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_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Miller, M.D."      1 0000-0003-1626-4943 
"Wu, K.-L."         2 0000-0003-4691-7706 
"Xu, W."            3 0000-0002-0553-9908 
"Xiao, H."          4 0000-0002-4311-971X 
"Philips Jr., G.N." 5 0000-0002-4171-4603 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of MfnG, an L- and D-tyrosine O-methyltransferase from the marformycin biosynthesis pathway of Streptomyces drozdowiczii, with SAH bound at 1.2 A resolution (P212121 - form II)" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "O-methyltransferase, O-methyl-tyrosine, Marformycin synthesis, SAM-dependent methyltransferase, Transferase" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
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_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
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_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
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_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
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_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Protein Sci." 
_citation.journal_id_ASTM           PRCIEI 
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_citation.journal_id_ISSN           1469-896X 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            31 
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_citation.page_first                e4443 
_citation.page_last                 e4443 
_citation.title                     "Expanding the eukaryotic genetic code with a biosynthesized 21st amino acid." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/pro.4443 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36173166 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wu, K.L."           1  0000-0003-4691-7706 
primary "Moore, J.A."        2  0000-0001-7879-0135 
primary "Miller, M.D."       3  0000-0003-1626-4943 
primary "Chen, Y."           4  0000-0002-5399-1720 
primary "Lee, C."            5  ?                   
primary "Xu, W."             6  0000-0002-0553-9908 
primary "Peng, Z."           7  ?                   
primary "Duan, Q."           8  0000-0001-6457-9777 
primary "Phillips Jr., G.N." 9  0000-0002-4171-4603 
primary "Uribe, R.A."        10 0000-0002-0427-4493 
primary "Xiao, H."           11 0000-0002-4311-971X 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MVTPEGNVSLVDESLLVGVTDEDRAVRSAHQFYERLIGLWAPAVMEAAHELGVFAALAEAPADSGELARRLDCDARAMRV
LLDALYAYDVIDRIHDTNGFRYLLSAEARECLLPGTLFSLVGKFMHDINVAWPAWRNLAEVVRHGARDTSGAESPNGIAQ
EDYESLVGGINFWAPPIVTTLSRKLRASGRSGDATASVLDVGCGTGLYSQLLLREFPRWTATGLDVERIATLANAQALRL
GVEERFATRAGDFWRGGWGTGYDLVLFANIFHLQTPASAVRLMRHAAACLAPDGLVAVVDQIVDADREPKTPQDRFALLF
AASMTNTGGGDAYTFQEYEEWFTAAGLQRIETLDTPMHRILLARRATEPSAVPEGQASENLYFQ
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MVTPEGNVSLVDESLLVGVTDEDRAVRSAHQFYERLIGLWAPAVMEAAHELGVFAALAEAPADSGELARRLDCDARAMRV
LLDALYAYDVIDRIHDTNGFRYLLSAEARECLLPGTLFSLVGKFMHDINVAWPAWRNLAEVVRHGARDTSGAESPNGIAQ
EDYESLVGGINFWAPPIVTTLSRKLRASGRSGDATASVLDVGCGTGLYSQLLLREFPRWTATGLDVERIATLANAQALRL
GVEERFATRAGDFWRGGWGTGYDLVLFANIFHLQTPASAVRLMRHAAACLAPDGLVAVVDQIVDADREPKTPQDRFALLF
AASMTNTGGGDAYTFQEYEEWFTAAGLQRIETLDTPMHRILLARRATEPSAVPEGQASENLYFQ
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   VAL n 
1 3   THR n 
1 4   PRO n 
1 5   GLU n 
1 6   GLY n 
1 7   ASN n 
1 8   VAL n 
1 9   SER n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  GLU n 
1 14  SER n 
1 15  LEU n 
1 16  LEU n 
1 17  VAL n 
1 18  GLY n 
1 19  VAL n 
1 20  THR n 
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1 23  ASP n 
1 24  ARG n 
1 25  ALA n 
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1 30  HIS n 
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1 34  GLU n 
1 35  ARG n 
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1 39  LEU n 
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1 41  ALA n 
1 42  PRO n 
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1 46  GLU n 
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1 48  ALA n 
1 49  HIS n 
1 50  GLU n 
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1 53  VAL n 
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1 57  LEU n 
1 58  ALA n 
1 59  GLU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  ALA n 
1 63  ASP n 
1 64  SER n 
1 65  GLY n 
1 66  GLU n 
1 67  LEU n 
1 68  ALA n 
1 69  ARG n 
1 70  ARG n 
1 71  LEU n 
1 72  ASP n 
1 73  CYS n 
1 74  ASP n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  ALA n 
1 78  MET n 
1 79  ARG n 
1 80  VAL n 
1 81  LEU n 
1 82  LEU n 
1 83  ASP n 
1 84  ALA n 
1 85  LEU n 
1 86  TYR n 
1 87  ALA n 
1 88  TYR n 
1 89  ASP n 
1 90  VAL n 
1 91  ILE n 
1 92  ASP n 
1 93  ARG n 
1 94  ILE n 
1 95  HIS n 
1 96  ASP n 
1 97  THR n 
1 98  ASN n 
1 99  GLY n 
1 100 PHE n 
1 101 ARG n 
1 102 TYR n 
1 103 LEU n 
1 104 LEU n 
1 105 SER n 
1 106 ALA n 
1 107 GLU n 
1 108 ALA n 
1 109 ARG n 
1 110 GLU n 
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1 112 LEU n 
1 113 LEU n 
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1 115 GLY n 
1 116 THR n 
1 117 LEU n 
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1 120 LEU n 
1 121 VAL n 
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1 123 LYS n 
1 124 PHE n 
1 125 MET n 
1 126 HIS n 
1 127 ASP n 
1 128 ILE n 
1 129 ASN n 
1 130 VAL n 
1 131 ALA n 
1 132 TRP n 
1 133 PRO n 
1 134 ALA n 
1 135 TRP n 
1 136 ARG n 
1 137 ASN n 
1 138 LEU n 
1 139 ALA n 
1 140 GLU n 
1 141 VAL n 
1 142 VAL n 
1 143 ARG n 
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1 147 ARG n 
1 148 ASP n 
1 149 THR n 
1 150 SER n 
1 151 GLY n 
1 152 ALA n 
1 153 GLU n 
1 154 SER n 
1 155 PRO n 
1 156 ASN n 
1 157 GLY n 
1 158 ILE n 
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1 160 GLN n 
1 161 GLU n 
1 162 ASP n 
1 163 TYR n 
1 164 GLU n 
1 165 SER n 
1 166 LEU n 
1 167 VAL n 
1 168 GLY n 
1 169 GLY n 
1 170 ILE n 
1 171 ASN n 
1 172 PHE n 
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1 175 PRO n 
1 176 PRO n 
1 177 ILE n 
1 178 VAL n 
1 179 THR n 
1 180 THR n 
1 181 LEU n 
1 182 SER n 
1 183 ARG n 
1 184 LYS n 
1 185 LEU n 
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1 187 ALA n 
1 188 SER n 
1 189 GLY n 
1 190 ARG n 
1 191 SER n 
1 192 GLY n 
1 193 ASP n 
1 194 ALA n 
1 195 THR n 
1 196 ALA n 
1 197 SER n 
1 198 VAL n 
1 199 LEU n 
1 200 ASP n 
1 201 VAL n 
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1 204 GLY n 
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1 211 LEU n 
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1 213 LEU n 
1 214 ARG n 
1 215 GLU n 
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1 222 THR n 
1 223 GLY n 
1 224 LEU n 
1 225 ASP n 
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1 228 ARG n 
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1 235 ALA n 
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1 240 LEU n 
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1 244 GLU n 
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1 279 ALA n 
1 280 VAL n 
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1 282 LEU n 
1 283 MET n 
1 284 ARG n 
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1 288 ALA n 
1 289 CYS n 
1 290 LEU n 
1 291 ALA n 
1 292 PRO n 
1 293 ASP n 
1 294 GLY n 
1 295 LEU n 
1 296 VAL n 
1 297 ALA n 
1 298 VAL n 
1 299 VAL n 
1 300 ASP n 
1 301 GLN n 
1 302 ILE n 
1 303 VAL n 
1 304 ASP n 
1 305 ALA n 
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1 307 ARG n 
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1 309 PRO n 
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1 311 THR n 
1 312 PRO n 
1 313 GLN n 
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1 317 ALA n 
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1 323 SER n 
1 324 MET n 
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1 327 THR n 
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1 329 GLY n 
1 330 GLY n 
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1 334 THR n 
1 335 PHE n 
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1 359 ARG n 
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1 369 PRO n 
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1 373 PRO n 
1 374 GLU n 
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1 378 SER n 
1 379 GLU n 
1 380 ASN n 
1 381 LEU n 
1 382 TYR n 
1 383 PHE n 
1 384 GLN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man MfnG                      42042.246 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE 384.411   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "UNKNOWN LIGAND"          ?         2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                     18.015    861 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   VAL 2   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   THR 3   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLU 5   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   GLY 6   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   ASN 7   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 8   VAL 8   7   7   VAL VAL A ? n 
A 1 9   SER 9   8   8   SER SER A ? n 
A 1 10  LEU 10  9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 11  VAL 11  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 12  ASP 12  11  11  ASP ASP A ? n 
A 1 13  GLU 13  12  12  GLU GLU A ? n 
A 1 14  SER 14  13  13  SER SER A ? n 
A 1 15  LEU 15  14  14  LEU LEU A ? n 
A 1 16  LEU 16  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 17  VAL 17  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 18  GLY 18  17  17  GLY GLY A ? n 
A 1 19  VAL 19  18  18  VAL VAL A ? n 
A 1 20  THR 20  19  19  THR THR A ? n 
A 1 21  ASP 21  20  20  ASP ASP A ? n 
A 1 22  GLU 22  21  21  GLU GLU A ? n 
A 1 23  ASP 23  22  22  ASP ASP A ? n 
A 1 24  ARG 24  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 25  ALA 25  24  24  ALA ALA A ? n 
A 1 26  VAL 26  25  25  VAL VAL A ? n 
A 1 27  ARG 27  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 28  SER 28  27  27  SER SER A ? n 
A 1 29  ALA 29  28  28  ALA ALA A ? n 
A 1 30  HIS 30  29  29  HIS HIS A ? n 
A 1 31  GLN 31  30  30  GLN GLN A ? n 
A 1 32  PHE 32  31  31  PHE PHE A ? n 
A 1 33  TYR 33  32  32  TYR TYR A ? n 
A 1 34  GLU 34  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 35  ARG 35  34  34  ARG ARG A ? n 
A 1 36  LEU 36  35  35  LEU LEU A ? n 
A 1 37  ILE 37  36  36  ILE ILE A ? n 
A 1 38  GLY 38  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 39  LEU 39  38  38  LEU LEU A ? n 
A 1 40  TRP 40  39  39  TRP TRP A ? n 
A 1 41  ALA 41  40  40  ALA ALA A ? n 
A 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 43  ALA 43  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 44  VAL 44  43  43  VAL VAL A ? n 
A 1 45  MET 45  44  44  MET MET A ? n 
A 1 46  GLU 46  45  45  GLU GLU A ? n 
A 1 47  ALA 47  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 48  ALA 48  47  47  ALA ALA A ? n 
A 1 49  HIS 49  48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 50  GLU 50  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 51  LEU 51  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 52  GLY 52  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 53  VAL 53  52  52  VAL VAL A ? n 
A 1 54  PHE 54  53  53  PHE PHE A ? n 
A 1 55  ALA 55  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 56  ALA 56  55  55  ALA ALA A ? n 
A 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ALA 58  57  57  ALA ALA A ? n 
A 1 59  GLU 59  58  58  GLU GLU A ? n 
A 1 60  ALA 60  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 61  PRO 61  60  60  PRO PRO A ? n 
A 1 62  ALA 62  61  61  ALA ALA A ? n 
A 1 63  ASP 63  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 64  SER 64  63  63  SER SER A ? n 
A 1 65  GLY 65  64  64  GLY GLY A ? n 
A 1 66  GLU 66  65  65  GLU GLU A ? n 
A 1 67  LEU 67  66  66  LEU LEU A ? n 
A 1 68  ALA 68  67  67  ALA ALA A ? n 
A 1 69  ARG 69  68  68  ARG ARG A ? n 
A 1 70  ARG 70  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 71  LEU 71  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 72  ASP 72  71  71  ASP ASP A ? n 
A 1 73  CYS 73  72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 74  ASP 74  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 75  ALA 75  74  74  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  75  75  ARG ARG A ? n 
A 1 77  ALA 77  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 78  MET 78  77  77  MET MET A ? n 
A 1 79  ARG 79  78  78  ARG ARG A ? n 
A 1 80  VAL 80  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 81  LEU 81  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 82  LEU 82  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 83  ASP 83  82  82  ASP ASP A ? n 
A 1 84  ALA 84  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 85  LEU 85  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 86  TYR 86  85  85  TYR TYR A ? n 
A 1 87  ALA 87  86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 88  TYR 88  87  87  TYR TYR A ? n 
A 1 89  ASP 89  88  88  ASP ASP A ? n 
A 1 90  VAL 90  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 91  ILE 91  90  90  ILE ILE A ? n 
A 1 92  ASP 92  91  91  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ARG 93  92  92  ARG ARG A ? n 
A 1 94  ILE 94  93  93  ILE ILE A ? n 
A 1 95  HIS 95  94  94  HIS HIS A ? n 
A 1 96  ASP 96  95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 97  THR 97  96  96  THR THR A ? n 
A 1 98  ASN 98  97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 99  GLY 99  98  98  GLY GLY A ? n 
A 1 100 PHE 100 99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 101 ARG 101 100 100 ARG ARG A ? n 
A 1 102 TYR 102 101 101 TYR TYR A ? n 
A 1 103 LEU 103 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 104 LEU 104 103 103 LEU LEU A ? n 
A 1 105 SER 105 104 104 SER SER A ? n 
A 1 106 ALA 106 105 105 ALA ALA A ? n 
A 1 107 GLU 107 106 106 GLU GLU A ? n 
A 1 108 ALA 108 107 107 ALA ALA A ? n 
A 1 109 ARG 109 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 110 GLU 110 109 109 GLU GLU A ? n 
A 1 111 CYS 111 110 110 CYS CYS A ? n 
A 1 112 LEU 112 111 111 LEU LEU A ? n 
A 1 113 LEU 113 112 112 LEU LEU A ? n 
A 1 114 PRO 114 113 113 PRO PRO A ? n 
A 1 115 GLY 115 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 116 THR 116 115 115 THR THR A ? n 
A 1 117 LEU 117 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 118 PHE 118 117 117 PHE PHE A ? n 
A 1 119 SER 119 118 118 SER SER A ? n 
A 1 120 LEU 120 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 121 VAL 121 120 120 VAL VAL A ? n 
A 1 122 GLY 122 121 121 GLY GLY A ? n 
A 1 123 LYS 123 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 124 PHE 124 123 123 PHE PHE A ? n 
A 1 125 MET 125 124 124 MET MET A ? n 
A 1 126 HIS 126 125 125 HIS HIS A ? n 
A 1 127 ASP 127 126 126 ASP ASP A ? n 
A 1 128 ILE 128 127 127 ILE ILE A ? n 
A 1 129 ASN 129 128 128 ASN ASN A ? n 
A 1 130 VAL 130 129 129 VAL VAL A ? n 
A 1 131 ALA 131 130 130 ALA ALA A ? n 
A 1 132 TRP 132 131 131 TRP TRP A ? n 
A 1 133 PRO 133 132 132 PRO PRO A ? n 
A 1 134 ALA 134 133 133 ALA ALA A ? n 
A 1 135 TRP 135 134 134 TRP TRP A ? n 
A 1 136 ARG 136 135 135 ARG ARG A ? n 
A 1 137 ASN 137 136 136 ASN ASN A ? n 
A 1 138 LEU 138 137 137 LEU LEU A ? n 
A 1 139 ALA 139 138 138 ALA ALA A ? n 
A 1 140 GLU 140 139 139 GLU GLU A ? n 
A 1 141 VAL 141 140 140 VAL VAL A ? n 
A 1 142 VAL 142 141 141 VAL VAL A ? n 
A 1 143 ARG 143 142 142 ARG ARG A ? n 
A 1 144 HIS 144 143 143 HIS HIS A ? n 
A 1 145 GLY 145 144 144 GLY GLY A ? n 
A 1 146 ALA 146 145 145 ALA ALA A ? n 
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A 1 148 ASP 148 147 147 ASP ASP A ? n 
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A 1 153 GLU 153 152 152 GLU GLU A ? n 
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A 1 157 GLY 157 156 156 GLY GLY A ? n 
A 1 158 ILE 158 157 157 ILE ILE A ? n 
A 1 159 ALA 159 158 158 ALA ALA A ? n 
A 1 160 GLN 160 159 159 GLN GLN A ? n 
A 1 161 GLU 161 160 160 GLU GLU A ? n 
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A 1 163 TYR 163 162 162 TYR TYR A ? n 
A 1 164 GLU 164 163 163 GLU GLU A ? n 
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A 1 166 LEU 166 165 165 LEU LEU A ? n 
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A 1 168 GLY 168 167 167 GLY GLY A ? n 
A 1 169 GLY 169 168 168 GLY GLY A ? n 
A 1 170 ILE 170 169 169 ILE ILE A ? n 
A 1 171 ASN 171 170 170 ASN ASN A ? n 
A 1 172 PHE 172 171 171 PHE PHE A ? n 
A 1 173 TRP 173 172 172 TRP TRP A ? n 
A 1 174 ALA 174 173 173 ALA ALA A ? n 
A 1 175 PRO 175 174 174 PRO PRO A ? n 
A 1 176 PRO 176 175 175 PRO PRO A ? n 
A 1 177 ILE 177 176 176 ILE ILE A ? n 
A 1 178 VAL 178 177 177 VAL VAL A ? n 
A 1 179 THR 179 178 178 THR THR A ? n 
A 1 180 THR 180 179 179 THR THR A ? n 
A 1 181 LEU 181 180 180 LEU LEU A ? n 
A 1 182 SER 182 181 181 SER SER A ? n 
A 1 183 ARG 183 182 182 ARG ARG A ? n 
A 1 184 LYS 184 183 183 LYS LYS A ? n 
A 1 185 LEU 185 184 184 LEU LEU A ? n 
A 1 186 ARG 186 185 185 ARG ARG A ? n 
A 1 187 ALA 187 186 186 ALA ALA A ? n 
A 1 188 SER 188 187 187 SER SER A ? n 
A 1 189 GLY 189 188 188 GLY GLY A ? n 
A 1 190 ARG 190 189 189 ARG ARG A ? n 
A 1 191 SER 191 190 190 SER SER A ? n 
A 1 192 GLY 192 191 191 GLY GLY A ? n 
A 1 193 ASP 193 192 192 ASP ASP A ? n 
A 1 194 ALA 194 193 193 ALA ALA A ? n 
A 1 195 THR 195 194 194 THR THR A ? n 
A 1 196 ALA 196 195 195 ALA ALA A ? n 
A 1 197 SER 197 196 196 SER SER A ? n 
A 1 198 VAL 198 197 197 VAL VAL A ? n 
A 1 199 LEU 199 198 198 LEU LEU A ? n 
A 1 200 ASP 200 199 199 ASP ASP A ? n 
A 1 201 VAL 201 200 200 VAL VAL A ? n 
A 1 202 GLY 202 201 201 GLY GLY A ? n 
A 1 203 CYS 203 202 202 CYS CYS A ? n 
A 1 204 GLY 204 203 203 GLY GLY A ? n 
A 1 205 THR 205 204 204 THR THR A ? n 
A 1 206 GLY 206 205 205 GLY GLY A ? n 
A 1 207 LEU 207 206 206 LEU LEU A ? n 
A 1 208 TYR 208 207 207 TYR TYR A ? n 
A 1 209 SER 209 208 208 SER SER A ? n 
A 1 210 GLN 210 209 209 GLN GLN A ? n 
A 1 211 LEU 211 210 210 LEU LEU A ? n 
A 1 212 LEU 212 211 211 LEU LEU A ? n 
A 1 213 LEU 213 212 212 LEU LEU A ? n 
A 1 214 ARG 214 213 213 ARG ARG A ? n 
A 1 215 GLU 215 214 214 GLU GLU A ? n 
A 1 216 PHE 216 215 215 PHE PHE A ? n 
A 1 217 PRO 217 216 216 PRO PRO A ? n 
A 1 218 ARG 218 217 217 ARG ARG A ? n 
A 1 219 TRP 219 218 218 TRP TRP A ? n 
A 1 220 THR 220 219 219 THR THR A ? n 
A 1 221 ALA 221 220 220 ALA ALA A ? n 
A 1 222 THR 222 221 221 THR THR A ? n 
A 1 223 GLY 223 222 222 GLY GLY A ? n 
A 1 224 LEU 224 223 223 LEU LEU A ? n 
A 1 225 ASP 225 224 224 ASP ASP A ? n 
A 1 226 VAL 226 225 225 VAL VAL A ? n 
A 1 227 GLU 227 226 226 GLU GLU A ? n 
A 1 228 ARG 228 227 227 ARG ARG A ? n 
A 1 229 ILE 229 228 228 ILE ILE A ? n 
A 1 230 ALA 230 229 229 ALA ALA A ? n 
A 1 231 THR 231 230 230 THR THR A ? n 
A 1 232 LEU 232 231 231 LEU LEU A ? n 
A 1 233 ALA 233 232 232 ALA ALA A ? n 
A 1 234 ASN 234 233 233 ASN ASN A ? n 
A 1 235 ALA 235 234 234 ALA ALA A ? n 
A 1 236 GLN 236 235 235 GLN GLN A ? n 
A 1 237 ALA 237 236 236 ALA ALA A ? n 
A 1 238 LEU 238 237 237 LEU LEU A ? n 
A 1 239 ARG 239 238 238 ARG ARG A ? n 
A 1 240 LEU 240 239 239 LEU LEU A ? n 
A 1 241 GLY 241 240 240 GLY GLY A ? n 
A 1 242 VAL 242 241 241 VAL VAL A ? n 
A 1 243 GLU 243 242 242 GLU GLU A ? n 
A 1 244 GLU 244 243 243 GLU GLU A ? n 
A 1 245 ARG 245 244 244 ARG ARG A ? n 
A 1 246 PHE 246 245 245 PHE PHE A ? n 
A 1 247 ALA 247 246 246 ALA ALA A ? n 
A 1 248 THR 248 247 247 THR THR A ? n 
A 1 249 ARG 249 248 248 ARG ARG A ? n 
A 1 250 ALA 250 249 249 ALA ALA A ? n 
A 1 251 GLY 251 250 250 GLY GLY A ? n 
A 1 252 ASP 252 251 251 ASP ASP A ? n 
A 1 253 PHE 253 252 252 PHE PHE A ? n 
A 1 254 TRP 254 253 253 TRP TRP A ? n 
A 1 255 ARG 255 254 254 ARG ARG A ? n 
A 1 256 GLY 256 255 255 GLY GLY A ? n 
A 1 257 GLY 257 256 256 GLY GLY A ? n 
A 1 258 TRP 258 257 257 TRP TRP A ? n 
A 1 259 GLY 259 258 258 GLY GLY A ? n 
A 1 260 THR 260 259 259 THR THR A ? n 
A 1 261 GLY 261 260 260 GLY GLY A ? n 
A 1 262 TYR 262 261 261 TYR TYR A ? n 
A 1 263 ASP 263 262 262 ASP ASP A ? n 
A 1 264 LEU 264 263 263 LEU LEU A ? n 
A 1 265 VAL 265 264 264 VAL VAL A ? n 
A 1 266 LEU 266 265 265 LEU LEU A ? n 
A 1 267 PHE 267 266 266 PHE PHE A ? n 
A 1 268 ALA 268 267 267 ALA ALA A ? n 
A 1 269 ASN 269 268 268 ASN ASN A ? n 
A 1 270 ILE 270 269 269 ILE ILE A ? n 
A 1 271 PHE 271 270 270 PHE PHE A ? n 
A 1 272 HIS 272 271 271 HIS HIS A ? n 
A 1 273 LEU 273 272 272 LEU LEU A ? n 
A 1 274 GLN 274 273 273 GLN GLN A ? n 
A 1 275 THR 275 274 274 THR THR A ? n 
A 1 276 PRO 276 275 275 PRO PRO A ? n 
A 1 277 ALA 277 276 276 ALA ALA A ? n 
A 1 278 SER 278 277 277 SER SER A ? n 
A 1 279 ALA 279 278 278 ALA ALA A ? n 
A 1 280 VAL 280 279 279 VAL VAL A ? n 
A 1 281 ARG 281 280 280 ARG ARG A ? n 
A 1 282 LEU 282 281 281 LEU LEU A ? n 
A 1 283 MET 283 282 282 MET MET A ? n 
A 1 284 ARG 284 283 283 ARG ARG A ? n 
A 1 285 HIS 285 284 284 HIS HIS A ? n 
A 1 286 ALA 286 285 285 ALA ALA A ? n 
A 1 287 ALA 287 286 286 ALA ALA A ? n 
A 1 288 ALA 288 287 287 ALA ALA A ? n 
A 1 289 CYS 289 288 288 CYS CYS A ? n 
A 1 290 LEU 290 289 289 LEU LEU A ? n 
A 1 291 ALA 291 290 290 ALA ALA A ? n 
A 1 292 PRO 292 291 291 PRO PRO A ? n 
A 1 293 ASP 293 292 292 ASP ASP A ? n 
A 1 294 GLY 294 293 293 GLY GLY A ? n 
A 1 295 LEU 295 294 294 LEU LEU A ? n 
A 1 296 VAL 296 295 295 VAL VAL A ? n 
A 1 297 ALA 297 296 296 ALA ALA A ? n 
A 1 298 VAL 298 297 297 VAL VAL A ? n 
A 1 299 VAL 299 298 298 VAL VAL A ? n 
A 1 300 ASP 300 299 299 ASP ASP A ? n 
A 1 301 GLN 301 300 300 GLN GLN A ? n 
A 1 302 ILE 302 301 301 ILE ILE A ? n 
A 1 303 VAL 303 302 302 VAL VAL A ? n 
A 1 304 ASP 304 303 303 ASP ASP A ? n 
A 1 305 ALA 305 304 304 ALA ALA A ? n 
A 1 306 ASP 306 305 305 ASP ASP A ? n 
A 1 307 ARG 307 306 306 ARG ARG A ? n 
A 1 308 GLU 308 307 307 GLU GLU A ? n 
A 1 309 PRO 309 308 308 PRO PRO A ? n 
A 1 310 LYS 310 309 309 LYS LYS A ? n 
A 1 311 THR 311 310 310 THR THR A ? n 
A 1 312 PRO 312 311 311 PRO PRO A ? n 
A 1 313 GLN 313 312 312 GLN GLN A ? n 
A 1 314 ASP 314 313 313 ASP ASP A ? n 
A 1 315 ARG 315 314 314 ARG ARG A ? n 
A 1 316 PHE 316 315 315 PHE PHE A ? n 
A 1 317 ALA 317 316 316 ALA ALA A ? n 
A 1 318 LEU 318 317 317 LEU LEU A ? n 
A 1 319 LEU 319 318 318 LEU LEU A ? n 
A 1 320 PHE 320 319 319 PHE PHE A ? n 
A 1 321 ALA 321 320 320 ALA ALA A ? n 
A 1 322 ALA 322 321 321 ALA ALA A ? n 
A 1 323 SER 323 322 322 SER SER A ? n 
A 1 324 MET 324 323 323 MET MET A ? n 
A 1 325 THR 325 324 324 THR THR A ? n 
A 1 326 ASN 326 325 325 ASN ASN A ? n 
A 1 327 THR 327 326 326 THR THR A ? n 
A 1 328 GLY 328 327 327 GLY GLY A ? n 
A 1 329 GLY 329 328 328 GLY GLY A ? n 
A 1 330 GLY 330 329 329 GLY GLY A ? n 
A 1 331 ASP 331 330 330 ASP ASP A ? n 
A 1 332 ALA 332 331 331 ALA ALA A ? n 
A 1 333 TYR 333 332 332 TYR TYR A ? n 
A 1 334 THR 334 333 333 THR THR A ? n 
A 1 335 PHE 335 334 334 PHE PHE A ? n 
A 1 336 GLN 336 335 335 GLN GLN A ? n 
A 1 337 GLU 337 336 336 GLU GLU A ? n 
A 1 338 TYR 338 337 337 TYR TYR A ? n 
A 1 339 GLU 339 338 338 GLU GLU A ? n 
A 1 340 GLU 340 339 339 GLU GLU A ? n 
A 1 341 TRP 341 340 340 TRP TRP A ? n 
A 1 342 PHE 342 341 341 PHE PHE A ? n 
A 1 343 THR 343 342 342 THR THR A ? n 
A 1 344 ALA 344 343 343 ALA ALA A ? n 
A 1 345 ALA 345 344 344 ALA ALA A ? n 
A 1 346 GLY 346 345 345 GLY GLY A ? n 
A 1 347 LEU 347 346 346 LEU LEU A ? n 
A 1 348 GLN 348 347 347 GLN GLN A ? n 
A 1 349 ARG 349 348 348 ARG ARG A ? n 
A 1 350 ILE 350 349 349 ILE ILE A ? n 
A 1 351 GLU 351 350 350 GLU GLU A ? n 
A 1 352 THR 352 351 351 THR THR A ? n 
A 1 353 LEU 353 352 352 LEU LEU A ? n 
A 1 354 ASP 354 353 353 ASP ASP A ? n 
A 1 355 THR 355 354 354 THR THR A ? n 
A 1 356 PRO 356 355 355 PRO PRO A ? n 
A 1 357 MET 357 356 356 MET MET A ? n 
A 1 358 HIS 358 357 357 HIS HIS A ? n 
A 1 359 ARG 359 358 358 ARG ARG A ? n 
A 1 360 ILE 360 359 359 ILE ILE A ? n 
A 1 361 LEU 361 360 360 LEU LEU A ? n 
A 1 362 LEU 362 361 361 LEU LEU A ? n 
A 1 363 ALA 363 362 362 ALA ALA A ? n 
A 1 364 ARG 364 363 363 ARG ARG A ? n 
A 1 365 ARG 365 364 364 ARG ARG A ? n 
A 1 366 ALA 366 365 365 ALA ALA A ? n 
A 1 367 THR 367 366 366 THR THR A ? n 
A 1 368 GLU 368 367 367 GLU GLU A ? n 
A 1 369 PRO 369 368 368 PRO PRO A ? n 
A 1 370 SER 370 369 369 SER SER A ? n 
A 1 371 ALA 371 370 370 ALA ALA A ? n 
A 1 372 VAL 372 371 371 VAL VAL A ? n 
A 1 373 PRO 373 372 372 PRO PRO A ? n 
A 1 374 GLU 374 373 373 GLU GLU A ? n 
A 1 375 GLY 375 374 374 GLY GLY A ? n 
A 1 376 GLN 376 375 375 GLN GLN A ? n 
A 1 377 ALA 377 376 376 ALA ALA A ? n 
A 1 378 SER 378 377 377 SER SER A ? n 
A 1 379 GLU 379 378 378 GLU GLU A ? n 
A 1 380 ASN 380 379 379 ASN ASN A ? n 
A 1 381 LEU 381 380 380 LEU LEU A ? n 
A 1 382 TYR 382 381 381 TYR TYR A ? n 
A 1 383 PHE 383 382 382 PHE PHE A ? n 
A 1 384 GLN 384 383 383 GLN GLN A ? n 
B 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   VAL 2   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   THR 3   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLU 5   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   GLY 6   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   ASN 7   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 8   VAL 8   7   7   VAL VAL B ? n 
B 1 9   SER 9   8   8   SER SER B ? n 
B 1 10  LEU 10  9   9   LEU LEU B ? n 
B 1 11  VAL 11  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 12  ASP 12  11  11  ASP ASP B ? n 
B 1 13  GLU 13  12  12  GLU GLU B ? n 
B 1 14  SER 14  13  13  SER SER B ? n 
B 1 15  LEU 15  14  14  LEU LEU B ? n 
B 1 16  LEU 16  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 17  VAL 17  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 18  GLY 18  17  17  GLY GLY B ? n 
B 1 19  VAL 19  18  18  VAL VAL B ? n 
B 1 20  THR 20  19  19  THR THR B ? n 
B 1 21  ASP 21  20  20  ASP ASP B ? n 
B 1 22  GLU 22  21  21  GLU GLU B ? n 
B 1 23  ASP 23  22  22  ASP ASP B ? n 
B 1 24  ARG 24  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 25  ALA 25  24  24  ALA ALA B ? n 
B 1 26  VAL 26  25  25  VAL VAL B ? n 
B 1 27  ARG 27  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 28  SER 28  27  27  SER SER B ? n 
B 1 29  ALA 29  28  28  ALA ALA B ? n 
B 1 30  HIS 30  29  29  HIS HIS B ? n 
B 1 31  GLN 31  30  30  GLN GLN B ? n 
B 1 32  PHE 32  31  31  PHE PHE B ? n 
B 1 33  TYR 33  32  32  TYR TYR B ? n 
B 1 34  GLU 34  33  33  GLU GLU B ? n 
B 1 35  ARG 35  34  34  ARG ARG B ? n 
B 1 36  LEU 36  35  35  LEU LEU B ? n 
B 1 37  ILE 37  36  36  ILE ILE B ? n 
B 1 38  GLY 38  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 39  LEU 39  38  38  LEU LEU B ? n 
B 1 40  TRP 40  39  39  TRP TRP B ? n 
B 1 41  ALA 41  40  40  ALA ALA B ? n 
B 1 42  PRO 42  41  41  PRO PRO B ? n 
B 1 43  ALA 43  42  42  ALA ALA B ? n 
B 1 44  VAL 44  43  43  VAL VAL B ? n 
B 1 45  MET 45  44  44  MET MET B ? n 
B 1 46  GLU 46  45  45  GLU GLU B ? n 
B 1 47  ALA 47  46  46  ALA ALA B ? n 
B 1 48  ALA 48  47  47  ALA ALA B ? n 
B 1 49  HIS 49  48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 50  GLU 50  49  49  GLU GLU B ? n 
B 1 51  LEU 51  50  50  LEU LEU B ? n 
B 1 52  GLY 52  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 53  VAL 53  52  52  VAL VAL B ? n 
B 1 54  PHE 54  53  53  PHE PHE B ? n 
B 1 55  ALA 55  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 56  ALA 56  55  55  ALA ALA B ? n 
B 1 57  LEU 57  56  56  LEU LEU B ? n 
B 1 58  ALA 58  57  57  ALA ALA B ? n 
B 1 59  GLU 59  58  58  GLU GLU B ? n 
B 1 60  ALA 60  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 61  PRO 61  60  60  PRO PRO B ? n 
B 1 62  ALA 62  61  61  ALA ALA B ? n 
B 1 63  ASP 63  62  62  ASP ASP B ? n 
B 1 64  SER 64  63  63  SER SER B ? n 
B 1 65  GLY 65  64  64  GLY GLY B ? n 
B 1 66  GLU 66  65  65  GLU GLU B ? n 
B 1 67  LEU 67  66  66  LEU LEU B ? n 
B 1 68  ALA 68  67  67  ALA ALA B ? n 
B 1 69  ARG 69  68  68  ARG ARG B ? n 
B 1 70  ARG 70  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 71  LEU 71  70  70  LEU LEU B ? n 
B 1 72  ASP 72  71  71  ASP ASP B ? n 
B 1 73  CYS 73  72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 74  ASP 74  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 75  ALA 75  74  74  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ARG 76  75  75  ARG ARG B ? n 
B 1 77  ALA 77  76  76  ALA ALA B ? n 
B 1 78  MET 78  77  77  MET MET B ? n 
B 1 79  ARG 79  78  78  ARG ARG B ? n 
B 1 80  VAL 80  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 81  LEU 81  80  80  LEU LEU B ? n 
B 1 82  LEU 82  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 83  ASP 83  82  82  ASP ASP B ? n 
B 1 84  ALA 84  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 85  LEU 85  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 86  TYR 86  85  85  TYR TYR B ? n 
B 1 87  ALA 87  86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 88  TYR 88  87  87  TYR TYR B ? n 
B 1 89  ASP 89  88  88  ASP ASP B ? n 
B 1 90  VAL 90  89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 91  ILE 91  90  90  ILE ILE B ? n 
B 1 92  ASP 92  91  91  ASP ASP B ? n 
B 1 93  ARG 93  92  92  ARG ARG B ? n 
B 1 94  ILE 94  93  93  ILE ILE B ? n 
B 1 95  HIS 95  94  94  HIS HIS B ? n 
B 1 96  ASP 96  95  95  ASP ASP B ? n 
B 1 97  THR 97  96  96  THR THR B ? n 
B 1 98  ASN 98  97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 99  GLY 99  98  98  GLY GLY B ? n 
B 1 100 PHE 100 99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 101 ARG 101 100 100 ARG ARG B ? n 
B 1 102 TYR 102 101 101 TYR TYR B ? n 
B 1 103 LEU 103 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 104 LEU 104 103 103 LEU LEU B ? n 
B 1 105 SER 105 104 104 SER SER B ? n 
B 1 106 ALA 106 105 105 ALA ALA B ? n 
B 1 107 GLU 107 106 106 GLU GLU B ? n 
B 1 108 ALA 108 107 107 ALA ALA B ? n 
B 1 109 ARG 109 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 110 GLU 110 109 109 GLU GLU B ? n 
B 1 111 CYS 111 110 110 CYS CYS B ? n 
B 1 112 LEU 112 111 111 LEU LEU B ? n 
B 1 113 LEU 113 112 112 LEU LEU B ? n 
B 1 114 PRO 114 113 113 PRO PRO B ? n 
B 1 115 GLY 115 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 116 THR 116 115 115 THR THR B ? n 
B 1 117 LEU 117 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 118 PHE 118 117 117 PHE PHE B ? n 
B 1 119 SER 119 118 118 SER SER B ? n 
B 1 120 LEU 120 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 121 VAL 121 120 120 VAL VAL B ? n 
B 1 122 GLY 122 121 121 GLY GLY B ? n 
B 1 123 LYS 123 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 124 PHE 124 123 123 PHE PHE B ? n 
B 1 125 MET 125 124 124 MET MET B ? n 
B 1 126 HIS 126 125 125 HIS HIS B ? n 
B 1 127 ASP 127 126 126 ASP ASP B ? n 
B 1 128 ILE 128 127 127 ILE ILE B ? n 
B 1 129 ASN 129 128 128 ASN ASN B ? n 
B 1 130 VAL 130 129 129 VAL VAL B ? n 
B 1 131 ALA 131 130 130 ALA ALA B ? n 
B 1 132 TRP 132 131 131 TRP TRP B ? n 
B 1 133 PRO 133 132 132 PRO PRO B ? n 
B 1 134 ALA 134 133 133 ALA ALA B ? n 
B 1 135 TRP 135 134 134 TRP TRP B ? n 
B 1 136 ARG 136 135 135 ARG ARG B ? n 
B 1 137 ASN 137 136 136 ASN ASN B ? n 
B 1 138 LEU 138 137 137 LEU LEU B ? n 
B 1 139 ALA 139 138 138 ALA ALA B ? n 
B 1 140 GLU 140 139 139 GLU GLU B ? n 
B 1 141 VAL 141 140 140 VAL VAL B ? n 
B 1 142 VAL 142 141 141 VAL VAL B ? n 
B 1 143 ARG 143 142 142 ARG ARG B ? n 
B 1 144 HIS 144 143 143 HIS HIS B ? n 
B 1 145 GLY 145 144 144 GLY GLY B ? n 
B 1 146 ALA 146 145 145 ALA ALA B ? n 
B 1 147 ARG 147 146 146 ARG ARG B ? n 
B 1 148 ASP 148 147 147 ASP ASP B ? n 
B 1 149 THR 149 148 148 THR THR B ? n 
B 1 150 SER 150 149 149 SER SER B ? n 
B 1 151 GLY 151 150 150 GLY GLY B ? n 
B 1 152 ALA 152 151 151 ALA ALA B ? n 
B 1 153 GLU 153 152 152 GLU GLU B ? n 
B 1 154 SER 154 153 153 SER SER B ? n 
B 1 155 PRO 155 154 154 PRO PRO B ? n 
B 1 156 ASN 156 155 155 ASN ASN B ? n 
B 1 157 GLY 157 156 156 GLY GLY B ? n 
B 1 158 ILE 158 157 157 ILE ILE B ? n 
B 1 159 ALA 159 158 158 ALA ALA B ? n 
B 1 160 GLN 160 159 159 GLN GLN B ? n 
B 1 161 GLU 161 160 160 GLU GLU B ? n 
B 1 162 ASP 162 161 161 ASP ASP B ? n 
B 1 163 TYR 163 162 162 TYR TYR B ? n 
B 1 164 GLU 164 163 163 GLU GLU B ? n 
B 1 165 SER 165 164 164 SER SER B ? n 
B 1 166 LEU 166 165 165 LEU LEU B ? n 
B 1 167 VAL 167 166 166 VAL VAL B ? n 
B 1 168 GLY 168 167 167 GLY GLY B ? n 
B 1 169 GLY 169 168 168 GLY GLY B ? n 
B 1 170 ILE 170 169 169 ILE ILE B ? n 
B 1 171 ASN 171 170 170 ASN ASN B ? n 
B 1 172 PHE 172 171 171 PHE PHE B ? n 
B 1 173 TRP 173 172 172 TRP TRP B ? n 
B 1 174 ALA 174 173 173 ALA ALA B ? n 
B 1 175 PRO 175 174 174 PRO PRO B ? n 
B 1 176 PRO 176 175 175 PRO PRO B ? n 
B 1 177 ILE 177 176 176 ILE ILE B ? n 
B 1 178 VAL 178 177 177 VAL VAL B ? n 
B 1 179 THR 179 178 178 THR THR B ? n 
B 1 180 THR 180 179 179 THR THR B ? n 
B 1 181 LEU 181 180 180 LEU LEU B ? n 
B 1 182 SER 182 181 181 SER SER B ? n 
B 1 183 ARG 183 182 182 ARG ARG B ? n 
B 1 184 LYS 184 183 183 LYS LYS B ? n 
B 1 185 LEU 185 184 184 LEU LEU B ? n 
B 1 186 ARG 186 185 185 ARG ARG B ? n 
B 1 187 ALA 187 186 186 ALA ALA B ? n 
B 1 188 SER 188 187 187 SER SER B ? n 
B 1 189 GLY 189 188 188 GLY GLY B ? n 
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B 1 191 SER 191 190 190 SER SER B ? n 
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B 1 384 GLN 384 383 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
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C 2 SAH 1   401 401 SAH SAH A ? 
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E 3 UNL 1   402 402 UNL UNL B ? 
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G 4 HOH 75  575 575 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 76  576 576 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 77  577 577 HOH HOH A ? 
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H 4 HOH 268 768 768 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 269 769 769 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 270 770 770 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 271 771 771 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 272 772 772 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 273 773 773 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 274 774 774 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 275 775 775 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 276 776 776 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 277 777 777 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 278 778 778 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 279 779 779 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 280 780 780 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 281 781 781 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 282 782 782 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 283 783 783 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 285 785 785 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 295 795 795 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 296 796 796 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 297 797 797 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 317 817 817 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 385 885 885 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 387 887 887 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 395 895 895 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 410 910 910 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 411 911 911 HOH HOH B ? 
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H 4 HOH 413 913 913 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 414 914 914 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 415 915 915 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 416 916 916 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 417 917 917 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 418 918 918 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                   ? "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                  ? "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                ? "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"           ? "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                  ? "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                 ? "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"           ? "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                   ? "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                 ? "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                     ? "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                    ? "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                ? "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE             ? "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                   ? "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE ? "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                    ? "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                 ? "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                ? "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                  ? "C9 H11 N O3"     181.189 
UNL non-polymer         . "UNKNOWN LIGAND"          ? ?                 ?       
VAL "L-peptide linking" y VALINE                    ? "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 2 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A 12  ? LEU A 16  ? ASP A 11  LEU A 15  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A 20  ? ILE A 37  ? THR A 19  ILE A 36  1 ? 18 
HELX_P HELX_P3  AA3 LEU A 39  ? GLY A 52  ? LEU A 38  GLY A 51  1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLY A 52  ? ALA A 60  ? GLY A 51  ALA A 59  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 63  ? ASP A 72  ? ASP A 62  ASP A 71  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 74  ? TYR A 88  ? ASP A 73  TYR A 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 SER A 105 ? LEU A 113 ? SER A 104 LEU A 112 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 LEU A 120 ? VAL A 130 ? LEU A 119 VAL A 129 1 ? 11 
HELX_P HELX_P9  AA9 VAL A 130 ? ASN A 137 ? VAL A 129 ASN A 136 1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASN A 137 ? GLY A 145 ? ASN A 136 GLY A 144 1 ? 9  
HELX_P HELX_P11 AB2 ALA A 159 ? ILE A 170 ? ALA A 158 ILE A 169 1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 TRP A 173 ? SER A 188 ? TRP A 172 SER A 187 1 ? 16 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY A 206 ? PHE A 216 ? GLY A 205 PHE A 215 1 ? 11 
HELX_P HELX_P14 AB5 VAL A 226 ? LEU A 240 ? VAL A 225 LEU A 239 1 ? 15 
HELX_P HELX_P15 AB6 VAL A 242 ? GLU A 244 ? VAL A 241 GLU A 243 5 ? 3  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP A 252 ? GLY A 256 ? ASP A 251 GLY A 255 5 ? 5  
HELX_P HELX_P17 AB8 ILE A 270 ? GLN A 274 ? ILE A 269 GLN A 273 5 ? 5  
HELX_P HELX_P18 AB9 THR A 275 ? CYS A 289 ? THR A 274 CYS A 288 1 ? 15 
HELX_P HELX_P19 AC1 THR A 311 ? THR A 327 ? THR A 310 THR A 326 1 ? 17 
HELX_P HELX_P20 AC2 THR A 334 ? ALA A 345 ? THR A 333 ALA A 344 1 ? 12 
HELX_P HELX_P21 AC3 GLY A 375 ? GLN A 384 ? GLY A 374 GLN A 383 1 ? 10 
HELX_P HELX_P22 AC4 ASP B 12  ? LEU B 16  ? ASP B 11  LEU B 15  5 ? 5  
HELX_P HELX_P23 AC5 THR B 20  ? ILE B 37  ? THR B 19  ILE B 36  1 ? 18 
HELX_P HELX_P24 AC6 LEU B 39  ? GLY B 52  ? LEU B 38  GLY B 51  1 ? 14 
HELX_P HELX_P25 AC7 GLY B 52  ? ALA B 60  ? GLY B 51  ALA B 59  1 ? 9  
HELX_P HELX_P26 AC8 ASP B 63  ? ASP B 72  ? ASP B 62  ASP B 71  1 ? 10 
HELX_P HELX_P27 AC9 ASP B 74  ? TYR B 88  ? ASP B 73  TYR B 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P28 AD1 SER B 105 ? LEU B 113 ? SER B 104 LEU B 112 1 ? 9  
HELX_P HELX_P29 AD2 LEU B 120 ? VAL B 130 ? LEU B 119 VAL B 129 1 ? 11 
HELX_P HELX_P30 AD3 VAL B 130 ? ARG B 136 ? VAL B 129 ARG B 135 1 ? 7  
HELX_P HELX_P31 AD4 ASN B 137 ? GLY B 145 ? ASN B 136 GLY B 144 1 ? 9  
HELX_P HELX_P32 AD5 ALA B 159 ? ILE B 170 ? ALA B 158 ILE B 169 1 ? 12 
HELX_P HELX_P33 AD6 TRP B 173 ? SER B 188 ? TRP B 172 SER B 187 1 ? 16 
HELX_P HELX_P34 AD7 GLY B 206 ? PHE B 216 ? GLY B 205 PHE B 215 1 ? 11 
HELX_P HELX_P35 AD8 VAL B 226 ? LEU B 240 ? VAL B 225 LEU B 239 1 ? 15 
HELX_P HELX_P36 AD9 VAL B 242 ? GLU B 244 ? VAL B 241 GLU B 243 5 ? 3  
HELX_P HELX_P37 AE1 ASP B 252 ? GLY B 256 ? ASP B 251 GLY B 255 5 ? 5  
HELX_P HELX_P38 AE2 ILE B 270 ? GLN B 274 ? ILE B 269 GLN B 273 5 ? 5  
HELX_P HELX_P39 AE3 THR B 275 ? CYS B 289 ? THR B 274 CYS B 288 1 ? 15 
HELX_P HELX_P40 AE4 THR B 311 ? THR B 327 ? THR B 310 THR B 326 1 ? 17 
HELX_P HELX_P41 AE5 THR B 334 ? ALA B 345 ? THR B 333 ALA B 344 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 2 ? 
