GLY B 1 133 ? 16.831  -9.599  22.560  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B C   1 
ATOM   2423 O  O   . GLY B 1 133 ? 17.554  -9.651  21.560  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B O   1 
ATOM   2424 N  N   . PHE B 1 134 ? 15.971  -8.625  22.783  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N   1 
ATOM   2425 C  CA  . PHE B 1 134 ? 15.818  -7.472  21.872  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA  1 
ATOM   2426 C  C   . PHE B 1 134 ? 17.157  -6.772  21.662  1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C   1 
ATOM   2427 O  O   . PHE B 1 134 ? 17.929  -6.642  22.654  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O   1 
ATOM   2428 C  CB  . PHE B 1 134 ? 14.803  -6.483  22.420  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB  1 
ATOM   2429 C  CG  . PHE B 1 134 ? 14.719  -5.255  21.555  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG  1 
ATOM   2430 C  CD1 . PHE B 1 134 ? 14.093  -5.329  20.323  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1 1 
ATOM   2431 C  CD2 . PHE B 1 134 ? 15.226  -4.028  21.958  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2 1 
ATOM   2432 C  CE1 . PHE B 1 134 ? 14.082  -4.237  19.479  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1 1 
ATOM   2433 C  CE2 . PHE B 1 134 ? 15.159  -2.936  21.111  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2 1 
ATOM   2434 C  CZ  . PHE B 1 134 ? 14.566  -3.036  19.904  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ  1 
ATOM   2435 N  N   . GLY B 1 135 ? 17.448  -6.346  20.426  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B N   1 
ATOM   2436 C  CA  . GLY B 1 135 ? 18.686  -5.633  20.148  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B CA  1 
ATOM   2437 C  C   . GLY B 1 135 ? 18.566  -4.141  20.059  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B C   1 
ATOM   2438 O  O   . GLY B 1 135 ? 19.068  -3.402  20.901  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B O   1 
ATOM   2439 N  N   . HIS B 1 136 ? 17.955  -3.673  19.014  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B N   1 
ATOM   2440 C  CA  . HIS B 1 136 ? 17.980  -2.234  18.694  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CA  1 
ATOM   2441 C  C   . HIS B 1 136 ? 16.965  -1.921  17.632  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B C   1 
ATOM   2442 O  O   . HIS B 1 136 ? 16.508  -2.826  16.892  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B O   1 
ATOM   2443 C  CB  . HIS B 1 136 ? 19.358  -1.807  18.228  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CB  1 
ATOM   2444 C  CG  . HIS B 1 136 ? 19.984  -2.613  17.154  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CG  1 
ATOM   2445 N  ND1 . HIS B 1 136 ? 20.828  -3.692  17.400  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B ND1 1 
ATOM   2446 C  CD2 . HIS B 1 136 ? 19.911  -2.522  15.807  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CD2 1 
ATOM   2447 C  CE1 . HIS B 1 136 ? 21.235  -4.162  16.264  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CE1 1 
ATOM   2448 N  NE2 . HIS B 1 136 ? 20.673  -3.499  15.252  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B NE2 1 
ATOM   2449 N  N   . ILE B 1 137 ? 16.689  -0.608  17.417  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B N   1 
ATOM   2450 C  CA  . ILE B 1 137 ? 16.211  -0.133  16.107  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CA  1 
ATOM   2451 C  C   . ILE B 1 137 ? 17.395  0.463   15.394  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B C   1 
ATOM   2452 O  O   . ILE B 1 137 ? 18.430  0.701   16.002  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B O   1 
ATOM   2453 C  CB  . ILE B 1 137 ? 15.027  0.838   16.202  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CB  1 
ATOM   2454 C  CG1 . ILE B 1 137 ? 15.406  2.117   16.962  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG1 1 
ATOM   2455 C  CG2 . ILE B 1 137 ? 13.849  0.109   16.759  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG2 1 
ATOM   2456 C  CD1 . ILE B 1 137 ? 14.454  3.265   16.664  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CD1 1 
ATOM   2457 N  N   . GLY B 1 138 ? 17.246  0.684   14.095  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   2458 C  CA  . GLY B 1 138 ? 18.312  1.287   13.313  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
ATOM   2459 C  C   . GLY B 1 138 ? 17.803  2.260   12.291  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
ATOM   2460 O  O   . GLY B 1 138 ? 16.755  2.080   11.697  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
ATOM   2461 N  N   . ILE B 1 139 ? 18.523  3.355   12.151  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   1 
ATOM   2462 C  CA  . ILE B 1 139 ? 18.135  4.526   11.319  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  1 
ATOM   2463 C  C   . ILE B 1 139 ? 19.159  4.648   10.196  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   1 
ATOM   2464 O  O   . ILE B 1 139 ? 20.344  4.732   10.470  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   1 
ATOM   2465 C  CB  . ILE B 1 139 ? 18.171  5.771   12.196  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  1 
ATOM   2466 C  CG1 . ILE B 1 139 ? 17.325  5.656   13.456  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 1 
ATOM   2467 C  CG2 . ILE B 1 139 ? 17.775  7.004   11.386  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 1 
ATOM   2468 C  CD1 . ILE B 1 139 ? 15.851  5.386   13.237  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 1 
ATOM   2469 N  N   . THR B 1 140 ? 18.684  4.699   8.959   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 129 THR B N   1 
ATOM   2470 C  CA  . THR B 1 140 ? 19.551  5.057   7.806   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 129 THR B CA  1 
ATOM   2471 C  C   . THR B 1 140 ? 19.627  6.587   7.743   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 129 THR B C   1 
ATOM   2472 O  O   . THR B 1 140 ? 18.632  7.254   7.565   1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 129 THR B O   1 
ATOM   2473 C  CB  . THR B 1 140 ? 19.074  4.522   6.457   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 129 THR B CB  1 
ATOM   2474 O  OG1 . THR B 1 140 ? 18.832  3.102   6.639   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 129 THR B OG1 1 
ATOM   2475 C  CG2 . THR B 1 140 ? 20.152  4.715   5.415   1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 129 THR B CG2 1 
ATOM   2476 N  N   . VAL B 1 141 ? 20.838  7.100   7.905   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B N   1 
ATOM   2477 C  CA  . VAL B 1 141 ? 21.117  8.558   7.788   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CA  1 
ATOM   2478 C  C   . VAL B 1 141 ? 21.777  8.834   6.437   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B C   1 
ATOM   2479 O  O   . VAL B 1 141 ? 22.194  7.937   5.752   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B O   1 
ATOM   2480 C  CB  . VAL B 1 141 ? 21.972  9.039   8.972   1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CB  1 
ATOM   2481 C  CG1 . VAL B 1 141 ? 21.233  8.766   10.261  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CG1 1 
ATOM   2482 C  CG2 . VAL B 1 141 ? 23.378  8.443   9.016   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CG2 1 
ATOM   2483 N  N   . ASP B 1 142 ? 21.938  10.101  6.136   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B N   1 
ATOM   2484 C  CA  . ASP B 1 142 ? 22.549  10.545  4.865   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CA  1 
ATOM   2485 C  C   . ASP B 1 142 ? 24.059  10.343  4.888   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B C   1 
ATOM   2486 O  O   . ASP B 1 142 ? 24.656  9.932   3.877   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B O   1 
ATOM   2487 C  CB  . ASP B 1 142 ? 22.138  11.996  4.631   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CB  1 
ATOM   2488 C  CG  . ASP B 1 142 ? 22.555  12.982  5.726   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CG  1 
ATOM   2489 O  OD1 . ASP B 1 142 ? 22.695  12.648  6.902   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B OD1 1 
ATOM   2490 O  OD2 . ASP B 1 142 ? 22.708  14.191  5.351   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B OD2 1 
ATOM   2491 N  N   . ASP B 1 143 ? 24.678  10.691  6.005   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B N   1 
ATOM   2492 C  CA  . ASP B 1 143 ? 26.144  10.714  6.135   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B CA  1 
ATOM   2493 C  C   . ASP B 1 143 ? 26.538  10.491  7.584   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B C   1 
ATOM   2494 O  O   . ASP B 1 143 ? 26.086  11.279  8.457   1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B O   1 
ATOM   2495 C  CB  . ASP B 1 143 ? 26.738  12.025  5.599   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B CB  1 
ATOM   2496 C  CG  . ASP B 1 143 ? 28.263  12.067  5.677   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B CG  1 
ATOM   2497 O  OD1 . ASP B 1 143 ? 28.961  11.330  4.877   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B OD1 1 
ATOM   2498 O  OD2 . ASP B 1 143 ? 28.812  12.697  6.574   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 132 ASP B OD2 1 
ATOM   2499 N  N   . MET B 1 144 ? 27.305  9.453   7.829   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 133 MET B N   1 
ATOM   2500 C  CA  . MET B 1 144 ? 27.614  9.123   9.230   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CA  1 
ATOM   2501 C  C   . MET B 1 144 ? 28.461  10.231  9.889   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 133 MET B C   1 
ATOM   2502 O  O   . MET B 1 144 ? 28.120  10.584  10.989  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 133 MET B O   1 
ATOM   2503 C  CB  . MET B 1 144 ? 28.047  7.652   9.427   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CB  1 
ATOM   2504 C  CG  . MET B 1 144 ? 26.869  6.760   10.153  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CG  1 
ATOM   2505 S  SD  . MET B 1 144 ? 27.512  6.360   11.705  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 133 MET B SD  1 
ATOM   2506 C  CE  . MET B 1 144 ? 28.563  5.066   11.105  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CE  1 
ATOM   2507 N  N   . TYR B 1 145 ? 29.377  10.900  9.179   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B N   1 
ATOM   2508 C  CA  . TYR B 1 145 ? 30.171  11.975  9.810   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CA  1 
ATOM   2509 C  C   . TYR B 1 145 ? 29.228  13.092  10.249  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B C   1 
ATOM   2510 O  O   . TYR B 1 145 ? 29.176  13.545  11.423  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B O   1 
ATOM   2511 C  CB  . TYR B 1 145 ? 31.216  12.648  8.894   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CB  1 
ATOM   2512 C  CG  . TYR B 1 145 ? 32.080  13.662  9.610   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CG  1 
ATOM   2513 C  CD1 . TYR B 1 145 ? 31.677  14.971  9.833   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CD1 1 
ATOM   2514 C  CD2 . TYR B 1 145 ? 33.277  13.253  10.157  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CD2 1 
ATOM   2515 C  CE1 . TYR B 1 145 ? 32.450  15.861  10.568  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CE1 1 
ATOM   2516 C  CE2 . TYR B 1 145 ? 34.076  14.139  10.858  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CE2 1 
ATOM   2517 C  CZ  . TYR B 1 145 ? 33.664  15.432  11.067  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CZ  1 
ATOM   2518 O  OH  . TYR B 1 145 ? 34.502  16.277  11.739  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 134 TYR B OH  1 
ATOM   2519 N  N   . LYS B 1 146 ? 28.396  13.544  9.355   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B N   1 
ATOM   2520 C  CA  . LYS B 1 146 ? 27.494  14.673  9.626   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CA  1 
ATOM   2521 C  C   . LYS B 1 146 ? 26.528  14.297  10.745  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B C   1 
ATOM   2522 O  O   . LYS B 1 146 ? 26.330  15.102  11.670  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B O   1 
ATOM   2523 C  CB  . LYS B 1 146 ? 26.774  14.986  8.322   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CB  1 
ATOM   2524 C  CG  . LYS B 1 146 ? 25.710  16.056  8.353   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CG  1 
ATOM   2525 C  CD  . LYS B 1 146 ? 24.989  16.155  7.015   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CD  1 
ATOM   2526 C  CE  . LYS B 1 146 ? 23.643  16.835  7.136   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CE  1 
ATOM   2527 N  NZ  . LYS B 1 146 ? 22.938  16.915  5.832   1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B NZ  1 
ATOM   2528 N  N   . ALA B 1 147 ? 25.972  13.092  10.658  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B N   1 
ATOM   2529 C  CA  . ALA B 1 147 ? 24.984  12.669  11.655  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B CA  1 
