data_XXXX
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_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Miller, M.D."      1 0000-0003-1626-4943 
"Wu, K.-L."         2 0000-0003-4691-7706 
"Xu, W."            3 0000-0002-0553-9908 
"Xiao, H."          4 0000-0002-4311-971X 
"Philips Jr., G.N." 5 0000-0002-4171-4603 
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_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of MfnG, an L- and D-tyrosine O-methyltransferase from the marformycin biosynthesis pathway of Streptomyces drozdowiczii, with SAH and L-Tyrosine bound at 1.4 A resolution (P212121 - form II)" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
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_struct.pdbx_model_type_details      ? 
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_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "O-methyltransferase, O-methyl-tyrosine, Marformycin synthesis, SAM-dependent methyltransferase, Transferase" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
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_exptl.entry_id                   XXXX 
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# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
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_citation.book_title                ? 
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_citation.country                   US 
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_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Protein Sci." 
_citation.journal_id_ASTM           PRCIEI 
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_citation.journal_id_ISSN           1469-896X 
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_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            31 
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_citation.page_first                e4443 
_citation.page_last                 e4443 
_citation.title                     "Expanding the eukaryotic genetic code with a biosynthesized 21st amino acid." 
_citation.year                      2022 
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_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/pro.4443 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36173166 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wu, K.L."           1  0000-0003-4691-7706 
primary "Moore, J.A."        2  0000-0001-7879-0135 
primary "Miller, M.D."       3  0000-0003-1626-4943 
primary "Chen, Y."           4  0000-0002-5399-1720 
primary "Lee, C."            5  ?                   
primary "Xu, W."             6  0000-0002-0553-9908 
primary "Peng, Z."           7  ?                   
primary "Duan, Q."           8  0000-0001-6457-9777 
primary "Phillips Jr., G.N." 9  0000-0002-4171-4603 
primary "Uribe, R.A."        10 0000-0002-0427-4493 
primary "Xiao, H."           11 0000-0002-4311-971X 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;MVTPEGNVSLVDESLLVGVTDEDRAVRSAHQFYERLIGLWAPAVMEAAHELGVFAALAEAPADSGELARRLDCDARAMRV
LLDALYAYDVIDRIHDTNGFRYLLSAEARECLLPGTLFSLVGKFMHDINVAWPAWRNLAEVVRHGARDTSGAESPNGIAQ
EDYESLVGGINFWAPPIVTTLSRKLRASGRSGDATASVLDVGCGTGLYSQLLLREFPRWTATGLDVERIATLANAQALRL
GVEERFATRAGDFWRGGWGTGYDLVLFANIFHLQTPASAVRLMRHAAACLAPDGLVAVVDQIVDADREPKTPQDRFALLF
AASMTNTGGGDAYTFQEYEEWFTAAGLQRIETLDTPMHRILLARRATEPSAVPEGQASENLYFQ
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MVTPEGNVSLVDESLLVGVTDEDRAVRSAHQFYERLIGLWAPAVMEAAHELGVFAALAEAPADSGELARRLDCDARAMRV
LLDALYAYDVIDRIHDTNGFRYLLSAEARECLLPGTLFSLVGKFMHDINVAWPAWRNLAEVVRHGARDTSGAESPNGIAQ
EDYESLVGGINFWAPPIVTTLSRKLRASGRSGDATASVLDVGCGTGLYSQLLLREFPRWTATGLDVERIATLANAQALRL
GVEERFATRAGDFWRGGWGTGYDLVLFANIFHLQTPASAVRLMRHAAACLAPDGLVAVVDQIVDADREPKTPQDRFALLF
AASMTNTGGGDAYTFQEYEEWFTAAGLQRIETLDTPMHRILLARRATEPSAVPEGQASENLYFQ
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   VAL n 
1 3   THR n 
1 4   PRO n 
1 5   GLU n 
1 6   GLY n 
1 7   ASN n 
1 8   VAL n 
1 9   SER n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  GLU n 
1 14  SER n 
1 15  LEU n 
1 16  LEU n 
1 17  VAL n 
1 18  GLY n 
1 19  VAL n 
1 20  THR n 
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1 23  ASP n 
1 24  ARG n 
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1 35  ARG n 
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1 39  LEU n 
1 40  TRP n 
1 41  ALA n 
1 42  PRO n 
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1 48  ALA n 
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1 53  VAL n 
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1 57  LEU n 
1 58  ALA n 
1 59  GLU n 
1 60  ALA n 
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1 62  ALA n 
1 63  ASP n 
1 64  SER n 
1 65  GLY n 
1 66  GLU n 
1 67  LEU n 
1 68  ALA n 
1 69  ARG n 
1 70  ARG n 
1 71  LEU n 
1 72  ASP n 
1 73  CYS n 
1 74  ASP n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  ALA n 
1 78  MET n 
1 79  ARG n 
1 80  VAL n 
1 81  LEU n 
1 82  LEU n 
1 83  ASP n 
1 84  ALA n 
1 85  LEU n 
1 86  TYR n 
1 87  ALA n 
1 88  TYR n 
1 89  ASP n 
1 90  VAL n 
1 91  ILE n 
1 92  ASP n 
1 93  ARG n 
1 94  ILE n 
1 95  HIS n 
1 96  ASP n 
1 97  THR n 
1 98  ASN n 
1 99  GLY n 
1 100 PHE n 
1 101 ARG n 
1 102 TYR n 
1 103 LEU n 
1 104 LEU n 
1 105 SER n 
1 106 ALA n 
1 107 GLU n 
1 108 ALA n 
1 109 ARG n 
1 110 GLU n 
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1 113 LEU n 
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1 116 THR n 
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1 120 LEU n 
1 121 VAL n 
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1 123 LYS n 
1 124 PHE n 
1 125 MET n 
1 126 HIS n 
1 127 ASP n 
1 128 ILE n 
1 129 ASN n 
1 130 VAL n 
1 131 ALA n 
1 132 TRP n 
1 133 PRO n 
1 134 ALA n 
1 135 TRP n 
1 136 ARG n 
1 137 ASN n 
1 138 LEU n 
1 139 ALA n 
1 140 GLU n 
1 141 VAL n 
1 142 VAL n 
1 143 ARG n 
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1 147 ARG n 
1 148 ASP n 
1 149 THR n 
1 150 SER n 
1 151 GLY n 
1 152 ALA n 
1 153 GLU n 
1 154 SER n 
1 155 PRO n 
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1 157 GLY n 
1 158 ILE n 
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1 162 ASP n 
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1 164 GLU n 
1 165 SER n 
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1 167 VAL n 
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1 169 GLY n 
1 170 ILE n 
1 171 ASN n 
1 172 PHE n 
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1 175 PRO n 
1 176 PRO n 
1 177 ILE n 
1 178 VAL n 
1 179 THR n 
1 180 THR n 
1 181 LEU n 
1 182 SER n 
1 183 ARG n 
1 184 LYS n 
1 185 LEU n 
1 186 ARG n 
1 187 ALA n 
1 188 SER n 
1 189 GLY n 
1 190 ARG n 
1 191 SER n 
1 192 GLY n 
1 193 ASP n 
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1 195 THR n 
1 196 ALA n 
1 197 SER n 
1 198 VAL n 
1 199 LEU n 
1 200 ASP n 
1 201 VAL n 
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1 211 LEU n 
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1 213 LEU n 
1 214 ARG n 
1 215 GLU n 
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1 218 ARG n 
1 219 TRP n 
1 220 THR n 
1 221 ALA n 
1 222 THR n 
1 223 GLY n 
1 224 LEU n 
1 225 ASP n 
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1 228 ARG n 
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1 231 THR n 
1 232 LEU n 
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1 234 ASN n 
1 235 ALA n 
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1 279 ALA n 
1 280 VAL n 
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1 283 MET n 
1 284 ARG n 
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1 288 ALA n 
1 289 CYS n 
1 290 LEU n 
1 291 ALA n 
1 292 PRO n 
1 293 ASP n 
1 294 GLY n 
1 295 LEU n 
1 296 VAL n 
1 297 ALA n 
1 298 VAL n 
1 299 VAL n 
1 300 ASP n 
1 301 GLN n 
1 302 ILE n 
1 303 VAL n 
1 304 ASP n 
1 305 ALA n 
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1 307 ARG n 
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1 309 PRO n 
1 310 LYS n 
1 311 THR n 
1 312 PRO n 
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1 315 ARG n 
1 316 PHE n 
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1 319 LEU n 
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1 323 SER n 
1 324 MET n 
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1 327 THR n 
1 328 GLY n 
1 329 GLY n 
1 330 GLY n 
1 331 ASP n 
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1 334 THR n 
1 335 PHE n 
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1 338 TYR n 
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1 358 HIS n 
1 359 ARG n 
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1 365 ARG n 
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1 368 GLU n 
1 369 PRO n 
1 370 SER n 
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1 373 PRO n 
1 374 GLU n 
1 375 GLY n 
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1 377 ALA n 
1 378 SER n 
1 379 GLU n 
1 380 ASN n 
1 381 LEU n 
1 382 TYR n 
1 383 PHE n 
1 384 GLN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man MfnG                      42042.246 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE 384.411   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn TYROSINE                  181.189   2   ? ? ? ? 
4 non-polymer syn "UNKNOWN LIGAND"          ?         2   ? ? ? ? 
5 water       nat water                     18.015    798 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   VAL 2   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   THR 3   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLU 5   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   GLY 6   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   ASN 7   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 8   VAL 8   7   7   VAL VAL A ? n 
A 1 9   SER 9   8   8   SER SER A ? n 
A 1 10  LEU 10  9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 11  VAL 11  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 12  ASP 12  11  11  ASP ASP A ? n 
A 1 13  GLU 13  12  12  GLU GLU A ? n 
A 1 14  SER 14  13  13  SER SER A ? n 
A 1 15  LEU 15  14  14  LEU LEU A ? n 
A 1 16  LEU 16  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 17  VAL 17  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 18  GLY 18  17  17  GLY GLY A ? n 
A 1 19  VAL 19  18  18  VAL VAL A ? n 
A 1 20  THR 20  19  19  THR THR A ? n 
A 1 21  ASP 21  20  20  ASP ASP A ? n 
A 1 22  GLU 22  21  21  GLU GLU A ? n 
A 1 23  ASP 23  22  22  ASP ASP A ? n 
A 1 24  ARG 24  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 25  ALA 25  24  24  ALA ALA A ? n 
A 1 26  VAL 26  25  25  VAL VAL A ? n 
A 1 27  ARG 27  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 28  SER 28  27  27  SER SER A ? n 
A 1 29  ALA 29  28  28  ALA ALA A ? n 
A 1 30  HIS 30  29  29  HIS HIS A ? n 
A 1 31  GLN 31  30  30  GLN GLN A ? n 
A 1 32  PHE 32  31  31  PHE PHE A ? n 
A 1 33  TYR 33  32  32  TYR TYR A ? n 
A 1 34  GLU 34  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 35  ARG 35  34  34  ARG ARG A ? n 
A 1 36  LEU 36  35  35  LEU LEU A ? n 
A 1 37  ILE 37  36  36  ILE ILE A ? n 
A 1 38  GLY 38  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 39  LEU 39  38  38  LEU LEU A ? n 
A 1 40  TRP 40  39  39  TRP TRP A ? n 
A 1 41  ALA 41  40  40  ALA ALA A ? n 
A 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 43  ALA 43  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 44  VAL 44  43  43  VAL VAL A ? n 
A 1 45  MET 45  44  44  MET MET A ? n 
A 1 46  GLU 46  45  45  GLU GLU A ? n 
A 1 47  ALA 47  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 48  ALA 48  47  47  ALA ALA A ? n 
A 1 49  HIS 49  48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 50  GLU 50  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 51  LEU 51  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 52  GLY 52  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 53  VAL 53  52  52  VAL VAL A ? n 
A 1 54  PHE 54  53  53  PHE PHE A ? n 
A 1 55  ALA 55  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 56  ALA 56  55  55  ALA ALA A ? n 
A 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ALA 58  57  57  ALA ALA A ? n 
A 1 59  GLU 59  58  58  GLU GLU A ? n 
A 1 60  ALA 60  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 61  PRO 61  60  60  PRO PRO A ? n 
A 1 62  ALA 62  61  61  ALA ALA A ? n 
A 1 63  ASP 63  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 64  SER 64  63  63  SER SER A ? n 
A 1 65  GLY 65  64  64  GLY GLY A ? n 
A 1 66  GLU 66  65  65  GLU GLU A ? n 
A 1 67  LEU 67  66  66  LEU LEU A ? n 
A 1 68  ALA 68  67  67  ALA ALA A ? n 
A 1 69  ARG 69  68  68  ARG ARG A ? n 
A 1 70  ARG 70  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 71  LEU 71  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 72  ASP 72  71  71  ASP ASP A ? n 
A 1 73  CYS 73  72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 74  ASP 74  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 75  ALA 75  74  74  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  75  75  ARG ARG A ? n 
A 1 77  ALA 77  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 78  MET 78  77  77  MET MET A ? n 
A 1 79  ARG 79  78  78  ARG ARG A ? n 
A 1 80  VAL 80  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 81  LEU 81  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 82  LEU 82  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 83  ASP 83  82  82  ASP ASP A ? n 
A 1 84  ALA 84  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 85  LEU 85  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 86  TYR 86  85  85  TYR TYR A ? n 
A 1 87  ALA 87  86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 88  TYR 88  87  87  TYR TYR A ? n 
A 1 89  ASP 89  88  88  ASP ASP A ? n 
A 1 90  VAL 90  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 91  ILE 91  90  90  ILE ILE A ? n 
A 1 92  ASP 92  91  91  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ARG 93  92  92  ARG ARG A ? n 
A 1 94  ILE 94  93  93  ILE ILE A ? n 
A 1 95  HIS 95  94  94  HIS HIS A ? n 
A 1 96  ASP 96  95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 97  THR 97  96  96  THR THR A ? n 
A 1 98  ASN 98  97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 99  GLY 99  98  98  GLY GLY A ? n 
A 1 100 PHE 100 99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 101 ARG 101 100 100 ARG ARG A ? n 
A 1 102 TYR 102 101 101 TYR TYR A ? n 
A 1 103 LEU 103 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 104 LEU 104 103 103 LEU LEU A ? n 
A 1 105 SER 105 104 104 SER SER A ? n 
A 1 106 ALA 106 105 105 ALA ALA A ? n 
A 1 107 GLU 107 106 106 GLU GLU A ? n 
A 1 108 ALA 108 107 107 ALA ALA A ? n 
A 1 109 ARG 109 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 110 GLU 110 109 109 GLU GLU A ? n 
A 1 111 CYS 111 110 110 CYS CYS A ? n 
A 1 112 LEU 112 111 111 LEU LEU A ? n 
A 1 113 LEU 113 112 112 LEU LEU A ? n 
A 1 114 PRO 114 113 113 PRO PRO A ? n 
A 1 115 GLY 115 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 116 THR 116 115 115 THR THR A ? n 
A 1 117 LEU 117 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 118 PHE 118 117 117 PHE PHE A ? n 
A 1 119 SER 119 118 118 SER SER A ? n 
A 1 120 LEU 120 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 121 VAL 121 120 120 VAL VAL A ? n 
A 1 122 GLY 122 121 121 GLY GLY A ? n 
A 1 123 LYS 123 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 124 PHE 124 123 123 PHE PHE A ? n 
A 1 125 MET 125 124 124 MET MET A ? n 
A 1 126 HIS 126 125 125 HIS HIS A ? n 
A 1 127 ASP 127 126 126 ASP ASP A ? n 
A 1 128 ILE 128 127 127 ILE ILE A ? n 
A 1 129 ASN 129 128 128 ASN ASN A ? n 
A 1 130 VAL 130 129 129 VAL VAL A ? n 
A 1 131 ALA 131 130 130 ALA ALA A ? n 
A 1 132 TRP 132 131 131 TRP TRP A ? n 
A 1 133 PRO 133 132 132 PRO PRO A ? n 
A 1 134 ALA 134 133 133 ALA ALA A ? n 
A 1 135 TRP 135 134 134 TRP TRP A ? n 
A 1 136 ARG 136 135 135 ARG ARG A ? n 
A 1 137 ASN 137 136 136 ASN ASN A ? n 
A 1 138 LEU 138 137 137 LEU LEU A ? n 
A 1 139 ALA 139 138 138 ALA ALA A ? n 
A 1 140 GLU 140 139 139 GLU GLU A ? n 
A 1 141 VAL 141 140 140 VAL VAL A ? n 
A 1 142 VAL 142 141 141 VAL VAL A ? n 
A 1 143 ARG 143 142 142 ARG ARG A ? n 
A 1 144 HIS 144 143 143 HIS HIS A ? n 
A 1 145 GLY 145 144 144 GLY GLY A ? n 
A 1 146 ALA 146 145 145 ALA ALA A ? n 
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A 1 148 ASP 148 147 147 ASP ASP A ? n 
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A 1 153 GLU 153 152 152 GLU GLU A ? n 
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A 1 157 GLY 157 156 156 GLY GLY A ? n 
A 1 158 ILE 158 157 157 ILE ILE A ? n 
A 1 159 ALA 159 158 158 ALA ALA A ? n 
A 1 160 GLN 160 159 159 GLN GLN A ? n 
A 1 161 GLU 161 160 160 GLU GLU A ? n 
A 1 162 ASP 162 161 161 ASP ASP A ? n 
A 1 163 TYR 163 162 162 TYR TYR A ? n 
A 1 164 GLU 164 163 163 GLU GLU A ? n 
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A 1 166 LEU 166 165 165 LEU LEU A ? n 
A 1 167 VAL 167 166 166 VAL VAL A ? n 
A 1 168 GLY 168 167 167 GLY GLY A ? n 
A 1 169 GLY 169 168 168 GLY GLY A ? n 
A 1 170 ILE 170 169 169 ILE ILE A ? n 
A 1 171 ASN 171 170 170 ASN ASN A ? n 
A 1 172 PHE 172 171 171 PHE PHE A ? n 
A 1 173 TRP 173 172 172 TRP TRP A ? n 
A 1 174 ALA 174 173 173 ALA ALA A ? n 
A 1 175 PRO 175 174 174 PRO PRO A ? n 
A 1 176 PRO 176 175 175 PRO PRO A ? n 
A 1 177 ILE 177 176 176 ILE ILE A ? n 
A 1 178 VAL 178 177 177 VAL VAL A ? n 
A 1 179 THR 179 178 178 THR THR A ? n 
A 1 180 THR 180 179 179 THR THR A ? n 
A 1 181 LEU 181 180 180 LEU LEU A ? n 
A 1 182 SER 182 181 181 SER SER A ? n 
A 1 183 ARG 183 182 182 ARG ARG A ? n 
A 1 184 LYS 184 183 183 LYS LYS A ? n 
A 1 185 LEU 185 184 184 LEU LEU A ? n 
A 1 186 ARG 186 185 185 ARG ARG A ? n 
A 1 187 ALA 187 186 186 ALA ALA A ? n 
A 1 188 SER 188 187 187 SER SER A ? n 
A 1 189 GLY 189 188 188 GLY GLY A ? n 
A 1 190 ARG 190 189 189 ARG ARG A ? n 
A 1 191 SER 191 190 190 SER SER A ? n 
A 1 192 GLY 192 191 191 GLY GLY A ? n 
A 1 193 ASP 193 192 192 ASP ASP A ? n 
A 1 194 ALA 194 193 193 ALA ALA A ? n 
A 1 195 THR 195 194 194 THR THR A ? n 
A 1 196 ALA 196 195 195 ALA ALA A ? n 
A 1 197 SER 197 196 196 SER SER A ? n 
A 1 198 VAL 198 197 197 VAL VAL A ? n 
A 1 199 LEU 199 198 198 LEU LEU A ? n 
A 1 200 ASP 200 199 199 ASP ASP A ? n 
A 1 201 VAL 201 200 200 VAL VAL A ? n 
A 1 202 GLY 202 201 201 GLY GLY A ? n 
A 1 203 CYS 203 202 202 CYS CYS A ? n 
A 1 204 GLY 204 203 203 GLY GLY A ? n 
A 1 205 THR 205 204 204 THR THR A ? n 
A 1 206 GLY 206 205 205 GLY GLY A ? n 
A 1 207 LEU 207 206 206 LEU LEU A ? n 
A 1 208 TYR 208 207 207 TYR TYR A ? n 
A 1 209 SER 209 208 208 SER SER A ? n 
A 1 210 GLN 210 209 209 GLN GLN A ? n 
A 1 211 LEU 211 210 210 LEU LEU A ? n 
A 1 212 LEU 212 211 211 LEU LEU A ? n 
A 1 213 LEU 213 212 212 LEU LEU A ? n 
A 1 214 ARG 214 213 213 ARG ARG A ? n 
A 1 215 GLU 215 214 214 GLU GLU A ? n 
A 1 216 PHE 216 215 215 PHE PHE A ? n 
A 1 217 PRO 217 216 216 PRO PRO A ? n 
A 1 218 ARG 218 217 217 ARG ARG A ? n 
A 1 219 TRP 219 218 218 TRP TRP A ? n 
A 1 220 THR 220 219 219 THR THR A ? n 
A 1 221 ALA 221 220 220 ALA ALA A ? n 
A 1 222 THR 222 221 221 THR THR A ? n 
A 1 223 GLY 223 222 222 GLY GLY A ? n 
A 1 224 LEU 224 223 223 LEU LEU A ? n 
A 1 225 ASP 225 224 224 ASP ASP A ? n 
A 1 226 VAL 226 225 225 VAL VAL A ? n 
A 1 227 GLU 227 226 226 GLU GLU A ? n 
A 1 228 ARG 228 227 227 ARG ARG A ? n 
A 1 229 ILE 229 228 228 ILE ILE A ? n 
A 1 230 ALA 230 229 229 ALA ALA A ? n 
A 1 231 THR 231 230 230 THR THR A ? n 
A 1 232 LEU 232 231 231 LEU LEU A ? n 
A 1 233 ALA 233 232 232 ALA ALA A ? n 
A 1 234 ASN 234 233 233 ASN ASN A ? n 
A 1 235 ALA 235 234 234 ALA ALA A ? n 
A 1 236 GLN 236 235 235 GLN GLN A ? n 
A 1 237 ALA 237 236 236 ALA ALA A ? n 
A 1 238 LEU 238 237 237 LEU LEU A ? n 
A 1 239 ARG 239 238 238 ARG ARG A ? n 
A 1 240 LEU 240 239 239 LEU LEU A ? n 
A 1 241 GLY 241 240 240 GLY GLY A ? n 
A 1 242 VAL 242 241 241 VAL VAL A ? n 
A 1 243 GLU 243 242 242 GLU GLU A ? n 
A 1 244 GLU 244 243 243 GLU GLU A ? n 
A 1 245 ARG 245 244 244 ARG ARG A ? n 
A 1 246 PHE 246 245 245 PHE PHE A ? n 
A 1 247 ALA 247 246 246 ALA ALA A ? n 
A 1 248 THR 248 247 247 THR THR A ? n 
A 1 249 ARG 249 248 248 ARG ARG A ? n 
A 1 250 ALA 250 249 249 ALA ALA A ? n 
A 1 251 GLY 251 250 250 GLY GLY A ? n 
A 1 252 ASP 252 251 251 ASP ASP A ? n 
A 1 253 PHE 253 252 252 PHE PHE A ? n 
A 1 254 TRP 254 253 253 TRP TRP A ? n 
A 1 255 ARG 255 254 254 ARG ARG A ? n 
A 1 256 GLY 256 255 255 GLY GLY A ? n 
A 1 257 GLY 257 256 256 GLY GLY A ? n 
A 1 258 TRP 258 257 257 TRP TRP A ? n 
A 1 259 GLY 259 258 258 GLY GLY A ? n 
A 1 260 THR 260 259 259 THR THR A ? n 
A 1 261 GLY 261 260 260 GLY GLY A ? n 
A 1 262 TYR 262 261 261 TYR TYR A ? n 
A 1 263 ASP 263 262 262 ASP ASP A ? n 
A 1 264 LEU 264 263 263 LEU LEU A ? n 
A 1 265 VAL 265 264 264 VAL VAL A ? n 
A 1 266 LEU 266 265 265 LEU LEU A ? n 
A 1 267 PHE 267 266 266 PHE PHE A ? n 
A 1 268 ALA 268 267 267 ALA ALA A ? n 
A 1 269 ASN 269 268 268 ASN ASN A ? n 
A 1 270 ILE 270 269 269 ILE ILE A ? n 
A 1 271 PHE 271 270 270 PHE PHE A ? n 
A 1 272 HIS 272 271 271 HIS HIS A ? n 
A 1 273 LEU 273 272 272 LEU LEU A ? n 
A 1 274 GLN 274 273 273 GLN GLN A ? n 
A 1 275 THR 275 274 274 THR THR A ? n 
A 1 276 PRO 276 275 275 PRO PRO A ? n 
A 1 277 ALA 277 276 276 ALA ALA A ? n 
A 1 278 SER 278 277 277 SER SER A ? n 
A 1 279 ALA 279 278 278 ALA ALA A ? n 
A 1 280 VAL 280 279 279 VAL VAL A ? n 
A 1 281 ARG 281 280 280 ARG ARG A ? n 
A 1 282 LEU 282 281 281 LEU LEU A ? n 
A 1 283 MET 283 282 282 MET MET A ? n 
A 1 284 ARG 284 283 283 ARG ARG A ? n 
A 1 285 HIS 285 284 284 HIS HIS A ? n 
A 1 286 ALA 286 285 285 ALA ALA A ? n 
A 1 287 ALA 287 286 286 ALA ALA A ? n 
A 1 288 ALA 288 287 287 ALA ALA A ? n 
A 1 289 CYS 289 288 288 CYS CYS A ? n 
A 1 290 LEU 290 289 289 LEU LEU A ? n 
A 1 291 ALA 291 290 290 ALA ALA A ? n 
A 1 292 PRO 292 291 291 PRO PRO A ? n 
A 1 293 ASP 293 292 292 ASP ASP A ? n 
A 1 294 GLY 294 293 293 GLY GLY A ? n 
A 1 295 LEU 295 294 294 LEU LEU A ? n 
A 1 296 VAL 296 295 295 VAL VAL A ? n 
A 1 297 ALA 297 296 296 ALA ALA A ? n 
A 1 298 VAL 298 297 297 VAL VAL A ? n 
A 1 299 VAL 299 298 298 VAL VAL A ? n 
A 1 300 ASP 300 299 299 ASP ASP A ? n 
A 1 301 GLN 301 300 300 GLN GLN A ? n 
A 1 302 ILE 302 301 301 ILE ILE A ? n 
A 1 303 VAL 303 302 302 VAL VAL A ? n 
A 1 304 ASP 304 303 303 ASP ASP A ? n 
A 1 305 ALA 305 304 304 ALA ALA A ? n 
A 1 306 ASP 306 305 305 ASP ASP A ? n 
A 1 307 ARG 307 306 306 ARG ARG A ? n 
A 1 308 GLU 308 307 307 GLU GLU A ? n 
A 1 309 PRO 309 308 308 PRO PRO A ? n 
A 1 310 LYS 310 309 309 LYS LYS A ? n 
A 1 311 THR 311 310 310 THR THR A ? n 
A 1 312 PRO 312 311 311 PRO PRO A ? n 
A 1 313 GLN 313 312 312 GLN GLN A ? n 
A 1 314 ASP 314 313 313 ASP ASP A ? n 
A 1 315 ARG 315 314 314 ARG ARG A ? n 
A 1 316 PHE 316 315 315 PHE PHE A ? n 
A 1 317 ALA 317 316 316 ALA ALA A ? n 
A 1 318 LEU 318 317 317 LEU LEU A ? n 
A 1 319 LEU 319 318 318 LEU LEU A ? n 
A 1 320 PHE 320 319 319 PHE PHE A ? n 
A 1 321 ALA 321 320 320 ALA ALA A ? n 
A 1 322 ALA 322 321 321 ALA ALA A ? n 
A 1 323 SER 323 322 322 SER SER A ? n 
A 1 324 MET 324 323 323 MET MET A ? n 
A 1 325 THR 325 324 324 THR THR A ? n 
A 1 326 ASN 326 325 325 ASN ASN A ? n 
A 1 327 THR 327 326 326 THR THR A ? n 
A 1 328 GLY 328 327 327 GLY GLY A ? n 
A 1 329 GLY 329 328 328 GLY GLY A ? n 
A 1 330 GLY 330 329 329 GLY GLY A ? n 
A 1 331 ASP 331 330 330 ASP ASP A ? n 
A 1 332 ALA 332 331 331 ALA ALA A ? n 
A 1 333 TYR 333 332 332 TYR TYR A ? n 
A 1 334 THR 334 333 333 THR THR A ? n 
A 1 335 PHE 335 334 334 PHE PHE A ? n 
A 1 336 GLN 336 335 335 GLN GLN A ? n 
A 1 337 GLU 337 336 336 GLU GLU A ? n 
A 1 338 TYR 338 337 337 TYR TYR A ? n 
A 1 339 GLU 339 338 338 GLU GLU A ? n 
A 1 340 GLU 340 339 339 GLU GLU A ? n 
A 1 341 TRP 341 340 340 TRP TRP A ? n 
A 1 342 PHE 342 341 341 PHE PHE A ? n 
A 1 343 THR 343 342 342 THR THR A ? n 
A 1 344 ALA 344 343 343 ALA ALA A ? n 
A 1 345 ALA 345 344 344 ALA ALA A ? n 
A 1 346 GLY 346 345 345 GLY GLY A ? n 
A 1 347 LEU 347 346 346 LEU LEU A ? n 
A 1 348 GLN 348 347 347 GLN GLN A ? n 
A 1 349 ARG 349 348 348 ARG ARG A ? n 
A 1 350 ILE 350 349 349 ILE ILE A ? n 
A 1 351 GLU 351 350 350 GLU GLU A ? n 
A 1 352 THR 352 351 351 THR THR A ? n 
A 1 353 LEU 353 352 352 LEU LEU A ? n 
A 1 354 ASP 354 353 353 ASP ASP A ? n 
A 1 355 THR 355 354 354 THR THR A ? n 
A 1 356 PRO 356 355 355 PRO PRO A ? n 
A 1 357 MET 357 356 356 MET MET A ? n 
A 1 358 HIS 358 357 357 HIS HIS A ? n 
A 1 359 ARG 359 358 358 ARG ARG A ? n 
A 1 360 ILE 360 359 359 ILE ILE A ? n 
A 1 361 LEU 361 360 360 LEU LEU A ? n 
A 1 362 LEU 362 361 361 LEU LEU A ? n 
A 1 363 ALA 363 362 362 ALA ALA A ? n 
A 1 364 ARG 364 363 363 ARG ARG A ? n 
A 1 365 ARG 365 364 364 ARG ARG A ? n 
A 1 366 ALA 366 365 365 ALA ALA A ? n 
A 1 367 THR 367 366 366 THR THR A ? n 
A 1 368 GLU 368 367 367 GLU GLU A ? n 
A 1 369 PRO 369 368 368 PRO PRO A ? n 
A 1 370 SER 370 369 369 SER SER A ? n 
A 1 371 ALA 371 370 370 ALA ALA A ? n 
A 1 372 VAL 372 371 371 VAL VAL A ? n 
A 1 373 PRO 373 372 372 PRO PRO A ? n 
A 1 374 GLU 374 373 373 GLU GLU A ? n 
A 1 375 GLY 375 374 374 GLY GLY A ? n 
A 1 376 GLN 376 375 375 GLN GLN A ? n 
A 1 377 ALA 377 376 376 ALA ALA A ? n 
A 1 378 SER 378 377 377 SER SER A ? n 
A 1 379 GLU 379 378 378 GLU GLU A ? n 
A 1 380 ASN 380 379 379 ASN ASN A ? n 
A 1 381 LEU 381 380 380 LEU LEU A ? n 
A 1 382 TYR 382 381 381 TYR TYR A ? n 
A 1 383 PHE 383 382 382 PHE PHE A ? n 
A 1 384 GLN 384 383 383 GLN GLN A ? n 
B 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   VAL 2   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   THR 3   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLU 5   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   GLY 6   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   ASN 7   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 8   VAL 8   7   7   VAL VAL B ? n 
B 1 9   SER 9   8   8   SER SER B ? n 
B 1 10  LEU 10  9   9   LEU LEU B ? n 
B 1 11  VAL 11  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 12  ASP 12  11  11  ASP ASP B ? n 
B 1 13  GLU 13  12  12  GLU GLU B ? n 
B 1 14  SER 14  13  13  SER SER B ? n 
B 1 15  LEU 15  14  14  LEU LEU B ? n 
B 1 16  LEU 16  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 17  VAL 17  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 18  GLY 18  17  17  GLY GLY B ? n 
B 1 19  VAL 19  18  18  VAL VAL B ? n 
B 1 20  THR 20  19  19  THR THR B ? n 
B 1 21  ASP 21  20  20  ASP ASP B ? n 
B 1 22  GLU 22  21  21  GLU GLU B ? n 
B 1 23  ASP 23  22  22  ASP ASP B ? n 
B 1 24  ARG 24  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 25  ALA 25  24  24  ALA ALA B ? n 
B 1 26  VAL 26  25  25  VAL VAL B ? n 
B 1 27  ARG 27  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 28  SER 28  27  27  SER SER B ? n 
B 1 29  ALA 29  28  28  ALA ALA B ? n 
B 1 30  HIS 30  29  29  HIS HIS B ? n 
B 1 31  GLN 31  30  30  GLN GLN B ? n 
B 1 32  PHE 32  31  31  PHE PHE B ? n 
B 1 33  TYR 33  32  32  TYR TYR B ? n 
B 1 34  GLU 34  33  33  GLU GLU B ? n 
B 1 35  ARG 35  34  34  ARG ARG B ? n 
B 1 36  LEU 36  35  35  LEU LEU B ? n 
B 1 37  ILE 37  36  36  ILE ILE B ? n 
B 1 38  GLY 38  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 39  LEU 39  38  38  LEU LEU B ? n 
B 1 40  TRP 40  39  39  TRP TRP B ? n 
B 1 41  ALA 41  40  40  ALA ALA B ? n 
B 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO B ? n 
B 1 43  ALA 43  42  42  ALA ALA B ? n 
B 1 44  VAL 44  43  43  VAL VAL B ? n 
B 1 45  MET 45  44  44  MET MET B ? n 
B 1 46  GLU 46  45  45  GLU GLU B ? n 
B 1 47  ALA 47  46  46  ALA ALA B ? n 
B 1 48  ALA 48  47  47  ALA ALA B ? n 
B 1 49  HIS 49  48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 50  GLU 50  49  49  GLU GLU B ? n 
B 1 51  LEU 51  50  50  LEU LEU B ? n 
B 1 52  GLY 52  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 53  VAL 53  52  52  VAL VAL B ? n 
B 1 54  PHE 54  53  53  PHE PHE B ? n 
B 1 55  ALA 55  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 56  ALA 56  55  55  ALA ALA B ? n 
B 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU B ? n 
B 1 58  ALA 58  57  57  ALA ALA B ? n 
B 1 59  GLU 59  58  58  GLU GLU B ? n 
B 1 60  ALA 60  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 61  PRO 61  60  60  PRO PRO B ? n 
B 1 62  ALA 62  61  61  ALA ALA B ? n 
B 1 63  ASP 63  62  62  ASP ASP B ? n 
B 1 64  SER 64  63  63  SER SER B ? n 
B 1 65  GLY 65  64  64  GLY GLY B ? n 
B 1 66  GLU 66  65  65  GLU GLU B ? n 
B 1 67  LEU 67  66  66  LEU LEU B ? n 
B 1 68  ALA 68  67  67  ALA ALA B ? n 
B 1 69  ARG 69  68  68  ARG ARG B ? n 
B 1 70  ARG 70  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 71  LEU 71  70  70  LEU LEU B ? n 
B 1 72  ASP 72  71  71  ASP ASP B ? n 
B 1 73  CYS 73  72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 74  ASP 74  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 75  ALA 75  74  74  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ARG 76  75  75  ARG ARG B ? n 
B 1 77  ALA 77  76  76  ALA ALA B ? n 
B 1 78  MET 78  77  77  MET MET B ? n 
B 1 79  ARG 79  78  78  ARG ARG B ? n 
B 1 80  VAL 80  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 81  LEU 81  80  80  LEU LEU B ? n 
B 1 82  LEU 82  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 83  ASP 83  82  82  ASP ASP B ? n 
B 1 84  ALA 84  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 85  LEU 85  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 86  TYR 86  85  85  TYR TYR B ? n 
B 1 87  ALA 87  86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 88  TYR 88  87  87  TYR TYR B ? n 
B 1 89  ASP 89  88  88  ASP ASP B ? n 
B 1 90  VAL 90  89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 91  ILE 91  90  90  ILE ILE B ? n 
B 1 92  ASP 92  91  91  ASP ASP B ? n 
B 1 93  ARG 93  92  92  ARG ARG B ? n 
B 1 94  ILE 94  93  93  ILE ILE B ? n 
B 1 95  HIS 95  94  94  HIS HIS B ? n 
B 1 96  ASP 96  95  95  ASP ASP B ? n 
B 1 97  THR 97  96  96  THR THR B ? n 
B 1 98  ASN 98  97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 99  GLY 99  98  98  GLY GLY B ? n 
B 1 100 PHE 100 99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 101 ARG 101 100 100 ARG ARG B ? n 
B 1 102 TYR 102 101 101 TYR TYR B ? n 
B 1 103 LEU 103 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 104 LEU 104 103 103 LEU LEU B ? n 
B 1 105 SER 105 104 104 SER SER B ? n 
B 1 106 ALA 106 105 105 ALA ALA B ? n 
B 1 107 GLU 107 106 106 GLU GLU B ? n 
B 1 108 ALA 108 107 107 ALA ALA B ? n 
B 1 109 ARG 109 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 110 GLU 110 109 109 GLU GLU B ? n 
B 1 111 CYS 111 110 110 CYS CYS B ? n 
B 1 112 LEU 112 111 111 LEU LEU B ? n 
B 1 113 LEU 113 112 112 LEU LEU B ? n 
B 1 114 PRO 114 113 113 PRO PRO B ? n 
B 1 115 GLY 115 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 116 THR 116 115 115 THR THR B ? n 
B 1 117 LEU 117 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 118 PHE 118 117 117 PHE PHE B ? n 
B 1 119 SER 119 118 118 SER SER B ? n 
B 1 120 LEU 120 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 121 VAL 121 120 120 VAL VAL B ? n 
B 1 122 GLY 122 121 121 GLY GLY B ? n 
B 1 123 LYS 123 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 124 PHE 124 123 123 PHE PHE B ? n 
B 1 125 MET 125 124 124 MET MET B ? n 
B 1 126 HIS 126 125 125 HIS HIS B ? n 
B 1 127 ASP 127 126 126 ASP ASP B ? n 
B 1 128 ILE 128 127 127 ILE ILE B ? n 
B 1 129 ASN 129 128 128 ASN ASN B ? n 
B 1 130 VAL 130 129 129 VAL VAL B ? n 
B 1 131 ALA 131 130 130 ALA ALA B ? n 
B 1 132 TRP 132 131 131 TRP TRP B ? n 
B 1 133 PRO 133 132 132 PRO PRO B ? n 
B 1 134 ALA 134 133 133 ALA ALA B ? n 
B 1 135 TRP 135 134 134 TRP TRP B ? n 
B 1 136 ARG 136 135 135 ARG ARG B ? n 
B 1 137 ASN 137 136 136 ASN ASN B ? n 
B 1 138 LEU 138 137 137 LEU LEU B ? n 
B 1 139 ALA 139 138 138 ALA ALA B ? n 
B 1 140 GLU 140 139 139 GLU GLU B ? n 
B 1 141 VAL 141 140 140 VAL VAL B ? n 
B 1 142 VAL 142 141 141 VAL VAL B ? n 
B 1 143 ARG 143 142 142 ARG ARG B ? n 
B 1 144 HIS 144 143 143 HIS HIS B ? n 
B 1 145 GLY 145 144 144 GLY GLY B ? n 
B 1 146 ALA 146 145 145 ALA ALA B ? n 
B 1 147 ARG 147 146 146 ARG ARG B ? n 
B 1 148 ASP 148 147 147 ASP ASP B ? n 
B 1 149 THR 149 148 148 THR THR B ? n 
B 1 150 SER 150 149 149 SER SER B ? n 
B 1 151 GLY 151 150 150 GLY GLY B ? n 
B 1 152 ALA 152 151 151 ALA ALA B ? n 
B 1 153 GLU 153 152 152 GLU GLU B ? n 
B 1 154 SER 154 153 153 SER SER B ? n 
B 1 155 PRO 155 154 154 PRO PRO B ? n 
B 1 156 ASN 156 155 155 ASN ASN B ? n 
B 1 157 GLY 157 156 156 GLY GLY B ? n 
B 1 158 ILE 158 157 157 ILE ILE B ? n 
B 1 159 ALA 159 158 158 ALA ALA B ? n 
B 1 160 GLN 160 159 159 GLN GLN B ? n 
B 1 161 GLU 161 160 160 GLU GLU B ? n 
B 1 162 ASP 162 161 161 ASP ASP B ? n 
B 1 163 TYR 163 162 162 TYR TYR B ? n 
B 1 164 GLU 164 163 163 GLU GLU B ? n 
B 1 165 SER 165 164 164 SER SER B ? n 
B 1 166 LEU 166 165 165 LEU LEU B ? n 
B 1 167 VAL 167 166 166 VAL VAL B ? n 
B 1 168 GLY 168 167 167 GLY GLY B ? n 
B 1 169 GLY 169 168 168 GLY GLY B ? n 
B 1 170 ILE 170 169 169 ILE ILE B ? n 
B 1 171 ASN 171 170 170 ASN ASN B ? n 
B 1 172 PHE 172 171 171 PHE PHE B ? n 
B 1 173 TRP 173 172 172 TRP TRP B ? n 
B 1 174 ALA 174 173 173 ALA ALA B ? n 
B 1 175 PRO 175 174 174 PRO PRO B ? n 
B 1 176 PRO 176 175 175 PRO PRO B ? n 
B 1 177 ILE 177 176 176 ILE ILE B ? n 
B 1 178 VAL 178 177 177 VAL VAL B ? n 
B 1 179 THR 179 178 178 THR THR B ? n 
B 1 180 THR 180 179 179 THR THR B ? n 
B 1 181 LEU 181 180 180 LEU LEU B ? n 
B 1 182 SER 182 181 181 SER SER B ? n 
B 1 183 ARG 183 182 182 ARG ARG B ? n 
B 1 184 LYS 184 183 183 LYS LYS B ? n 
B 1 185 LEU 185 184 184 LEU LEU B ? n 
B 1 186 ARG 186 185 185 ARG ARG B ? n 
B 1 187 ALA 187 186 186 ALA ALA B ? n 
B 1 188 SER 188 187 187 SER SER B ? n 
B 1 189 GLY 189 188 188 GLY GLY B ? n 
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# 
loop_
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C 2 SAH 1   401 401 SAH SAH A ? 
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I 5 HOH 45  545 545 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 47  547 547 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 50  550 550 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 70  570 570 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 72  572 572 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 73  573 573 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 74  574 574 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 75  575 575 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 76  576 576 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 77  577 577 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 78  578 578 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 80  580 580 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 394 894 894 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 395 895 895 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 396 896 896 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 397 897 897 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 398 898 898 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 399 899 899 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 400 900 900 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 401 901 901 HOH HOH A ? 
J 5 HOH 1   501 501 HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 304 804 804 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 305 805 805 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 306 806 806 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 307 807 807 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 308 808 808 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 309 809 809 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 310 810 810 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 311 811 811 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 312 812 812 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 313 813 813 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 314 814 814 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 315 815 815 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 316 816 816 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 317 817 817 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 318 818 818 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 319 819 819 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 320 820 820 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 321 821 821 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 322 822 822 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 323 823 823 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 324 824 824 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 325 825 825 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 326 826 826 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 327 827 827 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 328 828 828 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 329 829 829 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 330 830 830 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 331 831 831 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 332 832 832 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 333 833 833 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 334 834 834 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 335 835 835 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 336 836 836 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 337 837 837 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 338 838 838 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 339 839 839 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 340 840 840 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 341 841 841 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 342 842 842 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 343 843 843 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 344 844 844 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 345 845 845 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 346 846 846 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 347 847 847 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 348 848 848 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 349 849 849 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 350 850 850 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 351 851 851 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 352 852 852 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 353 853 853 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 354 854 854 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 355 855 855 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 356 856 856 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 357 857 857 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 358 858 858 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 359 859 859 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 360 860 860 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 361 861 861 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 362 862 862 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 363 863 863 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 364 864 864 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 365 865 865 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 366 866 866 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 367 867 867 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 368 868 868 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 369 869 869 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 370 870 870 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 371 871 871 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 372 872 872 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 373 873 873 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 374 874 874 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 375 875 875 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 376 876 876 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 377 877 877 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 378 878 878 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 379 879 879 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 380 880 880 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 381 881 881 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 382 882 882 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 383 883 883 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 384 884 884 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 385 885 885 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 386 886 886 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 387 887 887 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 388 888 888 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 389 889 889 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 390 890 890 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 391 891 891 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 392 892 892 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 393 893 893 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 394 894 894 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 395 895 895 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 396 896 896 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 397 897 897 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                   ? "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                  ? "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                ? "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"           ? "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                  ? "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                 ? "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"           ? "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                   ? "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                 ? "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                     ? "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                    ? "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                ? "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE             ? "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                   ? "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE ? "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                    ? "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                 ? "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                ? "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                  ? "C9 H11 N O3"     181.189 
UNL non-polymer         . "UNKNOWN LIGAND"          ? ?                 ?       
VAL "L-peptide linking" y VALINE                    ? "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 4 ? 
I N N 5 ? 
J N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A 12  ? LEU A 16  ? ASP A 11  LEU A 15  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A 20  ? ILE A 37  ? THR A 19  ILE A 36  1 ? 18 
HELX_P HELX_P3  AA3 LEU A 39  ? GLY A 52  ? LEU A 38  GLY A 51  1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLY A 52  ? ALA A 60  ? GLY A 51  ALA A 59  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 63  ? LEU A 71  ? ASP A 62  LEU A 70  1 ? 9  
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 74  ? TYR A 88  ? ASP A 73  TYR A 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 SER A 105 ? LEU A 113 ? SER A 104 LEU A 112 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 LEU A 120 ? VAL A 130 ? LEU A 119 VAL A 129 1 ? 11 
HELX_P HELX_P9  AA9 VAL A 130 ? ASN A 137 ? VAL A 129 ASN A 136 1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASN A 137 ? GLY A 145 ? ASN A 136 GLY A 144 1 ? 9  
HELX_P HELX_P11 AB2 ALA A 159 ? ILE A 170 ? ALA A 158 ILE A 169 1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 TRP A 173 ? SER A 188 ? TRP A 172 SER A 187 1 ? 16 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY A 206 ? PHE A 216 ? GLY A 205 PHE A 215 1 ? 11 
HELX_P HELX_P14 AB5 VAL A 226 ? LEU A 240 ? VAL A 225 LEU A 239 1 ? 15 
HELX_P HELX_P15 AB6 VAL A 242 ? GLU A 244 ? VAL A 241 GLU A 243 5 ? 3  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP A 252 ? GLY A 256 ? ASP A 251 GLY A 255 5 ? 5  
HELX_P HELX_P17 AB8 ILE A 270 ? GLN A 274 ? ILE A 269 GLN A 273 5 ? 5  
HELX_P HELX_P18 AB9 THR A 275 ? CYS A 289 ? THR A 274 CYS A 288 1 ? 15 
HELX_P HELX_P19 AC1 THR A 311 ? THR A 327 ? THR A 310 THR A 326 1 ? 17 
HELX_P HELX_P20 AC2 THR A 334 ? ALA A 345 ? THR A 333 ALA A 344 1 ? 12 
HELX_P HELX_P21 AC3 GLY A 375 ? GLN A 384 ? GLY A 374 GLN A 383 1 ? 10 
HELX_P HELX_P22 AC4 ASP B 12  ? LEU B 16  ? ASP B 11  LEU B 15  5 ? 5  
HELX_P HELX_P23 AC5 THR B 20  ? ILE B 37  ? THR B 19  ILE B 36  1 ? 18 
HELX_P HELX_P24 AC6 LEU B 39  ? GLY B 52  ? LEU B 38  GLY B 51  1 ? 14 
HELX_P HELX_P25 AC7 GLY B 52  ? ALA B 60  ? GLY B 51  ALA B 59  1 ? 9  
HELX_P HELX_P26 AC8 ASP B 63  ? ASP B 72  ? ASP B 62  ASP B 71  1 ? 10 
HELX_P HELX_P27 AC9 ASP B 74  ? TYR B 88  ? ASP B 73  TYR B 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P28 AD1 SER B 105 ? LEU B 113 ? SER B 104 LEU B 112 1 ? 9  
HELX_P HELX_P29 AD2 LEU B 120 ? VAL B 130 ? LEU B 119 VAL B 129 1 ? 11 
HELX_P HELX_P30 AD3 VAL B 130 ? ARG B 136 ? VAL B 129 ARG B 135 1 ? 7  
HELX_P HELX_P31 AD4 ASN B 137 ? GLY B 145 ? ASN B 136 GLY B 144 1 ? 9  
HELX_P HELX_P32 AD5 ALA B 159 ? VAL B 167 ? ALA B 158 VAL B 166 1 ? 9  
HELX_P HELX_P33 AD6 GLY B 168 ? PHE B 172 ? GLY B 167 PHE B 171 5 ? 5  
HELX_P HELX_P34 AD7 TRP B 173 ? ALA B 187 ? TRP B 172 ALA B 186 1 ? 15 
HELX_P HELX_P35 AD8 GLY B 206 ? PHE B 216 ? GLY B 205 PHE B 215 1 ? 11 
HELX_P HELX_P36 AD9 VAL B 226 ? LEU B 240 ? VAL B 225 LEU B 239 1 ? 15 
HELX_P HELX_P37 AE1 VAL B 242 ? GLU B 244 ? VAL B 241 GLU B 243 5 ? 3  
HELX_P HELX_P38 AE2 ASP B 252 ? GLY B 256 ? ASP B 251 GLY B 255 5 ? 5  
HELX_P HELX_P39 AE3 ILE B 270 ? GLN B 274 ? ILE B 269 GLN B 273 5 ? 5  
HELX_P HELX_P40 AE4 THR B 275 ? CYS B 289 ? THR B 274 CYS B 288 1 ? 15 
HELX_P HELX_P41 AE5 THR B 311 ? THR B 327 ? THR B 310 THR B 326 1 ? 17 
HELX_P HELX_P42 AE6 THR B 334 ? ALA B 345 ? THR B 333 ALA B 344 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 2 ? 
AA4 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? parallel      
AA4 3 4 ? parallel      
AA4 4 5 ? parallel      
AA4 5 6 ? anti-parallel 
AA4 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ASP A 92  ? ASP A 96  ? ASP A 91  ASP A 95  
AA1 2 GLY A 99  ? LEU A 103 ? GLY A 98  LEU A 102 
AA2 1 PHE A 246 ? ALA A 250 ? PHE A 245 ALA A 249 
AA2 2 THR A 220 ? ASP A 225 ? THR A 219 ASP A 224 
AA2 3 SER A 197 ? VAL A 201 ? SER A 196 VAL A 200 
AA2 4 TYR A 262 ? ALA A 268 ? TYR A 261 ALA A 267 
AA2 5 LEU A 290 ? ASP A 300 ? LEU A 289 ASP A 299 
AA2 6 ARG A 359 ? ARG A 365 ? ARG A 358 ARG A 364 
AA2 7 LEU A 347 ? ASP A 354 ? LEU A 346 ASP A 353 
AA3 1 ASP B 92  ? ASP B 96  ? ASP B 91  ASP B 95  
AA3 2 GLY B 99  ? LEU B 103 ? GLY B 98  LEU B 102 
AA4 1 PHE B 246 ? ALA B 250 ? PHE B 245 ALA B 249 
AA4 2 THR B 220 ? ASP B 225 ? THR B 219 ASP B 224 
AA4 3 SER B 197 ? VAL B 201 ? SER B 196 VAL B 200 
AA4 4 TYR B 262 ? ALA B 268 ? TYR B 261 ALA B 267 
AA4 5 LEU B 290 ? ASP B 300 ? LEU B 289 ASP B 299 
AA4 6 ARG B 359 ? ARG B 365 ? ARG B 358 ARG B 364 
AA4 7 LEU B 347 ? ASP B 354 ? LEU B 346 ASP B 353 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016437 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011472 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.007412 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
H 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
2 F B F B 1 
3 G B G B 1 
4 H B H B 1 
5 I A I A 1 
5 J B J B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE SAH 
3 TYROSINE                  TYR 
4 "UNKNOWN LIGAND"          UNL 
5 water                     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ASP A 96  ? N ASP A 95  O GLY A 99  ? O GLY A 98  
AA2 1 2 O ALA A 247 ? O ALA A 246 N GLY A 223 ? N GLY A 222 
AA2 2 3 O THR A 222 ? O THR A 221 N ASP A 200 ? N ASP A 199 
AA2 3 4 N LEU A 199 ? N LEU A 198 O LEU A 266 ? O LEU A 265 
AA2 4 5 N VAL A 265 ? N VAL A 264 O ALA A 297 ? O ALA A 296 
AA2 5 6 N VAL A 298 ? N VAL A 297 O LEU A 361 ? O LEU A 360 
AA2 6 7 O LEU A 362 ? O LEU A 361 N ILE A 350 ? N ILE A 349 
AA3 1 2 N ASP B 92  ? N ASP B 91  O LEU B 103 ? O LEU B 102 
AA4 1 2 O ALA B 247 ? O ALA B 246 N GLY B 223 ? N GLY B 222 
AA4 2 3 O THR B 222 ? O THR B 221 N ASP B 200 ? N ASP B 199 
AA4 3 4 N LEU B 199 ? N LEU B 198 O LEU B 266 ? O LEU B 265 
AA4 4 5 N PHE B 267 ? N PHE B 266 O VAL B 299 ? O VAL B 298 
AA4 5 6 N VAL B 298 ? N VAL B 297 O LEU B 361 ? O LEU B 360 
AA4 6 7 O ILE B 360 ? O ILE B 359 N LEU B 353 ? N LEU B 352 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1     N N      . ASN A 1 7   ? 35.575  17.932 41.939 1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N      1 
ATOM   2     C CA     . ASN A 1 7   ? 34.782  18.970 41.292 1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA     1 
ATOM   3     C C      . ASN A 1 7   ? 35.563  20.278 41.241 1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C      1 
ATOM   4     O O      . ASN A 1 7   ? 36.754  20.310 41.550 1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O      1 
ATOM   5     C CB     . ASN A 1 7   ? 33.468  19.180 42.046 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB     1 
ATOM   6     H HA     . ASN A 1 7   ? 34.570  18.699 40.385 1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HA     1 
ATOM   7     N N      . VAL A 1 8   ? 34.892  21.353 40.837 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N      1 
ATOM   8     C CA     . VAL A 1 8   ? 35.498  22.677 40.782 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA     1 
ATOM   9     C C      . VAL A 1 8   ? 34.843  23.623 41.791 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C      1 
ATOM   10    O O      . VAL A 1 8   ? 34.900  24.841 41.637 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O      1 
ATOM   11    C CB     . VAL A 1 8   ? 35.492  23.237 39.350 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB     1 
ATOM   12    C CG1    . VAL A 1 8   ? 36.276  24.537 39.273 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1    1 
ATOM   13    C CG2    . VAL A 1 8   ? 36.060  22.209 38.375 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2    1 
ATOM   14    H H      . VAL A 1 8   ? 34.070  21.339 40.585 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A H      1 
ATOM   15    H HA     . VAL A 1 8   ? 36.428  22.599 41.044 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HA     1 
ATOM   16    H HB     . VAL A 1 8   ? 34.576  23.428 39.094 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HB     1 
ATOM   17    H HG11   . VAL A 1 8   ? 36.675  24.614 38.392 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG11   1 
ATOM   18    H HG12   . VAL A 1 8   ? 35.672  25.280 39.429 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG12   1 
ATOM   19    H HG13   . VAL A 1 8   ? 36.970  24.527 39.951 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG13   1 
ATOM   20    H HG21   . VAL A 1 8   ? 36.118  22.609 37.493 1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG21   1 
ATOM   21    H HG22   . VAL A 1 8   ? 36.943  21.943 38.676 1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG22   1 
ATOM   22    H HG23   . VAL A 1 8   ? 35.473  21.438 38.351 1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG23   1 
ATOM   23    N N      . SER A 1 9   ? 34.238  23.078 42.839 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 8   SER A N      1 
ATOM   24    C CA     . SER A 1 9   ? 33.671  23.928 43.871 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 8   SER A CA     1 
ATOM   25    C C      . SER A 1 9   ? 34.770  24.741 44.544 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 8   SER A C      1 
ATOM   26    O O      . SER A 1 9   ? 35.922  24.309 44.650 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 8   SER A O      1 
ATOM   27    C CB     . SER A 1 9   ? 32.976  23.056 44.911 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 8   SER A CB     1 
ATOM   28    O OG     . SER A 1 9   ? 32.396  23.840 45.932 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 8   SER A OG     1 
ATOM   29    H H      . SER A 1 9   ? 34.144  22.233 42.972 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 8   SER A H      1 
ATOM   30    H HA     . SER A 1 9   ? 33.027  24.542 43.484 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HA     1 
ATOM   31    H HB2    . SER A 1 9   ? 32.278  22.543 44.475 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HB2    1 
ATOM   32    H HB3    . SER A 1 9   ? 33.630  22.458 45.307 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HB3    1 
ATOM   33    H HG     . SER A 1 9   ? 32.120  23.346 46.552 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HG     1 
ATOM   34    N N      . LEU A 1 10  ? 34.392  25.918 45.035 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N      1 
ATOM   35    C CA     . LEU A 1 10  ? 35.293  26.763 45.803 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA     1 
ATOM   36    C C      . LEU A 1 10  ? 34.985  26.726 47.288 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C      1 
ATOM   37    O O      . LEU A 1 10  ? 35.645  27.420 48.064 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O      1 
ATOM   38    C CB     . LEU A 1 10  ? 35.233  28.209 45.305 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB     1 
ATOM   39    C CG     . LEU A 1 10  ? 35.620  28.388 43.840 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG     1 
ATOM   40    C CD1    . LEU A 1 10  ? 35.434  29.853 43.446 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1    1 
ATOM   41    C CD2    . LEU A 1 10  ? 37.029  27.921 43.580 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2    1 
ATOM   42    H H      . LEU A 1 10  ? 33.606  26.252 44.934 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A H      1 
ATOM   43    H HA     . LEU A 1 10  ? 36.201  26.450 45.669 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HA     1 
ATOM   44    H HB2    . LEU A 1 10  ? 34.326  28.535 45.412 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HB2    1 
ATOM   45    H HB3    . LEU A 1 10  ? 35.843  28.744 45.837 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HB3    1 
ATOM   46    H HG     . LEU A 1 10  ? 35.045  27.841 43.282 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HG     1 
ATOM   47    H HD11   . LEU A 1 10  ? 34.499  30.092 43.551 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD11   1 
ATOM   48    H HD12   . LEU A 1 10  ? 35.702  29.969 42.521 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD12   1 
ATOM   49    H HD13   . LEU A 1 10  ? 35.983  30.408 44.022 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD13   1 
ATOM   50    H HD21   . LEU A 1 10  ? 37.619  28.313 44.242 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD21   1 
ATOM   51    H HD22   . LEU A 1 10  ? 37.296  28.202 42.691 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD22   1 
ATOM   52    H HD23   . LEU A 1 10  ? 37.058  26.953 43.644 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD23   1 
ATOM   53    N N      . VAL A 1 11  ? 33.988  25.948 47.691 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N      1 
ATOM   54    C CA     . VAL A 1 11  ? 33.604  25.799 49.087 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA     1 
ATOM   55    C C      . VAL A 1 11  ? 33.581  24.312 49.400 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C      1 
ATOM   56    O O      . VAL A 1 11  ? 32.970  23.530 48.662 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O      1 
ATOM   57    C CB     . VAL A 1 11  ? 32.211  26.394 49.360 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB     1 
ATOM   58    C CG1    . VAL A 1 11  ? 31.851  26.203 50.827 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1    1 
ATOM   59    C CG2    . VAL A 1 11  ? 32.152  27.837 48.960 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2    1 
ATOM   60    H H      . VAL A 1 11  ? 33.502  25.482 47.156 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A H      1 
ATOM   61    H HA     . VAL A 1 11  ? 34.257  26.244 49.651 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HA     1 
ATOM   62    H HB     . VAL A 1 11  ? 31.551  25.929 48.822 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HB     1 
ATOM   63    H HG11   . VAL A 1 11  ? 31.649  25.267 50.984 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG11   1 
ATOM   64    H HG12   . VAL A 1 11  ? 31.076  26.748 51.036 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG12   1 
ATOM   65    H HG13   . VAL A 1 11  ? 32.604  26.476 51.375 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG13   1 
ATOM   66    H HG21   . VAL A 1 11  ? 32.806  28.335 49.477 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG21   1 
ATOM   67    H HG22   . VAL A 1 11  ? 31.262  28.178 49.137 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG22   1 
ATOM   68    H HG23   . VAL A 1 11  ? 32.353  27.911 48.014 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG23   1 
ATOM   69    N N      . ASP A 1 12  ? 34.221  23.923 50.500 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N      1 
ATOM   70    C CA     . ASP A 1 12  ? 34.141  22.541 50.965 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA     1 
ATOM   71    C C      . ASP A 1 12  ? 32.859  22.413 51.778 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C      1 
ATOM   72    O O      . ASP A 1 12  ? 32.838  22.626 52.991 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O      1 
ATOM   73    C CB     . ASP A 1 12  ? 35.375  22.172 51.776 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB     1 
ATOM   74    C CG     . ASP A 1 12  ? 35.389  20.714 52.177 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG     1 
ATOM   75    O OD1    . ASP A 1 12  ? 34.363  20.024 51.972 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1    1 
ATOM   76    O OD2    . ASP A 1 12  ? 36.423  20.244 52.704 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2    1 
ATOM   77    H H      . ASP A 1 12  ? 34.704  24.438 50.991 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A H      1 
ATOM   78    H HA     . ASP A 1 12  ? 34.095  21.934 50.210 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HA     1 
ATOM   79    H HB2    . ASP A 1 12  ? 36.167  22.345 51.245 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB2    1 
ATOM   80    H HB3    . ASP A 1 12  ? 35.394  22.707 52.585 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB3    1 
ATOM   81    N N      . GLU A 1 13  ? 31.767  22.079 51.083 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A N      1 
ATOM   82    C CA     . GLU A 1 13  ? 30.447  22.061 51.705 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CA     1 
ATOM   83    C C      . GLU A 1 13  ? 30.287  20.928 52.708 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A C      1 
ATOM   84    O O      . GLU A 1 13  ? 29.402  21.002 53.564 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A O      1 
ATOM   85    C CB     . GLU A 1 13  ? 29.364  21.977 50.627 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CB     1 
ATOM   86    C CG     . GLU A 1 13  ? 29.330  23.236 49.758 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CG     1 
ATOM   87    C CD     . GLU A 1 13  ? 27.958  23.608 49.231 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CD     1 
ATOM   88    O OE1    . GLU A 1 13  ? 26.951  23.389 49.939 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE1    1 
ATOM   89    O OE2    . GLU A 1 13  ? 27.902  24.176 48.118 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE2    1 
ATOM   90    H H      . GLU A 1 13  ? 31.767  21.859 50.252 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A H      1 
ATOM   91    H HA     . GLU A 1 13  ? 30.321  22.892 52.188 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HA     1 
ATOM   92    H HB2    . GLU A 1 13  ? 29.542  21.215 50.053 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HB2    1 
ATOM   93    H HB3    . GLU A 1 13  ? 28.497  21.876 51.051 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HB3    1 
ATOM   94    H HG2    . GLU A 1 13  ? 29.652  23.983 50.285 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HG2    1 
ATOM   95    H HG3    . GLU A 1 13  ? 29.908  23.097 48.991 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HG3    1 
ATOM   96    N N      . SER A 1 14  ? 31.151  19.911 52.658 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 13  SER A N      1 
ATOM   97    C CA     . SER A 1 14  ? 31.120  18.856 53.669 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA     1 
ATOM   98    C C      . SER A 1 14  ? 31.419  19.396 55.060 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 13  SER A C      1 
ATOM   99    O O      . SER A 1 14  ? 31.140  18.719 56.056 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O      1 
ATOM   100   C CB     . SER A 1 14  ? 32.112  17.745 53.305 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB     1 
ATOM   101   O OG     . SER A 1 14  ? 33.451  18.089 53.639 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG     1 
ATOM   102   H H      . SER A 1 14  ? 31.757  19.810 52.056 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 13  SER A H      1 
ATOM   103   H HA     . SER A 1 14  ? 30.233  18.462 53.686 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HA     1 
ATOM   104   H HB2    . SER A 1 14  ? 31.868  16.940 53.790 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HB2    1 
ATOM   105   H HB3    . SER A 1 14  ? 32.061  17.584 52.350 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HB3    1 
ATOM   106   H HG     . SER A 1 14  ? 33.692  18.763 53.200 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HG     1 
ATOM   107   N N      . LEU A 1 15  ? 32.011  20.581 55.149 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N      1 
ATOM   108   C CA     . LEU A 1 15  ? 32.383  21.187 56.418 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA     1 
ATOM   109   C C      . LEU A 1 15  ? 31.367  22.220 56.895 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C      1 
ATOM   110   O O      . LEU A 1 15  ? 31.614  22.898 57.897 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O      1 
ATOM   111   C CB     . LEU A 1 15  ? 33.797  21.774 56.333 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB     1 
ATOM   112   C CG     . LEU A 1 15  ? 34.868  20.723 56.003 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG     1 
ATOM   113   C CD1    . LEU A 1 15  ? 36.250  21.358 55.892 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1    1 
ATOM   114   C CD2    . LEU A 1 15  ? 34.887  19.583 57.018 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2    1 
ATOM   115   H H      . LEU A 1 15  ? 32.212  21.066 54.468 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A H      1 
ATOM   116   H HA     . LEU A 1 15  ? 32.414  20.498 57.101 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HA     1 
ATOM   117   H HB2    . LEU A 1 15  ? 33.815  22.449 55.636 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HB2    1 
ATOM   118   H HB3    . LEU A 1 15  ? 34.023  22.173 57.188 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HB3    1 
ATOM   119   H HG     . LEU A 1 15  ? 34.639  20.340 55.141 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HG     1 
ATOM   120   H HD11   . LEU A 1 15  ? 36.237  22.020 55.184 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD11   1 
ATOM   121   H HD12   . LEU A 1 15  ? 36.899  20.667 55.688 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD12   1 
ATOM   122   H HD13   . LEU A 1 15  ? 36.471  21.780 56.737 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD13   1 
ATOM   123   H HD21   . LEU A 1 15  ? 34.853  19.956 57.913 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD21   1 
ATOM   124   H HD22   . LEU A 1 15  ? 35.704  19.072 56.904 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD22   1 
ATOM   125   H HD23   . LEU A 1 15  ? 34.117  19.013 56.868 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD23   1 
ATOM   126   N N      . LEU A 1 16  ? 30.238  22.356 56.198 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N      1 
ATOM   127   C CA     . LEU A 1 16  ? 29.149  23.235 56.603 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA     1 
ATOM   128   C C      . LEU A 1 16  ? 27.971  22.414 57.109 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C      1 
ATOM   129   O O      . LEU A 1 16  ? 27.516  21.491 56.427 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O      1 
ATOM   130   C CB     . LEU A 1 16  ? 28.663  24.080 55.425 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB     1 
ATOM   131   C CG     . LEU A 1 16  ? 29.672  25.109 54.921 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG     1 
ATOM   132   C CD1    . LEU A 1 16  ? 29.225  25.665 53.592 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1    1 
ATOM   133   C CD2    . LEU A 1 16  ? 29.883  26.218 55.938 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2    1 
ATOM   134   H H      . LEU A 1 16  ? 30.078  21.935 55.466 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A H      1 
ATOM   135   H HA     . LEU A 1 16  ? 29.471  23.809 57.315 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HA     1 
ATOM   136   H HB2    . LEU A 1 16  ? 28.456  23.487 54.686 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB2    1 
ATOM   137   H HB3    . LEU A 1 16  ? 27.866  24.560 55.699 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB3    1 
ATOM   138   H HG     . LEU A 1 16  ? 30.531  24.675 54.795 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HG     1 
ATOM   139   H HD11   . LEU A 1 16  ? 29.197  24.945 52.942 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD11   1 
ATOM   140   H HD12   . LEU A 1 16  ? 29.854  26.345 53.307 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD12   1 
ATOM   141   H HD13   . LEU A 1 16  ? 28.342  26.053 53.694 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD13   1 
ATOM   142   H HD21   . LEU A 1 16  ? 29.040  26.673 56.088 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD21   1 
ATOM   143   H HD22   . LEU A 1 16  ? 30.540  26.842 55.593 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD22   1 
ATOM   144   H HD23   . LEU A 1 16  ? 30.201  25.829 56.768 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD23   1 
ATOM   145   N N      . VAL A 1 17  ? 27.453  22.774 58.283 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N      1 
ATOM   146   C CA     . VAL A 1 17  ? 26.278  22.108 58.840 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA     1 
ATOM   147   C C      . VAL A 1 17  ? 25.017  22.862 58.417 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C      1 
ATOM   148   O O      . VAL A 1 17  ? 25.097  23.983 57.900 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O      1 
ATOM   149   C CB     . VAL A 1 17  ? 26.381  21.973 60.372 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB     1 
ATOM   150   C CG1    . VAL A 1 17  ? 27.421  20.924 60.744 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1    1 
ATOM   151   C CG2    . VAL A 1 17  ? 26.729  23.307 61.025 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2    1 
ATOM   152   H H      . VAL A 1 17  ? 27.766  23.404 58.777 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A H      1 
ATOM   153   H HA     . VAL A 1 17  ? 26.220  21.213 58.472 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HA     1 
ATOM   154   H HB     . VAL A 1 17  ? 25.516  21.691 60.710 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HB     1 
ATOM   155   H HG11   . VAL A 1 17  ? 27.215  20.097 60.280 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG11   1 
ATOM   156   H HG12   . VAL A 1 17  ? 27.396  20.780 61.703 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG12   1 
ATOM   157   H HG13   . VAL A 1 17  ? 28.299  21.242 60.480 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG13   1 
ATOM   158   H HG21   . VAL A 1 17  ? 27.657  23.517 60.837 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG21   1 
ATOM   159   H HG22   . VAL A 1 17  ? 26.593  23.235 61.983 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG22   1 
ATOM   160   H HG23   . VAL A 1 17  ? 26.153  23.997 60.660 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG23   1 
ATOM   161   N N      . GLY A 1 18  ? 23.847  22.237 58.583 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N      1 
ATOM   162   C CA     . GLY A 1 18  ? 22.635  22.750 57.961 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA     1 
ATOM   163   C C      . GLY A 1 18  ? 21.326  22.479 58.683 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C      1 
ATOM   164   O O      . GLY A 1 18  ? 20.289  22.286 58.036 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O      1 
ATOM   165   H H      . GLY A 1 18  ? 23.735  21.522 59.048 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A H      1 
ATOM   166   H HA2    . GLY A 1 18  ? 22.721  23.713 57.877 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A HA2    1 
ATOM   167   H HA3    . GLY A 1 18  ? 22.560  22.361 57.076 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A HA3    1 
ATOM   168   N N      . VAL A 1 19  ? 21.359  22.454 60.017 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A N      1 
ATOM   169   C CA     . VAL A 1 19  ? 20.193  22.116 60.831 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CA     1 
ATOM   170   C C      . VAL A 1 19  ? 19.574  23.345 61.484 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A C      1 
ATOM   171   O O      . VAL A 1 19  ? 18.384  23.621 61.296 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A O      1 
ATOM   172   C CB     . VAL A 1 19  ? 20.521  21.027 61.868 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CB     1 
ATOM   173   C CG1    . VAL A 1 19  ? 19.308  20.737 62.728 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG1    1 
ATOM   174   C CG2    . VAL A 1 19  ? 20.987  19.770 61.155 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG2    1 
ATOM   175   H H      . VAL A 1 19  ? 22.060  22.632 60.483 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A H      1 
ATOM   176   H HA     . VAL A 1 19  ? 19.518  21.771 60.225 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HA     1 
ATOM   177   H HB     . VAL A 1 19  ? 21.233  21.335 62.450 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HB     1 
ATOM   178   H HG11   . VAL A 1 19  ? 19.262  21.394 63.440 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG11   1 
ATOM   179   H HG12   . VAL A 1 19  ? 19.392  19.847 63.104 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG12   1 
ATOM   180   H HG13   . VAL A 1 19  ? 18.511  20.790 62.177 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG13   1 
ATOM   181   H HG21   . VAL A 1 19  ? 20.270  19.444 60.589 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG21   1 
ATOM   182   H HG22   . VAL A 1 19  ? 21.217  19.099 61.816 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG22   1 
ATOM   183   H HG23   . VAL A 1 19  ? 21.764  19.982 60.615 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG23   1 
ATOM   184   N N      . THR A 1 20  ? 20.347  24.037 62.321 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 19  THR A N      1 
ATOM   185   C CA     . THR A 1 20  ? 19.829  25.184 63.049 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CA     1 
ATOM   186   C C      . THR A 1 20  ? 19.659  26.396 62.130 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 19  THR A C      1 
ATOM   187   O O      . THR A 1 20  ? 20.194  26.459 61.018 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 19  THR A O      1 
ATOM   188   C CB     . THR A 1 20  ? 20.770  25.578 64.192 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CB     1 
ATOM   189   O OG1    . THR A 1 20  ? 21.982  26.126 63.658 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 19  THR A OG1    1 
ATOM   190   C CG2    . THR A 1 20  ? 21.097  24.388 65.070 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CG2    1 
ATOM   191   H H      . THR A 1 20  ? 21.173  23.859 62.482 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 19  THR A H      1 
ATOM   192   H HA     . THR A 1 20  ? 18.965  24.935 63.412 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HA     1 
ATOM   193   H HB     . THR A 1 20  ? 20.330  26.243 64.744 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HB     1 
ATOM   194   H HG1    . THR A 1 20  ? 22.562  26.182 64.263 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG1    1 
ATOM   195   H HG21   . THR A 1 20  ? 20.279  23.982 65.398 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG21   1 
ATOM   196   H HG22   . THR A 1 20  ? 21.634  24.671 65.827 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG22   1 
ATOM   197   H HG23   . THR A 1 20  ? 21.594  23.727 64.562 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG23   1 
ATOM   198   N N      . ASP A 1 21  ? 18.941  27.402 62.642 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N      1 
ATOM   199   C CA     . ASP A 1 21  ? 18.761  28.631 61.879 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA     1 
ATOM   200   C C      . ASP A 1 21  ? 20.106  29.275 61.585 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C      1 
ATOM   201   O O      . ASP A 1 21  ? 20.339  29.775 60.479 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O      1 
ATOM   202   C CB     . ASP A 1 21  ? 17.899  29.612 62.675 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB     1 
ATOM   203   C CG     . ASP A 1 21  ? 16.447  29.191 62.749 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG     1 
ATOM   204   O OD1    . ASP A 1 21  ? 16.091  28.164 62.133 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1    1 
ATOM   205   O OD2    . ASP A 1 21  ? 15.667  29.868 63.452 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2    1 
ATOM   206   H H      . ASP A 1 21  ? 18.558  27.394 63.412 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A H      1 
ATOM   207   H HA     . ASP A 1 21  ? 18.312  28.423 61.044 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A HA     1 
ATOM   208   H HB2    . ASP A 1 21  ? 18.241  29.670 63.581 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A HB2    1 
ATOM   209   H HB3    . ASP A 1 21  ? 17.937  30.483 62.250 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A HB3    1 
ATOM   210   N N      A GLU A 1 22  ? 21.012  29.247 62.561 0.49 21.79  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N      1 
ATOM   211   N N      B GLU A 1 22  ? 21.010  29.274 62.568 0.51 21.72  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N      1 
ATOM   212   C CA     A GLU A 1 22  ? 22.343  29.809 62.366 0.49 20.07  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA     1 
ATOM   213   C CA     B GLU A 1 22  ? 22.349  29.814 62.352 0.51 19.95  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA     1 
ATOM   214   C C      A GLU A 1 22  ? 23.157  28.974 61.385 0.49 19.44  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C      1 
ATOM   215   C C      B GLU A 1 22  ? 23.126  28.970 61.348 0.51 19.09  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C      1 
ATOM   216   O O      A GLU A 1 22  ? 23.844  29.528 60.516 0.49 21.06  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O      1 
ATOM   217   O O      B GLU A 1 22  ? 23.783  29.511 60.449 0.51 21.13  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O      1 
ATOM   218   C CB     A GLU A 1 22  ? 23.049  29.913 63.721 0.49 27.57  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB     1 
ATOM   219   C CB     B GLU A 1 22  ? 23.114  29.890 63.677 0.51 27.53  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB     1 
ATOM   220   C CG     A GLU A 1 22  ? 22.174  30.496 64.834 0.49 43.97  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG     1 
ATOM   221   C CG     B GLU A 1 22  ? 24.601  30.197 63.505 0.51 22.63  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG     1 
ATOM   222   C CD     A GLU A 1 22  ? 21.524  29.428 65.713 0.49 39.00  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD     1 
ATOM   223   C CD     B GLU A 1 22  ? 25.398  30.030 64.783 0.51 41.06  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD     1 
ATOM   224   O OE1    A GLU A 1 22  ? 22.165  28.996 66.697 0.49 47.17  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1    1 
ATOM   225   O OE1    B GLU A 1 22  ? 25.089  30.719 65.780 0.51 47.68  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1    1 
ATOM   226   O OE2    A GLU A 1 22  ? 20.376  29.017 65.424 0.49 21.09  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2    1 
ATOM   227   O OE2    B GLU A 1 22  ? 26.330  29.200 64.786 0.51 34.24  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2    1 
ATOM   228   H H      A GLU A 1 22  ? 20.882  28.910 63.341 0.49 26.15  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A H      1 
ATOM   229   H H      B GLU A 1 22  ? 20.873  28.969 63.360 0.51 26.06  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A H      1 
ATOM   230   H HA     A GLU A 1 22  ? 22.266  30.702 61.994 0.49 24.08  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HA     1 
ATOM   231   H HA     B GLU A 1 22  ? 22.261  30.713 61.998 0.51 23.94  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HA     1 
ATOM   232   H HB2    A GLU A 1 22  ? 23.325  29.025 63.996 0.49 33.09  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB2    1 
ATOM   233   H HB2    B GLU A 1 22  ? 22.726  30.592 64.222 0.51 33.04  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB2    1 
ATOM   234   H HB3    A GLU A 1 22  ? 23.825  30.486 63.624 0.49 33.09  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB3    1 
ATOM   235   H HB3    B GLU A 1 22  ? 23.037  29.036 64.132 0.51 33.04  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB3    1 
ATOM   236   H HG2    A GLU A 1 22  ? 22.723  31.057 65.404 0.49 52.76  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG2    1 
ATOM   237   H HG2    B GLU A 1 22  ? 24.972  29.594 62.842 0.51 27.16  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG2    1 
ATOM   238   H HG3    A GLU A 1 22  ? 21.465  31.024 64.433 0.49 52.76  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG3    1 
ATOM   239   H HG3    B GLU A 1 22  ? 24.700  31.115 63.210 0.51 27.16  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG3    1 
ATOM   240   N N      . ASP A 1 23  ? 23.111  27.642 61.525 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N      1 
ATOM   241   C CA     . ASP A 1 23  ? 23.775  26.762 60.570 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA     1 
ATOM   242   C C      . ASP A 1 23  ? 23.370  27.138 59.155 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C      1 
ATOM   243   O O      . ASP A 1 23  ? 24.203  27.297 58.256 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O      1 
ATOM   244   C CB     . ASP A 1 23  ? 23.293  25.305 60.703 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB     1 
ATOM   245   C CG     . ASP A 1 23  ? 23.739  24.591 61.968 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG     1 
ATOM   246   O OD1    . ASP A 1 23  ? 24.608  25.092 62.714 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1    1 
ATOM   247   O OD2    . ASP A 1 23  ? 23.185  23.477 62.186 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2    1 
ATOM   248   H H      . ASP A 1 23  ? 22.727  27.240 62.181 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A H      1 
ATOM   249   H HA     . ASP A 1 23  ? 24.726  26.837 60.746 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A HA     1 
ATOM   250   H HB2    . ASP A 1 23  ? 22.323  25.300 60.694 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A HB2    1 
ATOM   251   H HB3    . ASP A 1 23  ? 23.634  24.799 59.949 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A HB3    1 
ATOM   252   N N      . ARG A 1 24  ? 22.059  27.251 58.947 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N      1 
ATOM   253   C CA     . ARG A 1 24  ? 21.529  27.434 57.607 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA     1 
ATOM   254   C C      . ARG A 1 24  ? 21.833  28.818 57.069 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C      1 
ATOM   255   O O      . ARG A 1 24  ? 22.132  28.962 55.881 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O      1 
ATOM   256   C CB     . ARG A 1 24  ? 20.031  27.149 57.658 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB     1 
ATOM   257   C CG     . ARG A 1 24  ? 19.746  25.657 57.799 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG     1 
ATOM   258   C CD     . ARG A 1 24  ? 18.281  25.279 57.580 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD     1 
ATOM   259   N NE     . ARG A 1 24  ? 17.572  25.336 58.850 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE     1 
ATOM   260   C CZ     . ARG A 1 24  ? 16.816  26.344 59.258 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ     1 
ATOM   261   N NH1    . ARG A 1 24  ? 16.597  27.402 58.494 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1    1 
ATOM   262   N NH2    . ARG A 1 24  ? 16.274  26.290 60.470 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2    1 
ATOM   263   H H      . ARG A 1 24  ? 21.460  27.225 59.564 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A H      1 
ATOM   264   H HA     . ARG A 1 24  ? 21.937  26.812 56.984 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HA     1 
ATOM   265   H HB2    . ARG A 1 24  ? 19.645  27.607 58.421 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HB2    1 
ATOM   266   H HB3    . ARG A 1 24  ? 19.618  27.463 56.838 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HB3    1 
ATOM   267   H HG2    . ARG A 1 24  ? 20.275  25.175 57.144 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HG2    1 
ATOM   268   H HG3    . ARG A 1 24  ? 19.991  25.376 58.695 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HG3    1 
ATOM   269   H HD2    . ARG A 1 24  ? 17.869  25.904 56.962 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HD2    1 
ATOM   270   H HD3    . ARG A 1 24  ? 18.223  24.377 57.228 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HD3    1 
ATOM   271   H HE     . ARG A 1 24  ? 17.650  24.661 59.377 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HE     1 
ATOM   272   H HH11   . ARG A 1 24  ? 16.949  27.448 57.710 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH11   1 
ATOM   273   H HH12   . ARG A 1 24  ? 16.102  28.045 58.780 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH12   1 
ATOM   274   H HH21   . ARG A 1 24  ? 16.416  25.608 60.975 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH21   1 
ATOM   275   H HH22   . ARG A 1 24  ? 15.780  26.936 60.750 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH22   1 
ATOM   276   N N      . ALA A 1 25  ? 21.836  29.835 57.927 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N      1 
ATOM   277   C CA     . ALA A 1 25  ? 22.262  31.155 57.478 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA     1 
ATOM   278   C C      . ALA A 1 25  ? 23.725  31.159 57.053 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C      1 
ATOM   279   O O      . ALA A 1 25  ? 24.075  31.730 56.014 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O      1 
ATOM   280   C CB     . ALA A 1 25  ? 22.033  32.174 58.593 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB     1 
ATOM   281   H H      . ALA A 1 25  ? 21.602  29.789 58.753 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A H      1 
ATOM   282   H HA     . ALA A 1 25  ? 21.729  31.410 56.709 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HA     1 
ATOM   283   H HB1    . ALA A 1 25  ? 22.302  33.051 58.279 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HB1    1 
ATOM   284   H HB2    . ALA A 1 25  ? 21.092  32.180 58.827 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HB2    1 
ATOM   285   H HB3    . ALA A 1 25  ? 22.564  31.921 59.365 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HB3    1 
ATOM   286   N N      . VAL A 1 26  ? 24.594  30.525 57.840 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N      1 
ATOM   287   C CA     . VAL A 1 26  ? 26.012  30.459 57.495 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA     1 
ATOM   288   C C      . VAL A 1 26  ? 26.209  29.689 56.194 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C      1 
ATOM   289   O O      . VAL A 1 26  ? 27.035  30.065 55.352 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O      1 
ATOM   290   C CB     . VAL A 1 26  ? 26.808  29.851 58.665 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB     1 
ATOM   291   C CG1    . VAL A 1 26  ? 28.235  29.508 58.244 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1    1 
ATOM   292   C CG2    . VAL A 1 26  ? 26.801  30.789 59.856 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2    1 
ATOM   293   H H      . VAL A 1 26  ? 24.389  30.127 58.574 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A H      1 
ATOM   294   H HA     . VAL A 1 26  ? 26.346  31.358 57.348 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HA     1 
ATOM   295   H HB     . VAL A 1 26  ? 26.378  29.024 58.932 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HB     1 
ATOM   296   H HG11   . VAL A 1 26  ? 28.207  28.799 57.583 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG11   1 
ATOM   297   H HG12   . VAL A 1 26  ? 28.732  29.215 59.024 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG12   1 
ATOM   298   H HG13   . VAL A 1 26  ? 28.650  30.298 57.864 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG13   1 
ATOM   299   H HG21   . VAL A 1 26  ? 27.295  31.592 59.629 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG21   1 
ATOM   300   H HG22   . VAL A 1 26  ? 27.220  30.345 60.610 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG22   1 
ATOM   301   H HG23   . VAL A 1 26  ? 25.884  31.016 60.075 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG23   1 
ATOM   302   N N      . ARG A 1 27  ? 25.493  28.570 56.031 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N      1 
ATOM   303   C CA     . ARG A 1 27  ? 25.618  27.783 54.806 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA     1 
ATOM   304   C C      . ARG A 1 27  ? 25.173  28.601 53.601 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C      1 
ATOM   305   O O      . ARG A 1 27  ? 25.863  28.645 52.573 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O      1 
ATOM   306   C CB     . ARG A 1 27  ? 24.807  26.491 54.923 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB     1 
ATOM   307   C CG     . ARG A 1 27  ? 24.852  25.608 53.671 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG     1 
ATOM   308   C CD     . ARG A 1 27  ? 24.152  24.278 53.907 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD     1 
ATOM   309   N NE     . ARG A 1 27  ? 22.717  24.423 54.101 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE     1 
ATOM   310   C CZ     . ARG A 1 27  ? 21.901  23.399 54.293 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ     1 
ATOM   311   N NH1    . ARG A 1 27  ? 22.368  22.171 54.447 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1    1 
ATOM   312   N NH2    . ARG A 1 27  ? 20.593  23.618 54.385 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2    1 
ATOM   313   H H      . ARG A 1 27  ? 24.938  28.253 56.606 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A H      1 
ATOM   314   H HA     . ARG A 1 27  ? 26.547  27.534 54.680 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HA     1 
ATOM   315   H HB2    . ARG A 1 27  ? 25.156  25.971 55.664 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HB2    1 
ATOM   316   H HB3    . ARG A 1 27  ? 23.879  26.721 55.089 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HB3    1 
ATOM   317   H HG2    . ARG A 1 27  ? 24.406  26.063 52.940 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HG2    1 
ATOM   318   H HG3    . ARG A 1 27  ? 25.776  25.430 53.436 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HG3    1 
ATOM   319   H HD2    . ARG A 1 27  ? 24.294  23.705 53.138 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HD2    1 
ATOM   320   H HD3    . ARG A 1 27  ? 24.521  23.863 54.702 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HD3    1 
ATOM   321   H HE     . ARG A 1 27  ? 22.382  25.215 54.091 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HE     1 
ATOM   322   H HH11   . ARG A 1 27  ? 23.216  22.027 54.423 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH11   1 
ATOM   323   H HH12   . ARG A 1 27  ? 21.824  21.516 54.570 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH12   1 
ATOM   324   H HH21   . ARG A 1 27  ? 20.285  24.418 54.320 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH21   1 
ATOM   325   H HH22   . ARG A 1 27  ? 20.055  22.959 54.509 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH22   1 
ATOM   326   N N      A SER A 1 28  ? 24.015  29.261 53.705 0.75 14.44  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N      1 
ATOM   327   N N      B SER A 1 28  ? 24.027  29.271 53.727 0.25 14.57  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N      1 
ATOM   328   C CA     A SER A 1 28  ? 23.564  30.126 52.618 0.75 15.22  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA     1 
ATOM   329   C CA     B SER A 1 28  ? 23.535  30.144 52.668 0.25 15.58  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA     1 
ATOM   330   C C      A SER A 1 28  ? 24.583  31.221 52.323 0.75 14.46  ? ? ? ? ? ? 27  SER A C      1 
ATOM   331   C C      B SER A 1 28  ? 24.538  31.241 52.340 0.25 14.00  ? ? ? ? ? ? 27  SER A C      1 
ATOM   332   O O      A SER A 1 28  ? 24.834  31.546 51.158 0.75 14.24  ? ? ? ? ? ? 27  SER A O      1 
ATOM   333   O O      B SER A 1 28  ? 24.718  31.597 51.170 0.25 14.22  ? ? ? ? ? ? 27  SER A O      1 
ATOM   334   C CB     A SER A 1 28  ? 22.204  30.752 52.945 0.75 16.49  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB     1 
ATOM   335   C CB     B SER A 1 28  ? 22.209  30.762 53.114 0.25 18.00  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB     1 
ATOM   336   O OG     A SER A 1 28  ? 21.151  29.791 52.942 0.75 16.92  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG     1 
ATOM   337   O OG     B SER A 1 28  ? 21.682  31.641 52.141 0.25 21.08  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG     1 
ATOM   338   H H      A SER A 1 28  ? 23.485  29.225 54.382 0.75 17.31  ? ? ? ? ? ? 27  SER A H      1 
ATOM   339   H H      B SER A 1 28  ? 23.515  29.237 54.417 0.25 17.48  ? ? ? ? ? ? 27  SER A H      1 
ATOM   340   H HA     A SER A 1 28  ? 23.457  29.577 51.826 0.75 18.26  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HA     1 
ATOM   341   H HA     B SER A 1 28  ? 23.392  29.623 51.863 0.25 18.70  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HA     1 
ATOM   342   H HB2    A SER A 1 28  ? 22.253  31.157 53.825 0.75 19.79  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB2    1 
ATOM   343   H HB2    B SER A 1 28  ? 21.570  30.049 53.269 0.25 21.60  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB2    1 
ATOM   344   H HB3    A SER A 1 28  ? 22.008  31.430 52.279 0.75 19.79  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB3    1 
ATOM   345   H HB3    B SER A 1 28  ? 22.357  31.258 53.935 0.25 21.60  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB3    1 
ATOM   346   H HG     A SER A 1 28  ? 21.267  29.237 53.563 0.75 20.30  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HG     1 
ATOM   347   H HG     B SER A 1 28  ? 21.611  31.244 51.404 0.25 25.30  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HG     1 
ATOM   348   N N      . ALA A 1 29  ? 25.185  31.802 53.362 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A N      1 
ATOM   349   C CA     . ALA A 1 29  ? 26.133  32.884 53.130 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CA     1 
ATOM   350   C C      . ALA A 1 29  ? 27.335  32.400 52.333 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A C      1 
ATOM   351   O O      . ALA A 1 29  ? 27.816  33.104 51.437 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A O      1 
ATOM   352   C CB     . ALA A 1 29  ? 26.577  33.478 54.465 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CB     1 
ATOM   353   H H      . ALA A 1 29  ? 25.061  31.591 54.186 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A H      1 
ATOM   354   H HA     . ALA A 1 29  ? 25.697  33.583 52.618 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HA     1 
ATOM   355   H HB1    . ALA A 1 29  ? 27.195  34.206 54.297 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HB1    1 
ATOM   356   H HB2    . ALA A 1 29  ? 25.797  33.807 54.938 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HB2    1 
ATOM   357   H HB3    . ALA A 1 29  ? 27.014  32.787 54.988 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HB3    1 
ATOM   358   N N      . HIS A 1 30  ? 27.832  31.197 52.636 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N      1 
ATOM   359   C CA     . HIS A 1 30  ? 28.930  30.635 51.849 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA     1 
ATOM   360   C C      . HIS A 1 30  ? 28.514  30.412 50.398 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C      1 
ATOM   361   O O      . HIS A 1 30  ? 29.282  30.686 49.466 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O      1 
ATOM   362   C CB     . HIS A 1 30  ? 29.423  29.317 52.464 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB     1 
ATOM   363   C CG     . HIS A 1 30  ? 30.293  29.481 53.681 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG     1 
ATOM   364   N ND1    . HIS A 1 30  ? 29.797  29.781 54.934 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1    1 
ATOM   365   C CD2    . HIS A 1 30  ? 31.634  29.362 53.832 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2    1 
ATOM   366   C CE1    . HIS A 1 30  ? 30.795  29.856 55.798 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1    1 
ATOM   367   N NE2    . HIS A 1 30  ? 31.920  29.593 55.157 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2    1 
ATOM   368   H H      . HIS A 1 30  ? 27.557  30.696 53.279 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A H      1 
ATOM   369   H HA     . HIS A 1 30  ? 29.667  31.266 51.867 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HA     1 
ATOM   370   H HB2    . HIS A 1 30  ? 28.651  28.790 52.724 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HB2    1 
ATOM   371   H HB3    . HIS A 1 30  ? 29.941  28.839 51.797 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HB3    1 
ATOM   372   H HD1    . HIS A 1 30  ? 28.966  29.901 55.123 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HD1    1 
ATOM   373   H HD2    . HIS A 1 30  ? 32.248  29.162 53.163 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HD2    1 
ATOM   374   H HE1    . HIS A 1 30  ? 30.719  30.059 56.702 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HE1    1 
ATOM   375   N N      A GLN A 1 31  ? 27.289  29.934 50.184 0.60 13.42  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N      1 
ATOM   376   N N      B GLN A 1 31  ? 27.315  29.859 50.200 0.40 13.61  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N      1 
ATOM   377   C CA     A GLN A 1 31  ? 26.830  29.688 48.821 0.60 14.79  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA     1 
ATOM   378   C CA     B GLN A 1 31  ? 26.760  29.685 48.861 0.40 13.89  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA     1 
ATOM   379   C C      A GLN A 1 31  ? 26.623  30.993 48.063 0.60 16.11  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C      1 
ATOM   380   C C      B GLN A 1 31  ? 26.719  31.014 48.121 0.40 13.24  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C      1 
ATOM   381   O O      A GLN A 1 31  ? 26.875  31.063 46.853 0.60 15.00  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O      1 
ATOM   382   O O      B GLN A 1 31  ? 27.243  31.141 47.008 0.40 12.90  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O      1 
ATOM   383   C CB     A GLN A 1 31  ? 25.541  28.867 48.844 0.60 15.77  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB     1 
ATOM   384   C CB     B GLN A 1 31  ? 25.357  29.085 49.011 0.40 16.84  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB     1 
ATOM   385   C CG     A GLN A 1 31  ? 25.739  27.430 49.328 0.60 14.50  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG     1 
ATOM   386   C CG     B GLN A 1 31  ? 24.495  28.940 47.768 0.40 22.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG     1 
ATOM   387   C CD     A GLN A 1 31  ? 24.444  26.759 49.743 0.60 21.42  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD     1 
ATOM   388   C CD     B GLN A 1 31  ? 23.090  28.467 48.138 0.40 26.26  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD     1 
ATOM   389   O OE1    A GLN A 1 31  ? 23.384  27.385 49.776 0.60 22.14  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1    1 
ATOM   390   O OE1    B GLN A 1 31  ? 22.916  27.659 49.052 0.40 34.55  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1    1 
ATOM   391   N NE2    A GLN A 1 31  ? 24.528  25.475 50.075 0.60 23.03  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2    1 
ATOM   392   N NE2    B GLN A 1 31  ? 22.086  28.990 47.452 0.40 27.10  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2    1 
ATOM   393   H H      A GLN A 1 31  ? 26.716  29.747 50.798 0.60 16.10  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A H      1 
ATOM   394   H H      B GLN A 1 31  ? 26.802  29.574 50.828 0.40 16.33  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A H      1 
ATOM   395   H HA     A GLN A 1 31  ? 27.504  29.174 48.350 0.60 17.75  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HA     1 
ATOM   396   H HA     B GLN A 1 31  ? 27.307  29.082 48.334 0.40 16.67  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HA     1 
ATOM   397   H HB2    A GLN A 1 31  ? 24.908  29.297 49.441 0.60 18.92  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB2    1 
ATOM   398   H HB2    B GLN A 1 31  ? 25.457  28.195 49.383 0.40 20.21  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB2    1 
ATOM   399   H HB3    A GLN A 1 31  ? 25.178  28.831 47.946 0.60 18.92  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB3    1 
ATOM   400   H HB3    B GLN A 1 31  ? 24.862  29.648 49.627 0.40 20.21  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB3    1 
ATOM   401   H HG2    A GLN A 1 31  ? 26.129  26.907 48.610 0.60 17.40  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG2    1 
ATOM   402   H HG2    B GLN A 1 31  ? 24.424  29.798 47.321 0.40 27.23  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG2    1 
ATOM   403   H HG3    A GLN A 1 31  ? 26.332  27.435 50.095 0.60 17.40  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG3    1 
ATOM   404   H HG3    B GLN A 1 31  ? 24.894  28.287 47.172 0.40 27.23  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG3    1 
ATOM   405   H HE21   A GLN A 1 31  ? 23.823  25.047 50.318 0.60 27.63  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE21   1 
ATOM   406   H HE21   B GLN A 1 31  ? 21.278  28.754 47.625 0.40 32.52  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE21   1 
ATOM   407   H HE22   A GLN A 1 31  ? 25.287  25.072 50.047 0.60 27.63  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE22   1 
ATOM   408   H HE22   B GLN A 1 31  ? 22.242  29.567 46.834 0.40 32.52  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE22   1 
ATOM   409   N N      . PHE A 1 32  ? 26.140  32.030 48.753 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N      1 
ATOM   410   C CA     . PHE A 1 32  ? 25.980  33.317 48.096 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA     1 
ATOM   411   C C      . PHE A 1 32  ? 27.344  33.940 47.809 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C      1 
ATOM   412   O O      . PHE A 1 32  ? 27.553  34.527 46.743 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O      1 
ATOM   413   C CB     . PHE A 1 32  ? 25.168  34.268 48.983 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB     1 
ATOM   414   C CG     . PHE A 1 32  ? 23.702  33.898 49.166 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG     1 
ATOM   415   C CD1    . PHE A 1 32  ? 23.117  32.837 48.503 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1    1 
ATOM   416   C CD2    . PHE A 1 32  ? 22.912  34.645 50.035 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2    1 
ATOM   417   C CE1    . PHE A 1 32  ? 21.774  32.539 48.698 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1    1 
ATOM   418   C CE2    . PHE A 1 32  ? 21.579  34.343 50.236 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2    1 
ATOM   419   C CZ     . PHE A 1 32  ? 21.008  33.287 49.560 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ     1 
ATOM   420   H H      . PHE A 1 32  ? 25.905  32.007 49.580 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A H      1 
ATOM   421   H HA     . PHE A 1 32  ? 25.499  33.186 47.264 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HA     1 
ATOM   422   H HB2    . PHE A 1 32  ? 25.574  34.286 49.863 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HB2    1 
ATOM   423   H HB3    . PHE A 1 32  ? 25.196  35.153 48.587 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HB3    1 
ATOM   424   H HD1    . PHE A 1 32  ? 23.625  32.318 47.921 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HD1    1 
ATOM   425   H HD2    . PHE A 1 32  ? 23.290  35.363 50.490 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HD2    1 
ATOM   426   H HE1    . PHE A 1 32  ? 21.389  31.827 48.241 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HE1    1 
ATOM   427   H HE2    . PHE A 1 32  ? 21.069  34.850 50.826 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HE2    1 
ATOM   428   H HZ     . PHE A 1 32  ? 20.109  33.081 49.685 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HZ     1 
ATOM   429   N N      . TYR A 1 33  ? 28.290  33.809 48.747 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N      1 
ATOM   430   C CA     . TYR A 1 33  ? 29.644  34.311 48.527 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA     1 
ATOM   431   C C      . TYR A 1 33  ? 30.294  33.644 47.326 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C      1 
ATOM   432   O O      . TYR A 1 33  ? 30.917  34.318 46.493 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O      1 
ATOM   433   C CB     . TYR A 1 33  ? 30.481  34.136 49.805 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB     1 
ATOM   434   C CG     . TYR A 1 33  ? 31.881  34.702 49.671 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG     1 
ATOM   435   C CD1    . TYR A 1 33  ? 32.112  36.056 49.789 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1    1 
ATOM   436   C CD2    . TYR A 1 33  ? 32.967  33.883 49.433 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2    1 
ATOM   437   C CE1    . TYR A 1 33  ? 33.399  36.581 49.670 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1    1 
ATOM   438   C CE2    . TYR A 1 33  ? 34.249  34.398 49.311 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2    1 
ATOM   439   C CZ     . TYR A 1 33  ? 34.463  35.736 49.414 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ     1 
ATOM   440   O OH     . TYR A 1 33  ? 35.751  36.233 49.269 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH     1 
ATOM   441   H H      . TYR A 1 33  ? 28.171  33.436 49.513 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A H      1 
ATOM   442   H HA     . TYR A 1 33  ? 29.606  35.261 48.337 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HA     1 
ATOM   443   H HB2    . TYR A 1 33  ? 30.040  34.594 50.537 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB2    1 
ATOM   444   H HB3    . TYR A 1 33  ? 30.558  33.189 50.004 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB3    1 
ATOM   445   H HD1    . TYR A 1 33  ? 31.397  36.630 49.951 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD1    1 
ATOM   446   H HD2    . TYR A 1 33  ? 32.835  32.966 49.353 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD2    1 
ATOM   447   H HE1    . TYR A 1 33  ? 33.541  37.495 49.762 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE1    1 
ATOM   448   H HE2    . TYR A 1 33  ? 34.965  33.825 49.158 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE2    1 
ATOM   449   H HH     . TYR A 1 33  ? 35.752  37.065 49.385 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HH     1 
ATOM   450   N N      . GLU A 1 34  ? 30.154  32.321 47.213 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N      1 
ATOM   451   C CA     . GLU A 1 34  ? 30.694  31.625 46.050 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA     1 
ATOM   452   C C      . GLU A 1 34  ? 30.118  32.186 44.756 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C      1 
ATOM   453   O O      . GLU A 1 34  ? 30.835  32.333 43.763 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O      1 
ATOM   454   C CB     . GLU A 1 34  ? 30.479  30.113 46.146 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB     1 
ATOM   455   C CG     . GLU A 1 34  ? 31.168  29.344 45.000 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG     1 
ATOM   456   C CD     . GLU A 1 34  ? 31.175  27.834 45.155 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD     1 
ATOM   457   O OE1    . GLU A 1 34  ? 30.450  27.294 46.018 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1    1 
ATOM   458   O OE2    . GLU A 1 34  ? 31.932  27.190 44.397 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2    1 
ATOM   459   H H      . GLU A 1 34  ? 29.758  31.815 47.785 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A H      1 
ATOM   460   H HA     . GLU A 1 34  ? 31.654  31.764 46.037 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HA     1 
ATOM   461   H HB2    . GLU A 1 34  ? 30.846  29.794 46.986 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HB2    1 
ATOM   462   H HB3    . GLU A 1 34  ? 29.529  29.925 46.106 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HB3    1 
ATOM   463   H HG2    . GLU A 1 34  ? 30.707  29.549 44.172 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HG2    1 
ATOM   464   H HG3    . GLU A 1 34  ? 32.092  29.635 44.947 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HG3    1 
ATOM   465   N N      A ARG A 1 35  ? 28.828  32.530 44.765 0.50 12.68  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N      1 
ATOM   466   N N      B ARG A 1 35  ? 28.820  32.493 44.733 0.50 12.88  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N      1 
ATOM   467   C CA     A ARG A 1 35  ? 28.206  33.111 43.582 0.50 13.01  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA     1 
ATOM   468   C CA     B ARG A 1 35  ? 28.269  33.110 43.531 0.50 13.97  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA     1 
ATOM   469   C C      A ARG A 1 35  ? 28.733  34.516 43.313 0.50 15.25  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C      1 
ATOM   470   C C      B ARG A 1 35  ? 28.875  34.490 43.307 0.50 16.44  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C      1 
ATOM   471   O O      A ARG A 1 35  ? 28.909  34.908 42.153 0.50 16.01  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O      1 
ATOM   472   O O      B ARG A 1 35  ? 29.285  34.823 42.187 0.50 13.16  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O      1 
ATOM   473   C CB     A ARG A 1 35  ? 26.694  33.130 43.778 0.50 21.36  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB     1 
ATOM   474   C CB     B ARG A 1 35  ? 26.751  33.200 43.616 0.50 14.60  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB     1 
ATOM   475   C CG     A ARG A 1 35  ? 25.930  33.613 42.581 0.50 22.67  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG     1 
ATOM   476   C CG     B ARG A 1 35  ? 26.041  31.857 43.662 0.50 14.11  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG     1 
ATOM   477   C CD     A ARG A 1 35  ? 25.963  32.601 41.450 0.50 27.18  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD     1 
ATOM   478   C CD     B ARG A 1 35  ? 24.592  32.035 43.312 0.50 28.18  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD     1 
ATOM   479   N NE     A ARG A 1 35  ? 25.180  31.417 41.775 0.50 33.07  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE     1 
ATOM   480   N NE     B ARG A 1 35  ? 23.869  30.772 43.260 0.50 37.38  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE     1 
ATOM   481   C CZ     A ARG A 1 35  ? 24.790  30.502 40.897 0.50 21.25  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ     1 
ATOM   482   C CZ     B ARG A 1 35  ? 23.802  29.991 42.192 0.50 27.90  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ     1 
ATOM   483   N NH1    A ARG A 1 35  ? 25.154  30.559 39.625 0.50 24.82  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1    1 
ATOM   484   N NH1    B ARG A 1 35  ? 24.486  30.261 41.092 0.50 30.51  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1    1 
ATOM   485   N NH2    A ARG A 1 35  ? 23.993  29.518 41.301 0.50 25.68  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2    1 
ATOM   486   N NH2    B ARG A 1 35  ? 23.020  28.916 42.225 0.50 27.80  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2    1 
ATOM   487   H H      A ARG A 1 35  ? 28.299  32.438 45.437 0.50 15.22  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A H      1 
ATOM   488   H H      B ARG A 1 35  ? 28.261  32.359 45.373 0.50 15.46  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A H      1 
ATOM   489   H HA     A ARG A 1 35  ? 28.413  32.568 42.806 0.50 15.62  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HA     1 
ATOM   490   H HA     B ARG A 1 35  ? 28.484  32.549 42.770 0.50 16.76  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HA     1 
ATOM   491   H HB2    A ARG A 1 35  ? 26.395  32.229 43.975 0.50 25.64  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB2    1 
ATOM   492   H HB2    B ARG A 1 35  ? 26.514  33.685 44.423 0.50 17.52  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB2    1 
ATOM   493   H HB3    A ARG A 1 35  ? 26.484  33.719 44.519 0.50 25.64  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB3    1 
ATOM   494   H HB3    B ARG A 1 35  ? 26.426  33.677 42.836 0.50 17.52  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB3    1 
ATOM   495   H HG2    A ARG A 1 35  ? 25.004  33.761 42.830 0.50 27.20  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG2    1 
ATOM   496   H HG2    B ARG A 1 35  ? 26.444  31.251 43.022 0.50 16.93  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG2    1 
ATOM   497   H HG3    A ARG A 1 35  ? 26.324  34.440 42.262 0.50 27.20  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG3    1 
ATOM   498   H HG3    B ARG A 1 35  ? 26.102  31.485 44.556 0.50 16.93  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG3    1 
ATOM   499   H HD2    A ARG A 1 35  ? 25.593  33.002 40.649 0.50 32.62  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD2    1 
ATOM   500   H HD2    B ARG A 1 35  ? 24.171  32.594 43.983 0.50 33.81  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD2    1 
ATOM   501   H HD3    A ARG A 1 35  ? 26.880  32.327 41.291 0.50 32.62  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD3    1 
ATOM   502   H HD3    B ARG A 1 35  ? 24.526  32.455 42.441 0.50 33.81  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD3    1 
ATOM   503   H HE     A ARG A 1 35  ? 24.952  31.302 42.596 0.50 39.69  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HE     1 
ATOM   504   H HE     B ARG A 1 35  ? 23.458  30.517 43.971 0.50 44.86  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HE     1 
ATOM   505   H HH11   A ARG A 1 35  ? 25.655  31.202 39.350 0.50 29.78  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH11   1 
ATOM   506   H HH11   B ARG A 1 35  ? 24.990  30.958 41.059 0.50 36.61  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH11   1 
ATOM   507   H HH12   A ARG A 1 35  ? 24.889  29.954 39.075 0.50 29.78  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH12   1 
ATOM   508   H HH12   B ARG A 1 35  ? 24.428  29.740 40.410 0.50 36.61  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH12   1 
ATOM   509   H HH21   A ARG A 1 35  ? 23.737  29.481 42.121 0.50 30.82  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH21   1 
ATOM   510   H HH21   B ARG A 1 35  ? 22.566  28.735 42.933 0.50 33.36  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH21   1 
ATOM   511   H HH22   A ARG A 1 35  ? 23.733  28.918 40.742 0.50 30.82  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH22   1 
ATOM   512   H HH22   B ARG A 1 35  ? 22.968  28.401 41.538 0.50 33.36  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH22   1 
ATOM   513   N N      . LEU A 1 36  ? 29.009  35.280 44.375 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N      1 
ATOM   514   C CA     . LEU A 1 36  ? 29.502  36.642 44.215 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA     1 
ATOM   515   C C      . LEU A 1 36  ? 30.906  36.657 43.622 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C      1 
ATOM   516   O O      . LEU A 1 36  ? 31.220  37.516 42.790 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O      1 
ATOM   517   C CB     . LEU A 1 36  ? 29.500  37.371 45.557 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB     1 
ATOM   518   C CG     . LEU A 1 36  ? 28.139  37.715 46.144 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG     1 
ATOM   519   C CD1    . LEU A 1 36  ? 28.273  38.228 47.566 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1    1 
ATOM   520   C CD2    . LEU A 1 36  ? 27.434  38.742 45.299 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2    1 
ATOM   521   H H      . LEU A 1 36  ? 28.917  35.029 45.192 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A H      1 
ATOM   522   H HA     . LEU A 1 36  ? 28.905  37.111 43.611 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HA     1 
ATOM   523   H HB2    . LEU A 1 36  ? 29.956  36.810 46.204 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HB2    1 
ATOM   524   H HB3    . LEU A 1 36  ? 29.981  38.206 45.446 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HB3    1 
ATOM   525   H HG     . LEU A 1 36  ? 27.605  36.905 46.158 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HG     1 
ATOM   526   H HD11   . LEU A 1 36  ? 28.679  37.539 48.114 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD11   1 
ATOM   527   H HD12   . LEU A 1 36  ? 27.392  38.447 47.907 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD12   1 
ATOM   528   H HD13   . LEU A 1 36  ? 28.833  39.021 47.564 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD13   1 
ATOM   529   H HD21   . LEU A 1 36  ? 27.991  39.533 45.233 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD21   1 
ATOM   530   H HD22   . LEU A 1 36  ? 26.587  38.966 45.715 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD22   1 
ATOM   531   H HD23   . LEU A 1 36  ? 27.280  38.372 44.415 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD23   1 
ATOM   532   N N      . ILE A 1 37  ? 31.772  35.724 44.042 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N      1 
ATOM   533   C CA     . ILE A 1 37  ? 33.158  35.711 43.556 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA     1 
ATOM   534   C C      . ILE A 1 37  ? 33.254  35.144 42.152 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C      1 
ATOM   535   O O      . ILE A 1 37  ? 34.359  35.092 41.591 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O      1 
ATOM   536   C CB     . ILE A 1 37  ? 34.126  35.063 44.570 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB     1 
ATOM   537   C CG1    . ILE A 1 37  ? 33.854  33.567 44.664 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1    1 
ATOM   538   C CG2    . ILE A 1 37  ? 34.049  35.751 45.927 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2    1 
ATOM   539   C CD1    . ILE A 1 37  ? 34.827  32.830 45.532 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1    1 
ATOM   540   H H      . ILE A 1 37  ? 31.584  35.097 44.600 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A H      1 
ATOM   541   H HA     . ILE A 1 37  ? 33.487  36.621 43.487 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HA     1 
ATOM   542   H HB     . ILE A 1 37  ? 35.035  35.181 44.252 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HB     1 
ATOM   543   H HG12   . ILE A 1 37  ? 32.967  33.434 45.035 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG12   1 
ATOM   544   H HG13   . ILE A 1 37  ? 33.902  33.184 43.774 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG13   1 
ATOM   545   H HG21   . ILE A 1 37  ? 34.105  36.710 45.798 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG21   1 
ATOM   546   H HG22   . ILE A 1 37  ? 34.787  35.447 46.478 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG22   1 
ATOM   547   H HG23   . ILE A 1 37  ? 33.206  35.522 46.349 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG23   1 
ATOM   548   H HD11   . ILE A 1 37  ? 35.728  33.018 45.226 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD11   1 
ATOM   549   H HD12   . ILE A 1 37  ? 34.648  31.878 45.469 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD12   1 
ATOM   550   H HD13   . ILE A 1 37  ? 34.720  33.127 46.449 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD13   1 
ATOM   551   N N      . GLY A 1 38  ? 32.117  34.814 41.530 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N      1 
ATOM   552   C CA     . GLY A 1 38  ? 32.102  34.551 40.104 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA     1 
ATOM   553   C C      . GLY A 1 38  ? 32.582  35.728 39.287 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C      1 
ATOM   554   O O      . GLY A 1 38  ? 32.958  35.546 38.124 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O      1 
ATOM   555   H H      . GLY A 1 38  ? 31.352  34.739 41.915 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A H      1 
ATOM   556   H HA2    . GLY A 1 38  ? 32.677  33.794 39.913 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A HA2    1 
ATOM   557   H HA3    . GLY A 1 38  ? 31.196  34.338 39.828 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A HA3    1 
ATOM   558   N N      . LEU A 1 39  ? 32.536  36.934 39.876 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N      1 
ATOM   559   C CA     . LEU A 1 39  ? 33.128  38.150 39.319 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA     1 
ATOM   560   C C      . LEU A 1 39  ? 34.569  37.929 38.883 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C      1 
ATOM   561   O O      . LEU A 1 39  ? 35.022  38.476 37.869 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O      1 
ATOM   562   C CB     . LEU A 1 39  ? 33.098  39.229 40.414 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB     1 
ATOM   563   C CG     . LEU A 1 39  ? 33.576  40.640 40.082 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG     1 
ATOM   564   C CD1    . LEU A 1 39  ? 32.779  41.205 38.911 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1    1 
ATOM   565   C CD2    . LEU A 1 39  ? 33.468  41.557 41.280 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2    1 
ATOM   566   H H      . LEU A 1 39  ? 32.152  37.077 40.632 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A H      1 
ATOM   567   H HA     . LEU A 1 39  ? 32.619  38.430 38.542 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HA     1 
ATOM   568   H HB2    . LEU A 1 39  ? 32.178  39.316 40.711 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HB2    1 
ATOM   569   H HB3    . LEU A 1 39  ? 33.654  38.917 41.144 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HB3    1 
ATOM   570   H HG     . LEU A 1 39  ? 34.512  40.596 39.831 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HG     1 
ATOM   571   H HD11   . LEU A 1 39  ? 33.028  40.731 38.102 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD11   1 
ATOM   572   H HD12   . LEU A 1 39  ? 32.980  42.149 38.818 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD12   1 
ATOM   573   H HD13   . LEU A 1 39  ? 31.832  41.084 39.087 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD13   1 
ATOM   574   H HD21   . LEU A 1 39  ? 32.556  41.541 41.608 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD21   1 
ATOM   575   H HD22   . LEU A 1 39  ? 33.706  42.458 41.010 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD22   1 
ATOM   576   H HD23   . LEU A 1 39  ? 34.074  41.247 41.971 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD23   1 
ATOM   577   N N      . TRP A 1 40  ? 35.311  37.145 39.656 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A N      1 
ATOM   578   C CA     . TRP A 1 40  ? 36.754  37.079 39.491 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CA     1 
ATOM   579   C C      . TRP A 1 40  ? 37.152  36.374 38.206 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A C      1 
ATOM   580   O O      . TRP A 1 40  ? 38.195  36.704 37.631 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A O      1 
ATOM   581   C CB     . TRP A 1 40  ? 37.374  36.370 40.693 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CB     1 
ATOM   582   C CG     . TRP A 1 40  ? 37.076  36.997 42.041 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CG     1 
ATOM   583   C CD1    . TRP A 1 40  ? 36.354  38.131 42.300 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD1    1 
ATOM   584   C CD2    . TRP A 1 40  ? 37.483  36.483 43.310 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD2    1 
ATOM   585   N NE1    . TRP A 1 40  ? 36.315  38.364 43.653 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A NE1    1 
ATOM   586   C CE2    . TRP A 1 40  ? 36.982  37.353 44.295 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE2    1 
ATOM   587   C CE3    . TRP A 1 40  ? 38.215  35.360 43.707 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE3    1 
ATOM   588   C CZ2    . TRP A 1 40  ? 37.215  37.149 45.652 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ2    1 
ATOM   589   C CZ3    . TRP A 1 40  ? 38.443  35.158 45.046 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ3    1 
ATOM   590   C CH2    . TRP A 1 40  ? 37.949  36.048 46.005 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CH2    1 
ATOM   591   H H      . TRP A 1 40  ? 35.003  36.641 40.282 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A H      1 
ATOM   592   H HA     . TRP A 1 40  ? 37.103  37.983 39.449 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HA     1 
ATOM   593   H HB2    . TRP A 1 40  ? 37.039  35.460 40.717 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HB2    1 
ATOM   594   H HB3    . TRP A 1 40  ? 38.337  36.367 40.583 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HB3    1 
ATOM   595   H HD1    . TRP A 1 40  ? 35.950  38.665 41.655 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HD1    1 
ATOM   596   H HE1    . TRP A 1 40  ? 35.934  39.034 44.035 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HE1    1 
ATOM   597   H HE3    . TRP A 1 40  ? 38.541  34.760 43.076 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HE3    1 
ATOM   598   H HZ2    . TRP A 1 40  ? 36.885  37.737 46.292 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HZ2    1 
ATOM   599   H HZ3    . TRP A 1 40  ? 38.935  34.418 45.320 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HZ3    1 
ATOM   600   H HH2    . TRP A 1 40  ? 38.122  35.888 46.905 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HH2    1 
ATOM   601   N N      . ALA A 1 41  ? 36.357  35.394 37.748 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A N      1 
ATOM   602   C CA     . ALA A 1 41  ? 36.790  34.591 36.603 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CA     1 
ATOM   603   C C      . ALA A 1 41  ? 36.856  35.406 35.323 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A C      1 
ATOM   604   O O      . ALA A 1 41  ? 37.913  35.399 34.663 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A O      1 
ATOM   605   C CB     . ALA A 1 41  ? 35.908  33.350 36.450 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CB     1 
ATOM   606   H H      . ALA A 1 41  ? 35.589  35.182 38.072 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A H      1 
ATOM   607   H HA     . ALA A 1 41  ? 37.688  34.281 36.798 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HA     1 
ATOM   608   H HB1    . ALA A 1 41  ? 36.281  32.781 35.758 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HB1    1 
ATOM   609   H HB2    . ALA A 1 41  ? 35.884  32.873 37.294 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HB2    1 
ATOM   610   H HB3    . ALA A 1 41  ? 35.012  33.628 36.202 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HB3    1 
ATOM   611   N N      . PRO A 1 42  ? 35.804  36.112 34.900 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N      1 
ATOM   612   C CA     . PRO A 1 42  ? 35.969  36.960 33.714 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA     1 
ATOM   613   C C      . PRO A 1 42  ? 37.047  38.002 33.906 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C      1 
ATOM   614   O O      . PRO A 1 42  ? 37.749  38.337 32.947 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O      1 
ATOM   615   C CB     . PRO A 1 42  ? 34.584  37.589 33.518 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB     1 
ATOM   616   C CG     . PRO A 1 42  ? 33.917  37.460 34.856 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG     1 
ATOM   617   C CD     . PRO A 1 42  ? 34.412  36.142 35.391 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD     1 
ATOM   618   H HA     . PRO A 1 42  ? 36.168  36.414 32.937 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HA     1 
ATOM   619   H HB2    . PRO A 1 42  ? 34.675  38.520 33.263 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HB2    1 
ATOM   620   H HB3    . PRO A 1 42  ? 34.092  37.105 32.836 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HB3    1 
ATOM   621   H HG2    . PRO A 1 42  ? 34.183  38.193 35.433 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HG2    1 
ATOM   622   H HG3    . PRO A 1 42  ? 32.953  37.454 34.750 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HG3    1 
ATOM   623   H HD2    . PRO A 1 42  ? 34.383  36.125 36.361 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HD2    1 
ATOM   624   H HD3    . PRO A 1 42  ? 33.898  35.403 35.031 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HD3    1 
ATOM   625   N N      . ALA A 1 43  ? 37.189  38.551 35.113 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N      1 
ATOM   626   C CA     . ALA A 1 43  ? 38.242  39.536 35.327 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA     1 
ATOM   627   C C      . ALA A 1 43  ? 39.612  38.942 35.038 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C      1 
ATOM   628   O O      . ALA A 1 43  ? 40.447  39.559 34.364 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O      1 
ATOM   629   C CB     . ALA A 1 43  ? 38.198  40.062 36.760 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB     1 
ATOM   630   H H      . ALA A 1 43  ? 36.704  38.375 35.801 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A H      1 
ATOM   631   H HA     . ALA A 1 43  ? 38.091  40.282 34.726 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HA     1 
ATOM   632   H HB1    . ALA A 1 43  ? 38.895  40.726 36.874 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HB1    1 
ATOM   633   H HB2    . ALA A 1 43  ? 37.330  40.464 36.922 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HB2    1 
ATOM   634   H HB3    . ALA A 1 43  ? 38.340  39.324 37.372 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HB3    1 
ATOM   635   N N      . VAL A 1 44  ? 39.854  37.733 35.532 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N      1 
ATOM   636   C CA     . VAL A 1 44  ? 41.143  37.085 35.312 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA     1 
ATOM   637   C C      . VAL A 1 44  ? 41.326  36.689 33.852 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C      1 
ATOM   638   O O      . VAL A 1 44  ? 42.382  36.928 33.257 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O      1 
ATOM   639   C CB     . VAL A 1 44  ? 41.261  35.868 36.248 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB     1 
ATOM   640   C CG1    . VAL A 1 44  ? 42.362  34.918 35.808 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1    1 
ATOM   641   C CG2    . VAL A 1 44  ? 41.447  36.324 37.683 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2    1 
ATOM   642   H H      . VAL A 1 44  ? 39.296  37.270 35.993 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A H      1 
ATOM   643   H HA     . VAL A 1 44  ? 41.848  37.718 35.520 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HA     1 
ATOM   644   H HB     . VAL A 1 44  ? 40.435  35.362 36.200 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HB     1 
ATOM   645   H HG11   . VAL A 1 44  ? 42.118  34.525 34.956 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG11   1 
ATOM   646   H HG12   . VAL A 1 44  ? 42.464  34.222 36.476 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG12   1 
ATOM   647   H HG13   . VAL A 1 44  ? 43.190  35.414 35.719 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG13   1 
ATOM   648   H HG21   . VAL A 1 44  ? 42.228  36.898 37.734 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG21   1 
ATOM   649   H HG22   . VAL A 1 44  ? 41.571  35.546 38.249 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG22   1 
ATOM   650   H HG23   . VAL A 1 44  ? 40.658  36.814 37.964 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG23   1 
ATOM   651   N N      . MET A 1 45  ? 40.302  36.087 33.251 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 44  MET A N      1 
ATOM   652   C CA     . MET A 1 45  ? 40.427  35.619 31.873 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA     1 
ATOM   653   C C      . MET A 1 45  ? 40.561  36.771 30.891 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 44  MET A C      1 
ATOM   654   O O      . MET A 1 45  ? 41.339  36.689 29.934 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 44  MET A O      1 
ATOM   655   C CB     . MET A 1 45  ? 39.212  34.759 31.529 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB     1 
ATOM   656   C CG     . MET A 1 45  ? 39.184  33.452 32.296 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG     1 
ATOM   657   S SD     . MET A 1 45  ? 37.622  32.533 32.254 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD     1 
ATOM   658   C CE     . MET A 1 45  ? 37.610  31.969 30.566 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE     1 
ATOM   659   H H      . MET A 1 45  ? 39.536  35.939 33.612 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 44  MET A H      1 
ATOM   660   H HA     . MET A 1 45  ? 41.226  35.074 31.801 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HA     1 
ATOM   661   H HB2    . MET A 1 45  ? 38.405  35.251 31.745 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HB2    1 
ATOM   662   H HB3    . MET A 1 45  ? 39.230  34.551 30.582 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HB3    1 
ATOM   663   H HG2    . MET A 1 45  ? 39.868  32.870 31.928 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HG2    1 
ATOM   664   H HG3    . MET A 1 45  ? 39.378  33.643 33.227 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HG3    1 
ATOM   665   H HE1    . MET A 1 45  ? 36.946  31.269 30.472 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HE1    1 
ATOM   666   H HE2    . MET A 1 45  ? 37.390  32.715 29.986 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HE2    1 
ATOM   667   H HE3    . MET A 1 45  ? 38.489  31.624 30.343 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HE3    1 
ATOM   668   N N      . GLU A 1 46  ? 39.794  37.838 31.095 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N      1 
ATOM   669   C CA     . GLU A 1 46  ? 39.841  38.986 30.193 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA     1 
ATOM   670   C C      . GLU A 1 46  ? 41.111  39.813 30.384 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C      1 
ATOM   671   O O      . GLU A 1 46  ? 41.698  40.270 29.399 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O      1 
ATOM   672   C CB     . GLU A 1 46  ? 38.520  39.762 30.315 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB     1 
ATOM   673   C CG     . GLU A 1 46  ? 37.387  38.872 29.764 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG     1 
ATOM   674   C CD     . GLU A 1 46  ? 35.954  39.247 30.090 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD     1 
ATOM   675   O OE1    . GLU A 1 46  ? 35.690  40.233 30.815 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1    1 
ATOM   676   O OE2    . GLU A 1 46  ? 35.084  38.516 29.550 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2    1 
ATOM   677   H H      . GLU A 1 46  ? 39.239  37.924 31.746 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A H      1 
ATOM   678   H HA     . GLU A 1 46  ? 39.894  38.703 29.267 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HA     1 
ATOM   679   H HB2    . GLU A 1 46  ? 38.340  39.969 31.245 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HB2    1 
ATOM   680   H HB3    . GLU A 1 46  ? 38.566  40.581 29.796 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HB3    1 
ATOM   681   H HG2    . GLU A 1 46  ? 37.459  38.871 28.796 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HG2    1 
ATOM   682   H HG3    . GLU A 1 46  ? 37.523  37.976 30.108 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HG3    1 
ATOM   683   N N      . ALA A 1 47  ? 41.598  39.966 31.618 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N      1 
ATOM   684   C CA     . ALA A 1 47  ? 42.923  40.564 31.801 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA     1 
ATOM   685   C C      . ALA A 1 47  ? 44.008  39.769 31.079 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C      1 
ATOM   686   O O      . ALA A 1 47  ? 44.906  40.348 30.453 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O      1 
ATOM   687   C CB     . ALA A 1 47  ? 43.253  40.686 33.290 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB     1 
ATOM   688   H H      . ALA A 1 47  ? 41.195  39.740 32.343 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A H      1 
ATOM   689   H HA     . ALA A 1 47  ? 42.905  41.457 31.423 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HA     1 
ATOM   690   H HB1    . ALA A 1 47  ? 44.167  40.998 33.386 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HB1    1 
ATOM   691   H HB2    . ALA A 1 47  ? 42.643  41.321 33.698 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HB2    1 
ATOM   692   H HB3    . ALA A 1 47  ? 43.155  39.817 33.708 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HB3    1 
ATOM   693   N N      . ALA A 1 48  ? 43.966  38.441 31.193 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A N      1 
ATOM   694   C CA     . ALA A 1 48  ? 44.958  37.610 30.524 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CA     1 
ATOM   695   C C      . ALA A 1 48  ? 44.913  37.807 29.018 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A C      1 
ATOM   696   O O      . ALA A 1 48  ? 45.960  37.884 28.362 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A O      1 
ATOM   697   C CB     . ALA A 1 48  ? 44.723  36.144 30.879 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CB     1 
ATOM   698   H H      . ALA A 1 48  ? 43.381  38.004 31.647 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A H      1 
ATOM   699   H HA     . ALA A 1 48  ? 45.843  37.861 30.833 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HA     1 
ATOM   700   H HB1    . ALA A 1 48  ? 45.403  35.602 30.448 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HB1    1 
ATOM   701   H HB2    . ALA A 1 48  ? 44.778  36.039 31.842 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HB2    1 
ATOM   702   H HB3    . ALA A 1 48  ? 43.843  35.880 30.567 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HB3    1 
ATOM   703   N N      . HIS A 1 49  ? 43.708  37.892 28.452 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N      1 
ATOM   704   C CA     . HIS A 1 49  ? 43.582  38.219 27.039 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA     1 
ATOM   705   C C      . HIS A 1 49  ? 44.237  39.559 26.712 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C      1 
ATOM   706   O O      . HIS A 1 49  ? 45.007  39.668 25.748 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O      1 
ATOM   707   C CB     . HIS A 1 49  ? 42.107  38.221 26.627 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB     1 
ATOM   708   C CG     . HIS A 1 49  ? 41.892  38.809 25.275 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG     1 
ATOM   709   N ND1    . HIS A 1 49  ? 42.306  38.189 24.116 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1    1 
ATOM   710   C CD2    . HIS A 1 49  ? 41.366  39.998 24.902 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2    1 
ATOM   711   C CE1    . HIS A 1 49  ? 42.043  38.974 23.086 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1    1 
ATOM   712   N NE2    . HIS A 1 49  ? 41.460  40.071 23.535 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2    1 
ATOM   713   H H      . HIS A 1 49  ? 42.962  37.766 28.860 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A H      1 
ATOM   714   H HA     . HIS A 1 49  ? 44.037  37.534 26.524 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HA     1 
ATOM   715   H HB2    . HIS A 1 49  ? 41.781  37.308 26.614 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HB2    1 
ATOM   716   H HB3    . HIS A 1 49  ? 41.601  38.746 27.268 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HB3    1 
ATOM   717   H HD1    . HIS A 1 49  ? 42.677  37.415 24.070 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HD1    1 
ATOM   718   H HD2    . HIS A 1 49  ? 41.008  40.644 25.467 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HD2    1 
ATOM   719   H HE1    . HIS A 1 49  ? 42.235  38.786 22.196 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HE1    1 
ATOM   720   N N      . GLU A 1 50  ? 43.948  40.591 27.510 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N      1 
ATOM   721   C CA     . GLU A 1 50  ? 44.496  41.916 27.233 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA     1 
ATOM   722   C C      . GLU A 1 50  ? 46.017  41.906 27.269 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C      1 
ATOM   723   O O      . GLU A 1 50  ? 46.672  42.626 26.504 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O      1 
ATOM   724   C CB     . GLU A 1 50  ? 43.970  42.926 28.252 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB     1 
ATOM   725   C CG     . GLU A 1 50  ? 42.499  43.272 28.100 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG     1 
ATOM   726   C CD     . GLU A 1 50  ? 42.007  44.234 29.171 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD     1 
ATOM   727   O OE1    . GLU A 1 50  ? 42.119  43.914 30.374 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1    1 
ATOM   728   O OE2    . GLU A 1 50  ? 41.525  45.327 28.808 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2    1 
ATOM   729   H H      . GLU A 1 50  ? 43.444  40.550 28.206 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A H      1 
ATOM   730   H HA     . GLU A 1 50  ? 44.207  42.185 26.347 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HA     1 
ATOM   731   H HB2    . GLU A 1 50  ? 44.094  42.559 29.141 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HB2    1 
ATOM   732   H HB3    . GLU A 1 50  ? 44.475  43.748 28.158 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HB3    1 
ATOM   733   H HG2    . GLU A 1 50  ? 42.360  43.689 27.235 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HG2    1 
ATOM   734   H HG3    . GLU A 1 50  ? 41.975  42.458 28.164 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HG3    1 
ATOM   735   N N      . LEU A 1 51  ? 46.594  41.096 28.157 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N      1 
ATOM   736   C CA     . LEU A 1 51  ? 48.034  41.025 28.337 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA     1 
ATOM   737   C C      . LEU A 1 51  ? 48.721  40.147 27.302 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C      1 
ATOM   738   O O      . LEU A 1 51  ? 49.953  40.179 27.216 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O      1 
ATOM   739   C CB     . LEU A 1 51  ? 48.326  40.460 29.731 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB     1 
ATOM   740   C CG     . LEU A 1 51  ? 47.958  41.372 30.906 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG     1 
ATOM   741   C CD1    . LEU A 1 51  ? 48.051  40.606 32.209 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1    1 
ATOM   742   C CD2    . LEU A 1 51  ? 48.860  42.594 30.923 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2    1 
ATOM   743   H H      . LEU A 1 51  ? 46.159  40.567 28.677 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A H      1 
ATOM   744   H HA     . LEU A 1 51  ? 48.409  41.916 28.263 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HA     1 
ATOM   745   H HB2    . LEU A 1 51  ? 47.823  39.637 29.837 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HB2    1 
ATOM   746   H HB3    . LEU A 1 51  ? 49.276  40.279 29.793 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HB3    1 
ATOM   747   H HG     . LEU A 1 51  ? 47.043  41.681 30.807 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HG     1 
ATOM   748   H HD11   . LEU A 1 51  ? 47.419  39.870 32.189 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD11   1 
ATOM   749   H HD12   . LEU A 1 51  ? 47.840  41.204 32.943 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD12   1 
ATOM   750   H HD13   . LEU A 1 51  ? 48.954  40.264 32.310 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD13   1 
ATOM   751   H HD21   . LEU A 1 51  ? 49.785  42.303 30.897 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD21   1 
ATOM   752   H HD22   . LEU A 1 51  ? 48.694  43.097 31.736 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD22   1 
ATOM   753   H HD23   . LEU A 1 51  ? 48.663  43.143 30.148 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD23   1 
ATOM   754   N N      . GLY A 1 52  ? 47.963  39.395 26.507 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N      1 
ATOM   755   C CA     . GLY A 1 52  ? 48.539  38.514 25.508 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA     1 
ATOM   756   C C      . GLY A 1 52  ? 48.929  37.140 26.014 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C      1 
ATOM   757   O O      . GLY A 1 52  ? 49.713  36.450 25.352 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O      1 
ATOM   758   H H      . GLY A 1 52  ? 47.103  39.381 26.529 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A H      1 
ATOM   759   H HA2    . GLY A 1 52  ? 47.895  38.393 24.793 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA2    1 
ATOM   760   H HA3    . GLY A 1 52  ? 49.336  38.933 25.147 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA3    1 
ATOM   761   N N      . VAL A 1 53  ? 48.389  36.713 27.157 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N      1 
ATOM   762   C CA     . VAL A 1 53  ? 48.809  35.459 27.783 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA     1 
ATOM   763   C C      . VAL A 1 53  ? 48.519  34.259 26.887 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C      1 
ATOM   764   O O      . VAL A 1 53  ? 49.329  33.331 26.793 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O      1 
ATOM   765   C CB     . VAL A 1 53  ? 48.123  35.306 29.155 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB     1 
ATOM   766   C CG1    . VAL A 1 53  ? 48.200  33.880 29.659 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1    1 
ATOM   767   C CG2    . VAL A 1 53  ? 48.705  36.279 30.165 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2    1 
ATOM   768   H H      . VAL A 1 53  ? 47.777  37.131 27.592 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A H      1 
ATOM   769   H HA     . VAL A 1 53  ? 49.771  35.495 27.910 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HA     1 
ATOM   770   H HB     . VAL A 1 53  ? 47.183  35.520 29.047 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HB     1 
ATOM   771   H HG11   . VAL A 1 53  ? 47.632  33.319 29.108 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG11   1 
ATOM   772   H HG12   . VAL A 1 53  ? 47.898  33.854 30.580 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG12   1 
ATOM   773   H HG13   . VAL A 1 53  ? 49.120  33.575 29.603 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG13   1 
ATOM   774   H HG21   . VAL A 1 53  ? 49.606  36.000 30.389 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG21   1 
ATOM   775   H HG22   . VAL A 1 53  ? 48.150  36.278 30.961 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG22   1 
ATOM   776   H HG23   . VAL A 1 53  ? 48.721  37.167 29.774 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG23   1 
ATOM   777   N N      . PHE A 1 54  ? 47.316  34.193 26.319 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A N      1 
ATOM   778   C CA     . PHE A 1 54  ? 46.925  32.974 25.611 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CA     1 
ATOM   779   C C      . PHE A 1 54  ? 47.718  32.805 24.321 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A C      1 
ATOM   780   O O      . PHE A 1 54  ? 48.243  31.721 24.044 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A O      1 
ATOM   781   C CB     . PHE A 1 54  ? 45.416  32.971 25.355 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CB     1 
ATOM   782   C CG     . PHE A 1 54  ? 44.593  33.131 26.610 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CG     1 
ATOM   783   C CD1    . PHE A 1 54  ? 44.807  32.319 27.720 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD1    1 
ATOM   784   C CD2    . PHE A 1 54  ? 43.626  34.122 26.690 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD2    1 
ATOM   785   C CE1    . PHE A 1 54  ? 44.067  32.492 28.875 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE1    1 
ATOM   786   C CE2    . PHE A 1 54  ? 42.887  34.288 27.848 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE2    1 
ATOM   787   C CZ     . PHE A 1 54  ? 43.104  33.474 28.926 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CZ     1 
ATOM   788   H H      . PHE A 1 54  ? 46.726  34.819 26.327 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A H      1 
ATOM   789   H HA     . PHE A 1 54  ? 47.121  32.207 26.171 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HA     1 
ATOM   790   H HB2    . PHE A 1 54  ? 45.198  33.707 24.761 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HB2    1 
ATOM   791   H HB3    . PHE A 1 54  ? 45.170  32.129 24.943 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HB3    1 
ATOM   792   H HD1    . PHE A 1 54  ? 45.455  31.653 27.684 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HD1    1 
ATOM   793   H HD2    . PHE A 1 54  ? 43.473  34.678 25.961 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HD2    1 
ATOM   794   H HE1    . PHE A 1 54  ? 44.219  31.948 29.614 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HE1    1 
ATOM   795   H HE2    . PHE A 1 54  ? 42.241  34.955 27.894 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HE2    1 
ATOM   796   H HZ     . PHE A 1 54  ? 42.598  33.584 29.698 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HZ     1 
ATOM   797   N N      . ALA A 1 55  ? 47.852  33.879 23.539 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N      1 
ATOM   798   C CA     . ALA A 1 55  ? 48.661  33.805 22.329 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA     1 
ATOM   799   C C      . ALA A 1 55  ? 50.097  33.426 22.666 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C      1 
ATOM   800   O O      . ALA A 1 55  ? 50.731  32.662 21.933 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O      1 
ATOM   801   C CB     . ALA A 1 55  ? 48.626  35.147 21.597 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB     1 
ATOM   802   H H      . ALA A 1 55  ? 47.490  34.645 23.686 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A H      1 
ATOM   803   H HA     . ALA A 1 55  ? 48.292  33.129 21.740 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HA     1 
ATOM   804   H HB1    . ALA A 1 55  ? 49.245  35.116 20.851 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HB1    1 
ATOM   805   H HB2    . ALA A 1 55  ? 47.726  35.307 21.273 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HB2    1 
ATOM   806   H HB3    . ALA A 1 55  ? 48.886  35.850 22.213 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HB3    1 
ATOM   807   N N      . ALA A 1 56  ? 50.634  33.957 23.766 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N      1 
ATOM   808   C CA     . ALA A 1 56  ? 52.018  33.659 24.122 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA     1 
ATOM   809   C C      . ALA A 1 56  ? 52.196  32.200 24.531 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C      1 
ATOM   810   O O      . ALA A 1 56  ? 53.167  31.552 24.126 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O      1 
ATOM   811   C CB     . ALA A 1 56  ? 52.484  34.602 25.229 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB     1 
ATOM   812   H H      . ALA A 1 56  ? 50.226  34.482 24.311 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A H      1 
ATOM   813   H HA     . ALA A 1 56  ? 52.579  33.810 23.345 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HA     1 
ATOM   814   H HB1    . ALA A 1 56  ? 53.418  34.425 25.422 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HB1    1 
ATOM   815   H HB2    . ALA A 1 56  ? 52.375  35.518 24.930 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HB2    1 
ATOM   816   H HB3    . ALA A 1 56  ? 51.947  34.447 26.022 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HB3    1 
ATOM   817   N N      . LEU A 1 57  ? 51.286  31.669 25.348 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N      1 
ATOM   818   C CA     . LEU A 1 57  ? 51.405  30.273 25.756 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA     1 
ATOM   819   C C      . LEU A 1 57  ? 51.263  29.329 24.570 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C      1 
ATOM   820   O O      . LEU A 1 57  ? 51.930  28.291 24.513 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O      1 
ATOM   821   C CB     . LEU A 1 57  ? 50.356  29.927 26.811 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB     1 
ATOM   822   C CG     . LEU A 1 57  ? 50.614  30.491 28.203 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG     1 
ATOM   823   C CD1    . LEU A 1 57  ? 49.410  30.207 29.106 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1    1 
ATOM   824   C CD2    . LEU A 1 57  ? 51.918  29.961 28.788 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2    1 
ATOM   825   H H      . LEU A 1 57  ? 50.607  32.085 25.672 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A H      1 
ATOM   826   H HA     . LEU A 1 57  ? 52.285  30.153 26.147 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HA     1 
ATOM   827   H HB2    . LEU A 1 57  ? 49.500  30.272 26.513 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HB2    1 
ATOM   828   H HB3    . LEU A 1 57  ? 50.315  28.961 26.893 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HB3    1 
ATOM   829   H HG     . LEU A 1 57  ? 50.722  31.453 28.149 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HG     1 
ATOM   830   H HD11   . LEU A 1 57  ? 48.657  30.739 28.805 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD11   1 
ATOM   831   H HD12   . LEU A 1 57  ? 49.637  30.443 30.019 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD12   1 
ATOM   832   H HD13   . LEU A 1 57  ? 49.191  29.264 29.053 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD13   1 
ATOM   833   H HD21   . LEU A 1 57  ? 51.963  29.003 28.641 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD21   1 
ATOM   834   H HD22   . LEU A 1 57  ? 51.938  30.152 29.738 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD22   1 
ATOM   835   H HD23   . LEU A 1 57  ? 52.663  30.398 28.347 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD23   1 
ATOM   836   N N      . ALA A 1 58  ? 50.405  29.678 23.611 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N      1 
ATOM   837   C CA     . ALA A 1 58  ? 50.243  28.844 22.425 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA     1 
ATOM   838   C C      . ALA A 1 58  ? 51.510  28.811 21.584 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C      1 
ATOM   839   O O      . ALA A 1 58  ? 51.866  27.766 21.027 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O      1 
ATOM   840   C CB     . ALA A 1 58  ? 49.084  29.391 21.588 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB     1 
ATOM   841   H H      . ALA A 1 58  ? 49.912  30.382 23.623 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A H      1 
ATOM   842   H HA     . ALA A 1 58  ? 50.044  27.936 22.703 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HA     1 
ATOM   843   H HB1    . ALA A 1 58  ? 48.957  28.821 20.814 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HB1    1 
ATOM   844   H HB2    . ALA A 1 58  ? 48.279  29.397 22.130 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HB2    1 
ATOM   845   H HB3    . ALA A 1 58  ? 49.298  30.293 21.304 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HB3    1 
ATOM   846   N N      . GLU A 1 59  ? 52.225  29.936 21.527 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N      1 
ATOM   847   C CA     . GLU A 1 59  ? 53.452  30.029 20.747 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA     1 
ATOM   848   C C      . GLU A 1 59  ? 54.581  29.259 21.410 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C      1 
ATOM   849   O O      . GLU A 1 59  ? 55.389  28.622 20.724 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O      1 
ATOM   850   C CB     . GLU A 1 59  ? 53.847  31.496 20.632 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB     1 
ATOM   851   C CG     . GLU A 1 59  ? 55.001  31.787 19.694 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG     1 
ATOM   852   C CD     . GLU A 1 59  ? 54.931  33.203 19.154 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD     1 
ATOM   853   O OE1    . GLU A 1 59  ? 55.407  34.122 19.856 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1    1 
ATOM   854   O OE2    . GLU A 1 59  ? 54.375  33.405 18.053 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2    1 
ATOM   855   H H      . GLU A 1 59  ? 52.019  30.664 21.936 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A H      1 
ATOM   856   H HA     . GLU A 1 59  ? 53.300  29.658 19.863 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HA     1 
ATOM   857   H HB2    . GLU A 1 59  ? 53.080  31.994 20.310 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HB2    1 
ATOM   858   H HB3    . GLU A 1 59  ? 54.103  31.813 21.512 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HB3    1 
ATOM   859   H HG2    . GLU A 1 59  ? 55.838  31.683 20.173 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HG2    1 
ATOM   860   H HG3    . GLU A 1 59  ? 54.969  31.172 18.945 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HG3    1 
ATOM   861   N N      . ALA A 1 60  ? 54.683  29.352 22.739 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N      1 
ATOM   862   C CA     . ALA A 1 60  ? 55.733  28.663 23.471 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA     1 
ATOM   863   C C      . ALA A 1 60  ? 55.310  28.525 24.927 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C      1 
ATOM   864   O O      . ALA A 1 60  ? 55.273  29.515 25.667 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O      1 
ATOM   865   C CB     . ALA A 1 60  ? 57.046  29.438 23.348 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB     1 
ATOM   866   H H      . ALA A 1 60  ? 54.152  29.812 23.235 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A H      1 
ATOM   867   H HA     . ALA A 1 60  ? 55.877  27.774 23.111 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HA     1 
ATOM   868   H HB1    . ALA A 1 60  ? 57.748  28.942 23.797 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HB1    1 
ATOM   869   H HB2    . ALA A 1 60  ? 57.263  29.544 22.409 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HB2    1 
ATOM   870   H HB3    . ALA A 1 60  ? 56.939  30.309 23.763 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HB3    1 
ATOM   871   N N      . PRO A 1 61  ? 55.036  27.305 25.379 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N      1 
ATOM   872   C CA     . PRO A 1 61  ? 54.796  27.070 26.805 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA     1 
ATOM   873   C C      . PRO A 1 61  ? 55.927  27.630 27.647 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C      1 
ATOM   874   O O      . PRO A 1 61  ? 57.084  27.642 27.228 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O      1 
ATOM   875   C CB     . PRO A 1 61  ? 54.752  25.543 26.897 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB     1 
ATOM   876   C CG     . PRO A 1 61  ? 54.170  25.139 25.568 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG     1 
ATOM   877   C CD     . PRO A 1 61  ? 54.841  26.077 24.584 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD     1 
ATOM   878   H HA     . PRO A 1 61  ? 53.949  27.452 27.085 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HA     1 
ATOM   879   H HB2    . PRO A 1 61  ? 55.646  25.186 27.015 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HB2    1 
ATOM   880   H HB3    . PRO A 1 61  ? 54.183  25.265 27.632 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HB3    1 
ATOM   881   H HG2    . PRO A 1 61  ? 54.385  24.213 25.375 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HG2    1 
ATOM   882   H HG3    . PRO A 1 61  ? 53.208  25.261 25.571 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HG3    1 
ATOM   883   H HD2    . PRO A 1 61  ? 55.691  25.717 24.287 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HD2    1 
ATOM   884   H HD3    . PRO A 1 61  ? 54.267  26.245 23.820 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HD3    1 
ATOM   885   N N      . ALA A 1 62  ? 55.581  28.105 28.838 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A N      1 
ATOM   886   C CA     . ALA A 1 62  ? 56.559  28.768 29.681 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CA     1 
ATOM   887   C C      . ALA A 1 62  ? 56.103  28.733 31.129 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A C      1 
ATOM   888   O O      . ALA A 1 62  ? 54.906  28.656 31.422 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A O      1 
ATOM   889   C CB     . ALA A 1 62  ? 56.760  30.223 29.239 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CB     1 
ATOM   890   H H      . ALA A 1 62  ? 54.792  28.056 29.176 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A H      1 
ATOM   891   H HA     . ALA A 1 62  ? 57.400  28.289 29.622 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HA     1 
ATOM   892   H HB1    . ALA A 1 62  ? 57.409  30.644 29.824 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HB1    1 
ATOM   893   H HB2    . ALA A 1 62  ? 57.082  30.234 28.324 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HB2    1 
ATOM   894   H HB3    . ALA A 1 62  ? 55.912  30.691 29.296 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HB3    1 
ATOM   895   N N      . ASP A 1 63  ? 57.076  28.814 32.026 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N      1 
ATOM   896   C CA     . ASP A 1 63  ? 56.778  29.114 33.418 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA     1 
ATOM   897   C C      . ASP A 1 63  ? 56.386  30.580 33.557 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C      1 
ATOM   898   O O      . ASP A 1 63  ? 56.462  31.374 32.612 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O      1 
ATOM   899   C CB     . ASP A 1 63  ? 57.904  28.634 34.340 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB     1 
ATOM   900   C CG     . ASP A 1 63  ? 59.202  29.438 34.220 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG     1 
ATOM   901   O OD1    . ASP A 1 63  ? 59.220  30.596 33.765 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1    1 
ATOM   902   O OD2    . ASP A 1 63  ? 60.242  28.876 34.615 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2    1 
ATOM   903   H H      . ASP A 1 63  ? 57.911  28.702 31.856 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A H      1 
ATOM   904   H HA     . ASP A 1 63  ? 56.006  28.617 33.732 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A HA     1 
ATOM   905   H HB2    . ASP A 1 63  ? 57.602  28.701 35.260 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A HB2    1 
ATOM   906   H HB3    . ASP A 1 63  ? 58.110  27.711 34.124 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A HB3    1 
ATOM   907   N N      A SER A 1 64  ? 55.927  30.930 34.758 0.39 20.98  ? ? ? ? ? ? 63  SER A N      1 
ATOM   908   N N      B SER A 1 64  ? 55.919  30.934 34.752 0.61 20.94  ? ? ? ? ? ? 63  SER A N      1 
ATOM   909   C CA     A SER A 1 64  ? 55.378  32.264 34.975 0.39 19.74  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA     1 
ATOM   910   C CA     B SER A 1 64  ? 55.366  32.270 34.938 0.61 19.21  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA     1 
ATOM   911   C C      A SER A 1 64  ? 56.435  33.344 34.778 0.39 18.36  ? ? ? ? ? ? 63  SER A C      1 
ATOM   912   C C      B SER A 1 64  ? 56.433  33.351 34.780 0.61 18.37  ? ? ? ? ? ? 63  SER A C      1 
ATOM   913   O O      A SER A 1 64  ? 56.143  34.414 34.232 0.39 19.75  ? ? ? ? ? ? 63  SER A O      1 
ATOM   914   O O      B SER A 1 64  ? 56.146  34.434 34.258 0.61 19.72  ? ? ? ? ? ? 63  SER A O      1 
ATOM   915   C CB     A SER A 1 64  ? 54.764  32.356 36.372 0.39 19.01  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB     1 
ATOM   916   C CB     B SER A 1 64  ? 54.653  32.376 36.288 0.61 21.64  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB     1 
ATOM   917   O OG     A SER A 1 64  ? 53.605  31.547 36.468 0.39 21.75  ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG     1 
ATOM   918   O OG     B SER A 1 64  ? 55.493  31.990 37.357 0.61 24.17  ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG     1 
ATOM   919   H H      A SER A 1 64  ? 55.922  30.422 35.452 0.39 25.17  ? ? ? ? ? ? 63  SER A H      1 
ATOM   920   H H      B SER A 1 64  ? 55.912  30.434 35.451 0.61 25.13  ? ? ? ? ? ? 63  SER A H      1 
ATOM   921   H HA     A SER A 1 64  ? 54.674  32.419 34.325 0.39 23.69  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HA     1 
ATOM   922   H HA     B SER A 1 64  ? 54.698  32.424 34.251 0.61 23.05  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HA     1 
ATOM   923   H HB2    A SER A 1 64  ? 55.415  32.053 37.024 0.39 22.81  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB2    1 
ATOM   924   H HB2    B SER A 1 64  ? 54.378  33.296 36.424 0.61 25.97  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB2    1 
ATOM   925   H HB3    A SER A 1 64  ? 54.520  33.278 36.550 0.39 22.81  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB3    1 
ATOM   926   H HB3    B SER A 1 64  ? 53.876  31.795 36.277 0.61 25.97  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB3    1 
ATOM   927   H HG     A SER A 1 64  ? 53.813  30.737 36.393 0.39 26.10  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HG     1 
ATOM   928   H HG     B SER A 1 64  ? 55.708  31.181 37.277 0.61 29.00  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HG     1 
ATOM   929   N N      . GLY A 1 65  ? 57.665  33.089 35.221 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N      1 
ATOM   930   C CA     . GLY A 1 65  ? 58.705  34.098 35.082 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA     1 
ATOM   931   C C      . GLY A 1 65  ? 59.066  34.361 33.631 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C      1 
ATOM   932   O O      . GLY A 1 65  ? 59.300  35.508 33.238 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O      1 
ATOM   933   H H      . GLY A 1 65  ? 57.911  32.354 35.594 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A H      1 
ATOM   934   H HA2    . GLY A 1 65  ? 58.401  34.930 35.476 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA2    1 
ATOM   935   H HA3    . GLY A 1 65  ? 59.504  33.801 35.546 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA3    1 
ATOM   936   N N      . GLU A 1 66  ? 59.114  33.302 32.816 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A N      1 
ATOM   937   C CA     . GLU A 1 66  ? 59.401  33.471 31.395 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CA     1 
ATOM   938   C C      . GLU A 1 66  ? 58.260  34.183 30.687 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A C      1 
ATOM   939   O O      . GLU A 1 66  ? 58.487  35.047 29.833 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A O      1 
ATOM   940   C CB     . GLU A 1 66  ? 59.612  32.108 30.737 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CB     1 
ATOM   941   C CG     . GLU A 1 66  ? 61.037  31.749 30.469 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CG     1 
ATOM   942   C CD     . GLU A 1 66  ? 61.720  32.731 29.539 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CD     1 
ATOM   943   O OE1    . GLU A 1 66  ? 61.420  32.723 28.315 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE1    1 
ATOM   944   O OE2    . GLU A 1 66  ? 62.547  33.515 30.054 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE2    1 
ATOM   945   H H      . GLU A 1 66  ? 58.985  32.487 33.059 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A H      1 
ATOM   946   H HA     . GLU A 1 66  ? 60.212  33.997 31.309 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HA     1 
ATOM   947   H HB2    . GLU A 1 66  ? 59.245  31.426 31.321 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HB2    1 
ATOM   948   H HB3    . GLU A 1 66  ? 59.146  32.102 29.887 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HB3    1 
ATOM   949   H HG2    . GLU A 1 66  ? 61.525  31.741 31.308 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HG2    1 
ATOM   950   H HG3    . GLU A 1 66  ? 61.070  30.872 30.057 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HG3    1 
ATOM   951   N N      . LEU A 1 67  ? 57.020  33.829 31.010 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A N      1 
ATOM   952   C CA     . LEU A 1 67  ? 55.913  34.545 30.397 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CA     1 
ATOM   953   C C      . LEU A 1 67  ? 55.922  36.006 30.827 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A C      1 
ATOM   954   O O      . LEU A 1 67  ? 55.641  36.898 30.022 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A O      1 
ATOM   955   C CB     . LEU A 1 67  ? 54.581  33.889 30.736 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CB     1 
ATOM   956   C CG     . LEU A 1 67  ? 53.579  34.044 29.592 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CG     1 
ATOM   957   C CD1    . LEU A 1 67  ? 53.964  33.208 28.386 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD1    1 
ATOM   958   C CD2    . LEU A 1 67  ? 52.169  33.690 30.058 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD2    1 
ATOM   959   H H      . LEU A 1 67  ? 56.803  33.204 31.559 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A H      1 
ATOM   960   H HA     . LEU A 1 67  ? 56.010  34.501 29.433 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HA     1 
ATOM   961   H HB2    . LEU A 1 67  ? 54.721  32.943 30.896 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HB2    1 
ATOM   962   H HB3    . LEU A 1 67  ? 54.210  34.308 31.528 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HB3    1 
ATOM   963   H HG     . LEU A 1 67  ? 53.587  34.973 29.312 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HG     1 
ATOM   964   H HD11   . LEU A 1 67  ? 54.701  33.638 27.925 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD11   1 
ATOM   965   H HD12   . LEU A 1 67  ? 53.199  33.139 27.793 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD12   1 
ATOM   966   H HD13   . LEU A 1 67  ? 54.231  32.325 28.686 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD13   1 
ATOM   967   H HD21   . LEU A 1 67  ? 52.139  32.747 30.283 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD21   1 
ATOM   968   H HD22   . LEU A 1 67  ? 51.543  33.879 29.342 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD22   1 
ATOM   969   H HD23   . LEU A 1 67  ? 51.951  34.224 30.838 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD23   1 
ATOM   970   N N      . ALA A 1 68  ? 56.241  36.274 32.094 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N      1 
ATOM   971   C CA     . ALA A 1 68  ? 56.308  37.662 32.537 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA     1 
ATOM   972   C C      . ALA A 1 68  ? 57.355  38.435 31.740 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C      1 
ATOM   973   O O      . ALA A 1 68  ? 57.143  39.603 31.390 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O      1 
ATOM   974   C CB     . ALA A 1 68  ? 56.624  37.721 34.029 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB     1 
ATOM   975   H H      . ALA A 1 68  ? 56.417  35.688 32.698 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A H      1 
ATOM   976   H HA     . ALA A 1 68  ? 55.444  38.081 32.397 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HA     1 
ATOM   977   H HB1    . ALA A 1 68  ? 56.634  38.648 34.314 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HB1    1 
ATOM   978   H HB2    . ALA A 1 68  ? 55.942  37.233 34.516 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HB2    1 
ATOM   979   H HB3    . ALA A 1 68  ? 57.493  37.318 34.184 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HB3    1 
ATOM   980   N N      . ARG A 1 69  ? 58.509  37.814 31.483 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N      1 
ATOM   981   C CA     . ARG A 1 69  ? 59.538  38.463 30.677 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA     1 
ATOM   982   C C      . ARG A 1 69  ? 59.026  38.771 29.276 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C      1 
ATOM   983   O O      . ARG A 1 69  ? 59.207  39.879 28.757 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O      1 
ATOM   984   C CB     . ARG A 1 69  ? 60.766  37.558 30.579 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB     1 
ATOM   985   C CG     . ARG A 1 69  ? 61.871  38.174 29.749 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG     1 
ATOM   986   C CD     . ARG A 1 69  ? 63.029  37.189 29.540 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD     1 
ATOM   987   N NE     . ARG A 1 69  ? 62.668  36.078 28.665 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE     1 
ATOM   988   C CZ     . ARG A 1 69  ? 62.546  36.168 27.346 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ     1 
ATOM   989   N NH1    . ARG A 1 69  ? 62.741  37.311 26.708 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1    1 
ATOM   990   N NH2    . ARG A 1 69  ? 62.207  35.086 26.650 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2    1 
ATOM   991   H H      . ARG A 1 69  ? 58.716  37.026 31.759 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A H      1 
ATOM   992   H HA     . ARG A 1 69  ? 59.789  39.294 31.111 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HA     1 
ATOM   993   H HB2    . ARG A 1 69  ? 61.112  37.396 31.471 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HB2    1 
ATOM   994   H HB3    . ARG A 1 69  ? 60.509  36.719 30.166 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HB3    1 
ATOM   995   H HG2    . ARG A 1 69  ? 61.521  38.422 28.879 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HG2    1 
ATOM   996   H HG3    . ARG A 1 69  ? 62.216  38.959 30.203 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HG3    1 
ATOM   997   H HD2    . ARG A 1 69  ? 63.776  37.658 29.137 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HD2    1 
ATOM   998   H HD3    . ARG A 1 69  ? 63.292  36.822 30.399 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HD3    1 
ATOM   999   H HE     . ARG A 1 69  ? 62.524  35.312 29.029 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HE     1 
ATOM   1000  H HH11   . ARG A 1 69  ? 62.951  38.019 27.149 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH11   1 
ATOM   1001  H HH12   . ARG A 1 69  ? 62.657  37.347 25.853 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH12   1 
ATOM   1002  H HH21   . ARG A 1 69  ? 62.069  34.340 27.054 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH21   1 
ATOM   1003  H HH22   . ARG A 1 69  ? 62.126  35.133 25.795 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH22   1 
ATOM   1004  N N      . ARG A 1 70  ? 58.401  37.782 28.639 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N      1 
ATOM   1005  C CA     . ARG A 1 70  ? 57.947  37.939 27.263 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA     1 
ATOM   1006  C C      . ARG A 1 70  ? 56.823  38.951 27.120 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C      1 
ATOM   1007  O O      . ARG A 1 70  ? 56.703  39.587 26.065 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O      1 
ATOM   1008  C CB     . ARG A 1 70  ? 57.561  36.569 26.702 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB     1 
ATOM   1009  C CG     . ARG A 1 70  ? 58.804  35.703 26.480 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG     1 
ATOM   1010  C CD     . ARG A 1 70  ? 58.496  34.240 26.264 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD     1 
ATOM   1011  N NE     . ARG A 1 70  ? 57.467  34.034 25.254 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE     1 
ATOM   1012  C CZ     . ARG A 1 70  ? 56.681  32.968 25.208 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ     1 
ATOM   1013  N NH1    . ARG A 1 70  ? 56.863  31.942 26.023 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1    1 
ATOM   1014  N NH2    . ARG A 1 70  ? 55.695  32.927 24.317 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2    1 
ATOM   1015  H H      . ARG A 1 70  ? 58.228  37.012 28.981 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A H      1 
ATOM   1016  H HA     . ARG A 1 70  ? 58.676  38.286 26.725 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HA     1 
ATOM   1017  H HB2    . ARG A 1 70  ? 56.977  36.115 27.330 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HB2    1 
ATOM   1018  H HB3    . ARG A 1 70  ? 57.109  36.683 25.852 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HB3    1 
ATOM   1019  H HG2    . ARG A 1 70  ? 59.273  36.025 25.695 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HG2    1 
ATOM   1020  H HG3    . ARG A 1 70  ? 59.376  35.771 27.260 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HG3    1 
ATOM   1021  H HD2    . ARG A 1 70  ? 59.302  33.786 25.970 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HD2    1 
ATOM   1022  H HD3    . ARG A 1 70  ? 58.183  33.855 27.097 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HD3    1 
ATOM   1023  H HE     . ARG A 1 70  ? 57.364  34.640 24.652 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HE     1 
ATOM   1024  H HH11   . ARG A 1 70  ? 57.501  31.958 26.598 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH11   1 
ATOM   1025  H HH12   . ARG A 1 70  ? 56.342  31.259 25.977 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH12   1 
ATOM   1026  H HH21   . ARG A 1 70  ? 55.573  33.587 23.779 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH21   1 
ATOM   1027  H HH22   . ARG A 1 70  ? 55.179  32.240 24.279 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH22   1 
ATOM   1028  N N      . LEU A 1 71  ? 56.012  39.130 28.160 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N      1 
ATOM   1029  C CA     . LEU A 1 71  ? 54.864  40.019 28.120 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA     1 
ATOM   1030  C C      . LEU A 1 71  ? 55.093  41.322 28.875 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C      1 
ATOM   1031  O O      . LEU A 1 71  ? 54.141  42.083 29.064 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O      1 
ATOM   1032  C CB     . LEU A 1 71  ? 53.638  39.305 28.686 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB     1 
ATOM   1033  C CG     . LEU A 1 71  ? 53.235  38.048 27.915 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG     1 
ATOM   1034  C CD1    . LEU A 1 71  ? 52.033  37.354 28.555 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1    1 
ATOM   1035  C CD2    . LEU A 1 71  ? 52.960  38.348 26.450 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2    1 
ATOM   1036  H H      . LEU A 1 71  ? 56.112  38.735 28.917 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A H      1 
ATOM   1037  H HA     . LEU A 1 71  ? 54.687  40.247 27.194 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HA     1 
ATOM   1038  H HB2    . LEU A 1 71  ? 53.827  39.043 29.601 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HB2    1 
ATOM   1039  H HB3    . LEU A 1 71  ? 52.886  39.918 28.666 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HB3    1 
ATOM   1040  H HG     . LEU A 1 71  ? 53.985  37.434 27.952 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HG     1 
ATOM   1041  H HD11   . LEU A 1 71  ? 52.280  37.047 29.441 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD11   1 
ATOM   1042  H HD12   . LEU A 1 71  ? 51.774  36.599 28.004 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD12   1 
ATOM   1043  H HD13   . LEU A 1 71  ? 51.299  37.986 28.616 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD13   1 
ATOM   1044  H HD21   . LEU A 1 71  ? 52.314  39.069 26.391 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD21   1 
ATOM   1045  H HD22   . LEU A 1 71  ? 52.605  37.551 26.026 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD22   1 
ATOM   1046  H HD23   . LEU A 1 71  ? 53.789  38.610 26.020 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD23   1 
ATOM   1047  N N      . ASP A 1 72  ? 56.317  41.581 29.337 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N      1 
ATOM   1048  C CA     . ASP A 1 72  ? 56.643  42.811 30.061 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA     1 
ATOM   1049  C C      . ASP A 1 72  ? 55.756  43.019 31.287 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C      1 
ATOM   1050  O O      . ASP A 1 72  ? 55.225  44.109 31.514 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O      1 
ATOM   1051  C CB     . ASP A 1 72  ? 56.609  44.041 29.146 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB     1 
ATOM   1052  C CG     . ASP A 1 72  ? 57.598  43.949 28.002 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG     1 
ATOM   1053  O OD1    . ASP A 1 72  ? 58.746  43.529 28.247 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1    1 
ATOM   1054  O OD2    . ASP A 1 72  ? 57.234  44.301 26.861 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2    1 
ATOM   1055  H H      . ASP A 1 72  ? 56.987  41.050 29.243 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A H      1 
ATOM   1056  H HA     . ASP A 1 72  ? 57.551  42.709 30.386 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A HA     1 
ATOM   1057  H HB2    . ASP A 1 72  ? 55.720  44.128 28.767 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A HB2    1 
ATOM   1058  H HB3    . ASP A 1 72  ? 56.826  44.829 29.668 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A HB3    1 
ATOM   1059  N N      . CYS A 1 73  ? 55.632  41.970 32.100 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N      1 
ATOM   1060  C CA     . CYS A 1 73  ? 54.862  42.004 33.329 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA     1 
ATOM   1061  C C      . CYS A 1 73  ? 55.715  41.654 34.545 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C      1 
ATOM   1062  O O      . CYS A 1 73  ? 56.813  41.105 34.444 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O      1 
ATOM   1063  C CB     . CYS A 1 73  ? 53.711  40.994 33.261 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB     1 
ATOM   1064  S SG     . CYS A 1 73  ? 52.405  41.436 32.099 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG     1 
ATOM   1065  H H      . CYS A 1 73  ? 55.998  41.206 31.950 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A H      1 
ATOM   1066  H HA     . CYS A 1 73  ? 54.530  42.908 33.441 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HA     1 
ATOM   1067  H HB2    . CYS A 1 73  ? 54.068  40.134 32.988 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HB2    1 
ATOM   1068  H HB3    . CYS A 1 73  ? 53.309  40.922 34.141 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HB3    1 
ATOM   1069  H HG     . CYS A 1 73  ? 52.875  41.527 30.999 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HG     1 
ATOM   1070  N N      . ASP A 1 74  ? 55.153  41.932 35.716 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N      1 
ATOM   1071  C CA     . ASP A 1 74  ? 55.792  41.566 36.971 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA     1 
ATOM   1072  C C      . ASP A 1 74  ? 55.715  40.059 37.173 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C      1 
ATOM   1073  O O      . ASP A 1 74  ? 54.666  39.447 36.973 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O      1 
ATOM   1074  C CB     . ASP A 1 74  ? 55.099  42.295 38.119 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB     1 
ATOM   1075  C CG     . ASP A 1 74  ? 55.631  41.885 39.469 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG     1 
ATOM   1076  O OD1    . ASP A 1 74  ? 56.699  42.390 39.861 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1    1 
ATOM   1077  O OD2    . ASP A 1 74  ? 54.991  41.064 40.148 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2    1 
ATOM   1078  H H      . ASP A 1 74  ? 54.399  42.334 35.810 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A H      1 
ATOM   1079  H HA     . ASP A 1 74  ? 56.727  41.822 36.965 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A HA     1 
ATOM   1080  H HB2    . ASP A 1 74  ? 55.237  43.250 38.019 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A HB2    1 
ATOM   1081  H HB3    . ASP A 1 74  ? 54.150  42.094 38.096 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A HB3    1 
ATOM   1082  N N      . ALA A 1 75  ? 56.827  39.463 37.609 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N      1 
ATOM   1083  C CA     . ALA A 1 75  ? 56.901  38.007 37.720 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA     1 
ATOM   1084  C C      . ALA A 1 75  ? 55.922  37.449 38.754 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C      1 
ATOM   1085  O O      . ALA A 1 75  ? 55.229  36.458 38.490 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O      1 
ATOM   1086  C CB     . ALA A 1 75  ? 58.336  37.594 38.064 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB     1 
ATOM   1087  H H      . ALA A 1 75  ? 57.544  39.874 37.844 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A H      1 
ATOM   1088  H HA     . ALA A 1 75  ? 56.657  37.625 36.862 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HA     1 
ATOM   1089  H HB1    . ALA A 1 75  ? 58.379  36.628 38.129 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HB1    1 
ATOM   1090  H HB2    . ALA A 1 75  ? 58.930  37.906 37.363 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HB2    1 
ATOM   1091  H HB3    . ALA A 1 75  ? 58.585  37.995 38.911 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HB3    1 
ATOM   1092  N N      . ARG A 1 76  ? 55.875  38.040 39.954 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A N      1 
ATOM   1093  C CA     . ARG A 1 76  ? 54.966  37.525 40.975 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CA     1 
ATOM   1094  C C      . ARG A 1 76  ? 53.510  37.671 40.546 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A C      1 
ATOM   1095  O O      . ARG A 1 76  ? 52.711  36.740 40.697 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A O      1 
ATOM   1096  C CB     . ARG A 1 76  ? 55.170  38.205 42.329 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CB     1 
ATOM   1097  C CG     . ARG A 1 76  ? 54.416  37.456 43.430 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CG     1 
ATOM   1098  C CD     . ARG A 1 76  ? 54.708  37.962 44.837 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CD     1 
ATOM   1099  N NE     . ARG A 1 76  ? 53.917  39.156 45.107 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NE     1 
ATOM   1100  C CZ     . ARG A 1 76  ? 52.620  39.150 45.391 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CZ     1 
ATOM   1101  N NH1    . ARG A 1 76  ? 51.920  38.026 45.412 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH1    1 
ATOM   1102  N NH2    . ARG A 1 76  ? 52.005  40.303 45.635 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH2    1 
ATOM   1103  H H      . ARG A 1 76  ? 56.345  38.720 40.191 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A H      1 
ATOM   1104  H HA     . ARG A 1 76  ? 55.180  36.586 41.088 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HA     1 
ATOM   1105  H HB2    . ARG A 1 76  ? 56.114  38.210 42.549 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HB2    1 
ATOM   1106  H HB3    . ARG A 1 76  ? 54.833  39.114 42.288 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HB3    1 
ATOM   1107  H HG2    . ARG A 1 76  ? 53.464  37.550 43.276 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HG2    1 
ATOM   1108  H HG3    . ARG A 1 76  ? 54.667  36.519 43.397 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HG3    1 
ATOM   1109  H HD2    . ARG A 1 76  ? 54.474  37.279 45.485 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HD2    1 
ATOM   1110  H HD3    . ARG A 1 76  ? 55.648  38.186 44.916 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HD3    1 
ATOM   1111  H HE     . ARG A 1 76  ? 54.317  39.916 45.080 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HE     1 
ATOM   1112  H HH11   . ARG A 1 76  ? 52.304  37.277 45.239 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH11   1 
ATOM   1113  H HH12   . ARG A 1 76  ? 51.081  38.046 45.599 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH12   1 
ATOM   1114  H HH21   . ARG A 1 76  ? 52.447  41.040 45.608 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH21   1 
ATOM   1115  H HH22   . ARG A 1 76  ? 51.165  40.311 45.821 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH22   1 
ATOM   1116  N N      . ALA A 1 77  ? 53.139  38.842 40.018 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N      1 
ATOM   1117  C CA     . ALA A 1 77  ? 51.753  39.041 39.610 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA     1 
ATOM   1118  C C      . ALA A 1 77  ? 51.376  38.107 38.468 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C      1 
ATOM   1119  O O      . ALA A 1 77  ? 50.232  37.647 38.392 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O      1 
ATOM   1120  C CB     . ALA A 1 77  ? 51.521  40.492 39.181 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB     1 
ATOM   1121  H H      . ALA A 1 77  ? 53.658  39.516 39.890 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A H      1 
ATOM   1122  H HA     . ALA A 1 77  ? 51.182  38.856 40.372 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HA     1 
ATOM   1123  H HB1    . ALA A 1 77  ? 50.581  40.612 38.971 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HB1    1 
ATOM   1124  H HB2    . ALA A 1 77  ? 51.774  41.081 39.909 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HB2    1 
ATOM   1125  H HB3    . ALA A 1 77  ? 52.062  40.681 38.398 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HB3    1 
ATOM   1126  N N      . MET A 1 78  ? 52.314  37.815 37.569 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 77  MET A N      1 
ATOM   1127  C CA     . MET A 1 78  ? 52.015  36.858 36.510 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CA     1 
ATOM   1128  C C      . MET A 1 78  ? 51.817  35.456 37.071 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 77  MET A C      1 
ATOM   1129  O O      . MET A 1 78  ? 50.922  34.732 36.623 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 77  MET A O      1 
ATOM   1130  C CB     . MET A 1 78  ? 53.118  36.873 35.454 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CB     1 
ATOM   1131  C CG     . MET A 1 78  ? 52.873  35.934 34.278 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CG     1 
ATOM   1132  S SD     . MET A 1 78  ? 51.387  36.269 33.298 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 77  MET A SD     1 
ATOM   1133  C CE     . MET A 1 78  ? 51.840  37.854 32.577 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CE     1 
ATOM   1134  H H      . MET A 1 78  ? 53.108  38.147 37.551 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 77  MET A H      1 
ATOM   1135  H HA     . MET A 1 78  ? 51.194  37.133 36.072 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HA     1 
ATOM   1136  H HB2    . MET A 1 78  ? 53.195  37.772 35.099 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HB2    1 
ATOM   1137  H HB3    . MET A 1 78  ? 53.952  36.608 35.873 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HB3    1 
ATOM   1138  H HG2    . MET A 1 78  ? 53.633  35.994 33.678 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HG2    1 
ATOM   1139  H HG3    . MET A 1 78  ? 52.793  35.030 34.622 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HG3    1 
ATOM   1140  H HE1    . MET A 1 78  ? 51.169  38.106 31.923 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HE1    1 
ATOM   1141  H HE2    . MET A 1 78  ? 51.883  38.520 33.280 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HE2    1 
ATOM   1142  H HE3    . MET A 1 78  ? 52.706  37.769 32.147 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HE3    1 
ATOM   1143  N N      . ARG A 1 79  ? 52.626  35.062 38.060 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A N      1 
ATOM   1144  C CA     . ARG A 1 79  ? 52.398  33.791 38.744 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CA     1 
ATOM   1145  C C      . ARG A 1 79  ? 50.980  33.740 39.301 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A C      1 
ATOM   1146  O O      . ARG A 1 79  ? 50.270  32.738 39.151 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A O      1 
ATOM   1147  C CB     . ARG A 1 79  ? 53.428  33.597 39.857 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CB     1 
ATOM   1148  C CG     . ARG A 1 79  ? 53.306  32.255 40.584 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CG     1 
ATOM   1149  C CD     . ARG A 1 79  ? 52.428  32.357 41.848 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CD     1 
ATOM   1150  N NE     . ARG A 1 79  ? 53.006  33.288 42.805 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NE     1 
ATOM   1151  C CZ     . ARG A 1 79  ? 52.425  33.673 43.931 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CZ     1 
ATOM   1152  N NH1    . ARG A 1 79  ? 51.188  33.313 44.232 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH1    1 
ATOM   1153  N NH2    . ARG A 1 79  ? 53.089  34.476 44.753 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH2    1 
ATOM   1154  H H      . ARG A 1 79  ? 53.303  35.507 38.348 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A H      1 
ATOM   1155  H HA     . ARG A 1 79  ? 52.509  33.063 38.113 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HA     1 
ATOM   1156  H HB2    . ARG A 1 79  ? 54.317  33.645 39.471 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HB2    1 
ATOM   1157  H HB3    . ARG A 1 79  ? 53.314  34.302 40.514 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HB3    1 
ATOM   1158  H HG2    . ARG A 1 79  ? 52.902  31.605 39.988 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HG2    1 
ATOM   1159  H HG3    . ARG A 1 79  ? 54.188  31.956 40.853 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HG3    1 
ATOM   1160  H HD2    . ARG A 1 79  ? 51.545  32.676 41.603 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HD2    1 
ATOM   1161  H HD3    . ARG A 1 79  ? 52.362  31.485 42.267 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HD3    1 
ATOM   1162  H HE     . ARG A 1 79  ? 53.782  33.611 42.627 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HE     1 
ATOM   1163  H HH11   . ARG A 1 79  ? 50.740  32.817 43.691 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH11   1 
ATOM   1164  H HH12   . ARG A 1 79  ? 50.831  33.576 44.969 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH12   1 
ATOM   1165  H HH21   . ARG A 1 79  ? 53.883  34.737 44.552 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH21   1 
ATOM   1166  H HH22   . ARG A 1 79  ? 52.724  34.735 45.488 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH22   1 
ATOM   1167  N N      . VAL A 1 80  ? 50.566  34.809 39.982 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N      1 
ATOM   1168  C CA     . VAL A 1 80  ? 49.221  34.870 40.546 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA     1 
ATOM   1169  C C      . VAL A 1 80  ? 48.169  34.706 39.452 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C      1 
ATOM   1170  O O      . VAL A 1 80  ? 47.226  33.921 39.594 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O      1 
ATOM   1171  C CB     . VAL A 1 80  ? 49.033  36.202 41.298 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB     1 
ATOM   1172  C CG1    . VAL A 1 80  ? 47.567  36.415 41.657 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1    1 
ATOM   1173  C CG2    . VAL A 1 80  ? 49.897  36.249 42.536 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2    1 
ATOM   1174  H H      . VAL A 1 80  ? 51.043  35.509 40.131 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A H      1 
ATOM   1175  H HA     . VAL A 1 80  ? 49.114  34.137 41.172 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HA     1 
ATOM   1176  H HB     . VAL A 1 80  ? 49.308  36.925 40.714 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HB     1 
ATOM   1177  H HG11   . VAL A 1 80  ? 47.049  36.490 40.840 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG11   1 
ATOM   1178  H HG12   . VAL A 1 80  ? 47.484  37.230 42.176 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG12   1 
ATOM   1179  H HG13   . VAL A 1 80  ? 47.256  35.658 42.178 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG13   1 
ATOM   1180  H HG21   . VAL A 1 80  ? 49.602  35.561 43.154 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG21   1 
ATOM   1181  H HG22   . VAL A 1 80  ? 49.811  37.122 42.948 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG22   1 
ATOM   1182  H HG23   . VAL A 1 80  ? 50.820  36.092 42.283 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG23   1 
ATOM   1183  N N      . LEU A 1 81  ? 48.315  35.439 38.341 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N      1 
ATOM   1184  C CA     . LEU A 1 81  ? 47.328  35.370 37.261 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA     1 
ATOM   1185  C C      . LEU A 1 81  ? 47.271  33.983 36.634 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C      1 
ATOM   1186  O O      . LEU A 1 81  ? 46.187  33.409 36.457 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O      1 
ATOM   1187  C CB     . LEU A 1 81  ? 47.665  36.402 36.181 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB     1 
ATOM   1188  C CG     . LEU A 1 81  ? 46.578  36.592 35.123 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG     1 
ATOM   1189  C CD1    . LEU A 1 81  ? 45.376  37.338 35.646 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1    1 
ATOM   1190  C CD2    . LEU A 1 81  ? 47.194  37.296 33.925 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2    1 
ATOM   1191  H H      . LEU A 1 81  ? 48.968  35.976 38.190 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A H      1 
ATOM   1192  H HA     . LEU A 1 81  ? 46.458  35.573 37.639 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HA     1 
ATOM   1193  H HB2    . LEU A 1 81  ? 47.811  37.260 36.609 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB2    1 
ATOM   1194  H HB3    . LEU A 1 81  ? 48.472  36.118 35.725 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB3    1 
ATOM   1195  H HG     . LEU A 1 81  ? 46.238  35.724 34.855 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HG     1 
ATOM   1196  H HD11   . LEU A 1 81  ? 44.988  36.837 36.380 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD11   1 
ATOM   1197  H HD12   . LEU A 1 81  ? 44.728  37.433 34.931 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD12   1 
ATOM   1198  H HD13   . LEU A 1 81  ? 45.658  38.213 35.955 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD13   1 
ATOM   1199  H HD21   . LEU A 1 81  ? 47.583  38.135 34.218 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD21   1 
ATOM   1200  H HD22   . LEU A 1 81  ? 46.501  37.465 33.268 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD22   1 
ATOM   1201  H HD23   . LEU A 1 81  ? 47.881  36.727 33.544 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD23   1 
ATOM   1202  N N      . LEU A 1 82  ? 48.437  33.415 36.316 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N      1 
ATOM   1203  C CA     . LEU A 1 82  ? 48.460  32.115 35.654 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA     1 
ATOM   1204  C C      . LEU A 1 82  ? 47.946  31.013 36.575 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C      1 
ATOM   1205  O O      . LEU A 1 82  ? 47.202  30.127 36.134 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O      1 
ATOM   1206  C CB     . LEU A 1 82  ? 49.866  31.790 35.158 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB     1 
ATOM   1207  C CG     . LEU A 1 82  ? 50.428  32.725 34.090 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG     1 
ATOM   1208  C CD1    . LEU A 1 82  ? 51.833  32.295 33.690 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1    1 
ATOM   1209  C CD2    . LEU A 1 82  ? 49.543  32.777 32.876 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2    1 
ATOM   1210  H H      . LEU A 1 82  ? 49.212  33.755 36.471 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A H      1 
ATOM   1211  H HA     . LEU A 1 82  ? 47.878  32.156 34.879 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HA     1 
ATOM   1212  H HB2    . LEU A 1 82  ? 50.470  31.823 35.916 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HB2    1 
ATOM   1213  H HB3    . LEU A 1 82  ? 49.855  30.896 34.780 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HB3    1 
ATOM   1214  H HG     . LEU A 1 82  ? 50.468  33.619 34.465 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HG     1 
ATOM   1215  H HD11   . LEU A 1 82  ? 52.401  32.301 34.477 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD11   1 
ATOM   1216  H HD12   . LEU A 1 82  ? 52.177  32.916 33.029 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD12   1 
ATOM   1217  H HD13   . LEU A 1 82  ? 51.795  31.401 33.316 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD13   1 
ATOM   1218  H HD21   . LEU A 1 82  ? 49.311  31.871 32.615 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD21   1 
ATOM   1219  H HD22   . LEU A 1 82  ? 50.021  33.216 32.155 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD22   1 
ATOM   1220  H HD23   . LEU A 1 82  ? 48.740  33.275 33.091 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD23   1 
ATOM   1221  N N      . ASP A 1 83  ? 48.310  31.055 37.864 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N      1 
ATOM   1222  C CA     . ASP A 1 83  ? 47.805  30.039 38.780 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA     1 
ATOM   1223  C C      . ASP A 1 83  ? 46.292  30.163 38.943 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C      1 
ATOM   1224  O O      . ASP A 1 83  ? 45.609  29.155 39.136 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O      1 
ATOM   1225  C CB     . ASP A 1 83  ? 48.478  30.144 40.153 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB     1 
ATOM   1226  C CG     . ASP A 1 83  ? 49.900  29.630 40.158 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG     1 
ATOM   1227  O OD1    . ASP A 1 83  ? 50.328  29.061 39.144 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1    1 
ATOM   1228  O OD2    . ASP A 1 83  ? 50.595  29.814 41.176 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2    1 
ATOM   1229  H H      . ASP A 1 83  ? 48.830  31.643 38.216 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A H      1 
ATOM   1230  H HA     . ASP A 1 83  ? 48.022  29.166 38.416 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A HA     1 
ATOM   1231  H HB2    . ASP A 1 83  ? 48.497  31.075 40.423 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A HB2    1 
ATOM   1232  H HB3    . ASP A 1 83  ? 47.970  29.623 40.793 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A HB3    1 
ATOM   1233  N N      . ALA A 1 84  ? 45.749  31.383 38.875 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N      1 
ATOM   1234  C CA     . ALA A 1 84  ? 44.298  31.535 38.900 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA     1 
ATOM   1235  C C      . ALA A 1 84  ? 43.657  30.923 37.662 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C      1 
ATOM   1236  O O      . ALA A 1 84  ? 42.650  30.214 37.760 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O      1 
ATOM   1237  C CB     . ALA A 1 84  ? 43.930  33.014 39.007 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB     1 
ATOM   1238  H H      . ALA A 1 84  ? 46.190  32.119 38.816 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A H      1 
ATOM   1239  H HA     . ALA A 1 84  ? 43.953  31.075 39.681 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HA     1 
ATOM   1240  H HB1    . ALA A 1 84  ? 42.967  33.105 38.934 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HB1    1 
ATOM   1241  H HB2    . ALA A 1 84  ? 44.231  33.353 39.864 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HB2    1 
ATOM   1242  H HB3    . ALA A 1 84  ? 44.363  33.500 38.288 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HB3    1 
ATOM   1243  N N      . LEU A 1 85  ? 44.227  31.189 36.485 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N      1 
ATOM   1244  C CA     . LEU A 1 85  ? 43.737  30.543 35.274 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA     1 
ATOM   1245  C C      . LEU A 1 85  ? 43.797  29.025 35.391 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C      1 
ATOM   1246  O O      . LEU A 1 85  ? 42.910  28.320 34.894 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O      1 
ATOM   1247  C CB     . LEU A 1 85  ? 44.561  30.988 34.073 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB     1 
ATOM   1248  C CG     . LEU A 1 85  ? 44.331  32.426 33.625 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG     1 
ATOM   1249  C CD1    . LEU A 1 85  ? 45.430  32.827 32.682 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1    1 
ATOM   1250  C CD2    . LEU A 1 85  ? 42.992  32.610 32.958 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2    1 
ATOM   1251  H H      . LEU A 1 85  ? 44.885  31.729 36.366 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A H      1 
ATOM   1252  H HA     . LEU A 1 85  ? 42.814  30.811 35.140 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HA     1 
ATOM   1253  H HB2    . LEU A 1 85  ? 45.500  30.901 34.298 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HB2    1 
ATOM   1254  H HB3    . LEU A 1 85  ? 44.344  30.412 33.323 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HB3    1 
ATOM   1255  H HG     . LEU A 1 85  ? 44.336  32.997 34.408 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HG     1 
ATOM   1256  H HD11   . LEU A 1 85  ? 46.282  32.747 33.138 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD11   1 
ATOM   1257  H HD12   . LEU A 1 85  ? 45.288  33.746 32.404 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD12   1 
ATOM   1258  H HD13   . LEU A 1 85  ? 45.412  32.242 31.909 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD13   1 
ATOM   1259  H HD21   . LEU A 1 85  ? 42.961  32.066 32.156 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD21   1 
ATOM   1260  H HD22   . LEU A 1 85  ? 42.880  33.545 32.728 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD22   1 
ATOM   1261  H HD23   . LEU A 1 85  ? 42.293  32.334 33.572 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD23   1 
ATOM   1262  N N      . TYR A 1 86  ? 44.862  28.505 36.007 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N      1 
ATOM   1263  C CA     . TYR A 1 86  ? 44.974  27.067 36.245 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA     1 
ATOM   1264  C C      . TYR A 1 86  ? 43.879  26.567 37.181 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C      1 
ATOM   1265  O O      . TYR A 1 86  ? 43.290  25.508 36.937 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O      1 
ATOM   1266  C CB     . TYR A 1 86  ? 46.379  26.762 36.756 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB     1 
ATOM   1267  C CG     . TYR A 1 86  ? 46.706  25.312 36.965 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG     1 
ATOM   1268  C CD1    . TYR A 1 86  ? 46.574  24.393 35.935 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1    1 
ATOM   1269  C CD2    . TYR A 1 86  ? 47.216  24.866 38.173 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2    1 
ATOM   1270  C CE1    . TYR A 1 86  ? 46.913  23.082 36.110 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1    1 
ATOM   1271  C CE2    . TYR A 1 86  ? 47.558  23.547 38.353 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2    1 
ATOM   1272  C CZ     . TYR A 1 86  ? 47.400  22.654 37.320 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ     1 
ATOM   1273  O OH     . TYR A 1 86  ? 47.730  21.329 37.493 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH     1 
ATOM   1274  H H      . TYR A 1 86  ? 45.531  28.962 36.296 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A H      1 
ATOM   1275  H HA     . TYR A 1 86  ? 44.853  26.578 35.416 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HA     1 
ATOM   1276  H HB2    . TYR A 1 86  ? 47.017  27.109 36.113 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HB2    1 
ATOM   1277  H HB3    . TYR A 1 86  ? 46.494  27.207 37.610 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HB3    1 
ATOM   1278  H HD1    . TYR A 1 86  ? 46.249  24.674 35.111 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HD1    1 
ATOM   1279  H HD2    . TYR A 1 86  ? 47.328  25.468 38.872 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HD2    1 
ATOM   1280  H HE1    . TYR A 1 86  ? 46.815  22.479 35.409 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HE1    1 
ATOM   1281  H HE2    . TYR A 1 86  ? 47.896  23.260 39.170 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HE2    1 
ATOM   1282  H HH     . TYR A 1 86  ? 47.942  21.188 38.294 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HH     1 
ATOM   1283  N N      . ALA A 1 87  ? 43.578  27.324 38.243 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N      1 
ATOM   1284  C CA     . ALA A 1 87  ? 42.488  26.965 39.149 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA     1 
ATOM   1285  C C      . ALA A 1 87  ? 41.135  26.930 38.442 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C      1 
ATOM   1286  O O      . ALA A 1 87  ? 40.237  26.202 38.874 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O      1 
ATOM   1287  C CB     . ALA A 1 87  ? 42.472  27.938 40.327 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB     1 
ATOM   1288  H H      . ALA A 1 87  ? 43.988  28.048 38.459 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A H      1 
ATOM   1289  H HA     . ALA A 1 87  ? 42.643  26.072 39.495 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HA     1 
ATOM   1290  H HB1    . ALA A 1 87  ? 41.795  27.654 40.961 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB1    1 
ATOM   1291  H HB2    . ALA A 1 87  ? 43.345  27.934 40.751 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB2    1 
ATOM   1292  H HB3    . ALA A 1 87  ? 42.267  28.827 39.999 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB3    1 
ATOM   1293  N N      . TYR A 1 88  ? 40.954  27.734 37.395 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A N      1 
ATOM   1294  C CA     . TYR A 1 88  ? 39.748  27.709 36.579 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CA     1 
ATOM   1295  C C      . TYR A 1 88  ? 39.791  26.659 35.474 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A C      1 
ATOM   1296  O O      . TYR A 1 88  ? 38.844  26.569 34.686 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A O      1 
ATOM   1297  C CB     . TYR A 1 88  ? 39.531  29.082 35.945 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CB     1 
ATOM   1298  C CG     . TYR A 1 88  ? 39.171  30.198 36.886 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CG     1 
ATOM   1299  C CD1    . TYR A 1 88  ? 38.121  30.066 37.777 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD1    1 
ATOM   1300  C CD2    . TYR A 1 88  ? 39.844  31.410 36.837 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD2    1 
ATOM   1301  C CE1    . TYR A 1 88  ? 37.773  31.107 38.625 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE1    1 
ATOM   1302  C CE2    . TYR A 1 88  ? 39.505  32.443 37.674 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE2    1 
ATOM   1303  C CZ     . TYR A 1 88  ? 38.477  32.285 38.568 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CZ     1 
ATOM   1304  O OH     . TYR A 1 88  ? 38.097  33.317 39.406 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A OH     1 
ATOM   1305  H H      . TYR A 1 88  ? 41.531  28.315 37.133 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A H      1 
ATOM   1306  H HA     . TYR A 1 88  ? 38.993  27.506 37.154 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HA     1 
ATOM   1307  H HB2    . TYR A 1 88  ? 40.351  29.341 35.496 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HB2    1 
ATOM   1308  H HB3    . TYR A 1 88  ? 38.809  29.007 35.301 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HB3    1 
ATOM   1309  H HD1    . TYR A 1 88  ? 37.642  29.269 37.809 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HD1    1 
ATOM   1310  H HD2    . TYR A 1 88  ? 40.536  31.525 36.226 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HD2    1 
ATOM   1311  H HE1    . TYR A 1 88  ? 37.071  31.008 39.226 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HE1    1 
ATOM   1312  H HE2    . TYR A 1 88  ? 39.971  33.247 37.636 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HE2    1 
ATOM   1313  H HH     . TYR A 1 88  ? 37.408  33.101 39.834 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HH     1 
ATOM   1314  N N      A ASP A 1 89  ? 40.855  25.867 35.391 0.58 15.37  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N      1 
ATOM   1315  N N      B ASP A 1 89  ? 40.865  25.876 35.393 0.42 15.10  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N      1 
ATOM   1316  C CA     A ASP A 1 89  ? 41.001  24.836 34.360 0.58 15.69  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA     1 
ATOM   1317  C CA     B ASP A 1 89  ? 41.008  24.857 34.354 0.42 15.76  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA     1 
ATOM   1318  C C      A ASP A 1 89  ? 41.098  25.425 32.948 0.58 17.14  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C      1 
ATOM   1319  C C      B ASP A 1 89  ? 40.953  25.482 32.960 0.42 15.87  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C      1 
ATOM   1320  O O      A ASP A 1 89  ? 40.833  24.733 31.963 0.58 19.01  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O      1 
ATOM   1321  O O      B ASP A 1 89  ? 40.400  24.902 32.022 0.42 18.57  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O      1 
ATOM   1322  C CB     A ASP A 1 89  ? 39.882  23.785 34.421 0.58 18.44  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB     1 
ATOM   1323  C CB     B ASP A 1 89  ? 39.975  23.734 34.513 0.42 17.35  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB     1 
ATOM   1324  C CG     A ASP A 1 89  ? 39.798  23.082 35.769 0.58 24.99  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG     1 
ATOM   1325  C CG     B ASP A 1 89  ? 40.189  22.595 33.528 0.42 17.92  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG     1 
ATOM   1326  O OD1    A ASP A 1 89  ? 40.834  22.934 36.459 0.58 26.02  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1    1 
ATOM   1327  O OD1    B ASP A 1 89  ? 41.352  22.169 33.355 0.42 22.22  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1    1 
ATOM   1328  O OD2    A ASP A 1 89  ? 38.676  22.672 36.139 0.58 34.91  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2    1 
ATOM   1329  O OD2    B ASP A 1 89  ? 39.195  22.122 32.937 0.42 29.34  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2    1 
ATOM   1330  H H      A ASP A 1 89  ? 41.523  25.906 35.931 0.58 18.45  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A H      1 
ATOM   1331  H H      B ASP A 1 89  ? 41.532  25.915 35.934 0.42 18.12  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A H      1 
ATOM   1332  H HA     A ASP A 1 89  ? 41.835  24.374 34.538 0.58 18.83  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HA     1 
ATOM   1333  H HA     B ASP A 1 89  ? 41.882  24.447 34.448 0.42 18.91  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HA     1 
ATOM   1334  H HB2    A ASP A 1 89  ? 39.031  24.221 34.257 0.58 22.13  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB2    1 
ATOM   1335  H HB2    B ASP A 1 89  ? 40.039  23.371 35.410 0.42 20.83  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB2    1 
ATOM   1336  H HB3    A ASP A 1 89  ? 40.046  23.111 33.742 0.58 22.13  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB3    1 
ATOM   1337  H HB3    B ASP A 1 89  ? 39.088  24.098 34.363 0.42 20.83  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB3    1 
ATOM   1338  N N      . VAL A 1 90  ? 41.491  26.697 32.835 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N      1 
ATOM   1339  C CA     . VAL A 1 90  ? 41.586  27.357 31.530 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA     1 
ATOM   1340  C C      . VAL A 1 90  ? 42.904  27.041 30.836 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C      1 
ATOM   1341  O O      . VAL A 1 90  ? 42.954  26.909 29.606 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O      1 
ATOM   1342  C CB     . VAL A 1 90  ? 41.356  28.871 31.713 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB     1 
ATOM   1343  C CG1    . VAL A 1 90  ? 41.596  29.615 30.409 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1    1 
ATOM   1344  C CG2    . VAL A 1 90  ? 39.943  29.129 32.222 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2    1 
ATOM   1345  H H      . VAL A 1 90  ? 41.707  27.202 33.496 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A H      1 
ATOM   1346  H HA     . VAL A 1 90  ? 40.889  27.017 30.947 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HA     1 
ATOM   1347  H HB     . VAL A 1 90  ? 41.987  29.208 32.368 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HB     1 
ATOM   1348  H HG11   . VAL A 1 90  ? 42.544  29.601 30.207 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG11   1 
ATOM   1349  H HG12   . VAL A 1 90  ? 41.292  30.531 30.507 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG12   1 
ATOM   1350  H HG13   . VAL A 1 90  ? 41.100  29.176 29.700 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG13   1 
ATOM   1351  H HG21   . VAL A 1 90  ? 39.314  28.971 31.501 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG21   1 
ATOM   1352  H HG22   . VAL A 1 90  ? 39.878  30.049 32.522 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG22   1 
ATOM   1353  H HG23   . VAL A 1 90  ? 39.758  28.526 32.960 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG23   1 
ATOM   1354  N N      . ILE A 1 91  ? 43.983  26.951 31.608 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N      1 
ATOM   1355  C CA     . ILE A 1 91  ? 45.297  26.560 31.114 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA     1 
ATOM   1356  C C      . ILE A 1 91  ? 45.740  25.301 31.857 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C      1 
ATOM   1357  O O      . ILE A 1 91  ? 45.206  24.953 32.915 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O      1 
ATOM   1358  C CB     . ILE A 1 91  ? 46.323  27.710 31.224 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB     1 
ATOM   1359  C CG1    . ILE A 1 91  ? 46.688  28.006 32.681 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1    1 
ATOM   1360  C CG2    . ILE A 1 91  ? 45.790  28.976 30.533 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2    1 
ATOM   1361  C CD1    . ILE A 1 91  ? 47.676  29.185 32.843 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1    1 
ATOM   1362  H H      . ILE A 1 91  ? 43.978  27.118 32.451 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A H      1 
ATOM   1363  H HA     . ILE A 1 91  ? 45.242  26.323 30.175 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HA     1 
ATOM   1364  H HB     . ILE A 1 91  ? 47.131  27.422 30.772 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HB     1 
ATOM   1365  H HG12   . ILE A 1 91  ? 45.879  28.228 33.167 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG12   1 
ATOM   1366  H HG13   . ILE A 1 91  ? 47.101  27.218 33.066 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG13   1 
ATOM   1367  H HG21   . ILE A 1 91  ? 45.511  28.751 29.632 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG21   1 
ATOM   1368  H HG22   . ILE A 1 91  ? 46.496  29.641 30.504 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG22   1 
ATOM   1369  H HG23   . ILE A 1 91  ? 45.036  29.318 31.038 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG23   1 
ATOM   1370  H HD11   . ILE A 1 91  ? 48.445  29.034 32.271 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HD11   1 
ATOM   1371  H HD12   . ILE A 1 91  ? 47.957  29.237 33.769 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HD12   1 
ATOM   1372  H HD13   . ILE A 1 91  ? 47.230  30.008 32.586 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HD13   1 
ATOM   1373  N N      . ASP A 1 92  ? 46.750  24.631 31.297 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N      1 
ATOM   1374  C CA     . ASP A 1 92  ? 47.274  23.373 31.807 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA     1 
ATOM   1375  C C      . ASP A 1 92  ? 48.736  23.550 32.201 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C      1 
ATOM   1376  O O      . ASP A 1 92  ? 49.350  24.587 31.924 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O      1 
ATOM   1377  C CB     . ASP A 1 92  ? 47.269  22.295 30.713 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB     1 
ATOM   1378  C CG     . ASP A 1 92  ? 45.883  21.786 30.366 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG     1 
ATOM   1379  O OD1    . ASP A 1 92  ? 44.896  22.218 30.989 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1    1 
ATOM   1380  O OD2    . ASP A 1 92  ? 45.786  20.954 29.436 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2    1 
ATOM   1381  H H      . ASP A 1 92  ? 47.162  24.901 30.591 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A H      1 
ATOM   1382  H HA     . ASP A 1 92  ? 46.731  23.108 32.566 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HA     1 
ATOM   1383  H HB2    . ASP A 1 92  ? 47.658  22.667 29.906 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB2    1 
ATOM   1384  H HB3    . ASP A 1 92  ? 47.795  21.539 31.017 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB3    1 
ATOM   1385  N N      . ARG A 1 93  ? 49.293  22.494 32.822 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N      1 
ATOM   1386  C CA     . ARG A 1 93  ? 50.719  22.353 33.108 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA     1 
ATOM   1387  C C      . ARG A 1 93  ? 51.368  21.154 32.415 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C      1 
ATOM   1388  O O      . ARG A 1 93  ? 50.744  20.101 32.254 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O      1 
ATOM   1389  C CB     . ARG A 1 93  ? 50.944  22.179 34.624 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB     1 
ATOM   1390  C CG     . ARG A 1 93  ? 50.640  23.435 35.463 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG     1 
ATOM   1391  C CD     . ARG A 1 93  ? 50.923  23.199 36.973 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD     1 
ATOM   1392  N NE     . ARG A 1 93  ? 50.701  24.410 37.761 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE     1 
ATOM   1393  C CZ     . ARG A 1 93  ? 50.640  24.486 39.089 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ     1 
ATOM   1394  N NH1    . ARG A 1 93  ? 50.820  23.427 39.862 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1    1 
ATOM   1395  N NH2    . ARG A 1 93  ? 50.349  25.655 39.656 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2    1 
ATOM   1396  H H      . ARG A 1 93  ? 48.837  21.819 33.097 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A H      1 
ATOM   1397  H HA     . ARG A 1 93  ? 51.150  23.150 32.763 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HA     1 
ATOM   1398  H HB2    . ARG A 1 93  ? 50.367  21.467 34.942 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HB2    1 
ATOM   1399  H HB3    . ARG A 1 93  ? 51.873  21.944 34.773 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HB3    1 
ATOM   1400  H HG2    . ARG A 1 93  ? 51.199  24.167 35.160 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HG2    1 
ATOM   1401  H HG3    . ARG A 1 93  ? 49.704  23.670 35.363 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HG3    1 
ATOM   1402  H HD2    . ARG A 1 93  ? 50.331  22.506 37.305 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HD2    1 
ATOM   1403  H HD3    . ARG A 1 93  ? 51.848  22.927 37.086 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HD3    1 
ATOM   1404  H HE     . ARG A 1 93  ? 50.600  25.144 37.325 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HE     1 
ATOM   1405  H HH11   . ARG A 1 93  ? 50.982  22.659 39.509 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH11   1 
ATOM   1406  H HH12   . ARG A 1 93  ? 50.775  23.506 40.717 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH12   1 
ATOM   1407  H HH21   . ARG A 1 93  ? 50.204  26.346 39.165 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH21   1 
ATOM   1408  H HH22   . ARG A 1 93  ? 50.306  25.718 40.512 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH22   1 
ATOM   1409  N N      . ILE A 1 94  ? 52.631  21.309 32.008 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A N      1 
ATOM   1410  C CA     . ILE A 1 94  ? 53.468  20.192 31.570 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CA     1 
ATOM   1411  C C      . ILE A 1 94  ? 54.711  20.142 32.452 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A C      1 
ATOM   1412  O O      . ILE A 1 94  ? 55.403  21.155 32.609 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A O      1 
ATOM   1413  C CB     . ILE A 1 94  ? 53.845  20.307 30.083 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CB     1 
ATOM   1414  C CG1    . ILE A 1 94  ? 54.733  19.136 29.653 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG1    1 
ATOM   1415  C CG2    . ILE A 1 94  ? 54.568  21.619 29.803 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG2    1 
ATOM   1416  C CD1    . ILE A 1 94  ? 54.904  19.028 28.145 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CD1    1 
ATOM   1417  H H      . ILE A 1 94  ? 53.031  22.070 31.976 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A H      1 
ATOM   1418  H HA     . ILE A 1 94  ? 52.981  19.362 31.693 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HA     1 
ATOM   1419  H HB     . ILE A 1 94  ? 53.020  20.285 29.574 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HB     1 
ATOM   1420  H HG12   . ILE A 1 94  ? 55.613  19.250 30.045 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG12   1 
ATOM   1421  H HG13   . ILE A 1 94  ? 54.335  18.309 29.968 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG13   1 
ATOM   1422  H HG21   . ILE A 1 94  ? 54.040  22.352 30.154 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG21   1 
ATOM   1423  H HG22   . ILE A 1 94  ? 54.679  21.720 28.845 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG22   1 
ATOM   1424  H HG23   . ILE A 1 94  ? 55.436  21.599 30.236 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG23   1 
ATOM   1425  H HD11   . ILE A 1 94  ? 54.034  18.893 27.738 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HD11   1 
ATOM   1426  H HD12   . ILE A 1 94  ? 55.482  18.275 27.946 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HD12   1 
ATOM   1427  H HD13   . ILE A 1 94  ? 55.302  19.847 27.813 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HD13   1 
ATOM   1428  N N      . HIS A 1 95  ? 54.996  18.971 33.025 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A N      1 
ATOM   1429  C CA     . HIS A 1 95  ? 56.069  18.835 34.003 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CA     1 
ATOM   1430  C C      . HIS A 1 95  ? 57.365  18.307 33.401 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A C      1 
ATOM   1431  O O      . HIS A 1 95  ? 57.369  17.316 32.663 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A O      1 
ATOM   1432  C CB     . HIS A 1 95  ? 55.640  17.957 35.184 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CB     1 
ATOM   1433  C CG     . HIS A 1 95  ? 54.496  18.524 35.959 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CG     1 
ATOM   1434  N ND1    . HIS A 1 95  ? 54.669  19.431 36.982 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A ND1    1 
ATOM   1435  C CD2    . HIS A 1 95  ? 53.162  18.319 35.858 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CD2    1 
ATOM   1436  C CE1    . HIS A 1 95  ? 53.489  19.764 37.475 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CE1    1 
ATOM   1437  N NE2    . HIS A 1 95  ? 52.558  19.102 36.812 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A NE2    1 
ATOM   1438  H H      . HIS A 1 95  ? 54.577  18.238 32.860 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A H      1 
ATOM   1439  H HA     . HIS A 1 95  ? 56.266  19.729 34.324 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HA     1 
ATOM   1440  H HB2    . HIS A 1 95  ? 55.370  17.088 34.847 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HB2    1 
ATOM   1441  H HB3    . HIS A 1 95  ? 56.391  17.858 35.790 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HB3    1 
ATOM   1442  H HD2    . HIS A 1 95  ? 52.734  17.754 35.256 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HD2    1 
ATOM   1443  H HE1    . HIS A 1 95  ? 53.340  20.363 38.170 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HE1    1 
ATOM   1444  H HE2    . HIS A 1 95  ? 51.712  19.154 36.954 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HE2    1 
ATOM   1445  N N      . ASP A 1 96  ? 58.452  19.001 33.713 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N      1 
ATOM   1446  C CA     . ASP A 1 96  ? 59.820  18.724 33.315 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA     1 
ATOM   1447  C C      . ASP A 1 96  ? 60.537  18.160 34.536 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C      1 
ATOM   1448  O O      . ASP A 1 96  ? 59.974  18.082 35.633 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O      1 
ATOM   1449  C CB     . ASP A 1 96  ? 60.495  19.994 32.797 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB     1 
ATOM   1450  C CG     . ASP A 1 96  ? 59.579  20.820 31.906 1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG     1 
ATOM   1451  O OD1    . ASP A 1 96  ? 59.242  20.351 30.797 1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1    1 
ATOM   1452  O OD2    . ASP A 1 96  ? 59.188  21.934 32.320 1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2    1 
ATOM   1453  H H      . ASP A 1 96  ? 58.416  19.706 34.204 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A H      1 
ATOM   1454  H HA     . ASP A 1 96  ? 59.848  18.077 32.593 1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A HA     1 
ATOM   1455  H HB2    . ASP A 1 96  ? 60.756  20.545 33.552 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A HB2    1 
ATOM   1456  H HB3    . ASP A 1 96  ? 61.277  19.749 32.279 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A HB3    1 
ATOM   1457  N N      . THR A 1 97  ? 61.795  17.767 34.355 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 96  THR A N      1 
ATOM   1458  C CA     . THR A 1 97  ? 62.547  17.283 35.506 1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA     1 
ATOM   1459  C C      . THR A 1 97  ? 62.799  18.395 36.523 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 96  THR A C      1 
ATOM   1460  O O      . THR A 1 97  ? 62.922  18.116 37.721 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 96  THR A O      1 
ATOM   1461  C CB     . THR A 1 97  ? 63.868  16.654 35.047 1.00 94.83  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB     1 
ATOM   1462  O OG1    . THR A 1 97  ? 64.822  17.685 34.755 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1    1 
ATOM   1463  C CG2    . THR A 1 97  ? 63.666  15.773 33.813 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2    1 
ATOM   1464  H H      . THR A 1 97  ? 62.218  17.769 33.607 1.00 95.42  ? ? ? ? ? ? 96  THR A H      1 
ATOM   1465  H HA     . THR A 1 97  ? 62.032  16.591 35.949 1.00 117.78 ? ? ? ? ? ? 96  THR A HA     1 
ATOM   1466  H HB     . THR A 1 97  ? 64.212  16.090 35.758 1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 96  THR A HB     1 
ATOM   1467  H HG1    . THR A 1 97  ? 65.417  17.388 34.241 1.00 123.40 ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG1    1 
ATOM   1468  H HG21   . THR A 1 97  ? 62.955  15.133 33.975 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG21   1 
ATOM   1469  H HG22   . THR A 1 97  ? 64.483  15.292 33.611 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG22   1 
ATOM   1470  H HG23   . THR A 1 97  ? 63.427  16.322 33.050 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG23   1 
ATOM   1471  N N      . ASN A 1 98  ? 62.854  19.651 36.078 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N      1 
ATOM   1472  C CA     . ASN A 1 98  ? 63.179  20.783 36.941 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA     1 
ATOM   1473  C C      . ASN A 1 98  ? 61.976  21.630 37.353 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C      1 
ATOM   1474  O O      . ASN A 1 98  ? 62.162  22.651 38.023 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O      1 
ATOM   1475  C CB     . ASN A 1 98  ? 64.253  21.645 36.268 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB     1 
ATOM   1476  C CG     . ASN A 1 98  ? 65.567  20.900 36.101 1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG     1 
ATOM   1477  O OD1    . ASN A 1 98  ? 65.799  19.877 36.747 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1    1 
ATOM   1478  N ND2    . ASN A 1 98  ? 66.419  21.391 35.210 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2    1 
ATOM   1479  H H      . ASN A 1 98  ? 62.704  19.876 35.262 1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A H      1 
ATOM   1480  H HA     . ASN A 1 98  ? 63.547  20.441 37.770 1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HA     1 
ATOM   1481  H HB2    . ASN A 1 98  ? 63.942  21.910 35.389 1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HB2    1 
ATOM   1482  H HB3    . ASN A 1 98  ? 64.417  22.430 36.813 1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HB3    1 
ATOM   1483  H HD21   . ASN A 1 98  ? 67.176  21.005 35.080 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HD21   1 
ATOM   1484  H HD22   . ASN A 1 98  ? 66.214  22.096 34.762 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HD22   1 
ATOM   1485  N N      . GLY A 1 99  ? 60.765  21.233 37.000 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N      1 
ATOM   1486  C CA     . GLY A 1 99  ? 59.553  21.967 37.350 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA     1 
ATOM   1487  C C      . GLY A 1 99  ? 58.531  21.846 36.230 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C      1 
ATOM   1488  O O      . GLY A 1 99  ? 58.470  20.823 35.551 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O      1 
ATOM   1489  H H      . GLY A 1 99  ? 60.611  20.521 36.543 1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A H      1 
ATOM   1490  H HA2    . GLY A 1 99  ? 59.172  21.606 38.166 1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A HA2    1 
ATOM   1491  H HA3    . GLY A 1 99  ? 59.762  22.904 37.487 1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A HA3    1 
ATOM   1492  N N      . PHE A 1 100 ? 57.716  22.890 36.045 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N      1 
ATOM   1493  C CA     . PHE A 1 100 ? 56.662  22.813 35.040 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA     1 
ATOM   1494  C C      . PHE A 1 100 ? 56.592  24.082 34.199 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C      1 
ATOM   1495  O O      . PHE A 1 100 ? 57.096  25.145 34.572 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O      1 
ATOM   1496  C CB     . PHE A 1 100 ? 55.269  22.532 35.648 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB     1 
ATOM   1497  C CG     . PHE A 1 100 ? 54.714  23.670 36.464 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG     1 
ATOM   1498  C CD1    . PHE A 1 100 ? 54.061  24.731 35.851 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1    1 
ATOM   1499  C CD2    . PHE A 1 100 ? 54.875  23.689 37.841 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2    1 
ATOM   1500  C CE1    . PHE A 1 100 ? 53.557  25.779 36.601 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1    1 
ATOM   1501  C CE2    . PHE A 1 100 ? 54.387  24.729 38.598 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2    1 
ATOM   1502  C CZ     . PHE A 1 100 ? 53.724  25.777 37.982 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ     1 
ATOM   1503  H H      . PHE A 1 100 ? 57.757  23.631 36.479 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A H      1 
ATOM   1504  H HA     . PHE A 1 100 ? 56.902  22.082 34.449 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HA     1 
ATOM   1505  H HB2    . PHE A 1 100 ? 54.645  22.354 34.927 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB2    1 
ATOM   1506  H HB3    . PHE A 1 100 ? 55.334  21.757 36.228 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB3    1 
ATOM   1507  H HD1    . PHE A 1 100 ? 53.962  24.738 34.926 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD1    1 
ATOM   1508  H HD2    . PHE A 1 100 ? 55.320  22.987 38.260 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD2    1 
ATOM   1509  H HE1    . PHE A 1 100 ? 53.109  26.480 36.185 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE1    1 
ATOM   1510  H HE2    . PHE A 1 100 ? 54.503  24.729 39.521 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE2    1 
ATOM   1511  H HZ     . PHE A 1 100 ? 53.390  26.480 38.492 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HZ     1 
ATOM   1512  N N      . ARG A 1 101 ? 55.893  23.965 33.079 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N      1 
ATOM   1513  C CA     . ARG A 1 101 ? 55.513  25.116 32.286 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA     1 
ATOM   1514  C C      . ARG A 1 101 ? 53.996  25.132 32.148 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C      1 
ATOM   1515  O O      . ARG A 1 101 ? 53.332  24.098 32.252 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O      1 
ATOM   1516  C CB     . ARG A 1 101 ? 56.141  25.057 30.881 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB     1 
ATOM   1517  C CG     . ARG A 1 101 ? 57.656  25.217 30.913 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG     1 
ATOM   1518  C CD     . ARG A 1 101 ? 58.348  24.974 29.566 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD     1 
ATOM   1519  N NE     . ARG A 1 101 ? 58.343  23.601 29.083 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE     1 
ATOM   1520  C CZ     . ARG A 1 101 ? 58.188  23.272 27.805 1.00 77.89  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ     1 
ATOM   1521  N NH1    . ARG A 1 101 ? 58.008  24.192 26.869 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1    1 
ATOM   1522  N NH2    . ARG A 1 101 ? 58.180  21.988 27.461 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2    1 
ATOM   1523  H H      . ARG A 1 101 ? 55.624  23.215 32.755 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A H      1 
ATOM   1524  H HA     . ARG A 1 101 ? 55.812  25.929 32.722 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HA     1 
ATOM   1525  H HB2    . ARG A 1 101 ? 55.937  24.199 30.479 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HB2    1 
ATOM   1526  H HB3    . ARG A 1 101 ? 55.773  25.773 30.340 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HB3    1 
ATOM   1527  H HG2    . ARG A 1 101 ? 57.866  26.123 31.190 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HG2    1 
ATOM   1528  H HG3    . ARG A 1 101 ? 58.021  24.582 31.549 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HG3    1 
ATOM   1529  H HD2    . ARG A 1 101 ? 57.904  25.515 28.895 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HD2    1 
ATOM   1530  H HD3    . ARG A 1 101 ? 59.276  25.244 29.650 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HD3    1 
ATOM   1531  H HE     . ARG A 1 101 ? 58.446  22.968 29.656 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HE     1 
ATOM   1532  H HH11   . ARG A 1 101 ? 57.991  25.025 27.082 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH11   1 
ATOM   1533  H HH12   . ARG A 1 101 ? 57.910  23.957 26.047 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH12   1 
ATOM   1534  H HH21   . ARG A 1 101 ? 58.274  21.381 28.062 1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH21   1 
ATOM   1535  H HH22   . ARG A 1 101 ? 58.080  21.764 26.636 1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH22   1 
ATOM   1536  N N      A TYR A 1 102 ? 53.459  26.313 31.896 0.55 21.77  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N      1 
ATOM   1537  N N      B TYR A 1 102 ? 53.446  26.323 31.919 0.45 21.75  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N      1 
ATOM   1538  C CA     A TYR A 1 102 ? 52.062  26.428 31.524 0.55 20.46  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA     1 
ATOM   1539  C CA     B TYR A 1 102 ? 52.044  26.464 31.548 0.45 20.43  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA     1 
ATOM   1540  C C      A TYR A 1 102 ? 51.908  26.296 30.017 0.55 20.29  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C      1 
ATOM   1541  C C      B TYR A 1 102 ? 51.902  26.306 30.034 0.45 20.28  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C      1 
ATOM   1542  O O      A TYR A 1 102 ? 52.805  26.642 29.245 0.55 20.84  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O      1 
ATOM   1543  O O      B TYR A 1 102 ? 52.809  26.647 29.269 0.45 20.84  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O      1 
ATOM   1544  C CB     A TYR A 1 102 ? 51.505  27.763 31.986 0.55 19.40  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB     1 
ATOM   1545  C CB     B TYR A 1 102 ? 51.499  27.832 31.981 0.45 19.37  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB     1 
ATOM   1546  C CG     A TYR A 1 102 ? 51.119  27.754 33.435 0.55 20.07  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG     1 
ATOM   1547  C CG     B TYR A 1 102 ? 51.600  28.123 33.473 0.45 19.51  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG     1 
ATOM   1548  C CD1    A TYR A 1 102 ? 50.133  26.894 33.892 0.55 19.06  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1    1 
ATOM   1549  C CD1    B TYR A 1 102 ? 52.779  28.600 34.027 0.45 20.34  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1    1 
ATOM   1550  C CD2    A TYR A 1 102 ? 51.730  28.602 34.347 0.55 19.55  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2    1 
ATOM   1551  C CD2    B TYR A 1 102 ? 50.510  27.948 34.316 0.45 18.92  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2    1 
ATOM   1552  C CE1    A TYR A 1 102 ? 49.762  26.871 35.214 0.55 19.08  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1    1 
ATOM   1553  C CE1    B TYR A 1 102 ? 52.884  28.870 35.380 0.45 20.57  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1    1 
ATOM   1554  C CE2    A TYR A 1 102 ? 51.350  28.597 35.683 0.55 19.54  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2    1 
ATOM   1555  C CE2    B TYR A 1 102 ? 50.602  28.221 35.676 0.45 19.15  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2    1 
ATOM   1556  C CZ     A TYR A 1 102 ? 50.359  27.727 36.098 0.55 19.63  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ     1 
ATOM   1557  C CZ     B TYR A 1 102 ? 51.795  28.687 36.203 0.45 19.97  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ     1 
ATOM   1558  O OH     A TYR A 1 102 ? 49.950  27.686 37.403 0.55 19.90  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH     1 
ATOM   1559  O OH     B TYR A 1 102 ? 51.919  28.962 37.554 0.45 26.14  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH     1 
ATOM   1560  H H      A TYR A 1 102 ? 53.882  27.060 31.933 0.55 26.11  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A H      1 
ATOM   1561  H H      B TYR A 1 102 ? 53.870  27.069 31.973 0.45 26.10  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A H      1 
ATOM   1562  H HA     A TYR A 1 102 ? 51.549  25.721 31.945 0.55 24.54  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HA     1 
ATOM   1563  H HA     B TYR A 1 102 ? 51.515  25.782 31.991 0.45 24.50  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HA     1 
ATOM   1564  H HB2    A TYR A 1 102 ? 52.179  28.449 31.858 0.55 23.27  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB2    1 
ATOM   1565  H HB2    B TYR A 1 102 ? 51.997  28.523 31.517 0.45 23.23  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB2    1 
ATOM   1566  H HB3    A TYR A 1 102 ? 50.714  27.973 31.465 0.55 23.27  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB3    1 
ATOM   1567  H HB3    B TYR A 1 102 ? 50.561  27.880 31.739 0.45 23.23  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB3    1 
ATOM   1568  H HD1    A TYR A 1 102 ? 49.714  26.321 33.291 0.55 22.86  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD1    1 
ATOM   1569  H HD1    B TYR A 1 102 ? 53.515  28.741 33.477 0.45 24.40  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD1    1 
ATOM   1570  H HD2    A TYR A 1 102 ? 52.400  29.179 34.061 0.55 23.45  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD2    1 
ATOM   1571  H HD2    B TYR A 1 102 ? 49.704  27.644 33.964 0.45 22.69  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD2    1 
ATOM   1572  H HE1    A TYR A 1 102 ? 49.108  26.278 35.506 0.55 22.88  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE1    1 
ATOM   1573  H HE1    B TYR A 1 102 ? 53.689  29.175 35.733 0.45 24.68  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE1    1 
ATOM   1574  H HE2    A TYR A 1 102 ? 51.757  29.172 36.291 0.55 23.44  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE2    1 
ATOM   1575  H HE2    B TYR A 1 102 ? 49.866  28.091 36.230 0.45 22.97  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE2    1 
ATOM   1576  H HH     A TYR A 1 102 ? 50.447  28.171 37.875 0.55 23.88  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HH     1 
ATOM   1577  H HH     B TYR A 1 102 ? 52.723  29.111 37.744 0.45 31.37  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HH     1 
ATOM   1578  N N      . LEU A 1 103 ? 50.762  25.762 29.608 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N      1 
ATOM   1579  C CA     . LEU A 1 103 ? 50.485  25.552 28.191 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA     1 
ATOM   1580  C C      . LEU A 1 103 ? 48.979  25.519 27.975 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C      1 
ATOM   1581  O O      . LEU A 1 103 ? 48.207  25.452 28.930 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O      1 
ATOM   1582  C CB     . LEU A 1 103 ? 51.128  24.265 27.683 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB     1 
ATOM   1583  C CG     . LEU A 1 103 ? 50.546  22.913 28.094 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG     1 
ATOM   1584  C CD1    . LEU A 1 103 ? 51.251  21.853 27.231 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1    1 
ATOM   1585  C CD2    . LEU A 1 103 ? 50.794  22.628 29.558 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2    1 
ATOM   1586  H H      . LEU A 1 103 ? 50.128  25.512 30.132 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A H      1 
ATOM   1587  H HA     . LEU A 1 103 ? 50.846  26.301 27.692 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HA     1 
ATOM   1588  H HB2    . LEU A 1 103 ? 51.095  24.290 26.714 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HB2    1 
ATOM   1589  H HB3    . LEU A 1 103 ? 52.050  24.266 27.983 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HB3    1 
ATOM   1590  H HG     . LEU A 1 103 ? 49.585  22.898 27.965 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HG     1 
ATOM   1591  H HD11   . LEU A 1 103 ? 51.055  22.026 26.296 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD11   1 
ATOM   1592  H HD12   . LEU A 1 103 ? 50.924  20.975 27.480 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD12   1 
ATOM   1593  H HD13   . LEU A 1 103 ? 52.207  21.907 27.383 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD13   1 
ATOM   1594  H HD21   . LEU A 1 103 ? 51.751  22.600 29.717 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD21   1 
ATOM   1595  H HD22   . LEU A 1 103 ? 50.396  21.773 29.786 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD22   1 
ATOM   1596  H HD23   . LEU A 1 103 ? 50.391  23.332 30.090 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD23   1 
ATOM   1597  N N      . LEU A 1 104 ? 48.568  25.582 26.709 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A N      1 
ATOM   1598  C CA     . LEU A 1 104 ? 47.167  25.401 26.363 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CA     1 
ATOM   1599  C C      . LEU A 1 104 ? 46.940  24.027 25.755 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A C      1 
ATOM   1600  O O      . LEU A 1 104 ? 47.721  23.575 24.915 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A O      1 
ATOM   1601  C CB     . LEU A 1 104 ? 46.723  26.432 25.328 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CB     1 
ATOM   1602  C CG     . LEU A 1 104 ? 46.956  27.896 25.666 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CG     1 
ATOM   1603  C CD1    . LEU A 1 104 ? 46.309  28.778 24.592 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD1    1 
ATOM   1604  C CD2    . LEU A 1 104 ? 46.412  28.236 27.019 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD2    1 
ATOM   1605  H H      . LEU A 1 104 ? 49.084  25.728 26.037 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A H      1 
ATOM   1606  H HA     . LEU A 1 104 ? 46.641  25.492 27.173 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HA     1 
ATOM   1607  H HB2    . LEU A 1 104 ? 47.202  26.253 24.504 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HB2    1 
ATOM   1608  H HB3    . LEU A 1 104 ? 45.770  26.323 25.188 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HB3    1 
ATOM   1609  H HG     . LEU A 1 104 ? 47.910  28.069 25.687 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HG     1 
ATOM   1610  H HD11   . LEU A 1 104 ? 46.727  28.593 23.737 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD11   1 
ATOM   1611  H HD12   . LEU A 1 104 ? 46.439  29.710 24.829 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD12   1 
ATOM   1612  H HD13   . LEU A 1 104 ? 45.361  28.577 24.547 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD13   1 
ATOM   1613  H HD21   . LEU A 1 104 ? 45.499  27.912 27.082 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD21   1 
ATOM   1614  H HD22   . LEU A 1 104 ? 46.430  29.199 27.134 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD22   1 
ATOM   1615  H HD23   . LEU A 1 104 ? 46.961  27.811 27.696 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD23   1 
ATOM   1616  N N      . SER A 1 105 ? 45.880  23.359 26.189 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 104 SER A N      1 
ATOM   1617  C CA     . SER A 1 105 ? 45.425  22.186 25.463 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA     1 
ATOM   1618  C C      . SER A 1 105 ? 44.950  22.610 24.075 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 104 SER A C      1 
ATOM   1619  O O      . SER A 1 105 ? 44.659  23.783 23.826 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 104 SER A O      1 
ATOM   1620  C CB     . SER A 1 105 ? 44.291  21.530 26.236 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB     1 
ATOM   1621  O OG     . SER A 1 105 ? 43.158  22.375 26.191 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG     1 
ATOM   1622  H H      . SER A 1 105 ? 45.418  23.560 26.885 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 104 SER A H      1 
ATOM   1623  H HA     . SER A 1 105 ? 46.138  21.536 25.358 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HA     1 
ATOM   1624  H HB2    . SER A 1 105 ? 44.075  20.676 25.830 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HB2    1 
ATOM   1625  H HB3    . SER A 1 105 ? 44.562  21.400 27.158 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HB3    1 
ATOM   1626  H HG     . SER A 1 105 ? 42.690  22.265 26.880 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HG     1 
ATOM   1627  N N      . ALA A 1 106 ? 44.830  21.630 23.172 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N      1 
ATOM   1628  C CA     . ALA A 1 106 ? 44.327  21.929 21.835 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA     1 
ATOM   1629  C C      . ALA A 1 106 ? 42.937  22.538 21.908 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C      1 
ATOM   1630  O O      . ALA A 1 106 ? 42.639  23.521 21.218 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O      1 
ATOM   1631  C CB     . ALA A 1 106 ? 44.282  20.660 20.991 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB     1 
ATOM   1632  H H      . ALA A 1 106 ? 45.029  20.804 23.308 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A H      1 
ATOM   1633  H HA     . ALA A 1 106 ? 44.930  22.560 21.411 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HA     1 
ATOM   1634  H HB1    . ALA A 1 106 ? 43.963  20.883 20.102 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HB1    1 
ATOM   1635  H HB2    . ALA A 1 106 ? 45.174  20.285 20.937 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HB2    1 
ATOM   1636  H HB3    . ALA A 1 106 ? 43.679  20.025 21.408 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HB3    1 
ATOM   1637  N N      . GLU A 1 107 ? 42.079  21.991 22.770 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N      1 
ATOM   1638  C CA     . GLU A 1 107 ? 40.712  22.492 22.843 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA     1 
ATOM   1639  C C      . GLU A 1 107 ? 40.690  23.908 23.412 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C      1 
ATOM   1640  O O      . GLU A 1 107 ? 39.914  24.754 22.955 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O      1 
ATOM   1641  C CB     . GLU A 1 107 ? 39.812  21.509 23.601 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB     1 
ATOM   1642  C CG     . GLU A 1 107 ? 40.257  21.087 24.992 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG     1 
ATOM   1643  C CD     . GLU A 1 107 ? 41.192  19.873 25.037 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD     1 
ATOM   1644  O OE1    . GLU A 1 107 ? 41.926  19.579 24.069 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1    1 
ATOM   1645  O OE2    . GLU A 1 107 ? 41.195  19.210 26.091 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2    1 
ATOM   1646  H H      . GLU A 1 107 ? 42.260  21.346 23.309 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A H      1 
ATOM   1647  H HA     . GLU A 1 107 ? 40.331  22.545 21.953 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HA     1 
ATOM   1648  H HB2    . GLU A 1 107 ? 38.938  21.919 23.699 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HB2    1 
ATOM   1649  H HB3    . GLU A 1 107 ? 39.741  20.700 23.071 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HB3    1 
ATOM   1650  H HG2    . GLU A 1 107 ? 40.727  21.830 25.402 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HG2    1 
ATOM   1651  H HG3    . GLU A 1 107 ? 39.469  20.865 25.512 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HG3    1 
ATOM   1652  N N      . ALA A 1 108 ? 41.558  24.197 24.380 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N      1 
ATOM   1653  C CA     . ALA A 1 108 ? 41.592  25.540 24.945 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA     1 
ATOM   1654  C C      . ALA A 1 108 ? 42.138  26.535 23.928 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C      1 
ATOM   1655  O O      . ALA A 1 108 ? 41.646  27.663 23.834 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O      1 
ATOM   1656  C CB     . ALA A 1 108 ? 42.428  25.545 26.224 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB     1 
ATOM   1657  H H      . ALA A 1 108 ? 42.125  23.646 24.718 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A H      1 
ATOM   1658  H HA     . ALA A 1 108 ? 40.693  25.815 25.183 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HA     1 
ATOM   1659  H HB1    . ALA A 1 108 ? 42.527  26.459 26.532 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HB1    1 
ATOM   1660  H HB2    . ALA A 1 108 ? 41.975  25.016 26.899 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HB2    1 
ATOM   1661  H HB3    . ALA A 1 108 ? 43.299  25.164 26.033 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HB3    1 
ATOM   1662  N N      . ARG A 1 109 ? 43.137  26.124 23.142 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N      1 
ATOM   1663  C CA     . ARG A 1 109 ? 43.689  26.993 22.109 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA     1 
ATOM   1664  C C      . ARG A 1 109 ? 42.602  27.467 21.157 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C      1 
ATOM   1665  O O      . ARG A 1 109 ? 42.545  28.650 20.799 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O      1 
ATOM   1666  C CB     . ARG A 1 109 ? 44.737  26.197 21.329 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB     1 
ATOM   1667  C CG     . ARG A 1 109 ? 45.592  27.002 20.387 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG     1 
ATOM   1668  C CD     . ARG A 1 109 ? 46.584  26.106 19.639 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD     1 
ATOM   1669  N NE     . ARG A 1 109 ? 47.638  25.554 20.482 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE     1 
ATOM   1670  C CZ     . ARG A 1 109 ? 48.935  25.721 20.246 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ     1 
ATOM   1671  N NH1    . ARG A 1 109 ? 49.365  26.402 19.196 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1    1 
ATOM   1672  N NH2    . ARG A 1 109 ? 49.823  25.204 21.090 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2    1 
ATOM   1673  H H      . ARG A 1 109 ? 43.508  25.349 23.187 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A H      1 
ATOM   1674  H HA     . ARG A 1 109 ? 44.097  27.772 22.518 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HA     1 
ATOM   1675  H HB2    . ARG A 1 109 ? 45.332  25.770 21.965 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB2    1 
ATOM   1676  H HB3    . ARG A 1 109 ? 44.278  25.525 20.800 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB3    1 
ATOM   1677  H HG2    . ARG A 1 109 ? 45.025  27.444 19.735 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG2    1 
ATOM   1678  H HG3    . ARG A 1 109 ? 46.094  27.662 20.891 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG3    1 
ATOM   1679  H HD2    . ARG A 1 109 ? 46.099  25.362 19.249 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD2    1 
ATOM   1680  H HD3    . ARG A 1 109 ? 47.009  26.628 18.941 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD3    1 
ATOM   1681  H HE     . ARG A 1 109 ? 47.407  25.094 21.171 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HE     1 
ATOM   1682  H HH11   . ARG A 1 109 ? 48.800  26.749 18.648 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH11   1 
ATOM   1683  H HH12   . ARG A 1 109 ? 50.209  26.499 19.062 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH12   1 
ATOM   1684  H HH21   . ARG A 1 109 ? 49.557  24.766 21.781 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH21   1 
ATOM   1685  H HH22   . ARG A 1 109 ? 50.665  25.307 20.945 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH22   1 
ATOM   1686  N N      A GLU A 1 110 ? 41.737  26.551 20.727 0.66 17.21  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N      1 
ATOM   1687  N N      B GLU A 1 110 ? 41.714  26.565 20.742 0.34 17.11  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N      1 
ATOM   1688  C CA     A GLU A 1 110 ? 40.661  26.914 19.813 0.66 15.36  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA     1 
ATOM   1689  C CA     B GLU A 1 110 ? 40.683  26.954 19.788 0.34 15.03  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA     1 
ATOM   1690  C C      A GLU A 1 110 ? 39.757  27.987 20.407 0.66 16.50  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C      1 
ATOM   1691  C C      B GLU A 1 110 ? 39.647  27.895 20.391 0.34 17.83  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C      1 
ATOM   1692  O O      A GLU A 1 110 ? 39.257  28.851 19.674 0.66 20.82  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O      1 
ATOM   1693  O O      B GLU A 1 110 ? 38.911  28.541 19.637 0.34 19.64  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O      1 
ATOM   1694  C CB     A GLU A 1 110 ? 39.868  25.648 19.478 0.66 17.63  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB     1 
ATOM   1695  C CB     B GLU A 1 110 ? 39.991  25.717 19.219 0.34 21.53  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB     1 
ATOM   1696  C CG     A GLU A 1 110 ? 38.630  25.869 18.626 0.66 23.18  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG     1 
ATOM   1697  C CG     B GLU A 1 110 ? 40.863  24.933 18.256 0.34 28.39  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG     1 
ATOM   1698  C CD     A GLU A 1 110 ? 38.940  26.337 17.217 0.66 29.03  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD     1 
ATOM   1699  C CD     B GLU A 1 110 ? 41.467  25.819 17.179 0.34 26.28  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD     1 
ATOM   1700  O OE1    A GLU A 1 110 ? 40.036  26.031 16.699 0.66 21.75  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1    1 
ATOM   1701  O OE1    B GLU A 1 110 ? 40.689  26.438 16.427 0.34 24.07  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1    1 
ATOM   1702  O OE2    A GLU A 1 110 ? 38.071  27.010 16.625 0.66 18.84  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2    1 
ATOM   1703  O OE2    B GLU A 1 110 ? 42.714  25.930 17.110 0.34 17.77  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2    1 
ATOM   1704  H H      A GLU A 1 110 ? 41.751  25.720 20.947 0.66 20.66  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A H      1 
ATOM   1705  H H      B GLU A 1 110 ? 41.688  25.743 20.993 0.34 20.53  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A H      1 
ATOM   1706  H HA     A GLU A 1 110 ? 41.028  27.278 18.992 0.66 18.43  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HA     1 
ATOM   1707  H HA     B GLU A 1 110 ? 41.113  27.419 19.054 0.34 18.03  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HA     1 
ATOM   1708  H HB2    A GLU A 1 110 ? 40.449  25.040 18.994 0.66 21.16  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB2    1 
ATOM   1709  H HB2    B GLU A 1 110 ? 39.750  25.128 19.950 0.34 25.84  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB2    1 
ATOM   1710  H HB3    A GLU A 1 110 ? 39.579  25.238 20.309 0.66 21.16  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB3    1 
ATOM   1711  H HB3    B GLU A 1 110 ? 39.195  25.996 18.740 0.34 25.84  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB3    1 
ATOM   1712  H HG2    A GLU A 1 110 ? 38.142  25.034 18.561 0.66 27.82  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG2    1 
ATOM   1713  H HG2    B GLU A 1 110 ? 41.588  24.519 18.749 0.34 34.07  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG2    1 
ATOM   1714  H HG3    A GLU A 1 110 ? 38.077  26.545 19.048 0.66 27.82  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG3    1 
ATOM   1715  H HG3    B GLU A 1 110 ? 40.326  24.252 17.822 0.34 34.07  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG3    1 
ATOM   1716  N N      . CYS A 1 111 ? 39.533  27.947 21.721 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N      1 
ATOM   1717  C CA     . CYS A 1 111 ? 38.620  28.879 22.369 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA     1 
ATOM   1718  C C      . CYS A 1 111 ? 39.250  30.226 22.696 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C      1 
ATOM   1719  O O      . CYS A 1 111 ? 38.529  31.221 22.833 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O      1 
ATOM   1720  C CB     . CYS A 1 111 ? 38.136  28.288 23.701 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB     1 
ATOM   1721  S SG     . CYS A 1 111 ? 37.233  26.795 23.557 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG     1 
ATOM   1722  H H      . CYS A 1 111 ? 39.899  27.387 22.261 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A H      1 
ATOM   1723  H HA     . CYS A 1 111 ? 37.874  29.019 21.765 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HA     1 
ATOM   1724  H HB2    . CYS A 1 111 ? 38.911  28.107 24.256 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HB2    1 
ATOM   1725  H HB3    . CYS A 1 111 ? 37.561  28.937 24.135 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HB3    1 
ATOM   1726  H HG     . CYS A 1 111 ? 37.865  26.017 22.898 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HG     1 
ATOM   1727  N N      . LEU A 1 112 ? 40.565  30.263 22.926 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N      1 
ATOM   1728  C CA     . LEU A 1 112 ? 41.199  31.409 23.565 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA     1 
ATOM   1729  C C      . LEU A 1 112 ? 41.998  32.301 22.622 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C      1 
ATOM   1730  O O      . LEU A 1 112 ? 42.352  33.419 23.016 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O      1 
ATOM   1731  C CB     . LEU A 1 112 ? 42.130  30.928 24.689 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB     1 
ATOM   1732  C CG     . LEU A 1 112 ? 41.459  30.156 25.827 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG     1 
ATOM   1733  C CD1    . LEU A 1 112 ? 42.511  29.535 26.730 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1    1 
ATOM   1734  C CD2    . LEU A 1 112 ? 40.510  31.068 26.613 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2    1 
ATOM   1735  H H      . LEU A 1 112 ? 41.111  29.632 22.719 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A H      1 
ATOM   1736  H HA     . LEU A 1 112 ? 40.504  31.962 23.954 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HA     1 
ATOM   1737  H HB2    . LEU A 1 112 ? 42.798  30.342 24.299 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HB2    1 
ATOM   1738  H HB3    . LEU A 1 112 ? 42.558  31.705 25.081 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HB3    1 
ATOM   1739  H HG     . LEU A 1 112 ? 40.924  29.435 25.460 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HG     1 
ATOM   1740  H HD11   . LEU A 1 112 ? 43.079  28.955 26.199 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD11   1 
ATOM   1741  H HD12   . LEU A 1 112 ? 42.068  29.021 27.423 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD12   1 
ATOM   1742  H HD13   . LEU A 1 112 ? 43.041  30.242 27.130 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD13   1 
ATOM   1743  H HD21   . LEU A 1 112 ? 40.998  31.855 26.904 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD21   1 
ATOM   1744  H HD22   . LEU A 1 112 ? 40.172  30.584 27.383 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD22   1 
ATOM   1745  H HD23   . LEU A 1 112 ? 39.775  31.329 26.037 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD23   1 
ATOM   1746  N N      . LEU A 1 113 ? 42.312  31.833 21.404 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N      1 
ATOM   1747  C CA     . LEU A 1 113 ? 43.116  32.603 20.476 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA     1 
ATOM   1748  C C      . LEU A 1 113 ? 42.224  33.337 19.483 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C      1 
ATOM   1749  O O      . LEU A 1 113 ? 41.111  32.895 19.187 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O      1 
ATOM   1750  C CB     . LEU A 1 113 ? 44.067  31.713 19.682 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB     1 
ATOM   1751  C CG     . LEU A 1 113 ? 45.154  30.971 20.455 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG     1 
ATOM   1752  C CD1    . LEU A 1 113 ? 46.086  30.290 19.462 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1    1 
ATOM   1753  C CD2    . LEU A 1 113 ? 45.910  31.859 21.403 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2    1 
ATOM   1754  H H      . LEU A 1 113 ? 42.066  31.067 21.101 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A H      1 
ATOM   1755  H HA     . LEU A 1 113 ? 43.644  33.242 20.981 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HA     1 
ATOM   1756  H HB2    . LEU A 1 113 ? 43.534  31.039 19.231 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HB2    1 
ATOM   1757  H HB3    . LEU A 1 113 ? 44.518  32.270 19.029 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HB3    1 
ATOM   1758  H HG     . LEU A 1 113 ? 44.736  30.300 21.018 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HG     1 
ATOM   1759  H HD11   . LEU A 1 113 ? 45.571  29.676 18.915 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD11   1 
ATOM   1760  H HD12   . LEU A 1 113 ? 46.768  29.803 19.951 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD12   1 
ATOM   1761  H HD13   . LEU A 1 113 ? 46.499  30.965 18.902 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD13   1 
ATOM   1762  H HD21   . LEU A 1 113 ? 46.257  32.621 20.913 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD21   1 
ATOM   1763  H HD22   . LEU A 1 113 ? 46.641  31.355 21.793 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD22   1 
ATOM   1764  H HD23   . LEU A 1 113 ? 45.307  32.162 22.101 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD23   1 
ATOM   1765  N N      . PRO A 1 114 ? 42.663  34.481 18.979 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A N      1 
ATOM   1766  C CA     . PRO A 1 114 ? 41.850  35.201 17.999 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CA     1 
ATOM   1767  C C      . PRO A 1 114 ? 41.862  34.485 16.654 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A C      1 
ATOM   1768  O O      . PRO A 1 114 ? 42.834  33.827 16.276 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A O      1 
ATOM   1769  C CB     . PRO A 1 114 ? 42.556  36.557 17.899 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CB     1 
ATOM   1770  C CG     . PRO A 1 114 ? 43.982  36.217 18.126 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CG     1 
ATOM   1771  C CD     . PRO A 1 114 ? 43.955  35.155 19.213 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CD     1 
ATOM   1772  H HA     . PRO A 1 114 ? 40.939  35.320 18.309 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HA     1 
ATOM   1773  H HB2    . PRO A 1 114 ? 42.421  36.943 17.020 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HB2    1 
ATOM   1774  H HB3    . PRO A 1 114 ? 42.224  37.161 18.581 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HB3    1 
ATOM   1775  H HG2    . PRO A 1 114 ? 44.375  35.870 17.310 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HG2    1 
ATOM   1776  H HG3    . PRO A 1 114 ? 44.468  37.003 18.420 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HG3    1 
ATOM   1777  H HD2    . PRO A 1 114 ? 44.694  34.535 19.110 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HD2    1 
ATOM   1778  H HD3    . PRO A 1 114 ? 43.981  35.559 20.094 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HD3    1 
ATOM   1779  N N      . GLY A 1 115 ? 40.746  34.600 15.936 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N      1 
ATOM   1780  C CA     . GLY A 1 115 ? 40.677  34.171 14.551 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA     1 
ATOM   1781  C C      . GLY A 1 115 ? 40.318  32.721 14.312 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C      1 
ATOM   1782  O O      . GLY A 1 115 ? 40.149  32.323 13.152 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O      1 
ATOM   1783  H H      . GLY A 1 115 ? 40.010  34.928 16.237 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A H      1 
ATOM   1784  H HA2    . GLY A 1 115 ? 40.011  34.712 14.097 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A HA2    1 
ATOM   1785  H HA3    . GLY A 1 115 ? 41.542  34.326 14.140 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A HA3    1 
ATOM   1786  N N      . THR A 1 116 ? 40.241  31.911 15.355 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 115 THR A N      1 
ATOM   1787  C CA     . THR A 1 116 ? 39.764  30.550 15.215 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA     1 
ATOM   1788  C C      . THR A 1 116 ? 38.249  30.546 15.069 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 115 THR A C      1 
ATOM   1789  O O      . THR A 1 116 ? 37.556  31.516 15.390 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 115 THR A O      1 
ATOM   1790  C CB     . THR A 1 116 ? 40.160  29.722 16.419 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB     1 
ATOM   1791  O OG1    . THR A 1 116 ? 39.464  30.245 17.553 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1    1 
ATOM   1792  C CG2    . THR A 1 116 ? 41.658  29.777 16.647 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2    1 
ATOM   1793  H H      . THR A 1 116 ? 40.460  32.128 16.158 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 115 THR A H      1 
ATOM   1794  H HA     . THR A 1 116 ? 40.159  30.146 14.426 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HA     1 
ATOM   1795  H HB     . THR A 1 116 ? 39.931  28.789 16.286 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HB     1 
ATOM   1796  H HG1    . THR A 1 116 ? 39.655  29.798 18.238 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG1    1 
ATOM   1797  H HG21   . THR A 1 116 ? 42.126  29.457 15.860 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG21   1 
ATOM   1798  H HG22   . THR A 1 116 ? 41.899  29.220 17.404 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG22   1 
ATOM   1799  H HG23   . THR A 1 116 ? 41.933  30.690 16.828 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG23   1 
ATOM   1800  N N      . LEU A 1 117 ? 37.732  29.422 14.590 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N      1 
ATOM   1801  C CA     . LEU A 1 117 ? 36.299  29.343 14.342 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA     1 
ATOM   1802  C C      . LEU A 1 117 ? 35.483  29.537 15.618 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C      1 
ATOM   1803  O O      . LEU A 1 117 ? 34.428  30.182 15.586 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O      1 
ATOM   1804  C CB     . LEU A 1 117 ? 35.951  28.020 13.658 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB     1 
ATOM   1805  C CG     . LEU A 1 117 ? 34.520  27.883 13.145 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG     1 
ATOM   1806  C CD1    . LEU A 1 117 ? 34.247  28.932 12.086 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1    1 
ATOM   1807  C CD2    . LEU A 1 117 ? 34.328  26.503 12.560 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2    1 
ATOM   1808  H H      . LEU A 1 117 ? 38.176  28.710 14.405 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A H      1 
ATOM   1809  H HA     . LEU A 1 117 ? 36.057  30.061 13.736 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HA     1 
ATOM   1810  H HB2    . LEU A 1 117 ? 36.541  27.910 12.896 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HB2    1 
ATOM   1811  H HB3    . LEU A 1 117 ? 36.096  27.304 14.296 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HB3    1 
ATOM   1812  H HG     . LEU A 1 117 ? 33.894  28.011 13.874 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HG     1 
ATOM   1813  H HD11   . LEU A 1 117 ? 34.283  29.811 12.496 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD11   1 
ATOM   1814  H HD12   . LEU A 1 117 ? 33.366  28.779 11.710 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD12   1 
ATOM   1815  H HD13   . LEU A 1 117 ? 34.920  28.863 11.392 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD13   1 
ATOM   1816  H HD21   . LEU A 1 117 ? 35.071  26.305 11.967 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD21   1 
ATOM   1817  H HD22   . LEU A 1 117 ? 33.495  26.483 12.064 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD22   1 
ATOM   1818  H HD23   . LEU A 1 117 ? 34.299  25.855 13.281 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD23   1 
ATOM   1819  N N      . PHE A 1 118 ? 35.930  28.974 16.747 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N      1 
ATOM   1820  C CA     . PHE A 1 118 ? 35.157  29.042 17.985 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA     1 
ATOM   1821  C C      . PHE A 1 118 ? 35.740  30.018 19.007 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C      1 
ATOM   1822  O O      . PHE A 1 118 ? 35.323  30.009 20.172 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O      1 
ATOM   1823  C CB     . PHE A 1 118 ? 35.025  27.640 18.587 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB     1 
ATOM   1824  C CG     . PHE A 1 118 ? 34.389  26.646 17.662 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG     1 
ATOM   1825  C CD1    . PHE A 1 118 ? 33.168  26.892 17.068 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1    1 
ATOM   1826  C CD2    . PHE A 1 118 ? 35.048  25.466 17.362 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2    1 
ATOM   1827  C CE1    . PHE A 1 118 ? 32.602  25.967 16.202 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1    1 
ATOM   1828  C CE2    . PHE A 1 118 ? 34.495  24.546 16.498 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2    1 
ATOM   1829  C CZ     . PHE A 1 118 ? 33.273  24.801 15.906 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ     1 
ATOM   1830  H H      . PHE A 1 118 ? 36.675  28.551 16.816 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A H      1 
ATOM   1831  H HA     . PHE A 1 118 ? 34.268  29.368 17.772 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HA     1 
ATOM   1832  H HB2    . PHE A 1 118 ? 35.909  27.312 18.813 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HB2    1 
ATOM   1833  H HB3    . PHE A 1 118 ? 34.477  27.693 19.386 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HB3    1 
ATOM   1834  H HD1    . PHE A 1 118 ? 32.719  27.686 17.250 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HD1    1 
ATOM   1835  H HD2    . PHE A 1 118 ? 35.876  25.292 17.749 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HD2    1 
ATOM   1836  H HE1    . PHE A 1 118 ? 31.770  26.134 15.822 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HE1    1 
ATOM   1837  H HE2    . PHE A 1 118 ? 34.945  23.753 16.314 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HE2    1 
ATOM   1838  H HZ     . PHE A 1 118 ? 32.906  24.188 15.311 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HZ     1 
ATOM   1839  N N      . SER A 1 119 ? 36.612  30.922 18.570 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 118 SER A N      1 
ATOM   1840  C CA     . SER A 1 119 ? 37.260  31.862 19.470 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA     1 
ATOM   1841  C C      . SER A 1 119 ? 36.256  32.608 20.329 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 118 SER A C      1 
ATOM   1842  O O      . SER A 1 119 ? 35.278  33.156 19.822 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 118 SER A O      1 
ATOM   1843  C CB     . SER A 1 119 ? 38.005  32.891 18.626 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB     1 
ATOM   1844  O OG     . SER A 1 119 ? 38.614  33.837 19.475 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG     1 
ATOM   1845  H H      . SER A 1 119 ? 36.848  31.011 17.748 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 118 SER A H      1 
ATOM   1846  H HA     . SER A 1 119 ? 37.861  31.373 20.053 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HA     1 
ATOM   1847  H HB2    . SER A 1 119 ? 38.687  32.444 18.102 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HB2    1 
ATOM   1848  H HB3    . SER A 1 119 ? 37.378  33.342 18.040 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HB3    1 
ATOM   1849  H HG     . SER A 1 119 ? 39.112  33.448 20.029 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HG     1 
ATOM   1850  N N      . LEU A 1 120 ? 36.550  32.691 21.624 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N      1 
ATOM   1851  C CA     . LEU A 1 120 ? 35.813  33.536 22.556 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA     1 
ATOM   1852  C C      . LEU A 1 120 ? 36.338  34.970 22.624 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C      1 
ATOM   1853  O O      . LEU A 1 120 ? 35.814  35.766 23.409 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O      1 
ATOM   1854  C CB     . LEU A 1 120 ? 35.806  32.916 23.954 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB     1 
ATOM   1855  C CG     . LEU A 1 120 ? 35.003  31.626 24.059 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG     1 
ATOM   1856  C CD1    . LEU A 1 120 ? 35.292  30.914 25.374 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1    1 
ATOM   1857  C CD2    . LEU A 1 120 ? 33.519  31.898 23.966 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2    1 
ATOM   1858  H H      . LEU A 1 120 ? 37.190  32.254 21.997 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A H      1 
ATOM   1859  H HA     . LEU A 1 120 ? 34.893  33.581 22.253 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HA     1 
ATOM   1860  H HB2    . LEU A 1 120 ? 36.720  32.717 24.209 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HB2    1 
ATOM   1861  H HB3    . LEU A 1 120 ? 35.420  33.555 24.573 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HB3    1 
ATOM   1862  H HG     . LEU A 1 120 ? 35.265  31.052 23.322 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HG     1 
ATOM   1863  H HD11   . LEU A 1 120 ? 36.252  30.840 25.489 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD11   1 
ATOM   1864  H HD12   . LEU A 1 120 ? 34.892  30.031 25.350 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD12   1 
ATOM   1865  H HD13   . LEU A 1 120 ? 34.911  31.430 26.102 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD13   1 
ATOM   1866  H HD21   . LEU A 1 120 ? 33.268  32.521 24.665 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD21   1 
ATOM   1867  H HD22   . LEU A 1 120 ? 33.038  31.064 24.078 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD22   1 
ATOM   1868  H HD23   . LEU A 1 120 ? 33.323  32.279 23.096 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD23   1 
ATOM   1869  N N      . VAL A 1 121 ? 37.357  35.322 21.837 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N      1 
ATOM   1870  C CA     . VAL A 1 121 ? 37.923  36.668 21.927 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA     1 
ATOM   1871  C C      . VAL A 1 121 ? 36.851  37.740 21.749 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C      1 
ATOM   1872  O O      . VAL A 1 121 ? 36.856  38.756 22.455 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O      1 
ATOM   1873  C CB     . VAL A 1 121 ? 39.097  36.822 20.939 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB     1 
ATOM   1874  C CG1    . VAL A 1 121 ? 39.484  38.278 20.770 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1    1 
ATOM   1875  C CG2    . VAL A 1 121 ? 40.285  36.018 21.426 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2    1 
ATOM   1876  H H      . VAL A 1 121 ? 37.730  34.811 21.255 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A H      1 
ATOM   1877  H HA     . VAL A 1 121 ? 38.281  36.788 22.821 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HA     1 
ATOM   1878  H HB     . VAL A 1 121 ? 38.819  36.488 20.071 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HB     1 
ATOM   1879  H HG11   . VAL A 1 121 ? 38.819  38.719 20.218 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG11   1 
ATOM   1880  H HG12   . VAL A 1 121 ? 40.353  38.326 20.342 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG12   1 
ATOM   1881  H HG13   . VAL A 1 121 ? 39.521  38.698 21.643 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG13   1 
ATOM   1882  H HG21   . VAL A 1 121 ? 40.581  36.376 22.277 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG21   1 
ATOM   1883  H HG22   . VAL A 1 121 ? 41.000  36.084 20.773 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG22   1 
ATOM   1884  H HG23   . VAL A 1 121 ? 40.018  35.092 21.531 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG23   1 
ATOM   1885  N N      . GLY A 1 122 ? 35.913  37.537 20.822 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N      1 
ATOM   1886  C CA     . GLY A 1 122 ? 34.868  38.529 20.623 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA     1 
ATOM   1887  C C      . GLY A 1 122 ? 33.948  38.680 21.819 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C      1 
ATOM   1888  O O      . GLY A 1 122 ? 33.399  39.763 22.050 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O      1 
ATOM   1889  H H      . GLY A 1 122 ? 35.864  36.848 20.308 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A H      1 
ATOM   1890  H HA2    . GLY A 1 122 ? 35.278  39.391 20.448 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A HA2    1 
ATOM   1891  H HA3    . GLY A 1 122 ? 34.329  38.274 19.858 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A HA3    1 
ATOM   1892  N N      . LYS A 1 123 ? 33.761  37.599 22.586 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N      1 
ATOM   1893  C CA     . LYS A 1 123 ? 33.050  37.666 23.861 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA     1 
ATOM   1894  C C      . LYS A 1 123 ? 33.876  38.375 24.928 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C      1 
ATOM   1895  O O      . LYS A 1 123 ? 33.347  39.223 25.658 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O      1 
ATOM   1896  C CB     . LYS A 1 123 ? 32.662  36.245 24.285 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB     1 
ATOM   1897  C CG     . LYS A 1 123 ? 32.272  36.078 25.749 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG     1 
ATOM   1898  C CD     . LYS A 1 123 ? 31.049  36.866 26.175 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD     1 
ATOM   1899  C CE     . LYS A 1 123 ? 30.783  36.568 27.644 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE     1 
ATOM   1900  N NZ     . LYS A 1 123 ? 29.708  37.417 28.194 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ     1 
ATOM   1901  H H      . LYS A 1 123 ? 34.039  36.810 22.387 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A H      1 
ATOM   1902  H HA     . LYS A 1 123 ? 32.235  38.182 23.759 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HA     1 
ATOM   1903  H HB2    . LYS A 1 123 ? 31.902  35.964 23.751 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HB2    1 
ATOM   1904  H HB3    . LYS A 1 123 ? 33.418  35.660 24.120 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HB3    1 
ATOM   1905  H HG2    . LYS A 1 123 ? 32.085  35.140 25.914 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HG2    1 
ATOM   1906  H HG3    . LYS A 1 123 ? 33.014  36.371 26.302 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HG3    1 
ATOM   1907  H HD2    . LYS A 1 123 ? 31.209  37.817 26.066 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HD2    1 
ATOM   1908  H HD3    . LYS A 1 123 ? 30.278  36.598 25.651 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HD3    1 
ATOM   1909  H HE2    . LYS A 1 123 ? 30.515  35.641 27.739 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HE2    1 
ATOM   1910  H HE3    . LYS A 1 123 ? 31.591  36.734 28.155 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HE3    1 
ATOM   1911  H HZ1    . LYS A 1 123 ? 29.604  37.252 29.062 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HZ1    1 
ATOM   1912  H HZ2    . LYS A 1 123 ? 28.942  37.247 27.774 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HZ2    1 
ATOM   1913  H HZ3    . LYS A 1 123 ? 29.913  38.276 28.085 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HZ3    1 
ATOM   1914  N N      . PHE A 1 124 ? 35.186  38.105 24.989 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N      1 
ATOM   1915  C CA     . PHE A 1 124 ? 36.029  38.862 25.907 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA     1 
ATOM   1916  C C      . PHE A 1 124 ? 35.907  40.359 25.627 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C      1 
ATOM   1917  O O      . PHE A 1 124 ? 35.767  41.172 26.549 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O      1 
ATOM   1918  C CB     . PHE A 1 124 ? 37.515  38.520 25.757 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB     1 
ATOM   1919  C CG     . PHE A 1 124 ? 37.904  37.107 26.081 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG     1 
ATOM   1920  C CD1    . PHE A 1 124 ? 37.193  36.323 26.968 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1    1 
ATOM   1921  C CD2    . PHE A 1 124 ? 39.061  36.589 25.506 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2    1 
ATOM   1922  C CE1    . PHE A 1 124 ? 37.620  35.030 27.256 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1    1 
ATOM   1923  C CE2    . PHE A 1 124 ? 39.485  35.315 25.780 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2    1 
ATOM   1924  C CZ     . PHE A 1 124 ? 38.771  34.532 26.659 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ     1 
ATOM   1925  H H      . PHE A 1 124 ? 35.594  37.508 24.524 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A H      1 
ATOM   1926  H HA     . PHE A 1 124 ? 35.735  38.627 26.801 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HA     1 
ATOM   1927  H HB2    . PHE A 1 124 ? 37.771  38.682 24.835 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HB2    1 
ATOM   1928  H HB3    . PHE A 1 124 ? 38.021  39.098 26.349 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HB3    1 
ATOM   1929  H HD1    . PHE A 1 124 ? 36.427  36.659 27.374 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HD1    1 
ATOM   1930  H HD2    . PHE A 1 124 ? 39.556  37.119 24.924 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HD2    1 
ATOM   1931  H HE1    . PHE A 1 124 ? 37.136  34.501 27.848 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HE1    1 
ATOM   1932  H HE2    . PHE A 1 124 ? 40.253  34.981 25.374 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HE2    1 
ATOM   1933  H HZ     . PHE A 1 124 ? 39.059  33.670 26.853 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HZ     1 
ATOM   1934  N N      . MET A 1 125 ? 36.026  40.745 24.350 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 124 MET A N      1 
ATOM   1935  C CA     . MET A 1 125 ? 36.010  42.164 23.998 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CA     1 
ATOM   1936  C C      . MET A 1 125 ? 34.627  42.779 24.201 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 124 MET A C      1 
ATOM   1937  O O      . MET A 1 125 ? 34.514  43.932 24.634 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 124 MET A O      1 
ATOM   1938  C CB     . MET A 1 125 ? 36.500  42.361 22.561 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CB     1 
ATOM   1939  C CG     . MET A 1 125 ? 37.958  41.987 22.352 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CG     1 
ATOM   1940  S SD     . MET A 1 125 ? 39.097  42.609 23.632 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 124 MET A SD     1 
ATOM   1941  C CE     . MET A 1 125 ? 38.839  44.389 23.593 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CE     1 
ATOM   1942  H H      . MET A 1 125 ? 36.115  40.212 23.682 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 124 MET A H      1 
ATOM   1943  H HA     . MET A 1 125 ? 36.633  42.628 24.578 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HA     1 
ATOM   1944  H HB2    . MET A 1 125 ? 35.965  41.808 21.970 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HB2    1 
ATOM   1945  H HB3    . MET A 1 125 ? 36.397  43.296 22.322 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HB3    1 
ATOM   1946  H HG2    . MET A 1 125 ? 38.030  41.019 22.343 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HG2    1 
ATOM   1947  H HG3    . MET A 1 125 ? 38.251  42.349 21.501 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HG3    1 
ATOM   1948  H HE1    . MET A 1 125 ? 39.469  44.813 24.196 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HE1    1 
ATOM   1949  H HE2    . MET A 1 125 ? 38.981  44.709 22.688 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HE2    1 
ATOM   1950  H HE3    . MET A 1 125 ? 37.931  44.583 23.873 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HE3    1 
ATOM   1951  N N      . HIS A 1 126 ? 33.564  42.014 23.941 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N      1 
ATOM   1952  C CA     . HIS A 1 126 ? 32.226  42.501 24.245 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA     1 
ATOM   1953  C C      . HIS A 1 126 ? 32.077  42.792 25.732 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C      1 
ATOM   1954  O O      . HIS A 1 126 ? 31.498  43.814 26.119 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O      1 
ATOM   1955  C CB     . HIS A 1 126 ? 31.185  41.476 23.819 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB     1 
ATOM   1956  C CG     . HIS A 1 126 ? 29.785  41.913 24.093 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG     1 
ATOM   1957  N ND1    . HIS A 1 126 ? 29.166  42.927 23.394 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1    1 
ATOM   1958  C CD2    . HIS A 1 126 ? 28.896  41.496 25.022 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2    1 
ATOM   1959  C CE1    . HIS A 1 126 ? 27.951  43.111 23.880 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1    1 
ATOM   1960  N NE2    . HIS A 1 126 ? 27.758  42.244 24.858 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2    1 
ATOM   1961  H H      . HIS A 1 126 ? 33.593  41.226 23.597 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A H      1 
ATOM   1962  H HA     . HIS A 1 126 ? 32.075  43.320 23.747 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HA     1 
ATOM   1963  H HB2    . HIS A 1 126 ? 31.268  41.321 22.865 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HB2    1 
ATOM   1964  H HB3    . HIS A 1 126 ? 31.341  40.650 24.304 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HB3    1 
ATOM   1965  H HD2    . HIS A 1 126 ? 29.031  40.827 25.654 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HD2    1 
ATOM   1966  H HE1    . HIS A 1 126 ? 27.337  43.743 23.584 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HE1    1 
ATOM   1967  H HE2    . HIS A 1 126 ? 27.036  42.162 25.317 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HE2    1 
ATOM   1968  N N      . ASP A 1 127 ? 32.589  41.902 26.586 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N      1 
ATOM   1969  C CA     . ASP A 1 127 ? 32.529  42.157 28.019 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA     1 
ATOM   1970  C C      . ASP A 1 127 ? 33.316  43.411 28.374 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C      1 
ATOM   1971  O O      . ASP A 1 127 ? 32.826  44.287 29.093 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O      1 
ATOM   1972  C CB     . ASP A 1 127 ? 33.086  40.969 28.801 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB     1 
ATOM   1973  C CG     . ASP A 1 127 ? 32.084  39.847 28.989 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG     1 
ATOM   1974  O OD1    . ASP A 1 127 ? 30.895  39.979 28.611 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1    1 
ATOM   1975  O OD2    . ASP A 1 127 ? 32.496  38.826 29.584 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2    1 
ATOM   1976  H H      . ASP A 1 127 ? 32.966  41.162 26.363 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A H      1 
ATOM   1977  H HA     . ASP A 1 127 ? 31.599  42.278 28.267 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A HA     1 
ATOM   1978  H HB2    . ASP A 1 127 ? 33.849  40.609 28.323 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A HB2    1 
ATOM   1979  H HB3    . ASP A 1 127 ? 33.360  41.274 29.681 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A HB3    1 
ATOM   1980  N N      . ILE A 1 128 ? 34.551  43.502 27.885 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N      1 
ATOM   1981  C CA     . ILE A 1 128 ? 35.425  44.613 28.247 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA     1 
ATOM   1982  C C      . ILE A 1 128 ? 34.811  45.942 27.819 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C      1 
ATOM   1983  O O      . ILE A 1 128 ? 34.783  46.914 28.588 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O      1 
ATOM   1984  C CB     . ILE A 1 128 ? 36.819  44.404 27.629 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB     1 
ATOM   1985  C CG1    . ILE A 1 128 ? 37.552  43.253 28.328 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1    1 
ATOM   1986  C CG2    . ILE A 1 128 ? 37.600  45.706 27.706 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2    1 
ATOM   1987  C CD1    . ILE A 1 128 ? 38.758  42.727 27.547 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1    1 
ATOM   1988  H H      . ILE A 1 128 ? 34.906  42.935 27.343 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A H      1 
ATOM   1989  H HA     . ILE A 1 128 ? 35.518  44.634 29.212 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HA     1 
ATOM   1990  H HB     . ILE A 1 128 ? 36.729  44.155 26.696 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HB     1 
ATOM   1991  H HG12   . ILE A 1 128 ? 37.869  43.563 29.190 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG12   1 
ATOM   1992  H HG13   . ILE A 1 128 ? 36.933  42.516 28.448 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG13   1 
ATOM   1993  H HG21   . ILE A 1 128 ? 37.286  46.304 27.009 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG21   1 
ATOM   1994  H HG22   . ILE A 1 128 ? 38.543  45.517 27.580 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG22   1 
ATOM   1995  H HG23   . ILE A 1 128 ? 37.457  46.109 28.576 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG23   1 
ATOM   1996  H HD11   . ILE A 1 128 ? 38.465  42.440 26.668 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HD11   1 
ATOM   1997  H HD12   . ILE A 1 128 ? 39.144  41.978 28.028 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HD12   1 
ATOM   1998  H HD13   . ILE A 1 128 ? 39.413  43.437 27.462 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HD13   1 
ATOM   1999  N N      . ASN A 1 129 ? 34.324  46.004 26.577 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A N      1 
ATOM   2000  C CA     . ASN A 1 129 ? 33.904  47.256 25.961 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CA     1 
ATOM   2001  C C      . ASN A 1 129 ? 32.470  47.636 26.302 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A C      1 
ATOM   2002  O O      . ASN A 1 129 ? 32.153  48.833 26.356 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A O      1 
ATOM   2003  C CB     . ASN A 1 129 ? 34.019  47.153 24.438 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CB     1 
ATOM   2004  C CG     . ASN A 1 129 ? 35.447  47.068 23.972 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CG     1 
ATOM   2005  O OD1    . ASN A 1 129 ? 36.369  47.507 24.660 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A OD1    1 
ATOM   2006  N ND2    . ASN A 1 129 ? 35.640  46.508 22.786 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A ND2    1 
ATOM   2007  H H      . ASN A 1 129 ? 34.228  45.321 26.064 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A H      1 
ATOM   2008  H HA     . ASN A 1 129 ? 34.492  47.960 26.277 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HA     1 
ATOM   2009  H HB2    . ASN A 1 129 ? 33.557  46.355 24.139 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HB2    1 
ATOM   2010  H HB3    . ASN A 1 129 ? 33.618  47.939 24.036 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HB3    1 
ATOM   2011  H HD21   . ASN A 1 129 ? 36.436  46.433 22.471 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HD21   1 
ATOM   2012  H HD22   . ASN A 1 129 ? 34.969  46.219 22.333 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HD22   1 
ATOM   2013  N N      . VAL A 1 130 ? 31.590  46.648 26.488 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N      1 
ATOM   2014  C CA     . VAL A 1 130 ? 30.154  46.886 26.576 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA     1 
ATOM   2015  C C      . VAL A 1 130 ? 29.568  46.351 27.879 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C      1 
ATOM   2016  O O      . VAL A 1 130 ? 28.953  47.103 28.642 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O      1 
ATOM   2017  C CB     . VAL A 1 130 ? 29.406  46.289 25.366 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB     1 
ATOM   2018  C CG1    . VAL A 1 130 ? 27.897  46.498 25.505 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1    1 
ATOM   2019  C CG2    . VAL A 1 130 ? 29.917  46.896 24.073 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2    1 
ATOM   2020  H H      . VAL A 1 130 ? 31.807  45.819 26.568 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A H      1 
ATOM   2021  H HA     . VAL A 1 130 ? 30.033  47.849 26.585 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HA     1 
ATOM   2022  H HB     . VAL A 1 130 ? 29.572  45.333 25.338 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HB     1 
ATOM   2023  H HG11   . VAL A 1 130 ? 27.569  45.955 26.239 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG11   1 
ATOM   2024  H HG12   . VAL A 1 130 ? 27.464  46.234 24.678 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG12   1 
ATOM   2025  H HG13   . VAL A 1 130 ? 27.724  47.436 25.684 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG13   1 
ATOM   2026  H HG21   . VAL A 1 130 ? 29.797  47.858 24.108 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG21   1 
ATOM   2027  H HG22   . VAL A 1 130 ? 29.414  46.527 23.331 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG22   1 
ATOM   2028  H HG23   . VAL A 1 130 ? 30.858  46.683 23.975 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG23   1 
ATOM   2029  N N      . ALA A 1 131 ? 29.712  45.045 28.135 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N      1 
ATOM   2030  C CA     . ALA A 1 131 ? 28.893  44.428 29.178 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA     1 
ATOM   2031  C C      . ALA A 1 131 ? 29.367  44.792 30.587 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C      1 
ATOM   2032  O O      . ALA A 1 131 ? 28.536  45.043 31.468 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O      1 
ATOM   2033  C CB     . ALA A 1 131 ? 28.844  42.909 29.015 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB     1 
ATOM   2034  H H      . ALA A 1 131 ? 30.258  44.516 27.733 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A H      1 
ATOM   2035  H HA     . ALA A 1 131 ? 27.992  44.771 29.070 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HA     1 
ATOM   2036  H HB1    . ALA A 1 131 ? 28.184  42.547 29.626 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HB1    1 
ATOM   2037  H HB2    . ALA A 1 131 ? 28.600  42.697 28.101 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HB2    1 
ATOM   2038  H HB3    . ALA A 1 131 ? 29.719  42.541 29.217 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HB3    1 
ATOM   2039  N N      A TRP A 1 132 ? 30.709  44.800 30.820 0.55 18.22  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N      1 
ATOM   2040  N N      B TRP A 1 132 ? 30.669  44.812 30.814 0.45 18.19  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N      1 
ATOM   2041  C CA     A TRP A 1 132 ? 31.220  45.100 32.162 0.55 18.54  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA     1 
ATOM   2042  C CA     B TRP A 1 132 ? 31.160  45.064 32.166 0.45 18.69  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA     1 
ATOM   2043  C C      A TRP A 1 132 ? 30.693  46.424 32.630 0.55 18.72  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C      1 
ATOM   2044  C C      B TRP A 1 132 ? 30.743  46.436 32.675 0.45 18.94  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C      1 
ATOM   2045  O O      A TRP A 1 132 ? 30.035  46.481 33.701 0.55 17.90  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O      1 
ATOM   2046  O O      B TRP A 1 132 ? 30.227  46.522 33.803 0.45 18.04  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O      1 
ATOM   2047  C CB     A TRP A 1 132 ? 32.763  45.169 32.174 0.55 25.19  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB     1 
ATOM   2048  C CB     B TRP A 1 132 ? 32.670  44.830 32.195 0.45 20.82  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB     1 
ATOM   2049  C CG     A TRP A 1 132 ? 33.512  43.936 32.648 0.55 20.64  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG     1 
ATOM   2050  C CG     B TRP A 1 132 ? 33.279  45.008 33.528 0.45 20.42  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG     1 
ATOM   2051  C CD1    A TRP A 1 132 ? 34.070  42.987 31.850 0.55 21.31  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1    1 
ATOM   2052  C CD1    B TRP A 1 132 ? 33.480  46.185 34.178 0.45 20.67  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1    1 
ATOM   2053  C CD2    A TRP A 1 132 ? 33.800  43.535 34.004 0.55 21.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2    1 
ATOM   2054  C CD2    B TRP A 1 132 ? 33.795  43.982 34.381 0.45 21.22  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2    1 
ATOM   2055  N NE1    A TRP A 1 132 ? 34.680  42.020 32.608 0.55 22.34  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1    1 
ATOM   2056  N NE1    B TRP A 1 132 ? 34.079  45.959 35.388 0.45 23.34  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1    1 
ATOM   2057  C CE2    A TRP A 1 132 ? 34.528  42.329 33.933 0.55 22.33  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2    1 
ATOM   2058  C CE2    B TRP A 1 132 ? 34.283  44.613 35.538 0.45 21.95  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2    1 
ATOM   2059  C CE3    A TRP A 1 132 ? 33.514  44.073 35.264 0.55 21.14  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3    1 
ATOM   2060  C CE3    B TRP A 1 132 ? 33.882  42.590 34.282 0.45 21.61  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3    1 
ATOM   2061  C CZ2    A TRP A 1 132 ? 34.965  41.648 35.068 0.55 24.02  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2    1 
ATOM   2062  C CZ2    B TRP A 1 132 ? 34.864  43.903 36.589 0.45 23.12  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2    1 
ATOM   2063  C CZ3    A TRP A 1 132 ? 33.948  43.390 36.394 0.55 22.12  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3    1 
ATOM   2064  C CZ3    B TRP A 1 132 ? 34.454  41.884 35.330 0.45 23.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3    1 
ATOM   2065  C CH2    A TRP A 1 132 ? 34.670  42.195 36.286 0.55 23.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2    1 
ATOM   2066  C CH2    B TRP A 1 132 ? 34.935  42.541 36.468 0.45 23.56  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2    1 
ATOM   2067  H H      A TRP A 1 132 ? 31.314  44.640 30.230 0.55 21.85  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A H      1 
ATOM   2068  H H      B TRP A 1 132 ? 31.279  44.687 30.221 0.45 21.82  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A H      1 
ATOM   2069  H HA     A TRP A 1 132 ? 30.937  44.369 32.733 0.55 22.24  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HA     1 
ATOM   2070  H HA     B TRP A 1 132 ? 30.768  44.422 32.777 0.45 22.43  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HA     1 
ATOM   2071  H HB2    A TRP A 1 132 ? 33.060  45.347 31.269 0.55 30.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB2    1 
ATOM   2072  H HB2    B TRP A 1 132 ? 32.850  43.921 31.908 0.45 24.99  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB2    1 
ATOM   2073  H HB3    A TRP A 1 132 ? 33.024  45.897 32.759 0.55 30.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB3    1 
ATOM   2074  H HB3    B TRP A 1 132 ? 33.094  45.459 31.591 0.45 24.99  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB3    1 
ATOM   2075  H HD1    A TRP A 1 132 ? 34.042  42.992 30.920 0.55 25.56  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HD1    1 
ATOM   2076  H HD1    B TRP A 1 132 ? 33.245  47.022 33.849 0.45 24.80  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HD1    1 
ATOM   2077  H HE1    A TRP A 1 132 ? 35.092  41.330 32.300 0.55 26.80  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE1    1 
ATOM   2078  H HE1    B TRP A 1 132 ? 34.292  46.564 35.961 0.45 28.01  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE1    1 
ATOM   2079  H HE3    A TRP A 1 132 ? 33.044  44.871 35.343 0.55 25.35  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE3    1 
ATOM   2080  H HE3    B TRP A 1 132 ? 33.564  42.146 33.529 0.45 25.92  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE3    1 
ATOM   2081  H HZ2    A TRP A 1 132 ? 35.439  40.851 35.000 0.55 28.83  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ2    1 
ATOM   2082  H HZ2    B TRP A 1 132 ? 35.191  44.338 37.343 0.45 27.74  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ2    1 
ATOM   2083  H HZ3    A TRP A 1 132 ? 33.756  43.732 37.237 0.55 26.54  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ3    1 
ATOM   2084  H HZ3    B TRP A 1 132 ? 34.518  40.958 35.276 0.45 27.95  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ3    1 
ATOM   2085  H HH2    A TRP A 1 132 ? 34.955  41.764 37.059 0.55 27.93  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HH2    1 
ATOM   2086  H HH2    B TRP A 1 132 ? 35.311  42.042 37.157 0.45 28.26  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HH2    1 
ATOM   2087  N N      . PRO A 1 133 ? 30.907  47.535 31.935 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N      1 
ATOM   2088  C CA     . PRO A 1 133 ? 30.414  48.809 32.436 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA     1 
ATOM   2089  C C      . PRO A 1 133 ? 28.909  48.831 32.580 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C      1 
ATOM   2090  O O      . PRO A 1 133 ? 28.402  49.417 33.537 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O      1 
ATOM   2091  C CB     . PRO A 1 133 ? 30.927  49.835 31.415 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB     1 
ATOM   2092  C CG     . PRO A 1 133 ? 31.358  49.063 30.241 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG     1 
ATOM   2093  C CD     . PRO A 1 133 ? 31.763  47.707 30.738 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD     1 
ATOM   2094  H HA     . PRO A 1 133 ? 30.826  49.009 33.291 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HA     1 
ATOM   2095  H HB2    . PRO A 1 133 ? 30.210  50.445 31.180 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HB2    1 
ATOM   2096  H HB3    . PRO A 1 133 ? 31.671  50.328 31.794 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HB3    1 
ATOM   2097  H HG2    . PRO A 1 133 ? 30.622  48.989 29.614 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HG2    1 
ATOM   2098  H HG3    . PRO A 1 133 ? 32.109  49.509 29.819 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HG3    1 
ATOM   2099  H HD2    . PRO A 1 133 ? 31.576  47.023 30.075 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HD2    1 
ATOM   2100  H HD3    . PRO A 1 133 ? 32.703  47.690 30.976 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HD3    1 
ATOM   2101  N N      . ALA A 1 134 ? 28.177  48.171 31.683 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A N      1 
ATOM   2102  C CA     . ALA A 1 134 ? 26.722  48.153 31.803 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CA     1 
ATOM   2103  C C      . ALA A 1 134 ? 26.270  47.431 33.065 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A C      1 
ATOM   2104  O O      . ALA A 1 134 ? 25.352  47.894 33.754 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A O      1 
ATOM   2105  C CB     . ALA A 1 134 ? 26.097  47.527 30.560 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CB     1 
ATOM   2106  H H      . ALA A 1 134 ? 28.490  47.736 31.011 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A H      1 
ATOM   2107  H HA     . ALA A 1 134 ? 26.406  49.068 31.864 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HA     1 
ATOM   2108  H HB1    . ALA A 1 134 ? 25.133  47.509 30.666 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HB1    1 
ATOM   2109  H HB2    . ALA A 1 134 ? 26.335  48.060 29.785 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HB2    1 
ATOM   2110  H HB3    . ALA A 1 134 ? 26.435  46.624 30.457 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HB3    1 
ATOM   2111  N N      . TRP A 1 135 ? 26.875  46.274 33.361 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A N      1 
ATOM   2112  C CA     . TRP A 1 135 ? 26.431  45.484 34.503 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CA     1 
ATOM   2113  C C      . TRP A 1 135 ? 26.560  46.267 35.801 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A C      1 
ATOM   2114  O O      . TRP A 1 135 ? 25.728  46.118 36.700 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A O      1 
ATOM   2115  C CB     . TRP A 1 135 ? 27.202  44.170 34.607 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CB     1 
ATOM   2116  C CG     . TRP A 1 135 ? 26.751  43.046 33.710 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CG     1 
ATOM   2117  C CD1    . TRP A 1 135 ? 27.477  42.441 32.711 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD1    1 
ATOM   2118  C CD2    . TRP A 1 135 ? 25.496  42.349 33.762 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD2    1 
ATOM   2119  N NE1    . TRP A 1 135 ? 26.744  41.432 32.139 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A NE1    1 
ATOM   2120  C CE2    . TRP A 1 135 ? 25.524  41.362 32.756 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE2    1 
ATOM   2121  C CE3    . TRP A 1 135 ? 24.341  42.482 34.533 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE3    1 
ATOM   2122  C CZ2    . TRP A 1 135 ? 24.459  40.500 32.527 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ2    1 
ATOM   2123  C CZ3    . TRP A 1 135 ? 23.279  41.625 34.291 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ3    1 
ATOM   2124  C CH2    . TRP A 1 135 ? 23.351  40.645 33.307 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CH2    1 
ATOM   2125  H H      . TRP A 1 135 ? 27.532  45.934 32.922 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A H      1 
ATOM   2126  H HA     . TRP A 1 135 ? 25.497  45.261 34.362 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HA     1 
ATOM   2127  H HB2    . TRP A 1 135 ? 28.131  44.349 34.392 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HB2    1 
ATOM   2128  H HB3    . TRP A 1 135 ? 27.129  43.850 35.520 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HB3    1 
ATOM   2129  H HD1    . TRP A 1 135 ? 28.340  42.681 32.460 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HD1    1 
ATOM   2130  H HE1    . TRP A 1 135 ? 27.009  40.925 31.497 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HE1    1 
ATOM   2131  H HE3    . TRP A 1 135 ? 24.286  43.133 35.195 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HE3    1 
ATOM   2132  H HZ2    . TRP A 1 135 ? 24.501  39.847 31.865 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HZ2    1 
ATOM   2133  H HZ3    . TRP A 1 135 ? 22.503  41.707 34.798 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HZ3    1 
ATOM   2134  H HH2    . TRP A 1 135 ? 22.626  40.076 33.177 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HH2    1 
ATOM   2135  N N      A ARG A 1 136 ? 27.562  47.127 35.936 0.60 18.08  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N      1 
ATOM   2136  N N      B ARG A 1 136 ? 27.616  47.089 35.911 0.40 17.03  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N      1 
ATOM   2137  C CA     A ARG A 1 136 ? 27.630  47.888 37.184 0.60 19.05  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA     1 
ATOM   2138  C CA     B ARG A 1 136 ? 27.812  47.961 37.064 0.40 22.73  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA     1 
ATOM   2139  C C      A ARG A 1 136 ? 26.498  48.910 37.296 0.60 24.69  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C      1 
ATOM   2140  C C      B ARG A 1 136 ? 26.724  49.024 37.184 0.40 17.48  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C      1 
ATOM   2141  O O      A ARG A 1 136 ? 26.101  49.270 38.410 0.60 22.25  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O      1 
ATOM   2142  O O      B ARG A 1 136 ? 26.593  49.653 38.241 0.40 18.35  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O      1 
ATOM   2143  C CB     A ARG A 1 136 ? 28.992  48.550 37.355 0.60 22.14  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB     1 
ATOM   2144  C CB     B ARG A 1 136 ? 29.169  48.676 36.956 0.40 22.00  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB     1 
ATOM   2145  C CG     A ARG A 1 136 ? 29.176  49.297 38.688 0.60 21.95  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG     1 
ATOM   2146  C CG     B ARG A 1 136 ? 30.400  47.824 37.273 0.40 26.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG     1 