AA4 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? parallel      
AA4 3 4 ? parallel      
AA4 4 5 ? parallel      
AA4 5 6 ? anti-parallel 
AA4 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ASP A 92  ? ASP A 96  ? ASP A 91  ASP A 95  
AA1 2 GLY A 99  ? LEU A 103 ? GLY A 98  LEU A 102 
AA2 1 PHE A 246 ? ALA A 250 ? PHE A 245 ALA A 249 
AA2 2 THR A 220 ? ASP A 225 ? THR A 219 ASP A 224 
AA2 3 SER A 197 ? VAL A 201 ? SER A 196 VAL A 200 
AA2 4 TYR A 262 ? ALA A 268 ? TYR A 261 ALA A 267 
AA2 5 LEU A 290 ? ASP A 300 ? LEU A 289 ASP A 299 
AA2 6 ARG A 359 ? ARG A 365 ? ARG A 358 ARG A 364 
AA2 7 LEU A 347 ? ASP A 354 ? LEU A 346 ASP A 353 
AA3 1 ASP B 92  ? ASP B 96  ? ASP B 91  ASP B 95  
AA3 2 GLY B 99  ? LEU B 103 ? GLY B 98  LEU B 102 
AA4 1 PHE B 246 ? ALA B 250 ? PHE B 245 ALA B 249 
AA4 2 THR B 220 ? ASP B 225 ? THR B 219 ASP B 224 
AA4 3 SER B 197 ? VAL B 201 ? SER B 196 VAL B 200 
AA4 4 TYR B 262 ? ALA B 268 ? TYR B 261 ALA B 267 
AA4 5 LEU B 290 ? ASP B 300 ? LEU B 289 ASP B 299 
AA4 6 ARG B 359 ? ARG B 365 ? ARG B 358 ARG B 364 
AA4 7 LEU B 347 ? ASP B 354 ? LEU B 346 ASP B 353 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016476 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011583 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.007435 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
H 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
3 E B E B 1 
2 F B F B 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE SAH 
3 "UNKNOWN LIGAND"          UNL 
4 water                     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ASP A 96  ? N ASP A 95  O GLY A 99  ? O GLY A 98  
AA2 1 2 O ALA A 247 ? O ALA A 246 N GLY A 223 ? N GLY A 222 
AA2 2 3 O THR A 222 ? O THR A 221 N ASP A 200 ? N ASP A 199 
AA2 3 4 N LEU A 199 ? N LEU A 198 O LEU A 266 ? O LEU A 265 
AA2 4 5 N VAL A 265 ? N VAL A 264 O ALA A 297 ? O ALA A 296 
AA2 5 6 N VAL A 298 ? N VAL A 297 O LEU A 361 ? O LEU A 360 
AA2 6 7 O LEU A 362 ? O LEU A 361 N ILE A 350 ? N ILE A 349 
AA3 1 2 N ASP B 92  ? N ASP B 91  O LEU B 103 ? O LEU B 102 
AA4 1 2 O ALA B 247 ? O ALA B 246 N GLY B 223 ? N GLY B 222 
AA4 2 3 O THR B 222 ? O THR B 221 N ASP B 200 ? N ASP B 199 
AA4 3 4 N LEU B 199 ? N LEU B 198 O LEU B 266 ? O LEU B 265 
AA4 4 5 N TYR B 262 ? N TYR B 261 O ALA B 291 ? O ALA B 290 
AA4 5 6 N VAL B 298 ? N VAL B 297 O LEU B 361 ? O LEU B 360 
AA4 6 7 O LEU B 362 ? O LEU B 361 N ILE B 350 ? N ILE B 349 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1     N N      . ASN A 1 7   ? 35.291  17.635 41.680 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N      1 
ATOM   2     C CA     . ASN A 1 7   ? 34.543  18.718 41.052 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA     1 
ATOM   3     C C      . ASN A 1 7   ? 35.384  19.995 41.005 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C      1 
ATOM   4     O O      . ASN A 1 7   ? 36.588  19.976 41.288 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O      1 
ATOM   5     C CB     . ASN A 1 7   ? 33.224  18.966 41.798 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB     1 
ATOM   6     H HA     . ASN A 1 7   ? 34.320  18.470 40.141 1.00 80.46  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HA     1 
ATOM   7     N N      . VAL A 1 8   ? 34.736  21.098 40.633 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N      1 
ATOM   8     C CA     . VAL A 1 8   ? 35.386  22.399 40.553 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA     1 
ATOM   9     C C      . VAL A 1 8   ? 34.729  23.331 41.569 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C      1 
ATOM   10    O O      . VAL A 1 8   ? 34.750  24.555 41.422 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O      1 
ATOM   11    C CB     . VAL A 1 8   ? 35.327  22.957 39.118 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB     1 
ATOM   12    C CG1    . VAL A 1 8   ? 36.115  24.258 39.020 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1    1 
ATOM   13    C CG2    . VAL A 1 8   ? 35.883  21.924 38.119 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2    1 
ATOM   14    H H      . VAL A 1 8   ? 33.904  21.116 40.417 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A H      1 
ATOM   15    H HA     . VAL A 1 8   ? 36.324  22.320 40.789 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HA     1 
ATOM   16    H HB     . VAL A 1 8   ? 34.401  23.139 38.891 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HB     1 
ATOM   17    H HG11   . VAL A 1 8   ? 35.527  25.000 39.231 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG11   1 
ATOM   18    H HG12   . VAL A 1 8   ? 36.456  24.353 38.117 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG12   1 
ATOM   19    H HG13   . VAL A 1 8   ? 36.851  24.230 39.650 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG13   1 
ATOM   20    H HG21   . VAL A 1 8   ? 36.787  21.686 38.381 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG21   1 
ATOM   21    H HG22   . VAL A 1 8   ? 35.888  22.314 37.231 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG22   1 
ATOM   22    H HG23   . VAL A 1 8   ? 35.318  21.136 38.131 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A HG23   1 
ATOM   23    N N      . SER A 1 9   ? 34.152  22.779 42.626 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 8   SER A N      1 
ATOM   24    C CA     . SER A 1 9   ? 33.632  23.658 43.667 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 8   SER A CA     1 
ATOM   25    C C      . SER A 1 9   ? 34.737  24.476 44.333 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 8   SER A C      1 
ATOM   26    O O      . SER A 1 9   ? 35.886  24.032 44.455 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 8   SER A O      1 
ATOM   27    C CB     . SER A 1 9   ? 32.941  22.811 44.731 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 8   SER A CB     1 
ATOM   28    O OG     . SER A 1 9   ? 32.372  23.580 45.782 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 8   SER A OG     1 
ATOM   29    H H      . SER A 1 9   ? 34.053  21.936 42.760 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 8   SER A H      1 
ATOM   30    H HA     . SER A 1 9   ? 33.004  24.281 43.267 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HA     1 
ATOM   31    H HB2    . SER A 1 9   ? 32.232  22.304 44.306 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HB2    1 
ATOM   32    H HB3    . SER A 1 9   ? 33.596  22.207 45.115 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HB3    1 
ATOM   33    H HG     . SER A 1 9   ? 31.993  23.074 46.336 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 8   SER A HG     1 
ATOM   34    N N      . LEU A 1 10  ? 34.350  25.649 44.833 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N      1 
ATOM   35    C CA     . LEU A 1 10  ? 35.252  26.492 45.592 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA     1 
ATOM   36    C C      . LEU A 1 10  ? 34.971  26.444 47.074 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C      1 
ATOM   37    O O      . LEU A 1 10  ? 35.651  27.128 47.837 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O      1 
ATOM   38    C CB     . LEU A 1 10  ? 35.178  27.931 45.087 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB     1 
ATOM   39    C CG     . LEU A 1 10  ? 35.545  28.078 43.621 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG     1 
ATOM   40    C CD1    . LEU A 1 10  ? 35.369  29.496 43.180 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1    1 
ATOM   41    C CD2    . LEU A 1 10  ? 36.942  27.632 43.328 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2    1 
ATOM   42    H H      . LEU A 1 10  ? 33.559  25.975 44.742 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A H      1 
ATOM   43    H HA     . LEU A 1 10  ? 36.162  26.186 45.453 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HA     1 
ATOM   44    H HB2    . LEU A 1 10  ? 34.272  28.255 45.201 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HB2    1 
ATOM   45    H HB3    . LEU A 1 10  ? 35.793  28.474 45.604 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HB3    1 
ATOM   46    H HG     . LEU A 1 10  ? 34.949  27.504 43.117 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HG     1 
ATOM   47    H HD11   . LEU A 1 10  ? 34.447  29.759 43.323 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD11   1 
ATOM   48    H HD12   . LEU A 1 10  ? 35.590  29.563 42.238 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD12   1 
ATOM   49    H HD13   . LEU A 1 10  ? 35.960  30.064 43.699 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD13   1 
ATOM   50    H HD21   . LEU A 1 10  ? 37.544  28.036 43.973 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD21   1 
ATOM   51    H HD22   . LEU A 1 10  ? 37.181  27.913 42.431 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD22   1 
ATOM   52    H HD23   . LEU A 1 10  ? 36.985  26.665 43.395 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A HD23   1 
ATOM   53    N N      . VAL A 1 11  ? 33.983  25.663 47.483 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N      1 
ATOM   54    C CA     . VAL A 1 11  ? 33.604  25.500 48.881 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA     1 
ATOM   55    C C      . VAL A 1 11  ? 33.579  24.018 49.195 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C      1 
ATOM   56    O O      . VAL A 1 11  ? 32.979  23.242 48.446 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O      1 
ATOM   57    C CB     . VAL A 1 11  ? 32.210  26.091 49.150 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB     1 
ATOM   58    C CG1    . VAL A 1 11  ? 31.838  25.891 50.605 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1    1 
ATOM   59    C CG2    . VAL A 1 11  ? 32.173  27.527 48.767 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2    1 
ATOM   60    H H      . VAL A 1 11  ? 33.496  25.197 46.948 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A H      1 
ATOM   61    H HA     . VAL A 1 11  ? 34.260  25.939 49.444 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HA     1 
ATOM   62    H HB     . VAL A 1 11  ? 31.550  25.630 48.609 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HB     1 
ATOM   63    H HG11   . VAL A 1 11  ? 31.632  24.954 50.753 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG11   1 
ATOM   64    H HG12   . VAL A 1 11  ? 31.063  26.436 50.811 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG12   1 
ATOM   65    H HG13   . VAL A 1 11  ? 32.586  26.156 51.162 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG13   1 
ATOM   66    H HG21   . VAL A 1 11  ? 32.874  27.999 49.244 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG21   1 
ATOM   67    H HG22   . VAL A 1 11  ? 31.307  27.894 49.004 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG22   1 
ATOM   68    H HG23   . VAL A 1 11  ? 32.315  27.602 47.811 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A HG23   1 
ATOM   69    N N      . ASP A 1 12  ? 34.214  23.613 50.291 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N      1 
ATOM   70    C CA     . ASP A 1 12  ? 34.112  22.221 50.724 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA     1 
ATOM   71    C C      . ASP A 1 12  ? 32.835  22.087 51.536 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C      1 
ATOM   72    O O      . ASP A 1 12  ? 32.803  22.295 52.739 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O      1 
ATOM   73    C CB     . ASP A 1 12  ? 35.346  21.821 51.509 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB     1 
ATOM   74    C CG     . ASP A 1 12  ? 35.351  20.379 51.877 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG     1 
ATOM   75    O OD1    . ASP A 1 12  ? 34.318  19.707 51.695 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1    1 
ATOM   76    O OD2    . ASP A 1 12  ? 36.383  19.933 52.428 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2    1 
ATOM   77    H H      . ASP A 1 12  ? 34.701  24.115 50.791 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A H      1 
ATOM   78    H HA     . ASP A 1 12  ? 34.046  21.631 49.956 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HA     1 
ATOM   79    H HB2    . ASP A 1 12  ? 36.134  21.996 50.971 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB2    1 
ATOM   80    H HB3    . ASP A 1 12  ? 35.382  22.339 52.328 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB3    1 
ATOM   81    N N      . GLU A 1 13  ? 31.753  21.774 50.834 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A N      1 
ATOM   82    C CA     . GLU A 1 13  ? 30.433  21.773 51.439 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CA     1 
ATOM   83    C C      . GLU A 1 13  ? 30.265  20.627 52.429 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A C      1 
ATOM   84    O O      . GLU A 1 13  ? 29.374  20.698 53.268 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A O      1 
ATOM   85    C CB     . GLU A 1 13  ? 29.336  21.739 50.372 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CB     1 
ATOM   86    C CG     . GLU A 1 13  ? 29.319  23.025 49.543 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CG     1 
ATOM   87    C CD     . GLU A 1 13  ? 27.962  23.476 49.039 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CD     1 
ATOM   88    O OE1    . GLU A 1 13  ? 26.906  23.293 49.716 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE1    1 
ATOM   89    O OE2    . GLU A 1 13  ? 27.974  24.083 47.942 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE2    1 
ATOM   90    H H      . GLU A 1 13  ? 31.757  21.558 50.001 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A H      1 
ATOM   91    H HA     . GLU A 1 13  ? 30.314  22.604 51.924 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HA     1 
ATOM   92    H HB2    . GLU A 1 13  ? 29.494  20.992 49.774 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HB2    1 
ATOM   93    H HB3    . GLU A 1 13  ? 28.473  21.642 50.803 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HB3    1 
ATOM   94    H HG2    . GLU A 1 13  ? 29.674  23.743 50.091 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HG2    1 
ATOM   95    H HG3    . GLU A 1 13  ? 29.883  22.891 48.765 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A HG3    1 
ATOM   96    N N      . SER A 1 14  ? 31.131  19.600 52.385 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 13  SER A N      1 
ATOM   97    C CA     . SER A 1 14  ? 31.100  18.525 53.386 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA     1 
ATOM   98    C C      . SER A 1 14  ? 31.396  19.064 54.782 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 13  SER A C      1 
ATOM   99    O O      . SER A 1 14  ? 31.072  18.413 55.786 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O      1 
ATOM   100   C CB     . SER A 1 14  ? 32.098  17.407 53.019 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB     1 
ATOM   101   O OG     . SER A 1 14  ? 33.414  17.799 53.377 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG     1 
ATOM   102   H H      . SER A 1 14  ? 31.743  19.504 51.789 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 13  SER A H      1 
ATOM   103   H HA     . SER A 1 14  ? 30.217  18.123 53.391 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HA     1 
ATOM   104   H HB2    . SER A 1 14  ? 31.864  16.598 53.500 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HB2    1 
ATOM   105   H HB3    . SER A 1 14  ? 32.062  17.247 52.063 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HB3    1 
ATOM   106   H HG     . SER A 1 14  ? 33.638  18.482 52.942 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 13  SER A HG     1 
ATOM   107   N N      . LEU A 1 15  ? 31.983  20.253 54.864 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N      1 
ATOM   108   C CA     . LEU A 1 15  ? 32.366  20.857 56.136 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA     1 
ATOM   109   C C      . LEU A 1 15  ? 31.372  21.905 56.625 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C      1 
ATOM   110   O O      . LEU A 1 15  ? 31.660  22.600 57.604 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O      1 
ATOM   111   C CB     . LEU A 1 15  ? 33.785  21.426 56.027 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB     1 
ATOM   112   C CG     . LEU A 1 15  ? 34.841  20.369 55.691 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG     1 
ATOM   113   C CD1    . LEU A 1 15  ? 36.204  21.020 55.580 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1    1 
ATOM   114   C CD2    . LEU A 1 15  ? 34.844  19.244 56.739 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2    1 
ATOM   115   H H      . LEU A 1 15  ? 32.173  20.740 54.182 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A H      1 
ATOM   116   H HA     . LEU A 1 15  ? 32.385  20.171 56.821 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HA     1 
ATOM   117   H HB2    . LEU A 1 15  ? 33.801  22.096 55.326 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HB2    1 
ATOM   118   H HB3    . LEU A 1 15  ? 34.026  21.828 56.876 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HB3    1 
ATOM   119   H HG     . LEU A 1 15  ? 34.630  19.962 54.836 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HG     1 
ATOM   120   H HD11   . LEU A 1 15  ? 36.173  21.701 54.890 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD11   1 
ATOM   121   H HD12   . LEU A 1 15  ? 36.859  20.344 55.348 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD12   1 
ATOM   122   H HD13   . LEU A 1 15  ? 36.432  21.423 56.433 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD13   1 
ATOM   123   H HD21   . LEU A 1 15  ? 34.809  19.637 57.625 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD21   1 
ATOM   124   H HD22   . LEU A 1 15  ? 35.657  18.723 56.640 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD22   1 
ATOM   125   H HD23   . LEU A 1 15  ? 34.069  18.678 56.597 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A HD23   1 
ATOM   126   N N      . LEU A 1 16  ? 30.235  22.055 55.947 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N      1 
ATOM   127   C CA     . LEU A 1 16  ? 29.141  22.931 56.359 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA     1 
ATOM   128   C C      . LEU A 1 16  ? 27.970  22.106 56.865 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C      1 
ATOM   129   O O      . LEU A 1 16  ? 27.501  21.205 56.175 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O      1 
ATOM   130   C CB     . LEU A 1 16  ? 28.654  23.787 55.188 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB     1 
ATOM   131   C CG     . LEU A 1 16  ? 29.662  24.809 54.702 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG     1 
ATOM   132   C CD1    . LEU A 1 16  ? 29.217  25.359 53.361 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1    1 
ATOM   133   C CD2    . LEU A 1 16  ? 29.874  25.939 55.725 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2    1 
ATOM   134   H H      . LEU A 1 16  ? 30.068  21.641 55.212 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A H      1 
ATOM   135   H HA     . LEU A 1 16  ? 29.462  23.501 57.076 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HA     1 
ATOM   136   H HB2    . LEU A 1 16  ? 28.445  23.202 54.443 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB2    1 
ATOM   137   H HB3    . LEU A 1 16  ? 27.858  24.267 55.466 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB3    1 
ATOM   138   H HG     . LEU A 1 16  ? 30.524  24.377 54.594 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HG     1 
ATOM   139   H HD11   . LEU A 1 16  ? 29.132  24.626 52.732 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD11   1 
ATOM   140   H HD12   . LEU A 1 16  ? 29.879  25.993 53.044 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD12   1 
ATOM   141   H HD13   . LEU A 1 16  ? 28.360  25.802 53.471 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD13   1 
ATOM   142   H HD21   . LEU A 1 16  ? 29.020  26.358 55.914 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD21   1 
ATOM   143   H HD22   . LEU A 1 16  ? 30.487  26.592 55.352 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD22   1 
ATOM   144   H HD23   . LEU A 1 16  ? 30.246  25.563 56.538 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD23   1 
ATOM   145   N N      . VAL A 1 17  ? 27.464  22.451 58.029 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N      1 
ATOM   146   C CA     . VAL A 1 17  ? 26.296  21.791 58.597 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA     1 
ATOM   147   C C      . VAL A 1 17  ? 25.043  22.565 58.193 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C      1 
ATOM   148   O O      . VAL A 1 17  ? 25.122  23.705 57.715 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O      1 
ATOM   149   C CB     . VAL A 1 17  ? 26.440  21.602 60.123 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB     1 
ATOM   150   C CG1    . VAL A 1 17  ? 27.486  20.485 60.430 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1    1 
ATOM   151   C CG2    . VAL A 1 17  ? 26.782  22.892 60.857 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2    1 
ATOM   152   H H      . VAL A 1 17  ? 27.782  23.078 58.525 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A H      1 
ATOM   153   H HA     . VAL A 1 17  ? 26.206  20.901 58.223 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HA     1 
ATOM   154   H HB     . VAL A 1 17  ? 25.575  21.327 60.464 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HB     1 
ATOM   155   H HG11   . VAL A 1 17  ? 27.185  19.653 60.033 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG11   1 
ATOM   156   H HG12   . VAL A 1 17  ? 27.566  20.383 61.392 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG12   1 
ATOM   157   H HG13   . VAL A 1 17  ? 28.342  20.741 60.053 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG13   1 
ATOM   158   H HG21   . VAL A 1 17  ? 27.707  23.121 60.679 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG21   1 
ATOM   159   H HG22   . VAL A 1 17  ? 26.651  22.758 61.808 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG22   1 
ATOM   160   H HG23   . VAL A 1 17  ? 26.199  23.599 60.539 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A HG23   1 
ATOM   161   N N      . GLY A 1 18  ? 23.875  21.952 58.373 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N      1 
ATOM   162   C CA     . GLY A 1 18  ? 22.658  22.470 57.769 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA     1 
ATOM   163   C C      . GLY A 1 18  ? 21.376  22.189 58.531 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C      1 
ATOM   164   O O      . GLY A 1 18  ? 20.324  22.014 57.908 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O      1 
ATOM   165   H H      . GLY A 1 18  ? 23.765  21.238 58.839 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A H      1 
ATOM   166   H HA2    . GLY A 1 18  ? 22.742  23.432 57.684 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A HA2    1 
ATOM   167   H HA3    . GLY A 1 18  ? 22.563  22.081 56.886 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A HA3    1 
ATOM   168   N N      . VAL A 1 19  ? 21.426  22.174 59.866 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A N      1 
ATOM   169   C CA     . VAL A 1 19  ? 20.281  21.822 60.692 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CA     1 
ATOM   170   C C      . VAL A 1 19  ? 19.670  23.050 61.349 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A C      1 
ATOM   171   O O      . VAL A 1 19  ? 18.508  23.380 61.097 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A O      1 
ATOM   172   C CB     . VAL A 1 19  ? 20.659  20.743 61.728 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CB     1 
ATOM   173   C CG1    . VAL A 1 19  ? 19.469  20.443 62.624 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG1    1 
ATOM   174   C CG2    . VAL A 1 19  ? 21.144  19.469 61.007 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG2    1 
ATOM   175   H H      . VAL A 1 19  ? 22.130  22.368 60.321 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A H      1 
ATOM   176   H HA     . VAL A 1 19  ? 19.594  21.444 60.120 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HA     1 
ATOM   177   H HB     . VAL A 1 19  ? 21.383  21.066 62.287 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HB     1 
ATOM   178   H HG11   . VAL A 1 19  ? 19.383  21.150 63.282 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG11   1 
ATOM   179   H HG12   . VAL A 1 19  ? 19.615  19.593 63.068 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG12   1 
ATOM   180   H HG13   . VAL A 1 19  ? 18.667  20.398 62.080 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG13   1 
ATOM   181   H HG21   . VAL A 1 19  ? 20.446  19.159 60.410 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG21   1 
ATOM   182   H HG22   . VAL A 1 19  ? 21.340  18.787 61.668 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG22   1 
ATOM   183   H HG23   . VAL A 1 19  ? 21.944  19.678 60.500 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A HG23   1 
ATOM   184   N N      . THR A 1 20  ? 20.448  23.762 62.172 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 19  THR A N      1 
ATOM   185   C CA     . THR A 1 20  ? 19.920  24.911 62.899 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CA     1 
ATOM   186   C C      . THR A 1 20  ? 19.751  26.133 61.974 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 19  THR A C      1 
ATOM   187   O O      . THR A 1 20  ? 20.265  26.189 60.850 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 19  THR A O      1 
ATOM   188   C CB     . THR A 1 20  ? 20.821  25.310 64.072 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CB     1 
ATOM   189   O OG1    . THR A 1 20  ? 22.016  25.833 63.517 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 19  THR A OG1    1 
ATOM   190   C CG2    . THR A 1 20  ? 21.181  24.157 65.013 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CG2    1 
ATOM   191   H H      . THR A 1 20  ? 21.279  23.598 62.323 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 19  THR A H      1 
ATOM   192   H HA     . THR A 1 20  ? 19.053  24.651 63.248 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HA     1 
ATOM   193   H HB     . THR A 1 20  ? 20.345  25.952 64.622 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HB     1 
ATOM   194   H HG1    . THR A 1 20  ? 22.534  26.080 64.131 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG1    1 
ATOM   195   H HG21   . THR A 1 20  ? 20.375  23.776 65.394 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG21   1 
ATOM   196   H HG22   . THR A 1 20  ? 21.748  24.480 65.731 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG22   1 
ATOM   197   H HG23   . THR A 1 20  ? 21.655  23.466 64.524 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 19  THR A HG23   1 
ATOM   198   N N      . ASP A 1 21  ? 19.032  27.138 62.475 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N      1 
ATOM   199   C CA     . ASP A 1 21  ? 18.851  28.355 61.695 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA     1 
ATOM   200   C C      . ASP A 1 21  ? 20.192  28.995 61.412 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C      1 
ATOM   201   O O      . ASP A 1 21  ? 20.430  29.478 60.308 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O      1 
ATOM   202   C CB     . ASP A 1 21  ? 17.989  29.337 62.465 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB     1 
ATOM   203   C CG     . ASP A 1 21  ? 16.525  28.905 62.549 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG     1 
ATOM   204   O OD1    . ASP A 1 21  ? 16.134  27.860 61.953 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1    1 
ATOM   205   O OD2    . ASP A 1 21  ? 15.756  29.632 63.217 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2    1 
ATOM   206   H H      . ASP A 1 21  ? 18.649  27.139 63.245 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A H      1 
ATOM   207   H HA     . ASP A 1 21  ? 18.409  28.134 60.860 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A HA     1 
ATOM   208   H HB2    . ASP A 1 21  ? 18.330  29.415 63.370 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A HB2    1 
ATOM   209   H HB3    . ASP A 1 21  ? 18.021  30.200 62.023 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A HB3    1 
ATOM   210   N N      A GLU A 1 22  ? 21.085  28.970 62.398 0.50 19.26  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N      1 
ATOM   211   N N      B GLU A 1 22  ? 21.090  29.008 62.403 0.50 18.61  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N      1 
ATOM   212   C CA     A GLU A 1 22  ? 22.415  29.526 62.229 0.50 18.98  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA     1 
ATOM   213   C CA     B GLU A 1 22  ? 22.439  29.519 62.185 0.50 16.89  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA     1 
ATOM   214   C C      A GLU A 1 22  ? 23.231  28.694 61.246 0.50 15.05  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C      1 
ATOM   215   C C      B GLU A 1 22  ? 23.166  28.675 61.153 0.50 14.31  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C      1 
ATOM   216   O O      A GLU A 1 22  ? 23.955  29.258 60.419 0.50 14.40  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O      1 
ATOM   217   O O      B GLU A 1 22  ? 23.767  29.201 60.208 0.50 12.48  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O      1 
ATOM   218   C CB     A GLU A 1 22  ? 23.118  29.619 63.588 0.50 25.22  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB     1 
ATOM   219   C CB     B GLU A 1 22  ? 23.241  29.526 63.496 0.50 21.76  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB     1 
ATOM   220   C CG     A GLU A 1 22  ? 22.345  30.359 64.677 0.50 30.21  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG     1 
ATOM   221   C CG     B GLU A 1 22  ? 24.751  29.810 63.287 0.50 23.91  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG     1 
ATOM   222   C CD     A GLU A 1 22  ? 21.627  29.403 65.637 0.50 30.30  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD     1 
ATOM   223   C CD     B GLU A 1 22  ? 25.607  29.666 64.554 0.50 33.76  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD     1 
ATOM   224   O OE1    A GLU A 1 22  ? 20.539  28.917 65.271 0.50 24.98  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1    1 
ATOM   225   O OE1    B GLU A 1 22  ? 25.784  30.666 65.290 0.50 44.31  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1    1 
ATOM   226   O OE2    A GLU A 1 22  ? 22.143  29.135 66.754 0.50 39.00  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2    1 
ATOM   227   O OE2    B GLU A 1 22  ? 26.118  28.551 64.798 0.50 32.43  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2    1 
ATOM   228   H H      A GLU A 1 22  ? 20.942  28.634 63.177 0.50 23.11  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A H      1 
ATOM   229   H H      B GLU A 1 22  ? 20.941  28.729 63.203 0.50 22.34  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A H      1 
ATOM   230   H HA     A GLU A 1 22  ? 22.344  30.425 61.872 0.50 22.78  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HA     1 
ATOM   231   H HA     B GLU A 1 22  ? 22.370  30.434 61.870 0.50 20.28  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HA     1 
ATOM   232   H HB2    A GLU A 1 22  ? 23.280  28.719 63.910 0.50 30.27  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB2    1 
ATOM   233   H HB2    B GLU A 1 22  ? 22.885  30.216 64.078 0.50 26.12  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB2    1 
ATOM   234   H HB3    A GLU A 1 22  ? 23.960  30.085 63.465 0.50 30.27  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB3    1 
ATOM   235   H HB3    B GLU A 1 22  ? 23.156  28.658 63.920 0.50 26.12  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HB3    1 
ATOM   236   H HG2    A GLU A 1 22  ? 22.963  30.898 65.195 0.50 36.26  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG2    1 
ATOM   237   H HG2    B GLU A 1 22  ? 25.095  29.185 62.629 0.50 28.70  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG2    1 
ATOM   238   H HG3    A GLU A 1 22  ? 21.677  30.927 64.262 0.50 36.26  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG3    1 
ATOM   239   H HG3    B GLU A 1 22  ? 24.853  30.720 62.966 0.50 28.70  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A HG3    1 
ATOM   240   N N      . ASP A 1 23  ? 23.131  27.355 61.329 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N      1 
ATOM   241   C CA     . ASP A 1 23  ? 23.806  26.467 60.379 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA     1 
ATOM   242   C C      . ASP A 1 23  ? 23.406  26.839 58.971 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C      1 
ATOM   243   O O      . ASP A 1 23  ? 24.237  26.954 58.071 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O      1 
ATOM   244   C CB     . ASP A 1 23  ? 23.375  24.982 60.536 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB     1 
ATOM   245   C CG     . ASP A 1 23  ? 23.854  24.261 61.791 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG     1 
ATOM   246   O OD1    . ASP A 1 23  ? 24.717  24.752 62.544 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1    1 
ATOM   247   O OD2    . ASP A 1 23  ? 23.304  23.135 61.999 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2    1 
ATOM   248   H H      . ASP A 1 23  ? 22.731  26.957 61.978 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A H      1 
ATOM   249   H HA     . ASP A 1 23  ? 24.757  26.552 60.554 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A HA     1 
ATOM   250   H HB2    . ASP A 1 23  ? 22.405  24.949 60.543 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A HB2    1 
ATOM   251   H HB3    . ASP A 1 23  ? 23.718  24.486 59.776 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A HB3    1 
ATOM   252   N N      . ARG A 1 24  ? 22.102  26.946 58.768 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N      1 
ATOM   253   C CA     . ARG A 1 24  ? 21.579  27.132 57.429 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA     1 
ATOM   254   C C      . ARG A 1 24  ? 21.895  28.516 56.887 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C      1 
ATOM   255   O O      . ARG A 1 24  ? 22.176  28.657 55.698 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O      1 
ATOM   256   C CB     . ARG A 1 24  ? 20.089  26.831 57.396 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB     1 
ATOM   257   C CG     . ARG A 1 24  ? 19.834  25.308 57.496 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG     1 
ATOM   258   C CD     . ARG A 1 24  ? 18.446  24.821 57.186 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD     1 
ATOM   259   N NE     . ARG A 1 24  ? 17.870  24.885 58.500 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE     1 
ATOM   260   C CZ     . ARG A 1 24  ? 17.101  25.868 58.919 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ     1 
ATOM   261   N NH1    . ARG A 1 24  ? 16.770  26.869 58.120 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1    1 
ATOM   262   N NH2    . ARG A 1 24  ? 16.627  25.822 60.162 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2    1 
ATOM   263   H H      . ARG A 1 24  ? 21.504  26.915 59.385 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A H      1 
ATOM   264   H HA     . ARG A 1 24  ? 22.009  26.496 56.836 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HA     1 
ATOM   265   H HB2    . ARG A 1 24  ? 19.654  27.267 58.145 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HB2    1 
ATOM   266   H HB3    . ARG A 1 24  ? 19.713  27.153 56.561 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HB3    1 
ATOM   267   H HG2    . ARG A 1 24  ? 20.432  24.863 56.874 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HG2    1 
ATOM   268   H HG3    . ARG A 1 24  ? 20.033  25.030 58.403 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HG3    1 
ATOM   269   H HD2    . ARG A 1 24  ? 17.982  25.408 56.568 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HD2    1 
ATOM   270   H HD3    . ARG A 1 24  ? 18.445  23.913 56.845 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HD3    1 
ATOM   271   H HE     . ARG A 1 24  ? 18.038  24.243 59.046 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HE     1 
ATOM   272   H HH11   . ARG A 1 24  ? 17.058  26.886 57.309 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH11   1 
ATOM   273   H HH12   . ARG A 1 24  ? 16.267  27.503 58.410 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH12   1 
ATOM   274   H HH21   . ARG A 1 24  ? 16.824  25.159 60.673 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH21   1 
ATOM   275   H HH22   . ARG A 1 24  ? 16.123  26.455 60.453 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A HH22   1 
ATOM   276   N N      . ALA A 1 25  ? 21.883  29.544 57.732 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N      1 
ATOM   277   C CA     . ALA A 1 25  ? 22.315  30.865 57.292 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA     1 
ATOM   278   C C      . ALA A 1 25  ? 23.773  30.853 56.873 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C      1 
ATOM   279   O O      . ALA A 1 25  ? 24.121  31.413 55.826 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O      1 
ATOM   280   C CB     . ALA A 1 25  ? 22.117  31.884 58.394 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB     1 
ATOM   281   H H      . ALA A 1 25  ? 21.633  29.504 58.554 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A H      1 
ATOM   282   H HA     . ALA A 1 25  ? 21.769  31.123 56.533 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HA     1 
ATOM   283   H HB1    . ALA A 1 25  ? 22.448  32.744 58.092 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HB1    1 
ATOM   284   H HB2    . ALA A 1 25  ? 21.172  31.947 58.600 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HB2    1 
ATOM   285   H HB3    . ALA A 1 25  ? 22.609  31.598 59.180 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A HB3    1 
ATOM   286   N N      . VAL A 1 26  ? 24.632  30.195 57.645 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N      1 
ATOM   287   C CA     . VAL A 1 26  ? 26.045  30.101 57.312 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA     1 
ATOM   288   C C      . VAL A 1 26  ? 26.231  29.339 56.016 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C      1 
ATOM   289   O O      . VAL A 1 26  ? 27.030  29.737 55.157 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O      1 
ATOM   290   C CB     . VAL A 1 26  ? 26.831  29.481 58.484 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB     1 
ATOM   291   C CG1    . VAL A 1 26  ? 28.219  29.115 58.059 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1    1 
ATOM   292   C CG2    . VAL A 1 26  ? 26.853  30.452 59.659 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2    1 
ATOM   293   H H      . VAL A 1 26  ? 24.419  29.791 58.374 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A H      1 
ATOM   294   H HA     . VAL A 1 26  ? 26.397  30.995 57.173 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HA     1 
ATOM   295   H HB     . VAL A 1 26  ? 26.392  28.665 58.771 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HB     1 
ATOM   296   H HG11   . VAL A 1 26  ? 28.173  28.374 57.434 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG11   1 
ATOM   297   H HG12   . VAL A 1 26  ? 28.732  28.856 58.840 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG12   1 
ATOM   298   H HG13   . VAL A 1 26  ? 28.631  29.882 57.632 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG13   1 
ATOM   299   H HG21   . VAL A 1 26  ? 27.332  31.254 59.397 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG21   1 
ATOM   300   H HG22   . VAL A 1 26  ? 27.300  30.030 60.409 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG22   1 
ATOM   301   H HG23   . VAL A 1 26  ? 25.941  30.676 59.901 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG23   1 
ATOM   302   N N      . ARG A 1 27  ? 25.504  28.237 55.850 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N      1 
ATOM   303   C CA     . ARG A 1 27  ? 25.637  27.458 54.627 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA     1 
ATOM   304   C C      . ARG A 1 27  ? 25.203  28.289 53.427 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C      1 
ATOM   305   O O      . ARG A 1 27  ? 25.886  28.327 52.403 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O      1 
ATOM   306   C CB     . ARG A 1 27  ? 24.819  26.168 54.738 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB     1 
ATOM   307   C CG     . ARG A 1 27  ? 24.877  25.315 53.480 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG     1 
ATOM   308   C CD     . ARG A 1 27  ? 24.155  23.974 53.714 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD     1 
ATOM   309   N NE     . ARG A 1 27  ? 22.736  24.191 53.888 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE     1 
ATOM   310   C CZ     . ARG A 1 27  ? 21.892  23.188 54.070 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ     1 
ATOM   311   N NH1    . ARG A 1 27  ? 22.327  21.945 54.225 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1    1 
ATOM   312   N NH2    . ARG A 1 27  ? 20.587  23.432 54.107 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2    1 
ATOM   313   H H      . ARG A 1 27  ? 24.939  27.925 56.419 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A H      1 
ATOM   314   H HA     . ARG A 1 27  ? 26.564  27.202 54.500 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HA     1 
ATOM   315   H HB2    . ARG A 1 27  ? 25.164  25.639 55.474 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HB2    1 
ATOM   316   H HB3    . ARG A 1 27  ? 23.890  26.397 54.901 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HB3    1 
ATOM   317   H HG2    . ARG A 1 27  ? 24.440  25.780 52.749 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HG2    1 
ATOM   318   H HG3    . ARG A 1 27  ? 25.802  25.134 53.251 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HG3    1 
ATOM   319   H HD2    . ARG A 1 27  ? 24.289  23.395 52.948 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HD2    1 
ATOM   320   H HD3    . ARG A 1 27  ? 24.505  23.552 54.514 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HD3    1 
ATOM   321   H HE     . ARG A 1 27  ? 22.432  24.995 53.873 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HE     1 
ATOM   322   H HH11   . ARG A 1 27  ? 23.171  21.780 54.209 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH11   1 
ATOM   323   H HH12   . ARG A 1 27  ? 21.766  21.304 54.342 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH12   1 
ATOM   324   H HH21   . ARG A 1 27  ? 20.297  24.236 54.013 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH21   1 
ATOM   325   H HH22   . ARG A 1 27  ? 20.032  22.786 54.224 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A HH22   1 
ATOM   326   N N      A SER A 1 28  ? 24.046  28.954 53.510 0.50 9.26   ? ? ? ? ? ? 27  SER A N      1 
ATOM   327   N N      B SER A 1 28  ? 24.038  28.920 53.544 0.50 10.23  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N      1 
ATOM   328   C CA     A SER A 1 28  ? 23.606  29.789 52.394 0.50 8.50   ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA     1 
ATOM   329   C CA     B SER A 1 28  ? 23.537  29.810 52.515 0.50 11.19  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA     1 
ATOM   330   C C      A SER A 1 28  ? 24.599  30.917 52.128 0.50 8.30   ? ? ? ? ? ? 27  SER A C      1 
ATOM   331   C C      B SER A 1 28  ? 24.564  30.870 52.163 0.50 9.49   ? ? ? ? ? ? 27  SER A C      1 
ATOM   332   O O      A SER A 1 28  ? 24.836  31.292 50.975 0.50 8.54   ? ? ? ? ? ? 27  SER A O      1 
ATOM   333   O O      B SER A 1 28  ? 24.790  31.147 50.982 0.50 9.23   ? ? ? ? ? ? 27  SER A O      1 
ATOM   334   C CB     A SER A 1 28  ? 22.227  30.396 52.687 0.50 7.54   ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB     1 
ATOM   335   C CB     B SER A 1 28  ? 22.268  30.480 53.026 0.50 13.83  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB     1 
ATOM   336   O OG     A SER A 1 28  ? 21.206  29.395 52.805 0.50 7.86   ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG     1 
ATOM   337   O OG     B SER A 1 28  ? 21.754  31.373 52.089 0.50 19.33  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG     1 
ATOM   338   H H      A SER A 1 28  ? 23.513  28.938 54.184 0.50 11.12  ? ? ? ? ? ? 27  SER A H      1 
ATOM   339   H H      B SER A 1 28  ? 23.513  28.846 54.221 0.50 12.29  ? ? ? ? ? ? 27  SER A H      1 
ATOM   340   H HA     A SER A 1 28  ? 23.538  29.227 51.606 0.50 10.20  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HA     1 
ATOM   341   H HA     B SER A 1 28  ? 23.338  29.299 51.715 0.50 13.43  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HA     1 
ATOM   342   H HB2    A SER A 1 28  ? 22.277  30.888 53.522 0.50 9.05   ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB2    1 
ATOM   343   H HB2    B SER A 1 28  ? 21.603  29.797 53.205 0.50 16.60  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB2    1 
ATOM   344   H HB3    A SER A 1 28  ? 21.992  30.996 51.962 0.50 9.05   ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB3    1 
ATOM   345   H HB3    B SER A 1 28  ? 22.475  30.964 53.840 0.50 16.60  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HB3    1 
ATOM   346   H HG     A SER A 1 28  ? 21.382  28.879 53.443 0.50 9.44   ? ? ? ? ? ? 27  SER A HG     1 
ATOM   347   H HG     B SER A 1 28  ? 21.053  31.729 52.386 0.50 23.20  ? ? ? ? ? ? 27  SER A HG     1 
ATOM   348   N N      . ALA A 1 29  ? 25.175  31.499 53.180 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 28  ALA A N      1 
ATOM   349   C CA     . ALA A 1 29  ? 26.116  32.573 52.933 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CA     1 
ATOM   350   C C      . ALA A 1 29  ? 27.324  32.075 52.148 1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 28  ALA A C      1 
ATOM   351   O O      . ALA A 1 29  ? 27.810  32.778 51.260 1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 28  ALA A O      1 
ATOM   352   C CB     . ALA A 1 29  ? 26.547  33.197 54.246 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CB     1 
ATOM   353   H H      . ALA A 1 29  ? 25.054  31.313 54.011 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 28  ALA A H      1 
ATOM   354   H HA     . ALA A 1 29  ? 25.679  33.260 52.406 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HA     1 
ATOM   355   H HB1    . ALA A 1 29  ? 27.164  33.923 54.063 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HB1    1 
ATOM   356   H HB2    . ALA A 1 29  ? 25.764  33.537 54.707 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HB2    1 
ATOM   357   H HB3    . ALA A 1 29  ? 26.983  32.522 54.788 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A HB3    1 
ATOM   358   N N      . HIS A 1 30  ? 27.827  30.867 52.463 1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N      1 
ATOM   359   C CA     . HIS A 1 30  ? 28.924  30.320 51.667 1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA     1 
ATOM   360   C C      . HIS A 1 30  ? 28.504  30.090 50.217 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C      1 
ATOM   361   O O      . HIS A 1 30  ? 29.272  30.358 49.302 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O      1 
ATOM   362   C CB     . HIS A 1 30  ? 29.445  29.011 52.273 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB     1 
ATOM   363   C CG     . HIS A 1 30  ? 30.306  29.156 53.487 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG     1 
ATOM   364   N ND1    . HIS A 1 30  ? 29.816  29.436 54.745 1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1    1 
ATOM   365   C CD2    . HIS A 1 30  ? 31.642  29.031 53.628 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2    1 
ATOM   366   C CE1    . HIS A 1 30  ? 30.841  29.484 55.600 1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1    1 
ATOM   367   N NE2    . HIS A 1 30  ? 31.961  29.233 54.953 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2    1 
ATOM   368   H H      . HIS A 1 30  ? 27.558  30.368 53.110 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A H      1 
ATOM   369   H HA     . HIS A 1 30  ? 29.649  30.964 51.681 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HA     1 
ATOM   370   H HB2    . HIS A 1 30  ? 28.682  28.467 52.524 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HB2    1 
ATOM   371   H HB3    . HIS A 1 30  ? 29.972  28.552 51.599 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HB3    1 
ATOM   372   H HD1    . HIS A 1 30  ? 28.989  29.559 54.946 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HD1    1 
ATOM   373   H HD2    . HIS A 1 30  ? 32.246  28.841 52.947 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HD2    1 
ATOM   374   H HE1    . HIS A 1 30  ? 30.774  29.667 56.510 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 29  HIS A HE1    1 
ATOM   375   N N      A GLN A 1 31  ? 27.288  29.601 49.985 0.50 8.68   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N      1 
ATOM   376   N N      B GLN A 1 31  ? 27.299  29.549 50.023 0.50 9.50   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N      1 
ATOM   377   C CA     A GLN A 1 31  ? 26.839  29.368 48.610 0.50 9.14   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA     1 
ATOM   378   C CA     B GLN A 1 31  ? 26.742  29.342 48.689 0.50 10.85  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA     1 
ATOM   379   C C      A GLN A 1 31  ? 26.635  30.683 47.870 0.50 8.94   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C      1 
ATOM   380   C C      B GLN A 1 31  ? 26.672  30.660 47.926 0.50 9.11   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C      1 
ATOM   381   O O      A GLN A 1 31  ? 26.933  30.793 46.673 0.50 9.56   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O      1 
ATOM   382   O O      B GLN A 1 31  ? 27.121  30.759 46.777 0.50 9.43   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O      1 
ATOM   383   C CB     A GLN A 1 31  ? 25.542  28.553 48.634 0.50 9.75   ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB     1 
ATOM   384   C CB     B GLN A 1 31  ? 25.343  28.725 48.834 0.50 13.74  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB     1 
ATOM   385   C CG     A GLN A 1 31  ? 25.750  27.191 49.270 0.50 10.36  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG     1 
ATOM   386   C CG     B GLN A 1 31  ? 24.530  28.647 47.552 0.50 18.90  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG     1 
ATOM   387   C CD     A GLN A 1 31  ? 24.460  26.442 49.558 0.50 12.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD     1 
ATOM   388   C CD     B GLN A 1 31  ? 23.038  28.445 47.816 0.50 22.86  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD     1 
ATOM   389   O OE1    A GLN A 1 31  ? 23.372  27.034 49.583 0.50 13.62  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1    1 
ATOM   390   O OE1    B GLN A 1 31  ? 22.640  27.881 48.838 0.50 26.28  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1    1 
ATOM   391   N NE2    A GLN A 1 31  ? 24.581  25.133 49.823 0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2    1 
ATOM   392   N NE2    B GLN A 1 31  ? 22.210  28.922 46.897 0.50 24.58  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2    1 
ATOM   393   H H      A GLN A 1 31  ? 26.713  29.399 50.591 0.50 10.42  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A H      1 
ATOM   394   H H      B GLN A 1 31  ? 26.778  29.291 50.656 0.50 11.41  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A H      1 
ATOM   395   H HA     A GLN A 1 31  ? 27.512  28.859 48.131 0.50 10.97  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HA     1 
ATOM   396   H HA     B GLN A 1 31  ? 27.304  28.734 48.184 0.50 13.03  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HA     1 
ATOM   397   H HB2    A GLN A 1 31  ? 24.874  29.032 49.149 0.50 11.70  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB2    1 
ATOM   398   H HB2    B GLN A 1 31  ? 25.441  27.820 49.170 0.50 16.49  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB2    1 
ATOM   399   H HB3    A GLN A 1 31  ? 25.230  28.422 47.725 0.50 11.70  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB3    1 
ATOM   400   H HB3    B GLN A 1 31  ? 24.836  29.260 49.466 0.50 16.49  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HB3    1 
ATOM   401   H HG2    A GLN A 1 31  ? 26.280  26.644 48.669 0.50 12.44  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG2    1 
ATOM   402   H HG2    B GLN A 1 31  ? 24.639  29.474 47.057 0.50 22.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG2    1 
ATOM   403   H HG3    A GLN A 1 31  ? 26.217  27.308 50.111 0.50 12.44  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG3    1 
ATOM   404   H HG3    B GLN A 1 31  ? 24.846  27.899 47.021 0.50 22.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HG3    1 
ATOM   405   H HE21   A GLN A 1 31  ? 23.882  24.663 49.993 0.50 17.19  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE21   1 
ATOM   406   H HE21   B GLN A 1 31  ? 21.360  28.834 46.998 0.50 29.50  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE21   1 
ATOM   407   H HE22   A GLN A 1 31  ? 25.358  24.765 49.822 0.50 17.19  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE22   1 
ATOM   408   H HE22   B GLN A 1 31  ? 22.522  29.319 46.201 0.50 29.50  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A HE22   1 
ATOM   409   N N      . PHE A 1 32  ? 26.124  31.694 48.567 1.00 8.31   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N      1 
ATOM   410   C CA     . PHE A 1 32  ? 25.963  32.989 47.938 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA     1 
ATOM   411   C C      . PHE A 1 32  ? 27.318  33.631 47.651 1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C      1 
ATOM   412   O O      . PHE A 1 32  ? 27.518  34.203 46.574 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O      1 
ATOM   413   C CB     . PHE A 1 32  ? 25.163  33.918 48.828 1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB     1 
ATOM   414   C CG     . PHE A 1 32  ? 23.702  33.563 49.019 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG     1 
ATOM   415   C CD1    . PHE A 1 32  ? 23.075  32.531 48.371 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1    1 
ATOM   416   C CD2    . PHE A 1 32  ? 22.941  34.316 49.900 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2    1 
ATOM   417   C CE1    . PHE A 1 32  ? 21.713  32.242 48.624 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1    1 
ATOM   418   C CE2    . PHE A 1 32  ? 21.598  34.042 50.122 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2    1 
ATOM   419   C CZ     . PHE A 1 32  ? 21.013  32.993 49.478 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ     1 
ATOM   420   H H      . PHE A 1 32  ? 25.870  31.649 49.387 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A H      1 
ATOM   421   H HA     . PHE A 1 32  ? 25.481  32.858 47.106 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HA     1 
ATOM   422   H HB2    . PHE A 1 32  ? 25.574  33.924 49.706 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HB2    1 
ATOM   423   H HB3    . PHE A 1 32  ? 25.193  34.807 48.441 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HB3    1 
ATOM   424   H HD1    . PHE A 1 32  ? 23.549  32.017 47.758 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HD1    1 
ATOM   425   H HD2    . PHE A 1 32  ? 23.340  35.022 50.355 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HD2    1 
ATOM   426   H HE1    . PHE A 1 32  ? 21.304  31.525 48.195 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HE1    1 
ATOM   427   H HE2    . PHE A 1 32  ? 21.102  34.569 50.706 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HE2    1 
ATOM   428   H HZ     . PHE A 1 32  ? 20.117  32.798 49.634 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A HZ     1 
ATOM   429   N N      . TYR A 1 33  ? 28.277  33.504 48.576 1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N      1 
ATOM   430   C CA     . TYR A 1 33  ? 29.631  33.996 48.364 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA     1 
ATOM   431   C C      . TYR A 1 33  ? 30.272  33.327 47.158 1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C      1 
ATOM   432   O O      . TYR A 1 33  ? 30.882  34.001 46.314 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O      1 
ATOM   433   C CB     . TYR A 1 33  ? 30.466  33.814 49.642 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB     1 
ATOM   434   C CG     . TYR A 1 33  ? 31.852  34.366 49.499 1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG     1 
ATOM   435   C CD1    . TYR A 1 33  ? 32.105  35.715 49.625 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1    1 
ATOM   436   C CD2    . TYR A 1 33  ? 32.923  33.539 49.267 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2    1 
ATOM   437   C CE1    . TYR A 1 33  ? 33.393  36.232 49.499 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1    1 
ATOM   438   C CE2    . TYR A 1 33  ? 34.238  34.053 49.143 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2    1 
ATOM   439   C CZ     . TYR A 1 33  ? 34.459  35.386 49.243 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ     1 
ATOM   440   O OH     . TYR A 1 33  ? 35.734  35.877 49.090 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH     1 
ATOM   441   H H      . TYR A 1 33  ? 28.163  33.131 49.343 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A H      1 
ATOM   442   H HA     . TYR A 1 33  ? 29.605  34.948 48.180 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HA     1 
ATOM   443   H HB2    . TYR A 1 33  ? 30.030  34.276 50.375 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB2    1 
ATOM   444   H HB3    . TYR A 1 33  ? 30.537  32.867 49.842 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB3    1 
ATOM   445   H HD1    . TYR A 1 33  ? 31.398  36.294 49.799 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD1    1 
ATOM   446   H HD2    . TYR A 1 33  ? 32.782  32.623 49.189 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD2    1 
ATOM   447   H HE1    . TYR A 1 33  ? 33.537  37.146 49.588 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE1    1 
ATOM   448   H HE2    . TYR A 1 33  ? 34.951  33.474 48.994 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE2    1 
ATOM   449   H HH     . TYR A 1 33  ? 36.265  35.250 48.918 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HH     1 
ATOM   450   N N      . GLU A 1 34  ? 30.122  32.013 47.030 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N      1 
ATOM   451   C CA     . GLU A 1 34  ? 30.642  31.318 45.863 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA     1 
ATOM   452   C C      . GLU A 1 34  ? 30.057  31.889 44.577 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C      1 
ATOM   453   O O      . GLU A 1 34  ? 30.778  32.053 43.584 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O      1 
ATOM   454   C CB     . GLU A 1 34  ? 30.424  29.812 45.973 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB     1 
ATOM   455   C CG     . GLU A 1 34  ? 31.080  29.053 44.823 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG     1 
ATOM   456   C CD     . GLU A 1 34  ? 31.109  27.535 44.951 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD     1 
ATOM   457   O OE1    . GLU A 1 34  ? 30.407  27.010 45.819 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1    1 
ATOM   458   O OE2    . GLU A 1 34  ? 31.833  26.873 44.164 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2    1 
ATOM   459   H H      . GLU A 1 34  ? 29.725  31.505 47.600 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A H      1 
ATOM   460   H HA     . GLU A 1 34  ? 31.603  31.448 45.830 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HA     1 
ATOM   461   H HB2    . GLU A 1 34  ? 30.809  29.494 46.805 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HB2    1 
ATOM   462   H HB3    . GLU A 1 34  ? 29.472  29.626 45.955 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HB3    1 
ATOM   463   H HG2    . GLU A 1 34  ? 30.598  29.261 44.008 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HG2    1 
ATOM   464   H HG3    . GLU A 1 34  ? 32.000  29.350 44.749 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A HG3    1 
ATOM   465   N N      A ARG A 1 35  ? 28.777  32.237 44.592 0.50 9.51   ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N      1 
ATOM   466   N N      B ARG A 1 35  ? 28.764  32.229 44.558 0.50 9.01   ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N      1 
ATOM   467   C CA     A ARG A 1 35  ? 28.172  32.842 43.422 0.50 10.51  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA     1 
ATOM   468   C CA     B ARG A 1 35  ? 28.229  32.851 43.352 0.50 9.54   ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA     1 
ATOM   469   C C      A ARG A 1 35  ? 28.750  34.228 43.168 0.50 9.04   ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C      1 
ATOM   470   C C      B ARG A 1 35  ? 28.807  34.242 43.156 0.50 8.62   ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C      1 
ATOM   471   O O      A ARG A 1 35  ? 29.036  34.591 42.019 0.50 10.00  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O      1 
ATOM   472   O O      B ARG A 1 35  ? 29.166  34.620 42.038 0.50 9.31   ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O      1 
ATOM   473   C CB     A ARG A 1 35  ? 26.678  32.908 43.657 0.50 13.59  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB     1 
ATOM   474   C CB     B ARG A 1 35  ? 26.713  32.924 43.396 0.50 10.93  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB     1 
ATOM   475   C CG     A ARG A 1 35  ? 25.939  33.285 42.465 0.50 16.78  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG     1 
ATOM   476   C CG     B ARG A 1 35  ? 26.072  31.569 43.464 0.50 12.25  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG     1 
ATOM   477   C CD     A ARG A 1 35  ? 25.971  32.268 41.360 0.50 17.12  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD     1 
ATOM   478   C CD     B ARG A 1 35  ? 24.670  31.741 43.172 0.50 17.87  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD     1 
ATOM   479   N NE     A ARG A 1 35  ? 25.158  31.127 41.701 0.50 19.86  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE     1 
ATOM   480   N NE     B ARG A 1 35  ? 23.995  30.467 43.264 0.50 21.91  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE     1 
ATOM   481   C CZ     A ARG A 1 35  ? 24.753  30.242 40.815 0.50 16.65  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ     1 
ATOM   482   C CZ     B ARG A 1 35  ? 23.840  29.662 42.228 0.50 26.36  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ     1 
ATOM   483   N NH1    A ARG A 1 35  ? 25.134  30.310 39.544 0.50 15.70  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1    1 
ATOM   484   N NH1    B ARG A 1 35  ? 24.438  29.911 41.074 0.50 25.44  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1    1 
ATOM   485   N NH2    A ARG A 1 35  ? 23.919  29.292 41.204 0.50 19.39  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2    1 
ATOM   486   N NH2    B ARG A 1 35  ? 23.053  28.595 42.344 0.50 29.97  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2    1 
ATOM   487   H H      A ARG A 1 35  ? 28.245  32.133 45.260 0.50 11.42  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A H      1 
ATOM   488   H H      B ARG A 1 35  ? 28.204  32.114 45.200 0.50 10.82  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A H      1 
ATOM   489   H HA     A ARG A 1 35  ? 28.347  32.311 42.630 0.50 12.62  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HA     1 