ATOM   2530 C  C   . ALA B 1 147 ? 25.597  12.629  13.023  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B C   1 
ATOM   2531 O  O   . ALA B 1 147 ? 25.011  13.086  13.977  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 136 ALA B O   1 
ATOM   2532 C  CB  . ALA B 1 147 ? 24.407  11.337  11.275  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B CB  1 
ATOM   2533 N  N   . CYS B 1 148 ? 26.766  12.072  13.138  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 137 CYS B N   1 
ATOM   2534 C  CA  . CYS B 1 148 ? 27.400  11.902  14.455  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 137 CYS B CA  1 
ATOM   2535 C  C   . CYS B 1 148 ? 27.895  13.212  15.021  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 137 CYS B C   1 
ATOM   2536 O  O   . CYS B 1 148 ? 27.812  13.427  16.208  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 137 CYS B O   1 
ATOM   2537 C  CB  . CYS B 1 148 ? 28.498  10.874  14.334  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 137 CYS B CB  1 
ATOM   2538 S  SG  . CYS B 1 148 ? 27.856  9.183   14.198  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 137 CYS B SG  1 
ATOM   2539 N  N   A GLU B 1 149 ? 28.434  14.073  14.169  0.50 10.37 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N   1 
ATOM   2540 N  N   B GLU B 1 149 ? 28.413  14.077  14.172  0.50 11.17 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N   1 
ATOM   2541 C  CA  A GLU B 1 149 ? 28.812  15.443  14.620  0.50 10.45 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA  1 
ATOM   2542 C  CA  B GLU B 1 149 ? 28.845  15.404  14.677  0.50 11.76 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA  1 
ATOM   2543 C  C   A GLU B 1 149 ? 27.595  16.126  15.249  0.50 9.66  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C   1 
ATOM   2544 C  C   B GLU B 1 149 ? 27.614  16.164  15.222  0.50 10.41 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C   1 
ATOM   2545 O  O   A GLU B 1 149 ? 27.715  16.749  16.324  0.50 10.26 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O   1 
ATOM   2546 O  O   B GLU B 1 149 ? 27.722  16.843  16.268  0.50 10.98 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O   1 
ATOM   2547 C  CB  A GLU B 1 149 ? 29.305  16.306  13.461  0.50 11.09 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB  1 
ATOM   2548 C  CB  B GLU B 1 149 ? 29.637  16.122  13.587  0.50 13.53 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB  1 
ATOM   2549 C  CG  A GLU B 1 149 ? 29.907  17.638  13.899  0.50 12.48 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG  1 
ATOM   2550 C  CG  B GLU B 1 149 ? 30.260  17.418  14.078  0.50 16.33 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG  1 
ATOM   2551 C  CD  A GLU B 1 149 ? 28.945  18.697  14.404  0.50 13.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD  1 
ATOM   2552 C  CD  B GLU B 1 149 ? 30.902  18.322  13.035  0.50 19.63 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD  1 
ATOM   2553 O  OE1 A GLU B 1 149 ? 27.831  18.810  13.846  0.50 16.89 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1 1 
ATOM   2554 O  OE1 B GLU B 1 149 ? 31.919  17.925  12.491  0.50 22.61 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1 1 
ATOM   2555 O  OE2 A GLU B 1 149 ? 29.329  19.434  15.357  0.50 18.57 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2 1 
ATOM   2556 O  OE2 B GLU B 1 149 ? 30.426  19.462  12.864  0.50 24.50 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2 1 
ATOM   2557 N  N   . ARG B 1 150 ? 26.469  16.061  14.550  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N   1 
ATOM   2558 C  CA  . ARG B 1 150 ? 25.256  16.708  15.038  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA  1 
ATOM   2559 C  C   . ARG B 1 150 ? 24.792  16.057  16.358  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C   1 
ATOM   2560 O  O   . ARG B 1 150 ? 24.414  16.733  17.334  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O   1 
ATOM   2561 C  CB  . ARG B 1 150 ? 24.164  16.671  13.974  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB  1 
ATOM   2562 C  CG  . ARG B 1 150 ? 22.798  17.109  14.458  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG  1 
ATOM   2563 C  CD  . ARG B 1 150 ? 21.828  17.146  13.299  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD  1 
ATOM   2564 N  NE  . ARG B 1 150 ? 20.473  17.459  13.777  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE  1 
ATOM   2565 C  CZ  . ARG B 1 150 ? 19.653  16.557  14.379  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ  1 
ATOM   2566 N  NH1 . ARG B 1 150 ? 20.000  15.299  14.500  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 1 
ATOM   2567 N  NH2 . ARG B 1 150 ? 18.537  16.984  14.935  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 1 
ATOM   2568 N  N   . PHE B 1 151 ? 24.786  14.731  16.449  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B N   1 
ATOM   2569 C  CA  . PHE B 1 151 ? 24.455  14.057  17.712  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CA  1 
ATOM   2570 C  C   . PHE B 1 151 ? 25.372  14.578  18.823  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B C   1 
ATOM   2571 O  O   . PHE B 1 151 ? 24.866  14.835  19.947  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B O   1 
ATOM   2572 C  CB  . PHE B 1 151 ? 24.571  12.549  17.557  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CB  1 
ATOM   2573 C  CG  . PHE B 1 151 ? 23.595  11.874  16.623  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CG  1 
ATOM   2574 C  CD1 . PHE B 1 151 ? 22.339  12.397  16.391  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CD1 1 
ATOM   2575 C  CD2 . PHE B 1 151 ? 23.918  10.690  15.970  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CD2 1 
ATOM   2576 C  CE1 . PHE B 1 151 ? 21.416  11.792  15.575  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CE1 1 
ATOM   2577 C  CE2 . PHE B 1 151 ? 22.993  10.109  15.119  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CE2 1 
ATOM   2578 C  CZ  . PHE B 1 151 ? 21.771  10.659  14.916  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 140 PHE B CZ  1 
ATOM   2579 N  N   . GLU B 1 152 ? 26.671  14.684  18.584  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B N   1 
ATOM   2580 C  CA  . GLU B 1 152 ? 27.584  15.185  19.628  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CA  1 
ATOM   2581 C  C   . GLU B 1 152 ? 27.177  16.606  20.041  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B C   1 
ATOM   2582 O  O   . GLU B 1 152 ? 27.097  16.940  21.272  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B O   1 
ATOM   2583 C  CB  . GLU B 1 152 ? 29.023  15.156  19.133  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CB  1 
ATOM   2584 C  CG  . GLU B 1 152 ? 29.612  13.750  19.039  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CG  1 
ATOM   2585 C  CD  . GLU B 1 152 ? 30.936  13.651  18.263  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CD  1 
ATOM   2586 O  OE1 . GLU B 1 152 ? 31.287  14.633  17.579  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B OE1 1 
ATOM   2587 O  OE2 . GLU B 1 152 ? 31.551  12.570  18.259  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 141 GLU B OE2 1 
ATOM   2588 N  N   . SER B 1 153 ? 26.869  17.443  19.065  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 142 SER B N   1 
ATOM   2589 C  CA  . SER B 1 153 ? 26.490  18.852  19.351  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 142 SER B CA  1 
ATOM   2590 C  C   . SER B 1 153 ? 25.235  18.891  20.230  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 142 SER B C   1 
ATOM   2591 O  O   . SER B 1 153 ? 25.104  19.814  21.023  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 142 SER B O   1 
ATOM   2592 C  CB  . SER B 1 153 ? 26.376  19.632  18.075  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 142 SER B CB  1 
ATOM   2593 O  OG  . SER B 1 153 ? 25.142  19.451  17.362  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 142 SER B OG  1 
ATOM   2594 N  N   . LEU B 1 154 ? 24.325  17.928  20.080  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B N   1 
ATOM   2595 C  CA  . LEU B 1 154 ? 23.041  17.900  20.823  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CA  1 
ATOM   2596 C  C   . LEU B 1 154 ? 23.212  17.306  22.215  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B C   1 
ATOM   2597 O  O   . LEU B 1 154 ? 22.258  17.256  22.981  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B O   1 
ATOM   2598 C  CB  . LEU B 1 154 ? 22.001  17.125  19.998  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CB  1 
ATOM   2599 C  CG  . LEU B 1 154 ? 21.470  17.841  18.775  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CG  1 
ATOM   2600 C  CD1 . LEU B 1 154 ? 20.735  16.880  17.895  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CD1 1 
ATOM   2601 C  CD2 . LEU B 1 154 ? 20.601  19.003  19.193  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CD2 1 
ATOM   2602 N  N   . GLY B 1 155 ? 24.371  16.722  22.484  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B N   1 
ATOM   2603 C  CA  . GLY B 1 155 ? 24.595  16.032  23.756  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B CA  1 
ATOM   2604 C  C   . GLY B 1 155 ? 24.012  14.635  23.820  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B C   1 
ATOM   2605 O  O   . GLY B 1 155 ? 23.557  14.217  24.878  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B O   1 
ATOM   2606 N  N   . VAL B 1 156 ? 24.021  13.930  22.711  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B N   1 
ATOM   2607 C  CA  . VAL B 1 156 ? 23.525  12.538  22.643  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA  1 
ATOM   2608 C  C   . VAL B 1 156 ? 24.490  11.616  23.358  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B C   1 
ATOM   2609 O  O   . VAL B 1 156 ? 25.687  11.775  23.248  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B O   1 
ATOM   2610 C  CB  . VAL B 1 156 ? 23.327  12.184  21.166  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB  1 
ATOM   2611 C  CG1 . VAL B 1 156 ? 23.039  10.710  20.998  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1 1 
ATOM   2612 C  CG2 . VAL B 1 156 ? 22.160  13.010  20.653  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2 1 
ATOM   2613 N  N   . GLU B 1 157 ? 23.965  10.597  24.044  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B N   1 
ATOM   2614 C  CA  . GLU B 1 157 ? 24.726  9.503   24.665  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CA  1 
ATOM   2615 C  C   . GLU B 1 157 ? 25.082  8.431   23.635  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B C   1 
ATOM   2616 O  O   . GLU B 1 157 ? 24.195  7.867   22.974  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B O   1 
ATOM   2617 C  CB  . GLU B 1 157 ? 23.896  8.908   25.795  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CB  1 
ATOM   2618 C  CG  . GLU B 1 157 ? 24.656  7.887   26.568  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CG  1 
ATOM   2619 C  CD  . GLU B 1 157 ? 23.874  7.336   27.757  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CD  1 
ATOM   2620 O  OE1 . GLU B 1 157 ? 22.714  7.806   28.037  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B OE1 1 
ATOM   2621 O  OE2 . GLU B 1 157 ? 24.365  6.347   28.294  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B OE2 1 
ATOM   2622 N  N   . PHE B 1 158 ? 26.335  8.160   23.384  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B N   1 
ATOM   2623 C  CA  . PHE B 1 158 ? 26.813  7.086   22.508  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CA  1 
ATOM   2624 C  C   . PHE B 1 158 ? 27.106  5.807   23.304  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B C   1 
ATOM   2625 O  O   . PHE B 1 158 ? 27.527  5.874   24.503  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B O   1 
ATOM   2626 C  CB  . PHE B 1 158 ? 28.071  7.482   21.740  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CB  1 
ATOM   2627 C  CG  . PHE B 1 158 ? 27.804  8.398   20.576  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CG  1 
ATOM   2628 C  CD1 . PHE B 1 158 ? 27.510  9.725   20.783  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CD1 1 
ATOM   2629 C  CD2 . PHE B 1 158 ? 27.867  7.939   19.280  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CD2 1 
ATOM   2630 C  CE1 . PHE B 1 158 ? 27.319  10.576  19.718  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CE1 1 
ATOM   2631 C  CE2 . PHE B 1 158 ? 27.635  8.801   18.217  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CE2 1 
ATOM   2632 C  CZ  . PHE B 1 158 ? 27.411  10.117  18.441  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 147 PHE B CZ  1 
ATOM   2633 N  N   . VAL B 1 159 ? 26.768  4.659   22.728  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B N   1 
ATOM   2634 C  CA  . VAL B 1 159 ? 27.027  3.358   23.407  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CA  1 
ATOM   2635 C  C   . VAL B 1 159 ? 28.542  3.129   23.523  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B C   1 