ATOM   2147  C CD     A ARG A 1 136 ? 29.396  48.381 39.918 0.60 22.37  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD     1 
ATOM   2148  C CD     B ARG A 1 136 ? 31.702  48.638 37.219 0.40 33.59  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD     1 
ATOM   2149  N NE     A ARG A 1 136 ? 28.201  47.665 40.358 0.60 18.91  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE     1 
ATOM   2150  N NE     B ARG A 1 136 ? 31.799  49.600 38.312 0.40 24.23  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE     1 
ATOM   2151  C CZ     A ARG A 1 136 ? 27.209  48.205 41.053 0.60 18.83  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ     1 
ATOM   2152  C CZ     B ARG A 1 136 ? 32.742  50.527 38.420 0.40 21.93  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ     1 
ATOM   2153  N NH1    A ARG A 1 136 ? 27.195  49.494 41.349 0.60 19.32  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1    1 
ATOM   2154  N NH1    B ARG A 1 136 ? 33.710  50.639 37.525 0.40 22.51  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1    1 
ATOM   2155  N NH2    A ARG A 1 136 ? 26.204  47.430 41.462 0.60 18.47  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2    1 
ATOM   2156  N NH2    B ARG A 1 136 ? 32.698  51.379 39.440 0.40 26.46  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2    1 
ATOM   2157  H H      A ARG A 1 136 ? 28.180  47.283 35.358 0.60 21.70  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A H      1 
ATOM   2158  H H      B ARG A 1 136 ? 28.237  47.157 35.321 0.40 20.42  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A H      1 
ATOM   2159  H HA     A ARG A 1 136 ? 27.532  47.264 37.920 0.60 22.86  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HA     1 
ATOM   2160  H HA     B ARG A 1 136 ? 27.800  47.409 37.861 0.40 27.28  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HA     1 
ATOM   2161  H HB2    A ARG A 1 136 ? 29.677  47.865 37.306 0.60 26.57  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB2    1 
ATOM   2162  H HB2    B ARG A 1 136 ? 29.270  49.000 36.047 0.40 26.40  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB2    1 
ATOM   2163  H HB3    A ARG A 1 136 ? 29.115  49.193 36.639 0.60 26.57  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB3    1 
ATOM   2164  H HB3    B ARG A 1 136 ? 29.169  49.422 37.576 0.40 26.40  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB3    1 
ATOM   2165  H HG2    A ARG A 1 136 ? 29.951  49.876 38.614 0.60 26.34  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG2    1 
ATOM   2166  H HG2    B ARG A 1 136 ? 30.312  47.455 38.166 0.40 31.85  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG2    1 
ATOM   2167  H HG3    A ARG A 1 136 ? 28.381  49.827 38.858 0.60 26.34  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG3    1 
ATOM   2168  H HG3    B ARG A 1 136 ? 30.467  47.106 36.623 0.40 31.85  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG3    1 
ATOM   2169  H HD2    A ARG A 1 136 ? 30.068  47.719 39.694 0.60 26.84  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD2    1 
ATOM   2170  H HD2    B ARG A 1 136 ? 32.458  48.034 37.281 0.40 40.31  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD2    1 
ATOM   2171  H HD3    A ARG A 1 136 ? 29.700  48.926 40.660 0.60 26.84  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD3    1 
ATOM   2172  H HD3    B ARG A 1 136 ? 31.737  49.128 36.383 0.40 40.31  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD3    1 
ATOM   2173  H HE     A ARG A 1 136 ? 28.137  46.832 40.151 0.60 22.69  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HE     1 
ATOM   2174  H HE     B ARG A 1 136 ? 31.203  49.563 38.930 0.40 29.08  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HE     1 
ATOM   2175  H HH11   A ARG A 1 136 ? 27.839  50.001 41.089 0.60 23.18  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH11   1 
ATOM   2176  H HH11   B ARG A 1 136 ? 33.739  50.103 36.853 0.40 27.00  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH11   1 
ATOM   2177  H HH12   A ARG A 1 136 ? 26.542  49.824 41.800 0.60 23.18  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH12   1 
ATOM   2178  H HH12   B ARG A 1 136 ? 34.311  51.248 37.615 0.40 27.00  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH12   1 
ATOM   2179  H HH21   A ARG A 1 136 ? 26.205  46.590 41.276 0.60 22.15  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH21   1 
ATOM   2180  H HH21   B ARG A 1 136 ? 32.064  51.324 40.018 0.40 31.76  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH21   1 
ATOM   2181  H HH22   A ARG A 1 136 ? 25.556  47.769 41.914 0.60 22.15  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH22   1 
ATOM   2182  H HH22   B ARG A 1 136 ? 33.303  51.985 39.521 0.40 31.76  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH22   1 
ATOM   2183  N N      A ASN A 1 137 ? 25.957  49.375 36.166 0.57 17.23  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N      1 
ATOM   2184  N N      B ASN A 1 137 ? 25.950  49.250 36.124 0.43 18.81  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N      1 
ATOM   2185  C CA     A ASN A 1 137 ? 24.850  50.322 36.144 0.57 19.51  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA     1 
ATOM   2186  C CA     B ASN A 1 137 ? 24.901  50.261 36.114 0.43 19.43  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA     1 
ATOM   2187  C C      A ASN A 1 137 ? 23.483  49.647 36.092 0.57 17.42  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C      1 
ATOM   2188  C C      B ASN A 1 137 ? 23.513  49.636 36.044 0.43 17.35  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C      1 
ATOM   2189  O O      A ASN A 1 137 ? 22.483  50.322 35.821 0.57 19.68  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O      1 
ATOM   2190  O O      B ASN A 1 137 ? 22.538  50.321 35.721 0.43 19.73  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O      1 
ATOM   2191  C CB     A ASN A 1 137 ? 24.977  51.246 34.930 0.57 19.99  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB     1 
ATOM   2192  C CB     B ASN A 1 137 ? 25.128  51.214 34.941 0.43 19.11  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB     1 
ATOM   2193  C CG     A ASN A 1 137 ? 26.166  52.169 35.022 0.57 19.66  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG     1 
ATOM   2194  C CG     B ASN A 1 137 ? 24.340  52.494 35.069 0.43 24.80  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG     1 
ATOM   2195  O OD1    A ASN A 1 137 ? 26.527  52.625 36.105 0.57 27.65  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1    1 
ATOM   2196  O OD1    B ASN A 1 137 ? 24.210  53.051 36.159 0.43 22.70  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1    1 
ATOM   2197  N ND2    A ASN A 1 137 ? 26.784  52.454 33.881 0.57 24.25  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2    1 
ATOM   2198  N ND2    B ASN A 1 137 ? 23.796  52.966 33.952 0.43 30.18  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2    1 
ATOM   2199  H H      A ASN A 1 137 ? 26.225  49.148 35.381 0.57 20.66  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A H      1 
ATOM   2200  H H      B ASN A 1 137 ? 26.018  48.819 35.383 0.43 22.58  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A H      1 
ATOM   2201  H HA     A ASN A 1 137 ? 24.899  50.852 36.955 0.57 23.41  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HA     1 
ATOM   2202  H HA     B ASN A 1 137 ? 24.942  50.779 36.933 0.43 23.32  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HA     1 
ATOM   2203  H HB2    A ASN A 1 137 ? 25.078  50.706 34.130 0.57 23.99  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB2    1 
ATOM   2204  H HB2    B ASN A 1 137 ? 26.070  51.443 34.898 0.43 22.93  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB2    1 
ATOM   2205  H HB3    A ASN A 1 137 ? 24.178  51.792 34.862 0.57 23.99  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB3    1 
ATOM   2206  H HB3    B ASN A 1 137 ? 24.856  50.774 34.120 0.43 22.93  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB3    1 
ATOM   2207  H HD21   A ASN A 1 137 ? 27.467  52.976 33.880 0.57 29.10  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD21   1 
ATOM   2208  H HD21   B ASN A 1 137 ? 23.337  53.693 33.971 0.43 36.21  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD21   1 
ATOM   2209  H HD22   A ASN A 1 137 ? 26.500  52.117 33.142 0.57 29.10  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD22   1 
ATOM   2210  H HD22   B ASN A 1 137 ? 23.902  52.544 33.210 0.43 36.21  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD22   1 
ATOM   2211  N N      . LEU A 1 138 ? 23.416  48.339 36.343 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N      1 
ATOM   2212  C CA     . LEU A 1 138 ? 22.146  47.627 36.212 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA     1 
ATOM   2213  C C      . LEU A 1 138 ? 21.035  48.250 37.049 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C      1 
ATOM   2214  O O      . LEU A 1 138 ? 19.875  48.268 36.623 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O      1 
ATOM   2215  C CB     . LEU A 1 138 ? 22.330  46.152 36.568 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB     1 
ATOM   2216  C CG     . LEU A 1 138 ? 21.115  45.230 36.426 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG     1 
ATOM   2217  C CD1    . LEU A 1 138 ? 20.726  45.172 34.949 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1    1 
ATOM   2218  C CD2    . LEU A 1 138 ? 21.405  43.852 36.951 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2    1 
ATOM   2219  H H      . LEU A 1 138 ? 24.081  47.851 36.587 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A H      1 
ATOM   2220  H HA     . LEU A 1 138 ? 21.868  47.685 35.285 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HA     1 
ATOM   2221  H HB2    . LEU A 1 138 ? 23.022  45.793 35.992 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HB2    1 
ATOM   2222  H HB3    . LEU A 1 138 ? 22.611  46.104 37.495 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HB3    1 
ATOM   2223  H HG     . LEU A 1 138 ? 20.376  45.576 36.950 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HG     1 
ATOM   2224  H HD11   . LEU A 1 138 ? 20.385  46.039 34.678 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD11   1 
ATOM   2225  H HD12   . LEU A 1 138 ? 20.042  44.495 34.829 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD12   1 
ATOM   2226  H HD13   . LEU A 1 138 ? 21.511  44.947 34.425 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD13   1 
ATOM   2227  H HD21   . LEU A 1 138 ? 22.078  43.436 36.390 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD21   1 
ATOM   2228  H HD22   . LEU A 1 138 ? 20.589  43.328 36.932 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD22   1 
ATOM   2229  H HD23   . LEU A 1 138 ? 21.732  43.923 37.861 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD23   1 
ATOM   2230  N N      . ALA A 1 139 ? 21.353  48.758 38.241 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N      1 
ATOM   2231  C CA     . ALA A 1 139 ? 20.291  49.292 39.087 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA     1 
ATOM   2232  C C      . ALA A 1 139 ? 19.554  50.427 38.389 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C      1 
ATOM   2233  O O      . ALA A 1 139 ? 18.321  50.497 38.434 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O      1 
ATOM   2234  C CB     . ALA A 1 139 ? 20.856  49.779 40.419 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB     1 
ATOM   2235  H H      . ALA A 1 139 ? 22.146  48.804 38.569 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A H      1 
ATOM   2236  H HA     . ALA A 1 139 ? 19.662  48.577 39.273 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HA     1 
ATOM   2237  H HB1    . ALA A 1 139 ? 20.153  50.227 40.916 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HB1    1 
ATOM   2238  H HB2    . ALA A 1 139 ? 21.182  49.017 40.922 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HB2    1 
ATOM   2239  H HB3    . ALA A 1 139 ? 21.584  50.397 40.246 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HB3    1 
ATOM   2240  N N      A GLU A 1 140 ? 20.295  51.322 37.727 0.44 24.56  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N      1 
ATOM   2241  N N      B GLU A 1 140 ? 20.290  51.325 37.731 0.56 24.58  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N      1 
ATOM   2242  C CA     A GLU A 1 140 ? 19.665  52.457 37.057 0.44 24.49  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA     1 
ATOM   2243  C CA     B GLU A 1 140 ? 19.646  52.454 37.069 0.56 24.28  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA     1 
ATOM   2244  C C      A GLU A 1 140 ? 18.761  51.994 35.922 0.44 21.77  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C      1 
ATOM   2245  C C      B GLU A 1 140 ? 18.771  52.005 35.908 0.56 21.48  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C      1 
ATOM   2246  O O      A GLU A 1 140 ? 17.705  52.588 35.676 0.44 22.85  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O      1 
ATOM   2247  O O      B GLU A 1 140 ? 17.739  52.628 35.635 0.56 22.87  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O      1 
ATOM   2248  C CB     A GLU A 1 140 ? 20.740  53.409 36.530 0.44 29.39  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB     1 
ATOM   2249  C CB     B GLU A 1 140 ? 20.701  53.452 36.596 0.56 29.81  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB     1 
ATOM   2250  C CG     A GLU A 1 140 ? 20.204  54.677 35.866 0.44 39.61  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG     1 
ATOM   2251  C CG     B GLU A 1 140 ? 21.217  54.350 37.708 0.56 37.82  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG     1 
ATOM   2252  C CD     A GLU A 1 140 ? 19.519  55.625 36.840 0.44 42.69  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD     1 
ATOM   2253  C CD     B GLU A 1 140 ? 20.170  55.344 38.194 0.56 48.72  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD     1 
ATOM   2254  O OE1    A GLU A 1 140 ? 19.454  55.313 38.048 0.44 48.55  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1    1 
ATOM   2255  O OE1    B GLU A 1 140 ? 19.732  56.193 37.388 0.56 55.26  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1    1 
ATOM   2256  O OE2    A GLU A 1 140 ? 19.046  56.691 36.394 0.44 47.87  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2    1 
ATOM   2257  O OE2    B GLU A 1 140 ? 19.777  55.272 39.378 0.56 38.34  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2    1 
ATOM   2258  H H      A GLU A 1 140 ? 21.151  51.294 37.654 0.44 29.48  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A H      1 
ATOM   2259  H H      B GLU A 1 140 ? 21.147  51.302 37.656 0.56 29.50  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A H      1 
ATOM   2260  H HA     A GLU A 1 140 ? 19.120  52.939 37.698 0.44 29.38  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HA     1 
ATOM   2261  H HA     B GLU A 1 140 ? 19.074  52.907 37.708 0.56 29.14  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HA     1 
ATOM   2262  H HB2    A GLU A 1 140 ? 21.300  53.684 37.273 0.44 35.27  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB2    1 
ATOM   2263  H HB2    B GLU A 1 140 ? 21.456  52.962 36.234 0.56 35.77  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB2    1 
ATOM   2264  H HB3    A GLU A 1 140 ? 21.273  52.938 35.870 0.44 35.27  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB3    1 
ATOM   2265  H HB3    B GLU A 1 140 ? 20.313  54.018 35.911 0.56 35.77  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB3    1 
ATOM   2266  H HG2    A GLU A 1 140 ? 20.943  55.154 35.457 0.44 47.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG2    1 
ATOM   2267  H HG2    B GLU A 1 140 ? 21.482  53.800 38.462 0.56 45.38  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG2    1 
ATOM   2268  H HG3    A GLU A 1 140 ? 19.555  54.427 35.189 0.44 47.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG3    1 
ATOM   2269  H HG3    B GLU A 1 140 ? 21.980  54.853 37.381 0.56 45.38  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG3    1 
ATOM   2270  N N      . VAL A 1 141 ? 19.153  50.926 35.224 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N      1 
ATOM   2271  C CA     . VAL A 1 141 ? 18.347  50.445 34.111 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA     1 
ATOM   2272  C C      . VAL A 1 141 ? 17.075  49.771 34.620 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C      1 
ATOM   2273  O O      . VAL A 1 141 ? 16.004  49.906 34.015 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O      1 
ATOM   2274  C CB     . VAL A 1 141 ? 19.203  49.496 33.246 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB     1 
ATOM   2275  C CG1    . VAL A 1 141 ? 18.316  48.624 32.381 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1    1 
ATOM   2276  C CG2    . VAL A 1 141 ? 20.214  50.283 32.431 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2    1 
ATOM   2277  H H      . VAL A 1 141 ? 19.862  50.467 35.386 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A H      1 
ATOM   2278  H HA     . VAL A 1 141 ? 18.070  51.194 33.561 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HA     1 
ATOM   2279  H HB     . VAL A 1 141 ? 19.708  48.901 33.822 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HB     1 
ATOM   2280  H HG11   . VAL A 1 141 ? 17.913  47.937 32.934 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG11   1 
ATOM   2281  H HG12   . VAL A 1 141 ? 18.856  48.216 31.686 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG12   1 
ATOM   2282  H HG13   . VAL A 1 141 ? 17.625  49.175 31.982 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG13   1 
ATOM   2283  H HG21   . VAL A 1 141 ? 19.740  50.901 31.852 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG21   1 
ATOM   2284  H HG22   . VAL A 1 141 ? 20.738  49.666 31.897 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG22   1 
ATOM   2285  H HG23   . VAL A 1 141 ? 20.793  50.773 33.035 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG23   1 
ATOM   2286  N N      . VAL A 1 142 ? 17.142  49.100 35.767 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N      1 
ATOM   2287  C CA     . VAL A 1 142 ? 15.928  48.531 36.341 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA     1 
ATOM   2288  C C      . VAL A 1 142 ? 14.988  49.628 36.812 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C      1 
ATOM   2289  O O      . VAL A 1 142 ? 13.761  49.487 36.735 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O      1 
ATOM   2290  C CB     . VAL A 1 142 ? 16.298  47.563 37.480 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB     1 
ATOM   2291  C CG1    . VAL A 1 142 ? 15.071  47.139 38.260 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1    1 
ATOM   2292  C CG2    . VAL A 1 142 ? 17.011  46.364 36.915 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2    1 
ATOM   2293  H H      . VAL A 1 142 ? 17.860  48.964 36.221 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A H      1 
ATOM   2294  H HA     . VAL A 1 142 ? 15.463  48.029 35.654 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HA     1 
ATOM   2295  H HB     . VAL A 1 142 ? 16.891  48.017 38.099 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HB     1 
ATOM   2296  H HG11   . VAL A 1 142 ? 14.792  47.870 38.833 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG11   1 
ATOM   2297  H HG12   . VAL A 1 142 ? 15.291  46.362 38.798 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG12   1 
ATOM   2298  H HG13   . VAL A 1 142 ? 14.361  46.918 37.636 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG13   1 
ATOM   2299  H HG21   . VAL A 1 142 ? 16.390  45.855 36.371 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG21   1 
ATOM   2300  H HG22   . VAL A 1 142 ? 17.336  45.816 37.647 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG22   1 
ATOM   2301  H HG23   . VAL A 1 142 ? 17.756  46.666 36.372 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG23   1 
ATOM   2302  N N      . ARG A 1 143 ? 15.539  50.704 37.370 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A N      1 
ATOM   2303  C CA     . ARG A 1 143 ? 14.698  51.810 37.803 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CA     1 
ATOM   2304  C C      . ARG A 1 143 ? 13.893  52.391 36.647 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A C      1 
ATOM   2305  O O      . ARG A 1 143 ? 12.693  52.652 36.776 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A O      1 
ATOM   2306  C CB     . ARG A 1 143 ? 15.555  52.911 38.425 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CB     1 
ATOM   2307  C CG     . ARG A 1 143 ? 15.997  52.645 39.839 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CG     1 
ATOM   2308  C CD     . ARG A 1 143 ? 16.634  53.891 40.453 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CD     1 
ATOM   2309  N NE     . ARG A 1 143 ? 17.244  53.624 41.750 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NE     1 
ATOM   2310  C CZ     . ARG A 1 143 ? 18.543  53.437 41.952 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CZ     1 
ATOM   2311  N NH1    . ARG A 1 143 ? 19.426  53.583 40.975 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH1    1 
ATOM   2312  N NH2    . ARG A 1 143 ? 18.970  53.116 43.170 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH2    1 
ATOM   2313  H H      . ARG A 1 143 ? 16.381  50.815 37.505 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A H      1 
ATOM   2314  H HA     . ARG A 1 143 ? 14.081  51.471 38.471 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HA     1 
ATOM   2315  H HB2    . ARG A 1 143 ? 16.354  53.021 37.885 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HB2    1 
ATOM   2316  H HB3    . ARG A 1 143 ? 15.043  53.735 38.429 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HB3    1 
ATOM   2317  H HG2    . ARG A 1 143 ? 15.230  52.396 40.377 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HG2    1 
ATOM   2318  H HG3    . ARG A 1 143 ? 16.653  51.930 39.845 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HG3    1 
ATOM   2319  H HD2    . ARG A 1 143 ? 17.325  54.220 39.857 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HD2    1 
ATOM   2320  H HD3    . ARG A 1 143 ? 15.951  54.569 40.575 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HD3    1 
ATOM   2321  H HE     . ARG A 1 143 ? 16.725  53.584 42.434 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HE     1 
ATOM   2322  H HH11   . ARG A 1 143 ? 19.162  53.804 40.187 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH11   1 
ATOM   2323  H HH12   . ARG A 1 143 ? 20.262  53.457 41.129 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH12   1 
ATOM   2324  H HH21   . ARG A 1 143 ? 18.407  53.032 43.814 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH21   1 
ATOM   2325  H HH22   . ARG A 1 143 ? 19.809  52.993 43.313 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH22   1 
ATOM   2326  N N      . HIS A 1 144 ? 14.547  52.621 35.514 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A N      1 
ATOM   2327  C CA     . HIS A 1 144 ? 13.935  53.340 34.398 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CA     1 
ATOM   2328  C C      . HIS A 1 144 ? 13.266  52.444 33.372 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A C      1 
ATOM   2329  O O      . HIS A 1 144 ? 12.306  52.876 32.719 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A O      1 
ATOM   2330  C CB     . HIS A 1 144 ? 14.978  54.283 33.808 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CB     1 
ATOM   2331  C CG     . HIS A 1 144 ? 15.430  55.311 34.795 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CG     1 
ATOM   2332  N ND1    . HIS A 1 144 ? 14.583  56.269 35.310 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A ND1    1 
ATOM   2333  C CD2    . HIS A 1 144 ? 16.617  55.484 35.423 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CD2    1 
ATOM   2334  C CE1    . HIS A 1 144 ? 15.238  57.010 36.185 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CE1    1 
ATOM   2335  N NE2    . HIS A 1 144 ? 16.477  56.559 36.268 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A NE2    1 
ATOM   2336  H H      . HIS A 1 144 ? 15.355  52.369 35.362 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A H      1 
ATOM   2337  H HA     . HIS A 1 144 ? 13.203  53.897 34.706 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HA     1 
ATOM   2338  H HB2    . HIS A 1 144 ? 15.752  53.768 33.531 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HB2    1 
ATOM   2339  H HB3    . HIS A 1 144 ? 14.595  54.743 33.044 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HB3    1 
ATOM   2340  H HD2    . HIS A 1 144 ? 17.384  54.972 35.304 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HD2    1 
ATOM   2341  H HE1    . HIS A 1 144 ? 14.887  57.726 36.662 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HE1    1 
ATOM   2342  H HE2    . HIS A 1 144 ? 17.095  56.885 36.769 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HE2    1 
ATOM   2343  N N      . GLY A 1 145 ? 13.742  51.215 33.224 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N      1 
ATOM   2344  C CA     . GLY A 1 145 ? 13.198  50.293 32.251 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA     1 
ATOM   2345  C C      . GLY A 1 145 ? 13.778  50.524 30.870 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C      1 
ATOM   2346  O O      . GLY A 1 145 ? 14.563  51.442 30.629 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O      1 
ATOM   2347  H H      . GLY A 1 145 ? 14.391  50.890 33.684 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A H      1 
ATOM   2348  H HA2    . GLY A 1 145 ? 13.397  49.383 32.522 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A HA2    1 
ATOM   2349  H HA3    . GLY A 1 145 ? 12.235  50.405 32.204 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A HA3    1 
ATOM   2350  N N      . ALA A 1 146 ? 13.352  49.681 29.932 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N      1 
ATOM   2351  C CA     . ALA A 1 146 ? 13.683  49.856 28.523 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA     1 
ATOM   2352  C C      . ALA A 1 146 ? 12.665  50.711 27.769 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C      1 
ATOM   2353  O O      . ALA A 1 146 ? 12.786  50.860 26.548 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O      1 
ATOM   2354  C CB     . ALA A 1 146 ? 13.827  48.494 27.837 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB     1 
ATOM   2355  H H      . ALA A 1 146 ? 12.864  48.991 30.090 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A H      1 
ATOM   2356  H HA     . ALA A 1 146 ? 14.540  50.308 28.472 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HA     1 
ATOM   2357  H HB1    . ALA A 1 146 ? 13.963  48.632 26.886 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HB1    1 
ATOM   2358  H HB2    . ALA A 1 146 ? 14.589  48.028 28.216 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HB2    1 
ATOM   2359  H HB3    . ALA A 1 146 ? 13.018  47.979 27.983 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HB3    1 
ATOM   2360  N N      . ARG A 1 147 ? 11.684  51.290 28.458 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A N      1 
ATOM   2361  C CA     . ARG A 1 147 ? 10.644  52.050 27.776 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CA     1 
ATOM   2362  C C      . ARG A 1 147 ? 11.199  53.368 27.248 1.00 100.84 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A C      1 
ATOM   2363  O O      . ARG A 1 147 ? 11.859  54.115 27.978 1.00 107.18 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A O      1 
ATOM   2364  C CB     . ARG A 1 147 ? 9.495   52.331 28.746 1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CB     1 
ATOM   2365  H H      . ARG A 1 147 ? 11.601  51.258 29.314 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A H      1 
ATOM   2366  H HA     . ARG A 1 147 ? 10.311  51.535 27.024 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A HA     1 
ATOM   2367  H HB2    . ARG A 1 147 ? 8.671   52.433 28.245 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A HB2    1 
ATOM   2368  N N      . ASP A 1 148 ? 10.934  53.648 25.971 1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N      1 
ATOM   2369  C CA     . ASP A 1 148 ? 11.348  54.902 25.358 1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA     1 
ATOM   2370  C C      . ASP A 1 148 ? 10.623  56.083 26.008 1.00 85.93  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C      1 
ATOM   2371  O O      . ASP A 1 148 ? 9.854   55.935 26.962 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O      1 
ATOM   2372  C CB     . ASP A 1 148 ? 11.114  54.863 23.848 1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB     1 
ATOM   2373  C CG     . ASP A 1 148 ? 12.089  53.946 23.127 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG     1 
ATOM   2374  O OD1    . ASP A 1 148 ? 13.188  53.695 23.669 1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1    1 
ATOM   2375  O OD2    . ASP A 1 148 ? 11.763  53.490 22.010 1.00 90.72  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2    1 
ATOM   2376  H H      . ASP A 1 148 ? 10.513  53.122 25.437 1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A H      1 
ATOM   2377  H HA     . ASP A 1 148 ? 12.299  55.021 25.509 1.00 115.99 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A HA     1 
ATOM   2378  H HB2    . ASP A 1 148 ? 10.215  54.541 23.676 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A HB2    1 
ATOM   2379  H HB3    . ASP A 1 148 ? 11.220  55.757 23.488 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A HB3    1 
ATOM   2380  N N      . THR A 1 149 ? 10.872  57.279 25.466 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 148 THR A N      1 
ATOM   2381  C CA     . THR A 1 149 ? 10.237  58.484 25.992 1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA     1 
ATOM   2382  C C      . THR A 1 149 ? 8.720   58.451 25.838 1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C      1 
ATOM   2383  O O      . THR A 1 149 ? 8.002   59.015 26.672 1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O      1 
ATOM   2384  C CB     . THR A 1 149 ? 10.816  59.713 25.288 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB     1 
ATOM   2385  O OG1    . THR A 1 149 ? 10.804  59.504 23.869 1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1    1 
ATOM   2386  C CG2    . THR A 1 149 ? 12.251  59.964 25.742 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2    1 
ATOM   2387  H H      . THR A 1 149 ? 11.400  57.417 24.801 1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 148 THR A H      1 
ATOM   2388  H HA     . THR A 1 149 ? 10.429  58.548 26.940 1.00 121.27 ? ? ? ? ? ? 148 THR A HA     1 
ATOM   2389  H HB     . THR A 1 149 ? 10.281  60.492 25.508 1.00 120.42 ? ? ? ? ? ? 148 THR A HB     1 
ATOM   2390  H HG1    . THR A 1 149 ? 10.938  60.231 23.470 1.00 131.09 ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG1    1 
ATOM   2391  H HG21   . THR A 1 149 ? 12.283  60.049 26.708 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG21   1 
ATOM   2392  H HG22   . THR A 1 149 ? 12.587  60.782 25.343 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG22   1 
ATOM   2393  H HG23   . THR A 1 149 ? 12.819  59.225 25.472 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG23   1 
ATOM   2394  N N      . SER A 1 150 ? 8.215   57.808 24.786 1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 149 SER A N      1 
ATOM   2395  C CA     . SER A 1 150 ? 6.781   57.642 24.574 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA     1 
ATOM   2396  C C      . SER A 1 150 ? 6.185   56.489 25.374 1.00 100.70 ? ? ? ? ? ? 149 SER A C      1 
ATOM   2397  O O      . SER A 1 150 ? 4.974   56.259 25.287 1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 149 SER A O      1 
ATOM   2398  C CB     . SER A 1 150 ? 6.466   57.469 23.084 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB     1 
ATOM   2399  O OG     . SER A 1 150 ? 7.068   56.303 22.555 1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG     1 
ATOM   2400  H H      . SER A 1 150 ? 8.695   57.451 24.168 1.00 125.68 ? ? ? ? ? ? 149 SER A H      1 
ATOM   2401  H HA     . SER A 1 150 ? 6.340   58.456 24.864 1.00 120.30 ? ? ? ? ? ? 149 SER A HA     1 
ATOM   2402  H HB2    . SER A 1 150 ? 5.504   57.402 22.973 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 149 SER A HB2    1 
ATOM   2403  H HB3    . SER A 1 150 ? 6.802   58.241 22.602 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 149 SER A HB3    1 
ATOM   2404  H HG     . SER A 1 150 ? 6.793   56.166 21.773 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 149 SER A HG     1 
ATOM   2405  N N      . GLY A 1 151 ? 6.997   55.759 26.138 1.00 107.18 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A N      1 
ATOM   2406  C CA     . GLY A 1 151 ? 6.519   54.671 26.959 1.00 98.20  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A CA     1 
ATOM   2407  C C      . GLY A 1 151 ? 6.644   53.306 26.317 1.00 98.55  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A C      1 
ATOM   2408  O O      . GLY A 1 151 ? 6.424   52.296 26.998 1.00 92.79  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A O      1 
ATOM   2409  H H      . GLY A 1 151 ? 7.846   55.886 26.193 1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A H      1 
ATOM   2410  H HA2    . GLY A 1 151 ? 7.024   54.658 27.787 1.00 117.85 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A HA2    1 
ATOM   2411  H HA3    . GLY A 1 151 ? 5.583   54.820 27.163 1.00 117.85 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A HA3    1 
ATOM   2412  N N      . ALA A 1 152 ? 6.984   53.247 25.033 1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N      1 
ATOM   2413  C CA     . ALA A 1 152 ? 7.078   51.978 24.331 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA     1 
ATOM   2414  C C      . ALA A 1 152 ? 8.421   51.319 24.616 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C      1 
ATOM   2415  O O      . ALA A 1 152 ? 9.465   51.978 24.637 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O      1 
ATOM   2416  C CB     . ALA A 1 152 ? 6.932   52.199 22.826 1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB     1 
ATOM   2417  H H      . ALA A 1 152 ? 7.166   53.933 24.547 1.00 112.02 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A H      1 
ATOM   2418  H HA     . ALA A 1 152 ? 6.369   51.388 24.630 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HA     1 
ATOM   2419  H HB1    . ALA A 1 152 ? 7.018   51.347 22.371 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HB1    1 
ATOM   2420  H HB2    . ALA A 1 152 ? 6.060   52.584 22.646 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HB2    1 
ATOM   2421  H HB3    . ALA A 1 152 ? 7.628   52.805 22.527 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HB3    1 
ATOM   2422  N N      A GLU A 1 153 ? 8.390   50.010 24.847 0.58 46.70  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N      1 
ATOM   2423  N N      B GLU A 1 153 ? 8.383   50.008 24.844 0.42 46.76  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N      1 
ATOM   2424  C CA     A GLU A 1 153 ? 9.615   49.268 25.083 0.58 45.31  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA     1 
ATOM   2425  C CA     B GLU A 1 153 ? 9.604   49.252 25.072 0.42 45.46  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA     1 
ATOM   2426  C C      A GLU A 1 153 ? 10.510  49.328 23.851 0.58 33.26  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C      1 
ATOM   2427  C C      B GLU A 1 153 ? 10.510  49.332 23.849 0.42 33.34  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C      1 
ATOM   2428  O O      A GLU A 1 153 ? 10.052  49.513 22.725 0.58 34.49  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O      1 
ATOM   2429  O O      B GLU A 1 153 ? 10.054  49.539 22.722 0.42 34.75  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O      1 
ATOM   2430  C CB     A GLU A 1 153 ? 9.290   47.812 25.403 0.58 45.85  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB     1 
ATOM   2431  C CB     B GLU A 1 153 ? 9.266   47.787 25.351 0.42 45.41  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB     1 
ATOM   2432  C CG     A GLU A 1 153 ? 8.843   47.591 26.833 0.58 47.33  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG     1 
ATOM   2433  C CG     B GLU A 1 153 ? 8.597   47.537 26.693 0.42 47.19  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG     1 
ATOM   2434  C CD     A GLU A 1 153 ? 9.944   47.038 27.717 0.58 35.96  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD     1 
ATOM   2435  C CD     B GLU A 1 153 ? 8.331   46.063 26.944 0.42 37.21  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD     1 
ATOM   2436  O OE1    A GLU A 1 153 ? 11.088  46.863 27.244 0.58 38.52  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1    1 
ATOM   2437  O OE1    B GLU A 1 153 ? 7.816   45.383 26.030 0.42 30.92  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1    1 
ATOM   2438  O OE2    A GLU A 1 153 ? 9.654   46.767 28.895 0.58 28.23  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2    1 
ATOM   2439  O OE2    B GLU A 1 153 ? 8.646   45.584 28.054 0.42 46.95  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2    1 
ATOM   2440  H H      A GLU A 1 153 ? 7.674   49.534 24.870 0.58 56.04  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A H      1 
ATOM   2441  H H      B GLU A 1 153 ? 7.664   49.537 24.871 0.42 56.11  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A H      1 
ATOM   2442  H HA     A GLU A 1 153 ? 10.091  49.654 25.835 0.58 54.37  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HA     1 
ATOM   2443  H HA     B GLU A 1 153 ? 10.075  49.617 25.838 0.42 54.56  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HA     1 
ATOM   2444  H HB2    A GLU A 1 153 ? 8.574   47.517 24.819 0.58 55.02  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB2    1 
ATOM   2445  H HB2    B GLU A 1 153 ? 8.662   47.473 24.660 0.42 54.49  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB2    1 
ATOM   2446  H HB3    A GLU A 1 153 ? 10.083  47.275 25.253 0.58 55.02  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB3    1 
ATOM   2447  H HB3    B GLU A 1 153 ? 10.087  47.271 25.333 0.42 54.49  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB3    1 
ATOM   2448  H HG2    A GLU A 1 153 ? 8.555   48.438 27.208 0.58 56.80  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG2    1 
ATOM   2449  H HG2    B GLU A 1 153 ? 9.174   47.863 27.401 0.42 56.63  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG2    1 
ATOM   2450  H HG3    A GLU A 1 153 ? 8.108   46.958 26.840 0.58 56.80  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG3    1 
ATOM   2451  H HG3    B GLU A 1 153 ? 7.747   48.004 26.716 0.42 56.63  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG3    1 
ATOM   2452  N N      . SER A 1 154 ? 11.806  49.163 24.081 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 153 SER A N      1 
ATOM   2453  C CA     . SER A 1 154 ? 12.782  49.171 23.010 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 153 SER A CA     1 
ATOM   2454  C C      . SER A 1 154 ? 13.364  47.774 22.812 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 153 SER A C      1 
ATOM   2455  O O      . SER A 1 154 ? 13.456  46.991 23.763 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 153 SER A O      1 
ATOM   2456  C CB     . SER A 1 154 ? 13.934  50.135 23.317 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 153 SER A CB     1 
ATOM   2457  O OG     . SER A 1 154 ? 14.644  49.727 24.472 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 153 SER A OG     1 
ATOM   2458  H H      . SER A 1 154 ? 12.148  49.044 24.861 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 153 SER A H      1 
ATOM   2459  H HA     . SER A 1 154 ? 12.353  49.456 22.188 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HA     1 
ATOM   2460  H HB2    . SER A 1 154 ? 14.543  50.150 22.562 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HB2    1 
ATOM   2461  H HB3    . SER A 1 154 ? 13.571  51.022 23.468 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HB3    1 
ATOM   2462  H HG     . SER A 1 154 ? 15.279  50.256 24.621 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HG     1 
ATOM   2463  N N      . PRO A 1 155 ? 13.744  47.425 21.587 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A N      1 
ATOM   2464  C CA     . PRO A 1 155 ? 14.519  46.199 21.379 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CA     1 
ATOM   2465  C C      . PRO A 1 155 ? 15.886  46.329 22.027 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A C      1 
ATOM   2466  O O      . PRO A 1 155 ? 16.295  47.390 22.504 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A O      1 
ATOM   2467  C CB     . PRO A 1 155 ? 14.629  46.090 19.860 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CB     1 
ATOM   2468  C CG     . PRO A 1 155 ? 14.533  47.494 19.388 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CG     1 
ATOM   2469  C CD     . PRO A 1 155 ? 13.592  48.194 20.340 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CD     1 
ATOM   2470  H HA     . PRO A 1 155 ? 14.052  45.421 21.721 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HA     1 
ATOM   2471  H HB2    . PRO A 1 155 ? 15.480  45.695 19.615 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HB2    1 
ATOM   2472  H HB3    . PRO A 1 155 ? 13.901  45.552 19.511 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HB3    1 
ATOM   2473  H HG2    . PRO A 1 155 ? 15.411  47.906 19.410 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HG2    1 
ATOM   2474  H HG3    . PRO A 1 155 ? 14.181  47.511 18.484 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HG3    1 
ATOM   2475  H HD2    . PRO A 1 155 ? 13.855  49.119 20.469 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HD2    1 
ATOM   2476  H HD3    . PRO A 1 155 ? 12.678  48.152 20.017 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HD3    1 
ATOM   2477  N N      . ASN A 1 156 ? 16.596  45.214 22.053 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N      1 
ATOM   2478  C CA     . ASN A 1 156 ? 17.915  45.221 22.659 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA     1 
ATOM   2479  C C      . ASN A 1 156 ? 18.824  46.245 21.991 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C      1 
ATOM   2480  O O      . ASN A 1 156 ? 18.747  46.487 20.783 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O      1 
ATOM   2481  C CB     . ASN A 1 156 ? 18.517  43.829 22.569 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB     1 
ATOM   2482  C CG     . ASN A 1 156 ? 19.873  43.760 23.187 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG     1 
ATOM   2483  O OD1    . ASN A 1 156 ? 20.884  43.829 22.492 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1    1 
ATOM   2484  N ND2    . ASN A 1 156 ? 19.911  43.723 24.515 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2    1 
ATOM   2485  H H      . ASN A 1 156 ? 16.343  44.457 21.733 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A H      1 
ATOM   2486  H HA     . ASN A 1 156 ? 17.846  45.469 23.595 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HA     1 
ATOM   2487  H HB2    . ASN A 1 156 ? 17.941  43.202 23.033 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HB2    1 
ATOM   2488  H HB3    . ASN A 1 156 ? 18.597  43.578 21.635 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HB3    1 
ATOM   2489  H HD21   . ASN A 1 156 ? 20.668  43.683 24.922 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HD21   1 
ATOM   2490  H HD22   . ASN A 1 156 ? 19.180  43.739 24.966 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HD22   1 
ATOM   2491  N N      . GLY A 1 157 ? 19.732  46.815 22.786 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N      1 
ATOM   2492  C CA     . GLY A 1 157 ? 20.565  47.901 22.323 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA     1 
ATOM   2493  C C      . GLY A 1 157 ? 21.966  47.562 21.862 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C      1 
ATOM   2494  O O      . GLY A 1 157 ? 22.677  48.464 21.409 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O      1 
ATOM   2495  H H      . GLY A 1 157 ? 19.877  46.581 23.601 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A H      1 
ATOM   2496  H HA2    . GLY A 1 157 ? 20.115  48.326 21.575 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A HA2    1 
ATOM   2497  H HA3    . GLY A 1 157 ? 20.650  48.542 23.045 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A HA3    1 
ATOM   2498  N N      . ILE A 1 158 ? 22.385  46.296 21.907 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A N      1 
ATOM   2499  C CA     . ILE A 1 158 ? 23.688  45.959 21.341 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CA     1 
ATOM   2500  C C      . ILE A 1 158 ? 23.687  46.363 19.871 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A C      1 
ATOM   2501  O O      . ILE A 1 158 ? 22.761  46.031 19.119 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A O      1 
ATOM   2502  C CB     . ILE A 1 158 ? 23.999  44.469 21.531 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CB     1 
ATOM   2503  C CG1    . ILE A 1 158 ? 24.060  44.123 23.023 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG1    1 
ATOM   2504  C CG2    . ILE A 1 158 ? 25.328  44.120 20.871 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG2    1 
ATOM   2505  C CD1    . ILE A 1 158 ? 24.101  42.629 23.318 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CD1    1 
ATOM   2506  H H      . ILE A 1 158 ? 21.948  45.638 22.247 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A H      1 
ATOM   2507  H HA     . ILE A 1 158 ? 24.383  46.453 21.803 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HA     1 
ATOM   2508  H HB     . ILE A 1 158 ? 23.290  43.955 21.115 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HB     1 
ATOM   2509  H HG12   . ILE A 1 158 ? 24.861  44.519 23.401 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG12   1 
ATOM   2510  H HG13   . ILE A 1 158 ? 23.273  44.487 23.458 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG13   1 
ATOM   2511  H HG21   . ILE A 1 158 ? 25.230  44.189 19.909 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG21   1 
ATOM   2512  H HG22   . ILE A 1 158 ? 25.573  43.214 21.115 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG22   1 
ATOM   2513  H HG23   . ILE A 1 158 ? 26.006  44.741 21.180 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG23   1 
ATOM   2514  H HD11   . ILE A 1 158 ? 23.359  42.198 22.866 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HD11   1 
ATOM   2515  H HD12   . ILE A 1 158 ? 24.028  42.494 24.276 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HD12   1 
ATOM   2516  H HD13   . ILE A 1 158 ? 24.941  42.266 22.996 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HD13   1 
ATOM   2517  N N      . ALA A 1 159 ? 24.721  47.093 19.457 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N      1 
ATOM   2518  C CA     . ALA A 1 159 ? 24.751  47.751 18.158 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA     1 
ATOM   2519  C C      . ALA A 1 159 ? 25.651  47.013 17.172 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C      1 
ATOM   2520  O O      . ALA A 1 159 ? 26.412  46.116 17.532 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O      1 
ATOM   2521  C CB     . ALA A 1 159 ? 25.241  49.195 18.317 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB     1 
ATOM   2522  H H      . ALA A 1 159 ? 25.431  47.223 19.924 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A H      1 
ATOM   2523  H HA     . ALA A 1 159 ? 23.852  47.750 17.794 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HA     1 
ATOM   2524  H HB1    . ALA A 1 159 ? 25.251  49.622 17.447 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HB1    1 
ATOM   2525  H HB2    . ALA A 1 159 ? 24.638  49.669 18.911 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HB2    1 
ATOM   2526  H HB3    . ALA A 1 159 ? 26.136  49.185 18.692 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HB3    1 
ATOM   2527  N N      . GLN A 1 160 ? 25.535  47.389 15.896 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A N      1 
ATOM   2528  C CA     . GLN A 1 160 ? 26.304  46.689 14.869 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CA     1 
ATOM   2529  C C      . GLN A 1 160 ? 27.801  46.717 15.152 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A C      1 
ATOM   2530  O O      . GLN A 1 160 ? 28.494  45.713 14.950 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A O      1 
ATOM   2531  C CB     . GLN A 1 160 ? 25.944  47.150 13.465 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CB     1 
ATOM   2532  C CG     . GLN A 1 160 ? 26.175  48.541 13.097 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CG     1 
ATOM   2533  C CD     . GLN A 1 160 ? 25.945  48.673 11.613 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CD     1 
ATOM   2534  O OE1    . GLN A 1 160 ? 26.873  48.534 10.821 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A OE1    1 
ATOM   2535  N NE2    . GLN A 1 160 ? 24.686  48.834 11.220 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A NE2    1 
ATOM   2536  H H      . GLN A 1 160 ? 25.035  48.026 15.609 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A H      1 
ATOM   2537  H HA     . GLN A 1 160 ? 26.044  45.755 14.891 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HA     1 
ATOM   2538  H HB2    . GLN A 1 160 ? 26.458  46.613 12.842 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HB2    1 
ATOM   2539  H HB3    . GLN A 1 160 ? 24.996  46.988 13.339 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HB3    1 
ATOM   2540  H HG2    . GLN A 1 160 ? 25.556  49.120 13.570 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HG2    1 
ATOM   2541  H HG3    . GLN A 1 160 ? 27.088  48.795 13.304 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HG3    1 
ATOM   2542  H HE21   . GLN A 1 160 ? 24.504  48.914 10.383 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HE21   1 
ATOM   2543  H HE22   . GLN A 1 160 ? 24.054  48.859 11.803 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HE22   1 
ATOM   2544  N N      . GLU A 1 161 ? 28.325  47.858 15.607 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N      1 
ATOM   2545  C CA     . GLU A 1 161 ? 29.749  47.923 15.909 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA     1 
ATOM   2546  C C      . GLU A 1 161 ? 30.124  46.946 17.019 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C      1 
ATOM   2547  O O      . GLU A 1 161 ? 31.241  46.412 17.026 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O      1 
ATOM   2548  C CB     . GLU A 1 161 ? 30.162  49.351 16.270 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB     1 
ATOM   2549  C CG     . GLU A 1 161 ? 29.389  50.025 17.398 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG     1 
ATOM   2550  C CD     . GLU A 1 161 ? 28.160  50.822 16.943 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CD     1 
ATOM   2551  O OE1    . GLU A 1 161 ? 27.560  50.527 15.879 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE1    1 
ATOM   2552  O OE2    . GLU A 1 161 ? 27.800  51.772 17.673 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE2    1 
ATOM   2553  H H      . GLU A 1 161 ? 27.887  48.586 15.744 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A H      1 
ATOM   2554  H HA     . GLU A 1 161 ? 30.249  47.678 15.115 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HA     1 
ATOM   2555  H HB2    . GLU A 1 161 ? 31.095  49.335 16.536 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HB2    1 
ATOM   2556  H HB3    . GLU A 1 161 ? 30.051  49.904 15.481 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HB3    1 
ATOM   2557  H HG2    . GLU A 1 161 ? 29.083  49.342 18.015 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HG2    1 
ATOM   2558  H HG3    . GLU A 1 161 ? 29.984  50.641 17.855 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HG3    1 
ATOM   2559  N N      . ASP A 1 162 ? 29.212  46.717 17.971 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N      1 
ATOM   2560  C CA     . ASP A 1 162 ? 29.454  45.731 19.019 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA     1 
ATOM   2561  C C      . ASP A 1 162 ? 29.388  44.314 18.462 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C      1 
ATOM   2562  O O      . ASP A 1 162 ? 30.187  43.452 18.842 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O      1 
ATOM   2563  C CB     . ASP A 1 162 ? 28.421  45.862 20.145 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB     1 
ATOM   2564  C CG     . ASP A 1 162 ? 28.281  47.277 20.692 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG     1 
ATOM   2565  O OD1    . ASP A 1 162 ? 29.265  48.056 20.717 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1    1 
ATOM   2566  O OD2    . ASP A 1 162 ? 27.151  47.622 21.110 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2    1 
ATOM   2567  H H      . ASP A 1 162 ? 28.453  47.118 18.030 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A H      1 
ATOM   2568  H HA     . ASP A 1 162 ? 30.337  45.902 19.384 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A HA     1 
ATOM   2569  H HB2    . ASP A 1 162 ? 27.554  45.589 19.806 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A HB2    1 
ATOM   2570  H HB3    . ASP A 1 162 ? 28.686  45.286 20.879 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A HB3    1 
ATOM   2571  N N      . TYR A 1 163 ? 28.425  44.048 17.577 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N      1 
ATOM   2572  C CA     . TYR A 1 163 ? 28.314  42.720 16.986 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA     1 
ATOM   2573  C C      . TYR A 1 163 ? 29.510  42.357 16.119 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C      1 
ATOM   2574  O O      . TYR A 1 163 ? 29.798  41.171 15.953 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O      1 
ATOM   2575  C CB     . TYR A 1 163 ? 27.013  42.590 16.185 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB     1 
ATOM   2576  C CG     . TYR A 1 163 ? 25.790  42.338 17.041 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG     1 
ATOM   2577  C CD1    . TYR A 1 163 ? 25.721  41.218 17.869 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1    1 
ATOM   2578  C CD2    . TYR A 1 163 ? 24.702  43.201 17.013 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2    1 
ATOM   2579  C CE1    . TYR A 1 163 ? 24.610  40.970 18.643 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1    1 
ATOM   2580  C CE2    . TYR A 1 163 ? 23.582  42.967 17.812 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2    1 
ATOM   2581  C CZ     . TYR A 1 163 ? 23.541  41.844 18.606 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ     1 
ATOM   2582  O OH     . TYR A 1 163 ? 22.442  41.613 19.402 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH     1 
ATOM   2583  H H      . TYR A 1 163 ? 27.834  44.611 17.308 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A H      1 
ATOM   2584  H HA     . TYR A 1 163 ? 28.276  42.074 17.709 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HA     1 
ATOM   2585  H HB2    . TYR A 1 163 ? 26.866  43.413 15.694 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HB2    1 
ATOM   2586  H HB3    . TYR A 1 163 ? 27.100  41.846 15.568 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HB3    1 
ATOM   2587  H HD1    . TYR A 1 163 ? 26.439  40.628 17.898 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HD1    1 
ATOM   2588  H HD2    . TYR A 1 163 ? 24.719  43.944 16.455 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HD2    1 
ATOM   2589  H HE1    . TYR A 1 163 ? 24.580  40.217 19.189 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HE1    1 
ATOM   2590  H HE2    . TYR A 1 163 ? 22.870  43.565 17.808 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HE2    1 
ATOM   2591  H HH     . TYR A 1 163 ? 22.540  40.894 19.826 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HH     1 
ATOM   2592  N N      . GLU A 1 164 ? 30.226  43.336 15.579 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N      1 
ATOM   2593  C CA     . GLU A 1 164 ? 31.424  43.020 14.808 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA     1 
ATOM   2594  C C      . GLU A 1 164 ? 32.414  42.170 15.604 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C      1 
ATOM   2595  O O      . GLU A 1 164 ? 33.077  41.300 15.029 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O      1 
ATOM   2596  C CB     . GLU A 1 164 ? 32.058  44.320 14.326 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB     1 
ATOM   2597  C CG     . GLU A 1 164 ? 31.929  44.535 12.836 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG     1 
ATOM   2598  C CD     . GLU A 1 164 ? 32.974  45.483 12.302 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD     1 
ATOM   2599  O OE1    . GLU A 1 164 ? 33.128  46.559 12.910 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1    1 
ATOM   2600  O OE2    . GLU A 1 164 ? 33.629  45.165 11.284 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2    1 
ATOM   2601  H H      . GLU A 1 164 ? 30.046  44.174 15.642 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A H      1 
ATOM   2602  H HA     . GLU A 1 164 ? 31.182  42.495 14.028 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HA     1 
ATOM   2603  H HB2    . GLU A 1 164 ? 31.625  45.064 14.773 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HB2    1 
ATOM   2604  H HB3    . GLU A 1 164 ? 33.003  44.306 14.544 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HB3    1 
ATOM   2605  H HG2    . GLU A 1 164 ? 32.033  43.684 12.381 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HG2    1 
ATOM   2606  H HG3    . GLU A 1 164 ? 31.055  44.909 12.643 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HG3    1 
ATOM   2607  N N      . SER A 1 165 ? 32.498  42.370 16.923 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 164 SER A N      1 
ATOM   2608  C CA     . SER A 1 165 ? 33.268  41.478 17.786 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA     1 
ATOM   2609  C C      . SER A 1 165 ? 32.430  40.299 18.282 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 164 SER A C      1 
ATOM   2610  O O      . SER A 1 165 ? 32.875  39.148 18.271 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 164 SER A O      1 
ATOM   2611  C CB     . SER A 1 165 ? 33.774  42.240 19.020 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB     1 
ATOM   2612  O OG     . SER A 1 165 ? 34.774  43.175 18.684 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG     1 
ATOM   2613  H H      . SER A 1 165 ? 32.115  43.017 17.340 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 164 SER A H      1 
ATOM   2614  H HA     . SER A 1 165 ? 34.023  41.151 17.272 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HA     1 
ATOM   2615  H HB2    . SER A 1 165 ? 33.029  42.711 19.423 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HB2    1 
ATOM   2616  H HB3    . SER A 1 165 ? 34.143  41.602 19.651 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HB3    1 
ATOM   2617  H HG     . SER A 1 165 ? 34.462  43.754 18.162 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HG     1 
ATOM   2618  N N      . LEU A 1 166 ? 31.214  40.568 18.736 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A N      1 
ATOM   2619  C CA     . LEU A 1 166 ? 30.482  39.534 19.453 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CA     1 
ATOM   2620  C C      . LEU A 1 166 ? 30.049  38.358 18.578 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A C      1 
ATOM   2621  O O      . LEU A 1 166 ? 30.031  37.225 19.064 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A O      1 
ATOM   2622  C CB     . LEU A 1 166 ? 29.266  40.140 20.151 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CB     1 
ATOM   2623  C CG     . LEU A 1 166 ? 28.442  39.178 21.003 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CG     1 
ATOM   2624  C CD1    . LEU A 1 166 ? 29.258  38.511 22.104 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD1    1 
ATOM   2625  C CD2    . LEU A 1 166 ? 27.251  39.918 21.601 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD2    1 
ATOM   2626  H H      . LEU A 1 166 ? 30.801  41.317 18.645 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A H      1 
ATOM   2627  H HA     . LEU A 1 166 ? 31.086  39.175 20.122 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HA     1 
ATOM   2628  H HB2    . LEU A 1 166 ? 29.573  40.850 20.735 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HB2    1 
ATOM   2629  H HB3    . LEU A 1 166 ? 28.675  40.501 19.471 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HB3    1 
ATOM   2630  H HG     . LEU A 1 166 ? 28.129  38.463 20.427 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HG     1 
ATOM   2631  H HD11   . LEU A 1 166 ? 29.967  37.988 21.698 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD11   1 
ATOM   2632  H HD12   . LEU A 1 166 ? 28.677  37.934 22.623 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD12   1 
ATOM   2633  H HD13   . LEU A 1 166 ? 29.638  39.197 22.675 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD13   1 
ATOM   2634  H HD21   . LEU A 1 166 ? 27.568  40.717 22.051 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD21   1 
ATOM   2635  H HD22   . LEU A 1 166 ? 26.804  39.336 22.236 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD22   1 
ATOM   2636  H HD23   . LEU A 1 166 ? 26.639  40.161 20.888 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD23   1 
ATOM   2637  N N      . VAL A 1 167 ? 29.710  38.567 17.302 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N      1 
ATOM   2638  C CA     . VAL A 1 167 ? 29.147  37.448 16.537 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA     1 
ATOM   2639  C C      . VAL A 1 167 ? 30.121  36.272 16.436 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C      1 
ATOM   2640  O O      . VAL A 1 167 ? 29.715  35.109 16.545 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O      1 
ATOM   2641  C CB     . VAL A 1 167 ? 28.533  37.847 15.177 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB     1 
ATOM   2642  C CG1    . VAL A 1 167 ? 27.353  38.784 15.372 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1    1 
ATOM   2643  C CG2    . VAL A 1 167 ? 29.553  38.451 14.242 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2    1 
ATOM   2644  H H      . VAL A 1 167 ? 29.792  39.310 16.876 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A H      1 
ATOM   2645  H HA     . VAL A 1 167 ? 28.389  37.148 17.062 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HA     1 
ATOM   2646  H HB     . VAL A 1 167 ? 28.213  37.035 14.753 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HB     1 
ATOM   2647  H HG11   . VAL A 1 167 ? 26.690  38.345 15.929 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG11   1 
ATOM   2648  H HG12   . VAL A 1 167 ? 26.970  38.994 14.506 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG12   1 
ATOM   2649  H HG13   . VAL A 1 167 ? 27.662  39.596 15.804 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG13   1 
ATOM   2650  H HG21   . VAL A 1 167 ? 29.986  39.196 14.686 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG21   1 
ATOM   2651  H HG22   . VAL A 1 167 ? 29.102  38.760 13.441 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG22   1 
ATOM   2652  H HG23   . VAL A 1 167 ? 30.210  37.775 14.011 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG23   1 
ATOM   2653  N N      . GLY A 1 168 ? 31.413  36.540 16.235 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N      1 
ATOM   2654  C CA     . GLY A 1 168 ? 32.371  35.444 16.206 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA     1 
ATOM   2655  C C      . GLY A 1 168 ? 32.559  34.781 17.554 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C      1 
ATOM   2656  O O      . GLY A 1 168 ? 32.935  33.605 17.628 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O      1 
ATOM   2657  H H      . GLY A 1 168 ? 31.747  37.323 16.117 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A H      1 
ATOM   2658  H HA2    . GLY A 1 168 ? 32.064  34.771 15.579 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A HA2    1 
ATOM   2659  H HA3    . GLY A 1 168 ? 33.231  35.782 15.912 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A HA3    1 
ATOM   2660  N N      . GLY A 1 169 ? 32.343  35.530 18.630 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N      1 
ATOM   2661  C CA     . GLY A 1 169 ? 32.467  35.012 19.972 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA     1 
ATOM   2662  C C      . GLY A 1 169 ? 31.331  34.129 20.432 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C      1 
ATOM   2663  O O      . GLY A 1 169 ? 31.399  33.599 21.544 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O      1 
ATOM   2664  H H      . GLY A 1 169 ? 32.119  36.360 18.602 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A H      1 
ATOM   2665  H HA2    . GLY A 1 169 ? 33.284  34.493 20.028 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A HA2    1 
ATOM   2666  H HA3    . GLY A 1 169 ? 32.525  35.760 20.587 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A HA3    1 
ATOM   2667  N N      . ILE A 1 170 ? 30.273  33.983 19.634 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A N      1 
ATOM   2668  C CA     . ILE A 1 170 ? 29.176  33.077 19.950 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CA     1 
ATOM   2669  C C      . ILE A 1 170 ? 29.051  31.943 18.942 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A C      1 
ATOM   2670  O O      . ILE A 1 170 ? 28.106  31.158 19.011 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A O      1 
ATOM   2671  C CB     . ILE A 1 170 ? 27.838  33.819 20.162 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CB     1 
ATOM   2672  C CG1    . ILE A 1 170 ? 27.428  34.571 18.902 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG1    1 
ATOM   2673  C CG2    . ILE A 1 170 ? 27.901  34.706 21.393 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG2    1 
ATOM   2674  C CD1    . ILE A 1 170 ? 26.001  35.151 18.989 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CD1    1 
ATOM   2675  H H      . ILE A 1 170 ? 30.170  34.407 18.892 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A H      1 
ATOM   2676  H HA     . ILE A 1 170 ? 29.383  32.661 20.801 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HA     1 
ATOM   2677  H HB     . ILE A 1 170 ? 27.142  33.165 20.329 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HB     1 
ATOM   2678  H HG12   . ILE A 1 170 ? 28.043  35.307 18.759 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG12   1 
ATOM   2679  H HG13   . ILE A 1 170 ? 27.458  33.962 18.147 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG13   1 
ATOM   2680  H HG21   . ILE A 1 170 ? 28.195  34.176 22.150 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG21   1 
ATOM   2681  H HG22   . ILE A 1 170 ? 27.019  35.070 21.566 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG22   1 
ATOM   2682  H HG23   . ILE A 1 170 ? 28.530  35.427 21.231 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG23   1 
ATOM   2683  H HD11   . ILE A 1 170 ? 25.371  34.424 19.114 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HD11   1 
ATOM   2684  H HD12   . ILE A 1 170 ? 25.801  35.624 18.166 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HD12   1 
ATOM   2685  H HD13   . ILE A 1 170 ? 25.954  35.762 19.741 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HD13   1 
ATOM   2686  N N      . ASN A 1 171 ? 30.026  31.806 18.039 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N      1 
ATOM   2687  C CA     . ASN A 1 171 ? 30.040  30.669 17.129 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA     1 
ATOM   2688  C C      . ASN A 1 171 ? 30.009  29.333 17.861 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C      1 
ATOM   2689  O O      . ASN A 1 171 ? 29.437  28.366 17.350 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O      1 
ATOM   2690  C CB     . ASN A 1 171 ? 31.311  30.686 16.275 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB     1 
ATOM   2691  C CG     . ASN A 1 171 ? 31.156  31.462 14.989 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG     1 
ATOM   2692  O OD1    . ASN A 1 171 ? 30.083  31.970 14.676 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1    1 
ATOM   2693  N ND2    . ASN A 1 171 ? 32.228  31.525 14.216 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2    1 
ATOM   2694  H H      . ASN A 1 171 ? 30.682  32.353 17.937 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A H      1 
ATOM   2695  H HA     . ASN A 1 171 ? 29.254  30.749 16.566 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HA     1 
ATOM   2696  H HB2    . ASN A 1 171 ? 32.027  31.096 16.786 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HB2    1 
ATOM   2697  H HB3    . ASN A 1 171 ? 31.548  29.774 16.046 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HB3    1 
ATOM   2698  H HD21   . ASN A 1 171 ? 32.196  31.954 13.471 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HD21   1 
ATOM   2699  H HD22   . ASN A 1 171 ? 32.956  31.137 14.458 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HD22   1 
ATOM   2700  N N      . PHE A 1 172 ? 30.591  29.266 19.063 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N      1 
ATOM   2701  C CA     . PHE A 1 172 ? 30.702  27.996 19.778 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA     1 
ATOM   2702  C C      . PHE A 1 172 ? 29.340  27.368 20.066 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C      1 
ATOM   2703  O O      . PHE A 1 172 ? 29.250  26.150 20.247 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O      1 
ATOM   2704  C CB     . PHE A 1 172 ? 31.494  28.186 21.087 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB     1 
ATOM   2705  C CG     . PHE A 1 172 ? 30.723  28.917 22.153 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG     1 
ATOM   2706  C CD1    . PHE A 1 172 ? 30.680  30.301 22.187 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1    1 
ATOM   2707  C CD2    . PHE A 1 172 ? 29.989  28.201 23.089 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2    1 
ATOM   2708  C CE1    . PHE A 1 172 ? 29.938  30.961 23.169 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1    1 
ATOM   2709  C CE2    . PHE A 1 172 ? 29.238  28.845 24.059 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2    1 
ATOM   2710  C CZ     . PHE A 1 172 ? 29.204  30.233 24.091 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ     1 
ATOM   2711  H H      . PHE A 1 172 ? 30.927  29.938 19.483 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A H      1 
ATOM   2712  H HA     . PHE A 1 172 ? 31.194  27.377 19.216 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HA     1 
ATOM   2713  H HB2    . PHE A 1 172 ? 31.732  27.313 21.438 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HB2    1 
ATOM   2714  H HB3    . PHE A 1 172 ? 32.295  28.697 20.896 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HB3    1 
ATOM   2715  H HD1    . PHE A 1 172 ? 31.148  30.794 21.552 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HD1    1 
ATOM   2716  H HD2    . PHE A 1 172 ? 30.001  27.271 23.064 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HD2    1 
ATOM   2717  H HE1    . PHE A 1 172 ? 29.937  31.891 23.205 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HE1    1 
ATOM   2718  H HE2    . PHE A 1 172 ? 28.760  28.350 24.685 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HE2    1 
ATOM   2719  H HZ     . PHE A 1 172 ? 28.689  30.672 24.729 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HZ     1 
ATOM   2720  N N      . TRP A 1 173 ? 28.281  28.177 20.156 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A N      1 
ATOM   2721  C CA     . TRP A 1 173 ? 26.948  27.625 20.377 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CA     1 
ATOM   2722  C C      . TRP A 1 173 ? 26.469  26.763 19.211 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A C      1 
ATOM   2723  O O      . TRP A 1 173 ? 25.642  25.863 19.401 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A O      1 
ATOM   2724  C CB     . TRP A 1 173 ? 25.931  28.730 20.623 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CB     1 
ATOM   2725  C CG     . TRP A 1 173 ? 25.855  29.259 22.011 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CG     1 
ATOM   2726  C CD1    . TRP A 1 173 ? 26.065  28.575 23.171 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD1    1 
ATOM   2727  C CD2    . TRP A 1 173 ? 25.407  30.564 22.392 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD2    1 
ATOM   2728  N NE1    . TRP A 1 173 ? 25.808  29.386 24.253 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A NE1    1 
ATOM   2729  C CE2    . TRP A 1 173 ? 25.412  30.615 23.800 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE2    1 
ATOM   2730  C CE3    . TRP A 1 173 ? 25.017  31.699 21.677 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE3    1 
ATOM   2731  C CZ2    . TRP A 1 173 ? 25.037  31.754 24.505 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ2    1 
ATOM   2732  C CZ3    . TRP A 1 173 ? 24.633  32.820 22.375 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ3    1 
ATOM   2733  C CH2    . TRP A 1 173 ? 24.652  32.845 23.775 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CH2    1 
ATOM   2734  H H      . TRP A 1 173 ? 28.309  29.034 20.094 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A H      1 
ATOM   2735  H HA     . TRP A 1 173 ? 27.003  27.069 21.170 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HA     1 
ATOM   2736  H HB2    . TRP A 1 173 ? 26.152  29.477 20.045 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HB2    1 
ATOM   2737  H HB3    . TRP A 1 173 ? 25.052  28.386 20.400 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HB3    1 
ATOM   2738  H HD1    . TRP A 1 173 ? 26.342  27.688 23.223 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HD1    1 
ATOM   2739  H HE1    . TRP A 1 173 ? 25.885  29.157 25.079 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HE1    1 
ATOM   2740  H HE3    . TRP A 1 173 ? 25.016  31.696 20.747 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HE3    1 
ATOM   2741  H HZ2    . TRP A 1 173 ? 25.047  31.773 25.435 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HZ2    1 
ATOM   2742  H HZ3    . TRP A 1 173 ? 24.355  33.576 21.909 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HZ3    1 
ATOM   2743  H HH2    . TRP A 1 173 ? 24.398  33.621 24.219 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HH2    1 
ATOM   2744  N N      . ALA A 1 174 ? 26.907  27.069 17.998 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N      1 
ATOM   2745  C CA     . ALA A 1 174 ? 26.228  26.539 16.827 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA     1 
ATOM   2746  C C      . ALA A 1 174 ? 26.312  25.033 16.604 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C      1 
ATOM   2747  O O      . ALA A 1 174 ? 25.296  24.430 16.236 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O      1 
ATOM   2748  C CB     . ALA A 1 174 ? 26.699  27.276 15.561 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB     1 
ATOM   2749  H H      . ALA A 1 174 ? 27.584  27.573 17.831 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A H      1 
ATOM   2750  H HA     . ALA A 1 174 ? 25.287  26.692 17.004 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HA     1 
ATOM   2751  H HB1    . ALA A 1 174 ? 26.258  26.890 14.788 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HB1    1 
ATOM   2752  H HB2    . ALA A 1 174 ? 26.470  28.216 15.639 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HB2    1 
ATOM   2753  H HB3    . ALA A 1 174 ? 27.661  27.177 15.477 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HB3    1 
ATOM   2754  N N      . PRO A 1 175 ? 27.462  24.379 16.748 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N      1 
ATOM   2755  C CA     . PRO A 1 175 ? 27.540  22.970 16.295 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA     1 
ATOM   2756  C C      . PRO A 1 175 ? 26.546  22.046 16.990 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C      1 
ATOM   2757  O O      . PRO A 1 175 ? 25.879  21.251 16.311 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O      1 
ATOM   2758  C CB     . PRO A 1 175 ? 29.017  22.589 16.500 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB     1 
ATOM   2759  C CG     . PRO A 1 175 ? 29.729  23.916 16.347 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG     1 
ATOM   2760  C CD     . PRO A 1 175 ? 28.810  24.908 17.054 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD     1 
ATOM   2761  H HA     . PRO A 1 175 ? 27.346  22.918 15.346 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HA     1 
ATOM   2762  H HB2    . PRO A 1 175 ? 29.150  22.214 17.385 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HB2    1 
ATOM   2763  H HB3    . PRO A 1 175 ? 29.300  21.953 15.825 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HB3    1 
ATOM   2764  H HG2    . PRO A 1 175 ? 30.600  23.880 16.773 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HG2    1 
ATOM   2765  H HG3    . PRO A 1 175 ? 29.827  24.137 15.408 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HG3    1 
ATOM   2766  H HD2    . PRO A 1 175 ? 28.973  24.912 18.010 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HD2    1 
ATOM   2767  H HD3    . PRO A 1 175 ? 28.922  25.802 16.695 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HD3    1 
ATOM   2768  N N      . PRO A 1 176 ? 26.391  22.097 18.317 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A N      1 
ATOM   2769  C CA     . PRO A 1 176 ? 25.406  21.179 18.924 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CA     1 
ATOM   2770  C C      . PRO A 1 176 ? 23.990  21.447 18.452 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A C      1 
ATOM   2771  O O      . PRO A 1 176 ? 23.189  20.522 18.269 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A O      1 
ATOM   2772  C CB     . PRO A 1 176 ? 25.552  21.451 20.429 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CB     1 
ATOM   2773  C CG     . PRO A 1 176 ? 26.919  22.033 20.600 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CG     1 
ATOM   2774  C CD     . PRO A 1 176 ? 27.161  22.831 19.340 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CD     1 
ATOM   2775  H HA     . PRO A 1 176 ? 25.652  20.259 18.736 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HA     1 
ATOM   2776  H HB2    . PRO A 1 176 ? 24.871  22.080 20.716 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HB2    1 
ATOM   2777  H HB3    . PRO A 1 176 ? 25.466  20.621 20.923 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HB3    1 
ATOM   2778  H HG2    . PRO A 1 176 ? 26.940  22.605 21.382 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HG2    1 
ATOM   2779  H HG3    . PRO A 1 176 ? 27.572  21.322 20.691 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HG3    1 
ATOM   2780  H HD2    . PRO A 1 176 ? 26.829  23.737 19.437 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HD2    1 
ATOM   2781  H HD3    . PRO A 1 176 ? 28.105  22.845 19.117 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HD3    1 
ATOM   2782  N N      . ILE A 1 177 ? 23.673  22.723 18.251 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A N      1 
ATOM   2783  C CA     . ILE A 1 177 ? 22.353  23.124 17.785 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CA     1 
ATOM   2784  C C      . ILE A 1 177 ? 22.103  22.603 16.378 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A C      1 
ATOM   2785  O O      . ILE A 1 177 ? 21.047  22.029 16.085 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A O      1 
ATOM   2786  C CB     . ILE A 1 177 ? 22.226  24.656 17.857 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CB     1 
ATOM   2787  C CG1    . ILE A 1 177 ? 22.285  25.117 19.312 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG1    1 
ATOM   2788  C CG2    . ILE A 1 177 ? 20.946  25.123 17.158 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG2    1 
ATOM   2789  C CD1    . ILE A 1 177 ? 22.473  26.613 19.456 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CD1    1 
ATOM   2790  H H      . ILE A 1 177 ? 24.210  23.382 18.379 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A H      1 
ATOM   2791  H HA     . ILE A 1 177 ? 21.679  22.732 18.362 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HA     1 
ATOM   2792  H HB     . ILE A 1 177 ? 22.974  25.059 17.389 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HB     1 
ATOM   2793  H HG12   . ILE A 1 177 ? 21.454  24.877 19.751 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG12   1 
ATOM   2794  H HG13   . ILE A 1 177 ? 23.031  24.678 19.751 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG13   1 
ATOM   2795  H HG21   . ILE A 1 177 ? 21.020  24.939 16.208 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG21   1 
ATOM   2796  H HG22   . ILE A 1 177 ? 20.838  26.076 17.302 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG22   1 
ATOM   2797  H HG23   . ILE A 1 177 ? 20.190  24.644 17.530 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG23   1 
ATOM   2798  H HD11   . ILE A 1 177 ? 23.283  26.875 18.991 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HD11   1 
ATOM   2799  H HD12   . ILE A 1 177 ? 22.546  26.833 20.397 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HD12   1 
ATOM   2800  H HD13   . ILE A 1 177 ? 21.708  27.067 19.068 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HD13   1 
ATOM   2801  N N      . VAL A 1 178 ? 23.063  22.809 15.476 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A N      1 
ATOM   2802  C CA     . VAL A 1 178 ? 22.864  22.346 14.109 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CA     1 
ATOM   2803  C C      . VAL A 1 178 ? 22.797  20.826 14.041 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A C      1 
ATOM   2804  O O      . VAL A 1 178 ? 21.990  20.272 13.288 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A O      1 
ATOM   2805  C CB     . VAL A 1 178 ? 23.938  22.922 13.172 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CB     1 
ATOM   2806  C CG1    . VAL A 1 178 ? 23.783  22.344 11.788 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG1    1 
ATOM   2807  C CG2    . VAL A 1 178 ? 23.780  24.421 13.107 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG2    1 
ATOM   2808  H H      . VAL A 1 178 ? 23.813  23.201 15.627 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A H      1 
ATOM   2809  H HA     . VAL A 1 178 ? 22.006  22.682 13.808 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HA     1 
ATOM   2810  H HB     . VAL A 1 178 ? 24.819  22.697 13.508 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HB     1 
ATOM   2811  H HG11   . VAL A 1 178 ? 24.137  21.441 11.782 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG11   1 
ATOM   2812  H HG12   . VAL A 1 178 ? 24.274  22.896 11.159 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG12   1 
ATOM   2813  H HG13   . VAL A 1 178 ? 22.842  22.332 11.554 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG13   1 
ATOM   2814  H HG21   . VAL A 1 178 ? 22.889  24.632 12.789 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG21   1 
ATOM   2815  H HG22   . VAL A 1 178 ? 24.443  24.782 12.498 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG22   1 
ATOM   2816  H HG23   . VAL A 1 178 ? 23.911  24.790 13.995 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG23   1 
ATOM   2817  N N      . THR A 1 179 ? 23.602  20.123 14.835 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 178 THR A N      1 
ATOM   2818  C CA     . THR A 1 179 ? 23.503  18.666 14.849 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA     1 
ATOM   2819  C C      . THR A 1 179 ? 22.108  18.215 15.257 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 178 THR A C      1 
ATOM   2820  O O      . THR A 1 179 ? 21.527  17.316 14.638 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 178 THR A O      1 
ATOM   2821  C CB     . THR A 1 179 ? 24.561  18.086 15.787 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB     1 
ATOM   2822  O OG1    . THR A 1 179 ? 25.856  18.384 15.251 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1    1 
ATOM   2823  C CG2    . THR A 1 179 ? 24.393  16.582 15.942 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2    1 
ATOM   2824  H H      . THR A 1 179 ? 24.197  20.456 15.359 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 178 THR A H      1 
ATOM   2825  H HA     . THR A 1 179 ? 23.673  18.328 13.956 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HA     1 
ATOM   2826  H HB     . THR A 1 179 ? 24.471  18.475 16.670 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HB     1 
ATOM   2827  H HG1    . THR A 1 179 ? 26.035  19.196 15.368 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG1    1 
ATOM   2828  H HG21   . THR A 1 179 ? 23.562  16.387 16.403 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG21   1 
ATOM   2829  H HG22   . THR A 1 179 ? 25.131  16.217 16.454 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG22   1 
ATOM   2830  H HG23   . THR A 1 179 ? 24.375  16.159 15.069 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG23   1 
ATOM   2831  N N      . THR A 1 180 ? 21.561  18.819 16.315 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 179 THR A N      1 
ATOM   2832  C CA     . THR A 1 180 ? 20.227  18.456 16.787 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA     1 
ATOM   2833  C C      . THR A 1 180 ? 19.159  18.818 15.769 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 179 THR A C      1 
ATOM   2834  O O      . THR A 1 180 ? 18.267  18.010 15.482 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 179 THR A O      1 
ATOM   2835  C CB     . THR A 1 180 ? 19.986  19.110 18.146 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB     1 
ATOM   2836  O OG1    . THR A 1 180 ? 20.968  18.617 19.070 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1    1 
ATOM   2837  C CG2    . THR A 1 180 ? 18.602  18.842 18.640 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2    1 
ATOM   2838  H H      . THR A 1 180 ? 21.941  19.439 16.774 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 179 THR A H      1 
ATOM   2839  H HA     . THR A 1 180 ? 20.167  17.496 16.910 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HA     1 
ATOM   2840  H HB     . THR A 1 180 ? 20.067  20.074 18.075 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HB     1 
ATOM   2841  H HG1    . THR A 1 180 ? 21.050  19.149 19.715 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG1    1 
ATOM   2842  H HG21   . THR A 1 180 ? 17.953  19.271 18.060 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG21   1 
ATOM   2843  H HG22   . THR A 1 180 ? 18.498  19.188 19.540 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG22   1 
ATOM   2844  H HG23   . THR A 1 180 ? 18.433  17.886 18.649 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG23   1 
ATOM   2845  N N      . LEU A 1 181 ? 19.256  20.006 15.181 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N      1 
ATOM   2846  C CA     . LEU A 1 181 ? 18.293  20.407 14.165 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA     1 
ATOM   2847  C C      . LEU A 1 181 ? 18.358  19.490 12.951 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C      1 
ATOM   2848  O O      . LEU A 1 181 ? 17.320  19.040 12.451 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O      1 
ATOM   2849  C CB     . LEU A 1 181 ? 18.553  21.862 13.775 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB     1 
ATOM   2850  C CG     . LEU A 1 181 ? 17.719  22.423 12.630 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG     1 
ATOM   2851  C CD1    . LEU A 1 181 ? 16.244  22.366 12.944 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1    1 
ATOM   2852  C CD2    . LEU A 1 181 ? 18.171  23.855 12.378 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2    1 
ATOM   2853  H H      . LEU A 1 181 ? 19.863  20.591 15.351 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A H      1 
ATOM   2854  H HA     . LEU A 1 181 ? 17.395  20.342 14.526 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HA     1 
ATOM   2855  H HB2    . LEU A 1 181 ? 18.379  22.416 14.552 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HB2    1 
ATOM   2856  H HB3    . LEU A 1 181 ? 19.484  21.940 13.513 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HB3    1 
ATOM   2857  H HG     . LEU A 1 181 ? 17.846  21.893 11.827 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HG     1 
ATOM   2858  H HD11   . LEU A 1 181 ? 16.008  21.457 13.188 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD11   1 
ATOM   2859  H HD12   . LEU A 1 181 ? 15.743  22.639 12.160 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD12   1 
ATOM   2860  H HD13   . LEU A 1 181 ? 16.055  22.965 13.683 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD13   1 
ATOM   2861  H HD21   . LEU A 1 181 ? 18.083  24.363 13.200 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD21   1 
ATOM   2862  H HD22   . LEU A 1 181 ? 17.614  24.245 11.686 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD22   1 
ATOM   2863  H HD23   . LEU A 1 181 ? 19.098  23.848 12.091 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD23   1 
ATOM   2864  N N      . SER A 1 182 ? 19.570  19.177 12.478 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 181 SER A N      1 
ATOM   2865  C CA     . SER A 1 182 ? 19.703  18.361 11.274 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA     1 
ATOM   2866  C C      . SER A 1 182 ? 19.168  16.955 11.501 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 181 SER A C      1 
ATOM   2867  O O      . SER A 1 182 ? 18.548  16.369 10.605 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 181 SER A O      1 
ATOM   2868  C CB     . SER A 1 182 ? 21.171  18.293 10.847 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB     1 
ATOM   2869  O OG     . SER A 1 182 ? 21.655  19.575 10.474 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG     1 
ATOM   2870  H H      . SER A 1 182 ? 20.316  19.421 12.831 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 181 SER A H      1 
ATOM   2871  H HA     . SER A 1 182 ? 19.192  18.776 10.562 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HA     1 
ATOM   2872  H HB2    . SER A 1 182 ? 21.699  17.962 11.590 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HB2    1 
ATOM   2873  H HB3    . SER A 1 182 ? 21.250  17.694 10.089 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HB3    1 
ATOM   2874  H HG     . SER A 1 182 ? 21.451  20.141 11.060 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HG     1 
ATOM   2875  N N      . ARG A 1 183 ? 19.399  16.396 12.690 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A N      1 
ATOM   2876  C CA     . ARG A 1 183 ? 18.856  15.079 12.994 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CA     1 
ATOM   2877  C C      . ARG A 1 183 ? 17.336  15.083 12.917 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A C      1 
ATOM   2878  O O      . ARG A 1 183 ? 16.731  14.159 12.366 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A O      1 
ATOM   2879  C CB     . ARG A 1 183 ? 19.337  14.589 14.360 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CB     1 
ATOM   2880  C CG     . ARG A 1 183 ? 20.759  14.048 14.361 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CG     1 
ATOM   2881  C CD     . ARG A 1 183 ? 21.297  13.777 15.765 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CD     1 
ATOM   2882  N NE     . ARG A 1 183 ? 22.468  12.903 15.720 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NE     1 
ATOM   2883  C CZ     . ARG A 1 183 ? 22.484  11.597 15.975 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CZ     1 
ATOM   2884  N NH1    . ARG A 1 183 ? 21.390  10.934 16.319 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH1    1 
ATOM   2885  N NH2    . ARG A 1 183 ? 23.636  10.939 15.890 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH2    1 
ATOM   2886  H H      . ARG A 1 183 ? 19.858  16.753 13.324 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A H      1 
ATOM   2887  H HA     . ARG A 1 183 ? 19.191  14.451 12.335 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HA     1 
ATOM   2888  H HB2    . ARG A 1 183 ? 19.302  15.329 14.986 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HB2    1 
ATOM   2889  H HB3    . ARG A 1 183 ? 18.750  13.876 14.658 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HB3    1 
ATOM   2890  H HG2    . ARG A 1 183 ? 20.779  13.213 13.868 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HG2    1 
ATOM   2891  H HG3    . ARG A 1 183 ? 21.343  14.697 13.939 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HG3    1 
ATOM   2892  H HD2    . ARG A 1 183 ? 21.555  14.615 16.179 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HD2    1 
ATOM   2893  H HD3    . ARG A 1 183 ? 20.610  13.343 16.295 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HD3    1 
ATOM   2894  H HE     . ARG A 1 183 ? 23.218  13.267 15.509 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HE     1 
ATOM   2895  H HH11   . ARG A 1 183 ? 20.639  11.348 16.384 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH11   1 
ATOM   2896  H HH12   . ARG A 1 183 ? 21.430  10.090 16.478 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH12   1 
ATOM   2897  H HH21   . ARG A 1 183 ? 24.356  11.357 15.674 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH21   1 
ATOM   2898  H HH22   . ARG A 1 183 ? 23.662  10.094 16.052 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH22   1 
ATOM   2899  N N      . LYS A 1 184 ? 16.697  16.127 13.436 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N      1 
ATOM   2900  C CA     . LYS A 1 184 ? 15.241  16.191 13.348 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA     1 
ATOM   2901  C C      . LYS A 1 184 ? 14.770  16.395 11.914 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C      1 
ATOM   2902  O O      . LYS A 1 184 ? 13.790  15.776 11.483 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O      1 
ATOM   2903  C CB     . LYS A 1 184 ? 14.706  17.283 14.271 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB     1 
ATOM   2904  C CG     . LYS A 1 184 ? 13.186  17.470 14.259 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG     1 
ATOM   2905  C CD     . LYS A 1 184 ? 12.351  16.238 14.544 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD     1 
ATOM   2906  C CE     . LYS A 1 184 ? 12.465  15.761 15.972 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE     1 
ATOM   2907  N NZ     . LYS A 1 184 ? 11.483  14.660 16.240 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ     1 
ATOM   2908  H H      . LYS A 1 184 ? 17.071  16.793 13.832 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A H      1 
ATOM   2909  H HA     . LYS A 1 184 ? 14.875  15.346 13.652 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HA     1 
ATOM   2910  H HB2    . LYS A 1 184 ? 14.962  17.066 15.181 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HB2    1 
ATOM   2911  H HB3    . LYS A 1 184 ? 15.102  18.128 14.007 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HB3    1 
ATOM   2912  H HG2    . LYS A 1 184 ? 12.957  18.129 14.932 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HG2    1 
ATOM   2913  H HG3    . LYS A 1 184 ? 12.928  17.790 13.380 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HG3    1 
ATOM   2914  H HD2    . LYS A 1 184 ? 11.419  16.442 14.372 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HD2    1 
ATOM   2915  H HD3    . LYS A 1 184 ? 12.645  15.517 13.964 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HD3    1 
ATOM   2916  H HE2    . LYS A 1 184 ? 13.360  15.422 16.130 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HE2    1 
ATOM   2917  H HE3    . LYS A 1 184 ? 12.278  16.497 16.575 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HE3    1 
ATOM   2918  H HZ1    . LYS A 1 184 ? 11.676  13.951 15.737 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HZ1    1 
ATOM   2919  H HZ2    . LYS A 1 184 ? 10.658  14.934 16.047 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HZ2    1 
ATOM   2920  H HZ3    . LYS A 1 184 ? 11.516  14.424 17.097 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HZ3    1 
ATOM   2921  N N      . LEU A 1 185 ? 15.437  17.271 11.166 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A N      1 
ATOM   2922  C CA     . LEU A 1 185 ? 15.069  17.470 9.768  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CA     1 
ATOM   2923  C C      . LEU A 1 185 ? 15.141  16.159 8.990  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A C      1 
ATOM   2924  O O      . LEU A 1 185 ? 14.248  15.848 8.194  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A O      1 
ATOM   2925  C CB     . LEU A 1 185 ? 15.953  18.546 9.141  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CB     1 
ATOM   2926  C CG     . LEU A 1 185 ? 15.738  19.965 9.690  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CG     1 
ATOM   2927  C CD1    . LEU A 1 185 ? 16.757  20.896 9.067  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD1    1 
ATOM   2928  C CD2    . LEU A 1 185 ? 14.320  20.471 9.446  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD2    1 
ATOM   2929  H H      . LEU A 1 185 ? 16.094  17.755 11.439 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A H      1 
ATOM   2930  H HA     . LEU A 1 185 ? 14.153  17.786 9.722  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HA     1 
ATOM   2931  H HB2    . LEU A 1 185 ? 16.880  18.310 9.298  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HB2    1 
ATOM   2932  H HB3    . LEU A 1 185 ? 15.774  18.572 8.188  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HB3    1 
ATOM   2933  H HG     . LEU A 1 185 ? 15.858  19.952 10.652 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HG     1 
ATOM   2934  H HD11   . LEU A 1 185 ? 17.640  20.660 9.392  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD11   1 
ATOM   2935  H HD12   . LEU A 1 185 ? 16.546  21.809 9.318  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD12   1 
ATOM   2936  H HD13   . LEU A 1 185 ? 16.723  20.801 8.103  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD13   1 
ATOM   2937  H HD21   . LEU A 1 185 ? 14.113  20.386 8.502  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD21   1 
ATOM   2938  H HD22   . LEU A 1 185 ? 14.266  21.401 9.714  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD22   1 
ATOM   2939  H HD23   . LEU A 1 185 ? 13.701  19.939 9.970  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD23   1 
ATOM   2940  N N      . ARG A 1 186 ? 16.234  15.408 9.149  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A N      1 
ATOM   2941  C CA     . ARG A 1 186 ? 16.340  14.135 8.438  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CA     1 
ATOM   2942  C C      . ARG A 1 186 ? 15.279  13.140 8.891  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A C      1 
ATOM   2943  O O      . ARG A 1 186 ? 14.692  12.428 8.066  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A O      1 
ATOM   2944  C CB     . ARG A 1 186 ? 17.743  13.543 8.570  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CB     1 
ATOM   2945  C CG     . ARG A 1 186 ? 18.795  14.325 7.794  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CG     1 
ATOM   2946  C CD     . ARG A 1 186 ? 20.072  13.513 7.620  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CD     1 
ATOM   2947  N NE     . ARG A 1 186 ? 21.108  14.238 6.890  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NE     1 
ATOM   2948  C CZ     . ARG A 1 186 ? 21.236  14.233 5.568  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CZ     1 
ATOM   2949  N NH1    . ARG A 1 186 ? 20.385  13.580 4.792  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH1    1 
ATOM   2950  N NH2    . ARG A 1 186 ? 22.252  14.886 5.009  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH2    1 
ATOM   2951  H H      . ARG A 1 186 ? 16.907  15.607 9.646  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A H      1 
ATOM   2952  H HA     . ARG A 1 186 ? 16.193  14.309 7.495  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HA     1 
ATOM   2953  H HB2    . ARG A 1 186 ? 17.999  13.545 9.506  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HB2    1 
ATOM   2954  H HB3    . ARG A 1 186 ? 17.735  12.634 8.230  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HB3    1 
ATOM   2955  H HG2    . ARG A 1 186 ? 18.450  14.544 6.914  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HG2    1 
ATOM   2956  H HG3    . ARG A 1 186 ? 19.013  15.138 8.276  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HG3    1 
ATOM   2957  H HD2    . ARG A 1 186 ? 20.424  13.287 8.495  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HD2    1 
ATOM   2958  H HD3    . ARG A 1 186 ? 19.867  12.704 7.126  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HD3    1 
ATOM   2959  H HE     . ARG A 1 186 ? 21.673  14.699 7.347  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HE     1 
ATOM   2960  H HH11   . ARG A 1 186 ? 19.731  13.146 5.141  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH11   1 
ATOM   2961  H HH12   . ARG A 1 186 ? 20.487  13.590 3.938  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH12   1 
ATOM   2962  H HH21   . ARG A 1 186 ? 22.816  15.306 5.503  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH21   1 
ATOM   2963  H HH22   . ARG A 1 186 ? 22.343  14.889 4.154  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH22   1 
ATOM   2964  N N      . ALA A 1 187 ? 15.032  13.060 10.199 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N      1 
ATOM   2965  C CA     . ALA A 1 187 ? 14.040  12.115 10.695 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA     1 
ATOM   2966  C C      . ALA A 1 187 ? 12.654  12.457 10.172 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C      1 
ATOM   2967  O O      . ALA A 1 187 ? 11.803  11.569 10.033 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O      1 
ATOM   2968  C CB     . ALA A 1 187 ? 14.048  12.101 12.221 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB     1 
ATOM   2969  H H      . ALA A 1 187 ? 15.418  13.532 10.806 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A H      1 
ATOM   2970  H HA     . ALA A 1 187 ? 14.267  11.222 10.392 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HA     1 
ATOM   2971  H HB1    . ALA A 1 187 ? 13.395  11.456 12.534 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HB1    1 
ATOM   2972  H HB2    . ALA A 1 187 ? 14.934  11.853 12.529 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HB2    1 
ATOM   2973  H HB3    . ALA A 1 187 ? 13.821  12.986 12.546 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HB3    1 
ATOM   2974  N N      A SER A 1 188 ? 12.418  13.741 9.876  0.49 24.52  ? ? ? ? ? ? 187 SER A N      1 
ATOM   2975  N N      B SER A 1 188 ? 12.404  13.727 9.870  0.51 24.56  ? ? ? ? ? ? 187 SER A N      1 
ATOM   2976  C CA     A SER A 1 188 ? 11.145  14.231 9.371  0.49 30.26  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA     1 
ATOM   2977  C CA     B SER A 1 188 ? 11.109  14.165 9.371  0.51 30.02  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA     1 
ATOM   2978  C C      A SER A 1 188 ? 10.990  14.069 7.864  0.49 29.31  ? ? ? ? ? ? 187 SER A C      1 
ATOM   2979  C C      B SER A 1 188 ? 11.065  14.259 7.849  0.51 28.85  ? ? ? ? ? ? 187 SER A C      1 
ATOM   2980  O O      A SER A 1 188 ? 9.891   14.301 7.350  0.49 36.64  ? ? ? ? ? ? 187 SER A O      1 
ATOM   2981  O O      B SER A 1 188 ? 10.149  14.886 7.305  0.51 32.16  ? ? ? ? ? ? 187 SER A O      1 
ATOM   2982  C CB     A SER A 1 188 ? 10.994  15.722 9.694  0.49 26.41  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB     1 
ATOM   2983  C CB     B SER A 1 188 ? 10.727  15.503 10.008 0.51 25.94  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB     1 
ATOM   2984  O OG     A SER A 1 188 ? 11.053  15.962 11.085 0.49 27.11  ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG     1 
ATOM   2985  O OG     B SER A 1 188 ? 11.421  16.575 9.400  0.51 26.74  ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG     1 
ATOM   2986  H H      A SER A 1 188 ? 13.004  14.364 9.964  0.49 29.42  ? ? ? ? ? ? 187 SER A H      1 
ATOM   2987  H H      B SER A 1 188 ? 12.979  14.362 9.948  0.51 29.48  ? ? ? ? ? ? 187 SER A H      1 
ATOM   2988  H HA     A SER A 1 188 ? 10.441  13.731 9.812  0.49 36.31  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HA     1 
ATOM   2989  H HA     B SER A 1 188 ? 10.438  13.517 9.636  0.51 36.03  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HA     1 
ATOM   2990  H HB2    A SER A 1 188 ? 11.712  16.210 9.262  0.49 31.70  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB2    1 
ATOM   2991  H HB2    B SER A 1 188 ? 9.774   15.643 9.898  0.51 31.13  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB2    1 
ATOM   2992  H HB3    A SER A 1 188 ? 10.136  16.029 9.360  0.49 31.70  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB3    1 
ATOM   2993  H HB3    B SER A 1 188 ? 10.952  15.478 10.952 0.51 31.13  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB3    1 
ATOM   2994  H HG     A SER A 1 188 ? 11.774  15.666 11.397 0.49 32.54  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HG     1 
ATOM   2995  H HG     B SER A 1 188 ? 12.231  16.375 9.303  0.51 32.09  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HG     1 
ATOM   2996  N N      . GLY A 1 189 ? 12.034  13.654 7.153  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A N      1 
ATOM   2997  C CA     . GLY A 1 189 ? 11.961  13.471 5.711  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A CA     1 
ATOM   2998  C C      . GLY A 1 189 ? 12.797  14.368 4.818  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A C      1 
ATOM   2999  O O      . GLY A 1 189 ? 12.698  14.237 3.590  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A O      1 
ATOM   3000  H H      . GLY A 1 189 ? 12.752  13.337 7.504  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A H      1 
ATOM   3001  H HA2    . GLY A 1 189 ? 12.225  12.559 5.515  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A HA2    1 
ATOM   3002  H HA3    . GLY A 1 189 ? 11.036  13.596 5.444  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A HA3    1 
ATOM   3003  N N      A ARG A 1 190 ? 13.599  15.272 5.371  0.50 32.33  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N      1 
ATOM   3004  N N      B ARG A 1 190 ? 13.625  15.251 5.356  0.50 32.48  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N      1 
ATOM   3005  C CA     A ARG A 1 190 ? 14.414  16.169 4.567  0.50 31.17  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA     1 
ATOM   3006  C CA     B ARG A 1 190 ? 14.376  16.192 4.531  0.50 31.29  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA     1 
ATOM   3007  C C      A ARG A 1 190 ? 15.714  15.481 4.167  0.50 35.46  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C      1 
ATOM   3008  C C      B ARG A 1 190 ? 15.786  15.676 4.261  0.50 35.82  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C      1 
ATOM   3009  O O      A ARG A 1 190 ? 16.212  14.585 4.854  0.50 27.51  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O      1 
ATOM   3010  O O      B ARG A 1 190 ? 16.418  15.071 5.130  0.50 41.57  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O      1 
ATOM   3011  C CB     A ARG A 1 190 ? 14.722  17.446 5.352  0.50 36.13  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB     1 
ATOM   3012  C CB     B ARG A 1 190 ? 14.375  17.571 5.192  0.50 38.44  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB     1 
ATOM   3013  C CG     A ARG A 1 190 ? 13.502  18.054 6.044  0.50 36.21  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG     1 
ATOM   3014  C CG     B ARG A 1 190 ? 12.973  18.199 5.192  0.50 36.13  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG     1 
ATOM   3015  C CD     A ARG A 1 190 ? 13.114  19.403 5.463  0.50 33.66  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD     1 
ATOM   3016  C CD     B ARG A 1 190 ? 12.593  18.837 6.521  0.50 42.37  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD     1 
ATOM   3017  N NE     A ARG A 1 190 ? 11.699  19.693 5.668  0.50 41.86  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE     1 
ATOM   3018  N NE     B ARG A 1 190 ? 11.350  19.598 6.428  0.50 41.69  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE     1 
ATOM   3019  C CZ     A ARG A 1 190 ? 11.120  20.853 5.390  0.50 28.49  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ     1 
ATOM   3020  C CZ     B ARG A 1 190 ? 10.154  19.162 6.809  0.50 35.18  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ     1 
ATOM   3021  N NH1    A ARG A 1 190 ? 11.817  21.887 4.951  0.50 43.67  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1    1 
ATOM   3022  N NH1    B ARG A 1 190 ? 9.987   17.960 7.335  0.50 26.45  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1    1 
ATOM   3023  N NH2    A ARG A 1 190 ? 9.806   20.978 5.555  0.50 25.39  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2    1 
ATOM   3024  N NH2    B ARG A 1 190 ? 9.096   19.954 6.656  0.50 44.92  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2    1 
ATOM   3025  H H      A ARG A 1 190 ? 13.689  15.387 6.219  0.50 38.80  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A H      1 
ATOM   3026  H H      B ARG A 1 190 ? 13.770  15.326 6.200  0.50 38.98  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A H      1 
ATOM   3027  H HA     A ARG A 1 190 ? 13.937  16.416 3.759  0.50 37.41  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HA     1 
ATOM   3028  H HA     B ARG A 1 190 ? 13.964  16.284 3.658  0.50 37.56  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HA     1 
ATOM   3029  H HB2    A ARG A 1 190 ? 15.379  17.241 6.035  0.50 43.36  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB2    1 
ATOM   3030  H HB2    B ARG A 1 190 ? 14.671  17.485 6.112  0.50 46.14  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB2    1 
ATOM   3031  H HB3    A ARG A 1 190 ? 15.076  18.111 4.740  0.50 43.36  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB3    1 
ATOM   3032  H HB3    B ARG A 1 190 ? 14.973  18.159 4.705  0.50 46.14  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB3    1 
ATOM   3033  H HG2    A ARG A 1 190 ? 12.747  17.454 5.941  0.50 43.45  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG2    1 
ATOM   3034  H HG2    B ARG A 1 190 ? 12.938  18.889 4.512  0.50 43.35  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG2    1 
ATOM   3035  H HG3    A ARG A 1 190 ? 13.700  18.178 6.986  0.50 43.45  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG3    1 
ATOM   3036  H HG3    B ARG A 1 190 ? 12.320  17.508 4.998  0.50 43.35  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG3    1 
ATOM   3037  H HD2    A ARG A 1 190 ? 13.633  20.099 5.896  0.50 40.39  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD2    1 
ATOM   3038  H HD2    B ARG A 1 190 ? 12.473  18.141 7.187  0.50 50.85  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD2    1 
ATOM   3039  H HD3    A ARG A 1 190 ? 13.290  19.403 4.509  0.50 40.39  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD3    1 
ATOM   3040  H HD3    B ARG A 1 190 ? 13.299  19.442 6.798  0.50 50.85  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD3    1 
ATOM   3041  H HE     A ARG A 1 190 ? 11.206  19.067 5.992  0.50 50.24  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HE     1 
ATOM   3042  H HE     B ARG A 1 190 ? 11.395  20.392 6.100  0.50 50.03  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HE     1 
ATOM   3043  H HH11   A ARG A 1 190 ? 12.667  21.817 4.839  0.50 52.41  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH11   1 
ATOM   3044  H HH11   B ARG A 1 190 ? 10.662  17.438 7.438  0.50 31.75  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH11   1 
ATOM   3045  H HH12   A ARG A 1 190 ? 11.421  22.630 4.776  0.50 52.41  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH12   1 
ATOM   3046  H HH12   B ARG A 1 190 ? 9.202   17.700 7.574  0.50 31.75  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH12   1 
ATOM   3047  H HH21   A ARG A 1 190 ? 9.343   20.312 5.839  0.50 30.47  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH21   1 
ATOM   3048  H HH21   B ARG A 1 190 ? 9.192   20.738 6.314  0.50 53.91  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH21   1 
ATOM   3049  H HH22   A ARG A 1 190 ? 9.420   21.726 5.377  0.50 30.47  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH22   1 
ATOM   3050  H HH22   B ARG A 1 190 ? 8.317   19.684 6.898  0.50 53.91  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH22   1 
ATOM   3051  N N      . SER A 1 191 ? 16.265  15.902 3.035  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 190 SER A N      1 
ATOM   3052  C CA     . SER A 1 191 ? 17.468  15.255 2.534  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA     1 
ATOM   3053  C C      . SER A 1 191 ? 18.327  16.251 1.776  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 190 SER A C      1 
ATOM   3054  O O      . SER A 1 191 ? 17.833  17.253 1.253  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 190 SER A O      1 
ATOM   3055  C CB     . SER A 1 191 ? 17.109  14.067 1.623  1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB     1 
ATOM   3056  O OG     . SER A 1 191 ? 18.119  13.830 0.658  1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG     1 
ATOM   3057  H H      A SER A 1 191 ? 15.967  16.547 2.551  0.50 38.83  ? ? ? ? ? ? 190 SER A H      1 
ATOM   3058  H H      B SER A 1 191 ? 15.901  16.437 2.469  0.50 38.83  ? ? ? ? ? ? 190 SER A H      1 
ATOM   3059  H HA     . SER A 1 191 ? 17.996  14.934 3.281  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HA     1 
ATOM   3060  H HB2    . SER A 1 191 ? 17.006  13.273 2.171  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HB2    1 
ATOM   3061  H HB3    . SER A 1 191 ? 16.277  14.265 1.165  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HB3    1 
ATOM   3062  H HG     . SER A 1 191 ? 18.020  13.067 0.321  1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HG     1 
ATOM   3063  N N      . GLY A 1 192 ? 19.631  15.973 1.753  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N      1 
ATOM   3064  C CA     . GLY A 1 192 ? 20.607  16.869 1.172  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA     1 
ATOM   3065  C C      . GLY A 1 192 ? 20.862  16.681 -0.300 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C      1 
ATOM   3066  O O      . GLY A 1 192 ? 21.605  17.470 -0.891 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O      1 
ATOM   3067  H H      . GLY A 1 192 ? 19.975  15.255 2.077  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A H      1 
ATOM   3068  H HA2    . GLY A 1 192 ? 20.305  17.781 1.304  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A HA2    1 
ATOM   3069  H HA3    . GLY A 1 192 ? 21.451  16.746 1.634  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A HA3    1 
ATOM   3070  N N      A ASP A 1 193 ? 20.270  15.654 -0.908 0.50 48.48  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N      1 
ATOM   3071  N N      B ASP A 1 193 ? 20.270  15.660 -0.913 0.50 48.48  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N      1 
ATOM   3072  C CA     A ASP A 1 193 ? 20.437  15.378 -2.329 0.50 51.24  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA     1 
ATOM   3073  C CA     B ASP A 1 193 ? 20.441  15.382 -2.334 0.50 51.24  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA     1 
ATOM   3074  C C      A ASP A 1 193 ? 19.381  16.056 -3.194 0.50 55.45  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C      1 
ATOM   3075  C C      B ASP A 1 193 ? 19.339  15.999 -3.191 0.50 55.72  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C      1 
ATOM   3076  O O      A ASP A 1 193 ? 19.456  15.962 -4.423 0.50 61.96  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O      1 
ATOM   3077  O O      B ASP A 1 193 ? 19.333  15.798 -4.409 0.50 60.66  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O      1 
ATOM   3078  C CB     A ASP A 1 193 ? 20.434  13.863 -2.580 0.50 58.96  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB     1 
ATOM   3079  C CB     B ASP A 1 193 ? 20.511  13.864 -2.553 0.50 58.94  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB     1 
ATOM   3080  C CG     A ASP A 1 193 ? 19.151  13.187 -2.117 0.50 62.33  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG     1 
ATOM   3081  C CG     B ASP A 1 193 ? 20.899  13.485 -3.972 0.50 74.90  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG     1 
ATOM   3082  O OD1    A ASP A 1 193 ? 18.143  13.891 -1.895 0.50 56.69  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1    1 
ATOM   3083  O OD1    B ASP A 1 193 ? 21.305  14.377 -4.748 0.50 74.33  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1    1 
ATOM   3084  O OD2    A ASP A 1 193 ? 19.155  11.944 -1.970 0.50 44.47  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2    1 
ATOM   3085  O OD2    B ASP A 1 193 ? 20.794  12.286 -4.310 0.50 69.09  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2    1 
ATOM   3086  H H      A ASP A 1 193 ? 19.758  15.091 -0.508 0.50 58.17  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A H      1 
ATOM   3087  H H      B ASP A 1 193 ? 19.751  15.100 -0.516 0.50 58.18  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A H      1 
ATOM   3088  H HA     A ASP A 1 193 ? 21.301  15.715 -2.610 0.50 61.49  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HA     1 
ATOM   3089  H HA     B ASP A 1 193 ? 21.281  15.759 -2.640 0.50 61.49  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HA     1 
ATOM   3090  H HB2    A ASP A 1 193 ? 20.530  13.701 -3.532 0.50 70.75  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB2    1 
ATOM   3091  H HB2    B ASP A 1 193 ? 21.174  13.489 -1.952 0.50 70.73  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB2    1 
ATOM   3092  H HB3    A ASP A 1 193 ? 21.174  13.461 -2.099 0.50 70.75  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB3    1 
ATOM   3093  H HB3    B ASP A 1 193 ? 19.640  13.479 -2.368 0.50 70.73  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB3    1 
ATOM   3094  N N      . ALA A 1 194 ? 18.417  16.743 -2.586 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N      1 
ATOM   3095  C CA     . ALA A 1 194 ? 17.398  17.499 -3.304 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA     1 
ATOM   3096  C C      . ALA A 1 194 ? 17.577  18.966 -2.931 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C      1 
ATOM   3097  O O      . ALA A 1 194 ? 18.086  19.283 -1.853 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O      1 
ATOM   3098  C CB     . ALA A 1 194 ? 15.989  17.033 -2.933 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB     1 
ATOM   3099  H H      . ALA A 1 194 ? 18.358  16.830 -1.733 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A H      1 
ATOM   3100  H HA     . ALA A 1 194 ? 17.491  17.387 -4.263 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HA     1 
ATOM   3101  H HB1    . ALA A 1 194 ? 15.341  17.576 -3.409 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HB1    1 
ATOM   3102  H HB2    . ALA A 1 194 ? 15.888  16.102 -3.185 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HB2    1 
ATOM   3103  H HB3    . ALA A 1 194 ? 15.865  17.132 -1.976 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HB3    1 
ATOM   3104  N N      A THR A 1 195 ? 17.157  19.859 -3.826 0.60 40.01  ? ? ? ? ? ? 194 THR A N      1 
ATOM   3105  N N      B THR A 1 195 ? 17.172  19.865 -3.822 0.40 40.28  ? ? ? ? ? ? 194 THR A N      1 
ATOM   3106  C CA     A THR A 1 195 ? 17.376  21.279 -3.594 0.60 44.20  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA     1 
ATOM   3107  C CA     B THR A 1 195 ? 17.415  21.282 -3.593 0.40 44.04  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA     1 
ATOM   3108  C C      A THR A 1 195 ? 16.455  21.781 -2.490 0.60 33.30  ? ? ? ? ? ? 194 THR A C      1 
ATOM   3109  C C      B THR A 1 195 ? 16.455  21.828 -2.543 0.40 33.70  ? ? ? ? ? ? 194 THR A C      1 
ATOM   3110  O O      A THR A 1 195 ? 15.297  21.367 -2.378 0.60 30.89  ? ? ? ? ? ? 194 THR A O      1 
ATOM   3111  O O      B THR A 1 195 ? 15.266  21.496 -2.528 0.40 34.11  ? ? ? ? ? ? 194 THR A O      1 
ATOM   3112  C CB     A THR A 1 195 ? 17.149  22.099 -4.867 0.60 51.31  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB     1 
ATOM   3113  C CB     B THR A 1 195 ? 17.291  22.074 -4.898 0.40 51.08  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB     1 
ATOM   3114  O OG1    A THR A 1 195 ? 15.746  22.315 -5.071 0.60 56.96  ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1    1 
ATOM   3115  O OG1    B THR A 1 195 ? 17.854  23.381 -4.718 0.40 45.84  ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1    1 
ATOM   3116  C CG2    A THR A 1 195 ? 17.734  21.396 -6.083 0.60 48.23  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2    1 
ATOM   3117  C CG2    B THR A 1 195 ? 15.836  22.210 -5.329 0.40 52.84  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2    1 
ATOM   3118  H H      A THR A 1 195 ? 16.752  19.670 -4.561 0.60 48.01  ? ? ? ? ? ? 194 THR A H      1 
ATOM   3119  H H      B THR A 1 195 ? 16.761  19.681 -4.555 0.40 48.34  ? ? ? ? ? ? 194 THR A H      1 
ATOM   3120  H HA     A THR A 1 195 ? 18.299  21.409 -3.323 0.60 53.04  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HA     1 
ATOM   3121  H HA     B THR A 1 195 ? 18.319  21.402 -3.263 0.40 52.85  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HA     1 
ATOM   3122  H HB     A THR A 1 195 ? 17.594  22.956 -4.771 0.60 61.58  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HB     1 
ATOM   3123  H HB     B THR A 1 195 ? 17.766  21.602 -5.600 0.40 61.30  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HB     1 
ATOM   3124  H HG1    A THR A 1 195 ? 15.628  22.893 -5.669 0.60 68.35  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG1    1 
ATOM   3125  H HG1    B THR A 1 195 ? 17.440  23.792 -4.113 0.40 55.02  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG1    1 
ATOM   3126  H HG21   A THR A 1 195 ? 18.627  21.074 -5.883 0.60 57.88  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG21   1 
ATOM   3127  H HG21   B THR A 1 195 ? 15.399  21.345 -5.299 0.40 63.41  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG21   1 
ATOM   3128  H HG22   A THR A 1 195 ? 17.781  22.011 -6.832 0.60 57.88  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG22   1 
ATOM   3129  H HG22   B THR A 1 195 ? 15.789  22.556 -6.234 0.40 63.41  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG22   1 
ATOM   3130  H HG23   A THR A 1 195 ? 17.175  20.642 -6.330 0.60 57.88  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG23   1 
ATOM   3131  H HG23   B THR A 1 195 ? 15.369  22.819 -4.735 0.40 63.41  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG23   1 
ATOM   3132  N N      . ALA A 1 196 ? 16.984  22.673 -1.663 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A N      1 
ATOM   3133  C CA     . ALA A 1 196 ? 16.178  23.341 -0.659 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CA     1 
ATOM   3134  C C      . ALA A 1 196 ? 16.858  24.667 -0.368 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A C      1 
ATOM   3135  O O      . ALA A 1 196 ? 18.068  24.815 -0.565 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A O      1 
ATOM   3136  C CB     . ALA A 1 196 ? 16.060  22.519 0.628  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CB     1 
ATOM   3137  H H      . ALA A 1 196 ? 17.811  22.907 -1.665 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A H      1 
ATOM   3138  H HA     . ALA A 1 196 ? 15.280  23.488 -0.992 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HA     1 
ATOM   3139  H HB1    . ALA A 1 196 ? 15.449  22.967 1.234  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HB1    1 
ATOM   3140  H HB2    . ALA A 1 196 ? 15.722  21.637 0.409  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HB2    1 
ATOM   3141  H HB3    . ALA A 1 196 ? 16.937  22.445 1.037  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HB3    1 
ATOM   3142  N N      . SER A 1 197 ? 16.084  25.618 0.149  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 196 SER A N      1 
ATOM   3143  C CA     . SER A 1 197 ? 16.588  26.956 0.427  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 196 SER A CA     1 
ATOM   3144  C C      . SER A 1 197 ? 16.351  27.306 1.890  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 196 SER A C      1 
ATOM   3145  O O      . SER A 1 197 ? 15.268  27.058 2.434  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 196 SER A O      1 
ATOM   3146  C CB     . SER A 1 197 ? 15.940  28.015 -0.469 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 196 SER A CB     1 
ATOM   3147  O OG     . SER A 1 197 ? 14.526  27.975 -0.361 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 196 SER A OG     1 
ATOM   3148  H H      . SER A 1 197 ? 15.255  25.509 0.348  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 196 SER A H      1 
ATOM   3149  H HA     . SER A 1 197 ? 17.543  26.960 0.258  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HA     1 
ATOM   3150  H HB2    . SER A 1 197 ? 16.252  28.892 -0.196 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HB2    1 
ATOM   3151  H HB3    . SER A 1 197 ? 16.191  27.845 -1.390 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HB3    1 
ATOM   3152  H HG     . SER A 1 197 ? 14.238  27.236 -0.637 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HG     1 
ATOM   3153  N N      . VAL A 1 198 ? 17.387  27.851 2.523  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N      1 
ATOM   3154  C CA     . VAL A 1 198 ? 17.363  28.278 3.916  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA     1 
ATOM   3155  C C      . VAL A 1 198 ? 17.514  29.792 3.962  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C      1 
ATOM   3156  O O      . VAL A 1 198 ? 18.353  30.354 3.250  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O      1 
ATOM   3157  C CB     . VAL A 1 198 ? 18.517  27.618 4.696  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB     1 
ATOM   3158  C CG1    . VAL A 1 198 ? 18.501  28.072 6.144  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1    1 
ATOM   3159  C CG2    . VAL A 1 198 ? 18.459  26.096 4.579  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2    1 
ATOM   3160  H H      . VAL A 1 198 ? 18.148  27.988 2.147  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A H      1 
ATOM   3161  H HA     . VAL A 1 198 ? 16.513  28.036 4.316  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HA     1 
ATOM   3162  H HB     . VAL A 1 198 ? 19.360  27.898 4.309  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HB     1 
ATOM   3163  H HG11   . VAL A 1 198 ? 18.726  29.015 6.181  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG11   1 
ATOM   3164  H HG12   . VAL A 1 198 ? 19.154  27.556 6.643  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG12   1 
ATOM   3165  H HG13   . VAL A 1 198 ? 17.615  27.928 6.510  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG13   1 
ATOM   3166  H HG21   . VAL A 1 198 ? 17.604  25.785 4.918  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG21   1 
ATOM   3167  H HG22   . VAL A 1 198 ? 19.181  25.712 5.101  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG22   1 
ATOM   3168  H HG23   . VAL A 1 198 ? 18.556  25.847 3.647  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG23   1 
ATOM   3169  N N      . LEU A 1 199 ? 16.715  30.446 4.810  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A N      1 
ATOM   3170  C CA     . LEU A 1 199 ? 16.871  31.861 5.138  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CA     1 
ATOM   3171  C C      . LEU A 1 199 ? 17.342  31.925 6.585  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A C      1 
ATOM   3172  O O      . LEU A 1 199 ? 16.684  31.376 7.473  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A O      1 
ATOM   3173  C CB     . LEU A 1 199 ? 15.541  32.606 5.007  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CB     1 
ATOM   3174  C CG     . LEU A 1 199 ? 15.605  34.131 5.173  1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CG     1 
ATOM   3175  C CD1    . LEU A 1 199 ? 16.390  34.737 4.020  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD1    1 
ATOM   3176  C CD2    . LEU A 1 199 ? 14.236  34.742 5.258  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD2    1 
ATOM   3177  H H      . LEU A 1 199 ? 16.054  30.077 5.219  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A H      1 
ATOM   3178  H HA     . LEU A 1 199 ? 17.517  32.276 4.545  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HA     1 
ATOM   3179  H HB2    . LEU A 1 199 ? 15.180  32.428 4.125  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HB2    1 
ATOM   3180  H HB3    . LEU A 1 199 ? 14.937  32.268 5.687  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HB3    1 
ATOM   3181  H HG     . LEU A 1 199 ? 16.056  34.334 6.008  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HG     1 
ATOM   3182  H HD11   . LEU A 1 199 ? 17.306  34.419 4.059  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD11   1 
ATOM   3183  H HD12   . LEU A 1 199 ? 16.373  35.704 4.100  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD12   1 
ATOM   3184  H HD13   . LEU A 1 199 ? 15.981  34.467 3.183  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD13   1 
ATOM   3185  H HD21   . LEU A 1 199 ? 13.761  34.568 4.430  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD21   1 
ATOM   3186  H HD22   . LEU A 1 199 ? 14.326  35.699 5.393  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD22   1 
ATOM   3187  H HD23   . LEU A 1 199 ? 13.759  34.346 6.003  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD23   1 
ATOM   3188  N N      . ASP A 1 200 ? 18.472  32.589 6.817  1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A N      1 
ATOM   3189  C CA     . ASP A 1 200 ? 19.095  32.721 8.138  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CA     1 
ATOM   3190  C C      . ASP A 1 200 ? 18.986  34.196 8.511  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A C      1 
ATOM   3191  O O      . ASP A 1 200 ? 19.741  35.033 8.012  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A O      1 
ATOM   3192  C CB     . ASP A 1 200 ? 20.535  32.224 8.004  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CB     1 
ATOM   3193  C CG     . ASP A 1 200 ? 21.283  32.147 9.313  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CG     1 
ATOM   3194  O OD1    . ASP A 1 200 ? 20.724  32.564 10.342 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD1    1 
ATOM   3195  O OD2    . ASP A 1 200 ? 22.428  31.623 9.292  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD2    1 
ATOM   3196  H H      . ASP A 1 200 ? 18.917  32.990 6.200  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A H      1 
ATOM   3197  H HA     . ASP A 1 200 ? 18.650  32.217 8.836  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A HA     1 
ATOM   3198  H HB2    . ASP A 1 200 ? 20.523  31.334 7.619  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A HB2    1 
ATOM   3199  H HB3    . ASP A 1 200 ? 21.021  32.830 7.423  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A HB3    1 
ATOM   3200  N N      . VAL A 1 201 ? 18.020  34.518 9.366  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N      1 
ATOM   3201  C CA     . VAL A 1 201 ? 17.648  35.902 9.640  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA     1 
ATOM   3202  C C      . VAL A 1 201 ? 18.515  36.441 10.775 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C      1 
ATOM   3203  O O      . VAL A 1 201 ? 18.481  35.913 11.890 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O      1 
ATOM   3204  C CB     . VAL A 1 201 ? 16.158  36.013 9.994  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB     1 
ATOM   3205  C CG1    . VAL A 1 201 ? 15.832  37.466 10.294 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1    1 
ATOM   3206  C CG2    . VAL A 1 201 ? 15.287  35.451 8.873  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2    1 
ATOM   3207  H H      . VAL A 1 201 ? 17.557  33.943 9.806  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A H      1 
ATOM   3208  H HA     . VAL A 1 201 ? 17.826  36.434 8.849  1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HA     1 
ATOM   3209  H HB     . VAL A 1 201 ? 15.960  35.485 10.783 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HB     1 
ATOM   3210  H HG11   . VAL A 1 201 ? 16.156  37.685 11.182 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG11   1 
ATOM   3211  H HG12   . VAL A 1 201 ? 14.871  37.589 10.253 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG12   1 
ATOM   3212  H HG13   . VAL A 1 201 ? 16.267  38.029 9.635  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG13   1 
ATOM   3213  H HG21   . VAL A 1 201 ? 15.428  35.976 8.070  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG21   1 
ATOM   3214  H HG22   . VAL A 1 201 ? 14.356  35.500 9.141  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG22   1 
ATOM   3215  H HG23   . VAL A 1 201 ? 15.537  34.527 8.712  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG23   1 
ATOM   3216  N N      . GLY A 1 202 ? 19.285  37.497 10.503 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A N      1 
ATOM   3217  C CA     . GLY A 1 202 ? 20.282  37.956 11.454 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A CA     1 
ATOM   3218  C C      . GLY A 1 202 ? 21.362  36.919 11.629 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A C      1 
ATOM   3219  O O      . GLY A 1 202 ? 21.662  36.488 12.742 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A O      1 
ATOM   3220  H H      . GLY A 1 202 ? 19.245  37.958 9.778  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A H      1 
ATOM   3221  H HA2    . GLY A 1 202 ? 20.685  38.778 11.135 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A HA2    1 
ATOM   3222  H HA3    . GLY A 1 202 ? 19.863  38.121 12.313 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A HA3    1 
ATOM   3223  N N      . CYS A 1 203 ? 21.988  36.558 10.511 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A N      1 
ATOM   3224  C CA     . CYS A 1 203 ? 22.848  35.385 10.464 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CA     1 
ATOM   3225  C C      . CYS A 1 203 ? 24.148  35.508 11.251 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A C      1 
ATOM   3226  O O      . CYS A 1 203 ? 24.785  34.477 11.507 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A O      1 
ATOM   3227  C CB     . CYS A 1 203 ? 23.150  35.037 9.005  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CB     1 
ATOM   3228  S SG     . CYS A 1 203 ? 24.081  36.280 8.071  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A SG     1 
ATOM   3229  H H      . CYS A 1 203 ? 21.930  36.979 9.764  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A H      1 
ATOM   3230  H HA     . CYS A 1 203 ? 22.362  34.654 10.876 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HA     1 
ATOM   3231  H HB2    . CYS A 1 203 ? 23.670  34.218 8.990  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HB2    1 
ATOM   3232  H HB3    . CYS A 1 203 ? 22.307  34.903 8.544  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HB3    1 
ATOM   3233  H HG     . CYS A 1 203 ? 25.083  36.552 8.673  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HG     1 
ATOM   3234  N N      . GLY A 1 204 ? 24.576  36.710 11.618 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A N      1 
ATOM   3235  C CA     . GLY A 1 204 ? 25.867  36.814 12.287 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A CA     1 
ATOM   3236  C C      . GLY A 1 204 ? 26.971  36.348 11.348 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A C      1 
ATOM   3237  O O      . GLY A 1 204 ? 27.009  36.712 10.166 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A O      1 
ATOM   3238  H H      . GLY A 1 204 ? 24.158  37.452 11.497 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A H      1 
ATOM   3239  H HA2    . GLY A 1 204 ? 26.036  37.734 12.541 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A HA2    1 
ATOM   3240  H HA3    . GLY A 1 204 ? 25.874  36.259 13.083 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A HA3    1 
ATOM   3241  N N      . THR A 1 205 ? 27.860  35.487 11.856 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 204 THR A N      1 
ATOM   3242  C CA     . THR A 1 205 ? 28.902  34.936 10.997 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA     1 
ATOM   3243  C C      . THR A 1 205 ? 28.356  33.965 9.958  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 204 THR A C      1 
ATOM   3244  O O      . THR A 1 205 ? 29.102  33.568 9.052  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 204 THR A O      1 
ATOM   3245  C CB     . THR A 1 205 ? 29.954  34.176 11.813 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB     1 
ATOM   3246  O OG1    . THR A 1 205 ? 29.352  32.969 12.311 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1    1 
ATOM   3247  C CG2    . THR A 1 205 ? 30.523  35.033 12.931 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2    1 
ATOM   3248  H H      . THR A 1 205 ? 27.876  35.216 12.672 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 204 THR A H      1 
ATOM   3249  H HA     . THR A 1 205 ? 29.330  35.687 10.559 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HA     1 
ATOM   3250  H HB     . THR A 1 205 ? 30.714  33.943 11.258 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HB     1 
ATOM   3251  H HG1    . THR A 1 205 ? 29.898  32.555 12.796 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG1    1 
ATOM   3252  H HG21   . THR A 1 205 ? 30.782  35.901 12.584 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG21   1 
ATOM   3253  H HG22   . THR A 1 205 ? 31.302  34.602 13.315 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG22   1 
ATOM   3254  H HG23   . THR A 1 205 ? 29.857  35.157 13.625 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG23   1 
ATOM   3255  N N      . GLY A 1 206 ? 27.094  33.552 10.084 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A N      1 
ATOM   3256  C CA     . GLY A 1 206 ? 26.519  32.587 9.174  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A CA     1 
ATOM   3257  C C      . GLY A 1 206 ? 26.795  31.140 9.517  1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A C      1 
ATOM   3258  O O      . GLY A 1 206 ? 26.439  30.255 8.730  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A O      1 
ATOM   3259  H H      . GLY A 1 206 ? 26.553  33.824 10.695 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A H      1 
ATOM   3260  H HA2    . GLY A 1 206 ? 25.557  32.709 9.161  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A HA2    1 
ATOM   3261  H HA3    . GLY A 1 206 ? 26.870  32.751 8.285  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A HA3    1 
ATOM   3262  N N      . LEU A 1 207 ? 27.404  30.864 10.672 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N      1 
ATOM   3263  C CA     . LEU A 1 207 ? 27.834  29.498 10.959 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA     1 
ATOM   3264  C C      . LEU A 1 207 ? 26.675  28.507 10.948 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C      1 
ATOM   3265  O O      . LEU A 1 207 ? 26.850  27.355 10.533 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O      1 
ATOM   3266  C CB     . LEU A 1 207 ? 28.588  29.427 12.288 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB     1 
ATOM   3267  C CG     . LEU A 1 207 ? 29.251  28.086 12.615 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG     1 
ATOM   3268  C CD1    . LEU A 1 207 ? 30.180  27.636 11.482 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1    1 
ATOM   3269  C CD2    . LEU A 1 207 ? 30.018  28.179 13.913 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2    1 
ATOM   3270  H H      . LEU A 1 207 ? 27.576  31.436 11.291 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A H      1 
ATOM   3271  H HA     . LEU A 1 207 ? 28.449  29.236 10.256 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HA     1 
ATOM   3272  H HB2    . LEU A 1 207 ? 29.288  30.098 12.275 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HB2    1 
ATOM   3273  H HB3    . LEU A 1 207 ? 27.959  29.618 13.002 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HB3    1 
ATOM   3274  H HG     . LEU A 1 207 ? 28.556  27.416 12.712 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HG     1 
ATOM   3275  H HD11   . LEU A 1 207 ? 29.650  27.464 10.689 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD11   1 
ATOM   3276  H HD12   . LEU A 1 207 ? 30.641  26.828 11.755 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD12   1 
ATOM   3277  H HD13   . LEU A 1 207 ? 30.824  28.340 11.303 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD13   1 
ATOM   3278  H HD21   . LEU A 1 207 ? 30.795  28.745 13.782 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD21   1 
ATOM   3279  H HD22   . LEU A 1 207 ? 30.298  27.289 14.179 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD22   1 
ATOM   3280  H HD23   . LEU A 1 207 ? 29.442  28.562 14.594 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD23   1 
ATOM   3281  N N      . TYR A 1 208 ? 25.493  28.906 11.430 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A N      1 
ATOM   3282  C CA     . TYR A 1 208 ? 24.392  27.945 11.497 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CA     1 
ATOM   3283  C C      . TYR A 1 208 ? 24.002  27.472 10.101 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A C      1 
ATOM   3284  O O      . TYR A 1 208 ? 23.897  26.269 9.842  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A O      1 
ATOM   3285  C CB     . TYR A 1 208 ? 23.173  28.527 12.232 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CB     1 
ATOM   3286  C CG     . TYR A 1 208 ? 23.385  28.776 13.705 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CG     1 
ATOM   3287  C CD1    . TYR A 1 208 ? 24.155  29.843 14.145 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD1    1 
ATOM   3288  C CD2    . TYR A 1 208 ? 22.802  27.954 14.657 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD2    1 
ATOM   3289  C CE1    . TYR A 1 208 ? 24.348  30.080 15.494 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE1    1 
ATOM   3290  C CE2    . TYR A 1 208 ? 22.997  28.163 16.010 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE2    1 
ATOM   3291  C CZ     . TYR A 1 208 ? 23.764  29.233 16.431 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CZ     1 
ATOM   3292  O OH     . TYR A 1 208 ? 23.944  29.429 17.768 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A OH     1 
ATOM   3293  H H      . TYR A 1 208 ? 25.312  29.698 11.714 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A H      1 
ATOM   3294  H HA     . TYR A 1 208 ? 24.693  27.183 12.015 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HA     1 
ATOM   3295  H HB2    . TYR A 1 208 ? 22.941  29.375 11.822 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HB2    1 
ATOM   3296  H HB3    . TYR A 1 208 ? 22.434  27.904 12.145 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HB3    1 
ATOM   3297  H HD1    . TYR A 1 208 ? 24.549  30.410 13.522 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HD1    1 
ATOM   3298  H HD2    . TYR A 1 208 ? 22.268  27.246 14.379 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HD2    1 
ATOM   3299  H HE1    . TYR A 1 208 ? 24.864  30.801 15.774 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HE1    1 
ATOM   3300  H HE2    . TYR A 1 208 ? 22.615  27.587 16.633 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HE2    1 
ATOM   3301  H HH     . TYR A 1 208 ? 24.327  30.165 17.901 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HH     1 
ATOM   3302  N N      . SER A 1 209 ? 23.776  28.404 9.184  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 208 SER A N      1 
ATOM   3303  C CA     . SER A 1 209 ? 23.407  27.987 7.835  1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CA     1 
ATOM   3304  C C      . SER A 1 209 ? 24.597  27.375 7.099  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 208 SER A C      1 
ATOM   3305  O O      . SER A 1 209 ? 24.404  26.444 6.315  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 208 SER A O      1 
ATOM   3306  C CB     . SER A 1 209 ? 22.604  29.071 7.127  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CB     1 
ATOM   3307  O OG     . SER A 1 209 ? 23.349  30.238 7.015  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 208 SER A OG     1 
ATOM   3308  H H      . SER A 1 209 ? 23.827  29.253 9.310  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 208 SER A H      1 
ATOM   3309  H HA     . SER A 1 209 ? 22.765  27.259 7.845  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HA     1 
ATOM   3310  H HB2    . SER A 1 209 ? 22.366  28.760 6.240  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HB2    1 
ATOM   3311  H HB3    . SER A 1 209 ? 21.801  29.256 7.640  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HB3    1 
ATOM   3312  H HG     . SER A 1 209 ? 23.094  30.798 7.587  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HG     1 
ATOM   3313  N N      . GLN A 1 210 ? 25.830  27.811 7.386  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A N      1 
ATOM   3314  C CA     . GLN A 1 210 ? 26.988  27.190 6.737  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CA     1 
ATOM   3315  C C      . GLN A 1 210 ? 27.166  25.736 7.173  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A C      1 
ATOM   3316  O O      . GLN A 1 210 ? 27.494  24.871 6.349  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A O      1 
ATOM   3317  C CB     . GLN A 1 210 ? 28.243  28.027 6.991  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CB     1 
ATOM   3318  C CG     . GLN A 1 210 ? 28.131  29.396 6.332  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CG     1 
ATOM   3319  C CD     . GLN A 1 210 ? 29.004  30.464 6.961  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CD     1 
ATOM   3320  O OE1    . GLN A 1 210 ? 29.796  30.195 7.858  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A OE1    1 
ATOM   3321  N NE2    . GLN A 1 210 ? 28.840  31.700 6.498  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A NE2    1 
ATOM   3322  H H      . GLN A 1 210 ? 26.017  28.446 7.936  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A H      1 
ATOM   3323  H HA     . GLN A 1 210 ? 26.846  27.176 5.778  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HA     1 
ATOM   3324  H HB2    . GLN A 1 210 ? 28.358  28.154 7.945  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HB2    1 
ATOM   3325  H HB3    . GLN A 1 210 ? 29.015  27.570 6.621  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HB3    1 
ATOM   3326  H HG2    . GLN A 1 210 ? 28.391  29.314 5.401  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HG2    1 
ATOM   3327  H HG3    . GLN A 1 210 ? 27.210  29.695 6.394  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HG3    1 
ATOM   3328  H HE21   . GLN A 1 210 ? 29.309  32.345 6.819  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HE21   1 
ATOM   3329  H HE22   . GLN A 1 210 ? 28.264  31.854 5.878  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HE22   1 
ATOM   3330  N N      . LEU A 1 211 ? 26.948  25.439 8.455  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A N      1 
ATOM   3331  C CA     . LEU A 1 211 ? 26.988  24.045 8.890  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CA     1 
ATOM   3332  C C      . LEU A 1 211 ? 25.837  23.250 8.274  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A C      1 
ATOM   3333  O O      . LEU A 1 211 ? 26.017  22.090 7.892  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A O      1 
ATOM   3334  C CB     . LEU A 1 211 ? 26.959  23.966 10.415 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CB     1 
ATOM   3335  C CG     . LEU A 1 211 ? 28.224  24.448 11.125 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CG     1 
ATOM   3336  C CD1    . LEU A 1 211 ? 28.060  24.373 12.633 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD1    1 
ATOM   3337  C CD2    . LEU A 1 211 ? 29.449  23.657 10.705 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD2    1 
ATOM   3338  H H      . LEU A 1 211 ? 26.780  26.010 9.075  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A H      1 
ATOM   3339  H HA     . LEU A 1 211 ? 27.820  23.643 8.597  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HA     1 
ATOM   3340  H HB2    . LEU A 1 211 ? 26.223  24.513 10.734 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HB2    1 
ATOM   3341  H HB3    . LEU A 1 211 ? 26.819  23.041 10.669 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HB3    1 
ATOM   3342  H HG     . LEU A 1 211 ? 28.367  25.372 10.869 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HG     1 
ATOM   3343  H HD11   . LEU A 1 211 ? 27.313  24.932 12.897 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD11   1 
ATOM   3344  H HD12   . LEU A 1 211 ? 28.874  24.687 13.055 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD12   1 
ATOM   3345  H HD13   . LEU A 1 211 ? 27.889  23.452 12.886 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD13   1 
ATOM   3346  H HD21   . LEU A 1 211 ? 29.270  22.711 10.824 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD21   1 
ATOM   3347  H HD22   . LEU A 1 211 ? 30.201  23.923 11.256 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD22   1 
ATOM   3348  H HD23   . LEU A 1 211 ? 29.640  23.842 9.773  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD23   1 
ATOM   3349  N N      . LEU A 1 212 ? 24.657  23.865 8.126  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A N      1 
ATOM   3350  C CA     . LEU A 1 212 ? 23.581  23.188 7.406  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CA     1 
ATOM   3351  C C      . LEU A 1 212 ? 23.980  22.896 5.964  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A C      1 
ATOM   3352  O O      . LEU A 1 212 ? 23.683  21.817 5.440  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A O      1 
ATOM   3353  C CB     . LEU A 1 212 ? 22.276  23.985 7.453  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CB     1 
ATOM   3354  C CG     . LEU A 1 212 ? 21.546  23.976 8.795  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CG     1 
ATOM   3355  C CD1    . LEU A 1 212 ? 20.470  25.052 8.806  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD1    1 
ATOM   3356  C CD2    . LEU A 1 212 ? 20.943  22.614 9.072  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD2    1 
ATOM   3357  H H      . LEU A 1 212 ? 24.463  24.647 8.425  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A H      1 
ATOM   3358  H HA     . LEU A 1 212 ? 23.411  22.346 7.856  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HA     1 
ATOM   3359  H HB2    . LEU A 1 212 ? 22.477  24.910 7.240  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HB2    1 
ATOM   3360  H HB3    . LEU A 1 212 ? 21.670  23.616 6.792  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HB3    1 
ATOM   3361  H HG     . LEU A 1 212 ? 22.179  24.165 9.505  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HG     1 
ATOM   3362  H HD11   . LEU A 1 212 ? 20.880  25.910 8.611  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD11   1 
ATOM   3363  H HD12   . LEU A 1 212 ? 20.055  25.076 9.682  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD12   1 
ATOM   3364  H HD13   . LEU A 1 212 ? 19.806  24.842 8.131  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD13   1 
ATOM   3365  H HD21   . LEU A 1 212 ? 20.279  22.418 8.392  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD21   1 
ATOM   3366  H HD22   . LEU A 1 212 ? 20.526  22.626 9.948  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD22   1 
ATOM   3367  H HD23   . LEU A 1 212 ? 21.647  21.947 9.050  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD23   1 
ATOM   3368  N N      . LEU A 1 213 ? 24.652  23.847 5.304  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N      1 
ATOM   3369  C CA     . LEU A 1 213 ? 25.083  23.620 3.929  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA     1 
ATOM   3370  C C      . LEU A 1 213 ? 26.058  22.457 3.833  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C      1 
ATOM   3371  O O      . LEU A 1 213 ? 26.037  21.702 2.855  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O      1 
ATOM   3372  C CB     . LEU A 1 213 ? 25.722  24.877 3.344  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB     1 
ATOM   3373  C CG     . LEU A 1 213 ? 24.763  26.044 3.125  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG     1 
ATOM   3374  C CD1    . LEU A 1 213 ? 25.513  27.249 2.586  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1    1 
ATOM   3375  C CD2    . LEU A 1 213 ? 23.609  25.683 2.230  1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2    1 
ATOM   3376  H H      . LEU A 1 213 ? 24.866  24.615 5.627  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A H      1 
ATOM   3377  H HA     . LEU A 1 213 ? 24.295  23.410 3.404  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HA     1 
ATOM   3378  H HB2    . LEU A 1 213 ? 26.416  25.179 3.951  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HB2    1 
ATOM   3379  H HB3    . LEU A 1 213 ? 26.109  24.652 2.483  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HB3    1 
ATOM   3380  H HG     . LEU A 1 213 ? 24.378  26.276 3.985  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HG     1 
ATOM   3381  H HD11   . LEU A 1 213 ? 26.131  27.565 3.263  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD11   1 
ATOM   3382  H HD12   . LEU A 1 213 ? 24.874  27.947 2.370  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD12   1 
ATOM   3383  H HD13   . LEU A 1 213 ? 26.000  26.988 1.789  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD13   1 
ATOM   3384  H HD21   . LEU A 1 213 ? 23.934  25.132 1.501  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD21   1 
ATOM   3385  H HD22   . LEU A 1 213 ? 23.215  26.497 1.879  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD22   1 
ATOM   3386  H HD23   . LEU A 1 213 ? 22.950  25.193 2.746  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD23   1 
ATOM   3387  N N      A ARG A 1 214 ? 26.936  22.312 4.826  0.50 19.80  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N      1 
ATOM   3388  N N      B ARG A 1 214 ? 26.938  22.307 4.827  0.50 19.82  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N      1 
ATOM   3389  C CA     A ARG A 1 214 ? 27.862  21.185 4.837  0.50 22.01  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA     1 
ATOM   3390  C CA     B ARG A 1 214 ? 27.860  21.175 4.822  0.50 21.98  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA     1 
ATOM   3391  C C      A ARG A 1 214 ? 27.129  19.868 5.063  0.50 23.92  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C      1 
ATOM   3392  C C      B ARG A 1 214 ? 27.115  19.862 5.044  0.50 24.00  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C      1 
ATOM   3393  O O      A ARG A 1 214 ? 27.515  18.840 4.494  0.50 26.92  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O      1 
ATOM   3394  O O      B ARG A 1 214 ? 27.473  18.831 4.462  0.50 26.65  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O      1 
ATOM   3395  C CB     A ARG A 1 214 ? 28.928  21.412 5.911  0.50 23.75  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB     1 
ATOM   3396  C CB     B ARG A 1 214 ? 28.945  21.367 5.884  0.50 23.81  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB     1 
ATOM   3397  C CG     A ARG A 1 214 ? 29.899  20.256 6.122  0.50 21.90  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG     1 
ATOM   3398  C CG     B ARG A 1 214 ? 29.940  22.484 5.588  0.50 27.16  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG     1 
ATOM   3399  C CD     A ARG A 1 214 ? 30.927  20.596 7.207  0.50 23.52  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD     1 
ATOM   3400  C CD     B ARG A 1 214 ? 30.857  22.760 6.782  0.50 34.18  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD     1 
ATOM   3401  N NE     A ARG A 1 214 ? 31.782  21.716 6.825  0.50 47.10  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE     1 
ATOM   3402  N NE     B ARG A 1 214 ? 31.807  21.681 7.033  0.50 47.73  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE     1 
ATOM   3403  C CZ     A ARG A 1 214 ? 33.110  21.694 6.808  0.50 59.67  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ     1 
ATOM   3404  C CZ     B ARG A 1 214 ? 33.122  21.765 6.856  0.50 59.47  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ     1 
ATOM   3405  N NH1    A ARG A 1 214 ? 33.794  20.634 7.210  0.50 58.25  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1    1 
ATOM   3406  N NH1    B ARG A 1 214 ? 33.697  22.880 6.435  0.50 49.91  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1    1 
ATOM   3407  N NH2    A ARG A 1 214 ? 33.770  22.768 6.383  0.50 49.52  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2    1 
ATOM   3408  N NH2    B ARG A 1 214 ? 33.879  20.703 7.115  0.50 57.47  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2    1 
ATOM   3409  H H      A ARG A 1 214 ? 27.013  22.845 5.496  0.50 23.77  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A H      1 
ATOM   3410  H H      B ARG A 1 214 ? 27.019  22.836 5.500  0.50 23.78  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A H      1 
ATOM   3411  H HA     A ARG A 1 214 ? 28.313  21.124 3.980  0.50 26.41  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HA     1 
ATOM   3412  H HA     B ARG A 1 214 ? 28.298  21.133 3.957  0.50 26.38  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HA     1 
ATOM   3413  H HB2    A ARG A 1 214 ? 29.452  22.189 5.661  0.50 28.50  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB2    1 
ATOM   3414  H HB2    B ARG A 1 214 ? 28.515  21.575 6.729  0.50 28.57  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB2    1 
ATOM   3415  H HB3    A ARG A 1 214 ? 28.480  21.572 6.756  0.50 28.50  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB3    1 
ATOM   3416  H HB3    B ARG A 1 214 ? 29.448  20.541 5.963  0.50 28.57  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB3    1 
ATOM   3417  H HG2    A ARG A 1 214 ? 29.407  19.468 6.401  0.50 26.28  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG2    1 
ATOM   3418  H HG2    B ARG A 1 214 ? 30.493  22.228 4.834  0.50 32.60  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG2    1 
ATOM   3419  H HG3    A ARG A 1 214 ? 30.373  20.076 5.295  0.50 26.28  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG3    1 
ATOM   3420  H HG3    B ARG A 1 214 ? 29.455  23.299 5.383  0.50 32.60  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG3    1 
ATOM   3421  H HD2    A ARG A 1 214 ? 30.462  20.835 8.023  0.50 28.22  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD2    1 
ATOM   3422  H HD2    B ARG A 1 214 ? 31.363  23.570 6.610  0.50 41.01  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD2    1 
ATOM   3423  H HD3    A ARG A 1 214 ? 31.493  19.823 7.362  0.50 28.22  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD3    1 
ATOM   3424  H HD3    B ARG A 1 214 ? 30.314  22.871 7.578  0.50 41.01  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD3    1 
ATOM   3425  H HE     A ARG A 1 214 ? 31.395  22.448 6.593  0.50 56.52  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HE     1 
ATOM   3426  H HE     B ARG A 1 214 ? 31.492  20.933 7.316  0.50 57.28  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HE     1 
ATOM   3427  H HH11   A ARG A 1 214 ? 33.379  19.936 7.492  0.50 69.90  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH11   1 
ATOM   3428  H HH11   B ARG A 1 214 ? 33.219  23.575 6.268  0.50 59.90  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH11   1 
ATOM   3429  H HH12   A ARG A 1 214 ? 34.654  20.644 7.189  0.50 69.90  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH12   1 
ATOM   3430  H HH12   B ARG A 1 214 ? 34.550  22.910 6.328  0.50 59.90  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH12   1 
ATOM   3431  H HH21   A ARG A 1 214 ? 33.337  23.464 6.124  0.50 59.43  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH21   1 
ATOM   3432  H HH21   B ARG A 1 214 ? 33.517  19.974 7.393  0.50 68.97  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH21   1 
ATOM   3433  H HH22   A ARG A 1 214 ? 34.630  22.766 6.367  0.50 59.43  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH22   1 
ATOM   3434  H HH22   B ARG A 1 214 ? 34.731  20.745 7.005  0.50 68.97  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH22   1 
ATOM   3435  N N      . GLU A 1 215 ? 26.068  19.887 5.877  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N      1 
ATOM   3436  C CA     . GLU A 1 215 ? 25.265  18.689 6.127  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA     1 
ATOM   3437  C C      . GLU A 1 215 ? 24.399  18.302 4.935  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C      1 
ATOM   3438  O O      . GLU A 1 215 ? 24.154  17.110 4.704  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O      1 
ATOM   3439  C CB     . GLU A 1 215 ? 24.384  18.930 7.360  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB     1 
ATOM   3440  C CG     . GLU A 1 215 ? 23.389  17.821 7.655  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG     1 
ATOM   3441  C CD     . GLU A 1 215 ? 24.049  16.527 8.057  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD     1 
ATOM   3442  O OE1    . GLU A 1 215 ? 25.093  16.583 8.746  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1    1 
ATOM   3443  O OE2    . GLU A 1 215 ? 23.513  15.460 7.675  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2    1 
ATOM   3444  H H      . GLU A 1 215 ? 25.806  20.585 6.306  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A H      1 
ATOM   3445  H HA     . GLU A 1 215 ? 25.862  17.944 6.298  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HA     1 
ATOM   3446  H HB2    . GLU A 1 215 ? 24.959  19.020 8.136  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HB2    1 
ATOM   3447  H HB3    . GLU A 1 215 ? 23.880  19.747 7.224  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HB3    1 
ATOM   3448  H HG2    . GLU A 1 215 ? 22.812  18.101 8.383  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HG2    1 
ATOM   3449  H HG3    . GLU A 1 215 ? 22.860  17.652 6.859  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HG3    1 
ATOM   3450  N N      . PHE A 1 216 ? 23.924  19.283 4.175  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A N      1 
ATOM   3451  C CA     . PHE A 1 216 ? 22.933  19.070 3.121  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CA     1 
ATOM   3452  C C      . PHE A 1 216 ? 23.533  19.668 1.856  1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A C      1 
ATOM   3453  O O      . PHE A 1 216 ? 23.319  20.850 1.552  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A O      1 
ATOM   3454  C CB     . PHE A 1 216 ? 21.607  19.739 3.482  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CB     1 
ATOM   3455  C CG     . PHE A 1 216 ? 20.947  19.159 4.709  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CG     1 
ATOM   3456  C CD1    . PHE A 1 216 ? 20.282  17.952 4.644  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD1    1 
ATOM   3457  C CD2    . PHE A 1 216 ? 20.966  19.840 5.917  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD2    1 
ATOM   3458  C CE1    . PHE A 1 216 ? 19.674  17.409 5.765  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE1    1 
ATOM   3459  C CE2    . PHE A 1 216 ? 20.353  19.299 7.044  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE2    1 
ATOM   3460  C CZ     . PHE A 1 216 ? 19.704  18.087 6.959  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CZ     1 
ATOM   3461  H H      . PHE A 1 216 ? 24.166  20.105 4.253  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A H      1 
ATOM   3462  H HA     . PHE A 1 216 ? 22.760  18.125 2.986  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HA     1 
ATOM   3463  H HB2    . PHE A 1 216 ? 21.768  20.681 3.649  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HB2    1 
ATOM   3464  H HB3    . PHE A 1 216 ? 20.992  19.634 2.738  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HB3    1 
ATOM   3465  H HD1    . PHE A 1 216 ? 20.240  17.496 3.835  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HD1    1 
ATOM   3466  H HD2    . PHE A 1 216 ? 21.391  20.665 5.976  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HD2    1 
ATOM   3467  H HE1    . PHE A 1 216 ? 19.246  16.585 5.709  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HE1    1 
ATOM   3468  H HE2    . PHE A 1 216 ? 20.381  19.756 7.853  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HE2    1 
ATOM   3469  H HZ     . PHE A 1 216 ? 19.287  17.728 7.709  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HZ     1 
ATOM   3470  N N      . PRO A 1 217 ? 24.287  18.873 1.086  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N      1 
ATOM   3471  C CA     . PRO A 1 217 ? 25.156  19.447 0.044  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA     1 
ATOM   3472  C C      . PRO A 1 217 ? 24.450  20.070 -1.146 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C      1 
ATOM   3473  O O      . PRO A 1 217 ? 25.110  20.791 -1.906 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O      1 
ATOM   3474  C CB     . PRO A 1 217 ? 25.988  18.240 -0.418 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB     1 
ATOM   3475  C CG     . PRO A 1 217 ? 25.985  17.316 0.746  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG     1 
ATOM   3476  C CD     . PRO A 1 217 ? 24.608  17.456 1.340  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD     1 
ATOM   3477  H HA     . PRO A 1 217 ? 25.718  20.121 0.457  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HA     1 
ATOM   3478  H HB2    . PRO A 1 217 ? 25.573  17.828 -1.191 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HB2    1 
ATOM   3479  H HB3    . PRO A 1 217 ? 26.890  18.523 -0.636 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HB3    1 
ATOM   3480  H HG2    . PRO A 1 217 ? 26.145  16.407 0.449  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HG2    1 
ATOM   3481  H HG3    . PRO A 1 217 ? 26.667  17.581 1.383  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HG3    1 
ATOM   3482  H HD2    . PRO A 1 217 ? 23.976  16.871 0.893  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HD2    1 
ATOM   3483  H HD3    . PRO A 1 217 ? 24.619  17.268 2.291  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HD3    1 
ATOM   3484  N N      . ARG A 1 218 ? 23.162  19.833 -1.355 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N      1 
ATOM   3485  C CA     . ARG A 1 218 ? 22.469  20.507 -2.443 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA     1 
ATOM   3486  C C      . ARG A 1 218 ? 21.693  21.732 -1.986 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C      1 
ATOM   3487  O O      . ARG A 1 218 ? 21.113  22.427 -2.825 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O      1 
ATOM   3488  C CB     . ARG A 1 218 ? 21.539  19.532 -3.172 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB     1 
ATOM   3489  C CG     . ARG A 1 218 ? 22.287  18.499 -3.997 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG     1 
ATOM   3490  C CD     . ARG A 1 218 ? 22.107  18.774 -5.477 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD     1 
ATOM   3491  N NE     . ARG A 1 218 ? 20.730  18.523 -5.885 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE     1 
ATOM   3492  C CZ     . ARG A 1 218 ? 20.112  19.136 -6.886 1.00 77.09  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ     1 
ATOM   3493  N NH1    . ARG A 1 218 ? 20.626  20.212 -7.461 1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1    1 
ATOM   3494  N NH2    . ARG A 1 218 ? 18.918  18.699 -7.274 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2    1 
ATOM   3495  H H      . ARG A 1 218 ? 22.678  19.296 -0.889 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A H      1 
ATOM   3496  H HA     . ARG A 1 218 ? 23.130  20.808 -3.086 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HA     1 
ATOM   3497  H HB2    . ARG A 1 218 ? 21.002  19.059 -2.517 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HB2    1 
ATOM   3498  H HB3    . ARG A 1 218 ? 20.964  20.034 -3.771 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HB3    1 
ATOM   3499  H HG2    . ARG A 1 218 ? 23.234  18.539 -3.788 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HG2    1 
ATOM   3500  H HG3    . ARG A 1 218 ? 21.942  17.614 -3.803 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HG3    1 
ATOM   3501  H HD2    . ARG A 1 218 ? 22.319  19.702 -5.662 1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HD2    1 
ATOM   3502  H HD3    . ARG A 1 218 ? 22.691  18.192 -5.988 1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HD3    1 
ATOM   3503  H HE     . ARG A 1 218 ? 20.285  17.934 -5.444 1.00 97.29  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HE     1 
ATOM   3504  H HH11   . ARG A 1 218 ? 21.376  20.529 -7.187 1.00 95.07  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH11   1 
ATOM   3505  H HH12   . ARG A 1 218 ? 20.209  20.594 -8.109 1.00 95.07  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH12   1 
ATOM   3506  H HH21   . ARG A 1 218 ? 18.555  18.028 -6.876 1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH21   1 
ATOM   3507  H HH22   . ARG A 1 218 ? 18.507  19.088 -7.922 1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH22   1 
ATOM   3508  N N      . TRP A 1 219 ? 21.659  22.013 -0.688 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A N      1 
ATOM   3509  C CA     . TRP A 1 219 ? 20.905  23.160 -0.216 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CA     1 
ATOM   3510  C C      . TRP A 1 219 ? 21.646  24.463 -0.498 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A C      1 
ATOM   3511  O O      . TRP A 1 219 ? 22.867  24.495 -0.669 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A O      1 
ATOM   3512  C CB     . TRP A 1 219 ? 20.651  23.047 1.283  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CB     1 
ATOM   3513  C CG     . TRP A 1 219 ? 19.706  21.934 1.642  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CG     1 
ATOM   3514  C CD1    . TRP A 1 219 ? 19.290  20.896 0.846  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD1    1 
ATOM   3515  C CD2    . TRP A 1 219 ? 19.058  21.758 2.894  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD2    1 
ATOM   3516  N NE1    . TRP A 1 219 ? 18.418  20.089 1.541  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A NE1    1 
ATOM   3517  C CE2    . TRP A 1 219 ? 18.259  20.600 2.802  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE2    1 
ATOM   3518  C CE3    . TRP A 1 219 ? 19.080  22.467 4.093  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE3    1 
ATOM   3519  C CZ2    . TRP A 1 219 ? 17.503  20.134 3.872  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ2    1 
ATOM   3520  C CZ3    . TRP A 1 219 ? 18.321  22.005 5.150  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ3    1 
ATOM   3521  C CH2    . TRP A 1 219 ? 17.543  20.857 5.032  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CH2    1 
ATOM   3522  H H      . TRP A 1 219 ? 22.058  21.562 -0.074 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A H      1 
ATOM   3523  H HA     . TRP A 1 219 ? 20.055  23.185 -0.683 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HA     1 
ATOM   3524  H HB2    . TRP A 1 219 ? 21.494  22.880 1.733  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HB2    1 
ATOM   3525  H HB3    . TRP A 1 219 ? 20.265  23.879 1.600  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HB3    1 
ATOM   3526  H HD1    . TRP A 1 219 ? 19.558  20.758 -0.034 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HD1    1 
ATOM   3527  H HE1    . TRP A 1 219 ? 18.037  19.381 1.234  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HE1    1 
ATOM   3528  H HE3    . TRP A 1 219 ? 19.595  23.236 4.180  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HE3    1 
ATOM   3529  H HZ2    . TRP A 1 219 ? 16.991  19.361 3.802  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HZ2    1 
ATOM   3530  H HZ3    . TRP A 1 219 ? 18.330  22.470 5.955  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HZ3    1 
ATOM   3531  H HH2    . TRP A 1 219 ? 17.038  20.576 5.760  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HH2    1 
ATOM   3532  N N      . THR A 1 220 ? 20.887  25.556 -0.500 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 219 THR A N      1 
ATOM   3533  C CA     . THR A 1 220 ? 21.437  26.901 -0.542 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA     1 
ATOM   3534  C C      . THR A 1 220 ? 20.924  27.675 0.660  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 219 THR A C      1 
ATOM   3535  O O      . THR A 1 220 ? 19.892  27.336 1.246  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 219 THR A O      1 
ATOM   3536  C CB     . THR A 1 220 ? 21.092  27.654 -1.831 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB     1 
ATOM   3537  O OG1    . THR A 1 220 ? 19.679  27.859 -1.920 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1    1 
ATOM   3538  C CG2    . THR A 1 220 ? 21.595  26.895 -3.031 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2    1 
ATOM   3539  H H      . THR A 1 220 ? 20.028  25.540 -0.478 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 219 THR A H      1 
ATOM   3540  H HA     . THR A 1 220 ? 22.405  26.846 -0.508 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HA     1 
ATOM   3541  H HB     . THR A 1 220 ? 21.524  28.523 -1.828 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HB     1 
ATOM   3542  H HG1    . THR A 1 220 ? 19.426  28.383 -1.314 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG1    1 
ATOM   3543  H HG21   . THR A 1 220 ? 22.558  26.790 -2.978 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG21   1 
ATOM   3544  H HG22   . THR A 1 220 ? 21.374  27.376 -3.844 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG22   1 
ATOM   3545  H HG23   . THR A 1 220 ? 21.184  26.017 -3.064 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG23   1 
ATOM   3546  N N      . ALA A 1 221 ? 21.620  28.760 0.985  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A N      1 
ATOM   3547  C CA     . ALA A 1 221 ? 21.235  29.590 2.112  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CA     1 
ATOM   3548  C C      . ALA A 1 221 ? 21.463  31.062 1.814  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A C      1 
ATOM   3549  O O      . ALA A 1 221 ? 22.428  31.434 1.141  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A O      1 
ATOM   3550  C CB     . ALA A 1 221 ? 22.017  29.233 3.377  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CB     1 
ATOM   3551  H H      . ALA A 1 221 ? 22.319  29.033 0.564  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A H      1 
ATOM   3552  H HA     . ALA A 1 221 ? 20.287  29.452 2.262  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HA     1 
ATOM   3553  H HB1    . ALA A 1 221 ? 21.748  29.829 4.093  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HB1    1 
ATOM   3554  H HB2    . ALA A 1 221 ? 21.823  28.314 3.619  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HB2    1 
ATOM   3555  H HB3    . ALA A 1 221 ? 22.966  29.335 3.201  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HB3    1 
ATOM   3556  N N      . THR A 1 222 ? 20.550  31.888 2.318  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 221 THR A N      1 
ATOM   3557  C CA     . THR A 1 222 ? 20.637  33.341 2.242  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CA     1 
ATOM   3558  C C      . THR A 1 222 ? 20.681  33.870 3.665  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 221 THR A C      1 
ATOM   3559  O O      . THR A 1 222 ? 19.771  33.602 4.458  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 221 THR A O      1 
ATOM   3560  C CB     . THR A 1 222 ? 19.402  33.875 1.530  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CB     1 
ATOM   3561  O OG1    . THR A 1 222 ? 19.342  33.308 0.214  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 221 THR A OG1    1 
ATOM   3562  C CG2    . THR A 1 222 ? 19.448  35.395 1.415  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CG2    1 
ATOM   3563  H H      . THR A 1 222 ? 19.842  31.618 2.725  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR A H      1 
ATOM   3564  H HA     . THR A 1 222 ? 21.437  33.624 1.772  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HA     1 
ATOM   3565  H HB     . THR A 1 222 ? 18.610  33.637 2.036  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HB     1 
ATOM   3566  H HG1    . THR A 1 222 ? 18.588  33.452 -0.126 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG1    1 
ATOM   3567  H HG21   . THR A 1 222 ? 19.277  35.799 2.281  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG21   1 
ATOM   3568  H HG22   . THR A 1 222 ? 18.776  35.701 0.787  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG22   1 
ATOM   3569  H HG23   . THR A 1 222 ? 20.322  35.678 1.104  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG23   1 
ATOM   3570  N N      . GLY A 1 223 ? 21.740  34.606 3.996  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N      1 
ATOM   3571  C CA     . GLY A 1 223 ? 21.840  35.248 5.291  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA     1 
ATOM   3572  C C      . GLY A 1 223 ? 21.459  36.715 5.226  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C      1 
ATOM   3573  O O      . GLY A 1 223 ? 21.891  37.441 4.330  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O      1 
ATOM   3574  H H      . GLY A 1 223 ? 22.414  34.745 3.480  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A H      1 
ATOM   3575  H HA2    . GLY A 1 223 ? 21.249  34.805 5.919  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A HA2    1 
ATOM   3576  H HA3    . GLY A 1 223 ? 22.752  35.182 5.615  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A HA3    1 
ATOM   3577  N N      . LEU A 1 224 ? 20.626  37.130 6.174  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N      1 
ATOM   3578  C CA     . LEU A 1 224 ? 20.246  38.526 6.325  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA     1 
ATOM   3579  C C      . LEU A 1 224 ? 20.996  39.125 7.509  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C      1 
ATOM   3580  O O      . LEU A 1 224 ? 20.911  38.605 8.626  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O      1 
ATOM   3581  C CB     . LEU A 1 224 ? 18.741  38.671 6.566  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB     1 
ATOM   3582  C CG     . LEU A 1 224 ? 17.781  38.016 5.568  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG     1 
ATOM   3583  C CD1    . LEU A 1 224 ? 16.319  38.326 5.901  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1    1 
ATOM   3584  C CD2    . LEU A 1 224 ? 18.139  38.429 4.132  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2    1 
ATOM   3585  H H      . LEU A 1 224 ? 20.262  36.609 6.753  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A H      1 
ATOM   3586  H HA     . LEU A 1 224 ? 20.478  39.005 5.514  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HA     1 
ATOM   3587  H HB2    . LEU A 1 224 ? 18.545  38.285 7.434  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HB2    1 
ATOM   3588  H HB3    . LEU A 1 224 ? 18.535  39.618 6.569  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HB3    1 
ATOM   3589  H HG     . LEU A 1 224 ? 17.874  37.053 5.630  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HG     1 
ATOM   3590  H HD11   . LEU A 1 224 ? 16.101  37.935 6.761  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD11   1 
ATOM   3591  H HD12   . LEU A 1 224 ? 15.750  37.948 5.212  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD12   1 
ATOM   3592  H HD13   . LEU A 1 224 ? 16.200  39.288 5.936  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD13   1 
ATOM   3593  H HD21   . LEU A 1 224 ? 18.064  39.393 4.052  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD21   1 
ATOM   3594  H HD22   . LEU A 1 224 ? 17.526  37.998 3.516  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD22   1 
ATOM   3595  H HD23   . LEU A 1 224 ? 19.049  38.152 3.941  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD23   1 
ATOM   3596  N N      . ASP A 1 225 ? 21.681  40.240 7.285  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A N      1 
ATOM   3597  C CA     . ASP A 1 225 ? 22.301  40.961 8.392  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CA     1 
ATOM   3598  C C      . ASP A 1 225 ? 22.659  42.347 7.868  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A C      1 
ATOM   3599  O O      . ASP A 1 225 ? 22.357  42.686 6.722  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A O      1 
ATOM   3600  C CB     . ASP A 1 225 ? 23.490  40.193 8.971  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CB     1 
ATOM   3601  C CG     . ASP A 1 225 ? 23.634  40.398 10.459 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CG     1 
ATOM   3602  O OD1    . ASP A 1 225 ? 23.842  41.543 10.887 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD1    1 
ATOM   3603  O OD2    . ASP A 1 225 ? 23.522  39.386 11.189 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD2    1 
ATOM   3604  H H      . ASP A 1 225 ? 21.800  40.595 6.511  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A H      1 
ATOM   3605  H HA     . ASP A 1 225 ? 21.673  41.071 9.123  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A HA     1 
ATOM   3606  H HB2    . ASP A 1 225 ? 23.365  39.245 8.808  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A HB2    1 
ATOM   3607  H HB3    . ASP A 1 225 ? 24.305  40.499 8.543  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A HB3    1 
ATOM   3608  N N      . VAL A 1 226 ? 23.252  43.167 8.731  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A N      1 
ATOM   3609  C CA     . VAL A 1 226 ? 23.780  44.455 8.294  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CA     1 
ATOM   3610  C C      . VAL A 1 226 ? 25.085  44.242 7.534  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A C      1 
ATOM   3611  O O      . VAL A 1 226 ? 25.748  43.210 7.664  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A O      1 
ATOM   3612  C CB     . VAL A 1 226 ? 23.949  45.435 9.467  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CB     1 
ATOM   3613  C CG1    . VAL A 1 226 ? 22.610  45.673 10.159 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG1    1 
ATOM   3614  C CG2    . VAL A 1 226 ? 25.002  44.923 10.444 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG2    1 
ATOM   3615  H H      . VAL A 1 226 ? 23.360  43.003 9.569  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A H      1 
ATOM   3616  H HA     . VAL A 1 226 ? 23.144  44.858 7.682  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HA     1 
ATOM   3617  H HB     . VAL A 1 226 ? 24.259  46.289 9.128  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HB     1 
ATOM   3618  H HG11   . VAL A 1 226 ? 21.946  45.906 9.491  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG11   1 
ATOM   3619  H HG12   . VAL A 1 226 ? 22.707  46.398 10.796 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG12   1 
ATOM   3620  H HG13   . VAL A 1 226 ? 22.344  44.861 10.619 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG13   1 
ATOM   3621  H HG21   . VAL A 1 226 ? 24.793  44.006 10.682 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG21   1 
ATOM   3622  H HG22   . VAL A 1 226 ? 24.995  45.481 11.237 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG22   1 
ATOM   3623  H HG23   . VAL A 1 226 ? 25.873  44.964 10.019 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG23   1 
ATOM   3624  N N      . GLU A 1 227 ? 25.471  45.255 6.750  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A N      1 
ATOM   3625  C CA     . GLU A 1 227 ? 26.538  45.064 5.774  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CA     1 
ATOM   3626  C C      . GLU A 1 227 ? 27.858  44.657 6.417  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A C      1 
ATOM   3627  O O      . GLU A 1 227 ? 28.528  43.747 5.917  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A O      1 
ATOM   3628  C CB     . GLU A 1 227 ? 26.727  46.344 4.956  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CB     1 
ATOM   3629  C CG     . GLU A 1 227 ? 27.704  46.187 3.794  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CG     1 
ATOM   3630  C CD     . GLU A 1 227 ? 27.716  47.382 2.860  1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CD     1 
ATOM   3631  O OE1    . GLU A 1 227 ? 27.164  48.439 3.231  1.00 65.64  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE1    1 
ATOM   3632  O OE2    . GLU A 1 227 ? 28.279  47.262 1.751  1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE2    1 
ATOM   3633  H H      . GLU A 1 227 ? 25.135  46.046 6.766  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A H      1 
ATOM   3634  H HA     . GLU A 1 227 ? 26.271  44.344 5.182  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HA     1 
ATOM   3635  H HB2    . GLU A 1 227 ? 25.869  46.610 4.588  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HB2    1 
ATOM   3636  H HB3    . GLU A 1 227 ? 27.068  47.041 5.539  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HB3    1 
ATOM   3637  H HG2    . GLU A 1 227 ? 28.600  46.077 4.149  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HG2    1 
ATOM   3638  H HG3    . GLU A 1 227 ? 27.454  45.406 3.276  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HG3    1 
ATOM   3639  N N      . ARG A 1 228 ? 28.233  45.265 7.548  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A N      1 
ATOM   3640  C CA     . ARG A 1 228 ? 29.537  44.925 8.119  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CA     1 
ATOM   3641  C C      . ARG A 1 228 ? 29.567  43.508 8.683  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A C      1 
ATOM   3642  O O      . ARG A 1 228 ? 30.628  42.875 8.710  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A O      1 
ATOM   3643  C CB     . ARG A 1 228 ? 29.960  45.928 9.188  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CB     1 
ATOM   3644  C CG     . ARG A 1 228 ? 29.146  45.893 10.473 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CG     1 
ATOM   3645  C CD     . ARG A 1 228 ? 29.742  46.838 11.520 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CD     1 
ATOM   3646  N NE     . ARG A 1 228 ? 29.328  48.226 11.351 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NE     1 
ATOM   3647  C CZ     . ARG A 1 228 ? 30.003  49.268 11.817 1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CZ     1 
ATOM   3648  N NH1    . ARG A 1 228 ? 31.161  49.120 12.441 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH1    1 
ATOM   3649  N NH2    . ARG A 1 228 ? 29.510  50.491 11.642 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH2    1 
ATOM   3650  H H      . ARG A 1 228 ? 27.773  45.847 7.983  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A H      1 
ATOM   3651  H HA     . ARG A 1 228 ? 30.188  44.978 7.402  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HA     1 
ATOM   3652  H HB2    . ARG A 1 228 ? 30.883  45.750 9.426  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HB2    1 
ATOM   3653  H HB3    . ARG A 1 228 ? 29.879  46.821 8.819  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HB3    1 
ATOM   3654  H HG2    . ARG A 1 228 ? 28.236  46.174 10.287 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HG2    1 
ATOM   3655  H HG3    . ARG A 1 228 ? 29.149  44.993 10.834 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HG3    1 
ATOM   3656  H HD2    . ARG A 1 228 ? 29.458  46.549 12.402 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HD2    1 
ATOM   3657  H HD3    . ARG A 1 228 ? 30.709  46.807 11.457 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HD3    1 
ATOM   3658  H HE     . ARG A 1 228 ? 28.599  48.378 10.921 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HE     1 
ATOM   3659  H HH11   . ARG A 1 228 ? 31.493  48.334 12.552 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH11   1 
ATOM   3660  H HH12   . ARG A 1 228 ? 31.583  49.810 12.735 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH12   1 
ATOM   3661  H HH21   . ARG A 1 228 ? 28.762  50.599 11.232 1.00 79.08  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH21   1 
ATOM   3662  H HH22   . ARG A 1 228 ? 29.939  51.175 11.940 1.00 79.08  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH22   1 
ATOM   3663  N N      . ILE A 1 229 ? 28.412  42.972 9.068  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A N      1 
ATOM   3664  C CA     . ILE A 1 229 ? 28.352  41.596 9.543  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CA     1 
ATOM   3665  C C      . ILE A 1 229 ? 28.250  40.636 8.362  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A C      1 
ATOM   3666  O O      . ILE A 1 229 ? 28.831  39.544 8.379  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A O      1 
ATOM   3667  C CB     . ILE A 1 229 ? 27.179  41.434 10.534 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CB     1 
ATOM   3668  C CG1    . ILE A 1 229 ? 27.298  42.395 11.730 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG1    1 
ATOM   3669  C CG2    . ILE A 1 229 ? 27.055  39.971 10.972 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG2    1 
ATOM   3670  C CD1    . ILE A 1 229 ? 28.534  42.256 12.585 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CD1    1 
ATOM   3671  H H      . ILE A 1 229 ? 27.656  43.380 9.065  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A H      1 
ATOM   3672  H HA     . ILE A 1 229 ? 29.168  41.386 10.023 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HA     1 
ATOM   3673  H HB     . ILE A 1 229 ? 26.361  41.681 10.074 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HB     1 
ATOM   3674  H HG12   . ILE A 1 229 ? 27.289  43.303 11.389 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG12   1 
ATOM   3675  H HG13   . ILE A 1 229 ? 26.534  42.250 12.309 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG13   1 
ATOM   3676  H HG21   . ILE A 1 229 ? 26.655  39.459 10.252 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG21   1 
ATOM   3677  H HG22   . ILE A 1 229 ? 26.495  39.924 11.762 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG22   1 
ATOM   3678  H HG23   . ILE A 1 229 ? 27.939  39.625 11.172 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG23   1 
ATOM   3679  H HD11   . ILE A 1 229 ? 28.666  41.320 12.800 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HD11   1 
ATOM   3680  H HD12   . ILE A 1 229 ? 28.414  42.769 13.400 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HD12   1 
ATOM   3681  H HD13   . ILE A 1 229 ? 29.299  42.593 12.092 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HD13   1 
ATOM   3682  N N      . ALA A 1 230 ? 27.489  41.006 7.328  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A N      1 
ATOM   3683  C CA     . ALA A 1 230 ? 27.451  40.186 6.123  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CA     1 
ATOM   3684  C C      . ALA A 1 230 ? 28.849  39.951 5.558  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A C      1 
ATOM   3685  O O      . ALA A 1 230 ? 29.148  38.861 5.056  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A O      1 
ATOM   3686  C CB     . ALA A 1 230 ? 26.590  40.869 5.061  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CB     1 
ATOM   3687  H H      . ALA A 1 230 ? 26.998  41.712 7.303  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A H      1 
ATOM   3688  H HA     . ALA A 1 230 ? 27.060  39.328 6.351  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HA     1 
ATOM   3689  H HB1    . ALA A 1 230 ? 26.560  40.308 4.270  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HB1    1 
ATOM   3690  H HB2    . ALA A 1 230 ? 25.695  40.994 5.412  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HB2    1 
ATOM   3691  H HB3    . ALA A 1 230 ? 26.983  41.729 4.842  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HB3    1 
ATOM   3692  N N      . THR A 1 231 ? 29.722  40.962 5.633  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 230 THR A N      1 
ATOM   3693  C CA     . THR A 1 231 ? 31.107  40.790 5.200  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CA     1 
ATOM   3694  C C      . THR A 1 231 ? 31.794  39.664 5.963  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 230 THR A C      1 
ATOM   3695  O O      . THR A 1 231 ? 32.499  38.841 5.368  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 230 THR A O      1 
ATOM   3696  C CB     . THR A 1 231 ? 31.861  42.103 5.378  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CB     1 
ATOM   3697  O OG1    . THR A 1 231 ? 31.270  43.098 4.537  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 230 THR A OG1    1 
ATOM   3698  C CG2    . THR A 1 231 ? 33.322  41.939 4.973  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CG2    1 
ATOM   3699  H H      . THR A 1 231 ? 29.537  41.748 5.928  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 230 THR A H      1 
ATOM   3700  H HA     . THR A 1 231 ? 31.119  40.555 4.259  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HA     1 
ATOM   3701  H HB     . THR A 1 231 ? 31.822  42.377 6.308  1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HB     1 
ATOM   3702  H HG1    . THR A 1 231 ? 30.447  43.156 4.695  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG1    1 
ATOM   3703  H HG21   . THR A 1 231 ? 33.810  41.476 5.672  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG21   1 
ATOM   3704  H HG22   . THR A 1 231 ? 33.727  42.809 4.830  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG22   1 
ATOM   3705  H HG23   . THR A 1 231 ? 33.384  41.424 4.153  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG23   1 
ATOM   3706  N N      . LEU A 1 232 ? 31.608  39.617 7.283  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A N      1 
ATOM   3707  C CA     . LEU A 1 232 ? 32.177  38.531 8.073  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CA     1 
ATOM   3708  C C      . LEU A 1 232 ? 31.612  37.191 7.625  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A C      1 
ATOM   3709  O O      . LEU A 1 232 ? 32.336  36.191 7.556  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A O      1 
ATOM   3710  C CB     . LEU A 1 232 ? 31.861  38.762 9.550  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CB     1 
ATOM   3711  C CG     . LEU A 1 232 ? 32.456  39.995 10.223 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CG     1 
ATOM   3712  C CD1    . LEU A 1 232 ? 31.992  40.100 11.666 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD1    1 
ATOM   3713  C CD2    . LEU A 1 232 ? 33.980  39.947 10.169 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD2    1 
ATOM   3714  H H      . LEU A 1 232 ? 31.162  40.195 7.738  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A H      1 
ATOM   3715  H HA     . LEU A 1 232 ? 33.140  38.515 7.957  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HA     1 
ATOM   3716  H HB2    . LEU A 1 232 ? 30.898  38.833 9.638  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HB2    1 
ATOM   3717  H HB3    . LEU A 1 232 ? 32.184  37.992 10.044 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HB3    1 
ATOM   3718  H HG     . LEU A 1 232 ? 32.152  40.785 9.748  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HG     1 
ATOM   3719  H HD11   . LEU A 1 232 ? 31.028  40.206 11.681 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD11   1 
ATOM   3720  H HD12   . LEU A 1 232 ? 32.416  40.869 12.079 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD12   1 
ATOM   3721  H HD13   . LEU A 1 232 ? 32.243  39.291 12.138 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD13   1 
ATOM   3722  H HD21   . LEU A 1 232 ? 34.281  39.094 10.517 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD21   1 
ATOM   3723  H HD22   . LEU A 1 232 ? 34.338  40.670 10.708 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD22   1 
ATOM   3724  H HD23   . LEU A 1 232 ? 34.266  40.048 9.248  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD23   1 
ATOM   3725  N N      . ALA A 1 233 ? 30.303  37.144 7.368  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A N      1 
ATOM   3726  C CA     . ALA A 1 233 ? 29.650  35.880 7.045  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CA     1 
ATOM   3727  C C      . ALA A 1 233 ? 30.149  35.325 5.715  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A C      1 
ATOM   3728  O O      . ALA A 1 233 ? 30.355  34.114 5.581  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A O      1 
ATOM   3729  C CB     . ALA A 1 233 ? 28.134  36.084 7.031  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CB     1 
ATOM   3730  H H      . ALA A 1 233 ? 29.777  37.824 7.375  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A H      1 
ATOM   3731  H HA     . ALA A 1 233 ? 29.859  35.223 7.726  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HA     1 
ATOM   3732  H HB1    . ALA A 1 233 ? 27.707  35.257 6.757  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HB1    1 
ATOM   3733  H HB2    . ALA A 1 233 ? 27.840  36.328 7.923  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HB2    1 
ATOM   3734  H HB3    . ALA A 1 233 ? 27.916  36.792 6.406  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HB3    1 
ATOM   3735  N N      . ASN A 1 234 ? 30.349  36.189 4.721  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A N      1 
ATOM   3736  C CA     . ASN A 1 234 ? 30.858  35.712 3.441  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CA     1 
ATOM   3737  C C      . ASN A 1 234 ? 32.287  35.208 3.572  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A C      1 
ATOM   3738  O O      . ASN A 1 234 ? 32.658  34.212 2.943  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A O      1 
ATOM   3739  C CB     . ASN A 1 234 ? 30.739  36.811 2.398  1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CB     1 
ATOM   3740  C CG     . ASN A 1 234 ? 29.313  36.981 1.915  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CG     1 
ATOM   3741  O OD1    . ASN A 1 234 ? 28.658  36.018 1.523  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A OD1    1 
ATOM   3742  N ND2    . ASN A 1 234 ? 28.808  38.198 1.991  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A ND2    1 
ATOM   3743  H H      . ASN A 1 234 ? 30.201  37.035 4.761  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A H      1 
ATOM   3744  H HA     . ASN A 1 234 ? 30.319  34.965 3.136  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HA     1 
ATOM   3745  H HB2    . ASN A 1 234 ? 31.030  37.651 2.786  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HB2    1 
ATOM   3746  H HB3    . ASN A 1 234 ? 31.294  36.588 1.635  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HB3    1 
ATOM   3747  H HD21   . ASN A 1 234 ? 28.003  38.347 1.730  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HD21   1 
ATOM   3748  H HD22   . ASN A 1 234 ? 29.286  38.843 2.303  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HD22   1 
ATOM   3749  N N      . ALA A 1 235 ? 33.100  35.860 4.401  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A N      1 
ATOM   3750  C CA     . ALA A 1 235 ? 34.456  35.363 4.593  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CA     1 
ATOM   3751  C C      . ALA A 1 235 ? 34.418  33.992 5.252  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A C      1 
ATOM   3752  O O      . ALA A 1 235 ? 35.197  33.100 4.900  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A O      1 
ATOM   3753  C CB     . ALA A 1 235 ? 35.285  36.346 5.415  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CB     1 
ATOM   3754  H H      . ALA A 1 235 ? 32.898  36.567 4.847  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A H      1 
ATOM   3755  H HA     . ALA A 1 235 ? 34.893  35.284 3.731  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HA     1 
ATOM   3756  H HB1    . ALA A 1 235 ? 36.184  35.996 5.513  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HB1    1 
ATOM   3757  H HB2    . ALA A 1 235 ? 35.310  37.200 4.955  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HB2    1 
ATOM   3758  H HB3    . ALA A 1 235 ? 34.875  36.453 6.288  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HB3    1 
ATOM   3759  N N      . GLN A 1 236 ? 33.521  33.801 6.217  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N      1 
ATOM   3760  C CA     . GLN A 1 236 ? 33.469  32.505 6.879  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA     1 
ATOM   3761  C C      . GLN A 1 236 ? 32.916  31.418 5.965  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C      1 
ATOM   3762  O O      . GLN A 1 236 ? 33.369  30.269 6.041  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O      1 
ATOM   3763  C CB     . GLN A 1 236 ? 32.686  32.618 8.177  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB     1 
ATOM   3764  C CG     . GLN A 1 236 ? 32.808  31.414 9.054  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG     1 
ATOM   3765  C CD     . GLN A 1 236 ? 32.083  31.609 10.350 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD     1 
ATOM   3766  O OE1    . GLN A 1 236 ? 32.664  32.092 11.318 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1    1 
ATOM   3767  N NE2    . GLN A 1 236 ? 30.786  31.328 10.355 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2    1 
ATOM   3768  H H      . GLN A 1 236 ? 32.954  34.385 6.496  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A H      1 
ATOM   3769  H HA     . GLN A 1 236 ? 34.368  32.228 7.115  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HA     1 
ATOM   3770  H HB2    . GLN A 1 236 ? 33.016  33.383 8.675  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HB2    1 
ATOM   3771  H HB3    . GLN A 1 236 ? 31.747  32.739 7.967  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HB3    1 
ATOM   3772  H HG2    . GLN A 1 236 ? 32.424  30.647 8.601  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HG2    1 
ATOM   3773  H HG3    . GLN A 1 236 ? 33.744  31.251 9.248  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HG3    1 
ATOM   3774  H HE21   . GLN A 1 236 ? 30.328  31.424 11.076 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HE21   1 
ATOM   3775  H HE22   . GLN A 1 236 ? 30.404  31.049 9.636  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HE22   1 
ATOM   3776  N N      . ALA A 1 237 ? 31.981  31.757 5.072  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A N      1 
ATOM   3777  C CA     . ALA A 1 237 ? 31.485  30.767 4.120  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CA     1 
ATOM   3778  C C      . ALA A 1 237 ? 32.616  30.250 3.245  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A C      1 
ATOM   3779  O O      . ALA A 1 237 ? 32.689  29.054 2.947  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A O      1 
ATOM   3780  C CB     . ALA A 1 237 ? 30.384  31.384 3.259  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CB     1 
ATOM   3781  H H      . ALA A 1 237 ? 31.626  32.537 5.000  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A H      1 
ATOM   3782  H HA     . ALA A 1 237 ? 31.105  30.018 4.606  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HA     1 
ATOM   3783  H HB1    . ALA A 1 237 ? 30.069  30.720 2.626  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HB1    1 
ATOM   3784  H HB2    . ALA A 1 237 ? 29.655  31.666 3.832  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HB2    1 
ATOM   3785  H HB3    . ALA A 1 237 ? 30.746  32.148 2.783  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HB3    1 
ATOM   3786  N N      . LEU A 1 238 ? 33.523  31.136 2.843  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N      1 
ATOM   3787  C CA     . LEU A 1 238 ? 34.687  30.708 2.077  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA     1 
ATOM   3788  C C      . LEU A 1 238 ? 35.608  29.832 2.920  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C      1 
ATOM   3789  O O      . LEU A 1 238 ? 36.126  28.813 2.441  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O      1 
ATOM   3790  C CB     . LEU A 1 238 ? 35.421  31.944 1.574  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB     1 
ATOM   3791  C CG     . LEU A 1 238 ? 36.665  31.649 0.755  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG     1 
ATOM   3792  C CD1    . LEU A 1 238 ? 36.277  31.258 -0.660 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1    1 
ATOM   3793  C CD2    . LEU A 1 238 ? 37.522  32.888 0.765  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2    1 
ATOM   3794  H H      . LEU A 1 238 ? 33.489  31.981 3.000  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A H      1 
ATOM   3795  H HA     . LEU A 1 238 ? 34.404  30.182 1.312  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HA     1 
ATOM   3796  H HB2    . LEU A 1 238 ? 34.816  32.456 1.014  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HB2    1 
ATOM   3797  H HB3    . LEU A 1 238 ? 35.693  32.474 2.340  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HB3    1 
ATOM   3798  H HG     . LEU A 1 238 ? 37.166  30.906 1.127  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HG     1 
ATOM   3799  H HD11   . LEU A 1 238 ? 35.806  30.410 -0.636 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD11   1 
ATOM   3800  H HD12   . LEU A 1 238 ? 37.081  31.174 -1.196 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD12   1 
ATOM   3801  H HD13   . LEU A 1 238 ? 35.702  31.945 -1.031 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD13   1 
ATOM   3802  H HD21   . LEU A 1 238 ? 37.084  33.579 0.245  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD21   1 
ATOM   3803  H HD22   . LEU A 1 238 ? 38.385  32.678 0.376  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD22   1 
ATOM   3804  H HD23   . LEU A 1 238 ? 37.636  33.186 1.682  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD23   1 
ATOM   3805  N N      . ARG A 1 239 ? 35.816  30.210 4.183  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A N      1 
ATOM   3806  C CA     . ARG A 1 239 ? 36.646  29.410 5.076  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CA     1 
ATOM   3807  C C      . ARG A 1 239 ? 36.129  27.984 5.191  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A C      1 
ATOM   3808  O O      . ARG A 1 239 ? 36.918  27.031 5.245  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A O      1 
ATOM   3809  C CB     . ARG A 1 239 ? 36.655  30.071 6.458  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CB     1 
ATOM   3810  C CG     . ARG A 1 239 ? 37.388  29.288 7.530  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CG     1 
ATOM   3811  C CD     . ARG A 1 239 ? 37.254  29.954 8.911  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CD     1 
ATOM   3812  N NE     . ARG A 1 239 ? 38.336  29.524 9.790  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NE     1 
ATOM   3813  C CZ     . ARG A 1 239 ? 38.755  30.188 10.857 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CZ     1 
ATOM   3814  N NH1    . ARG A 1 239 ? 38.110  31.248 11.311 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH1    1 
ATOM   3815  N NH2    . ARG A 1 239 ? 39.840  29.766 11.497 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH2    1 
ATOM   3816  H H      . ARG A 1 239 ? 35.490  30.920 4.542  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A H      1 
ATOM   3817  H HA     . ARG A 1 239 ? 37.549  29.373 4.725  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HA     1 
ATOM   3818  H HB2    . ARG A 1 239 ? 37.085  30.937 6.383  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HB2    1 
ATOM   3819  H HB3    . ARG A 1 239 ? 35.737  30.180 6.753  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HB3    1 
ATOM   3820  H HG2    . ARG A 1 239 ? 37.015  28.394 7.586  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HG2    1 
ATOM   3821  H HG3    . ARG A 1 239 ? 38.330  29.241 7.305  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HG3    1 
ATOM   3822  H HD2    . ARG A 1 239 ? 37.299  30.918 8.813  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HD2    1 
ATOM   3823  H HD3    . ARG A 1 239 ? 36.409  29.700 9.313  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HD3    1 
ATOM   3824  H HE     . ARG A 1 239 ? 38.731  28.784 9.601  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HE     1 
ATOM   3825  H HH11   . ARG A 1 239 ? 37.399  31.523 10.912 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH11   1 
ATOM   3826  H HH12   . ARG A 1 239 ? 38.400  31.664 12.006 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH12   1 
ATOM   3827  H HH21   . ARG A 1 239 ? 40.260  29.069 11.218 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH21   1 
ATOM   3828  H HH22   . ARG A 1 239 ? 40.122  30.188 12.191 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH22   1 
ATOM   3829  N N      . LEU A 1 240 ? 34.809  27.818 5.218  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A N      1 
ATOM   3830  C CA     . LEU A 1 240 ? 34.175  26.518 5.403  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CA     1 
ATOM   3831  C C      . LEU A 1 240 ? 33.846  25.816 4.086  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A C      1 
ATOM   3832  O O      . LEU A 1 240 ? 33.283  24.716 4.109  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A O      1 
ATOM   3833  C CB     . LEU A 1 240 ? 32.918  26.676 6.266  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CB     1 
ATOM   3834  C CG     . LEU A 1 240 ? 33.238  27.145 7.693  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CG     1 
ATOM   3835  C CD1    . LEU A 1 240 ? 31.952  27.307 8.497  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD1    1 
ATOM   3836  C CD2    . LEU A 1 240 ? 34.204  26.227 8.416  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD2    1 
ATOM   3837  H H      . LEU A 1 240 ? 34.246  28.461 5.128  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A H      1 
ATOM   3838  H HA     . LEU A 1 240 ? 34.783  25.933 5.881  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HA     1 
ATOM   3839  H HB2    . LEU A 1 240 ? 32.334  27.333 5.857  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HB2    1 
ATOM   3840  H HB3    . LEU A 1 240 ? 32.465  25.820 6.325  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HB3    1 
ATOM   3841  H HG     . LEU A 1 240 ? 33.682  28.005 7.624  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HG     1 
ATOM   3842  H HD11   . LEU A 1 240 ? 31.392  27.972 8.067  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD11   1 
ATOM   3843  H HD12   . LEU A 1 240 ? 32.176  27.593 9.396  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD12   1 
ATOM   3844  H HD13   . LEU A 1 240 ? 31.489  26.455 8.527  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD13   1 
ATOM   3845  H HD21   . LEU A 1 240 ? 33.942  25.306 8.259  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD21   1 
ATOM   3846  H HD22   . LEU A 1 240 ? 34.174  26.422 9.366  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD22   1 
ATOM   3847  H HD23   . LEU A 1 240 ? 35.099  26.379 8.075  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD23   1 
ATOM   3848  N N      . GLY A 1 241 ? 34.175  26.416 2.945  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A N      1 
ATOM   3849  C CA     . GLY A 1 241 ? 34.025  25.723 1.680  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A CA     1 
ATOM   3850  C C      . GLY A 1 241 ? 32.623  25.684 1.116  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A C      1 
ATOM   3851  O O      . GLY A 1 241 ? 32.349  24.870 0.227  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A O      1 
ATOM   3852  H H      . GLY A 1 241 ? 34.485  27.215 2.881  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A H      1 
ATOM   3853  H HA2    . GLY A 1 241 ? 34.592  26.156 1.023  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A HA2    1 
ATOM   3854  H HA3    . GLY A 1 241 ? 34.318  24.806 1.795  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A HA3    1 
ATOM   3855  N N      . VAL A 1 242 ? 31.735  26.566 1.567  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N      1 
ATOM   3856  C CA     . VAL A 1 242 ? 30.342  26.540 1.147  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA     1 
ATOM   3857  C C      . VAL A 1 242 ? 29.937  27.839 0.450  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C      1 
ATOM   3858  O O      . VAL A 1 242 ? 28.755  28.075 0.236  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O      1 
ATOM   3859  C CB     . VAL A 1 242 ? 29.397  26.212 2.323  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB     1 
ATOM   3860  C CG1    . VAL A 1 242 ? 29.711  24.847 2.915  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1    1 
ATOM   3861  C CG2    . VAL A 1 242 ? 29.466  27.301 3.410  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2    1 
ATOM   3862  H H      . VAL A 1 242 ? 31.920  27.195 2.124  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A H      1 
ATOM   3863  H HA     . VAL A 1 242 ? 30.251  25.825 0.497  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HA     1 
ATOM   3864  H HB     . VAL A 1 242 ? 28.490  26.188 1.979  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HB     1 
ATOM   3865  H HG11   . VAL A 1 242 ? 29.605  24.172 2.227  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG11   1 
ATOM   3866  H HG12   . VAL A 1 242 ? 29.099  24.672 3.647  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG12   1 
ATOM   3867  H HG13   . VAL A 1 242 ? 30.625  24.847 3.241  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG13   1 
ATOM   3868  H HG21   . VAL A 1 242 ? 30.379  27.371 3.729  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG21   1 
ATOM   3869  H HG22   . VAL A 1 242 ? 28.878  27.055 4.141  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG22   1 
ATOM   3870  H HG23   . VAL A 1 242 ? 29.183  28.147 3.028  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG23   1 
ATOM   3871  N N      . GLU A 1 243 ? 30.921  28.645 0.025  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A N      1 
ATOM   3872  C CA     . GLU A 1 243 ? 30.630  29.951 -0.566 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CA     1 
ATOM   3873  C C      . GLU A 1 243 ? 29.771  29.877 -1.831 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A C      1 
ATOM   3874  O O      . GLU A 1 243 ? 29.059  30.838 -2.145 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A O      1 
ATOM   3875  C CB     . GLU A 1 243 ? 31.919  30.737 -0.837 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CB     1 
ATOM   3876  C CG     . GLU A 1 243 ? 32.776  30.257 -2.011 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CG     1 
ATOM   3877  C CD     . GLU A 1 243 ? 33.639  29.036 -1.722 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CD     1 
ATOM   3878  O OE1    . GLU A 1 243 ? 33.667  28.557 -0.569 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE1    1 
ATOM   3879  O OE2    . GLU A 1 243 ? 34.316  28.561 -2.665 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE2    1 
ATOM   3880  H H      . GLU A 1 243 ? 31.759  28.459 0.069  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A H      1 
ATOM   3881  H HA     . GLU A 1 243 ? 30.114  30.442 0.092  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HA     1 
ATOM   3882  H HB2    . GLU A 1 243 ? 31.678  31.659 -1.020 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HB2    1 
ATOM   3883  H HB3    . GLU A 1 243 ? 32.473  30.690 -0.043 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HB3    1 
ATOM   3884  H HG2    . GLU A 1 243 ? 32.187  30.028 -2.748 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HG2    1 
ATOM   3885  H HG3    . GLU A 1 243 ? 33.370  30.977 -2.273 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HG3    1 
ATOM   3886  N N      . GLU A 1 244 ? 29.847  28.785 -2.596 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A N      1 
ATOM   3887  C CA     . GLU A 1 244 ? 29.038  28.702 -3.807 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CA     1 
ATOM   3888  C C      . GLU A 1 244 ? 27.545  28.590 -3.522 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A C      1 
ATOM   3889  O O      . GLU A 1 244 ? 26.739  28.797 -4.436 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A O      1 
ATOM   3890  C CB     . GLU A 1 244 ? 29.442  27.511 -4.686 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CB     1 
ATOM   3891  C CG     . GLU A 1 244 ? 30.854  27.559 -5.224 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CG     1 
ATOM   3892  C CD     . GLU A 1 244 ? 31.239  26.292 -5.982 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CD     1 
ATOM   3893  O OE1    . GLU A 1 244 ? 30.407  25.364 -6.072 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE1    1 
ATOM   3894  O OE2    . GLU A 1 244 ? 32.373  26.227 -6.502 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE2    1 
ATOM   3895  H H      . GLU A 1 244 ? 30.345  28.102 -2.438 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A H      1 
ATOM   3896  H HA     . GLU A 1 244 ? 29.209  29.518 -4.303 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HA     1 
ATOM   3897  H HB2    . GLU A 1 244 ? 29.359  26.701 -4.160 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HB2    1 
ATOM   3898  H HB3    . GLU A 1 244 ? 28.842  27.475 -5.448 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HB3    1 
ATOM   3899  H HG2    . GLU A 1 244 ? 30.935  28.310 -5.833 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HG2    1 
ATOM   3900  H HG3    . GLU A 1 244 ? 31.471  27.665 -4.483 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HG3    1 
ATOM   3901  N N      . ARG A 1 245 ? 27.165  28.226 -2.294 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A N      1 
ATOM   3902  C CA     . ARG A 1 245 ? 25.772  27.990 -1.926 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CA     1 
ATOM   3903  C C      . ARG A 1 245 ? 25.286  28.919 -0.819 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A C      1 
ATOM   3904  O O      . ARG A 1 245 ? 24.162  28.753 -0.332 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A O      1 
ATOM   3905  C CB     . ARG A 1 245 ? 25.632  26.519 -1.511 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CB     1 
ATOM   3906  C CG     . ARG A 1 245 ? 25.822  25.576 -2.701 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CG     1 
ATOM   3907  C CD     . ARG A 1 245 ? 25.665  24.105 -2.360 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CD     1 
ATOM   3908  N NE     . ARG A 1 245 ? 26.667  23.659 -1.400 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NE     1 
ATOM   3909  C CZ     . ARG A 1 245 ? 26.407  23.119 -0.216 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CZ     1 
ATOM   3910  N NH1    . ARG A 1 245 ? 25.176  23.064 0.272  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH1    1 
ATOM   3911  N NH2    . ARG A 1 245 ? 27.411  22.619 0.499  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH2    1 
ATOM   3912  H H      . ARG A 1 245 ? 27.713  28.107 -1.642 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A H      1 
ATOM   3913  H HA     . ARG A 1 245 ? 25.193  28.157 -2.686 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HA     1 
ATOM   3914  H HB2    . ARG A 1 245 ? 26.306  26.309 -0.845 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HB2    1 
ATOM   3915  H HB3    . ARG A 1 245 ? 24.746  26.373 -1.144 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HB3    1 
ATOM   3916  H HG2    . ARG A 1 245 ? 25.162  25.792 -3.378 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HG2    1 
ATOM   3917  H HG3    . ARG A 1 245 ? 26.715  25.701 -3.057 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HG3    1 
ATOM   3918  H HD2    . ARG A 1 245 ? 24.788  23.959 -1.973 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HD2    1 
ATOM   3919  H HD3    . ARG A 1 245 ? 25.763  23.578 -3.168 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HD3    1 
ATOM   3920  H HE     . ARG A 1 245 ? 27.494  23.754 -1.619 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HE     1 
ATOM   3921  H HH11   . ARG A 1 245 ? 24.519  23.383 -0.182 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH11   1 
ATOM   3922  H HH12   . ARG A 1 245 ? 25.034  22.709 1.042  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH12   1 
ATOM   3923  H HH21   . ARG A 1 245 ? 28.214  22.648 0.192  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH21   1 
ATOM   3924  H HH22   . ARG A 1 245 ? 27.257  22.266 1.268  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH22   1 
ATOM   3925  N N      . PHE A 1 246 ? 26.098  29.896 -0.422 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N      1 
ATOM   3926  C CA     . PHE A 1 246 ? 25.780  30.846 0.633  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA     1 
ATOM   3927  C C      . PHE A 1 246 ? 25.865  32.251 0.065  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C      1 
ATOM   3928  O O      . PHE A 1 246 ? 26.873  32.608 -0.554 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O      1 
ATOM   3929  C CB     . PHE A 1 246 ? 26.774  30.729 1.796  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB     1 
ATOM   3930  C CG     . PHE A 1 246 ? 26.473  31.657 2.945  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG     1 
ATOM   3931  C CD1    . PHE A 1 246 ? 25.532  31.316 3.904  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1    1 
ATOM   3932  C CD2    . PHE A 1 246 ? 27.126  32.874 3.059  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2    1 
ATOM   3933  C CE1    . PHE A 1 246 ? 25.238  32.174 4.952  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1    1 
ATOM   3934  C CE2    . PHE A 1 246 ? 26.841  33.736 4.119  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2    1 
ATOM   3935  C CZ     . PHE A 1 246 ? 25.892  33.389 5.053  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ     1 
ATOM   3936  H H      . PHE A 1 246 ? 26.874  30.032 -0.767 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A H      1 
ATOM   3937  H HA     . PHE A 1 246 ? 24.882  30.676 0.959  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HA     1 
ATOM   3938  H HB2    . PHE A 1 246 ? 26.753  29.821 2.135  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HB2    1 
ATOM   3939  H HB3    . PHE A 1 246 ? 27.663  30.941 1.469  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HB3    1 
ATOM   3940  H HD1    . PHE A 1 246 ? 25.091  30.500 3.843  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HD1    1 
ATOM   3941  H HD2    . PHE A 1 246 ? 27.760  33.119 2.424  1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HD2    1 
ATOM   3942  H HE1    . PHE A 1 246 ? 24.601  31.934 5.586  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HE1    1 
ATOM   3943  H HE2    . PHE A 1 246 ? 27.293  34.545 4.193  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HE2    1 
ATOM   3944  H HZ     . PHE A 1 246 ? 25.692  33.969 5.751  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HZ     1 
ATOM   3945  N N      . ALA A 1 247 ? 24.822  33.044 0.285  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N      1 
ATOM   3946  C CA     . ALA A 1 247 ? 24.818  34.439 -0.119 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA     1 
ATOM   3947  C C      . ALA A 1 247 ? 24.240  35.267 1.012  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C      1 
ATOM   3948  O O      . ALA A 1 247 ? 23.511  34.760 1.866  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O      1 
ATOM   3949  C CB     . ALA A 1 247 ? 23.973  34.651 -1.377 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB     1 
ATOM   3950  H H      . ALA A 1 247 ? 24.096  32.792 0.671  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A H      1 
ATOM   3951  H HA     . ALA A 1 247 ? 25.727  34.728 -0.296 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HA     1 
ATOM   3952  H HB1    . ALA A 1 247 ? 23.985  35.593 -1.610 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HB1    1 
ATOM   3953  H HB2    . ALA A 1 247 ? 24.348  34.126 -2.102 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HB2    1 
ATOM   3954  H HB3    . ALA A 1 247 ? 23.063  34.367 -1.199 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HB3    1 
ATOM   3955  N N      . THR A 1 248 ? 24.552  36.556 1.001  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 247 THR A N      1 
ATOM   3956  C CA     . THR A 1 248 ? 24.013  37.483 1.979  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CA     1 
ATOM   3957  C C      . THR A 1 248 ? 23.203  38.563 1.275  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 247 THR A C      1 
ATOM   3958  O O      . THR A 1 248 ? 23.441  38.892 0.107  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 247 THR A O      1 
ATOM   3959  C CB     . THR A 1 248 ? 25.114  38.147 2.816  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CB     1 
ATOM   3960  O OG1    . THR A 1 248 ? 26.026  38.840 1.958  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 247 THR A OG1    1 
ATOM   3961  C CG2    . THR A 1 248 ? 25.875  37.100 3.618  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CG2    1 
ATOM   3962  H H      . THR A 1 248 ? 25.080  36.920 0.427  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 247 THR A H      1 
ATOM   3963  H HA     . THR A 1 248 ? 23.432  36.994 2.582  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HA     1 
ATOM   3964  H HB     . THR A 1 248 ? 24.712  38.779 3.433  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HB     1 
ATOM   3965  H HG1    . THR A 1 248 ? 25.606  39.377 1.467  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG1    1 
ATOM   3966  H HG21   . THR A 1 248 ? 25.292  36.705 4.285  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG21   1 
ATOM   3967  H HG22   . THR A 1 248 ? 26.633  37.510 4.064  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG22   1 
ATOM   3968  H HG23   . THR A 1 248 ? 26.198  36.401 3.028  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG23   1 
ATOM   3969  N N      . ARG A 1 249 ? 22.237  39.107 2.008  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A N      1 
ATOM   3970  C CA     . ARG A 1 249 ? 21.474  40.277 1.587  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CA     1 
ATOM   3971  C C      . ARG A 1 249 ? 21.523  41.255 2.750  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A C      1 
ATOM   3972  O O      . ARG A 1 249 ? 21.014  40.959 3.837  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A O      1 
ATOM   3973  C CB     . ARG A 1 249 ? 20.047  39.867 1.238  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CB     1 
ATOM   3974  C CG     . ARG A 1 249 ? 19.143  40.982 0.771  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CG     1 
ATOM   3975  C CD     . ARG A 1 249 ? 17.722  40.441 0.606  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CD     1 
ATOM   3976  N NE     . ARG A 1 249 ? 17.694  39.257 -0.250 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NE     1 
ATOM   3977  C CZ     . ARG A 1 249 ? 16.859  38.235 -0.109 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CZ     1 
ATOM   3978  N NH1    . ARG A 1 249 ? 15.950  38.210 0.853  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH1    1 
ATOM   3979  N NH2    . ARG A 1 249 ? 16.939  37.212 -0.956 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH2    1 
ATOM   3980  H H      . ARG A 1 249 ? 21.998  38.807 2.777  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A H      1 
ATOM   3981  H HA     . ARG A 1 249 ? 21.859  40.704 0.806  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HA     1 
ATOM   3982  H HB2    . ARG A 1 249 ? 20.084  39.209 0.526  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HB2    1 
ATOM   3983  H HB3    . ARG A 1 249 ? 19.640  39.479 2.028  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HB3    1 
ATOM   3984  H HG2    . ARG A 1 249 ? 19.134  41.696 1.427  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HG2    1 
ATOM   3985  H HG3    . ARG A 1 249 ? 19.452  41.320 -0.084 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HG3    1 
ATOM   3986  H HD2    . ARG A 1 249 ? 17.369  40.196 1.476  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HD2    1 
ATOM   3987  H HD3    . ARG A 1 249 ? 17.164  41.123 0.202  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HD3    1 
ATOM   3988  H HE     . ARG A 1 249 ? 18.263  39.220 -0.894 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HE     1 
ATOM   3989  H HH11   . ARG A 1 249 ? 15.891  38.866 1.406  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH11   1 
ATOM   3990  H HH12   . ARG A 1 249 ? 15.419  37.537 0.926  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH12   1 
ATOM   3991  H HH21   . ARG A 1 249 ? 17.526  37.219 -1.584 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH21   1 
ATOM   3992  H HH22   . ARG A 1 249 ? 16.403  36.545 -0.875 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH22   1 
ATOM   3993  N N      . ALA A 1 250 ? 22.190  42.386 2.539  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A N      1 
ATOM   3994  C CA     . ALA A 1 250 ? 22.405  43.348 3.607  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CA     1 
ATOM   3995  C C      . ALA A 1 250 ? 21.196  44.254 3.764  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A C      1 
ATOM   3996  O O      . ALA A 1 250 ? 20.553  44.640 2.784  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A O      1 
ATOM   3997  C CB     . ALA A 1 250 ? 23.641  44.195 3.312  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CB     1 
ATOM   3998  H H      . ALA A 1 250 ? 22.528  42.617 1.783  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A H      1 
ATOM   3999  H HA     . ALA A 1 250 ? 22.544  42.873 4.441  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HA     1 
ATOM   4000  H HB1    . ALA A 1 250 ? 23.771  44.826 4.037  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HB1    1 
ATOM   4001  H HB2    . ALA A 1 250 ? 24.413  43.612 3.239  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HB2    1 
ATOM   4002  H HB3    . ALA A 1 250 ? 23.506  44.672 2.479  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HB3    1 
ATOM   4003  N N      . GLY A 1 251 ? 20.915  44.619 5.009  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A N      1 
ATOM   4004  C CA     . GLY A 1 251 ? 19.852  45.552 5.314  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A CA     1 
ATOM   4005  C C      . GLY A 1 251 ? 19.092  45.200 6.579  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A C      1 
ATOM   4006  O O      . GLY A 1 251 ? 19.319  44.153 7.193  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A O      1 
ATOM   4007  H H      . GLY A 1 251 ? 21.334  44.334 5.703  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A H      1 
ATOM   4008  H HA2    . GLY A 1 251 ? 20.230  46.439 5.424  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A HA2    1 
ATOM   4009  H HA3    . GLY A 1 251 ? 19.222  45.567 4.577  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A HA3    1 
ATOM   4010  N N      . ASP A 1 252 ? 18.175  46.086 6.962  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A N      1 
ATOM   4011  C CA     . ASP A 1 252 ? 17.355  45.954 8.164  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CA     1 
ATOM   4012  C C      . ASP A 1 252 ? 16.306  44.876 7.951  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A C      1 
ATOM   4013  O O      . ASP A 1 252 ? 15.398  45.044 7.134  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A O      1 
ATOM   4014  C CB     . ASP A 1 252 ? 16.706  47.313 8.413  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CB     1 
ATOM   4015  C CG     . ASP A 1 252 ? 15.713  47.302 9.547  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CG     1 
ATOM   4016  O OD1    . ASP A 1 252 ? 15.625  46.298 10.267 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD1    1 
ATOM   4017  O OD2    . ASP A 1 252 ? 15.026  48.328 9.734  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD2    1 
ATOM   4018  H H      . ASP A 1 252 ? 18.000  46.805 6.522  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A H      1 
ATOM   4019  H HA     . ASP A 1 252 ? 17.890  45.689 8.929  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A HA     1 
ATOM   4020  H HB2    . ASP A 1 252 ? 17.399  47.957 8.631  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A HB2    1 
ATOM   4021  H HB3    . ASP A 1 252 ? 16.237  47.589 7.610  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A HB3    1 
ATOM   4022  N N      . PHE A 1 253 ? 16.429  43.757 8.672  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N      1 
ATOM   4023  C CA     . PHE A 1 253 ? 15.494  42.654 8.464  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA     1 
ATOM   4024  C C      . PHE A 1 253 ? 14.078  42.942 8.954  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C      1 
ATOM   4025  O O      . PHE A 1 253 ? 13.159  42.206 8.578  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O      1 
ATOM   4026  C CB     . PHE A 1 253 ? 16.031  41.299 8.977  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB     1 
ATOM   4027  C CG     . PHE A 1 253 ? 16.332  41.221 10.466 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG     1 
ATOM   4028  C CD1    . PHE A 1 253 ? 15.438  41.651 11.440 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1    1 
ATOM   4029  C CD2    . PHE A 1 253 ? 17.506  40.596 10.883 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2    1 
ATOM   4030  C CE1    . PHE A 1 253 ? 15.751  41.526 12.798 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1    1 
ATOM   4031  C CE2    . PHE A 1 253 ? 17.805  40.454 12.213 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2    1 
ATOM   4032  C CZ     . PHE A 1 253 ? 16.928  40.915 13.181 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ     1 
ATOM   4033  H H      . PHE A 1 253 ? 17.030  43.618 9.271  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A H      1 
ATOM   4034  H HA     . PHE A 1 253 ? 15.426  42.528 7.505  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HA     1 
ATOM   4035  H HB2    . PHE A 1 253 ? 15.368  40.618 8.783  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HB2    1 
ATOM   4036  H HB3    . PHE A 1 253 ? 16.856  41.102 8.507  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HB3    1 
ATOM   4037  H HD1    . PHE A 1 253 ? 14.625  42.025 11.187 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HD1    1 
ATOM   4038  H HD2    . PHE A 1 253 ? 18.099  40.269 10.246 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HD2    1 
ATOM   4039  H HE1    . PHE A 1 253 ? 15.167  41.855 13.443 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HE1    1 
ATOM   4040  H HE2    . PHE A 1 253 ? 18.602  40.046 12.467 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HE2    1 
ATOM   4041  H HZ     . PHE A 1 253 ? 17.131  40.813 14.083 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HZ     1 
ATOM   4042  N N      . TRP A 1 254 ? 13.867  43.993 9.748  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A N      1 
ATOM   4043  C CA     . TRP A 1 254 ? 12.509  44.346 10.152 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CA     1 
ATOM   4044  C C      . TRP A 1 254 ? 11.661  44.832 8.974  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A C      1 
ATOM   4045  O O      . TRP A 1 254 ? 10.426  44.846 9.071  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A O      1 
ATOM   4046  C CB     . TRP A 1 254 ? 12.555  45.421 11.249 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CB     1 
ATOM   4047  C CG     . TRP A 1 254 ? 13.035  44.965 12.608 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CG     1 
ATOM   4048  C CD1    . TRP A 1 254 ? 12.627  43.853 13.295 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD1    1 
ATOM   4049  C CD2    . TRP A 1 254 ? 13.985  45.632 13.458 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD2    1 
ATOM   4050  N NE1    . TRP A 1 254 ? 13.272  43.780 14.506 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A NE1    1 
ATOM   4051  C CE2    . TRP A 1 254 ? 14.107  44.859 14.633 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE2    1 
ATOM   4052  C CE3    . TRP A 1 254 ? 14.746  46.800 13.337 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE3    1 
ATOM   4053  C CZ2    . TRP A 1 254 ? 14.960  45.216 15.680 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ2    1 
ATOM   4054  C CZ3    . TRP A 1 254 ? 15.596  47.152 14.377 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ3    1 
ATOM   4055  C CH2    . TRP A 1 254 ? 15.693  46.363 15.534 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CH2    1 
ATOM   4056  H H      . TRP A 1 254 ? 14.482  44.507 10.059 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A H      1 
ATOM   4057  H HA     . TRP A 1 254 ? 12.076  43.560 10.521 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HA     1 
ATOM   4058  H HB2    . TRP A 1 254 ? 13.152  46.127 10.957 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HB2    1 
ATOM   4059  H HB3    . TRP A 1 254 ? 11.658  45.772 11.366 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HB3    1 
ATOM   4060  H HD1    . TRP A 1 254 ? 12.003  43.236 12.986 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HD1    1 
ATOM   4061  H HE1    . TRP A 1 254 ? 13.168  43.157 15.090 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HE1    1 
ATOM   4062  H HE3    . TRP A 1 254 ? 14.684  47.331 12.576 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HE3    1 
ATOM   4063  H HZ2    . TRP A 1 254 ? 15.027  44.695 16.447 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HZ2    1 
ATOM   4064  H HZ3    . TRP A 1 254 ? 16.111  47.923 14.306 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HZ3    1 
ATOM   4065  H HH2    . TRP A 1 254 ? 16.267  46.625 16.216 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HH2    1 
ATOM   4066  N N      . ARG A 1 255 ? 12.299  45.188 7.850  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A N      1 
ATOM   4067  C CA     A ARG A 1 255 ? 11.559  45.626 6.673  0.55 22.25  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA     1 
ATOM   4068  C CA     B ARG A 1 255 ? 11.551  45.633 6.682  0.45 22.14  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA     1 
ATOM   4069  C C      . ARG A 1 255 ? 10.759  44.493 6.044  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A C      1 
ATOM   4070  O O      . ARG A 1 255 ? 9.774   44.748 5.341  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A O      1 
ATOM   4071  C CB     A ARG A 1 255 ? 12.501  46.181 5.603  0.55 28.06  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB     1 
ATOM   4072  C CB     B ARG A 1 255 ? 12.507  46.200 5.619  0.45 28.12  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB     1 
ATOM   4073  C CG     A ARG A 1 255 ? 13.386  47.335 6.027  0.55 36.96  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG     1 
ATOM   4074  C CG     B ARG A 1 255 ? 13.322  47.456 6.008  0.45 36.41  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG     1 
ATOM   4075  C CD     A ARG A 1 255 ? 14.466  47.601 4.966  0.55 46.90  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD     1 
ATOM   4076  C CD     B ARG A 1 255 ? 14.451  47.710 4.965  0.45 46.81  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD     1 
ATOM   4077  N NE     A ARG A 1 255 ? 15.351  46.463 4.737  0.55 29.58  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE     1 
ATOM   4078  N NE     B ARG A 1 255 ? 15.634  48.404 5.474  0.45 51.17  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE     1 
ATOM   4079  C CZ     A ARG A 1 255 ? 16.064  46.275 3.632  0.55 49.33  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ     1 
ATOM   4080  C CZ     B ARG A 1 255 ? 16.863  48.248 4.986  0.45 44.83  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ     1 
ATOM   4081  N NH1    A ARG A 1 255 ? 16.023  47.135 2.627  0.55 52.48  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1    1 
ATOM   4082  N NH1    B ARG A 1 255 ? 17.116  47.395 4.007  0.45 48.42  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1    1 
ATOM   4083  N NH2    A ARG A 1 255 ? 16.842  45.201 3.537  0.55 40.40  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2    1 
ATOM   4084  N NH2    B ARG A 1 255 ? 17.873  48.927 5.529  0.45 26.07  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2    1 
ATOM   4085  H H      . ARG A 1 255 ? 13.153  45.184 7.748  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A H      1 
ATOM   4086  H HA     A ARG A 1 255 ? 10.958  46.329 6.966  0.55 26.70  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HA     1 
ATOM   4087  H HA     B ARG A 1 255 ? 10.942  46.333 6.964  0.45 26.58  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HA     1 
ATOM   4088  H HB2    A ARG A 1 255 ? 13.086  45.463 5.313  0.55 33.67  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB2    1 
ATOM   4089  H HB2    B ARG A 1 255 ? 13.147  45.507 5.392  0.45 33.74  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB2    1 
ATOM   4090  H HB3    A ARG A 1 255 ? 11.964  46.492 4.858  0.55 33.67  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB3    1 
ATOM   4091  H HB3    B ARG A 1 255 ? 11.981  46.434 4.838  0.45 33.74  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB3    1 
ATOM   4092  H HG2    A ARG A 1 255 ? 12.849  48.136 6.130  0.55 44.36  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG2    1 
ATOM   4093  H HG2    B ARG A 1 255 ? 12.738  48.231 6.027  0.45 43.70  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG2    1 
ATOM   4094  H HG3    A ARG A 1 255 ? 13.823  47.118 6.866  0.55 44.36  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG3    1 
ATOM   4095  H HG3    B ARG A 1 255 ? 13.728  47.325 6.879  0.45 43.70  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG3    1 
ATOM   4096  H HD2    A ARG A 1 255 ? 14.032  47.814 4.125  0.55 56.28  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD2    1 
ATOM   4097  H HD2    B ARG A 1 255 ? 14.746  46.852 4.619  0.45 56.18  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD2    1 
ATOM   4098  H HD3    A ARG A 1 255 ? 15.013  48.348 5.257  0.55 56.28  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD3    1 
ATOM   4099  H HD3    B ARG A 1 255 ? 14.087  48.249 4.245  0.45 56.18  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD3    1 
ATOM   4100  H HE     A ARG A 1 255 ? 15.414  45.873 5.359  0.55 35.50  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HE     1 
ATOM   4101  H HE     B ARG A 1 255 ? 15.528  48.949 6.131  0.45 61.41  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HE     1 
ATOM   4102  H HH11   A ARG A 1 255 ? 15.527  47.835 2.680  0.55 62.98  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH11   1 
ATOM   4103  H HH11   B ARG A 1 255 ? 16.479  46.926 3.670  0.45 58.10  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH11   1 
ATOM   4104  H HH12   A ARG A 1 255 ? 16.494  46.994 1.921  0.55 62.98  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH12   1 
ATOM   4105  H HH12   B ARG A 1 255 ? 17.917  47.311 3.707  0.45 58.10  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH12   1 
ATOM   4106  H HH21   A ARG A 1 255 ? 16.879  44.638 4.186  0.55 48.49  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH21   1 
ATOM   4107  H HH21   B ARG A 1 255 ? 17.728  49.460 6.188  0.45 31.29  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH21   1 
ATOM   4108  H HH22   A ARG A 1 255 ? 17.309  45.070 2.827  0.55 48.49  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH22   1 
ATOM   4109  H HH22   B ARG A 1 255 ? 18.670  48.832 5.220  0.45 31.29  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH22   1 
ATOM   4110  N N      . GLY A 1 256 ? 11.183  43.246 6.248  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A N      1 
ATOM   4111  C CA     . GLY A 1 256 ? 10.512  42.130 5.608  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A CA     1 
ATOM   4112  C C      . GLY A 1 256 ? 10.769  42.083 4.108  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A C      1 
ATOM   4113  O O      . GLY A 1 256 ? 11.808  42.531 3.605  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A O      1 
ATOM   4114  H H      . GLY A 1 256 ? 11.848  43.026 6.746  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A H      1 
ATOM   4115  H HA2    . GLY A 1 256 ? 10.826  41.300 5.998  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A HA2    1 
ATOM   4116  H HA3    . GLY A 1 256 ? 9.556   42.205 5.752  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A HA3    1 
ATOM   4117  N N      . GLY A 1 257 ? 9.809   41.504 3.386  1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A N      1 
ATOM   4118  C CA     . GLY A 1 257 ? 9.965   41.257 1.964  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A CA     1 
ATOM   4119  C C      . GLY A 1 257 ? 11.124  40.327 1.675  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A C      1 
ATOM   4120  O O      . GLY A 1 257 ? 11.931  40.579 0.774  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A O      1 
ATOM   4121  H H      . GLY A 1 257 ? 9.053   41.245 3.703  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A H      1 
ATOM   4122  H HA2    . GLY A 1 257 ? 9.154   40.855 1.615  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A HA2    1 
ATOM   4123  H HA3    . GLY A 1 257 ? 10.123  42.097 1.506  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A HA3    1 
ATOM   4124  N N      . TRP A 1 258 ? 11.193  39.222 2.416  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A N      1 
ATOM   4125  C CA     . TRP A 1 258 ? 12.365  38.358 2.384  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CA     1 
ATOM   4126  C C      . TRP A 1 258 ? 12.397  37.398 1.203  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A C      1 
ATOM   4127  O O      . TRP A 1 258 ? 13.429  36.757 0.978  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A O      1 
ATOM   4128  C CB     . TRP A 1 258 ? 12.455  37.553 3.682  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CB     1 
ATOM   4129  C CG     . TRP A 1 258 ? 12.630  38.379 4.903  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CG     1 
ATOM   4130  C CD1    . TRP A 1 258 ? 13.099  39.654 4.974  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD1    1 
ATOM   4131  C CD2    . TRP A 1 258 ? 12.364  37.972 6.239  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD2    1 
ATOM   4132  N NE1    . TRP A 1 258 ? 13.138  40.071 6.278  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A NE1    1 
ATOM   4133  C CE2    . TRP A 1 258 ? 12.692  39.051 7.077  1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE2    1 
ATOM   4134  C CE3    . TRP A 1 258 ? 11.894  36.791 6.812  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE3    1 
ATOM   4135  C CZ2    . TRP A 1 258 ? 12.542  38.992 8.459  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ2    1 
ATOM   4136  C CZ3    . TRP A 1 258 ? 11.746  36.731 8.179  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ3    1 
ATOM   4137  C CH2    . TRP A 1 258 ? 12.075  37.824 8.991  1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CH2    1 
ATOM   4138  H H      . TRP A 1 258 ? 10.572  38.953 2.946  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A H      1 
ATOM   4139  H HA     . TRP A 1 258 ? 13.148  38.926 2.315  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HA     1 
ATOM   4140  H HB2    . TRP A 1 258 ? 11.636  37.043 3.787  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HB2    1 
ATOM   4141  H HB3    . TRP A 1 258 ? 13.214  36.952 3.623  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HB3    1 
ATOM   4142  H HD1    . TRP A 1 258 ? 13.357  40.167 4.243  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HD1    1 
ATOM   4143  H HE1    . TRP A 1 258 ? 13.398  40.844 6.550  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HE1    1 
ATOM   4144  H HE3    . TRP A 1 258 ? 11.684  36.057 6.280  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HE3    1 
ATOM   4145  H HZ2    . TRP A 1 258 ? 12.751  39.720 9.000  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HZ2    1 
ATOM   4146  H HZ3    . TRP A 1 258 ? 11.423  35.952 8.570  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HZ3    1 
ATOM   4147  H HH2    . TRP A 1 258 ? 11.974  37.753 9.913  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HH2    1 
ATOM   4148  N N      . GLY A 1 259 ? 11.320  37.302 0.427  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A N      1 
ATOM   4149  C CA     . GLY A 1 259 ? 11.299  36.466 -0.751 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A CA     1 
ATOM   4150  C C      . GLY A 1 259 ? 10.201  35.426 -0.670 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A C      1 
ATOM   4151  O O      . GLY A 1 259 ? 9.169   35.641 -0.022 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A O      1 
ATOM   4152  H H      . GLY A 1 259 ? 10.582  37.721 0.571  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A H      1 
ATOM   4153  H HA2    . GLY A 1 259 ? 11.149  37.014 -1.537 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A HA2    1 
ATOM   4154  H HA3    . GLY A 1 259 ? 12.151  36.011 -0.842 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A HA3    1 
ATOM   4155  N N      A THR A 1 260 ? 10.434  34.294 -1.329 0.43 22.72  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N      1 
ATOM   4156  N N      B THR A 1 260 ? 10.441  34.292 -1.329 0.57 22.76  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N      1 
ATOM   4157  C CA     A THR A 1 260 ? 9.413   33.264 -1.409 0.43 25.85  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA     1 
ATOM   4158  C CA     B THR A 1 260 ? 9.428   33.262 -1.471 0.57 25.80  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA     1 
ATOM   4159  C C      A THR A 1 260 ? 10.069  31.895 -1.467 0.43 22.54  ? ? ? ? ? ? 259 THR A C      1 
ATOM   4160  C C      B THR A 1 260 ? 10.084  31.890 -1.449 0.57 22.22  ? ? ? ? ? ? 259 THR A C      1 
ATOM   4161  O O      A THR A 1 260 ? 11.246  31.755 -1.807 0.43 25.79  ? ? ? ? ? ? 259 THR A O      1 
ATOM   4162  O O      B THR A 1 260 ? 11.278  31.744 -1.724 0.57 26.30  ? ? ? ? ? ? 259 THR A O      1 
ATOM   4163  C CB     A THR A 1 260 ? 8.520   33.464 -2.642 0.43 32.96  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB     1 
ATOM   4164  C CB     B THR A 1 260 ? 8.682   33.410 -2.803 0.57 30.34  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB     1 
ATOM   4165  O OG1    A THR A 1 260 ? 7.402   32.571 -2.576 0.43 24.64  ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1    1 
ATOM   4166  O OG1    B THR A 1 260 ? 9.601   33.200 -3.885 0.57 31.94  ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1    1 
ATOM   4167  C CG2    A THR A 1 260 ? 9.303   33.194 -3.920 0.43 35.16  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2    1 
ATOM   4168  C CG2    B THR A 1 260 ? 8.068   34.793 -2.926 0.57 31.33  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2    1 
ATOM   4169  H H      A THR A 1 260 ? 11.168  34.105 -1.734 0.43 27.27  ? ? ? ? ? ? 259 THR A H      1 
ATOM   4170  H H      B THR A 1 260 ? 11.191  34.099 -1.703 0.57 27.32  ? ? ? ? ? ? 259 THR A H      1 
ATOM   4171  H HA     A THR A 1 260 ? 8.868   33.302 -0.608 0.43 31.02  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HA     1 
ATOM   4172  H HA     B THR A 1 260 ? 8.811   33.332 -0.726 0.57 30.96  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HA     1 
ATOM   4173  H HB     A THR A 1 260 ? 8.203   34.380 -2.664 0.43 39.55  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HB     1 
ATOM   4174  H HB     B THR A 1 260 ? 7.965   32.758 -2.849 0.57 36.41  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HB     1 
ATOM   4175  H HG1    A THR A 1 260 ? 6.942   32.736 -1.893 0.43 29.57  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG1    1 
ATOM   4176  H HG1    B THR A 1 260 ? 9.202   33.273 -4.621 0.57 38.32  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG1    1 
ATOM   4177  H HG21   A THR A 1 260 ? 10.182  33.602 -3.864 0.43 42.19  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG21   1 
ATOM   4178  H HG21   B THR A 1 260 ? 7.566   35.005 -2.124 0.57 37.60  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG21   1 
ATOM   4179  H HG22   A THR A 1 260 ? 8.832   33.566 -4.682 0.43 42.19  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG22   1 
ATOM   4180  H HG22   B THR A 1 260 ? 7.470   34.824 -3.689 0.57 37.60  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG22   1 
ATOM   4181  H HG23   A THR A 1 260 ? 9.408   32.239 -4.050 0.43 42.19  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG23   1 
ATOM   4182  H HG23   B THR A 1 260 ? 8.766   35.456 -3.046 0.57 37.60  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG23   1 
ATOM   4183  N N      . GLY A 1 261 ? 9.276   30.881 -1.134 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A N      1 
ATOM   4184  C CA     . GLY A 1 261 ? 9.683   29.508 -1.323 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A CA     1 
ATOM   4185  C C      . GLY A 1 261 ? 10.711  28.950 -0.371 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A C      1 
ATOM   4186  O O      . GLY A 1 261 ? 11.267  27.886 -0.659 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A O      1 
ATOM   4187  H H      . GLY A 1 261 ? 8.485   30.974 -0.810 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A H      1 
ATOM   4188  H HA2    . GLY A 1 261 ? 8.895   28.948 -1.250 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A HA2    1 
ATOM   4189  H HA3    . GLY A 1 261 ? 10.049  29.424 -2.217 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A HA3    1 
ATOM   4190  N N      . TYR A 1 262 ? 10.984  29.597 0.756  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A N      1 
ATOM   4191  C CA     . TYR A 1 262 ? 12.012  29.058 1.634  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CA     1 
ATOM   4192  C C      . TYR A 1 262 ? 11.511  27.792 2.314  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A C      1 
ATOM   4193  O O      . TYR A 1 262 ? 10.387  27.730 2.818  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A O      1 
ATOM   4194  C CB     . TYR A 1 262 ? 12.451  30.103 2.653  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CB     1 
ATOM   4195  C CG     . TYR A 1 262 ? 13.328  31.157 2.033  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CG     1 
ATOM   4196  C CD1    . TYR A 1 262 ? 14.659  30.875 1.763  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD1    1 
ATOM   4197  C CD2    . TYR A 1 262 ? 12.844  32.420 1.710  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD2    1 
ATOM   4198  C CE1    . TYR A 1 262 ? 15.484  31.808 1.194  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE1    1 
ATOM   4199  C CE2    . TYR A 1 262 ? 13.674  33.367 1.138  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE2    1 
ATOM   4200  C CZ     . TYR A 1 262 ? 14.993  33.046 0.881  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CZ     1 
ATOM   4201  O OH     . TYR A 1 262 ? 15.836  33.966 0.311  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A OH     1 
ATOM   4202  H H      . TYR A 1 262 ? 10.604  30.321 1.023  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A H      1 
ATOM   4203  H HA     . TYR A 1 262 ? 12.799  28.823 1.118  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HA     1 
ATOM   4204  H HB2    . TYR A 1 262 ? 11.667  30.539 3.022  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HB2    1 
ATOM   4205  H HB3    . TYR A 1 262 ? 12.952  29.669 3.361  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HB3    1 
ATOM   4206  H HD1    . TYR A 1 262 ? 14.998  30.035 1.972  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HD1    1 
ATOM   4207  H HD2    . TYR A 1 262 ? 11.954  32.629 1.879  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HD2    1 
ATOM   4208  H HE1    . TYR A 1 262 ? 16.374  31.601 1.021  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HE1    1 
ATOM   4209  H HE2    . TYR A 1 262 ? 13.347  34.212 0.928  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HE2    1 
ATOM   4210  H HH     . TYR A 1 262 ? 15.412  34.665 0.119  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HH     1 
ATOM   4211  N N      . ASP A 1 263 ? 12.377  26.782 2.339  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N      1 
ATOM   4212  C CA     . ASP A 1 263 ? 12.078  25.523 3.012  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA     1 
ATOM   4213  C C      . ASP A 1 263 ? 12.324  25.598 4.503  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C      1 
ATOM   4214  O O      . ASP A 1 263 ? 11.688  24.865 5.268  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O      1 
ATOM   4215  C CB     . ASP A 1 263 ? 12.885  24.412 2.351  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB     1 
ATOM   4216  C CG     . ASP A 1 263 ? 12.552  24.274 0.885  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG     1 
ATOM   4217  O OD1    . ASP A 1 263 ? 11.439  23.792 0.575  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1    1 
ATOM   4218  O OD2    . ASP A 1 263 ? 13.359  24.723 0.046  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2    1 
ATOM   4219  H H      . ASP A 1 263 ? 13.153  26.800 1.969  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A H      1 
ATOM   4220  H HA     . ASP A 1 263 ? 11.139  25.302 2.911  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A HA     1 
ATOM   4221  H HB2    . ASP A 1 263 ? 13.830  24.613 2.431  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A HB2    1 
ATOM   4222  H HB3    . ASP A 1 263 ? 12.687  23.569 2.788  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A HB3    1 
ATOM   4223  N N      . LEU A 1 264 ? 13.239  26.460 4.923  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A N      1 
ATOM   4224  C CA     . LEU A 1 264 ? 13.577  26.616 6.327  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CA     1 
ATOM   4225  C C      . LEU A 1 264 ? 13.908  28.080 6.551  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A C      1 
ATOM   4226  O O      . LEU A 1 264 ? 14.735  28.647 5.829  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A O      1 
ATOM   4227  C CB     . LEU A 1 264 ? 14.785  25.754 6.659  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CB     1 
ATOM   4228  C CG     . LEU A 1 264 ? 15.276  25.777 8.101  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CG     1 
ATOM   4229  C CD1    . LEU A 1 264 ? 14.215  25.258 9.048  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD1    1 
ATOM   4230  C CD2    . LEU A 1 264 ? 16.577  24.987 8.198  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD2    1 
ATOM   4231  H H      . LEU A 1 264 ? 13.688  26.977 4.403  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A H      1 
ATOM   4232  H HA     . LEU A 1 264 ? 12.837  26.363 6.901  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HA     1 
ATOM   4233  H HB2    . LEU A 1 264 ? 14.561  24.833 6.451  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HB2    1 
ATOM   4234  H HB3    . LEU A 1 264 ? 15.524  26.049 6.103  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HB3    1 
ATOM   4235  H HG     . LEU A 1 264 ? 15.456  26.689 8.378  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HG     1 
ATOM   4236  H HD11   . LEU A 1 264 ? 13.475  25.885 9.069  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD11   1 
ATOM   4237  H HD12   . LEU A 1 264 ? 14.598  25.170 9.935  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD12   1 
ATOM   4238  H HD13   . LEU A 1 264 ? 13.906  24.393 8.734  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD13   1 
ATOM   4239  H HD21   . LEU A 1 264 ? 16.396  24.055 7.999  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD21   1 
ATOM   4240  H HD22   . LEU A 1 264 ? 16.931  25.071 9.098  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD22   1 
ATOM   4241  H HD23   . LEU A 1 264 ? 17.212  25.345 7.559  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD23   1 
ATOM   4242  N N      . VAL A 1 265 ? 13.268  28.681 7.551  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A N      1 
ATOM   4243  C CA     . VAL A 1 265 ? 13.586  30.031 7.999  1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CA     1 
ATOM   4244  C C      . VAL A 1 265 ? 14.115  29.887 9.420  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A C      1 
ATOM   4245  O O      . VAL A 1 265 ? 13.396  29.423 10.320 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A O      1 
ATOM   4246  C CB     . VAL A 1 265 ? 12.368  30.964 7.955  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CB     1 
ATOM   4247  C CG1    . VAL A 1 265 ? 12.742  32.328 8.509  1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG1    1 
ATOM   4248  C CG2    . VAL A 1 265 ? 11.839  31.093 6.539  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG2    1 
ATOM   4249  H H      . VAL A 1 265 ? 12.629  28.315 7.996  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A H      1 
ATOM   4250  H HA     . VAL A 1 265 ? 14.269  30.421 7.432  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HA     1 
ATOM   4251  H HB     . VAL A 1 265 ? 11.661  30.589 8.503  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HB     1 
ATOM   4252  H HG11   . VAL A 1 265 ? 12.826  32.265 9.474  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG11   1 
ATOM   4253  H HG12   . VAL A 1 265 ? 12.048  32.964 8.278  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG12   1 
ATOM   4254  H HG13   . VAL A 1 265 ? 13.587  32.605 8.121  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG13   1 
ATOM   4255  H HG21   . VAL A 1 265 ? 12.529  31.481 5.978  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG21   1 
ATOM   4256  H HG22   . VAL A 1 265 ? 11.057  31.667 6.544  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG22   1 
ATOM   4257  H HG23   . VAL A 1 265 ? 11.600  30.213 6.209  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG23   1 
ATOM   4258  N N      . LEU A 1 266 ? 15.369  30.284 9.614  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N      1 
ATOM   4259  C CA     . LEU A 1 266 ? 16.058  30.133 10.886 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA     1 
ATOM   4260  C C      . LEU A 1 266 ? 16.210  31.470 11.592 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C      1 
ATOM   4261  O O      . LEU A 1 266 ? 16.735  32.434 11.016 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O      1 
ATOM   4262  C CB     . LEU A 1 266 ? 17.449  29.530 10.662 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB     1 
ATOM   4263  C CG     . LEU A 1 266 ? 18.358  29.396 11.883 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG     1 
ATOM   4264  C CD1    . LEU A 1 266 ? 17.767  28.385 12.854 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1    1 
ATOM   4265  C CD2    . LEU A 1 266 ? 19.767  28.979 11.473 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2    1 
ATOM   4266  H H      . LEU A 1 266 ? 15.852  30.653 9.005  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A H      1 
ATOM   4267  H HA     . LEU A 1 266 ? 15.526  29.557 11.456 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HA     1 
ATOM   4268  H HB2    . LEU A 1 266 ? 17.331  28.638 10.299 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HB2    1 
ATOM   4269  H HB3    . LEU A 1 266 ? 17.917  30.089 10.022 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HB3    1 
ATOM   4270  H HG     . LEU A 1 266 ? 18.425  30.256 12.326 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HG     1 
ATOM   4271  H HD11   . LEU A 1 266 ? 16.865  28.657 13.083 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD11   1 
ATOM   4272  H HD12   . LEU A 1 266 ? 18.317  28.356 13.653 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD12   1 
ATOM   4273  H HD13   . LEU A 1 266 ? 17.752  27.512 12.432 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD13   1 
ATOM   4274  H HD21   . LEU A 1 266 ? 19.738  28.079 11.112 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD21   1 
ATOM   4275  H HD22   . LEU A 1 266 ? 20.344  29.004 12.252 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD22   1 
ATOM   4276  H HD23   . LEU A 1 266 ? 20.095  29.595 10.799 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD23   1 
ATOM   4277  N N      . PHE A 1 267 ? 15.817  31.491 12.866 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A N      1 
ATOM   4278  C CA     . PHE A 1 267 ? 16.059  32.611 13.767 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CA     1 
ATOM   4279  C C      . PHE A 1 267 ? 16.866  32.064 14.950 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A C      1 
ATOM   4280  O O      . PHE A 1 267 ? 16.286  31.541 15.913 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A O      1 
ATOM   4281  C CB     . PHE A 1 267 ? 14.767  33.188 14.330 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CB     1 
ATOM   4282  C CG     . PHE A 1 267 ? 13.843  33.828 13.342 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CG     1 
ATOM   4283  C CD1    . PHE A 1 267 ? 13.931  35.173 13.072 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD1    1 
ATOM   4284  C CD2    . PHE A 1 267 ? 12.808  33.107 12.778 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD2    1 
ATOM   4285  C CE1    . PHE A 1 267 ? 13.037  35.787 12.213 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE1    1 
ATOM   4286  C CE2    . PHE A 1 267 ? 11.901  33.715 11.926 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE2    1 
ATOM   4287  C CZ     . PHE A 1 267 ? 12.020  35.060 11.649 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CZ     1 
ATOM   4288  H H      . PHE A 1 267 ? 15.393  30.843 13.242 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A H      1 
ATOM   4289  H HA     . PHE A 1 267 ? 16.540  33.293 13.273 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HA     1 
ATOM   4290  H HB2    . PHE A 1 267 ? 14.276  32.468 14.757 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HB2    1 
ATOM   4291  H HB3    . PHE A 1 267 ? 14.999  33.865 14.985 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HB3    1 
ATOM   4292  H HD1    . PHE A 1 267 ? 14.602  35.678 13.472 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HD1    1 
ATOM   4293  H HD2    . PHE A 1 267 ? 12.719  32.202 12.974 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HD2    1 
ATOM   4294  H HE1    . PHE A 1 267 ? 13.125  36.692 12.019 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HE1    1 
ATOM   4295  H HE2    . PHE A 1 267 ? 11.215  33.218 11.543 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HE2    1 
ATOM   4296  H HZ     . PHE A 1 267 ? 11.412  35.474 11.080 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HZ     1 
ATOM   4297  N N      . ALA A 1 268 ? 18.190  32.207 14.910 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A N      1 
ATOM   4298  C CA     . ALA A 1 268 ? 19.043  31.803 16.023 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CA     1 
ATOM   4299  C C      . ALA A 1 268 ? 19.490  33.043 16.791 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A C      1 
ATOM   4300  O O      . ALA A 1 268 ? 20.099  33.949 16.215 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A O      1 
ATOM   4301  C CB     . ALA A 1 268 ? 20.261  31.001 15.559 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CB     1 
ATOM   4302  H H      . ALA A 1 268 ? 18.619  32.539 14.243 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A H      1 
ATOM   4303  H HA     . ALA A 1 268 ? 18.523  31.235 16.613 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HA     1 
ATOM   4304  H HB1    . ALA A 1 268 ? 20.788  30.751 16.334 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HB1    1 
ATOM   4305  H HB2    . ALA A 1 268 ? 19.957  30.205 15.095 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HB2    1 
ATOM   4306  H HB3    . ALA A 1 268 ? 20.792  31.550 14.961 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HB3    1 
ATOM   4307  N N      . ASN A 1 269 ? 19.132  33.120 18.069 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A N      1 
ATOM   4308  C CA     . ASN A 1 269 ? 19.569  34.234 18.911 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CA     1 
ATOM   4309  C C      . ASN A 1 269 ? 19.062  35.587 18.418 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A C      1 
ATOM   4310  O O      . ASN A 1 269 ? 19.755  36.598 18.532 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A O      1 
ATOM   4311  C CB     . ASN A 1 269 ? 21.088  34.225 19.112 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CB     1 
ATOM   4312  C CG     . ASN A 1 269 ? 21.556  32.970 19.804 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CG     1 
ATOM   4313  O OD1    . ASN A 1 269 ? 21.182  32.727 20.953 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A OD1    1 
ATOM   4314  N ND2    . ASN A 1 269 ? 22.404  32.195 19.146 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A ND2    1 
ATOM   4315  H H      . ASN A 1 269 ? 18.638  32.542 18.471 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A H      1 
ATOM   4316  H HA     . ASN A 1 269 ? 19.162  34.113 19.783 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HA     1 
ATOM   4317  H HB2    . ASN A 1 269 ? 21.525  34.276 18.248 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HB2    1 
ATOM   4318  H HB3    . ASN A 1 269 ? 21.343  34.985 19.658 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HB3    1 
ATOM   4319  H HD21   . ASN A 1 269 ? 22.694  31.471 19.508 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HD21   1 
ATOM   4320  H HD22   . ASN A 1 269 ? 22.665  32.416 18.357 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HD22   1 
ATOM   4321  N N      . ILE A 1 270 ? 17.827  35.604 17.910 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A N      1 
ATOM   4322  C CA     . ILE A 1 270 ? 17.183  36.801 17.374 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CA     1 
ATOM   4323  C C      . ILE A 1 270 ? 16.005  37.246 18.236 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A C      1 
ATOM   4324  O O      . ILE A 1 270 ? 15.876  38.424 18.567 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A O      1 
ATOM   4325  C CB     . ILE A 1 270 ? 16.723  36.585 15.912 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CB     1 
ATOM   4326  C CG1    . ILE A 1 270 ? 17.893  36.151 15.036 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG1    1 
ATOM   4327  C CG2    . ILE A 1 270 ? 16.016  37.843 15.383 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG2    1 
ATOM   4328  C CD1    . ILE A 1 270 ? 19.038  37.117 15.050 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CD1    1 
ATOM   4329  H H      . ILE A 1 270 ? 17.327  34.907 17.863 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A H      1 
ATOM   4330  H HA     . ILE A 1 270 ? 17.840  37.515 17.383 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HA     1 
ATOM   4331  H HB     . ILE A 1 270 ? 16.078  35.861 15.886 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HB     1 
ATOM   4332  H HG12   . ILE A 1 270 ? 18.221  35.296 15.354 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG12   1 
ATOM   4333  H HG13   . ILE A 1 270 ? 17.584  36.069 14.120 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG13   1 
ATOM   4334  H HG21   . ILE A 1 270 ? 15.193  37.975 15.880 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG21   1 
ATOM   4335  H HG22   . ILE A 1 270 ? 15.818  37.722 14.442 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG22   1 
ATOM   4336  H HG23   . ILE A 1 270 ? 16.601  38.608 15.503 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG23   1 
ATOM   4337  H HD11   . ILE A 1 270 ? 18.694  38.017 14.936 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HD11   1 
ATOM   4338  H HD12   . ILE A 1 270 ? 19.643  36.900 14.324 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HD12   1 
ATOM   4339  H HD13   . ILE A 1 270 ? 19.501  37.046 15.900 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HD13   1 
ATOM   4340  N N      . PHE A 1 271 ? 15.098  36.322 18.553 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A N      1 
ATOM   4341  C CA     . PHE A 1 271 ? 13.887  36.700 19.279 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CA     1 
ATOM   4342  C C      . PHE A 1 271 ? 14.167  37.325 20.633 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A C      1 
ATOM   4343  O O      . PHE A 1 271 ? 13.430  38.225 21.047 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A O      1 
ATOM   4344  C CB     . PHE A 1 271 ? 12.866  35.560 19.318 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CB     1 
ATOM   4345  C CG     . PHE A 1 271 ? 12.085  35.456 18.045 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CG     1 
ATOM   4346  C CD1    . PHE A 1 271 ? 11.036  36.332 17.801 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD1    1 
ATOM   4347  C CD2    . PHE A 1 271 ? 12.427  34.547 17.068 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD2    1 
ATOM   4348  C CE1    . PHE A 1 271 ? 10.331  36.291 16.604 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE1    1 
ATOM   4349  C CE2    . PHE A 1 271 ? 11.719  34.496 15.874 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE2    1 
ATOM   4350  C CZ     . PHE A 1 271 ? 10.670  35.371 15.643 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CZ     1 
ATOM   4351  H H      . PHE A 1 271 ? 15.157  35.485 18.363 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A H      1 
ATOM   4352  H HA     . PHE A 1 271 ? 13.449  37.403 18.773 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HA     1 
ATOM   4353  H HB2    . PHE A 1 271 ? 13.332  34.721 19.456 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HB2    1 
ATOM   4354  H HB3    . PHE A 1 271 ? 12.242  35.717 20.043 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HB3    1 
ATOM   4355  H HD1    . PHE A 1 271 ? 10.801  36.956 18.449 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HD1    1 
ATOM   4356  H HD2    . PHE A 1 271 ? 13.137  33.963 17.208 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HD2    1 
ATOM   4357  H HE1    . PHE A 1 271 ? 9.632   36.886 16.455 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HE1    1 
ATOM   4358  H HE2    . PHE A 1 271 ? 11.951  33.871 15.226 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HE2    1 
ATOM   4359  H HZ     . PHE A 1 271 ? 10.198  35.335 14.842 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HZ     1 
ATOM   4360  N N      . HIS A 1 272 ? 15.214  36.886 21.333 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A N      1 
ATOM   4361  C CA     . HIS A 1 272 ? 15.505  37.494 22.627 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CA     1 
ATOM   4362  C C      . HIS A 1 272 ? 15.838  38.981 22.519 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A C      1 
ATOM   4363  O O      . HIS A 1 272 ? 15.809  39.678 23.538 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A O      1 
ATOM   4364  C CB     . HIS A 1 272 ? 16.560  36.732 23.445 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CB     1 
ATOM   4365  C CG     . HIS A 1 272 ? 17.873  36.504 22.757 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CG     1 
ATOM   4366  N ND1    . HIS A 1 272 ? 18.490  35.271 22.758 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A ND1    1 
ATOM   4367  C CD2    . HIS A 1 272 ? 18.712  37.340 22.098 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CD2    1 
ATOM   4368  C CE1    . HIS A 1 272 ? 19.642  35.352 22.117 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CE1    1 
ATOM   4369  N NE2    . HIS A 1 272 ? 19.813  36.602 21.729 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A NE2    1 
ATOM   4370  H H      . HIS A 1 272 ? 15.752  36.260 21.088 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A H      1 
ATOM   4371  H HA     . HIS A 1 272 ? 14.696  37.411 23.156 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HA     1 
ATOM   4372  H HB2    . HIS A 1 272 ? 16.742  37.238 24.252 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HB2    1 
ATOM   4373  H HB3    . HIS A 1 272 ? 16.198  35.861 23.672 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HB3    1 
ATOM   4374  H HD1    . HIS A 1 272 ? 18.173  34.558 23.120 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HD1    1 
ATOM   4375  H HD2    . HIS A 1 272 ? 18.570  38.243 21.928 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HD2    1 
ATOM   4376  H HE1    . HIS A 1 272 ? 20.231  34.649 21.965 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HE1    1 
ATOM   4377  N N      . LEU A 1 273 ? 16.203  39.473 21.332 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A N      1 
ATOM   4378  C CA     . LEU A 1 273 ? 16.480  40.893 21.152 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CA     1 
ATOM   4379  C C      . LEU A 1 273 ? 15.215  41.726 20.965 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A C      1 
ATOM   4380  O O      . LEU A 1 273 ? 15.292  42.959 20.982 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A O      1 
ATOM   4381  C CB     . LEU A 1 273 ? 17.322  41.092 19.891 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CB     1 
ATOM   4382  C CG     . LEU A 1 273 ? 18.613  40.286 19.796 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CG     1 
ATOM   4383  C CD1    . LEU A 1 273 ? 19.227  40.462 18.406 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD1    1 
ATOM   4384  C CD2    . LEU A 1 273 ? 19.593  40.697 20.881 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD2    1 
ATOM   4385  H H      . LEU A 1 273 ? 16.296  39.003 20.618 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A H      1 
ATOM   4386  H HA     . LEU A 1 273 ? 16.962  41.205 21.934 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HA     1 
ATOM   4387  H HB2    . LEU A 1 273 ? 16.778  40.848 19.126 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HB2    1 
ATOM   4388  H HB3    . LEU A 1 273 ? 17.567  42.029 19.839 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HB3    1 
ATOM   4389  H HG     . LEU A 1 273 ? 18.417  39.346 19.930 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HG     1 
ATOM   4390  H HD11   . LEU A 1 273 ? 18.547  40.287 17.736 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD11   1 
ATOM   4391  H HD12   . LEU A 1 273 ? 19.961  39.836 18.303 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD12   1 
ATOM   4392  H HD13   . LEU A 1 273 ? 19.552  41.371 18.317 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD13   1 
ATOM   4393  H HD21   . LEU A 1 273 ? 19.863  41.616 20.731 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD21   1 
ATOM   4394  H HD22   . LEU A 1 273 ? 20.368  40.114 20.843 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD22   1 
ATOM   4395  H HD23   . LEU A 1 273 ? 19.160  40.615 21.745 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD23   1 
ATOM   4396  N N      . GLN A 1 274 ? 14.072  41.087 20.738 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N      1 
ATOM   4397  C CA     . GLN A 1 274 ? 12.887  41.766 20.236 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA     1 
ATOM   4398  C C      . GLN A 1 274 ? 11.982  42.261 21.360 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C      1 
ATOM   4399  O O      . GLN A 1 274 ? 12.055  41.811 22.504 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O      1 
ATOM   4400  C CB     . GLN A 1 274 ? 12.083  40.807 19.350 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB     1 
ATOM   4401  C CG     . GLN A 1 274 ? 12.870  40.226 18.177 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG     1 
ATOM   4402  C CD     . GLN A 1 274 ? 13.632  41.264 17.365 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD     1 
ATOM   4403  O OE1    . GLN A 1 274 ? 13.106  42.333 17.022 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1    1 
ATOM   4404  N NE2    . GLN A 1 274 ? 14.896  40.965 17.083 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2    1 
ATOM   4405  H H      . GLN A 1 274 ? 13.957  40.245 20.869 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A H      1 
ATOM   4406  H HA     . GLN A 1 274 ? 13.174  42.541 19.727 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HA     1 
ATOM   4407  H HB2    . GLN A 1 274 ? 11.776  40.065 19.894 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HB2    1 
ATOM   4408  H HB3    . GLN A 1 274 ? 11.323  41.287 18.984 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HB3    1 
ATOM   4409  H HG2    . GLN A 1 274 ? 13.516  39.590 18.521 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HG2    1 
ATOM   4410  H HG3    . GLN A 1 274 ? 12.252  39.779 17.578 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HG3    1 
ATOM   4411  H HE21   . GLN A 1 274 ? 15.376  41.514 16.626 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HE21   1 
ATOM   4412  H HE22   . GLN A 1 274 ? 15.234  40.224 17.357 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HE22   1 
ATOM   4413  N N      . THR A 1 275 ? 11.096  43.177 21.001 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 274 THR A N      1 
ATOM   4414  C CA     . THR A 1 275 ? 9.904   43.448 21.784 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 274 THR A CA     1 
ATOM   4415  C C      . THR A 1 275 ? 8.794   42.544 21.289 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 274 THR A C      1 
ATOM   4416  O O      . THR A 1 275 ? 8.890   41.952 20.216 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 274 THR A O      1 
ATOM   4417  C CB     . THR A 1 275 ? 9.484   44.900 21.581 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 274 THR A CB     1 
ATOM   4418  O OG1    . THR A 1 275 ? 9.098   45.062 20.207 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 274 THR A OG1    1 
ATOM   4419  C CG2    . THR A 1 275 ? 10.576  45.878 21.945 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 274 THR A CG2    1 
ATOM   4420  H H      . THR A 1 275 ? 11.166  43.664 20.296 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 274 THR A H      1 
ATOM   4421  H HA     . THR A 1 275 ? 10.079  43.296 22.726 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HA     1 
ATOM   4422  H HB     . THR A 1 275 ? 8.741   45.110 22.169 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HB     1 
ATOM   4423  H HG1    . THR A 1 275 ? 8.669   45.778 20.112 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG1    1 
ATOM   4424  H HG21   . THR A 1 275 ? 10.895  45.699 22.843 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG21   1 
ATOM   4425  H HG22   . THR A 1 275 ? 10.236  46.785 21.907 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG22   1 
ATOM   4426  H HG23   . THR A 1 275 ? 11.317  45.793 21.325 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG23   1 
ATOM   4427  N N      . PRO A 1 276 ? 7.679   42.465 22.005 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A N      1 
ATOM   4428  C CA     . PRO A 1 276 ? 6.577   41.647 21.477 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CA     1 
ATOM   4429  C C      . PRO A 1 276 ? 6.106   42.110 20.118 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A C      1 
ATOM   4430  O O      . PRO A 1 276 ? 5.780   41.279 19.262 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A O      1 
ATOM   4431  C CB     . PRO A 1 276 ? 5.509   41.764 22.563 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CB     1 
ATOM   4432  C CG     . PRO A 1 276 ? 6.323   41.933 23.827 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CG     1 
ATOM   4433  C CD     . PRO A 1 276 ? 7.466   42.836 23.415 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CD     1 
ATOM   4434  H HA     . PRO A 1 276 ? 6.839   40.715 21.414 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HA     1 
ATOM   4435  H HB2    . PRO A 1 276 ? 4.944   42.535 22.399 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HB2    1 
ATOM   4436  H HB3    . PRO A 1 276 ? 4.970   40.958 22.595 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HB3    1 
ATOM   4437  H HG2    . PRO A 1 276 ? 5.783   42.347 24.519 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HG2    1 
ATOM   4438  H HG3    . PRO A 1 276 ? 6.650   41.073 24.132 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HG3    1 
ATOM   4439  H HD2    . PRO A 1 276 ? 7.217   43.770 23.495 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HD2    1 
ATOM   4440  H HD3    . PRO A 1 276 ? 8.258   42.657 23.945 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HD3    1 
ATOM   4441  N N      . ALA A 1 277 ? 6.050   43.423 19.902 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N      1 
ATOM   4442  C CA     . ALA A 1 277 ? 5.599   43.943 18.618 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA     1 
ATOM   4443  C C      . ALA A 1 277 ? 6.573   43.580 17.502 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C      1 
ATOM   4444  O O      . ALA A 1 277 ? 6.160   43.156 16.415 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O      1 
ATOM   4445  C CB     . ALA A 1 277 ? 5.426   45.459 18.705 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB     1 
ATOM   4446  H H      . ALA A 1 277 ? 6.265   44.025 20.476 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A H      1 
ATOM   4447  H HA     . ALA A 1 277 ? 4.739   43.548 18.405 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HA     1 
ATOM   4448  H HB1    . ALA A 1 277 ? 5.141   45.795 17.841 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HB1    1 
ATOM   4449  H HB2    . ALA A 1 277 ? 4.757   45.662 19.377 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HB2    1 
ATOM   4450  H HB3    . ALA A 1 277 ? 6.274   45.860 18.952 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HB3    1 
ATOM   4451  N N      . SER A 1 278 ? 7.874   43.765 17.734 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 277 SER A N      1 
ATOM   4452  C CA     . SER A 1 278 ? 8.834   43.440 16.680 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 277 SER A CA     1 
ATOM   4453  C C      . SER A 1 278 ? 8.912   41.938 16.445 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 277 SER A C      1 
ATOM   4454  O O      . SER A 1 278 ? 9.159   41.502 15.317 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 277 SER A O      1 
ATOM   4455  C CB     . SER A 1 278 ? 10.191  44.112 16.933 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 277 SER A CB     1 
ATOM   4456  O OG     . SER A 1 278 ? 10.913  43.538 18.005 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 277 SER A OG     1 
ATOM   4457  H H      . SER A 1 278 ? 8.213   44.067 18.464 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 277 SER A H      1 
ATOM   4458  H HA     . SER A 1 278 ? 8.537   43.823 15.840 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HA     1 
ATOM   4459  H HB2    . SER A 1 278 ? 10.725  44.032 16.127 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HB2    1 
ATOM   4460  H HB3    . SER A 1 278 ? 10.035  45.047 17.136 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HB3    1 
ATOM   4461  H HG     . SER A 1 278 ? 11.392  42.907 17.724 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HG     1 
ATOM   4462  N N      . ALA A 1 279 ? 8.722   41.141 17.496 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N      1 
ATOM   4463  C CA     . ALA A 1 279 ? 8.741   39.691 17.358 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA     1 
ATOM   4464  C C      . ALA A 1 279 ? 7.618   39.195 16.455 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C      1 
ATOM   4465  O O      . ALA A 1 279 ? 7.848   38.372 15.562 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O      1 
ATOM   4466  C CB     . ALA A 1 279 ? 8.650   39.047 18.742 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB     1 
ATOM   4467  H H      . ALA A 1 279 ? 8.579   41.416 18.298 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A H      1 
ATOM   4468  H HA     . ALA A 1 279 ? 9.580   39.428 16.948 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HA     1 
ATOM   4469  H HB1    . ALA A 1 279 ? 8.683   38.082 18.644 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HB1    1 
ATOM   4470  H HB2    . ALA A 1 279 ? 9.397   39.350 19.281 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HB2    1 
ATOM   4471  H HB3    . ALA A 1 279 ? 7.814   39.309 19.158 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HB3    1 
ATOM   4472  N N      . VAL A 1 280 ? 6.381   39.640 16.701 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A N      1 
ATOM   4473  C CA     . VAL A 1 280 ? 5.287   39.136 15.870 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CA     1 
ATOM   4474  C C      . VAL A 1 280 ? 5.462   39.591 14.423 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A C      1 
ATOM   4475  O O      . VAL A 1 280 ? 5.143   38.847 13.492 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A O      1 
ATOM   4476  C CB     . VAL A 1 280 ? 3.906   39.448 16.480 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CB     1 
ATOM   4477  C CG1    . VAL A 1 280 ? 3.600   40.904 16.399 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG1    1 
ATOM   4478  C CG2    . VAL A 1 280 ? 2.835   38.583 15.832 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG2    1 
ATOM   4479  H H      . VAL A 1 280 ? 6.161   40.204 17.312 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A H      1 
ATOM   4480  H HA     . VAL A 1 280 ? 5.330   38.167 15.859 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HA     1 
ATOM   4481  H HB     . VAL A 1 280 ? 3.913   39.227 17.425 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HB     1 
ATOM   4482  H HG11   . VAL A 1 280 ? 4.357   41.405 16.741 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG11   1 
ATOM   4483  H HG12   . VAL A 1 280 ? 2.812   41.092 16.933 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG12   1 
ATOM   4484  H HG13   . VAL A 1 280 ? 3.437   41.142 15.473 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG13   1 
ATOM   4485  H HG21   . VAL A 1 280 ? 2.683   38.895 14.926 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG21   1 
ATOM   4486  H HG22   . VAL A 1 280 ? 2.017   38.654 16.348 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG22   1 
ATOM   4487  H HG23   . VAL A 1 280 ? 3.139   37.662 15.818 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG23   1 
ATOM   4488  N N      . ARG A 1 281 ? 5.995   40.793 14.204 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A N      1 
ATOM   4489  C CA     . ARG A 1 281 ? 6.252   41.250 12.841 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CA     1 
ATOM   4490  C C      . ARG A 1 281 ? 7.261   40.338 12.147 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A C      1 
ATOM   4491  O O      . ARG A 1 281 ? 7.061   39.946 10.993 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A O      1 
ATOM   4492  C CB     . ARG A 1 281 ? 6.706   42.710 12.845 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CB     1 
ATOM   4493  C CG     . ARG A 1 281 ? 7.032   43.262 11.452 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CG     1 
ATOM   4494  C CD     . ARG A 1 281 ? 7.226   44.765 11.465 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CD     1 
ATOM   4495  N NE     . ARG A 1 281 ? 7.681   45.270 10.170 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NE     1 
ATOM   4496  C CZ     . ARG A 1 281 ? 6.942   45.355 9.069  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CZ     1 
ATOM   4497  N NH1    . ARG A 1 281 ? 5.637   45.130 9.085  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH1    1 
ATOM   4498  N NH2    . ARG A 1 281 ? 7.524   45.696 7.922  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH2    1 
ATOM   4499  H H      . ARG A 1 281 ? 6.214   41.354 14.818 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A H      1 
ATOM   4500  H HA     . ARG A 1 281 ? 5.428   41.216 12.331 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HA     1 
ATOM   4501  H HB2    . ARG A 1 281 ? 5.998   43.256 13.221 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HB2    1 
ATOM   4502  H HB3    . ARG A 1 281 ? 7.507   42.786 13.388 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HB3    1 
ATOM   4503  H HG2    . ARG A 1 281 ? 7.852   42.854 11.131 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HG2    1 
ATOM   4504  H HG3    . ARG A 1 281 ? 6.301   43.057 10.848 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HG3    1 
ATOM   4505  H HD2    . ARG A 1 281 ? 6.383   45.193 11.678 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HD2    1 
ATOM   4506  H HD3    . ARG A 1 281 ? 7.893   44.995 12.131 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HD3    1 
ATOM   4507  H HE     . ARG A 1 281 ? 8.497   45.534 10.116 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HE     1 
ATOM   4508  H HH11   . ARG A 1 281 ? 5.246   44.921 9.822  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH11   1 
ATOM   4509  H HH12   . ARG A 1 281 ? 5.181   45.191 8.359  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH12   1 
ATOM   4510  H HH21   . ARG A 1 281 ? 8.368   45.858 7.900  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH21   1 
ATOM   4511  H HH22   . ARG A 1 281 ? 7.056   45.755 7.203  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH22   1 
ATOM   4512  N N      . LEU A 1 282 ? 8.356   39.987 12.836 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N      1 
ATOM   4513  C CA     . LEU A 1 282 ? 9.320   39.049 12.261 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA     1 
ATOM   4514  C C      . LEU A 1 282 ? 8.678   37.702 11.955 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C      1 
ATOM   4515  O O      . LEU A 1 282 ? 8.972   37.089 10.922 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O      1 
ATOM   4516  C CB     . LEU A 1 282 ? 10.511  38.832 13.197 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB     1 
ATOM   4517  C CG     . LEU A 1 282 ? 11.470  39.999 13.358 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG     1 
ATOM   4518  C CD1    . LEU A 1 282 ? 12.564  39.640 14.349 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1    1 
ATOM   4519  C CD2    . LEU A 1 282 ? 12.112  40.406 12.050 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2    1 
ATOM   4520  H H      . LEU A 1 282 ? 8.558   40.272 13.622 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A H      1 
ATOM   4521  H HA     . LEU A 1 282 ? 9.645   39.443 11.436 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HA     1 
ATOM   4522  H HB2    . LEU A 1 282 ? 10.165  38.623 14.079 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HB2    1 
ATOM   4523  H HB3    . LEU A 1 282 ? 11.027  38.084 12.857 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HB3    1 
ATOM   4524  H HG     . LEU A 1 282 ? 10.955  40.754 13.683 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HG     1 
ATOM   4525  H HD11   . LEU A 1 282 ? 12.156  39.378 15.189 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD11   1 
ATOM   4526  H HD12   . LEU A 1 282 ? 13.132  40.414 14.485 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD12   1 
ATOM   4527  H HD13   . LEU A 1 282 ? 13.086  38.905 13.991 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD13   1 
ATOM   4528  H HD21   . LEU A 1 282 ? 12.547  39.633 11.658 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD21   1 
ATOM   4529  H HD22   . LEU A 1 282 ? 12.765  41.102 12.222 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD22   1 
ATOM   4530  H HD23   . LEU A 1 282 ? 11.425  40.738 11.451 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD23   1 
ATOM   4531  N N      . MET A 1 283 ? 7.841   37.196 12.861 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 282 MET A N      1 
ATOM   4532  C CA     . MET A 1 283 ? 7.198   35.912 12.613 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CA     1 
ATOM   4533  C C      . MET A 1 283 ? 6.293   35.989 11.384 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 282 MET A C      1 
ATOM   4534  O O      . MET A 1 283 ? 6.189   35.030 10.609 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 282 MET A O      1 
ATOM   4535  C CB     . MET A 1 283 ? 6.402   35.490 13.840 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CB     1 
ATOM   4536  C CG     . MET A 1 283 ? 6.151   34.012 13.864 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CG     1 
ATOM   4537  S SD     . MET A 1 283 ? 7.651   33.054 14.220 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 282 MET A SD     1 
ATOM   4538  C CE     . MET A 1 283 ? 7.796   33.262 15.998 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CE     1 
ATOM   4539  H H      . MET A 1 283 ? 7.635   37.569 13.608 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 282 MET A H      1 
ATOM   4540  H HA     . MET A 1 283 ? 7.881   35.241 12.458 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HA     1 
ATOM   4541  H HB2    . MET A 1 283 ? 6.898   35.727 14.639 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HB2    1 
ATOM   4542  H HB3    . MET A 1 283 ? 5.544   35.943 13.835 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HB3    1 
ATOM   4543  H HG2    . MET A 1 283 ? 5.497   33.813 14.552 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HG2    1 
ATOM   4544  H HG3    . MET A 1 283 ? 5.816   33.734 12.997 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HG3    1 
ATOM   4545  H HE1    . MET A 1 283 ? 8.573   32.774 16.311 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HE1    1 
ATOM   4546  H HE2    . MET A 1 283 ? 7.895   34.206 16.198 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HE2    1 
ATOM   4547  H HE3    . MET A 1 283 ? 6.995   32.917 16.422 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HE3    1 
ATOM   4548  N N      . ARG A 1 284 ? 5.611   37.122 11.203 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A N      1 
ATOM   4549  C CA     . ARG A 1 284 ? 4.794   37.314 10.008 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CA     1 
ATOM   4550  C C      . ARG A 1 284 ? 5.644   37.384 8.746  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A C      1 
ATOM   4551  O O      . ARG A 1 284 ? 5.261   36.825 7.711  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A O      1 
ATOM   4552  C CB     . ARG A 1 284 ? 3.933   38.556 10.176 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CB     1 
ATOM   4553  C CG     . ARG A 1 284 ? 2.822   38.331 11.168 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CG     1 
ATOM   4554  C CD     . ARG A 1 284 ? 2.064   39.600 11.450 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CD     1 
ATOM   4555  N NE     . ARG A 1 284 ? 0.855   39.297 12.203 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NE     1 
ATOM   4556  C CZ     . ARG A 1 284 ? 0.179   40.158 12.950 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CZ     1 
ATOM   4557  N NH1    . ARG A 1 284 ? 0.658   41.359 13.231 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH1    1 
ATOM   4558  N NH2    . ARG A 1 284 ? -1.000  39.795 13.446 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH2    1 
ATOM   4559  H H      . ARG A 1 284 ? 5.606   37.786 11.751 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A H      1 
ATOM   4560  H HA     . ARG A 1 284 ? 4.202   36.554 9.902  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HA     1 
ATOM   4561  H HB2    . ARG A 1 284 ? 4.485   39.287 10.496 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HB2    1 
ATOM   4562  H HB3    . ARG A 1 284 ? 3.537   38.789 9.322  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HB3    1 
ATOM   4563  H HG2    . ARG A 1 284 ? 2.200   37.679 10.811 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HG2    1 
ATOM   4564  H HG3    . ARG A 1 284 ? 3.197   38.010 12.003 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HG3    1 
ATOM   4565  H HD2    . ARG A 1 284 ? 2.616   40.201 11.974 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HD2    1 
ATOM   4566  H HD3    . ARG A 1 284 ? 1.813   40.024 10.614 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HD3    1 
ATOM   4567  H HE     . ARG A 1 284 ? 0.555   38.493 12.160 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HE     1 
ATOM   4568  H HH11   . ARG A 1 284 ? 1.425   41.598 12.927 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH11   1 
ATOM   4569  H HH12   . ARG A 1 284 ? 0.200   41.901 13.719 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH12   1 
ATOM   4570  H HH21   . ARG A 1 284 ? -1.313  39.011 13.281 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH21   1 
ATOM   4571  H HH22   . ARG A 1 284 ? -1.449  40.344 13.933 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH22   1 
ATOM   4572  N N      . HIS A 1 285 ? 6.789   38.073 8.792  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A N      1 
ATOM   4573  C CA     . HIS A 1 285 ? 7.676   38.057 7.632  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CA     1 
ATOM   4574  C C      . HIS A 1 285 ? 8.122   36.636 7.305  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A C      1 
ATOM   4575  O O      . HIS A 1 285 ? 8.242   36.265 6.132  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A O      1 
ATOM   4576  C CB     . HIS A 1 285 ? 8.926   38.907 7.847  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CB     1 
ATOM   4577  C CG     . HIS A 1 285 ? 8.676   40.375 7.971  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CG     1 
ATOM   4578  N ND1    . HIS A 1 285 ? 7.678   41.034 7.287  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A ND1    1 
ATOM   4579  C CD2    . HIS A 1 285 ? 9.321   41.317 8.697  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CD2    1 
ATOM   4580  C CE1    . HIS A 1 285 ? 7.719   42.320 7.589  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CE1    1 
ATOM   4581  N NE2    . HIS A 1 285 ? 8.707   42.517 8.443  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A NE2    1 
ATOM   4582  H H      . HIS A 1 285 ? 7.064   38.539 9.459  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A H      1 
ATOM   4583  H HA     . HIS A 1 285 ? 7.174   38.438 6.894  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HA     1 
ATOM   4584  H HB2    . HIS A 1 285 ? 9.359   38.616 8.664  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HB2    1 
ATOM   4585  H HB3    . HIS A 1 285 ? 9.520   38.777 7.092  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HB3    1 
ATOM   4586  H HD2    . HIS A 1 285 ? 10.046  41.177 9.263  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HD2    1 
ATOM   4587  H HE1    . HIS A 1 285 ? 7.149   42.975 7.257  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HE1    1 
ATOM   4588  H HE2    . HIS A 1 285 ? 8.929   43.275 8.785  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HE2    1 
ATOM   4589  N N      . ALA A 1 286 ? 8.397   35.831 8.334  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N      1 
ATOM   4590  C CA     . ALA A 1 286 ? 8.836   34.460 8.098  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA     1 
ATOM   4591  C C      . ALA A 1 286 ? 7.742   33.661 7.402  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C      1 
ATOM   4592  O O      . ALA A 1 286 ? 7.995   32.959 6.418  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O      1 
ATOM   4593  C CB     . ALA A 1 286 ? 9.210   33.820 9.429  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB     1 
ATOM   4594  H H      . ALA A 1 286 ? 8.338   36.052 9.163  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A H      1 
ATOM   4595  H HA     . ALA A 1 286 ? 9.619   34.460 7.526  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HA     1 
ATOM   4596  H HB1    . ALA A 1 286 ? 9.497   32.907 9.270  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HB1    1 
ATOM   4597  H HB2    . ALA A 1 286 ? 9.931   34.328 9.832  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HB2    1 
ATOM   4598  H HB3    . ALA A 1 286 ? 8.435   33.826 10.011 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HB3    1 
ATOM   4599  N N      . ALA A 1 287 ? 6.515   33.745 7.905  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A N      1 
ATOM   4600  C CA     . ALA A 1 287 ? 5.434   33.002 7.270  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CA     1 
ATOM   4601  C C      . ALA A 1 287 ? 5.224   33.451 5.824  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A C      1 
ATOM   4602  O O      . ALA A 1 287 ? 4.893   32.633 4.954  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A O      1 
ATOM   4603  C CB     . ALA A 1 287 ? 4.149   33.186 8.076  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CB     1 
ATOM   4604  H H      . ALA A 1 287 ? 6.288   34.210 8.592  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A H      1 
ATOM   4605  H HA     . ALA A 1 287 ? 5.656   32.058 7.260  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HA     1 
ATOM   4606  H HB1    . ALA A 1 287 ? 3.421   32.738 7.616  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HB1    1 
ATOM   4607  H HB2    . ALA A 1 287 ? 4.271   32.800 8.957  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HB2    1 
ATOM   4608  H HB3    . ALA A 1 287 ? 3.958   34.133 8.153  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HB3    1 
ATOM   4609  N N      . ALA A 1 288 ? 5.416   34.739 5.543  1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A N      1 
ATOM   4610  C CA     . ALA A 1 288 ? 5.145   35.239 4.203  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CA     1 
ATOM   4611  C C      . ALA A 1 288 ? 6.118   34.686 3.174  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A C      1 
ATOM   4612  O O      . ALA A 1 288 ? 5.780   34.631 1.989  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A O      1 
ATOM   4613  C CB     . ALA A 1 288 ? 5.172   36.768 4.188  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CB     1 
ATOM   4614  H H      . ALA A 1 288 ? 5.698   35.331 6.101  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A H      1 
ATOM   4615  H HA     . ALA A 1 288 ? 4.254   34.952 3.951  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HA     1 
ATOM   4616  H HB1    . ALA A 1 288 ? 4.943   37.078 3.298  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HB1    1 
ATOM   4617  H HB2    . ALA A 1 288 ? 4.527   37.101 4.831  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HB2    1 
ATOM   4618  H HB3    . ALA A 1 288 ? 6.063   37.070 4.425  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HB3    1 
ATOM   4619  N N      . CYS A 1 289 ? 7.336   34.327 3.574  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A N      1 
ATOM   4620  C CA     . CYS A 1 289 ? 8.333   33.831 2.630  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CA     1 
ATOM   4621  C C      . CYS A 1 289 ? 8.448   32.310 2.603  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A C      1 
ATOM   4622  O O      . CYS A 1 289 ? 9.265   31.777 1.849  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A O      1 
ATOM   4623  C CB     . CYS A 1 289 ? 9.697   34.472 2.915  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CB     1 
ATOM   4624  S SG     . CYS A 1 289 ? 10.583  33.784 4.342  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A SG     1 
ATOM   4625  H H      . CYS A 1 289 ? 7.608   34.362 4.389  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A H      1 
ATOM   4626  H HA     . CYS A 1 289 ? 8.068   34.102 1.737  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HA     1 
ATOM   4627  H HB2    . CYS A 1 289 ? 10.262  34.351 2.136  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HB2    1 
ATOM   4628  H HB3    . CYS A 1 289 ? 9.563   35.417 3.084  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HB3    1 
ATOM   4629  H HG     . CYS A 1 289 ? 9.941   33.987 5.335  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HG     1 
ATOM   4630  N N      A LEU A 1 290 ? 7.637   31.604 3.378  0.70 19.91  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N      1 
ATOM   4631  N N      B LEU A 1 290 ? 7.647   31.610 3.402  0.30 19.74  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N      1 
ATOM   4632  C CA     A LEU A 1 290 ? 7.783   30.167 3.557  0.70 21.14  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA     1 
ATOM   4633  C CA     B LEU A 1 290 ? 7.757   30.166 3.507  0.30 21.00  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA     1 
ATOM   4634  C C      A LEU A 1 290 ? 7.098   29.376 2.445  0.70 19.62  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C      1 
ATOM   4635  C C      B LEU A 1 290 ? 7.187   29.463 2.282  0.30 20.57  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C      1 
ATOM   4636  O O      A LEU A 1 290 ? 5.979   29.694 2.033  0.70 21.70  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O      1 
ATOM   4637  O O      B LEU A 1 290 ? 6.258   29.941 1.625  0.30 20.61  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O      1 
ATOM   4638  C CB     A LEU A 1 290 ? 7.146   29.809 4.901  0.70 21.35  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB     1 
ATOM   4639  C CB     B LEU A 1 290 ? 6.979   29.663 4.722  0.30 23.39  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB     1 
ATOM   4640  C CG     A LEU A 1 290 ? 7.541   28.528 5.615  0.70 16.72  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG     1 
ATOM   4641  C CG     B LEU A 1 290 ? 7.656   29.695 6.086  0.30 17.97  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG     1 
ATOM   4642  C CD1    A LEU A 1 290 ? 8.956   28.659 6.092  0.70 21.20  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1    1 
ATOM   4643  C CD1    B LEU A 1 290 ? 6.691   29.158 7.139  0.30 18.32  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1    1 
ATOM   4644  C CD2    A LEU A 1 290 ? 6.618   28.267 6.784  0.70 18.49  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2    1 
ATOM   4645  C CD2    B LEU A 1 290 ? 8.934   28.892 6.082  0.30 17.62  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2    1 
ATOM   4646  H H      A LEU A 1 290 ? 6.980   31.940 3.820  0.70 23.90  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A H      1 
ATOM   4647  H H      B LEU A 1 290 ? 7.031   31.952 3.895  0.30 23.68  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A H      1 
ATOM   4648  H HA     A LEU A 1 290 ? 8.721   29.920 3.534  0.70 25.38  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HA     1 
ATOM   4649  H HA     B LEU A 1 290 ? 8.698   29.946 3.591  0.30 25.20  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HA     1 
ATOM   4650  H HB2    A LEU A 1 290 ? 7.348   30.533 5.515  0.70 25.63  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB2    1 
ATOM   4651  H HB2    B LEU A 1 290 ? 6.177   30.203 4.799  0.30 28.06  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB2    1 
ATOM   4652  H HB3    A LEU A 1 290 ? 6.188   29.753 4.758  0.70 25.63  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB3    1 
ATOM   4653  H HB3    B LEU A 1 290 ? 6.741   28.738 4.554  0.30 28.06  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB3    1 
ATOM   4654  H HG     A LEU A 1 290 ? 7.472   27.774 5.008  0.70 20.06  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HG     1 
ATOM   4655  H HG     B LEU A 1 290 ? 7.893   30.610 6.305  0.30 21.56  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HG     1 
ATOM   4656  H HD11   A LEU A 1 290 ? 9.545   28.704 5.323  0.70 25.44  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD11   1 
ATOM   4657  H HD11   B LEU A 1 290 ? 6.295   29.905 7.614  0.30 21.99  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD11   1 
ATOM   4658  H HD12   A LEU A 1 290 ? 9.179   27.887 6.634  0.70 25.44  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD12   1 
ATOM   4659  H HD12   B LEU A 1 290 ? 7.182   28.595 7.758  0.30 21.99  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD12   1 
ATOM   4660  H HD13   A LEU A 1 290 ? 9.037   29.469 6.619  0.70 25.44  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD13   1 
ATOM   4661  H HD13   B LEU A 1 290 ? 5.999   28.641 6.699  0.30 21.99  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD13   1 
ATOM   4662  H HD21   A LEU A 1 290 ? 6.683   29.006 7.409  0.70 22.19  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD21   1 
ATOM   4663  H HD21   B LEU A 1 290 ? 8.747   28.001 5.746  0.30 21.15  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD21   1 
ATOM   4664  H HD22   A LEU A 1 290 ? 6.884   27.442 7.219  0.70 22.19  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD22   1 
ATOM   4665  H HD22   B LEU A 1 290 ? 9.276   28.838 6.988  0.30 21.15  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD22   1 
ATOM   4666  H HD23   A LEU A 1 290 ? 5.708   28.190 6.457  0.70 22.19  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD23   1 
ATOM   4667  H HD23   B LEU A 1 290 ? 9.582   29.332 5.510  0.30 21.15  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD23   1 
ATOM   4668  N N      . ALA A 1 291 ? 7.783   28.330 1.957  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A N      1 
ATOM   4669  C CA     . ALA A 1 291 ? 7.135   27.365 1.089  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CA     1 
ATOM   4670  C C      . ALA A 1 291 ? 5.944   26.722 1.799  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A C      1 
ATOM   4671  O O      . ALA A 1 291 ? 5.871   26.724 3.028  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A O      1 
ATOM   4672  C CB     . ALA A 1 291 ? 8.140   26.281 0.717  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CB     1 
ATOM   4673  H H      . ALA A 1 291 ? 8.612   28.169 2.118  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A H      1 