ATOM   490   H HA     B ARG A 1 35  ? 28.474  32.295 42.595 0.50 11.45  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HA     1 
ATOM   491   H HB2    A ARG A 1 35  ? 26.364  32.035 43.942 0.50 16.32  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB2    1 
ATOM   492   H HB2    B ARG A 1 35  ? 26.444  33.425 44.181 0.50 13.12  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB2    1 
ATOM   493   H HB3    A ARG A 1 35  ? 26.495  33.567 44.345 0.50 16.32  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB3    1 
ATOM   494   H HB3    B ARG A 1 35  ? 26.395  33.368 42.594 0.50 13.12  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HB3    1 
ATOM   495   H HG2    A ARG A 1 35  ? 25.010  33.422 42.708 0.50 20.14  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG2    1 
ATOM   496   H HG2    B ARG A 1 35  ? 26.468  30.975 42.807 0.50 14.71  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG2    1 
ATOM   497   H HG3    A ARG A 1 35  ? 26.316  34.107 42.115 0.50 20.14  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG3    1 
ATOM   498   H HG3    B ARG A 1 35  ? 26.172  31.194 44.353 0.50 14.71  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HG3    1 
ATOM   499   H HD2    A ARG A 1 35  ? 25.624  32.663 40.545 0.50 20.55  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD2    1 
ATOM   500   H HD2    B ARG A 1 35  ? 24.274  32.352 43.812 0.50 21.44  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD2    1 
ATOM   501   H HD3    A ARG A 1 35  ? 26.883  31.967 41.222 0.50 20.55  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD3    1 
ATOM   502   H HD3    B ARG A 1 35  ? 24.563  32.087 42.272 0.50 21.44  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HD3    1 
ATOM   503   H HE     A ARG A 1 35  ? 24.926  31.020 42.523 0.50 23.84  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HE     1 
ATOM   504   H HE     B ARG A 1 35  ? 23.681  30.222 44.026 0.50 26.30  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HE     1 
ATOM   505   H HH11   A ARG A 1 35  ? 25.656  30.942 39.285 0.50 18.85  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH11   1 
ATOM   506   H HH11   B ARG A 1 35  ? 24.937  30.606 40.990 0.50 30.53  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH11   1 
ATOM   507   H HH12   A ARG A 1 35  ? 24.859  29.722 38.980 0.50 18.85  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH12   1 
ATOM   508   H HH12   B ARG A 1 35  ? 24.327  29.378 40.408 0.50 30.53  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH12   1 
ATOM   509   H HH21   A ARG A 1 35  ? 23.653  29.262 42.021 0.50 23.27  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH21   1 
ATOM   510   H HH21   B ARG A 1 35  ? 22.652  28.435 43.087 0.50 35.97  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH21   1 
ATOM   511   H HH22   A ARG A 1 35  ? 23.643  28.704 40.639 0.50 23.27  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH22   1 
ATOM   512   H HH22   B ARG A 1 35  ? 22.945  28.065 41.675 0.50 35.97  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A HH22   1 
ATOM   513   N N      . LEU A 1 36  ? 28.937  35.008 44.232 1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N      1 
ATOM   514   C CA     . LEU A 1 36  ? 29.463  36.357 44.083 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA     1 
ATOM   515   C C      . LEU A 1 36  ? 30.878  36.368 43.495 1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C      1 
ATOM   516   O O      . LEU A 1 36  ? 31.207  37.250 42.673 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O      1 
ATOM   517   C CB     . LEU A 1 36  ? 29.485  37.081 45.415 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB     1 
ATOM   518   C CG     . LEU A 1 36  ? 28.146  37.452 46.008 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG     1 
ATOM   519   C CD1    . LEU A 1 36  ? 28.312  37.949 47.456 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1    1 
ATOM   520   C CD2    . LEU A 1 36  ? 27.432  38.452 45.178 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2    1 
ATOM   521   H H      . LEU A 1 36  ? 28.767  34.777 45.042 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A H      1 
ATOM   522   H HA     . LEU A 1 36  ? 28.866  36.824 43.477 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HA     1 
ATOM   523   H HB2    . LEU A 1 36  ? 29.933  36.511 46.059 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HB2    1 
ATOM   524   H HB3    . LEU A 1 36  ? 29.983  37.906 45.299 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HB3    1 
ATOM   525   H HG     . LEU A 1 36  ? 27.591  36.657 46.026 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HG     1 
ATOM   526   H HD11   . LEU A 1 36  ? 28.733  37.251 47.983 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD11   1 
ATOM   527   H HD12   . LEU A 1 36  ? 27.438  38.157 47.821 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD12   1 
ATOM   528   H HD13   . LEU A 1 36  ? 28.869  38.744 47.456 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD13   1 
ATOM   529   H HD21   . LEU A 1 36  ? 28.010  39.220 45.043 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD21   1 
ATOM   530   H HD22   . LEU A 1 36  ? 26.622  38.724 45.637 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD22   1 
ATOM   531   H HD23   . LEU A 1 36  ? 27.209  38.052 44.323 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A HD23   1 
ATOM   532   N N      . ILE A 1 37  ? 31.729  35.425 43.896 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N      1 
ATOM   533   C CA     . ILE A 1 37  ? 33.110  35.417 43.413 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA     1 
ATOM   534   C C      . ILE A 1 37  ? 33.198  34.875 41.999 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C      1 
ATOM   535   O O      . ILE A 1 37  ? 34.305  34.840 41.450 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O      1 
ATOM   536   C CB     . ILE A 1 37  ? 34.067  34.740 44.419 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB     1 
ATOM   537   C CG1    . ILE A 1 37  ? 33.827  33.251 44.492 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1    1 
ATOM   538   C CG2    . ILE A 1 37  ? 34.002  35.434 45.735 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2    1 
ATOM   539   C CD1    . ILE A 1 37  ? 34.807  32.518 45.359 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1    1 
ATOM   540   H H      . ILE A 1 37  ? 31.535  34.787 44.440 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A H      1 
ATOM   541   H HA     . ILE A 1 37  ? 33.451  36.324 43.358 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HA     1 
ATOM   542   H HB     . ILE A 1 37  ? 34.979  34.832 44.103 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HB     1 
ATOM   543   H HG12   . ILE A 1 37  ? 32.940  33.096 44.854 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG12   1 
ATOM   544   H HG13   . ILE A 1 37  ? 33.891  32.881 43.598 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG13   1 
ATOM   545   H HG21   . ILE A 1 37  ? 34.090  36.389 45.593 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG21   1 
ATOM   546   H HG22   . ILE A 1 37  ? 34.727  35.115 46.296 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG22   1 
ATOM   547   H HG23   . ILE A 1 37  ? 33.150  35.238 46.154 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG23   1 
ATOM   548   H HD11   . ILE A 1 37  ? 35.706  32.690 45.036 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD11   1 
ATOM   549   H HD12   . ILE A 1 37  ? 34.618  31.567 45.317 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD12   1 
ATOM   550   H HD13   . ILE A 1 37  ? 34.718  32.833 46.273 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD13   1 
ATOM   551   N N      . GLY A 1 38  ? 32.066  34.556 41.366 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N      1 
ATOM   552   C CA     . GLY A 1 38  ? 32.039  34.318 39.949 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA     1 
ATOM   553   C C      . GLY A 1 38  ? 32.514  35.507 39.144 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C      1 
ATOM   554   O O      . GLY A 1 38  ? 32.904  35.328 37.990 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O      1 
ATOM   555   H H      . GLY A 1 38  ? 31.301  34.474 41.750 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A H      1 
ATOM   556   H HA2    . GLY A 1 38  ? 32.611  33.562 39.742 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A HA2    1 
ATOM   557   H HA3    . GLY A 1 38  ? 31.131  34.110 39.678 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A HA3    1 
ATOM   558   N N      . LEU A 1 39  ? 32.485  36.703 39.731 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N      1 
ATOM   559   C CA     . LEU A 1 39  ? 33.063  37.941 39.198 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA     1 
ATOM   560   C C      . LEU A 1 39  ? 34.516  37.726 38.752 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C      1 
ATOM   561   O O      . LEU A 1 39  ? 34.984  38.281 37.743 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O      1 
ATOM   562   C CB     . LEU A 1 39  ? 33.018  39.010 40.345 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB     1 
ATOM   563   C CG     . LEU A 1 39  ? 33.490  40.411 39.996 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG     1 
ATOM   564   C CD1    . LEU A 1 39  ? 32.716  41.019 38.858 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1    1 
ATOM   565   C CD2    . LEU A 1 39  ? 33.394  41.327 41.257 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2    1 
ATOM   566   H H      . LEU A 1 39  ? 32.111  36.838 40.493 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A H      1 
ATOM   567   H HA     . LEU A 1 39  ? 32.557  38.248 38.429 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HA     1 
ATOM   568   H HB2    . LEU A 1 39  ? 32.100  39.087 40.646 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HB2    1 
ATOM   569   H HB3    . LEU A 1 39  ? 33.580  38.694 41.070 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HB3    1 
ATOM   570   H HG     . LEU A 1 39  ? 34.412  40.350 39.702 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HG     1 
ATOM   571   H HD11   . LEU A 1 39  ? 32.929  40.541 38.041 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD11   1 
ATOM   572   H HD12   . LEU A 1 39  ? 32.966  41.952 38.770 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD12   1 
ATOM   573   H HD13   . LEU A 1 39  ? 31.768  40.946 39.046 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD13   1 
ATOM   574   H HD21   . LEU A 1 39  ? 32.473  41.353 41.559 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD21   1 
ATOM   575   H HD22   . LEU A 1 39  ? 33.691  42.220 41.022 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD22   1 
ATOM   576   H HD23   . LEU A 1 39  ? 33.961  40.964 41.955 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A HD23   1 
ATOM   577   N N      . TRP A 1 40  ? 35.247  36.932 39.516 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A N      1 
ATOM   578   C CA     . TRP A 1 40  ? 36.703  36.871 39.369 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CA     1 
ATOM   579   C C      . TRP A 1 40  ? 37.104  36.163 38.073 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A C      1 
ATOM   580   O O      . TRP A 1 40  ? 38.133  36.500 37.479 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A O      1 
ATOM   581   C CB     . TRP A 1 40  ? 37.312  36.168 40.577 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CB     1 
ATOM   582   C CG     . TRP A 1 40  ? 37.009  36.780 41.910 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CG     1 
ATOM   583   C CD1    . TRP A 1 40  ? 36.282  37.877 42.187 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD1    1 
ATOM   584   C CD2    . TRP A 1 40  ? 37.430  36.256 43.167 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD2    1 
ATOM   585   N NE1    . TRP A 1 40  ? 36.243  38.086 43.528 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A NE1    1 
ATOM   586   C CE2    . TRP A 1 40  ? 36.939  37.091 44.155 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE2    1 
ATOM   587   C CE3    . TRP A 1 40  ? 38.174  35.135 43.549 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE3    1 
ATOM   588   C CZ2    . TRP A 1 40  ? 37.175  36.859 45.507 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ2    1 
ATOM   589   C CZ3    . TRP A 1 40  ? 38.390  34.907 44.887 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ3    1 
ATOM   590   C CH2    . TRP A 1 40  ? 37.892  35.752 45.847 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CH2    1 
ATOM   591   H H      . TRP A 1 40  ? 34.933  36.416 40.128 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A H      1 
ATOM   592   H HA     . TRP A 1 40  ? 37.061  37.772 39.337 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HA     1 
ATOM   593   H HB2    . TRP A 1 40  ? 36.980  35.257 40.597 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HB2    1 
ATOM   594   H HB3    . TRP A 1 40  ? 38.276  36.168 40.474 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HB3    1 
ATOM   595   H HD1    . TRP A 1 40  ? 35.867  38.414 41.552 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HD1    1 
ATOM   596   H HE1    . TRP A 1 40  ? 35.844  38.740 43.920 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HE1    1 
ATOM   597   H HE3    . TRP A 1 40  ? 38.517  34.554 42.909 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HE3    1 
ATOM   598   H HZ2    . TRP A 1 40  ? 36.854  37.442 46.157 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HZ2    1 
ATOM   599   H HZ3    . TRP A 1 40  ? 38.885  34.164 45.148 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HZ3    1 
ATOM   600   H HH2    . TRP A 1 40  ? 38.046  35.566 46.745 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A HH2    1 
ATOM   601   N N      . ALA A 1 41  ? 36.326  35.177 37.607 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A N      1 
ATOM   602   C CA     . ALA A 1 41  ? 36.733  34.367 36.456 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CA     1 
ATOM   603   C C      . ALA A 1 41  ? 36.793  35.177 35.176 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 40  ALA A C      1 
ATOM   604   O O      . ALA A 1 41  ? 37.843  35.154 34.513 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 40  ALA A O      1 
ATOM   605   C CB     . ALA A 1 41  ? 35.837  33.130 36.305 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CB     1 
ATOM   606   H H      . ALA A 1 41  ? 35.562  34.959 37.937 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A H      1 
ATOM   607   H HA     . ALA A 1 41  ? 37.628  34.047 36.649 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HA     1 
ATOM   608   H HB1    . ALA A 1 41  ? 36.252  32.514 35.681 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HB1    1 
ATOM   609   H HB2    . ALA A 1 41  ? 35.736  32.705 37.171 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HB2    1 
ATOM   610   H HB3    . ALA A 1 41  ? 34.970  33.406 35.969 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A HB3    1 
ATOM   611   N N      . PRO A 1 42  ? 35.741  35.884 34.758 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N      1 
ATOM   612   C CA     . PRO A 1 42  ? 35.888  36.719 33.568 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA     1 
ATOM   613   C C      . PRO A 1 42  ? 36.974  37.761 33.749 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C      1 
ATOM   614   O O      . PRO A 1 42  ? 37.685  38.079 32.801 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O      1 
ATOM   615   C CB     . PRO A 1 42  ? 34.502  37.342 33.381 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB     1 
ATOM   616   C CG     . PRO A 1 42  ? 33.876  37.217 34.729 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG     1 
ATOM   617   C CD     . PRO A 1 42  ? 34.354  35.938 35.266 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD     1 
ATOM   618   H HA     . PRO A 1 42  ? 36.074  36.174 32.788 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HA     1 
ATOM   619   H HB2    . PRO A 1 42  ? 34.584  38.271 33.116 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HB2    1 
ATOM   620   H HB3    . PRO A 1 42  ? 34.000  36.849 32.713 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HB3    1 
ATOM   621   H HG2    . PRO A 1 42  ? 34.160  37.954 35.293 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HG2    1 
ATOM   622   H HG3    . PRO A 1 42  ? 32.910  37.216 34.645 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HG3    1 
ATOM   623   H HD2    . PRO A 1 42  ? 34.336  35.938 36.236 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HD2    1 
ATOM   624   H HD3    . PRO A 1 42  ? 33.828  35.198 34.924 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A HD3    1 
ATOM   625   N N      . ALA A 1 43  ? 37.124  38.312 34.954 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N      1 
ATOM   626   C CA     . ALA A 1 43  ? 38.191  39.300 35.172 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA     1 
ATOM   627   C C      . ALA A 1 43  ? 39.579  38.721 34.885 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C      1 
ATOM   628   O O      . ALA A 1 43  ? 40.402  39.348 34.204 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O      1 
ATOM   629   C CB     . ALA A 1 43  ? 38.118  39.848 36.596 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB     1 
ATOM   630   H H      . ALA A 1 43  ? 36.639  38.140 35.643 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A H      1 
ATOM   631   H HA     . ALA A 1 43  ? 38.052  40.037 34.556 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HA     1 
ATOM   632   H HB1    . ALA A 1 43  ? 38.798  40.530 36.708 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HB1    1 
ATOM   633   H HB2    . ALA A 1 43  ? 37.238  40.230 36.743 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HB2    1 
ATOM   634   H HB3    . ALA A 1 43  ? 38.271  39.122 37.221 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A HB3    1 
ATOM   635   N N      . VAL A 1 44  ? 39.829  37.514 35.364 1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N      1 
ATOM   636   C CA     . VAL A 1 44  ? 41.110  36.847 35.152 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA     1 
ATOM   637   C C      . VAL A 1 44  ? 41.274  36.447 33.697 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C      1 
ATOM   638   O O      . VAL A 1 44  ? 42.328  36.691 33.082 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O      1 
ATOM   639   C CB     . VAL A 1 44  ? 41.201  35.640 36.088 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB     1 
ATOM   640   C CG1    . VAL A 1 44  ? 42.266  34.648 35.673 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1    1 
ATOM   641   C CG2    . VAL A 1 44  ? 41.399  36.080 37.528 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2    1 
ATOM   642   H H      . VAL A 1 44  ? 39.269  37.049 35.822 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A H      1 
ATOM   643   H HA     . VAL A 1 44  ? 41.831  37.462 35.360 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HA     1 
ATOM   644   H HB     . VAL A 1 44  ? 40.355  35.171 36.024 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HB     1 
ATOM   645   H HG11   . VAL A 1 44  ? 41.973  34.188 34.871 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG11   1 
ATOM   646   H HG12   . VAL A 1 44  ? 42.400  34.010 36.391 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG12   1 
ATOM   647   H HG13   . VAL A 1 44  ? 43.092  35.126 35.497 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG13   1 
ATOM   648   H HG21   . VAL A 1 44  ? 42.243  36.553 37.601 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG21   1 
ATOM   649   H HG22   . VAL A 1 44  ? 41.409  35.296 38.099 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG22   1 
ATOM   650   H HG23   . VAL A 1 44  ? 40.669  36.666 37.782 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A HG23   1 
ATOM   651   N N      . MET A 1 45  ? 40.241  35.864 33.097 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 44  MET A N      1 
ATOM   652   C CA     . MET A 1 45  ? 40.353  35.402 31.719 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA     1 
ATOM   653   C C      . MET A 1 45  ? 40.494  36.552 30.736 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 44  MET A C      1 
ATOM   654   O O      . MET A 1 45  ? 41.285  36.476 29.788 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 44  MET A O      1 
ATOM   655   C CB     . MET A 1 45  ? 39.138  34.548 31.390 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB     1 
ATOM   656   C CG     . MET A 1 45  ? 39.108  33.263 32.153 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG     1 
ATOM   657   S SD     . MET A 1 45  ? 37.552  32.318 32.113 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD     1 
ATOM   658   C CE     . MET A 1 45  ? 37.574  31.760 30.468 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE     1 
ATOM   659   H H      . MET A 1 45  ? 39.474  35.725 33.460 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 44  MET A H      1 
ATOM   660   H HA     . MET A 1 45  ? 41.149  34.855 31.635 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HA     1 
ATOM   661   H HB2    . MET A 1 45  ? 38.334  35.046 31.609 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HB2    1 
ATOM   662   H HB3    . MET A 1 45  ? 39.149  34.335 30.444 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HB3    1 
ATOM   663   H HG2    . MET A 1 45  ? 39.799  32.685 31.795 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HG2    1 
ATOM   664   H HG3    . MET A 1 45  ? 39.293  33.463 33.085 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HG3    1 
ATOM   665   H HE1    . MET A 1 45  ? 36.791  31.210 30.311 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HE1    1 
ATOM   666   H HE2    . MET A 1 45  ? 37.565  32.527 29.875 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HE2    1 
ATOM   667   H HE3    . MET A 1 45  ? 38.379  31.239 30.322 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 44  MET A HE3    1 
ATOM   668   N N      . GLU A 1 46  ? 39.734  37.617 30.951 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N      1 
ATOM   669   C CA     . GLU A 1 46  ? 39.772  38.770 30.064 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA     1 
ATOM   670   C C      . GLU A 1 46  ? 41.047  39.588 30.240 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C      1 
ATOM   671   O O      . GLU A 1 46  ? 41.616  40.045 29.248 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O      1 
ATOM   672   C CB     . GLU A 1 46  ? 38.449  39.546 30.197 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB     1 
ATOM   673   C CG     . GLU A 1 46  ? 37.310  38.687 29.658 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG     1 
ATOM   674   C CD     . GLU A 1 46  ? 35.878  39.049 29.985 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD     1 
ATOM   675   O OE1    . GLU A 1 46  ? 35.636  40.020 30.715 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1    1 
ATOM   676   O OE2    . GLU A 1 46  ? 35.001  38.262 29.481 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2    1 
ATOM   677   H H      . GLU A 1 46  ? 39.184  37.699 31.607 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A H      1 
ATOM   678   H HA     . GLU A 1 46  ? 39.813  38.497 29.134 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HA     1 
ATOM   679   H HB2    . GLU A 1 46  ? 38.277  39.748 31.130 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HB2    1 
ATOM   680   H HB3    . GLU A 1 46  ? 38.495  40.367 29.683 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HB3    1 
ATOM   681   H HG2    . GLU A 1 46  ? 37.376  38.694 28.690 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HG2    1 
ATOM   682   H HG3    . GLU A 1 46  ? 37.444  37.786 29.993 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A HG3    1 
ATOM   683   N N      . ALA A 1 47  ? 41.544  39.739 31.475 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N      1 
ATOM   684   C CA     . ALA A 1 47  ? 42.873  40.323 31.657 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA     1 
ATOM   685   C C      . ALA A 1 47  ? 43.949  39.512 30.939 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C      1 
ATOM   686   O O      . ALA A 1 47  ? 44.846  40.079 30.308 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O      1 
ATOM   687   C CB     . ALA A 1 47  ? 43.189  40.430 33.147 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB     1 
ATOM   688   H H      . ALA A 1 47  ? 41.142  39.516 32.202 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A H      1 
ATOM   689   H HA     . ALA A 1 47  ? 42.875  41.216 31.279 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HA     1 
ATOM   690   H HB1    . ALA A 1 47  ? 44.070  40.822 33.255 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HB1    1 
ATOM   691   H HB2    . ALA A 1 47  ? 42.523  40.991 33.572 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HB2    1 
ATOM   692   H HB3    . ALA A 1 47  ? 43.172  39.542 33.538 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A HB3    1 
ATOM   693   N N      . ALA A 1 48  ? 43.901  38.187 31.061 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 47  ALA A N      1 
ATOM   694   C CA     . ALA A 1 48  ? 44.881  37.345 30.398 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CA     1 
ATOM   695   C C      . ALA A 1 48  ? 44.826  37.544 28.888 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A C      1 
ATOM   696   O O      . ALA A 1 48  ? 45.872  37.637 28.233 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A O      1 
ATOM   697   C CB     . ALA A 1 48  ? 44.635  35.890 30.792 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CB     1 
ATOM   698   H H      . ALA A 1 48  ? 43.314  37.757 31.520 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A H      1 
ATOM   699   H HA     . ALA A 1 48  ? 45.778  37.578 30.684 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HA     1 
ATOM   700   H HB1    . ALA A 1 48  ? 45.301  35.329 30.362 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HB1    1 
ATOM   701   H HB2    . ALA A 1 48  ? 44.706  35.807 31.755 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HB2    1 
ATOM   702   H HB3    . ALA A 1 48  ? 43.747  35.630 30.502 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A HB3    1 
ATOM   703   N N      . HIS A 1 49  ? 43.619  37.653 28.317 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N      1 
ATOM   704   C CA     . HIS A 1 49  ? 43.486  37.985 26.900 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA     1 
ATOM   705   C C      . HIS A 1 49  ? 44.139  39.328 26.569 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C      1 
ATOM   706   O O      . HIS A 1 49  ? 44.924  39.438 25.624 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O      1 
ATOM   707   C CB     . HIS A 1 49  ? 42.004  37.997 26.507 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB     1 
ATOM   708   C CG     . HIS A 1 49  ? 41.811  38.586 25.162 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG     1 
ATOM   709   N ND1    . HIS A 1 49  ? 42.213  37.945 24.017 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1    1 
ATOM   710   C CD2    . HIS A 1 49  ? 41.290  39.771 24.783 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2    1 
ATOM   711   C CE1    . HIS A 1 49  ? 41.984  38.737 22.982 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1    1 
ATOM   712   N NE2    . HIS A 1 49  ? 41.425  39.851 23.422 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2    1 
ATOM   713   H H      . HIS A 1 49  ? 42.871  37.540 28.727 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A H      1 
ATOM   714   H HA     . HIS A 1 49  ? 43.939  37.302 26.380 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HA     1 
ATOM   715   H HB2    . HIS A 1 49  ? 41.667  37.087 26.494 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HB2    1 
ATOM   716   H HB3    . HIS A 1 49  ? 41.505  38.526 27.148 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HB3    1 
ATOM   717   H HD1    . HIS A 1 49  ? 42.557  37.158 23.979 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HD1    1 
ATOM   718   H HD2    . HIS A 1 49  ? 40.910  40.412 25.339 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HD2    1 
ATOM   719   H HE1    . HIS A 1 49  ? 42.182  38.542 22.095 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A HE1    1 
ATOM   720   N N      . GLU A 1 50  ? 43.865  40.351 27.361 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N      1 
ATOM   721   C CA     . GLU A 1 50  ? 44.406  41.669 27.085 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA     1 
ATOM   722   C C      . GLU A 1 50  ? 45.924  41.654 27.119 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C      1 
ATOM   723   O O      . GLU A 1 50  ? 46.565  42.403 26.387 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O      1 
ATOM   724   C CB     . GLU A 1 50  ? 43.896  42.675 28.110 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB     1 
ATOM   725   C CG     . GLU A 1 50  ? 42.428  43.015 27.992 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG     1 
ATOM   726   C CD     . GLU A 1 50  ? 41.955  43.977 29.070 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD     1 
ATOM   727   O OE1    . GLU A 1 50  ? 42.091  43.675 30.284 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1    1 
ATOM   728   O OE2    . GLU A 1 50  ? 41.486  45.061 28.682 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2    1 
ATOM   729   H H      . GLU A 1 50  ? 43.370  40.309 28.063 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A H      1 
ATOM   730   H HA     . GLU A 1 50  ? 44.108  41.941 26.203 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HA     1 
ATOM   731   H HB2    . GLU A 1 50  ? 44.039  42.309 28.997 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HB2    1 
ATOM   732   H HB3    . GLU A 1 50  ? 44.395  43.500 28.006 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HB3    1 
ATOM   733   H HG2    . GLU A 1 50  ? 42.268  43.430 27.130 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HG2    1 
ATOM   734   H HG3    . GLU A 1 50  ? 41.908  42.200 28.069 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A HG3    1 
ATOM   735   N N      . LEU A 1 51  ? 46.515  40.846 27.996 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N      1 
ATOM   736   C CA     . LEU A 1 51  ? 47.960  40.771 28.175 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA     1 
ATOM   737   C C      . LEU A 1 51  ? 48.643  39.885 27.148 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C      1 
ATOM   738   O O      . LEU A 1 51  ? 49.876  39.897 27.066 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O      1 
ATOM   739   C CB     . LEU A 1 51  ? 48.263  40.211 29.561 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB     1 
ATOM   740   C CG     . LEU A 1 51  ? 47.910  41.127 30.738 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG     1 
ATOM   741   C CD1    . LEU A 1 51  ? 48.015  40.374 32.041 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1    1 
ATOM   742   C CD2    . LEU A 1 51  ? 48.823  42.309 30.787 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2    1 
ATOM   743   H H      . LEU A 1 51  ? 46.085  40.313 28.516 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A H      1 
ATOM   744   H HA     . LEU A 1 51  ? 48.327  41.665 28.097 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HA     1 
ATOM   745   H HB2    . LEU A 1 51  ? 47.759  39.389 29.674 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HB2    1 
ATOM   746   H HB3    . LEU A 1 51  ? 49.214  40.027 29.613 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HB3    1 
ATOM   747   H HG     . LEU A 1 51  ? 46.999  41.437 30.618 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HG     1 
ATOM   748   H HD11   . LEU A 1 51  ? 47.421  39.608 32.012 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD11   1 
ATOM   749   H HD12   . LEU A 1 51  ? 47.759  40.964 32.768 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD12   1 
ATOM   750   H HD13   . LEU A 1 51  ? 48.930  40.078 32.162 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD13   1 
ATOM   751   H HD21   . LEU A 1 51  ? 49.742  41.999 30.790 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD21   1 
ATOM   752   H HD22   . LEU A 1 51  ? 48.643  42.814 31.596 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD22   1 
ATOM   753   H HD23   . LEU A 1 51  ? 48.664  42.864 30.008 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A HD23   1 
ATOM   754   N N      . GLY A 1 52  ? 47.889  39.132 26.355 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N      1 
ATOM   755   C CA     . GLY A 1 52  ? 48.465  38.256 25.349 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA     1 
ATOM   756   C C      . GLY A 1 52  ? 48.843  36.882 25.857 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C      1 
ATOM   757   O O      . GLY A 1 52  ? 49.592  36.159 25.181 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O      1 
ATOM   758   H H      . GLY A 1 52  ? 47.030  39.112 26.382 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A H      1 
ATOM   759   H HA2    . GLY A 1 52  ? 47.823  38.141 24.631 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA2    1 
ATOM   760   H HA3    . GLY A 1 52  ? 49.265  38.672 24.994 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA3    1 
ATOM   761   N N      . VAL A 1 53  ? 48.296  36.469 26.993 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N      1 
ATOM   762   C CA     . VAL A 1 53  ? 48.703  35.220 27.613 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA     1 
ATOM   763   C C      . VAL A 1 53  ? 48.419  34.021 26.726 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C      1 
ATOM   764   O O      . VAL A 1 53  ? 49.245  33.105 26.636 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O      1 
ATOM   765   C CB     . VAL A 1 53  ? 48.013  35.057 28.973 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB     1 
ATOM   766   C CG1    . VAL A 1 53  ? 48.070  33.645 29.491 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1    1 
ATOM   767   C CG2    . VAL A 1 53  ? 48.600  36.025 29.976 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2    1 
ATOM   768   H H      . VAL A 1 53  ? 47.686  36.895 27.425 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A H      1 
ATOM   769   H HA     . VAL A 1 53  ? 49.663  35.265 27.739 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HA     1 
ATOM   770   H HB     . VAL A 1 53  ? 47.073  35.260 28.850 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HB     1 
ATOM   771   H HG11   . VAL A 1 53  ? 47.457  33.095 28.979 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG11   1 
ATOM   772   H HG12   . VAL A 1 53  ? 47.813  33.642 30.427 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG12   1 
ATOM   773   H HG13   . VAL A 1 53  ? 48.975  33.310 29.395 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG13   1 
ATOM   774   H HG21   . VAL A 1 53  ? 49.534  35.806 30.118 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG21   1 
ATOM   775   H HG22   . VAL A 1 53  ? 48.112  35.949 30.811 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG22   1 
ATOM   776   H HG23   . VAL A 1 53  ? 48.521  36.927 29.628 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A HG23   1 
ATOM   777   N N      . PHE A 1 54  ? 47.217  33.946 26.145 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A N      1 
ATOM   778   C CA     . PHE A 1 54  ? 46.825  32.722 25.447 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CA     1 
ATOM   779   C C      . PHE A 1 54  ? 47.623  32.547 24.170 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A C      1 
ATOM   780   O O      . PHE A 1 54  ? 48.153  31.459 23.899 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A O      1 
ATOM   781   C CB     . PHE A 1 54  ? 45.324  32.729 25.203 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CB     1 
ATOM   782   C CG     . PHE A 1 54  ? 44.507  32.886 26.471 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CG     1 
ATOM   783   C CD1    . PHE A 1 54  ? 44.715  32.071 27.565 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD1    1 
ATOM   784   C CD2    . PHE A 1 54  ? 43.568  33.901 26.581 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD2    1 
ATOM   785   C CE1    . PHE A 1 54  ? 43.964  32.223 28.725 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE1    1 
ATOM   786   C CE2    . PHE A 1 54  ? 42.816  34.057 27.749 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE2    1 
ATOM   787   C CZ     . PHE A 1 54  ? 43.007  33.216 28.798 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CZ     1 
ATOM   788   H H      . PHE A 1 54  ? 46.628  34.573 26.140 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A H      1 
ATOM   789   H HA     . PHE A 1 54  ? 47.013  31.949 26.002 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HA     1 
ATOM   790   H HB2    . PHE A 1 54  ? 45.106  33.469 24.615 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HB2    1 
ATOM   791   H HB3    . PHE A 1 54  ? 45.070  31.890 24.788 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HB3    1 
ATOM   792   H HD1    . PHE A 1 54  ? 45.368  31.410 27.525 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HD1    1 
ATOM   793   H HD2    . PHE A 1 54  ? 43.437  34.484 25.869 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HD2    1 
ATOM   794   H HE1    . PHE A 1 54  ? 44.106  31.658 29.450 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HE1    1 
ATOM   795   H HE2    . PHE A 1 54  ? 42.185  34.737 27.808 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HE2    1 
ATOM   796   H HZ     . PHE A 1 54  ? 42.492  33.309 29.567 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A HZ     1 
ATOM   797   N N      . ALA A 1 55  ? 47.767  33.626 23.405 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N      1 
ATOM   798   C CA     . ALA A 1 55  ? 48.593  33.564 22.203 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA     1 
ATOM   799   C C      . ALA A 1 55  ? 50.023  33.186 22.540 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C      1 
ATOM   800   O O      . ALA A 1 55  ? 50.650  32.399 21.821 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O      1 
ATOM   801   C CB     . ALA A 1 55  ? 48.548  34.901 21.471 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB     1 
ATOM   802   H H      . ALA A 1 55  ? 47.405  34.391 23.556 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A H      1 
ATOM   803   H HA     . ALA A 1 55  ? 48.235  32.885 21.610 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HA     1 
ATOM   804   H HB1    . ALA A 1 55  ? 49.106  34.847 20.680 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HB1    1 
ATOM   805   H HB2    . ALA A 1 55  ? 47.631  35.092 21.217 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HB2    1 
ATOM   806   H HB3    . ALA A 1 55  ? 48.878  35.596 22.062 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A HB3    1 
ATOM   807   N N      . ALA A 1 56  ? 50.552  33.716 23.636 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N      1 
ATOM   808   C CA     . ALA A 1 56  ? 51.937  33.421 23.987 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA     1 
ATOM   809   C C      . ALA A 1 56  ? 52.090  31.961 24.380 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C      1 
ATOM   810   O O      . ALA A 1 56  ? 53.066  31.316 23.994 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O      1 
ATOM   811   C CB     . ALA A 1 56  ? 52.380  34.352 25.097 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB     1 
ATOM   812   H H      . ALA A 1 56  ? 50.141  34.237 24.182 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A H      1 
ATOM   813   H HA     . ALA A 1 56  ? 52.514  33.577 23.223 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HA     1 
ATOM   814   H HB1    . ALA A 1 56  ? 53.316  34.187 25.293 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HB1    1 
ATOM   815   H HB2    . ALA A 1 56  ? 52.260  35.269 24.806 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HB2    1 
ATOM   816   H HB3    . ALA A 1 56  ? 51.842  34.182 25.886 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A HB3    1 
ATOM   817   N N      . LEU A 1 57  ? 51.179  31.429 25.200 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N      1 
ATOM   818   C CA     . LEU A 1 57  ? 51.287  30.032 25.590 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA     1 
ATOM   819   C C      . LEU A 1 57  ? 51.135  29.105 24.396 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C      1 
ATOM   820   O O      . LEU A 1 57  ? 51.804  28.075 24.334 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O      1 
ATOM   821   C CB     . LEU A 1 57  ? 50.248  29.716 26.657 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB     1 
ATOM   822   C CG     . LEU A 1 57  ? 50.514  30.245 28.046 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG     1 
ATOM   823   C CD1    . LEU A 1 57  ? 49.336  29.987 28.940 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1    1 
ATOM   824   C CD2    . LEU A 1 57  ? 51.823  29.686 28.618 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2    1 
ATOM   825   H H      . LEU A 1 57  ? 50.507  31.849 25.533 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A H      1 
ATOM   826   H HA     . LEU A 1 57  ? 52.167  29.879 25.968 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HA     1 
ATOM   827   H HB2    . LEU A 1 57  ? 49.400  30.088 26.369 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HB2    1 
ATOM   828   H HB3    . LEU A 1 57  ? 50.178  28.751 26.730 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HB3    1 
ATOM   829   H HG     . LEU A 1 57  ? 50.633  31.207 28.003 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HG     1 
ATOM   830   H HD11   . LEU A 1 57  ? 48.561  30.448 28.582 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD11   1 
ATOM   831   H HD12   . LEU A 1 57  ? 49.536  30.318 29.829 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD12   1 
ATOM   832   H HD13   . LEU A 1 57  ? 49.167  29.032 28.972 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD13   1 
ATOM   833   H HD21   . LEU A 1 57  ? 51.838  28.725 28.493 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD21   1 
ATOM   834   H HD22   . LEU A 1 57  ? 51.870  29.897 29.564 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD22   1 
ATOM   835   H HD23   . LEU A 1 57  ? 52.571  30.092 28.152 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A HD23   1 
ATOM   836   N N      . ALA A 1 58  ? 50.284  29.459 23.430 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N      1 
ATOM   837   C CA     . ALA A 1 58  ? 50.144  28.619 22.248 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA     1 
ATOM   838   C C      . ALA A 1 58  ? 51.421  28.598 21.421 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C      1 
ATOM   839   O O      . ALA A 1 58  ? 51.767  27.559 20.855 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O      1 
ATOM   840   C CB     . ALA A 1 58  ? 48.990  29.135 21.401 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB     1 
ATOM   841   H H      . ALA A 1 58  ? 49.791  30.163 23.436 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A H      1 
ATOM   842   H HA     . ALA A 1 58  ? 49.949  27.710 22.524 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HA     1 
ATOM   843   H HB1    . ALA A 1 58  ? 48.909  28.584 20.607 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HB1    1 
ATOM   844   H HB2    . ALA A 1 58  ? 48.172  29.089 21.920 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HB2    1 
ATOM   845   H HB3    . ALA A 1 58  ? 49.170  30.054 21.148 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A HB3    1 
ATOM   846   N N      . GLU A 1 59  ? 52.139  29.727 21.382 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N      1 
ATOM   847   C CA     . GLU A 1 59  ? 53.382  29.828 20.625 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA     1 
ATOM   848   C C      . GLU A 1 59  ? 54.488  29.049 21.293 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C      1 
ATOM   849   O O      . GLU A 1 59  ? 55.286  28.420 20.614 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O      1 
ATOM   850   C CB     . GLU A 1 59  ? 53.793  31.292 20.501 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB     1 
ATOM   851   C CG     . GLU A 1 59  ? 54.959  31.569 19.587 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG     1 
ATOM   852   C CD     . GLU A 1 59  ? 54.831  33.008 19.057 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD     1 
ATOM   853   O OE1    . GLU A 1 59  ? 55.286  33.925 19.786 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1    1 
ATOM   854   O OE2    . GLU A 1 59  ? 54.216  33.227 17.966 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2    1 
ATOM   855   H H      . GLU A 1 59  ? 51.925  30.452 21.791 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A H      1 
ATOM   856   H HA     . GLU A 1 59  ? 53.236  29.467 19.736 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HA     1 
ATOM   857   H HB2    . GLU A 1 59  ? 53.035  31.793 20.162 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HB2    1 
ATOM   858   H HB3    . GLU A 1 59  ? 54.035  31.615 21.383 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HB3    1 
ATOM   859   H HG2    . GLU A 1 59  ? 55.792  31.483 20.076 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HG2    1 
ATOM   860   H HG3    . GLU A 1 59  ? 54.948  30.953 18.838 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A HG3    1 
ATOM   861   N N      . ALA A 1 60  ? 54.580  29.111 22.604 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N      1 
ATOM   862   C CA     . ALA A 1 60  ? 55.618  28.411 23.327 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA     1 
ATOM   863   C C      . ALA A 1 60  ? 55.178  28.246 24.777 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C      1 
ATOM   864   O O      . ALA A 1 60  ? 55.152  29.227 25.527 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O      1 
ATOM   865   C CB     . ALA A 1 60  ? 56.935  29.179 23.271 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB     1 
ATOM   866   H H      . ALA A 1 60  ? 54.045  29.559 23.107 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A H      1 
ATOM   867   H HA     . ALA A 1 60  ? 55.762  27.538 22.928 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HA     1 
ATOM   868   H HB1    . ALA A 1 60  ? 57.603  28.698 23.783 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HB1    1 
ATOM   869   H HB2    . ALA A 1 60  ? 57.217  29.254 22.346 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HB2    1 
ATOM   870   H HB3    . ALA A 1 60  ? 56.802  30.063 23.648 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A HB3    1 
ATOM   871   N N      . PRO A 1 61  ? 54.922  27.014 25.219 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N      1 
ATOM   872   C CA     . PRO A 1 61  ? 54.664  26.767 26.641 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA     1 
ATOM   873   C C      . PRO A 1 61  ? 55.777  27.351 27.488 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C      1 
ATOM   874   O O      . PRO A 1 61  ? 56.942  27.344 27.097 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O      1 
ATOM   875   C CB     . PRO A 1 61  ? 54.640  25.242 26.727 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB     1 
ATOM   876   C CG     . PRO A 1 61  ? 54.080  24.858 25.408 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG     1 
ATOM   877   C CD     . PRO A 1 61  ? 54.723  25.805 24.412 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD     1 
ATOM   878   H HA     . PRO A 1 61  ? 53.806  27.126 26.918 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HA     1 
ATOM   879   H HB2    . PRO A 1 61  ? 55.537  24.893 26.849 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HB2    1 
ATOM   880   H HB3    . PRO A 1 61  ? 54.069  24.950 27.455 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HB3    1 
ATOM   881   H HG2    . PRO A 1 61  ? 54.310  23.937 25.208 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HG2    1 
ATOM   882   H HG3    . PRO A 1 61  ? 53.116  24.965 25.415 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HG3    1 
ATOM   883   H HD2    . PRO A 1 61  ? 55.569  25.455 24.092 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HD2    1 
ATOM   884   H HD3    . PRO A 1 61  ? 54.131  25.978 23.663 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HD3    1 
ATOM   885   N N      . ALA A 1 62  ? 55.442  27.812 28.680 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A N      1 
ATOM   886   C CA     . ALA A 1 62  ? 56.431  28.498 29.499 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CA     1 
ATOM   887   C C      . ALA A 1 62  ? 55.993  28.465 30.954 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A C      1 
ATOM   888   O O      . ALA A 1 62  ? 54.799  28.431 31.261 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A O      1 
ATOM   889   C CB     . ALA A 1 62  ? 56.586  29.966 29.079 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CB     1 
ATOM   890   H H      . ALA A 1 62  ? 54.662  27.742 29.034 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A H      1 
ATOM   891   H HA     . ALA A 1 62  ? 57.276  28.031 29.406 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HA     1 
ATOM   892   H HB1    . ALA A 1 62  ? 57.237  30.393 29.657 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HB1    1 
ATOM   893   H HB2    . ALA A 1 62  ? 56.889  30.000 28.158 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HB2    1 
ATOM   894   H HB3    . ALA A 1 62  ? 55.728  30.410 29.161 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A HB3    1 
ATOM   895   N N      . ASP A 1 63  ? 56.977  28.569 31.845 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N      1 
ATOM   896   C CA     . ASP A 1 63  ? 56.687  28.862 33.233 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA     1 
ATOM   897   C C      . ASP A 1 63  ? 56.273  30.320 33.380 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C      1 
ATOM   898   O O      . ASP A 1 63  ? 56.340  31.129 32.452 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O      1 
ATOM   899   C CB     . ASP A 1 63  ? 57.818  28.393 34.148 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB     1 
ATOM   900   C CG     . ASP A 1 63  ? 59.094  29.198 34.038 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG     1 
ATOM   901   O OD1    . ASP A 1 63  ? 59.112  30.357 33.600 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1    1 
ATOM   902   O OD2    . ASP A 1 63  ? 60.120  28.660 34.479 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2    1 
ATOM   903   H H      . ASP A 1 63  ? 57.813  28.473 31.666 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A H      1 
ATOM   904   H HA     . ASP A 1 63  ? 55.924  28.354 33.549 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A HA     1 
ATOM   905   H HB2    . ASP A 1 63  ? 57.514  28.452 35.068 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A HB2    1 
ATOM   906   H HB3    . ASP A 1 63  ? 58.033  27.474 33.927 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A HB3    1 
ATOM   907   N N      A SER A 1 64  ? 55.791  30.633 34.573 0.60 15.23  ? ? ? ? ? ? 63  SER A N      1 
ATOM   908   N N      B SER A 1 64  ? 55.789  30.656 34.567 0.40 14.55  ? ? ? ? ? ? 63  SER A N      1 
ATOM   909   C CA     A SER A 1 64  ? 55.287  31.974 34.824 0.60 15.69  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA     1 
ATOM   910   C CA     B SER A 1 64  ? 55.259  32.001 34.739 0.40 14.03  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA     1 
ATOM   911   C C      A SER A 1 64  ? 56.353  33.034 34.602 0.60 14.82  ? ? ? ? ? ? 63  SER A C      1 
ATOM   912   C C      B SER A 1 64  ? 56.338  33.074 34.652 0.40 14.25  ? ? ? ? ? ? 63  SER A C      1 
ATOM   913   O O      A SER A 1 64  ? 56.072  34.082 34.007 0.60 14.47  ? ? ? ? ? ? 63  SER A O      1 
ATOM   914   O O      B SER A 1 64  ? 56.044  34.186 34.199 0.40 14.40  ? ? ? ? ? ? 63  SER A O      1 
ATOM   915   C CB     A SER A 1 64  ? 54.733  32.060 36.240 0.60 19.39  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB     1 
ATOM   916   C CB     B SER A 1 64  ? 54.461  32.127 36.034 0.40 14.16  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB     1 
ATOM   917   O OG     A SER A 1 64  ? 53.581  31.248 36.329 0.60 21.44  ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG     1 
ATOM   918   O OG     B SER A 1 64  ? 55.193  31.671 37.155 0.40 14.36  ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG     1 
ATOM   919   H H      A SER A 1 64  ? 55.745  30.097 35.244 0.60 18.28  ? ? ? ? ? ? 63  SER A H      1 
ATOM   920   H H      B SER A 1 64  ? 55.756  30.147 35.260 0.40 17.47  ? ? ? ? ? ? 63  SER A H      1 
ATOM   921   H HA     A SER A 1 64  ? 54.566  32.153 34.200 0.60 18.83  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HA     1 
ATOM   922   H HA     B SER A 1 64  ? 54.637  32.160 34.012 0.40 16.85  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HA     1 
ATOM   923   H HB2    A SER A 1 64  ? 55.401  31.744 36.868 0.60 23.27  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB2    1 
ATOM   924   H HB2    B SER A 1 64  ? 54.235  33.061 36.170 0.40 17.00  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB2    1 
ATOM   925   H HB3    A SER A 1 64  ? 54.498  32.979 36.440 0.60 23.27  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB3    1 
ATOM   926   H HB3    B SER A 1 64  ? 53.652  31.598 35.954 0.40 17.00  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB3    1 
ATOM   927   H HG     A SER A 1 64  ? 53.780  30.447 36.169 0.60 25.73  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HG     1 
ATOM   928   H HG     B SER A 1 64  ? 55.374  30.855 37.067 0.40 17.23  ? ? ? ? ? ? 63  SER A HG     1 
ATOM   929   N N      . GLY A 1 65  ? 57.578  32.785 35.064 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N      1 
ATOM   930   C CA     . GLY A 1 65  ? 58.616  33.784 34.920 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA     1 
ATOM   931   C C      . GLY A 1 65  ? 58.963  34.062 33.474 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C      1 
ATOM   932   O O      . GLY A 1 65  ? 59.175  35.216 33.088 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O      1 
ATOM   933   H H      . GLY A 1 65  ? 57.819  32.058 35.454 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A H      1 
ATOM   934   H HA2    . GLY A 1 65  ? 58.320  34.613 35.328 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA2    1 
ATOM   935   H HA3    . GLY A 1 65  ? 59.418  33.478 35.373 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA3    1 
ATOM   936   N N      . GLU A 1 66  ? 58.994  33.014 32.650 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A N      1 
ATOM   937   C CA     . GLU A 1 66  ? 59.277  33.173 31.228 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CA     1 
ATOM   938   C C      . GLU A 1 66  ? 58.135  33.888 30.529 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A C      1 
ATOM   939   O O      . GLU A 1 66  ? 58.359  34.753 29.676 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A O      1 
ATOM   940   C CB     . GLU A 1 66  ? 59.516  31.816 30.560 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CB     1 
ATOM   941   C CG     . GLU A 1 66  ? 60.901  31.473 30.299 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CG     1 
ATOM   942   C CD     . GLU A 1 66  ? 61.568  32.461 29.353 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CD     1 
ATOM   943   O OE1    . GLU A 1 66  ? 61.300  32.510 28.099 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE1    1 
ATOM   944   O OE2    . GLU A 1 66  ? 62.366  33.237 29.903 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE2    1 
ATOM   945   H H      . GLU A 1 66  ? 58.855  32.200 32.890 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A H      1 
ATOM   946   H HA     . GLU A 1 66  ? 60.089  33.696 31.139 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HA     1 
ATOM   947   H HB2    . GLU A 1 66  ? 59.153  31.126 31.137 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HB2    1 
ATOM   948   H HB3    . GLU A 1 66  ? 59.054  31.813 29.707 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HB3    1 
ATOM   949   H HG2    . GLU A 1 66  ? 61.393  31.477 31.135 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HG2    1 
ATOM   950   H HG3    . GLU A 1 66  ? 60.941  30.593 29.895 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 65  GLU A HG3    1 
ATOM   951   N N      . LEU A 1 67  ? 56.897  33.549 30.877 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A N      1 
ATOM   952   C CA     . LEU A 1 67  ? 55.794  34.255 30.254 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CA     1 
ATOM   953   C C      . LEU A 1 67  ? 55.807  35.725 30.670 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A C      1 
ATOM   954   O O      . LEU A 1 67  ? 55.559  36.606 29.839 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A O      1 
ATOM   955   C CB     . LEU A 1 67  ? 54.448  33.616 30.578 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CB     1 
ATOM   956   C CG     . LEU A 1 67  ? 53.476  33.785 29.423 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CG     1 
ATOM   957   C CD1    . LEU A 1 67  ? 53.854  32.938 28.238 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD1    1 
ATOM   958   C CD2    . LEU A 1 67  ? 52.037  33.471 29.854 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD2    1 
ATOM   959   H H      . LEU A 1 67  ? 56.683  32.941 31.447 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A H      1 
ATOM   960   H HA     . LEU A 1 67  ? 55.899  34.190 29.292 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HA     1 
ATOM   961   H HB2    . LEU A 1 67  ? 54.572  32.668 30.742 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HB2    1 
ATOM   962   H HB3    . LEU A 1 67  ? 54.070  34.042 31.364 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HB3    1 
ATOM   963   H HG     . LEU A 1 67  ? 53.519  34.714 29.147 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HG     1 
ATOM   964   H HD11   . LEU A 1 67  ? 54.541  33.396 27.728 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD11   1 
ATOM   965   H HD12   . LEU A 1 67  ? 53.069  32.799 27.686 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD12   1 
ATOM   966   H HD13   . LEU A 1 67  ? 54.191  32.085 28.554 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD13   1 
ATOM   967   H HD21   . LEU A 1 67  ? 51.987  32.544 30.137 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD21   1 
ATOM   968   H HD22   . LEU A 1 67  ? 51.442  33.619 29.102 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD22   1 
ATOM   969   H HD23   . LEU A 1 67  ? 51.793  34.055 30.589 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A HD23   1 
ATOM   970   N N      . ALA A 1 68  ? 56.126  36.012 31.946 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N      1 
ATOM   971   C CA     . ALA A 1 68  ? 56.218  37.396 32.386 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA     1 
ATOM   972   C C      . ALA A 1 68  ? 57.270  38.148 31.593 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C      1 
ATOM   973   O O      . ALA A 1 68  ? 57.056  39.294 31.205 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O      1 
ATOM   974   C CB     . ALA A 1 68  ? 56.524  37.460 33.873 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB     1 
ATOM   975   H H      . ALA A 1 68  ? 56.290  35.429 32.556 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A H      1 
ATOM   976   H HA     . ALA A 1 68  ? 55.361  37.827 32.243 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HA     1 
ATOM   977   H HB1    . ALA A 1 68  ? 56.566  38.390 34.147 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HB1    1 
ATOM   978   H HB2    . ALA A 1 68  ? 55.821  37.003 34.360 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HB2    1 
ATOM   979   H HB3    . ALA A 1 68  ? 57.377  37.028 34.039 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A HB3    1 
ATOM   980   N N      . ARG A 1 69  ? 58.415  37.526 31.336 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N      1 
ATOM   981   C CA     . ARG A 1 69  ? 59.446  38.178 30.529 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA     1 
ATOM   982   C C      . ARG A 1 69  ? 58.941  38.477 29.128 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C      1 
ATOM   983   O O      . ARG A 1 69  ? 59.081  39.593 28.616 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O      1 
ATOM   984   C CB     . ARG A 1 69  ? 60.661  37.262 30.417 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB     1 
ATOM   985   C CG     . ARG A 1 69  ? 61.804  37.841 29.577 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG     1 
ATOM   986   C CD     . ARG A 1 69  ? 62.957  36.843 29.348 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD     1 
ATOM   987   N NE     . ARG A 1 69  ? 62.570  35.744 28.475 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE     1 
ATOM   988   C CZ     . ARG A 1 69  ? 62.410  35.838 27.162 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ     1 
ATOM   989   N NH1    . ARG A 1 69  ? 62.572  36.980 26.514 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1    1 
ATOM   990   N NH2    . ARG A 1 69  ? 62.116  34.753 26.469 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2    1 
ATOM   991   H H      . ARG A 1 69  ? 58.620  36.737 31.611 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A H      1 
ATOM   992   H HA     . ARG A 1 69  ? 59.694  39.008 30.965 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HA     1 
ATOM   993   H HB2    . ARG A 1 69  ? 61.006  37.094 31.308 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HB2    1 
ATOM   994   H HB3    . ARG A 1 69  ? 60.385  36.428 30.005 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HB3    1 
ATOM   995   H HG2    . ARG A 1 69  ? 61.457  38.099 28.708 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HG2    1 
ATOM   996   H HG3    . ARG A 1 69  ? 62.168  38.617 30.032 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HG3    1 
ATOM   997   H HD2    . ARG A 1 69  ? 63.703  37.307 28.937 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HD2    1 
ATOM   998   H HD3    . ARG A 1 69  ? 63.228  36.469 30.201 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HD3    1 
ATOM   999   H HE     . ARG A 1 69  ? 62.435  34.977 28.838 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HE     1 
ATOM   1000  H HH11   . ARG A 1 69  ? 62.787  37.693 26.946 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH11   1 
ATOM   1001  H HH12   . ARG A 1 69  ? 62.462  37.011 25.662 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH12   1 
ATOM   1002  H HH21   . ARG A 1 69  ? 62.031  33.997 26.869 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH21   1 
ATOM   1003  H HH22   . ARG A 1 69  ? 62.011  34.802 25.616 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A HH22   1 
ATOM   1004  N N      . ARG A 1 70  ? 58.304  37.490 28.509 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N      1 