ATOM   2636 O  O   . VAL B 1 159 ? 29.226  3.242   22.507  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B O   1 
ATOM   2637 C  CB  . VAL B 1 159 ? 26.265  2.230   22.678  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CB  1 
ATOM   2638 C  CG1 . VAL B 1 159 ? 26.757  0.870   23.157  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG1 1 
ATOM   2639 C  CG2 . VAL B 1 159 ? 24.752  2.284   22.854  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG2 1 
ATOM   2640 N  N   . THR B 1 167 ? 27.914  1.641   15.082  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 156 THR B N   1 
ATOM   2641 C  CA  . THR B 1 167 ? 27.644  2.910   15.826  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 156 THR B CA  1 
ATOM   2642 C  C   . THR B 1 167 ? 26.220  2.883   16.406  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 156 THR B C   1 
ATOM   2643 O  O   . THR B 1 167 ? 25.223  2.640   15.629  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 156 THR B O   1 
ATOM   2644 C  CB  . THR B 1 167 ? 27.792  4.170   14.974  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 156 THR B CB  1 
ATOM   2645 O  OG1 . THR B 1 167 ? 29.151  4.199   14.523  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 156 THR B OG1 1 
ATOM   2646 C  CG2 . THR B 1 167 ? 27.478  5.451   15.719  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 156 THR B CG2 1 
ATOM   2647 N  N   . PHE B 1 168 ? 26.152  3.030   17.707  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B N   1 
ATOM   2648 C  CA  . PHE B 1 168 ? 24.867  3.041   18.426  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CA  1 
ATOM   2649 C  C   . PHE B 1 168 ? 24.806  4.256   19.303  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B C   1 
ATOM   2650 O  O   . PHE B 1 168 ? 25.839  4.558   19.958  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B O   1 
ATOM   2651 C  CB  . PHE B 1 168 ? 24.657  1.798   19.288  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CB  1 
ATOM   2652 C  CG  . PHE B 1 168 ? 24.564  0.497   18.544  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CG  1 
ATOM   2653 C  CD1 . PHE B 1 168 ? 23.356  0.014   18.095  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CD1 1 
ATOM   2654 C  CD2 . PHE B 1 168 ? 25.679  -0.278  18.375  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CD2 1 
ATOM   2655 C  CE1 . PHE B 1 168 ? 23.276  -1.193  17.430  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CE1 1 
ATOM   2656 C  CE2 . PHE B 1 168 ? 25.613  -1.498  17.719  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CE2 1 
ATOM   2657 C  CZ  . PHE B 1 168 ? 24.415  -1.938  17.222  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B CZ  1 
ATOM   2658 N  N   . ILE B 1 169 ? 23.661  4.897   19.338  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 158 ILE B N   1 
ATOM   2659 C  CA  . ILE B 1 169 ? 23.327  5.915   20.345  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CA  1 
ATOM   2660 C  C   . ILE B 1 169 ? 22.300  5.311   21.294  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 158 ILE B C   1 
ATOM   2661 O  O   . ILE B 1 169 ? 21.689  4.288   20.966  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B O   1 
ATOM   2662 C  CB  . ILE B 1 169 ? 22.944  7.245   19.712  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CB  1 
ATOM   2663 C  CG1 . ILE B 1 169 ? 21.689  7.180   18.840  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CG1 1 
ATOM   2664 C  CG2 . ILE B 1 169 ? 24.103  7.823   18.890  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CG2 1 
ATOM   2665 C  CD1 . ILE B 1 169 ? 21.203  8.518   18.325  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CD1 1 
ATOM   2666 N  N   . LYS B 1 170 ? 22.034  5.968   22.402  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N   1 
ATOM   2667 C  CA  . LYS B 1 170 ? 21.054  5.469   23.373  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA  1 
ATOM   2668 C  C   . LYS B 1 170 ? 19.953  6.485   23.571  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C   1 
ATOM   2669 O  O   . LYS B 1 170 ? 20.200  7.696   23.609  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O   1 
ATOM   2670 C  CB  . LYS B 1 170 ? 21.660  5.271   24.748  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB  1 
ATOM   2671 C  CG  . LYS B 1 170 ? 22.037  3.828   24.966  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CG  1 
ATOM   2672 C  CD  . LYS B 1 170 ? 22.811  3.646   26.227  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CD  1 
ATOM   2673 C  CE  . LYS B 1 170 ? 22.875  2.193   26.620  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CE  1 
ATOM   2674 N  NZ  . LYS B 1 170 ? 23.389  2.076   28.006  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B NZ  1 
ATOM   2675 N  N   . ASP B 1 171 ? 18.729  5.998   23.577  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B N   1 
ATOM   2676 C  CA  . ASP B 1 171 ? 17.604  6.881   23.885  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B CA  1 
ATOM   2677 C  C   . ASP B 1 171 ? 17.558  7.091   25.417  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B C   1 
ATOM   2678 O  O   . ASP B 1 171 ? 18.328  6.513   26.161  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B O   1 
ATOM   2679 C  CB  . ASP B 1 171 ? 16.294  6.300   23.324  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B CB  1 
ATOM   2680 C  CG  . ASP B 1 171 ? 15.500  5.331   24.187  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B CG  1 
ATOM   2681 O  OD1 . ASP B 1 171 ? 15.938  4.892   25.212  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B OD1 1 
ATOM   2682 O  OD2 . ASP B 1 171 ? 14.346  5.086   23.741  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 160 ASP B OD2 1 
ATOM   2683 N  N   . PRO B 1 172 ? 16.610  7.923   25.900  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B N   1 
ATOM   2684 C  CA  . PRO B 1 172 ? 16.628  8.271   27.327  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CA  1 
ATOM   2685 C  C   . PRO B 1 172 ? 16.385  7.133   28.307  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 161 PRO B C   1 
ATOM   2686 O  O   . PRO B 1 172 ? 16.758  7.254   29.458  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 161 PRO B O   1 
ATOM   2687 C  CB  . PRO B 1 172 ? 15.520  9.325   27.470  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CB  1 
ATOM   2688 C  CG  . PRO B 1 172 ? 15.392  9.934   26.097  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CG  1 
ATOM   2689 C  CD  . PRO B 1 172 ? 15.726  8.817   25.126  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CD  1 
ATOM   2690 N  N   . ASP B 1 173 ? 15.821  6.022   27.852  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 162 ASP B N   1 
ATOM   2691 C  CA  . ASP B 1 173 ? 15.637  4.814   28.669  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 162 ASP B CA  1 
ATOM   2692 C  C   . ASP B 1 173 ? 16.781  3.822   28.472  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 162 ASP B C   1 
ATOM   2693 O  O   . ASP B 1 173 ? 16.765  2.773   29.161  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B O   1 
ATOM   2694 C  CB  . ASP B 1 173 ? 14.321  4.164   28.298  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 162 ASP B CB  1 
ATOM   2695 C  CG  . ASP B 1 173 ? 13.143  4.980   28.730  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 162 ASP B CG  1 
ATOM   2696 O  OD1 . ASP B 1 173 ? 12.790  4.829   29.915  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B OD1 1 
ATOM   2697 O  OD2 . ASP B 1 173 ? 12.637  5.791   27.972  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 162 ASP B OD2 1 
ATOM   2698 N  N   . GLY B 1 174 ? 17.683  4.089   27.566  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 163 GLY B N   1 
ATOM   2699 C  CA  . GLY B 1 174 ? 18.826  3.190   27.356  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 163 GLY B CA  1 
ATOM   2700 C  C   . GLY B 1 174 ? 18.626  2.274   26.163  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 163 GLY B C   1 
ATOM   2701 O  O   . GLY B 1 174 ? 19.546  1.432   25.928  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 163 GLY B O   1 
ATOM   2702 N  N   . TYR B 1 175 ? 17.497  2.348   25.409  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B N   1 
ATOM   2703 C  CA  . TYR B 1 175 ? 17.368  1.488   24.199  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CA  1 
ATOM   2704 C  C   . TYR B 1 175 ? 18.439  1.896   23.213  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B C   1 
ATOM   2705 O  O   . TYR B 1 175 ? 18.761  3.088   23.052  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B O   1 
ATOM   2706 C  CB  . TYR B 1 175 ? 15.964  1.599   23.592  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CB  1 
ATOM   2707 C  CG  . TYR B 1 175 ? 14.875  1.118   24.520  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CG  1 
ATOM   2708 C  CD1 . TYR B 1 175 ? 14.641  -0.212  24.743  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CD1 1 
ATOM   2709 C  CD2 . TYR B 1 175 ? 14.015  2.019   25.157  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CD2 1 
ATOM   2710 C  CE1 . TYR B 1 175 ? 13.622  -0.667  25.550  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CE1 1 
ATOM   2711 C  CE2 . TYR B 1 175 ? 13.046  1.587   26.048  1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CE2 1 
ATOM   2712 C  CZ  . TYR B 1 175 ? 12.788  0.245   26.178  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B CZ  1 
ATOM   2713 O  OH  . TYR B 1 175 ? 11.786  -0.188  27.001  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 164 TYR B OH  1 
ATOM   2714 N  N   . TRP B 1 176 ? 19.002  0.920   22.541  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B N   1 
ATOM   2715 C  CA  . TRP B 1 176 ? 20.034  1.112   21.512  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CA  1 
ATOM   2716 C  C   . TRP B 1 176 ? 19.409  1.494   20.184  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B C   1 
ATOM   2717 O  O   . TRP B 1 176 ? 18.493  0.835   19.718  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B O   1 
ATOM   2718 C  CB  . TRP B 1 176 ? 20.904  -0.108  21.347  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CB  1 
ATOM   2719 C  CG  . TRP B 1 176 ? 21.821  -0.457  22.475  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CG  1 
ATOM   2720 C  CD1 . TRP B 1 176 ? 21.677  -0.140  23.773  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CD1 1 
ATOM   2721 C  CD2 . TRP B 1 176 ? 22.973  -1.284  22.380  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CD2 1 
ATOM   2722 N  NE1 . TRP B 1 176 ? 22.674  -0.729  24.527  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B NE1 1 
ATOM   2723 C  CE2 . TRP B 1 176 ? 23.511  -1.403  23.672  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CE2 1 
ATOM   2724 C  CE3 . TRP B 1 176 ? 23.606  -1.939  21.310  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CE3 1 
ATOM   2725 C  CZ2 . TRP B 1 176 ? 24.617  -2.214  23.956  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CZ2 1 
ATOM   2726 C  CZ3 . TRP B 1 176 ? 24.756  -2.665  21.588  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CZ3 1 
ATOM   2727 C  CH2 . TRP B 1 176 ? 25.223  -2.826  22.889  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 165 TRP B CH2 1 
ATOM   2728 N  N   . ILE B 1 177 ? 19.981  2.492   19.538  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B N   1 
ATOM   2729 C  CA  . ILE B 1 177 ? 19.584  2.993   18.208  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CA  1 
ATOM   2730 C  C   . ILE B 1 177 ? 20.817  2.906   17.324  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B C   1 
ATOM   2731 O  O   . ILE B 1 177 ? 21.753  3.689   17.531  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B O   1 
ATOM   2732 C  CB  . ILE B 1 177 ? 19.095  4.436   18.308  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CB  1 
ATOM   2733 C  CG1 . ILE B 1 177 ? 18.168  4.745   19.494  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG1 1 
ATOM   2734 C  CG2 . ILE B 1 177 ? 18.537  4.875   16.945  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG2 1 
ATOM   2735 C  CD1 . ILE B 1 177 ? 16.934  3.970   19.589  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CD1 1 
ATOM   2736 N  N   . GLU B 1 178 ? 20.850  2.007   16.380  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   1 
ATOM   2737 C  CA  . GLU B 1 178 ? 21.963  1.927   15.413  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  1 
ATOM   2738 C  C   . GLU B 1 178 ? 21.853  3.052   14.394  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   1 
ATOM   2739 O  O   . GLU B 1 178 ? 20.741  3.406   13.974  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   1 
ATOM   2740 C  CB  . GLU B 1 178 ? 21.960  0.564   14.725  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  1 
ATOM   2741 C  CG  . GLU B 1 178 ? 23.310  0.207   14.171  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  1 
ATOM   2742 C  CD  . GLU B 1 178 ? 23.325  -1.131  13.503  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  1 