ATOM   4674  H HA     . ALA A 1 291 ? 6.812   27.804 0.286  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HA     1 
ATOM   4675  H HB1    . ALA A 1 291 ? 7.731   25.677 0.077  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HB1    1 
ATOM   4676  H HB2    . ALA A 1 291 ? 8.923   26.697 0.324  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HB2    1 
ATOM   4677  H HB3    . ALA A 1 291 ? 8.391   25.795 1.517  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HB3    1 
ATOM   4678  N N      . PRO A 1 292 ? 5.002   26.142 1.041  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A N      1 
ATOM   4679  C CA     . PRO A 1 292 ? 3.821   25.530 1.681  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CA     1 
ATOM   4680  C C      . PRO A 1 292 ? 4.179   24.515 2.751  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A C      1 
ATOM   4681  O O      . PRO A 1 292 ? 3.524   24.449 3.801  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A O      1 
ATOM   4682  C CB     . PRO A 1 292 ? 3.080   24.873 0.507  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CB     1 
ATOM   4683  C CG     . PRO A 1 292 ? 3.499   25.638 -0.692 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CG     1 
ATOM   4684  C CD     . PRO A 1 292 ? 4.895   26.162 -0.429 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CD     1 
ATOM   4685  H HA     . PRO A 1 292 ? 3.262   26.225 2.063  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HA     1 
ATOM   4686  H HB2    . PRO A 1 292 ? 3.342   23.942 0.432  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HB2    1 
ATOM   4687  H HB3    . PRO A 1 292 ? 2.122   24.938 0.643  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HB3    1 
ATOM   4688  H HG2    . PRO A 1 292 ? 3.497   25.051 -1.464 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HG2    1 
ATOM   4689  H HG3    . PRO A 1 292 ? 2.883   26.374 -0.833 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HG3    1 
ATOM   4690  H HD2    . PRO A 1 292 ? 5.561   25.581 -0.830 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HD2    1 
ATOM   4691  H HD3    . PRO A 1 292 ? 4.993   27.065 -0.769 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HD3    1 
ATOM   4692  N N      . ASP A 1 293 ? 5.237   23.740 2.523  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A N      1 
ATOM   4693  C CA     . ASP A 1 293 ? 5.690   22.737 3.473  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CA     1 
ATOM   4694  C C      . ASP A 1 293 ? 6.936   23.188 4.230  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A C      1 
ATOM   4695  O O      . ASP A 1 293 ? 7.640   22.356 4.809  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A O      1 
ATOM   4696  C CB     . ASP A 1 293 ? 5.947   21.400 2.775  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CB     1 
ATOM   4697  C CG     . ASP A 1 293 ? 6.855   21.529 1.566  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CG     1 
ATOM   4698  O OD1    . ASP A 1 293 ? 7.317   22.651 1.262  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD1    1 
ATOM   4699  O OD2    . ASP A 1 293 ? 7.101   20.497 0.910  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD2    1 
ATOM   4700  H H      . ASP A 1 293 ? 5.716   23.780 1.810  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A H      1 
ATOM   4701  H HA     . ASP A 1 293 ? 4.981   22.590 4.119  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A HA     1 
ATOM   4702  H HB2    . ASP A 1 293 ? 6.369   20.793 3.402  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A HB2    1 
ATOM   4703  H HB3    . ASP A 1 293 ? 5.100   21.033 2.475  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A HB3    1 
ATOM   4704  N N      . GLY A 1 294 ? 7.219   24.487 4.237  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N      1 
ATOM   4705  C CA     . GLY A 1 294 ? 8.392   24.983 4.925  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA     1 
ATOM   4706  C C      . GLY A 1 294 ? 8.244   25.005 6.436  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C      1 
ATOM   4707  O O      . GLY A 1 294 ? 7.146   24.935 6.998  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O      1 
ATOM   4708  H H      . GLY A 1 294 ? 6.748   25.094 3.851  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A H      1 
ATOM   4709  H HA2    . GLY A 1 294 ? 9.150   24.420 4.706  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A HA2    1 
ATOM   4710  H HA3    . GLY A 1 294 ? 8.574   25.889 4.628  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A HA3    1 
ATOM   4711  N N      . LEU A 1 295 ? 9.393   25.105 7.102  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N      1 
ATOM   4712  C CA     . LEU A 1 295 ? 9.447   25.193 8.548  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA     1 
ATOM   4713  C C      . LEU A 1 295 ? 10.154  26.470 8.985  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C      1 
ATOM   4714  O O      . LEU A 1 295 ? 11.083  26.952 8.326  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O      1 
ATOM   4715  C CB     . LEU A 1 295 ? 10.199  24.029 9.194  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB     1 
ATOM   4716  C CG     . LEU A 1 295 ? 9.633   22.624 8.991  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG     1 
ATOM   4717  C CD1    . LEU A 1 295 ? 10.627  21.568 9.507  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1    1 
ATOM   4718  C CD2    . LEU A 1 295 ? 8.274   22.501 9.668  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2    1 
ATOM   4719  H H      . LEU A 1 295 ? 10.166  25.124 6.725  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A H      1 
ATOM   4720  H HA     . LEU A 1 295 ? 8.529   25.192 8.861  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HA     1 
ATOM   4721  H HB2    . LEU A 1 295 ? 11.101  24.023 8.835  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HB2    1 
ATOM   4722  H HB3    . LEU A 1 295 ? 10.225  24.186 10.150 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HB3    1 
ATOM   4723  H HG     . LEU A 1 295 ? 9.501   22.457 8.044  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HG     1 
ATOM   4724  H HD11   . LEU A 1 295 ? 11.469  21.669 9.036  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD11   1 
ATOM   4725  H HD12   . LEU A 1 295 ? 10.262  20.684 9.345  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD12   1 
ATOM   4726  H HD13   . LEU A 1 295 ? 10.762  21.700 10.459 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD13   1 
ATOM   4727  H HD21   . LEU A 1 295 ? 8.365   22.741 10.604 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD21   1 
ATOM   4728  H HD22   . LEU A 1 295 ? 7.964   21.585 9.591  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD22   1 
ATOM   4729  H HD23   . LEU A 1 295 ? 7.648   23.100 9.232  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD23   1 
ATOM   4730  N N      . VAL A 1 296 ? 9.684   27.014 10.100 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A N      1 
ATOM   4731  C CA     . VAL A 1 296 ? 10.394  28.047 10.845 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CA     1 
ATOM   4732  C C      . VAL A 1 296 ? 11.064  27.380 12.039 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A C      1 
ATOM   4733  O O      . VAL A 1 296 ? 10.428  26.600 12.764 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A O      1 
ATOM   4734  C CB     . VAL A 1 296 ? 9.443   29.171 11.297 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CB     1 
ATOM   4735  C CG1    . VAL A 1 296 ? 10.191  30.224 12.152 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG1    1 
ATOM   4736  C CG2    . VAL A 1 296 ? 8.775   29.827 10.071 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG2    1 
ATOM   4737  H H      . VAL A 1 296 ? 8.933   26.795 10.457 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A H      1 
ATOM   4738  H HA     . VAL A 1 296 ? 11.077  28.445 10.283 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HA     1 
ATOM   4739  H HB     . VAL A 1 296 ? 8.748   28.788 11.854 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HB     1 
ATOM   4740  H HG11   . VAL A 1 296 ? 10.492  29.806 12.975 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG11   1 
ATOM   4741  H HG12   . VAL A 1 296 ? 9.585   30.954 12.354 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG12   1 
ATOM   4742  H HG13   . VAL A 1 296 ? 10.953  30.555 11.651 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG13   1 
ATOM   4743  H HG21   . VAL A 1 296 ? 9.465   30.144 9.467  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG21   1 
ATOM   4744  H HG22   . VAL A 1 296 ? 8.229   30.571 10.369 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG22   1 
ATOM   4745  H HG23   . VAL A 1 296 ? 8.221   29.169 9.623  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG23   1 
ATOM   4746  N N      . ALA A 1 297 ? 12.352  27.665 12.229 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N      1 
ATOM   4747  C CA     . ALA A 1 297 ? 13.116  27.170 13.366 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA     1 
ATOM   4748  C C      . ALA A 1 297 ? 13.534  28.362 14.212 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C      1 
ATOM   4749  O O      . ALA A 1 297 ? 14.276  29.231 13.740 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O      1 
ATOM   4750  C CB     . ALA A 1 297 ? 14.363  26.399 12.936 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB     1 
ATOM   4751  H H      . ALA A 1 297 ? 12.814  28.157 11.696 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A H      1 
ATOM   4752  H HA     . ALA A 1 297 ? 12.551  26.574 13.882 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HA     1 
ATOM   4753  H HB1    . ALA A 1 297 ? 14.905  26.212 13.718 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HB1    1 
ATOM   4754  H HB2    . ALA A 1 297 ? 14.091  25.568 12.516 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HB2    1 
ATOM   4755  H HB3    . ALA A 1 297 ? 14.867  26.938 12.306 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HB3    1 
ATOM   4756  N N      . VAL A 1 298 ? 13.083  28.383 15.462 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A N      1 
ATOM   4757  C CA     . VAL A 1 298 ? 13.488  29.385 16.437 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CA     1 
ATOM   4758  C C      . VAL A 1 298 ? 14.466  28.713 17.388 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A C      1 
ATOM   4759  O O      . VAL A 1 298 ? 14.140  27.691 17.999 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A O      1 
ATOM   4760  C CB     . VAL A 1 298 ? 12.280  29.914 17.226 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CB     1 
ATOM   4761  C CG1    . VAL A 1 298 ? 12.770  30.831 18.342 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG1    1 
ATOM   4762  C CG2    . VAL A 1 298 ? 11.278  30.604 16.320 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG2    1 
ATOM   4763  H H      . VAL A 1 298 ? 12.525  27.810 15.776 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A H      1 
ATOM   4764  H HA     . VAL A 1 298 ? 13.920  30.125 15.983 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HA     1 
ATOM   4765  H HB     . VAL A 1 298 ? 11.805  29.170 17.628 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HB     1 
ATOM   4766  H HG11   . VAL A 1 298 ? 13.295  30.311 18.970 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG11   1 
ATOM   4767  H HG12   . VAL A 1 298 ? 12.003  31.219 18.792 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG12   1 
ATOM   4768  H HG13   . VAL A 1 298 ? 13.317  31.534 17.956 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG13   1 
ATOM   4769  H HG21   . VAL A 1 298 ? 11.625  31.474 16.071 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG21   1 
ATOM   4770  H HG22   . VAL A 1 298 ? 10.439  30.705 16.796 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG22   1 
ATOM   4771  H HG23   . VAL A 1 298 ? 11.145  30.061 15.527 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG23   1 
ATOM   4772  N N      . VAL A 1 299 ? 15.653  29.286 17.532 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N      1 
ATOM   4773  C CA     . VAL A 1 299 ? 16.661  28.808 18.468 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA     1 
ATOM   4774  C C      . VAL A 1 299 ? 16.913  29.945 19.447 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C      1 
ATOM   4775  O O      . VAL A 1 299 ? 17.413  31.009 19.057 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O      1 
ATOM   4776  C CB     . VAL A 1 299 ? 17.952  28.420 17.740 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB     1 
ATOM   4777  C CG1    . VAL A 1 299 ? 18.952  27.878 18.728 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1    1 
ATOM   4778  C CG2    . VAL A 1 299 ? 17.703  27.379 16.673 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2    1 
ATOM   4779  H H      . VAL A 1 299 ? 15.905  29.975 17.084 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A H      1 
ATOM   4780  H HA     . VAL A 1 299 ? 16.333  28.037 18.956 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HA     1 
ATOM   4781  H HB     . VAL A 1 299 ? 18.301  29.217 17.310 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HB     1 
ATOM   4782  H HG11   . VAL A 1 299 ? 19.117  28.547 19.410 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG11   1 
ATOM   4783  H HG12   . VAL A 1 299 ? 19.777  27.670 18.261 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG12   1 
ATOM   4784  H HG13   . VAL A 1 299 ? 18.591  27.074 19.134 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG13   1 
ATOM   4785  H HG21   . VAL A 1 299 ? 17.147  26.675 17.043 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG21   1 
ATOM   4786  H HG22   . VAL A 1 299 ? 18.554  27.012 16.386 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG22   1 
ATOM   4787  H HG23   . VAL A 1 299 ? 17.253  27.797 15.923 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG23   1 
ATOM   4788  N N      . ASP A 1 300 ? 16.550  29.741 20.710 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A N      1 
ATOM   4789  C CA     . ASP A 1 300 ? 16.607  30.845 21.658 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CA     1 
ATOM   4790  C C      . ASP A 1 300 ? 16.612  30.325 23.087 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A C      1 
ATOM   4791  O O      . ASP A 1 300 ? 16.631  29.117 23.346 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A O      1 
ATOM   4792  C CB     . ASP A 1 300 ? 15.472  31.847 21.372 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CB     1 
ATOM   4793  C CG     . ASP A 1 300 ? 15.870  33.290 21.616 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CG     1 
ATOM   4794  O OD1    . ASP A 1 300 ? 16.013  33.689 22.789 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD1    1 
ATOM   4795  O OD2    . ASP A 1 300 ? 16.047  34.038 20.632 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD2    1 
ATOM   4796  H H      . ASP A 1 300 ? 16.275  28.992 21.031 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A H      1 
ATOM   4797  H HA     . ASP A 1 300 ? 17.456  31.303 21.557 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A HA     1 
ATOM   4798  H HB2    . ASP A 1 300 ? 15.207  31.764 20.443 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A HB2    1 
ATOM   4799  H HB3    . ASP A 1 300 ? 14.721  31.643 21.951 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A HB3    1 
ATOM   4800  N N      A GLN A 1 301 ? 16.598  31.279 24.019 0.64 14.83  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N      1 
ATOM   4801  N N      B GLN A 1 301 ? 16.631  31.267 24.019 0.36 15.20  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N      1 
ATOM   4802  C CA     A GLN A 1 301 ? 16.522  31.023 25.450 0.64 14.81  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA     1 
ATOM   4803  C CA     B GLN A 1 301 ? 16.565  30.983 25.446 0.36 14.97  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA     1 
ATOM   4804  C C      A GLN A 1 301 ? 15.048  31.025 25.783 0.64 14.85  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C      1 
ATOM   4805  C C      B GLN A 1 301 ? 15.088  31.019 25.808 0.36 14.44  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C      1 
ATOM   4806  O O      A GLN A 1 301 ? 14.451  32.087 25.980 0.64 18.43  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O      1 
ATOM   4807  O O      B GLN A 1 301 ? 14.526  32.090 26.050 0.36 16.72  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O      1 
ATOM   4808  C CB     A GLN A 1 301 ? 17.187  32.147 26.228 0.64 16.05  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB     1 
ATOM   4809  C CB     B GLN A 1 301 ? 17.366  32.029 26.209 0.36 15.03  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB     1 
ATOM   4810  C CG     A GLN A 1 301 ? 18.652  31.986 26.369 0.64 19.43  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG     1 
ATOM   4811  C CG     B GLN A 1 301 ? 18.885  31.866 26.099 0.36 13.26  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG     1 
ATOM   4812  C CD     A GLN A 1 301 ? 19.339  31.967 25.041 0.64 13.05  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD     1 
ATOM   4813  C CD     B GLN A 1 301 ? 19.478  32.469 24.831 0.36 24.40  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD     1 
ATOM   4814  O OE1    A GLN A 1 301 ? 19.212  32.902 24.241 0.64 14.33  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1    1 
ATOM   4815  O OE1    B GLN A 1 301 ? 18.755  32.851 23.909 0.36 18.23  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1    1 
ATOM   4816  N NE2    A GLN A 1 301 ? 20.062  30.888 24.778 0.64 17.80  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2    1 
ATOM   4817  N NE2    B GLN A 1 301 ? 20.804  32.571 24.787 0.36 20.89  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2    1 
ATOM   4818  H H      A GLN A 1 301 ? 16.632  32.118 23.835 0.64 17.80  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A H      1 
ATOM   4819  H H      B GLN A 1 301 ? 16.684  32.108 23.844 0.36 18.24  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A H      1 
ATOM   4820  H HA     A GLN A 1 301 ? 16.949  30.179 25.664 0.64 17.77  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HA     1 
ATOM   4821  H HA     B GLN A 1 301 ? 16.929  30.109 25.660 0.36 17.96  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HA     1 
ATOM   4822  H HB2    A GLN A 1 301 ? 17.024  32.984 25.767 0.64 19.26  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB2    1 
ATOM   4823  H HB2    B GLN A 1 301 ? 17.139  32.906 25.863 0.36 18.04  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB2    1 
ATOM   4824  H HB3    A GLN A 1 301 ? 16.805  32.178 27.119 0.64 19.26  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB3    1 
ATOM   4825  H HB3    B GLN A 1 301 ? 17.132  31.973 27.149 0.36 18.04  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB3    1 
ATOM   4826  H HG2    A GLN A 1 301 ? 19.006  32.728 26.884 0.64 23.32  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG2    1 
ATOM   4827  H HG2    B GLN A 1 301 ? 19.302  32.304 26.857 0.36 15.92  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG2    1 
ATOM   4828  H HG3    A GLN A 1 301 ? 18.840  31.149 26.821 0.64 23.32  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG3    1 
ATOM   4829  H HG3    B GLN A 1 301 ? 19.098  30.920 26.103 0.36 15.92  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG3    1 
ATOM   4830  H HE21   A GLN A 1 301 ? 20.479  30.823 24.029 0.64 21.36  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE21   1 
ATOM   4831  H HE21   B GLN A 1 301 ? 21.187  32.905 24.094 0.36 25.07  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE21   1 
ATOM   4832  H HE22   A GLN A 1 301 ? 20.113  30.253 25.356 0.64 21.36  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE22   1 
ATOM   4833  H HE22   B GLN A 1 301 ? 21.278  32.303 25.453 0.36 25.07  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE22   1 
ATOM   4834  N N      . ILE A 1 302 ? 14.458  29.843 25.833 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A N      1 
ATOM   4835  C CA     . ILE A 1 302 ? 13.012  29.706 25.927 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CA     1 
ATOM   4836  C C      . ILE A 1 302 ? 12.682  28.910 27.176 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A C      1 
ATOM   4837  O O      . ILE A 1 302 ? 13.283  27.865 27.439 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A O      1 
ATOM   4838  C CB     . ILE A 1 302 ? 12.457  29.000 24.676 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CB     1 
ATOM   4839  C CG1    . ILE A 1 302 ? 13.018  29.654 23.414 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG1    1 
ATOM   4840  C CG2    . ILE A 1 302 ? 10.928  29.066 24.676 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG2    1 
ATOM   4841  C CD1    . ILE A 1 302 ? 12.583  28.973 22.123 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CD1    1 
ATOM   4842  H H      . ILE A 1 302 ? 14.877  29.092 25.814 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A H      1 
ATOM   4843  H HA     . ILE A 1 302 ? 12.602  30.581 26.009 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HA     1 
ATOM   4844  H HB     . ILE A 1 302 ? 12.731  28.070 24.692 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HB     1 
ATOM   4845  H HG12   . ILE A 1 302 ? 12.715  30.575 23.379 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG12   1 
ATOM   4846  H HG13   . ILE A 1 302 ? 13.987  29.625 23.452 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG13   1 
ATOM   4847  H HG21   . ILE A 1 302 ? 10.592  28.611 25.464 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG21   1 
ATOM   4848  H HG22   . ILE A 1 302 ? 10.593  28.631 23.876 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG22   1 
ATOM   4849  H HG23   . ILE A 1 302 ? 10.651  29.995 24.687 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG23   1 
ATOM   4850  H HD11   . ILE A 1 302 ? 12.759  28.022 22.194 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HD11   1 
ATOM   4851  H HD12   . ILE A 1 302 ? 13.086  29.349 21.383 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HD12   1 
ATOM   4852  H HD13   . ILE A 1 302 ? 11.635  29.125 21.990 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HD13   1 
ATOM   4853  N N      . VAL A 1 303 ? 11.658  29.365 27.893 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A N      1 
ATOM   4854  C CA     . VAL A 1 303 ? 11.241  28.762 29.154 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CA     1 
ATOM   4855  C C      . VAL A 1 303 ? 9.719   28.700 29.164 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A C      1 
ATOM   4856  O O      . VAL A 1 303 ? 9.039   29.457 28.473 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A O      1 
ATOM   4857  C CB     . VAL A 1 303 ? 11.819  29.577 30.350 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CB     1 
ATOM   4858  C CG1    . VAL A 1 303 ? 11.252  30.998 30.362 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG1    1 
ATOM   4859  C CG2    . VAL A 1 303 ? 11.624  28.871 31.697 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG2    1 
ATOM   4860  H H      . VAL A 1 303 ? 11.177  30.039 27.664 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A H      1 
ATOM   4861  H HA     . VAL A 1 303 ? 11.549  27.846 29.242 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HA     1 
ATOM   4862  H HB     . VAL A 1 303 ? 12.779  29.640 30.224 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HB     1 
ATOM   4863  H HG11   . VAL A 1 303 ? 11.406  31.407 29.496 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG11   1 
ATOM   4864  H HG12   . VAL A 1 303 ? 11.698  31.510 31.054 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG12   1 
ATOM   4865  H HG13   . VAL A 1 303 ? 10.300  30.956 30.543 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG13   1 
ATOM   4866  H HG21   . VAL A 1 303 ? 10.674  28.777 31.870 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG21   1 
ATOM   4867  H HG22   . VAL A 1 303 ? 12.037  29.403 32.395 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG22   1 
ATOM   4868  H HG23   . VAL A 1 303 ? 12.041  27.996 31.659 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG23   1 
ATOM   4869  N N      . ASP A 1 304 ? 9.180   27.779 29.958 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N      1 
ATOM   4870  C CA     . ASP A 1 304 ? 7.743   27.768 30.167 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA     1 
ATOM   4871  C C      . ASP A 1 304 ? 7.304   29.048 30.867 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C      1 
ATOM   4872  O O      . ASP A 1 304 ? 8.076   29.692 31.582 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O      1 
ATOM   4873  C CB     . ASP A 1 304 ? 7.342   26.564 31.016 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB     1 
ATOM   4874  C CG     . ASP A 1 304 ? 5.841   26.391 31.089 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG     1 
ATOM   4875  O OD1    . ASP A 1 304 ? 5.232   26.028 30.056 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1    1 
ATOM   4876  O OD2    . ASP A 1 304 ? 5.263   26.631 32.170 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2    1 
ATOM   4877  H H      . ASP A 1 304 ? 9.616   27.166 30.375 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A H      1 
ATOM   4878  H HA     . ASP A 1 304 ? 7.291   27.707 29.311 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A HA     1 
ATOM   4879  H HB2    . ASP A 1 304 ? 7.721   25.760 30.627 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A HB2    1 
ATOM   4880  H HB3    . ASP A 1 304 ? 7.677   26.686 31.918 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A HB3    1 
ATOM   4881  N N      . ALA A 1 305 ? 6.016   29.371 30.710 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N      1 
ATOM   4882  C CA     . ALA A 1 305 ? 5.443   30.509 31.417 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA     1 
ATOM   4883  C C      . ALA A 1 305 ? 5.584   30.388 32.930 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C      1 
ATOM   4884  O O      . ALA A 1 305 ? 5.524   31.407 33.623 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O      1 
ATOM   4885  C CB     . ALA A 1 305 ? 3.973   30.720 31.029 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB     1 
ATOM   4886  H H      . ALA A 1 305 ? 5.462   28.950 30.205 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A H      1 
ATOM   4887  H HA     . ALA A 1 305 ? 5.924   31.305 31.140 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HA     1 
ATOM   4888  H HB1    . ALA A 1 305 ? 3.634   31.503 31.491 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HB1    1 
ATOM   4889  H HB2    . ALA A 1 305 ? 3.915   30.850 30.070 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HB2    1 
ATOM   4890  H HB3    . ALA A 1 305 ? 3.463   29.936 31.289 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HB3    1 
ATOM   4891  N N      A ASP A 1 306 ? 5.774   29.178 33.461 0.70 15.11  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N      1 
ATOM   4892  N N      B ASP A 1 306 ? 5.745   29.173 33.465 0.30 15.32  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N      1 
ATOM   4893  C CA     A ASP A 1 306 ? 5.971   29.062 34.901 0.70 15.70  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA     1 
ATOM   4894  C CA     B ASP A 1 306 ? 5.968   29.045 34.900 0.30 16.00  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA     1 
ATOM   4895  C C      A ASP A 1 306 ? 7.300   29.655 35.333 0.70 16.00  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C      1 
ATOM   4896  C C      B ASP A 1 306 ? 7.278   29.698 35.320 0.30 15.80  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C      1 
ATOM   4897  O O      A ASP A 1 306 ? 7.486   29.909 36.525 0.70 16.85  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O      1 
ATOM   4898  O O      B ASP A 1 306 ? 7.454   30.003 36.503 0.30 16.90  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O      1 
ATOM   4899  C CB     A ASP A 1 306 ? 5.782   27.622 35.388 0.70 19.19  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB     1 
ATOM   4900  C CB     B ASP A 1 306 ? 5.994   27.577 35.330 0.30 15.42  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB     1 
ATOM   4901  C CG     A ASP A 1 306 ? 6.900   26.672 34.975 0.70 22.15  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG     1 
ATOM   4902  C CG     B ASP A 1 306 ? 4.650   26.883 35.163 0.30 20.70  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG     1 
ATOM   4903  O OD1    A ASP A 1 306 ? 7.965   27.110 34.493 0.70 22.48  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1    1 
ATOM   4904  O OD1    B ASP A 1 306 ? 3.617   27.569 35.035 0.30 19.44  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1    1 
ATOM   4905  O OD2    A ASP A 1 306 ? 6.697   25.448 35.162 0.70 26.96  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2    1 
ATOM   4906  O OD2    B ASP A 1 306 ? 4.636   25.635 35.170 0.30 23.39  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2    1 
ATOM   4907  H H      A ASP A 1 306 ? 5.792   28.438 33.024 0.70 18.13  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A H      1 
ATOM   4908  H H      B ASP A 1 306 ? 5.728   28.432 33.029 0.30 18.38  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A H      1 
ATOM   4909  H HA     A ASP A 1 306 ? 5.275   29.563 35.356 0.70 18.84  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HA     1 
ATOM   4910  H HA     B ASP A 1 306 ? 5.227   29.474 35.355 0.30 19.20  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HA     1 
ATOM   4911  H HB2    A ASP A 1 306 ? 5.741   27.624 36.357 0.70 23.03  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB2    1 
ATOM   4912  H HB2    B ASP A 1 306 ? 6.644   27.102 34.789 0.30 18.49  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB2    1 
ATOM   4913  H HB3    A ASP A 1 306 ? 4.952   27.276 35.023 0.70 23.03  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB3    1 
ATOM   4914  H HB3    B ASP A 1 306 ? 6.242   27.528 36.266 0.30 18.49  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB3    1 
ATOM   4915  N N      A ARG A 1 307 ? 8.213   29.886 34.384 0.54 16.66  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N      1 
ATOM   4916  N N      B ARG A 1 307 ? 8.199   29.901 34.373 0.46 16.66  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N      1 
ATOM   4917  C CA     A ARG A 1 307 ? 9.501   30.528 34.646 0.54 15.64  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA     1 
ATOM   4918  C CA     B ARG A 1 307 ? 9.498   30.525 34.631 0.46 15.75  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA     1 
ATOM   4919  C C      A ARG A 1 307 ? 10.207  29.907 35.849 0.54 15.49  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C      1 
ATOM   4920  C C      B ARG A 1 307 ? 10.194  29.911 35.846 0.46 15.26  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C      1 
ATOM   4921  O O      A ARG A 1 307 ? 10.826  30.592 36.666 0.54 16.20  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O      1 
ATOM   4922  O O      B ARG A 1 307 ? 10.791  30.604 36.671 0.46 16.64  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O      1 
ATOM   4923  C CB     A ARG A 1 307 ? 9.357   32.050 34.751 0.54 17.61  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB     1 
ATOM   4924  C CB     B ARG A 1 307 ? 9.382   32.052 34.709 0.46 17.58  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB     1 
ATOM   4925  C CG     A ARG A 1 307 ? 9.129   32.725 33.384 0.54 18.73  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG     1 
ATOM   4926  C CG     B ARG A 1 307 ? 9.095   32.694 33.337 0.46 18.58  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG     1 
ATOM   4927  C CD     A ARG A 1 307 ? 9.087   34.252 33.468 0.54 19.65  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD     1 
ATOM   4928  C CD     B ARG A 1 307 ? 9.368   34.200 33.288 0.46 20.71  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD     1 
ATOM   4929  N NE     A ARG A 1 307 ? 8.763   34.877 32.189 0.54 19.15  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE     1 
ATOM   4930  N NE     B ARG A 1 307 ? 9.633   34.661 31.927 0.46 16.63  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE     1 
ATOM   4931  C CZ     A ARG A 1 307 ? 9.649   35.175 31.246 0.54 17.60  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ     1 
ATOM   4932  C CZ     B ARG A 1 307 ? 8.859   35.487 31.229 0.46 15.27  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ     1 
ATOM   4933  N NH1    A ARG A 1 307 ? 10.937  34.918 31.400 0.54 20.38  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1    1 
ATOM   4934  N NH1    B ARG A 1 307 ? 7.736   35.980 31.728 0.46 16.13  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1    1 
ATOM   4935  N NH2    A ARG A 1 307 ? 9.232   35.757 30.125 0.54 19.19  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2    1 
ATOM   4936  N NH2    B ARG A 1 307 ? 9.223   35.829 29.997 0.46 19.83  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2    1 
ATOM   4937  H H      A ARG A 1 307 ? 8.104   29.674 33.557 0.54 20.00  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A H      1 
ATOM   4938  H H      B ARG A 1 307 ? 8.090   29.679 33.549 0.46 19.99  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A H      1 
ATOM   4939  H HA     A ARG A 1 307 ? 10.086  30.363 33.890 0.54 18.77  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HA     1 
ATOM   4940  H HA     B ARG A 1 307 ? 10.081  30.336 33.879 0.46 18.90  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HA     1 
ATOM   4941  H HB2    A ARG A 1 307 ? 8.597   32.256 35.318 0.54 21.14  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB2    1 
ATOM   4942  H HB2    B ARG A 1 307 ? 8.656   32.284 35.308 0.46 21.10  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB2    1 
ATOM   4943  H HB3    A ARG A 1 307 ? 10.168  32.417 35.136 0.54 21.14  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB3    1 
ATOM   4944  H HB3    B ARG A 1 307 ? 10.217  32.416 35.042 0.46 21.10  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB3    1 
ATOM   4945  H HG2    A ARG A 1 307 ? 9.852   32.480 32.786 0.54 22.48  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG2    1 
ATOM   4946  H HG2    B ARG A 1 307 ? 9.657   32.270 32.669 0.46 22.30  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG2    1 
ATOM   4947  H HG3    A ARG A 1 307 ? 8.281   32.424 33.021 0.54 22.48  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG3    1 
ATOM   4948  H HG3    B ARG A 1 307 ? 8.160   32.557 33.117 0.46 22.30  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG3    1 
ATOM   4949  H HD2    A ARG A 1 307 ? 8.410   34.516 34.111 0.54 23.58  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD2    1 
ATOM   4950  H HD2    B ARG A 1 307 ? 8.593   34.676 33.625 0.46 24.86  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD2    1 
ATOM   4951  H HD3    A ARG A 1 307 ? 9.956   34.578 33.750 0.54 23.58  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD3    1 
ATOM   4952  H HD3    B ARG A 1 307 ? 10.145  34.401 33.833 0.46 24.86  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD3    1 
ATOM   4953  H HE     A ARG A 1 307 ? 7.939   35.066 32.035 0.54 22.98  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HE     1 
ATOM   4954  H HE     B ARG A 1 307 ? 10.348  34.374 31.545 0.46 19.96  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HE     1 
ATOM   4955  H HH11   A ARG A 1 307 ? 11.219  34.550 32.124 0.54 24.46  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH11   1 
ATOM   4956  H HH11   B ARG A 1 307 ? 7.489   35.768 32.524 0.46 19.36  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH11   1 
ATOM   4957  H HH12   A ARG A 1 307 ? 11.493  35.120 30.776 0.54 24.46  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH12   1 
ATOM   4958  H HH12   B ARG A 1 307 ? 7.253   36.513 31.257 0.46 19.36  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH12   1 
ATOM   4959  H HH21   A ARG A 1 307 ? 8.398   35.936 30.018 0.54 23.02  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH21   1 
ATOM   4960  H HH21   B ARG A 1 307 ? 9.950   35.515 29.661 0.46 23.79  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH21   1 
ATOM   4961  H HH22   A ARG A 1 307 ? 9.797   35.955 29.508 0.54 23.02  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH22   1 
ATOM   4962  H HH22   B ARG A 1 307 ? 8.732   36.362 29.536 0.46 23.79  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH22   1 
ATOM   4963  N N      . GLU A 1 308 ? 10.157  28.582 35.923 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N      1 
ATOM   4964  C CA     . GLU A 1 308 ? 10.850  27.847 36.976 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA     1 
ATOM   4965  C C      . GLU A 1 308 ? 12.240  27.413 36.503 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C      1 
ATOM   4966  O O      . GLU A 1 308 ? 12.391  26.912 35.384 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O      1 
ATOM   4967  C CB     . GLU A 1 308 ? 10.060  26.600 37.360 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB     1 
ATOM   4968  C CG     . GLU A 1 308 ? 8.775   26.891 38.114 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG     1 
ATOM   4969  C CD     . GLU A 1 308 ? 8.968   27.312 39.572 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD     1 
ATOM   4970  O OE1    . GLU A 1 308 ? 10.114  27.285 40.086 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1    1 
ATOM   4971  O OE2    . GLU A 1 308 ? 7.938   27.664 40.199 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2    1 
ATOM   4972  H H      . GLU A 1 308 ? 9.725   28.083 35.372 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A H      1 
ATOM   4973  H HA     . GLU A 1 308 ? 10.949  28.417 37.755 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HA     1 
ATOM   4974  H HB2    . GLU A 1 308 ? 9.825   26.120 36.550 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HB2    1 
ATOM   4975  H HB3    . GLU A 1 308 ? 10.615  26.043 37.927 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HB3    1 
ATOM   4976  H HG2    . GLU A 1 308 ? 8.308   27.612 37.662 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HG2    1 
ATOM   4977  H HG3    . GLU A 1 308 ? 8.228   26.089 38.112 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HG3    1 
ATOM   4978  N N      . PRO A 1 309 ? 13.260  27.562 37.345 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A N      1 
ATOM   4979  C CA     . PRO A 1 309 ? 14.645  27.200 36.979 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CA     1 
ATOM   4980  C C      . PRO A 1 309 ? 14.921  25.710 37.163 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A C      1 
ATOM   4981  O O      . PRO A 1 309 ? 15.814  25.301 37.901 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A O      1 
ATOM   4982  C CB     . PRO A 1 309 ? 15.468  28.057 37.953 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CB     1 
ATOM   4983  C CG     . PRO A 1 309 ? 14.601  28.128 39.174 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CG     1 
ATOM   4984  C CD     . PRO A 1 309 ? 13.194  28.254 38.645 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CD     1 
ATOM   4985  H HA     . PRO A 1 309 ? 14.830  27.462 36.064 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HA     1 
ATOM   4986  H HB2    . PRO A 1 309 ? 16.315  27.626 38.147 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HB2    1 
ATOM   4987  H HB3    . PRO A 1 309 ? 15.622  28.938 37.578 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HB3    1 
ATOM   4988  H HG2    . PRO A 1 309 ? 14.703  27.320 39.700 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HG2    1 
ATOM   4989  H HG3    . PRO A 1 309 ? 14.843  28.903 39.706 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HG3    1 
ATOM   4990  H HD2    . PRO A 1 309 ? 12.562  27.818 39.237 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HD2    1 
ATOM   4991  H HD3    . PRO A 1 309 ? 12.951  29.186 38.528 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HD3    1 
ATOM   4992  N N      A LYS A 1 310 ? 14.124  24.879 36.494 0.50 17.26  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N      1 
ATOM   4993  N N      B LYS A 1 310 ? 14.161  24.878 36.447 0.50 18.07  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N      1 
ATOM   4994  C CA     A LYS A 1 310 ? 14.216  23.439 36.712 0.50 18.78  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA     1 
ATOM   4995  C CA     B LYS A 1 310 ? 14.184  23.442 36.703 0.50 19.17  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA     1 
ATOM   4996  C C      A LYS A 1 310 ? 15.468  22.855 36.068 0.50 17.53  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C      1 
ATOM   4997  C C      B LYS A 1 310 ? 15.300  22.703 35.974 0.50 19.33  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C      1 
ATOM   4998  O O      A LYS A 1 310 ? 16.229  22.129 36.720 0.50 20.52  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O      1 
ATOM   4999  O O      B LYS A 1 310 ? 15.720  21.634 36.433 0.50 21.08  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O      1 
ATOM   5000  C CB     A LYS A 1 310 ? 12.957  22.752 36.186 0.50 20.50  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB     1 
ATOM   5001  C CB     B LYS A 1 310 ? 12.859  22.815 36.275 0.50 23.00  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB     1 
ATOM   5002  C CG     A LYS A 1 310 ? 11.682  23.197 36.900 0.50 26.15  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG     1 
ATOM   5003  C CG     B LYS A 1 310 ? 12.821  21.312 36.446 0.50 24.43  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG     1 
ATOM   5004  C CD     A LYS A 1 310 ? 10.441  22.490 36.379 0.50 32.71  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD     1 
ATOM   5005  C CD     B LYS A 1 310 ? 11.471  20.759 36.039 0.50 25.73  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD     1 
ATOM   5006  C CE     A LYS A 1 310 ? 9.195   23.002 37.091 0.50 26.37  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE     1 
ATOM   5007  C CE     B LYS A 1 310 ? 11.419  19.259 36.235 0.50 36.38  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE     1 
ATOM   5008  N NZ     A LYS A 1 310 ? 7.958   22.709 36.334 0.50 43.96  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ     1 
ATOM   5009  N NZ     B LYS A 1 310 ? 11.741  18.878 37.639 0.50 42.74  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ     1 
ATOM   5010  H H      A LYS A 1 310 ? 13.533  25.120 35.917 0.50 20.71  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A H      1 
ATOM   5011  H H      B LYS A 1 310 ? 13.630  25.119 35.815 0.50 21.69  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A H      1 
ATOM   5012  H HA     A LYS A 1 310 ? 14.274  23.272 37.666 0.50 22.54  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HA     1 
ATOM   5013  H HA     B LYS A 1 310 ? 14.318  23.332 37.657 0.50 23.01  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HA     1 
ATOM   5014  H HB2    A LYS A 1 310 ? 12.858  22.958 35.243 0.50 24.61  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB2    1 
ATOM   5015  H HB2    B LYS A 1 310 ? 12.145  23.194 36.812 0.50 27.60  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB2    1 
ATOM   5016  H HB3    A LYS A 1 310 ? 13.048  21.794 36.309 0.50 24.61  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB3    1 
ATOM   5017  H HB3    B LYS A 1 310 ? 12.708  23.011 35.337 0.50 27.60  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB3    1 
ATOM   5018  H HG2    A LYS A 1 310 ? 11.764  23.001 37.846 0.50 31.39  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG2    1 
ATOM   5019  H HG2    B LYS A 1 310 ? 13.502  20.904 35.888 0.50 29.32  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG2    1 
ATOM   5020  H HG3    A LYS A 1 310 ? 11.562  24.151 36.768 0.50 31.39  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG3    1 
ATOM   5021  H HG3    B LYS A 1 310 ? 12.978  21.088 37.377 0.50 29.32  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG3    1 
ATOM   5022  H HD2    A LYS A 1 310 ? 10.345  22.661 35.429 0.50 39.25  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD2    1 
ATOM   5023  H HD2    B LYS A 1 310 ? 10.778  21.164 36.584 0.50 30.88  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD2    1 
ATOM   5024  H HD3    A LYS A 1 310 ? 10.519  21.537 36.539 0.50 39.25  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD3    1 
ATOM   5025  H HD3    B LYS A 1 310 ? 11.312  20.952 35.102 0.50 30.88  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD3    1 
ATOM   5026  H HE2    A LYS A 1 310 ? 9.126   22.573 37.959 0.50 31.65  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE2    1 
ATOM   5027  H HE2    B LYS A 1 310 ? 10.527  18.940 36.030 0.50 43.66  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE2    1 
ATOM   5028  H HE3    A LYS A 1 310 ? 9.263   23.963 37.200 0.50 31.65  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE3    1 
ATOM   5029  H HE3    B LYS A 1 310 ? 12.066  18.836 35.649 0.50 43.66  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE3    1 
ATOM   5030  H HZ1    A LYS A 1 310 ? 7.245   22.937 36.816 0.50 52.75  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ1    1 
ATOM   5031  H HZ1    B LYS A 1 310 ? 11.228  19.335 38.204 0.50 51.29  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ1    1 
ATOM   5032  H HZ2    A LYS A 1 310 ? 7.915   21.841 36.146 0.50 52.75  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ2    1 
ATOM   5033  H HZ2    B LYS A 1 310 ? 12.595  19.057 37.815 0.50 51.29  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ2    1 
ATOM   5034  H HZ3    A LYS A 1 310 ? 7.951   23.171 35.573 0.50 52.75  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ3    1 
ATOM   5035  H HZ3    B LYS A 1 310 ? 11.599  18.008 37.759 0.50 51.29  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ3    1 
ATOM   5036  N N      . THR A 1 311 ? 15.740  23.208 34.823 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 310 THR A N      1 
ATOM   5037  C CA     . THR A 1 311 ? 16.804  22.594 34.051 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA     1 
ATOM   5038  C C      . THR A 1 311 ? 17.879  23.648 33.813 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 310 THR A C      1 
ATOM   5039  O O      . THR A 1 311 ? 17.650  24.848 34.018 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 310 THR A O      1 
ATOM   5040  C CB     . THR A 1 311 ? 16.311  22.097 32.692 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB     1 
ATOM   5041  O OG1    . THR A 1 311 ? 15.949  23.227 31.891 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1    1 
ATOM   5042  C CG2    . THR A 1 311 ? 15.113  21.180 32.831 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2    1 
ATOM   5043  H H      . THR A 1 311 ? 15.436  23.923 34.455 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 310 THR A H      1 
ATOM   5044  H HA     . THR A 1 311 ? 17.148  21.828 34.538 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HA     1 
ATOM   5045  H HB     . THR A 1 311 ? 17.017  21.590 32.263 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HB     1 
ATOM   5046  H HG1    . THR A 1 311 ? 15.944  23.014 31.078 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG1    1 
ATOM   5047  H HG21   . THR A 1 311 ? 15.346  20.411 33.374 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG21   1 
ATOM   5048  H HG22   . THR A 1 311 ? 14.827  20.873 31.956 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG22   1 
ATOM   5049  H HG23   . THR A 1 311 ? 14.380  21.654 33.253 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG23   1 
ATOM   5050  N N      . PRO A 1 312 ? 19.053  23.246 33.340 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A N      1 
ATOM   5051  C CA     . PRO A 1 312 ? 20.068  24.259 33.005 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CA     1 
ATOM   5052  C C      . PRO A 1 312 ? 19.558  25.262 31.986 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A C      1 
ATOM   5053  O O      . PRO A 1 312 ? 19.845  26.464 32.091 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A O      1 
ATOM   5054  C CB     . PRO A 1 312 ? 21.238  23.418 32.482 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CB     1 
ATOM   5055  C CG     . PRO A 1 312 ? 21.040  22.076 33.179 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CG     1 
ATOM   5056  C CD     . PRO A 1 312 ? 19.563  21.869 33.205 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CD     1 
ATOM   5057  H HA     . PRO A 1 312 ? 20.365  24.730 33.800 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HA     1 
ATOM   5058  H HB2    . PRO A 1 312 ? 21.184  23.327 31.518 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HB2    1 
ATOM   5059  H HB3    . PRO A 1 312 ? 22.083  23.824 32.729 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HB3    1 
ATOM   5060  H HG2    . PRO A 1 312 ? 21.480  21.374 32.675 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HG2    1 
ATOM   5061  H HG3    . PRO A 1 312 ? 21.401  22.115 34.079 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HG3    1 
ATOM   5062  H HD2    . PRO A 1 312 ? 19.253  21.462 32.381 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HD2    1 
ATOM   5063  H HD3    . PRO A 1 312 ? 19.300  21.324 33.963 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HD3    1 
ATOM   5064  N N      . GLN A 1 313 ? 18.799  24.794 30.992 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N      1 
ATOM   5065  C CA     . GLN A 1 313 ? 18.339  25.703 29.952 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA     1 
ATOM   5066  C C      . GLN A 1 313 ? 17.349  26.710 30.516 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C      1 
ATOM   5067  O O      . GLN A 1 313 ? 17.368  27.886 30.134 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O      1 
ATOM   5068  C CB     . GLN A 1 313 ? 17.672  24.920 28.818 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB     1 
ATOM   5069  C CG     . GLN A 1 313 ? 18.603  23.975 28.065 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG     1 
ATOM   5070  C CD     . GLN A 1 313 ? 18.604  22.554 28.610 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD     1 
ATOM   5071  O OE1    . GLN A 1 313 ? 18.248  22.298 29.758 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1    1 
ATOM   5072  N NE2    . GLN A 1 313 ? 19.015  21.625 27.779 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2    1 
ATOM   5073  H H      . GLN A 1 313 ? 18.546  23.977 30.902 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A H      1 
ATOM   5074  H HA     . GLN A 1 313 ? 19.107  26.174 29.593 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HA     1 
ATOM   5075  H HB2    . GLN A 1 313 ? 16.954  24.386 29.193 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HB2    1 
ATOM   5076  H HB3    . GLN A 1 313 ? 17.315  25.553 28.176 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HB3    1 
ATOM   5077  H HG2    . GLN A 1 313 ? 18.325  23.937 27.137 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HG2    1 
ATOM   5078  H HG3    . GLN A 1 313 ? 19.510  24.316 28.126 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HG3    1 
ATOM   5079  H HE21   . GLN A 1 313 ? 19.038  20.803 28.030 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HE21   1 
ATOM   5080  H HE22   . GLN A 1 313 ? 19.262  21.838 26.983 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HE22   1 
ATOM   5081  N N      . ASP A 1 314 ? 16.503  26.275 31.455 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A N      1 
ATOM   5082  C CA     . ASP A 1 314 ? 15.588  27.195 32.116 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CA     1 
ATOM   5083  C C      . ASP A 1 314 ? 16.356  28.236 32.918 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A C      1 
ATOM   5084  O O      . ASP A 1 314 ? 16.047  29.434 32.871 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A O      1 
ATOM   5085  C CB     . ASP A 1 314 ? 14.697  26.444 33.108 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CB     1 
ATOM   5086  C CG     . ASP A 1 314 ? 13.779  25.437 32.470 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CG     1 
ATOM   5087  O OD1    . ASP A 1 314 ? 13.344  25.623 31.318 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD1    1 
ATOM   5088  O OD2    . ASP A 1 314 ? 13.443  24.475 33.195 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD2    1 
ATOM   5089  H H      . ASP A 1 314 ? 16.443  25.460 31.723 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A H      1 
ATOM   5090  H HA     . ASP A 1 314 ? 15.048  27.613 31.427 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A HA     1 
ATOM   5091  H HB2    . ASP A 1 314 ? 15.263  25.970 33.737 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A HB2    1 
ATOM   5092  H HB3    . ASP A 1 314 ? 14.145  27.088 33.580 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A HB3    1 
ATOM   5093  N N      A ARG A 1 315 ? 17.347  27.782 33.686 0.34 14.04  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N      1 
ATOM   5094  N N      B ARG A 1 315 ? 17.340  27.786 33.704 0.66 14.08  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N      1 
ATOM   5095  C CA     A ARG A 1 315 ? 18.122  28.685 34.526 0.34 14.92  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA     1 
ATOM   5096  C CA     B ARG A 1 315 ? 18.115  28.712 34.521 0.66 14.77  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA     1 
ATOM   5097  C C      A ARG A 1 315 ? 18.862  29.705 33.671 0.34 15.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C      1 
ATOM   5098  C C      B ARG A 1 315 ? 18.829  29.723 33.643 0.66 15.32  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C      1 
ATOM   5099  O O      A ARG A 1 315 ? 18.842  30.905 33.960 0.34 14.98  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O      1 
ATOM   5100  O O      B ARG A 1 315 ? 18.781  30.929 33.899 0.66 14.54  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O      1 
ATOM   5101  C CB     A ARG A 1 315 ? 19.095  27.865 35.377 0.34 16.61  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB     1 
ATOM   5102  C CB     B ARG A 1 315 ? 19.139  27.962 35.372 0.66 16.31  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB     1 
ATOM   5103  C CG     A ARG A 1 315 ? 19.359  28.433 36.757 0.34 17.01  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG     1 
ATOM   5104  C CG     B ARG A 1 315 ? 18.557  27.346 36.614 0.66 18.45  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG     1 
ATOM   5105  C CD     A ARG A 1 315 ? 20.154  27.457 37.630 0.34 14.48  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD     1 
ATOM   5106  C CD     B ARG A 1 315 ? 19.638  26.779 37.540 0.66 19.40  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD     1 
ATOM   5107  N NE     A ARG A 1 315 ? 19.351  26.353 38.156 0.34 17.63  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE     1 
ATOM   5108  N NE     B ARG A 1 315 ? 20.361  25.663 36.948 0.66 20.65  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE     1 
ATOM   5109  C CZ     A ARG A 1 315 ? 18.622  26.407 39.265 0.34 27.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ     1 
ATOM   5110  C CZ     B ARG A 1 315 ? 19.924  24.412 36.936 0.66 16.57  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ     1 
ATOM   5111  N NH1    A ARG A 1 315 ? 18.515  27.520 39.971 0.34 17.67  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1    1 
ATOM   5112  N NH1    B ARG A 1 315 ? 18.730  24.088 37.413 0.66 25.38  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1    1 
ATOM   5113  N NH2    A ARG A 1 315 ? 17.975  25.318 39.675 0.34 23.64  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2    1 
ATOM   5114  N NH2    B ARG A 1 315 ? 20.707  23.462 36.438 0.66 20.24  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2    1 
ATOM   5115  H H      A ARG A 1 315 ? 17.588  26.958 33.738 0.34 16.85  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A H      1 
ATOM   5116  H H      B ARG A 1 315 ? 17.573  26.962 33.779 0.66 16.89  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A H      1 
ATOM   5117  H HA     A ARG A 1 315 ? 17.533  29.172 35.123 0.34 17.91  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HA     1 
ATOM   5118  H HA     B ARG A 1 315 ? 17.505  29.173 35.119 0.66 17.72  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HA     1 
ATOM   5119  H HB2    A ARG A 1 315 ? 18.729  26.975 35.492 0.34 19.93  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB2    1 
ATOM   5120  H HB2    B ARG A 1 315 ? 19.525  27.249 34.840 0.66 19.57  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB2    1 
ATOM   5121  H HB3    A ARG A 1 315 ? 19.946  27.817 34.913 0.34 19.93  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB3    1 
ATOM   5122  H HB3    B ARG A 1 315 ? 19.832  28.584 35.646 0.66 19.57  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB3    1 
ATOM   5123  H HG2    A ARG A 1 315 ? 19.871  29.252 36.674 0.34 20.42  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG2    1 
ATOM   5124  H HG2    B ARG A 1 315 ? 18.064  28.023 37.104 0.66 22.14  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG2    1 
ATOM   5125  H HG3    A ARG A 1 315 ? 18.513  28.613 37.196 0.34 20.42  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG3    1 
ATOM   5126  H HG3    B ARG A 1 315 ? 17.965  26.621 36.362 0.66 22.14  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG3    1 
ATOM   5127  H HD2    A ARG A 1 315 ? 20.871  27.075 37.100 0.34 17.38  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD2    1 
ATOM   5128  H HD2    B ARG A 1 315 ? 20.280  27.478 37.741 0.66 23.29  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD2    1 
ATOM   5129  H HD3    A ARG A 1 315 ? 20.521  27.941 38.386 0.34 17.38  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD3    1 
ATOM   5130  H HD3    B ARG A 1 315 ? 19.221  26.466 38.357 0.66 23.29  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD3    1 
ATOM   5131  H HE     A ARG A 1 315 ? 19.352  25.614 37.714 0.34 21.16  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HE     1 
ATOM   5132  H HE     B ARG A 1 315 ? 21.122  25.826 36.582 0.66 24.79  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HE     1 
ATOM   5133  H HH11   A ARG A 1 315 ? 18.923  28.232 39.714 0.34 21.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH11   1 
ATOM   5134  H HH11   B ARG A 1 315 ? 18.218  24.697 37.741 0.66 30.46  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH11   1 
ATOM   5135  H HH12   A ARG A 1 315 ? 18.037  27.532 40.685 0.34 21.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH12   1 
ATOM   5136  H HH12   B ARG A 1 315 ? 18.467  23.269 37.395 0.66 30.46  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH12   1 
ATOM   5137  H HH21   A ARG A 1 315 ? 18.032  24.589 39.223 0.34 28.37  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH21   1 
ATOM   5138  H HH21   B ARG A 1 315 ? 21.485  23.663 36.131 0.66 24.28  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH21   1 
ATOM   5139  H HH22   A ARG A 1 315 ? 17.500  25.344 40.391 0.34 28.37  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH22   1 
ATOM   5140  H HH22   B ARG A 1 315 ? 20.437  22.645 36.424 0.66 24.28  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH22   1 
ATOM   5141  N N      . PHE A 1 316 ? 19.513  29.244 32.603 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A N      1 
ATOM   5142  C CA     . PHE A 1 316 ? 20.215  30.164 31.716 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CA     1 
ATOM   5143  C C      . PHE A 1 316 ? 19.257  31.166 31.081 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A C      1 
ATOM   5144  O O      . PHE A 1 316 ? 19.603  32.342 30.915 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A O      1 
ATOM   5145  C CB     . PHE A 1 316 ? 21.039  29.411 30.674 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CB     1 
ATOM   5146  C CG     . PHE A 1 316 ? 21.819  30.321 29.759 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CG     1 
ATOM   5147  C CD1    . PHE A 1 316 ? 22.738  31.223 30.261 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD1    1 
ATOM   5148  C CD2    . PHE A 1 316 ? 21.614  30.290 28.391 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD2    1 
ATOM   5149  C CE1    . PHE A 1 316 ? 23.423  32.080 29.415 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE1    1 
ATOM   5150  C CE2    . PHE A 1 316 ? 22.316  31.123 27.545 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE2    1 
ATOM   5151  C CZ     . PHE A 1 316 ? 23.230  32.010 28.054 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CZ     1 
ATOM   5152  H H      . PHE A 1 316 ? 19.581  28.412 32.399 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A H      1 
ATOM   5153  H HA     . PHE A 1 316 ? 20.852  30.672 32.243 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HA     1 
ATOM   5154  H HB2    . PHE A 1 316 ? 21.672  28.835 31.131 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HB2    1 
ATOM   5155  H HB3    . PHE A 1 316 ? 20.441  28.879 30.126 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HB3    1 
ATOM   5156  H HD1    . PHE A 1 316 ? 22.898  31.256 31.176 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HD1    1 
ATOM   5157  H HD2    . PHE A 1 316 ? 20.992  29.697 28.036 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HD2    1 
ATOM   5158  H HE1    . PHE A 1 316 ? 24.015  32.704 29.768 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HE1    1 
ATOM   5159  H HE2    . PHE A 1 316 ? 22.170  31.083 26.627 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HE2    1 
ATOM   5160  H HZ     . PHE A 1 316 ? 23.716  32.560 27.484 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HZ     1 
ATOM   5161  N N      . ALA A 1 317 ? 18.075  30.709 30.658 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A N      1 
ATOM   5162  C CA     . ALA A 1 317 ? 17.116  31.626 30.049 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CA     1 
ATOM   5163  C C      . ALA A 1 317 ? 16.733  32.750 31.008 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A C      1 
ATOM   5164  O O      . ALA A 1 317 ? 16.680  33.922 30.618 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A O      1 
ATOM   5165  C CB     . ALA A 1 317 ? 15.881  30.859 29.569 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CB     1 
ATOM   5166  H H      . ALA A 1 317 ? 17.812  29.892 30.711 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A H      1 
ATOM   5167  H HA     . ALA A 1 317 ? 17.528  32.035 29.272 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HA     1 
ATOM   5168  H HB1    . ALA A 1 317 ? 15.261  31.482 29.158 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HB1    1 
ATOM   5169  H HB2    . ALA A 1 317 ? 16.156  30.191 28.921 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HB2    1 
ATOM   5170  H HB3    . ALA A 1 317 ? 15.461  30.428 30.329 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HB3    1 
ATOM   5171  N N      . LEU A 1 318 ? 16.427  32.410 32.262 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N      1 
ATOM   5172  C CA     . LEU A 1 318 ? 16.066  33.442 33.231 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA     1 
ATOM   5173  C C      . LEU A 1 318 ? 17.201  34.439 33.422 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C      1 
ATOM   5174  O O      . LEU A 1 318 ? 16.965  35.644 33.554 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O      1 
ATOM   5175  C CB     . LEU A 1 318 ? 15.656  32.805 34.556 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB     1 
ATOM   5176  C CG     . LEU A 1 318 ? 14.398  31.942 34.470 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG     1 
ATOM   5177  C CD1    . LEU A 1 318 ? 14.178  31.261 35.810 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1    1 
ATOM   5178  C CD2    . LEU A 1 318 ? 13.168  32.728 34.093 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2    1 
ATOM   5179  H H      . LEU A 1 318 ? 16.421  31.607 32.569 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A H      1 
ATOM   5180  H HA     . LEU A 1 318 ? 15.298  33.932 32.897 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HA     1 
ATOM   5181  H HB2    . LEU A 1 318 ? 16.382  32.240 34.865 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HB2    1 
ATOM   5182  H HB3    . LEU A 1 318 ? 15.488  33.511 35.200 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HB3    1 
ATOM   5183  H HG     . LEU A 1 318 ? 14.529  31.286 33.767 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HG     1 
ATOM   5184  H HD11   . LEU A 1 318 ? 14.997  30.817 36.076 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD11   1 
ATOM   5185  H HD12   . LEU A 1 318 ? 13.463  30.612 35.720 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD12   1 
ATOM   5186  H HD13   . LEU A 1 318 ? 13.935  31.931 36.468 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD13   1 
ATOM   5187  H HD21   . LEU A 1 318 ? 13.109  33.513 34.660 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD21   1 
ATOM   5188  H HD22   . LEU A 1 318 ? 12.385  32.169 34.220 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD22   1 
ATOM   5189  H HD23   . LEU A 1 318 ? 13.237  32.996 33.164 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD23   1 
ATOM   5190  N N      . LEU A 1 319 ? 18.442  33.955 33.450 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N      1 
ATOM   5191  C CA     . LEU A 1 319 ? 19.581  34.860 33.561 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA     1 
ATOM   5192  C C      . LEU A 1 319 ? 19.775  35.660 32.276 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C      1 
ATOM   5193  O O      . LEU A 1 319 ? 20.118  36.847 32.319 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O      1 
ATOM   5194  C CB     . LEU A 1 319 ? 20.833  34.074 33.919 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB     1 
ATOM   5195  C CG     . LEU A 1 319 ? 20.778  33.323 35.252 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG     1 
ATOM   5196  C CD1    . LEU A 1 319 ? 22.128  32.628 35.490 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1    1 
ATOM   5197  C CD2    . LEU A 1 319 ? 20.351  34.209 36.404 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2    1 
ATOM   5198  H H      . LEU A 1 319 ? 18.647  33.121 33.408 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A H      1 
ATOM   5199  H HA     . LEU A 1 319 ? 19.417  35.493 34.278 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HA     1 
ATOM   5200  H HB2    . LEU A 1 319 ? 20.990  33.416 33.223 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HB2    1 
ATOM   5201  H HB3    . LEU A 1 319 ? 21.579  34.692 33.965 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HB3    1 
ATOM   5202  H HG     . LEU A 1 319 ? 20.090  32.641 35.214 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HG     1 
ATOM   5203  H HD11   . LEU A 1 319 ? 22.281  31.984 34.781 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD11   1 
ATOM   5204  H HD12   . LEU A 1 319 ? 22.104  32.175 36.348 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD12   1 
ATOM   5205  H HD13   . LEU A 1 319 ? 22.832  33.296 35.489 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD13   1 
ATOM   5206  H HD21   . LEU A 1 319 ? 20.895  35.013 36.403 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD21   1 
ATOM   5207  H HD22   . LEU A 1 319 ? 20.476  33.727 37.237 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD22   1 
ATOM   5208  H HD23   . LEU A 1 319 ? 19.416  34.443 36.294 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD23   1 
ATOM   5209  N N      . PHE A 1 320 ? 19.584  35.020 31.121 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N      1 
ATOM   5210  C CA     . PHE A 1 320 ? 19.781  35.724 29.862 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA     1 
ATOM   5211  C C      . PHE A 1 320 ? 18.813  36.902 29.738 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C      1 
ATOM   5212  O O      . PHE A 1 320 ? 19.157  37.940 29.159 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O      1 
ATOM   5213  C CB     . PHE A 1 320 ? 19.615  34.766 28.687 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB     1 
ATOM   5214  C CG     . PHE A 1 320 ? 20.226  35.282 27.437 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG     1 
ATOM   5215  C CD1    . PHE A 1 320 ? 21.576  35.104 27.200 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1    1 
ATOM   5216  C CD2    . PHE A 1 320 ? 19.485  36.030 26.538 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2    1 
ATOM   5217  C CE1    . PHE A 1 320 ? 22.166  35.618 26.055 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1    1 
ATOM   5218  C CE2    . PHE A 1 320 ? 20.080  36.553 25.393 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2    1 
ATOM   5219  C CZ     . PHE A 1 320 ? 21.407  36.355 25.161 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ     1 
ATOM   5220  H H      . PHE A 1 320 ? 19.347  34.197 31.044 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A H      1 
ATOM   5221  H HA     . PHE A 1 320 ? 20.687  36.069 29.828 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HA     1 
ATOM   5222  H HB2    . PHE A 1 320 ? 20.041  33.923 28.904 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HB2    1 
ATOM   5223  H HB3    . PHE A 1 320 ? 18.669  34.628 28.524 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HB3    1 
ATOM   5224  H HD1    . PHE A 1 320 ? 22.093  34.635 27.814 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HD1    1 
ATOM   5225  H HD2    . PHE A 1 320 ? 18.582  36.185 26.700 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HD2    1 
ATOM   5226  H HE1    . PHE A 1 320 ? 23.068  35.468 25.889 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HE1    1 
ATOM   5227  H HE2    . PHE A 1 320 ? 19.570  37.038 24.786 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HE2    1 
ATOM   5228  H HZ     . PHE A 1 320 ? 21.804  36.715 24.401 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HZ     1 
ATOM   5229  N N      . ALA A 1 321 ? 17.601  36.772 30.283 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A N      1 
ATOM   5230  C CA     . ALA A 1 321 ? 16.692  37.915 30.294 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CA     1 
ATOM   5231  C C      . ALA A 1 321 ? 17.339  39.113 30.987 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A C      1 
ATOM   5232  O O      . ALA A 1 321 ? 17.160  40.259 30.560 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A O      1 
ATOM   5233  C CB     . ALA A 1 321 ? 15.377  37.531 30.964 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CB     1 
ATOM   5234  H H      . ALA A 1 321 ? 17.290  36.054 30.640 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A H      1 
ATOM   5235  H HA     . ALA A 1 321 ? 16.487  38.173 29.382 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HA     1 
ATOM   5236  H HB1    . ALA A 1 321 ? 14.772  38.289 30.929 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HB1    1 
ATOM   5237  H HB2    . ALA A 1 321 ? 14.990  36.777 30.492 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HB2    1 
ATOM   5238  H HB3    . ALA A 1 321 ? 15.551  37.289 31.887 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HB3    1 
ATOM   5239  N N      . ALA A 1 322 ? 18.062  38.875 32.084 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A N      1 
ATOM   5240  C CA     . ALA A 1 322 ? 18.769  39.973 32.739 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CA     1 
ATOM   5241  C C      . ALA A 1 322 ? 19.883  40.538 31.860 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A C      1 
ATOM   5242  O O      . ALA A 1 322 ? 20.111  41.751 31.861 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A O      1 
ATOM   5243  C CB     . ALA A 1 322 ? 19.328  39.535 34.095 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CB     1 
ATOM   5244  H H      . ALA A 1 322 ? 18.158  38.107 32.458 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A H      1 
ATOM   5245  H HA     . ALA A 1 322 ? 18.125  40.681 32.901 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HA     1 
ATOM   5246  H HB1    . ALA A 1 322 ? 19.769  40.291 34.513 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HB1    1 
ATOM   5247  H HB2    . ALA A 1 322 ? 18.596  39.228 34.653 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HB2    1 
ATOM   5248  H HB3    . ALA A 1 322 ? 19.963  38.816 33.957 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HB3    1 
ATOM   5249  N N      . SER A 1 323 ? 20.597  39.682 31.115 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 322 SER A N      1 
ATOM   5250  C CA     . SER A 1 323 ? 21.630  40.173 30.202 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 322 SER A CA     1 
ATOM   5251  C C      . SER A 1 323 ? 21.035  41.057 29.110 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 322 SER A C      1 
ATOM   5252  O O      . SER A 1 323 ? 21.653  42.043 28.685 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 322 SER A O      1 
ATOM   5253  C CB     . SER A 1 323 ? 22.395  38.999 29.593 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 322 SER A CB     1 
ATOM   5254  O OG     . SER A 1 323 ? 23.534  39.491 28.924 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 322 SER A OG     1 
ATOM   5255  H H      . SER A 1 323 ? 20.503  38.827 31.122 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 322 SER A H      1 
ATOM   5256  H HA     . SER A 1 323 ? 22.261  40.711 30.706 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HA     1 
ATOM   5257  H HB2    . SER A 1 323 ? 22.671  38.393 30.298 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HB2    1 
ATOM   5258  H HB3    . SER A 1 323 ? 21.824  38.535 28.961 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HB3    1 
ATOM   5259  H HG     . SER A 1 323 ? 24.049  38.857 28.729 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HG     1 
ATOM   5260  N N      . MET A 1 324 ? 19.826  40.728 28.657 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 323 MET A N      1 
ATOM   5261  C CA     . MET A 1 324 ? 19.133  41.579 27.697 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CA     1 
ATOM   5262  C C      . MET A 1 324 ? 18.746  42.916 28.321 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 323 MET A C      1 
ATOM   5263  O O      . MET A 1 324 ? 18.944  43.977 27.719 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 323 MET A O      1 
ATOM   5264  C CB     . MET A 1 324 ? 17.902  40.857 27.154 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CB     1 
ATOM   5265  C CG     . MET A 1 324 ? 18.236  39.675 26.255 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CG     1 
ATOM   5266  S SD     . MET A 1 324 ? 18.959  40.111 24.649 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 323 MET A SD     1 
ATOM   5267  C CE     . MET A 1 324 ? 20.704  40.040 25.006 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CE     1 
ATOM   5268  H H      . MET A 1 324 ? 19.390  40.023 28.888 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 323 MET A H      1 
ATOM   5269  H HA     . MET A 1 324 ? 19.729  41.749 26.951 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HA     1 
ATOM   5270  H HB2    . MET A 1 324 ? 17.380  40.524 27.901 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HB2    1 
ATOM   5271  H HB3    . MET A 1 324 ? 17.375  41.485 26.635 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HB3    1 
ATOM   5272  H HG2    . MET A 1 324 ? 18.874  39.108 26.717 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HG2    1 
ATOM   5273  H HG3    . MET A 1 324 ? 17.419  39.181 26.081 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HG3    1 
ATOM   5274  H HE1    . MET A 1 324 ? 21.192  39.927 24.175 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HE1    1 
ATOM   5275  H HE2    . MET A 1 324 ? 20.972  40.867 25.437 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HE2    1 
ATOM   5276  H HE3    . MET A 1 324 ? 20.876  39.289 25.595 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HE3    1 
ATOM   5277  N N      . THR A 1 325 ? 18.143  42.885 29.507 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 324 THR A N      1 
ATOM   5278  C CA     . THR A 1 325 ? 17.810  44.130 30.192 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CA     1 
ATOM   5279  C C      . THR A 1 325 ? 19.066  44.965 30.409 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 324 THR A C      1 
ATOM   5280  O O      . THR A 1 325 ? 19.056  46.184 30.205 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 324 THR A O      1 
ATOM   5281  C CB     . THR A 1 325 ? 17.134  43.770 31.510 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CB     1 
ATOM   5282  O OG1    . THR A 1 325 ? 15.781  43.386 31.231 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 324 THR A OG1    1 
ATOM   5283  C CG2    . THR A 1 325 ? 17.085  44.971 32.465 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CG2    1 
ATOM   5284  H H      . THR A 1 325 ? 17.919  42.170 29.930 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 324 THR A H      1 
ATOM   5285  H HA     . THR A 1 325 ? 17.196  44.668 29.669 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HA     1 
ATOM   5286  H HB     . THR A 1 325 ? 17.631  43.056 31.938 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HB     1 
ATOM   5287  H HG1    . THR A 1 325 ? 15.358  43.282 31.949 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG1    1 
ATOM   5288  H HG21   . THR A 1 325 ? 17.977  45.174 32.787 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG21   1 
ATOM   5289  H HG22   . THR A 1 325 ? 16.515  44.769 33.223 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG22   1 
ATOM   5290  H HG23   . THR A 1 325 ? 16.733  45.748 32.003 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG23   1 
ATOM   5291  N N      . ASN A 1 326 ? 20.170  44.314 30.783 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A N      1 
ATOM   5292  C CA     . ASN A 1 326 ? 21.430  45.015 31.003 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CA     1 
ATOM   5293  C C      . ASN A 1 326 ? 21.828  45.850 29.797 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A C      1 
ATOM   5294  O O      . ASN A 1 326 ? 22.392  46.938 29.950 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A O      1 
ATOM   5295  C CB     . ASN A 1 326 ? 22.530  43.998 31.309 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CB     1 
ATOM   5296  C CG     . ASN A 1 326 ? 23.848  44.651 31.684 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CG     1 
ATOM   5297  O OD1    . ASN A 1 326 ? 23.897  45.561 32.515 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A OD1    1 
ATOM   5298  N ND2    . ASN A 1 326 ? 24.932  44.180 31.072 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A ND2    1 
ATOM   5299  H H      . ASN A 1 326 ? 20.214  43.466 30.916 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A H      1 
ATOM   5300  H HA     . ASN A 1 326 ? 21.325  45.610 31.762 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HA     1 
ATOM   5301  H HB2    . ASN A 1 326 ? 22.249  43.442 32.053 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HB2    1 
ATOM   5302  H HB3    . ASN A 1 326 ? 22.681  43.449 30.524 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HB3    1 
ATOM   5303  H HD21   . ASN A 1 326 ? 25.705  44.514 31.248 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HD21   1 
ATOM   5304  H HD22   . ASN A 1 326 ? 24.860  43.541 30.501 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HD22   1 
ATOM   5305  N N      . THR A 1 327 ? 21.595  45.327 28.591 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 326 THR A N      1 
ATOM   5306  C CA     . THR A 1 327 ? 21.999  45.966 27.341 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA     1 
ATOM   5307  C C      . THR A 1 327 ? 20.832  46.588 26.576 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 326 THR A C      1 
ATOM   5308  O O      . THR A 1 327 ? 20.943  46.821 25.367 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 326 THR A O      1 
ATOM   5309  C CB     . THR A 1 327 ? 22.836  45.013 26.474 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB     1 
ATOM   5310  O OG1    . THR A 1 327 ? 22.134  43.784 26.223 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1    1 
ATOM   5311  C CG2    . THR A 1 327 ? 24.179  44.737 27.134 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2    1 
ATOM   5312  H H      . THR A 1 327 ? 21.191  44.578 28.469 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 326 THR A H      1 
ATOM   5313  H HA     . THR A 1 327 ? 22.585  46.706 27.561 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HA     1 
ATOM   5314  H HB     . THR A 1 327 ? 23.002  45.434 25.616 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HB     1 
ATOM   5315  H HG1    . THR A 1 327 ? 22.384  43.194 26.767 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG1    1 
ATOM   5316  H HG21   . THR A 1 327 ? 24.679  45.563 27.227 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG21   1 
ATOM   5317  H HG22   . THR A 1 327 ? 24.693  44.117 26.593 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG22   1 
ATOM   5318  H HG23   . THR A 1 327 ? 24.043  44.350 28.013 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG23   1 
ATOM   5319  N N      . GLY A 1 328 ? 19.748  46.937 27.271 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N      1 
ATOM   5320  C CA     . GLY A 1 328 ? 18.796  47.902 26.757 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA     1 
ATOM   5321  C C      . GLY A 1 328 ? 17.469  47.380 26.243 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C      1 
ATOM   5322  O O      . GLY A 1 328 ? 16.651  48.195 25.791 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O      1 
ATOM   5323  H H      . GLY A 1 328 ? 19.548  46.622 28.046 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A H      1 
ATOM   5324  H HA2    . GLY A 1 328 ? 18.596  48.533 27.467 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A HA2    1 
ATOM   5325  H HA3    . GLY A 1 328 ? 19.217  48.376 26.023 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A HA3    1 
ATOM   5326  N N      . GLY A 1 329 ? 17.214  46.080 26.287 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N      1 
ATOM   5327  C CA     . GLY A 1 329 ? 15.924  45.576 25.856 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA     1 
ATOM   5328  C C      . GLY A 1 329 ? 15.987  44.124 25.447 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C      1 
ATOM   5329  O O      . GLY A 1 329 ? 17.054  43.526 25.330 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O      1 
ATOM   5330  H H      . GLY A 1 329 ? 17.766  45.478 26.558 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A H      1 
ATOM   5331  H HA2    . GLY A 1 329 ? 15.286  45.662 26.581 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A HA2    1 
ATOM   5332  H HA3    . GLY A 1 329 ? 15.612  46.094 25.098 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A HA3    1 
ATOM   5333  N N      . GLY A 1 330 ? 14.806  43.568 25.196 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A N      1 
ATOM   5334  C CA     . GLY A 1 330 ? 14.676  42.149 24.927 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A CA     1 
ATOM   5335  C C      . GLY A 1 330 ? 14.283  41.377 26.172 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A C      1 
ATOM   5336  O O      . GLY A 1 330 ? 13.994  41.947 27.228 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A O      1 
ATOM   5337  H H      . GLY A 1 330 ? 14.062  43.999 25.176 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A H      1 
ATOM   5338  H HA2    . GLY A 1 330 ? 13.996  42.009 24.249 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A HA2    1 
ATOM   5339  H HA3    . GLY A 1 330 ? 15.522  41.802 24.602 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A HA3    1 
ATOM   5340  N N      . ASP A 1 331 ? 14.259  40.048 26.036 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A N      1 
ATOM   5341  C CA     . ASP A 1 331 ? 13.725  39.189 27.090 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CA     1 
ATOM   5342  C C      . ASP A 1 331 ? 14.113  37.757 26.766 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A C      1 
ATOM   5343  O O      . ASP A 1 331 ? 14.592  37.451 25.671 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A O      1 
ATOM   5344  C CB     . ASP A 1 331 ? 12.199  39.349 27.093 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CB     1 
ATOM   5345  C CG     . ASP A 1 331 ? 11.533  39.048 28.420 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CG     1 
ATOM   5346  O OD1    . ASP A 1 331 ? 12.162  38.517 29.355 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD1    1 
ATOM   5347  O OD2    . ASP A 1 331 ? 10.335  39.429 28.514 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD2    1 
ATOM   5348  H H      . ASP A 1 331 ? 14.545  39.624 25.344 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A H      1 
ATOM   5349  H HA     . ASP A 1 331 ? 14.100  39.404 27.959 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A HA     1 
ATOM   5350  H HB2    . ASP A 1 331 ? 11.985  40.266 26.860 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A HB2    1 
ATOM   5351  H HB3    . ASP A 1 331 ? 11.824  38.743 26.434 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A HB3    1 
ATOM   5352  N N      . ALA A 1 332 ? 13.860  36.878 27.721 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A N      1 
ATOM   5353  C CA     . ALA A 1 332 ? 13.796  35.443 27.474 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CA     1 
ATOM   5354  C C      . ALA A 1 332 ? 12.311  35.109 27.444 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A C      1 
ATOM   5355  O O      . ALA A 1 332 ? 11.620  35.158 28.469 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A O      1 
ATOM   5356  C CB     . ALA A 1 332 ? 14.548  34.654 28.535 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CB     1 
ATOM   5357  H H      . ALA A 1 332 ? 13.718  37.092 28.542 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A H      1 
ATOM   5358  H HA     . ALA A 1 332 ? 14.208  35.219 26.625 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HA     1 
ATOM   5359  H HB1    . ALA A 1 332 ? 14.529  33.713 28.300 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HB1    1 
ATOM   5360  H HB2    . ALA A 1 332 ? 15.465  34.967 28.571 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HB2    1 
ATOM   5361  H HB3    . ALA A 1 332 ? 14.118  34.789 29.393 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HB3    1 
ATOM   5362  N N      . TYR A 1 333 ? 11.805  34.886 26.240 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A N      1 
ATOM   5363  C CA     . TYR A 1 333 ? 10.383  34.691 26.032 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CA     1 
ATOM   5364  C C      . TYR A 1 333 ? 9.961   33.257 26.331 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A C      1 
ATOM   5365  O O      . TYR A 1 333 ? 10.764  32.318 26.311 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A O      1 
ATOM   5366  C CB     . TYR A 1 333 ? 10.020  35.112 24.608 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CB     1 
ATOM   5367  C CG     . TYR A 1 333 ? 10.094  36.609 24.426 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CG     1 
ATOM   5368  C CD1    . TYR A 1 333 ? 9.117   37.414 24.991 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD1    1 
ATOM   5369  C CD2    . TYR A 1 333 ? 11.113  37.221 23.699 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD2    1 
ATOM   5370  C CE1    . TYR A 1 333 ? 9.125   38.772 24.840 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE1    1 
ATOM   5371  C CE2    . TYR A 1 333 ? 11.153  38.608 23.566 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE2    1 
ATOM   5372  C CZ     . TYR A 1 333 ? 10.138  39.373 24.133 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CZ     1 
ATOM   5373  O OH     . TYR A 1 333 ? 10.115  40.747 24.027 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A OH     1 
ATOM   5374  H H      . TYR A 1 333 ? 12.272  34.843 25.519 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A H      1 
ATOM   5375  H HA     . TYR A 1 333 ? 9.876   35.244 26.647 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HA     1 
ATOM   5376  H HB2    . TYR A 1 333 ? 10.639  34.700 23.985 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HB2    1 
ATOM   5377  H HB3    . TYR A 1 333 ? 9.114   34.827 24.412 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HB3    1 
ATOM   5378  H HD1    . TYR A 1 333 ? 8.437   37.018 25.487 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HD1    1 
ATOM   5379  H HD2    . TYR A 1 333 ? 11.773  36.700 23.300 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HD2    1 
ATOM   5380  H HE1    . TYR A 1 333 ? 8.447   39.287 25.215 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HE1    1 
ATOM   5381  H HE2    . TYR A 1 333 ? 11.848  39.017 23.104 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HE2    1 
ATOM   5382  H HH     . TYR A 1 333 ? 10.879  41.032 23.826 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HH     1 
ATOM   5383  N N      . THR A 1 334 ? 8.668   33.099 26.601 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 333 THR A N      1 
ATOM   5384  C CA     . THR A 1 334 ? 8.124   31.810 27.008 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CA     1 
ATOM   5385  C C      . THR A 1 334 ? 7.559   31.030 25.822 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 333 THR A C      1 
ATOM   5386  O O      . THR A 1 334 ? 7.188   31.595 24.790 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 333 THR A O      1 
ATOM   5387  C CB     . THR A 1 334 ? 7.044   31.996 28.072 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CB     1 
ATOM   5388  O OG1    . THR A 1 334 ? 5.909   32.648 27.490 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 333 THR A OG1    1 
ATOM   5389  C CG2    . THR A 1 334 ? 7.584   32.765 29.255 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CG2    1 
ATOM   5390  H H      . THR A 1 334 ? 8.083   33.728 26.556 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 333 THR A H      1 
ATOM   5391  H HA     . THR A 1 334 ? 8.843   31.280 27.385 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HA     1 
ATOM   5392  H HB     . THR A 1 334 ? 6.755   31.134 28.412 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HB     1 
ATOM   5393  H HG1    . THR A 1 334 ? 6.144   33.374 27.139 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG1    1 
ATOM   5394  H HG21   . THR A 1 334 ? 8.305   32.268 29.673 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG21   1 
ATOM   5395  H HG22   . THR A 1 334 ? 6.880   32.907 29.908 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG22   1 
ATOM   5396  H HG23   . THR A 1 334 ? 7.922   33.626 28.964 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG23   1 
ATOM   5397  N N      . PHE A 1 335 ? 7.441   29.707 26.013 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A N      1 
ATOM   5398  C CA     . PHE A 1 335 ? 6.803   28.879 24.992 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CA     1 
ATOM   5399  C C      . PHE A 1 335 ? 5.456   29.459 24.596 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A C      1 
ATOM   5400  O O      . PHE A 1 335 ? 5.095   29.479 23.414 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A O      1 
ATOM   5401  C CB     . PHE A 1 335 ? 6.580   27.436 25.474 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CB     1 
ATOM   5402  C CG     . PHE A 1 335 ? 7.834   26.680 25.733 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CG     1 
ATOM   5403  C CD1    . PHE A 1 335 ? 8.744   26.449 24.723 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD1    1 
ATOM   5404  C CD2    . PHE A 1 335 ? 8.110   26.201 26.992 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD2    1 
ATOM   5405  C CE1    . PHE A 1 335 ? 9.913   25.760 24.973 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE1    1 
ATOM   5406  C CE2    . PHE A 1 335 ? 9.288   25.516 27.243 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE2    1 
ATOM   5407  C CZ     . PHE A 1 335 ? 10.183  25.300 26.231 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CZ     1 
ATOM   5408  H H      . PHE A 1 335 ? 7.715   29.280 26.708 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A H      1 
ATOM   5409  H HA     . PHE A 1 335 ? 7.404   28.852 24.231 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HA     1 
ATOM   5410  H HB2    . PHE A 1 335 ? 6.074   27.460 26.301 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HB2    1 
ATOM   5411  H HB3    . PHE A 1 335 ? 6.082   26.955 24.794 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HB3    1 
ATOM   5412  H HD1    . PHE A 1 335 ? 8.567   26.762 23.865 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HD1    1 
ATOM   5413  H HD2    . PHE A 1 335 ? 7.501   26.337 27.681 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HD2    1 
ATOM   5414  H HE1    . PHE A 1 335 ? 10.518  25.608 24.284 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HE1    1 
ATOM   5415  H HE2    . PHE A 1 335 ? 9.470   25.202 28.099 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HE2    1 
ATOM   5416  H HZ     . PHE A 1 335 ? 10.974  24.841 26.399 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HZ     1 
ATOM   5417  N N      . GLN A 1 336 ? 4.692   29.916 25.588 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N      1 
ATOM   5418  C CA     . GLN A 1 336 ? 3.352   30.425 25.345 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA     1 
ATOM   5419  C C      . GLN A 1 336 ? 3.358   31.719 24.546 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C      1 
ATOM   5420  O O      . GLN A 1 336 ? 2.436   31.957 23.754 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O      1 
ATOM   5421  C CB     . GLN A 1 336 ? 2.651   30.637 26.683 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB     1 
ATOM   5422  C CG     . GLN A 1 336 ? 2.272   29.361 27.433 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG     1 
ATOM   5423  C CD     . GLN A 1 336 ? 3.415   28.654 28.166 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD     1 
ATOM   5424  O OE1    . GLN A 1 336 ? 4.547   29.119 28.219 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1    1 
ATOM   5425  N NE2    . GLN A 1 336 ? 3.088   27.523 28.769 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2    1 
ATOM   5426  H H      . GLN A 1 336 ? 4.931   29.941 26.414 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A H      1 
ATOM   5427  H HA     . GLN A 1 336 ? 2.858   29.771 24.826 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HA     1 
ATOM   5428  H HB2    . GLN A 1 336 ? 3.241   31.147 27.260 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HB2    1 
ATOM   5429  H HB3    . GLN A 1 336 ? 1.832   31.133 26.524 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HB3    1 
ATOM   5430  H HG2    . GLN A 1 336 ? 1.601   29.585 28.097 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HG2    1 
ATOM   5431  H HG3    . GLN A 1 336 ? 1.907   28.729 26.793 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HG3    1 
ATOM   5432  H HE21   . GLN A 1 336 ? 3.684   27.077 29.199 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HE21   1 
ATOM   5433  H HE22   . GLN A 1 336 ? 2.279   27.235 28.732 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HE22   1 
ATOM   5434  N N      . GLU A 1 337 ? 4.379   32.560 24.733 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A N      1 
ATOM   5435  C CA     . GLU A 1 337 ? 4.516   33.753 23.905 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CA     1 
ATOM   5436  C C      . GLU A 1 337 ? 4.881   33.387 22.474 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A C      1 
ATOM   5437  O O      . GLU A 1 337 ? 4.318   33.945 21.526 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A O      1 
ATOM   5438  C CB     . GLU A 1 337 ? 5.542   34.702 24.520 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CB     1 
ATOM   5439  C CG     . GLU A 1 337 ? 4.987   35.447 25.722 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CG     1 
ATOM   5440  C CD     . GLU A 1 337 ? 6.074   36.116 26.555 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CD     1 
ATOM   5441  O OE1    . GLU A 1 337 ? 6.997   35.420 27.009 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE1    1 
ATOM   5442  O OE2    . GLU A 1 337 ? 6.048   37.353 26.701 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE2    1 
ATOM   5443  H H      . GLU A 1 337 ? 4.996   32.462 25.325 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A H      1 
ATOM   5444  H HA     . GLU A 1 337 ? 3.668   34.222 23.878 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HA     1 
ATOM   5445  H HB2    . GLU A 1 337 ? 6.313   34.192 24.810 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HB2    1 
ATOM   5446  H HB3    . GLU A 1 337 ? 5.808   35.356 23.855 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HB3    1 
ATOM   5447  H HG2    . GLU A 1 337 ? 4.379   36.137 25.413 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HG2    1 
ATOM   5448  H HG3    . GLU A 1 337 ? 4.515   34.820 26.292 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HG3    1 
ATOM   5449  N N      . TYR A 1 338 ? 5.815   32.455 22.282 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A N      1 
ATOM   5450  C CA     . TYR A 1 338 ? 6.097   32.015 20.918 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CA     1 
ATOM   5451  C C      . TYR A 1 338 ? 4.854   31.438 20.252 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A C      1 
ATOM   5452  O O      . TYR A 1 338 ? 4.625   31.654 19.057 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A O      1 
ATOM   5453  C CB     . TYR A 1 338 ? 7.231   30.998 20.881 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CB     1 
ATOM   5454  C CG     . TYR A 1 338 ? 8.579   31.627 21.099 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CG     1 
ATOM   5455  C CD1    . TYR A 1 338 ? 9.220   32.311 20.078 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD1    1 
ATOM   5456  C CD2    . TYR A 1 338 ? 9.187   31.589 22.336 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD2    1 
ATOM   5457  C CE1    . TYR A 1 338 ? 10.440  32.905 20.275 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE1    1 
ATOM   5458  C CE2    . TYR A 1 338 ? 10.413  32.202 22.550 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE2    1 
ATOM   5459  C CZ     . TYR A 1 338 ? 11.030  32.863 21.515 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CZ     1 
ATOM   5460  O OH     . TYR A 1 338 ? 12.254  33.462 21.685 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A OH     1 
ATOM   5461  H H      . TYR A 1 338 ? 6.280   32.078 22.900 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A H      1 
ATOM   5462  H HA     . TYR A 1 338 ? 6.388   32.791 20.415 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HA     1 
ATOM   5463  H HB2    . TYR A 1 338 ? 7.090   30.341 21.580 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HB2    1 
ATOM   5464  H HB3    . TYR A 1 338 ? 7.238   30.564 20.014 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HB3    1 
ATOM   5465  H HD1    . TYR A 1 338 ? 8.814   32.369 19.243 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HD1    1 
ATOM   5466  H HD2    . TYR A 1 338 ? 8.768   31.145 23.038 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HD2    1 
ATOM   5467  H HE1    . TYR A 1 338 ? 10.868  33.335 19.570 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HE1    1 
ATOM   5468  H HE2    . TYR A 1 338 ? 10.815  32.165 23.388 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HE2    1 
ATOM   5469  H HH     . TYR A 1 338 ? 12.695  33.422 20.972 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HH     1 
ATOM   5470  N N      A GLU A 1 339 ? 4.028   30.723 21.010 0.58 15.41  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N      1 
ATOM   5471  N N      B GLU A 1 339 ? 4.064   30.659 20.999 0.42 15.68  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N      1 
ATOM   5472  C CA     A GLU A 1 339 ? 2.824   30.139 20.425 0.58 15.51  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA     1 
ATOM   5473  C CA     B GLU A 1 339 ? 2.839   30.098 20.439 0.42 15.47  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA     1 
ATOM   5474  C C      A GLU A 1 339 ? 1.816   31.218 20.038 0.58 15.92  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C      1 
ATOM   5475  C C      B GLU A 1 339 ? 1.928   31.207 19.933 0.42 14.94  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C      1 
ATOM   5476  O O      A GLU A 1 339 ? 1.127   31.090 19.018 0.58 15.71  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O      1 
ATOM   5477  O O      B GLU A 1 339 ? 1.367   31.118 18.835 0.42 16.84  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O      1 
ATOM   5478  C CB     A GLU A 1 339 ? 2.246   29.094 21.377 0.58 20.00  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB     1 
ATOM   5479  C CB     B GLU A 1 339 ? 2.096   29.274 21.493 0.42 16.05  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB     1 
ATOM   5480  C CG     A GLU A 1 339 ? 3.153   27.858 21.472 0.58 23.24  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG     1 
ATOM   5481  C CG     B GLU A 1 339 ? 2.749   27.954 21.868 0.42 30.15  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG     1 
ATOM   5482  C CD     A GLU A 1 339 ? 2.838   26.939 22.639 0.58 38.23  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD     1 
ATOM   5483  C CD     B GLU A 1 339 ? 2.570   26.866 20.817 0.42 26.46  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD     1 
ATOM   5484  O OE1    A GLU A 1 339 ? 2.136   27.359 23.582 0.58 27.85  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1    1 
ATOM   5485  O OE1    B GLU A 1 339 ? 1.423   26.592 20.389 0.42 28.22  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1    1 
ATOM   5486  O OE2    A GLU A 1 339 ? 3.316   25.787 22.613 0.58 28.99  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2    1 
ATOM   5487  O OE2    B GLU A 1 339 ? 3.595   26.277 20.423 0.42 27.71  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2    1 
ATOM   5488  H H      A GLU A 1 339 ? 4.138   30.563 21.848 0.58 18.49  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A H      1 
ATOM   5489  H H      B GLU A 1 339 ? 4.215   30.446 21.819 0.42 18.81  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A H      1 
ATOM   5490  H HA     A GLU A 1 339 ? 3.047   29.673 19.604 0.58 18.61  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HA     1 
ATOM   5491  H HA     B GLU A 1 339 ? 3.079   29.514 19.703 0.42 18.57  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HA     1 
ATOM   5492  H HB2    A GLU A 1 339 ? 2.161   29.479 22.263 0.58 24.01  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB2    1 
ATOM   5493  H HB2    B GLU A 1 339 ? 2.028   29.803 22.303 0.42 19.26  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB2    1 
ATOM   5494  H HB3    A GLU A 1 339 ? 1.377   28.810 21.052 0.58 24.01  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB3    1 
ATOM   5495  H HB3    B GLU A 1 339 ? 1.210   29.071 21.153 0.42 19.26  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB3    1 
ATOM   5496  H HG2    A GLU A 1 339 ? 3.059   27.341 20.657 0.58 27.89  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG2    1 
ATOM   5497  H HG2    B GLU A 1 339 ? 3.701   28.098 21.986 0.42 36.19  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG2    1 
ATOM   5498  H HG3    A GLU A 1 339 ? 4.071   28.155 21.572 0.58 27.89  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG3    1 
ATOM   5499  H HG3    B GLU A 1 339 ? 2.357   27.635 22.695 0.42 36.19  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG3    1 
ATOM   5500  N N      A GLU A 1 340 ? 1.729   32.300 20.825 0.60 16.14  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N      1 
ATOM   5501  N N      B GLU A 1 340 ? 1.759   32.261 20.737 0.40 15.84  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N      1 
ATOM   5502  C CA     A GLU A 1 340 ? 0.942   33.451 20.399 0.60 17.80  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA     1 
ATOM   5503  C CA     B GLU A 1 340 ? 0.902   33.367 20.332 0.40 16.94  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA     1 
ATOM   5504  C C      A GLU A 1 340 ? 1.427   33.946 19.045 0.60 15.89  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C      1 
ATOM   5505  C C      B GLU A 1 340 ? 1.419   34.014 19.056 0.40 16.40  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C      1 
ATOM   5506  O O      A GLU A 1 340 ? 0.631   34.213 18.139 0.60 18.26  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O      1 
ATOM   5507  O O      B GLU A 1 340 ? 0.629   34.448 18.210 0.40 14.53  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O      1 
ATOM   5508  C CB     A GLU A 1 340 ? 1.097   34.612 21.381 0.60 23.37  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB     1 
ATOM   5509  C CB     B GLU A 1 340 ? 0.816   34.403 21.455 0.40 14.51  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB     1 
ATOM   5510  C CG     A GLU A 1 340 ? 0.332   34.568 22.677 0.60 21.39  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG     1 
ATOM   5511  C CG     B GLU A 1 340 ? 0.079   35.679 21.086 0.40 17.82  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG     1 
ATOM   5512  C CD     A GLU A 1 340 ? 0.395   35.920 23.374 0.60 28.08  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD     1 
ATOM   5513  C CD     B GLU A 1 340 ? 0.247   36.789 22.118 0.40 28.93  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD     1 
ATOM   5514  O OE1    A GLU A 1 340 ? 1.422   36.195 24.027 0.60 20.07  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1    1 
ATOM   5515  O OE1    B GLU A 1 340 ? 0.620   36.491 23.275 0.40 20.66  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1    1 
ATOM   5516  O OE2    A GLU A 1 340 ? -0.551  36.726 23.220 0.60 26.18  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2    1 
ATOM   5517  O OE2    B GLU A 1 340 ? 0.007   37.963 21.763 0.40 36.65  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2    1 
ATOM   5518  H H      A GLU A 1 340 ? 2.110   32.385 21.591 0.60 19.37  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A H      1 
ATOM   5519  H H      B GLU A 1 340 ? 2.124   32.355 21.510 0.40 19.01  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A H      1 
ATOM   5520  H HA     A GLU A 1 340 ? 0.013   33.174 20.364 0.60 21.36  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HA     1 
ATOM   5521  H HA     B GLU A 1 340 ? 0.008   33.029 20.164 0.40 20.32  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HA     1 
ATOM   5522  H HB2    A GLU A 1 340 ? 2.036   34.673 21.617 0.60 28.05  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB2    1 
ATOM   5523  H HB2    B GLU A 1 340 ? 0.351   34.004 22.207 0.40 17.41  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB2    1 
ATOM   5524  H HB3    A GLU A 1 340 ? 0.818   35.421 20.924 0.60 28.05  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB3    1 
ATOM   5525  H HB3    B GLU A 1 340 ? 1.717   34.650 21.716 0.40 17.41  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB3    1 
ATOM   5526  H HG2    A GLU A 1 340 ? -0.597  34.353 22.500 0.60 25.67  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG2    1 
ATOM   5527  H HG2    B GLU A 1 340 ? 0.421   36.006 20.239 0.40 21.38  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG2    1 
ATOM   5528  H HG3    A GLU A 1 340 ? 0.721   33.899 23.262 0.60 25.67  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG3    1 
ATOM   5529  H HG3    B GLU A 1 340 ? -0.868  35.485 21.008 0.40 21.38  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG3    1 
ATOM   5530  N N      . TRP A 1 341 ? 2.743   34.131 18.916 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A N      1 
ATOM   5531  C CA     . TRP A 1 341 ? 3.297   34.709 17.699 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CA     1 
ATOM   5532  C C      . TRP A 1 341 ? 3.124   33.769 16.517 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A C      1 
ATOM   5533  O O      . TRP A 1 341 ? 2.794   34.213 15.411 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A O      1 
ATOM   5534  C CB     . TRP A 1 341 ? 4.767   35.070 17.900 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CB     1 
ATOM   5535  C CG     . TRP A 1 341 ? 4.971   36.050 19.006 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CG     1 
ATOM   5536  C CD1    . TRP A 1 341 ? 4.059   36.933 19.503 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD1    1 
ATOM   5537  C CD2    . TRP A 1 341 ? 6.158   36.219 19.782 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD2    1 
ATOM   5538  N NE1    . TRP A 1 341 ? 4.607   37.647 20.543 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A NE1    1 
ATOM   5539  C CE2    . TRP A 1 341 ? 5.897   37.227 20.729 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE2    1 
ATOM   5540  C CE3    . TRP A 1 341 ? 7.425   35.623 19.761 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE3    1 
ATOM   5541  C CZ2    . TRP A 1 341 ? 6.844   37.642 21.652 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ2    1 
ATOM   5542  C CZ3    . TRP A 1 341 ? 8.366   36.039 20.687 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ3    1 
ATOM   5543  C CH2    . TRP A 1 341 ? 8.070   37.042 21.612 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CH2    1 
ATOM   5544  H H      . TRP A 1 341 ? 3.325   33.930 19.516 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A H      1 
ATOM   5545  H HA     . TRP A 1 341 ? 2.822   35.531 17.500 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HA     1 
ATOM   5546  H HB2    . TRP A 1 341 ? 5.263   34.265 18.115 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HB2    1 
ATOM   5547  H HB3    . TRP A 1 341 ? 5.110   35.463 17.082 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HB3    1 
ATOM   5548  H HD1    . TRP A 1 341 ? 3.192   37.038 19.185 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HD1    1 
ATOM   5549  H HE1    . TRP A 1 341 ? 4.206   38.256 20.999 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HE1    1 
ATOM   5550  H HE3    . TRP A 1 341 ? 7.629   34.962 19.139 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HE3    1 
ATOM   5551  H HZ2    . TRP A 1 341 ? 6.652   38.305 22.275 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HZ2    1 
ATOM   5552  H HZ3    . TRP A 1 341 ? 9.209   35.645 20.693 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HZ3    1 
ATOM   5553  H HH2    . TRP A 1 341 ? 8.724   37.308 22.216 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HH2    1 
ATOM   5554  N N      . PHE A 1 342 ? 3.327   32.465 16.732 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A N      1 
ATOM   5555  C CA     . PHE A 1 342 ? 3.066   31.509 15.663 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CA     1 
ATOM   5556  C C      . PHE A 1 342 ? 1.618   31.632 15.186 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A C      1 
ATOM   5557  O O      . PHE A 1 342 ? 1.355   31.726 13.982 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A O      1 
ATOM   5558  C CB     . PHE A 1 342 ? 3.320   30.072 16.122 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CB     1 
ATOM   5559  C CG     . PHE A 1 342 ? 4.771   29.713 16.368 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CG     1 
ATOM   5560  C CD1    . PHE A 1 342 ? 5.809   30.245 15.626 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD1    1 
ATOM   5561  C CD2    . PHE A 1 342 ? 5.080   28.787 17.359 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD2    1 
ATOM   5562  C CE1    . PHE A 1 342 ? 7.139   29.858 15.886 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE1    1 
ATOM   5563  C CE2    . PHE A 1 342 ? 6.386   28.412 17.618 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE2    1 
ATOM   5564  C CZ     . PHE A 1 342 ? 7.412   28.941 16.893 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CZ     1 
ATOM   5565  H H      . PHE A 1 342 ? 3.608   32.121 17.468 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A H      1 
ATOM   5566  H HA     . PHE A 1 342 ? 3.678   31.703 14.935 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HA     1 
ATOM   5567  H HB2    . PHE A 1 342 ? 2.843   29.929 16.954 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HB2    1 
ATOM   5568  H HB3    . PHE A 1 342 ? 2.986   29.470 15.440 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HB3    1 
ATOM   5569  H HD1    . PHE A 1 342 ? 5.629   30.860 14.952 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HD1    1 
ATOM   5570  H HD2    . PHE A 1 342 ? 4.392   28.411 17.860 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HD2    1 
ATOM   5571  H HE1    . PHE A 1 342 ? 7.834   30.217 15.383 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HE1    1 
ATOM   5572  H HE2    . PHE A 1 342 ? 6.565   27.795 18.291 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HE2    1 
ATOM   5573  H HZ     . PHE A 1 342 ? 8.289   28.690 17.071 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HZ     1 
ATOM   5574  N N      . THR A 1 343 ? 0.663   31.646 16.125 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 342 THR A N      1 
ATOM   5575  C CA     . THR A 1 343 ? -0.747  31.753 15.749 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CA     1 
ATOM   5576  C C      . THR A 1 343 ? -1.031  33.039 14.988 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 342 THR A C      1 
ATOM   5577  O O      . THR A 1 343 ? -1.766  33.026 13.992 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 342 THR A O      1 
ATOM   5578  C CB     . THR A 1 343 ? -1.608  31.657 17.009 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CB     1 
ATOM   5579  O OG1    . THR A 1 343 ? -1.399  30.368 17.597 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 342 THR A OG1    1 
ATOM   5580  C CG2    . THR A 1 343 ? -3.085  31.855 16.703 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CG2    1 
ATOM   5581  H H      . THR A 1 343 ? 0.804   31.595 16.972 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 342 THR A H      1 
ATOM   5582  H HA     . THR A 1 343 ? -0.979  31.019 15.159 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HA     1 
ATOM   5583  H HB     . THR A 1 343 ? -1.357  32.358 17.630 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HB     1 
ATOM   5584  H HG1    . THR A 1 343 ? -1.930  30.256 18.239 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG1    1 
ATOM   5585  H HG21   . THR A 1 343 ? -3.273  32.797 16.566 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG21   1 
ATOM   5586  H HG22   . THR A 1 343 ? -3.623  31.530 17.442 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG22   1 
ATOM   5587  H HG23   . THR A 1 343 ? -3.326  31.366 15.900 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG23   1 
ATOM   5588  N N      . ALA A 1 344 ? -0.458  34.158 15.437 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A N      1 
ATOM   5589  C CA     . ALA A 1 344 ? -0.675  35.422 14.747 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CA     1 
ATOM   5590  C C      . ALA A 1 344 ? -0.143  35.398 13.325 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A C      1 
ATOM   5591  O O      . ALA A 1 344 ? -0.635  36.146 12.475 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A O      1 
ATOM   5592  C CB     . ALA A 1 344 ? 0.019   36.559 15.495 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CB     1 
ATOM   5593  H H      . ALA A 1 344 ? 0.052   34.208 16.127 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A H      1 
ATOM   5594  H HA     . ALA A 1 344 ? -1.630  35.591 14.728 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HA     1 
ATOM   5595  H HB1    . ALA A 1 344 ? -0.004  37.359 14.946 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HB1    1 
ATOM   5596  H HB2    . ALA A 1 344 ? -0.447  36.718 16.331 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HB2    1 
ATOM   5597  H HB3    . ALA A 1 344 ? 0.938   36.306 15.673 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HB3    1 
ATOM   5598  N N      . ALA A 1 345 ? 0.830   34.536 13.044 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A N      1 
ATOM   5599  C CA     . ALA A 1 345 ? 1.466   34.456 11.739 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CA     1 
ATOM   5600  C C      . ALA A 1 345 ? 0.946   33.301 10.895 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A C      1 
ATOM   5601  O O      . ALA A 1 345 ? 1.473   33.070 9.804  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A O      1 
ATOM   5602  C CB     . ALA A 1 345 ? 2.979   34.330 11.903 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CB     1 
ATOM   5603  H H      . ALA A 1 345 ? 1.147   33.973 13.611 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A H      1 
ATOM   5604  H HA     . ALA A 1 345 ? 1.283   35.277 11.257 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HA     1 
ATOM   5605  H HB1    . ALA A 1 345 ? 3.386   34.241 11.027 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HB1    1 
ATOM   5606  H HB2    . ALA A 1 345 ? 3.317   35.125 12.344 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HB2    1 
ATOM   5607  H HB3    . ALA A 1 345 ? 3.175   33.546 12.440 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HB3    1 
ATOM   5608  N N      . GLY A 1 346 ? -0.053  32.564 11.379 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A N      1 
ATOM   5609  C CA     . GLY A 1 346 ? -0.584  31.424 10.652 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A CA     1 
ATOM   5610  C C      . GLY A 1 346 ? 0.286   30.190 10.687 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A C      1 
ATOM   5611  O O      . GLY A 1 346 ? 0.224   29.362 9.769  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A O      1 
ATOM   5612  H H      . GLY A 1 346 ? -0.441  32.707 12.133 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A H      1 
ATOM   5613  H HA2    . GLY A 1 346 ? -1.447  31.190 11.028 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A HA2    1 
ATOM   5614  H HA3    . GLY A 1 346 ? -0.702  31.676 9.723  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A HA3    1 
ATOM   5615  N N      . LEU A 1 347 ? 1.080   30.032 11.742 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N      1 
ATOM   5616  C CA     . LEU A 1 347 ? 1.983   28.910 11.924 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA     1 
ATOM   5617  C C      . LEU A 1 347 ? 1.542   28.109 13.145 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C      1 
ATOM   5618  O O      . LEU A 1 347 ? 0.725   28.565 13.950 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O      1 
ATOM   5619  C CB     . LEU A 1 347 ? 3.421   29.401 12.132 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB     1 
ATOM   5620  C CG     . LEU A 1 347 ? 3.957   30.323 11.036 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG     1 
ATOM   5621  C CD1    . LEU A 1 347 ? 5.322   30.843 11.417 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1    1 
ATOM   5622  C CD2    . LEU A 1 347 ? 4.016   29.640 9.698  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2    1 
ATOM   5623  H H      . LEU A 1 347 ? 1.113   30.592 12.394 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A H      1 
ATOM   5624  H HA     . LEU A 1 347 ? 1.957   28.339 11.140 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HA     1 
ATOM   5625  H HB2    . LEU A 1 347 ? 3.459   29.891 12.969 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HB2    1 
ATOM   5626  H HB3    . LEU A 1 347 ? 4.006   28.628 12.174 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HB3    1 
ATOM   5627  H HG     . LEU A 1 347 ? 3.344   31.070 10.947 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HG     1 
ATOM   5628  H HD11   . LEU A 1 347 ? 5.241   31.393 12.211 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD11   1 
ATOM   5629  H HD12   . LEU A 1 347 ? 5.675   31.370 10.683 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD12   1 
ATOM   5630  H HD13   . LEU A 1 347 ? 5.908   30.090 11.594 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD13   1 
ATOM   5631  H HD21   . LEU A 1 347 ? 4.563   28.843 9.775  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD21   1 
ATOM   5632  H HD22   . LEU A 1 347 ? 4.405   30.248 9.050  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD22   1 
ATOM   5633  H HD23   . LEU A 1 347 ? 3.116   29.399 9.427  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD23   1 
ATOM   5634  N N      . GLN A 1 348 ? 2.112   26.911 13.292 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A N      1 
ATOM   5635  C CA     . GLN A 1 348 ? 1.786   26.012 14.396 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CA     1 
ATOM   5636  C C      . GLN A 1 348 ? 3.067   25.321 14.841 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A C      1 
ATOM   5637  O O      . GLN A 1 348 ? 3.765   24.728 14.014 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A O      1 
ATOM   5638  C CB     . GLN A 1 348 ? 0.759   24.978 13.927 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CB     1 
ATOM   5639  C CG     . GLN A 1 348 ? 0.382   23.904 14.921 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CG     1 
ATOM   5640  C CD     . GLN A 1 348 ? -0.510  22.842 14.290 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CD     1 
ATOM   5641  O OE1    . GLN A 1 348 ? -0.597  22.734 13.065 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A OE1    1 
ATOM   5642  N NE2    . GLN A 1 348 ? -1.226  22.098 15.126 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A NE2    1 
ATOM   5643  H H      . GLN A 1 348 ? 2.703   26.592 12.754 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A H      1 
ATOM   5644  H HA     . GLN A 1 348 ? 1.423   26.499 15.152 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HA     1 
ATOM   5645  H HB2    . GLN A 1 348 ? -0.057  25.448 13.693 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HB2    1 
ATOM   5646  H HB3    . GLN A 1 348 ? 1.119   24.529 13.146 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HB3    1 
ATOM   5647  H HG2    . GLN A 1 348 ? 1.187   23.472 15.246 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HG2    1 
ATOM   5648  H HG3    . GLN A 1 348 ? -0.100  24.307 15.660 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HG3    1 
ATOM   5649  H HE21   . GLN A 1 348 ? -1.170  22.230 15.974 1.00 90.27  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HE21   1 
ATOM   5650  H HE22   . GLN A 1 348 ? -1.745  21.485 14.819 1.00 90.27  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HE22   1 
ATOM   5651  N N      . ARG A 1 349 ? 3.356   25.362 16.144 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A N      1 
ATOM   5652  C CA     . ARG A 1 349 ? 4.505   24.637 16.672 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CA     1 
ATOM   5653  C C      . ARG A 1 349 ? 4.284   23.135 16.546 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A C      1 
ATOM   5654  O O      . ARG A 1 349 ? 3.210   22.627 16.886 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A O      1 
ATOM   5655  C CB     . ARG A 1 349 ? 4.713   24.972 18.148 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CB     1 
ATOM   5656  C CG     . ARG A 1 349 ? 6.025   24.375 18.677 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CG     1 
ATOM   5657  C CD     . ARG A 1 349 ? 6.273   24.620 20.144 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CD     1 
ATOM   5658  N NE     . ARG A 1 349 ? 5.215   23.931 20.868 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NE     1 
ATOM   5659  C CZ     . ARG A 1 349 ? 5.157   22.616 21.036 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CZ     1 
ATOM   5660  N NH1    . ARG A 1 349 ? 6.180   21.829 20.735 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH1    1 
ATOM   5661  N NH2    . ARG A 1 349 ? 4.045   22.075 21.525 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH2    1 
ATOM   5662  H H      . ARG A 1 349 ? 2.907   25.798 16.734 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A H      1 
ATOM   5663  H HA     . ARG A 1 349 ? 5.293   24.894 16.169 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HA     1 
ATOM   5664  H HB2    . ARG A 1 349 ? 4.750   25.936 18.256 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HB2    1 
ATOM   5665  H HB3    . ARG A 1 349 ? 3.979   24.608 18.667 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HB3    1 
ATOM   5666  H HG2    . ARG A 1 349 ? 6.005   23.414 18.540 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HG2    1 
ATOM   5667  H HG3    . ARG A 1 349 ? 6.764   24.765 18.185 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HG3    1 
ATOM   5668  H HD2    . ARG A 1 349 ? 7.135   24.259 20.407 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HD2    1 
ATOM   5669  H HD3    . ARG A 1 349 ? 6.237   25.569 20.341 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HD3    1 
ATOM   5670  H HE     . ARG A 1 349 ? 4.585   24.407 21.208 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HE     1 
ATOM   5671  H HH11   . ARG A 1 349 ? 6.906   22.169 20.422 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH11   1 
ATOM   5672  H HH12   . ARG A 1 349 ? 6.119   20.980 20.853 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH12   1 
ATOM   5673  H HH21   . ARG A 1 349 ? 3.377   22.576 21.728 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH21   1 
ATOM   5674  H HH22   . ARG A 1 349 ? 3.995   21.224 21.639 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH22   1 
ATOM   5675  N N      . ILE A 1 350 ? 5.308   22.424 16.075 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A N      1 
ATOM   5676  C CA     . ILE A 1 350 ? 5.262   20.970 15.982 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CA     1 
ATOM   5677  C C      . ILE A 1 350 ? 6.366   20.251 16.747 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A C      1 
ATOM   5678  O O      . ILE A 1 350 ? 6.253   19.033 16.956 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A O      1 
ATOM   5679  C CB     . ILE A 1 350 ? 5.223   20.493 14.514 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CB     1 
ATOM   5680  C CG1    . ILE A 1 350 ? 6.454   21.008 13.774 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG1    1 
ATOM   5681  C CG2    . ILE A 1 350 ? 3.935   20.952 13.847 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG2    1 
ATOM   5682  C CD1    . ILE A 1 350 ? 6.654   20.387 12.410 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CD1    1 
ATOM   5683  H H      . ILE A 1 350 ? 6.047   22.766 15.800 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A H      1 
ATOM   5684  H HA     . ILE A 1 350 ? 4.433   20.688 16.399 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HA     1 
ATOM   5685  H HB     . ILE A 1 350 ? 5.239   19.523 14.489 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HB     1 
ATOM   5686  H HG12   . ILE A 1 350 ? 6.365   21.966 13.652 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG12   1 
ATOM   5687  H HG13   . ILE A 1 350 ? 7.241   20.812 14.306 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG13   1 
ATOM   5688  H HG21   . ILE A 1 350 ? 3.179   20.610 14.349 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG21   1 
ATOM   5689  H HG22   . ILE A 1 350 ? 3.910   20.611 12.939 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG22   1 
ATOM   5690  H HG23   . ILE A 1 350 ? 3.913   21.922 13.836 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG23   1 
ATOM   5691  H HD11   . ILE A 1 350 ? 6.665   19.422 12.501 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HD11   1 
ATOM   5692  H HD12   . ILE A 1 350 ? 7.499   20.694 12.045 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HD12   1 
ATOM   5693  H HD13   . ILE A 1 350 ? 5.925   20.657 11.830 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HD13   1 
ATOM   5694  N N      A GLU A 1 351 ? 7.463   20.918 17.121 0.65 17.68  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N      1 
ATOM   5695  N N      B GLU A 1 351 ? 7.419   20.940 17.172 0.35 18.04  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N      1 
ATOM   5696  C CA     A GLU A 1 351 ? 8.540   20.262 17.849 0.65 19.84  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA     1 
ATOM   5697  C CA     B GLU A 1 351 ? 8.447   20.254 17.936 0.35 20.61  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA     1 
ATOM   5698  C C      A GLU A 1 351 ? 9.187   21.260 18.803 0.65 17.13  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C      1 
ATOM   5699  C C      B GLU A 1 351 ? 9.198   21.250 18.800 0.35 17.30  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C      1 
ATOM   5700  O O      A GLU A 1 351 ? 9.239   22.461 18.521 0.65 17.14  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O      1 
ATOM   5701  O O      B GLU A 1 351 ? 9.322   22.430 18.460 0.35 17.21  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O      1 
ATOM   5702  C CB     A GLU A 1 351 ? 9.664   19.734 16.937 0.65 21.45  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB     1 
ATOM   5703  C CB     B GLU A 1 351 ? 9.427   19.502 17.028 0.35 19.58  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB     1 
ATOM   5704  C CG     A GLU A 1 351 ? 9.236   18.810 15.807 0.65 19.75  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG     1 
ATOM   5705  C CG     B GLU A 1 351 ? 10.343  18.559 17.785 0.35 25.98  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG     1 
ATOM   5706  C CD     A GLU A 1 351 ? 9.022   17.371 16.240 0.65 23.61  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD     1 
ATOM   5707  C CD     B GLU A 1 351 ? 9.567   17.566 18.628 0.35 26.24  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD     1 
ATOM   5708  O OE1    A GLU A 1 351 ? 9.477   16.997 17.341 0.65 32.87  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1    1 
ATOM   5709  O OE1    B GLU A 1 351 ? 8.868   16.712 18.044 0.35 45.14  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1    1 
ATOM   5710  O OE2    A GLU A 1 351 ? 8.401   16.612 15.465 0.65 31.93  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2    1 
ATOM   5711  O OE2    B GLU A 1 351 ? 9.631   17.660 19.874 0.35 20.32  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2    1 
ATOM   5712  H H      A GLU A 1 351 ? 7.603   21.751 16.962 0.65 21.22  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A H      1 
ATOM   5713  H H      B GLU A 1 351 ? 7.555   21.778 17.034 0.35 21.65  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A H      1 
ATOM   5714  H HA     A GLU A 1 351 ? 8.141   19.522 18.333 0.65 23.81  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HA     1 
ATOM   5715  H HA     B GLU A 1 351 ? 8.016   19.614 18.523 0.35 24.74  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HA     1 
ATOM   5716  H HB2    A GLU A 1 351 ? 10.106  20.495 16.530 0.65 25.74  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB2    1 
ATOM   5717  H HB2    B GLU A 1 351 ? 8.922   18.977 16.388 0.35 23.50  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB2    1 
ATOM   5718  H HB3    A GLU A 1 351 ? 10.292  19.240 17.487 0.65 25.74  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB3    1 
ATOM   5719  H HB3    B GLU A 1 351 ? 9.982   20.147 16.563 0.35 23.50  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB3    1 
ATOM   5720  H HG2    A GLU A 1 351 ? 8.400   19.134 15.438 0.65 23.70  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG2    1 
ATOM   5721  H HG2    B GLU A 1 351 ? 10.883  18.061 17.151 0.35 31.18  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG2    1 
ATOM   5722  H HG3    A GLU A 1 351 ? 9.924   18.813 15.123 0.65 23.70  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG3    1 
ATOM   5723  H HG3    B GLU A 1 351 ? 10.916  19.075 18.374 0.35 31.18  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG3    1 
ATOM   5724  N N      . THR A 1 352 ? 9.691   20.745 19.925 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 351 THR A N      1 
ATOM   5725  C CA     . THR A 1 352 ? 10.569  21.479 20.828 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA     1 
ATOM   5726  C C      . THR A 1 352 ? 11.744  20.558 21.123 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 351 THR A C      1 
ATOM   5727  O O      . THR A 1 352 ? 11.545  19.424 21.567 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 351 THR A O      1 
ATOM   5728  C CB     . THR A 1 352 ? 9.819   21.807 22.121 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB     1 
ATOM   5729  O OG1    . THR A 1 352 ? 8.680   22.620 21.812 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1    1 
ATOM   5730  C CG2    . THR A 1 352 ? 10.696  22.555 23.087 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2    1 
ATOM   5731  H H      . THR A 1 352 ? 9.534   19.943 20.194 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 351 THR A H      1 
ATOM   5732  H HA     . THR A 1 352 ? 10.889  22.308 20.438 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HA     1 
ATOM   5733  H HB     . THR A 1 352 ? 9.541   20.979 22.543 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HB     1 
ATOM   5734  H HG1    . THR A 1 352 ? 8.352   22.935 22.518 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG1    1 
ATOM   5735  H HG21   . THR A 1 352 ? 11.398  21.973 23.418 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG21   1 
ATOM   5736  H HG22   . THR A 1 352 ? 10.169  22.870 23.838 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG22   1 
ATOM   5737  H HG23   . THR A 1 352 ? 11.102  23.317 22.646 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG23   1 
ATOM   5738  N N      . LEU A 1 353 ? 12.962  21.045 20.896 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A N      1 
ATOM   5739  C CA     . LEU A 1 353 ? 14.175  20.260 21.091 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CA     1 
ATOM   5740  C C      . LEU A 1 353 ? 15.122  20.983 22.040 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A C      1 
ATOM   5741  O O      . LEU A 1 353 ? 15.311  22.197 21.937 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A O      1 
ATOM   5742  C CB     . LEU A 1 353 ? 14.896  20.026 19.759 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CB     1 
ATOM   5743  C CG     . LEU A 1 353 ? 14.043  19.567 18.577 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CG     1 
ATOM   5744  C CD1    . LEU A 1 353 ? 14.857  19.607 17.298 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD1    1 
ATOM   5745  C CD2    . LEU A 1 353 ? 13.515  18.176 18.856 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD2    1 
ATOM   5746  H H      . LEU A 1 353 ? 13.113  21.846 20.623 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A H      1 
ATOM   5747  H HA     . LEU A 1 353 ? 13.937  19.405 21.482 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HA     1 
ATOM   5748  H HB2    . LEU A 1 353 ? 15.315  20.860 19.496 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HB2    1 
ATOM   5749  H HB3    . LEU A 1 353 ? 15.571  19.345 19.901 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HB3    1 
ATOM   5750  H HG     . LEU A 1 353 ? 13.285  20.160 18.454 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HG     1 
ATOM   5751  H HD11   . LEU A 1 353 ? 15.123  20.523 17.121 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD11   1 
ATOM   5752  H HD12   . LEU A 1 353 ? 14.314  19.273 16.567 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD12   1 
ATOM   5753  H HD13   . LEU A 1 353 ? 15.644  19.050 17.407 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD13   1 
ATOM   5754  H HD21   . LEU A 1 353 ? 14.261  17.592 19.066 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD21   1 
ATOM   5755  H HD22   . LEU A 1 353 ? 13.051  17.850 18.070 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD22   1 
ATOM   5756  H HD23   . LEU A 1 353 ? 12.904  18.215 19.609 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD23   1 
ATOM   5757  N N      . ASP A 1 354 ? 15.747  20.234 22.941 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N      1 
ATOM   5758  C CA     . ASP A 1 354 ? 16.718  20.801 23.858 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA     1 
ATOM   5759  C C      . ASP A 1 354 ? 18.115  20.789 23.253 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C      1 
ATOM   5760  O O      . ASP A 1 354 ? 18.510  19.828 22.589 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O      1 
ATOM   5761  C CB     . ASP A 1 354 ? 16.755  19.978 25.150 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB     1 
ATOM   5762  C CG     . ASP A 1 354 ? 15.511  20.141 25.999 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG     1 
ATOM   5763  O OD1    . ASP A 1 354 ? 14.824  21.172 25.894 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1    1 
ATOM   5764  O OD2    . ASP A 1 354 ? 15.244  19.238 26.808 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2    1 
ATOM   5765  H H      . ASP A 1 354 ? 15.622  19.388 23.040 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A H      1 
ATOM   5766  H HA     . ASP A 1 354 ? 16.467  21.718 24.049 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A HA     1 
ATOM   5767  H HB2    . ASP A 1 354 ? 16.839  19.039 24.922 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A HB2    1 
ATOM   5768  H HB3    . ASP A 1 354 ? 17.517  20.259 25.680 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A HB3    1 
ATOM   5769  N N      . THR A 1 355 ? 18.876  21.842 23.528 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 354 THR A N      1 
ATOM   5770  C CA     . THR A 1 355 ? 20.296  21.929 23.185 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA     1 
ATOM   5771  C C      . THR A 1 355 ? 21.055  22.375 24.435 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 354 THR A C      1 
ATOM   5772  O O      . THR A 1 355 ? 20.430  22.618 25.474 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 354 THR A O      1 
ATOM   5773  C CB     . THR A 1 355 ? 20.520  22.848 21.975 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB     1 
ATOM   5774  O OG1    . THR A 1 355 ? 20.387  24.221 22.350 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1    1 
ATOM   5775  C CG2    . THR A 1 355 ? 19.566  22.528 20.820 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2    1 
ATOM   5776  H H      . THR A 1 355 ? 18.586  22.546 23.928 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 354 THR A H      1 
ATOM   5777  H HA     . THR A 1 355 ? 20.648  21.067 22.914 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HA     1 
ATOM   5778  H HB     . THR A 1 355 ? 21.422  22.697 21.652 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HB     1 
ATOM   5779  H HG1    . THR A 1 355 ? 21.075  24.475 22.759 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG1    1 
ATOM   5780  H HG21   . THR A 1 355 ? 19.618  21.585 20.599 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG21   1 
ATOM   5781  H HG22   . THR A 1 355 ? 19.807  23.048 20.037 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG22   1 
ATOM   5782  H HG23   . THR A 1 355 ? 18.655  22.743 21.073 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG23   1 
ATOM   5783  N N      . PRO A 1 356 ? 22.387  22.484 24.402 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A N      1 
ATOM   5784  C CA     . PRO A 1 356 ? 23.114  22.748 25.660 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CA     1 
ATOM   5785  C C      . PRO A 1 356 ? 22.644  23.968 26.429 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A C      1 
ATOM   5786  O O      . PRO A 1 356 ? 22.631  23.915 27.664 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A O      1 
ATOM   5787  C CB     . PRO A 1 356 ? 24.577  22.840 25.208 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CB     1 
ATOM   5788  C CG     . PRO A 1 356 ? 24.627  21.865 24.069 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CG     1 
ATOM   5789  C CD     . PRO A 1 356 ? 23.315  22.088 23.325 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CD     1 
ATOM   5790  H HA     . PRO A 1 356 ? 23.019  21.981 26.247 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HA     1 
ATOM   5791  H HB2    . PRO A 1 356 ? 24.786  23.741 24.915 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HB2    1 
ATOM   5792  H HB3    . PRO A 1 356 ? 25.172  22.579 25.927 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HB3    1 
ATOM   5793  H HG2    . PRO A 1 356 ? 25.388  22.057 23.500 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HG2    1 
ATOM   5794  H HG3    . PRO A 1 356 ? 24.686  20.959 24.409 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HG3    1 
ATOM   5795  H HD2    . PRO A 1 356 ? 23.405  22.795 22.668 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HD2    1 
ATOM   5796  H HD3    . PRO A 1 356 ? 23.018  21.271 22.895 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HD3    1 
ATOM   5797  N N      . MET A 1 357 ? 22.327  25.079 25.751 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 356 MET A N      1 
ATOM   5798  C CA     . MET A 1 357 ? 21.955  26.334 26.399 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CA     1 
ATOM   5799  C C      . MET A 1 357 ? 20.717  26.974 25.772 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 356 MET A C      1 
ATOM   5800  O O      . MET A 1 357 ? 20.396  28.126 26.098 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 356 MET A O      1 
ATOM   5801  C CB     . MET A 1 357 ? 23.130  27.309 26.402 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CB     1 
ATOM   5802  C CG     . MET A 1 357 ? 24.326  26.757 27.161 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CG     1 
ATOM   5803  S SD     . MET A 1 357 ? 25.710  27.903 27.325 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 356 MET A SD     1 
ATOM   5804  C CE     . MET A 1 357 ? 25.132  28.880 28.701 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CE     1 
ATOM   5805  H H      . MET A 1 357 ? 22.320  25.127 24.892 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 356 MET A H      1 
ATOM   5806  H HA     . MET A 1 357 ? 21.745  26.150 27.328 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HA     1 
ATOM   5807  H HB2    . MET A 1 357 ? 23.404  27.481 25.488 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HB2    1 
ATOM   5808  H HB3    . MET A 1 357 ? 22.856  28.137 26.828 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HB3    1 
ATOM   5809  H HG2    . MET A 1 357 ? 24.039  26.516 28.056 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HG2    1 
ATOM   5810  H HG3    . MET A 1 357 ? 24.652  25.972 26.695 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HG3    1 
ATOM   5811  H HE1    . MET A 1 357 ? 25.853  29.453 29.006 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HE1    1 
ATOM   5812  H HE2    . MET A 1 357 ? 24.380  29.420 28.411 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HE2    1 
ATOM   5813  H HE3    . MET A 1 357 ? 24.856  28.286 29.416 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HE3    1 
ATOM   5814  N N      . HIS A 1 358 ? 20.023  26.260 24.882 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A N      1 
ATOM   5815  C CA     . HIS A 1 358 ? 18.906  26.789 24.120 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CA     1 
ATOM   5816  C C      . HIS A 1 358 ? 17.825  25.718 23.995 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A C      1 
ATOM   5817  O O      . HIS A 1 358 ? 18.006  24.561 24.391 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A O      1 
ATOM   5818  C CB     . HIS A 1 358 ? 19.308  27.144 22.674 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CB     1 
ATOM   5819  C CG     . HIS A 1 358 ? 20.325  28.235 22.547 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CG     1 
ATOM   5820  N ND1    . HIS A 1 358 ? 21.655  28.080 22.877 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A ND1    1 
ATOM   5821  C CD2    . HIS A 1 358 ? 20.210  29.479 22.028 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CD2    1 
ATOM   5822  C CE1    . HIS A 1 358 ? 22.303  29.202 22.613 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CE1    1 
ATOM   5823  N NE2    . HIS A 1 358 ? 21.449  30.065 22.096 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A NE2    1 
ATOM   5824  H H      . HIS A 1 358 ? 20.192  25.437 24.699 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A H      1 
ATOM   5825  H HA     . HIS A 1 358 ? 18.581  27.570 24.596 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HA     1 
ATOM   5826  H HB2    . HIS A 1 358 ? 19.678  26.352 22.256 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HB2    1 
ATOM   5827  H HB3    . HIS A 1 358 ? 18.514  27.431 22.197 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HB3    1 
ATOM   5828  H HD2    . HIS A 1 358 ? 19.435  29.866 21.689 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HD2    1 
ATOM   5829  H HE1    . HIS A 1 358 ? 23.207  29.357 22.767 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HE1    1 
ATOM   5830  H HE2    . HIS A 1 358 ? 21.639  30.865 21.842 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HE2    1 
ATOM   5831  N N      . ARG A 1 359 ? 16.686  26.124 23.445 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A N      1 
ATOM   5832  C CA     . ARG A 1 359 ? 15.708  25.217 22.870 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CA     1 
ATOM   5833  C C      . ARG A 1 359 ? 15.474  25.610 21.424 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A C      1 
ATOM   5834  O O      . ARG A 1 359 ? 15.580  26.786 21.066 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A O      1 
ATOM   5835  C CB     . ARG A 1 359 ? 14.367  25.196 23.590 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CB     1 
ATOM   5836  C CG     . ARG A 1 359 ? 14.361  24.203 24.721 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CG     1 
ATOM   5837  C CD     . ARG A 1 359 ? 14.469  24.815 26.032 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CD     1 
ATOM   5838  N NE     . ARG A 1 359 ? 14.286  23.835 27.088 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NE     1 
ATOM   5839  C CZ     . ARG A 1 359 ? 14.011  24.172 28.334 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CZ     1 
ATOM   5840  N NH1    . ARG A 1 359 ? 13.767  25.429 28.661 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH1    1 
ATOM   5841  N NH2    . ARG A 1 359 ? 14.043  23.243 29.280 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH2    1 
ATOM   5842  H H      . ARG A 1 359 ? 16.451  26.950 23.393 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A H      1 
ATOM   5843  H HA     . ARG A 1 359 ? 16.067  24.318 22.933 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HA     1 
ATOM   5844  H HB2    . ARG A 1 359 ? 14.187  26.077 23.955 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HB2    1 
ATOM   5845  H HB3    . ARG A 1 359 ? 13.671  24.949 22.962 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HB3    1 
ATOM   5846  H HG2    . ARG A 1 359 ? 13.529  23.705 24.695 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HG2    1 
ATOM   5847  H HG3    . ARG A 1 359 ? 15.112  23.600 24.613 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HG3    1 
ATOM   5848  H HD2    . ARG A 1 359 ? 15.350  25.210 26.131 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HD2    1 
ATOM   5849  H HD3    . ARG A 1 359 ? 13.787  25.498 26.126 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HD3    1 
ATOM   5850  H HE     . ARG A 1 359 ? 14.359  23.000 26.893 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HE     1 
ATOM   5851  H HH11   . ARG A 1 359 ? 13.787  26.042 28.058 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH11   1 
ATOM   5852  H HH12   . ARG A 1 359 ? 13.589  25.635 29.477 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH12   1 
ATOM   5853  H HH21   . ARG A 1 359 ? 14.241  22.431 29.078 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH21   1 
ATOM   5854  H HH22   . ARG A 1 359 ? 13.865  23.452 30.095 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH22   1 
ATOM   5855  N N      . ILE A 1 360 ? 15.129  24.615 20.615 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A N      1 
ATOM   5856  C CA     . ILE A 1 360 ? 14.693  24.813 19.242 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CA     1 
ATOM   5857  C C      . ILE A 1 360 ? 13.195  24.583 19.186 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A C      1 
ATOM   5858  O O      . ILE A 1 360 ? 12.712  23.533 19.626 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A O      1 
ATOM   5859  C CB     . ILE A 1 360 ? 15.373  23.808 18.296 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CB     1 
ATOM   5860  C CG1    . ILE A 1 360 ? 16.892  23.893 18.396 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG1    1 
ATOM   5861  C CG2    . ILE A 1 360 ? 14.906  24.038 16.871 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG2    1 
ATOM   5862  C CD1    . ILE A 1 360 ? 17.628  22.748 17.717 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CD1    1 
ATOM   5863  H H      . ILE A 1 360 ? 15.140  23.788 20.849 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A H      1 
ATOM   5864  H HA     . ILE A 1 360 ? 14.904  25.721 18.974 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HA     1 
ATOM   5865  H HB     . ILE A 1 360 ? 15.116  22.914 18.568 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HB     1 
ATOM   5866  H HG12   . ILE A 1 360 ? 17.185  24.719 17.979 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG12   1 
ATOM   5867  H HG13   . ILE A 1 360 ? 17.142  23.888 19.333 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG13   1 
ATOM   5868  H HG21   . ILE A 1 360 ? 13.991  23.726 16.785 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG21   1 
ATOM   5869  H HG22   . ILE A 1 360 ? 15.482  23.544 16.267 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG22   1 
ATOM   5870  H HG23   . ILE A 1 360 ? 14.953  24.986 16.672 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG23   1 
ATOM   5871  H HD11   . ILE A 1 360 ? 17.300  21.908 18.073 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HD11   1 
ATOM   5872  H HD12   . ILE A 1 360 ? 18.578  22.835 17.894 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HD12   1 
ATOM   5873  H HD13   . ILE A 1 360 ? 17.464  22.790 16.762 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HD13   1 
ATOM   5874  N N      . LEU A 1 361 ? 12.463  25.553 18.648 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N      1 
ATOM   5875  C CA     . LEU A 1 361 ? 11.066  25.364 18.289 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA     1 
ATOM   5876  C C      . LEU A 1 361 ? 10.967  25.246 16.777 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C      1 
ATOM   5877  O O      . LEU A 1 361 ? 11.573  26.039 16.048 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O      1 
ATOM   5878  C CB     . LEU A 1 361 ? 10.161  26.514 18.716 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB     1 
ATOM   5879  C CG     . LEU A 1 361 ? 10.313  26.979 20.148 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG     1 
ATOM   5880  C CD1    . LEU A 1 361 ? 9.266   28.068 20.446 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1    1 
ATOM   5881  C CD2    . LEU A 1 361 ? 10.224  25.816 21.103 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2    1 
ATOM   5882  H H      . LEU A 1 361 ? 12.761  26.342 18.481 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A H      1 
ATOM   5883  H HA     . LEU A 1 361 ? 10.761  24.559 18.735 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HA     1 
ATOM   5884  H HB2    . LEU A 1 361 ? 10.349  27.275 18.145 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HB2    1 
ATOM   5885  H HB3    . LEU A 1 361 ? 9.240   26.232 18.601 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HB3    1 
ATOM   5886  H HG     . LEU A 1 361 ? 11.190  27.370 20.282 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HG     1 
ATOM   5887  H HD11   . LEU A 1 361 ? 9.431   28.831 19.869 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD11   1 
ATOM   5888  H HD12   . LEU A 1 361 ? 9.341   28.333 21.375 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD12   1 
ATOM   5889  H HD13   . LEU A 1 361 ? 8.380   27.710 20.275 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD13   1 
ATOM   5890  H HD21   . LEU A 1 361 ? 9.415   25.314 20.915 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD21   1 
ATOM   5891  H HD22   . LEU A 1 361 ? 10.199  26.155 22.012 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD22   1 
ATOM   5892  H HD23   . LEU A 1 361 ? 11.001  25.248 20.983 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD23   1 
ATOM   5893  N N      . LEU A 1 362 ? 10.237  24.248 16.306 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A N      1 
ATOM   5894  C CA     . LEU A 1 362 ? 9.926   24.141 14.892 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CA     1 
ATOM   5895  C C      . LEU A 1 362 ? 8.439   24.372 14.686 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A C      1 
ATOM   5896  O O      . LEU A 1 362 ? 7.615   23.846 15.437 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A O      1 
ATOM   5897  C CB     . LEU A 1 362 ? 10.290  22.766 14.348 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CB     1 
ATOM   5898  C CG     . LEU A 1 362 ? 11.773  22.398 14.389 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CG     1 
ATOM   5899  C CD1    . LEU A 1 362 ? 11.960  20.981 13.819 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD1    1 
ATOM   5900  C CD2    . LEU A 1 362 ? 12.630  23.405 13.658 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD2    1 
ATOM   5901  H H      . LEU A 1 362 ? 9.909   23.617 16.789 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A H      1 
ATOM   5902  H HA     . LEU A 1 362 ? 10.428  24.811 14.402 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HA     1 
ATOM   5903  H HB2    . LEU A 1 362 ? 9.814   22.100 14.869 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HB2    1 
ATOM   5904  H HB3    . LEU A 1 362 ? 10.009  22.724 13.421 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HB3    1 
ATOM   5905  H HG     . LEU A 1 362 ? 12.077  22.410 15.310 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HG     1 
ATOM   5906  H HD11   . LEU A 1 362 ? 11.529  20.344 14.410 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD11   1 
ATOM   5907  H HD12   . LEU A 1 362 ? 12.909  20.788 13.760 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD12   1 
ATOM   5908  H HD13   . LEU A 1 362 ? 11.558  20.940 12.938 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD13   1 
ATOM   5909  H HD21   . LEU A 1 362 ? 12.289  23.513 12.756 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD21   1 
ATOM   5910  H HD22   . LEU A 1 362 ? 13.543  23.081 13.630 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD22   1 
ATOM   5911  H HD23   . LEU A 1 362 ? 12.593  24.252 14.129 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD23   1 
ATOM   5912  N N      . ALA A 1 363 ? 8.103   25.161 13.674 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A N      1 
ATOM   5913  C CA     . ALA A 1 363 ? 6.723   25.490 13.365 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CA     1 
ATOM   5914  C C      . ALA A 1 363 ? 6.481   25.335 11.873 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A C      1 
ATOM   5915  O O      . ALA A 1 363 ? 7.370   25.577 11.056 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A O      1 
ATOM   5916  C CB     . ALA A 1 363 ? 6.385   26.917 13.815 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CB     1 
ATOM   5917  H H      . ALA A 1 363 ? 8.671   25.524 13.141 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A H      1 
ATOM   5918  H HA     . ALA A 1 363 ? 6.125   24.878 13.823 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HA     1 
ATOM   5919  H HB1    . ALA A 1 363 ? 5.473   27.122 13.556 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HB1    1 
ATOM   5920  H HB2    . ALA A 1 363 ? 6.475   26.973 14.780 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HB2    1 
ATOM   5921  H HB3    . ALA A 1 363 ? 6.997   27.536 13.389 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HB3    1 
ATOM   5922  N N      . ARG A 1 364 ? 5.277   24.893 11.532 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A N      1 
ATOM   5923  C CA     . ARG A 1 364 ? 4.841   24.744 10.153 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CA     1 
ATOM   5924  C C      . ARG A 1 364 ? 3.650   25.666 9.923  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A C      1 
ATOM   5925  O O      . ARG A 1 364 ? 3.100   26.250 10.862 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A O      1 
ATOM   5926  C CB     . ARG A 1 364 ? 4.424   23.298 9.840  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CB     1 
ATOM   5927  C CG     . ARG A 1 364 ? 3.280   22.800 10.725 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CG     1 
ATOM   5928  C CD     . ARG A 1 364 ? 2.708   21.449 10.324 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CD     1 
ATOM   5929  N NE     . ARG A 1 364 ? 1.990   21.617 9.067  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NE     1 
ATOM   5930  C CZ     . ARG A 1 364 ? 1.665   20.636 8.240  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CZ     1 
ATOM   5931  N NH1    . ARG A 1 364 ? 2.024   19.386 8.477  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH1    1 
ATOM   5932  N NH2    . ARG A 1 364 ? 0.984   20.922 7.134  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH2    1 
ATOM   5933  H H      . ARG A 1 364 ? 4.676   24.665 12.103 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A H      1 
ATOM   5934  H HA     . ARG A 1 364 ? 5.571   24.982 9.560  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HA     1 
ATOM   5935  H HB2    . ARG A 1 364 ? 4.132   23.247 8.917  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HB2    1 
ATOM   5936  H HB3    . ARG A 1 364 ? 5.186   22.713 9.979  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HB3    1 
ATOM   5937  H HG2    . ARG A 1 364 ? 3.605   22.720 11.636 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HG2    1 
ATOM   5938  H HG3    . ARG A 1 364 ? 2.557   23.446 10.687 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HG3    1 
ATOM   5939  H HD2    . ARG A 1 364 ? 3.425   20.807 10.199 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HD2    1 
ATOM   5940  H HD3    . ARG A 1 364 ? 2.093   21.131 11.003 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HD3    1 
ATOM   5941  H HE     . ARG A 1 364 ? 1.761   22.416 8.845  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HE     1 
ATOM   5942  H HH11   . ARG A 1 364 ? 2.480   19.196 9.181  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH11   1 
ATOM   5943  H HH12   . ARG A 1 364 ? 1.802   18.763 7.927  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH12   1 
ATOM   5944  H HH21   . ARG A 1 364 ? 0.761   21.735 6.964  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH21   1 
ATOM   5945  H HH22   . ARG A 1 364 ? 0.766   20.293 6.589  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH22   1 
ATOM   5946  N N      . ARG A 1 365 ? 3.222   25.773 8.667  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A N      1 
ATOM   5947  C CA     . ARG A 1 365 ? 1.970   26.462 8.384  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CA     1 
ATOM   5948  C C      . ARG A 1 365 ? 0.809   25.745 9.064  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A C      1 
ATOM   5949  O O      . ARG A 1 365 ? 0.728   24.514 9.060  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A O      1 
ATOM   5950  C CB     . ARG A 1 365 ? 1.757   26.530 6.874  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CB     1 
ATOM   5951  C CG     . ARG A 1 365 ? 2.712   27.508 6.215  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CG     1 
ATOM   5952  C CD     . ARG A 1 365 ? 2.380   27.668 4.744  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CD     1 
ATOM   5953  N NE     . ARG A 1 365 ? 3.216   28.630 4.029  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NE     1 
ATOM   5954  C CZ     . ARG A 1 365 ? 3.208   29.946 4.210  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CZ     1 
ATOM   5955  N NH1    . ARG A 1 365 ? 2.670   30.497 5.286  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH1    1 
ATOM   5956  N NH2    . ARG A 1 365 ? 3.789   30.726 3.300  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH2    1 
ATOM   5957  H H      . ARG A 1 365 ? 3.630   25.462 7.977  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A H      1 
ATOM   5958  H HA     . ARG A 1 365 ? 2.000   27.369 8.726  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HA     1 
ATOM   5959  H HB2    . ARG A 1 365 ? 1.907   25.652 6.490  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HB2    1 
ATOM   5960  H HB3    . ARG A 1 365 ? 0.850   26.821 6.692  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HB3    1 
ATOM   5961  H HG2    . ARG A 1 365 ? 2.637   28.374 6.645  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HG2    1 
ATOM   5962  H HG3    . ARG A 1 365 ? 3.620   27.176 6.292  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HG3    1 
ATOM   5963  H HD2    . ARG A 1 365 ? 2.488   26.809 4.307  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HD2    1 
ATOM   5964  H HD3    . ARG A 1 365 ? 1.461   27.967 4.666  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HD3    1 
ATOM   5965  H HE     . ARG A 1 365 ? 3.760   28.318 3.441  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HE     1 
ATOM   5966  H HH11   . ARG A 1 365 ? 2.314   30.000 5.891  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH11   1 
ATOM   5967  H HH12   . ARG A 1 365 ? 2.677   31.352 5.381  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH12   1 
ATOM   5968  H HH21   . ARG A 1 365 ? 4.161   30.377 2.609  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH21   1 
ATOM   5969  H HH22   . ARG A 1 365 ? 3.791   31.580 3.405  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH22   1 
ATOM   5970  N N      . ALA A 1 366 ? -0.101  26.524 9.643  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A N      1 
ATOM   5971  C CA     . ALA A 1 366 ? -1.239  25.938 10.334 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CA     1 
ATOM   5972  C C      . ALA A 1 366 ? -2.145  25.199 9.356  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A C      1 
ATOM   5973  O O      . ALA A 1 366 ? -2.276  25.572 8.187  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A O      1 
ATOM   5974  C CB     . ALA A 1 366 ? -2.044  27.024 11.043 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CB     1 
ATOM   5975  H H      . ALA A 1 366 ? -0.081  27.383 9.649  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A H      1 
ATOM   5976  H HA     . ALA A 1 366 ? -0.917  25.305 10.995 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HA     1 
ATOM   5977  H HB1    . ALA A 1 366 ? -2.806  26.617 11.483 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HB1    1 
ATOM   5978  H HB2    . ALA A 1 366 ? -1.477  27.460 11.699 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HB2    1 
ATOM   5979  H HB3    . ALA A 1 366 ? -2.348  27.671 10.387 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HB3    1 
ATOM   5980  N N      . THR A 1 367 ? -2.786  24.146 9.853  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 366 THR A N      1 
ATOM   5981  C CA     . THR A 1 367 ? -3.699  23.347 9.049  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CA     1 
ATOM   5982  C C      . THR A 1 367 ? -5.166  23.635 9.328  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 366 THR A C      1 
ATOM   5983  O O      . THR A 1 367 ? -6.002  23.433 8.442  1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 366 THR A O      1 
ATOM   5984  C CB     . THR A 1 367 ? -3.425  21.858 9.277  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CB     1 
ATOM   5985  O OG1    . THR A 1 367 ? -3.537  21.554 10.673 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 366 THR A OG1    1 
ATOM   5986  C CG2    . THR A 1 367 ? -2.024  21.504 8.805  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CG2    1 
ATOM   5987  H H      . THR A 1 367 ? -2.707  23.871 10.665 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 366 THR A H      1 
ATOM   5988  H HA     . THR A 1 367 ? -3.542  23.541 8.111  1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HA     1 
ATOM   5989  H HB     . THR A 1 367 ? -4.068  21.330 8.779  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HB     1 
ATOM   5990  H HG1    . THR A 1 367 ? -2.978  22.003 11.110 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG1    1 
ATOM   5991  H HG21   . THR A 1 367 ? -1.899  21.798 7.888  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG21   1 
ATOM   5992  H HG22   . THR A 1 367 ? -1.891  20.544 8.848  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG22   1 
ATOM   5993  H HG23   . THR A 1 367 ? -1.364  21.939 9.367  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG23   1 
ATOM   5994  N N      A GLU A 1 368 ? -5.501  24.127 10.520 0.60 37.98  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A N      1 
ATOM   5995  C CA     A GLU A 1 368 ? -6.901  24.271 10.880 0.60 47.46  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CA     1 
ATOM   5996  C C      A GLU A 1 368 ? -7.264  25.745 11.022 0.60 41.63  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A C      1 
ATOM   5997  O O      A GLU A 1 368 ? -6.401  26.578 11.315 0.60 39.36  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A O      1 
ATOM   5998  C CB     A GLU A 1 368 ? -7.224  23.564 12.204 0.60 37.61  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CB     1 
ATOM   5999  C CG     A GLU A 1 368 ? -7.248  22.039 12.114 0.60 55.90  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CG     1 
ATOM   6000  C CD     A GLU A 1 368 ? -6.715  21.353 13.365 0.60 63.14  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CD     1 
ATOM   6001  O OE1    A GLU A 1 368 ? -6.084  22.026 14.206 0.60 67.47  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE1    1 
ATOM   6002  O OE2    A GLU A 1 368 ? -6.931  20.130 13.506 0.60 70.87  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE2    1 
ATOM   6003  H H      . GLU A 1 368 ? -4.942  24.378 11.123 0.60 45.56  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A H      1 
ATOM   6004  H HA     . GLU A 1 368 ? -7.446  23.872 10.184 0.60 56.96  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HA     1 
ATOM   6005  H HB2    . GLU A 1 368 ? -6.551  23.810 12.858 0.60 45.12  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HB2    1 
ATOM   6006  H HB3    . GLU A 1 368 ? -8.100  23.855 12.504 0.60 45.12  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HB3    1 
ATOM   6007  H HG2    . GLU A 1 368 ? -8.163  21.747 11.982 0.60 67.08  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HG2    1 
ATOM   6008  H HG3    . GLU A 1 368 ? -6.699  21.761 11.365 0.60 67.08  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HG3    1 
ATOM   6009  N N      A PRO A 1 369 ? -8.528  26.097 10.812 0.60 56.87  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A N      1 
ATOM   6010  C CA     A PRO A 1 369 ? -8.925  27.505 10.871 0.60 47.66  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CA     1 
ATOM   6011  C C      A PRO A 1 369 ? -9.160  27.960 12.302 0.60 31.14  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A C      1 
ATOM   6012  O O      A PRO A 1 369 ? -9.295  27.161 13.230 0.60 35.41  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A O      1 
ATOM   6013  C CB     A PRO A 1 369 ? -10.240 27.521 10.084 0.60 38.91  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CB     1 
ATOM   6014  C CG     A PRO A 1 369 ? -10.832 26.168 10.361 0.60 48.48  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CG     1 
ATOM   6015  C CD     A PRO A 1 369 ? -9.662  25.213 10.478 0.60 40.76  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CD     1 
ATOM   6016  H HA     A PRO A 1 369 ? -8.266  28.075 10.445 0.60 57.19  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HA     1 
ATOM   6017  H HB2    A PRO A 1 369 ? -10.817 28.230 10.408 0.60 46.70  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HB2    1 
ATOM   6018  H HB3    A PRO A 1 369 ? -10.064 27.642 9.138  0.60 46.70  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HB3    1 
ATOM   6019  H HG2    A PRO A 1 369 ? -11.336 26.195 11.189 0.60 58.18  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HG2    1 
ATOM   6020  H HG3    A PRO A 1 369 ? -11.412 25.910 9.628  0.60 58.18  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HG3    1 
ATOM   6021  H HD2    A PRO A 1 369 ? -9.815  24.566 11.184 0.60 48.92  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HD2    1 
ATOM   6022  H HD3    A PRO A 1 369 ? -9.506  24.755 9.637  0.60 48.92  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HD3    1 
ATOM   6023  N N      A SER A 1 370 ? -9.204  29.278 12.469 0.60 38.87  ? ? ? ? ? ? 369 SER A N      1 
ATOM   6024  C CA     A SER A 1 370 ? -9.636  29.833 13.741 0.60 47.81  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CA     1 
ATOM   6025  C C      A SER A 1 370 ? -11.056 29.367 14.038 0.60 27.49  ? ? ? ? ? ? 369 SER A C      1 
ATOM   6026  O O      A SER A 1 370 ? -11.835 29.059 13.132 0.60 32.81  ? ? ? ? ? ? 369 SER A O      1 
ATOM   6027  C CB     A SER A 1 370 ? -9.610  31.359 13.697 0.60 46.40  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CB     1 
ATOM   6028  O OG     A SER A 1 370 ? -10.133 31.898 14.901 0.60 40.30  ? ? ? ? ? ? 369 SER A OG     1 
ATOM   6029  H H      A SER A 1 370 ? -8.992  29.860 11.872 0.60 46.65  ? ? ? ? ? ? 369 SER A H      1 
ATOM   6030  H HA     A SER A 1 370 ? -9.039  29.539 14.446 0.60 57.38  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HA     1 
ATOM   6031  H HB2    A SER A 1 370 ? -8.694  31.657 13.587 0.60 55.68  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HB2    1 
ATOM   6032  H HB3    A SER A 1 370 ? -10.150 31.664 12.952 0.60 55.68  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HB3    1 
ATOM   6033  H HG     A SER A 1 370 ? -10.131 32.737 14.864 0.60 48.36  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HG     1 
ATOM   6034  N N      A ALA A 1 371 ? -11.393 29.316 15.324 0.60 39.08  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A N      1 
ATOM   6035  C CA     A ALA A 1 371 ? -12.739 28.921 15.710 0.60 34.50  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CA     1 
ATOM   6036  C C      A ALA A 1 371 ? -13.750 30.041 15.516 0.60 26.70  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A C      1 
ATOM   6037  O O      A ALA A 1 371 ? -14.955 29.772 15.497 0.60 30.54  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A O      1 
ATOM   6038  C CB     A ALA A 1 371 ? -12.760 28.495 17.175 0.60 38.41  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CB     1 
ATOM   6039  H H      A ALA A 1 371 ? -10.869 29.502 15.979 0.60 46.90  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A H      1 
ATOM   6040  H HA     A ALA A 1 371 ? -13.005 28.165 15.164 0.60 41.40  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HA     1 
ATOM   6041  H HB1    A ALA A 1 371 ? -12.931 29.273 17.728 0.60 46.09  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HB1    1 
ATOM   6042  H HB2    A ALA A 1 371 ? -13.462 27.838 17.302 0.60 46.09  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HB2    1 
ATOM   6043  H HB3    A ALA A 1 371 ? -11.900 28.109 17.404 0.60 46.09  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HB3    1 
ATOM   6044  N N      A VAL A 1 372 ? -13.291 31.280 15.392 0.60 27.98  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A N      1 
ATOM   6045  C CA     A VAL A 1 372 ? -14.160 32.414 15.091 0.60 35.42  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CA     1 
ATOM   6046  C C      A VAL A 1 372 ? -14.193 32.576 13.574 0.60 35.04  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A C      1 
ATOM   6047  O O      A VAL A 1 372 ? -13.125 32.716 12.957 0.60 25.67  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A O      1 
ATOM   6048  C CB     A VAL A 1 372 ? -13.659 33.694 15.772 0.60 22.70  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CB     1 
ATOM   6049  C CG1    A VAL A 1 372 ? -14.450 34.902 15.279 0.60 26.51  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG1    1 
ATOM   6050  C CG2    A VAL A 1 372 ? -13.752 33.551 17.291 0.60 32.95  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG2    1 
ATOM   6051  H H      A VAL A 1 372 ? -12.463 31.496 15.480 0.60 33.58  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A H      1 
ATOM   6052  H HA     A VAL A 1 372 ? -15.060 32.233 15.404 0.60 42.51  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HA     1 
ATOM   6053  H HB     A VAL A 1 372 ? -12.728 33.839 15.543 0.60 27.23  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HB     1 
ATOM   6054  H HG11   A VAL A 1 372 ? -14.181 35.107 14.370 0.60 31.81  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG11   1 
ATOM   6055  H HG12   A VAL A 1 372 ? -14.265 35.659 15.857 0.60 31.81  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG12   1 
ATOM   6056  H HG13   A VAL A 1 372 ? -15.397 34.692 15.303 0.60 31.81  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG13   1 
ATOM   6057  H HG21   A VAL A 1 372 ? -14.677 33.391 17.537 0.60 39.54  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG21   1 
ATOM   6058  H HG22   A VAL A 1 372 ? -13.437 34.370 17.705 0.60 39.54  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG22   1 
ATOM   6059  H HG23   A VAL A 1 372 ? -13.201 32.805 17.573 0.60 39.54  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG23   1 
ATOM   6060  N N      A PRO A 1 373 ? -15.367 32.540 12.942 0.60 26.11  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A N      1 
ATOM   6061  C CA     A PRO A 1 373 ? -15.424 32.627 11.477 0.60 38.92  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CA     1 
ATOM   6062  C C      A PRO A 1 373 ? -15.045 34.010 10.965 0.60 36.34  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A C      1 
ATOM   6063  O O      A PRO A 1 373 ? -14.937 34.982 11.715 0.60 30.11  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A O      1 
ATOM   6064  C CB     A PRO A 1 373 ? -16.890 32.311 11.152 0.60 33.20  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CB     1 
ATOM   6065  C CG     A PRO A 1 373 ? -17.405 31.597 12.342 0.60 45.78  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CG     1 
ATOM   6066  C CD     A PRO A 1 373 ? -16.679 32.188 13.515 0.60 32.91  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CD     1 
ATOM   6067  H HA     A PRO A 1 373 ? -14.838 31.962 11.082 0.60 46.70  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HA     1 
ATOM   6068  H HB2    A PRO A 1 373 ? -17.380 33.135 11.003 0.60 39.85  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HB2    1 
ATOM   6069  H HB3    A PRO A 1 373 ? -16.939 31.749 10.363 0.60 39.85  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HB3    1 
ATOM   6070  H HG2    A PRO A 1 373 ? -18.361 31.740 12.422 0.60 54.93  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HG2    1 
ATOM   6071  H HG3    A PRO A 1 373 ? -17.217 30.649 12.263 0.60 54.93  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HG3    1 
ATOM   6072  H HD2    A PRO A 1 373 ? -17.137 32.977 13.846 0.60 39.49  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HD2    1 
ATOM   6073  H HD3    A PRO A 1 373 ? -16.584 31.537 14.228 0.60 39.49  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HD3    1 
ATOM   6074  N N      A GLU A 1 374 ? -14.845 34.079 9.647  0.60 29.19  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A N      1 
ATOM   6075  C CA     A GLU A 1 374 ? -14.552 35.344 8.987  0.60 36.54  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CA     1 
ATOM   6076  C C      A GLU A 1 374 ? -15.735 36.296 9.118  0.60 36.17  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A C      1 
ATOM   6077  O O      A GLU A 1 374 ? -16.900 35.888 9.087  0.60 35.73  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A O      1 
ATOM   6078  C CB     A GLU A 1 374 ? -14.285 35.119 7.495  0.60 34.03  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CB     1 
ATOM   6079  C CG     A GLU A 1 374 ? -12.949 34.492 7.143  0.60 46.67  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CG     1 
ATOM   6080  C CD     A GLU A 1 374 ? -11.897 35.521 6.766  0.60 38.47  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CD     1 
ATOM   6081  O OE1    A GLU A 1 374 ? -11.221 36.017 7.690  0.60 31.90  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE1    1 
ATOM   6082  O OE2    A GLU A 1 374 ? -11.747 35.832 5.558  0.60 37.13  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE2    1 
ATOM   6083  H H      A GLU A 1 374 ? -14.876 33.405 9.114  0.60 35.03  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A H      1 
ATOM   6084  H HA     A GLU A 1 374 ? -13.767 35.737 9.399  0.60 43.85  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HA     1 
ATOM   6085  H HB2    A GLU A 1 374 ? -14.976 34.534 7.149  0.60 40.84  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HB2    1 
ATOM   6086  H HB3    A GLU A 1 374 ? -14.323 35.979 7.048  0.60 40.84  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HB3    1 
ATOM   6087  H HG2    A GLU A 1 374 ? -12.621 33.995 7.910  0.60 56.01  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HG2    1 
ATOM   6088  H HG3    A GLU A 1 374 ? -13.069 33.895 6.388  0.60 56.01  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HG3    1 
ATOM   6089  N N      A GLY A 1 375 ? -15.427 37.582 9.234  0.60 27.55  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A N      1 
ATOM   6090  C CA     A GLY A 1 375 ? -16.450 38.595 9.375  0.60 24.73  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A CA     1 
ATOM   6091  C C      A GLY A 1 375 ? -16.036 39.705 10.315 0.60 19.54  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A C      1 
ATOM   6092  O O      A GLY A 1 375 ? -14.940 39.677 10.885 0.60 23.92  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A O      1 
ATOM   6093  H H      A GLY A 1 375 ? -14.624 37.892 9.234  0.60 33.06  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A H      1 
ATOM   6094  H HA2    A GLY A 1 375 ? -16.639 38.984 8.506  0.60 29.67  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A HA2    1 
ATOM   6095  H HA3    A GLY A 1 375 ? -17.260 38.187 9.720  0.60 29.67  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A HA3    1 
ATOM   6096  N N      A GLN A 1 376 ? -16.930 40.671 10.522 0.60 20.66  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A N      1 
ATOM   6097  C CA     A GLN A 1 376 ? -16.571 41.854 11.295 0.60 28.66  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CA     1 
ATOM   6098  C C      A GLN A 1 376 ? -16.185 41.515 12.733 0.60 21.32  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A C      1 
ATOM   6099  O O      A GLN A 1 376 ? -15.316 42.175 13.314 0.60 20.81  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A O      1 
ATOM   6100  C CB     A GLN A 1 376 ? -17.716 42.860 11.269 0.60 26.82  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CB     1 
ATOM   6101  C CG     A GLN A 1 376 ? -17.298 44.211 11.775 0.60 23.21  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CG     1 
ATOM   6102  C CD     A GLN A 1 376 ? -18.277 45.291 11.408 0.60 20.02  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CD     1 
ATOM   6103  O OE1    A GLN A 1 376 ? -19.451 45.027 11.176 0.60 23.22  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A OE1    1 
ATOM   6104  N NE2    A GLN A 1 376 ? -17.802 46.524 11.370 0.60 24.56  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A NE2    1 
ATOM   6105  H H      A GLN A 1 376 ? -17.739 40.665 10.229 0.60 24.79  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A H      1 
ATOM   6106  H HA     A GLN A 1 376 ? -15.794 42.259 10.879 0.60 34.39  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HA     1 
ATOM   6107  H HB2    A GLN A 1 376 ? -18.029 42.962 10.357 0.60 32.19  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HB2    1 
ATOM   6108  H HB3    A GLN A 1 376 ? -18.436 42.536 11.832 0.60 32.19  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HB3    1 
ATOM   6109  H HG2    A GLN A 1 376 ? -17.231 44.181 12.742 0.60 27.85  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HG2    1 
ATOM   6110  H HG3    A GLN A 1 376 ? -16.438 44.441 11.390 0.60 27.85  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HG3    1 
ATOM   6111  H HE21   A GLN A 1 376 ? -18.322 47.178 11.165 0.60 29.48  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HE21   1 
ATOM   6112  H HE22   A GLN A 1 376 ? -16.974 46.672 11.549 0.60 29.48  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HE22   1 
ATOM   6113  N N      A ALA A 1 377 ? -16.831 40.519 13.343 0.60 21.26  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A N      1 
ATOM   6114  C CA     A ALA A 1 377 ? -16.462 40.167 14.712 0.60 20.46  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CA     1 
ATOM   6115  C C      A ALA A 1 377 ? -15.024 39.665 14.773 0.60 23.24  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A C      1 
ATOM   6116  O O      A ALA A 1 377 ? -14.257 40.059 15.658 0.60 25.97  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A O      1 
ATOM   6117  C CB     A ALA A 1 377 ? -17.428 39.131 15.283 0.60 20.49  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CB     1 
ATOM   6118  H H      A ALA A 1 377 ? -17.464 40.050 12.998 0.60 25.51  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A H      1 
ATOM   6119  H HA     A ALA A 1 377 ? -16.531 40.959 15.268 0.60 24.55  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HA     1 
ATOM   6120  H HB1    A ALA A 1 377 ? -17.135 38.882 16.173 0.60 24.57  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HB1    1 
ATOM   6121  H HB2    A ALA A 1 377 ? -18.317 39.516 15.323 0.60 24.57  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HB2    1 
ATOM   6122  H HB3    A ALA A 1 377 ? -17.432 38.351 14.706 0.60 24.57  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HB3    1 
ATOM   6123  N N      A SER A 1 378 ? -14.640 38.799 13.830 0.60 20.79  ? ? ? ? ? ? 377 SER A N      1 
ATOM   6124  C CA     A SER A 1 378 ? -13.253 38.352 13.737 0.60 22.63  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CA     1 
ATOM   6125  C C      A SER A 1 378 ? -12.307 39.521 13.484 0.60 26.00  ? ? ? ? ? ? 377 SER A C      1 
ATOM   6126  O O      A SER A 1 378 ? -11.195 39.561 14.023 0.60 22.83  ? ? ? ? ? ? 377 SER A O      1 
ATOM   6127  C CB     A SER A 1 378 ? -13.130 37.326 12.607 0.60 24.98  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CB     1 
ATOM   6128  O OG     A SER A 1 378 ? -11.789 36.897 12.412 0.60 26.31  ? ? ? ? ? ? 377 SER A OG     1 
ATOM   6129  H H      A SER A 1 378 ? -15.161 38.459 13.236 0.60 24.95  ? ? ? ? ? ? 377 SER A H      1 
ATOM   6130  H HA     A SER A 1 378 ? -12.997 37.936 14.574 0.60 27.16  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HA     1 
ATOM   6131  H HB2    A SER A 1 378 ? -13.674 36.554 12.829 0.60 29.98  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HB2    1 
ATOM   6132  H HB3    A SER A 1 378 ? -13.449 37.731 11.784 0.60 29.98  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HB3    1 
ATOM   6133  H HG     A SER A 1 378 ? -11.298 37.557 12.241 0.60 31.57  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HG     1 
ATOM   6134  N N      A GLU A 1 379 ? -12.726 40.482 12.665 0.60 20.82  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N      1 
ATOM   6135  C CA     A GLU A 1 379 ? -11.842 41.602 12.354 0.60 19.10  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA     1 
ATOM   6136  C C      A GLU A 1 379 ? -11.663 42.521 13.558 0.60 21.52  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C      1 
ATOM   6137  O O      A GLU A 1 379 ? -10.556 43.007 13.818 0.60 20.17  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O      1 
ATOM   6138  C CB     A GLU A 1 379 ? -12.379 42.344 11.133 0.60 19.13  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB     1 
ATOM   6139  C CG     A GLU A 1 379 ? -12.407 41.452 9.896  0.60 19.36  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG     1 
ATOM   6140  C CD     A GLU A 1 379 ? -13.566 41.731 8.978  0.60 19.60  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD     1 
ATOM   6141  O OE1    A GLU A 1 379 ? -14.229 42.775 9.137  0.60 23.98  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1    1 
ATOM   6142  O OE2    A GLU A 1 379 ? -13.808 40.896 8.082  0.60 23.71  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2    1 
ATOM   6143  H H      A GLU A 1 379 ? -13.497 40.511 12.286 0.60 24.99  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A H      1 
ATOM   6144  H HA     A GLU A 1 379 ? -10.958 41.272 12.128 0.60 22.90  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HA     1 
ATOM   6145  H HB2    A GLU A 1 379 ? -13.284 42.642 11.314 0.60 22.95  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HB2    1 
ATOM   6146  H HB3    A GLU A 1 379 ? -11.810 43.106 10.946 0.60 22.95  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HB3    1 
ATOM   6147  H HG2    A GLU A 1 379 ? -11.590 41.591 9.392  0.60 23.23  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HG2    1 
ATOM   6148  H HG3    A GLU A 1 379 ? -12.470 40.526 10.179 0.60 23.23  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HG3    1 
ATOM   6149  N N      A ASN A 1 380 ? -12.733 42.756 14.314 0.60 21.82  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A N      1 
ATOM   6150  C CA     A ASN A 1 380 ? -12.607 43.552 15.531 0.60 30.00  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CA     1 
ATOM   6151  C C      A ASN A 1 380 ? -11.714 42.867 16.563 0.60 30.06  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A C      1 
ATOM   6152  O O      A ASN A 1 380 ? -10.961 43.538 17.280 0.60 27.12  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A O      1 
ATOM   6153  C CB     A ASN A 1 380 ? -13.993 43.836 16.105 0.60 28.48  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CB     1 
ATOM   6154  C CG     A ASN A 1 380 ? -14.791 44.794 15.244 0.60 31.09  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CG     1 
ATOM   6155  O OD1    A ASN A 1 380 ? -14.227 45.564 14.464 0.60 29.29  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A OD1    1 
ATOM   6156  N ND2    A ASN A 1 380 ? -16.110 44.759 15.387 0.60 27.00  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A ND2    1 
ATOM   6157  H H      A ASN A 1 380 ? -13.528 42.472 14.149 0.60 26.18  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A H      1 
ATOM   6158  H HA     A ASN A 1 380 ? -12.193 44.401 15.310 0.60 36.01  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HA     1 
ATOM   6159  H HB2    A ASN A 1 380 ? -14.487 43.004 16.167 0.60 34.18  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HB2    1 
ATOM   6160  H HB3    A ASN A 1 380 ? -13.896 44.231 16.986 0.60 34.18  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HB3    1 
ATOM   6161  H HD21   A ASN A 1 380 ? -16.467 44.211 15.945 0.60 32.40  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HD21   1 
ATOM   6162  H HD22   A ASN A 1 380 ? -16.607 45.283 14.921 0.60 32.40  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HD22   1 
ATOM   6163  N N      A LEU A 1 381 ? -11.793 41.534 16.667 0.60 21.50  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A N      1 
ATOM   6164  C CA     A LEU A 1 381 ? -10.865 40.799 17.525 0.60 25.12  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CA     1 
ATOM   6165  C C      A LEU A 1 381 ? -9.429  40.936 17.024 0.60 27.80  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A C      1 
ATOM   6166  O O      A LEU A 1 381 ? -8.490  41.027 17.825 0.60 30.65  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A O      1 
ATOM   6167  C CB     A LEU A 1 381 ? -11.258 39.320 17.584 0.60 31.62  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CB     1 
ATOM   6168  C CG     A LEU A 1 381 ? -12.486 38.883 18.387 0.60 27.90  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CG     1 
ATOM   6169  C CD1    A LEU A 1 381 ? -12.718 37.379 18.195 0.60 29.48  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD1    1 
ATOM   6170  C CD2    A LEU A 1 381 ? -12.331 39.211 19.862 0.60 40.49  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD2    1 
ATOM   6171  H H      A LEU A 1 381 ? -12.367 41.042 16.257 0.60 25.80  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A H      1 
ATOM   6172  H HA     A LEU A 1 381 ? -10.918 41.166 18.421 0.60 30.14  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HA     1 
ATOM   6173  H HB2    A LEU A 1 381 ? -11.414 39.029 16.672 0.60 37.94  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HB2    1 
ATOM   6174  H HB3    A LEU A 1 381 ? -10.504 38.839 17.961 0.60 37.94  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HB3    1 
ATOM   6175  H HG     A LEU A 1 381 ? -13.262 39.368 18.065 0.60 33.48  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HG     1 
ATOM   6176  H HD11   A LEU A 1 381 ? -13.018 37.219 17.287 0.60 35.38  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD11   1 
ATOM   6177  H HD12   A LEU A 1 381 ? -13.393 37.081 18.825 0.60 35.38  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD12   1 
ATOM   6178  H HD13   A LEU A 1 381 ? -11.885 36.908 18.356 0.60 35.38  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD13   1 
ATOM   6179  H HD21   A LEU A 1 381 ? -11.525 38.786 20.197 0.60 48.59  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD21   1 
ATOM   6180  H HD22   A LEU A 1 381 ? -13.105 38.878 20.343 0.60 48.59  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD22   1 
ATOM   6181  H HD23   A LEU A 1 381 ? -12.265 40.173 19.966 0.60 48.59  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD23   1 
ATOM   6182  N N      A TYR A 1 382 ? -9.239  40.947 15.700 0.60 24.57  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A N      1 
ATOM   6183  C CA     A TYR A 1 382 ? -7.904  41.106 15.129 0.60 23.72  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CA     1 
ATOM   6184  C C      A TYR A 1 382 ? -7.324  42.481 15.439 0.60 23.58  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A C      1 
ATOM   6185  O O      A TYR A 1 382 ? -6.141  42.598 15.784 0.60 25.49  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A O      1 
ATOM   6186  C CB     A TYR A 1 382 ? -7.964  40.903 13.613 0.60 21.84  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CB     1 
ATOM   6187  C CG     A TYR A 1 382 ? -6.652  41.158 12.910 0.60 24.10  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CG     1 
ATOM   6188  C CD1    A TYR A 1 382 ? -5.622  40.231 12.970 0.60 24.25  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD1    1 
ATOM   6189  C CD2    A TYR A 1 382 ? -6.445  42.323 12.182 0.60 22.18  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD2    1 
ATOM   6190  C CE1    A TYR A 1 382 ? -4.420  40.455 12.334 0.60 31.91  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE1    1 
ATOM   6191  C CE2    A TYR A 1 382 ? -5.243  42.557 11.537 0.60 23.37  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE2    1 
ATOM   6192  C CZ     A TYR A 1 382 ? -4.232  41.621 11.623 0.60 23.98  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CZ     1 
ATOM   6193  O OH     A TYR A 1 382 ? -3.034  41.844 10.985 0.60 31.65  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A OH     1 
ATOM   6194  H H      A TYR A 1 382 ? -9.865  40.864 15.115 0.60 29.49  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A H      1 
ATOM   6195  H HA     A TYR A 1 382 ? -7.321  40.434 15.516 0.60 28.46  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HA     1 
ATOM   6196  H HB2    A TYR A 1 382 ? -8.223  39.986 13.432 0.60 26.21  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HB2    1 
ATOM   6197  H HB3    A TYR A 1 382 ? -8.621  41.513 13.243 0.60 26.21  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HB3    1 
ATOM   6198  H HD1    A TYR A 1 382 ? -5.745  39.443 13.449 0.60 29.10  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HD1    1 
ATOM   6199  H HD2    A TYR A 1 382 ? -7.124  42.955 12.128 0.60 26.60  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HD2    1 
ATOM   6200  H HE1    A TYR A 1 382 ? -3.739  39.824 12.385 0.60 38.29  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HE1    1 
ATOM   6201  H HE2    A TYR A 1 382 ? -5.118  43.339 11.050 0.60 28.03  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HE2    1 
ATOM   6202  H HH     A TYR A 1 382 ? -3.090  42.527 10.499 0.60 37.99  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HH     1 
ATOM   6203  N N      A PHE A 1 383 ? -8.141  43.531 15.312 0.60 22.44  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A N      1 
ATOM   6204  C CA     A PHE A 1 383 ? -7.639  44.889 15.499 0.60 24.00  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CA     1 
ATOM   6205  C C      A PHE A 1 383 ? -7.325  45.180 16.961 0.60 26.79  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A C      1 
ATOM   6206  O O      A PHE A 1 383 ? -6.498  46.051 17.255 0.60 27.33  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A O      1 
ATOM   6207  C CB     A PHE A 1 383 ? -8.663  45.910 14.999 0.60 23.64  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CB     1 
ATOM   6208  C CG     A PHE A 1 383 ? -8.898  45.889 13.506 0.60 22.74  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CG     1 
ATOM   6209  C CD1    A PHE A 1 383 ? -7.846  45.770 12.607 0.60 23.18  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD1    1 
ATOM   6210  C CD2    A PHE A 1 383 ? -10.185 46.015 13.004 0.60 22.91  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD2    1 
ATOM   6211  C CE1    A PHE A 1 383 ? -8.078  45.769 11.238 0.60 22.88  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE1    1 
ATOM   6212  C CE2    A PHE A 1 383 ? -10.424 46.016 11.643 0.60 21.52  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE2    1 
ATOM   6213  C CZ     A PHE A 1 383 ? -9.368  45.886 10.753 0.60 22.08  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CZ     1 
ATOM   6214  H H      A PHE A 1 383 ? -8.978  43.483 15.121 0.60 26.92  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A H      1 
ATOM   6215  H HA     A PHE A 1 383 ? -6.826  44.980 14.977 0.60 28.80  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HA     1 
ATOM   6216  H HB2    A PHE A 1 383 ? -9.513  45.731 15.431 0.60 28.36  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HB2    1 
ATOM   6217  H HB3    A PHE A 1 383 ? -8.352  46.799 15.233 0.60 28.36  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HB3    1 
ATOM   6218  H HD1    A PHE A 1 383 ? -6.976  45.691 12.926 0.60 27.80  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HD1    1 
ATOM   6219  H HD2    A PHE A 1 383 ? -10.898 46.102 13.594 0.60 27.49  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HD2    1 
ATOM   6220  H HE1    A PHE A 1 383 ? -7.364  45.690 10.646 0.60 27.45  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HE1    1 
ATOM   6221  H HE2    A PHE A 1 383 ? -11.293 46.103 11.324 0.60 25.81  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HE2    1 
ATOM   6222  H HZ     A PHE A 1 383 ? -9.527  45.878 9.836  0.60 26.48  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HZ     1 
ATOM   6223  N N      A GLN A 1 384 ? -7.980  44.477 17.887 0.60 30.53  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A N      1 
ATOM   6224  C CA     A GLN A 1 384 ? -7.827  44.732 19.316 0.60 47.55  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CA     1 
ATOM   6225  C C      A GLN A 1 384 ? -6.617  43.989 19.864 0.60 48.60  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A C      1 
ATOM   6226  O O      A GLN A 1 384 ? -6.709  43.299 20.880 0.60 62.17  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A O      1 
ATOM   6227  C CB     A GLN A 1 384 ? -9.085  44.294 20.073 0.60 57.00  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CB     1 
ATOM   6228  C CG     A GLN A 1 384 ? -10.323 45.126 19.765 0.60 57.07  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CG     1 
ATOM   6229  C CD     A GLN A 1 384 ? -11.607 44.468 20.242 0.60 67.51  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CD     1 
ATOM   6230  O OE1    A GLN A 1 384 ? -11.592 43.631 21.146 0.60 61.90  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OE1    1 
ATOM   6231  N NE2    A GLN A 1 384 ? -12.726 44.840 19.628 0.60 65.39  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A NE2    1 
ATOM   6232  O OXT    A GLN A 1 384 ? -5.525  44.057 19.301 0.60 44.28  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OXT    1 
ATOM   6233  H H      A GLN A 1 384 ? -8.526  43.838 17.708 0.60 36.64  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A H      1 
ATOM   6234  H HA     A GLN A 1 384 ? -7.699  45.683 19.460 0.60 57.06  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HA     1 
ATOM   6235  H HB2    A GLN A 1 384 ? -9.283  43.374 19.838 0.60 68.41  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HB2    1 
ATOM   6236  H HB3    A GLN A 1 384 ? -8.913  44.364 21.025 0.60 68.41  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HB3    1 
ATOM   6237  H HG2    A GLN A 1 384 ? -10.245 45.985 20.208 0.60 68.48  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HG2    1 
ATOM   6238  H HG3    A GLN A 1 384 ? -10.389 45.251 18.806 0.60 68.48  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HG3    1 
ATOM   6239  H HE21   A GLN A 1 384 ? -13.479 44.496 19.862 0.60 78.47  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HE21   1 
ATOM   6240  H HE22   A GLN A 1 384 ? -12.697 45.424 18.998 0.60 78.47  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HE22   1 
ATOM   6241  N N      . ASN B 1 7   ? 21.880  21.575 39.356 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N      1 
ATOM   6242  C CA     . ASN B 1 7   ? 21.529  22.399 40.509 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA     1 
ATOM   6243  C C      . ASN B 1 7   ? 21.932  23.848 40.253 1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C      1 
ATOM   6244  O O      . ASN B 1 7   ? 21.100  24.754 40.260 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O      1 
ATOM   6245  C CB     . ASN B 1 7   ? 22.225  21.873 41.763 1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB     1 
ATOM   6246  H HA     . ASN B 1 7   ? 20.572  22.366 40.662 1.00 80.85  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HA     1 
ATOM   6247  N N      . VAL B 1 8   ? 23.230  24.047 40.033 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N      1 
ATOM   6248  C CA     . VAL B 1 8   ? 23.783  25.361 39.727 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA     1 
ATOM   6249  C C      . VAL B 1 8   ? 24.120  25.479 38.244 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C      1 
ATOM   6250  O O      . VAL B 1 8   ? 24.351  26.596 37.755 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O      1 
ATOM   6251  C CB     . VAL B 1 8   ? 25.029  25.655 40.588 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB     1 
ATOM   6252  C CG1    . VAL B 1 8   ? 25.662  26.983 40.202 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1    1 
ATOM   6253  C CG2    . VAL B 1 8   ? 24.673  25.672 42.065 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2    1 
ATOM   6254  H H      . VAL B 1 8   ? 23.822  23.423 40.057 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B H      1 
ATOM   6255  H HA     . VAL B 1 8   ? 23.129  26.043 39.944 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HA     1 
ATOM   6256  H HB     . VAL B 1 8   ? 25.674  24.948 40.428 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HB     1 
ATOM   6257  H HG11   . VAL B 1 8   ? 26.303  26.832 39.489 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG11   1 
ATOM   6258  H HG12   . VAL B 1 8   ? 26.111  27.355 40.977 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG12   1 
ATOM   6259  H HG13   . VAL B 1 8   ? 24.967  27.588 39.900 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG13   1 
ATOM   6260  H HG21   . VAL B 1 8   ? 24.002  26.356 42.220 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG21   1 
ATOM   6261  H HG22   . VAL B 1 8   ? 25.471  25.869 42.580 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG22   1 
ATOM   6262  H HG23   . VAL B 1 8   ? 24.323  24.803 42.315 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG23   1 
ATOM   6263  N N      . SER B 1 9   ? 24.177  24.370 37.519 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 8   SER B N      1 
ATOM   6264  C CA     . SER B 1 9   ? 24.748  24.418 36.186 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CA     1 
ATOM   6265  C C      . SER B 1 9   ? 23.874  25.241 35.254 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 8   SER B C      1 
ATOM   6266  O O      . SER B 1 9   ? 22.640  25.175 35.304 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 8   SER B O      1 
ATOM   6267  C CB     . SER B 1 9   ? 24.896  23.010 35.635 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CB     1 
ATOM   6268  O OG     . SER B 1 9   ? 25.509  23.056 34.368 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 8   SER B OG     1 
ATOM   6269  H H      . SER B 1 9   ? 23.897  23.597 37.771 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 8   SER B H      1 
ATOM   6270  H HA     . SER B 1 9   ? 25.624  24.832 36.228 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HA     1 
ATOM   6271  H HB2    . SER B 1 9   ? 25.447  22.487 36.238 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HB2    1 
ATOM   6272  H HB3    . SER B 1 9   ? 24.019  22.605 35.552 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HB3    1 
ATOM   6273  H HG     . SER B 1 9   ? 24.932  23.207 33.776 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HG     1 
ATOM   6274  N N      . LEU B 1 10  ? 24.538  26.008 34.385 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N      1 
ATOM   6275  C CA     . LEU B 1 10  ? 23.893  26.786 33.339 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA     1 
ATOM   6276  C C      . LEU B 1 10  ? 24.062  26.173 31.961 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C      1 
ATOM   6277  O O      . LEU B 1 10  ? 23.608  26.759 30.969 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O      1 
ATOM   6278  C CB     . LEU B 1 10  ? 24.424  28.222 33.332 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB     1 
ATOM   6279  C CG     . LEU B 1 10  ? 24.244  28.976 34.644 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG     1 
ATOM   6280  C CD1    . LEU B 1 10  ? 24.880  30.349 34.567 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1    1 
ATOM   6281  C CD2    . LEU B 1 10  ? 22.762  29.058 34.998 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2    1 
ATOM   6282  H H      . LEU B 1 10  ? 25.394  26.092 34.385 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B H      1 
ATOM   6283  H HA     . LEU B 1 10  ? 22.944  26.827 33.534 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HA     1 
ATOM   6284  H HB2    . LEU B 1 10  ? 25.373  28.197 33.136 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HB2    1 
ATOM   6285  H HB3    . LEU B 1 10  ? 23.956  28.718 32.642 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HB3    1 
ATOM   6286  H HG     . LEU B 1 10  ? 24.693  28.499 35.358 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HG     1 
ATOM   6287  H HD11   . LEU B 1 10  ? 25.842  30.248 34.486 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD11   1 
ATOM   6288  H HD12   . LEU B 1 10  ? 24.667  30.842 35.375 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD12   1 
ATOM   6289  H HD13   . LEU B 1 10  ? 24.530  30.817 33.793 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD13   1 
ATOM   6290  H HD21   . LEU B 1 10  ? 22.261  29.314 34.208 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD21   1 
ATOM   6291  H HD22   . LEU B 1 10  ? 22.640  29.721 35.696 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD22   1 
ATOM   6292  H HD23   . LEU B 1 10  ? 22.464  28.190 35.312 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD23   1 
ATOM   6293  N N      . VAL B 1 11  ? 24.701  25.014 31.883 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N      1 
ATOM   6294  C CA     . VAL B 1 11  ? 24.953  24.303 30.641 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA     1 
ATOM   6295  C C      . VAL B 1 11  ? 24.480  22.871 30.833 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C      1 
ATOM   6296  O O      . VAL B 1 11  ? 24.847  22.223 31.820 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O      1 
ATOM   6297  C CB     . VAL B 1 11  ? 26.454  24.315 30.296 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB     1 
ATOM   6298  C CG1    . VAL B 1 11  ? 26.701  23.527 29.023 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1    1 
ATOM   6299  C CG2    . VAL B 1 11  ? 26.966  25.723 30.182 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2    1 
ATOM   6300  H H      . VAL B 1 11  ? 25.012  24.601 32.570 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B H      1 
ATOM   6301  H HA     . VAL B 1 11  ? 24.456  24.710 29.913 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HA     1 
ATOM   6302  H HB     . VAL B 1 11  ? 26.949  23.890 31.014 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HB     1 
ATOM   6303  H HG11   . VAL B 1 11  ? 26.563  22.584 29.203 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG11   1 
ATOM   6304  H HG12   . VAL B 1 11  ? 27.613  23.678 28.730 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG12   1 
ATOM   6305  H HG13   . VAL B 1 11  ? 26.080  23.827 28.340 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG13   1 
ATOM   6306  H HG21   . VAL B 1 11  ? 26.425  26.205 29.536 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG21   1 
ATOM   6307  H HG22   . VAL B 1 11  ? 27.890  25.700 29.887 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG22   1 
ATOM   6308  H HG23   . VAL B 1 11  ? 26.907  26.153 31.049 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG23   1 
ATOM   6309  N N      . ASP B 1 12  ? 23.675  22.375 29.900 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N      1 
ATOM   6310  C CA     . ASP B 1 12  ? 23.276  20.971 29.929 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA     1 
ATOM   6311  C C      . ASP B 1 12  ? 24.395  20.164 29.287 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C      1 
ATOM   6312  O O      . ASP B 1 12  ? 24.416  19.931 28.078 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O      1 
ATOM   6313  C CB     . ASP B 1 12  ? 21.939  20.787 29.225 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB     1 
ATOM   6314  C CG     . ASP B 1 12  ? 21.416  19.378 29.338 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG     1 
ATOM   6315  O OD1    . ASP B 1 12  ? 22.160  18.505 29.831 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1    1 
ATOM   6316  O OD2    . ASP B 1 12  ? 20.247  19.136 28.966 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2    1 
ATOM   6317  H H      . ASP B 1 12  ? 23.350  22.828 29.245 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B H      1 
ATOM   6318  H HA     . ASP B 1 12  ? 23.170  20.665 30.843 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HA     1 
ATOM   6319  H HB2    . ASP B 1 12  ? 21.287  21.384 29.624 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB2    1 
ATOM   6320  H HB3    . ASP B 1 12  ? 22.046  20.994 28.283 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB3    1 
ATOM   6321  N N      . GLU B 1 13  ? 25.353  19.755 30.123 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B N      1 
ATOM   6322  C CA     . GLU B 1 13  ? 26.557  19.084 29.647 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CA     1 
ATOM   6323  C C      . GLU B 1 13  ? 26.260  17.712 29.078 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B C      1 
ATOM   6324  O O      . GLU B 1 13  ? 27.061  17.203 28.288 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B O      1 
ATOM   6325  C CB     . GLU B 1 13  ? 27.569  19.009 30.785 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CB     1 
ATOM   6326  C CG     . GLU B 1 13  ? 27.998  20.395 31.234 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CG     1 
ATOM   6327  C CD     . GLU B 1 13  ? 29.219  20.390 32.124 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CD     1 
ATOM   6328  O OE1    . GLU B 1 13  ? 29.757  19.296 32.400 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE1    1 
ATOM   6329  O OE2    . GLU B 1 13  ? 29.653  21.489 32.530 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE2    1 
ATOM   6330  H H      . GLU B 1 13  ? 25.327  19.855 30.977 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B H      1 
ATOM   6331  H HA     . GLU B 1 13  ? 26.962  19.598 28.930 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HA     1 
ATOM   6332  H HB2    . GLU B 1 13  ? 27.168  18.553 31.542 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HB2    1 
ATOM   6333  H HB3    . GLU B 1 13  ? 28.355  18.527 30.486 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HB3    1 
ATOM   6334  H HG2    . GLU B 1 13  ? 28.204  20.928 30.450 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HG2    1 
ATOM   6335  H HG3    . GLU B 1 13  ? 27.271  20.803 31.730 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HG3    1 
ATOM   6336  N N      . SER B 1 14  ? 25.132  17.108 29.464 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 13  SER B N      1 
ATOM   6337  C CA     . SER B 1 14  ? 24.718  15.837 28.886 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA     1 
ATOM   6338  C C      . SER B 1 14  ? 24.504  15.957 27.385 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 13  SER B C      1 
ATOM   6339  O O      . SER B 1 14  ? 24.495  14.940 26.686 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 13  SER B O      1 
ATOM   6340  C CB     . SER B 1 14  ? 23.439  15.326 29.559 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB     1 
ATOM   6341  O OG     . SER B 1 14  ? 22.279  15.942 29.019 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG     1 
ATOM   6342  H H      . SER B 1 14  ? 24.592  17.416 30.058 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 13  SER B H      1 
ATOM   6343  H HA     . SER B 1 14  ? 25.411  15.178 29.050 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HA     1 
ATOM   6344  H HB2    . SER B 1 14  ? 23.376  14.367 29.422 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HB2    1 
ATOM   6345  H HB3    . SER B 1 14  ? 23.485  15.523 30.508 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HB3    1 
ATOM   6346  H HG     . SER B 1 14  ? 22.247  16.748 29.253 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HG     1 
ATOM   6347  N N      . LEU B 1 15  ? 24.291  17.171 26.883 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N      1 
ATOM   6348  C CA     . LEU B 1 15  ? 24.060  17.402 25.465 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA     1 
ATOM   6349  C C      . LEU B 1 15  ? 25.325  17.824 24.732 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C      1 
ATOM   6350  O O      . LEU B 1 15  ? 25.262  18.108 23.532 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O      1 
ATOM   6351  C CB     . LEU B 1 15  ? 22.951  18.442 25.286 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB     1 
ATOM   6352  C CG     . LEU B 1 15  ? 21.614  17.975 25.870 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG     1 
ATOM   6353  C CD1    . LEU B 1 15  ? 20.540  19.038 25.631 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1    1 
ATOM   6354  C CD2    . LEU B 1 15  ? 21.167  16.652 25.275 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2    1 
ATOM   6355  H H      . LEU B 1 15  ? 24.277  17.889 27.356 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B H      1 
ATOM   6356  H HA     . LEU B 1 15  ? 23.750  16.583 25.048 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HA     1 
ATOM   6357  H HB2    . LEU B 1 15  ? 23.208  19.261 25.738 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HB2    1 
ATOM   6358  H HB3    . LEU B 1 15  ? 22.825  18.611 24.339 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HB3    1 
ATOM   6359  H HG     . LEU B 1 15  ? 21.732  17.840 26.823 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HG     1 
ATOM   6360  H HD11   . LEU B 1 15  ? 20.860  19.890 25.966 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD11   1 
ATOM   6361  H HD12   . LEU B 1 15  ? 19.731  18.781 26.100 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD12   1 
ATOM   6362  H HD13   . LEU B 1 15  ? 20.365  19.101 24.679 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD13   1 
ATOM   6363  H HD21   . LEU B 1 15  ? 21.220  16.708 24.308 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD21   1 
ATOM   6364  H HD22   . LEU B 1 15  ? 20.253  16.477 25.547 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD22   1 
ATOM   6365  H HD23   . LEU B 1 15  ? 21.750  15.947 25.598 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD23   1 
ATOM   6366  N N      . LEU B 1 16  ? 26.462  17.887 25.426 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N      1 
ATOM   6367  C CA     . LEU B 1 16  ? 27.761  18.113 24.800 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA     1 
ATOM   6368  C C      . LEU B 1 16  ? 28.471  16.770 24.792 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C      1 
ATOM   6369  O O      . LEU B 1 16  ? 29.031  16.340 25.805 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O      1 
ATOM   6370  C CB     . LEU B 1 16  ? 28.575  19.152 25.554 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB     1 
ATOM   6371  C CG     . LEU B 1 16  ? 28.007  20.570 25.513 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG     1 
ATOM   6372  C CD1    . LEU B 1 16  ? 28.630  21.429 26.572 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1    1 
ATOM   6373  C CD2    . LEU B 1 16  ? 28.228  21.156 24.133 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2    1 
ATOM   6374  H H      . LEU B 1 16  ? 26.505  17.799 26.281 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B H      1 
ATOM   6375  H HA     . LEU B 1 16  ? 27.635  18.436 23.894 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HA     1 
ATOM   6376  H HB2    . LEU B 1 16  ? 28.626  18.885 26.485 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB2    1 
ATOM   6377  H HB3    . LEU B 1 16  ? 29.465  19.183 25.169 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB3    1 
ATOM   6378  H HG     . LEU B 1 16  ? 27.054  20.547 25.692 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HG     1 
ATOM   6379  H HD11   . LEU B 1 16  ? 28.414  21.062 27.444 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD11   1 
ATOM   6380  H HD12   . LEU B 1 16  ? 28.279  22.329 26.496 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD12   1 
ATOM   6381  H HD13   . LEU B 1 16  ? 29.592  21.437 26.446 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD13   1 
ATOM   6382  H HD21   . LEU B 1 16  ? 29.180  21.180 23.949 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD21   1 
ATOM   6383  H HD22   . LEU B 1 16  ? 27.863  22.055 24.110 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD22   1 
ATOM   6384  H HD23   . LEU B 1 16  ? 27.778  20.600 23.478 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD23   1 
ATOM   6385  N N      . VAL B 1 17  ? 28.433  16.105 23.649 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N      1 
ATOM   6386  C CA     . VAL B 1 17  ? 28.898  14.736 23.537 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA     1 
ATOM   6387  C C      . VAL B 1 17  ? 30.015  14.687 22.503 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C      1 
ATOM   6388  O O      . VAL B 1 17  ? 30.174  15.584 21.670 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O      1 
ATOM   6389  C CB     . VAL B 1 17  ? 27.759  13.750 23.195 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB     1 
ATOM   6390  C CG1    . VAL B 1 17  ? 26.691  13.754 24.301 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1    1 
ATOM   6391  C CG2    . VAL B 1 17  ? 27.156  14.089 21.843 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2    1 
ATOM   6392  H H      . VAL B 1 17  ? 28.136  16.432 22.912 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B H      1 
ATOM   6393  H HA     . VAL B 1 17  ? 29.274  14.453 24.386 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HA     1 
ATOM   6394  H HB     . VAL B 1 17  ? 28.121  12.852 23.141 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HB     1 
ATOM   6395  H HG11   . VAL B 1 17  ? 27.100  13.477 25.136 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG11   1 
ATOM   6396  H HG12   . VAL B 1 17  ? 25.983  13.137 24.058 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG12   1 
ATOM   6397  H HG13   . VAL B 1 17  ? 26.332  14.651 24.390 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG13   1 
ATOM   6398  H HG21   . VAL B 1 17  ? 26.905  15.026 21.835 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG21   1 
ATOM   6399  H HG22   . VAL B 1 17  ? 26.372  13.536 21.700 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG22   1 
ATOM   6400  H HG23   . VAL B 1 17  ? 27.814  13.917 21.152 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG23   1 
ATOM   6401  N N      . GLY B 1 18  ? 30.771  13.599 22.553 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B N      1 
ATOM   6402  C CA     . GLY B 1 18  ? 31.804  13.278 21.592 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B CA     1 
ATOM   6403  C C      . GLY B 1 18  ? 33.177  13.728 22.060 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B C      1 
ATOM   6404  O O      . GLY B 1 18  ? 33.331  14.535 22.981 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B O      1 
ATOM   6405  H H      . GLY B 1 18  ? 30.697  13.002 23.168 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B H      1 
ATOM   6406  H HA2    . GLY B 1 18  ? 31.826  12.319 21.450 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B HA2    1 
ATOM   6407  H HA3    . GLY B 1 18  ? 31.608  13.717 20.749 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B HA3    1 
ATOM   6408  N N      . VAL B 1 19  ? 34.196  13.245 21.345 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N      1 
ATOM   6409  C CA     . VAL B 1 19  ? 35.576  13.511 21.731 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA     1 
ATOM   6410  C C      . VAL B 1 19  ? 36.448  13.807 20.516 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C      1 
ATOM   6411  O O      . VAL B 1 19  ? 37.680  13.765 20.618 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O      1 
ATOM   6412  C CB     . VAL B 1 19  ? 36.179  12.371 22.589 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB     1 
ATOM   6413  C CG1    . VAL B 1 19  ? 35.486  12.327 23.963 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1    1 
ATOM   6414  C CG2    . VAL B 1 19  ? 36.116  11.021 21.867 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2    1 
ATOM   6415  H H      . VAL B 1 19  ? 34.110  12.764 20.637 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B H      1 
ATOM   6416  H HA     . VAL B 1 19  ? 35.562  14.317 22.272 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HA     1 
ATOM   6417  H HB     . VAL B 1 19  ? 37.121  12.551 22.735 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HB     1 
ATOM   6418  H HG11   . VAL B 1 19  ? 35.572  13.194 24.388 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG11   1 
ATOM   6419  H HG12   . VAL B 1 19  ? 35.911  11.647 24.509 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG12   1 
ATOM   6420  H HG13   . VAL B 1 19  ? 34.549  12.112 23.837 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG13   1 
ATOM   6421  H HG21   . VAL B 1 19  ? 35.186  10.783 21.724 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG21   1 
ATOM   6422  H HG22   . VAL B 1 19  ? 36.549  10.349 22.415 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG22   1 
ATOM   6423  H HG23   . VAL B 1 19  ? 36.572  11.097 21.014 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG23   1 
ATOM   6424  N N      . THR B 1 20  ? 35.837  14.062 19.350 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 19  THR B N      1 
ATOM   6425  C CA     . THR B 1 20  ? 36.622  14.622 18.252 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 19  THR B CA     1 
ATOM   6426  C C      . THR B 1 20  ? 37.245  15.939 18.704 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 19  THR B C      1 
ATOM   6427  O O      . THR B 1 20  ? 36.792  16.568 19.659 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 19  THR B O      1 
ATOM   6428  C CB     . THR B 1 20  ? 35.804  14.888 16.984 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 19  THR B CB     1 
ATOM   6429  O OG1    . THR B 1 20  ? 34.904  15.981 17.205 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 19  THR B OG1    1 
ATOM   6430  C CG2    . THR B 1 20  ? 35.063  13.633 16.530 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 19  THR B CG2    1 
ATOM   6431  H H      . THR B 1 20  ? 35.005  13.925 19.181 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 19  THR B H      1 
ATOM   6432  H HA     . THR B 1 20  ? 37.299  13.970 18.014 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HA     1 
ATOM   6433  H HB     . THR B 1 20  ? 36.399  15.133 16.258 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HB     1 
ATOM   6434  H HG1    . THR B 1 20  ? 34.684  16.326 16.471 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG1    1 
ATOM   6435  H HG21   . THR B 1 20  ? 35.693  12.911 16.382 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG21   1 
ATOM   6436  H HG22   . THR B 1 20  ? 34.587  13.810 15.704 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG22   1 
ATOM   6437  H HG23   . THR B 1 20  ? 34.426  13.361 17.209 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG23   1 
ATOM   6438  N N      . ASP B 1 21  ? 38.261  16.391 17.970 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N      1 
ATOM   6439  C CA     . ASP B 1 21  ? 38.865  17.675 18.305 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA     1 
ATOM   6440  C C      . ASP B 1 21  ? 37.819  18.782 18.334 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C      1 
ATOM   6441  O O      . ASP B 1 21  ? 37.852  19.659 19.204 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O      1 
ATOM   6442  C CB     . ASP B 1 21  ? 39.974  18.024 17.315 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB     1 
ATOM   6443  C CG     . ASP B 1 21  ? 41.197  17.140 17.464 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG     1 
ATOM   6444  O OD1    . ASP B 1 21  ? 41.275  16.373 18.446 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1    1 
ATOM   6445  O OD2    . ASP B 1 21  ? 42.100  17.235 16.607 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2    1 
ATOM   6446  H H      . ASP B 1 21  ? 38.607  15.986 17.295 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B H      1 
ATOM   6447  H HA     . ASP B 1 21  ? 39.265  17.604 19.186 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B HA     1 
ATOM   6448  H HB2    . ASP B 1 21  ? 39.635  17.918 16.412 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B HB2    1 
ATOM   6449  H HB3    . ASP B 1 21  ? 40.249  18.943 17.460 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B HB3    1 
ATOM   6450  N N      . GLU B 1 22  ? 36.927  18.805 17.349 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N      1 
ATOM   6451  C CA     . GLU B 1 22  ? 35.869  19.809 17.345 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA     1 
ATOM   6452  C C      . GLU B 1 22  ? 34.964  19.672 18.571 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C      1 
ATOM   6453  O O      . GLU B 1 22  ? 34.626  20.670 19.222 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O      1 
ATOM   6454  C CB     . GLU B 1 22  ? 35.083  19.762 16.037 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB     1 
ATOM   6455  C CG     . GLU B 1 22  ? 34.008  20.849 15.965 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG     1 
ATOM   6456  C CD     . GLU B 1 22  ? 33.052  20.688 14.800 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD     1 
ATOM   6457  O OE1    . GLU B 1 22  ? 33.399  21.147 13.688 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1    1 
ATOM   6458  O OE2    . GLU B 1 22  ? 31.956  20.122 14.996 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2    1 
ATOM   6459  H H      . GLU B 1 22  ? 36.912  18.260 16.683 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B H      1 
ATOM   6460  H HA     . GLU B 1 22  ? 36.276  20.689 17.391 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HA     1 
ATOM   6461  H HB2    . GLU B 1 22  ? 35.694  19.892 15.295 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HB2    1 
ATOM   6462  H HB3    . GLU B 1 22  ? 34.646  18.900 15.960 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HB3    1 
ATOM   6463  H HG2    . GLU B 1 22  ? 33.485  20.825 16.781 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HG2    1 
ATOM   6464  H HG3    . GLU B 1 22  ? 34.442  21.712 15.874 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HG3    1 
ATOM   6465  N N      . ASP B 1 23  ? 34.534  18.443 18.883 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N      1 
ATOM   6466  C CA     . ASP B 1 23  ? 33.653  18.248 20.030 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA     1 
ATOM   6467  C C      . ASP B 1 23  ? 34.306  18.749 21.310 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C      1 
ATOM   6468  O O      . ASP B 1 23  ? 33.647  19.367 22.155 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O      1 
ATOM   6469  C CB     . ASP B 1 23  ? 33.323  16.763 20.218 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB     1 
ATOM   6470  C CG     . ASP B 1 23  ? 32.577  16.152 19.051 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG     1 
ATOM   6471  O OD1    . ASP B 1 23  ? 31.899  16.885 18.298 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1    1 
ATOM   6472  O OD2    . ASP B 1 23  ? 32.680  14.913 18.899 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2    1 
ATOM   6473  H H      . ASP B 1 23  ? 34.735  17.724 18.455 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B H      1 
ATOM   6474  H HA     . ASP B 1 23  ? 32.834  18.737 19.857 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B HA     1 
ATOM   6475  H HB2    . ASP B 1 23  ? 34.151  16.270 20.331 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B HB2    1 
ATOM   6476  H HB3    . ASP B 1 23  ? 32.768  16.664 21.008 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B HB3    1 
ATOM   6477  N N      . ARG B 1 24  ? 35.605  18.485 21.474 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N      1 
ATOM   6478  C CA     . ARG B 1 24  ? 36.285  18.917 22.687 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA     1 
ATOM   6479  C C      . ARG B 1 24  ? 36.400  20.431 22.740 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C      1 
ATOM   6480  O O      . ARG B 1 24  ? 36.277  21.029 23.812 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O      1 
ATOM   6481  C CB     . ARG B 1 24  ? 37.680  18.306 22.747 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB     1 
ATOM   6482  C CG     . ARG B 1 24  ? 37.709  16.801 22.942 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG     1 
ATOM   6483  C CD     . ARG B 1 24  ? 39.149  16.336 23.081 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD     1 
ATOM   6484  N NE     . ARG B 1 24  ? 39.294  14.890 23.209 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE     1 
ATOM   6485  C CZ     . ARG B 1 24  ? 39.090  14.202 24.324 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ     1 
ATOM   6486  N NH1    . ARG B 1 24  ? 38.660  14.786 25.431 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1    1 
ATOM   6487  N NH2    . ARG B 1 24  ? 39.319  12.891 24.328 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2    1 
ATOM   6488  H H      . ARG B 1 24  ? 36.101  18.067 20.910 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B H      1 
ATOM   6489  H HA     . ARG B 1 24  ? 35.773  18.611 23.453 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HA     1 
ATOM   6490  H HB2    . ARG B 1 24  ? 38.137  18.501 21.914 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HB2    1 
ATOM   6491  H HB3    . ARG B 1 24  ? 38.159  18.706 23.490 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HB3    1 
ATOM   6492  H HG2    . ARG B 1 24  ? 37.225  16.565 23.749 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HG2    1 
ATOM   6493  H HG3    . ARG B 1 24  ? 37.311  16.362 22.175 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HG3    1 
ATOM   6494  H HD2    . ARG B 1 24  ? 39.643  16.613 22.294 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HD2    1 
ATOM   6495  H HD3    . ARG B 1 24  ? 39.533  16.742 23.874 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HD3    1 
ATOM   6496  H HE     . ARG B 1 24  ? 39.531  14.451 22.509 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HE     1 
ATOM   6497  H HH11   . ARG B 1 24  ? 38.506  15.633 25.438 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH11   1 
ATOM   6498  H HH12   . ARG B 1 24  ? 38.534  14.320 26.142 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH12   1 
ATOM   6499  H HH21   . ARG B 1 24  ? 39.596  12.501 23.613 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH21   1 
ATOM   6500  H HH22   . ARG B 1 24  ? 39.189  12.434 25.044 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH22   1 
ATOM   6501  N N      . ALA B 1 25  ? 36.685  21.062 21.599 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B N      1 
ATOM   6502  C CA     . ALA B 1 25  ? 36.758  22.516 21.562 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CA     1 
ATOM   6503  C C      . ALA B 1 25  ? 35.405  23.133 21.883 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B C      1 
ATOM   6504  O O      . ALA B 1 25  ? 35.325  24.100 22.644 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B O      1 
ATOM   6505  C CB     . ALA B 1 25  ? 37.242  22.981 20.190 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CB     1 
ATOM   6506  H H      . ALA B 1 25  ? 36.837  20.675 20.846 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B H      1 
ATOM   6507  H HA     . ALA B 1 25  ? 37.398  22.818 22.225 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HA     1 
ATOM   6508  H HB1    . ALA B 1 25  ? 37.323  23.947 20.194 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HB1    1 
ATOM   6509  H HB2    . ALA B 1 25  ? 38.105  22.578 20.007 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HB2    1 
ATOM   6510  H HB3    . ALA B 1 25  ? 36.599  22.706 19.518 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HB3    1 
ATOM   6511  N N      . VAL B 1 26  ? 34.328  22.589 21.318 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N      1 
ATOM   6512  C CA     . VAL B 1 26  ? 33.002  23.131 21.601 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA     1 
ATOM   6513  C C      . VAL B 1 26  ? 32.654  22.964 23.077 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C      1 
ATOM   6514  O O      . VAL B 1 26  ? 32.083  23.865 23.700 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O      1 
ATOM   6515  C CB     . VAL B 1 26  ? 31.959  22.475 20.679 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB     1 
ATOM   6516  C CG1    . VAL B 1 26  ? 30.536  22.826 21.132 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1    1 
ATOM   6517  C CG2    . VAL B 1 26  ? 32.208  22.900 19.237 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2    1 
ATOM   6518  H H      . VAL B 1 26  ? 34.338  21.919 20.778 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B H      1 
ATOM   6519  H HA     . VAL B 1 26  ? 33.008  24.083 21.416 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HA     1 
ATOM   6520  H HB     . VAL B 1 26  ? 32.043  21.509 20.728 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HB     1 
ATOM   6521  H HG11   . VAL B 1 26  ? 30.390  22.469 22.022 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG11   1 
ATOM   6522  H HG12   . VAL B 1 26  ? 29.901  22.435 20.512 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG12   1 
ATOM   6523  H HG13   . VAL B 1 26  ? 30.437  23.791 21.143 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG13   1 
ATOM   6524  H HG21   . VAL B 1 26  ? 32.128  23.864 19.174 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG21   1 
ATOM   6525  H HG22   . VAL B 1 26  ? 31.550  22.475 18.665 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG22   1 
ATOM   6526  H HG23   . VAL B 1 26  ? 33.100  22.624 18.976 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG23   1 
ATOM   6527  N N      . ARG B 1 27  ? 32.940  21.794 23.645 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N      1 
ATOM   6528  C CA     . ARG B 1 27  ? 32.693  21.578 25.069 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA     1 
ATOM   6529  C C      . ARG B 1 27  ? 33.474  22.573 25.919 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C      1 
ATOM   6530  O O      . ARG B 1 27  ? 32.928  23.186 26.845 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O      1 
ATOM   6531  C CB     . ARG B 1 27  ? 33.051  20.134 25.420 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB     1 
ATOM   6532  C CG     . ARG B 1 27  ? 32.878  19.804 26.885 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG     1 
ATOM   6533  C CD     . ARG B 1 27  ? 33.316  18.381 27.252 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD     1 
ATOM   6534  N NE     . ARG B 1 27  ? 32.437  17.397 26.624 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE     1 
ATOM   6535  C CZ     . ARG B 1 27  ? 32.771  16.596 25.619 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ     1 
ATOM   6536  N NH1    . ARG B 1 27  ? 33.984  16.610 25.088 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1    1 
ATOM   6537  N NH2    . ARG B 1 27  ? 31.852  15.780 25.110 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2    1 
ATOM   6538  H H      . ARG B 1 27  ? 33.275  21.116 23.234 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B H      1 
ATOM   6539  H HA     . ARG B 1 27  ? 31.753  21.715 25.264 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HA     1 
ATOM   6540  H HB2    . ARG B 1 27  ? 32.478  19.539 24.912 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HB2    1 
ATOM   6541  H HB3    . ARG B 1 27  ? 33.980  19.978 25.189 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HB3    1 
ATOM   6542  H HG2    . ARG B 1 27  ? 33.411  20.421 27.410 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HG2    1 
ATOM   6543  H HG3    . ARG B 1 27  ? 31.941  19.894 27.117 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HG3    1 
ATOM   6544  H HD2    . ARG B 1 27  ? 34.222  18.229 26.941 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HD2    1 
ATOM   6545  H HD3    . ARG B 1 27  ? 33.272  18.265 28.214 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HD3    1 
ATOM   6546  H HE     . ARG B 1 27  ? 31.637  17.332 26.931 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HE     1 
ATOM   6547  H HH11   . ARG B 1 27  ? 34.580  17.149 25.393 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH11   1 
ATOM   6548  H HH12   . ARG B 1 27  ? 34.175  16.081 24.438 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH12   1 
ATOM   6549  H HH21   . ARG B 1 27  ? 31.055  15.776 25.432 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH21   1 
ATOM   6550  H HH22   . ARG B 1 27  ? 32.056  15.256 24.459 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH22   1 
ATOM   6551  N N      A SER B 1 28  ? 34.765  22.739 25.628 0.64 15.61  ? ? ? ? ? ? 27  SER B N      1 
ATOM   6552  N N      B SER B 1 28  ? 34.763  22.735 25.617 0.36 15.76  ? ? ? ? ? ? 27  SER B N      1 
ATOM   6553  C CA     A SER B 1 28  ? 35.562  23.704 26.374 0.64 15.78  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA     1 
ATOM   6554  C CA     B SER B 1 28  ? 35.590  23.695 26.336 0.36 15.81  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA     1 
ATOM   6555  C C      A SER B 1 28  ? 34.992  25.109 26.245 0.64 15.09  ? ? ? ? ? ? 27  SER B C      1 
ATOM   6556  C C      B SER B 1 28  ? 35.020  25.102 26.232 0.36 15.11  ? ? ? ? ? ? 27  SER B C      1 
ATOM   6557  O O      A SER B 1 28  ? 34.985  25.874 27.215 0.64 14.88  ? ? ? ? ? ? 27  SER B O      1 
ATOM   6558  O O      B SER B 1 28  ? 35.021  25.855 27.212 0.36 14.91  ? ? ? ? ? ? 27  SER B O      1 
ATOM   6559  C CB     A SER B 1 28  ? 37.015  23.683 25.899 0.64 17.20  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB     1 
ATOM   6560  C CB     B SER B 1 28  ? 37.013  23.651 25.776 0.36 17.21  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB     1 
ATOM   6561  O OG     A SER B 1 28  ? 37.682  22.512 26.337 0.64 18.14  ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG     1 
ATOM   6562  O OG     B SER B 1 28  ? 37.861  24.583 26.419 0.36 17.98  ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG     1 
ATOM   6563  H H      A SER B 1 28  ? 35.193  22.313 25.015 0.64 18.73  ? ? ? ? ? ? 27  SER B H      1 
ATOM   6564  H H      B SER B 1 28  ? 35.180  22.302 25.002 0.36 18.91  ? ? ? ? ? ? 27  SER B H      1 
ATOM   6565  H HA     A SER B 1 28  ? 35.547  23.450 27.310 0.64 18.92  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HA     1 
ATOM   6566  H HA     B SER B 1 28  ? 35.617  23.456 27.276 0.36 18.96  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HA     1 
ATOM   6567  H HB2    A SER B 1 28  ? 37.029  23.708 24.930 0.64 20.63  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB2    1 
ATOM   6568  H HB2    B SER B 1 28  ? 37.373  22.760 25.908 0.36 20.64  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB2    1 
ATOM   6569  H HB3    A SER B 1 28  ? 37.474  24.459 26.258 0.64 20.63  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB3    1 
ATOM   6570  H HB3    B SER B 1 28  ? 36.982  23.860 24.829 0.36 20.64  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB3    1 
ATOM   6571  H HG     A SER B 1 28  ? 37.576  22.414 27.165 0.64 21.76  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HG     1 
ATOM   6572  H HG     B SER B 1 28  ? 37.607  25.366 26.252 0.36 21.56  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HG     1 
ATOM   6573  N N      . ALA B 1 29  ? 34.551  25.486 25.044 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B N      1 
ATOM   6574  C CA     . ALA B 1 29  ? 34.022  26.833 24.866 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CA     1 
ATOM   6575  C C      . ALA B 1 29  ? 32.791  27.055 25.734 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B C      1 
ATOM   6576  O O      . ALA B 1 29  ? 32.618  28.132 26.309 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B O      1 
ATOM   6577  C CB     . ALA B 1 29  ? 33.710  27.092 23.392 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CB     1 
ATOM   6578  H H      . ALA B 1 29  ? 34.549  24.992 24.340 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B H      1 
ATOM   6579  H HA     . ALA B 1 29  ? 34.698  27.475 25.137 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HA     1 
ATOM   6580  H HB1    . ALA B 1 29  ? 33.380  27.999 23.294 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HB1    1 
ATOM   6581  H HB2    . ALA B 1 29  ? 34.520  26.976 22.872 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HB2    1 
ATOM   6582  H HB3    . ALA B 1 29  ? 33.034  26.461 23.097 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HB3    1 
ATOM   6583  N N      . HIS B 1 30  ? 31.902  26.060 25.810 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B N      1 
ATOM   6584  C CA     . HIS B 1 30  ? 30.736  26.176 26.687 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CA     1 
ATOM   6585  C C      . HIS B 1 30  ? 31.149  26.297 28.149 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B C      1 
ATOM   6586  O O      . HIS B 1 30  ? 30.567  27.081 28.910 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B O      1 
ATOM   6587  C CB     . HIS B 1 30  ? 29.776  24.985 26.513 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CB     1 
ATOM   6588  C CG     . HIS B 1 30  ? 28.936  25.036 25.271 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CG     1 
ATOM   6589  N ND1    . HIS B 1 30  ? 29.418  24.755 24.011 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B ND1    1 
ATOM   6590  C CD2    . HIS B 1 30  ? 27.622  25.331 25.114 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CD2    1 
ATOM   6591  C CE1    . HIS B 1 30  ? 28.440  24.893 23.130 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CE1    1 
ATOM   6592  N NE2    . HIS B 1 30  ? 27.338  25.229 23.775 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B NE2    1 
ATOM   6593  H H      . HIS B 1 30  ? 31.950  25.321 25.373 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B H      1 
ATOM   6594  H HA     . HIS B 1 30  ? 30.258  26.979 26.427 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HA     1 
ATOM   6595  H HB2    . HIS B 1 30  ? 30.299  24.169 26.478 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HB2    1 
ATOM   6596  H HB3    . HIS B 1 30  ? 29.173  24.960 27.273 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HB3    1 
ATOM   6597  H HD1    . HIS B 1 30  ? 30.226  24.525 23.826 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HD1    1 
ATOM   6598  H HD2    . HIS B 1 30  ? 27.025  25.561 25.788 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HD2    1 
ATOM   6599  H HE1    . HIS B 1 30  ? 28.517  24.775 22.210 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HE1    1 
ATOM   6600  N N      A GLN B 1 31  ? 32.167  25.544 28.554 0.53 13.40  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N      1 
ATOM   6601  N N      B GLN B 1 31  ? 32.118  25.478 28.575 0.47 13.75  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N      1 
ATOM   6602  C CA     A GLN B 1 31  ? 32.611  25.587 29.942 0.53 14.25  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA     1 
ATOM   6603  C CA     B GLN B 1 31  ? 32.653  25.582 29.931 0.47 14.09  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA     1 
ATOM   6604  C C      A GLN B 1 31  ? 33.281  26.916 30.265 0.53 16.17  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C      1 
ATOM   6605  C C      B GLN B 1 31  ? 33.159  26.991 30.193 0.47 13.24  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C      1 
ATOM   6606  O O      A GLN B 1 31  ? 33.132  27.438 31.379 0.53 14.62  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O      1 
ATOM   6607  O O      B GLN B 1 31  ? 32.771  27.642 31.172 0.47 12.93  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O      1 
ATOM   6608  C CB     A GLN B 1 31  ? 33.533  24.395 30.202 0.53 15.81  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB     1 
ATOM   6609  C CB     B GLN B 1 31  ? 33.797  24.571 30.102 0.47 16.49  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB     1 
ATOM   6610  C CG     A GLN B 1 31  ? 32.817  23.045 30.035 0.53 16.81  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG     1 
ATOM   6611  C CG     B GLN B 1 31  ? 34.548  24.610 31.454 0.47 19.31  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG     1 
ATOM   6612  C CD     A GLN B 1 31  ? 33.742  21.849 30.140 0.53 22.86  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD     1 
ATOM   6613  C CD     B GLN B 1 31  ? 35.941  23.962 31.383 0.47 22.00  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD     1 
ATOM   6614  O OE1    A GLN B 1 31  ? 34.953  21.972 29.965 0.53 26.80  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1    1 
ATOM   6615  O OE1    B GLN B 1 31  ? 36.238  23.193 30.471 0.47 26.79  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1    1 
ATOM   6616  N NE2    A GLN B 1 31  ? 33.171  20.678 30.418 0.53 25.17  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2    1 
ATOM   6617  N NE2    B GLN B 1 31  ? 36.799  24.295 32.338 0.47 27.19  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2    1 
ATOM   6618  H H      A GLN B 1 31  ? 32.612  25.006 28.052 0.53 16.08  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B H      1 
ATOM   6619  H H      B GLN B 1 31  ? 32.477  24.857 28.100 0.47 16.50  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B H      1 
ATOM   6620  H HA     A GLN B 1 31  ? 31.851  25.508 30.540 0.53 17.10  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HA     1 
ATOM   6621  H HA     B GLN B 1 31  ? 31.955  25.377 30.573 0.47 16.91  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HA     1 
ATOM   6622  H HB2    A GLN B 1 31  ? 34.272  24.424 29.573 0.53 18.98  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB2    1 
ATOM   6623  H HB2    B GLN B 1 31  ? 33.428  23.679 30.007 0.47 19.79  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB2    1 
ATOM   6624  H HB3    A GLN B 1 31  ? 33.869  24.448 31.111 0.53 18.98  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB3    1 
ATOM   6625  H HB3    B GLN B 1 31  ? 34.452  24.736 29.407 0.47 19.79  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB3    1 
ATOM   6626  H HG2    A GLN B 1 31  ? 32.144  22.960 30.729 0.53 20.18  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG2    1 
ATOM   6627  H HG2    B GLN B 1 31  ? 34.662  25.535 31.725 0.47 23.17  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG2    1 
ATOM   6628  H HG3    A GLN B 1 31  ? 32.398  23.019 29.161 0.53 20.18  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG3    1 
ATOM   6629  H HG3    B GLN B 1 31  ? 34.029  24.131 32.118 0.47 23.17  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG3    1 
ATOM   6630  H HE21   A GLN B 1 31  ? 33.653  19.970 30.488 0.53 30.20  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE21   1 
ATOM   6631  H HE21   B GLN B 1 31  ? 37.590  23.958 32.341 0.47 32.64  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE21   1 
ATOM   6632  H HE22   A GLN B 1 31  ? 32.319  20.630 30.528 0.53 30.20  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE22   1 
ATOM   6633  H HE22   B GLN B 1 31  ? 36.563  24.846 32.954 0.47 32.64  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE22   1 
ATOM   6634  N N      . PHE B 1 32  ? 34.012  27.489 29.300 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N      1 
ATOM   6635  C CA     . PHE B 1 32  ? 34.631  28.785 29.525 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA     1 
ATOM   6636  C C      . PHE B 1 32  ? 33.570  29.880 29.521 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C      1 
ATOM   6637  O O      . PHE B 1 32  ? 33.648  30.825 30.310 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O      1 
ATOM   6638  C CB     . PHE B 1 32  ? 35.692  29.100 28.466 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB     1 
ATOM   6639  C CG     . PHE B 1 32  ? 36.915  28.219 28.514 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG     1 
ATOM   6640  C CD1    . PHE B 1 32  ? 37.160  27.356 29.568 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1    1 
ATOM   6641  C CD2    . PHE B 1 32  ? 37.843  28.283 27.494 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2    1 
ATOM   6642  C CE1    . PHE B 1 32  ? 38.297  26.563 29.581 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1    1 
ATOM   6643  C CE2    . PHE B 1 32  ? 38.978  27.491 27.505 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2    1 
ATOM   6644  C CZ     . PHE B 1 32  ? 39.204  26.631 28.552 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ     1 
ATOM   6645  H H      . PHE B 1 32  ? 34.155  27.146 28.525 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B H      1 
ATOM   6646  H HA     . PHE B 1 32  ? 35.082  28.757 30.383 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HA     1 
ATOM   6647  H HB2    . PHE B 1 32  ? 35.292  28.996 27.589 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HB2    1 
ATOM   6648  H HB3    . PHE B 1 32  ? 35.987  30.016 28.589 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HB3    1 
ATOM   6649  H HD1    . PHE B 1 32  ? 36.556  27.307 30.274 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HD1    1 
ATOM   6650  H HD2    . PHE B 1 32  ? 37.702  28.870 26.786 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HD2    1 
ATOM   6651  H HE1    . PHE B 1 32  ? 38.446  25.981 30.291 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HE1    1 
ATOM   6652  H HE2    . PHE B 1 32  ? 39.588  27.541 26.804 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HE2    1 
ATOM   6653  H HZ     . PHE B 1 32  ? 39.966  26.098 28.564 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HZ     1 
ATOM   6654  N N      . TYR B 1 33  ? 32.585  29.782 28.620 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N      1 
ATOM   6655  C CA     . TYR B 1 33  ? 31.505  30.763 28.597 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA     1 
ATOM   6656  C C      . TYR B 1 33  ? 30.748  30.761 29.917 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C      1 
ATOM   6657  O O      . TYR B 1 33  ? 30.442  31.824 30.470 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O      1 
ATOM   6658  C CB     . TYR B 1 33  ? 30.560  30.490 27.424 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB     1 
ATOM   6659  C CG     . TYR B 1 33  ? 29.422  31.479 27.324 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG     1 
ATOM   6660  C CD1    . TYR B 1 33  ? 29.625  32.745 26.808 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1    1 
ATOM   6661  C CD2    . TYR B 1 33  ? 28.149  31.147 27.745 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2    1 
ATOM   6662  C CE1    . TYR B 1 33  ? 28.583  33.657 26.702 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1    1 
ATOM   6663  C CE2    . TYR B 1 33  ? 27.102  32.048 27.647 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2    1 
ATOM   6664  C CZ     . TYR B 1 33  ? 27.326  33.309 27.149 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ     1 
ATOM   6665  O OH     . TYR B 1 33  ? 26.294  34.220 27.068 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH     1 
ATOM   6666  H H      . TYR B 1 33  ? 32.523  29.166 28.023 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B H      1 
ATOM   6667  H HA     . TYR B 1 33  ? 31.883  31.646 28.464 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HA     1 
ATOM   6668  H HB2    . TYR B 1 33  ? 31.066  30.534 26.598 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB2    1 
ATOM   6669  H HB3    . TYR B 1 33  ? 30.177  29.605 27.531 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB3    1 
ATOM   6670  H HD1    . TYR B 1 33  ? 30.477  32.991 26.525 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD1    1 
ATOM   6671  H HD2    . TYR B 1 33  ? 27.992  30.303 28.101 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD2    1 
ATOM   6672  H HE1    . TYR B 1 33  ? 28.733  34.497 26.332 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE1    1 
ATOM   6673  H HE2    . TYR B 1 33  ? 26.248  31.800 27.919 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE2    1 
ATOM   6674  H HH     . TYR B 1 33  ? 26.588  34.998 27.183 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HH     1 
ATOM   6675  N N      . GLU B 1 34  ? 30.459  29.573 30.454 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N      1 
ATOM   6676  C CA     . GLU B 1 34  ? 29.775  29.499 31.740 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA     1 
ATOM   6677  C C      . GLU B 1 34  ? 30.573  30.204 32.826 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C      1 
ATOM   6678  O O      . GLU B 1 34  ? 30.000  30.897 33.678 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O      1 
ATOM   6679  C CB     . GLU B 1 34  ? 29.486  28.041 32.105 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB     1 
ATOM   6680  C CG     . GLU B 1 34  ? 28.730  27.918 33.420 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG     1 
ATOM   6681  C CD     . GLU B 1 34  ? 28.262  26.525 33.737 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD     1 
ATOM   6682  O OE1    . GLU B 1 34  ? 28.861  25.555 33.232 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1    1 
ATOM   6683  O OE2    . GLU B 1 34  ? 27.355  26.406 34.587 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2    1 
ATOM   6684  H H      . GLU B 1 34  ? 30.645  28.812 30.099 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B H      1 
ATOM   6685  H HA     . GLU B 1 34  ? 28.918  29.948 31.671 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HA     1 
ATOM   6686  H HB2    . GLU B 1 34  ? 28.946  27.639 31.407 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HB2    1 
ATOM   6687  H HB3    . GLU B 1 34  ? 30.325  27.562 32.193 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HB3    1 
ATOM   6688  H HG2    . GLU B 1 34  ? 29.313  28.204 34.140 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HG2    1 
ATOM   6689  H HG3    . GLU B 1 34  ? 27.947  28.489 33.381 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HG3    1 
ATOM   6690  N N      A ARG B 1 35  ? 31.906  30.073 32.799 0.54 12.96  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N      1 
ATOM   6691  N N      B ARG B 1 35  ? 31.890  30.031 32.820 0.46 12.84  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N      1 
ATOM   6692  C CA     A ARG B 1 35  ? 32.722  30.773 33.788 0.54 13.72  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA     1 
ATOM   6693  C CA     B ARG B 1 35  ? 32.723  30.767 33.758 0.46 13.65  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA     1 
ATOM   6694  C C      A ARG B 1 35  ? 32.692  32.281 33.565 0.54 13.57  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C      1 
ATOM   6695  C C      B ARG B 1 35  ? 32.557  32.268 33.551 0.46 12.50  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C      1 
ATOM   6696  O O      A ARG B 1 35  ? 32.717  33.056 34.528 0.54 13.78  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O      1 
ATOM   6697  O O      B ARG B 1 35  ? 32.263  33.011 34.494 0.46 15.00  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O      1 
ATOM   6698  C CB     A ARG B 1 35  ? 34.167  30.272 33.771 0.54 16.38  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB     1 
ATOM   6699  C CB     B ARG B 1 35  ? 34.172  30.333 33.572 0.46 17.46  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB     1 
ATOM   6700  C CG     A ARG B 1 35  ? 34.321  28.808 34.146 0.54 17.11  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG     1 
ATOM   6701  C CG     B ARG B 1 35  ? 35.109  30.845 34.620 0.46 15.21  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG     1 
ATOM   6702  C CD     A ARG B 1 35  ? 35.552  28.553 35.001 0.54 31.76  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD     1 
ATOM   6703  C CD     B ARG B 1 35  ? 34.900  30.170 35.967 0.46 20.42  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD     1 
ATOM   6704  N NE     A ARG B 1 35  ? 35.334  29.000 36.371 0.54 44.38  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE     1 
ATOM   6705  N NE     B ARG B 1 35  ? 35.350  28.783 35.955 0.46 38.62  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE     1 
ATOM   6706  C CZ     A ARG B 1 35  ? 35.042  28.205 37.394 0.54 25.05  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ     1 
ATOM   6707  C CZ     B ARG B 1 35  ? 35.425  28.007 37.028 0.46 28.63  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ     1 
ATOM   6708  N NH1    A ARG B 1 35  ? 34.993  26.889 37.259 0.54 37.25  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1    1 
ATOM   6709  N NH1    B ARG B 1 35  ? 35.055  28.440 38.222 0.46 37.30  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1    1 
ATOM   6710  N NH2    A ARG B 1 35  ? 34.792  28.746 38.583 0.54 23.19  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2    1 
ATOM   6711  N NH2    B ARG B 1 35  ? 35.892  26.767 36.902 0.46 26.56  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2    1 
ATOM   6712  H H      A ARG B 1 35  ? 32.346  29.597 32.233 0.54 15.55  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B H      1 
ATOM   6713  H H      B ARG B 1 35  ? 32.317  29.503 32.292 0.46 15.41  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B H      1 
ATOM   6714  H HA     A ARG B 1 35  ? 32.353  30.577 34.663 0.54 16.46  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HA     1 
ATOM   6715  H HA     B ARG B 1 35  ? 32.463  30.567 34.671 0.46 16.38  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HA     1 
ATOM   6716  H HB2    A ARG B 1 35  ? 34.524  30.387 32.877 0.54 19.66  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB2    1 
ATOM   6717  H HB2    B ARG B 1 35  ? 34.210  29.364 33.592 0.46 20.95  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB2    1 
ATOM   6718  H HB3    A ARG B 1 35  ? 34.683  30.795 34.404 0.54 19.66  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB3    1 
ATOM   6719  H HB3    B ARG B 1 35  ? 34.484  30.659 32.713 0.46 20.95  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB3    1 
ATOM   6720  H HG2    A ARG B 1 35  ? 33.542  28.525 34.650 0.54 20.53  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG2    1 
ATOM   6721  H HG2    B ARG B 1 35  ? 36.022  30.678 34.339 0.46 18.24  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG2    1 
ATOM   6722  H HG3    A ARG B 1 35  ? 34.403  28.280 33.337 0.54 20.53  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG3    1 
ATOM   6723  H HG3    B ARG B 1 35  ? 34.967  31.798 34.736 0.46 18.24  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG3    1 
ATOM   6724  H HD2    A ARG B 1 35  ? 35.746  27.603 35.014 0.54 38.11  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD2    1 
ATOM   6725  H HD2    B ARG B 1 35  ? 35.403  30.647 36.646 0.46 24.50  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD2    1 
ATOM   6726  H HD3    A ARG B 1 35  ? 36.307  29.041 34.634 0.54 38.11  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD3    1 
ATOM   6727  H HD3    B ARG B 1 35  ? 33.955  30.181 36.187 0.46 24.50  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD3    1 
ATOM   6728  H HE     A ARG B 1 35  ? 35.400  29.843 36.529 0.54 53.25  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HE     1 
ATOM   6729  H HE     B ARG B 1 35  ? 35.583  28.444 35.199 0.46 46.34  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HE     1 
ATOM   6730  H HH11   A ARG B 1 35  ? 35.152  26.529 36.495 0.54 44.71  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH11   1 
ATOM   6731  H HH11   B ARG B 1 35  ? 34.757  29.241 38.315 0.46 44.76  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH11   1 
ATOM   6732  H HH12   A ARG B 1 35  ? 34.801  26.395 37.936 0.54 44.71  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH12   1 
ATOM   6733  H HH12   B ARG B 1 35  ? 35.112  27.920 38.905 0.46 44.76  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH12   1 
ATOM   6734  H HH21   A ARG B 1 35  ? 34.820  29.600 38.681 0.54 27.83  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH21   1 
ATOM   6735  H HH21   B ARG B 1 35  ? 36.140  26.477 36.132 0.46 31.87  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH21   1 
ATOM   6736  H HH22   A ARG B 1 35  ? 34.601  28.242 39.253 0.54 27.83  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH22   1 
ATOM   6737  H HH22   B ARG B 1 35  ? 35.944  26.255 37.592 0.46 31.87  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH22   1 
ATOM   6738  N N      . LEU B 1 36  ? 32.654  32.719 32.303 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N      1 
ATOM   6739  C CA     . LEU B 1 36  ? 32.627  34.150 32.032 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA     1 
ATOM   6740  C C      . LEU B 1 36  ? 31.333  34.782 32.523 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C      1 
ATOM   6741  O O      . LEU B 1 36  ? 31.351  35.888 33.070 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O      1 
ATOM   6742  C CB     . LEU B 1 36  ? 32.790  34.408 30.537 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB     1 
ATOM   6743  C CG     . LEU B 1 36  ? 34.154  34.097 29.943 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG     1 
ATOM   6744  C CD1    . LEU B 1 36  ? 34.126  34.244 28.417 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1    1 
ATOM   6745  C CD2    . LEU B 1 36  ? 35.226  35.004 30.508 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2    1 
ATOM   6746  H H      . LEU B 1 36  ? 32.644  32.214 31.607 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B H      1 
ATOM   6747  H HA     . LEU B 1 36  ? 33.370  34.563 32.499 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HA     1 
ATOM   6748  H HB2    . LEU B 1 36  ? 32.142  33.861 30.066 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HB2    1 
ATOM   6749  H HB3    . LEU B 1 36  ? 32.614  35.347 30.373 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HB3    1 
ATOM   6750  H HG     . LEU B 1 36  ? 34.375  33.181 30.173 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HG     1 
ATOM   6751  H HD11   . LEU B 1 36  ? 33.382  33.731 28.064 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD11   1 
ATOM   6752  H HD12   . LEU B 1 36  ? 34.960  33.911 28.051 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD12   1 
ATOM   6753  H HD13   . LEU B 1 36  ? 34.017  35.182 28.192 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD13   1 
ATOM   6754  H HD21   . LEU B 1 36  ? 34.927  35.924 30.444 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD21   1 
ATOM   6755  H HD22   . LEU B 1 36  ? 36.042  34.884 29.998 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD22   1 
ATOM   6756  H HD23   . LEU B 1 36  ? 35.380  34.770 31.437 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD23   1 
ATOM   6757  N N      . ILE B 1 37  ? 30.198  34.091 32.364 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N      1 
ATOM   6758  C CA     . ILE B 1 37  ? 28.913  34.673 32.771 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA     1 
ATOM   6759  C C      . ILE B 1 37  ? 28.687  34.606 34.266 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C      1 
ATOM   6760  O O      . ILE B 1 37  ? 27.664  35.111 34.746 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O      1 
ATOM   6761  C CB     . ILE B 1 37  ? 27.746  34.113 31.930 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB     1 
ATOM   6762  C CG1    . ILE B 1 37  ? 27.492  32.646 32.262 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1    1 
ATOM   6763  C CG2    . ILE B 1 37  ? 27.984  34.372 30.451 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2    1 
ATOM   6764  C CD1    . ILE B 1 37  ? 26.279  32.094 31.587 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1    1 
ATOM   6765  H H      . ILE B 1 37  ? 30.146  33.299 32.031 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B H      1 
ATOM   6766  H HA     . ILE B 1 37  ? 28.916  35.623 32.574 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HA     1 
ATOM   6767  H HB     . ILE B 1 37  ? 26.930  34.584 32.162 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HB     1 
ATOM   6768  H HG12   . ILE B 1 37  ? 28.257  32.122 31.978 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG12   1 
ATOM   6769  H HG13   . ILE B 1 37  ? 27.366  32.558 33.220 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG13   1 
ATOM   6770  H HG21   . ILE B 1 37  ? 28.255  35.296 30.332 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG21   1 
ATOM   6771  H HG22   . ILE B 1 37  ? 27.163  34.203 29.965 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG22   1 
ATOM   6772  H HG23   . ILE B 1 37  ? 28.684  33.779 30.136 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG23   1 
ATOM   6773  H HD11   . ILE B 1 37  ? 25.519  32.662 31.788 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD11   1 
ATOM   6774  H HD12   . ILE B 1 37  ? 26.117  31.195 31.914 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD12   1 
ATOM   6775  H HD13   . ILE B 1 37  ? 26.433  32.074 30.629 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD13   1 
ATOM   6776  N N      . GLY B 1 38  ? 29.660  34.115 35.027 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N      1 
ATOM   6777  C CA     . GLY B 1 38  ? 29.621  34.307 36.461 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA     1 
ATOM   6778  C C      . GLY B 1 38  ? 29.628  35.767 36.863 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C      1 
ATOM   6779  O O      . GLY B 1 38  ? 29.295  36.080 38.011 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O      1 
ATOM   6780  H H      . GLY B 1 38  ? 30.340  33.675 34.737 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B H      1 
ATOM   6781  H HA2    . GLY B 1 38  ? 28.816  33.899 36.816 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B HA2    1 
ATOM   6782  H HA3    . GLY B 1 38  ? 30.395  33.879 36.861 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B HA3    1 
ATOM   6783  N N      . LEU B 1 39  ? 30.053  36.653 35.948 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N      1 
ATOM   6784  C CA     . LEU B 1 39  ? 29.921  38.100 36.100 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA     1 
ATOM   6785  C C      . LEU B 1 39  ? 28.508  38.508 36.483 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C      1 
ATOM   6786  O O      . LEU B 1 39  ? 28.307  39.458 37.251 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O      1 
ATOM   6787  C CB     . LEU B 1 39  ? 30.277  38.739 34.752 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB     1 
ATOM   6788  C CG     . LEU B 1 39  ? 30.245  40.258 34.666 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG     1 
ATOM   6789  C CD1    . LEU B 1 39  ? 31.155  40.845 35.704 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1    1 
ATOM   6790  C CD2    . LEU B 1 39  ? 30.663  40.706 33.276 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2    1 
ATOM   6791  H H      . LEU B 1 39  ? 30.434  36.431 35.209 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B H      1 
ATOM   6792  H HA     . LEU B 1 39  ? 30.517  38.408 36.801 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HA     1 
ATOM   6793  H HB2    . LEU B 1 39  ? 31.178  38.463 34.522 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HB2    1 
ATOM   6794  H HB3    . LEU B 1 39  ? 29.649  38.407 34.092 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HB3    1 
ATOM   6795  H HG     . LEU B 1 39  ? 29.344  40.578 34.831 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HG     1 
ATOM   6796  H HD11   . LEU B 1 39  ? 30.793  40.657 36.584 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD11   1 
ATOM   6797  H HD12   . LEU B 1 39  ? 31.212  41.804 35.568 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD12   1 
ATOM   6798  H HD13   . LEU B 1 39  ? 32.035  40.446 35.616 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD13   1 
ATOM   6799  H HD21   . LEU B 1 39  ? 31.558  40.379 33.094 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD21   1 
ATOM   6800  H HD22   . LEU B 1 39  ? 30.651  41.675 33.240 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD22   1 
ATOM   6801  H HD23   . LEU B 1 39  ? 30.040  40.344 32.626 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD23   1 
ATOM   6802  N N      . TRP B 1 40  ? 27.516  37.833 35.914 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B N      1 
ATOM   6803  C CA     . TRP B 1 40  ? 26.147  38.310 36.029 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CA     1 
ATOM   6804  C C      . TRP B 1 40  ? 25.610  38.213 37.452 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B C      1 
ATOM   6805  O O      . TRP B 1 40  ? 24.824  39.070 37.866 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B O      1 
ATOM   6806  C CB     . TRP B 1 40  ? 25.240  37.539 35.076 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CB     1 
ATOM   6807  C CG     . TRP B 1 40  ? 25.632  37.584 33.623 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CG     1 
ATOM   6808  C CD1    . TRP B 1 40  ? 26.680  38.259 33.059 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD1    1 
ATOM   6809  C CD2    . TRP B 1 40  ? 25.006  36.862 32.563 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD2    1 
ATOM   6810  N NE1    . TRP B 1 40  ? 26.723  38.020 31.706 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B NE1    1 
ATOM   6811  C CE2    . TRP B 1 40  ? 25.707  37.162 31.380 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE2    1 
ATOM   6812  C CE3    . TRP B 1 40  ? 23.909  35.998 32.496 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE3    1 
ATOM   6813  C CZ2    . TRP B 1 40  ? 25.342  36.638 30.142 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ2    1 
ATOM   6814  C CZ3    . TRP B 1 40  ? 23.550  35.474 31.259 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ3    1 
ATOM   6815  C CH2    . TRP B 1 40  ? 24.271  35.788 30.106 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CH2    1 
ATOM   6816  H H      . TRP B 1 40  ? 27.608  37.107 35.463 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B H      1 
ATOM   6817  H HA     . TRP B 1 40  ? 26.135  39.246 35.776 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HA     1 
ATOM   6818  H HB2    . TRP B 1 40  ? 25.237  36.607 35.344 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HB2    1 
ATOM   6819  H HB3    . TRP B 1 40  ? 24.344  37.906 35.143 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HB3    1 
ATOM   6820  H HD1    . TRP B 1 40  ? 27.276  38.800 33.523 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HD1    1 
ATOM   6821  H HE1    . TRP B 1 40  ? 27.293  38.354 31.156 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HE1    1 
ATOM   6822  H HE3    . TRP B 1 40  ? 23.430  35.778 33.263 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HE3    1 
ATOM   6823  H HZ2    . TRP B 1 40  ? 25.810  36.858 29.369 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HZ2    1 
ATOM   6824  H HZ3    . TRP B 1 40  ? 22.818  34.904 31.199 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HZ3    1 
ATOM   6825  H HH2    . TRP B 1 40  ? 24.017  35.412 29.294 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HH2    1 
ATOM   6826  N N      . ALA B 1 41  ? 26.053  37.216 38.228 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N      1 
ATOM   6827  C CA     . ALA B 1 41  ? 25.447  37.004 39.542 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA     1 
ATOM   6828  C C      . ALA B 1 41  ? 25.745  38.136 40.512 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C      1 
ATOM   6829  O O      . ALA B 1 41  ? 24.791  38.711 41.064 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O      1 
ATOM   6830  C CB     . ALA B 1 41  ? 25.875  35.645 40.100 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB     1 
ATOM   6831  H H      . ALA B 1 41  ? 26.682  36.667 38.023 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B H      1 
ATOM   6832  H HA     . ALA B 1 41  ? 24.485  36.984 39.415 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HA     1 
ATOM   6833  H HB1    . ALA B 1 41  ? 25.297  35.412 40.843 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HB1    1 
ATOM   6834  H HB2    . ALA B 1 41  ? 25.799  34.978 39.400 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HB2    1 
ATOM   6835  H HB3    . ALA B 1 41  ? 26.795  35.704 40.403 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HB3    1 
ATOM   6836  N N      . PRO B 1 42  ? 26.995  38.543 40.738 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N      1 
ATOM   6837  C CA     . PRO B 1 42  ? 27.200  39.720 41.595 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA     1 
ATOM   6838  C C      . PRO B 1 42  ? 26.517  40.956 41.042 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C      1 
ATOM   6839  O O      . PRO B 1 42  ? 26.045  41.787 41.818 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O      1 
ATOM   6840  C CB     . PRO B 1 42  ? 28.729  39.864 41.656 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB     1 
ATOM   6841  C CG     . PRO B 1 42  ? 29.228  39.127 40.417 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG     1 
ATOM   6842  C CD     . PRO B 1 42  ? 28.274  37.968 40.285 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD     1 
ATOM   6843  H HA     . PRO B 1 42  ? 26.881  39.545 42.495 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HA     1 
ATOM   6844  H HB2    . PRO B 1 42  ? 28.976  40.802 41.628 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HB2    1 
ATOM   6845  H HB3    . PRO B 1 42  ? 29.070  39.455 42.467 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HB3    1 
ATOM   6846  H HG2    . PRO B 1 42  ? 29.186  39.707 39.641 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HG2    1 
ATOM   6847  H HG3    . PRO B 1 42  ? 30.138  38.819 40.552 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HG3    1 
ATOM   6848  H HD2    . PRO B 1 42  ? 28.213  37.672 39.364 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HD2    1 
ATOM   6849  H HD3    . PRO B 1 42  ? 28.543  37.231 40.854 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HD3    1 
ATOM   6850  N N      . ALA B 1 43  ? 26.472  41.132 39.724 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N      1 
ATOM   6851  C CA     . ALA B 1 43  ? 25.814  42.317 39.181 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA     1 
ATOM   6852  C C      . ALA B 1 43  ? 24.336  42.349 39.559 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C      1 
ATOM   6853  O O      . ALA B 1 43  ? 23.803  43.389 39.959 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O      1 
ATOM   6854  C CB     . ALA B 1 43  ? 25.970  42.360 37.663 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB     1 
ATOM   6855  H H      . ALA B 1 43  ? 26.804  40.596 39.139 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B H      1 
ATOM   6856  H HA     . ALA B 1 43  ? 26.244  43.104 39.554 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HA     1 
ATOM   6857  H HB1    . ALA B 1 43  ? 25.617  43.201 37.333 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HB1    1 
ATOM   6858  H HB2    . ALA B 1 43  ? 26.911  42.286 37.440 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HB2    1 
ATOM   6859  H HB3    . ALA B 1 43  ? 25.479  41.619 37.274 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HB3    1 
ATOM   6860  N N      . VAL B 1 44  ? 23.653  41.211 39.413 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B N      1 
ATOM   6861  C CA     . VAL B 1 44  ? 22.236  41.100 39.764 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CA     1 
ATOM   6862  C C      . VAL B 1 44  ? 22.030  41.297 41.265 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B C      1 
ATOM   6863  O O      . VAL B 1 44  ? 21.142  42.047 41.704 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B O      1 
ATOM   6864  C CB     . VAL B 1 44  ? 21.693  39.753 39.252 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CB     1 
ATOM   6865  C CG1    . VAL B 1 44  ? 20.367  39.410 39.878 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG1    1 
ATOM   6866  C CG2    . VAL B 1 44  ? 21.622  39.790 37.746 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG2    1 
ATOM   6867  H H      . VAL B 1 44  ? 23.990  40.481 39.109 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B H      1 
ATOM   6868  H HA     . VAL B 1 44  ? 21.737  41.809 39.330 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HA     1 
ATOM   6869  H HB     . VAL B 1 44  ? 22.295  39.039 39.513 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HB     1 
ATOM   6870  H HG11   . VAL B 1 44  ? 20.507  39.188 40.812 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG11   1 
ATOM   6871  H HG12   . VAL B 1 44  ? 19.984  38.651 39.411 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG12   1 
ATOM   6872  H HG13   . VAL B 1 44  ? 19.776  40.176 39.805 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG13   1 
ATOM   6873  H HG21   . VAL B 1 44  ? 21.072  40.542 37.475 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG21   1 
ATOM   6874  H HG22   . VAL B 1 44  ? 21.230  38.962 37.428 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG22   1 
ATOM   6875  H HG23   . VAL B 1 44  ? 22.518  39.891 37.390 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG23   1 
ATOM   6876  N N      . MET B 1 45  ? 22.833  40.599 42.073 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 44  MET B N      1 
ATOM   6877  C CA     . MET B 1 45  ? 22.667  40.645 43.521 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA     1 
ATOM   6878  C C      . MET B 1 45  ? 22.972  42.034 44.057 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 44  MET B C      1 
ATOM   6879  O O      . MET B 1 45  ? 22.266  42.537 44.937 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 44  MET B O      1 
ATOM   6880  C CB     . MET B 1 45  ? 23.560  39.596 44.190 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB     1 
ATOM   6881  C CG     . MET B 1 45  ? 23.113  38.173 43.867 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG     1 
ATOM   6882  S SD     . MET B 1 45  ? 24.293  36.860 44.222 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD     1 
ATOM   6883  C CE     . MET B 1 45  ? 24.221  36.876 45.993 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE     1 
ATOM   6884  H H      . MET B 1 45  ? 23.477  40.095 41.807 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 44  MET B H      1 
ATOM   6885  H HA     . MET B 1 45  ? 21.748  40.420 43.735 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HA     1 
ATOM   6886  H HB2    . MET B 1 45  ? 24.471  39.707 43.876 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HB2    1 
ATOM   6887  H HB3    . MET B 1 45  ? 23.524  39.715 45.152 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HB3    1 
ATOM   6888  H HG2    . MET B 1 45  ? 22.314  37.983 44.383 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HG2    1 
ATOM   6889  H HG3    . MET B 1 45  ? 22.914  38.127 42.919 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HG3    1 
ATOM   6890  H HE1    . MET B 1 45  ? 24.900  36.278 46.342 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HE1    1 
ATOM   6891  H HE2    . MET B 1 45  ? 24.382  37.779 46.308 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HE2    1 
ATOM   6892  H HE3    . MET B 1 45  ? 23.342  36.579 46.276 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HE3    1 
ATOM   6893  N N      . GLU B 1 46  ? 24.044  42.650 43.564 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B N      1 
ATOM   6894  C CA     . GLU B 1 46  ? 24.454  43.963 44.060 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CA     1 
ATOM   6895  C C      . GLU B 1 46  ? 23.515  45.063 43.582 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B C      1 
ATOM   6896  O O      . GLU B 1 46  ? 23.202  45.979 44.351 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B O      1 
ATOM   6897  C CB     . GLU B 1 46  ? 25.947  44.162 43.765 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CB     1 
ATOM   6898  C CG     . GLU B 1 46  ? 26.732  43.166 44.631 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CG     1 
ATOM   6899  C CD     . GLU B 1 46  ? 28.183  42.947 44.293 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CD     1 
ATOM   6900  O OE1    . GLU B 1 46  ? 28.695  43.538 43.325 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE1    1 
ATOM   6901  O OE2    . GLU B 1 46  ? 28.807  42.145 45.037 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE2    1 
ATOM   6902  H H      . GLU B 1 46  ? 24.550  42.332 42.946 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B H      1 
ATOM   6903  H HA     . GLU B 1 46  ? 24.385  44.021 45.025 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HA     1 
ATOM   6904  H HB2    . GLU B 1 46  ? 26.129  43.987 42.829 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HB2    1 
ATOM   6905  H HB3    . GLU B 1 46  ? 26.215  45.066 43.992 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HB3    1 
ATOM   6906  H HG2    . GLU B 1 46  ? 26.703  43.481 45.548 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HG2    1 
ATOM   6907  H HG3    . GLU B 1 46  ? 26.296  42.303 44.562 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HG3    1 
ATOM   6908  N N      . ALA B 1 47  ? 22.993  44.958 42.355 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N      1 
ATOM   6909  C CA     . ALA B 1 47  ? 21.970  45.905 41.915 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA     1 
ATOM   6910  C C      . ALA B 1 47  ? 20.713  45.784 42.768 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C      1 
ATOM   6911  O O      . ALA B 1 47  ? 20.119  46.796 43.164 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O      1 
ATOM   6912  C CB     . ALA B 1 47  ? 21.641  45.683 40.435 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB     1 
ATOM   6913  H H      . ALA B 1 47  ? 23.209  44.362 41.774 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B H      1 
ATOM   6914  H HA     . ALA B 1 47  ? 22.317  46.806 42.010 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HA     1 
ATOM   6915  H HB1    . ALA B 1 47  ? 20.921  46.280 40.179 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HB1    1 
ATOM   6916  H HB2    . ALA B 1 47  ? 22.431  45.871 39.904 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HB2    1 
ATOM   6917  H HB3    . ALA B 1 47  ? 21.368  44.761 40.307 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HB3    1 
ATOM   6918  N N      . ALA B 1 48  ? 20.303  44.553 43.074 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B N      1 
ATOM   6919  C CA     . ALA B 1 48  ? 19.127  44.350 43.913 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CA     1 
ATOM   6920  C C      . ALA B 1 48  ? 19.319  45.009 45.266 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B C      1 
ATOM   6921  O O      . ALA B 1 48  ? 18.404  45.656 45.793 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B O      1 
ATOM   6922  C CB     . ALA B 1 48  ? 18.848  42.854 44.047 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CB     1 
ATOM   6923  H H      . ALA B 1 48  ? 20.684  43.828 42.811 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B H      1 
ATOM   6924  H HA     . ALA B 1 48  ? 18.349  44.753 43.498 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HA     1 
ATOM   6925  H HB1    . ALA B 1 48  ? 18.063  42.729 44.603 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HB1    1 
ATOM   6926  H HB2    . ALA B 1 48  ? 18.692  42.482 43.166 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HB2    1 
ATOM   6927  H HB3    . ALA B 1 48  ? 19.616  42.425 44.457 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HB3    1 
ATOM   6928  N N      . HIS B 1 49  ? 20.506  44.844 45.844 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N      1 
ATOM   6929  C CA     . HIS B 1 49  ? 20.825  45.511 47.095 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA     1 
ATOM   6930  C C      . HIS B 1 49  ? 20.679  47.027 46.971 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C      1 
ATOM   6931  O O      . HIS B 1 49  ? 20.031  47.672 47.804 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O      1 
ATOM   6932  C CB     . HIS B 1 49  ? 22.242  45.143 47.528 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB     1 
ATOM   6933  C CG     . HIS B 1 49  ? 22.738  46.013 48.626 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG     1 
ATOM   6934  N ND1    . HIS B 1 49  ? 22.221  45.940 49.900 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1    1 
ATOM   6935  C CD2    . HIS B 1 49  ? 23.637  47.023 48.637 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2    1 
ATOM   6936  C CE1    . HIS B 1 49  ? 22.801  46.849 50.658 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1    1 
ATOM   6937  N NE2    . HIS B 1 49  ? 23.662  47.524 49.915 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2    1 
ATOM   6938  H H      . HIS B 1 49  ? 21.140  44.353 45.532 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B H      1 
ATOM   6939  H HA     . HIS B 1 49  ? 20.206  45.207 47.777 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HA     1 
ATOM   6940  H HB2    . HIS B 1 49  ? 22.250  44.225 47.842 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HB2    1 
ATOM   6941  H HB3    . HIS B 1 49  ? 22.841  45.240 46.771 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HB3    1 
ATOM   6942  H HD2    . HIS B 1 49  ? 24.142  47.322 47.916 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HD2    1 
ATOM   6943  H HE1    . HIS B 1 49  ? 22.634  46.992 51.561 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HE1    1 
ATOM   6944  H HE2    . HIS B 1 49  ? 24.157  48.171 50.188 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HE2    1 
ATOM   6945  N N      . GLU B 1 50  ? 21.268  47.607 45.922 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N      1 
ATOM   6946  C CA     . GLU B 1 50  ? 21.232  49.055 45.735 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA     1 
ATOM   6947  C C      . GLU B 1 50  ? 19.804  49.567 45.615 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C      1 
ATOM   6948  O O      . GLU B 1 50  ? 19.507  50.691 46.031 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O      1 
ATOM   6949  C CB     . GLU B 1 50  ? 22.014  49.426 44.481 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB     1 
ATOM   6950  C CG     . GLU B 1 50  ? 23.492  49.297 44.652 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG     1 
ATOM   6951  C CD     . GLU B 1 50  ? 24.243  49.639 43.379 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD     1 
ATOM   6952  O OE1    . GLU B 1 50  ? 23.981  49.002 42.335 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1    1 
ATOM   6953  O OE2    . GLU B 1 50  ? 25.081  50.566 43.419 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2    1 
ATOM   6954  H H      . GLU B 1 50  ? 21.695  47.185 45.306 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B H      1 
ATOM   6955  H HA     . GLU B 1 50  ? 21.643  49.477 46.505 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HA     1 
ATOM   6956  H HB2    . GLU B 1 50  ? 21.744  48.840 43.757 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HB2    1 
ATOM   6957  H HB3    . GLU B 1 50  ? 21.819  50.348 44.250 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HB3    1 
ATOM   6958  H HG2    . GLU B 1 50  ? 23.787  49.902 45.350 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HG2    1 
ATOM   6959  H HG3    . GLU B 1 50  ? 23.706  48.382 44.893 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HG3    1 
ATOM   6960  N N      . LEU B 1 51  ? 18.927  48.787 44.984 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N      1 
ATOM   6961  C CA     . LEU B 1 51  ? 17.538  49.169 44.769 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA     1 
ATOM   6962  C C      . LEU B 1 51  ? 16.667  48.983 46.002 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C      1 
ATOM   6963  O O      . LEU B 1 51  ? 15.507  49.405 45.983 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O      1 
ATOM   6964  C CB     . LEU B 1 51  ? 16.972  48.305 43.645 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB     1 
ATOM   6965  C CG     . LEU B 1 51  ? 17.557  48.587 42.262 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG     1 
ATOM   6966  C CD1    . LEU B 1 51  ? 17.116  47.506 41.275 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1    1 
ATOM   6967  C CD2    . LEU B 1 51  ? 17.182  49.971 41.746 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2    1 
ATOM   6968  H H      . LEU B 1 51  ? 19.120  48.012 44.664 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B H      1 
ATOM   6969  H HA     . LEU B 1 51  ? 17.501  50.105 44.520 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HA     1 
ATOM   6970  H HB2    . LEU B 1 51  ? 17.150  47.374 43.853 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HB2    1 
ATOM   6971  H HB3    . LEU B 1 51  ? 16.015  48.456 43.594 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HB3    1 
ATOM   6972  H HG     . LEU B 1 51  ? 18.524  48.572 42.335 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HG     1 
ATOM   6973  H HD11   . LEU B 1 51  ? 17.405  46.640 41.605 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD11   1 
ATOM   6974  H HD12   . LEU B 1 51  ? 17.521  47.682 40.412 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD12   1 
ATOM   6975  H HD13   . LEU B 1 51  ? 16.150  47.524 41.197 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD13   1 
ATOM   6976  H HD21   . LEU B 1 51  ? 16.219  50.075 41.791 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD21   1 
ATOM   6977  H HD22   . LEU B 1 51  ? 17.482  50.058 40.828 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD22   1 
ATOM   6978  H HD23   . LEU B 1 51  ? 17.613  50.642 42.299 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD23   1 
ATOM   6979  N N      . GLY B 1 52  ? 17.161  48.317 47.040 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N      1 
ATOM   6980  C CA     . GLY B 1 52  ? 16.345  48.057 48.207 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA     1 
ATOM   6981  C C      . GLY B 1 52  ? 15.480  46.826 48.110 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C      1 
ATOM   6982  O O      . GLY B 1 52  ? 14.549  46.670 48.911 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O      1 
ATOM   6983  H H      . GLY B 1 52  ? 17.962  48.008 47.087 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B H      1 
ATOM   6984  H HA2    . GLY B 1 52  ? 16.927  47.950 48.976 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA2    1 
ATOM   6985  H HA3    . GLY B 1 52  ? 15.763  48.818 48.356 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA3    1 
ATOM   6986  N N      . VAL B 1 53  ? 15.767  45.942 47.155 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N      1 
ATOM   6987  C CA     . VAL B 1 53  ? 14.929  44.772 46.911 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA     1 
ATOM   6988  C C      . VAL B 1 53  ? 14.863  43.850 48.121 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C      1 
ATOM   6989  O O      . VAL B 1 53  ? 13.788  43.347 48.471 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O      1 
ATOM   6990  C CB     . VAL B 1 53  ? 15.435  44.019 45.669 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB     1 
ATOM   6991  C CG1    . VAL B 1 53  ? 14.827  42.632 45.604 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1    1 
ATOM   6992  C CG2    . VAL B 1 53  ? 15.107  44.812 44.431 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2    1 
ATOM   6993  H H      . VAL B 1 53  ? 16.447  45.997 46.631 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B H      1 
ATOM   6994  H HA     . VAL B 1 53  ? 14.026  45.087 46.751 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HA     1 
ATOM   6995  H HB     . VAL B 1 53  ? 16.398  43.914 45.721 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HB     1 
ATOM   6996  H HG11   . VAL B 1 53  ? 15.205  42.088 46.312 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG11   1 
ATOM   6997  H HG12   . VAL B 1 53  ? 15.029  42.238 44.741 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG12   1 
ATOM   6998  H HG13   . VAL B 1 53  ? 13.866  42.703 45.718 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG13   1 
ATOM   6999  H HG21   . VAL B 1 53  ? 14.145  44.823 44.308 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG21   1 
ATOM   7000  H HG22   . VAL B 1 53  ? 15.533  44.395 43.666 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG22   1 
ATOM   7001  H HG23   . VAL B 1 53  ? 15.436  45.718 44.539 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG23   1 
ATOM   7002  N N      . PHE B 1 54  ? 16.011  43.546 48.733 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B N      1 
ATOM   7003  C CA     . PHE B 1 54  ? 16.002  42.541 49.798 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CA     1 
ATOM   7004  C C      . PHE B 1 54  ? 15.249  43.053 51.016 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B C      1 
ATOM   7005  O O      . PHE B 1 54  ? 14.424  42.334 51.593 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B O      1 
ATOM   7006  C CB     . PHE B 1 54  ? 17.425  42.099 50.145 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CB     1 
ATOM   7007  C CG     . PHE B 1 54  ? 18.199  41.556 48.965 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CG     1 
ATOM   7008  C CD1    . PHE B 1 54  ? 17.654  40.568 48.156 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD1    1 
ATOM   7009  C CD2    . PHE B 1 54  ? 19.456  42.039 48.662 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD2    1 
ATOM   7010  C CE1    . PHE B 1 54  ? 18.349  40.068 47.084 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE1    1 
ATOM   7011  C CE2    . PHE B 1 54  ? 20.159  41.550 47.562 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE2    1 
ATOM   7012  C CZ     . PHE B 1 54  ? 19.607  40.560 46.784 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CZ     1 
ATOM   7013  H H      . PHE B 1 54  ? 16.778  43.892 48.557 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B H      1 
ATOM   7014  H HA     . PHE B 1 54  ? 15.542  41.748 49.481 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HA     1 
ATOM   7015  H HB2    . PHE B 1 54  ? 17.912  42.861 50.494 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HB2    1 
ATOM   7016  H HB3    . PHE B 1 54  ? 17.379  41.400 50.816 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HB3    1 
ATOM   7017  H HD1    . PHE B 1 54  ? 16.804  40.241 48.343 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HD1    1 
ATOM   7018  H HD2    . PHE B 1 54  ? 19.837  42.698 49.196 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HD2    1 
ATOM   7019  H HE1    . PHE B 1 54  ? 17.975  39.398 46.559 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HE1    1 
ATOM   7020  H HE2    . PHE B 1 54  ? 20.999  41.892 47.355 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HE2    1 
ATOM   7021  H HZ     . PHE B 1 54  ? 20.079  40.221 46.057 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HZ     1 
ATOM   7022  N N      . ALA B 1 55  ? 15.506  44.300 51.407 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N      1 
ATOM   7023  C CA     . ALA B 1 55  ? 14.784  44.883 52.529 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA     1 
ATOM   7024  C C      . ALA B 1 55  ? 13.286  44.929 52.259 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C      1 
ATOM   7025  O O      . ALA B 1 55  ? 12.480  44.665 53.156 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O      1 
ATOM   7026  C CB     . ALA B 1 55  ? 15.317  46.287 52.810 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB     1 
ATOM   7027  H H      . ALA B 1 55  ? 16.085  44.821 51.044 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B H      1 
ATOM   7028  H HA     . ALA B 1 55  ? 14.930  44.335 53.316 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HA     1 
ATOM   7029  H HB1    . ALA B 1 55  ? 14.815  46.675 53.544 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HB1    1 
ATOM   7030  H HB2    . ALA B 1 55  ? 16.256  46.227 53.048 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HB2    1 
ATOM   7031  H HB3    . ALA B 1 55  ? 15.212  46.831 52.014 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HB3    1 
ATOM   7032  N N      . ALA B 1 56  ? 12.890  45.231 51.023 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N      1 
ATOM   7033  C CA     . ALA B 1 56  ? 11.462  45.303 50.726 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA     1 
ATOM   7034  C C      . ALA B 1 56  ? 10.804  43.928 50.768 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C      1 
ATOM   7035  O O      . ALA B 1 56  ? 9.685   43.783 51.278 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O      1 
ATOM   7036  C CB     . ALA B 1 56  ? 11.248  45.967 49.367 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB     1 
ATOM   7037  H H      . ALA B 1 56  ? 13.412  45.394 50.359 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B H      1 
ATOM   7038  H HA     . ALA B 1 56  ? 11.032  45.850 51.402 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HA     1 
ATOM   7039  H HB1    . ALA B 1 56  ? 10.296  46.064 49.209 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HB1    1 
ATOM   7040  H HB2    . ALA B 1 56  ? 11.673  46.839 49.371 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HB2    1 
ATOM   7041  H HB3    . ALA B 1 56  ? 11.643  45.410 48.677 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HB3    1 
ATOM   7042  N N      . LEU B 1 57  ? 11.484  42.906 50.250 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N      1 
ATOM   7043  C CA     . LEU B 1 57  ? 10.923  41.562 50.300 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA     1 
ATOM   7044  C C      . LEU B 1 57  ? 10.816  41.062 51.732 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C      1 
ATOM   7045  O O      . LEU B 1 57  ? 9.858   40.366 52.081 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O      1 
ATOM   7046  C CB     . LEU B 1 57  ? 11.763  40.592 49.479 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB     1 
ATOM   7047  C CG     . LEU B 1 57  ? 11.705  40.760 47.966 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG     1 
ATOM   7048  C CD1    . LEU B 1 57  ? 12.669  39.796 47.334 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1    1 
ATOM   7049  C CD2    . LEU B 1 57  ? 10.272  40.525 47.473 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2    1 
ATOM   7050  H H      . LEU B 1 57  ? 12.254  42.964 49.872 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B H      1 
ATOM   7051  H HA     . LEU B 1 57  ? 10.036  41.594 49.910 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HA     1 
ATOM   7052  H HB2    . LEU B 1 57  ? 12.691  40.698 49.743 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HB2    1 
ATOM   7053  H HB3    . LEU B 1 57  ? 11.464  39.691 49.678 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HB3    1 
ATOM   7054  H HG     . LEU B 1 57  ? 11.957  41.661 47.708 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HG     1 
ATOM   7055  H HD11   . LEU B 1 57  ? 13.563  39.985 47.659 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD11   1 
ATOM   7056  H HD12   . LEU B 1 57  ? 12.638  39.906 46.370 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD12   1 
ATOM   7057  H HD13   . LEU B 1 57  ? 12.414  38.892 47.572 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD13   1 
ATOM   7058  H HD21   . LEU B 1 57  ? 9.925   39.718 47.885 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD21   1 
ATOM   7059  H HD22   . LEU B 1 57  ? 10.283  40.425 46.508 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD22   1 
ATOM   7060  H HD23   . LEU B 1 57  ? 9.723   41.285 47.721 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD23   1 
ATOM   7061  N N      . ALA B 1 58  ? 11.775  41.419 52.584 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N      1 
ATOM   7062  C CA     . ALA B 1 58  ? 11.687  40.997 53.977 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA     1 
ATOM   7063  C C      . ALA B 1 58  ? 10.501  41.645 54.674 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C      1 
ATOM   7064  O O      . ALA B 1 58  ? 9.855   41.020 55.521 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O      1 
ATOM   7065  C CB     . ALA B 1 58  ? 12.980  41.327 54.716 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB     1 
ATOM   7066  H H      . ALA B 1 58  ? 12.466  41.892 52.386 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B H      1 
ATOM   7067  H HA     . ALA B 1 58  ? 11.567  40.034 53.999 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HA     1 
ATOM   7068  H HB1    . ALA B 1 58  ? 12.925  40.980 55.620 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HB1    1 
ATOM   7069  H HB2    . ALA B 1 58  ? 13.725  40.916 54.249 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HB2    1 
ATOM   7070  H HB3    . ALA B 1 58  ? 13.094  42.290 54.738 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HB3    1 
ATOM   7071  N N      . GLU B 1 59  ? 10.221  42.909 54.355 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N      1 
ATOM   7072  C CA     . GLU B 1 59  ? 9.159   43.632 55.043 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA     1 
ATOM   7073  C C      . GLU B 1 59  ? 7.795   43.084 54.651 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C      1 
ATOM   7074  O O      . GLU B 1 59  ? 6.917   42.916 55.505 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O      1 
ATOM   7075  C CB     . GLU B 1 59  ? 9.260   45.119 54.706 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB     1 
ATOM   7076  C CG     . GLU B 1 59  ? 8.188   45.986 55.334 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG     1 
ATOM   7077  C CD     . GLU B 1 59  ? 8.540   47.461 55.289 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD     1 
ATOM   7078  O OE1    . GLU B 1 59  ? 9.740   47.788 55.413 1.00 95.71  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1    1 
ATOM   7079  O OE2    . GLU B 1 59  ? 7.620   48.291 55.125 1.00 89.08  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2    1 
ATOM   7080  H H      . GLU B 1 59  ? 10.628  43.364 53.750 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B H      1 
ATOM   7081  H HA     . GLU B 1 59  ? 9.262   43.530 56.002 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HA     1 
ATOM   7082  H HB2    . GLU B 1 59  ? 10.119  45.447 55.014 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HB2    1 
ATOM   7083  H HB3    . GLU B 1 59  ? 9.191   45.222 53.744 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HB3    1 
ATOM   7084  H HG2    . GLU B 1 59  ? 7.355   45.860 54.853 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HG2    1 
ATOM   7085  H HG3    . GLU B 1 59  ? 8.076   45.731 56.263 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HG3    1 
ATOM   7086  N N      . ALA B 1 60  ? 7.614   42.770 53.367 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N      1 
ATOM   7087  C CA     . ALA B 1 60  ? 6.373   42.211 52.844 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA     1 
ATOM   7088  C C      . ALA B 1 60  ? 6.624   41.505 51.515 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C      1 
ATOM   7089  O O      . ALA B 1 60  ? 7.026   42.148 50.536 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O      1 
ATOM   7090  C CB     . ALA B 1 60  ? 5.325   43.313 52.654 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB     1 
ATOM   7091  H H      . ALA B 1 60  ? 8.215   42.877 52.762 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B H      1 
ATOM   7092  H HA     . ALA B 1 60  ? 6.033   41.559 53.477 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HA     1 
ATOM   7093  H HB1    . ALA B 1 60  ? 4.503   42.914 52.329 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HB1    1 
ATOM   7094  H HB2    . ALA B 1 60  ? 5.168   43.749 53.506 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HB2    1 
ATOM   7095  H HB3    . ALA B 1 60  ? 5.658   43.957 52.009 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HB3    1 
ATOM   7096  N N      . PRO B 1 61  ? 6.424   40.182 51.458 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N      1 
ATOM   7097  C CA     . PRO B 1 61  ? 6.404   39.477 50.171 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA     1 
ATOM   7098  C C      . PRO B 1 61  ? 5.475   40.153 49.184 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C      1 
ATOM   7099  O O      . PRO B 1 61  ? 4.503   40.810 49.561 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O      1 
ATOM   7100  C CB     . PRO B 1 61  ? 5.837   38.098 50.530 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB     1 
ATOM   7101  C CG     . PRO B 1 61  ? 6.146   37.926 51.963 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG     1 
ATOM   7102  C CD     . PRO B 1 61  ? 6.084   39.288 52.579 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD     1 
ATOM   7103  H HA     . PRO B 1 61  ? 7.304   39.410 49.816 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HA     1 
ATOM   7104  H HB2    . PRO B 1 61  ? 4.879   38.083 50.377 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HB2    1 
ATOM   7105  H HB3    . PRO B 1 61  ? 6.269   37.413 49.997 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HB3    1 
ATOM   7106  H HG2    . PRO B 1 61  ? 5.488   37.338 52.368 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HG2    1 
ATOM   7107  H HG3    . PRO B 1 61  ? 7.033   37.548 52.060 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HG3    1 
ATOM   7108  H HD2    . PRO B 1 61  ? 5.193   39.477 52.913 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HD2    1 
ATOM   7109  H HD3    . PRO B 1 61  ? 6.731   39.372 53.297 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HD3    1 
ATOM   7110  N N      . ALA B 1 62  ? 5.781   39.978 47.906 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B N      1 
ATOM   7111  C CA     . ALA B 1 62  ? 5.173   40.834 46.912 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CA     1 
ATOM   7112  C C      . ALA B 1 62  ? 5.248   40.172 45.551 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B C      1 
ATOM   7113  O O      . ALA B 1 62  ? 6.176   39.419 45.256 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B O      1 
ATOM   7114  C CB     . ALA B 1 62  ? 5.917   42.176 46.872 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CB     1 
ATOM   7115  H H      . ALA B 1 62  ? 6.323   39.384 47.601 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B H      1 
ATOM   7116  H HA     . ALA B 1 62  ? 4.235   40.970 47.121 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HA     1 
ATOM   7117  H HB1    . ALA B 1 62  ? 5.529   42.731 46.177 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HB1    1 
ATOM   7118  H HB2    . ALA B 1 62  ? 5.827   42.613 47.733 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HB2    1 
ATOM   7119  H HB3    . ALA B 1 62  ? 6.853   42.012 46.680 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HB3    1 
ATOM   7120  N N      . ASP B 1 63  ? 4.256   40.452 44.726 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N      1 
ATOM   7121  C CA     A ASP B 1 63  ? 4.409   40.186 43.304 0.50 22.40  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA     1 
ATOM   7122  C CA     B ASP B 1 63  ? 4.392   40.196 43.298 0.50 22.20  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA     1 
ATOM   7123  C C      . ASP B 1 63  ? 5.333   41.243 42.702 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C      1 
ATOM   7124  O O      . ASP B 1 63  ? 5.623   42.276 43.315 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O      1 
ATOM   7125  C CB     A ASP B 1 63  ? 3.047   40.086 42.618 0.50 25.35  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB     1 
ATOM   7126  C CB     B ASP B 1 63  ? 3.013   40.059 42.647 0.50 25.37  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB     1 
ATOM   7127  C CG     A ASP B 1 63  ? 2.268   41.381 42.653 0.50 30.37  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG     1 
ATOM   7128  C CG     B ASP B 1 63  ? 2.413   41.376 42.200 0.50 33.45  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG     1 
ATOM   7129  O OD1    A ASP B 1 63  ? 2.599   42.305 41.884 0.50 27.86  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1    1 
ATOM   7130  O OD1    B ASP B 1 63  ? 2.870   42.447 42.647 0.50 39.29  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1    1 
ATOM   7131  O OD2    A ASP B 1 63  ? 1.313   41.468 43.451 0.50 41.59  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2    1 
ATOM   7132  O OD2    B ASP B 1 63  ? 1.445   41.330 41.410 0.50 36.82  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2    1 
ATOM   7133  H H      . ASP B 1 63  ? 3.499   40.786 44.960 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B H      1 
ATOM   7134  H HA     A ASP B 1 63  ? 4.824   39.324 43.141 0.50 26.88  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HA     1 
ATOM   7135  H HA     B ASP B 1 63  ? 4.809   39.344 43.094 0.50 26.64  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HA     1 
ATOM   7136  H HB2    A ASP B 1 63  ? 3.180   39.843 41.689 0.50 30.42  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB2    1 
ATOM   7137  H HB2    B ASP B 1 63  ? 3.093   39.490 41.865 0.50 30.45  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB2    1 
ATOM   7138  H HB3    A ASP B 1 63  ? 2.518   39.408 43.066 0.50 30.42  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB3    1 
ATOM   7139  H HB3    B ASP B 1 63  ? 2.404   39.659 43.288 0.50 30.45  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB3    1 
ATOM   7140  N N      . SER B 1 64  ? 5.832   40.964 41.497 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 63  SER B N      1 
ATOM   7141  C CA     . SER B 1 64  ? 6.856   41.839 40.923 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA     1 
ATOM   7142  C C      . SER B 1 64  ? 6.303   43.230 40.623 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 63  SER B C      1 
ATOM   7143  O O      . SER B 1 64  ? 7.012   44.233 40.778 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 63  SER B O      1 
ATOM   7144  C CB     . SER B 1 64  ? 7.499   41.185 39.702 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB     1 
ATOM   7145  O OG     . SER B 1 64  ? 6.549   40.923 38.700 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG     1 
ATOM   7146  H H      . SER B 1 64  ? 5.603   40.296 41.006 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 63  SER B H      1 
ATOM   7147  H HA     . SER B 1 64  ? 7.566   41.960 41.572 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HA     1 
ATOM   7148  H HB2    . SER B 1 64  ? 8.174   41.784 39.345 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HB2    1 
ATOM   7149  H HB3    . SER B 1 64  ? 7.908   40.348 39.973 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HB3    1 
ATOM   7150  H HG     . SER B 1 64  ? 6.210   41.642 38.431 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HG     1 
ATOM   7151  N N      . GLY B 1 65  ? 5.043   43.325 40.207 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N      1 
ATOM   7152  C CA     . GLY B 1 65  ? 4.501   44.636 39.903 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA     1 
ATOM   7153  C C      . GLY B 1 65  ? 4.362   45.489 41.149 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C      1 
ATOM   7154  O O      . GLY B 1 65  ? 4.666   46.687 41.134 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O      1 
ATOM   7155  H H      . GLY B 1 65  ? 4.501   42.666 40.098 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B H      1 
ATOM   7156  H HA2    . GLY B 1 65  ? 5.088   45.093 39.281 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA2    1 
ATOM   7157  H HA3    . GLY B 1 65  ? 3.625   44.538 39.497 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA3    1 
ATOM   7158  N N      . GLU B 1 66  ? 3.920   44.876 42.249 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B N      1 
ATOM   7159  C CA     . GLU B 1 66  ? 3.816   45.589 43.515 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CA     1 
ATOM   7160  C C      . GLU B 1 66  ? 5.184   46.042 43.999 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B C      1 
ATOM   7161  O O      . GLU B 1 66  ? 5.341   47.175 44.471 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B O      1 
ATOM   7162  C CB     . GLU B 1 66  ? 3.141   44.692 44.551 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CB     1 
ATOM   7163  C CG     . GLU B 1 66  ? 2.959   45.328 45.910 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CG     1 
ATOM   7164  C CD     . GLU B 1 66  ? 2.607   44.311 46.976 1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CD     1 
ATOM   7165  O OE1    . GLU B 1 66  ? 2.175   43.195 46.607 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE1    1 
ATOM   7166  O OE2    . GLU B 1 66  ? 2.749   44.636 48.176 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE2    1 
ATOM   7167  H H      . GLU B 1 66  ? 3.676   44.052 42.286 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B H      1 
ATOM   7168  H HA     . GLU B 1 66  ? 3.268   46.380 43.397 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HA     1 
ATOM   7169  H HB2    . GLU B 1 66  ? 2.262   44.448 44.222 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HB2    1 
ATOM   7170  H HB3    . GLU B 1 66  ? 3.683   43.896 44.671 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HB3    1 
ATOM   7171  H HG2    . GLU B 1 66  ? 3.784   45.765 46.170 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HG2    1 
ATOM   7172  H HG3    . GLU B 1 66  ? 2.240   45.977 45.864 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HG3    1 
ATOM   7173  N N      . LEU B 1 67  ? 6.191   45.172 43.891 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B N      1 
ATOM   7174  C CA     . LEU B 1 67  ? 7.516   45.560 44.353 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CA     1 
ATOM   7175  C C      . LEU B 1 67  ? 8.061   46.694 43.492 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B C      1 
ATOM   7176  O O      . LEU B 1 67  ? 8.712   47.612 44.001 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B O      1 
ATOM   7177  C CB     . LEU B 1 67  ? 8.450   44.357 44.353 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CB     1 
ATOM   7178  C CG     . LEU B 1 67  ? 9.683   44.548 45.235 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CG     1 