ATOM   1005  C CA     . ARG A 1 70  ? 57.846  37.652 27.141 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA     1 
ATOM   1006  C C      . ARG A 1 70  ? 56.722  38.659 26.997 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C      1 
ATOM   1007  O O      . ARG A 1 70  ? 56.589  39.284 25.929 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O      1 
ATOM   1008  C CB     . ARG A 1 70  ? 57.449  36.299 26.575 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB     1 
ATOM   1009  C CG     . ARG A 1 70  ? 58.705  35.463 26.393 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG     1 
ATOM   1010  C CD     . ARG A 1 70  ? 58.427  33.994 26.181 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD     1 
ATOM   1011  N NE     . ARG A 1 70  ? 57.423  33.766 25.153 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE     1 
ATOM   1012  C CZ     . ARG A 1 70  ? 56.634  32.706 25.080 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ     1 
ATOM   1013  N NH1    . ARG A 1 70  ? 56.804  31.665 25.884 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1    1 
ATOM   1014  N NH2    . ARG A 1 70  ? 55.632  32.710 24.198 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2    1 
ATOM   1015  H H      . ARG A 1 70  ? 58.126  36.724 28.857 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A H      1 
ATOM   1016  H HA     . ARG A 1 70  ? 58.582  38.000 26.614 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HA     1 
ATOM   1017  H HB2    . ARG A 1 70  ? 56.852  35.845 27.190 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HB2    1 
ATOM   1018  H HB3    . ARG A 1 70  ? 57.016  36.414 25.715 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HB3    1 
ATOM   1019  H HG2    . ARG A 1 70  ? 59.188  35.788 25.617 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HG2    1 
ATOM   1020  H HG3    . ARG A 1 70  ? 59.256  35.548 27.186 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HG3    1 
ATOM   1021  H HD2    . ARG A 1 70  ? 59.246  33.552 25.907 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HD2    1 
ATOM   1022  H HD3    . ARG A 1 70  ? 58.103  33.609 27.010 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HD3    1 
ATOM   1023  H HE     . ARG A 1 70  ? 57.335  34.368 24.544 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HE     1 
ATOM   1024  H HH11   . ARG A 1 70  ? 57.437  31.671 26.467 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH11   1 
ATOM   1025  H HH12   . ARG A 1 70  ? 56.282  30.985 25.823 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH12   1 
ATOM   1026  H HH21   . ARG A 1 70  ? 55.509  33.393 23.690 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH21   1 
ATOM   1027  H HH22   . ARG A 1 70  ? 55.109  32.030 24.137 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A HH22   1 
ATOM   1028  N N      . LEU A 1 71  ? 55.916  38.840 28.035 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N      1 
ATOM   1029  C CA     . LEU A 1 71  ? 54.771  39.739 27.981 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA     1 
ATOM   1030  C C      . LEU A 1 71  ? 55.014  41.043 28.735 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C      1 
ATOM   1031  O O      . LEU A 1 71  ? 54.085  41.852 28.879 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O      1 
ATOM   1032  C CB     . LEU A 1 71  ? 53.535  39.032 28.524 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB     1 
ATOM   1033  C CG     . LEU A 1 71  ? 53.153  37.789 27.748 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG     1 
ATOM   1034  C CD1    . LEU A 1 71  ? 51.924  37.138 28.409 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1    1 
ATOM   1035  C CD2    . LEU A 1 71  ? 52.861  38.138 26.291 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2    1 
ATOM   1036  H H      . LEU A 1 71  ? 56.014  38.447 28.794 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A H      1 
ATOM   1037  H HA     . LEU A 1 71  ? 54.600  39.971 27.055 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HA     1 
ATOM   1038  H HB2    . LEU A 1 71  ? 53.705  38.768 29.442 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HB2    1 
ATOM   1039  H HB3    . LEU A 1 71  ? 52.785  39.646 28.490 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HB3    1 
ATOM   1040  H HG     . LEU A 1 71  ? 53.887  37.155 27.755 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HG     1 
ATOM   1041  H HD11   . LEU A 1 71  ? 52.143  36.906 29.325 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD11   1 
ATOM   1042  H HD12   . LEU A 1 71  ? 51.685  36.339 27.914 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD12   1 
ATOM   1043  H HD13   . LEU A 1 71  ? 51.186  37.768 28.395 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD13   1 
ATOM   1044  H HD21   . LEU A 1 71  ? 52.299  38.927 26.262 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD21   1 
ATOM   1045  H HD22   . LEU A 1 71  ? 52.405  37.391 25.873 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD22   1 
ATOM   1046  H HD23   . LEU A 1 71  ? 53.699  38.312 25.834 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A HD23   1 
ATOM   1047  N N      . ASP A 1 72  ? 56.241  41.287 29.199 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N      1 
ATOM   1048  C CA     . ASP A 1 72  ? 56.578  42.531 29.909 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA     1 
ATOM   1049  C C      . ASP A 1 72  ? 55.697  42.759 31.134 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C      1 
ATOM   1050  O O      . ASP A 1 72  ? 55.130  43.833 31.321 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O      1 
ATOM   1051  C CB     . ASP A 1 72  ? 56.502  43.772 29.002 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB     1 
ATOM   1052  C CG     . ASP A 1 72  ? 57.443  43.709 27.822 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG     1 
ATOM   1053  O OD1    . ASP A 1 72  ? 58.594  43.307 28.023 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1    1 
ATOM   1054  O OD2    . ASP A 1 72  ? 57.048  44.088 26.695 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2    1 
ATOM   1055  H H      . ASP A 1 72  ? 56.904  40.745 29.116 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A H      1 
ATOM   1056  H HA     . ASP A 1 72  ? 57.495  42.418 30.205 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A HA     1 
ATOM   1057  H HB2    . ASP A 1 72  ? 55.599  43.854 28.658 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A HB2    1 
ATOM   1058  H HB3    . ASP A 1 72  ? 56.732  44.556 29.524 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A HB3    1 
ATOM   1059  N N      . CYS A 1 73  ? 55.548  41.724 31.942 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N      1 
ATOM   1060  C CA     . CYS A 1 73  ? 54.780  41.762 33.173 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA     1 
ATOM   1061  C C      . CYS A 1 73  ? 55.640  41.404 34.388 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C      1 
ATOM   1062  O O      . CYS A 1 73  ? 56.706  40.820 34.282 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O      1 
ATOM   1063  C CB     . CYS A 1 73  ? 53.627  40.752 33.100 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB     1 
ATOM   1064  S SG     . CYS A 1 73  ? 52.321  41.181 31.925 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG     1 
ATOM   1065  H H      . CYS A 1 73  ? 55.899  40.953 31.792 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A H      1 
ATOM   1066  H HA     . CYS A 1 73  ? 54.451  42.666 33.292 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HA     1 
ATOM   1067  H HB2    . CYS A 1 73  ? 53.987  39.891 32.835 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HB2    1 
ATOM   1068  H HB3    . CYS A 1 73  ? 53.220  40.685 33.978 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HB3    1 
ATOM   1069  H HG     . CYS A 1 73  ? 52.791  41.237 30.823 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A HG     1 
ATOM   1070  N N      . ASP A 1 74  ? 55.099  41.666 35.570 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N      1 
ATOM   1071  C CA     . ASP A 1 74  ? 55.724  41.288 36.831 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA     1 
ATOM   1072  C C      . ASP A 1 74  ? 55.644  39.774 37.033 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C      1 
ATOM   1073  O O      . ASP A 1 74  ? 54.592  39.164 36.848 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O      1 
ATOM   1074  C CB     . ASP A 1 74  ? 55.015  42.029 37.981 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB     1 
ATOM   1075  C CG     . ASP A 1 74  ? 55.518  41.620 39.336 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG     1 
ATOM   1076  O OD1    . ASP A 1 74  ? 56.594  42.135 39.717 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1    1 
ATOM   1077  O OD2    . ASP A 1 74  ? 54.885  40.807 40.028 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2    1 
ATOM   1078  H H      . ASP A 1 74  ? 54.348  42.072 35.674 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A H      1 
ATOM   1079  H HA     . ASP A 1 74  ? 56.663  41.534 36.835 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A HA     1 
ATOM   1080  H HB2    . ASP A 1 74  ? 55.163  42.983 37.882 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A HB2    1 
ATOM   1081  H HB3    . ASP A 1 74  ? 54.065  41.836 37.944 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A HB3    1 
ATOM   1082  N N      . ALA A 1 75  ? 56.747  39.172 37.473 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N      1 
ATOM   1083  C CA     . ALA A 1 75  ? 56.829  37.725 37.594 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA     1 
ATOM   1084  C C      . ALA A 1 75  ? 55.852  37.177 38.620 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C      1 
ATOM   1085  O O      . ALA A 1 75  ? 55.166  36.195 38.333 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O      1 
ATOM   1086  C CB     . ALA A 1 75  ? 58.269  37.299 37.886 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB     1 
ATOM   1087  H H      . ALA A 1 75  ? 57.465  39.583 37.708 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A H      1 
ATOM   1088  H HA     . ALA A 1 75  ? 56.577  37.333 36.744 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HA     1 
ATOM   1089  H HB1    . ALA A 1 75  ? 58.303  36.333 37.963 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HB1    1 
ATOM   1090  H HB2    . ALA A 1 75  ? 58.838  37.593 37.157 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HB2    1 
ATOM   1091  H HB3    . ALA A 1 75  ? 58.557  37.708 38.717 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A HB3    1 
ATOM   1092  N N      . ARG A 1 76  ? 55.799  37.754 39.823 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A N      1 
ATOM   1093  C CA     . ARG A 1 76  ? 54.874  37.245 40.829 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CA     1 
ATOM   1094  C C      . ARG A 1 76  ? 53.419  37.403 40.379 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A C      1 
ATOM   1095  O O      . ARG A 1 76  ? 52.607  36.491 40.543 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A O      1 
ATOM   1096  C CB     . ARG A 1 76  ? 55.095  37.901 42.193 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CB     1 
ATOM   1097  C CG     . ARG A 1 76  ? 54.306  37.131 43.233 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CG     1 
ATOM   1098  C CD     . ARG A 1 76  ? 54.574  37.520 44.655 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CD     1 
ATOM   1099  N NE     . ARG A 1 76  ? 53.790  38.708 44.954 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NE     1 
ATOM   1100  C CZ     . ARG A 1 76  ? 52.480  38.731 45.189 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CZ     1 
ATOM   1101  N NH1    . ARG A 1 76  ? 51.736  37.637 45.131 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH1    1 
ATOM   1102  N NH2    . ARG A 1 76  ? 51.903  39.887 45.502 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH2    1 
ATOM   1103  H H      . ARG A 1 76  ? 56.276  38.424 40.073 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A H      1 
ATOM   1104  H HA     . ARG A 1 76  ? 55.062  36.300 40.941 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HA     1 
ATOM   1105  H HB2    . ARG A 1 76  ? 56.037  37.876 42.425 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HB2    1 
ATOM   1106  H HB3    . ARG A 1 76  ? 54.784  38.820 42.173 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HB3    1 
ATOM   1107  H HG2    . ARG A 1 76  ? 53.360  37.272 43.069 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HG2    1 
ATOM   1108  H HG3    . ARG A 1 76  ? 54.520  36.189 43.146 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HG3    1 
ATOM   1109  H HD2    . ARG A 1 76  ? 54.310  36.804 45.253 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HD2    1 
ATOM   1110  H HD3    . ARG A 1 76  ? 55.516  37.721 44.773 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HD3    1 
ATOM   1111  H HE     . ARG A 1 76  ? 54.208  39.459 44.981 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HE     1 
ATOM   1112  H HH11   . ARG A 1 76  ? 52.096  36.881 44.937 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH11   1 
ATOM   1113  H HH12   . ARG A 1 76  ? 50.891  37.683 45.288 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH12   1 
ATOM   1114  H HH21   . ARG A 1 76  ? 52.375  40.605 45.550 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH21   1 
ATOM   1115  H HH22   . ARG A 1 76  ? 51.058  39.918 45.657 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A HH22   1 
ATOM   1116  N N      . ALA A 1 77  ? 53.055  38.575 39.853 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N      1 
ATOM   1117  C CA     . ALA A 1 77  ? 51.669  38.767 39.443 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA     1 
ATOM   1118  C C      . ALA A 1 77  ? 51.296  37.828 38.301 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C      1 
ATOM   1119  O O      . ALA A 1 77  ? 50.146  37.354 38.229 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O      1 
ATOM   1120  C CB     . ALA A 1 77  ? 51.403  40.221 39.053 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB     1 
ATOM   1121  H H      . ALA A 1 77  ? 53.574  39.249 39.729 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A H      1 
ATOM   1122  H HA     . ALA A 1 77  ? 51.096  38.571 40.201 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HA     1 
ATOM   1123  H HB1    . ALA A 1 77  ? 50.465  40.321 38.828 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HB1    1 
ATOM   1124  H HB2    . ALA A 1 77  ? 51.626  40.795 39.803 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HB2    1 
ATOM   1125  H HB3    . ALA A 1 77  ? 51.953  40.448 38.287 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A HB3    1 
ATOM   1126  N N      . MET A 1 78  ? 52.245  37.538 37.406 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 77  MET A N      1 
ATOM   1127  C CA     . MET A 1 78  ? 51.957  36.588 36.338 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CA     1 
ATOM   1128  C C      . MET A 1 78  ? 51.763  35.181 36.899 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 77  MET A C      1 
ATOM   1129  O O      . MET A 1 78  ? 50.879  34.462 36.445 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 77  MET A O      1 
ATOM   1130  C CB     . MET A 1 78  ? 53.071  36.634 35.286 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CB     1 
ATOM   1131  C CG     . MET A 1 78  ? 52.815  35.686 34.101 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CG     1 
ATOM   1132  S SD     . MET A 1 78  ? 51.309  36.021 33.129 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 77  MET A SD     1 
ATOM   1133  C CE     . MET A 1 78  ? 51.753  37.605 32.401 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 77  MET A CE     1 
ATOM   1134  H H      . MET A 1 78  ? 53.039  37.868 37.398 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 77  MET A H      1 
ATOM   1135  H HA     . MET A 1 78  ? 51.136  36.847 35.890 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HA     1 
ATOM   1136  H HB2    . MET A 1 78  ? 53.139  37.537 34.938 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HB2    1 
ATOM   1137  H HB3    . MET A 1 78  ? 53.908  36.375 35.702 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HB3    1 
ATOM   1138  H HG2    . MET A 1 78  ? 53.569  35.748 33.493 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HG2    1 
ATOM   1139  H HG3    . MET A 1 78  ? 52.739  34.783 34.445 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HG3    1 
ATOM   1140  H HE1    . MET A 1 78  ? 51.042  37.889 31.805 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HE1    1 
ATOM   1141  H HE2    . MET A 1 78  ? 51.870  38.256 33.110 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HE2    1 
ATOM   1142  H HE3    . MET A 1 78  ? 52.580  37.504 31.904 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 77  MET A HE3    1 
ATOM   1143  N N      . ARG A 1 79  ? 52.551  34.780 37.907 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A N      1 
ATOM   1144  C CA     . ARG A 1 79  ? 52.327  33.513 38.584 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CA     1 
ATOM   1145  C C      . ARG A 1 79  ? 50.909  33.466 39.126 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A C      1 
ATOM   1146  O O      . ARG A 1 79  ? 50.215  32.463 38.985 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 78  ARG A O      1 
ATOM   1147  C CB     . ARG A 1 79  ? 53.369  33.282 39.694 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CB     1 
ATOM   1148  C CG     . ARG A 1 79  ? 53.225  31.982 40.402 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CG     1 
ATOM   1149  C CD     . ARG A 1 79  ? 52.344  32.124 41.716 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CD     1 
ATOM   1150  N NE     . ARG A 1 79  ? 52.971  33.038 42.651 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NE     1 
ATOM   1151  C CZ     . ARG A 1 79  ? 52.388  33.425 43.770 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CZ     1 
ATOM   1152  N NH1    . ARG A 1 79  ? 51.134  33.073 44.060 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH1    1 
ATOM   1153  N NH2    . ARG A 1 79  ? 53.037  34.245 44.573 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH2    1 
ATOM   1154  H H      . ARG A 1 79  ? 53.219  35.227 38.212 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A H      1 
ATOM   1155  H HA     . ARG A 1 79  ? 52.443  32.787 37.952 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HA     1 
ATOM   1156  H HB2    . ARG A 1 79  ? 54.254  33.306 39.298 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HB2    1 
ATOM   1157  H HB3    . ARG A 1 79  ? 53.281  33.988 40.353 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HB3    1 
ATOM   1158  H HG2    . ARG A 1 79  ? 52.793  31.343 39.814 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HG2    1 
ATOM   1159  H HG3    . ARG A 1 79  ? 54.102  31.657 40.657 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HG3    1 
ATOM   1160  H HD2    . ARG A 1 79  ? 51.468  32.470 41.485 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HD2    1 
ATOM   1161  H HD3    . ARG A 1 79  ? 52.256  31.257 42.144 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HD3    1 
ATOM   1162  H HE     . ARG A 1 79  ? 53.754  33.341 42.468 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HE     1 
ATOM   1163  H HH11   . ARG A 1 79  ? 50.687  32.583 43.512 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH11   1 
ATOM   1164  H HH12   . ARG A 1 79  ? 50.772  33.335 44.795 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH12   1 
ATOM   1165  H HH21   . ARG A 1 79  ? 53.825  34.517 44.364 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH21   1 
ATOM   1166  H HH22   . ARG A 1 79  ? 52.672  34.506 45.307 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG A HH22   1 
ATOM   1167  N N      . VAL A 1 80  ? 50.495  34.530 39.803 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N      1 
ATOM   1168  C CA     . VAL A 1 80  ? 49.145  34.600 40.360 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA     1 
ATOM   1169  C C      . VAL A 1 80  ? 48.090  34.437 39.271 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C      1 
ATOM   1170  O O      . VAL A 1 80  ? 47.145  33.643 39.424 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O      1 
ATOM   1171  C CB     . VAL A 1 80  ? 48.943  35.915 41.131 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB     1 
ATOM   1172  C CG1    . VAL A 1 80  ? 47.490  36.143 41.473 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1    1 
ATOM   1173  C CG2    . VAL A 1 80  ? 49.832  35.982 42.375 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2    1 
ATOM   1174  H H      . VAL A 1 80  ? 50.975  35.228 39.955 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A H      1 
ATOM   1175  H HA     . VAL A 1 80  ? 49.047  33.862 40.982 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HA     1 
ATOM   1176  H HB     . VAL A 1 80  ? 49.215  36.642 40.549 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HB     1 
ATOM   1177  H HG11   . VAL A 1 80  ? 47.022  36.445 40.678 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG11   1 
ATOM   1178  H HG12   . VAL A 1 80  ? 47.431  36.818 42.167 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG12   1 
ATOM   1179  H HG13   . VAL A 1 80  ? 47.105  35.311 41.787 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG13   1 
ATOM   1180  H HG21   . VAL A 1 80  ? 49.576  35.273 42.985 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG21   1 
ATOM   1181  H HG22   . VAL A 1 80  ? 49.714  36.844 42.802 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG22   1 
ATOM   1182  H HG23   . VAL A 1 80  ? 50.758  35.870 42.108 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A HG23   1 
ATOM   1183  N N      . LEU A 1 81  ? 48.239  35.157 38.166 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N      1 
ATOM   1184  C CA     . LEU A 1 81  ? 47.254  35.098 37.089 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA     1 
ATOM   1185  C C      . LEU A 1 81  ? 47.189  33.712 36.466 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C      1 
ATOM   1186  O O      . LEU A 1 81  ? 46.098  33.167 36.243 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O      1 
ATOM   1187  C CB     . LEU A 1 81  ? 47.612  36.151 36.043 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB     1 
ATOM   1188  C CG     . LEU A 1 81  ? 46.536  36.352 34.992 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG     1 
ATOM   1189  C CD1    . LEU A 1 81  ? 45.325  37.109 35.511 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1    1 
ATOM   1190  C CD2    . LEU A 1 81  ? 47.078  37.095 33.810 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2    1 
ATOM   1191  H H      . LEU A 1 81  ? 48.899  35.687 38.013 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A H      1 
ATOM   1192  H HA     . LEU A 1 81  ? 46.373  35.293 37.445 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HA     1 
ATOM   1193  H HB2    . LEU A 1 81  ? 47.753  37.000 36.490 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB2    1 
ATOM   1194  H HB3    . LEU A 1 81  ? 48.424  35.876 35.588 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB3    1 
ATOM   1195  H HG     . LEU A 1 81  ? 46.245  35.464 34.731 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HG     1 
ATOM   1196  H HD11   . LEU A 1 81  ? 44.930  36.610 36.243 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD11   1 
ATOM   1197  H HD12   . LEU A 1 81  ? 44.681  37.207 34.792 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD12   1 
ATOM   1198  H HD13   . LEU A 1 81  ? 45.609  37.983 35.822 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD13   1 
ATOM   1199  H HD21   . LEU A 1 81  ? 47.390  37.966 34.101 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD21   1 
ATOM   1200  H HD22   . LEU A 1 81  ? 46.374  37.199 33.151 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD22   1 
ATOM   1201  H HD23   . LEU A 1 81  ? 47.814  36.590 33.431 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD23   1 
ATOM   1202  N N      . LEU A 1 82  ? 48.356  33.125 36.154 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N      1 
ATOM   1203  C CA     . LEU A 1 82  ? 48.393  31.819 35.504 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA     1 
ATOM   1204  C C      . LEU A 1 82  ? 47.874  30.739 36.426 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C      1 
ATOM   1205  O O      . LEU A 1 82  ? 47.139  29.852 35.990 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O      1 
ATOM   1206  C CB     . LEU A 1 82  ? 49.798  31.520 35.001 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB     1 
ATOM   1207  C CG     . LEU A 1 82  ? 50.324  32.460 33.918 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG     1 
ATOM   1208  C CD1    . LEU A 1 82  ? 51.743  31.996 33.530 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1    1 
ATOM   1209  C CD2    . LEU A 1 82  ? 49.448  32.527 32.725 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2    1 
ATOM   1210  H H      . LEU A 1 82  ? 49.131  33.464 36.309 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A H      1 
ATOM   1211  H HA     . LEU A 1 82  ? 47.816  31.830 34.724 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HA     1 
ATOM   1212  H HB2    . LEU A 1 82  ? 50.408  31.575 35.753 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HB2    1 
ATOM   1213  H HB3    . LEU A 1 82  ? 49.805  30.623 34.633 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HB3    1 
ATOM   1214  H HG     . LEU A 1 82  ? 50.344  33.364 34.269 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HG     1 
ATOM   1215  H HD11   . LEU A 1 82  ? 52.326  32.083 34.301 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD11   1 
ATOM   1216  H HD12   . LEU A 1 82  ? 52.069  32.551 32.804 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD12   1 
ATOM   1217  H HD13   . LEU A 1 82  ? 51.706  31.069 33.247 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD13   1 
ATOM   1218  H HD21   . LEU A 1 82  ? 49.246  31.625 32.432 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD21   1 
ATOM   1219  H HD22   . LEU A 1 82  ? 49.910  33.008 32.021 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD22   1 
ATOM   1220  H HD23   . LEU A 1 82  ? 48.629  32.990 32.960 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A HD23   1 
ATOM   1221  N N      . ASP A 1 83  ? 48.220  30.802 37.710 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N      1 
ATOM   1222  C CA     . ASP A 1 83  ? 47.711  29.786 38.609 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA     1 
ATOM   1223  C C      . ASP A 1 83  ? 46.205  29.911 38.770 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C      1 
ATOM   1224  O O      . ASP A 1 83  ? 45.526  28.904 38.949 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O      1 
ATOM   1225  C CB     . ASP A 1 83  ? 48.414  29.886 39.956 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB     1 
ATOM   1226  C CG     . ASP A 1 83  ? 49.840  29.354 39.966 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG     1 
ATOM   1227  O OD1    . ASP A 1 83  ? 50.319  28.764 38.991 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1    1 
ATOM   1228  O OD2    . ASP A 1 83  ? 50.509  29.558 41.014 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2    1 
ATOM   1229  H H      . ASP A 1 83  ? 48.726  31.399 38.066 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A H      1 
ATOM   1230  H HA     . ASP A 1 83  ? 47.902  28.906 38.247 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A HA     1 
ATOM   1231  H HB2    . ASP A 1 83  ? 48.448  30.820 40.218 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A HB2    1 
ATOM   1232  H HB3    . ASP A 1 83  ? 47.907  29.377 40.608 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A HB3    1 
ATOM   1233  N N      . ALA A 1 84  ? 45.663  31.122 38.709 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N      1 
ATOM   1234  C CA     . ALA A 1 84  ? 44.217  31.265 38.722 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA     1 
ATOM   1235  C C      . ALA A 1 84  ? 43.591  30.661 37.472 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C      1 
ATOM   1236  O O      . ALA A 1 84  ? 42.576  29.955 37.574 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O      1 
ATOM   1237  C CB     . ALA A 1 84  ? 43.837  32.731 38.883 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB     1 
ATOM   1238  H H      . ALA A 1 84  ? 46.101  31.860 38.661 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A H      1 
ATOM   1239  H HA     . ALA A 1 84  ? 43.858  30.787 39.485 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HA     1 
ATOM   1240  H HB1    . ALA A 1 84  ? 42.870  32.807 38.899 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HB1    1 
ATOM   1241  H HB2    . ALA A 1 84  ? 44.210  33.064 39.714 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HB2    1 
ATOM   1242  H HB3    . ALA A 1 84  ? 44.196  33.234 38.135 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A HB3    1 
ATOM   1243  N N      . LEU A 1 85  ? 44.152  30.921 36.296 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N      1 
ATOM   1244  C CA     . LEU A 1 85  ? 43.670  30.268 35.094 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA     1 
ATOM   1245  C C      . LEU A 1 85  ? 43.725  28.755 35.210 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C      1 
ATOM   1246  O O      . LEU A 1 85  ? 42.823  28.065 34.729 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O      1 
ATOM   1247  C CB     . LEU A 1 85  ? 44.487  30.725 33.889 1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB     1 
ATOM   1248  C CG     . LEU A 1 85  ? 44.268  32.156 33.445 1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG     1 
ATOM   1249  C CD1    . LEU A 1 85  ? 45.393  32.576 32.485 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1    1 
ATOM   1250  C CD2    . LEU A 1 85  ? 42.926  32.368 32.796 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2    1 
ATOM   1251  H H      . LEU A 1 85  ? 44.806  31.466 36.171 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A H      1 
ATOM   1252  H HA     . LEU A 1 85  ? 42.744  30.525 34.962 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HA     1 
ATOM   1253  H HB2    . LEU A 1 85  ? 45.428  30.632 34.108 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HB2    1 
ATOM   1254  H HB3    . LEU A 1 85  ? 44.265  30.153 33.137 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HB3    1 
ATOM   1255  H HG     . LEU A 1 85  ? 44.281  32.718 34.235 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HG     1 
ATOM   1256  H HD11   . LEU A 1 85  ? 46.242  32.521 32.950 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD11   1 
ATOM   1257  H HD12   . LEU A 1 85  ? 45.234  33.487 32.192 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD12   1 
ATOM   1258  H HD13   . LEU A 1 85  ? 45.395  31.979 31.720 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD13   1 
ATOM   1259  H HD21   . LEU A 1 85  ? 42.851  31.785 32.025 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD21   1 
ATOM   1260  H HD22   . LEU A 1 85  ? 42.852  33.295 32.518 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD22   1 
ATOM   1261  H HD23   . LEU A 1 85  ? 42.228  32.160 33.437 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD23   1 
ATOM   1262  N N      . TYR A 1 86  ? 44.781  28.229 35.826 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N      1 
ATOM   1263  C CA     . TYR A 1 86  ? 44.895  26.794 36.064 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA     1 
ATOM   1264  C C      . TYR A 1 86  ? 43.807  26.308 37.005 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C      1 
ATOM   1265  O O      . TYR A 1 86  ? 43.204  25.271 36.762 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O      1 
ATOM   1266  C CB     . TYR A 1 86  ? 46.300  26.505 36.565 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB     1 
ATOM   1267  C CG     . TYR A 1 86  ? 46.623  25.040 36.789 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG     1 
ATOM   1268  C CD1    . TYR A 1 86  ? 46.494  24.115 35.766 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1    1 
ATOM   1269  C CD2    . TYR A 1 86  ? 47.151  24.579 37.978 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2    1 
ATOM   1270  C CE1    . TYR A 1 86  ? 46.826  22.781 35.941 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1    1 
ATOM   1271  C CE2    . TYR A 1 86  ? 47.459  23.252 38.172 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2    1 
ATOM   1272  C CZ     . TYR A 1 86  ? 47.312  22.360 37.153 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ     1 
ATOM   1273  O OH     . TYR A 1 86  ? 47.628  21.017 37.313 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH     1 
ATOM   1274  H H      . TYR A 1 86  ? 45.450  28.684 36.118 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A H      1 
ATOM   1275  H HA     . TYR A 1 86  ? 44.773  26.292 35.243 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HA     1 
ATOM   1276  H HB2    . TYR A 1 86  ? 46.932  26.844 35.913 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HB2    1 
ATOM   1277  H HB3    . TYR A 1 86  ? 46.421  26.961 37.413 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HB3    1 
ATOM   1278  H HD1    . TYR A 1 86  ? 46.174  24.396 34.939 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HD1    1 
ATOM   1279  H HD2    . TYR A 1 86  ? 47.303  25.183 38.669 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HD2    1 
ATOM   1280  H HE1    . TYR A 1 86  ? 46.721  22.176 35.242 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HE1    1 
ATOM   1281  H HE2    . TYR A 1 86  ? 47.768  22.964 39.001 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HE2    1 
ATOM   1282  H HH     . TYR A 1 86  ? 47.900  20.877 38.095 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A HH     1 
ATOM   1283  N N      . ALA A 1 87  ? 43.515  27.067 38.056 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N      1 
ATOM   1284  C CA     . ALA A 1 87  ? 42.422  26.719 38.970 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA     1 
ATOM   1285  C C      . ALA A 1 87  ? 41.065  26.685 38.279 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C      1 
ATOM   1286  O O      . ALA A 1 87  ? 40.193  25.932 38.693 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O      1 
ATOM   1287  C CB     . ALA A 1 87  ? 42.413  27.693 40.144 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB     1 
ATOM   1288  H H      . ALA A 1 87  ? 43.932  27.789 38.266 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A H      1 
ATOM   1289  H HA     . ALA A 1 87  ? 42.578  25.826 39.315 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HA     1 
ATOM   1290  H HB1    . ALA A 1 87  ? 41.705  27.441 40.757 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB1    1 
ATOM   1291  H HB2    . ALA A 1 87  ? 43.271  27.652 40.594 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB2    1 
ATOM   1292  H HB3    . ALA A 1 87  ? 42.257  28.590 39.809 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB3    1 
ATOM   1293  N N      . TYR A 1 88  ? 40.878  27.473 37.226 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 87  TYR A N      1 
ATOM   1294  C CA     . TYR A 1 88  ? 39.675  27.473 36.396 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CA     1 
ATOM   1295  C C      . TYR A 1 88  ? 39.708  26.425 35.291 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A C      1 
ATOM   1296  O O      . TYR A 1 88  ? 38.765  26.345 34.523 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A O      1 
ATOM   1297  C CB     . TYR A 1 88  ? 39.458  28.850 35.776 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CB     1 
ATOM   1298  C CG     . TYR A 1 88  ? 39.104  29.950 36.709 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CG     1 
ATOM   1299  C CD1    . TYR A 1 88  ? 38.058  29.824 37.595 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD1    1 
ATOM   1300  C CD2    . TYR A 1 88  ? 39.785  31.148 36.701 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD2    1 
ATOM   1301  C CE1    . TYR A 1 88  ? 37.686  30.863 38.446 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE1    1 
ATOM   1302  C CE2    . TYR A 1 88  ? 39.411  32.198 37.526 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE2    1 
ATOM   1303  C CZ     . TYR A 1 88  ? 38.386  32.041 38.397 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CZ     1 
ATOM   1304  O OH     . TYR A 1 88  ? 38.054  33.106 39.199 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A OH     1 
ATOM   1305  H H      . TYR A 1 88  ? 41.461  28.046 36.957 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A H      1 
ATOM   1306  H HA     . TYR A 1 88  ? 38.915  27.277 36.967 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HA     1 
ATOM   1307  H HB2    . TYR A 1 88  ? 40.278  29.111 35.328 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HB2    1 
ATOM   1308  H HB3    . TYR A 1 88  ? 38.736  28.781 35.132 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HB3    1 
ATOM   1309  H HD1    . TYR A 1 88  ? 37.586  29.023 37.626 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HD1    1 
ATOM   1310  H HD2    . TYR A 1 88  ? 40.511  31.255 36.130 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HD2    1 
ATOM   1311  H HE1    . TYR A 1 88  ? 36.975  30.759 39.037 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HE1    1 
ATOM   1312  H HE2    . TYR A 1 88  ? 39.864  33.009 37.481 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HE2    1 
ATOM   1313  H HH     . TYR A 1 88  ? 37.419  32.896 39.707 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A HH     1 
ATOM   1314  N N      A ASP A 1 89  ? 40.780  25.631 35.201 0.50 10.41  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N      1 
ATOM   1315  N N      B ASP A 1 89  ? 40.764  25.622 35.211 0.50 10.27  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N      1 
ATOM   1316  C CA     A ASP A 1 89  ? 40.952  24.591 34.190 0.50 11.79  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA     1 
ATOM   1317  C CA     B ASP A 1 89  ? 40.880  24.606 34.177 0.50 11.68  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA     1 
ATOM   1318  C C      A ASP A 1 89  ? 41.057  25.174 32.779 0.50 11.58  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C      1 
ATOM   1319  C C      B ASP A 1 89  ? 40.878  25.240 32.789 0.50 11.53  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C      1 
ATOM   1320  O O      A ASP A 1 89  ? 40.836  24.469 31.784 0.50 14.02  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O      1 
ATOM   1321  O O      B ASP A 1 89  ? 40.347  24.669 31.833 0.50 14.26  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O      1 
ATOM   1322  C CB     A ASP A 1 89  ? 39.866  23.499 34.250 0.50 13.65  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB     1 
ATOM   1323  C CB     B ASP A 1 89  ? 39.787  23.528 34.272 0.50 13.77  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB     1 
ATOM   1324  C CG     A ASP A 1 89  ? 39.747  22.846 35.625 0.50 17.08  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG     1 
ATOM   1325  C CG     B ASP A 1 89  ? 40.058  22.362 33.351 0.50 16.87  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG     1 
ATOM   1326  O OD1    A ASP A 1 89  ? 40.750  22.708 36.375 0.50 16.13  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1    1 
ATOM   1327  O OD1    B ASP A 1 89  ? 41.258  22.056 33.131 0.50 16.00  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1    1 
ATOM   1328  O OD2    A ASP A 1 89  ? 38.602  22.492 35.956 0.50 22.34  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2    1 
ATOM   1329  O OD2    B ASP A 1 89  ? 39.079  21.794 32.818 0.50 20.13  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2    1 
ATOM   1330  H H      A ASP A 1 89  ? 41.448  25.680 35.741 0.50 12.50  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A H      1 
ATOM   1331  H H      B ASP A 1 89  ? 41.433  25.649 35.751 0.50 12.33  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A H      1 
ATOM   1332  H HA     A ASP A 1 89  ? 41.787  24.138 34.384 0.50 14.16  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HA     1 
ATOM   1333  H HA     B ASP A 1 89  ? 41.726  24.151 34.308 0.50 14.03  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HA     1 
ATOM   1334  H HB2    A ASP A 1 89  ? 39.008  23.896 34.033 0.50 16.39  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB2    1 
ATOM   1335  H HB2    B ASP A 1 89  ? 39.748  23.193 35.181 0.50 16.53  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB2    1 
ATOM   1336  H HB3    A ASP A 1 89  ? 40.082  22.805 33.607 0.50 16.39  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB3    1 
ATOM   1337  H HB3    B ASP A 1 89  ? 38.934  23.917 34.025 0.50 16.53  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A HB3    1 
ATOM   1338  N N      . VAL A 1 90  ? 41.413  26.456 32.674 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N      1 
ATOM   1339  C CA     . VAL A 1 90  ? 41.516  27.128 31.368 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA     1 
ATOM   1340  C C      . VAL A 1 90  ? 42.821  26.815 30.670 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C      1 
ATOM   1341  O O      . VAL A 1 90  ? 42.847  26.656 29.446 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O      1 
ATOM   1342  C CB     . VAL A 1 90  ? 41.279  28.641 31.541 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB     1 
ATOM   1343  C CG1    . VAL A 1 90  ? 41.526  29.391 30.247 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1    1 
ATOM   1344  C CG2    . VAL A 1 90  ? 39.866  28.865 32.047 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2    1 
ATOM   1345  H H      . VAL A 1 90  ? 41.602  26.965 33.341 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A H      1 
ATOM   1346  H HA     . VAL A 1 90  ? 40.816  26.787 30.789 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HA     1 
ATOM   1347  H HB     . VAL A 1 90  ? 41.908  28.995 32.189 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HB     1 
ATOM   1348  H HG11   . VAL A 1 90  ? 42.477  29.388 30.055 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG11   1 
ATOM   1349  H HG12   . VAL A 1 90  ? 41.211  30.304 30.346 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG12   1 
ATOM   1350  H HG13   . VAL A 1 90  ? 41.043  28.951 29.530 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG13   1 
ATOM   1351  H HG21   . VAL A 1 90  ? 39.239  28.485 31.412 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG21   1 
ATOM   1352  H HG22   . VAL A 1 90  ? 39.709  29.818 32.136 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG22   1 
ATOM   1353  H HG23   . VAL A 1 90  ? 39.766  28.432 32.909 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG23   1 
ATOM   1354  N N      . ILE A 1 91  ? 43.905  26.716 31.435 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N      1 
ATOM   1355  C CA     . ILE A 1 91  ? 45.220  26.327 30.933 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA     1 
ATOM   1356  C C      . ILE A 1 91  ? 45.655  25.070 31.668 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C      1 
ATOM   1357  O O      . ILE A 1 91  ? 45.103  24.722 32.705 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O      1 
ATOM   1358  C CB     . ILE A 1 91  ? 46.242  27.481 31.050 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB     1 
ATOM   1359  C CG1    . ILE A 1 91  ? 46.621  27.752 32.499 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1    1 
ATOM   1360  C CG2    . ILE A 1 91  ? 45.694  28.708 30.331 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2    1 
ATOM   1361  C CD1    . ILE A 1 91  ? 47.588  28.924 32.658 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1    1 
ATOM   1362  H H      . ILE A 1 91  ? 43.903  26.875 32.280 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A H      1 
ATOM   1363  H HA     . ILE A 1 91  ? 45.171  26.095 29.993 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HA     1 
ATOM   1364  H HB     . ILE A 1 91  ? 47.071  27.224 30.615 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HB     1 
ATOM   1365  H HG12   . ILE A 1 91  ? 45.817  27.959 33.000 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG12   1 
ATOM   1366  H HG13   . ILE A 1 91  ? 47.047  26.962 32.865 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG13   1 
ATOM   1367  H HG21   . ILE A 1 91  ? 45.345  28.437 29.467 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG21   1 
ATOM   1368  H HG22   . ILE A 1 91  ? 46.410  29.351 30.212 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG22   1 
ATOM   1369  H HG23   . ILE A 1 91  ? 44.984  29.096 30.866 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HG23   1 
ATOM   1370  H HD11   . ILE A 1 91  ? 48.362  28.773 32.094 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HD11   1 
ATOM   1371  H HD12   . ILE A 1 91  ? 47.862  28.983 33.586 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HD12   1 
ATOM   1372  H HD13   . ILE A 1 91  ? 47.139  29.742 32.392 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A HD13   1 
ATOM   1373  N N      . ASP A 1 92  ? 46.647  24.387 31.104 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N      1 
ATOM   1374  C CA     . ASP A 1 92  ? 47.177  23.132 31.610 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA     1 
ATOM   1375  C C      . ASP A 1 92  ? 48.646  23.305 31.990 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C      1 
ATOM   1376  O O      . ASP A 1 92  ? 49.242  24.353 31.728 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O      1 
ATOM   1377  C CB     . ASP A 1 92  ? 47.181  22.056 30.507 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB     1 
ATOM   1378  C CG     . ASP A 1 92  ? 45.812  21.536 30.118 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG     1 
ATOM   1379  O OD1    . ASP A 1 92  ? 44.829  21.956 30.697 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1    1 
ATOM   1380  O OD2    . ASP A 1 92  ? 45.690  20.672 29.205 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2    1 
ATOM   1381  H H      . ASP A 1 92  ? 47.049  24.648 30.390 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A H      1 
ATOM   1382  H HA     . ASP A 1 92  ? 46.635  22.871 32.371 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HA     1 
ATOM   1383  H HB2    . ASP A 1 92  ? 47.586  22.432 29.711 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB2    1 
ATOM   1384  H HB3    . ASP A 1 92  ? 47.702  21.299 30.818 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB3    1 
ATOM   1385  N N      . ARG A 1 93  ? 49.213  22.231 32.614 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N      1 
ATOM   1386  C CA     . ARG A 1 93  ? 50.644  22.037 32.879 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA     1 
ATOM   1387  C C      . ARG A 1 93  ? 51.292  20.832 32.178 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C      1 
ATOM   1388  O O      . ARG A 1 93  ? 50.687  19.762 32.046 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O      1 
ATOM   1389  C CB     . ARG A 1 93  ? 50.854  21.839 34.385 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB     1 
ATOM   1390  C CG     . ARG A 1 93  ? 50.557  23.150 35.200 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG     1 
ATOM   1391  C CD     . ARG A 1 93  ? 50.820  22.925 36.703 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD     1 
ATOM   1392  N NE     . ARG A 1 93  ? 50.635  24.123 37.528 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE     1 
ATOM   1393  C CZ     . ARG A 1 93  ? 50.556  24.207 38.863 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ     1 
ATOM   1394  N NH1    . ARG A 1 93  ? 50.693  23.151 39.659 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1    1 
ATOM   1395  N NH2    . ARG A 1 93  ? 50.280  25.387 39.420 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2    1 
ATOM   1396  H H      . ARG A 1 93  ? 48.747  21.568 32.904 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A H      1 
ATOM   1397  H HA     . ARG A 1 93  ? 51.090  22.820 32.519 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HA     1 
ATOM   1398  H HB2    . ARG A 1 93  ? 50.256  21.143 34.701 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HB2    1 
ATOM   1399  H HB3    . ARG A 1 93  ? 51.775  21.583 34.547 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HB3    1 
ATOM   1400  H HG2    . ARG A 1 93  ? 51.135  23.864 34.889 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HG2    1 
ATOM   1401  H HG3    . ARG A 1 93  ? 49.627  23.402 35.084 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HG3    1 
ATOM   1402  H HD2    . ARG A 1 93  ? 50.208  22.247 37.028 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HD2    1 
ATOM   1403  H HD3    . ARG A 1 93  ? 51.736  22.628 36.817 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HD3    1 
ATOM   1404  H HE     . ARG A 1 93  ? 50.568  24.866 37.101 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HE     1 
ATOM   1405  H HH11   . ARG A 1 93  ? 50.839  22.374 39.320 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH11   1 
ATOM   1406  H HH12   . ARG A 1 93  ? 50.637  23.244 40.512 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH12   1 
ATOM   1407  H HH21   . ARG A 1 93  ? 50.155  26.078 38.923 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH21   1 
ATOM   1408  H HH22   . ARG A 1 93  ? 50.226  25.457 40.275 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A HH22   1 
ATOM   1409  N N      . ILE A 1 94  ? 52.559  20.991 31.778 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A N      1 
ATOM   1410  C CA     . ILE A 1 94  ? 53.416  19.894 31.325 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CA     1 
ATOM   1411  C C      . ILE A 1 94  ? 54.642  19.850 32.225 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A C      1 
ATOM   1412  O O      . ILE A 1 94  ? 55.322  20.867 32.420 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A O      1 
ATOM   1413  C CB     . ILE A 1 94  ? 53.791  20.008 29.831 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CB     1 
ATOM   1414  C CG1    . ILE A 1 94  ? 54.708  18.852 29.382 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG1    1 
ATOM   1415  C CG2    . ILE A 1 94  ? 54.505  21.331 29.478 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG2    1 
ATOM   1416  C CD1    . ILE A 1 94  ? 54.872  18.732 27.827 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CD1    1 
ATOM   1417  H H      . ILE A 1 94  ? 52.956  21.754 31.761 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A H      1 
ATOM   1418  H HA     . ILE A 1 94  ? 52.941  19.055 31.428 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HA     1 
ATOM   1419  H HB     . ILE A 1 94  ? 52.940  19.972 29.366 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HB     1 
ATOM   1420  H HG12   . ILE A 1 94  ? 55.590  18.990 29.762 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG12   1 
ATOM   1421  H HG13   . ILE A 1 94  ? 54.335  18.017 29.704 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG13   1 
ATOM   1422  H HG21   . ILE A 1 94  ? 53.971  22.074 29.801 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG21   1 
ATOM   1423  H HG22   . ILE A 1 94  ? 54.605  21.389 28.515 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG22   1 
ATOM   1424  H HG23   . ILE A 1 94  ? 55.377  21.341 29.903 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HG23   1 
ATOM   1425  H HD11   . ILE A 1 94  ? 53.993  18.695 27.418 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HD11   1 
ATOM   1426  H HD12   . ILE A 1 94  ? 55.366  17.923 27.623 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HD12   1 
ATOM   1427  H HD13   . ILE A 1 94  ? 55.356  19.507 27.500 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 93  ILE A HD13   1 
ATOM   1428  N N      . HIS A 1 95  ? 54.922  18.673 32.773 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A N      1 
ATOM   1429  C CA     . HIS A 1 95  ? 55.974  18.514 33.766 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CA     1 
ATOM   1430  C C      . HIS A 1 95  ? 57.265  18.002 33.154 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A C      1 
ATOM   1431  O O      . HIS A 1 95  ? 57.267  17.043 32.374 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A O      1 
ATOM   1432  C CB     . HIS A 1 95  ? 55.528  17.604 34.904 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CB     1 
ATOM   1433  C CG     . HIS A 1 95  ? 54.361  18.144 35.658 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CG     1 
ATOM   1434  N ND1    . HIS A 1 95  ? 54.494  19.013 36.719 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A ND1    1 
ATOM   1435  C CD2    . HIS A 1 95  ? 53.033  17.956 35.485 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CD2    1 
ATOM   1436  C CE1    . HIS A 1 95  ? 53.295  19.321 37.180 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CE1    1 
ATOM   1437  N NE2    . HIS A 1 95  ? 52.392  18.693 36.449 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A NE2    1 
ATOM   1438  H H      . HIS A 1 95  ? 54.509  17.943 32.582 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A H      1 
ATOM   1439  H HA     . HIS A 1 95  ? 56.168  19.393 34.126 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HA     1 
ATOM   1440  H HB2    . HIS A 1 95  ? 55.275  16.742 34.537 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HB2    1 
ATOM   1441  H HB3    . HIS A 1 95  ? 56.264  17.496 35.527 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HB3    1 
ATOM   1442  H HD2    . HIS A 1 95  ? 52.630  17.426 34.836 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HD2    1 
ATOM   1443  H HE1    . HIS A 1 95  ? 53.117  19.885 37.897 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HE1    1 
ATOM   1444  H HE2    . HIS A 1 95  ? 51.540  18.739 36.559 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A HE2    1 
ATOM   1445  N N      . ASP A 1 96  ? 58.343  18.686 33.506 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N      1 
ATOM   1446  C CA     . ASP A 1 96  ? 59.714  18.456 33.103 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA     1 
ATOM   1447  C C      . ASP A 1 96  ? 60.393  17.850 34.317 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C      1 
ATOM   1448  O O      . ASP A 1 96  ? 59.788  17.714 35.384 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O      1 
ATOM   1449  C CB     . ASP A 1 96  ? 60.334  19.800 32.697 1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB     1 
ATOM   1450  C CG     . ASP A 1 96  ? 59.370  20.665 31.866 1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG     1 
ATOM   1451  O OD1    . ASP A 1 96  ? 59.055  20.270 30.723 1.00 114.94 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1    1 
ATOM   1452  O OD2    . ASP A 1 96  ? 58.901  21.718 32.361 1.00 97.58  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2    1 
ATOM   1453  H H      . ASP A 1 96  ? 58.297  19.362 34.035 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A H      1 
ATOM   1454  H HA     . ASP A 1 96  ? 59.813  17.858 32.345 1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A HA     1 
ATOM   1455  H HB2    . ASP A 1 96  ? 60.569  20.296 33.498 1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A HB2    1 
ATOM   1456  H HB3    . ASP A 1 96  ? 61.127  19.636 32.164 1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A HB3    1 
ATOM   1457  N N      . THR A 1 97  ? 61.647  17.450 34.159 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 96  THR A N      1 
ATOM   1458  C CA     . THR A 1 97  ? 62.355  16.920 35.319 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA     1 
ATOM   1459  C C      . THR A 1 97  ? 62.573  18.010 36.372 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 96  THR A C      1 
ATOM   1460  O O      . THR A 1 97  ? 62.592  17.713 37.573 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 96  THR A O      1 
ATOM   1461  C CB     . THR A 1 97  ? 63.647  16.219 34.876 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB     1 
ATOM   1462  O OG1    . THR A 1 97  ? 64.672  17.181 34.612 1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1    1 
ATOM   1463  C CG2    . THR A 1 97  ? 63.412  15.385 33.597 1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2    1 
ATOM   1464  H H      . THR A 1 97  ? 62.094  17.472 33.424 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 96  THR A H      1 
ATOM   1465  H HA     . THR A 1 97  ? 61.828  16.231 35.752 1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HA     1 
ATOM   1466  H HB     . THR A 1 97  ? 63.934  15.628 35.589 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HB     1 
ATOM   1467  H HG1    . THR A 1 97  ? 65.354  16.798 34.306 1.00 89.59  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG1    1 
ATOM   1468  H HG21   . THR A 1 97  ? 62.622  14.832 33.702 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG21   1 
ATOM   1469  H HG22   . THR A 1 97  ? 64.176  14.812 33.429 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG22   1 
ATOM   1470  H HG23   . THR A 1 97  ? 63.285  15.972 32.836 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 96  THR A HG23   1 
ATOM   1471  N N      . ASN A 1 98  ? 62.660  19.276 35.953 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N      1 
ATOM   1472  C CA     . ASN A 1 98  ? 62.965  20.390 36.845 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA     1 
ATOM   1473  C C      . ASN A 1 98  ? 61.748  21.221 37.246 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C      1 
ATOM   1474  O O      . ASN A 1 98  ? 61.910  22.238 37.931 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O      1 
ATOM   1475  C CB     . ASN A 1 98  ? 64.002  21.305 36.187 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB     1 
ATOM   1476  C CG     . ASN A 1 98  ? 65.341  20.611 35.976 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG     1 
ATOM   1477  O OD1    . ASN A 1 98  ? 65.617  19.570 36.583 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1    1 
ATOM   1478  N ND2    . ASN A 1 98  ? 66.184  21.188 35.118 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2    1 
ATOM   1479  H H      . ASN A 1 98  ? 62.543  19.517 35.136 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A H      1 
ATOM   1480  H HA     . ASN A 1 98  ? 63.338  20.022 37.662 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HA     1 
ATOM   1481  H HB2    . ASN A 1 98  ? 63.670  21.589 35.321 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HB2    1 
ATOM   1482  H HB3    . ASN A 1 98  ? 64.149  22.077 36.756 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HB3    1 
ATOM   1483  H HD21   . ASN A 1 98  ? 66.952  20.834 34.966 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HD21   1 
ATOM   1484  H HD22   . ASN A 1 98  ? 65.959  21.915 34.717 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A HD22   1 
ATOM   1485  N N      . GLY A 1 99  ? 60.554  20.831 36.841 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N      1 
ATOM   1486  C CA     . GLY A 1 99  ? 59.339  21.567 37.172 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA     1 
ATOM   1487  C C      . GLY A 1 99  ? 58.348  21.483 36.017 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C      1 
ATOM   1488  O O      . GLY A 1 99  ? 58.309  20.488 35.296 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O      1 
ATOM   1489  H H      . GLY A 1 99  ? 60.413  20.129 36.364 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A H      1 
ATOM   1490  H HA2    . GLY A 1 99  ? 58.930  21.190 37.966 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A HA2    1 
ATOM   1491  H HA3    . GLY A 1 99  ? 59.551  22.499 37.337 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A HA3    1 
ATOM   1492  N N      . PHE A 1 100 ? 57.564  22.542 35.843 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N      1 
ATOM   1493  C CA     . PHE A 1 100 ? 56.529  22.542 34.821 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA     1 
ATOM   1494  C C      . PHE A 1 100 ? 56.493  23.847 34.015 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C      1 
ATOM   1495  O O      . PHE A 1 100 ? 57.049  24.897 34.360 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O      1 
ATOM   1496  C CB     . PHE A 1 100 ? 55.136  22.220 35.410 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB     1 
ATOM   1497  C CG     . PHE A 1 100 ? 54.605  23.320 36.281 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG     1 
ATOM   1498  C CD1    . PHE A 1 100 ? 54.002  24.436 35.707 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1    1 
ATOM   1499  C CD2    . PHE A 1 100 ? 54.784  23.284 37.674 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2    1 
ATOM   1500  C CE1    . PHE A 1 100 ? 53.524  25.472 36.508 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1    1 
ATOM   1501  C CE2    . PHE A 1 100 ? 54.343  24.317 38.471 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2    1 
ATOM   1502  C CZ     . PHE A 1 100 ? 53.690  25.408 37.896 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ     1 
ATOM   1503  H H      . PHE A 1 100 ? 57.613  23.267 36.303 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A H      1 
ATOM   1504  H HA     . PHE A 1 100 ? 56.760  21.851 34.180 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HA     1 
ATOM   1505  H HB2    . PHE A 1 100 ? 54.510  22.084 34.682 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB2    1 
ATOM   1506  H HB3    . PHE A 1 100 ? 55.199  21.415 35.948 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB3    1 
ATOM   1507  H HD1    . PHE A 1 100 ? 53.917  24.490 34.783 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD1    1 
ATOM   1508  H HD2    . PHE A 1 100 ? 55.207  22.553 38.063 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD2    1 
ATOM   1509  H HE1    . PHE A 1 100 ? 53.098  26.203 36.121 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE1    1 
ATOM   1510  H HE2    . PHE A 1 100 ? 54.480  24.287 39.390 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE2    1 
ATOM   1511  H HZ     . PHE A 1 100 ? 53.366  26.093 38.436 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HZ     1 
ATOM   1512  N N      . ARG A 1 101 ? 55.805  23.737 32.910 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N      1 
ATOM   1513  C CA     . ARG A 1 101 ? 55.398  24.849 32.088 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA     1 
ATOM   1514  C C      . ARG A 1 101 ? 53.883  24.831 31.983 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C      1 
ATOM   1515  O O      . ARG A 1 101 ? 53.238  23.774 32.051 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O      1 
ATOM   1516  C CB     . ARG A 1 101 ? 56.052  24.692 30.668 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB     1 
ATOM   1517  C CG     . ARG A 1 101 ? 57.603  24.881 30.663 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG     1 
ATOM   1518  C CD     . ARG A 1 101 ? 58.257  24.533 29.328 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD     1 
ATOM   1519  N NE     . ARG A 1 101 ? 58.218  23.095 29.114 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE     1 