ATOM   2743 O  OE1 . GLU B 1 178 ? 22.277  -1.817  13.359  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 1 
ATOM   2744 O  OE2 . GLU B 1 178 ? 24.464  -1.476  13.074  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 1 
ATOM   2745 N  N   . ILE B 1 179 ? 22.977  3.577   13.965  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 168 ILE B N   1 
ATOM   2746 C  CA  . ILE B 1 179 ? 23.076  4.618   12.930  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CA  1 
ATOM   2747 C  C   . ILE B 1 179 ? 23.987  4.064   11.848  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 168 ILE B C   1 
ATOM   2748 O  O   . ILE B 1 179 ? 25.128  3.632   12.174  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 168 ILE B O   1 
ATOM   2749 C  CB  . ILE B 1 179 ? 23.685  5.867   13.577  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CB  1 
ATOM   2750 C  CG1 . ILE B 1 179 ? 22.908  6.282   14.825  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CG1 1 
ATOM   2751 C  CG2 . ILE B 1 179 ? 23.868  6.970   12.567  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CG2 1 
ATOM   2752 C  CD1 . ILE B 1 179 ? 21.529  6.732   14.576  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CD1 1 
ATOM   2753 N  N   . PHE B 1 180 ? 23.582  4.197   10.610  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . PHE B 1 180 ? 24.406  3.758   9.458   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . PHE B 1 180 ? 24.011  4.610   8.257   1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B C   1 
ATOM   2756 O  O   . PHE B 1 180 ? 22.863  5.101   8.180   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . PHE B 1 180 ? 24.312  2.264   9.155   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CB  1 
ATOM   2758 C  CG  . PHE B 1 180 ? 22.953  1.673   9.368   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CG  1 
ATOM   2759 C  CD1 . PHE B 1 180 ? 21.911  1.957   8.499   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CD1 1 
ATOM   2760 C  CD2 . PHE B 1 180 ? 22.677  0.872   10.465  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CD2 1 
ATOM   2761 C  CE1 . PHE B 1 180 ? 20.647  1.420   8.708   1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CE1 1 
ATOM   2762 C  CE2 . PHE B 1 180 ? 21.381  0.380   10.686  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CE2 1 
ATOM   2763 C  CZ  . PHE B 1 180 ? 20.393  0.610   9.760   1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CZ  1 
ATOM   2764 N  N   . ASP B 1 181 ? 24.962  4.737   7.315   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B N   1 
ATOM   2765 C  CA  . ASP B 1 181 ? 24.677  5.329   6.000   1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B CA  1 
ATOM   2766 C  C   . ASP B 1 181 ? 24.930  4.284   4.904   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B C   1 
ATOM   2767 O  O   . ASP B 1 181 ? 25.574  3.268   5.172   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B O   1 
ATOM   2768 C  CB  . ASP B 1 181 ? 25.445  6.643   5.793   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B CB  1 
ATOM   2769 C  CG  . ASP B 1 181 ? 26.944  6.542   5.705   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B CG  1 
ATOM   2770 O  OD1 . ASP B 1 181 ? 27.503  5.418   5.564   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B OD1 1 
ATOM   2771 O  OD2 . ASP B 1 181 ? 27.563  7.629   5.755   1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B OD2 1 
ATOM   2772 N  N   . LEU B 1 182 ? 24.385  4.510   3.719   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B N   1 
ATOM   2773 C  CA  . LEU B 1 182 ? 24.518  3.486   2.656   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CA  1 
ATOM   2774 C  C   . LEU B 1 182 ? 25.975  3.376   2.208   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B C   1 
ATOM   2775 O  O   . LEU B 1 182 ? 26.402  2.241   1.869   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B O   1 
ATOM   2776 C  CB  . LEU B 1 182 ? 23.594  3.826   1.494   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CB  1 
ATOM   2777 C  CG  . LEU B 1 182 ? 22.090  3.844   1.817   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CG  1 
ATOM   2778 C  CD1 . LEU B 1 182 ? 21.290  4.252   0.603   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CD1 1 
ATOM   2779 C  CD2 . LEU B 1 182 ? 21.577  2.507   2.346   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CD2 1 
ATOM   2780 N  N   . ASN B 1 183 ? 26.743  4.455   2.187   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B N   1 
ATOM   2781 C  CA  . ASN B 1 183 ? 28.179  4.323   1.806   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CA  1 
ATOM   2782 C  C   . ASN B 1 183 ? 28.924  3.437   2.790   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B C   1 
ATOM   2783 O  O   . ASN B 1 183 ? 29.843  2.706   2.358   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B O   1 
ATOM   2784 C  CB  . ASN B 1 183 ? 28.860  5.682   1.736   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CB  1 
ATOM   2785 C  CG  . ASN B 1 183 ? 28.367  6.420   0.513   1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CG  1 
ATOM   2786 O  OD1 . ASN B 1 183 ? 27.888  5.783   -0.428  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B OD1 1 
ATOM   2787 N  ND2 . ASN B 1 183 ? 28.414  7.747   0.523   1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B ND2 1 
ATOM   2788 N  N   . GLY B 1 184 ? 28.618  3.480   4.087   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 173 GLY B N   1 
ATOM   2789 C  CA  . GLY B 1 184 ? 29.295  2.654   5.093   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 173 GLY B CA  1 
ATOM   2790 C  C   . GLY B 1 184 ? 28.903  1.203   4.943   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 173 GLY B C   1 
ATOM   2791 O  O   . GLY B 1 184 ? 29.768  0.300   5.053   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 173 GLY B O   1 
ATOM   2792 N  N   . ILE B 1 185 ? 27.622  0.958   4.683   1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B N   1 
ATOM   2793 C  CA  . ILE B 1 185 ? 27.112  -0.412  4.400   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CA  1 
ATOM   2794 C  C   . ILE B 1 185 ? 27.910  -0.955  3.198   1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B C   1 
ATOM   2795 O  O   . ILE B 1 185 ? 28.284  -2.120  3.234   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B O   1 
ATOM   2796 C  CB  . ILE B 1 185 ? 25.593  -0.425  4.123   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CB  1 
ATOM   2797 C  CG1 . ILE B 1 185 ? 24.737  0.113   5.289   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG1 1 
ATOM   2798 C  CG2 . ILE B 1 185 ? 25.178  -1.834  3.693   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG2 1 
ATOM   2799 C  CD1 . ILE B 1 185 ? 24.564  -0.806  6.443   1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CD1 1 
ATOM   2800 N  N   . ARG B 1 186 ? 28.032  -0.186  2.129   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B N   1 
ATOM   2801 C  CA  . ARG B 1 186 ? 28.635  -0.659  0.865   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B CA  1 
ATOM   2802 C  C   . ARG B 1 186 ? 30.059  -1.084  1.190   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B C   1 
ATOM   2803 O  O   . ARG B 1 186 ? 30.452  -2.200  0.799   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B O   1 
ATOM   2804 C  CB  . ARG B 1 186 ? 28.560  0.419   -0.207  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B CB  1 
ATOM   2805 C  CG  . ARG B 1 186 ? 29.250  0.034   -1.506  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B CG  1 
ATOM   2806 C  CD  . ARG B 1 186 ? 29.180  1.205   -2.470  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B CD  1 
ATOM   2807 N  NE  . ARG B 1 186 ? 27.821  1.507   -2.905  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B NE  1 
ATOM   2808 C  CZ  . ARG B 1 186 ? 27.118  0.821   -3.806  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B CZ  1 
ATOM   2809 N  NH1 . ARG B 1 186 ? 27.628  -0.250  -4.388  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B NH1 1 
ATOM   2810 N  NH2 . ARG B 1 186 ? 25.884  1.180   -4.100  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 175 ARG B NH2 1 
ATOM   2811 N  N   . ALA B 1 187 ? 30.796  -0.248  1.915   1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B N   1 
ATOM   2812 C  CA  . ALA B 1 187 ? 32.198  -0.525  2.305   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B CA  1 
ATOM   2813 C  C   . ALA B 1 187 ? 32.267  -1.820  3.133   1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B C   1 
ATOM   2814 O  O   . ALA B 1 187 ? 33.151  -2.623  2.853   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B O   1 
ATOM   2815 C  CB  . ALA B 1 187 ? 32.772  0.675   3.037   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B CB  1 
ATOM   2816 N  N   . ILE B 1 188 ? 31.386  -2.054  4.104   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B N   1 
ATOM   2817 C  CA  . ILE B 1 188 ? 31.388  -3.304  4.930   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B CA  1 
ATOM   2818 C  C   . ILE B 1 188 ? 31.107  -4.508  4.014   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B C   1 
ATOM   2819 O  O   . ILE B 1 188 ? 31.890  -5.487  4.058   1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B O   1 
ATOM   2820 C  CB  . ILE B 1 188 ? 30.373  -3.209  6.084   1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B CB  1 
ATOM   2821 C  CG1 . ILE B 1 188 ? 30.848  -2.229  7.163   1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B CG1 1 
ATOM   2822 C  CG2 . ILE B 1 188 ? 30.037  -4.592  6.662   1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B CG2 1 
ATOM   2823 C  CD1 . ILE B 1 188 ? 29.768  -1.882  8.189   1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 177 ILE B CD1 1 
ATOM   2824 N  N   . VAL B 1 189 ? 30.048  -4.451  3.201   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B N   1 
ATOM   2825 C  CA  . VAL B 1 189 ? 29.627  -5.587  2.325   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B CA  1 
ATOM   2826 C  C   . VAL B 1 189 ? 30.800  -5.963  1.413   1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B C   1 
ATOM   2827 O  O   . VAL B 1 189 ? 31.021  -7.181  1.215   1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B O   1 
ATOM   2828 C  CB  . VAL B 1 189 ? 28.351  -5.273  1.523   1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B CB  1 
ATOM   2829 C  CG1 . VAL B 1 189 ? 28.035  -6.369  0.511   1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B CG1 1 
ATOM   2830 C  CG2 . VAL B 1 189 ? 27.174  -5.055  2.462   1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 178 VAL B CG2 1 
ATOM   2831 N  N   . ASN B 1 190 ? 31.565  -4.976  0.960   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B N   1 
ATOM   2832 C  CA  . ASN B 1 190 ? 32.714  -5.167  0.036   1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CA  1 
ATOM   2833 C  C   . ASN B 1 190 ? 33.918  -5.766  0.773   1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B C   1 
ATOM   2834 O  O   . ASN B 1 190 ? 34.990  -5.855  0.152   1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B O   1 
ATOM   2835 C  CB  . ASN B 1 190 ? 33.106  -3.849  -0.639  1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CB  1 
ATOM   2836 C  CG  . ASN B 1 190 ? 32.227  -3.503  -1.823  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CG  1 
ATOM   2837 O  OD1 . ASN B 1 190 ? 31.697  -4.393  -2.489  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B OD1 1 
ATOM   2838 N  ND2 . ASN B 1 190 ? 32.098  -2.216  -2.122  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B ND2 1 
ATOM   2839 N  N   . THR B 1 191 ? 33.794  -6.136  2.046   1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 180 THR B N   1 
ATOM   2840 C  CA  . THR B 1 191 ? 34.860  -6.872  2.781   1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 180 THR B CA  1 
ATOM   2841 C  C   . THR B 1 191 ? 34.220  -8.014  3.582   1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 180 THR B C   1 
ATOM   2842 O  O   . THR B 1 191 ? 34.824  -8.513  4.529   1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 180 THR B O   1 
ATOM   2843 C  CB  . THR B 1 191 ? 35.695  -5.919  3.648   1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 180 THR B CB  1 
ATOM   2844 O  OG1 . THR B 1 191 ? 34.975  -5.580  4.834   1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 180 THR B OG1 1 
ATOM   2845 C  CG2 . THR B 1 191 ? 36.087  -4.646  2.927   1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 180 THR B CG2 1 
HETATM 2846 NI NI  . NI  C 2 .   ? 21.351  -3.549  13.149  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 201 NI  A NI  1 
HETATM 2847 NI NI  . NI  D 2 .   ? 1.152   -2.000  19.874  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 201 NI  B NI  1 