ATOM   7179  C CD1    . LEU B 1 67  ? 9.263   44.458 46.693 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD1    1 
ATOM   7180  C CD2    . LEU B 1 67  ? 10.733  43.522 44.927 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD2    1 
ATOM   7181  H H      . LEU B 1 67  ? 6.131   44.378 43.565 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B H      1 
ATOM   7182  H HA     . LEU B 1 67  ? 7.465   45.874 45.269 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HA     1 
ATOM   7183  H HB2    . LEU B 1 67  ? 7.964   43.584 44.683 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HB2    1 
ATOM   7184  H HB3    . LEU B 1 67  ? 8.753   44.195 43.446 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HB3    1 
ATOM   7185  H HG     . LEU B 1 67  ? 10.076  45.419 45.064 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HG     1 
ATOM   7186  H HD11   . LEU B 1 67  ? 8.688   45.210 46.903 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD11   1 
ATOM   7187  H HD12   . LEU B 1 67  ? 10.055  44.480 47.252 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD12   1 
ATOM   7188  H HD13   . LEU B 1 67  ? 8.783   43.626 46.832 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD13   1 
ATOM   7189  H HD21   . LEU B 1 67  ? 10.316  42.647 44.884 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD21   1 
ATOM   7190  H HD22   . LEU B 1 67  ? 11.403  43.535 45.628 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD22   1 
ATOM   7191  H HD23   . LEU B 1 67  ? 11.142  43.735 44.074 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD23   1 
ATOM   7192  N N      . ALA B 1 68  ? 7.817   46.647 42.184 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N      1 
ATOM   7193  C CA     . ALA B 1 68  ? 8.247   47.750 41.331 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA     1 
ATOM   7194  C C      . ALA B 1 68  ? 7.600   49.068 41.756 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C      1 
ATOM   7195  O O      . ALA B 1 68  ? 8.261   50.112 41.778 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O      1 
ATOM   7196  C CB     . ALA B 1 68  ? 7.935   47.429 39.874 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB     1 
ATOM   7197  H H      . ALA B 1 68  ? 7.416   46.005 41.777 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B H      1 
ATOM   7198  H HA     . ALA B 1 68  ? 9.207   47.857 41.413 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HA     1 
ATOM   7199  H HB1    . ALA B 1 68  ? 8.210   48.177 39.320 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HB1    1 
ATOM   7200  H HB2    . ALA B 1 68  ? 8.421   46.630 39.616 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HB2    1 
ATOM   7201  H HB3    . ALA B 1 68  ? 6.981   47.281 39.780 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HB3    1 
ATOM   7202  N N      . ARG B 1 69  ? 6.304   49.053 42.070 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N      1 
ATOM   7203  C CA     . ARG B 1 69  ? 5.661   50.282 42.521 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA     1 
ATOM   7204  C C      . ARG B 1 69  ? 6.280   50.769 43.825 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C      1 
ATOM   7205  O O      . ARG B 1 69  ? 6.566   51.961 43.979 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O      1 
ATOM   7206  C CB     . ARG B 1 69  ? 4.162   50.045 42.694 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB     1 
ATOM   7207  H H      . ARG B 1 69  ? 5.791   48.364 42.030 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B H      1 
ATOM   7208  H HA     . ARG B 1 69  ? 5.783   50.973 41.851 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B HA     1 
ATOM   7209  H HB2    . ARG B 1 69  ? 3.713   50.899 42.793 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B HB2    1 
ATOM   7210  N N      . ARG B 1 70  ? 6.507   49.858 44.773 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N      1 
ATOM   7211  C CA     . ARG B 1 70  ? 7.085   50.241 46.059 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA     1 
ATOM   7212  C C      . ARG B 1 70  ? 8.473   50.843 45.929 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C      1 
ATOM   7213  O O      . ARG B 1 70  ? 8.831   51.746 46.696 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O      1 
ATOM   7214  C CB     . ARG B 1 70  ? 7.093   49.028 46.990 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB     1 
ATOM   7215  C CG     . ARG B 1 70  ? 5.698   48.764 47.559 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG     1 
ATOM   7216  C CD     . ARG B 1 70  ? 5.512   47.393 48.188 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD     1 
ATOM   7217  N NE     . ARG B 1 70  ? 6.511   47.113 49.209 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE     1 
ATOM   7218  C CZ     . ARG B 1 70  ? 6.794   45.901 49.664 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ     1 
ATOM   7219  N NH1    . ARG B 1 70  ? 6.110   44.839 49.276 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1    1 
ATOM   7220  N NH2    . ARG B 1 70  ? 7.784   45.753 50.537 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2    1 
ATOM   7221  H H      . ARG B 1 70  ? 6.337   49.018 44.696 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B H      1 
ATOM   7222  H HA     . ARG B 1 70  ? 6.530   50.930 46.456 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HA     1 
ATOM   7223  H HB2    . ARG B 1 70  ? 7.377   48.244 46.495 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HB2    1 
ATOM   7224  H HB3    . ARG B 1 70  ? 7.700   49.192 47.729 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HB3    1 
ATOM   7225  H HG2    . ARG B 1 70  ? 5.515   49.425 48.245 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HG2    1 
ATOM   7226  H HG3    . ARG B 1 70  ? 5.052   48.844 46.840 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HG3    1 
ATOM   7227  H HD2    . ARG B 1 70  ? 4.637   47.349 48.604 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HD2    1 
ATOM   7228  H HD3    . ARG B 1 70  ? 5.587   46.714 47.499 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HD3    1 
ATOM   7229  H HE     . ARG B 1 70  ? 6.946   47.778 49.538 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HE     1 
ATOM   7230  H HH11   . ARG B 1 70  ? 5.464   44.926 48.715 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH11   1 
ATOM   7231  H HH12   . ARG B 1 70  ? 6.311   44.062 49.584 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH12   1 
ATOM   7232  H HH21   . ARG B 1 70  ? 8.232   46.439 50.800 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH21   1 
ATOM   7233  H HH22   . ARG B 1 70  ? 7.977   44.972 50.839 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH22   1 
ATOM   7234  N N      . LEU B 1 71  ? 9.262   50.361 44.978 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N      1 
ATOM   7235  C CA     . LEU B 1 71  ? 10.656  50.745 44.816 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA     1 
ATOM   7236  C C      . LEU B 1 71  ? 10.856  51.766 43.704 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C      1 
ATOM   7237  O O      . LEU B 1 71  ? 12.003  52.092 43.381 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O      1 
ATOM   7238  C CB     . LEU B 1 71  ? 11.508  49.497 44.566 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB     1 
ATOM   7239  C CG     . LEU B 1 71  ? 11.549  48.505 45.735 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG     1 
ATOM   7240  C CD1    . LEU B 1 71  ? 12.420  47.308 45.381 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1    1 
ATOM   7241  C CD2    . LEU B 1 71  ? 12.061  49.146 47.007 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2    1 
ATOM   7242  H H      . LEU B 1 71  ? 9.002   49.788 44.392 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B H      1 
ATOM   7243  H HA     . LEU B 1 71  ? 10.975  51.154 45.636 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HA     1 
ATOM   7244  H HB2    . LEU B 1 71  ? 11.148  49.029 43.796 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HB2    1 
ATOM   7245  H HB3    . LEU B 1 71  ? 12.419  49.778 44.387 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HB3    1 
ATOM   7246  H HG     . LEU B 1 71  ? 10.641  48.206 45.902 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HG     1 
ATOM   7247  H HD11   . LEU B 1 71  ? 12.060  46.878 44.589 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD11   1 
ATOM   7248  H HD12   . LEU B 1 71  ? 12.419  46.685 46.124 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD12   1 
ATOM   7249  H HD13   . LEU B 1 71  ? 13.324  47.615 45.208 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD13   1 
ATOM   7250  H HD21   . LEU B 1 71  ? 12.923  49.553 46.830 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD21   1 
ATOM   7251  H HD22   . LEU B 1 71  ? 12.151  48.463 47.690 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD22   1 
ATOM   7252  H HD23   . LEU B 1 71  ? 11.429  49.822 47.296 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD23   1 
ATOM   7253  N N      . ASP B 1 72  ? 9.770   52.229 43.082 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B N      1 
ATOM   7254  C CA     . ASP B 1 72  ? 9.818   53.171 41.963 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CA     1 
ATOM   7255  C C      . ASP B 1 72  ? 10.706  52.653 40.840 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B C      1 
ATOM   7256  O O      . ASP B 1 72  ? 11.563  53.364 40.312 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B O      1 
ATOM   7257  C CB     . ASP B 1 72  ? 10.258  54.562 42.428 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CB     1 
ATOM   7258  C CG     . ASP B 1 72  ? 9.862   55.662 41.456 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CG     1 
ATOM   7259  O OD1    . ASP B 1 72  ? 8.934   55.456 40.645 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD1    1 
ATOM   7260  O OD2    . ASP B 1 72  ? 10.489  56.741 41.501 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD2    1 
ATOM   7261  H H      . ASP B 1 72  ? 8.968   52.005 43.297 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B H      1 
ATOM   7262  H HA     . ASP B 1 72  ? 8.921   53.253 41.603 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B HA     1 
ATOM   7263  H HB2    . ASP B 1 72  ? 9.844   54.755 43.284 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B HB2    1 
ATOM   7264  H HB3    . ASP B 1 72  ? 11.224  54.574 42.517 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B HB3    1 
ATOM   7265  N N      . CYS B 1 73  ? 10.459  51.407 40.447 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N      1 
ATOM   7266  C CA     . CYS B 1 73  ? 11.194  50.761 39.374 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA     1 
ATOM   7267  C C      . CYS B 1 73  ? 10.244  50.357 38.256 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C      1 
ATOM   7268  O O      . CYS B 1 73  ? 9.023   50.308 38.429 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O      1 
ATOM   7269  C CB     . CYS B 1 73  ? 11.923  49.518 39.899 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB     1 
ATOM   7270  S SG     . CYS B 1 73  ? 13.382  49.895 40.912 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG     1 
ATOM   7271  H H      . CYS B 1 73  ? 9.855   50.906 40.799 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B H      1 
ATOM   7272  H HA     . CYS B 1 73  ? 11.843  51.385 39.012 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HA     1 
ATOM   7273  H HB2    . CYS B 1 73  ? 11.308  49.005 40.446 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HB2    1 
ATOM   7274  H HB3    . CYS B 1 73  ? 12.217  48.987 39.143 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HB3    1 
ATOM   7275  H HG     . CYS B 1 73  ? 13.057  50.622 41.810 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HG     1 
ATOM   7276  N N      . ASP B 1 74  ? 10.832  50.045 37.101 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N      1 
ATOM   7277  C CA     . ASP B 1 74  ? 10.068  49.535 35.969 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA     1 
ATOM   7278  C C      . ASP B 1 74  ? 9.551   48.129 36.270 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C      1 
ATOM   7279  O O      . ASP B 1 74  ? 10.299  47.264 36.735 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O      1 
ATOM   7280  C CB     . ASP B 1 74  ? 10.952  49.528 34.723 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB     1 
ATOM   7281  C CG     . ASP B 1 74  ? 10.248  48.955 33.519 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG     1 
ATOM   7282  O OD1    . ASP B 1 74  ? 9.402   49.675 32.944 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1    1 
ATOM   7283  O OD2    . ASP B 1 74  ? 10.531  47.797 33.155 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2    1 
ATOM   7284  H H      . ASP B 1 74  ? 11.675  50.120 36.949 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B H      1 
ATOM   7285  H HA     . ASP B 1 74  ? 9.300   50.104 35.802 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B HA     1 
ATOM   7286  H HB2    . ASP B 1 74  ? 11.213  50.439 34.514 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B HB2    1 
ATOM   7287  H HB3    . ASP B 1 74  ? 11.740  48.989 34.896 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B HB3    1 
ATOM   7288  N N      . ALA B 1 75  ? 8.273   47.888 35.969 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N      1 
ATOM   7289  C CA     . ALA B 1 75  ? 7.658   46.619 36.352 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA     1 
ATOM   7290  C C      . ALA B 1 75  ? 8.284   45.433 35.626 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C      1 
ATOM   7291  O O      . ALA B 1 75  ? 8.575   44.403 36.246 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O      1 
ATOM   7292  C CB     . ALA B 1 75  ? 6.149   46.672 36.091 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB     1 
ATOM   7293  H H      . ALA B 1 75  ? 7.753   48.431 35.552 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B H      1 
ATOM   7294  H HA     . ALA B 1 75  ? 7.805   46.489 37.302 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HA     1 
ATOM   7295  H HB1    . ALA B 1 75  ? 5.756   45.821 36.343 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HB1    1 
ATOM   7296  H HB2    . ALA B 1 75  ? 5.762   47.385 36.621 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HB2    1 
ATOM   7297  H HB3    . ALA B 1 75  ? 5.998   46.840 35.148 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HB3    1 
ATOM   7298  N N      . ARG B 1 76  ? 8.497   45.544 34.314 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B N      1 
ATOM   7299  C CA     . ARG B 1 76  ? 9.043   44.396 33.597 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CA     1 
ATOM   7300  C C      . ARG B 1 76  ? 10.481  44.128 34.035 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B C      1 
ATOM   7301  O O      . ARG B 1 76  ? 10.872  42.973 34.234 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B O      1 
ATOM   7302  C CB     . ARG B 1 76  ? 8.939   44.552 32.078 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CB     1 
ATOM   7303  C CG     . ARG B 1 76  ? 9.163   43.205 31.382 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CG     1 
ATOM   7304  C CD     . ARG B 1 76  ? 9.078   43.239 29.866 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CD     1 
ATOM   7305  N NE     . ARG B 1 76  ? 10.177  44.004 29.297 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NE     1 
ATOM   7306  C CZ     . ARG B 1 76  ? 11.387  43.505 29.090 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CZ     1 
ATOM   7307  N NH1    . ARG B 1 76  ? 11.695  42.270 29.456 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH1    1 
ATOM   7308  N NH2    . ARG B 1 76  ? 12.317  44.270 28.531 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH2    1 
ATOM   7309  H H      . ARG B 1 76  ? 8.340   46.242 33.837 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B H      1 
ATOM   7310  H HA     . ARG B 1 76  ? 8.500   43.622 33.814 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HA     1 
ATOM   7311  H HB2    . ARG B 1 76  ? 8.055   44.877 31.845 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HB2    1 
ATOM   7312  H HB3    . ARG B 1 76  ? 9.614   45.176 31.769 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HB3    1 
ATOM   7313  H HG2    . ARG B 1 76  ? 10.048  42.883 31.615 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HG2    1 
ATOM   7314  H HG3    . ARG B 1 76  ? 8.490   42.581 31.696 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HG3    1 
ATOM   7315  H HD2    . ARG B 1 76  ? 9.123   42.334 29.520 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HD2    1 
ATOM   7316  H HD3    . ARG B 1 76  ? 8.244   43.655 29.599 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HD3    1 
ATOM   7317  H HE     . ARG B 1 76  ? 10.033  44.824 29.083 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HE     1 
ATOM   7318  H HH11   . ARG B 1 76  ? 11.104  41.774 29.836 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH11   1 
ATOM   7319  H HH12   . ARG B 1 76  ? 12.486  41.964 29.313 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH12   1 
ATOM   7320  H HH21   . ARG B 1 76  ? 12.131  45.079 28.307 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH21   1 
ATOM   7321  H HH22   . ARG B 1 76  ? 13.106  43.956 28.393 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH22   1 
ATOM   7322  N N      . ALA B 1 77  ? 11.300  45.178 34.134 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N      1 
ATOM   7323  C CA     . ALA B 1 77  ? 12.681  44.979 34.558 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA     1 
ATOM   7324  C C      . ALA B 1 77  ? 12.746  44.381 35.955 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C      1 
ATOM   7325  O O      . ALA B 1 77  ? 13.648  43.589 36.256 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O      1 
ATOM   7326  C CB     . ALA B 1 77  ? 13.448  46.302 34.511 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB     1 
ATOM   7327  H H      . ALA B 1 77  ? 11.084  45.993 33.966 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B H      1 
ATOM   7328  H HA     . ALA B 1 77  ? 13.111  44.366 33.942 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HA     1 
ATOM   7329  H HB1    . ALA B 1 77  ? 14.354  46.153 34.826 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HB1    1 
ATOM   7330  H HB2    . ALA B 1 77  ? 13.465  46.625 33.597 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HB2    1 
ATOM   7331  H HB3    . ALA B 1 77  ? 13.002  46.947 35.082 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HB3    1 
ATOM   7332  N N      . MET B 1 78  ? 11.794  44.737 36.820 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 77  MET B N      1 
ATOM   7333  C CA     . MET B 1 78  ? 11.767  44.145 38.153 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CA     1 
ATOM   7334  C C      . MET B 1 78  ? 11.448  42.659 38.102 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 77  MET B C      1 
ATOM   7335  O O      . MET B 1 78  ? 12.069  41.870 38.821 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 77  MET B O      1 
ATOM   7336  C CB     . MET B 1 78  ? 10.780  44.874 39.066 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CB     1 
ATOM   7337  C CG     . MET B 1 78  ? 10.798  44.367 40.509 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CG     1 
ATOM   7338  S SD     . MET B 1 78  ? 12.378  44.519 41.385 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 77  MET B SD     1 
ATOM   7339  C CE     . MET B 1 78  ? 12.572  46.299 41.399 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CE     1 
ATOM   7340  H H      . MET B 1 78  ? 11.167  45.304 36.662 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 77  MET B H      1 
ATOM   7341  H HA     . MET B 1 78  ? 12.650  44.263 38.537 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HA     1 
ATOM   7342  H HB2    . MET B 1 78  ? 11.005  45.817 39.080 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HB2    1 
ATOM   7343  H HB3    . MET B 1 78  ? 9.883   44.751 38.719 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HB3    1 
ATOM   7344  H HG2    . MET B 1 78  ? 10.140  44.869 41.015 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HG2    1 
ATOM   7345  H HG3    . MET B 1 78  ? 10.563  43.425 40.503 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HG3    1 
ATOM   7346  H HE1    . MET B 1 78  ? 13.319  46.531 41.972 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HE1    1 
ATOM   7347  H HE2    . MET B 1 78  ? 12.743  46.605 40.494 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HE2    1 
ATOM   7348  H HE3    . MET B 1 78  ? 11.758  46.703 41.737 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HE3    1 
ATOM   7349  N N      . ARG B 1 79  ? 10.485  42.256 37.267 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B N      1 
ATOM   7350  C CA     . ARG B 1 79  ? 10.247  40.828 37.062 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CA     1 
ATOM   7351  C C      . ARG B 1 79  ? 11.526  40.130 36.619 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B C      1 
ATOM   7352  O O      . ARG B 1 79  ? 11.846  39.039 37.096 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B O      1 
ATOM   7353  C CB     . ARG B 1 79  ? 9.120   40.580 36.059 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CB     1 
ATOM   7354  C CG     . ARG B 1 79  ? 8.854   39.094 35.784 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CG     1 
ATOM   7355  C CD     . ARG B 1 79  ? 9.598   38.543 34.550 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CD     1 
ATOM   7356  N NE     . ARG B 1 79  ? 9.134   39.176 33.321 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NE     1 
ATOM   7357  C CZ     . ARG B 1 79  ? 9.732   39.054 32.144 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CZ     1 
ATOM   7358  N NH1    . ARG B 1 79  ? 10.818  38.313 31.994 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH1    1 
ATOM   7359  N NH2    . ARG B 1 79  ? 9.245   39.710 31.099 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH2    1 
ATOM   7360  H H      . ARG B 1 79  ? 9.970   42.777 36.817 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B H      1 
ATOM   7361  H HA     . ARG B 1 79  ? 9.957   40.449 37.906 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HA     1 
ATOM   7362  H HB2    . ARG B 1 79  ? 8.302   40.967 36.408 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HB2    1 
ATOM   7363  H HB3    . ARG B 1 79  ? 9.353   41.000 35.217 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HB3    1 
ATOM   7364  H HG2    . ARG B 1 79  ? 9.141   38.578 36.555 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HG2    1 
ATOM   7365  H HG3    . ARG B 1 79  ? 7.904   38.969 35.636 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HG3    1 
ATOM   7366  H HD2    . ARG B 1 79  ? 10.547  38.717 34.643 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HD2    1 
ATOM   7367  H HD3    . ARG B 1 79  ? 9.440   37.589 34.480 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HD3    1 
ATOM   7368  H HE     . ARG B 1 79  ? 8.425   39.661 33.362 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HE     1 
ATOM   7369  H HH11   . ARG B 1 79  ? 11.151  37.897 32.669 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH11   1 
ATOM   7370  H HH12   . ARG B 1 79  ? 11.190  38.247 31.222 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH12   1 
ATOM   7371  H HH21   . ARG B 1 79  ? 8.549   40.207 31.190 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH21   1 
ATOM   7372  H HH22   . ARG B 1 79  ? 9.625   39.638 30.331 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH22   1 
ATOM   7373  N N      . VAL B 1 80  ? 12.231  40.709 35.648 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N      1 
ATOM   7374  C CA     . VAL B 1 80  ? 13.463  40.096 35.156 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA     1 
ATOM   7375  C C      . VAL B 1 80  ? 14.479  39.938 36.287 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C      1 
ATOM   7376  O O      . VAL B 1 80  ? 15.082  38.871 36.469 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O      1 
ATOM   7377  C CB     . VAL B 1 80  ? 14.034  40.950 34.009 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB     1 
ATOM   7378  C CG1    . VAL B 1 80  ? 15.465  40.551 33.677 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1    1 
ATOM   7379  C CG2    . VAL B 1 80  ? 13.166  40.829 32.780 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2    1 
ATOM   7380  H H      . VAL B 1 80  ? 12.021  41.447 35.262 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B H      1 
ATOM   7381  H HA     . VAL B 1 80  ? 13.261  39.208 34.821 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HA     1 
ATOM   7382  H HB     . VAL B 1 80  ? 14.043  41.875 34.300 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HB     1 
ATOM   7383  H HG11   . VAL B 1 80  ? 16.034  40.753 34.436 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG11   1 
ATOM   7384  H HG12   . VAL B 1 80  ? 15.760  41.051 32.900 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG12   1 
ATOM   7385  H HG13   . VAL B 1 80  ? 15.492  39.600 33.488 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG13   1 
ATOM   7386  H HG21   . VAL B 1 80  ? 13.175  39.908 32.476 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG21   1 
ATOM   7387  H HG22   . VAL B 1 80  ? 13.517  41.411 32.087 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG22   1 
ATOM   7388  H HG23   . VAL B 1 80  ? 12.260  41.093 33.006 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG23   1 
ATOM   7389  N N      . LEU B 1 81  ? 14.677  40.998 37.071 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N      1 
ATOM   7390  C CA     . LEU B 1 81  ? 15.658  40.955 38.151 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA     1 
ATOM   7391  C C      . LEU B 1 81  ? 15.271  39.919 39.200 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C      1 
ATOM   7392  O O      . LEU B 1 81  ? 16.112  39.140 39.662 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O      1 
ATOM   7393  C CB     . LEU B 1 81  ? 15.788  42.337 38.783 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB     1 
ATOM   7394  C CG     . LEU B 1 81  ? 16.917  42.481 39.801 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG     1 
ATOM   7395  C CD1    . LEU B 1 81  ? 18.239  42.550 39.096 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1    1 
ATOM   7396  C CD2    . LEU B 1 81  ? 16.672  43.703 40.652 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2    1 
ATOM   7397  H H      . LEU B 1 81  ? 14.260  41.747 36.998 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B H      1 
ATOM   7398  H HA     . LEU B 1 81  ? 16.521  40.705 37.785 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HA     1 
ATOM   7399  H HB2    . LEU B 1 81  ? 15.948  42.982 38.077 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB2    1 
ATOM   7400  H HB3    . LEU B 1 81  ? 14.957  42.543 39.240 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB3    1 
ATOM   7401  H HG     . LEU B 1 81  ? 16.946  41.710 40.389 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HG     1 
ATOM   7402  H HD11   . LEU B 1 81  ? 18.389  41.715 38.625 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD11   1 
ATOM   7403  H HD12   . LEU B 1 81  ? 18.940  42.691 39.751 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD12   1 
ATOM   7404  H HD13   . LEU B 1 81  ? 18.223  43.287 38.465 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD13   1 
ATOM   7405  H HD21   . LEU B 1 81  ? 16.664  44.488 40.082 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD21   1 
ATOM   7406  H HD22   . LEU B 1 81  ? 17.382  43.778 41.308 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD22   1 
ATOM   7407  H HD23   . LEU B 1 81  ? 15.817  43.609 41.099 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD23   1 
ATOM   7408  N N      . LEU B 1 82  ? 13.998  39.913 39.603 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N      1 
ATOM   7409  C CA     . LEU B 1 82  ? 13.546  38.983 40.635 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA     1 
ATOM   7410  C C      . LEU B 1 82  ? 13.647  37.536 40.163 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C      1 
ATOM   7411  O O      . LEU B 1 82  ? 14.085  36.659 40.918 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O      1 
ATOM   7412  C CB     . LEU B 1 82  ? 12.102  39.296 41.028 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB     1 
ATOM   7413  C CG     . LEU B 1 82  ? 11.925  40.621 41.761 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG     1 
ATOM   7414  C CD1    . LEU B 1 82  ? 10.445  40.952 41.869 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1    1 
ATOM   7415  C CD2    . LEU B 1 82  ? 12.569  40.589 43.139 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2    1 
ATOM   7416  H H      . LEU B 1 82  ? 13.383  40.431 39.298 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B H      1 
ATOM   7417  H HA     . LEU B 1 82  ? 14.111  39.093 41.415 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HA     1 
ATOM   7418  H HB2    . LEU B 1 82  ? 11.563  39.331 40.222 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HB2    1 
ATOM   7419  H HB3    . LEU B 1 82  ? 11.781  38.591 41.612 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HB3    1 
ATOM   7420  H HG     . LEU B 1 82  ? 12.370  41.320 41.257 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HG     1 
ATOM   7421  H HD11   . LEU B 1 82  ? 10.076  41.043 40.976 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD11   1 
ATOM   7422  H HD12   . LEU B 1 82  ? 10.342  41.784 42.356 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD12   1 
ATOM   7423  H HD13   . LEU B 1 82  ? 9.995   40.234 42.341 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD13   1 
ATOM   7424  H HD21   . LEU B 1 82  ? 12.287  39.784 43.600 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD21   1 
ATOM   7425  H HD22   . LEU B 1 82  ? 12.287  41.372 43.637 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD22   1 
ATOM   7426  H HD23   . LEU B 1 82  ? 13.534  40.592 43.037 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD23   1 
ATOM   7427  N N      . ASP B 1 83  ? 13.263  37.262 38.913 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N      1 
ATOM   7428  C CA     . ASP B 1 83  ? 13.387  35.896 38.423 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA     1 
ATOM   7429  C C      . ASP B 1 83  ? 14.846  35.466 38.311 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C      1 
ATOM   7430  O O      . ASP B 1 83  ? 15.151  34.287 38.511 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O      1 
ATOM   7431  C CB     . ASP B 1 83  ? 12.675  35.707 37.083 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB     1 
ATOM   7432  C CG     . ASP B 1 83  ? 11.168  35.569 37.218 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG     1 
ATOM   7433  O OD1    . ASP B 1 83  ? 10.648  35.283 38.318 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1    1 
ATOM   7434  O OD2    . ASP B 1 83  ? 10.493  35.688 36.179 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2    1 
ATOM   7435  H H      . ASP B 1 83  ? 12.942  37.830 38.352 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B H      1 
ATOM   7436  H HA     . ASP B 1 83  ? 12.942  35.316 39.061 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B HA     1 
ATOM   7437  H HB2    . ASP B 1 83  ? 12.854  36.476 36.521 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B HB2    1 
ATOM   7438  H HB3    . ASP B 1 83  ? 13.011  34.901 36.660 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B HB3    1 
ATOM   7439  N N      . ALA B 1 84  ? 15.759  36.391 37.999 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N      1 
ATOM   7440  C CA     . ALA B 1 84  ? 17.178  36.047 38.005 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA     1 
ATOM   7441  C C      . ALA B 1 84  ? 17.657  35.718 39.412 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C      1 
ATOM   7442  O O      . ALA B 1 84  ? 18.384  34.739 39.615 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O      1 
ATOM   7443  C CB     . ALA B 1 84  ? 18.011  37.181 37.403 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB     1 
ATOM   7444  H H      . ALA B 1 84  ? 15.585  37.206 37.785 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B H      1 
ATOM   7445  H HA     . ALA B 1 84  ? 17.307  35.263 37.448 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HA     1 
ATOM   7446  H HB1    . ALA B 1 84  ? 18.948  36.930 37.423 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HB1    1 
ATOM   7447  H HB2    . ALA B 1 84  ? 17.727  37.330 36.487 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HB2    1 
ATOM   7448  H HB3    . ALA B 1 84  ? 17.873  37.986 37.926 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HB3    1 
ATOM   7449  N N      . LEU B 1 85  ? 17.243  36.514 40.401 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N      1 
ATOM   7450  C CA     . LEU B 1 85  ? 17.594  36.201 41.779 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA     1 
ATOM   7451  C C      . LEU B 1 85  ? 17.045  34.843 42.192 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C      1 
ATOM   7452  O O      . LEU B 1 85  ? 17.708  34.094 42.917 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O      1 
ATOM   7453  C CB     . LEU B 1 85  ? 17.050  37.279 42.710 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB     1 
ATOM   7454  C CG     . LEU B 1 85  ? 17.749  38.634 42.637 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG     1 
ATOM   7455  C CD1    . LEU B 1 85  ? 16.878  39.714 43.280 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1    1 
ATOM   7456  C CD2    . LEU B 1 85  ? 19.126  38.565 43.294 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2    1 
ATOM   7457  H H      . LEU B 1 85  ? 16.770  37.225 40.300 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B H      1 
ATOM   7458  H HA     . LEU B 1 85  ? 18.560  36.179 41.856 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HA     1 
ATOM   7459  H HB2    . LEU B 1 85  ? 16.116  37.425 42.492 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HB2    1 
ATOM   7460  H HB3    . LEU B 1 85  ? 17.132  36.962 43.623 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HB3    1 
ATOM   7461  H HG     . LEU B 1 85  ? 17.885  38.876 41.707 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HG     1 
ATOM   7462  H HD11   . LEU B 1 85  ? 16.003  39.705 42.861 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD11   1 
ATOM   7463  H HD12   . LEU B 1 85  ? 17.298  40.579 43.150 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD12   1 
ATOM   7464  H HD13   . LEU B 1 85  ? 16.792  39.528 44.228 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD13   1 
ATOM   7465  H HD21   . LEU B 1 85  ? 19.020  38.303 44.222 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD21   1 
ATOM   7466  H HD22   . LEU B 1 85  ? 19.544  39.439 43.242 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD22   1 
ATOM   7467  H HD23   . LEU B 1 85  ? 19.668  37.911 42.825 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD23   1 
ATOM   7468  N N      . TYR B 1 86  ? 15.831  34.514 41.748 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N      1 
ATOM   7469  C CA     . TYR B 1 86  ? 15.258  33.199 42.019 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA     1 
ATOM   7470  C C      . TYR B 1 86  ? 16.053  32.097 41.328 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C      1 
ATOM   7471  O O      . TYR B 1 86  ? 16.315  31.050 41.930 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O      1 
ATOM   7472  C CB     . TYR B 1 86  ? 13.789  33.218 41.586 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB     1 
ATOM   7473  C CG     . TYR B 1 86  ? 13.020  31.930 41.797 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG     1 
ATOM   7474  C CD1    . TYR B 1 86  ? 12.982  31.306 43.037 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1    1 
ATOM   7475  C CD2    . TYR B 1 86  ? 12.318  31.342 40.758 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2    1 
ATOM   7476  C CE1    . TYR B 1 86  ? 12.279  30.134 43.227 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1    1 
ATOM   7477  C CE2    . TYR B 1 86  ? 11.603  30.172 40.950 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2    1 
ATOM   7478  C CZ     . TYR B 1 86  ? 11.595  29.573 42.185 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ     1 
ATOM   7479  O OH     . TYR B 1 86  ? 10.883  28.411 42.391 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH     1 
ATOM   7480  H H      . TYR B 1 86  ? 15.322  35.033 41.288 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B H      1 
ATOM   7481  H HA     . TYR B 1 86  ? 15.288  33.001 42.968 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HA     1 
ATOM   7482  H HB2    . TYR B 1 86  ? 13.333  33.910 42.090 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HB2    1 
ATOM   7483  H HB3    . TYR B 1 86  ? 13.755  33.420 40.638 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HB3    1 
ATOM   7484  H HD1    . TYR B 1 86  ? 13.439  31.686 43.752 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HD1    1 
ATOM   7485  H HD2    . TYR B 1 86  ? 12.326  31.740 39.917 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HD2    1 
ATOM   7486  H HE1    . TYR B 1 86  ? 12.270  29.727 44.063 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HE1    1 
ATOM   7487  H HE2    . TYR B 1 86  ? 11.130  29.794 40.245 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HE2    1 
ATOM   7488  H HH     . TYR B 1 86  ? 10.343  28.289 41.760 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HH     1 
ATOM   7489  N N      . ALA B 1 87  ? 16.484  32.327 40.084 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N      1 
ATOM   7490  C CA     . ALA B 1 87  ? 17.311  31.347 39.381 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA     1 
ATOM   7491  C C      . ALA B 1 87  ? 18.635  31.092 40.096 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C      1 
ATOM   7492  O O      . ALA B 1 87  ? 19.189  29.990 40.002 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O      1 
ATOM   7493  C CB     . ALA B 1 87  ? 17.538  31.796 37.940 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB     1 
ATOM   7494  H H      . ALA B 1 87  ? 16.312  33.036 39.629 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B H      1 
ATOM   7495  H HA     . ALA B 1 87  ? 16.839  30.500 39.355 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HA     1 
ATOM   7496  H HB1    . ALA B 1 87  ? 18.055  31.120 37.476 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB1    1 
ATOM   7497  H HB2    . ALA B 1 87  ? 16.678  31.910 37.506 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB2    1 
ATOM   7498  H HB3    . ALA B 1 87  ? 18.020  32.638 37.944 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB3    1 
ATOM   7499  N N      . TYR B 1 88  ? 19.164  32.095 40.793 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B N      1 
ATOM   7500  C CA     . TYR B 1 88  ? 20.370  31.948 41.593 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CA     1 
ATOM   7501  C C      . TYR B 1 88  ? 20.100  31.370 42.978 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B C      1 
ATOM   7502  O O      . TYR B 1 88  ? 21.040  31.224 43.764 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B O      1 
ATOM   7503  C CB     . TYR B 1 88  ? 21.056  33.306 41.746 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CB     1 
ATOM   7504  C CG     . TYR B 1 88  ? 21.710  33.866 40.510 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CG     1 
ATOM   7505  C CD1    . TYR B 1 88  ? 22.622  33.124 39.793 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD1    1 
ATOM   7506  C CD2    . TYR B 1 88  ? 21.460  35.169 40.102 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD2    1 
ATOM   7507  C CE1    . TYR B 1 88  ? 23.258  33.664 38.683 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE1    1 
ATOM   7508  C CE2    . TYR B 1 88  ? 22.081  35.708 39.006 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE2    1 
ATOM   7509  C CZ     . TYR B 1 88  ? 22.974  34.957 38.301 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CZ     1 
ATOM   7510  O OH     . TYR B 1 88  ? 23.587  35.496 37.197 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B OH     1 
ATOM   7511  H H      . TYR B 1 88  ? 18.833  32.889 40.817 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B H      1 
ATOM   7512  H HA     . TYR B 1 88  ? 20.974  31.346 41.130 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HA     1 
ATOM   7513  H HB2    . TYR B 1 88  ? 20.390  33.950 42.033 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HB2    1 
ATOM   7514  H HB3    . TYR B 1 88  ? 21.747  33.220 42.421 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HB3    1 
ATOM   7515  H HD1    . TYR B 1 88  ? 22.815  32.253 40.056 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HD1    1 
ATOM   7516  H HD2    . TYR B 1 88  ? 20.857  35.688 40.584 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HD2    1 
ATOM   7517  H HE1    . TYR B 1 88  ? 23.872  33.157 38.202 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HE1    1 
ATOM   7518  H HE2    . TYR B 1 88  ? 21.894  36.581 38.744 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HE2    1 
ATOM   7519  H HH     . TYR B 1 88  ? 24.146  34.953 36.884 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HH     1 
ATOM   7520  N N      A ASP B 1 89  ? 18.856  31.022 43.299 0.50 14.28  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N      1 
ATOM   7521  N N      B ASP B 1 89  ? 18.846  31.042 43.286 0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N      1 
ATOM   7522  C CA     A ASP B 1 89  ? 18.482  30.505 44.615 0.50 15.95  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA     1 
ATOM   7523  C CA     B ASP B 1 89  ? 18.478  30.525 44.598 0.50 16.05  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA     1 
ATOM   7524  C C      A ASP B 1 89  ? 18.711  31.525 45.730 0.50 15.71  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C      1 
ATOM   7525  C C      B ASP B 1 89  ? 18.851  31.515 45.696 0.50 15.12  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C      1 
ATOM   7526  O O      A ASP B 1 89  ? 18.811  31.156 46.902 0.50 18.88  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O      1 
ATOM   7527  O O      B ASP B 1 89  ? 19.235  31.119 46.799 0.50 18.05  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O      1 
ATOM   7528  C CB     A ASP B 1 89  ? 19.200  29.193 44.963 0.50 18.93  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB     1 
ATOM   7529  C CB     B ASP B 1 89  ? 19.106  29.148 44.839 0.50 17.40  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB     1 
ATOM   7530  C CG     A ASP B 1 89  ? 18.905  28.077 43.978 0.50 22.59  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG     1 
ATOM   7531  C CG     B ASP B 1 89  ? 18.580  28.466 46.085 0.50 23.68  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG     1 
ATOM   7532  O OD1    A ASP B 1 89  ? 17.795  28.042 43.408 0.50 24.15  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1    1 
ATOM   7533  O OD1    B ASP B 1 89  ? 17.398  28.660 46.432 0.50 20.48  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1    1 
ATOM   7534  O OD2    A ASP B 1 89  ? 19.797  27.227 43.776 0.50 35.79  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2    1 
ATOM   7535  O OD2    B ASP B 1 89  ? 19.366  27.739 46.728 0.50 34.00  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2    1 
ATOM   7536  H H      A ASP B 1 89  ? 18.192  31.077 42.756 0.50 17.14  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B H      1 
ATOM   7537  H H      B ASP B 1 89  ? 18.183  31.113 42.743 0.50 17.19  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B H      1 
ATOM   7538  H HA     A ASP B 1 89  ? 17.533  30.312 44.577 0.50 19.14  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HA     1 
ATOM   7539  H HA     B ASP B 1 89  ? 17.516  30.406 44.639 0.50 19.26  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HA     1 
ATOM   7540  H HB2    A ASP B 1 89  ? 20.157  29.348 44.961 0.50 22.72  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB2    1 
ATOM   7541  H HB2    B ASP B 1 89  ? 18.913  28.576 44.081 0.50 20.88  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB2    1 
ATOM   7542  H HB3    A ASP B 1 89  ? 18.912  28.900 45.841 0.50 22.72  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB3    1 
ATOM   7543  H HB3    B ASP B 1 89  ? 20.066  29.253 44.939 0.50 20.88  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB3    1 
ATOM   7544  N N      . VAL B 1 90  ? 18.746  32.810 45.394 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N      1 
ATOM   7545  C CA     . VAL B 1 90  ? 19.017  33.845 46.391 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA     1 
ATOM   7546  C C      . VAL B 1 90  ? 17.735  34.266 47.096 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C      1 
ATOM   7547  O O      . VAL B 1 90  ? 17.733  34.507 48.306 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O      1 
ATOM   7548  C CB     . VAL B 1 90  ? 19.724  35.043 45.742 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB     1 
ATOM   7549  C CG1    . VAL B 1 90  ? 19.816  36.194 46.719 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1    1 
ATOM   7550  C CG2    . VAL B 1 90  ? 21.101  34.619 45.273 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2    1 
ATOM   7551  H H      . VAL B 1 90  ? 18.521  33.110 44.620 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B H      1 
ATOM   7552  H HA     . VAL B 1 90  ? 19.618  33.479 47.059 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HA     1 
ATOM   7553  H HB     . VAL B 1 90  ? 19.216  35.349 44.975 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HB     1 
ATOM   7554  H HG11   . VAL B 1 90  ? 18.924  36.533 46.893 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG11   1 
ATOM   7555  H HG12   . VAL B 1 90  ? 20.366  36.893 46.333 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG12   1 
ATOM   7556  H HG13   . VAL B 1 90  ? 20.215  35.876 47.544 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG13   1 
ATOM   7557  H HG21   . VAL B 1 90  ? 21.667  34.474 46.048 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG21   1 
ATOM   7558  H HG22   . VAL B 1 90  ? 21.475  35.321 44.717 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG22   1 
ATOM   7559  H HG23   . VAL B 1 90  ? 21.022  33.799 44.762 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG23   1 
ATOM   7560  N N      . ILE B 1 91  ? 16.646  34.402 46.345 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N      1 
ATOM   7561  C CA     . ILE B 1 91  ? 15.322  34.667 46.891 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA     1 
ATOM   7562  C C      . ILE B 1 91  ? 14.428  33.475 46.578 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C      1 
ATOM   7563  O O      . ILE B 1 91  ? 14.745  32.626 45.739 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O      1 
ATOM   7564  C CB     . ILE B 1 91  ? 14.723  36.003 46.396 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB     1 
ATOM   7565  C CG1    . ILE B 1 91  ? 14.288  35.895 44.934 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1    1 
ATOM   7566  C CG2    . ILE B 1 91  ? 15.696  37.135 46.653 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2    1 
ATOM   7567  C CD1    . ILE B 1 91  ? 13.676  37.183 44.397 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1    1 
ATOM   7568  H H      . ILE B 1 91  ? 16.651  34.343 45.488 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B H      1 
ATOM   7569  H HA     . ILE B 1 91  ? 15.378  34.739 47.856 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HA     1 
ATOM   7570  H HB     . ILE B 1 91  ? 13.918  36.203 46.899 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HB     1 
ATOM   7571  H HG12   . ILE B 1 91  ? 15.062  35.682 44.390 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG12   1 
ATOM   7572  H HG13   . ILE B 1 91  ? 13.623  35.193 44.854 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG13   1 
ATOM   7573  H HG21   . ILE B 1 91  ? 16.094  37.016 47.529 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG21   1 
ATOM   7574  H HG22   . ILE B 1 91  ? 15.216  37.977 46.619 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG22   1 
ATOM   7575  H HG23   . ILE B 1 91  ? 16.386  37.119 45.971 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG23   1 
ATOM   7576  H HD11   . ILE B 1 91  ? 12.911  37.420 44.943 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HD11   1 
ATOM   7577  H HD12   . ILE B 1 91  ? 13.397  37.041 43.479 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HD12   1 
ATOM   7578  H HD13   . ILE B 1 91  ? 14.342  37.888 44.435 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HD13   1 
ATOM   7579  N N      . ASP B 1 92  ? 13.306  33.411 47.288 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N      1 
ATOM   7580  C CA     . ASP B 1 92  ? 12.291  32.390 47.082 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA     1 
ATOM   7581  C C      . ASP B 1 92  ? 11.144  32.973 46.256 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C      1 
ATOM   7582  O O      . ASP B 1 92  ? 10.983  34.193 46.139 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O      1 
ATOM   7583  C CB     . ASP B 1 92  ? 11.776  31.890 48.439 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB     1 
ATOM   7584  C CG     . ASP B 1 92  ? 12.752  30.949 49.142 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG     1 
ATOM   7585  O OD1    . ASP B 1 92  ? 13.933  30.871 48.736 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1    1 
ATOM   7586  O OD2    . ASP B 1 92  ? 12.328  30.291 50.116 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2    1 
ATOM   7587  H H      . ASP B 1 92  ? 13.106  33.967 47.913 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B H      1 
ATOM   7588  H HA     . ASP B 1 92  ? 12.659  31.633 46.600 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HA     1 
ATOM   7589  H HB2    . ASP B 1 92  ? 11.626  32.653 49.019 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB2    1 
ATOM   7590  H HB3    . ASP B 1 92  ? 10.945  31.409 48.302 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB3    1 
ATOM   7591  N N      . ARG B 1 93  ? 10.345  32.081 45.674 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N      1 
ATOM   7592  C CA     . ARG B 1 93  ? 9.217   32.505 44.856 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA     1 
ATOM   7593  C C      . ARG B 1 93  ? 8.169   31.408 44.912 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C      1 
ATOM   7594  O O      . ARG B 1 93  ? 8.496   30.232 44.730 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O      1 
ATOM   7595  C CB     . ARG B 1 93  ? 9.654   32.719 43.398 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB     1 
ATOM   7596  C CG     . ARG B 1 93  ? 8.623   33.456 42.548 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG     1 
ATOM   7597  C CD     . ARG B 1 93  ? 8.966   33.421 41.072 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD     1 
ATOM   7598  N NE     . ARG B 1 93  ? 8.720   32.089 40.545 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE     1 
ATOM   7599  C CZ     . ARG B 1 93  ? 8.998   31.696 39.312 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ     1 
ATOM   7600  N NH1    . ARG B 1 93  ? 9.544   32.517 38.426 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1    1 
ATOM   7601  N NH2    . ARG B 1 93  ? 8.716   30.448 38.958 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2    1 
ATOM   7602  H H      . ARG B 1 93  ? 10.437  31.229 45.738 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B H      1 
ATOM   7603  H HA     . ARG B 1 93  ? 8.844   33.333 45.198 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HA     1 
ATOM   7604  H HB2    . ARG B 1 93  ? 10.471  33.242 43.391 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HB2    1 
ATOM   7605  H HB3    . ARG B 1 93  ? 9.810   31.854 42.989 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HB3    1 
ATOM   7606  H HG2    . ARG B 1 93  ? 7.756   33.039 42.667 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HG2    1 
ATOM   7607  H HG3    . ARG B 1 93  ? 8.585   34.385 42.828 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HG3    1 
ATOM   7608  H HD2    . ARG B 1 93  ? 8.411   34.055 40.591 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HD2    1 
ATOM   7609  H HD3    . ARG B 1 93  ? 9.903   33.639 40.947 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HD3    1 
ATOM   7610  H HE     . ARG B 1 93  ? 8.366   31.511 41.076 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HE     1 
ATOM   7611  H HH11   . ARG B 1 93  ? 9.727   33.328 38.646 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH11   1 
ATOM   7612  H HH12   . ARG B 1 93  ? 9.716   32.238 37.630 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH12   1 
ATOM   7613  H HH21   . ARG B 1 93  ? 8.358   29.910 39.526 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH21   1 
ATOM   7614  H HH22   . ARG B 1 93  ? 8.890   30.177 38.160 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH22   1 
ATOM   7615  N N      . ILE B 1 94  ? 6.924   31.806 45.160 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N      1 
ATOM   7616  C CA     . ILE B 1 94  ? 5.765   30.923 45.146 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA     1 
ATOM   7617  C C      . ILE B 1 94  ? 5.008   31.196 43.861 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C      1 
ATOM   7618  O O      . ILE B 1 94  ? 4.829   32.357 43.476 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O      1 
ATOM   7619  C CB     . ILE B 1 94  ? 4.868   31.183 46.366 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB     1 
ATOM   7620  C CG1    . ILE B 1 94  ? 5.660   30.870 47.629 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1    1 
ATOM   7621  C CG2    . ILE B 1 94  ? 3.593   30.351 46.279 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2    1 
ATOM   7622  C CD1    . ILE B 1 94  ? 5.020   31.377 48.911 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1    1 
ATOM   7623  H H      . ILE B 1 94  ? 6.718   32.620 45.348 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B H      1 
ATOM   7624  H HA     . ILE B 1 94  ? 6.048   29.995 45.163 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HA     1 
ATOM   7625  H HB     . ILE B 1 94  ? 4.599   32.115 46.386 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HB     1 
ATOM   7626  H HG12   . ILE B 1 94  ? 5.752   29.908 47.707 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG12   1 
ATOM   7627  H HG13   . ILE B 1 94  ? 6.536   31.282 47.555 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG13   1 
ATOM   7628  H HG21   . ILE B 1 94  ? 3.016   30.727 45.596 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG21   1 
ATOM   7629  H HG22   . ILE B 1 94  ? 3.144   30.370 47.139 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG22   1 
ATOM   7630  H HG23   . ILE B 1 94  ? 3.827   29.438 46.049 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG23   1 
ATOM   7631  H HD11   . ILE B 1 94  ? 4.930   32.341 48.859 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HD11   1 
ATOM   7632  H HD12   . ILE B 1 94  ? 5.585   31.138 49.662 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HD12   1 
ATOM   7633  H HD13   . ILE B 1 94  ? 4.146   30.968 49.011 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HD13   1 
ATOM   7634  N N      . HIS B 1 95  ? 4.609   30.138 43.171 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B N      1 
ATOM   7635  C CA     . HIS B 1 95  ? 3.810   30.259 41.961 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CA     1 
ATOM   7636  C C      . HIS B 1 95  ? 2.534   29.468 42.193 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B C      1 
ATOM   7637  O O      . HIS B 1 95  ? 2.580   28.246 42.366 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B O      1 
ATOM   7638  C CB     . HIS B 1 95  ? 4.547   29.732 40.738 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CB     1 
ATOM   7639  C CG     . HIS B 1 95  ? 3.752   29.847 39.477 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CG     1 
ATOM   7640  N ND1    . HIS B 1 95  ? 3.858   28.949 38.438 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B ND1    1 
ATOM   7641  C CD2    . HIS B 1 95  ? 2.822   30.755 39.096 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CD2    1 
ATOM   7642  C CE1    . HIS B 1 95  ? 3.035   29.304 37.467 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CE1    1 
ATOM   7643  N NE2    . HIS B 1 95  ? 2.399   30.400 37.839 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B NE2    1 
ATOM   7644  H H      . HIS B 1 95  ? 4.791   29.326 43.388 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B H      1 
ATOM   7645  H HA     . HIS B 1 95  ? 3.602   31.193 41.802 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HA     1 
ATOM   7646  H HB2    . HIS B 1 95  ? 5.366   30.238 40.622 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HB2    1 
ATOM   7647  H HB3    . HIS B 1 95  ? 4.753   28.794 40.876 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HB3    1 
ATOM   7648  H HD2    . HIS B 1 95  ? 2.526   31.483 39.593 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HD2    1 
ATOM   7649  H HE1    . HIS B 1 95  ? 2.924   28.858 36.658 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HE1    1 
ATOM   7650  H HE2    . HIS B 1 95  ? 1.814   30.822 37.371 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HE2    1 
ATOM   7651  N N      . ASP B 1 96  ? 1.403   30.157 42.228 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N      1 
ATOM   7652  C CA     . ASP B 1 96  ? 0.121   29.488 42.401 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA     1 
ATOM   7653  C C      . ASP B 1 96  ? -0.876  30.141 41.451 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C      1 
ATOM   7654  O O      . ASP B 1 96  ? -0.497  30.880 40.538 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O      1 
ATOM   7655  C CB     . ASP B 1 96  ? -0.269  29.484 43.886 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB     1 
ATOM   7656  C CG     . ASP B 1 96  ? -0.405  30.878 44.462 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG     1 
ATOM   7657  O OD1    . ASP B 1 96  ? -0.628  31.834 43.691 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1    1 
ATOM   7658  O OD2    . ASP B 1 96  ? -0.294  31.018 45.698 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2    1 
ATOM   7659  H H      . ASP B 1 96  ? 1.351   31.012 42.155 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B H      1 
ATOM   7660  H HA     . ASP B 1 96  ? 0.175   28.558 42.129 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B HA     1 
ATOM   7661  H HB2    . ASP B 1 96  ? -1.123  29.034 43.987 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B HB2    1 
ATOM   7662  H HB3    . ASP B 1 96  ? 0.414   29.016 44.391 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B HB3    1 
ATOM   7663  N N      . THR B 1 97  ? -2.161  29.835 41.624 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 96  THR B N      1 
ATOM   7664  C CA     . THR B 1 97  ? -3.131  30.335 40.654 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 96  THR B CA     1 
ATOM   7665  C C      . THR B 1 97  ? -3.322  31.841 40.760 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 96  THR B C      1 
ATOM   7666  O O      . THR B 1 97  ? -3.958  32.435 39.884 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 96  THR B O      1 
ATOM   7667  C CB     . THR B 1 97  ? -4.479  29.623 40.770 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 96  THR B CB     1 
ATOM   7668  O OG1    . THR B 1 97  ? -5.009  29.801 42.087 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 96  THR B OG1    1 
ATOM   7669  C CG2    . THR B 1 97  ? -4.323  28.138 40.452 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 96  THR B CG2    1 
ATOM   7670  H H      . THR B 1 97  ? -2.482  29.361 42.266 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 96  THR B H      1 
ATOM   7671  H HA     . THR B 1 97  ? -2.798  30.126 39.768 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HA     1 
ATOM   7672  H HB     . THR B 1 97  ? -5.107  29.998 40.133 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HB     1 
ATOM   7673  H HG1    . THR B 1 97  ? -5.793  29.503 42.123 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG1    1 
ATOM   7674  H HG21   . THR B 1 97  ? -3.971  28.026 39.555 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG21   1 
ATOM   7675  H HG22   . THR B 1 97  ? -5.184  27.694 40.509 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG22   1 
ATOM   7676  H HG23   . THR B 1 97  ? -3.713  27.725 41.083 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG23   1 
ATOM   7677  N N      . ASN B 1 98  ? -2.798  32.466 41.807 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N      1 
ATOM   7678  C CA     . ASN B 1 98  ? -2.794  33.915 41.915 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA     1 
ATOM   7679  C C      . ASN B 1 98  ? -1.593  34.552 41.236 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C      1 
ATOM   7680  O O      . ASN B 1 98  ? -1.482  35.782 41.231 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O      1 
ATOM   7681  C CB     . ASN B 1 98  ? -2.826  34.299 43.391 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB     1 
ATOM   7682  C CG     . ASN B 1 98  ? -4.196  34.138 43.981 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG     1 
ATOM   7683  O OD1    . ASN B 1 98  ? -5.193  34.394 43.316 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1    1 
ATOM   7684  N ND2    . ASN B 1 98  ? -4.261  33.690 45.226 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2    1 
ATOM   7685  H H      . ASN B 1 98  ? -2.434  32.065 42.475 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B H      1 
ATOM   7686  H HA     . ASN B 1 98  ? -3.588  34.275 41.489 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HA     1 
ATOM   7687  H HB2    . ASN B 1 98  ? -2.214  33.730 43.883 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HB2    1 
ATOM   7688  H HB3    . ASN B 1 98  ? -2.562  35.228 43.485 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HB3    1 
ATOM   7689  H HD21   . ASN B 1 98  ? -5.025  33.582 45.605 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HD21   1 
ATOM   7690  H HD22   . ASN B 1 98  ? -3.539  33.507 45.655 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HD22   1 
ATOM   7691  N N      . GLY B 1 99  ? -0.667  33.755 40.716 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N      1 
ATOM   7692  C CA     . GLY B 1 99  ? 0.511   34.314 40.088 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA     1 
ATOM   7693  C C      . GLY B 1 99  ? 1.756   34.040 40.900 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C      1 
ATOM   7694  O O      . GLY B 1 99  ? 1.855   33.013 41.577 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O      1 
ATOM   7695  H H      . GLY B 1 99  ? -0.702  32.896 40.715 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B H      1 
ATOM   7696  H HA2    . GLY B 1 99  ? 0.624   33.924 39.207 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B HA2    1 
ATOM   7697  H HA3    . GLY B 1 99  ? 0.405   35.274 39.998 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B HA3    1 
ATOM   7698  N N      . PHE B 1 100 ? 2.706   34.967 40.839 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N      1 
ATOM   7699  C CA     . PHE B 1 100 ? 3.996   34.829 41.488 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA     1 
ATOM   7700  C C      . PHE B 1 100 ? 4.079   35.762 42.683 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C      1 
ATOM   7701  O O      . PHE B 1 100 ? 3.637   36.914 42.615 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O      1 
ATOM   7702  C CB     . PHE B 1 100 ? 5.117   35.206 40.525 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB     1 
ATOM   7703  C CG     . PHE B 1 100 ? 5.142   34.399 39.261 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG     1 
ATOM   7704  C CD1    . PHE B 1 100 ? 5.721   33.144 39.260 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1    1 
ATOM   7705  C CD2    . PHE B 1 100 ? 4.565   34.867 38.091 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2    1 
ATOM   7706  C CE1    . PHE B 1 100 ? 5.772   32.377 38.105 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1    1 
ATOM   7707  C CE2    . PHE B 1 100 ? 4.600   34.102 36.933 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2    1 
ATOM   7708  C CZ     . PHE B 1 100 ? 5.208   32.849 36.945 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ     1 
ATOM   7709  H H      . PHE B 1 100 ? 2.620   35.708 40.412 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B H      1 
ATOM   7710  H HA     . PHE B 1 100 ? 4.106   33.912 41.787 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HA     1 
ATOM   7711  H HB2    . PHE B 1 100 ? 5.010   36.138 40.276 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB2    1 
ATOM   7712  H HB3    . PHE B 1 100 ? 5.967   35.078 40.973 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB3    1 
ATOM   7713  H HD1    . PHE B 1 100 ? 6.083   32.808 40.048 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD1    1 
ATOM   7714  H HD2    . PHE B 1 100 ? 4.151   35.700 38.082 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD2    1 
ATOM   7715  H HE1    . PHE B 1 100 ? 6.186   31.545 38.116 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE1    1 
ATOM   7716  H HE2    . PHE B 1 100 ? 4.217   34.425 36.150 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE2    1 
ATOM   7717  H HZ     . PHE B 1 100 ? 5.233   32.335 36.171 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HZ     1 
ATOM   7718  N N      . ARG B 1 101 ? 4.665   35.264 43.767 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N      1 
ATOM   7719  C CA     . ARG B 1 101 ? 5.011   36.079 44.921 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA     1 
ATOM   7720  C C      . ARG B 1 101 ? 6.453   35.778 45.294 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C      1 
ATOM   7721  O O      . ARG B 1 101 ? 6.844   34.610 45.380 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O      1 
ATOM   7722  C CB     . ARG B 1 101 ? 4.080   35.770 46.087 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB     1 
ATOM   7723  C CG     . ARG B 1 101 ? 2.764   36.503 46.021 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG     1 
ATOM   7724  C CD     . ARG B 1 101 ? 1.901   36.077 47.193 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD     1 
ATOM   7725  N NE     . ARG B 1 101 ? 1.521   34.676 47.041 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE     1 
ATOM   7726  C CZ     . ARG B 1 101 ? 1.640   33.747 47.981 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ     1 
ATOM   7727  N NH1    . ARG B 1 101 ? 2.025   34.048 49.210 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1    1 
ATOM   7728  N NH2    . ARG B 1 101 ? 1.347   32.484 47.682 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2    1 
ATOM   7729  H H      . ARG B 1 101 ? 4.877   34.436 43.857 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B H      1 
ATOM   7730  H HA     . ARG B 1 101 ? 4.936   37.024 44.714 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HA     1 
ATOM   7731  H HB2    . ARG B 1 101 ? 3.890   34.819 46.091 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HB2    1 
ATOM   7732  H HB3    . ARG B 1 101 ? 4.519   36.025 46.913 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HB3    1 
ATOM   7733  H HG2    . ARG B 1 101 ? 2.915   37.459 46.072 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HG2    1 
ATOM   7734  H HG3    . ARG B 1 101 ? 2.304   36.283 45.195 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HG3    1 
ATOM   7735  H HD2    . ARG B 1 101 ? 2.397   36.179 48.019 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HD2    1 
ATOM   7736  H HD3    . ARG B 1 101 ? 1.096   36.618 47.220 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HD3    1 
ATOM   7737  H HE     . ARG B 1 101 ? 1.194   34.434 46.284 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HE     1 
ATOM   7738  H HH11   . ARG B 1 101 ? 2.205   34.864 49.417 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH11   1 
ATOM   7739  H HH12   . ARG B 1 101 ? 2.095   33.429 49.803 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH12   1 
ATOM   7740  H HH21   . ARG B 1 101 ? 1.084   32.279 46.889 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH21   1 
ATOM   7741  H HH22   . ARG B 1 101 ? 1.420   31.872 48.282 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH22   1 
ATOM   7742  N N      . TYR B 1 102 ? 7.229   36.824 45.544 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B N      1 
ATOM   7743  C CA     . TYR B 1 102 ? 8.645   36.719 45.873 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CA     1 
ATOM   7744  C C      . TYR B 1 102 ? 8.831   37.008 47.358 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B C      1 
ATOM   7745  O O      . TYR B 1 102 ? 8.099   37.810 47.946 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B O      1 
ATOM   7746  C CB     . TYR B 1 102 ? 9.471   37.697 45.018 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CB     1 
ATOM   7747  C CG     . TYR B 1 102 ? 9.302   37.441 43.533 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CG     1 
ATOM   7748  C CD1    . TYR B 1 102 ? 8.225   37.979 42.843 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1    1 
ATOM   7749  C CD2    . TYR B 1 102 ? 10.217  36.665 42.821 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2    1 
ATOM   7750  C CE1    . TYR B 1 102 ? 8.036   37.737 41.486 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1    1 
ATOM   7751  C CE2    . TYR B 1 102 ? 10.045  36.430 41.458 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2    1 
ATOM   7752  C CZ     . TYR B 1 102 ? 8.949   36.980 40.798 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ     1 
ATOM   7753  O OH     . TYR B 1 102 ? 8.702   36.779 39.453 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B OH     1 
ATOM   7754  H H      . TYR B 1 102 ? 6.948   37.637 45.529 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B H      1 
ATOM   7755  H HA     . TYR B 1 102 ? 8.977   35.826 45.695 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HA     1 
ATOM   7756  H HB2    . TYR B 1 102 ? 9.181   38.604 45.203 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HB2    1 
ATOM   7757  H HB3    . TYR B 1 102 ? 10.410  37.597 45.238 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HB3    1 
ATOM   7758  H HD1    . TYR B 1 102 ? 7.616   38.513 43.298 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HD1    1 
ATOM   7759  H HD2    . TYR B 1 102 ? 10.951  36.300 43.261 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HD2    1 
ATOM   7760  H HE1    . TYR B 1 102 ? 7.294   38.087 41.048 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HE1    1 
ATOM   7761  H HE2    . TYR B 1 102 ? 10.658  35.908 40.993 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HE2    1 
ATOM   7762  H HH     . TYR B 1 102 ? 9.248   36.222 39.141 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HH     1 
ATOM   7763  N N      . LEU B 1 103 ? 9.809   36.338 47.968 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N      1 
ATOM   7764  C CA     . LEU B 1 103 ? 10.011  36.444 49.408 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA     1 
ATOM   7765  C C      . LEU B 1 103 ? 11.405  35.949 49.763 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C      1 
ATOM   7766  O O      . LEU B 1 103 ? 12.106  35.366 48.935 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O      1 
ATOM   7767  C CB     . LEU B 1 103 ? 8.945   35.676 50.201 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB     1 
ATOM   7768  C CG     . LEU B 1 103 ? 8.930   34.156 50.098 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG     1 
ATOM   7769  C CD1    . LEU B 1 103 ? 8.047   33.607 51.212 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1    1 
ATOM   7770  C CD2    . LEU B 1 103 ? 8.387   33.681 48.767 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2    1 
ATOM   7771  H H      . LEU B 1 103 ? 10.365  35.818 47.569 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B H      1 
ATOM   7772  H HA     . LEU B 1 103 ? 9.952   37.382 49.649 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HA     1 
ATOM   7773  H HB2    . LEU B 1 103 ? 9.066   35.890 51.139 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HB2    1 
ATOM   7774  H HB3    . LEU B 1 103 ? 8.076   35.984 49.900 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HB3    1 
ATOM   7775  H HG     . LEU B 1 103 ? 9.840   33.829 50.177 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HG     1 
ATOM   7776  H HD11   . LEU B 1 103 ? 8.422   33.864 52.068 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD11   1 
ATOM   7777  H HD12   . LEU B 1 103 ? 8.015   32.640 51.142 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD12   1 
ATOM   7778  H HD13   . LEU B 1 103 ? 7.154   33.975 51.117 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD13   1 
ATOM   7779  H HD21   . LEU B 1 103 ? 7.547   34.132 48.590 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD21   1 
ATOM   7780  H HD22   . LEU B 1 103 ? 8.247   32.722 48.807 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD22   1 
ATOM   7781  H HD23   . LEU B 1 103 ? 9.029   33.893 48.071 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD23   1 
ATOM   7782  N N      . LEU B 1 104 ? 11.803  36.189 51.009 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B N      1 
ATOM   7783  C CA     . LEU B 1 104 ? 13.061  35.672 51.517 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CA     1 
ATOM   7784  C C      . LEU B 1 104 ? 12.828  34.551 52.515 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B C      1 
ATOM   7785  O O      . LEU B 1 104 ? 11.987  34.676 53.411 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B O      1 
ATOM   7786  C CB     . LEU B 1 104 ? 13.856  36.764 52.232 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CB     1 
ATOM   7787  C CG     . LEU B 1 104 ? 14.141  38.032 51.435 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CG     1 
ATOM   7788  C CD1    . LEU B 1 104 ? 15.031  38.983 52.248 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1    1 
ATOM   7789  C CD2    . LEU B 1 104 ? 14.774  37.694 50.103 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2    1 
ATOM   7790  H H      . LEU B 1 104 ? 11.355  36.652 51.579 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B H      1 
ATOM   7791  H HA     . LEU B 1 104 ? 13.566  35.329 50.763 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HA     1 
ATOM   7792  H HB2    . LEU B 1 104 ? 13.359  37.029 53.021 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HB2    1 
ATOM   7793  H HB3    . LEU B 1 104 ? 14.714  36.391 52.489 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HB3    1 
ATOM   7794  H HG     . LEU B 1 104 ? 13.306  38.490 51.252 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HG     1 
ATOM   7795  H HD11   . LEU B 1 104 ? 14.630  39.121 53.121 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD11   1 
ATOM   7796  H HD12   . LEU B 1 104 ? 15.101  39.829 51.779 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD12   1 
ATOM   7797  H HD13   . LEU B 1 104 ? 15.910  38.586 52.347 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD13   1 
ATOM   7798  H HD21   . LEU B 1 104 ? 15.512  37.082 50.250 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD21   1 
ATOM   7799  H HD22   . LEU B 1 104 ? 15.099  38.510 49.692 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD22   1 
ATOM   7800  H HD23   . LEU B 1 104 ? 14.108  37.278 49.533 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD23   1 
ATOM   7801  N N      . SER B 1 105 ? 13.594  33.472 52.375 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N      1 
ATOM   7802  C CA     . SER B 1 105 ? 13.677  32.498 53.452 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA     1 
ATOM   7803  C C      . SER B 1 105 ? 14.351  33.132 54.668 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C      1 
ATOM   7804  O O      . SER B 1 105 ? 15.024  34.161 54.568 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O      1 
ATOM   7805  C CB     . SER B 1 105 ? 14.492  31.283 53.016 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB     1 
ATOM   7806  O OG     . SER B 1 105 ? 15.860  31.613 52.817 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG     1 
ATOM   7807  H H      . SER B 1 105 ? 14.066  33.287 51.680 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 104 SER B H      1 
ATOM   7808  H HA     . SER B 1 105 ? 12.784  32.203 53.690 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HA     1 
ATOM   7809  H HB2    . SER B 1 105 ? 14.431  30.602 53.704 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HB2    1 
ATOM   7810  H HB3    . SER B 1 105 ? 14.128  30.945 52.183 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HB3    1 
ATOM   7811  H HG     . SER B 1 105 ? 15.926  32.236 52.257 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HG     1 
ATOM   7812  N N      . ALA B 1 106 ? 14.174  32.499 55.833 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B N      1 
ATOM   7813  C CA     . ALA B 1 106 ? 14.826  33.015 57.034 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CA     1 
ATOM   7814  C C      . ALA B 1 106 ? 16.339  33.071 56.868 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B C      1 
ATOM   7815  O O      . ALA B 1 106 ? 16.980  34.056 57.255 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B O      1 
ATOM   7816  C CB     . ALA B 1 106 ? 14.478  32.132 58.229 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CB     1 
ATOM   7817  H H      . ALA B 1 106 ? 13.698  31.792 55.948 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B H      1 
ATOM   7818  H HA     . ALA B 1 106 ? 14.500  33.914 57.198 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HA     1 
ATOM   7819  H HB1    . ALA B 1 106 ? 14.970  32.444 59.005 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HB1    1 
ATOM   7820  H HB2    . ALA B 1 106 ? 13.525  32.189 58.397 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HB2    1 
ATOM   7821  H HB3    . ALA B 1 106 ? 14.725  31.216 58.028 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HB3    1 
ATOM   7822  N N      . GLU B 1 107 ? 16.926  32.040 56.257 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N      1 
ATOM   7823  C CA     . GLU B 1 107 ? 18.379  32.004 56.123 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA     1 
ATOM   7824  C C      . GLU B 1 107 ? 18.842  33.074 55.142 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C      1 
ATOM   7825  O O      . GLU B 1 107 ? 19.872  33.722 55.361 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O      1 
ATOM   7826  C CB     . GLU B 1 107 ? 18.869  30.591 55.789 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB     1 
ATOM   7827  C CG     . GLU B 1 107 ? 18.253  29.949 54.572 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG     1 
ATOM   7828  C CD     . GLU B 1 107 ? 17.029  29.095 54.910 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD     1 
ATOM   7829  O OE1    . GLU B 1 107 ? 16.196  29.512 55.742 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1    1 
ATOM   7830  O OE2    . GLU B 1 107 ? 16.892  28.005 54.319 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2    1 
ATOM   7831  H H      . GLU B 1 107 ? 16.514  31.365 55.919 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B H      1 
ATOM   7832  H HA     . GLU B 1 107 ? 18.798  32.207 56.974 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HA     1 
ATOM   7833  H HB2    . GLU B 1 107 ? 19.827  30.630 55.639 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HB2    1 
ATOM   7834  H HB3    . GLU B 1 107 ? 18.675  30.016 56.546 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HB3    1 
ATOM   7835  H HG2    . GLU B 1 107 ? 17.973  30.643 53.956 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HG2    1 
ATOM   7836  H HG3    . GLU B 1 107 ? 18.911  29.376 54.149 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HG3    1 
ATOM   7837  N N      . ALA B 1 108 ? 18.084  33.292 54.067 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B N      1 
ATOM   7838  C CA     . ALA B 1 108 ? 18.456  34.342 53.125 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CA     1 
ATOM   7839  C C      . ALA B 1 108 ? 18.304  35.722 53.755 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B C      1 
ATOM   7840  O O      . ALA B 1 108 ? 19.145  36.601 53.541 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B O      1 
ATOM   7841  C CB     . ALA B 1 108 ? 17.636  34.229 51.841 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CB     1 
ATOM   7842  H H      . ALA B 1 108 ? 17.370  32.858 53.866 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B H      1 
ATOM   7843  H HA     . ALA B 1 108 ? 19.388  34.226 52.881 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HA     1 
ATOM   7844  H HB1    . ALA B 1 108 ? 17.893  34.944 51.238 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HB1    1 
ATOM   7845  H HB2    . ALA B 1 108 ? 17.812  33.369 51.429 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HB2    1 
ATOM   7846  H HB3    . ALA B 1 108 ? 16.694  34.303 52.060 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HB3    1 
ATOM   7847  N N      . ARG B 1 109 ? 17.261  35.918 54.569 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N      1 
ATOM   7848  C CA     . ARG B 1 109 ? 17.080  37.196 55.254 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA     1 
ATOM   7849  C C      . ARG B 1 109 ? 18.313  37.541 56.080 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C      1 
ATOM   7850  O O      . ARG B 1 109 ? 18.785  38.683 56.073 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O      1 
ATOM   7851  C CB     . ARG B 1 109 ? 15.826  37.116 56.126 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB     1 
ATOM   7852  C CG     . ARG B 1 109 ? 15.435  38.393 56.813 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG     1 
ATOM   7853  C CD     . ARG B 1 109 ? 14.360  38.127 57.864 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD     1 
ATOM   7854  N NE     . ARG B 1 109 ? 13.967  39.357 58.538 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE     1 
ATOM   7855  C CZ     . ARG B 1 109 ? 12.839  40.016 58.297 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ     1 
ATOM   7856  N NH1    . ARG B 1 109 ? 11.919  39.543 57.468 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1    1 
ATOM   7857  N NH2    . ARG B 1 109 ? 12.627  41.181 58.903 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2    1 
ATOM   7858  H H      . ARG B 1 109 ? 16.654  35.334 54.739 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B H      1 
ATOM   7859  H HA     . ARG B 1 109 ? 16.952  37.910 54.609 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HA     1 
ATOM   7860  H HB2    . ARG B 1 109 ? 15.081  36.850 55.565 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB2    1 
ATOM   7861  H HB3    . ARG B 1 109 ? 15.977  36.451 56.816 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB3    1 
ATOM   7862  H HG2    . ARG B 1 109 ? 16.209  38.776 57.254 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG2    1 
ATOM   7863  H HG3    . ARG B 1 109 ? 15.081  39.018 56.161 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG3    1 
ATOM   7864  H HD2    . ARG B 1 109 ? 13.576  37.749 57.435 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD2    1 
ATOM   7865  H HD3    . ARG B 1 109 ? 14.704  37.510 58.528 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD3    1 
ATOM   7866  H HE     . ARG B 1 109 ? 14.500  39.678 59.132 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HE     1 
ATOM   7867  H HH11   . ARG B 1 109 ? 12.046  38.791 57.070 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH11   1 
ATOM   7868  H HH12   . ARG B 1 109 ? 11.197  39.988 57.328 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH12   1 
ATOM   7869  H HH21   . ARG B 1 109 ? 13.217  41.498 59.442 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH21   1 
ATOM   7870  H HH22   . ARG B 1 109 ? 11.901  41.617 58.755 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH22   1 
ATOM   7871  N N      . GLU B 1 110 ? 18.836  36.570 56.816 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N      1 
ATOM   7872  C CA     . GLU B 1 110 ? 20.025  36.806 57.624 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA     1 
ATOM   7873  C C      . GLU B 1 110 ? 21.213  37.258 56.788 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C      1 
ATOM   7874  O O      . GLU B 1 110 ? 22.051  38.029 57.272 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O      1 
ATOM   7875  C CB     . GLU B 1 110 ? 20.338  35.531 58.401 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB     1 
ATOM   7876  C CG     . GLU B 1 110 ? 21.540  35.586 59.312 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG     1 
ATOM   7877  C CD     . GLU B 1 110 ? 21.447  36.589 60.439 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD     1 
ATOM   7878  O OE1    . GLU B 1 110 ? 20.317  36.945 60.880 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1    1 
ATOM   7879  O OE2    . GLU B 1 110 ? 22.550  36.986 60.889 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2    1 
ATOM   7880  H H      . GLU B 1 110 ? 18.525  35.770 56.866 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B H      1 
ATOM   7881  H HA     . GLU B 1 110 ? 19.857  37.522 58.257 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HA     1 
ATOM   7882  H HB2    . GLU B 1 110 ? 19.570  35.316 58.953 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HB2    1 
ATOM   7883  H HB3    . GLU B 1 110 ? 20.496  34.818 57.762 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HB3    1 
ATOM   7884  H HG2    . GLU B 1 110 ? 21.662  34.711 59.713 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HG2    1 
ATOM   7885  H HG3    . GLU B 1 110 ? 22.318  35.819 58.781 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HG3    1 
ATOM   7886  N N      . CYS B 1 111 ? 21.331  36.761 55.561 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N      1 
ATOM   7887  C CA     . CYS B 1 111 ? 22.468  37.069 54.711 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA     1 
ATOM   7888  C C      . CYS B 1 111 ? 22.321  38.366 53.931 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C      1 
ATOM   7889  O O      . CYS B 1 111 ? 23.332  38.947 53.518 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O      1 
ATOM   7890  C CB     . CYS B 1 111 ? 22.637  35.963 53.659 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB     1 
ATOM   7891  S SG     . CYS B 1 111 ? 23.084  34.384 54.330 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG     1 
ATOM   7892  H H      . CYS B 1 111 ? 20.756  36.235 55.195 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B H      1 
ATOM   7893  H HA     . CYS B 1 111 ? 23.247  37.129 55.287 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HA     1 
ATOM   7894  H HB2    . CYS B 1 111 ? 21.797  35.855 53.186 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HB2    1 
ATOM   7895  H HB3    . CYS B 1 111 ? 23.334  36.228 53.039 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HB3    1 
ATOM   7896  H HG     . CYS B 1 111 ? 22.252  34.047 55.126 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HG     1 
ATOM   7897  N N      . LEU B 1 112 ? 21.090  38.804 53.657 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N      1 
ATOM   7898  C CA     . LEU B 1 112 ? 20.861  39.835 52.654 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA     1 
ATOM   7899  C C      . LEU B 1 112 ? 20.454  41.193 53.202 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C      1 
ATOM   7900  O O      . LEU B 1 112 ? 20.520  42.176 52.456 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O      1 
ATOM   7901  C CB     . LEU B 1 112 ? 19.790  39.380 51.646 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB     1 
ATOM   7902  C CG     . LEU B 1 112 ? 20.133  38.097 50.885 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG     1 
ATOM   7903  C CD1    . LEU B 1 112 ? 18.939  37.587 50.092 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1    1 
ATOM   7904  C CD2    . LEU B 1 112 ? 21.340  38.312 49.961 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2    1 
ATOM   7905  H H      . LEU B 1 112 ? 20.375  38.518 54.041 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B H      1 
ATOM   7906  H HA     . LEU B 1 112 ? 21.700  39.958 52.184 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HA     1 
ATOM   7907  H HB2    . LEU B 1 112 ? 18.962  39.223 52.126 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HB2    1 
ATOM   7908  H HB3    . LEU B 1 112 ? 19.666  40.085 50.991 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HB3    1 
ATOM   7909  H HG     . LEU B 1 112 ? 20.369  37.416 51.534 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HG     1 
ATOM   7910  H HD11   . LEU B 1 112 ? 18.179  37.496 50.689 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD11   1 
ATOM   7911  H HD12   . LEU B 1 112 ? 19.161  36.726 49.705 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD12   1 
ATOM   7912  H HD13   . LEU B 1 112 ? 18.732  38.223 49.389 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD13   1 
ATOM   7913  H HD21   . LEU B 1 112 ? 21.161  39.067 49.379 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD21   1 
ATOM   7914  H HD22   . LEU B 1 112 ? 21.478  37.511 49.431 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD22   1 
ATOM   7915  H HD23   . LEU B 1 112 ? 22.124  38.490 50.503 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD23   1 
ATOM   7916  N N      . LEU B 1 113 ? 20.068  41.280 54.450 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N      1 
ATOM   7917  C CA     . LEU B 1 113 ? 19.631  42.530 55.039 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA     1 
ATOM   7918  C C      . LEU B 1 113 ? 20.773  43.166 55.815 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C      1 
ATOM   7919  O O      . LEU B 1 113 ? 21.652  42.467 56.324 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O      1 
ATOM   7920  C CB     . LEU B 1 113 ? 18.497  42.266 56.027 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB     1 
ATOM   7921  C CG     . LEU B 1 113 ? 17.202  41.708 55.451 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG     1 
ATOM   7922  C CD1    . LEU B 1 113 ? 16.127  41.774 56.514 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1    1 
ATOM   7923  C CD2    . LEU B 1 113 ? 16.745  42.438 54.229 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2    1 
ATOM   7924  H H      . LEU B 1 113 ? 20.046  40.616 54.995 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B H      1 
ATOM   7925  H HA     . LEU B 1 113 ? 19.327  43.136 54.346 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HA     1 
ATOM   7926  H HB2    . LEU B 1 113 ? 18.814  41.627 56.684 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HB2    1 
ATOM   7927  H HB3    . LEU B 1 113 ? 18.276  43.105 56.461 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HB3    1 
ATOM   7928  H HG     . LEU B 1 113 ? 17.361  40.790 55.180 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HG     1 
ATOM   7929  H HD11   . LEU B 1 113 ? 16.457  41.353 57.323 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD11   1 
ATOM   7930  H HD12   . LEU B 1 113 ? 15.339  41.307 56.196 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD12   1 
ATOM   7931  H HD13   . LEU B 1 113 ? 15.913  42.704 56.689 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD13   1 
ATOM   7932  H HD21   . LEU B 1 113 ? 16.745  43.390 54.411 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD21   1 
ATOM   7933  H HD22   . LEU B 1 113 ? 15.849  42.145 54.002 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD22   1 
ATOM   7934  H HD23   . LEU B 1 113 ? 17.352  42.241 53.498 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD23   1 
ATOM   7935  N N      . PRO B 1 114 ? 20.777  44.486 55.944 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B N      1 
ATOM   7936  C CA     . PRO B 1 114 ? 21.831  45.138 56.724 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CA     1 
ATOM   7937  C C      . PRO B 1 114 ? 21.635  44.896 58.210 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B C      1 
ATOM   7938  O O      . PRO B 1 114 ? 20.510  44.744 58.700 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B O      1 
ATOM   7939  C CB     . PRO B 1 114 ? 21.642  46.623 56.400 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CB     1 
ATOM   7940  C CG     . PRO B 1 114 ? 20.178  46.729 56.103 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CG     1 
ATOM   7941  C CD     . PRO B 1 114 ? 19.849  45.462 55.347 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CD     1 
ATOM   7942  H HA     . PRO B 1 114 ? 22.710  44.839 56.441 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HA     1 
ATOM   7943  H HB2    . PRO B 1 114 ? 21.888  47.169 57.164 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HB2    1 
ATOM   7944  H HB3    . PRO B 1 114 ? 22.177  46.871 55.630 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HB3    1 
ATOM   7945  H HG2    . PRO B 1 114 ? 19.674  46.782 56.930 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HG2    1 
ATOM   7946  H HG3    . PRO B 1 114 ? 20.005  47.513 55.558 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HG3    1 
ATOM   7947  H HD2    . PRO B 1 114 ? 18.927  45.199 55.493 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HD2    1 
ATOM   7948  H HD3    . PRO B 1 114 ? 20.018  45.568 54.398 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HD3    1 
ATOM   7949  N N      . GLY B 1 115 ? 22.757  44.861 58.924 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N      1 
ATOM   7950  C CA     . GLY B 1 115 ? 22.748  44.910 60.369 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA     1 
ATOM   7951  C C      . GLY B 1 115 ? 22.559  43.585 61.066 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C      1 
ATOM   7952  O O      . GLY B 1 115 ? 22.579  43.543 62.302 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O      1 
ATOM   7953  H H      . GLY B 1 115 ? 23.545  44.809 58.584 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B H      1 
ATOM   7954  H HA2    . GLY B 1 115 ? 23.592  45.281 60.669 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B HA2    1 
ATOM   7955  H HA3    . GLY B 1 115 ? 22.027  45.495 60.652 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B HA3    1 
ATOM   7956  N N      . THR B 1 116 ? 22.400  42.501 60.324 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 115 THR B N      1 
ATOM   7957  C CA     . THR B 1 116 ? 22.365  41.187 60.931 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CA     1 
ATOM   7958  C C      . THR B 1 116 ? 23.785  40.685 61.169 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 115 THR B C      1 
ATOM   7959  O O      . THR B 1 116 ? 24.764  41.222 60.644 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 115 THR B O      1 
ATOM   7960  C CB     . THR B 1 116 ? 21.647  40.212 60.008 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CB     1 
ATOM   7961  O OG1    . THR B 1 116 ? 22.447  40.041 58.831 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 115 THR B OG1    1 
ATOM   7962  C CG2    . THR B 1 116 ? 20.267  40.704 59.618 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CG2    1 
ATOM   7963  H H      . THR B 1 116 ? 22.311  42.502 59.469 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 115 THR B H      1 
ATOM   7964  H HA     . THR B 1 116 ? 21.895  41.237 61.778 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HA     1 
ATOM   7965  H HB     . THR B 1 116 ? 21.520  39.367 60.467 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HB     1 
ATOM   7966  H HG1    . THR B 1 116 ? 22.033  39.574 58.268 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG1    1 
ATOM   7967  H HG21   . THR B 1 116 ? 19.735  40.864 60.413 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG21   1 
ATOM   7968  H HG22   . THR B 1 116 ? 19.821  40.039 59.069 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG22   1 
ATOM   7969  H HG23   . THR B 1 116 ? 20.339  41.530 59.115 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG23   1 
ATOM   7970  N N      . LEU B 1 117 ? 23.892  39.616 61.954 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N      1 
ATOM   7971  C CA     . LEU B 1 117 ? 25.213  39.109 62.300 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA     1 
ATOM   7972  C C      . LEU B 1 117 ? 25.967  38.626 61.067 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C      1 
ATOM   7973  O O      . LEU B 1 117 ? 27.177  38.850 60.946 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O      1 
ATOM   7974  C CB     . LEU B 1 117 ? 25.095  37.997 63.336 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB     1 
ATOM   7975  C CG     . LEU B 1 117 ? 26.424  37.553 63.940 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG     1 
ATOM   7976  C CD1    . LEU B 1 117 ? 27.148  38.693 64.632 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1    1 
ATOM   7977  C CD2    . LEU B 1 117 ? 26.215  36.402 64.894 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2    1 
ATOM   7978  H H      . LEU B 1 117 ? 23.233  39.178 62.289 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B H      1 
ATOM   7979  H HA     . LEU B 1 117 ? 25.728  39.830 62.697 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HA     1 
ATOM   7980  H HB2    . LEU B 1 117 ? 24.532  38.310 64.061 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HB2    1 
ATOM   7981  H HB3    . LEU B 1 117 ? 24.691  37.223 62.912 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HB3    1 
ATOM   7982  H HG     . LEU B 1 117 ? 26.994  37.256 63.214 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HG     1 
ATOM   7983  H HD11   . LEU B 1 117 ? 27.340  39.386 63.982 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD11   1 
ATOM   7984  H HD12   . LEU B 1 117 ? 27.976  38.357 65.011 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD12   1 
ATOM   7985  H HD13   . LEU B 1 117 ? 26.582  39.046 65.336 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD13   1 
ATOM   7986  H HD21   . LEU B 1 117 ? 25.631  36.689 65.613 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD21   1 
ATOM   7987  H HD22   . LEU B 1 117 ? 27.074  36.129 65.253 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD22   1 
ATOM   7988  H HD23   . LEU B 1 117 ? 25.808  35.664 64.413 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD23   1 
ATOM   7989  N N      . PHE B 1 118 ? 25.281  37.951 60.144 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B N      1 
ATOM   7990  C CA     . PHE B 1 118 ? 25.948  37.339 59.001 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CA     1 
ATOM   7991  C C      . PHE B 1 118 ? 25.693  38.084 57.698 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B C      1 
ATOM   7992  O O      . PHE B 1 118 ? 25.985  37.555 56.623 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B O      1 
ATOM   7993  C CB     . PHE B 1 118 ? 25.587  35.856 58.888 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CB     1 
ATOM   7994  C CG     . PHE B 1 118 ? 25.954  35.074 60.105 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CG     1 
ATOM   7995  C CD1    . PHE B 1 118 ? 27.264  35.033 60.539 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD1    1 
ATOM   7996  C CD2    . PHE B 1 118 ? 24.988  34.392 60.827 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD2    1 
ATOM   7997  C CE1    . PHE B 1 118 ? 27.606  34.325 61.677 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE1    1 
ATOM   7998  C CE2    . PHE B 1 118 ? 25.322  33.680 61.964 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE2    1 
ATOM   7999  C CZ     . PHE B 1 118 ? 26.619  33.655 62.398 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CZ     1 
ATOM   8000  H H      . PHE B 1 118 ? 24.429  37.836 60.160 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B H      1 
ATOM   8001  H HA     . PHE B 1 118 ? 26.905  37.379 59.154 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HA     1 
ATOM   8002  H HB2    . PHE B 1 118 ? 24.629  35.774 58.756 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HB2    1 
ATOM   8003  H HB3    . PHE B 1 118 ? 26.060  35.474 58.132 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HB3    1 
ATOM   8004  H HD1    . PHE B 1 118 ? 27.922  35.484 60.062 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HD1    1 
ATOM   8005  H HD2    . PHE B 1 118 ? 24.103  34.414 60.543 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HD2    1 
ATOM   8006  H HE1    . PHE B 1 118 ? 28.491  34.297 61.960 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HE1    1 
ATOM   8007  H HE2    . PHE B 1 118 ? 24.665  33.219 62.433 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HE2    1 
ATOM   8008  H HZ     . PHE B 1 118 ? 26.842  33.191 63.173 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HZ     1 
ATOM   8009  N N      . SER B 1 119 ? 25.211  39.323 57.782 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 118 SER B N      1 
ATOM   8010  C CA     . SER B 1 119 ? 24.906  40.112 56.597 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA     1 
ATOM   8011  C C      . SER B 1 119 ? 26.075  40.151 55.628 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 118 SER B C      1 
ATOM   8012  O O      . SER B 1 119 ? 27.204  40.455 56.011 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 118 SER B O      1 
ATOM   8013  C CB     . SER B 1 119 ? 24.601  41.538 57.044 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB     1 
ATOM   8014  O OG     . SER B 1 119 ? 24.317  42.347 55.919 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG     1 
ATOM   8015  H H      . SER B 1 119 ? 25.052  39.732 58.521 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 118 SER B H      1 
ATOM   8016  H HA     . SER B 1 119 ? 24.147  39.718 56.140 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HA     1 
ATOM   8017  H HB2    . SER B 1 119 ? 23.832  41.530 57.634 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HB2    1 
ATOM   8018  H HB3    . SER B 1 119 ? 25.372  41.899 57.509 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HB3    1 
ATOM   8019  H HG     . SER B 1 119 ? 24.040  41.871 55.285 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HG     1 
ATOM   8020  N N      . LEU B 1 120 ? 25.774  39.951 54.351 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N      1 
ATOM   8021  C CA     . LEU B 1 120 ? 26.731  40.157 53.273 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA     1 
ATOM   8022  C C      . LEU B 1 120 ? 26.712  41.572 52.714 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C      1 
ATOM   8023  O O      . LEU B 1 120 ? 27.402  41.845 51.726 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O      1 
ATOM   8024  C CB     . LEU B 1 120 ? 26.460  39.169 52.141 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB     1 
ATOM   8025  C CG     . LEU B 1 120 ? 26.759  37.710 52.478 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG     1 
ATOM   8026  C CD1    . LEU B 1 120 ? 26.159  36.794 51.399 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1    1 
ATOM   8027  C CD2    . LEU B 1 120 ? 28.229  37.472 52.673 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2    1 
ATOM   8028  H H      . LEU B 1 120 ? 25.003  39.689 54.077 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B H      1 
ATOM   8029  H HA     . LEU B 1 120 ? 27.620  39.988 53.622 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HA     1 
ATOM   8030  H HB2    . LEU B 1 120 ? 25.522  39.227 51.901 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HB2    1 
ATOM   8031  H HB3    . LEU B 1 120 ? 27.012  39.413 51.382 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HB3    1 
ATOM   8032  H HG     . LEU B 1 120 ? 26.343  37.485 53.324 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HG     1 
ATOM   8033  H HD11   . LEU B 1 120 ? 25.192  36.878 51.416 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD11   1 
ATOM   8034  H HD12   . LEU B 1 120 ? 26.414  35.877 51.585 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD12   1 
ATOM   8035  H HD13   . LEU B 1 120 ? 26.499  37.063 50.531 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD13   1 
ATOM   8036  H HD21   . LEU B 1 120 ? 28.709  37.810 51.902 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD21   1 
ATOM   8037  H HD22   . LEU B 1 120 ? 28.384  36.519 52.768 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD22   1 
ATOM   8038  H HD23   . LEU B 1 120 ? 28.520  37.936 53.474 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD23   1 
ATOM   8039  N N      . VAL B 1 121 ? 25.919  42.472 53.294 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B N      1 
ATOM   8040  C CA     . VAL B 1 121 ? 25.843  43.831 52.761 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CA     1 
ATOM   8041  C C      . VAL B 1 121 ? 27.227  44.465 52.668 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B C      1 
ATOM   8042  O O      . VAL B 1 121 ? 27.545  45.145 51.685 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B O      1 
ATOM   8043  C CB     . VAL B 1 121 ? 24.858  44.676 53.595 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CB     1 
ATOM   8044  C CG1    . VAL B 1 121 ? 25.011  46.168 53.302 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG1    1 
ATOM   8045  C CG2    . VAL B 1 121 ? 23.417  44.210 53.323 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG2    1 
ATOM   8046  H H      . VAL B 1 121 ? 25.425  42.324 53.982 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B H      1 
ATOM   8047  H HA     . VAL B 1 121 ? 25.496  43.788 51.856 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HA     1 
ATOM   8048  H HB     . VAL B 1 121 ? 25.059  44.550 54.536 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HB     1 
ATOM   8049  H HG11   . VAL B 1 121 ? 25.859  46.475 53.659 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG11   1 
ATOM   8050  H HG12   . VAL B 1 121 ? 24.281  46.648 53.724 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG12   1 
ATOM   8051  H HG13   . VAL B 1 121 ? 24.986  46.305 52.343 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG13   1 
ATOM   8052  H HG21   . VAL B 1 121 ? 23.287  44.125 52.366 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG21   1 
ATOM   8053  H HG22   . VAL B 1 121 ? 22.799  44.865 53.684 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG22   1 
ATOM   8054  H HG23   . VAL B 1 121 ? 23.276  43.351 53.753 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG23   1 
ATOM   8055  N N      . GLY B 1 122 ? 28.073  44.255 53.679 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N      1 
ATOM   8056  C CA     . GLY B 1 122 ? 29.411  44.823 53.630 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA     1 
ATOM   8057  C C      . GLY B 1 122 ? 30.254  44.295 52.486 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C      1 
ATOM   8058  O O      . GLY B 1 122 ? 31.114  45.012 51.968 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O      1 
ATOM   8059  H H      . GLY B 1 122 ? 27.898  43.797 54.386 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B H      1 
ATOM   8060  H HA2    . GLY B 1 122 ? 29.343  45.786 53.533 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B HA2    1 
ATOM   8061  H HA3    . GLY B 1 122 ? 29.871  44.622 54.460 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B HA3    1 
ATOM   8062  N N      . LYS B 1 123 ? 30.034  43.031 52.096 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N      1 
ATOM   8063  C CA     . LYS B 1 123 ? 30.665  42.458 50.906 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA     1 
ATOM   8064  C C      . LYS B 1 123 ? 30.079  43.060 49.633 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C      1 
ATOM   8065  O O      . LYS B 1 123 ? 30.827  43.410 48.709 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O      1 
ATOM   8066  C CB     . LYS B 1 123 ? 30.533  40.932 50.953 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB     1 
ATOM   8067  C CG     . LYS B 1 123 ? 30.774  40.198 49.653 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG     1 
ATOM   8068  C CD     . LYS B 1 123 ? 32.143  40.350 49.065 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD     1 
ATOM   8069  C CE     . LYS B 1 123 ? 32.216  39.570 47.755 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE     1 
ATOM   8070  N NZ     . LYS B 1 123 ? 33.499  39.792 47.009 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ     1 
ATOM   8071  H H      . LYS B 1 123 ? 29.519  42.480 52.510 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B H      1 
ATOM   8072  H HA     . LYS B 1 123 ? 31.613  42.663 50.894 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HA     1 
ATOM   8073  H HB2    . LYS B 1 123 ? 31.177  40.593 51.595 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HB2    1 
ATOM   8074  H HB3    . LYS B 1 123 ? 29.632  40.716 51.240 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HB3    1 
ATOM   8075  H HG2    . LYS B 1 123 ? 30.631  39.251 49.807 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HG2    1 
ATOM   8076  H HG3    . LYS B 1 123 ? 30.141  40.527 48.996 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HG3    1 
ATOM   8077  H HD2    . LYS B 1 123 ? 32.323  41.286 48.884 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HD2    1 
ATOM   8078  H HD3    . LYS B 1 123 ? 32.807  39.997 49.678 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HD3    1 
ATOM   8079  H HE2    . LYS B 1 123 ? 32.143  38.622 47.948 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HE2    1 
ATOM   8080  H HE3    . LYS B 1 123 ? 31.485  39.849 47.181 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HE3    1 
ATOM   8081  H HZ1    . LYS B 1 123 ? 33.562  40.644 46.760 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HZ1    1 
ATOM   8082  H HZ2    . LYS B 1 123 ? 33.522  39.277 46.284 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HZ2    1 
ATOM   8083  H HZ3    . LYS B 1 123 ? 34.192  39.591 47.529 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HZ3    1 
ATOM   8084  N N      . PHE B 1 124 ? 28.750  43.203 49.564 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N      1 
ATOM   8085  C CA     . PHE B 1 124 ? 28.162  43.889 48.421 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA     1 
ATOM   8086  C C      . PHE B 1 124 ? 28.790  45.268 48.230 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C      1 
ATOM   8087  O O      . PHE B 1 124 ? 29.150  45.655 47.113 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O      1 
ATOM   8088  C CB     . PHE B 1 124 ? 26.654  44.109 48.587 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB     1 
ATOM   8089  C CG     . PHE B 1 124 ? 25.805  42.873 48.679 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG     1 
ATOM   8090  C CD1    . PHE B 1 124 ? 26.175  41.669 48.122 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1    1 
ATOM   8091  C CD2    . PHE B 1 124 ? 24.563  42.972 49.291 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2    1 
ATOM   8092  C CE1    . PHE B 1 124 ? 25.329  40.568 48.210 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1    1 
ATOM   8093  C CE2    . PHE B 1 124 ? 23.720  41.896 49.389 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2    1 
ATOM   8094  C CZ     . PHE B 1 124 ? 24.091  40.690 48.839 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ     1 
ATOM   8095  H H      . PHE B 1 124 ? 28.188  42.918 50.149 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B H      1 
ATOM   8096  H HA     . PHE B 1 124 ? 28.318  43.316 47.655 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HA     1 
ATOM   8097  H HB2    . PHE B 1 124 ? 26.511  44.614 49.403 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HB2    1 
ATOM   8098  H HB3    . PHE B 1 124 ? 26.338  44.616 47.823 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HB3    1 
ATOM   8099  H HD1    . PHE B 1 124 ? 26.993  41.591 47.685 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HD1    1 
ATOM   8100  H HD2    . PHE B 1 124 ? 24.296  43.790 49.645 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HD2    1 
ATOM   8101  H HE1    . PHE B 1 124 ? 25.590  39.751 47.850 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HE1    1 
ATOM   8102  H HE2    . PHE B 1 124 ? 22.902  41.980 49.823 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HE2    1 
ATOM   8103  H HZ     . PHE B 1 124 ? 23.518  39.959 48.887 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HZ     1 
ATOM   8104  N N      . MET B 1 125 ? 28.891  46.037 49.322 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 124 MET B N      1 
ATOM   8105  C CA     . MET B 1 125 ? 29.394  47.404 49.237 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CA     1 
ATOM   8106  C C      . MET B 1 125 ? 30.883  47.424 48.928 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 124 MET B C      1 
ATOM   8107  O O      . MET B 1 125 ? 31.353  48.287 48.181 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 124 MET B O      1 
ATOM   8108  C CB     . MET B 1 125 ? 29.079  48.161 50.527 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CB     1 
ATOM   8109  C CG     . MET B 1 125 ? 27.585  48.399 50.703 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CG     1 
ATOM   8110  S SD     . MET B 1 125 ? 26.662  49.001 49.257 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 124 MET B SD     1 
ATOM   8111  C CE     . MET B 1 125 ? 27.449  50.585 48.951 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CE     1 
ATOM   8112  H H      . MET B 1 125 ? 28.675  45.789 50.117 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 124 MET B H      1 
ATOM   8113  H HA     . MET B 1 125 ? 28.933  47.864 48.518 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HA     1 
ATOM   8114  H HB2    . MET B 1 125 ? 29.395  47.644 51.284 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HB2    1 
ATOM   8115  H HB3    . MET B 1 125 ? 29.522  49.024 50.506 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HB3    1 
ATOM   8116  H HG2    . MET B 1 125 ? 27.178  47.559 50.967 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HG2    1 
ATOM   8117  H HG3    . MET B 1 125 ? 27.469  49.059 51.405 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HG3    1 
ATOM   8118  H HE1    . MET B 1 125 ? 27.084  50.967 48.138 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HE1    1 
ATOM   8119  H HE2    . MET B 1 125 ? 27.273  51.174 49.701 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HE2    1 
ATOM   8120  H HE3    . MET B 1 125 ? 28.404  50.449 48.853 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HE3    1 
ATOM   8121  N N      . HIS B 1 126 ? 31.636  46.472 49.476 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B N      1 
ATOM   8122  C CA     . HIS B 1 126 ? 33.042  46.365 49.120 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CA     1 
ATOM   8123  C C      . HIS B 1 126 ? 33.215  46.123 47.630 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B C      1 
ATOM   8124  O O      . HIS B 1 126 ? 34.074  46.736 46.993 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B O      1 
ATOM   8125  C CB     . HIS B 1 126 ? 33.698  45.249 49.902 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CB     1 
ATOM   8126  C CG     . HIS B 1 126 ? 35.152  45.103 49.605 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CG     1 
ATOM   8127  N ND1    . HIS B 1 126 ? 36.087  46.025 50.020 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B ND1    1 
ATOM   8128  C CD2    . HIS B 1 126 ? 35.827  44.173 48.890 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CD2    1 
ATOM   8129  C CE1    . HIS B 1 126 ? 37.284  45.646 49.609 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CE1    1 
ATOM   8130  N NE2    . HIS B 1 126 ? 37.154  44.524 48.924 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B NE2    1 
ATOM   8131  H H      . HIS B 1 126 ? 31.361  45.888 50.045 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B H      1 
ATOM   8132  H HA     . HIS B 1 126 ? 33.480  47.199 49.351 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HA     1 
ATOM   8133  H HB2    . HIS B 1 126 ? 33.604  45.431 50.850 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HB2    1 
ATOM   8134  H HB3    . HIS B 1 126 ? 33.263  44.411 49.680 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HB3    1 
ATOM   8135  H HD2    . HIS B 1 126 ? 35.461  43.436 48.457 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HD2    1 
ATOM   8136  H HE1    . HIS B 1 126 ? 38.082  46.093 49.774 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HE1    1 
ATOM   8137  H HE2    . HIS B 1 126 ? 37.796  44.084 48.558 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HE2    1 
ATOM   8138  N N      . ASP B 1 127 ? 32.417  45.227 47.052 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B N      1 
ATOM   8139  C CA     . ASP B 1 127 ? 32.513  45.014 45.613 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CA     1 
ATOM   8140  C C      . ASP B 1 127 ? 32.158  46.287 44.850 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B C      1 
ATOM   8141  O O      . ASP B 1 127 ? 32.890  46.719 43.952 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B O      1 
ATOM   8142  C CB     . ASP B 1 127 ? 31.559  43.902 45.171 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CB     1 
ATOM   8143  C CG     . ASP B 1 127 ? 32.104  42.497 45.383 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CG     1 
ATOM   8144  O OD1    . ASP B 1 127 ? 33.271  42.330 45.790 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD1    1 
ATOM   8145  O OD2    . ASP B 1 127 ? 31.335  41.547 45.098 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD2    1 
ATOM   8146  H H      . ASP B 1 127 ? 31.831  44.746 47.458 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B H      1 
ATOM   8147  H HA     . ASP B 1 127 ? 33.425  44.752 45.411 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B HA     1 
ATOM   8148  H HB2    . ASP B 1 127 ? 30.736  43.978 45.679 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B HB2    1 
ATOM   8149  H HB3    . ASP B 1 127 ? 31.376  44.007 44.224 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B HB3    1 
ATOM   8150  N N      . ILE B 1 128 ? 31.033  46.909 45.206 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N      1 
ATOM   8151  C CA     . ILE B 1 128 ? 30.574  48.092 44.482 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA     1 
ATOM   8152  C C      . ILE B 1 128 ? 31.613  49.207 44.556 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C      1 
ATOM   8153  O O      . ILE B 1 128 ? 31.926  49.855 43.551 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O      1 
ATOM   8154  C CB     . ILE B 1 128 ? 29.204  48.544 45.021 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB     1 
ATOM   8155  C CG1    . ILE B 1 128 ? 28.109  47.548 44.630 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1    1 
ATOM   8156  C CG2    . ILE B 1 128 ? 28.876  49.942 44.500 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2    1 
ATOM   8157  C CD1    . ILE B 1 128 ? 26.846  47.693 45.455 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1    1 
ATOM   8158  H H      . ILE B 1 128 ? 30.524  46.669 45.856 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B H      1 
ATOM   8159  H HA     . ILE B 1 128 ? 30.466  47.860 43.546 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HA     1 
ATOM   8160  H HB     . ILE B 1 128 ? 29.249  48.573 45.989 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HB     1 
ATOM   8161  H HG12   . ILE B 1 128 ? 27.875  47.688 43.699 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG12   1 
ATOM   8162  H HG13   . ILE B 1 128 ? 28.446  46.647 44.756 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG13   1 
ATOM   8163  H HG21   . ILE B 1 128 ? 29.387  50.595 45.004 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG21   1 
ATOM   8164  H HG22   . ILE B 1 128 ? 27.927  50.106 44.612 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG22   1 
ATOM   8165  H HG23   . ILE B 1 128 ? 29.112  49.992 43.560 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG23   1 
ATOM   8166  H HD11   . ILE B 1 128 ? 27.071  47.608 46.395 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HD11   1 
ATOM   8167  H HD12   . ILE B 1 128 ? 26.221  46.997 45.200 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HD12   1 
ATOM   8168  H HD13   . ILE B 1 128 ? 26.457  48.565 45.286 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HD13   1 
ATOM   8169  N N      . ASN B 1 129 ? 32.136  49.472 45.755 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B N      1 
ATOM   8170  C CA     . ASN B 1 129 ? 32.967  50.647 45.972 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CA     1 
ATOM   8171  C C      . ASN B 1 129 ? 34.431  50.419 45.635 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B C      1 
ATOM   8172  O O      . ASN B 1 129 ? 35.115  51.369 45.235 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B O      1 
ATOM   8173  C CB     . ASN B 1 129 ? 32.913  51.079 47.443 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CB     1 
ATOM   8174  C CG     . ASN B 1 129 ? 31.554  51.577 47.876 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CG     1 
ATOM   8175  O OD1    . ASN B 1 129 ? 30.746  52.022 47.066 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B OD1    1 
ATOM   8176  N ND2    . ASN B 1 129 ? 31.282  51.465 49.177 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B ND2    1 
ATOM   8177  H H      . ASN B 1 129 ? 32.022  48.985 46.454 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B H      1 
ATOM   8178  H HA     . ASN B 1 129 ? 32.613  51.355 45.411 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HA     1 
ATOM   8179  H HB2    . ASN B 1 129 ? 33.143  50.319 48.001 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HB2    1 
ATOM   8180  H HB3    . ASN B 1 129 ? 33.550  51.797 47.582 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HB3    1 
ATOM   8181  H HD21   . ASN B 1 129 ? 30.524  51.732 49.482 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HD21   1 
ATOM   8182  H HD22   . ASN B 1 129 ? 31.865  51.126 49.710 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HD22   1 
ATOM   8183  N N      . VAL B 1 130 ? 34.928  49.190 45.802 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B N      1 
ATOM   8184  C CA     . VAL B 1 130 ? 36.359  48.917 45.736 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CA     1 
ATOM   8185  C C      . VAL B 1 130 ? 36.666  47.858 44.685 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B C      1 
ATOM   8186  O O      . VAL B 1 130 ? 37.445  48.106 43.760 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B O      1 
ATOM   8187  C CB     . VAL B 1 130 ? 36.931  48.510 47.110 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CB     1 
ATOM   8188  C CG1    . VAL B 1 130 ? 38.424  48.213 47.005 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG1    1 
ATOM   8189  C CG2    . VAL B 1 130 ? 36.680  49.608 48.129 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG2    1 
ATOM   8190  H H      . VAL B 1 130 ? 34.449  48.492 45.956 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B H      1 
ATOM   8191  H HA     . VAL B 1 130 ? 36.793  49.737 45.454 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HA     1 
ATOM   8192  H HB     . VAL B 1 130 ? 36.484  47.702 47.409 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HB     1 
ATOM   8193  H HG11   . VAL B 1 130 ? 38.551  47.418 46.464 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG11   1 
ATOM   8194  H HG12   . VAL B 1 130 ? 38.781  48.068 47.895 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG12   1 
ATOM   8195  H HG13   . VAL B 1 130 ? 38.868  48.969 46.590 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG13   1 
ATOM   8196  H HG21   . VAL B 1 130 ? 36.994  50.452 47.767 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG21   1 
ATOM   8197  H HG22   . VAL B 1 130 ? 37.161  49.399 48.944 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG22   1 
ATOM   8198  H HG23   . VAL B 1 130 ? 35.728  49.660 48.310 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG23   1 
ATOM   8199  N N      . ALA B 1 131 ? 36.114  46.651 44.841 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B N      1 
ATOM   8200  C CA     . ALA B 1 131 ? 36.650  45.525 44.077 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CA     1 
ATOM   8201  C C      . ALA B 1 131 ? 36.251  45.577 42.603 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B C      1 
ATOM   8202  O O      . ALA B 1 131 ? 37.079  45.300 41.730 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B O      1 
ATOM   8203  C CB     . ALA B 1 131 ? 36.285  44.190 44.722 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CB     1 
ATOM   8204  H H      . ALA B 1 131 ? 35.455  46.466 45.362 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B H      1 
ATOM   8205  H HA     . ALA B 1 131 ? 37.617  45.589 44.104 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HA     1 
ATOM   8206  H HB1    . ALA B 1 131 ? 36.732  43.475 44.243 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HB1    1 
ATOM   8207  H HB2    . ALA B 1 131 ? 36.573  44.198 45.649 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HB2    1 
ATOM   8208  H HB3    . ALA B 1 131 ? 35.324  44.069 44.676 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HB3    1 
ATOM   8209  N N      A TRP B 1 132 ? 35.008  45.916 42.312 0.60 17.03  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N      1 
ATOM   8210  N N      B TRP B 1 132 ? 34.967  45.922 42.299 0.40 17.04  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N      1 
ATOM   8211  C CA     A TRP B 1 132 ? 34.562  45.908 40.921 0.60 17.27  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA     1 
ATOM   8212  C CA     B TRP B 1 132 ? 34.473  45.982 40.920 0.40 17.33  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA     1 
ATOM   8213  C C      A TRP B 1 132 ? 35.363  46.867 40.050 0.60 17.91  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C      1 
ATOM   8214  C C      B TRP B 1 132 ? 35.414  46.845 40.084 0.40 17.57  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C      1 
ATOM   8215  O O      A TRP B 1 132 ? 35.818  46.451 38.970 0.60 17.20  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O      1 
ATOM   8216  O O      B TRP B 1 132 ? 35.982  46.371 39.091 0.40 17.19  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O      1 
ATOM   8217  C CB     A TRP B 1 132 ? 33.055  46.153 40.903 0.60 19.73  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB     1 
ATOM   8218  C CB     B TRP B 1 132 ? 33.065  46.594 40.786 0.40 18.14  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB     1 
ATOM   8219  C CG     A TRP B 1 132 ? 32.451  46.099 39.571 0.60 18.49  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG     1 
ATOM   8220  C CG     B TRP B 1 132 ? 31.899  45.622 40.638 0.40 22.10  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG     1 
ATOM   8221  C CD1    A TRP B 1 132 ? 32.639  46.996 38.572 0.60 19.09  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1    1 
ATOM   8222  C CD1    B TRP B 1 132 ? 31.076  45.195 41.637 0.40 18.98  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1    1 
ATOM   8223  C CD2    A TRP B 1 132 ? 31.528  45.116 39.065 0.60 18.94  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2    1 
ATOM   8224  C CD2    B TRP B 1 132 ? 31.419  44.989 39.431 0.40 18.94  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2    1 
ATOM   8225  N NE1    A TRP B 1 132 ? 31.903  46.643 37.475 0.60 19.57  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1    1 
ATOM   8226  N NE1    B TRP B 1 132 ? 30.129  44.332 41.143 0.40 21.49  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1    1 
ATOM   8227  C CE2    A TRP B 1 132 ? 31.214  45.491 37.745 0.60 19.44  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2    1 
ATOM   8228  C CE2    B TRP B 1 132 ? 30.314  44.188 39.794 0.40 22.59  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2    1 
ATOM   8229  C CE3    A TRP B 1 132 ? 30.950  43.953 39.590 0.60 22.19  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3    1 
ATOM   8230  C CE3    B TRP B 1 132 ? 31.813  45.021 38.087 0.40 18.89  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3    1 
ATOM   8231  C CZ2    A TRP B 1 132 ? 30.337  44.755 36.941 0.60 20.12  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2    1 
ATOM   8232  C CZ2    B TRP B 1 132 ? 29.603  43.424 38.868 0.40 20.24  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2    1 
ATOM   8233  C CZ3    A TRP B 1 132 ? 30.077  43.219 38.785 0.60 22.47  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3    1 
ATOM   8234  C CZ3    B TRP B 1 132 ? 31.108  44.252 37.168 0.40 23.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3    1 
ATOM   8235  C CH2    A TRP B 1 132 ? 29.781  43.626 37.479 0.60 20.35  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2    1 
ATOM   8236  C CH2    B TRP B 1 132 ? 30.012  43.470 37.565 0.40 20.13  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2    1 
ATOM   8237  H H      A TRP B 1 132 ? 34.411  46.150 42.884 0.60 20.42  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B H      1 
ATOM   8238  H H      B TRP B 1 132 ? 34.372  46.124 42.885 0.40 20.44  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B H      1 
ATOM   8239  H HA     A TRP B 1 132 ? 34.710  45.032 40.532 0.60 20.72  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HA     1 
ATOM   8240  H HA     B TRP B 1 132 ? 34.434  45.065 40.605 0.40 20.78  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HA     1 
ATOM   8241  H HB2    A TRP B 1 132 ? 32.625  45.475 41.448 0.60 23.68  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB2    1 
ATOM   8242  H HB2    B TRP B 1 132 ? 32.892  47.124 41.580 0.40 21.76  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB2    1 
ATOM   8243  H HB3    A TRP B 1 132 ? 32.880  47.033 41.269 0.60 23.68  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB3    1 
ATOM   8244  H HB3    B TRP B 1 132 ? 33.060  47.163 40.000 0.40 21.76  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB3    1 
ATOM   8245  H HD1    A TRP B 1 132 ? 33.190  47.744 38.626 0.60 22.91  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HD1    1 
ATOM   8246  H HD1    B TRP B 1 132 ? 31.147  45.451 42.529 0.40 22.76  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HD1    1 
ATOM   8247  H HE1    A TRP B 1 132 ? 31.877  47.077 36.733 0.60 23.49  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE1    1 
ATOM   8248  H HE1    B TRP B 1 132 ? 29.517  43.944 41.607 0.40 25.79  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE1    1 
ATOM   8249  H HE3    A TRP B 1 132 ? 31.144  43.676 40.456 0.60 26.63  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE3    1 
ATOM   8250  H HE3    B TRP B 1 132 ? 32.531  45.546 37.816 0.40 22.66  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE3    1 
ATOM   8251  H HZ2    A TRP B 1 132 ? 30.138  45.024 36.073 0.60 24.14  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ2    1 
ATOM   8252  H HZ2    B TRP B 1 132 ? 28.878  42.903 39.128 0.40 24.28  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ2    1 
ATOM   8253  H HZ3    A TRP B 1 132 ? 29.686  42.446 39.122 0.60 26.97  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ3    1 
ATOM   8254  H HZ3    B TRP B 1 132 ? 31.367  44.255 36.275 0.40 27.95  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ3    1 
ATOM   8255  H HH2    A TRP B 1 132 ? 29.194  43.119 36.966 0.60 24.41  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HH2    1 
ATOM   8256  H HH2    B TRP B 1 132 ? 29.554  42.972 36.926 0.40 24.15  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HH2    1 
ATOM   8257  N N      . PRO B 1 133 ? 35.575  48.130 40.428 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B N      1 
ATOM   8258  C CA     . PRO B 1 133 ? 36.422  48.982 39.581 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CA     1 
ATOM   8259  C C      . PRO B 1 133 ? 37.847  48.467 39.474 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B C      1 
ATOM   8260  O O      . PRO B 1 133 ? 38.456  48.571 38.405 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B O      1 
ATOM   8261  C CB     . PRO B 1 133 ? 36.317  50.373 40.231 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CB     1 
ATOM   8262  C CG     . PRO B 1 133 ? 35.783  50.142 41.593 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CG     1 
ATOM   8263  C CD     . PRO B 1 133 ? 34.915  48.908 41.496 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CD     1 
ATOM   8264  H HA     . PRO B 1 133 ? 36.044  49.050 38.690 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HA     1 
ATOM   8265  H HB2    . PRO B 1 133 ? 37.195  50.783 40.271 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HB2    1 
ATOM   8266  H HB3    . PRO B 1 133 ? 35.714  50.931 39.715 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HB3    1 
ATOM   8267  H HG2    . PRO B 1 133 ? 36.517  49.997 42.211 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HG2    1 
ATOM   8268  H HG3    . PRO B 1 133 ? 35.260  50.909 41.873 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HG3    1 
ATOM   8269  H HD2    . PRO B 1 133 ? 34.914  48.418 42.333 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HD2    1 
ATOM   8270  H HD3    . PRO B 1 133 ? 34.007  49.141 41.246 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HD3    1 
ATOM   8271  N N      . ALA B 1 134 ? 38.389  47.881 40.545 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B N      1 
ATOM   8272  C CA     . ALA B 1 134 ? 39.743  47.336 40.482 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CA     1 
ATOM   8273  C C      . ALA B 1 134 ? 39.832  46.147 39.534 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B C      1 
ATOM   8274  O O      . ALA B 1 134 ? 40.793  46.037 38.761 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B O      1 
ATOM   8275  C CB     . ALA B 1 134 ? 40.220  46.947 41.880 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CB     1 
ATOM   8276  H H      . ALA B 1 134 ? 38.000  47.788 41.306 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B H      1 
ATOM   8277  H HA     . ALA B 1 134 ? 40.333  48.027 40.144 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HA     1 
ATOM   8278  H HB1    . ALA B 1 134 ? 41.106  46.557 41.814 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HB1    1 
ATOM   8279  H HB2    . ALA B 1 134 ? 40.249  47.741 42.436 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HB2    1 
ATOM   8280  H HB3    . ALA B 1 134 ? 39.602  46.301 42.256 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HB3    1 
ATOM   8281  N N      . TRP B 1 135 ? 38.848  45.242 39.575 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B N      1 
ATOM   8282  C CA     . TRP B 1 135 ? 38.943  44.040 38.753 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CA     1 
ATOM   8283  C C      . TRP B 1 135 ? 39.024  44.369 37.263 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B C      1 
ATOM   8284  O O      . TRP B 1 135 ? 39.702  43.658 36.510 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B O      1 
ATOM   8285  C CB     . TRP B 1 135 ? 37.767  43.102 39.016 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CB     1 
ATOM   8286  C CG     . TRP B 1 135 ? 37.860  42.238 40.242 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CG     1 
ATOM   8287  C CD1    . TRP B 1 135 ? 37.033  42.264 41.330 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD1    1 
ATOM   8288  C CD2    . TRP B 1 135 ? 38.807  41.185 40.487 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD2    1 
ATOM   8289  N NE1    . TRP B 1 135 ? 37.402  41.293 42.234 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B NE1    1 
ATOM   8290  C CE2    . TRP B 1 135 ? 38.496  40.628 41.746 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE2    1 
ATOM   8291  C CE3    . TRP B 1 135 ? 39.894  40.670 39.773 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE3    1 
ATOM   8292  C CZ2    . TRP B 1 135 ? 39.219  39.581 42.291 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ2    1 
ATOM   8293  C CZ3    . TRP B 1 135 ? 40.604  39.631 40.317 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ3    1 
ATOM   8294  C CH2    . TRP B 1 135 ? 40.265  39.095 41.563 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CH2    1 
ATOM   8295  H H      . TRP B 1 135 ? 38.137  45.301 40.056 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B H      1 
ATOM   8296  H HA     . TRP B 1 135 ? 39.755  43.574 39.005 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HA     1 
ATOM   8297  H HB2    . TRP B 1 135 ? 36.966  43.641 39.109 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HB2    1 
ATOM   8298  H HB3    . TRP B 1 135 ? 37.680  42.507 38.255 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HB3    1 
ATOM   8299  H HD1    . TRP B 1 135 ? 36.323  42.853 41.443 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HD1    1 
ATOM   8300  H HE1    . TRP B 1 135 ? 37.010  41.131 42.982 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HE1    1 
ATOM   8301  H HE3    . TRP B 1 135 ? 40.130  41.025 38.946 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HE3    1 
ATOM   8302  H HZ2    . TRP B 1 135 ? 39.000  39.223 43.122 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HZ2    1 
ATOM   8303  H HZ3    . TRP B 1 135 ? 41.325  39.277 39.848 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HZ3    1 
ATOM   8304  H HH2    . TRP B 1 135 ? 40.765  38.389 41.904 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HH2    1 
ATOM   8305  N N      A ARG B 1 136 ? 38.343  45.447 36.842 0.55 16.81  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N      1 
ATOM   8306  N N      B ARG B 1 136 ? 38.350  45.416 36.795 0.45 16.82  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N      1 
ATOM   8307  C CA     A ARG B 1 136 ? 38.374  45.897 35.457 0.55 18.65  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA     1 
ATOM   8308  C CA     B ARG B 1 136 ? 38.452  45.701 35.365 0.45 20.12  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA     1 
ATOM   8309  C C      A ARG B 1 136 ? 39.745  46.424 35.055 0.55 20.82  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C      1 
ATOM   8310  C C      B ARG B 1 136 ? 39.846  46.188 34.990 0.45 21.67  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C      1 
ATOM   8311  O O      A ARG B 1 136 ? 40.003  46.601 33.861 0.55 22.23  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O      1 
ATOM   8312  O O      B ARG B 1 136 ? 40.237  46.079 33.821 0.45 20.74  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O      1 
ATOM   8313  C CB     A ARG B 1 136 ? 37.344  47.016 35.237 0.55 22.39  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB     1 
ATOM   8314  C CB     B ARG B 1 136 ? 37.387  46.705 34.930 0.45 19.71  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB     1 
ATOM   8315  C CG     A ARG B 1 136 ? 35.873  46.599 35.394 0.55 23.48  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG     1 
ATOM   8316  C CG     B ARG B 1 136 ? 37.391  47.041 33.434 0.45 18.32  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG     1 
ATOM   8317  C CD     A ARG B 1 136 ? 34.909  47.757 35.082 0.55 23.92  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD     1 
ATOM   8318  C CD     B ARG B 1 136 ? 36.797  45.950 32.541 0.45 19.60  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD     1 
ATOM   8319  N NE     A ARG B 1 136 ? 35.029  48.253 33.714 0.55 22.14  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE     1 
ATOM   8320  N NE     B ARG B 1 136 ? 37.677  44.798 32.369 0.45 22.13  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE     1 
ATOM   8321  C CZ     A ARG B 1 136 ? 34.515  49.399 33.286 0.55 20.17  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ     1 
ATOM   8322  C CZ     B ARG B 1 136 ? 38.762  44.786 31.606 0.45 18.14  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ     1 
ATOM   8323  N NH1    A ARG B 1 136 ? 33.800  50.174 34.083 0.55 20.60  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1    1 
ATOM   8324  N NH1    B ARG B 1 136 ? 39.168  45.871 30.969 0.45 26.11  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1    1 
ATOM   8325  N NH2    A ARG B 1 136 ? 34.757  49.796 32.039 0.55 28.05  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2    1 
ATOM   8326  N NH2    B ARG B 1 136 ? 39.458  43.657 31.481 0.45 17.95  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2    1 
ATOM   8327  H H      A ARG B 1 136 ? 37.850  45.935 37.351 0.55 20.17  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B H      1 
ATOM   8328  H H      B ARG B 1 136 ? 37.854  45.946 37.257 0.45 20.17  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B H      1 
ATOM   8329  H HA     A ARG B 1 136 ? 38.145  45.144 34.890 0.55 22.38  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HA     1 
ATOM   8330  H HA     B ARG B 1 136 ? 38.275  44.886 34.869 0.45 24.15  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HA     1 
ATOM   8331  H HB2    A ARG B 1 136 ? 37.516  47.719 35.882 0.55 26.87  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB2    1 
ATOM   8332  H HB2    B ARG B 1 136 ? 36.514  46.340 35.144 0.45 23.66  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB2    1 
ATOM   8333  H HB3    A ARG B 1 136 ? 37.453  47.358 34.336 0.55 26.87  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB3    1 
ATOM   8334  H HB3    B ARG B 1 136 ? 37.529  47.533 35.415 0.45 23.66  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB3    1 
ATOM   8335  H HG2    A ARG B 1 136 ? 35.680  45.872 34.782 0.55 28.18  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG2    1 
ATOM   8336  H HG2    B ARG B 1 136 ? 36.871  47.848 33.296 0.45 21.97  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG2    1 
ATOM   8337  H HG3    A ARG B 1 136 ? 35.717  46.314 36.308 0.55 28.18  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG3    1 
ATOM   8338  H HG3    B ARG B 1 136 ? 38.308  47.184 33.151 0.45 21.97  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG3    1 
ATOM   8339  H HD2    A ARG B 1 136 ? 33.998  47.451 35.209 0.55 28.71  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD2    1 
ATOM   8340  H HD2    B ARG B 1 136 ? 35.970  45.635 32.939 0.45 23.52  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD2    1 
ATOM   8341  H HD3    A ARG B 1 136 ? 35.098  48.495 35.684 0.55 28.71  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD3    1 
ATOM   8342  H HD3    B ARG B 1 136 ? 36.622  46.323 31.664 0.45 23.52  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD3    1 
ATOM   8343  H HE     A ARG B 1 136 ? 35.461  47.771 33.148 0.55 26.57  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HE     1 
ATOM   8344  H HE     B ARG B 1 136 ? 37.479  44.076 32.792 0.45 26.56  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HE     1 
ATOM   8345  H HH11   A ARG B 1 136 ? 33.660  49.940 34.899 0.55 24.71  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH11   1 
ATOM   8346  H HH11   B ARG B 1 136 ? 38.725  46.605 31.045 0.45 31.33  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH11   1 
ATOM   8347  H HH12   A ARG B 1 136 ? 33.476  50.913 33.786 0.55 24.71  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH12   1 
ATOM   8348  H HH12   B ARG B 1 136 ? 39.874  45.843 30.478 0.45 31.33  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH12   1 
ATOM   8349  H HH21   A ARG B 1 136 ? 35.242  49.311 31.521 0.55 33.66  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH21   1 
ATOM   8350  H HH21   B ARG B 1 136 ? 39.202  42.946 31.892 0.45 21.52  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH21   1 
ATOM   8351  H HH22   A ARG B 1 136 ? 34.429  50.537 31.752 0.55 33.66  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH22   1 
ATOM   8352  H HH22   B ARG B 1 136 ? 40.163  43.638 30.988 0.45 21.52  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH22   1 
ATOM   8353  N N      A ASN B 1 137 ? 40.616  46.697 36.027 0.54 18.81  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N      1 
ATOM   8354  N N      B ASN B 1 137 ? 40.601  46.702 35.962 0.46 18.21  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N      1 
ATOM   8355  C CA     A ASN B 1 137 ? 41.952  47.218 35.774 0.54 20.05  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA     1 
ATOM   8356  C CA     B ASN B 1 137 ? 41.945  47.223 35.756 0.46 20.10  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA     1 
ATOM   8357  C C      A ASN B 1 137 ? 43.036  46.217 36.146 0.54 17.66  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C      1 
ATOM   8358  C C      B ASN B 1 137 ? 43.027  46.220 36.135 0.46 17.66  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C      1 
ATOM   8359  O O      A ASN B 1 137 ? 44.204  46.592 36.288 0.54 20.04  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O      1 
ATOM   8360  O O      B ASN B 1 137 ? 44.193  46.604 36.276 0.46 20.08  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O      1 
ATOM   8361  C CB     A ASN B 1 137 ? 42.156  48.522 36.543 0.54 21.60  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB     1 
ATOM   8362  C CB     B ASN B 1 137 ? 42.129  48.499 36.583 0.46 21.18  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB     1 
ATOM   8363  C CG     A ASN B 1 137 ? 41.303  49.648 36.005 0.54 18.99  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG     1 
ATOM   8364  C CG     B ASN B 1 137 ? 43.353  49.294 36.171 0.46 29.11  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG     1 
ATOM   8365  O OD1    A ASN B 1 137 ? 41.035  49.722 34.802 0.54 26.30  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1    1 
ATOM   8366  O OD1    B ASN B 1 137 ? 43.620  49.469 34.981 0.46 32.65  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1    1 
ATOM   8367  N ND2    A ASN B 1 137 ? 40.865  50.531 36.893 0.54 25.24  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2    1 
ATOM   8368  N ND2    B ASN B 1 137 ? 44.111  49.773 37.154 0.46 39.30  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2    1 
ATOM   8369  H H      A ASN B 1 137 ? 40.449  46.584 36.863 0.54 22.58  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B H      1 
ATOM   8370  H H      B ASN B 1 137 ? 40.343  46.760 36.780 0.46 21.85  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B H      1 
ATOM   8371  H HA     A ASN B 1 137 ? 42.038  47.407 34.826 0.54 24.06  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HA     1 
ATOM   8372  H HA     B ASN B 1 137 ? 42.052  47.439 34.817 0.46 24.12  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HA     1 
ATOM   8373  H HB2    A ASN B 1 137 ? 41.919  48.382 37.473 0.54 25.92  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB2    1 
ATOM   8374  H HB2    B ASN B 1 137 ? 41.351  49.066 36.468 0.46 25.41  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB2    1 
ATOM   8375  H HB3    A ASN B 1 137 ? 43.086  48.789 36.474 0.54 25.92  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB3    1 
ATOM   8376  H HB3    B ASN B 1 137 ? 42.229  48.258 37.517 0.46 25.41  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB3    1 
ATOM   8377  H HD21   A ASN B 1 137 ? 40.376  51.191 36.638 0.54 30.29  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD21   1 
ATOM   8378  H HD21   B ASN B 1 137 ? 44.816  50.230 36.971 0.46 47.16  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD21   1 
ATOM   8379  H HD22   A ASN B 1 137 ? 41.071  50.444 37.723 0.54 30.29  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD22   1 
ATOM   8380  H HD22   B ASN B 1 137 ? 43.895  49.626 37.974 0.46 47.16  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD22   1 
ATOM   8381  N N      . LEU B 1 138 ? 42.668  44.947 36.304 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N      1 
ATOM   8382  C CA     . LEU B 1 138 ? 43.626  43.954 36.774 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA     1 
ATOM   8383  C C      . LEU B 1 138 ? 44.863  43.875 35.888 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C      1 
ATOM   8384  O O      . LEU B 1 138 ? 45.971  43.656 36.390 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O      1 
ATOM   8385  C CB     . LEU B 1 138 ? 42.930  42.601 36.877 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB     1 
ATOM   8386  C CG     . LEU B 1 138 ? 43.776  41.442 37.401 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG     1 
ATOM   8387  C CD1    . LEU B 1 138 ? 44.196  41.665 38.839 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1    1 
ATOM   8388  C CD2    . LEU B 1 138 ? 43.012  40.140 37.263 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2    1 
ATOM   8389  H H      . LEU B 1 138 ? 41.879  44.643 36.146 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B H      1 
ATOM   8390  H HA     . LEU B 1 138 ? 43.938  44.211 37.656 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HA     1 
ATOM   8391  H HB2    . LEU B 1 138 ? 42.174  42.696 37.476 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HB2    1 
ATOM   8392  H HB3    . LEU B 1 138 ? 42.623  42.352 35.991 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HB3    1 
ATOM   8393  H HG     . LEU B 1 138 ? 44.588  41.385 36.873 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HG     1 
ATOM   8394  H HD11   . LEU B 1 138 ? 44.696  42.494 38.897 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD11   1 
ATOM   8395  H HD12   . LEU B 1 138 ? 44.751  40.923 39.125 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD12   1 
ATOM   8396  H HD13   . LEU B 1 138 ? 43.402  41.718 39.395 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD13   1 
ATOM   8397  H HD21   . LEU B 1 138 ? 42.263  40.147 37.880 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD21   1 
ATOM   8398  H HD22   . LEU B 1 138 ? 43.605  39.402 37.472 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD22   1 
ATOM   8399  H HD23   . LEU B 1 138 ? 42.690  40.058 36.352 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD23   1 
ATOM   8400  N N      . ALA B 1 139 ? 44.704  44.027 34.572 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N      1 
ATOM   8401  C CA     . ALA B 1 139 ? 45.862  43.898 33.691 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA     1 
ATOM   8402  C C      . ALA B 1 139 ? 46.953  44.899 34.052 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C      1 
ATOM   8403  O O      . ALA B 1 139 ? 48.147  44.592 33.944 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O      1 
ATOM   8404  C CB     . ALA B 1 139 ? 45.441  44.065 32.233 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB     1 
ATOM   8405  H H      . ALA B 1 139 ? 43.960  44.199 34.177 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B H      1 
ATOM   8406  H HA     . ALA B 1 139 ? 46.229  43.006 33.794 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HA     1 
ATOM   8407  H HB1    . ALA B 1 139 ? 46.229  44.025 31.670 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HB1    1 
ATOM   8408  H HB2    . ALA B 1 139 ? 44.829  43.350 31.997 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HB2    1 
ATOM   8409  H HB3    . ALA B 1 139 ? 45.002  44.924 32.128 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HB3    1 
ATOM   8410  N N      A GLU B 1 140 ? 46.562  46.100 34.486 0.45 23.85  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N      1 
ATOM   8411  N N      B GLU B 1 140 ? 46.569  46.100 34.490 0.55 23.91  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N      1 
ATOM   8412  C CA     A GLU B 1 140 ? 47.546  47.128 34.816 0.45 24.71  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA     1 
ATOM   8413  C CA     B GLU B 1 140 ? 47.571  47.117 34.802 0.55 24.44  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA     1 
ATOM   8414  C C      A GLU B 1 140 ? 48.395  46.718 36.014 0.45 21.79  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C      1 
ATOM   8415  C C      B GLU B 1 140 ? 48.400  46.731 36.023 0.55 21.73  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C      1 
ATOM   8416  O O      A GLU B 1 140 ? 49.614  46.923 36.015 0.45 25.87  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O      1 
ATOM   8417  O O      B GLU B 1 140 ? 49.614  46.966 36.049 0.55 26.07  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O      1 
ATOM   8418  C CB     A GLU B 1 140 ? 46.835  48.458 35.074 0.45 29.01  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB     1 
ATOM   8419  C CB     B GLU B 1 140 ? 46.902  48.481 34.980 0.55 29.96  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB     1 
ATOM   8420  C CG     A GLU B 1 140 ? 47.756  49.631 35.399 0.45 28.49  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG     1 
ATOM   8421  C CG     B GLU B 1 140 ? 46.591  49.185 33.660 0.55 37.33  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG     1 
ATOM   8422  C CD     A GLU B 1 140 ? 48.605  50.085 34.218 0.45 52.93  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD     1 
ATOM   8423  C CD     B GLU B 1 140 ? 47.834  49.751 32.984 0.55 51.48  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD     1 
ATOM   8424  O OE1    A GLU B 1 140 ? 48.775  49.309 33.253 0.45 51.58  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1    1 
ATOM   8425  O OE1    B GLU B 1 140 ? 48.264  50.862 33.361 0.55 62.77  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1    1 
ATOM   8426  O OE2    A GLU B 1 140 ? 49.112  51.228 34.260 0.45 47.44  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2    1 
ATOM   8427  O OE2    B GLU B 1 140 ? 48.387  49.088 32.081 0.55 35.78  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2    1 
ATOM   8428  H H      A GLU B 1 140 ? 45.744  46.341 34.597 0.45 28.62  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B H      1 
ATOM   8429  H H      B GLU B 1 140 ? 45.754  46.345 34.612 0.55 28.70  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B H      1 
ATOM   8430  H HA     A GLU B 1 140 ? 48.145  47.251 34.062 0.45 29.65  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HA     1 
ATOM   8431  H HA     B GLU B 1 140 ? 48.183  47.193 34.054 0.55 29.33  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HA     1 
ATOM   8432  H HB2    A GLU B 1 140 ? 46.331  48.696 34.281 0.45 34.82  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB2    1 
ATOM   8433  H HB2    B GLU B 1 140 ? 46.065  48.359 35.456 0.55 35.96  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB2    1 
ATOM   8434  H HB3    A GLU B 1 140 ? 46.234  48.344 35.827 0.45 34.82  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB3    1 
ATOM   8435  H HB3    B GLU B 1 140 ? 47.494  49.055 35.491 0.55 35.96  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB3    1 
ATOM   8436  H HG2    A GLU B 1 140 ? 47.215  50.384 35.682 0.45 34.19  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG2    1 
ATOM   8437  H HG2    B GLU B 1 140 ? 46.183  48.549 33.051 0.55 44.80  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG2    1 
ATOM   8438  H HG3    A GLU B 1 140 ? 48.358  49.368 36.113 0.45 34.19  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG3    1 
ATOM   8439  H HG3    B GLU B 1 140 ? 45.981  49.920 33.830 0.55 44.80  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG3    1 
ATOM   8440  N N      . VAL B 1 141 ? 47.772  46.130 37.038 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N      1 
ATOM   8441  C CA     . VAL B 1 141 ? 48.520  45.702 38.220 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA     1 
ATOM   8442  C C      . VAL B 1 141 ? 49.430  44.524 37.890 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C      1 
ATOM   8443  O O      . VAL B 1 141 ? 50.526  44.391 38.447 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O      1 
ATOM   8444  C CB     . VAL B 1 141 ? 47.567  45.376 39.385 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB     1 
ATOM   8445  C CG1    . VAL B 1 141 ? 48.344  44.782 40.554 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1    1 
ATOM   8446  C CG2    . VAL B 1 141 ? 46.820  46.628 39.835 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2    1 
ATOM   8447  H H      . VAL B 1 141 ? 46.928  45.962 37.063 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B H      1 
ATOM   8448  H HA     . VAL B 1 141 ? 49.081  46.442 38.500 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HA     1 
ATOM   8449  H HB     . VAL B 1 141 ? 46.915  44.725 39.082 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HB     1 
ATOM   8450  H HG11   . VAL B 1 141 ? 48.542  43.852 40.360 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG11   1 
ATOM   8451  H HG12   . VAL B 1 141 ? 47.805  44.845 41.357 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG12   1 
ATOM   8452  H HG13   . VAL B 1 141 ? 49.169  45.278 40.669 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG13   1 
ATOM   8453  H HG21   . VAL B 1 141 ? 47.465  47.323 40.041 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG21   1 
ATOM   8454  H HG22   . VAL B 1 141 ? 46.297  46.418 40.624 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG22   1 
ATOM   8455  H HG23   . VAL B 1 141 ? 46.235  46.922 39.119 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG23   1 
ATOM   8456  N N      . VAL B 1 142 ? 48.987  43.631 37.008 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B N      1 
ATOM   8457  C CA     . VAL B 1 142 ? 49.865  42.534 36.610 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CA     1 
ATOM   8458  C C      . VAL B 1 142 ? 51.076  43.069 35.848 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B C      1 
ATOM   8459  O O      . VAL B 1 142 ? 52.202  42.583 36.022 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B O      1 
ATOM   8460  C CB     . VAL B 1 142 ? 49.084  41.473 35.814 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CB     1 
ATOM   8461  C CG1    . VAL B 1 142 ? 50.011  40.379 35.324 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG1    1 
ATOM   8462  C CG2    . VAL B 1 142 ? 47.966  40.879 36.669 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG2    1 
ATOM   8463  H H      . VAL B 1 142 ? 48.210  43.636 36.639 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B H      1 
ATOM   8464  H HA     . VAL B 1 142 ? 50.197  42.099 37.411 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HA     1 
ATOM   8465  H HB     . VAL B 1 142 ? 48.685  41.899 35.039 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HB     1 
ATOM   8466  H HG11   . VAL B 1 142 ? 50.567  40.732 34.612 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG11   1 
ATOM   8467  H HG12   . VAL B 1 142 ? 49.478  39.639 34.992 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG12   1 
ATOM   8468  H HG13   . VAL B 1 142 ? 50.566  40.081 36.062 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG13   1 
ATOM   8469  H HG21   . VAL B 1 142 ? 48.357  40.439 37.440 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG21   1 
ATOM   8470  H HG22   . VAL B 1 142 ? 47.470  40.236 36.138 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG22   1 
ATOM   8471  H HG23   . VAL B 1 142 ? 47.377  41.593 36.959 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG23   1 
ATOM   8472  N N      . ARG B 1 143 ? 50.872  44.075 34.992 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B N      1 
ATOM   8473  C CA     . ARG B 1 143 ? 51.998  44.662 34.273 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CA     1 
ATOM   8474  C C      . ARG B 1 143 ? 53.023  45.270 35.222 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B C      1 
ATOM   8475  O O      . ARG B 1 143 ? 54.230  45.041 35.079 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B O      1 
ATOM   8476  C CB     . ARG B 1 143 ? 51.512  45.747 33.313 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CB     1 
ATOM   8477  C CG     . ARG B 1 143 ? 50.837  45.249 32.075 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CG     1 
ATOM   8478  C CD     . ARG B 1 143 ? 50.823  46.339 31.001 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CD     1 
ATOM   8479  N NE     . ARG B 1 143 ? 50.017  45.947 29.852 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NE     1 
ATOM   8480  C CZ     . ARG B 1 143 ? 48.702  46.095 29.767 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CZ     1 
ATOM   8481  N NH1    . ARG B 1 143 ? 48.018  46.752 30.689 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH1    1 
ATOM   8482  N NH2    . ARG B 1 143 ? 48.060  45.588 28.717 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH2    1 
ATOM   8483  H H      . ARG B 1 143 ? 50.107  44.425 34.815 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B H      1 
ATOM   8484  H HA     . ARG B 1 143 ? 52.419  43.950 33.767 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HA     1 
ATOM   8485  H HB2    . ARG B 1 143 ? 50.878  46.310 33.783 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HB2    1 
ATOM   8486  H HB3    . ARG B 1 143 ? 52.278  46.273 33.033 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HB3    1 
ATOM   8487  H HG2    . ARG B 1 143 ? 51.316  44.480 31.730 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HG2    1 
ATOM   8488  H HG3    . ARG B 1 143 ? 49.921  45.005 32.280 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HG3    1 
ATOM   8489  H HD2    . ARG B 1 143 ? 50.448  47.152 31.374 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HD2    1 
ATOM   8490  H HD3    . ARG B 1 143 ? 51.730  46.501 30.697 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HD3    1 
ATOM   8491  H HE     . ARG B 1 143 ? 50.423  45.595 29.181 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HE     1 
ATOM   8492  H HH11   . ARG B 1 143 ? 48.426  47.095 31.364 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH11   1 
ATOM   8493  H HH12   . ARG B 1 143 ? 47.165  46.835 30.614 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH12   1 
ATOM   8494  H HH21   . ARG B 1 143 ? 48.498  45.171 28.106 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH21   1 
ATOM   8495  H HH22   . ARG B 1 143 ? 47.207  45.678 28.651 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH22   1 
ATOM   8496  N N      . HIS B 1 144 ? 52.570  46.069 36.181 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B N      1 
ATOM   8497  C CA     . HIS B 1 144 ? 53.498  46.846 36.995 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CA     1 
ATOM   8498  C C      . HIS B 1 144 ? 53.901  46.149 38.282 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B C      1 
ATOM   8499  O O      . HIS B 1 144 ? 54.956  46.472 38.840 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B O      1 
ATOM   8500  C CB     . HIS B 1 144 ? 52.890  48.221 37.264 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CB     1 
ATOM   8501  C CG     . HIS B 1 144 ? 52.592  48.980 36.009 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CG     1 
ATOM   8502  N ND1    . HIS B 1 144 ? 53.575  49.368 35.124 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B ND1    1 
ATOM   8503  C CD2    . HIS B 1 144 ? 51.419  49.390 35.471 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CD2    1 
ATOM   8504  C CE1    . HIS B 1 144 ? 53.022  49.997 34.102 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CE1    1 
ATOM   8505  N NE2    . HIS B 1 144 ? 51.715  50.029 34.292 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B NE2    1 
ATOM   8506  H H      . HIS B 1 144 ? 51.740  46.178 36.378 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B H      1 
ATOM   8507  H HA     . HIS B 1 144 ? 54.327  46.989 36.511 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HA     1 
ATOM   8508  H HB2    . HIS B 1 144 ? 52.059  48.108 37.751 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HB2    1 
ATOM   8509  H HB3    . HIS B 1 144 ? 53.515  48.744 37.790 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HB3    1 
ATOM   8510  H HD2    . HIS B 1 144 ? 50.572  49.263 35.833 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HD2    1 
ATOM   8511  H HE1    . HIS B 1 144 ? 53.476  50.355 33.374 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HE1    1 
ATOM   8512  H HE2    . HIS B 1 144 ? 51.143  50.392 33.763 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HE2    1 
ATOM   8513  N N      . GLY B 1 145 ? 53.099  45.209 38.757 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B N      1 
ATOM   8514  C CA     . GLY B 1 145 ? 53.360  44.524 40.002 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B CA     1 
ATOM   8515  C C      . GLY B 1 145 ? 52.777  45.261 41.194 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B C      1 
ATOM   8516  O O      . GLY B 1 145 ? 52.522  46.463 41.160 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B O      1 
ATOM   8517  H H      . GLY B 1 145 ? 52.381  44.946 38.363 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B H      1 
ATOM   8518  H HA2    . GLY B 1 145 ? 52.969  43.637 39.969 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B HA2    1 
ATOM   8519  H HA3    . GLY B 1 145 ? 54.318  44.442 40.130 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B HA3    1 
ATOM   8520  N N      . ALA B 1 146 ? 52.574  44.509 42.277 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B N      1 
ATOM   8521  C CA     . ALA B 1 146 ? 52.066  45.055 43.538 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CA     1 
ATOM   8522  C C      . ALA B 1 146 ? 53.264  45.527 44.363 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B C      1 
ATOM   8523  O O      . ALA B 1 146 ? 53.694  44.898 45.331 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B O      1 
ATOM   8524  C CB     . ALA B 1 146 ? 51.235  44.012 44.275 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CB     1 
ATOM   8525  H H      . ALA B 1 146 ? 52.726  43.663 42.308 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B H      1 
ATOM   8526  H HA     . ALA B 1 146 ? 51.487  45.812 43.362 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HA     1 
ATOM   8527  H HB1    . ALA B 1 146 ? 50.915  44.394 45.107 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HB1    1 
ATOM   8528  H HB2    . ALA B 1 146 ? 50.484  43.757 43.717 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HB2    1 
ATOM   8529  H HB3    . ALA B 1 146 ? 51.790  43.238 44.458 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HB3    1 
ATOM   8530  N N      . ARG B 1 147 ? 53.835  46.642 43.911 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B N      1 
ATOM   8531  C CA     . ARG B 1 147 ? 55.125  47.116 44.383 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CA     1 
ATOM   8532  C C      . ARG B 1 147 ? 55.040  48.596 44.710 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B C      1 
ATOM   8533  O O      . ARG B 1 147 ? 54.269  49.338 44.097 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B O      1 
ATOM   8534  C CB     . ARG B 1 147 ? 56.172  46.890 43.291 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CB     1 
ATOM   8535  C CG     . ARG B 1 147 ? 56.543  45.427 43.141 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CG     1 
ATOM   8536  C CD     . ARG B 1 147 ? 57.727  45.218 42.232 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CD     1 
ATOM   8537  N NE     . ARG B 1 147 ? 58.017  43.798 42.067 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NE     1 
ATOM   8538  C CZ     . ARG B 1 147 ? 58.831  43.092 42.842 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CZ     1 
ATOM   8539  N NH1    . ARG B 1 147 ? 59.508  43.652 43.832 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH1    1 
ATOM   8540  N NH2    . ARG B 1 147 ? 58.988  41.794 42.601 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH2    1 
ATOM   8541  H H      . ARG B 1 147 ? 53.482  47.151 43.315 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B H      1 
ATOM   8542  H HA     . ARG B 1 147 ? 55.388  46.654 45.194 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HA     1 
ATOM   8543  H HB2    . ARG B 1 147 ? 55.817  47.201 42.443 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HB2    1 
ATOM   8544  H HB3    . ARG B 1 147 ? 56.976  47.385 43.515 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HB3    1 
ATOM   8545  H HG2    . ARG B 1 147 ? 56.767  45.066 44.013 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HG2    1 
ATOM   8546  H HG3    . ARG B 1 147 ? 55.789  44.946 42.766 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HG3    1 
ATOM   8547  H HD2    . ARG B 1 147 ? 57.536  45.596 41.360 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HD2    1 
ATOM   8548  H HD3    . ARG B 1 147 ? 58.508  45.648 42.616 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HD3    1 
ATOM   8549  H HE     . ARG B 1 147 ? 57.632  43.387 41.417 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HE     1 
ATOM   8550  H HH11   . ARG B 1 147 ? 59.426  44.494 43.987 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH11   1 
ATOM   8551  H HH12   . ARG B 1 147 ? 60.029  43.174 44.321 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH12   1 
ATOM   8552  H HH21   . ARG B 1 147 ? 58.565  41.423 41.950 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH21   1 
ATOM   8553  H HH22   . ARG B 1 147 ? 59.512  41.325 43.095 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH22   1 
ATOM   8554  N N      . ASP B 1 148 ? 55.831  49.016 45.696 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N      1 
ATOM   8555  C CA     . ASP B 1 148 ? 55.856  50.409 46.115 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA     1 
ATOM   8556  C C      . ASP B 1 148 ? 56.841  51.204 45.258 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C      1 
ATOM   8557  O O      . ASP B 1 148 ? 57.536  50.665 44.392 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O      1 
ATOM   8558  C CB     . ASP B 1 148 ? 56.133  50.517 47.618 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB     1 
ATOM   8559  C CG     . ASP B 1 148 ? 57.537  50.063 48.007 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG     1 
ATOM   8560  O OD1    . ASP B 1 148 ? 58.433  50.018 47.137 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1    1 
ATOM   8561  O OD2    . ASP B 1 148 ? 57.740  49.745 49.201 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2    1 
ATOM   8562  H H      . ASP B 1 148 ? 56.364  48.508 46.139 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B H      1 
ATOM   8563  H HA     . ASP B 1 148 ? 54.981  50.801 45.968 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B HA     1 
ATOM   8564  H HB2    . ASP B 1 148 ? 56.034  51.442 47.890 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B HB2    1 
ATOM   8565  H HB3    . ASP B 1 148 ? 55.498  49.960 48.095 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B HB3    1 
ATOM   8566  N N      . THR B 1 149 ? 56.896  52.516 45.502 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 148 THR B N      1 
ATOM   8567  C CA     . THR B 1 149 ? 57.737  53.392 44.695 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA     1 
ATOM   8568  C C      . THR B 1 149 ? 59.215  53.043 44.811 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 148 THR B C      1 
ATOM   8569  O O      . THR B 1 149 ? 59.989  53.367 43.904 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 148 THR B O      1 
ATOM   8570  C CB     . THR B 1 149 ? 57.508  54.850 45.103 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB     1 
ATOM   8571  O OG1    . THR B 1 149 ? 57.575  54.965 46.530 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1    1 
ATOM   8572  C CG2    . THR B 1 149 ? 56.152  55.340 44.610 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2    1 
ATOM   8573  H H      . THR B 1 149 ? 56.459  52.917 46.124 1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 148 THR B H      1 
ATOM   8574  H HA     . THR B 1 149 ? 57.486  53.297 43.763 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HA     1 
ATOM   8575  H HB     . THR B 1 149 ? 58.192  55.410 44.704 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HB     1 
ATOM   8576  H HG1    . THR B 1 149 ? 57.384  55.749 46.765 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG1    1 
ATOM   8577  H HG21   . THR B 1 149 ? 56.121  55.313 43.641 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG21   1 
ATOM   8578  H HG22   . THR B 1 149 ? 56.001  56.252 44.905 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG22   1 
ATOM   8579  H HG23   . THR B 1 149 ? 55.447  54.775 44.963 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG23   1 
ATOM   8580  N N      . SER B 1 150 ? 59.625  52.392 45.900 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 149 SER B N      1 
ATOM   8581  C CA     . SER B 1 150 ? 61.004  51.944 46.042 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA     1 
ATOM   8582  C C      . SER B 1 150 ? 61.277  50.613 45.354 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 149 SER B C      1 
ATOM   8583  O O      . SER B 1 150 ? 62.444  50.216 45.251 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 149 SER B O      1 
ATOM   8584  C CB     . SER B 1 150 ? 61.358  51.823 47.528 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB     1 
ATOM   8585  O OG     . SER B 1 150 ? 62.517  51.029 47.712 1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG     1 
ATOM   8586  H H      . SER B 1 150 ? 59.121  52.199 46.569 1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 149 SER B H      1 
ATOM   8587  H HA     . SER B 1 150 ? 61.585  52.609 45.641 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 149 SER B HA     1 
ATOM   8588  H HB2    . SER B 1 150 ? 61.524  52.710 47.885 1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 149 SER B HB2    1 
ATOM   8589  H HB3    . SER B 1 150 ? 60.616  51.411 47.996 1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 149 SER B HB3    1 
ATOM   8590  H HG     . SER B 1 150 ? 63.150  51.332 47.250 1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 149 SER B HG     1 
ATOM   8591  N N      . GLY B 1 151 ? 60.247  49.909 44.894 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B N      1 
ATOM   8592  C CA     . GLY B 1 151 ? 60.430  48.645 44.215 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B CA     1 
ATOM   8593  C C      . GLY B 1 151 ? 60.180  47.422 45.066 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B C      1 
ATOM   8594  O O      . GLY B 1 151 ? 60.249  46.302 44.543 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B O      1 
ATOM   8595  H H      . GLY B 1 151 ? 59.425  50.152 44.966 1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B H      1 
ATOM   8596  H HA2    . GLY B 1 151 ? 59.823  48.609 43.459 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B HA2    1 
ATOM   8597  H HA3    . GLY B 1 151 ? 61.343  48.597 43.890 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B HA3    1 
ATOM   8598  N N      . ALA B 1 152 ? 59.915  47.595 46.358 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B N      1 
ATOM   8599  C CA     . ALA B 1 152 ? 59.671  46.467 47.238 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CA     1 
ATOM   8600  C C      . ALA B 1 152 ? 58.213  46.027 47.139 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B C      1 
ATOM   8601  O O      . ALA B 1 152 ? 57.324  46.801 46.769 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B O      1 
ATOM   8602  C CB     . ALA B 1 152 ? 59.988  46.843 48.686 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CB     1 
ATOM   8603  H H      . ALA B 1 152 ? 59.872  48.361 46.747 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B H      1 
ATOM   8604  H HA     . ALA B 1 152 ? 60.240  45.725 46.978 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HA     1 
ATOM   8605  H HB1    . ALA B 1 152 ? 59.819  46.077 49.256 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HB1    1 
ATOM   8606  H HB2    . ALA B 1 152 ? 60.920  47.102 48.748 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HB2    1 
ATOM   8607  H HB3    . ALA B 1 152 ? 59.420  47.584 48.951 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HB3    1 
ATOM   8608  N N      . GLU B 1 153 ? 57.974  44.758 47.460 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B N      1 
ATOM   8609  C CA     . GLU B 1 153 ? 56.608  44.259 47.498 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CA     1 
ATOM   8610  C C      . GLU B 1 153 ? 55.790  45.117 48.453 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B C      1 
ATOM   8611  O O      . GLU B 1 153 ? 56.279  45.533 49.506 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B O      1 
ATOM   8612  C CB     . GLU B 1 153 ? 56.586  42.807 47.970 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CB     1 
ATOM   8613  C CG     . GLU B 1 153 ? 57.351  41.832 47.082 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CG     1 
ATOM   8614  C CD     . GLU B 1 153 ? 57.671  40.530 47.797 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CD     1 
ATOM   8615  O OE1    . GLU B 1 153 ? 56.797  39.634 47.779 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE1    1 
ATOM   8616  O OE2    . GLU B 1 153 ? 58.782  40.401 48.369 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE2    1 
ATOM   8617  H H      . GLU B 1 153 ? 58.577  44.177 47.656 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B H      1 
ATOM   8618  H HA     . GLU B 1 153 ? 56.218  44.292 46.610 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HA     1 
ATOM   8619  H HB2    . GLU B 1 153 ? 56.981  42.766 48.855 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HB2    1 
ATOM   8620  H HB3    . GLU B 1 153 ? 55.664  42.509 48.005 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HB3    1 
ATOM   8621  H HG2    . GLU B 1 153 ? 56.813  41.624 46.302 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HG2    1 
ATOM   8622  H HG3    . GLU B 1 153 ? 58.187  42.240 46.808 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HG3    1 
ATOM   8623  N N      A SER B 1 154 ? 54.538  45.383 48.082 0.70 29.76  ? ? ? ? ? ? 153 SER B N      1 
ATOM   8624  N N      B SER B 1 154 ? 54.529  45.380 48.082 0.30 29.74  ? ? ? ? ? ? 153 SER B N      1 
ATOM   8625  C CA     A SER B 1 154 ? 53.669  46.164 48.944 0.70 26.40  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA     1 
ATOM   8626  C CA     B SER B 1 154 ? 53.645  46.180 48.915 0.30 26.50  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA     1 
ATOM   8627  C C      A SER B 1 154 ? 52.641  45.267 49.626 0.70 24.47  ? ? ? ? ? ? 153 SER B C      1 
ATOM   8628  C C      B SER B 1 154 ? 52.609  45.297 49.602 0.30 24.44  ? ? ? ? ? ? 153 SER B C      1 
ATOM   8629  O O      A SER B 1 154 ? 52.207  44.257 49.062 0.70 25.69  ? ? ? ? ? ? 153 SER B O      1 
ATOM   8630  O O      B SER B 1 154 ? 52.129  44.326 49.006 0.30 25.83  ? ? ? ? ? ? 153 SER B O      1 
ATOM   8631  C CB     A SER B 1 154 ? 52.927  47.260 48.170 0.70 37.15  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB     1 
ATOM   8632  C CB     B SER B 1 154 ? 52.907  47.231 48.075 0.30 36.70  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB     1 
ATOM   8633  O OG     A SER B 1 154 ? 52.157  46.718 47.116 0.70 43.16  ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG     1 
ATOM   8634  O OG     B SER B 1 154 ? 53.818  48.073 47.393 0.30 29.91  ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG     1 
ATOM   8635  H H      A SER B 1 154 ? 54.179  45.124 47.345 0.70 35.71  ? ? ? ? ? ? 153 SER B H      1 
ATOM   8636  H H      B SER B 1 154 ? 54.170  45.104 47.351 0.30 35.69  ? ? ? ? ? ? 153 SER B H      1 
ATOM   8637  H HA     A SER B 1 154 ? 54.211  46.595 49.623 0.70 31.68  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HA     1 
ATOM   8638  H HA     B SER B 1 154 ? 54.169  46.633 49.594 0.30 31.80  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HA     1 
ATOM   8639  H HB2    A SER B 1 154 ? 52.336  47.730 48.780 0.70 44.58  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB2    1 
ATOM   8640  H HB2    B SER B 1 154 ? 52.351  46.777 47.423 0.30 44.05  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB2    1 
ATOM   8641  H HB3    A SER B 1 154 ? 53.577  47.876 47.798 0.70 44.58  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB3    1 
ATOM   8642  H HB3    B SER B 1 154 ? 52.357  47.772 48.662 0.30 44.05  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB3    1 
ATOM   8643  H HG     A SER B 1 154 ? 51.684  47.319 46.768 0.70 51.80  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HG     1 
ATOM   8644  H HG     B SER B 1 154 ? 53.418  48.750 47.098 0.30 35.89  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HG     1 
ATOM   8645  N N      . PRO B 1 155 ? 52.244  45.600 50.844 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B N      1 
ATOM   8646  C CA     . PRO B 1 155 ? 51.139  44.881 51.481 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CA     1 
ATOM   8647  C C      . PRO B 1 155 ? 49.842  45.223 50.771 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B C      1 
ATOM   8648  O O      . PRO B 1 155 ? 49.768  46.135 49.946 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B O      1 
ATOM   8649  C CB     . PRO B 1 155 ? 51.164  45.398 52.915 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CB     1 
ATOM   8650  C CG     . PRO B 1 155 ? 51.692  46.798 52.774 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CG     1 
ATOM   8651  C CD     . PRO B 1 155 ? 52.725  46.723 51.674 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CD     1 
ATOM   8652  H HA     . PRO B 1 155 ? 51.277  43.921 51.492 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HA     1 
ATOM   8653  H HB2    . PRO B 1 155 ? 50.269  45.395 53.289 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HB2    1 
ATOM   8654  H HB3    . PRO B 1 155 ? 51.752  44.853 53.460 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HB3    1 
ATOM   8655  H HG2    . PRO B 1 155 ? 50.971  47.400 52.531 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HG2    1 
ATOM   8656  H HG3    . PRO B 1 155 ? 52.096  47.084 53.608 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HG3    1 
ATOM   8657  H HD2    . PRO B 1 155 ? 52.747  47.547 51.162 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HD2    1 
ATOM   8658  H HD3    . PRO B 1 155 ? 53.604  46.533 52.036 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HD3    1 
ATOM   8659  N N      . ASN B 1 156 ? 48.808  44.461 51.092 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B N      1 
ATOM   8660  C CA     . ASN B 1 156 ? 47.518  44.708 50.471 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CA     1 
ATOM   8661  C C      . ASN B 1 156 ? 47.067  46.136 50.749 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B C      1 
ATOM   8662  O O      . ASN B 1 156 ? 47.329  46.696 51.817 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B O      1 
ATOM   8663  C CB     . ASN B 1 156 ? 46.492  43.721 51.001 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CB     1 
ATOM   8664  C CG     . ASN B 1 156 ? 45.152  43.910 50.368 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CG     1 
ATOM   8665  O OD1    . ASN B 1 156 ? 44.263  44.527 50.950 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B OD1    1 
ATOM   8666  N ND2    . ASN B 1 156 ? 45.019  43.451 49.126 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B ND2    1 
ATOM   8667  H H      . ASN B 1 156 ? 48.826  43.810 51.654 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B H      1 
ATOM   8668  H HA     . ASN B 1 156 ? 47.584  44.591 49.511 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HA     1 
ATOM   8669  H HB2    . ASN B 1 156 ? 46.792  42.818 50.812 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HB2    1 
ATOM   8670  H HB3    . ASN B 1 156 ? 46.396  43.844 51.958 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HB3    1 
ATOM   8671  H HD21   . ASN B 1 156 ? 44.268  43.535 48.715 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HD21   1 
ATOM   8672  H HD22   . ASN B 1 156 ? 45.683  43.072 48.734 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HD22   1 
ATOM   8673  N N      . GLY B 1 157 ? 46.348  46.714 49.785 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N      1 
ATOM   8674  C CA     . GLY B 1 157 ? 45.972  48.110 49.828 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA     1 
ATOM   8675  C C      . GLY B 1 157 ? 44.603  48.478 50.347 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C      1 
ATOM   8676  O O      . GLY B 1 157 ? 44.326  49.671 50.495 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O      1 
ATOM   8677  H H      . GLY B 1 157 ? 46.064  46.302 49.086 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B H      1 
ATOM   8678  H HA2    . GLY B 1 157 ? 46.616  48.572 50.387 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B HA2    1 
ATOM   8679  H HA3    . GLY B 1 157 ? 46.031  48.459 48.925 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B HA3    1 
ATOM   8680  N N      . ILE B 1 158 ? 43.749  47.513 50.676 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B N      1 
ATOM   8681  C CA     . ILE B 1 158 ? 42.444  47.847 51.234 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CA     1 
ATOM   8682  C C      . ILE B 1 158 ? 42.631  48.667 52.502 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B C      1 
ATOM   8683  O O      . ILE B 1 158 ? 43.407  48.299 53.393 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B O      1 
ATOM   8684  C CB     . ILE B 1 158 ? 41.629  46.573 51.492 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CB     1 
ATOM   8685  C CG1    . ILE B 1 158 ? 41.380  45.831 50.180 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG1    1 
ATOM   8686  C CG2    . ILE B 1 158 ? 40.317  46.922 52.184 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG2    1 
ATOM   8687  C CD1    . ILE B 1 158 ? 40.819  44.440 50.392 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CD1    1 
ATOM   8688  H H      . ILE B 1 158 ? 43.898  46.670 50.587 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B H      1 
ATOM   8689  H HA     . ILE B 1 158 ? 41.955  48.388 50.595 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HA     1 
ATOM   8690  H HB     . ILE B 1 158 ? 42.136  45.988 52.077 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HB     1 
ATOM   8691  H HG12   . ILE B 1 158 ? 40.743  46.334 49.648 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG12   1 
ATOM   8692  H HG13   . ILE B 1 158 ? 42.219  45.747 49.700 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG13   1 
ATOM   8693  H HG21   . ILE B 1 158 ? 40.510  47.291 53.060 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG21   1 
ATOM   8694  H HG22   . ILE B 1 158 ? 39.784  46.117 52.275 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG22   1 
ATOM   8695  H HG23   . ILE B 1 158 ? 39.841  47.575 51.648 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG23   1 
ATOM   8696  H HD11   . ILE B 1 158 ? 41.352  43.983 51.061 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HD11   1 
ATOM   8697  H HD12   . ILE B 1 158 ? 40.854  43.954 49.553 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HD12   1 
ATOM   8698  H HD13   . ILE B 1 158 ? 39.900  44.512 50.694 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HD13   1 
ATOM   8699  N N      . ALA B 1 159 ? 41.945  49.803 52.574 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N      1 
ATOM   8700  C CA     . ALA B 1 159 ? 42.174  50.774 53.631 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA     1 
ATOM   8701  C C      . ALA B 1 159 ? 41.176  50.582 54.765 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C      1 
ATOM   8702  O O      . ALA B 1 159 ? 40.135  49.942 54.614 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O      1 
ATOM   8703  C CB     . ALA B 1 159 ? 42.013  52.188 53.074 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB     1 
ATOM   8704  H H      . ALA B 1 159 ? 41.335  50.034 52.014 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B H      1 
ATOM   8705  H HA     . ALA B 1 159 ? 43.071  50.658 53.983 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HA     1 
ATOM   8706  H HB1    . ALA B 1 159 ? 42.182  52.828 53.783 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HB1    1 
ATOM   8707  H HB2    . ALA B 1 159 ? 42.649  52.318 52.353 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HB2    1 
ATOM   8708  H HB3    . ALA B 1 159 ? 41.109  52.295 52.740 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HB3    1 
ATOM   8709  N N      . GLN B 1 160 ? 41.504  51.164 55.918 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B N      1 
ATOM   8710  C CA     . GLN B 1 160 ? 40.645  50.987 57.085 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CA     1 
ATOM   8711  C C      . GLN B 1 160 ? 39.218  51.458 56.836 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B C      1 
ATOM   8712  O O      . GLN B 1 160 ? 38.268  50.864 57.357 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B O      1 
ATOM   8713  C CB     . GLN B 1 160 ? 41.251  51.593 58.339 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CB     1 
ATOM   8714  C CG     . GLN B 1 160 ? 41.481  53.046 58.311 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CG     1 
ATOM   8715  C CD     . GLN B 1 160 ? 42.457  53.447 59.405 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CD     1 
ATOM   8716  O OE1    . GLN B 1 160 ? 42.022  53.771 60.491 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B OE1    1 
ATOM   8717  N NE2    . GLN B 1 160 ? 43.762  53.417 59.133 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B NE2    1 
ATOM   8718  H H      . GLN B 1 160 ? 42.200  51.654 56.047 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B H      1 
ATOM   8719  H HA     . GLN B 1 160 ? 40.592  50.034 57.259 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HA     1 
ATOM   8720  H HB2    . GLN B 1 160 ? 40.654  51.412 59.081 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HB2    1 
ATOM   8721  H HB3    . GLN B 1 160 ? 42.110  51.171 58.494 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HB3    1 
ATOM   8722  H HG2    . GLN B 1 160 ? 41.856  53.300 57.453 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HG2    1 
ATOM   8723  H HG3    . GLN B 1 160 ? 40.643  53.511 58.457 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HG3    1 
ATOM   8724  H HE21   . GLN B 1 160 ? 44.034  53.174 58.354 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HE21   1 
ATOM   8725  H HE22   . GLN B 1 160 ? 44.333  53.639 59.737 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HE22   1 
ATOM   8726  N N      . GLU B 1 161 ? 39.041  52.536 56.071 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B N      1 
ATOM   8727  C CA     . GLU B 1 161 ? 37.683  53.004 55.814 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CA     1 
ATOM   8728  C C      . GLU B 1 161 ? 36.916  51.997 54.967 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B C      1 
ATOM   8729  O O      . GLU B 1 161 ? 35.691  51.872 55.098 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B O      1 
ATOM   8730  C CB     . GLU B 1 161 ? 37.724  54.371 55.132 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CB     1 
ATOM   8731  C CG     . GLU B 1 161 ? 38.352  55.473 55.992 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CG     1 
ATOM   8732  C CD     . GLU B 1 161 ? 39.872  55.526 55.933 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CD     1 
ATOM   8733  O OE1    . GLU B 1 161 ? 40.495  54.676 55.262 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE1    1 
ATOM   8734  O OE2    . GLU B 1 161 ? 40.442  56.458 56.539 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE2    1 
ATOM   8735  H H      . GLU B 1 161 ? 39.667  52.996 55.703 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B H      1 
ATOM   8736  H HA     . GLU B 1 161 ? 37.211  53.114 56.655 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HA     1 
ATOM   8737  H HB2    . GLU B 1 161 ? 38.246  54.298 54.318 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HB2    1 
ATOM   8738  H HB3    . GLU B 1 161 ? 36.817  54.642 54.921 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HB3    1 
ATOM   8739  H HG2    . GLU B 1 161 ? 38.017  56.331 55.688 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HG2    1 
ATOM   8740  H HG3    . GLU B 1 161 ? 38.099  55.326 56.916 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HG3    1 
ATOM   8741  N N      . ASP B 1 162 ? 37.624  51.259 54.111 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N      1 
ATOM   8742  C CA     . ASP B 1 162 ? 36.986  50.186 53.362 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA     1 
ATOM   8743  C C      . ASP B 1 162 ? 36.661  48.994 54.259 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C      1 
ATOM   8744  O O      . ASP B 1 162 ? 35.618  48.347 54.092 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O      1 
ATOM   8745  C CB     . ASP B 1 162 ? 37.892  49.682 52.227 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB     1 
ATOM   8746  C CG     . ASP B 1 162 ? 38.467  50.784 51.349 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG     1 
ATOM   8747  O OD1    . ASP B 1 162 ? 37.745  51.751 51.059 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1    1 
ATOM   8748  O OD2    . ASP B 1 162 ? 39.639  50.658 50.906 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2    1 
ATOM   8749  H H      . ASP B 1 162 ? 38.463  51.359 53.949 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B H      1 
ATOM   8750  H HA     . ASP B 1 162 ? 36.172  50.554 52.983 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B HA     1 
ATOM   8751  H HB2    . ASP B 1 162 ? 38.637  49.198 52.617 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B HB2    1 
ATOM   8752  H HB3    . ASP B 1 162 ? 37.376  49.091 51.657 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B HB3    1 
ATOM   8753  N N      . TYR B 1 163 ? 37.545  48.682 55.216 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B N      1 
ATOM   8754  C CA     . TYR B 1 163 ? 37.253  47.603 56.154 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CA     1 
ATOM   8755  C C      . TYR B 1 163 ? 36.028  47.894 57.015 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B C      1 
ATOM   8756  O O      . TYR B 1 163 ? 35.355  46.961 57.459 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B O      1 
ATOM   8757  C CB     . TYR B 1 163 ? 38.482  47.290 57.030 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CB     1 
ATOM   8758  C CG     . TYR B 1 163 ? 39.511  46.440 56.311 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CG     1 
ATOM   8759  C CD1    . TYR B 1 163 ? 39.170  45.175 55.847 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD1    1 
ATOM   8760  C CD2    . TYR B 1 163 ? 40.822  46.878 56.118 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD2    1 
ATOM   8761  C CE1    . TYR B 1 163 ? 40.082  44.386 55.177 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE1    1 
ATOM   8762  C CE2    . TYR B 1 163 ? 41.752  46.079 55.457 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE2    1 
ATOM   8763  C CZ     . TYR B 1 163 ? 41.370  44.831 55.006 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CZ     1 
ATOM   8764  O OH     . TYR B 1 163 ? 42.268  44.041 54.329 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B OH     1 
ATOM   8765  H H      . TYR B 1 163 ? 38.301  49.073 55.337 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B H      1 
ATOM   8766  H HA     . TYR B 1 163 ? 37.057  46.805 55.638 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HA     1 
ATOM   8767  H HB2    . TYR B 1 163 ? 38.907  48.124 57.287 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HB2    1 
ATOM   8768  H HB3    . TYR B 1 163 ? 38.193  46.808 57.820 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HB3    1 
ATOM   8769  H HD1    . TYR B 1 163 ? 38.310  44.853 55.991 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HD1    1 
ATOM   8770  H HD2    . TYR B 1 163 ? 41.077  47.714 56.435 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HD2    1 
ATOM   8771  H HE1    . TYR B 1 163 ? 39.826  43.557 54.843 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HE1    1 
ATOM   8772  H HE2    . TYR B 1 163 ? 42.620  46.383 55.321 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HE2    1 
ATOM   8773  H HH     . TYR B 1 163 ? 41.976  43.255 54.276 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HH     1 
ATOM   8774  N N      . GLU B 1 164 ? 35.705  49.162 57.259 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N      1 
ATOM   8775  C CA     . GLU B 1 164 ? 34.514  49.456 58.052 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA     1 
ATOM   8776  C C      . GLU B 1 164 ? 33.254  48.786 57.511 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C      1 
ATOM   8777  O O      . GLU B 1 164 ? 32.393  48.359 58.288 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O      1 
ATOM   8778  C CB     . GLU B 1 164 ? 34.265  50.953 58.136 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB     1 
ATOM   8779  C CG     . GLU B 1 164 ? 35.165  51.654 59.063 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG     1 
ATOM   8780  C CD     . GLU B 1 164 ? 34.855  53.126 59.102 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD     1 
ATOM   8781  O OE1    . GLU B 1 164 ? 33.680  53.479 59.355 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1    1 
ATOM   8782  O OE2    . GLU B 1 164 ? 35.776  53.929 58.856 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2    1 
ATOM   8783  H H      . GLU B 1 164 ? 36.145  49.849 56.987 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B H      1 
ATOM   8784  H HA     . GLU B 1 164 ? 34.693  49.110 58.940 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HA     1 
ATOM   8785  H HB2    . GLU B 1 164 ? 34.389  51.339 57.255 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HB2    1 
ATOM   8786  H HB3    . GLU B 1 164 ? 33.355  51.100 58.438 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HB3    1 
ATOM   8787  H HG2    . GLU B 1 164 ? 35.053  51.293 59.957 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HG2    1 
ATOM   8788  H HG3    . GLU B 1 164 ? 36.082  51.541 58.771 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HG3    1 
ATOM   8789  N N      . SER B 1 165 ? 33.115  48.710 56.183 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 164 SER B N      1 
ATOM   8790  C CA     . SER B 1 165 ? 32.027  47.957 55.561 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CA     1 
ATOM   8791  C C      . SER B 1 165 ? 32.347  46.471 55.479 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 164 SER B C      1 
ATOM   8792  O O      . SER B 1 165 ? 31.518  45.612 55.803 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 164 SER B O      1 
ATOM   8793  C CB     . SER B 1 165 ? 31.773  48.465 54.138 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CB     1 
ATOM   8794  O OG     . SER B 1 165 ? 31.209  49.758 54.134 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 164 SER B OG     1 
ATOM   8795  H H      . SER B 1 165 ? 33.642  49.089 55.618 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 164 SER B H      1 
ATOM   8796  H HA     . SER B 1 165 ? 31.233  48.089 56.103 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HA     1 
ATOM   8797  H HB2    . SER B 1 165 ? 32.618  48.492 53.662 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HB2    1 
ATOM   8798  H HB3    . SER B 1 165 ? 31.161  47.857 53.695 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HB3    1 
ATOM   8799  H HG     . SER B 1 165 ? 31.750  50.308 54.467 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HG     1 
ATOM   8800  N N      . LEU B 1 166 ? 33.530  46.149 54.986 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B N      1 
ATOM   8801  C CA     . LEU B 1 166 ? 33.807  44.770 54.637 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CA     1 
ATOM   8802  C C      . LEU B 1 166 ? 33.820  43.828 55.833 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B C      1 
ATOM   8803  O O      . LEU B 1 166 ? 33.398  42.677 55.691 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B O      1 
ATOM   8804  C CB     . LEU B 1 166 ? 35.148  44.683 53.908 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CB     1 
ATOM   8805  C CG     . LEU B 1 166 ? 35.602  43.294 53.448 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CG     1 
ATOM   8806  C CD1    . LEU B 1 166 ? 34.621  42.591 52.526 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD1    1 
ATOM   8807  C CD2    . LEU B 1 166 ? 36.966  43.417 52.758 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD2    1 
ATOM   8808  H H      . LEU B 1 166 ? 34.176  46.699 54.845 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B H      1 
ATOM   8809  H HA     . LEU B 1 166 ? 33.095  44.473 54.049 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HA     1 
ATOM   8810  H HB2    . LEU B 1 166 ? 35.093  45.239 53.115 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HB2    1 
ATOM   8811  H HB3    . LEU B 1 166 ? 35.835  45.021 54.504 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HB3    1 
ATOM   8812  H HG     . LEU B 1 166 ? 35.660  42.734 54.239 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HG     1 
ATOM   8813  H HD11   . LEU B 1 166 ? 33.840  42.327 53.037 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD11   1 
ATOM   8814  H HD12   . LEU B 1 166 ? 35.049  41.808 52.147 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD12   1 
ATOM   8815  H HD13   . LEU B 1 166 ? 34.362  43.201 51.817 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD13   1 
ATOM   8816  H HD21   . LEU B 1 166 ? 37.621  43.723 53.404 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD21   1 
ATOM   8817  H HD22   . LEU B 1 166 ? 36.895  44.055 52.031 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD22   1 
ATOM   8818  H HD23   . LEU B 1 166 ? 37.224  42.549 52.411 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD23   1 
ATOM   8819  N N      . VAL B 1 167 ? 34.267  44.270 57.014 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B N      1 
ATOM   8820  C CA     . VAL B 1 167 ? 34.467  43.303 58.099 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CA     1 
ATOM   8821  C C      . VAL B 1 167 ? 33.176  42.599 58.503 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B C      1 
ATOM   8822  O O      . VAL B 1 167 ? 33.180  41.393 58.778 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B O      1 
ATOM   8823  C CB     . VAL B 1 167 ? 35.264  43.855 59.300 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CB     1 
ATOM   8824  C CG1    . VAL B 1 167 ? 36.701  44.194 58.883 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG1    1 
ATOM   8825  C CG2    . VAL B 1 167 ? 34.611  45.038 59.929 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG2    1 
ATOM   8826  H H      . VAL B 1 167 ? 34.453  45.088 57.205 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B H      1 
ATOM   8827  H HA     . VAL B 1 167 ? 35.044  42.623 57.716 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HA     1 
ATOM   8828  H HB     . VAL B 1 167 ? 35.287  43.159 59.974 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HB     1 
ATOM   8829  H HG11   . VAL B 1 167 ? 37.132  43.390 58.553 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG11   1 
ATOM   8830  H HG12   . VAL B 1 167 ? 37.181  44.534 59.654 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG12   1 
ATOM   8831  H HG13   . VAL B 1 167 ? 36.677  44.867 58.185 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG13   1 
ATOM   8832  H HG21   . VAL B 1 167 ? 34.562  45.756 59.278 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG21   1 
ATOM   8833  H HG22   . VAL B 1 167 ? 35.137  45.320 60.694 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG22   1 
ATOM   8834  H HG23   . VAL B 1 167 ? 33.718  44.790 60.216 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG23   1 
ATOM   8835  N N      . GLY B 1 168 ? 32.057  43.320 58.544 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B N      1 
ATOM   8836  C CA     . GLY B 1 168 ? 30.791  42.670 58.846 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B CA     1 
ATOM   8837  C C      . GLY B 1 168 ? 30.354  41.718 57.752 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B C      1 
ATOM   8838  O O      . GLY B 1 168 ? 29.625  40.751 58.009 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B O      1 
ATOM   8839  H H      . GLY B 1 168 ? 32.007  44.167 58.404 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B H      1 
ATOM   8840  H HA2    . GLY B 1 168 ? 30.877  42.168 59.671 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B HA2    1 
ATOM   8841  H HA3    . GLY B 1 168 ? 30.103  43.345 58.956 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B HA3    1 
ATOM   8842  N N      . GLY B 1 169 ? 30.769  41.992 56.517 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N      1 
ATOM   8843  C CA     . GLY B 1 169 ? 30.459  41.166 55.368 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA     1 
ATOM   8844  C C      . GLY B 1 169 ? 31.212  39.853 55.288 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C      1 
ATOM   8845  O O      . GLY B 1 169 ? 30.915  39.064 54.386 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O      1 
ATOM   8846  H H      . GLY B 1 169 ? 31.249  42.677 56.316 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B H      1 
ATOM   8847  H HA2    . GLY B 1 169 ? 29.511  40.961 55.382 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B HA2    1 
ATOM   8848  H HA3    . GLY B 1 169 ? 30.661  41.669 54.563 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B HA3    1 
ATOM   8849  N N      . ILE B 1 170 ? 32.208  39.624 56.148 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B N      1 
ATOM   8850  C CA     . ILE B 1 170 ? 32.925  38.354 56.206 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CA     1 
ATOM   8851  C C      . ILE B 1 170 ? 32.712  37.637 57.534 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B C      1 
ATOM   8852  O O      . ILE B 1 170 ? 33.324  36.604 57.784 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B O      1 
ATOM   8853  C CB     . ILE B 1 170 ? 34.420  38.495 55.841 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CB     1 
ATOM   8854  C CG1    . ILE B 1 170 ? 35.139  39.437 56.799 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG1    1 
ATOM   8855  C CG2    . ILE B 1 170 ? 34.557  38.966 54.407 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG2    1 
ATOM   8856  C CD1    . ILE B 1 170 ? 36.655  39.460 56.629 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CD1    1 
ATOM   8857  H H      . ILE B 1 170 ? 32.490  40.203 56.719 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B H      1 
ATOM   8858  H HA     . ILE B 1 170 ? 32.551  37.776 55.523 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HA     1 
ATOM   8859  H HB     . ILE B 1 170 ? 34.839  37.624 55.927 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HB     1 
ATOM   8860  H HG12   . ILE B 1 170 ? 34.812  40.339 56.653 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG12   1 
ATOM   8861  H HG13   . ILE B 1 170 ? 34.949  39.159 57.709 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG13   1 
ATOM   8862  H HG21   . ILE B 1 170 ? 34.029  38.390 53.833 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG21   1 
ATOM   8863  H HG22   . ILE B 1 170 ? 35.491  38.925 54.149 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG22   1 
ATOM   8864  H HG23   . ILE B 1 170 ? 34.237  39.880 54.343 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG23   1 
ATOM   8865  H HD11   . ILE B 1 170 ? 37.007  38.576 56.814 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HD11   1 
ATOM   8866  H HD12   . ILE B 1 170 ? 37.033  40.103 57.249 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HD12   1 
ATOM   8867  H HD13   . ILE B 1 170 ? 36.866  39.716 55.717 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HD13   1 
ATOM   8868  N N      . ASN B 1 171 ? 31.775  38.114 58.352 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N      1 
ATOM   8869  C CA     . ASN B 1 171 ? 31.439  37.400 59.579 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA     1 
ATOM   8870  C C      . ASN B 1 171 ? 31.010  35.959 59.310 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C      1 
ATOM   8871  O O      . ASN B 1 171 ? 31.254  35.071 60.139 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O      1 
ATOM   8872  C CB     . ASN B 1 171 ? 30.279  38.088 60.302 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB     1 
ATOM   8873  C CG     . ASN B 1 171 ? 30.722  39.163 61.268 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG     1 
ATOM   8874  O OD1    . ASN B 1 171 ? 31.912  39.400 61.462 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1    1 
ATOM   8875  N ND2    . ASN B 1 171 ? 29.748  39.794 61.920 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2    1 
ATOM   8876  H H      . ASN B 1 171 ? 31.327  38.836 58.221 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B H      1 
ATOM   8877  H HA     . ASN B 1 171 ? 32.232  37.410 60.137 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HA     1 
ATOM   8878  H HB2    . ASN B 1 171 ? 29.701  38.502 59.642 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HB2    1 
ATOM   8879  H HB3    . ASN B 1 171 ? 29.785  37.422 60.805 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HB3    1 
ATOM   8880  H HD21   . ASN B 1 171 ? 29.940  40.415 62.483 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HD21   1 
ATOM   8881  H HD22   . ASN B 1 171 ? 28.927  39.581 61.778 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HD22   1 
ATOM   8882  N N      . PHE B 1 172 ? 30.373  35.711 58.157 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N      1 
ATOM   8883  C CA     . PHE B 1 172 ? 29.841  34.386 57.850 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA     1 
ATOM   8884  C C      . PHE B 1 172 ? 30.920  33.305 57.852 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C      1 
ATOM   8885  O O      . PHE B 1 172 ? 30.593  32.132 58.038 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O      1 
ATOM   8886  C CB     . PHE B 1 172 ? 29.092  34.391 56.498 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB     1 
ATOM   8887  C CG     . PHE B 1 172 ? 30.008  34.490 55.301 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG     1 
ATOM   8888  C CD1    . PHE B 1 172 ? 30.438  35.719 54.824 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1    1 
ATOM   8889  C CD2    . PHE B 1 172 ? 30.464  33.333 54.669 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2    1 
ATOM   8890  C CE1    . PHE B 1 172 ? 31.323  35.782 53.752 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1    1 
ATOM   8891  C CE2    . PHE B 1 172 ? 31.319  33.393 53.593 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2    1 
ATOM   8892  C CZ     . PHE B 1 172 ? 31.761  34.613 53.139 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ     1 
ATOM   8893  H H      . PHE B 1 172 ? 30.238  36.294 57.540 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B H      1 
ATOM   8894  H HA     . PHE B 1 172 ? 29.195  34.158 58.536 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HA     1 
ATOM   8895  H HB2    . PHE B 1 172 ? 28.587  33.567 56.418 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HB2    1 
ATOM   8896  H HB3    . PHE B 1 172 ? 28.492  35.152 56.476 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HB3    1 
ATOM   8897  H HD1    . PHE B 1 172 ? 30.135  36.503 55.222 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HD1    1 
ATOM   8898  H HD2    . PHE B 1 172 ? 30.184  32.504 54.982 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HD2    1 
ATOM   8899  H HE1    . PHE B 1 172 ? 31.622  36.608 53.445 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HE1    1 
ATOM   8900  H HE2    . PHE B 1 172 ? 31.597  32.611 53.175 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HE2    1 
ATOM   8901  H HZ     . PHE B 1 172 ? 32.352  34.656 52.422 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HZ     1 
ATOM   8902  N N      . TRP B 1 173 ? 32.187  33.663 57.629 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B N      1 
ATOM   8903  C CA     . TRP B 1 173 ? 33.250  32.663 57.650 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CA     1 
ATOM   8904  C C      . TRP B 1 173 ? 33.472  32.091 59.048 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B C      1 
ATOM   8905  O O      . TRP B 1 173 ? 33.989  30.977 59.187 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B O      1 
ATOM   8906  C CB     . TRP B 1 173 ? 34.565  33.249 57.138 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CB     1 
ATOM   8907  C CG     . TRP B 1 173 ? 34.762  33.270 55.664 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CG     1 
ATOM   8908  C CD1    . TRP B 1 173 ? 34.291  32.366 54.755 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD1    1 
ATOM   8909  C CD2    . TRP B 1 173 ? 35.588  34.181 54.935 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD2    1 
ATOM   8910  N NE1    . TRP B 1 173 ? 34.738  32.686 53.491 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B NE1    1 
ATOM   8911  C CE2    . TRP B 1 173 ? 35.547  33.787 53.580 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE2    1 
ATOM   8912  C CE3    . TRP B 1 173 ? 36.361  35.292 55.295 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE3    1 
ATOM   8913  C CZ2    . TRP B 1 173 ? 36.231  34.471 52.588 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ2    1 
ATOM   8914  C CZ3    . TRP B 1 173 ? 37.052  35.963 54.308 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ3    1 
ATOM   8915  C CH2    . TRP B 1 173 ? 36.979  35.553 52.969 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CH2    1 
ATOM   8916  H H      . TRP B 1 173 ? 32.451  34.465 57.466 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B H      1 
ATOM   8917  H HA     . TRP B 1 173 ? 32.982  31.945 57.055 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HA     1 
ATOM   8918  H HB2    . TRP B 1 173 ? 34.623  34.168 57.443 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HB2    1 
ATOM   8919  H HB3    . TRP B 1 173 ? 35.291  32.728 57.513 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HB3    1 
ATOM   8920  H HD1    . TRP B 1 173 ? 33.746  31.640 54.959 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HD1    1 
ATOM   8921  H HE1    . TRP B 1 173 ? 34.542  32.264 52.767 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HE1    1 
ATOM   8922  H HE3    . TRP B 1 173 ? 36.406  35.572 56.181 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HE3    1 
ATOM   8923  H HZ2    . TRP B 1 173 ? 36.183  34.205 51.698 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HZ2    1 
ATOM   8924  H HZ3    . TRP B 1 173 ? 37.575  36.698 54.533 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HZ3    1 
ATOM   8925  H HH2    . TRP B 1 173 ? 37.450  36.028 52.323 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HH2    1 
ATOM   8926  N N      . ALA B 1 174 ? 33.197  32.870 60.087 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N      1 
ATOM   8927  C CA     . ALA B 1 174 ? 33.703  32.548 61.410 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA     1 
ATOM   8928  C C      . ALA B 1 174 ? 33.124  31.297 62.073 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C      1 
ATOM   8929  O O      . ALA B 1 174 ? 33.896  30.516 62.644 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O      1 
ATOM   8930  C CB     . ALA B 1 174 ? 33.533  33.772 62.324 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB     1 
ATOM   8931  H H      . ALA B 1 174 ? 32.722  33.585 60.049 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B H      1 
ATOM   8932  H HA     . ALA B 1 174 ? 34.637  32.317 61.291 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HA     1 
ATOM   8933  H HB1    . ALA B 1 174 ? 33.854  33.551 63.212 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HB1    1 
ATOM   8934  H HB2    . ALA B 1 174 ? 34.047  34.511 61.962 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HB2    1 
ATOM   8935  H HB3    . ALA B 1 174 ? 32.594  34.011 62.362 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HB3    1 
ATOM   8936  N N      . PRO B 1 175 ? 31.821  31.036 62.055 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N      1 
ATOM   8937  C CA     . PRO B 1 175 ? 31.310  29.931 62.900 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA     1 
ATOM   8938  C C      . PRO B 1 175 ? 31.932  28.581 62.573 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C      1 
ATOM   8939  O O      . PRO B 1 175 ? 32.354  27.874 63.501 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O      1 
ATOM   8940  C CB     . PRO B 1 175 ? 29.785  29.979 62.690 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB     1 
ATOM   8941  C CG     . PRO B 1 175 ? 29.555  31.439 62.413 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG     1 
ATOM   8942  C CD     . PRO B 1 175 ? 30.708  31.833 61.504 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD     1 
ATOM   8943  H HA     . PRO B 1 175 ? 31.499  30.113 63.834 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HA     1 
ATOM   8944  H HB2    . PRO B 1 175 ? 29.526  29.426 61.936 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HB2    1 
ATOM   8945  H HB3    . PRO B 1 175 ? 29.319  29.689 63.490 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HB3    1 
ATOM   8946  H HG2    . PRO B 1 175 ? 28.701  31.564 61.969 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HG2    1 
ATOM   8947  H HG3    . PRO B 1 175 ? 29.575  31.943 63.241 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HG3    1 
ATOM   8948  H HD2    . PRO B 1 175 ? 30.526  31.591 60.582 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HD2    1 
ATOM   8949  H HD3    . PRO B 1 175 ? 30.893  32.783 61.566 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HD3    1 
ATOM   8950  N N      . PRO B 1 176 ? 32.061  28.188 61.295 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B N      1 
ATOM   8951  C CA     . PRO B 1 176 ? 32.702  26.882 61.025 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CA     1 
ATOM   8952  C C      . PRO B 1 176 ? 34.142  26.837 61.492 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B C      1 
ATOM   8953  O O      . PRO B 1 176 ? 34.622  25.792 61.942 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B O      1 
ATOM   8954  C CB     . PRO B 1 176 ? 32.582  26.726 59.504 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CB     1 
ATOM   8955  C CG     . PRO B 1 176 ? 31.432  27.631 59.131 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CG     1 
ATOM   8956  C CD     . PRO B 1 176 ? 31.534  28.797 60.062 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CD     1 
ATOM   8957  H HA     . PRO B 1 176 ? 32.198  26.169 61.447 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HA     1 
ATOM   8958  H HB2    . PRO B 1 176 ? 33.404  27.009 59.074 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HB2    1 
ATOM   8959  H HB3    . PRO B 1 176 ? 32.390  25.803 59.277 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HB3    1 
ATOM   8960  H HG2    . PRO B 1 176 ? 31.523  27.915 58.208 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HG2    1 
ATOM   8961  H HG3    . PRO B 1 176 ? 30.592  27.163 59.253 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HG3    1 
ATOM   8962  H HD2    . PRO B 1 176 ? 32.146  29.465 59.715 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HD2    1 
ATOM   8963  H HD3    . PRO B 1 176 ? 30.662  29.194 60.216 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HD3    1 
ATOM   8964  N N      . ILE B 1 177 ? 34.860  27.946 61.342 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B N      1 
ATOM   8965  C CA     . ILE B 1 177 ? 36.252  28.022 61.772 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CA     1 
ATOM   8966  C C      . ILE B 1 177 ? 36.363  27.892 63.288 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B C      1 
ATOM   8967  O O      . ILE B 1 177 ? 37.175  27.114 63.803 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B O      1 
ATOM   8968  C CB     . ILE B 1 177 ? 36.885  29.324 61.247 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CB     1 
ATOM   8969  C CG1    . ILE B 1 177 ? 36.931  29.266 59.717 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG1    1 
ATOM   8970  C CG2    . ILE B 1 177 ? 38.249  29.561 61.877 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG2    1 
ATOM   8971  C CD1    . ILE B 1 177 ? 37.229  30.610 59.080 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CD1    1 
ATOM   8972  H H      . ILE B 1 177 ? 34.563  28.673 60.991 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B H      1 
ATOM   8973  H HA     . ILE B 1 177 ? 36.740  27.275 61.393 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HA     1 
ATOM   8974  H HB     . ILE B 1 177 ? 36.342  30.085 61.503 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HB     1 
ATOM   8975  H HG12   . ILE B 1 177 ? 37.625  28.646 59.446 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG12   1 
ATOM   8976  H HG13   . ILE B 1 177 ? 36.069  28.964 59.389 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG13   1 
ATOM   8977  H HG21   . ILE B 1 177 ? 38.136  29.705 62.830 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG21   1 
ATOM   8978  H HG22   . ILE B 1 177 ? 38.653  30.343 61.470 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG22   1 
ATOM   8979  H HG23   . ILE B 1 177 ? 38.808  28.783 61.724 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG23   1 
ATOM   8980  H HD11   . ILE B 1 177 ? 36.677  31.288 59.500 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HD11   1 
ATOM   8981  H HD12   . ILE B 1 177 ? 37.029  30.561 58.132 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HD12   1 
ATOM   8982  H HD13   . ILE B 1 177 ? 38.167  30.820 59.210 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HD13   1 
ATOM   8983  N N      . VAL B 1 178 ? 35.551  28.651 64.027 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B N      1 
ATOM   8984  C CA     . VAL B 1 178 ? 35.641  28.618 65.484 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CA     1 
ATOM   8985  C C      . VAL B 1 178 ? 35.221  27.264 66.047 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B C      1 
ATOM   8986  O O      . VAL B 1 178 ? 35.812  26.779 67.017 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B O      1 
ATOM   8987  C CB     . VAL B 1 178 ? 34.846  29.780 66.105 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CB     1 
ATOM   8988  C CG1    . VAL B 1 178 ? 34.843  29.654 67.623 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG1    1 
ATOM   8989  C CG2    . VAL B 1 178 ? 35.448  31.123 65.686 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG2    1 
ATOM   8990  H H      . VAL B 1 178 ? 34.952  29.183 63.714 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B H      1 
ATOM   8991  H HA     . VAL B 1 178 ? 36.574  28.741 65.721 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HA     1 
ATOM   8992  H HB     . VAL B 1 178 ? 33.930  29.745 65.788 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HB     1 
ATOM   8993  H HG11   . VAL B 1 178 ? 34.278  28.907 67.877 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG11   1 
ATOM   8994  H HG12   . VAL B 1 178 ? 34.499  30.475 68.008 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG12   1 
ATOM   8995  H HG13   . VAL B 1 178 ? 35.750  29.500 67.929 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG13   1 
ATOM   8996  H HG21   . VAL B 1 178 ? 36.369  31.163 65.987 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG21   1 
ATOM   8997  H HG22   . VAL B 1 178 ? 34.935  31.839 66.093 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG22   1 
ATOM   8998  H HG23   . VAL B 1 178 ? 35.412  31.197 64.720 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG23   1 
ATOM   8999  N N      A THR B 1 179 ? 34.203  26.627 65.469 0.65 15.49  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N      1 
ATOM   9000  N N      B THR B 1 179 ? 34.201  26.642 65.459 0.35 15.77  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N      1 
ATOM   9001  C CA     A THR B 1 179 ? 33.820  25.318 65.994 0.65 15.75  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA     1 
ATOM   9002  C CA     B THR B 1 179 ? 33.790  25.320 65.917 0.35 15.37  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA     1 
ATOM   9003  C C      A THR B 1 179 ? 34.927  24.291 65.766 0.65 18.50  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C      1 
ATOM   9004  C C      B THR B 1 179 ? 34.925  24.317 65.760 0.35 18.65  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C      1 
ATOM   9005  O O      A THR B 1 179 ? 35.216  23.479 66.653 0.65 19.70  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O      1 
ATOM   9006  O O      B THR B 1 179 ? 35.226  23.545 66.678 0.35 19.78  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O      1 
ATOM   9007  C CB     A THR B 1 179 ? 32.488  24.855 65.406 0.65 20.85  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB     1 
ATOM   9008  C CB     B THR B 1 179 ? 32.559  24.868 65.134 0.35 20.29  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB     1 
ATOM   9009  O OG1    A THR B 1 179 ? 32.543  24.922 63.981 0.65 19.86  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1    1 
ATOM   9010  O OG1    B THR B 1 179 ? 31.471  25.762 65.392 0.35 19.41  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1    1 
ATOM   9011  C CG2    A THR B 1 179 ? 31.349  25.731 65.898 0.65 20.43  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2    1 
ATOM   9012  C CG2    B THR B 1 179 ? 32.169  23.473 65.547 0.35 18.97  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2    1 
ATOM   9013  H H      A THR B 1 179 ? 33.740  26.917 64.804 0.65 18.60  ? ? ? ? ? ? 178 THR B H      1 
ATOM   9014  H H      B THR B 1 179 ? 33.739  26.958 64.806 0.35 18.93  ? ? ? ? ? ? 178 THR B H      1 
ATOM   9015  H HA     A THR B 1 179 ? 33.682  25.397 66.950 0.65 18.90  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HA     1 
ATOM   9016  H HA     B THR B 1 179 ? 33.554  25.364 66.857 0.35 18.45  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HA     1 
ATOM   9017  H HB     A THR B 1 179 ? 32.317  23.942 65.685 0.65 25.02  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HB     1 
ATOM   9018  H HB     B THR B 1 179 ? 32.756  24.869 64.184 0.35 24.35  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HB     1 
ATOM   9019  H HG1    A THR B 1 179 ? 33.148  24.414 63.693 0.65 23.83  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG1    1 
ATOM   9020  H HG1    B THR B 1 179 ? 31.696  26.550 65.209 0.35 23.30  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG1    1 
ATOM   9021  H HG21   A THR B 1 179 ? 31.343  25.752 66.868 0.65 24.51  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG21   1 
ATOM   9022  H HG21   B THR B 1 179 ? 32.584  22.824 64.957 0.35 22.77  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG21   1 
ATOM   9023  H HG22   A THR B 1 179 ? 30.501  25.379 65.585 0.65 24.51  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG22   1 
ATOM   9024  H HG22   B THR B 1 179 ? 31.206  23.370 65.498 0.35 22.77  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG22   1 
ATOM   9025  H HG23   A THR B 1 179 ? 31.458  26.635 65.564 0.65 24.51  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG23   1 
ATOM   9026  H HG23   B THR B 1 179 ? 32.459  23.303 66.457 0.35 22.77  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG23   1 
ATOM   9027  N N      . THR B 1 180 ? 35.568  24.324 64.592 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 179 THR B N      1 
ATOM   9028  C CA     . THR B 1 180 ? 36.692  23.428 64.335 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CA     1 
ATOM   9029  C C      . THR B 1 180 ? 37.830  23.710 65.307 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 179 THR B C      1 
ATOM   9030  O O      . THR B 1 180 ? 38.410  22.789 65.892 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 179 THR B O      1 
ATOM   9031  C CB     . THR B 1 180 ? 37.167  23.617 62.892 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CB     1 
ATOM   9032  O OG1    . THR B 1 180 ? 36.104  23.301 61.980 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 179 THR B OG1    1 
ATOM   9033  C CG2    . THR B 1 180 ? 38.346  22.718 62.600 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CG2    1 
ATOM   9034  H H      . THR B 1 180 ? 35.371  24.851 63.942 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 179 THR B H      1 
ATOM   9035  H HA     . THR B 1 180 ? 36.409  22.507 64.451 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HA     1 
ATOM   9036  H HB     . THR B 1 180 ? 37.437  24.540 62.766 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HB     1 
ATOM   9037  H HG1    . THR B 1 180 ? 35.596  23.963 61.890 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG1    1 
ATOM   9038  H HG21   . THR B 1 180 ? 39.137  23.052 63.052 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG21   1 
ATOM   9039  H HG22   . THR B 1 180 ? 38.516  22.693 61.645 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG22   1 
ATOM   9040  H HG23   . THR B 1 180 ? 38.162  21.818 62.911 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG23   1 
ATOM   9041  N N      . LEU B 1 181 ? 38.166  24.988 65.484 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B N      1 
ATOM   9042  C CA     . LEU B 1 181 ? 39.244  25.354 66.398 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CA     1 
ATOM   9043  C C      . LEU B 1 181 ? 38.914  24.942 67.827 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B C      1 
ATOM   9044  O O      . LEU B 1 181 ? 39.767  24.397 68.540 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B O      1 
ATOM   9045  C CB     . LEU B 1 181 ? 39.517  26.853 66.298 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CB     1 
ATOM   9046  C CG     . LEU B 1 181 ? 40.537  27.458 67.260 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CG     1 
ATOM   9047  C CD1    . LEU B 1 181 ? 41.915  26.852 67.034 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD1    1 
ATOM   9048  C CD2    . LEU B 1 181 ? 40.579  28.967 67.082 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD2    1 
ATOM   9049  H H      . LEU B 1 181 ? 37.790  25.654 65.092 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B H      1 
ATOM   9050  H HA     . LEU B 1 181 ? 40.057  24.890 66.141 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HA     1 
ATOM   9051  H HB2    . LEU B 1 181 ? 39.837  27.037 65.401 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HB2    1 
ATOM   9052  H HB3    . LEU B 1 181 ? 38.679  27.317 66.453 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HB3    1 
ATOM   9053  H HG     . LEU B 1 181 ? 40.275  27.260 68.173 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HG     1 
ATOM   9054  H HD11   . LEU B 1 181 ? 41.885  25.908 67.255 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD11   1 
ATOM   9055  H HD12   . LEU B 1 181 ? 42.556  27.306 67.603 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD12   1 
ATOM   9056  H HD13   . LEU B 1 181 ? 42.161  26.966 66.102 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD13   1 
ATOM   9057  H HD21   . LEU B 1 181 ? 40.812  29.171 66.163 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD21   1 
ATOM   9058  H HD22   . LEU B 1 181 ? 41.247  29.337 67.682 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD22   1 
ATOM   9059  H HD23   . LEU B 1 181 ? 39.707  29.335 67.292 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD23   1 
ATOM   9060  N N      . SER B 1 182 ? 37.680  25.204 68.265 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N      1 
ATOM   9061  C CA     . SER B 1 182 ? 37.296  24.896 69.637 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA     1 
ATOM   9062  C C      . SER B 1 182 ? 37.386  23.403 69.922 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C      1 
ATOM   9063  O O      . SER B 1 182 ? 37.848  23.001 70.996 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O      1 
ATOM   9064  C CB     . SER B 1 182 ? 35.871  25.384 69.903 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB     1 
ATOM   9065  O OG     . SER B 1 182 ? 35.793  26.796 69.847 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG     1 
ATOM   9066  H H      . SER B 1 182 ? 37.055  25.557 67.792 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 181 SER B H      1 
ATOM   9067  H HA     . SER B 1 182 ? 37.904  25.359 70.234 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HA     1 
ATOM   9068  H HB2    . SER B 1 182 ? 35.280  25.010 69.231 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HB2    1 
ATOM   9069  H HB3    . SER B 1 182 ? 35.598  25.090 70.786 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HB3    1 
ATOM   9070  H HG     . SER B 1 182 ? 35.973  27.063 69.071 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HG     1 
ATOM   9071  N N      A ARG B 1 183 ? 36.952  22.560 68.983 0.68 21.76  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N      1 
ATOM   9072  N N      B ARG B 1 183 ? 36.930  22.570 68.982 0.32 21.82  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N      1 
ATOM   9073  C CA     A ARG B 1 183 ? 37.056  21.122 69.218 0.68 24.25  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA     1 
ATOM   9074  C CA     B ARG B 1 183 ? 37.000  21.126 69.184 0.32 24.46  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA     1 
ATOM   9075  C C      A ARG B 1 183 ? 38.511  20.710 69.421 0.68 24.30  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C      1 
ATOM   9076  C C      B ARG B 1 183 ? 38.444  20.672 69.358 0.32 23.44  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C      1 
ATOM   9077  O O      A ARG B 1 183 ? 38.821  19.920 70.322 0.68 24.65  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O      1 
ATOM   9078  O O      B ARG B 1 183 ? 38.732  19.788 70.173 0.32 26.96  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O      1 
ATOM   9079  C CB     A ARG B 1 183 ? 36.415  20.332 68.075 0.68 26.56  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB     1 
ATOM   9080  C CB     B ARG B 1 183 ? 36.337  20.395 68.013 0.32 26.67  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB     1 
ATOM   9081  C CG     A ARG B 1 183 ? 34.892  20.407 68.032 0.68 31.99  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG     1 
ATOM   9082  C CG     B ARG B 1 183 ? 36.409  18.870 68.095 0.32 24.49  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG     1 
ATOM   9083  C CD     A ARG B 1 183 ? 34.292  19.345 67.099 0.68 29.84  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD     1 
ATOM   9084  C CD     B ARG B 1 183 ? 35.428  18.189 67.128 0.32 36.10  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD     1 
ATOM   9085  N NE     A ARG B 1 183 ? 34.730  19.508 65.716 0.68 29.62  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE     1 
ATOM   9086  N NE     B ARG B 1 183 ? 35.362  16.744 67.331 0.32 51.78  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE     1 
ATOM   9087  C CZ     A ARG B 1 183 ? 34.162  20.327 64.841 0.68 27.75  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ     1 
ATOM   9088  C CZ     B ARG B 1 183 ? 34.467  15.938 66.773 0.32 44.86  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ     1 
ATOM   9089  N NH1    A ARG B 1 183 ? 33.118  21.071 65.168 0.68 35.39  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1    1 
ATOM   9090  N NH1    B ARG B 1 183 ? 33.519  16.401 65.974 0.32 27.92  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1    1 
ATOM   9091  N NH2    A ARG B 1 183 ? 34.659  20.410 63.610 0.68 31.24  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2    1 
ATOM   9092  N NH2    B ARG B 1 183 ? 34.520  14.633 67.027 0.32 40.85  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2    1 
ATOM   9093  H H      A ARG B 1 183 ? 36.605  22.788 68.229 0.68 26.12  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B H      1 
ATOM   9094  H H      B ARG B 1 183 ? 36.582  22.812 68.234 0.32 26.19  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B H      1 
ATOM   9095  H HA     A ARG B 1 183 ? 36.562  20.904 70.023 0.68 29.11  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HA     1 
ATOM   9096  H HA     B ARG B 1 183 ? 36.512  20.894 69.989 0.32 29.36  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HA     1 
ATOM   9097  H HB2    A ARG B 1 183 ? 36.749  20.680 67.233 0.68 31.87  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB2    1 
ATOM   9098  H HB2    B ARG B 1 183 ? 35.399  20.643 67.986 0.32 32.00  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB2    1 
ATOM   9099  H HB3    A ARG B 1 183 ? 36.660  19.399 68.169 0.68 31.87  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB3    1 
ATOM   9100  H HB3    B ARG B 1 183 ? 36.775  20.666 67.192 0.32 32.00  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB3    1 
ATOM   9101  H HG2    A ARG B 1 183 ? 34.539  20.260 68.924 0.68 38.39  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG2    1 
ATOM   9102  H HG2    B ARG B 1 183 ? 37.307  18.581 67.866 0.32 29.39  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG2    1 
ATOM   9103  H HG3    A ARG B 1 183 ? 34.623  21.281 67.709 0.68 38.39  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG3    1 
ATOM   9104  H HG3    B ARG B 1 183 ? 36.189  18.588 68.996 0.32 29.39  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG3    1 
ATOM   9105  H HD2    A ARG B 1 183 ? 34.567  18.465 67.400 0.68 35.81  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD2    1 
ATOM   9106  H HD2    B ARG B 1 183 ? 34.540  18.554 67.267 0.32 43.33  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD2    1 
ATOM   9107  H HD3    A ARG B 1 183 ? 33.325  19.415 67.119 0.68 35.81  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD3    1 
ATOM   9108  H HD3    B ARG B 1 183 ? 35.714  18.353 66.216 0.32 43.33  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD3    1 
ATOM   9109  H HE     A ARG B 1 183 ? 35.401  19.042 65.451 0.68 35.55  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HE     1 
ATOM   9110  H HE     B ARG B 1 183 ? 35.947  16.389 67.852 0.32 62.14  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HE     1 
ATOM   9111  H HH11   A ARG B 1 183 ? 32.792  21.030 65.963 0.68 42.47  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH11   1 
ATOM   9112  H HH11   B ARG B 1 183 ? 33.472  17.243 65.806 0.32 33.51  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH11   1 
ATOM   9113  H HH12   A ARG B 1 183 ? 32.764  21.596 64.585 0.68 42.47  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH12   1 
ATOM   9114  H HH12   B ARG B 1 183 ? 32.949  15.860 65.624 0.32 33.51  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH12   1 
ATOM   9115  H HH21   A ARG B 1 183 ? 35.342  19.935 63.390 0.68 37.49  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH21   1 
ATOM   9116  H HH21   B ARG B 1 183 ? 35.129  14.321 67.547 0.32 49.03  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH21   1 
ATOM   9117  H HH22   A ARG B 1 183 ? 34.299  20.937 63.035 0.68 37.49  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH22   1 
ATOM   9118  H HH22   B ARG B 1 183 ? 33.945  14.102 66.670 0.32 49.03  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH22   1 
ATOM   9119  N N      A LYS B 1 184 ? 39.424  21.259 68.614 0.68 23.79  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N      1 
ATOM   9120  N N      B LYS B 1 184 ? 39.368  21.281 68.610 0.32 23.89  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N      1 
ATOM   9121  C CA     A LYS B 1 184 ? 40.833  20.898 68.750 0.68 23.78  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA     1 
ATOM   9122  C CA     B LYS B 1 184 ? 40.777  20.923 68.740 0.32 23.74  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA     1 
ATOM   9123  C C      A LYS B 1 184 ? 41.428  21.440 70.043 0.68 27.65  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C      1 
ATOM   9124  C C      B LYS B 1 184 ? 41.344  21.398 70.072 0.32 27.02  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C      1 
ATOM   9125  O O      A LYS B 1 184 ? 42.328  20.817 70.620 0.68 28.36  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O      1 
ATOM   9126  O O      B LYS B 1 184 ? 42.117  20.680 70.717 0.32 31.17  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O      1 
ATOM   9127  C CB     A LYS B 1 184 ? 41.628  21.393 67.539 0.68 25.38  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB     1 
ATOM   9128  C CB     B LYS B 1 184 ? 41.569  21.516 67.574 0.32 24.42  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB     1 
ATOM   9129  C CG     A LYS B 1 184 ? 43.140  21.138 67.614 0.68 26.82  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG     1 
ATOM   9130  C CG     B LYS B 1 184 ? 43.071  21.274 67.640 0.32 27.51  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG     1 
ATOM   9131  C CD     A LYS B 1 184 ? 43.494  19.654 67.671 0.68 32.94  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD     1 
ATOM   9132  C CD     B LYS B 1 184 ? 43.407  19.796 67.566 0.32 31.15  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD     1 
ATOM   9133  C CE     A LYS B 1 184 ? 43.300  18.971 66.325 0.68 39.63  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE     1 
ATOM   9134  C CE     B LYS B 1 184 ? 44.887  19.562 67.810 0.32 26.04  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE     1 
ATOM   9135  N NZ     A LYS B 1 184 ? 43.714  17.538 66.342 0.68 47.70  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ     1 
ATOM   9136  N NZ     B LYS B 1 184 ? 45.295  18.177 67.459 0.32 29.58  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ     1 
ATOM   9137  H H      A LYS B 1 184 ? 39.256  21.831 67.994 0.68 28.55  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B H      1 
ATOM   9138  H H      B LYS B 1 184 ? 39.206  21.894 68.030 0.32 28.66  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B H      1 
ATOM   9139  H HA     A LYS B 1 184 ? 40.906  19.931 68.773 0.68 28.54  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HA     1 
ATOM   9140  H HA     B LYS B 1 184 ? 40.864  19.958 68.705 0.32 28.49  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HA     1 
ATOM   9141  H HB2    A LYS B 1 184 ? 41.295  20.942 66.747 0.68 30.46  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB2    1 
ATOM   9142  H HB2    B LYS B 1 184 ? 41.245  21.123 66.749 0.32 29.31  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB2    1 
ATOM   9143  H HB3    A LYS B 1 184 ? 41.497  22.350 67.455 0.68 30.46  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB3    1 
ATOM   9144  H HB3    B LYS B 1 184 ? 41.428  22.476 67.562 0.32 29.31  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB3    1 
ATOM   9145  H HG2    A LYS B 1 184 ? 43.562  21.515 66.826 0.68 32.19  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG2    1 
ATOM   9146  H HG2    B LYS B 1 184 ? 43.501  21.721 66.894 0.32 33.02  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG2    1 
ATOM   9147  H HG3    A LYS B 1 184 ? 43.491  21.560 68.413 0.68 32.19  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG3    1 
ATOM   9148  H HG3    B LYS B 1 184 ? 43.415  21.622 68.478 0.32 33.02  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG3    1 
ATOM   9149  H HD2    A LYS B 1 184 ? 44.425  19.557 67.929 0.68 39.53  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD2    1 
ATOM   9150  H HD2    B LYS B 1 184 ? 42.905  19.316 68.243 0.32 37.39  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD2    1 
ATOM   9151  H HD3    A LYS B 1 184 ? 42.923  19.213 68.320 0.68 39.53  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD3    1 
ATOM   9152  H HD3    B LYS B 1 184 ? 43.184  19.457 66.685 0.32 37.39  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD3    1 
ATOM   9153  H HE2    A LYS B 1 184 ? 42.362  19.010 66.083 0.68 47.56  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE2    1 
ATOM   9154  H HE2    B LYS B 1 184 ? 45.402  20.177 67.264 0.32 31.25  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE2    1 
ATOM   9155  H HE3    A LYS B 1 184 ? 43.834  19.430 65.657 0.68 47.56  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE3    1 
ATOM   9156  H HE3    B LYS B 1 184 ? 45.083  19.707 68.748 0.32 31.25  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE3    1 
ATOM   9157  H HZ1    A LYS B 1 184 ? 44.590  17.476 66.485 0.68 57.24  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ1    1 
ATOM   9158  H HZ1    B LYS B 1 184 ? 44.807  17.591 67.917 0.32 35.49  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ1    1 
ATOM   9159  H HZ2    A LYS B 1 184 ? 43.521  17.157 65.561 0.68 57.24  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ2    1 
ATOM   9160  H HZ2    B LYS B 1 184 ? 46.154  18.053 67.654 0.32 35.49  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ2    1 
ATOM   9161  H HZ3    A LYS B 1 184 ? 43.284  17.105 66.990 0.68 57.24  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ3    1 
ATOM   9162  H HZ3    B LYS B 1 184 ? 45.173  18.035 66.588 0.32 35.49  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ3    1 
ATOM   9163  N N      . LEU B 1 185 ? 40.955  22.597 70.509 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B N      1 
ATOM   9164  C CA     . LEU B 1 185 ? 41.460  23.125 71.772 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CA     1 
ATOM   9165  C C      . LEU B 1 185 ? 40.955  22.287 72.942 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B C      1 
ATOM   9166  O O      . LEU B 1 185 ? 41.695  22.036 73.898 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B O      1 
ATOM   9167  C CB     . LEU B 1 185 ? 41.077  24.596 71.941 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CB     1 
ATOM   9168  C CG     . LEU B 1 185 ? 41.702  25.579 70.947 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CG     1 
ATOM   9169  C CD1    . LEU B 1 185 ? 41.070  26.957 71.028 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD1    1 
ATOM   9170  C CD2    . LEU B 1 185 ? 43.217  25.663 71.148 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD2    1 
ATOM   9171  H H      . LEU B 1 185 ? 40.357  23.079 70.121 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B H      1 
ATOM   9172  H HA     . LEU B 1 185 ? 42.430  23.087 71.764 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HA     1 
ATOM   9173  H HB2    . LEU B 1 185 ? 40.114  24.669 71.848 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HB2    1 
ATOM   9174  H HB3    . LEU B 1 185 ? 41.346  24.877 72.829 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HB3    1 
ATOM   9175  H HG     . LEU B 1 185 ? 41.530  25.244 70.053 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HG     1 
ATOM   9176  H HD11   . LEU B 1 185 ? 40.115  26.875 70.882 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD11   1 
ATOM   9177  H HD12   . LEU B 1 185 ? 41.462  27.524 70.346 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD12   1 
ATOM   9178  H HD13   . LEU B 1 185 ? 41.240  27.331 71.907 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD13   1 
ATOM   9179  H HD21   . LEU B 1 185 ? 43.401  25.911 72.067 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD21   1 
ATOM   9180  H HD22   . LEU B 1 185 ? 43.578  26.332 70.546 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD22   1 
ATOM   9181  H HD23   . LEU B 1 185 ? 43.610  24.797 70.954 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD23   1 
ATOM   9182  N N      . ARG B 1 186 ? 39.694  21.848 72.889 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B N      1 
ATOM   9183  C CA     . ARG B 1 186 ? 39.191  20.960 73.935 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CA     1 
ATOM   9184  C C      . ARG B 1 186 ? 39.877  19.598 73.908 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B C      1 
ATOM   9185  O O      . ARG B 1 186 ? 40.216  19.051 74.965 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B O      1 
ATOM   9186  C CB     . ARG B 1 186 ? 37.672  20.824 73.855 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CB     1 
ATOM   9187  C CG     . ARG B 1 186 ? 36.949  22.083 74.263 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CG     1 
ATOM   9188  C CD     . ARG B 1 186 ? 35.437  21.910 74.273 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CD     1 
ATOM   9189  N NE     . ARG B 1 186 ? 34.777  23.103 74.794 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NE     1 
ATOM   9190  C CZ     . ARG B 1 186 ? 34.621  23.379 76.084 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CZ     1 
ATOM   9191  N NH1    . ARG B 1 186 ? 35.048  22.556 77.028 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH1    1 
ATOM   9192  N NH2    . ARG B 1 186 ? 34.023  24.515 76.435 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH2    1 
ATOM   9193  H H      . ARG B 1 186 ? 39.125  22.044 72.275 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B H      1 
ATOM   9194  H HA     . ARG B 1 186 ? 39.392  21.366 74.793 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HA     1 
ATOM   9195  H HB2    . ARG B 1 186 ? 37.422  20.616 72.941 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HB2    1 
ATOM   9196  H HB3    . ARG B 1 186 ? 37.388  20.109 74.447 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HB3    1 
ATOM   9197  H HG2    . ARG B 1 186 ? 37.228  22.335 75.157 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HG2    1 
ATOM   9198  H HG3    . ARG B 1 186 ? 37.166  22.791 73.636 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HG3    1 
ATOM   9199  H HD2    . ARG B 1 186 ? 35.123  21.756 73.368 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HD2    1 
ATOM   9200  H HD3    . ARG B 1 186 ? 35.202  21.157 74.838 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HD3    1 
ATOM   9201  H HE     . ARG B 1 186 ? 34.466  23.667 74.225 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HE     1 
ATOM   9202  H HH11   . ARG B 1 186 ? 35.439  21.820 76.813 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH11   1 
ATOM   9203  H HH12   . ARG B 1 186 ? 34.936  22.756 77.857 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH12   1 
ATOM   9204  H HH21   . ARG B 1 186 ? 33.743  25.059 75.831 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH21   1 
ATOM   9205  H HH22   . ARG B 1 186 ? 33.916  24.705 77.267 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH22   1 
ATOM   9206  N N      . ALA B 1 187 ? 40.067  19.016 72.722 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B N      1 
ATOM   9207  C CA     . ALA B 1 187 ? 40.860  17.798 72.652 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CA     1 
ATOM   9208  C C      . ALA B 1 187 ? 42.311  18.015 73.063 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B C      1 
ATOM   9209  O O      . ALA B 1 187 ? 43.022  17.030 73.293 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B O      1 
ATOM   9210  C CB     . ALA B 1 187 ? 40.832  17.255 71.220 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CB     1 
ATOM   9211  H H      . ALA B 1 187 ? 39.756  19.300 71.972 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B H      1 
ATOM   9212  H HA     . ALA B 1 187 ? 40.469  17.141 73.250 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HA     1 
ATOM   9213  H HB1    . ALA B 1 187 ? 41.331  16.423 71.188 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HB1    1 
ATOM   9214  H HB2    . ALA B 1 187 ? 39.911  17.098 70.960 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HB2    1 
ATOM   9215  H HB3    . ALA B 1 187 ? 41.238  17.906 70.627 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HB3    1 
ATOM   9216  N N      . SER B 1 188 ? 42.757  19.267 73.195 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N      1 
ATOM   9217  C CA     . SER B 1 188 ? 44.103  19.584 73.656 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA     1 
ATOM   9218  C C      . SER B 1 188 ? 44.158  19.907 75.147 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 187 SER B C      1 
ATOM   9219  O O      . SER B 1 188 ? 45.103  20.567 75.595 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O      1 
ATOM   9220  C CB     . SER B 1 188 ? 44.730  20.707 72.830 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB     1 
ATOM   9221  O OG     . SER B 1 188 ? 44.746  20.374 71.451 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG     1 
ATOM   9222  H H      . SER B 1 188 ? 42.283  19.963 73.019 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 187 SER B H      1 
ATOM   9223  H HA     . SER B 1 188 ? 44.650  18.796 73.509 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HA     1 
ATOM   9224  H HB2    . SER B 1 188 ? 44.211  21.517 72.953 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HB2    1 
ATOM   9225  H HB3    . SER B 1 188 ? 45.642  20.849 73.131 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HB3    1 
ATOM   9226  H HG     . SER B 1 188 ? 45.104  20.994 71.011 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HG     1 
ATOM   9227  N N      . GLY B 1 189 ? 43.164  19.466 75.918 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B N      1 
ATOM   9228  C CA     . GLY B 1 189 ? 43.098  19.749 77.338 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B CA     1 
ATOM   9229  C C      . GLY B 1 189 ? 42.721  21.159 77.740 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B C      1 
ATOM   9230  O O      . GLY B 1 189 ? 42.755  21.470 78.935 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B O      1 
ATOM   9231  H H      . GLY B 1 189 ? 42.506  18.992 75.631 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B H      1 
ATOM   9232  H HA2    . GLY B 1 189 ? 42.443  19.153 77.735 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B HA2    1 
ATOM   9233  H HA3    . GLY B 1 189 ? 43.968  19.564 77.724 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B HA3    1 
ATOM   9234  N N      . ARG B 1 190 ? 42.354  22.025 76.802 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B N      1 
ATOM   9235  C CA     . ARG B 1 190 ? 41.864  23.352 77.149 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CA     1 
ATOM   9236  C C      . ARG B 1 190 ? 40.373  23.194 77.405 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B C      1 
ATOM   9237  O O      . ARG B 1 190 ? 39.624  22.822 76.497 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B O      1 
ATOM   9238  C CB     . ARG B 1 190 ? 42.057  24.312 75.978 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CB     1 
ATOM   9239  C CG     . ARG B 1 190 ? 43.410  24.188 75.319 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CG     1 
ATOM   9240  C CD     . ARG B 1 190 ? 44.200  25.473 75.178 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CD     1 
ATOM   9241  N NE     . ARG B 1 190 ? 45.537  25.108 74.724 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NE     1 
ATOM   9242  C CZ     . ARG B 1 190 ? 46.585  25.917 74.674 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CZ     1 
ATOM   9243  N NH1    . ARG B 1 190 ? 46.484  27.202 74.968 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH1    1 
ATOM   9244  N NH2    . ARG B 1 190 ? 47.771  25.418 74.340 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH2    1 
ATOM   9245  H H      . ARG B 1 190 ? 42.381  21.867 75.957 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B H      1 
ATOM   9246  H HA     . ARG B 1 190 ? 42.329  23.704 77.924 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HA     1 
ATOM   9247  H HB2    . ARG B 1 190 ? 41.381  24.127 75.307 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HB2    1 
ATOM   9248  H HB3    . ARG B 1 190 ? 41.964  25.222 76.300 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HB3    1 
ATOM   9249  H HG2    . ARG B 1 190 ? 43.950  23.577 75.845 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HG2    1 
ATOM   9250  H HG3    . ARG B 1 190 ? 43.282  23.832 74.426 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HG3    1 
ATOM   9251  H HD2    . ARG B 1 190 ? 43.784  26.055 74.523 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HD2    1 
ATOM   9252  H HD3    . ARG B 1 190 ? 44.262  25.927 76.033 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HD3    1 
ATOM   9253  H HE     . ARG B 1 190 ? 45.656  24.296 74.466 1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HE     1 
ATOM   9254  H HH11   . ARG B 1 190 ? 45.724  27.532 75.199 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH11   1 
ATOM   9255  H HH12   . ARG B 1 190 ? 47.178  27.708 74.929 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH12   1 
ATOM   9256  H HH21   . ARG B 1 190 ? 47.850  24.581 74.160 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH21   1 
ATOM   9257  H HH22   . ARG B 1 190 ? 48.459  25.933 74.304 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH22   1 
ATOM   9258  N N      . SER B 1 191 ? 39.938  23.477 78.621 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 190 SER B N      1 
ATOM   9259  C CA     . SER B 1 191 ? 38.554  23.242 78.979 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA     1 
ATOM   9260  C C      . SER B 1 191 ? 37.861  24.557 79.289 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 190 SER B C      1 
ATOM   9261  O O      . SER B 1 191 ? 38.497  25.586 79.536 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 190 SER B O      1 
ATOM   9262  C CB     . SER B 1 191 ? 38.460  22.313 80.197 1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB     1 
ATOM   9263  O OG     . SER B 1 191 ? 39.413  22.675 81.183 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG     1 
ATOM   9264  H H      . SER B 1 191 ? 40.424  23.804 79.251 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 190 SER B H      1 
ATOM   9265  H HA     . SER B 1 191 ? 38.094  22.829 78.231 1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HA     1 
ATOM   9266  H HB2    . SER B 1 191 ? 37.570  22.382 80.578 1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HB2    1 
ATOM   9267  H HB3    . SER B 1 191 ? 38.630  21.401 79.913 1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HB3    1 
ATOM   9268  H HG     . SER B 1 191 ? 39.294  22.220 81.879 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HG     1 
ATOM   9269  N N      . GLY B 1 192 ? 36.535  24.509 79.249 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N      1 
ATOM   9270  C CA     . GLY B 1 192 ? 35.735  25.473 79.968 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA     1 
ATOM   9271  C C      . GLY B 1 192 ? 36.143  25.473 81.427 1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C      1 
ATOM   9272  O O      . GLY B 1 192 ? 36.935  24.628 81.856 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O      1 
ATOM   9273  H H      . GLY B 1 192 ? 36.080  23.926 78.811 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B H      1 
ATOM   9274  H HA2    . GLY B 1 192 ? 35.871  26.360 79.599 1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B HA2    1 
ATOM   9275  H HA3    . GLY B 1 192 ? 34.795  25.243 79.899 1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B HA3    1 
ATOM   9276  N N      . ASP B 1 193 ? 35.610  26.410 82.203 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N      1 
ATOM   9277  C CA     . ASP B 1 193 ? 35.864  26.474 83.637 1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA     1 
ATOM   9278  C C      . ASP B 1 193 ? 37.318  26.749 84.012 1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C      1 
ATOM   9279  O O      . ASP B 1 193 ? 37.620  26.955 85.192 1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O      1 
ATOM   9280  C CB     . ASP B 1 193 ? 35.418  25.153 84.283 1.00 112.88 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB     1 
ATOM   9281  C CG     . ASP B 1 193 ? 34.030  24.726 83.841 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG     1 
ATOM   9282  O OD1    . ASP B 1 193 ? 33.284  25.577 83.314 1.00 128.55 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1    1 
ATOM   9283  O OD2    . ASP B 1 193 ? 33.691  23.535 84.010 1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2    1 
ATOM   9284  H H      . ASP B 1 193 ? 35.090  27.033 81.918 1.00 122.36 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B H      1 
ATOM   9285  H HA     . ASP B 1 193 ? 35.355  27.224 83.982 1.00 125.63 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B HA     1 
ATOM   9286  H HB2    . ASP B 1 193 ? 36.041  24.453 84.034 1.00 135.46 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B HB2    1 
ATOM   9287  H HB3    . ASP B 1 193 ? 35.406  25.261 85.247 1.00 135.46 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B HB3    1 
ATOM   9288  N N      . ALA B 1 194 ? 38.223  26.769 83.040 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B N      1 
ATOM   9289  C CA     . ALA B 1 194 ? 39.588  27.240 83.242 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CA     1 
ATOM   9290  C C      . ALA B 1 194 ? 39.730  28.560 82.499 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B C      1 
ATOM   9291  O O      . ALA B 1 194 ? 39.212  28.709 81.388 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B O      1 
ATOM   9292  C CB     . ALA B 1 194 ? 40.608  26.238 82.705 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CB     1 
ATOM   9293  H H      . ALA B 1 194 ? 38.065  26.508 82.235 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B H      1 
ATOM   9294  H HA     . ALA B 1 194 ? 39.772  27.364 84.186 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HA     1 
ATOM   9295  H HB1    . ALA B 1 194 ? 41.501  26.589 82.849 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HB1    1 
ATOM   9296  H HB2    . ALA B 1 194 ? 40.503  25.397 83.178 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HB2    1 
ATOM   9297  H HB3    . ALA B 1 194 ? 40.453  26.106 81.757 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HB3    1 
ATOM   9298  N N      A THR B 1 195 ? 40.424  29.516 83.109 0.57 38.80  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N      1 
ATOM   9299  N N      B THR B 1 195 ? 40.406  29.525 83.112 0.43 38.82  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N      1 
ATOM   9300  C CA     A THR B 1 195 ? 40.590  30.820 82.489 0.57 36.71  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA     1 
ATOM   9301  C CA     B THR B 1 195 ? 40.538  30.810 82.449 0.43 36.68  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA     1 
ATOM   9302  C C      A THR B 1 195 ? 41.690  30.775 81.435 0.57 39.23  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C      1 
ATOM   9303  C C      B THR B 1 195 ? 41.676  30.774 81.433 0.43 39.07  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C      1 
ATOM   9304  O O      A THR B 1 195 ? 42.613  29.958 81.497 0.57 39.32  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O      1 
ATOM   9305  O O      B THR B 1 195 ? 42.610  29.972 81.521 0.43 39.44  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O      1 
ATOM   9306  C CB     A THR B 1 195 ? 40.927  31.881 83.538 0.57 38.24  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB     1 
ATOM   9307  C CB     B THR B 1 195 ? 40.770  31.940 83.451 0.43 37.75  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB     1 
ATOM   9308  O OG1    A THR B 1 195 ? 42.251  31.665 84.041 0.57 47.01  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1    1 
ATOM   9309  O OG1    B THR B 1 195 ? 40.646  33.202 82.779 0.43 51.74  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1    1 
ATOM   9310  C CG2    A THR B 1 195 ? 39.934  31.825 84.699 0.57 42.23  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2    1 
ATOM   9311  C CG2    B THR B 1 195 ? 42.151  31.836 84.077 0.43 45.53  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2    1 
ATOM   9312  H H      A THR B 1 195 ? 40.805  29.432 83.876 0.57 46.56  ? ? ? ? ? ? 194 THR B H      1 
ATOM   9313  H H      B THR B 1 195 ? 40.783  29.460 83.882 0.43 46.58  ? ? ? ? ? ? 194 THR B H      1 
ATOM   9314  H HA     A THR B 1 195 ? 39.760  31.077 82.057 0.57 44.06  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HA     1 
ATOM   9315  H HA     B THR B 1 195 ? 39.711  31.003 81.980 0.43 44.02  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HA     1 
ATOM   9316  H HB     A THR B 1 195 ? 40.876  32.760 83.131 0.57 45.90  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HB     1 
ATOM   9317  H HB     B THR B 1 195 ? 40.113  31.880 84.162 0.43 45.30  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HB     1 
ATOM   9318  H HG1    B THR B 1 195 ? 39.894  33.258 82.409 0.43 62.09  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG1    1 
ATOM   9319  H HG21   A THR B 1 195 ? 39.026  31.821 84.359 0.57 50.68  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG21   1 
ATOM   9320  H HG21   B THR B 1 195 ? 42.340  30.913 84.310 0.43 54.63  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG21   1 
ATOM   9321  H HG22   A THR B 1 195 ? 40.052  32.598 85.273 0.57 50.68  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG22   1 
ATOM   9322  H HG22   B THR B 1 195 ? 42.193  32.379 84.879 0.43 54.63  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG22   1 
ATOM   9323  H HG23   A THR B 1 195 ? 40.079  31.021 85.221 0.57 50.68  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG23   1 
ATOM   9324  H HG23   B THR B 1 195 ? 42.823  32.147 83.450 0.43 54.63  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG23   1 
ATOM   9325  N N      . ALA B 1 196 ? 41.570  31.659 80.449 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B N      1 
ATOM   9326  C CA     . ALA B 1 196 ? 42.579  31.797 79.412 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CA     1 
ATOM   9327  C C      . ALA B 1 196 ? 42.401  33.172 78.794 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B C      1 
ATOM   9328  O O      . ALA B 1 196 ? 41.332  33.781 78.893 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B O      1 
ATOM   9329  C CB     . ALA B 1 196 ? 42.430  30.737 78.322 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CB     1 
ATOM   9330  H H      . ALA B 1 196 ? 40.904  32.195 80.359 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B H      1 
ATOM   9331  H HA     . ALA B 1 196 ? 43.461  31.712 79.807 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HA     1 
ATOM   9332  H HB1    . ALA B 1 196 ? 43.168  30.819 77.698 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HB1    1 
ATOM   9333  H HB2    . ALA B 1 196 ? 42.441  29.858 78.733 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HB2    1 
ATOM   9334  H HB3    . ALA B 1 196 ? 41.589  30.876 77.859 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HB3    1 
ATOM   9335  N N      . SER B 1 197 ? 43.465  33.657 78.161 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 196 SER B N      1 
ATOM   9336  C CA     . SER B 1 197 ? 43.485  34.974 77.542 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 196 SER B CA     1 
ATOM   9337  C C      . SER B 1 197 ? 43.775  34.850 76.052 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 196 SER B C      1 
ATOM   9338  O O      . SER B 1 197 ? 44.806  34.288 75.666 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 196 SER B O      1 
ATOM   9339  C CB     . SER B 1 197 ? 44.571  35.831 78.191 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 196 SER B CB     1 
ATOM   9340  O OG     . SER B 1 197 ? 44.544  37.147 77.673 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 196 SER B OG     1 
ATOM   9341  H H      . SER B 1 197 ? 44.205  33.228 78.075 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 196 SER B H      1 
ATOM   9342  H HA     . SER B 1 197 ? 42.616  35.392 77.646 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HA     1 
ATOM   9343  H HB2    . SER B 1 197 ? 44.418  35.865 79.148 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HB2    1 
ATOM   9344  H HB3    . SER B 1 197 ? 45.438  35.436 78.008 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HB3    1 
ATOM   9345  H HG     . SER B 1 197 ? 45.058  37.641 78.116 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HG     1 
ATOM   9346  N N      . VAL B 1 198 ? 42.911  35.452 75.228 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B N      1 
ATOM   9347  C CA     . VAL B 1 198 ? 43.025  35.426 73.772 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CA     1 
ATOM   9348  C C      . VAL B 1 198 ? 43.423  36.806 73.274 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B C      1 
ATOM   9349  O O      . VAL B 1 198 ? 42.906  37.821 73.755 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B O      1 
ATOM   9350  C CB     . VAL B 1 198 ? 41.697  34.989 73.121 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CB     1 
ATOM   9351  C CG1    . VAL B 1 198 ? 41.823  34.989 71.615 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG1    1 
ATOM   9352  C CG2    . VAL B 1 198 ? 41.296  33.609 73.621 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG2    1 
ATOM   9353  H H      . VAL B 1 198 ? 42.227  35.897 75.502 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B H      1 
ATOM   9354  H HA     . VAL B 1 198 ? 43.723  34.799 73.525 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HA     1 
ATOM   9355  H HB     . VAL B 1 198 ? 41.002  35.619 73.367 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HB     1 
ATOM   9356  H HG11   . VAL B 1 198 ? 41.923  35.903 71.306 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG11   1 
ATOM   9357  H HG12   . VAL B 1 198 ? 41.023  34.596 71.231 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG12   1 
ATOM   9358  H HG13   . VAL B 1 198 ? 42.601  34.468 71.363 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG13   1 
ATOM   9359  H HG21   . VAL B 1 198 ? 41.954  32.962 73.323 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG21   1 
ATOM   9360  H HG22   . VAL B 1 198 ? 40.424  33.384 73.261 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG22   1 
ATOM   9361  H HG23   . VAL B 1 198 ? 41.261  33.622 74.590 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG23   1 
ATOM   9362  N N      . LEU B 1 199 ? 44.332  36.844 72.302 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B N      1 
ATOM   9363  C CA     . LEU B 1 199 ? 44.635  38.055 71.547 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CA     1 
ATOM   9364  C C      . LEU B 1 199 ? 44.200  37.831 70.107 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B C      1 
ATOM   9365  O O      . LEU B 1 199 ? 44.621  36.855 69.484 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B O      1 
ATOM   9366  C CB     . LEU B 1 199 ? 46.126  38.370 71.565 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CB     1 
ATOM   9367  C CG     . LEU B 1 199 ? 46.514  39.685 70.884 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CG     1 
ATOM   9368  C CD1    . LEU B 1 199 ? 46.021  40.916 71.642 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD1    1 
ATOM   9369  C CD2    . LEU B 1 199 ? 48.028  39.720 70.683 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD2    1 
ATOM   9370  H H      . LEU B 1 199 ? 44.797  36.163 72.056 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B H      1 
ATOM   9371  H HA     . LEU B 1 199 ? 44.151  38.800 71.937 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HA     1 
ATOM   9372  H HB2    . LEU B 1 199 ? 46.417  38.422 72.489 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HB2    1 
ATOM   9373  H HB3    . LEU B 1 199 ? 46.596  37.655 71.109 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HB3    1 
ATOM   9374  H HG     . LEU B 1 199 ? 46.077  39.727 70.019 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HG     1 
ATOM   9375  H HD11   . LEU B 1 199 ? 45.052  40.892 71.687 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD11   1 
ATOM   9376  H HD12   . LEU B 1 199 ? 46.310  41.714 71.172 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD12   1 
ATOM   9377  H HD13   . LEU B 1 199 ? 46.394  40.907 72.537 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD13   1 
ATOM   9378  H HD21   . LEU B 1 199 ? 48.462  39.710 71.550 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD21   1 
ATOM   9379  H HD22   . LEU B 1 199 ? 48.265  40.530 70.204 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD22   1 
ATOM   9380  H HD23   . LEU B 1 199 ? 48.296  38.942 70.169 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD23   1 
ATOM   9381  N N      . ASP B 1 200 ? 43.360  38.714 69.590 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B N      1 
ATOM   9382  C CA     . ASP B 1 200 ? 42.785  38.597 68.246 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CA     1 
ATOM   9383  C C      . ASP B 1 200 ? 43.337  39.763 67.428 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B C      1 
ATOM   9384  O O      . ASP B 1 200 ? 42.877  40.898 67.569 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B O      1 
ATOM   9385  C CB     . ASP B 1 200 ? 41.267  38.621 68.400 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CB     1 
ATOM   9386  C CG     . ASP B 1 200 ? 40.519  38.347 67.122 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CG     1 
ATOM   9387  O OD1    . ASP B 1 200 ? 41.130  38.255 66.041 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD1    1 
ATOM   9388  O OD2    . ASP B 1 200 ? 39.283  38.210 67.228 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD2    1 
ATOM   9389  H H      . ASP B 1 200 ? 43.095  39.417 70.008 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B H      1 
ATOM   9390  H HA     . ASP B 1 200 ? 43.045  37.785 67.784 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B HA     1 
ATOM   9391  H HB2    . ASP B 1 200 ? 41.008  37.943 69.044 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B HB2    1 
ATOM   9392  H HB3    . ASP B 1 200 ? 40.999  39.498 68.716 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B HB3    1 
ATOM   9393  N N      . VAL B 1 201 ? 44.342  39.488 66.595 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B N      1 
ATOM   9394  C CA     . VAL B 1 201 ? 45.118  40.534 65.930 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CA     1 
ATOM   9395  C C      . VAL B 1 201 ? 44.432  40.918 64.622 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B C      1 
ATOM   9396  O O      . VAL B 1 201 ? 44.273  40.079 63.732 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B O      1 
ATOM   9397  C CB     . VAL B 1 201 ? 46.555  40.053 65.662 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CB     1 
ATOM   9398  C CG1    . VAL B 1 201 ? 47.365  41.143 64.959 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG1    1 
ATOM   9399  C CG2    . VAL B 1 201 ? 47.226  39.616 66.966 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG2    1 
ATOM   9400  H H      . VAL B 1 201 ? 44.597  38.691 66.397 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B H      1 
ATOM   9401  H HA     . VAL B 1 201 ? 45.140  41.320 66.499 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HA     1 
ATOM   9402  H HB     . VAL B 1 201 ? 46.525  39.282 65.074 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HB     1 
ATOM   9403  H HG11   . VAL B 1 201 ? 47.084  41.198 64.032 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG11   1 
ATOM   9404  H HG12   . VAL B 1 201 ? 48.307  40.916 65.006 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG12   1 
ATOM   9405  H HG13   . VAL B 1 201 ? 47.207  41.991 65.403 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG13   1 
ATOM   9406  H HG21   . VAL B 1 201 ? 47.290  40.381 67.560 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG21   1 
ATOM   9407  H HG22   . VAL B 1 201 ? 48.113  39.278 66.767 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG22   1 
ATOM   9408  H HG23   . VAL B 1 201 ? 46.692  38.920 67.380 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG23   1 
ATOM   9409  N N      . GLY B 1 202 ? 44.034  42.185 64.487 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B N      1 
ATOM   9410  C CA     . GLY B 1 202 ? 43.216  42.588 63.349 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B CA     1 
ATOM   9411  C C      . GLY B 1 202 ? 41.847  41.940 63.428 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B C      1 
ATOM   9412  O O      . GLY B 1 202 ? 41.397  41.262 62.496 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B O      1 
ATOM   9413  H H      . GLY B 1 202 ? 44.223  42.820 65.036 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B H      1 
ATOM   9414  H HA2    . GLY B 1 202 ? 43.108  43.552 63.346 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B HA2    1 
ATOM   9415  H HA3    . GLY B 1 202 ? 43.646  42.315 62.523 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B HA3    1 
ATOM   9416  N N      . CYS B 1 203 ? 41.174  42.160 64.557 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B N      1 
ATOM   9417  C CA     . CYS B 1 203 ? 40.012  41.358 64.918 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CA     1 
ATOM   9418  C C      . CYS B 1 203 ? 38.784  41.612 64.052 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B C      1 
ATOM   9419  O O      . CYS B 1 203 ? 37.841  40.815 64.100 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B O      1 
ATOM   9420  C CB     . CYS B 1 203 ? 39.669  41.570 66.392 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CB     1 
ATOM   9421  S SG     . CYS B 1 203 ? 39.143  43.252 66.836 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B SG     1 
ATOM   9422  H H      . CYS B 1 203 ? 41.371  42.769 65.131 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B H      1 
ATOM   9423  H HA     . CYS B 1 203 ? 40.248  40.426 64.786 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HA     1 
ATOM   9424  H HB2    . CYS B 1 203 ? 38.944  40.970 66.626 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HB2    1 
ATOM   9425  H HB3    . CYS B 1 203 ? 40.455  41.364 66.921 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HB3    1 
ATOM   9426  H HG     . CYS B 1 203 ? 38.162  43.534 66.206 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HG     1 
ATOM   9427  N N      . GLY B 1 204 ? 38.740  42.707 63.308 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B N      1 
ATOM   9428  C CA     . GLY B 1 204 ? 37.518  43.011 62.579 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B CA     1 
ATOM   9429  C C      . GLY B 1 204 ? 36.364  43.229 63.544 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B C      1 
ATOM   9430  O O      . GLY B 1 204 ? 36.497  43.951 64.540 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B O      1 
ATOM   9431  H H      . GLY B 1 204 ? 39.381  43.272 63.210 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B H      1 
ATOM   9432  H HA2    . GLY B 1 204 ? 37.641  43.816 62.051 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B HA2    1 
ATOM   9433  H HA3    . GLY B 1 204 ? 37.296  42.276 61.986 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B HA3    1 
ATOM   9434  N N      . THR B 1 205 ? 35.209  42.616 63.255 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 204 THR B N      1 
ATOM   9435  C CA     . THR B 1 205 ? 34.070  42.723 64.164 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA     1 
ATOM   9436  C C      . THR B 1 205 ? 34.310  42.014 65.488 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 204 THR B C      1 
ATOM   9437  O O      . THR B 1 205 ? 33.484  42.142 66.396 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 204 THR B O      1 
ATOM   9438  C CB     . THR B 1 205 ? 32.798  42.151 63.544 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB     1 
ATOM   9439  O OG1    . THR B 1 205 ? 32.966  40.730 63.490 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1    1 
ATOM   9440  C CG2    . THR B 1 205 ? 32.503  42.752 62.190 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2    1 
ATOM   9441  H H      . THR B 1 205 ? 35.066  42.141 62.552 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 204 THR B H      1 
ATOM   9442  H HA     . THR B 1 205 ? 33.923  43.668 64.323 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HA     1 
ATOM   9443  H HB     . THR B 1 205 ? 32.016  42.371 64.075 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HB     1 
ATOM   9444  H HG1    . THR B 1 205 ? 32.257  40.367 63.224 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG1    1 
ATOM   9445  H HG21   . THR B 1 205 ? 32.579  43.718 62.232 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG21   1 
ATOM   9446  H HG22   . THR B 1 205 ? 31.603  42.519 61.913 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG22   1 
ATOM   9447  H HG23   . THR B 1 205 ? 33.132  42.415 61.533 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG23   1 
ATOM   9448  N N      . GLY B 1 206 ? 35.363  41.210 65.591 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B N      1 
ATOM   9449  C CA     . GLY B 1 206 ? 35.603  40.460 66.801 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B CA     1 
ATOM   9450  C C      . GLY B 1 206 ? 34.864  39.148 66.890 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B C      1 
ATOM   9451  O O      . GLY B 1 206 ? 34.907  38.500 67.942 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B O      1 
ATOM   9452  H H      . GLY B 1 206 ? 35.947  41.087 64.972 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B H      1 
ATOM   9453  H HA2    . GLY B 1 206 ? 36.552  40.270 66.865 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B HA2    1 
ATOM   9454  H HA3    . GLY B 1 206 ? 35.336  41.002 67.560 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B HA3    1 
ATOM   9455  N N      . LEU B 1 207 ? 34.173  38.735 65.828 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N      1 
ATOM   9456  C CA     . LEU B 1 207 ? 33.313  37.560 65.937 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA     1 
ATOM   9457  C C      . LEU B 1 207 ? 34.092  36.304 66.322 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C      1 
ATOM   9458  O O      . LEU B 1 207 ? 33.562  35.439 67.028 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O      1 
ATOM   9459  C CB     . LEU B 1 207 ? 32.532  37.339 64.643 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB     1 
ATOM   9460  C CG     . LEU B 1 207 ? 31.455  36.256 64.714 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG     1 
ATOM   9461  C CD1    . LEU B 1 207 ? 30.498  36.488 65.850 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1    1 
ATOM   9462  C CD2    . LEU B 1 207 ? 30.698  36.170 63.418 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2    1 
ATOM   9463  H H      . LEU B 1 207 ? 34.184  39.107 65.053 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B H      1 
ATOM   9464  H HA     . LEU B 1 207 ? 32.671  37.729 66.644 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HA     1 
ATOM   9465  H HB2    . LEU B 1 207 ? 32.094  38.171 64.404 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HB2    1 
ATOM   9466  H HB3    . LEU B 1 207 ? 33.158  37.083 63.947 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HB3    1 
ATOM   9467  H HG     . LEU B 1 207 ? 31.901  35.410 64.874 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HG     1 
ATOM   9468  H HD11   . LEU B 1 207 ? 30.959  36.330 66.689 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD11   1 
ATOM   9469  H HD12   . LEU B 1 207 ? 29.751  35.875 65.763 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD12   1 
ATOM   9470  H HD13   . LEU B 1 207 ? 30.181  37.404 65.814 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD13   1 
ATOM   9471  H HD21   . LEU B 1 207 ? 30.342  37.046 63.202 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD21   1 
ATOM   9472  H HD22   . LEU B 1 207 ? 29.973  35.533 63.518 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD22   1 
ATOM   9473  H HD23   . LEU B 1 207 ? 31.302  35.877 62.718 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD23   1 
ATOM   9474  N N      . TYR B 1 208 ? 35.321  36.134 65.828 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B N      1 
ATOM   9475  C CA     . TYR B 1 208 ? 36.042  34.908 66.172 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CA     1 
ATOM   9476  C C      . TYR B 1 208 ? 36.282  34.826 67.677 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B C      1 
ATOM   9477  O O      . TYR B 1 208 ? 36.018  33.796 68.309 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B O      1 
ATOM   9478  C CB     . TYR B 1 208 ? 37.377  34.814 65.425 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CB     1 
ATOM   9479  C CG     . TYR B 1 208 ? 37.236  34.647 63.925 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CG     1 
ATOM   9480  C CD1    . TYR B 1 208 ? 36.859  35.713 63.108 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD1    1 
ATOM   9481  C CD2    . TYR B 1 208 ? 37.475  33.415 63.314 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD2    1 
ATOM   9482  C CE1    . TYR B 1 208 ? 36.702  35.546 61.731 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE1    1 
ATOM   9483  C CE2    . TYR B 1 208 ? 37.343  33.242 61.927 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE2    1 
ATOM   9484  C CZ     . TYR B 1 208 ? 36.954  34.308 61.140 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CZ     1 
ATOM   9485  O OH     . TYR B 1 208 ? 36.821  34.100 59.792 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B OH     1 
ATOM   9486  H H      . TYR B 1 208 ? 35.738  36.686 65.317 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B H      1 
ATOM   9487  H HA     . TYR B 1 208 ? 35.497  34.156 65.892 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HA     1 
ATOM   9488  H HB2    . TYR B 1 208 ? 37.881  35.627 65.585 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HB2    1 
ATOM   9489  H HB3    . TYR B 1 208 ? 37.868  34.048 65.762 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HB3    1 
ATOM   9490  H HD1    . TYR B 1 208 ? 36.710  36.550 63.487 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HD1    1 
ATOM   9491  H HD2    . TYR B 1 208 ? 37.730  32.691 63.839 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HD2    1 
ATOM   9492  H HE1    . TYR B 1 208 ? 36.427  36.262 61.206 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HE1    1 
ATOM   9493  H HE2    . TYR B 1 208 ? 37.515  32.413 61.541 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HE2    1 
ATOM   9494  H HH     . TYR B 1 208 ? 36.777  34.837 59.391 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HH     1 
ATOM   9495  N N      . SER B 1 209 ? 36.791  35.921 68.256 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 208 SER B N      1 
ATOM   9496  C CA     . SER B 1 209 ? 36.962  36.054 69.700 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 208 SER B CA     1 
ATOM   9497  C C      . SER B 1 209 ? 35.648  35.830 70.426 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 208 SER B C      1 
ATOM   9498  O O      . SER B 1 209 ? 35.587  35.131 71.445 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 208 SER B O      1 
ATOM   9499  C CB     . SER B 1 209 ? 37.431  37.475 70.019 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 208 SER B CB     1 
ATOM   9500  O OG     . SER B 1 209 ? 38.795  37.639 69.786 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 208 SER B OG     1 
ATOM   9501  H H      . SER B 1 209 ? 37.051  36.617 67.821 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 208 SER B H      1 
ATOM   9502  H HA     . SER B 1 209 ? 37.617  35.400 69.994 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HA     1 
ATOM   9503  H HB2    . SER B 1 209 ? 36.942  38.097 69.457 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HB2    1 
ATOM   9504  H HB3    . SER B 1 209 ? 37.250  37.660 70.954 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HB3    1 
ATOM   9505  H HG     . SER B 1 209 ? 38.946  37.648 68.959 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HG     1 
ATOM   9506  N N      . GLN B 1 210 ? 34.596  36.496 69.960 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B N      1 
ATOM   9507  C CA     . GLN B 1 210 ? 33.331  36.467 70.681 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CA     1 
ATOM   9508  C C      . GLN B 1 210 ? 32.710  35.075 70.673 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B C      1 
ATOM   9509  O O      . GLN B 1 210 ? 32.146  34.647 71.685 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B O      1 
ATOM   9510  C CB     . GLN B 1 210 ? 32.394  37.522 70.094 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CB     1 
ATOM   9511  C CG     . GLN B 1 210 ? 32.878  38.934 70.364 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CG     1 
ATOM   9512  C CD     . GLN B 1 210 ? 32.511  39.920 69.290 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CD     1 
ATOM   9513  O OE1    . GLN B 1 210 ? 31.656  39.655 68.462 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B OE1    1 
ATOM   9514  N NE2    . GLN B 1 210 ? 33.125  41.095 69.334 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B NE2    1 
ATOM   9515  H H      . GLN B 1 210 ? 34.588  36.965 69.239 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B H      1 
ATOM   9516  H HA     . GLN B 1 210 ? 33.481  36.693 71.613 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HA     1 
ATOM   9517  H HB2    . GLN B 1 210 ? 32.340  37.400 69.133 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HB2    1 
ATOM   9518  H HB3    . GLN B 1 210 ? 31.515  37.423 70.491 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HB3    1 
ATOM   9519  H HG2    . GLN B 1 210 ? 32.487  39.244 71.196 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HG2    1 
ATOM   9520  H HG3    . GLN B 1 210 ? 33.846  38.923 70.436 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HG3    1 
ATOM   9521  H HE21   . GLN B 1 210 ? 32.949  41.694 68.742 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HE21   1 
ATOM   9522  H HE22   . GLN B 1 210 ? 33.699  41.258 69.953 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HE22   1 
ATOM   9523  N N      . LEU B 1 211 ? 32.827  34.336 69.564 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B N      1 
ATOM   9524  C CA     . LEU B 1 211 ? 32.358  32.949 69.556 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CA     1 
ATOM   9525  C C      . LEU B 1 211 ? 33.197  32.071 70.479 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B C      1 
ATOM   9526  O O      . LEU B 1 211 ? 32.659  31.189 71.162 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B O      1 
ATOM   9527  C CB     . LEU B 1 211 ? 32.340  32.411 68.128 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CB     1 
ATOM   9528  C CG     . LEU B 1 211 ? 31.307  33.084 67.224 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CG     1 
ATOM   9529  C CD1    . LEU B 1 211 ? 31.447  32.545 65.791 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD1    1 
ATOM   9530  C CD2    . LEU B 1 211 ? 29.893  32.895 67.719 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD2    1 
ATOM   9531  H H      . LEU B 1 211 ? 33.166  34.608 68.821 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B H      1 
ATOM   9532  H HA     . LEU B 1 211 ? 31.447  32.921 69.887 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HA     1 
ATOM   9533  H HB2    . LEU B 1 211 ? 33.215  32.550 67.732 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HB2    1 
ATOM   9534  H HB3    . LEU B 1 211 ? 32.136  31.463 68.155 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HB3    1 
ATOM   9535  H HG     . LEU B 1 211 ? 31.476  34.039 67.231 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HG     1 
ATOM   9536  H HD11   . LEU B 1 211 ? 32.362  32.671 65.494 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD11   1 
ATOM   9537  H HD12   . LEU B 1 211 ? 30.841  33.030 65.210 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD12   1 
ATOM   9538  H HD13   . LEU B 1 211 ? 31.225  31.600 65.786 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD13   1 
ATOM   9539  H HD21   . LEU B 1 211 ? 29.733  31.949 67.863 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD21   1 
ATOM   9540  H HD22   . LEU B 1 211 ? 29.277  33.238 67.053 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD22   1 
ATOM   9541  H HD23   . LEU B 1 211 ? 29.783  33.380 68.552 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD23   1 
ATOM   9542  N N      . LEU B 1 212 ? 34.513  32.301 70.527 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B N      1 
ATOM   9543  C CA     . LEU B 1 212 ? 35.332  31.598 71.509 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CA     1 
ATOM   9544  C C      . LEU B 1 212 ? 34.872  31.907 72.932 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B C      1 
ATOM   9545  O O      . LEU B 1 212 ? 34.840  31.013 73.784 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B O      1 
ATOM   9546  C CB     . LEU B 1 212 ? 36.814  31.924 71.331 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CB     1 
ATOM   9547  C CG     . LEU B 1 212 ? 37.494  31.293 70.113 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CG     1 
ATOM   9548  C CD1    . LEU B 1 212 ? 38.829  31.992 69.856 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD1    1 
ATOM   9549  C CD2    . LEU B 1 212 ? 37.681  29.797 70.246 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD2    1 
ATOM   9550  H H      . LEU B 1 212 ? 34.941  32.844 70.016 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B H      1 
ATOM   9551  H HA     . LEU B 1 212 ? 35.233  30.645 71.358 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HA     1 
ATOM   9552  H HB2    . LEU B 1 212 ? 36.905  32.886 71.245 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HB2    1 
ATOM   9553  H HB3    . LEU B 1 212 ? 37.289  31.615 72.118 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HB3    1 
ATOM   9554  H HG     . LEU B 1 212 ? 36.913  31.414 69.346 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HG     1 
ATOM   9555  H HD11   . LEU B 1 212 ? 38.672  32.942 69.743 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD11   1 
ATOM   9556  H HD12   . LEU B 1 212 ? 39.228  31.625 69.052 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD12   1 
ATOM   9557  H HD13   . LEU B 1 212 ? 39.415  31.841 70.614 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD13   1 
ATOM   9558  H HD21   . LEU B 1 212 ? 38.289  29.619 70.981 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD21   1 
ATOM   9559  H HD22   . LEU B 1 212 ? 38.051  29.450 69.420 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD22   1 
ATOM   9560  H HD23   . LEU B 1 212 ? 36.821  29.385 70.422 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD23   1 
ATOM   9561  N N      . LEU B 1 213 ? 34.552  33.179 73.219 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N      1 
ATOM   9562  C CA     . LEU B 1 213 ? 34.084  33.550 74.555 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA     1 
ATOM   9563  C C      . LEU B 1 213 ? 32.785  32.840 74.911 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C      1 
ATOM   9564  O O      . LEU B 1 213 ? 32.554  32.504 76.075 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O      1 
ATOM   9565  C CB     . LEU B 1 213 ? 33.907  35.062 74.663 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB     1 
ATOM   9566  C CG     . LEU B 1 213 ? 35.211  35.842 74.579 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG     1 
ATOM   9567  C CD1    . LEU B 1 213 ? 34.933  37.335 74.630 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1    1 
ATOM   9568  C CD2    . LEU B 1 213 ? 36.155  35.461 75.696 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2    1 
ATOM   9569  H H      . LEU B 1 213 ? 34.598  33.834 72.664 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B H      1 
ATOM   9570  H HA     . LEU B 1 213 ? 34.762  33.281 75.196 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HA     1 
ATOM   9571  H HB2    . LEU B 1 213 ? 33.336  35.361 73.938 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HB2    1 
ATOM   9572  H HB3    . LEU B 1 213 ? 33.494  35.267 75.517 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HB3    1 
ATOM   9573  H HG     . LEU B 1 213 ? 35.642  35.627 73.737 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HG     1 
ATOM   9574  H HD11   . LEU B 1 213 ? 34.374  37.578 73.876 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD11   1 
ATOM   9575  H HD12   . LEU B 1 213 ? 35.775  37.814 74.587 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD12   1 
ATOM   9576  H HD13   . LEU B 1 213 ? 34.477  37.542 75.461 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD13   1 
ATOM   9577  H HD21   . LEU B 1 213 ? 35.683  35.517 76.541 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD21   1 
ATOM   9578  H HD22   . LEU B 1 213 ? 36.908  36.072 75.696 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD22   1 
ATOM   9579  H HD23   . LEU B 1 213 ? 36.466  34.553 75.550 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD23   1 
ATOM   9580  N N      . ARG B 1 214 ? 31.899  32.649 73.937 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B N      1 
ATOM   9581  C CA     . ARG B 1 214 ? 30.666  31.914 74.206 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CA     1 
ATOM   9582  C C      . ARG B 1 214 ? 30.944  30.445 74.488 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B C      1 
ATOM   9583  O O      . ARG B 1 214 ? 30.303  29.839 75.356 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B O      1 
ATOM   9584  C CB     . ARG B 1 214 ? 29.739  32.083 73.009 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CB     1 
ATOM   9585  C CG     . ARG B 1 214 ? 29.181  33.484 72.890 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CG     1 
ATOM   9586  C CD     . ARG B 1 214 ? 28.288  33.606 71.667 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CD     1 
ATOM   9587  N NE     . ARG B 1 214 ? 27.035  32.874 71.790 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NE     1 
ATOM   9588  C CZ     . ARG B 1 214 ? 25.838  33.423 71.937 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CZ     1 
ATOM   9589  N NH1    . ARG B 1 214 ? 25.674  34.736 71.960 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH1    1 
ATOM   9590  N NH2    . ARG B 1 214 ? 24.772  32.634 72.027 1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH2    1 
ATOM   9591  H H      . ARG B 1 214 ? 31.985  32.928 73.128 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B H      1 
ATOM   9592  H HA     . ARG B 1 214 ? 30.228  32.272 74.994 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HA     1 
ATOM   9593  H HB2    . ARG B 1 214 ? 30.233  31.887 72.198 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HB2    1 
ATOM   9594  H HB3    . ARG B 1 214 ? 28.993  31.470 73.099 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HB3    1 
ATOM   9595  H HG2    . ARG B 1 214 ? 28.655  33.691 73.677 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HG2    1 
ATOM   9596  H HG3    . ARG B 1 214 ? 29.911  34.117 72.802 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HG3    1 
ATOM   9597  H HD2    . ARG B 1 214 ? 28.073  34.541 71.528 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HD2    1 
ATOM   9598  H HD3    . ARG B 1 214 ? 28.762  33.256 70.896 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HD3    1 
ATOM   9599  H HE     . ARG B 1 214 ? 27.076  32.015 71.766 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HE     1 
ATOM   9600  H HH11   . ARG B 1 214 ? 26.355  35.256 71.880 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH11   1 
ATOM   9601  H HH12   . ARG B 1 214 ? 24.887  35.069 72.056 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH12   1 
ATOM   9602  H HH21   . ARG B 1 214 ? 24.865  31.780 71.990 1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH21   1 
ATOM   9603  H HH22   . ARG B 1 214 ? 23.989  32.977 72.122 1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH22   1 
ATOM   9604  N N      . GLU B 1 215 ? 31.926  29.874 73.789 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N      1 
ATOM   9605  C CA     . GLU B 1 215 ? 32.266  28.467 73.952 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA     1 
ATOM   9606  C C      . GLU B 1 215 ? 33.006  28.205 75.251 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C      1 
ATOM   9607  O O      . GLU B 1 215 ? 32.839  27.136 75.849 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O      1 
ATOM   9608  C CB     . GLU B 1 215 ? 33.144  28.041 72.776 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB     1 
ATOM   9609  C CG     . GLU B 1 215 ? 33.691  26.624 72.829 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG     1 
ATOM   9610  C CD     . GLU B 1 215 ? 32.624  25.548 72.719 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD     1 
ATOM   9611  O OE1    . GLU B 1 215 ? 31.540  25.829 72.170 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1    1 
ATOM   9612  O OE2    . GLU B 1 215 ? 32.873  24.409 73.176 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2    1 
ATOM   9613  H H      . GLU B 1 215 ? 32.413  30.284 73.210 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B H      1 
ATOM   9614  H HA     . GLU B 1 215 ? 31.450  27.942 73.965 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HA     1 
ATOM   9615  H HB2    . GLU B 1 215 ? 32.618  28.114 71.964 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HB2    1 
ATOM   9616  H HB3    . GLU B 1 215 ? 33.905  28.640 72.734 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HB3    1 
ATOM   9617  H HG2    . GLU B 1 215 ? 34.311  26.502 72.093 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HG2    1 
ATOM   9618  H HG3    . GLU B 1 215 ? 34.150  26.499 73.674 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HG3    1 
ATOM   9619  N N      . PHE B 1 216 ? 33.825  29.158 75.695 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B N      1 
ATOM   9620  C CA     . PHE B 1 216 ? 34.711  29.029 76.852 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CA     1 
ATOM   9621  C C      . PHE B 1 216 ? 34.353  30.151 77.818 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B C      1 
ATOM   9622  O O      . PHE B 1 216 ? 34.952  31.237 77.764 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B O      1 
ATOM   9623  C CB     . PHE B 1 216 ? 36.172  29.108 76.419 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CB     1 
ATOM   9624  C CG     . PHE B 1 216 ? 36.603  27.977 75.523 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CG     1 
ATOM   9625  C CD1    . PHE B 1 216 ? 36.906  26.731 76.045 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD1    1 
ATOM   9626  C CD2    . PHE B 1 216 ? 36.707  28.159 74.162 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD2    1 
ATOM   9627  C CE1    . PHE B 1 216 ? 37.312  25.691 75.217 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE1    1 
ATOM   9628  C CE2    . PHE B 1 216 ? 37.105  27.122 73.335 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE2    1 
ATOM   9629  C CZ     . PHE B 1 216 ? 37.402  25.895 73.855 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CZ     1 
ATOM   9630  H H      . PHE B 1 216 ? 33.888  29.930 75.321 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B H      1 
ATOM   9631  H HA     . PHE B 1 216 ? 34.575  28.177 77.297 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HA     1 
ATOM   9632  H HB2    . PHE B 1 216 ? 36.308  29.937 75.935 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HB2    1 
ATOM   9633  H HB3    . PHE B 1 216 ? 36.733  29.089 77.210 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HB3    1 
ATOM   9634  H HD1    . PHE B 1 216 ? 36.836  26.588 76.961 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HD1    1 
ATOM   9635  H HD2    . PHE B 1 216 ? 36.507  28.989 73.793 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HD2    1 
ATOM   9636  H HE1    . PHE B 1 216 ? 37.522  24.860 75.579 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HE1    1 
ATOM   9637  H HE2    . PHE B 1 216 ? 37.171  27.262 72.418 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HE2    1 
ATOM   9638  H HZ     . PHE B 1 216 ? 37.663  25.200 73.294 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HZ     1 
ATOM   9639  N N      . PRO B 1 217 ? 33.384  29.932 78.718 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N      1 
ATOM   9640  C CA     . PRO B 1 217 ? 32.797  31.054 79.476 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA     1 
ATOM   9641  C C      . PRO B 1 217 ? 33.725  31.755 80.462 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C      1 
ATOM   9642  O O      . PRO B 1 217 ? 33.363  32.840 80.946 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O      1 
ATOM   9643  C CB     . PRO B 1 217 ? 31.628  30.403 80.235 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB     1 
ATOM   9644  C CG     . PRO B 1 217 ? 31.323  29.145 79.508 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG     1 
ATOM   9645  C CD     . PRO B 1 217 ? 32.594  28.691 78.839 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD     1 
ATOM   9646  H HA     . PRO B 1 217 ? 32.471  31.707 78.837 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HA     1 
ATOM   9647  H HB2    . PRO B 1 217 ? 31.895  30.216 81.149 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HB2    1 
ATOM   9648  H HB3    . PRO B 1 217 ? 30.862  30.998 80.229 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HB3    1 
ATOM   9649  H HG2    . PRO B 1 217 ? 31.017  28.475 80.139 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HG2    1 
ATOM   9650  H HG3    . PRO B 1 217 ? 30.636  29.316 78.845 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HG3    1 
ATOM   9651  H HD2    . PRO B 1 217 ? 33.059  28.040 79.388 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HD2    1 
ATOM   9652  H HD3    . PRO B 1 217 ? 32.408  28.315 77.964 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HD3    1 
ATOM   9653  N N      . ARG B 1 218 ? 34.887  31.198 80.788 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B N      1 
ATOM   9654  C CA     . ARG B 1 218 ? 35.821  31.875 81.679 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CA     1 
ATOM   9655  C C      . ARG B 1 218 ? 36.954  32.573 80.946 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B C      1 
ATOM   9656  O O      . ARG B 1 218 ? 37.771  33.238 81.589 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B O      1 
ATOM   9657  C CB     . ARG B 1 218 ? 36.387  30.865 82.684 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CB     1 
ATOM   9658  C CG     . ARG B 1 218 ? 35.322  30.298 83.622 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CG     1 
ATOM   9659  C CD     . ARG B 1 218 ? 35.877  29.750 84.945 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CD     1 
ATOM   9660  N NE     . ARG B 1 218 ? 36.824  30.605 85.651 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NE     1 
ATOM   9661  C CZ     . ARG B 1 218 ? 36.506  31.468 86.608 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CZ     1 
ATOM   9662  N NH1    . ARG B 1 218 ? 35.255  31.626 87.012 1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH1    1 
ATOM   9663  N NH2    . ARG B 1 218 ? 37.472  32.169 87.193 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH2    1 
ATOM   9664  H H      . ARG B 1 218 ? 35.155  30.431 80.506 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B H      1 
ATOM   9665  H HA     . ARG B 1 218 ? 35.344  32.560 82.172 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HA     1 
ATOM   9666  H HB2    . ARG B 1 218 ? 36.783  30.125 82.198 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HB2    1 
ATOM   9667  H HB3    . ARG B 1 218 ? 37.061  31.304 83.226 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HB3    1 
ATOM   9668  H HG2    . ARG B 1 218 ? 34.691  31.003 83.838 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HG2    1 
ATOM   9669  H HG3    . ARG B 1 218 ? 34.866  29.571 83.171 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HG3    1 
ATOM   9670  H HD2    . ARG B 1 218 ? 35.131  29.595 85.545 1.00 77.13  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HD2    1 
ATOM   9671  H HD3    . ARG B 1 218 ? 36.332  28.914 84.759 1.00 77.13  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HD3    1 
ATOM   9672  H HE     . ARG B 1 218 ? 37.653  30.546 85.430 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HE     1 
ATOM   9673  H HH11   . ARG B 1 218 ? 34.625  31.164 86.652 1.00 89.37  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH11   1 
ATOM   9674  H HH12   . ARG B 1 218 ? 35.073  32.191 87.634 1.00 89.37  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH12   1 
ATOM   9675  H HH21   . ARG B 1 218 ? 38.289  32.061 86.951 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH21   1 
ATOM   9676  H HH22   . ARG B 1 218 ? 37.278  32.732 87.815 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH22   1 
ATOM   9677  N N      . TRP B 1 219 ? 37.006  32.473 79.625 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B N      1 
ATOM   9678  C CA     . TRP B 1 219 ? 38.072  33.112 78.878 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CA     1 
ATOM   9679  C C      . TRP B 1 219 ? 37.809  34.607 78.725 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B C      1 
ATOM   9680  O O      . TRP B 1 219 ? 36.671  35.078 78.816 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B O      1 
ATOM   9681  C CB     . TRP B 1 219 ? 38.203  32.498 77.491 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CB     1 
ATOM   9682  C CG     . TRP B 1 219 ? 38.759  31.105 77.469 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CG     1 
ATOM   9683  C CD1    . TRP B 1 219 ? 38.859  30.232 78.515 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD1    1 
ATOM   9684  C CD2    . TRP B 1 219 ? 39.267  30.421 76.324 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD2    1 
ATOM   9685  N NE1    . TRP B 1 219 ? 39.413  29.046 78.087 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B NE1    1 
ATOM   9686  C CE2    . TRP B 1 219 ? 39.662  29.135 76.743 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE2    1 
ATOM   9687  C CE3    . TRP B 1 219 ? 39.426  30.772 74.979 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE3    1 
ATOM   9688  C CZ2    . TRP B 1 219 ? 40.210  28.201 75.869 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ2    1 
ATOM   9689  C CZ3    . TRP B 1 219 ? 39.974  29.841 74.113 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ3    1 
ATOM   9690  C CH2    . TRP B 1 219 ? 40.358  28.572 74.563 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CH2    1 
ATOM   9691  H H      . TRP B 1 219 ? 36.438  32.043 79.143 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B H      1 
ATOM   9692  H HA     . TRP B 1 219 ? 38.904  32.986 79.361 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HA     1 
ATOM   9693  H HB2    . TRP B 1 219 ? 37.323  32.467 77.084 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HB2    1 
ATOM   9694  H HB3    . TRP B 1 219 ? 38.793  33.056 76.962 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HB3    1 
ATOM   9695  H HD1    . TRP B 1 219 ? 38.593  30.412 79.387 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HD1    1 
ATOM   9696  H HE1    . TRP B 1 219 ? 39.576  28.363 78.583 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HE1    1 
ATOM   9697  H HE3    . TRP B 1 219 ? 39.169  31.612 74.674 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HE3    1 
ATOM   9698  H HZ2    . TRP B 1 219 ? 40.466  27.357 76.163 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HZ2    1 
ATOM   9699  H HZ3    . TRP B 1 219 ? 40.088  30.062 73.217 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HZ3    1 
ATOM   9700  H HH2    . TRP B 1 219 ? 40.723  27.967 73.958 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HH2    1 
ATOM   9701  N N      . THR B 1 220 ? 38.882  35.350 78.472 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 219 THR B N      1 
ATOM   9702  C CA     . THR B 1 220 ? 38.783  36.734 78.042 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA     1 
ATOM   9703  C C      . THR B 1 220 ? 39.501  36.889 76.710 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 219 THR B C      1 
ATOM   9704  O O      . THR B 1 220 ? 40.340  36.067 76.334 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 219 THR B O      1 
ATOM   9705  C CB     . THR B 1 220 ? 39.402  37.709 79.038 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB     1 
ATOM   9706  O OG1    . THR B 1 220 ? 40.795  37.412 79.191 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1    1 
ATOM   9707  C CG2    . THR B 1 220 ? 38.701  37.621 80.392 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2    1 
ATOM   9708  H H      . THR B 1 220 ? 39.691  35.067 78.546 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 219 THR B H      1 
ATOM   9709  H HA     . THR B 1 220 ? 37.844  36.960 77.949 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HA     1 
ATOM   9710  H HB     . THR B 1 220 ? 39.300  38.616 78.710 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HB     1 