ATOM   1520  C CZ     . ARG A 1 101 ? 57.991  22.503 27.950 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ     1 
ATOM   1521  N NH1    . ARG A 1 101 ? 57.750  23.201 26.848 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1    1 
ATOM   1522  N NH2    . ARG A 1 101 ? 57.997  21.175 27.896 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2    1 
ATOM   1523  H H      . ARG A 1 101 ? 55.544  22.982 32.592 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A H      1 
ATOM   1524  H HA     . ARG A 1 101 ? 55.662  25.704 32.462 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HA     1 
ATOM   1525  H HB2    . ARG A 1 101 ? 55.862  23.801 30.334 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HB2    1 
ATOM   1526  H HB3    . ARG A 1 101 ? 55.671  25.358 30.074 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HB3    1 
ATOM   1527  H HG2    . ARG A 1 101 ? 57.806  25.809 30.859 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HG2    1 
ATOM   1528  H HG3    . ARG A 1 101 ? 57.991  24.307 31.342 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HG3    1 
ATOM   1529  H HD2    . ARG A 1 101 ? 57.777  24.968 28.606 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HD2    1 
ATOM   1530  H HD3    . ARG A 1 101 ? 59.183  24.822 29.333 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HD3    1 
ATOM   1531  H HE     . ARG A 1 101 ? 58.354  22.589 29.796 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HE     1 
ATOM   1532  H HH11   . ARG A 1 101 ? 57.739  24.060 26.877 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH11   1 
ATOM   1533  H HH12   . ARG A 1 101 ? 57.605  22.793 26.104 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH12   1 
ATOM   1534  H HH21   . ARG A 1 101 ? 58.147  20.716 28.607 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH21   1 
ATOM   1535  H HH22   . ARG A 1 101 ? 57.851  20.775 27.148 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A HH22   1 
ATOM   1536  N N      A TYR A 1 102 ? 53.349  26.001 31.733 0.60 10.97  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N      1 
ATOM   1537  N N      B TYR A 1 102 ? 53.321  26.032 31.809 0.40 11.24  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N      1 
ATOM   1538  C CA     A TYR A 1 102 ? 51.960  26.125 31.345 0.60 10.71  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA     1 
ATOM   1539  C CA     B TYR A 1 102 ? 51.919  26.200 31.417 0.40 10.87  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA     1 
ATOM   1540  C C      A TYR A 1 102 ? 51.828  25.982 29.845 0.60 10.82  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C      1 
ATOM   1541  C C      B TYR A 1 102 ? 51.791  26.066 29.897 0.40 11.00  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C      1 
ATOM   1542  O O      A TYR A 1 102 ? 52.742  26.292 29.077 0.60 11.03  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O      1 
ATOM   1543  O O      B TYR A 1 102 ? 52.675  26.505 29.155 0.40 11.54  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O      1 
ATOM   1544  C CB     A TYR A 1 102 ? 51.404  27.456 31.800 0.60 10.91  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB     1 
ATOM   1545  C CB     B TYR A 1 102 ? 51.384  27.581 31.850 0.40 11.01  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB     1 
ATOM   1546  C CG     A TYR A 1 102 ? 51.023  27.429 33.257 0.60 11.10  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG     1 
ATOM   1547  C CG     B TYR A 1 102 ? 51.500  27.869 33.343 0.40 11.45  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG     1 
ATOM   1548  C CD1    A TYR A 1 102 ? 50.026  26.589 33.730 0.60 10.85  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1    1 
ATOM   1549  C CD1    B TYR A 1 102 ? 52.677  28.393 33.891 0.40 12.34  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1    1 
ATOM   1550  C CD2    A TYR A 1 102 ? 51.607  28.287 34.154 0.60 11.70  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2    1 
ATOM   1551  C CD2    B TYR A 1 102 ? 50.424  27.660 34.209 0.40 10.99  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2    1 
ATOM   1552  C CE1    A TYR A 1 102 ? 49.651  26.571 35.040 0.60 11.62  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1    1 
ATOM   1553  C CE1    B TYR A 1 102 ? 52.800  28.659 35.249 0.40 14.24  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1    1 
ATOM   1554  C CE2    A TYR A 1 102 ? 51.201  28.301 35.486 0.60 12.65  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2    1 
ATOM   1555  C CE2    B TYR A 1 102 ? 50.555  27.937 35.584 0.40 11.69  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2    1 
ATOM   1556  C CZ     A TYR A 1 102 ? 50.215  27.426 35.911 0.60 12.22  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ     1 
ATOM   1557  C CZ     B TYR A 1 102 ? 51.751  28.436 36.099 0.40 14.16  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ     1 
ATOM   1558  O OH     A TYR A 1 102 ? 49.772  27.400 37.212 0.60 12.61  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH     1 
ATOM   1559  O OH     B TYR A 1 102 ? 51.937  28.737 37.454 0.40 15.45  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH     1 
ATOM   1560  H H      A TYR A 1 102 ? 53.772  26.748 31.780 0.60 13.17  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A H      1 
ATOM   1561  H H      B TYR A 1 102 ? 53.737  26.777 31.915 0.40 13.49  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A H      1 
ATOM   1562  H HA     A TYR A 1 102 ? 51.433  25.425 31.763 0.60 12.86  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HA     1 
ATOM   1563  H HA     B TYR A 1 102 ? 51.381  25.520 31.851 0.40 13.05  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HA     1 
ATOM   1564  H HB2    A TYR A 1 102 ? 52.075  28.144 31.672 0.60 13.10  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB2    1 
ATOM   1565  H HB2    B TYR A 1 102 ? 51.884  28.267 31.381 0.40 13.22  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB2    1 
ATOM   1566  H HB3    A TYR A 1 102 ? 50.611  27.666 31.281 0.60 13.10  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB3    1 
ATOM   1567  H HB3    B TYR A 1 102 ? 50.445  27.636 31.615 0.40 13.22  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HB3    1 
ATOM   1568  H HD1    A TYR A 1 102 ? 49.598  26.018 33.132 0.60 13.03  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD1    1 
ATOM   1569  H HD1    B TYR A 1 102 ? 53.398  28.567 33.330 0.40 14.82  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD1    1 
ATOM   1570  H HD2    A TYR A 1 102 ? 52.280  28.864 33.871 0.60 14.05  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD2    1 
ATOM   1571  H HD2    B TYR A 1 102 ? 49.618  27.336 33.877 0.40 13.20  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HD2    1 
ATOM   1572  H HE1    A TYR A 1 102 ? 49.006  25.968 35.331 0.60 13.95  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE1    1 
ATOM   1573  H HE1    B TYR A 1 102 ? 53.602  28.991 35.584 0.40 17.10  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE1    1 
ATOM   1574  H HE2    A TYR A 1 102 ? 51.590  28.894 36.087 0.60 15.19  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE2    1 
ATOM   1575  H HE2    B TYR A 1 102 ? 49.835  27.786 36.154 0.40 14.03  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HE2    1 
ATOM   1576  H HH     A TYR A 1 102 ? 50.256  27.891 37.690 0.60 15.14  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HH     1 
ATOM   1577  H HH     B TYR A 1 102 ? 52.718  29.016 37.582 0.40 18.55  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A HH     1 
ATOM   1578  N N      . LEU A 1 103 ? 50.669  25.488 29.435 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N      1 
ATOM   1579  C CA     . LEU A 1 103 ? 50.384  25.318 28.011 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA     1 
ATOM   1580  C C      . LEU A 1 103 ? 48.884  25.298 27.809 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C      1 
ATOM   1581  O O      . LEU A 1 103 ? 48.117  25.222 28.759 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O      1 
ATOM   1582  C CB     . LEU A 1 103 ? 51.030  24.045 27.448 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB     1 
ATOM   1583  C CG     . LEU A 1 103 ? 50.457  22.693 27.819 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG     1 
ATOM   1584  C CD1    . LEU A 1 103 ? 51.184  21.644 26.906 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1    1 
ATOM   1585  C CD2    . LEU A 1 103 ? 50.709  22.308 29.205 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2    1 
ATOM   1586  H H      . LEU A 1 103 ? 50.030  25.244 29.956 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A H      1 
ATOM   1587  H HA     . LEU A 1 103 ? 50.746  26.077 27.528 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HA     1 
ATOM   1588  H HB2    . LEU A 1 103 ? 50.987  24.103 26.481 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HB2    1 
ATOM   1589  H HB3    . LEU A 1 103 ? 51.955  24.038 27.739 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HB3    1 
ATOM   1590  H HG     . LEU A 1 103 ? 49.494  22.721 27.706 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HG     1 
ATOM   1591  H HD11   . LEU A 1 103 ? 50.988  21.844 25.977 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD11   1 
ATOM   1592  H HD12   . LEU A 1 103 ? 50.863  20.756 27.128 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD12   1 
ATOM   1593  H HD13   . LEU A 1 103 ? 52.140  21.699 27.061 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD13   1 
ATOM   1594  H HD21   . LEU A 1 103 ? 51.666  22.307 29.363 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD21   1 
ATOM   1595  H HD22   . LEU A 1 103 ? 50.347  21.422 29.357 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD22   1 
ATOM   1596  H HD23   . LEU A 1 103 ? 50.277  22.948 29.793 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A HD23   1 
ATOM   1597  N N      . LEU A 1 104 ? 48.473  25.371 26.558 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A N      1 
ATOM   1598  C CA     . LEU A 1 104 ? 47.068  25.208 26.216 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CA     1 
ATOM   1599  C C      . LEU A 1 104 ? 46.855  23.836 25.603 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A C      1 
ATOM   1600  O O      . LEU A 1 104 ? 47.610  23.416 24.728 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A O      1 
ATOM   1601  C CB     . LEU A 1 104 ? 46.643  26.237 25.176 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CB     1 
ATOM   1602  C CG     . LEU A 1 104 ? 46.869  27.703 25.482 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CG     1 
ATOM   1603  C CD1    . LEU A 1 104 ? 46.234  28.537 24.419 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD1    1 
ATOM   1604  C CD2    . LEU A 1 104 ? 46.341  28.046 26.831 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD2    1 
ATOM   1605  H H      . LEU A 1 104 ? 48.988  25.515 25.884 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A H      1 
ATOM   1606  H HA     . LEU A 1 104 ? 46.534  25.309 27.020 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HA     1 
ATOM   1607  H HB2    . LEU A 1 104 ? 47.130  26.046 24.358 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HB2    1 
ATOM   1608  H HB3    . LEU A 1 104 ? 45.691  26.128 25.028 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HB3    1 
ATOM   1609  H HG     . LEU A 1 104 ? 47.820  27.897 25.492 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HG     1 
ATOM   1610  H HD11   . LEU A 1 104 ? 46.592  28.276 23.556 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD11   1 
ATOM   1611  H HD12   . LEU A 1 104 ? 46.432  29.471 24.590 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD12   1 
ATOM   1612  H HD13   . LEU A 1 104 ? 45.275  28.394 24.436 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD13   1 
ATOM   1613  H HD21   . LEU A 1 104 ? 45.420  27.746 26.895 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD21   1 
ATOM   1614  H HD22   . LEU A 1 104 ? 46.384  29.007 26.953 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD22   1 
ATOM   1615  H HD23   . LEU A 1 104 ? 46.881  27.602 27.504 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A HD23   1 
ATOM   1616  N N      . SER A 1 105 ? 45.800  23.159 26.033 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 104 SER A N      1 
ATOM   1617  C CA     . SER A 1 105 ? 45.348  21.987 25.321 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA     1 
ATOM   1618  C C      . SER A 1 105 ? 44.876  22.398 23.921 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 104 SER A C      1 
ATOM   1619  O O      . SER A 1 105 ? 44.557  23.556 23.645 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 104 SER A O      1 
ATOM   1620  C CB     . SER A 1 105 ? 44.217  21.330 26.109 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB     1 
ATOM   1621  O OG     . SER A 1 105 ? 43.058  22.153 26.055 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG     1 
ATOM   1622  H H      . SER A 1 105 ? 45.336  23.359 26.729 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 104 SER A H      1 
ATOM   1623  H HA     . SER A 1 105 ? 46.060  21.336 25.218 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HA     1 
ATOM   1624  H HB2    . SER A 1 105 ? 44.014  20.465 25.720 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HB2    1 
ATOM   1625  H HB3    . SER A 1 105 ? 44.490  21.222 27.033 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HB3    1 
ATOM   1626  H HG     . SER A 1 105 ? 42.436  21.802 26.497 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 104 SER A HG     1 
ATOM   1627  N N      . ALA A 1 106 ? 44.753  21.405 23.043 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N      1 
ATOM   1628  C CA     . ALA A 1 106 ? 44.250  21.679 21.700 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA     1 
ATOM   1629  C C      . ALA A 1 106 ? 42.857  22.289 21.750 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C      1 
ATOM   1630  O O      . ALA A 1 106 ? 42.561  23.253 21.032 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O      1 
ATOM   1631  C CB     . ALA A 1 106 ? 44.176  20.397 20.882 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB     1 
ATOM   1632  H H      . ALA A 1 106 ? 44.948  20.581 23.196 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A H      1 
ATOM   1633  H HA     . ALA A 1 106 ? 44.868  22.296 21.276 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HA     1 
ATOM   1634  H HB1    . ALA A 1 106 ? 43.817  20.603 20.004 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HB1    1 
ATOM   1635  H HB2    . ALA A 1 106 ? 45.068  20.026 20.796 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HB2    1 
ATOM   1636  H HB3    . ALA A 1 106 ? 43.597  19.766 21.336 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A HB3    1 
ATOM   1637  N N      . GLU A 1 107 ? 41.994  21.758 22.620 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N      1 
ATOM   1638  C CA     . GLU A 1 107 ? 40.625  22.260 22.676 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA     1 
ATOM   1639  C C      . GLU A 1 107 ? 40.598  23.688 23.223 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C      1 
ATOM   1640  O O      . GLU A 1 107 ? 39.833  24.529 22.746 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O      1 
ATOM   1641  C CB     . GLU A 1 107 ? 39.710  21.234 23.371 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB     1 
ATOM   1642  C CG     . GLU A 1 107 ? 40.144  20.807 24.747 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG     1 
ATOM   1643  C CD     . GLU A 1 107 ? 41.106  19.621 24.839 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD     1 
ATOM   1644  O OE1    . GLU A 1 107 ? 41.868  19.358 23.901 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1    1 
ATOM   1645  O OE2    . GLU A 1 107 ? 41.122  19.005 25.917 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2    1 
ATOM   1646  H H      . GLU A 1 107 ? 42.173  21.124 23.172 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A H      1 
ATOM   1647  H HA     . GLU A 1 107 ? 40.234  22.339 21.792 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HA     1 
ATOM   1648  H HB2    . GLU A 1 107 ? 38.825  21.621 23.455 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HB2    1 
ATOM   1649  H HB3    . GLU A 1 107 ? 39.672  20.436 22.820 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HB3    1 
ATOM   1650  H HG2    . GLU A 1 107 ? 40.587  21.561 25.168 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HG2    1 
ATOM   1651  H HG3    . GLU A 1 107 ? 39.351  20.565 25.250 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A HG3    1 
ATOM   1652  N N      . ALA A 1 108 ? 41.442  23.991 24.197 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N      1 
ATOM   1653  C CA     . ALA A 1 108 ? 41.468  25.320 24.762 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA     1 
ATOM   1654  C C      . ALA A 1 108 ? 42.021  26.307 23.761 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C      1 
ATOM   1655  O O      . ALA A 1 108 ? 41.514  27.419 23.661 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O      1 
ATOM   1656  C CB     . ALA A 1 108 ? 42.282  25.306 26.046 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB     1 
ATOM   1657  H H      . ALA A 1 108 ? 42.008  23.445 24.546 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A H      1 
ATOM   1658  H HA     . ALA A 1 108 ? 40.569  25.605 24.990 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HA     1 
ATOM   1659  H HB1    . ALA A 1 108 ? 42.277  26.195 26.433 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HB1    1 
ATOM   1660  H HB2    . ALA A 1 108 ? 41.884  24.674 26.665 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HB2    1 
ATOM   1661  H HB3    . ALA A 1 108 ? 43.191  25.039 25.841 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A HB3    1 
ATOM   1662  N N      . ARG A 1 109 ? 43.034  25.911 22.986 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N      1 
ATOM   1663  C CA     . ARG A 1 109 ? 43.601  26.783 21.974 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA     1 
ATOM   1664  C C      . ARG A 1 109 ? 42.519  27.261 21.018 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C      1 
ATOM   1665  O O      . ARG A 1 109 ? 42.459  28.439 20.658 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O      1 
ATOM   1666  C CB     . ARG A 1 109 ? 44.666  25.998 21.224 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB     1 
ATOM   1667  C CG     . ARG A 1 109 ? 45.503  26.823 20.372 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG     1 
ATOM   1668  C CD     . ARG A 1 109 ? 46.515  25.883 19.674 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD     1 
ATOM   1669  N NE     . ARG A 1 109 ? 47.517  25.298 20.574 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE     1 
ATOM   1670  C CZ     . ARG A 1 109 ? 48.838  25.419 20.424 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ     1 
ATOM   1671  N NH1    . ARG A 1 109 ? 49.365  26.076 19.404 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1    1 
ATOM   1672  N NH2    . ARG A 1 109 ? 49.655  24.874 21.325 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2    1 
ATOM   1673  H H      . ARG A 1 109 ? 43.408  25.138 23.031 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A H      1 
ATOM   1674  H HA     . ARG A 1 109 ? 44.004  27.565 22.383 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HA     1 
ATOM   1675  H HB2    . ARG A 1 109 ? 45.241  25.557 21.868 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB2    1 
ATOM   1676  H HB3    . ARG A 1 109 ? 44.230  25.338 20.662 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB3    1 
ATOM   1677  H HG2    . ARG A 1 109 ? 44.965  27.272 19.701 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG2    1 
ATOM   1678  H HG3    . ARG A 1 109 ? 45.984  27.478 20.903 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG3    1 
ATOM   1679  H HD2    . ARG A 1 109 ? 46.027  25.152 19.264 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD2    1 
ATOM   1680  H HD3    . ARG A 1 109 ? 46.990  26.387 18.995 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD3    1 
ATOM   1681  H HE     . ARG A 1 109 ? 47.232  24.844 21.247 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HE     1 
ATOM   1682  H HH11   . ARG A 1 109 ? 48.853  26.439 18.816 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH11   1 
ATOM   1683  H HH12   . ARG A 1 109 ? 50.219  26.141 19.329 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH12   1 
ATOM   1684  H HH21   . ARG A 1 109 ? 49.330  24.447 21.997 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH21   1 
ATOM   1685  H HH22   . ARG A 1 109 ? 50.507  24.949 21.233 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH22   1 
ATOM   1686  N N      A GLU A 1 110 ? 41.664  26.340 20.587 0.70 12.90  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N      1 
ATOM   1687  N N      B GLU A 1 110 ? 41.662  26.347 20.558 0.30 13.51  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N      1 
ATOM   1688  C CA     A GLU A 1 110 ? 40.595  26.698 19.664 0.70 13.03  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA     1 
ATOM   1689  C CA     B GLU A 1 110 ? 40.606  26.762 19.637 0.30 13.89  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA     1 
ATOM   1690  C C      A GLU A 1 110 ? 39.624  27.714 20.259 0.70 13.41  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C      1 
ATOM   1691  C C      B GLU A 1 110 ? 39.727  27.839 20.260 0.30 13.56  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C      1 
ATOM   1692  O O      A GLU A 1 110 ? 38.955  28.451 19.524 0.70 16.98  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O      1 
ATOM   1693  O O      B GLU A 1 110 ? 39.267  28.761 19.574 0.30 15.37  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O      1 
ATOM   1694  C CB     A GLU A 1 110 ? 39.874  25.420 19.243 0.70 14.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB     1 
ATOM   1695  C CB     B GLU A 1 110 ? 39.746  25.572 19.220 0.30 14.61  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB     1 
ATOM   1696  C CG     A GLU A 1 110 ? 38.643  25.647 18.410 0.70 17.57  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG     1 
ATOM   1697  C CG     B GLU A 1 110 ? 40.453  24.541 18.355 0.30 15.84  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG     1 
ATOM   1698  C CD     A GLU A 1 110 ? 38.913  26.165 17.004 0.70 17.74  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD     1 
ATOM   1699  C CD     B GLU A 1 110 ? 41.108  25.081 17.078 0.30 19.61  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD     1 
ATOM   1700  O OE1    A GLU A 1 110 ? 40.014  25.921 16.447 0.70 21.28  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1    1 
ATOM   1701  O OE1    B GLU A 1 110 ? 40.673  26.118 16.527 0.30 23.66  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1    1 
ATOM   1702  O OE2    A GLU A 1 110 ? 37.988  26.800 16.442 0.70 14.78  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2    1 
ATOM   1703  O OE2    B GLU A 1 110 ? 42.059  24.416 16.605 0.30 23.78  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2    1 
ATOM   1704  H H      A GLU A 1 110 ? 41.680  25.510 20.811 0.70 15.48  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A H      1 
ATOM   1705  H H      B GLU A 1 110 ? 41.670  25.511 20.756 0.30 16.22  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A H      1 
ATOM   1706  H HA     A GLU A 1 110 ? 40.972  27.119 18.876 0.70 15.64  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HA     1 
ATOM   1707  H HA     B GLU A 1 110 ? 41.028  27.120 18.840 0.30 16.68  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HA     1 
ATOM   1708  H HB2    A GLU A 1 110 ? 40.486  24.878 18.721 0.70 17.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB2    1 
ATOM   1709  H HB2    B GLU A 1 110 ? 39.440  25.120 20.021 0.30 17.53  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB2    1 
ATOM   1710  H HB3    A GLU A 1 110 ? 39.604  24.940 20.041 0.70 17.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB3    1 
ATOM   1711  H HB3    B GLU A 1 110 ? 38.987  25.904 18.716 0.30 17.53  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HB3    1 
ATOM   1712  H HG2    A GLU A 1 110 ? 38.169  24.805 18.325 0.70 21.09  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG2    1 
ATOM   1713  H HG2    B GLU A 1 110 ? 41.153  24.127 18.885 0.30 19.02  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG2    1 
ATOM   1714  H HG3    A GLU A 1 110 ? 38.083  26.299 18.859 0.70 21.09  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG3    1 
ATOM   1715  H HG3    B GLU A 1 110 ? 39.803  23.873 18.085 0.30 19.02  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A HG3    1 
ATOM   1716  N N      . CYS A 1 111 ? 39.509  27.756 21.567 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N      1 
ATOM   1717  C CA     . CYS A 1 111 ? 38.591  28.679 22.204 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA     1 
ATOM   1718  C C      . CYS A 1 111 ? 39.215  30.017 22.535 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C      1 
ATOM   1719  O O      . CYS A 1 111 ? 38.474  30.992 22.711 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O      1 
ATOM   1720  C CB     . CYS A 1 111 ? 38.112  28.117 23.557 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB     1 
ATOM   1721  S SG     . CYS A 1 111 ? 37.183  26.586 23.388 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG     1 
ATOM   1722  H H      . CYS A 1 111 ? 39.953  27.258 22.109 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A H      1 
ATOM   1723  H HA     . CYS A 1 111 ? 37.853  28.790 21.585 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HA     1 
ATOM   1724  H HB2    . CYS A 1 111 ? 38.885  27.939 24.116 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HB2    1 
ATOM   1725  H HB3    . CYS A 1 111 ? 37.537  28.772 23.984 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HB3    1 
ATOM   1726  H HG     . CYS A 1 111 ? 37.856  25.783 22.802 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A HG     1 
ATOM   1727  N N      . LEU A 1 112 ? 40.515  30.049 22.775 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N      1 
ATOM   1728  C CA     . LEU A 1 112 ? 41.136  31.181 23.428 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA     1 
ATOM   1729  C C      . LEU A 1 112 ? 41.918  32.082 22.490 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C      1 
ATOM   1730  O O      . LEU A 1 112 ? 42.284  33.189 22.897 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O      1 
ATOM   1731  C CB     . LEU A 1 112 ? 42.072  30.688 24.548 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB     1 
ATOM   1732  C CG     . LEU A 1 112 ? 41.374  29.923 25.677 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG     1 
ATOM   1733  C CD1    . LEU A 1 112 ? 42.394  29.299 26.583 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1    1 
ATOM   1734  C CD2    . LEU A 1 112 ? 40.429  30.814 26.468 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2    1 
ATOM   1735  H H      . LEU A 1 112 ? 41.062  29.420 22.567 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A H      1 
ATOM   1736  H HA     . LEU A 1 112 ? 40.436  31.723 23.826 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HA     1 
ATOM   1737  H HB2    . LEU A 1 112 ? 42.732  30.095 24.157 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HB2    1 
ATOM   1738  H HB3    . LEU A 1 112 ? 42.510  31.458 24.943 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HB3    1 
ATOM   1739  H HG     . LEU A 1 112 ? 40.834  29.222 25.281 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HG     1 
ATOM   1740  H HD11   . LEU A 1 112 ? 42.972  28.722 26.059 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD11   1 
ATOM   1741  H HD12   . LEU A 1 112 ? 41.937  28.779 27.263 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD12   1 
ATOM   1742  H HD13   . LEU A 1 112 ? 42.917  30.001 27.001 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD13   1 
ATOM   1743  H HD21   . LEU A 1 112 ? 40.907  31.608 26.753 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD21   1 
ATOM   1744  H HD22   . LEU A 1 112 ? 40.109  30.325 27.243 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD22   1 
ATOM   1745  H HD23   . LEU A 1 112 ? 39.681  31.063 25.902 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A HD23   1 
ATOM   1746  N N      . LEU A 1 113 ? 42.223  31.636 21.274 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N      1 
ATOM   1747  C CA     . LEU A 1 113 ? 43.014  32.401 20.338 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA     1 
ATOM   1748  C C      . LEU A 1 113 ? 42.119  33.141 19.375 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C      1 
ATOM   1749  O O      . LEU A 1 113 ? 41.021  32.705 19.076 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O      1 
ATOM   1750  C CB     . LEU A 1 113 ? 43.917  31.472 19.528 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB     1 
ATOM   1751  C CG     . LEU A 1 113 ? 44.978  30.733 20.302 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG     1 
ATOM   1752  C CD1    . LEU A 1 113 ? 45.901  29.991 19.350 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1    1 
ATOM   1753  C CD2    . LEU A 1 113 ? 45.763  31.562 21.235 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2    1 
ATOM   1754  H H      . LEU A 1 113 ? 41.974  30.873 20.967 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A H      1 
ATOM   1755  H HA     . LEU A 1 113 ? 43.562  33.039 20.820 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HA     1 
ATOM   1756  H HB2    . LEU A 1 113 ? 43.357  30.805 19.100 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HB2    1 
ATOM   1757  H HB3    . LEU A 1 113 ? 44.371  32.004 18.856 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HB3    1 
ATOM   1758  H HG     . LEU A 1 113 ? 44.504  30.105 20.869 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HG     1 
ATOM   1759  H HD11   . LEU A 1 113 ? 45.371  29.402 18.791 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD11   1 
ATOM   1760  H HD12   . LEU A 1 113 ? 46.537  29.471 19.868 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD12   1 
ATOM   1761  H HD13   . LEU A 1 113 ? 46.372  30.635 18.799 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD13   1 
ATOM   1762  H HD21   . LEU A 1 113 ? 46.133  32.317 20.752 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD21   1 
ATOM   1763  H HD22   . LEU A 1 113 ? 46.480  31.024 21.608 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD22   1 
ATOM   1764  H HD23   . LEU A 1 113 ? 45.181  31.876 21.945 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD23   1 
ATOM   1765  N N      . PRO A 1 114 ? 42.558  34.284 18.891 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A N      1 
ATOM   1766  C CA     . PRO A 1 114 ? 41.738  35.036 17.943 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CA     1 
ATOM   1767  C C      . PRO A 1 114 ? 41.729  34.347 16.584 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A C      1 
ATOM   1768  O O      . PRO A 1 114 ? 42.713  33.728 16.164 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A O      1 
ATOM   1769  C CB     . PRO A 1 114 ? 42.448  36.398 17.883 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CB     1 
ATOM   1770  C CG     . PRO A 1 114 ? 43.871  36.030 18.073 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CG     1 
ATOM   1771  C CD     . PRO A 1 114 ? 43.860  34.929 19.126 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CD     1 
ATOM   1772  H HA     . PRO A 1 114 ? 40.829  35.156 18.260 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HA     1 
ATOM   1773  H HB2    . PRO A 1 114 ? 42.301  36.820 17.021 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HB2    1 
ATOM   1774  H HB3    . PRO A 1 114 ? 42.132  36.978 18.594 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HB3    1 
ATOM   1775  H HG2    . PRO A 1 114 ? 44.242  35.706 17.237 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HG2    1 
ATOM   1776  H HG3    . PRO A 1 114 ? 44.373  36.800 18.382 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HG3    1 
ATOM   1777  H HD2    . PRO A 1 114 ? 44.589  34.304 18.987 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HD2    1 
ATOM   1778  H HD3    . PRO A 1 114 ? 43.908  35.301 20.021 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A HD3    1 
ATOM   1779  N N      . GLY A 1 115 ? 40.604  34.470 15.879 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N      1 
ATOM   1780  C CA     . GLY A 1 115 ? 40.527  34.071 14.483 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA     1 
ATOM   1781  C C      . GLY A 1 115 ? 40.198  32.614 14.233 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C      1 
ATOM   1782  O O      . GLY A 1 115 ? 39.994  32.231 13.075 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O      1 
ATOM   1783  H H      . GLY A 1 115 ? 39.869  34.785 16.194 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A H      1 
ATOM   1784  H HA2    . GLY A 1 115 ? 39.843  34.604 14.048 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A HA2    1 
ATOM   1785  H HA3    . GLY A 1 115 ? 41.383  34.254 14.064 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A HA3    1 
ATOM   1786  N N      . THR A 1 116 ? 40.147  31.782 15.267 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 115 THR A N      1 
ATOM   1787  C CA     . THR A 1 116 ? 39.710  30.406 15.108 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA     1 
ATOM   1788  C C      . THR A 1 116 ? 38.188  30.387 14.954 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 115 THR A C      1 
ATOM   1789  O O      . THR A 1 116 ? 37.492  31.336 15.291 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 115 THR A O      1 
ATOM   1790  C CB     . THR A 1 116 ? 40.114  29.549 16.292 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB     1 
ATOM   1791  O OG1    . THR A 1 116 ? 39.374  30.072 17.393 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1    1 
ATOM   1792  C CG2    . THR A 1 116 ? 41.601  29.599 16.572 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2    1 
ATOM   1793  H H      . THR A 1 116 ? 40.361  31.993 16.073 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 115 THR A H      1 
ATOM   1794  H HA     . THR A 1 116 ? 40.129  30.019 14.323 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HA     1 
ATOM   1795  H HB     . THR A 1 116 ? 39.930  28.610 16.134 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HB     1 
ATOM   1796  H HG1    . THR A 1 116 ? 39.574  29.659 18.096 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG1    1 
ATOM   1797  H HG21   . THR A 1 116 ? 42.095  29.276 15.802 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG21   1 
ATOM   1798  H HG22   . THR A 1 116 ? 41.814  29.044 17.338 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG22   1 
ATOM   1799  H HG23   . THR A 1 116 ? 41.873  30.512 16.759 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 115 THR A HG23   1 
ATOM   1800  N N      . LEU A 1 117 ? 37.663  29.276 14.457 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N      1 
ATOM   1801  C CA     . LEU A 1 117 ? 36.226  29.194 14.212 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA     1 
ATOM   1802  C C      . LEU A 1 117 ? 35.410  29.356 15.491 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C      1 
ATOM   1803  O O      . LEU A 1 117 ? 34.380  30.014 15.479 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O      1 
ATOM   1804  C CB     . LEU A 1 117 ? 35.863  27.876 13.528 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB     1 
ATOM   1805  C CG     . LEU A 1 117 ? 34.428  27.732 13.028 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG     1 
ATOM   1806  C CD1    . LEU A 1 117 ? 34.114  28.767 11.984 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1    1 
ATOM   1807  C CD2    . LEU A 1 117 ? 34.239  26.312 12.501 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2    1 
ATOM   1808  H H      . LEU A 1 117 ? 38.106  28.567 14.254 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A H      1 
ATOM   1809  H HA     . LEU A 1 117 ? 35.994  29.922 13.615 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HA     1 
ATOM   1810  H HB2    . LEU A 1 117 ? 36.444  27.769 12.758 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HB2    1 
ATOM   1811  H HB3    . LEU A 1 117 ? 36.017  27.157 14.161 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HB3    1 
ATOM   1812  H HG     . LEU A 1 117 ? 33.800  27.882 13.751 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HG     1 
ATOM   1813  H HD11   . LEU A 1 117 ? 34.108  29.643 12.400 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD11   1 
ATOM   1814  H HD12   . LEU A 1 117 ? 33.243  28.576 11.603 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD12   1 
ATOM   1815  H HD13   . LEU A 1 117 ? 34.792  28.734 11.292 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD13   1 
ATOM   1816  H HD21   . LEU A 1 117 ? 34.864  26.159 11.775 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD21   1 
ATOM   1817  H HD22   . LEU A 1 117 ? 33.329  26.213 12.180 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD22   1 
ATOM   1818  H HD23   . LEU A 1 117 ? 34.406  25.683 13.220 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A HD23   1 
ATOM   1819  N N      . PHE A 1 118 ? 35.855  28.785 16.598 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N      1 
ATOM   1820  C CA     . PHE A 1 118 ? 35.099  28.837 17.844 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA     1 
ATOM   1821  C C      . PHE A 1 118 ? 35.673  29.804 18.867 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C      1 
ATOM   1822  O O      . PHE A 1 118 ? 35.264  29.787 20.032 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O      1 
ATOM   1823  C CB     . PHE A 1 118 ? 34.983  27.446 18.432 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB     1 
ATOM   1824  C CG     . PHE A 1 118 ? 34.335  26.475 17.505 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG     1 
ATOM   1825  C CD1    . PHE A 1 118 ? 33.097  26.704 16.952 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1    1 
ATOM   1826  C CD2    . PHE A 1 118 ? 34.982  25.321 17.145 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2    1 
ATOM   1827  C CE1    . PHE A 1 118 ? 32.521  25.791 16.081 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1    1 
ATOM   1828  C CE2    . PHE A 1 118 ? 34.415  24.423 16.299 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2    1 
ATOM   1829  C CZ     . PHE A 1 118 ? 33.174  24.656 15.767 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ     1 
ATOM   1830  H H      . PHE A 1 118 ? 36.598  28.356 16.656 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A H      1 
ATOM   1831  H HA     . PHE A 1 118 ? 34.208  29.160 17.637 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HA     1 
ATOM   1832  H HB2    . PHE A 1 118 ? 35.871  27.116 18.638 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HB2    1 
ATOM   1833  H HB3    . PHE A 1 118 ? 34.449  27.489 19.241 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HB3    1 
ATOM   1834  H HD1    . PHE A 1 118 ? 32.638  27.483 17.167 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HD1    1 
ATOM   1835  H HD2    . PHE A 1 118 ? 35.829  25.149 17.488 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HD2    1 
ATOM   1836  H HE1    . PHE A 1 118 ? 31.684  25.964 15.713 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HE1    1 
ATOM   1837  H HE2    . PHE A 1 118 ? 34.872  23.644 16.080 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HE2    1 
ATOM   1838  H HZ     . PHE A 1 118 ? 32.786  24.036 15.193 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A HZ     1 
ATOM   1839  N N      . SER A 1 119 ? 36.529  30.707 18.432 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 118 SER A N      1 
ATOM   1840  C CA     . SER A 1 119 ? 37.159  31.650 19.339 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA     1 
ATOM   1841  C C      . SER A 1 119 ? 36.150  32.402 20.200 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 118 SER A C      1 
ATOM   1842  O O      . SER A 1 119 ? 35.161  32.963 19.706 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 118 SER A O      1 
ATOM   1843  C CB     . SER A 1 119 ? 37.902  32.700 18.537 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB     1 
ATOM   1844  O OG     . SER A 1 119 ? 38.497  33.665 19.367 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG     1 
ATOM   1845  H H      . SER A 1 119 ? 36.767  30.797 17.610 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 118 SER A H      1 
ATOM   1846  H HA     . SER A 1 119 ? 37.754  31.140 19.910 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HA     1 
ATOM   1847  H HB2    . SER A 1 119 ? 38.595  32.264 18.018 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HB2    1 
ATOM   1848  H HB3    . SER A 1 119 ? 37.274  33.143 17.945 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HB3    1 
ATOM   1849  H HG     . SER A 1 119 ? 39.054  33.299 19.879 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 118 SER A HG     1 
ATOM   1850  N N      . LEU A 1 120 ? 36.437  32.478 21.491 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N      1 
ATOM   1851  C CA     . LEU A 1 120 ? 35.705  33.309 22.431 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA     1 
ATOM   1852  C C      . LEU A 1 120 ? 36.241  34.729 22.510 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C      1 
ATOM   1853  O O      . LEU A 1 120 ? 35.737  35.524 23.305 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O      1 
ATOM   1854  C CB     . LEU A 1 120 ? 35.708  32.678 23.835 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB     1 
ATOM   1855  C CG     . LEU A 1 120 ? 34.899  31.394 23.973 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG     1 
ATOM   1856  C CD1    . LEU A 1 120 ? 35.191  30.685 25.276 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1    1 
ATOM   1857  C CD2    . LEU A 1 120 ? 33.385  31.661 23.894 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2    1 
ATOM   1858  H H      . LEU A 1 120 ? 37.078  32.040 21.861 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A H      1 
ATOM   1859  H HA     . LEU A 1 120 ? 34.782  33.353 22.136 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HA     1 
ATOM   1860  H HB2    . LEU A 1 120 ? 36.625  32.471 24.075 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HB2    1 
ATOM   1861  H HB3    . LEU A 1 120 ? 35.339  33.322 24.460 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HB3    1 
ATOM   1862  H HG     . LEU A 1 120 ? 35.161  30.823 23.233 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HG     1 
ATOM   1863  H HD11   . LEU A 1 120 ? 36.139  30.486 25.322 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD11   1 
ATOM   1864  H HD12   . LEU A 1 120 ? 34.679  29.862 25.310 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD12   1 
ATOM   1865  H HD13   . LEU A 1 120 ? 34.939  31.263 26.013 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD13   1 
ATOM   1866  H HD21   . LEU A 1 120 ? 33.146  32.326 24.559 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD21   1 
ATOM   1867  H HD22   . LEU A 1 120 ? 32.909  30.834 24.067 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD22   1 
ATOM   1868  H HD23   . LEU A 1 120 ? 33.168  31.988 23.007 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD23   1 
ATOM   1869  N N      . VAL A 1 121 ? 37.256  35.078 21.725 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N      1 
ATOM   1870  C CA     . VAL A 1 121 ? 37.815  36.423 21.830 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA     1 
ATOM   1871  C C      . VAL A 1 121 ? 36.749  37.489 21.657 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C      1 
ATOM   1872  O O      . VAL A 1 121 ? 36.777  38.501 22.341 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O      1 
ATOM   1873  C CB     . VAL A 1 121 ? 39.001  36.596 20.858 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB     1 
ATOM   1874  C CG1    . VAL A 1 121 ? 39.364  38.062 20.710 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1    1 
ATOM   1875  C CG2    . VAL A 1 121 ? 40.176  35.765 21.350 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2    1 
ATOM   1876  H H      . VAL A 1 121 ? 37.629  34.570 21.140 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A H      1 
ATOM   1877  H HA     . VAL A 1 121 ? 38.162  36.533 22.729 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HA     1 
ATOM   1878  H HB     . VAL A 1 121 ? 38.756  36.280 19.974 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HB     1 
ATOM   1879  H HG11   . VAL A 1 121 ? 38.685  38.504 20.175 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG11   1 
ATOM   1880  H HG12   . VAL A 1 121 ? 40.227  38.131 20.271 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG12   1 
ATOM   1881  H HG13   . VAL A 1 121 ? 39.407  38.468 21.590 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG13   1 
ATOM   1882  H HG21   . VAL A 1 121 ? 40.424  36.064 22.239 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG21   1 
ATOM   1883  H HG22   . VAL A 1 121 ? 40.922  35.882 20.741 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG22   1 
ATOM   1884  H HG23   . VAL A 1 121 ? 39.913  34.831 21.377 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A HG23   1 
ATOM   1885  N N      . GLY A 1 122 ? 35.822  37.296 20.726 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N      1 
ATOM   1886  C CA     . GLY A 1 122 ? 34.794  38.295 20.543 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA     1 
ATOM   1887  C C      . GLY A 1 122 ? 33.876  38.455 21.731 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C      1 
ATOM   1888  O O      . GLY A 1 122 ? 33.353  39.549 21.958 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O      1 
ATOM   1889  H H      . GLY A 1 122 ? 35.771  36.613 20.205 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A H      1 
ATOM   1890  H HA2    . GLY A 1 122 ? 35.216  39.152 20.373 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A HA2    1 
ATOM   1891  H HA3    . GLY A 1 122 ? 34.252  38.053 19.776 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A HA3    1 
ATOM   1892  N N      . LYS A 1 123 ? 33.666  37.377 22.488 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N      1 
ATOM   1893  C CA     . LYS A 1 123 ? 32.960  37.439 23.763 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA     1 
ATOM   1894  C C      . LYS A 1 123 ? 33.788  38.142 24.839 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C      1 
ATOM   1895  O O      . LYS A 1 123 ? 33.263  38.999 25.558 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O      1 
ATOM   1896  C CB     . LYS A 1 123 ? 32.542  36.029 24.176 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB     1 
ATOM   1897  C CG     . LYS A 1 123 ? 32.142  35.877 25.622 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG     1 
ATOM   1898  C CD     . LYS A 1 123 ? 30.929  36.644 26.084 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD     1 
ATOM   1899  C CE     . LYS A 1 123 ? 30.668  36.305 27.537 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE     1 
ATOM   1900  N NZ     . LYS A 1 123 ? 29.605  37.157 28.106 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ     1 
ATOM   1901  H H      . LYS A 1 123 ? 33.928  36.584 22.281 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A H      1 
ATOM   1902  H HA     . LYS A 1 123 ? 32.152  37.966 23.663 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HA     1 
ATOM   1903  H HB2    . LYS A 1 123 ? 31.781  35.765 23.635 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HB2    1 
ATOM   1904  H HB3    . LYS A 1 123 ? 33.287  35.429 24.016 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HB3    1 
ATOM   1905  H HG2    . LYS A 1 123 ? 31.960  34.938 25.785 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HG2    1 
ATOM   1906  H HG3    . LYS A 1 123 ? 32.885  36.171 26.171 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HG3    1 
ATOM   1907  H HD2    . LYS A 1 123 ? 31.088  37.597 26.004 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HD2    1 
ATOM   1908  H HD3    . LYS A 1 123 ? 30.155  36.391 25.556 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HD3    1 
ATOM   1909  H HE2    . LYS A 1 123 ? 30.387  35.379 27.606 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HE2    1 
ATOM   1910  H HE3    . LYS A 1 123 ? 31.479  36.445 28.050 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HE3    1 
ATOM   1911  H HZ1    . LYS A 1 123 ? 28.844  37.031 27.661 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HZ1    1 
ATOM   1912  H HZ2    . LYS A 1 123 ? 29.836  38.014 28.045 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HZ2    1 
ATOM   1913  H HZ3    . LYS A 1 123 ? 29.476  36.952 28.962 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A HZ3    1 
ATOM   1914  N N      . PHE A 1 124 ? 35.099  37.876 24.895 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N      1 
ATOM   1915  C CA     . PHE A 1 124 ? 35.946  38.626 25.812 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA     1 
ATOM   1916  C C      . PHE A 1 124 ? 35.816  40.121 25.523 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C      1 
ATOM   1917  O O      . PHE A 1 124 ? 35.677  40.939 26.441 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O      1 
ATOM   1918  C CB     . PHE A 1 124 ? 37.429  38.262 25.642 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB     1 
ATOM   1919  C CG     . PHE A 1 124 ? 37.835  36.845 25.962 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG     1 
ATOM   1920  C CD1    . PHE A 1 124 ? 37.144  36.038 26.846 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1    1 
ATOM   1921  C CD2    . PHE A 1 124 ? 38.980  36.335 25.397 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2    1 
ATOM   1922  C CE1    . PHE A 1 124 ? 37.594  34.767 27.144 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1    1 
ATOM   1923  C CE2    . PHE A 1 124 ? 39.421  35.075 25.706 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2    1 
ATOM   1924  C CZ     . PHE A 1 124 ? 38.732  34.300 26.573 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ     1 
ATOM   1925  H H      . PHE A 1 124 ? 35.505  37.282 24.424 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A H      1 
ATOM   1926  H HA     . PHE A 1 124 ? 35.669  38.404 26.714 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HA     1 
ATOM   1927  H HB2    . PHE A 1 124 ? 37.671  38.421 24.716 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HB2    1 
ATOM   1928  H HB3    . PHE A 1 124 ? 37.947  38.841 26.224 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HB3    1 
ATOM   1929  H HD1    . PHE A 1 124 ? 36.366  36.354 27.244 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HD1    1 
ATOM   1930  H HD2    . PHE A 1 124 ? 39.464  36.854 24.795 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HD2    1 
ATOM   1931  H HE1    . PHE A 1 124 ? 37.117  34.232 27.735 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HE1    1 
ATOM   1932  H HE2    . PHE A 1 124 ? 40.200  34.750 25.316 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HE2    1 
ATOM   1933  H HZ     . PHE A 1 124 ? 39.039  33.447 26.779 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A HZ     1 
ATOM   1934  N N      . MET A 1 125 ? 35.928  40.507 24.243 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 124 MET A N      1 
ATOM   1935  C CA     . MET A 1 125 ? 35.903  41.928 23.889 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CA     1 
ATOM   1936  C C      . MET A 1 125 ? 34.531  42.549 24.098 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 124 MET A C      1 
ATOM   1937  O O      . MET A 1 125 ? 34.436  43.695 24.536 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 124 MET A O      1 
ATOM   1938  C CB     . MET A 1 125 ? 36.385  42.121 22.455 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CB     1 
ATOM   1939  C CG     . MET A 1 125 ? 37.825  41.744 22.255 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CG     1 
ATOM   1940  S SD     . MET A 1 125 ? 39.012  42.375 23.537 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 124 MET A SD     1 
ATOM   1941  C CE     . MET A 1 125 ? 38.766  44.130 23.488 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CE     1 
ATOM   1942  H H      . MET A 1 125 ? 36.018  39.973 23.575 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 124 MET A H      1 
ATOM   1943  H HA     . MET A 1 125 ? 36.526  42.395 24.467 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HA     1 
ATOM   1944  H HB2    . MET A 1 125 ? 35.848  41.568 21.866 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HB2    1 
ATOM   1945  H HB3    . MET A 1 125 ? 36.286  43.056 22.214 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HB3    1 
ATOM   1946  H HG2    . MET A 1 125 ? 37.889  40.776 22.257 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HG2    1 
ATOM   1947  H HG3    . MET A 1 125 ? 38.116  42.095 21.399 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HG3    1 
ATOM   1948  H HE1    . MET A 1 125 ? 39.362  44.550 24.129 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HE1    1 
ATOM   1949  H HE2    . MET A 1 125 ? 38.962  44.452 22.594 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HE2    1 
ATOM   1950  H HE3    . MET A 1 125 ? 37.844  44.326 23.716 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 124 MET A HE3    1 
ATOM   1951  N N      . HIS A 1 126 ? 33.461  41.799 23.847 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N      1 
ATOM   1952  C CA     . HIS A 1 126 ? 32.131  42.283 24.165 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA     1 
ATOM   1953  C C      . HIS A 1 126 ? 32.003  42.561 25.652 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C      1 
ATOM   1954  O O      . HIS A 1 126 ? 31.429  43.581 26.053 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O      1 
ATOM   1955  C CB     . HIS A 1 126 ? 31.091  41.242 23.730 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB     1 
ATOM   1956  C CG     . HIS A 1 126 ? 29.707  41.672 24.027 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG     1 
ATOM   1957  N ND1    . HIS A 1 126 ? 29.093  42.693 23.329 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1    1 
ATOM   1958  C CD2    . HIS A 1 126 ? 28.828  41.277 24.980 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2    1 
ATOM   1959  C CE1    . HIS A 1 126 ? 27.893  42.903 23.845 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1    1 
ATOM   1960  N NE2    . HIS A 1 126 ? 27.713  42.072 24.857 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2    1 
ATOM   1961  H H      . HIS A 1 126 ? 33.481  41.014 23.497 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A H      1 
ATOM   1962  H HA     . HIS A 1 126 ? 31.963  43.107 23.681 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HA     1 
ATOM   1963  H HB2    . HIS A 1 126 ? 31.164  41.100 22.773 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HB2    1 
ATOM   1964  H HB3    . HIS A 1 126 ? 31.257  40.411 24.202 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HB3    1 
ATOM   1965  H HD2    . HIS A 1 126 ? 28.955  40.596 25.600 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HD2    1 
ATOM   1966  H HE1    . HIS A 1 126 ? 27.277  43.532 23.545 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HE1    1 
ATOM   1967  H HE2    . HIS A 1 126 ? 27.014  42.034 25.356 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A HE2    1 
ATOM   1968  N N      . ASP A 1 127 ? 32.516  41.672 26.496 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N      1 
ATOM   1969  C CA     . ASP A 1 127 ? 32.472  41.925 27.926 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA     1 
ATOM   1970  C C      . ASP A 1 127 ? 33.255  43.179 28.275 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C      1 
ATOM   1971  O O      . ASP A 1 127 ? 32.781  44.029 29.013 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O      1 
ATOM   1972  C CB     . ASP A 1 127 ? 33.011  40.727 28.700 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB     1 
ATOM   1973  C CG     . ASP A 1 127 ? 32.006  39.619 28.900 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG     1 
ATOM   1974  O OD1    . ASP A 1 127 ? 30.808  39.749 28.542 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1    1 
ATOM   1975  O OD2    . ASP A 1 127 ? 32.433  38.606 29.494 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2    1 
ATOM   1976  H H      . ASP A 1 127 ? 32.887  40.931 26.269 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A H      1 
ATOM   1977  H HA     . ASP A 1 127 ? 31.547  42.054 28.188 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A HA     1 
ATOM   1978  H HB2    . ASP A 1 127 ? 33.764  40.356 28.215 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A HB2    1 
ATOM   1979  H HB3    . ASP A 1 127 ? 33.296  41.026 29.578 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A HB3    1 
ATOM   1980  N N      . ILE A 1 128 ? 34.491  43.287 27.795 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N      1 
ATOM   1981  C CA     . ILE A 1 128 ? 35.361  44.397 28.147 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA     1 
ATOM   1982  C C      . ILE A 1 128 ? 34.730  45.703 27.720 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C      1 
ATOM   1983  O O      . ILE A 1 128 ? 34.713  46.664 28.491 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O      1 
ATOM   1984  C CB     . ILE A 1 128 ? 36.754  44.189 27.515 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB     1 
ATOM   1985  C CG1    . ILE A 1 128 ? 37.496  43.047 28.222 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1    1 
ATOM   1986  C CG2    . ILE A 1 128 ? 37.561  45.476 27.545 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2    1 
ATOM   1987  C CD1    . ILE A 1 128 ? 38.681  42.505 27.453 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1    1 
ATOM   1988  H H      . ILE A 1 128 ? 34.853  42.722 27.257 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A H      1 
ATOM   1989  H HA     . ILE A 1 128 ? 35.472  44.428 29.110 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HA     1 
ATOM   1990  H HB     . ILE A 1 128 ? 36.633  43.940 26.585 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HB     1 
ATOM   1991  H HG12   . ILE A 1 128 ? 37.823  43.372 29.075 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG12   1 
ATOM   1992  H HG13   . ILE A 1 128 ? 36.876  42.315 28.362 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG13   1 
ATOM   1993  H HG21   . ILE A 1 128 ? 37.194  46.093 26.893 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG21   1 
ATOM   1994  H HG22   . ILE A 1 128 ? 38.484  45.274 27.327 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG22   1 
ATOM   1995  H HG23   . ILE A 1 128 ? 37.507  45.862 28.433 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HG23   1 
ATOM   1996  H HD11   . ILE A 1 128 ? 38.401  42.293 26.549 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HD11   1 
ATOM   1997  H HD12   . ILE A 1 128 ? 39.004  41.704 27.894 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HD12   1 
ATOM   1998  H HD13   . ILE A 1 128 ? 39.380  43.177 27.434 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A HD13   1 
ATOM   1999  N N      . ASN A 1 129 ? 34.226  45.759 26.474 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A N      1 
ATOM   2000  C CA     . ASN A 1 129 ? 33.802  47.017 25.878 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CA     1 
ATOM   2001  C C      . ASN A 1 129 ? 32.377  47.393 26.234 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A C      1 
ATOM   2002  O O      . ASN A 1 129 ? 32.079  48.591 26.299 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A O      1 
ATOM   2003  C CB     . ASN A 1 129 ? 33.894  46.900 24.356 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CB     1 
ATOM   2004  C CG     . ASN A 1 129 ? 35.293  46.845 23.863 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CG     1 
ATOM   2005  O OD1    . ASN A 1 129 ? 36.238  47.316 24.521 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A OD1    1 
ATOM   2006  N ND2    . ASN A 1 129 ? 35.456  46.258 22.688 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A ND2    1 
ATOM   2007  H H      . ASN A 1 129 ? 34.124  45.077 25.961 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A H      1 
ATOM   2008  H HA     . ASN A 1 129 ? 34.391  47.717 26.201 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HA     1 
ATOM   2009  H HB2    . ASN A 1 129 ? 33.445  46.087 24.074 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HB2    1 
ATOM   2010  H HB3    . ASN A 1 129 ? 33.465  47.672 23.954 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HB3    1 
ATOM   2011  H HD21   . ASN A 1 129 ? 36.241  46.193 22.345 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HD21   1 
ATOM   2012  H HD22   . ASN A 1 129 ? 34.775  45.942 22.268 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A HD22   1 
ATOM   2013  N N      . VAL A 1 130 ? 31.492  46.412 26.444 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N      1 
ATOM   2014  C CA     . VAL A 1 130 ? 30.052  46.641 26.541 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA     1 
ATOM   2015  C C      . VAL A 1 130 ? 29.489  46.088 27.850 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C      1 
ATOM   2016  O O      . VAL A 1 130 ? 28.888  46.810 28.654 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O      1 
ATOM   2017  C CB     . VAL A 1 130 ? 29.299  46.058 25.323 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB     1 
ATOM   2018  C CG1    . VAL A 1 130 ? 27.812  46.264 25.497 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1    1 
ATOM   2019  C CG2    . VAL A 1 130 ? 29.797  46.704 24.042 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2    1 
ATOM   2020  H H      . VAL A 1 130 ? 31.710  45.585 26.535 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A H      1 
ATOM   2021  H HA     . VAL A 1 130 ? 29.916  47.601 26.558 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HA     1 
ATOM   2022  H HB     . VAL A 1 130 ? 29.467  45.105 25.258 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HB     1 
ATOM   2023  H HG11   . VAL A 1 130 ? 27.476  45.615 26.136 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG11   1 
ATOM   2024  H HG12   . VAL A 1 130 ? 27.374  46.142 24.640 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG12   1 
ATOM   2025  H HG13   . VAL A 1 130 ? 27.654  47.163 25.825 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG13   1 
ATOM   2026  H HG21   . VAL A 1 130 ? 29.678  47.664 24.105 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG21   1 
ATOM   2027  H HG22   . VAL A 1 130 ? 29.287  46.356 23.294 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG22   1 
ATOM   2028  H HG23   . VAL A 1 130 ? 30.737  46.493 23.927 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A HG23   1 
ATOM   2029  N N      . ALA A 1 131 ? 29.650  44.795 28.090 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N      1 
ATOM   2030  C CA     . ALA A 1 131 ? 28.851  44.161 29.138 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA     1 