HETATM 2848 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.248  -4.160  -10.851 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2849 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.361  13.952  6.034   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2850 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.028 6.011   24.119  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2851 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.839  22.518  2.950   1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2852 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.764  -24.421 18.429  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2853 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.903  -22.621 13.479  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2854 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.820   -23.728 19.524  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2855 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.080  -8.177  24.884  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2856 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.525  -11.987 6.681   1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2857 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.326  -25.670 26.351  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2858 O  O   . HOH E 3 .   ? -12.908 -8.361  20.168  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2859 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.816   16.884  13.575  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2860 O  O   . HOH E 3 .   ? 0.569   -19.015 23.904  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2861 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.556  -7.157  28.853  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2862 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.846  -17.975 22.171  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2863 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.829  21.779  21.000  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.475  -24.990 21.819  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.145  19.554  6.326   1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.148  7.927   4.940   1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.436  -18.916 9.974   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.805   -19.070 17.502  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.299  -12.023 3.838   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.773   -13.325 29.000  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.122  -16.933 18.202  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.558  14.111  9.117   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.435  23.124  12.896  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH E 3 .   ? -15.208 6.457   13.675  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.062  -13.178 33.656  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.693  -13.574 18.450  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.029  -3.522  22.792  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.653   -2.969  2.128   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH E 3 .   ? -12.913 -8.805  25.608  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.080  -3.681  10.955  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.660   20.215  13.040  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.286  23.118  21.072  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.138  -21.008 22.896  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.902  -3.011  -7.770  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.082  -15.896 15.828  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.424  14.460  16.820  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.483  -22.309 30.331  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.810   -4.039  -3.015  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.970  -14.903 24.671  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.251  -22.805 22.048  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.699  -17.004 7.277   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.178   -0.083  1.343   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.293  -5.232  14.899  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.637   15.377  27.511  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.512  -12.316 -1.860  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH E 3 .   ? -3.459  -24.046 16.156  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.935   -9.932  1.431   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.337  -19.022 16.326  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.340  16.603  14.504  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.927   -11.174 -2.418  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.404   -22.105 19.349  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.332   -16.526 3.492   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.481  -2.140  11.780  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.797  -9.377  -1.325  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.529  -25.194 19.539  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.750 -10.759 21.846  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.414  -12.644 34.025  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.091  -2.991  8.157   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.640   -25.386 17.028  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.642  -26.461 16.492  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.313   -13.918 -0.619  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.588  -25.428 17.369  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.179  -0.546  -4.579  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.394   -9.106  22.571  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.314  -16.312 25.892  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.034  -20.608 6.052   1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.553  -15.708 21.942  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.066  -14.259 0.297   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.395   -11.525 -4.942  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.046  -13.520 27.687  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.210  13.803  13.227  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.139   -5.586  24.812  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.747  -9.028  0.100   1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.063   -10.442 2.106   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.473  -26.036 12.241  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.698  -8.137  25.433  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.567  19.488  22.505  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.879  20.930  17.296  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.007  4.905   1.085   1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.973  -20.755 20.135  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.421   -21.639 12.756  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.904  -7.288  -7.139  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.961   21.096  22.864  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.020  -21.896 27.154  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.576   -25.331 19.814  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.084  -14.417 27.527  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.239  -11.303 -5.591  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.335   -19.101 21.136  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.411   -4.212  5.687   1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.715   -23.970 10.215  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.841   -7.744  30.486  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH E 3 .   ? -16.315 1.151   19.633  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.852   24.707  15.253  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.947  -22.090 25.386  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.475  -3.337  4.114   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.781  -26.938 12.205  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.828  9.305   5.557   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.653  -25.660 23.305  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.186  -16.516 4.938   1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.643 -5.370  8.277   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.125  -18.706 1.554   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.789 -9.183  28.798  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.024  -20.100 21.926  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.474  -10.571 21.704  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.841  9.035   2.430   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.534  -6.683  -10.725 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.274 -6.667  28.157  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.880  5.497   8.084   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.986  -18.719 3.387   1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.396  -22.162 11.416  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.998   -14.518 26.490  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.729   17.445  16.053  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.893  1.865   -1.040  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.107  -4.350  4.886   1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.635  -17.661 25.230  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.782  -11.727 -5.929  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.296 1.839   9.901   1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.842   21.640  25.297  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.322  22.705  10.695  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.006  -19.784 27.363  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.113  -29.429 8.333   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.887 0.230   13.476  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.018  -1.927  -4.859  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.559  -22.541 17.258  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.049  -13.907 27.688  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.738   -19.272 19.481  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.335  19.875  27.716  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.638  16.292  18.590  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.009  -17.661 17.793  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.933   22.324  25.894  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.484  20.862  10.829  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.937  11.874  7.483   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.318 -6.685  20.787  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.315  14.207  5.238   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.706  -5.770  -11.136 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH E 3 .   ? -15.262 -6.384  25.873  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.984  -2.950  8.573   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.887  -5.409  -10.165 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.165   -10.463 35.268  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.963  -7.778  14.814  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.633  -13.123 3.202   1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.895  -26.512 19.459  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.454   20.899  28.334  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.493  -24.765 15.374  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.477  3.057   0.164   1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.494   0.065   3.959   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.668  -12.694 26.770  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.210  -29.018 13.093  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.552   22.480  18.974  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.694   -22.179 9.515   1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH E 3 .   ? -16.240 2.536   15.117  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.325  -22.899 26.129  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.957  -25.821 19.109  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.714  17.638  7.803   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.088   -13.205 28.085  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.442  -20.992 20.567  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.463  22.610  14.676  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.029   -21.201 24.560  1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.064  -22.006 24.043  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.268   -12.138 30.230  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.993  -24.094 11.751  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.463  0.410   11.161  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.668  -6.580  26.438  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.376  1.973   0.264   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.034  -6.837  -10.040 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.193  -20.610 6.254   1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.447  -22.885 19.281  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.873  20.041  6.639   1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.118   -25.614 8.808   1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.946  -19.814 7.550   1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.789 -6.236  14.832  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.818  -4.128  4.978   1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.060  -15.779 28.706  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.290  -8.648  20.112  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH E 3 .   ? -3.372  -26.643 13.526  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.946   -20.966 11.840  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.122  -26.559 11.986  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.776   -21.333 14.143  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.618  -6.499  21.313  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.302  9.383   3.273   1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.550   -19.078 23.551  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.543   -10.020 -2.614  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.417   24.099  22.746  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.687  -13.459 1.918   1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.376  9.069   20.767  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.891  1.586   -3.439  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.271  -21.331 17.490  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.628   -9.108  0.204   1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.698  9.034   2.921   1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.978  4.410   -0.975  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.588  -13.188 -6.688  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.259   24.463  18.667  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.550  18.316  16.727  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.635   23.849  14.719  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH E 3 .   ? -16.737 -9.425  22.944  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.954  -9.431  -1.551  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH E 3 .   ? -15.098 -8.786  27.366  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.114   -6.385  0.324   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.381  21.794  9.159   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.645  -15.313 29.276  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.909  -8.204  27.539  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.861  -1.973  5.944   1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.498  -21.768 9.550   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.290   -4.134  -2.338  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.942  -18.857 24.670  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.788  -18.713 4.182   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.292   -22.383 15.390  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.824  -16.323 24.530  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.264  -11.924 34.975  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.450   19.970  15.016  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.668   -21.751 19.436  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.336  -23.136 22.055  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.489  -20.168 22.747  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.510  -24.566 8.915   1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.708  -5.602  19.302  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.901  5.678   2.852   1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.428   -15.485 26.926  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.956  15.432  7.727   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.174  6.892   1.313   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O   1 
HETATM 3070 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.567  -9.992  27.594  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O   1 
HETATM 3071 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.737  -5.490  -6.884  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O   1 
HETATM 3072 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.222  -9.557  35.340  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O   1 
HETATM 3073 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.720 8.274   27.379  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O   1 
HETATM 3074 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.203   -1.490  35.958  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O   1 
HETATM 3075 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.862   22.857  27.017  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O   1 
HETATM 3076 O  O   . HOH E 3 .   ? -16.838 -4.289  26.293  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O   1 
HETATM 3077 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.722   -14.198 28.560  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O   1 
HETATM 3078 O  O   . HOH E 3 .   ? -15.045 6.654   6.391   1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O   1 
HETATM 3079 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.443  15.492  20.277  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O   1 
HETATM 3080 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.227  22.168  16.277  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O   1 
HETATM 3081 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.314  -9.423  26.497  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O   1 
HETATM 3082 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.681   -1.014  3.948   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O   1 
HETATM 3083 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.377  13.039  20.713  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O   1 
HETATM 3084 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.237  -13.394 21.987  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O   1 
HETATM 3085 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.710  -17.344 21.585  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O   1 
HETATM 3086 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.740   4.175   1.875   1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O   1 
HETATM 3087 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.524  6.222   2.766   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O   1 
HETATM 3088 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.829  -5.567  8.523   1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O   1 
HETATM 3089 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.610  -2.044  14.938  1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O   1 
HETATM 3090 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.656   4.626   -1.755  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O   1 
HETATM 3091 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.175  8.926   30.239  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 3092 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.752  1.179   16.383  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 3093 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.255  -5.656  -4.374  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 3094 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.755  8.261   6.939   1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 3095 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.898  18.531  17.552  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 3096 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.221  7.491   38.706  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 3097 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.586  -6.692  32.757  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 3098 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.368  14.275  27.335  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 3099 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.773  8.705   3.838   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 3100 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.608  -6.802  -0.632  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 3101 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.840  12.788  24.940  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 3102 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.537   10.303  35.022  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 3103 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.130 16.611  13.266  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 3104 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.085  7.848   5.450   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 3105 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.128  17.211  27.022  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 3106 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.759   -19.291 -0.739  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 3107 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.052  17.345  12.182  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 3108 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.959  12.877  22.609  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 3109 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.550  -0.886  14.865  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 3110 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.383  -14.953 26.266  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 3111 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.388  -12.976 -5.180  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 3112 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.107   16.497  2.796   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 3113 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.974  -9.447  34.779  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 3114 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.762  10.340  6.521   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 3115 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.642  20.172  14.408  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 3116 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.310  9.015   25.633  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 3117 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.479   4.081   31.718  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 3118 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.317  22.162  21.166  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 3119 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.762  9.597   27.929  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 3120 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.581  -4.040  6.078   1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 3121 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.923  -24.050 0.346   1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 3122 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.593  11.585  34.179  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 3123 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.064   14.229  31.885  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 3124 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.934  6.780   25.512  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 3125 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.513   -16.140 -3.450  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 3126 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.919  14.687  3.005   1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 3127 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.862  0.320   29.153  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 3128 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.072 10.667  12.129  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 3129 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.865  17.721  11.384  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 3130 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.904  8.163   29.008  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 3131 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.243  -4.858  27.326  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 3132 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.909   10.895  29.139  