ATOM   9711  H HG1    . THR B 1 220 ? 40.890  36.683 79.596 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG1    1 
ATOM   9712  H HG21   . THR B 1 220 ? 37.762  37.843 80.294 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG21   1 
ATOM   9713  H HG22   . THR B 1 220 ? 39.108  38.242 81.016 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG22   1 
ATOM   9714  H HG23   . THR B 1 220 ? 38.777  36.722 80.747 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG23   1 
ATOM   9715  N N      . ALA B 1 221 ? 39.144  37.944 75.988 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B N      1 
ATOM   9716  C CA     . ALA B 1 221 ? 39.730  38.200 74.685 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CA     1 
ATOM   9717  C C      . ALA B 1 221 ? 39.969  39.690 74.508 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B C      1 
ATOM   9718  O O      . ALA B 1 221 ? 39.165  40.516 74.952 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B O      1 
ATOM   9719  C CB     . ALA B 1 221 ? 38.835  37.708 73.538 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CB     1 
ATOM   9720  H H      . ALA B 1 221 ? 38.563  38.528 76.235 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B H      1 
ATOM   9721  H HA     . ALA B 1 221 ? 40.580  37.735 74.640 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HA     1 
ATOM   9722  H HB1    . ALA B 1 221 ? 39.281  37.878 72.694 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HB1    1 
ATOM   9723  H HB2    . ALA B 1 221 ? 38.680  36.756 73.644 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HB2    1 
ATOM   9724  H HB3    . ALA B 1 221 ? 37.991  38.186 73.569 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HB3    1 
ATOM   9725  N N      . THR B 1 222 ? 41.080  40.016 73.852 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 221 THR B N      1 
ATOM   9726  C CA     . THR B 1 222 ? 41.439  41.382 73.501 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CA     1 
ATOM   9727  C C      . THR B 1 222 ? 41.617  41.442 71.993 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 221 THR B C      1 
ATOM   9728  O O      . THR B 1 222 ? 42.404  40.675 71.426 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 221 THR B O      1 
ATOM   9729  C CB     . THR B 1 222 ? 42.756  41.770 74.163 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CB     1 
ATOM   9730  O OG1    . THR B 1 222 ? 42.644  41.629 75.582 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 221 THR B OG1    1 
ATOM   9731  C CG2    . THR B 1 222 ? 43.110  43.211 73.857 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CG2    1 
ATOM   9732  H H      . THR B 1 222 ? 41.662  39.439 73.592 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 221 THR B H      1 
ATOM   9733  H HA     . THR B 1 222 ? 40.738  41.990 73.781 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HA     1 
ATOM   9734  H HB     . THR B 1 222 ? 43.459  41.194 73.823 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HB     1 
ATOM   9735  H HG1    . THR B 1 222 ? 43.376  41.816 75.948 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG1    1 
ATOM   9736  H HG21   . THR B 1 222 ? 43.321  43.308 72.915 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG21   1 
ATOM   9737  H HG22   . THR B 1 222 ? 43.880  43.482 74.381 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG22   1 
ATOM   9738  H HG23   . THR B 1 222 ? 42.362  43.789 74.073 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG23   1 
ATOM   9739  N N      . GLY B 1 223 ? 40.879  42.340 71.343 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N      1 
ATOM   9740  C CA     . GLY B 1 223 ? 40.992  42.540 69.907 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA     1 
ATOM   9741  C C      . GLY B 1 223 ? 41.827  43.764 69.578 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C      1 
ATOM   9742  O O      . GLY B 1 223 ? 41.651  44.826 70.178 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O      1 
ATOM   9743  H H      . GLY B 1 223 ? 40.299  42.851 71.721 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B H      1 
ATOM   9744  H HA2    . GLY B 1 223 ? 41.409  41.763 69.503 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B HA2    1 
ATOM   9745  H HA3    . GLY B 1 223 ? 40.108  42.658 69.526 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B HA3    1 
ATOM   9746  N N      . LEU B 1 224 ? 42.748  43.601 68.624 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B N      1 
ATOM   9747  C CA     . LEU B 1 224 ? 43.519  44.715 68.080 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CA     1 
ATOM   9748  C C      . LEU B 1 224 ? 42.936  45.107 66.724 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B C      1 
ATOM   9749  O O      . LEU B 1 224 ? 42.825  44.266 65.828 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B O      1 
ATOM   9750  C CB     . LEU B 1 224 ? 44.992  44.341 67.902 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CB     1 
ATOM   9751  C CG     . LEU B 1 224 ? 45.762  43.729 69.074 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CG     1 
ATOM   9752  C CD1    . LEU B 1 224 ? 47.234  43.528 68.720 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD1    1 
ATOM   9753  C CD2    . LEU B 1 224 ? 45.623  44.585 70.325 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD2    1 
ATOM   9754  H H      . LEU B 1 224 ? 42.945  42.841 68.273 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B H      1 
ATOM   9755  H HA     . LEU B 1 224 ? 43.455  45.464 68.692 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HA     1 
ATOM   9756  H HB2    . LEU B 1 224 ? 45.041  43.696 67.179 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HB2    1 
ATOM   9757  H HB3    . LEU B 1 224 ? 45.467  45.150 67.657 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HB3    1 
ATOM   9758  H HG     . LEU B 1 224 ? 45.381  42.858 69.265 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HG     1 
ATOM   9759  H HD11   . LEU B 1 224 ? 47.295  42.974 67.927 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD11   1 
ATOM   9760  H HD12   . LEU B 1 224 ? 47.680  43.093 69.463 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD12   1 
ATOM   9761  H HD13   . LEU B 1 224 ? 47.639  44.393 68.552 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD13   1 
ATOM   9762  H HD21   . LEU B 1 224 ? 45.963  45.474 70.139 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD21   1 
ATOM   9763  H HD22   . LEU B 1 224 ? 46.133  44.179 71.043 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD22   1 
ATOM   9764  H HD23   . LEU B 1 224 ? 44.686  44.634 70.572 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD23   1 
ATOM   9765  N N      . ASP B 1 225 ? 42.574  46.372 66.568 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B N      1 
ATOM   9766  C CA     . ASP B 1 225 ? 42.140  46.887 65.270 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CA     1 
ATOM   9767  C C      . ASP B 1 225 ? 42.154  48.410 65.341 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B C      1 
ATOM   9768  O O      . ASP B 1 225 ? 42.503  48.992 66.369 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B O      1 
ATOM   9769  C CB     . ASP B 1 225 ? 40.789  46.320 64.843 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CB     1 
ATOM   9770  C CG     . ASP B 1 225 ? 40.709  46.103 63.359 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CG     1 
ATOM   9771  O OD1    . ASP B 1 225 ? 40.835  47.089 62.596 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD1    1 
ATOM   9772  O OD2    . ASP B 1 225 ? 40.531  44.929 62.960 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD2    1 
ATOM   9773  H H      . ASP B 1 225 ? 42.571  46.957 67.198 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B H      1 
ATOM   9774  H HA     . ASP B 1 225 ? 42.781  46.620 64.593 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B HA     1 
ATOM   9775  H HB2    . ASP B 1 225 ? 40.650  45.466 65.281 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B HB2    1 
ATOM   9776  H HB3    . ASP B 1 225 ? 40.089  46.941 65.097 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B HB3    1 
ATOM   9777  N N      . VAL B 1 226 ? 41.830  49.057 64.223 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B N      1 
ATOM   9778  C CA     . VAL B 1 226 ? 41.796  50.515 64.201 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CA     1 
ATOM   9779  C C      . VAL B 1 226 ? 40.551  51.023 64.923 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B C      1 
ATOM   9780  O O      . VAL B 1 226 ? 39.572  50.296 65.116 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B O      1 
ATOM   9781  C CB     . VAL B 1 226 ? 41.873  51.074 62.769 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CB     1 
ATOM   9782  C CG1    . VAL B 1 226 ? 43.146  50.631 62.098 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG1    1 
ATOM   9783  C CG2    . VAL B 1 226 ? 40.662  50.667 61.957 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG2    1 
ATOM   9784  H H      . VAL B 1 226 ? 41.630  48.680 63.476 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B H      1 
ATOM   9785  H HA     . VAL B 1 226 ? 42.575  50.837 64.682 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HA     1 
ATOM   9786  H HB     . VAL B 1 226 ? 41.877  52.042 62.817 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HB     1 
ATOM   9787  H HG11   . VAL B 1 226 ? 43.902  50.981 62.593 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG11   1 
ATOM   9788  H HG12   . VAL B 1 226 ? 43.158  50.970 61.190 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG12   1 
ATOM   9789  H HG13   . VAL B 1 226 ? 43.177  49.661 62.089 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG13   1 
ATOM   9790  H HG21   . VAL B 1 226 ? 40.309  49.836 62.311 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG21   1 
ATOM   9791  H HG22   . VAL B 1 226 ? 40.929  50.545 61.032 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG22   1 
ATOM   9792  H HG23   . VAL B 1 226 ? 39.992  51.365 62.018 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG23   1 
ATOM   9793  N N      . GLU B 1 227 ? 40.591  52.315 65.277 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B N      1 
ATOM   9794  C CA     . GLU B 1 227 ? 39.574  52.974 66.090 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CA     1 
ATOM   9795  C C      . GLU B 1 227 ? 38.147  52.625 65.688 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B C      1 
ATOM   9796  O O      . GLU B 1 227 ? 37.347  52.165 66.510 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B O      1 
ATOM   9797  C CB     . GLU B 1 227 ? 39.791  54.499 65.989 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CB     1 
ATOM   9798  C CG     . GLU B 1 227 ? 38.655  55.357 66.565 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CG     1 
ATOM   9799  C CD     . GLU B 1 227 ? 38.701  56.825 66.127 1.00 74.41  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CD     1 
ATOM   9800  O OE1    . GLU B 1 227 ? 39.588  57.208 65.330 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE1    1 
ATOM   9801  O OE2    . GLU B 1 227 ? 37.821  57.596 66.569 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE2    1 
ATOM   9802  H H      . GLU B 1 227 ? 41.225  52.849 65.048 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B H      1 
ATOM   9803  H HA     . GLU B 1 227 ? 39.681  52.674 67.007 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HA     1 
ATOM   9804  H HB2    . GLU B 1 227 ? 40.601  54.726 66.473 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HB2    1 
ATOM   9805  H HB3    . GLU B 1 227 ? 39.887  54.733 65.053 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HB3    1 
ATOM   9806  H HG2    . GLU B 1 227 ? 37.807  54.989 66.272 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HG2    1 
ATOM   9807  H HG3    . GLU B 1 227 ? 38.709  55.337 67.533 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HG3    1 
ATOM   9808  N N      . ARG B 1 228 ? 37.791  52.899 64.439 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B N      1 
ATOM   9809  C CA     . ARG B 1 228 ? 36.391  52.802 64.048 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CA     1 
ATOM   9810  C C      . ARG B 1 228 ? 35.942  51.354 63.974 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B C      1 
ATOM   9811  O O      . ARG B 1 228 ? 34.751  51.069 64.129 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B O      1 
ATOM   9812  C CB     . ARG B 1 228 ? 36.215  53.538 62.727 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CB     1 
ATOM   9813  C CG     . ARG B 1 228 ? 36.394  55.042 62.945 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CG     1 
ATOM   9814  C CD     . ARG B 1 228 ? 36.393  55.855 61.668 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CD     1 
ATOM   9815  N NE     . ARG B 1 228 ? 35.150  55.679 60.934 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NE     1 
ATOM   9816  C CZ     . ARG B 1 228 ? 34.103  56.485 61.052 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CZ     1 
ATOM   9817  N NH1    . ARG B 1 228 ? 34.113  57.515 61.884 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH1    1 
ATOM   9818  N NH2    . ARG B 1 228 ? 33.011  56.237 60.336 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH2    1 
ATOM   9819  H H      . ARG B 1 228 ? 38.329  53.137 63.811 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B H      1 
ATOM   9820  H HA     . ARG B 1 228 ? 35.809  53.231 64.695 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HA     1 
ATOM   9821  H HB2    . ARG B 1 228 ? 36.881  53.232 62.092 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HB2    1 
ATOM   9822  H HB3    . ARG B 1 228 ? 35.325  53.376 62.379 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HB3    1 
ATOM   9823  H HG2    . ARG B 1 228 ? 35.667  55.365 63.500 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HG2    1 
ATOM   9824  H HG3    . ARG B 1 228 ? 37.243  55.193 63.389 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HG3    1 
ATOM   9825  H HD2    . ARG B 1 228 ? 36.490  56.796 61.885 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HD2    1 
ATOM   9826  H HD3    . ARG B 1 228 ? 37.127  55.568 61.102 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HD3    1 
ATOM   9827  H HE     . ARG B 1 228 ? 35.090  55.013 60.392 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HE     1 
ATOM   9828  H HH11   . ARG B 1 228 ? 34.809  57.673 62.363 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH11   1 
ATOM   9829  H HH12   . ARG B 1 228 ? 33.424  58.025 61.945 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH12   1 
ATOM   9830  H HH21   . ARG B 1 228 ? 32.989  55.561 59.805 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH21   1 
ATOM   9831  H HH22   . ARG B 1 228 ? 32.326  56.752 60.404 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH22   1 
ATOM   9832  N N      A ILE B 1 229 ? 36.879  50.432 63.737 0.40 19.33  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N      1 
ATOM   9833  N N      B ILE B 1 229 ? 36.866  50.422 63.772 0.60 19.26  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N      1 
ATOM   9834  C CA     A ILE B 1 229 ? 36.550  49.012 63.712 0.40 18.76  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA     1 
ATOM   9835  C CA     B ILE B 1 229 ? 36.466  49.021 63.737 0.60 18.49  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA     1 
ATOM   9836  C C      A ILE B 1 229 ? 36.388  48.478 65.131 0.40 17.31  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C      1 
ATOM   9837  C C      B ILE B 1 229 ? 36.403  48.441 65.141 0.60 17.48  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C      1 
ATOM   9838  O O      A ILE B 1 229 ? 35.480  47.688 65.407 0.40 18.35  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O      1 
ATOM   9839  O O      B ILE B 1 229 ? 35.559  47.584 65.423 0.60 17.99  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O      1 
ATOM   9840  C CB     A ILE B 1 229 ? 37.622  48.238 62.921 0.40 20.76  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB     1 
ATOM   9841  C CB     B ILE B 1 229 ? 37.390  48.250 62.783 0.60 14.63  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB     1 
ATOM   9842  C CG1    A ILE B 1 229 ? 37.779  48.811 61.508 0.40 22.88  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1    1 
ATOM   9843  C CG1    B ILE B 1 229 ? 37.105  48.702 61.350 0.60 25.37  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1    1 
ATOM   9844  C CG2    A ILE B 1 229 ? 37.283  46.757 62.869 0.40 17.07  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2    1 
ATOM   9845  C CG2    B ILE B 1 229 ? 37.208  46.755 62.945 0.60 17.24  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2    1 
ATOM   9846  C CD1    A ILE B 1 229 ? 36.556  48.681 60.642 0.40 22.88  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1    1 
ATOM   9847  C CD1    B ILE B 1 229 ? 38.089  48.198 60.353 0.60 19.85  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1    1 
ATOM   9848  H H      A ILE B 1 229 ? 37.708  50.605 63.588 0.40 23.20  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B H      1 
ATOM   9849  H H      B ILE B 1 229 ? 37.706  50.568 63.657 0.60 23.11  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B H      1 
ATOM   9850  H HA     A ILE B 1 229 ? 35.703  48.893 63.255 0.40 22.51  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HA     1 
ATOM   9851  H HA     B ILE B 1 229 ? 35.568  48.938 63.379 0.60 22.19  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HA     1 
ATOM   9852  H HB     A ILE B 1 229 ? 38.469  48.342 63.383 0.40 24.91  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HB     1 
ATOM   9853  H HB     B ILE B 1 229 ? 38.316  48.446 62.997 0.60 17.55  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HB     1 
ATOM   9854  H HG12   A ILE B 1 229 ? 37.988  49.756 61.579 0.40 27.46  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG12   1 
ATOM   9855  H HG12   B ILE B 1 229 ? 36.228  48.378 61.090 0.60 30.45  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG12   1 
ATOM   9856  H HG13   A ILE B 1 229 ? 38.503  48.344 61.064 0.40 27.46  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG13   1 
ATOM   9857  H HG13   B ILE B 1 229 ? 37.123  49.671 61.319 0.60 30.45  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG13   1 
ATOM   9858  H HG21   A ILE B 1 229 ? 37.328  46.391 63.766 0.40 20.49  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG21   1 
ATOM   9859  H HG21   B ILE B 1 229 ? 37.489  46.498 63.837 0.60 20.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG21   1 
ATOM   9860  H HG22   A ILE B 1 229 ? 37.922  46.307 62.296 0.40 20.49  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG22   1 
ATOM   9861  H HG22   B ILE B 1 229 ? 37.749  46.298 62.283 0.60 20.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG22   1 
ATOM   9862  H HG23   A ILE B 1 229 ? 36.387  46.650 62.514 0.40 20.49  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG23   1 
ATOM   9863  H HG23   B ILE B 1 229 ? 36.272  46.536 62.817 0.60 20.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG23   1 
ATOM   9864  H HD11   A ILE B 1 229 ? 36.329  47.742 60.555 0.40 27.46  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD11   1 
ATOM   9865  H HD11   B ILE B 1 229 ? 38.985  48.393 60.668 0.60 23.82  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD11   1 
ATOM   9866  H HD12   A ILE B 1 229 ? 36.747  49.057 59.768 0.40 27.46  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD12   1 
ATOM   9867  H HD12   B ILE B 1 229 ? 37.933  48.641 59.504 0.60 23.82  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD12   1 
ATOM   9868  H HD13   A ILE B 1 229 ? 35.823  49.163 61.056 0.40 27.46  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD13   1 
ATOM   9869  H HD13   B ILE B 1 229 ? 37.975  47.240 60.253 0.60 23.82  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD13   1 
ATOM   9870  N N      . ALA B 1 230 ? 37.254  48.907 66.051 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B N      1 
ATOM   9871  C CA     . ALA B 1 230 ? 37.098  48.518 67.447 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CA     1 
ATOM   9872  C C      . ALA B 1 230 ? 35.717  48.901 67.974 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B C      1 
ATOM   9873  O O      . ALA B 1 230 ? 35.113  48.149 68.747 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B O      1 
ATOM   9874  C CB     . ALA B 1 230 ? 38.189  49.176 68.290 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CB     1 
ATOM   9875  H H      . ALA B 1 230 ? 37.912  49.436 65.887 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B H      1 
ATOM   9876  H HA     . ALA B 1 230 ? 37.193  47.555 67.519 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HA     1 
ATOM   9877  H HB1    . ALA B 1 230 ? 38.078  48.907 69.216 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HB1    1 
ATOM   9878  H HB2    . ALA B 1 230 ? 39.056  48.888 67.964 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HB2    1 
ATOM   9879  H HB3    . ALA B 1 230 ? 38.110  50.139 68.213 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HB3    1 
ATOM   9880  N N      . THR B 1 231 ? 35.200  50.066 67.573 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 230 THR B N      1 
ATOM   9881  C CA     . THR B 1 231 ? 33.847  50.451 67.966 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 230 THR B CA     1 
ATOM   9882  C C      . THR B 1 231 ? 32.831  49.414 67.509 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 230 THR B C      1 
ATOM   9883  O O      . THR B 1 231 ? 31.955  49.003 68.280 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 230 THR B O      1 
ATOM   9884  C CB     . THR B 1 231 ? 33.514  51.821 67.376 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 230 THR B CB     1 
ATOM   9885  O OG1    . THR B 1 231 ? 34.457  52.790 67.854 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 230 THR B OG1    1 
ATOM   9886  C CG2    . THR B 1 231 ? 32.103  52.250 67.769 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 230 THR B CG2    1 
ATOM   9887  H H      . THR B 1 231 ? 35.608  50.641 67.080 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 230 THR B H      1 
ATOM   9888  H HA     . THR B 1 231 ? 33.801  50.513 68.933 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HA     1 
ATOM   9889  H HB     . THR B 1 231 ? 33.559  51.774 66.408 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HB     1 
ATOM   9890  H HG1    . THR B 1 231 ? 34.371  53.509 67.429 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG1    1 
ATOM   9891  H HG21   . THR B 1 231 ? 31.448  51.733 67.274 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG21   1 
ATOM   9892  H HG22   . THR B 1 231 ? 31.975  53.191 67.571 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG22   1 
ATOM   9893  H HG23   . THR B 1 231 ? 31.964  52.107 68.718 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG23   1 
ATOM   9894  N N      . LEU B 1 232 ? 32.932  48.984 66.247 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N      1 
ATOM   9895  C CA     . LEU B 1 232 ? 32.046  47.939 65.742 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA     1 
ATOM   9896  C C      . LEU B 1 232 ? 32.188  46.656 66.559 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C      1 
ATOM   9897  O O      . LEU B 1 232 ? 31.194  45.984 66.868 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O      1 
ATOM   9898  C CB     . LEU B 1 232 ? 32.372  47.662 64.275 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB     1 
ATOM   9899  C CG     . LEU B 1 232 ? 32.182  48.761 63.238 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG     1 
ATOM   9900  C CD1    . LEU B 1 232 ? 32.668  48.210 61.920 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1    1 
ATOM   9901  C CD2    . LEU B 1 232 ? 30.745  49.176 63.158 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2    1 
ATOM   9902  H H      . LEU B 1 232 ? 33.499  49.278 65.671 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B H      1 
ATOM   9903  H HA     . LEU B 1 232 ? 31.127  48.242 65.807 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HA     1 
ATOM   9904  H HB2    . LEU B 1 232 ? 33.306  47.406 64.231 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HB2    1 
ATOM   9905  H HB3    . LEU B 1 232 ? 31.812  46.922 63.991 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HB3    1 
ATOM   9906  H HG     . LEU B 1 232 ? 32.681  49.559 63.471 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HG     1 
ATOM   9907  H HD11   . LEU B 1 232 ? 33.614  48.007 61.993 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD11   1 
ATOM   9908  H HD12   . LEU B 1 232 ? 32.524  48.873 61.228 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD12   1 
ATOM   9909  H HD13   . LEU B 1 232 ? 32.172  47.402 61.713 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD13   1 
ATOM   9910  H HD21   . LEU B 1 232 ? 30.193  48.386 63.053 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD21   1 
ATOM   9911  H HD22   . LEU B 1 232 ? 30.628  49.765 62.395 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD22   1 
ATOM   9912  H HD23   . LEU B 1 232 ? 30.505  49.641 63.974 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD23   1 
ATOM   9913  N N      . ALA B 1 233 ? 33.425  46.288 66.900 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B N      1 
ATOM   9914  C CA     . ALA B 1 233 ? 33.650  45.023 67.587 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CA     1 
ATOM   9915  C C      . ALA B 1 233 ? 33.028  45.034 68.978 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B C      1 
ATOM   9916  O O      . ALA B 1 233 ? 32.384  44.060 69.381 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B O      1 
ATOM   9917  C CB     . ALA B 1 233 ? 35.149  44.726 67.650 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CB     1 
ATOM   9918  H H      . ALA B 1 233 ? 34.137  46.746 66.747 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B H      1 
ATOM   9919  H HA     . ALA B 1 233 ? 33.229  44.307 67.085 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HA     1 
ATOM   9920  H HB1    . ALA B 1 233 ? 35.285  43.891 68.125 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HB1    1 
ATOM   9921  H HB2    . ALA B 1 233 ? 35.494  44.653 66.746 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HB2    1 
ATOM   9922  H HB3    . ALA B 1 233 ? 35.594  45.449 68.117 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HB3    1 
ATOM   9923  N N      . ASN B 1 234 ? 33.182  46.135 69.714 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B N      1 
ATOM   9924  C CA     . ASN B 1 234 ? 32.558  46.234 71.028 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CA     1 
ATOM   9925  C C      . ASN B 1 234 ? 31.042  46.185 70.944 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B C      1 
ATOM   9926  O O      . ASN B 1 234 ? 30.395  45.550 71.783 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B O      1 
ATOM   9927  C CB     . ASN B 1 234 ? 33.042  47.489 71.738 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CB     1 
ATOM   9928  C CG     . ASN B 1 234 ? 34.452  47.330 72.239 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CG     1 
ATOM   9929  O OD1    . ASN B 1 234 ? 34.759  46.361 72.936 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B OD1    1 
ATOM   9930  N ND2    . ASN B 1 234 ? 35.320  48.270 71.894 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B ND2    1 
ATOM   9931  H H      . ASN B 1 234 ? 33.635  46.827 69.478 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B H      1 
ATOM   9932  H HA     . ASN B 1 234 ? 32.832  45.472 71.562 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HA     1 
ATOM   9933  H HB2    . ASN B 1 234 ? 33.021  48.236 71.120 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HB2    1 
ATOM   9934  H HB3    . ASN B 1 234 ? 32.467  47.671 72.498 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HB3    1 
ATOM   9935  H HD21   . ASN B 1 234 ? 36.136  48.220 72.158 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HD21   1 
ATOM   9936  H HD22   . ASN B 1 234 ? 35.066  48.931 71.406 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HD22   1 
ATOM   9937  N N      . ALA B 1 235 ? 30.450  46.848 69.950 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B N      1 
ATOM   9938  C CA     . ALA B 1 235 ? 28.997  46.792 69.822 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CA     1 
ATOM   9939  C C      . ALA B 1 235 ? 28.527  45.365 69.574 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B C      1 
ATOM   9940  O O      . ALA B 1 235 ? 27.448  44.963 70.031 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B O      1 
ATOM   9941  C CB     . ALA B 1 235 ? 28.527  47.704 68.693 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CB     1 
ATOM   9942  H H      . ALA B 1 235 ? 30.853  47.321 69.356 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B H      1 
ATOM   9943  H HA     . ALA B 1 235 ? 28.602  47.110 70.649 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HA     1 
ATOM   9944  H HB1    . ALA B 1 235 ? 27.558  47.693 68.662 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HB1    1 
ATOM   9945  H HB2    . ALA B 1 235 ? 28.843  48.605 68.863 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HB2    1 
ATOM   9946  H HB3    . ALA B 1 235 ? 28.889  47.380 67.854 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HB3    1 
ATOM   9947  N N      . GLN B 1 236 ? 29.277  44.616 68.767 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N      1 
ATOM   9948  C CA     . GLN B 1 236 ? 28.883  43.244 68.471 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA     1 
ATOM   9949  C C      . GLN B 1 236 ? 29.055  42.334 69.681 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C      1 
ATOM   9950  O O      . GLN B 1 236 ? 28.193  41.489 69.951 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O      1 
ATOM   9951  C CB     . GLN B 1 236 ? 29.680  42.738 67.277 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB     1 
ATOM   9952  C CG     . GLN B 1 236 ? 29.169  41.430 66.727 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG     1 
ATOM   9953  C CD     . GLN B 1 236 ? 29.929  41.026 65.507 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD     1 
ATOM   9954  O OE1    . GLN B 1 236 ? 29.555  41.380 64.391 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1    1 
ATOM   9955  N NE2    . GLN B 1 236 ? 31.047  40.340 65.708 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2    1 
ATOM   9956  H H      . GLN B 1 236 ? 30.004  44.874 68.386 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B H      1 
ATOM   9957  H HA     . GLN B 1 236 ? 27.942  43.226 68.237 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HA     1 
ATOM   9958  H HB2    . GLN B 1 236 ? 29.634  43.397 66.567 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HB2    1 
ATOM   9959  H HB3    . GLN B 1 236 ? 30.602  42.606 67.548 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HB3    1 
ATOM   9960  H HG2    . GLN B 1 236 ? 29.272  40.736 67.397 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HG2    1 
ATOM   9961  H HG3    . GLN B 1 236 ? 28.233  41.524 66.489 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HG3    1 
ATOM   9962  H HE21   . GLN B 1 236 ? 31.520  40.084 65.037 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HE21   1 
ATOM   9963  H HE22   . GLN B 1 236 ? 31.298  40.152 66.508 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HE22   1 
ATOM   9964  N N      . ALA B 1 237 ? 30.126  42.528 70.454 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B N      1 
ATOM   9965  C CA     . ALA B 1 237 ? 30.302  41.749 71.674 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CA     1 
ATOM   9966  C C      . ALA B 1 237 ? 29.117  41.950 72.601 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B C      1 
ATOM   9967  O O      . ALA B 1 237 ? 28.652  41.007 73.250 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B O      1 
ATOM   9968  C CB     . ALA B 1 237 ? 31.601  42.141 72.368 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CB     1 
ATOM   9969  H H      . ALA B 1 237 ? 30.753  43.095 70.295 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B H      1 
ATOM   9970  H HA     . ALA B 1 237 ? 30.364  40.807 71.449 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HA     1 
ATOM   9971  H HB1    . ALA B 1 237 ? 31.698  41.616 73.178 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HB1    1 
ATOM   9972  H HB2    . ALA B 1 237 ? 32.344  41.966 71.769 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HB2    1 
ATOM   9973  H HB3    . ALA B 1 237 ? 31.569  43.085 72.587 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HB3    1 
ATOM   9974  N N      . LEU B 1 238 ? 28.637  43.190 72.680 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B N      1 
ATOM   9975  C CA     . LEU B 1 238 ? 27.477  43.518 73.495 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CA     1 
ATOM   9976  C C      . LEU B 1 238 ? 26.229  42.802 72.983 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B C      1 
ATOM   9977  O O      . LEU B 1 238 ? 25.453  42.258 73.777 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B O      1 
ATOM   9978  C CB     . LEU B 1 238 ? 27.346  45.039 73.526 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CB     1 
ATOM   9979  C CG     . LEU B 1 238 ? 26.148  45.647 74.228 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CG     1 
ATOM   9980  C CD1    . LEU B 1 238 ? 26.186  45.377 75.739 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD1    1 
ATOM   9981  C CD2    . LEU B 1 238 ? 26.127  47.147 73.992 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD2    1 
ATOM   9982  H H      . LEU B 1 238 ? 28.970  43.866 72.266 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B H      1 
ATOM   9983  H HA     . LEU B 1 238 ? 27.584  43.218 74.412 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HA     1 
ATOM   9984  H HB2    . LEU B 1 238 ? 28.134  45.391 73.969 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HB2    1 
ATOM   9985  H HB3    . LEU B 1 238 ? 27.316  45.349 72.608 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HB3    1 
ATOM   9986  H HG     . LEU B 1 238 ? 25.343  45.242 73.868 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HG     1 
ATOM   9987  H HD11   . LEU B 1 238 ? 26.258  44.421 75.888 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD11   1 
ATOM   9988  H HD12   . LEU B 1 238 ? 25.370  45.714 76.141 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD12   1 
ATOM   9989  H HD13   . LEU B 1 238 ? 26.954  45.830 76.121 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD13   1 
ATOM   9990  H HD21   . LEU B 1 238 ? 26.945  47.533 74.341 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD21   1 
ATOM   9991  H HD22   . LEU B 1 238 ? 25.360  47.528 74.448 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD22   1 
ATOM   9992  H HD23   . LEU B 1 238 ? 26.062  47.316 73.039 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD23   1 
ATOM   9993  N N      A ARG B 1 239 ? 26.027  42.764 71.662 0.60 19.15  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N      1 
ATOM   9994  N N      B ARG B 1 239 ? 26.027  42.775 71.663 0.40 19.29  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N      1 
ATOM   9995  C CA     A ARG B 1 239 ? 24.883  42.031 71.128 0.60 20.70  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA     1 
ATOM   9996  C CA     B ARG B 1 239 ? 24.900  42.030 71.110 0.40 21.10  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA     1 
ATOM   9997  C C      A ARG B 1 239 ? 24.979  40.545 71.451 0.60 16.68  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C      1 
ATOM   9998  C C      B ARG B 1 239 ? 24.983  40.556 71.483 0.40 16.85  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C      1 
ATOM   9999  O O      A ARG B 1 239 ? 23.953  39.881 71.639 0.60 22.52  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O      1 
ATOM   10000 O O      B ARG B 1 239 ? 23.959  39.914 71.747 0.40 22.10  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O      1 
ATOM   10001 C CB     A ARG B 1 239 ? 24.778  42.224 69.612 0.60 22.38  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB     1 
ATOM   10002 C CB     B ARG B 1 239 ? 24.870  42.177 69.588 0.40 21.77  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB     1 
ATOM   10003 C CG     A ARG B 1 239 ? 24.263  43.602 69.167 0.60 41.50  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG     1 
ATOM   10004 C CG     B ARG B 1 239 ? 24.291  43.494 69.091 0.40 41.20  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG     1 
ATOM   10005 C CD     A ARG B 1 239 ? 24.179  43.710 67.631 0.60 46.61  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD     1 
ATOM   10006 C CD     B ARG B 1 239 ? 24.467  43.650 67.580 0.40 47.39  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD     1 
ATOM   10007 N NE     A ARG B 1 239 ? 24.501  45.044 67.130 0.60 55.24  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE     1 
ATOM   10008 N NE     B ARG B 1 239 ? 23.783  42.607 66.823 0.40 47.08  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE     1 
ATOM   10009 C CZ     A ARG B 1 239 ? 25.618  45.379 66.488 0.60 54.70  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ     1 
ATOM   10010 C CZ     B ARG B 1 239 ? 23.823  42.490 65.502 0.40 47.83  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ     1 
ATOM   10011 N NH1    A ARG B 1 239 ? 26.574  44.494 66.235 0.60 19.26  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1    1 
ATOM   10012 N NH1    B ARG B 1 239 ? 24.514  43.334 64.753 0.40 46.52  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1    1 
ATOM   10013 N NH2    A ARG B 1 239 ? 25.778  46.635 66.082 0.60 49.57  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2    1 
ATOM   10014 N NH2    B ARG B 1 239 ? 23.153  41.500 64.919 0.40 37.18  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2    1 
ATOM   10015 H H      A ARG B 1 239 ? 26.525  43.145 71.072 0.60 22.99  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B H      1 
ATOM   10016 H H      B ARG B 1 239 ? 26.519  43.171 71.079 0.40 23.15  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B H      1 
ATOM   10017 H HA     A ARG B 1 239 ? 24.077  42.388 71.532 0.60 24.84  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HA     1 
ATOM   10018 H HA     B ARG B 1 239 ? 24.079  42.398 71.472 0.40 25.33  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HA     1 
ATOM   10019 H HB2    A ARG B 1 239 ? 25.659  42.104 69.225 0.60 26.86  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB2    1 
ATOM   10020 H HB2    B ARG B 1 239 ? 25.778  42.112 69.254 0.40 26.13  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB2    1 
ATOM   10021 H HB3    A ARG B 1 239 ? 24.167  41.558 69.259 0.60 26.86  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB3    1 
ATOM   10022 H HB3    B ARG B 1 239 ? 24.329  41.461 69.220 0.40 26.13  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB3    1 
ATOM   10023 H HG2    A ARG B 1 239 ? 23.376  43.745 69.531 0.60 49.80  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG2    1 
ATOM   10024 H HG2    B ARG B 1 239 ? 23.342  43.524 69.291 0.40 49.45  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG2    1 
ATOM   10025 H HG3    A ARG B 1 239 ? 24.869  44.289 69.488 0.60 49.80  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG3    1 
ATOM   10026 H HG3    B ARG B 1 239 ? 24.745  44.231 69.528 0.40 49.45  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG3    1 
ATOM   10027 H HD2    A ARG B 1 239 ? 24.807  43.084 67.237 0.60 55.94  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD2    1 
ATOM   10028 H HD2    B ARG B 1 239 ? 24.104  44.507 67.306 0.40 56.87  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD2    1 
ATOM   10029 H HD3    A ARG B 1 239 ? 23.276  43.496 67.350 0.60 55.94  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD3    1 
ATOM   10030 H HD3    B ARG B 1 239 ? 25.412  43.606 67.365 0.40 56.87  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD3    1 
ATOM   10031 H HE     A ARG B 1 239 ? 23.921  45.665 67.260 0.60 66.29  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HE     1 
ATOM   10032 H HE     B ARG B 1 239 ? 23.322  42.030 67.263 0.40 56.49  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HE     1 
ATOM   10033 H HH11   A ARG B 1 239 ? 26.481  43.677 66.488 0.60 23.12  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH11   1 
ATOM   10034 H HH11   B ARG B 1 239 ? 24.950  43.977 65.121 0.40 55.82  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH11   1 
ATOM   10035 H HH12   A ARG B 1 239 ? 27.286  44.737 65.819 0.60 23.12  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH12   1 
ATOM   10036 H HH12   B ARG B 1 239 ? 24.526  43.239 63.898 0.40 55.82  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH12   1 
ATOM   10037 H HH21   A ARG B 1 239 ? 25.164  47.218 66.235 0.60 59.49  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH21   1 
ATOM   10038 H HH21   B ARG B 1 239 ? 22.702  40.946 65.397 0.40 44.62  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH21   1 
ATOM   10039 H HH22   A ARG B 1 239 ? 26.495  46.865 65.667 0.60 59.49  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH22   1 
ATOM   10040 H HH22   B ARG B 1 239 ? 23.172  41.414 64.063 0.40 44.62  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH22   1 
ATOM   10041 N N      . LEU B 1 240 ? 26.193  40.005 71.522 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B N      1 
ATOM   10042 C CA     . LEU B 1 240 ? 26.394  38.579 71.753 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CA     1 
ATOM   10043 C C      . LEU B 1 240 ? 26.508  38.223 73.228 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B C      1 
ATOM   10044 O O      . LEU B 1 240 ? 26.684  37.045 73.555 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B O      1 
ATOM   10045 C CB     . LEU B 1 240 ? 27.637  38.080 71.020 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CB     1 
ATOM   10046 C CG     . LEU B 1 240 ? 27.453  38.017 69.503 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CG     1 
ATOM   10047 C CD1    . LEU B 1 240 ? 28.783  37.683 68.834 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD1    1 
ATOM   10048 C CD2    . LEU B 1 240 ? 26.367  37.033 69.082 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD2    1 
ATOM   10049 H H      . LEU B 1 240 ? 26.925  40.449 71.439 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B H      1 
ATOM   10050 H HA     . LEU B 1 240 ? 25.628  38.110 71.386 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HA     1 
ATOM   10051 H HB2    . LEU B 1 240 ? 28.375  38.681 71.208 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HB2    1 
ATOM   10052 H HB3    . LEU B 1 240 ? 27.849  37.187 71.334 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HB3    1 
ATOM   10053 H HG     . LEU B 1 240 ? 27.155  38.888 69.199 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HG     1 
ATOM   10054 H HD11   . LEU B 1 240 ? 29.430  38.370 69.058 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD11   1 
ATOM   10055 H HD12   . LEU B 1 240 ? 28.654  37.652 67.873 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD12   1 
ATOM   10056 H HD13   . LEU B 1 240 ? 29.091  36.821 69.155 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD13   1 
ATOM   10057 H HD21   . LEU B 1 240 ? 26.482  36.206 69.576 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD21   1 
ATOM   10058 H HD22   . LEU B 1 240 ? 26.447  36.864 68.130 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD22   1 
ATOM   10059 H HD23   . LEU B 1 240 ? 25.499  37.417 69.279 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD23   1 
ATOM   10060 N N      . GLY B 1 241 ? 26.444  39.208 74.118 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N      1 
ATOM   10061 C CA     . GLY B 1 241 ? 26.431  38.929 75.537 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA     1 
ATOM   10062 C C      . GLY B 1 241 ? 27.767  38.563 76.131 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C      1 
ATOM   10063 O O      . GLY B 1 241 ? 27.805  37.938 77.192 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O      1 
ATOM   10064 H H      . GLY B 1 241 ? 26.408  40.044 73.920 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B H      1 
ATOM   10065 H HA2    . GLY B 1 241 ? 26.107  39.716 76.003 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B HA2    1 
ATOM   10066 H HA3    . GLY B 1 241 ? 25.823  38.191 75.702 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B HA3    1 
ATOM   10067 N N      . VAL B 1 242 ? 28.869  38.962 75.500 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N      1 
ATOM   10068 C CA     . VAL B 1 242 ? 30.208  38.661 75.984 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA     1 
ATOM   10069 C C      . VAL B 1 242 ? 31.010  39.935 76.249 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C      1 
ATOM   10070 O O      . VAL B 1 242 ? 32.224  39.884 76.424 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O      1 
ATOM   10071 C CB     . VAL B 1 242 ? 30.957  37.690 75.049 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB     1 
ATOM   10072 C CG1    . VAL B 1 242 ? 30.217  36.356 74.936 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1    1 
ATOM   10073 C CG2    . VAL B 1 242 ? 31.188  38.321 73.674 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2    1 
ATOM   10074 H H      . VAL B 1 242 ? 28.863  39.420 74.772 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B H      1 
ATOM   10075 H HA     . VAL B 1 242 ? 30.113  38.204 76.835 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HA     1 
ATOM   10076 H HB     . VAL B 1 242 ? 31.829  37.505 75.432 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HB     1 
ATOM   10077 H HG11   . VAL B 1 242 ? 30.147  35.958 75.818 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG11   1 
ATOM   10078 H HG12   . VAL B 1 242 ? 30.714  35.767 74.347 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG12   1 
ATOM   10079 H HG13   . VAL B 1 242 ? 29.331  36.515 74.574 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG13   1 
ATOM   10080 H HG21   . VAL B 1 242 ? 30.358  38.715 73.363 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG21   1 
ATOM   10081 H HG22   . VAL B 1 242 ? 31.480  37.633 73.056 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG22   1 
ATOM   10082 H HG23   . VAL B 1 242 ? 31.871  39.006 73.752 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG23   1 
ATOM   10083 N N      . GLU B 1 243 ? 30.326  41.078 76.318 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B N      1 
ATOM   10084 C CA     . GLU B 1 243 ? 31.030  42.345 76.456 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CA     1 
ATOM   10085 C C      . GLU B 1 243 ? 31.913  42.389 77.703 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B C      1 
ATOM   10086 O O      . GLU B 1 243 ? 32.929  43.093 77.707 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B O      1 
ATOM   10087 C CB     . GLU B 1 243 ? 30.052  43.526 76.452 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CB     1 
ATOM   10088 C CG     . GLU B 1 243 ? 29.038  43.611 77.613 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CG     1 
ATOM   10089 C CD     . GLU B 1 243 ? 27.832  42.667 77.538 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CD     1 
ATOM   10090 O OE1    . GLU B 1 243 ? 27.727  41.861 76.587 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE1    1 
ATOM   10091 O OE2    . GLU B 1 243 ? 26.959  42.786 78.437 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE2    1 
ATOM   10092 H H      . GLU B 1 243 ? 29.469  41.143 76.287 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B H      1 
ATOM   10093 H HA     . GLU B 1 243 ? 31.607  42.442 75.682 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HA     1 
ATOM   10094 H HB2    . GLU B 1 243 ? 30.573  44.344 76.473 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HB2    1 
ATOM   10095 H HB3    . GLU B 1 243 ? 29.536  43.483 75.632 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HB3    1 
ATOM   10096 H HG2    . GLU B 1 243 ? 29.507  43.409 78.438 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HG2    1 
ATOM   10097 H HG3    . GLU B 1 243 ? 28.689  44.516 77.643 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HG3    1 
ATOM   10098 N N      . GLU B 1 244 ? 31.504  41.742 78.801 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B N      1 
ATOM   10099 C CA     . GLU B 1 244 ? 32.307  41.821 80.022 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CA     1 
ATOM   10100 C C      . GLU B 1 244 ? 33.665  41.139 79.896 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B C      1 
ATOM   10101 O O      . GLU B 1 244 ? 34.562  41.408 80.705 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B O      1 
ATOM   10102 C CB     . GLU B 1 244 ? 31.563  41.242 81.223 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CB     1 
ATOM   10103 C CG     . GLU B 1 244 ? 30.359  42.066 81.617 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CG     1 
ATOM   10104 C CD     . GLU B 1 244 ? 29.442  41.344 82.584 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CD     1 
ATOM   10105 O OE1    . GLU B 1 244 ? 29.268  40.115 82.445 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE1    1 
ATOM   10106 O OE2    . GLU B 1 244 ? 28.910  42.009 83.501 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE2    1 
ATOM   10107 H H      . GLU B 1 244 ? 30.790  41.267 78.861 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B H      1 
ATOM   10108 H HA     . GLU B 1 244 ? 32.458  42.763 80.195 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HA     1 
ATOM   10109 H HB2    . GLU B 1 244 ? 31.257  40.348 81.004 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HB2    1 
ATOM   10110 H HB3    . GLU B 1 244 ? 32.166  41.209 81.982 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HB3    1 
ATOM   10111 H HG2    . GLU B 1 244 ? 30.662  42.883 82.043 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HG2    1 
ATOM   10112 H HG3    . GLU B 1 244 ? 29.848  42.277 80.820 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HG3    1 
ATOM   10113 N N      . ARG B 1 245 ? 33.837  40.282 78.893 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B N      1 
ATOM   10114 C CA     . ARG B 1 245 ? 35.057  39.511 78.703 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CA     1 
ATOM   10115 C C      . ARG B 1 245 ? 35.747  39.822 77.385 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B C      1 
ATOM   10116 O O      . ARG B 1 245 ? 36.690  39.120 77.011 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B O      1 
ATOM   10117 C CB     . ARG B 1 245 ? 34.759  38.010 78.815 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CB     1 
ATOM   10118 C CG     . ARG B 1 245 ? 34.324  37.612 80.209 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CG     1 
ATOM   10119 C CD     . ARG B 1 245 ? 33.941  36.146 80.335 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CD     1 
ATOM   10120 N NE     . ARG B 1 245 ? 32.818  35.762 79.492 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NE     1 
ATOM   10121 C CZ     . ARG B 1 245 ? 32.825  34.797 78.583 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CZ     1 
ATOM   10122 N NH1    . ARG B 1 245 ? 33.942  34.174 78.235 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH1    1 
ATOM   10123 N NH2    . ARG B 1 245 ? 31.675  34.428 78.028 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH2    1 
ATOM   10124 H H      . ARG B 1 245 ? 33.242  40.127 78.292 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B H      1 
ATOM   10125 H HA     . ARG B 1 245 ? 35.681  39.739 79.410 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HA     1 
ATOM   10126 H HB2    . ARG B 1 245 ? 34.045  37.782 78.199 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HB2    1 
ATOM   10127 H HB3    . ARG B 1 245 ? 35.560  37.510 78.594 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HB3    1 
ATOM   10128 H HG2    . ARG B 1 245 ? 35.055  37.781 80.824 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HG2    1 
ATOM   10129 H HG3    . ARG B 1 245 ? 33.551  38.142 80.458 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HG3    1 
ATOM   10130 H HD2    . ARG B 1 245 ? 34.702  35.600 80.081 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HD2    1 
ATOM   10131 H HD3    . ARG B 1 245 ? 33.696  35.965 81.256 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HD3    1 
ATOM   10132 H HE     . ARG B 1 245 ? 32.084  36.200 79.593 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HE     1 
ATOM   10133 H HH11   . ARG B 1 245 ? 34.689  34.392 78.601 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH11   1 
ATOM   10134 H HH12   . ARG B 1 245 ? 33.920  33.551 77.642 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH12   1 
ATOM   10135 H HH21   . ARG B 1 245 ? 30.942  34.814 78.261 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH21   1 
ATOM   10136 H HH22   . ARG B 1 245 ? 31.663  33.803 77.437 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH22   1 
ATOM   10137 N N      . PHE B 1 246 ? 35.298  40.850 76.671 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B N      1 
ATOM   10138 C CA     . PHE B 1 246 ? 35.891  41.260 75.406 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CA     1 
ATOM   10139 C C      . PHE B 1 246 ? 36.346  42.709 75.526 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B C      1 
ATOM   10140 O O      . PHE B 1 246 ? 35.547  43.585 75.871 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B O      1 
ATOM   10141 C CB     . PHE B 1 246 ? 34.879  41.140 74.262 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CB     1 
ATOM   10142 C CG     . PHE B 1 246 ? 35.440  41.503 72.930 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CG     1 
ATOM   10143 C CD1    . PHE B 1 246 ? 36.248  40.628 72.242 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD1    1 
ATOM   10144 C CD2    . PHE B 1 246 ? 35.200  42.745 72.383 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD2    1 
ATOM   10145 C CE1    . PHE B 1 246 ? 36.779  40.973 71.020 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE1    1 
ATOM   10146 C CE2    . PHE B 1 246 ? 35.741  43.095 71.151 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE2    1 
ATOM   10147 C CZ     . PHE B 1 246 ? 36.533  42.208 70.480 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CZ     1 
ATOM   10148 H H      . PHE B 1 246 ? 34.631  41.339 76.908 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B H      1 
ATOM   10149 H HA     . PHE B 1 246 ? 36.656  40.697 75.209 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HA     1 
ATOM   10150 H HB2    . PHE B 1 246 ? 34.569  40.222 74.214 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HB2    1 
ATOM   10151 H HB3    . PHE B 1 246 ? 34.133  41.733 74.441 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HB3    1 
ATOM   10152 H HD1    . PHE B 1 246 ? 36.437  39.793 72.607 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HD1    1 
ATOM   10153 H HD2    . PHE B 1 246 ? 34.671  43.356 72.843 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HD2    1 
ATOM   10154 H HE1    . PHE B 1 246 ? 37.309  40.364 70.558 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HE1    1 
ATOM   10155 H HE2    . PHE B 1 246 ? 35.564  43.932 70.784 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HE2    1 
ATOM   10156 H HZ     . PHE B 1 246 ? 36.904  42.440 69.660 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HZ     1 
ATOM   10157 N N      . ALA B 1 247 ? 37.616  42.964 75.233 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B N      1 
ATOM   10158 C CA     . ALA B 1 247 ? 38.169  44.312 75.224 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CA     1 
ATOM   10159 C C      . ALA B 1 247 ? 38.815  44.567 73.872 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B C      1 
ATOM   10160 O O      . ALA B 1 247 ? 39.175  43.633 73.159 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B O      1 
ATOM   10161 C CB     . ALA B 1 247 ? 39.199  44.472 76.348 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CB     1 
ATOM   10162 H H      . ALA B 1 247 ? 38.191  42.358 75.032 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B H      1 
ATOM   10163 H HA     . ALA B 1 247 ? 37.469  44.971 75.352 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HA     1 
ATOM   10164 H HB1    . ALA B 1 247 ? 39.577  45.364 76.304 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HB1    1 
ATOM   10165 H HB2    . ALA B 1 247 ? 38.759  44.340 77.202 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HB2    1 
ATOM   10166 H HB3    . ALA B 1 247 ? 39.899  43.810 76.231 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HB3    1 
ATOM   10167 N N      . THR B 1 248 ? 38.997  45.840 73.534 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 247 THR B N      1 
ATOM   10168 C CA     . THR B 1 248 ? 39.745  46.222 72.346 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 247 THR B CA     1 
ATOM   10169 C C      . THR B 1 248 ? 40.889  47.171 72.688 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 247 THR B C      1 
ATOM   10170 O O      . THR B 1 248 ? 40.841  47.905 73.682 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 247 THR B O      1 
ATOM   10171 C CB     . THR B 1 248 ? 38.854  46.912 71.296 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 247 THR B CB     1 
ATOM   10172 O OG1    . THR B 1 248 ? 38.222  48.057 71.884 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 247 THR B OG1    1 
ATOM   10173 C CG2    . THR B 1 248 ? 37.785  45.970 70.746 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 247 THR B CG2    1 
ATOM   10174 H H      . THR B 1 248 ? 38.693  46.507 73.984 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 247 THR B H      1 
ATOM   10175 H HA     . THR B 1 248 ? 40.118  45.409 71.969 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HA     1 
ATOM   10176 H HB     . THR B 1 248 ? 39.409  47.185 70.549 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HB     1 
ATOM   10177 H HG1    . THR B 1 248 ? 38.804  48.604 72.143 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG1    1 
ATOM   10178 H HG21   . THR B 1 248 ? 38.204  45.202 70.327 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG21   1 
ATOM   10179 H HG22   . THR B 1 248 ? 37.243  46.431 70.088 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG22   1 
ATOM   10180 H HG23   . THR B 1 248 ? 37.212  45.663 71.466 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG23   1 
ATOM   10181 N N      B ARG B 1 249 ? 41.958  47.108 71.888 0.40 17.73  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N      1 
ATOM   10182 N N      C ARG B 1 249 ? 41.904  47.137 71.839 0.60 17.76  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N      1 
ATOM   10183 C CA     B ARG B 1 249 ? 43.042  48.087 71.921 0.40 18.77  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA     1 
ATOM   10184 C CA     C ARG B 1 249 ? 43.038  48.045 71.908 0.60 19.13  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA     1 
ATOM   10185 C C      . ARG B 1 249 ? 43.212  48.670 70.525 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B C      1 
ATOM   10186 O O      . ARG B 1 249 ? 43.481  47.941 69.565 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B O      1 
ATOM   10187 C CB     B ARG B 1 249 ? 44.370  47.471 72.368 0.40 22.57  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB     1 
ATOM   10188 C CB     C ARG B 1 249 ? 44.272  47.257 72.355 0.60 21.82  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB     1 
ATOM   10189 C CG     B ARG B 1 249 ? 44.350  46.819 73.732 0.40 21.68  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG     1 
ATOM   10190 C CG     C ARG B 1 249 ? 45.463  48.103 72.740 0.60 24.46  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG     1 
ATOM   10191 C CD     B ARG B 1 249 ? 45.769  46.539 74.212 0.40 28.80  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD     1 
ATOM   10192 C CD     C ARG B 1 249 ? 46.717  47.256 72.928 0.60 26.33  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD     1 
ATOM   10193 N NE     B ARG B 1 249 ? 45.806  45.604 75.330 0.40 31.62  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE     1 
ATOM   10194 N NE     C ARG B 1 249 ? 46.500  46.146 73.852 0.60 21.94  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE     1 
ATOM   10195 C CZ     B ARG B 1 249 ? 46.917  45.198 75.930 0.40 30.97  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ     1 
ATOM   10196 C CZ     C ARG B 1 249 ? 47.264  45.063 73.930 0.60 26.77  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ     1 
ATOM   10197 N NH1    B ARG B 1 249 ? 48.077  45.798 75.719 0.40 26.81  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1    1 
ATOM   10198 N NH1    C ARG B 1 249 ? 48.278  44.870 73.103 0.60 25.89  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1    1 
ATOM   10199 N NH2    B ARG B 1 249 ? 46.857  44.183 76.788 0.40 43.78  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2    1 
ATOM   10200 N NH2    C ARG B 1 249 ? 46.994  44.143 74.852 0.60 25.19  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2    1 
ATOM   10201 H H      B ARG B 1 249 ? 42.078  46.488 71.304 0.40 21.28  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B H      1 
ATOM   10202 H H      C ARG B 1 249 ? 41.963  46.576 71.190 0.60 21.31  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B H      1 
ATOM   10203 H HA     B ARG B 1 249 ? 42.799  48.786 72.548 0.40 22.53  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HA     1 
ATOM   10204 H HA     C ARG B 1 249 ? 42.919  48.761 72.552 0.60 22.95  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HA     1 
ATOM   10205 H HB2    B ARG B 1 249 ? 44.623  46.790 71.725 0.40 27.08  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB2    1 
ATOM   10206 H HB2    C ARG B 1 249 ? 44.031  46.723 73.128 0.60 26.18  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB2    1 
ATOM   10207 H HB3    B ARG B 1 249 ? 45.040  48.172 72.390 0.40 27.08  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB3    1 
ATOM   10208 H HB3    C ARG B 1 249 ? 44.548  46.679 71.626 0.60 26.18  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB3    1 
ATOM   10209 H HG2    B ARG B 1 249 ? 43.920  47.411 74.369 0.40 26.02  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG2    1 
ATOM   10210 H HG2    C ARG B 1 249 ? 45.636  48.751 72.040 0.60 29.35  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG2    1 
ATOM   10211 H HG3    B ARG B 1 249 ? 43.869  45.978 73.683 0.40 26.02  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG3    1 
ATOM   10212 H HG3    C ARG B 1 249 ? 45.276  48.559 73.576 0.60 29.35  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG3    1 
ATOM   10213 H HD2    B ARG B 1 249 ? 46.281  46.156 73.483 0.40 34.56  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD2    1 
ATOM   10214 H HD2    C ARG B 1 249 ? 46.985  46.888 72.072 0.60 31.60  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD2    1 
ATOM   10215 H HD3    B ARG B 1 249 ? 46.176  47.371 74.502 0.40 34.56  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD3    1 
ATOM   10216 H HD3    C ARG B 1 249 ? 47.427  47.813 73.287 0.60 31.60  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD3    1 
ATOM   10217 H HE     B ARG B 1 249 ? 45.058  45.296 75.620 0.40 37.94  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HE     1 
ATOM   10218 H HE     C ARG B 1 249 ? 45.827  46.197 74.385 0.60 26.33  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HE     1 
ATOM   10219 H HH11   B ARG B 1 249 ? 48.122  46.469 75.182 0.40 32.17  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH11   1 
ATOM   10220 H HH11   C ARG B 1 249 ? 48.455  45.452 72.495 0.60 31.07  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH11   1 
ATOM   10221 H HH12   B ARG B 1 249 ? 48.785  45.518 76.118 0.40 32.17  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH12   1 
ATOM   10222 H HH12   C ARG B 1 249 ? 48.760  44.161 73.172 0.60 31.07  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH12   1 
ATOM   10223 H HH21   B ARG B 1 249 ? 46.104  43.799 76.947 0.40 52.54  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH21   1 
ATOM   10224 H HH21   C ARG B 1 249 ? 46.331  44.254 75.388 0.60 30.23  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH21   1 
ATOM   10225 H HH22   B ARG B 1 249 ? 47.570  43.911 77.183 0.40 52.54  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH22   1 
ATOM   10226 H HH22   C ARG B 1 249 ? 47.483  43.438 74.912 0.60 30.23  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH22   1 
ATOM   10227 N N      A ALA B 1 250 ? 42.661  49.889 70.451 0.60 19.51  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N      1 
ATOM   10228 N N      B ALA B 1 250 ? 43.035  49.976 70.381 0.40 20.30  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N      1 
ATOM   10229 C CA     A ALA B 1 250 ? 42.470  50.601 69.194 0.60 19.61  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA     1 
ATOM   10230 C CA     B ALA B 1 250 ? 43.218  50.570 69.063 0.40 20.25  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA     1 
ATOM   10231 C C      A ALA B 1 250 ? 43.773  51.219 68.705 0.60 22.00  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C      1 
ATOM   10232 C C      B ALA B 1 250 ? 44.695  50.823 68.789 0.40 18.33  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C      1 
ATOM   10233 O O      A ALA B 1 250 ? 44.479  51.897 69.461 0.60 22.92  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O      1 
ATOM   10234 O O      B ALA B 1 250 ? 45.440  51.261 69.670 0.40 20.55  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O      1 
ATOM   10235 C CB     A ALA B 1 250 ? 41.411  51.695 69.356 0.60 24.74  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB     1 
ATOM   10236 C CB     B ALA B 1 250 ? 42.432  51.873 68.943 0.40 21.50  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB     1 
ATOM   10237 H H      A ALA B 1 250 ? 42.385  50.331 71.135 0.60 23.42  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B H      1 
ATOM   10238 H H      B ALA B 1 250 ? 42.816  50.522 71.009 0.40 24.37  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B H      1 
ATOM   10239 H HA     A ALA B 1 250 ? 42.169  49.966 68.526 0.60 23.54  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HA     1 
ATOM   10240 H HA     B ALA B 1 250 ? 42.886  49.957 68.388 0.40 24.30  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HA     1 
ATOM   10241 H HB1    A ALA B 1 250 ? 41.309  52.163 68.513 0.60 29.69  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB1    1 
ATOM   10242 H HB1    B ALA B 1 250 ? 42.569  52.244 68.057 0.40 25.80  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB1    1 
ATOM   10243 H HB2    A ALA B 1 250 ? 40.570  51.285 69.611 0.60 29.69  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB2    1 
ATOM   10244 H HB2    B ALA B 1 250 ? 41.490  51.687 69.082 0.40 25.80  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB2    1 
ATOM   10245 H HB3    A ALA B 1 250 ? 41.700  52.314 70.045 0.60 29.69  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB3    1 
ATOM   10246 H HB3    B ALA B 1 250 ? 42.749  52.496 69.615 0.40 25.80  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB3    1 
ATOM   10247 N N      A GLY B 1 251 ? 44.073  50.994 67.429 0.60 22.36  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N      1 
ATOM   10248 N N      B GLY B 1 251 ? 45.113  50.551 67.562 0.40 17.96  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N      1 
ATOM   10249 C CA     A GLY B 1 251 ? 45.160  51.665 66.753 0.60 19.51  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA     1 
ATOM   10250 C CA     B GLY B 1 251 ? 46.479  50.823 67.163 0.40 18.44  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA     1 
ATOM   10251 C C      A GLY B 1 251 ? 45.919  50.743 65.823 0.60 23.08  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C      1 
ATOM   10252 C C      B GLY B 1 251 ? 46.891  49.979 65.981 0.40 24.60  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C      1 
ATOM   10253 O O      A GLY B 1 251 ? 45.613  49.552 65.723 0.60 19.49  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O      1 
ATOM   10254 O O      B GLY B 1 251 ? 46.204  49.042 65.576 0.40 19.18  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O      1 
ATOM   10255 H H      A GLY B 1 251 ? 43.647  50.443 66.926 0.60 26.84  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B H      1 
ATOM   10256 H H      B GLY B 1 251 ? 44.623  50.209 66.944 0.40 21.54  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B H      1 
ATOM   10257 H HA2    A GLY B 1 251 ? 44.807  52.403 66.232 0.60 23.41  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA2    1 
ATOM   10258 H HA2    B GLY B 1 251 ? 46.566  51.758 66.920 0.40 22.12  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA2    1 
ATOM   10259 H HA3    A GLY B 1 251 ? 45.781  52.013 67.412 0.60 23.41  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA3    1 
ATOM   10260 H HA3    B GLY B 1 251 ? 47.077  50.632 67.902 0.40 22.12  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA3    1 
ATOM   10261 N N      A ASP B 1 252 ? 46.868  51.311 65.088 0.60 24.56  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N      1 
ATOM   10262 N N      B ASP B 1 252 ? 48.054  50.329 65.438 0.40 23.67  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N      1 
ATOM   10263 C CA     A ASP B 1 252 ? 47.722  50.548 64.187 0.60 24.11  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA     1 
ATOM   10264 C CA     B ASP B 1 252 ? 48.686  49.594 64.344 0.40 25.51  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA     1 
ATOM   10265 C C      A ASP B 1 252 ? 48.507  49.521 64.988 0.60 21.20  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C      1 
ATOM   10266 C C      B ASP B 1 252 ? 49.421  48.387 64.919 0.40 21.42  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C      1 
ATOM   10267 O O      A ASP B 1 252 ? 49.294  49.885 65.867 0.60 24.77  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O      1 
ATOM   10268 O O      B ASP B 1 252 ? 50.418  48.544 65.629 0.40 18.32  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O      1 
ATOM   10269 C CB     A ASP B 1 252 ? 48.667  51.534 63.495 0.60 24.44  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB     1 
ATOM   10270 C CB     B ASP B 1 252 ? 49.649  50.535 63.622 0.40 18.80  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB     1 
ATOM   10271 C CG     A ASP B 1 252 ? 49.675  50.861 62.563 0.60 29.17  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG     1 
ATOM   10272 C CG     B ASP B 1 252 ? 50.542  49.824 62.625 0.40 20.47  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG     1 
ATOM   10273 O OD1    A ASP B 1 252 ? 49.640  49.631 62.383 0.60 26.57  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1    1 
ATOM   10274 O OD1    B ASP B 1 252 ? 50.222  48.687 62.221 0.40 19.48  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1    1 
ATOM   10275 O OD2    A ASP B 1 252 ? 50.537  51.582 62.018 0.60 36.86  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2    1 
ATOM   10276 O OD2    B ASP B 1 252 ? 51.579  50.410 62.247 0.40 34.76  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2    1 
ATOM   10277 H H      A ASP B 1 252 ? 47.042  52.153 65.092 0.60 29.47  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B H      1 
ATOM   10278 H H      B ASP B 1 252 ? 48.513  51.010 65.694 0.40 28.40  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B H      1 
ATOM   10279 H HA     A ASP B 1 252 ? 47.203  50.076 63.517 0.60 28.93  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HA     1 
ATOM   10280 H HA     B ASP B 1 252 ? 48.020  49.267 63.719 0.40 30.62  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HA     1 
ATOM   10281 H HB2    A ASP B 1 252 ? 48.140  52.153 62.965 0.60 29.33  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB2    1 
ATOM   10282 H HB2    B ASP B 1 252 ? 49.135  51.202 63.140 0.40 22.55  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB2    1 
ATOM   10283 H HB3    A ASP B 1 252 ? 49.165  52.018 64.172 0.60 29.33  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB3    1 
ATOM   10284 H HB3    B ASP B 1 252 ? 50.218  50.967 64.279 0.40 22.55  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB3    1 
ATOM   10285 N N      A PHE B 1 253 ? 48.304  48.234 64.684 0.60 22.31  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N      1 
ATOM   10286 N N      B PHE B 1 253 ? 48.930  47.176 64.629 0.40 16.65  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N      1 
ATOM   10287 C CA     A PHE B 1 253 ? 48.983  47.217 65.485 0.60 20.72  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA     1 
ATOM   10288 C CA     B PHE B 1 253 ? 49.507  45.981 65.251 0.40 17.98  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA     1 
ATOM   10289 C C      A PHE B 1 253 ? 50.492  47.189 65.236 0.60 23.05  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C      1 
ATOM   10290 C C      B PHE B 1 253 ? 50.892  45.632 64.719 0.40 18.15  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C      1 
ATOM   10291 O O      A PHE B 1 253 ? 51.212  46.550 66.007 0.60 24.10  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O      1 
ATOM   10292 O O      B PHE B 1 253 ? 51.595  44.843 65.361 0.40 18.07  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O      1 
ATOM   10293 C CB     A PHE B 1 253 ? 48.360  45.803 65.397 0.60 19.80  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB     1 
ATOM   10294 C CB     B PHE B 1 253 ? 48.518  44.804 65.253 0.40 19.55  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB     1 
ATOM   10295 C CG     A PHE B 1 253 ? 48.252  45.213 64.005 0.60 20.49  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG     1 
ATOM   10296 C CG     B PHE B 1 253 ? 48.119  44.285 63.889 0.40 19.52  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG     1 
ATOM   10297 C CD1    A PHE B 1 253 ? 49.369  45.067 63.198 0.60 21.97  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1    1 
ATOM   10298 C CD1    B PHE B 1 253 ? 49.053  43.937 62.929 0.40 27.03  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1    1 
ATOM   10299 C CD2    A PHE B 1 253 ? 47.040  44.691 63.554 0.60 18.59  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2    1 
ATOM   10300 C CD2    B PHE B 1 253 ? 46.772  44.141 63.579 0.40 19.03  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2    1 
ATOM   10301 C CE1    A PHE B 1 253 ? 49.272  44.495 61.940 0.60 22.30  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1    1 
ATOM   10302 C CE1    B PHE B 1 253 ? 48.644  43.452 61.690 0.40 22.25  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1    1 
ATOM   10303 C CE2    A PHE B 1 253 ? 46.939  44.102 62.302 0.60 18.70  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2    1 
ATOM   10304 C CE2    B PHE B 1 253 ? 46.368  43.657 62.349 0.40 15.51  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2    1 
ATOM   10305 C CZ     A PHE B 1 253 ? 48.059  43.995 61.498 0.60 22.36  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ     1 
ATOM   10306 C CZ     B PHE B 1 253 ? 47.300  43.319 61.407 0.40 21.85  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ     1 
ATOM   10307 H H      A PHE B 1 253 ? 47.803  47.940 64.050 0.60 26.78  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B H      1 
ATOM   10308 H H      B PHE B 1 253 ? 48.280  47.025 64.087 0.40 19.98  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B H      1 
ATOM   10309 H HA     A PHE B 1 253 ? 48.831  47.456 66.412 0.60 24.86  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HA     1 
ATOM   10310 H HA     B PHE B 1 253 ? 49.643  46.157 66.195 0.40 21.58  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HA     1 
ATOM   10311 H HB2    A PHE B 1 253 ? 48.905  45.198 65.924 0.60 23.76  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB2    1 
ATOM   10312 H HB2    B PHE B 1 253 ? 48.923  44.066 65.735 0.40 23.46  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB2    1 
ATOM   10313 H HB3    A PHE B 1 253 ? 47.462  45.844 65.762 0.60 23.76  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB3    1 
ATOM   10314 H HB3    B PHE B 1 253 ? 47.707  45.088 65.703 0.40 23.46  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB3    1 
ATOM   10315 H HD1    A PHE B 1 253 ? 50.197  45.357 63.507 0.60 26.37  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD1    1 
ATOM   10316 H HD1    B PHE B 1 253 ? 49.960  44.028 63.113 0.40 32.44  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD1    1 
ATOM   10317 H HD2    A PHE B 1 253 ? 46.289  44.740 64.100 0.60 22.32  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD2    1 
ATOM   10318 H HD2    B PHE B 1 253 ? 46.130  44.375 64.211 0.40 22.84  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD2    1 
ATOM   10319 H HE1    A PHE B 1 253 ? 50.022  44.448 61.392 0.60 26.76  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE1    1 
ATOM   10320 H HE1    B PHE B 1 253 ? 49.278  43.217 61.052 0.40 26.70  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE1    1 
ATOM   10321 H HE2    A PHE B 1 253 ? 46.119  43.779 62.004 0.60 22.45  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE2    1 
ATOM   10322 H HE2    B PHE B 1 253 ? 45.462  43.562 62.162 0.40 18.62  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE2    1 
ATOM   10323 H HZ     A PHE B 1 253 ? 47.998  43.588 60.664 0.60 26.83  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HZ     1 
ATOM   10324 H HZ     B PHE B 1 253 ? 47.028  43.000 60.577 0.40 26.23  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HZ     1 
ATOM   10325 N N      A TRP B 1 254 ? 50.991  47.867 64.195 0.60 21.15  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N      1 
ATOM   10326 N N      B TRP B 1 254 ? 51.314  46.226 63.599 0.40 18.24  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N      1 
ATOM   10327 C CA     A TRP B 1 254 ? 52.438  47.991 64.019 0.60 23.42  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA     1 
ATOM   10328 C CA     B TRP B 1 254 ? 52.649  45.973 63.070 0.40 19.65  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA     1 
ATOM   10329 C C      A TRP B 1 254 ? 53.088  48.918 65.039 0.60 26.49  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C      1 
ATOM   10330 C C      B TRP B 1 254 ? 53.739  46.396 64.055 0.40 18.31  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C      1 
ATOM   10331 O O      A TRP B 1 254 ? 54.322  48.969 65.113 0.60 29.34  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O      1 
ATOM   10332 O O      B TRP B 1 254 ? 54.872  45.912 63.955 0.40 23.87  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O      1 
ATOM   10333 C CB     A TRP B 1 254 ? 52.747  48.461 62.596 0.60 26.15  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB     1 
ATOM   10334 C CB     B TRP B 1 254 ? 52.837  46.689 61.719 0.40 25.51  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB     1 
ATOM   10335 C CG     A TRP B 1 254 ? 52.452  47.413 61.575 0.60 25.74  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG     1 
ATOM   10336 C CG     B TRP B 1 254 ? 52.185  46.036 60.491 0.40 24.09  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG     1 
ATOM   10337 C CD1    A TRP B 1 254 ? 51.459  47.417 60.638 0.60 32.73  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1    1 
ATOM   10338 C CD1    B TRP B 1 254 ? 52.057  44.699 60.240 0.40 39.88  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1    1 
ATOM   10339 C CD2    A TRP B 1 254 ? 53.178  46.197 61.388 0.60 26.96  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2    1 
ATOM   10340 C CD2    B TRP B 1 254 ? 51.597  46.709 59.360 0.40 32.63  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2    1 
ATOM   10341 N NE1    A TRP B 1 254 ? 51.522  46.265 59.882 0.60 33.72  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1    1 
ATOM   10342 N NE1    B TRP B 1 254 ? 51.434  44.498 59.030 0.40 28.42  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1    1 
ATOM   10343 C CE2    A TRP B 1 254 ? 52.575  45.504 60.321 0.60 33.03  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2    1 
ATOM   10344 C CE2    B TRP B 1 254 ? 51.138  45.714 58.471 0.40 27.92  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2    1 
ATOM   10345 C CE3    A TRP B 1 254 ? 54.288  45.628 62.019 0.60 32.15  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3    1 
ATOM   10346 C CE3    B TRP B 1 254 ? 51.412  48.054 59.016 0.40 35.26  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3    1 
ATOM   10347 C CZ2    A TRP B 1 254 ? 53.044  44.262 59.877 0.60 28.49  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2    1 
ATOM   10348 C CZ2    B TRP B 1 254 ? 50.506  46.019 57.262 0.40 32.31  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2    1 
ATOM   10349 C CZ3    A TRP B 1 254 ? 54.750  44.399 61.580 0.60 41.40  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3    1 
ATOM   10350 C CZ3    B TRP B 1 254 ? 50.783  48.356 57.813 0.40 39.38  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3    1 
ATOM   10351 C CH2    A TRP B 1 254 ? 54.135  43.733 60.517 0.60 22.59  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2    1 
ATOM   10352 C CH2    B TRP B 1 254 ? 50.337  47.342 56.953 0.40 41.84  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2    1 
ATOM   10353 H H      A TRP B 1 254 ? 50.520  48.256 63.589 0.60 25.39  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B H      1 
ATOM   10354 H H      B TRP B 1 254 ? 50.846  46.777 63.131 0.40 21.89  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B H      1 
ATOM   10355 H HA     A TRP B 1 254 ? 52.842  47.117 64.136 0.60 28.11  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HA     1 
ATOM   10356 H HA     B TRP B 1 254 ? 52.748  45.022 62.906 0.40 23.58  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HA     1 
ATOM   10357 H HB2    A TRP B 1 254 ? 52.205  49.240 62.394 0.60 31.38  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB2    1 
ATOM   10358 H HB2    B TRP B 1 254 ? 52.461  47.580 61.798 0.40 30.62  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB2    1 
ATOM   10359 H HB3    A TRP B 1 254 ? 53.688  48.686 62.533 0.60 31.38  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB3    1 
ATOM   10360 H HB3    B TRP B 1 254 ? 53.788  46.745 61.539 0.40 30.62  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB3    1 
ATOM   10361 H HD1    A TRP B 1 254 ? 50.833  48.096 60.527 0.60 39.28  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HD1    1 
ATOM   10362 H HD1    B TRP B 1 254 ? 52.349  44.021 60.807 0.40 47.85  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HD1    1 
ATOM   10363 H HE1    A TRP B 1 254 ? 50.988  46.058 59.240 0.60 40.47  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE1    1 
ATOM   10364 H HE1    B TRP B 1 254 ? 51.258  43.732 58.681 0.40 34.11  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE1    1 
ATOM   10365 H HE3    A TRP B 1 254 ? 54.708  46.067 62.723 0.60 38.58  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE3    1 
ATOM   10366 H HE3    B TRP B 1 254 ? 51.705  48.732 59.582 0.40 42.31  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE3    1 
ATOM   10367 H HZ2    A TRP B 1 254 ? 52.632  43.813 59.175 0.60 34.19  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ2    1 
ATOM   10368 H HZ2    B TRP B 1 254 ? 50.211  45.349 56.689 0.40 38.78  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ2    1 
ATOM   10369 H HZ3    A TRP B 1 254 ? 55.483  44.010 62.000 0.60 49.68  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ3    1 
ATOM   10370 H HZ3    B TRP B 1 254 ? 50.657  49.246 57.574 0.40 47.26  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ3    1 
ATOM   10371 H HH2    A TRP B 1 254 ? 54.473  42.912 60.238 0.60 27.11  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HH2    1 
ATOM   10372 H HH2    B TRP B 1 254 ? 49.917  47.573 56.156 0.40 50.20  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HH2    1 
ATOM   10373 N N      A ARG B 1 255 ? 52.298  49.645 65.819 0.60 22.98  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N      1 
ATOM   10374 N N      B ARG B 1 255 ? 53.426  47.287 65.003 0.40 18.69  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N      1 
ATOM   10375 C CA     A ARG B 1 255 ? 52.808  50.487 66.897 0.60 24.94  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA     1 
ATOM   10376 C CA     B ARG B 1 255 ? 54.440  47.743 65.947 0.40 23.11  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA     1 
ATOM   10377 C C      A ARG B 1 255 ? 53.070  49.677 68.160 0.60 26.05  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C      1 
ATOM   10378 C C      B ARG B 1 255 ? 54.888  46.648 66.908 0.40 29.78  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C      1 
ATOM   10379 O O      A ARG B 1 255 ? 53.571  50.230 69.144 0.60 28.71  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O      1 
ATOM   10380 O O      B ARG B 1 255 ? 55.969  46.760 67.493 0.40 27.58  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O      1 
ATOM   10381 C CB     A ARG B 1 255 ? 51.875  51.677 67.127 0.60 40.20  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB     1 
ATOM   10382 C CB     B ARG B 1 255 ? 53.910  48.899 66.796 0.40 31.73  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB     1 
ATOM   10383 C CG     A ARG B 1 255 ? 51.983  52.769 66.036 0.60 40.50  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG     1 
ATOM   10384 C CG     B ARG B 1 255 ? 53.393  50.099 66.035 0.40 32.96  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG     1 
ATOM   10385 C CD     A ARG B 1 255 ? 51.951  52.222 64.614 0.60 50.36  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD     1 
ATOM   10386 C CD     B ARG B 1 255 ? 52.464  50.900 66.945 0.40 32.42  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD     1 
ATOM   10387 N NE     A ARG B 1 255 ? 52.194  53.256 63.610 0.60 50.86  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE     1 
ATOM   10388 N NE     B ARG B 1 255 ? 51.891  52.075 66.301 0.40 46.08  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE     1 
ATOM   10389 C CZ     A ARG B 1 255 ? 51.363  54.253 63.333 0.60 51.52  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ     1 
ATOM   10390 C CZ     B ARG B 1 255 ? 50.722  52.616 66.623 0.40 38.92  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ     1 
ATOM   10391 N NH1    A ARG B 1 255 ? 50.223  54.409 63.988 0.60 35.35  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1    1 
ATOM   10392 N NH1    B ARG B 1 255 ? 49.952  52.094 67.564 0.40 45.37  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1    1 
ATOM   10393 N NH2    A ARG B 1 255 ? 51.689  55.122 62.381 0.60 56.92  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2    1 
ATOM   10394 N NH2    B ARG B 1 255 ? 50.320  53.713 65.989 0.40 39.76  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2    1 
ATOM   10395 H H      A ARG B 1 255 ? 51.442  49.669 65.744 0.60 27.58  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B H      1 
ATOM   10396 H H      B ARG B 1 255 ? 52.647  47.634 65.116 0.40 22.42  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B H      1 
ATOM   10397 H HA     A ARG B 1 255 ? 53.655  50.887 66.648 0.60 29.93  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HA     1 
ATOM   10398 H HA     B ARG B 1 255 ? 55.197  48.046 65.422 0.40 27.73  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HA     1 
ATOM   10399 H HB2    A ARG B 1 255 ? 50.959  51.358 67.139 0.60 48.24  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB2    1 
ATOM   10400 H HB2    B ARG B 1 255 ? 53.178  48.566 67.338 0.40 38.08  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB2    1 
ATOM   10401 H HB3    A ARG B 1 255 ? 52.095  52.086 67.979 0.60 48.24  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB3    1 
ATOM   10402 H HB3    B ARG B 1 255 ? 54.631  49.211 67.366 0.40 38.08  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB3    1 
ATOM   10403 H HG2    A ARG B 1 255 ? 51.237  53.382 66.133 0.60 48.61  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG2    1 
ATOM   10404 H HG2    B ARG B 1 255 ? 54.133  50.664 65.763 0.40 39.56  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG2    1 
ATOM   10405 H HG3    A ARG B 1 255 ? 52.820  53.244 66.151 0.60 48.61  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG3    1 
ATOM   10406 H HG3    B ARG B 1 255 ? 52.895  49.807 65.255 0.40 39.56  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG3    1 
ATOM   10407 H HD2    A ARG B 1 255 ? 52.638  51.544 64.520 0.60 60.43  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD2    1 
ATOM   10408 H HD2    B ARG B 1 255 ? 51.732  50.329 67.227 0.40 38.90  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD2    1 
ATOM   10409 H HD3    A ARG B 1 255 ? 51.078  51.836 64.442 0.60 60.43  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD3    1 
ATOM   10410 H HD3    B ARG B 1 255 ? 52.966  51.201 67.719 0.40 38.90  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD3    1 
ATOM   10411 H HE     A ARG B 1 255 ? 52.929  53.215 63.166 0.60 61.03  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HE     1 
ATOM   10412 H HE     B ARG B 1 255 ? 52.341  52.444 65.668 0.40 55.30  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HE     1 
ATOM   10413 H HH11   A ARG B 1 255 ? 50.006  53.856 64.610 0.60 42.42  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH11   1 
ATOM   10414 H HH11   B ARG B 1 255 ? 50.204  51.387 67.983 0.40 54.45  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH11   1 
ATOM   10415 H HH12   A ARG B 1 255 ? 49.700  55.063 63.792 0.60 42.42  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH12   1 
ATOM   10416 H HH12   B ARG B 1 255 ? 49.198  52.461 67.756 0.40 54.45  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH12   1 
ATOM   10417 H HH21   A ARG B 1 255 ? 52.430  55.034 61.953 0.60 68.30  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH21   1 
ATOM   10418 H HH21   B ARG B 1 255 ? 50.814  54.063 65.379 0.40 47.72  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH21   1 
ATOM   10419 H HH22   A ARG B 1 255 ? 51.159  55.773 62.193 0.60 68.30  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH22   1 
ATOM   10420 H HH22   B ARG B 1 255 ? 49.564  54.073 66.189 0.40 47.72  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH22   1 
ATOM   10421 N N      A GLY B 1 256 ? 52.737  48.386 68.139 0.60 28.51  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N      1 
ATOM   10422 N N      B GLY B 1 256 ? 54.079  45.607 67.095 0.40 20.40  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N      1 
ATOM   10423 C CA     A GLY B 1 256 ? 52.819  47.543 69.322 0.60 25.54  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA     1 
ATOM   10424 C CA     B GLY B 1 256 ? 54.331  44.627 68.134 0.40 25.12  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA     1 
ATOM   10425 C C      A GLY B 1 256 ? 51.707  47.803 70.323 0.60 23.40  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C      1 
ATOM   10426 C C      B GLY B 1 256 ? 54.155  45.185 69.538 0.40 20.56  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C      1 
ATOM   10427 O O      A GLY B 1 256 ? 50.559  48.084 69.965 0.60 28.91  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O      1 
ATOM   10428 O O      B GLY B 1 256 ? 53.417  46.146 69.776 0.40 26.90  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O      1 
ATOM   10429 H H      A GLY B 1 256 ? 52.456  47.970 67.440 0.60 34.21  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B H      1 
ATOM   10430 H H      B GLY B 1 256 ? 53.375  45.447 66.629 0.40 24.48  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B H      1 
ATOM   10431 H HA2    A GLY B 1 256 ? 52.770  46.613 69.053 0.60 30.65  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA2    1 
ATOM   10432 H HA2    B GLY B 1 256 ? 53.718  43.883 68.025 0.40 30.14  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA2    1 
ATOM   10433 H HA3    A GLY B 1 256 ? 53.667  47.700 69.765 0.60 30.65  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA3    1 
ATOM   10434 H HA3    B GLY B 1 256 ? 55.241  44.301 68.050 0.40 30.14  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA3    1 
ATOM   10435 N N      A GLY B 1 257 ? 52.074  47.762 71.601 0.60 24.95  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N      1 
ATOM   10436 N N      B GLY B 1 257 ? 54.859  44.573 70.484 0.40 22.37  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N      1 
ATOM   10437 C CA     A GLY B 1 257 ? 51.117  47.708 72.701 0.60 22.18  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA     1 
ATOM   10438 C CA     B GLY B 1 257 ? 54.651  44.934 71.875 0.40 23.57  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA     1 
ATOM   10439 C C      A GLY B 1 257 ? 50.169  46.528 72.695 0.60 25.70  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C      1 
ATOM   10440 C C      B GLY B 1 257 ? 53.249  44.635 72.354 0.40 22.53  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C      1 
ATOM   10441 O O      A GLY B 1 257 ? 49.000  46.675 73.079 0.60 29.35  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O      1 
ATOM   10442 O O      B GLY B 1 257 ? 52.646  45.452 73.062 0.40 21.18  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O      1 
ATOM   10443 H H      A GLY B 1 257 ? 52.892  47.764 71.866 0.60 29.94  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B H      1 
ATOM   10444 H H      B GLY B 1 257 ? 55.449  43.962 70.348 0.40 26.84  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B H      1 
ATOM   10445 H HA2    A GLY B 1 257 ? 51.610  47.681 73.536 0.60 26.62  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA2    1 
ATOM   10446 H HA2    B GLY B 1 257 ? 55.274  44.439 72.430 0.40 28.29  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA2    1 
ATOM   10447 H HA3    A GLY B 1 257 ? 50.578  48.514 72.679 0.60 26.62  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA3    1 
ATOM   10448 H HA3    B GLY B 1 257 ? 54.814  45.884 71.986 0.40 28.29  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA3    1 
ATOM   10449 N N      A TRP B 1 258 ? 50.656  45.343 72.297 0.60 25.06  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N      1 
ATOM   10450 N N      B TRP B 1 258 ? 52.726  43.462 72.017 0.40 18.73  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N      1 
ATOM   10451 C CA     A TRP B 1 258 ? 49.824  44.146 72.252 0.60 27.75  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA     1 
ATOM   10452 C CA     B TRP B 1 258 ? 51.317  43.170 72.223 0.40 17.91  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA     1 
ATOM   10453 C C      A TRP B 1 258 ? 49.513  43.514 73.618 0.60 31.90  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C      1 
ATOM   10454 C C      B TRP B 1 258 ? 51.007  42.795 73.652 0.40 18.28  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C      1 
ATOM   10455 O O      A TRP B 1 258 ? 48.450  42.901 73.766 0.60 28.84  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O      1 
ATOM   10456 O O      B TRP B 1 258 ? 49.836  42.587 73.989 0.40 22.99  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O      1 
ATOM   10457 C CB     A TRP B 1 258 ? 50.467  43.059 71.378 0.60 24.82  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB     1 
ATOM   10458 C CB     B TRP B 1 258 ? 50.905  42.003 71.330 0.40 16.90  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB     1 
ATOM   10459 C CG     A TRP B 1 258 ? 50.622  43.375 69.918 0.60 22.70  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG     1 
ATOM   10460 C CG     B TRP B 1 258 ? 50.950  42.342 69.891 0.40 19.42  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG     1 
ATOM   10461 C CD1    A TRP B 1 258 ? 50.536  44.596 69.317 0.60 21.43  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1    1 
ATOM   10462 C CD1    B TRP B 1 258 ? 51.004  43.593 69.354 0.40 16.86  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1    1 
ATOM   10463 C CD2    A TRP B 1 258 ? 50.832  42.424 68.868 0.60 22.03  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2    1 
ATOM   10464 C CD2    B TRP B 1 258 ? 50.951  41.433 68.790 0.40 16.33  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2    1 
ATOM   10465 N NE1    A TRP B 1 258 ? 50.716  44.466 67.957 0.60 23.32  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1    1 
ATOM   10466 N NE1    B TRP B 1 258 ? 51.024  43.523 67.987 0.40 17.44  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1    1 
ATOM   10467 C CE2    A TRP B 1 258 ? 50.892  43.140 67.658 0.60 18.41  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2    1 
ATOM   10468 C CE2    B TRP B 1 258 ? 50.996  42.206 67.614 0.40 18.41  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2    1 
ATOM   10469 C CE3    A TRP B 1 258 ? 50.982  41.035 68.839 0.60 19.83  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3    1 
ATOM   10470 C CE3    B TRP B 1 258 ? 50.914  40.040 68.681 0.40 15.62  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3    1 
ATOM   10471 C CZ2    A TRP B 1 258 ? 51.100  42.510 66.426 0.60 17.91  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2    1 
ATOM   10472 C CZ2    B TRP B 1 258 ? 51.009  41.635 66.348 0.40 15.26  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2    1 
ATOM   10473 C CZ3    A TRP B 1 258 ? 51.187  40.411 67.616 0.60 21.74  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3    1 
ATOM   10474 C CZ3    B TRP B 1 258 ? 50.929  39.476 67.424 0.40 15.50  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3    1 
ATOM   10475 C CH2    A TRP B 1 258 ? 51.241  41.147 66.428 0.60 18.78  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2    1 
ATOM   10476 C CH2    B TRP B 1 258 ? 50.974  40.273 66.273 0.40 14.85  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2    1 
ATOM   10477 H H      A TRP B 1 258 ? 51.469  45.211 72.049 0.60 30.08  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B H      1 
ATOM   10478 H H      B TRP B 1 258 ? 53.171  42.816 71.664 0.40 22.46  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B H      1 
ATOM   10479 H HA     A TRP B 1 258 ? 48.986  44.440 71.861 0.60 33.31  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HA     1 
ATOM   10480 H HA     B TRP B 1 258 ? 50.799  43.954 71.985 0.40 21.48  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HA     1 
ATOM   10481 H HB2    A TRP B 1 258 ? 51.355  42.880 71.726 0.60 29.78  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB2    1 
ATOM   10482 H HB2    B TRP B 1 258 ? 51.510  41.260 71.482 0.40 20.27  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB2    1 
ATOM   10483 H HB3    A TRP B 1 258 ? 49.920  42.260 71.440 0.60 29.78  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB3    1 
ATOM   10484 H HB3    B TRP B 1 258 ? 49.997  41.742 71.549 0.40 20.27  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB3    1 
ATOM   10485 H HD1    A TRP B 1 258 ? 50.379  45.399 69.760 0.60 25.72  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HD1    1 
ATOM   10486 H HD1    B TRP B 1 258 ? 51.024  44.382 69.846 0.40 20.23  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HD1    1 
ATOM   10487 H HE1    A TRP B 1 258 ? 50.717  45.111 67.388 0.60 27.98  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE1    1 
ATOM   10488 H HE1    B TRP B 1 258 ? 51.049  44.195 67.451 0.40 20.93  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE1    1 
ATOM   10489 H HE3    A TRP B 1 258 ? 50.944  40.538 69.624 0.60 23.79  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE3    1 
ATOM   10490 H HE3    B TRP B 1 258 ? 50.881  39.505 69.441 0.40 18.75  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE3    1 
ATOM   10491 H HZ2    A TRP B 1 258 ? 51.140  42.998 65.636 0.60 21.50  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ2    1 
ATOM   10492 H HZ2    B TRP B 1 258 ? 51.040  42.161 65.582 0.40 18.32  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ2    1 
ATOM   10493 H HZ3    A TRP B 1 258 ? 51.292  39.487 67.586 0.60 26.09  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ3    1 
ATOM   10494 H HZ3    B TRP B 1 258 ? 50.908  38.551 67.338 0.40 18.60  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ3    1 
ATOM   10495 H HH2    A TRP B 1 258 ? 51.375  40.702 65.623 0.60 22.54  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HH2    1 
ATOM   10496 H HH2    B TRP B 1 258 ? 50.981  39.864 65.438 0.40 17.82  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HH2    1 
ATOM   10497 N N      A GLY B 1 259 ? 50.406  43.633 74.617 0.60 28.54  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N      1 
ATOM   10498 N N      B GLY B 1 259 ? 52.024  42.684 74.476 0.40 21.06  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N      1 
ATOM   10499 C CA     A GLY B 1 259 ? 50.351  42.828 75.854 0.60 24.56  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA     1 
ATOM   10500 C CA     B GLY B 1 259 ? 51.849  42.371 75.854 0.40 21.97  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA     1 
ATOM   10501 C C      A GLY B 1 259 ? 51.195  41.551 75.816 0.60 24.59  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C      1 
ATOM   10502 C C      B GLY B 1 259 ? 52.417  41.008 76.138 0.40 20.79  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C      1 
ATOM   10503 O O      A GLY B 1 259 ? 51.925  41.317 74.849 0.60 29.39  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O      1 
ATOM   10504 O O      B GLY B 1 259 ? 53.252  40.471 75.405 0.40 23.26  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O      1 
ATOM   10505 H H      A GLY B 1 259 ? 51.067  44.183 74.604 0.60 34.25  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B H      1 
ATOM   10506 H H      B GLY B 1 259 ? 52.846  42.789 74.244 0.40 25.28  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B H      1 
ATOM   10507 H HA2    A GLY B 1 259 ? 50.665  43.369 76.595 0.60 29.47  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA2    1 
ATOM   10508 H HA2    B GLY B 1 259 ? 52.306  43.027 76.404 0.40 26.37  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA2    1 
ATOM   10509 H HA3    A GLY B 1 259 ? 49.430  42.570 76.019 0.60 29.47  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA3    1 
ATOM   10510 H HA3    B GLY B 1 259 ? 50.905  42.375 76.078 0.40 26.37  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA3    1 
ATOM   10511 N N      A THR B 1 260 ? 51.086  40.713 76.882 0.60 34.65  ? ? ? ? ? ? 259 THR B N      1 
ATOM   10512 N N      B THR B 1 260 ? 51.930  40.430 77.201 0.40 20.15  ? ? ? ? ? ? 259 THR B N      1 
ATOM   10513 C CA     A THR B 1 260 ? 51.834  39.448 77.069 0.60 34.63  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA     1 
ATOM   10514 C CA     B THR B 1 260 ? 52.519  39.217 77.695 0.40 28.75  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA     1 
ATOM   10515 C C      A THR B 1 260 ? 51.009  38.391 77.836 0.60 35.22  ? ? ? ? ? ? 259 THR B C      1 
ATOM   10516 C C      B THR B 1 260 ? 51.338  38.388 78.128 0.40 25.70  ? ? ? ? ? ? 259 THR B C      1 
ATOM   10517 O O      A THR B 1 260 ? 49.905  38.688 78.302 0.60 25.60  ? ? ? ? ? ? 259 THR B O      1 
ATOM   10518 O O      B THR B 1 260 ? 50.334  38.890 78.642 0.40 42.15  ? ? ? ? ? ? 259 THR B O      1 
ATOM   10519 C CB     A THR B 1 260 ? 53.153  39.707 77.804 0.60 44.95  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB     1 
ATOM   10520 C CB     B THR B 1 260 ? 53.468  39.405 78.875 0.40 28.57  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB     1 
ATOM   10521 O OG1    A THR B 1 260 ? 52.878  40.411 79.024 0.60 40.67  ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1    1 
ATOM   10522 O OG1    B THR B 1 260 ? 52.720  39.796 80.029 0.40 27.70  ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1    1 
ATOM   10523 C CG2    A THR B 1 260 ? 54.098  40.544 76.950 0.60 48.06  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2    1 
ATOM   10524 C CG2    B THR B 1 260 ? 54.544  40.430 78.553 0.40 36.21  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2    1 
ATOM   10525 H H      A THR B 1 260 ? 50.557  40.867 77.543 0.60 41.58  ? ? ? ? ? ? 259 THR B H      1 
ATOM   10526 H H      B THR B 1 260 ? 51.260  40.720 77.655 0.40 24.18  ? ? ? ? ? ? 259 THR B H      1 
ATOM   10527 H HA     A THR B 1 260 ? 51.997  39.081 76.186 0.60 41.56  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HA     1 
ATOM   10528 H HA     B THR B 1 260 ? 53.057  38.792 77.009 0.40 34.50  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HA     1 
ATOM   10529 H HB     A THR B 1 260 ? 53.589  38.862 77.996 0.60 53.94  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HB     1 
ATOM   10530 H HB     B THR B 1 260 ? 53.923  38.570 79.068 0.40 34.29  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HB     1 
ATOM   10531 H HG1    A THR B 1 260 ? 53.596  40.662 79.380 0.60 48.80  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG1    1 
ATOM   10532 H HG1    B THR B 1 260 ? 53.218  39.802 80.706 0.40 33.24  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG1    1 
ATOM   10533 H HG21   A THR B 1 260 ? 54.234  40.117 76.090 0.60 57.67  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG21   1 
ATOM   10534 H HG21   B THR B 1 260 ? 55.013  40.175 77.743 0.40 43.45  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG21   1 
ATOM   10535 H HG22   A THR B 1 260 ? 54.955  40.635 77.396 0.60 57.67  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG22   1 
ATOM   10536 H HG22   B THR B 1 260 ? 55.181  40.483 79.282 0.40 43.45  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG22   1 
ATOM   10537 H HG23   A THR B 1 260 ? 53.722  41.427 76.808 0.60 57.67  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG23   1 
ATOM   10538 H HG23   B THR B 1 260 ? 54.142  41.303 78.422 0.40 43.45  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG23   1 
ATOM   10539 N N      . GLY B 1 261 ? 51.519  37.125 77.936 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B N      1 
ATOM   10540 C CA     . GLY B 1 261 ? 50.758  36.118 78.645 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B CA     1 
ATOM   10541 C C      . GLY B 1 261 ? 49.557  35.547 77.933 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B C      1 
ATOM   10542 O O      . GLY B 1 261 ? 48.672  35.000 78.599 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B O      1 
ATOM   10543 H H      . GLY B 1 261 ? 52.269  36.859 77.610 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B H      1 
ATOM   10544 H HA2    . GLY B 1 261 ? 51.350  35.377 78.848 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B HA2    1 
ATOM   10545 H HA3    . GLY B 1 261 ? 50.441  36.506 79.476 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B HA3    1 
ATOM   10546 N N      . TYR B 1 262 ? 49.465  35.686 76.616 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B N      1 
ATOM   10547 C CA     . TYR B 1 262 ? 48.293  35.184 75.911 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CA     1 
ATOM   10548 C C      . TYR B 1 262 ? 48.390  33.683 75.677 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B C      1 
ATOM   10549 O O      . TYR B 1 262 ? 49.423  33.171 75.237 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B O      1 
ATOM   10550 C CB     . TYR B 1 262 ? 48.111  35.931 74.586 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CB     1 
ATOM   10551 C CG     . TYR B 1 262 ? 47.782  37.387 74.808 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CG     1 
ATOM   10552 C CD1    . TYR B 1 262 ? 46.527  37.776 75.251 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD1    1 
ATOM   10553 C CD2    . TYR B 1 262 ? 48.740  38.370 74.614 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD2    1 
ATOM   10554 C CE1    . TYR B 1 262 ? 46.238  39.112 75.501 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE1    1 
ATOM   10555 C CE2    . TYR B 1 262 ? 48.457  39.708 74.842 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE2    1 
ATOM   10556 C CZ     . TYR B 1 262 ? 47.206  40.075 75.290 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CZ     1 
ATOM   10557 O OH     . TYR B 1 262 ? 46.925  41.412 75.503 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B OH     1 
ATOM   10558 H H      . TYR B 1 262 ? 50.056  36.061 76.117 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B H      1 
ATOM   10559 H HA     . TYR B 1 262 ? 47.508  35.336 76.459 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HA     1 
ATOM   10560 H HB2    . TYR B 1 262 ? 48.933  35.879 74.073 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HB2    1 
ATOM   10561 H HB3    . TYR B 1 262 ? 47.383  35.527 74.087 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HB3    1 
ATOM   10562 H HD1    . TYR B 1 262 ? 45.868  37.133 75.384 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HD1    1 
ATOM   10563 H HD2    . TYR B 1 262 ? 49.590  38.127 74.325 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HD2    1 
ATOM   10564 H HE1    . TYR B 1 262 ? 45.395  39.358 75.809 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HE1    1 
ATOM   10565 H HE2    . TYR B 1 262 ? 49.108  40.355 74.694 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HE2    1 
ATOM   10566 H HH     . TYR B 1 262 ? 46.263  41.488 76.015 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HH     1 
ATOM   10567 N N      . ASP B 1 263 ? 47.291  32.985 75.963 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N      1 
ATOM   10568 C CA     . ASP B 1 263 ? 47.193  31.548 75.716 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA     1 
ATOM   10569 C C      . ASP B 1 263 ? 46.939  31.236 74.254 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C      1 
ATOM   10570 O O      . ASP B 1 263 ? 47.235  30.124 73.799 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O      1 
ATOM   10571 C CB     . ASP B 1 263 ? 46.135  30.959 76.634 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB     1 
ATOM   10572 C CG     . ASP B 1 263 ? 46.430  31.259 78.080 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG     1 
ATOM   10573 O OD1    . ASP B 1 263 ? 47.409  30.680 78.604 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1    1 
ATOM   10574 O OD2    . ASP B 1 263 ? 45.737  32.108 78.688 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2    1 
ATOM   10575 H H      . ASP B 1 263 ? 46.579  33.324 76.305 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B H      1 
ATOM   10576 H HA     . ASP B 1 263 ? 48.030  31.110 75.934 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B HA     1 
ATOM   10577 H HB2    . ASP B 1 263 ? 45.270  31.340 76.414 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B HB2    1 
ATOM   10578 H HB3    . ASP B 1 263 ? 46.112  29.996 76.521 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B HB3    1 
ATOM   10579 N N      . LEU B 1 264 ? 46.304  32.157 73.542 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B N      1 
ATOM   10580 C CA     . LEU B 1 264 ? 45.963  31.961 72.146 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CA     1 
ATOM   10581 C C      . LEU B 1 264 ? 46.147  33.308 71.468 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B C      1 
ATOM   10582 O O      . LEU B 1 264 ? 45.577  34.313 71.910 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B O      1 
ATOM   10583 C CB     . LEU B 1 264 ? 44.523  31.470 71.996 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CB     1 
ATOM   10584 C CG     . LEU B 1 264 ? 44.032  31.273 70.563 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CG     1 
ATOM   10585 C CD1    . LEU B 1 264 ? 44.807  30.167 69.873 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD1    1 
ATOM   10586 C CD2    . LEU B 1 264 ? 42.551  30.940 70.582 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD2    1 
ATOM   10587 H H      . LEU B 1 264 ? 46.056  32.919 73.855 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B H      1 
ATOM   10588 H HA     . LEU B 1 264 ? 46.538  31.301 71.727 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HA     1 
ATOM   10589 H HB2    . LEU B 1 264 ? 44.446  30.614 72.447 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HB2    1 
ATOM   10590 H HB3    . LEU B 1 264 ? 43.936  32.119 72.415 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HB3    1 
ATOM   10591 H HG     . LEU B 1 264 ? 44.171  32.090 70.059 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HG     1 
ATOM   10592 H HD11   . LEU B 1 264 ? 45.753  30.382 69.896 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD11   1 
ATOM   10593 H HD12   . LEU B 1 264 ? 44.506  30.097 68.953 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD12   1 
ATOM   10594 H HD13   . LEU B 1 264 ? 44.647  29.331 70.338 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD13   1 
ATOM   10595 H HD21   . LEU B 1 264 ? 42.417  30.120 71.081 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD21   1 
ATOM   10596 H HD22   . LEU B 1 264 ? 42.241  30.827 69.670 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD22   1 
ATOM   10597 H HD23   . LEU B 1 264 ? 42.069  31.668 71.006 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD23   1 
ATOM   10598 N N      . VAL B 1 265 ? 46.935  33.329 70.396 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B N      1 
ATOM   10599 C CA     . VAL B 1 265 ? 47.075  34.508 69.544 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CA     1 
ATOM   10600 C C      . VAL B 1 265 ? 46.495  34.127 68.189 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B C      1 
ATOM   10601 O O      . VAL B 1 265 ? 46.999  33.212 67.526 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B O      1 
ATOM   10602 C CB     . VAL B 1 265 ? 48.531  34.976 69.419 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CB     1 
ATOM   10603 C CG1    . VAL B 1 265 ? 48.627  36.154 68.455 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG1    1 
ATOM   10604 C CG2    . VAL B 1 265 ? 49.090  35.379 70.774 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG2    1 
ATOM   10605 H H      . VAL B 1 265 ? 47.408  32.658 70.138 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B H      1 
ATOM   10606 H HA     . VAL B 1 265 ? 46.571  35.247 69.919 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HA     1 
ATOM   10607 H HB     . VAL B 1 265 ? 49.060  34.239 69.074 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HB     1 
ATOM   10608 H HG11   . VAL B 1 265 ? 48.423  35.845 67.558 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG11   1 
ATOM   10609 H HG12   . VAL B 1 265 ? 49.527  36.513 68.485 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG12   1 
ATOM   10610 H HG13   . VAL B 1 265 ? 47.990  36.834 68.724 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG13   1 
ATOM   10611 H HG21   . VAL B 1 265 ? 48.686  36.219 71.044 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG21   1 
ATOM   10612 H HG22   . VAL B 1 265 ? 50.051  35.483 70.700 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG22   1 
ATOM   10613 H HG23   . VAL B 1 265 ? 48.880  34.688 71.420 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG23   1 
ATOM   10614 N N      . LEU B 1 266 ? 45.420  34.806 67.794 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N      1 
ATOM   10615 C CA     . LEU B 1 266 ? 44.677  34.486 66.585 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA     1 
ATOM   10616 C C      . LEU B 1 266 ? 44.963  35.494 65.489 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C      1 
ATOM   10617 O O      . LEU B 1 266 ? 44.851  36.706 65.708 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O      1 
ATOM   10618 C CB     . LEU B 1 266 ? 43.177  34.499 66.885 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB     1 
ATOM   10619 C CG     . LEU B 1 266 ? 42.236  34.253 65.708 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG     1 
ATOM   10620 C CD1    . LEU B 1 266 ? 42.452  32.880 65.098 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1    1 
ATOM   10621 C CD2    . LEU B 1 266 ? 40.789  34.427 66.117 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2    1 
ATOM   10622 H H      . LEU B 1 266 ? 45.095  35.475 68.225 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B H      1 
ATOM   10623 H HA     . LEU B 1 266 ? 44.956  33.613 66.266 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HA     1 
ATOM   10624 H HB2    . LEU B 1 266 ? 42.997  33.807 67.541 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HB2    1 
ATOM   10625 H HB3    . LEU B 1 266 ? 42.953  35.369 67.251 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HB3    1 
ATOM   10626 H HG     . LEU B 1 266 ? 42.438  34.913 65.026 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HG     1 
ATOM   10627 H HD11   . LEU B 1 266 ? 43.393  32.770 64.890 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD11   1 
ATOM   10628 H HD12   . LEU B 1 266 ? 41.924  32.807 64.288 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD12   1 
ATOM   10629 H HD13   . LEU B 1 266 ? 42.173  32.204 65.736 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD13   1 
ATOM   10630 H HD21   . LEU B 1 266 ? 40.535  33.693 66.697 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD21   1 
ATOM   10631 H HD22   . LEU B 1 266 ? 40.234  34.429 65.322 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD22   1 
ATOM   10632 H HD23   . LEU B 1 266 ? 40.694  35.269 66.589 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD23   1 
ATOM   10633 N N      . PHE B 1 267 ? 45.292  34.976 64.303 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B N      1 
ATOM   10634 C CA     . PHE B 1 267 ? 45.391  35.755 63.076 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CA     1 
ATOM   10635 C C      . PHE B 1 267 ? 44.414  35.170 62.059 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B C      1 
ATOM   10636 O O      . PHE B 1 267 ? 44.735  34.191 61.373 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B O      1 
ATOM   10637 C CB     . PHE B 1 267 ? 46.788  35.684 62.463 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CB     1 
ATOM   10638 C CG     . PHE B 1 267 ? 47.884  36.287 63.287 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CG     1 
ATOM   10639 C CD1    . PHE B 1 267 ? 48.215  37.621 63.154 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD1    1 
ATOM   10640 C CD2    . PHE B 1 267 ? 48.664  35.490 64.107 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD2    1 
ATOM   10641 C CE1    . PHE B 1 267 ? 49.266  38.161 63.871 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE1    1 
ATOM   10642 C CE2    . PHE B 1 267 ? 49.733  36.022 64.804 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE2    1 
ATOM   10643 C CZ     . PHE B 1 267 ? 50.024  37.352 64.702 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CZ     1 
ATOM   10644 H H      . PHE B 1 267 ? 45.469  34.143 64.185 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B H      1 
ATOM   10645 H HA     . PHE B 1 267 ? 45.164  36.671 63.299 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HA     1 
ATOM   10646 H HB2    . PHE B 1 267 ? 47.013  34.752 62.321 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HB2    1 
ATOM   10647 H HB3    . PHE B 1 267 ? 46.773  36.154 61.614 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HB3    1 
ATOM   10648 H HD1    . PHE B 1 267 ? 47.726  38.162 62.577 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HD1    1 
ATOM   10649 H HD2    . PHE B 1 267 ? 48.467  34.585 64.189 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HD2    1 
ATOM   10650 H HE1    . PHE B 1 267 ? 49.464  39.067 63.796 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HE1    1 
ATOM   10651 H HE2    . PHE B 1 267 ? 50.254  35.473 65.345 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HE2    1 
ATOM   10652 H HZ     . PHE B 1 267 ? 50.729  37.714 65.188 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HZ     1 
ATOM   10653 N N      . ALA B 1 268 ? 43.219  35.740 61.967 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B N      1 
ATOM   10654 C CA     . ALA B 1 268 ? 42.236  35.291 60.989 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CA     1 
ATOM   10655 C C      . ALA B 1 268 ? 42.201  36.299 59.844 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B C      1 
ATOM   10656 O O      . ALA B 1 268 ? 41.926  37.485 60.062 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B O      1 
ATOM   10657 C CB     . ALA B 1 268 ? 40.846  35.122 61.602 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CB     1 
ATOM   10658 H H      . ALA B 1 268 ? 42.953  36.391 62.462 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B H      1 
ATOM   10659 H HA     . ALA B 1 268 ? 42.504  34.425 60.645 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HA     1 
ATOM   10660 H HB1    . ALA B 1 268 ? 40.207  34.952 60.893 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HB1    1 
ATOM   10661 H HB2    . ALA B 1 268 ? 40.863  34.374 62.219 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HB2    1 
ATOM   10662 H HB3    . ALA B 1 268 ? 40.609  35.935 62.074 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HB3    1 
ATOM   10663 N N      . ASN B 1 269 ? 42.535  35.843 58.639 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B N      1 
ATOM   10664 C CA     . ASN B 1 269 ? 42.454  36.691 57.450 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CA     1 
ATOM   10665 C C      . ASN B 1 269 ? 43.379  37.901 57.536 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B C      1 
ATOM   10666 O O      . ASN B 1 269 ? 43.041  38.992 57.069 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B O      1 
ATOM   10667 C CB     . ASN B 1 269 ? 41.013  37.100 57.145 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CB     1 
ATOM   10668 C CG     . ASN B 1 269 ? 40.141  35.915 56.856 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CG     1 
ATOM   10669 O OD1    . ASN B 1 269 ? 40.379  35.189 55.883 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B OD1    1 
ATOM   10670 N ND2    . ASN B 1 269 ? 39.119  35.706 57.678 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B ND2    1 
ATOM   10671 H H      . ASN B 1 269 ? 42.812  35.044 58.483 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B H      1 
ATOM   10672 H HA     . ASN B 1 269 ? 42.769  36.167 56.697 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HA     1 
ATOM   10673 H HB2    . ASN B 1 269 ? 40.646  37.567 57.911 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HB2    1 
ATOM   10674 H HB3    . ASN B 1 269 ? 41.004  37.680 56.367 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HB3    1 
ATOM   10675 H HD21   . ASN B 1 269 ? 38.593  35.038 57.549 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HD21   1 
ATOM   10676 H HD22   . ASN B 1 269 ? 38.983  36.239 58.339 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HD22   1 
ATOM   10677 N N      . ILE B 1 270 ? 44.571  37.688 58.098 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N      1 
ATOM   10678 C CA     . ILE B 1 270 ? 45.577  38.728 58.282 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA     1 
ATOM   10679 C C      . ILE B 1 270 ? 46.813  38.474 57.426 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C      1 
ATOM   10680 O O      . ILE B 1 270 ? 47.332  39.386 56.785 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O      1 
ATOM   10681 C CB     . ILE B 1 270 ? 45.972  38.852 59.773 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB     1 
ATOM   10682 C CG1    . ILE B 1 270 ? 44.748  39.110 60.651 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1    1 
ATOM   10683 C CG2    . ILE B 1 270 ? 47.042  39.926 59.950 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2    1 
ATOM   10684 C CD1    . ILE B 1 270 ? 43.981  40.344 60.288 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1    1 
ATOM   10685 H H      . ILE B 1 270 ? 44.826  36.920 58.390 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B H      1 
ATOM   10686 H HA     . ILE B 1 270 ? 45.191  39.571 57.997 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HA     1 
ATOM   10687 H HB     . ILE B 1 270 ? 46.349  38.006 60.062 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HB     1 
ATOM   10688 H HG12   . ILE B 1 270 ? 44.145  38.355 60.572 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG12   1 
ATOM   10689 H HG13   . ILE B 1 270 ? 45.041  39.206 61.571 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG13   1 
ATOM   10690 H HG21   . ILE B 1 270 ? 47.863  39.627 59.529 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG21   1 
ATOM   10691 H HG22   . ILE B 1 270 ? 47.190  40.072 60.897 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG22   1 
ATOM   10692 H HG23   . ILE B 1 270 ? 46.737  40.747 59.533 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG23   1 
ATOM   10693 H HD11   . ILE B 1 270 ? 44.582  41.105 60.301 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HD11   1 
ATOM   10694 H HD12   . ILE B 1 270 ? 43.268  40.474 60.933 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HD12   1 
ATOM   10695 H HD13   . ILE B 1 270 ? 43.607  40.233 59.399 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HD13   1 
ATOM   10696 N N      . PHE B 1 271 ? 47.350  37.256 57.474 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B N      1 
ATOM   10697 C CA     . PHE B 1 271 ? 48.606  36.995 56.773 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CA     1 
ATOM   10698 C C      . PHE B 1 271 ? 48.490  37.193 55.270 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B C      1 
ATOM   10699 O O      . PHE B 1 271 ? 49.467  37.592 54.630 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B O      1 
ATOM   10700 C CB     . PHE B 1 271 ? 49.189  35.628 57.157 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CB     1 
ATOM   10701 C CG     . PHE B 1 271 ? 49.971  35.667 58.435 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CG     1 
ATOM   10702 C CD1    . PHE B 1 271 ? 51.295  36.067 58.425 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD1    1 
ATOM   10703 C CD2    . PHE B 1 271 ? 49.378  35.392 59.650 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD2    1 
ATOM   10704 C CE1    . PHE B 1 271 ? 52.021  36.146 59.594 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE1    1 
ATOM   10705 C CE2    . PHE B 1 271 ? 50.106  35.488 60.827 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE2    1 
ATOM   10706 C CZ     . PHE B 1 271 ? 51.420  35.869 60.794 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CZ     1 
ATOM   10707 H H      . PHE B 1 271 ? 47.018  36.582 57.892 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B H      1 
ATOM   10708 H HA     . PHE B 1 271 ? 49.261  37.645 57.073 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HA     1 
ATOM   10709 H HB2    . PHE B 1 271 ? 48.462  34.995 57.270 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HB2    1 
ATOM   10710 H HB3    . PHE B 1 271 ? 49.783  35.328 56.451 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HB3    1 
ATOM   10711 H HD1    . PHE B 1 271 ? 51.701  36.286 57.618 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HD1    1 
ATOM   10712 H HD2    . PHE B 1 271 ? 48.483  35.139 59.680 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HD2    1 
ATOM   10713 H HE1    . PHE B 1 271 ? 52.918  36.388 59.568 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HE1    1 
ATOM   10714 H HE2    . PHE B 1 271 ? 49.701  35.293 61.641 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HE2    1 
ATOM   10715 H HZ     . PHE B 1 271 ? 51.904  35.940 61.585 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HZ     1 
ATOM   10716 N N      . HIS B 1 272 ? 47.327  36.922 54.678 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B N      1 
ATOM   10717 C CA     . HIS B 1 272 ? 47.215  37.146 53.240 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CA     1 
ATOM   10718 C C      . HIS B 1 272 ? 47.379  38.616 52.844 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B C      1 
ATOM   10719 O O      . HIS B 1 272 ? 47.618  38.903 51.665 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B O      1 
ATOM   10720 C CB     . HIS B 1 272 ? 45.957  36.520 52.643 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CB     1 
ATOM   10721 C CG     . HIS B 1 272 ? 44.657  36.945 53.257 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CG     1 
ATOM   10722 N ND1    . HIS B 1 272 ? 43.677  36.028 53.561 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B ND1    1 
ATOM   10723 C CD2    . HIS B 1 272 ? 44.134  38.162 53.541 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CD2    1 
ATOM   10724 C CE1    . HIS B 1 272 ? 42.610  36.656 54.019 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CE1    1 
ATOM   10725 N NE2    . HIS B 1 272 ? 42.863  37.952 54.026 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B NE2    1 
ATOM   10726 H H      . HIS B 1 272 ? 46.622  36.623 55.068 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B H      1 
ATOM   10727 H HA     . HIS B 1 272 ? 47.946  36.667 52.820 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HA     1 
ATOM   10728 H HB2    . HIS B 1 272 ? 45.919  36.753 51.703 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HB2    1 
ATOM   10729 H HB3    . HIS B 1 272 ? 46.020  35.557 52.744 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HB3    1 
ATOM   10730 H HD1    . HIS B 1 272 ? 43.748  35.176 53.466 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HD1    1 
ATOM   10731 H HD2    . HIS B 1 272 ? 44.555  38.984 53.430 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HD2    1 
ATOM   10732 H HE1    . HIS B 1 272 ? 41.816  36.255 54.290 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HE1    1 
ATOM   10733 N N      . LEU B 1 273 ? 47.225  39.549 53.788 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B N      1 
ATOM   10734 C CA     . LEU B 1 273 ? 47.425  40.966 53.516 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CA     1 
ATOM   10735 C C      . LEU B 1 273 ? 48.893  41.366 53.518 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B C      1 
ATOM   10736 O O      . LEU B 1 273 ? 49.221  42.470 53.071 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B O      1 
ATOM   10737 C CB     . LEU B 1 273 ? 46.722  41.784 54.601 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CB     1 
ATOM   10738 C CG     . LEU B 1 273 ? 45.248  41.455 54.822 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CG     1 
ATOM   10739 C CD1    . LEU B 1 273 ? 44.704  42.250 56.020 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD1    1 
ATOM   10740 C CD2    . LEU B 1 273 ? 44.414  41.721 53.587 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD2    1 
ATOM   10741 H H      . LEU B 1 273 ? 47.002  39.381 54.601 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B H      1 
ATOM   10742 H HA     . LEU B 1 273 ? 47.047  41.173 52.646 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HA     1 
ATOM   10743 H HB2    . LEU B 1 273 ? 47.181  41.633 55.442 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HB2    1 
ATOM   10744 H HB3    . LEU B 1 273 ? 46.776  42.722 54.358 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HB3    1 
ATOM   10745 H HG     . LEU B 1 273 ? 45.174  40.507 55.012 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HG     1 
ATOM   10746 H HD11   . LEU B 1 273 ? 45.314  42.152 56.767 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD11   1 
ATOM   10747 H HD12   . LEU B 1 273 ? 43.830  41.902 56.259 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD12   1 
ATOM   10748 H HD13   . LEU B 1 273 ? 44.631  43.185 55.771 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD13   1 
ATOM   10749 H HD21   . LEU B 1 273 ? 44.533  42.646 53.319 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD21   1 
ATOM   10750 H HD22   . LEU B 1 273 ? 43.481  41.554 53.794 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD22   1 
ATOM   10751 H HD23   . LEU B 1 273 ? 44.706  41.130 52.875 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD23   1 
ATOM   10752 N N      . GLN B 1 274 ? 49.767  40.511 54.028 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B N      1 
ATOM   10753 C CA     . GLN B 1 274 ? 51.139  40.869 54.337 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CA     1 
ATOM   10754 C C      . GLN B 1 274 ? 52.068  40.648 53.149 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B C      1 
ATOM   10755 O O      . GLN B 1 274 ? 51.726  39.976 52.168 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B O      1 
ATOM   10756 C CB     . GLN B 1 274 ? 51.634  40.013 55.499 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CB     1 
ATOM   10757 C CG     . GLN B 1 274 ? 50.780  40.099 56.735 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CG     1 
ATOM   10758 C CD     . GLN B 1 274 ? 50.480  41.521 57.140 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CD     1 
ATOM   10759 O OE1    . GLN B 1 274 ? 51.370  42.384 57.167 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B OE1    1 
ATOM   10760 N NE2    . GLN B 1 274 ? 49.223  41.775 57.479 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B NE2    1 
ATOM   10761 H H      . GLN B 1 274 ? 49.582  39.691 54.209 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B H      1 
ATOM   10762 H HA     . GLN B 1 274 ? 51.168  41.810 54.569 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HA     1 
ATOM   10763 H HB2    . GLN B 1 274 ? 51.650  39.085 55.217 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HB2    1 
ATOM   10764 H HB3    . GLN B 1 274 ? 52.529  40.302 55.739 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HB3    1 
ATOM   10765 H HG2    . GLN B 1 274 ? 49.936  39.651 56.568 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HG2    1 
ATOM   10766 H HG3    . GLN B 1 274 ? 51.243  39.669 57.471 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HG3    1 
ATOM   10767 H HE21   . GLN B 1 274 ? 48.994  42.568 57.719 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HE21   1 
ATOM   10768 H HE22   . GLN B 1 274 ? 48.637  41.146 57.459 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HE22   1 
ATOM   10769 N N      . THR B 1 275 ? 53.257  41.243 53.255 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 274 THR B N      1 
ATOM   10770 C CA     . THR B 1 275 ? 54.419  40.816 52.493 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CA     1 
ATOM   10771 C C      . THR B 1 275 ? 55.179  39.773 53.294 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 274 THR B C      1 
ATOM   10772 O O      . THR B 1 275 ? 54.986  39.628 54.503 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 274 THR B O      1 
ATOM   10773 C CB     . THR B 1 275 ? 55.349  42.006 52.257 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CB     1 
ATOM   10774 O OG1    . THR B 1 275 ? 55.870  42.462 53.517 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 274 THR B OG1    1 
ATOM   10775 C CG2    . THR B 1 275 ? 54.633  43.160 51.566 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CG2    1 
ATOM   10776 H H      . THR B 1 275 ? 53.413  41.910 53.773 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 274 THR B H      1 
ATOM   10777 H HA     . THR B 1 275 ? 54.130  40.455 51.641 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HA     1 
ATOM   10778 H HB     . THR B 1 275 ? 56.072  41.723 51.676 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HB     1 
ATOM   10779 H HG1    . THR B 1 275 ? 56.358  43.135 53.399 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG1    1 
ATOM   10780 H HG21   . THR B 1 275 ? 54.313  42.877 50.695 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG21   1 
ATOM   10781 H HG22   . THR B 1 275 ? 55.241  43.906 51.451 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG22   1 
ATOM   10782 H HG23   . THR B 1 275 ? 53.877  43.449 52.100 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG23   1 
ATOM   10783 N N      . PRO B 1 276 ? 56.104  39.053 52.667 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B N      1 
ATOM   10784 C CA     . PRO B 1 276 ? 56.930  38.131 53.460 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CA     1 
ATOM   10785 C C      . PRO B 1 276 ? 57.655  38.842 54.584 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B C      1 
ATOM   10786 O O      . PRO B 1 276 ? 57.770  38.301 55.691 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B O      1 
ATOM   10787 C CB     . PRO B 1 276 ? 57.885  37.544 52.415 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CB     1 
ATOM   10788 C CG     . PRO B 1 276 ? 57.053  37.544 51.159 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CG     1 
ATOM   10789 C CD     . PRO B 1 276 ? 56.348  38.892 51.222 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CD     1 
ATOM   10790 H HA     . PRO B 1 276 ? 56.395  37.409 53.826 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HA     1 
ATOM   10791 H HB2    . PRO B 1 276 ? 58.670  38.107 52.320 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HB2    1 
ATOM   10792 H HB3    . PRO B 1 276 ? 58.150  36.645 52.665 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HB3    1 
ATOM   10793 H HG2    . PRO B 1 276 ? 57.620  37.476 50.376 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HG2    1 
ATOM   10794 H HG3    . PRO B 1 276 ? 56.418  36.811 51.174 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HG3    1 
ATOM   10795 H HD2    . PRO B 1 276 ? 56.918  39.599 50.883 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HD2    1 
ATOM   10796 H HD3    . PRO B 1 276 ? 55.514  38.872 50.727 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HD3    1 
ATOM   10797 N N      . ALA B 1 277 ? 58.160  40.051 54.322 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N      1 
ATOM   10798 C CA     . ALA B 1 277 ? 58.872  40.788 55.359 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA     1 
ATOM   10799 C C      . ALA B 1 277 ? 57.953  41.167 56.513 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C      1 
ATOM   10800 O O      . ALA B 1 277 ? 58.348  41.073 57.680 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O      1 
ATOM   10801 C CB     . ALA B 1 277 ? 59.521  42.041 54.769 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB     1 
ATOM   10802 H H      . ALA B 1 277 ? 58.103  40.456 53.566 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B H      1 
ATOM   10803 H HA     . ALA B 1 277 ? 59.574  40.216 55.708 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HA     1 
ATOM   10804 H HB1    . ALA B 1 277 ? 60.002  42.508 55.471 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HB1    1 
ATOM   10805 H HB2    . ALA B 1 277 ? 60.136  41.777 54.067 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HB2    1 
ATOM   10806 H HB3    . ALA B 1 277 ? 58.828  42.614 54.405 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HB3    1 
ATOM   10807 N N      . SER B 1 278 ? 56.742  41.643 56.216 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 277 SER B N      1 
ATOM   10808 C CA     . SER B 1 278 ? 55.850  42.024 57.309 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 277 SER B CA     1 
ATOM   10809 C C      . SER B 1 278 ? 55.291  40.793 58.019 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 277 SER B C      1 
ATOM   10810 O O      . SER B 1 278 ? 55.029  40.836 59.228 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 277 SER B O      1 
ATOM   10811 C CB     . SER B 1 278 ? 54.748  42.978 56.841 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 277 SER B CB     1 
ATOM   10812 O OG     . SER B 1 278 ? 53.778  42.364 56.013 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 277 SER B OG     1 
ATOM   10813 H H      . SER B 1 278 ? 56.427  41.751 55.424 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 277 SER B H      1 
ATOM   10814 H HA     . SER B 1 278 ? 56.360  42.530 57.961 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HA     1 
ATOM   10815 H HB2    . SER B 1 278 ? 54.300  43.333 57.625 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HB2    1 
ATOM   10816 H HB3    . SER B 1 278 ? 55.162  43.699 56.341 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HB3    1 
ATOM   10817 H HG     . SER B 1 278 ? 53.206  41.970 56.485 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HG     1 
ATOM   10818 N N      . ALA B 1 279 ? 55.109  39.694 57.280 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N      1 
ATOM   10819 C CA     . ALA B 1 279 ? 54.604  38.456 57.866 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA     1 
ATOM   10820 C C      . ALA B 1 279 ? 55.557  37.893 58.916 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C      1 
ATOM   10821 O O      . ALA B 1 279 ? 55.131  37.493 60.006 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O      1 
ATOM   10822 C CB     . ALA B 1 279 ? 54.373  37.421 56.762 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB     1 
ATOM   10823 H H      . ALA B 1 279 ? 55.271  39.641 56.437 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B H      1 
ATOM   10824 H HA     . ALA B 1 279 ? 53.759  38.648 58.303 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HA     1 
ATOM   10825 H HB1    . ALA B 1 279 ? 53.983  36.624 57.153 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HB1    1 
ATOM   10826 H HB2    . ALA B 1 279 ? 53.770  37.795 56.100 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HB2    1 
ATOM   10827 H HB3    . ALA B 1 279 ? 55.224  37.205 56.350 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HB3    1 
ATOM   10828 N N      . VAL B 1 280 ? 56.854  37.841 58.611 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B N      1 
ATOM   10829 C CA     . VAL B 1 280 ? 57.782  37.268 59.582 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CA     1 
ATOM   10830 C C      . VAL B 1 280 ? 57.843  38.142 60.830 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B C      1 
ATOM   10831 O O      . VAL B 1 280 ? 57.940  37.635 61.954 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B O      1 
ATOM   10832 C CB     . VAL B 1 280 ? 59.160  36.997 58.951 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CB     1 
ATOM   10833 C CG1    . VAL B 1 280 ? 59.858  38.285 58.566 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG1    1 
ATOM   10834 C CG2    . VAL B 1 280 ? 60.014  36.194 59.921 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG2    1 
ATOM   10835 H H      . VAL B 1 280 ? 57.207  38.120 57.878 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B H      1 
ATOM   10836 H HA     . VAL B 1 280 ? 57.446  36.400 59.856 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HA     1 
ATOM   10837 H HB     . VAL B 1 280 ? 59.037  36.486 58.136 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HB     1 
ATOM   10838 H HG11   . VAL B 1 280 ? 59.267  38.808 58.003 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG11   1 
ATOM   10839 H HG12   . VAL B 1 280 ? 60.672  38.072 58.084 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG12   1 
ATOM   10840 H HG13   . VAL B 1 280 ? 60.072  38.782 59.372 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG13   1 
ATOM   10841 H HG21   . VAL B 1 280 ? 60.140  36.710 60.732 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG21   1 
ATOM   10842 H HG22   . VAL B 1 280 ? 60.872  36.010 59.508 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG22   1 
ATOM   10843 H HG23   . VAL B 1 280 ? 59.560  35.361 60.125 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG23   1 
ATOM   10844 N N      A ARG B 1 281 ? 57.743  39.462 60.660 0.60 24.50  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B N      1 
ATOM   10845 N N      B ARG B 1 281 ? 57.760  39.463 60.655 0.40 24.55  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B N      1 
ATOM   10846 C CA     A ARG B 1 281 ? 57.740  40.349 61.819 0.60 22.95  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CA     1 
ATOM   10847 C CA     B ARG B 1 281 ? 57.728  40.365 61.801 0.40 23.05  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CA     1 
ATOM   10848 C C      A ARG B 1 281 ? 56.512  40.115 62.691 0.60 25.01  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B C      1 
ATOM   10849 C C      B ARG B 1 281 ? 56.518  40.087 62.684 0.40 24.76  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B C      1 
ATOM   10850 O O      A ARG B 1 281 ? 56.612  40.088 63.923 0.60 24.48  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B O      1 
ATOM   10851 O O      B ARG B 1 281 ? 56.634  39.997 63.911 0.40 24.87  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B O      1 
ATOM   10852 C CB     A ARG B 1 281 ? 57.803  41.809 61.369 0.60 24.87  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CB     1 
ATOM   10853 C CB     B ARG B 1 281 ? 57.697  41.817 61.320 0.40 25.09  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CB     1 
ATOM   10854 C CG     A ARG B 1 281 ? 57.813  42.794 62.527 0.60 36.06  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CG     1 
ATOM   10855 C CG     B ARG B 1 281 ? 59.063  42.405 61.022 0.40 27.81  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CG     1 
ATOM   10856 C CD     A ARG B 1 281 ? 58.074  44.230 62.082 0.60 53.48  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CD     1 
ATOM   10857 C CD     B ARG B 1 281 ? 58.979  43.900 60.721 0.40 35.07  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CD     1 
ATOM   10858 N NE     A ARG B 1 281 ? 58.095  45.138 63.225 0.60 59.76  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NE     1 
ATOM   10859 N NE     B ARG B 1 281 ? 58.213  44.631 61.727 0.40 49.28  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NE     1 
ATOM   10860 C CZ     A ARG B 1 281 ? 57.703  46.407 63.197 0.60 55.38  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CZ     1 
ATOM   10861 C CZ     B ARG B 1 281 ? 58.692  45.034 62.898 0.40 56.48  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CZ     1 
ATOM   10862 N NH1    A ARG B 1 281 ? 57.201  46.955 62.103 0.60 44.59  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH1    1 
ATOM   10863 N NH1    B ARG B 1 281 ? 59.940  44.784 63.260 0.40 51.66  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH1    1 
ATOM   10864 N NH2    A ARG B 1 281 ? 57.813  47.142 64.300 0.60 48.74  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH2    1 
ATOM   10865 N NH2    B ARG B 1 281 ? 57.897  45.704 63.727 0.40 54.76  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH2    1 
ATOM   10866 H H      A ARG B 1 281 ? 57.677  39.859 59.900 0.60 29.40  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B H      1 
ATOM   10867 H H      B ARG B 1 281 ? 57.722  39.856 59.891 0.40 29.46  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B H      1 
ATOM   10868 H HA     A ARG B 1 281 ? 58.530  40.164 62.351 0.60 27.54  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HA     1 
ATOM   10869 H HA     B ARG B 1 281 ? 58.531  40.228 62.327 0.40 27.67  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HA     1 
ATOM   10870 H HB2    A ARG B 1 281 ? 58.615  41.944 60.855 0.60 29.85  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HB2    1 
ATOM   10871 H HB2    B ARG B 1 281 ? 57.174  41.861 60.505 0.40 30.11  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HB2    1 
ATOM   10872 H HB3    A ARG B 1 281 ? 57.027  42.002 60.819 0.60 29.85  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HB3    1 
ATOM   10873 H HB3    B ARG B 1 281 ? 57.286  42.362 62.009 0.40 30.11  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HB3    1 
ATOM   10874 H HG2    A ARG B 1 281 ? 56.950  42.770 62.969 0.60 43.27  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HG2    1 
ATOM   10875 H HG2    B ARG B 1 281 ? 59.641  42.281 61.792 0.40 33.37  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HG2    1 
ATOM   10876 H HG3    A ARG B 1 281 ? 58.512  42.542 63.150 0.60 43.27  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HG3    1 
ATOM   10877 H HG3    B ARG B 1 281 ? 59.442  41.960 60.248 0.40 33.37  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HG3    1 
ATOM   10878 H HD2    A ARG B 1 281 ? 58.933  44.278 61.636 0.60 64.18  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HD2    1 
ATOM   10879 H HD2    B ARG B 1 281 ? 59.875  44.270 60.698 0.40 42.09  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HD2    1 
ATOM   10880 H HD3    A ARG B 1 281 ? 57.370  44.513 61.478 0.60 64.18  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HD3    1 
ATOM   10881 H HD3    B ARG B 1 281 ? 58.545  44.027 59.863 0.40 42.09  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HD3    1 
ATOM   10882 H HE     A ARG B 1 281 ? 58.383  44.828 63.973 0.60 71.72  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HE     1 
ATOM   10883 H HE     B ARG B 1 281 ? 57.392  44.814 61.548 0.40 59.14  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HE     1 
ATOM   10884 H HH11   A ARG B 1 281 ? 57.121  46.488 61.385 0.60 53.51  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH11   1 
ATOM   10885 H HH11   B ARG B 1 281 ? 60.462  44.350 62.732 0.40 61.99  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH11   1 
ATOM   10886 H HH12   A ARG B 1 281 ? 56.954  47.779 62.109 0.60 53.51  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH12   1 
ATOM   10887 H HH12   B ARG B 1 281 ? 60.229  45.055 64.024 0.40 61.99  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH12   1 
ATOM   10888 H HH21   A ARG B 1 281 ? 58.134  46.795 65.018 0.60 58.49  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH21   1 
ATOM   10889 H HH21   B ARG B 1 281 ? 57.084  45.871 63.503 0.40 65.71  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH21   1 
ATOM   10890 H HH22   A ARG B 1 281 ? 57.563  47.965 64.295 0.60 58.49  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH22   1 
ATOM   10891 H HH22   B ARG B 1 281 ? 58.196  45.971 64.489 0.40 65.71  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH22   1 
ATOM   10892 N N      . LEU B 1 282 ? 55.339  39.963 62.073 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B N      1 
ATOM   10893 C CA     . LEU B 1 282 ? 54.138  39.677 62.847 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CA     1 
ATOM   10894 C C      . LEU B 1 282 ? 54.287  38.375 63.621 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B C      1 
ATOM   10895 O O      . LEU B 1 282 ? 53.841  38.268 64.768 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B O      1 
ATOM   10896 C CB     . LEU B 1 282 ? 52.948  39.550 61.911 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CB     1 
ATOM   10897 C CG     . LEU B 1 282 ? 52.213  40.808 61.473 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CG     1 
ATOM   10898 C CD1    . LEU B 1 282 ? 50.976  40.320 60.728 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD1    1 
ATOM   10899 C CD2    . LEU B 1 282 ? 51.859  41.752 62.617 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD2    1 
ATOM   10900 H H      . LEU B 1 282 ? 55.220  40.020 61.223 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B H      1 
ATOM   10901 H HA     . LEU B 1 282 ? 53.989  40.407 63.469 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HA     1 
ATOM   10902 H HB2    . LEU B 1 282 ? 53.261  39.120 61.100 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HB2    1 
ATOM   10903 H HB3    . LEU B 1 282 ? 52.291  38.990 62.352 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HB3    1 
ATOM   10904 H HG     . LEU B 1 282 ? 52.782  41.356 60.909 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HG     1 
ATOM   10905 H HD11   . LEU B 1 282 ? 51.254  39.745 59.997 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD11   1 
ATOM   10906 H HD12   . LEU B 1 282 ? 50.494  41.087 60.380 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD12   1 
ATOM   10907 H HD13   . LEU B 1 282 ? 50.412  39.825 61.342 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD13   1 
ATOM   10908 H HD21   . LEU B 1 282 ? 51.351  41.264 63.284 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD21   1 
ATOM   10909 H HD22   . LEU B 1 282 ? 51.328  42.485 62.268 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD22   1 
ATOM   10910 H HD23   . LEU B 1 282 ? 52.677  42.094 63.010 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD23   1 
ATOM   10911 N N      . MET B 1 283 ? 54.855  37.351 62.985 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 282 MET B N      1 
ATOM   10912 C CA     . MET B 1 283 ? 54.997  36.059 63.644 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CA     1 
ATOM   10913 C C      . MET B 1 283 ? 55.920  36.168 64.853 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 282 MET B C      1 
ATOM   10914 O O      . MET B 1 283 ? 55.662  35.564 65.903 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 282 MET B O      1 
ATOM   10915 C CB     . MET B 1 283 ? 55.512  35.027 62.641 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CB     1 
ATOM   10916 C CG     . MET B 1 283 ? 55.213  33.613 63.074 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CG     1 
ATOM   10917 S SD     . MET B 1 283 ? 53.453  33.237 62.941 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 282 MET B SD     1 
ATOM   10918 C CE     . MET B 1 283 ? 53.285  32.893 61.185 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CE     1 
ATOM   10919 H H      . MET B 1 283 ? 55.162  37.380 62.182 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 282 MET B H      1 
ATOM   10920 H HA     . MET B 1 283 ? 54.128  35.756 63.951 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HA     1 
ATOM   10921 H HB2    . MET B 1 283 ? 55.086  35.177 61.783 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HB2    1 
ATOM   10922 H HB3    . MET B 1 283 ? 56.474  35.120 62.555 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HB3    1 
ATOM   10923 H HG2    . MET B 1 283 ? 55.700  32.994 62.507 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HG2    1 
ATOM   10924 H HG3    . MET B 1 283 ? 55.481  33.497 63.999 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HG3    1 
ATOM   10925 H HE1    . MET B 1 283 ? 52.367  32.642 60.999 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HE1    1 
ATOM   10926 H HE2    . MET B 1 283 ? 53.518  33.690 60.684 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HE2    1 
ATOM   10927 H HE3    . MET B 1 283 ? 53.882  32.166 60.948 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HE3    1 
ATOM   10928 N N      . ARG B 1 284 ? 56.996  36.948 64.728 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B N      1 
ATOM   10929 C CA     . ARG B 1 284 ? 57.894  37.161 65.858 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CA     1 
ATOM   10930 C C      . ARG B 1 284 ? 57.189  37.903 66.986 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B C      1 
ATOM   10931 O O      . ARG B 1 284 ? 57.381  37.575 68.163 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B O      1 
ATOM   10932 C CB     . ARG B 1 284 ? 59.104  37.959 65.381 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CB     1 
ATOM   10933 C CG     . ARG B 1 284 ? 60.011  37.203 64.441 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CG     1 
ATOM   10934 C CD     . ARG B 1 284 ? 61.351  37.900 64.294 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CD     1 
ATOM   10935 N NE     . ARG B 1 284 ? 62.318  37.064 63.593 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NE     1 
ATOM   10936 C CZ     . ARG B 1 284 ? 62.809  37.319 62.386 1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CZ     1 
ATOM   10937 N NH1    . ARG B 1 284 ? 62.448  38.393 61.701 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH1    1 
ATOM   10938 N NH2    . ARG B 1 284 ? 63.690  36.475 61.854 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH2    1 
ATOM   10939 H H      . ARG B 1 284 ? 57.225  37.359 64.008 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B H      1 
ATOM   10940 H HA     . ARG B 1 284 ? 58.192  36.304 66.202 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HA     1 
ATOM   10941 H HB2    . ARG B 1 284 ? 58.790  38.750 64.915 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HB2    1 
ATOM   10942 H HB3    . ARG B 1 284 ? 59.630  38.217 66.154 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HB3    1 
ATOM   10943 H HG2    . ARG B 1 284 ? 60.166  36.311 64.790 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HG2    1 
ATOM   10944 H HG3    . ARG B 1 284 ? 59.596  37.149 63.566 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HG3    1 
ATOM   10945 H HD2    . ARG B 1 284 ? 61.233  38.719 63.788 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HD2    1 
ATOM   10946 H HD3    . ARG B 1 284 ? 61.705  38.103 65.174 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HD3    1 
ATOM   10947 H HE     . ARG B 1 284 ? 62.592  36.353 63.992 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HE     1 
ATOM   10948 H HH11   . ARG B 1 284 ? 61.883  38.947 62.037 1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH11   1 
ATOM   10949 H HH12   . ARG B 1 284 ? 62.780  38.537 60.920 1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH12   1 
ATOM   10950 H HH21   . ARG B 1 284 ? 63.934  35.776 62.292 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH21   1 
ATOM   10951 H HH22   . ARG B 1 284 ? 64.015  36.628 61.073 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH22   1 
ATOM   10952 N N      . HIS B 1 285 ? 56.361  38.904 66.650 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B N      1 
ATOM   10953 C CA     . HIS B 1 285 ? 55.601  39.603 67.680 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CA     1 
ATOM   10954 C C      . HIS B 1 285 ? 54.679  38.641 68.413 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B C      1 
ATOM   10955 O O      . HIS B 1 285 ? 54.512  38.725 69.634 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B O      1 
ATOM   10956 C CB     . HIS B 1 285 ? 54.695  40.675 67.078 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CB     1 
ATOM   10957 C CG     . HIS B 1 285 ? 55.409  41.842 66.484 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CG     1 
ATOM   10958 N ND1    . HIS B 1 285 ? 56.680  42.221 66.857 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B ND1    1 
ATOM   10959 C CD2    . HIS B 1 285 ? 55.005  42.739 65.555 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CD2    1 
ATOM   10960 C CE1    . HIS B 1 285 ? 57.033  43.294 66.171 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CE1    1 
ATOM   10961 N NE2    . HIS B 1 285 ? 56.035  43.627 65.373 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B NE2    1 
ATOM   10962 H H      . HIS B 1 285 ? 56.229  39.188 65.849 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B H      1 
ATOM   10963 H HA     . HIS B 1 285 ? 56.248  40.010 68.276 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HA     1 
ATOM   10964 H HB2    . HIS B 1 285 ? 54.165  40.270 66.373 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HB2    1 
ATOM   10965 H HB3    . HIS B 1 285 ? 54.114  41.014 67.776 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HB3    1 
ATOM   10966 H HD2    . HIS B 1 285 ? 54.182  42.751 65.121 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HD2    1 
ATOM   10967 H HE1    . HIS B 1 285 ? 57.847  43.739 66.239 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HE1    1 
ATOM   10968 H HE2    . HIS B 1 285 ? 56.031  44.292 64.828 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HE2    1 
ATOM   10969 N N      . ALA B 1 286 ? 54.014  37.762 67.664 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B N      1 
ATOM   10970 C CA     . ALA B 1 286 ? 53.102  36.819 68.292 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CA     1 
ATOM   10971 C C      . ALA B 1 286 ? 53.848  35.928 69.272 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B C      1 
ATOM   10972 O O      . ALA B 1 286 ? 53.402  35.712 70.402 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B O      1 
ATOM   10973 C CB     . ALA B 1 286 ? 52.415  35.978 67.219 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CB     1 
ATOM   10974 H H      . ALA B 1 286 ? 54.073  37.695 66.809 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B H      1 
ATOM   10975 H HA     . ALA B 1 286 ? 52.420  37.306 68.780 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HA     1 
ATOM   10976 H HB1    . ALA B 1 286 ? 51.816  35.347 67.647 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HB1    1 
ATOM   10977 H HB2    . ALA B 1 286 ? 51.913  36.565 66.632 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HB2    1 
ATOM   10978 H HB3    . ALA B 1 286 ? 53.090  35.501 66.711 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HB3    1 
ATOM   10979 N N      . ALA B 1 287 ? 54.996  35.401 68.860 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B N      1 
ATOM   10980 C CA     . ALA B 1 287 ? 55.723  34.506 69.748 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CA     1 
ATOM   10981 C C      . ALA B 1 287 ? 56.084  35.202 71.051 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B C      1 
ATOM   10982 O O      . ALA B 1 287 ? 56.069  34.586 72.124 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B O      1 
ATOM   10983 C CB     . ALA B 1 287 ? 56.983  34.001 69.050 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CB     1 
ATOM   10984 H H      . ALA B 1 287 ? 55.364  35.542 68.095 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B H      1 
ATOM   10985 H HA     . ALA B 1 287 ? 55.162  33.743 69.958 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HA     1 
ATOM   10986 H HB1    . ALA B 1 287 ? 57.485  33.445 69.666 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HB1    1 
ATOM   10987 H HB2    . ALA B 1 287 ? 56.727  33.483 68.271 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HB2    1 
ATOM   10988 H HB3    . ALA B 1 287 ? 57.521  34.761 68.778 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HB3    1 
ATOM   10989 N N      . ALA B 1 288 ? 56.435  36.482 70.973 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B N      1 
ATOM   10990 C CA     . ALA B 1 288 ? 56.878  37.198 72.154 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CA     1 
ATOM   10991 C C      . ALA B 1 288 ? 55.763  37.437 73.154 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B C      1 
ATOM   10992 O O      . ALA B 1 288 ? 56.052  37.679 74.327 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B O      1 
ATOM   10993 C CB     . ALA B 1 288 ? 57.496  38.534 71.752 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CB     1 
ATOM   10994 H H      . ALA B 1 288 ? 56.425  36.951 70.252 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B H      1 
ATOM   10995 H HA     . ALA B 1 288 ? 57.558  36.663 72.593 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HA     1 
ATOM   10996 H HB1    . ALA B 1 288 ? 57.789  39.000 72.551 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HB1    1 
ATOM   10997 H HB2    . ALA B 1 288 ? 58.254  38.369 71.169 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HB2    1 
ATOM   10998 H HB3    . ALA B 1 288 ? 56.829  39.063 71.287 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HB3    1 
ATOM   10999 N N      A CYS B 1 289 ? 54.518  37.378 72.697 0.40 21.26  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N      1 
ATOM   11000 N N      B CYS B 1 289 ? 54.494  37.407 72.754 0.60 20.95  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N      1 
ATOM   11001 C CA     A CYS B 1 289 ? 53.352  37.677 73.504 0.40 19.57  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA     1 
ATOM   11002 C CA     B CYS B 1 289 ? 53.426  37.665 73.716 0.60 21.93  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA     1 
ATOM   11003 C C      A CYS B 1 289 ? 52.680  36.422 74.047 0.40 24.96  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C      1 
ATOM   11004 C C      B CYS B 1 289 ? 52.808  36.392 74.274 0.60 22.59  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C      1 
ATOM   11005 O O      A CYS B 1 289 ? 51.613  36.534 74.656 0.40 17.90  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O      1 
ATOM   11006 O O      B CYS B 1 289 ? 51.933  36.467 75.145 0.60 23.07  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O      1 
ATOM   11007 C CB     A CYS B 1 289 ? 52.363  38.503 72.662 0.40 21.85  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB     1 
ATOM   11008 C CB     B CYS B 1 289 ? 52.337  38.546 73.106 0.60 24.03  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB     1 
ATOM   11009 S SG     A CYS B 1 289 ? 53.066  40.049 71.927 0.40 26.16  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG     1 
ATOM   11010 S SG     B CYS B 1 289 ? 51.176  37.679 72.059 0.60 21.62  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG     1 
ATOM   11011 H H      A CYS B 1 289 ? 54.319  37.157 71.890 0.40 25.51  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B H      1 
ATOM   11012 H H      B CYS B 1 289 ? 54.234  37.243 71.951 0.60 25.14  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B H      1 
ATOM   11013 H HA     A CYS B 1 289 ? 53.609  38.212 74.272 0.40 23.49  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HA     1 
ATOM   11014 H HA     B CYS B 1 289 ? 53.809  38.160 74.457 0.60 26.32  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HA     1 
ATOM   11015 H HB2    A CYS B 1 289 ? 52.047  37.951 71.931 0.40 26.22  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB2    1 
ATOM   11016 H HB2    B CYS B 1 289 ? 51.832  38.956 73.826 0.60 28.84  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB2    1 
ATOM   11017 H HB3    A CYS B 1 289 ? 51.619  38.762 73.229 0.40 26.22  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB3    1 
ATOM   11018 H HB3    B CYS B 1 289 ? 52.761  39.232 72.566 0.60 28.84  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB3    1 
ATOM   11019 H HG     A CYS B 1 289 ? 54.210  39.853 71.624 0.40 31.39  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HG     1 
ATOM   11020 H HG     B CYS B 1 289 ? 51.746  37.297 71.075 0.60 25.94  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HG     1 
ATOM   11021 N N      . LEU B 1 290 ? 53.240  35.235 73.793 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N      1 
ATOM   11022 C CA     . LEU B 1 290 ? 52.641  33.986 74.237 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA     1 
ATOM   11023 C C      . LEU B 1 290 ? 52.971  33.649 75.678 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C      1 
ATOM   11024 O O      . LEU B 1 290 ? 54.096  33.856 76.142 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O      1 
ATOM   11025 C CB     . LEU B 1 290 ? 53.123  32.818 73.389 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB     1 
ATOM   11026 C CG     . LEU B 1 290 ? 52.595  32.642 71.983 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG     1 
ATOM   11027 C CD1    . LEU B 1 290 ? 53.306  31.425 71.392 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1    1 
ATOM   11028 C CD2    . LEU B 1 290 ? 51.072  32.482 71.962 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2    1 
ATOM   11029 H H      . LEU B 1 290 ? 53.871  35.142 73.216 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B H      1 
ATOM   11030 H HA     . LEU B 1 290 ? 51.682  34.103 74.155 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HA     1 
ATOM   11031 H HB2    . LEU B 1 290 ? 54.086  32.900 73.307 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HB2    1 
ATOM   11032 H HB3    . LEU B 1 290 ? 52.898  32.004 73.866 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HB3    1 
ATOM   11033 H HG     . LEU B 1 290 ? 52.771  33.428 71.442 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HG     1 
ATOM   11034 H HD11   . LEU B 1 290 ? 54.265  31.550 71.472 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD11   1 
ATOM   11035 H HD12   . LEU B 1 290 ? 53.060  31.338 70.458 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD12   1 
ATOM   11036 H HD13   . LEU B 1 290 ? 53.034  30.632 71.881 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD13   1 
ATOM   11037 H HD21   . LEU B 1 290 ? 50.826  31.727 72.519 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD21   1 
ATOM   11038 H HD22   . LEU B 1 290 ? 50.783  32.327 71.049 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD22   1 
ATOM   11039 H HD23   . LEU B 1 290 ? 50.665  33.293 72.305 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD23   1 
ATOM   11040 N N      . ALA B 1 291 ? 51.978  33.095 76.369 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B N      1 
ATOM   11041 C CA     . ALA B 1 291 ? 52.183  32.454 77.646 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CA     1 
ATOM   11042 C C      . ALA B 1 291 ? 52.948  31.158 77.432 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B C      1 
ATOM   11043 O O      . ALA B 1 291 ? 53.023  30.646 76.313 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B O      1 
ATOM   11044 C CB     . ALA B 1 291 ? 50.837  32.153 78.299 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CB     1 
ATOM   11045 H H      . ALA B 1 291 ? 51.160  33.081 76.106 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B H      1 
ATOM   11046 H HA     . ALA B 1 291 ? 52.689  33.039 78.231 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HA     1 
ATOM   11047 H HB1    . ALA B 1 291 ? 50.991  31.736 79.161 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HB1    1 
ATOM   11048 H HB2    . ALA B 1 291 ? 50.349  32.984 78.416 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HB2    1 
ATOM   11049 H HB3    . ALA B 1 291 ? 50.335  31.553 77.726 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HB3    1 
ATOM   11050 N N      . PRO B 1 292 ? 53.491  30.579 78.498 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B N      1 
ATOM   11051 C CA     . PRO B 1 292 ? 53.861  29.161 78.447 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CA     1 
ATOM   11052 C C      . PRO B 1 292 ? 52.693  28.296 78.003 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B C      1 
ATOM   11053 O O      . PRO B 1 292 ? 51.546  28.473 78.427 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B O      1 
ATOM   11054 C CB     . PRO B 1 292 ? 54.295  28.857 79.887 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CB     1 
ATOM   11055 C CG     . PRO B 1 292 ? 54.728  30.189 80.417 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CG     1 
ATOM   11056 C CD     . PRO B 1 292 ? 53.725  31.146 79.838 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CD     1 
ATOM   11057 H HA     . PRO B 1 292 ? 54.612  29.021 77.849 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HA     1 
ATOM   11058 H HB2    . PRO B 1 292 ? 53.548  28.503 80.394 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HB2    1 
ATOM   11059 H HB3    . PRO B 1 292 ? 55.028  28.222 79.890 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HB3    1 
ATOM   11060 H HG2    . PRO B 1 292 ? 54.697  30.191 81.386 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HG2    1 
ATOM   11061 H HG3    . PRO B 1 292 ? 55.626  30.395 80.113 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HG3    1 
ATOM   11062 H HD2    . PRO B 1 292 ? 52.908  31.155 80.361 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HD2    1 
ATOM   11063 H HD3    . PRO B 1 292 ? 54.091  32.042 79.779 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HD3    1 
ATOM   11064 N N      . ASP B 1 293 ? 52.979  27.412 77.060 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B N      1 
ATOM   11065 C CA     . ASP B 1 293 ? 52.003  26.504 76.475 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CA     1 
ATOM   11066 C C      . ASP B 1 293 ? 50.980  27.227 75.606 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B C      1 
ATOM   11067 O O      . ASP B 1 293 ? 49.979  26.619 75.216 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B O      1 
ATOM   11068 C CB     . ASP B 1 293 ? 51.343  25.575 77.503 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CB     1 
ATOM   11069 C CG     . ASP B 1 293 ? 52.350  24.649 78.186 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CG     1 
ATOM   11070 O OD1    . ASP B 1 293 ? 53.379  24.314 77.559 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD1    1 
ATOM   11071 O OD2    . ASP B 1 293 ? 52.108  24.238 79.338 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD2    1 
ATOM   11072 H H      . ASP B 1 293 ? 53.766  27.316 76.728 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B H      1 
ATOM   11073 H HA     . ASP B 1 293 ? 52.476  25.903 75.879 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B HA     1 
ATOM   11074 H HB2    . ASP B 1 293 ? 50.916  26.113 78.188 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B HB2    1 
ATOM   11075 H HB3    . ASP B 1 293 ? 50.683  25.023 77.054 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B HB3    1 
ATOM   11076 N N      . GLY B 1 294 ? 51.234  28.487 75.238 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N      1 
ATOM   11077 C CA     . GLY B 1 294 ? 50.332  29.208 74.361 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA     1 
ATOM   11078 C C      . GLY B 1 294 ? 50.419  28.746 72.918 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C      1 
ATOM   11079 O O      . GLY B 1 294 ? 51.404  28.141 72.482 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O      1 
ATOM   11080 H H      . GLY B 1 294 ? 51.922  28.940 75.486 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B H      1 
ATOM   11081 H HA2    . GLY B 1 294 ? 49.420  29.080 74.666 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B HA2    1 
ATOM   11082 H HA3    . GLY B 1 294 ? 50.545  30.154 74.390 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B HA3    1 
ATOM   11083 N N      . LEU B 1 295 ? 49.364  29.062 72.158 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N      1 
ATOM   11084 C CA     . LEU B 1 295 ? 49.278  28.710 70.751 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA     1 
ATOM   11085 C C      . LEU B 1 295 ? 49.104  29.943 69.876 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C      1 
ATOM   11086 O O      . LEU B 1 295 ? 48.381  30.879 70.231 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O      1 
ATOM   11087 C CB     . LEU B 1 295 ? 48.034  27.854 70.540 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB     1 
ATOM   11088 C CG     . LEU B 1 295 ? 48.200  26.373 70.847 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG     1 
ATOM   11089 C CD1    . LEU B 1 295 ? 46.842  25.691 70.857 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1    1 
ATOM   11090 C CD2    . LEU B 1 295 ? 49.141  25.713 69.865 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2    1 
ATOM   11091 H H      . LEU B 1 295 ? 48.677  29.489 72.448 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B H      1 
ATOM   11092 H HA     . LEU B 1 295 ? 50.096  28.258 70.490 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HA     1 
ATOM   11093 H HB2    . LEU B 1 295 ? 47.331  28.192 71.116 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HB2    1 
ATOM   11094 H HB3    . LEU B 1 295 ? 47.767  27.930 69.611 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HB3    1 
ATOM   11095 H HG     . LEU B 1 295 ? 48.597  26.271 71.726 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HG     1 
ATOM   11096 H HD11   . LEU B 1 295 ? 46.253  26.169 71.461 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD11   1 
ATOM   11097 H HD12   . LEU B 1 295 ? 46.951  24.775 71.157 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD12   1 
ATOM   11098 H HD13   . LEU B 1 295 ? 46.475  25.703 69.959 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD13   1 
ATOM   11099 H HD21   . LEU B 1 295 ? 49.011  26.109 68.989 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD21   1 
ATOM   11100 H HD22   . LEU B 1 295 ? 48.946  24.764 69.831 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD22   1 
ATOM   11101 H HD23   . LEU B 1 295 ? 50.054  25.854 70.160 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD23   1 
ATOM   11102 N N      . VAL B 1 296 ? 49.713  29.906 68.697 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B N      1 
ATOM   11103 C CA     . VAL B 1 296 ? 49.375  30.814 67.608 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CA     1 
ATOM   11104 C C      . VAL B 1 296 ? 48.477  30.058 66.644 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B C      1 
ATOM   11105 O O      . VAL B 1 296 ? 48.787  28.925 66.254 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B O      1 
ATOM   11106 C CB     . VAL B 1 296 ? 50.637  31.327 66.896 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CB     1 
ATOM   11107 C CG1    . VAL B 1 296 ? 50.256  32.213 65.702 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG1    1 
ATOM   11108 C CG2    . VAL B 1 296 ? 51.515  32.088 67.873 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG2    1 
ATOM   11109 H H      . VAL B 1 296 ? 50.340  29.352 68.499 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B H      1 
ATOM   11110 H HA     . VAL B 1 296 ? 48.895  31.581 67.956 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HA     1 
ATOM   11111 H HB     . VAL B 1 296 ? 51.142  30.571 66.558 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HB     1 
ATOM   11112 H HG11   . VAL B 1 296 ? 49.872  31.657 65.006 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG11   1 
ATOM   11113 H HG12   . VAL B 1 296 ? 51.053  32.655 65.370 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG12   1 
ATOM   11114 H HG13   . VAL B 1 296 ? 49.608  32.874 65.993 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG13   1 
ATOM   11115 H HG21   . VAL B 1 296 ? 51.067  32.911 68.125 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG21   1 
ATOM   11116 H HG22   . VAL B 1 296 ? 52.362  32.289 67.445 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG22   1 
ATOM   11117 H HG23   . VAL B 1 296 ? 51.663  31.538 68.658 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG23   1 
ATOM   11118 N N      . ALA B 1 297 ? 47.365  30.679 66.261 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B N      1 
ATOM   11119 C CA     . ALA B 1 297 ? 46.444  30.128 65.276 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CA     1 
ATOM   11120 C C      . ALA B 1 297 ? 46.396  31.061 64.076 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B C      1 
ATOM   11121 O O      . ALA B 1 297 ? 46.003  32.224 64.206 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B O      1 
ATOM   11122 C CB     . ALA B 1 297 ? 45.042  29.957 65.870 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CB     1 
ATOM   11123 H H      . ALA B 1 297 ? 47.117  31.443 66.568 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B H      1 
ATOM   11124 H HA     . ALA B 1 297 ? 46.766  29.261 64.983 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HA     1 
ATOM   11125 H HB1    . ALA B 1 297 ? 44.433  29.682 65.168 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HB1    1 
ATOM   11126 H HB2    . ALA B 1 297 ? 45.074  29.281 66.565 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HB2    1 
ATOM   11127 H HB3    . ALA B 1 297 ? 44.753  30.804 66.246 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HB3    1 
ATOM   11128 N N      . VAL B 1 298 ? 46.798  30.550 62.917 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N      1 
ATOM   11129 C CA     . VAL B 1 298 ? 46.681  31.253 61.645 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA     1 
ATOM   11130 C C      . VAL B 1 298 ? 45.504  30.655 60.896 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C      1 
ATOM   11131 O O      . VAL B 1 298 ? 45.482  29.445 60.651 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O      1 
ATOM   11132 C CB     . VAL B 1 298 ? 47.959  31.078 60.810 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB     1 
ATOM   11133 C CG1    . VAL B 1 298 ? 47.816  31.717 59.426 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1    1 
ATOM   11134 C CG2    . VAL B 1 298 ? 49.164  31.642 61.536 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2    1 
ATOM   11135 H H      . VAL B 1 298 ? 47.153  29.771 62.839 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B H      1 
ATOM   11136 H HA     . VAL B 1 298 ? 46.521  32.196 61.809 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HA     1 
ATOM   11137 H HB     . VAL B 1 298 ? 48.102  30.128 60.680 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HB     1 
ATOM   11138 H HG11   . VAL B 1 298 ? 47.210  31.180 58.891 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG11   1 
ATOM   11139 H HG12   . VAL B 1 298 ? 48.688  31.753 59.002 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG12   1 
ATOM   11140 H HG13   . VAL B 1 298 ? 47.461  32.614 59.527 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG13   1 
ATOM   11141 H HG21   . VAL B 1 298 ? 49.111  32.610 61.532 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG21   1 
ATOM   11142 H HG22   . VAL B 1 298 ? 49.971  31.353 61.082 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG22   1 
ATOM   11143 H HG23   . VAL B 1 298 ? 49.164  31.314 62.450 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG23   1 
ATOM   11144 N N      . VAL B 1 299 ? 44.533  31.489 60.522 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N      1 
ATOM   11145 C CA     . VAL B 1 299 ? 43.385  31.067 59.724 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA     1 
ATOM   11146 C C      . VAL B 1 299 ? 43.503  31.844 58.415 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C      1 
ATOM   11147 O O      . VAL B 1 299 ? 43.389  33.074 58.408 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O      1 
ATOM   11148 C CB     . VAL B 1 299 ? 42.071  31.391 60.449 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB     1 
ATOM   11149 C CG1    . VAL B 1 299 ? 40.883  31.003 59.591 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1    1 
ATOM   11150 C CG2    . VAL B 1 299 ? 42.053  30.725 61.820 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2    1 
ATOM   11151 H H      . VAL B 1 299 ? 44.519  32.324 60.726 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B H      1 
ATOM   11152 H HA     . VAL B 1 299 ? 43.405  30.116 59.537 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HA     1 
ATOM   11153 H HB     . VAL B 1 299 ? 42.002  32.347 60.598 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HB     1 
ATOM   11154 H HG11   . VAL B 1 299 ? 40.989  31.393 58.710 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG11   1 
ATOM   11155 H HG12   . VAL B 1 299 ? 40.072  31.338 60.006 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG12   1 
ATOM   11156 H HG13   . VAL B 1 299 ? 40.845  30.036 59.523 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG13   1 
ATOM   11157 H HG21   . VAL B 1 299 ? 42.420  29.830 61.741 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG21   1 
ATOM   11158 H HG22   . VAL B 1 299 ? 41.137  30.679 62.137 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG22   1 
ATOM   11159 H HG23   . VAL B 1 299 ? 42.590  31.250 62.433 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG23   1 
ATOM   11160 N N      . ASP B 1 300 ? 43.747  31.152 57.311 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B N      1 
ATOM   11161 C CA     . ASP B 1 300 ? 44.066  31.852 56.069 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CA     1 
ATOM   11162 C C      . ASP B 1 300 ? 43.868  30.927 54.876 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B C      1 
ATOM   11163 O O      . ASP B 1 300 ? 43.459  29.770 55.011 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B O      1 
ATOM   11164 C CB     . ASP B 1 300 ? 45.477  32.468 56.129 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CB     1 
ATOM   11165 C CG     . ASP B 1 300 ? 45.563  33.820 55.438 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CG     1 
ATOM   11166 O OD1    . ASP B 1 300 ? 45.503  33.830 54.191 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD1    1 
ATOM   11167 O OD2    . ASP B 1 300 ? 45.669  34.859 56.121 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD2    1 
ATOM   11168 H H      . ASP B 1 300 ? 43.734  30.294 57.254 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B H      1 
ATOM   11169 H HA     . ASP B 1 300 ? 43.427  32.573 55.953 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B HA     1 
ATOM   11170 H HB2    . ASP B 1 300 ? 45.728  32.591 57.058 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B HB2    1 
ATOM   11171 H HB3    . ASP B 1 300 ? 46.102  31.869 55.693 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B HB3    1 
ATOM   11172 N N      A GLN B 1 301 ? 44.177  31.464 53.695 0.70 16.09  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N      1 
ATOM   11173 N N      B GLN B 1 301 ? 44.126  31.472 53.691 0.30 16.13  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N      1 
ATOM   11174 C CA     A GLN B 1 301 ? 44.141  30.746 52.425 0.70 15.89  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA     1 
ATOM   11175 C CA     B GLN B 1 301 ? 44.098  30.723 52.437 0.30 16.12  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA     1 
ATOM   11176 C C      A GLN B 1 301 ? 45.541  30.209 52.202 0.70 17.47  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C      1 
ATOM   11177 C C      B GLN B 1 301 ? 45.515  30.212 52.204 0.30 17.09  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C      1 
ATOM   11178 O O      A GLN B 1 301 ? 46.445  30.951 51.809 0.70 19.21  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O      1 
ATOM   11179 O O      B GLN B 1 301 ? 46.399  30.966 51.791 0.30 19.06  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O      1 
ATOM   11180 C CB     A GLN B 1 301 ? 43.778  31.708 51.304 0.70 19.21  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB     1 
ATOM   11181 C CB     B GLN B 1 301 ? 43.636  31.630 51.304 0.30 17.82  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB     1 
ATOM   11182 C CG     A GLN B 1 301 ? 42.322  31.959 51.166 0.70 22.31  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG     1 
ATOM   11183 C CG     B GLN B 1 301 ? 42.146  31.953 51.313 0.30 19.30  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG     1 
ATOM   11184 C CD     A GLN B 1 301 ? 41.734  32.600 52.381 0.70 20.19  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD     1 
ATOM   11185 C CD     B GLN B 1 301 ? 41.763  33.028 52.317 0.30 26.57  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD     1 
ATOM   11186 O OE1    A GLN B 1 301 ? 42.223  33.631 52.873 0.70 16.12  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1    1 
ATOM   11187 O OE1    B GLN B 1 301 ? 42.541  33.374 53.207 0.30 25.73  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1    1 
ATOM   11188 N NE2    A GLN B 1 301 ? 40.665  31.996 52.886 0.70 18.13  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2    1 
ATOM   11189 N NE2    B GLN B 1 301 ? 40.558  33.569 52.170 0.30 28.21  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2    1 
ATOM   11190 H H      A GLN B 1 301 ? 44.423  32.282 53.602 0.70 19.30  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B H      1 
ATOM   11191 H H      B GLN B 1 301 ? 44.326  32.301 53.583 0.30 19.35  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B H      1 
ATOM   11192 H HA     A GLN B 1 301 ? 43.495  30.023 52.457 0.70 19.07  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HA     1 
ATOM   11193 H HA     B GLN B 1 301 ? 43.491  29.969 52.494 0.30 19.34  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HA     1 
ATOM   11194 H HB2    A GLN B 1 301 ? 44.208  32.560 51.476 0.70 23.05  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB2    1 
ATOM   11195 H HB2    B GLN B 1 301 ? 44.116  32.471 51.367 0.30 21.38  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB2    1 
ATOM   11196 H HB3    A GLN B 1 301 ? 44.095  31.339 50.465 0.70 23.05  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB3    1 
ATOM   11197 H HB3    B GLN B 1 301 ? 43.835  31.196 50.461 0.30 21.38  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB3    1 
ATOM   11198 H HG2    A GLN B 1 301 ? 42.172  32.549 50.411 0.70 26.77  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG2    1 
ATOM   11199 H HG2    B GLN B 1 301 ? 41.888  32.265 50.431 0.30 23.16  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG2    1 
ATOM   11200 H HG3    A GLN B 1 301 ? 41.867  31.114 51.021 0.70 26.77  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG3    1 
ATOM   11201 H HG3    B GLN B 1 301 ? 41.652  31.148 51.537 0.30 23.16  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG3    1 
ATOM   11202 H HE21   A GLN B 1 301 ? 40.280  32.316 53.586 0.70 21.76  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE21   1 
ATOM   11203 H HE21   B GLN B 1 301 ? 40.293  34.181 52.712 0.30 33.85  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE21   1 
ATOM   11204 H HE22   A GLN B 1 301 ? 40.356  31.285 52.514 0.70 21.76  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE22   1 
ATOM   11205 H HE22   B GLN B 1 301 ? 40.043  33.306 51.533 0.30 33.85  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE22   1 
ATOM   11206 N N      . ILE B 1 302 ? 45.734  28.931 52.488 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N      1 
ATOM   11207 C CA     . ILE B 1 302 ? 47.064  28.342 52.545 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA     1 
ATOM   11208 C C      . ILE B 1 302 ? 47.091  27.164 51.590 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C      1 
ATOM   11209 O O      . ILE B 1 302 ? 46.148  26.367 51.545 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O      1 
ATOM   11210 C CB     . ILE B 1 302 ? 47.403  27.905 53.982 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB     1 
ATOM   11211 C CG1    . ILE B 1 302 ? 47.104  29.057 54.942 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1    1 
ATOM   11212 C CG2    . ILE B 1 302 ? 48.884  27.511 54.088 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2    1 
ATOM   11213 C CD1    . ILE B 1 302 ? 47.284  28.711 56.393 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1    1 
ATOM   11214 H H      . ILE B 1 302 ? 45.102  28.373 52.658 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B H      1 
ATOM   11215 H HA     . ILE B 1 302 ? 47.733  28.982 52.255 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HA     1 
ATOM   11216 H HB     . ILE B 1 302 ? 46.859  27.135 54.214 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HB     1 
ATOM   11217 H HG12   . ILE B 1 302 ? 47.703  29.793 54.738 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG12   1 
ATOM   11218 H HG13   . ILE B 1 302 ? 46.183  29.334 54.817 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG13   1 
ATOM   11219 H HG21   . ILE B 1 302 ? 49.082  26.840 53.416 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG21   1 
ATOM   11220 H HG22   . ILE B 1 302 ? 49.054  27.153 54.973 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG22   1 
ATOM   11221 H HG23   . ILE B 1 302 ? 49.431  28.298 53.939 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG23   1 
ATOM   11222 H HD11   . ILE B 1 302 ? 46.762  27.919 56.597 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HD11   1 
ATOM   11223 H HD12   . ILE B 1 302 ? 46.980  29.456 56.935 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HD12   1 
ATOM   11224 H HD13   . ILE B 1 302 ? 48.224  28.540 56.563 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HD13   1 
ATOM   11225 N N      . VAL B 1 303 ? 48.192  27.042 50.848 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B N      1 
ATOM   11226 C CA     . VAL B 1 303 ? 48.338  26.016 49.823 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CA     1 
ATOM   11227 C C      . VAL B 1 303 ? 49.762  25.479 49.873 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B C      1 
ATOM   11228 O O      . VAL B 1 303 ? 50.688  26.151 50.323 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B O      1 
ATOM   11229 C CB     . VAL B 1 303 ? 47.976  26.605 48.433 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CB     1 
ATOM   11230 C CG1    . VAL B 1 303 ? 48.968  27.703 48.016 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG1    1 
ATOM   11231 C CG2    . VAL B 1 303 ? 47.845  25.518 47.386 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG2    1 
ATOM   11232 H H      . VAL B 1 303 ? 48.880  27.552 50.924 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B H      1 
ATOM   11233 H HA     . VAL B 1 303 ? 47.760  25.256 49.991 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HA     1 
ATOM   11234 H HB     . VAL B 1 303 ? 47.106  27.029 48.499 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HB     1 
ATOM   11235 H HG11   . VAL B 1 303 ? 48.997  28.382 48.708 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG11   1 
ATOM   11236 H HG12   . VAL B 1 303 ? 48.672  28.095 47.179 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG12   1 
ATOM   11237 H HG13   . VAL B 1 303 ? 49.847  27.308 47.903 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG13   1 
ATOM   11238 H HG21   . VAL B 1 303 ? 48.711  25.101 47.254 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG21   1 
ATOM   11239 H HG22   . VAL B 1 303 ? 47.538  25.914 46.555 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG22   1 
ATOM   11240 H HG23   . VAL B 1 303 ? 47.204  24.859 47.694 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG23   1 
ATOM   11241 N N      . ASP B 1 304 ? 49.937  24.246 49.404 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B N      1 
ATOM   11242 C CA     . ASP B 1 304 ? 51.287  23.731 49.233 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CA     1 
ATOM   11243 C C      . ASP B 1 304 ? 52.020  24.529 48.162 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B C      1 
ATOM   11244 O O      . ASP B 1 304 ? 51.412  25.100 47.252 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B O      1 
ATOM   11245 C CB     . ASP B 1 304 ? 51.257  22.260 48.822 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CB     1 
ATOM   11246 C CG     . ASP B 1 304 ? 52.638  21.625 48.825 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CG     1 
ATOM   11247 O OD1    . ASP B 1 304 ? 53.141  21.337 49.933 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD1    1 
ATOM   11248 O OD2    . ASP B 1 304 ? 53.218  21.425 47.731 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD2    1 
ATOM   11249 H H      . ASP B 1 304 ? 49.306  23.705 49.184 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B H      1 
ATOM   11250 H HA     . ASP B 1 304 ? 51.765  23.805 50.074 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B HA     1 
ATOM   11251 H HB2    . ASP B 1 304 ? 50.699  21.768 49.445 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B HB2    1 
ATOM   11252 H HB3    . ASP B 1 304 ? 50.895  22.189 47.925 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B HB3    1 
ATOM   11253 N N      . ALA B 1 305 ? 53.349  24.551 48.277 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B N      1 
ATOM   11254 C CA     . ALA B 1 305 ? 54.182  25.202 47.275 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CA     1 
ATOM   11255 C C      . ALA B 1 305 ? 53.937  24.681 45.865 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B C      1 
ATOM   11256 O O      . ALA B 1 305 ? 54.225  25.401 44.903 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B O      1 
ATOM   11257 C CB     . ALA B 1 305 ? 55.659  25.073 47.655 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CB     1 
ATOM   11258 H H      . ALA B 1 305 ? 53.789  24.197 48.926 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B H      1 
ATOM   11259 H HA     . ALA B 1 305 ? 53.964  26.147 47.263 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HA     1 
ATOM   11260 H HB1    . ALA B 1 305 ? 56.200  25.486 46.964 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HB1    1 
ATOM   11261 H HB2    . ALA B 1 305 ? 55.807  25.520 48.503 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HB2    1 
ATOM   11262 H HB3    . ALA B 1 305 ? 55.884  24.133 47.733 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HB3    1 
ATOM   11263 N N      . ASP B 1 306 ? 53.412  23.461 45.706 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B N      1 
ATOM   11264 C CA     . ASP B 1 306 ? 53.122  22.986 44.356 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CA     1 
ATOM   11265 C C      . ASP B 1 306 ? 51.953  23.738 43.743 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B C      1 
ATOM   11266 O O      . ASP B 1 306 ? 51.781  23.702 42.519 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B O      1 
ATOM   11267 C CB     . ASP B 1 306 ? 52.883  21.475 44.311 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CB     1 
ATOM   11268 C CG     . ASP B 1 306 ? 51.607  21.035 45.022 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CG     1 
ATOM   11269 O OD1    . ASP B 1 306 ? 50.737  21.869 45.363 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD1    1 
ATOM   11270 O OD2    . ASP B 1 306 ? 51.472  19.812 45.236 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD2    1 
ATOM   11271 H H      . ASP B 1 306 ? 53.223  22.912 46.340 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B H      1 
ATOM   11272 H HA     . ASP B 1 306 ? 53.908  23.137 43.807 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B HA     1 
ATOM   11273 H HB2    . ASP B 1 306 ? 52.816  21.196 43.385 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B HB2    1 
ATOM   11274 H HB3    . ASP B 1 306 ? 53.629  21.028 44.740 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B HB3    1 
ATOM   11275 N N      A ARG B 1 307 ? 51.149  24.408 44.573 0.64 22.94  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N      1 
ATOM   11276 N N      B ARG B 1 307 ? 51.146  24.409 44.565 0.36 22.97  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N      1 
ATOM   11277 C CA     A ARG B 1 307 ? 50.048  25.254 44.109 0.64 21.13  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA     1 
ATOM   11278 C CA     B ARG B 1 307 ? 50.040  25.241 44.091 0.36 21.01  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA     1 
ATOM   11279 C C      A ARG B 1 307 ? 49.141  24.502 43.137 0.64 20.75  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C      1 
ATOM   11280 C C      B ARG B 1 307 ? 49.145  24.475 43.118 0.36 21.00  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C      1 
ATOM   11281 O O      A ARG B 1 307 ? 48.731  25.018 42.096 0.64 21.54  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O      1 
ATOM   11282 O O      B ARG B 1 307 ? 48.762  24.966 42.054 0.36 20.82  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O      1 
ATOM   11283 C CB     A ARG B 1 307 ? 50.558  26.593 43.563 0.64 21.94  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB     1 
ATOM   11284 C CB     B ARG B 1 307 ? 50.547  26.564 43.513 0.36 21.91  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB     1 
ATOM   11285 C CG     A ARG B 1 307 ? 51.044  27.530 44.687 0.64 24.86  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG     1 
ATOM   11286 C CG     B ARG B 1 307 ? 51.159  27.469 44.581 0.36 24.49  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG     1 
ATOM   11287 C CD     A ARG B 1 307 ? 51.591  28.867 44.185 0.64 25.65  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD     1 
ATOM   11288 C CD     B ARG B 1 307 ? 51.238  28.925 44.150 0.36 27.10  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD     1 
ATOM   11289 N NE     A ARG B 1 307 ? 52.181  29.671 45.255 0.64 23.71  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE     1 
ATOM   11290 N NE     B ARG B 1 307 ? 51.184  29.833 45.292 0.36 25.03  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE     1 
ATOM   11291 C CZ     A ARG B 1 307 ? 51.499  30.453 46.087 0.64 20.66  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ     1 
ATOM   11292 C CZ     B ARG B 1 307 ? 52.243  30.365 45.891 0.36 23.25  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ     1 
ATOM   11293 N NH1    A ARG B 1 307 ? 50.178  30.544 46.033 0.64 18.13  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1    1 
ATOM   11294 N NH1    B ARG B 1 307 ? 53.474  30.104 45.483 0.36 21.74  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1    1 
ATOM   11295 N NH2    A ARG B 1 307 ? 52.160  31.167 46.994 0.64 26.89  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2    1 
ATOM   11296 N NH2    B ARG B 1 307 ? 52.062  31.182 46.925 0.36 26.98  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2    1 
ATOM   11297 H H      A ARG B 1 307 ? 51.224  24.388 45.429 0.64 27.53  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B H      1 
ATOM   11298 H H      B ARG B 1 307 ? 51.220  24.398 45.421 0.36 27.57  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B H      1 
ATOM   11299 H HA     A ARG B 1 307 ? 49.486  25.478 44.867 0.64 25.36  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HA     1 
ATOM   11300 H HA     B ARG B 1 307 ? 49.480  25.467 44.850 0.36 25.21  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HA     1 
ATOM   11301 H HB2    A ARG B 1 307 ? 51.302  26.429 42.962 0.64 26.33  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB2    1 
ATOM   11302 H HB2    B ARG B 1 307 ? 51.227  26.380 42.847 0.36 26.29  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB2    1 
ATOM   11303 H HB3    A ARG B 1 307 ? 49.839  27.038 43.087 0.64 26.33  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB3    1 
ATOM   11304 H HB3    B ARG B 1 307 ? 49.804  27.038 43.106 0.36 26.29  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB3    1 
ATOM   11305 H HG2    A ARG B 1 307 ? 50.300  27.720 45.279 0.64 29.84  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG2    1 
ATOM   11306 H HG2    B ARG B 1 307 ? 50.616  27.423 45.383 0.36 29.39  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG2    1 
ATOM   11307 H HG3    A ARG B 1 307 ? 51.754  27.087 45.177 0.64 29.84  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG3    1 
ATOM   11308 H HG3    B ARG B 1 307 ? 52.060  27.165 44.773 0.36 29.39  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG3    1 
ATOM   11309 H HD2    A ARG B 1 307 ? 52.278  28.699 43.522 0.64 30.78  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD2    1 
ATOM   11310 H HD2    B ARG B 1 307 ? 52.073  29.075 43.681 0.36 32.53  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD2    1 
ATOM   11311 H HD3    A ARG B 1 307 ? 50.866  29.377 43.790 0.64 30.78  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD3    1 
ATOM   11312 H HD3    B ARG B 1 307 ? 50.489  29.126 43.567 0.36 32.53  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD3    1 
ATOM   11313 H HE     A ARG B 1 307 ? 53.034  29.635 45.354 0.64 28.45  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HE     1 
ATOM   11314 H HE     B ARG B 1 307 ? 50.408  30.039 45.601 0.36 30.03  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HE     1 
ATOM   11315 H HH11   A ARG B 1 307 ? 49.740  30.090 45.448 0.64 21.75  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH11   1 
ATOM   11316 H HH11   B ARG B 1 307 ? 53.602  29.579 44.814 0.36 26.09  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH11   1 
ATOM   11317 H HH12   A ARG B 1 307 ? 49.759  31.056 46.582 0.64 21.75  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH12   1 
ATOM   11318 H HH12   B ARG B 1 307 ? 54.145  30.460 45.885 0.36 26.09  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH12   1 
ATOM   11319 H HH21   A ARG B 1 307 ? 53.018  31.120 47.037 0.64 32.27  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH21   1 
ATOM   11320 H HH21   B ARG B 1 307 ? 51.266  31.360 47.199 0.36 32.38  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH21   1 
ATOM   11321 H HH22   A ARG B 1 307 ? 51.730  31.677 47.538 0.64 32.27  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH22   1 
ATOM   11322 H HH22   B ARG B 1 307 ? 52.741  31.533 47.321 0.36 32.38  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH22   1 
ATOM   11323 N N      . GLU B 1 308 ? 48.813  23.246 43.501 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B N      1 
ATOM   11324 C CA     . GLU B 1 308 ? 47.863  22.414 42.765 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CA     1 
ATOM   11325 C C      . GLU B 1 308 ? 46.467  22.577 43.351 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B C      1 
ATOM   11326 O O      . GLU B 1 308 ? 46.308  22.548 44.577 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B O      1 
ATOM   11327 C CB     . GLU B 1 308 ? 48.266  20.945 42.818 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CB     1 
ATOM   11328 C CG     . GLU B 1 308 ? 49.534  20.633 42.042 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CG     1 
ATOM   11329 C CD     . GLU B 1 308 ? 49.335  20.638 40.521 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CD     1 
ATOM   11330 O OE1    . GLU B 1 308 ? 48.176  20.743 40.050 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE1    1 
ATOM   11331 O OE2    . GLU B 1 308 ? 50.347  20.512 39.791 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE2    1 
ATOM   11332 H H      . GLU B 1 308 ? 49.140  22.850 44.191 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B H      1 
ATOM   11333 H HA     . GLU B 1 308 ? 47.845  22.691 41.835 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HA     1 
ATOM   11334 H HB2    . GLU B 1 308 ? 48.416  20.695 43.744 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HB2    1 
ATOM   11335 H HB3    . GLU B 1 308 ? 47.549  20.410 42.442 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HB3    1 
ATOM   11336 H HG2    . GLU B 1 308 ? 50.205  21.300 42.256 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HG2    1 
ATOM   11337 H HG3    . GLU B 1 308 ? 49.850  19.752 42.298 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HG3    1 
ATOM   11338 N N      . PRO B 1 309 ? 45.456  22.783 42.527 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B N      1 
ATOM   11339 C CA     . PRO B 1 309 ? 44.087  22.994 43.029 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CA     1 
ATOM   11340 C C      . PRO B 1 309 ? 43.380  21.673 43.322 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B C      1 
ATOM   11341 O O      . PRO B 1 309 ? 42.368  21.326 42.708 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B O      1 
ATOM   11342 C CB     . PRO B 1 309 ? 43.437  23.773 41.877 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CB     1 
ATOM   11343 C CG     . PRO B 1 309 ? 44.112  23.275 40.674 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CG     1 
ATOM   11344 C CD     . PRO B 1 309 ? 45.556  23.065 41.084 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CD     1 
ATOM   11345 H HA     . PRO B 1 309 ? 44.094  23.546 43.826 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HA     1 
ATOM   11346 H HB2    . PRO B 1 309 ? 42.485  23.587 41.846 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HB2    1 
ATOM   11347 H HB3    . PRO B 1 309 ? 43.586  24.724 41.993 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HB3    1 
ATOM   11348 H HG2    . PRO B 1 309 ? 43.708  22.439 40.392 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HG2    1 
ATOM   11349 H HG3    . PRO B 1 309 ? 44.046  23.931 39.964 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HG3    1 
ATOM   11350 H HD2    . PRO B 1 309 ? 45.945  22.313 40.611 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HD2    1 
ATOM   11351 H HD3    . PRO B 1 309 ? 46.081  23.865 40.924 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HD3    1 
ATOM   11352 N N      . LYS B 1 310 ? 43.934  20.917 44.278 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B N      1 
ATOM   11353 C CA     . LYS B 1 310 ? 43.503  19.553 44.542 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CA     1 
ATOM   11354 C C      . LYS B 1 310 ? 42.221  19.467 45.366 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B C      1 
ATOM   11355 O O      . LYS B 1 310 ? 41.578  18.412 45.370 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B O      1 
ATOM   11356 C CB     . LYS B 1 310 ? 44.576  18.785 45.325 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CB     1 
ATOM   11357 C CG     . LYS B 1 310 ? 45.945  18.657 44.678 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CG     1 
ATOM   11358 C CD     . LYS B 1 310 ? 46.797  17.675 45.498 1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CD     1 
ATOM   11359 C CE     . LYS B 1 310 ? 47.885  18.340 46.326 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CE     1 
ATOM   11360 N NZ     . LYS B 1 310 ? 49.185  18.347 45.587 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B NZ     1 
ATOM   11361 H H      . LYS B 1 310 ? 44.571  21.181 44.792 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B H      1 
ATOM   11362 H HA     . LYS B 1 310 ? 43.361  19.136 43.678 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HA     1 
ATOM   11363 H HB2    . LYS B 1 310 ? 44.706  19.235 46.174 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HB2    1 
ATOM   11364 H HB3    . LYS B 1 310 ? 44.249  17.884 45.474 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HB3    1 
ATOM   11365 H HG2    . LYS B 1 310 ? 45.853  18.316 43.775 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HG2    1 
ATOM   11366 H HG3    . LYS B 1 310 ? 46.386  19.521 44.664 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HG3    1 
ATOM   11367 H HD2    . LYS B 1 310 ? 46.217  17.193 46.108 1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HD2    1 
ATOM   11368 H HD3    . LYS B 1 310 ? 47.228  17.054 44.891 1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HD3    1 
ATOM   11369 H HE2    . LYS B 1 310 ? 47.633  19.258 46.515 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HE2    1 
ATOM   11370 H HE3    . LYS B 1 310 ? 48.005  17.852 47.156 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HE3    1 
ATOM   11371 H HZ1    . LYS B 1 310 ? 49.047  18.551 44.731 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HZ1    1 
ATOM   11372 H HZ2    . LYS B 1 310 ? 49.567  17.545 45.635 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HZ2    1 
ATOM   11373 H HZ3    . LYS B 1 310 ? 49.734  18.950 45.942 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HZ3    1 
ATOM   11374 N N      . THR B 1 311 ? 41.892  20.502 46.127 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 310 THR B N      1 
ATOM   11375 C CA     . THR B 1 311 ? 40.710  20.562 46.972 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CA     1 
ATOM   11376 C C      . THR B 1 311 ? 40.038  21.905 46.774 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 310 THR B C      1 
ATOM   11377 O O      . THR B 1 311 ? 40.642  22.839 46.235 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 310 THR B O      1 
ATOM   11378 C CB     . THR B 1 311 ? 41.116  20.451 48.447 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CB     1 
ATOM   11379 O OG1    . THR B 1 311 ? 41.900  21.605 48.776 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 310 THR B OG1    1 
ATOM   11380 C CG2    . THR B 1 311 ? 41.912  19.174 48.705 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CG2    1 
ATOM   11381 H H      . THR B 1 311 ? 42.366  21.218 46.171 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 310 THR B H      1 
ATOM   11382 H HA     . THR B 1 311 ? 40.102  19.843 46.738 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HA     1 
ATOM   11383 H HB     . THR B 1 311 ? 40.330  20.409 49.014 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HB     1 
ATOM   11384 H HG1    . THR B 1 311 ? 42.066  21.615 49.600 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG1    1 
ATOM   11385 H HG21   . THR B 1 311 ? 41.412  18.403 48.393 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG21   1 
ATOM   11386 H HG22   . THR B 1 311 ? 42.082  19.075 49.654 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG22   1 
ATOM   11387 H HG23   . THR B 1 311 ? 42.760  19.211 48.235 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG23   1 
ATOM   11388 N N      . PRO B 1 312 ? 38.809  22.069 47.273 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B N      1 
ATOM   11389 C CA     . PRO B 1 312 ? 38.183  23.399 47.183 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CA     1 
ATOM   11390 C C      . PRO B 1 312 ? 39.014  24.465 47.875 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B C      1 
ATOM   11391 O O      . PRO B 1 312 ? 39.112  25.590 47.365 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B O      1 
ATOM   11392 C CB     . PRO B 1 312 ? 36.832  23.198 47.879 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CB     1 
ATOM   11393 C CG     . PRO B 1 312 ? 36.542  21.723 47.674 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CG     1 
ATOM   11394 C CD     . PRO B 1 312 ? 37.884  21.054 47.815 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CD     1 
ATOM   11395 H HA     . PRO B 1 312 ? 38.030  23.641 46.256 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HA     1 
ATOM   11396 H HB2    . PRO B 1 312 ? 36.903  23.416 48.821 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HB2    1 
ATOM   11397 H HB3    . PRO B 1 312 ? 36.153  23.752 47.461 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HB3    1 
ATOM   11398 H HG2    . PRO B 1 312 ? 35.923  21.408 48.351 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HG2    1 
ATOM   11399 H HG3    . PRO B 1 312 ? 36.170  21.576 46.791 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HG3    1 
ATOM   11400 H HD2    . PRO B 1 312 ? 38.082  20.864 48.746 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HD2    1 
ATOM   11401 H HD3    . PRO B 1 312 ? 37.921  20.236 47.295 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HD3    1 
ATOM   11402 N N      . GLN B 1 313 ? 39.621  24.142 49.025 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B N      1 
ATOM   11403 C CA     . GLN B 1 313 ? 40.395  25.146 49.746 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CA     1 
ATOM   11404 C C      . GLN B 1 313 ? 41.616  25.572 48.945 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B C      1 
ATOM   11405 O O      . GLN B 1 313 ? 41.972  26.758 48.932 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B O      1 
ATOM   11406 C CB     . GLN B 1 313 ? 40.815  24.634 51.127 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CB     1 
ATOM   11407 C CG     . GLN B 1 313 ? 39.654  24.290 52.060 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CG     1 
ATOM   11408 C CD     . GLN B 1 313 ? 39.148  22.853 51.986 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CD     1 
ATOM   11409 O OE1    . GLN B 1 313 ? 39.329  22.145 50.991 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B OE1    1 
ATOM   11410 N NE2    . GLN B 1 313 ? 38.463  22.431 53.051 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B NE2    1 
ATOM   11411 H H      . GLN B 1 313 ? 39.599  23.367 49.397 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B H      1 
ATOM   11412 H HA     . GLN B 1 313 ? 39.828  25.920 49.886 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HA     1 
ATOM   11413 H HB2    . GLN B 1 313 ? 41.344  23.829 51.010 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HB2    1 
ATOM   11414 H HB3    . GLN B 1 313 ? 41.346  25.319 51.562 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HB3    1 
ATOM   11415 H HG2    . GLN B 1 313 ? 39.940  24.447 52.973 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HG2    1 
ATOM   11416 H HG3    . GLN B 1 313 ? 38.906  24.869 51.842 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HG3    1 
ATOM   11417 H HE21   . GLN B 1 313 ? 38.151  21.630 53.072 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HE21   1 
ATOM   11418 H HE22   . GLN B 1 313 ? 38.335  22.960 53.717 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HE22   1 
ATOM   11419 N N      . ASP B 1 314 ? 42.275  24.618 48.280 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B N      1 
ATOM   11420 C CA     . ASP B 1 314 ? 43.415  24.959 47.439 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CA     1 
ATOM   11421 C C      . ASP B 1 314 ? 42.967  25.822 46.271 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B C      1 
ATOM   11422 O O      . ASP B 1 314 ? 43.611  26.824 45.939 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B O      1 
ATOM   11423 C CB     . ASP B 1 314 ? 44.067  23.696 46.873 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CB     1 
ATOM   11424 C CG     . ASP B 1 314 ? 44.701  22.820 47.925 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CG     1 
ATOM   11425 O OD1    . ASP B 1 314 ? 45.333  23.354 48.857 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD1    1 
ATOM   11426 O OD2    . ASP B 1 314 ? 44.568  21.585 47.792 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD2    1 
ATOM   11427 H H      . ASP B 1 314 ? 42.083  23.780 48.301 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B H      1 
ATOM   11428 H HA     . ASP B 1 314 ? 44.063  25.433 47.984 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B HA     1 
ATOM   11429 H HB2    . ASP B 1 314 ? 43.390  23.171 46.420 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B HB2    1 
ATOM   11430 H HB3    . ASP B 1 314 ? 44.761  23.955 46.246 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B HB3    1 
ATOM   11431 N N      A ARG B 1 315 ? 41.857  25.449 45.638 0.56 15.02  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N      1 
ATOM   11432 N N      B ARG B 1 315 ? 41.868  25.425 45.615 0.44 14.99  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N      1 
ATOM   11433 C CA     A ARG B 1 315 ? 41.380  26.204 44.487 0.56 16.14  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA     1 
ATOM   11434 C CA     B ARG B 1 315 ? 41.337  26.201 44.498 0.44 15.94  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA     1 
ATOM   11435 C C      A ARG B 1 315 ? 41.004  27.627 44.893 0.56 13.38  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C      1 
ATOM   11436 C C      B ARG B 1 315 ? 41.041  27.629 44.925 0.44 13.18  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C      1 
ATOM   11437 O O      A ARG B 1 315 ? 41.391  28.598 44.228 0.56 14.87  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O      1 
ATOM   11438 O O      B ARG B 1 315 ? 41.476  28.594 44.284 0.44 14.87  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O      1 
ATOM   11439 C CB     A ARG B 1 315 ? 40.219  25.451 43.839 0.56 14.38  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB     1 
ATOM   11440 C CB     B ARG B 1 315 ? 40.049  25.561 43.977 0.44 22.24  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB     1 
ATOM   11441 C CG     A ARG B 1 315 ? 39.966  25.861 42.419 0.56 12.46  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG     1 
ATOM   11442 C CG     B ARG B 1 315 ? 40.272  24.500 42.948 0.44 18.80  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG     1 
ATOM   11443 C CD     A ARG B 1 315 ? 38.878  25.031 41.766 0.56 15.89  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD     1 
ATOM   11444 C CD     B ARG B 1 315 ? 38.999  24.114 42.208 0.44 27.15  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD     1 
ATOM   11445 N NE     A ARG B 1 315 ? 39.171  23.602 41.701 0.56 15.81  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE     1 
ATOM   11446 N NE     B ARG B 1 315 ? 37.957  23.578 43.076 0.44 31.33  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE     1 
ATOM   11447 C CZ     A ARG B 1 315 ? 39.787  22.999 40.690 0.56 19.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ     1 
ATOM   11448 C CZ     B ARG B 1 315 ? 37.952  22.350 43.576 0.44 13.37  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ     1 
ATOM   11449 N NH1    A ARG B 1 315 ? 40.262  23.681 39.662 0.56 18.98  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1    1 
ATOM   11450 N NH1    B ARG B 1 315 ? 38.960  21.517 43.376 0.44 36.00  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1    1 
ATOM   11451 N NH2    A ARG B 1 315 ? 39.935  21.677 40.713 0.56 24.10  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2    1 
ATOM   11452 N NH2    B ARG B 1 315 ? 36.893  21.935 44.261 0.44 26.24  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2    1 
ATOM   11453 H H      A ARG B 1 315 ? 41.371  24.772 45.852 0.56 18.02  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B H      1 
ATOM   11454 H H      B ARG B 1 315 ? 41.418  24.715 45.797 0.44 17.99  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B H      1 
ATOM   11455 H HA     A ARG B 1 315 ? 42.080  26.281 43.820 0.56 19.37  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HA     1 
ATOM   11456 H HA     B ARG B 1 315 ? 41.998  26.207 43.788 0.44 19.13  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HA     1 
ATOM   11457 H HB2    A ARG B 1 315 ? 40.419  24.501 43.845 0.56 17.26  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB2    1 
ATOM   11458 H HB2    B ARG B 1 315 ? 39.579  25.155 44.723 0.44 26.69  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB2    1 
ATOM   11459 H HB3    A ARG B 1 315 ? 39.411  25.622 44.348 0.56 17.26  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB3    1 
ATOM   11460 H HB3    B ARG B 1 315 ? 39.498  26.251 43.575 0.44 26.69  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB3    1 
ATOM   11461 H HG2    A ARG B 1 315 ? 39.689  26.790 42.401 0.56 14.95  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG2    1 
ATOM   11462 H HG2    B ARG B 1 315 ? 40.911  24.823 42.294 0.44 22.56  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG2    1 
ATOM   11463 H HG3    A ARG B 1 315 ? 40.781  25.747 41.905 0.56 14.95  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG3    1 
ATOM   11464 H HG3    B ARG B 1 315 ? 40.617  23.705 43.383 0.44 22.56  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG3    1 
ATOM   11465 H HD2    A ARG B 1 315 ? 38.058  25.139 42.274 0.56 19.07  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD2    1 
ATOM   11466 H HD2    B ARG B 1 315 ? 38.642  24.902 41.769 0.44 32.58  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD2    1 
ATOM   11467 H HD3    A ARG B 1 315 ? 38.750  25.347 40.858 0.56 19.07  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD3    1 
ATOM   11468 H HD3    B ARG B 1 315 ? 39.214  23.435 41.549 0.44 32.58  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD3    1 
ATOM   11469 H HE     A ARG B 1 315 ? 38.927  23.115 42.365 0.56 18.98  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HE     1 
ATOM   11470 H HE     B ARG B 1 315 ? 37.299  24.094 43.277 0.44 37.60  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HE     1 
ATOM   11471 H HH11   A ARG B 1 315 ? 40.175  24.536 39.636 0.56 22.78  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH11   1 
ATOM   11472 H HH11   B ARG B 1 315 ? 39.639  21.767 42.912 0.44 43.21  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH11   1 
ATOM   11473 H HH12   A ARG B 1 315 ? 40.657  23.269 39.018 0.56 22.78  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH12   1 
ATOM   11474 H HH12   B ARG B 1 315 ? 38.935  20.725 43.710 0.44 43.21  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH12   1 
ATOM   11475 H HH21   A ARG B 1 315 ? 39.633  21.222 41.378 0.56 28.92  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH21   1 
ATOM   11476 H HH21   B ARG B 1 315 ? 36.222  22.461 44.375 0.44 31.49  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH21   1 
ATOM   11477 H HH22   A ARG B 1 315 ? 40.333  21.277 40.064 0.56 28.92  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH22   1 
ATOM   11478 H HH22   B ARG B 1 315 ? 36.877  21.141 44.590 0.44 31.49  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH22   1 
ATOM   11479 N N      . PHE B 1 316 ? 40.279  27.773 46.008 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B N      1 
ATOM   11480 C CA     . PHE B 1 316 ? 39.928  29.101 46.486 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CA     1 
ATOM   11481 C C      . PHE B 1 316 ? 41.178  29.893 46.835 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B C      1 
ATOM   11482 O O      . PHE B 1 316 ? 41.243  31.097 46.576 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B O      1 
ATOM   11483 C CB     . PHE B 1 316 ? 38.950  29.047 47.670 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CB     1 
ATOM   11484 C CG     . PHE B 1 316 ? 38.586  30.409 48.197 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CG     1 
ATOM   11485 C CD1    . PHE B 1 316 ? 37.951  31.346 47.388 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD1    1 
ATOM   11486 C CD2    . PHE B 1 316 ? 38.859  30.753 49.507 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD2    1 
ATOM   11487 C CE1    . PHE B 1 316 ? 37.643  32.610 47.880 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE1    1 
ATOM   11488 C CE2    . PHE B 1 316 ? 38.531  32.018 50.000 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE2    1 
ATOM   11489 C CZ     . PHE B 1 316 ? 37.908  32.933 49.187 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CZ     1 
ATOM   11490 H H      . PHE B 1 316 ? 39.986  27.125 46.491 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B H      1 
ATOM   11491 H HA     . PHE B 1 316 ? 39.457  29.564 45.775 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HA     1 
ATOM   11492 H HB2    . PHE B 1 316 ? 38.134  28.609 47.383 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HB2    1 
ATOM   11493 H HB3    . PHE B 1 316 ? 39.360  28.546 48.393 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HB3    1 
ATOM   11494 H HD1    . PHE B 1 316 ? 37.731  31.126 46.512 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HD1    1 
ATOM   11495 H HD2    . PHE B 1 316 ? 39.266  30.134 50.069 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HD2    1 
ATOM   11496 H HE1    . PHE B 1 316 ? 37.255  33.241 47.319 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HE1    1 
ATOM   11497 H HE2    . PHE B 1 316 ? 38.735  32.241 50.880 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HE2    1 
ATOM   11498 H HZ     . PHE B 1 316 ? 37.668  33.767 49.521 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HZ     1 
ATOM   11499 N N      . ALA B 1 317 ? 42.166  29.252 47.462 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B N      1 
ATOM   11500 C CA     . ALA B 1 317 ? 43.383  29.982 47.812 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CA     1 
ATOM   11501 C C      . ALA B 1 317 ? 44.049  30.598 46.587 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B C      1 
ATOM   11502 O O      . ALA B 1 317 ? 44.490  31.752 46.626 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B O      1 
ATOM   11503 C CB     . ALA B 1 317 ? 44.349  29.082 48.576 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CB     1 
ATOM   11504 H H      . ALA B 1 317 ? 42.158  28.423 47.687 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B H      1 
ATOM   11505 H HA     . ALA B 1 317 ? 43.139  30.712 48.404 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HA     1 
ATOM   11506 H HB1    . ALA B 1 317 ? 45.148  29.587 48.792 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HB1    1 
ATOM   11507 H HB2    . ALA B 1 317 ? 43.919  28.776 49.390 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HB2    1 
ATOM   11508 H HB3    . ALA B 1 317 ? 44.579  28.322 48.018 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HB3    1 
ATOM   11509 N N      . LEU B 1 318 ? 44.163  29.835 45.502 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N      1 
ATOM   11510 C CA     . LEU B 1 318 ? 44.801  30.364 44.302 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA     1 
ATOM   11511 C C      . LEU B 1 318 ? 44.014  31.549 43.748 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C      1 
ATOM   11512 O O      . LEU B 1 318 ? 44.599  32.539 43.294 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O      1 
ATOM   11513 C CB     . LEU B 1 318 ? 44.905  29.251 43.266 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB     1 
ATOM   11514 C CG     . LEU B 1 318 ? 45.810  28.069 43.631 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG     1 
ATOM   11515 C CD1    . LEU B 1 318 ? 45.775  27.057 42.490 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1    1 
ATOM   11516 C CD2    . LEU B 1 318 ? 47.214  28.455 43.986 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2    1 
ATOM   11517 H H      . LEU B 1 318 ? 43.885  29.024 45.436 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B H      1 
ATOM   11518 H HA     . LEU B 1 318 ? 45.696  30.674 44.512 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HA     1 
ATOM   11519 H HB2    . LEU B 1 318 ? 44.016  28.895 43.116 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HB2    1 
ATOM   11520 H HB3    . LEU B 1 318 ? 45.252  29.634 42.445 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HB3    1 
ATOM   11521 H HG     . LEU B 1 318 ? 45.468  27.665 44.444 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HG     1 
ATOM   11522 H HD11   . LEU B 1 318 ? 44.888  26.669 42.440 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD11   1 
ATOM   11523 H HD12   . LEU B 1 318 ? 46.431  26.364 42.663 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD12   1 
ATOM   11524 H HD13   . LEU B 1 318 ? 45.985  27.512 41.659 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD13   1 
ATOM   11525 H HD21   . LEU B 1 318 ? 47.593  28.971 43.257 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD21   1 
ATOM   11526 H HD22   . LEU B 1 318 ? 47.737  27.650 44.128 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD22   1 
ATOM   11527 H HD23   . LEU B 1 318 ? 47.200  28.988 44.796 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD23   1 
ATOM   11528 N N      . LEU B 1 319 ? 42.686  31.483 43.803 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B N      1 
ATOM   11529 C CA     . LEU B 1 319 ? 41.887  32.620 43.361 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CA     1 
ATOM   11530 C C      . LEU B 1 319 ? 42.008  33.792 44.324 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B C      1 
ATOM   11531 O O      . LEU B 1 319 ? 42.033  34.953 43.899 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B O      1 
ATOM   11532 C CB     . LEU B 1 319 ? 40.439  32.206 43.185 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CB     1 
ATOM   11533 C CG     . LEU B 1 319 ? 40.226  31.100 42.166 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CG     1 
ATOM   11534 C CD1    . LEU B 1 319 ? 38.724  30.833 42.115 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD1    1 
ATOM   11535 C CD2    . LEU B 1 319 ? 40.789  31.483 40.841 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD2    1 
ATOM   11536 H H      . LEU B 1 319 ? 42.234  30.808 44.086 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B H      1 
ATOM   11537 H HA     . LEU B 1 319 ? 42.216  32.914 42.497 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HA     1 
ATOM   11538 H HB2    . LEU B 1 319 ? 40.102  31.890 44.038 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HB2    1 
ATOM   11539 H HB3    . LEU B 1 319 ? 39.930  32.978 42.893 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HB3    1 
ATOM   11540 H HG     . LEU B 1 319 ? 40.689  30.283 42.410 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HG     1 
ATOM   11541 H HD11   . LEU B 1 319 ? 38.468  30.319 42.896 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD11   1 
ATOM   11542 H HD12   . LEU B 1 319 ? 38.519  30.334 41.309 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD12   1 
ATOM   11543 H HD13   . LEU B 1 319 ? 38.253  31.681 42.108 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD13   1 
ATOM   11544 H HD21   . LEU B 1 319 ? 40.468  32.368 40.606 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD21   1 
ATOM   11545 H HD22   . LEU B 1 319 ? 40.499  30.839 40.176 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD22   1 
ATOM   11546 H HD23   . LEU B 1 319 ? 41.757  31.486 40.898 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD23   1 
ATOM   11547 N N      . PHE B 1 320 ? 42.070  33.509 45.626 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N      1 
ATOM   11548 C CA     . PHE B 1 320 ? 42.159  34.585 46.603 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA     1 
ATOM   11549 C C      . PHE B 1 320 ? 43.450  35.372 46.418 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C      1 
ATOM   11550 O O      . PHE B 1 320 ? 43.477  36.591 46.617 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O      1 
ATOM   11551 C CB     . PHE B 1 320 ? 42.059  34.036 48.034 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB     1 
ATOM   11552 C CG     . PHE B 1 320 ? 41.752  35.097 49.028 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG     1 
ATOM   11553 C CD1    . PHE B 1 320 ? 40.447  35.482 49.240 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1    1 
ATOM   11554 C CD2    . PHE B 1 320 ? 42.756  35.775 49.682 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2    1 
ATOM   11555 C CE1    . PHE B 1 320 ? 40.153  36.511 50.115 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1    1 
ATOM   11556 C CE2    . PHE B 1 320 ? 42.458  36.805 50.541 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2    1 
ATOM   11557 C CZ     . PHE B 1 320 ? 41.161  37.166 50.765 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ     1 
ATOM   11558 H H      . PHE B 1 320 ? 42.063  32.717 45.960 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B H      1 
ATOM   11559 H HA     . PHE B 1 320 ? 41.407  35.185 46.480 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HA     1 
ATOM   11560 H HB2    . PHE B 1 320 ? 41.351  33.374 48.071 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HB2    1 
ATOM   11561 H HB3    . PHE B 1 320 ? 42.906  33.630 48.278 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HB3    1 
ATOM   11562 H HD1    . PHE B 1 320 ? 39.759  35.047 48.791 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HD1    1 
ATOM   11563 H HD2    . PHE B 1 320 ? 43.643  35.534 49.541 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HD2    1 
ATOM   11564 H HE1    . PHE B 1 320 ? 39.268  36.758 50.262 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HE1    1 
ATOM   11565 H HE2    . PHE B 1 320 ? 43.144  37.259 50.974 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HE2    1 
ATOM   11566 H HZ     . PHE B 1 320 ? 40.964  37.855 51.357 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HZ     1 
ATOM   11567 N N      . ALA B 1 321 ? 44.521  34.701 46.003 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B N      1 
ATOM   11568 C CA     . ALA B 1 321 ? 45.751  35.422 45.705 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CA     1 
ATOM   11569 C C      . ALA B 1 321 ? 45.507  36.477 44.635 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B C      1 
ATOM   11570 O O      . ALA B 1 321 ? 46.069  37.575 44.697 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B O      1 
ATOM   11571 C CB     . ALA B 1 321 ? 46.847  34.451 45.266 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CB     1 
ATOM   11572 H H      . ALA B 1 321 ? 44.561  33.850 45.889 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B H      1 
ATOM   11573 H HA     . ALA B 1 321 ? 46.061  35.865 46.510 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HA     1 
ATOM   11574 H HB1    . ALA B 1 321 ? 47.656  34.952 45.077 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HB1    1 
ATOM   11575 H HB2    . ALA B 1 321 ? 47.011  33.815 45.980 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HB2    1 
ATOM   11576 H HB3    . ALA B 1 321 ? 46.554  33.983 44.468 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HB3    1 
ATOM   11577 N N      . ALA B 1 322 ? 44.693  36.153 43.627 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N      1 
ATOM   11578 C CA     . ALA B 1 322 ? 44.357  37.144 42.609 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA     1 
ATOM   11579 C C      . ALA B 1 322 ? 43.541  38.295 43.202 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C      1 
ATOM   11580 O O      . ALA B 1 322 ? 43.730  39.453 42.816 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O      1 
ATOM   11581 C CB     . ALA B 1 322 ? 43.612  36.487 41.440 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB     1 
ATOM   11582 H H      . ALA B 1 322 ? 44.330  35.381 43.513 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B H      1 
ATOM   11583 H HA     . ALA B 1 322 ? 45.180  37.514 42.255 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HA     1 
ATOM   11584 H HB1    . ALA B 1 322 ? 43.325  37.177 40.821 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HB1    1 
ATOM   11585 H HB2    . ALA B 1 322 ? 44.210  35.869 40.992 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HB2    1 
ATOM   11586 H HB3    . ALA B 1 322 ? 42.841  36.010 41.784 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HB3    1 
ATOM   11587 N N      . SER B 1 323 ? 42.634  38.004 44.143 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 322 SER B N      1 
ATOM   11588 C CA     . SER B 1 323 ? 41.873  39.075 44.788 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA     1 
ATOM   11589 C C      . SER B 1 323 ? 42.796  40.015 45.568 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 322 SER B C      1 
ATOM   11590 O O      . SER B 1 323 ? 42.566  41.231 45.619 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 322 SER B O      1 
ATOM   11591 C CB     . SER B 1 323 ? 40.796  38.468 45.687 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB     1 
ATOM   11592 O OG     . SER B 1 323 ? 39.930  39.489 46.132 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG     1 
ATOM   11593 H H      . SER B 1 323 ? 42.445  37.212 44.418 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 322 SER B H      1 
ATOM   11594 H HA     . SER B 1 323 ? 41.425  39.608 44.113 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HA     1 
ATOM   11595 H HB2    . SER B 1 323 ? 40.288  37.812 45.184 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HB2    1 
ATOM   11596 H HB3    . SER B 1 323 ? 41.215  38.046 46.453 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HB3    1 
ATOM   11597 H HG     . SER B 1 323 ? 39.643  39.928 45.476 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HG     1 
ATOM   11598 N N      . MET B 1 324 ? 43.840  39.465 46.194 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 323 MET B N      1 
ATOM   11599 C CA     . MET B 1 324 ? 44.836  40.293 46.871 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CA     1 
ATOM   11600 C C      . MET B 1 324 ? 45.592  41.171 45.877 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 323 MET B C      1 
ATOM   11601 O O      . MET B 1 324 ? 45.756  42.377 46.089 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 323 MET B O      1 
ATOM   11602 C CB     . MET B 1 324 ? 45.791  39.429 47.693 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CB     1 
ATOM   11603 C CG     . MET B 1 324 ? 45.127  38.797 48.910 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CG     1 
ATOM   11604 S SD     . MET B 1 324 ? 44.666  39.924 50.251 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 323 MET B SD     1 
ATOM   11605 C CE     . MET B 1 324 ? 42.991  40.334 49.809 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CE     1 
ATOM   11606 H H      . MET B 1 324 ? 43.992  38.620 46.240 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 323 MET B H      1 
ATOM   11607 H HA     . MET B 1 324 ? 44.372  40.870 47.498 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HA     1 
ATOM   11608 H HB2    . MET B 1 324 ? 46.130  38.714 47.132 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HB2    1 
ATOM   11609 H HB3    . MET B 1 324 ? 46.525  39.981 48.006 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HB3    1 
ATOM   11610 H HG2    . MET B 1 324 ? 44.315  38.357 48.616 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HG2    1 
ATOM   11611 H HG3    . MET B 1 324 ? 45.741  38.145 49.284 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HG3    1 
ATOM   11612 H HE1    . MET B 1 324 ? 42.462  40.416 50.618 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HE1    1 
ATOM   11613 H HE2    . MET B 1 324 ? 42.989  41.174 49.325 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HE2    1 
ATOM   11614 H HE3    . MET B 1 324 ? 42.631  39.628 49.249 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HE3    1 
ATOM   11615 N N      . THR B 1 325 ? 46.094  40.572 44.799 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 324 THR B N      1 
ATOM   11616 C CA     . THR B 1 325 ? 46.787  41.353 43.779 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA     1 
ATOM   11617 C C      . THR B 1 325 ? 45.889  42.451 43.232 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 324 THR B C      1 
ATOM   11618 O O      . THR B 1 325 ? 46.336  43.589 43.035 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 324 THR B O      1 
ATOM   11619 C CB     . THR B 1 325 ? 47.239  40.402 42.676 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB     1 
ATOM   11620 O OG1    . THR B 1 325 ? 48.337  39.626 43.167 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1    1 
ATOM   11621 C CG2    . THR B 1 325 ? 47.679  41.150 41.443 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2    1 
ATOM   11622 H H      . THR B 1 325 ? 46.048  39.729 44.636 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 324 THR B H      1 
ATOM   11623 H HA     . THR B 1 325 ? 47.570  41.786 44.155 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HA     1 
ATOM   11624 H HB     . THR B 1 325 ? 46.499  39.829 42.421 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HB     1 
ATOM   11625 H HG1    . THR B 1 325 ? 48.054  39.008 43.661 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG1    1 
ATOM   11626 H HG21   . THR B 1 325 ? 46.904  41.477 40.960 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG21   1 
ATOM   11627 H HG22   . THR B 1 325 ? 48.187  40.562 40.862 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG22   1 
ATOM   11628 H HG23   . THR B 1 325 ? 48.236  41.903 41.693 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG23   1 
ATOM   11629 N N      . ASN B 1 326 ? 44.616  42.123 42.996 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B N      1 
ATOM   11630 C CA     . ASN B 1 326 ? 43.648  43.080 42.480 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CA     1 
ATOM   11631 C C      . ASN B 1 326 ? 43.593  44.344 43.330 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B C      1 
ATOM   11632 O O      . ASN B 1 326 ? 43.394  45.445 42.800 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B O      1 
ATOM   11633 C CB     . ASN B 1 326 ? 42.269  42.417 42.455 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CB     1 
ATOM   11634 C CG     . ASN B 1 326 ? 41.222  43.299 41.817 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CG     1 
ATOM   11635 O OD1    . ASN B 1 326 ? 41.449  43.830 40.742 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B OD1    1 
ATOM   11636 N ND2    . ASN B 1 326 ? 40.086  43.479 42.480 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B ND2    1 
ATOM   11637 H H      . ASN B 1 326 ? 44.286  41.341 43.130 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B H      1 
ATOM   11638 H HA     . ASN B 1 326 ? 43.905  43.338 41.581 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HA     1 
ATOM   11639 H HB2    . ASN B 1 326 ? 42.321  41.593 41.947 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HB2    1 
ATOM   11640 H HB3    . ASN B 1 326 ? 41.990  42.228 43.365 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HB3    1 
ATOM   11641 H HD21   . ASN B 1 326 ? 39.467  43.975 42.146 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HD21   1 
ATOM   11642 H HD22   . ASN B 1 326 ? 39.968  43.100 43.243 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HD22   1 
ATOM   11643 N N      . THR B 1 327 ? 43.706  44.196 44.657 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 326 THR B N      1 
ATOM   11644 C CA     . THR B 1 327 ? 43.607  45.303 45.609 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CA     1 
ATOM   11645 C C      . THR B 1 327 ? 44.961  45.711 46.199 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 326 THR B C      1 
ATOM   11646 O O      . THR B 1 327 ? 45.012  46.350 47.257 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 326 THR B O      1 
ATOM   11647 C CB     . THR B 1 327 ? 42.544  45.028 46.684 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CB     1 
ATOM   11648 O OG1    . THR B 1 327 ? 42.788  43.776 47.338 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 326 THR B OG1    1 
ATOM   11649 C CG2    . THR B 1 327 ? 41.151  45.048 46.061 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CG2    1 
ATOM   11650 H H      . THR B 1 327 ? 43.844  43.438 45.039 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 326 THR B H      1 
ATOM   11651 H HA     . THR B 1 327 ? 43.289  46.083 45.128 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HA     1 
ATOM   11652 H HB     . THR B 1 327 ? 42.585  45.722 47.360 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HB     1 
ATOM   11653 H HG1    . THR B 1 327 ? 42.591  43.141 46.825 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG1    1 
ATOM   11654 H HG21   . THR B 1 327 ? 40.983  45.911 45.652 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG21   1 
ATOM   11655 H HG22   . THR B 1 327 ? 40.481  44.888 46.744 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG22   1 
ATOM   11656 H HG23   . THR B 1 327 ? 41.081  44.358 45.383 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG23   1 
ATOM   11657 N N      . GLY B 1 328 ? 46.059  45.415 45.504 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N      1 
ATOM   11658 C CA     . GLY B 1 328 ? 47.313  46.112 45.723 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA     1 
ATOM   11659 C C      . GLY B 1 328 ? 48.426  45.351 46.423 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C      1 
ATOM   11660 O O      . GLY B 1 328 ? 49.510  45.929 46.607 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O      1 
ATOM   11661 H H      . GLY B 1 328 ? 46.097  44.808 44.895 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B H      1 
ATOM   11662 H HA2    . GLY B 1 328 ? 47.658  46.388 44.859 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B HA2    1 
ATOM   11663 H HA3    . GLY B 1 328 ? 47.129  46.901 46.256 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B HA3    1 
ATOM   11664 N N      . GLY B 1 329 ? 48.216  44.103 46.824 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B N      1 
ATOM   11665 C CA     . GLY B 1 329 ? 49.284  43.348 47.448 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B CA     1 
ATOM   11666 C C      . GLY B 1 329 ? 48.767  42.226 48.324 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B C      1 
ATOM   11667 O O      . GLY B 1 329 ? 47.571  42.088 48.568 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B O      1 
ATOM   11668 H H      . GLY B 1 329 ? 47.472  43.679 46.746 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B H      1 
ATOM   11669 H HA2    . GLY B 1 329 ? 49.848  42.962 46.760 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B HA2    1 
ATOM   11670 H HA3    . GLY B 1 329 ? 49.818  43.942 47.998 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B HA3    1 
ATOM   11671 N N      . GLY B 1 330 ? 49.713  41.453 48.836 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B N      1 
ATOM   11672 C CA     . GLY B 1 330 ? 49.388  40.267 49.601 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B CA     1 
ATOM   11673 C C      . GLY B 1 330 ? 49.399  39.042 48.712 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B C      1 
ATOM   11674 O O      . GLY B 1 330 ? 49.776  39.104 47.540 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B O      1 
ATOM   11675 H H      . GLY B 1 330 ? 50.557  41.597 48.753 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B H      1 
ATOM   11676 H HA2    . GLY B 1 330 ? 50.038  40.145 50.311 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B HA2    1 
ATOM   11677 H HA3    . GLY B 1 330 ? 48.506  40.361 49.994 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B HA3    1 
ATOM   11678 N N      . ASP B 1 331 ? 49.008  37.901 49.279 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B N      1 
ATOM   11679 C CA     . ASP B 1 331 ? 49.138  36.637 48.557 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CA     1 
ATOM   11680 C C      . ASP B 1 331 ? 48.377  35.564 49.323 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B C      1 
ATOM   11681 O O      . ASP B 1 331 ? 47.965  35.762 50.469 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B O      1 
ATOM   11682 C CB     . ASP B 1 331 ? 50.630  36.268 48.486 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CB     1 
ATOM   11683 C CG     . ASP B 1 331 ? 51.002  35.374 47.318 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CG     1 
ATOM   11684 O OD1    . ASP B 1 331 ? 50.132  34.788 46.645 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD1    1 
ATOM   11685 O OD2    . ASP B 1 331 ? 52.231  35.250 47.090 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD2    1 
ATOM   11686 H H      . ASP B 1 331 ? 48.670  37.834 50.067 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B H      1 
ATOM   11687 H HA     . ASP B 1 331 ? 48.750  36.703 47.670 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B HA     1 
ATOM   11688 H HB2    . ASP B 1 331 ? 51.147  37.085 48.406 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B HB2    1 
ATOM   11689 H HB3    . ASP B 1 331 ? 50.873  35.801 49.301 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B HB3    1 
ATOM   11690 N N      . ALA B 1 332 ? 48.223  34.412 48.685 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B N      1 
ATOM   11691 C CA     . ALA B 1 332 ? 47.900  33.171 49.386 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CA     1 
ATOM   11692 C C      . ALA B 1 332 ? 49.226  32.444 49.568 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B C      1 
ATOM   11693 O O      . ALA B 1 332 ? 49.791  31.899 48.616 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B O      1 
ATOM   11694 C CB     . ALA B 1 332 ? 46.873  32.341 48.629 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CB     1 
ATOM   11695 H H      . ALA B 1 332 ? 48.300  34.319 47.834 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B H      1 
ATOM   11696 H HA     . ALA B 1 332 ? 47.507  33.360 50.253 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HA     1 
ATOM   11697 H HB1    . ALA B 1 332 ? 46.678  31.539 49.138 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HB1    1 
ATOM   11698 H HB2    . ALA B 1 332 ? 46.065  32.865 48.515 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HB2    1 
ATOM   11699 H HB3    . ALA B 1 332 ? 47.237  32.103 47.762 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HB3    1 
ATOM   11700 N N      . TYR B 1 333 ? 49.749  32.497 50.782 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B N      1 
ATOM   11701 C CA     . TYR B 1 333 ? 51.073  31.966 51.058 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CA     1 
ATOM   11702 C C      . TYR B 1 333 ? 51.043  30.449 51.226 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B C      1 
ATOM   11703 O O      . TYR B 1 333 ? 50.003  29.836 51.488 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B O      1 
ATOM   11704 C CB     . TYR B 1 333 ? 51.646  32.700 52.262 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CB     1 
ATOM   11705 C CG     . TYR B 1 333 ? 52.005  34.144 51.934 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CG     1 
ATOM   11706 C CD1    . TYR B 1 333 ? 53.071  34.439 51.100 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD1    1 
ATOM   11707 C CD2    . TYR B 1 333 ? 51.255  35.206 52.436 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD2    1 
ATOM   11708 C CE1    . TYR B 1 333 ? 53.412  35.736 50.816 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE1    1 
ATOM   11709 C CE2    . TYR B 1 333 ? 51.575  36.513 52.131 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE2    1 
ATOM   11710 C CZ     . TYR B 1 333 ? 52.660  36.769 51.321 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CZ     1 
ATOM   11711 O OH     . TYR B 1 333 ? 53.003  38.051 50.975 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B OH     1 
ATOM   11712 H H      . TYR B 1 333 ? 49.355  32.836 51.467 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B H      1 
ATOM   11713 H HA     . TYR B 1 333 ? 51.677  32.114 50.313 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HA     1 
ATOM   11714 H HB2    . TYR B 1 333 ? 50.988  32.706 52.974 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HB2    1 
ATOM   11715 H HB3    . TYR B 1 333 ? 52.451  32.247 52.558 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HB3    1 
ATOM   11716 H HD1    . TYR B 1 333 ? 53.564  33.744 50.726 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HD1    1 
ATOM   11717 H HD2    . TYR B 1 333 ? 50.525  35.031 52.985 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HD2    1 
ATOM   11718 H HE1    . TYR B 1 333 ? 54.152  35.917 50.281 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HE1    1 
ATOM   11719 H HE2    . TYR B 1 333 ? 51.064  37.214 52.468 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HE2    1 
ATOM   11720 H HH     . TYR B 1 333 ? 52.482  38.597 51.343 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HH     1 
ATOM   11721 N N      . THR B 1 334 ? 52.221  29.847 51.090 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 333 THR B N      1 
ATOM   11722 C CA     . THR B 1 334 ? 52.351  28.399 51.124 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 333 THR B CA     1 
ATOM   11723 C C      . THR B 1 334 ? 52.639  27.884 52.529 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 333 THR B C      1 
ATOM   11724 O O      . THR B 1 334 ? 53.154  28.596 53.395 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 333 THR B O      1 
ATOM   11725 C CB     . THR B 1 334 ? 53.473  27.925 50.191 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 333 THR B CB     1 
ATOM   11726 O OG1    . THR B 1 334 ? 54.734  28.411 50.669 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 333 THR B OG1    1 
ATOM   11727 C CG2    . THR B 1 334 ? 53.236  28.404 48.762 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 333 THR B CG2    1 
ATOM   11728 H H      . THR B 1 334 ? 52.965  30.262 50.975 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 333 THR B H      1 
ATOM   11729 H HA     . THR B 1 334 ? 51.507  28.024 50.828 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HA     1 
ATOM   11730 H HB     . THR B 1 334 ? 53.491  26.955 50.176 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HB     1 
ATOM   11731 H HG1    . THR B 1 334 ? 54.803  29.234 50.512 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG1    1 
ATOM   11732 H HG21   . THR B 1 334 ? 52.511  27.900 48.359 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG21   1 
ATOM   11733 H HG22   . THR B 1 334 ? 54.039  28.278 48.232 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG22   1 
ATOM   11734 H HG23   . THR B 1 334 ? 53.003  29.345 48.762 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG23   1 
ATOM   11735 N N      . PHE B 1 335 ? 52.309  26.606 52.735 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B N      1 
ATOM   11736 C CA     . PHE B 1 335 ? 52.655  25.952 53.991 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CA     1 
ATOM   11737 C C      . PHE B 1 335 ? 54.136  26.137 54.282 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B C      1 
ATOM   11738 O O      . PHE B 1 335 ? 54.534  26.363 55.431 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B O      1 
ATOM   11739 C CB     . PHE B 1 335 ? 52.313  24.460 53.938 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CB     1 
ATOM   11740 C CG     . PHE B 1 335 ? 50.844  24.180 53.931 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CG     1 
ATOM   11741 C CD1    . PHE B 1 335 ? 50.084  24.350 55.074 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD1    1 
ATOM   11742 C CD2    . PHE B 1 335 ? 50.223  23.732 52.779 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD2    1 
ATOM   11743 C CE1    . PHE B 1 335 ? 48.725  24.090 55.057 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE1    1 
ATOM   11744 C CE2    . PHE B 1 335 ? 48.869  23.465 52.757 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE2    1 
ATOM   11745 C CZ     . PHE B 1 335 ? 48.116  23.651 53.898 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CZ     1 
ATOM   11746 H H      . PHE B 1 335 ? 51.892  26.108 52.173 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B H      1 
ATOM   11747 H HA     . PHE B 1 335 ? 52.132  26.344 54.707 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HA     1 
ATOM   11748 H HB2    . PHE B 1 335 ? 52.691  24.082 53.129 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HB2    1 
ATOM   11749 H HB3    . PHE B 1 335 ? 52.694  24.025 54.717 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HB3    1 
ATOM   11750 H HD1    . PHE B 1 335 ? 50.489  24.641 55.859 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HD1    1 
ATOM   11751 H HD2    . PHE B 1 335 ? 50.726  23.608 52.006 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HD2    1 
ATOM   11752 H HE1    . PHE B 1 335 ? 48.220  24.212 55.829 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HE1    1 
ATOM   11753 H HE2    . PHE B 1 335 ? 48.466  23.161 51.977 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HE2    1 
ATOM   11754 H HZ     . PHE B 1 335 ? 47.202  23.481 53.886 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HZ     1 
ATOM   11755 N N      . GLN B 1 336 ? 54.971  26.010 53.248 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B N      1 
ATOM   11756 C CA     . GLN B 1 336 ? 56.413  26.103 53.430 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CA     1 
ATOM   11757 C C      . GLN B 1 336 ? 56.821  27.490 53.906 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B C      1 
ATOM   11758 O O      . GLN B 1 336 ? 57.724  27.624 54.743 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B O      1 
ATOM   11759 C CB     . GLN B 1 336 ? 57.109  25.735 52.119 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CB     1 
ATOM   11760 C CG     . GLN B 1 336 ? 57.024  24.245 51.760 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CG     1 
ATOM   11761 C CD     . GLN B 1 336 ? 55.712  23.789 51.107 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CD     1 
ATOM   11762 O OE1    . GLN B 1 336 ? 54.800  24.579 50.843 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B OE1    1 
ATOM   11763 N NE2    . GLN B 1 336 ? 55.631  22.488 50.833 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B NE2    1 
ATOM   11764 H H      . GLN B 1 336 ? 54.725  25.869 52.436 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B H      1 
ATOM   11765 H HA     . GLN B 1 336 ? 56.698  25.473 54.110 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HA     1 
ATOM   11766 H HB2    . GLN B 1 336 ? 56.697  26.236 51.398 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HB2    1 
ATOM   11767 H HB3    . GLN B 1 336 ? 58.048  25.967 52.190 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HB3    1 
ATOM   11768 H HG2    . GLN B 1 336 ? 57.740  24.041 51.138 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HG2    1 
ATOM   11769 H HG3    . GLN B 1 336 ? 57.134  23.729 52.573 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HG3    1 
ATOM   11770 H HE21   . GLN B 1 336 ? 56.288  21.967 51.023 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HE21   1 
ATOM   11771 H HE22   . GLN B 1 336 ? 54.921  22.169 50.466 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HE22   1 
ATOM   11772 N N      . GLU B 1 337 ? 56.160  28.533 53.397 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B N      1 
ATOM   11773 C CA     . GLU B 1 337 ? 56.443  29.888 53.857 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CA     1 
ATOM   11774 C C      . GLU B 1 337 ? 56.055  30.068 55.320 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B C      1 
ATOM   11775 O O      . GLU B 1 337 ? 56.845  30.577 56.124 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B O      1 
ATOM   11776 C CB     . GLU B 1 337 ? 55.711  30.879 52.953 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CB     1 
ATOM   11777 C CG     . GLU B 1 337 ? 56.452  31.071 51.626 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CG     1 
ATOM   11778 C CD     . GLU B 1 337 ? 55.660  31.852 50.600 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CD     1 
ATOM   11779 O OE1    . GLU B 1 337 ? 54.559  31.394 50.230 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE1    1 
ATOM   11780 O OE2    . GLU B 1 337 ? 56.134  32.932 50.179 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE2    1 
ATOM   11781 H H      . GLU B 1 337 ? 55.550  28.481 52.792 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B H      1 
ATOM   11782 H HA     . GLU B 1 337 ? 57.394  30.066 53.795 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HA     1 
ATOM   11783 H HB2    . GLU B 1 337 ? 54.821  30.543 52.761 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HB2    1 
ATOM   11784 H HB3    . GLU B 1 337 ? 55.652  31.739 53.399 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HB3    1 
ATOM   11785 H HG2    . GLU B 1 337 ? 57.276  31.554 51.794 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HG2    1 
ATOM   11786 H HG3    . GLU B 1 337 ? 56.649  30.200 51.248 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HG3    1 
ATOM   11787 N N      . TYR B 1 338 ? 54.860  29.616 55.699 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B N      1 
ATOM   11788 C CA     . TYR B 1 338 ? 54.477  29.699 57.105 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CA     1 
ATOM   11789 C C      . TYR B 1 338 ? 55.473  28.969 58.002 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B C      1 
ATOM   11790 O O      . TYR B 1 338 ? 55.838  29.476 59.069 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B O      1 
ATOM   11791 C CB     . TYR B 1 338 ? 53.060  29.159 57.311 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CB     1 
ATOM   11792 C CG     . TYR B 1 338 ? 51.999  30.117 56.842 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CG     1 
ATOM   11793 C CD1    . TYR B 1 338 ? 51.650  31.216 57.611 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD1    1 
ATOM   11794 C CD2    . TYR B 1 338 ? 51.362  29.934 55.626 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD2    1 
ATOM   11795 C CE1    . TYR B 1 338 ? 50.707  32.097 57.193 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE1    1 
ATOM   11796 C CE2    . TYR B 1 338 ? 50.407  30.820 55.191 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE2    1 
ATOM   11797 C CZ     . TYR B 1 338 ? 50.082  31.904 55.982 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CZ     1 
ATOM   11798 O OH     . TYR B 1 338 ? 49.122  32.787 55.540 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B OH     1 
ATOM   11799 H H      . TYR B 1 338 ? 54.271  29.267 55.179 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B H      1 
ATOM   11800 H HA     . TYR B 1 338 ? 54.475  30.634 57.364 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HA     1 
ATOM   11801 H HB2    . TYR B 1 338 ? 52.961  28.333 56.812 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HB2    1 
ATOM   11802 H HB3    . TYR B 1 338 ? 52.919  28.993 58.257 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HB3    1 
ATOM   11803 H HD1    . TYR B 1 338 ? 52.071  31.353 58.429 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HD1    1 
ATOM   11804 H HD2    . TYR B 1 338 ? 51.583  29.202 55.097 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HD2    1 
ATOM   11805 H HE1    . TYR B 1 338 ? 50.484  32.828 57.722 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HE1    1 
ATOM   11806 H HE2    . TYR B 1 338 ? 49.983  30.691 54.373 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HE2    1 
ATOM   11807 H HH     . TYR B 1 338 ? 49.049  33.426 56.080 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HH     1 
ATOM   11808 N N      . GLU B 1 339 ? 55.952  27.796 57.578 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B N      1 
ATOM   11809 C CA     . GLU B 1 339 ? 56.914  27.070 58.405 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CA     1 
ATOM   11810 C C      . GLU B 1 339 ? 58.217  27.843 58.557 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B C      1 
ATOM   11811 O O      . GLU B 1 339 ? 58.830  27.836 59.632 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B O      1 
ATOM   11812 C CB     . GLU B 1 339 ? 57.142  25.672 57.833 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CB     1 
ATOM   11813 C CG     . GLU B 1 339 ? 55.887  24.820 57.924 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CG     1 
ATOM   11814 C CD     . GLU B 1 339 ? 56.147  23.432 58.457 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CD     1 
ATOM   11815 O OE1    . GLU B 1 339 ? 56.745  23.309 59.552 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE1    1 
ATOM   11816 O OE2    . GLU B 1 339 ? 55.731  22.465 57.783 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE2    1 
ATOM   11817 H H      . GLU B 1 339 ? 55.742  27.412 56.838 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B H      1 
ATOM   11818 H HA     . GLU B 1 339 ? 56.549  26.960 59.297 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HA     1 
ATOM   11819 H HB2    . GLU B 1 339 ? 57.395  25.746 56.899 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HB2    1 
ATOM   11820 H HB3    . GLU B 1 339 ? 57.847  25.232 58.333 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HB3    1 
ATOM   11821 H HG2    . GLU B 1 339 ? 55.255  25.254 58.519 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HG2    1 
ATOM   11822 H HG3    . GLU B 1 339 ? 55.502  24.732 57.038 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HG3    1 
ATOM   11823 N N      . GLU B 1 340 ? 58.648  28.530 57.499 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B N      1 
ATOM   11824 C CA     . GLU B 1 340 ? 59.814  29.398 57.604 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CA     1 
ATOM   11825 C C      . GLU B 1 340 ? 59.582  30.489 58.639 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B C      1 
ATOM   11826 O O      . GLU B 1 340 ? 60.459  30.778 59.460 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B O      1 
ATOM   11827 C CB     . GLU B 1 340 ? 60.106  30.005 56.232 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CB     1 
ATOM   11828 C CG     . GLU B 1 340 ? 61.189  31.060 56.204 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CG     1 
ATOM   11829 C CD     . GLU B 1 340 ? 61.400  31.632 54.808 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CD     1 
ATOM   11830 O OE1    . GLU B 1 340 ? 61.038  30.956 53.817 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE1    1 
ATOM   11831 O OE2    . GLU B 1 340 ? 61.931  32.758 54.705 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE2    1 
ATOM   11832 H H      . GLU B 1 340 ? 58.285  28.511 56.720 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B H      1 
ATOM   11833 H HA     . GLU B 1 340 ? 60.585  28.880 57.884 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HA     1 
ATOM   11834 H HB2    . GLU B 1 340 ? 60.381  29.292 55.635 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HB2    1 
ATOM   11835 H HB3    . GLU B 1 340 ? 59.292  30.418 55.902 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HB3    1 
ATOM   11836 H HG2    . GLU B 1 340 ? 60.940  31.788 56.794 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HG2    1 
ATOM   11837 H HG3    . GLU B 1 340 ? 62.025  30.666 56.499 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HG3    1 
ATOM   11838 N N      . TRP B 1 341 ? 58.410  31.127 58.597 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B N      1 
ATOM   11839 C CA     . TRP B 1 341 ? 58.122  32.202 59.540 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CA     1 
ATOM   11840 C C      . TRP B 1 341 ? 58.008  31.660 60.960 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B C      1 
ATOM   11841 O O      . TRP B 1 341 ? 58.515  32.271 61.907 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B O      1 
ATOM   11842 C CB     . TRP B 1 341 ? 56.846  32.921 59.115 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CB     1 
ATOM   11843 C CG     . TRP B 1 341 ? 56.927  33.480 57.732 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CG     1 
ATOM   11844 C CD1    . TRP B 1 341 ? 58.055  33.801 57.039 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD1    1 
ATOM   11845 C CD2    . TRP B 1 341 ? 55.829  33.749 56.857 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD2    1 
ATOM   11846 N NE1    . TRP B 1 341 ? 57.723  34.281 55.790 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B NE1    1 
ATOM   11847 C CE2    . TRP B 1 341 ? 56.360  34.252 55.655 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE2    1 
ATOM   11848 C CE3    . TRP B 1 341 ? 54.445  33.624 56.977 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE3    1 
ATOM   11849 C CZ2    . TRP B 1 341 ? 55.552  34.630 54.583 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ2    1 
ATOM   11850 C CZ3    . TRP B 1 341 ? 53.648  33.989 55.908 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ3    1 
ATOM   11851 C CH2    . TRP B 1 341 ? 54.201  34.489 54.732 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CH2    1 
ATOM   11852 H H      . TRP B 1 341 ? 57.776  30.958 58.041 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B H      1 
ATOM   11853 H HA     . TRP B 1 341 ? 58.844  32.850 59.531 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HA     1 
ATOM   11854 H HB2    . TRP B 1 341 ? 56.107  32.294 59.142 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HB2    1 
ATOM   11855 H HB3    . TRP B 1 341 ? 56.680  33.656 59.726 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HB3    1 
ATOM   11856 H HD1    . TRP B 1 341 ? 58.922  33.709 57.361 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HD1    1 
ATOM   11857 H HE1    . TRP B 1 341 ? 58.280  34.554 55.195 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HE1    1 
ATOM   11858 H HE3    . TRP B 1 341 ? 54.065  33.300 57.762 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HE3    1 
ATOM   11859 H HZ2    . TRP B 1 341 ? 55.919  34.965 53.797 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HZ2    1 
ATOM   11860 H HZ3    . TRP B 1 341 ? 52.725  33.900 55.975 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HZ3    1 
ATOM   11861 H HH2    . TRP B 1 341 ? 53.639  34.733 54.033 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HH2    1 
ATOM   11862 N N      . PHE B 1 342 ? 57.344  30.514 61.132 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B N      1 
ATOM   11863 C CA     . PHE B 1 342 ? 57.301  29.895 62.452 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CA     1 
ATOM   11864 C C      . PHE B 1 342 ? 58.714  29.660 62.987 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B C      1 
ATOM   11865 O O      . PHE B 1 342 ? 59.047  30.046 64.113 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B O      1 
ATOM   11866 C CB     . PHE B 1 342 ? 56.568  28.545 62.407 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CB     1 
ATOM   11867 C CG     . PHE B 1 342 ? 55.070  28.619 62.155 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CG     1 
ATOM   11868 C CD1    . PHE B 1 342 ? 54.276  29.641 62.663 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD1    1 
ATOM   11869 C CD2    . PHE B 1 342 ? 54.450  27.594 61.458 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD2    1 
ATOM   11870 C CE1    . PHE B 1 342 ? 52.910  29.656 62.433 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE1    1 
ATOM   11871 C CE2    . PHE B 1 342 ? 53.093  27.605 61.232 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE2    1 
ATOM   11872 C CZ     . PHE B 1 342 ? 52.321  28.635 61.715 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CZ     1 
ATOM   11873 H H      . PHE B 1 342 ? 56.922  30.088 60.516 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B H      1 
ATOM   11874 H HA     . PHE B 1 342 ? 56.815  30.495 63.040 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HA     1 
ATOM   11875 H HB2    . PHE B 1 342 ? 56.954  28.012 61.695 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HB2    1 
ATOM   11876 H HB3    . PHE B 1 342 ? 56.695  28.101 63.260 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HB3    1 
ATOM   11877 H HD1    . PHE B 1 342 ? 54.665  30.321 63.163 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HD1    1 
ATOM   11878 H HD2    . PHE B 1 342 ? 54.961  26.887 61.138 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HD2    1 
ATOM   11879 H HE1    . PHE B 1 342 ? 52.390  30.354 62.761 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HE1    1 
ATOM   11880 H HE2    . PHE B 1 342 ? 52.697  26.914 60.752 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HE2    1 
ATOM   11881 H HZ     . PHE B 1 342 ? 51.404  28.643 61.558 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HZ     1 
ATOM   11882 N N      . THR B 1 343 ? 59.572  29.052 62.167 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 342 THR B N      1 
ATOM   11883 C CA     . THR B 1 343 ? 60.923  28.735 62.617 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 342 THR B CA     1 
ATOM   11884 C C      . THR B 1 343 ? 61.679  29.990 63.017 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 342 THR B C      1 
ATOM   11885 O O      . THR B 1 343 ? 62.368  30.009 64.044 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 342 THR B O      1 
ATOM   11886 C CB     . THR B 1 343 ? 61.661  27.975 61.520 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 342 THR B CB     1 
ATOM   11887 O OG1    . THR B 1 343 ? 60.977  26.739 61.288 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 342 THR B OG1    1 
ATOM   11888 C CG2    . THR B 1 343 ? 63.103  27.681 61.944 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 342 THR B CG2    1 
ATOM   11889 H H      . THR B 1 343 ? 59.399  28.817 61.358 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 342 THR B H      1 
ATOM   11890 H HA     . THR B 1 343 ? 60.875  28.162 63.399 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HA     1 
ATOM   11891 H HB     . THR B 1 343 ? 61.689  28.504 60.707 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HB     1 
ATOM   11892 H HG1    . THR B 1 343 ? 60.149  26.873 61.240 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG1    1 
ATOM   11893 H HG21   . THR B 1 343 ? 63.626  28.498 61.930 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG21   1 
ATOM   11894 H HG22   . THR B 1 343 ? 63.503  27.040 61.336 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG22   1 
ATOM   11895 H HG23   . THR B 1 343 ? 63.116  27.314 62.842 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG23   1 
ATOM   11896 N N      . ALA B 1 344 ? 61.574  31.046 62.212 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B N      1 
ATOM   11897 C CA     . ALA B 1 344 ? 62.252  32.295 62.531 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CA     1 
ATOM   11898 C C      . ALA B 1 344 ? 61.773  32.871 63.858 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B C      1 
ATOM   11899 O O      . ALA B 1 344 ? 62.537  33.560 64.546 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B O      1 
ATOM   11900 C CB     . ALA B 1 344 ? 62.038  33.287 61.387 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CB     1 
ATOM   11901 H H      . ALA B 1 344 ? 61.119  31.064 61.482 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B H      1 
ATOM   11902 H HA     . ALA B 1 344 ? 63.206  32.138 62.618 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HA     1 
ATOM   11903 H HB1    . ALA B 1 344 ? 62.449  34.134 61.622 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HB1    1 
ATOM   11904 H HB2    . ALA B 1 344 ? 62.447  32.934 60.582 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HB2    1 
ATOM   11905 H HB3    . ALA B 1 344 ? 61.085  33.409 61.249 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HB3    1 
ATOM   11906 N N      . ALA B 1 345 ? 60.534  32.578 64.250 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B N      1 
ATOM   11907 C CA     . ALA B 1 345 ? 59.963  33.091 65.487 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CA     1 
ATOM   11908 C C      . ALA B 1 345 ? 60.125  32.127 66.656 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B C      1 
ATOM   11909 O O      . ALA B 1 345 ? 59.654  32.427 67.756 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B O      1 
ATOM   11910 C CB     . ALA B 1 345 ? 58.470  33.384 65.296 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CB     1 
ATOM   11911 H H      . ALA B 1 345 ? 59.997  32.074 63.806 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B H      1 
ATOM   11912 H HA     . ALA B 1 345 ? 60.414  33.921 65.709 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HA     1 
ATOM   11913 H HB1    . ALA B 1 345 ? 58.101  33.705 66.134 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HB1    1 
ATOM   11914 H HB2    . ALA B 1 345 ? 58.366  34.059 64.608 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HB2    1 
ATOM   11915 H HB3    . ALA B 1 345 ? 58.020  32.567 65.028 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HB3    1 
ATOM   11916 N N      . GLY B 1 346 ? 60.796  30.996 66.455 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N      1 
ATOM   11917 C CA     . GLY B 1 346 ? 60.950  30.024 67.517 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA     1 
ATOM   11918 C C      . GLY B 1 346 ? 59.714  29.195 67.763 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C      1 
ATOM   11919 O O      . GLY B 1 346 ? 59.611  28.542 68.810 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O      1 
ATOM   11920 H H      . GLY B 1 346 ? 61.168  30.773 65.712 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B H      1 
ATOM   11921 H HA2    . GLY B 1 346 ? 61.676  29.422 67.291 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B HA2    1 
ATOM   11922 H HA3    . GLY B 1 346 ? 61.170  30.489 68.340 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B HA3    1 
ATOM   11923 N N      . LEU B 1 347 ? 58.802  29.158 66.794 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B N      1 
ATOM   11924 C CA     . LEU B 1 347 ? 57.558  28.413 66.873 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CA     1 
ATOM   11925 C C      . LEU B 1 347 ? 57.669  27.160 66.022 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B C      1 
ATOM   11926 O O      . LEU B 1 347 ? 58.555  27.031 65.174 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B O      1 
ATOM   11927 C CB     . LEU B 1 347 ? 56.388  29.241 66.348 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CB     1 
ATOM   11928 C CG     . LEU B 1 347 ? 56.119  30.546 67.088 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CG     1 
ATOM   11929 C CD1    . LEU B 1 347 ? 55.050  31.329 66.343 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD1    1 
ATOM   11930 C CD2    . LEU B 1 347 ? 55.735  30.309 68.532 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD2    1 
ATOM   11931 H H      . LEU B 1 347 ? 58.889  29.577 66.049 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B H      1 
ATOM   11932 H HA     . LEU B 1 347 ? 57.386  28.179 67.799 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HA     1 
ATOM   11933 H HB2    . LEU B 1 347 ? 56.567  29.466 65.422 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HB2    1 
ATOM   11934 H HB3    . LEU B 1 347 ? 55.584  28.703 66.410 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HB3    1 
ATOM   11935 H HG     . LEU B 1 347 ? 56.931  31.075 67.116 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HG     1 
ATOM   11936 H HD11   . LEU B 1 347 ? 55.389  31.572 65.468 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD11   1 
ATOM   11937 H HD12   . LEU B 1 347 ? 54.834  32.128 66.848 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD12   1 
ATOM   11938 H HD13   . LEU B 1 347 ? 54.260  30.774 66.249 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD13   1 
ATOM   11939 H HD21   . LEU B 1 347 ? 54.992  29.686 68.563 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD21   1 
ATOM   11940 H HD22   . LEU B 1 347 ? 55.476  31.153 68.933 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD22   1 
ATOM   11941 H HD23   . LEU B 1 347 ? 56.497  29.939 69.004 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD23   1 
ATOM   11942 N N      . GLN B 1 348 ? 56.757  26.227 66.265 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B N      1 
ATOM   11943 C CA     . GLN B 1 348 ? 56.692  25.004 65.488 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CA     1 
ATOM   11944 C C      . GLN B 1 348 ? 55.244  24.686 65.170 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B C      1 
ATOM   11945 O O      . GLN B 1 348 ? 54.405  24.673 66.074 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B O      1 
ATOM   11946 C CB     . GLN B 1 348 ? 57.267  23.841 66.298 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CB     1 
ATOM   11947 C CG     . GLN B 1 348 ? 57.276  22.534 65.536 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CG     1 
ATOM   11948 C CD     . GLN B 1 348 ? 58.041  21.460 66.261 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CD     1 
ATOM   11949 O OE1    . GLN B 1 348 ? 58.092  21.448 67.491 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B OE1    1 
ATOM   11950 N NE2    . GLN B 1 348 ? 58.642  20.549 65.509 1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B NE2    1 
ATOM   11951 H H      . GLN B 1 348 ? 56.161  26.284 66.882 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B H      1 
ATOM   11952 H HA     . GLN B 1 348 ? 57.182  25.120 64.659 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HA     1 
ATOM   11953 H HB2    . GLN B 1 348 ? 58.182  24.051 66.542 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HB2    1 
ATOM   11954 H HB3    . GLN B 1 348 ? 56.730  23.718 67.096 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HB3    1 
ATOM   11955 H HG2    . GLN B 1 348 ? 56.363  22.227 65.419 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HG2    1 
ATOM   11956 H HG3    . GLN B 1 348 ? 57.693  22.672 64.671 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HG3    1 
ATOM   11957 H HE21   . GLN B 1 348 ? 58.582  20.591 64.652 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HE21   1 
ATOM   11958 H HE22   . GLN B 1 348 ? 59.092  19.915 65.878 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HE22   1 
ATOM   11959 N N      A ARG B 1 349 ? 54.947  24.432 63.900 0.56 21.40  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N      1 
ATOM   11960 N N      B ARG B 1 349 ? 54.968  24.423 63.889 0.44 21.48  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N      1 
ATOM   11961 C CA     A ARG B 1 349 ? 53.596  24.028 63.540 0.56 19.79  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA     1 
ATOM   11962 C CA     B ARG B 1 349 ? 53.661  23.928 63.467 0.44 19.66  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA     1 
ATOM   11963 C C      A ARG B 1 349 ? 53.303  22.638 64.094 0.56 21.08  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C      1 
ATOM   11964 C C      B ARG B 1 349 ? 53.349  22.613 64.171 0.44 20.69  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C      1 
ATOM   11965 O O      A ARG B 1 349 ? 54.101  21.707 63.935 0.56 22.55  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O      1 
ATOM   11966 O O      B ARG B 1 349 ? 54.188  21.706 64.205 0.44 26.11  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O      1 
ATOM   11967 C CB     A ARG B 1 349 ? 53.396  24.031 62.026 0.56 28.44  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB     1 
ATOM   11968 C CB     B ARG B 1 349 ? 53.663  23.680 61.952 0.44 23.51  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB     1 
ATOM   11969 C CG     A ARG B 1 349 ? 51.917  23.899 61.626 0.56 26.60  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG     1 
ATOM   11970 C CG     B ARG B 1 349 ? 52.256  23.505 61.348 0.44 33.15  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG     1 
ATOM   11971 C CD     A ARG B 1 349 ? 51.728  23.366 60.203 0.56 25.76  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD     1 
ATOM   11972 C CD     B ARG B 1 349 ? 52.114  22.346 60.336 0.44 38.76  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD     1 
ATOM   11973 N NE     A ARG B 1 349 ? 52.477  22.132 59.988 0.56 24.86  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE     1 
ATOM   11974 N NE     B ARG B 1 349 ? 52.778  22.587 59.057 0.44 29.36  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE     1 
ATOM   11975 C CZ     A ARG B 1 349 ? 52.042  20.911 60.277 0.56 37.91  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ     1 
ATOM   11976 C CZ     B ARG B 1 349 ? 52.351  22.149 57.875 0.44 42.90  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ     1 
ATOM   11977 N NH1    A ARG B 1 349 ? 50.807  20.693 60.705 0.56 24.00  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1    1 
ATOM   11978 N NH1    B ARG B 1 349 ? 51.187  21.530 57.737 0.44 36.58  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1    1 
ATOM   11979 N NH2    A ARG B 1 349 ? 52.869  19.879 60.134 0.56 36.45  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2    1 
ATOM   11980 N NH2    B ARG B 1 349 ? 53.109  22.345 56.800 0.44 25.44  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2    1 
ATOM   11981 H H      A ARG B 1 349 ? 55.499  24.486 63.242 0.56 25.68  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B H      1 
ATOM   11982 H H      B ARG B 1 349 ? 55.525  24.523 63.242 0.44 25.78  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B H      1 
ATOM   11983 H HA     A ARG B 1 349 ? 52.972  24.665 63.923 0.56 23.75  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HA     1 
ATOM   11984 H HA     B ARG B 1 349 ? 52.985  24.587 63.688 0.44 23.60  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HA     1 
ATOM   11985 H HB2    A ARG B 1 349 ? 53.733  24.866 61.665 0.56 34.13  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB2    1 
ATOM   11986 H HB2    B ARG B 1 349 ? 54.081  24.436 61.513 0.44 28.21  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB2    1 
ATOM   11987 H HB3    A ARG B 1 349 ? 53.881  23.284 61.642 0.56 34.13  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB3    1 
ATOM   11988 H HB3    B ARG B 1 349 ? 54.166  22.870 61.770 0.44 28.21  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB3    1 
ATOM   11989 H HG2    A ARG B 1 349 ? 51.479  23.284 62.235 0.56 31.92  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG2    1 
ATOM   11990 H HG2    B ARG B 1 349 ? 51.631  23.336 62.070 0.44 39.78  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG2    1 
ATOM   11991 H HG3    A ARG B 1 349 ? 51.497  24.771 61.676 0.56 31.92  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG3    1 
ATOM   11992 H HG3    B ARG B 1 349 ? 52.016  24.323 60.886 0.44 39.78  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG3    1 
ATOM   11993 H HD2    A ARG B 1 349 ? 50.788  23.182 60.051 0.56 30.92  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD2    1 
ATOM   11994 H HD2    B ARG B 1 349 ? 52.502  21.545 60.723 0.44 46.51  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD2    1 
ATOM   11995 H HD3    A ARG B 1 349 ? 52.043  24.028 59.568 0.56 30.92  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD3    1 
ATOM   11996 H HD3    B ARG B 1 349 ? 51.171  22.204 60.156 0.44 46.51  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD3    1 
ATOM   11997 H HE     A ARG B 1 349 ? 53.264  22.201 59.648 0.56 29.84  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HE     1 
ATOM   11998 H HE     B ARG B 1 349 ? 53.503  23.049 59.069 0.44 35.24  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HE     1 
ATOM   11999 H HH11   A ARG B 1 349 ? 50.263  21.352 60.803 0.56 28.80  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH11   1 
ATOM   12000 H HH11   B ARG B 1 349 ? 50.685  21.402 58.423 0.44 43.90  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH11   1 
ATOM   12001 H HH12   A ARG B 1 349 ? 50.549  19.892 60.885 0.56 28.80  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH12   1 
ATOM   12002 H HH12   B ARG B 1 349 ? 50.935  21.257 56.962 0.44 43.90  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH12   1 
ATOM   12003 H HH21   A ARG B 1 349 ? 53.673  20.008 59.858 0.56 43.75  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH21   1 
ATOM   12004 H HH21   B ARG B 1 349 ? 53.864  22.750 56.874 0.44 30.53  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH21   1 
ATOM   12005 H HH22   A ARG B 1 349 ? 52.600  19.083 60.317 0.56 43.75  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH22   1 
ATOM   12006 H HH22   B ARG B 1 349 ? 52.844  22.067 56.031 0.44 30.53  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH22   1 
ATOM   12007 N N      . ILE B 1 350 ? 52.148  22.509 64.742 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B N      1 
ATOM   12008 C CA     . ILE B 1 350 ? 51.711  21.256 65.339 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CA     1 
ATOM   12009 C C      . ILE B 1 350 ? 50.426  20.697 64.741 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B C      1 
ATOM   12010 O O      . ILE B 1 350 ? 50.143  19.506 64.950 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B O      1 
ATOM   12011 C CB     . ILE B 1 350 ? 51.563  21.393 66.871 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CB     1 
ATOM   12012 C CG1    . ILE B 1 350 ? 50.614  22.547 67.202 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG1    1 
ATOM   12013 C CG2    . ILE B 1 350 ? 52.929  21.592 67.500 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG2    1 
ATOM   12014 C CD1    . ILE B 1 350 ? 50.012  22.459 68.578 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CD1    1 
ATOM   12015 H H      . ILE B 1 350 ? 51.586  23.151 64.851 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B H      1 
ATOM   12016 H HA     . ILE B 1 350 ? 52.400  20.596 65.164 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HA     1 
ATOM   12017 H HB     . ILE B 1 350 ? 51.179  20.581 67.236 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HB     1 
ATOM   12018 H HG12   . ILE B 1 350 ? 51.106  23.382 67.146 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG12   1 
ATOM   12019 H HG13   . ILE B 1 350 ? 49.887  22.547 66.560 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG13   1 
ATOM   12020 H HG21   . ILE B 1 350 ? 53.516  20.874 67.215 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG21   1 
ATOM   12021 H HG22   . ILE B 1 350 ? 52.837  21.580 68.466 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG22   1 
ATOM   12022 H HG23   . ILE B 1 350 ? 53.288  22.446 67.213 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG23   1 
ATOM   12023 H HD11   . ILE B 1 350 ? 49.711  21.550 68.734 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HD11   1 
ATOM   12024 H HD12   . ILE B 1 350 ? 49.261  23.070 68.633 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HD12   1 
ATOM   12025 H HD13   . ILE B 1 350 ? 50.685  22.702 69.233 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HD13   1 
ATOM   12026 N N      A GLU B 1 351 ? 49.613  21.504 64.053 0.54 21.02  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N      1 
ATOM   12027 N N      B GLU B 1 351 ? 49.643  21.479 64.004 0.46 21.00  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N      1 
ATOM   12028 C CA     A GLU B 1 351 ? 48.339  21.047 63.516 0.54 22.13  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA     1 
ATOM   12029 C CA     B GLU B 1 351 ? 48.402  20.957 63.452 0.46 23.39  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA     1 
ATOM   12030 C C      A GLU B 1 351 ? 48.015  21.830 62.248 0.54 19.04  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C      1 
ATOM   12031 C C      B GLU B 1 351 ? 47.960  21.825 62.287 0.46 19.10  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C      1 
ATOM   12032 O O      A GLU B 1 351 ? 48.421  22.986 62.096 0.54 19.91  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O      1 
ATOM   12033 O O      B GLU B 1 351 ? 48.220  23.031 62.255 0.46 15.25  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O      1 
ATOM   12034 C CB     A GLU B 1 351 ? 47.172  21.260 64.499 0.54 19.44  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB     1 
ATOM   12035 C CB     B GLU B 1 351 ? 47.294  20.907 64.512 0.46 29.64  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB     1 
ATOM   12036 C CG     A GLU B 1 351 ? 47.359  20.653 65.891 0.54 26.67  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG     1 
ATOM   12037 C CG     B GLU B 1 351 ? 45.983  20.291 64.033 0.46 31.58  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG     1 
ATOM   12038 C CD     A GLU B 1 351 ? 47.095  19.154 65.958 0.54 30.51  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD     1 
ATOM   12039 C CD     B GLU B 1 351 ? 46.117  18.836 63.613 0.46 26.26  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD     1 
ATOM   12040 O OE1    A GLU B 1 351 ? 46.638  18.564 64.956 0.54 36.25  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1    1 
ATOM   12041 O OE1    B GLU B 1 351 ? 46.649  18.562 62.510 0.46 21.18  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1    1 
ATOM   12042 O OE2    A GLU B 1 351 ? 47.345  18.566 67.032 0.54 34.96  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2    1 
ATOM   12043 O OE2    B GLU B 1 351 ? 45.673  17.966 64.392 0.46 41.64  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2    1 
ATOM   12044 H H      A GLU B 1 351 ? 49.783  22.330 63.884 0.54 25.23  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B H      1 
ATOM   12045 H H      B GLU B 1 351 ? 49.807  22.302 63.813 0.46 25.20  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B H      1 
ATOM   12046 H HA     A GLU B 1 351 ? 48.426  20.102 63.315 0.54 26.56  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HA     1 
ATOM   12047 H HA     B GLU B 1 351 ? 48.561  20.060 63.120 0.46 28.07  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HA     1 
ATOM   12048 H HB2    A GLU B 1 351 ? 47.044  22.214 64.616 0.54 23.32  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB2    1 
ATOM   12049 H HB2    B GLU B 1 351 ? 47.609  20.379 65.262 0.46 35.58  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB2    1 
ATOM   12050 H HB3    A GLU B 1 351 ? 46.375  20.862 64.116 0.54 23.32  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB3    1 
ATOM   12051 H HB3    B GLU B 1 351 ? 47.103  21.813 64.801 0.46 35.58  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB3    1 
ATOM   12052 H HG2    A GLU B 1 351 ? 48.274  20.804 66.175 0.54 32.01  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG2    1 
ATOM   12053 H HG2    B GLU B 1 351 ? 45.335  20.334 64.753 0.46 37.89  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG2    1 
ATOM   12054 H HG3    A GLU B 1 351 ? 46.745  21.088 66.504 0.54 32.01  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG3    1 
ATOM   12055 H HG3    B GLU B 1 351 ? 45.662  20.793 63.268 0.46 37.89  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG3    1 
ATOM   12056 N N      . THR B 1 352 ? 47.267  21.186 61.349 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 351 THR B N      1 
ATOM   12057 C CA     . THR B 1 352 ? 46.657  21.842 60.196 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CA     1 
ATOM   12058 C C      . THR B 1 352 ? 45.238  21.296 60.130 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 351 THR B C      1 
ATOM   12059 O O      . THR B 1 352 ? 45.050  20.077 60.066 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 351 THR B O      1 
ATOM   12060 C CB     . THR B 1 352 ? 47.398  21.501 58.902 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CB     1 
ATOM   12061 O OG1    . THR B 1 352 ? 48.773  21.871 59.033 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 351 THR B OG1    1 
ATOM   12062 C CG2    . THR B 1 352 ? 46.784  22.245 57.711 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CG2    1 
ATOM   12063 H H      . THR B 1 352 ? 47.092  20.345 61.385 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 351 THR B H      1 
ATOM   12064 H HA     . THR B 1 352 ? 46.663  22.806 60.296 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HA     1 
ATOM   12065 H HB     . THR B 1 352 ? 47.329  20.549 58.732 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HB     1 
ATOM   12066 H HG1    . THR B 1 352 ? 49.023  22.293 58.350 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG1    1 
ATOM   12067 H HG21   . THR B 1 352 ? 45.915  21.870 57.498 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG21   1 
ATOM   12068 H HG22   . THR B 1 352 ? 47.361  22.163 56.936 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG22   1 
ATOM   12069 H HG23   . THR B 1 352 ? 46.677  23.185 57.927 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG23   1 
ATOM   12070 N N      . LEU B 1 353 ? 44.249  22.185 60.166 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B N      1 
ATOM   12071 C CA     . LEU B 1 353 ? 42.840  21.815 60.166 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CA     1 
ATOM   12072 C C      . LEU B 1 353 ? 42.157  22.468 58.973 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B C      1 
ATOM   12073 O O      . LEU B 1 353 ? 42.351  23.659 58.711 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B O      1 
ATOM   12074 C CB     . LEU B 1 353 ? 42.162  22.277 61.461 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CB     1 
ATOM   12075 C CG     . LEU B 1 353 ? 42.886  21.945 62.768 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CG     1 
ATOM   12076 C CD1    . LEU B 1 353 ? 42.240  22.644 63.952 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD1    1 
ATOM   12077 C CD2    . LEU B 1 353 ? 42.885  20.453 62.958 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD2    1 
ATOM   12078 H H      . LEU B 1 353 ? 44.375  23.036 60.192 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B H      1 
ATOM   12079 H HA     . LEU B 1 353 ? 42.747  20.853 60.092 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HA     1 
ATOM   12080 H HB2    . LEU B 1 353 ? 42.069  23.241 61.424 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HB2    1 
ATOM   12081 H HB3    . LEU B 1 353 ? 41.287  21.860 61.507 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HB3    1 
ATOM   12082 H HG     . LEU B 1 353 ? 43.801  22.263 62.725 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HG     1 
ATOM   12083 H HD11   . LEU B 1 353 ? 42.304  23.603 63.827 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD11   1 
ATOM   12084 H HD12   . LEU B 1 353 ? 42.704  22.384 64.764 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD12   1 
ATOM   12085 H HD13   . LEU B 1 353 ? 41.308  22.379 64.005 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD13   1 
ATOM   12086 H HD21   . LEU B 1 353 ? 41.974  20.127 62.895 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD21   1 
ATOM   12087 H HD22   . LEU B 1 353 ? 43.251  20.246 63.832 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD22   1 
ATOM   12088 H HD23   . LEU B 1 353 ? 43.430  20.047 62.266 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD23   1 
ATOM   12089 N N      . ASP B 1 354 ? 41.320  21.700 58.281 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B N      1 
ATOM   12090 C CA     . ASP B 1 354 ? 40.540  22.231 57.176 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CA     1 
ATOM   12091 C C      . ASP B 1 354 ? 39.238  22.857 57.671 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B C      1 
ATOM   12092 O O      . ASP B 1 354 ? 38.583  22.334 58.583 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B O      1 
ATOM   12093 C CB     . ASP B 1 354 ? 40.191  21.098 56.206 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CB     1 
ATOM   12094 C CG     . ASP B 1 354 ? 41.382  20.617 55.389 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CG     1 
ATOM   12095 O OD1    . ASP B 1 354 ? 42.378  21.357 55.272 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD1    1 
ATOM   12096 O OD2    . ASP B 1 354 ? 41.299  19.489 54.842 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD2    1 
ATOM   12097 H H      . ASP B 1 354 ? 41.189  20.865 58.434 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B H      1 
ATOM   12098 H HA     . ASP B 1 354 ? 41.057  22.917 56.725 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B HA     1 
ATOM   12099 H HB2    . ASP B 1 354 ? 39.853  20.343 56.714 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B HB2    1 
ATOM   12100 H HB3    . ASP B 1 354 ? 39.513  21.412 55.588 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B HB3    1 
ATOM   12101 N N      . THR B 1 355 ? 38.840  23.959 57.017 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 354 THR B N      1 
ATOM   12102 C CA     . THR B 1 355 ? 37.552  24.619 57.224 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CA     1 
ATOM   12103 C C      . THR B 1 355 ? 36.938  24.845 55.842 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 354 THR B C      1 
ATOM   12104 O O      . THR B 1 355 ? 37.590  24.555 54.830 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 354 THR B O      1 
ATOM   12105 C CB     . THR B 1 355 ? 37.703  25.907 58.037 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CB     1 
ATOM   12106 O OG1    . THR B 1 355 ? 38.247  26.958 57.237 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 354 THR B OG1    1 
ATOM   12107 C CG2    . THR B 1 355 ? 38.608  25.700 59.247 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CG2    1 
ATOM   12108 H H      . THR B 1 355 ? 39.321  24.356 56.425 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 354 THR B H      1 
ATOM   12109 H HA     . THR B 1 355 ? 36.948  24.069 57.747 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HA     1 
ATOM   12110 H HB     . THR B 1 355 ? 36.820  26.164 58.348 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HB     1 
ATOM   12111 H HG1    . THR B 1 355 ? 37.704  27.169 56.632 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG1    1 
ATOM   12112 H HG21   . THR B 1 355 ? 38.329  24.911 59.738 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG21   1 
ATOM   12113 H HG22   . THR B 1 355 ? 38.559  26.470 59.834 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG22   1 
ATOM   12114 H HG23   . THR B 1 355 ? 39.526  25.582 58.957 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG23   1 
ATOM   12115 N N      . PRO B 1 356 ? 35.713  25.363 55.736 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B N      1 
ATOM   12116 C CA     . PRO B 1 356 ? 35.081  25.424 54.404 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CA     1 
ATOM   12117 C C      . PRO B 1 356 ? 35.891  26.140 53.319 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B C      1 
ATOM   12118 O O      . PRO B 1 356 ? 35.851  25.718 52.152 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B O      1 
ATOM   12119 C CB     . PRO B 1 356 ? 33.758  26.147 54.698 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CB     1 
ATOM   12120 C CG     . PRO B 1 356 ? 33.417  25.725 56.095 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CG     1 
ATOM   12121 C CD     . PRO B 1 356 ? 34.756  25.710 56.808 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CD     1 
ATOM   12122 H HA     . PRO B 1 356 ? 34.913  24.519 54.100 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HA     1 
ATOM   12123 H HB2    . PRO B 1 356 ? 33.883  27.108 54.642 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HB2    1 
ATOM   12124 H HB3    . PRO B 1 356 ? 33.076  25.864 54.070 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HB3    1 
ATOM   12125 H HG2    . PRO B 1 356 ? 32.812  26.365 56.500 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HG2    1 
ATOM   12126 H HG3    . PRO B 1 356 ? 33.013  24.843 56.090 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HG3    1 
ATOM   12127 H HD2    . PRO B 1 356 ? 34.958  26.583 57.180 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HD2    1 
ATOM   12128 H HD3    . PRO B 1 356 ? 34.766  25.040 57.509 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HD3    1 
ATOM   12129 N N      . MET B 1 357 ? 36.583  27.246 53.662 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 356 MET B N      1 
ATOM   12130 C CA     . MET B 1 357 ? 37.318  28.037 52.676 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CA     1 
ATOM   12131 C C      . MET B 1 357 ? 38.708  28.426 53.158 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 356 MET B C      1 
ATOM   12132 O O      . MET B 1 357 ? 39.364  29.263 52.514 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 356 MET B O      1 
ATOM   12133 C CB     . MET B 1 357 ? 36.533  29.284 52.276 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CB     1 
ATOM   12134 C CG     . MET B 1 357 ? 35.183  28.925 51.690 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CG     1 
ATOM   12135 S SD     . MET B 1 357 ? 34.236  30.324 51.057 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 356 MET B SD     1 
ATOM   12136 C CE     . MET B 1 357 ? 34.996  30.557 49.466 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CE     1 
ATOM   12137 H H      . MET B 1 357 ? 36.638  27.553 54.463 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 356 MET B H      1 
ATOM   12138 H HA     . MET B 1 357 ? 37.418  27.500 51.874 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HA     1 
ATOM   12139 H HB2    . MET B 1 357 ? 36.389  29.837 53.059 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HB2    1 
ATOM   12140 H HB3    . MET B 1 357 ? 37.035  29.777 51.608 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HB3    1 
ATOM   12141 H HG2    . MET B 1 357 ? 35.321  28.310 50.952 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HG2    1 
ATOM   12142 H HG3    . MET B 1 357 ? 34.650  28.502 52.380 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HG3    1 
ATOM   12143 H HE1    . MET B 1 357 ? 34.458  31.173 48.945 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HE1    1 
ATOM   12144 H HE2    . MET B 1 357 ? 35.887  30.921 49.591 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HE2    1 
ATOM   12145 H HE3    . MET B 1 357 ? 35.050  29.701 49.013 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HE3    1 
ATOM   12146 N N      . HIS B 1 358 ? 39.169  27.849 54.267 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B N      1 
ATOM   12147 C CA     . HIS B 1 358 ? 40.434  28.202 54.874 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CA     1 
ATOM   12148 C C      . HIS B 1 358 ? 41.109  26.939 55.395 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B C      1 
ATOM   12149 O O      . HIS B 1 358 ? 40.536  25.845 55.389 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B O      1 
ATOM   12150 C CB     . HIS B 1 358 ? 40.252  29.115 56.105 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CB     1 
ATOM   12151 C CG     . HIS B 1 358 ? 39.649  30.455 55.821 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CG     1 
ATOM   12152 N ND1    . HIS B 1 358 ? 38.331  30.645 55.461 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B ND1    1 
ATOM   12153 C CD2    . HIS B 1 358 ? 40.196  31.690 55.913 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CD2    1 
ATOM   12154 C CE1    . HIS B 1 358 ? 38.103  31.940 55.313 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CE1    1 
ATOM   12155 N NE2    . HIS B 1 358 ? 39.218  32.595 55.587 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B NE2    1 
ATOM   12156 H H      . HIS B 1 358 ? 38.749  27.233 54.694 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B H      1 
ATOM   12157 H HA     . HIS B 1 358 ? 40.967  28.639 54.191 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HA     1 
ATOM   12158 H HB2    . HIS B 1 358 ? 39.672  28.664 56.738 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HB2    1 
ATOM   12159 H HB3    . HIS B 1 358 ? 41.123  29.268 56.504 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HB3    1 
ATOM   12160 H HD2    . HIS B 1 358 ? 41.072  31.889 56.152 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HD2    1 
ATOM   12161 H HE1    . HIS B 1 358 ? 37.295  32.324 55.059 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HE1    1 
ATOM   12162 H HE2    . HIS B 1 358 ? 39.314  33.449 55.564 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HE2    1 
ATOM   12163 N N      . ARG B 1 359 ? 42.341  27.118 55.865 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B N      1 
ATOM   12164 C CA     . ARG B 1 359 ? 43.005  26.201 56.772 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CA     1 
ATOM   12165 C C      . ARG B 1 359 ? 43.365  26.949 58.050 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B C      1 
ATOM   12166 O O      . ARG B 1 359 ? 43.632  28.156 58.027 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B O      1 
ATOM   12167 C CB     . ARG B 1 359 ? 44.291  25.572 56.198 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CB     1 
ATOM   12168 C CG     . ARG B 1 359 ? 44.079  24.281 55.419 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CG     1 
ATOM   12169 C CD     . ARG B 1 359 ? 43.489  24.417 54.071 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CD     1 
ATOM   12170 N NE     . ARG B 1 359 ? 43.565  23.143 53.364 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NE     1 
ATOM   12171 C CZ     . ARG B 1 359 ? 44.089  22.939 52.164 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CZ     1 
ATOM   12172 N NH1    . ARG B 1 359 ? 44.749  23.887 51.521 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH1    1 
ATOM   12173 N NH2    . ARG B 1 359 ? 43.865  21.782 51.555 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH2    1 
ATOM   12174 H H      . ARG B 1 359 ? 42.830  27.795 55.661 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B H      1 
ATOM   12175 H HA     . ARG B 1 359 ? 42.394  25.471 56.958 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HA     1 
ATOM   12176 H HB2    . ARG B 1 359 ? 44.703  26.211 55.596 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HB2    1 
ATOM   12177 H HB3    . ARG B 1 359 ? 44.891  25.374 56.933 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HB3    1 
ATOM   12178 H HG2    . ARG B 1 359 ? 44.941  23.849 55.310 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HG2    1 
ATOM   12179 H HG3    . ARG B 1 359 ? 43.485  23.712 55.933 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HG3    1 
ATOM   12180 H HD2    . ARG B 1 359 ? 42.558  24.677 54.146 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HD2    1 
ATOM   12181 H HD3    . ARG B 1 359 ? 43.980  25.083 53.565 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HD3    1 
ATOM   12182 H HE     . ARG B 1 359 ? 43.236  22.456 53.765 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HE     1 
ATOM   12183 H HH11   . ARG B 1 359 ? 44.848  24.662 51.881 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH11   1 
ATOM   12184 H HH12   . ARG B 1 359 ? 45.080  23.729 50.743 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH12   1 
ATOM   12185 H HH21   . ARG B 1 359 ? 43.387  21.180 51.940 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH21   1 
ATOM   12186 H HH22   . ARG B 1 359 ? 44.198  21.634 50.776 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH22   1 
ATOM   12187 N N      . ILE B 1 360 ? 43.383  26.208 59.155 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B N      1 
ATOM   12188 C CA     . ILE B 1 360 ? 43.911  26.666 60.433 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CA     1 
ATOM   12189 C C      . ILE B 1 360 ? 45.268  26.012 60.626 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B C      1 
ATOM   12190 O O      . ILE B 1 360 ? 45.372  24.781 60.591 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B O      1 
ATOM   12191 C CB     . ILE B 1 360 ? 42.986  26.279 61.597 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CB     1 
ATOM   12192 C CG1    . ILE B 1 360 ? 41.563  26.777 61.395 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG1    1 
ATOM   12193 C CG2    . ILE B 1 360 ? 43.546  26.820 62.902 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG2    1 
ATOM   12194 C CD1    . ILE B 1 360 ? 40.582  26.215 62.377 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CD1    1 
ATOM   12195 H H      . ILE B 1 360 ? 43.082  25.403 59.188 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B H      1 
ATOM   12196 H HA     . ILE B 1 360 ? 44.006  27.631 60.410 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HA     1 
ATOM   12197 H HB     . ILE B 1 360 ? 42.951  25.310 61.627 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HB     1 
ATOM   12198 H HG12   . ILE B 1 360 ? 41.554  27.742 61.488 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG12   1 
ATOM   12199 H HG13   . ILE B 1 360 ? 41.268  26.526 60.506 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG13   1 
ATOM   12200 H HG21   . ILE B 1 360 ? 44.437  26.461 63.037 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG21   1 
ATOM   12201 H HG22   . ILE B 1 360 ? 42.967  26.549 63.631 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG22   1 
ATOM   12202 H HG23   . ILE B 1 360 ? 43.584  27.788 62.853 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG23   1 
ATOM   12203 H HD11   . ILE B 1 360 ? 40.671  25.249 62.395 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HD11   1 