ATOM   2031  C C      . ALA A 1 131 ? 29.327  44.510 30.534 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C      1 
ATOM   2032  O O      . ALA A 1 131 ? 28.494  44.747 31.410 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O      1 
ATOM   2033  C CB     . ALA A 1 131 ? 28.732  42.661 28.932 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB     1 
ATOM   2034  H H      . ALA A 1 131 ? 30.196  44.275 27.677 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A H      1 
ATOM   2035  H HA     . ALA A 1 131 ? 27.951  44.515 29.058 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HA     1 
ATOM   2036  H HB1    . ALA A 1 131 ? 28.104  42.302 29.579 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HB1    1 
ATOM   2037  H HB2    . ALA A 1 131 ? 28.412  42.490 28.032 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HB2    1 
ATOM   2038  H HB3    . ALA A 1 131 ? 29.604  42.254 29.057 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A HB3    1 
ATOM   2039  N N      A TRP A 1 132 ? 30.675  44.535 30.796 0.50 11.45  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N      1 
ATOM   2040  N N      B TRP A 1 132 ? 30.619  44.552 30.755 0.50 11.68  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N      1 
ATOM   2041  C CA     A TRP A 1 132 ? 31.206  44.848 32.133 0.50 11.85  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA     1 
ATOM   2042  C CA     B TRP A 1 132 ? 31.095  44.792 32.111 0.50 12.27  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA     1 
ATOM   2043  C C      A TRP A 1 132 ? 30.580  46.170 32.576 0.50 11.44  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C      1 
ATOM   2044  C C      B TRP A 1 132 ? 30.682  46.177 32.612 0.50 12.43  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C      1 
ATOM   2045  O O      A TRP A 1 132 ? 29.921  46.247 33.622 0.50 11.92  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O      1 
ATOM   2046  O O      B TRP A 1 132 ? 30.210  46.284 33.758 0.50 12.21  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O      1 
ATOM   2047  C CB     A TRP A 1 132 ? 32.742  44.999 32.196 0.50 12.10  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB     1 
ATOM   2048  C CB     B TRP A 1 132 ? 32.583  44.472 32.132 0.50 14.10  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB     1 
ATOM   2049  C CG     A TRP A 1 132 ? 33.493  43.721 32.620 0.50 10.53  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG     1 
ATOM   2050  C CG     B TRP A 1 132 ? 33.164  44.714 33.407 0.50 13.03  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG     1 
ATOM   2051  C CD1    A TRP A 1 132 ? 34.025  42.777 31.784 0.50 11.08  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1    1 
ATOM   2052  C CD1    B TRP A 1 132 ? 33.354  45.931 33.984 0.50 13.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1    1 
ATOM   2053  C CD2    A TRP A 1 132 ? 33.796  43.283 33.962 0.50 11.08  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2    1 
ATOM   2054  C CD2    B TRP A 1 132 ? 33.729  43.740 34.296 0.50 12.51  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2    1 
ATOM   2055  N NE1    A TRP A 1 132 ? 34.617  41.781 32.517 0.50 12.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1    1 
ATOM   2056  N NE1    B TRP A 1 132 ? 33.987  45.781 35.189 0.50 13.66  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1    1 
ATOM   2057  C CE2    A TRP A 1 132 ? 34.498  42.066 33.850 0.50 11.77  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2    1 
ATOM   2058  C CE2    B TRP A 1 132 ? 34.208  44.444 35.418 0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2    1 
ATOM   2059  C CE3    A TRP A 1 132 ? 33.522  43.789 35.244 0.50 12.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3    1 
ATOM   2060  C CE3    B TRP A 1 132 ? 33.831  42.335 34.275 0.50 12.70  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3    1 
ATOM   2061  C CZ2    A TRP A 1 132 ? 34.937  41.354 34.957 0.50 12.20  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2    1 
ATOM   2062  C CZ2    B TRP A 1 132 ? 34.812  43.797 36.496 0.50 13.48  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2    1 
ATOM   2063  C CZ3    A TRP A 1 132 ? 33.956  43.079 36.338 0.50 12.50  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3    1 
ATOM   2064  C CZ3    B TRP A 1 132 ? 34.424  41.700 35.334 0.50 13.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3    1 
ATOM   2065  C CH2    A TRP A 1 132 ? 34.659  41.878 36.191 0.50 12.02  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2    1 
ATOM   2066  C CH2    B TRP A 1 132 ? 34.911  42.427 36.434 0.50 13.64  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2    1 
ATOM   2067  H H      A TRP A 1 132 ? 31.284  44.375 30.210 0.50 13.74  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A H      1 
ATOM   2068  H H      B TRP A 1 132 ? 31.231  44.449 30.161 0.50 14.03  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A H      1 
ATOM   2069  H HA     A TRP A 1 132 ? 30.982  44.107 32.718 0.50 14.22  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HA     1 
ATOM   2070  H HA     B TRP A 1 132 ? 30.691  44.187 32.753 0.50 14.73  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HA     1 
ATOM   2071  H HB2    A TRP A 1 132 ? 33.064  45.250 31.316 0.50 14.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB2    1 
ATOM   2072  H HB2    B TRP A 1 132 ? 32.710  43.535 31.913 0.50 16.92  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB2    1 
ATOM   2073  H HB3    A TRP A 1 132 ? 32.958  45.693 32.839 0.50 14.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB3    1 
ATOM   2074  H HB3    B TRP A 1 132 ? 33.038  45.029 31.481 0.50 16.92  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HB3    1 
ATOM   2075  H HD1    A TRP A 1 132 ? 33.989  42.807 30.856 0.50 13.30  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HD1    1 
ATOM   2076  H HD1    B TRP A 1 132 ? 33.092  46.744 33.615 0.50 16.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HD1    1 
ATOM   2077  H HE1    A TRP A 1 132 ? 35.003  41.085 32.190 0.50 14.75  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE1    1 
ATOM   2078  H HE1    B TRP A 1 132 ? 34.210  46.422 35.717 0.50 16.40  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE1    1 
ATOM   2079  H HE3    A TRP A 1 132 ? 33.057  44.588 35.350 0.50 14.75  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE3    1 
ATOM   2080  H HE3    B TRP A 1 132 ? 33.501  41.848 33.554 0.50 15.24  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HE3    1 
ATOM   2081  H HZ2    A TRP A 1 132 ? 35.402  40.553 34.864 0.50 14.65  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ2    1 
ATOM   2082  H HZ2    B TRP A 1 132 ? 35.135  44.273 37.227 0.50 16.18  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ2    1 
ATOM   2083  H HZ3    A TRP A 1 132 ? 33.779  43.403 37.191 0.50 15.00  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ3    1 
ATOM   2084  H HZ3    B TRP A 1 132 ? 34.507  40.774 35.325 0.50 16.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HZ3    1 
ATOM   2085  H HH2    A TRP A 1 132 ? 34.945  41.424 36.952 0.50 14.43  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HH2    1 
ATOM   2086  H HH2    B TRP A 1 132 ? 35.310  41.970 37.138 0.50 16.37  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A HH2    1 
ATOM   2087  N N      . PRO A 1 133 ? 30.826  47.264 31.852 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N      1 
ATOM   2088  C CA     . PRO A 1 133 ? 30.309  48.536 32.363 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA     1 
ATOM   2089  C C      . PRO A 1 133 ? 28.792  48.530 32.503 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C      1 
ATOM   2090  O O      . PRO A 1 133 ? 28.257  49.141 33.432 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O      1 
ATOM   2091  C CB     . PRO A 1 133 ? 30.810  49.576 31.358 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB     1 
ATOM   2092  C CG     . PRO A 1 133 ? 31.237  48.808 30.180 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG     1 
ATOM   2093  C CD     . PRO A 1 133 ? 31.682  47.478 30.674 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD     1 
ATOM   2094  H HA     . PRO A 1 133 ? 30.714  48.740 33.221 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HA     1 
ATOM   2095  H HB2    . PRO A 1 133 ? 30.091  50.186 31.130 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HB2    1 
ATOM   2096  H HB3    . PRO A 1 133 ? 31.555  50.068 31.737 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HB3    1 
ATOM   2097  H HG2    . PRO A 1 133 ? 30.490  48.711 29.569 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HG2    1 
ATOM   2098  H HG3    . PRO A 1 133 ? 31.968  49.269 29.740 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HG3    1 
ATOM   2099  H HD2    . PRO A 1 133 ? 31.530  46.792 30.006 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HD2    1 
ATOM   2100  H HD3    . PRO A 1 133 ? 32.619  47.497 30.924 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A HD3    1 
ATOM   2101  N N      . ALA A 1 134 ? 28.070  47.866 31.600 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A N      1 
ATOM   2102  C CA     . ALA A 1 134 ? 26.617  47.822 31.726 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CA     1 
ATOM   2103  C C      . ALA A 1 134 ? 26.200  47.089 32.992 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A C      1 
ATOM   2104  O O      . ALA A 1 134 ? 25.313  47.556 33.712 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A O      1 
ATOM   2105  C CB     . ALA A 1 134 ? 26.013  47.192 30.473 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CB     1 
ATOM   2106  H H      . ALA A 1 134 ? 28.389  47.443 30.923 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A H      1 
ATOM   2107  H HA     . ALA A 1 134 ? 26.270  48.725 31.793 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HA     1 
ATOM   2108  H HB1    . ALA A 1 134 ? 25.047  47.184 30.558 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HB1    1 
ATOM   2109  H HB2    . ALA A 1 134 ? 26.273  47.715 29.699 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HB2    1 
ATOM   2110  H HB3    . ALA A 1 134 ? 26.344  46.284 30.385 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A HB3    1 
ATOM   2111  N N      . TRP A 1 135 ? 26.813  45.944 33.279 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A N      1 
ATOM   2112  C CA     . TRP A 1 135 ? 26.378  45.157 34.421 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CA     1 
ATOM   2113  C C      . TRP A 1 135 ? 26.516  45.952 35.705 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A C      1 
ATOM   2114  O O      . TRP A 1 135 ? 25.700  45.796 36.609 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A O      1 
ATOM   2115  C CB     . TRP A 1 135 ? 27.138  43.841 34.532 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CB     1 
ATOM   2116  C CG     . TRP A 1 135 ? 26.666  42.757 33.635 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CG     1 
ATOM   2117  C CD1    . TRP A 1 135 ? 27.375  42.172 32.643 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD1    1 
ATOM   2118  C CD2    . TRP A 1 135 ? 25.412  42.066 33.672 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD2    1 
ATOM   2119  N NE1    . TRP A 1 135 ? 26.661  41.196 32.043 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A NE1    1 
ATOM   2120  C CE2    . TRP A 1 135 ? 25.438  41.094 32.658 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE2    1 
ATOM   2121  C CE3    . TRP A 1 135 ? 24.262  42.184 34.458 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE3    1 
ATOM   2122  C CZ2    . TRP A 1 135 ? 24.374  40.226 32.446 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ2    1 
ATOM   2123  C CZ3    . TRP A 1 135 ? 23.217  41.335 34.241 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ3    1 
ATOM   2124  C CH2    . TRP A 1 135 ? 23.265  40.388 33.245 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CH2    1 
ATOM   2125  H H      . TRP A 1 135 ? 27.470  45.609 32.837 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A H      1 
ATOM   2126  H HA     . TRP A 1 135 ? 25.445  44.928 34.284 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HA     1 
ATOM   2127  H HB2    . TRP A 1 135 ? 28.069  44.007 34.319 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HB2    1 
ATOM   2128  H HB3    . TRP A 1 135 ? 27.058  43.517 35.443 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HB3    1 
ATOM   2129  H HD1    . TRP A 1 135 ? 28.241  42.411 32.405 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HD1    1 
ATOM   2130  H HE1    . TRP A 1 135 ? 26.929  40.715 31.382 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HE1    1 
ATOM   2131  H HE3    . TRP A 1 135 ? 24.209  42.835 35.121 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HE3    1 
ATOM   2132  H HZ2    . TRP A 1 135 ? 24.410  39.565 31.793 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HZ2    1 
ATOM   2133  H HZ3    . TRP A 1 135 ? 22.459  41.397 34.776 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HZ3    1 
ATOM   2134  H HH2    . TRP A 1 135 ? 22.526  39.841 33.107 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A HH2    1 
ATOM   2135  N N      A ARG A 1 136 ? 27.470  46.874 35.829 0.50 12.32  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N      1 
ATOM   2136  N N      B ARG A 1 136 ? 27.613  46.723 35.805 0.50 13.90  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N      1 
ATOM   2137  C CA     A ARG A 1 136 ? 27.530  47.629 37.092 0.50 13.87  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA     1 
ATOM   2138  C CA     B ARG A 1 136 ? 27.873  47.603 36.934 0.50 17.93  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA     1 
ATOM   2139  C C      A ARG A 1 136 ? 26.458  48.714 37.192 0.50 15.78  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C      1 
ATOM   2140  C C      B ARG A 1 136 ? 26.732  48.575 37.153 0.50 16.98  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C      1 
ATOM   2141  O O      A ARG A 1 136 ? 26.150  49.171 38.300 0.50 18.40  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O      1 
ATOM   2142  O O      B ARG A 1 136 ? 26.496  48.996 38.289 0.50 18.70  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O      1 
ATOM   2143  C CB     A ARG A 1 136 ? 28.909  48.243 37.255 0.50 13.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB     1 
ATOM   2144  C CB     B ARG A 1 136 ? 29.141  48.415 36.656 0.50 21.21  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB     1 
ATOM   2145  C CG     A ARG A 1 136 ? 29.134  48.981 38.561 0.50 13.82  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG     1 
ATOM   2146  C CG     B ARG A 1 136 ? 30.343  47.973 37.438 0.50 24.56  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG     1 
ATOM   2147  C CD     A ARG A 1 136 ? 29.272  48.102 39.829 0.50 12.66  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD     1 
ATOM   2148  C CD     B ARG A 1 136 ? 31.593  48.827 37.259 0.50 25.42  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD     1 
ATOM   2149  N NE     A ARG A 1 136 ? 28.076  47.382 40.285 0.50 12.36  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE     1 
ATOM   2150  N NE     B ARG A 1 136 ? 31.792  49.735 38.385 0.50 22.26  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE     1 
ATOM   2151  C CZ     A ARG A 1 136 ? 27.078  47.909 40.991 0.50 11.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ     1 
ATOM   2152  C CZ     B ARG A 1 136 ? 32.748  50.651 38.418 0.50 20.61  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ     1 
ATOM   2153  N NH1    A ARG A 1 136 ? 27.100  49.186 41.365 0.50 12.20  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1    1 
ATOM   2154  N NH1    B ARG A 1 136 ? 33.621  50.749 37.436 0.50 19.60  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1    1 
ATOM   2155  N NH2    A ARG A 1 136 ? 26.069  47.118 41.389 0.50 11.32  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2    1 
ATOM   2156  N NH2    B ARG A 1 136 ? 32.825  51.484 39.459 0.50 21.28  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2    1 
ATOM   2157  H H      A ARG A 1 136 ? 28.061  47.073 35.236 0.50 14.79  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A H      1 
ATOM   2158  H H      B ARG A 1 136 ? 28.234  46.749 35.211 0.50 16.69  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A H      1 
ATOM   2159  H HA     A ARG A 1 136 ? 27.385  47.016 37.829 0.50 16.65  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HA     1 
ATOM   2160  H HA     B ARG A 1 136 ? 27.991  47.061 37.729 0.50 21.52  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HA     1 
ATOM   2161  H HB2    A ARG A 1 136 ? 29.569  47.534 37.205 0.50 16.26  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB2    1 
ATOM   2162  H HB2    B ARG A 1 136 ? 29.358  48.337 35.714 0.50 25.46  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB2    1 
ATOM   2163  H HB3    A ARG A 1 136 ? 29.049  48.878 36.535 0.50 16.26  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB3    1 
ATOM   2164  H HB3    B ARG A 1 136 ? 28.969  49.343 36.881 0.50 25.46  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HB3    1 
ATOM   2165  H HG2    A ARG A 1 136 ? 29.953  49.496 38.482 0.50 16.59  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG2    1 
ATOM   2166  H HG2    B ARG A 1 136 ? 30.117  47.988 38.381 0.50 29.47  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG2    1 
ATOM   2167  H HG3    A ARG A 1 136 ? 28.382  49.575 38.707 0.50 16.59  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG3    1 
ATOM   2168  H HG3    B ARG A 1 136 ? 30.570  47.070 37.165 0.50 29.47  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HG3    1 
ATOM   2169  H HD2    A ARG A 1 136 ? 29.952  47.432 39.655 0.50 15.19  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD2    1 
ATOM   2170  H HD2    B ARG A 1 136 ? 32.369  48.249 37.193 0.50 30.51  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD2    1 
ATOM   2171  H HD3    A ARG A 1 136 ? 29.550  48.675 40.560 0.50 15.19  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD3    1 
ATOM   2172  H HD3    B ARG A 1 136 ? 31.505  49.358 36.452 0.50 30.51  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HD3    1 
ATOM   2173  H HE     A ARG A 1 136 ? 28.016  46.549 40.080 0.50 14.83  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HE     1 
ATOM   2174  H HE     B ARG A 1 136 ? 31.263  49.672 39.060 0.50 26.72  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HE     1 
ATOM   2175  H HH11   A ARG A 1 136 ? 27.767  49.685 41.151 0.50 14.64  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH11   1 
ATOM   2176  H HH11   B ARG A 1 136 ? 33.574  50.215 36.763 0.50 23.53  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH11   1 
ATOM   2177  H HH12   A ARG A 1 136 ? 26.448  49.512 41.821 0.50 14.64  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH12   1 
ATOM   2178  H HH12   B ARG A 1 136 ? 34.238  51.348 37.467 0.50 23.53  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH12   1 
ATOM   2179  H HH21   A ARG A 1 136 ? 26.072  46.282 41.187 0.50 13.59  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH21   1 
ATOM   2180  H HH21   B ARG A 1 136 ? 32.256  51.423 40.101 0.50 25.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH21   1 
ATOM   2181  H HH22   A ARG A 1 136 ? 25.418  47.447 41.845 0.50 13.59  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH22   1 
ATOM   2182  H HH22   B ARG A 1 136 ? 33.443  52.081 39.487 0.50 25.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A HH22   1 
ATOM   2183  N N      A ASN A 1 137 ? 25.874  49.118 36.073 0.50 13.11  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N      1 
ATOM   2184  N N      B ASN A 1 137 ? 25.994  48.899 36.086 0.50 15.16  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N      1 
ATOM   2185  C CA     A ASN A 1 137 ? 24.750  50.044 36.045 0.50 13.69  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA     1 
ATOM   2186  C CA     B ASN A 1 137 ? 24.933  49.900 36.063 0.50 15.66  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA     1 
ATOM   2187  C C      A ASN A 1 137 ? 23.403  49.345 36.079 0.50 12.03  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C      1 
ATOM   2188  C C      B ASN A 1 137 ? 23.534  49.297 35.950 0.50 14.00  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C      1 
ATOM   2189  O O      A ASN A 1 137 ? 22.365  50.010 35.925 0.50 12.33  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O      1 
ATOM   2190  O O      B ASN A 1 137 ? 22.605  49.969 35.494 0.50 14.52  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O      1 
ATOM   2191  C CB     A ASN A 1 137 ? 24.857  50.935 34.819 0.50 15.14  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB     1 
ATOM   2192  C CB     B ASN A 1 137 ? 25.194  50.847 34.897 0.50 16.03  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB     1 
ATOM   2193  C CG     A ASN A 1 137 ? 26.036  51.868 34.906 0.50 19.14  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG     1 
ATOM   2194  C CG     B ASN A 1 137 ? 24.366  52.094 34.965 0.50 17.74  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG     1 
ATOM   2195  O OD1    A ASN A 1 137 ? 26.348  52.405 35.973 0.50 21.83  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1    1 
ATOM   2196  O OD1    B ASN A 1 137 ? 24.253  52.740 36.006 0.50 20.04  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1    1 
ATOM   2197  N ND2    A ASN A 1 137 ? 26.700  52.070 33.784 0.50 19.47  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2    1 
ATOM   2198  N ND2    B ASN A 1 137 ? 23.738  52.418 33.859 0.50 18.21  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2    1 
ATOM   2199  H H      A ASN A 1 137 ? 26.118  48.862 35.289 0.50 15.73  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A H      1 
ATOM   2200  H H      B ASN A 1 137 ? 26.099  48.528 35.317 0.50 18.20  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A H      1 
ATOM   2201  H HA     A ASN A 1 137 ? 24.790  50.612 36.831 0.50 16.44  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HA     1 
ATOM   2202  H HA     B ASN A 1 137 ? 24.948  50.394 36.898 0.50 18.79  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HA     1 
ATOM   2203  H HB2    A ASN A 1 137 ? 24.966  50.380 34.030 0.50 18.18  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB2    1 
ATOM   2204  H HB2    B ASN A 1 137 ? 26.129  51.106 34.904 0.50 19.24  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB2    1 
ATOM   2205  H HB3    A ASN A 1 137 ? 24.052  51.469 34.740 0.50 18.18  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB3    1 
ATOM   2206  H HB3    B ASN A 1 137 ? 24.983  50.391 34.067 0.50 19.24  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HB3    1 
ATOM   2207  H HD21   A ASN A 1 137 ? 27.382  52.594 33.776 0.50 23.37  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD21   1 
ATOM   2208  H HD21   B ASN A 1 137 ? 23.246  53.123 33.834 0.50 21.86  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD21   1 
ATOM   2209  H HD22   A ASN A 1 137 ? 26.451  51.679 33.060 0.50 23.37  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD22   1 
ATOM   2210  H HD22   B ASN A 1 137 ? 23.818  51.925 33.159 0.50 21.86  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A HD22   1 
ATOM   2211  N N      . LEU A 1 138 ? 23.393  48.028 36.312 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N      1 
ATOM   2212  C CA     . LEU A 1 138 ? 22.127  47.311 36.193 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA     1 
ATOM   2213  C C      . LEU A 1 138 ? 21.015  47.941 37.024 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C      1 
ATOM   2214  O O      . LEU A 1 138 ? 19.861  47.983 36.584 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O      1 
ATOM   2215  C CB     . LEU A 1 138 ? 22.320  45.842 36.536 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB     1 
ATOM   2216  C CG     . LEU A 1 138 ? 21.074  44.974 36.374 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG     1 
ATOM   2217  C CD1    . LEU A 1 138 ? 20.651  44.909 34.921 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1    1 
ATOM   2218  C CD2    . LEU A 1 138 ? 21.397  43.606 36.902 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2    1 
ATOM   2219  H H      . LEU A 1 138 ? 24.077  47.554 36.530 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A H      1 
ATOM   2220  H HA     . LEU A 1 138 ? 21.840  47.362 35.268 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HA     1 
ATOM   2221  H HB2    . LEU A 1 138 ? 23.006  45.478 35.956 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HB2    1 
ATOM   2222  H HB3    . LEU A 1 138 ? 22.601  45.778 37.463 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HB3    1 
ATOM   2223  H HG     . LEU A 1 138 ? 20.326  45.347 36.866 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HG     1 
ATOM   2224  H HD11   . LEU A 1 138 ? 20.351  45.787 34.640 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD11   1 
ATOM   2225  H HD12   . LEU A 1 138 ? 19.929  44.268 34.830 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD12   1 
ATOM   2226  H HD13   . LEU A 1 138 ? 21.409  44.631 34.383 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD13   1 
ATOM   2227  H HD21   . LEU A 1 138 ? 22.152  43.248 36.410 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD21   1 
ATOM   2228  H HD22   . LEU A 1 138 ? 20.624  43.032 36.787 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD22   1 
ATOM   2229  H HD23   . LEU A 1 138 ? 21.620  43.676 37.844 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A HD23   1 
ATOM   2230  N N      . ALA A 1 139 ? 21.332  48.454 38.212 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N      1 
ATOM   2231  C CA     . ALA A 1 139 ? 20.275  48.996 39.065 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA     1 
ATOM   2232  C C      . ALA A 1 139 ? 19.544  50.133 38.363 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C      1 
ATOM   2233  O O      . ALA A 1 139 ? 18.307  50.213 38.392 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O      1 
ATOM   2234  C CB     . ALA A 1 139 ? 20.817  49.490 40.412 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB     1 
ATOM   2235  H H      . ALA A 1 139 ? 22.126  48.499 38.538 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A H      1 
ATOM   2236  H HA     . ALA A 1 139 ? 19.657  48.272 39.251 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HA     1 
ATOM   2237  H HB1    . ALA A 1 139 ? 20.085  49.859 40.931 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HB1    1 
ATOM   2238  H HB2    . ALA A 1 139 ? 21.214  48.743 40.886 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HB2    1 
ATOM   2239  H HB3    . ALA A 1 139 ? 21.486  50.174 40.252 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A HB3    1 
ATOM   2240  N N      A GLU A 1 140 ? 20.287  51.022 37.719 0.50 18.25  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N      1 
ATOM   2241  N N      B GLU A 1 140 ? 20.292  51.050 37.744 0.50 18.88  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N      1 
ATOM   2242  C CA     A GLU A 1 140 ? 19.628  52.166 37.103 0.50 19.50  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA     1 
ATOM   2243  C CA     B GLU A 1 140 ? 19.641  52.176 37.076 0.50 21.91  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA     1 
ATOM   2244  C C      A GLU A 1 140 ? 18.794  51.752 35.895 0.50 17.42  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C      1 
ATOM   2245  C C      B GLU A 1 140 ? 18.743  51.694 35.942 0.50 17.94  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C      1 
ATOM   2246  O O      A GLU A 1 140 ? 17.782  52.388 35.573 0.50 18.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O      1 
ATOM   2247  O O      B GLU A 1 140 ? 17.629  52.195 35.739 0.50 17.51  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O      1 
ATOM   2248  C CB     A GLU A 1 140 ? 20.683  53.207 36.742 0.50 23.76  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB     1 
ATOM   2249  C CB     B GLU A 1 140 ? 20.700  53.149 36.556 0.50 28.27  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB     1 
ATOM   2250  C CG     A GLU A 1 140 ? 20.146  54.450 36.067 0.50 28.30  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG     1 
ATOM   2251  C CG     B GLU A 1 140 ? 21.255  54.072 37.633 0.50 34.62  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG     1 
ATOM   2252  C CD     A GLU A 1 140 ? 19.341  55.374 36.993 0.50 35.58  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD     1 
ATOM   2253  C CD     B GLU A 1 140 ? 20.385  55.300 37.864 0.50 43.78  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD     1 
ATOM   2254  O OE1    A GLU A 1 140 ? 19.271  55.154 38.227 0.50 33.67  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1    1 
ATOM   2255  O OE1    B GLU A 1 140 ? 20.297  56.152 36.951 0.50 53.59  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1    1 
ATOM   2256  O OE2    A GLU A 1 140 ? 18.770  56.348 36.468 0.50 39.02  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2    1 
ATOM   2257  O OE2    B GLU A 1 140 ? 19.783  55.409 38.955 0.50 48.95  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2    1 
ATOM   2258  H H      A GLU A 1 140 ? 21.142  50.989 37.628 0.50 21.90  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A H      1 
ATOM   2259  H H      B GLU A 1 140 ? 21.151  51.043 37.699 0.50 22.66  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A H      1 
ATOM   2260  H HA     A GLU A 1 140 ? 19.013  52.577 37.731 0.50 23.40  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HA     1 
ATOM   2261  H HA     B GLU A 1 140 ? 19.085  52.650 37.714 0.50 26.30  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HA     1 
ATOM   2262  H HB2    A GLU A 1 140 ? 21.130  53.487 37.556 0.50 28.52  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB2    1 
ATOM   2263  H HB2    B GLU A 1 140 ? 21.440  52.641 36.190 0.50 33.93  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB2    1 
ATOM   2264  H HB3    A GLU A 1 140 ? 21.322  52.799 36.136 0.50 28.52  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB3    1 
ATOM   2265  H HB3    B GLU A 1 140 ? 20.304  53.703 35.865 0.50 33.93  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HB3    1 
ATOM   2266  H HG2    A GLU A 1 140 ? 20.894  54.961 35.719 0.50 33.97  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG2    1 
ATOM   2267  H HG2    B GLU A 1 140 ? 21.312  53.584 38.469 0.50 41.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG2    1 
ATOM   2268  H HG3    A GLU A 1 140 ? 19.562  54.181 35.341 0.50 33.97  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG3    1 
ATOM   2269  H HG3    B GLU A 1 140 ? 22.136  54.375 37.365 0.50 41.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A HG3    1 
ATOM   2270  N N      . VAL A 1 141 ? 19.197  50.687 35.210 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N      1 
ATOM   2271  C CA     . VAL A 1 141 ? 18.397  50.181 34.111 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA     1 
ATOM   2272  C C      . VAL A 1 141 ? 17.132  49.474 34.598 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C      1 
ATOM   2273  O O      . VAL A 1 141 ? 16.077  49.604 33.983 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O      1 
ATOM   2274  C CB     . VAL A 1 141 ? 19.320  49.290 33.260 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB     1 
ATOM   2275  C CG1    . VAL A 1 141 ? 18.520  48.388 32.426 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1    1 
ATOM   2276  C CG2    . VAL A 1 141 ? 20.326  50.124 32.461 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2    1 
ATOM   2277  H H      . VAL A 1 141 ? 19.950  50.289 35.330 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A H      1 
ATOM   2278  H HA     . VAL A 1 141 ? 18.064  50.910 33.565 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HA     1 
ATOM   2279  H HB     . VAL A 1 141 ? 19.857  48.731 33.842 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HB     1 
ATOM   2280  H HG11   . VAL A 1 141 ? 18.159  47.681 32.982 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG11   1 
ATOM   2281  H HG12   . VAL A 1 141 ? 19.087  48.010 31.736 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG12   1 
ATOM   2282  H HG13   . VAL A 1 141 ? 17.796  48.892 32.020 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG13   1 
ATOM   2283  H HG21   . VAL A 1 141 ? 19.842  50.712 31.859 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG21   1 
ATOM   2284  H HG22   . VAL A 1 141 ? 20.898  49.528 31.953 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG22   1 
ATOM   2285  H HG23   . VAL A 1 141 ? 20.860  50.650 33.078 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A HG23   1 
ATOM   2286  N N      . VAL A 1 142 ? 17.174  48.795 35.741 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N      1 
ATOM   2287  C CA     . VAL A 1 142 ? 15.956  48.210 36.299 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA     1 
ATOM   2288  C C      . VAL A 1 142 ? 15.002  49.306 36.761 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C      1 
ATOM   2289  O O      . VAL A 1 142 ? 13.783  49.186 36.632 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O      1 
ATOM   2290  C CB     . VAL A 1 142 ? 16.306  47.220 37.431 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB     1 
ATOM   2291  C CG1    . VAL A 1 142 ? 15.068  46.785 38.191 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1    1 
ATOM   2292  C CG2    . VAL A 1 142 ? 17.030  46.005 36.888 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2    1 
ATOM   2293  H H      . VAL A 1 142 ? 17.883  48.660 36.208 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A H      1 
ATOM   2294  H HA     . VAL A 1 142 ? 15.506  47.706 35.603 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HA     1 
ATOM   2295  H HB     . VAL A 1 142 ? 16.894  47.680 38.051 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HB     1 
ATOM   2296  H HG11   . VAL A 1 142 ? 14.767  47.518 38.751 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG11   1 
ATOM   2297  H HG12   . VAL A 1 142 ? 15.288  46.017 38.740 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG12   1 
ATOM   2298  H HG13   . VAL A 1 142 ? 14.374  46.549 37.555 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG13   1 
ATOM   2299  H HG21   . VAL A 1 142 ? 16.447  45.542 36.267 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG21   1 
ATOM   2300  H HG22   . VAL A 1 142 ? 17.262  45.419 37.625 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG22   1 
ATOM   2301  H HG23   . VAL A 1 142 ? 17.835  46.296 36.431 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A HG23   1 
ATOM   2302  N N      . ARG A 1 143 ? 15.535  50.378 37.332 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A N      1 
ATOM   2303  C CA     . ARG A 1 143 ? 14.681  51.473 37.768 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CA     1 
ATOM   2304  C C      . ARG A 1 143 ? 13.875  52.030 36.601 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A C      1 
ATOM   2305  O O      . ARG A 1 143 ? 12.691  52.317 36.734 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A O      1 
ATOM   2306  C CB     . ARG A 1 143 ? 15.558  52.575 38.361 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CB     1 
ATOM   2307  C CG     . ARG A 1 143 ? 16.053  52.405 39.762 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CG     1 
ATOM   2308  C CD     . ARG A 1 143 ? 16.744  53.671 40.329 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CD     1 
ATOM   2309  N NE     . ARG A 1 143 ? 17.399  53.391 41.607 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NE     1 
ATOM   2310  C CZ     . ARG A 1 143 ? 18.697  53.166 41.790 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CZ     1 
ATOM   2311  N NH1    . ARG A 1 143 ? 19.574  53.301 40.806 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH1    1 
ATOM   2312  N NH2    . ARG A 1 143 ? 19.125  52.790 42.995 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH2    1 
ATOM   2313  H H      . ARG A 1 143 ? 16.375  50.496 37.477 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A H      1 
ATOM   2314  H HA     . ARG A 1 143 ? 14.064  51.152 38.444 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HA     1 
ATOM   2315  H HB2    . ARG A 1 143 ? 16.343  52.663 37.798 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HB2    1 
ATOM   2316  H HB3    . ARG A 1 143 ? 15.045  53.399 38.346 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HB3    1 
ATOM   2317  H HG2    . ARG A 1 143 ? 15.301  52.194 40.337 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HG2    1 
ATOM   2318  H HG3    . ARG A 1 143 ? 16.699  51.681 39.781 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HG3    1 
ATOM   2319  H HD2    . ARG A 1 143 ? 17.417  53.979 39.702 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HD2    1 
ATOM   2320  H HD3    . ARG A 1 143 ? 16.080  54.364 40.471 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HD3    1 
ATOM   2321  H HE     . ARG A 1 143 ? 16.897  53.369 42.306 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HE     1 
ATOM   2322  H HH11   . ARG A 1 143 ? 19.309  53.538 40.023 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH11   1 
ATOM   2323  H HH12   . ARG A 1 143 ? 20.408  53.150 40.949 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH12   1 
ATOM   2324  H HH21   . ARG A 1 143 ? 18.564  52.695 43.640 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH21   1 
ATOM   2325  H HH22   . ARG A 1 143 ? 19.962  52.642 43.126 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A HH22   1 
ATOM   2326  N N      . HIS A 1 144 ? 14.516  52.247 35.466 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A N      1 
ATOM   2327  C CA     . HIS A 1 144 ? 13.900  52.934 34.337 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CA     1 
ATOM   2328  C C      . HIS A 1 144 ? 13.230  52.035 33.314 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A C      1 
ATOM   2329  O O      . HIS A 1 144 ? 12.257  52.488 32.686 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A O      1 
ATOM   2330  C CB     . HIS A 1 144 ? 14.931  53.880 33.749 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CB     1 
ATOM   2331  C CG     . HIS A 1 144 ? 15.316  54.932 34.734 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CG     1 
ATOM   2332  N ND1    . HIS A 1 144 ? 14.404  55.856 35.200 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A ND1    1 
ATOM   2333  C CD2    . HIS A 1 144 ? 16.458  55.146 35.428 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CD2    1 
ATOM   2334  C CE1    . HIS A 1 144 ? 14.986  56.634 36.093 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CE1    1 
ATOM   2335  N NE2    . HIS A 1 144 ? 16.238  56.236 36.239 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A NE2    1 
ATOM   2336  H H      . HIS A 1 144 ? 15.326  52.002 35.317 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A H      1 
ATOM   2337  H HA     . HIS A 1 144 ? 13.153  53.476 34.639 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HA     1 
ATOM   2338  H HB2    . HIS A 1 144 ? 15.726  53.379 33.507 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HB2    1 
ATOM   2339  H HB3    . HIS A 1 144 ? 14.560  54.313 32.965 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HB3    1 
ATOM   2340  H HD2    . HIS A 1 144 ? 17.243  54.651 35.369 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HD2    1 
ATOM   2341  H HE1    . HIS A 1 144 ? 14.585  57.342 36.543 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HE1    1 
ATOM   2342  H HE2    . HIS A 1 144 ? 16.820  56.600 36.756 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A HE2    1 
ATOM   2343  N N      . GLY A 1 145 ? 13.681  50.787 33.160 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N      1 
ATOM   2344  C CA     . GLY A 1 145 ? 13.106  49.880 32.192 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA     1 
ATOM   2345  C C      . GLY A 1 145 ? 13.648  50.131 30.817 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C      1 
ATOM   2346  O O      . GLY A 1 145 ? 14.422  51.057 30.570 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O      1 
ATOM   2347  H H      . GLY A 1 145 ? 14.328  50.447 33.613 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A H      1 
ATOM   2348  H HA2    . GLY A 1 145 ? 13.309  48.966 32.443 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A HA2    1 
ATOM   2349  H HA3    . GLY A 1 145 ? 12.143  49.996 32.172 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 144 GLY A HA3    1 
ATOM   2350  N N      . ALA A 1 146 ? 13.182  49.298 29.890 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N      1 
ATOM   2351  C CA     . ALA A 1 146 ? 13.446  49.465 28.457 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA     1 
ATOM   2352  C C      . ALA A 1 146 ? 12.394  50.322 27.716 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C      1 
ATOM   2353  O O      . ALA A 1 146 ? 12.493  50.503 26.490 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O      1 
ATOM   2354  C CB     . ALA A 1 146 ? 13.629  48.081 27.820 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB     1 
ATOM   2355  H H      . ALA A 1 146 ? 12.697  48.610 30.068 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A H      1 
ATOM   2356  H HA     . ALA A 1 146 ? 14.278  49.947 28.334 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HA     1 
ATOM   2357  H HB1    . ALA A 1 146 ? 13.739  48.187 26.862 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HB1    1 
ATOM   2358  H HB2    . ALA A 1 146 ? 14.417  47.661 28.199 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HB2    1 
ATOM   2359  H HB3    . ALA A 1 146 ? 12.845  47.541 28.005 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A HB3    1 
ATOM   2360  N N      . ARG A 1 147 ? 11.426  50.908 28.420 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A N      1 
ATOM   2361  C CA     . ARG A 1 147 ? 10.364  51.684 27.780 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CA     1 
ATOM   2362  C C      . ARG A 1 147 ? 10.919  53.001 27.237 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A C      1 
ATOM   2363  O O      . ARG A 1 147 ? 11.624  53.715 27.953 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A O      1 
ATOM   2364  C CB     . ARG A 1 147 ? 9.271   51.963 28.819 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CB     1 
ATOM   2365  H H      . ARG A 1 147 ? 11.360  50.872 29.277 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A H      1 
ATOM   2366  H HA     . ARG A 1 147 ? 9.988   51.191 27.034 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A HA     1 
ATOM   2367  H HB2    . ARG A 1 147 ? 8.664   52.651 28.509 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A HB2    1 
ATOM   2368  N N      . ASP A 1 148 ? 10.623  53.312 25.962 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N      1 
ATOM   2369  C CA     . ASP A 1 148 ? 11.035  54.579 25.348 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA     1 
ATOM   2370  C C      . ASP A 1 148 ? 10.362  55.773 26.024 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C      1 
ATOM   2371  O O      . ASP A 1 148 ? 9.634   55.601 27.005 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O      1 
ATOM   2372  C CB     . ASP A 1 148 ? 10.745  54.601 23.836 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB     1 
ATOM   2373  C CG     . ASP A 1 148 ? 11.676  53.691 23.050 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG     1 
ATOM   2374  O OD1    . ASP A 1 148 ? 12.786  53.408 23.556 1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1    1 
ATOM   2375  O OD2    . ASP A 1 148 ? 11.304  53.262 21.933 1.00 100.50 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2    1 
ATOM   2376  H H      . ASP A 1 148 ? 10.181  52.800 25.431 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A H      1 
ATOM   2377  H HA     . ASP A 1 148 ? 11.994  54.661 25.466 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A HA     1 
ATOM   2378  H HB2    . ASP A 1 148 ? 9.834   54.304 23.684 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A HB2    1 
ATOM   2379  H HB3    . ASP A 1 148 ? 10.858  55.506 23.505 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A HB3    1 
ATOM   2380  N N      . THR A 1 149 ? 10.593  56.985 25.501 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 148 THR A N      1 
ATOM   2381  C CA     . THR A 1 149 ? 9.976   58.180 26.079 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA     1 
ATOM   2382  C C      . THR A 1 149 ? 8.447   58.125 25.984 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 148 THR A C      1 
ATOM   2383  O O      . THR A 1 149 ? 7.753   58.634 26.876 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 148 THR A O      1 
ATOM   2384  C CB     . THR A 1 149 ? 10.571  59.436 25.421 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB     1 
ATOM   2385  O OG1    . THR A 1 149 ? 10.560  59.290 23.997 1.00 79.09  ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1    1 
ATOM   2386  C CG2    . THR A 1 149 ? 12.033  59.662 25.865 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2    1 
ATOM   2387  H H      . THR A 1 149 ? 11.096  57.139 24.821 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 148 THR A H      1 
ATOM   2388  H HA     . THR A 1 149 ? 10.185  58.238 27.024 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HA     1 
ATOM   2389  H HB     . THR A 1 149 ? 10.040  60.203 25.689 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HB     1 
ATOM   2390  H HG1    . THR A 1 149 ? 11.150  58.740 23.760 1.00 94.92  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG1    1 
ATOM   2391  H HG21   . THR A 1 149 ? 12.074  59.773 26.828 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG21   1 
ATOM   2392  H HG22   . THR A 1 149 ? 12.389  60.459 25.442 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG22   1 
ATOM   2393  H HG23   . THR A 1 149 ? 12.578  58.901 25.612 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 148 THR A HG23   1 
ATOM   2394  N N      . SER A 1 150 ? 7.907   57.482 24.935 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 149 SER A N      1 
ATOM   2395  C CA     . SER A 1 150 ? 6.470   57.276 24.752 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA     1 
ATOM   2396  C C      . SER A 1 150 ? 5.919   56.095 25.552 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 149 SER A C      1 
ATOM   2397  O O      . SER A 1 150 ? 4.711   55.828 25.487 1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 149 SER A O      1 
ATOM   2398  C CB     . SER A 1 150 ? 6.164   57.041 23.268 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB     1 
ATOM   2399  O OG     . SER A 1 150 ? 6.798   55.855 22.813 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG     1 
ATOM   2400  H H      . SER A 1 150 ? 8.373   57.145 24.296 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 149 SER A H      1 
ATOM   2401  H HA     . SER A 1 150 ? 6.013   58.079 25.047 1.00 91.83  ? ? ? ? ? ? 149 SER A HA     1 
ATOM   2402  H HB2    . SER A 1 150 ? 5.205   56.953 23.151 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 149 SER A HB2    1 
ATOM   2403  H HB3    . SER A 1 150 ? 6.494   57.794 22.753 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 149 SER A HB3    1 
ATOM   2404  H HG     . SER A 1 150 ? 6.652   55.749 21.993 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 149 SER A HG     1 
ATOM   2405  N N      . GLY A 1 151 ? 6.771   55.376 26.284 1.00 85.56  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A N      1 
ATOM   2406  C CA     . GLY A 1 151 ? 6.351   54.273 27.119 1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A CA     1 
ATOM   2407  C C      . GLY A 1 151 ? 6.457   52.905 26.480 1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A C      1 
ATOM   2408  O O      . GLY A 1 151 ? 6.291   51.900 27.186 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A O      1 
ATOM   2409  H H      . GLY A 1 151 ? 7.618   55.518 26.307 1.00 102.67 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A H      1 
ATOM   2410  H HA2    . GLY A 1 151 ? 6.898   54.267 27.921 1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A HA2    1 
ATOM   2411  H HA3    . GLY A 1 151 ? 5.424   54.410 27.371 1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A HA3    1 
ATOM   2412  N N      . ALA A 1 152 ? 6.726   52.827 25.176 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N      1 
ATOM   2413  C CA     . ALA A 1 152 ? 6.781   51.535 24.506 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA     1 
ATOM   2414  C C      . ALA A 1 152 ? 8.134   50.865 24.709 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C      1 
ATOM   2415  O O      . ALA A 1 152 ? 9.181   51.514 24.722 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O      1 
ATOM   2416  C CB     . ALA A 1 152 ? 6.509   51.653 23.005 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB     1 
ATOM   2417  H H      . ALA A 1 152 ? 6.879   53.503 24.666 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A H      1 
ATOM   2418  H HA     . ALA A 1 152 ? 6.088   50.978 24.895 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HA     1 
ATOM   2419  H HB1    . ALA A 1 152 ? 6.524   50.767 22.610 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HB1    1 
ATOM   2420  H HB2    . ALA A 1 152 ? 5.638   52.059 22.873 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HB2    1 
ATOM   2421  H HB3    . ALA A 1 152 ? 7.196   52.206 22.602 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A HB3    1 
ATOM   2422  N N      A GLU A 1 153 ? 8.114   49.547 24.858 0.50 30.45  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N      1 
ATOM   2423  N N      B GLU A 1 153 ? 8.093   49.549 24.847 0.50 30.57  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N      1 
ATOM   2424  C CA     A GLU A 1 153 ? 9.358   48.817 25.065 0.50 27.12  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA     1 
ATOM   2425  C CA     B GLU A 1 153 ? 9.303   48.759 25.000 0.50 28.59  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA     1 
ATOM   2426  C C      A GLU A 1 153 ? 10.268  48.917 23.840 0.50 21.85  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C      1 
ATOM   2427  C C      B GLU A 1 153 ? 10.247  48.957 23.814 0.50 22.89  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C      1 
ATOM   2428  O O      A GLU A 1 153 ? 9.814   49.008 22.697 0.50 21.73  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O      1 
ATOM   2429  O O      B GLU A 1 153 ? 9.821   49.194 22.681 0.50 23.67  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O      1 
ATOM   2430  C CB     A GLU A 1 153 ? 9.056   47.349 25.378 0.50 27.28  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB     1 
ATOM   2431  C CB     B GLU A 1 153 ? 8.894   47.289 25.147 0.50 28.26  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB     1 
ATOM   2432  C CG     A GLU A 1 153 ? 8.642   47.113 26.835 0.50 26.71  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG     1 
ATOM   2433  C CG     B GLU A 1 153 ? 8.353   46.973 26.546 0.50 33.35  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG     1 
ATOM   2434  C CD     A GLU A 1 153 ? 9.764   46.648 27.766 0.50 20.68  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD     1 
ATOM   2435  C CD     B GLU A 1 153 ? 8.068   45.506 26.768 0.50 35.41  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD     1 
ATOM   2436  O OE1    A GLU A 1 153 ? 10.907  46.387 27.353 0.50 20.02  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1    1 
ATOM   2437  O OE1    B GLU A 1 153 ? 7.632   44.850 25.809 0.50 34.58  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1    1 
ATOM   2438  O OE2    A GLU A 1 153 ? 9.456   46.515 28.944 0.50 19.43  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2    1 
ATOM   2439  O OE2    B GLU A 1 153 ? 8.264   45.018 27.905 0.50 47.66  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2    1 
ATOM   2440  H H      A GLU A 1 153 ? 7.407   49.058 24.843 0.50 36.54  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A H      1 
ATOM   2441  H H      B GLU A 1 153 ? 7.370   49.084 24.854 0.50 36.69  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A H      1 
ATOM   2442  H HA     A GLU A 1 153 ? 9.834   49.203 25.817 0.50 32.55  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HA     1 
ATOM   2443  H HA     B GLU A 1 153 ? 9.797   49.032 25.789 0.50 34.31  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HA     1 
ATOM   2444  H HB2    A GLU A 1 153 ? 8.330   47.050 24.809 0.50 32.74  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB2    1 
ATOM   2445  H HB2    B GLU A 1 153 ? 8.199   47.087 24.501 0.50 33.91  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB2    1 
ATOM   2446  H HB3    A GLU A 1 153 ? 9.852   46.822 25.204 0.50 32.74  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB3    1 
ATOM   2447  H HB3    B GLU A 1 153 ? 9.669   46.727 24.988 0.50 33.91  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HB3    1 
ATOM   2448  H HG2    A GLU A 1 153 ? 8.295   47.944 27.194 0.50 32.05  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG2    1 
ATOM   2449  H HG2    B GLU A 1 153 ? 9.009   47.250 27.204 0.50 40.03  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG2    1 
ATOM   2450  H HG3    A GLU A 1 153 ? 7.952   46.431 26.851 0.50 32.05  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG3    1 
ATOM   2451  H HG3    B GLU A 1 153 ? 7.524   47.459 26.678 0.50 40.03  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A HG3    1 
ATOM   2452  N N      . SER A 1 154 ? 11.568  48.851 24.089 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 153 SER A N      1 
ATOM   2453  C CA     . SER A 1 154 ? 12.576  48.902 23.040 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 153 SER A CA     1 
ATOM   2454  C C      . SER A 1 154 ? 13.170  47.518 22.817 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 153 SER A C      1 
ATOM   2455  O O      . SER A 1 154 ? 13.298  46.733 23.751 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 153 SER A O      1 
ATOM   2456  C CB     . SER A 1 154 ? 13.753  49.826 23.366 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 153 SER A CB     1 
ATOM   2457  O OG     . SER A 1 154 ? 14.449  49.370 24.509 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 153 SER A OG     1 
ATOM   2458  H H      . SER A 1 154 ? 11.892  48.750 24.880 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 153 SER A H      1 
ATOM   2459  H HA     . SER A 1 154 ? 12.139  49.236 22.241 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HA     1 
ATOM   2460  H HB2    . SER A 1 154 ? 14.362  49.841 22.611 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HB2    1 
ATOM   2461  H HB3    . SER A 1 154 ? 13.415  50.719 23.538 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HB3    1 
ATOM   2462  H HG     . SER A 1 154 ? 13.952  49.412 25.185 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 153 SER A HG     1 
ATOM   2463  N N      . PRO A 1 155 ? 13.573  47.209 21.601 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A N      1 
ATOM   2464  C CA     . PRO A 1 155 ? 14.360  46.000 21.374 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CA     1 
ATOM   2465  C C      . PRO A 1 155 ? 15.723  46.140 22.034 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A C      1 
ATOM   2466  O O      . PRO A 1 155 ? 16.142  47.198 22.502 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A O      1 
ATOM   2467  C CB     . PRO A 1 155 ? 14.507  45.950 19.860 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CB     1 
ATOM   2468  C CG     . PRO A 1 155 ? 14.407  47.382 19.465 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CG     1 
ATOM   2469  C CD     . PRO A 1 155 ? 13.461  48.048 20.396 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CD     1 
ATOM   2470  H HA     . PRO A 1 155 ? 13.897  45.209 21.689 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HA     1 
ATOM   2471  H HB2    . PRO A 1 155 ? 15.367  45.575 19.616 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HB2    1 
ATOM   2472  H HB3    . PRO A 1 155 ? 13.792  45.424 19.468 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HB3    1 
ATOM   2473  H HG2    . PRO A 1 155 ? 15.284  47.792 19.527 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HG2    1 
ATOM   2474  H HG3    . PRO A 1 155 ? 14.077  47.439 18.554 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HG3    1 
ATOM   2475  H HD2    . PRO A 1 155 ? 13.734  48.961 20.579 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HD2    1 
ATOM   2476  H HD3    . PRO A 1 155 ? 12.557  48.036 20.045 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A HD3    1 
ATOM   2477  N N      . ASN A 1 156 ? 16.441  45.042 22.065 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N      1 
ATOM   2478  C CA     . ASN A 1 156 ? 17.764  45.021 22.664 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA     1 
ATOM   2479  C C      . ASN A 1 156 ? 18.673  46.047 21.996 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C      1 
ATOM   2480  O O      . ASN A 1 156 ? 18.592  46.287 20.786 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O      1 
ATOM   2481  C CB     . ASN A 1 156 ? 18.348  43.630 22.526 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB     1 
ATOM   2482  C CG     . ASN A 1 156 ? 19.699  43.543 23.146 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG     1 
ATOM   2483  O OD1    . ASN A 1 156 ? 20.720  43.625 22.469 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1    1 
ATOM   2484  N ND2    . ASN A 1 156 ? 19.721  43.490 24.463 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2    1 
ATOM   2485  H H      . ASN A 1 156 ? 16.188  44.285 21.745 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A H      1 
ATOM   2486  H HA     . ASN A 1 156 ? 17.710  45.247 23.606 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HA     1 
ATOM   2487  H HB2    . ASN A 1 156 ? 17.767  42.992 22.969 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HB2    1 
ATOM   2488  H HB3    . ASN A 1 156 ? 18.429  43.408 21.586 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HB3    1 
ATOM   2489  H HD21   . ASN A 1 156 ? 20.473  43.438 24.879 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HD21   1 
ATOM   2490  H HD22   . ASN A 1 156 ? 18.985  43.507 24.907 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A HD22   1 
ATOM   2491  N N      . GLY A 1 157 ? 19.591  46.603 22.786 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N      1 
ATOM   2492  C CA     . GLY A 1 157 ? 20.441  47.680 22.333 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA     1 
ATOM   2493  C C      . GLY A 1 157 ? 21.840  47.334 21.881 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C      1 
ATOM   2494  O O      . GLY A 1 157 ? 22.572  48.241 21.485 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O      1 
ATOM   2495  H H      . GLY A 1 157 ? 19.735  46.364 23.600 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A H      1 
ATOM   2496  H HA2    . GLY A 1 157 ? 20.001  48.112 21.584 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A HA2    1 
ATOM   2497  H HA3    . GLY A 1 157 ? 20.528  48.317 23.059 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A HA3    1 
ATOM   2498  N N      . ILE A 1 158 ? 22.256  46.071 21.915 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A N      1 
ATOM   2499  C CA     . ILE A 1 158 ? 23.560  45.722 21.350 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CA     1 
ATOM   2500  C C      . ILE A 1 158 ? 23.558  46.152 19.895 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A C      1 
ATOM   2501  O O      . ILE A 1 158 ? 22.631  45.834 19.141 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A O      1 
ATOM   2502  C CB     . ILE A 1 158 ? 23.871  44.227 21.534 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CB     1 
ATOM   2503  C CG1    . ILE A 1 158 ? 23.924  43.867 23.027 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG1    1 
ATOM   2504  C CG2    . ILE A 1 158 ? 25.151  43.844 20.843 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG2    1 
ATOM   2505  C CD1    . ILE A 1 158 ? 23.973  42.362 23.306 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CD1    1 
ATOM   2506  H H      . ILE A 1 158 ? 21.816  45.413 22.250 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A H      1 
ATOM   2507  H HA     . ILE A 1 158 ? 24.264  46.196 21.820 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HA     1 
ATOM   2508  H HB     . ILE A 1 158 ? 23.152  43.723 21.121 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HB     1 
ATOM   2509  H HG12   . ILE A 1 158 ? 24.720  44.264 23.414 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG12   1 
ATOM   2510  H HG13   . ILE A 1 158 ? 23.132  44.221 23.460 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG13   1 
ATOM   2511  H HG21   . ILE A 1 158 ? 25.049  43.982 19.889 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG21   1 
ATOM   2512  H HG22   . ILE A 1 158 ? 25.339  42.909 21.023 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG22   1 
ATOM   2513  H HG23   . ILE A 1 158 ? 25.871  44.398 21.183 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HG23   1 
ATOM   2514  H HD11   . ILE A 1 158 ? 23.237  41.931 22.844 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HD11   1 
ATOM   2515  H HD12   . ILE A 1 158 ? 23.895  42.215 24.262 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HD12   1 
ATOM   2516  H HD13   . ILE A 1 158 ? 24.818  42.008 22.985 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A HD13   1 
ATOM   2517  N N      . ALA A 1 159 ? 24.594  46.865 19.489 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N      1 
ATOM   2518  C CA     . ALA A 1 159 ? 24.626  47.539 18.199 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA     1 
ATOM   2519  C C      . ALA A 1 159 ? 25.500  46.803 17.191 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C      1 
ATOM   2520  O O      . ALA A 1 159 ? 26.280  45.930 17.540 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O      1 
ATOM   2521  C CB     . ALA A 1 159 ? 25.144  48.965 18.388 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB     1 
ATOM   2522  H H      . ALA A 1 159 ? 25.310  46.976 19.953 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A H      1 
ATOM   2523  H HA     . ALA A 1 159 ? 23.726  47.558 17.837 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HA     1 
ATOM   2524  H HB1    . ALA A 1 159 ? 25.181  49.405 17.524 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HB1    1 
ATOM   2525  H HB2    . ALA A 1 159 ? 24.542  49.445 18.978 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HB2    1 
ATOM   2526  H HB3    . ALA A 1 159 ? 26.031  48.930 18.779 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A HB3    1 
ATOM   2527  N N      . GLN A 1 160 ? 25.386  47.203 15.915 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A N      1 
ATOM   2528  C CA     . GLN A 1 160 ? 26.154  46.524 14.868 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CA     1 
ATOM   2529  C C      . GLN A 1 160 ? 27.657  46.522 15.165 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A C      1 