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 3133 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.020  16.513  14.842  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 3134 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.722   12.828  32.246  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 3135 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.961  9.073   30.731  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 3136 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.576  15.654  27.161  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 3137 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.493  -13.172 28.572  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 3138 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.343  -0.654  19.154  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 3139 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.652  11.733  16.528  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 3140 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.692   13.722  5.708   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 3141 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.954   15.609  14.642  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 3142 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.296  -14.988 -1.486  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 3143 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.829   -15.004 1.505   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 3144 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.679  -3.115  29.599  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 3145 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.453   -12.942 -4.819  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 3146 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.138  10.184  24.171  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 3147 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.847  3.370   31.955  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 3148 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.451  10.402  1.457   1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 3149 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.521  9.891   18.583  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 3150 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.549  16.269  24.510  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 3151 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.137  2.034   39.774  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 3152 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.040  5.138   30.381  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 3153 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.426  20.205  13.566  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 3154 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.140   14.615  26.371  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 3155 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.220  -2.442  2.423   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 3156 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.303  -11.537 -3.066  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 3157 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.414  2.842   0.095   1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 3158 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.866  7.010   3.241   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 3159 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.355  14.493  28.397  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 3160 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.952  -3.440  33.827  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 3161 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.654  -25.045 2.014   1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 3162 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.884  -4.772  19.724  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 3163 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.782   6.131   9.971   1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 3164 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.667   -0.037  13.462  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 3165 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.274   13.324  10.745  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 3166 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.816  11.932  28.985  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 3167 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.198   8.440   4.103   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 3168 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.055  -14.607 8.630   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 3169 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.945   10.639  38.674  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 3170 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.925   16.963  3.169   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 3171 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.678 12.772  15.712  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 3172 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.476   3.372   38.600  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 3173 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.705  -21.853 7.802   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 3174 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.190  -7.539  24.038  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 3175 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.482  5.024   27.039  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 3176 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.602   -22.845 5.143   1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 3177 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.374  5.496   6.535   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 3178 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.015  2.507   31.849  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 3179 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.441  -19.982 6.329   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 3180 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.586  17.257  14.595  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 3181 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.795  -9.078  3.287   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 3182 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.930  -1.791  22.906  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 3183 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.670  -5.701  26.776  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 3184 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.089  13.904  9.652   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 3185 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.130   6.162   9.685   1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 3186 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.298  3.312   -1.363  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 3187 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.800   7.035   6.200   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 3188 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.642   3.529   35.063  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 3189 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.868   -2.970  6.000   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 3190 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.590  7.311   30.821  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 3191 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.283  -23.085 1.848   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 3192 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.145   -0.021  34.185  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 3193 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.257   16.225  15.512  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 3194 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.079 18.441  11.539  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 3195 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.141  -1.259  34.222  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 3196 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.801  4.444   7.266   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 3197 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.428  8.647   7.698   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 3198 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.570  15.490  32.201  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 3199 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.170  -1.549  -4.495  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 3200 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.548  15.241  5.502   1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 3201 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.937   -3.474  30.969  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 3202 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.212  6.270   28.304  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 3203 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.055   -4.163  2.376   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 3204 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.219  7.110   31.878  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 3205 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.907  13.718  26.055  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 3206 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.233   16.637  10.231  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 3207 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.409  -25.215 1.868   1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 3208 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.892  -10.883 -2.117  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 3209 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.628  7.151   2.180   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 3210 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.883  17.256  13.756  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 3211 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.614   4.542   6.404   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 3212 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.594  19.143  24.322  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 3213 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.203  -0.370  33.481  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 3214 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.329  -4.547  13.704  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 3215 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.205  -17.219 1.054   1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 3216 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.849  -25.322 3.508   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 3217 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.671  -18.106 -1.125  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 3218 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.594  -8.710  -1.279  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 3219 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.782  -13.809 -3.742  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 3220 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.047   -22.226 -4.095  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 3221 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.018  -2.303  30.223  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 3222 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.700  -21.732 -4.403  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 3223 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.436   -7.492  2.434   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 3224 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.322  0.914   12.534  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 3225 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.440  3.203   8.034   1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 3226 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.179  6.210   4.253   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 3227 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.257   -1.772  22.102  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 3228 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.481  14.946  14.823  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 3229 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.253  10.026  24.785  