ATOM   12204 H HD12   . ILE B 1 360 ? 39.685  26.460 62.103 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HD12   1 
ATOM   12205 H HD13   . ILE B 1 360 ? 40.771  26.581 63.256 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HD13   1 
ATOM   12206 N N      . LEU B 1 361 ? 46.307  26.814 60.838 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N      1 
ATOM   12207 C CA     . LEU B 1 361 ? 47.593  26.296 61.274 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA     1 
ATOM   12208 C C      . LEU B 1 361 ? 47.768  26.663 62.733 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C      1 
ATOM   12209 O O      . LEU B 1 361 ? 47.591  27.829 63.104 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O      1 
ATOM   12210 C CB     . LEU B 1 361 ? 48.759  26.923 60.522 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB     1 
ATOM   12211 C CG     . LEU B 1 361 ? 48.786  26.901 59.008 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG     1 
ATOM   12212 C CD1    . LEU B 1 361 ? 50.164  27.419 58.577 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1    1 
ATOM   12213 C CD2    . LEU B 1 361 ? 48.500  25.521 58.479 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2    1 
ATOM   12214 H H      . LEU B 1 361 ? 46.288  27.667 60.735 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B H      1 
ATOM   12215 H HA     . LEU B 1 361 ? 47.602  25.337 61.131 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HA     1 
ATOM   12216 H HB2    . LEU B 1 361 ? 48.796  27.858 60.778 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HB2    1 
ATOM   12217 H HB3    . LEU B 1 361 ? 49.565  26.467 60.812 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HB3    1 
ATOM   12218 H HG     . LEU B 1 361 ? 48.094  27.466 58.630 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HG     1 
ATOM   12219 H HD11   . LEU B 1 361 ? 50.286  28.318 58.921 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD11   1 
ATOM   12220 H HD12   . LEU B 1 361 ? 50.210  27.427 57.608 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD12   1 
ATOM   12221 H HD13   . LEU B 1 361 ? 50.849  26.833 58.935 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD13   1 
ATOM   12222 H HD21   . LEU B 1 361 ? 49.090  24.887 58.916 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD21   1 
ATOM   12223 H HD22   . LEU B 1 361 ? 48.655  25.512 57.522 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD22   1 
ATOM   12224 H HD23   . LEU B 1 361 ? 47.575  25.296 58.667 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD23   1 
ATOM   12225 N N      . LEU B 1 362 ? 48.120  25.683 63.551 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B N      1 
ATOM   12226 C CA     . LEU B 1 362 ? 48.418  25.927 64.949 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CA     1 
ATOM   12227 C C      . LEU B 1 362 ? 49.906  25.732 65.159 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B C      1 
ATOM   12228 O O      . LEU B 1 362 ? 50.502  24.794 64.622 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B O      1 
ATOM   12229 C CB     . LEU B 1 362 ? 47.644  24.981 65.861 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CB     1 
ATOM   12230 C CG     . LEU B 1 362 ? 46.119  25.066 65.809 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CG     1 
ATOM   12231 C CD1    . LEU B 1 362 ? 45.509  24.109 66.812 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD1    1 
ATOM   12232 C CD2    . LEU B 1 362 ? 45.662  26.464 66.112 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD2    1 
ATOM   12233 H H      . LEU B 1 362 ? 48.193  24.860 63.315 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B H      1 
ATOM   12234 H HA     . LEU B 1 362 ? 48.168  26.834 65.189 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HA     1 
ATOM   12235 H HB2    . LEU B 1 362 ? 47.886  24.072 65.624 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HB2    1 
ATOM   12236 H HB3    . LEU B 1 362 ? 47.907  25.166 66.776 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HB3    1 
ATOM   12237 H HG     . LEU B 1 362 ? 45.821  24.825 64.918 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HG     1 
ATOM   12238 H HD11   . LEU B 1 362 ? 45.819  23.210 66.620 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD11   1 
ATOM   12239 H HD12   . LEU B 1 362 ? 44.542  24.149 66.738 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD12   1 
ATOM   12240 H HD13   . LEU B 1 362 ? 45.783  24.371 67.705 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD13   1 
ATOM   12241 H HD21   . LEU B 1 362 ? 46.055  26.750 66.952 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD21   1 
ATOM   12242 H HD22   . LEU B 1 362 ? 44.694  26.472 66.181 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD22   1 
ATOM   12243 H HD23   . LEU B 1 362 ? 45.947  27.052 65.396 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD23   1 
ATOM   12244 N N      . ALA B 1 363 ? 50.490  26.602 65.970 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B N      1 
ATOM   12245 C CA     . ALA B 1 363 ? 51.910  26.544 66.255 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CA     1 
ATOM   12246 C C      . ALA B 1 363 ? 52.138  26.883 67.716 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B C      1 
ATOM   12247 O O      . ALA B 1 363 ? 51.392  27.668 68.308 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B O      1 
ATOM   12248 C CB     . ALA B 1 363 ? 52.695  27.532 65.379 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CB     1 
ATOM   12249 H H      . ALA B 1 363 ? 50.078  27.242 66.370 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B H      1 
ATOM   12250 H HA     . ALA B 1 363 ? 52.238  25.646 66.088 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HA     1 
ATOM   12251 H HB1    . ALA B 1 363 ? 53.639  27.462 65.592 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HB1    1 
ATOM   12252 H HB2    . ALA B 1 363 ? 52.550  27.312 64.446 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HB2    1 
ATOM   12253 H HB3    . ALA B 1 363 ? 52.382  28.432 65.559 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HB3    1 
ATOM   12254 N N      . ARG B 1 364 ? 53.209  26.326 68.276 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B N      1 
ATOM   12255 C CA     . ARG B 1 364 ? 53.563  26.587 69.665 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CA     1 
ATOM   12256 C C      . ARG B 1 364 ? 55.066  26.783 69.759 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B C      1 
ATOM   12257 O O      . ARG B 1 364 ? 55.810  26.441 68.840 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B O      1 
ATOM   12258 C CB     . ARG B 1 364 ? 53.058  25.486 70.616 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CB     1 
ATOM   12259 C CG     . ARG B 1 364 ? 53.462  24.039 70.349 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CG     1 
ATOM   12260 C CD     . ARG B 1 364 ? 54.435  23.538 71.389 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CD     1 
ATOM   12261 N NE     . ARG B 1 364 ? 54.807  22.145 71.177 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NE     1 
ATOM   12262 C CZ     . ARG B 1 364 ? 55.725  21.727 70.318 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CZ     1 
ATOM   12263 N NH1    . ARG B 1 364 ? 56.464  22.580 69.629 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH1    1 
ATOM   12264 N NH2    . ARG B 1 364 ? 55.929  20.420 70.173 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH2    1 
ATOM   12265 H H      . ARG B 1 364 ? 53.747  25.792 67.870 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B H      1 
ATOM   12266 H HA     . ARG B 1 364 ? 53.147  27.411 69.961 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HA     1 
ATOM   12267 H HB2    . ARG B 1 364 ? 53.378  25.700 71.507 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HB2    1 
ATOM   12268 H HB3    . ARG B 1 364 ? 52.088  25.507 70.598 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HB3    1 
ATOM   12269 H HG2    . ARG B 1 364 ? 52.674  23.475 70.372 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HG2    1 
ATOM   12270 H HG3    . ARG B 1 364 ? 53.888  23.980 69.479 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HG3    1 
ATOM   12271 H HD2    . ARG B 1 364 ? 55.243  24.074 71.353 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HD2    1 
ATOM   12272 H HD3    . ARG B 1 364 ? 54.028  23.610 72.266 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HD3    1 
ATOM   12273 H HE     . ARG B 1 364 ? 54.401  21.549 71.645 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HE     1 
ATOM   12274 H HH11   . ARG B 1 364 ? 56.354  23.427 69.733 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH11   1 
ATOM   12275 H HH12   . ARG B 1 364 ? 57.054  22.288 69.076 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH12   1 
ATOM   12276 H HH21   . ARG B 1 364 ? 55.469  19.859 70.634 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH21   1 
ATOM   12277 H HH22   . ARG B 1 364 ? 56.522  20.136 69.618 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH22   1 
ATOM   12278 N N      . ARG B 1 365 ? 55.504  27.369 70.874 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B N      1 
ATOM   12279 C CA     . ARG B 1 365 ? 56.921  27.662 71.039 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CA     1 
ATOM   12280 C C      . ARG B 1 365 ? 57.695  26.356 71.120 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B C      1 
ATOM   12281 O O      . ARG B 1 365 ? 57.313  25.438 71.853 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B O      1 
ATOM   12282 C CB     . ARG B 1 365 ? 57.158  28.474 72.313 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CB     1 
ATOM   12283 C CG     . ARG B 1 365 ? 58.629  28.720 72.625 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CG     1 
ATOM   12284 C CD     . ARG B 1 365 ? 58.811  29.405 73.971 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CD     1 
ATOM   12285 N NE     . ARG B 1 365 ? 58.095  28.670 75.005 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NE     1 
ATOM   12286 C CZ     . ARG B 1 365 ? 58.562  27.586 75.608 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CZ     1 
ATOM   12287 N NH1    . ARG B 1 365 ? 59.789  27.142 75.382 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH1    1 
ATOM   12288 N NH2    . ARG B 1 365 ? 57.777  26.927 76.456 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH2    1 
ATOM   12289 H H      . ARG B 1 365 ? 55.008  27.602 71.537 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B H      1 
ATOM   12290 H HA     . ARG B 1 365 ? 57.234  28.184 70.283 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HA     1 
ATOM   12291 H HB2    . ARG B 1 365 ? 56.728  29.338 72.215 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HB2    1 
ATOM   12292 H HB3    . ARG B 1 365 ? 56.773  27.995 73.063 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HB3    1 
ATOM   12293 H HG2    . ARG B 1 365 ? 59.098  27.872 72.650 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HG2    1 
ATOM   12294 H HG3    . ARG B 1 365 ? 59.011  29.291 71.940 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HG3    1 
ATOM   12295 H HD2    . ARG B 1 365 ? 59.753  29.428 74.201 1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HD2    1 
ATOM   12296 H HD3    . ARG B 1 365 ? 58.457  30.307 73.928 1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HD3    1 
ATOM   12297 H HE     . ARG B 1 365 ? 57.319  28.958 75.239 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HE     1 
ATOM   12298 H HH11   . ARG B 1 365 ? 60.303  27.559 74.833 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH11   1 
ATOM   12299 H HH12   . ARG B 1 365 ? 60.072  26.436 75.784 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH12   1 
ATOM   12300 H HH21   . ARG B 1 365 ? 56.978  27.205 76.606 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH21   1 
ATOM   12301 H HH22   . ARG B 1 365 ? 58.069  26.222 76.853 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH22   1 
ATOM   12302 N N      . ALA B 1 366 ? 58.782  26.276 70.361 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B N      1 
ATOM   12303 C CA     . ALA B 1 366 ? 59.730  25.185 70.489 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CA     1 
ATOM   12304 C C      . ALA B 1 366 ? 60.826  25.501 71.481 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B C      1 
ATOM   12305 O O      . ALA B 1 366 ? 61.295  24.597 72.181 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B O      1 
ATOM   12306 C CB     . ALA B 1 366 ? 60.368  24.897 69.130 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CB     1 
ATOM   12307 H H      . ALA B 1 366 ? 58.993  26.850 69.756 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B H      1 
ATOM   12308 H HA     . ALA B 1 366 ? 59.263  24.388 70.785 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HA     1 
ATOM   12309 H HB1    . ALA B 1 366 ? 60.993  24.161 69.224 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HB1    1 
ATOM   12310 H HB2    . ALA B 1 366 ? 59.672  24.661 68.498 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HB2    1 
ATOM   12311 H HB3    . ALA B 1 366 ? 60.836  25.691 68.826 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HB3    1 
ATOM   12312 N N      . THR B 1 367 ? 61.217  26.776 71.535 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 366 THR B N      1 
ATOM   12313 C CA     . THR B 1 367 ? 62.218  27.353 72.438 1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CA     1 
ATOM   12314 C C      . THR B 1 367 ? 62.749  28.636 71.787 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 366 THR B C      1 
ATOM   12315 O O      . THR B 1 367 ? 62.022  29.330 71.069 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 366 THR B O      1 
ATOM   12316 C CB     . THR B 1 367 ? 63.367  26.368 72.816 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CB     1 
ATOM   12317 O OG1    . THR B 1 367 ? 63.813  26.644 74.161 1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 366 THR B OG1    1 
ATOM   12318 C CG2    . THR B 1 367 ? 64.523  26.388 71.815 1.00 71.84  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CG2    1 
ATOM   12319 H H      . THR B 1 367 ? 60.891  27.379 71.016 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 366 THR B H      1 
ATOM   12320 H HA     . THR B 1 367 ? 61.824  27.571 73.297 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 366 THR B HA     1 
ATOM   12321 H HB     . THR B 1 367 ? 63.027  25.460 72.781 1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HB     1 
ATOM   12322 H HG1    . THR B 1 367 ? 64.642  26.520 74.220 1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG1    1 
ATOM   12323 H HG21   . THR B 1 367 ? 64.263  25.933 70.999 1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG21   1 
ATOM   12324 H HG22   . THR B 1 367 ? 65.296  25.940 72.193 1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG22   1 
ATOM   12325 H HG23   . THR B 1 367 ? 64.762  27.303 71.603 1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG23   1 
HETATM 12326 N N      . SAH C 2 .   ? 22.264  34.259 14.395 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N      1 
HETATM 12327 C CA     . SAH C 2 .   ? 23.641  34.496 14.793 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CA     1 
HETATM 12328 C CB     . SAH C 2 .   ? 23.828  35.939 15.269 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CB     1 
HETATM 12329 C CG     . SAH C 2 .   ? 23.042  36.319 16.516 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CG     1 
HETATM 12330 S SD     . SAH C 2 .   ? 23.433  37.979 17.151 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A SD     1 
HETATM 12331 C C      . SAH C 2 .   ? 24.108  33.532 15.877 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C      1 
HETATM 12332 O O      . SAH C 2 .   ? 25.291  33.321 16.105 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A O      1 
HETATM 12333 O OXT    . SAH C 2 .   ? 23.124  33.009 16.548 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A OXT    1 
HETATM 12334 C "C5'"  . SAH C 2 .   ? 22.168  39.001 16.370 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C5'"  1 
HETATM 12335 C "C4'"  . SAH C 2 .   ? 22.486  39.307 14.915 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C4'"  1 
HETATM 12336 O "O4'"  . SAH C 2 .   ? 21.326  39.980 14.365 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O4'"  1 
HETATM 12337 C "C3'"  . SAH C 2 .   ? 23.689  40.228 14.670 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C3'"  1 
HETATM 12338 O "O3'"  . SAH C 2 .   ? 24.528  39.698 13.647 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O3'"  1 
HETATM 12339 C "C2'"  . SAH C 2 .   ? 23.037  41.568 14.295 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C2'"  1 
HETATM 12340 O "O2'"  . SAH C 2 .   ? 23.835  42.366 13.427 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O2'"  1 
HETATM 12341 C "C1'"  . SAH C 2 .   ? 21.765  41.085 13.604 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C1'"  1 
HETATM 12342 N N9     . SAH C 2 .   ? 20.693  42.066 13.573 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N9     1 
HETATM 12343 C C8     . SAH C 2 .   ? 19.985  42.549 14.642 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C8     1 
HETATM 12344 N N7     . SAH C 2 .   ? 19.037  43.394 14.324 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N7     1 
HETATM 12345 C C5     . SAH C 2 .   ? 19.107  43.456 12.941 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C5     1 
HETATM 12346 C C6     . SAH C 2 .   ? 18.333  44.140 11.980 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C6     1 
HETATM 12347 N N6     . SAH C 2 .   ? 17.318  44.963 12.288 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N6     1 
HETATM 12348 N N1     . SAH C 2 .   ? 18.646  43.955 10.680 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N1     1 
HETATM 12349 C C2     . SAH C 2 .   ? 19.672  43.159 10.371 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C2     1 
HETATM 12350 N N3     . SAH C 2 .   ? 20.472  42.468 11.187 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N3     1 
HETATM 12351 C C4     . SAH C 2 .   ? 20.126  42.651 12.464 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C4     1 
HETATM 12352 H H2     . SAH C 2 .   ? 19.856  43.076 9.412  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A H2     1 
HETATM 12353 H HN1    . SAH C 2 .   ? 21.641  34.670 14.867 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN1    1 
HETATM 12354 H HN2    . SAH C 2 .   ? 22.139  33.720 13.707 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN2    1 
HETATM 12355 H HA     . SAH C 2 .   ? 24.174  34.332 13.988 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HA     1 
HETATM 12356 H HB1    . SAH C 2 .   ? 23.566  36.547 14.548 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HB1    1 
HETATM 12357 H HB2    . SAH C 2 .   ? 24.778  36.092 15.450 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HB2    1 
HETATM 12358 H HG1    . SAH C 2 .   ? 23.228  35.682 17.236 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HG1    1 
HETATM 12359 H HG2    . SAH C 2 .   ? 22.082  36.300 16.325 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HG2    1 
HETATM 12360 H "H5'1" . SAH C 2 .   ? 22.111  39.824 16.896 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H5'1" 1 
HETATM 12361 H "H5'2" . SAH C 2 .   ? 21.325  38.509 16.448 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H5'2" 1 
HETATM 12362 H "H4'"  . SAH C 2 .   ? 22.623  38.480 14.410 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H4'"  1 
HETATM 12363 H "H3'"  . SAH C 2 .   ? 24.313  40.310 15.420 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H3'"  1 
HETATM 12364 H "HO3'" . SAH C 2 .   ? 24.434  40.145 12.930 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "HO3'" 1 
HETATM 12365 H "H2'"  . SAH C 2 .   ? 22.857  42.088 15.104 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H2'"  1 
HETATM 12366 H "HO2'" . SAH C 2 .   ? 23.582  42.206 12.631 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "HO2'" 1 
HETATM 12367 H "H1'"  . SAH C 2 .   ? 21.906  40.797 12.679 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H1'"  1 
HETATM 12368 H H8     . SAH C 2 .   ? 20.176  42.280 15.564 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A H8     1 
HETATM 12369 H HN61   . SAH C 2 .   ? 17.096  45.105 13.131 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN61   1 
HETATM 12370 H HN62   . SAH C 2 .   ? 16.862  45.370 11.651 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN62   1 
HETATM 12371 N N      A TYR D 3 .   ? 24.361  38.577 26.387 0.70 21.80  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A N      1 
HETATM 12372 C CA     A TYR D 3 .   ? 25.425  37.680 25.961 0.70 20.99  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CA     1 
HETATM 12373 C C      A TYR D 3 .   ? 26.639  37.810 26.865 0.70 22.99  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A C      1 
HETATM 12374 O O      A TYR D 3 .   ? 27.337  36.823 27.094 0.70 21.49  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A O      1 
HETATM 12375 C CB     A TYR D 3 .   ? 25.884  38.015 24.542 0.70 19.86  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CB     1 
HETATM 12376 C CG     A TYR D 3 .   ? 24.848  37.863 23.454 0.70 19.11  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CG     1 
HETATM 12377 C CD1    A TYR D 3 .   ? 24.575  36.619 22.895 0.70 20.77  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CD1    1 
HETATM 12378 C CD2    A TYR D 3 .   ? 24.179  38.971 22.949 0.70 19.07  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CD2    1 
HETATM 12379 C CE1    A TYR D 3 .   ? 23.637  36.480 21.884 0.70 19.71  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CE1    1 
HETATM 12380 C CE2    A TYR D 3 .   ? 23.244  38.846 21.938 0.70 24.80  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CE2    1 
HETATM 12381 C CZ     A TYR D 3 .   ? 22.973  37.597 21.408 0.70 25.71  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CZ     1 
HETATM 12382 O OH     A TYR D 3 .   ? 22.042  37.474 20.393 0.70 20.71  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A OH     1 
HETATM 12383 O OXT    A TYR D 3 .   ? 26.958  38.903 27.355 0.70 22.27  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A OXT    1 
HETATM 12384 H HA     A TYR D 3 .   ? 25.079  36.775 25.990 0.70 25.18  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HA     1 
HETATM 12385 H HB2    A TYR D 3 .   ? 26.178  38.939 24.529 0.70 23.82  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HB2    1 
HETATM 12386 H HB3    A TYR D 3 .   ? 26.623  37.428 24.316 0.70 23.82  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HB3    1 
HETATM 12387 H HD1    A TYR D 3 .   ? 25.029  35.869 23.204 0.70 24.92  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HD1    1 
HETATM 12388 H HD2    A TYR D 3 .   ? 24.364  39.814 23.298 0.70 22.87  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HD2    1 
HETATM 12389 H HE1    A TYR D 3 .   ? 23.455  35.641 21.527 0.70 23.65  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HE1    1 
HETATM 12390 H HE2    A TYR D 3 .   ? 22.801  39.597 21.616 0.70 29.76  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HE2    1 
HETATM 12391 H HH     A TYR D 3 .   ? 21.730  38.229 20.196 0.70 24.85  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A HH     1 
HETATM 12392 O O1     B UNL E 4 .   ? 26.526  37.786 26.511 0.30 21.30  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O1     1 
HETATM 12393 O O2     B UNL E 4 .   ? 25.677  37.733 25.272 0.30 20.40  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O2     1 
HETATM 12394 O O3     B UNL E 4 .   ? 24.839  38.802 24.973 0.30 21.11  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O3     1 
HETATM 12395 O O4     B UNL E 4 .   ? 24.054  38.763 23.829 0.30 19.73  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O4     1 
HETATM 12396 O O5     B UNL E 4 .   ? 24.104  37.660 22.983 0.30 22.12  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O5     1 
HETATM 12397 O O6     B UNL E 4 .   ? 24.937  36.586 23.281 0.30 18.78  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O6     1 
HETATM 12398 O O7     B UNL E 4 .   ? 25.726  36.627 24.424 0.30 19.55  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O7     1 
HETATM 12399 O O8     B UNL E 4 .   ? 26.588  38.858 27.157 0.30 24.35  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O8     1 
HETATM 12400 O O9     B UNL E 4 .   ? 27.166  36.771 26.865 0.30 21.31  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O9     1 
HETATM 12401 N N      . SAH F 2 .   ? 40.024  38.946 61.575 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N      1 
HETATM 12402 C CA     . SAH F 2 .   ? 38.779  39.468 61.012 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CA     1 
HETATM 12403 C CB     . SAH F 2 .   ? 39.041  40.682 60.116 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CB     1 
HETATM 12404 C CG     . SAH F 2 .   ? 39.851  40.367 58.866 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CG     1 
HETATM 12405 S SD     . SAH F 2 .   ? 40.004  41.755 57.703 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B SD     1 
HETATM 12406 C C      . SAH F 2 .   ? 37.996  38.418 60.239 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C      1 
HETATM 12407 O O      . SAH F 2 .   ? 36.803  38.520 60.035 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B O      1 
HETATM 12408 O OXT    . SAH F 2 .   ? 38.724  37.400 59.866 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B OXT    1 
HETATM 12409 C "C5'"  . SAH F 2 .   ? 41.557  42.524 58.228 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C5'"  1 
HETATM 12410 C "C4'"  . SAH F 2 .   ? 41.396  43.310 59.519 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C4'"  1 
HETATM 12411 O "O4'"  . SAH F 2 .   ? 42.724  43.698 59.954 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O4'"  1 
HETATM 12412 C "C3'"  . SAH F 2 .   ? 40.583  44.606 59.401 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C3'"  1 
HETATM 12413 O "O3'"  . SAH F 2 .   ? 39.643  44.741 60.464 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O3'"  1 
HETATM 12414 C "C2'"  . SAH F 2 .   ? 41.666  45.693 59.400 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C2'"  1 
HETATM 12415 O "O2'"  . SAH F 2 .   ? 41.259  46.972 59.870 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O2'"  1 
HETATM 12416 C "C1'"  . SAH F 2 .   ? 42.695  45.059 60.330 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C1'"  1 
HETATM 12417 N N9     . SAH F 2 .   ? 44.037  45.589 60.170 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N9     1 
HETATM 12418 C C8     . SAH F 2 .   ? 44.854  45.456 59.079 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C8     1 
HETATM 12419 N N7     . SAH F 2 .   ? 46.021  46.035 59.214 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N7     1 
HETATM 12420 C C5     . SAH F 2 .   ? 45.972  46.584 60.487 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C5     1 
HETATM 12421 C C6     . SAH F 2 .   ? 46.908  47.309 61.243 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C6     1 
HETATM 12422 N N6     . SAH F 2 .   ? 48.128  47.643 60.796 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N6     1 
HETATM 12423 N N1     . SAH F 2 .   ? 46.547  47.679 62.489 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N1     1 
HETATM 12424 C C2     . SAH F 2 .   ? 45.330  47.357 62.935 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C2     1 
HETATM 12425 N N3     . SAH F 2 .   ? 44.361  46.688 62.310 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N3     1 
HETATM 12426 C C4     . SAH F 2 .   ? 44.751  46.316 61.087 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C4     1 
HETATM 12427 H H2     . SAH F 2 .   ? 45.132  47.658 63.845 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B H2     1 
HETATM 12428 H HN1    . SAH F 2 .   ? 40.737  38.980 61.055 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN1    1 
HETATM 12429 H HN2    . SAH F 2 .   ? 39.983  38.632 62.399 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN2    1 
HETATM 12430 H HA     . SAH F 2 .   ? 38.247  39.732 61.791 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HA     1 
HETATM 12431 H HB1    . SAH F 2 .   ? 39.518  41.364 60.630 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HB1    1 
HETATM 12432 H HB2    . SAH F 2 .   ? 38.185  41.068 59.840 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HB2    1 
HETATM 12433 H HG1    . SAH F 2 .   ? 39.436  39.627 58.377 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HG1    1 
HETATM 12434 H HG2    . SAH F 2 .   ? 40.760  40.101 59.116 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HG2    1 
HETATM 12435 H "H5'1" . SAH F 2 .   ? 41.844  43.106 57.495 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H5'1" 1 
HETATM 12436 H "H5'2" . SAH F 2 .   ? 42.206  41.799 58.337 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H5'2" 1 
HETATM 12437 H "H4'"  . SAH F 2 .   ? 41.006  42.750 60.220 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H4'"  1 
HETATM 12438 H "H3'"  . SAH F 2 .   ? 39.990  44.651 58.624 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H3'"  1 
HETATM 12439 H "HO3'" . SAH F 2 .   ? 39.859  45.393 60.965 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "HO3'" 1 
HETATM 12440 H "H2'"  . SAH F 2 .   ? 41.981  45.819 58.482 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H2'"  1 
HETATM 12441 H "HO2'" . SAH F 2 .   ? 41.559  47.060 60.661 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "HO2'" 1 
HETATM 12442 H "H1'"  . SAH F 2 .   ? 42.471  45.131 61.280 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H1'"  1 
HETATM 12443 H H8     . SAH F 2 .   ? 44.584  44.971 58.273 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B H8     1 
HETATM 12444 H HN61   . SAH F 2 .   ? 48.388  47.409 59.986 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN61   1 
HETATM 12445 H HN62   . SAH F 2 .   ? 48.683  48.101 61.308 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN62   1 
HETATM 12446 N N      A TYR G 3 .   ? 39.084  39.697 48.777 0.70 19.84  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B N      1 
HETATM 12447 C CA     A TYR G 3 .   ? 37.774  39.412 49.358 0.70 19.17  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CA     1 
HETATM 12448 C C      A TYR G 3 .   ? 36.642  39.637 48.365 0.70 21.65  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B C      1 
HETATM 12449 O O      A TYR G 3 .   ? 36.702  40.578 47.561 0.70 19.98  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B O      1 
HETATM 12450 C CB     A TYR G 3 .   ? 37.490  40.305 50.577 0.70 18.42  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CB     1 
HETATM 12451 C CG     A TYR G 3 .   ? 38.481  40.221 51.717 0.70 17.99  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CG     1 
HETATM 12452 C CD1    A TYR G 3 .   ? 38.376  39.235 52.690 0.70 17.57  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CD1    1 
HETATM 12453 C CD2    A TYR G 3 .   ? 39.497  41.160 51.848 0.70 18.15  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CD2    1 
HETATM 12454 C CE1    A TYR G 3 .   ? 39.273  39.170 53.743 0.70 18.21  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CE1    1 
HETATM 12455 C CE2    A TYR G 3 .   ? 40.395  41.103 52.900 0.70 20.68  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CE2    1 
HETATM 12456 C CZ     A TYR G 3 .   ? 40.278  40.106 53.843 0.70 22.20  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CZ     1 
HETATM 12457 O OH     A TYR G 3 .   ? 41.171  40.046 54.893 0.70 21.73  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B OH     1 
HETATM 12458 O OXT    A TYR G 3 .   ? 35.645  38.898 48.402 0.70 19.45  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B OXT    1 
HETATM 12459 H HA     A TYR G 3 .   ? 37.790  38.480 49.629 0.70 22.99  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HA     1 
HETATM 12460 H HB2    A TYR G 3 .   ? 37.477  41.228 50.278 0.70 22.09  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HB2    1 
HETATM 12461 H HB3    A TYR G 3 .   ? 36.623  40.060 50.935 0.70 22.09  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HB3    1 
HETATM 12462 H HD1    A TYR G 3 .   ? 37.692  38.607 52.634 0.70 21.07  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HD1    1 
HETATM 12463 H HD2    A TYR G 3 .   ? 39.575  41.839 51.218 0.70 21.77  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HD2    1 
HETATM 12464 H HE1    A TYR G 3 .   ? 39.197  38.497 54.380 0.70 21.86  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HE1    1 
HETATM 12465 H HE2    A TYR G 3 .   ? 41.073  41.734 52.970 0.70 24.81  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HE2    1 
HETATM 12466 H HH     A TYR G 3 .   ? 41.718  40.681 54.841 0.70 26.08  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B HH     1 
HETATM 12467 O O1     B UNL H 4 .   ? 36.587  39.680 48.647 0.30 21.50  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O1     1 
HETATM 12468 O O2     B UNL H 4 .   ? 37.423  39.765 49.894 0.30 24.62  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O2     1 
HETATM 12469 O O3     B UNL H 4 .   ? 38.548  40.584 49.941 0.30 24.68  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O3     1 
HETATM 12470 O O4     B UNL H 4 .   ? 39.307  40.647 51.103 0.30 22.02  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O4     1 
HETATM 12471 O O5     B UNL H 4 .   ? 38.947  39.898 52.217 0.30 26.30  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O5     1 
HETATM 12472 O O6     B UNL H 4 .   ? 37.827  39.075 52.171 0.30 18.24  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O6     1 
HETATM 12473 O O7     B UNL H 4 .   ? 37.067  39.008 51.009 0.30 20.31  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O7     1 
HETATM 12474 O O8     B UNL H 4 .   ? 36.827  40.448 47.685 0.30 19.95  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O8     1 
HETATM 12475 O O9     B UNL H 4 .   ? 35.654  38.844 48.613 0.30 19.34  ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O9     1 
HETATM 12476 O O      A HOH I 5 .   ? 42.858  23.045 30.604 0.50 24.09  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O      1 
HETATM 12477 O O      B HOH I 5 .   ? 41.087  23.862 29.498 0.50 25.98  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O      1 
HETATM 12478 O O      . HOH I 5 .   ? 39.127  22.996 30.860 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O      1 
HETATM 12479 O O      . HOH I 5 .   ? 4.909   24.571 23.701 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O      1 
HETATM 12480 O O      . HOH I 5 .   ? 28.655  27.056 47.433 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O      1 
HETATM 12481 O O      . HOH I 5 .   ? 5.196   39.454 26.285 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O      1 
HETATM 12482 O O      . HOH I 5 .   ? 30.227  24.633 46.053 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O      1 
HETATM 12483 O O      . HOH I 5 .   ? 4.744   17.318 16.273 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O      1 
HETATM 12484 O O      . HOH I 5 .   ? 28.792  52.682 36.902 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O      1 
HETATM 12485 O O      . HOH I 5 .   ? 56.708  19.998 38.136 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O      1 
HETATM 12486 O O      . HOH I 5 .   ? 37.053  17.973 53.348 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O      1 
HETATM 12487 O O      . HOH I 5 .   ? 1.789   27.073 17.997 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O      1 
HETATM 12488 O O      . HOH I 5 .   ? 33.843  26.710 40.389 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O      1 
HETATM 12489 O O      . HOH I 5 .   ? 24.911  12.958 15.118 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O      1 
HETATM 12490 O O      . HOH I 5 .   ? 1.880   23.940 21.697 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O      1 
HETATM 12491 O O      A HOH I 5 .   ? 40.179  46.956 30.173 0.50 27.42  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O      1 
HETATM 12492 O O      . HOH I 5 .   ? 10.131  25.980 33.847 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O      1 
HETATM 12493 O O      . HOH I 5 .   ? 31.769  48.104 21.137 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O      1 
HETATM 12494 O O      . HOH I 5 .   ? 24.993  17.939 10.900 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O      1 
HETATM 12495 O O      . HOH I 5 .   ? 27.066  47.811 8.384  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O      1 
HETATM 12496 O O      . HOH I 5 .   ? -0.201  28.245 24.089 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O      1 
HETATM 12497 O O      A HOH I 5 .   ? 7.067   23.629 33.405 0.50 32.29  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O      1 
HETATM 12498 O O      B HOH I 5 .   ? 8.971   23.811 34.516 0.50 28.48  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O      1 
HETATM 12499 O O      . HOH I 5 .   ? 62.997  33.963 32.539 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O      1 
HETATM 12500 O O      . HOH I 5 .   ? 21.495  26.944 51.454 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O      1 
HETATM 12501 O O      . HOH I 5 .   ? 12.497  45.365 25.502 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O      1 
HETATM 12502 O O      . HOH I 5 .   ? 15.973  21.535 39.208 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O      1 
HETATM 12503 O O      . HOH I 5 .   ? 29.945  19.245 58.272 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O      1 
HETATM 12504 O O      . HOH I 5 .   ? 15.148  12.300 5.369  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O      1 
HETATM 12505 O O      . HOH I 5 .   ? 5.825   44.028 26.935 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O      1 
HETATM 12506 O O      . HOH I 5 .   ? 23.847  49.545 39.620 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O      1 
HETATM 12507 O O      . HOH I 5 .   ? -16.368 37.481 12.451 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O      1 
HETATM 12508 O O      . HOH I 5 .   ? 14.772  41.546 29.733 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O      1 
HETATM 12509 O O      . HOH I 5 .   ? 21.130  19.117 21.595 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O      1 
HETATM 12510 O O      . HOH I 5 .   ? 48.348  19.425 35.855 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O      1 
HETATM 12511 O O      . HOH I 5 .   ? 34.838  16.296 54.886 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O      1 
HETATM 12512 O O      . HOH I 5 .   ? 30.294  50.590 26.815 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O      1 
HETATM 12513 O O      . HOH I 5 .   ? 2.018   29.423 34.160 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O      1 
HETATM 12514 O O      . HOH I 5 .   ? 15.063  50.457 8.242  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O      1 
HETATM 12515 O O      . HOH I 5 .   ? -0.192  28.258 16.634 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O      1 
HETATM 12516 O O      . HOH I 5 .   ? 5.743   24.735 37.490 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O      1 
HETATM 12517 O O      . HOH I 5 .   ? 33.384  45.371 18.386 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O      1 
HETATM 12518 O O      . HOH I 5 .   ? -14.640 46.597 12.096 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O      1 
HETATM 12519 O O      . HOH I 5 .   ? 40.183  19.926 28.395 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O      1 
HETATM 12520 O O      . HOH I 5 .   ? -2.159  29.778 20.034 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O      1 
HETATM 12521 O O      . HOH I 5 .   ? 2.691   26.869 32.623 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O      1 
HETATM 12522 O O      . HOH I 5 .   ? 47.691  19.901 27.972 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O      1 
HETATM 12523 O O      . HOH I 5 .   ? 9.732   22.819 2.315  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O      1 
HETATM 12524 O O      . HOH I 5 .   ? -3.064  35.967 23.185 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O      1 
HETATM 12525 O O      . HOH I 5 .   ? 50.026  19.085 37.507 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O      1 
HETATM 12526 O O      . HOH I 5 .   ? -16.713 48.922 11.263 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O      1 
HETATM 12527 O O      . HOH I 5 .   ? 65.067  33.759 29.314 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O      1 
HETATM 12528 O O      . HOH I 5 .   ? 5.036   33.906 32.934 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O      1 
HETATM 12529 O O      . HOH I 5 .   ? 57.788  34.117 20.992 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O      1 
HETATM 12530 O O      . HOH I 5 .   ? 28.217  24.127 -5.274 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O      1 
HETATM 12531 O O      . HOH I 5 .   ? -3.896  43.808 15.098 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O      1 
HETATM 12532 O O      . HOH I 5 .   ? -9.021  37.464 7.897  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O      1 
HETATM 12533 O O      . HOH I 5 .   ? 24.304  31.563 11.159 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O      1 
HETATM 12534 O O      . HOH I 5 .   ? 35.657  33.046 40.410 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O      1 
HETATM 12535 O O      . HOH I 5 .   ? 33.750  50.837 27.043 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O      1 
HETATM 12536 O O      . HOH I 5 .   ? -5.173  47.386 15.378 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O      1 
HETATM 12537 O O      . HOH I 5 .   ? 16.739  17.062 27.124 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O      1 
HETATM 12538 O O      . HOH I 5 .   ? 17.553  11.157 0.004  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O      1 
HETATM 12539 O O      . HOH I 5 .   ? 24.634  21.190 55.443 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O      1 
HETATM 12540 O O      . HOH I 5 .   ? 14.423  20.320 29.102 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O      1 
HETATM 12541 O O      . HOH I 5 .   ? 25.447  31.584 18.227 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O      1 
HETATM 12542 O O      . HOH I 5 .   ? 36.193  27.819 -0.122 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O      1 
HETATM 12543 O O      . HOH I 5 .   ? 14.969  43.924 28.744 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O      1 
HETATM 12544 O O      . HOH I 5 .   ? 41.694  21.930 28.381 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O      1 
HETATM 12545 O O      . HOH I 5 .   ? 5.759   36.374 29.973 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O      1 
HETATM 12546 O O      . HOH I 5 .   ? 27.652  20.671 -2.733 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O      1 
HETATM 12547 O O      . HOH I 5 .   ? 43.509  22.828 36.558 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O      1 
HETATM 12548 O O      . HOH I 5 .   ? -10.831 38.216 10.283 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O      1 
HETATM 12549 O O      . HOH I 5 .   ? 43.948  22.631 33.844 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O      1 
HETATM 12550 O O      . HOH I 5 .   ? 29.930  23.709 59.822 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O      1 
HETATM 12551 O O      . HOH I 5 .   ? 9.143   47.520 19.126 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O      1 
HETATM 12552 O O      . HOH I 5 .   ? 26.949  14.867 9.656  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O      1 
HETATM 12553 O O      . HOH I 5 .   ? 26.408  27.088 62.785 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O      1 
HETATM 12554 O O      . HOH I 5 .   ? 35.286  41.513 13.511 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O      1 
HETATM 12555 O O      . HOH I 5 .   ? 10.661  25.659 31.143 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O      1 
HETATM 12556 O O      . HOH I 5 .   ? 22.465  38.114 -2.277 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O      1 
HETATM 12557 O O      . HOH I 5 .   ? 5.621   26.777 39.156 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O      1 
HETATM 12558 O O      . HOH I 5 .   ? 28.031  49.577 28.117 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O      1 
HETATM 12559 O O      . HOH I 5 .   ? 25.385  41.369 1.294  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O      1 
HETATM 12560 O O      . HOH I 5 .   ? 10.104  44.067 25.489 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O      1 
HETATM 12561 O O      . HOH I 5 .   ? 7.966   38.146 28.437 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O      1 
HETATM 12562 O O      . HOH I 5 .   ? 28.742  33.704 39.747 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O      1 
HETATM 12563 O O      . HOH I 5 .   ? 12.684  49.114 10.814 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O      1 
HETATM 12564 O O      . HOH I 5 .   ? 13.511  33.777 24.101 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O      1 
HETATM 12565 O O      . HOH I 5 .   ? 11.648  22.651 32.337 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O      1 
HETATM 12566 O O      . HOH I 5 .   ? 17.956  17.224 22.144 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O      1 
HETATM 12567 O O      . HOH I 5 .   ? 59.553  28.622 27.708 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O      1 
HETATM 12568 O O      . HOH I 5 .   ? 0.877   23.986 4.070  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O      1 
HETATM 12569 O O      . HOH I 5 .   ? -2.877  37.637 12.707 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O      1 
HETATM 12570 O O      . HOH I 5 .   ? -9.366  37.782 14.914 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O      1 
HETATM 12571 O O      . HOH I 5 .   ? 39.589  27.094 14.046 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O      1 
HETATM 12572 O O      . HOH I 5 .   ? 13.922  42.384 1.071  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O      1 
HETATM 12573 O O      . HOH I 5 .   ? 19.436  33.528 12.739 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O      1 
HETATM 12574 O O      . HOH I 5 .   ? 60.505  37.405 34.745 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O      1 
HETATM 12575 O O      . HOH I 5 .   ? 7.973   37.544 1.487  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O      1 
HETATM 12576 O O      . HOH I 5 .   ? 21.641  53.379 43.569 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O      1 
HETATM 12577 O O      . HOH I 5 .   ? 4.566   24.249 6.505  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O      1 
HETATM 12578 O O      . HOH I 5 .   ? 32.169  28.087 41.845 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O      1 
HETATM 12579 O O      . HOH I 5 .   ? 15.776  33.497 17.983 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O      1 
HETATM 12580 O O      A HOH I 5 .   ? 36.907  26.023 32.860 0.21 10.15  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O      1 
HETATM 12581 O O      B HOH I 5 .   ? 36.385  27.231 33.943 0.30 17.07  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O      1 
HETATM 12582 O O      . HOH I 5 .   ? 34.587  35.947 9.063  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O      1 
HETATM 12583 O O      . HOH I 5 .   ? 45.469  44.543 24.993 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O      1 
HETATM 12584 O O      . HOH I 5 .   ? 60.250  41.964 30.161 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O      1 
HETATM 12585 O O      . HOH I 5 .   ? 10.142  53.320 36.101 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O      1 
HETATM 12586 O O      . HOH I 5 .   ? 22.685  25.531 23.000 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O      1 
HETATM 12587 O O      . HOH I 5 .   ? 30.466  37.613 30.941 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O      1 
HETATM 12588 O O      . HOH I 5 .   ? 24.739  41.928 29.141 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O      1 
HETATM 12589 O O      . HOH I 5 .   ? 53.429  31.323 16.563 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O      1 
HETATM 12590 O O      . HOH I 5 .   ? 18.258  26.331 -3.680 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O      1 
HETATM 12591 O O      . HOH I 5 .   ? 27.537  18.316 17.408 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O      1 
HETATM 12592 O O      . HOH I 5 .   ? 7.780   29.736 41.979 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O      1 
HETATM 12593 O O      . HOH I 5 .   ? 21.501  25.460 29.621 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O      1 
HETATM 12594 O O      . HOH I 5 .   ? 51.664  42.276 27.635 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O      1 
HETATM 12595 O O      . HOH I 5 .   ? 25.094  45.783 39.345 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O      1 
HETATM 12596 O O      . HOH I 5 .   ? 18.270  31.108 59.273 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O      1 
HETATM 12597 O O      . HOH I 5 .   ? 7.015   22.983 23.959 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O      1 
HETATM 12598 O O      . HOH I 5 .   ? -1.982  35.188 18.604 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O      1 
HETATM 12599 O O      . HOH I 5 .   ? 22.968  48.331 32.468 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O      1 
HETATM 12600 O O      . HOH I 5 .   ? -21.404 43.234 11.883 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O      1 
HETATM 12601 O O      . HOH I 5 .   ? 37.899  33.453 4.578  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O      1 
HETATM 12602 O O      . HOH I 5 .   ? 27.234  29.959 -6.876 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O      1 
HETATM 12603 O O      . HOH I 5 .   ? 33.256  43.678 8.724  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O      1 
HETATM 12604 O O      . HOH I 5 .   ? 17.164  19.791 30.119 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O      1 
HETATM 12605 O O      . HOH I 5 .   ? 26.776  16.832 13.168 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O      1 
HETATM 12606 O O      . HOH I 5 .   ? 20.972  43.925 19.715 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O      1 
HETATM 12607 O O      . HOH I 5 .   ? 33.259  22.364 -0.478 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O      1 
HETATM 12608 O O      . HOH I 5 .   ? 18.064  28.596 27.561 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O      1 
HETATM 12609 O O      . HOH I 5 .   ? 59.721  31.164 26.799 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O      1 
HETATM 12610 O O      . HOH I 5 .   ? 43.485  23.545 18.591 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O      1 
HETATM 12611 O O      . HOH I 5 .   ? 57.087  26.580 36.931 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O      1 
HETATM 12612 O O      . HOH I 5 .   ? 27.733  20.324 9.142  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O      1 
HETATM 12613 O O      A HOH I 5 .   ? 6.598   30.734 -0.475 0.50 24.93  ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O      1 
HETATM 12614 O O      B HOH I 5 .   ? 6.283   32.379 0.095  0.50 33.13  ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O      1 
HETATM 12615 O O      . HOH I 5 .   ? 11.234  25.406 -1.874 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O      1 
HETATM 12616 O O      . HOH I 5 .   ? 53.574  41.775 42.414 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O      1 
HETATM 12617 O O      . HOH I 5 .   ? 23.869  26.477 65.650 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O      1 
HETATM 12618 O O      . HOH I 5 .   ? 22.007  32.040 12.738 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O      1 
HETATM 12619 O O      . HOH I 5 .   ? 53.110  28.657 41.171 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O      1 
HETATM 12620 O O      . HOH I 5 .   ? 14.682  36.843 34.562 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O      1 
HETATM 12621 O O      . HOH I 5 .   ? 9.029   46.578 3.401  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O      1 
HETATM 12622 O O      . HOH I 5 .   ? 17.456  49.839 21.936 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O      1 
HETATM 12623 O O      B HOH I 5 .   ? 21.809  37.780 19.965 0.30 16.43  ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O      1 
HETATM 12624 O O      . HOH I 5 .   ? 39.650  27.120 4.799  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O      1 
HETATM 12625 O O      . HOH I 5 .   ? 36.457  50.095 25.645 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O      1 
HETATM 12626 O O      . HOH I 5 .   ? 27.380  34.569 14.777 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O      1 
HETATM 12627 O O      . HOH I 5 .   ? 1.440   25.465 25.483 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O      1 
HETATM 12628 O O      . HOH I 5 .   ? 22.657  49.407 28.716 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O      1 
HETATM 12629 O O      . HOH I 5 .   ? 27.094  28.747 45.343 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O      1 
HETATM 12630 O O      . HOH I 5 .   ? -12.391 38.527 8.359  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O      1 
HETATM 12631 O O      . HOH I 5 .   ? 30.018  51.185 34.937 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O      1 
HETATM 12632 O O      . HOH I 5 .   ? 32.571  22.101 3.513  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O      1 
HETATM 12633 O O      . HOH I 5 .   ? 43.633  35.868 23.286 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O      1 
HETATM 12634 O O      A HOH I 5 .   ? 21.673  28.313 40.355 0.50 34.79  ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O      1 
HETATM 12635 O O      . HOH I 5 .   ? 50.109  32.316 19.242 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O      1 
HETATM 12636 O O      . HOH I 5 .   ? -3.389  31.035 12.918 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O      1 
HETATM 12637 O O      . HOH I 5 .   ? -0.194  31.083 24.040 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O      1 
HETATM 12638 O O      . HOH I 5 .   ? 18.947  41.923 5.564  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O      1 
HETATM 12639 O O      . HOH I 5 .   ? 22.113  45.762 16.422 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O      1 
HETATM 12640 O O      . HOH I 5 .   ? 35.835  35.626 18.657 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O      1 
HETATM 12641 O O      . HOH I 5 .   ? 12.053  20.886 26.045 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O      1 
HETATM 12642 O O      . HOH I 5 .   ? 24.307  27.798 -5.372 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O      1 
HETATM 12643 O O      . HOH I 5 .   ? 16.948  47.961 29.767 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O      1 
HETATM 12644 O O      . HOH I 5 .   ? 40.073  42.312 34.087 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O      1 
HETATM 12645 O O      . HOH I 5 .   ? 41.219  45.792 26.067 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O      1 
HETATM 12646 O O      . HOH I 5 .   ? 49.342  31.503 43.164 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O      1 
HETATM 12647 O O      . HOH I 5 .   ? 28.120  39.719 29.766 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O      1 
HETATM 12648 O O      . HOH I 5 .   ? 17.182  52.326 31.086 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O      1 
HETATM 12649 O O      . HOH I 5 .   ? 25.709  51.772 31.385 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O      1 
HETATM 12650 O O      . HOH I 5 .   ? 54.785  34.903 22.477 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O      1 
HETATM 12651 O O      . HOH I 5 .   ? 50.455  25.904 24.545 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O      1 
HETATM 12652 O O      . HOH I 5 .   ? 53.674  16.546 32.509 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O      1 
HETATM 12653 O O      . HOH I 5 .   ? 13.748  30.405 -1.759 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O      1 
HETATM 12654 O O      . HOH I 5 .   ? 31.028  43.849 21.501 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O      1 
HETATM 12655 O O      . HOH I 5 .   ? 59.192  41.683 33.057 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O      1 
HETATM 12656 O O      . HOH I 5 .   ? 55.750  42.151 25.403 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O      1 
HETATM 12657 O O      . HOH I 5 .   ? -2.001  29.175 13.605 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O      1 
HETATM 12658 O O      . HOH I 5 .   ? 23.244  45.056 14.010 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O      1 
HETATM 12659 O O      . HOH I 5 .   ? 32.022  30.939 41.623 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O      1 
HETATM 12660 O O      . HOH I 5 .   ? 47.544  20.396 33.510 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O      1 
HETATM 12661 O O      . HOH I 5 .   ? 35.460  32.377 11.113 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O      1 
HETATM 12662 O O      . HOH I 5 .   ? 25.072  24.881 21.981 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O      1 
HETATM 12663 O O      . HOH I 5 .   ? 58.506  26.453 25.103 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O      1 
HETATM 12664 O O      . HOH I 5 .   ? 35.087  33.218 15.846 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O      1 
HETATM 12665 O O      . HOH I 5 .   ? 33.151  38.480 15.054 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O      1 
HETATM 12666 O O      . HOH I 5 .   ? 51.031  37.618 23.147 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O      1 
HETATM 12667 O O      . HOH I 5 .   ? 34.044  39.144 3.026  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O      1 
HETATM 12668 O O      . HOH I 5 .   ? 32.069  34.195 0.183  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O      1 
HETATM 12669 O O      . HOH I 5 .   ? 55.947  46.626 32.567 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O      1 
HETATM 12670 O O      . HOH I 5 .   ? 19.604  47.795 18.429 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O      1 
HETATM 12671 O O      . HOH I 5 .   ? 43.364  17.828 27.273 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O      1 
HETATM 12672 O O      . HOH I 5 .   ? -1.146  27.387 21.273 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O      1 
HETATM 12673 O O      . HOH I 5 .   ? 2.571   36.696 6.834  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O      1 
HETATM 12674 O O      . HOH I 5 .   ? 7.290   40.402 4.553  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O      1 
HETATM 12675 O O      . HOH I 5 .   ? 7.035   46.926 29.963 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O      1 
HETATM 12676 O O      . HOH I 5 .   ? 13.865  26.193 -2.462 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O      1 
HETATM 12677 O O      . HOH I 5 .   ? 7.776   26.461 42.759 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O      1 
HETATM 12678 O O      . HOH I 5 .   ? 29.434  33.602 0.261  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O      1 
HETATM 12679 O O      . HOH I 5 .   ? 45.911  19.055 23.662 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O      1 
HETATM 12680 O O      . HOH I 5 .   ? 29.245  24.027 -2.549 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O      1 
HETATM 12681 O O      A HOH I 5 .   ? 53.514  29.503 38.450 0.60 25.40  ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O      1 
HETATM 12682 O O      . HOH I 5 .   ? 18.641  11.280 16.999 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O      1 
HETATM 12683 O O      . HOH I 5 .   ? 51.669  27.439 17.867 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O      1 
HETATM 12684 O O      . HOH I 5 .   ? 12.350  8.843  10.682 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O      1 
HETATM 12685 O O      . HOH I 5 .   ? 33.882  23.373 59.565 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O      1 
HETATM 12686 O O      A HOH I 5 .   ? 28.056  44.819 40.544 0.50 18.40  ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O      1 
HETATM 12687 O O      . HOH I 5 .   ? 26.973  26.113 58.248 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O      1 
HETATM 12688 O O      . HOH I 5 .   ? 8.823   38.138 4.050  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O      1 
HETATM 12689 O O      . HOH I 5 .   ? 35.019  37.752 16.992 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O      1 
HETATM 12690 O O      . HOH I 5 .   ? 17.090  15.975 17.115 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O      1 
HETATM 12691 O O      . HOH I 5 .   ? 32.843  31.242 19.447 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O      1 
HETATM 12692 O O      B HOH I 5 .   ? 16.744  24.971 40.593 0.50 30.43  ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O      1 
HETATM 12693 O O      . HOH I 5 .   ? -3.230  24.188 12.690 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O      1 
HETATM 12694 O O      . HOH I 5 .   ? -1.838  42.261 14.657 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O      1 
HETATM 12695 O O      . HOH I 5 .   ? 17.061  42.781 16.565 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O      1 
HETATM 12696 O O      . HOH I 5 .   ? -0.505  39.223 24.640 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O      1 
HETATM 12697 O O      . HOH I 5 .   ? 63.710  39.860 27.617 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O      1 
HETATM 12698 O O      . HOH I 5 .   ? 41.451  41.497 21.036 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O      1 
HETATM 12699 O O      . HOH I 5 .   ? 12.321  21.481 -0.898 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O      1 
HETATM 12700 O O      . HOH I 5 .   ? -17.249 43.058 17.415 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O      1 
HETATM 12701 O O      . HOH I 5 .   ? 24.837  51.275 15.304 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O      1 
HETATM 12702 O O      A HOH I 5 .   ? 55.480  28.871 36.727 0.50 23.42  ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O      1 
HETATM 12703 O O      . HOH I 5 .   ? 38.456  35.941 17.072 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O      1 
HETATM 12704 O O      . HOH I 5 .   ? 9.323   23.215 -1.304 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O      1 
HETATM 12705 O O      . HOH I 5 .   ? -15.627 40.908 18.059 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O      1 
HETATM 12706 O O      . HOH I 5 .   ? 9.521   41.598 26.728 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O      1 
HETATM 12707 O O      . HOH I 5 .   ? 23.323  49.145 15.266 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O      1 
HETATM 12708 O O      . HOH I 5 .   ? 15.959  27.409 26.436 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O      1 
HETATM 12709 O O      . HOH I 5 .   ? 27.043  37.013 -0.664 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O      1 
HETATM 12710 O O      . HOH I 5 .   ? 23.421  42.779 -0.054 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O      1 
HETATM 12711 O O      . HOH I 5 .   ? 16.664  42.372 4.145  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O      1 
HETATM 12712 O O      . HOH I 5 .   ? 15.439  48.089 31.825 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O      1 
HETATM 12713 O O      . HOH I 5 .   ? 56.420  38.356 23.450 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O      1 
HETATM 12714 O O      . HOH I 5 .   ? 27.305  20.798 13.821 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O      1 
HETATM 12715 O O      . HOH I 5 .   ? 12.265  25.336 40.202 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O      1 
HETATM 12716 O O      . HOH I 5 .   ? 6.304   36.007 34.256 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O      1 
HETATM 12717 O O      . HOH I 5 .   ? 19.254  20.969 36.782 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O      1 
HETATM 12718 O O      . HOH I 5 .   ? 58.332  31.120 37.253 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O      1 
HETATM 12719 O O      . HOH I 5 .   ? 31.078  26.192 -2.134 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O      1 
HETATM 12720 O O      . HOH I 5 .   ? 15.162  18.293 1.783  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O      1 
HETATM 12721 O O      . HOH I 5 .   ? 51.215  40.353 42.826 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O      1 
HETATM 12722 O O      . HOH I 5 .   ? 34.624  33.600 12.868 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O      1 
HETATM 12723 O O      . HOH I 5 .   ? 46.165  36.158 24.236 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O      1 
HETATM 12724 O O      . HOH I 5 .   ? 46.104  38.938 23.142 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O      1 
HETATM 12725 O O      . HOH I 5 .   ? -0.450  23.298 6.224  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O      1 
HETATM 12726 O O      . HOH I 5 .   ? 23.903  17.891 19.326 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O      1 
HETATM 12727 O O      . HOH I 5 .   ? 41.275  18.484 21.437 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O      1 
HETATM 12728 O O      . HOH I 5 .   ? 31.657  20.706 48.498 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O      1 
HETATM 12729 O O      . HOH I 5 .   ? 14.116  42.795 5.392  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O      1 
HETATM 12730 O O      . HOH I 5 .   ? 18.653  30.462 0.058  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O      1 
HETATM 12731 O O      . HOH I 5 .   ? 29.056  51.758 41.223 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O      1 
HETATM 12732 O O      . HOH I 5 .   ? 59.708  28.551 30.754 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O      1 
HETATM 12733 O O      A HOH I 5 .   ? -19.524 40.293 9.191  0.60 36.40  ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O      1 
HETATM 12734 O O      . HOH I 5 .   ? 2.969   40.749 19.968 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O      1 
HETATM 12735 O O      . HOH I 5 .   ? 21.182  26.985 53.849 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O      1 
HETATM 12736 O O      . HOH I 5 .   ? 35.422  20.894 9.656  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O      1 
HETATM 12737 O O      . HOH I 5 .   ? 39.984  27.084 9.577  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O      1 
HETATM 12738 O O      . HOH I 5 .   ? 59.460  40.803 37.749 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O      1 
HETATM 12739 O O      . HOH I 5 .   ? 0.891   38.837 19.079 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O      1 
HETATM 12740 O O      . HOH I 5 .   ? 44.404  24.467 28.501 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O      1 
HETATM 12741 O O      . HOH I 5 .   ? -10.348 34.798 15.445 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O      1 
HETATM 12742 O O      . HOH I 5 .   ? 18.397  44.455 18.657 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O      1 
HETATM 12743 O O      . HOH I 5 .   ? 15.228  40.789 2.145  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O      1 
HETATM 12744 O O      . HOH I 5 .   ? 57.733  44.623 38.185 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O      1 
HETATM 12745 O O      . HOH I 5 .   ? 14.795  17.435 23.318 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O      1 
HETATM 12746 O O      . HOH I 5 .   ? -19.546 39.654 12.467 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O      1 
HETATM 12747 O O      . HOH I 5 .   ? 30.031  18.791 2.880  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O      1 
HETATM 12748 O O      A HOH I 5 .   ? 3.219   38.454 23.213 0.60 27.80  ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O      1 
HETATM 12749 O O      B HOH I 5 .   ? 2.676   39.333 22.095 0.40 28.48  ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O      1 
HETATM 12750 O O      . HOH I 5 .   ? 30.283  22.160 -0.263 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O      1 
HETATM 12751 O O      . HOH I 5 .   ? 17.623  27.061 65.326 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O      1 
HETATM 12752 O O      . HOH I 5 .   ? 27.011  32.255 37.970 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O      1 
HETATM 12753 O O      . HOH I 5 .   ? 23.314  47.294 6.208  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O      1 
HETATM 12754 O O      . HOH I 5 .   ? 27.822  17.754 8.211  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O      1 
HETATM 12755 O O      . HOH I 5 .   ? 33.071  45.662 21.427 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O      1 
HETATM 12756 O O      . HOH I 5 .   ? 26.615  32.194 13.349 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O      1 
HETATM 12757 O O      . HOH I 5 .   ? 0.407   26.425 27.863 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O      1 
HETATM 12758 O O      . HOH I 5 .   ? -1.293  35.661 9.548  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O      1 
HETATM 12759 O O      . HOH I 5 .   ? 19.422  46.034 15.780 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O      1 
HETATM 12760 O O      . HOH I 5 .   ? 13.095  34.510 -2.813 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O      1 
HETATM 12761 O O      . HOH I 5 .   ? 23.186  15.962 12.468 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O      1 
HETATM 12762 O O      B HOH I 5 .   ? 23.933  29.623 38.160 0.50 23.33  ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O      1 
HETATM 12763 O O      . HOH I 5 .   ? 14.980  52.950 26.026 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O      1 
HETATM 12764 O O      . HOH I 5 .   ? 9.154   39.289 -0.399 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O      1 
HETATM 12765 O O      . HOH I 5 .   ? 21.564  15.666 18.560 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O      1 
HETATM 12766 O O      . HOH I 5 .   ? 23.093  52.063 38.825 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O      1 
HETATM 12767 O O      . HOH I 5 .   ? 29.729  25.554 43.032 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O      1 
HETATM 12768 O O      . HOH I 5 .   ? 49.800  18.891 29.601 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O      1 
HETATM 12769 O O      . HOH I 5 .   ? 5.892   45.653 22.007 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O      1 
HETATM 12770 O O      . HOH I 5 .   ? 22.152  31.359 -1.934 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O      1 
HETATM 12771 O O      . HOH I 5 .   ? 25.659  49.343 23.196 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O      1 
HETATM 12772 O O      . HOH I 5 .   ? 39.366  47.846 25.442 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O      1 
HETATM 12773 O O      B HOH I 5 .   ? 17.598  43.671 2.565  0.50 36.88  ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O      1 
HETATM 12774 O O      . HOH I 5 .   ? 11.004  19.032 24.613 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O      1 
HETATM 12775 O O      . HOH I 5 .   ? 60.160  25.190 33.993 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O      1 
HETATM 12776 O O      . HOH I 5 .   ? 9.879   47.743 10.111 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O      1 
HETATM 12777 O O      . HOH I 5 .   ? 26.544  22.182 52.810 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O      1 
HETATM 12778 O O      A HOH I 5 .   ? 24.061  28.840 44.426 0.50 29.50  ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O      1 
HETATM 12779 O O      . HOH I 5 .   ? -9.457  30.061 17.783 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O      1 
HETATM 12780 O O      . HOH I 5 .   ? 37.753  45.703 20.497 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O      1 
HETATM 12781 O O      . HOH I 5 .   ? 51.405  34.566 18.505 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O      1 
HETATM 12782 O O      . HOH I 5 .   ? 29.705  41.285 2.210  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O      1 
HETATM 12783 O O      . HOH I 5 .   ? 27.283  34.840 -2.847 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O      1 
HETATM 12784 O O      . HOH I 5 .   ? 51.599  23.686 23.331 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O      1 
HETATM 12785 O O      . HOH I 5 .   ? 3.986   18.083 10.712 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O      1 
HETATM 12786 O O      . HOH I 5 .   ? 57.969  24.847 38.634 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O      1 
HETATM 12787 O O      . HOH I 5 .   ? 13.991  46.109 30.997 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O      1 
HETATM 12788 O O      . HOH I 5 .   ? 44.928  20.268 33.665 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O      1 
HETATM 12789 O O      . HOH I 5 .   ? 23.686  50.771 31.459 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O      1 
HETATM 12790 O O      . HOH I 5 .   ? 15.829  25.846 -3.767 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O      1 
HETATM 12791 O O      . HOH I 5 .   ? 18.654  53.654 32.574 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O      1 
HETATM 12792 O O      . HOH I 5 .   ? -7.474  38.132 16.435 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O      1 
HETATM 12793 O O      . HOH I 5 .   ? 59.120  28.158 37.744 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O      1 
HETATM 12794 O O      . HOH I 5 .   ? 26.860  39.767 -1.212 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O      1 
HETATM 12795 O O      . HOH I 5 .   ? 10.379  35.174 -6.580 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O      1 
HETATM 12796 O O      . HOH I 5 .   ? 19.148  26.255 -6.090 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O      1 
HETATM 12797 O O      . HOH I 5 .   ? 17.785  19.187 35.138 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O      1 
HETATM 12798 O O      . HOH I 5 .   ? 52.333  35.966 21.509 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O      1 
HETATM 12799 O O      . HOH I 5 .   ? 15.481  13.949 15.844 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O      1 
HETATM 12800 O O      . HOH I 5 .   ? 1.859   34.290 5.447  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O      1 
HETATM 12801 O O      . HOH I 5 .   ? 35.985  33.614 8.699  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O      1 
HETATM 12802 O O      . HOH I 5 .   ? 27.668  51.210 30.015 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O      1 
HETATM 12803 O O      . HOH I 5 .   ? 13.356  20.448 2.140  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O      1 
HETATM 12804 O O      . HOH I 5 .   ? 5.575   44.852 29.634 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O      1 
HETATM 12805 O O      . HOH I 5 .   ? 4.668   21.193 6.790  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O      1 
HETATM 12806 O O      . HOH I 5 .   ? 17.753  48.880 11.935 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O      1 
HETATM 12807 O O      . HOH I 5 .   ? 36.599  23.621 8.355  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O      1 
HETATM 12808 O O      . HOH I 5 .   ? 19.359  47.446 10.734 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O      1 
HETATM 12809 O O      . HOH I 5 .   ? 4.065   24.842 26.009 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O      1 
HETATM 12810 O O      . HOH I 5 .   ? 44.261  20.489 38.093 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O      1 
HETATM 12811 O O      . HOH I 5 .   ? 27.472  42.938 2.539  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O      1 
HETATM 12812 O O      . HOH I 5 .   ? -1.725  31.826 21.853 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O      1 
HETATM 12813 O O      . HOH I 5 .   ? 33.779  35.567 11.520 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O      1 
HETATM 12814 O O      . HOH I 5 .   ? 35.278  53.867 40.187 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O      1 
HETATM 12815 O O      . HOH I 5 .   ? 29.372  19.972 18.725 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O      1 
HETATM 12816 O O      . HOH I 5 .   ? 7.075   48.065 21.090 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O      1 
HETATM 12817 O O      . HOH I 5 .   ? 6.126   19.463 8.797  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O      1 
HETATM 12818 O O      . HOH I 5 .   ? 3.242   44.965 21.778 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O      1 
HETATM 12819 O O      A HOH I 5 .   ? 24.386  48.275 25.296 0.50 28.79  ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O      1 
HETATM 12820 O O      B HOH I 5 .   ? 24.880  48.897 26.935 0.50 30.22  ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O      1 
HETATM 12821 O O      . HOH I 5 .   ? 2.310   43.145 19.907 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O      1 
HETATM 12822 O O      . HOH I 5 .   ? 16.809  11.612 15.119 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O      1 
HETATM 12823 O O      . HOH I 5 .   ? 1.709   21.237 3.118  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O      1 
HETATM 12824 O O      . HOH I 5 .   ? 39.254  31.441 3.312  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O      1 
HETATM 12825 O O      . HOH I 5 .   ? 5.563   48.799 28.123 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O      1 
HETATM 12826 O O      . HOH I 5 .   ? 27.939  29.001 42.674 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O      1 
HETATM 12827 O O      . HOH I 5 .   ? -3.500  35.950 16.800 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O      1 
HETATM 12828 O O      . HOH I 5 .   ? 44.806  37.605 21.294 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O      1 
HETATM 12829 O O      . HOH I 5 .   ? 12.007  23.272 -3.534 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O      1 
HETATM 12830 O O      . HOH I 5 .   ? 22.726  47.733 3.656  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O      1 
HETATM 12831 O O      . HOH I 5 .   ? 16.245  31.307 -2.442 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O      1 
HETATM 12832 O O      . HOH I 5 .   ? 11.835  47.286 15.260 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 851 HOH A O      1 
HETATM 12833 O O      . HOH I 5 .   ? 30.648  21.319 2.174  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 852 HOH A O      1 
HETATM 12834 O O      . HOH I 5 .   ? 13.473  29.524 -4.087 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 853 HOH A O      1 
HETATM 12835 O O      . HOH I 5 .   ? 45.984  22.822 18.225 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 854 HOH A O      1 
HETATM 12836 O O      . HOH I 5 .   ? 21.368  49.257 17.397 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 855 HOH A O      1 
HETATM 12837 O O      . HOH I 5 .   ? 0.614   36.805 8.810  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 856 HOH A O      1 
HETATM 12838 O O      . HOH I 5 .   ? 63.019  36.774 33.488 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O      1 
HETATM 12839 O O      . HOH I 5 .   ? 11.183  36.761 -4.496 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 858 HOH A O      1 
HETATM 12840 O O      . HOH I 5 .   ? 25.039  14.243 13.008 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 859 HOH A O      1 
HETATM 12841 O O      . HOH I 5 .   ? 24.016  31.598 -3.544 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 860 HOH A O      1 
HETATM 12842 O O      A HOH I 5 .   ? 20.982  46.632 12.975 0.50 25.77  ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O      1 
HETATM 12843 O O      B HOH I 5 .   ? 22.420  47.684 13.242 0.50 30.01  ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O      1 
HETATM 12844 O O      . HOH I 5 .   ? 33.657  48.984 18.941 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 862 HOH A O      1 
HETATM 12845 O O      . HOH I 5 .   ? 7.901   47.638 16.672 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 863 HOH A O      1 
HETATM 12846 O O      . HOH I 5 .   ? 41.564  21.651 17.806 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 864 HOH A O      1 
HETATM 12847 O O      . HOH I 5 .   ? 18.186  50.591 29.041 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 865 HOH A O      1 
HETATM 12848 O O      . HOH I 5 .   ? 38.380  33.733 7.347  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 866 HOH A O      1 
HETATM 12849 O O      . HOH I 5 .   ? -20.792 41.460 13.835 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 867 HOH A O      1 
HETATM 12850 O O      . HOH I 5 .   ? -0.473  40.332 17.479 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 868 HOH A O      1 
HETATM 12851 O O      . HOH I 5 .   ? 36.327  35.439 15.080 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 869 HOH A O      1 
HETATM 12852 O O      . HOH I 5 .   ? 10.405  21.936 27.808 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O      1 
HETATM 12853 O O      . HOH I 5 .   ? 26.523  19.819 11.408 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 871 HOH A O      1 
HETATM 12854 O O      . HOH I 5 .   ? 6.889   41.492 27.400 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 872 HOH A O      1 
HETATM 12855 O O      . HOH I 5 .   ? 26.225  16.907 19.134 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 873 HOH A O      1 
HETATM 12856 O O      . HOH I 5 .   ? 4.780   16.902 13.404 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 874 HOH A O      1 
HETATM 12857 O O      . HOH I 5 .   ? 39.460  38.455 16.948 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 875 HOH A O      1 
HETATM 12858 O O      . HOH I 5 .   ? 27.743  21.496 -5.132 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 876 HOH A O      1 
HETATM 12859 O O      . HOH I 5 .   ? 9.919   23.202 30.285 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 877 HOH A O      1 
HETATM 12860 O O      . HOH I 5 .   ? 25.667  13.959 18.341 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 878 HOH A O      1 
HETATM 12861 O O      . HOH I 5 .   ? 58.015  25.412 22.777 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 879 HOH A O      1 
HETATM 12862 O O      . HOH I 5 .   ? 61.769  35.894 36.705 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 880 HOH A O      1 
HETATM 12863 O O      . HOH I 5 .   ? 17.070  16.053 24.618 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 881 HOH A O      1 
HETATM 12864 O O      . HOH I 5 .   ? 45.918  18.048 26.278 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 882 HOH A O      1 
HETATM 12865 O O      . HOH I 5 .   ? 37.037  39.533 17.145 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 883 HOH A O      1 
HETATM 12866 O O      . HOH I 5 .   ? 34.512  37.044 13.254 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 884 HOH A O      1 
HETATM 12867 O O      . HOH I 5 .   ? 38.516  25.637 11.880 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 885 HOH A O      1 
HETATM 12868 O O      . HOH I 5 .   ? 43.437  39.542 19.679 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 886 HOH A O      1 
HETATM 12869 O O      A HOH I 5 .   ? 9.413   46.107 14.093 0.50 23.08  ? ? ? ? ? ? 887 HOH A O      1 
HETATM 12870 O O      B HOH I 5 .   ? 7.945   46.288 14.694 0.50 28.16  ? ? ? ? ? ? 887 HOH A O      1 
HETATM 12871 O O      . HOH I 5 .   ? 31.471  55.349 40.821 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O      1 
HETATM 12872 O O      . HOH I 5 .   ? 12.696  19.253 30.589 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 889 HOH A O      1 
HETATM 12873 O O      . HOH I 5 .   ? 19.142  14.350 18.273 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 890 HOH A O      1 
HETATM 12874 O O      . HOH I 5 .   ? 8.319   19.050 24.594 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 891 HOH A O      1 
HETATM 12875 O O      . HOH I 5 .   ? 42.818  44.300 24.386 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 892 HOH A O      1 
HETATM 12876 O O      . HOH I 5 .   ? 38.606  17.680 49.447 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 893 HOH A O      1 
HETATM 12877 O O      . HOH I 5 .   ? 36.642  37.775 8.505  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 894 HOH A O      1 
HETATM 12878 O O      . HOH I 5 .   ? 7.828   22.353 26.434 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 895 HOH A O      1 
HETATM 12879 O O      . HOH I 5 .   ? 1.147   34.846 2.903  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 896 HOH A O      1 
HETATM 12880 O O      . HOH I 5 .   ? 11.622  19.951 32.733 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 897 HOH A O      1 
HETATM 12881 O O      . HOH I 5 .   ? 16.383  16.282 19.849 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 898 HOH A O      1 
HETATM 12882 O O      . HOH I 5 .   ? 39.724  41.946 19.260 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 899 HOH A O      1 
HETATM 12883 O O      . HOH I 5 .   ? -19.632 40.074 17.913 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 900 HOH A O      1 
HETATM 12884 O O      . HOH I 5 .   ? 39.479  22.985 9.008  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 901 HOH A O      1 
HETATM 12885 O O      . HOH J 5 .   ? 54.447  23.869 75.564 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O      1 
HETATM 12886 O O      . HOH J 5 .   ? 55.136  27.445 76.130 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O      1 
HETATM 12887 O O      . HOH J 5 .   ? 50.382  44.640 27.924 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O      1 
HETATM 12888 O O      . HOH J 5 .   ? 15.504  28.716 43.202 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O      1 
HETATM 12889 O O      . HOH J 5 .   ? 40.851  50.855 48.847 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O      1 
HETATM 12890 O O      . HOH J 5 .   ? 26.083  52.396 42.207 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O      1 
HETATM 12891 O O      . HOH J 5 .   ? 35.421  52.295 50.591 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O      1 
HETATM 12892 O O      . HOH J 5 .   ? 31.414  19.516 17.312 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O      1 
HETATM 12893 O O      . HOH J 5 .   ? 32.031  52.492 60.933 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O      1 
HETATM 12894 O O      . HOH J 5 .   ? 44.599  41.871 77.163 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O      1 
HETATM 12895 O O      . HOH J 5 .   ? 57.836  40.289 40.918 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O      1 
HETATM 12896 O O      . HOH J 5 .   ? 40.086  14.810 20.060 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O      1 
HETATM 12897 O O      . HOH J 5 .   ? 16.707  29.846 51.194 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O      1 
HETATM 12898 O O      . HOH J 5 .   ? 42.178  19.465 52.451 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O      1 
HETATM 12899 O O      . HOH J 5 .   ? 12.527  43.589 58.060 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O      1 
HETATM 12900 O O      . HOH J 5 .   ? -1.758  32.923 46.610 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O      1 
HETATM 12901 O O      . HOH J 5 .   ? 59.369  25.548 62.909 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O      1 
HETATM 12902 O O      . HOH J 5 .   ? 48.743  38.126 45.222 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O      1 
HETATM 12903 O O      . HOH J 5 .   ? 58.271  38.285 75.523 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O      1 
HETATM 12904 O O      . HOH J 5 .   ? 9.661   27.839 44.608 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O      1 
HETATM 12905 O O      . HOH J 5 .   ? 45.929  19.444 39.978 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O      1 
HETATM 12906 O O      . HOH J 5 .   ? 26.680  43.156 82.827 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O      1 
HETATM 12907 O O      . HOH J 5 .   ? 38.956  22.895 28.569 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O      1 
HETATM 12908 O O      . HOH J 5 .   ? 28.172  23.181 34.047 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O      1 
HETATM 12909 O O      . HOH J 5 .   ? 10.044  33.342 54.522 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O      1 
HETATM 12910 O O      . HOH J 5 .   ? 52.587  41.959 47.894 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O      1 
HETATM 12911 O O      . HOH J 5 .   ? 42.385  44.980 32.835 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O      1 
HETATM 12912 O O      . HOH J 5 .   ? 63.123  36.439 65.993 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O      1 
HETATM 12913 O O      . HOH J 5 .   ? 27.878  30.936 70.261 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O      1 
HETATM 12914 O O      . HOH J 5 .   ? 17.818  37.480 60.346 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O      1 
HETATM 12915 O O      . HOH J 5 .   ? 55.048  29.948 74.816 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O      1 
HETATM 12916 O O      . HOH J 5 .   ? 52.134  21.209 52.342 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O      1 
HETATM 12917 O O      . HOH J 5 .   ? 31.030  33.778 81.672 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O      1 
HETATM 12918 O O      . HOH J 5 .   ? 33.222  51.363 53.651 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O      1 
HETATM 12919 O O      . HOH J 5 .   ? 30.755  19.817 29.843 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O      1 
HETATM 12920 O O      . HOH J 5 .   ? 37.390  38.203 65.401 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O      1 
HETATM 12921 O O      . HOH J 5 .   ? 18.678  17.020 29.000 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O      1 
HETATM 12922 O O      . HOH J 5 .   ? 35.234  58.469 64.070 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O      1 
HETATM 12923 O O      . HOH J 5 .   ? 1.055   33.738 44.397 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O      1 
HETATM 12924 O O      . HOH J 5 .   ? -0.018  39.480 40.225 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O      1 
HETATM 12925 O O      . HOH J 5 .   ? 35.978  22.161 59.602 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O      1 
HETATM 12926 O O      . HOH J 5 .   ? 48.494  31.018 80.998 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O      1 
HETATM 12927 O O      B HOH J 5 .   ? 35.346  46.424 75.521 0.50 23.25  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O      1 
HETATM 12928 O O      . HOH J 5 .   ? 45.593  19.689 49.340 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O      1 
HETATM 12929 O O      . HOH J 5 .   ? 43.092  55.172 55.022 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O      1 
HETATM 12930 O O      . HOH J 5 .   ? 33.021  22.960 62.256 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O      1 
HETATM 12931 O O      . HOH J 5 .   ? 52.730  19.926 40.808 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O      1 
HETATM 12932 O O      A HOH J 5 .   ? 31.838  51.185 41.252 0.60 22.96  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O      1 
HETATM 12933 O O      B HOH J 5 .   ? 30.447  49.503 40.952 0.40 21.04  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O      1 
HETATM 12934 O O      . HOH J 5 .   ? -4.067  34.323 38.014 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O      1 
HETATM 12935 O O      . HOH J 5 .   ? 28.337  42.879 62.561 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O      1 
HETATM 12936 O O      . HOH J 5 .   ? 15.094  29.847 45.828 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O      1 
HETATM 12937 O O      . HOH J 5 .   ? 20.086  49.612 49.630 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O      1 
HETATM 12938 O O      . HOH J 5 .   ? 53.959  27.867 73.196 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O      1 
HETATM 12939 O O      . HOH J 5 .   ? 56.818  45.114 35.739 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O      1 
HETATM 12940 O O      . HOH J 5 .   ? 38.970  58.616 57.106 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O      1 
HETATM 12941 O O      . HOH J 5 .   ? 34.176  53.757 44.477 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O      1 
HETATM 12942 O O      . HOH J 5 .   ? 47.954  32.775 53.132 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O      1 
HETATM 12943 O O      . HOH J 5 .   ? 7.832   35.607 36.470 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O      1 
HETATM 12944 O O      . HOH J 5 .   ? 45.809  47.747 67.889 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O      1 
HETATM 12945 O O      . HOH J 5 .   ? 25.866  41.400 26.702 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O      1 
HETATM 12946 O O      . HOH J 5 .   ? 42.875  55.308 62.519 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O      1 
HETATM 12947 O O      . HOH J 5 .   ? 20.167  44.570 51.292 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O      1 
HETATM 12948 O O      . HOH J 5 .   ? 54.892  19.251 65.035 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O      1 
HETATM 12949 O O      . HOH J 5 .   ? 36.517  28.635 56.051 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O      1 
HETATM 12950 O O      . HOH J 5 .   ? 41.594  20.035 39.382 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O      1 
HETATM 12951 O O      . HOH J 5 .   ? 39.412  50.466 71.817 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O      1 
HETATM 12952 O O      . HOH J 5 .   ? 42.571  38.006 63.550 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O      1 
HETATM 12953 O O      . HOH J 5 .   ? 38.311  19.970 59.834 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O      1 
HETATM 12954 O O      . HOH J 5 .   ? 6.279   42.973 36.979 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O      1 
HETATM 12955 O O      . HOH J 5 .   ? 25.729  43.599 62.365 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O      1 
HETATM 12956 O O      . HOH J 5 .   ? 6.893   51.776 39.176 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O      1 
HETATM 12957 O O      . HOH J 5 .   ? 36.018  36.356 58.558 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O      1 
HETATM 12958 O O      . HOH J 5 .   ? 56.264  50.298 69.088 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O      1 
HETATM 12959 O O      . HOH J 5 .   ? 11.630  47.271 30.749 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O      1 
HETATM 12960 O O      . HOH J 5 .   ? 56.876  44.952 53.776 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O      1 
HETATM 12961 O O      . HOH J 5 .   ? 27.359  44.555 80.435 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O      1 
HETATM 12962 O O      . HOH J 5 .   ? 47.848  22.375 48.966 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O      1 
HETATM 12963 O O      . HOH J 5 .   ? 27.352  28.136 36.663 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O      1 
HETATM 12964 O O      . HOH J 5 .   ? 48.611  28.511 77.528 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O      1 
HETATM 12965 O O      . HOH J 5 .   ? 17.957  31.359 49.460 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O      1 
HETATM 12966 O O      . HOH J 5 .   ? 25.871  34.154 36.602 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O      1 
HETATM 12967 O O      . HOH J 5 .   ? 28.500  31.011 77.018 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O      1 
HETATM 12968 O O      . HOH J 5 .   ? 40.283  20.456 20.123 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O      1 
HETATM 12969 O O      A HOH J 5 .   ? 47.889  48.719 53.548 0.50 28.38  ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O      1 
HETATM 12970 O O      B HOH J 5 .   ? 45.937  49.290 54.129 0.50 33.07  ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O      1 
HETATM 12971 O O      . HOH J 5 .   ? 23.231  13.505 24.750 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O      1 
HETATM 12972 O O      . HOH J 5 .   ? 17.818  45.020 58.404 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O      1 
HETATM 12973 O O      . HOH J 5 .   ? 39.655  41.966 45.033 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O      1 
HETATM 12974 O O      B HOH J 5 .   ? 41.323  39.937 55.080 0.30 21.25  ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O      1 
HETATM 12975 O O      . HOH J 5 .   ? 8.646   52.170 33.737 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O      1 
HETATM 12976 O O      . HOH J 5 .   ? 34.364  54.986 66.243 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O      1 
HETATM 12977 O O      . HOH J 5 .   ? 49.556  48.823 49.550 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O      1 
HETATM 12978 O O      . HOH J 5 .   ? 26.386  40.327 79.464 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O      1 
HETATM 12979 O O      A HOH J 5 .   ? 19.682  29.128 48.502 0.50 23.98  ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O      1 
HETATM 12980 O O      B HOH J 5 .   ? 19.997  29.698 50.527 0.50 24.55  ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O      1 
HETATM 12981 O O      . HOH J 5 .   ? 57.041  28.258 49.224 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O      1 
HETATM 12982 O O      . HOH J 5 .   ? 45.818  35.161 58.828 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O      1 
HETATM 12983 O O      . HOH J 5 .   ? 55.819  20.977 47.037 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O      1 
HETATM 12984 O O      . HOH J 5 .   ? 39.131  17.875 55.221 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O      1 
HETATM 12985 O O      . HOH J 5 .   ? 30.098  23.880 31.278 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O      1 
HETATM 12986 O O      . HOH J 5 .   ? 31.160  46.023 59.006 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O      1 
HETATM 12987 O O      . HOH J 5 .   ? 56.879  24.781 61.858 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O      1 
HETATM 12988 O O      . HOH J 5 .   ? 38.534  42.615 47.495 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O      1 
HETATM 12989 O O      . HOH J 5 .   ? 50.524  29.109 80.890 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O      1 
HETATM 12990 O O      . HOH J 5 .   ? 46.277  51.593 50.617 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O      1 
HETATM 12991 O O      . HOH J 5 .   ? 39.484  19.418 51.231 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O      1 
HETATM 12992 O O      . HOH J 5 .   ? 32.781  39.360 44.293 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O      1 
HETATM 12993 O O      . HOH J 5 .   ? 44.022  48.097 43.113 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O      1 
HETATM 12994 O O      . HOH J 5 .   ? 61.040  41.234 58.189 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O      1 
HETATM 12995 O O      . HOH J 5 .   ? 32.172  26.159 33.610 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O      1 
HETATM 12996 O O      . HOH J 5 .   ? 32.511  32.602 37.228 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O      1 
HETATM 12997 O O      . HOH J 5 .   ? 44.812  20.076 55.315 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O      1 
HETATM 12998 O O      . HOH J 5 .   ? 59.694  36.760 69.410 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O      1 
HETATM 12999 O O      . HOH J 5 .   ? 56.149  48.160 50.792 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O      1 
HETATM 13000 O O      . HOH J 5 .   ? 37.316  52.745 69.205 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O      1 
HETATM 13001 O O      . HOH J 5 .   ? 32.604  16.159 15.695 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O      1 
HETATM 13002 O O      . HOH J 5 .   ? 31.553  54.347 45.823 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O      1 
HETATM 13003 O O      . HOH J 5 .   ? 9.045   47.879 51.761 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O      1 
HETATM 13004 O O      . HOH J 5 .   ? 37.378  26.044 49.878 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O      1 
HETATM 13005 O O      . HOH J 5 .   ? 34.786  48.107 51.470 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O      1 
HETATM 13006 O O      . HOH J 5 .   ? 37.353  50.228 36.491 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O      1 
HETATM 13007 O O      . HOH J 5 .   ? 47.067  32.598 42.056 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O      1 
HETATM 13008 O O      . HOH J 5 .   ? 48.198  21.709 46.438 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O      1 
HETATM 13009 O O      . HOH J 5 .   ? 39.626  37.412 63.840 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O      1 
HETATM 13010 O O      . HOH J 5 .   ? 39.233  50.214 43.689 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O      1 
HETATM 13011 O O      . HOH J 5 .   ? 44.409  45.605 53.493 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O      1 
HETATM 13012 O O      . HOH J 5 .   ? 35.265  40.687 60.805 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O      1 
HETATM 13013 O O      . HOH J 5 .   ? 30.439  29.769 70.318 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O      1 
HETATM 13014 O O      . HOH J 5 .   ? 14.540  51.680 44.736 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O      1 
HETATM 13015 O O      . HOH J 5 .   ? 42.665  38.998 76.448 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O      1 
HETATM 13016 O O      . HOH J 5 .   ? 29.597  27.779 71.836 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O      1 
HETATM 13017 O O      . HOH J 5 .   ? 0.113   29.021 47.579 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O      1 
HETATM 13018 O O      . HOH J 5 .   ? 29.123  45.496 57.197 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O      1 
HETATM 13019 O O      . HOH J 5 .   ? 59.879  25.888 54.937 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O      1 
HETATM 13020 O O      . HOH J 5 .   ? 16.232  35.321 59.612 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O      1 
HETATM 13021 O O      . HOH J 5 .   ? 38.033  52.637 59.832 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O      1 
HETATM 13022 O O      . HOH J 5 .   ? 20.146  14.372 28.179 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O      1 
HETATM 13023 O O      . HOH J 5 .   ? 41.707  28.375 51.177 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O      1 
HETATM 13024 O O      . HOH J 5 .   ? 39.079  19.716 77.413 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O      1 
HETATM 13025 O O      . HOH J 5 .   ? 23.117  17.348 21.923 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O      1 
HETATM 13026 O O      . HOH J 5 .   ? 31.202  12.103 24.871 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O      1 
HETATM 13027 O O      . HOH J 5 .   ? 28.522  30.692 36.041 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O      1 
HETATM 13028 O O      . HOH J 5 .   ? 34.072  29.144 57.079 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O      1 
HETATM 13029 O O      . HOH J 5 .   ? 37.754  19.207 44.394 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O      1 
HETATM 13030 O O      . HOH J 5 .   ? 26.626  35.275 75.724 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O      1 
HETATM 13031 O O      . HOH J 5 .   ? 56.672  34.186 74.832 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O      1 
HETATM 13032 O O      A HOH J 5 .   ? 30.956  13.841 16.965 0.50 26.82  ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O      1 
HETATM 13033 O O      B HOH J 5 .   ? 31.735  12.571 17.996 0.50 27.28  ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O      1 
HETATM 13034 O O      . HOH J 5 .   ? 28.851  46.026 65.326 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O      1 
HETATM 13035 O O      . HOH J 5 .   ? 43.353  45.969 39.910 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O      1 
HETATM 13036 O O      . HOH J 5 .   ? 53.707  21.184 54.312 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O      1 
HETATM 13037 O O      . HOH J 5 .   ? 13.687  48.850 50.461 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O      1 
HETATM 13038 O O      . HOH J 5 .   ? 33.172  44.830 74.682 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O      1 
HETATM 13039 O O      . HOH J 5 .   ? 25.822  51.333 46.022 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O      1 
HETATM 13040 O O      . HOH J 5 .   ? 21.508  52.635 46.397 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O      1 
HETATM 13041 O O      . HOH J 5 .   ? 31.017  18.567 22.757 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 653 HOH B O      1 
HETATM 13042 O O      . HOH J 5 .   ? 36.468  20.140 77.295 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 654 HOH B O      1 
HETATM 13043 O O      . HOH J 5 .   ? 25.271  46.714 70.404 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 655 HOH B O      1 
HETATM 13044 O O      B HOH J 5 .   ? 54.616  41.137 71.092 0.40 19.24  ? ? ? ? ? ? 656 HOH B O      1 
HETATM 13045 O O      . HOH J 5 .   ? 4.115   48.161 38.793 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 657 HOH B O      1 
HETATM 13046 O O      . HOH J 5 .   ? 31.509  21.477 67.449 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 658 HOH B O      1 
HETATM 13047 O O      . HOH J 5 .   ? 27.572  43.268 56.274 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 659 HOH B O      1 
HETATM 13048 O O      . HOH J 5 .   ? 27.126  17.709 21.452 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 660 HOH B O      1 
HETATM 13049 O O      . HOH J 5 .   ? 18.825  25.953 54.196 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 661 HOH B O      1 
HETATM 13050 O O      . HOH J 5 .   ? 32.473  52.601 63.469 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 662 HOH B O      1 
HETATM 13051 O O      . HOH J 5 .   ? 6.456   38.152 38.166 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 663 HOH B O      1 
HETATM 13052 O O      . HOH J 5 .   ? 63.211  30.286 59.045 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 664 HOH B O      1 
HETATM 13053 O O      . HOH J 5 .   ? 55.426  25.651 73.947 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 665 HOH B O      1 
HETATM 13054 O O      . HOH J 5 .   ? 10.088  37.657 52.856 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 666 HOH B O      1 
HETATM 13055 O O      . HOH J 5 .   ? 0.770   44.082 40.662 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O      1 
HETATM 13056 O O      . HOH J 5 .   ? 35.726  40.917 44.927 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O      1 
HETATM 13057 O O      . HOH J 5 .   ? 6.637   40.507 33.231 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 669 HOH B O      1 
HETATM 13058 O O      . HOH J 5 .   ? 24.614  19.935 33.472 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 670 HOH B O      1 
HETATM 13059 O O      . HOH J 5 .   ? 47.046  26.921 77.734 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 671 HOH B O      1 
HETATM 13060 O O      . HOH J 5 .   ? 47.463  19.597 69.672 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 672 HOH B O      1 
HETATM 13061 O O      . HOH J 5 .   ? 42.899  19.947 16.366 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 673 HOH B O      1 
HETATM 13062 O O      . HOH J 5 .   ? 43.057  48.818 58.667 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 674 HOH B O      1 
HETATM 13063 O O      . HOH J 5 .   ? 54.311  53.227 46.454 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 675 HOH B O      1 
HETATM 13064 O O      . HOH J 5 .   ? 41.665  35.849 81.404 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 676 HOH B O      1 
HETATM 13065 O O      . HOH J 5 .   ? 50.117  48.408 45.347 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 677 HOH B O      1 
HETATM 13066 O O      . HOH J 5 .   ? 33.860  31.267 39.526 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 678 HOH B O      1 
HETATM 13067 O O      . HOH J 5 .   ? 34.022  54.031 55.927 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 679 HOH B O      1 
HETATM 13068 O O      . HOH J 5 .   ? 47.811  48.698 69.511 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 680 HOH B O      1 
HETATM 13069 O O      . HOH J 5 .   ? 25.456  12.652 28.094 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 681 HOH B O      1 
HETATM 13070 O O      . HOH J 5 .   ? 44.101  48.512 56.153 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O      1 
HETATM 13071 O O      . HOH J 5 .   ? 5.469   27.547 44.009 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 683 HOH B O      1 
HETATM 13072 O O      . HOH J 5 .   ? 63.390  27.911 65.690 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 684 HOH B O      1 
HETATM 13073 O O      . HOH J 5 .   ? 27.703  48.457 65.017 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 685 HOH B O      1 
HETATM 13074 O O      . HOH J 5 .   ? 29.463  39.786 79.222 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 686 HOH B O      1 
HETATM 13075 O O      . HOH J 5 .   ? 43.548  27.094 52.624 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 687 HOH B O      1 
HETATM 13076 O O      . HOH J 5 .   ? 30.757  50.279 70.541 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 688 HOH B O      1 
HETATM 13077 O O      . HOH J 5 .   ? 30.777  46.368 74.499 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 689 HOH B O      1 
HETATM 13078 O O      . HOH J 5 .   ? 62.535  23.919 74.672 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 690 HOH B O      1 
HETATM 13079 O O      A HOH J 5 .   ? 22.884  30.574 45.861 0.40 15.39  ? ? ? ? ? ? 691 HOH B O      1 
HETATM 13080 O O      . HOH J 5 .   ? 33.646  11.226 19.385 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 692 HOH B O      1 
HETATM 13081 O O      . HOH J 5 .   ? 38.948  20.088 65.092 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 693 HOH B O      1 
HETATM 13082 O O      . HOH J 5 .   ? 60.122  42.936 48.275 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 694 HOH B O      1 
HETATM 13083 O O      . HOH J 5 .   ? 2.039   37.297 39.303 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 695 HOH B O      1 
HETATM 13084 O O      . HOH J 5 .   ? 36.528  17.182 26.293 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 696 HOH B O      1 
HETATM 13085 O O      B HOH J 5 .   ? 51.052  46.794 68.278 0.40 24.39  ? ? ? ? ? ? 697 HOH B O      1 
HETATM 13086 O O      . HOH J 5 .   ? 59.138  41.207 67.950 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 698 HOH B O      1 
HETATM 13087 O O      . HOH J 5 .   ? 61.531  34.550 56.922 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 699 HOH B O      1 
HETATM 13088 O O      . HOH J 5 .   ? 28.121  52.919 46.292 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 700 HOH B O      1 
HETATM 13089 O O      . HOH J 5 .   ? 13.275  45.197 55.874 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O      1 
HETATM 13090 O O      . HOH J 5 .   ? 15.317  33.075 49.973 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O      1 
HETATM 13091 O O      . HOH J 5 .   ? 58.207  44.647 51.457 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O      1 
HETATM 13092 O O      . HOH J 5 .   ? 27.544  41.673 59.778 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O      1 
HETATM 13093 O O      . HOH J 5 .   ? 24.154  49.610 51.847 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O      1 
HETATM 13094 O O      . HOH J 5 .   ? 16.464  39.938 59.867 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O      1 
HETATM 13095 O O      . HOH J 5 .   ? 43.034  53.820 64.951 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O      1 
HETATM 13096 O O      A HOH J 5 .   ? 54.865  47.101 71.956 0.60 22.00  ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O      1 
HETATM 13097 O O      A HOH J 5 .   ? 35.926  46.919 31.311 0.50 21.25  ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O      1 
HETATM 13098 O O      . HOH J 5 .   ? 0.814   36.944 43.260 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O      1 
HETATM 13099 O O      . HOH J 5 .   ? 7.342   47.683 32.505 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O      1 
HETATM 13100 O O      . HOH J 5 .   ? 6.731   40.628 29.981 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O      1 
HETATM 13101 O O      . HOH J 5 .   ? 37.757  52.440 44.686 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O      1 
HETATM 13102 O O      . HOH J 5 .   ? 29.283  35.943 78.705 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O      1 
HETATM 13103 O O      . HOH J 5 .   ? 35.269  51.060 71.076 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O      1 
HETATM 13104 O O      . HOH J 5 .   ? 3.119   41.282 39.032 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O      1 
HETATM 13105 O O      . HOH J 5 .   ? 33.824  22.457 71.236 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O      1 
HETATM 13106 O O      B HOH J 5 .   ? 17.732  27.662 40.979 0.50 27.02  ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O      1 
HETATM 13107 O O      . HOH J 5 .   ? 36.032  28.594 80.130 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O      1 
HETATM 13108 O O      . HOH J 5 .   ? 12.101  30.490 56.278 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O      1 
HETATM 13109 O O      . HOH J 5 .   ? 50.335  48.307 40.558 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O      1 
HETATM 13110 O O      A HOH J 5 .   ? 52.098  45.931 75.261 0.60 26.05  ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O      1 
HETATM 13111 O O      . HOH J 5 .   ? 41.130  18.862 58.972 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O      1 
HETATM 13112 O O      . HOH J 5 .   ? 41.721  18.745 14.127 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O      1 
HETATM 13113 O O      A HOH J 5 .   ? 53.467  44.589 71.974 0.60 24.92  ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O      1 
HETATM 13114 O O      A HOH J 5 .   ? 54.130  43.047 73.999 0.60 32.37  ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O      1 
HETATM 13115 O O      . HOH J 5 .   ? 36.718  19.653 26.360 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O      1 
HETATM 13116 O O      . HOH J 5 .   ? 60.247  36.766 55.384 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O      1 
HETATM 13117 O O      . HOH J 5 .   ? 25.350  44.937 57.556 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O      1 
HETATM 13118 O O      . HOH J 5 .   ? 12.067  36.310 33.782 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O      1 
HETATM 13119 O O      . HOH J 5 .   ? 61.516  46.424 41.894 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O      1 
HETATM 13120 O O      . HOH J 5 .   ? 28.872  38.076 57.048 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O      1 
HETATM 13121 O O      . HOH J 5 .   ? 59.744  34.512 53.666 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O      1 
HETATM 13122 O O      . HOH J 5 .   ? 13.838  54.140 42.012 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O      1 
HETATM 13123 O O      . HOH J 5 .   ? 39.260  14.596 15.858 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O      1 
HETATM 13124 O O      . HOH J 5 .   ? 61.295  26.555 66.151 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O      1 
HETATM 13125 O O      . HOH J 5 .   ? 36.146  19.863 61.121 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O      1 
HETATM 13126 O O      . HOH J 5 .   ? 30.581  37.533 80.244 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O      1 
HETATM 13127 O O      . HOH J 5 .   ? 39.381  53.757 61.813 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O      1 
HETATM 13128 O O      . HOH J 5 .   ? 29.419  52.658 51.135 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O      1 
HETATM 13129 O O      A HOH J 5 .   ? 48.104  44.498 57.750 0.60 21.85  ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O      1 
HETATM 13130 O O      . HOH J 5 .   ? 56.604  42.190 70.174 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O      1 
HETATM 13131 O O      . HOH J 5 .   ? 28.498  14.154 27.747 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O      1 
HETATM 13132 O O      . HOH J 5 .   ? 41.996  50.367 39.638 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O      1 
HETATM 13133 O O      . HOH J 5 .   ? 6.352   50.122 35.538 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O      1 
HETATM 13134 O O      . HOH J 5 .   ? 30.132  17.507 28.511 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O      1 
HETATM 13135 O O      . HOH J 5 .   ? 37.208  17.374 14.749 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O      1 
HETATM 13136 O O      . HOH J 5 .   ? 21.410  38.539 63.214 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O      1 
HETATM 13137 O O      . HOH J 5 .   ? 36.803  35.251 83.571 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O      1 
HETATM 13138 O O      . HOH J 5 .   ? 54.031  39.916 48.872 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O      1 
HETATM 13139 O O      . HOH J 5 .   ? 33.518  50.440 50.874 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O      1 
HETATM 13140 O O      A HOH J 5 .   ? 36.743  47.462 74.892 0.50 23.73  ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O      1 
HETATM 13141 O O      B HOH J 5 .   ? 37.979  47.527 75.894 0.50 24.61  ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O      1 
HETATM 13142 O O      . HOH J 5 .   ? 4.547   38.784 39.886 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O      1 
HETATM 13143 O O      . HOH J 5 .   ? 11.099  29.302 46.528 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O      1 
HETATM 13144 O O      . HOH J 5 .   ? 32.861  26.632 69.195 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O      1 
HETATM 13145 O O      . HOH J 5 .   ? 59.385  31.575 70.629 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O      1 
HETATM 13146 O O      . HOH J 5 .   ? 28.439  24.606 36.746 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O      1 
HETATM 13147 O O      . HOH J 5 .   ? 24.821  48.329 68.389 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O      1 
HETATM 13148 O O      A HOH J 5 .   ? 48.839  48.137 57.900 0.60 33.96  ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O      1 
HETATM 13149 O O      B HOH J 5 .   ? 36.862  41.998 33.166 0.40 21.27  ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O      1 
HETATM 13150 O O      . HOH J 5 .   ? 58.909  41.120 51.582 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O      1 
HETATM 13151 O O      . HOH J 5 .   ? 35.282  38.826 62.996 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O      1 
HETATM 13152 O O      . HOH J 5 .   ? 44.026  52.854 56.084 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O      1 
HETATM 13153 O O      . HOH J 5 .   ? 43.085  52.011 48.999 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O      1 
HETATM 13154 O O      . HOH J 5 .   ? 17.909  45.615 50.070 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O      1 
HETATM 13155 O O      . HOH J 5 .   ? 43.982  47.363 32.788 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 766 HOH B O      1 
HETATM 13156 O O      . HOH J 5 .   ? 11.797  36.849 55.561 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 767 HOH B O      1 
HETATM 13157 O O      . HOH J 5 .   ? 22.084  35.287 63.402 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 768 HOH B O      1 
HETATM 13158 O O      . HOH J 5 .   ? 47.754  50.212 71.416 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 769 HOH B O      1 
HETATM 13159 O O      . HOH J 5 .   ? 34.860  56.251 57.021 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 770 HOH B O      1 
HETATM 13160 O O      . HOH J 5 .   ? 29.850  25.514 62.565 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 771 HOH B O      1 
HETATM 13161 O O      . HOH J 5 .   ? 32.995  23.209 68.820 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 772 HOH B O      1 
HETATM 13162 O O      . HOH J 5 .   ? 24.001  17.941 32.277 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 773 HOH B O      1 
HETATM 13163 O O      . HOH J 5 .   ? 43.582  48.716 40.062 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 774 HOH B O      1 
HETATM 13164 O O      . HOH J 5 .   ? 53.715  26.039 41.676 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 775 HOH B O      1 
HETATM 13165 O O      . HOH J 5 .   ? 33.480  12.064 65.531 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 776 HOH B O      1 
HETATM 13166 O O      . HOH J 5 .   ? 28.341  48.494 53.802 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 777 HOH B O      1 
HETATM 13167 O O      . HOH J 5 .   ? 43.091  17.599 56.628 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 778 HOH B O      1 
HETATM 13168 O O      . HOH J 5 .   ? 20.601  18.165 32.586 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 779 HOH B O      1 
HETATM 13169 O O      . HOH J 5 .   ? 30.451  44.789 83.730 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 780 HOH B O      1 
HETATM 13170 O O      . HOH J 5 .   ? 55.912  18.540 67.553 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 781 HOH B O      1 
HETATM 13171 O O      . HOH J 5 .   ? 55.020  47.011 74.644 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 782 HOH B O      1 
HETATM 13172 O O      . HOH J 5 .   ? 29.214  18.437 14.384 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 783 HOH B O      1 
HETATM 13173 O O      . HOH J 5 .   ? 13.661  26.637 42.603 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 784 HOH B O      1 
HETATM 13174 O O      . HOH J 5 .   ? 29.871  15.989 15.827 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 785 HOH B O      1 
HETATM 13175 O O      . HOH J 5 .   ? 13.290  28.164 46.884 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 786 HOH B O      1 
HETATM 13176 O O      . HOH J 5 .   ? 22.671  50.715 50.123 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 787 HOH B O      1 
HETATM 13177 O O      A HOH J 5 .   ? 55.192  40.894 73.902 0.60 25.72  ? ? ? ? ? ? 788 HOH B O      1 
HETATM 13178 O O      . HOH J 5 .   ? 30.407  22.959 62.232 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 789 HOH B O      1 
HETATM 13179 O O      . HOH J 5 .   ? 36.620  22.210 13.823 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 790 HOH B O      1 
HETATM 13180 O O      . HOH J 5 .   ? 34.414  16.873 13.960 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 791 HOH B O      1 
HETATM 13181 O O      . HOH J 5 .   ? 29.765  44.624 63.351 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 792 HOH B O      1 
HETATM 13182 O O      . HOH J 5 .   ? 1.045   33.350 36.700 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 793 HOH B O      1 
HETATM 13183 O O      . HOH J 5 .   ? 20.896  41.826 68.542 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 794 HOH B O      1 
HETATM 13184 O O      . HOH J 5 .   ? 34.913  19.369 11.136 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 795 HOH B O      1 
HETATM 13185 O O      . HOH J 5 .   ? 31.763  27.552 36.078 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 796 HOH B O      1 
HETATM 13186 O O      . HOH J 5 .   ? 49.170  49.438 38.493 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 797 HOH B O      1 
HETATM 13187 O O      . HOH J 5 .   ? 48.622  49.272 47.191 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 798 HOH B O      1 
HETATM 13188 O O      . HOH J 5 .   ? 29.402  48.837 72.652 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 799 HOH B O      1 
HETATM 13189 O O      . HOH J 5 .   ? 11.988  48.293 52.533 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 800 HOH B O      1 
HETATM 13190 O O      . HOH J 5 .   ? 22.742  20.344 36.142 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O      1 
HETATM 13191 O O      . HOH J 5 .   ? 39.948  18.312 66.669 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O      1 
HETATM 13192 O O      . HOH J 5 .   ? 25.762  40.535 81.910 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O      1 
HETATM 13193 O O      . HOH J 5 .   ? 24.638  38.633 78.734 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O      1 
HETATM 13194 O O      . HOH J 5 .   ? 37.165  50.662 74.121 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O      1 
HETATM 13195 O O      . HOH J 5 .   ? 23.294  53.103 41.581 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O      1 
HETATM 13196 O O      . HOH J 5 .   ? 63.220  24.051 60.368 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O      1 
HETATM 13197 O O      . HOH J 5 .   ? 45.743  49.805 46.456 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 808 HOH B O      1 
HETATM 13198 O O      . HOH J 5 .   ? 45.352  50.144 59.421 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 809 HOH B O      1 
HETATM 13199 O O      . HOH J 5 .   ? 46.409  45.636 55.206 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 810 HOH B O      1 
HETATM 13200 O O      . HOH J 5 .   ? 21.660  48.316 59.752 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 811 HOH B O      1 
HETATM 13201 O O      . HOH J 5 .   ? 29.257  50.584 66.257 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 812 HOH B O      1 
HETATM 13202 O O      . HOH J 5 .   ? 30.748  30.270 37.291 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 813 HOH B O      1 
HETATM 13203 O O      . HOH J 5 .   ? 65.062  30.919 60.843 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 814 HOH B O      1 
HETATM 13204 O O      . HOH J 5 .   ? 49.628  20.603 54.444 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 815 HOH B O      1 
HETATM 13205 O O      . HOH J 5 .   ? 19.628  40.943 63.735 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 816 HOH B O      1 
HETATM 13206 O O      . HOH J 5 .   ? 25.286  46.160 62.270 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 817 HOH B O      1 
HETATM 13207 O O      . HOH J 5 .   ? 40.133  51.144 41.388 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 818 HOH B O      1 
HETATM 13208 O O      . HOH J 5 .   ? 19.832  47.338 52.548 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 819 HOH B O      1 
HETATM 13209 O O      . HOH J 5 .   ? 35.981  10.390 18.196 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 820 HOH B O      1 
HETATM 13210 O O      . HOH J 5 .   ? 31.349  28.305 68.284 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 821 HOH B O      1 
HETATM 13211 O O      . HOH J 5 .   ? 18.254  48.235 51.180 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 822 HOH B O      1 
HETATM 13212 O O      . HOH J 5 .   ? 41.891  48.746 47.524 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 823 HOH B O      1 
HETATM 13213 O O      . HOH J 5 .   ? 60.556  23.069 63.296 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 824 HOH B O      1 
HETATM 13214 O O      . HOH J 5 .   ? 48.711  50.298 51.459 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 825 HOH B O      1 
HETATM 13215 O O      . HOH J 5 .   ? 32.663  55.062 64.517 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 826 HOH B O      1 
HETATM 13216 O O      . HOH J 5 .   ? 46.912  20.279 53.568 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 827 HOH B O      1 
HETATM 13217 O O      . HOH J 5 .   ? 31.619  55.684 48.270 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 828 HOH B O      1 
HETATM 13218 O O      . HOH J 5 .   ? 38.301  11.585 17.356 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 829 HOH B O      1 
HETATM 13219 O O      . HOH J 5 .   ? 55.532  44.574 75.667 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 830 HOH B O      1 
HETATM 13220 O O      . HOH J 5 .   ? 17.256  33.056 61.120 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 831 HOH B O      1 
HETATM 13221 O O      . HOH J 5 .   ? 36.793  54.933 44.422 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 832 HOH B O      1 
HETATM 13222 O O      . HOH J 5 .   ? 5.025   50.281 37.947 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 833 HOH B O      1 
HETATM 13223 O O      . HOH J 5 .   ? 29.231  19.445 21.015 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 834 HOH B O      1 
HETATM 13224 O O      . HOH J 5 .   ? 28.217  27.049 60.842 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 835 HOH B O      1 
HETATM 13225 O O      . HOH J 5 .   ? 52.666  50.493 74.522 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 836 HOH B O      1 
HETATM 13226 O O      . HOH J 5 .   ? 57.801  41.332 74.609 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 837 HOH B O      1 
HETATM 13227 O O      . HOH J 5 .   ? 32.705  51.410 72.106 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 838 HOH B O      1 
HETATM 13228 O O      . HOH J 5 .   ? 22.099  48.692 53.536 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 839 HOH B O      1 
HETATM 13229 O O      . HOH J 5 .   ? 13.634  35.533 60.031 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 840 HOH B O      1 
HETATM 13230 O O      . HOH J 5 .   ? 27.985  47.705 56.289 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 841 HOH B O      1 
HETATM 13231 O O      . HOH J 5 .   ? 43.810  15.730 47.607 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O      1 
HETATM 13232 O O      . HOH J 5 .   ? 46.516  48.937 43.318 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 843 HOH B O      1 
HETATM 13233 O O      . HOH J 5 .   ? 27.202  44.482 59.735 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 844 HOH B O      1 
HETATM 13234 O O      . HOH J 5 .   ? 48.779  47.586 42.841 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 845 HOH B O      1 
HETATM 13235 O O      . HOH J 5 .   ? 37.108  20.981 11.766 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O      1 
HETATM 13236 O O      . HOH J 5 .   ? 8.093   36.086 54.180 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 847 HOH B O      1 
HETATM 13237 O O      . HOH J 5 .   ? 63.500  27.768 57.976 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 848 HOH B O      1 
HETATM 13238 O O      . HOH J 5 .   ? 28.362  53.356 43.389 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 849 HOH B O      1 
HETATM 13239 O O      . HOH J 5 .   ? 25.327  47.683 56.915 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 850 HOH B O      1 
HETATM 13240 O O      . HOH J 5 .   ? 61.610  23.964 65.322 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 851 HOH B O      1 
HETATM 13241 O O      . HOH J 5 .   ? 39.285  48.994 27.944 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 852 HOH B O      1 
HETATM 13242 O O      . HOH J 5 .   ? 41.885  49.035 44.757 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O      1 
HETATM 13243 O O      . HOH J 5 .   ? 22.727  14.807 22.235 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 854 HOH B O      1 
HETATM 13244 O O      . HOH J 5 .   ? 58.978  23.370 54.973 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 855 HOH B O      1 
HETATM 13245 O O      . HOH J 5 .   ? 5.014   49.014 33.229 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 856 HOH B O      1 
HETATM 13246 O O      . HOH J 5 .   ? 43.518  17.378 51.673 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 857 HOH B O      1 
HETATM 13247 O O      . HOH J 5 .   ? 16.837  42.771 60.173 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 858 HOH B O      1 
HETATM 13248 O O      . HOH J 5 .   ? 29.381  45.692 61.158 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 859 HOH B O      1 
HETATM 13249 O O      . HOH J 5 .   ? 17.713  18.562 32.619 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 860 HOH B O      1 
HETATM 13250 O O      . HOH J 5 .   ? 48.074  20.370 50.777 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 861 HOH B O      1 
HETATM 13251 O O      . HOH J 5 .   ? 46.045  53.362 52.386 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 862 HOH B O      1 
HETATM 13252 O O      . HOH J 5 .   ? 16.006  49.927 51.639 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 863 HOH B O      1 
HETATM 13253 O O      . HOH J 5 .   ? 36.244  16.904 73.907 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 864 HOH B O      1 
HETATM 13254 O O      . HOH J 5 .   ? 53.945  45.363 77.605 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 865 HOH B O      1 
HETATM 13255 O O      . HOH J 5 .   ? 38.424  17.821 57.952 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 866 HOH B O      1 
HETATM 13256 O O      A HOH J 5 .   ? 28.872  28.987 66.269 0.50 32.66  ? ? ? ? ? ? 867 HOH B O      1 
HETATM 13257 O O      B HOH J 5 .   ? 31.071  28.824 66.002 0.50 23.92  ? ? ? ? ? ? 867 HOH B O      1 
HETATM 13258 O O      . HOH J 5 .   ? 65.052  25.671 59.465 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 868 HOH B O      1 
HETATM 13259 O O      . HOH J 5 .   ? 63.958  23.912 63.397 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 869 HOH B O      1 
HETATM 13260 O O      . HOH J 5 .   ? 21.841  36.773 65.458 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 870 HOH B O      1 
HETATM 13261 O O      . HOH J 5 .   ? 46.153  51.868 54.576 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 871 HOH B O      1 
HETATM 13262 O O      . HOH J 5 .   ? 58.847  25.899 48.937 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 872 HOH B O      1 
HETATM 13263 O O      . HOH J 5 .   ? 44.554  14.809 45.095 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 873 HOH B O      1 
HETATM 13264 O O      . HOH J 5 .   ? 16.303  45.864 56.217 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 874 HOH B O      1 
HETATM 13265 O O      . HOH J 5 .   ? 27.250  49.575 62.714 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 875 HOH B O      1 
HETATM 13266 O O      . HOH J 5 .   ? 2.679   46.496 36.838 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 876 HOH B O      1 
HETATM 13267 O O      . HOH J 5 .   ? 23.853  51.799 47.861 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 877 HOH B O      1 
HETATM 13268 O O      . HOH J 5 .   ? 44.744  17.112 49.517 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 878 HOH B O      1 
HETATM 13269 O O      . HOH J 5 .   ? 39.364  19.241 62.216 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 879 HOH B O      1 
HETATM 13270 O O      . HOH J 5 .   ? 36.365  23.982 11.063 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 880 HOH B O      1 
HETATM 13271 O O      . HOH J 5 .   ? 29.987  52.545 64.682 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 881 HOH B O      1 
HETATM 13272 O O      . HOH J 5 .   ? 7.714   32.737 54.760 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 882 HOH B O      1 
HETATM 13273 O O      . HOH J 5 .   ? 47.254  15.976 49.448 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 883 HOH B O      1 
HETATM 13274 O O      . HOH J 5 .   ? 52.161  28.937 83.321 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 884 HOH B O      1 
HETATM 13275 O O      . HOH J 5 .   ? 12.908  51.367 49.774 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 885 HOH B O      1 
HETATM 13276 O O      . HOH J 5 .   ? 38.688  53.152 40.572 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 886 HOH B O      1 
HETATM 13277 O O      . HOH J 5 .   ? 18.198  49.168 57.929 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 887 HOH B O      1 
HETATM 13278 O O      . HOH J 5 .   ? 21.380  49.876 58.077 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 888 HOH B O      1 
HETATM 13279 O O      . HOH J 5 .   ? 16.757  48.074 55.608 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 889 HOH B O      1 
HETATM 13280 O O      . HOH J 5 .   ? 17.849  48.676 53.747 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 890 HOH B O      1 
HETATM 13281 O O      . HOH J 5 .   ? 29.584  54.872 66.305 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 891 HOH B O      1 
HETATM 13282 O O      . HOH J 5 .   ? 23.763  49.321 55.718 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 892 HOH B O      1 
HETATM 13283 O O      . HOH J 5 .   ? 33.532  11.721 13.775 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 893 HOH B O      1 
HETATM 13284 O O      . HOH J 5 .   ? 53.519  48.328 77.961 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 894 HOH B O      1 
HETATM 13285 O O      . HOH J 5 .   ? 26.408  53.317 51.732 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 895 HOH B O      1 
HETATM 13286 O O      . HOH J 5 .   ? 21.884  52.929 51.955 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 896 HOH B O      1 
HETATM 13287 O O      . HOH J 5 .   ? 25.057  51.556 55.513 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 897 HOH B O      1 
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3     C C     . ASN A 7   ? 1.1520 0.8736 1.0022 -0.0366 0.1111  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C     
4     O O     . ASN A 7   ? 1.2007 0.9223 1.0645 -0.0090 0.1183  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O     
5     C CB    . ASN A 7   ? 1.0599 0.7748 0.8876 -0.0727 0.1101  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB    
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25    C C     . SER A 9   ? 0.3204 0.2196 0.2833 -0.0217 0.0298  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 8   SER A C     
26    O O     . SER A 9   ? 0.3381 0.2277 0.3022 -0.0059 0.0384  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 8   SER A O     
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34    N N     . LEU A 10  ? 0.2402 0.1702 0.2188 -0.0232 0.0155  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N     
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69    N N     . ASP A 12  ? 0.2273 0.1452 0.2006 -0.0017 0.0237  0.0162  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N     
70    C CA    . ASP A 12  ? 0.2542 0.1425 0.2138 0.0035  0.0391  0.0232  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA    
71    C C     . ASP A 12  ? 0.3076 0.1926 0.2615 -0.0088 0.0376  0.0191  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C     
72    O O     . ASP A 12  ? 0.2908 0.1900 0.2478 -0.0042 0.0326  0.0268  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O     
73    C CB    . ASP A 12  ? 0.2805 0.1786 0.2449 0.0244  0.0429  0.0425  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB    
74    C CG    . ASP A 12  ? 0.3686 0.2310 0.3173 0.0348  0.0634  0.0531  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG    
75    O OD1   . ASP A 12  ? 0.3930 0.2207 0.3248 0.0214  0.0736  0.0431  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1   
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81    N N     . GLU A 13  ? 0.3333 0.2030 0.2779 -0.0264 0.0418  0.0073  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A N     
82    C CA    . GLU A 13  ? 0.3722 0.2471 0.3148 -0.0403 0.0398  0.0039  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CA    
83    C C     . GLU A 13  ? 0.3697 0.2187 0.2990 -0.0376 0.0526  0.0117  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A C     
84    O O     . GLU A 13  ? 0.3833 0.2414 0.3136 -0.0442 0.0502  0.0128  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A O     
85    C CB    . GLU A 13  ? 0.4024 0.2777 0.3397 -0.0626 0.0400  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CB    
86    C CG    . GLU A 13  ? 0.4696 0.3769 0.4217 -0.0636 0.0269  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CG    
87    C CD    . GLU A 13  ? 0.8344 0.7676 0.7909 -0.0819 0.0215  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CD    
88    O OE1   . GLU A 13  ? 0.8418 0.7838 0.7989 -0.0904 0.0226  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE1   
89    O OE2   . GLU A 13  ? 0.5756 0.5258 0.5366 -0.0866 0.0159  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE2   
96    N N     . SER A 14  ? 0.3947 0.2115 0.3114 -0.0255 0.0680  0.0194  ? ? ? ? ? ? 13  SER A N     
97    C CA    . SER A 14  ? 0.4305 0.2211 0.3340 -0.0182 0.0826  0.0306  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA    
98    C C     . SER A 14  ? 0.3633 0.1852 0.2792 -0.0045 0.0718  0.0437  ? ? ? ? ? ? 13  SER A C     
99    O O     . SER A 14  ? 0.4115 0.2205 0.3184 -0.0009 0.0803  0.0528  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O     
100   C CB    . SER A 14  ? 0.4825 0.2322 0.3702 -0.0017 0.1047  0.0402  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB    
101   O OG    . SER A 14  ? 0.4571 0.2319 0.3599 0.0245  0.1004  0.0570  ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG    
107   N N     . LEU A 15  ? 0.3456 0.2060 0.2785 0.0014  0.0545  0.0446  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N     
108   C CA    . LEU A 15  ? 0.3172 0.2079 0.2567 0.0097  0.0438  0.0549  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA    
109   C C     . LEU A 15  ? 0.3178 0.2273 0.2606 -0.0041 0.0320  0.0447  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C     
110   O O     . LEU A 15  ? 0.3349 0.2663 0.2781 -0.0014 0.0233  0.0495  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O     
111   C CB    . LEU A 15  ? 0.3053 0.2249 0.2560 0.0226  0.0350  0.0640  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB    
112   C CG    . LEU A 15  ? 0.3415 0.2474 0.2907 0.0423  0.0497  0.0801  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG    
113   C CD1   . LEU A 15  ? 0.3170 0.2622 0.2813 0.0536  0.0399  0.0912  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1   
114   C CD2   . LEU A 15  ? 0.3964 0.2859 0.3343 0.0557  0.0641  0.0979  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2   
126   N N     . LEU A 16  ? 0.3044 0.2072 0.2480 -0.0189 0.0330  0.0321  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N     
127   C CA    . LEU A 16  ? 0.2799 0.2000 0.2276 -0.0283 0.0266  0.0260  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA    
128   C C     . LEU A 16  ? 0.3727 0.2803 0.3132 -0.0377 0.0359  0.0269  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C     
129   O O     . LEU A 16  ? 0.5648 0.4530 0.4993 -0.0483 0.0449  0.0232  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O     
130   C CB    . LEU A 16  ? 0.2767 0.2102 0.2343 -0.0366 0.0209  0.0155  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB    
131   C CG    . LEU A 16  ? 0.2549 0.2015 0.2196 -0.0296 0.0121  0.0135  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG    
132   C CD1   . LEU A 16  ? 0.2575 0.2128 0.2303 -0.0364 0.0094  0.0053  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1   
133   C CD2   . LEU A 16  ? 0.2183 0.1787 0.1808 -0.0259 0.0059  0.0151  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2   
145   N N     . VAL A 17  ? 0.3637 0.2812 0.3020 -0.0364 0.0348  0.0311  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N     
146   C CA    . VAL A 17  ? 0.4284 0.3389 0.3617 -0.0456 0.0435  0.0330  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA    
147   C C     . VAL A 17  ? 0.3771 0.3114 0.3218 -0.0565 0.0408  0.0272  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C     
148   O O     . VAL A 17  ? 0.3796 0.3322 0.3336 -0.0530 0.0334  0.0232  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O     
149   C CB    . VAL A 17  ? 0.4497 0.3581 0.3731 -0.0371 0.0460  0.0428  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB    
150   C CG1   . VAL A 17  ? 0.5176 0.4057 0.4307 -0.0259 0.0524  0.0537  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1   
151   C CG2   . VAL A 17  ? 0.4440 0.3729 0.3674 -0.0305 0.0363  0.0421  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2   
161   N N     . GLY A 18  ? 0.4144 0.3504 0.3586 -0.0696 0.0482  0.0285  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N     
162   C CA    . GLY A 18  ? 0.3751 0.3421 0.3332 -0.0811 0.0464  0.0266  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA    
163   C C     . GLY A 18  ? 0.3517 0.3340 0.3127 -0.0900 0.0535  0.0329  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C     
164   O O     . GLY A 18  ? 0.4058 0.4131 0.3762 -0.1072 0.0545  0.0332  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O     
168   N N     . VAL A 19  ? 0.3277 0.2991 0.2803 -0.0800 0.0584  0.0390  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A N     
169   C CA    . VAL A 19  ? 0.3583 0.3408 0.3120 -0.0870 0.0671  0.0461  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CA    
170   C C     . VAL A 19  ? 0.3338 0.3416 0.2955 -0.0738 0.0685  0.0521  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A C     
171   O O     . VAL A 19  ? 0.3623 0.4035 0.3391 -0.0791 0.0724  0.0583  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A O     
172   C CB    . VAL A 19  ? 0.3706 0.3197 0.3059 -0.0866 0.0757  0.0504  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CB    
173   C CG1   . VAL A 19  ? 0.3827 0.3440 0.3192 -0.0939 0.0851  0.0580  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG1   
174   C CG2   . VAL A 19  ? 0.4089 0.3265 0.3330 -0.0990 0.0806  0.0459  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG2   
184   N N     . THR A 20  ? 0.3073 0.2991 0.2565 -0.0574 0.0674  0.0517  ? ? ? ? ? ? 19  THR A N     
185   C CA    . THR A 20  ? 0.3237 0.3262 0.2712 -0.0450 0.0734  0.0558  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CA    
186   C C     . THR A 20  ? 0.2992 0.3210 0.2594 -0.0377 0.0717  0.0545  ? ? ? ? ? ? 19  THR A C     
187   O O     . THR A 20  ? 0.2806 0.3058 0.2488 -0.0411 0.0629  0.0489  ? ? ? ? ? ? 19  THR A O     
188   C CB    . THR A 20  ? 0.3376 0.3143 0.2607 -0.0351 0.0731  0.0535  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CB    
189   O OG1   . THR A 20  ? 0.3493 0.3170 0.2679 -0.0318 0.0630  0.0458  ? ? ? ? ? ? 19  THR A OG1   
190   C CG2   . THR A 20  ? 0.3661 0.3256 0.2762 -0.0389 0.0744  0.0577  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CG2   
198   N N     . ASP A 21  ? 0.3135 0.3444 0.2730 -0.0254 0.0829  0.0608  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N     
199   C CA    . ASP A 21  ? 0.2875 0.3317 0.2559 -0.0139 0.0860  0.0627  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA    
200   C C     . ASP A 21  ? 0.3018 0.3186 0.2555 -0.0107 0.0783  0.0510  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C     
201   O O     . ASP A 21  ? 0.2691 0.2956 0.2338 -0.0087 0.0736  0.0492  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O     
202   C CB    . ASP A 21  ? 0.3257 0.3713 0.2878 0.0028  0.1050  0.0723  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB    
203   C CG    . ASP A 21  ? 0.4903 0.5766 0.4743 0.0023  0.1139  0.0881  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG    
204   O OD1   . ASP A 21  ? 0.4804 0.5944 0.4830 -0.0150 0.1042  0.0901  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1   
205   O OD2   . ASP A 21  ? 0.4807 0.5702 0.4610 0.0178  0.1320  0.0987  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2   
210   N N     A GLU A 22  ? 0.3042 0.2907 0.2330 -0.0119 0.0764  0.0440  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N     
211   N N     B GLU A 22  ? 0.3034 0.2897 0.2319 -0.0116 0.0766  0.0440  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N     
212   C CA    A GLU A 22  ? 0.2938 0.2604 0.2083 -0.0128 0.0681  0.0338  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA    
213   C CA    B GLU A 22  ? 0.2922 0.2589 0.2069 -0.0128 0.0680  0.0338  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA    
214   C C     A GLU A 22  ? 0.2789 0.2524 0.2074 -0.0207 0.0531  0.0302  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C     
215   C C     B GLU A 22  ? 0.2740 0.2482 0.2033 -0.0207 0.0531  0.0303  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C     
216   O O     A GLU A 22  ? 0.2984 0.2712 0.2305 -0.0199 0.0471  0.0249  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O     
217   O O     B GLU A 22  ? 0.2984 0.2726 0.2320 -0.0199 0.0472  0.0252  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O     
218   C CB    A GLU A 22  ? 0.4069 0.3497 0.2910 -0.0155 0.0688  0.0296  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB    
219   C CB    B GLU A 22  ? 0.4062 0.3491 0.2907 -0.0159 0.0679  0.0293  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB    
220   C CG    A GLU A 22  ? 0.6250 0.5556 0.4900 -0.0092 0.0862  0.0330  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG    
221   C CG    B GLU A 22  ? 0.3514 0.2846 0.2239 -0.0220 0.0558  0.0209  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG    
222   C CD    A GLU A 22  ? 0.5593 0.4969 0.4257 -0.0112 0.0892  0.0409  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD    
223   C CD    B GLU A 22  ? 0.5972 0.5203 0.4425 -0.0288 0.0519  0.0196  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD    
224   O OE1   A GLU A 22  ? 0.6736 0.5992 0.5193 -0.0166 0.0849  0.0395  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1   
225   O OE1   B GLU A 22  ? 0.6956 0.6020 0.5140 -0.0300 0.0625  0.0169  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1   
226   O OE2   A GLU A 22  ? 0.3184 0.2768 0.2063 -0.0083 0.0958  0.0499  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2   
227   O OE2   B GLU A 22  ? 0.5062 0.4392 0.3557 -0.0325 0.0395  0.0226  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2   
240   N N     . ASP A 23  ? 0.2958 0.2716 0.2294 -0.0278 0.0495  0.0332  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N     
241   C CA    . ASP A 23  ? 0.2718 0.2472 0.2148 -0.0341 0.0407  0.0305  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA    
242   C C     . ASP A 23  ? 0.2242 0.2178 0.1852 -0.0366 0.0382  0.0283  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C     
243   O O     . ASP A 23  ? 0.2309 0.2219 0.1952 -0.0367 0.0310  0.0230  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O     
244   C CB    . ASP A 23  ? 0.2918 0.2638 0.2371 -0.0430 0.0443  0.0348  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB    
245   C CG    . ASP A 23  ? 0.3500 0.3043 0.2788 -0.0401 0.0472  0.0400  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG    
246   O OD1   . ASP A 23  ? 0.4317 0.3804 0.3471 -0.0331 0.0433  0.0403  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1   
247   O OD2   . ASP A 23  ? 0.3785 0.3258 0.3064 -0.0471 0.0540  0.0445  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2   
252   N N     . ARG A 24  ? 0.2268 0.2436 0.2003 -0.0387 0.0444  0.0342  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N     
253   C CA    . ARG A 24  ? 0.2139 0.2577 0.2054 -0.0435 0.0414  0.0354  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA    
254   C C     . ARG A 24  ? 0.1957 0.2436 0.1899 -0.0304 0.0415  0.0350  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C     
255   O O     . ARG A 24  ? 0.1956 0.2534 0.1984 -0.0330 0.0351  0.0322  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O     
256   C CB    . ARG A 24  ? 0.2253 0.3026 0.2307 -0.0501 0.0479  0.0456  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB    
257   C CG    . ARG A 24  ? 0.2807 0.3528 0.2826 -0.0698 0.0477  0.0439  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG    
258   C CD    . ARG A 24  ? 0.4260 0.5398 0.4434 -0.0842 0.0517  0.0534  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD    
259   N NE    . ARG A 24  ? 0.5678 0.6847 0.5841 -0.0772 0.0620  0.0624  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE    
260   C CZ    . ARG A 24  ? 0.7756 0.9176 0.8020 -0.0608 0.0704  0.0742  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ    
261   N NH1   . ARG A 24  ? 0.6627 0.8315 0.7029 -0.0485 0.0704  0.0805  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1   
262   N NH2   . ARG A 24  ? 0.4939 0.6317 0.5150 -0.0547 0.0812  0.0811  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2   
276   N N     . ALA A 25  ? 0.2066 0.2410 0.1891 -0.0173 0.0504  0.0368  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N     
277   C CA    . ALA A 25  ? 0.2076 0.2336 0.1856 -0.0062 0.0539  0.0350  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA    
278   C C     . ALA A 25  ? 0.2022 0.2085 0.1720 -0.0114 0.0426  0.0238  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C     
279   O O     . ALA A 25  ? 0.1967 0.2078 0.1733 -0.0088 0.0397  0.0221  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O     
280   C CB    . ALA A 25  ? 0.2697 0.2733 0.2275 0.0055  0.0694  0.0369  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB    
286   N N     . VAL A 26  ? 0.2084 0.1968 0.1649 -0.0178 0.0366  0.0183  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N     
287   C CA    . VAL A 26  ? 0.2038 0.1817 0.1554 -0.0217 0.0263  0.0113  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA    
288   C C     . VAL A 26  ? 0.1869 0.1767 0.1555 -0.0261 0.0188  0.0104  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C     
289   O O     . VAL A 26  ? 0.1838 0.1726 0.1553 -0.0256 0.0134  0.0063  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O     
290   C CB    . VAL A 26  ? 0.2315 0.1977 0.1677 -0.0256 0.0223  0.0109  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB    
291   C CG1   . VAL A 26  ? 0.2095 0.1760 0.1469 -0.0281 0.0117  0.0087  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1   
292   C CG2   . VAL A 26  ? 0.2774 0.2292 0.1898 -0.0253 0.0292  0.0088  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2   
302   N N     . ARG A 27  ? 0.2020 0.2001 0.1785 -0.0326 0.0194  0.0134  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N     
303   C CA    . ARG A 27  ? 0.1965 0.1995 0.1816 -0.0407 0.0150  0.0106  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA    
304   C C     . ARG A 27  ? 0.1672 0.1918 0.1644 -0.0399 0.0135  0.0109  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C     
305   O O     . ARG A 27  ? 0.1867 0.2099 0.1863 -0.0412 0.0085  0.0063  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O     
306   C CB    . ARG A 27  ? 0.1991 0.2026 0.1840 -0.0528 0.0190  0.0126  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB    
307   C CG    . ARG A 27  ? 0.2157 0.2172 0.2013 -0.0663 0.0176  0.0074  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG    
308   C CD    . ARG A 27  ? 0.2983 0.2901 0.2760 -0.0824 0.0244  0.0075  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD    
309   N NE    . ARG A 27  ? 0.3575 0.3805 0.3448 -0.0917 0.0263  0.0130  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE    
310   C CZ    . ARG A 27  ? 0.4708 0.4930 0.4526 -0.1100 0.0322  0.0136  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ    
311   N NH1   . ARG A 27  ? 0.4630 0.4463 0.4265 -0.1186 0.0394  0.0089  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1   
312   N NH2   . ARG A 27  ? 0.5390 0.6001 0.5334 -0.1189 0.0330  0.0209  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2   
326   N N     A SER A 28  ? 0.1654 0.2123 0.1707 -0.0358 0.0191  0.0184  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N     
327   N N     B SER A 28  ? 0.1673 0.2138 0.1724 -0.0356 0.0192  0.0184  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N     
328   C CA    A SER A 28  ? 0.1628 0.2350 0.1803 -0.0308 0.0193  0.0233  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA    
329   C CA    B SER A 28  ? 0.1675 0.2397 0.1849 -0.0305 0.0197  0.0236  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA    
330   C C     A SER A 28  ? 0.1613 0.2156 0.1726 -0.0201 0.0191  0.0191  ? ? ? ? ? ? 27  SER A C     
331   C C     B SER A 28  ? 0.1552 0.2101 0.1667 -0.0198 0.0195  0.0195  ? ? ? ? ? ? 27  SER A C     
332   O O     A SER A 28  ? 0.1528 0.2174 0.1708 -0.0197 0.0153  0.0186  ? ? ? ? ? ? 27  SER A O     
333   O O     B SER A 28  ? 0.1516 0.2184 0.1704 -0.0191 0.0161  0.0197  ? ? ? ? ? ? 27  SER A O     
334   C CB    A SER A 28  ? 0.1661 0.2669 0.1937 -0.0221 0.0290  0.0370  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB    
335   C CB    B SER A 28  ? 0.1866 0.2845 0.2128 -0.0214 0.0299  0.0369  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB    
336   O OG    A SER A 28  ? 0.1586 0.2883 0.1961 -0.0358 0.0280  0.0426  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG    
337   O OG    B SER A 28  ? 0.2113 0.3388 0.2507 -0.0123 0.0326  0.0468  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG    
348   N N     . ALA A 29  ? 0.1647 0.1923 0.1609 -0.0138 0.0235  0.0158  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A N     
349   C CA    . ALA A 29  ? 0.1688 0.1783 0.1556 -0.0084 0.0247  0.0110  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CA    
350   C C     . ALA A 29  ? 0.1718 0.1780 0.1613 -0.0154 0.0134  0.0038  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A C     
351   O O     . ALA A 29  ? 0.1648 0.1709 0.1567 -0.0125 0.0126  0.0023  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A O     
352   C CB    . ALA A 29  ? 0.2095 0.1913 0.1739 -0.0075 0.0310  0.0069  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CB    
358   N N     . HIS A 30  ? 0.1820 0.1841 0.1707 -0.0227 0.0068  0.0010  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N     
359   C CA    . HIS A 30  ? 0.1739 0.1728 0.1656 -0.0261 -0.0004 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA    
360   C C     . HIS A 30  ? 0.1646 0.1773 0.1667 -0.0292 -0.0020 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C     
361   O O     . HIS A 30  ? 0.1813 0.1933 0.1856 -0.0282 -0.0050 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O     
362   C CB    . HIS A 30  ? 0.1724 0.1617 0.1597 -0.0293 -0.0021 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB    
363   C CG    . HIS A 30  ? 0.1905 0.1730 0.1677 -0.0269 -0.0041 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG    
364   N ND1   . HIS A 30  ? 0.1849 0.1640 0.1517 -0.0272 -0.0008 0.0012  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1   
365   C CD2   . HIS A 30  ? 0.1747 0.1582 0.1500 -0.0254 -0.0090 0.0013  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2   
366   C CE1   . HIS A 30  ? 0.1956 0.1737 0.1522 -0.0283 -0.0048 0.0027  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1   
367   N NE2   . HIS A 30  ? 0.1949 0.1792 0.1583 -0.0270 -0.0104 0.0041  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2   
375   N N     A GLN A 31  ? 0.1578 0.1867 0.1653 -0.0350 0.0000  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N     
376   N N     B GLN A 31  ? 0.1606 0.1886 0.1678 -0.0355 -0.0001 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N     
377   C CA    A GLN A 31  ? 0.1667 0.2146 0.1808 -0.0428 -0.0026 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA    
378   C CA    B GLN A 31  ? 0.1548 0.2036 0.1692 -0.0429 -0.0024 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA    
379   C C     A GLN A 31  ? 0.1745 0.2409 0.1967 -0.0333 -0.0020 0.0047  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C     
380   C C     B GLN A 31  ? 0.1392 0.2031 0.1606 -0.0327 -0.0019 0.0042  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C     
381   O O     A GLN A 31  ? 0.1566 0.2320 0.1812 -0.0362 -0.0055 0.0031  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O     
382   O O     B GLN A 31  ? 0.1336 0.2001 0.1562 -0.0341 -0.0054 0.0013  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O     
383   C CB    A GLN A 31  ? 0.1715 0.2391 0.1884 -0.0560 -0.0014 0.0027  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB    
384   C CB    B GLN A 31  ? 0.1831 0.2549 0.2019 -0.0535 -0.0005 0.0048  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB    
385   C CG    A GLN A 31  ? 0.1677 0.2107 0.1726 -0.0679 0.0009  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG    
386   C CG    B GLN A 31  ? 0.2432 0.3499 0.2690 -0.0659 -0.0039 0.0078  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG    
387   C CD    A GLN A 31  ? 0.2495 0.3088 0.2555 -0.0817 0.0040  0.0007  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD    
388   C CD    B GLN A 31  ? 0.2760 0.4134 0.3082 -0.0777 -0.0020 0.0155  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD    
389   O OE1   A GLN A 31  ? 0.2426 0.3374 0.2612 -0.0805 0.0040  0.0096  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1   
390   O OE1   B GLN A 31  ? 0.3888 0.5095 0.4143 -0.0845 0.0014  0.0130  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1   
391   N NE2   A GLN A 31  ? 0.2830 0.3166 0.2753 -0.0940 0.0088  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2   
392   N NE2   B GLN A 31  ? 0.2658 0.4519 0.3119 -0.0792 -0.0038 0.0270  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2   
409   N N     . PHE A 32  ? 0.1417 0.2110 0.1654 -0.0211 0.0050  0.0118  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N     
410   C CA    . PHE A 32  ? 0.1296 0.2089 0.1577 -0.0086 0.0103  0.0190  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA    
411   C C     . PHE A 32  ? 0.1577 0.2107 0.1773 -0.0056 0.0092  0.0112  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C     
412   O O     . PHE A 32  ? 0.1502 0.2109 0.1737 -0.0015 0.0093  0.0135  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O     
413   C CB    . PHE A 32  ? 0.1410 0.2195 0.1673 0.0057  0.0237  0.0290  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB    
414   C CG    . PHE A 32  ? 0.1526 0.2674 0.1918 0.0064  0.0270  0.0418  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG    
415   C CD1   . PHE A 32  ? 0.1325 0.2812 0.1828 -0.0093 0.0173  0.0431  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1   
416   C CD2   . PHE A 32  ? 0.1735 0.2876 0.2111 0.0216  0.0420  0.0527  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2   
417   C CE1   . PHE A 32  ? 0.1310 0.3196 0.1940 -0.0118 0.0200  0.0560  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1   
418   C CE2   . PHE A 32  ? 0.1863 0.3393 0.2384 0.0236  0.0461  0.0671  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2   
419   C CZ    . PHE A 32  ? 0.1393 0.3336 0.2058 0.0058  0.0339  0.0692  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ    
429   N N     . TYR A 33  ? 0.1362 0.1626 0.1445 -0.0089 0.0078  0.0032  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N     
430   C CA    . TYR A 33  ? 0.1503 0.1592 0.1518 -0.0101 0.0054  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA    
431   C C     . TYR A 33  ? 0.1560 0.1734 0.1654 -0.0145 -0.0024 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C     
432   O O     . TYR A 33  ? 0.1630 0.1789 0.1732 -0.0121 -0.0022 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O     
433   C CB    . TYR A 33  ? 0.1617 0.1528 0.1508 -0.0156 0.0034  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB    
434   C CG    . TYR A 33  ? 0.1756 0.1571 0.1584 -0.0202 0.0003  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG    
435   C CD1   . TYR A 33  ? 0.1883 0.1530 0.1576 -0.0208 0.0085  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1   
436   C CD2   . TYR A 33  ? 0.1767 0.1655 0.1656 -0.0242 -0.0084 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2   
437   C CE1   . TYR A 33  ? 0.2036 0.1625 0.1661 -0.0296 0.0055  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1   
438   C CE2   . TYR A 33  ? 0.1719 0.1608 0.1581 -0.0292 -0.0115 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2   
439   C CZ    . TYR A 33  ? 0.1742 0.1501 0.1477 -0.0339 -0.0059 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ    
440   O OH    . TYR A 33  ? 0.2139 0.1930 0.1842 -0.0432 -0.0093 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH    
450   N N     . GLU A 34  ? 0.1628 0.1851 0.1750 -0.0214 -0.0070 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N     
451   C CA    . GLU A 34  ? 0.1729 0.1965 0.1869 -0.0260 -0.0106 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA    
452   C C     . GLU A 34  ? 0.1591 0.2019 0.1782 -0.0256 -0.0107 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C     
453   O O     . GLU A 34  ? 0.1841 0.2254 0.2030 -0.0252 -0.0120 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O     
454   C CB    . GLU A 34  ? 0.1834 0.2001 0.1927 -0.0350 -0.0105 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB    
455   C CG    . GLU A 34  ? 0.2028 0.2098 0.2068 -0.0394 -0.0096 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG    
456   C CD    . GLU A 34  ? 0.3123 0.2981 0.3044 -0.0470 -0.0039 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD    
457   O OE1   . GLU A 34  ? 0.3232 0.3062 0.3124 -0.0520 -0.0020 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1   
458   O OE2   . GLU A 34  ? 0.3354 0.3036 0.3191 -0.0473 0.0012  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2   
465   N N     A ARG A 35  ? 0.1308 0.1958 0.1553 -0.0245 -0.0086 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N     
466   N N     B ARG A 35  ? 0.1331 0.1986 0.1576 -0.0249 -0.0088 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N     
467   C CA    A ARG A 35  ? 0.1236 0.2163 0.1545 -0.0222 -0.0087 0.0056  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA    
468   C CA    B ARG A 35  ? 0.1360 0.2279 0.1667 -0.0223 -0.0089 0.0052  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA    
469   C C     A ARG A 35  ? 0.1546 0.2390 0.1859 -0.0078 -0.0030 0.0100  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C     
470   C C     B ARG A 35  ? 0.1708 0.2523 0.2014 -0.0082 -0.0034 0.0088  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C     
471   O O     A ARG A 35  ? 0.1598 0.2554 0.1931 -0.0056 -0.0038 0.0128  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O     
472   O O     B ARG A 35  ? 0.1271 0.2144 0.1584 -0.0069 -0.0046 0.0094  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O     
473   C CB    A ARG A 35  ? 0.2153 0.3418 0.2546 -0.0225 -0.0070 0.0170  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB    
474   C CB    B ARG A 35  ? 0.1292 0.2567 0.1687 -0.0221 -0.0072 0.0171  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB    
475   C CG    A ARG A 35  ? 0.2152 0.3829 0.2632 -0.0205 -0.0081 0.0289  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG    
476   C CG    B ARG A 35  ? 0.1188 0.2607 0.1566 -0.0415 -0.0123 0.0136  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG    
477   C CD    A ARG A 35  ? 0.2696 0.4516 0.3115 -0.0413 -0.0171 0.0214  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD    
478   C CD    B ARG A 35  ? 0.2760 0.4690 0.3256 -0.0443 -0.0129 0.0280  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD    
479   N NE    A ARG A 35  ? 0.3412 0.5356 0.3798 -0.0616 -0.0206 0.0179  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE    
480   N NE    B ARG A 35  ? 0.3884 0.5982 0.4339 -0.0689 -0.0178 0.0240  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE    
481   C CZ    A ARG A 35  ? 0.1885 0.4010 0.2178 -0.0857 -0.0263 0.0127  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ    
482   C CZ    B ARG A 35  ? 0.2676 0.4892 0.3031 -0.0913 -0.0239 0.0171  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ    
483   N NH1   A ARG A 35  ? 0.2351 0.4522 0.2557 -0.0909 -0.0293 0.0097  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1   
484   N NH1   B ARG A 35  ? 0.3041 0.5215 0.3335 -0.0905 -0.0266 0.0131  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1   
485   N NH2   A ARG A 35  ? 0.2462 0.4615 0.2679 -0.1028 -0.0260 0.0102  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2   
486   N NH2   B ARG A 35  ? 0.2699 0.4935 0.2927 -0.1110 -0.0240 0.0136  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2   
513   N N     . LEU A 36  ? 0.1390 0.2006 0.1647 0.0002  0.0041  0.0100  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N     
514   C CA    . LEU A 36  ? 0.1399 0.1845 0.1597 0.0105  0.0132  0.0127  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA    
515   C C     . LEU A 36  ? 0.1542 0.1847 0.1708 0.0047  0.0082  0.0041  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C     
516   O O     . LEU A 36  ? 0.1722 0.2003 0.1878 0.0105  0.0130  0.0074  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O     
517   C CB    . LEU A 36  ? 0.1652 0.1822 0.1721 0.0146  0.0236  0.0116  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB    
518   C CG    . LEU A 36  ? 0.1610 0.1869 0.1691 0.0260  0.0347  0.0231  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG    
519   C CD1   . LEU A 36  ? 0.2126 0.2041 0.2017 0.0262  0.0451  0.0183  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1   
520   C CD2   . LEU A 36  ? 0.1813 0.2203 0.1941 0.0434  0.0471  0.0387  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2   
532   N N     . ILE A 37  ? 0.1487 0.1712 0.1641 -0.0049 0.0003  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N     
533   C CA    . ILE A 37  ? 0.1613 0.1758 0.1761 -0.0087 -0.0032 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA    
534   C C     . ILE A 37  ? 0.1650 0.1925 0.1853 -0.0095 -0.0068 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C     
535   O O     . ILE A 37  ? 0.1704 0.1934 0.1914 -0.0106 -0.0081 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O     
536   C CB    . ILE A 37  ? 0.1616 0.1678 0.1740 -0.0151 -0.0080 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB    
537   C CG1   . ILE A 37  ? 0.1891 0.2003 0.2049 -0.0172 -0.0121 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1   
538   C CG2   . ILE A 37  ? 0.2027 0.1962 0.2043 -0.0178 -0.0044 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2   
539   C CD1   . ILE A 37  ? 0.2373 0.2443 0.2524 -0.0188 -0.0150 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1   
551   N N     . GLY A 38  ? 0.1653 0.2116 0.1883 -0.0099 -0.0077 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N     
552   C CA    . GLY A 38  ? 0.1616 0.2216 0.1846 -0.0128 -0.0100 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA    
553   C C     . GLY A 38  ? 0.1757 0.2358 0.1997 -0.0045 -0.0058 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C     
554   O O     . GLY A 38  ? 0.1959 0.2620 0.2180 -0.0067 -0.0074 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O     
558   N N     . LEU A 39  ? 0.1841 0.2338 0.2074 0.0044  0.0017  0.0037  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N     
559   C CA    . LEU A 39  ? 0.2375 0.2762 0.2576 0.0114  0.0094  0.0073  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA    
560   C C     . LEU A 39  ? 0.2036 0.2321 0.2231 0.0048  0.0060  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C     
561   O O     . LEU A 39  ? 0.2072 0.2365 0.2262 0.0080  0.0092  0.0022  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O     
562   C CB    . LEU A 39  ? 0.2354 0.2488 0.2466 0.0159  0.0205  0.0088  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB    
563   C CG    . LEU A 39  ? 0.3079 0.2985 0.3090 0.0216  0.0340  0.0123  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG    
564   C CD1   . LEU A 39  ? 0.3701 0.3784 0.3754 0.0368  0.0410  0.0270  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1   
565   C CD2   . LEU A 39  ? 0.2922 0.2494 0.2763 0.0218  0.0477  0.0109  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2   
577   N N     . TRP A 40  ? 0.1781 0.1994 0.1984 -0.0027 0.0006  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A N     
578   C CA    . TRP A 40  ? 0.1716 0.1879 0.1938 -0.0070 -0.0008 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CA    
579   C C     . TRP A 40  ? 0.1600 0.1847 0.1851 -0.0057 -0.0023 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A C     
580   O O     . TRP A 40  ? 0.1810 0.2051 0.2084 -0.0055 -0.0002 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A O     
581   C CB    . TRP A 40  ? 0.1704 0.1849 0.1943 -0.0126 -0.0055 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CB    
582   C CG    . TRP A 40  ? 0.1766 0.1813 0.1931 -0.0170 -0.0041 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CG    
583   C CD1   . TRP A 40  ? 0.1702 0.1609 0.1768 -0.0152 0.0041  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD1   
584   C CD2   . TRP A 40  ? 0.1814 0.1876 0.1967 -0.0231 -0.0088 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD2   
585   N NE1   . TRP A 40  ? 0.1810 0.1602 0.1774 -0.0218 0.0054  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A NE1   
586   C CE2   . TRP A 40  ? 0.1821 0.1737 0.1843 -0.0276 -0.0041 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE2   
587   C CE3   . TRP A 40  ? 0.1675 0.1856 0.1900 -0.0234 -0.0146 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE3   
588   C CZ2   . TRP A 40  ? 0.1958 0.1866 0.1908 -0.0358 -0.0074 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ2   
589   C CZ3   . TRP A 40  ? 0.1823 0.2038 0.2010 -0.0290 -0.0182 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ3   
590   C CH2   . TRP A 40  ? 0.1816 0.1908 0.1862 -0.0367 -0.0159 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CH2   
601   N N     . ALA A 41  ? 0.1712 0.2027 0.1936 -0.0069 -0.0049 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A N     
602   C CA    . ALA A 41  ? 0.1720 0.2035 0.1896 -0.0086 -0.0038 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CA    
603   C C     . ALA A 41  ? 0.1608 0.2004 0.1766 -0.0055 -0.0013 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A C     
604   O O     . ALA A 41  ? 0.1661 0.2008 0.1820 -0.0036 0.0022  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A O     
605   C CB    . ALA A 41  ? 0.1859 0.2173 0.1939 -0.0165 -0.0053 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CB    
611   N N     . PRO A 42  ? 0.1519 0.2064 0.1666 -0.0032 -0.0017 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N     
612   C CA    . PRO A 42  ? 0.1640 0.2263 0.1768 0.0021  0.0021  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA    
613   C C     . PRO A 42  ? 0.1507 0.1975 0.1678 0.0071  0.0083  0.0008  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C     
614   O O     . PRO A 42  ? 0.1631 0.2094 0.1786 0.0091  0.0120  0.0023  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O     
615   C CB    . PRO A 42  ? 0.1626 0.2478 0.1763 0.0073  0.0020  0.0100  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB    
616   C CG    . PRO A 42  ? 0.1664 0.2487 0.1848 0.0072  0.0008  0.0099  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG    
617   C CD    . PRO A 42  ? 0.1580 0.2276 0.1739 -0.0037 -0.0044 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD    
625   N N     . ALA A 43  ? 0.1747 0.2086 0.1945 0.0069  0.0104  0.0005  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N     
626   C CA    . ALA A 43  ? 0.1629 0.1816 0.1823 0.0052  0.0166  0.0007  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA    
627   C C     . ALA A 43  ? 0.1491 0.1712 0.1744 0.0000  0.0140  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C     
628   O O     . ALA A 43  ? 0.1677 0.1883 0.1936 -0.0005 0.0189  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O     
629   C CB    . ALA A 43  ? 0.1828 0.1859 0.1983 0.0002  0.0190  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB    
635   N N     . VAL A 44  ? 0.1551 0.1822 0.1848 -0.0022 0.0082  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N     
636   C CA    . VAL A 44  ? 0.1558 0.1887 0.1925 -0.0024 0.0086  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA    
637   C C     . VAL A 44  ? 0.1478 0.1818 0.1803 0.0027  0.0130  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C     
638   O O     . VAL A 44  ? 0.1575 0.1957 0.1948 0.0043  0.0176  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O     
639   C CB    . VAL A 44  ? 0.1418 0.1765 0.1821 -0.0021 0.0049  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB    
640   C CG1   . VAL A 44  ? 0.1713 0.2108 0.2171 0.0041  0.0097  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1   
641   C CG2   . VAL A 44  ? 0.1523 0.1904 0.1964 -0.0089 0.0005  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2   
651   N N     . MET A 45  ? 0.1577 0.1897 0.1796 0.0031  0.0120  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N     
652   C CA    . MET A 45  ? 0.1772 0.2080 0.1886 0.0043  0.0166  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA    
653   C C     . MET A 45  ? 0.1622 0.1997 0.1730 0.0072  0.0197  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 44  MET A C     
654   O O     . MET A 45  ? 0.1741 0.2104 0.1817 0.0097  0.0256  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 44  MET A O     
655   C CB    . MET A 45  ? 0.1963 0.2268 0.1924 -0.0024 0.0138  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB    
656   C CG    . MET A 45  ? 0.2058 0.2218 0.1973 -0.0057 0.0149  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG    
657   S SD    . MET A 45  ? 0.2406 0.2568 0.2141 -0.0201 0.0107  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD    
658   C CE    . MET A 45  ? 0.2996 0.3092 0.2464 -0.0295 0.0170  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE    
668   N N     . GLU A 46  ? 0.1786 0.2211 0.1908 0.0087  0.0182  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N     
669   C CA    . GLU A 46  ? 0.1752 0.2207 0.1850 0.0138  0.0239  0.0063  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA    
670   C C     . GLU A 46  ? 0.1643 0.1998 0.1813 0.0130  0.0303  0.0082  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C     
671   O O     . GLU A 46  ? 0.1945 0.2306 0.2095 0.0155  0.0363  0.0120  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O     
672   C CB    . GLU A 46  ? 0.1874 0.2409 0.1947 0.0193  0.0240  0.0146  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB    
673   C CG    . GLU A 46  ? 0.1905 0.2660 0.1906 0.0160  0.0166  0.0144  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG    
674   C CD    . GLU A 46  ? 0.1842 0.2795 0.1863 0.0206  0.0144  0.0241  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD    
675   O OE1   . GLU A 46  ? 0.2075 0.2940 0.2149 0.0299  0.0209  0.0318  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1   
676   O OE2   . GLU A 46  ? 0.1919 0.3124 0.1879 0.0136  0.0073  0.0245  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2   
683   N N     . ALA A 47  ? 0.1801 0.2092 0.2043 0.0070  0.0288  0.0056  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N     
684   C CA    . ALA A 47  ? 0.1865 0.2140 0.2172 0.0003  0.0332  0.0068  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA    
685   C C     . ALA A 47  ? 0.1648 0.2051 0.2032 0.0026  0.0342  0.0078  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C     
686   O O     . ALA A 47  ? 0.1706 0.2143 0.2121 0.0010  0.0405  0.0119  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O     
687   C CB    . ALA A 47  ? 0.1947 0.2204 0.2295 -0.0104 0.0293  0.0037  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB    
693   N N     . ALA A 48  ? 0.1640 0.2088 0.2040 0.0068  0.0308  0.0049  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A N     
694   C CA    . ALA A 48  ? 0.1522 0.2034 0.1962 0.0127  0.0365  0.0072  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CA    
695   C C     . ALA A 48  ? 0.1681 0.2147 0.2009 0.0172  0.0434  0.0077  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A C     
696   O O     . ALA A 48  ? 0.1802 0.2330 0.2182 0.0206  0.0509  0.0125  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A O     
697   C CB    . ALA A 48  ? 0.1840 0.2293 0.2243 0.0177  0.0363  0.0038  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CB    
703   N N     . HIS A 49  ? 0.1771 0.2177 0.1949 0.0170  0.0408  0.0043  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N     
704   C CA    . HIS A 49  ? 0.1754 0.2166 0.1808 0.0199  0.0460  0.0064  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA    
705   C C     . HIS A 49  ? 0.1691 0.2127 0.1817 0.0209  0.0516  0.0143  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C     
706   O O     . HIS A 49  ? 0.2133 0.2586 0.2241 0.0240  0.0593  0.0175  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O     
707   C CB    . HIS A 49  ? 0.2033 0.2492 0.1941 0.0180  0.0402  0.0053  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB    
708   C CG    . HIS A 49  ? 0.1967 0.2503 0.1757 0.0209  0.0441  0.0111  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG    
709   N ND1   . HIS A 49  ? 0.2364 0.2876 0.2000 0.0200  0.0496  0.0077  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1   
710   C CD2   . HIS A 49  ? 0.2305 0.2927 0.2093 0.0262  0.0455  0.0216  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2   
711   C CE1   . HIS A 49  ? 0.2668 0.3289 0.2223 0.0232  0.0519  0.0155  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1   
712   N NE2   . HIS A 49  ? 0.2490 0.3187 0.2144 0.0282  0.0497  0.0252  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2   
720   N N     . GLU A 50  ? 0.1953 0.2350 0.2131 0.0176  0.0503  0.0172  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N     
721   C CA    . GLU A 50  ? 0.1938 0.2272 0.2125 0.0158  0.0589  0.0237  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA    
722   C C     . GLU A 50  ? 0.1918 0.2330 0.2231 0.0095  0.0629  0.0249  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C     
723   O O     . GLU A 50  ? 0.2436 0.2839 0.2741 0.0088  0.0716  0.0302  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O     
724   C CB    . GLU A 50  ? 0.2251 0.2434 0.2414 0.0112  0.0605  0.0246  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB    
725   C CG    . GLU A 50  ? 0.2584 0.2727 0.2644 0.0212  0.0610  0.0295  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG    
726   C CD    . GLU A 50  ? 0.3527 0.3457 0.3535 0.0192  0.0671  0.0310  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD    
727   O OE1   . GLU A 50  ? 0.3302 0.3193 0.3350 0.0101  0.0615  0.0234  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1   
728   O OE2   . GLU A 50  ? 0.4297 0.4072 0.4200 0.0276  0.0798  0.0405  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2   
735   N N     . LEU A 51  ? 0.1847 0.2373 0.2284 0.0056  0.0573  0.0222  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N     
736   C CA    . LEU A 51  ? 0.1789 0.2507 0.2388 0.0002  0.0602  0.0272  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA    
737   C C     . LEU A 51  ? 0.1820 0.2636 0.2451 0.0121  0.0672  0.0313  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C     
738   O O     . LEU A 51  ? 0.1951 0.2975 0.2733 0.0107  0.0723  0.0392  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O     
739   C CB    . LEU A 51  ? 0.2099 0.2964 0.2821 -0.0060 0.0518  0.0266  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB    
740   C CG    . LEU A 51  ? 0.1643 0.2420 0.2319 -0.0219 0.0469  0.0224  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG    
741   C CD1   . LEU A 51  ? 0.2236 0.3167 0.3002 -0.0255 0.0374  0.0218  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1   
742   C CD2   . LEU A 51  ? 0.2128 0.2940 0.2812 -0.0396 0.0526  0.0254  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2   
754   N N     . GLY A 52  ? 0.2137 0.2174 0.2530 0.0183  0.0558  0.0482  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N     
755   C CA    . GLY A 52  ? 0.2190 0.2353 0.2461 0.0144  0.0534  0.0464  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA    
756   C C     . GLY A 52  ? 0.1863 0.2112 0.2132 0.0104  0.0458  0.0308  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C     
757   O O     . GLY A 52  ? 0.2134 0.2444 0.2346 0.0071  0.0474  0.0254  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O     
761   N N     . VAL A 53  ? 0.1831 0.2078 0.2160 0.0115  0.0389  0.0244  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N     
762   C CA    . VAL A 53  ? 0.1764 0.2055 0.2105 0.0091  0.0330  0.0127  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA    
763   C C     . VAL A 53  ? 0.1762 0.2120 0.1972 0.0082  0.0292  0.0105  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C     
764   O O     . VAL A 53  ? 0.1815 0.2171 0.2025 0.0070  0.0301  0.0021  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O     
765   C CB    . VAL A 53  ? 0.1663 0.1941 0.2062 0.0101  0.0273  0.0094  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB    
766   C CG1   . VAL A 53  ? 0.1678 0.1986 0.2051 0.0093  0.0208  0.0027  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1   
767   C CG2   . VAL A 53  ? 0.1840 0.2063 0.2355 0.0080  0.0319  0.0052  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2   
777   N N     . PHE A 54  ? 0.1877 0.2308 0.1990 0.0086  0.0248  0.0167  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A N     
778   C CA    . PHE A 54  ? 0.2054 0.2555 0.2037 0.0041  0.0209  0.0106  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CA    
779   C C     . PHE A 54  ? 0.2017 0.2553 0.1885 0.0013  0.0271  0.0080  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A C     
780   O O     . PHE A 54  ? 0.2191 0.2693 0.2013 -0.0020 0.0294  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A O     
781   C CB    . PHE A 54  ? 0.1800 0.2445 0.1723 0.0031  0.0136  0.0168  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CB    
782   C CG    . PHE A 54  ? 0.1638 0.2271 0.1679 0.0057  0.0095  0.0187  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CG    
783   C CD1   . PHE A 54  ? 0.1775 0.2305 0.1870 0.0034  0.0083  0.0100  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD1   
784   C CD2   . PHE A 54  ? 0.1837 0.2568 0.1937 0.0117  0.0081  0.0304  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD2   
785   C CE1   . PHE A 54  ? 0.1614 0.2152 0.1792 0.0049  0.0057  0.0118  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE1   
786   C CE2   . PHE A 54  ? 0.1820 0.2550 0.2031 0.0142  0.0064  0.0306  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE2   
787   C CZ    . PHE A 54  ? 0.1638 0.2279 0.1874 0.0097  0.0053  0.0207  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CZ    
797   N N     . ALA A 55  ? 0.2116 0.2703 0.1941 0.0031  0.0316  0.0193  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N     
798   C CA    . ALA A 55  ? 0.2355 0.2991 0.2057 -0.0002 0.0392  0.0177  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA    
799   C C     . ALA A 55  ? 0.2337 0.2884 0.2152 -0.0006 0.0469  0.0066  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C     
800   O O     . ALA A 55  ? 0.2507 0.3084 0.2244 -0.0034 0.0526  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O     
801   C CB    . ALA A 55  ? 0.2820 0.3495 0.2473 0.0025  0.0442  0.0354  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB    
807   N N     . ALA A 56  ? 0.2113 0.2579 0.2117 0.0022  0.0478  0.0071  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N     
808   C CA    . ALA A 56  ? 0.1844 0.2304 0.1986 0.0024  0.0538  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA    
809   C C     . ALA A 56  ? 0.2071 0.2509 0.2240 0.0051  0.0505  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C     
810   O O     . ALA A 56  ? 0.2138 0.2603 0.2344 0.0066  0.0574  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O     
811   C CB    . ALA A 56  ? 0.2004 0.2432 0.2331 0.0022  0.0542  0.0002  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB    
817   N N     . LEU A 57  ? 0.2012 0.2391 0.2176 0.0064  0.0416  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N     
818   C CA    . LEU A 57  ? 0.1769 0.2074 0.1954 0.0091  0.0401  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA    
819   C C     . LEU A 57  ? 0.2183 0.2455 0.2215 0.0055  0.0456  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C     
820   O O     . LEU A 57  ? 0.2335 0.2526 0.2408 0.0092  0.0514  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O     
821   C CB    . LEU A 57  ? 0.1971 0.2213 0.2157 0.0090  0.0311  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB    
822   C CG    . LEU A 57  ? 0.2051 0.2318 0.2379 0.0124  0.0265  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG    
823   C CD1   . LEU A 57  ? 0.2298 0.2521 0.2590 0.0109  0.0192  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1   
824   C CD2   . LEU A 57  ? 0.2333 0.2629 0.2805 0.0187  0.0283  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2   
836   N N     . ALA A 58  ? 0.2291 0.2637 0.2146 -0.0013 0.0442  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N     
837   C CA    . ALA A 58  ? 0.2628 0.2984 0.2301 -0.0078 0.0494  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA    
838   C C     . ALA A 58  ? 0.2847 0.3232 0.2514 -0.0061 0.0619  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C     
839   O O     . ALA A 58  ? 0.2973 0.3288 0.2578 -0.0077 0.0702  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O     
840   C CB    . ALA A 58  ? 0.2489 0.3009 0.1973 -0.0154 0.0433  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB    
846   N N     . GLU A 59  ? 0.2415 0.2890 0.2162 -0.0033 0.0653  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N     
847   C CA    . GLU A 59  ? 0.2565 0.3109 0.2328 -0.0027 0.0783  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA    
848   C C     . GLU A 59  ? 0.2375 0.2865 0.2363 0.0059  0.0841  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C     
849   O O     . GLU A 59  ? 0.2815 0.3321 0.2804 0.0078  0.0961  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O     
850   C CB    . GLU A 59  ? 0.2810 0.3446 0.2620 -0.0038 0.0808  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB    
851   C CG    . GLU A 59  ? 0.3436 0.4176 0.3237 -0.0061 0.0954  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG    
852   C CD    . GLU A 59  ? 0.6141 0.6939 0.5865 -0.0110 0.0988  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD    
853   O OE1   . GLU A 59  ? 0.3854 0.4625 0.3766 -0.0107 0.1000  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1   
854   O OE2   . GLU A 59  ? 0.5193 0.6060 0.4664 -0.0155 0.1005  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2   
861   N N     . ALA A 60  ? 0.2323 0.2779 0.2508 0.0119  0.0761  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N     
862   C CA    . ALA A 60  ? 0.2079 0.2540 0.2495 0.0222  0.0792  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA    
863   C C     . ALA A 60  ? 0.1883 0.2286 0.2406 0.0267  0.0669  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C     
864   O O     . ALA A 60  ? 0.2062 0.2552 0.2661 0.0244  0.0601  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O     
865   C CB    . ALA A 60  ? 0.2619 0.3280 0.3214 0.0233  0.0867  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB    
871   N N     . PRO A 61  ? 0.1998 0.2247 0.2528 0.0327  0.0655  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N     
872   C CA    . PRO A 61  ? 0.1868 0.2083 0.2500 0.0381  0.0552  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA    
873   C C     . PRO A 61  ? 0.1651 0.2085 0.2511 0.0446  0.0524  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C     
874   O O     . PRO A 61  ? 0.1941 0.2520 0.2946 0.0496  0.0601  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O     
875   C CB    . PRO A 61  ? 0.2582 0.2582 0.3217 0.0457  0.0600  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB    
876   C CG    . PRO A 61  ? 0.3053 0.2925 0.3485 0.0365  0.0684  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG    
877   C CD    . PRO A 61  ? 0.2338 0.2408 0.2757 0.0330  0.0744  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD    
885   N N     . ALA A 62  ? 0.1761 0.2253 0.2655 0.0433  0.0415  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A N     
886   C CA    . ALA A 62  ? 0.2176 0.2924 0.3263 0.0452  0.0373  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CA    
887   C C     . ALA A 62  ? 0.1790 0.2566 0.2877 0.0463  0.0256  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A C     
888   O O     . ALA A 62  ? 0.2002 0.2611 0.2933 0.0419  0.0214  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A O     
889   C CB    . ALA A 62  ? 0.2733 0.3594 0.3824 0.0336  0.0405  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CB    
895   N N     . ASP A 63  ? 0.1854 0.2887 0.3117 0.0513  0.0204  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N     
896   C CA    . ASP A 63  ? 0.1644 0.2791 0.2891 0.0487  0.0093  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA    
897   C C     . ASP A 63  ? 0.1963 0.3148 0.3154 0.0333  0.0087  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C     
898   O O     . ASP A 63  ? 0.2009 0.3147 0.3197 0.0260  0.0165  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O     
899   C CB    . ASP A 63  ? 0.1826 0.3280 0.3262 0.0593  0.0026  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB    
900   C CG    . ASP A 63  ? 0.2815 0.4629 0.4465 0.0551  0.0038  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG    
901   O OD1   . ASP A 63  ? 0.2275 0.4105 0.3916 0.0406  0.0086  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1   
902   O OD2   . ASP A 63  ? 0.3565 0.5665 0.5414 0.0669  0.0003  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2   
907   N N     A SER A 64  ? 0.1862 0.3113 0.2996 0.0286  0.0007  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N     
908   N N     B SER A 64  ? 0.1858 0.3107 0.2991 0.0286  0.0007  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N     
909   C CA    A SER A 64  ? 0.1738 0.2955 0.2809 0.0152  0.0023  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA    
910   C CA    B SER A 64  ? 0.1673 0.2883 0.2742 0.0151  0.0025  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA    
911   C C     A SER A 64  ? 0.1451 0.2857 0.2670 0.0055  0.0069  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C     
912   C C     B SER A 64  ? 0.1451 0.2857 0.2670 0.0054  0.0069  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C     
913   O O     A SER A 64  ? 0.1681 0.2952 0.2872 -0.0039 0.0149  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O     
914   O O     B SER A 64  ? 0.1676 0.2950 0.2868 -0.0041 0.0149  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O     
915   C CB    A SER A 64  ? 0.1655 0.2930 0.2636 0.0119  -0.0057 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB    
916   C CB    B SER A 64  ? 0.2003 0.3247 0.2972 0.0118  -0.0050 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB    
917   O OG    A SER A 64  ? 0.2120 0.3188 0.2956 0.0172  -0.0073 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG    
918   O OG    B SER A 64  ? 0.2200 0.3740 0.3242 0.0146  -0.0138 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG    
929   N N     . GLY A 65  ? 0.1815 0.3543 0.3204 0.0076  0.0026  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N     
930   C CA    . GLY A 65  ? 0.1437 0.3387 0.2989 -0.0045 0.0073  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA    
931   C C     . GLY A 65  ? 0.1805 0.3638 0.3411 -0.0056 0.0200  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C     
932   O O     . GLY A 65  ? 0.1902 0.3703 0.3545 -0.0192 0.0289  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O     
936   N N     . GLU A 66  ? 0.1985 0.3737 0.3585 0.0081  0.0225  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A N     
937   C CA    . GLU A 66  ? 0.1626 0.3281 0.3236 0.0070  0.0352  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CA    
938   C C     . GLU A 66  ? 0.1772 0.3101 0.3174 0.0003  0.0411  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A C     
939   O O     . GLU A 66  ? 0.2031 0.3308 0.3433 -0.0081 0.0516  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A O     
940   C CB    . GLU A 66  ? 0.2242 0.3861 0.3865 0.0228  0.0376  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CB    
941   C CG    . GLU A 66  ? 0.2624 0.4548 0.4495 0.0290  0.0425  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CG    
942   C CD    . GLU A 66  ? 0.2245 0.4262 0.4192 0.0166  0.0551  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CD    
943   O OE1   . GLU A 66  ? 0.1836 0.3654 0.3649 0.0157  0.0659  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE1   
944   O OE2   . GLU A 66  ? 0.2016 0.4319 0.4146 0.0062  0.0543  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE2   
951   N N     . LEU A 67  ? 0.1620 0.2746 0.2853 0.0044  0.0349  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A N     
952   C CA    . LEU A 67  ? 0.1522 0.2405 0.2592 -0.0003 0.0394  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CA    
953   C C     . LEU A 67  ? 0.1877 0.2734 0.2990 -0.0120 0.0437  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A C     
954   O O     . LEU A 67  ? 0.2021 0.2727 0.3082 -0.0167 0.0529  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A O     
955   C CB    . LEU A 67  ? 0.1747 0.2476 0.2664 0.0054  0.0319  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CB    
956   C CG    . LEU A 67  ? 0.1954 0.2510 0.2712 0.0054  0.0361  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CG    
957   C CD1   . LEU A 67  ? 0.2321 0.2879 0.3030 0.0090  0.0410  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD1   
958   C CD2   . LEU A 67  ? 0.2366 0.2818 0.3009 0.0077  0.0291  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD2   
970   N N     . ALA A 68  ? 0.1702 0.2699 0.2901 -0.0171 0.0380  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N     
971   C CA    . ALA A 68  ? 0.1810 0.2759 0.3053 -0.0306 0.0444  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA    
972   C C     . ALA A 68  ? 0.2010 0.3006 0.3376 -0.0406 0.0564  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C     
973   O O     . ALA A 68  ? 0.2238 0.3029 0.3590 -0.0495 0.0678  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O     
974   C CB    . ALA A 68  ? 0.1647 0.2806 0.2949 -0.0369 0.0361  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB    
980   N N     . ARG A 69  ? 0.1594 0.2857 0.3098 -0.0392 0.0554  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N     
981   C CA    . ARG A 69  ? 0.1503 0.2849 0.3136 -0.0493 0.0680  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA    
982   C C     . ARG A 69  ? 0.2087 0.3162 0.3579 -0.0468 0.0794  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C     
983   O O     . ARG A 69  ? 0.2197 0.3136 0.3701 -0.0580 0.0925  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O     
984   C CB    . ARG A 69  ? 0.1744 0.3456 0.3561 -0.0440 0.0649  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB    
985   C CG    . ARG A 69  ? 0.1528 0.3377 0.3500 -0.0553 0.0790  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG    
986   C CD    . ARG A 69  ? 0.1628 0.3836 0.3783 -0.0459 0.0767  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD    
987   N NE    . ARG A 69  ? 0.1754 0.3855 0.3810 -0.0287 0.0786  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE    
988   C CZ    . ARG A 69  ? 0.1761 0.3695 0.3699 -0.0289 0.0914  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ    
989   N NH1   . ARG A 69  ? 0.2218 0.4069 0.4139 -0.0438 0.1044  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1   
990   N NH2   . ARG A 69  ? 0.2249 0.4087 0.4069 -0.0145 0.0919  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2   
1004  N N     . ARG A 70  ? 0.1951 0.2953 0.3301 -0.0330 0.0751  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     
1005  C CA    . ARG A 70  ? 0.2085 0.2911 0.3275 -0.0306 0.0840  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    
1006  C C     . ARG A 70  ? 0.2116 0.2661 0.3171 -0.0325 0.0874  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     
1007  O O     . ARG A 70  ? 0.2506 0.2927 0.3471 -0.0347 0.0980  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     
1008  C CB    . ARG A 70  ? 0.1969 0.2814 0.3040 -0.0178 0.0782  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    
1009  C CG    . ARG A 70  ? 0.2000 0.3088 0.3221 -0.0141 0.0810  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    
1010  C CD    . ARG A 70  ? 0.2247 0.3319 0.3391 -0.0012 0.0758  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    
1011  N NE    . ARG A 70  ? 0.2159 0.3043 0.3052 0.0001  0.0778  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    
1012  C CZ    . ARG A 70  ? 0.2308 0.3092 0.3076 0.0071  0.0716  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    
1013  N NH1   . ARG A 70  ? 0.2389 0.3196 0.3255 0.0153  0.0653  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   
1014  N NH2   . ARG A 70  ? 0.2600 0.3269 0.3141 0.0051  0.0721  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   
1028  N N     . LEU A 71  ? 0.1947 0.2401 0.2991 -0.0309 0.0797  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N     
1029  C CA    . LEU A 71  ? 0.2011 0.2212 0.2959 -0.0292 0.0832  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA    
1030  C C     . LEU A 71  ? 0.2192 0.2258 0.3252 -0.0405 0.0922  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C     
1031  O O     . LEU A 71  ? 0.2648 0.2487 0.3665 -0.0376 0.0962  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O     
1032  C CB    . LEU A 71  ? 0.2035 0.2217 0.2888 -0.0191 0.0707  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB    
1033  C CG    . LEU A 71  ? 0.2132 0.2396 0.2858 -0.0103 0.0633  0.0000  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG    
1034  C CD1   . LEU A 71  ? 0.2274 0.2524 0.2927 -0.0035 0.0522  0.0006  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1   
1035  C CD2   . LEU A 71  ? 0.2747 0.2954 0.3343 -0.0084 0.0702  0.0121  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2   
1047  N N     . ASP A 72  ? 0.2372 0.2588 0.3590 -0.0536 0.0960  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N     
1048  C CA    . ASP A 72  ? 0.2606 0.2703 0.3933 -0.0688 0.1061  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA    
1049  C C     . ASP A 72  ? 0.3068 0.3071 0.4364 -0.0673 0.1005  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C     
1050  O O     . ASP A 72  ? 0.3516 0.3233 0.4811 -0.0714 0.1118  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O     
1051  C CB    . ASP A 72  ? 0.2990 0.2778 0.4307 -0.0745 0.1251  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB    
1052  C CG    . ASP A 72  ? 0.5360 0.5262 0.6707 -0.0795 0.1332  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG    
1053  O OD1   . ASP A 72  ? 0.5262 0.5469 0.6750 -0.0885 0.1308  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1   
1054  O OD2   . ASP A 72  ? 0.6713 0.6431 0.7944 -0.0740 0.1423  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2   
1059  N N     . CYS A 73  ? 0.2279 0.2517 0.3551 -0.0615 0.0847  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N     
1060  C CA    . CYS A 73  ? 0.2142 0.2357 0.3367 -0.0607 0.0786  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA    
1061  C C     . CYS A 73  ? 0.2117 0.2659 0.3416 -0.0709 0.0693  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C     
1062  O O     . CYS A 73  ? 0.2103 0.2937 0.3504 -0.0738 0.0639  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O     
1063  C CB    . CYS A 73  ? 0.2527 0.2733 0.3618 -0.0437 0.0675  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB    
1064  S SG    . CYS A 73  ? 0.2585 0.2492 0.3577 -0.0311 0.0749  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG    
1070  N N     . ASP A 74  ? 0.2162 0.2688 0.3408 -0.0749 0.0670  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N     
1071  C CA    . ASP A 74  ? 0.2330 0.3205 0.3599 -0.0837 0.0562  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA    
1072  C C     . ASP A 74  ? 0.1721 0.2834 0.2934 -0.0686 0.0392  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C     
1073  O O     . ASP A 74  ? 0.1915 0.2874 0.3012 -0.0548 0.0358  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O     
1074  C CB    . ASP A 74  ? 0.2398 0.3169 0.3585 -0.0923 0.0604  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB    
1075  C CG    . ASP A 74  ? 0.2665 0.3833 0.3825 -0.1014 0.0478  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG    
1076  O OD1   . ASP A 74  ? 0.3264 0.4664 0.4525 -0.1196 0.0489  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1   
1077  O OD2   . ASP A 74  ? 0.2638 0.3910 0.3671 -0.0916 0.0369  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2   
1082  N N     . ALA A 75  ? 0.2206 0.3707 0.3515 -0.0715 0.0292  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N     
1083  C CA    . ALA A 75  ? 0.1690 0.3384 0.2976 -0.0553 0.0155  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA    
1084  C C     . ALA A 75  ? 0.1566 0.3248 0.2681 -0.0492 0.0068  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C     
1085  O O     . ALA A 75  ? 0.1724 0.3288 0.2754 -0.0347 0.0024  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O     
1086  C CB    . ALA A 75  ? 0.1688 0.3838 0.3145 -0.0581 0.0072  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB    
1092  N N     . ARG A 76  ? 0.1925 0.3744 0.2983 -0.0616 0.0050  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A N     
1093  C CA    . ARG A 76  ? 0.2071 0.3906 0.2952 -0.0569 -0.0020 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CA    
1094  C C     . ARG A 76  ? 0.1683 0.3128 0.2458 -0.0499 0.0063  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A C     
1095  O O     . ARG A 76  ? 0.1895 0.3289 0.2566 -0.0388 0.0008  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A O     
1096  C CB    . ARG A 76  ? 0.2090 0.4162 0.2902 -0.0735 -0.0039 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CB    
1097  C CG    . ARG A 76  ? 0.3143 0.5321 0.3760 -0.0677 -0.0127 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CG    
1098  C CD    . ARG A 76  ? 0.4234 0.6732 0.4743 -0.0843 -0.0167 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CD    
1099  N NE    . ARG A 76  ? 0.4738 0.6971 0.5174 -0.0968 -0.0015 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NE    
1100  C CZ    . ARG A 76  ? 0.4063 0.6058 0.4360 -0.0911 0.0049  -0.1257 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CZ    
1101  N NH1   . ARG A 76  ? 0.5322 0.7295 0.5530 -0.0756 -0.0023 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH1   
1102  N NH2   . ARG A 76  ? 0.4595 0.6359 0.4861 -0.1013 0.0206  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH2   
1116  N N     . ALA A 77  ? 0.1730 0.2907 0.2542 -0.0562 0.0201  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N     
1117  C CA    . ALA A 77  ? 0.1797 0.2662 0.2539 -0.0477 0.0275  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA    
1118  C C     . ALA A 77  ? 0.1955 0.2722 0.2696 -0.0332 0.0237  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C     
1119  O O     . ALA A 77  ? 0.1748 0.2410 0.2409 -0.0248 0.0225  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O     
1120  C CB    . ALA A 77  ? 0.2403 0.2991 0.3210 -0.0544 0.0442  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB    
1126  N N     . MET A 78  ? 0.1653 0.2472 0.2483 -0.0316 0.0225  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 77  MET A N     
1127  C CA    . MET A 78  ? 0.1462 0.2203 0.2269 -0.0197 0.0196  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CA    
1128  C C     . MET A 78  ? 0.1478 0.2333 0.2215 -0.0119 0.0085  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 77  MET A C     
1129  O O     . MET A 78  ? 0.1548 0.2279 0.2210 -0.0047 0.0072  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 77  MET A O     
1130  C CB    . MET A 78  ? 0.1647 0.2430 0.2560 -0.0202 0.0231  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CB    
1131  C CG    . MET A 78  ? 0.1641 0.2341 0.2512 -0.0098 0.0221  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CG    
1132  S SD    . MET A 78  ? 0.1983 0.2434 0.2740 -0.0052 0.0274  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 77  MET A SD    
1133  C CE    . MET A 78  ? 0.2528 0.2859 0.3358 -0.0122 0.0409  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CE    
1143  N N     . ARG A 79  ? 0.1424 0.2524 0.2184 -0.0139 0.0008  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A N     
1144  C CA    . ARG A 79  ? 0.1439 0.2622 0.2121 -0.0058 -0.0084 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CA    
1145  C C     . ARG A 79  ? 0.1435 0.2485 0.1974 -0.0064 -0.0075 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A C     
1146  O O     . ARG A 79  ? 0.1558 0.2502 0.2028 0.0003  -0.0095 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A O     
1147  C CB    . ARG A 79  ? 0.1667 0.3186 0.2385 -0.0081 -0.0173 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CB    
1148  C CG    . ARG A 79  ? 0.1787 0.3389 0.2425 0.0023  -0.0263 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CG    
1149  C CD    . ARG A 79  ? 0.2150 0.3796 0.2612 -0.0033 -0.0290 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CD    
1150  N NE    . ARG A 79  ? 0.2567 0.4497 0.3019 -0.0157 -0.0317 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NE    
1151  C CZ    . ARG A 79  ? 0.1896 0.3915 0.2194 -0.0242 -0.0321 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CZ    
1152  N NH1   . ARG A 79  ? 0.2009 0.3850 0.2164 -0.0217 -0.0289 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH1   
1153  N NH2   . ARG A 79  ? 0.2395 0.4702 0.2682 -0.0373 -0.0347 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH2   
1167  N N     . VAL A 80  ? 0.1607 0.2666 0.2110 -0.0153 -0.0029 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N     
1168  C CA    . VAL A 80  ? 0.1478 0.2445 0.1870 -0.0156 0.0001  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA    
1169  C C     . VAL A 80  ? 0.1432 0.2182 0.1836 -0.0091 0.0047  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C     
1170  O O     . VAL A 80  ? 0.1532 0.2248 0.1865 -0.0058 0.0027  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O     
1171  C CB    . VAL A 80  ? 0.1637 0.2616 0.2016 -0.0258 0.0079  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB    
1172  C CG1   . VAL A 80  ? 0.1671 0.2538 0.1979 -0.0241 0.0144  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1   
1173  C CG2   . VAL A 80  ? 0.1683 0.2943 0.2006 -0.0349 0.0017  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2   
1183  N N     . LEU A 81  ? 0.1476 0.2104 0.1967 -0.0083 0.0109  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N     
1184  C CA    . LEU A 81  ? 0.1452 0.1940 0.1946 -0.0024 0.0140  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA    
1185  C C     . LEU A 81  ? 0.1470 0.1955 0.1922 0.0021  0.0076  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C     
1186  O O     . LEU A 81  ? 0.1439 0.1892 0.1843 0.0036  0.0065  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O     
1187  C CB    . LEU A 81  ? 0.1574 0.1951 0.2148 -0.0021 0.0216  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB    
1188  C CG    . LEU A 81  ? 0.1782 0.2069 0.2354 0.0044  0.0247  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG    
1189  C CD1   . LEU A 81  ? 0.1922 0.2173 0.2518 0.0072  0.0304  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1   
1190  C CD2   . LEU A 81  ? 0.1869 0.2068 0.2486 0.0052  0.0307  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2   
1202  N N     . LEU A 82  ? 0.1404 0.1927 0.1887 0.0035  0.0045  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N     
1203  C CA    . LEU A 82  ? 0.1394 0.1862 0.1845 0.0080  0.0015  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA    
1204  C C     . LEU A 82  ? 0.1483 0.1949 0.1860 0.0090  -0.0031 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C     
1205  O O     . LEU A 82  ? 0.1570 0.1932 0.1893 0.0091  -0.0028 0.0030  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O     
1206  C CB    . LEU A 82  ? 0.1560 0.2075 0.2089 0.0114  0.0015  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB    
1207  C CG    . LEU A 82  ? 0.1543 0.2050 0.2136 0.0093  0.0078  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG    
1208  C CD1   . LEU A 82  ? 0.2225 0.2824 0.2915 0.0126  0.0087  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1   
1209  C CD2   . LEU A 82  ? 0.2153 0.2543 0.2675 0.0096  0.0114  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2   
1221  N N     . ASP A 83  ? 0.1531 0.2120 0.1891 0.0081  -0.0067 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N     
1222  C CA    . ASP A 83  ? 0.1614 0.2196 0.1881 0.0090  -0.0101 0.0074  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA    
1223  C C     . ASP A 83  ? 0.1574 0.2101 0.1775 0.0038  -0.0067 0.0074  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C     
1224  O O     . ASP A 83  ? 0.1793 0.2243 0.1930 0.0027  -0.0067 0.0143  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O     
1225  C CB    . ASP A 83  ? 0.1654 0.2437 0.1888 0.0086  -0.0154 0.0088  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB    
1226  C CG    . ASP A 83  ? 0.2206 0.3104 0.2522 0.0159  -0.0205 0.0135  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG    
1227  O OD1   . ASP A 83  ? 0.2690 0.3472 0.3084 0.0222  -0.0184 0.0156  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1   
1228  O OD2   . ASP A 83  ? 0.2150 0.3288 0.2456 0.0153  -0.0265 0.0142  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2   
1233  N N     . ALA A 84  ? 0.1461 0.2025 0.1693 0.0007  -0.0026 0.0001  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N     
1234  C CA    . ALA A 84  ? 0.1554 0.2108 0.1768 -0.0020 0.0012  0.0007  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA    
1235  C C     . ALA A 84  ? 0.1369 0.1842 0.1603 -0.0017 0.0012  0.0045  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C     
1236  O O     . ALA A 84  ? 0.1597 0.2073 0.1798 -0.0058 0.0016  0.0079  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O     
1237  C CB    . ALA A 84  ? 0.1549 0.2139 0.1824 -0.0021 0.0074  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB    
1243  N N     . LEU A 85  ? 0.1461 0.1885 0.1741 0.0011  0.0013  0.0030  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N     
1244  C CA    . LEU A 85  ? 0.1507 0.1887 0.1773 -0.0004 0.0008  0.0046  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA    
1245  C C     . LEU A 85  ? 0.1632 0.1907 0.1835 -0.0036 -0.0005 0.0067  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C     
1246  O O     . LEU A 85  ? 0.1808 0.2062 0.1980 -0.0098 -0.0001 0.0064  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O     
1247  C CB    . LEU A 85  ? 0.1502 0.1852 0.1794 0.0028  0.0020  0.0027  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB    
1248  C CG    . LEU A 85  ? 0.1423 0.1824 0.1772 0.0057  0.0053  0.0036  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG    
1249  C CD1   . LEU A 85  ? 0.1697 0.2056 0.2061 0.0078  0.0078  0.0027  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1   
1250  C CD2   . LEU A 85  ? 0.1674 0.2168 0.2027 0.0057  0.0048  0.0081  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2   
1262  N N     . TYR A 86  ? 0.1526 0.1741 0.1721 0.0006  -0.0017 0.0089  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N     
1263  C CA    . TYR A 86  ? 0.1710 0.1777 0.1857 0.0002  -0.0009 0.0136  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA    
1264  C C     . TYR A 86  ? 0.1766 0.1828 0.1850 -0.0064 -0.0001 0.0189  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C     
1265  O O     . TYR A 86  ? 0.1979 0.1901 0.2025 -0.0126 0.0031  0.0202  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O     
1266  C CB    . TYR A 86  ? 0.1817 0.1876 0.1998 0.0095  -0.0028 0.0180  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB    
1267  C CG    . TYR A 86  ? 0.1772 0.1644 0.1930 0.0138  -0.0005 0.0257  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG    
1268  C CD1   . TYR A 86  ? 0.2304 0.1963 0.2456 0.0119  0.0055  0.0214  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1   
1269  C CD2   . TYR A 86  ? 0.2044 0.1951 0.2186 0.0203  -0.0035 0.0373  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2   
1270  C CE1   . TYR A 86  ? 0.2436 0.1865 0.2584 0.0168  0.0104  0.0280  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1   
1271  C CE2   . TYR A 86  ? 0.2068 0.1773 0.2204 0.0271  0.0000  0.0476  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2   
1272  C CZ    . TYR A 86  ? 0.2212 0.1648 0.2361 0.0257  0.0080  0.0426  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ    
1273  O OH    . TYR A 86  ? 0.2832 0.2004 0.2988 0.0330  0.0144  0.0523  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH    
1283  N N     . ALA A 87  ? 0.1891 0.2102 0.1961 -0.0068 -0.0014 0.0205  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N     
1284  C CA    . ALA A 87  ? 0.1732 0.1978 0.1741 -0.0138 0.0010  0.0251  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA    
1285  C C     . ALA A 87  ? 0.1723 0.2008 0.1770 -0.0224 0.0039  0.0211  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C     
1286  O O     . ALA A 87  ? 0.2154 0.2424 0.2165 -0.0309 0.0072  0.0247  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O     
1287  C CB    . ALA A 87  ? 0.1997 0.2421 0.1979 -0.0128 0.0006  0.0240  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB    
1293  N N     . TYR A 88  ? 0.1628 0.1995 0.1749 -0.0207 0.0027  0.0148  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A N     
1294  C CA    . TYR A 88  ? 0.1819 0.2294 0.1988 -0.0277 0.0033  0.0120  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CA    
1295  C C     . TYR A 88  ? 0.1605 0.1959 0.1739 -0.0347 0.0030  0.0084  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A C     
1296  O O     . TYR A 88  ? 0.1928 0.2416 0.2090 -0.0427 0.0022  0.0047  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A O     
1297  C CB    . TYR A 88  ? 0.1738 0.2375 0.1995 -0.0209 0.0022  0.0099  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CB    
1298  C CG    . TYR A 88  ? 0.1471 0.2224 0.1787 -0.0155 0.0055  0.0103  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CG    
1299  C CD1   . TYR A 88  ? 0.1497 0.2373 0.1832 -0.0202 0.0091  0.0115  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD1   
1300  C CD2   . TYR A 88  ? 0.1769 0.2502 0.2127 -0.0069 0.0070  0.0082  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD2   
1301  C CE1   . TYR A 88  ? 0.1535 0.2511 0.1922 -0.0151 0.0144  0.0094  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE1   
1302  C CE2   . TYR A 88  ? 0.1687 0.2486 0.2096 -0.0030 0.0126  0.0057  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE2   
1303  C CZ    . TYR A 88  ? 0.1573 0.2495 0.1994 -0.0065 0.0164  0.0057  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CZ    
1304  O OH    . TYR A 88  ? 0.1843 0.2827 0.2315 -0.0024 0.0242  0.0009  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A OH    
1314  N N     A ASP A 89  ? 0.1878 0.2005 0.1957 -0.0319 0.0043  0.0086  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N     
1315  N N     B ASP A 89  ? 0.1843 0.1970 0.1923 -0.0318 0.0043  0.0086  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N     
1316  C CA    A ASP A 89  ? 0.1987 0.1948 0.2025 -0.0383 0.0069  0.0022  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA    
1317  C CA    B ASP A 89  ? 0.1995 0.1959 0.2033 -0.0382 0.0069  0.0022  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA    
1318  C C     A ASP A 89  ? 0.2130 0.2208 0.2173 -0.0379 0.0044  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C     
1319  C C     B ASP A 89  ? 0.1959 0.2063 0.2006 -0.0387 0.0041  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C     
1320  O O     A ASP A 89  ? 0.2397 0.2433 0.2391 -0.0474 0.0062  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O     
1321  O O     B ASP A 89  ? 0.2310 0.2430 0.2317 -0.0497 0.0049  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O     
1322  C CB    A ASP A 89  ? 0.2363 0.2270 0.2373 -0.0543 0.0110  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB    
1323  C CB    B ASP A 89  ? 0.2235 0.2118 0.2241 -0.0535 0.0113  0.0007  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB    
1324  C CG    A ASP A 89  ? 0.3252 0.3010 0.3231 -0.0555 0.0153  0.0097  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG    
1325  C CG    B ASP A 89  ? 0.2400 0.2055 0.2353 -0.0620 0.0166  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG    
1326  O OD1   A ASP A 89  ? 0.3439 0.3055 0.3393 -0.0439 0.0156  0.0178  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1   
1327  O OD1   B ASP A 89  ? 0.3027 0.2456 0.2961 -0.0527 0.0200  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1   
1328  O OD2   A ASP A 89  ? 0.4490 0.4303 0.4471 -0.0686 0.0185  0.0104  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2   
1329  O OD2   B ASP A 89  ? 0.3830 0.3549 0.3769 -0.0785 0.0182  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2   
1338  N N     . VAL A 90  ? 0.1761 0.1979 0.1851 -0.0281 0.0012  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N     
1339  C CA    . VAL A 90  ? 0.1979 0.2314 0.2060 -0.0267 -0.0005 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA    
1340  C C     . VAL A 90  ? 0.1886 0.2066 0.1927 -0.0223 0.0026  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C     
1341  O O     . VAL A 90  ? 0.2103 0.2317 0.2078 -0.0262 0.0035  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O     
1342  C CB    . VAL A 90  ? 0.2003 0.2514 0.2163 -0.0183 -0.0026 0.0008  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB    
1343  C CG1   . VAL A 90  ? 0.1810 0.2415 0.1950 -0.0148 -0.0034 0.0017  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1   
1344  C CG2   . VAL A 90  ? 0.1928 0.2628 0.2150 -0.0217 -0.0042 0.0043  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2   
1354  N N     . ILE A 91  ? 0.1874 0.1926 0.1953 -0.0139 0.0044  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N     
1355  C CA    . ILE A 91  ? 0.1950 0.1879 0.2034 -0.0080 0.0084  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA    
1356  C C     . ILE A 91  ? 0.2191 0.1911 0.2284 -0.0053 0.0117  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C     
1357  O O     . ILE A 91  ? 0.2213 0.1898 0.2303 -0.0070 0.0102  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O     
1358  C CB    . ILE A 91  ? 0.1879 0.1906 0.2040 0.0009  0.0077  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB    
1359  C CG1   . ILE A 91  ? 0.1874 0.1932 0.2103 0.0060  0.0047  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1   
1360  C CG2   . ILE A 91  ? 0.1942 0.2121 0.2094 -0.0008 0.0064  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2   
1361  C CD1   . ILE A 91  ? 0.2068 0.2239 0.2380 0.0107  0.0045  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1   
1373  N N     . ASP A 92  ? 0.2278 0.1860 0.2387 0.0002  0.0175  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N     
1374  C CA    . ASP A 92  ? 0.2277 0.1624 0.2413 0.0061  0.0230  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA    
1375  C C     . ASP A 92  ? 0.2968 0.2372 0.3227 0.0217  0.0228  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C     
1376  O O     . ASP A 92  ? 0.2963 0.2567 0.3277 0.0247  0.0200  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O     
1377  C CB    . ASP A 92  ? 0.2715 0.1835 0.2794 0.0007  0.0331  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB    
1378  C CG    . ASP A 92  ? 0.3761 0.2813 0.3729 -0.0172 0.0344  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG    
1379  O OD1   . ASP A 92  ? 0.4357 0.3547 0.4312 -0.0240 0.0277  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1   
1380  O OD2   . ASP A 92  ? 0.4403 0.3285 0.4303 -0.0255 0.0429  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2   
1385  N N     . ARG A 93  ? 0.3578 0.2808 0.3892 0.0316  0.0267  0.0020  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N     
1386  C CA    . ARG A 93  ? 0.4109 0.3406 0.4570 0.0484  0.0276  0.0082  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA    
1387  C C     . ARG A 93  ? 0.3603 0.2638 0.4122 0.0574  0.0402  0.0038  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C     
1388  O O     . ARG A 93  ? 0.3725 0.2444 0.4172 0.0527  0.0484  0.0012  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O     
1389  C CB    . ARG A 93  ? 0.2888 0.2264 0.3388 0.0572  0.0205  0.0257  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB    
1390  C CG    . ARG A 93  ? 0.3571 0.3243 0.4038 0.0509  0.0093  0.0285  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG    
1391  C CD    . ARG A 93  ? 0.3530 0.3322 0.4003 0.0586  0.0023  0.0450  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD    
1392  N NE    . ARG A 93  ? 0.2988 0.3062 0.3420 0.0512  -0.0064 0.0437  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE    
1393  C CZ    . ARG A 93  ? 0.2260 0.2491 0.2633 0.0519  -0.0132 0.0541  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ    
1394  N NH1   . ARG A 93  ? 0.2730 0.2889 0.3077 0.0613  -0.0138 0.0709  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1   
1395  N NH2   . ARG A 93  ? 0.2318 0.2771 0.2642 0.0427  -0.0183 0.0477  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2   
1409  N N     . ILE A 94  ? 0.4203 0.3368 0.4868 0.0698  0.0434  0.0018  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A N     
1410  C CA    . ILE A 94  ? 0.3836 0.2787 0.4613 0.0841  0.0564  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CA    
1411  C C     . ILE A 94  ? 0.4285 0.3451 0.5278 0.1051  0.0521  0.0158  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A C     
1412  O O     . ILE A 94  ? 0.3870 0.3408 0.4961 0.1067  0.0439  0.0168  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A O     
1413  C CB    . ILE A 94  ? 0.3655 0.2595 0.4420 0.0800  0.0672  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CB    
1414  C CG1   . ILE A 94  ? 0.4729 0.3436 0.5627 0.0961  0.0834  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG1   
1415  C CG2   . ILE A 94  ? 0.3566 0.2895 0.4408 0.0798  0.0609  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG2   
1416  C CD1   . ILE A 94  ? 0.6723 0.5352 0.7553 0.0891  0.0973  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CD1   
1428  N N     . HIS A 95  ? 0.4697 0.3639 0.5772 0.1208  0.0579  0.0289  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A N     
1429  C CA    . HIS A 95  ? 0.6182 0.5375 0.7449 0.1415  0.0510  0.0482  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CA    
1430  C C     . HIS A 95  ? 0.7071 0.6333 0.8509 0.1548  0.0581  0.0433  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A C     
1431  O O     . HIS A 95  ? 0.4920 0.3846 0.6333 0.1563  0.0717  0.0346  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A O     
1432  C CB    . HIS A 95  ? 0.5212 0.4228 0.6400 0.1461  0.0472  0.0682  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CB    
1433  C CG    . HIS A 95  ? 0.7520 0.6564 0.8534 0.1320  0.0379  0.0743  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CG    
1434  N ND1   . HIS A 95  ? 0.6702 0.6163 0.7708 0.1307  0.0218  0.0839  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A ND1   
1435  C CD2   . HIS A 95  ? 0.6083 0.4843 0.6896 0.1136  0.0413  0.0682  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CD2   
1436  C CE1   . HIS A 95  ? 0.7372 0.6780 0.8178 0.1137  0.0169  0.0835  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CE1   
1437  N NE2   . HIS A 95  ? 0.5564 0.4567 0.6264 0.1036  0.0281  0.0750  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A NE2   
1445  N N     . ASP A 96  ? 0.4628 0.4345 0.6242 0.1626  0.0489  0.0476  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N     
1446  C CA    . ASP A 96  ? 0.8148 0.8059 0.9969 0.1759  0.0528  0.0450  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA    
1447  C C     . ASP A 96  ? 0.5331 0.5420 0.7269 0.1917  0.0430  0.0662  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C     
1448  O O     . ASP A 96  ? 0.6411 0.6493 0.8244 0.1905  0.0335  0.0818  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O     
1449  C CB    . ASP A 96  ? 0.7036 0.7365 0.8974 0.1696  0.0496  0.0336  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB    
1450  C CG    . ASP A 96  ? 1.1238 1.1453 1.3023 0.1519  0.0553  0.0181  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG    
1451  O OD1   . ASP A 96  ? 1.2115 1.2024 1.3799 0.1473  0.0692  0.0039  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1   
1452  O OD2   . ASP A 96  ? 0.8242 0.8681 0.9997 0.1416  0.0460  0.0196  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2   
1457  N N     . THR A 97  ? 0.8667 0.9905 1.1640 0.1855  -0.1461 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 96  THR A N     
1458  C CA    . THR A 97  ? 1.1030 1.2241 1.4021 0.1913  -0.1631 0.0015  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA    
1459  C C     . THR A 97  ? 0.9168 1.0549 1.2151 0.1779  -0.1717 0.0094  ? ? ? ? ? ? 96  THR A C     
1460  O O     . THR A 97  ? 0.8664 0.9895 1.1523 0.1766  -0.1873 0.0194  ? ? ? ? ? ? 96  THR A O     
1461  C CB    . THR A 97  ? 1.0430 1.1887 1.3714 0.2077  -0.1622 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB    
1462  O OG1   . THR A 97  ? 1.1199 1.3122 1.4750 0.2034  -0.1560 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1   
1463  C CG2   . THR A 97  ? 0.7563 0.8912 1.0879 0.2189  -0.1497 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2   
1471  N N     . ASN A 98  ? 0.7785 0.9458 1.0875 0.1667  -0.1616 0.0052  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N     
1472  C CA    . ASN A 98  ? 0.7510 0.9377 1.0609 0.1529  -0.1683 0.0113  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA    
1473  C C     . ASN A 98  ? 0.7566 0.9239 1.0415 0.1356  -0.1679 0.0172  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C     
1474  O O     . ASN A 98  ? 0.5625 0.7439 0.8460 0.1222  -0.1722 0.0219  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O     
1475  C CB    . ASN A 98  ? 0.7481 0.9833 1.0883 0.1509  -0.1584 0.0031  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB    
1476  C CG    . ASN A 98  ? 0.8186 1.0759 1.1849 0.1664  -0.1614 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG    
1477  O OD1   . ASN A 98  ? 0.5046 0.7437 0.8669 0.1779  -0.1742 0.0046  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1   
1478  N ND2   . ASN A 98  ? 0.7397 1.0354 1.1323 0.1666  -0.1491 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2   
1485  N N     . GLY A 99  ? 0.7081 0.8435 0.9731 0.1350  -0.1631 0.0174  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N     
1486  C CA    . GLY A 99  ? 0.5818 0.6959 0.8176 0.1169  -0.1582 0.0234  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA    
1487  C C     . GLY A 99  ? 0.5353 0.6353 0.7600 0.1154  -0.1407 0.0172  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C     
1488  O O     . GLY A 99  ? 0.4887 0.5784 0.7192 0.1294  -0.1395 0.0118  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O     
1492  N N     . PHE A 100 ? 0.3445 0.4431 0.5525 0.0983  -0.1276 0.0179  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N     
1493  C CA    . PHE A 100 ? 0.2581 0.3427 0.4537 0.0958  -0.1125 0.0132  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA    
1494  C C     . PHE A 100 ? 0.3354 0.4430 0.5356 0.0848  -0.0960 0.0079  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C     
1495  O O     . PHE A 100 ? 0.2752 0.4026 0.4803 0.0751  -0.0954 0.0096  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O     
1496  C CB    . PHE A 100 ? 0.2938 0.3400 0.4558 0.0865  -0.1137 0.0207  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB    
1497  C CG    . PHE A 100 ? 0.3019 0.3449 0.4454 0.0682  -0.1115 0.0273  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG    
1498  C CD1   . PHE A 100 ? 0.2868 0.3369 0.4242 0.0570  -0.0962 0.0245  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1   
1499  C CD2   . PHE A 100 ? 0.4044 0.4366 0.5360 0.0626  -0.1251 0.0361  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2   
1500  C CE1   . PHE A 100 ? 0.3110 0.3567 0.4317 0.0414  -0.0939 0.0297  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1   
1501  C CE2   . PHE A 100 ? 0.3666 0.3951 0.4805 0.0457  -0.1223 0.0411  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2   
1502  C CZ    . PHE A 100 ? 0.3187 0.3538 0.4277 0.0356  -0.1064 0.0376  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ    
1512  N N     . ARG A 101 ? 0.2268 0.3286 0.4223 0.0852  -0.0829 0.0021  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N     
1513  C CA    . ARG A 101 ? 0.2081 0.3222 0.3999 0.0736  -0.0677 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA    
1514  C C     . ARG A 101 ? 0.2070 0.2932 0.3725 0.0657  -0.0614 0.0021  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C     
1515  O O     . ARG A 101 ? 0.2223 0.2840 0.3766 0.0710  -0.0655 0.0035  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O     
1516  C CB    . ARG A 101 ? 0.2077 0.3454 0.4200 0.0806  -0.0567 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB    
1517  C CG    . ARG A 101 ? 0.2861 0.4581 0.5275 0.0867  -0.0603 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG    
1518  C CD    . ARG A 101 ? 0.3178 0.5138 0.5810 0.0950  -0.0494 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD    
1519  N NE    . ARG A 101 ? 0.5811 0.7654 0.8509 0.1115  -0.0511 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE    
1520  C CZ    . ARG A 101 ? 0.8336 1.0200 1.1059 0.1153  -0.0387 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ    
1521  N NH1   . ARG A 101 ? 0.5631 0.7624 0.8313 0.1037  -0.0242 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1   
1522  N NH2   . ARG A 101 ? 0.8674 1.0400 1.1440 0.1303  -0.0410 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2   
1536  N N     A TYR A 102 ? 0.1936 0.2839 0.3495 0.0529  -0.0516 0.0030  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N     
1537  N N     B TYR A 102 ? 0.1937 0.2837 0.3492 0.0527  -0.0517 0.0032  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N     
1538  C CA    A TYR A 102 ? 0.1904 0.2608 0.3262 0.0464  -0.0440 0.0044  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA    
1539  C CA    B TYR A 102 ? 0.1902 0.2605 0.3255 0.0460  -0.0439 0.0046  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA    
1540  C C     A TYR A 102 ? 0.1839 0.2617 0.3253 0.0501  -0.0328 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C     
1541  C C     B TYR A 102 ? 0.1838 0.2616 0.3251 0.0499  -0.0328 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C     
1542  O O     A TYR A 102 ? 0.1776 0.2789 0.3354 0.0524  -0.0271 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O     
1543  O O     B TYR A 102 ? 0.1777 0.2789 0.3354 0.0523  -0.0273 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O     
1544  C CB    A TYR A 102 ? 0.1818 0.2511 0.3043 0.0323  -0.0394 0.0092  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB    
1545  C CB    B TYR A 102 ? 0.1813 0.2510 0.3035 0.0317  -0.0390 0.0093  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB    
1546  C CG    A TYR A 102 ? 0.2009 0.2530 0.3086 0.0264  -0.0484 0.0170  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG    
1547  C CG    B TYR A 102 ? 0.1886 0.2507 0.3021 0.0253  -0.0484 0.0165  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG    
1548  C CD1   A TYR A 102 ? 0.2019 0.2286 0.2938 0.0269  -0.0522 0.0204  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1   
1549  C CD1   B TYR A 102 ? 0.1891 0.2694 0.3145 0.0239  -0.0542 0.0174  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1   
1550  C CD2   A TYR A 102 ? 0.1915 0.2520 0.2993 0.0190  -0.0526 0.0207  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2   
1551  C CD2   B TYR A 102 ? 0.1962 0.2337 0.2888 0.0194  -0.0511 0.0222  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2   
1552  C CE1   A TYR A 102 ? 0.2128 0.2230 0.2891 0.0201  -0.0597 0.0271  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1   
1553  C CE1   B TYR A 102 ? 0.1978 0.2705 0.3134 0.0170  -0.0632 0.0240  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1   
1554  C CE2   A TYR A 102 ? 0.2024 0.2459 0.2941 0.0123  -0.0603 0.0275  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2   
1555  C CE2   B TYR A 102 ? 0.2052 0.2348 0.2875 0.0123  -0.0591 0.0284  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2   
1556  C CZ    A TYR A 102 ? 0.2171 0.2356 0.2930 0.0129  -0.0635 0.0306  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ    
1557  C CZ    B TYR A 102 ? 0.2063 0.2528 0.2994 0.0110  -0.0654 0.0295  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ    
1558  O OH    A TYR A 102 ? 0.2325 0.2331 0.2904 0.0050  -0.0703 0.0370  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH    
1559  O OH    B TYR A 102 ? 0.2912 0.3296 0.3725 0.0029  -0.0739 0.0357  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH    
1578  N N     . LEU A 103 ? 0.1870 0.2449 0.3139 0.0497  -0.0295 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N     
1579  C CA    . LEU A 103 ? 0.1837 0.2451 0.3121 0.0521  -0.0197 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA    
1580  C C     . LEU A 103 ? 0.1970 0.2386 0.3055 0.0454  -0.0160 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C     
1581  O O     . LEU A 103 ? 0.1991 0.2241 0.2944 0.0407  -0.0210 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O     
1582  C CB    . LEU A 103 ? 0.1951 0.2566 0.3357 0.0656  -0.0220 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB    
1583  C CG    . LEU A 103 ? 0.2330 0.2672 0.3630 0.0720  -0.0297 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG    
1584  C CD1   . LEU A 103 ? 0.2983 0.3356 0.4417 0.0855  -0.0283 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1   
1585  C CD2   . LEU A 103 ? 0.2990 0.3226 0.4265 0.0734  -0.0430 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2   
1597  N N     . LEU A 104 ? 0.1795 0.2242 0.2859 0.0444  -0.0070 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A N     
1598  C CA    . LEU A 104 ? 0.1805 0.2089 0.2704 0.0392  -0.0042 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CA    
1599  C C     . LEU A 104 ? 0.1981 0.2137 0.2853 0.0461  -0.0048 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A C     
1600  O O     . LEU A 104 ? 0.2224 0.2468 0.3200 0.0532  -0.0015 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A O     
1601  C CB    . LEU A 104 ? 0.1856 0.2236 0.2716 0.0322  0.0051  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CB    
1602  C CG    . LEU A 104 ? 0.1637 0.2130 0.2507 0.0250  0.0075  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CG    
1603  C CD1   . LEU A 104 ? 0.2190 0.2716 0.2982 0.0186  0.0154  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD1   
1604  C CD2   . LEU A 104 ? 0.1971 0.2357 0.2764 0.0206  0.0020  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD2   
1616  N N     . SER A 105 ? 0.2209 0.2155 0.2937 0.0433  -0.0086 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N     
1617  C CA    . SER A 105 ? 0.2307 0.2111 0.2966 0.0467  -0.0077 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA    
1618  C C     . SER A 105 ? 0.2166 0.2058 0.2797 0.0422  0.0017  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C     
1619  O O     . SER A 105 ? 0.2090 0.2102 0.2716 0.0355  0.0062  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O     
1620  C CB    . SER A 105 ? 0.2952 0.2525 0.3443 0.0414  -0.0131 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB    
1621  O OG    . SER A 105 ? 0.2710 0.2314 0.3118 0.0309  -0.0089 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG    
1627  N N     . ALA A 106 ? 0.2422 0.2229 0.3012 0.0457  0.0042  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N     
1628  C CA    . ALA A 106 ? 0.2414 0.2282 0.2948 0.0404  0.0122  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA    
1629  C C     . ALA A 106 ? 0.2095 0.1928 0.2506 0.0299  0.0123  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C     
1630  O O     . ALA A 106 ? 0.2413 0.2364 0.2812 0.0244  0.0171  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O     
1631  C CB    . ALA A 106 ? 0.2803 0.2543 0.3279 0.0445  0.0142  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB    
1637  N N     . GLU A 107 ? 0.2492 0.2166 0.2811 0.0268  0.0067  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N     
1638  C CA    . GLU A 107 ? 0.2339 0.2002 0.2563 0.0173  0.0071  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA    
1639  C C     . GLU A 107 ? 0.2269 0.2063 0.2550 0.0142  0.0080  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C     
1640  O O     . GLU A 107 ? 0.2323 0.2192 0.2578 0.0088  0.0109  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O     
1641  C CB    . GLU A 107 ? 0.3149 0.2620 0.3258 0.0134  0.0020  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB    
1642  C CG    . GLU A 107 ? 0.3182 0.2536 0.3290 0.0163  -0.0046 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG    
1643  C CD    . GLU A 107 ? 0.3309 0.2523 0.3425 0.0255  -0.0088 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD    
1644  O OE1   . GLU A 107 ? 0.3236 0.2498 0.3419 0.0324  -0.0054 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1   
1645  O OE2   . GLU A 107 ? 0.4405 0.3449 0.4455 0.0258  -0.0157 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2   
1652  N N     . ALA A 108 ? 0.2228 0.2045 0.2582 0.0178  0.0050  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N     
1653  C CA    . ALA A 108 ? 0.2435 0.2355 0.2826 0.0143  0.0061  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA    
1654  C C     . ALA A 108 ? 0.2070 0.2148 0.2518 0.0142  0.0121  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C     
1655  O O     . ALA A 108 ? 0.2386 0.2519 0.2812 0.0095  0.0146  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O     
1656  C CB    . ALA A 108 ? 0.2530 0.2430 0.2969 0.0170  0.0009  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB    
1662  N N     . ARG A 109 ? 0.1966 0.2109 0.2481 0.0193  0.0145  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N     
1663  C CA    . ARG A 109 ? 0.2403 0.2691 0.2952 0.0176  0.0209  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA    
1664  C C     . ARG A 109 ? 0.2374 0.2650 0.2817 0.0115  0.0241  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C     
1665  O O     . ARG A 109 ? 0.2510 0.2856 0.2932 0.0071  0.0270  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O     
1666  C CB    . ARG A 109 ? 0.3009 0.3355 0.3633 0.0237  0.0240  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB    
1667  C CG    . ARG A 109 ? 0.3635 0.4150 0.4309 0.0215  0.0312  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG    
1668  C CD    . ARG A 109 ? 0.4057 0.4638 0.4818 0.0280  0.0353  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD    
1669  N NE    . ARG A 109 ? 0.5132 0.5762 0.6048 0.0369  0.0313  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE    
1670  C CZ    . ARG A 109 ? 0.7803 0.8622 0.8872 0.0405  0.0351  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ    
1671  N NH1   . ARG A 109 ? 0.5239 0.6203 0.6309 0.0349  0.0441  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1   
1672  N NH2   . ARG A 109 ? 0.5357 0.6224 0.6579 0.0494  0.0295  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2   
1686  N N     A GLU A 110 ? 0.1998 0.2178 0.2364 0.0108  0.0229  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N     
1687  N N     B GLU A 110 ? 0.1986 0.2164 0.2350 0.0107  0.0229  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N     
1688  C CA    A GLU A 110 ? 0.1795 0.1974 0.2065 0.0051  0.0245  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA    
1689  C CA    B GLU A 110 ? 0.1753 0.1936 0.2023 0.0050  0.0246  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA    
1690  C C     A GLU A 110 ? 0.1942 0.2132 0.2195 0.0012  0.0224  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C     
1691  C C     B GLU A 110 ? 0.2115 0.2297 0.2362 0.0011  0.0222  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C     
1692  O O     A GLU A 110 ? 0.2489 0.2724 0.2696 -0.0023 0.0239  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O     
1693  O O     B GLU A 110 ? 0.2352 0.2566 0.2544 -0.0027 0.0229  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O     
1694  C CB    A GLU A 110 ? 0.2146 0.2214 0.2339 0.0042  0.0225  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB    
1695  C CB    B GLU A 110 ? 0.2635 0.2720 0.2826 0.0041  0.0236  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB    
1696  C CG    A GLU A 110 ? 0.2879 0.2952 0.2977 -0.0022 0.0223  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG    
1697  C CG    B GLU A 110 ? 0.3504 0.3589 0.3694 0.0073  0.0278  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG    
1698  C CD    A GLU A 110 ? 0.3613 0.3756 0.3660 -0.0048 0.0267  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD    
1699  C CD    B GLU A 110 ? 0.3196 0.3406 0.3382 0.0047  0.0338  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD    
1700  O OE1   A GLU A 110 ? 0.2675 0.2843 0.2744 -0.0021 0.0311  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1   
1701  O OE1   B GLU A 110 ? 0.2942 0.3169 0.3036 -0.0016 0.0342  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1   
1702  O OE2   A GLU A 110 ? 0.2332 0.2509 0.2317 -0.0098 0.0255  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2   
1703  O OE2   B GLU A 110 ? 0.2061 0.2356 0.2336 0.0086  0.0377  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2   
1716  N N     . CYS A 111 ? 0.1985 0.2126 0.2267 0.0020  0.0191  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N     
1717  C CA    . CYS A 111 ? 0.1959 0.2105 0.2230 -0.0012 0.0181  0.0029  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA    
1718  C C     . CYS A 111 ? 0.1954 0.2157 0.2258 -0.0013 0.0201  0.0060  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C     
1719  O O     . CYS A 111 ? 0.1992 0.2202 0.2277 -0.0033 0.0205  0.0099  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O     
1720  C CB    . CYS A 111 ? 0.2038 0.2101 0.2306 -0.0019 0.0147  0.0047  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB    
1721  S SG    . CYS A 111 ? 0.2502 0.2468 0.2703 -0.0042 0.0120  0.0021  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG    
1727  N N     . LEU A 112 ? 0.1664 0.1905 0.2022 0.0008  0.0210  0.0041  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N     
1728  C CA    . LEU A 112 ? 0.1778 0.2056 0.2162 -0.0007 0.0221  0.0070  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA    
1729  C C     . LEU A 112 ? 0.1822 0.2183 0.2202 -0.0028 0.0265  0.0060  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C     
1730  O O     . LEU A 112 ? 0.1916 0.2290 0.2288 -0.0057 0.0278  0.0089  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O     
1731  C CB    . LEU A 112 ? 0.1826 0.2101 0.2274 0.0016  0.0191  0.0064  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB    
1732  C CG    . LEU A 112 ? 0.1854 0.2021 0.2276 0.0019  0.0144  0.0083  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG    
1733  C CD1   . LEU A 112 ? 0.2000 0.2155 0.2475 0.0049  0.0099  0.0078  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1   
1734  C CD2   . LEU A 112 ? 0.2178 0.2302 0.2548 -0.0026 0.0151  0.0127  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2   
1746  N N     . LEU A 113 ? 0.1815 0.2222 0.2186 -0.0024 0.0292  0.0017  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N     
1747  C CA    . LEU A 113 ? 0.1897 0.2384 0.2249 -0.0060 0.0341  0.0001  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA    
1748  C C     . LEU A 113 ? 0.1782 0.2227 0.2015 -0.0101 0.0350  0.0033  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C     
1749  O O     . LEU A 113 ? 0.1995 0.2386 0.2185 -0.0092 0.0323  0.0045  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O     
1750  C CB    . LEU A 113 ? 0.1987 0.2559 0.2392 -0.0038 0.0376  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB    
1751  C CG    . LEU A 113 ? 0.2633 0.3270 0.3176 0.0017  0.0363  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG    
1752  C CD1   . LEU A 113 ? 0.2727 0.3464 0.3327 0.0041  0.0415  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1   
1753  C CD2   . LEU A 113 ? 0.3264 0.3963 0.3866 -0.0004 0.0354  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2   
1765  N N     . PRO A 114 ? 0.2175 0.2637 0.2346 -0.0152 0.0381  0.0053  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A N     
1766  C CA    . PRO A 114 ? 0.2285 0.2688 0.2327 -0.0188 0.0377  0.0092  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CA    
1767  C C     . PRO A 114 ? 0.2642 0.3074 0.2624 -0.0209 0.0398  0.0048  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A C     
1768  O O     . PRO A 114 ? 0.2787 0.3299 0.2812 -0.0212 0.0443  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A O     
1769  C CB    . PRO A 114 ? 0.2591 0.2984 0.2568 -0.0247 0.0407  0.0121  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CB    
1770  C CG    . PRO A 114 ? 0.2670 0.3181 0.2739 -0.0260 0.0452  0.0063  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CG    
1771  C CD    . PRO A 114 ? 0.2140 0.2677 0.2346 -0.0188 0.0419  0.0040  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CD    
1779  N N     . GLY A 115 ? 0.2399 0.2770 0.2283 -0.0221 0.0364  0.0083  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N     
1780  C CA    . GLY A 115 ? 0.2856 0.3235 0.2637 -0.0263 0.0380  0.0052  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA    
1781  C C     . GLY A 115 ? 0.2434 0.2824 0.2244 -0.0237 0.0373  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C     
1782  O O     . GLY A 115 ? 0.2907 0.3290 0.2613 -0.0278 0.0385  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O     
1786  N N     . THR A 116 ? 0.2236 0.2626 0.2163 -0.0179 0.0356  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 115 THR A N     
1787  C CA    . THR A 116 ? 0.2101 0.2464 0.2034 -0.0159 0.0342  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA    
1788  C C     . THR A 116 ? 0.2496 0.2817 0.2373 -0.0175 0.0281  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 115 THR A C     
1789  O O     . THR A 116 ? 0.2247 0.2565 0.2124 -0.0175 0.0246  0.0047  ? ? ? ? ? ? 115 THR A O     
1790  C CB    . THR A 116 ? 0.2154 0.2505 0.2207 -0.0099 0.0334  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB    
1791  O OG1   . THR A 116 ? 0.2359 0.2684 0.2455 -0.0084 0.0290  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1   
1792  C CG2   . THR A 116 ? 0.2450 0.2872 0.2590 -0.0073 0.0381  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2   
1800  N N     . LEU A 117 ? 0.2250 0.2542 0.2085 -0.0188 0.0269  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N     
1801  C CA    . LEU A 117 ? 0.2289 0.2570 0.2076 -0.0216 0.0210  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA    
1802  C C     . LEU A 117 ? 0.2203 0.2489 0.2089 -0.0184 0.0171  0.0023  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C     
1803  O O     . LEU A 117 ? 0.2248 0.2569 0.2137 -0.0191 0.0126  0.0076  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O     
1804  C CB    . LEU A 117 ? 0.2436 0.2676 0.2150 -0.0250 0.0209  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB    
1805  C CG    . LEU A 117 ? 0.2251 0.2505 0.1902 -0.0299 0.0147  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG    
1806  C CD1   . LEU A 117 ? 0.2608 0.2900 0.2168 -0.0337 0.0122  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1   
1807  C CD2   . LEU A 117 ? 0.2685 0.2877 0.2250 -0.0343 0.0153  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2   
1819  N N     . PHE A 118 ? 0.1912 0.2167 0.1878 -0.0148 0.0184  0.0002  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N     
1820  C CA    . PHE A 118 ? 0.1734 0.1986 0.1772 -0.0134 0.0155  0.0036  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA    
1821  C C     . PHE A 118 ? 0.1822 0.2081 0.1929 -0.0100 0.0170  0.0068  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C     
1822  O O     . PHE A 118 ? 0.1941 0.2184 0.2099 -0.0090 0.0159  0.0086  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O     
1823  C CB    . PHE A 118 ? 0.2253 0.2434 0.2292 -0.0138 0.0147  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB    
1824  C CG    . PHE A 118 ? 0.2188 0.2343 0.2143 -0.0184 0.0133  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG    
1825  C CD1   . PHE A 118 ? 0.2062 0.2279 0.1988 -0.0229 0.0098  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1   
1826  C CD2   . PHE A 118 ? 0.2946 0.3010 0.2851 -0.0180 0.0151  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2   
1827  C CE1   . PHE A 118 ? 0.2362 0.2556 0.2198 -0.0286 0.0082  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1   
1828  C CE2   . PHE A 118 ? 0.3459 0.3477 0.3265 -0.0231 0.0143  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2   
1829  C CZ    . PHE A 118 ? 0.2728 0.2812 0.2492 -0.0292 0.0108  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ    
1839  N N     . SER A 119 ? 0.1875 0.2155 0.1967 -0.0095 0.0197  0.0078  ? ? ? ? ? ? 118 SER A N     
1840  C CA    . SER A 119 ? 0.1782 0.2062 0.1922 -0.0076 0.0214  0.0104  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA    
1841  C C     . SER A 119 ? 0.1753 0.2024 0.1925 -0.0067 0.0192  0.0152  ? ? ? ? ? ? 118 SER A C     
1842  O O     . SER A 119 ? 0.1828 0.2116 0.1979 -0.0069 0.0169  0.0182  ? ? ? ? ? ? 118 SER A O     
1843  C CB    . SER A 119 ? 0.2132 0.2432 0.2218 -0.0096 0.0241  0.0117  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB    
1844  O OG    . SER A 119 ? 0.2058 0.2350 0.2176 -0.0091 0.0257  0.0142  ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG    
1850  N N     . LEU A 120 ? 0.1779 0.2024 0.2001 -0.0055 0.0199  0.0156  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N     
1851  C CA    . LEU A 120 ? 0.1748 0.1978 0.1997 -0.0048 0.0197  0.0190  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA    
1852  C C     . LEU A 120 ? 0.1768 0.1973 0.1994 -0.0044 0.0217  0.0221  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C     
1853  O O     . LEU A 120 ? 0.1870 0.2045 0.2111 -0.0034 0.0222  0.0243  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O     
1854  C CB    . LEU A 120 ? 0.1604 0.1799 0.1886 -0.0054 0.0196  0.0178  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB    
1855  C CG    . LEU A 120 ? 0.1656 0.1848 0.1940 -0.0071 0.0175  0.0156  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG    
1856  C CD1   . LEU A 120 ? 0.1998 0.2122 0.2279 -0.0088 0.0170  0.0147  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1   
1857  C CD2   . LEU A 120 ? 0.2149 0.2393 0.2457 -0.0080 0.0168  0.0168  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2   
1869  N N     . VAL A 121 ? 0.1781 0.1992 0.1963 -0.0060 0.0233  0.0218  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N     
1870  C CA    . VAL A 121 ? 0.1720 0.1889 0.1858 -0.0074 0.0254  0.0247  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA    
1871  C C     . VAL A 121 ? 0.2025 0.2140 0.2128 -0.0053 0.0237  0.0291  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C     
1872  O O     . VAL A 121 ? 0.1990 0.2037 0.2077 -0.0049 0.0251  0.0313  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O     
1873  C CB    . VAL A 121 ? 0.2037 0.2234 0.2122 -0.0110 0.0280  0.0232  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB    
1874  C CG1   . VAL A 121 ? 0.2414 0.2547 0.2416 -0.0143 0.0297  0.0269  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1   
1875  C CG2   . VAL A 121 ? 0.2138 0.2398 0.2293 -0.0115 0.0298  0.0187  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2   
1885  N N     . GLY A 122 ? 0.1928 0.2068 0.2017 -0.0037 0.0204  0.0303  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N     
1886  C CA    . GLY A 122 ? 0.2142 0.2242 0.2217 0.0000  0.0175  0.0347  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA    
1887  C C     . GLY A 122 ? 0.1798 0.1905 0.1966 0.0040  0.0179  0.0343  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C     
1888  O O     . GLY A 122 ? 0.2085 0.2135 0.2253 0.0079  0.0174  0.0370  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O     
1892  N N     . LYS A 123 ? 0.1780 0.1947 0.2019 0.0029  0.0190  0.0306  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N     
1893  C CA    . LYS A 123 ? 0.1597 0.1769 0.1907 0.0045  0.0209  0.0292  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA    
1894  C C     . LYS A 123 ? 0.1787 0.1871 0.2064 0.0030  0.0249  0.0291  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C     
1895  O O     . LYS A 123 ? 0.1782 0.1822 0.2075 0.0054  0.0271  0.0294  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O     
1896  C CB    . LYS A 123 ? 0.1748 0.1988 0.2107 0.0017  0.0205  0.0257  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB    
1897  C CG    . LYS A 123 ? 0.1719 0.1949 0.2117 0.0001  0.0237  0.0235  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG    
1898  C CD    . LYS A 123 ? 0.1976 0.2246 0.2444 0.0037  0.0253  0.0234  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD    
1899  C CE    . LYS A 123 ? 0.1765 0.2022 0.2248 0.0000  0.0296  0.0203  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE    
1900  N NZ    . LYS A 123 ? 0.1958 0.2254 0.2516 0.0037  0.0331  0.0188  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ    
1914  N N     . PHE A 124 ? 0.1719 0.1778 0.1951 -0.0009 0.0260  0.0284  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N     
1915  C CA    . PHE A 124 ? 0.1841 0.1824 0.2033 -0.0035 0.0290  0.0287  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA    
1916  C C     . PHE A 124 ? 0.1931 0.1823 0.2062 -0.0018 0.0302  0.0317  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C     
1917  O O     . PHE A 124 ? 0.2093 0.1903 0.2202 -0.0018 0.0329  0.0317  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O     
1918  C CB    . PHE A 124 ? 0.1838 0.1839 0.2006 -0.0076 0.0292  0.0278  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB    
1919  C CG    . PHE A 124 ? 0.1720 0.1780 0.1938 -0.0083 0.0275  0.0249  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG    
1920  C CD1   . PHE A 124 ? 0.2027 0.2082 0.2276 -0.0082 0.0265  0.0237  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1   
1921  C CD2   . PHE A 124 ? 0.1972 0.2084 0.2200 -0.0095 0.0271  0.0232  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2   
1922  C CE1   . PHE A 124 ? 0.2301 0.2373 0.2571 -0.0089 0.0241  0.0216  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1   
1923  C CE2   . PHE A 124 ? 0.2086 0.2233 0.2360 -0.0087 0.0250  0.0205  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2   
1924  C CZ    . PHE A 124 ? 0.2072 0.2184 0.2359 -0.0084 0.0230  0.0201  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ    
1934  N N     . MET A 125 ? 0.1850 0.1732 0.1929 -0.0012 0.0281  0.0343  ? ? ? ? ? ? 124 MET A N     
1935  C CA    . MET A 125 ? 0.2074 0.1832 0.2062 -0.0002 0.0284  0.0380  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CA    
1936  C C     . MET A 125 ? 0.2264 0.1984 0.2295 0.0073  0.0270  0.0392  ? ? ? ? ? ? 124 MET A C     
1937  O O     . MET A 125 ? 0.2319 0.1910 0.2299 0.0093  0.0288  0.0406  ? ? ? ? ? ? 124 MET A O     
1938  C CB    . MET A 125 ? 0.2577 0.2323 0.2474 -0.0028 0.0262  0.0407  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CB    
1939  C CG    . MET A 125 ? 0.2509 0.2300 0.2370 -0.0103 0.0290  0.0386  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CG    
1940  S SD    . MET A 125 ? 0.3238 0.2974 0.3076 -0.0160 0.0334  0.0372  ? ? ? ? ? ? 124 MET A SD    
1941  C CE    . MET A 125 ? 0.4796 0.4324 0.4489 -0.0165 0.0342  0.0417  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CE    
1951  N N     . HIS A 126 ? 0.1974 0.1808 0.2105 0.0115  0.0241  0.0383  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N     
1952  C CA    . HIS A 126 ? 0.1978 0.1823 0.2191 0.0191  0.0232  0.0383  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA    
1953  C C     . HIS A 126 ? 0.1966 0.1773 0.2216 0.0193  0.0290  0.0346  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C     
1954  O O     . HIS A 126 ? 0.1995 0.1722 0.2253 0.0249  0.0307  0.0346  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O     
1955  C CB    . HIS A 126 ? 0.1948 0.1957 0.2274 0.0214  0.0196  0.0370  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB    
1956  C CG    . HIS A 126 ? 0.1946 0.2014 0.2390 0.0293  0.0186  0.0363  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG    
1957  N ND1   . HIS A 126 ? 0.1999 0.2020 0.2444 0.0372  0.0139  0.0402  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1   
1958  C CD2   . HIS A 126 ? 0.2075 0.2249 0.2643 0.0306  0.0218  0.0317  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2   
1959  C CE1   . HIS A 126 ? 0.2118 0.2231 0.2708 0.0443  0.0143  0.0377  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1   
1960  N NE2   . HIS A 126 ? 0.2116 0.2333 0.2783 0.0398  0.0196  0.0322  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2   
1968  N N     . ASP A 127 ? 0.1889 0.1741 0.2151 0.0132  0.0320  0.0313  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N     
1969  C CA    . ASP A 127 ? 0.2071 0.1875 0.2336 0.0113  0.0375  0.0279  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA    
1970  C C     . ASP A 127 ? 0.2011 0.1646 0.2163 0.0097  0.0404  0.0292  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C     
1971  O O     . ASP A 127 ? 0.2163 0.1711 0.2306 0.0126  0.0443  0.0274  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O     
1972  C CB    . ASP A 127 ? 0.1932 0.1788 0.2198 0.0041  0.0386  0.0254  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB    
1973  C CG    . ASP A 127 ? 0.2021 0.2001 0.2380 0.0041  0.0380  0.0227  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG    
1974  O OD1   . ASP A 127 ? 0.2063 0.2123 0.2511 0.0094  0.0374  0.0221  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1   
1975  O OD2   . ASP A 127 ? 0.2006 0.2002 0.2347 -0.0017 0.0380  0.0212  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2   
1980  N N     . ILE A 128 ? 0.2075 0.1665 0.2136 0.0044  0.0390  0.0317  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N     
1981  C CA    . ILE A 128 ? 0.2273 0.1709 0.2212 0.0002  0.0417  0.0327  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA    
1982  C C     . ILE A 128 ? 0.2654 0.1946 0.2538 0.0065  0.0417  0.0351  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C     
1983  O O     . ILE A 128 ? 0.2922 0.2068 0.2740 0.0064  0.0457  0.0338  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O     
1984  C CB    . ILE A 128 ? 0.2328 0.1784 0.2201 -0.0070 0.0401  0.0346  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB    
1985  C CG1   . ILE A 128 ? 0.2435 0.2002 0.2360 -0.0123 0.0400  0.0319  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1   
1986  C CG2   . ILE A 128 ? 0.2670 0.1963 0.2403 -0.0119 0.0424  0.0364  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2   
1987  C CD1   . ILE A 128 ? 0.2714 0.2364 0.2633 -0.0167 0.0381  0.0325  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1   
1999  N N     . ASN A 129 ? 0.2293 0.1608 0.2191 0.0118  0.0368  0.0386  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A N     
2000  C CA    . ASN A 129 ? 0.2726 0.1881 0.2547 0.0177  0.0346  0.0424  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CA    
2001  C C     . ASN A 129 ? 0.2704 0.1861 0.2634 0.0291  0.0346  0.0407  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A C     
2002  O O     . ASN A 129 ? 0.3279 0.2260 0.3148 0.0348  0.0349  0.0420  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A O     
2003  C CB    . ASN A 129 ? 0.2554 0.1727 0.2324 0.0178  0.0283  0.0476  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CB    
2004  C CG    . ASN A 129 ? 0.3308 0.2459 0.2955 0.0068  0.0294  0.0489  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CG    
2005  O OD1   . ASN A 129 ? 0.3688 0.2757 0.3257 -0.0001 0.0338  0.0476  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A OD1   
2006  N ND2   . ASN A 129 ? 0.3839 0.3070 0.3467 0.0047  0.0256  0.0511  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A ND2   
2013  N N     . VAL A 130 ? 0.2345 0.1699 0.2439 0.0326  0.0340  0.0377  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N     
2014  C CA    . VAL A 130 ? 0.2444 0.1863 0.2679 0.0437  0.0331  0.0359  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA    
2015  C C     . VAL A 130 ? 0.2282 0.1813 0.2635 0.0430  0.0399  0.0288  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C     
2016  O O     . VAL A 130 ? 0.2435 0.1905 0.2827 0.0488  0.0448  0.0251  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O     
2017  C CB    . VAL A 130 ? 0.2322 0.1895 0.2649 0.0484  0.0250  0.0391  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB    
2018  C CG1   . VAL A 130 ? 0.2619 0.2304 0.3126 0.0600  0.0237  0.0368  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1   
2019  C CG2   . VAL A 130 ? 0.3124 0.2567 0.3308 0.0484  0.0183  0.0463  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2   
2029  N N     . ALA A 131 ? 0.2312 0.1989 0.2577 -0.0179 0.0425  0.0188  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N     
2030  C CA    . ALA A 131 ? 0.2191 0.1895 0.2525 -0.0085 0.0354  0.0220  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA    
2031  C C     . ALA A 131 ? 0.2151 0.1917 0.2554 -0.0088 0.0284  0.0263  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C     
2032  O O     . ALA A 131 ? 0.2188 0.1885 0.2502 -0.0059 0.0223  0.0287  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O     
2033  C CB    . ALA A 131 ? 0.2333 0.2118 0.2843 -0.0032 0.0405  0.0197  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB    
2039  N N     A TRP A 132 ? 0.2143 0.2066 0.2713 -0.0134 0.0294  0.0262  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N     
2040  N N     B TRP A 132 ? 0.2144 0.2061 0.2707 -0.0133 0.0294  0.0262  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N     
2041  C CA    A TRP A 132 ? 0.2132 0.2155 0.2759 -0.0157 0.0211  0.0304  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA    
2042  C CA    B TRP A 132 ? 0.2153 0.2170 0.2777 -0.0153 0.0210  0.0305  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA    
2043  C C     A TRP A 132 ? 0.2296 0.2150 0.2667 -0.0228 0.0185  0.0307  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C     
2044  C C     B TRP A 132 ? 0.2319 0.2181 0.2695 -0.0232 0.0183  0.0308  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C     
2045  O O     A TRP A 132 ? 0.2236 0.2033 0.2533 -0.0211 0.0125  0.0336  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O     
2046  O O     B TRP A 132 ? 0.2240 0.2062 0.2552 -0.0224 0.0120  0.0338  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O     
2047  C CB    A TRP A 132 ? 0.2821 0.3087 0.3663 -0.0220 0.0222  0.0287  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB    
2048  C CB    B TRP A 132 ? 0.2251 0.2527 0.3133 -0.0186 0.0218  0.0295  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB    
2049  C CG    A TRP A 132 ? 0.2058 0.2562 0.3223 -0.0123 0.0181  0.0324  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG    
2050  C CG    B TRP A 132 ? 0.2120 0.2559 0.3078 -0.0216 0.0112  0.0344  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG    
2051  C CD1   A TRP A 132 ? 0.2025 0.2638 0.3433 -0.0054 0.0262  0.0292  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1   
2052  C CD1   B TRP A 132 ? 0.2212 0.2635 0.3008 -0.0345 0.0078  0.0337  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1   
2053  C CD2   A TRP A 132 ? 0.2055 0.2691 0.3319 -0.0079 0.0054  0.0405  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2   
2054  C CD2   B TRP A 132 ? 0.2079 0.2713 0.3269 -0.0126 0.0023  0.0411  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2   
2055  N NE1   A TRP A 132 ? 0.2006 0.2801 0.3681 0.0059  0.0193  0.0354  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1   
2056  N NE1   B TRP A 132 ? 0.2444 0.3072 0.3353 -0.0361 -0.0034 0.0389  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1   
2057  C CE2   A TRP A 132 ? 0.2030 0.2845 0.3608 0.0045  0.0052  0.0433  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2   
2058  C CE2   B TRP A 132 ? 0.2142 0.2904 0.3293 -0.0216 -0.0083 0.0447  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2   
2059  C CE3   A TRP A 132 ? 0.2110 0.2713 0.3209 -0.0137 -0.0052 0.0456  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3   
2060  C CE3   B TRP A 132 ? 0.2042 0.2726 0.3444 0.0022  0.0025  0.0450  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3   
2061  C CZ2   A TRP A 132 ? 0.2150 0.3106 0.3871 0.0131  -0.0077 0.0533  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2   
2062  C CZ2   B TRP A 132 ? 0.2168 0.3135 0.3483 -0.0158 -0.0213 0.0533  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2   
2063  C CZ3   A TRP A 132 ? 0.2145 0.2897 0.3363 -0.0083 -0.0176 0.0544  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3   
2064  C CZ3   B TRP A 132 ? 0.2145 0.2990 0.3714 0.0101  -0.0094 0.0541  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3   
2065  C CH2   A TRP A 132 ? 0.2133 0.3059 0.3655 0.0058  -0.0200 0.0592  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2   
2066  C CH2   B TRP A 132 ? 0.2143 0.3141 0.3666 0.0014  -0.0224 0.0589  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2   
2087  N N     . PRO A 133 ? 0.2377 0.2106 0.2577 -0.0314 0.0241  0.0275  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N     
2088  C CA    . PRO A 133 ? 0.2534 0.2050 0.2481 -0.0369 0.0235  0.0279  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA    
2089  C C     . PRO A 133 ? 0.2533 0.1878 0.2362 -0.0262 0.0208  0.0295  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C     
2090  O O     . PRO A 133 ? 0.2756 0.1999 0.2482 -0.0274 0.0189  0.0298  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O     
2091  C CB    . PRO A 133 ? 0.3179 0.2540 0.2941 -0.0470 0.0320  0.0247  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB    
2092  C CG    . PRO A 133 ? 0.2882 0.2352 0.2769 -0.0457 0.0369  0.0222  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG    
2093  C CD    . PRO A 133 ? 0.2447 0.2208 0.2667 -0.0387 0.0330  0.0228  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD    
2101  N N     . ALA A 134 ? 0.2468 0.1808 0.2325 -0.0169 0.0213  0.0294  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A N     
2102  C CA    . ALA A 134 ? 0.2461 0.1712 0.2252 -0.0070 0.0183  0.0295  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CA    
2103  C C     . ALA A 134 ? 0.2362 0.1704 0.2260 -0.0045 0.0146  0.0291  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A C     
2104  O O     . ALA A 134 ? 0.2387 0.1640 0.2210 -0.0020 0.0137  0.0276  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A O     
2105  C CB    . ALA A 134 ? 0.2526 0.1805 0.2324 -0.0006 0.0190  0.0284  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CB    
2111  N N     . TRP A 135 ? 0.2217 0.1717 0.2284 -0.0049 0.0135  0.0304  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A N     
2112  C CA    . TRP A 135 ? 0.2163 0.1699 0.2278 -0.0033 0.0102  0.0312  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CA    
2113  C C     . TRP A 135 ? 0.2353 0.1834 0.2365 -0.0110 0.0069  0.0323  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A C     
2114  O O     . TRP A 135 ? 0.2342 0.1765 0.2290 -0.0116 0.0063  0.0306  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A O     
2115  C CB    . TRP A 135 ? 0.2093 0.1757 0.2381 -0.0010 0.0092  0.0346  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CB    
2116  C CG    . TRP A 135 ? 0.2036 0.1711 0.2401 0.0053  0.0147  0.0319  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CG    
2117  C CD1   . TRP A 135 ? 0.2011 0.1755 0.2505 0.0072  0.0202  0.0309  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD1   
2118  C CD2   . TRP A 135 ? 0.2026 0.1646 0.2340 0.0081  0.0174  0.0278  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD2   
2119  N NE1   . TRP A 135 ? 0.2001 0.1710 0.2502 0.0104  0.0263  0.0269  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A NE1   
2120  C CE2   . TRP A 135 ? 0.2006 0.1652 0.2397 0.0106  0.0242  0.0249  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE2   
2121  C CE3   . TRP A 135 ? 0.2049 0.1610 0.2263 0.0070  0.0163  0.0246  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE3   
2122  C CZ2   . TRP A 135 ? 0.2036 0.1652 0.2389 0.0107  0.0294  0.0192  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ2   
2123  C CZ3   . TRP A 135 ? 0.2041 0.1601 0.2245 0.0079  0.0212  0.0185  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ3   
2124  C CH2   . TRP A 135 ? 0.2072 0.1660 0.2337 0.0091  0.0274  0.0160  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CH2   
2135  N N     A ARG A 136 ? 0.2468 0.1961 0.2441 -0.0197 0.0064  0.0336  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N     
2136  N N     B ARG A 136 ? 0.2329 0.1830 0.2310 -0.0196 0.0063  0.0337  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N     
2137  C CA    A ARG A 136 ? 0.2657 0.2085 0.2496 -0.0301 0.0047  0.0332  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA    
2138  C CA    B ARG A 136 ? 0.3117 0.2557 0.2963 -0.0308 0.0049  0.0333  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA    
2139  C C     A ARG A 136 ? 0.3504 0.2707 0.3169 -0.0292 0.0106  0.0280  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C     
2140  C C     B ARG A 136 ? 0.2590 0.1798 0.2253 -0.0304 0.0108  0.0284  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C     
2141  O O     A ARG A 136 ? 0.3259 0.2379 0.2816 -0.0360 0.0117  0.0254  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O     
2142  O O     B ARG A 136 ? 0.2775 0.1889 0.2307 -0.0396 0.0123  0.0260  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O     
2143  C CB    A ARG A 136 ? 0.3020 0.2541 0.2852 -0.0426 0.0034  0.0341  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB    
2144  C CB    B ARG A 136 ? 0.2996 0.2520 0.2841 -0.0423 0.0050  0.0336  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB    
2145  C CG    A ARG A 136 ? 0.3065 0.2540 0.2735 -0.0575 0.0019  0.0329  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG    
2146  C CG    B ARG A 136 ? 0.3405 0.3216 0.3461 -0.0444 -0.0025 0.0381  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG    
2147  C CD    A ARG A 136 ? 0.3054 0.2676 0.2769 -0.0607 -0.0082 0.0383  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD    
2148  C CD    B ARG A 136 ? 0.4247 0.4196 0.4320 -0.0586 -0.0017 0.0357  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD    
2149  N NE    A ARG A 136 ? 0.2670 0.2175 0.2339 -0.0533 -0.0079 0.0383  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE    
2150  N NE    B ARG A 136 ? 0.3150 0.3034 0.3022 -0.0746 -0.0026 0.0337  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE    
2151  C CZ    A ARG A 136 ? 0.2783 0.2099 0.2272 -0.0586 -0.0023 0.0327  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ    
2152  C CZ    B ARG A 136 ? 0.2858 0.2811 0.2664 -0.0917 0.0003  0.0293  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ    
2153  N NH1   A ARG A 136 ? 0.2947 0.2123 0.2272 -0.0695 0.0044  0.0270  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1   
2154  N NH1   B ARG A 136 ? 0.2835 0.2944 0.2774 -0.0953 0.0042  0.0261  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1   
2155  N NH2   A ARG A 136 ? 0.2765 0.2017 0.2235 -0.0538 -0.0013 0.0314  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2   
2156  N NH2   B ARG A 136 ? 0.3539 0.3393 0.3123 -0.1079 0.0014  0.0263  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2   
2183  N N     A ASN A 137 ? 0.2604 0.1703 0.2238 -0.0205 0.0145  0.0265  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N     
2184  N N     B ASN A 137 ? 0.2794 0.1910 0.2444 -0.0198 0.0142  0.0267  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N     
2185  C CA    A ASN A 137 ? 0.3001 0.1899 0.2513 -0.0147 0.0192  0.0228  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA    
2186  C CA    B ASN A 137 ? 0.2984 0.1894 0.2504 -0.0148 0.0189  0.0230  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA    
2187  C C     A ASN A 137 ? 0.2682 0.1643 0.2294 -0.0030 0.0182  0.0194  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C     
2188  C C     B ASN A 137 ? 0.2672 0.1636 0.2285 -0.0029 0.0181  0.0196  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C     
2189  O O     A ASN A 137 ? 0.3014 0.1872 0.2593 0.0063  0.0207  0.0164  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O     
2190  O O     B ASN A 137 ? 0.3020 0.1879 0.2598 0.0065  0.0205  0.0169  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O     
2191  C CB    A ASN A 137 ? 0.3153 0.1890 0.2551 -0.0105 0.0221  0.0248  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB    
2192  C CB    B ASN A 137 ? 0.3037 0.1786 0.2438 -0.0118 0.0220  0.0250  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB    
2193  C CG    A ASN A 137 ? 0.3201 0.1820 0.2450 -0.0247 0.0266  0.0253  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG    
2194  C CG    B ASN A 137 ? 0.3905 0.2379 0.3140 -0.0070 0.0275  0.0230  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG    
2195  O OD1   A ASN A 137 ? 0.4251 0.2828 0.3426 -0.0366 0.0292  0.0227  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1   
2196  O OD1   B ASN A 137 ? 0.3700 0.2065 0.2860 -0.0138 0.0324  0.0190  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1   
2197  N ND2   A ASN A 137 ? 0.3822 0.2386 0.3004 -0.0263 0.0285  0.0276  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2   
2198  N ND2   B ASN A 137 ? 0.4652 0.2996 0.3817 0.0052  0.0269  0.0261  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2   
2211  N N     . LEU A 138 ? 0.2722 0.1850 0.2456 -0.0031 0.0152  0.0194  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N     
2212  C CA    . LEU A 138 ? 0.2608 0.1817 0.2429 0.0048  0.0159  0.0143  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA    
2213  C C     . LEU A 138 ? 0.2798 0.1932 0.2585 0.0058  0.0206  0.0068  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C     
2214  O O     . LEU A 138 ? 0.2824 0.2022 0.2693 0.0155  0.0217  0.0013  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O     
2215  C CB    . LEU A 138 ? 0.2336 0.1660 0.2234 0.0012  0.0146  0.0151  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB    
2216  C CG    . LEU A 138 ? 0.2308 0.1719 0.2276 0.0050  0.0174  0.0082  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG    
2217  C CD1   . LEU A 138 ? 0.2650 0.2154 0.2685 0.0136  0.0165  0.0071  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1   
2218  C CD2   . LEU A 138 ? 0.2269 0.1695 0.2245 -0.0003 0.0181  0.0099  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2   
2230  N N     . ALA A 139 ? 0.2971 0.1990 0.2648 -0.0049 0.0238  0.0055  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N     
2231  C CA    . ALA A 139 ? 0.3122 0.2060 0.2773 -0.0056 0.0312  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA    
2232  C C     . ALA A 139 ? 0.3239 0.2086 0.2919 0.0084  0.0345  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C     
2233  O O     . ALA A 139 ? 0.3049 0.1959 0.2845 0.0174  0.0382  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O     
2234  C CB    . ALA A 139 ? 0.3361 0.2158 0.2841 -0.0223 0.0353  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB    
2240  N N     A GLU A 140 ? 0.3686 0.2383 0.3263 0.0106  0.0333  0.0001  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N     
2241  N N     B GLU A 140 ? 0.3689 0.2386 0.3265 0.0106  0.0334  0.0001  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N     
2242  C CA    A GLU A 140 ? 0.3737 0.2276 0.3290 0.0253  0.0358  0.0003  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA    
2243  C CA    B GLU A 140 ? 0.3710 0.2250 0.3265 0.0253  0.0359  0.0001  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA    
2244  C C     A GLU A 140 ? 0.3277 0.2004 0.2989 0.0424  0.0284  0.0014  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C     
2245  C C     B GLU A 140 ? 0.3243 0.1967 0.2953 0.0424  0.0284  0.0015  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C     
2246  O O     A GLU A 140 ? 0.3391 0.2107 0.3185 0.0578  0.0291  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O     
2247  O O     B GLU A 140 ? 0.3400 0.2104 0.3185 0.0580  0.0289  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O     
2248  C CB    A GLU A 140 ? 0.4505 0.2806 0.3856 0.0210  0.0368  0.0078  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB    
2249  C CB    B GLU A 140 ? 0.4562 0.2853 0.3910 0.0209  0.0374  0.0073  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB    
2250  C CG    A GLU A 140 ? 0.5922 0.3956 0.5173 0.0360  0.0400  0.0102  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG    
2251  C CG    B GLU A 140 ? 0.5714 0.3771 0.4884 0.0059  0.0476  0.0032  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG    
2252  C CD    A GLU A 140 ? 0.6394 0.4214 0.5611 0.0383  0.0518  0.0023  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD    
2253  C CD    B GLU A 140 ? 0.7174 0.5014 0.6324 0.0150  0.0582  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD    
2254  O OE1   A GLU A 140 ? 0.7104 0.4988 0.6354 0.0255  0.0579  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1   
2255  O OE1   B GLU A 140 ? 0.8079 0.5729 0.7190 0.0314  0.0593  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1   
2256  O OE2   A GLU A 140 ? 0.7161 0.4724 0.6303 0.0529  0.0556  0.0046  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2   
2257  O OE2   B GLU A 140 ? 0.5850 0.3698 0.5019 0.0060  0.0658  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2   
2270  N N     . VAL A 141 ? 0.3352 0.2266 0.3118 0.0398  0.0215  0.0053  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N     
2271  C CA    . VAL A 141 ? 0.2979 0.2086 0.2862 0.0520  0.0146  0.0056  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA    
2272  C C     . VAL A 141 ? 0.3014 0.2358 0.3094 0.0553  0.0163  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C     
2273  O O     . VAL A 141 ? 0.3445 0.2946 0.3653 0.0687  0.0121  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O     
2274  C CB    . VAL A 141 ? 0.4674 0.3880 0.4535 0.0452  0.0102  0.0109  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB    
2275  C CG1   . VAL A 141 ? 0.5153 0.4610 0.5138 0.0512  0.0052  0.0077  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1   
2276  C CG2   . VAL A 141 ? 0.4744 0.3750 0.4426 0.0438  0.0089  0.0198  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2   
2286  N N     . VAL A 142 ? 0.2683 0.2056 0.2780 0.0425  0.0225  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N     
2287  C CA    . VAL A 142 ? 0.2498 0.2062 0.2750 0.0423  0.0272  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA    
2288  C C     . VAL A 142 ? 0.2658 0.2179 0.2996 0.0524  0.0329  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C     
2289  O O     . VAL A 142 ? 0.2697 0.2449 0.3239 0.0605  0.0341  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O     
2290  C CB    . VAL A 142 ? 0.2554 0.2089 0.2732 0.0244  0.0330  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB    
2291  C CG1   . VAL A 142 ? 0.2867 0.2534 0.3150 0.0201  0.0414  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1   
2292  C CG2   . VAL A 142 ? 0.2605 0.2203 0.2754 0.0190  0.0284  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2   
2302  N N     . ARG A 143 ? 0.2839 0.2078 0.3037 0.0508  0.0380  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A N     
2303  C CA    . ARG A 143 ? 0.3044 0.2186 0.3319 0.0615  0.0460  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CA    
2304  C C     . ARG A 143 ? 0.3222 0.2466 0.3649 0.0861  0.0380  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A C     
2305  O O     . ARG A 143 ? 0.3391 0.2800 0.4050 0.0992  0.0410  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A O     
2306  C CB    . ARG A 143 ? 0.3278 0.2047 0.3324 0.0542  0.0537  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CB    
2307  C CG    . ARG A 143 ? 0.4577 0.3252 0.4490 0.0312  0.0632  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CG    
2308  C CD    . ARG A 143 ? 0.5709 0.4032 0.5404 0.0234  0.0730  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CD    
2309  N NE    . ARG A 143 ? 0.6472 0.4717 0.5987 -0.0019 0.0792  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NE    
2310  C CZ    . ARG A 143 ? 0.6084 0.4277 0.5409 -0.0180 0.0735  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CZ    
2311  N NH1   . ARG A 143 ? 0.6345 0.4524 0.5631 -0.0132 0.0647  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH1   
2312  N NH2   . ARG A 143 ? 0.7668 0.5832 0.6837 -0.0401 0.0768  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH2   
2326  N N     . HIS A 144 ? 0.3307 0.2460 0.3607 0.0924  0.0277  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A N     
2327  C CA    . HIS A 144 ? 0.3879 0.3045 0.4236 0.1155  0.0183  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CA    
2328  C C     . HIS A 144 ? 0.3191 0.2746 0.3710 0.1222  0.0054  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A C     
2329  O O     . HIS A 144 ? 0.3765 0.3476 0.4437 0.1427  -0.0030 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A O     
2330  C CB    . HIS A 144 ? 0.4909 0.3683 0.4967 0.1166  0.0166  0.0021  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CB    
2331  C CG    . HIS A 144 ? 0.5568 0.3966 0.5471 0.1107  0.0307  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CG    
2332  N ND1   . HIS A 144 ? 0.7293 0.5550 0.7289 0.1253  0.0394  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A ND1   
2333  C CD2   . HIS A 144 ? 0.5985 0.4147 0.5663 0.0901  0.0387  0.0006  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CD2   
2334  C CE1   . HIS A 144 ? 0.6091 0.3997 0.5886 0.1124  0.0535  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CE1   
2335  N NE2   . HIS A 144 ? 0.7016 0.4877 0.6612 0.0904  0.0523  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A NE2   
2343  N N     . GLY A 145 ? 0.3189 0.2904 0.3679 0.1057  0.0038  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N     
2344  C CA    . GLY A 145 ? 0.3661 0.3719 0.4261 0.1071  -0.0059 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA    
2345  C C     . GLY A 145 ? 0.4720 0.4683 0.5132 0.1115  -0.0172 0.0000  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C     
2346  O O     . GLY A 145 ? 0.4326 0.3949 0.4523 0.1145  -0.0175 0.0108  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O     
2350  N N     . ALA A 146 ? 0.4375 0.4635 0.4844 0.1097  -0.0256 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N     
2351  C CA    . ALA A 146 ? 0.4621 0.4835 0.4903 0.1130  -0.0371 0.0107  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA    
2352  C C     . ALA A 146 ? 0.7926 0.8255 0.8267 0.1355  -0.0516 0.0169  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C     
2353  O O     . ALA A 146 ? 0.9050 0.9356 0.9209 0.1383  -0.0633 0.0275  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O     
2354  C CB    . ALA A 146 ? 0.7531 0.7978 0.7799 0.0967  -0.0377 0.0062  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB    
2360  N N     . ARG A 147 ? 1.0290 1.0731 1.0872 0.1520  -0.0511 0.0109  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A N     
2361  C CA    . ARG A 147 ? 1.1234 1.1837 1.1933 0.1771  -0.0663 0.0169  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CA    
2362  C C     . ARG A 147 ? 1.2595 1.2720 1.3000 0.1916  -0.0716 0.0352  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A C     
2363  O O     . ARG A 147 ? 1.3580 1.3290 1.3855 0.1908  -0.0592 0.0373  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A O     
2364  C CB    . ARG A 147 ? 0.9015 0.9861 1.0094 0.1914  -0.0611 0.0035  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CB    
2368  N N     . ASP A 148 ? 1.1679 1.1847 1.1944 0.2028  -0.0896 0.0485  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N     
2369  C CA    . ASP A 148 ? 1.2368 1.2052 1.2305 0.2174  -0.0958 0.0673  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA    
2370  C C     . ASP A 148 ? 1.1003 1.0531 1.1114 0.2449  -0.0938 0.0688  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C     
2371  O O     . ASP A 148 ? 1.0466 1.0267 1.0957 0.2514  -0.0864 0.0542  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O     
2372  C CB    . ASP A 148 ? 1.1422 1.1209 1.1151 0.2224  -0.1172 0.0813  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB    
2373  C CG    . ASP A 148 ? 1.2921 1.2686 1.2376 0.1931  -0.1145 0.0813  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG    
2374  O OD1   . ASP A 148 ? 1.2531 1.2046 1.1873 0.1734  -0.0972 0.0761  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1   
2375  O OD2   . ASP A 148 ? 1.1704 1.1709 1.1058 0.1896  -0.1296 0.0860  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2   
2380  N N     . THR A 149 ? 1.2032 1.1118 1.1875 0.2515  -0.0959 0.0845  ? ? ? ? ? ? 148 THR A N     
2381  C CA    . THR A 149 ? 1.3163 1.2063 1.3169 0.2690  -0.0901 0.0857  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA    
2382  C C     . THR A 149 ? 1.4001 1.3410 1.4454 0.2891  -0.1030 0.0824  ? ? ? ? ? ? 148 THR A C     
2383  O O     . THR A 149 ? 1.3862 1.3305 1.4629 0.3023  -0.0941 0.0745  ? ? ? ? ? ? 148 THR A O     
2384  C CB    . THR A 149 ? 1.3398 1.1732 1.2999 0.2711  -0.0911 0.1036  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB    
2385  O OG1   . THR A 149 ? 1.4571 1.2987 1.3949 0.2702  -0.1104 0.1179  ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1   
2386  C CG2   . THR A 149 ? 1.0835 0.8659 1.0061 0.2503  -0.0727 0.1026  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2   
2394  N N     . SER A 150 ? 1.3163 1.2976 1.3652 0.2900  -0.1231 0.0876  ? ? ? ? ? ? 149 SER A N     
2395  C CA    . SER A 150 ? 1.2263 1.2640 1.3187 0.3054  -0.1366 0.0834  ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA    
2396  C C     . SER A 150 ? 1.1997 1.2941 1.3324 0.2974  -0.1299 0.0603  ? ? ? ? ? ? 149 SER A C     
2397  O O     . SER A 150 ? 1.0038 1.1502 1.1756 0.3065  -0.1384 0.0534  ? ? ? ? ? ? 149 SER A O     
2398  C CB    . SER A 150 ? 0.9935 1.0517 1.0703 0.3069  -0.1615 0.0985  ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB    
2399  O OG    . SER A 150 ? 1.0739 1.1495 1.1293 0.2851  -0.1657 0.0948  ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG    
2405  N N     . GLY A 151 ? 1.2873 1.3735 1.4114 0.2797  -0.1146 0.0481  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A N     
2406  C CA    . GLY A 151 ? 1.1464 1.2804 1.3044 0.2693  -0.1057 0.0254  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A CA    
2407  C C     . GLY A 151 ? 1.1388 1.3133 1.2922 0.2517  -0.1148 0.0194  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A C     
2408  O O     . GLY A 151 ? 1.0482 1.2549 1.2226 0.2350  -0.1038 0.0001  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A O     
2412  N N     . ALA A 152 ? 1.0846 1.2542 1.2080 0.2492  -0.1316 0.0349  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N     
2413  C CA    . ALA A 152 ? 0.7407 0.9457 0.8566 0.2270  -0.1376 0.0290  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA    
2414  C C     . ALA A 152 ? 0.5636 0.7314 0.6497 0.1975  -0.1194 0.0266  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C     
2415  O O     . ALA A 152 ? 0.6154 0.7293 0.6707 0.1966  -0.1134 0.0386  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O     
2416  C CB    . ALA A 152 ? 0.7393 0.9505 0.8308 0.2324  -0.1613 0.0464  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB    
2422  N N     A GLU A 153 ? 0.4937 0.6908 0.5898 0.1734  -0.1100 0.0106  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N     
2423  N N     B GLU A 153 ? 0.4943 0.6917 0.5906 0.1734  -0.1101 0.0106  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N     
2424  C CA    A GLU A 153 ? 0.4940 0.6610 0.5665 0.1477  -0.0939 0.0084  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA    
2425  C CA    B GLU A 153 ? 0.4957 0.6634 0.5683 0.1475  -0.0940 0.0082  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA    
2426  C C     A GLU A 153 ? 0.3631 0.5043 0.3962 0.1393  -0.1012 0.0231  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C     
2427  C C     B GLU A 153 ? 0.3643 0.5053 0.3973 0.1394  -0.1013 0.0232  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C     
2428  O O     A GLU A 153 ? 0.3768 0.5342 0.3996 0.1455  -0.1188 0.0316  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O     
2429  O O     B GLU A 153 ? 0.3803 0.5371 0.4029 0.1460  -0.1190 0.0319  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O     
2430  C CB    A GLU A 153 ? 0.4839 0.6861 0.5721 0.1253  -0.0837 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB    
2431  C CB    B GLU A 153 ? 0.4777 0.6816 0.5659 0.1251  -0.0843 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB    
2432  C CG    A GLU A 153 ? 0.4904 0.7016 0.6063 0.1240  -0.0688 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG    
2433  C CG    B GLU A 153 ? 0.4837 0.7055 0.6038 0.1250  -0.0715 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG    
2434  C CD    A GLU A 153 ? 0.3632 0.5388 0.4642 0.1056  -0.0503 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD    
2435  C CD    B GLU A 153 ? 0.3457 0.5947 0.4733 0.1003  -0.0599 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD    
2436  O OE1   A GLU A 153 ? 0.4145 0.5605 0.4885 0.0958  -0.0484 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1   
2437  O OE1   B GLU A 153 ? 0.2543 0.5381 0.3826 0.0914  -0.0676 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1   
2438  O OE2   A GLU A 153 ? 0.2589 0.4378 0.3757 0.1006  -0.0377 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2   
2439  O OE2   B GLU A 153 ? 0.4736 0.7068 0.6034 0.0887  -0.0429 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2   
2452  N N     . SER A 154 ? 0.4108 0.5128 0.4216 0.1240  -0.0874 0.0257  ? ? ? ? ? ? 153 SER A N     
2453  C CA    . SER A 154 ? 0.5039 0.5794 0.4782 0.1124  -0.0894 0.0366  ? ? ? ? ? ? 153 SER A CA    
2454  C C     . SER A 154 ? 0.3338 0.4192 0.3044 0.0862  -0.0774 0.0260  ? ? ? ? ? ? 153 SER A C     
2455  O O     . SER A 154 ? 0.3064 0.3996 0.2957 0.0773  -0.0640 0.0140  ? ? ? ? ? ? 153 SER A O     
2456  C CB    . SER A 154 ? 0.5614 0.5836 0.5126 0.1145  -0.0816 0.0472  ? ? ? ? ? ? 153 SER A CB    
2457  O OG    . SER A 154 ? 0.6276 0.6390 0.5900 0.1038  -0.0643 0.0383  ? ? ? ? ? ? 153 SER A OG    
2463  N N     . PRO A 155 ? 0.3497 0.4329 0.2947 0.0732  -0.0811 0.0302  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A N     
2464  C CA    . PRO A 155 ? 0.3338 0.4157 0.2724 0.0489  -0.0659 0.0209  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CA    
2465  C C     . PRO A 155 ? 0.3240 0.3684 0.2570 0.0436  -0.0507 0.0230  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A C     
2466  O O     . PRO A 155 ? 0.3325 0.3503 0.2606 0.0549  -0.0517 0.0317  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A O     
2467  C CB    . PRO A 155 ? 0.3620 0.4443 0.2701 0.0374  -0.0737 0.0262  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CB    
2468  C CG    . PRO A 155 ? 0.6244 0.6855 0.5120 0.0548  -0.0897 0.0435  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CG    
2469  C CD    . PRO A 155 ? 0.4223 0.4971 0.3387 0.0796  -0.0981 0.0446  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CD    
2477  N N     . ASN A 156 ? 0.3082 0.3516 0.2428 0.0260  -0.0359 0.0144  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N     
2478  C CA    . ASN A 156 ? 0.2982 0.3138 0.2324 0.0212  -0.0226 0.0158  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA    
2479  C C     . ASN A 156 ? 0.3234 0.3080 0.2309 0.0207  -0.0243 0.0270  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C     
2480  O O     . ASN A 156 ? 0.3496 0.3301 0.2326 0.0159  -0.0307 0.0319  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O     
2481  C CB    . ASN A 156 ? 0.2844 0.3040 0.2240 0.0044  -0.0073 0.0058  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB    
2482  C CG    . ASN A 156 ? 0.2744 0.2723 0.2188 0.0013  0.0046  0.0072  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG    
2483  O OD1   . ASN A 156 ? 0.2856 0.2682 0.2169 -0.0074 0.0111  0.0092  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1   
2484  N ND2   . ASN A 156 ? 0.2561 0.2533 0.2187 0.0080  0.0069  0.0062  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2   
2491  N N     . GLY A 157 ? 0.3184 0.2804 0.2280 0.0230  -0.0177 0.0303  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N     
2492  C CA    . GLY A 157 ? 0.3446 0.2751 0.2285 0.0215  -0.0175 0.0395  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA    
2493  C C     . GLY A 157 ? 0.3470 0.2639 0.2215 0.0042  -0.0039 0.0366  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C     
2494  O O     . GLY A 157 ? 0.3908 0.2811 0.2411 -0.0004 -0.0020 0.0427  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O     
2498  N N     . ILE A 158 ? 0.3256 0.2587 0.2177 -0.0059 0.0067  0.0270  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A N     
2499  C CA    . ILE A 158 ? 0.3309 0.2542 0.2175 -0.0212 0.0206  0.0230  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CA    
2500  C C     . ILE A 158 ? 0.3661 0.2756 0.2176 -0.0317 0.0189  0.0262  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A C     
2501  O O     . ILE A 158 ? 0.3769 0.2974 0.2171 -0.0330 0.0113  0.0262  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A O     
2502  C CB    . ILE A 158 ? 0.3082 0.2492 0.2193 -0.0277 0.0327  0.0125  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CB    
2503  C CG1   . ILE A 158 ? 0.2803 0.2299 0.2201 -0.0178 0.0330  0.0116  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG1   
2504  C CG2   . ILE A 158 ? 0.3161 0.2493 0.2256 -0.0420 0.0483  0.0070  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG2   
2505  C CD1   . ILE A 158 ? 0.2914 0.2540 0.2523 -0.0206 0.0429  0.0033  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CD1   
2517  N N     . ALA A 159 ? 0.3874 0.2731 0.2193 -0.0411 0.0259  0.0286  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N     
2518  C CA    . ALA A 159 ? 0.4298 0.2932 0.2198 -0.0514 0.0234  0.0341  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA    
2519  C C     . ALA A 159 ? 0.4400 0.3024 0.2217 -0.0737 0.0403  0.0239  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C     
2520  O O     . ALA A 159 ? 0.4150 0.2917 0.2262 -0.0791 0.0549  0.0131  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O     
2521  C CB    . ALA A 159 ? 0.4642 0.2945 0.2303 -0.0494 0.0218  0.0432  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB    
2527  N N     . GLN A 160 ? 0.3877 0.1834 0.3048 -0.0153 -0.0143 0.0064  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A N     
2528  C CA    . GLN A 160 ? 0.3947 0.2117 0.3133 -0.0238 -0.0111 0.0186  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CA    
2529  C C     . GLN A 160 ? 0.3460 0.1707 0.2640 -0.0397 -0.0109 0.0233  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A C     
2530  O O     . GLN A 160 ? 0.3353 0.1870 0.2594 -0.0437 -0.0045 0.0264  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A O     
2531  C CB    . GLN A 160 ? 0.4633 0.2709 0.3782 -0.0238 -0.0157 0.0302  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CB    
2532  C CG    . GLN A 160 ? 0.5307 0.3080 0.4380 -0.0313 -0.0256 0.0379  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CG    
2533  C CD    . GLN A 160 ? 0.6519 0.4266 0.5527 -0.0334 -0.0290 0.0518  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CD    
2534  O OE1   . GLN A 160 ? 0.5681 0.3535 0.4628 -0.0467 -0.0259 0.0631  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A OE1   
2535  N NE2   . GLN A 160 ? 0.5349 0.2989 0.4375 -0.0200 -0.0346 0.0507  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A NE2   
2544  N N     . GLU A 161 ? 0.3926 0.1939 0.3053 -0.0489 -0.0185 0.0236  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N     
2545  C CA    . GLU A 161 ? 0.3921 0.2022 0.3073 -0.0652 -0.0198 0.0284  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA    
2546  C C     . GLU A 161 ? 0.4434 0.2741 0.3637 -0.0639 -0.0160 0.0197  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C     
2547  O O     . GLU A 161 ? 0.3936 0.2463 0.3229 -0.0736 -0.0144 0.0248  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O     
2548  C CB    . GLU A 161 ? 0.4672 0.2451 0.3751 -0.0760 -0.0307 0.0295  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB    
2549  C CG    . GLU A 161 ? 0.7041 0.4534 0.6033 -0.0674 -0.0362 0.0147  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG    
2550  C CD    . GLU A 161 ? 0.8536 0.5752 0.7488 -0.0548 -0.0401 0.0126  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CD    
2551  O OE1   . GLU A 161 ? 0.5113 0.2407 0.4103 -0.0480 -0.0376 0.0202  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE1   
2552  O OE2   . GLU A 161 ? 0.7171 0.4078 0.6053 -0.0516 -0.0469 0.0026  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE2   
2559  N N     . ASP A 162 ? 0.3515 0.1754 0.2666 -0.0524 -0.0149 0.0070  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N     
2560  C CA    . ASP A 162 ? 0.3355 0.1772 0.2520 -0.0513 -0.0118 0.0001  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA    
2561  C C     . ASP A 162 ? 0.3252 0.1972 0.2522 -0.0454 -0.0037 0.0039  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C     
2562  O O     . ASP A 162 ? 0.3162 0.2085 0.2502 -0.0497 -0.0029 0.0054  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O     
2563  C CB    . ASP A 162 ? 0.3764 0.2033 0.2819 -0.0414 -0.0107 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB    
2564  C CG    . ASP A 162 ? 0.4097 0.2024 0.3032 -0.0438 -0.0180 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG    
2565  O OD1   . ASP A 162 ? 0.4236 0.2036 0.3145 -0.0572 -0.0265 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1   
2566  O OD2   . ASP A 162 ? 0.4791 0.2570 0.3668 -0.0318 -0.0152 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2   
2571  N N     . TYR A 163 ? 0.2959 0.1702 0.2247 -0.0353 0.0010  0.0053  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N     
2572  C CA    . TYR A 163 ? 0.2851 0.1849 0.2223 -0.0299 0.0078  0.0079  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA    
2573  C C     . TYR A 163 ? 0.2733 0.1915 0.2187 -0.0387 0.0100  0.0174  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C     
2574  O O     . TYR A 163 ? 0.2815 0.2219 0.2354 -0.0358 0.0149  0.0177  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O     
2575  C CB    . TYR A 163 ? 0.2878 0.1845 0.2243 -0.0185 0.0104  0.0073  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB    
2576  C CG    . TYR A 163 ? 0.2734 0.1664 0.2091 -0.0076 0.0125  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG    
2577  C CD1   . TYR A 163 ? 0.2649 0.1734 0.2027 -0.0055 0.0168  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1   
2578  C CD2   . TYR A 163 ? 0.2953 0.1702 0.2293 0.0005  0.0103  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2   
2579  C CE1   . TYR A 163 ? 0.2672 0.1747 0.2039 0.0026  0.0204  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1   
2580  C CE2   . TYR A 163 ? 0.2905 0.1662 0.2267 0.0104  0.0144  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2   
2581  C CZ    . TYR A 163 ? 0.2885 0.1814 0.2253 0.0106  0.0202  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ    
2582  O OH    . TYR A 163 ? 0.3227 0.2183 0.2609 0.0186  0.0258  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH    
2592  N N     . GLU A 164 ? 0.2958 0.2058 0.2399 -0.0494 0.0068  0.0251  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N     
2593  C CA    . GLU A 164 ? 0.2954 0.2267 0.2493 -0.0588 0.0110  0.0337  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA    
2594  C C     . GLU A 164 ? 0.3323 0.2858 0.3003 -0.0619 0.0115  0.0313  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C     
2595  O O     . GLU A 164 ? 0.3262 0.3048 0.3067 -0.0618 0.0180  0.0342  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O     
2596  C CB    . GLU A 164 ? 0.3726 0.2899 0.3226 -0.0727 0.0067  0.0428  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB    
2597  C CG    . GLU A 164 ? 0.6631 0.5810 0.6068 -0.0751 0.0113  0.0524  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG    
2598  C CD    . GLU A 164 ? 0.7696 0.6851 0.7137 -0.0929 0.0100  0.0640  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD    
2599  O OE1   . GLU A 164 ? 0.5468 0.4393 0.4873 -0.1008 0.0006  0.0649  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1   
2600  O OE2   . GLU A 164 ? 0.6936 0.6295 0.6407 -0.0995 0.0186  0.0717  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2   
2607  N N     . SER A 165 ? 0.2917 0.2358 0.2574 -0.0637 0.0044  0.0255  ? ? ? ? ? ? 164 SER A N     
2608  C CA    . SER A 165 ? 0.3190 0.2816 0.2961 -0.0650 0.0022  0.0235  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA    
2609  C C     . SER A 165 ? 0.3017 0.2694 0.2760 -0.0524 0.0050  0.0168  ? ? ? ? ? ? 164 SER A C     
2610  O O     . SER A 165 ? 0.2779 0.2663 0.2649 -0.0490 0.0070  0.0176  ? ? ? ? ? ? 164 SER A O     
2611  C CB    . SER A 165 ? 0.3339 0.2822 0.3055 -0.0748 -0.0086 0.0209  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB    
2612  O OG    . SER A 165 ? 0.3790 0.3265 0.3575 -0.0891 -0.0129 0.0281  ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG    
2618  N N     . LEU A 166 ? 0.2646 0.2135 0.2238 -0.0455 0.0050  0.0101  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A N     
2619  C CA    . LEU A 166 ? 0.2724 0.2254 0.2281 -0.0370 0.0068  0.0043  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CA    
2620  C C     . LEU A 166 ? 0.2493 0.2184 0.2136 -0.0280 0.0137  0.0058  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A C     
2621  O O     . LEU A 166 ? 0.2361 0.2156 0.2043 -0.0244 0.0138  0.0045  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A O     
2622  C CB    . LEU A 166 ? 0.2715 0.2037 0.2112 -0.0320 0.0072  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CB    
2623  C CG    . LEU A 166 ? 0.2871 0.2233 0.2212 -0.0255 0.0103  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CG    
2624  C CD1   . LEU A 166 ? 0.2867 0.2296 0.2186 -0.0319 0.0046  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD1   
2625  C CD2   . LEU A 166 ? 0.3245 0.2428 0.2453 -0.0204 0.0132  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD2   
2637  N N     . VAL A 167 ? 0.2352 0.2050 0.2007 -0.0250 0.0184  0.0088  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N     
2638  C CA    . VAL A 167 ? 0.2226 0.2041 0.1924 -0.0164 0.0238  0.0083  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA    
2639  C C     . VAL A 167 ? 0.1976 0.1997 0.1812 -0.0163 0.0253  0.0099  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C     
2640  O O     . VAL A 167 ? 0.2003 0.2086 0.1870 -0.0096 0.0265  0.0072  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O     
2641  C CB    . VAL A 167 ? 0.2559 0.2328 0.2209 -0.0134 0.0271  0.0111  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB    
2642  C CG1   . VAL A 167 ? 0.2508 0.2078 0.2064 -0.0098 0.0242  0.0085  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1   
2643  C CG2   . VAL A 167 ? 0.2449 0.2263 0.2116 -0.0217 0.0289  0.0182  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2   
2653  N N     . GLY A 168 ? 0.2006 0.2137 0.1946 -0.0236 0.0250  0.0142  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N     
2654  C CA    . GLY A 168 ? 0.1848 0.2187 0.1963 -0.0219 0.0260  0.0148  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA    
2655  C C     . GLY A 168 ? 0.2097 0.2441 0.2251 -0.0212 0.0182  0.0131  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C     
2656  O O     . GLY A 168 ? 0.2048 0.2515 0.2328 -0.0159 0.0174  0.0126  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O     
2660  N N     . GLY A 169 ? 0.1894 0.2090 0.1930 -0.0269 0.0116  0.0123  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N     
2661  C CA    . GLY A 169 ? 0.1935 0.2104 0.1942 -0.0283 0.0034  0.0114  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA    
2662  C C     . GLY A 169 ? 0.1832 0.1934 0.1734 -0.0212 0.0047  0.0080  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C     
2663  O O     . GLY A 169 ? 0.2072 0.2146 0.1922 -0.0232 -0.0019 0.0085  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O     
2667  N N     . ILE A 170 ? 0.1836 0.1906 0.1695 -0.0144 0.0123  0.0054  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A N     
2668  C CA    . ILE A 170 ? 0.1780 0.1815 0.1575 -0.0087 0.0141  0.0029  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CA    
2669  C C     . ILE A 170 ? 0.1916 0.2049 0.1822 -0.0013 0.0175  0.0032  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A C     
2670  O O     . ILE A 170 ? 0.1842 0.1946 0.1713 0.0027  0.0187  0.0017  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A O     
2671  C CB    . ILE A 170 ? 0.1961 0.1866 0.1612 -0.0072 0.0184  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CB    
2672  C CG1   . ILE A 170 ? 0.2138 0.2021 0.1807 -0.0038 0.0230  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG1   
2673  C CG2   . ILE A 170 ? 0.2402 0.2187 0.1913 -0.0135 0.0151  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG2   
2674  C CD1   . ILE A 170 ? 0.2483 0.2261 0.2070 0.0005  0.0265  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CD1   
2686  N N     . ASN A 171 ? 0.1791 0.2042 0.1832 -0.0002 0.0192  0.0048  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N     
2687  C CA    . ASN A 171 ? 0.1572 0.1907 0.1707 0.0072  0.0225  0.0031  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA    
2688  C C     . ASN A 171 ? 0.1639 0.1968 0.1825 0.0106  0.0165  0.0034  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C     
2689  O O     . ASN A 171 ? 0.1633 0.1946 0.1829 0.0164  0.0179  0.0009  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O     
2690  C CB    . ASN A 171 ? 0.1657 0.2150 0.1947 0.0075  0.0262  0.0038  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB    
2691  C CG    . ASN A 171 ? 0.1685 0.2190 0.1911 0.0065  0.0344  0.0035  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG    
2692  O OD1   . ASN A 171 ? 0.2015 0.2400 0.2094 0.0067  0.0357  0.0029  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1   
2693  N ND2   . ASN A 171 ? 0.1734 0.2393 0.2077 0.0054  0.0399  0.0042  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2   
2700  N N     . PHE A 172 ? 0.1539 0.1860 0.1741 0.0060  0.0085  0.0069  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N     
2701  C CA    . PHE A 172 ? 0.1643 0.1944 0.1893 0.0083  0.0006  0.0093  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA    
2702  C C     . PHE A 172 ? 0.1593 0.1777 0.1707 0.0089  0.0015  0.0087  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C     
2703  O O     . PHE A 172 ? 0.1625 0.1775 0.1783 0.0119  -0.0036 0.0104  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O     
2704  C CB    . PHE A 172 ? 0.1667 0.1959 0.1911 0.0013  -0.0100 0.0145  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB    
2705  C CG    . PHE A 172 ? 0.1769 0.1929 0.1773 -0.0067 -0.0110 0.0149  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG    
2706  C CD1   . PHE A 172 ? 0.1798 0.1927 0.1710 -0.0117 -0.0073 0.0123  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1   
2707  C CD2   . PHE A 172 ? 0.1896 0.1954 0.1759 -0.0091 -0.0148 0.0173  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2   
2708  C CE1   . PHE A 172 ? 0.2089 0.2089 0.1778 -0.0176 -0.0069 0.0103  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1   
2709  C CE2   . PHE A 172 ? 0.2031 0.1986 0.1664 -0.0161 -0.0130 0.0162  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2   
2710  C CZ    . PHE A 172 ? 0.2014 0.1940 0.1562 -0.0194 -0.0087 0.0116  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ    
2720  N N     . TRP A 173 ? 0.1662 0.1783 0.1628 0.0060  0.0072  0.0065  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A N     
2721  C CA    . TRP A 173 ? 0.1738 0.1791 0.1615 0.0060  0.0093  0.0059  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CA    
2722  C C     . TRP A 173 ? 0.1691 0.1759 0.1649 0.0127  0.0117  0.0032  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A C     
2723  O O     . TRP A 173 ? 0.1787 0.1806 0.1724 0.0122  0.0101  0.0042  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A O     
2724  C CB    . TRP A 173 ? 0.1777 0.1789 0.1529 0.0034  0.0158  0.0028  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CB    
2725  C CG    . TRP A 173 ? 0.1765 0.1718 0.1372 -0.0036 0.0145  0.0035  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CG    
2726  C CD1   . TRP A 173 ? 0.2038 0.1951 0.1560 -0.0094 0.0085  0.0080  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD1   
2727  C CD2   . TRP A 173 ? 0.2041 0.1944 0.1537 -0.0058 0.0194  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD2   
2728  N NE1   . TRP A 173 ? 0.2151 0.2002 0.1494 -0.0157 0.0103  0.0060  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A NE1   
2729  C CE2   . TRP A 173 ? 0.1988 0.1830 0.1323 -0.0129 0.0173  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE2   
2730  C CE3   . TRP A 173 ? 0.1849 0.1735 0.1360 -0.0022 0.0246  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE3   
2731  C CZ2   . TRP A 173 ? 0.2247 0.2015 0.1434 -0.0158 0.0215  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ2   
2732  C CZ3   . TRP A 173 ? 0.2224 0.2027 0.1616 -0.0044 0.0276  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ3   
2733  C CH2   . TRP A 173 ? 0.2396 0.2143 0.1628 -0.0108 0.0267  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CH2   
2744  N N     . ALA A 174 ? 0.1661 0.1789 0.1688 0.0174  0.0156  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N     
2745  C CA    . ALA A 174 ? 0.1467 0.1588 0.1505 0.0225  0.0186  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA    
2746  C C     . ALA A 174 ? 0.1625 0.1713 0.1736 0.0268  0.0141  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C     
2747  O O     . ALA A 174 ? 0.1715 0.1746 0.1794 0.0273  0.0134  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O     
2748  C CB    . ALA A 174 ? 0.1813 0.1996 0.1860 0.0253  0.0244  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB    
2754  N N     . PRO A 175 ? 0.1592 0.1709 0.1818 0.0302  0.0101  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N     
2755  C CA    . PRO A 175 ? 0.1731 0.1791 0.2034 0.0364  0.0060  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA    
2756  C C     . PRO A 175 ? 0.1864 0.1793 0.2113 0.0325  -0.0008 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C     