ATOM   2530  O O      . GLN A 1 160 ? 28.331  45.513 14.959 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A O      1 
ATOM   2531  C CB     . GLN A 1 160 ? 25.811  47.031 13.471 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CB     1 
ATOM   2532  C CG     . GLN A 1 160 ? 26.049  48.369 13.106 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CG     1 
ATOM   2533  C CD     . GLN A 1 160 ? 25.795  48.440 11.599 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CD     1 
ATOM   2534  O OE1    . GLN A 1 160 ? 26.711  48.278 10.798 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A OE1    1 
ATOM   2535  N NE2    . GLN A 1 160 ? 24.526  48.503 11.224 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A NE2    1 
ATOM   2536  H H      . GLN A 1 160 ? 24.886  47.846 15.640 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A H      1 
ATOM   2537  H HA     . GLN A 1 160 ? 25.880  45.594 14.860 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HA     1 
ATOM   2538  H HB2    . GLN A 1 160 ? 26.315  46.492 12.842 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HB2    1 
ATOM   2539  H HB3    . GLN A 1 160 ? 24.860  46.888 13.344 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HB3    1 
ATOM   2540  H HG2    . GLN A 1 160 ? 25.441  48.965 13.571 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HG2    1 
ATOM   2541  H HG3    . GLN A 1 160 ? 26.967  48.618 13.297 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HG3    1 
ATOM   2542  H HE21   . GLN A 1 160 ? 24.327  48.545 10.388 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HE21   1 
ATOM   2543  H HE22   . GLN A 1 160 ? 23.902  48.502 11.815 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A HE22   1 
ATOM   2544  N N      . GLU A 1 161 ? 28.209  47.650 15.637 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N      1 
ATOM   2545  C CA     . GLU A 1 161 ? 29.640  47.712 15.950 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA     1 
ATOM   2546  C C      . GLU A 1 161 ? 30.016  46.715 17.048 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C      1 
ATOM   2547  O O      . GLU A 1 161 ? 31.117  46.140 17.035 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O      1 
ATOM   2548  C CB     . GLU A 1 161 ? 30.036  49.143 16.327 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB     1 
ATOM   2549  C CG     . GLU A 1 161 ? 29.278  49.818 17.429 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG     1 
ATOM   2550  C CD     . GLU A 1 161 ? 28.026  50.609 17.014 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CD     1 
ATOM   2551  O OE1    . GLU A 1 161 ? 27.341  50.348 15.959 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE1    1 
ATOM   2552  O OE2    . GLU A 1 161 ? 27.738  51.520 17.833 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE2    1 
ATOM   2553  H H      . GLU A 1 161 ? 27.781  48.381 15.782 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A H      1 
ATOM   2554  H HA     . GLU A 1 161 ? 30.151  47.476 15.160 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HA     1 
ATOM   2555  H HB2    . GLU A 1 161 ? 30.967  49.129 16.599 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HB2    1 
ATOM   2556  H HB3    . GLU A 1 161 ? 29.929  49.696 15.538 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HB3    1 
ATOM   2557  H HG2    . GLU A 1 161 ? 28.990  49.139 18.058 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HG2    1 
ATOM   2558  H HG3    . GLU A 1 161 ? 29.877  50.444 17.868 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A HG3    1 
ATOM   2559  N N      . ASP A 1 162 ? 29.101  46.484 17.997 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N      1 
ATOM   2560  C CA     . ASP A 1 162 ? 29.309  45.502 19.053 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA     1 
ATOM   2561  C C      . ASP A 1 162 ? 29.228  44.097 18.476 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C      1 
ATOM   2562  O O      . ASP A 1 162 ? 30.031  43.228 18.828 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O      1 
ATOM   2563  C CB     . ASP A 1 162 ? 28.237  45.646 20.143 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB     1 
ATOM   2564  C CG     . ASP A 1 162 ? 28.077  47.045 20.683 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG     1 
ATOM   2565  O OD1    . ASP A 1 162 ? 29.064  47.794 20.720 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1    1 
ATOM   2566  O OD2    . ASP A 1 162 ? 26.943  47.347 21.138 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2    1 
ATOM   2567  H H      . ASP A 1 162 ? 28.345  46.890 18.049 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A H      1 
ATOM   2568  H HA     . ASP A 1 162 ? 30.179  45.654 19.454 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A HA     1 
ATOM   2569  H HB2    . ASP A 1 162 ? 27.382  45.376 19.773 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A HB2    1 
ATOM   2570  H HB3    . ASP A 1 162 ? 28.473  45.071 20.887 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A HB3    1 
ATOM   2571  N N      . TYR A 1 163 ? 28.279  43.857 17.565 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N      1 
ATOM   2572  C CA     . TYR A 1 163 ? 28.158  42.536 16.947 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA     1 
ATOM   2573  C C      . TYR A 1 163 ? 29.355  42.163 16.093 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C      1 
ATOM   2574  O O      . TYR A 1 163 ? 29.648  40.981 15.954 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O      1 
ATOM   2575  C CB     . TYR A 1 163 ? 26.864  42.431 16.140 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB     1 
ATOM   2576  C CG     . TYR A 1 163 ? 25.665  42.186 16.977 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG     1 
ATOM   2577  C CD1    . TYR A 1 163 ? 25.609  41.065 17.798 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1    1 
ATOM   2578  C CD2    . TYR A 1 163 ? 24.567  43.041 16.954 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2    1 
ATOM   2579  C CE1    . TYR A 1 163 ? 24.479  40.786 18.567 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1    1 
ATOM   2580  C CE2    . TYR A 1 163 ? 23.451  42.784 17.715 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2    1 
ATOM   2581  C CZ     . TYR A 1 163 ? 23.403  41.665 18.526 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ     1 
ATOM   2582  O OH     . TYR A 1 163 ? 22.310  41.432 19.309 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH     1 
ATOM   2583  H H      . TYR A 1 163 ? 27.702  44.434 17.292 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A H      1 
ATOM   2584  H HA     . TYR A 1 163 ? 28.106  41.880 17.660 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HA     1 
ATOM   2585  H HB2    . TYR A 1 163 ? 26.727  43.262 15.659 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HB2    1 
ATOM   2586  H HB3    . TYR A 1 163 ? 26.945  41.695 15.513 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HB3    1 
ATOM   2587  H HD1    . TYR A 1 163 ? 26.339  40.490 17.834 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HD1    1 
ATOM   2588  H HD2    . TYR A 1 163 ? 24.589  43.799 16.416 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HD2    1 
ATOM   2589  H HE1    . TYR A 1 163 ? 24.446  40.023 19.099 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HE1    1 
ATOM   2590  H HE2    . TYR A 1 163 ? 22.725  43.365 17.683 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HE2    1 
ATOM   2591  H HH     . TYR A 1 163 ? 22.417  40.725 19.750 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A HH     1 
ATOM   2592  N N      . GLU A 1 164 ? 30.086  43.141 15.584 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N      1 
ATOM   2593  C CA     . GLU A 1 164 ? 31.297  42.824 14.847 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA     1 
ATOM   2594  C C      . GLU A 1 164 ? 32.258  41.956 15.650 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C      1 
ATOM   2595  O O      . GLU A 1 164 ? 32.925  41.099 15.059 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O      1 
ATOM   2596  C CB     . GLU A 1 164 ? 31.957  44.110 14.376 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB     1 
ATOM   2597  C CG     . GLU A 1 164 ? 31.852  44.289 12.886 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG     1 
ATOM   2598  C CD     . GLU A 1 164 ? 32.917  45.186 12.336 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD     1 
ATOM   2599  O OE1    . GLU A 1 164 ? 33.006  46.275 12.938 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1    1 
ATOM   2600  O OE2    . GLU A 1 164 ? 33.638  44.798 11.347 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2    1 
ATOM   2601  H H      . GLU A 1 164 ? 29.908  43.979 15.649 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A H      1 
ATOM   2602  H HA     . GLU A 1 164 ? 31.062  42.309 14.060 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HA     1 
ATOM   2603  H HB2    . GLU A 1 164 ? 31.524  44.865 14.803 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HB2    1 
ATOM   2604  H HB3    . GLU A 1 164 ? 32.897  44.089 14.613 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HB3    1 
ATOM   2605  H HG2    . GLU A 1 164 ? 31.937  43.423 12.456 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HG2    1 
ATOM   2606  H HG3    . GLU A 1 164 ? 30.990  44.681 12.674 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A HG3    1 
ATOM   2607  N N      . SER A 1 165 ? 32.317  42.122 16.984 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 164 SER A N      1 
ATOM   2608  C CA     . SER A 1 165 ? 33.057  41.212 17.864 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA     1 
ATOM   2609  C C      . SER A 1 165 ? 32.201  40.047 18.345 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 164 SER A C      1 
ATOM   2610  O O      . SER A 1 165 ? 32.641  38.894 18.315 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 164 SER A O      1 
ATOM   2611  C CB     . SER A 1 165 ? 33.598  41.966 19.081 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB     1 
ATOM   2612  O OG     . SER A 1 165 ? 34.635  42.816 18.715 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG     1 
ATOM   2613  H H      . SER A 1 165 ? 31.929  42.764 17.406 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 164 SER A H      1 
ATOM   2614  H HA     . SER A 1 165 ? 33.805  40.860 17.357 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HA     1 
ATOM   2615  H HB2    . SER A 1 165 ? 32.882  42.491 19.472 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HB2    1 
ATOM   2616  H HB3    . SER A 1 165 ? 33.930  41.324 19.728 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HB3    1 
ATOM   2617  H HG     . SER A 1 165 ? 34.357  43.390 18.169 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 164 SER A HG     1 
ATOM   2618  N N      . LEU A 1 166 ? 30.984  40.319 18.788 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A N      1 
ATOM   2619  C CA     . LEU A 1 166 ? 30.250  39.281 19.500 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CA     1 
ATOM   2620  C C      . LEU A 1 166 ? 29.850  38.115 18.597 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A C      1 
ATOM   2621  O O      . LEU A 1 166 ? 29.851  36.973 19.064 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A O      1 
ATOM   2622  C CB     . LEU A 1 166 ? 29.037  39.899 20.198 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CB     1 
ATOM   2623  C CG     . LEU A 1 166 ? 28.219  38.931 21.031 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CG     1 
ATOM   2624  C CD1    . LEU A 1 166 ? 29.028  38.273 22.122 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD1    1 
ATOM   2625  C CD2    . LEU A 1 166 ? 27.042  39.684 21.645 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD2    1 
ATOM   2626  H H      . LEU A 1 166 ? 30.572  41.068 18.695 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A H      1 
ATOM   2627  H HA     . LEU A 1 166 ? 30.825  38.903 20.184 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HA     1 
ATOM   2628  H HB2    . LEU A 1 166 ? 29.349  40.603 20.789 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HB2    1 
ATOM   2629  H HB3    . LEU A 1 166 ? 28.450  40.271 19.521 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HB3    1 
ATOM   2630  H HG     . LEU A 1 166 ? 27.906  38.219 20.452 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HG     1 
ATOM   2631  H HD11   . LEU A 1 166 ? 29.692  37.692 21.718 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD11   1 
ATOM   2632  H HD12   . LEU A 1 166 ? 28.434  37.754 22.686 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD12   1 
ATOM   2633  H HD13   . LEU A 1 166 ? 29.467  38.960 22.648 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD13   1 
ATOM   2634  H HD21   . LEU A 1 166 ? 27.381  40.390 22.217 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD21   1 
ATOM   2635  H HD22   . LEU A 1 166 ? 26.508  39.064 22.167 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD22   1 
ATOM   2636  H HD23   . LEU A 1 166 ? 26.504  40.065 20.933 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A HD23   1 
ATOM   2637  N N      . VAL A 1 167 ? 29.532  38.344 17.309 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N      1 
ATOM   2638  C CA     . VAL A 1 167 ? 29.008  37.239 16.495 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA     1 
ATOM   2639  C C      . VAL A 1 167 ? 29.992  36.078 16.396 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C      1 
ATOM   2640  O O      . VAL A 1 167 ? 29.592  34.915 16.472 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O      1 
ATOM   2641  C CB     . VAL A 1 167 ? 28.416  37.649 15.133 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB     1 
ATOM   2642  C CG1    . VAL A 1 167 ? 27.227  38.550 15.340 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1    1 
ATOM   2643  C CG2    . VAL A 1 167 ? 29.428  38.251 14.182 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2    1 
ATOM   2644  H H      . VAL A 1 167 ? 29.607  39.098 16.903 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A H      1 
ATOM   2645  H HA     . VAL A 1 167 ? 28.238  36.926 16.994 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HA     1 
ATOM   2646  H HB     . VAL A 1 167 ? 28.121  36.839 14.689 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HB     1 
ATOM   2647  H HG11   . VAL A 1 167 ? 26.577  38.093 15.896 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG11   1 
ATOM   2648  H HG12   . VAL A 1 167 ? 26.836  38.760 14.478 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG12   1 
ATOM   2649  H HG13   . VAL A 1 167 ? 27.521  39.365 15.777 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG13   1 
ATOM   2650  H HG21   . VAL A 1 167 ? 29.850  39.013 14.610 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG21   1 
ATOM   2651  H HG22   . VAL A 1 167 ? 28.972  38.536 13.375 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG22   1 
ATOM   2652  H HG23   . VAL A 1 167 ? 30.096  37.582 13.966 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A HG23   1 
ATOM   2653  N N      . GLY A 1 168 ? 31.285  36.352 16.213 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N      1 
ATOM   2654  C CA     . GLY A 1 168 ? 32.256  35.268 16.175 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA     1 
ATOM   2655  C C      . GLY A 1 168 ? 32.446  34.606 17.511 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C      1 
ATOM   2656  O O      . GLY A 1 168 ? 32.790  33.418 17.581 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O      1 
ATOM   2657  H H      . GLY A 1 168 ? 31.616  37.140 16.111 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A H      1 
ATOM   2658  H HA2    . GLY A 1 168 ? 31.958  34.596 15.542 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A HA2    1 
ATOM   2659  H HA3    . GLY A 1 168 ? 33.113  35.617 15.884 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A HA3    1 
ATOM   2660  N N      . GLY A 1 169 ? 32.226  35.356 18.577 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N      1 
ATOM   2661  C CA     . GLY A 1 169 ? 32.357  34.850 19.917 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA     1 
ATOM   2662  C C      . GLY A 1 169 ? 31.241  33.967 20.383 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C      1 
ATOM   2663  O O      . GLY A 1 169 ? 31.361  33.416 21.465 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O      1 
ATOM   2664  H H      . GLY A 1 169 ? 31.995  36.183 18.544 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A H      1 
ATOM   2665  H HA2    . GLY A 1 169 ? 33.179  34.339 19.975 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A HA2    1 
ATOM   2666  H HA3    . GLY A 1 169 ? 32.409  35.603 20.527 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A HA3    1 
ATOM   2667  N N      . ILE A 1 170 ? 30.182  33.799 19.590 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 169 ILE A N      1 
ATOM   2668  C CA     . ILE A 1 170 ? 29.098  32.884 19.902 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CA     1 
ATOM   2669  C C      . ILE A 1 170 ? 28.986  31.766 18.877 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 169 ILE A C      1 
ATOM   2670  O O      . ILE A 1 170 ? 28.064  30.970 18.931 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 169 ILE A O      1 
ATOM   2671  C CB     . ILE A 1 170 ? 27.754  33.602 20.137 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CB     1 
ATOM   2672  C CG1    . ILE A 1 170 ? 27.288  34.374 18.898 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG1    1 
ATOM   2673  C CG2    . ILE A 1 170 ? 27.872  34.543 21.361 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG2    1 
ATOM   2674  C CD1    . ILE A 1 170 ? 25.872  34.914 19.015 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CD1    1 
ATOM   2675  H H      . ILE A 1 170 ? 30.071  34.218 18.848 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A H      1 
ATOM   2676  H HA     . ILE A 1 170 ? 29.310  32.461 20.748 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HA     1 
ATOM   2677  H HB     . ILE A 1 170 ? 27.083  32.925 20.313 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HB     1 
ATOM   2678  H HG12   . ILE A 1 170 ? 27.883  35.128 18.757 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG12   1 
ATOM   2679  H HG13   . ILE A 1 170 ? 27.317  33.781 18.131 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG13   1 
ATOM   2680  H HG21   . ILE A 1 170 ? 28.172  34.028 22.127 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG21   1 
ATOM   2681  H HG22   . ILE A 1 170 ? 27.003  34.933 21.545 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG22   1 
ATOM   2682  H HG23   . ILE A 1 170 ? 28.514  35.243 21.162 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HG23   1 
ATOM   2683  H HD11   . ILE A 1 170 ? 25.267  34.178 19.192 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HD11   1 
ATOM   2684  H HD12   . ILE A 1 170 ? 25.630  35.349 18.182 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HD12   1 
ATOM   2685  H HD13   . ILE A 1 170 ? 25.838  35.554 19.743 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A HD13   1 
ATOM   2686  N N      . ASN A 1 171 ? 29.952  31.639 17.979 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N      1 
ATOM   2687  C CA     . ASN A 1 171 ? 29.978  30.519 17.041 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA     1 
ATOM   2688  C C      . ASN A 1 171 ? 29.939  29.174 17.758 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C      1 
ATOM   2689  O O      . ASN A 1 171 ? 29.377  28.208 17.231 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O      1 
ATOM   2690  C CB     . ASN A 1 171 ? 31.241  30.556 16.171 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB     1 
ATOM   2691  C CG     . ASN A 1 171 ? 31.093  31.345 14.906 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG     1 
ATOM   2692  O OD1    . ASN A 1 171 ? 30.027  31.856 14.590 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1    1 
ATOM   2693  N ND2    . ASN A 1 171 ? 32.171  31.402 14.152 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2    1 
ATOM   2694  H H      . ASN A 1 171 ? 30.608  32.187 17.889 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A H      1 
ATOM   2695  H HA     . ASN A 1 171 ? 29.199  30.609 16.470 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HA     1 
ATOM   2696  H HB2    . ASN A 1 171 ? 31.959  30.957 16.685 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HB2    1 
ATOM   2697  H HB3    . ASN A 1 171 ? 31.475  29.648 15.926 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HB3    1 
ATOM   2698  H HD21   . ASN A 1 171 ? 32.155  31.839 13.411 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HD21   1 
ATOM   2699  H HD22   . ASN A 1 171 ? 32.892  31.004 14.400 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A HD22   1 
ATOM   2700  N N      . PHE A 1 172 ? 30.515  29.091 18.959 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N      1 
ATOM   2701  C CA     . PHE A 1 172 ? 30.607  27.825 19.665 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA     1 
ATOM   2702  C C      . PHE A 1 172 ? 29.244  27.200 19.953 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C      1 
ATOM   2703  O O      . PHE A 1 172 ? 29.162  25.989 20.143 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O      1 
ATOM   2704  C CB     . PHE A 1 172 ? 31.424  27.990 20.963 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB     1 
ATOM   2705  C CG     . PHE A 1 172 ? 30.679  28.715 22.033 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG     1 
ATOM   2706  C CD1    . PHE A 1 172 ? 30.662  30.110 22.093 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1    1 
ATOM   2707  C CD2    . PHE A 1 172 ? 29.932  28.022 22.978 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2    1 
ATOM   2708  C CE1    . PHE A 1 172 ? 29.909  30.759 23.060 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1    1 
ATOM   2709  C CE2    . PHE A 1 172 ? 29.187  28.678 23.945 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2    1 
ATOM   2710  C CZ     . PHE A 1 172 ? 29.166  30.056 23.959 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ     1 
ATOM   2711  H H      . PHE A 1 172 ? 30.860  29.755 19.382 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A H      1 
ATOM   2712  H HA     . PHE A 1 172 ? 31.083  27.202 19.094 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HA     1 
ATOM   2713  H HB2    . PHE A 1 172 ? 31.657  27.112 21.302 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HB2    1 
ATOM   2714  H HB3    . PHE A 1 172 ? 32.229  28.494 20.765 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HB3    1 
ATOM   2715  H HD1    . PHE A 1 172 ? 31.157  30.606 21.482 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HD1    1 
ATOM   2716  H HD2    . PHE A 1 172 ? 29.933  27.092 22.962 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HD2    1 
ATOM   2717  H HE1    . PHE A 1 172 ? 29.912  31.688 23.095 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HE1    1 
ATOM   2718  H HE2    . PHE A 1 172 ? 28.706  28.194 24.577 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HE2    1 
ATOM   2719  H HZ     . PHE A 1 172 ? 28.645  30.507 24.583 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A HZ     1 
ATOM   2720  N N      . TRP A 1 173 ? 28.176  27.997 20.063 1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A N      1 
ATOM   2721  C CA     . TRP A 1 173 ? 26.850  27.439 20.279 1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CA     1 
ATOM   2722  C C      . TRP A 1 173 ? 26.396  26.595 19.100 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A C      1 
ATOM   2723  O O      . TRP A 1 173 ? 25.552  25.715 19.278 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A O      1 
ATOM   2724  C CB     . TRP A 1 173 ? 25.846  28.556 20.534 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CB     1 
ATOM   2725  C CG     . TRP A 1 173 ? 25.775  29.081 21.921 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CG     1 
ATOM   2726  C CD1    . TRP A 1 173 ? 25.988  28.419 23.080 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD1    1 
ATOM   2727  C CD2    . TRP A 1 173 ? 25.347  30.393 22.295 1.00 7.96   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD2    1 
ATOM   2728  N NE1    . TRP A 1 173 ? 25.727  29.208 24.148 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A NE1    1 
ATOM   2729  C CE2    . TRP A 1 173 ? 25.326  30.437 23.696 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE2    1 
ATOM   2730  C CE3    . TRP A 1 173 ? 24.907  31.506 21.582 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE3    1 
ATOM   2731  C CZ2    . TRP A 1 173 ? 24.905  31.562 24.397 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ2    1 
ATOM   2732  C CZ3    . TRP A 1 173 ? 24.473  32.617 22.255 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ3    1 
ATOM   2733  C CH2    . TRP A 1 173 ? 24.501  32.660 23.660 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CH2    1 
ATOM   2734  H H      . TRP A 1 173 ? 28.197  28.855 20.014 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A H      1 
ATOM   2735  H HA     . TRP A 1 173 ? 26.880  26.872 21.066 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HA     1 
ATOM   2736  H HB2    . TRP A 1 173 ? 26.074  29.303 19.959 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HB2    1 
ATOM   2737  H HB3    . TRP A 1 173 ? 24.962  28.224 20.310 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HB3    1 
ATOM   2738  H HD1    . TRP A 1 173 ? 26.275  27.536 23.135 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HD1    1 
ATOM   2739  H HE1    . TRP A 1 173 ? 25.800  28.977 24.973 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HE1    1 
ATOM   2740  H HE3    . TRP A 1 173 ? 24.907  31.495 20.652 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HE3    1 
ATOM   2741  H HZ2    . TRP A 1 173 ? 24.897  31.575 25.327 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HZ2    1 
ATOM   2742  H HZ3    . TRP A 1 173 ? 24.158  33.350 21.778 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HZ3    1 
ATOM   2743  H HH2    . TRP A 1 173 ? 24.244  33.439 24.099 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A HH2    1 
ATOM   2744  N N      . ALA A 1 174 ? 26.828  26.904 17.882 1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N      1 
ATOM   2745  C CA     . ALA A 1 174 ? 26.150  26.378 16.712 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA     1 
ATOM   2746  C C      . ALA A 1 174 ? 26.254  24.865 16.501 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C      1 
ATOM   2747  O O      . ALA A 1 174 ? 25.245  24.256 16.133 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O      1 
ATOM   2748  C CB     . ALA A 1 174 ? 26.602  27.085 15.435 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB     1 
ATOM   2749  H H      . ALA A 1 174 ? 27.503  27.409 17.713 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A H      1 
ATOM   2750  H HA     . ALA A 1 174 ? 25.213  26.550 16.891 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HA     1 
ATOM   2751  H HB1    . ALA A 1 174 ? 26.107  26.726 14.682 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HB1    1 
ATOM   2752  H HB2    . ALA A 1 174 ? 26.428  28.036 15.522 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HB2    1 
ATOM   2753  H HB3    . ALA A 1 174 ? 27.552  26.933 15.309 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A HB3    1 
ATOM   2754  N N      . PRO A 1 175 ? 27.406  24.219 16.647 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N      1 
ATOM   2755  C CA     . PRO A 1 175 ? 27.469  22.826 16.190 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA     1 
ATOM   2756  C C      . PRO A 1 175 ? 26.477  21.898 16.877 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C      1 
ATOM   2757  O O      . PRO A 1 175 ? 25.817  21.112 16.183 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O      1 
ATOM   2758  C CB     . PRO A 1 175 ? 28.950  22.438 16.352 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB     1 
ATOM   2759  C CG     . PRO A 1 175 ? 29.667  23.767 16.207 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG     1 
ATOM   2760  C CD     . PRO A 1 175 ? 28.768  24.738 16.939 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD     1 
ATOM   2761  H HA     . PRO A 1 175 ? 27.258  22.783 15.245 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HA     1 
ATOM   2762  H HB2    . PRO A 1 175 ? 29.103  22.045 17.226 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HB2    1 
ATOM   2763  H HB3    . PRO A 1 175 ? 29.214  21.814 15.658 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HB3    1 
ATOM   2764  H HG2    . PRO A 1 175 ? 30.544  23.722 16.617 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HG2    1 
ATOM   2765  H HG3    . PRO A 1 175 ? 29.750  24.003 15.270 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HG3    1 
ATOM   2766  H HD2    . PRO A 1 175 ? 28.946  24.724 17.892 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HD2    1 
ATOM   2767  H HD3    . PRO A 1 175 ? 28.877  25.638 16.594 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A HD3    1 
ATOM   2768  N N      . PRO A 1 176 ? 26.314  21.923 18.204 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 175 PRO A N      1 
ATOM   2769  C CA     . PRO A 1 176 ? 25.333  21.016 18.818 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CA     1 
ATOM   2770  C C      . PRO A 1 176 ? 23.923  21.296 18.343 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 175 PRO A C      1 
ATOM   2771  O O      . PRO A 1 176 ? 23.106  20.390 18.161 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 175 PRO A O      1 
ATOM   2772  C CB     . PRO A 1 176 ? 25.496  21.312 20.320 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CB     1 
ATOM   2773  C CG     . PRO A 1 176 ? 26.883  21.892 20.501 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CG     1 
ATOM   2774  C CD     . PRO A 1 176 ? 27.088  22.660 19.232 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CD     1 
ATOM   2775  H HA     . PRO A 1 176 ? 25.563  20.090 18.643 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HA     1 
ATOM   2776  H HB2    . PRO A 1 176 ? 24.821  21.951 20.599 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HB2    1 
ATOM   2777  H HB3    . PRO A 1 176 ? 25.402  20.489 20.824 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HB3    1 
ATOM   2778  H HG2    . PRO A 1 176 ? 26.909  22.474 21.277 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HG2    1 
ATOM   2779  H HG3    . PRO A 1 176 ? 27.537  21.182 20.596 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HG3    1 
ATOM   2780  H HD2    . PRO A 1 176 ? 26.750  23.565 19.326 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HD2    1 
ATOM   2781  H HD3    . PRO A 1 176 ? 28.028  22.680 18.997 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A HD3    1 
ATOM   2782  N N      . ILE A 1 177 ? 23.615  22.575 18.145 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A N      1 
ATOM   2783  C CA     . ILE A 1 177 ? 22.294  22.984 17.683 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CA     1 
ATOM   2784  C C      . ILE A 1 177 ? 22.043  22.462 16.274 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A C      1 
ATOM   2785  O O      . ILE A 1 177 ? 20.988  21.893 15.998 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A O      1 
ATOM   2786  C CB     . ILE A 1 177 ? 22.150  24.513 17.786 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CB     1 
ATOM   2787  C CG1    . ILE A 1 177 ? 22.194  24.989 19.232 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG1    1 
ATOM   2788  C CG2    . ILE A 1 177 ? 20.909  24.937 17.043 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG2    1 
ATOM   2789  C CD1    . ILE A 1 177 ? 22.356  26.463 19.391 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CD1    1 
ATOM   2790  H H      . ILE A 1 177 ? 24.158  23.230 18.272 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A H      1 
ATOM   2791  H HA     . ILE A 1 177 ? 21.617  22.590 18.255 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HA     1 
ATOM   2792  H HB     . ILE A 1 177 ? 22.911  24.943 17.366 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HB     1 
ATOM   2793  H HG12   . ILE A 1 177 ? 21.364  24.737 19.666 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG12   1 
ATOM   2794  H HG13   . ILE A 1 177 ? 22.943  24.562 19.676 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG13   1 
ATOM   2795  H HG21   . ILE A 1 177 ? 21.076  24.874 16.089 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG21   1 
ATOM   2796  H HG22   . ILE A 1 177 ? 20.695  25.852 17.282 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG22   1 
ATOM   2797  H HG23   . ILE A 1 177 ? 20.177  24.350 17.290 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HG23   1 
ATOM   2798  H HD11   . ILE A 1 177 ? 23.007  26.780 18.746 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HD11   1 
ATOM   2799  H HD12   . ILE A 1 177 ? 22.664  26.651 20.292 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HD12   1 
ATOM   2800  H HD13   . ILE A 1 177 ? 21.501  26.893 19.237 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A HD13   1 
ATOM   2801  N N      . VAL A 1 178 ? 23.001  22.660 15.371 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 177 VAL A N      1 
ATOM   2802  C CA     . VAL A 1 178 ? 22.806  22.202 13.995 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CA     1 
ATOM   2803  C C      . VAL A 1 178 ? 22.744  20.686 13.932 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 177 VAL A C      1 
ATOM   2804  O O      . VAL A 1 178 ? 21.964  20.135 13.170 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A O      1 
ATOM   2805  C CB     . VAL A 1 178 ? 23.874  22.773 13.050 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CB     1 
ATOM   2806  C CG1    . VAL A 1 178 ? 23.721  22.215 11.652 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG1    1 
ATOM   2807  C CG2    . VAL A 1 178 ? 23.754  24.291 12.987 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG2    1 
ATOM   2808  H H      . VAL A 1 178 ? 23.754  23.046 15.524 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A H      1 
ATOM   2809  H HA     . VAL A 1 178 ? 21.950  22.547 13.696 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HA     1 
ATOM   2810  H HB     . VAL A 1 178 ? 24.746  22.522 13.393 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HB     1 
ATOM   2811  H HG11   . VAL A 1 178 ? 23.979  21.280 11.655 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG11   1 
ATOM   2812  H HG12   . VAL A 1 178 ? 24.294  22.714 11.049 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG12   1 
ATOM   2813  H HG13   . VAL A 1 178 ? 22.795  22.302 11.377 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG13   1 
ATOM   2814  H HG21   . VAL A 1 178 ? 22.879  24.525 12.639 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG21   1 
ATOM   2815  H HG22   . VAL A 1 178 ? 24.446  24.639 12.402 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG22   1 
ATOM   2816  H HG23   . VAL A 1 178 ? 23.862  24.654 13.880 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A HG23   1 
ATOM   2817  N N      . THR A 1 179 ? 23.540  19.996 14.723 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 178 THR A N      1 
ATOM   2818  C CA     . THR A 1 179 ? 23.449  18.540 14.740 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA     1 
ATOM   2819  C C      . THR A 1 179 ? 22.051  18.081 15.143 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 178 THR A C      1 
ATOM   2820  O O      . THR A 1 179 ? 21.454  17.205 14.511 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 178 THR A O      1 
ATOM   2821  C CB     . THR A 1 179 ? 24.508  17.991 15.694 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB     1 
ATOM   2822  O OG1    . THR A 1 179 ? 25.796  18.296 15.164 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1    1 
ATOM   2823  C CG2    . THR A 1 179 ? 24.337  16.470 15.831 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2    1 
ATOM   2824  H H      . THR A 1 179 ? 24.129  20.333 15.251 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 178 THR A H      1 
ATOM   2825  H HA     . THR A 1 179 ? 23.623  18.190 13.852 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HA     1 
ATOM   2826  H HB     . THR A 1 179 ? 24.424  18.385 16.576 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HB     1 
ATOM   2827  H HG1    . THR A 1 179 ? 25.890  19.128 15.098 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG1    1 
ATOM   2828  H HG21   . THR A 1 179 ? 23.563  16.271 16.381 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG21   1 
ATOM   2829  H HG22   . THR A 1 179 ? 25.124  16.083 16.245 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG22   1 
ATOM   2830  H HG23   . THR A 1 179 ? 24.212  16.070 14.956 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 178 THR A HG23   1 
ATOM   2831  N N      . THR A 1 180 ? 21.505  18.691 16.194 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 179 THR A N      1 
ATOM   2832  C CA     . THR A 1 180 ? 20.168  18.345 16.675 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA     1 
ATOM   2833  C C      . THR A 1 180 ? 19.097  18.704 15.665 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 179 THR A C      1 
ATOM   2834  O O      . THR A 1 180 ? 18.202  17.889 15.397 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 179 THR A O      1 
ATOM   2835  C CB     . THR A 1 180 ? 19.931  19.001 18.020 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB     1 
ATOM   2836  O OG1    . THR A 1 180 ? 20.926  18.507 18.915 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1    1 
ATOM   2837  C CG2    . THR A 1 180 ? 18.546  18.735 18.532 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2    1 
ATOM   2838  H H      . THR A 1 180 ? 21.888  19.312 16.649 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 179 THR A H      1 
ATOM   2839  H HA     . THR A 1 180 ? 20.109  17.385 16.804 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HA     1 
ATOM   2840  H HB     . THR A 1 180 ? 19.996  19.966 17.952 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HB     1 
ATOM   2841  H HG1    . THR A 1 180 ? 20.811  18.833 19.681 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG1    1 
ATOM   2842  H HG21   . THR A 1 180 ? 17.897  19.225 18.004 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG21   1 
ATOM   2843  H HG22   . THR A 1 180 ? 18.475  19.017 19.458 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG22   1 
ATOM   2844  H HG23   . THR A 1 180 ? 18.347  17.788 18.476 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 179 THR A HG23   1 
ATOM   2845  N N      . LEU A 1 181 ? 19.197  19.885 15.068 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N      1 
ATOM   2846  C CA     . LEU A 1 181 ? 18.237  20.278 14.051 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA     1 
ATOM   2847  C C      . LEU A 1 181 ? 18.310  19.365 12.849 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C      1 
ATOM   2848  O O      . LEU A 1 181 ? 17.270  18.923 12.349 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O      1 
ATOM   2849  C CB     . LEU A 1 181 ? 18.507  21.728 13.662 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB     1 
ATOM   2850  C CG     . LEU A 1 181 ? 17.664  22.297 12.530 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG     1 
ATOM   2851  C CD1    . LEU A 1 181 ? 16.185  22.263 12.829 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1    1 
ATOM   2852  C CD2    . LEU A 1 181 ? 18.150  23.693 12.232 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2    1 
ATOM   2853  H H      . LEU A 1 181 ? 19.805  20.471 15.233 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A H      1 
ATOM   2854  H HA     . LEU A 1 181 ? 17.335  20.215 14.402 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HA     1 
ATOM   2855  H HB2    . LEU A 1 181 ? 18.349  22.283 14.442 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HB2    1 
ATOM   2856  H HB3    . LEU A 1 181 ? 19.436  21.798 13.389 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HB3    1 
ATOM   2857  H HG     . LEU A 1 181 ? 17.767  21.744 11.739 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HG     1 
ATOM   2858  H HD11   . LEU A 1 181 ? 15.903  21.339 12.923 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD11   1 
ATOM   2859  H HD12   . LEU A 1 181 ? 15.705  22.682 12.097 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD12   1 
ATOM   2860  H HD13   . LEU A 1 181 ? 16.018  22.745 13.654 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD13   1 
ATOM   2861  H HD21   . LEU A 1 181 ? 18.069  24.233 13.034 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD21   1 
ATOM   2862  H HD22   . LEU A 1 181 ? 17.608  24.071 11.522 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD22   1 
ATOM   2863  H HD23   . LEU A 1 181 ? 19.078  23.652 11.954 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A HD23   1 
ATOM   2864  N N      . SER A 1 182 ? 19.515  19.061 12.380 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 181 SER A N      1 
ATOM   2865  C CA     . SER A 1 182 ? 19.641  18.259 11.174 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA     1 
ATOM   2866  C C      . SER A 1 182 ? 19.109  16.851 11.394 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 181 SER A C      1 
ATOM   2867  O O      . SER A 1 182 ? 18.497  16.262 10.497 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 181 SER A O      1 
ATOM   2868  C CB     . SER A 1 182 ? 21.100  18.212 10.732 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB     1 
ATOM   2869  O OG     . SER A 1 182 ? 21.630  19.452 10.349 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG     1 
ATOM   2870  H H      . SER A 1 182 ? 20.260  19.302 12.736 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 181 SER A H      1 
ATOM   2871  H HA     . SER A 1 182 ? 19.122  18.673 10.467 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HA     1 
ATOM   2872  H HB2    . SER A 1 182 ? 21.628  17.874 11.471 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HB2    1 
ATOM   2873  H HB3    . SER A 1 182 ? 21.165  17.610 9.974  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HB3    1 
ATOM   2874  H HG     . SER A 1 182 ? 21.611  19.985 10.998 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 181 SER A HG     1 
ATOM   2875  N N      . ARG A 1 183 ? 19.343  16.287 12.576 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A N      1 
ATOM   2876  C CA     . ARG A 1 183 ? 18.808  14.959 12.881 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CA     1 
ATOM   2877  C C      . ARG A 1 183 ? 17.294  14.960 12.801 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A C      1 
ATOM   2878  O O      . ARG A 1 183 ? 16.693  14.060 12.213 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A O      1 
ATOM   2879  C CB     . ARG A 1 183 ? 19.289  14.518 14.256 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CB     1 
ATOM   2880  C CG     . ARG A 1 183 ? 20.704  14.020 14.219 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CG     1 
ATOM   2881  C CD     . ARG A 1 183 ? 21.290  13.757 15.595 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CD     1 
ATOM   2882  N NE     . ARG A 1 183 ? 22.474  12.912 15.545 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NE     1 
ATOM   2883  C CZ     . ARG A 1 183 ? 22.509  11.607 15.822 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CZ     1 
ATOM   2884  N NH1    . ARG A 1 183 ? 21.431  10.932 16.211 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH1    1 
ATOM   2885  N NH2    . ARG A 1 183 ? 23.676  10.979 15.770 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH2    1 
ATOM   2886  H H      . ARG A 1 183 ? 19.800  16.644 13.211 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A H      1 
ATOM   2887  H HA     . ARG A 1 183 ? 19.137  14.317 12.233 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HA     1 
ATOM   2888  H HB2    . ARG A 1 183 ? 19.247  15.271 14.865 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HB2    1 
ATOM   2889  H HB3    . ARG A 1 183 ? 18.722  13.799 14.577 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HB3    1 
ATOM   2890  H HG2    . ARG A 1 183 ? 20.731  13.188 13.722 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HG2    1 
ATOM   2891  H HG3    . ARG A 1 183 ? 21.259  14.686 13.783 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HG3    1 
ATOM   2892  H HD2    . ARG A 1 183 ? 21.540  14.602 16.000 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HD2    1 
ATOM   2893  H HD3    . ARG A 1 183 ? 20.625  13.311 16.143 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HD3    1 
ATOM   2894  H HE     . ARG A 1 183 ? 23.214  13.286 15.318 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HE     1 
ATOM   2895  H HH11   . ARG A 1 183 ? 20.676  11.336 16.293 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH11   1 
ATOM   2896  H HH12   . ARG A 1 183 ? 21.488  10.091 16.382 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH12   1 
ATOM   2897  H HH21   . ARG A 1 183 ? 24.389  11.413 15.562 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH21   1 
ATOM   2898  H HH22   . ARG A 1 183 ? 23.720  10.138 15.945 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A HH22   1 
ATOM   2899  N N      . LYS A 1 184 ? 16.662  16.011 13.312 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N      1 
ATOM   2900  C CA     . LYS A 1 184 ? 15.204  16.089 13.228 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA     1 
ATOM   2901  C C      . LYS A 1 184 ? 14.741  16.304 11.794 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C      1 
ATOM   2902  O O      . LYS A 1 184 ? 13.769  15.691 11.347 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O      1 
ATOM   2903  C CB     . LYS A 1 184 ? 14.663  17.181 14.152 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB     1 
ATOM   2904  C CG     . LYS A 1 184 ? 13.151  17.335 14.120 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG     1 
ATOM   2905  C CD     . LYS A 1 184 ? 12.347  16.117 14.401 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD     1 
ATOM   2906  C CE     . LYS A 1 184 ? 12.443  15.634 15.825 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE     1 
ATOM   2907  N NZ     . LYS A 1 184 ? 11.465  14.499 16.062 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ     1 
ATOM   2908  H H      . LYS A 1 184 ? 17.041  16.676 13.704 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A H      1 
ATOM   2909  H HA     . LYS A 1 184 ? 14.835  15.246 13.535 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HA     1 
ATOM   2910  H HB2    . LYS A 1 184 ? 14.918  16.968 15.064 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HB2    1 
ATOM   2911  H HB3    . LYS A 1 184 ? 15.051  18.030 13.889 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HB3    1 
ATOM   2912  H HG2    . LYS A 1 184 ? 12.902  17.996 14.785 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HG2    1 
ATOM   2913  H HG3    . LYS A 1 184 ? 12.898  17.643 13.236 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HG3    1 
ATOM   2914  H HD2    . LYS A 1 184 ? 11.415  16.309 14.217 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HD2    1 
ATOM   2915  H HD3    . LYS A 1 184 ? 12.657  15.400 13.825 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HD3    1 
ATOM   2916  H HE2    . LYS A 1 184 ? 13.341  15.311 16.000 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HE2    1 
ATOM   2917  H HE3    . LYS A 1 184 ? 12.227  16.361 16.430 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HE3    1 
ATOM   2918  H HZ1    . LYS A 1 184 ? 11.516  14.224 16.907 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HZ1    1 
ATOM   2919  H HZ2    . LYS A 1 184 ? 11.655  13.816 15.524 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HZ2    1 
ATOM   2920  H HZ3    . LYS A 1 184 ? 10.634  14.774 15.898 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 183 LYS A HZ3    1 
ATOM   2921  N N      . LEU A 1 185 ? 15.412  17.172 11.055 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A N      1 
ATOM   2922  C CA     . LEU A 1 185 ? 15.038  17.362 9.656  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CA     1 
ATOM   2923  C C      . LEU A 1 185 ? 15.106  16.041 8.875  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A C      1 
ATOM   2924  O O      . LEU A 1 185 ? 14.199  15.723 8.089  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A O      1 
ATOM   2925  C CB     . LEU A 1 185 ? 15.933  18.431 9.036  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CB     1 
ATOM   2926  C CG     . LEU A 1 185 ? 15.711  19.844 9.611  1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CG     1 
ATOM   2927  C CD1    . LEU A 1 185 ? 16.728  20.773 8.985  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD1    1 
ATOM   2928  C CD2    . LEU A 1 185 ? 14.283  20.308 9.377  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD2    1 
ATOM   2929  H H      . LEU A 1 185 ? 16.070  17.653 11.328 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A H      1 
ATOM   2930  H HA     . LEU A 1 185 ? 14.120  17.673 9.606  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HA     1 
ATOM   2931  H HB2    . LEU A 1 185 ? 16.859  18.189 9.193  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HB2    1 
ATOM   2932  H HB3    . LEU A 1 185 ? 15.757  18.468 8.083  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HB3    1 
ATOM   2933  H HG     . LEU A 1 185 ? 15.836  19.852 10.573 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HG     1 
ATOM   2934  H HD11   . LEU A 1 185 ? 17.619  20.468 9.218  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD11   1 
ATOM   2935  H HD12   . LEU A 1 185 ? 16.587  21.671 9.323  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD12   1 
ATOM   2936  H HD13   . LEU A 1 185 ? 16.616  20.760 8.022  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD13   1 
ATOM   2937  H HD21   . LEU A 1 185 ? 14.050  20.156 8.448  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD21   1 
ATOM   2938  H HD22   . LEU A 1 185 ? 14.220  21.254 9.583  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD22   1 
ATOM   2939  H HD23   . LEU A 1 185 ? 13.689  19.803 9.954  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A HD23   1 
ATOM   2940  N N      . ARG A 1 186 ? 16.203  15.287 9.024  1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A N      1 
ATOM   2941  C CA     . ARG A 1 186 ? 16.310  14.019 8.310  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CA     1 
ATOM   2942  C C      . ARG A 1 186 ? 15.243  13.045 8.779  1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A C      1 
ATOM   2943  O O      . ARG A 1 186 ? 14.663  12.324 7.967  1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A O      1 
ATOM   2944  C CB     . ARG A 1 186 ? 17.710  13.415 8.454  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CB     1 
ATOM   2945  C CG     . ARG A 1 186 ? 18.757  14.189 7.680  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CG     1 
ATOM   2946  C CD     . ARG A 1 186 ? 20.036  13.407 7.524  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CD     1 
ATOM   2947  N NE     . ARG A 1 186 ? 21.071  14.149 6.802  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NE     1 
ATOM   2948  C CZ     . ARG A 1 186 ? 21.230  14.189 5.470  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CZ     1 
ATOM   2949  N NH1    . ARG A 1 186 ? 20.410  13.568 4.633  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH1    1 
ATOM   2950  N NH2    . ARG A 1 186 ? 22.242  14.887 4.948  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH2    1 
ATOM   2951  H H      . ARG A 1 186 ? 16.878  15.485 9.519  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A H      1 
ATOM   2952  H HA     . ARG A 1 186 ? 16.178  14.186 7.364  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HA     1 
ATOM   2953  H HB2    . ARG A 1 186 ? 17.962  13.419 9.391  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HB2    1 
ATOM   2954  H HB3    . ARG A 1 186 ? 17.699  12.505 8.118  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HB3    1 
ATOM   2955  H HG2    . ARG A 1 186 ? 18.416  14.392 6.795  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HG2    1 
ATOM   2956  H HG3    . ARG A 1 186 ? 18.961  15.011 8.154  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HG3    1 
ATOM   2957  H HD2    . ARG A 1 186 ? 20.382  13.188 8.403  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HD2    1 
ATOM   2958  H HD3    . ARG A 1 186 ? 19.850  12.594 7.029  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HD3    1 
ATOM   2959  H HE     . ARG A 1 186 ? 21.628  14.600 7.276  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HE     1 
ATOM   2960  H HH11   . ARG A 1 186 ? 19.745  13.116 4.939  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH11   1 
ATOM   2961  H HH12   . ARG A 1 186 ? 20.544  13.616 3.785  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH12   1 
ATOM   2962  H HH21   . ARG A 1 186 ? 22.786  15.308 5.464  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH21   1 
ATOM   2963  H HH22   . ARG A 1 186 ? 22.348  14.917 4.095  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A HH22   1 
ATOM   2964  N N      . ALA A 1 187 ? 14.978  12.984 10.086 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N      1 
ATOM   2965  C CA     . ALA A 1 187 ? 13.984  12.030 10.569 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA     1 
ATOM   2966  C C      . ALA A 1 187 ? 12.597  12.360 10.040 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C      1 
ATOM   2967  O O      . ALA A 1 187 ? 11.757  11.468 9.886  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O      1 
ATOM   2968  C CB     . ALA A 1 187 ? 13.955  12.003 12.092 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB     1 
ATOM   2969  H H      . ALA A 1 187 ? 15.349  13.468 10.692 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A H      1 
ATOM   2970  H HA     . ALA A 1 187 ? 14.237  11.147 10.259 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HA     1 
ATOM   2971  H HB1    . ALA A 1 187 ? 13.282  11.368 12.384 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HB1    1 
ATOM   2972  H HB2    . ALA A 1 187 ? 14.827  11.735 12.419 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HB2    1 
ATOM   2973  H HB3    . ALA A 1 187 ? 13.737  12.890 12.419 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 186 ALA A HB3    1 
ATOM   2974  N N      A SER A 1 188 ? 12.353  13.637 9.736  0.50 18.27  ? ? ? ? ? ? 187 SER A N      1 
ATOM   2975  N N      B SER A 1 188 ? 12.347  13.629 9.734  0.50 18.37  ? ? ? ? ? ? 187 SER A N      1 
ATOM   2976  C CA     A SER A 1 188 ? 11.087  14.126 9.202  0.50 20.96  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA     1 
ATOM   2977  C CA     B SER A 1 188 ? 11.073  14.098 9.210  0.50 21.59  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA     1 
ATOM   2978  C C      A SER A 1 188 ? 10.958  13.952 7.695  0.50 21.76  ? ? ? ? ? ? 187 SER A C      1 
ATOM   2979  C C      B SER A 1 188 ? 11.053  14.168 7.679  0.50 24.31  ? ? ? ? ? ? 187 SER A C      1 
ATOM   2980  O O      A SER A 1 188 ? 9.880   14.206 7.150  0.50 25.93  ? ? ? ? ? ? 187 SER A O      1 
ATOM   2981  O O      B SER A 1 188 ? 10.193  14.855 7.106  0.50 27.48  ? ? ? ? ? ? 187 SER A O      1 
ATOM   2982  C CB     A SER A 1 188 ? 10.940  15.622 9.490  0.50 22.53  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB     1 
ATOM   2983  C CB     B SER A 1 188 ? 10.770  15.487 9.767  0.50 23.20  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB     1 
ATOM   2984  O OG     A SER A 1 188 ? 11.104  15.878 10.861 0.50 23.00  ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG     1 
ATOM   2985  O OG     B SER A 1 188 ? 11.466  16.448 8.994  0.50 23.48  ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG     1 
ATOM   2986  H H      A SER A 1 188 ? 12.931  14.265 9.836  0.50 21.93  ? ? ? ? ? ? 187 SER A H      1 
ATOM   2987  H H      B SER A 1 188 ? 12.924  14.260 9.827  0.50 22.05  ? ? ? ? ? ? 187 SER A H      1 
ATOM   2988  H HA     A SER A 1 188 ? 10.378  13.631 9.642  0.50 25.16  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HA     1 
ATOM   2989  H HA     B SER A 1 188 ? 10.382  13.481 9.497  0.50 25.91  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HA     1 
ATOM   2990  H HB2    A SER A 1 188 ? 11.617  16.109 8.993  0.50 27.05  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB2    1 
ATOM   2991  H HB2    B SER A 1 188 ? 9.816   15.658 9.714  0.50 27.84  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB2    1 
ATOM   2992  H HB3    A SER A 1 188 ? 10.055  15.912 9.216  0.50 27.05  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB3    1 
ATOM   2993  H HB3    B SER A 1 188 ? 11.065  15.538 10.690 0.50 27.84  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HB3    1 
ATOM   2994  H HG     A SER A 1 188 ? 11.874  15.649 11.106 0.50 27.60  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HG     1 
ATOM   2995  H HG     B SER A 1 188 ? 12.292  16.301 9.029  0.50 28.18  ? ? ? ? ? ? 187 SER A HG     1 
ATOM   2996  N N      . GLY A 1 189 ? 12.006  13.511 7.011  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A N      1 
ATOM   2997  C CA     . GLY A 1 189 ? 11.967  13.341 5.572  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A CA     1 
ATOM   2998  C C      . GLY A 1 189 ? 12.798  14.237 4.677  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A C      1 
ATOM   2999  O O      . GLY A 1 189 ? 12.727  14.071 3.446  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A O      1 
ATOM   3000  H H      . GLY A 1 189 ? 12.693  13.151 7.381  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A H      1 
ATOM   3001  H HA2    . GLY A 1 189 ? 12.244  12.431 5.381  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A HA2    1 
ATOM   3002  H HA3    . GLY A 1 189 ? 11.045  13.455 5.292  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A HA3    1 
ATOM   3003  N N      A ARG A 1 190 ? 13.552  15.184 5.229  0.50 25.56  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N      1 
ATOM   3004  N N      B ARG A 1 190 ? 13.602  15.135 5.217  0.50 26.34  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N      1 
ATOM   3005  C CA     A ARG A 1 190 ? 14.385  16.070 4.429  0.50 24.83  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA     1 
ATOM   3006  C CA     B ARG A 1 190 ? 14.358  16.071 4.395  0.50 26.49  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA     1 
ATOM   3007  C C      A ARG A 1 190 ? 15.680  15.359 4.041  0.50 23.08  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C      1 
ATOM   3008  C C      B ARG A 1 190 ? 15.770  15.551 4.126  0.50 26.03  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C      1 
ATOM   3009  O O      A ARG A 1 190 ? 16.136  14.429 4.717  0.50 22.06  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O      1 
ATOM   3010  O O      B ARG A 1 190 ? 16.398  14.919 4.980  0.50 25.33  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O      1 
ATOM   3011  C CB     A ARG A 1 190 ? 14.674  17.343 5.222  0.50 25.89  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB     1 
ATOM   3012  C CB     B ARG A 1 190 ? 14.293  17.451 5.049  0.50 29.36  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB     1 
ATOM   3013  C CG     A ARG A 1 190 ? 13.418  17.965 5.858  0.50 28.93  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG     1 
ATOM   3014  C CG     B ARG A 1 190 ? 12.840  17.995 5.027  0.50 33.85  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG     1 
ATOM   3015  C CD     A ARG A 1 190 ? 12.940  19.213 5.126  0.50 33.67  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD     1 
ATOM   3016  C CD     B ARG A 1 190 ? 12.414  18.709 6.300  0.50 37.99  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD     1 
ATOM   3017  N NE     A ARG A 1 190 ? 11.544  19.519 5.425  0.50 34.71  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE     1 
ATOM   3018  N NE     B ARG A 1 190 ? 11.206  19.512 6.114  0.50 37.21  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE     1 
ATOM   3019  C CZ     A ARG A 1 190 ? 10.948  20.686 5.201  0.50 34.94  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ     1 
ATOM   3020  C CZ     B ARG A 1 190 ? 10.000  19.190 6.567  0.50 36.89  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ     1 
ATOM   3021  N NH1    A ARG A 1 190 ? 11.608  21.729 4.721  0.50 34.54  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1    1 
ATOM   3022  N NH1    B ARG A 1 190 ? 9.794   18.090 7.266  0.50 33.51  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1    1 
ATOM   3023  N NH2    A ARG A 1 190 ? 9.654   20.813 5.472  0.50 31.36  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2    1 
ATOM   3024  N NH2    B ARG A 1 190 ? 8.971   19.994 6.312  0.50 42.02  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2    1 
ATOM   3025  H H      A ARG A 1 190 ? 13.597  15.334 6.075  0.50 30.68  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A H      1 
ATOM   3026  H H      B ARG A 1 190 ? 13.730  15.225 6.063  0.50 31.61  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A H      1 
ATOM   3027  H HA     A ARG A 1 190 ? 13.935  16.323 3.607  0.50 29.80  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HA     1 
ATOM   3028  H HA     B ARG A 1 190 ? 13.985  16.163 3.504  0.50 31.80  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HA     1 
ATOM   3029  H HB2    A ARG A 1 190 ? 15.296  17.133 5.936  0.50 31.07  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB2    1 
ATOM   3030  H HB2    B ARG A 1 190 ? 14.586  17.387 5.971  0.50 35.24  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB2    1 
ATOM   3031  H HB3    A ARG A 1 190 ? 15.064  18.002 4.626  0.50 31.07  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB3    1 
ATOM   3032  H HB3    B ARG A 1 190 ? 14.861  18.068 4.562  0.50 35.24  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HB3    1 
ATOM   3033  H HG2    A ARG A 1 190 ? 12.699  17.314 5.839  0.50 34.73  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG2    1 
ATOM   3034  H HG2    B ARG A 1 190 ? 12.757  18.626 4.296  0.50 40.62  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG2    1 
ATOM   3035  H HG3    A ARG A 1 190 ? 13.617  18.213 6.774  0.50 34.73  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG3    1 
ATOM   3036  H HG3    B ARG A 1 190 ? 12.233  17.250 4.894  0.50 40.62  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HG3    1 
ATOM   3037  H HD2    A ARG A 1 190 ? 13.482  19.970 5.398  0.50 40.40  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD2    1 
ATOM   3038  H HD2    B ARG A 1 190 ? 12.235  18.050 6.989  0.50 45.59  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD2    1 
ATOM   3039  H HD3    A ARG A 1 190 ? 13.022  19.074 4.170  0.50 40.40  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD3    1 
ATOM   3040  H HD3    B ARG A 1 190 ? 13.128  19.301 6.585  0.50 45.59  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HD3    1 
ATOM   3041  H HE     A ARG A 1 190 ? 11.069  18.893 5.775  0.50 41.66  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HE     1 