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 3230 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.188  19.441  22.641  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 3231 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.072  12.893  27.820  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 3232 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.128  10.326  23.261  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 3233 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.694  -3.019  32.522  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 3234 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.934   -21.797 -0.630  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 3235 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.770  -23.369 -4.094  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 3236 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.339 4.927   29.347  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 3237 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.434   -0.438  24.416  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 3238 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.760  17.033  3.665   1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 3239 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.487   7.853   40.847  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 3240 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.669  -21.097 -5.282  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 3241 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.672  17.864  10.888  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 3242 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.813  2.954   19.443  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 3243 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.677  6.122   24.591  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 3244 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.654  12.859  13.264  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
HETATM 3245 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.454   3.966   2.360   1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
HETATM 3246 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.439  5.075   16.589  1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
HETATM 3247 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.047  0.056   36.939  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
HETATM 3248 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.647  4.790   -1.769  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O   1 
HETATM 3249 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.207   1.425   3.823   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O   1 
HETATM 3250 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.956  7.077   -0.884  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 3251 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.052  8.548   2.239   1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 3252 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.018  14.902  23.454  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 3253 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.513  -10.498 2.227   1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 3254 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.093  -14.055 -0.160  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 3255 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.799  -6.425  3.932   1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 3256 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.958  3.842   -3.210  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 3257 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.400  0.372   37.581  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O   1 
HETATM 3258 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.411   14.236  8.224   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O   1 
HETATM 3259 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.818  -5.857  -1.490  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O   1 
HETATM 3260 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.041  16.534  22.699  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O   1 
HETATM 3261 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.290  20.845  4.284   1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O   1 
HETATM 3262 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.915  10.901  2.998   1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O   1 
HETATM 3263 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.222   19.078  10.084  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O   1 
HETATM 3264 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.861   -1.170  11.256  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O   1 
HETATM 3265 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.372   -5.175  -1.425  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   1 
HETATM 3266 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.277  14.030  23.633  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   1 
HETATM 3267 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.583   12.461  5.925   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   1 
HETATM 3268 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.642  -18.458 -2.922  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   1 
HETATM 3269 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.287  -3.335  34.057  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O   1 
HETATM 3270 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.948   16.525  8.069   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 3271 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.188  -9.125  5.024   1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O   1 
HETATM 3272 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.828 -2.907  27.295  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   1 
HETATM 3273 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.104  5.069   30.296  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 3274 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.787  11.397  27.388  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   1 
HETATM 3275 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.056  -24.945 -0.296  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O   1 
HETATM 3276 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.029   -7.221  -1.459  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O   1 
HETATM 3277 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.692  -0.495  13.462  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O   1 
HETATM 3278 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.761  6.203   6.735   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O   1 
HETATM 3279 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.815  -1.101  34.614  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O   1 
HETATM 3280 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.986  -10.146 2.279   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O   1 
HETATM 3281 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.109  -2.965  33.390  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O   1 
HETATM 3282 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.832  -16.958 0.210   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O   1 
HETATM 3283 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.975  10.847  19.034  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O   1 
HETATM 3284 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.182  7.055   38.016  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O   1 
HETATM 3285 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.311  7.037   -0.451  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O   1 
HETATM 3286 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.772  4.261   2.601   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O   1 
HETATM 3287 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.779  8.996   10.551  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O   1 
HETATM 3288 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.354   -3.387  0.667   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O   1 
HETATM 3289 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.610   -4.170  29.652  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O   1 
HETATM 3290 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.277  11.322  22.076  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O   1 
HETATM 3291 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.966  -12.406 -3.113  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O   1 
HETATM 3292 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.861   -14.749 -3.251  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O   1 
HETATM 3293 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.594  -8.591  -3.343  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O   1 
HETATM 3294 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.808  11.689  5.550   1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O   1 
HETATM 3295 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.342  18.870  10.799  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O   1 
HETATM 3296 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.354  6.692   5.470   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O   1 
HETATM 3297 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.998  5.098   18.973  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O   1 
HETATM 3298 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.790   -4.930  26.207  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O   1 
HETATM 3299 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.167  -13.617 24.580  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O   1 
HETATM 3300 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.716  5.035   33.283  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O   1 
HETATM 3301 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.627  -6.942  29.618  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O   1 
HETATM 3302 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.828  3.830   5.668   1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O   1 
HETATM 3303 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.996   -5.954  32.761  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O   1 
HETATM 3304 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.424  2.474   5.372   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O   1 
HETATM 3305 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.788  9.106   24.502  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O   1 
HETATM 3306 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.298  -14.194 -6.399  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O   1 
HETATM 3307 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.862  -1.072  6.309   1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O   1 
HETATM 3308 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.159  15.837  26.774  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O   1 
HETATM 3309 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.411  -16.061 -3.987  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O   1 
HETATM 3310 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.382  1.148   9.346   1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O   1 
HETATM 3311 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.168   9.264   40.282  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O   1 
HETATM 3312 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.889   -2.071  33.219  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O   1 
HETATM 3313 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.852   -13.886 -5.200  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O   1 
HETATM 3314 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.261  -0.599  23.212  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O   1 
HETATM 3315 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.359   2.704   4.197   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O   1 
HETATM 3316 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.157   1.110   36.134  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O   1 
HETATM 3317 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.487   0.308   2.896   1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O   1 
HETATM 3318 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.612  -25.720 7.461   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O   1 
HETATM 3319 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.038  4.155   23.815  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O   1 
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