2757  O O     . PRO A 175 ? 0.1902 0.1755 0.2142 0.0348  -0.0019 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O     
2758  C CB    . PRO A 175 ? 0.1778 0.1909 0.2253 0.0415  0.0023  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB    
2759  C CG    . PRO A 175 ? 0.1550 0.1821 0.2040 0.0388  0.0088  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG    
2760  C CD    . PRO A 175 ? 0.1518 0.1735 0.1841 0.0300  0.0095  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD    
2768  N N     . PRO A 176 ? 0.1855 0.1746 0.2050 0.0253  -0.0056 0.0032  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A N     
2769  C CA    . PRO A 176 ? 0.1867 0.1642 0.2002 0.0197  -0.0109 0.0078  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CA    
2770  C C     . PRO A 176 ? 0.1777 0.1561 0.1844 0.0164  -0.0048 0.0053  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A C     
2771  O O     . PRO A 176 ? 0.2020 0.1725 0.2092 0.0143  -0.0084 0.0058  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A O     
2772  C CB    . PRO A 176 ? 0.2028 0.1785 0.2072 0.0112  -0.0148 0.0163  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CB    
2773  C CG    . PRO A 176 ? 0.2021 0.1852 0.2134 0.0145  -0.0169 0.0164  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CG    
2774  C CD    . PRO A 176 ? 0.1861 0.1800 0.2040 0.0209  -0.0078 0.0083  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CD    
2782  N N     . ILE A 177 ? 0.1738 0.1613 0.1758 0.0158  0.0031  0.0028  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A N     
2783  C CA    . ILE A 177 ? 0.1854 0.1759 0.1846 0.0141  0.0080  0.0005  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CA    
2784  C C     . ILE A 177 ? 0.1884 0.1766 0.1917 0.0194  0.0066  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A C     
2785  O O     . ILE A 177 ? 0.1738 0.1589 0.1781 0.0168  0.0043  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A O     
2786  C CB    . ILE A 177 ? 0.1612 0.1593 0.1558 0.0140  0.0151  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CB    
2787  C CG1   . ILE A 177 ? 0.1863 0.1845 0.1733 0.0077  0.0166  0.0029  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG1   
2788  C CG2   . ILE A 177 ? 0.1943 0.1964 0.1903 0.0149  0.0186  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG2   
2789  C CD1   . ILE A 177 ? 0.1839 0.1856 0.1659 0.0083  0.0219  0.0003  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CD1   
2801  N N     . VAL A 178 ? 0.1781 0.1681 0.1828 0.0262  0.0083  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A N     
2802  C CA    . VAL A 178 ? 0.1790 0.1659 0.1827 0.0309  0.0077  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CA    
2803  C C     . VAL A 178 ? 0.1830 0.1579 0.1906 0.0320  0.0003  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A C     
2804  O O     . VAL A 178 ? 0.2141 0.1825 0.2189 0.0315  -0.0029 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A O     
2805  C CB    . VAL A 178 ? 0.1903 0.1834 0.1928 0.0368  0.0134  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CB    
2806  C CG1   . VAL A 178 ? 0.2466 0.2348 0.2435 0.0412  0.0133  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG1   
2807  C CG2   . VAL A 178 ? 0.2287 0.2292 0.2255 0.0342  0.0188  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG2   
2817  N N     . THR A 179 ? 0.1910 0.1610 0.2053 0.0331  -0.0041 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 178 THR A N     
2818  C CA    . THR A 179 ? 0.1977 0.1524 0.2160 0.0340  -0.0129 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA    
2819  C C     . THR A 179 ? 0.2050 0.1531 0.2197 0.0243  -0.0174 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 178 THR A C     
2820  O O     . THR A 179 ? 0.2304 0.1672 0.2450 0.0237  -0.0230 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 178 THR A O     
2821  C CB    . THR A 179 ? 0.2153 0.1653 0.2421 0.0362  -0.0190 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB    
2822  O OG1   . THR A 179 ? 0.2413 0.2001 0.2765 0.0459  -0.0148 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1   
2823  C CG2   . THR A 179 ? 0.2273 0.1575 0.2581 0.0363  -0.0302 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2   
2831  N N     . THR A 180 ? 0.2119 0.1673 0.2238 0.0161  -0.0146 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N     
2832  C CA    . THR A 180 ? 0.2168 0.1708 0.2278 0.0058  -0.0165 0.0020  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA    
2833  C C     . THR A 180 ? 0.2108 0.1712 0.2230 0.0056  -0.0142 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C     
2834  O O     . THR A 180 ? 0.2167 0.1710 0.2321 0.0003  -0.0200 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O     
2835  C CB    . THR A 180 ? 0.2356 0.1982 0.2421 -0.0019 -0.0114 0.0100  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB    
2836  O OG1   . THR A 180 ? 0.2773 0.2311 0.2809 -0.0029 -0.0170 0.0160  ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1   
2837  C CG2   . THR A 180 ? 0.2577 0.2240 0.2650 -0.0129 -0.0101 0.0152  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2   
2845  N N     . LEU A 181 ? 0.1927 0.1642 0.2028 0.0108  -0.0074 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N     
2846  C CA    . LEU A 181 ? 0.1813 0.1580 0.1921 0.0112  -0.0074 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA    
2847  C C     . LEU A 181 ? 0.2344 0.1989 0.2419 0.0145  -0.0146 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C     
2848  O O     . LEU A 181 ? 0.2296 0.1917 0.2394 0.0100  -0.0206 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O     
2849  C CB    . LEU A 181 ? 0.1903 0.1772 0.1973 0.0164  -0.0004 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB    
2850  C CG    . LEU A 181 ? 0.1918 0.1827 0.1977 0.0180  -0.0021 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG    
2851  C CD1   . LEU A 181 ? 0.2398 0.2384 0.2568 0.0119  -0.0046 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1   
2852  C CD2   . LEU A 181 ? 0.2475 0.2446 0.2485 0.0225  0.0040  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2   
2864  N N     . SER A 182 ? 0.2027 0.1597 0.2056 0.0221  -0.0141 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N     
2865  C CA    . SER A 182 ? 0.2159 0.1606 0.2128 0.0265  -0.0191 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA    
2866  C C     . SER A 182 ? 0.2330 0.1615 0.2340 0.0215  -0.0294 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C     
2867  O O     . SER A 182 ? 0.2534 0.1721 0.2496 0.0199  -0.0362 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O     
2868  C CB    . SER A 182 ? 0.2766 0.2195 0.2709 0.0364  -0.0142 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB    
2869  O OG    . SER A 182 ? 0.3090 0.2658 0.2984 0.0393  -0.0051 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG    
2875  N N     . ARG A 183 ? 0.2328 0.1565 0.2411 0.0178  -0.0320 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A N     
2876  C CA    . ARG A 183 ? 0.2508 0.1572 0.2626 0.0110  -0.0428 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CA    
2877  C C     . ARG A 183 ? 0.2532 0.1648 0.2678 -0.0004 -0.0461 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A C     
2878  O O     . ARG A 183 ? 0.2685 0.1662 0.2831 -0.0049 -0.0558 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A O     
2879  C CB    . ARG A 183 ? 0.2540 0.1545 0.2707 0.0073  -0.0455 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CB    
2880  C CG    . ARG A 183 ? 0.2865 0.1755 0.3058 0.0184  -0.0484 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CG    
2881  C CD    . ARG A 183 ? 0.4048 0.2900 0.4278 0.0147  -0.0523 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CD    
2882  N NE    . ARG A 183 ? 0.4432 0.3127 0.4734 0.0251  -0.0599 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NE    
2883  C CZ    . ARG A 183 ? 0.3763 0.2214 0.4100 0.0238  -0.0729 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CZ    
2884  N NH1   . ARG A 183 ? 0.3859 0.2185 0.4155 0.0104  -0.0801 0.0010  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH1   
2885  N NH2   . ARG A 183 ? 0.5442 0.3774 0.5878 0.0361  -0.0791 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH2   
2899  N N     . LYS A 184 ? 0.2396 0.1716 0.2582 -0.0049 -0.0386 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N     
2900  C CA    . LYS A 184 ? 0.2329 0.1746 0.2594 -0.0147 -0.0411 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA    
2901  C C     . LYS A 184 ? 0.2370 0.1784 0.2600 -0.0112 -0.0459 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C     
2902  O O     . LYS A 184 ? 0.2518 0.1895 0.2799 -0.0189 -0.0551 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O     
2903  C CB    . LYS A 184 ? 0.2308 0.1950 0.2643 -0.0183 -0.0307 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB    
2904  C CG    . LYS A 184 ? 0.2539 0.2340 0.3013 -0.0271 -0.0313 0.0007  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG    
2905  C CD    . LYS A 184 ? 0.3707 0.3445 0.4265 -0.0404 -0.0395 0.0062  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD    
2906  C CE    . LYS A 184 ? 0.4282 0.4006 0.4835 -0.0497 -0.0352 0.0163  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE    
2907  N NZ    . LYS A 184 ? 0.6839 0.6527 0.7489 -0.0654 -0.0426 0.0234  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ    
2921  N N     . LEU A 185 ? 0.2300 0.1754 0.2435 -0.0012 -0.0407 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A N     
2922  C CA    . LEU A 185 ? 0.2666 0.2096 0.2716 0.0014  -0.0460 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CA    
2923  C C     . LEU A 185 ? 0.2640 0.1846 0.2606 0.0006  -0.0566 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A C     
2924  O O     . LEU A 185 ? 0.2794 0.1957 0.2738 -0.0046 -0.0665 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A O     
2925  C CB    . LEU A 185 ? 0.2317 0.1800 0.2245 0.0111  -0.0378 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CB    
2926  C CG    . LEU A 185 ? 0.2516 0.2187 0.2510 0.0120  -0.0296 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CG    
2927  C CD1   . LEU A 185 ? 0.2787 0.2473 0.2650 0.0199  -0.0226 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD1   
2928  C CD2   . LEU A 185 ? 0.2999 0.2785 0.3094 0.0072  -0.0349 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD2   
2940  N N     . ARG A 186 ? 0.2735 0.1788 0.2651 0.0064  -0.0555 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A N     
2941  C CA    . ARG A 186 ? 0.3013 0.1822 0.2851 0.0070  -0.0656 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CA    
2942  C C     . ARG A 186 ? 0.3214 0.1922 0.3153 -0.0058 -0.0777 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A C     
2943  O O     . ARG A 186 ? 0.3534 0.2093 0.3413 -0.0102 -0.0890 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A O     
2944  C CB    . ARG A 186 ? 0.3232 0.1908 0.3042 0.0177  -0.0619 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CB    
2945  C CG    . ARG A 186 ? 0.3267 0.2027 0.2966 0.0295  -0.0507 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CG    
2946  C CD    . ARG A 186 ? 0.3829 0.2449 0.3522 0.0410  -0.0486 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CD    
2947  N NE    . ARG A 186 ? 0.3980 0.2715 0.3587 0.0512  -0.0359 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NE    
2948  C CZ    . ARG A 186 ? 0.5078 0.3764 0.4497 0.0553  -0.0331 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CZ    
2949  N NH1   . ARG A 186 ? 0.5224 0.3737 0.4508 0.0507  -0.0434 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH1   
2950  N NH2   . ARG A 186 ? 0.5108 0.3920 0.4461 0.0633  -0.0198 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH2   
2964  N N     . ALA A 187 ? 0.3175 0.1955 0.3254 -0.0131 -0.0757 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N     
2965  C CA    . ALA A 187 ? 0.3158 0.1857 0.3338 -0.0275 -0.0861 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA    
2966  C C     . ALA A 187 ? 0.3546 0.2388 0.3799 -0.0369 -0.0910 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C     
2967  O O     . ALA A 187 ? 0.3893 0.2634 0.4205 -0.0486 -0.1030 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O     
2968  C CB    . ALA A 187 ? 0.3077 0.1854 0.3358 -0.0346 -0.0808 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB    
2974  N N     A SER A 188 ? 0.3326 0.2398 0.3591 -0.0322 -0.0832 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N     
2975  N N     B SER A 188 ? 0.3332 0.2403 0.3598 -0.0324 -0.0834 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N     
2976  C CA    A SER A 188 ? 0.3963 0.3203 0.4331 -0.0388 -0.0883 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA    
2977  C CA    B SER A 188 ? 0.3934 0.3167 0.4305 -0.0395 -0.0889 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA    
2978  C C     A SER A 188 ? 0.3934 0.3048 0.4154 -0.0362 -0.0996 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C     
2979  C C     B SER A 188 ? 0.3871 0.3008 0.4083 -0.0346 -0.0979 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C     
2980  O O     A SER A 188 ? 0.4798 0.4019 0.5104 -0.0428 -0.1082 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O     
2981  O O     B SER A 188 ? 0.4219 0.3504 0.4496 -0.0375 -0.1028 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O     
2982  C CB    A SER A 188 ? 0.3359 0.2873 0.3804 -0.0334 -0.0763 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB    
2983  C CB    B SER A 188 ? 0.3274 0.2805 0.3777 -0.0376 -0.0770 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB    
2984  O OG    A SER A 188 ? 0.3369 0.3009 0.3924 -0.0365 -0.0653 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG    
2985  O OG    B SER A 188 ? 0.3404 0.2975 0.3780 -0.0252 -0.0705 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG    
2996  N N     . GLY A 189 ? 0.3680 0.2574 0.3682 -0.0272 -0.1001 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A N     
2997  C CA    . GLY A 189 ? 0.4557 0.3310 0.4358 -0.0250 -0.1097 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A CA    
2998  C C     . GLY A 189 ? 0.6354 0.5130 0.5940 -0.0131 -0.1015 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A C     
2999  O O     . GLY A 189 ? 0.5496 0.4152 0.4873 -0.0125 -0.1093 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A O     
3003  N N     A ARG A 190 ? 0.4586 0.3503 0.4195 -0.0050 -0.0866 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N     
3004  N N     B ARG A 190 ? 0.4608 0.3519 0.4213 -0.0049 -0.0866 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N     
3005  C CA    A ARG A 190 ? 0.4493 0.3444 0.3908 0.0044  -0.0781 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA    
3006  C CA    B ARG A 190 ? 0.4508 0.3461 0.3921 0.0042  -0.0784 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA    
3007  C C     A ARG A 190 ? 0.5147 0.3925 0.4401 0.0134  -0.0721 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C     
3008  C C     B ARG A 190 ? 0.5177 0.3989 0.4443 0.0140  -0.0701 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C     
3009  O O     A ARG A 190 ? 0.4146 0.2818 0.3490 0.0153  -0.0715 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O     
3010  O O     B ARG A 190 ? 0.5884 0.4648 0.5264 0.0169  -0.0662 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O     
3011  C CB    A ARG A 190 ? 0.5011 0.4181 0.4538 0.0081  -0.0655 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB    
3012  C CB    B ARG A 190 ? 0.5296 0.4485 0.4827 0.0064  -0.0683 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB    
3013  C CG    A ARG A 190 ? 0.4885 0.4241 0.4632 0.0012  -0.0685 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG    
3014  C CG    B ARG A 190 ? 0.4904 0.4244 0.4578 -0.0006 -0.0764 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG    
3015  C CD    A ARG A 190 ? 0.4529 0.4018 0.4243 0.0036  -0.0682 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD    
3016  C CD    B ARG A 190 ? 0.5545 0.5087 0.5468 -0.0022 -0.0685 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD    
3017  N NE    A ARG A 190 ? 0.5450 0.5083 0.5374 -0.0029 -0.0766 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE    
3018  N NE    B ARG A 190 ? 0.5348 0.5062 0.5430 -0.0058 -0.0743 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE    
3019  C CZ    A ARG A 190 ? 0.3691 0.3459 0.3674 -0.0009 -0.0783 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ    
3020  C CZ    B ARG A 190 ? 0.4417 0.4229 0.4720 -0.0147 -0.0818 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ    
3021  N NH1   A ARG A 190 ? 0.5668 0.5429 0.5497 0.0062  -0.0724 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1   
3022  N NH1   B ARG A 190 ? 0.3315 0.3050 0.3687 -0.0226 -0.0849 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1   
3023  N NH2   A ARG A 190 ? 0.3172 0.3085 0.3390 -0.0061 -0.0868 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2   
3024  N NH2   B ARG A 190 ? 0.5533 0.5527 0.6008 -0.0157 -0.0867 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2   
3051  N N     . SER A 191 ? 0.4843 0.3593 0.3858 0.0190  -0.0678 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 190 SER A N     
3052  C CA    . SER A 191 ? 0.5909 0.4520 0.4777 0.0283  -0.0605 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA    
3053  C C     . SER A 191 ? 0.5479 0.4197 0.4162 0.0345  -0.0473 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 190 SER A C     
3054  O O     . SER A 191 ? 0.5428 0.4241 0.4005 0.0303  -0.0486 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 190 SER A O     
3055  C CB    . SER A 191 ? 0.7283 0.5635 0.5977 0.0262  -0.0726 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB    
3056  O OG    . SER A 191 ? 0.9592 0.7845 0.8048 0.0354  -0.0639 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG    
3063  N N     . GLY A 192 ? 0.5500 0.4208 0.4166 0.0443  -0.0349 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N     
3064  C CA    . GLY A 192 ? 0.5383 0.4222 0.3915 0.0495  -0.0198 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA    
3065  C C     . GLY A 192 ? 0.8103 0.6840 0.6300 0.0512  -0.0168 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C     
3066  O O     . GLY A 192 ? 0.6810 0.5663 0.4860 0.0532  -0.0037 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O     
3070  N N     A ASP A 193 ? 0.7283 0.5799 0.5337 0.0493  -0.0284 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N     
3071  N N     B ASP A 193 ? 0.7284 0.5801 0.5336 0.0493  -0.0284 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N     
3072  C CA    A ASP A 193 ? 0.7795 0.6185 0.5489 0.0498  -0.0265 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA    
3073  C CA    B ASP A 193 ? 0.7795 0.6186 0.5488 0.0498  -0.0264 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA    
3074  C C     A ASP A 193 ? 0.8426 0.6788 0.5856 0.0390  -0.0384 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C     
3075  C C     B ASP A 193 ? 0.8463 0.6814 0.5894 0.0389  -0.0392 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C     
3076  O O     A ASP A 193 ? 0.9355 0.7671 0.6514 0.0353  -0.0359 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O     
3077  O O     B ASP A 193 ? 0.9198 0.7486 0.6365 0.0348  -0.0383 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O     
3078  C CB    A ASP A 193 ? 0.8831 0.7017 0.6553 0.0513  -0.0317 -0.1693 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB    
3079  C CB    B ASP A 193 ? 0.8823 0.7016 0.6555 0.0519  -0.0307 -0.1695 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB    
3080  C CG    A ASP A 193 ? 0.9286 0.7299 0.7097 0.0436  -0.0538 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG    
3081  C CG    B ASP A 193 ? 1.0957 0.9090 0.8411 0.0509  -0.0229 -0.1829 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG    
3082  O OD1   A ASP A 193 ? 0.8550 0.6618 0.6370 0.0351  -0.0652 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1   
3083  O OD1   B ASP A 193 ? 1.0908 0.9176 0.8160 0.0488  -0.0116 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1   
3084  O OD2   A ASP A 193 ? 0.7051 0.4891 0.4955 0.0449  -0.0592 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2   
3085  O OD2   B ASP A 193 ? 1.0291 0.8235 0.7725 0.0514  -0.0281 -0.1943 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2   
3094  N N     . ALA A 194 ? 0.8168 0.6633 0.5776 0.0315  -0.0488 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N     
3095  C CA    . ALA A 194 ? 0.8746 0.7218 0.6178 0.0221  -0.0615 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA    
3096  C C     . ALA A 194 ? 0.5896 0.4585 0.3423 0.0218  -0.0534 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C     
3097  O O     . ALA A 194 ? 0.6438 0.5266 0.4239 0.0264  -0.0434 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O     
3098  C CB    . ALA A 194 ? 0.7757 0.6172 0.5366 0.0139  -0.0824 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB    
3104  N N     A THR A 195 ? 0.6407 0.5101 0.3693 0.0161  -0.0593 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 194 THR A N     
3105  N N     B THR A 195 ? 0.6441 0.5136 0.3727 0.0162  -0.0590 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 194 THR A N     
3106  C CA    A THR A 195 ? 0.6867 0.5722 0.4205 0.0157  -0.0525 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA    
3107  C CA    B THR A 195 ? 0.6847 0.5703 0.4183 0.0158  -0.0519 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA    
3108  C C     A THR A 195 ? 0.5323 0.4297 0.3032 0.0144  -0.0612 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 194 THR A C     
3109  C C     B THR A 195 ? 0.5379 0.4352 0.3073 0.0142  -0.0613 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 194 THR A C     
3110  O O     A THR A 195 ? 0.4988 0.3930 0.2817 0.0101  -0.0774 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 194 THR A O     
3111  O O     B THR A 195 ? 0.5411 0.4349 0.3202 0.0096  -0.0783 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 194 THR A O     
3112  C CB    A THR A 195 ? 0.7911 0.6709 0.4876 0.0093  -0.0584 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB    
3113  C CB    B THR A 195 ? 0.7888 0.6686 0.4835 0.0098  -0.0563 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB    
3114  O OG1   A THR A 195 ? 0.8626 0.7386 0.5630 0.0030  -0.0808 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1   
3115  O OG1   B THR A 195 ? 0.7175 0.6102 0.4142 0.0099  -0.0459 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1   
3116  C CG2   A THR A 195 ? 0.7710 0.6359 0.4256 0.0085  -0.0532 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2   
3117  C CG2   B THR A 195 ? 0.8145 0.6872 0.5059 0.0024  -0.0806 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2   
3132  N N     . ALA A 196 ? 0.4315 0.3435 0.2208 0.0178  -0.0498 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A N     
3133  C CA    . ALA A 196 ? 0.4047 0.3286 0.2255 0.0173  -0.0554 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CA    
3134  C C     . ALA A 196 ? 0.4280 0.3618 0.2505 0.0194  -0.0444 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A C     
3135  O O     . ALA A 196 ? 0.4013 0.3363 0.2109 0.0215  -0.0302 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A O     
3136  C CB    . ALA A 196 ? 0.3954 0.3244 0.2476 0.0195  -0.0531 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CB    
3142  N N     . SER A 197 ? 0.3468 0.2881 0.1879 0.0190  -0.0509 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 196 SER A N     
3143  C CA    . SER A 197 ? 0.3195 0.2666 0.1625 0.0204  -0.0434 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 196 SER A CA    
3144  C C     . SER A 197 ? 0.3166 0.2752 0.1937 0.0238  -0.0394 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 196 SER A C     
3145  O O     . SER A 197 ? 0.3293 0.2931 0.2283 0.0240  -0.0477 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 196 SER A O     
3146  C CB    . SER A 197 ? 0.3839 0.3251 0.2118 0.0172  -0.0556 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 196 SER A CB    
3147  O OG    . SER A 197 ? 0.4463 0.3897 0.2927 0.0171  -0.0721 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 196 SER A OG    
3153  N N     . VAL A 198 ? 0.2802 0.2436 0.1610 0.0258  -0.0261 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N     
3154  C CA    . VAL A 198 ? 0.2499 0.2223 0.1568 0.0285  -0.0208 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA    
3155  C C     . VAL A 198 ? 0.2912 0.2628 0.1967 0.0288  -0.0197 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C     
3156  O O     . VAL A 198 ? 0.2931 0.2597 0.1786 0.0263  -0.0154 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O     
3157  C CB    . VAL A 198 ? 0.2832 0.2598 0.1957 0.0300  -0.0083 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB    
3158  C CG1   . VAL A 198 ? 0.2764 0.2606 0.2108 0.0315  -0.0037 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1   
3159  C CG2   . VAL A 198 ? 0.3149 0.2880 0.2273 0.0303  -0.0104 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2   
3169  N N     . LEU A 199 ? 0.2345 0.2105 0.1613 0.0315  -0.0230 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A N     
3170  C CA    . LEU A 199 ? 0.2338 0.2070 0.1637 0.0330  -0.0216 0.0037  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CA    
3171  C C     . LEU A 199 ? 0.2288 0.2088 0.1752 0.0346  -0.0111 0.0012  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A C     
3172  O O     . LEU A 199 ? 0.2279 0.2160 0.1926 0.0365  -0.0105 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A O     
3173  C CB    . LEU A 199 ? 0.2392 0.2112 0.1820 0.0365  -0.0340 0.0085  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CB    
3174  C CG    . LEU A 199 ? 0.2471 0.2110 0.1916 0.0390  -0.0354 0.0152  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CG    
3175  C CD1   . LEU A 199 ? 0.2688 0.2194 0.1845 0.0336  -0.0377 0.0221  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD1   
3176  C CD2   . LEU A 199 ? 0.2485 0.2139 0.2138 0.0452  -0.0470 0.0179  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD2   
3188  N N     . ASP A 200 ? 0.2279 0.2049 0.1670 0.0327  -0.0034 0.0032  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A N     
3189  C CA    . ASP A 200 ? 0.1974 0.1790 0.1476 0.0330  0.0053  0.0012  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CA    
3190  C C     . ASP A 200 ? 0.2174 0.1915 0.1705 0.0340  0.0039  0.0056  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A C     
3191  O O     . ASP A 200 ? 0.2254 0.1915 0.1661 0.0305  0.0045  0.0106  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A O     
3192  C CB    . ASP A 200 ? 0.2050 0.1895 0.1459 0.0295  0.0135  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CB    
3193  C CG    . ASP A 200 ? 0.2185 0.2081 0.1700 0.0289  0.0202  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CG    
3194  O OD1   . ASP A 200 ? 0.2149 0.2042 0.1767 0.0303  0.0197  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD1   
3195  O OD2   . ASP A 200 ? 0.2267 0.2213 0.1762 0.0271  0.0259  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD2   
3200  N N     . VAL A 201 ? 0.1995 0.1757 0.1690 0.0387  0.0023  0.0035  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N     
3201  C CA    . VAL A 201 ? 0.2048 0.1716 0.1791 0.0421  -0.0009 0.0059  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA    
3202  C C     . VAL A 201 ? 0.2193 0.1829 0.1934 0.0400  0.0070  0.0036  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C     
3203  O O     . VAL A 201 ? 0.2247 0.1964 0.2068 0.0403  0.0132  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O     
3204  C CB    . VAL A 201 ? 0.2080 0.1805 0.2027 0.0494  -0.0054 0.0031  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB    
3205  C CG1   . VAL A 201 ? 0.2364 0.1973 0.2373 0.0549  -0.0084 0.0040  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1   
3206  C CG2   . VAL A 201 ? 0.2254 0.2017 0.2216 0.0504  -0.0156 0.0059  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2   
3216  N N     . GLY A 202 ? 0.2135 0.1644 0.1772 0.0366  0.0058  0.0082  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A N     
3217  C CA    . GLY A 202 ? 0.2265 0.1737 0.1878 0.0323  0.0116  0.0066  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A CA    
3218  C C     . GLY A 202 ? 0.2271 0.1862 0.1849 0.0268  0.0181  0.0056  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A C     
3219  O O     . GLY A 202 ? 0.2051 0.1700 0.1680 0.0260  0.0226  0.0011  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A O     
3223  N N     . CYS A 203 ? 0.2062 0.1682 0.1546 0.0229  0.0184  0.0098  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A N     
3224  C CA    . CYS A 203 ? 0.2010 0.1758 0.1493 0.0206  0.0242  0.0075  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CA    
3225  C C     . CYS A 203 ? 0.2099 0.1891 0.1614 0.0154  0.0291  0.0075  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A C     
3226  O O     . CYS A 203 ? 0.1997 0.1900 0.1564 0.0153  0.0328  0.0046  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A O     
3227  C CB    . CYS A 203 ? 0.2034 0.1802 0.1394 0.0185  0.0247  0.0103  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CB    
3228  S SG    . CYS A 203 ? 0.2481 0.2173 0.1691 0.0100  0.0258  0.0193  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A SG    
3234  N N     . GLY A 204 ? 0.2011 0.1712 0.1504 0.0109  0.0279  0.0107  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A N     
3235  C CA    . GLY A 204 ? 0.1982 0.1737 0.1515 0.0045  0.0309  0.0113  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A CA    
3236  C C     . GLY A 204 ? 0.1984 0.1868 0.1512 0.0002  0.0362  0.0144  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A C     
3237  O O     . GLY A 204 ? 0.2080 0.1942 0.1509 -0.0024 0.0374  0.0190  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A O     
3241  N N     . THR A 205 ? 0.1966 0.1992 0.1601 -0.0001 0.0395  0.0117  ? ? ? ? ? ? 204 THR A N     
3242  C CA    . THR A 205 ? 0.2008 0.2189 0.1680 -0.0021 0.0462  0.0125  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA    
3243  C C     . THR A 205 ? 0.1870 0.2082 0.1476 0.0042  0.0492  0.0086  ? ? ? ? ? ? 204 THR A C     
3244  O O     . THR A 205 ? 0.1990 0.2316 0.1586 0.0032  0.0564  0.0078  ? ? ? ? ? ? 204 THR A O     
3245  C CB    . THR A 205 ? 0.2105 0.2435 0.1950 -0.0019 0.0475  0.0099  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB    
3246  O OG1   . THR A 205 ? 0.1844 0.2175 0.1730 0.0061  0.0450  0.0044  ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1   
3247  C CG2   . THR A 205 ? 0.2087 0.2384 0.1987 -0.0089 0.0426  0.0130  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2   
3255  N N     . GLY A 206 ? 0.1997 0.2119 0.1563 0.0102  0.0442  0.0055  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A N     
3256  C CA    . GLY A 206 ? 0.1975 0.2107 0.1476 0.0153  0.0448  0.0013  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A CA    
3257  C C     . GLY A 206 ? 0.2062 0.2277 0.1669 0.0207  0.0462  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 205 GLY A C     
3258  O O     . GLY A 206 ? 0.2226 0.2436 0.1776 0.0246  0.0466  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 205 GLY A O     
3262  N N     . LEU A 207 ? 0.2274 0.2293 0.1572 0.0125  0.0225  0.0149  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N     
3263  C CA    . LEU A 207 ? 0.2197 0.2220 0.1521 0.0176  0.0182  0.0188  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA    
3264  C C     . LEU A 207 ? 0.2302 0.2201 0.1571 0.0189  0.0193  0.0204  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C     
3265  O O     . LEU A 207 ? 0.2184 0.2031 0.1517 0.0242  0.0180  0.0214  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O     
3266  C CB    . LEU A 207 ? 0.1940 0.2030 0.1243 0.0157  0.0099  0.0229  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB    
3267  C CG    . LEU A 207 ? 0.2055 0.2148 0.1431 0.0228  0.0024  0.0305  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG    
3268  C CD1   . LEU A 207 ? 0.2313 0.2480 0.1910 0.0311  0.0048  0.0271  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1   
3269  C CD2   . LEU A 207 ? 0.2257 0.2444 0.1587 0.0205  -0.0093 0.0363  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2   
3281  N N     . TYR A 208 ? 0.2199 0.2053 0.1387 0.0138  0.0224  0.0196  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A N     
3282  C CA    . TYR A 208 ? 0.2194 0.1961 0.1380 0.0125  0.0242  0.0217  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CA    
3283  C C     . TYR A 208 ? 0.2209 0.1938 0.1477 0.0160  0.0243  0.0165  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A C     
3284  O O     . TYR A 208 ? 0.2530 0.2171 0.1848 0.0176  0.0225  0.0167  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A O     
3285  C CB    . TYR A 208 ? 0.2250 0.2031 0.1389 0.0064  0.0301  0.0201  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CB    
3286  C CG    . TYR A 208 ? 0.2149 0.1960 0.1138 0.0016  0.0314  0.0233  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CG    
3287  C CD1   . TYR A 208 ? 0.2311 0.2185 0.1235 0.0007  0.0293  0.0185  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD1   
3288  C CD2   . TYR A 208 ? 0.2279 0.2055 0.1171 -0.0037 0.0349  0.0310  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD2   
3289  C CE1   . TYR A 208 ? 0.2272 0.2183 0.1011 -0.0046 0.0289  0.0187  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE1   
3290  C CE2   . TYR A 208 ? 0.2543 0.2358 0.1220 -0.0089 0.0360  0.0345  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE2   
3291  C CZ    . TYR A 208 ? 0.2459 0.2348 0.1044 -0.0091 0.0323  0.0269  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CZ    
3292  O OH    . TYR A 208 ? 0.2751 0.2687 0.1079 -0.0151 0.0321  0.0279  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A OH    
3302  N N     . SER A 209 ? 0.2436 0.2214 0.1705 0.0167  0.0254  0.0118  ? ? ? ? ? ? 208 SER A N     
3303  C CA    . SER A 209 ? 0.2413 0.2173 0.1692 0.0192  0.0237  0.0065  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CA    
3304  C C     . SER A 209 ? 0.2468 0.2233 0.1738 0.0246  0.0244  0.0031  ? ? ? ? ? ? 208 SER A C     
3305  O O     . SER A 209 ? 0.2595 0.2306 0.1868 0.0268  0.0232  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 208 SER A O     
3306  C CB    . SER A 209 ? 0.3202 0.3006 0.2467 0.0184  0.0225  0.0056  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CB    
3307  O OG    . SER A 209 ? 0.2956 0.2794 0.2182 0.0189  0.0247  0.0090  ? ? ? ? ? ? 208 SER A OG    
3313  N N     . GLN A 210 ? 0.2339 0.2179 0.1630 0.0265  0.0266  0.0060  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A N     
3314  C CA    . GLN A 210 ? 0.2447 0.2334 0.1797 0.0328  0.0295  0.0016  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CA    
3315  C C     . GLN A 210 ? 0.2271 0.2057 0.1727 0.0381  0.0262  0.0003  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A C     
3316  O O     . GLN A 210 ? 0.2609 0.2362 0.2117 0.0441  0.0288  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A O     
3317  C CB    . GLN A 210 ? 0.2417 0.2448 0.1838 0.0324  0.0322  0.0053  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CB    
3318  C CG    . GLN A 210 ? 0.2340 0.2423 0.1676 0.0268  0.0366  0.0074  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CG    
3319  C CD    . GLN A 210 ? 0.2288 0.2465 0.1713 0.0217  0.0372  0.0120  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CD    
3320  O OE1   . GLN A 210 ? 0.2542 0.2791 0.2089 0.0226  0.0332  0.0127  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A OE1   
3321  N NE2   . GLN A 210 ? 0.2625 0.2791 0.2000 0.0159  0.0404  0.0157  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A NE2   
3330  N N     . LEU A 211 ? 0.2222 0.1945 0.1701 0.0359  0.0211  0.0094  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A N     
3331  C CA    . LEU A 211 ? 0.2330 0.1906 0.1906 0.0400  0.0170  0.0125  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CA    
3332  C C     . LEU A 211 ? 0.2683 0.2104 0.2256 0.0370  0.0177  0.0055  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A C     
3333  O O     . LEU A 211 ? 0.2528 0.1812 0.2214 0.0421  0.0166  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A O     
3334  C CB    . LEU A 211 ? 0.2359 0.1904 0.1894 0.0364  0.0113  0.0271  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CB    
3335  C CG    . LEU A 211 ? 0.2517 0.2209 0.2087 0.0399  0.0058  0.0333  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CG    
3336  C CD1   . LEU A 211 ? 0.3090 0.2750 0.2527 0.0348  -0.0012 0.0474  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD1   
3337  C CD2   . LEU A 211 ? 0.2866 0.2588 0.2665 0.0520  0.0027  0.0314  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD2   
3349  N N     . LEU A 212 ? 0.2606 0.2052 0.2089 0.0289  0.0189  0.0041  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A N     
3350  C CA    . LEU A 212 ? 0.2390 0.1740 0.1906 0.0249  0.0175  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CA    
3351  C C     . LEU A 212 ? 0.2615 0.1971 0.2103 0.0304  0.0180  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A C     
3352  O O     . LEU A 212 ? 0.2875 0.2094 0.2431 0.0306  0.0158  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A O     
3353  C CB    . LEU A 212 ? 0.2378 0.1810 0.1861 0.0167  0.0173  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CB    
3354  C CG    . LEU A 212 ? 0.2566 0.1984 0.2088 0.0093  0.0200  0.0074  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CG    
3355  C CD1   . LEU A 212 ? 0.2903 0.2460 0.2437 0.0048  0.0219  0.0061  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD1   
3356  C CD2   . LEU A 212 ? 0.2843 0.2099 0.2488 0.0034  0.0192  0.0095  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD2   
3368  N N     . LEU A 213 ? 0.2591 0.2098 0.1970 0.0339  0.0217  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N     
3369  C CA    . LEU A 213 ? 0.2736 0.2277 0.2027 0.0383  0.0250  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA    
3370  C C     . LEU A 213 ? 0.2767 0.2223 0.2199 0.0473  0.0288  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C     
3371  O O     . LEU A 213 ? 0.2984 0.2377 0.2387 0.0502  0.0306  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O     
3372  C CB    . LEU A 213 ? 0.2823 0.2543 0.1974 0.0388  0.0308  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB    
3373  C CG    . LEU A 213 ? 0.2991 0.2766 0.2010 0.0323  0.0263  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG    
3374  C CD1   . LEU A 213 ? 0.3284 0.3187 0.2185 0.0320  0.0326  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1   
3375  C CD2   . LEU A 213 ? 0.3477 0.3219 0.2394 0.0290  0.0185  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2   
3387  N N     A ARG A 214 ? 0.2823 0.2284 0.2418 0.0526  0.0292  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N     
3388  N N     B ARG A 214 ? 0.2825 0.2285 0.2420 0.0526  0.0292  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N     
3389  C CA    A ARG A 214 ? 0.3061 0.2436 0.2865 0.0637  0.0310  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA    
3390  C CA    B ARG A 214 ? 0.3058 0.2432 0.2862 0.0637  0.0310  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA    
3391  C C     A ARG A 214 ? 0.3360 0.2454 0.3274 0.0629  0.0250  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C     
3392  C C     B ARG A 214 ? 0.3372 0.2465 0.3284 0.0628  0.0250  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C     
3393  O O     A ARG A 214 ? 0.3738 0.2701 0.3789 0.0711  0.0273  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O     
3394  O O     B ARG A 214 ? 0.3707 0.2666 0.3752 0.0707  0.0273  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O     
3395  C CB    A ARG A 214 ? 0.3195 0.2667 0.3162 0.0693  0.0286  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB    
3396  C CB    B ARG A 214 ? 0.3201 0.2670 0.3175 0.0697  0.0288  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB    
3397  C CG    A ARG A 214 ? 0.2891 0.2280 0.3148 0.0831  0.0271  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG    
3398  C CG    B ARG A 214 ? 0.3536 0.3282 0.3502 0.0709  0.0357  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG    
3399  C CD    A ARG A 214 ? 0.2995 0.2532 0.3409 0.0880  0.0207  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD    
3400  C CD    B ARG A 214 ? 0.4330 0.4190 0.4465 0.0737  0.0291  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD    
3401  N NE    A ARG A 214 ? 0.5878 0.5720 0.6297 0.0873  0.0279  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE    
3402  N NE    B ARG A 214 ? 0.5955 0.5790 0.6390 0.0875  0.0259  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE    
3403  C CZ    A ARG A 214 ? 0.7309 0.7357 0.8004 0.0973  0.0301  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ    
3404  C CZ    B ARG A 214 ? 0.7282 0.7341 0.7972 0.0967  0.0297  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ    
3405  N NH1   A ARG A 214 ? 0.7047 0.7035 0.8050 0.1112  0.0237  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1   
3406  N NH1   B ARG A 214 ? 0.5989 0.6314 0.6662 0.0915  0.0382  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1   
3407  N NH2   A ARG A 214 ? 0.5930 0.6255 0.6631 0.0930  0.0387  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2   
3408  N NH2   B ARG A 214 ? 0.6936 0.6954 0.7948 0.1114  0.0251  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2   
3435  N N     . GLU A 215 ? 0.3224 0.2221 0.3102 0.0525  0.0188  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N     
3436  C CA    . GLU A 215 ? 0.3399 0.2127 0.3400 0.0479  0.0141  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA    
3437  C C     . GLU A 215 ? 0.3590 0.2253 0.3544 0.0423  0.0134  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C     
3438  O O     . GLU A 215 ? 0.3651 0.2071 0.3756 0.0420  0.0110  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O     
3439  C CB    . GLU A 215 ? 0.3126 0.1827 0.3094 0.0366  0.0109  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB    
3440  C CG    . GLU A 215 ? 0.3736 0.2184 0.3835 0.0272  0.0080  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG    
3441  C CD    . GLU A 215 ? 0.7416 0.5583 0.7715 0.0347  0.0048  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD    
3442  O OE1   . GLU A 215 ? 0.4561 0.2755 0.4883 0.0448  0.0028  0.0081  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1   
3443  O OE2   . GLU A 215 ? 0.5486 0.3401 0.5943 0.0305  0.0030  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2   
3450  N N     . PHE A 216 ? 0.3391 0.2253 0.3142 0.0374  0.0140  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A N     
3451  C CA    . PHE A 216 ? 0.3419 0.2266 0.3087 0.0300  0.0091  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CA    
3452  C C     . PHE A 216 ? 0.3325 0.2344 0.2757 0.0358  0.0136  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A C     
3453  O O     . PHE A 216 ? 0.3336 0.2553 0.2579 0.0330  0.0131  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A O     
3454  C CB    . PHE A 216 ? 0.3103 0.2050 0.2755 0.0178  0.0031  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CB    
3455  C CG    . PHE A 216 ? 0.3018 0.1828 0.2878 0.0097  0.0022  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CG    
3456  C CD1   . PHE A 216 ? 0.3300 0.1897 0.3345 0.0020  -0.0019 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD1   
3457  C CD2   . PHE A 216 ? 0.3122 0.2013 0.2976 0.0083  0.0063  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD2   
3458  C CE1   . PHE A 216 ? 0.3430 0.1898 0.3658 -0.0075 -0.0006 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE1   
3459  C CE2   . PHE A 216 ? 0.2880 0.1660 0.2871 -0.0004 0.0077  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE2   
3460  C CZ    . PHE A 216 ? 0.3117 0.1688 0.3295 -0.0087 0.0049  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CZ    
3470  N N     . PRO A 217 ? 0.3519 0.2459 0.2955 0.0439  0.0191  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N     
3471  C CA    . PRO A 217 ? 0.3602 0.2735 0.2812 0.0504  0.0289  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA    
3472  C C     . PRO A 217 ? 0.4061 0.3331 0.2927 0.0430  0.0246  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C     
3473  O O     . PRO A 217 ? 0.4449 0.3902 0.3076 0.0459  0.0335  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O     
3474  C CB    . PRO A 217 ? 0.4582 0.3573 0.3930 0.0611  0.0369  -0.1480 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB    
3475  C CG    . PRO A 217 ? 0.5173 0.3916 0.4874 0.0640  0.0318  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG    
3476  C CD    . PRO A 217 ? 0.3890 0.2558 0.3586 0.0495  0.0196  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD    
3484  N N     . ARG A 218 ? 0.3802 0.3008 0.2638 0.0330  0.0108  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N     
3485  C CA    . ARG A 218 ? 0.4197 0.3561 0.2707 0.0267  0.0025  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA    
3486  C C     . ARG A 218 ? 0.3649 0.3153 0.2150 0.0213  -0.0059 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C     
3487  O O     . ARG A 218 ? 0.4277 0.3918 0.2531 0.0175  -0.0151 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O     
3488  C CB    . ARG A 218 ? 0.4824 0.4079 0.3304 0.0192  -0.0102 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB    
3489  C CG    . ARG A 218 ? 0.5708 0.4845 0.4094 0.0250  -0.0015 -0.1997 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG    
3490  C CD    . ARG A 218 ? 1.0680 0.9944 0.8640 0.0194  -0.0045 -0.2076 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD    
3491  N NE    . ARG A 218 ? 1.1208 1.0462 0.9134 0.0072  -0.0257 -0.2159 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE    
3492  C CZ    . ARG A 218 ? 1.0764 1.0179 0.8349 0.0003  -0.0378 -0.2137 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ    
3493  N NH1   . ARG A 218 ? 1.1092 1.0673 0.8335 0.0033  -0.0314 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1   
3494  N NH2   . ARG A 218 ? 1.0277 0.9682 0.7895 -0.0107 -0.0578 -0.2243 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2   
3508  N N     . TRP A 219 ? 0.3456 0.2927 0.2213 0.0215  -0.0035 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A N     
3509  C CA    . TRP A 219 ? 0.3098 0.2692 0.1883 0.0176  -0.0096 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CA    
3510  C C     . TRP A 219 ? 0.3392 0.3121 0.1974 0.0219  -0.0029 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A C     
3511  O O     . TRP A 219 ? 0.3367 0.3114 0.1867 0.0274  0.0094  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A O     
3512  C CB    . TRP A 219 ? 0.3199 0.2721 0.2277 0.0155  -0.0069 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CB    
3513  C CG    . TRP A 219 ? 0.3082 0.2478 0.2387 0.0078  -0.0132 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CG    
3514  C CD1   . TRP A 219 ? 0.3376 0.2677 0.2695 0.0034  -0.0205 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD1   
3515  C CD2   . TRP A 219 ? 0.3294 0.2647 0.2847 0.0017  -0.0117 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD2   
3516  N NE1   . TRP A 219 ? 0.4109 0.3297 0.3713 -0.0059 -0.0241 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A NE1   
3517  C CE2   . TRP A 219 ? 0.3113 0.2342 0.2852 -0.0071 -0.0177 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE2   
3518  C CE3   . TRP A 219 ? 0.3089 0.2497 0.2710 0.0019  -0.0051 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE3   
3519  C CZ2   . TRP A 219 ? 0.4104 0.3271 0.4101 -0.0164 -0.0154 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ2   
3520  C CZ3   . TRP A 219 ? 0.3106 0.2465 0.2936 -0.0063 -0.0026 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ3   
3521  C CH2   . TRP A 219 ? 0.3054 0.2299 0.3073 -0.0157 -0.0070 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CH2   
3532  N N     . THR A 220 ? 0.3206 0.3033 0.1762 0.0194  -0.0108 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N     
3533  C CA    . THR A 220 ? 0.2860 0.2766 0.1300 0.0219  -0.0055 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA    
3534  C C     . THR A 220 ? 0.3201 0.3104 0.1882 0.0212  -0.0065 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C     
3535  O O     . THR A 220 ? 0.2980 0.2875 0.1867 0.0183  -0.0130 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O     
3536  C CB    . THR A 220 ? 0.3287 0.3283 0.1427 0.0210  -0.0141 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB    
3537  O OG1   . THR A 220 ? 0.4124 0.4164 0.2362 0.0186  -0.0317 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1   
3538  C CG2   . THR A 220 ? 0.3852 0.3868 0.1689 0.0208  -0.0112 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2   
3546  N N     . ALA A 221 ? 0.3039 0.2961 0.1699 0.0230  0.0007  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A N     
3547  C CA    . ALA A 221 ? 0.2694 0.2604 0.1554 0.0227  0.0013  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CA    
3548  C C     . ALA A 221 ? 0.2934 0.2853 0.1725 0.0237  0.0017  0.0123  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A C     
3549  O O     . ALA A 221 ? 0.3180 0.3110 0.1795 0.0232  0.0077  0.0169  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A O     
3550  C CB    . ALA A 221 ? 0.2746 0.2614 0.1735 0.0225  0.0109  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CB    
3556  N N     . THR A 222 ? 0.2641 0.2552 0.1599 0.0248  -0.0036 0.0185  ? ? ? ? ? ? 221 THR A N     
3557  C CA    . THR A 222 ? 0.2867 0.2732 0.1842 0.0264  -0.0039 0.0314  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CA    
3558  C C     . THR A 222 ? 0.2559 0.2379 0.1751 0.0261  0.0034  0.0297  ? ? ? ? ? ? 221 THR A C     
3559  O O     . THR A 222 ? 0.2768 0.2620 0.2142 0.0270  0.0025  0.0234  ? ? ? ? ? ? 221 THR A O     
3560  C CB    . THR A 222 ? 0.2813 0.2704 0.1832 0.0304  -0.0186 0.0382  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CB    
3561  O OG1   . THR A 222 ? 0.3464 0.3414 0.2220 0.0295  -0.0273 0.0379  ? ? ? ? ? ? 221 THR A OG1   
3562  C CG2   . THR A 222 ? 0.3277 0.3070 0.2344 0.0334  -0.0202 0.0537  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CG2   
3570  N N     . GLY A 223 ? 0.2533 0.2293 0.1703 0.0235  0.0111  0.0341  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N     
3571  C CA    . GLY A 223 ? 0.2378 0.2087 0.1710 0.0222  0.0167  0.0303  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA    
3572  C C     . GLY A 223 ? 0.2481 0.2079 0.1934 0.0245  0.0143  0.0373  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C     
3573  O O     . GLY A 223 ? 0.2786 0.2312 0.2162 0.0235  0.0124  0.0495  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O     
3577  N N     . LEU A 224 ? 0.2239 0.1817 0.1890 0.0276  0.0155  0.0298  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N     
3578  C CA    . LEU A 224 ? 0.2262 0.1704 0.2096 0.0315  0.0145  0.0324  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA    
3579  C C     . LEU A 224 ? 0.2490 0.1851 0.2368 0.0260  0.0236  0.0221  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C     
3580  O O     . LEU A 224 ? 0.2262 0.1702 0.2134 0.0238  0.0296  0.0090  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O     
3581  C CB    . LEU A 224 ? 0.2262 0.1756 0.2342 0.0402  0.0109  0.0272  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB    
3582  C CG    . LEU A 224 ? 0.2267 0.1887 0.2364 0.0452  -0.0010 0.0337  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG    
3583  C CD1   . LEU A 224 ? 0.2461 0.2168 0.2907 0.0541  -0.0043 0.0280  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1   
3584  C CD2   . LEU A 224 ? 0.2576 0.2120 0.2497 0.0462  -0.0121 0.0519  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2   
3596  N N     . ASP A 225 ? 0.2441 0.1640 0.2361 0.0227  0.0239  0.0282  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A N     
3597  C CA    . ASP A 225 ? 0.2480 0.1587 0.2477 0.0167  0.0301  0.0156  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CA    
3598  C C     . ASP A 225 ? 0.2868 0.1742 0.2997 0.0146  0.0283  0.0253  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A C     
3599  O O     . ASP A 225 ? 0.2953 0.1748 0.3088 0.0187  0.0224  0.0435  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A O     
3600  C CB    . ASP A 225 ? 0.2400 0.1636 0.2236 0.0073  0.0335  0.0099  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CB    
3601  C CG    . ASP A 225 ? 0.2386 0.1626 0.2236 0.0032  0.0376  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CG    
3602  O OD1   . ASP A 225 ? 0.2563 0.1649 0.2535 -0.0004 0.0388  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD1   
3603  O OD2   . ASP A 225 ? 0.2466 0.1852 0.2188 0.0029  0.0392  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD2   
3608  N N     . VAL A 226 ? 0.2839 0.1589 0.3070 0.0076  0.0324  0.0132  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A N     
3609  C CA    . VAL A 226 ? 0.3104 0.1602 0.3482 0.0021  0.0316  0.0224  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CA    
3610  C C     . VAL A 226 ? 0.3096 0.1664 0.3346 -0.0100 0.0330  0.0377  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A C     
3611  O O     . VAL A 226 ? 0.2969 0.1771 0.3062 -0.0142 0.0351  0.0344  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A O     
3612  C CB    . VAL A 226 ? 0.3280 0.1604 0.3840 -0.0026 0.0351  0.0007  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CB    
3613  C CG1   . VAL A 226 ? 0.3327 0.1605 0.4036 0.0107  0.0373  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG1   
3614  C CG2   . VAL A 226 ? 0.3444 0.1938 0.3871 -0.0148 0.0376  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG2   
3624  N N     . GLU A 227 ? 0.3407 0.1764 0.3751 -0.0156 0.0328  0.0550  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A N     
3625  C CA    . GLU A 227 ? 0.3572 0.2018 0.3788 -0.0263 0.0369  0.0737  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CA    
3626  C C     . GLU A 227 ? 0.3260 0.1901 0.3494 -0.0392 0.0425  0.0614  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A C     
3627  O O     . GLU A 227 ? 0.3325 0.2209 0.3418 -0.0417 0.0467  0.0668  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A O     
3628  C CB    . GLU A 227 ? 0.4183 0.2339 0.4513 -0.0326 0.0372  0.0960  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CB    
3629  C CG    . GLU A 227 ? 0.4868 0.3128 0.5030 -0.0439 0.0445  0.1188  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CG    
3630  C CD    . GLU A 227 ? 0.8107 0.6065 0.8318 -0.0498 0.0445  0.1473  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CD    
3631  O OE1   . GLU A 227 ? 0.8953 0.6584 0.9404 -0.0465 0.0386  0.1473  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE1   
3632  O OE2   . GLU A 227 ? 0.9826 0.7864 0.9830 -0.0576 0.0513  0.1699  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE2   
3639  N N     . ARG A 228 ? 0.3456 0.2016 0.3874 -0.0466 0.0417  0.0428  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A N     
3640  C CA    . ARG A 228 ? 0.3277 0.2051 0.3743 -0.0593 0.0435  0.0328  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CA    
3641  C C     . ARG A 228 ? 0.3198 0.2270 0.3491 -0.0523 0.0412  0.0219  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A C     
3642  O O     . ARG A 228 ? 0.3490 0.2806 0.3797 -0.0584 0.0422  0.0217  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A O     
3643  C CB    . ARG A 228 ? 0.3528 0.2152 0.4212 -0.0706 0.0405  0.0139  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CB    
3644  C CG    . ARG A 228 ? 0.4925 0.3501 0.5558 -0.0629 0.0359  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CG    
3645  C CD    . ARG A 228 ? 0.6351 0.4805 0.7159 -0.0764 0.0325  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CD    
3646  N NE    . ARG A 228 ? 0.7251 0.5312 0.8289 -0.0785 0.0341  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NE    
3647  C CZ    . ARG A 228 ? 0.9054 0.6929 1.0322 -0.0939 0.0321  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CZ    
3648  N NH1   . ARG A 228 ? 0.8543 0.6625 0.9850 -0.1098 0.0271  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH1   
3649  N NH2   . ARG A 228 ? 0.8691 0.6159 1.0188 -0.0934 0.0336  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH2   
3663  N N     . ILE A 229 ? 0.2801 0.1862 0.2961 -0.0394 0.0384  0.0147  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A N     
3664  C CA    . ILE A 229 ? 0.2557 0.1854 0.2552 -0.0332 0.0365  0.0082  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CA    
3665  C C     . ILE A 229 ? 0.2433 0.1849 0.2296 -0.0266 0.0391  0.0233  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A C     
3666  O O     . ILE A 229 ? 0.2672 0.2293 0.2468 -0.0254 0.0393  0.0224  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A O     
3667  C CB    . ILE A 229 ? 0.2538 0.1785 0.2462 -0.0251 0.0349  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CB    
3668  C CG1   . ILE A 229 ? 0.2851 0.1982 0.2861 -0.0320 0.0338  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG1   
3669  C CG2   . ILE A 229 ? 0.2488 0.1942 0.2235 -0.0199 0.0334  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG2   
3670  C CD1   . ILE A 229 ? 0.3269 0.2548 0.3264 -0.0435 0.0287  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CD1   
3682  N N     . ALA A 230 ? 0.2738 0.2024 0.2563 -0.0214 0.0398  0.0365  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A N     
3683  C CA    . ALA A 230 ? 0.2997 0.2394 0.2656 -0.0169 0.0417  0.0489  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CA    
3684  C C     . ALA A 230 ? 0.2711 0.2268 0.2372 -0.0254 0.0492  0.0550  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A C     
3685  O O     . ALA A 230 ? 0.2854 0.2587 0.2399 -0.0216 0.0524  0.0548  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A O     
3686  C CB    . ALA A 230 ? 0.3491 0.2720 0.3097 -0.0125 0.0389  0.0648  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CB    
3692  N N     . THR A 231 ? 0.2727 0.2229 0.2555 -0.0374 0.0532  0.0589  ? ? ? ? ? ? 230 THR A N     
3693  C CA    . THR A 231 ? 0.2876 0.2581 0.2787 -0.0470 0.0622  0.0633  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CA    
3694  C C     . THR A 231 ? 0.2774 0.2736 0.2750 -0.0440 0.0601  0.0490  ? ? ? ? ? ? 230 THR A C     
3695  O O     . THR A 231 ? 0.2802 0.2981 0.2770 -0.0422 0.0672  0.0507  ? ? ? ? ? ? 230 THR A O     
3696  C CB    . THR A 231 ? 0.3142 0.2740 0.3292 -0.0625 0.0652  0.0676  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CB    
3697  O OG1   . THR A 231 ? 0.3728 0.3059 0.3818 -0.0646 0.0672  0.0856  ? ? ? ? ? ? 230 THR A OG1   
3698  C CG2   . THR A 231 ? 0.3438 0.3299 0.3745 -0.0739 0.0760  0.0714  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CG2   
3706  N N     . LEU A 232 ? 0.2419 0.2361 0.2457 -0.0429 0.0505  0.0349  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A N     
3707  C CA    . LEU A 232 ? 0.2412 0.2572 0.2485 -0.0389 0.0453  0.0249  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CA    
3708  C C     . LEU A 232 ? 0.2268 0.2483 0.2162 -0.0258 0.0462  0.0263  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A C     
3709  O O     . LEU A 232 ? 0.2428 0.2836 0.2382 -0.0214 0.0471  0.0244  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A O     
3710  C CB    . LEU A 232 ? 0.2511 0.2607 0.2579 -0.0404 0.0345  0.0115  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CB    
3711  C CG    . LEU A 232 ? 0.2726 0.2767 0.2975 -0.0542 0.0308  0.0037  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CG    
3712  C CD1   . LEU A 232 ? 0.2804 0.2785 0.2950 -0.0542 0.0211  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD1   
3713  C CD2   . LEU A 232 ? 0.2813 0.3113 0.3316 -0.0637 0.0302  0.0044  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD2   
3725  N N     . ALA A 233 ? 0.2340 0.2386 0.2057 -0.0192 0.0449  0.0281  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A N     
3726  C CA    . ALA A 233 ? 0.2140 0.2214 0.1709 -0.0087 0.0439  0.0270  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CA    
3727  C C     . ALA A 233 ? 0.2371 0.2552 0.1884 -0.0063 0.0522  0.0322  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A C     
3728  O O     . ALA A 233 ? 0.2486 0.2765 0.1980 0.0006  0.0529  0.0270  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A O     
3729  C CB    . ALA A 233 ? 0.2374 0.2279 0.1828 -0.0040 0.0402  0.0274  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CB    
3735  N N     . ASN A 234 ? 0.2450 0.2601 0.1923 -0.0122 0.0593  0.0422  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A N     
3736  C CA    . ASN A 234 ? 0.2500 0.2776 0.1864 -0.0112 0.0699  0.0461  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CA    
3737  C C     . ASN A 234 ? 0.2411 0.2930 0.1986 -0.0128 0.0781  0.0404  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A C     
3738  O O     . ASN A 234 ? 0.2844 0.3499 0.2380 -0.0062 0.0853  0.0345  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A O     
3739  C CB    . ASN A 234 ? 0.2996 0.3180 0.2232 -0.0186 0.0758  0.0618  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CB    
3740  C CG    . ASN A 234 ? 0.3641 0.3642 0.2655 -0.0130 0.0665  0.0678  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CG    
3741  O OD1   . ASN A 234 ? 0.3805 0.3833 0.2655 -0.0050 0.0624  0.0614  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A OD1   
3742  N ND2   . ASN A 234 ? 0.3844 0.3655 0.2897 -0.0168 0.0616  0.0790  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A ND2   
3749  N N     . ALA A 235 ? 0.2334 0.2923 0.2165 -0.0208 0.0765  0.0400  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A N     
3750  C CA    . ALA A 235 ? 0.2466 0.3332 0.2570 -0.0214 0.0816  0.0344  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CA    
3751  C C     . ALA A 235 ? 0.2334 0.3262 0.2479 -0.0082 0.0730  0.0242  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A C     
3752  O O     . ALA A 235 ? 0.2153 0.3277 0.2442 -0.0011 0.0795  0.0188  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A O     
3753  C CB    . ALA A 235 ? 0.2576 0.3517 0.2967 -0.0340 0.0777  0.0349  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CB    
3759  N N     . GLN A 236 ? 0.2109 0.2868 0.2146 -0.0046 0.0594  0.0217  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N     
3760  C CA    . GLN A 236 ? 0.2132 0.2915 0.2197 0.0064  0.0510  0.0160  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA    
3761  C C     . GLN A 236 ? 0.2368 0.3087 0.2285 0.0165  0.0566  0.0125  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C     
3762  O O     . GLN A 236 ? 0.2249 0.3040 0.2288 0.0262  0.0557  0.0072  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O     
3763  C CB    . GLN A 236 ? 0.2045 0.2681 0.2007 0.0052  0.0376  0.0156  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB    
3764  C CG    . GLN A 236 ? 0.1900 0.2562 0.1899 0.0137  0.0276  0.0144  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG    
3765  C CD    . GLN A 236 ? 0.2024 0.2569 0.1872 0.0102  0.0172  0.0150  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD    
3766  O OE1   . GLN A 236 ? 0.2092 0.2722 0.1997 0.0045  0.0085  0.0138  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1   
3767  N NE2   . GLN A 236 ? 0.2190 0.2555 0.1839 0.0120  0.0187  0.0154  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2   
3776  N N     . ALA A 237 ? 0.2373 0.2959 0.2050 0.0146  0.0612  0.0148  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A N     
3777  C CA    . ALA A 237 ? 0.2437 0.2977 0.1957 0.0222  0.0653  0.0086  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CA    
3778  C C     . ALA A 237 ? 0.2717 0.3454 0.2341 0.0263  0.0790  0.0020  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A C     
3779  O O     . ALA A 237 ? 0.2540 0.3279 0.2189 0.0360  0.0810  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 236 ALA A O     
3780  C CB    . ALA A 237 ? 0.2753 0.3162 0.2000 0.0183  0.0654  0.0134  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CB    
3786  N N     . LEU A 238 ? 0.2395 0.3298 0.2112 0.0186  0.0899  0.0074  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N     
3787  C CA    . LEU A 238 ? 0.2874 0.4022 0.2743 0.0217  0.1064  0.0004  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA    
3788  C C     . LEU A 238 ? 0.2593 0.3893 0.2847 0.0315  0.1018  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C     
3789  O O     . LEU A 238 ? 0.2768 0.4176 0.3148 0.0426  0.1104  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O     
3790  C CB    . LEU A 238 ? 0.2940 0.4239 0.2861 0.0083  0.1195  0.0108  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB    
3791  C CG    . LEU A 238 ? 0.3995 0.5603 0.4100 0.0092  0.1410  0.0044  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG    
3792  C CD1   . LEU A 238 ? 0.4398 0.5984 0.4124 0.0115  0.1556  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1   
3793  C CD2   . LEU A 238 ? 0.4402 0.6174 0.4711 -0.0066 0.1501  0.0166  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2   
3805  N N     . ARG A 239 ? 0.2252 0.3559 0.2696 0.0282  0.0875  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A N     
3806  C CA    . ARG A 239 ? 0.2800 0.4249 0.3592 0.0377  0.0782  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CA    
3807  C C     . ARG A 239 ? 0.2151 0.3434 0.2896 0.0525  0.0718  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A C     
3808  O O     . ARG A 239 ? 0.2345 0.3750 0.3387 0.0652  0.0723  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A O     
3809  C CB    . ARG A 239 ? 0.2265 0.3693 0.3124 0.0302  0.0602  0.0031  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CB    
3810  C CG    . ARG A 239 ? 0.2179 0.3732 0.3330 0.0395  0.0447  0.0032  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CG    
3811  C CD    . ARG A 239 ? 0.2450 0.3966 0.3550 0.0305  0.0258  0.0095  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CD    
3812  N NE    . ARG A 239 ? 0.3378 0.5127 0.4815 0.0360  0.0107  0.0111  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NE    
3813  C CZ    . ARG A 239 ? 0.2554 0.4413 0.4060 0.0269  -0.0054 0.0135  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CZ    
3814  N NH1   . ARG A 239 ? 0.2999 0.4712 0.4243 0.0128  -0.0081 0.0130  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH1   
3815  N NH2   . ARG A 239 ? 0.2841 0.4966 0.4699 0.0329  -0.0204 0.0152  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH2   
3829  N N     . LEU A 240 ? 0.2367 0.3370 0.2785 0.0511  0.0660  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A N     
3830  C CA    . LEU A 240 ? 0.2762 0.3563 0.3137 0.0616  0.0590  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CA    
3831  C C     . LEU A 240 ? 0.3182 0.3916 0.3426 0.0671  0.0714  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A C     
3832  O O     . LEU A 240 ? 0.3132 0.3671 0.3355 0.0744  0.0664  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A O     
3833  C CB    . LEU A 240 ? 0.2481 0.3047 0.2626 0.0554  0.0460  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CB    
3834  C CG    . LEU A 240 ? 0.2753 0.3370 0.2985 0.0512  0.0329  0.0045  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CG    
3835  C CD1   . LEU A 240 ? 0.3100 0.3510 0.3084 0.0448  0.0247  0.0106  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD1   
3836  C CD2   . LEU A 240 ? 0.3635 0.4342 0.4152 0.0618  0.0235  0.0071  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD2   
3848  N N     . GLY A 241 ? 0.2521 0.3442 0.2742 0.0554  0.0637  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A N     
3849  C CA    . GLY A 241 ? 0.3010 0.3927 0.3106 0.0615  0.0679  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A CA    
3850  C C     . GLY A 241 ? 0.2887 0.3643 0.2790 0.0595  0.0646  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A C     
3851  O O     . GLY A 241 ? 0.3281 0.4006 0.3076 0.0654  0.0653  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A O     
3855  N N     . VAL A 242 ? 0.2592 0.3257 0.2453 0.0517  0.0611  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N     
3856  C CA    . VAL A 242 ? 0.2711 0.3236 0.2411 0.0500  0.0568  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA    
3857  C C     . VAL A 242 ? 0.2324 0.2875 0.1929 0.0438  0.0615  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C     
3858  O O     . VAL A 242 ? 0.2520 0.2970 0.2009 0.0417  0.0574  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O     
3859  C CB    . VAL A 242 ? 0.2482 0.2852 0.2205 0.0480  0.0471  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB    
3860  C CG1   . VAL A 242 ? 0.3048 0.3365 0.2843 0.0547  0.0425  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1   
3861  C CG2   . VAL A 242 ? 0.2772 0.3152 0.2588 0.0411  0.0459  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2   
3871  N N     . GLU A 243 ? 0.2823 0.3516 0.2479 0.0414  0.0706  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A N     
3872  C CA    . GLU A 243 ? 0.2969 0.3673 0.2550 0.0352  0.0757  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CA    
3873  C C     . GLU A 243 ? 0.2964 0.3637 0.2329 0.0381  0.0766  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A C     
3874  O O     . GLU A 243 ? 0.3377 0.3998 0.2653 0.0340  0.0768  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A O     
3875  C CB    . GLU A 243 ? 0.3266 0.4131 0.2955 0.0316  0.0863  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CB    
3876  C CG    . GLU A 243 ? 0.3434 0.4459 0.3077 0.0371  0.0957  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CG    
3877  C CD    . GLU A 243 ? 0.3775 0.4887 0.3528 0.0447  0.0949  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CD    
3878  O OE1   . GLU A 243 ? 0.3213 0.4264 0.3086 0.0456  0.0871  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE1   
3879  O OE2   . GLU A 243 ? 0.4175 0.5420 0.3891 0.0504  0.1025  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE2   
3886  N N     . GLU A 244 ? 0.2706 0.3416 0.1984 0.0455  0.0769  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A N     
3887  C CA    . GLU A 244 ? 0.2774 0.3474 0.1839 0.0485  0.0768  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CA    
3888  C C     . GLU A 244 ? 0.2971 0.3518 0.1959 0.0472  0.0662  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A C     
3889  O O     . GLU A 244 ? 0.3216 0.3758 0.2034 0.0485  0.0650  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A O     
3890  C CB    . GLU A 244 ? 0.3253 0.4028 0.2243 0.0571  0.0790  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CB    
3891  C CG    . GLU A 244 ? 0.3630 0.4590 0.2671 0.0600  0.0907  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CG    
3892  C CD    . GLU A 244 ? 0.5083 0.6107 0.4062 0.0697  0.0922  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CD    
3893  O OE1   . GLU A 244 ? 0.5017 0.5925 0.3919 0.0737  0.0837  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE1   
3894  O OE2   . GLU A 244 ? 0.5496 0.6689 0.4510 0.0734  0.1022  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE2   
3901  N N     . ARG A 245 ? 0.2709 0.3148 0.1817 0.0451  0.0586  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A N     
3902  C CA    . ARG A 245 ? 0.2789 0.3098 0.1852 0.0436  0.0490  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CA    
3903  C C     . ARG A 245 ? 0.2591 0.2827 0.1741 0.0373  0.0458  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A C     
3904  O O     . ARG A 245 ? 0.2838 0.2978 0.1979 0.0357  0.0383  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A O     
3905  C CB    . ARG A 245 ? 0.2845 0.3082 0.1957 0.0475  0.0429  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CB    
3906  C CG    . ARG A 245 ? 0.3149 0.3432 0.2152 0.0543  0.0445  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CG    
3907  C CD    . ARG A 245 ? 0.3148 0.3334 0.2206 0.0581  0.0386  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CD    
3908  N NE    . ARG A 245 ? 0.3036 0.3215 0.2257 0.0600  0.0401  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NE    
3909  C CZ    . ARG A 245 ? 0.2731 0.2795 0.2064 0.0586  0.0341  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CZ    
3910  N NH1   . ARG A 245 ? 0.2977 0.2925 0.2296 0.0540  0.0271  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH1   
3911  N NH2   . ARG A 245 ? 0.2800 0.2875 0.2263 0.0623  0.0354  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH2   
3925  N N     . PHE A 246 ? 0.2782 0.3068 0.2022 0.0334  0.0515  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N     
3926  C CA    . PHE A 246 ? 0.2596 0.2819 0.1926 0.0276  0.0491  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA    
3927  C C     . PHE A 246 ? 0.2783 0.3029 0.2072 0.0238  0.0551  0.0091  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C     
3928  O O     . PHE A 246 ? 0.3055 0.3398 0.2354 0.0233  0.0636  0.0119  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O     
3929  C CB    . PHE A 246 ? 0.2616 0.2871 0.2120 0.0259  0.0496  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB    
3930  C CG    . PHE A 246 ? 0.2322 0.2520 0.1915 0.0203  0.0466  0.0025  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG    
3931  C CD1   . PHE A 246 ? 0.2463 0.2568 0.2067 0.0200  0.0389  0.0009  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1   
3932  C CD2   . PHE A 246 ? 0.2367 0.2605 0.2035 0.0151  0.0520  0.0085  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2   
3933  C CE1   . PHE A 246 ? 0.2639 0.2702 0.2313 0.0156  0.0364  0.0045  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1   
3934  C CE2   . PHE A 246 ? 0.2459 0.2639 0.2209 0.0102  0.0489  0.0115  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2   
3935  C CZ    . PHE A 246 ? 0.2579 0.2675 0.2324 0.0110  0.0412  0.0092  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ    
3945  N N     . ALA A 247 ? 0.2657 0.2814 0.1910 0.0213  0.0512  0.0150  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N     
3946  C CA    . ALA A 247 ? 0.2848 0.2991 0.2077 0.0178  0.0562  0.0256  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA    
3947  C C     . ALA A 247 ? 0.2669 0.2712 0.1992 0.0136  0.0518  0.0290  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C     
3948  O O     . ALA A 247 ? 0.2714 0.2705 0.2068 0.0144  0.0445  0.0241  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O     
3949  C CB    . ALA A 247 ? 0.3649 0.3787 0.2689 0.0216  0.0560  0.0301  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB    
3955  N N     . THR A 248 ? 0.2824 0.2837 0.2191 0.0092  0.0568  0.0374  ? ? ? ? ? ? 247 THR A N     
3956  C CA    . THR A 248 ? 0.2651 0.2563 0.2102 0.0057  0.0533  0.0402  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CA    
3957  C C     . THR A 248 ? 0.2678 0.2508 0.2036 0.0064  0.0542  0.0502  ? ? ? ? ? ? 247 THR A C     
3958  O O     . THR A 248 ? 0.3097 0.2954 0.2354 0.0075  0.0600  0.0574  ? ? ? ? ? ? 247 THR A O     
3959  C CB    . THR A 248 ? 0.2990 0.2917 0.2615 -0.0007 0.0573  0.0402  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CB    
3960  O OG1   . THR A 248 ? 0.3012 0.2982 0.2647 -0.0041 0.0667  0.0473  ? ? ? ? ? ? 247 THR A OG1   
3961  C CG2   . THR A 248 ? 0.3407 0.3422 0.3129 -0.0003 0.0551  0.0307  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CG2   
3969  N N     . ARG A 249 ? 0.2860 0.2593 0.2249 0.0064  0.0486  0.0507  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A N     
3970  C CA    . ARG A 249 ? 0.2989 0.2624 0.2326 0.0075  0.0487  0.0602  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CA    
3971  C C     . ARG A 249 ? 0.2892 0.2432 0.2378 0.0030  0.0481  0.0599  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A C     
3972  O O     . ARG A 249 ? 0.2853 0.2381 0.2402 0.0033  0.0422  0.0526  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A O     
3973  C CB    . ARG A 249 ? 0.3308 0.2936 0.2529 0.0139  0.0412  0.0594  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CB    
3974  C CG    . ARG A 249 ? 0.5060 0.4599 0.4221 0.0171  0.0401  0.0690  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CG    
3975  C CD    . ARG A 249 ? 0.7333 0.6899 0.6414 0.0233  0.0313  0.0658  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CD    
3976  N NE    . ARG A 249 ? 0.6487 0.6162 0.5450 0.0262  0.0296  0.0611  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NE    
3977  C CZ    . ARG A 249 ? 0.7920 0.7650 0.6865 0.0285  0.0224  0.0526  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CZ    
3978  N NH1   . ARG A 249 ? 0.6247 0.5949 0.5280 0.0284  0.0166  0.0487  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH1   
3979  N NH2   . ARG A 249 ? 0.8349 0.8165 0.7190 0.0308  0.0212  0.0476  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH2   
3993  N N     . ALA A 250 ? 0.3080 0.2559 0.2626 -0.0016 0.0547  0.0675  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A N     
3994  C CA    . ALA A 250 ? 0.2989 0.2376 0.2690 -0.0067 0.0546  0.0657  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CA    
3995  C C     . ALA A 250 ? 0.3391 0.2641 0.3070 -0.0030 0.0506  0.0699  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A C     
3996  O O     . ALA A 250 ? 0.3819 0.3020 0.3383 0.0016  0.0513  0.0793  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A O     
3997  C CB    . ALA A 250 ? 0.3631 0.3001 0.3430 -0.0142 0.0636  0.0716  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CB    
4003  N N     . GLY A 251 ? 0.3296 0.2491 0.3086 -0.0044 0.0465  0.0627  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A N     
4004  C CA    . GLY A 251 ? 0.3516 0.2582 0.3315 -0.0007 0.0431  0.0650  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A CA    
4005  C C     . GLY A 251 ? 0.3082 0.2170 0.2928 0.0017  0.0362  0.0543  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A C     
4006  O O     . GLY A 251 ? 0.2890 0.2090 0.2746 0.0007  0.0336  0.0462  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A O     
4010  N N     . ASP A 252 ? 0.3150 0.2131 0.3025 0.0053  0.0335  0.0548  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A N     
4011  C CA    . ASP A 252 ? 0.2639 0.1638 0.2559 0.0082  0.0279  0.0453  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CA    
4012  C C     . ASP A 252 ? 0.3300 0.2406 0.3123 0.0140  0.0230  0.0442  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A C     
4013  O O     . ASP A 252 ? 0.3372 0.2461 0.3121 0.0198  0.0212  0.0506  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A O     
4014  C CB    . ASP A 252 ? 0.3025 0.1872 0.3003 0.0113  0.0275  0.0472  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CB    
4015  C CG    . ASP A 252 ? 0.3359 0.2230 0.3376 0.0158  0.0225  0.0380  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CG    
4016  O OD1   . ASP A 252 ? 0.2994 0.1992 0.3000 0.0152  0.0198  0.0305  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD1   
4017  O OD2   . ASP A 252 ? 0.4306 0.3063 0.4366 0.0202  0.0216  0.0386  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD2   
4022  N N     . PHE A 253 ? 0.3225 0.2445 0.3054 0.0124  0.0206  0.0363  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N     
4023  C CA    . PHE A 253 ? 0.3437 0.2754 0.3191 0.0164  0.0164  0.0350  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA    
4024  C C     . PHE A 253 ? 0.3214 0.2533 0.2985 0.0218  0.0122  0.0331  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C     
4025  O O     . PHE A 253 ? 0.3311 0.2707 0.3031 0.0251  0.0086  0.0333  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O     
4026  C CB    . PHE A 253 ? 0.3331 0.2752 0.3082 0.0133  0.0154  0.0288  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB    
4027  C CG    . PHE A 253 ? 0.3197 0.2642 0.3028 0.0107  0.0145  0.0211  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG    
4028  C CD1   . PHE A 253 ? 0.4062 0.3500 0.3932 0.0131  0.0121  0.0170  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1   
4029  C CD2   . PHE A 253 ? 0.2893 0.2389 0.2752 0.0066  0.0158  0.0175  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2   
4030  C CE1   . PHE A 253 ? 0.3782 0.3260 0.3702 0.0112  0.0113  0.0098  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1   
4031  C CE2   . PHE A 253 ? 0.2963 0.2498 0.2877 0.0050  0.0142  0.0109  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2   
4032  C CZ    . PHE A 253 ? 0.3468 0.2995 0.3405 0.0072  0.0120  0.0070  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ    
4042  N N     . TRP A 254 ? 0.2852 0.2095 0.2701 0.0228  0.0125  0.0305  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A N     
4043  C CA    . TRP A 254 ? 0.3099 0.2352 0.2971 0.0290  0.0092  0.0287  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CA    
4044  C C     . TRP A 254 ? 0.3361 0.2579 0.3183 0.0354  0.0075  0.0372  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A C     
4045  O O     . TRP A 254 ? 0.3291 0.2562 0.3124 0.0414  0.0038  0.0362  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A O     
4046  C CB    . TRP A 254 ? 0.2795 0.1967 0.2761 0.0293  0.0102  0.0228  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CB    
4047  C CG    . TRP A 254 ? 0.3095 0.2333 0.3102 0.0252  0.0103  0.0131  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CG    
4048  C CD1   . TRP A 254 ? 0.4020 0.3391 0.4004 0.0250  0.0084  0.0086  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD1   
4049  C CD2   . TRP A 254 ? 0.3465 0.2644 0.3541 0.0209  0.0121  0.0068  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD2   
4050  N NE1   . TRP A 254 ? 0.4175 0.3577 0.4193 0.0217  0.0089  0.0010  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A NE1   
4051  C CE2   . TRP A 254 ? 0.4189 0.3483 0.4265 0.0192  0.0107  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE2   
4052  C CE3   . TRP A 254 ? 0.3913 0.2955 0.4056 0.0180  0.0146  0.0072  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE3   
4053  C CZ2   . TRP A 254 ? 0.3989 0.3281 0.4118 0.0154  0.0109  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ2   
4054  C CZ3   . TRP A 254 ? 0.4876 0.3910 0.5092 0.0132  0.0149  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ3   
4055  C CH2   . TRP A 254 ? 0.4438 0.3606 0.4641 0.0123  0.0127  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CH2   
4066  N N     . ARG A 255 ? 0.3250 0.2397 0.3012 0.0346  0.0101  0.0458  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A N     
4067  C CA    A ARG A 255 ? 0.3214 0.2335 0.2905 0.0414  0.0081  0.0551  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA    
4068  C CA    B ARG A 255 ? 0.3200 0.2321 0.2892 0.0414  0.0081  0.0550  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA    
4069  C C     . ARG A 255 ? 0.3303 0.2574 0.2915 0.0443  0.0033  0.0545  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A C     
4070  O O     . ARG A 255 ? 0.3463 0.2760 0.3035 0.0514  -0.0007 0.0594  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A O     
4071  C CB    A ARG A 255 ? 0.4002 0.3027 0.3630 0.0393  0.0129  0.0654  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB    
4072  C CB    B ARG A 255 ? 0.4010 0.3032 0.3640 0.0393  0.0130  0.0653  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB    
4073  C CG    A ARG A 255 ? 0.5154 0.4019 0.4871 0.0350  0.0183  0.0671  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG    
4074  C CG    B ARG A 255 ? 0.5088 0.3939 0.4807 0.0356  0.0182  0.0677  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG    
4075  C CD    A ARG A 255 ? 0.6451 0.5259 0.6109 0.0308  0.0243  0.0772  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD    
4076  C CD    B ARG A 255 ? 0.6443 0.5238 0.6105 0.0310  0.0245  0.0777  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD    
4077  N NE    A ARG A 255 ? 0.4232 0.3165 0.3843 0.0252  0.0265  0.0741  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE    
4078  N NE    B ARG A 255 ? 0.6994 0.5685 0.6764 0.0229  0.0303  0.0766  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE    
4079  C CZ    A ARG A 255 ? 0.6755 0.5711 0.6276 0.0233  0.0310  0.0819  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ    
4080  C CZ    B ARG A 255 ? 0.6189 0.4895 0.5951 0.0158  0.0363  0.0802  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ    
4081  N NH1   A ARG A 255 ? 0.7208 0.6072 0.6662 0.0261  0.0341  0.0947  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1   
4082  N NH1   B ARG A 255 ? 0.6646 0.5464 0.6287 0.0163  0.0376  0.0847  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1   
4083  N NH2   A ARG A 255 ? 0.5594 0.4669 0.5088 0.0191  0.0327  0.0771  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2   
4084  N NH2   B ARG A 255 ? 0.3798 0.2421 0.3687 0.0080  0.0409  0.0781  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2   
4110  N N     . GLY A 256 ? 0.3220 0.2589 0.2812 0.0391  0.0032  0.0487  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A N     
4111  C CA    . GLY A 256 ? 0.3252 0.2748 0.2778 0.0407  -0.0014 0.0472  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A CA    
4112  C C     . GLY A 256 ? 0.3267 0.2768 0.2663 0.0430  -0.0013 0.0546  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A C     
4113  O O     . GLY A 256 ? 0.3683 0.3109 0.3034 0.0408  0.0039  0.0603  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A O     
4117  N N     . GLY A 257 ? 0.2946 0.2552 0.2283 0.0472  -0.0072 0.0541  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A N     
4118  C CA    . GLY A 257 ? 0.3428 0.3073 0.2622 0.0498  -0.0082 0.0592  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A CA    
4119  C C     . GLY A 257 ? 0.3418 0.3083 0.2555 0.0441  -0.0042 0.0558  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A C     
4120  O O     . GLY A 257 ? 0.3684 0.3323 0.2721 0.0443  0.0001  0.0621  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A O     
4124  N N     . TRP A 258 ? 0.2904 0.2622 0.2105 0.0394  -0.0053 0.0463  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A N     
4125  C CA    . TRP A 258 ? 0.2963 0.2687 0.2141 0.0344  -0.0012 0.0423  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CA    
4126  C C     . TRP A 258 ? 0.3309 0.3114 0.2367 0.0359  -0.0034 0.0396  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A C     
4127  O O     . TRP A 258 ? 0.3899 0.3710 0.2925 0.0332  0.0005  0.0368  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A O     
4128  C CB    . TRP A 258 ? 0.2699 0.2433 0.1989 0.0296  -0.0016 0.0342  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CB    
4129  C CG    . TRP A 258 ? 0.2667 0.2334 0.2062 0.0277  0.0010  0.0348  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CG    
4130  C CD1   . TRP A 258 ? 0.2647 0.2226 0.2061 0.0281  0.0049  0.0407  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD1   
4131  C CD2   . TRP A 258 ? 0.2344 0.2027 0.1837 0.0250  -0.0001 0.0290  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD2   
4132  N NE1   . TRP A 258 ? 0.2508 0.2050 0.2028 0.0260  0.0057  0.0372  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A NE1   
4133  C CE2   . TRP A 258 ? 0.2435 0.2048 0.1995 0.0244  0.0029  0.0304  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE2   
4134  C CE3   . TRP A 258 ? 0.2372 0.2118 0.1900 0.0229  -0.0029 0.0230  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE3   
4135  C CZ2   . TRP A 258 ? 0.2268 0.1890 0.1912 0.0226  0.0027  0.0254  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ2   
4136  C CZ3   . TRP A 258 ? 0.2385 0.2135 0.1998 0.0208  -0.0024 0.0199  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ3   
4137  C CH2   . TRP A 258 ? 0.2217 0.1913 0.1878 0.0210  0.0003  0.0208  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CH2   
4148  N N     . GLY A 259 ? 0.3358 0.3235 0.2350 0.0406  -0.0098 0.0397  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A N     
4149  C CA    . GLY A 259 ? 0.3457 0.3418 0.2323 0.0426  -0.0126 0.0361  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A CA    
4150  C C     . GLY A 259 ? 0.3599 0.3650 0.2509 0.0420  -0.0207 0.0265  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A C     
4151  O O     . GLY A 259 ? 0.3610 0.3683 0.2620 0.0424  -0.0250 0.0258  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A O     
4155  N N     A THR A 260 ? 0.3229 0.3333 0.2072 0.0410  -0.0226 0.0186  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N     
4156  N N     B THR A 260 ? 0.3234 0.3337 0.2077 0.0410  -0.0225 0.0185  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N     
4157  C CA    A THR A 260 ? 0.3583 0.3769 0.2469 0.0397  -0.0305 0.0087  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA    
4158  C CA    B THR A 260 ? 0.3579 0.3767 0.2457 0.0399  -0.0306 0.0087  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA    
4159  C C     A THR A 260 ? 0.3169 0.3341 0.2054 0.0357  -0.0296 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 259 THR A C     
4160  C C     B THR A 260 ? 0.3129 0.3299 0.2015 0.0356  -0.0295 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 259 THR A C     
4161  O O     A THR A 260 ? 0.3618 0.3751 0.2429 0.0360  -0.0237 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 259 THR A O     
4162  O O     B THR A 260 ? 0.3681 0.3809 0.2501 0.0357  -0.0235 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 259 THR A O     
4163  C CB    A THR A 260 ? 0.4483 0.4783 0.3256 0.0457  -0.0379 0.0089  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB    
4164  C CB    B THR A 260 ? 0.4160 0.4459 0.2907 0.0460  -0.0374 0.0087  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB    
4165  O OG1   A THR A 260 ? 0.3372 0.3763 0.2228 0.0435  -0.0463 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1   
4166  O OG1   B THR A 260 ? 0.4415 0.4725 0.2994 0.0485  -0.0341 0.0084  ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1   
4167  C CG2   A THR A 260 ? 0.4815 0.5144 0.3400 0.0490  -0.0361 0.0078  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2   
4168  C CG2   B THR A 260 ? 0.4290 0.4598 0.3018 0.0519  -0.0387 0.0199  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2   
4183  N N     . GLY A 261 ? 0.3253 0.3458 0.2232 0.0319  -0.0352 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A N     
4184  C CA    . GLY A 261 ? 0.3450 0.3634 0.2431 0.0287  -0.0360 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A CA    
4185  C C     . GLY A 261 ? 0.2971 0.3047 0.2028 0.0248  -0.0297 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A C     
4186  O O     . GLY A 261 ? 0.3216 0.3261 0.2257 0.0238  -0.0293 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A O     
4190  N N     . TYR A 262 ? 0.2702 0.2723 0.1842 0.0230  -0.0251 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A N     
4191  C CA    . TYR A 262 ? 0.2847 0.2783 0.2049 0.0202  -0.0199 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CA    
4192  C C     . TYR A 262 ? 0.2725 0.2626 0.2036 0.0153  -0.0231 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A C     
4193  O O     . TYR A 262 ? 0.2802 0.2734 0.2199 0.0123  -0.0268 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A O     
4194  C CB    . TYR A 262 ? 0.2601 0.2499 0.1857 0.0196  -0.0149 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CB    
4195  C CG    . TYR A 262 ? 0.3065 0.2964 0.2231 0.0230  -0.0099 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CG    
4196  C CD1   . TYR A 262 ? 0.2889 0.2768 0.2018 0.0236  -0.0047 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD1   
4197  C CD2   . TYR A 262 ? 0.3061 0.2979 0.2188 0.0258  -0.0101 0.0071  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD2   
4198  C CE1   . TYR A 262 ? 0.3225 0.3113 0.2286 0.0256  0.0008  0.0050  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE1   
4199  C CE2   . TYR A 262 ? 0.3572 0.3475 0.2623 0.0281  -0.0048 0.0141  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE2   
4200  C CZ    . TYR A 262 ? 0.3688 0.3580 0.2708 0.0274  0.0009  0.0130  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CZ    
4201  O OH    . TYR A 262 ? 0.4814 0.4701 0.3773 0.0287  0.0071  0.0204  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A OH    
4211  N N     . ASP A 263 ? 0.2464 0.2300 0.1779 0.0147  -0.0211 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N     
4212  C CA    . ASP A 263 ? 0.2683 0.2453 0.2102 0.0102  -0.0232 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA    
4213  C C     . ASP A 263 ? 0.2281 0.1996 0.1795 0.0076  -0.0196 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C     
4214  O O     . ASP A 263 ? 0.2521 0.2200 0.2131 0.0030  -0.0212 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O     
4215  C CB    . ASP A 263 ? 0.2820 0.2533 0.2200 0.0120  -0.0229 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB    
4216  C CG    . ASP A 263 ? 0.3309 0.3089 0.2583 0.0148  -0.0270 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG    
4217  O OD1   . ASP A 263 ? 0.3796 0.3606 0.3105 0.0117  -0.0333 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1   
4218  O OD2   . ASP A 263 ? 0.3426 0.3247 0.2581 0.0199  -0.0238 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2   
4223  N N     . LEU A 264 ? 0.2376 0.2090 0.1865 0.0100  -0.0148 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A N     
4224  C CA    . LEU A 264 ? 0.2089 0.1768 0.1650 0.0084  -0.0118 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CA    
4225  C C     . LEU A 264 ? 0.2418 0.2138 0.1953 0.0102  -0.0087 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A C     
4226  O O     . LEU A 264 ? 0.2394 0.2128 0.1864 0.0131  -0.0060 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A O     
4227  C CB    . LEU A 264 ? 0.2302 0.1912 0.1877 0.0097  -0.0093 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CB    
4228  C CG    . LEU A 264 ? 0.2564 0.2146 0.2200 0.0089  -0.0070 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CG    
4229  C CD1   . LEU A 264 ? 0.2816 0.2375 0.2521 0.0046  -0.0088 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD1   
4230  C CD2   . LEU A 264 ? 0.3209 0.2740 0.2852 0.0121  -0.0051 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD2   
4242  N N     . VAL A 265 ? 0.2177 0.1915 0.1768 0.0085  -0.0086 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A N     
4243  C CA    . VAL A 265 ? 0.1861 0.1617 0.1449 0.0098  -0.0058 0.0015  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CA    
4244  C C     . VAL A 265 ? 0.1980 0.1714 0.1625 0.0084  -0.0037 0.0032  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A C     
4245  O O     . VAL A 265 ? 0.2293 0.2032 0.1987 0.0062  -0.0047 0.0038  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A O     
4246  C CB    . VAL A 265 ? 0.2179 0.1982 0.1779 0.0104  -0.0077 0.0038  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CB    
4247  C CG1   . VAL A 265 ? 0.2365 0.2159 0.1974 0.0119  -0.0047 0.0080  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG1   
4248  C CG2   . VAL A 265 ? 0.2630 0.2467 0.2163 0.0128  -0.0108 0.0026  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG2   
4258  N N     . LEU A 266 ? 0.1910 0.1633 0.1547 0.0096  -0.0007 0.0042  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N     
4259  C CA    . LEU A 266 ? 0.1918 0.1636 0.1598 0.0091  0.0005  0.0052  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA    
4260  C C     . LEU A 266 ? 0.1803 0.1546 0.1503 0.0090  0.0021  0.0070  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C     
4261  O O     . LEU A 266 ? 0.2139 0.1882 0.1829 0.0095  0.0041  0.0077  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O     
4262  C CB    . LEU A 266 ? 0.2163 0.1869 0.1842 0.0108  0.0020  0.0035  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB    
4263  C CG    . LEU A 266 ? 0.2123 0.1844 0.1845 0.0114  0.0025  0.0044  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG    
4264  C CD1   . LEU A 266 ? 0.2280 0.1973 0.2016 0.0108  0.0004  0.0060  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1   
4265  C CD2   . LEU A 266 ? 0.2406 0.2140 0.2141 0.0139  0.0041  0.0024  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2   
4277  N N     . PHE A 267 ? 0.1909 0.1671 0.1639 0.0082  0.0016  0.0077  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A N     
4278  C CA    . PHE A 267 ? 0.1972 0.1757 0.1724 0.0083  0.0027  0.0076  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CA    
4279  C C     . PHE A 267 ? 0.1734 0.1544 0.1499 0.0085  0.0023  0.0071  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A C     
4280  O O     . PHE A 267 ? 0.1814 0.1644 0.1573 0.0083  0.0016  0.0085  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A O     
4281  C CB    . PHE A 267 ? 0.1931 0.1741 0.1695 0.0083  0.0023  0.0079  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CB    
4282  C CG    . PHE A 267 ? 0.2094 0.1896 0.1853 0.0093  0.0018  0.0087  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CG    
4283  C CD1   . PHE A 267 ? 0.2124 0.1903 0.1890 0.0108  0.0028  0.0089  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD1   
4284  C CD2   . PHE A 267 ? 0.2042 0.1862 0.1798 0.0089  -0.0002 0.0092  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD2   
4285  C CE1   . PHE A 267 ? 0.2234 0.2005 0.1992 0.0129  0.0019  0.0107  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE1   
4286  C CE2   . PHE A 267 ? 0.2274 0.2108 0.2027 0.0107  -0.0016 0.0098  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE2   
4287  C CZ    . PHE A 267 ? 0.2243 0.2051 0.1991 0.0132  -0.0006 0.0111  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CZ    
4297  N N     . ALA A 268 ? 0.1691 0.1512 0.1474 0.0090  0.0029  0.0058  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A N     
4298  C CA    . ALA A 268 ? 0.1799 0.1662 0.1596 0.0101  0.0016  0.0052  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CA    
4299  C C     . ALA A 268 ? 0.1777 0.1686 0.1604 0.0093  0.0016  0.0020  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A C     
4300  O O     . ALA A 268 ? 0.1756 0.1661 0.1623 0.0078  0.0031  0.0001  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A O     
4301  C CB    . ALA A 268 ? 0.1997 0.1865 0.1813 0.0119  0.0015  0.0048  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CB    
4307  N N     . ASN A 269 ? 0.1652 0.1603 0.1461 0.0101  0.0001  0.0013  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A N     
4308  C CA    . ASN A 269 ? 0.1578 0.1577 0.1412 0.0096  -0.0007 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CA    
4309  C C     . ASN A 269 ? 0.1592 0.1545 0.1456 0.0078  0.0012  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A C     
4310  O O     . ASN A 269 ? 0.1979 0.1935 0.1896 0.0061  0.0013  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A O     
4311  C CB    . ASN A 269 ? 0.1643 0.1699 0.1527 0.0096  -0.0023 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CB    
4312  C CG    . ASN A 269 ? 0.1748 0.1853 0.1600 0.0129  -0.0050 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CG    
4313  O OD1   . ASN A 269 ? 0.1919 0.2068 0.1719 0.0148  -0.0068 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A OD1   
4314  N ND2   . ASN A 269 ? 0.2091 0.2193 0.1973 0.0142  -0.0050 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A ND2   
4321  N N     . ILE A 270 ? 0.1672 0.1582 0.1511 0.0083  0.0025  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A N     
4322  C CA    . ILE A 270 ? 0.1759 0.1617 0.1621 0.0081  0.0040  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CA    
4323  C C     . ILE A 270 ? 0.1787 0.1670 0.1637 0.0101  0.0039  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A C     
4324  O O     . ILE A 270 ? 0.1799 0.1661 0.1681 0.0108  0.0043  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A O     
4325  C CB    . ILE A 270 ? 0.1839 0.1643 0.1686 0.0081  0.0051  0.0004  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CB    
4326  C CG1   . ILE A 270 ? 0.2013 0.1805 0.1864 0.0067  0.0061  0.0019  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG1   
4327  C CG2   . ILE A 270 ? 0.2010 0.1757 0.1875 0.0092  0.0061  0.0008  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG2   
4328  C CD1   . ILE A 270 ? 0.2053 0.1837 0.1962 0.0044  0.0076  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CD1   
4340  N N     . PHE A 271 ? 0.1847 0.1773 0.1662 0.0111  0.0038  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A N     
4341  C CA    . PHE A 271 ? 0.1729 0.1701 0.1541 0.0132  0.0047  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CA    
4342  C C     . PHE A 271 ? 0.1896 0.1921 0.1696 0.0146  0.0046  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A C     
4343  O O     . PHE A 271 ? 0.1924 0.1963 0.1741 0.0169  0.0057  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A O     
4344  C CB    . PHE A 271 ? 0.1949 0.1967 0.1743 0.0127  0.0054  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CB    
4345  C CG    . PHE A 271 ? 0.1947 0.1931 0.1767 0.0124  0.0050  0.0023  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CG    
4346  C CD1   . PHE A 271 ? 0.1950 0.1948 0.1806 0.0149  0.0054  0.0010  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD1   
4347  C CD2   . PHE A 271 ? 0.1977 0.1920 0.1787 0.0105  0.0039  0.0054  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD2   
4348  C CE1   . PHE A 271 ? 0.2041 0.2024 0.1917 0.0154  0.0041  0.0035  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE1   
4349  C CE2   . PHE A 271 ? 0.2060 0.1985 0.1882 0.0106  0.0028  0.0069  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE2   
4350  C CZ    . PHE A 271 ? 0.1858 0.1808 0.1711 0.0130  0.0026  0.0063  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CZ    
4360  N N     . HIS A 272 ? 0.1855 0.1918 0.1628 0.0138  0.0030  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A N     
4361  C CA    . HIS A 272 ? 0.1700 0.1830 0.1452 0.0154  0.0021  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CA    
4362  C C     . HIS A 272 ? 0.1939 0.2016 0.1753 0.0152  0.0016  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A C     
4363  O O     . HIS A 272 ? 0.2062 0.2184 0.1865 0.0169  0.0009  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A O     
4364  C CB    . HIS A 272 ? 0.2059 0.2259 0.1766 0.0155  -0.0006 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CB    
4365  C CG    . HIS A 272 ? 0.1764 0.1930 0.1516 0.0134  -0.0026 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CG    
4366  N ND1   . HIS A 272 ? 0.2339 0.2528 0.2065 0.0139  -0.0040 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A ND1   
4367  C CD2   . HIS A 272 ? 0.1942 0.2061 0.1772 0.0108  -0.0031 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CD2   
4368  C CE1   . HIS A 272 ? 0.2109 0.2282 0.1896 0.0123  -0.0053 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CE1   
4369  N NE2   . HIS A 272 ? 0.2068 0.2204 0.1918 0.0099  -0.0045 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A NE2   
4377  N N     . LEU A 273 ? 0.1903 0.1880 0.1778 0.0129  0.0021  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A N     
4378  C CA    . LEU A 273 ? 0.1926 0.1825 0.1870 0.0121  0.0023  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CA    
4379  C C     . LEU A 273 ? 0.1823 0.1668 0.1784 0.0156  0.0041  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A C     
4380  O O     . LEU A 273 ? 0.2251 0.2017 0.2270 0.0159  0.0044  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A O     
4381  C CB    . LEU A 273 ? 0.1941 0.1755 0.1940 0.0083  0.0032  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CB    
4382  C CG    . LEU A 273 ? 0.1987 0.1854 0.1992 0.0053  0.0020  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CG    
4383  C CD1   . LEU A 273 ? 0.2188 0.1981 0.2239 0.0023  0.0044  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD1   
4384  C CD2   . LEU A 273 ? 0.2095 0.2028 0.2138 0.0037  -0.0008 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD2   
4396  N N     . GLN A 274 ? 0.1781 0.1664 0.1707 0.0182  0.0053  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N     
4397  C CA    . GLN A 274 ? 0.1833 0.1672 0.1789 0.0219  0.0066  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA    
4398  C C     . GLN A 274 ? 0.1955 0.1863 0.1910 0.0265  0.0077  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C     
4399  O O     . GLN A 274 ? 0.1972 0.1985 0.1878 0.0267  0.0078  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O     
4400  C CB    . GLN A 274 ? 0.2047 0.1914 0.1983 0.0221  0.0069  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB    
4401  C CG    . GLN A 274 ? 0.2101 0.1913 0.2025 0.0186  0.0062  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG    
4402  C CD    . GLN A 274 ? 0.1968 0.1663 0.1929 0.0174  0.0066  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD    
4403  O OE1   . GLN A 274 ? 0.2254 0.1877 0.2251 0.0203  0.0071  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1   
4404  N NE2   . GLN A 274 ? 0.2182 0.1860 0.2143 0.0134  0.0067  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2   
4413  N N     . THR A 275 ? 0.1972 0.1828 0.1977 0.0308  0.0085  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 274 THR A N     
4414  C CA    . THR A 275 ? 0.2084 0.2029 0.2097 0.0364  0.0103  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 274 THR A CA    
4415  C C     . THR A 275 ? 0.1870 0.1904 0.1882 0.0373  0.0112  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 274 THR A C     
4416  O O     . THR A 275 ? 0.1931 0.1929 0.1941 0.0346  0.0099  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 274 THR A O     
4417  C CB    . THR A 275 ? 0.2286 0.2126 0.2372 0.0416  0.0104  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 274 THR A CB    
4418  O OG1   . THR A 275 ? 0.2307 0.2062 0.2429 0.0428  0.0096  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 274 THR A OG1   
4419  C CG2   . THR A 275 ? 0.2476 0.2202 0.2588 0.0396  0.0093  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 274 THR A CG2   
4427  N N     . PRO A 276 ? 0.1872 0.2030 0.1894 0.0412  0.0136  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A N     
4428  C CA    . PRO A 276 ? 0.1904 0.2157 0.1954 0.0413  0.0143  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CA    
4429  C C     . PRO A 276 ? 0.1843 0.2019 0.1952 0.0438  0.0119  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A C     
4430  O O     . PRO A 276 ? 0.2058 0.2262 0.2172 0.0411  0.0103  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A O     
4431  C CB    . PRO A 276 ? 0.2222 0.2628 0.2291 0.0457  0.0181  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CB    
4432  C CG    . PRO A 276 ? 0.2367 0.2790 0.2360 0.0452  0.0194  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CG    
4433  C CD    . PRO A 276 ? 0.1991 0.2243 0.1989 0.0446  0.0160  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CD    
4441  N N     . ALA A 277 ? 0.1984 0.2062 0.2137 0.0492  0.0112  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N     
4442  C CA    . ALA A 277 ? 0.2080 0.2080 0.2277 0.0529  0.0087  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA    
4443  C C     . ALA A 277 ? 0.2081 0.1973 0.2229 0.0476  0.0065  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C     
4444  O O     . ALA A 277 ? 0.2217 0.2123 0.2362 0.0477  0.0043  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O     
4445  C CB    . ALA A 277 ? 0.2261 0.2151 0.2514 0.0601  0.0088  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB    
4451  N N     . SER A 278 ? 0.1958 0.1754 0.2071 0.0431  0.0071  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 277 SER A N     
4452  C CA    . SER A 278 ? 0.1916 0.1624 0.1988 0.0384  0.0060  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 277 SER A CA    
4453  C C     . SER A 278 ? 0.1971 0.1773 0.1995 0.0337  0.0053  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 277 SER A C     
4454  O O     . SER A 278 ? 0.2166 0.1936 0.2159 0.0319  0.0039  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 277 SER A O     
4455  C CB    . SER A 278 ? 0.2294 0.1887 0.2369 0.0347  0.0070  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 277 SER A CB    
4456  O OG    . SER A 278 ? 0.2262 0.1921 0.2312 0.0306  0.0075  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 277 SER A OG    
4462  N N     . ALA A 279 ? 0.1945 0.1856 0.1957 0.0318  0.0064  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N     
4463  C CA    . ALA A 279 ? 0.1691 0.1672 0.1669 0.0274  0.0059  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA    
4464  C C     . ALA A 279 ? 0.1794 0.1832 0.1797 0.0285  0.0042  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C     
4465  O O     . ALA A 279 ? 0.1877 0.1900 0.1853 0.0254  0.0024  0.0028  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O     
4466  C CB    . ALA A 279 ? 0.1823 0.1904 0.1783 0.0259  0.0080  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB    
4472  N N     . VAL A 280 ? 0.1758 0.1877 0.1821 0.0329  0.0045  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A N     
4473  C CA    . VAL A 280 ? 0.1799 0.2000 0.1904 0.0337  0.0020  0.0004  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CA    
4474  C C     . VAL A 280 ? 0.1847 0.1962 0.1928 0.0361  -0.0015 0.0042  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A C     
4475  O O     . VAL A 280 ? 0.2106 0.2258 0.2177 0.0344  -0.0046 0.0070  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A O     
4476  C CB    . VAL A 280 ? 0.1986 0.2324 0.2178 0.0381  0.0033  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CB    
4477  C CG1   . VAL A 280 ? 0.2262 0.2551 0.2490 0.0461  0.0029  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG1   
4478  C CG2   . VAL A 280 ? 0.3018 0.3479 0.3269 0.0363  0.0008  0.0000  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG2   
4488  N N     . ARG A 281 ? 0.1926 0.1922 0.1993 0.0399  -0.0012 0.0046  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A N     
4489  C CA    . ARG A 281 ? 0.1996 0.1904 0.2023 0.0421  -0.0037 0.0100  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CA    
4490  C C     . ARG A 281 ? 0.2176 0.2047 0.2126 0.0362  -0.0039 0.0127  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A C     
4491  O O     . ARG A 281 ? 0.1956 0.1842 0.1865 0.0367  -0.0068 0.0164  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A O     
4492  C CB    . ARG A 281 ? 0.2164 0.1932 0.2200 0.0462  -0.0022 0.0105  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CB    
4493  C CG    . ARG A 281 ? 0.2220 0.1885 0.2205 0.0486  -0.0037 0.0181  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CG    
4494  C CD    . ARG A 281 ? 0.2347 0.1865 0.2364 0.0532  -0.0022 0.0197  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CD    
4495  N NE    . ARG A 281 ? 0.2736 0.2145 0.2692 0.0546  -0.0025 0.0287  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NE    
4496  C CZ    . ARG A 281 ? 0.3415 0.2852 0.3332 0.0604  -0.0061 0.0355  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CZ    
4497  N NH1   . ARG A 281 ? 0.2608 0.2173 0.2566 0.0660  -0.0102 0.0337  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH1   
4498  N NH2   . ARG A 281 ? 0.3056 0.2402 0.2892 0.0607  -0.0055 0.0443  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH2   
4512  N N     . LEU A 282 ? 0.2068 0.1900 0.1996 0.0312  -0.0012 0.0105  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N     
4513  C CA    . LEU A 282 ? 0.1888 0.1698 0.1756 0.0264  -0.0011 0.0123  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA    
4514  C C     . LEU A 282 ? 0.1676 0.1577 0.1539 0.0241  -0.0036 0.0121  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C     
4515  O O     . LEU A 282 ? 0.1900 0.1789 0.1712 0.0228  -0.0052 0.0139  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O     
4516  C CB    . LEU A 282 ? 0.1987 0.1767 0.1850 0.0223  0.0015  0.0094  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB    
4517  C CG    . LEU A 282 ? 0.2405 0.2089 0.2280 0.0223  0.0037  0.0088  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG    
4518  C CD1   . LEU A 282 ? 0.2380 0.2074 0.2261 0.0183  0.0051  0.0048  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1   
4519  C CD2   . LEU A 282 ? 0.2395 0.1999 0.2235 0.0221  0.0044  0.0141  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2   
4531  N N     . MET A 283 ? 0.1752 0.1743 0.1669 0.0231  -0.0034 0.0096  ? ? ? ? ? ? 282 MET A N     
4532  C CA    . MET A 283 ? 0.1721 0.1789 0.1655 0.0197  -0.0054 0.0094  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CA    
4533  C C     . MET A 283 ? 0.1819 0.1935 0.1761 0.0225  -0.0098 0.0104  ? ? ? ? ? ? 282 MET A C     
4534  O O     . MET A 283 ? 0.1960 0.2098 0.1884 0.0198  -0.0126 0.0098  ? ? ? ? ? ? 282 MET A O     
4535  C CB    . MET A 283 ? 0.1912 0.2076 0.1913 0.0179  -0.0034 0.0077  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CB    
4536  C CG    . MET A 283 ? 0.1950 0.2154 0.1970 0.0122  -0.0040 0.0080  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CG    
4537  S SD    . MET A 283 ? 0.2032 0.2134 0.1983 0.0081  -0.0022 0.0090  ? ? ? ? ? ? 282 MET A SD    
4538  C CE    . MET A 283 ? 0.1904 0.2044 0.1858 0.0081  0.0022  0.0093  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CE    
4548  N N     . ARG A 284 ? 0.1887 0.2023 0.1858 0.0285  -0.0109 0.0114  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A N     
4549  C CA    . ARG A 284 ? 0.1790 0.1979 0.1759 0.0325  -0.0158 0.0130  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CA    
4550  C C     . ARG A 284 ? 0.1855 0.1959 0.1714 0.0333  -0.0173 0.0163  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A C     
4551  O O     . ARG A 284 ? 0.1981 0.2140 0.1806 0.0336  -0.0218 0.0161  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A O     
4552  C CB    . ARG A 284 ? 0.1885 0.2105 0.1913 0.0401  -0.0165 0.0140  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CB    
4553  C CG    . ARG A 284 ? 0.2021 0.2378 0.2165 0.0399  -0.0156 0.0103  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CG    
4554  C CD    . ARG A 284 ? 0.2290 0.2672 0.2498 0.0483  -0.0156 0.0102  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CD    
4555  N NE    . ARG A 284 ? 0.2956 0.3512 0.3285 0.0486  -0.0149 0.0065  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NE    
4556  C CZ    . ARG A 284 ? 0.2828 0.3438 0.3235 0.0548  -0.0127 0.0041  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CZ    
4557  N NH1   . ARG A 284 ? 0.4050 0.4533 0.4430 0.0606  -0.0107 0.0039  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH1   
4558  N NH2   . ARG A 284 ? 0.2794 0.3593 0.3319 0.0550  -0.0121 0.0012  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH2   
4572  N N     . HIS A 285 ? 0.1904 0.1886 0.1708 0.0336  -0.0136 0.0190  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A N     
4573  C CA    . HIS A 285 ? 0.1923 0.1839 0.1623 0.0336  -0.0136 0.0225  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CA    
4574  C C     . HIS A 285 ? 0.2135 0.2079 0.1796 0.0285  -0.0143 0.0191  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A C     
4575  O O     . HIS A 285 ? 0.2213 0.2171 0.1794 0.0294  -0.0167 0.0197  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A O     
4576  C CB    . HIS A 285 ? 0.2221 0.2013 0.1895 0.0329  -0.0085 0.0255  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CB    
4577  C CG    . HIS A 285 ? 0.2176 0.1897 0.1879 0.0379  -0.0075 0.0293  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CG    
4578  N ND1   . HIS A 285 ? 0.2164 0.1906 0.1863 0.0447  -0.0110 0.0332  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A ND1   
4579  C CD2   . HIS A 285 ? 0.2384 0.2008 0.2128 0.0373  -0.0036 0.0292  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CD2   
4580  C CE1   . HIS A 285 ? 0.2359 0.2002 0.2094 0.0485  -0.0090 0.0361  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CE1   
4581  N NE2   . HIS A 285 ? 0.2555 0.2122 0.2320 0.0436  -0.0045 0.0332  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A NE2   
4589  N N     . ALA A 286 ? 0.2122 0.2072 0.1834 0.0236  -0.0123 0.0153  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N     
4590  C CA    . ALA A 286 ? 0.1941 0.1895 0.1628 0.0192  -0.0129 0.0120  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA    
4591  C C     . ALA A 286 ? 0.2121 0.2163 0.1825 0.0186  -0.0183 0.0089  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C     
4592  O O     . ALA A 286 ? 0.2336 0.2377 0.1977 0.0180  -0.0206 0.0065  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O     
4593  C CB    . ALA A 286 ? 0.2103 0.2043 0.1845 0.0149  -0.0101 0.0101  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB    
4599  N N     . ALA A 287 ? 0.1912 0.2040 0.1706 0.0187  -0.0203 0.0080  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A N     
4600  C CA    . ALA A 287 ? 0.1951 0.2181 0.1786 0.0174  -0.0258 0.0043  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CA    
4601  C C     . ALA A 287 ? 0.2275 0.2538 0.2025 0.0227  -0.0307 0.0050  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A C     
4602  O O     . ALA A 287 ? 0.2496 0.2812 0.2225 0.0212  -0.0356 0.0005  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A O     
4603  C CB    . ALA A 287 ? 0.2090 0.2432 0.2053 0.0171  -0.0265 0.0037  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CB    
4609  N N     . ALA A 288 ? 0.2219 0.2446 0.1916 0.0289  -0.0296 0.0107  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A N     
4610  C CA    . ALA A 288 ? 0.2223 0.2486 0.1829 0.0349  -0.0342 0.0134  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CA    
4611  C C     . ALA A 288 ? 0.2460 0.2677 0.1932 0.0340  -0.0339 0.0125  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A C     
4612  O O     . ALA A 288 ? 0.2758 0.3039 0.2144 0.0377  -0.0389 0.0121  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A O     
4613  C CB    . ALA A 288 ? 0.2686 0.2893 0.2268 0.0418  -0.0324 0.0211  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CB    
4619  N N     . CYS A 289 ? 0.2346 0.2466 0.1792 0.0301  -0.0282 0.0121  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A N     
4620  C CA    . CYS A 289 ? 0.2576 0.2663 0.1904 0.0299  -0.0268 0.0108  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CA    
4621  C C     . CYS A 289 ? 0.2649 0.2749 0.1996 0.0249  -0.0286 0.0020  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A C     
4622  O O     . CYS A 289 ? 0.2741 0.2818 0.1997 0.0252  -0.0274 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 288 CYS A O     
4623  C CB    . CYS A 289 ? 0.2627 0.2609 0.1918 0.0296  -0.0193 0.0161  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CB    
4624  S SG    . CYS A 289 ? 0.2791 0.2708 0.2179 0.0234  -0.0145 0.0126  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A SG    
4630  N N     A LEU A 290 ? 0.2547 0.2965 0.2053 0.0216  -0.0256 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N     
4631  N N     B LEU A 290 ? 0.2525 0.2941 0.2032 0.0216  -0.0255 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N     
4632  C CA    A LEU A 290 ? 0.2697 0.3101 0.2236 0.0204  -0.0273 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA    
4633  C CA    B LEU A 290 ? 0.2679 0.3085 0.2216 0.0205  -0.0275 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA    
4634  C C     A LEU A 290 ? 0.2495 0.2949 0.2009 0.0224  -0.0322 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C     
4635  C C     B LEU A 290 ? 0.2617 0.3079 0.2119 0.0229  -0.0321 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C     
4636  O O     A LEU A 290 ? 0.2742 0.3239 0.2262 0.0230  -0.0352 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O     
4637  O O     B LEU A 290 ? 0.2611 0.3124 0.2095 0.0245  -0.0345 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O     
4638  C CB    A LEU A 290 ? 0.2709 0.3065 0.2339 0.0166  -0.0277 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB    
4639  C CB    B LEU A 290 ? 0.2964 0.3328 0.2593 0.0168  -0.0287 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB    
4640  C CG    A LEU A 290 ? 0.2126 0.2427 0.1800 0.0139  -0.0284 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG    
4641  C CG    B LEU A 290 ? 0.2283 0.2586 0.1957 0.0141  -0.0251 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG    
4642  C CD1   A LEU A 290 ? 0.2711 0.2977 0.2367 0.0143  -0.0241 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1   
4643  C CD1   B LEU A 290 ? 0.2305 0.2593 0.2063 0.0104  -0.0267 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1   
4644  C CD2   A LEU A 290 ? 0.2328 0.2610 0.2088 0.0098  -0.0293 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2   
4645  C CD2   B LEU A 290 ? 0.2258 0.2529 0.1910 0.0144  -0.0237 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2   
4668  N N     . ALA A 291 ? 0.2947 0.3399 0.2432 0.0238  -0.0335 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A N     
4669  C CA    . ALA A 291 ? 0.3013 0.3490 0.2484 0.0253  -0.0392 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CA    
4670  C C     . ALA A 291 ? 0.2813 0.3251 0.2372 0.0206  -0.0432 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A C     
4671  O O     . ALA A 291 ? 0.3058 0.3444 0.2685 0.0167  -0.0413 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A O     
4672  C CB    . ALA A 291 ? 0.3558 0.4014 0.2990 0.0280  -0.0403 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CB    
4678  N N     . PRO A 292 ? 0.3224 0.3698 0.2784 0.0207  -0.0490 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A N     
4679  C CA    . PRO A 292 ? 0.3312 0.3768 0.2961 0.0151  -0.0530 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CA    
4680  C C     . PRO A 292 ? 0.2755 0.3107 0.2462 0.0104  -0.0534 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A C     
4681  O O     . PRO A 292 ? 0.3299 0.3640 0.3088 0.0051  -0.0532 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A O     
4682  C CB    . PRO A 292 ? 0.3729 0.4232 0.3353 0.0162  -0.0598 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CB    
4683  C CG    . PRO A 292 ? 0.4437 0.5017 0.3963 0.0229  -0.0584 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CG    
4684  C CD    . PRO A 292 ? 0.4078 0.4629 0.3557 0.0256  -0.0519 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CD    
4692  N N     . ASP A 293 ? 0.2768 0.3052 0.2429 0.0129  -0.0540 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A N     
4693  C CA    . ASP A 293 ? 0.3091 0.3262 0.2793 0.0095  -0.0549 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CA    
4694  C C     . ASP A 293 ? 0.2852 0.2993 0.2540 0.0114  -0.0485 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A C     
4695  O O     . ASP A 293 ? 0.3274 0.3324 0.2970 0.0110  -0.0491 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A O     
4696  C CB    . ASP A 293 ? 0.3537 0.3635 0.3202 0.0113  -0.0614 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CB    
4697  C CG    . ASP A 293 ? 0.4945 0.5092 0.4508 0.0197  -0.0608 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CG    
4698  O OD1   . ASP A 293 ? 0.3781 0.4019 0.3304 0.0231  -0.0552 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD1   
4699  O OD2   . ASP A 293 ? 0.6681 0.6777 0.6202 0.0228  -0.0664 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD2   
4704  N N     . GLY A 294 ? 0.2488 0.2699 0.2156 0.0135  -0.0430 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N     
4705  C CA    . GLY A 294 ? 0.2611 0.2802 0.2269 0.0146  -0.0372 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA    
4706  C C     . GLY A 294 ? 0.2434 0.2572 0.2167 0.0098  -0.0351 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C     
4707  O O     . GLY A 294 ? 0.2565 0.2705 0.2360 0.0054  -0.0368 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O     
4711  N N     . LEU A 295 ? 0.2277 0.2381 0.2003 0.0108  -0.0312 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N     
4712  C CA    . LEU A 295 ? 0.2253 0.2314 0.2038 0.0071  -0.0287 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA    
4713  C C     . LEU A 295 ? 0.2287 0.2382 0.2060 0.0082  -0.0230 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C     
4714  O O     . LEU A 295 ? 0.2082 0.2210 0.1800 0.0115  -0.0207 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O     
4715  C CB    . LEU A 295 ? 0.2566 0.2540 0.2362 0.0066  -0.0299 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB    
4716  C CG    . LEU A 295 ? 0.3187 0.3086 0.2998 0.0047  -0.0364 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG    
4717  C CD1   . LEU A 295 ? 0.3462 0.3261 0.3263 0.0061  -0.0378 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1   
4718  C CD2   . LEU A 295 ? 0.4130 0.4032 0.4014 -0.0020 -0.0384 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2   
4730  N N     . VAL A 296 ? 0.2065 0.2156 0.1889 0.0053  -0.0210 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A N     
4731  C CA    . VAL A 296 ? 0.1822 0.1916 0.1645 0.0056  -0.0164 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CA    
4732  C C     . VAL A 296 ? 0.1940 0.1982 0.1796 0.0039  -0.0152 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A C     
4733  O O     . VAL A 296 ? 0.2021 0.2035 0.1924 0.0009  -0.0172 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A O     
4734  C CB    . VAL A 296 ? 0.2007 0.2132 0.1856 0.0048  -0.0155 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CB    
4735  C CG1   . VAL A 296 ? 0.2131 0.2239 0.1977 0.0050  -0.0116 0.0018  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG1   
4736  C CG2   . VAL A 296 ? 0.2195 0.2366 0.2005 0.0071  -0.0172 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG2   
4746  N N     . ALA A 297 ? 0.1874 0.1912 0.1706 0.0055  -0.0122 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N     
4747  C CA    . ALA A 297 ? 0.1828 0.1827 0.1685 0.0047  -0.0109 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA    
4748  C C     . ALA A 297 ? 0.1932 0.1948 0.1798 0.0039  -0.0071 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C     
4749  O O     . ALA A 297 ? 0.2013 0.2058 0.1846 0.0051  -0.0049 0.0008  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O     
4750  C CB    . ALA A 297 ? 0.2023 0.2012 0.1845 0.0079  -0.0111 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB    
4756  N N     . VAL A 298 ? 0.1754 0.1754 0.1665 0.0018  -0.0066 0.0016  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A N     
4757  C CA    . VAL A 298 ? 0.1811 0.1818 0.1732 0.0014  -0.0037 0.0046  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CA    
4758  C C     . VAL A 298 ? 0.1769 0.1753 0.1703 0.0012  -0.0027 0.0043  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A C     
4759  O O     . VAL A 298 ? 0.1969 0.1927 0.1929 0.0001  -0.0042 0.0040  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A O     
4760  C CB    . VAL A 298 ? 0.2000 0.2025 0.1956 0.0002  -0.0039 0.0067  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CB    
4761  C CG1   . VAL A 298 ? 0.1971 0.1995 0.1934 0.0005  -0.0015 0.0086  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG1   
4762  C CG2   . VAL A 298 ? 0.2178 0.2229 0.2121 0.0012  -0.0053 0.0069  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG2   
4772  N N     . VAL A 299 ? 0.1643 0.1641 0.1561 0.0021  -0.0004 0.0048  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N     
4773  C CA    . VAL A 299 ? 0.1749 0.1739 0.1678 0.0024  0.0007  0.0046  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA    
4774  C C     . VAL A 299 ? 0.1655 0.1658 0.1597 0.0013  0.0027  0.0071  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C     
4775  O O     . VAL A 299 ? 0.1742 0.1762 0.1665 0.0009  0.0040  0.0081  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O     
4776  C CB    . VAL A 299 ? 0.1758 0.1774 0.1660 0.0048  0.0012  0.0023  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB    
4777  C CG1   . VAL A 299 ? 0.2548 0.2563 0.2464 0.0059  0.0018  0.0019  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1   
4778  C CG2   . VAL A 299 ? 0.1958 0.1959 0.1838 0.0070  -0.0014 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2   
4788  N N     . ASP A 300 ? 0.1516 0.1511 0.1486 0.0006  0.0028  0.0081  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A N     
4789  C CA    . ASP A 300 ? 0.1648 0.1654 0.1625 0.0002  0.0041  0.0096  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CA    
4790  C C     . ASP A 300 ? 0.1694 0.1708 0.1695 0.0001  0.0044  0.0103  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A C     
4791  O O     . ASP A 300 ? 0.1714 0.1716 0.1725 0.0000  0.0036  0.0104  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A O     
4792  C CB    . ASP A 300 ? 0.1537 0.1543 0.1511 0.0003  0.0035  0.0104  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CB    
4793  C CG    . ASP A 300 ? 0.1852 0.1844 0.1810 0.0004  0.0040  0.0110  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CG    
4794  O OD1   . ASP A 300 ? 0.1982 0.1977 0.1951 0.0008  0.0043  0.0108  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD1   
4795  O OD2   . ASP A 300 ? 0.1952 0.1926 0.1883 0.0000  0.0036  0.0117  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD2   
4800  N N     A GLN A 301 ? 0.1867 0.1896 0.1872 0.0004  0.0053  0.0108  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N     
4801  N N     B GLN A 301 ? 0.1913 0.1942 0.1918 0.0004  0.0053  0.0108  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N     
4802  C CA    A GLN A 301 ? 0.1850 0.1904 0.1871 0.0008  0.0057  0.0116  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA    
4803  C CA    B GLN A 301 ? 0.1871 0.1924 0.1891 0.0008  0.0057  0.0116  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA    
4804  C C     A GLN A 301 ? 0.1840 0.1925 0.1878 0.0007  0.0053  0.0128  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C     
4805  C C     B GLN A 301 ? 0.1788 0.1873 0.1826 0.0007  0.0054  0.0128  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C     
4806  O O     A GLN A 301 ? 0.2288 0.2391 0.2323 0.0022  0.0053  0.0122  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O     
4807  O O     B GLN A 301 ? 0.2071 0.2175 0.2106 0.0022  0.0054  0.0121  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O     
4808  C CB    A GLN A 301 ? 0.2007 0.2070 0.2020 0.0016  0.0063  0.0107  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB    
4809  C CB    B GLN A 301 ? 0.1878 0.1941 0.1891 0.0015  0.0064  0.0107  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB    
4810  C CG    A GLN A 301 ? 0.2437 0.2502 0.2445 0.0012  0.0069  0.0100  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG    
4811  C CG    B GLN A 301 ? 0.1657 0.1719 0.1664 0.0011  0.0069  0.0099  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG    
4812  C CD    A GLN A 301 ? 0.1636 0.1689 0.1633 0.0003  0.0070  0.0096  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD    
4813  C CD    B GLN A 301 ? 0.3077 0.3126 0.3069 -0.0002 0.0070  0.0095  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD    
4814  O OE1   A GLN A 301 ? 0.1808 0.1844 0.1791 -0.0007 0.0067  0.0097  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1   
4815  O OE1   B GLN A 301 ? 0.2306 0.2333 0.2286 -0.0006 0.0065  0.0099  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1   
4816  N NE2   A GLN A 301 ? 0.2234 0.2297 0.2232 0.0011  0.0071  0.0091  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2   
4817  N NE2   B GLN A 301 ? 0.2623 0.2699 0.2614 -0.0009 0.0076  0.0090  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2   
4834  N N     . ILE A 302 ? 0.1904 0.1997 0.1961 -0.0009 0.0047  0.0145  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A N     
4835  C CA    . ILE A 302 ? 0.1939 0.2080 0.2020 -0.0020 0.0041  0.0160  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CA    
4836  C C     . ILE A 302 ? 0.2258 0.2445 0.2359 -0.0036 0.0046  0.0191  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A C     
4837  O O     . ILE A 302 ? 0.2184 0.2331 0.2283 -0.0051 0.0040  0.0206  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A O     
4838  C CB    . ILE A 302 ? 0.1849 0.1961 0.1936 -0.0039 0.0023  0.0157  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CB    
4839  C CG1   . ILE A 302 ? 0.2059 0.2129 0.2116 -0.0023 0.0020  0.0132  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG1   
4840  C CG2   . ILE A 302 ? 0.2327 0.2509 0.2445 -0.0052 0.0016  0.0170  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG2   
4841  C CD1   . ILE A 302 ? 0.2469 0.2515 0.2524 -0.0034 -0.0001 0.0121  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CD1   
4853  N N     . VAL A 303 ? 0.1956 0.2232 0.2075 -0.0031 0.0054  0.0203  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A N     
4854  C CA    . VAL A 303 ? 0.1978 0.2329 0.2115 -0.0046 0.0063  0.0240  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CA    
4855  C C     . VAL A 303 ? 0.1778 0.2232 0.1951 -0.0064 0.0062  0.0260  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A C     
4856  O O     . VAL A 303 ? 0.1938 0.2418 0.2117 -0.0045 0.0058  0.0236  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A O     
4857  C CB    . VAL A 303 ? 0.1827 0.2221 0.1943 -0.0009 0.0080  0.0227  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CB    
4858  C CG1   . VAL A 303 ? 0.1943 0.2385 0.2051 0.0034  0.0083  0.0192  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG1   
4859  C CG2   . VAL A 303 ? 0.2281 0.2754 0.2403 -0.0022 0.0090  0.0270  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG2   
4869  N N     . ASP A 304 ? 0.1799 0.2319 0.1996 -0.0103 0.0065  0.0308  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N     
4870  C CA    . ASP A 304 ? 0.1956 0.2613 0.2194 -0.0122 0.0069  0.0333  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA    
4871  C C     . ASP A 304 ? 0.1685 0.2461 0.1916 -0.0062 0.0089  0.0307  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C     
4872  O O     . ASP A 304 ? 0.1742 0.2505 0.1938 -0.0019 0.0100  0.0284  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O     
4873  C CB    . ASP A 304 ? 0.1947 0.2661 0.2210 -0.0183 0.0069  0.0401  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB    
4874  C CG    . ASP A 304 ? 0.2356 0.3225 0.2671 -0.0220 0.0070  0.0434  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG    
4875  O OD1   . ASP A 304 ? 0.2474 0.3319 0.2818 -0.0255 0.0047  0.0431  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1   
4876  O OD2   . ASP A 304 ? 0.2214 0.3243 0.2541 -0.0212 0.0094  0.0462  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2   
4881  N N     . ALA A 305 ? 0.1805 0.2708 0.2070 -0.0058 0.0089  0.0307  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N     
4882  C CA    . ALA A 305 ? 0.1766 0.2799 0.2025 0.0008  0.0104  0.0279  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA    
4883  C C     . ALA A 305 ? 0.1907 0.3047 0.2156 0.0019  0.0127  0.0303  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C     
4884  O O     . ALA A 305 ? 0.1918 0.3128 0.2142 0.0088  0.0135  0.0265  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O     
4885  C CB    . ALA A 305 ? 0.1816 0.2994 0.2119 0.0013  0.0100  0.0280  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB    
4891  N N     A ASP A 306 ? 0.1444 0.2592 0.1705 -0.0045 0.0133  0.0366  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N     
4892  N N     B ASP A 306 ? 0.1469 0.2620 0.1731 -0.0046 0.0133  0.0366  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N     
4893  C CA    A ASP A 306 ? 0.1491 0.2741 0.1734 -0.0034 0.0154  0.0394  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA    
4894  C CA    B ASP A 306 ? 0.1528 0.2779 0.1772 -0.0035 0.0154  0.0395  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA    
4895  C C     A ASP A 306 ? 0.1581 0.2727 0.1771 0.0017  0.0154  0.0351  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C     
4896  C C     B ASP A 306 ? 0.1556 0.2703 0.1745 0.0019  0.0154  0.0349  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C     
4897  O O     A ASP A 306 ? 0.1667 0.2904 0.1831 0.0050  0.0170  0.0352  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O     
4898  O O     B ASP A 306 ? 0.1673 0.2913 0.1837 0.0055  0.0170  0.0347  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O     
4899  C CB    A ASP A 306 ? 0.1913 0.3198 0.2181 -0.0118 0.0157  0.0482  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB    
4900  C CB    B ASP A 306 ? 0.1448 0.2700 0.1710 -0.0118 0.0154  0.0479  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB    
4901  C CG    A ASP A 306 ? 0.2363 0.3445 0.2610 -0.0160 0.0136  0.0501  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG    
4902  C CG    B ASP A 306 ? 0.2053 0.3437 0.2374 -0.0186 0.0154  0.0536  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG    
4903  O OD1   A ASP A 306 ? 0.2463 0.3404 0.2677 -0.0122 0.0127  0.0449  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1   
4904  O OD1   B ASP A 306 ? 0.1834 0.3368 0.2184 -0.0158 0.0162  0.0514  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1   
4905  O OD2   A ASP A 306 ? 0.2968 0.4040 0.3234 -0.0233 0.0126  0.0572  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2   
4906  O OD2   B ASP A 306 ? 0.2404 0.3740 0.2743 -0.0268 0.0140  0.0604  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2   
4915  N N     A ARG A 307 ? 0.1731 0.2700 0.1901 0.0022  0.0137  0.0314  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N     
4916  N N     B ARG A 307 ? 0.1730 0.2700 0.1901 0.0023  0.0137  0.0313  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N     
4917  C CA    A ARG A 307 ? 0.1648 0.2520 0.1775 0.0063  0.0133  0.0271  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA    
4918  C CA    B ARG A 307 ? 0.1662 0.2533 0.1789 0.0063  0.0133  0.0271  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA    
4919  C C     A ARG A 307 ? 0.1627 0.2526 0.1732 0.0055  0.0143  0.0304  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C     
4920  C C     B ARG A 307 ? 0.1597 0.2497 0.1703 0.0055  0.0143  0.0304  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C     
4921  O O     A ARG A 307 ? 0.1721 0.2640 0.1794 0.0102  0.0147  0.0271  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O     
4922  O O     B ARG A 307 ? 0.1776 0.2699 0.1849 0.0102  0.0147  0.0271  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O     
4923  C CB    A ARG A 307 ? 0.1898 0.2793 0.2002 0.0135  0.0129  0.0204  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB    
4924  C CB    B ARG A 307 ? 0.1895 0.2785 0.1999 0.0134  0.0128  0.0203  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB    
4925  C CG    A ARG A 307 ? 0.2068 0.2872 0.2177 0.0145  0.0111  0.0169  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG    
4926  C CG    B ARG A 307 ? 0.2049 0.2852 0.2159 0.0143  0.0111  0.0171  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG    
4927  C CD    A ARG A 307 ? 0.2200 0.2988 0.2277 0.0216  0.0097  0.0106  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD    
4928  C CD    B ARG A 307 ? 0.2348 0.3099 0.2422 0.0208  0.0095  0.0106  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD    
4929  N NE    A ARG A 307 ? 0.2164 0.2871 0.2241 0.0226  0.0078  0.0083  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE    
4930  N NE    B ARG A 307 ? 0.1878 0.2497 0.1946 0.0200  0.0076  0.0088  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE    
4931  C CZ    A ARG A 307 ? 0.2023 0.2581 0.2082 0.0209  0.0063  0.0071  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ    
4932  C CZ    B ARG A 307 ? 0.1708 0.2321 0.1773 0.0234  0.0060  0.0063  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ    
4933  N NH1   A ARG A 307 ? 0.2407 0.2885 0.2451 0.0184  0.0066  0.0075  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1   
4934  N NH1   B ARG A 307 ? 0.1774 0.2509 0.1846 0.0285  0.0059  0.0046  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1   
4935  N NH2   A ARG A 307 ? 0.2245 0.2746 0.2299 0.0220  0.0046  0.0058  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2   
4936  N NH2   B ARG A 307 ? 0.2330 0.2821 0.2383 0.0221  0.0044  0.0057  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2   
4963  N N     . GLU A 308 ? 0.1766 0.2654 0.1888 -0.0004 0.0143  0.0369  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N     
4964  C CA    . GLU A 308 ? 0.1462 0.2359 0.1561 -0.0015 0.0147  0.0412  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA    
4965  C C     . GLU A 308 ? 0.1843 0.2573 0.1920 -0.0018 0.0129  0.0398  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C     
4966  O O     . GLU A 308 ? 0.1983 0.2599 0.2074 -0.0046 0.0112  0.0396  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O     
4967  C CB    . GLU A 308 ? 0.1696 0.2658 0.1818 -0.0080 0.0150  0.0499  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB    
4968  C CG    . GLU A 308 ? 0.1774 0.2949 0.1917 -0.0080 0.0173  0.0526  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG    
4969  C CD    . GLU A 308 ? 0.1860 0.3173 0.1966 -0.0032 0.0194  0.0529  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD    
4970  O OE1   . GLU A 308 ? 0.2033 0.3274 0.2099 -0.0007 0.0189  0.0518  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1   
4971  O OE2   . GLU A 308 ? 0.2043 0.3552 0.2162 -0.0018 0.0215  0.0542  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2   
4978  N N     . PRO A 309 ? 0.1744 0.2471 0.1788 0.0014  0.0131  0.0388  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A N     
4979  C CA    . PRO A 309 ? 0.2000 0.2597 0.2026 0.0019  0.0115  0.0371  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CA    
4980  C C     . PRO A 309 ? 0.2070 0.2607 0.2091 -0.0017 0.0101  0.0436  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A C     
4981  O O     . PRO A 309 ? 0.2540 0.3064 0.2533 0.0000  0.0095  0.0451  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A O     
4982  C CB    . PRO A 309 ? 0.2099 0.2747 0.2094 0.0069  0.0121  0.0333  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CB    
4983  C CG    . PRO A 309 ? 0.2166 0.2966 0.2151 0.0079  0.0138  0.0364  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CG    
4984  C CD    . PRO A 309 ? 0.1885 0.2743 0.1903 0.0057  0.0147  0.0376  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CD    
4992  N N     A LYS A 310 ? 0.2005 0.2500 0.2051 -0.0067 0.0089  0.0474  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N     
4993  N N     B LYS A 310 ? 0.2111 0.2600 0.2156 -0.0066 0.0088  0.0472  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N     
4994  C CA    A LYS A 310 ? 0.2224 0.2648 0.2263 -0.0107 0.0067  0.0542  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA    
4995  C CA    B LYS A 310 ? 0.2273 0.2699 0.2313 -0.0108 0.0067  0.0542  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA    
4996  C C     A LYS A 310 ? 0.2123 0.2394 0.2142 -0.0086 0.0040  0.0515  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C     
4997  C C     B LYS A 310 ? 0.2353 0.2615 0.2376 -0.0096 0.0037  0.0523  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C     
4998  O O     A LYS A 310 ? 0.2526 0.2754 0.2516 -0.0074 0.0025  0.0546  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O     
4999  O O     B LYS A 310 ? 0.2604 0.2800 0.2605 -0.0106 0.0015  0.0570  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O     
5000  C CB    A LYS A 310 ? 0.2431 0.2854 0.2506 -0.0173 0.0056  0.0587  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB    
5001  C CB    B LYS A 310 ? 0.2740 0.3181 0.2817 -0.0174 0.0059  0.0590  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB    
5002  C CG    A LYS A 310 ? 0.3078 0.3683 0.3177 -0.0195 0.0084  0.0622  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG    
5003  C CG    B LYS A 310 ? 0.2955 0.3302 0.3026 -0.0228 0.0027  0.0665  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG    
5004  C CD    A LYS A 310 ? 0.3888 0.4509 0.4031 -0.0269 0.0070  0.0671  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD    
5005  C CD    B LYS A 310 ? 0.3097 0.3470 0.3210 -0.0305 0.0016  0.0713  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD    
5006  C CE    A LYS A 310 ? 0.3003 0.3841 0.3175 -0.0283 0.0101  0.0702  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE    
5007  C CE    B LYS A 310 ? 0.4486 0.4746 0.4591 -0.0368 -0.0025 0.0793  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE    
5008  N NZ    A LYS A 310 ? 0.5199 0.6079 0.5425 -0.0344 0.0092  0.0722  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ    
5009  N NZ    B LYS A 310 ? 0.5285 0.5598 0.5356 -0.0369 -0.0016 0.0865  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ    
5036  N N     . THR A 311 ? 0.2088 0.2289 0.2118 -0.0074 0.0033  0.0457  ? ? ? ? ? ? 310 THR A N     
5037  C CA    . THR A 311 ? 0.2002 0.2076 0.2017 -0.0053 0.0007  0.0429  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA    
5038  C C     . THR A 311 ? 0.1885 0.1983 0.1890 -0.0004 0.0023  0.0364  ? ? ? ? ? ? 310 THR A C     
5039  O O     . THR A 311 ? 0.1976 0.2157 0.1990 0.0006  0.0047  0.0338  ? ? ? ? ? ? 310 THR A O     
5040  C CB    . THR A 311 ? 0.2165 0.2148 0.2196 -0.0079 -0.0016 0.0413  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB    
5041  O OG1   . THR A 311 ? 0.2391 0.2423 0.2441 -0.0073 0.0004  0.0365  ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1   
5042  C CG2   . THR A 311 ? 0.2601 0.2567 0.2650 -0.0143 -0.0035 0.0476  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2   
5050  N N     . PRO A 312 ? 0.1665 0.1693 0.1655 0.0028  0.0006  0.0335  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A N     
5051  C CA    . PRO A 312 ? 0.1954 0.2018 0.1943 0.0062  0.0021  0.0278  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CA    
5052  C C     . PRO A 312 ? 0.1786 0.1865 0.1794 0.0048  0.0035  0.0243  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A C     
5053  O O     . PRO A 312 ? 0.1797 0.1930 0.1808 0.0057  0.0052  0.0213  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A O     
5054  C CB    . PRO A 312 ? 0.2112 0.2107 0.2086 0.0095  -0.0002 0.0258  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CB    
5055  C CG    . PRO A 312 ? 0.2414 0.2345 0.2370 0.0092  -0.0030 0.0312  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CG    
5056  C CD    . PRO A 312 ? 0.2018 0.1939 0.1988 0.0037  -0.0029 0.0355  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CD    
5064  N N     . GLN A 313 ? 0.1751 0.1775 0.1769 0.0025  0.0023  0.0245  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N     
5065  C CA    . GLN A 313 ? 0.1563 0.1597 0.1592 0.0017  0.0033  0.0215  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA    
5066  C C     . GLN A 313 ? 0.1532 0.1641 0.1574 0.0005  0.0052  0.0223  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C     
5067  O O     . GLN A 313 ? 0.1684 0.1815 0.1726 0.0014  0.0062  0.0193  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O     
5068  C CB    . GLN A 313 ? 0.1759 0.1726 0.1793 -0.0003 0.0012  0.0214  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB    
5069  C CG    . GLN A 313 ? 0.1814 0.1704 0.1830 0.0021  -0.0011 0.0191  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG    
5070  C CD    . GLN A 313 ? 0.1990 0.1804 0.1995 0.0017  -0.0042 0.0223  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD    
5071  O OE1   . GLN A 313 ? 0.2199 0.2033 0.2209 -0.0001 -0.0040 0.0270  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1   
5072  N NE2   . GLN A 313 ? 0.2055 0.1782 0.2044 0.0037  -0.0074 0.0199  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2   
5081  N N     . ASP A 314 ? 0.1623 0.1775 0.1673 -0.0013 0.0054  0.0265  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A N     
5082  C CA    . ASP A 314 ? 0.1764 0.2011 0.1824 -0.0011 0.0071  0.0268  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CA    
5083  C C     . ASP A 314 ? 0.1807 0.2098 0.1849 0.0025  0.0083  0.0239  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A C     
5084  O O     . ASP A 314 ? 0.1786 0.2109 0.1827 0.0042  0.0090  0.0207  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A O     
5085  C CB    . ASP A 314 ? 0.2085 0.2397 0.2155 -0.0036 0.0074  0.0325  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CB    
5086  C CG    . ASP A 314 ? 0.2071 0.2348 0.2164 -0.0084 0.0058  0.0361  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CG    
5087  O OD1   . ASP A 314 ? 0.2443 0.2687 0.2551 -0.0093 0.0049  0.0336  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD1   
5088  O OD2   . ASP A 314 ? 0.2569 0.2860 0.2666 -0.0116 0.0051  0.0418  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD2   
5093  N N     A ARG A 315 ? 0.1674 0.1963 0.1699 0.0038  0.0081  0.0247  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N     
5094  N N     B ARG A 315 ? 0.1678 0.1968 0.1703 0.0038  0.0081  0.0247  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N     
5095  C CA    A ARG A 315 ? 0.1775 0.2110 0.1784 0.0068  0.0086  0.0217  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA    
5096  C CA    B ARG A 315 ? 0.1756 0.2091 0.1765 0.0068  0.0087  0.0217  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA    
5097  C C     A ARG A 315 ? 0.1824 0.2118 0.1834 0.0074  0.0083  0.0168  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C     
5098  C C     B ARG A 315 ? 0.1839 0.2132 0.1849 0.0074  0.0083  0.0168  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C     
5099  O O     A ARG A 315 ? 0.1790 0.2109 0.1794 0.0088  0.0084  0.0136  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O     
5100  O O     B ARG A 315 ? 0.1734 0.2051 0.1739 0.0087  0.0084  0.0135  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O     
5101  C CB    A ARG A 315 ? 0.1993 0.2332 0.1985 0.0081  0.0080  0.0238  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB    
5102  C CB    B ARG A 315 ? 0.1955 0.2295 0.1947 0.0082  0.0080  0.0234  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB    
5103  C CG    A ARG A 315 ? 0.2021 0.2448 0.1995 0.0107  0.0086  0.0231  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG    
5104  C CG    B ARG A 315 ? 0.2207 0.2615 0.2187 0.0081  0.0085  0.0284  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG    
5105  C CD    A ARG A 315 ? 0.1704 0.2141 0.1658 0.0120  0.0078  0.0263  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD    
5106  C CD    B ARG A 315 ? 0.2333 0.2751 0.2289 0.0104  0.0077  0.0299  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD    
5107  N NE    A ARG A 315 ? 0.2102 0.2550 0.2048 0.0101  0.0078  0.0332  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE    
5108  N NE    B ARG A 315 ? 0.2523 0.2848 0.2477 0.0102  0.0058  0.0314  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE    
5109  C CZ    A ARG A 315 ? 0.3284 0.3832 0.3217 0.0102  0.0090  0.0365  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ    
5110  C CZ    B ARG A 315 ? 0.2026 0.2295 0.1974 0.0081  0.0044  0.0369  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ    
5111  N NH1   A ARG A 315 ? 0.2049 0.2692 0.1972 0.0131  0.0102  0.0327  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1   
5112  N NH1   B ARG A 315 ? 0.3128 0.3436 0.3080 0.0047  0.0050  0.0422  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1   
5113  N NH2   A ARG A 315 ? 0.2832 0.3388 0.2760 0.0073  0.0088  0.0439  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2   
5114  N NH2   B ARG A 315 ? 0.2525 0.2700 0.2464 0.0093  0.0019  0.0371  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2   
5141  N N     . PHE A 316 ? 0.1651 0.1883 0.1666 0.0065  0.0077  0.0162  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A N     
5142  C CA    . PHE A 316 ? 0.1608 0.1815 0.1624 0.0062  0.0076  0.0127  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CA    
5143  C C     . PHE A 316 ? 0.1745 0.1938 0.1763 0.0054  0.0077  0.0115  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A C     
5144  O O     . PHE A 316 ? 0.1735 0.1918 0.1747 0.0053  0.0073  0.0089  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A O     
5145  C CB    . PHE A 316 ? 0.1526 0.1695 0.1545 0.0059  0.0071  0.0123  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CB    
5146  C CG    . PHE A 316 ? 0.1477 0.1645 0.1498 0.0050  0.0073  0.0097  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CG    
5147  C CD1   . PHE A 316 ? 0.1725 0.1928 0.1747 0.0047  0.0073  0.0078  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD1   
5148  C CD2   . PHE A 316 ? 0.1532 0.1668 0.1551 0.0039  0.0074  0.0094  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD2   
5149  C CE1   . PHE A 316 ? 0.1663 0.1868 0.1689 0.0025  0.0073  0.0065  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE1   
5150  C CE2   . PHE A 316 ? 0.1894 0.2040 0.1911 0.0025  0.0078  0.0080  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE2   
5151  C CZ    . PHE A 316 ? 0.1650 0.1830 0.1673 0.0014  0.0078  0.0070  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CZ    
5161  N N     . ALA A 317 ? 0.1464 0.1650 0.1491 0.0045  0.0078  0.0134  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A N     
5162  C CA    . ALA A 317 ? 0.1563 0.1744 0.1591 0.0045  0.0076  0.0122  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CA    
5163  C C     . ALA A 317 ? 0.1660 0.1881 0.1679 0.0070  0.0075  0.0103  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A C     
5164  O O     . ALA A 317 ? 0.1718 0.1905 0.1725 0.0079  0.0065  0.0078  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A O     
5165  C CB    . ALA A 317 ? 0.1624 0.1813 0.1669 0.0031  0.0075  0.0147  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CB    
5171  N N     . LEU A 318 ? 0.1481 0.1771 0.1500 0.0084  0.0081  0.0114  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N     
5172  C CA    . LEU A 318 ? 0.1682 0.2022 0.1685 0.0119  0.0078  0.0087  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA    
5173  C C     . LEU A 318 ? 0.1705 0.1998 0.1690 0.0128  0.0063  0.0048  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C     
5174  O O     . LEU A 318 ? 0.1829 0.2103 0.1798 0.0151  0.0047  0.0012  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O     
5175  C CB    . LEU A 318 ? 0.1474 0.1916 0.1476 0.0132  0.0090  0.0110  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB    
5176  C CG    . LEU A 318 ? 0.1760 0.2264 0.1785 0.0115  0.0102  0.0154  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG    
5177  C CD1   . LEU A 318 ? 0.2039 0.2648 0.2060 0.0118  0.0115  0.0190  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1   
5178  C CD2   . LEU A 318 ? 0.1939 0.2484 0.1973 0.0136  0.0100  0.0136  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2   
5190  N N     . LEU A 319 ? 0.1572 0.1849 0.1560 0.0109  0.0064  0.0053  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N     
5191  C CA    . LEU A 319 ? 0.1651 0.1895 0.1629 0.0104  0.0048  0.0020  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA    
5192  C C     . LEU A 319 ? 0.1674 0.1838 0.1653 0.0079  0.0038  0.0012  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C     
5193  O O     . LEU A 319 ? 0.1661 0.1780 0.1627 0.0075  0.0016  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O     
5194  C CB    . LEU A 319 ? 0.1598 0.1869 0.1584 0.0094  0.0053  0.0030  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB    
5195  C CG    . LEU A 319 ? 0.2012 0.2358 0.1989 0.0119  0.0059  0.0043  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG    
5196  C CD1   . LEU A 319 ? 0.2104 0.2468 0.2087 0.0115  0.0057  0.0049  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1   
5197  C CD2   . LEU A 319 ? 0.2305 0.2698 0.2261 0.0151  0.0050  0.0012  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2   
5209  N N     . PHE A 320 ? 0.1609 0.1751 0.1600 0.0060  0.0049  0.0038  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N     
5210  C CA    . PHE A 320 ? 0.1574 0.1652 0.1559 0.0035  0.0041  0.0038  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA    
5211  C C     . PHE A 320 ? 0.1743 0.1774 0.1710 0.0053  0.0023  0.0023  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C     
5212  O O     . PHE A 320 ? 0.1883 0.1847 0.1836 0.0035  0.0004  0.0017  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O     
5213  C CB    . PHE A 320 ? 0.1590 0.1665 0.1584 0.0022  0.0055  0.0063  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB    
5214  C CG    . PHE A 320 ? 0.1753 0.1793 0.1740 -0.0006 0.0052  0.0068  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG    
5215  C CD1   . PHE A 320 ? 0.1943 0.2010 0.1938 -0.0027 0.0058  0.0070  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1   
5216  C CD2   . PHE A 320 ? 0.1960 0.1951 0.1932 -0.0009 0.0043  0.0075  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2   
5217  C CE1   . PHE A 320 ? 0.2020 0.2077 0.2008 -0.0058 0.0058  0.0081  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1   
5218  C CE2   . PHE A 320 ? 0.1899 0.1863 0.1858 -0.0039 0.0040  0.0089  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2   
5219  C CZ    . PHE A 320 ? 0.1965 0.1967 0.1934 -0.0066 0.0050  0.0094  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ    
5229  N N     . ALA A 321 ? 0.1657 0.1724 0.1623 0.0088  0.0025  0.0019  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A N     
5230  C CA    . ALA A 321 ? 0.1560 0.1592 0.1506 0.0120  0.0004  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CA    
5231  C C     . ALA A 321 ? 0.1722 0.1702 0.1645 0.0130  -0.0026 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 320 ALA A C     
5232  O O     . ALA A 321 ? 0.1870 0.1762 0.1769 0.0137  -0.0055 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 320 ALA A O     
5233  C CB    . ALA A 321 ? 0.1829 0.1948 0.1782 0.0161  0.0013  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CB    
5239  N N     . ALA A 322 ? 0.1744 0.1771 0.1669 0.0132  -0.0023 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 321 ALA A N     
5240  C CA    . ALA A 322 ? 0.1656 0.1632 0.1561 0.0135  -0.0056 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CA    
5241  C C     . ALA A 322 ? 0.1695 0.1586 0.1603 0.0076  -0.0072 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 321 ALA A C     
5242  O O     . ALA A 322 ? 0.2033 0.1833 0.1920 0.0068  -0.0111 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 321 ALA A O     
5243  C CB    . ALA A 322 ? 0.1748 0.1809 0.1656 0.0151  -0.0051 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CB    
5249  N N     . SER A 323 ? 0.1736 0.1661 0.1669 0.0033  -0.0045 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 322 SER A N     
5250  C CA    . SER A 323 ? 0.1783 0.1660 0.1722 -0.0026 -0.0054 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 322 SER A CA    
5251  C C     . SER A 323 ? 0.1866 0.1644 0.1781 -0.0037 -0.0073 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 322 SER A C     
5252  O O     . SER A 323 ? 0.2056 0.1758 0.1961 -0.0081 -0.0100 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 322 SER A O     
5253  C CB    . SER A 323 ? 0.2116 0.2070 0.2083 -0.0052 -0.0020 0.0002  ? ? ? ? ? ? 322 SER A CB    
5254  O OG    . SER A 323 ? 0.2317 0.2262 0.2293 -0.0109 -0.0027 0.0018  ? ? ? ? ? ? 322 SER A OG    
5260  N N     . MET A 324 ? 0.1913 0.1692 0.1820 -0.0001 -0.0062 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 323 MET A N     
5261  C CA    . MET A 324 ? 0.1769 0.1456 0.1649 0.0002  -0.0083 0.0010  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CA    
5262  C C     . MET A 324 ? 0.2105 0.1694 0.1952 0.0032  -0.0131 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 323 MET A C     
5263  O O     . MET A 324 ? 0.2188 0.1662 0.2008 0.0007  -0.0166 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 323 MET A O     
5264  C CB    . MET A 324 ? 0.1862 0.1593 0.1746 0.0037  -0.0063 0.0022  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CB    
5265  C CG    . MET A 324 ? 0.1964 0.1757 0.1869 0.0007  -0.0028 0.0055  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CG    
5266  S SD    . MET A 324 ? 0.2357 0.2102 0.2245 -0.0046 -0.0030 0.0096  ? ? ? ? ? ? 323 MET A SD    
5267  C CE    . MET A 324 ? 0.2549 0.2334 0.2458 -0.0099 -0.0022 0.0100  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CE    
5277  N N     . THR A 325 ? 0.2123 0.1752 0.1967 0.0090  -0.0136 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 324 THR A N     
5278  C CA    . THR A 325 ? 0.2325 0.1864 0.2133 0.0133  -0.0187 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 324 THR A CA    
5279  C C     . THR A 325 ? 0.2464 0.1914 0.2264 0.0078  -0.0223 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 324 THR A C     
5280  O O     . THR A 325 ? 0.2348 0.1656 0.2113 0.0075  -0.0276 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 324 THR A O     
5281  C CB    . THR A 325 ? 0.2425 0.2066 0.2234 0.0202  -0.0178 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 324 THR A CB    
5282  O OG1   . THR A 325 ? 0.3339 0.3042 0.3151 0.0253  -0.0160 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 324 THR A OG1   
5283  C CG2   . THR A 325 ? 0.2698 0.2263 0.2468 0.0250  -0.0232 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 324 THR A CG2   
5291  N N     . ASN A 326 ? 0.2132 0.1661 0.1964 0.0033  -0.0200 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A N     
5292  C CA    . ASN A 326 ? 0.2244 0.1717 0.2080 -0.0028 -0.0232 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CA    
5293  C C     . ASN A 326 ? 0.2215 0.1570 0.2039 -0.0095 -0.0258 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A C     
5294  O O     . ASN A 326 ? 0.2607 0.1849 0.2414 -0.0135 -0.0310 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A O     
5295  C CB    . ASN A 326 ? 0.2137 0.1740 0.2016 -0.0067 -0.0194 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CB    
5296  C CG    . ASN A 326 ? 0.2118 0.1696 0.2009 -0.0130 -0.0227 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CG    
5297  O OD1   . ASN A 326 ? 0.2504 0.2008 0.2373 -0.0117 -0.0277 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A OD1   
5298  N ND2   . ASN A 326 ? 0.2143 0.1793 0.2071 -0.0196 -0.0202 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A ND2   
5305  N N     . THR A 327 ? 0.2239 0.1622 0.2070 -0.0114 -0.0223 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 326 THR A N     
5306  C CA    . THR A 327 ? 0.2513 0.1815 0.2331 -0.0181 -0.0237 0.0026  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA    
5307  C C     . THR A 327 ? 0.2827 0.2018 0.2601 -0.0143 -0.0261 0.0041  ? ? ? ? ? ? 326 THR A C     
5308  O O     . THR A 327 ? 0.2998 0.2152 0.2758 -0.0187 -0.0259 0.0097  ? ? ? ? ? ? 326 THR A O     
5309  C CB    . THR A 327 ? 0.2492 0.1918 0.2346 -0.0236 -0.0186 0.0077  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB    
5310  O OG1   . THR A 327 ? 0.2506 0.2031 0.2372 -0.0186 -0.0139 0.0078  ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1   
5311  C CG2   . THR A 327 ? 0.2579 0.2092 0.2473 -0.0284 -0.0178 0.0067  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2   
5319  N N     . GLY A 328 ? 0.2570 0.1714 0.2317 -0.0060 -0.0286 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N     
5320  C CA    . GLY A 328 ? 0.2629 0.1635 0.2327 -0.0019 -0.0331 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA    
5321  C C     . GLY A 328 ? 0.3110 0.2172 0.2802 0.0049  -0.0306 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C     
5322  O O     . GLY A 328 ? 0.3215 0.2168 0.2864 0.0091  -0.0346 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O     
5326  N N     . GLY A 329 ? 0.2732 0.1952 0.2464 0.0062  -0.0248 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N     
5327  C CA    . GLY A 329 ? 0.2714 0.1995 0.2446 0.0121  -0.0229 0.0000  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA    
5328  C C     . GLY A 329 ? 0.2573 0.1997 0.2348 0.0096  -0.0170 0.0027  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C     
5329  O O     . GLY A 329 ? 0.2484 0.1953 0.2282 0.0039  -0.0144 0.0049  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O     
5333  N N     . GLY A 330 ? 0.2444 0.1937 0.2227 0.0143  -0.0155 0.0025  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A N     
5334  C CA    . GLY A 330 ? 0.2107 0.1724 0.1929 0.0128  -0.0108 0.0042  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A CA    
5335  C C     . GLY A 330 ? 0.2076 0.1800 0.1930 0.0159  -0.0087 0.0013  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A C     
5336  O O     . GLY A 330 ? 0.2295 0.2018 0.2139 0.0202  -0.0105 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 329 GLY A O     
5340  N N     . ASP A 331 ? 0.2066 0.1884 0.1954 0.0138  -0.0051 0.0031  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A N     
5341  C CA    . ASP A 331 ? 0.1946 0.1871 0.1863 0.0160  -0.0030 0.0019  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CA    
5342  C C     . ASP A 331 ? 0.2082 0.2063 0.2030 0.0120  0.0000  0.0047  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A C     
5343  O O     . ASP A 331 ? 0.2124 0.2072 0.2068 0.0087  0.0004  0.0067  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A O     
5344  C CB    . ASP A 331 ? 0.1805 0.1785 0.1726 0.0211  -0.0038 0.0008  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CB    
5345  C CG    . ASP A 331 ? 0.2319 0.2412 0.2259 0.0249  -0.0027 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CG    
5346  O OD1   . ASP A 331 ? 0.2086 0.2221 0.2036 0.0234  -0.0011 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD1   
5347  O OD2   . ASP A 331 ? 0.2596 0.2745 0.2536 0.0299  -0.0037 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD2   
5352  N N     . ALA A 332 ? 0.1867 0.1932 0.1839 0.0125  0.0017  0.0048  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A N     
5353  C CA    . ALA A 332 ? 0.1976 0.2087 0.1975 0.0096  0.0037  0.0074  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CA    
5354  C C     . ALA A 332 ? 0.2065 0.2249 0.2085 0.0111  0.0037  0.0082  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A C     
5355  O O     . ALA A 332 ? 0.2124 0.2389 0.2155 0.0136  0.0042  0.0078  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A O     
5356  C CB    . ALA A 332 ? 0.2001 0.2149 0.2010 0.0085  0.0051  0.0081  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CB    
5362  N N     . TYR A 333 ? 0.1696 0.1862 0.1720 0.0099  0.0031  0.0092  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A N     
5363  C CA    . TYR A 333 ? 0.1630 0.1870 0.1677 0.0111  0.0026  0.0098  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CA    
5364  C C     . TYR A 333 ? 0.1793 0.2101 0.1879 0.0074  0.0037  0.0124  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A C     
5365  O O     . TYR A 333 ? 0.1891 0.2161 0.1979 0.0041  0.0043  0.0138  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A O     
5366  C CB    . TYR A 333 ? 0.1783 0.1977 0.1815 0.0115  0.0010  0.0095  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CB    
5367  C CG    . TYR A 333 ? 0.1692 0.1822 0.1686 0.0154  -0.0009 0.0077  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CG    
5368  C CD1   . TYR A 333 ? 0.1811 0.1987 0.1804 0.0207  -0.0022 0.0057  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD1   
5369  C CD2   . TYR A 333 ? 0.2006 0.2032 0.1963 0.0140  -0.0017 0.0080  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD2   
5370  C CE1   . TYR A 333 ? 0.1859 0.1957 0.1812 0.0250  -0.0048 0.0037  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE1   
5371  C CE2   . TYR A 333 ? 0.1941 0.1891 0.1861 0.0169  -0.0041 0.0070  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE2   
5372  C CZ    . TYR A 333 ? 0.2034 0.2007 0.1949 0.0227  -0.0060 0.0046  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CZ    
5373  O OH    . TYR A 333 ? 0.2209 0.2086 0.2081 0.0264  -0.0094 0.0032  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A OH    
5383  N N     . THR A 334 ? 0.1711 0.2123 0.1828 0.0080  0.0037  0.0133  ? ? ? ? ? ? 333 THR A N     
5384  C CA    . THR A 334 ? 0.1613 0.2099 0.1770 0.0036  0.0044  0.0167  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CA    
5385  C C     . THR A 334 ? 0.1527 0.1998 0.1706 -0.0002 0.0027  0.0178  ? ? ? ? ? ? 333 THR A C     
5386  O O     . THR A 334 ? 0.1597 0.2049 0.1766 0.0017  0.0012  0.0158  ? ? ? ? ? ? 333 THR A O     
5387  C CB    . THR A 334 ? 0.1549 0.2186 0.1733 0.0054  0.0055  0.0178  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CB    
5388  O OG1   . THR A 334 ? 0.1828 0.2533 0.2026 0.0084  0.0043  0.0161  ? ? ? ? ? ? 333 THR A OG1   
5389  C CG2   . THR A 334 ? 0.1963 0.2618 0.2119 0.0099  0.0067  0.0159  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CG2   
5397  N N     . PHE A 335 ? 0.1662 0.2142 0.1869 -0.0056 0.0023  0.0209  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A N     
5398  C CA    . PHE A 335 ? 0.1810 0.2280 0.2041 -0.0096 0.0000  0.0215  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CA    
5399  C C     . PHE A 335 ? 0.1585 0.2164 0.1844 -0.0082 -0.0008 0.0208  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A C     
5400  O O     . PHE A 335 ? 0.1807 0.2363 0.2065 -0.0083 -0.0029 0.0191  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A O     
5401  C CB    . PHE A 335 ? 0.2075 0.2552 0.2339 -0.0161 -0.0010 0.0257  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CB    
5402  C CG    . PHE A 335 ? 0.2232 0.2592 0.2467 -0.0172 -0.0012 0.0263  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CG    
5403  C CD1   . PHE A 335 ? 0.3098 0.3338 0.3300 -0.0160 -0.0027 0.0232  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD1   
5404  C CD2   . PHE A 335 ? 0.2815 0.3197 0.3054 -0.0188 0.0001  0.0301  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD2   
5405  C CE1   . PHE A 335 ? 0.3232 0.3380 0.3409 -0.0159 -0.0031 0.0233  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE1   
5406  C CE2   . PHE A 335 ? 0.3444 0.3721 0.3654 -0.0189 -0.0005 0.0305  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE2   
5407  C CZ    . PHE A 335 ? 0.3452 0.3613 0.3633 -0.0173 -0.0021 0.0269  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CZ    
5417  N N     . GLN A 336 ? 0.1554 0.2267 0.1838 -0.0063 0.0008  0.0220  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N     
5418  C CA    . GLN A 336 ? 0.1416 0.2262 0.1732 -0.0043 0.0001  0.0214  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA    
5419  C C     . GLN A 336 ? 0.1421 0.2224 0.1699 0.0026  -0.0009 0.0171  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C     
5420  O O     . GLN A 336 ? 0.1682 0.2542 0.1977 0.0039  -0.0028 0.0161  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O     
5421  C CB    . GLN A 336 ? 0.1597 0.2613 0.1943 -0.0028 0.0023  0.0232  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB    
5422  C CG    . GLN A 336 ? 0.1661 0.2762 0.2054 -0.0106 0.0031  0.0290  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG    
5423  C CD    . GLN A 336 ? 0.1625 0.2625 0.1992 -0.0137 0.0042  0.0316  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD    
5424  O OE1   . GLN A 336 ? 0.1652 0.2533 0.1969 -0.0099 0.0047  0.0289  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1   
5425  N NE2   . GLN A 336 ? 0.2047 0.3102 0.2449 -0.0208 0.0042  0.0374  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2   
5434  N N     . GLU A 337 ? 0.1606 0.2305 0.1832 0.0068  -0.0002 0.0150  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A N     
5435  C CA    . GLU A 337 ? 0.1749 0.2375 0.1932 0.0123  -0.0017 0.0119  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CA    
5436  C C     . GLU A 337 ? 0.1535 0.2065 0.1698 0.0095  -0.0034 0.0119  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A C     
5437  O O     . GLU A 337 ? 0.1696 0.2228 0.1847 0.0123  -0.0054 0.0107  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A O     
5438  C CB    . GLU A 337 ? 0.1730 0.2267 0.1865 0.0161  -0.0010 0.0101  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CB    
5439  C CG    . GLU A 337 ? 0.2057 0.2690 0.2195 0.0216  -0.0004 0.0084  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CG    
5440  C CD    . GLU A 337 ? 0.2756 0.3307 0.2855 0.0240  0.0001  0.0066  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CD    
5441  O OE1   . GLU A 337 ? 0.2110 0.2627 0.2210 0.0198  0.0018  0.0082  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE1   
5442  O OE2   . GLU A 337 ? 0.3024 0.3534 0.3087 0.0301  -0.0016 0.0033  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE2   
5449  N N     . TYR A 338 ? 0.1613 0.2065 0.1771 0.0048  -0.0029 0.0129  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A N     
5450  C CA    . TYR A 338 ? 0.1553 0.1935 0.1691 0.0028  -0.0046 0.0123  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CA    
5451  C C     . TYR A 338 ? 0.1585 0.2048 0.1761 0.0008  -0.0069 0.0123  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A C     
5452  O O     . TYR A 338 ? 0.1702 0.2145 0.1857 0.0020  -0.0089 0.0109  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A O     
5453  C CB    . TYR A 338 ? 0.1816 0.2117 0.1944 -0.0009 -0.0041 0.0127  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CB    
5454  C CG    . TYR A 338 ? 0.1627 0.1848 0.1713 0.0010  -0.0024 0.0121  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CG    
5455  C CD1   . TYR A 338 ? 0.1760 0.1919 0.1801 0.0028  -0.0028 0.0111  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD1   
5456  C CD2   . TYR A 338 ? 0.1557 0.1778 0.1649 0.0009  -0.0005 0.0129  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD2   
5457  C CE1   . TYR A 338 ? 0.1785 0.1886 0.1794 0.0035  -0.0014 0.0111  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE1   
5458  C CE2   . TYR A 338 ? 0.1650 0.1810 0.1709 0.0023  0.0006  0.0122  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE2   
5459  C CZ    . TYR A 338 ? 0.1792 0.1894 0.1813 0.0032  0.0002  0.0114  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CZ    
5460  O OH    . TYR A 338 ? 0.1861 0.1913 0.1855 0.0035  0.0012  0.0112  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A OH    
5470  N N     A GLU A 339 ? 0.1686 0.2249 0.1919 -0.0026 -0.0067 0.0142  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N     
5471  N N     B GLU A 339 ? 0.1722 0.2281 0.1954 -0.0029 -0.0068 0.0143  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N     
5472  C CA    A GLU A 339 ? 0.1654 0.2307 0.1932 -0.0057 -0.0092 0.0145  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA    
5473  C CA    B GLU A 339 ? 0.1649 0.2301 0.1928 -0.0059 -0.0092 0.0146  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA    
5474  C C     A GLU A 339 ? 0.1673 0.2420 0.1955 -0.0002 -0.0101 0.0130  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C     
5475  C C     B GLU A 339 ? 0.1557 0.2287 0.1832 -0.0002 -0.0102 0.0128  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C     
5476  O O     A GLU A 339 ? 0.1633 0.2413 0.1924 -0.0006 -0.0128 0.0118  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O     
5477  O O     B GLU A 339 ? 0.1792 0.2538 0.2069 -0.0003 -0.0129 0.0115  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O     
5478  C CB    A GLU A 339 ? 0.2173 0.2914 0.2513 -0.0120 -0.0089 0.0179  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB    
5479  C CB    B GLU A 339 ? 0.1663 0.2429 0.2006 -0.0112 -0.0086 0.0180  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB    
5480  C CG    A GLU A 339 ? 0.2625 0.3248 0.2957 -0.0175 -0.0095 0.0193  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG    
5481  C CG    B GLU A 339 ? 0.3473 0.4158 0.3825 -0.0178 -0.0089 0.0204  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG    
5482  C CD    A GLU A 339 ? 0.4488 0.5170 0.4866 -0.0235 -0.0089 0.0240  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD    
5483  C CD    B GLU A 339 ? 0.3023 0.3646 0.3385 -0.0231 -0.0129 0.0195  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD    
5484  O OE1   A GLU A 339 ? 0.3116 0.3941 0.3526 -0.0228 -0.0067 0.0262  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1   
5485  O OE1   B GLU A 339 ? 0.3199 0.3917 0.3608 -0.0262 -0.0153 0.0198  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1   
5486  O OE2   A GLU A 339 ? 0.3351 0.3936 0.3728 -0.0287 -0.0107 0.0254  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2   
5487  O OE2   B GLU A 339 ? 0.3240 0.3723 0.3564 -0.0237 -0.0139 0.0182  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2   
5500  N N     A GLU A 340 ? 0.1692 0.2480 0.1961 0.0056  -0.0084 0.0125  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N     
5501  N N     B GLU A 340 ? 0.1657 0.2438 0.1924 0.0054  -0.0086 0.0125  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N     
5502  C CA    A GLU A 340 ? 0.1888 0.2731 0.2144 0.0126  -0.0099 0.0105  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA    
5503  C CA    B GLU A 340 ? 0.1777 0.2623 0.2035 0.0121  -0.0101 0.0106  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA    
5504  C C     A GLU A 340 ? 0.1706 0.2428 0.1903 0.0148  -0.0120 0.0091  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C     
5505  C C     B GLU A 340 ? 0.1771 0.2492 0.1967 0.0152  -0.0120 0.0091  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C     
5506  O O     A GLU A 340 ? 0.1991 0.2758 0.2188 0.0172  -0.0145 0.0082  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O     
5507  O O     B GLU A 340 ? 0.1522 0.2287 0.1713 0.0185  -0.0145 0.0080  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O     
5508  C CB    A GLU A 340 ? 0.2601 0.3449 0.2831 0.0195  -0.0085 0.0092  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB    
5509  C CB    B GLU A 340 ? 0.1459 0.2349 0.1707 0.0186  -0.0085 0.0096  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB    
5510  C CG    A GLU A 340 ? 0.2278 0.3292 0.2556 0.0208  -0.0068 0.0097  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG    
5511  C CG    B GLU A 340 ? 0.1874 0.2798 0.2098 0.0273  -0.0107 0.0070  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG    
5512  C CD    A GLU A 340 ? 0.3142 0.4147 0.3380 0.0298  -0.0068 0.0067  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD    
5513  C CD    B GLU A 340 ? 0.3294 0.4211 0.3488 0.0346  -0.0100 0.0048  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD    
5514  O OE1   A GLU A 340 ? 0.2173 0.3079 0.2375 0.0303  -0.0054 0.0062  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1   
5515  O OE1   B GLU A 340 ? 0.2231 0.3180 0.2440 0.0330  -0.0075 0.0054  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1   
5516  O OE2   A GLU A 340 ? 0.2872 0.3962 0.3111 0.0369  -0.0086 0.0044  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2   
5517  O OE2   B GLU A 340 ? 0.4300 0.5172 0.4452 0.0423  -0.0125 0.0025  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2   
5530  N N     . TRP A 341 ? 0.1553 0.2131 0.1698 0.0144  -0.0109 0.0093  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A N     
5531  C CA    . TRP A 341 ? 0.1710 0.2183 0.1793 0.0164  -0.0123 0.0088  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CA    
5532  C C     . TRP A 341 ? 0.1889 0.2369 0.1977 0.0126  -0.0142 0.0084  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A C     
5533  O O     . TRP A 341 ? 0.1827 0.2301 0.1882 0.0153  -0.0164 0.0079  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A O     
5534  C CB    . TRP A 341 ? 0.1839 0.2185 0.1875 0.0158  -0.0105 0.0094  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CB    
5535  C CG    . TRP A 341 ? 0.1710 0.2036 0.1735 0.0196  -0.0096 0.0091  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CG    
5536  C CD1   . TRP A 341 ? 0.1956 0.2340 0.1987 0.0254  -0.0108 0.0079  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD1   
5537  C CD2   . TRP A 341 ? 0.1697 0.1948 0.1705 0.0183  -0.0076 0.0094  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD2   
5538  N NE1   . TRP A 341 ? 0.2147 0.2485 0.2160 0.0279  -0.0099 0.0070  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A NE1   
5539  C CE2   . TRP A 341 ? 0.1867 0.2125 0.1868 0.0233  -0.0080 0.0080  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE2   
5540  C CE3   . TRP A 341 ? 0.2121 0.2306 0.2117 0.0140  -0.0059 0.0102  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE3   
5541  C CZ2   . TRP A 341 ? 0.2029 0.2227 0.2013 0.0233  -0.0068 0.0075  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ2   
5542  C CZ3   . TRP A 341 ? 0.2244 0.2380 0.2228 0.0141  -0.0045 0.0101  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ3   
5543  C CH2   . TRP A 341 ? 0.2114 0.2254 0.2092 0.0184  -0.0050 0.0087  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CH2   
5554  N N     . PHE A 342 ? 0.1798 0.2284 0.1921 0.0068  -0.0137 0.0085  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A N     
5555  C CA    . PHE A 342 ? 0.1628 0.2117 0.1757 0.0034  -0.0164 0.0072  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CA    
5556  C C     . PHE A 342 ? 0.1773 0.2381 0.1937 0.0045  -0.0191 0.0065  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A C     
5557  O O     . PHE A 342 ? 0.1883 0.2491 0.2019 0.0060  -0.0217 0.0050  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A O     
5558  C CB    . PHE A 342 ? 0.1774 0.2245 0.1940 -0.0030 -0.0165 0.0074  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CB    
5559  C CG    . PHE A 342 ? 0.1852 0.2210 0.1982 -0.0038 -0.0146 0.0074  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CG    
5560  C CD1   . PHE A 342 ? 0.1976 0.2257 0.2043 -0.0008 -0.0138 0.0064  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD1   
5561  C CD2   . PHE A 342 ? 0.1985 0.2324 0.2147 -0.0080 -0.0138 0.0088  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD2   
5562  C CE1   . PHE A 342 ? 0.1975 0.2177 0.2018 -0.0015 -0.0121 0.0062  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE1   
5563  C CE2   . PHE A 342 ? 0.2059 0.2305 0.2191 -0.0081 -0.0124 0.0086  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE2   
5564  C CZ    . PHE A 342 ? 0.1954 0.2139 0.2030 -0.0048 -0.0114 0.0070  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CZ    
5574  N N     . THR A 343 ? 0.1940 0.2668 0.2165 0.0040  -0.0187 0.0076  ? ? ? ? ? ? 342 THR A N     
5575  C CA    . THR A 343 ? 0.1764 0.2635 0.2033 0.0051  -0.0212 0.0069  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CA    
5576  C C     . THR A 343 ? 0.1673 0.2542 0.1891 0.0131  -0.0226 0.0058  ? ? ? ? ? ? 342 THR A C     
5577  O O     . THR A 343 ? 0.1953 0.2878 0.2172 0.0142  -0.0258 0.0045  ? ? ? ? ? ? 342 THR A O     
5578  C CB    . THR A 343 ? 0.2120 0.3141 0.2461 0.0038  -0.0197 0.0087  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CB    
5579  O OG1   . THR A 343 ? 0.2315 0.3331 0.2699 -0.0046 -0.0191 0.0107  ? ? ? ? ? ? 342 THR A OG1   
5580  C CG2   . THR A 343 ? 0.2383 0.3583 0.2776 0.0056  -0.0221 0.0080  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CG2   
5588  N N     . ALA A 344 ? 0.1810 0.2608 0.1981 0.0187  -0.0209 0.0063  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A N     
5589  C CA    . ALA A 344 ? 0.2035 0.2802 0.2150 0.0263  -0.0228 0.0058  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CA    
5590  C C     . ALA A 344 ? 0.2084 0.2761 0.2137 0.0258  -0.0246 0.0059  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A C     
5591  O O     . ALA A 344 ? 0.2699 0.3384 0.2714 0.0310  -0.0272 0.0059  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A O     
5592  C CB    . ALA A 344 ? 0.2204 0.2875 0.2273 0.0311  -0.0212 0.0064  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CB    
5598  N N     . ALA A 345 ? 0.1906 0.2507 0.1945 0.0203  -0.0233 0.0060  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A N     
5599  C CA    . ALA A 345 ? 0.2060 0.2589 0.2036 0.0201  -0.0245 0.0059  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CA    
5600  C C     . ALA A 345 ? 0.1886 0.2476 0.1886 0.0165  -0.0272 0.0034  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A C     
5601  O O     . ALA A 345 ? 0.2227 0.2772 0.2174 0.0164  -0.0283 0.0025  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A O     
5602  C CB    . ALA A 345 ? 0.1903 0.2315 0.1839 0.0176  -0.0216 0.0069  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CB    
5608  N N     . GLY A 346 ? 0.1869 0.2565 0.1948 0.0132  -0.0285 0.0023  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A N     
5609  C CA    . GLY A 346 ? 0.1947 0.2693 0.2055 0.0087  -0.0318 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A CA    
5610  C C     . GLY A 346 ? 0.2414 0.3073 0.2522 0.0030  -0.0316 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A C     
5611  O O     . GLY A 346 ? 0.2404 0.3054 0.2502 0.0008  -0.0350 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A O     
5615  N N     . LEU A 347 ? 0.1734 0.2330 0.1853 0.0010  -0.0283 0.0001  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N     
5616  C CA    . LEU A 347 ? 0.1985 0.2490 0.2101 -0.0034 -0.0281 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA    
5617  C C     . LEU A 347 ? 0.1842 0.2381 0.2034 -0.0093 -0.0278 0.0008  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C     
5618  O O     . LEU A 347 ? 0.2110 0.2750 0.2352 -0.0093 -0.0265 0.0032  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O     
5619  C CB    . LEU A 347 ? 0.1902 0.2306 0.1959 -0.0007 -0.0244 0.0000  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB    
5620  C CG    . LEU A 347 ? 0.1921 0.2297 0.1901 0.0044  -0.0241 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG    
5621  C CD1   . LEU A 347 ? 0.2165 0.2462 0.2102 0.0058  -0.0203 0.0016  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1   
5622  C CD2   . LEU A 347 ? 0.2315 0.2687 0.2257 0.0045  -0.0273 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2   
5634  N N     . GLN A 348 ? 0.1913 0.2368 0.2110 -0.0139 -0.0290 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 347 GLN A N     
5635  C CA    . GLN A 348 ? 0.2033 0.2501 0.2295 -0.0204 -0.0292 0.0025  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CA    
5636  C C     . GLN A 348 ? 0.2118 0.2453 0.2349 -0.0214 -0.0282 0.0025  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A C     
5637  O O     . GLN A 348 ? 0.2264 0.2503 0.2450 -0.0204 -0.0305 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 347 GLN A O     
5638  C CB    . GLN A 348 ? 0.2666 0.3175 0.2978 -0.0267 -0.0345 0.0013  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CB    
5639  C CG    . GLN A 348 ? 0.3197 0.3709 0.3575 -0.0351 -0.0358 0.0047  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CG    
5640  C CD    . GLN A 348 ? 0.4294 0.4820 0.4716 -0.0422 -0.0421 0.0030  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CD    
5641  O OE1   . GLN A 348 ? 0.6261 0.6761 0.6651 -0.0402 -0.0458 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 347 GLN A OE1   
5642  N NE2   . GLN A 348 ? 0.9170 0.9748 0.9665 -0.0507 -0.0435 0.0074  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A NE2   
5651  N N     . ARG A 349 ? 0.2027 0.2365 0.2282 -0.0228 -0.0249 0.0063  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A N     
5652  C CA    . ARG A 349 ? 0.2153 0.2373 0.2384 -0.0238 -0.0243 0.0067  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CA    
5653  C C     . ARG A 349 ? 0.2448 0.2596 0.2701 -0.0300 -0.0293 0.0061  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A C     
5654  O O     . ARG A 349 ? 0.2799 0.3010 0.3113 -0.0363 -0.0315 0.0087  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A O     
5655  C CB    . ARG A 349 ? 0.2637 0.2892 0.2891 -0.0242 -0.0203 0.0111  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CB    
5656  C CG    . ARG A 349 ? 0.2930 0.3068 0.3151 -0.0238 -0.0194 0.0114  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CG    
5657  C CD    . ARG A 349 ? 0.3328 0.3500 0.3567 -0.0243 -0.0158 0.0156  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CD    
5658  N NE    . ARG A 349 ? 0.2909 0.3150 0.3207 -0.0308 -0.0171 0.0199  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NE    
5659  C CZ    . ARG A 349 ? 0.4203 0.4372 0.4518 -0.0368 -0.0206 0.0218  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CZ    
5660  N NH1   . ARG A 349 ? 0.4381 0.4402 0.4655 -0.0358 -0.0229 0.0197  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH1   
5661  N NH2   . ARG A 349 ? 0.4474 0.4723 0.4848 -0.0438 -0.0221 0.0262  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH2   
5675  N N     . ILE A 350 ? 0.2380 0.2398 0.2585 -0.0282 -0.0313 0.0027  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A N     
5676  C CA    . ILE A 350 ? 0.2346 0.2256 0.2560 -0.0332 -0.0368 0.0016  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CA    
5677  C C     . ILE A 350 ? 0.2469 0.2258 0.2659 -0.0327 -0.0366 0.0027  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A C     
5678  O O     . ILE A 350 ? 0.3099 0.2787 0.3300 -0.0376 -0.0415 0.0033  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A O     
5679  C CB    . ILE A 350 ? 0.2615 0.2472 0.2793 -0.0314 -0.0420 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CB    
5680  C CG1   . ILE A 350 ? 0.2918 0.2741 0.3020 -0.0229 -0.0396 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG1   
5681  C CG2   . ILE A 350 ? 0.3530 0.3506 0.3742 -0.0334 -0.0435 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG2   
5682  C CD1   . ILE A 350 ? 0.4075 0.3838 0.4126 -0.0199 -0.0446 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CD1   
5694  N N     A GLU A 351 ? 0.2260 0.2046 0.2413 -0.0270 -0.0319 0.0029  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N     
5695  N N     B GLU A 351 ? 0.2303 0.2093 0.2458 -0.0272 -0.0318 0.0032  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N     
5696  C CA    A GLU A 351 ? 0.2575 0.2259 0.2704 -0.0258 -0.0319 0.0038  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA    
5697  C CA    B GLU A 351 ? 0.2669 0.2358 0.2804 -0.0264 -0.0318 0.0043  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA    
5698  C C     A GLU A 351 ? 0.2211 0.1959 0.2338 -0.0227 -0.0256 0.0070  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C     
5699  C C     B GLU A 351 ? 0.2234 0.1980 0.2359 -0.0227 -0.0257 0.0069  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C     
5700  O O     A GLU A 351 ? 0.2188 0.2018 0.2305 -0.0192 -0.0219 0.0063  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O     
5701  O O     B GLU A 351 ? 0.2201 0.2025 0.2314 -0.0189 -0.0221 0.0059  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O     
5702  C CB    A GLU A 351 ? 0.2834 0.2415 0.2900 -0.0199 -0.0344 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB    
5703  C CB    B GLU A 351 ? 0.2598 0.2168 0.2675 -0.0216 -0.0355 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB    
5704  C CG    A GLU A 351 ? 0.2649 0.2155 0.2700 -0.0208 -0.0410 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG    
5705  C CG    B GLU A 351 ? 0.3455 0.2905 0.3513 -0.0208 -0.0372 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG    
5706  C CD    A GLU A 351 ? 0.3180 0.2547 0.3244 -0.0259 -0.0473 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD    
5707  C CD    B GLU A 351 ? 0.3495 0.2880 0.3594 -0.0289 -0.0410 0.0041  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD    
5708  O OE1   A GLU A 351 ? 0.4369 0.3683 0.4440 -0.0272 -0.0464 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1   
5709  O OE1   B GLU A 351 ? 0.5909 0.5224 0.6019 -0.0331 -0.0471 0.0023  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1   
5710  O OE2   A GLU A 351 ? 0.4254 0.3560 0.4319 -0.0286 -0.0536 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2   
5711  O OE2   B GLU A 351 ? 0.2730 0.2141 0.2852 -0.0313 -0.0381 0.0103  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2   
5724  N N     . THR A 352 ? 0.2141 0.1843 0.2272 -0.0240 -0.0251 0.0105  ? ? ? ? ? ? 351 THR A N     
5725  C CA    . THR A 352 ? 0.2199 0.1937 0.2317 -0.0205 -0.0202 0.0125  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA    
5726  C C     . THR A 352 ? 0.2418 0.2042 0.2502 -0.0180 -0.0221 0.0115  ? ? ? ? ? ? 351 THR A C     
5727  O O     . THR A 352 ? 0.2720 0.2259 0.2812 -0.0216 -0.0259 0.0139  ? ? ? ? ? ? 351 THR A O     
5728  C CB    . THR A 352 ? 0.2576 0.2403 0.2738 -0.0245 -0.0176 0.0186  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB    
5729  O OG1   . THR A 352 ? 0.2741 0.2681 0.2935 -0.0259 -0.0164 0.0189  ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1   
5730  C CG2   . THR A 352 ? 0.2734 0.2597 0.2880 -0.0208 -0.0132 0.0200  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2   
5738  N N     . LEU A 353 ? 0.2150 0.1776 0.2196 -0.0119 -0.0196 0.0083  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A N     
5739  C CA    . LEU A 353 ? 0.2232 0.1772 0.2245 -0.0079 -0.0213 0.0065  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CA    
5740  C C     . LEU A 353 ? 0.2026 0.1624 0.2035 -0.0051 -0.0167 0.0084  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A C     
5741  O O     . LEU A 353 ? 0.2289 0.1976 0.2299 -0.0037 -0.0127 0.0080  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A O     
5742  C CB    . LEU A 353 ? 0.2300 0.1806 0.2269 -0.0024 -0.0233 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CB    
5743  C CG    . LEU A 353 ? 0.2868 0.2338 0.2833 -0.0039 -0.0275 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CG    
5744  C CD1   . LEU A 353 ? 0.2903 0.2381 0.2818 0.0027  -0.0281 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD1   
5745  C CD2   . LEU A 353 ? 0.3916 0.3257 0.3889 -0.0078 -0.0337 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD2   
5757  N N     . ASP A 354 ? 0.1937 0.1476 0.1937 -0.0042 -0.0179 0.0104  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N     
5758  C CA    . ASP A 354 ? 0.1844 0.1437 0.1839 -0.0013 -0.0144 0.0118  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA    
5759  C C     . ASP A 354 ? 0.1886 0.1477 0.1847 0.0053  -0.0142 0.0067  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C     
5760  O O     . ASP A 354 ? 0.2296 0.1806 0.2229 0.0086  -0.0181 0.0030  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O     
5761  C CB    . ASP A 354 ? 0.2061 0.1603 0.2058 -0.0030 -0.0159 0.0168  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB    
5762  C CG    . ASP A 354 ? 0.2606 0.2197 0.2639 -0.0095 -0.0148 0.0229  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG    
5763  O OD1   . ASP A 354 ? 0.2526 0.2216 0.2583 -0.0111 -0.0117 0.0231  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1   
5764  O OD2   . ASP A 354 ? 0.3147 0.2684 0.3183 -0.0126 -0.0172 0.0279  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2   
5769  N N     . THR A 355 ? 0.1904 0.1588 0.1866 0.0073  -0.0100 0.0064  ? ? ? ? ? ? 354 THR A N     
5770  C CA    . THR A 355 ? 0.1829 0.1548 0.1769 0.0129  -0.0091 0.0026  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA    
5771  C C     . THR A 355 ? 0.2027 0.1800 0.1978 0.0135  -0.0067 0.0051  ? ? ? ? ? ? 354 THR A C     
5772  O O     . THR A 355 ? 0.1915 0.1694 0.1883 0.0101  -0.0057 0.0094  ? ? ? ? ? ? 354 THR A O     
5773  C CB    . THR A 355 ? 0.1837 0.1631 0.1769 0.0138  -0.0069 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB    
5774  O OG1   . THR A 355 ? 0.1999 0.1871 0.1950 0.0108  -0.0030 0.0020  ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1   
5775  C CG2   . THR A 355 ? 0.2324 0.2077 0.2246 0.0126  -0.0093 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2   
5783  N N     . PRO A 356 ? 0.1770 0.1597 0.1710 0.0180  -0.0057 0.0025  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A N     
5784  C CA    . PRO A 356 ? 0.1790 0.1663 0.1740 0.0188  -0.0042 0.0047  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CA    
5785  C C     . PRO A 356 ? 0.1799 0.1733 0.1772 0.0145  -0.0011 0.0076  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A C     
5786  O O     . PRO A 356 ? 0.1746 0.1687 0.1724 0.0139  -0.0009 0.0105  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A O     
5787  C CB    . PRO A 356 ? 0.1737 0.1687 0.1678 0.0238  -0.0035 0.0007  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CB    
5788  C CG    . PRO A 356 ? 0.1788 0.1681 0.1702 0.0279  -0.0066 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CG    
5789  C CD    . PRO A 356 ? 0.1967 0.1813 0.1884 0.0234  -0.0068 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CD    
5797  N N     . MET A 357 ? 0.1703 0.1682 0.1685 0.0120  0.0011  0.0068  ? ? ? ? ? ? 356 MET A N     
5798  C CA    . MET A 357 ? 0.1578 0.1604 0.1575 0.0089  0.0035  0.0086  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CA    
5799  C C     . MET A 357 ? 0.1807 0.1818 0.1809 0.0059  0.0039  0.0093  ? ? ? ? ? ? 356 MET A C     
5800  O O     . MET A 357 ? 0.1806 0.1849 0.1815 0.0043  0.0054  0.0099  ? ? ? ? ? ? 356 MET A O     
5801  C CB    . MET A 357 ? 0.1608 0.1708 0.1609 0.0093  0.0053  0.0070  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CB    
5802  C CG    . MET A 357 ? 0.1692 0.1829 0.1695 0.0125  0.0048  0.0063  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CG    
5803  S SD    . MET A 357 ? 0.1679 0.1923 0.1697 0.0118  0.0065  0.0047  ? ? ? ? ? ? 356 MET A SD    
5804  C CE    . MET A 357 ? 0.1759 0.2001 0.1786 0.0090  0.0069  0.0064  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CE    
5814  N N     . HIS A 358 ? 0.1680 0.1643 0.1676 0.0057  0.0022  0.0088  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A N     
5815  C CA    . HIS A 358 ? 0.1614 0.1573 0.1613 0.0034  0.0022  0.0090  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CA    
5816  C C     . HIS A 358 ? 0.1661 0.1567 0.1668 0.0018  -0.0003 0.0101  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A C     
5817  O O     . HIS A 358 ? 0.1768 0.1623 0.1773 0.0023  -0.0024 0.0107  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A O     
5818  C CB    . HIS A 358 ? 0.1718 0.1691 0.1698 0.0045  0.0025  0.0063  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CB    
5819  C CG    . HIS A 358 ? 0.1589 0.1618 0.1562 0.0046  0.0047  0.0059  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CG    
5820  N ND1   . HIS A 358 ? 0.1698 0.1766 0.1671 0.0064  0.0054  0.0049  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A ND1   
5821  C CD2   . HIS A 358 ? 0.1790 0.1842 0.1758 0.0029  0.0059  0.0067  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CD2   
5822  C CE1   . HIS A 358 ? 0.1835 0.1956 0.1808 0.0049  0.0071  0.0053  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CE1   
5823  N NE2   . HIS A 358 ? 0.2056 0.2157 0.2022 0.0026  0.0073  0.0065  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A NE2   
5831  N N     . ARG A 359 ? 0.1806 0.1722 0.1823 -0.0003 -0.0005 0.0105  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A N     
5832  C CA    . ARG A 359 ? 0.1699 0.1572 0.1723 -0.0023 -0.0034 0.0105  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CA    
5833  C C     . ARG A 359 ? 0.1692 0.1571 0.1700 -0.0014 -0.0040 0.0076  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A C     
5834  O O     . ARG A 359 ? 0.1769 0.1693 0.1768 -0.0006 -0.0019 0.0073  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A O     
5835  C CB    . ARG A 359 ? 0.1900 0.1802 0.1958 -0.0060 -0.0036 0.0141  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CB    
5836  C CG    . ARG A 359 ? 0.3512 0.3388 0.3582 -0.0080 -0.0047 0.0176  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CG    
5837  C CD    . ARG A 359 ? 0.4753 0.4693 0.4831 -0.0077 -0.0019 0.0203  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CD    
5838  N NE    . ARG A 359 ? 0.3212 0.3136 0.3298 -0.0102 -0.0031 0.0247  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NE    
5839  C CZ    . ARG A 359 ? 0.2394 0.2394 0.2491 -0.0109 -0.0010 0.0282  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CZ    
5840  N NH1   . ARG A 359 ? 0.2414 0.2501 0.2516 -0.0091 0.0018  0.0270  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH1   
5841  N NH2   . ARG A 359 ? 0.2394 0.2376 0.2490 -0.0129 -0.0020 0.0328  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH2   
5855  N N     . ILE A 360 ? 0.1735 0.1564 0.1736 -0.0017 -0.0073 0.0055  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A N     
5856  C CA    . ILE A 360 ? 0.1765 0.1604 0.1748 -0.0011 -0.0086 0.0027  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CA    
5857  C C     . ILE A 360 ? 0.1794 0.1637 0.1809 -0.0050 -0.0107 0.0042  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A C     
5858  O O     . ILE A 360 ? 0.2029 0.1824 0.2064 -0.0080 -0.0135 0.0054  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A O     
5859  C CB    . ILE A 360 ? 0.1972 0.1758 0.1921 0.0021  -0.0115 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CB    
5860  C CG1   . ILE A 360 ? 0.2012 0.1816 0.1936 0.0063  -0.0095 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG1   
5861  C CG2   . ILE A 360 ? 0.2341 0.2151 0.2267 0.0031  -0.0128 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG2   
5862  C CD1   . ILE A 360 ? 0.2503 0.2259 0.2394 0.0108  -0.0128 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CD1   
5874  N N     . LEU A 361 ? 0.1850 0.1752 0.1868 -0.0052 -0.0097 0.0045  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N     
5875  C CA    . LEU A 361 ? 0.1882 0.1808 0.1927 -0.0081 -0.0121 0.0049  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA    
5876  C C     . LEU A 361 ? 0.2126 0.2044 0.2139 -0.0063 -0.0145 0.0009  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C     
5877  O O     . LEU A 361 ? 0.2297 0.2237 0.2272 -0.0029 -0.0127 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O     
5878  C CB    . LEU A 361 ? 0.2224 0.2233 0.2294 -0.0086 -0.0099 0.0075  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB    
5879  C CG    . LEU A 361 ? 0.2215 0.2256 0.2306 -0.0088 -0.0070 0.0107  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG    
5880  C CD1   . LEU A 361 ? 0.2367 0.2494 0.2479 -0.0080 -0.0058 0.0121  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1   
5881  C CD2   . LEU A 361 ? 0.2915 0.2933 0.3034 -0.0124 -0.0081 0.0131  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2   
5893  N N     . LEU A 362 ? 0.1894 0.1782 0.1921 -0.0088 -0.0187 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A N     
5894  C CA    . LEU A 362 ? 0.1950 0.1843 0.1949 -0.0072 -0.0216 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CA    
5895  C C     . LEU A 362 ? 0.2033 0.1990 0.2070 -0.0105 -0.0233 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A C     
5896  O O     . LEU A 362 ? 0.2168 0.2134 0.2258 -0.0154 -0.0248 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A O     
5897  C CB    . LEU A 362 ? 0.2213 0.2015 0.2189 -0.0068 -0.0263 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CB    
5898  C CG    . LEU A 362 ? 0.2805 0.2554 0.2739 -0.0022 -0.0253 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CG    
5899  C CD1   . LEU A 362 ? 0.3259 0.2907 0.3168 -0.0009 -0.0312 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD1   
5900  C CD2   . LEU A 362 ? 0.3325 0.3143 0.3214 0.0027  -0.0216 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD2   
5912  N N     . ALA A 363 ? 0.2058 0.2070 0.2069 -0.0078 -0.0232 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A N     
5913  C CA    . ALA A 363 ? 0.1745 0.1835 0.1790 -0.0097 -0.0250 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CA    
5914  C C     . ALA A 363 ? 0.2313 0.2413 0.2319 -0.0075 -0.0285 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A C     
5915  O O     . ALA A 363 ? 0.2132 0.2212 0.2076 -0.0032 -0.0276 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A O     
5916  C CB    . ALA A 363 ? 0.1943 0.2107 0.1996 -0.0075 -0.0213 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CB    
5922  N N     . ARG A 364 ? 0.2262 0.2403 0.2305 -0.0108 -0.0324 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A N     
5923  C CA    . ARG A 364 ? 0.2082 0.2247 0.2093 -0.0090 -0.0364 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CA    
5924  C C     . ARG A 364 ? 0.2150 0.2431 0.2188 -0.0086 -0.0364 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A C     
5925  O O     . ARG A 364 ? 0.2128 0.2467 0.2213 -0.0099 -0.0339 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A O     
5926  C CB    . ARG A 364 ? 0.2512 0.2622 0.2545 -0.0134 -0.0426 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CB    
5927  C CG    . ARG A 364 ? 0.2572 0.2717 0.2693 -0.0210 -0.0446 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CG    
5928  C CD    . ARG A 364 ? 0.2974 0.3063 0.3120 -0.0267 -0.0518 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CD    
5929  N NE    . ARG A 364 ? 0.3768 0.3926 0.3899 -0.0250 -0.0555 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NE    
5930  C CZ    . ARG A 364 ? 0.6643 0.6751 0.6766 -0.0272 -0.0624 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CZ    
5931  N NH1   . ARG A 364 ? 0.4387 0.4358 0.4511 -0.0310 -0.0668 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH1   
5932  N NH2   . ARG A 364 ? 0.4610 0.4801 0.4718 -0.0252 -0.0654 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH2   
5946  N N     . ARG A 365 ? 0.2154 0.2475 0.2157 -0.0062 -0.0395 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A N     
5947  C CA    . ARG A 365 ? 0.2199 0.2635 0.2232 -0.0057 -0.0407 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CA    
5948  C C     . ARG A 365 ? 0.2498 0.2991 0.2622 -0.0124 -0.0436 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A C     
5949  O O     . ARG A 365 ? 0.2726 0.3167 0.2877 -0.0177 -0.0475 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A O     
5950  C CB    . ARG A 365 ? 0.2732 0.3199 0.2707 -0.0020 -0.0442 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CB    
5951  C CG    . ARG A 365 ? 0.4301 0.4750 0.4188 0.0043  -0.0409 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CG    
5952  C CD    . ARG A 365 ? 0.7298 0.7802 0.7126 0.0082  -0.0443 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CD    
5953  N NE    . ARG A 365 ? 0.4744 0.5245 0.4484 0.0136  -0.0413 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NE    
5954  C CZ    . ARG A 365 ? 0.6453 0.6970 0.6173 0.0164  -0.0382 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CZ    
5955  N NH1   . ARG A 365 ? 0.5259 0.5781 0.5037 0.0151  -0.0366 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH1   
5956  N NH2   . ARG A 365 ? 0.5485 0.6009 0.5121 0.0205  -0.0370 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH2   
5970  N N     . ALA A 366 ? 0.2403 0.3008 0.2577 -0.0122 -0.0419 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A N     
5971  C CA    . ALA A 366 ? 0.2548 0.3245 0.2816 -0.0189 -0.0440 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CA    
5972  C C     . ALA A 366 ? 0.3543 0.4292 0.3836 -0.0224 -0.0503 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A C     
5973  O O     . ALA A 366 ? 0.4132 0.4903 0.4376 -0.0178 -0.0525 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A O     
5974  C CB    . ALA A 366 ? 0.3624 0.4457 0.3933 -0.0161 -0.0410 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CB    
5980  N N     . THR A 367 ? 0.5454 0.4946 0.7894 0.1605  0.0608  0.0419  ? ? ? ? ? ? 366 THR A N     
5981  C CA    . THR A 367 ? 0.6797 0.5939 0.9265 0.1714  0.0521  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 366 THR A CA    
5982  C C     . THR A 367 ? 0.7310 0.6334 0.9719 0.1471  0.0360  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 366 THR A C     
5983  O O     . THR A 367 ? 0.9383 0.8223 1.1666 0.1547  0.0252  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 366 THR A O     
5984  C CB    . THR A 367 ? 0.5434 0.4263 0.8467 0.1811  0.0524  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 366 THR A CB    
5985  O OG1   . THR A 367 ? 0.7011 0.5851 1.0468 0.1564  0.0494  0.0339  ? ? ? ? ? ? 366 THR A OG1   
5986  C CG2   . THR A 367 ? 0.6318 0.5245 0.9412 0.2112  0.0702  0.0033  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CG2   
5994  N N     A GLU A 368 ? 0.4266 0.3415 0.6749 0.1201  0.0338  0.0155  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A N     
5995  C CA    A GLU A 368 ? 0.5488 0.4533 0.8011 0.0992  0.0220  0.0075  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CA    
5996  C C     A GLU A 368 ? 0.4822 0.4124 0.6873 0.0863  0.0228  0.0150  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A C     
5997  O O     A GLU A 368 ? 0.4528 0.4077 0.6349 0.0854  0.0306  0.0374  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A O     
5998  C CB    A GLU A 368 ? 0.4105 0.3067 0.7119 0.0808  0.0210  0.0388  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CB    
5999  C CG    A GLU A 368 ? 0.6322 0.4959 0.9958 0.0891  0.0176  0.0307  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CG    
6000  C CD    A GLU A 368 ? 0.7073 0.5751 1.1168 0.0823  0.0251  0.0764  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CD    
6001  O OE1   A GLU A 368 ? 0.7599 0.6578 1.1459 0.0753  0.0318  0.1112  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE1   
6002  O OE2   A GLU A 368 ? 0.7935 0.6343 1.2651 0.0843  0.0227  0.0779  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE2   
6009  N N     A PRO A 369 ? 0.6803 0.6048 0.8757 0.0761  0.0138  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A N     
6010  C CA    A PRO A 369 ? 0.5705 0.5164 0.7239 0.0663  0.0155  0.0022  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CA    
6011  C C     A PRO A 369 ? 0.3572 0.3123 0.5138 0.0448  0.0188  0.0348  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A C     
6012  O O     A PRO A 369 ? 0.4023 0.3493 0.5937 0.0365  0.0191  0.0538  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A O     
6013  C CB    A PRO A 369 ? 0.4642 0.3999 0.6144 0.0659  0.0035  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CB    
6014  C CG    A PRO A 369 ? 0.5760 0.4846 0.7815 0.0608  -0.0060 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CG    
6015  C CD    A PRO A 369 ? 0.4738 0.3717 0.7034 0.0733  0.0001  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CD    
6023  N N     A SER A 370 ? 0.4617 0.4345 0.5807 0.0379  0.0218  0.0416  ? ? ? ? ? ? 369 SER A N     
6024  C CA    A SER A 370 ? 0.5753 0.5547 0.6867 0.0205  0.0238  0.0639  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CA    
6025  C C     A SER A 370 ? 0.3140 0.2817 0.4487 0.0118  0.0217  0.0601  ? ? ? ? ? ? 369 SER A C     
6026  O O     A SER A 370 ? 0.3804 0.3380 0.5283 0.0158  0.0150  0.0356  ? ? ? ? ? ? 369 SER A O     
6027  C CB    A SER A 370 ? 0.5664 0.5600 0.6366 0.0161  0.0257  0.0636  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CB    
6028  O OG    A SER A 370 ? 0.4925 0.4887 0.5498 0.0025  0.0275  0.0789  ? ? ? ? ? ? 369 SER A OG    
6034  N N     A ALA A 371 ? 0.4573 0.4291 0.5983 0.0010  0.0268  0.0859  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A N     
6035  C CA    A ALA A 371 ? 0.3917 0.3579 0.5612 -0.0067 0.0286  0.0906  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CA    
6036  C C     A ALA A 371 ? 0.2997 0.2726 0.4423 -0.0110 0.0305  0.0797  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A C     
6037  O O     A ALA A 371 ? 0.3396 0.3097 0.5112 -0.0157 0.0304  0.0785  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A O     
6038  C CB    A ALA A 371 ? 0.4343 0.4081 0.6169 -0.0123 0.0376  0.1273  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CB    
6044  N N     A VAL A 372 ? 0.3287 0.3106 0.4239 -0.0096 0.0322  0.0741  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A N     
6045  C CA    A VAL A 372 ? 0.4292 0.4161 0.5007 -0.0114 0.0346  0.0632  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CA    
6046  C C     A VAL A 372 ? 0.4253 0.4115 0.4947 -0.0029 0.0260  0.0365  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A C     
6047  O O     A VAL A 372 ? 0.3108 0.3000 0.3646 0.0055  0.0239  0.0302  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A O     
6048  C CB    A VAL A 372 ? 0.2805 0.2745 0.3073 -0.0140 0.0400  0.0712  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CB    
6049  C CG1   A VAL A 372 ? 0.3346 0.3311 0.3415 -0.0135 0.0430  0.0585  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG1   
6050  C CG2   A VAL A 372 ? 0.4120 0.4089 0.4308 -0.0188 0.0473  0.0946  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG2   
6060  N N     A PRO A 373 ? 0.3068 0.2927 0.3923 -0.0029 0.0208  0.0224  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A N     
6061  C CA    A PRO A 373 ? 0.4707 0.4592 0.5487 0.0082  0.0101  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CA    
6062  C C     A PRO A 373 ? 0.4474 0.4498 0.4837 0.0146  0.0157  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A C     
6063  O O     A PRO A 373 ? 0.3735 0.3796 0.3910 0.0082  0.0255  0.0102  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A O     
6064  C CB    A PRO A 373 ? 0.3879 0.3758 0.4979 0.0036  0.0005  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CB    
6065  C CG    A PRO A 373 ? 0.5362 0.5173 0.6858 -0.0087 0.0064  0.0069  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CG    
6066  C CD    A PRO A 373 ? 0.3820 0.3670 0.5013 -0.0118 0.0228  0.0316  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CD    
6074  N N     A GLU A 374 ? 0.3587 0.3687 0.3816 0.0292  0.0088  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A N     
6075  C CA    A GLU A 374 ? 0.4568 0.4836 0.4480 0.0379  0.0149  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CA    
6076  C C     A GLU A 374 ? 0.4504 0.4837 0.4402 0.0313  0.0170  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A C     
6077  O O     A GLU A 374 ? 0.4383 0.4699 0.4496 0.0267  0.0091  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A O     
6078  C CB    A GLU A 374 ? 0.4266 0.4648 0.4017 0.0591  0.0080  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CB    
6079  C CG    A GLU A 374 ? 0.5890 0.6266 0.5577 0.0729  0.0117  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CG    
6080  C CD    A GLU A 374 ? 0.4857 0.5434 0.4325 0.0831  0.0256  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CD    
6081  O OE1   A GLU A 374 ? 0.4007 0.4566 0.3547 0.0705  0.0335  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE1   
6082  O OE2   A GLU A 374 ? 0.4698 0.5467 0.3943 0.1043  0.0278  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE2   
6089  N N     A GLY A 375 ? 0.3451 0.3859 0.3156 0.0312  0.0275  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 374 GLY A N     
6090  C CA    A GLY A 375 ? 0.3081 0.3535 0.2779 0.0274  0.0324  0.0015  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A CA    
6091  C C     A GLY A 375 ? 0.2488 0.2866 0.2069 0.0194  0.0443  0.0166  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A C     
6092  O O     A GLY A 375 ? 0.3088 0.3396 0.2603 0.0151  0.0459  0.0234  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A O     
6096  N N     A GLN A 376 ? 0.2630 0.3010 0.2210 0.0177  0.0511  0.0208  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A N     
6097  C CA    A GLN A 376 ? 0.3719 0.3988 0.3182 0.0125  0.0604  0.0296  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CA    
6098  C C     A GLN A 376 ? 0.2877 0.2976 0.2249 0.0019  0.0619  0.0318  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A C     
6099  O O     A GLN A 376 ? 0.2885 0.2887 0.2133 -0.0028 0.0618  0.0349  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A O     
6100  C CB    A GLN A 376 ? 0.3470 0.3748 0.2974 0.0152  0.0688  0.0320  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CB    
6101  C CG    A GLN A 376 ? 0.3088 0.3226 0.2505 0.0130  0.0766  0.0370  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CG    
6102  C CD    A GLN A 376 ? 0.2642 0.2810 0.2154 0.0198  0.0856  0.0413  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CD    
6103  O OE1   A GLN A 376 ? 0.2975 0.3250 0.2598 0.0240  0.0878  0.0412  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A OE1   
6104  N NE2   A GLN A 376 ? 0.3241 0.3315 0.2777 0.0207  0.0903  0.0468  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A NE2   
6113  N N     A ALA A 377 ? 0.2848 0.2925 0.2305 -0.0016 0.0623  0.0318  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A N     
6114  C CA    A ALA A 377 ? 0.2823 0.2793 0.2157 -0.0083 0.0649  0.0382  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CA    
6115  C C     A ALA A 377 ? 0.3191 0.3155 0.2485 -0.0112 0.0557  0.0408  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A C     
6116  O O     A ALA A 377 ? 0.3621 0.3515 0.2732 -0.0161 0.0535  0.0446  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A O     
6117  C CB    A ALA A 377 ? 0.2756 0.2751 0.2277 -0.0097 0.0697  0.0449  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CB    
6123  N N     A SER A 378 ? 0.2796 0.2840 0.2264 -0.0069 0.0491  0.0377  ? ? ? ? ? ? 377 SER A N     
6124  C CA    A SER A 378 ? 0.3016 0.3085 0.2497 -0.0064 0.0429  0.0421  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CA    
6125  C C     A SER A 378 ? 0.3465 0.3567 0.2847 -0.0065 0.0420  0.0459  ? ? ? ? ? ? 377 SER A C     
6126  O O     A SER A 378 ? 0.3067 0.3167 0.2439 -0.0115 0.0366  0.0542  ? ? ? ? ? ? 377 SER A O     
6127  C CB    A SER A 378 ? 0.3233 0.3367 0.2891 0.0032  0.0383  0.0340  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CB    
6128  O OG    A SER A 378 ? 0.3375 0.3552 0.3069 0.0074  0.0355  0.0394  ? ? ? ? ? ? 377 SER A OG    
6134  N N     A GLU A 379 ? 0.2796 0.2948 0.2167 -0.0012 0.0462  0.0428  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N     
6135  C CA    A GLU A 379 ? 0.2556 0.2748 0.1952 -0.0013 0.0464  0.0509  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA    
6136  C C     A GLU A 379 ? 0.2951 0.2972 0.2253 -0.0134 0.0431  0.0511  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C     
6137  O O     A GLU A 379 ? 0.2756 0.2769 0.2138 -0.0196 0.0357  0.0581  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O     
6138  C CB    A GLU A 379 ? 0.2504 0.2819 0.1946 0.0098  0.0532  0.0518  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB    
6139  C CG    A GLU A 379 ? 0.2467 0.2967 0.1922 0.0250  0.0530  0.0479  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG    
6140  C CD    A GLU A 379 ? 0.2472 0.3081 0.1892 0.0353  0.0550  0.0416  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD    
6141  O OE1   A GLU A 379 ? 0.3033 0.3608 0.2472 0.0323  0.0601  0.0459  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1   
6142  O OE2   A GLU A 379 ? 0.2967 0.3694 0.2347 0.0475  0.0502  0.0312  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2   
6149  N N     A ASN A 380 ? 0.3086 0.2973 0.2231 -0.0159 0.0475  0.0428  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A N     
6150  C CA    A ASN A 380 ? 0.4247 0.3945 0.3208 -0.0236 0.0437  0.0374  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CA    
6151  C C     A ASN A 380 ? 0.4298 0.3984 0.3140 -0.0307 0.0322  0.0403  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A C     
6152  O O     A ASN A 380 ? 0.3987 0.3573 0.2742 -0.0382 0.0202  0.0368  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A O     
6153  C CB    A ASN A 380 ? 0.4147 0.3738 0.2937 -0.0196 0.0551  0.0294  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CB    
6154  C CG    A ASN A 380 ? 0.4433 0.4022 0.3356 -0.0131 0.0646  0.0280  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CG    
6155  O OD1   A ASN A 380 ? 0.4139 0.3755 0.3234 -0.0129 0.0621  0.0324  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A OD1   
6156  N ND2   A ASN A 380 ? 0.3926 0.3514 0.2818 -0.0070 0.0765  0.0259  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A ND2   
6163  N N     A LEU A 381 ? 0.3172 0.2958 0.2039 -0.0285 0.0337  0.0468  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A N     
6164  C CA    A LEU A 381 ? 0.3635 0.3459 0.2449 -0.0334 0.0232  0.0551  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CA    
6165  C C     A LEU A 381 ? 0.3870 0.3789 0.2902 -0.0372 0.0118  0.0630  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A C     
6166  O O     A LEU A 381 ? 0.4243 0.4171 0.3233 -0.0445 -0.0025 0.0676  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A O     
6167  C CB    A LEU A 381 ? 0.4397 0.4302 0.3315 -0.0291 0.0290  0.0639  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CB    
6168  C CG    A LEU A 381 ? 0.3978 0.3849 0.2775 -0.0263 0.0400  0.0663  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CG    
6169  C CD1   A LEU A 381 ? 0.4055 0.4002 0.3145 -0.0239 0.0434  0.0775  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD1   
6170  C CD2   A LEU A 381 ? 0.5707 0.5538 0.4138 -0.0276 0.0371  0.0692  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD2   
6182  N N     A TYR A 382 ? 0.3346 0.3371 0.2618 -0.0307 0.0177  0.0663  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A N     
6183  C CA    A TYR A 382 ? 0.3106 0.3269 0.2636 -0.0309 0.0119  0.0788  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CA    
6184  C C     A TYR A 382 ? 0.3082 0.3181 0.2694 -0.0410 0.0017  0.0798  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A C     
6185  O O     A TYR A 382 ? 0.3238 0.3408 0.3038 -0.0487 -0.0118 0.0903  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A O     
6186  C CB    A TYR A 382 ? 0.2764 0.3076 0.2457 -0.0166 0.0240  0.0821  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CB    
6187  C CG    A TYR A 382 ? 0.2891 0.3394 0.2870 -0.0123 0.0240  0.0998  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CG    
6188  C CD1   A TYR A 382 ? 0.2815 0.3444 0.2954 -0.0091 0.0211  0.1115  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD1   
6189  C CD2   A TYR A 382 ? 0.2565 0.3147 0.2715 -0.0100 0.0290  0.1090  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD2   
6190  C CE1   A TYR A 382 ? 0.3609 0.4452 0.4061 -0.0032 0.0239  0.1317  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE1   
6191  C CE2   A TYR A 382 ? 0.2530 0.3334 0.3015 -0.0047 0.0320  0.1314  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE2   
6192  C CZ    A TYR A 382 ? 0.2513 0.3455 0.3143 -0.0011 0.0298  0.1426  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CZ    
6193  O OH    A TYR A 382 ? 0.3272 0.4472 0.4282 0.0061  0.0355  0.1686  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A OH    
6203  N N     A PHE A 383 ? 0.3010 0.2970 0.2545 -0.0414 0.0069  0.0696  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A N     
6204  C CA    A PHE A 383 ? 0.3188 0.3041 0.2891 -0.0507 -0.0028 0.0691  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CA    
6205  C C     A PHE A 383 ? 0.3673 0.3342 0.3165 -0.0631 -0.0228 0.0558  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A C     
6206  O O     A PHE A 383 ? 0.3692 0.3290 0.3402 -0.0742 -0.0400 0.0554  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A O     
6207  C CB    A PHE A 383 ? 0.3185 0.2915 0.2882 -0.0458 0.0093  0.0618  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CB    
6208  C CG    A PHE A 383 ? 0.2933 0.2876 0.2833 -0.0324 0.0256  0.0761  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CG    
6209  C CD1   A PHE A 383 ? 0.2801 0.2988 0.3018 -0.0276 0.0277  0.0975  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD1   
6210  C CD2   A PHE A 383 ? 0.3003 0.2932 0.2768 -0.0226 0.0390  0.0695  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD2   
6211  C CE1   A PHE A 383 ? 0.2657 0.3068 0.2969 -0.0109 0.0434  0.1102  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE1   
6212  C CE2   A PHE A 383 ? 0.2712 0.2863 0.2600 -0.0084 0.0509  0.0814  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE2   
6213  C CZ    A PHE A 383 ? 0.2624 0.3018 0.2746 -0.0013 0.0534  0.1010  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CZ    
6223  N N     A GLN A 384 ? 0.4303 0.3907 0.3389 -0.0605 -0.0218 0.0456  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A N     
6224  C CA    A GLN A 384 ? 0.6620 0.6075 0.5370 -0.0670 -0.0392 0.0313  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CA    
6225  C C     A GLN A 384 ? 0.6674 0.6298 0.5493 -0.0737 -0.0582 0.0438  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A C     
6226  O O     A GLN A 384 ? 0.8497 0.8150 0.6976 -0.0716 -0.0635 0.0430  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A O     
6227  C CB    A GLN A 384 ? 0.8000 0.7373 0.6286 -0.0573 -0.0254 0.0214  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CB    
6228  C CG    A GLN A 384 ? 0.8094 0.7294 0.6294 -0.0501 -0.0082 0.0084  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CG    
6229  C CD    A GLN A 384 ? 0.9511 0.8728 0.7412 -0.0386 0.0110  0.0081  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CD    
6230  O OE1   A GLN A 384 ? 0.8857 0.8153 0.6507 -0.0360 0.0097  0.0137  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OE1   
6231  N NE2   A GLN A 384 ? 0.9230 0.8405 0.7210 -0.0313 0.0294  0.0056  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A NE2   
6232  O OXT   A GLN A 384 ? 0.5938 0.5703 0.5181 -0.0800 -0.0675 0.0584  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OXT   
6241  N N     . ASN B 7   ? 1.0494 0.7872 0.8998 -0.0216 0.1235  0.0374  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N     
6242  C CA    . ASN B 7   ? 0.9957 0.7312 0.8330 -0.0218 0.1279  0.0386  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA    
6243  C C     . ASN B 7   ? 0.9805 0.7649 0.8454 -0.0154 0.1025  0.0404  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C     
6244  O O     . ASN B 7   ? 1.0008 0.8149 0.8984 -0.0268 0.1048  0.0312  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O     
6245  C CB    . ASN B 7   ? 1.1479 0.8408 0.9252 -0.0026 0.1272  0.0474  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB    
6247  N N     . VAL B 8   ? 0.6977 0.4936 0.5521 0.0040  0.0776  0.0487  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N     
6248  C CA    . VAL B 8   ? 0.6877 0.5304 0.5687 0.0102  0.0543  0.0477  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA    
6249  C C     . VAL B 8   ? 0.3945 0.2742 0.3123 0.0089  0.0400  0.0422  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C     
6250  O O     . VAL B 8   ? 0.4705 0.3855 0.4128 0.0094  0.0262  0.0395  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O     
6251  C CB    . VAL B 8   ? 0.7552 0.5885 0.6034 0.0316  0.0382  0.0553  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB    
6252  C CG1   . VAL B 8   ? 0.8158 0.6967 0.6957 0.0347  0.0182  0.0510  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1   
6253  C CG2   . VAL B 8   ? 0.6930 0.4868 0.4978 0.0352  0.0506  0.0607  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2   
6263  N N     . SER B 9   ? 0.4642 0.3319 0.3820 0.0077  0.0444  0.0407  ? ? ? ? ? ? 8   SER B N     
6264  C CA    . SER B 9   ? 0.3100 0.2063 0.2521 0.0103  0.0300  0.0370  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CA    
6265  C C     . SER B 9   ? 0.2640 0.1939 0.2429 -0.0007 0.0267  0.0272  ? ? ? ? ? ? 8   SER B C     
6266  O O     . SER B 9   ? 0.2905 0.2215 0.2851 -0.0126 0.0379  0.0181  ? ? ? ? ? ? 8   SER B O     
6267  C CB    . SER B 9   ? 0.4715 0.3457 0.4049 0.0109  0.0366  0.0362  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CB    
6268  O OG    . SER B 9   ? 0.4512 0.3510 0.4046 0.0141  0.0236  0.0326  ? ? ? ? ? ? 8   SER B OG    
6274  N N     . LEU B 10  ? 0.2235 0.1785 0.2145 0.0046  0.0117  0.0269  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N     
6275  C CA    . LEU B 10  ? 0.1897 0.1683 0.2034 0.0004  0.0049  0.0188  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA    
6276  C C     . LEU B 10  ? 0.1982 0.1809 0.2182 0.0017  0.0002  0.0137  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C     
6277  O O     . LEU B 10  ? 0.2024 0.1990 0.2326 0.0024  -0.0078 0.0068  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O     
6278  C CB    . LEU B 10  ? 0.1975 0.1910 0.2111 0.0049  -0.0045 0.0222  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB    
6279  C CG    . LEU B 10  ? 0.2133 0.2058 0.2221 0.0041  -0.0015 0.0257  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG    
6280  C CD1   . LEU B 10  ? 0.2134 0.2189 0.2231 0.0074  -0.0091 0.0274  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1   
6281  C CD2   . LEU B 10  ? 0.2553 0.2494 0.2774 -0.0042 0.0061  0.0180  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2   
6293  N N     . VAL B 11  ? 0.1950 0.1627 0.2050 0.0041  0.0041  0.0167  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N     
6294  C CA    . VAL B 11  ? 0.2043 0.1735 0.2184 0.0054  0.0010  0.0119  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA    
6295  C C     . VAL B 11  ? 0.2233 0.1722 0.2360 0.0001  0.0130  0.0081  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C     
6296  O O     . VAL B 11  ? 0.2642 0.1883 0.2573 0.0026  0.0215  0.0155  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O     
6297  C CB    . VAL B 11  ? 0.2118 0.1822 0.2159 0.0142  -0.0048 0.0175  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB    
6298  C CG1   . VAL B 11  ? 0.2261 0.1956 0.2324 0.0151  -0.0061 0.0122  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1   
6299  C CG2   . VAL B 11  ? 0.2031 0.1886 0.2083 0.0161  -0.0108 0.0193  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2   
6309  N N     . ASP B 12  ? 0.2052 0.1609 0.2351 -0.0060 0.0139  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N     
6310  C CA    . ASP B 12  ? 0.2102 0.1456 0.2413 -0.0132 0.0279  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA    
6311  C C     . ASP B 12  ? 0.2521 0.1768 0.2692 -0.0048 0.0240  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C     
6312  O O     . ASP B 12  ? 0.2429 0.1794 0.2700 -0.0040 0.0172  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O     
6313  C CB    . ASP B 12  ? 0.2152 0.1677 0.2776 -0.0234 0.0299  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB    
6314  C CG    . ASP B 12  ? 0.2990 0.2298 0.3673 -0.0351 0.0495  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG    
6315  O OD1   . ASP B 12  ? 0.3265 0.2234 0.3674 -0.0328 0.0601  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1   
6316  O OD2   . ASP B 12  ? 0.2698 0.2158 0.3704 -0.0462 0.0550  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2   
6321  N N     . GLU B 13  ? 0.2693 0.1709 0.2612 0.0036  0.0271  0.0069  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B N     
6322  C CA    . GLU B 13  ? 0.3211 0.2155 0.3014 0.0148  0.0214  0.0106  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CA    
6323  C C     . GLU B 13  ? 0.3153 0.1901 0.2954 0.0103  0.0311  0.0039  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B C     
6324  O O     . GLU B 13  ? 0.3181 0.1947 0.2970 0.0173  0.0254  0.0026  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B O     
6325  C CB    . GLU B 13  ? 0.3791 0.2549 0.3332 0.0290  0.0188  0.0214  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CB    
6326  C CG    . GLU B 13  ? 0.4255 0.3257 0.3849 0.0331  0.0083  0.0247  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CG    
6327  C CD    . GLU B 13  ? 0.7547 0.6477 0.6957 0.0507  -0.0005 0.0292  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CD    
6328  O OE1   . GLU B 13  ? 0.8216 0.6879 0.7413 0.0630  -0.0003 0.0309  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE1   
6329  O OE2   . GLU B 13  ? 0.7254 0.6396 0.6735 0.0538  -0.0086 0.0290  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE2   
6336  N N     . SER B 14  ? 0.3207 0.1765 0.3037 -0.0026 0.0479  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N     
6337  C CA    . SER B 14  ? 0.3249 0.1629 0.3127 -0.0103 0.0601  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA    
6338  C C     . SER B 14  ? 0.2789 0.1505 0.2948 -0.0128 0.0480  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C     
6339  O O     . SER B 14  ? 0.3372 0.1992 0.3567 -0.0154 0.0529  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O     
6340  C CB    . SER B 14  ? 0.3940 0.2094 0.3872 -0.0281 0.0845  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB    
6341  O OG    . SER B 14  ? 0.3704 0.2233 0.4044 -0.0408 0.0820  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG    
6347  N N     . LEU B 15  ? 0.2768 0.1829 0.3080 -0.0111 0.0330  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N     
6348  C CA    . LEU B 15  ? 0.2652 0.1965 0.3120 -0.0094 0.0197  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA    
6349  C C     . LEU B 15  ? 0.2846 0.2216 0.3152 0.0029  0.0078  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C     
6350  O O     . LEU B 15  ? 0.2648 0.2150 0.2971 0.0065  -0.0022 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O     
6351  C CB    . LEU B 15  ? 0.2295 0.1873 0.2964 -0.0123 0.0109  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB    
6352  C CG    . LEU B 15  ? 0.2291 0.1876 0.3225 -0.0270 0.0250  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG    
6353  C CD1   . LEU B 15  ? 0.2134 0.2038 0.3313 -0.0262 0.0123  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1   
6354  C CD2   . LEU B 15  ? 0.3056 0.2572 0.4150 -0.0358 0.0349  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2   
6366  N N     . LEU B 16  ? 0.2470 0.1736 0.2614 0.0101  0.0093  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N     
6367  C CA    . LEU B 16  ? 0.2532 0.1859 0.2590 0.0193  0.0029  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA    
6368  C C     . LEU B 16  ? 0.2888 0.2024 0.2878 0.0243  0.0083  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C     
6369  O O     . LEU B 16  ? 0.3333 0.2299 0.3205 0.0314  0.0112  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O     
6370  C CB    . LEU B 16  ? 0.2508 0.1918 0.2514 0.0248  -0.0007 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB    
6371  C CG    . LEU B 16  ? 0.2084 0.1648 0.2122 0.0211  -0.0055 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG    
6372  C CD1   . LEU B 16  ? 0.2465 0.2080 0.2478 0.0243  -0.0064 0.0036  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1   
6373  C CD2   . LEU B 16  ? 0.2392 0.2025 0.2372 0.0225  -0.0097 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2   
6385  N N     . VAL B 17  ? 0.3071 0.2208 0.3099 0.0230  0.0084  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N     
6386  C CA    . VAL B 17  ? 0.3136 0.2069 0.3110 0.0267  0.0144  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA    
6387  C C     . VAL B 17  ? 0.3422 0.2459 0.3389 0.0339  0.0098  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C     
6388  O O     . VAL B 17  ? 0.3567 0.2781 0.3546 0.0328  0.0052  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O     
6389  C CB    . VAL B 17  ? 0.3417 0.2221 0.3472 0.0160  0.0230  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB    
6390  C CG1   . VAL B 17  ? 0.4120 0.2797 0.4203 0.0061  0.0336  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1   
6391  C CG2   . VAL B 17  ? 0.4305 0.3333 0.4490 0.0118  0.0150  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2   
6401  N N     . GLY B 18  ? 0.3302 0.2179 0.3216 0.0418  0.0129  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B N     
6402  C CA    . GLY B 18  ? 0.3081 0.2033 0.3020 0.0480  0.0115  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B CA    
6403  C C     . GLY B 18  ? 0.3103 0.2182 0.3079 0.0596  0.0073  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B C     
6404  O O     . GLY B 18  ? 0.3517 0.2676 0.3500 0.0623  0.0034  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B O     
6408  N N     . VAL B 19  ? 0.3107 0.2243 0.3144 0.0661  0.0083  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N     
6409  C CA    . VAL B 19  ? 0.3135 0.2443 0.3296 0.0780  0.0044  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA    
6410  C C     . VAL B 19  ? 0.3529 0.3034 0.3826 0.0739  0.0115  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C     
6411  O O     . VAL B 19  ? 0.3319 0.2996 0.3798 0.0831  0.0107  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O     
6412  C CB    . VAL B 19  ? 0.3848 0.2974 0.3944 0.0977  -0.0025 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB    
6413  C CG1   . VAL B 19  ? 0.4088 0.2969 0.3973 0.1028  -0.0064 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1   
6414  C CG2   . VAL B 19  ? 0.3712 0.2620 0.3737 0.1002  0.0022  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2   
6424  N N     . THR B 20  ? 0.3225 0.2691 0.3425 0.0614  0.0186  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 19  THR B N     
6425  C CA    . THR B 20  ? 0.2834 0.2414 0.3068 0.0555  0.0297  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CA    
6426  C C     . THR B 20  ? 0.2591 0.2358 0.2937 0.0515  0.0342  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 19  THR B C     
6427  O O     . THR B 20  ? 0.2480 0.2278 0.2825 0.0516  0.0273  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 19  THR B O     
6428  C CB    . THR B 20  ? 0.2823 0.2260 0.2814 0.0460  0.0350  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CB    
6429  O OG1   . THR B 20  ? 0.2965 0.2374 0.2818 0.0403  0.0315  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 19  THR B OG1   
6430  C CG2   . THR B 20  ? 0.3397 0.2680 0.3317 0.0482  0.0300  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CG2   
6438  N N     . ASP B 21  ? 0.2931 0.2807 0.3374 0.0461  0.0489  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N     
6439  C CA    . ASP B 21  ? 0.2604 0.2639 0.3174 0.0387  0.0582  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA    
6440  C C     . ASP B 21  ? 0.2570 0.2450 0.2870 0.0301  0.0584  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C     
6441  O O     . ASP B 21  ? 0.2442 0.2433 0.2837 0.0283  0.0562  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O     
6442  C CB    . ASP B 21  ? 0.2861 0.2958 0.3529 0.0291  0.0814  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB    
6443  C CG    . ASP B 21  ? 0.4098 0.4454 0.5154 0.0386  0.0808  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG    
6444  O OD1   . ASP B 21  ? 0.3554 0.4025 0.4771 0.0554  0.0604  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1   
6445  O OD2   . ASP B 21  ? 0.4644 0.5064 0.5824 0.0302  0.1016  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2   
6450  N N     . GLU B 22  ? 0.2755 0.2383 0.2715 0.0264  0.0604  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N     
6451  C CA    . GLU B 22  ? 0.2776 0.2248 0.2465 0.0227  0.0568  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA    
6452  C C     . GLU B 22  ? 0.2666 0.2225 0.2463 0.0277  0.0386  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C     
6453  O O     . GLU B 22  ? 0.2612 0.2199 0.2393 0.0251  0.0366  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O     
6454  C CB    . GLU B 22  ? 0.3461 0.2652 0.2752 0.0232  0.0575  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB    
6455  C CG    . GLU B 22  ? 0.4289 0.3306 0.3272 0.0240  0.0511  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG    
6456  C CD    . GLU B 22  ? 0.7898 0.6664 0.6490 0.0310  0.0431  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD    
6457  O OE1   . GLU B 22  ? 0.8968 0.7443 0.7165 0.0310  0.0564  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1   
6458  O OE2   . GLU B 22  ? 0.6750 0.5591 0.5417 0.0368  0.0246  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2   
6465  N N     . ASP B 23  ? 0.2577 0.2138 0.2458 0.0341  0.0280  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N     
6466  C CA    . ASP B 23  ? 0.2493 0.2065 0.2432 0.0368  0.0164  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA    
6467  C C     . ASP B 23  ? 0.2361 0.2080 0.2463 0.0402  0.0143  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C     
6468  O O     . ASP B 23  ? 0.2245 0.1972 0.2328 0.0387  0.0091  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O     
6469  C CB    . ASP B 23  ? 0.2484 0.1963 0.2465 0.0419  0.0117  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB    
6470  C CG    . ASP B 23  ? 0.3209 0.2573 0.3078 0.0388  0.0118  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG    
6471  O OD1   . ASP B 23  ? 0.3487 0.2824 0.3206 0.0353  0.0100  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1   
6472  O OD2   . ASP B 23  ? 0.3094 0.2376 0.3006 0.0419  0.0126  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2   
6477  N N     . ARG B 24  ? 0.2235 0.2090 0.2517 0.0459  0.0171  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N     
6478  C CA    . ARG B 24  ? 0.2126 0.2153 0.2582 0.0525  0.0115  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA    
6479  C C     . ARG B 24  ? 0.2033 0.2169 0.2523 0.0422  0.0190  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C     
6480  O O     . ARG B 24  ? 0.1935 0.2150 0.2475 0.0444  0.0123  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O     
6481  C CB    . ARG B 24  ? 0.2172 0.2373 0.2866 0.0634  0.0107  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB    
6482  C CG    . ARG B 24  ? 0.2652 0.2707 0.3288 0.0782  0.0015  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG    
6483  C CD    . ARG B 24  ? 0.3616 0.3883 0.4515 0.0929  -0.0028 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD    
6484  N NE    . ARG B 24  ? 0.5757 0.5840 0.6563 0.1101  -0.0115 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE    
6485  C CZ    . ARG B 24  ? 0.5205 0.5071 0.5819 0.1283  -0.0253 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ    
6486  N NH1   . ARG B 24  ? 0.6570 0.6386 0.7063 0.1313  -0.0325 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1   
6487  N NH2   . ARG B 24  ? 0.7335 0.6976 0.7825 0.1446  -0.0307 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2   
6501  N N     . ALA B 25  ? 0.2122 0.2220 0.2548 0.0312  0.0345  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B N     
6502  C CA    . ALA B 25  ? 0.2132 0.2231 0.2513 0.0204  0.0457  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CA    
6503  C C     . ALA B 25  ? 0.2098 0.2045 0.2245 0.0192  0.0373  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B C     
6504  O O     . ALA B 25  ? 0.2012 0.2024 0.2204 0.0163  0.0368  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B O     
6505  C CB    . ALA B 25  ? 0.2376 0.2322 0.2603 0.0095  0.0678  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CB    
6511  N N     . VAL B 26  ? 0.2169 0.1941 0.2102 0.0216  0.0303  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N     
6512  C CA    . VAL B 26  ? 0.2157 0.1835 0.1933 0.0216  0.0211  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA    
6513  C C     . VAL B 26  ? 0.1942 0.1747 0.1890 0.0251  0.0108  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C     
6514  O O     . VAL B 26  ? 0.2017 0.1833 0.1938 0.0230  0.0078  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O     
6515  C CB    . VAL B 26  ? 0.2267 0.1795 0.1860 0.0246  0.0144  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB    
6516  C CG1   . VAL B 26  ? 0.2307 0.1824 0.1861 0.0261  0.0024  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1   
6517  C CG2   . VAL B 26  ? 0.2801 0.2123 0.2093 0.0236  0.0239  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2   
6527  N N     . ARG B 27  ? 0.1911 0.1756 0.1983 0.0316  0.0058  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N     
6528  C CA    . ARG B 27  ? 0.1846 0.1712 0.1973 0.0370  -0.0018 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA    
6529  C C     . ARG B 27  ? 0.1838 0.1869 0.2079 0.0384  -0.0024 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C     
6530  O O     . ARG B 27  ? 0.1905 0.1940 0.2119 0.0378  -0.0063 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O     
6531  C CB    . ARG B 27  ? 0.1964 0.1743 0.2100 0.0469  -0.0053 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB    
6532  C CG    . ARG B 27  ? 0.2609 0.2289 0.2676 0.0556  -0.0114 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG    
6533  C CD    . ARG B 27  ? 0.3253 0.2739 0.3222 0.0693  -0.0144 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD    
6534  N NE    . ARG B 27  ? 0.3364 0.2638 0.3245 0.0626  -0.0075 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE    
6535  C CZ    . ARG B 27  ? 0.3610 0.2863 0.3530 0.0633  -0.0050 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ    
6536  N NH1   . ARG B 27  ? 0.3665 0.3088 0.3709 0.0700  -0.0074 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1   
6537  N NH2   . ARG B 27  ? 0.3859 0.2935 0.3723 0.0557  0.0013  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2   
6551  N N     A SER B 28  ? 0.1780 0.1967 0.2183 0.0396  0.0024  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 27  SER B N     
6552  N N     B SER B 28  ? 0.1799 0.1986 0.2202 0.0396  0.0024  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 27  SER B N     
6553  C CA    A SER B 28  ? 0.1674 0.2066 0.2256 0.0396  0.0027  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA    
6554  C CA    B SER B 28  ? 0.1676 0.2069 0.2261 0.0395  0.0031  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA    
6555  C C     A SER B 28  ? 0.1629 0.1979 0.2123 0.0273  0.0105  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 27  SER B C     
6556  C C     B SER B 28  ? 0.1631 0.1983 0.2128 0.0273  0.0107  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 27  SER B C     
6557  O O     A SER B 28  ? 0.1550 0.1994 0.2109 0.0276  0.0068  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 27  SER B O     
6558  O O     B SER B 28  ? 0.1550 0.1999 0.2116 0.0278  0.0068  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 27  SER B O     
6559  C CB    A SER B 28  ? 0.1696 0.2298 0.2541 0.0397  0.0105  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB    
6560  C CB    B SER B 28  ? 0.1704 0.2295 0.2541 0.0390  0.0116  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB    
6561  O OG    A SER B 28  ? 0.1749 0.2435 0.2710 0.0563  -0.0014 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG    
6562  O OG    B SER B 28  ? 0.1634 0.2473 0.2725 0.0372  0.0138  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG    
6573  N N     . ALA B 29  ? 0.1733 0.1912 0.2042 0.0185  0.0209  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B N     
6574  C CA    . ALA B 29  ? 0.1787 0.1849 0.1935 0.0103  0.0278  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CA    
6575  C C     . ALA B 29  ? 0.1737 0.1770 0.1811 0.0138  0.0150  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B C     
6576  O O     . ALA B 29  ? 0.1713 0.1764 0.1784 0.0104  0.0163  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B O     
6577  C CB    . ALA B 29  ? 0.2072 0.1866 0.1917 0.0059  0.0384  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CB    
6583  N N     . HIS B 30  ? 0.1658 0.1636 0.1685 0.0191  0.0051  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B N     
6584  C CA    . HIS B 30  ? 0.1618 0.1581 0.1624 0.0202  -0.0032 0.0057  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CA    
6585  C C     . HIS B 30  ? 0.1662 0.1736 0.1783 0.0237  -0.0069 0.0066  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B C     
6586  O O     . HIS B 30  ? 0.1695 0.1784 0.1803 0.0219  -0.0089 0.0109  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B O     
6587  C CB    . HIS B 30  ? 0.1794 0.1674 0.1777 0.0222  -0.0081 0.0073  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CB    
6588  C CG    . HIS B 30  ? 0.1789 0.1583 0.1657 0.0212  -0.0099 0.0044  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CG    
6589  N ND1   . HIS B 30  ? 0.1876 0.1593 0.1635 0.0223  -0.0066 0.0000  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B ND1   
6590  C CD2   . HIS B 30  ? 0.1811 0.1588 0.1652 0.0213  -0.0164 0.0027  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CD2   
6591  C CE1   . HIS B 30  ? 0.2119 0.1748 0.1739 0.0250  -0.0127 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CE1   
6592  N NE2   . HIS B 30  ? 0.2108 0.1798 0.1805 0.0250  -0.0199 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B NE2   
6600  N N     A GLN B 31  ? 0.1576 0.1723 0.1791 0.0310  -0.0092 0.0010  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N     
6601  N N     B GLN B 31  ? 0.1625 0.1763 0.1835 0.0313  -0.0095 0.0015  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N     
6602  C CA    A GLN B 31  ? 0.1643 0.1865 0.1905 0.0396  -0.0164 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA    
6603  C CA    B GLN B 31  ? 0.1621 0.1847 0.1887 0.0397  -0.0164 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA    
6604  C C     A GLN B 31  ? 0.1776 0.2186 0.2181 0.0355  -0.0141 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C     
6605  C C     B GLN B 31  ? 0.1414 0.1811 0.1806 0.0342  -0.0133 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C     
6606  O O     A GLN B 31  ? 0.1569 0.2020 0.1967 0.0387  -0.0196 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O     
6607  O O     B GLN B 31  ? 0.1379 0.1791 0.1743 0.0347  -0.0171 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O     
6608  C CB    A GLN B 31  ? 0.1832 0.2056 0.2119 0.0535  -0.0229 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB    
6609  C CB    B GLN B 31  ? 0.1881 0.2164 0.2221 0.0530  -0.0223 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB    
6610  C CG    A GLN B 31  ? 0.2103 0.2072 0.2212 0.0569  -0.0226 0.0015  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG    
6611  C CG    B GLN B 31  ? 0.2196 0.2573 0.2567 0.0683  -0.0344 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG    
6612  C CD    A GLN B 31  ? 0.2896 0.2808 0.2981 0.0725  -0.0287 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD    
6613  C CD    B GLN B 31  ? 0.2424 0.2967 0.2968 0.0830  -0.0422 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD    
6614  O OE1   A GLN B 31  ? 0.3260 0.3388 0.3536 0.0795  -0.0329 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1   
6615  O OE1   B GLN B 31  ? 0.3024 0.3543 0.3611 0.0830  -0.0382 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1   
6616  N NE2   A GLN B 31  ? 0.3365 0.2972 0.3226 0.0780  -0.0277 0.0031  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2   
6617  N NE2   B GLN B 31  ? 0.2977 0.3712 0.3643 0.0967  -0.0544 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2   
6634  N N     . PHE B 32  ? 0.1406 0.1902 0.1926 0.0273  -0.0035 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N     
6635  C CA    . PHE B 32  ? 0.1366 0.2002 0.2031 0.0197  0.0040  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA    
6636  C C     . PHE B 32  ? 0.1470 0.1954 0.1957 0.0116  0.0082  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C     
6637  O O     . PHE B 32  ? 0.1392 0.1959 0.1950 0.0091  0.0083  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O     
6638  C CB    . PHE B 32  ? 0.1439 0.2140 0.2248 0.0102  0.0208  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB    
6639  C CG    . PHE B 32  ? 0.1432 0.2365 0.2515 0.0183  0.0172  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG    
6640  C CD1   . PHE B 32  ? 0.1403 0.2463 0.2563 0.0365  -0.0026 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1   
6641  C CD2   . PHE B 32  ? 0.1517 0.2508 0.2754 0.0090  0.0347  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2   
6642  C CE1   . PHE B 32  ? 0.1442 0.2710 0.2845 0.0481  -0.0088 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1   
6643  C CE2   . PHE B 32  ? 0.1694 0.2939 0.3238 0.0172  0.0312  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2   
6644  C CZ    . PHE B 32  ? 0.1469 0.2868 0.3106 0.0382  0.0074  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ    
6654  N N     . TYR B 33  ? 0.1627 0.1895 0.1888 0.0090  0.0103  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N     
6655  C CA    . TYR B 33  ? 0.1576 0.1700 0.1663 0.0058  0.0104  0.0037  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA    
6656  C C     . TYR B 33  ? 0.1563 0.1763 0.1698 0.0100  -0.0004 0.0095  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C     
6657  O O     . TYR B 33  ? 0.1619 0.1823 0.1743 0.0072  0.0005  0.0110  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O     
6658  C CB    . TYR B 33  ? 0.1792 0.1708 0.1647 0.0076  0.0090  0.0097  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB    
6659  C CG    . TYR B 33  ? 0.1694 0.1466 0.1364 0.0090  0.0054  0.0154  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG    
6660  C CD1   . TYR B 33  ? 0.2025 0.1596 0.1486 0.0060  0.0156  0.0156  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1   
6661  C CD2   . TYR B 33  ? 0.1818 0.1632 0.1520 0.0137  -0.0067 0.0185  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2   
6662  C CE1   . TYR B 33  ? 0.2500 0.1904 0.1752 0.0113  0.0100  0.0201  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1   
6663  C CE2   . TYR B 33  ? 0.1850 0.1574 0.1429 0.0175  -0.0122 0.0199  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2   
6664  C CZ    . TYR B 33  ? 0.2199 0.1716 0.1540 0.0181  -0.0058 0.0214  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ    
6665  O OH    . TYR B 33  ? 0.2368 0.1763 0.1550 0.0256  -0.0134 0.0222  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH    
6675  N N     . GLU B 34  ? 0.1702 0.1920 0.1860 0.0163  -0.0082 0.0125  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N     
6676  C CA    . GLU B 34  ? 0.1672 0.1888 0.1813 0.0195  -0.0139 0.0177  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA    
6677  C C     . GLU B 34  ? 0.1790 0.2136 0.2011 0.0222  -0.0162 0.0127  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C     
6678  O O     . GLU B 34  ? 0.1876 0.2221 0.2066 0.0211  -0.0176 0.0160  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O     
6679  C CB    . GLU B 34  ? 0.1871 0.1981 0.1947 0.0253  -0.0167 0.0210  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB    
6680  C CG    . GLU B 34  ? 0.2025 0.2037 0.2005 0.0271  -0.0172 0.0265  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG    
6681  C CD    . GLU B 34  ? 0.2844 0.2637 0.2689 0.0300  -0.0136 0.0302  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD    
6682  O OE1   . GLU B 34  ? 0.3370 0.3105 0.3190 0.0353  -0.0146 0.0286  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1   
6683  O OE2   . GLU B 34  ? 0.3143 0.2792 0.2889 0.0269  -0.0076 0.0339  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2   
6690  N N     A ARG B 35  ? 0.1359 0.1848 0.1716 0.0262  -0.0171 0.0016  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N     
6691  N N     B ARG B 35  ? 0.1346 0.1832 0.1699 0.0265  -0.0174 0.0018  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N     
6692  C CA    A ARG B 35  ? 0.1351 0.2020 0.1841 0.0298  -0.0213 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA    
6693  C CA    B ARG B 35  ? 0.1342 0.2011 0.1833 0.0297  -0.0211 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA    
6694  C C     A ARG B 35  ? 0.1292 0.2006 0.1858 0.0172  -0.0112 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C     
6695  C C     B ARG B 35  ? 0.1170 0.1864 0.1714 0.0171  -0.0113 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C     
6696  O O     A ARG B 35  ? 0.1275 0.2074 0.1888 0.0177  -0.0143 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O     
6697  O O     B ARG B 35  ? 0.1478 0.2206 0.2016 0.0172  -0.0143 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O     
6698  C CB    A ARG B 35  ? 0.1552 0.2424 0.2248 0.0381  -0.0259 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB    
6699  C CB    B ARG B 35  ? 0.1685 0.2555 0.2393 0.0360  -0.0237 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB    
6700  C CG    A ARG B 35  ? 0.1715 0.2498 0.2287 0.0552  -0.0379 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG    
6701  C CG    B ARG B 35  ? 0.1253 0.2369 0.2156 0.0437  -0.0323 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG    
6702  C CD    A ARG B 35  ? 0.3456 0.4444 0.4165 0.0733  -0.0527 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD    
6703  C CD    B ARG B 35  ? 0.2011 0.3041 0.2705 0.0633  -0.0500 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD    
6704  N NE    A ARG B 35  ? 0.5106 0.6073 0.5682 0.0828  -0.0632 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE    
6705  N NE    B ARG B 35  ? 0.4374 0.5327 0.4971 0.0804  -0.0602 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE    
6706  C CZ    A ARG B 35  ? 0.2852 0.3577 0.3089 0.1014  -0.0752 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ    
6707  C CZ    B ARG B 35  ? 0.3248 0.4047 0.3585 0.1024  -0.0756 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ    
6708  N NH1   A ARG B 35  ? 0.4556 0.5035 0.4564 0.1134  -0.0786 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1   
6709  N NH1   B ARG B 35  ? 0.4445 0.5147 0.4580 0.1088  -0.0818 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1   
6710  N NH2   A ARG B 35  ? 0.2687 0.3360 0.2764 0.1078  -0.0817 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2   
6711  N NH2   B ARG B 35  ? 0.3066 0.3740 0.3284 0.1172  -0.0826 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2   
6738  N N     . LEU B 36  ? 0.1347 0.1957 0.1876 0.0069  0.0016  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N     
6739  C CA    . LEU B 36  ? 0.1307 0.1846 0.1813 -0.0040 0.0140  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA    
6740  C C     . LEU B 36  ? 0.1504 0.1917 0.1844 -0.0032 0.0091  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C     
6741  O O     . LEU B 36  ? 0.1719 0.2149 0.2090 -0.0077 0.0130  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O     
6742  C CB    . LEU B 36  ? 0.1676 0.2001 0.2036 -0.0122 0.0300  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB    
6743  C CG    . LEU B 36  ? 0.1534 0.1971 0.2087 -0.0179 0.0423  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG    
6744  C CD1   . LEU B 36  ? 0.2170 0.2293 0.2457 -0.0250 0.0596  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1   
6745  C CD2   . LEU B 36  ? 0.1501 0.2140 0.2347 -0.0269 0.0532  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2   
6757  N N     . ILE B 37  ? 0.1606 0.1915 0.1807 0.0022  0.0012  0.0097  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N     
6758  C CA    . ILE B 37  ? 0.1571 0.1799 0.1674 0.0030  -0.0030 0.0173  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA    
6759  C C     . ILE B 37  ? 0.1650 0.1991 0.1826 0.0060  -0.0093 0.0179  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C     
6760  O O     . ILE B 37  ? 0.1894 0.2198 0.2029 0.0057  -0.0110 0.0219  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O     
6761  C CB    . ILE B 37  ? 0.1881 0.1986 0.1866 0.0064  -0.0076 0.0227  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB    
6762  C CG1   . ILE B 37  ? 0.2180 0.2341 0.2231 0.0095  -0.0126 0.0241  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1   
6763  C CG2   . ILE B 37  ? 0.2088 0.2014 0.1900 0.0062  -0.0021 0.0220  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2   
6764  C CD1   . ILE B 37  ? 0.2264 0.2363 0.2287 0.0111  -0.0165 0.0242  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1   
6776  N N     . GLY B 38  ? 0.1715 0.2184 0.1981 0.0105  -0.0130 0.0121  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N     
6777  C CA    . GLY B 38  ? 0.1662 0.2190 0.1920 0.0154  -0.0188 0.0111  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA    
6778  C C     . GLY B 38  ? 0.1850 0.2437 0.2171 0.0094  -0.0151 0.0066  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C     
6779  O O     . GLY B 38  ? 0.1891 0.2497 0.2172 0.0125  -0.0191 0.0072  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O     
6783  N N     . LEU B 39  ? 0.1550 0.2123 0.1931 0.0009  -0.0054 0.0016  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N     
6784  C CA    . LEU B 39  ? 0.2017 0.2549 0.2403 -0.0063 0.0019  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA    
6785  C C     . LEU B 39  ? 0.1782 0.2202 0.2037 -0.0043 -0.0017 0.0090  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C     
6786  O O     . LEU B 39  ? 0.1835 0.2275 0.2108 -0.0062 -0.0008 0.0066  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O     
6787  C CB    . LEU B 39  ? 0.2233 0.2589 0.2548 -0.0148 0.0167  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB    
6788  C CG    . LEU B 39  ? 0.2336 0.2530 0.2576 -0.0229 0.0293  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG    
6789  C CD1   . LEU B 39  ? 0.3036 0.3462 0.3534 -0.0284 0.0321  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1   
6790  C CD2   . LEU B 39  ? 0.2741 0.2645 0.2797 -0.0303 0.0475  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2   
6802  N N     . TRP B 40  ? 0.1604 0.1925 0.1760 -0.0007 -0.0054 0.0173  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B N     
6803  C CA    . TRP B 40  ? 0.1637 0.1882 0.1731 0.0011  -0.0081 0.0216  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CA    
6804  C C     . TRP B 40  ? 0.1785 0.2121 0.1932 0.0020  -0.0109 0.0217  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B C     
6805  O O     . TRP B 40  ? 0.1888 0.2208 0.2036 0.0015  -0.0106 0.0211  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B O     
6806  C CB    . TRP B 40  ? 0.1794 0.1970 0.1839 0.0051  -0.0125 0.0242  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CB    
6807  C CG    . TRP B 40  ? 0.1736 0.1763 0.1645 0.0066  -0.0104 0.0247  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CG    
6808  C CD1   . TRP B 40  ? 0.1703 0.1611 0.1515 0.0024  -0.0007 0.0233  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD1   
6809  C CD2   . TRP B 40  ? 0.1786 0.1744 0.1624 0.0121  -0.0160 0.0247  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD2   
6810  N NE1   . TRP B 40  ? 0.1974 0.1693 0.1598 0.0055  0.0013  0.0247  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B NE1   
6811  C CE2   . TRP B 40  ? 0.1956 0.1716 0.1591 0.0128  -0.0103 0.0256  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE2   
6812  C CE3   . TRP B 40  ? 0.1774 0.1814 0.1711 0.0157  -0.0237 0.0215  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE3   
6813  C CZ2   . TRP B 40  ? 0.2022 0.1652 0.1501 0.0197  -0.0152 0.0251  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ2   
6814  C CZ3   . TRP B 40  ? 0.1948 0.1913 0.1801 0.0218  -0.0295 0.0184  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ3   
6815  C CH2   . TRP B 40  ? 0.2108 0.1865 0.1711 0.0250  -0.0267 0.0211  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CH2   
6826  N N     . ALA B 41  ? 0.1611 0.1999 0.1755 0.0046  -0.0129 0.0222  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N     
6827  C CA    . ALA B 41  ? 0.1483 0.1851 0.1567 0.0062  -0.0125 0.0236  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA    
6828  C C     . ALA B 41  ? 0.1616 0.2047 0.1708 0.0060  -0.0131 0.0193  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C     
6829  O O     . ALA B 41  ? 0.1594 0.2001 0.1681 0.0037  -0.0100 0.0196  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O     
6830  C CB    . ALA B 41  ? 0.2017 0.2305 0.1969 0.0124  -0.0139 0.0263  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB    
6836  N N     . PRO B 42  ? 0.1498 0.2033 0.1642 0.0079  -0.0165 0.0121  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N     
6837  C CA    . PRO B 42  ? 0.1415 0.2024 0.1601 0.0064  -0.0165 0.0052  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA    
6838  C C     . PRO B 42  ? 0.1667 0.2219 0.1902 -0.0011 -0.0097 0.0061  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C     
6839  O O     . PRO B 42  ? 0.1475 0.2028 0.1703 -0.0022 -0.0085 0.0042  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O     
6840  C CB    . PRO B 42  ? 0.1485 0.2263 0.1808 0.0083  -0.0205 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB    
6841  C CG    . PRO B 42  ? 0.1454 0.2227 0.1835 0.0069  -0.0184 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG    
6842  C CD    . PRO B 42  ? 0.1735 0.2359 0.1949 0.0113  -0.0202 0.0060  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD    
6850  N N     . ALA B 43  ? 0.1380 0.1843 0.1616 -0.0044 -0.0055 0.0086  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N     
6851  C CA    . ALA B 43  ? 0.1559 0.1879 0.1740 -0.0067 -0.0007 0.0098  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA    
6852  C C     . ALA B 43  ? 0.1513 0.1815 0.1675 -0.0025 -0.0049 0.0132  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C     
6853  O O     . ALA B 43  ? 0.1506 0.1770 0.1663 -0.0023 -0.0036 0.0109  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O     
6854  C CB    . ALA B 43  ? 0.1783 0.1923 0.1853 -0.0070 0.0036  0.0126  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB    
6860  N N     . VAL B 44  ? 0.1422 0.1756 0.1603 0.0002  -0.0084 0.0162  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B N     
6861  C CA    . VAL B 44  ? 0.1538 0.1901 0.1785 0.0019  -0.0094 0.0140  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CA    
6862  C C     . VAL B 44  ? 0.1561 0.1975 0.1819 -0.0010 -0.0050 0.0121  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B C     
6863  O O     . VAL B 44  ? 0.1644 0.2079 0.1962 -0.0009 -0.0036 0.0074  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B O     
6864  C CB    . VAL B 44  ? 0.1433 0.1817 0.1731 0.0023  -0.0103 0.0140  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CB    
6865  C CG1   . VAL B 44  ? 0.1662 0.2110 0.2092 -0.0003 -0.0059 0.0070  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG1   
6866  C CG2   . VAL B 44  ? 0.1773 0.2094 0.2037 0.0076  -0.0167 0.0136  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG2   
6876  N N     . MET B 45  ? 0.1501 0.1916 0.1669 -0.0013 -0.0037 0.0146  ? ? ? ? ? ? 44  MET B N     
6877  C CA    . MET B 45  ? 0.1581 0.1973 0.1656 -0.0013 0.0003  0.0133  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA    
6878  C C     . MET B 45  ? 0.1680 0.2129 0.1784 -0.0017 -0.0012 0.0084  ? ? ? ? ? ? 44  MET B C     
6879  O O     . MET B 45  ? 0.1790 0.2228 0.1879 -0.0030 0.0032  0.0056  ? ? ? ? ? ? 44  MET B O     
6880  C CB    . MET B 45  ? 0.1837 0.2154 0.1717 0.0041  -0.0016 0.0165  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB    
6881  C CG    . MET B 45  ? 0.1904 0.2091 0.1705 0.0036  0.0038  0.0215  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG    
6882  S SD    . MET B 45  ? 0.2305 0.2346 0.1841 0.0146  -0.0015 0.0260  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD    
6883  C CE    . MET B 45  ? 0.2722 0.2547 0.1899 0.0219  0.0021  0.0264  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE    
6893  N N     . GLU B 46  ? 0.1670 0.2170 0.1823 -0.0020 -0.0049 0.0055  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B N     
6894  C CA    . GLU B 46  ? 0.1584 0.2125 0.1783 -0.0044 -0.0039 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CA    
6895  C C     . GLU B 46  ? 0.1730 0.2187 0.1966 -0.0064 0.0000  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B C     
6896  O O     . GLU B 46  ? 0.1812 0.2274 0.2059 -0.0074 0.0021  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B O     
6897  C CB    . GLU B 46  ? 0.1594 0.2222 0.1873 -0.0062 -0.0053 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CB    
6898  C CG    . GLU B 46  ? 0.1545 0.2273 0.1767 0.0017  -0.0140 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CG    
6899  C CD    . GLU B 46  ? 0.1726 0.2607 0.2088 0.0030  -0.0185 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CD    
6900  O OE1   . GLU B 46  ? 0.1676 0.2576 0.2193 -0.0060 -0.0105 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE1   
6901  O OE2   . GLU B 46  ? 0.1827 0.2781 0.2116 0.0144  -0.0294 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE2   
6908  N N     . ALA B 47  ? 0.1548 0.1913 0.1777 -0.0044 -0.0007 0.0026  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N     
6909  C CA    . ALA B 47  ? 0.1663 0.1922 0.1880 -0.0002 -0.0013 0.0012  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA    
6910  C C     . ALA B 47  ? 0.1745 0.2105 0.2062 0.0015  -0.0019 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C     
6911  O O     . ALA B 47  ? 0.1722 0.2061 0.2066 0.0036  -0.0011 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O     
6912  C CB    . ALA B 47  ? 0.1980 0.2104 0.2116 0.0062  -0.0057 0.0044  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB    
6918  N N     . ALA B 48  ? 0.1565 0.2012 0.1936 -0.0004 -0.0005 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B N     
6919  C CA    . ALA B 48  ? 0.1500 0.2020 0.1977 -0.0024 0.0052  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CA    
6920  C C     . ALA B 48  ? 0.1545 0.2060 0.1953 -0.0054 0.0109  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B C     
6921  O O     . ALA B 48  ? 0.1676 0.2230 0.2179 -0.0057 0.0147  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B O     
6922  C CB    . ALA B 48  ? 0.1675 0.2204 0.2161 -0.0068 0.0115  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CB    
6928  N N     . HIS B 49  ? 0.1693 0.2177 0.1948 -0.0063 0.0102  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N     
6929  C CA    . HIS B 49  ? 0.1637 0.2120 0.1803 -0.0069 0.0125  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA    
6930  C C     . HIS B 49  ? 0.1645 0.2142 0.1908 -0.0070 0.0114  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C     
6931  O O     . HIS B 49  ? 0.1846 0.2352 0.2126 -0.0078 0.0158  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O     
6932  C CB    . HIS B 49  ? 0.1710 0.2199 0.1735 -0.0039 0.0066  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB    
6933  C CG    . HIS B 49  ? 0.1857 0.2381 0.1825 -0.0025 0.0049  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG    
6934  N ND1   . HIS B 49  ? 0.2207 0.2653 0.1997 -0.0005 0.0098  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1   
6935  C CD2   . HIS B 49  ? 0.2229 0.2843 0.2295 -0.0039 0.0010  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2   
6936  C CE1   . HIS B 49  ? 0.2569 0.3076 0.2343 0.0013  0.0056  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1   
6937  N NE2   . HIS B 49  ? 0.2204 0.2831 0.2175 -0.0015 0.0004  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2   
6945  N N     . GLU B 50  ? 0.1859 0.2313 0.2153 -0.0065 0.0078  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N     
6946  C CA    . GLU B 50  ? 0.1871 0.2236 0.2178 -0.0064 0.0095  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA    
6947  C C     . GLU B 50  ? 0.1963 0.2295 0.2331 -0.0005 0.0086  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C     
6948  O O     . GLU B 50  ? 0.2208 0.2487 0.2582 0.0008  0.0107  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O     
6949  C CB    . GLU B 50  ? 0.2124 0.2339 0.2371 -0.0072 0.0105  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB    
6950  C CG    . GLU B 50  ? 0.2362 0.2647 0.2637 -0.0144 0.0135  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG    
6951  C CD    . GLU B 50  ? 0.3083 0.3187 0.3298 -0.0183 0.0204  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD    
6952  O OE1   . GLU B 50  ? 0.3318 0.3328 0.3450 -0.0140 0.0179  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1   
6953  O OE2   . GLU B 50  ? 0.3072 0.3105 0.3313 -0.0264 0.0304  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2   
6960  N N     . LEU B 51  ? 0.1818 0.2194 0.2259 0.0042  0.0047  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N     
6961  C CA    . LEU B 51  ? 0.1643 0.2055 0.2217 0.0123  0.0009  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA    
6962  C C     . LEU B 51  ? 0.1778 0.2347 0.2507 0.0073  0.0090  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C     
6963  O O     . LEU B 51  ? 0.1833 0.2483 0.2741 0.0132  0.0071  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O     
6964  C CB    . LEU B 51  ? 0.1811 0.2263 0.2459 0.0189  -0.0068 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB    
6965  C CG    . LEU B 51  ? 0.2209 0.2444 0.2652 0.0273  -0.0147 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG    
6966  C CD1   . LEU B 51  ? 0.2384 0.2688 0.2893 0.0327  -0.0226 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1   
6967  C CD2   . LEU B 51  ? 0.2527 0.2530 0.2817 0.0409  -0.0208 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2   
6979  N N     . GLY B 52  ? 0.2322 0.2295 0.2287 0.0121  -0.0107 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N     
6980  C CA    . GLY B 52  ? 0.2505 0.2599 0.2354 0.0183  -0.0080 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA    
6981  C C     . GLY B 52  ? 0.2065 0.2379 0.1910 0.0195  0.0004  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C     
6982  O O     . GLY B 52  ? 0.2273 0.2720 0.2043 0.0254  0.0047  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O     
6986  N N     . VAL B 53  ? 0.1949 0.2306 0.1872 0.0139  0.0026  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N     
6987  C CA    . VAL B 53  ? 0.1712 0.2241 0.1652 0.0140  0.0085  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA    
6988  C C     . VAL B 53  ? 0.1861 0.2539 0.1721 0.0109  0.0105  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C     
6989  O O     . VAL B 53  ? 0.1925 0.2763 0.1773 0.0133  0.0157  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O     
6990  C CB    . VAL B 53  ? 0.1856 0.2363 0.1872 0.0092  0.0086  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB    
6991  C CG1   . VAL B 53  ? 0.2061 0.2713 0.2087 0.0069  0.0118  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1   
6992  C CG2   . VAL B 53  ? 0.2135 0.2542 0.2203 0.0135  0.0081  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2   
7002  N N     . PHE B 54  ? 0.2083 0.2727 0.1902 0.0048  0.0063  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B N     
7003  C CA    . PHE B 54  ? 0.1931 0.2710 0.1666 0.0012  0.0074  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CA    
7004  C C     . PHE B 54  ? 0.2127 0.2995 0.1729 0.0068  0.0102  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B C     
7005  O O     . PHE B 54  ? 0.2300 0.3343 0.1854 0.0068  0.0160  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B O     
7006  C CB    . PHE B 54  ? 0.1829 0.2555 0.1559 -0.0056 0.0010  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CB    
7007  C CG    . PHE B 54  ? 0.1817 0.2487 0.1678 -0.0094 -0.0003 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CG    
7008  C CD1   . PHE B 54  ? 0.1816 0.2535 0.1733 -0.0097 0.0035  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD1   
7009  C CD2   . PHE B 54  ? 0.1769 0.2346 0.1700 -0.0123 -0.0053 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD2   
7010  C CE1   . PHE B 54  ? 0.1851 0.2519 0.1859 -0.0111 0.0028  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE1   
7011  C CE2   . PHE B 54  ? 0.1878 0.2437 0.1925 -0.0143 -0.0046 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE2   
7012  C CZ    . PHE B 54  ? 0.1796 0.2397 0.1866 -0.0128 -0.0004 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CZ    
7022  N N     . ALA B 55  ? 0.2368 0.3119 0.1909 0.0117  0.0061  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N     
7023  C CA    . ALA B 55  ? 0.2434 0.3260 0.1827 0.0197  0.0089  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA    
7024  C C     . ALA B 55  ? 0.2448 0.3425 0.1888 0.0278  0.0181  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C     
7025  O O     . ALA B 55  ? 0.3002 0.4175 0.2348 0.0318  0.0251  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O     
7026  C CB    . ALA B 55  ? 0.3332 0.3953 0.2669 0.0244  0.0008  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB    
7032  N N     . ALA B 56  ? 0.2361 0.3273 0.1951 0.0300  0.0185  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N     
7033  C CA    . ALA B 56  ? 0.2586 0.3655 0.2249 0.0379  0.0258  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA    
7034  C C     . ALA B 56  ? 0.2701 0.4007 0.2416 0.0316  0.0323  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C     
7035  O O     . ALA B 56  ? 0.2746 0.4279 0.2469 0.0364  0.0401  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O     
7036  C CB    . ALA B 56  ? 0.2398 0.3326 0.2196 0.0417  0.0226  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB    
7042  N N     . LEU B 57  ? 0.2242 0.3503 0.2003 0.0210  0.0292  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N     
7043  C CA    . LEU B 57  ? 0.2161 0.3602 0.1976 0.0138  0.0331  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA    
7044  C C     . LEU B 57  ? 0.2671 0.4277 0.2354 0.0112  0.0376  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C     
7045  O O     . LEU B 57  ? 0.2654 0.4482 0.2376 0.0087  0.0441  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O     
7046  C CB    . LEU B 57  ? 0.2396 0.3716 0.2270 0.0046  0.0275  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB    
7047  C CG    . LEU B 57  ? 0.2242 0.3448 0.2233 0.0061  0.0244  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG    
7048  C CD1   . LEU B 57  ? 0.2576 0.3671 0.2589 -0.0011 0.0196  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1   
7049  C CD2   . LEU B 57  ? 0.3005 0.4367 0.3108 0.0083  0.0278  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2   
7061  N N     . ALA B 58  ? 0.2349 0.3862 0.1876 0.0113  0.0338  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N     
7062  C CA    . ALA B 58  ? 0.2447 0.4117 0.1809 0.0097  0.0376  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA    
7063  C C     . ALA B 58  ? 0.2971 0.4849 0.2272 0.0199  0.0473  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C     
7064  O O     . ALA B 58  ? 0.3501 0.5617 0.2735 0.0179  0.0551  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O     
7065  C CB    . ALA B 58  ? 0.2675 0.4195 0.1876 0.0085  0.0295  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB    
7071  N N     . GLU B 59  ? 0.3314 0.5106 0.2634 0.0313  0.0469  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N     
7072  C CA    . GLU B 59  ? 0.3527 0.5507 0.2785 0.0441  0.0558  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA    
7073  C C     . GLU B 59  ? 0.2727 0.4986 0.2166 0.0445  0.0656  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C     
7074  O O     . GLU B 59  ? 0.3479 0.5942 0.2895 0.0468  0.0732  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O     
7075  C CB    . GLU B 59  ? 0.4552 0.6322 0.3805 0.0567  0.0506  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB    
7076  C CG    . GLU B 59  ? 0.5904 0.7803 0.5117 0.0720  0.0577  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG    
7077  C CD    . GLU B 59  ? 1.0788 1.2413 0.9938 0.0837  0.0497  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD    
7078  O OE1   . GLU B 59  ? 1.1981 1.3372 1.1013 0.0800  0.0398  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1   
7079  O OE2   . GLU B 59  ? 1.0993 1.2624 1.0227 0.0957  0.0519  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2   
7086  N N     . ALA B 60  ? 0.3200 0.5391 0.2848 0.0397  0.0618  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N     
7087  C CA    . ALA B 60  ? 0.2888 0.5321 0.2740 0.0382  0.0680  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA    
7088  C C     . ALA B 60  ? 0.3043 0.5334 0.3056 0.0284  0.0601  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C     
7089  O O     . ALA B 60  ? 0.3274 0.5341 0.3329 0.0322  0.0531  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O     
7090  C CB    . ALA B 60  ? 0.3918 0.6439 0.3863 0.0536  0.0719  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB    
7096  N N     . PRO B 61  ? 0.2620 0.5022 0.2709 0.0156  0.0606  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N     
7097  C CA    . PRO B 61  ? 0.3148 0.5447 0.3395 0.0080  0.0533  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA    
7098  C C     . PRO B 61  ? 0.3060 0.5406 0.3470 0.0164  0.0526  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C     
7099  O O     . PRO B 61  ? 0.3212 0.5769 0.3682 0.0259  0.0595  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O     
7100  C CB    . PRO B 61  ? 0.2892 0.5388 0.3223 -0.0047 0.0559  0.0044  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB    
7101  C CG    . PRO B 61  ? 0.3999 0.6601 0.4157 -0.0067 0.0622  0.0070  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG    
7102  C CD    . PRO B 61  ? 0.4029 0.6669 0.4065 0.0080  0.0678  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD    
7110  N N     . ALA B 62  ? 0.2113 0.4270 0.2591 0.0138  0.0440  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B N     
7111  C CA    . ALA B 62  ? 0.2824 0.4954 0.3405 0.0234  0.0411  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CA    
7112  C C     . ALA B 62  ? 0.1937 0.3941 0.2598 0.0172  0.0321  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B C     
7113  O O     . ALA B 62  ? 0.1889 0.3724 0.2479 0.0090  0.0275  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B O     
7114  C CB    . ALA B 62  ? 0.3809 0.5717 0.4269 0.0338  0.0393  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CB    
7120  N N     . ASP B 63  ? 0.1943 0.4037 0.2748 0.0222  0.0293  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N     
7121  C CA    A ASP B 63  ? 0.1918 0.3846 0.2746 0.0202  0.0196  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA    
7122  C CA    B ASP B 63  ? 0.1892 0.3822 0.2722 0.0203  0.0196  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA    
7123  C C     . ASP B 63  ? 0.2116 0.3779 0.2814 0.0281  0.0168  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C     
7124  O O     . ASP B 63  ? 0.2209 0.3825 0.2841 0.0357  0.0208  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O     
7125  C CB    A ASP B 63  ? 0.2164 0.4280 0.3186 0.0222  0.0157  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB    
7126  C CB    B ASP B 63  ? 0.2162 0.4289 0.3190 0.0219  0.0158  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB    
7127  C CG    A ASP B 63  ? 0.2740 0.4963 0.3837 0.0367  0.0184  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG    
7128  C CG    B ASP B 63  ? 0.3162 0.5307 0.4242 0.0365  0.0149  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG    
7129  O OD1   A ASP B 63  ? 0.2510 0.4536 0.3540 0.0454  0.0136  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1   
7130  O OD1   B ASP B 63  ? 0.3968 0.6012 0.4949 0.0458  0.0190  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1   
7131  O OD2   A ASP B 63  ? 0.4021 0.6533 0.5250 0.0398  0.0254  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2   
7132  O OD2   B ASP B 63  ? 0.3500 0.5759 0.4731 0.0387  0.0089  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2   
7140  N N     . SER B 64  ? 0.1824 0.3307 0.2477 0.0258  0.0096  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N     
7141  C CA    . SER B 64  ? 0.1925 0.3167 0.2454 0.0306  0.0078  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA    
7142  C C     . SER B 64  ? 0.2510 0.3725 0.3070 0.0424  0.0068  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C     
7143  O O     . SER B 64  ? 0.2246 0.3300 0.2727 0.0469  0.0076  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O     
7144  C CB    . SER B 64  ? 0.2055 0.3145 0.2516 0.0263  0.0020  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB    
7145  O OG    . SER B 64  ? 0.2167 0.3312 0.2693 0.0281  -0.0045 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG    
7151  N N     . GLY B 65  ? 0.2028 0.3394 0.2716 0.0477  0.0040  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N     
7152  C CA    . GLY B 65  ? 0.2128 0.3458 0.2854 0.0604  0.0018  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA    
7153  C C     . GLY B 65  ? 0.2609 0.3996 0.3346 0.0681  0.0085  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C     
7154  O O     . GLY B 65  ? 0.2438 0.3649 0.3122 0.0767  0.0069  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O     
7158  N N     . GLU B 66  ? 0.2185 0.3806 0.2977 0.0649  0.0157  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B N     
7159  C CA    . GLU B 66  ? 0.2623 0.4315 0.3386 0.0727  0.0229  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CA    
7160  C C     . GLU B 66  ? 0.2098 0.3537 0.2681 0.0702  0.0229  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B C     
7161  O O     . GLU B 66  ? 0.2547 0.3871 0.3075 0.0798  0.0229  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B O     
7162  C CB    . GLU B 66  ? 0.2550 0.4565 0.3386 0.0679  0.0315  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CB    
7163  C CG    . GLU B 66  ? 0.4402 0.6536 0.5181 0.0768  0.0403  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CG    
7164  C CD    . GLU B 66  ? 0.7978 1.0403 0.8771 0.0687  0.0496  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CD    
7165  O OE1   . GLU B 66  ? 0.7540 1.0114 0.8455 0.0575  0.0487  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE1   
7166  O OE2   . GLU B 66  ? 0.5160 0.7656 0.5836 0.0733  0.0570  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE2   
7173  N N     . LEU B 67  ? 0.2061 0.3406 0.2561 0.0576  0.0219  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B N     
7174  C CA    . LEU B 67  ? 0.2202 0.3337 0.2562 0.0543  0.0210  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CA    
7175  C C     . LEU B 67  ? 0.2098 0.2968 0.2431 0.0592  0.0147  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B C     
7176  O O     . LEU B 67  ? 0.2473 0.3179 0.2735 0.0620  0.0131  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B O     
7177  C CB    . LEU B 67  ? 0.2277 0.3390 0.2584 0.0412  0.0209  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CB    
7178  C CG    . LEU B 67  ? 0.3112 0.4105 0.3299 0.0371  0.0210  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CG    
7179  C CD1   . LEU B 67  ? 0.3074 0.4240 0.3209 0.0391  0.0268  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD1   
7180  C CD2   . LEU B 67  ? 0.2702 0.3632 0.2859 0.0264  0.0191  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD2   
7192  N N     . ALA B 68  ? 0.1978 0.2795 0.2360 0.0596  0.0103  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N     
7193  C CA    . ALA B 68  ? 0.2299 0.2874 0.2652 0.0640  0.0045  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA    
7194  C C     . ALA B 68  ? 0.2541 0.3058 0.2929 0.0772  0.0027  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C     
7195  O O     . ALA B 68  ? 0.2847 0.3125 0.3185 0.0794  -0.0014 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O     
7196  C CB    . ALA B 68  ? 0.2425 0.2985 0.2802 0.0635  0.0001  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB    
7202  N N     . ARG B 69  ? 0.2471 0.3199 0.2956 0.0864  0.0051  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N     
7203  C CA    . ARG B 69  ? 0.2942 0.3625 0.3463 0.1014  0.0037  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA    
7204  C C     . ARG B 69  ? 0.2994 0.3596 0.3412 0.1028  0.0065  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C     
7205  O O     . ARG B 69  ? 0.2995 0.3359 0.3373 0.1103  0.0011  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O     
7206  C CB    . ARG B 69  ? 0.3132 0.4125 0.3803 0.1111  0.0075  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB    
7210  N N     . ARG B 70  ? 0.2564 0.3343 0.2929 0.0953  0.0135  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N     
7211  C CA    . ARG B 70  ? 0.2769 0.3490 0.3008 0.0965  0.0154  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA    
7212  C C     . ARG B 70  ? 0.2899 0.3294 0.3047 0.0896  0.0077  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C     
7213  O O     . ARG B 70  ? 0.3394 0.3631 0.3460 0.0950  0.0042  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O     
7214  C CB    . ARG B 70  ? 0.3309 0.4288 0.3500 0.0883  0.0237  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB    
7215  C CG    . ARG B 70  ? 0.6128 0.7444 0.6400 0.0973  0.0325  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG    
7216  C CD    . ARG B 70  ? 0.4169 0.5767 0.4438 0.0868  0.0405  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD    
7217  N NE    . ARG B 70  ? 0.3500 0.5037 0.3590 0.0797  0.0416  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE    
7218  C CZ    . ARG B 70  ? 0.3790 0.5464 0.3842 0.0674  0.0453  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ    
7219  N NH1   . ARG B 70  ? 0.3829 0.5712 0.4011 0.0604  0.0488  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1   
7220  N NH2   . ARG B 70  ? 0.3834 0.5422 0.3717 0.0620  0.0442  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2   
7234  N N     . LEU B 71  ? 0.2873 0.3176 0.3038 0.0779  0.0049  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N     
7235  C CA    . LEU B 71  ? 0.2858 0.2914 0.2970 0.0687  -0.0009 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA    
7236  C C     . LEU B 71  ? 0.2948 0.2754 0.3107 0.0708  -0.0081 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C     
7237  O O     . LEU B 71  ? 0.3571 0.3191 0.3718 0.0618  -0.0126 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O     
7238  C CB    . LEU B 71  ? 0.2681 0.2827 0.2782 0.0548  0.0020  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB    
7239  C CG    . LEU B 71  ? 0.2963 0.3308 0.3003 0.0506  0.0074  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG    
7240  C CD1   . LEU B 71  ? 0.3088 0.3481 0.3132 0.0382  0.0085  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1   
7241  C CD2   . LEU B 71  ? 0.3011 0.3275 0.2950 0.0522  0.0048  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2   
7253  N N     . ASP B 72  ? 0.3346 0.3162 0.3569 0.0819  -0.0095 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B N     
7254  C CA    . ASP B 72  ? 0.3416 0.3000 0.3675 0.0848  -0.0168 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CA    
7255  C C     . ASP B 72  ? 0.3366 0.2905 0.3612 0.0722  -0.0168 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B C     
7256  O O     . ASP B 72  ? 0.3582 0.2895 0.3819 0.0668  -0.0218 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B O     
7257  C CB    . ASP B 72  ? 0.3751 0.3034 0.3989 0.0891  -0.0250 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CB    
7258  C CG    . ASP B 72  ? 0.5641 0.4695 0.5930 0.0970  -0.0332 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CG    
7259  O OD1   . ASP B 72  ? 0.7057 0.6225 0.7396 0.1039  -0.0324 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD1   
7260  O OD2   . ASP B 72  ? 0.6432 0.5181 0.6713 0.0957  -0.0416 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD2   
7265  N N     . CYS B 73  ? 0.2786 0.2545 0.3034 0.0679  -0.0113 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N     
7266  C CA    . CYS B 73  ? 0.2881 0.2635 0.3099 0.0584  -0.0102 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA    
7267  C C     . CYS B 73  ? 0.2734 0.2584 0.2965 0.0634  -0.0112 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C     
7268  O O     . CYS B 73  ? 0.2848 0.2828 0.3139 0.0722  -0.0119 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O     
7269  C CB    . CYS B 73  ? 0.2862 0.2761 0.3053 0.0484  -0.0045 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB    
7270  S SG    . CYS B 73  ? 0.2933 0.2713 0.3106 0.0395  -0.0053 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG    
7276  N N     . ASP B 74  ? 0.2726 0.2529 0.2899 0.0578  -0.0114 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N     
7277  C CA    . ASP B 74  ? 0.2764 0.2651 0.2913 0.0615  -0.0135 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA    
7278  C C     . ASP B 74  ? 0.2364 0.2481 0.2539 0.0588  -0.0104 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C     
7279  O O     . ASP B 74  ? 0.2242 0.2416 0.2395 0.0508  -0.0057 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O     
7280  C CB    . ASP B 74  ? 0.2592 0.2375 0.2637 0.0563  -0.0135 0.0096  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB    
7281  C CG    . ASP B 74  ? 0.2915 0.2774 0.2895 0.0601  -0.0167 0.0145  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG    
7282  O OD1   . ASP B 74  ? 0.3290 0.3094 0.3275 0.0684  -0.0233 0.0171  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1   
7283  O OD2   . ASP B 74  ? 0.2853 0.2815 0.2773 0.0556  -0.0138 0.0152  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2   
7288  N N     . ALA B 75  ? 0.2256 0.2503 0.2491 0.0653  -0.0139 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N     
7289  C CA    . ALA B 75  ? 0.2109 0.2575 0.2404 0.0617  -0.0120 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA    
7290  C C     . ALA B 75  ? 0.1979 0.2449 0.2185 0.0537  -0.0118 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C     
7291  O O     . ALA B 75  ? 0.2129 0.2686 0.2348 0.0467  -0.0083 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O     
7292  C CB    . ALA B 75  ? 0.2246 0.2866 0.2656 0.0697  -0.0171 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB    
7298  N N     . ARG B 76  ? 0.2183 0.2554 0.2285 0.0553  -0.0159 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B N     
7299  C CA    . ARG B 76  ? 0.2158 0.2534 0.2159 0.0499  -0.0158 0.0016  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CA    
7300  C C     . ARG B 76  ? 0.2346 0.2660 0.2297 0.0433  -0.0085 0.0027  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B C     
7301  O O     . ARG B 76  ? 0.2031 0.2398 0.1971 0.0382  -0.0068 0.0008  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B O     
7302  C CB    . ARG B 76  ? 0.2278 0.2579 0.2146 0.0543  -0.0213 0.0074  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CB    
7303  C CG    . ARG B 76  ? 0.2603 0.2935 0.2369 0.0510  -0.0231 0.0061  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CG    
7304  C CD    . ARG B 76  ? 0.2671 0.2939 0.2260 0.0560  -0.0287 0.0105  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CD    
7305  N NE    . ARG B 76  ? 0.2826 0.2980 0.2284 0.0570  -0.0226 0.0186  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NE    
7306  C CZ    . ARG B 76  ? 0.3251 0.3384 0.2614 0.0538  -0.0152 0.0200  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CZ    
7307  N NH1   . ARG B 76  ? 0.3527 0.3714 0.2905 0.0503  -0.0136 0.0132  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH1   
7308  N NH2   . ARG B 76  ? 0.3701 0.3763 0.2968 0.0540  -0.0093 0.0293  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH2   
7322  N N     . ALA B 77  ? 0.2153 0.2350 0.2086 0.0431  -0.0054 0.0064  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N     
7323  C CA    . ALA B 77  ? 0.2026 0.2189 0.1944 0.0365  0.0006  0.0080  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA    
7324  C C     . ALA B 77  ? 0.1917 0.2168 0.1920 0.0321  0.0029  0.0012  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C     
7325  O O     . ALA B 77  ? 0.1828 0.2106 0.1822 0.0268  0.0061  0.0014  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O     
7326  C CB    . ALA B 77  ? 0.2518 0.2543 0.2439 0.0356  0.0018  0.0135  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB    
7332  N N     . MET B 78  ? 0.1887 0.2194 0.1966 0.0350  0.0014  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 77  MET B N     
7333  C CA    . MET B 78  ? 0.1897 0.2308 0.2029 0.0311  0.0041  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CA    
7334  C C     . MET B 78  ? 0.1695 0.2221 0.1835 0.0270  0.0036  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 77  MET B C     
7335  O O     . MET B 78  ? 0.1725 0.2284 0.1865 0.0212  0.0059  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 77  MET B O     
7336  C CB    . MET B 78  ? 0.1872 0.2346 0.2072 0.0365  0.0039  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CB    
7337  C CG    . MET B 78  ? 0.1998 0.2588 0.2220 0.0328  0.0077  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CG    
7338  S SD    . MET B 78  ? 0.2410 0.2898 0.2574 0.0263  0.0094  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 77  MET B SD    
7339  C CE    . MET B 78  ? 0.2783 0.3089 0.2943 0.0322  0.0064  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CE    
7349  N N     . ARG B 79  ? 0.1632 0.2208 0.1783 0.0296  -0.0006 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B N     
7350  C CA    . ARG B 79  ? 0.1655 0.2296 0.1812 0.0249  -0.0032 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CA    
7351  C C     . ARG B 79  ? 0.1838 0.2382 0.1903 0.0219  -0.0020 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B C     
7352  O O     . ARG B 79  ? 0.1860 0.2427 0.1939 0.0168  -0.0020 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B O     
7353  C CB    . ARG B 79  ? 0.1927 0.2612 0.2102 0.0280  -0.0103 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CB    
7354  C CG    . ARG B 79  ? 0.2012 0.2729 0.2196 0.0224  -0.0155 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CG    
7355  C CD    . ARG B 79  ? 0.1938 0.2519 0.1972 0.0241  -0.0188 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CD    
7356  N NE    . ARG B 79  ? 0.2152 0.2694 0.2106 0.0309  -0.0236 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NE    
7357  C CZ    . ARG B 79  ? 0.2071 0.2508 0.1859 0.0348  -0.0251 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CZ    
7358  N NH1   . ARG B 79  ? 0.1999 0.2368 0.1697 0.0336  -0.0218 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH1   
7359  N NH2   . ARG B 79  ? 0.2286 0.2697 0.1989 0.0410  -0.0299 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH2   
7373  N N     . VAL B 80  ? 0.1648 0.2093 0.1622 0.0255  -0.0009 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N     
7374  C CA    . VAL B 80  ? 0.1485 0.1874 0.1381 0.0244  0.0019  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA    
7375  C C     . VAL B 80  ? 0.1523 0.1926 0.1477 0.0194  0.0062  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C     
7376  O O     . VAL B 80  ? 0.1733 0.2143 0.1685 0.0172  0.0063  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O     
7377  C CB    . VAL B 80  ? 0.1905 0.2221 0.1704 0.0287  0.0042  0.0032  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB    
7378  C CG1   . VAL B 80  ? 0.1876 0.2178 0.1626 0.0280  0.0099  0.0057  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1   
7379  C CG2   . VAL B 80  ? 0.2005 0.2303 0.1706 0.0340  -0.0014 0.0032  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2   
7389  N N     . LEU B 81  ? 0.1695 0.2091 0.1698 0.0182  0.0086  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N     
7390  C CA    . LEU B 81  ? 0.1571 0.1979 0.1619 0.0134  0.0111  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA    
7391  C C     . LEU B 81  ? 0.1464 0.1948 0.1545 0.0097  0.0095  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C     
7392  O O     . LEU B 81  ? 0.1597 0.2091 0.1689 0.0065  0.0097  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O     
7393  C CB    . LEU B 81  ? 0.1855 0.2219 0.1936 0.0131  0.0117  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB    
7394  C CG    . LEU B 81  ? 0.1819 0.2180 0.1939 0.0080  0.0124  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG    
7395  C CD1   . LEU B 81  ? 0.2146 0.2481 0.2285 0.0059  0.0148  0.0027  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1   
7396  C CD2   . LEU B 81  ? 0.2012 0.2321 0.2150 0.0084  0.0106  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2   
7408  N N     . LEU B 82  ? 0.1465 0.2018 0.1574 0.0102  0.0080  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N     
7409  C CA    . LEU B 82  ? 0.1494 0.2139 0.1638 0.0056  0.0073  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA    
7410  C C     . LEU B 82  ? 0.1483 0.2109 0.1624 0.0026  0.0037  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C     
7411  O O     . LEU B 82  ? 0.1581 0.2216 0.1732 -0.0020 0.0029  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O     
7412  C CB    . LEU B 82  ? 0.1775 0.2537 0.1972 0.0070  0.0076  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB    
7413  C CG    . LEU B 82  ? 0.1749 0.2530 0.1948 0.0113  0.0107  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG    
7414  C CD1   . LEU B 82  ? 0.1960 0.2874 0.2228 0.0156  0.0113  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1   
7415  C CD2   . LEU B 82  ? 0.2199 0.3007 0.2362 0.0077  0.0131  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2   
7427  N N     . ASP B 83  ? 0.1407 0.1988 0.1522 0.0057  0.0005  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N     
7428  C CA    . ASP B 83  ? 0.1474 0.2000 0.1571 0.0040  -0.0045 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA    
7429  C C     . ASP B 83  ? 0.1494 0.1944 0.1549 0.0056  -0.0027 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C     
7430  O O     . ASP B 83  ? 0.1649 0.2054 0.1712 0.0035  -0.0064 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O     
7431  C CB    . ASP B 83  ? 0.1675 0.2162 0.1730 0.0078  -0.0097 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB    
7432  C CG    . ASP B 83  ? 0.1736 0.2318 0.1878 0.0046  -0.0146 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG    
7433  O OD1   . ASP B 83  ? 0.1854 0.2538 0.2093 -0.0015 -0.0137 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1   
7434  O OD2   . ASP B 83  ? 0.1968 0.2536 0.2083 0.0081  -0.0197 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2   
7439  N N     . ALA B 84  ? 0.1531 0.1967 0.1556 0.0092  0.0025  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N     
7440  C CA    . ALA B 84  ? 0.1634 0.2047 0.1660 0.0105  0.0050  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA    
7441  C C     . ALA B 84  ? 0.1670 0.2117 0.1760 0.0052  0.0043  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C     
7442  O O     . ALA B 84  ? 0.1616 0.2039 0.1725 0.0055  0.0022  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O     
7443  C CB    . ALA B 84  ? 0.1725 0.2143 0.1735 0.0135  0.0109  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB    
7449  N N     . LEU B 85  ? 0.1572 0.2073 0.1687 0.0015  0.0055  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N     
7450  C CA    . LEU B 85  ? 0.1463 0.2004 0.1605 -0.0033 0.0042  0.0011  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA    
7451  C C     . LEU B 85  ? 0.1597 0.2136 0.1744 -0.0069 -0.0003 0.0037  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C     
7452  O O     . LEU B 85  ? 0.1577 0.2106 0.1737 -0.0093 -0.0030 0.0068  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O     
7453  C CB    . LEU B 85  ? 0.1506 0.2103 0.1640 -0.0052 0.0061  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB    
7454  C CG    . LEU B 85  ? 0.1644 0.2212 0.1785 -0.0036 0.0083  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG    
7455  C CD1   . LEU B 85  ? 0.1934 0.2523 0.2052 -0.0026 0.0093  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1   
7456  C CD2   . LEU B 85  ? 0.1613 0.2183 0.1785 -0.0064 0.0066  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2   
7468  N N     . TYR B 86  ? 0.1510 0.2057 0.1660 -0.0078 -0.0021 0.0032  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N     
7469  C CA    . TYR B 86  ? 0.1464 0.1993 0.1641 -0.0128 -0.0076 0.0068  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA    
7470  C C     . TYR B 86  ? 0.1621 0.2018 0.1787 -0.0099 -0.0127 0.0060  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C     
7471  O O     . TYR B 86  ? 0.1704 0.2051 0.1891 -0.0135 -0.0175 0.0101  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O     
7472  C CB    . TYR B 86  ? 0.1589 0.2174 0.1801 -0.0148 -0.0091 0.0063  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB    
7473  C CG    . TYR B 86  ? 0.1455 0.2030 0.1725 -0.0222 -0.0157 0.0110  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG    
7474  C CD1   . TYR B 86  ? 0.1789 0.2413 0.2086 -0.0297 -0.0161 0.0185  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1   
7475  C CD2   . TYR B 86  ? 0.1511 0.2024 0.1805 -0.0225 -0.0224 0.0087  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2   
7476  C CE1   . TYR B 86  ? 0.1592 0.2199 0.1957 -0.0381 -0.0225 0.0250  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1   
7477  C CE2   . TYR B 86  ? 0.1571 0.2059 0.1939 -0.0309 -0.0301 0.0136  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2   
7478  C CZ    . TYR B 86  ? 0.1550 0.2084 0.1963 -0.0392 -0.0298 0.0224  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ    
7479  O OH    . TYR B 86  ? 0.1927 0.2431 0.2428 -0.0493 -0.0377 0.0295  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH    
7489  N N     . ALA B 87  ? 0.1600 0.1938 0.1724 -0.0025 -0.0116 0.0010  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N     
7490  C CA    . ALA B 87  ? 0.1661 0.1886 0.1761 0.0031  -0.0152 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA    
7491  C C     . ALA B 87  ? 0.1816 0.2047 0.1955 0.0045  -0.0141 0.0009  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C     
7492  O O     . ALA B 87  ? 0.2056 0.2192 0.2206 0.0078  -0.0192 0.0002  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O     
7493  C CB    . ALA B 87  ? 0.1763 0.1964 0.1786 0.0116  -0.0121 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB    
7499  N N     . TYR B 88  ? 0.1624 0.1956 0.1791 0.0027  -0.0088 0.0033  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B N     
7500  C CA    . TYR B 88  ? 0.1681 0.2042 0.1900 0.0029  -0.0092 0.0063  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CA    
7501  C C     . TYR B 88  ? 0.1817 0.2182 0.2046 -0.0042 -0.0144 0.0120  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B C     
7502  O O     . TYR B 88  ? 0.1940 0.2330 0.2204 -0.0045 -0.0165 0.0152  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B O     
7503  C CB    . TYR B 88  ? 0.1894 0.2352 0.2142 0.0028  -0.0032 0.0063  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CB    
7504  C CG    . TYR B 88  ? 0.1584 0.2062 0.1839 0.0092  0.0026  0.0040  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CG    
7505  C CD1   . TYR B 88  ? 0.1542 0.2014 0.1824 0.0166  0.0034  0.0028  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD1   
7506  C CD2   . TYR B 88  ? 0.1704 0.2216 0.1942 0.0081  0.0077  0.0038  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD2   
7507  C CE1   . TYR B 88  ? 0.1523 0.2051 0.1805 0.0224  0.0105  0.0020  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE1   
7508  C CE2   . TYR B 88  ? 0.1797 0.2337 0.2037 0.0126  0.0135  0.0044  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE2   
7509  C CZ    . TYR B 88  ? 0.1570 0.2134 0.1829 0.0195  0.0157  0.0038  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CZ    
7510  O OH    . TYR B 88  ? 0.1899 0.2525 0.2151 0.0242  0.0231  0.0054  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B OH    
7520  N N     A ASP B 89  ? 0.1623 0.1978 0.1827 -0.0102 -0.0167 0.0144  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N     
7521  N N     B ASP B 89  ? 0.1628 0.1984 0.1831 -0.0102 -0.0165 0.0143  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N     
7522  C CA    A ASP B 89  ? 0.1826 0.2210 0.2025 -0.0179 -0.0201 0.0218  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA    
7523  C CA    B ASP B 89  ? 0.1839 0.2223 0.2037 -0.0179 -0.0200 0.0217  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA    
7524  C C     A ASP B 89  ? 0.1766 0.2271 0.1930 -0.0205 -0.0160 0.0229  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C     
7525  C C     B ASP B 89  ? 0.1693 0.2192 0.1860 -0.0200 -0.0162 0.0227  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C     
7526  O O     A ASP B 89  ? 0.2168 0.2705 0.2300 -0.0252 -0.0188 0.0291  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O     
7527  O O     B ASP B 89  ? 0.2065 0.2583 0.2210 -0.0235 -0.0197 0.0285  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O     
7528  C CB    A ASP B 89  ? 0.2231 0.2507 0.2455 -0.0177 -0.0281 0.0270  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB    
7529  C CB    B ASP B 89  ? 0.2039 0.2306 0.2264 -0.0176 -0.0282 0.0265  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB    
7530  C CG    A ASP B 89  ? 0.2739 0.2859 0.2984 -0.0151 -0.0342 0.0248  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG    
7531  C CG    B ASP B 89  ? 0.2837 0.3115 0.3044 -0.0267 -0.0325 0.0368  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG    
7532  O OD1   A ASP B 89  ? 0.2943 0.3049 0.3183 -0.0182 -0.0345 0.0229  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1   
7533  O OD1   B ASP B 89  ? 0.2410 0.2771 0.2602 -0.0336 -0.0297 0.0400  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1   
7534  O OD2   A ASP B 89  ? 0.4440 0.4447 0.4712 -0.0093 -0.0398 0.0243  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2   
7535  O OD2   B ASP B 89  ? 0.4162 0.4381 0.4375 -0.0266 -0.0385 0.0426  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2   
7544  N N     . VAL B 90  ? 0.1664 0.2224 0.1819 -0.0176 -0.0103 0.0170  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N     
7545  C CA    . VAL B 90  ? 0.1446 0.2086 0.1562 -0.0192 -0.0081 0.0156  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA    
7546  C C     . VAL B 90  ? 0.1810 0.2541 0.1867 -0.0226 -0.0046 0.0156  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C     
7547  O O     . VAL B 90  ? 0.2062 0.2864 0.2050 -0.0252 -0.0045 0.0168  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O     
7548  C CB    . VAL B 90  ? 0.1525 0.2159 0.1673 -0.0151 -0.0049 0.0099  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB    
7549  C CG1   . VAL B 90  ? 0.1725 0.2409 0.1828 -0.0169 -0.0042 0.0066  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1   
7550  C CG2   . VAL B 90  ? 0.1527 0.2131 0.1750 -0.0120 -0.0072 0.0113  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2   
7560  N N     . ILE B 91  ? 0.1640 0.2388 0.1724 -0.0217 -0.0016 0.0136  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N     
7561  C CA    . ILE B 91  ? 0.1656 0.2525 0.1723 -0.0240 0.0023  0.0141  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA    
7562  C C     . ILE B 91  ? 0.1891 0.2771 0.2017 -0.0291 -0.0003 0.0206  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C     
7563  O O     . ILE B 91  ? 0.1852 0.2612 0.2018 -0.0291 -0.0055 0.0218  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O     
7564  C CB    . ILE B 91  ? 0.1622 0.2525 0.1696 -0.0184 0.0070  0.0064  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB    
7565  C CG1   . ILE B 91  ? 0.1519 0.2363 0.1656 -0.0156 0.0058  0.0050  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1   
7566  C CG2   . ILE B 91  ? 0.1934 0.2786 0.1966 -0.0149 0.0074  0.0006  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2   
7567  C CD1   . ILE B 91  ? 0.1830 0.2694 0.1976 -0.0096 0.0091  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1   
7579  N N     . ASP B 92  ? 0.1657 0.2686 0.1792 -0.0334 0.0032  0.0246  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N     
7580  C CA    . ASP B 92  ? 0.1822 0.2894 0.2045 -0.0404 0.0007  0.0319  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA    
7581  C C     . ASP B 92  ? 0.1609 0.2768 0.1916 -0.0376 0.0031  0.0271  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C     
7582  O O     . ASP B 92  ? 0.1728 0.2942 0.2015 -0.0303 0.0081  0.0195  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O     
7583  C CB    . ASP B 92  ? 0.1752 0.2975 0.1951 -0.0482 0.0036  0.0421  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB    
7584  C CG    . ASP B 92  ? 0.2758 0.3874 0.2891 -0.0528 -0.0020 0.0502  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG    
7585  O OD1   . ASP B 92  ? 0.3562 0.4513 0.3668 -0.0482 -0.0070 0.0462  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1   
7586  O OD2   . ASP B 92  ? 0.4564 0.5775 0.4678 -0.0608 -0.0013 0.0616  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2   
7591  N N     . ARG B 93  ? 0.1655 0.2814 0.2066 -0.0433 -0.0020 0.0317  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N     
7592  C CA    . ARG B 93  ? 0.1697 0.2949 0.2207 -0.0413 -0.0019 0.0280  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA    
7593  C C     . ARG B 93  ? 0.1570 0.2908 0.2217 -0.0523 -0.0066 0.0372  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C     
7594  O O     . ARG B 93  ? 0.1831 0.3018 0.2491 -0.0589 -0.0149 0.0423  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O     
7595  C CB    . ARG B 93  ? 0.1522 0.2596 0.2005 -0.0343 -0.0074 0.0200  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB    
7596  C CG    . ARG B 93  ? 0.1500 0.2662 0.2052 -0.0296 -0.0076 0.0153  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG    
7597  C CD    . ARG B 93  ? 0.1854 0.2842 0.2357 -0.0241 -0.0143 0.0094  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD    
7598  N NE    . ARG B 93  ? 0.1584 0.2477 0.2129 -0.0307 -0.0242 0.0118  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE    
7599  C CZ    . ARG B 93  ? 0.1867 0.2594 0.2349 -0.0269 -0.0319 0.0064  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ    
7600  N NH1   . ARG B 93  ? 0.1833 0.2488 0.2205 -0.0170 -0.0297 0.0002  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1   
7601  N NH2   . ARG B 93  ? 0.1745 0.2371 0.2268 -0.0332 -0.0423 0.0076  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2   
7615  N N     . ILE B 94  ? 0.1555 0.3138 0.2320 -0.0539 -0.0018 0.0393  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N     
7616  C CA    . ILE B 94  ? 0.1664 0.3382 0.2608 -0.0652 -0.0059 0.0486  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA    
7617  C C     . ILE B 94  ? 0.2222 0.3945 0.3273 -0.0615 -0.0124 0.0420  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C     
7618  O O     . ILE B 94  ? 0.2006 0.3790 0.3038 -0.0506 -0.0081 0.0335  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O     
7619  C CB    . ILE B 94  ? 0.1848 0.3897 0.2871 -0.0692 0.0052  0.0566  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB    
7620  C CG1   . ILE B 94  ? 0.2521 0.4552 0.3398 -0.0727 0.0103  0.0635  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1   
7621  C CG2   . ILE B 94  ? 0.2286 0.4520 0.3540 -0.0819 0.0014  0.0674  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2   
7622  C CD1   . ILE B 94  ? 0.3089 0.5439 0.3958 -0.0725 0.0237  0.0684  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1   
7634  N N     . HIS B 95  ? 0.1941 0.3571 0.3093 -0.0703 -0.0243 0.0455  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B N     
7635  C CA    . HIS B 95  ? 0.2053 0.3692 0.3307 -0.0683 -0.0330 0.0399  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CA    
7636  C C     . HIS B 95  ? 0.2042 0.3883 0.3542 -0.0825 -0.0380 0.0505  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B C     
7637  O O     . HIS B 95  ? 0.2715 0.4445 0.4266 -0.0951 -0.0460 0.0585  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B O     
7638  C CB    . HIS B 95  ? 0.2560 0.3878 0.3693 -0.0649 -0.0451 0.0320  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CB    
7639  C CG    . HIS B 95  ? 0.2957 0.4274 0.4157 -0.0625 -0.0554 0.0259  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CG    
7640  N ND1   . HIS B 95  ? 0.2537 0.3625 0.3699 -0.0648 -0.0702 0.0212  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B ND1   
7641  C CD2   . HIS B 95  ? 0.3117 0.4634 0.4414 -0.0571 -0.0540 0.0233  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CD2   
7642  C CE1   . HIS B 95  ? 0.2513 0.3661 0.3731 -0.0616 -0.0778 0.0161  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CE1   
7643  N NE2   . HIS B 95  ? 0.3645 0.5055 0.4955 -0.0570 -0.0683 0.0179  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B NE2   
7651  N N     . ASP B 96  ? 0.1896 0.4037 0.3564 -0.0806 -0.0334 0.0511  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N     
7652  C CA    . ASP B 96  ? 0.2011 0.4399 0.3957 -0.0943 -0.0377 0.0618  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA    
7653  C C     . ASP B 96  ? 0.1520 0.4063 0.3618 -0.0881 -0.0433 0.0553  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C     
7654  O O     . ASP B 96  ? 0.1681 0.4069 0.3640 -0.0749 -0.0466 0.0435  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O     
7655  C CB    . ASP B 96  ? 0.2211 0.4861 0.4210 -0.0992 -0.0226 0.0731  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB    
7656  C CG    . ASP B 96  ? 0.3051 0.5942 0.5007 -0.0850 -0.0070 0.0672  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG    
7657  O OD1   . ASP B 96  ? 0.2113 0.5049 0.4095 -0.0732 -0.0084 0.0570  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1   
7658  O OD2   . ASP B 96  ? 0.3531 0.6531 0.5400 -0.0842 0.0059  0.0720  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2   
7663  N N     . THR B 97  ? 0.1962 0.4899 0.4111 -0.0758 -0.0439 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 96  THR B N     
7664  C CA    . THR B 97  ? 0.1449 0.4516 0.3657 -0.0676 -0.0475 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CA    
7665  C C     . THR B 97  ? 0.1968 0.5159 0.4039 -0.0543 -0.0386 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 96  THR B C     
7666  O O     . THR B 97  ? 0.2354 0.5590 0.4414 -0.0443 -0.0414 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 96  THR B O     
7667  C CB    . THR B 97  ? 0.2723 0.5927 0.5143 -0.0772 -0.0512 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CB    
7668  O OG1   . THR B 97  ? 0.2571 0.5945 0.5017 -0.0836 -0.0408 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 96  THR B OG1   
7669  C CG2   . THR B 97  ? 0.3151 0.6199 0.5718 -0.0889 -0.0635 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CG2   
7677  N N     . ASN B 98  ? 0.2129 0.5343 0.4084 -0.0532 -0.0287 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N     
7678  C CA    . ASN B 98  ? 0.1523 0.4802 0.3329 -0.0396 -0.0219 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA    
7679  C C     . ASN B 98  ? 0.2070 0.5080 0.3665 -0.0282 -0.0226 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C     
7680  O O     . ASN B 98  ? 0.3214 0.6233 0.4676 -0.0168 -0.0185 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O     
7681  C CB    . ASN B 98  ? 0.1408 0.4818 0.3175 -0.0427 -0.0117 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB    
7682  C CG    . ASN B 98  ? 0.2106 0.5725 0.3987 -0.0477 -0.0087 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG    
7683  O OD1   . ASN B 98  ? 0.2113 0.5828 0.4059 -0.0430 -0.0120 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1   
7684  N ND2   . ASN B 98  ? 0.3122 0.6815 0.5026 -0.0571 -0.0027 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2   
7691  N N     . GLY B 99  ? 0.1595 0.4371 0.3157 -0.0311 -0.0278 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N     
7692  C CA    . GLY B 99  ? 0.1900 0.4449 0.3271 -0.0212 -0.0277 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA    
7693  C C     . GLY B 99  ? 0.1839 0.4234 0.3125 -0.0258 -0.0236 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C     
7694  O O     . GLY B 99  ? 0.1993 0.4380 0.3373 -0.0374 -0.0246 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O     
7698  N N     . PHE B 100 ? 0.1601 0.3871 0.2713 -0.0169 -0.0194 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N     
7699  C CA    . PHE B 100 ? 0.1589 0.3700 0.2609 -0.0194 -0.0160 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA    
7700  C C     . PHE B 100 ? 0.1688 0.3878 0.2640 -0.0174 -0.0077 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C     
7701  O O     . PHE B 100 ? 0.2293 0.4568 0.3188 -0.0087 -0.0052 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O     
7702  C CB    . PHE B 100 ? 0.2147 0.4063 0.3025 -0.0108 -0.0176 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB    
7703  C CG    . PHE B 100 ? 0.1672 0.3511 0.2586 -0.0097 -0.0260 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG    
7704  C CD1   . PHE B 100 ? 0.2255 0.3983 0.3226 -0.0165 -0.0312 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1   
7705  C CD2   . PHE B 100 ? 0.2135 0.4013 0.3026 -0.0012 -0.0297 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2   
7706  C CE1   . PHE B 100 ? 0.2253 0.3911 0.3257 -0.0142 -0.0402 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1   
7707  C CE2   . PHE B 100 ? 0.2851 0.4666 0.3769 0.0009  -0.0380 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2   
7708  C CZ    . PHE B 100 ? 0.2317 0.4024 0.3294 -0.0054 -0.0433 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ    
7718  N N     . ARG B 101 ? 0.1475 0.3626 0.2426 -0.0249 -0.0044 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N     
7719  C CA    . ARG B 101 ? 0.1644 0.3832 0.2510 -0.0222 0.0027  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA    
7720  C C     . ARG B 101 ? 0.1870 0.3846 0.2647 -0.0241 0.0033  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C     
7721  O O     . ARG B 101 ? 0.1900 0.3789 0.2732 -0.0327 -0.0001 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O     
7722  C CB    . ARG B 101 ? 0.2049 0.4464 0.3013 -0.0297 0.0067  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB    
7723  C CG    . ARG B 101 ? 0.3713 0.6374 0.4733 -0.0245 0.0083  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG    
7724  C CD    . ARG B 101 ? 0.3329 0.6244 0.4454 -0.0331 0.0129  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD    
7725  N NE    . ARG B 101 ? 0.3557 0.6491 0.4835 -0.0469 0.0088  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE    
7726  C CZ    . ARG B 101 ? 0.4578 0.7539 0.5911 -0.0592 0.0104  0.0023  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ    
7727  N NH1   . ARG B 101 ? 0.4855 0.7866 0.6105 -0.0593 0.0171  0.0083  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1   
7728  N NH2   . ARG B 101 ? 0.3947 0.6882 0.5421 -0.0715 0.0043  0.0071  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2   
7742  N N     . TYR B 102 ? 0.1424 0.3320 0.2074 -0.0161 0.0068  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B N     
7743  C CA    . TYR B 102 ? 0.1490 0.3195 0.2055 -0.0165 0.0076  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CA    
7744  C C     . TYR B 102 ? 0.1474 0.3230 0.2003 -0.0178 0.0127  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B C     
7745  O O     . TYR B 102 ? 0.1765 0.3678 0.2283 -0.0135 0.0161  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B O     
7746  C CB    . TYR B 102 ? 0.1771 0.3343 0.2225 -0.0069 0.0072  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CB    
7747  C CG    . TYR B 102 ? 0.1427 0.2963 0.1897 -0.0045 0.0024  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CG    
7748  C CD1   . TYR B 102 ? 0.1537 0.3187 0.2027 0.0005  0.0009  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1   
7749  C CD2   . TYR B 102 ? 0.1414 0.2810 0.1874 -0.0061 -0.0011 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2   
7750  C CE1   . TYR B 102 ? 0.1726 0.3348 0.2223 0.0035  -0.0039 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1   
7751  C CE2   . TYR B 102 ? 0.1510 0.2891 0.1976 -0.0026 -0.0057 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2   
7752  C CZ    . TYR B 102 ? 0.1698 0.3190 0.2179 0.0021  -0.0070 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ    
7753  O OH    . TYR B 102 ? 0.1785 0.3269 0.2262 0.0064  -0.0120 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B OH    
7763  N N     . LEU B 103 ? 0.1579 0.3205 0.2084 -0.0231 0.0126  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N     
7764  C CA    . LEU B 103 ? 0.1464 0.3134 0.1931 -0.0249 0.0168  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA    
7765  C C     . LEU B 103 ? 0.1662 0.3127 0.2074 -0.0274 0.0154  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C     
7766  O O     . LEU B 103 ? 0.1959 0.3275 0.2382 -0.0288 0.0111  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O     
7767  C CB    . LEU B 103 ? 0.1818 0.3680 0.2378 -0.0340 0.0185  0.0037  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB    
7768  C CG    . LEU B 103 ? 0.2213 0.4015 0.2869 -0.0463 0.0139  0.0094  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG    
7769  C CD1   . LEU B 103 ? 0.3691 0.5689 0.4414 -0.0556 0.0170  0.0187  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1   
7770  C CD2   . LEU B 103 ? 0.2978 0.4773 0.3729 -0.0478 0.0082  0.0046  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2   
7782  N N     . LEU B 104 ? 0.1774 0.3244 0.2127 -0.0270 0.0187  0.0034  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B N     
7783  C CA    . LEU B 104 ? 0.1986 0.3276 0.2291 -0.0295 0.0171  0.0060  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CA    
7784  C C     . LEU B 104 ? 0.2079 0.3404 0.2419 -0.0396 0.0167  0.0147  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B C     
7785  O O     . LEU B 104 ? 0.2273 0.3780 0.2618 -0.0416 0.0208  0.0196  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B O     
7786  C CB    . LEU B 104 ? 0.2035 0.3272 0.2237 -0.0212 0.0198  0.0042  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CB    
7787  C CG    . LEU B 104 ? 0.1892 0.3086 0.2050 -0.0115 0.0198  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CG    
7788  C CD1   . LEU B 104 ? 0.2145 0.3261 0.2217 -0.0046 0.0207  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1   
7789  C CD2   . LEU B 104 ? 0.1968 0.3031 0.2148 -0.0121 0.0164  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2   
7801  N N     . SER B 105 ? 0.2172 0.3328 0.2531 -0.0457 0.0115  0.0167  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N     
7802  C CA    . SER B 105 ? 0.2071 0.3206 0.2434 -0.0546 0.0102  0.0256  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA    
7803  C C     . SER B 105 ? 0.2356 0.3473 0.2607 -0.0497 0.0143  0.0276  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C     
7804  O O     . SER B 105 ? 0.2236 0.3299 0.2418 -0.0400 0.0161  0.0212  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O     
7805  C CB    . SER B 105 ? 0.2602 0.3527 0.3000 -0.0603 0.0020  0.0257  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB    
7806  O OG    . SER B 105 ? 0.2644 0.3394 0.2969 -0.0532 0.0006  0.0197  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG    
7812  N N     . ALA B 106 ? 0.2420 0.3581 0.2653 -0.0565 0.0151  0.0368  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B N     
7813  C CA    . ALA B 106 ? 0.2079 0.3220 0.2197 -0.0514 0.0181  0.0385  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CA    
7814  C C     . ALA B 106 ? 0.2281 0.3177 0.2344 -0.0465 0.0138  0.0330  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B C     
7815  O O     . ALA B 106 ? 0.2188 0.3054 0.2173 -0.0374 0.0160  0.0283  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B O     
7816  C CB    . ALA B 106 ? 0.2343 0.3551 0.2445 -0.0607 0.0186  0.0504  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CB    
7822  N N     . GLU B 107 ? 0.2227 0.2951 0.2338 -0.0520 0.0071  0.0327  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N     
7823  C CA    . GLU B 107 ? 0.2520 0.3033 0.2588 -0.0475 0.0030  0.0273  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA    
7824  C C     . GLU B 107 ? 0.2663 0.3160 0.2731 -0.0383 0.0049  0.0176  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C     
7825  O O     . GLU B 107 ? 0.2552 0.2959 0.2564 -0.0317 0.0052  0.0135  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O     
7826  C CB    . GLU B 107 ? 0.3224 0.3570 0.3342 -0.0549 -0.0056 0.0288  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB    
7827  C CG    . GLU B 107 ? 0.3212 0.3570 0.3436 -0.0593 -0.0098 0.0265  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG    
7828  C CD    . GLU B 107 ? 0.3769 0.4228 0.4061 -0.0704 -0.0113 0.0362  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD    
7829  O OE1   . GLU B 107 ? 0.3149 0.3783 0.3419 -0.0725 -0.0047 0.0430  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1   
7830  O OE2   . GLU B 107 ? 0.6588 0.6961 0.6964 -0.0770 -0.0194 0.0367  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2   
7837  N N     . ALA B 108 ? 0.2427 0.3012 0.2555 -0.0379 0.0058  0.0145  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B N     
7838  C CA    . ALA B 108 ? 0.2424 0.3001 0.2542 -0.0297 0.0076  0.0068  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CA    
7839  C C     . ALA B 108 ? 0.2267 0.2926 0.2320 -0.0222 0.0126  0.0058  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B C     
7840  O O     . ALA B 108 ? 0.2509 0.3093 0.2526 -0.0156 0.0129  0.0013  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B O     
7841  C CB    . ALA B 108 ? 0.2577 0.3227 0.2764 -0.0306 0.0068  0.0038  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CB    
7847  N N     . ARG B 109 ? 0.2332 0.3150 0.2373 -0.0230 0.0161  0.0101  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N     
7848  C CA    . ARG B 109 ? 0.2196 0.3099 0.2173 -0.0145 0.0196  0.0080  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA    
7849  C C     . ARG B 109 ? 0.2533 0.3300 0.2438 -0.0101 0.0182  0.0069  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C     
7850  O O     . ARG B 109 ? 0.2569 0.3298 0.2439 -0.0020 0.0180  0.0020  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O     
7851  C CB    . ARG B 109 ? 0.3096 0.4214 0.3072 -0.0165 0.0234  0.0130  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB    
7852  C CG    . ARG B 109 ? 0.3638 0.4880 0.3552 -0.0065 0.0262  0.0096  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG    
7853  C CD    . ARG B 109 ? 0.4808 0.6281 0.4712 -0.0088 0.0304  0.0153  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD    
7854  N NE    . ARG B 109 ? 0.6122 0.7732 0.5963 0.0026  0.0324  0.0104  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE    
7855  C CZ    . ARG B 109 ? 0.7149 0.8958 0.7019 0.0074  0.0344  0.0068  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ    
7856  N NH1   . ARG B 109 ? 0.6234 0.8147 0.6197 0.0012  0.0355  0.0083  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1   
7857  N NH2   . ARG B 109 ? 0.7046 0.8949 0.6852 0.0195  0.0343  0.0007  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2   
7871  N N     . GLU B 110 ? 0.2096 0.2785 0.1983 -0.0155 0.0163  0.0115  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N     
7872  C CA    . GLU B 110 ? 0.2016 0.2573 0.1838 -0.0113 0.0143  0.0102  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA    
7873  C C     . GLU B 110 ? 0.2115 0.2519 0.1959 -0.0074 0.0115  0.0037  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C     
7874  O O     . GLU B 110 ? 0.2540 0.2871 0.2345 -0.0012 0.0104  0.0005  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O     
7875  C CB    . GLU B 110 ? 0.2180 0.2667 0.1983 -0.0186 0.0117  0.0166  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB    
7876  C CG    . GLU B 110 ? 0.3376 0.3724 0.3110 -0.0148 0.0088  0.0156  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG    
7877  C CD    . GLU B 110 ? 0.4895 0.5322 0.4543 -0.0065 0.0112  0.0147  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD    
7878  O OE1   . GLU B 110 ? 0.2960 0.3578 0.2584 -0.0052 0.0155  0.0174  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1   
7879  O OE2   . GLU B 110 ? 0.3041 0.3340 0.2650 -0.0010 0.0082  0.0107  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2   
7886  N N     . CYS B 111 ? 0.2078 0.2441 0.1987 -0.0111 0.0101  0.0019  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N     
7887  C CA    . CYS B 111 ? 0.2169 0.2417 0.2102 -0.0082 0.0081  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA    
7888  C C     . CYS B 111 ? 0.1926 0.2219 0.1865 -0.0025 0.0103  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C     
7889  O O     . CYS B 111 ? 0.2040 0.2252 0.1987 0.0006  0.0092  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O     
7890  C CB    . CYS B 111 ? 0.2025 0.2229 0.2019 -0.0134 0.0053  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB    
7891  S SG    . CYS B 111 ? 0.2451 0.2545 0.2449 -0.0200 -0.0002 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG    
7897  N N     . LEU B 112 ? 0.1767 0.2189 0.1708 -0.0015 0.0127  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N     
7898  C CA    . LEU B 112 ? 0.1946 0.2396 0.1895 0.0029  0.0135  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA    
7899  C C     . LEU B 112 ? 0.1977 0.2474 0.1885 0.0103  0.0139  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C     
7900  O O     . LEU B 112 ? 0.2188 0.2665 0.2096 0.0143  0.0130  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O     
7901  C CB    . LEU B 112 ? 0.1897 0.2446 0.1887 -0.0001 0.0145  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB    
7902  C CG    . LEU B 112 ? 0.1660 0.2159 0.1698 -0.0060 0.0124  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG    
7903  C CD1   . LEU B 112 ? 0.2147 0.2749 0.2230 -0.0090 0.0123  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1   
7904  C CD2   . LEU B 112 ? 0.1961 0.2366 0.2005 -0.0039 0.0113  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2   
7916  N N     . LEU B 113 ? 0.1913 0.2468 0.1781 0.0125  0.0144  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N     
7917  C CA    . LEU B 113 ? 0.1978 0.2588 0.1803 0.0209  0.0136  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA    
7918  C C     . LEU B 113 ? 0.2243 0.2727 0.2035 0.0258  0.0102  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C     
7919  O O     . LEU B 113 ? 0.2204 0.2603 0.1992 0.0225  0.0096  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O     
7920  C CB    . LEU B 113 ? 0.2181 0.2966 0.1978 0.0218  0.0162  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB    
7921  C CG    . LEU B 113 ? 0.2727 0.3671 0.2569 0.0172  0.0193  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG    
7922  C CD1   . LEU B 113 ? 0.2835 0.3983 0.2649 0.0198  0.0221  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1   
7923  C CD2   . LEU B 113 ? 0.3408 0.4365 0.3279 0.0203  0.0182  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2   
7935  N N     . PRO B 114 ? 0.2212 0.2675 0.1984 0.0339  0.0069  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B N     
7936  C CA    . PRO B 114 ? 0.2230 0.2570 0.1981 0.0389  0.0023  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CA    
7937  C C     . PRO B 114 ? 0.2521 0.2925 0.2208 0.0428  0.0024  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B C     
7938  O O     . PRO B 114 ? 0.2725 0.3294 0.2376 0.0448  0.0052  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B O     
7939  C CB    . PRO B 114 ? 0.2622 0.2931 0.2373 0.0466  -0.0026 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CB    
7940  C CG    . PRO B 114 ? 0.3005 0.3478 0.2742 0.0488  -0.0003 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CG    
7941  C CD    . PRO B 114 ? 0.2644 0.3178 0.2416 0.0392  0.0056  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CD    
7949  N N     . GLY B 115 ? 0.2643 0.2926 0.2316 0.0441  -0.0007 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N     
7950  C CA    . GLY B 115 ? 0.2759 0.3079 0.2358 0.0502  -0.0023 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA    
7951  C C     . GLY B 115 ? 0.2748 0.3132 0.2304 0.0444  0.0019  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C     
7952  O O     . GLY B 115 ? 0.3238 0.3661 0.2719 0.0492  0.0010  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O     
7956  N N     . THR B 116 ? 0.2171 0.2563 0.1772 0.0344  0.0056  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 115 THR B N     
7957  C CA    . THR B 116 ? 0.2159 0.2571 0.1730 0.0275  0.0078  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CA    
7958  C C     . THR B 116 ? 0.2329 0.2555 0.1904 0.0256  0.0039  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 115 THR B C     
7959  O O     . THR B 116 ? 0.2521 0.2621 0.2143 0.0275  0.0007  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 115 THR B O     
7960  C CB    . THR B 116 ? 0.2021 0.2497 0.1650 0.0178  0.0114  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CB    
7961  O OG1   . THR B 116 ? 0.2345 0.2687 0.2045 0.0142  0.0095  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 115 THR B OG1   
7962  C CG2   . THR B 116 ? 0.2424 0.3086 0.2070 0.0195  0.0149  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CG2   
7970  N N     . LEU B 117 ? 0.2066 0.2279 0.1593 0.0212  0.0040  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N     
7971  C CA    . LEU B 117 ? 0.2053 0.2091 0.1575 0.0203  -0.0006 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA    
7972  C C     . LEU B 117 ? 0.2249 0.2175 0.1866 0.0147  -0.0021 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C     
7973  O O     . LEU B 117 ? 0.2151 0.1951 0.1802 0.0169  -0.0058 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O     
7974  C CB    . LEU B 117 ? 0.2340 0.2380 0.1784 0.0162  -0.0009 0.0026  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB    
7975  C CG    . LEU B 117 ? 0.2512 0.2374 0.1929 0.0174  -0.0066 0.0009  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG    
7976  C CD1   . LEU B 117 ? 0.2649 0.2463 0.2031 0.0281  -0.0100 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1   
7977  C CD2   . LEU B 117 ? 0.2691 0.2548 0.2024 0.0124  -0.0074 0.0089  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2   
7989  N N     . PHE B 118 ? 0.2020 0.2002 0.1686 0.0077  0.0005  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B N     
7990  C CA    . PHE B 118 ? 0.1954 0.1848 0.1699 0.0030  -0.0013 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CA    
7991  C C     . PHE B 118 ? 0.1827 0.1775 0.1637 0.0040  0.0012  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B C     
7992  O O     . PHE B 118 ? 0.1971 0.1891 0.1841 0.0004  0.0007  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B O     
7993  C CB    . PHE B 118 ? 0.2026 0.1905 0.1782 -0.0053 -0.0027 0.0001  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CB    
7994  C CG    . PHE B 118 ? 0.2067 0.1868 0.1756 -0.0069 -0.0062 0.0040  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CG    
7995  C CD1   . PHE B 118 ? 0.2206 0.1866 0.1882 -0.0034 -0.0109 0.0000  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD1   
7996  C CD2   . PHE B 118 ? 0.2310 0.2186 0.1950 -0.0122 -0.0050 0.0122  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD2   
7997  C CE1   . PHE B 118 ? 0.2387 0.1965 0.1989 -0.0043 -0.0148 0.0036  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE1   
7998  C CE2   . PHE B 118 ? 0.2597 0.2399 0.2161 -0.0139 -0.0084 0.0171  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE2   
7999  C CZ    . PHE B 118 ? 0.2216 0.1863 0.1755 -0.0096 -0.0135 0.0127  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CZ    
8009  N N     . SER B 119 ? 0.1918 0.1936 0.1710 0.0097  0.0031  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N     
8010  C CA    . SER B 119 ? 0.1742 0.1803 0.1580 0.0109  0.0048  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA    
8011  C C     . SER B 119 ? 0.1832 0.1803 0.1734 0.0097  0.0033  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 118 SER B C     
8012  O O     . SER B 119 ? 0.1795 0.1674 0.1709 0.0120  0.0005  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 118 SER B O     
8013  C CB    . SER B 119 ? 0.1938 0.2033 0.1744 0.0187  0.0042  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB    
8014  O OG    . SER B 119 ? 0.2121 0.2241 0.1964 0.0199  0.0049  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG    
8020  N N     . LEU B 120 ? 0.1651 0.1666 0.1594 0.0068  0.0052  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N     
8021  C CA    . LEU B 120 ? 0.1536 0.1512 0.1534 0.0063  0.0049  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA    
8022  C C     . LEU B 120 ? 0.1679 0.1671 0.1686 0.0097  0.0057  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C     
8023  O O     . LEU B 120 ? 0.1814 0.1801 0.1864 0.0087  0.0063  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O     
8024  C CB    . LEU B 120 ? 0.1875 0.1895 0.1904 0.0022  0.0059  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB    
8025  C CG    . LEU B 120 ? 0.1734 0.1704 0.1772 -0.0015 0.0030  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG    
8026  C CD1   . LEU B 120 ? 0.1940 0.1961 0.2008 -0.0048 0.0026  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1   
8027  C CD2   . LEU B 120 ? 0.2283 0.2164 0.2349 -0.0005 0.0001  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2   
8039  N N     . VAL B 121 ? 0.1733 0.1753 0.1699 0.0139  0.0053  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B N     
8040  C CA    . VAL B 121 ? 0.1622 0.1635 0.1595 0.0173  0.0042  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CA    
8041  C C     . VAL B 121 ? 0.1818 0.1737 0.1840 0.0174  0.0015  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B C     
8042  O O     . VAL B 121 ? 0.1798 0.1713 0.1854 0.0163  0.0017  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B O     
8043  C CB    . VAL B 121 ? 0.2029 0.2078 0.1950 0.0235  0.0023  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CB    
8044  C CG1   . VAL B 121 ? 0.2112 0.2106 0.2043 0.0280  -0.0017 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG1   
8045  C CG2   . VAL B 121 ? 0.2140 0.2318 0.2035 0.0227  0.0056  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG2   
8055  N N     . GLY B 122 ? 0.1743 0.1590 0.1774 0.0183  -0.0011 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N     
8056  C CA    . GLY B 122 ? 0.1912 0.1680 0.2008 0.0179  -0.0039 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA    
8057  C C     . GLY B 122 ? 0.1821 0.1620 0.1981 0.0127  -0.0010 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C     
8058  O O     . GLY B 122 ? 0.1920 0.1700 0.2143 0.0112  -0.0018 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O     
8062  N N     . LYS B 123 ? 0.1690 0.1541 0.1838 0.0100  0.0020  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N     
8063  C CA    . LYS B 123 ? 0.1647 0.1555 0.1843 0.0067  0.0046  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA    
8064  C C     . LYS B 123 ? 0.1768 0.1752 0.1957 0.0058  0.0076  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C     
8065  O O     . LYS B 123 ? 0.1597 0.1623 0.1832 0.0040  0.0093  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O     
8066  C CB    . LYS B 123 ? 0.1837 0.1758 0.2020 0.0052  0.0046  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB    
8067  C CG    . LYS B 123 ? 0.1734 0.1735 0.1947 0.0034  0.0067  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG    
8068  C CD    . LYS B 123 ? 0.1786 0.1822 0.2069 0.0031  0.0074  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD    
8069  C CE    . LYS B 123 ? 0.1629 0.1770 0.1924 0.0029  0.0094  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE    
8070  N NZ    . LYS B 123 ? 0.1833 0.2060 0.2197 0.0028  0.0113  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ    
8084  N N     . PHE B 124 ? 0.1577 0.1590 0.1708 0.0072  0.0084  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N     
8085  C CA    . PHE B 124 ? 0.1633 0.1702 0.1747 0.0073  0.0102  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA    
8086  C C     . PHE B 124 ? 0.1558 0.1582 0.1700 0.0074  0.0084  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C     
8087  O O     . PHE B 124 ? 0.1643 0.1712 0.1802 0.0052  0.0104  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O     
8088  C CB    . PHE B 124 ? 0.1609 0.1708 0.1665 0.0099  0.0100  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB    
8089  C CG    . PHE B 124 ? 0.1636 0.1792 0.1674 0.0087  0.0114  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG    
8090  C CD1   . PHE B 124 ? 0.1767 0.1952 0.1830 0.0058  0.0124  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1   
8091  C CD2   . PHE B 124 ? 0.1641 0.1832 0.1641 0.0107  0.0110  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2   
8092  C CE1   . PHE B 124 ? 0.2005 0.2226 0.2060 0.0041  0.0121  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1   
8093  C CE2   . PHE B 124 ? 0.2110 0.2363 0.2107 0.0085  0.0120  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2   
8094  C CZ    . PHE B 124 ? 0.1917 0.2175 0.1944 0.0047  0.0122  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ    
8104  N N     . MET B 125 ? 0.1635 0.1570 0.1780 0.0100  0.0041  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 124 MET B N     
8105  C CA    . MET B 125 ? 0.1865 0.1731 0.2045 0.0101  0.0002  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CA    
8106  C C     . MET B 125 ? 0.1719 0.1582 0.1986 0.0056  0.0009  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 124 MET B C     
8107  O O     . MET B 125 ? 0.1805 0.1669 0.2113 0.0025  0.0003  0.0032  ? ? ? ? ? ? 124 MET B O     
8108  C CB    . MET B 125 ? 0.2247 0.2020 0.2408 0.0155  -0.0060 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CB    
8109  C CG    . MET B 125 ? 0.2368 0.2173 0.2451 0.0205  -0.0067 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CG    
8110  S SD    . MET B 125 ? 0.2805 0.2660 0.2853 0.0201  -0.0056 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 124 MET B SD    
8111  C CE    . MET B 125 ? 0.3648 0.3381 0.3743 0.0192  -0.0124 0.0010  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CE    
8121  N N     . HIS B 126 ? 0.1692 0.1560 0.1993 0.0049  0.0018  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B N     
8122  C CA    . HIS B 126 ? 0.1699 0.1599 0.2093 0.0010  0.0028  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CA    
8123  C C     . HIS B 126 ? 0.1499 0.1528 0.1902 -0.0025 0.0085  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B C     
8124  O O     . HIS B 126 ? 0.1541 0.1615 0.2011 -0.0064 0.0095  0.0024  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B O     
8125  C CB    . HIS B 126 ? 0.1654 0.1541 0.2069 0.0020  0.0023  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CB    
8126  C CG    . HIS B 126 ? 0.1587 0.1522 0.2106 -0.0011 0.0030  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CG    
8127  N ND1   . HIS B 126 ? 0.1690 0.1572 0.2296 -0.0027 -0.0007 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B ND1   
8128  C CD2   . HIS B 126 ? 0.1737 0.1781 0.2293 -0.0026 0.0067  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CD2   
8129  C CE1   . HIS B 126 ? 0.1747 0.1716 0.2446 -0.0056 0.0013  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CE1   
8130  N NE2   . HIS B 126 ? 0.1776 0.1848 0.2442 -0.0050 0.0058  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 125 HIS B NE2   
8138  N N     . ASP B 127 ? 0.1529 0.1629 0.1869 -0.0012 0.0119  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B N     
8139  C CA    . ASP B 127 ? 0.1526 0.1758 0.1861 -0.0030 0.0167  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CA    
8140  C C     . ASP B 127 ? 0.1498 0.1733 0.1811 -0.0048 0.0169  0.0057  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B C     
8141  O O     . ASP B 127 ? 0.1623 0.1941 0.1974 -0.0084 0.0196  0.0112  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B O     
8142  C CB    . ASP B 127 ? 0.1603 0.1890 0.1871 -0.0006 0.0185  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CB    
8143  C CG    . ASP B 127 ? 0.1966 0.2282 0.2262 0.0003  0.0183  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CG    
8144  O OD1   . ASP B 127 ? 0.1918 0.2229 0.2281 -0.0005 0.0175  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD1   
8145  O OD2   . ASP B 127 ? 0.1910 0.2253 0.2164 0.0020  0.0183  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD2   
8150  N N     . ILE B 128 ? 0.1711 0.1862 0.1963 -0.0022 0.0137  0.0069  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N     
8151  C CA    . ILE B 128 ? 0.1748 0.1881 0.1968 -0.0030 0.0124  0.0140  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA    
8152  C C     . ILE B 128 ? 0.1658 0.1735 0.1955 -0.0073 0.0094  0.0208  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C     
8153  O O     . ILE B 128 ? 0.2100 0.2224 0.2404 -0.0113 0.0108  0.0288  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O     
8154  C CB    . ILE B 128 ? 0.1831 0.1883 0.1980 0.0019  0.0081  0.0122  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB    
8155  C CG1   . ILE B 128 ? 0.1810 0.1944 0.1893 0.0047  0.0114  0.0076  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1   
8156  C CG2   . ILE B 128 ? 0.2176 0.2165 0.2301 0.0017  0.0040  0.0192  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2   
8157  C CD1   . ILE B 128 ? 0.1907 0.1995 0.1942 0.0095  0.0081  0.0040  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1   
8169  N N     . ASN B 129 ? 0.1793 0.1767 0.2150 -0.0067 0.0046  0.0181  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B N     
8170  C CA    . ASN B 129 ? 0.1744 0.1635 0.2184 -0.0105 -0.0007 0.0240  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CA    
8171  C C     . ASN B 129 ? 0.1600 0.1582 0.2149 -0.0166 0.0028  0.0268  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B C     
8172  O O     . ASN B 129 ? 0.2182 0.2156 0.2805 -0.0224 0.0008  0.0352  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B O     
8173  C CB    . ASN B 129 ? 0.1969 0.1710 0.2429 -0.0061 -0.0086 0.0189  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CB    
8174  C CG    . ASN B 129 ? 0.2200 0.1858 0.2567 0.0005  -0.0134 0.0164  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CG    
8175  O OD1   . ASN B 129 ? 0.2419 0.2089 0.2726 0.0009  -0.0133 0.0203  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B OD1   
8176  N ND2   . ASN B 129 ? 0.2713 0.2299 0.3064 0.0064  -0.0177 0.0093  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B ND2   
8183  N N     . VAL B 130 ? 0.1636 0.1708 0.2205 -0.0156 0.0073  0.0200  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B N     
8184  C CA    . VAL B 130 ? 0.1782 0.1942 0.2468 -0.0198 0.0095  0.0201  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CA    
8185  C C     . VAL B 130 ? 0.1734 0.2091 0.2408 -0.0203 0.0175  0.0181  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B C     
8186  O O     . VAL B 130 ? 0.1848 0.2346 0.2580 -0.0251 0.0217  0.0240  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B O     
8187  C CB    . VAL B 130 ? 0.1875 0.1945 0.2617 -0.0170 0.0050  0.0121  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CB    
8188  C CG1   . VAL B 130 ? 0.2066 0.2240 0.2938 -0.0210 0.0069  0.0114  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG1   
8189  C CG2   . VAL B 130 ? 0.2323 0.2210 0.3076 -0.0153 -0.0037 0.0132  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG2   
8199  N N     . ALA B 131 ? 0.2212 0.1979 0.2229 0.0127  0.0287  0.0138  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B N     
8200  C CA    . ALA B 131 ? 0.2097 0.1904 0.2255 0.0026  0.0279  0.0130  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CA    
8201  C C     . ALA B 131 ? 0.2178 0.1941 0.2289 0.0024  0.0281  0.0127  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B C     
8202  O O     . ALA B 131 ? 0.2194 0.1855 0.2316 -0.0043 0.0295  0.0096  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B O     
8203  C CB    . ALA B 131 ? 0.1973 0.1958 0.2283 -0.0009 0.0257  0.0169  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CB    
8209  N N     A TRP B 132 ? 0.2185 0.2041 0.2242 0.0107  0.0265  0.0157  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N     
8210  N N     B TRP B 132 ? 0.2187 0.2046 0.2242 0.0109  0.0264  0.0158  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N     
8211  C CA    A TRP B 132 ? 0.2243 0.2074 0.2245 0.0116  0.0251  0.0153  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA    
8212  C CA    B TRP B 132 ? 0.2252 0.2087 0.2244 0.0126  0.0250  0.0154  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA    
8213  C C     A TRP B 132 ? 0.2482 0.2027 0.2295 0.0124  0.0289  0.0114  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C     
8214  C C     B TRP B 132 ? 0.2438 0.1982 0.2257 0.0119  0.0290  0.0113  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C     
8215  O O     A TRP B 132 ? 0.2422 0.1882 0.2231 0.0064  0.0296  0.0095  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O     
8216  O O     B TRP B 132 ? 0.2414 0.1875 0.2244 0.0049  0.0300  0.0092  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O     
8217  C CB    A TRP B 132 ? 0.2488 0.2530 0.2479 0.0222  0.0218  0.0189  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB    
8218  C CB    B TRP B 132 ? 0.2332 0.2310 0.2250 0.0259  0.0225  0.0184  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB    
8219  C CG    A TRP B 132 ? 0.2340 0.2406 0.2279 0.0245  0.0184  0.0185  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG    
8220  C CG    B TRP B 132 ? 0.2670 0.2971 0.2755 0.0235  0.0177  0.0217  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG    
8221  C CD1   A TRP B 132 ? 0.2563 0.2401 0.2289 0.0316  0.0195  0.0162  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1   
8222  C CD1   B TRP B 132 ? 0.2137 0.2716 0.2359 0.0240  0.0171  0.0257  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1   
8223  C CD2   A TRP B 132 ? 0.2266 0.2586 0.2343 0.0195  0.0128  0.0201  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2   
8224  C CD2   B TRP B 132 ? 0.2230 0.2613 0.2352 0.0187  0.0130  0.0211  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2   
8225  N NE1   A TRP B 132 ? 0.2592 0.2531 0.2313 0.0333  0.0144  0.0163  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1   
8226  N NE1   B TRP B 132 ? 0.2322 0.3165 0.2679 0.0178  0.0126  0.0275  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1   
8227  C CE2   A TRP B 132 ? 0.2399 0.2645 0.2342 0.0251  0.0097  0.0182  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2   
8228  C CE2   B TRP B 132 ? 0.2522 0.3247 0.2816 0.0145  0.0092  0.0244  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2   
8229  C CE3   A TRP B 132 ? 0.2525 0.3106 0.2802 0.0094  0.0102  0.0228  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3   
8230  C CE3   B TRP B 132 ? 0.2325 0.2519 0.2335 0.0170  0.0117  0.0179  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3   
8231  C CZ2   A TRP B 132 ? 0.2392 0.2844 0.2411 0.0212  0.0028  0.0183  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2   
8232  C CZ2   B TRP B 132 ? 0.2146 0.3033 0.2510 0.0073  0.0032  0.0239  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2   
8233  C CZ3   A TRP B 132 ? 0.2471 0.3245 0.2822 0.0033  0.0042  0.0230  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3   
8234  C CZ3   B TRP B 132 ? 0.2816 0.3152 0.2879 0.0120  0.0056  0.0176  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3   
8235  C CH2   A TRP B 132 ? 0.2259 0.2982 0.2490 0.0094  -0.0001 0.0204  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2   
8236  C CH2   B TRP B 132 ? 0.2242 0.2924 0.2483 0.0066  0.0008  0.0203  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2   
8257  N N     . PRO B 133 ? 0.2575 0.1934 0.2202 0.0188  0.0321  0.0101  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B N     
8258  C CA    . PRO B 133 ? 0.2772 0.1825 0.2201 0.0158  0.0370  0.0065  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CA    
8259  C C     . PRO B 133 ? 0.2749 0.1761 0.2300 0.0009  0.0406  0.0027  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B C     
8260  O O     . PRO B 133 ? 0.2981 0.1844 0.2458 -0.0044 0.0447  0.0006  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B O     
8261  C CB    . PRO B 133 ? 0.3528 0.2368 0.2710 0.0243  0.0394  0.0059  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CB    
8262  C CG    . PRO B 133 ? 0.3617 0.2662 0.2912 0.0296  0.0363  0.0082  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CG    
8263  C CD    . PRO B 133 ? 0.2799 0.2183 0.2333 0.0302  0.0317  0.0120  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CD    
8271  N N     . ALA B 134 ? 0.2568 0.1725 0.2300 -0.0047 0.0391  0.0020  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B N     
8272  C CA    . ALA B 134 ? 0.2451 0.1627 0.2318 -0.0161 0.0417  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CA    
8273  C C     . ALA B 134 ? 0.2348 0.1605 0.2329 -0.0191 0.0413  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B C     
8274  O O     . ALA B 134 ? 0.2618 0.1808 0.2607 -0.0254 0.0460  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B O     
8275  C CB    . ALA B 134 ? 0.2329 0.1649 0.2341 -0.0182 0.0388  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CB    
8281  N N     . TRP B 135 ? 0.2246 0.1642 0.2304 -0.0154 0.0362  0.0027  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B N     
8282  C CA    . TRP B 135 ? 0.2195 0.1624 0.2326 -0.0192 0.0351  0.0027  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CA    
8283  C C     . TRP B 135 ? 0.2385 0.1655 0.2377 -0.0193 0.0383  0.0010  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B C     
8284  O O     . TRP B 135 ? 0.2580 0.1804 0.2594 -0.0234 0.0406  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B O     
8285  C CB    . TRP B 135 ? 0.2118 0.1699 0.2321 -0.0182 0.0291  0.0069  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CB    
8286  C CG    . TRP B 135 ? 0.2012 0.1713 0.2344 -0.0204 0.0270  0.0089  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CG    
8287  C CD1   . TRP B 135 ? 0.1963 0.1799 0.2336 -0.0177 0.0247  0.0126  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD1   
8288  C CD2   . TRP B 135 ? 0.1979 0.1662 0.2386 -0.0242 0.0275  0.0076  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD2   
8289  N NE1   . TRP B 135 ? 0.1911 0.1790 0.2367 -0.0207 0.0238  0.0140  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B NE1   
8290  C CE2   . TRP B 135 ? 0.1926 0.1706 0.2397 -0.0238 0.0250  0.0109  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE2   
8291  C CE3   . TRP B 135 ? 0.2013 0.1608 0.2424 -0.0261 0.0302  0.0041  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE3   
8292  C CZ2   . TRP B 135 ? 0.2059 0.1819 0.2572 -0.0246 0.0244  0.0109  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ2   
8293  C CZ3   . TRP B 135 ? 0.2001 0.1607 0.2471 -0.0258 0.0295  0.0039  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ3   
8294  C CH2   . TRP B 135 ? 0.2152 0.1826 0.2661 -0.0247 0.0263  0.0072  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CH2   
8305  N N     A ARG B 136 ? 0.2469 0.1633 0.2287 -0.0132 0.0386  0.0019  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N     
8306  N N     B ARG B 136 ? 0.2469 0.1633 0.2287 -0.0133 0.0387  0.0018  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N     
8307  C CA    A ARG B 136 ? 0.2827 0.1800 0.2459 -0.0116 0.0418  0.0006  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA    
8308  C CA    B ARG B 136 ? 0.3004 0.1986 0.2655 -0.0126 0.0418  0.0005  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA    
8309  C C     A ARG B 136 ? 0.3182 0.1981 0.2749 -0.0187 0.0510  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C     
8310  C C     B ARG B 136 ? 0.3273 0.2092 0.2870 -0.0197 0.0510  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C     
8311  O O     A ARG B 136 ? 0.3465 0.2096 0.2886 -0.0193 0.0556  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O     
8312  O O     B ARG B 136 ? 0.3231 0.1919 0.2730 -0.0215 0.0554  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O     
8313  C CB    A ARG B 136 ? 0.3401 0.2281 0.2824 -0.0006 0.0400  0.0026  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB    
8314  C CB    B ARG B 136 ? 0.3054 0.1941 0.2494 -0.0020 0.0396  0.0023  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB    
8315  C CG    A ARG B 136 ? 0.3444 0.2549 0.2929 0.0074  0.0312  0.0059  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG    
8316  C CG    B ARG B 136 ? 0.3024 0.1693 0.2242 0.0008  0.0422  0.0013  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG    
8317  C CD    A ARG B 136 ? 0.3602 0.2628 0.2860 0.0222  0.0294  0.0075  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD    
8318  C CD    B ARG B 136 ? 0.3141 0.1905 0.2401 0.0008  0.0359  0.0015  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD    
8319  N NE    A ARG B 136 ? 0.3541 0.2316 0.2554 0.0261  0.0316  0.0061  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE    
8320  N NE    B ARG B 136 ? 0.3407 0.2197 0.2807 -0.0090 0.0381  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE    
8321  C CZ    A ARG B 136 ? 0.3448 0.2036 0.2179 0.0398  0.0321  0.0070  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ    
8322  C CZ    B ARG B 136 ? 0.2983 0.1602 0.2308 -0.0133 0.0461  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ    
8323  N NH1   A ARG B 136 ? 0.3512 0.2145 0.2169 0.0522  0.0303  0.0090  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1   
8324  N NH1   B ARG B 136 ? 0.4137 0.2530 0.3252 -0.0116 0.0535  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1   
8325  N NH2   A ARG B 136 ? 0.4619 0.2936 0.3101 0.0424  0.0352  0.0059  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2   
8326  N NH2   B ARG B 136 ? 0.2903 0.1567 0.2348 -0.0189 0.0474  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2   
8353  N N     A ASN B 137 ? 0.2878 0.1725 0.2545 -0.0245 0.0540  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N     
8354  N N     B ASN B 137 ? 0.2807 0.1646 0.2466 -0.0244 0.0541  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N     
8355  C CA    A ASN B 137 ? 0.3074 0.1823 0.2719 -0.0340 0.0627  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA    
8356  C CA    B ASN B 137 ? 0.3083 0.1828 0.2724 -0.0339 0.0628  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA    
8357  C C     A ASN B 137 ? 0.2621 0.1577 0.2512 -0.0400 0.0637  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C     
8358  C C     B ASN B 137 ? 0.2622 0.1577 0.2511 -0.0399 0.0637  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C     
8359  O O     A ASN B 137 ? 0.2893 0.1880 0.2842 -0.0485 0.0697  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O     
8360  O O     B ASN B 137 ? 0.2901 0.1884 0.2846 -0.0485 0.0698  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O     
8361  C CB    A ASN B 137 ? 0.3352 0.1976 0.2878 -0.0370 0.0651  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB    
8362  C CB    B ASN B 137 ? 0.3294 0.1926 0.2826 -0.0368 0.0648  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB    
8363  C CG    A ASN B 137 ? 0.3220 0.1564 0.2430 -0.0296 0.0664  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG    
8364  C CG    B ASN B 137 ? 0.4377 0.2861 0.3824 -0.0494 0.0747  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG    
8365  O OD1   A ASN B 137 ? 0.4248 0.2442 0.3301 -0.0262 0.0691  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1   
8366  O OD1   B ASN B 137 ? 0.4921 0.3250 0.4236 -0.0520 0.0818  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1   
8367  N ND2   A ASN B 137 ? 0.4083 0.2336 0.3170 -0.0251 0.0642  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2   
8368  N ND2   B ASN B 137 ? 0.5626 0.4163 0.5143 -0.0582 0.0754  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2   
8381  N N     . LEU B 138 ? 0.2617 0.1716 0.2639 -0.0356 0.0578  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N     
8382  C CA    . LEU B 138 ? 0.2721 0.1995 0.2940 -0.0374 0.0577  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA    
8383  C C     . LEU B 138 ? 0.2793 0.2066 0.3034 -0.0418 0.0665  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C     
8384  O O     . LEU B 138 ? 0.2788 0.2234 0.3188 -0.0446 0.0687  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O     
8385  C CB    . LEU B 138 ? 0.2251 0.1582 0.2522 -0.0321 0.0510  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB    
8386  C CG    . LEU B 138 ? 0.2308 0.1765 0.2723 -0.0303 0.0499  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG    
8387  C CD1   . LEU B 138 ? 0.2548 0.2156 0.3085 -0.0302 0.0470  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1   
8388  C CD2   . LEU B 138 ? 0.2181 0.1591 0.2562 -0.0269 0.0444  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2   
8400  N N     . ALA B 139 ? 0.2787 0.1890 0.2871 -0.0417 0.0716  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N     
8401  C CA    . ALA B 139 ? 0.2884 0.1995 0.2981 -0.0452 0.0814  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA    
8402  C C     . ALA B 139 ? 0.2952 0.2145 0.3116 -0.0558 0.0891  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C     
8403  O O     . ALA B 139 ? 0.2905 0.2280 0.3215 -0.0593 0.0954  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O     
8404  C CB    . ALA B 139 ? 0.3140 0.2013 0.3008 -0.0434 0.0860  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB    
8410  N N     A GLU B 140 ? 0.3316 0.2380 0.3365 -0.0611 0.0887  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N     
8411  N N     B GLU B 140 ? 0.3323 0.2389 0.3373 -0.0612 0.0887  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N     
8412  C CA    A GLU B 140 ? 0.3409 0.2501 0.3478 -0.0745 0.0957  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA    
8413  C CA    B GLU B 140 ? 0.3373 0.2468 0.3445 -0.0746 0.0959  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA    
8414  C C     A GLU B 140 ? 0.2840 0.2256 0.3185 -0.0774 0.0914  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C     
8415  C C     B GLU B 140 ? 0.2832 0.2248 0.3177 -0.0776 0.0914  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C     
8416  O O     A GLU B 140 ? 0.3250 0.2850 0.3730 -0.0876 0.0979  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O     
8417  O O     B GLU B 140 ? 0.3276 0.2874 0.3755 -0.0880 0.0978  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O     
8418  C CB    A GLU B 140 ? 0.4129 0.2943 0.3952 -0.0776 0.0951  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB    
8419  C CB    B GLU B 140 ? 0.4253 0.3060 0.4070 -0.0783 0.0961  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB    
8420  C CG    A GLU B 140 ? 0.4099 0.2854 0.3872 -0.0943 0.1022  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG    
8421  C CG    B GLU B 140 ? 0.5398 0.3873 0.4912 -0.0791 0.1045  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG    
8422  C CD    A GLU B 140 ? 0.7264 0.5911 0.6936 -0.1062 0.1164  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD    
8423  C CD    B GLU B 140 ? 0.7215 0.5651 0.6695 -0.0948 0.1185  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD    
8424  O OE1   A GLU B 140 ? 0.7058 0.5766 0.6774 -0.1010 0.1209  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1   
8425  O OE1   B GLU B 140 ? 0.8723 0.7031 0.8095 -0.1081 0.1233  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1   
8426  O OE2   A GLU B 140 ? 0.6673 0.5154 0.6199 -0.1216 0.1236  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2   
8427  O OE2   B GLU B 140 ? 0.5173 0.3701 0.4722 -0.0944 0.1253  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2   
8440  N N     . VAL B 141 ? 0.2668 0.2175 0.3097 -0.0685 0.0805  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N     
8441  C CA    . VAL B 141 ? 0.2747 0.2541 0.3404 -0.0687 0.0751  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA    
8442  C C     . VAL B 141 ? 0.2737 0.2774 0.3583 -0.0632 0.0772  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C     
8443  O O     . VAL B 141 ? 0.2687 0.3006 0.3728 -0.0659 0.0771  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O     
8444  C CB    . VAL B 141 ? 0.2976 0.2765 0.3631 -0.0599 0.0641  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB    
8445  C CG1   . VAL B 141 ? 0.3646 0.3711 0.4507 -0.0574 0.0580  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1   
8446  C CG2   . VAL B 141 ? 0.3502 0.3083 0.3971 -0.0636 0.0626  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2   
8456  N N     . VAL B 142 ? 0.2432 0.2367 0.3209 -0.0542 0.0783  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B N     
8457  C CA    . VAL B 142 ? 0.2401 0.2515 0.3302 -0.0467 0.0813  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CA    
8458  C C     . VAL B 142 ? 0.2484 0.2739 0.3458 -0.0557 0.0934  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B C     
8459  O O     . VAL B 142 ? 0.2325 0.2886 0.3495 -0.0527 0.0959  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B O     
8460  C CB    . VAL B 142 ? 0.2309 0.2227 0.3071 -0.0362 0.0796  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CB    
8461  C CG1   . VAL B 142 ? 0.2359 0.2404 0.3191 -0.0266 0.0838  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG1   
8462  C CG2   . VAL B 142 ? 0.2555 0.2388 0.3276 -0.0302 0.0684  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG2   
8472  N N     . ARG B 143 ? 0.2573 0.2618 0.3383 -0.0662 0.1017  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B N     
8473  C CA    . ARG B 143 ? 0.2925 0.3087 0.3785 -0.0777 0.1150  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CA    
8474  C C     . ARG B 143 ? 0.2944 0.3420 0.4021 -0.0902 0.1150  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B C     
8475  O O     . ARG B 143 ? 0.2707 0.3521 0.3991 -0.0933 0.1216  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B O     
8476  C CB    . ARG B 143 ? 0.3411 0.3223 0.3997 -0.0876 0.1234  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CB    
8477  C CG    . ARG B 143 ? 0.4039 0.3592 0.4414 -0.0777 0.1264  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CG    
8478  C CD    . ARG B 143 ? 0.5393 0.4658 0.5511 -0.0881 0.1384  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CD    
8479  N NE    . ARG B 143 ? 0.6315 0.5299 0.6191 -0.0775 0.1390  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NE    
8480  C CZ    . ARG B 143 ? 0.5240 0.3961 0.4913 -0.0703 0.1301  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CZ    
8481  N NH1   . ARG B 143 ? 0.6152 0.4817 0.5802 -0.0720 0.1219  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH1   
8482  N NH2   . ARG B 143 ? 0.6340 0.4863 0.5823 -0.0607 0.1292  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH2   
8496  N N     . HIS B 144 ? 0.2958 0.3339 0.3986 -0.0975 0.1078  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B N     
8497  C CA    . HIS B 144 ? 0.3104 0.3722 0.4285 -0.1133 0.1078  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CA    
8498  C C     . HIS B 144 ? 0.2810 0.3769 0.4232 -0.1049 0.0959  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B C     
8499  O O     . HIS B 144 ? 0.3379 0.4668 0.5002 -0.1155 0.0957  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B O     
8500  C CB    . HIS B 144 ? 0.4439 0.4713 0.5374 -0.1269 0.1077  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CB    
8501  C CG    . HIS B 144 ? 0.5028 0.4947 0.5689 -0.1346 0.1199  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CG    
8502  N ND1   . HIS B 144 ? 0.6700 0.6696 0.7384 -0.1493 0.1342  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B ND1   
8503  C CD2   . HIS B 144 ? 0.6471 0.5965 0.6819 -0.1285 0.1199  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CD2   
8504  C CE1   . HIS B 144 ? 0.5628 0.5215 0.5995 -0.1520 0.1428  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CE1   
8505  N NE2   . HIS B 144 ? 0.8472 0.7755 0.8631 -0.1387 0.1337  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B NE2   
8513  N N     . GLY B 145 ? 0.2529 0.3418 0.3925 -0.0869 0.0861  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B N     
8514  C CA    . GLY B 145 ? 0.3392 0.4531 0.4953 -0.0769 0.0746  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B CA    
8515  C C     . GLY B 145 ? 0.3273 0.4291 0.4751 -0.0820 0.0654  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B C     
8516  O O     . GLY B 145 ? 0.3367 0.4182 0.4700 -0.0962 0.0684  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B O     
8520  N N     . ALA B 146 ? 0.2860 0.3977 0.4397 -0.0689 0.0544  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B N     
8521  C CA    . ALA B 146 ? 0.2836 0.3865 0.4296 -0.0705 0.0452  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CA    
8522  C C     . ALA B 146 ? 0.3167 0.4520 0.4802 -0.0802 0.0408  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B C     
8523  O O     . ALA B 146 ? 0.4277 0.5867 0.6036 -0.0703 0.0315  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B O     
8524  C CB    . ALA B 146 ? 0.3424 0.4382 0.4835 -0.0527 0.0366  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CB    
8530  N N     . ARG B 147 ? 0.3704 0.5063 0.5337 -0.1004 0.0478  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B N     
8531  C CA    . ARG B 147 ? 0.4633 0.6353 0.6466 -0.1147 0.0459  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CA    
8532  C C     . ARG B 147 ? 0.6307 0.7796 0.7963 -0.1366 0.0465  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B C     
8533  O O     . ARG B 147 ? 0.6119 0.7198 0.7517 -0.1429 0.0536  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B O     
8534  C CB    . ARG B 147 ? 0.4506 0.6524 0.6538 -0.1211 0.0571  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CB    
8535  C CG    . ARG B 147 ? 0.5349 0.7653 0.7564 -0.0985 0.0552  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CG    
8536  C CD    . ARG B 147 ? 0.4442 0.7124 0.6882 -0.1029 0.0657  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CD    
8537  N NE    . ARG B 147 ? 0.3798 0.6689 0.6351 -0.0777 0.0640  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NE    
8538  C CZ    . ARG B 147 ? 0.6792 1.0100 0.9554 -0.0641 0.0553  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CZ    
8539  N NH1   . ARG B 147 ? 0.5661 0.9287 0.8585 -0.0743 0.0468  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH1   
8540  N NH2   . ARG B 147 ? 0.4930 0.8327 0.7718 -0.0391 0.0548  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH2   
8554  N N     . ASP B 148 ? 0.4863 0.6600 0.6632 -0.1472 0.0384  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N     
8555  C CA    . ASP B 148 ? 0.6740 0.8244 0.8317 -0.1694 0.0378  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA    
8556  C C     . ASP B 148 ? 0.8052 0.9671 0.9700 -0.1966 0.0495  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C     
8557  O O     . ASP B 148 ? 0.7581 0.9509 0.9453 -0.1968 0.0579  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O     
8558  C CB    . ASP B 148 ? 0.5629 0.7286 0.7242 -0.1688 0.0224  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB    
8559  C CG    . ASP B 148 ? 0.7764 1.0037 0.9742 -0.1733 0.0163  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG    
8560  O OD1   . ASP B 148 ? 0.4982 0.7564 0.7176 -0.1847 0.0255  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1   
8561  O OD2   . ASP B 148 ? 0.5046 0.7511 0.7090 -0.1643 0.0022  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2   
8566  N N     . THR B 149 ? 0.8805 1.0129 1.0211 -0.2173 0.0501  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 148 THR B N     
8567  C CA    . THR B 149 ? 0.8249 0.9532 0.9585 -0.2352 0.0599  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA    
8568  C C     . THR B 149 ? 0.7255 0.9134 0.8950 -0.2411 0.0575  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 148 THR B C     
8569  O O     . THR B 149 ? 0.8360 1.0334 1.0097 -0.2522 0.0680  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 148 THR B O     
8570  C CB    . THR B 149 ? 0.7786 0.8601 0.8747 -0.2515 0.0588  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB    
8571  O OG1   . THR B 149 ? 0.8332 0.9235 0.9312 -0.2528 0.0439  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1   
8572  C CG2   . THR B 149 ? 0.8079 0.8275 0.8639 -0.2444 0.0651  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2   
8580  N N     . SER B 150 ? 0.7849 1.0135 0.9791 -0.2330 0.0438  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 149 SER B N     
8581  C CA    . SER B 150 ? 0.8682 1.1569 1.0972 -0.2339 0.0404  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA    
8582  C C     . SER B 150 ? 0.8931 1.2192 1.1496 -0.2134 0.0452  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 149 SER B C     
8583  O O     . SER B 150 ? 0.5699 0.9451 0.8537 -0.2118 0.0449  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 149 SER B O     
8584  C CB    . SER B 150 ? 0.8718 1.1873 1.1122 -0.2311 0.0224  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB    
8585  O OG    . SER B 150 ? 0.9431 1.3205 1.2191 -0.2221 0.0173  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG    
8591  N N     . GLY B 151 ? 0.6712 0.9755 0.9204 -0.1972 0.0495  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B N     
8592  C CA    . GLY B 151 ? 0.6635 0.9964 0.9338 -0.1769 0.0545  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B CA    
8593  C C     . GLY B 151 ? 0.6513 1.0091 0.9377 -0.1517 0.0425  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B C     
8594  O O     . GLY B 151 ? 0.3771 0.7526 0.6761 -0.1314 0.0462  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B O     
8598  N N     . ALA B 152 ? 0.3924 0.7483 0.6746 -0.1505 0.0281  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B N     
8599  C CA    . ALA B 152 ? 0.2917 0.6569 0.5767 -0.1216 0.0151  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CA    
8600  C C     . ALA B 152 ? 0.2671 0.5776 0.5226 -0.1048 0.0160  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B C     
8601  O O     . ALA B 152 ? 0.3228 0.5886 0.5540 -0.1157 0.0220  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B O     
8602  C CB    . ALA B 152 ? 0.2563 0.6373 0.5435 -0.1253 -0.0011 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CB    
8608  N N     . GLU B 153 ? 0.2336 0.5484 0.4903 -0.0778 0.0101  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B N     
8609  C CA    . GLU B 153 ? 0.2235 0.4918 0.4545 -0.0634 0.0097  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CA    
8610  C C     . GLU B 153 ? 0.2621 0.4993 0.4717 -0.0710 0.0029  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B C     
8611  O O     . GLU B 153 ? 0.2263 0.4802 0.4400 -0.0758 -0.0072 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B O     
8612  C CB    . GLU B 153 ? 0.2722 0.5492 0.5049 -0.0356 0.0026  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CB    
8613  C CG    . GLU B 153 ? 0.4971 0.8006 0.7459 -0.0227 0.0089  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CG    
8614  C CD    . GLU B 153 ? 0.8167 1.1352 1.0670 0.0047  -0.0005 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CD    
8615  O OE1   . GLU B 153 ? 0.4598 0.7439 0.6894 0.0201  -0.0007 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE1   
8616  O OE2   . GLU B 153 ? 0.4611 0.8250 0.7316 0.0107  -0.0078 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE2   
8623  N N     A SER B 154 ? 0.2506 0.4436 0.4364 -0.0712 0.0082  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 153 SER B N     
8624  N N     B SER B 154 ? 0.2506 0.4433 0.4362 -0.0712 0.0082  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 153 SER B N     
8625  C CA    A SER B 154 ? 0.2259 0.3881 0.3889 -0.0750 0.0030  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA    
8626  C CA    B SER B 154 ? 0.2277 0.3889 0.3902 -0.0752 0.0033  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA    
8627  C C     A SER B 154 ? 0.2117 0.3563 0.3618 -0.0544 -0.0026 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 153 SER B C     
8628  C C     B SER B 154 ? 0.2119 0.3552 0.3614 -0.0548 -0.0023 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 153 SER B C     
8629  O O     A SER B 154 ? 0.2287 0.3681 0.3793 -0.0419 0.0011  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 153 SER B O     
8630  O O     B SER B 154 ? 0.2318 0.3685 0.3811 -0.0427 0.0018  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 153 SER B O     
8631  C CB    A SER B 154 ? 0.3814 0.5065 0.5236 -0.0890 0.0124  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB    
8632  C CB    B SER B 154 ? 0.3759 0.5005 0.5182 -0.0889 0.0131  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB    
8633  O OG    A SER B 154 ? 0.4655 0.5727 0.6018 -0.0808 0.0205  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG    
8634  O OG    B SER B 154 ? 0.2837 0.4189 0.4336 -0.1099 0.0201  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG    
8645  N N     . PRO B 155 ? 0.2196 0.3536 0.3563 -0.0514 -0.0110 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B N     
8646  C CA    . PRO B 155 ? 0.2165 0.3303 0.3380 -0.0347 -0.0140 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CA    
8647  C C     . PRO B 155 ? 0.2159 0.2969 0.3205 -0.0365 -0.0055 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B C     
8648  O O     . PRO B 155 ? 0.2382 0.3071 0.3380 -0.0492 0.0014  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B O     
8649  C CB    . PRO B 155 ? 0.2293 0.3408 0.3394 -0.0336 -0.0240 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CB    
8650  C CG    . PRO B 155 ? 0.3002 0.4100 0.4082 -0.0542 -0.0232 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CG    
8651  C CD    . PRO B 155 ? 0.2357 0.3720 0.3672 -0.0650 -0.0174 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CD    
8659  N N     . ASN B 156 ? 0.2114 0.2787 0.3061 -0.0235 -0.0059 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B N     
8660  C CA    . ASN B 156 ? 0.2104 0.2530 0.2914 -0.0237 0.0009  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CA    
8661  C C     . ASN B 156 ? 0.2246 0.2478 0.2879 -0.0312 0.0019  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B C     
8662  O O     . ASN B 156 ? 0.2361 0.2584 0.2916 -0.0320 -0.0042 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B O     
8663  C CB    . ASN B 156 ? 0.2065 0.2414 0.2801 -0.0110 -0.0003 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CB    
8664  C CG    . ASN B 156 ? 0.2046 0.2219 0.2678 -0.0112 0.0058  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CG    
8665  O OD1   . ASN B 156 ? 0.2112 0.2170 0.2605 -0.0087 0.0059  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B OD1   
8666  N ND2   . ASN B 156 ? 0.2035 0.2196 0.2727 -0.0136 0.0109  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B ND2   
8673  N N     . GLY B 157 ? 0.2274 0.2324 0.2809 -0.0351 0.0091  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N     
8674  C CA    . GLY B 157 ? 0.2466 0.2279 0.2788 -0.0411 0.0114  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA    
8675  C C     . GLY B 157 ? 0.2541 0.2164 0.2656 -0.0303 0.0117  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C     
8676  O O     . GLY B 157 ? 0.2900 0.2296 0.2794 -0.0325 0.0130  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O     
8680  N N     . ILE B 158 ? 0.2411 0.2114 0.2572 -0.0187 0.0108  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B N     
8681  C CA    . ILE B 158 ? 0.2483 0.2071 0.2473 -0.0082 0.0119  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CA    
8682  C C     . ILE B 158 ? 0.2675 0.2154 0.2491 -0.0060 0.0075  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B C     
8683  O O     . ILE B 158 ? 0.2672 0.2255 0.2549 -0.0068 0.0013  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B O     
8684  C CB    . ILE B 158 ? 0.2330 0.2057 0.2418 0.0004  0.0120  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CB    
8685  C CG1   . ILE B 158 ? 0.2191 0.1980 0.2406 -0.0028 0.0158  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG1   
8686  C CG2   . ILE B 158 ? 0.2409 0.2082 0.2346 0.0110  0.0139  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG2   
8687  C CD1   . ILE B 158 ? 0.2081 0.1984 0.2389 0.0013  0.0154  0.0035  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CD1   
8699  N N     . ALA B 159 ? 0.2876 0.2130 0.2449 -0.0020 0.0102  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N     
8700  C CA    . ALA B 159 ? 0.3132 0.2205 0.2477 -0.0012 0.0064  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA    
8701  C C     . ALA B 159 ? 0.3174 0.2250 0.2402 0.0147  0.0057  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C     
8702  O O     . ALA B 159 ? 0.3039 0.2233 0.2334 0.0243  0.0098  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O     
8703  C CB    . ALA B 159 ? 0.3412 0.2164 0.2484 -0.0047 0.0104  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB    
8709  N N     . GLN B 160 ? 0.2359 0.1796 0.2490 -0.0607 -0.0053 0.0115  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B N     
8710  C CA    . GLN B 160 ? 0.2331 0.1724 0.2501 -0.0478 -0.0091 0.0051  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CA    
8711  C C     . GLN B 160 ? 0.2307 0.1525 0.2431 -0.0397 -0.0135 0.0115  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B C     
8712  O O     . GLN B 160 ? 0.2604 0.1863 0.2745 -0.0285 -0.0148 0.0083  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B O     
8713  C CB    . GLN B 160 ? 0.3288 0.2646 0.3530 -0.0490 -0.0107 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CB    
8714  C CG    . GLN B 160 ? 0.3215 0.2357 0.3456 -0.0572 -0.0131 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CG    
8715  C CD    . GLN B 160 ? 0.4369 0.3547 0.4689 -0.0620 -0.0138 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CD    
8716  O OE1   . GLN B 160 ? 0.3218 0.2317 0.3561 -0.0544 -0.0173 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B OE1   
8717  N NE2   . GLN B 160 ? 0.3547 0.2864 0.3915 -0.0745 -0.0105 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B NE2   
8726  N N     . GLU B 161 ? 0.2488 0.1511 0.2555 -0.0451 -0.0160 0.0204  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B N     
8727  C CA    . GLU B 161 ? 0.2870 0.1735 0.2905 -0.0356 -0.0215 0.0262  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CA    
8728  C C     . GLU B 161 ? 0.2940 0.1938 0.2930 -0.0305 -0.0213 0.0314  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B C     
8729  O O     . GLU B 161 ? 0.3013 0.1996 0.3022 -0.0195 -0.0251 0.0316  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B O     
8730  C CB    . GLU B 161 ? 0.3128 0.1728 0.3095 -0.0423 -0.0255 0.0359  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CB    
8731  C CG    . GLU B 161 ? 0.3404 0.1828 0.3419 -0.0474 -0.0268 0.0300  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CG    
8732  C CD    . GLU B 161 ? 0.3201 0.1709 0.3228 -0.0637 -0.0214 0.0280  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CD    
8733  O OE1   . GLU B 161 ? 0.3231 0.1950 0.3236 -0.0702 -0.0159 0.0303  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE1   
8734  O OE2   . GLU B 161 ? 0.3590 0.1953 0.3654 -0.0702 -0.0227 0.0234  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE2   
8741  N N     . ASP B 162 ? 0.2473 0.1618 0.2411 -0.0385 -0.0167 0.0345  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N     
8742  C CA    . ASP B 162 ? 0.2149 0.1433 0.2045 -0.0343 -0.0163 0.0371  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA    
8743  C C     . ASP B 162 ? 0.2150 0.1592 0.2122 -0.0259 -0.0145 0.0275  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C     
8744  O O     . ASP B 162 ? 0.2288 0.1784 0.2260 -0.0188 -0.0163 0.0280  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O     
8745  C CB    . ASP B 162 ? 0.2726 0.2133 0.2542 -0.0449 -0.0113 0.0411  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB    
8746  C CG    . ASP B 162 ? 0.4734 0.4006 0.4456 -0.0567 -0.0111 0.0511  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG    
8747  O OD1   . ASP B 162 ? 0.3559 0.2621 0.3225 -0.0547 -0.0170 0.0595  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1   
8748  O OD2   . ASP B 162 ? 0.4669 0.4048 0.4370 -0.0681 -0.0049 0.0508  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2   
8753  N N     . TYR B 163 ? 0.2089 0.1606 0.2121 -0.0272 -0.0111 0.0189  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B N     
8754  C CA    . TYR B 163 ? 0.1993 0.1625 0.2073 -0.0195 -0.0099 0.0110  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CA    
8755  C C     . TYR B 163 ? 0.2127 0.1688 0.2247 -0.0099 -0.0130 0.0088  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B C     
8756  O O     . TYR B 163 ? 0.2129 0.1777 0.2265 -0.0039 -0.0121 0.0056  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B O     
8757  C CB    . TYR B 163 ? 0.2288 0.2007 0.2413 -0.0220 -0.0072 0.0028  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CB    
8758  C CG    . TYR B 163 ? 0.1894 0.1767 0.2006 -0.0275 -0.0033 0.0020  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CG    
8759  C CD1   . TYR B 163 ? 0.1869 0.1839 0.1950 -0.0237 -0.0020 0.0018  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD1   
8760  C CD2   . TYR B 163 ? 0.2062 0.1992 0.2202 -0.0365 -0.0009 0.0002  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD2   
8761  C CE1   . TYR B 163 ? 0.2164 0.2272 0.2236 -0.0272 0.0014  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE1   
8762  C CE2   . TYR B 163 ? 0.2218 0.2321 0.2362 -0.0405 0.0032  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE2   
8763  C CZ    . TYR B 163 ? 0.1984 0.2171 0.2093 -0.0349 0.0042  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CZ    
8764  O OH    . TYR B 163 ? 0.2520 0.2873 0.2633 -0.0375 0.0081  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B OH    
8774  N N     . GLU B 164 ? 0.2311 0.1715 0.2449 -0.0084 -0.0165 0.0100  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N     
8775  C CA    . GLU B 164 ? 0.2371 0.1732 0.2559 0.0018  -0.0189 0.0064  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA    
8776  C C     . GLU B 164 ? 0.2406 0.1850 0.2599 0.0077  -0.0202 0.0098  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C     
8777  O O     . GLU B 164 ? 0.2958 0.2476 0.3202 0.0147  -0.0193 0.0047  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O     
8778  C CB    . GLU B 164 ? 0.3496 0.2654 0.3699 0.0037  -0.0235 0.0077  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB    
8779  C CG    . GLU B 164 ? 0.4003 0.3078 0.4227 0.0002  -0.0230 0.0007  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG    
8780  C CD    . GLU B 164 ? 0.4684 0.3522 0.4918 0.0023  -0.0280 0.0016  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD    
8781  O OE1   . GLU B 164 ? 0.4832 0.3621 0.5106 0.0133  -0.0313 0.0000  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1   
8782  O OE2   . GLU B 164 ? 0.5070 0.3772 0.5278 -0.0071 -0.0289 0.0039  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2   
8789  N N     . SER B 165 ? 0.2544 0.1985 0.2683 0.0043  -0.0222 0.0182  ? ? ? ? ? ? 164 SER B N     
8790  C CA    . SER B 165 ? 0.2892 0.2437 0.3035 0.0083  -0.0239 0.0208  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CA    
8791  C C     . SER B 165 ? 0.2678 0.2378 0.2799 0.0047  -0.0192 0.0179  ? ? ? ? ? ? 164 SER B C     
8792  O O     . SER B 165 ? 0.2500 0.2302 0.2660 0.0085  -0.0183 0.0147  ? ? ? ? ? ? 164 SER B O     
8793  C CB    . SER B 165 ? 0.4088 0.3568 0.4160 0.0060  -0.0289 0.0309  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CB    
8794  O OG    . SER B 165 ? 0.4430 0.3748 0.4520 0.0116  -0.0349 0.0346  ? ? ? ? ? ? 164 SER B OG    
8800  N N     . LEU B 166 ? 0.2119 0.1838 0.2179 -0.0028 -0.0163 0.0189  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B N     
8801  C CA    . LEU B 166 ? 0.1956 0.1801 0.1986 -0.0052 -0.0131 0.0165  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CA    
8802  C C     . LEU B 166 ? 0.2150 0.2054 0.2222 -0.0017 -0.0101 0.0091  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B C     
8803  O O     . LEU B 166 ? 0.2052 0.2028 0.2113 -0.0010 -0.0090 0.0075  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B O     
8804  C CB    . LEU B 166 ? 0.1906 0.1780 0.1878 -0.0131 -0.0102 0.0176  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CB    
8805  C CG    . LEU B 166 ? 0.2050 0.2046 0.1989 -0.0148 -0.0070 0.0138  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CG    
8806  C CD1   . LEU B 166 ? 0.2197 0.2239 0.2094 -0.0139 -0.0090 0.0160  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD1   
8807  C CD2   . LEU B 166 ? 0.2385 0.2433 0.2285 -0.0222 -0.0034 0.0138  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD2   
8819  N N     . VAL B 167 ? 0.1929 0.1794 0.2035 0.0003  -0.0090 0.0047  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B N     
8820  C CA    . VAL B 167 ? 0.1871 0.1787 0.1980 0.0029  -0.0064 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CA    
8821  C C     . VAL B 167 ? 0.1763 0.1717 0.1888 0.0068  -0.0057 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B C     
8822  O O     . VAL B 167 ? 0.1677 0.1671 0.1772 0.0066  -0.0037 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B O     
8823  C CB    . VAL B 167 ? 0.1880 0.1763 0.2005 0.0040  -0.0059 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CB    
8824  C CG1   . VAL B 167 ? 0.2129 0.2022 0.2251 -0.0018 -0.0057 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG1   
8825  C CG2   . VAL B 167 ? 0.1984 0.1791 0.2149 0.0075  -0.0076 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG2   
8835  N N     . GLY B 168 ? 0.1883 0.1827 0.2058 0.0103  -0.0075 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B N     
8836  C CA    . GLY B 168 ? 0.1763 0.1783 0.1974 0.0127  -0.0064 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B CA    
8837  C C     . GLY B 168 ? 0.1574 0.1654 0.1768 0.0092  -0.0072 0.0014  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B C     
8838  O O     . GLY B 168 ? 0.1733 0.1876 0.1939 0.0082  -0.0052 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B O     
8842  N N     . GLY B 169 ? 0.1583 0.1644 0.1743 0.0064  -0.0101 0.0054  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N     
8843  C CA    . GLY B 169 ? 0.1707 0.1824 0.1833 0.0029  -0.0115 0.0073  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA    
8844  C C     . GLY B 169 ? 0.1856 0.1983 0.1923 -0.0008 -0.0085 0.0042  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C     
8845  O O     . GLY B 169 ? 0.1754 0.1923 0.1791 -0.0037 -0.0096 0.0042  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O     
8849  N N     . ILE B 170 ? 0.1560 0.1648 0.1607 -0.0001 -0.0056 0.0012  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B N     
8850  C CA    . ILE B 170 ? 0.1693 0.1775 0.1690 -0.0013 -0.0037 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CA    
8851  C C     . ILE B 170 ? 0.1624 0.1670 0.1615 0.0009  -0.0016 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B C     
8852  O O     . ILE B 170 ? 0.1693 0.1701 0.1635 0.0013  -0.0008 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B O     
8853  C CB    . ILE B 170 ? 0.1739 0.1825 0.1708 -0.0021 -0.0029 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CB    
8854  C CG1   . ILE B 170 ? 0.1831 0.1894 0.1830 -0.0003 -0.0025 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG1   
8855  C CG2   . ILE B 170 ? 0.1951 0.2077 0.1893 -0.0060 -0.0039 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG2   
8856  C CD1   . ILE B 170 ? 0.1886 0.1986 0.1881 -0.0015 -0.0015 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CD1   
8868  N N     . ASN B 171 ? 0.1600 0.1657 0.1633 0.0024  -0.0008 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N     
8869  C CA    . ASN B 171 ? 0.1688 0.1721 0.1693 0.0030  0.0021  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA    
8870  C C     . ASN B 171 ? 0.1658 0.1666 0.1623 -0.0010 0.0029  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C     
8871  O O     . ASN B 171 ? 0.1730 0.1666 0.1626 -0.0011 0.0045  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O     
8872  C CB    . ASN B 171 ? 0.1598 0.1688 0.1665 0.0044  0.0038  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB    
8873  C CG    . ASN B 171 ? 0.1544 0.1616 0.1618 0.0089  0.0042  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG    
8874  O OD1   . ASN B 171 ? 0.1720 0.1741 0.1755 0.0102  0.0029  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1   
8875  N ND2   . ASN B 171 ? 0.1705 0.1832 0.1834 0.0114  0.0061  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2   
8882  N N     . PHE B 172 ? 0.1570 0.1625 0.1566 -0.0045 0.0013  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N     
8883  C CA    . PHE B 172 ? 0.1596 0.1623 0.1563 -0.0095 0.0017  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA    
8884  C C     . PHE B 172 ? 0.1688 0.1596 0.1564 -0.0087 0.0013  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C     
8885  O O     . PHE B 172 ? 0.1843 0.1670 0.1674 -0.0123 0.0020  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O     
8886  C CB    . PHE B 172 ? 0.1577 0.1687 0.1589 -0.0131 -0.0012 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB    
8887  C CG    . PHE B 172 ? 0.1614 0.1719 0.1583 -0.0122 -0.0040 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG    
8888  C CD1   . PHE B 172 ? 0.1512 0.1660 0.1496 -0.0094 -0.0056 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1   
8889  C CD2   . PHE B 172 ? 0.1521 0.1570 0.1426 -0.0144 -0.0045 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2   
8890  C CE1   . PHE B 172 ? 0.1693 0.1849 0.1624 -0.0100 -0.0067 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1   
8891  C CE2   . PHE B 172 ? 0.1679 0.1748 0.1541 -0.0136 -0.0059 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2   
8892  C CZ    . PHE B 172 ? 0.1741 0.1874 0.1613 -0.0119 -0.0065 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ    
8902  N N     . TRP B 173 ? 0.1594 0.1493 0.1451 -0.0043 0.0000  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B N     
8903  C CA    . TRP B 173 ? 0.1882 0.1690 0.1673 -0.0014 -0.0009 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CA    
8904  C C     . TRP B 173 ? 0.1773 0.1474 0.1502 0.0013  -0.0003 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B C     
8905  O O     . TRP B 173 ? 0.1916 0.1501 0.1578 0.0035  -0.0019 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B O     
8906  C CB    . TRP B 173 ? 0.1639 0.1506 0.1445 0.0025  -0.0018 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CB    
8907  C CG    . TRP B 173 ? 0.1608 0.1546 0.1421 0.0002  -0.0023 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CG    
8908  C CD1   . TRP B 173 ? 0.1959 0.1878 0.1742 -0.0029 -0.0031 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD1   
8909  C CD2   . TRP B 173 ? 0.1553 0.1589 0.1390 0.0001  -0.0018 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD2   
8910  N NE1   . TRP B 173 ? 0.1813 0.1824 0.1590 -0.0042 -0.0032 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B NE1   
8911  C CE2   . TRP B 173 ? 0.1597 0.1679 0.1403 -0.0028 -0.0020 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE2   
8912  C CE3   . TRP B 173 ? 0.1772 0.1858 0.1645 0.0011  -0.0011 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE3   
8913  C CZ2   . TRP B 173 ? 0.1835 0.2018 0.1634 -0.0049 -0.0008 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ2   
8914  C CZ3   . TRP B 173 ? 0.2044 0.2219 0.1924 -0.0017 0.0000  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ3   
8915  C CH2   . TRP B 173 ? 0.1843 0.2069 0.1680 -0.0047 0.0005  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CH2   
8926  N N     . ALA B 174 ? 0.1775 0.1506 0.1514 0.0022  0.0013  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N     
8927  C CA    . ALA B 174 ? 0.1805 0.1453 0.1466 0.0060  0.0011  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA    
8928  C C     . ALA B 174 ? 0.1903 0.1415 0.1466 0.0029  0.0022  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C     
8929  O O     . ALA B 174 ? 0.2069 0.1456 0.1538 0.0072  -0.0004 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O     
8930  C CB    . ALA B 174 ? 0.1851 0.1575 0.1539 0.0075  0.0028  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB    
8936  N N     . PRO B 175 ? 0.1963 0.1486 0.1538 -0.0047 0.0057  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N     
8937  C CA    . PRO B 175 ? 0.2213 0.1596 0.1678 -0.0094 0.0076  0.0038  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA    
8938  C C     . PRO B 175 ? 0.2275 0.1463 0.1652 -0.0082 0.0038  0.0037  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C     
8939  O O     . PRO B 175 ? 0.2665 0.1693 0.1914 -0.0058 0.0024  0.0075  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O     
8940  C CB    . PRO B 175 ? 0.2154 0.1634 0.1691 -0.0190 0.0123  0.0049  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB    
8941  C CG    . PRO B 175 ? 0.2084 0.1757 0.1746 -0.0157 0.0129  0.0022  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG    
8942  C CD    . PRO B 175 ? 0.2023 0.1696 0.1711 -0.0092 0.0081  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD    
8950  N N     . PRO B 176 ? 0.2096 0.1281 0.1525 -0.0088 0.0015  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B N     
8951  C CA    . PRO B 176 ? 0.2440 0.1423 0.1785 -0.0061 -0.0025 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CA    
8952  C C     . PRO B 176 ? 0.2491 0.1418 0.1788 0.0057  -0.0069 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B C     
8953  O O     . PRO B 176 ? 0.2930 0.1653 0.2120 0.0098  -0.0105 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B O     
8954  C CB    . PRO B 176 ? 0.2584 0.1629 0.2007 -0.0083 -0.0037 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CB    
8955  C CG    . PRO B 176 ? 0.2388 0.1622 0.1910 -0.0158 -0.0002 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CG    
8956  C CD    . PRO B 176 ? 0.2127 0.1471 0.1675 -0.0122 0.0020  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CD    
8964  N N     . ILE B 177 ? 0.2323 0.1425 0.1702 0.0112  -0.0073 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B N     
8965  C CA    . ILE B 177 ? 0.2244 0.1345 0.1607 0.0219  -0.0116 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CA    
8966  C C     . ILE B 177 ? 0.2443 0.1447 0.1692 0.0248  -0.0131 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B C     
8967  O O     . ILE B 177 ? 0.2703 0.1572 0.1867 0.0327  -0.0184 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B O     
8968  C CB    . ILE B 177 ? 0.2061 0.1383 0.1545 0.0241  -0.0108 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CB    
8969  C CG1   . ILE B 177 ? 0.2355 0.1753 0.1912 0.0219  -0.0099 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG1   
8970  C CG2   . ILE B 177 ? 0.2365 0.1729 0.1853 0.0335  -0.0149 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG2   
8971  C CD1   . ILE B 177 ? 0.2201 0.1798 0.1858 0.0203  -0.0078 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CD1   
8983  N N     . VAL B 178 ? 0.2365 0.1438 0.1604 0.0192  -0.0088 0.0006  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B N     
8984  C CA    . VAL B 178 ? 0.2549 0.1552 0.1661 0.0215  -0.0096 0.0058  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CA    
8985  C C     . VAL B 178 ? 0.2917 0.1678 0.1867 0.0185  -0.0103 0.0127  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B C     
8986  O O     . VAL B 178 ? 0.3045 0.1676 0.1855 0.0244  -0.0147 0.0168  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B O     
8987  C CB    . VAL B 178 ? 0.2575 0.1725 0.1718 0.0165  -0.0040 0.0070  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CB    
8988  C CG1   . VAL B 178 ? 0.2921 0.2000 0.1906 0.0177  -0.0040 0.0122  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG1   
8989  C CG2   . VAL B 178 ? 0.2837 0.2175 0.2118 0.0203  -0.0048 0.0008  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG2   
8999  N N     A THR B 179 ? 0.2748 0.1436 0.1703 0.0090  -0.0066 0.0145  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N     
9000  N N     B THR B 179 ? 0.2782 0.1473 0.1739 0.0090  -0.0065 0.0145  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N     
9001  C CA    A THR B 179 ? 0.2922 0.1349 0.1714 0.0046  -0.0072 0.0216  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA    
9002  C CA    B THR B 179 ? 0.2869 0.1301 0.1670 0.0042  -0.0071 0.0213  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA    
9003  C C     A THR B 179 ? 0.3361 0.1581 0.2086 0.0148  -0.0156 0.0201  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C     
9004  C C     B THR B 179 ? 0.3378 0.1603 0.2105 0.0148  -0.0155 0.0200  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C     
9005  O O     A THR B 179 ? 0.3646 0.1641 0.2198 0.0180  -0.0196 0.0268  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O     
9006  O O     B THR B 179 ? 0.3650 0.1658 0.2206 0.0181  -0.0195 0.0268  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O     
9007  C CB    A THR B 179 ? 0.3563 0.1968 0.2392 -0.0093 -0.0016 0.0229  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB    
9008  C CB    B THR B 179 ? 0.3478 0.1897 0.2335 -0.0086 -0.0021 0.0212  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB    
9009  O OG1   A THR B 179 ? 0.3362 0.1850 0.2334 -0.0089 -0.0029 0.0148  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1   
9010  O OG1   B THR B 179 ? 0.3275 0.1897 0.2205 -0.0171 0.0053  0.0224  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1   
9011  C CG2   A THR B 179 ? 0.3427 0.2027 0.2306 -0.0183 0.0065  0.0252  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2   
9012  C CG2   B THR B 179 ? 0.3463 0.1587 0.2159 -0.0152 -0.0027 0.0282  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2   
9027  N N     . THR B 180 ? 0.3053 0.1346 0.1905 0.0206  -0.0185 0.0111  ? ? ? ? ? ? 179 THR B N     
9028  C CA    . THR B 180 ? 0.3101 0.1236 0.1917 0.0325  -0.0264 0.0072  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CA    
9029  C C     . THR B 180 ? 0.3370 0.1528 0.2135 0.0450  -0.0325 0.0083  ? ? ? ? ? ? 179 THR B C     
9030  O O     . THR B 180 ? 0.3720 0.1658 0.2357 0.0533  -0.0396 0.0117  ? ? ? ? ? ? 179 THR B O     
9031  C CB    . THR B 180 ? 0.3291 0.1572 0.2267 0.0359  -0.0267 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CB    
9032  O OG1   . THR B 180 ? 0.3709 0.1967 0.2720 0.0245  -0.0224 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 179 THR B OG1   
9033  C CG2   . THR B 180 ? 0.3749 0.1902 0.2711 0.0494  -0.0344 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CG2   
9041  N N     . LEU B 181 ? 0.3027 0.1444 0.1890 0.0466  -0.0306 0.0053  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B N     
9042  C CA    . LEU B 181 ? 0.3102 0.1578 0.1933 0.0575  -0.0366 0.0050  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CA    
9043  C C     . LEU B 181 ? 0.3460 0.1757 0.2078 0.0566  -0.0385 0.0156  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B C     
9044  O O     . LEU B 181 ? 0.3728 0.1907 0.2239 0.0675  -0.0470 0.0179  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B O     
9045  C CB    . LEU B 181 ? 0.2992 0.1764 0.1968 0.0564  -0.0334 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CB    
9046  C CG    . LEU B 181 ? 0.2925 0.1804 0.1889 0.0651  -0.0390 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CG    
9047  C CD1   . LEU B 181 ? 0.3577 0.2456 0.2585 0.0788  -0.0479 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD1   
9048  C CD2   . LEU B 181 ? 0.3539 0.2675 0.2644 0.0607  -0.0346 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD2   
9060  N N     . SER B 182 ? 0.3382 0.1673 0.1936 0.0441  -0.0307 0.0221  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N     
9061  C CA    . SER B 182 ? 0.3908 0.2058 0.2245 0.0414  -0.0307 0.0324  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA    
9062  C C     . SER B 182 ? 0.4193 0.1999 0.2342 0.0437  -0.0363 0.0403  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C     
9063  O O     . SER B 182 ? 0.4361 0.2023 0.2322 0.0499  -0.0425 0.0474  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O     
9064  C CB    . SER B 182 ? 0.3667 0.1898 0.1994 0.0266  -0.0198 0.0364  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB    
9065  O OG    . SER B 182 ? 0.3777 0.2289 0.2248 0.0260  -0.0157 0.0300  ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG    
9071  N N     A ARG B 183 ? 0.4142 0.1799 0.2329 0.0387  -0.0351 0.0393  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N     
9072  N N     B ARG B 183 ? 0.4148 0.1807 0.2336 0.0385  -0.0349 0.0393  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N     
9073  C CA    A ARG B 183 ? 0.4639 0.1929 0.2647 0.0410  -0.0411 0.0464  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA    
9074  C CA    B ARG B 183 ? 0.4664 0.1956 0.2675 0.0402  -0.0407 0.0464  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA    
9075  C C     A ARG B 183 ? 0.4686 0.1887 0.2661 0.0603  -0.0537 0.0436  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C     
9076  C C     B ARG B 183 ? 0.4578 0.1771 0.2556 0.0594  -0.0532 0.0435  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C     
9077  O O     A ARG B 183 ? 0.4826 0.1877 0.2663 0.0634  -0.0587 0.0502  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O     
9078  O O     B ARG B 183 ? 0.5125 0.2151 0.2969 0.0623  -0.0582 0.0499  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O     
9079  C CB    A ARG B 183 ? 0.4954 0.2107 0.3029 0.0328  -0.0383 0.0432  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB    
9080  C CB    B ARG B 183 ? 0.4957 0.2130 0.3045 0.0318  -0.0375 0.0427  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB    
9081  C CG    A ARG B 183 ? 0.5635 0.2814 0.3706 0.0130  -0.0275 0.0480  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG    
9082  C CG    B ARG B 183 ? 0.4845 0.1662 0.2798 0.0326  -0.0431 0.0476  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG    
9083  C CD    A ARG B 183 ? 0.5428 0.2396 0.3513 0.0044  -0.0269 0.0462  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD    
9084  C CD    B ARG B 183 ? 0.6335 0.3040 0.4342 0.0191  -0.0381 0.0451  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD    
9085  N NE    A ARG B 183 ? 0.5290 0.2393 0.3572 0.0105  -0.0289 0.0328  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE    
9086  N NE    B ARG B 183 ? 0.8440 0.4879 0.6355 0.0170  -0.0417 0.0494  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE    
9087  C CZ    A ARG B 183 ? 0.4899 0.2281 0.3363 0.0037  -0.0227 0.0257  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ    
9088  C CZ    B ARG B 183 ? 0.7604 0.3908 0.5532 0.0039  -0.0380 0.0493  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ    
9089  N NH1   A ARG B 183 ? 0.5793 0.3359 0.4295 -0.0084 -0.0144 0.0295  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1   
9090  N NH1   B ARG B 183 ? 0.5384 0.1809 0.3416 -0.0089 -0.0308 0.0450  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1   
9091  N NH2   A ARG B 183 ? 0.5260 0.2744 0.3866 0.0098  -0.0250 0.0143  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2   
9092  N NH2   B ARG B 183 ? 0.7214 0.3258 0.5051 0.0036  -0.0421 0.0535  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2   
9119  N N     A LYS B 184 ? 0.4477 0.1905 0.2658 0.0705  -0.0566 0.0311  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N     
9120  N N     B LYS B 184 ? 0.4487 0.1919 0.2669 0.0698  -0.0561 0.0313  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N     
9121  C CA    A LYS B 184 ? 0.4460 0.1902 0.2675 0.0879  -0.0673 0.0257  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA    
9122  C CA    B LYS B 184 ? 0.4455 0.1896 0.2668 0.0873  -0.0669 0.0259  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA    
9123  C C     A LYS B 184 ? 0.4945 0.2490 0.3073 0.0941  -0.0720 0.0298  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C     
9124  C C     B LYS B 184 ? 0.4874 0.2402 0.2989 0.0931  -0.0716 0.0306  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C     
9125  O O     A LYS B 184 ? 0.5063 0.2560 0.3150 0.1041  -0.0803 0.0299  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O     
9126  O O     B LYS B 184 ? 0.5450 0.2896 0.3499 0.1019  -0.0795 0.0322  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O     
9127  C CB    A LYS B 184 ? 0.4507 0.2177 0.2958 0.0963  -0.0682 0.0112  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB    
9128  C CB    B LYS B 184 ? 0.4380 0.2068 0.2832 0.0955  -0.0675 0.0116  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB    
9129  C CG    A LYS B 184 ? 0.4613 0.2414 0.3163 0.1120  -0.0771 0.0030  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG    
9130  C CG    B LYS B 184 ? 0.4696 0.2512 0.3245 0.1111  -0.0764 0.0034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG    
9131  C CD    A LYS B 184 ? 0.5491 0.3056 0.3968 0.1175  -0.0831 0.0043  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD    
9132  C CD    B LYS B 184 ? 0.5252 0.2840 0.3744 0.1164  -0.0820 0.0038  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD    
9133  C CE    A LYS B 184 ? 0.6327 0.3828 0.4904 0.1159  -0.0803 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE    
9134  C CE    B LYS B 184 ? 0.4535 0.2251 0.3107 0.1320  -0.0911 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE    
9135  N NZ    A LYS B 184 ? 0.7444 0.4717 0.5963 0.1226  -0.0869 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ    
9136  N NZ    B LYS B 184 ? 0.5052 0.2575 0.3611 0.1389  -0.0964 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ    
9163  N N     . LEU B 185 ? 0.4665 0.2376 0.2778 0.0876  -0.0666 0.0320  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B N     
9164  C CA    . LEU B 185 ? 0.4775 0.2573 0.2780 0.0931  -0.0714 0.0354  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CA    
9165  C C     . LEU B 185 ? 0.5488 0.3060 0.3252 0.0872  -0.0714 0.0480  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B C     
9166  O O     . LEU B 185 ? 0.5902 0.3465 0.3579 0.0949  -0.0788 0.0502  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B O     
9167  C CB    . LEU B 185 ? 0.4549 0.2648 0.2655 0.0848  -0.0633 0.0312  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CB    
9168  C CG    . LEU B 185 ? 0.4420 0.2821 0.2807 0.0873  -0.0617 0.0177  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CG    
9169  C CD1   . LEU B 185 ? 0.4293 0.2924 0.2768 0.0769  -0.0527 0.0148  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD1   
9170  C CD2   . LEU B 185 ? 0.6765 0.5286 0.5223 0.1030  -0.0730 0.0105  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD2   
9182  N N     . ARG B 186 ? 0.5159 0.2561 0.2819 0.0729  -0.0630 0.0563  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B N     
9183  C CA    . ARG B 186 ? 0.5808 0.2999 0.3252 0.0659  -0.0622 0.0684  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CA    
9184  C C     . ARG B 186 ? 0.7814 0.4780 0.5224 0.0742  -0.0711 0.0700  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B C     
9185  O O     . ARG B 186 ? 0.7290 0.4144 0.4542 0.0778  -0.0765 0.0774  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B O     
9186  C CB    . ARG B 186 ? 0.5779 0.2885 0.3152 0.0470  -0.0501 0.0758  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CB    
9187  C CG    . ARG B 186 ? 0.5723 0.3046 0.3078 0.0387  -0.0410 0.0761  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CG    
9188  C CD    . ARG B 186 ? 0.6064 0.3345 0.3367 0.0194  -0.0283 0.0827  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CD    
9189  N NE    . ARG B 186 ? 0.6650 0.4169 0.3940 0.0125  -0.0192 0.0818  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NE    
9190  C CZ    . ARG B 186 ? 0.6277 0.3863 0.3409 0.0102  -0.0167 0.0869  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CZ    
9191  N NH1   . ARG B 186 ? 0.6540 0.3979 0.3514 0.0134  -0.0226 0.0946  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH1   
9192  N NH2   . ARG B 186 ? 0.6655 0.4486 0.3813 0.0049  -0.0079 0.0830  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH2   
9206  N N     . ALA B 187 ? 0.6021 0.2912 0.3568 0.0774  -0.0728 0.0630  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B N     
9207  C CA    . ALA B 187 ? 0.7218 0.3922 0.4751 0.0878  -0.0820 0.0622  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CA    
9208  C C     . ALA B 187 ? 0.6883 0.3730 0.4470 0.1055  -0.0927 0.0560  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B C     
9209  O O     . ALA B 187 ? 0.8206 0.4900 0.5749 0.1152  -0.1013 0.0569  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B O     
9210  C CB    . ALA B 187 ? 0.7140 0.3786 0.4829 0.0884  -0.0812 0.0532  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CB    
9216  N N     . SER B 188 ? 0.8448 0.5584 0.6129 0.1095  -0.0925 0.0498  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N     
9217  C CA    . SER B 188 ? 0.5703 0.3016 0.3449 0.1243  -0.1021 0.0433  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA    
9218  C C     . SER B 188 ? 0.7401 0.4730 0.4966 0.1239  -0.1049 0.0518  ? ? ? ? ? ? 187 SER B C     
9219  O O     . SER B 188 ? 0.7865 0.5410 0.5495 0.1330  -0.1110 0.0457  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O     
9220  C CB    . SER B 188 ? 0.5889 0.3530 0.3879 0.1294  -0.1011 0.0295  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB    
9221  O OG    . SER B 188 ? 0.8826 0.6468 0.6979 0.1302  -0.0986 0.0213  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG    
9227  N N     . GLY B 189 ? 0.7852 0.4976 0.5197 0.1127  -0.1003 0.0652  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B N     
9228  C CA    . GLY B 189 ? 0.7737 0.4880 0.4890 0.1107  -0.1016 0.0737  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B CA    
9229  C C     . GLY B 189 ? 0.8688 0.6085 0.5850 0.1045  -0.0952 0.0711  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B C     
9230  O O     . GLY B 189 ? 0.8039 0.5486 0.5048 0.1036  -0.0967 0.0763  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B O     
9234  N N     . ARG B 190 ? 0.7041 0.4599 0.4367 0.1002  -0.0884 0.0631  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B N     
9235  C CA    . ARG B 190 ? 0.6580 0.4357 0.3905 0.0935  -0.0816 0.0608  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CA    
9236  C C     . ARG B 190 ? 0.7882 0.5536 0.5055 0.0770  -0.0697 0.0709  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B C     
9237  O O     . ARG B 190 ? 1.0726 0.8274 0.7954 0.0693  -0.0634 0.0721  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B O     
9238  C CB    . ARG B 190 ? 0.6469 0.4456 0.4032 0.0957  -0.0793 0.0487  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CB    
9239  C CG    . ARG B 190 ? 0.9090 0.7183 0.6853 0.1098  -0.0888 0.0380  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CG    
9240  C CD    . ARG B 190 ? 0.8084 0.6500 0.6028 0.1151  -0.0913 0.0260  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CD    
9241  N NE    . ARG B 190 ? 0.9212 0.7720 0.7328 0.1277  -0.1000 0.0169  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NE    
9242  C CZ    . ARG B 190 ? 0.8387 0.7174 0.6680 0.1341  -0.1046 0.0056  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CZ    
9243  N NH1   . ARG B 190 ? 0.8127 0.7124 0.6464 0.1293  -0.1019 0.0013  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH1   
9244  N NH2   . ARG B 190 ? 0.6912 0.5773 0.5342 0.1449  -0.1118 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH2   
9258  N N     . SER B 191 ? 1.0963 0.8653 0.7956 0.0709  -0.0663 0.0774  ? ? ? ? ? ? 190 SER B N     
9259  C CA    . SER B 191 ? 1.0184 0.7787 0.7038 0.0547  -0.0544 0.0869  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA    
9260  C C     . SER B 191 ? 0.9939 0.7785 0.6799 0.0472  -0.0447 0.0824  ? ? ? ? ? ? 190 SER B C     
9261  O O     . SER B 191 ? 0.8788 0.6841 0.5706 0.0547  -0.0485 0.0735  ? ? ? ? ? ? 190 SER B O     
9262  C CB    . SER B 191 ? 1.1829 0.9262 0.8447 0.0518  -0.0566 0.0995  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB    
9263  O OG    . SER B 191 ? 1.0665 0.8202 0.7206 0.0622  -0.0656 0.0979  ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG    
9269  N N     . GLY B 192 ? 0.9872 0.7702 0.6687 0.0322  -0.0319 0.0873  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N     
9270  C CA    . GLY B 192 ? 1.0760 0.8796 0.7517 0.0238  -0.0216 0.0856  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA    
9271  C C     . GLY B 192 ? 1.2224 1.0297 0.8790 0.0269  -0.0258 0.0898  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C     
9272  O O     . GLY B 192 ? 1.2141 1.0056 0.8612 0.0342  -0.0361 0.0959  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O     
9276  N N     . ASP B 193 ? 1.4650 1.2933 1.1158 0.0218  -0.0181 0.0861  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N     
9277  C CA    . ASP B 193 ? 1.5041 1.3384 1.1353 0.0231  -0.0207 0.0897  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA    
9278  C C     . ASP B 193 ? 1.3664 1.2043 0.9976 0.0380  -0.0357 0.0842  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C     
9279  O O     . ASP B 193 ? 1.3236 1.1694 0.9394 0.0396  -0.0389 0.0853  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O     
9280  C CB    . ASP B 193 ? 1.6213 1.4348 1.2329 0.0155  -0.0190 0.1055  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB    
9281  C CG    . ASP B 193 ? 1.7479 1.5572 1.3627 0.0000  -0.0049 0.1109  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG    
9282  O OD1   . ASP B 193 ? 1.8093 1.6368 1.4382 -0.0058 0.0051  0.1025  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1   
9283  O OD2   . ASP B 193 ? 1.7549 1.5429 1.3590 -0.0065 -0.0041 0.1230  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2   
9288  N N     . ALA B 194 ? 1.0113 0.8460 0.6604 0.0485  -0.0447 0.0777  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B N     
9289  C CA    . ALA B 194 ? 0.7741 0.6195 0.4305 0.0621  -0.0577 0.0691  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CA    
9290  C C     . ALA B 194 ? 0.5330 0.4003 0.2110 0.0644  -0.0555 0.0542  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B C     
9291  O O     . ALA B 194 ? 0.6314 0.4975 0.3230 0.0610  -0.0494 0.0517  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B O     
9292  C CB    . ALA B 194 ? 0.8339 0.6625 0.4970 0.0731  -0.0697 0.0717  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CB    
9298  N N     A THR B 195 ? 0.6354 0.5222 0.3165 0.0697  -0.0607 0.0444  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N     
9299  N N     B THR B 195 ? 0.6357 0.5225 0.3167 0.0695  -0.0605 0.0443  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N     
9300  C CA    A THR B 195 ? 0.5952 0.5026 0.2971 0.0712  -0.0590 0.0298  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA    
9301  C CA    B THR B 195 ? 0.5949 0.5019 0.2970 0.0708  -0.0585 0.0300  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA    
9302  C C     A THR B 195 ? 0.6186 0.5286 0.3432 0.0809  -0.0684 0.0233  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C     
9303  C C     B THR B 195 ? 0.6167 0.5266 0.3412 0.0808  -0.0683 0.0234  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C     
9304  O O     A THR B 195 ? 0.6224 0.5244 0.3471 0.0892  -0.0785 0.0266  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O     
9305  O O     B THR B 195 ? 0.6240 0.5262 0.3484 0.0892  -0.0785 0.0266  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O     
9306  C CB    A THR B 195 ? 0.6092 0.5361 0.3078 0.0717  -0.0609 0.0203  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB    
9307  C CB    B THR B 195 ? 0.6027 0.5298 0.3019 0.0706  -0.0592 0.0201  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB    
9308  O OG1   A THR B 195 ? 0.7190 0.6489 0.4182 0.0812  -0.0745 0.0185  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1   
9309  O OG1   B THR B 195 ? 0.7675 0.7113 0.4870 0.0695  -0.0549 0.0067  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1   
9310  C CG2   A THR B 195 ? 0.6680 0.5941 0.3425 0.0627  -0.0522 0.0265  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2   
9311  C CG2   B THR B 195 ? 0.6995 0.6315 0.3988 0.0802  -0.0733 0.0173  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2   
9325  N N     . ALA B 196 ? 0.4552 0.3776 0.1996 0.0798  -0.0646 0.0137  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B N     
9326  C CA    . ALA B 196 ? 0.4096 0.3400 0.1776 0.0872  -0.0720 0.0059  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CA    
9327  C C     . ALA B 196 ? 0.3945 0.3451 0.1872 0.0811  -0.0650 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 195 ALA B C     
9328  O O     . ALA B 196 ? 0.4051 0.3584 0.1972 0.0723  -0.0542 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 195 ALA B O     
9329  C CB    . ALA B 196 ? 0.4394 0.3534 0.2146 0.0879  -0.0709 0.0126  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CB    
9335  N N     . SER B 197 ? 0.3628 0.3279 0.1780 0.0856  -0.0713 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 196 SER B N     
9336  C CA    . SER B 197 ? 0.3291 0.3115 0.1680 0.0797  -0.0662 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 196 SER B CA    
9337  C C     . SER B 197 ? 0.3487 0.3339 0.2119 0.0787  -0.0641 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 196 SER B C     
9338  O O     . SER B 197 ? 0.3377 0.3262 0.2086 0.0861  -0.0721 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 196 SER B O     
9339  C CB    . SER B 197 ? 0.3789 0.3788 0.2224 0.0836  -0.0752 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 196 SER B CB    
9340  O OG    . SER B 197 ? 0.5014 0.5142 0.3656 0.0765  -0.0702 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 196 SER B OG    
9346  N N     . VAL B 198 ? 0.2851 0.2712 0.1607 0.0700  -0.0538 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B N     
9347  C CA    . VAL B 198 ? 0.2827 0.2715 0.1789 0.0675  -0.0505 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CA    
9348  C C     . VAL B 198 ? 0.2612 0.2660 0.1774 0.0625  -0.0489 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B C     
9349  O O     . VAL B 198 ? 0.2604 0.2679 0.1756 0.0579  -0.0453 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B O     
9350  C CB    . VAL B 198 ? 0.2814 0.2579 0.1755 0.0611  -0.0410 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CB    
9351  C CG1   . VAL B 198 ? 0.2749 0.2551 0.1883 0.0585  -0.0381 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG1   
9352  C CG2   . VAL B 198 ? 0.3322 0.2904 0.2059 0.0639  -0.0423 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG2   
9362  N N     . LEU B 199 ? 0.2608 0.2755 0.1947 0.0632  -0.0512 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B N     
9363  C CA    . LEU B 199 ? 0.2174 0.2442 0.1706 0.0562  -0.0481 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CA    
9364  C C     . LEU B 199 ? 0.2377 0.2615 0.2011 0.0518  -0.0415 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B C     
9365  O O     . LEU B 199 ? 0.2297 0.2533 0.1955 0.0561  -0.0432 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B O     
9366  C CB    . LEU B 199 ? 0.2266 0.2714 0.1926 0.0586  -0.0555 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CB    
9367  C CG    . LEU B 199 ? 0.2317 0.2881 0.2163 0.0491  -0.0523 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CG    
9368  C CD1   . LEU B 199 ? 0.2793 0.3323 0.2603 0.0436  -0.0509 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD1   
9369  C CD2   . LEU B 199 ? 0.2367 0.3139 0.2367 0.0507  -0.0586 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD2   
9381  N N     . ASP B 200 ? 0.2235 0.2446 0.1921 0.0441  -0.0347 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B N     
9382  C CA    . ASP B 200 ? 0.1900 0.2078 0.1660 0.0394  -0.0287 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CA    
9383  C C     . ASP B 200 ? 0.1923 0.2200 0.1839 0.0326  -0.0271 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B C     
9384  O O     . ASP B 200 ? 0.2002 0.2252 0.1942 0.0276  -0.0249 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B O     
9385  C CB    . ASP B 200 ? 0.2294 0.2357 0.1972 0.0368  -0.0230 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CB    
9386  C CG    . ASP B 200 ? 0.2359 0.2385 0.2089 0.0328  -0.0179 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CG    
9387  O OD1   . ASP B 200 ? 0.2183 0.2264 0.2004 0.0313  -0.0180 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD1   
9388  O OD2   . ASP B 200 ? 0.2250 0.2206 0.1926 0.0310  -0.0137 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD2   
9393  N N     . VAL B 201 ? 0.1809 0.2195 0.1827 0.0323  -0.0283 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B N     
9394  C CA    . VAL B 201 ? 0.1770 0.2273 0.1929 0.0247  -0.0270 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CA    
9395  C C     . VAL B 201 ? 0.1789 0.2241 0.1982 0.0175  -0.0206 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B C     
9396  O O     . VAL B 201 ? 0.2014 0.2467 0.2201 0.0188  -0.0182 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B O     
9397  C CB    . VAL B 201 ? 0.2059 0.2744 0.2320 0.0274  -0.0306 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CB    
9398  C CG1   . VAL B 201 ? 0.2191 0.3013 0.2600 0.0171  -0.0281 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG1   
9399  C CG2   . VAL B 201 ? 0.2257 0.2993 0.2476 0.0361  -0.0388 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG2   
9409  N N     . GLY B 202 ? 0.1899 0.2299 0.2121 0.0103  -0.0184 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B N     
9410  C CA    . GLY B 202 ? 0.1749 0.2074 0.1976 0.0048  -0.0136 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B CA    
9411  C C     . GLY B 202 ? 0.1653 0.1867 0.1790 0.0095  -0.0120 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B C     
9412  O O     . GLY B 202 ? 0.1816 0.2019 0.1935 0.0093  -0.0096 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B O     
9416  N N     . CYS B 203 ? 0.1669 0.1813 0.1747 0.0131  -0.0131 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B N     
9417  C CA    . CYS B 203 ? 0.1594 0.1669 0.1585 0.0175  -0.0114 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CA    
9418  C C     . CYS B 203 ? 0.1686 0.1706 0.1692 0.0148  -0.0079 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B C     
9419  O O     . CYS B 203 ? 0.1742 0.1731 0.1698 0.0168  -0.0060 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B O     
9420  C CB    . CYS B 203 ? 0.1731 0.1775 0.1649 0.0213  -0.0126 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CB    
9421  S SG    . CYS B 203 ? 0.1985 0.1982 0.1946 0.0191  -0.0120 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B SG    
9427  N N     . GLY B 204 ? 0.1734 0.1735 0.1804 0.0103  -0.0074 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 203 GLY B N     
9428  C CA    . GLY B 204 ? 0.1603 0.1553 0.1684 0.0094  -0.0057 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 203 GLY B CA    
9429  C C     . GLY B 204 ? 0.1776 0.1691 0.1838 0.0138  -0.0047 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 203 GLY B C     
9430  O O     . GLY B 204 ? 0.1747 0.1640 0.1806 0.0157  -0.0056 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 203 GLY B O     
9434  N N     . THR B 205 ? 0.1880 0.1804 0.1931 0.0150  -0.0026 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 204 THR B N     
9435  C CA    . THR B 205 ? 0.1693 0.1623 0.1736 0.0187  -0.0004 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA    
9436  C C     . THR B 205 ? 0.1819 0.1765 0.1774 0.0208  0.0010  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 204 THR B C     
9437  O O     . THR B 205 ? 0.1911 0.1877 0.1842 0.0232  0.0038  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 204 THR B O     
9438  C CB    . THR B 205 ? 0.1434 0.1402 0.1502 0.0182  0.0017  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB    
9439  O OG1   . THR B 205 ? 0.1757 0.1737 0.1760 0.0160  0.0030  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1   
9440  C CG2   . THR B 205 ? 0.1740 0.1697 0.1874 0.0167  -0.0008 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2   
9448  N N     . GLY B 206 ? 0.1786 0.1730 0.1685 0.0203  -0.0008 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 205 GLY B N     
9449  C CA    . GLY B 206 ? 0.1872 0.1811 0.1664 0.0229  -0.0008 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 205 GLY B CA    
9450  C C     . GLY B 206 ? 0.1821 0.1738 0.1538 0.0220  0.0020  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 205 GLY B C     
9451  O O     . GLY B 206 ? 0.2041 0.1932 0.1642 0.0235  0.0024  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 205 GLY B O     
9455  N N     . LEU B 207 ? 0.1951 0.1724 0.1357 0.0094  -0.0139 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N     
9456  C CA    . LEU B 207 ? 0.1971 0.1728 0.1343 0.0055  -0.0133 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA    
9457  C C     . LEU B 207 ? 0.2270 0.1905 0.1584 0.0063  -0.0103 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C     
9458  O O     . LEU B 207 ? 0.2352 0.1926 0.1649 0.0040  -0.0091 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O     
9459  C CB    . LEU B 207 ? 0.2039 0.1856 0.1378 -0.0009 -0.0164 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB    
9460  C CG    . LEU B 207 ? 0.2048 0.1868 0.1387 -0.0087 -0.0175 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG    
9461  C CD1   . LEU B 207 ? 0.2159 0.2067 0.1617 -0.0079 -0.0159 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1   
9462  C CD2   . LEU B 207 ? 0.2358 0.2273 0.1660 -0.0165 -0.0237 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2   
9474  N N     . TYR B 208 ? 0.2095 0.1697 0.1394 0.0098  -0.0084 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B N     
9475  C CA    . TYR B 208 ? 0.2243 0.1725 0.1524 0.0138  -0.0055 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CA    
9476  C C     . TYR B 208 ? 0.2327 0.1791 0.1634 0.0180  -0.0077 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B C     
9477  O O     . TYR B 208 ? 0.2560 0.1905 0.1825 0.0180  -0.0069 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B O     
9478  C CB    . TYR B 208 ? 0.2077 0.1580 0.1387 0.0194  -0.0014 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CB    
9479  C CG    . TYR B 208 ? 0.2103 0.1601 0.1317 0.0154  0.0027  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CG    
9480  C CD1   . TYR B 208 ? 0.2330 0.1947 0.1507 0.0101  0.0008  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD1   
9481  C CD2   . TYR B 208 ? 0.2312 0.1664 0.1444 0.0172  0.0084  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD2   
9482  C CE1   . TYR B 208 ? 0.2289 0.1914 0.1323 0.0056  0.0034  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE1   
9483  C CE2   . TYR B 208 ? 0.2601 0.1942 0.1584 0.0126  0.0123  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE2   
9484  C CZ    . TYR B 208 ? 0.2224 0.1719 0.1143 0.0062  0.0093  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CZ    
9485  O OH    . TYR B 208 ? 0.2694 0.2187 0.1417 0.0010  0.0123  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B OH    
9495  N N     . SER B 209 ? 0.2281 0.1848 0.1636 0.0203  -0.0109 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 208 SER B N     
9496  C CA    . SER B 209 ? 0.2241 0.1814 0.1567 0.0227  -0.0146 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 208 SER B CA    
9497  C C     . SER B 209 ? 0.2433 0.1970 0.1676 0.0189  -0.0124 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 208 SER B C     
9498  O O     . SER B 209 ? 0.2437 0.1919 0.1600 0.0198  -0.0124 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 208 SER B O     
9499  C CB    . SER B 209 ? 0.2832 0.2499 0.2200 0.0222  -0.0185 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 208 SER B CB    
9500  O OG    . SER B 209 ? 0.3314 0.3056 0.2783 0.0245  -0.0214 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 208 SER B OG    
9506  N N     . GLN B 210 ? 0.2287 0.1882 0.1559 0.0151  -0.0103 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B N     
9507  C CA    . GLN B 210 ? 0.2462 0.2093 0.1708 0.0122  -0.0065 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CA    
9508  C C     . GLN B 210 ? 0.2371 0.1931 0.1593 0.0063  -0.0035 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B C     
9509  O O     . GLN B 210 ? 0.2485 0.2039 0.1648 0.0039  0.0004  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B O     
9510  C CB    . GLN B 210 ? 0.2429 0.2170 0.1771 0.0117  -0.0057 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CB    
9511  C CG    . GLN B 210 ? 0.2370 0.2118 0.1727 0.0170  -0.0075 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CG    
9512  C CD    . GLN B 210 ? 0.2141 0.1934 0.1606 0.0181  -0.0093 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CD    
9513  O OE1   . GLN B 210 ? 0.2450 0.2321 0.1978 0.0156  -0.0098 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B OE1   
9514  N NE2   . GLN B 210 ? 0.2324 0.2063 0.1806 0.0210  -0.0114 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B NE2   
9523  N N     . LEU B 211 ? 0.2273 0.1756 0.1517 0.0028  -0.0046 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B N     
9524  C CA    . LEU B 211 ? 0.2393 0.1739 0.1607 -0.0042 -0.0023 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CA    
9525  C C     . LEU B 211 ? 0.2797 0.1975 0.1932 0.0009  -0.0016 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B C     
9526  O O     . LEU B 211 ? 0.2784 0.1858 0.1873 -0.0045 0.0014  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B O     
9527  C CB    . LEU B 211 ? 0.2614 0.1885 0.1831 -0.0092 -0.0038 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CB    
9528  C CG    . LEU B 211 ? 0.2471 0.1922 0.1751 -0.0162 -0.0069 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CG    
9529  C CD1   . LEU B 211 ? 0.2935 0.2304 0.2146 -0.0216 -0.0095 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD1   
9530  C CD2   . LEU B 211 ? 0.3129 0.2695 0.2497 -0.0256 -0.0057 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD2   
9542  N N     . LEU B 212 ? 0.2610 0.1776 0.1745 0.0110  -0.0048 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B N     
9543  C CA    . LEU B 212 ? 0.2686 0.1745 0.1769 0.0179  -0.0068 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CA    
9544  C C     . LEU B 212 ? 0.2683 0.1812 0.1656 0.0161  -0.0070 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B C     
9545  O O     . LEU B 212 ? 0.2955 0.1962 0.1835 0.0160  -0.0065 0.0092  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B O     
9546  C CB    . LEU B 212 ? 0.2608 0.1730 0.1765 0.0288  -0.0114 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CB    
9547  C CG    . LEU B 212 ? 0.2761 0.1790 0.2003 0.0338  -0.0082 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CG    
9548  C CD1   . LEU B 212 ? 0.3123 0.2326 0.2489 0.0423  -0.0109 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD1   
9549  C CD2   . LEU B 212 ? 0.3082 0.1852 0.2309 0.0385  -0.0059 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD2   
9561  N N     . LEU B 213 ? 0.2715 0.2019 0.1678 0.0153  -0.0072 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N     
9562  C CA    . LEU B 213 ? 0.2815 0.2187 0.1636 0.0140  -0.0052 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA    
9563  C C     . LEU B 213 ? 0.2967 0.2315 0.1750 0.0054  0.0036  0.0041  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C     
9564  O O     . LEU B 213 ? 0.3224 0.2563 0.1850 0.0038  0.0069  0.0129  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O     
9565  C CB    . LEU B 213 ? 0.2823 0.2341 0.1654 0.0154  -0.0052 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB    
9566  C CG    . LEU B 213 ? 0.3002 0.2551 0.1859 0.0206  -0.0141 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG    
9567  C CD1   . LEU B 213 ? 0.3521 0.3142 0.2390 0.0205  -0.0133 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1   
9568  C CD2   . LEU B 213 ? 0.3631 0.3170 0.2350 0.0238  -0.0216 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2   
9580  N N     . ARG B 214 ? 0.3040 0.2406 0.1962 -0.0015 0.0074  0.0004  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B N     
9581  C CA    . ARG B 214 ? 0.2969 0.2341 0.1908 -0.0125 0.0152  0.0071  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CA    
9582  C C     . ARG B 214 ? 0.3465 0.2590 0.2328 -0.0167 0.0153  0.0182  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B C     
9583  O O     . ARG B 214 ? 0.3975 0.3073 0.2760 -0.0242 0.0219  0.0296  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B O     
9584  C CB    . ARG B 214 ? 0.3267 0.2747 0.2394 -0.0198 0.0156  0.0001  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CB    
9585  C CG    . ARG B 214 ? 0.3870 0.3593 0.3095 -0.0152 0.0171  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CG    
9586  C CD    . ARG B 214 ? 0.5241 0.5096 0.4657 -0.0217 0.0146  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CD    
9587  N NE    . ARG B 214 ? 0.6001 0.5962 0.5530 -0.0348 0.0198  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NE    
9588  C CZ    . ARG B 214 ? 0.8775 0.9019 0.8483 -0.0369 0.0251  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CZ    
9589  N NH1   . ARG B 214 ? 0.5240 0.5653 0.5025 -0.0249 0.0261  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH1   
9590  N NH2   . ARG B 214 ? 0.9938 1.0300 0.9778 -0.0513 0.0297  0.0022  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH2   
9604  N N     . GLU B 215 ? 0.3186 0.2119 0.2069 -0.0112 0.0091  0.0158  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N     
9605  C CA    . GLU B 215 ? 0.3187 0.1826 0.2022 -0.0124 0.0091  0.0255  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA    
9606  C C     . GLU B 215 ? 0.3409 0.1986 0.2089 -0.0040 0.0064  0.0402  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C     
9607  O O     . GLU B 215 ? 0.3942 0.2310 0.2541 -0.0080 0.0089  0.0547  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O     
9608  C CB    . GLU B 215 ? 0.3332 0.1802 0.2247 -0.0056 0.0050  0.0161  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB    
9609  C CG    . GLU B 215 ? 0.4001 0.2117 0.2891 -0.0021 0.0051  0.0236  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG    
9610  C CD    . GLU B 215 ? 0.5153 0.3036 0.4038 -0.0186 0.0103  0.0274  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD    
9611  O OE1   . GLU B 215 ? 0.5081 0.3097 0.4026 -0.0331 0.0126  0.0195  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1   
9612  O OE2   . GLU B 215 ? 0.5322 0.2885 0.4158 -0.0175 0.0114  0.0392  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2   
9619  N N     . PHE B 216 ? 0.3572 0.2321 0.2202 0.0064  0.0004  0.0374  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B N     
9620  C CA    . PHE B 216 ? 0.3545 0.2284 0.2022 0.0151  -0.0064 0.0499  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CA    
9621  C C     . PHE B 216 ? 0.3628 0.2602 0.1945 0.0128  -0.0052 0.0473  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B C     
9622  O O     . PHE B 216 ? 0.3450 0.2582 0.1787 0.0181  -0.0112 0.0364  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B O     
9623  C CB    . PHE B 216 ? 0.3467 0.2210 0.2057 0.0289  -0.0165 0.0466  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CB    
9624  C CG    . PHE B 216 ? 0.3581 0.2075 0.2312 0.0342  -0.0154 0.0475  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CG    
9625  C CD1   . PHE B 216 ? 0.3981 0.2221 0.2667 0.0394  -0.0169 0.0640  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD1   
9626  C CD2   . PHE B 216 ? 0.3603 0.2096 0.2493 0.0346  -0.0124 0.0319  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD2   
9627  C CE1   . PHE B 216 ? 0.4308 0.2270 0.3124 0.0461  -0.0146 0.0625  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE1   
9628  C CE2   . PHE B 216 ? 0.3685 0.1930 0.2670 0.0401  -0.0097 0.0294  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE2   
9629  C CZ    . PHE B 216 ? 0.4468 0.2435 0.3426 0.0462  -0.0103 0.0434  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CZ    
9639  N N     . PRO B 217 ? 0.3697 0.2690 0.1851 0.0044  0.0035  0.0563  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N     
9640  C CA    . PRO B 217 ? 0.4134 0.3350 0.2147 0.0022  0.0093  0.0490  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA    
9641  C C     . PRO B 217 ? 0.3965 0.3270 0.1754 0.0093  -0.0003 0.0477  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C     
9642  O O     . PRO B 217 ? 0.4379 0.3834 0.2055 0.0086  0.0039  0.0361  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O     
9643  C CB    . PRO B 217 ? 0.4530 0.3744 0.2417 -0.0086 0.0228  0.0620  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB    
9644  C CG    . PRO B 217 ? 0.5998 0.4999 0.4048 -0.0157 0.0247  0.0712  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG    
9645  C CD    . PRO B 217 ? 0.4755 0.3567 0.2895 -0.0054 0.0116  0.0706  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD    
9653  N N     . ARG B 218 ? 0.4448 0.3671 0.2175 0.0162  -0.0134 0.0584  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B N     
9654  C CA    . ARG B 218 ? 0.4533 0.3879 0.2065 0.0211  -0.0260 0.0566  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CA    
9655  C C     . ARG B 218 ? 0.3951 0.3377 0.1701 0.0276  -0.0384 0.0443  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B C     
9656  O O     . ARG B 218 ? 0.4515 0.4066 0.2149 0.0293  -0.0507 0.0404  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B O     
9657  C CB    . ARG B 218 ? 0.5071 0.4337 0.2384 0.0244  -0.0348 0.0797  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CB    
9658  C CG    . ARG B 218 ? 0.6270 0.5480 0.3299 0.0159  -0.0219 0.0940  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CG    
9659  C CD    . ARG B 218 ? 0.9436 0.8722 0.6262 0.0166  -0.0310 0.1128  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CD    
9660  N NE    . ARG B 218 ? 0.9983 0.9510 0.6729 0.0188  -0.0457 0.1042  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NE    
9661  C CZ    . ARG B 218 ? 1.1174 1.0909 0.7700 0.0124  -0.0421 0.0935  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CZ    
9662  N NH1   . ARG B 218 ? 1.0715 1.0488 0.7094 0.0059  -0.0231 0.0902  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH1   
9663  N NH2   . ARG B 218 ? 1.0744 1.0664 0.7218 0.0128  -0.0570 0.0854  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH2   
9677  N N     . TRP B 219 ? 0.3458 0.2833 0.1507 0.0295  -0.0354 0.0377  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B N     
9678  C CA    . TRP B 219 ? 0.3142 0.2614 0.1407 0.0345  -0.0445 0.0278  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CA    
9679  C C     . TRP B 219 ? 0.3433 0.3020 0.1702 0.0295  -0.0427 0.0097  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B C     
9680  O O     . TRP B 219 ? 0.3498 0.3074 0.1685 0.0246  -0.0317 0.0029  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B O     
9681  C CB    . TRP B 219 ? 0.3014 0.2387 0.1551 0.0380  -0.0400 0.0264  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CB    
9682  C CG    . TRP B 219 ? 0.3602 0.2823 0.2197 0.0461  -0.0428 0.0412  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CG    
9683  C CD1   . TRP B 219 ? 0.4063 0.3192 0.2491 0.0491  -0.0473 0.0591  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD1   
9684  C CD2   . TRP B 219 ? 0.3673 0.2789 0.2500 0.0532  -0.0404 0.0393  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD2   
9685  N NE1   . TRP B 219 ? 0.4292 0.3241 0.2866 0.0588  -0.0484 0.0692  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B NE1   
9686  C CE2   . TRP B 219 ? 0.3996 0.2933 0.2812 0.0617  -0.0433 0.0557  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE2   
9687  C CE3   . TRP B 219 ? 0.3659 0.2807 0.2680 0.0535  -0.0352 0.0257  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE3   
9688  C CZ2   . TRP B 219 ? 0.4396 0.3165 0.3406 0.0717  -0.0403 0.0561  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ2   
9689  C CZ3   . TRP B 219 ? 0.4479 0.3490 0.3658 0.0622  -0.0318 0.0258  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ3   
9690  C CH2   . TRP B 219 ? 0.4346 0.3161 0.3528 0.0718  -0.0339 0.0396  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CH2   
9701  N N     . THR B 220 ? 0.3025 0.2721 0.1418 0.0311  -0.0531 0.0025  ? ? ? ? ? ? 219 THR B N     
9702  C CA    . THR B 220 ? 0.2742 0.2488 0.1205 0.0265  -0.0516 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA    
9703  C C     . THR B 220 ? 0.3013 0.2800 0.1780 0.0284  -0.0528 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 219 THR B C     
9704  O O     . THR B 220 ? 0.3065 0.2886 0.1978 0.0342  -0.0570 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 219 THR B O     
9705  C CB    . THR B 220 ? 0.3184 0.3015 0.1487 0.0223  -0.0628 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB    
9706  O OG1   . THR B 220 ? 0.3873 0.3837 0.2284 0.0245  -0.0784 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1   
9707  C CG2   . THR B 220 ? 0.3727 0.3528 0.1666 0.0202  -0.0602 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2   
9715  N N     . ALA B 221 ? 0.2734 0.2513 0.1591 0.0243  -0.0478 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 220 ALA B N     
9716  C CA    . ALA B 221 ? 0.2528 0.2349 0.1631 0.0245  -0.0469 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CA    
9717  C C     . ALA B 221 ? 0.3058 0.2900 0.2216 0.0181  -0.0495 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 220 ALA B C     
9718  O O     . ALA B 221 ? 0.3053 0.2810 0.2085 0.0154  -0.0464 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 220 ALA B O     
9719  C CB    . ALA B 221 ? 0.2624 0.2363 0.1793 0.0257  -0.0358 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CB    
9725  N N     . THR B 222 ? 0.2437 0.2385 0.1797 0.0159  -0.0540 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 221 THR B N     
9726  C CA    . THR B 222 ? 0.2675 0.2623 0.2130 0.0078  -0.0561 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CA    
9727  C C     . THR B 222 ? 0.2404 0.2383 0.2050 0.0077  -0.0483 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 221 THR B C     
9728  O O     . THR B 222 ? 0.2130 0.2239 0.1918 0.0114  -0.0471 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 221 THR B O     
9729  C CB    . THR B 222 ? 0.2557 0.2654 0.2094 0.0015  -0.0695 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CB    
9730  O OG1   . THR B 222 ? 0.3259 0.3345 0.2566 0.0012  -0.0782 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 221 THR B OG1   
9731  C CG2   . THR B 222 ? 0.2792 0.2846 0.2427 -0.0101 -0.0718 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CG2   
9739  N N     . GLY B 223 ? 0.2358 0.2217 0.1995 0.0046  -0.0426 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N     
9740  C CA    . GLY B 223 ? 0.2125 0.2009 0.1887 0.0031  -0.0359 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA    
9741  C C     . GLY B 223 ? 0.2062 0.1964 0.1962 -0.0068 -0.0386 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C     
9742  O O     . GLY B 223 ? 0.2556 0.2326 0.2417 -0.0124 -0.0430 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O     
9746  N N     . LEU B 224 ? 0.1979 0.2036 0.2041 -0.0095 -0.0347 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B N     
9747  C CA    . LEU B 224 ? 0.2194 0.2284 0.2409 -0.0210 -0.0345 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CA    
9748  C C     . LEU B 224 ? 0.1957 0.1962 0.2133 -0.0216 -0.0251 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B C     
9749  O O     . LEU B 224 ? 0.2058 0.2152 0.2198 -0.0158 -0.0173 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B O     
9750  C CB    . LEU B 224 ? 0.2151 0.2527 0.2599 -0.0246 -0.0348 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CB    
9751  C CG    . LEU B 224 ? 0.2234 0.2781 0.2764 -0.0221 -0.0457 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CG    
9752  C CD1   . LEU B 224 ? 0.2137 0.3020 0.2979 -0.0253 -0.0451 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD1   
9753  C CD2   . LEU B 224 ? 0.2424 0.2843 0.2857 -0.0305 -0.0587 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD2   
9765  N N     . ASP B 225 ? 0.2076 0.1897 0.2244 -0.0284 -0.0263 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B N     
9766  C CA    . ASP B 225 ? 0.2060 0.1810 0.2195 -0.0299 -0.0194 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CA    
9767  C C     . ASP B 225 ? 0.2448 0.1977 0.2640 -0.0395 -0.0225 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B C     
9768  O O     . ASP B 225 ? 0.2693 0.2123 0.2938 -0.0454 -0.0295 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B O     
9769  C CB    . ASP B 225 ? 0.2094 0.1783 0.2062 -0.0190 -0.0170 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CB    
9770  C CG    . ASP B 225 ? 0.2213 0.1983 0.2116 -0.0196 -0.0100 0.0022  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CG    
9771  O OD1   . ASP B 225 ? 0.2246 0.1948 0.2165 -0.0263 -0.0081 0.0133  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD1   
9772  O OD2   . ASP B 225 ? 0.2065 0.1949 0.1881 -0.0140 -0.0062 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD2   
9777  N N     . VAL B 226 ? 0.2430 0.1868 0.2598 -0.0418 -0.0178 0.0070  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B N     
9778  C CA    . VAL B 226 ? 0.2496 0.1662 0.2720 -0.0500 -0.0201 0.0125  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CA    
9779  C C     . VAL B 226 ? 0.2732 0.1625 0.2875 -0.0392 -0.0248 0.0047  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B C     
9780  O O     . VAL B 226 ? 0.2722 0.1671 0.2766 -0.0261 -0.0246 0.0001  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B O     
9781  C CB    . VAL B 226 ? 0.2728 0.1873 0.2942 -0.0558 -0.0137 0.0326  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CB    
9782  C CG1   . VAL B 226 ? 0.2888 0.2325 0.3193 -0.0665 -0.0059 0.0392  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG1   
9783  C CG2   . VAL B 226 ? 0.3067 0.2217 0.3111 -0.0428 -0.0124 0.0402  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG2   
9793  N N     . GLU B 227 ? 0.3267 0.1855 0.3469 -0.0454 -0.0277 0.0036  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B N     
9794  C CA    . GLU B 227 ? 0.4160 0.2453 0.4313 -0.0350 -0.0303 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CA    
9795  C C     . GLU B 227 ? 0.3250 0.1568 0.3334 -0.0166 -0.0277 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B C     
9796  O O     . GLU B 227 ? 0.3515 0.1865 0.3540 -0.0052 -0.0275 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B O     
9797  C CB    . GLU B 227 ? 0.5572 0.3481 0.5808 -0.0438 -0.0315 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CB    
9798  C CG    . GLU B 227 ? 0.5551 0.3096 0.5757 -0.0297 -0.0315 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CG    
9799  C CD    . GLU B 227 ? 1.0287 0.7403 1.0582 -0.0349 -0.0315 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CD    
9800  O OE1   . GLU B 227 ? 0.6339 0.3445 0.6711 -0.0515 -0.0315 0.0153  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE1   
9801  O OE2   . GLU B 227 ? 0.9820 0.6621 1.0110 -0.0215 -0.0297 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE2   
9808  N N     . ARG B 228 ? 0.3270 0.1585 0.3364 -0.0145 -0.0262 0.0181  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B N     
9809  C CA    . ARG B 228 ? 0.3191 0.1522 0.3262 0.0021  -0.0267 0.0249  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CA    
9810  C C     . ARG B 228 ? 0.3387 0.2051 0.3376 0.0074  -0.0261 0.0205  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B C     
9811  O O     . ARG B 228 ? 0.3426 0.2153 0.3422 0.0202  -0.0269 0.0189  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B O     
9812  C CB    . ARG B 228 ? 0.3652 0.1891 0.3734 0.0015  -0.0278 0.0489  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CB    
9813  C CG    . ARG B 228 ? 0.3978 0.1797 0.4159 -0.0010 -0.0284 0.0530  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CG    
9814  C CD    . ARG B 228 ? 0.5076 0.2760 0.5262 -0.0040 -0.0295 0.0804  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CD    
9815  N NE    . ARG B 228 ? 0.5894 0.3696 0.6052 0.0125  -0.0336 0.0946  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NE    
9816  C CZ    . ARG B 228 ? 0.7219 0.4800 0.7488 0.0296  -0.0369 0.1005  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CZ    
9817  N NH1   . ARG B 228 ? 0.7198 0.4379 0.7583 0.0334  -0.0348 0.0912  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH1   
9818  N NH2   . ARG B 228 ? 0.6154 0.3927 0.6425 0.0435  -0.0426 0.1149  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH2   
9832  N N     A ILE B 229 ? 0.2845 0.1722 0.2779 -0.0021 -0.0242 0.0187  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N     
9833  N N     B ILE B 229 ? 0.2836 0.1712 0.2769 -0.0019 -0.0242 0.0182  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N     
9834  C CA    A ILE B 229 ? 0.2716 0.1845 0.2567 0.0019  -0.0232 0.0131  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA    
9835  C CA    B ILE B 229 ? 0.2683 0.1809 0.2535 0.0027  -0.0234 0.0130  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA    
9836  C C     A ILE B 229 ? 0.2529 0.1668 0.2379 0.0062  -0.0234 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C     
9837  C C     B ILE B 229 ? 0.2550 0.1694 0.2398 0.0061  -0.0234 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C     
9838  O O     A ILE B 229 ? 0.2639 0.1883 0.2450 0.0137  -0.0230 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O     
9839  O O     B ILE B 229 ? 0.2590 0.1848 0.2396 0.0131  -0.0229 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O     
9840  C CB    A ILE B 229 ? 0.2923 0.2243 0.2722 -0.0073 -0.0194 0.0169  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB    
9841  C CB    B ILE B 229 ? 0.2151 0.1470 0.1938 -0.0059 -0.0198 0.0186  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB    
9842  C CG1   A ILE B 229 ? 0.3208 0.2527 0.2959 -0.0125 -0.0176 0.0349  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1   
9843  C CG1   B ILE B 229 ? 0.3533 0.2859 0.3248 -0.0075 -0.0197 0.0365  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1   
9844  C CG2   A ILE B 229 ? 0.2422 0.1934 0.2130 -0.0029 -0.0181 0.0100  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2   
9845  C CG2   B ILE B 229 ? 0.2444 0.1951 0.2154 -0.0023 -0.0184 0.0094  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2   
9846  C CD1   A ILE B 229 ? 0.3227 0.2592 0.2876 -0.0052 -0.0214 0.0446  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1   
9847  C CD1   B ILE B 229 ? 0.2807 0.2298 0.2436 -0.0165 -0.0133 0.0423  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1   
9870  N N     . ALA B 230 ? 0.2590 0.1628 0.2471 0.0000  -0.0246 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B N     
9871  C CA    . ALA B 230 ? 0.2795 0.1829 0.2623 0.0036  -0.0255 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CA    
9872  C C     . ALA B 230 ? 0.2868 0.1793 0.2681 0.0158  -0.0231 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B C     
9873  O O     . ALA B 230 ? 0.2971 0.1994 0.2718 0.0216  -0.0208 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B O     
9874  C CB    . ALA B 230 ? 0.3527 0.2448 0.3375 -0.0065 -0.0297 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CB    
9880  N N     . THR B 231 ? 0.3078 0.1806 0.2968 0.0205  -0.0227 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 230 THR B N     
9881  C CA    . THR B 231 ? 0.3031 0.1693 0.2963 0.0353  -0.0190 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 230 THR B CA    
9882  C C     . THR B 231 ? 0.2678 0.1616 0.2632 0.0421  -0.0178 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 230 THR B C     
9883  O O     . THR B 231 ? 0.2895 0.1928 0.2852 0.0500  -0.0132 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 230 THR B O     
9884  C CB    . THR B 231 ? 0.3446 0.1853 0.3493 0.0409  -0.0196 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 230 THR B CB    
9885  O OG1   . THR B 231 ? 0.4074 0.2184 0.4105 0.0317  -0.0208 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 230 THR B OG1   
9886  C CG2   . THR B 231 ? 0.3881 0.2244 0.4026 0.0595  -0.0148 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 230 THR B CG2   
9894  N N     . LEU B 232 ? 0.2543 0.1619 0.2502 0.0377  -0.0216 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N     
9895  C CA    . LEU B 232 ? 0.2521 0.1852 0.2482 0.0404  -0.0226 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA    
9896  C C     . LEU B 232 ? 0.2316 0.1776 0.2189 0.0365  -0.0195 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C     
9897  O O     . LEU B 232 ? 0.2288 0.1896 0.2194 0.0405  -0.0174 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O     
9898  C CB    . LEU B 232 ? 0.2656 0.2082 0.2562 0.0335  -0.0273 0.0078  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB    
9899  C CG    . LEU B 232 ? 0.3084 0.2418 0.3039 0.0362  -0.0317 0.0242  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG    
9900  C CD1   . LEU B 232 ? 0.2841 0.2305 0.2657 0.0267  -0.0343 0.0345  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1   
9901  C CD2   . LEU B 232 ? 0.3072 0.2469 0.3172 0.0496  -0.0351 0.0309  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2   
9913  N N     . ALA B 233 ? 0.2333 0.1750 0.2115 0.0283  -0.0195 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B N     
9914  C CA    . ALA B 233 ? 0.2050 0.1570 0.1746 0.0255  -0.0177 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CA    
9915  C C     . ALA B 233 ? 0.2355 0.1853 0.2021 0.0309  -0.0136 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B C     
9916  O O     . ALA B 233 ? 0.2290 0.1904 0.1925 0.0317  -0.0105 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B O     
9917  C CB    . ALA B 233 ? 0.2340 0.1847 0.1990 0.0180  -0.0196 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CB    
9923  N N     . ASN B 234 ? 0.2442 0.1778 0.2102 0.0338  -0.0126 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B N     
9924  C CA    . ASN B 234 ? 0.2371 0.1682 0.1959 0.0397  -0.0066 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CA    
9925  C C     . ASN B 234 ? 0.2588 0.2022 0.2291 0.0494  0.0001  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B C     
9926  O O     . ASN B 234 ? 0.2655 0.2205 0.2308 0.0515  0.0069  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B O     
9927  C CB    . ASN B 234 ? 0.2905 0.1981 0.2443 0.0402  -0.0069 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CB    
9928  C CG    . ASN B 234 ? 0.3612 0.2645 0.3031 0.0290  -0.0141 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CG    
9929  O OD1   . ASN B 234 ? 0.3490 0.2642 0.2786 0.0261  -0.0153 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B OD1   
9930  N ND2   . ASN B 234 ? 0.3443 0.2320 0.2918 0.0222  -0.0195 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B ND2   
9937  N N     . ALA B 235 ? 0.2244 0.1682 0.2116 0.0553  -0.0017 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B N     
9938  C CA    . ALA B 235 ? 0.2113 0.1734 0.2153 0.0650  0.0030  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CA    
9939  C C     . ALA B 235 ? 0.2086 0.1962 0.2130 0.0578  0.0024  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B C     
9940  O O     . ALA B 235 ? 0.2016 0.2082 0.2158 0.0615  0.0091  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B O     
9941  C CB    . ALA B 235 ? 0.2457 0.2057 0.2681 0.0725  -0.0022 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CB    
9947  N N     . GLN B 236 ? 0.2210 0.2093 0.2169 0.0472  -0.0049 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N     
9948  C CA    . GLN B 236 ? 0.1821 0.1877 0.1767 0.0392  -0.0060 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA    
9949  C C     . GLN B 236 ? 0.1863 0.1912 0.1685 0.0353  0.0005  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C     
9950  O O     . GLN B 236 ? 0.2142 0.2340 0.2010 0.0319  0.0045  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O     
9951  C CB    . GLN B 236 ? 0.2032 0.2059 0.1896 0.0308  -0.0137 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB    
9952  C CG    . GLN B 236 ? 0.2009 0.2170 0.1860 0.0221  -0.0160 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG    
9953  C CD    . GLN B 236 ? 0.1791 0.1908 0.1530 0.0154  -0.0217 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD    
9954  O OE1   . GLN B 236 ? 0.1896 0.2093 0.1658 0.0145  -0.0280 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1   
9955  N NE2   . GLN B 236 ? 0.1938 0.1935 0.1551 0.0120  -0.0192 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2   
9964  N N     . ALA B 237 ? 0.2127 0.2016 0.1796 0.0349  0.0010  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B N     
9965  C CA    . ALA B 237 ? 0.2265 0.2146 0.1784 0.0322  0.0058  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CA    
9966  C C     . ALA B 237 ? 0.2368 0.2357 0.1920 0.0376  0.0165  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B C     
9967  O O     . ALA B 237 ? 0.2289 0.2368 0.1783 0.0334  0.0225  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B O     
9968  C CB    . ALA B 237 ? 0.2565 0.2294 0.1928 0.0315  0.0020  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CB    
9974  N N     . LEU B 238 ? 0.2148 0.2116 0.1795 0.0474  0.0203  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B N     
9975  C CA    . LEU B 238 ? 0.2153 0.2246 0.1869 0.0557  0.0332  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CA    
9976  C C     . LEU B 238 ? 0.2050 0.2425 0.1993 0.0538  0.0364  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B C     
9977  O O     . LEU B 238 ? 0.2459 0.3000 0.2412 0.0525  0.0476  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B O     
9978  C CB    . LEU B 238 ? 0.2188 0.2146 0.1983 0.0686  0.0358  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CB    
9979  C CG    . LEU B 238 ? 0.2363 0.2431 0.2278 0.0821  0.0509  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CG    
9980  C CD1   . LEU B 238 ? 0.2576 0.2631 0.2225 0.0811  0.0632  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD1   
9981  C CD2   . LEU B 238 ? 0.2545 0.2407 0.2568 0.0958  0.0511  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD2   
9993  N N     A ARG B 239 ? 0.2237 0.2686 0.2355 0.0517  0.0264  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N     
9994  N N     B ARG B 239 ? 0.2254 0.2703 0.2372 0.0518  0.0264  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N     
9995  C CA    A ARG B 239 ? 0.2265 0.3002 0.2599 0.0465  0.0261  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA    
9996  C CA    B ARG B 239 ? 0.2318 0.3051 0.2650 0.0464  0.0259  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA    
9997  C C     A ARG B 239 ? 0.1787 0.2549 0.1999 0.0315  0.0275  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C     
9998  C C     B ARG B 239 ? 0.1811 0.2571 0.2020 0.0316  0.0278  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C     
9999  O O     A ARG B 239 ? 0.2401 0.3395 0.2761 0.0254  0.0332  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O     
10000 O O     B ARG B 239 ? 0.2352 0.3342 0.2703 0.0261  0.0343  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O     
10001 C CB    A ARG B 239 ? 0.2413 0.3208 0.2884 0.0451  0.0123  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB    
10002 C CB    B ARG B 239 ? 0.2347 0.3126 0.2799 0.0443  0.0117  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB    
10003 C CG    A ARG B 239 ? 0.4750 0.5588 0.5429 0.0607  0.0104  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG    
10004 C CG    B ARG B 239 ? 0.4714 0.5557 0.5385 0.0591  0.0094  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG    
10005 C CD    A ARG B 239 ? 0.5346 0.6256 0.6109 0.0576  -0.0051 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD    
10006 C CD    B ARG B 239 ? 0.5484 0.6336 0.6186 0.0558  -0.0060 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD    
10007 N NE    A ARG B 239 ? 0.6481 0.7227 0.7279 0.0697  -0.0096 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE    
10008 N NE    B ARG B 239 ? 0.5333 0.6437 0.6117 0.0434  -0.0139 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE    
10009 C CZ    A ARG B 239 ? 0.6554 0.7060 0.7168 0.0656  -0.0163 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ    
10010 C CZ    B ARG B 239 ? 0.5419 0.6576 0.6180 0.0372  -0.0278 0.0063  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ    
10011 N NH1   A ARG B 239 ? 0.2170 0.2588 0.2561 0.0519  -0.0192 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1   
10012 N NH1   B ARG B 239 ? 0.5341 0.6329 0.6004 0.0424  -0.0343 0.0109  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1   
10013 N NH2   A ARG B 239 ? 0.5937 0.6287 0.6611 0.0760  -0.0194 0.0054  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2   
10014 N NH2   B ARG B 239 ? 0.3978 0.5355 0.4795 0.0239  -0.0353 0.0088  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2   
10041 N N     . LEU B 240 ? 0.2057 0.2587 0.2028 0.0253  0.0226  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B N     
10042 C CA    . LEU B 240 ? 0.2272 0.2758 0.2127 0.0127  0.0228  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CA    
10043 C C     . LEU B 240 ? 0.2844 0.3284 0.2522 0.0125  0.0333  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B C     
10044 O O     . LEU B 240 ? 0.3062 0.3433 0.2632 0.0030  0.0342  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B O     
10045 C CB    . LEU B 240 ? 0.2580 0.2855 0.2294 0.0083  0.0127  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CB    
10046 C CG    . LEU B 240 ? 0.2628 0.2956 0.2450 0.0040  0.0032  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CG    
10047 C CD1   . LEU B 240 ? 0.3226 0.3355 0.2896 0.0024  -0.0031 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD1   
10048 C CD2   . LEU B 240 ? 0.3539 0.4019 0.3482 -0.0080 0.0023  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD2   
10060 N N     . GLY B 241 ? 0.2136 0.2919 0.1939 0.0352  0.0322  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N     
10061 C CA    . GLY B 241 ? 0.2257 0.2911 0.1917 0.0377  0.0374  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA    
10062 C C     . GLY B 241 ? 0.2586 0.2999 0.2090 0.0375  0.0329  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C     
10063 O O     . GLY B 241 ? 0.3013 0.3325 0.2382 0.0376  0.0369  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O     
10067 N N     . VAL B 242 ? 0.2299 0.2627 0.1816 0.0381  0.0248  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N     
10068 C CA    . VAL B 242 ? 0.2305 0.2442 0.1699 0.0384  0.0195  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA    
10069 C C     . VAL B 242 ? 0.2667 0.2703 0.2035 0.0456  0.0144  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C     
10070 O O     . VAL B 242 ? 0.2628 0.2546 0.1935 0.0455  0.0082  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O     
10071 C CB    . VAL B 242 ? 0.2360 0.2479 0.1787 0.0304  0.0151  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB    
10072 C CG1   . VAL B 242 ? 0.2801 0.2976 0.2228 0.0221  0.0212  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1   
10073 C CG2   . VAL B 242 ? 0.2424 0.2628 0.1993 0.0289  0.0103  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2   
10083 N N     . GLU B 243 ? 0.2358 0.2441 0.1772 0.0520  0.0174  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B N     
10084 C CA    . GLU B 243 ? 0.2407 0.2376 0.1806 0.0577  0.0138  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CA    
10085 C C     . GLU B 243 ? 0.2743 0.2552 0.1979 0.0602  0.0109  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B C     
10086 O O     . GLU B 243 ? 0.3031 0.2738 0.2256 0.0608  0.0053  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B O     
10087 C CB    . GLU B 243 ? 0.2718 0.2737 0.2170 0.0655  0.0195  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CB    
10088 C CG    . GLU B 243 ? 0.2809 0.2847 0.2175 0.0715  0.0274  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CG    
10089 C CD    . GLU B 243 ? 0.2744 0.2970 0.2165 0.0683  0.0337  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CD    
10090 O OE1   . GLU B 243 ? 0.2590 0.2934 0.2111 0.0605  0.0318  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE1   
10091 O OE2   . GLU B 243 ? 0.2724 0.2982 0.2090 0.0735  0.0413  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE2   
10098 N N     . GLU B 244 ? 0.2656 0.2447 0.1760 0.0619  0.0149  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B N     
10099 C CA    . GLU B 244 ? 0.2889 0.2546 0.1820 0.0655  0.0116  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CA    
10100 C C     . GLU B 244 ? 0.3169 0.2770 0.2068 0.0615  0.0031  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B C     
10101 O O     . GLU B 244 ? 0.3465 0.2980 0.2252 0.0644  -0.0023 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B O     
10102 C CB    . GLU B 244 ? 0.3234 0.2882 0.2012 0.0692  0.0186  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CB    
10103 C CG    . GLU B 244 ? 0.3829 0.3520 0.2613 0.0752  0.0271  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CG    
10104 C CD    . GLU B 244 ? 0.9233 0.8954 0.7903 0.0773  0.0360  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CD    
10105 O OE1   . GLU B 244 ? 0.9624 0.9385 0.8293 0.0715  0.0383  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE1   
10106 O OE2   . GLU B 244 ? 1.0484 1.0172 0.9055 0.0847  0.0416  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE2   
10113 N N     . ARG B 245 ? 0.2831 0.2490 0.1826 0.0553  0.0016  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B N     
10114 C CA    . ARG B 245 ? 0.2612 0.2229 0.1585 0.0523  -0.0052 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CA    
10115 C C     . ARG B 245 ? 0.2614 0.2267 0.1746 0.0476  -0.0102 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B C     
10116 O O     . ARG B 245 ? 0.2797 0.2437 0.1939 0.0449  -0.0150 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B O     
10117 C CB    . ARG B 245 ? 0.2676 0.2290 0.1582 0.0496  -0.0011 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CB    
10118 C CG    . ARG B 245 ? 0.2819 0.2373 0.1540 0.0547  0.0038  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CG    
10119 C CD    . ARG B 245 ? 0.3174 0.2699 0.1823 0.0516  0.0101  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CD    
10120 N NE    . ARG B 245 ? 0.3313 0.2932 0.2089 0.0443  0.0173  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NE    
10121 C CZ    . ARG B 245 ? 0.3104 0.2735 0.1950 0.0367  0.0186  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CZ    
10122 N NH1   . ARG B 245 ? 0.3033 0.2585 0.1855 0.0360  0.0133  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH1   
10123 N NH2   . ARG B 245 ? 0.3138 0.2870 0.2080 0.0297  0.0257  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH2   
10137 N N     . PHE B 246 ? 0.2607 0.2302 0.1856 0.0475  -0.0087 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B N     
10138 C CA    . PHE B 246 ? 0.2490 0.2214 0.1880 0.0438  -0.0123 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CA    
10139 C C     . PHE B 246 ? 0.2567 0.2221 0.1985 0.0465  -0.0142 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B C     
10140 O O     . PHE B 246 ? 0.2791 0.2425 0.2197 0.0511  -0.0095 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B O     
10141 C CB    . PHE B 246 ? 0.2358 0.2199 0.1862 0.0412  -0.0079 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CB    
10142 C CG    . PHE B 246 ? 0.2250 0.2122 0.1878 0.0380  -0.0109 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CG    
10143 C CD1   . PHE B 246 ? 0.2244 0.2126 0.1899 0.0328  -0.0145 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD1   
10144 C CD2   . PHE B 246 ? 0.2346 0.2223 0.2053 0.0410  -0.0094 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD2   
10145 C CE1   . PHE B 246 ? 0.2340 0.2251 0.2099 0.0301  -0.0166 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE1   
10146 C CE2   . PHE B 246 ? 0.2260 0.2156 0.2067 0.0385  -0.0114 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE2   
10147 C CZ    . PHE B 246 ? 0.2142 0.2060 0.1974 0.0328  -0.0151 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CZ    
10157 N N     . ALA B 247 ? 0.2853 0.2467 0.2314 0.0436  -0.0203 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B N     
10158 C CA    . ALA B 247 ? 0.2743 0.2278 0.2248 0.0439  -0.0216 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CA    
10159 C C     . ALA B 247 ? 0.2490 0.2049 0.2138 0.0392  -0.0231 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B C     
10160 O O     . ALA B 247 ? 0.2563 0.2193 0.2256 0.0357  -0.0252 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B O     
10161 C CB    . ALA B 247 ? 0.3229 0.2701 0.2643 0.0439  -0.0277 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CB    
10167 N N     . THR B 248 ? 0.2655 0.2139 0.2366 0.0392  -0.0212 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 247 THR B N     
10168 C CA    . THR B 248 ? 0.2294 0.1778 0.2130 0.0347  -0.0218 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CA    
10169 C C     . THR B 248 ? 0.2862 0.2245 0.2728 0.0309  -0.0244 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 247 THR B C     
10170 O O     . THR B 248 ? 0.3013 0.2299 0.2807 0.0325  -0.0240 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 247 THR B O     
10171 C CB    . THR B 248 ? 0.2464 0.1952 0.2368 0.0377  -0.0152 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CB    
10172 O OG1   . THR B 248 ? 0.3005 0.2384 0.2866 0.0432  -0.0102 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 247 THR B OG1   
10173 C CG2   . THR B 248 ? 0.2921 0.2551 0.2827 0.0396  -0.0134 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CG2   
10181 N N     B ARG B 249 ? 0.2452 0.1864 0.2422 0.0250  -0.0271 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N     
10182 N N     C ARG B 249 ? 0.2455 0.1865 0.2428 0.0252  -0.0267 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N     
10183 C CA    B ARG B 249 ? 0.2587 0.1919 0.2627 0.0194  -0.0282 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA    
10184 C CA    C ARG B 249 ? 0.2630 0.1966 0.2671 0.0195  -0.0283 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA    
10185 C C     . ARG B 249 ? 0.2536 0.1841 0.2696 0.0168  -0.0230 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B C     
10186 O O     . ARG B 249 ? 0.2882 0.2286 0.3104 0.0151  -0.0239 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B O     
10187 C CB    B ARG B 249 ? 0.3030 0.2447 0.3098 0.0145  -0.0366 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB    
10188 C CB    C ARG B 249 ? 0.2933 0.2366 0.2991 0.0152  -0.0368 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB    
10189 C CG    B ARG B 249 ? 0.2949 0.2403 0.2885 0.0179  -0.0424 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG    
10190 C CG    C ARG B 249 ? 0.3257 0.2654 0.3381 0.0085  -0.0401 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG    
10191 C CD    B ARG B 249 ? 0.3809 0.3349 0.3784 0.0136  -0.0510 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD    
10192 C CD    C ARG B 249 ? 0.3429 0.2972 0.3603 0.0052  -0.0485 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD    
10193 N NE    B ARG B 249 ? 0.4188 0.3795 0.4030 0.0187  -0.0570 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE    
10194 N NE    C ARG B 249 ? 0.2891 0.2509 0.2936 0.0112  -0.0540 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE    
10195 C CZ    B ARG B 249 ? 0.4071 0.3781 0.3914 0.0178  -0.0654 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ    
10196 C CZ    C ARG B 249 ? 0.3457 0.3203 0.3511 0.0123  -0.0600 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ    
10197 N NH1   B ARG B 249 ? 0.3482 0.3246 0.3457 0.0108  -0.0692 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1   
10198 N NH1   C ARG B 249 ? 0.3269 0.3104 0.3465 0.0080  -0.0616 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1   
10199 N NH2   B ARG B 249 ? 0.5720 0.5486 0.5428 0.0244  -0.0697 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2   
10200 N NH2   C ARG B 249 ? 0.3293 0.3073 0.3206 0.0187  -0.0637 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2   
10227 N N     A ALA B 250 ? 0.2699 0.1863 0.2852 0.0192  -0.0161 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N     
10228 N N     B ALA B 250 ? 0.2792 0.1951 0.2972 0.0169  -0.0168 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N     
10229 C CA    A ALA B 250 ? 0.2706 0.1813 0.2934 0.0199  -0.0090 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA    
10230 C CA    B ALA B 250 ? 0.2766 0.1883 0.3044 0.0152  -0.0109 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA    
10231 C C     A ALA B 250 ? 0.2992 0.2037 0.3329 0.0112  -0.0081 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C     
10232 C C     B ALA B 250 ? 0.2488 0.1599 0.2876 0.0054  -0.0129 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C     
10233 O O     A ALA B 250 ? 0.3138 0.2087 0.3486 0.0057  -0.0091 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O     
10234 O O     B ALA B 250 ? 0.2783 0.1844 0.3180 0.0000  -0.0159 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O     
10235 C CB    A ALA B 250 ? 0.3422 0.2385 0.3594 0.0273  -0.0010 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB    
10236 C CB    B ALA B 250 ? 0.2993 0.1935 0.3242 0.0203  -0.0018 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB    
10247 N N     A GLY B 251 ? 0.2992 0.2097 0.3409 0.0096  -0.0059 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N     
10248 N N     B GLY B 251 ? 0.2390 0.1567 0.2867 0.0031  -0.0110 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N     
10249 C CA    A GLY B 251 ? 0.2614 0.1656 0.3142 0.0020  -0.0025 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA    
10250 C CA    B GLY B 251 ? 0.2407 0.1593 0.3008 -0.0060 -0.0113 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA    
10251 C C     A GLY B 251 ? 0.2988 0.2186 0.3597 -0.0018 -0.0054 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C     
10252 C C     B GLY B 251 ? 0.3119 0.2440 0.3787 -0.0069 -0.0115 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C     
10253 O O     A GLY B 251 ? 0.2497 0.1839 0.3070 0.0014  -0.0102 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O     
10254 O O     B GLY B 251 ? 0.2421 0.1837 0.3032 -0.0014 -0.0131 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O     
10261 N N     A ASP B 252 ? 0.3152 0.2309 0.3869 -0.0084 -0.0010 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N     
10262 N N     B ASP B 252 ? 0.2958 0.2285 0.3749 -0.0146 -0.0096 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N     
10263 C CA    A ASP B 252 ? 0.3019 0.2317 0.3823 -0.0122 -0.0025 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA    
10264 C CA    B ASP B 252 ? 0.3124 0.2579 0.3990 -0.0164 -0.0093 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA    
10265 C C     A ASP B 252 ? 0.2592 0.2042 0.3421 -0.0154 -0.0123 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C     
10266 C C     B ASP B 252 ? 0.2543 0.2167 0.3430 -0.0175 -0.0185 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C     
10267 O O     A ASP B 252 ? 0.3028 0.2473 0.3909 -0.0213 -0.0159 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O     
10268 O O     B ASP B 252 ? 0.2109 0.1780 0.3073 -0.0233 -0.0229 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O     
10269 C CB    A ASP B 252 ? 0.3053 0.2261 0.3974 -0.0199 0.0050  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB    
10270 C CB    B ASP B 252 ? 0.2252 0.1642 0.3248 -0.0243 -0.0023 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB    
10271 C CG    A ASP B 252 ? 0.3569 0.2921 0.4593 -0.0243 0.0047  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG    
10272 C CG    B ASP B 252 ? 0.2385 0.1917 0.3474 -0.0271 -0.0018 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG    
10273 O OD1   A ASP B 252 ? 0.3196 0.2704 0.4194 -0.0209 -0.0009 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1   
10274 O OD1   B ASP B 252 ? 0.2240 0.1887 0.3274 -0.0218 -0.0051 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1   
10275 O OD2   A ASP B 252 ? 0.4524 0.3824 0.5657 -0.0316 0.0111  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2   
10276 O OD2   B ASP B 252 ? 0.4154 0.3678 0.5373 -0.0352 0.0025  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2   
10285 N N     A PHE B 253 ? 0.2700 0.2287 0.3491 -0.0113 -0.0164 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N     
10286 N N     B PHE B 253 ? 0.1930 0.1650 0.2747 -0.0119 -0.0213 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N     
10287 C CA    A PHE B 253 ? 0.2455 0.2168 0.3249 -0.0120 -0.0250 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA    
10288 C CA    B PHE B 253 ? 0.2058 0.1909 0.2866 -0.0109 -0.0292 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA    
10289 C C     A PHE B 253 ? 0.2669 0.2479 0.3611 -0.0190 -0.0266 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C     
10290 C C     B PHE B 253 ? 0.1995 0.1964 0.2937 -0.0153 -0.0301 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C     
10291 O O     A PHE B 253 ? 0.2757 0.2680 0.3720 -0.0194 -0.0340 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O     
10292 O O     B PHE B 253 ? 0.1942 0.2024 0.2900 -0.0144 -0.0368 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O     
10293 C CB    A PHE B 253 ? 0.2341 0.2143 0.3040 -0.0058 -0.0284 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB    
10294 C CB    B PHE B 253 ? 0.2288 0.2171 0.2969 -0.0041 -0.0310 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB    
10295 C CG    A PHE B 253 ? 0.2405 0.2261 0.3118 -0.0048 -0.0244 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG    
10296 C CG    B PHE B 253 ? 0.2277 0.2190 0.2949 -0.0026 -0.0263 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG    
10297 C CD1   A PHE B 253 ? 0.2535 0.2458 0.3356 -0.0088 -0.0228 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1   
10298 C CD1   B PHE B 253 ? 0.3177 0.3160 0.3933 -0.0052 -0.0245 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1   
10299 C CD2   A PHE B 253 ? 0.2197 0.2056 0.2812 0.0000  -0.0226 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2   
10300 C CD2   B PHE B 253 ? 0.2257 0.2143 0.2833 0.0015  -0.0238 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2   
10301 C CE1   A PHE B 253 ? 0.2563 0.2532 0.3377 -0.0075 -0.0190 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1   
10302 C CE1   B PHE B 253 ? 0.2573 0.2582 0.3298 -0.0037 -0.0203 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1   
10303 C CE2   A PHE B 253 ? 0.2192 0.2109 0.2805 0.0005  -0.0196 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2   
10304 C CE2   B PHE B 253 ? 0.1801 0.1734 0.2359 0.0025  -0.0204 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2   
10305 C CZ    A PHE B 253 ? 0.2610 0.2573 0.3313 -0.0030 -0.0178 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ    
10306 C CZ    B PHE B 253 ? 0.2565 0.2550 0.3188 -0.0001 -0.0187 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ    
10325 N N     A TRP B 254 ? 0.2404 0.2183 0.3450 -0.0239 -0.0195 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N     
10326 N N     B TRP B 254 ? 0.1981 0.1932 0.3019 -0.0196 -0.0232 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N     
10327 C CA    A TRP B 254 ? 0.2603 0.2482 0.3813 -0.0317 -0.0199 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA    
10328 C CA    B TRP B 254 ? 0.2071 0.2144 0.3251 -0.0241 -0.0228 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA    
10329 C C     A TRP B 254 ? 0.2976 0.2826 0.4261 -0.0394 -0.0226 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C     
10330 C C     B TRP B 254 ? 0.1837 0.1985 0.3133 -0.0303 -0.0281 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C     
10331 O O     A TRP B 254 ? 0.3247 0.3221 0.4681 -0.0466 -0.0248 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O     
10332 O O     B TRP B 254 ? 0.2449 0.2756 0.3863 -0.0324 -0.0307 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O     
10333 C CB    A TRP B 254 ? 0.2933 0.2778 0.4223 -0.0349 -0.0101 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB    
10334 C CB    B TRP B 254 ? 0.2808 0.2828 0.4059 -0.0278 -0.0128 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB    
10335 C CG    A TRP B 254 ? 0.2873 0.2796 0.4110 -0.0288 -0.0088 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG    
10336 C CG    B TRP B 254 ? 0.2655 0.2678 0.3820 -0.0223 -0.0084 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG    
10337 C CD1   A TRP B 254 ? 0.3815 0.3669 0.4953 -0.0236 -0.0034 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1   
10338 C CD1   B TRP B 254 ? 0.4645 0.4760 0.5745 -0.0173 -0.0117 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1   
10339 C CD2   A TRP B 254 ? 0.2961 0.3049 0.4234 -0.0272 -0.0130 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2   
10340 C CD2   B TRP B 254 ? 0.3779 0.3709 0.4908 -0.0214 0.0003  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2   
10341 N NE1   A TRP B 254 ? 0.3915 0.3878 0.5021 -0.0201 -0.0042 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1   
10342 N NE1   B TRP B 254 ? 0.3225 0.3320 0.4254 -0.0145 -0.0062 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1   
10343 C CE2   A TRP B 254 ? 0.3757 0.3850 0.4944 -0.0220 -0.0095 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2   
10344 C CE2   B TRP B 254 ? 0.3189 0.3184 0.4233 -0.0162 0.0007  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2   
10345 C CE3   A TRP B 254 ? 0.3535 0.3775 0.4906 -0.0291 -0.0194 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3   
10346 C CE3   B TRP B 254 ? 0.4152 0.3942 0.5303 -0.0239 0.0080  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3   
10347 C CZ2   A TRP B 254 ? 0.3142 0.3354 0.4328 -0.0190 -0.0112 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2   
10348 C CZ2   B TRP B 254 ? 0.3781 0.3736 0.4760 -0.0134 0.0074  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2   
10349 C CZ3   A TRP B 254 ? 0.4663 0.5029 0.6037 -0.0248 -0.0211 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3   
10350 C CZ3   B TRP B 254 ? 0.4714 0.4450 0.5798 -0.0198 0.0154  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3   
10351 C CH2   A TRP B 254 ? 0.2322 0.2659 0.3602 -0.0200 -0.0166 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2   
10352 C CH2   B TRP B 254 ? 0.5022 0.4854 0.6020 -0.0145 0.0145  0.0023  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2   
10373 N N     A ARG B 255 ? 0.2613 0.2315 0.3803 -0.0384 -0.0223 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N     
10374 N N     B ARG B 255 ? 0.1928 0.1978 0.3196 -0.0331 -0.0298 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N     
10375 C CA    A ARG B 255 ? 0.2861 0.2522 0.4092 -0.0457 -0.0254 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA    
10376 C CA    B ARG B 255 ? 0.2425 0.2556 0.3798 -0.0401 -0.0355 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA    
10377 C C     A ARG B 255 ? 0.2970 0.2778 0.4148 -0.0428 -0.0374 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C     
10378 C C     B ARG B 255 ? 0.3221 0.3527 0.4565 -0.0350 -0.0465 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C     
10379 O O     A ARG B 255 ? 0.3296 0.3114 0.4499 -0.0487 -0.0421 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O     
10380 O O     B ARG B 255 ? 0.2856 0.3310 0.4316 -0.0398 -0.0523 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O     
10381 C CB    A ARG B 255 ? 0.4906 0.4320 0.6048 -0.0453 -0.0184 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB    
10382 C CB    B ARG B 255 ? 0.3591 0.3557 0.4908 -0.0437 -0.0347 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB    
10383 C CG    A ARG B 255 ? 0.4973 0.4224 0.6193 -0.0505 -0.0059 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG    
10384 C CG    B ARG B 255 ? 0.3815 0.3572 0.5139 -0.0473 -0.0234 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG    
10385 C CD    A ARG B 255 ? 0.6189 0.5505 0.7441 -0.0468 -0.0009 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD    
10386 C CD    B ARG B 255 ? 0.3848 0.3422 0.5048 -0.0456 -0.0228 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD    
10387 N NE    A ARG B 255 ? 0.6277 0.5446 0.7601 -0.0518 0.0113  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE    
10388 N NE    B ARG B 255 ? 0.5658 0.5007 0.6844 -0.0469 -0.0114 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE    
10389 C CZ    A ARG B 255 ? 0.6464 0.5403 0.7709 -0.0484 0.0205  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ    
10390 C CZ    B ARG B 255 ? 0.4854 0.4028 0.5907 -0.0407 -0.0078 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ    
10391 N NH1   A ARG B 255 ? 0.4496 0.3335 0.5600 -0.0402 0.0191  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1   
10392 N NH1   B ARG B 255 ? 0.5707 0.4904 0.6628 -0.0335 -0.0141 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1   
10393 N NH2   A ARG B 255 ? 0.7171 0.5976 0.8478 -0.0527 0.0321  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2   
10394 N NH2   B ARG B 255 ? 0.5030 0.3998 0.6079 -0.0412 0.0033  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2   
10421 N N     A GLY B 256 ? 0.3273 0.3188 0.4370 -0.0340 -0.0421 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N     
10422 N N     B GLY B 256 ? 0.2089 0.2384 0.3279 -0.0253 -0.0491 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N     
10423 C CA    A GLY B 256 ? 0.2889 0.2915 0.3899 -0.0288 -0.0522 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA    
10424 C CA    B GLY B 256 ? 0.2669 0.3082 0.3791 -0.0189 -0.0585 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA    
10425 C C     A GLY B 256 ? 0.2719 0.2616 0.3555 -0.0238 -0.0533 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C     
10426 C C     B GLY B 256 ? 0.2127 0.2511 0.3175 -0.0197 -0.0648 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C     
10427 O O     A GLY B 256 ? 0.3494 0.3246 0.4244 -0.0200 -0.0468 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O     
10428 O O     B GLY B 256 ? 0.3001 0.3227 0.3994 -0.0226 -0.0612 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O     
10435 N N     A GLY B 257 ? 0.2911 0.2871 0.3696 -0.0238 -0.0616 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N     
10436 N N     B GLY B 257 ? 0.2306 0.2847 0.3345 -0.0162 -0.0742 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N     
10437 C CA    A GLY B 257 ? 0.2652 0.2528 0.3249 -0.0173 -0.0639 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA    
10438 C CA    B GLY B 257 ? 0.2499 0.3025 0.3432 -0.0154 -0.0810 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA    
10439 C C     A GLY B 257 ? 0.3141 0.3023 0.3601 -0.0071 -0.0637 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C     
10440 C C     B GLY B 257 ? 0.2492 0.2856 0.3211 -0.0079 -0.0789 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C     
10441 O O     A GLY B 257 ? 0.3686 0.3450 0.4014 -0.0022 -0.0602 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O     
10442 O O     B GLY B 257 ? 0.2389 0.2637 0.3024 -0.0096 -0.0785 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O     
10449 N N     A TRP B 258 ? 0.3006 0.3021 0.3495 -0.0037 -0.0668 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N     
10450 N N     B TRP B 258 ? 0.2044 0.2399 0.2673 0.0002  -0.0772 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N     
10451 C CA    A TRP B 258 ? 0.3391 0.3399 0.3755 0.0046  -0.0657 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA    
10452 C CA    B TRP B 258 ? 0.2047 0.2254 0.2503 0.0057  -0.0731 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA    
10453 C C     A TRP B 258 ? 0.3969 0.3990 0.4162 0.0117  -0.0714 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C     
10454 C C     B TRP B 258 ? 0.2151 0.2359 0.2438 0.0122  -0.0790 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C     
10455 O O     A TRP B 258 ? 0.3646 0.3600 0.3712 0.0172  -0.0680 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O     
10456 O O     B TRP B 258 ? 0.2833 0.2928 0.2975 0.0166  -0.0755 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O     
10457 C CB    A TRP B 258 ? 0.2959 0.3076 0.3395 0.0062  -0.0661 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB    
10458 C CB    B TRP B 258 ? 0.1932 0.2133 0.2358 0.0104  -0.0688 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB    
10459 C CG    A TRP B 258 ? 0.2650 0.2757 0.3218 0.0012  -0.0595 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG    
10460 C CG    B TRP B 258 ? 0.2217 0.2398 0.2764 0.0053  -0.0620 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG    
10461 C CD1   A TRP B 258 ? 0.2487 0.2515 0.3141 -0.0051 -0.0540 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1   
10462 C CD1   B TRP B 258 ? 0.1876 0.2003 0.2525 -0.0018 -0.0577 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1   
10463 C CD2   A TRP B 258 ? 0.2535 0.2695 0.3139 0.0030  -0.0568 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2   
10464 C CD2   B TRP B 258 ? 0.1812 0.2016 0.2379 0.0071  -0.0580 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2   
10465 N NE1   A TRP B 258 ? 0.2691 0.2735 0.3433 -0.0071 -0.0485 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1   
10466 N NE1   B TRP B 258 ? 0.1926 0.2050 0.2652 -0.0039 -0.0514 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1   
10467 C CE2   A TRP B 258 ? 0.2051 0.2180 0.2763 -0.0024 -0.0503 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2   
10468 C CE2   B TRP B 258 ? 0.2047 0.2225 0.2725 0.0013  -0.0518 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2   
10469 C CE3   A TRP B 258 ? 0.2257 0.2474 0.2802 0.0089  -0.0586 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3   
10470 C CE3   B TRP B 258 ? 0.1738 0.1967 0.2230 0.0131  -0.0583 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3   
10471 C CZ2   A TRP B 258 ? 0.1959 0.2129 0.2718 -0.0022 -0.0461 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2   
10472 C CZ2   B TRP B 258 ? 0.1632 0.1826 0.2341 0.0014  -0.0469 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2   
10473 C CZ3   A TRP B 258 ? 0.2473 0.2716 0.3070 0.0088  -0.0542 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3   
10474 C CZ3   B TRP B 258 ? 0.1710 0.1941 0.2239 0.0125  -0.0531 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3   
10475 C CH2   A TRP B 258 ? 0.2070 0.2296 0.2770 0.0032  -0.0483 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2   
10476 C CH2   B TRP B 258 ? 0.1595 0.1818 0.2229 0.0067  -0.0478 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2   
10497 N N     A GLY B 259 ? 0.3513 0.3630 0.3700 0.0116  -0.0796 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N     
10498 N N     B GLY B 259 ? 0.2451 0.2798 0.2755 0.0132  -0.0877 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N     
10499 C CA    A GLY B 259 ? 0.3050 0.3212 0.3069 0.0199  -0.0858 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA    
10500 C CA    B GLY B 259 ? 0.2617 0.2980 0.2751 0.0199  -0.0939 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA    
10501 C C     A GLY B 259 ? 0.3003 0.3307 0.3033 0.0260  -0.0908 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C     
10502 C C     B GLY B 259 ? 0.2446 0.2928 0.2526 0.0293  -0.0988 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C     
10503 O O     A GLY B 259 ? 0.3534 0.3918 0.3715 0.0232  -0.0900 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O     
10504 O O     B GLY B 259 ? 0.2681 0.3272 0.2886 0.0296  -0.0995 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O     
10511 N N     A THR B 260 ? 0.4328 0.4654 0.4184 0.0352  -0.0952 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 259 THR B N     
10512 N N     B THR B 260 ? 0.2443 0.2890 0.2324 0.0377  -0.1013 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 259 THR B N     
10513 C CA    A THR B 260 ? 0.4299 0.4738 0.4122 0.0439  -0.0997 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA    
10514 C CA    B THR B 260 ? 0.3525 0.4073 0.3325 0.0481  -0.1064 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA    
10515 C C     A THR B 260 ? 0.4484 0.4824 0.4075 0.0541  -0.0975 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 259 THR B C     
10516 C C     B THR B 260 ? 0.3264 0.3653 0.2849 0.0556  -0.1007 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 259 THR B C     
10517 O O     A THR B 260 ? 0.3350 0.3562 0.2816 0.0539  -0.0932 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 259 THR B O     
10518 O O     B THR B 260 ? 0.5424 0.5695 0.4897 0.0543  -0.0974 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 259 THR B O     
10519 C CB    A THR B 260 ? 0.5516 0.6162 0.5400 0.0449  -0.1109 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB    
10520 C CB    B THR B 260 ? 0.3454 0.4180 0.3221 0.0519  -0.1180 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB    
10521 O OG1   A THR B 260 ? 0.5021 0.5652 0.4779 0.0448  -0.1157 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1   
10522 O OG1   B THR B 260 ? 0.3437 0.4076 0.3011 0.0542  -0.1194 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1   
10523 C CG2   A THR B 260 ? 0.5788 0.6549 0.5923 0.0344  -0.1121 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2   
10524 C CG2   B THR B 260 ? 0.4292 0.5180 0.4284 0.0416  -0.1234 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2   
10539 N N     . GLY B 261 ? 0.3751 0.4139 0.3284 0.0634  -0.0991 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B N     
10540 C CA    . GLY B 261 ? 0.3481 0.3751 0.2791 0.0725  -0.0954 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B CA    
10541 C C     . GLY B 261 ? 0.3380 0.3473 0.2643 0.0701  -0.0842 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B C     
10542 O O     . GLY B 261 ? 0.3722 0.3697 0.2803 0.0746  -0.0796 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B O     
10546 N N     . TYR B 262 ? 0.3083 0.3159 0.2500 0.0626  -0.0793 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B N     
10547 C CA    . TYR B 262 ? 0.2538 0.2473 0.1917 0.0593  -0.0695 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CA    
10548 C C     . TYR B 262 ? 0.3086 0.2953 0.2384 0.0653  -0.0651 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B C     
10549 O O     . TYR B 262 ? 0.3025 0.2958 0.2392 0.0687  -0.0675 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B O     
10550 C CB    . TYR B 262 ? 0.2678 0.2626 0.2234 0.0496  -0.0661 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CB    
10551 C CG    . TYR B 262 ? 0.2504 0.2465 0.2116 0.0440  -0.0676 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CG    
10552 C CD1   . TYR B 262 ? 0.2569 0.2440 0.2087 0.0433  -0.0632 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD1   
10553 C CD2   . TYR B 262 ? 0.3140 0.3197 0.2897 0.0397  -0.0728 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD2   
10554 C CE1   . TYR B 262 ? 0.2817 0.2676 0.2372 0.0396  -0.0638 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE1   
10555 C CE2   . TYR B 262 ? 0.3429 0.3462 0.3225 0.0345  -0.0731 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE2   
10556 C CZ    . TYR B 262 ? 0.3705 0.3631 0.3393 0.0351  -0.0686 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CZ    
10557 O OH    . TYR B 262 ? 0.3721 0.3602 0.3440 0.0310  -0.0679 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B OH    
10567 N N     . ASP B 263 ? 0.2879 0.2605 0.2030 0.0663  -0.0578 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N     
10568 C CA    . ASP B 263 ? 0.2844 0.2456 0.1902 0.0703  -0.0513 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA    
10569 C C     . ASP B 263 ? 0.2577 0.2154 0.1746 0.0625  -0.0453 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C     
10570 O O     . ASP B 263 ? 0.2828 0.2327 0.1960 0.0654  -0.0410 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O     
10571 C CB    . ASP B 263 ? 0.3370 0.2844 0.2230 0.0731  -0.0451 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB    
10572 C CG    . ASP B 263 ? 0.3070 0.2583 0.1798 0.0818  -0.0512 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG    
10573 O OD1   . ASP B 263 ? 0.3625 0.3169 0.2284 0.0920  -0.0558 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1   
10574 O OD2   . ASP B 263 ? 0.3474 0.2998 0.2167 0.0792  -0.0517 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2   
10579 N N     . LEU B 264 ? 0.2590 0.2207 0.1872 0.0533  -0.0442 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B N     
10580 C CA    . LEU B 264 ? 0.2567 0.2170 0.1943 0.0458  -0.0390 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CA    
10581 C C     . LEU B 264 ? 0.2584 0.2300 0.2125 0.0400  -0.0426 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B C     
10582 O O     . LEU B 264 ? 0.2496 0.2235 0.2047 0.0379  -0.0440 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B O     
10583 C CB    . LEU B 264 ? 0.2841 0.2347 0.2139 0.0404  -0.0309 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CB    
10584 C CG    . LEU B 264 ? 0.2393 0.1904 0.1775 0.0320  -0.0261 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CG    
10585 C CD1   . LEU B 264 ? 0.2687 0.2136 0.2056 0.0336  -0.0236 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD1   
10586 C CD2   . LEU B 264 ? 0.2997 0.2457 0.2319 0.0259  -0.0193 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD2   
10598 N N     . VAL B 265 ? 0.2497 0.2271 0.2158 0.0379  -0.0431 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B N     
10599 C CA    . VAL B 265 ? 0.2175 0.2032 0.1987 0.0318  -0.0443 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CA    
10600 C C     . VAL B 265 ? 0.2226 0.2059 0.2067 0.0263  -0.0382 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B C     
10601 O O     . VAL B 265 ? 0.2505 0.2318 0.2343 0.0272  -0.0358 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B O     
10602 C CB    . VAL B 265 ? 0.2120 0.2085 0.2059 0.0333  -0.0498 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CB    
10603 C CG1   . VAL B 265 ? 0.2641 0.2662 0.2727 0.0263  -0.0489 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG1   
10604 C CG2   . VAL B 265 ? 0.2589 0.2604 0.2497 0.0380  -0.0569 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG2   
10614 N N     . LEU B 266 ? 0.1992 0.1831 0.1852 0.0213  -0.0357 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N     
10615 C CA    . LEU B 266 ? 0.2179 0.2021 0.2051 0.0160  -0.0307 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA    
10616 C C     . LEU B 266 ? 0.2139 0.2056 0.2135 0.0128  -0.0308 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C     
10617 O O     . LEU B 266 ? 0.2038 0.1982 0.2091 0.0126  -0.0325 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O     
10618 C CB    . LEU B 266 ? 0.2163 0.1988 0.1971 0.0134  -0.0275 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB    
10619 C CG    . LEU B 266 ? 0.2276 0.2143 0.2100 0.0075  -0.0233 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG    
10620 C CD1   . LEU B 266 ? 0.2408 0.2218 0.2176 0.0049  -0.0199 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1   
10621 C CD2   . LEU B 266 ? 0.2481 0.2376 0.2271 0.0054  -0.0208 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2   
10633 N N     . PHE B 267 ? 0.2102 0.2036 0.2123 0.0105  -0.0282 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B N     
10634 C CA    . PHE B 267 ? 0.1740 0.1738 0.1850 0.0075  -0.0267 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CA    
10635 C C     . PHE B 267 ? 0.1951 0.1965 0.2009 0.0035  -0.0228 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B C     
10636 O O     . PHE B 267 ? 0.1980 0.1973 0.2002 0.0022  -0.0203 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B O     
10637 C CB    . PHE B 267 ? 0.2021 0.2050 0.2210 0.0084  -0.0267 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CB    
10638 C CG    . PHE B 267 ? 0.1889 0.1945 0.2158 0.0110  -0.0310 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CG    
10639 C CD1   . PHE B 267 ? 0.2023 0.2118 0.2399 0.0087  -0.0317 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD1   
10640 C CD2   . PHE B 267 ? 0.2111 0.2160 0.2354 0.0157  -0.0339 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD2   
10641 C CE1   . PHE B 267 ? 0.2412 0.2547 0.2873 0.0094  -0.0357 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE1   
10642 C CE2   . PHE B 267 ? 0.2226 0.2340 0.2554 0.0178  -0.0387 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE2   
10643 C CZ    . PHE B 267 ? 0.2458 0.2621 0.2899 0.0138  -0.0399 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CZ    
10653 N N     . ALA B 268 ? 0.1928 0.1985 0.1980 0.0017  -0.0221 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B N     
10654 C CA    . ALA B 268 ? 0.1634 0.1749 0.1649 -0.0025 -0.0195 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CA    
10655 C C     . ALA B 268 ? 0.1813 0.2013 0.1890 -0.0023 -0.0189 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B C     
10656 O O     . ALA B 268 ? 0.1631 0.1854 0.1758 0.0004  -0.0196 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B O     
10657 C CB    . ALA B 268 ? 0.1986 0.2127 0.1955 -0.0042 -0.0188 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CB    
10663 N N     . ASN B 269 ? 0.1651 0.1882 0.1716 -0.0046 -0.0171 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B N     
10664 C CA    . ASN B 269 ? 0.1678 0.1991 0.1776 -0.0040 -0.0158 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CA    
10665 C C     . ASN B 269 ? 0.1763 0.2044 0.1949 -0.0006 -0.0155 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B C     
10666 O O     . ASN B 269 ? 0.1690 0.2006 0.1907 0.0016  -0.0142 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B O     
10667 C CB    . ASN B 269 ? 0.1523 0.1945 0.1602 -0.0042 -0.0163 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CB    
10668 C CG    . ASN B 269 ? 0.1694 0.2173 0.1702 -0.0097 -0.0163 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CG    
10669 O OD1   . ASN B 269 ? 0.1916 0.2414 0.1876 -0.0131 -0.0150 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B OD1   
10670 N ND2   . ASN B 269 ? 0.1862 0.2368 0.1859 -0.0111 -0.0170 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B ND2   
10677 N N     . ILE B 270 ? 0.1669 0.1885 0.1897 -0.0001 -0.0162 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N     
10678 C CA    . ILE B 270 ? 0.1681 0.1873 0.2009 0.0012  -0.0159 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA    
10679 C C     . ILE B 270 ? 0.1579 0.1789 0.1956 0.0004  -0.0132 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C     
10680 O O     . ILE B 270 ? 0.1797 0.2019 0.2242 0.0000  -0.0100 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O     
10681 C CB    . ILE B 270 ? 0.1732 0.1873 0.2089 0.0024  -0.0197 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB    
10682 C CG1   . ILE B 270 ? 0.1824 0.1944 0.2126 0.0037  -0.0214 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1   
10683 C CG2   . ILE B 270 ? 0.1839 0.1968 0.2310 0.0019  -0.0196 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2   
10684 C CD1   . ILE B 270 ? 0.1945 0.2075 0.2268 0.0050  -0.0192 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1   
10696 N N     . PHE B 271 ? 0.1512 0.1712 0.1855 0.0005  -0.0135 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B N     
10697 C CA    . PHE B 271 ? 0.1603 0.1828 0.2003 0.0009  -0.0105 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CA    
10698 C C     . PHE B 271 ? 0.1650 0.1915 0.2025 -0.0004 -0.0056 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B C     
10699 O O     . PHE B 271 ? 0.1900 0.2194 0.2350 -0.0004 -0.0019 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B O     
10700 C CB    . PHE B 271 ? 0.1844 0.2040 0.2205 0.0031  -0.0112 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CB    
10701 C CG    . PHE B 271 ? 0.1804 0.1998 0.2231 0.0060  -0.0155 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CG    
10702 C CD1   . PHE B 271 ? 0.2164 0.2425 0.2721 0.0070  -0.0154 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD1   
10703 C CD2   . PHE B 271 ? 0.1961 0.2106 0.2327 0.0075  -0.0196 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD2   
10704 C CE1   . PHE B 271 ? 0.2342 0.2636 0.2965 0.0095  -0.0204 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE1   
10705 C CE2   . PHE B 271 ? 0.1941 0.2100 0.2356 0.0107  -0.0242 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE2   
10706 C CZ    . PHE B 271 ? 0.2130 0.2371 0.2674 0.0117  -0.0251 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CZ    
10716 N N     . HIS B 272 ? 0.1684 0.1966 0.1955 -0.0015 -0.0053 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B N     
10717 C CA    . HIS B 272 ? 0.1822 0.2157 0.2053 -0.0019 -0.0011 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CA    
10718 C C     . HIS B 272 ? 0.2099 0.2451 0.2402 -0.0005 0.0016  0.0045  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B C     
10719 O O     . HIS B 272 ? 0.2037 0.2423 0.2318 0.0001  0.0062  0.0087  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B O     
10720 C CB    . HIS B 272 ? 0.1924 0.2305 0.2031 -0.0037 -0.0021 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CB    
10721 C CG    . HIS B 272 ? 0.1848 0.2261 0.1940 -0.0038 -0.0059 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CG    
10722 N ND1   . HIS B 272 ? 0.1927 0.2357 0.1946 -0.0070 -0.0083 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B ND1   
10723 C CD2   . HIS B 272 ? 0.1982 0.2415 0.2120 -0.0011 -0.0067 0.0037  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CD2   
10724 C CE1   . HIS B 272 ? 0.2111 0.2593 0.2142 -0.0060 -0.0108 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CE1   
10725 N NE2   . HIS B 272 ? 0.1915 0.2394 0.2013 -0.0018 -0.0099 0.0026  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B NE2   
10733 N N     . LEU B 273 ? 0.1856 0.2169 0.2228 0.0001  -0.0005 0.0052  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B N     
10734 C CA    . LEU B 273 ? 0.1826 0.2114 0.2265 0.0010  0.0033  0.0107  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CA    
10735 C C     . LEU B 273 ? 0.2017 0.2283 0.2579 -0.0013 0.0068  0.0097  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B C     
10736 O O     . LEU B 273 ? 0.2095 0.2328 0.2712 -0.0017 0.0121  0.0145  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B O     
10737 C CB    . LEU B 273 ? 0.1914 0.2150 0.2376 0.0022  0.0004  0.0105  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CB    
10738 C CG    . LEU B 273 ? 0.1698 0.1974 0.2066 0.0043  -0.0032 0.0110  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CG    
10739 C CD1   . LEU B 273 ? 0.2081 0.2296 0.2478 0.0061  -0.0053 0.0101  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD1   
10740 C CD2   . LEU B 273 ? 0.1817 0.2167 0.2111 0.0072  -0.0007 0.0178  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD2   
10752 N N     . GLN B 274 ? 0.1759 0.2045 0.2368 -0.0025 0.0046  0.0039  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B N     
10753 C CA    . GLN B 274 ? 0.1869 0.2170 0.2623 -0.0048 0.0062  0.0014  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CA    
10754 C C     . GLN B 274 ? 0.1836 0.2189 0.2623 -0.0052 0.0128  0.0039  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B C     
10755 O O     . GLN B 274 ? 0.1842 0.2215 0.2522 -0.0033 0.0154  0.0063  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B O     
10756 C CB    . GLN B 274 ? 0.1780 0.2103 0.2566 -0.0040 0.0000  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CB    
10757 C CG    . GLN B 274 ? 0.1932 0.2206 0.2672 -0.0032 -0.0062 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CG    
10758 C CD    . GLN B 274 ? 0.2165 0.2384 0.2956 -0.0053 -0.0057 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CD    
10759 O OE1   . GLN B 274 ? 0.2410 0.2631 0.3323 -0.0087 -0.0032 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B OE1   
10760 N NE2   . GLN B 274 ? 0.2434 0.2603 0.3136 -0.0034 -0.0074 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B NE2   
10769 N N     . THR B 275 ? 0.1995 0.2380 0.2936 -0.0083 0.0159  0.0029  ? ? ? ? ? ? 274 THR B N     
10770 C CA    . THR B 275 ? 0.1844 0.2307 0.2856 -0.0085 0.0214  0.0032  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CA    
10771 C C     . THR B 275 ? 0.1899 0.2434 0.2968 -0.0064 0.0163  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 274 THR B C     
10772 O O     . THR B 275 ? 0.2019 0.2543 0.3098 -0.0058 0.0089  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 274 THR B O     
10773 C CB    . THR B 275 ? 0.2140 0.2620 0.3313 -0.0137 0.0278  0.0052  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CB    
10774 O OG1   . THR B 275 ? 0.2448 0.2949 0.3760 -0.0175 0.0226  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 274 THR B OG1   
10775 C CG2   . THR B 275 ? 0.2337 0.2718 0.3451 -0.0148 0.0338  0.0129  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CG2   
10783 N N     . PRO B 276 ? 0.2369 0.2979 0.3475 -0.0042 0.0205  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B N     
10784 C CA    . PRO B 276 ? 0.2258 0.2946 0.3433 -0.0005 0.0161  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CA    
10785 C C     . PRO B 276 ? 0.1850 0.2616 0.3200 -0.0038 0.0112  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B C     
10786 O O     . PRO B 276 ? 0.2276 0.3070 0.3630 -0.0004 0.0037  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B O     
10787 C CB    . PRO B 276 ? 0.2263 0.3028 0.3475 0.0021  0.0238  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CB    
10788 C CG    . PRO B 276 ? 0.2830 0.3512 0.3881 0.0018  0.0297  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CG    
10789 C CD    . PRO B 276 ? 0.2741 0.3368 0.3801 -0.0034 0.0294  0.0008  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CD    
10797 N N     . ALA B 277 ? 0.2122 0.2921 0.3610 -0.0104 0.0156  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N     
10798 C CA    . ALA B 277 ? 0.2208 0.3089 0.3870 -0.0154 0.0110  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA    
10799 C C     . ALA B 277 ? 0.2573 0.3358 0.4159 -0.0162 0.0030  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C     
10800 O O     . ALA B 277 ? 0.2437 0.3294 0.4086 -0.0159 -0.0048 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O     
10801 C CB    . ALA B 277 ? 0.2430 0.3334 0.4247 -0.0240 0.0191  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB    
10807 N N     . SER B 278 ? 0.2136 0.2771 0.3587 -0.0167 0.0049  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 277 SER B N     
10808 C CA    . SER B 278 ? 0.2043 0.2590 0.3424 -0.0168 -0.0018 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 277 SER B CA    
10809 C C     . SER B 278 ? 0.2056 0.2598 0.3307 -0.0100 -0.0089 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 277 SER B C     
10810 O O     . SER B 278 ? 0.2291 0.2818 0.3520 -0.0092 -0.0158 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 277 SER B O     
10811 C CB    . SER B 278 ? 0.2096 0.2501 0.3390 -0.0185 0.0027  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 277 SER B CB    
10812 O OG    . SER B 278 ? 0.2175 0.2536 0.3312 -0.0137 0.0048  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 277 SER B OG    
10818 N N     . ALA B 279 ? 0.2140 0.2683 0.3295 -0.0053 -0.0065 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N     
10819 C CA    . ALA B 279 ? 0.1855 0.2367 0.2881 0.0005  -0.0113 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA    
10820 C C     . ALA B 279 ? 0.2124 0.2727 0.3222 0.0043  -0.0172 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C     
10821 O O     . ALA B 279 ? 0.2025 0.2593 0.3045 0.0076  -0.0233 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O     
10822 C CB    . ALA B 279 ? 0.1964 0.2450 0.2885 0.0035  -0.0062 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB    
10828 N N     . VAL B 280 ? 0.1852 0.2587 0.3096 0.0046  -0.0153 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B N     
10829 C CA    . VAL B 280 ? 0.2130 0.2985 0.3446 0.0098  -0.0214 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CA    
10830 C C     . VAL B 280 ? 0.2200 0.3096 0.3581 0.0062  -0.0291 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B C     
10831 O O     . VAL B 280 ? 0.2232 0.3164 0.3571 0.0116  -0.0364 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B O     
10832 C CB    . VAL B 280 ? 0.2107 0.3125 0.3581 0.0116  -0.0175 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CB    
10833 C CG1   . VAL B 280 ? 0.2458 0.3575 0.4126 0.0023  -0.0142 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG1   
10834 C CG2   . VAL B 280 ? 0.2782 0.3933 0.4303 0.0199  -0.0241 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG2   
10844 N N     A ARG B 281 ? 0.2323 0.3199 0.3787 -0.0026 -0.0270 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B N     
10845 N N     B ARG B 281 ? 0.2328 0.3206 0.3794 -0.0027 -0.0269 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B N     
10846 C CA    A ARG B 281 ? 0.2107 0.2996 0.3617 -0.0070 -0.0334 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CA    
10847 C CA    B ARG B 281 ? 0.2121 0.3008 0.3631 -0.0071 -0.0333 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CA    
10848 C C     A ARG B 281 ? 0.2475 0.3229 0.3799 -0.0032 -0.0381 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B C     
10849 C C     B ARG B 281 ? 0.2444 0.3199 0.3766 -0.0030 -0.0381 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B C     
10850 O O     A ARG B 281 ? 0.2402 0.3194 0.3704 -0.0011 -0.0458 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B O     
10851 O O     B ARG B 281 ? 0.2452 0.3248 0.3751 -0.0006 -0.0458 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B O     
10852 C CB    A ARG B 281 ? 0.2328 0.3175 0.3948 -0.0173 -0.0281 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CB    
10853 C CB    B ARG B 281 ? 0.2366 0.3197 0.3972 -0.0172 -0.0277 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CB    
10854 C CG    A ARG B 281 ? 0.3733 0.4571 0.5396 -0.0230 -0.0338 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CG    
10855 C CG    B ARG B 281 ? 0.2581 0.3570 0.4415 -0.0242 -0.0251 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CG    
10856 C CD    A ARG B 281 ? 0.5915 0.6700 0.7705 -0.0339 -0.0272 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CD    
10857 C CD    B ARG B 281 ? 0.3506 0.4399 0.5420 -0.0349 -0.0190 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CD    
10858 N NE    A ARG B 281 ? 0.6709 0.7469 0.8529 -0.0398 -0.0324 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NE    
10859 N NE    B ARG B 281 ? 0.5374 0.6142 0.7210 -0.0373 -0.0236 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NE    
10860 C CZ    A ARG B 281 ? 0.6202 0.6807 0.8031 -0.0473 -0.0273 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CZ    
10861 C CZ    B ARG B 281 ? 0.6236 0.7081 0.8142 -0.0413 -0.0311 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CZ    
10862 N NH1   A ARG B 281 ? 0.4893 0.5353 0.6697 -0.0489 -0.0170 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH1   
10863 N NH1   B ARG B 281 ? 0.5495 0.6566 0.7566 -0.0434 -0.0359 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH1   
10864 N NH2   A ARG B 281 ? 0.5359 0.5948 0.7212 -0.0527 -0.0325 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH2   
10865 N NH2   B ARG B 281 ? 0.6097 0.6802 0.7906 -0.0429 -0.0339 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH2   
10892 N N     . LEU B 282 ? 0.2143 0.2751 0.3329 -0.0022 -0.0334 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B N     
10893 C CA    . LEU B 282 ? 0.2204 0.2700 0.3224 0.0012  -0.0368 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CA    
10894 C C     . LEU B 282 ? 0.2320 0.2845 0.3251 0.0091  -0.0418 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B C     
10895 O O     . LEU B 282 ? 0.2163 0.2653 0.3004 0.0120  -0.0470 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B O     
10896 C CB    . LEU B 282 ? 0.2838 0.3222 0.3746 0.0010  -0.0309 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CB    
10897 C CG    . LEU B 282 ? 0.3598 0.3902 0.4513 -0.0037 -0.0268 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CG    
10898 C CD1   . LEU B 282 ? 0.2421 0.2659 0.3204 -0.0015 -0.0233 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD1   
10899 C CD2   . LEU B 282 ? 0.2549 0.2800 0.3462 -0.0055 -0.0306 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD2   
10911 N N     . MET B 283 ? 0.1900 0.2469 0.2836 0.0135  -0.0392 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 282 MET B N     
10912 C CA    . MET B 283 ? 0.2130 0.2695 0.2967 0.0223  -0.0423 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CA    
10913 C C     . MET B 283 ? 0.2022 0.2720 0.2928 0.0261  -0.0504 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 282 MET B C     
10914 O O     . MET B 283 ? 0.2277 0.2943 0.3065 0.0325  -0.0551 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 282 MET B O     
10915 C CB    . MET B 283 ? 0.2289 0.2865 0.3126 0.0264  -0.0366 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CB    
10916 C CG    . MET B 283 ? 0.2472 0.2952 0.3150 0.0349  -0.0365 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CG    
10917 S SD    . MET B 283 ? 0.2391 0.2669 0.2871 0.0314  -0.0328 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 282 MET B SD    
10918 C CE    . MET B 283 ? 0.2380 0.2619 0.2853 0.0275  -0.0241 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CE    
10928 N N     . ARG B 284 ? 0.1933 0.2790 0.3029 0.0218  -0.0521 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B N     
10929 C CA    . ARG B 284 ? 0.2075 0.3096 0.3254 0.0241  -0.0609 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CA    
10930 C C     . ARG B 284 ? 0.2493 0.3449 0.3590 0.0210  -0.0665 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B C     
10931 O O     . ARG B 284 ? 0.2569 0.3585 0.3602 0.0271  -0.0742 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B O     
10932 C CB    . ARG B 284 ? 0.2439 0.3648 0.3858 0.0172  -0.0604 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CB    
10933 C CG    . ARG B 284 ? 0.3579 0.4898 0.5095 0.0218  -0.0556 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CG    
10934 C CD    . ARG B 284 ? 0.5578 0.7136 0.7348 0.0161  -0.0568 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CD    
10935 N NE    . ARG B 284 ? 0.5393 0.7093 0.7260 0.0229  -0.0529 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NE    
10936 C CZ    . ARG B 284 ? 0.9158 1.0901 1.1153 0.0180  -0.0442 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CZ    
10937 N NH1   . ARG B 284 ? 0.8401 1.0054 1.0442 0.0064  -0.0382 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH1   
10938 N NH2   . ARG B 284 ? 0.4659 0.6534 0.6729 0.0259  -0.0408 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH2   
10952 N N     . HIS B 285 ? 0.2418 0.3249 0.3505 0.0127  -0.0625 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B N     
10953 C CA    . HIS B 285 ? 0.2289 0.3037 0.3285 0.0106  -0.0665 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CA    
10954 C C     . HIS B 285 ? 0.2924 0.3568 0.3709 0.0191  -0.0682 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B C     
10955 O O     . HIS B 285 ? 0.2908 0.3554 0.3606 0.0221  -0.0743 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B O     
10956 C CB    . HIS B 285 ? 0.2987 0.3589 0.3980 0.0029  -0.0601 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CB    
10957 C CG    . HIS B 285 ? 0.3682 0.4331 0.4858 -0.0066 -0.0569 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CG    
10958 N ND1   . HIS B 285 ? 0.3850 0.4669 0.5188 -0.0107 -0.0615 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B ND1   
10959 C CD2   . HIS B 285 ? 0.4120 0.4665 0.5338 -0.0129 -0.0491 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CD2   
10960 C CE1   . HIS B 285 ? 0.5560 0.6364 0.7038 -0.0204 -0.0558 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CE1   
10961 N NE2   . HIS B 285 ? 0.4552 0.5180 0.5952 -0.0212 -0.0480 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B NE2   
10969 N N     . ALA B 286 ? 0.2353 0.2895 0.3048 0.0222  -0.0621 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B N     
10970 C CA    . ALA B 286 ? 0.2459 0.2888 0.2961 0.0287  -0.0621 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CA    
10971 C C     . ALA B 286 ? 0.2751 0.3257 0.3197 0.0382  -0.0681 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B C     
10972 O O     . ALA B 286 ? 0.2474 0.2935 0.2783 0.0429  -0.0717 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B O     
10973 C CB    . ALA B 286 ? 0.2523 0.2848 0.2959 0.0289  -0.0544 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CB    
10979 N N     . ALA B 287 ? 0.2550 0.3178 0.3097 0.0422  -0.0688 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B N     
10980 C CA    . ALA B 287 ? 0.1997 0.2709 0.2488 0.0534  -0.0743 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CA    
10981 C C     . ALA B 287 ? 0.2604 0.3435 0.3100 0.0542  -0.0840 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B C     
10982 O O     . ALA B 287 ? 0.2639 0.3470 0.2995 0.0636  -0.0886 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B O     
10983 C CB    . ALA B 287 ? 0.1966 0.2825 0.2598 0.0577  -0.0736 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CB    
10989 N N     . ALA B 288 ? 0.2340 0.3268 0.2988 0.0444  -0.0868 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B N     
10990 C CA    . ALA B 288 ? 0.2421 0.3476 0.3086 0.0435  -0.0963 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CA    
10991 C C     . ALA B 288 ? 0.2469 0.3376 0.2939 0.0444  -0.0976 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B C     
10992 O O     . ALA B 288 ? 0.2880 0.3877 0.3295 0.0474  -0.1059 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B O     
10993 C CB    . ALA B 288 ? 0.2488 0.3652 0.3367 0.0310  -0.0973 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CB    
10999 N N     A CYS B 289 ? 0.2335 0.3037 0.2705 0.0420  -0.0897 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N     
11000 N N     B CYS B 289 ? 0.2298 0.2999 0.2663 0.0420  -0.0899 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N     
11001 C CA    A CYS B 289 ? 0.2224 0.2785 0.2427 0.0420  -0.0890 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA    
11002 C CA    B CYS B 289 ? 0.2522 0.3098 0.2713 0.0430  -0.0904 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA    
11003 C C     A CYS B 289 ? 0.3012 0.3465 0.3007 0.0519  -0.0868 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C     
11004 C C     B CYS B 289 ? 0.2709 0.3183 0.2693 0.0533  -0.0884 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C     
11005 O O     A CYS B 289 ? 0.2207 0.2537 0.2058 0.0523  -0.0846 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O     
11006 O O     B CYS B 289 ? 0.2854 0.3230 0.2679 0.0553  -0.0881 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O     
11007 C CB    A CYS B 289 ? 0.2545 0.2972 0.2785 0.0330  -0.0813 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB    
11008 C CB    B CYS B 289 ? 0.2832 0.3263 0.3035 0.0343  -0.0833 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB    
11009 S SG    A CYS B 289 ? 0.2990 0.3487 0.3461 0.0208  -0.0810 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG    
11010 S SG    B CYS B 289 ? 0.2603 0.2878 0.2731 0.0349  -0.0731 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG    
11021 N N     . LEU B 290 ? 0.3091 0.3357 0.2514 0.0671  -0.0999 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N     
11022 C CA    . LEU B 290 ? 0.3438 0.3695 0.2778 0.0754  -0.0950 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA    
11023 C C     . LEU B 290 ? 0.3894 0.4232 0.3131 0.0828  -0.1007 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C     
11024 O O     . LEU B 290 ? 0.3829 0.4280 0.3109 0.0829  -0.1083 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O     
11025 C CB    . LEU B 290 ? 0.3392 0.3683 0.2835 0.0766  -0.0904 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB    
11026 C CG    . LEU B 290 ? 0.3219 0.3428 0.2735 0.0718  -0.0826 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG    
11027 C CD1   . LEU B 290 ? 0.3517 0.3772 0.3114 0.0753  -0.0800 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1   
11028 C CD2   . LEU B 290 ? 0.2870 0.2957 0.2279 0.0725  -0.0761 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2   
11040 N N     . ALA B 291 ? 0.3286 0.3577 0.2385 0.0888  -0.0970 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 290 ALA B N     
11041 C CA    . ALA B 291 ? 0.3630 0.3993 0.2623 0.0970  -0.1006 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CA    
11042 C C     . ALA B 291 ? 0.3438 0.3851 0.2495 0.1011  -0.0997 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 290 ALA B C     
11043 O O     . ALA B 291 ? 0.3475 0.3842 0.2631 0.0984  -0.0946 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 290 ALA B O     
11044 C CB    . ALA B 291 ? 0.4731 0.5037 0.3568 0.1013  -0.0955 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CB    
11050 N N     . PRO B 292 ? 0.3834 0.4332 0.2821 0.1086  -0.1045 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B N     
11051 C CA    . PRO B 292 ? 0.5118 0.5617 0.4112 0.1150  -0.1023 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CA    
11052 C C     . PRO B 292 ? 0.4118 0.4468 0.3051 0.1148  -0.0932 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B C     
11053 O O     . PRO B 292 ? 0.4351 0.4646 0.3173 0.1138  -0.0897 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B O     
11054 C CB    . PRO B 292 ? 0.5034 0.5628 0.3920 0.1228  -0.1081 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CB    
11055 C CG    . PRO B 292 ? 0.4619 0.5304 0.3520 0.1184  -0.1148 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CG    
11056 C CD    . PRO B 292 ? 0.3829 0.4415 0.2710 0.1124  -0.1122 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CD    
11064 N N     . ASP B 293 ? 0.3209 0.3500 0.2221 0.1151  -0.0893 0.0011  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B N     
11065 C CA    . ASP B 293 ? 0.3556 0.3694 0.2525 0.1136  -0.0813 0.0084  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CA    
11066 C C     . ASP B 293 ? 0.3458 0.3528 0.2460 0.1047  -0.0756 0.0048  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B C     
11067 O O     . ASP B 293 ? 0.3564 0.3523 0.2520 0.1021  -0.0692 0.0103  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B O     
11068 C CB    . ASP B 293 ? 0.3905 0.3986 0.2711 0.1188  -0.0800 0.0175  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CB    
11069 C CG    . ASP B 293 ? 0.4919 0.5037 0.3691 0.1285  -0.0849 0.0228  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CG    
11070 O OD1   . ASP B 293 ? 0.5294 0.5437 0.4171 0.1315  -0.0868 0.0216  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD1   
11071 O OD2   . ASP B 293 ? 0.5624 0.5754 0.4265 0.1331  -0.0863 0.0284  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD2   
11076 N N     . GLY B 294 ? 0.2973 0.3103 0.2058 0.0997  -0.0781 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N     
11077 C CA    . GLY B 294 ? 0.2859 0.2924 0.1977 0.0922  -0.0731 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA    
11078 C C     . GLY B 294 ? 0.2888 0.2888 0.2115 0.0881  -0.0681 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C     
11079 O O     . GLY B 294 ? 0.3084 0.3111 0.2390 0.0906  -0.0693 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O     
11083 N N     . LEU B 295 ? 0.2777 0.2703 0.2007 0.0822  -0.0624 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N     
11084 C CA    . LEU B 295 ? 0.2695 0.2559 0.2015 0.0777  -0.0573 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA    
11085 C C     . LEU B 295 ? 0.2781 0.2655 0.2181 0.0709  -0.0564 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C     
11086 O O     . LEU B 295 ? 0.2701 0.2572 0.2052 0.0691  -0.0568 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O     
11087 C CB    . LEU B 295 ? 0.3556 0.3315 0.2797 0.0761  -0.0509 0.0017  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB    
11088 C CG    . LEU B 295 ? 0.4061 0.3748 0.3240 0.0807  -0.0501 0.0093  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG    
11089 C CD1   . LEU B 295 ? 0.5329 0.4921 0.4413 0.0770  -0.0446 0.0160  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1   
11090 C CD2   . LEU B 295 ? 0.5605 0.5258 0.4874 0.0823  -0.0498 0.0090  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2   
11102 N N     . VAL B 296 ? 0.2576 0.2456 0.2092 0.0677  -0.0549 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B N     
11103 C CA    . VAL B 296 ? 0.2596 0.2459 0.2183 0.0607  -0.0523 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CA    
11104 C C     . VAL B 296 ? 0.2581 0.2358 0.2159 0.0583  -0.0452 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B C     
11105 O O     . VAL B 296 ? 0.2696 0.2440 0.2284 0.0607  -0.0431 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B O     
11106 C CB    . VAL B 296 ? 0.2721 0.2669 0.2442 0.0578  -0.0551 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CB    
11107 C CG1   . VAL B 296 ? 0.3090 0.3009 0.2875 0.0503  -0.0519 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG1   
11108 C CG2   . VAL B 296 ? 0.3319 0.3359 0.3050 0.0587  -0.0628 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG2   
11118 N N     . ALA B 297 ? 0.2497 0.2234 0.2048 0.0540  -0.0419 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B N     
11119 C CA    . ALA B 297 ? 0.2438 0.2110 0.1987 0.0504  -0.0356 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CA    
11120 C C     . ALA B 297 ? 0.2292 0.1972 0.1923 0.0449  -0.0339 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B C     
11121 O O     . ALA B 297 ? 0.2533 0.2221 0.2154 0.0432  -0.0352 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B O     
11122 C CB    . ALA B 297 ? 0.2709 0.2352 0.2150 0.0503  -0.0328 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CB    
11128 N N     . VAL B 298 ? 0.2279 0.1950 0.1981 0.0427  -0.0311 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N     
11129 C CA    . VAL B 298 ? 0.2179 0.1857 0.1952 0.0373  -0.0285 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA    
11130 C C     . VAL B 298 ? 0.2131 0.1750 0.1865 0.0346  -0.0230 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C     
11131 O O     . VAL B 298 ? 0.2402 0.1974 0.2113 0.0356  -0.0208 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O     
11132 C CB    . VAL B 298 ? 0.2443 0.2179 0.2322 0.0370  -0.0288 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB    
11133 C CG1   . VAL B 298 ? 0.2636 0.2385 0.2580 0.0312  -0.0256 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1   
11134 C CG2   . VAL B 298 ? 0.2649 0.2471 0.2578 0.0386  -0.0347 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2   
11144 N N     . VAL B 299 ? 0.2066 0.1683 0.1787 0.0312  -0.0211 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N     
11145 C CA    . VAL B 299 ? 0.2008 0.1597 0.1702 0.0277  -0.0163 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA    
11146 C C     . VAL B 299 ? 0.1956 0.1566 0.1722 0.0237  -0.0146 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C     
11147 O O     . VAL B 299 ? 0.2011 0.1636 0.1790 0.0230  -0.0161 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O     
11148 C CB    . VAL B 299 ? 0.2099 0.1700 0.1714 0.0282  -0.0154 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB    
11149 C CG1   . VAL B 299 ? 0.3229 0.2831 0.2828 0.0237  -0.0108 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1   
11150 C CG2   . VAL B 299 ? 0.2514 0.2110 0.2054 0.0321  -0.0173 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2   
11160 N N     . ASP B 300 ? 0.1922 0.1522 0.1725 0.0215  -0.0117 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B N     
11161 C CA    . ASP B 300 ? 0.2025 0.1660 0.1899 0.0181  -0.0103 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CA    
11162 C C     . ASP B 300 ? 0.1944 0.1563 0.1821 0.0159  -0.0062 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B C     
11163 O O     . ASP B 300 ? 0.2021 0.1583 0.1844 0.0165  -0.0050 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B O     
11164 C CB    . ASP B 300 ? 0.2000 0.1688 0.1954 0.0187  -0.0135 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CB    
11165 C CG    . ASP B 300 ? 0.2000 0.1715 0.2003 0.0145  -0.0138 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CG    
11166 O OD1   . ASP B 300 ? 0.2264 0.2000 0.2300 0.0114  -0.0104 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD1   
11167 O OD2   . ASP B 300 ? 0.2101 0.1804 0.2098 0.0142  -0.0176 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD2   
11172 N N     A GLN B 301 ? 0.2171 0.1834 0.2107 0.0131  -0.0045 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N     
11173 N N     B GLN B 301 ? 0.2177 0.1839 0.2111 0.0130  -0.0044 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N     
11174 C CA    A GLN B 301 ? 0.2144 0.1807 0.2087 0.0114  -0.0008 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA    
11175 C CA    B GLN B 301 ? 0.2174 0.1835 0.2114 0.0114  -0.0008 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA    
11176 C C     A GLN B 301 ? 0.2315 0.2012 0.2311 0.0149  -0.0012 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C     
11177 C C     B GLN B 301 ? 0.2268 0.1963 0.2262 0.0148  -0.0012 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C     
11178 O O     A GLN B 301 ? 0.2482 0.2263 0.2555 0.0142  -0.0017 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O     
11179 O O     B GLN B 301 ? 0.2464 0.2244 0.2535 0.0140  -0.0016 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O     
11180 C CB    A GLN B 301 ? 0.2538 0.2250 0.2511 0.0073  0.0012  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB    
11181 C CB    B GLN B 301 ? 0.2366 0.2072 0.2331 0.0071  0.0014  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB    
11182 C CG    A GLN B 301 ? 0.2954 0.2649 0.2873 0.0047  0.0026  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG    
11183 C CG    B GLN B 301 ? 0.2577 0.2268 0.2486 0.0048  0.0024  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG    
11184 C CD    A GLN B 301 ? 0.2702 0.2382 0.2587 0.0064  0.0000  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD    
11185 C CD    B GLN B 301 ? 0.3504 0.3192 0.3398 0.0062  -0.0003 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD    
11186 O OE1   A GLN B 301 ? 0.2176 0.1861 0.2086 0.0076  -0.0027 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1   
11187 O OE1   B GLN B 301 ? 0.3395 0.3075 0.3307 0.0087  -0.0035 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1   
11188 N NE2   A GLN B 301 ? 0.2469 0.2131 0.2290 0.0063  0.0008  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2   
11189 N NE2   B GLN B 301 ? 0.3720 0.3422 0.3577 0.0053  0.0007  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2   
11206 N N     . ILE B 302 ? 0.2473 0.2105 0.2424 0.0188  -0.0012 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N     
11207 C CA    . ILE B 302 ? 0.2569 0.2234 0.2560 0.0246  -0.0022 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA    
11208 C C     . ILE B 302 ? 0.2900 0.2506 0.2851 0.0268  0.0007  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C     
11209 O O     . ILE B 302 ? 0.3138 0.2624 0.3001 0.0251  0.0016  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O     
11210 C CB    . ILE B 302 ? 0.2400 0.2026 0.2361 0.0295  -0.0059 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB    
11211 C CG1   . ILE B 302 ? 0.2569 0.2230 0.2541 0.0269  -0.0089 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1   
11212 C CG2   . ILE B 302 ? 0.2965 0.2664 0.2985 0.0363  -0.0076 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2   
11213 C CD1   . ILE B 302 ? 0.2795 0.2426 0.2724 0.0314  -0.0127 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1   
11225 N N     . VAL B 303 ? 0.2683 0.2375 0.2693 0.0306  0.0020  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B N     
11226 C CA    . VAL B 303 ? 0.2701 0.2346 0.2669 0.0340  0.0048  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CA    
11227 C C     . VAL B 303 ? 0.2707 0.2422 0.2717 0.0433  0.0043  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B C     
11228 O O     . VAL B 303 ? 0.2772 0.2628 0.2875 0.0448  0.0025  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B O     
11229 C CB    . VAL B 303 ? 0.3598 0.3316 0.3590 0.0287  0.0085  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CB    
11230 C CG1   . VAL B 303 ? 0.2803 0.2711 0.2912 0.0278  0.0093  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG1   
11231 C CG2   . VAL B 303 ? 0.3752 0.3396 0.3671 0.0314  0.0112  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG2   
11241 N N     . ASP B 304 ? 0.2955 0.2572 0.2894 0.0497  0.0055  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B N     
11242 C CA    . ASP B 304 ? 0.2807 0.2512 0.2785 0.0601  0.0056  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CA    
11243 C C     . ASP B 304 ? 0.2823 0.2748 0.2907 0.0590  0.0089  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B C     
11244 O O     . ASP B 304 ? 0.2836 0.2789 0.2924 0.0518  0.0116  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B O     
11245 C CB    . ASP B 304 ? 0.3154 0.2682 0.3013 0.0680  0.0063  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CB    
11246 C CG    . ASP B 304 ? 0.3865 0.3471 0.3750 0.0814  0.0060  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CG    
11247 O OD1   . ASP B 304 ? 0.3928 0.3517 0.3816 0.0873  0.0025  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD1   
11248 O OD2   . ASP B 304 ? 0.3524 0.3222 0.3424 0.0866  0.0093  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD2   
11253 N N     . ALA B 305 ? 0.2873 0.2966 0.3042 0.0664  0.0084  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B N     
11254 C CA    . ALA B 305 ? 0.2824 0.3153 0.3097 0.0658  0.0117  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CA    
11255 C C     . ALA B 305 ? 0.2867 0.3176 0.3079 0.0679  0.0165  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B C     
11256 O O     . ALA B 305 ? 0.2938 0.3420 0.3218 0.0639  0.0199  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B O     
11257 C CB    . ALA B 305 ? 0.3430 0.3956 0.3798 0.0747  0.0105  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CB    
11263 N N     . ASP B 306 ? 0.3001 0.3097 0.3079 0.0735  0.0166  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B N     
11264 C CA    . ASP B 306 ? 0.3011 0.3075 0.3017 0.0750  0.0205  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CA    
11265 C C     . ASP B 306 ? 0.2566 0.2603 0.2556 0.0624  0.0220  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B C     
11266 O O     . ASP B 306 ? 0.2819 0.2898 0.2777 0.0617  0.0256  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B O     
11267 C CB    . ASP B 306 ? 0.3102 0.2923 0.2956 0.0838  0.0196  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CB    
11268 C CG    . ASP B 306 ? 0.4210 0.3762 0.3958 0.0770  0.0163  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CG    
11269 O OD1   . ASP B 306 ? 0.4188 0.3746 0.3968 0.0656  0.0155  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD1   
11270 O OD2   . ASP B 306 ? 0.5079 0.4409 0.4704 0.0833  0.0144  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD2   
11275 N N     A ARG B 307 ? 0.2912 0.2886 0.2918 0.0535  0.0194  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N     
11276 N N     B ARG B 307 ? 0.2916 0.2891 0.2921 0.0535  0.0194  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N     
11277 C CA    A ARG B 307 ? 0.2687 0.2655 0.2687 0.0424  0.0204  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA    
11278 C CA    B ARG B 307 ? 0.2672 0.2639 0.2671 0.0425  0.0205  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA    
11279 C C     A ARG B 307 ? 0.2720 0.2561 0.2603 0.0410  0.0222  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C     
11280 C C     B ARG B 307 ? 0.2752 0.2592 0.2633 0.0412  0.0223  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C     
11281 O O     A ARG B 307 ? 0.2795 0.2712 0.2679 0.0361  0.0249  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O     
11282 O O     B ARG B 307 ? 0.2705 0.2621 0.2586 0.0365  0.0250  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O     
11283 C CB    A ARG B 307 ? 0.2677 0.2866 0.2794 0.0375  0.0225  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB    
11284 C CB    B ARG B 307 ? 0.2674 0.2862 0.2788 0.0376  0.0227  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB    
11285 C CG    A ARG B 307 ? 0.2988 0.3254 0.3205 0.0346  0.0193  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG    
11286 C CG    B ARG B 307 ? 0.2935 0.3215 0.3154 0.0354  0.0196  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG    
11287 C CD    A ARG B 307 ? 0.2986 0.3447 0.3314 0.0283  0.0206  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD    
11288 C CD    B ARG B 307 ? 0.3189 0.3613 0.3497 0.0268  0.0206  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD    
11289 N NE    A ARG B 307 ? 0.2689 0.3214 0.3104 0.0257  0.0168  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE    
11290 N NE    B ARG B 307 ? 0.2914 0.3323 0.3271 0.0219  0.0164  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE    
11291 C CZ    A ARG B 307 ? 0.2335 0.2770 0.2744 0.0197  0.0134  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ    
11292 C CZ    B ARG B 307 ? 0.2614 0.3149 0.3069 0.0219  0.0141  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ    
11293 N NH1   A ARG B 307 ? 0.2089 0.2382 0.2416 0.0159  0.0136  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1   
11294 N NH1   B ARG B 307 ? 0.2341 0.3052 0.2869 0.0265  0.0158  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1   
11295 N NH2   A ARG B 307 ? 0.3078 0.3578 0.3561 0.0176  0.0096  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2   
11296 N NH2   B ARG B 307 ? 0.3094 0.3586 0.3572 0.0172  0.0098  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2   
11323 N N     . GLU B 308 ? 0.3021 0.2656 0.2793 0.0451  0.0203  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B N     
11324 C CA    . GLU B 308 ? 0.2705 0.2178 0.2350 0.0425  0.0206  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CA    
11325 C C     . GLU B 308 ? 0.3038 0.2398 0.2644 0.0321  0.0183  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B C     
11326 O O     . GLU B 308 ? 0.3005 0.2296 0.2618 0.0314  0.0156  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B O     
11327 C CB    . GLU B 308 ? 0.3149 0.2437 0.2683 0.0519  0.0193  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CB    
11328 C CG    . GLU B 308 ? 0.3129 0.2531 0.2679 0.0637  0.0220  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CG    
11329 C CD    . GLU B 308 ? 0.3215 0.2682 0.2721 0.0627  0.0255  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CD    
11330 O OE1   . GLU B 308 ? 0.3291 0.2686 0.2739 0.0530  0.0253  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE1   
11331 O OE2   . GLU B 308 ? 0.3434 0.3037 0.2959 0.0721  0.0286  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE2   
11338 N N     . PRO B 309 ? 0.2754 0.2114 0.2321 0.0244  0.0194  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B N     
11339 C CA    . PRO B 309 ? 0.3213 0.2509 0.2753 0.0147  0.0175  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CA    
11340 C C     . PRO B 309 ? 0.3339 0.2409 0.2754 0.0125  0.0149  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B C     
11341 O O     . PRO B 309 ? 0.3957 0.2968 0.3300 0.0053  0.0145  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B O     
11342 C CB    . PRO B 309 ? 0.3064 0.2486 0.2620 0.0086  0.0198  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CB    
11343 C CG    . PRO B 309 ? 0.3304 0.2749 0.2822 0.0140  0.0222  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CG    
11344 C CD    . PRO B 309 ? 0.2847 0.2323 0.2413 0.0242  0.0227  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CD    
11352 N N     . LYS B 310 ? 0.2960 0.1900 0.2344 0.0183  0.0127  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B N     
11353 C CA    . LYS B 310 ? 0.3571 0.2263 0.2822 0.0174  0.0100  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CA    
11354 C C     . LYS B 310 ? 0.3671 0.2288 0.2889 0.0068  0.0078  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B C     
11355 O O     . LYS B 310 ? 0.4614 0.3035 0.3718 0.0020  0.0055  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B O     
11356 C CB    . LYS B 310 ? 0.4592 0.3168 0.3816 0.0284  0.0083  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CB    
11357 C CG    . LYS B 310 ? 0.6978 0.5627 0.6228 0.0409  0.0102  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CG    
11358 C CD    . LYS B 310 ? 0.9339 0.7833 0.8533 0.0519  0.0077  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CD    
11359 C CE    . LYS B 310 ? 0.8404 0.7075 0.7722 0.0595  0.0078  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CE    
11360 N NZ    . LYS B 310 ? 0.8264 0.7077 0.7630 0.0713  0.0102  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B NZ    
11374 N N     . THR B 311 ? 0.3025 0.1785 0.2333 0.0036  0.0081  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 310 THR B N     
11375 C CA    . THR B 311 ? 0.3364 0.2104 0.2654 -0.0052 0.0067  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CA    
11376 C C     . THR B 311 ? 0.3040 0.1986 0.2417 -0.0102 0.0085  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 310 THR B C     
11377 O O     . THR B 311 ? 0.2669 0.1755 0.2126 -0.0063 0.0104  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 310 THR B O     
11378 C CB    . THR B 311 ? 0.2902 0.1594 0.2200 -0.0010 0.0048  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CB    
11379 O OG1   . THR B 311 ? 0.3074 0.1937 0.2484 0.0048  0.0058  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 310 THR B OG1   
11380 C CG2   . THR B 311 ? 0.3306 0.1792 0.2517 0.0061  0.0028  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CG2   
11388 N N     . PRO B 312 ? 0.2651 0.1626 0.2016 -0.0183 0.0078  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B N     
11389 C CA    . PRO B 312 ? 0.2307 0.1476 0.1751 -0.0209 0.0093  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CA    
11390 C C     . PRO B 312 ? 0.2318 0.1579 0.1846 -0.0139 0.0096  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B C     
11391 O O     . PRO B 312 ? 0.2358 0.1749 0.1954 -0.0129 0.0110  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B O     
11392 C CB    . PRO B 312 ? 0.2689 0.1868 0.2098 -0.0289 0.0083  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CB    
11393 C CG    . PRO B 312 ? 0.3157 0.2153 0.2462 -0.0344 0.0066  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CG    
11394 C CD    . PRO B 312 ? 0.2941 0.1785 0.2218 -0.0258 0.0058  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CD    
11402 N N     . GLN B 313 ? 0.2320 0.1512 0.1842 -0.0093 0.0079  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B N     
11403 C CA    . GLN B 313 ? 0.2218 0.1497 0.1816 -0.0035 0.0074  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CA    
11404 C C     . GLN B 313 ? 0.1997 0.1335 0.1660 0.0016  0.0085  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B C     
11405 O O     . GLN B 313 ? 0.2039 0.1491 0.1777 0.0027  0.0088  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B O     
11406 C CB    . GLN B 313 ? 0.2589 0.1789 0.2159 0.0005  0.0051  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CB    
11407 C CG    . GLN B 313 ? 0.2342 0.1510 0.1852 -0.0046 0.0042  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CG    
11408 C CD    . GLN B 313 ? 0.2660 0.1671 0.2072 -0.0093 0.0036  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CD    
11409 O OE1   . GLN B 313 ? 0.3032 0.1954 0.2410 -0.0104 0.0040  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B OE1   
11410 N NE2   . GLN B 313 ? 0.2508 0.1481 0.1867 -0.0126 0.0026  0.0004  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B NE2   
11419 N N     . ASP B 314 ? 0.2323 0.1585 0.1953 0.0048  0.0091  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B N     
11420 C CA    . ASP B 314 ? 0.2173 0.1520 0.1864 0.0098  0.0107  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CA    
11421 C C     . ASP B 314 ? 0.2187 0.1648 0.1911 0.0051  0.0132  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B C     
11422 O O     . ASP B 314 ? 0.2144 0.1731 0.1949 0.0064  0.0143  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B O     
11423 C CB    . ASP B 314 ? 0.2588 0.1829 0.2217 0.0151  0.0111  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CB    
11424 C CG    . ASP B 314 ? 0.2938 0.2062 0.2531 0.0216  0.0085  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CG    
11425 O OD1   . ASP B 314 ? 0.3179 0.2374 0.2836 0.0252  0.0071  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD1   
11426 O OD2   . ASP B 314 ? 0.3953 0.2905 0.3445 0.0232  0.0077  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD2   
11431 N N     A ARG B 315 ? 0.2208 0.1630 0.1869 -0.0007 0.0138  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N     
11432 N N     B ARG B 315 ? 0.2205 0.1625 0.1864 -0.0006 0.0138  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N     
11433 C CA    A ARG B 315 ? 0.2306 0.1838 0.1988 -0.0046 0.0160  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA    
11434 C CA    B ARG B 315 ? 0.2281 0.1812 0.1962 -0.0048 0.0159  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA    
11435 C C     A ARG B 315 ? 0.1899 0.1539 0.1647 -0.0065 0.0158  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C     
11436 C C     B ARG B 315 ? 0.1873 0.1512 0.1623 -0.0064 0.0157  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C     
11437 O O     A ARG B 315 ? 0.2034 0.1777 0.1838 -0.0062 0.0173  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O     
11438 O O     B ARG B 315 ? 0.2034 0.1776 0.1841 -0.0059 0.0172  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O     
11439 C CB    A ARG B 315 ? 0.2132 0.1605 0.1728 -0.0107 0.0159  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB    
11440 C CB    B ARG B 315 ? 0.3124 0.2603 0.2724 -0.0115 0.0157  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB    
11441 C CG    A ARG B 315 ? 0.1856 0.1426 0.1451 -0.0131 0.0180  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG    
11442 C CG    B ARG B 315 ? 0.2739 0.2139 0.2265 -0.0110 0.0163  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG    
11443 C CD    A ARG B 315 ? 0.2339 0.1852 0.1846 -0.0195 0.0172  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD    
11444 C CD    B ARG B 315 ? 0.3824 0.3210 0.3281 -0.0191 0.0158  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD    
11445 N NE    A ARG B 315 ? 0.2417 0.1758 0.1834 -0.0185 0.0159  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE    
11446 N NE    B ARG B 315 ? 0.4395 0.3701 0.3808 -0.0255 0.0134  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE    
11447 C CZ    A ARG B 315 ? 0.2876 0.2177 0.2242 -0.0148 0.0169  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ    
11448 C CZ    B ARG B 315 ? 0.2207 0.1333 0.1541 -0.0267 0.0112  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ    
11449 N NH1   A ARG B 315 ? 0.2789 0.2229 0.2193 -0.0120 0.0197  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1   
11450 N NH1   B ARG B 315 ? 0.5133 0.4127 0.4420 -0.0203 0.0110  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1   
11451 N NH2   A ARG B 315 ? 0.3593 0.2704 0.2859 -0.0136 0.0150  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2   
11452 N NH2   B ARG B 315 ? 0.3865 0.2946 0.3161 -0.0345 0.0093  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2   
11479 N N     . PHE B 316 ? 0.1896 0.1507 0.1633 -0.0082 0.0139  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B N     
11480 C CA    . PHE B 316 ? 0.1808 0.1500 0.1592 -0.0085 0.0133  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CA    
11481 C C     . PHE B 316 ? 0.1831 0.1557 0.1686 -0.0043 0.0126  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B C     
11482 O O     . PHE B 316 ? 0.1891 0.1684 0.1790 -0.0049 0.0127  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B O     
11483 C CB    . PHE B 316 ? 0.1946 0.1614 0.1696 -0.0099 0.0117  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CB    
11484 C CG    . PHE B 316 ? 0.1968 0.1706 0.1750 -0.0084 0.0109  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CG    
11485 C CD1   . PHE B 316 ? 0.1964 0.1780 0.1759 -0.0099 0.0120  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD1   
11486 C CD2   . PHE B 316 ? 0.2007 0.1723 0.1795 -0.0050 0.0087  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD2   
11487 C CE1   . PHE B 316 ? 0.1800 0.1651 0.1610 -0.0074 0.0109  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE1   
11488 C CE2   . PHE B 316 ? 0.2093 0.1851 0.1895 -0.0029 0.0076  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE2   
11489 C CZ    . PHE B 316 ? 0.1913 0.1730 0.1723 -0.0039 0.0086  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CZ    
11499 N N     . ALA B 317 ? 0.1877 0.1556 0.1742 -0.0002 0.0114  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B N     
11500 C CA    . ALA B 317 ? 0.1948 0.1683 0.1889 0.0029  0.0102  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CA    
11501 C C     . ALA B 317 ? 0.1757 0.1590 0.1755 0.0018  0.0125  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B C     
11502 O O     . ALA B 317 ? 0.1806 0.1702 0.1864 0.0005  0.0117  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B O     
11503 C CB    . ALA B 317 ? 0.1916 0.1606 0.1858 0.0082  0.0086  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CB    
11509 N N     . LEU B 318 ? 0.1777 0.1620 0.1751 0.0023  0.0152  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N     
11510 C CA    . LEU B 318 ? 0.1883 0.1837 0.1904 0.0016  0.0179  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA    
11511 C C     . LEU B 318 ? 0.1800 0.1799 0.1827 -0.0035 0.0186  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C     
11512 O O     . LEU B 318 ? 0.2047 0.2129 0.2132 -0.0052 0.0192  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O     
11513 C CB    . LEU B 318 ? 0.2074 0.2019 0.2043 0.0038  0.0206  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB    
11514 C CG    . LEU B 318 ? 0.2437 0.2332 0.2392 0.0107  0.0201  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG    
11515 C CD1   . LEU B 318 ? 0.2514 0.2380 0.2397 0.0131  0.0226  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1   
11516 C CD2   . LEU B 318 ? 0.2624 0.2627 0.2671 0.0149  0.0198  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2   
11528 N N     . LEU B 319 ? 0.1730 0.1678 0.1697 -0.0059 0.0181  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B N     
11529 C CA    . LEU B 319 ? 0.1862 0.1851 0.1829 -0.0091 0.0184  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CA    
11530 C C     . LEU B 319 ? 0.1671 0.1641 0.1674 -0.0089 0.0156  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B C     
11531 O O     . LEU B 319 ? 0.1807 0.1807 0.1832 -0.0106 0.0156  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B O     
11532 C CB    . LEU B 319 ? 0.1885 0.1853 0.1783 -0.0113 0.0185  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CB    
11533 C CG    . LEU B 319 ? 0.2072 0.2044 0.1920 -0.0127 0.0205  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CG    
11534 C CD1   . LEU B 319 ? 0.2186 0.2155 0.1976 -0.0164 0.0198  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD1   
11535 C CD2   . LEU B 319 ? 0.2229 0.2289 0.2095 -0.0129 0.0231  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD2   
11547 N N     . PHE B 320 ? 0.1760 0.1669 0.1759 -0.0066 0.0131  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N     
11548 C CA    . PHE B 320 ? 0.1818 0.1698 0.1835 -0.0059 0.0099  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA    
11549 C C     . PHE B 320 ? 0.1689 0.1607 0.1779 -0.0072 0.0090  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C     
11550 O O     . PHE B 320 ? 0.1877 0.1771 0.1978 -0.0088 0.0069  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O     
11551 C CB    . PHE B 320 ? 0.1966 0.1787 0.1958 -0.0029 0.0074  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB    
11552 C CG    . PHE B 320 ? 0.1943 0.1728 0.1924 -0.0015 0.0043  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG    
11553 C CD1   . PHE B 320 ? 0.1873 0.1647 0.1798 -0.0006 0.0043  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1   
11554 C CD2   . PHE B 320 ? 0.1911 0.1681 0.1932 -0.0010 0.0011  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2   
11555 C CE1   . PHE B 320 ? 0.2319 0.2054 0.2221 0.0021  0.0014  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1   
11556 C CE2   . PHE B 320 ? 0.2019 0.1737 0.2014 0.0004  -0.0023 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2   
11557 C CZ    . PHE B 320 ? 0.2169 0.1863 0.2099 0.0026  -0.0020 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ    
11567 N N     . ALA B 321 ? 0.1764 0.1741 0.1899 -0.0067 0.0106  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B N     
11568 C CA    . ALA B 321 ? 0.1872 0.1925 0.2087 -0.0091 0.0102  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CA    
11569 C C     . ALA B 321 ? 0.1722 0.1807 0.1942 -0.0136 0.0118  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B C     
11570 O O     . ALA B 321 ? 0.1761 0.1852 0.2023 -0.0174 0.0098  0.0001  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B O     
11571 C CB    . ALA B 321 ? 0.1931 0.2077 0.2190 -0.0066 0.0124  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CB    
11577 N N     . ALA B 322 ? 0.1616 0.1717 0.1788 -0.0137 0.0150  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N     
11578 C CA    . ALA B 322 ? 0.1649 0.1777 0.1813 -0.0173 0.0164  0.0022  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA    
11579 C C     . ALA B 322 ? 0.1600 0.1627 0.1729 -0.0177 0.0131  0.0047  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C     
11580 O O     . ALA B 322 ? 0.1773 0.1784 0.1912 -0.0210 0.0122  0.0088  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O     
11581 C CB    . ALA B 322 ? 0.1713 0.1889 0.1827 -0.0167 0.0201  0.0018  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB    
11587 N N     . SER B 323 ? 0.1717 0.1672 0.1797 -0.0142 0.0113  0.0024  ? ? ? ? ? ? 322 SER B N     
11588 C CA    . SER B 323 ? 0.1728 0.1593 0.1766 -0.0127 0.0081  0.0039  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA    
11589 C C     . SER B 323 ? 0.1931 0.1729 0.2003 -0.0144 0.0041  0.0041  ? ? ? ? ? ? 322 SER B C     
11590 O O     . SER B 323 ? 0.2010 0.1725 0.2054 -0.0151 0.0016  0.0065  ? ? ? ? ? ? 322 SER B O     
11591 C CB    . SER B 323 ? 0.2108 0.1944 0.2093 -0.0084 0.0074  0.0014  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB    
11592 O OG    . SER B 323 ? 0.2392 0.2165 0.2327 -0.0054 0.0052  0.0028  ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG    
11598 N N     . MET B 324 ? 0.1850 0.1677 0.1975 -0.0151 0.0030  0.0015  ? ? ? ? ? ? 323 MET B N     
11599 C CA    . MET B 324 ? 0.2203 0.1992 0.2371 -0.0181 -0.0012 0.0014  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CA    
11600 C C     . MET B 324 ? 0.1799 0.1622 0.2014 -0.0248 -0.0007 0.0060  ? ? ? ? ? ? 323 MET B C     
11601 O O     . MET B 324 ? 0.2018 0.1748 0.2222 -0.0284 -0.0043 0.0080  ? ? ? ? ? ? 323 MET B O     
11602 C CB    . MET B 324 ? 0.1967 0.1811 0.2185 -0.0168 -0.0025 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 323 MET B CB    
11603 C CG    . MET B 324 ? 0.1843 0.1629 0.2006 -0.0110 -0.0042 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 323 MET B CG    
11604 S SD    . MET B 324 ? 0.2341 0.1994 0.2441 -0.0090 -0.0101 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 323 MET B SD    
11605 C CE    . MET B 324 ? 0.2424 0.2019 0.2435 -0.0056 -0.0079 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 323 MET B CE    
11615 N N     . THR B 325 ? 0.1774 0.1728 0.2037 -0.0267 0.0038  0.0076  ? ? ? ? ? ? 324 THR B N     
11616 C CA    . THR B 325 ? 0.1881 0.1894 0.2188 -0.0335 0.0051  0.0129  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA    
11617 C C     . THR B 325 ? 0.1798 0.1705 0.2036 -0.0348 0.0045  0.0174  ? ? ? ? ? ? 324 THR B C     
11618 O O     . THR B 325 ? 0.1983 0.1835 0.2231 -0.0409 0.0022  0.0219  ? ? ? ? ? ? 324 THR B O     
11619 C CB    . THR B 325 ? 0.2383 0.2563 0.2729 -0.0331 0.0107  0.0133  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB    
11620 O OG1   . THR B 325 ? 0.2789 0.3070 0.3209 -0.0319 0.0105  0.0100  ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1   
11621 C CG2   . THR B 325 ? 0.2411 0.2669 0.2784 -0.0393 0.0132  0.0196  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2   
11629 N N     . ASN B 326 ? 0.1940 0.1816 0.2105 -0.0294 0.0063  0.0166  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B N     
11630 C CA    . ASN B 326 ? 0.1916 0.1704 0.2009 -0.0286 0.0058  0.0207  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CA    
11631 C C     . ASN B 326 ? 0.2140 0.1754 0.2195 -0.0291 0.0003  0.0215  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B C     
11632 O O     . ASN B 326 ? 0.2379 0.1903 0.2393 -0.0313 -0.0010 0.0266  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B O     
11633 C CB    . ASN B 326 ? 0.1882 0.1681 0.1911 -0.0219 0.0076  0.0184  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CB    
11634 C CG    . ASN B 326 ? 0.2177 0.1922 0.2134 -0.0197 0.0075  0.0228  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CG    
11635 O OD1   . ASN B 326 ? 0.2190 0.1962 0.2147 -0.0233 0.0091  0.0281  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B OD1   
11636 N ND2   . ASN B 326 ? 0.2283 0.1963 0.2177 -0.0134 0.0056  0.0210  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B ND2   
11643 N N     . THR B 327 ? 0.2101 0.1652 0.2155 -0.0265 -0.0034 0.0163  ? ? ? ? ? ? 326 THR B N     
11644 C CA    . THR B 327 ? 0.2186 0.1560 0.2187 -0.0257 -0.0092 0.0152  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CA    
11645 C C     . THR B 327 ? 0.2461 0.1809 0.2523 -0.0329 -0.0134 0.0143  ? ? ? ? ? ? 326 THR B C     
11646 O O     . THR B 327 ? 0.2754 0.1966 0.2776 -0.0320 -0.0189 0.0110  ? ? ? ? ? ? 326 THR B O     
11647 C CB    . THR B 327 ? 0.2174 0.1491 0.2104 -0.0166 -0.0107 0.0102  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CB    
11648 O OG1   . THR B 327 ? 0.2303 0.1723 0.2276 -0.0148 -0.0094 0.0058  ? ? ? ? ? ? 326 THR B OG1   
11649 C CG2   . THR B 327 ? 0.2506 0.1834 0.2370 -0.0105 -0.0079 0.0123  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CG2   
11657 N N     . GLY B 328 ? 0.2147 0.1632 0.2304 -0.0402 -0.0110 0.0172  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N     
11658 C CA    . GLY B 328 ? 0.2665 0.2139 0.2884 -0.0494 -0.0150 0.0189  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA    
11659 C C     . GLY B 328 ? 0.2423 0.2031 0.2735 -0.0514 -0.0160 0.0150  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C     
11660 O O     . GLY B 328 ? 0.2468 0.2096 0.2843 -0.0600 -0.0196 0.0166  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O     
11664 N N     . GLY B 329 ? 0.2195 0.1896 0.2520 -0.0440 -0.0135 0.0105  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B N     
11665 C CA    . GLY B 329 ? 0.2205 0.2036 0.2614 -0.0445 -0.0145 0.0073  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B CA    
11666 C C     . GLY B 329 ? 0.2076 0.1910 0.2450 -0.0353 -0.0140 0.0018  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B C     
11667 O O     . GLY B 329 ? 0.2014 0.1752 0.2302 -0.0293 -0.0133 0.0002  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B O     
11671 N N     . GLY B 330 ? 0.2237 0.2190 0.2681 -0.0343 -0.0147 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B N     
11672 C CA    . GLY B 330 ? 0.1968 0.1933 0.2384 -0.0260 -0.0140 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B CA    
11673 C C     . GLY B 330 ? 0.1789 0.1867 0.2228 -0.0223 -0.0079 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B C     
11674 O O     . GLY B 330 ? 0.2237 0.2410 0.2722 -0.0257 -0.0042 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B O     
11678 N N     . ASP B 331 ? 0.1848 0.1911 0.2248 -0.0152 -0.0070 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B N     
11679 C CA    . ASP B 331 ? 0.2029 0.2174 0.2439 -0.0111 -0.0021 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CA    
11680 C C     . ASP B 331 ? 0.2078 0.2141 0.2414 -0.0046 -0.0022 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B C     
11681 O O     . ASP B 331 ? 0.2266 0.2247 0.2558 -0.0029 -0.0058 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B O     
11682 C CB    . ASP B 331 ? 0.1820 0.2123 0.2330 -0.0109 -0.0023 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CB    
11683 C CG    . ASP B 331 ? 0.2426 0.2841 0.2960 -0.0081 0.0032  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CG    
11684 O OD1   . ASP B 331 ? 0.1928 0.2288 0.2394 -0.0057 0.0068  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD1   
11685 O OD2   . ASP B 331 ? 0.3005 0.3581 0.3628 -0.0080 0.0037  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD2   
11690 N N     . ALA B 332 ? 0.2013 0.2096 0.2328 -0.0011 0.0017  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B N     
11691 C CA    . ALA B 332 ? 0.1932 0.1950 0.2190 0.0047  0.0015  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CA    
11692 C C     . ALA B 332 ? 0.2139 0.2243 0.2453 0.0093  0.0010  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B C     
11693 O O     . ALA B 332 ? 0.2415 0.2598 0.2759 0.0112  0.0043  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B O     
11694 C CB    . ALA B 332 ? 0.2326 0.2284 0.2510 0.0054  0.0052  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CB    
11700 N N     . TYR B 333 ? 0.2070 0.2175 0.2401 0.0116  -0.0033 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B N     
11701 C CA    . TYR B 333 ? 0.2051 0.2264 0.2447 0.0163  -0.0046 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CA    
11702 C C     . TYR B 333 ? 0.1990 0.2141 0.2325 0.0246  -0.0034 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B C     
11703 O O     . TYR B 333 ? 0.2389 0.2397 0.2629 0.0256  -0.0028 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B O     
11704 C CB    . TYR B 333 ? 0.1932 0.2179 0.2368 0.0149  -0.0103 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CB    
11705 C CG    . TYR B 333 ? 0.2181 0.2496 0.2688 0.0063  -0.0120 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CG    
11706 C CD1   . TYR B 333 ? 0.1862 0.2342 0.2472 0.0031  -0.0105 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD1   
11707 C CD2   . TYR B 333 ? 0.2008 0.2215 0.2470 0.0015  -0.0149 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD2   
11708 C CE1   . TYR B 333 ? 0.2071 0.2600 0.2739 -0.0060 -0.0123 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE1   
11709 C CE2   . TYR B 333 ? 0.2046 0.2278 0.2557 -0.0064 -0.0169 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE2   
11710 C CZ    . TYR B 333 ? 0.2308 0.2696 0.2923 -0.0109 -0.0157 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CZ    
11711 O OH    . TYR B 333 ? 0.2202 0.2608 0.2863 -0.0202 -0.0177 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B OH    
11721 N N     . THR B 334 ? 0.2204 0.2464 0.2594 0.0305  -0.0032 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 333 THR B N     
11722 C CA    . THR B 334 ? 0.2393 0.2584 0.2721 0.0396  -0.0021 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 333 THR B CA    
11723 C C     . THR B 334 ? 0.2264 0.2406 0.2563 0.0455  -0.0066 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 333 THR B C     
11724 O O     . THR B 334 ? 0.2440 0.2664 0.2795 0.0440  -0.0107 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 333 THR B O     
11725 C CB    . THR B 334 ? 0.2756 0.3094 0.3145 0.0455  0.0008  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 333 THR B CB    
11726 O OG1   . THR B 334 ? 0.2796 0.3326 0.3298 0.0469  -0.0020 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 333 THR B OG1   
11727 C CG2   . THR B 334 ? 0.2910 0.3313 0.3322 0.0401  0.0055  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 333 THR B CG2   
11735 N N     . PHE B 335 ? 0.2385 0.2382 0.2586 0.0521  -0.0062 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B N     
11736 C CA    . PHE B 335 ? 0.2645 0.2590 0.2807 0.0591  -0.0102 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CA    
11737 C C     . PHE B 335 ? 0.2486 0.2628 0.2753 0.0649  -0.0127 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B C     
11738 O O     . PHE B 335 ? 0.2645 0.2830 0.2928 0.0666  -0.0174 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B O     
11739 C CB    . PHE B 335 ? 0.2579 0.2339 0.2623 0.0661  -0.0091 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CB    
11740 C CG    . PHE B 335 ? 0.2671 0.2244 0.2608 0.0597  -0.0077 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CG    
11741 C CD1   . PHE B 335 ? 0.3816 0.3314 0.3700 0.0563  -0.0103 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD1   
11742 C CD2   . PHE B 335 ? 0.3755 0.3243 0.3643 0.0570  -0.0040 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD2   
11743 C CE1   . PHE B 335 ? 0.3578 0.2937 0.3373 0.0501  -0.0088 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE1   
11744 C CE2   . PHE B 335 ? 0.4282 0.3621 0.4080 0.0502  -0.0031 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE2   
11745 C CZ    . PHE B 335 ? 0.4493 0.3776 0.4249 0.0466  -0.0053 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CZ    
11755 N N     . GLN B 336 ? 0.2513 0.2792 0.2850 0.0682  -0.0098 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B N     
11756 C CA    . GLN B 336 ? 0.2283 0.2786 0.2730 0.0741  -0.0118 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CA    
11757 C C     . GLN B 336 ? 0.2266 0.2931 0.2822 0.0650  -0.0152 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B C     
11758 O O     . GLN B 336 ? 0.2466 0.3264 0.3083 0.0682  -0.0197 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B O     
11759 C CB    . GLN B 336 ? 0.2643 0.3276 0.3138 0.0791  -0.0070 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CB    
11760 C CG    . GLN B 336 ? 0.3304 0.3784 0.3687 0.0912  -0.0049 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CG    
11761 C CD    . GLN B 336 ? 0.3346 0.3584 0.3604 0.0870  -0.0017 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CD    
11762 O OE1   . GLN B 336 ? 0.2727 0.2925 0.2983 0.0757  -0.0006 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B OE1   
11763 N NE2   . GLN B 336 ? 0.4059 0.4134 0.4207 0.0966  -0.0007 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B NE2   
11772 N N     . GLU B 337 ? 0.2174 0.2821 0.2747 0.0537  -0.0137 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B N     
11773 C CA    . GLU B 337 ? 0.2380 0.3129 0.3034 0.0443  -0.0175 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CA    
11774 C C     . GLU B 337 ? 0.2139 0.2784 0.2733 0.0443  -0.0231 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B C     
11775 O O     . GLU B 337 ? 0.2358 0.3122 0.3014 0.0432  -0.0283 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B O     
11776 C CB    . GLU B 337 ? 0.2430 0.3140 0.3089 0.0337  -0.0145 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CB    
11777 C CG    . GLU B 337 ? 0.3124 0.4016 0.3877 0.0317  -0.0102 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CG    
11778 C CD    . GLU B 337 ? 0.3019 0.3856 0.3757 0.0228  -0.0065 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CD    
11779 O OE1   . GLU B 337 ? 0.2619 0.3292 0.3258 0.0241  -0.0036 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE1   
11780 O OE2   . GLU B 337 ? 0.3573 0.4533 0.4397 0.0141  -0.0069 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE2   
11787 N N     . TYR B 338 ? 0.2006 0.2443 0.2476 0.0455  -0.0223 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B N     
11788 C CA    . TYR B 338 ? 0.1966 0.2318 0.2369 0.0466  -0.0271 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CA    
11789 C C     . TYR B 338 ? 0.2350 0.2784 0.2766 0.0558  -0.0311 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B C     
11790 O O     . TYR B 338 ? 0.2404 0.2894 0.2833 0.0551  -0.0366 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B O     
11791 C CB    . TYR B 338 ? 0.2108 0.2251 0.2379 0.0469  -0.0248 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CB    
11792 C CG    . TYR B 338 ? 0.2063 0.2140 0.2314 0.0382  -0.0228 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CG    
11793 C CD1   . TYR B 338 ? 0.2137 0.2201 0.2377 0.0335  -0.0264 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD1   
11794 C CD2   . TYR B 338 ? 0.2359 0.2389 0.2598 0.0354  -0.0175 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD2   
11795 C CE1   . TYR B 338 ? 0.2125 0.2126 0.2342 0.0271  -0.0248 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE1   
11796 C CE2   . TYR B 338 ? 0.2167 0.2149 0.2389 0.0283  -0.0159 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE2   
11797 C CZ    . TYR B 338 ? 0.2143 0.2109 0.2353 0.0246  -0.0195 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CZ    
11798 O OH    . TYR B 338 ? 0.2376 0.2288 0.2562 0.0191  -0.0180 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B OH    
11808 N N     . GLU B 339 ? 0.2446 0.2890 0.2855 0.0650  -0.0287 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B N     
11809 C CA    . GLU B 339 ? 0.2583 0.3106 0.3000 0.0753  -0.0326 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CA    
11810 C C     . GLU B 339 ? 0.2410 0.3199 0.2971 0.0737  -0.0364 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B C     
11811 O O     . GLU B 339 ? 0.2644 0.3516 0.3217 0.0776  -0.0420 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B O     
11812 C CB    . GLU B 339 ? 0.2925 0.3384 0.3294 0.0865  -0.0292 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CB    
11813 C CG    . GLU B 339 ? 0.4474 0.4657 0.4690 0.0874  -0.0269 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CG    
11814 C CD    . GLU B 339 ? 0.7464 0.7530 0.7585 0.0998  -0.0284 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CD    
11815 O OE1   . GLU B 339 ? 0.4718 0.4847 0.4841 0.1058  -0.0332 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE1   
11816 O OE2   . GLU B 339 ? 0.7176 0.7077 0.7214 0.1036  -0.0250 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE2   
11823 N N     . GLU B 340 ? 0.2298 0.3231 0.2966 0.0672  -0.0337 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B N     
11824 C CA    . GLU B 340 ? 0.2241 0.3433 0.3052 0.0624  -0.0374 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CA    
11825 C C     . GLU B 340 ? 0.2034 0.3197 0.2838 0.0534  -0.0437 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B C     
11826 O O     . GLU B 340 ? 0.2244 0.3562 0.3109 0.0537  -0.0497 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B O     
11827 C CB    . GLU B 340 ? 0.2640 0.3962 0.3550 0.0550  -0.0327 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CB    
11828 C CG    . GLU B 340 ? 0.4151 0.5734 0.5212 0.0463  -0.0362 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CG    
11829 C CD    . GLU B 340 ? 0.7515 0.9218 0.8663 0.0385  -0.0310 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CD    
11830 O OE1   . GLU B 340 ? 0.5637 0.7286 0.6745 0.0437  -0.0244 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE1   
11831 O OE2   . GLU B 340 ? 0.7157 0.9002 0.8405 0.0267  -0.0336 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE2   
11838 N N     . TRP B 341 ? 0.2113 0.3086 0.2840 0.0457  -0.0425 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B N     
11839 C CA    . TRP B 341 ? 0.2168 0.3091 0.2870 0.0381  -0.0483 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CA    
11840 C C     . TRP B 341 ? 0.2104 0.2967 0.2716 0.0458  -0.0531 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B C     
11841 O O     . TRP B 341 ? 0.2232 0.3172 0.2862 0.0433  -0.0599 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B O     
11842 C CB    . TRP B 341 ? 0.2083 0.2817 0.2713 0.0306  -0.0454 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CB    
11843 C CG    . TRP B 341 ? 0.2150 0.2937 0.2857 0.0231  -0.0409 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CG    
11844 C CD1   . TRP B 341 ? 0.2247 0.3244 0.3086 0.0191  -0.0407 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD1   
11845 C CD2   . TRP B 341 ? 0.1990 0.2634 0.2642 0.0190  -0.0358 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD2   
11846 N NE1   . TRP B 341 ? 0.2422 0.3406 0.3287 0.0125  -0.0357 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B NE1   
11847 C CE2   . TRP B 341 ? 0.2069 0.2835 0.2820 0.0127  -0.0328 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE2   
11848 C CE3   . TRP B 341 ? 0.2009 0.2454 0.2542 0.0200  -0.0335 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE3   
11849 C CZ2   . TRP B 341 ? 0.2204 0.2884 0.2929 0.0078  -0.0278 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ2   
11850 C CZ3   . TRP B 341 ? 0.2184 0.2557 0.2700 0.0153  -0.0288 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ3   
11851 C CH2   . TRP B 341 ? 0.2372 0.2855 0.2979 0.0094  -0.0261 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CH2   
11862 N N     . PHE B 342 ? 0.2229 0.2951 0.2736 0.0546  -0.0500 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B N     
11863 C CA    . PHE B 342 ? 0.2289 0.2964 0.2707 0.0625  -0.0541 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CA    
11864 C C     . PHE B 342 ? 0.2167 0.3057 0.2670 0.0684  -0.0594 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B C     
11865 O O     . PHE B 342 ? 0.2441 0.3391 0.2931 0.0684  -0.0660 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B O     
11866 C CB    . PHE B 342 ? 0.2439 0.2942 0.2743 0.0709  -0.0498 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CB    
11867 C CG    . PHE B 342 ? 0.2536 0.2836 0.2740 0.0659  -0.0455 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CG    
11868 C CD1   . PHE B 342 ? 0.2447 0.2690 0.2608 0.0588  -0.0472 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD1   
11869 C CD2   . PHE B 342 ? 0.2806 0.2972 0.2949 0.0691  -0.0400 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD2   
11870 C CE1   . PHE B 342 ? 0.2570 0.2658 0.2645 0.0554  -0.0431 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE1   
11871 C CE2   . PHE B 342 ? 0.2693 0.2700 0.2751 0.0642  -0.0364 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE2   
11872 C CZ    . PHE B 342 ? 0.2484 0.2466 0.2513 0.0576  -0.0377 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CZ    
11882 N N     . THR B 343 ? 0.2229 0.3254 0.2820 0.0737  -0.0567 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 342 THR B N     
11883 C CA    . THR B 343 ? 0.2365 0.3621 0.3042 0.0810  -0.0612 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 342 THR B CA    
11884 C C     . THR B 343 ? 0.2611 0.4066 0.3398 0.0710  -0.0676 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 342 THR B C     
11885 O O     . THR B 343 ? 0.2611 0.4191 0.3412 0.0744  -0.0744 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 342 THR B O     
11886 C CB    . THR B 343 ? 0.2980 0.4362 0.3736 0.0884  -0.0564 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 342 THR B CB    
11887 O OG1   . THR B 343 ? 0.2987 0.4153 0.3620 0.0982  -0.0518 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 342 THR B OG1   
11888 C CG2   . THR B 343 ? 0.3030 0.4692 0.3889 0.0967  -0.0611 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 342 THR B CG2   
11896 N N     . ALA B 344 ? 0.2259 0.3740 0.3118 0.0583  -0.0659 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B N     
11897 C CA    . ALA B 344 ? 0.2462 0.4100 0.3417 0.0468  -0.0722 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CA    
11898 C C     . ALA B 344 ? 0.2559 0.4075 0.3412 0.0440  -0.0791 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B C     
11899 O O     . ALA B 344 ? 0.3043 0.4703 0.3952 0.0386  -0.0867 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B O     
11900 C CB    . ALA B 344 ? 0.2367 0.3993 0.3387 0.0337  -0.0686 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CB    
11906 N N     . ALA B 345 ? 0.2457 0.3724 0.3160 0.0475  -0.0768 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B N     
11907 C CA    . ALA B 345 ? 0.2502 0.3650 0.3092 0.0461  -0.0824 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CA    
11908 C C     . ALA B 345 ? 0.2625 0.3789 0.3134 0.0582  -0.0857 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B C     
11909 O O     . ALA B 345 ? 0.3234 0.4314 0.3636 0.0587  -0.0902 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B O     
11910 C CB    . ALA B 345 ? 0.2846 0.3739 0.3315 0.0432  -0.0778 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CB    
11916 N N     . GLY B 346 ? 0.2600 0.3871 0.3150 0.0685  -0.0839 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N     
11917 C CA    . GLY B 346 ? 0.2598 0.3868 0.3063 0.0807  -0.0869 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA    
11918 C C     . GLY B 346 ? 0.2706 0.3724 0.3010 0.0867  -0.0822 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C     
11919 O O     . GLY B 346 ? 0.2947 0.3923 0.3148 0.0950  -0.0851 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O     
11923 N N     . LEU B 347 ? 0.2597 0.3459 0.2879 0.0825  -0.0751 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B N     
11924 C CA    . LEU B 347 ? 0.2652 0.3284 0.2794 0.0857  -0.0702 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CA    
11925 C C     . LEU B 347 ? 0.2688 0.3263 0.2831 0.0933  -0.0647 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B C     
11926 O O     . LEU B 347 ? 0.2719 0.3428 0.2975 0.0951  -0.0634 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B O     
11927 C CB    . LEU B 347 ? 0.2621 0.3120 0.2733 0.0756  -0.0662 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CB    
11928 C CG    . LEU B 347 ? 0.2544 0.3052 0.2633 0.0684  -0.0712 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CG    
11929 C CD1   . LEU B 347 ? 0.2750 0.3134 0.2822 0.0599  -0.0667 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD1   
11930 C CD2   . LEU B 347 ? 0.3299 0.3760 0.3257 0.0740  -0.0751 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD2   
11942 N N     . GLN B 348 ? 0.2855 0.3232 0.2866 0.0977  -0.0617 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B N     
11943 C CA    . GLN B 348 ? 0.2580 0.2845 0.2560 0.1043  -0.0568 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CA    
11944 C C     . GLN B 348 ? 0.2876 0.2913 0.2747 0.0992  -0.0516 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B C     
11945 O O     . GLN B 348 ? 0.2891 0.2832 0.2656 0.0977  -0.0526 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B O     
11946 C CB    . GLN B 348 ? 0.3063 0.3307 0.2972 0.1174  -0.0600 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CB    
11947 C CG    . GLN B 348 ? 0.4209 0.4309 0.4069 0.1255  -0.0559 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CG    
11948 C CD    . GLN B 348 ? 0.6377 0.6470 0.6178 0.1399  -0.0596 0.0029  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CD    
11949 O OE1   . GLN B 348 ? 0.5719 0.5831 0.5459 0.1430  -0.0644 0.0059  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B OE1   
11950 N NE2   . GLN B 348 ? 0.8224 0.8289 0.8035 0.1497  -0.0576 0.0027  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B NE2   
11959 N N     A ARG B 349 ? 0.2754 0.2724 0.2651 0.0966  -0.0461 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N     
11960 N N     B ARG B 349 ? 0.2764 0.2736 0.2662 0.0967  -0.0461 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N     
11961 C CA    A ARG B 349 ? 0.2652 0.2418 0.2448 0.0915  -0.0415 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA    
11962 C CA    B ARG B 349 ? 0.2637 0.2400 0.2435 0.0923  -0.0413 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA    
11963 C C     A ARG B 349 ? 0.2920 0.2507 0.2583 0.0989  -0.0416 0.0011  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C     
11964 C C     B ARG B 349 ? 0.2870 0.2460 0.2531 0.0994  -0.0419 0.0013  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C     
11965 O O     A ARG B 349 ? 0.3116 0.2681 0.2771 0.1086  -0.0424 0.0019  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O     
11966 O O     B ARG B 349 ? 0.3565 0.3142 0.3213 0.1098  -0.0435 0.0025  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O     
11967 C CB    A ARG B 349 ? 0.3739 0.3480 0.3588 0.0873  -0.0361 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB    
11968 C CB    B ARG B 349 ? 0.3117 0.2852 0.2963 0.0906  -0.0362 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB    
11969 C CG    A ARG B 349 ? 0.3590 0.3161 0.3354 0.0795  -0.0318 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG    
11970 C CG    B ARG B 349 ? 0.4421 0.3984 0.4191 0.0828  -0.0314 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG    
11971 C CD    A ARG B 349 ? 0.3507 0.3003 0.3278 0.0783  -0.0270 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD    
11972 C CD    B ARG B 349 ? 0.5198 0.4612 0.4916 0.0860  -0.0277 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD    
11973 N NE    A ARG B 349 ? 0.3428 0.2855 0.3164 0.0887  -0.0272 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE    
11974 N NE    B ARG B 349 ? 0.3940 0.3460 0.3757 0.0866  -0.0250 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE    
11975 C CZ    A ARG B 349 ? 0.5192 0.4412 0.4800 0.0927  -0.0272 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ    
11976 C CZ    B ARG B 349 ? 0.5694 0.5122 0.5486 0.0845  -0.0207 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ    
11977 N NH1   A ARG B 349 ? 0.3512 0.2586 0.3021 0.0859  -0.0264 0.0004  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1   
11978 N NH1   B ARG B 349 ? 0.4996 0.4225 0.4678 0.0799  -0.0188 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1   
11979 N NH2   A ARG B 349 ? 0.5039 0.4198 0.4614 0.1039  -0.0281 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2   
11980 N NH2   B ARG B 349 ? 0.3411 0.2964 0.3292 0.0867  -0.0184 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2   
12007 N N     . ILE B 350 ? 0.2888 0.2349 0.2441 0.0943  -0.0409 0.0050  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B N     
12008 C CA    . ILE B 350 ? 0.3040 0.2315 0.2453 0.0988  -0.0410 0.0112  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CA    
12009 C C     . ILE B 350 ? 0.3257 0.2342 0.2588 0.0912  -0.0363 0.0138  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B C     
12010 O O     . ILE B 350 ? 0.3846 0.2743 0.3062 0.0941  -0.0361 0.0188  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B O     
12011 C CB    . ILE B 350 ? 0.3110 0.2419 0.2449 0.1008  -0.0450 0.0155  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CB    
12012 C CG1   . ILE B 350 ? 0.4013 0.3391 0.3356 0.0914  -0.0440 0.0140  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG1   
12013 C CG2   . ILE B 350 ? 0.3960 0.3433 0.3359 0.1100  -0.0506 0.0138  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG2   
12014 C CD1   . ILE B 350 ? 0.4137 0.3498 0.3365 0.0921  -0.0460 0.0192  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CD1   
12026 N N     A GLU B 351 ? 0.3163 0.2284 0.2540 0.0814  -0.0328 0.0109  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N     
12027 N N     B GLU B 351 ? 0.3161 0.2280 0.2539 0.0815  -0.0328 0.0108  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N     
12028 C CA    A GLU B 351 ? 0.3377 0.2350 0.2682 0.0733  -0.0287 0.0133  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA    
12029 C CA    B GLU B 351 ? 0.3539 0.2503 0.2844 0.0738  -0.0287 0.0132  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA    
12030 C C     A GLU B 351 ? 0.2933 0.1973 0.2329 0.0662  -0.0252 0.0080  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C     
12031 C C     B GLU B 351 ? 0.2943 0.1980 0.2335 0.0660  -0.0251 0.0083  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C     
12032 O O     A GLU B 351 ? 0.2956 0.2155 0.2453 0.0651  -0.0258 0.0039  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O     
12033 O O     B GLU B 351 ? 0.2372 0.1567 0.1855 0.0641  -0.0258 0.0046  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O     
12034 C CB    A GLU B 351 ? 0.3065 0.2029 0.2290 0.0673  -0.0284 0.0184  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB    
12035 C CB    B GLU B 351 ? 0.4378 0.3301 0.3584 0.0689  -0.0287 0.0193  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB    
12036 C CG    A GLU B 351 ? 0.4028 0.2951 0.3155 0.0732  -0.0318 0.0246  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG    
12037 C CG    B GLU B 351 ? 0.4696 0.3476 0.3826 0.0598  -0.0249 0.0230  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG    
12038 C CD    A GLU B 351 ? 0.4629 0.3329 0.3633 0.0745  -0.0315 0.0311  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD    
12039 C CD    B GLU B 351 ? 0.4126 0.2683 0.3169 0.0621  -0.0249 0.0257  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD    
12040 O OE1   A GLU B 351 ? 0.5408 0.3972 0.4393 0.0696  -0.0286 0.0306  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1   
12041 O OE1   B GLU B 351 ? 0.3485 0.1994 0.2568 0.0645  -0.0239 0.0208  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1   
12042 O OE2   A GLU B 351 ? 0.5239 0.3890 0.4156 0.0801  -0.0344 0.0369  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2   
12043 O OE2   B GLU B 351 ? 0.6157 0.4580 0.5083 0.0614  -0.0259 0.0329  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2   
12056 N N     . THR B 352 ? 0.2988 0.1895 0.2339 0.0611  -0.0218 0.0085  ? ? ? ? ? ? 351 THR B N     
12057 C CA    . THR B 352 ? 0.2723 0.1678 0.2134 0.0533  -0.0181 0.0048  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CA    
12058 C C     . THR B 352 ? 0.3277 0.2110 0.2595 0.0448  -0.0158 0.0088  ? ? ? ? ? ? 351 THR B C     
12059 O O     . THR B 352 ? 0.3673 0.2327 0.2898 0.0450  -0.0159 0.0117  ? ? ? ? ? ? 351 THR B O     
12060 C CB    . THR B 352 ? 0.3719 0.2658 0.3178 0.0565  -0.0165 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CB    
12061 O OG1   . THR B 352 ? 0.3656 0.2726 0.3201 0.0647  -0.0188 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 351 THR B OG1   
12062 C CG2   . THR B 352 ? 0.3427 0.2430 0.2944 0.0486  -0.0129 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CG2   
12070 N N     . LEU B 353 ? 0.2934 0.1860 0.2273 0.0375  -0.0140 0.0093  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B N     
12071 C CA    . LEU B 353 ? 0.3239 0.2106 0.2507 0.0287  -0.0118 0.0136  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CA    
12072 C C     . LEU B 353 ? 0.2990 0.1925 0.2316 0.0219  -0.0087 0.0101  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B C     
12073 O O     . LEU B 353 ? 0.3240 0.2311 0.2650 0.0227  -0.0083 0.0064  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B O     
12074 C CB    . LEU B 353 ? 0.3189 0.2138 0.2419 0.0276  -0.0125 0.0182  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CB    
12075 C CG    . LEU B 353 ? 0.3526 0.2457 0.2708 0.0351  -0.0160 0.0214  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CG    
12076 C CD1   . LEU B 353 ? 0.3626 0.2675 0.2778 0.0346  -0.0164 0.0245  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD1   
12077 C CD2   . LEU B 353 ? 0.4673 0.3411 0.3752 0.0354  -0.0167 0.0268  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD2   
12089 N N     . ASP B 354 ? 0.2813 0.1650 0.2087 0.0148  -0.0068 0.0115  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B N     
12090 C CA    . ASP B 354 ? 0.2616 0.1523 0.1932 0.0080  -0.0041 0.0089  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CA    
12091 C C     . ASP B 354 ? 0.2422 0.1445 0.1732 0.0018  -0.0027 0.0127  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B C     
12092 O O     . ASP B 354 ? 0.2741 0.1739 0.1982 -0.0012 -0.0030 0.0185  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B O     
12093 C CB    . ASP B 354 ? 0.2926 0.1680 0.2181 0.0026  -0.0033 0.0082  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CB    
12094 C CG    . ASP B 354 ? 0.3410 0.2075 0.2676 0.0095  -0.0039 0.0028  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CG    
12095 O OD1   . ASP B 354 ? 0.3339 0.2108 0.2688 0.0164  -0.0040 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD1   
12096 O OD2   . ASP B 354 ? 0.4001 0.2492 0.3187 0.0076  -0.0042 0.0019  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD2   
12101 N N     . THR B 355 ? 0.2430 0.1587 0.1809 0.0000  -0.0010 0.0098  ? ? ? ? ? ? 354 THR B N     
12102 C CA    . THR B 355 ? 0.2374 0.1660 0.1754 -0.0048 0.0007  0.0125  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CA    
12103 C C     . THR B 355 ? 0.2265 0.1593 0.1679 -0.0104 0.0029  0.0101  ? ? ? ? ? ? 354 THR B C     
12104 O O     . THR B 355 ? 0.2327 0.1587 0.1761 -0.0100 0.0030  0.0061  ? ? ? ? ? ? 354 THR B O     
12105 C CB    . THR B 355 ? 0.2384 0.1791 0.1799 0.0013  -0.0001 0.0115  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CB    
12106 O OG1   . THR B 355 ? 0.2414 0.1873 0.1907 0.0039  -0.0001 0.0064  ? ? ? ? ? ? 354 THR B OG1   
12107 C CG2   . THR B 355 ? 0.2441 0.1804 0.1828 0.0078  -0.0029 0.0124  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CG2   
12115 N N     . PRO B 356 ? 0.2137 0.1592 0.1557 -0.0150 0.0046  0.0122  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B N     
12116 C CA    . PRO B 356 ? 0.2098 0.1595 0.1541 -0.0208 0.0062  0.0104  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CA    
12117 C C     . PRO B 356 ? 0.2101 0.1604 0.1606 -0.0170 0.0065  0.0049  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B C     
12118 O O     . PRO B 356 ? 0.2284 0.1753 0.1789 -0.0209 0.0073  0.0025  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B O     
12119 C CB    . PRO B 356 ? 0.2197 0.1869 0.1648 -0.0232 0.0077  0.0138  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CB    
12120 C CG    . PRO B 356 ? 0.2224 0.1905 0.1623 -0.0232 0.0073  0.0190  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CG    
12121 C CD    . PRO B 356 ? 0.2229 0.1800 0.1623 -0.0155 0.0052  0.0170  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CD    
12129 N N     . MET B 357 ? 0.1991 0.1544 0.1547 -0.0101 0.0058  0.0030  ? ? ? ? ? ? 356 MET B N     
12130 C CA    . MET B 357 ? 0.1925 0.1501 0.1543 -0.0076 0.0062  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 356 MET B CA    
12131 C C     . MET B 357 ? 0.1935 0.1478 0.1591 -0.0012 0.0043  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 356 MET B C     
12132 O O     . MET B 357 ? 0.2131 0.1711 0.1845 0.0005  0.0044  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 356 MET B O     
12133 C CB    . MET B 357 ? 0.1984 0.1679 0.1631 -0.0077 0.0072  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 356 MET B CB    
12134 C CG    . MET B 357 ? 0.1990 0.1752 0.1610 -0.0140 0.0090  0.0016  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CG    
12135 S SD    . MET B 357 ? 0.1878 0.1787 0.1529 -0.0128 0.0101  0.0023  ? ? ? ? ? ? 356 MET B SD    
12136 C CE    . MET B 357 ? 0.1976 0.1859 0.1665 -0.0138 0.0110  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 356 MET B CE    
12146 N N     . HIS B 358 ? 0.2075 0.1560 0.1701 0.0019  0.0024  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B N     
12147 C CA    . HIS B 358 ? 0.1905 0.1382 0.1567 0.0078  0.0000  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CA    
12148 C C     . HIS B 358 ? 0.1934 0.1310 0.1556 0.0105  -0.0014 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B C     
12149 O O     . HIS B 358 ? 0.2165 0.1457 0.1721 0.0074  -0.0006 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B O     
12150 C CB    . HIS B 358 ? 0.1892 0.1421 0.1546 0.0110  -0.0022 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CB    
12151 C CG    . HIS B 358 ? 0.1921 0.1526 0.1598 0.0105  -0.0017 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CG    
12152 N ND1   . HIS B 358 ? 0.2009 0.1666 0.1661 0.0074  0.0006  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B ND1   
12153 C CD2   . HIS B 358 ? 0.2173 0.1804 0.1890 0.0131  -0.0037 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CD2   
12154 C CE1   . HIS B 358 ? 0.1901 0.1606 0.1573 0.0093  0.0002  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CE1   
12155 N NE2   . HIS B 358 ? 0.2250 0.1926 0.1958 0.0123  -0.0026 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B NE2   
12163 N N     . ARG B 359 ? 0.2184 0.1567 0.1843 0.0163  -0.0038 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B N     
12164 C CA    . ARG B 359 ? 0.2390 0.1702 0.2009 0.0212  -0.0061 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CA    
12165 C C     . ARG B 359 ? 0.2189 0.1564 0.1816 0.0251  -0.0093 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B C     
12166 O O     . ARG B 359 ? 0.2177 0.1637 0.1863 0.0253  -0.0103 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B O     
12167 C CB    . ARG B 359 ? 0.2708 0.1987 0.2360 0.0261  -0.0065 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CB    
12168 C CG    . ARG B 359 ? 0.3625 0.2776 0.3217 0.0251  -0.0047 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CG    
12169 C CD    . ARG B 359 ? 0.4471 0.3633 0.4076 0.0195  -0.0016 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CD    
12170 N NE    . ARG B 359 ? 0.3466 0.2491 0.3006 0.0201  -0.0008 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NE    
12171 C CZ    . ARG B 359 ? 0.3261 0.2288 0.2821 0.0219  0.0009  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CZ    
12172 N NH1   . ARG B 359 ? 0.3453 0.2626 0.3108 0.0235  0.0022  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH1   
12173 N NH2   . ARG B 359 ? 0.3223 0.2101 0.2698 0.0213  0.0013  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH2   
12187 N N     . ILE B 360 ? 0.2404 0.1726 0.1964 0.0282  -0.0111 0.0001  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B N     
12188 C CA    . ILE B 360 ? 0.2332 0.1704 0.1885 0.0332  -0.0148 0.0004  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CA    
12189 C C     . ILE B 360 ? 0.2226 0.1575 0.1800 0.0397  -0.0175 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 359 ILE B C     
12190 O O     . ILE B 360 ? 0.2642 0.1884 0.2161 0.0417  -0.0170 0.0021  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B O     
12191 C CB    . ILE B 360 ? 0.2456 0.1805 0.1911 0.0329  -0.0150 0.0054  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CB    
12192 C CG1   . ILE B 360 ? 0.2473 0.1867 0.1905 0.0271  -0.0119 0.0068  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG1   
12193 C CG2   . ILE B 360 ? 0.3015 0.2425 0.2454 0.0386  -0.0190 0.0049  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG2   
12194 C CD1   . ILE B 360 ? 0.2961 0.2351 0.2299 0.0256  -0.0111 0.0127  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CD1   
12206 N N     . LEU B 361 ? 0.2211 0.1657 0.1859 0.0429  -0.0205 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N     
12207 C CA    . LEU B 361 ? 0.2320 0.1786 0.1990 0.0500  -0.0238 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA    
12208 C C     . LEU B 361 ? 0.2717 0.2230 0.2349 0.0535  -0.0282 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C     
12209 O O     . LEU B 361 ? 0.2781 0.2366 0.2434 0.0510  -0.0299 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O     
12210 C CB    . LEU B 361 ? 0.2744 0.2324 0.2534 0.0508  -0.0247 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB    
12211 C CG    . LEU B 361 ? 0.3458 0.3041 0.3305 0.0475  -0.0206 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG    
12212 C CD1   . LEU B 361 ? 0.3180 0.2908 0.3145 0.0496  -0.0222 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1   
12213 C CD2   . LEU B 361 ? 0.4227 0.3680 0.4006 0.0499  -0.0178 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2   
12225 N N     . LEU B 362 ? 0.2676 0.2140 0.2244 0.0595  -0.0303 0.0003  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B N     
12226 C CA    . LEU B 362 ? 0.2701 0.2220 0.2227 0.0639  -0.0348 0.0014  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CA    
12227 C C     . LEU B 362 ? 0.2831 0.2429 0.2418 0.0710  -0.0390 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 361 LEU B C     
12228 O O     . LEU B 362 ? 0.2763 0.2317 0.2363 0.0756  -0.0381 0.0007  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B O     
12229 C CB    . LEU B 362 ? 0.2907 0.2326 0.2303 0.0656  -0.0343 0.0079  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CB    
12230 C CG    . LEU B 362 ? 0.3495 0.2865 0.2825 0.0586  -0.0302 0.0107  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CG    
12231 C CD1   . LEU B 362 ? 0.3638 0.2931 0.2842 0.0599  -0.0301 0.0181  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD1   
12232 C CD2   . LEU B 362 ? 0.3347 0.2824 0.2700 0.0560  -0.0308 0.0069  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD2   
12244 N N     . ALA B 363 ? 0.2591 0.2308 0.2208 0.0723  -0.0439 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 362 ALA B N     
12245 C CA    . ALA B 363 ? 0.2333 0.2168 0.2020 0.0783  -0.0486 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CA    
12246 C C     . ALA B 363 ? 0.2727 0.2627 0.2358 0.0818  -0.0544 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 362 ALA B C     
12247 O O     . ALA B 363 ? 0.3050 0.2945 0.2628 0.0781  -0.0552 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 362 ALA B O     
12248 C CB    . ALA B 363 ? 0.2354 0.2319 0.2183 0.0738  -0.0493 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CB    
12254 N N     . ARG B 364 ? 0.2526 0.2500 0.2169 0.0898  -0.0587 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 363 ARG B N     
12255 C CA    . ARG B 364 ? 0.2517 0.2571 0.2107 0.0939  -0.0649 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CA    
12256 C C     . ARG B 364 ? 0.2786 0.3022 0.2485 0.0980  -0.0705 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 363 ARG B C     
12257 O O     . ARG B 364 ? 0.3329 0.3618 0.3126 0.0999  -0.0690 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 363 ARG B O     
12258 C CB    . ARG B 364 ? 0.3036 0.2984 0.2480 0.1005  -0.0647 0.0038  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CB    
12259 C CG    . ARG B 364 ? 0.3455 0.3312 0.2869 0.1085  -0.0633 0.0093  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CG    
12260 C CD    . ARG B 364 ? 0.3495 0.3434 0.2876 0.1189  -0.0694 0.0120  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CD    
12261 N NE    . ARG B 364 ? 0.3828 0.3655 0.3163 0.1280  -0.0683 0.0174  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NE    
12262 C CZ    . ARG B 364 ? 0.3528 0.3393 0.2953 0.1335  -0.0680 0.0155  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CZ    
12263 N NH1   . ARG B 364 ? 0.6061 0.6104 0.5638 0.1303  -0.0687 0.0091  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH1   
12264 N NH2   . ARG B 364 ? 0.3713 0.3436 0.3067 0.1426  -0.0670 0.0204  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH2   
12278 N N     . ARG B 365 ? 0.2788 0.3134 0.2468 0.0994  -0.0772 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B N     
12279 C CA    . ARG B 365 ? 0.3319 0.3866 0.3107 0.1019  -0.0834 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CA    
12280 C C     . ARG B 365 ? 0.3399 0.3978 0.3186 0.1137  -0.0839 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B C     
12281 O O     . ARG B 365 ? 0.3388 0.3862 0.3048 0.1211  -0.0838 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B O     
12282 C CB    . ARG B 365 ? 0.3606 0.4251 0.3352 0.1011  -0.0911 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CB    
12283 C CG    . ARG B 365 ? 0.5681 0.6556 0.5534 0.1034  -0.0986 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CG    
12284 C CD    . ARG B 365 ? 0.8232 0.9186 0.8017 0.1032  -0.1068 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CD    
12285 N NE    . ARG B 365 ? 0.9138 0.9988 0.8753 0.1112  -0.1064 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NE    
12286 C CZ    . ARG B 365 ? 0.8769 0.9657 0.8335 0.1223  -0.1082 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CZ    
12287 N NH1   . ARG B 365 ? 0.7320 0.8367 0.6992 0.1280  -0.1113 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH1   
12288 N NH2   . ARG B 365 ? 0.6667 0.7437 0.6071 0.1280  -0.1069 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH2   
12302 N N     . ALA B 366 ? 0.3084 0.3810 0.3008 0.1157  -0.0844 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B N     
12303 C CA    . ALA B 366 ? 0.4241 0.5042 0.4178 0.1286  -0.0861 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CA    
12304 C C     . ALA B 366 ? 0.5367 0.6398 0.5348 0.1329  -0.0947 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B C     
12305 O O     . ALA B 366 ? 0.5069 0.6124 0.4991 0.1450  -0.0978 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B O     
12306 C CB    . ALA B 366 ? 0.5419 0.6291 0.5482 0.1301  -0.0819 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CB    
12312 N N     . THR B 367 ? 0.5979 0.7171 0.6059 0.1229  -0.0989 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 366 THR B N     
12313 C CA    . THR B 367 ? 1.0421 1.1847 1.0554 0.1232  -0.1080 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 366 THR B CA    
12314 C C     . THR B 367 ? 0.9104 1.0688 0.9394 0.1099  -0.1100 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 366 THR B C     
12315 O O     . THR B 367 ? 0.6519 0.7981 0.6818 0.0995  -0.1057 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 366 THR B O     
12316 C CB    . THR B 367 ? 0.9156 1.0739 0.9321 0.1361  -0.1107 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 366 THR B CB    
12317 O OG1   . THR B 367 ? 0.9291 1.0969 0.9408 0.1359  -0.1171 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 366 THR B OG1   
12318 C CG2   . THR B 367 ? 0.8381 1.0185 0.8729 0.1360  -0.1094 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 366 THR B CG2   
12326 N N     . SAH C .   ? 0.1776 0.1820 0.2363 -0.0019 0.0080  0.0359  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N     
12327 C CA    . SAH C .   ? 0.1558 0.1594 0.2094 -0.0013 0.0015  0.0300  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CA    
12328 C CB    . SAH C .   ? 0.1924 0.1925 0.2326 -0.0016 0.0038  0.0255  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CB    
12329 C CG    . SAH C .   ? 0.1963 0.1909 0.2186 0.0023  0.0083  0.0291  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CG    
12330 S SD    . SAH C .   ? 0.2073 0.1905 0.2089 0.0047  0.0056  0.0212  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A SD    
12331 C C     . SAH C .   ? 0.1682 0.1673 0.2153 0.0002  -0.0049 0.0344  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C     
12332 O O     . SAH C .   ? 0.1899 0.1898 0.2362 0.0014  -0.0122 0.0304  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A O     
12333 O OXT   . SAH C .   ? 0.1764 0.1732 0.2186 -0.0005 -0.0022 0.0437  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A OXT   
12334 C "C5'" . SAH C .   ? 0.1996 0.1808 0.2003 0.0078  0.0129  0.0188  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C5'" 
12335 C "C4'" . SAH C .   ? 0.1968 0.1804 0.2137 0.0009  0.0112  0.0160  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C4'" 
12336 O "O4'" . SAH C .   ? 0.1999 0.1817 0.2159 0.0042  0.0174  0.0152  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O4'" 
12337 C "C3'" . SAH C .   ? 0.1943 0.1712 0.2080 -0.0057 0.0013  0.0111  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C3'" 
12338 O "O3'" . SAH C .   ? 0.2062 0.1977 0.2392 -0.0126 -0.0013 0.0120  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O3'" 
12339 C "C2'" . SAH C .   ? 0.2082 0.1723 0.2123 -0.0046 0.0006  0.0072  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C2'" 
12340 O "O2'" . SAH C .   ? 0.2185 0.1806 0.2279 -0.0148 -0.0078 0.0060  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O2'" 
12341 C "C1'" . SAH C .   ? 0.2054 0.1790 0.2210 -0.0007 0.0116  0.0101  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C1'" 
12342 N N9    . SAH C .   ? 0.2258 0.1897 0.2298 0.0062  0.0145  0.0071  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N9    
12343 C C8    . SAH C .   ? 0.2349 0.1910 0.2178 0.0180  0.0160  0.0044  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C8    
12344 N N7    . SAH C .   ? 0.2632 0.2132 0.2388 0.0252  0.0180  0.0008  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N7    
12345 C C5    . SAH C .   ? 0.2197 0.1726 0.2137 0.0157  0.0181  0.0022  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C5    
12346 C C6    . SAH C .   ? 0.2550 0.2046 0.2525 0.0168  0.0197  0.0005  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C6    
12347 N N6    . SAH C .   ? 0.2719 0.2130 0.2533 0.0297  0.0208  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N6    
12348 N N1    . SAH C .   ? 0.2476 0.2043 0.2650 0.0056  0.0197  0.0033  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N1    
12349 C C2    . SAH C .   ? 0.2528 0.2207 0.2846 -0.0040 0.0180  0.0066  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C2    
12350 N N3    . SAH C .   ? 0.2276 0.1993 0.2577 -0.0049 0.0158  0.0078  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N3    
12351 C C4    . SAH C .   ? 0.2092 0.1720 0.2205 0.0043  0.0161  0.0060  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C4    
12371 N N     A TYR D .   ? 0.3343 0.2968 0.1971 0.0472  -0.0099 0.0212  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A N     
12372 C CA    A TYR D .   ? 0.3180 0.2792 0.2004 0.0348  -0.0156 0.0252  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CA    
12373 C C     A TYR D .   ? 0.3514 0.3015 0.2207 0.0341  -0.0265 0.0213  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A C     
12374 O O     A TYR D .   ? 0.3279 0.2823 0.2062 0.0284  -0.0301 0.0270  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A O     
12375 C CB    A TYR D .   ? 0.2993 0.2545 0.2009 0.0264  -0.0184 0.0204  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CB    
12376 C CG    A TYR D .   ? 0.2814 0.2458 0.1990 0.0254  -0.0091 0.0235  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CG    
12377 C CD1   A TYR D .   ? 0.2916 0.2679 0.2295 0.0199  -0.0052 0.0324  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CD1   
12378 C CD2   A TYR D .   ? 0.2848 0.2433 0.1965 0.0300  -0.0064 0.0171  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CD2   
12379 C CE1   A TYR D .   ? 0.2710 0.2546 0.2232 0.0184  0.0020  0.0354  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CE1   
12380 C CE2   A TYR D .   ? 0.3494 0.3168 0.2760 0.0289  0.0018  0.0200  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CE2   
12381 C CZ    A TYR D .   ? 0.3496 0.3303 0.2968 0.0227  0.0064  0.0293  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CZ    
12382 O OH    A TYR D .   ? 0.2788 0.2674 0.2405 0.0212  0.0135  0.0323  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A OH    
12383 O OXT   A TYR D .   ? 0.3540 0.2890 0.2031 0.0392  -0.0334 0.0121  ? ? ? ? ? ? 402 TYR A OXT   
12393 O O2    B UNL E .   ? 0.3078 0.2665 0.2008 0.0302  -0.0169 0.0235  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O2    
12394 O O3    B UNL E .   ? 0.3214 0.2757 0.2051 0.0371  -0.0130 0.0174  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O3    
12395 O O4    B UNL E .   ? 0.2960 0.2574 0.1964 0.0347  -0.0056 0.0193  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O4    
12396 O O5    B UNL E .   ? 0.3145 0.2861 0.2399 0.0257  -0.0029 0.0268  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O5    
12397 O O6    B UNL E .   ? 0.2688 0.2428 0.2020 0.0201  -0.0081 0.0319  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O6    
12398 O O7    B UNL E .   ? 0.2857 0.2538 0.2033 0.0222  -0.0148 0.0305  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O7    
12399 O O8    B UNL E .   ? 0.3783 0.3168 0.2302 0.0401  -0.0299 0.0133  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O8    
12400 O O9    B UNL E .   ? 0.3239 0.2800 0.2059 0.0279  -0.0284 0.0277  ? ? ? ? ? ? 403 UNL A O9    
12401 N N     . SAH F .   ? 0.1815 0.1775 0.2241 -0.0092 -0.0219 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N     
12402 C CA    . SAH F .   ? 0.1730 0.1720 0.2143 -0.0120 -0.0253 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CA    
12403 C CB    . SAH F .   ? 0.1742 0.1717 0.2163 -0.0082 -0.0225 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CB    
12404 C CG    . SAH F .   ? 0.1861 0.1742 0.2163 -0.0054 -0.0188 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CG    
12405 S SD    . SAH F .   ? 0.1936 0.1792 0.2196 -0.0061 -0.0176 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B SD    
12406 C C     . SAH F .   ? 0.1909 0.1788 0.2168 -0.0157 -0.0307 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C     
12407 O O     . SAH F .   ? 0.1882 0.1826 0.2130 -0.0202 -0.0351 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B O     
12408 O OXT   . SAH F .   ? 0.2041 0.1760 0.2178 -0.0128 -0.0314 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B OXT   
12409 C "C5'" . SAH F .   ? 0.2001 0.1947 0.2347 -0.0083 -0.0115 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C5'" 
12410 C "C4'" . SAH F .   ? 0.1790 0.1761 0.2266 -0.0094 -0.0144 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C4'" 
12411 O "O4'" . SAH F .   ? 0.1800 0.1852 0.2337 -0.0124 -0.0096 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O4'" 
12412 C "C3'" . SAH F .   ? 0.1862 0.1737 0.2326 -0.0098 -0.0224 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C3'" 
12413 O "O3'" . SAH F .   ? 0.1816 0.1748 0.2374 -0.0053 -0.0276 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O3'" 
12414 C "C2'" . SAH F .   ? 0.1946 0.1779 0.2401 -0.0161 -0.0221 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C2'" 
12415 O "O2'" . SAH F .   ? 0.2036 0.1740 0.2493 -0.0155 -0.0319 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O2'" 
12416 C "C1'" . SAH F .   ? 0.1805 0.1793 0.2372 -0.0165 -0.0147 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C1'" 
12417 N N9    . SAH F .   ? 0.1863 0.1915 0.2423 -0.0244 -0.0106 0.0029  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N9    
12418 C C8    . SAH F .   ? 0.1976 0.2118 0.2447 -0.0298 -0.0051 0.0076  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C8    
12419 N N7    . SAH F .   ? 0.2043 0.2305 0.2532 -0.0391 -0.0023 0.0124  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N7    
12420 C C5    . SAH F .   ? 0.1930 0.2130 0.2524 -0.0392 -0.0067 0.0105  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C5    
12421 C C6    . SAH F .   ? 0.2502 0.2764 0.3157 -0.0478 -0.0073 0.0134  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C6    
12422 N N6    . SAH F .   ? 0.2773 0.3210 0.3395 -0.0604 -0.0031 0.0202  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N6    
12423 N N1    . SAH F .   ? 0.2178 0.2351 0.2924 -0.0437 -0.0128 0.0090  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N1    
12424 C C2    . SAH F .   ? 0.2210 0.2291 0.2991 -0.0324 -0.0167 0.0022  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C2    
12425 N N3    . SAH F .   ? 0.1866 0.1912 0.2600 -0.0256 -0.0165 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N3    
12426 C C4    . SAH F .   ? 0.1997 0.2080 0.2636 -0.0292 -0.0116 0.0041  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C4    
12446 N N     A TYR G .   ? 0.2902 0.2487 0.2148 0.0030  -0.0193 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B N     
12447 C CA    A TYR G .   ? 0.2847 0.2299 0.2137 0.0014  -0.0272 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CA    
12448 C C     A TYR G .   ? 0.3221 0.2596 0.2407 -0.0007 -0.0333 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B C     
12449 O O     A TYR G .   ? 0.3026 0.2413 0.2154 -0.0032 -0.0327 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B O     
12450 C CB    A TYR G .   ? 0.2683 0.2166 0.2149 -0.0026 -0.0283 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CB    
12451 C CG    A TYR G .   ? 0.2561 0.2123 0.2151 -0.0018 -0.0231 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CG    
12452 C CD1   A TYR G .   ? 0.2499 0.2037 0.2139 -0.0001 -0.0250 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CD1   
12453 C CD2   A TYR G .   ? 0.2532 0.2187 0.2176 -0.0045 -0.0176 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CD2   
12454 C CE1   A TYR G .   ? 0.2522 0.2129 0.2270 0.0013  -0.0210 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CE1   
12455 C CE2   A TYR G .   ? 0.2782 0.2528 0.2545 -0.0039 -0.0132 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CE2   
12456 C CZ    A TYR G .   ? 0.2963 0.2687 0.2783 0.0002  -0.0146 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CZ    
12457 O OH    A TYR G .   ? 0.2838 0.2650 0.2769 0.0014  -0.0109 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B OH    
12458 O OXT   A TYR G .   ? 0.2979 0.2278 0.2131 -0.0012 -0.0398 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B OXT   
12467 O O1    B UNL H .   ? 0.3190 0.2568 0.2411 -0.0011 -0.0335 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O1    
12468 O O2    B UNL H .   ? 0.3513 0.2963 0.2879 -0.0008 -0.0288 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O2    
12469 O O3    B UNL H .   ? 0.3473 0.3024 0.2882 -0.0024 -0.0222 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O3    
12470 O O4    B UNL H .   ? 0.3064 0.2691 0.2610 -0.0023 -0.0183 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O4    
12471 O O5    B UNL H .   ? 0.3591 0.3182 0.3221 -0.0003 -0.0210 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O5    
12472 O O6    B UNL H .   ? 0.2622 0.2112 0.2196 -0.0006 -0.0280 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O6    
12473 O O7    B UNL H .   ? 0.2949 0.2374 0.2395 -0.0010 -0.0319 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O7    
12474 O O8    B UNL H .   ? 0.3016 0.2412 0.2154 -0.0027 -0.0319 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O8    
12475 O O9    B UNL H .   ? 0.2958 0.2260 0.2131 -0.0014 -0.0398 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 403 UNL B O9    
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