ATOM   3042  H HE     B ARG A 1 190 ? 11.283  20.249 5.679  0.50 44.66  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HE     1 
ATOM   3043  H HH11   A ARG A 1 190 ? 12.448  21.663 4.545  0.50 41.45  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH11   1 
ATOM   3044  H HH11   B ARG A 1 190 ? 10.450  17.561 7.438  0.50 40.22  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH11   1 
ATOM   3045  H HH12   A ARG A 1 190 ? 11.198  22.472 4.586  0.50 41.45  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH12   1 
ATOM   3046  H HH12   B ARG A 1 190 ? 9.004   17.902 7.549  0.50 40.22  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH12   1 
ATOM   3047  H HH21   A ARG A 1 190 ? 9.214   20.145 5.788  0.50 37.63  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH21   1 
ATOM   3048  H HH21   B ARG A 1 190 ? 9.091   20.715 5.858  0.50 50.43  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH21   1 
ATOM   3049  H HH22   A ARG A 1 190 ? 9.257   21.563 5.331  0.50 37.63  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH22   1 
ATOM   3050  H HH22   B ARG A 1 190 ? 8.187   19.794 6.601  0.50 50.43  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A HH22   1 
ATOM   3051  N N      . SER A 1 191 ? 16.235  15.746 2.896  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 190 SER A N      1 
ATOM   3052  C CA     . SER A 1 191 ? 17.462  15.124 2.430  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA     1 
ATOM   3053  C C      . SER A 1 191 ? 18.294  16.119 1.647  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 190 SER A C      1 
ATOM   3054  O O      . SER A 1 191 ? 17.772  17.086 1.083  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 190 SER A O      1 
ATOM   3055  C CB     . SER A 1 191 ? 17.140  13.909 1.547  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB     1 
ATOM   3056  O OG     . SER A 1 191 ? 18.176  13.688 0.600  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG     1 
ATOM   3057  H H      . SER A 1 191 ? 15.849  16.242 2.308  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 190 SER A H      1 
ATOM   3058  H HA     . SER A 1 191 ? 17.994  14.844 3.192  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HA     1 
ATOM   3059  H HB2    . SER A 1 191 ? 17.052  13.124 2.109  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HB2    1 
ATOM   3060  H HB3    . SER A 1 191 ? 16.309  14.074 1.074  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HB3    1 
ATOM   3061  H HG     . SER A 1 191 ? 18.022  12.986 0.165  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 190 SER A HG     1 
ATOM   3062  N N      . GLY A 1 192 ? 19.607  15.892 1.661  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N      1 
ATOM   3063  C CA     . GLY A 1 192 ? 20.555  16.797 1.067  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA     1 
ATOM   3064  C C      . GLY A 1 192 ? 20.842  16.567 -0.389 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C      1 
ATOM   3065  O O      . GLY A 1 192 ? 21.590  17.353 -0.972 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O      1 
ATOM   3066  H H      . GLY A 1 192 ? 19.970  15.200 2.020  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A H      1 
ATOM   3067  H HA2    . GLY A 1 192 ? 20.218  17.702 1.161  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A HA2    1 
ATOM   3068  H HA3    . GLY A 1 192 ? 21.395  16.722 1.547  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A HA3    1 
ATOM   3069  N N      A ASP A 1 193 ? 20.275  15.519 -0.995 0.50 33.65  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N      1 
ATOM   3070  N N      B ASP A 1 193 ? 20.296  15.518 -1.005 0.50 33.65  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N      1 
ATOM   3071  C CA     A ASP A 1 193 ? 20.422  15.270 -2.425 0.50 42.41  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA     1 
ATOM   3072  C CA     B ASP A 1 193 ? 20.451  15.288 -2.441 0.50 42.41  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA     1 
ATOM   3073  C C      A ASP A 1 193 ? 19.236  15.788 -3.240 0.50 44.12  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C      1 
ATOM   3074  C C      B ASP A 1 193 ? 19.252  15.806 -3.247 0.50 44.12  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C      1 
ATOM   3075  O O      A ASP A 1 193 ? 19.091  15.418 -4.410 0.50 49.60  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O      1 
ATOM   3076  O O      B ASP A 1 193 ? 19.116  15.460 -4.426 0.50 49.60  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O      1 
ATOM   3077  C CB     A ASP A 1 193 ? 20.735  13.787 -2.702 0.50 51.42  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB     1 
ATOM   3078  C CB     B ASP A 1 193 ? 20.758  13.800 -2.696 0.50 51.42  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB     1 
ATOM   3079  C CG     A ASP A 1 193 ? 19.690  12.824 -2.137 0.50 59.33  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG     1 
ATOM   3080  C CG     B ASP A 1 193 ? 21.149  13.489 -4.151 0.50 59.32  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG     1 
ATOM   3081  O OD1    A ASP A 1 193 ? 18.529  13.251 -1.962 0.50 63.94  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1    1 
ATOM   3082  O OD1    B ASP A 1 193 ? 21.192  14.400 -5.005 0.50 63.96  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1    1 
ATOM   3083  O OD2    A ASP A 1 193 ? 20.032  11.637 -1.880 0.50 64.72  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2    1 
ATOM   3084  O OD2    B ASP A 1 193 ? 21.425  12.303 -4.433 0.50 64.74  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2    1 
ATOM   3085  H H      A ASP A 1 193 ? 19.795  14.933 -0.589 0.50 40.39  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A H      1 
ATOM   3086  H H      B ASP A 1 193 ? 19.826  14.918 -0.607 0.50 40.39  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A H      1 
ATOM   3087  H HA     A ASP A 1 193 ? 21.199  15.754 -2.746 0.50 50.90  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HA     1 
ATOM   3088  H HA     B ASP A 1 193 ? 21.219  15.777 -2.778 0.50 50.90  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HA     1 
ATOM   3089  H HB2    A ASP A 1 193 ? 20.775  13.650 -3.662 0.50 61.71  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB2    1 
ATOM   3090  H HB2    B ASP A 1 193 ? 21.497  13.532 -2.128 0.50 61.71  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB2    1 
ATOM   3091  H HB3    A ASP A 1 193 ? 21.589  13.567 -2.300 0.50 61.71  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB3    1 
ATOM   3092  H HB3    B ASP A 1 193 ? 19.969  13.278 -2.483 0.50 61.71  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A HB3    1 
ATOM   3093  N N      . ALA A 1 194 ? 18.392  16.637 -2.641 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N      1 
ATOM   3094  C CA     . ALA A 1 194 ? 17.322  17.367 -3.330 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA     1 
ATOM   3095  C C      . ALA A 1 194 ? 17.501  18.855 -3.025 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C      1 
ATOM   3096  O O      . ALA A 1 194 ? 18.037  19.209 -1.977 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O      1 
ATOM   3097  C CB     . ALA A 1 194 ? 15.938  16.892 -2.842 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB     1 
ATOM   3098  H H      . ALA A 1 194 ? 18.410  16.801 -1.797 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A H      1 
ATOM   3099  H HA     . ALA A 1 194 ? 17.364  17.231 -4.290 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HA     1 
ATOM   3100  H HB1    . ALA A 1 194 ? 15.250  17.398 -3.302 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HB1    1 
ATOM   3101  H HB2    . ALA A 1 194 ? 15.841  15.947 -3.040 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HB2    1 
ATOM   3102  H HB3    . ALA A 1 194 ? 15.873  17.038 -1.886 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A HB3    1 
ATOM   3103  N N      A THR A 1 195 ? 17.061  19.721 -3.941 0.40 37.99  ? ? ? ? ? ? 194 THR A N      1 
ATOM   3104  N N      B THR A 1 195 ? 17.076  19.730 -3.940 0.60 38.17  ? ? ? ? ? ? 194 THR A N      1 
ATOM   3105  C CA     A THR A 1 195 ? 17.242  21.155 -3.738 0.40 37.87  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA     1 
ATOM   3106  C CA     B THR A 1 195 ? 17.287  21.156 -3.715 0.60 37.27  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA     1 
ATOM   3107  C C      A THR A 1 195 ? 16.354  21.628 -2.590 0.40 30.63  ? ? ? ? ? ? 194 THR A C      1 
ATOM   3108  C C      B THR A 1 195 ? 16.356  21.658 -2.618 0.60 30.62  ? ? ? ? ? ? 194 THR A C      1 
ATOM   3109  O O      A THR A 1 195 ? 15.231  21.150 -2.410 0.40 29.60  ? ? ? ? ? ? 194 THR A O      1 
ATOM   3110  O O      B THR A 1 195 ? 15.197  21.245 -2.518 0.60 31.89  ? ? ? ? ? ? 194 THR A O      1 
ATOM   3111  C CB     A THR A 1 195 ? 16.942  21.953 -5.018 0.40 52.09  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB     1 
ATOM   3112  C CB     B THR A 1 195 ? 17.097  21.990 -4.988 0.60 48.17  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB     1 
ATOM   3113  O OG1    A THR A 1 195 ? 15.682  21.559 -5.574 0.40 58.39  ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1    1 
ATOM   3114  O OG1    B THR A 1 195 ? 17.603  23.317 -4.757 0.60 55.52  ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1    1 
ATOM   3115  C CG2    A THR A 1 195 ? 18.030  21.746 -6.063 0.40 52.22  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2    1 
ATOM   3116  C CG2    B THR A 1 195 ? 15.626  22.085 -5.395 0.60 51.07  ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2    1 
ATOM   3117  H H      A THR A 1 195 ? 16.662  19.507 -4.672 0.40 45.60  ? ? ? ? ? ? 194 THR A H      1 
ATOM   3118  H H      B THR A 1 195 ? 16.675  19.528 -4.674 0.60 45.81  ? ? ? ? ? ? 194 THR A H      1 
ATOM   3119  H HA     A THR A 1 195 ? 18.169  21.331 -3.513 0.40 45.45  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HA     1 
ATOM   3120  H HA     B THR A 1 195 ? 18.209  21.284 -3.439 0.60 44.73  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HA     1 
ATOM   3121  H HB     A THR A 1 195 ? 16.909  22.895 -4.788 0.40 62.52  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HB     1 
ATOM   3122  H HB     B THR A 1 195 ? 17.574  21.563 -5.716 0.60 57.81  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HB     1 
ATOM   3123  H HG1    A THR A 1 195 ? 15.513  22.018 -6.257 0.40 70.07  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG1    1 
ATOM   3124  H HG1    B THR A 1 195 ? 17.204  23.667 -4.106 0.60 66.62  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG1    1 
ATOM   3125  H HG21   A THR A 1 195 ? 18.725  22.414 -5.955 0.40 62.67  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG21   1 
ATOM   3126  H HG21   B THR A 1 195 ? 15.211  21.209 -5.347 0.60 61.29  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG21   1 
ATOM   3127  H HG22   A THR A 1 195 ? 17.654  21.823 -6.953 0.40 62.67  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG22   1 
ATOM   3128  H HG22   B THR A 1 195 ? 15.553  22.419 -6.302 0.60 61.29  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG22   1 
ATOM   3129  H HG23   A THR A 1 195 ? 18.423  20.865 -5.962 0.40 62.67  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG23   1 
ATOM   3130  H HG23   B THR A 1 195 ? 15.155  22.689 -4.799 0.60 61.29  ? ? ? ? ? ? 194 THR A HG23   1 
ATOM   3131  N N      . ALA A 1 196 ? 16.893  22.517 -1.763 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A N      1 
ATOM   3132  C CA     . ALA A 1 196 ? 16.085  23.208 -0.777 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CA     1 
ATOM   3133  C C      . ALA A 1 196 ? 16.778  24.515 -0.479 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A C      1 
ATOM   3134  O O      . ALA A 1 196 ? 17.999  24.635 -0.645 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A O      1 
ATOM   3135  C CB     . ALA A 1 196 ? 15.950  22.418 0.522  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CB     1 
ATOM   3136  H H      . ALA A 1 196 ? 17.729  22.718 -1.736 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A H      1 
ATOM   3137  H HA     . ALA A 1 196 ? 15.195  23.356 -1.135 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HA     1 
ATOM   3138  H HB1    . ALA A 1 196 ? 15.401  22.922 1.142  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HB1    1 
ATOM   3139  H HB2    . ALA A 1 196 ? 15.533  21.564 0.330  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HB2    1 
ATOM   3140  H HB3    . ALA A 1 196 ? 16.833  22.279 0.899  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 195 ALA A HB3    1 
ATOM   3141  N N      . SER A 1 197 ? 16.004  25.464 0.035  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 196 SER A N      1 
ATOM   3142  C CA     . SER A 1 197 ? 16.507  26.795 0.324  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 196 SER A CA     1 
ATOM   3143  C C      . SER A 1 197 ? 16.266  27.140 1.781  1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 196 SER A C      1 
ATOM   3144  O O      . SER A 1 197 ? 15.181  26.899 2.311  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 196 SER A O      1 
ATOM   3145  C CB     . SER A 1 197 ? 15.849  27.869 -0.536 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 196 SER A CB     1 
ATOM   3146  O OG     . SER A 1 197 ? 14.457  27.800 -0.389 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 196 SER A OG     1 
ATOM   3147  H H      . SER A 1 197 ? 15.173  25.356 0.227  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 196 SER A H      1 
ATOM   3148  H HA     . SER A 1 197 ? 17.460  26.788 0.145  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HA     1 
ATOM   3149  H HB2    . SER A 1 197 ? 16.159  28.743 -0.252 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HB2    1 
ATOM   3150  H HB3    . SER A 1 197 ? 16.082  27.721 -1.466 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HB3    1 
ATOM   3151  H HG     . SER A 1 197 ? 14.178  27.050 -0.646 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 196 SER A HG     1 
ATOM   3152  N N      . VAL A 1 198 ? 17.295  27.688 2.410  1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N      1 
ATOM   3153  C CA     . VAL A 1 198 ? 17.283  28.112 3.802  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA     1 
ATOM   3154  C C      . VAL A 1 198 ? 17.410  29.619 3.857  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C      1 
ATOM   3155  O O      . VAL A 1 198 ? 18.242  30.183 3.156  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O      1 
ATOM   3156  C CB     . VAL A 1 198 ? 18.470  27.478 4.554  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB     1 
ATOM   3157  C CG1    . VAL A 1 198 ? 18.446  27.939 5.998  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1    1 
ATOM   3158  C CG2    . VAL A 1 198 ? 18.421  25.956 4.463  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2    1 
ATOM   3159  H H      . VAL A 1 198 ? 18.053  27.833 2.031  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A H      1 
ATOM   3160  H HA     . VAL A 1 198 ? 16.443  27.853 4.212  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HA     1 
ATOM   3161  H HB     . VAL A 1 198 ? 19.304  27.760 4.147  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HB     1 
ATOM   3162  H HG11   . VAL A 1 198 ? 18.740  28.862 6.039  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG11   1 
ATOM   3163  H HG12   . VAL A 1 198 ? 19.041  27.378 6.519  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG12   1 
ATOM   3164  H HG13   . VAL A 1 198 ? 17.540  27.865 6.338  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG13   1 
ATOM   3165  H HG21   . VAL A 1 198 ? 17.573  25.645 4.815  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG21   1 
ATOM   3166  H HG22   . VAL A 1 198 ? 19.151  25.585 4.984  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG22   1 
ATOM   3167  H HG23   . VAL A 1 198 ? 18.511  25.692 3.534  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 197 VAL A HG23   1 
ATOM   3168  N N      . LEU A 1 199 ? 16.628  30.263 4.716  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A N      1 
ATOM   3169  C CA     . LEU A 1 199 ? 16.794  31.679 5.048  1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CA     1 
ATOM   3170  C C      . LEU A 1 199 ? 17.271  31.751 6.489  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A C      1 
ATOM   3171  O O      . LEU A 1 199 ? 16.607  31.219 7.367  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A O      1 
ATOM   3172  C CB     . LEU A 1 199 ? 15.459  32.406 4.934  1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CB     1 
ATOM   3173  C CG     . LEU A 1 199 ? 15.529  33.922 5.091  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CG     1 
ATOM   3174  C CD1    . LEU A 1 199 ? 16.289  34.591 3.945  1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD1    1 
ATOM   3175  C CD2    . LEU A 1 199 ? 14.142  34.482 5.229  1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD2    1 
ATOM   3176  H H      . LEU A 1 199 ? 15.974  29.892 5.133  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A H      1 
ATOM   3177  H HA     . LEU A 1 199 ? 17.436  32.100 4.455  1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HA     1 
ATOM   3178  H HB2    . LEU A 1 199 ? 15.085  32.222 4.058  1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HB2    1 
ATOM   3179  H HB3    . LEU A 1 199 ? 14.868  32.069 5.625  1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HB3    1 
ATOM   3180  H HG     . LEU A 1 199 ? 16.028  34.127 5.897  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HG     1 
ATOM   3181  H HD11   . LEU A 1 199 ? 17.221  34.327 3.988  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD11   1 
ATOM   3182  H HD12   . LEU A 1 199 ? 16.214  35.554 4.036  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD12   1 
ATOM   3183  H HD13   . LEU A 1 199 ? 15.903  34.308 3.102  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD13   1 
ATOM   3184  H HD21   . LEU A 1 199 ? 13.630  34.257 4.437  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD21   1 
ATOM   3185  H HD22   . LEU A 1 199 ? 14.198  35.446 5.324  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD22   1 
ATOM   3186  H HD23   . LEU A 1 199 ? 13.723  34.097 6.015  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A HD23   1 
ATOM   3187  N N      . ASP A 1 200 ? 18.393  32.419 6.727  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 199 ASP A N      1 
ATOM   3188  C CA     . ASP A 1 200 ? 19.001  32.550 8.060  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CA     1 
ATOM   3189  C C      . ASP A 1 200 ? 18.889  34.023 8.426  1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 199 ASP A C      1 
ATOM   3190  O O      . ASP A 1 200 ? 19.657  34.858 7.949  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 199 ASP A O      1 
ATOM   3191  C CB     . ASP A 1 200 ? 20.413  32.014 7.961  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CB     1 
ATOM   3192  C CG     . ASP A 1 200 ? 21.158  31.937 9.249  1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CG     1 
ATOM   3193  O OD1    . ASP A 1 200 ? 20.658  32.354 10.288 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD1    1 
ATOM   3194  O OD2    . ASP A 1 200 ? 22.326  31.440 9.192  1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD2    1 
ATOM   3195  H H      . ASP A 1 200 ? 18.842  32.821 6.114  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A H      1 
ATOM   3196  H HA     . ASP A 1 200 ? 18.544  32.062 8.763  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A HA     1 
ATOM   3197  H HB2    . ASP A 1 200 ? 20.375  31.116 7.596  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A HB2    1 
ATOM   3198  H HB3    . ASP A 1 200 ? 20.919  32.592 7.369  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A HB3    1 
ATOM   3199  N N      . VAL A 1 201 ? 17.923  34.332 9.281  1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N      1 
ATOM   3200  C CA     . VAL A 1 201 ? 17.539  35.723 9.564  1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA     1 
ATOM   3201  C C      . VAL A 1 201 ? 18.426  36.254 10.696 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C      1 
ATOM   3202  O O      . VAL A 1 201 ? 18.381  35.725 11.799 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O      1 
ATOM   3203  C CB     . VAL A 1 201 ? 16.051  35.805 9.943  1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB     1 
ATOM   3204  C CG1    . VAL A 1 201 ? 15.675  37.214 10.253 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1    1 
ATOM   3205  C CG2    . VAL A 1 201 ? 15.145  35.221 8.846  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2    1 
ATOM   3206  H H      . VAL A 1 201 ? 17.464  33.751 9.719  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A H      1 
ATOM   3207  H HA     . VAL A 1 201 ? 17.694  36.271 8.779  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HA     1 
ATOM   3208  H HB     . VAL A 1 201 ? 15.910  35.265 10.737 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HB     1 
ATOM   3209  H HG11   . VAL A 1 201 ? 16.077  37.470 11.098 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG11   1 
ATOM   3210  H HG12   . VAL A 1 201 ? 14.709  37.277 10.314 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG12   1 
ATOM   3211  H HG13   . VAL A 1 201 ? 16.000  37.791 9.544  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG13   1 
ATOM   3212  H HG21   . VAL A 1 201 ? 15.296  35.707 8.020  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG21   1 
ATOM   3213  H HG22   . VAL A 1 201 ? 14.219  35.312 9.119  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG22   1 
ATOM   3214  H HG23   . VAL A 1 201 ? 15.363  34.284 8.723  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A HG23   1 
ATOM   3215  N N      . GLY A 1 202 ? 19.192  37.310 10.452 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 201 GLY A N      1 
ATOM   3216  C CA     . GLY A 1 202 ? 20.191  37.746 11.408 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 201 GLY A CA     1 
ATOM   3217  C C      . GLY A 1 202 ? 21.273  36.702 11.576 1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 201 GLY A C      1 
ATOM   3218  O O      . GLY A 1 202 ? 21.557  36.238 12.683 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 201 GLY A O      1 
ATOM   3219  H H      . GLY A 1 202 ? 19.151  37.789 9.739  1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A H      1 
ATOM   3220  H HA2    . GLY A 1 202 ? 20.599  38.571 11.100 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A HA2    1 
ATOM   3221  H HA3    . GLY A 1 202 ? 19.773  37.903 12.269 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A HA3    1 
ATOM   3222  N N      . CYS A 1 203 ? 21.894  36.353 10.457 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 202 CYS A N      1 
ATOM   3223  C CA     . CYS A 1 203 ? 22.752  35.192 10.405 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CA     1 
ATOM   3224  C C      . CYS A 1 203 ? 24.044  35.321 11.192 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 202 CYS A C      1 
ATOM   3225  O O      . CYS A 1 203 ? 24.676  34.295 11.448 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 202 CYS A O      1 
ATOM   3226  C CB     . CYS A 1 203 ? 23.067  34.836 8.940  1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CB     1 
ATOM   3227  S SG     . CYS A 1 203 ? 23.994  36.108 8.010  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A SG     1 
ATOM   3228  H H      . CYS A 1 203 ? 21.831  36.778 9.711  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A H      1 
ATOM   3229  H HA     . CYS A 1 203 ? 22.262  34.460 10.811 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HA     1 
ATOM   3230  H HB2    . CYS A 1 203 ? 23.598  34.024 8.930  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HB2    1 
ATOM   3231  H HB3    . CYS A 1 203 ? 22.229  34.689 8.474  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HB3    1 
ATOM   3232  H HG     . CYS A 1 203 ? 25.050  36.295 8.550  1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A HG     1 
ATOM   3233  N N      . GLY A 1 204 ? 24.474  36.513 11.549 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 203 GLY A N      1 
ATOM   3234  C CA     . GLY A 1 204 ? 25.764  36.631 12.223 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 203 GLY A CA     1 
ATOM   3235  C C      . GLY A 1 204 ? 26.871  36.184 11.299 1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 203 GLY A C      1 
ATOM   3236  O O      . GLY A 1 204 ? 26.893  36.540 10.119 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A O      1 
ATOM   3237  H H      . GLY A 1 204 ? 24.056  37.253 11.420 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A H      1 
ATOM   3238  H HA2    . GLY A 1 204 ? 25.921  37.553 12.480 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A HA2    1 
ATOM   3239  H HA3    . GLY A 1 204 ? 25.774  36.076 13.019 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A HA3    1 
ATOM   3240  N N      . THR A 1 205 ? 27.758  35.330 11.805 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 204 THR A N      1 
ATOM   3241  C CA     . THR A 1 205 ? 28.815  34.801 10.962 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA     1 
ATOM   3242  C C      . THR A 1 205 ? 28.284  33.819 9.914  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 204 THR A C      1 
ATOM   3243  O O      . THR A 1 205 ? 29.035  33.414 9.020  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 204 THR A O      1 
ATOM   3244  C CB     . THR A 1 205 ? 29.894  34.064 11.752 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB     1 
ATOM   3245  O OG1    . THR A 1 205 ? 29.285  32.833 12.228 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1    1 
ATOM   3246  C CG2    . THR A 1 205 ? 30.476  34.878 12.861 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2    1 
ATOM   3247  H H      . THR A 1 205 ? 27.766  35.049 12.618 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 204 THR A H      1 
ATOM   3248  H HA     . THR A 1 205 ? 29.230  35.571 10.542 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HA     1 
ATOM   3249  H HB     . THR A 1 205 ? 30.663  33.870 11.193 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HB     1 
ATOM   3250  H HG1    . THR A 1 205 ? 29.829  32.410 12.709 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG1    1 
ATOM   3251  H HG21   . THR A 1 205 ? 30.877  35.686 12.504 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG21   1 
ATOM   3252  H HG22   . THR A 1 205 ? 31.156  34.368 13.326 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG22   1 
ATOM   3253  H HG23   . THR A 1 205 ? 29.781  35.125 13.491 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 204 THR A HG23   1 
ATOM   3254  N N      . GLY A 1 206 ? 27.024  33.394 10.011 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 205 GLY A N      1 
ATOM   3255  C CA     . GLY A 1 206 ? 26.462  32.437 9.089  1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A CA     1 
ATOM   3256  C C      . GLY A 1 206 ? 26.755  31.003 9.419  1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A C      1 
ATOM   3257  O O      . GLY A 1 206 ? 26.404  30.130 8.632  1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A O      1 
ATOM   3258  H H      . GLY A 1 206 ? 26.472  33.655 10.617 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A H      1 
ATOM   3259  H HA2    . GLY A 1 206 ? 25.498  32.548 9.075  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A HA2    1 
ATOM   3260  H HA3    . GLY A 1 206 ? 26.813  32.616 8.203  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 205 GLY A HA3    1 
ATOM   3261  N N      . LEU A 1 207 ? 27.348  30.712 10.582 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N      1 
ATOM   3262  C CA     . LEU A 1 207 ? 27.775  29.346 10.873 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA     1 
ATOM   3263  C C      . LEU A 1 207 ? 26.625  28.350 10.863 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C      1 
ATOM   3264  O O      . LEU A 1 207 ? 26.813  27.202 10.454 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O      1 
ATOM   3265  C CB     . LEU A 1 207 ? 28.510  29.297 12.201 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB     1 
ATOM   3266  C CG     . LEU A 1 207 ? 29.157  27.946 12.495 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG     1 
ATOM   3267  C CD1    . LEU A 1 207 ? 30.096  27.477 11.394 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1    1 
ATOM   3268  C CD2    . LEU A 1 207 ? 29.932  28.014 13.841 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2    1 
ATOM   3269  H H      . LEU A 1 207 ? 27.511  31.280 11.207 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A H      1 
ATOM   3270  H HA     . LEU A 1 207 ? 28.387  29.076 10.171 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HA     1 
ATOM   3271  H HB2    . LEU A 1 207 ? 29.212  29.967 12.193 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HB2    1 
ATOM   3272  H HB3    . LEU A 1 207 ? 27.880  29.486 12.913 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HB3    1 
ATOM   3273  H HG     . LEU A 1 207 ? 28.442  27.293 12.550 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HG     1 
ATOM   3274  H HD11   . LEU A 1 207 ? 29.571  27.196 10.629 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD11   1 
ATOM   3275  H HD12   . LEU A 1 207 ? 30.624  26.734 11.724 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD12   1 
ATOM   3276  H HD13   . LEU A 1 207 ? 30.679  28.211 11.143 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD13   1 
ATOM   3277  H HD21   . LEU A 1 207 ? 30.655  28.655 13.757 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD21   1 
ATOM   3278  H HD22   . LEU A 1 207 ? 30.292  27.135 14.043 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD22   1 
ATOM   3279  H HD23   . LEU A 1 207 ? 29.323  28.291 14.543 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A HD23   1 
ATOM   3280  N N      . TYR A 1 208 ? 25.433  28.741 11.342 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A N      1 
ATOM   3281  C CA     . TYR A 1 208 ? 24.332  27.792 11.402 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CA     1 
ATOM   3282  C C      . TYR A 1 208 ? 23.965  27.332 10.002 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A C      1 
ATOM   3283  O O      . TYR A 1 208 ? 23.870  26.135 9.732  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A O      1 
ATOM   3284  C CB     . TYR A 1 208 ? 23.102  28.340 12.130 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CB     1 
ATOM   3285  C CG     . TYR A 1 208 ? 23.294  28.588 13.612 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CG     1 
ATOM   3286  C CD1    . TYR A 1 208 ? 24.055  29.658 14.070 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD1    1 
ATOM   3287  C CD2    . TYR A 1 208 ? 22.715  27.780 14.543 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD2    1 
ATOM   3288  C CE1    . TYR A 1 208 ? 24.255  29.903 15.420 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE1    1 
ATOM   3289  C CE2    . TYR A 1 208 ? 22.895  28.017 15.896 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE2    1 
ATOM   3290  C CZ     . TYR A 1 208 ? 23.660  29.051 16.331 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CZ     1 
ATOM   3291  O OH     . TYR A 1 208 ? 23.850  29.267 17.672 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A OH     1 
ATOM   3292  H H      . TYR A 1 208 ? 25.248  29.530 11.629 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A H      1 
ATOM   3293  H HA     . TYR A 1 208 ? 24.630  27.036 11.932 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HA     1 
ATOM   3294  H HB2    . TYR A 1 208 ? 22.857  29.186 11.723 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HB2    1 
ATOM   3295  H HB3    . TYR A 1 208 ? 22.378  27.703 12.033 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HB3    1 
ATOM   3296  H HD1    . TYR A 1 208 ? 24.443  30.231 13.448 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HD1    1 
ATOM   3297  H HD2    . TYR A 1 208 ? 22.193  27.062 14.267 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HD2    1 
ATOM   3298  H HE1    . TYR A 1 208 ? 24.775  30.620 15.704 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HE1    1 
ATOM   3299  H HE2    . TYR A 1 208 ? 22.486  27.458 16.516 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HE2    1 
ATOM   3300  H HH     . TYR A 1 208 ? 24.326  29.949 17.789 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A HH     1 
ATOM   3301  N N      . SER A 1 209 ? 23.762  28.279 9.098  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 208 SER A N      1 
ATOM   3302  C CA     . SER A 1 209 ? 23.391  27.890 7.754  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CA     1 
ATOM   3303  C C      . SER A 1 209 ? 24.568  27.258 7.014  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 208 SER A C      1 
ATOM   3304  O O      . SER A 1 209 ? 24.351  26.338 6.225  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 208 SER A O      1 
ATOM   3305  C CB     . SER A 1 209 ? 22.534  28.961 7.081  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CB     1 
ATOM   3306  O OG     . SER A 1 209 ? 23.215  30.117 6.949  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 208 SER A OG     1 
ATOM   3307  H H      . SER A 1 209 ? 23.830  29.126 9.235  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 208 SER A H      1 
ATOM   3308  H HA     . SER A 1 209 ? 22.752  27.160 7.731  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HA     1 
ATOM   3309  H HB2    . SER A 1 209 ? 22.273  28.648 6.200  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HB2    1 
ATOM   3310  H HB3    . SER A 1 209 ? 21.746  29.120 7.623  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HB3    1 
ATOM   3311  H HG     . SER A 1 209 ? 23.267  30.505 7.692  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 208 SER A HG     1 
ATOM   3312  N N      . GLN A 1 210 ? 25.808  27.667 7.300  1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A N      1 
ATOM   3313  C CA     . GLN A 1 210 ? 26.957  27.041 6.655  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CA     1 
ATOM   3314  C C      . GLN A 1 210 ? 27.128  25.590 7.087  1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A C      1 
ATOM   3315  O O      . GLN A 1 210 ? 27.449  24.724 6.259  1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A O      1 
ATOM   3316  C CB     . GLN A 1 210 ? 28.204  27.880 6.897  1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CB     1 
ATOM   3317  C CG     . GLN A 1 210 ? 28.077  29.250 6.242  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CG     1 
ATOM   3318  C CD     . GLN A 1 210 ? 28.938  30.319 6.864  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CD     1 
ATOM   3319  O OE1    . GLN A 1 210 ? 29.735  30.052 7.754  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A OE1    1 
ATOM   3320  N NE2    . GLN A 1 210 ? 28.739  31.554 6.423  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A NE2    1 
ATOM   3321  H H      . GLN A 1 210 ? 26.005  28.294 7.855  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A H      1 
ATOM   3322  H HA     . GLN A 1 210 ? 26.815  27.019 5.695  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HA     1 
ATOM   3323  H HB2    . GLN A 1 210 ? 28.329  28.004 7.851  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HB2    1 
ATOM   3324  H HB3    . GLN A 1 210 ? 28.975  27.428 6.518  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HB3    1 
ATOM   3325  H HG2    . GLN A 1 210 ? 28.332  29.174 5.310  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HG2    1 
ATOM   3326  H HG3    . GLN A 1 210 ? 27.154  29.541 6.310  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HG3    1 
ATOM   3327  H HE21   . GLN A 1 210 ? 29.202  32.204 6.742  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HE21   1 
ATOM   3328  H HE22   . GLN A 1 210 ? 28.147  31.704 5.818  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A HE22   1 
ATOM   3329  N N      . LEU A 1 211 ? 26.908  25.294 8.375  1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A N      1 
ATOM   3330  C CA     . LEU A 1 211 ? 26.949  23.906 8.812  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CA     1 
ATOM   3331  C C      . LEU A 1 211 ? 25.796  23.119 8.204  1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A C      1 
ATOM   3332  O O      . LEU A 1 211 ? 25.973  21.966 7.800  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A O      1 
ATOM   3333  C CB     . LEU A 1 211 ? 26.903  23.834 10.323 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CB     1 
ATOM   3334  C CG     . LEU A 1 211 ? 28.159  24.311 11.023 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CG     1 
ATOM   3335  C CD1    . LEU A 1 211 ? 28.008  24.243 12.555 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD1    1 
ATOM   3336  C CD2    . LEU A 1 211 ? 29.423  23.566 10.617 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD2    1 
ATOM   3337  H H      . LEU A 1 211 ? 26.739  25.866 8.994  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A H      1 
ATOM   3338  H HA     . LEU A 1 211 ? 27.783  23.505 8.522  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HA     1 
ATOM   3339  H HB2    . LEU A 1 211 ? 26.168  24.385 10.634 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HB2    1 
ATOM   3340  H HB3    . LEU A 1 211 ? 26.758  22.910 10.581 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HB3    1 
ATOM   3341  H HG     . LEU A 1 211 ? 28.272  25.233 10.741 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HG     1 
ATOM   3342  H HD11   . LEU A 1 211 ? 27.261  24.799 12.824 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD11   1 
ATOM   3343  H HD12   . LEU A 1 211 ? 28.825  24.564 12.967 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD12   1 
ATOM   3344  H HD13   . LEU A 1 211 ? 27.846  23.323 12.815 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD13   1 
ATOM   3345  H HD21   . LEU A 1 211 ? 29.260  22.611 10.679 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD21   1 
ATOM   3346  H HD22   . LEU A 1 211 ? 30.144  23.818 11.215 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD22   1 
ATOM   3347  H HD23   . LEU A 1 211 ? 29.651  23.804 9.705  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A HD23   1 
ATOM   3348  N N      . LEU A 1 212 ? 24.617  23.725 8.057  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A N      1 
ATOM   3349  C CA     . LEU A 1 212 ? 23.544  23.045 7.336  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CA     1 
ATOM   3350  C C      . LEU A 1 212 ? 23.945  22.760 5.893  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A C      1 
ATOM   3351  O O      . LEU A 1 212 ? 23.623  21.700 5.353  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A O      1 
ATOM   3352  C CB     . LEU A 1 212 ? 22.249  23.857 7.364  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CB     1 
ATOM   3353  C CG     . LEU A 1 212 ? 21.500  23.881 8.707  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CG     1 
ATOM   3354  C CD1    . LEU A 1 212 ? 20.443  24.952 8.701  1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD1    1 
ATOM   3355  C CD2    . LEU A 1 212 ? 20.878  22.519 8.991  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD2    1 
ATOM   3356  H H      . LEU A 1 212 ? 24.419  24.507 8.356  1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A H      1 
ATOM   3357  H HA     . LEU A 1 212 ? 23.372  22.205 7.789  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HA     1 
ATOM   3358  H HB2    . LEU A 1 212 ? 22.463  24.775 7.138  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HB2    1 
ATOM   3359  H HB3    . LEU A 1 212 ? 21.644  23.485 6.704  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HB3    1 
ATOM   3360  H HG     . LEU A 1 212 ? 22.129  24.082 9.417  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HG     1 
ATOM   3361  H HD11   . LEU A 1 212 ? 20.869  25.815 8.579  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD11   1 
ATOM   3362  H HD12   . LEU A 1 212 ? 19.970  24.933 9.548  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD12   1 
ATOM   3363  H HD13   . LEU A 1 212 ? 19.825  24.782 7.974  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD13   1 
ATOM   3364  H HD21   . LEU A 1 212 ? 20.328  22.259 8.236  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD21   1 
ATOM   3365  H HD22   . LEU A 1 212 ? 20.334  22.581 9.792  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD22   1 
ATOM   3366  H HD23   . LEU A 1 212 ? 21.587  21.869 9.123  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 211 LEU A HD23   1 
ATOM   3367  N N      . LEU A 1 213 ? 24.612  23.708 5.231  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N      1 
ATOM   3368  C CA     . LEU A 1 213 ? 25.052  23.491 3.853  1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA     1 
ATOM   3369  C C      . LEU A 1 213 ? 26.057  22.338 3.754  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C      1 
ATOM   3370  O O      . LEU A 1 213 ? 26.054  21.589 2.770  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O      1 
ATOM   3371  C CB     . LEU A 1 213 ? 25.656  24.750 3.254  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB     1 
ATOM   3372  C CG     . LEU A 1 213 ? 24.708  25.894 3.020  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG     1 
ATOM   3373  C CD1    . LEU A 1 213 ? 25.447  27.079 2.498  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1    1 
ATOM   3374  C CD2    . LEU A 1 213 ? 23.579  25.594 2.124  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2    1 
ATOM   3375  H H      . LEU A 1 213 ? 24.820  24.478 5.553  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A H      1 
ATOM   3376  H HA     . LEU A 1 213 ? 24.266  23.267 3.331  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HA     1 
ATOM   3377  H HB2    . LEU A 1 213 ? 26.347  25.069 3.856  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HB2    1 
ATOM   3378  H HB3    . LEU A 1 213 ? 26.044  24.519 2.396  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HB3    1 
ATOM   3379  H HG     . LEU A 1 213 ? 24.314  26.086 3.886  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HG     1 
ATOM   3380  H HD11   . LEU A 1 213 ? 26.160  27.304 3.116  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD11   1 
ATOM   3381  H HD12   . LEU A 1 213 ? 24.832  27.824 2.416  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD12   1 
ATOM   3382  H HD13   . LEU A 1 213 ? 25.819  26.861 1.629  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD13   1 
ATOM   3383  H HD21   . LEU A 1 213 ? 23.922  25.220 1.297  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD21   1 
ATOM   3384  H HD22   . LEU A 1 213 ? 23.094  26.414 1.940  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD22   1 
ATOM   3385  H HD23   . LEU A 1 213 ? 22.993  24.953 2.557  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A HD23   1 
ATOM   3386  N N      A ARG A 1 214 ? 26.924  22.171 4.755  0.50 14.09  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N      1 
ATOM   3387  N N      B ARG A 1 214 ? 26.902  22.154 4.771  0.50 14.17  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N      1 
ATOM   3388  C CA     A ARG A 1 214 ? 27.831  21.025 4.730  0.50 16.14  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA     1 
ATOM   3389  C CA     B ARG A 1 214 ? 27.840  21.033 4.768  0.50 16.40  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA     1 
ATOM   3390  C C      A ARG A 1 214 ? 27.053  19.729 4.928  0.50 17.17  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C      1 
ATOM   3391  C C      B ARG A 1 214 ? 27.121  19.714 5.021  0.50 17.24  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C      1 
ATOM   3392  O O      A ARG A 1 214 ? 27.307  18.736 4.241  0.50 19.20  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O      1 
ATOM   3393  O O      B ARG A 1 214 ? 27.533  18.669 4.505  0.50 19.79  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O      1 
ATOM   3394  C CB     A ARG A 1 214 ? 28.908  21.174 5.803  0.50 17.43  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB     1 
ATOM   3395  C CB     B ARG A 1 214 ? 28.882  21.269 5.857  0.50 18.07  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB     1 
ATOM   3396  C CG     A ARG A 1 214 ? 29.949  22.253 5.509  0.50 21.69  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG     1 
ATOM   3397  C CG     B ARG A 1 214 ? 29.920  20.179 6.035  0.50 25.52  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG     1 
ATOM   3398  C CD     A ARG A 1 214 ? 30.860  22.549 6.707  0.50 30.19  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD     1 
ATOM   3399  C CD     B ARG A 1 214 ? 30.906  20.541 7.155  0.50 30.83  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD     1 
ATOM   3400  N NE     A ARG A 1 214 ? 31.871  21.535 7.015  0.50 40.71  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE     1 
ATOM   3401  N NE     B ARG A 1 214 ? 31.747  21.693 6.834  0.50 40.77  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE     1 
ATOM   3402  C CZ     A ARG A 1 214 ? 33.181  21.674 6.819  0.50 47.79  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ     1 
ATOM   3403  C CZ     B ARG A 1 214 ? 33.066  21.657 6.660  0.50 53.11  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ     1 
ATOM   3404  N NH1    A ARG A 1 214 ? 33.683  22.734 6.207  0.50 49.22  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1    1 
ATOM   3405  N NH1    B ARG A 1 214 ? 33.753  20.530 6.764  0.50 60.04  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1    1 
ATOM   3406  N NH2    A ARG A 1 214 ? 34.011  20.728 7.256  0.50 49.52  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2    1 
ATOM   3407  N NH2    B ARG A 1 214 ? 33.714  22.785 6.384  0.50 54.73  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2    1 
ATOM   3408  H H      A ARG A 1 214 ? 27.004  22.688 5.437  0.50 16.92  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A H      1 
ATOM   3409  H H      B ARG A 1 214 ? 26.951  22.658 5.466  0.50 17.02  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A H      1 
ATOM   3410  H HA     A ARG A 1 214 ? 28.278  20.993 3.870  0.50 19.38  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HA     1 
ATOM   3411  H HA     B ARG A 1 214 ? 28.283  20.977 3.906  0.50 19.68  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HA     1 
ATOM   3412  H HB2    A ARG A 1 214 ? 28.479  21.401 6.642  0.50 20.93  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB2    1 
ATOM   3413  H HB2    B ARG A 1 214 ? 29.360  22.087 5.647  0.50 21.69  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB2    1 
ATOM   3414  H HB3    A ARG A 1 214 ? 29.378  20.329 5.888  0.50 20.93  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB3    1 
ATOM   3415  H HB3    B ARG A 1 214 ? 28.419  21.363 6.704  0.50 21.69  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HB3    1 
ATOM   3416  H HG2    A ARG A 1 214 ? 30.509  21.959 4.773  0.50 26.03  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG2    1 
ATOM   3417  H HG2    B ARG A 1 214 ? 29.480  19.348 6.269  0.50 30.63  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG2    1 
ATOM   3418  H HG3    A ARG A 1 214 ? 29.493  23.075 5.270  0.50 26.03  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG3    1 
ATOM   3419  H HG3    B ARG A 1 214 ? 30.419  20.069 5.210  0.50 30.63  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HG3    1 
ATOM   3420  H HD2    A ARG A 1 214 ? 31.332  23.379 6.532  0.50 36.23  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD2    1 
ATOM   3421  H HD2    B ARG A 1 214 ? 30.406  20.753 7.958  0.50 37.01  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD2    1 
ATOM   3422  H HD3    A ARG A 1 214 ? 30.303  22.645 7.495  0.50 36.23  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD3    1 
ATOM   3423  H HD3    B ARG A 1 214 ? 31.490  19.783 7.317  0.50 37.01  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HD3    1 
ATOM   3424  H HE     A ARG A 1 214 ? 31.597  20.791 7.349  0.50 48.86  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HE     1 
ATOM   3425  H HE     B ARG A 1 214 ? 31.359  22.456 6.751  0.50 48.93  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HE     1 
ATOM   3426  H HH11   A ARG A 1 214 ? 33.159  23.355 5.925  0.50 59.07  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH11   1 
ATOM   3427  H HH11   B ARG A 1 214 ? 33.347  19.795 6.949  0.50 72.06  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH11   1 
ATOM   3428  H HH12   A ARG A 1 214 ? 34.532  22.802 6.092  0.50 59.07  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH12   1 
ATOM   3429  H HH12   B ARG A 1 214 ? 34.605  20.533 6.647  0.50 72.06  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH12   1 
ATOM   3430  H HH21   A ARG A 1 214 ? 33.699  20.036 7.660  0.50 59.43  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH21   1 
ATOM   3431  H HH21   B ARG A 1 214 ? 33.281  23.526 6.321  0.50 65.68  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH21   1 
ATOM   3432  H HH22   A ARG A 1 214 ? 34.858  20.809 7.134  0.50 59.43  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH22   1 
ATOM   3433  H HH22   B ARG A 1 214 ? 34.566  22.775 6.270  0.50 65.68  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A HH22   1 
ATOM   3434  N N      . GLU A 1 215 ? 26.031  19.754 5.794  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N      1 
ATOM   3435  C CA     . GLU A 1 215 ? 25.238  18.559 6.069  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA     1 
ATOM   3436  C C      . GLU A 1 215 ? 24.370  18.159 4.874  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C      1 
ATOM   3437  O O      . GLU A 1 215 ? 24.070  16.974 4.667  1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O      1 
ATOM   3438  C CB     . GLU A 1 215 ? 24.332  18.822 7.272  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB     1 
ATOM   3439  C CG     . GLU A 1 215 ? 23.394  17.682 7.485  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG     1 
ATOM   3440  C CD     . GLU A 1 215 ? 24.070  16.401 7.921  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD     1 
ATOM   3441  O OE1    . GLU A 1 215 ? 25.083  16.495 8.692  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1    1 
ATOM   3442  O OE2    . GLU A 1 215 ? 23.528  15.316 7.521  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2    1 
ATOM   3443  H H      . GLU A 1 215 ? 25.732  20.466 6.171  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A H      1 
ATOM   3444  H HA     . GLU A 1 215 ? 25.843  17.826 6.267  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HA     1 
ATOM   3445  H HB2    . GLU A 1 215 ? 24.875  18.929 8.068  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HB2    1 
ATOM   3446  H HB3    . GLU A 1 215 ? 23.812  19.625 7.115  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HB3    1 
ATOM   3447  H HG2    . GLU A 1 215 ? 22.757  17.928 8.175  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HG2    1 
ATOM   3448  H HG3    . GLU A 1 215 ? 22.929  17.501 6.654  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A HG3    1 
ATOM   3449  N N      . PHE A 1 216 ? 23.908  19.126 4.108  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A N      1 
ATOM   3450  C CA     . PHE A 1 216 ? 22.919  18.917 3.052  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CA     1 
ATOM   3451  C C      . PHE A 1 216 ? 23.513  19.511 1.780  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A C      1 
ATOM   3452  O O      . PHE A 1 216 ? 23.308  20.694 1.484  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A O      1 
ATOM   3453  C CB     . PHE A 1 216 ? 21.593  19.595 3.414  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CB     1 
ATOM   3454  C CG     . PHE A 1 216 ? 20.912  19.016 4.627  1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CG     1 
ATOM   3455  C CD1    . PHE A 1 216 ? 20.230  17.829 4.563  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD1    1 
ATOM   3456  C CD2    . PHE A 1 216 ? 20.968  19.666 5.843  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD2    1 
ATOM   3457  C CE1    . PHE A 1 216 ? 19.603  17.321 5.696  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE1    1 
ATOM   3458  C CE2    . PHE A 1 216 ? 20.344  19.138 6.986  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE2    1 
ATOM   3459  C CZ     . PHE A 1 216 ? 19.672  17.971 6.890  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CZ     1 
ATOM   3460  H H      . PHE A 1 216 ? 24.157  19.946 4.178  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A H      1 
ATOM   3461  H HA     . PHE A 1 216 ? 22.748  17.972 2.917  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HA     1 
ATOM   3462  H HB2    . PHE A 1 216 ? 21.763  20.533 3.593  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HB2    1 
ATOM   3463  H HB3    . PHE A 1 216 ? 20.984  19.506 2.665  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HB3    1 
ATOM   3464  H HD1    . PHE A 1 216 ? 20.187  17.362 3.760  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HD1    1 
ATOM   3465  H HD2    . PHE A 1 216 ? 21.429  20.471 5.907  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HD2    1 
ATOM   3466  H HE1    . PHE A 1 216 ? 19.128  16.523 5.636  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HE1    1 
ATOM   3467  H HE2    . PHE A 1 216 ? 20.394  19.587 7.799  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HE2    1 
ATOM   3468  H HZ     . PHE A 1 216 ? 19.256  17.611 7.640  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 215 PHE A HZ     1 
ATOM   3469  N N      . PRO A 1 217 ? 24.262  18.721 1.004  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N      1 
ATOM   3470  C CA     . PRO A 1 217 ? 25.112  19.299 -0.047 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA     1 
ATOM   3471  C C      . PRO A 1 217 ? 24.388  19.925 -1.229 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C      1 
ATOM   3472  O O      . PRO A 1 217 ? 25.029  20.691 -1.943 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O      1 
ATOM   3473  C CB     . PRO A 1 217 ? 25.968  18.113 -0.486 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB     1 
ATOM   3474  C CG     . PRO A 1 217 ? 25.991  17.226 0.654  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG     1 
ATOM   3475  C CD     . PRO A 1 217 ? 24.633  17.322 1.275  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD     1 
ATOM   3476  H HA     . PRO A 1 217 ? 25.670  19.986 0.350  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HA     1 
ATOM   3477  H HB2    . PRO A 1 217 ? 25.563  17.680 -1.254 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HB2    1 
ATOM   3478  H HB3    . PRO A 1 217 ? 26.862  18.416 -0.709 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HB3    1 
ATOM   3479  H HG2    . PRO A 1 217 ? 26.171  16.319 0.359  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HG2    1 
ATOM   3480  H HG3    . PRO A 1 217 ? 26.676  17.513 1.278  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HG3    1 
ATOM   3481  H HD2    . PRO A 1 217 ? 24.012  16.708 0.853  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HD2    1 
ATOM   3482  H HD3    . PRO A 1 217 ? 24.673  17.151 2.229  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 216 PRO A HD3    1 
ATOM   3483  N N      . ARG A 1 218 ? 23.092  19.711 -1.447 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N      1 
ATOM   3484  C CA     . ARG A 1 218 ? 22.424  20.415 -2.539 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA     1 
ATOM   3485  C C      . ARG A 1 218 ? 21.653  21.633 -2.081 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C      1 
ATOM   3486  O O      . ARG A 1 218 ? 21.104  22.338 -2.921 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O      1 
ATOM   3487  C CB     . ARG A 1 218 ? 21.493  19.491 -3.340 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB     1 
ATOM   3488  C CG     . ARG A 1 218 ? 22.321  18.495 -4.174 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG     1 
ATOM   3489  C CD     . ARG A 1 218 ? 21.578  17.567 -5.127 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD     1 
ATOM   3490  N NE     . ARG A 1 218 ? 20.346  18.065 -5.728 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE     1 
ATOM   3491  C CZ     . ARG A 1 218 ? 20.254  19.011 -6.656 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ     1 
ATOM   3492  N NH1    . ARG A 1 218 ? 21.281  19.791 -6.963 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1    1 
ATOM   3493  N NH2    . ARG A 1 218 ? 19.098  19.177 -7.294 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2    1 
ATOM   3494  H H      . ARG A 1 218 ? 22.595  19.179 -0.990 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A H      1 
ATOM   3495  H HA     . ARG A 1 218 ? 23.119  20.706 -3.150 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HA     1 
ATOM   3496  H HB2    . ARG A 1 218 ? 20.927  18.992 -2.730 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HB2    1 
ATOM   3497  H HB3    . ARG A 1 218 ? 20.947  20.021 -3.941 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HB3    1 
ATOM   3498  H HG2    . ARG A 1 218 ? 22.943  19.007 -4.715 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HG2    1 
ATOM   3499  H HG3    . ARG A 1 218 ? 22.808  17.926 -3.557 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HG3    1 
ATOM   3500  H HD2    . ARG A 1 218 ? 22.177  17.349 -5.858 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HD2    1 
ATOM   3501  H HD3    . ARG A 1 218 ? 21.345  16.762 -4.637 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HD3    1 
ATOM   3502  H HE     . ARG A 1 218 ? 19.610  17.713 -5.456 1.00 73.50  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HE     1 
ATOM   3503  H HH11   . ARG A 1 218 ? 22.033  19.692 -6.558 1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH11   1 
ATOM   3504  H HH12   . ARG A 1 218 ? 21.195  20.397 -7.568 1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH12   1 
ATOM   3505  H HH21   . ARG A 1 218 ? 18.426  18.676 -7.104 1.00 104.41 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH21   1 
ATOM   3506  H HH22   . ARG A 1 218 ? 19.024  19.786 -7.897 1.00 104.41 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A HH22   1 
ATOM   3507  N N      . TRP A 1 219 ? 21.591  21.900 -0.782 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A N      1 
ATOM   3508  C CA     . TRP A 1 219 ? 20.828  23.043 -0.307 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CA     1 
ATOM   3509  C C      . TRP A 1 219 ? 21.568  24.339 -0.575 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A C      1 
ATOM   3510  O O      . TRP A 1 219 ? 22.783  24.355 -0.774 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A O      1 
ATOM   3511  C CB     . TRP A 1 219 ? 20.589  22.928 1.194  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CB     1 
ATOM   3512  C CG     . TRP A 1 219 ? 19.657  21.785 1.565  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CG     1 
ATOM   3513  C CD1    . TRP A 1 219 ? 19.238  20.735 0.752  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD1    1 
ATOM   3514  C CD2    . TRP A 1 219 ? 19.001  21.605 2.807  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD2    1 
ATOM   3515  N NE1    . TRP A 1 219 ? 18.380  19.930 1.422  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A NE1    1 
ATOM   3516  C CE2    . TRP A 1 219 ? 18.206  20.437 2.686  1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE2    1 
ATOM   3517  C CE3    . TRP A 1 219 ? 19.009  22.305 4.013  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE3    1 
ATOM   3518  C CZ2    . TRP A 1 219 ? 17.463  19.945 3.739  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ2    1 
ATOM   3519  C CZ3    . TRP A 1 219 ? 18.234  21.832 5.047  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ3    1 
ATOM   3520  C CH2    . TRP A 1 219 ? 17.482  20.659 4.905  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CH2    1 
ATOM   3521  H H      . TRP A 1 219 ? 21.977  21.440 -0.166 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A H      1 
ATOM   3522  H HA     . TRP A 1 219 ? 19.977  23.064 -0.771 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HA     1 
ATOM   3523  H HB2    . TRP A 1 219 ? 21.438  22.777 1.637  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HB2    1 
ATOM   3524  H HB3    . TRP A 1 219 ? 20.191  23.753 1.512  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HB3    1 
ATOM   3525  H HD1    . TRP A 1 219 ? 19.510  20.605 -0.128 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HD1    1 
ATOM   3526  H HE1    . TRP A 1 219 ? 18.007  19.221 1.109  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HE1    1 
ATOM   3527  H HE3    . TRP A 1 219 ? 19.525  23.072 4.117  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HE3    1 
ATOM   3528  H HZ2    . TRP A 1 219 ? 16.970  19.161 3.660  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HZ2    1 
ATOM   3529  H HZ3    . TRP A 1 219 ? 18.208  22.298 5.851  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HZ3    1 
ATOM   3530  H HH2    . TRP A 1 219 ? 16.980  20.355 5.627  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A HH2    1 
ATOM   3531  N N      . THR A 1 220 ? 20.815  25.435 -0.571 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 219 THR A N      1 
ATOM   3532  C CA     . THR A 1 220 ? 21.367  26.774 -0.614 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA     1 
ATOM   3533  C C      . THR A 1 220 ? 20.867  27.539 0.602  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 219 THR A C      1 
ATOM   3534  O O      . THR A 1 220 ? 19.843  27.197 1.193  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 219 THR A O      1 
ATOM   3535  C CB     . THR A 1 220 ? 20.995  27.519 -1.904 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB     1 
ATOM   3536  O OG1    . THR A 1 220 ? 19.580  27.724 -1.955 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1    1 
ATOM   3537  C CG2    . THR A 1 220 ? 21.514  26.767 -3.111 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2    1 
ATOM   3538  H H      . THR A 1 220 ? 19.955  25.422 -0.544 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 219 THR A H      1 
ATOM   3539  H HA     . THR A 1 220 ? 22.335  26.730 -0.589 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HA     1 
ATOM   3540  H HB     . THR A 1 220 ? 21.410  28.395 -1.925 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HB     1 
ATOM   3541  H HG1    . THR A 1 220 ? 19.182  26.984 -1.943 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG1    1 
ATOM   3542  H HG21   . THR A 1 220 ? 22.475  26.652 -3.041 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG21   1 
ATOM   3543  H HG22   . THR A 1 220 ? 21.314  27.262 -3.921 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG22   1 
ATOM   3544  H HG23   . THR A 1 220 ? 21.095  25.894 -3.163 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 219 THR A HG23   1 
ATOM   3545  N N      . ALA A 1 221 ? 21.559  28.619 0.937  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A N      1 
ATOM   3546  C CA     . ALA A 1 221 ? 21.165  29.436 2.064  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CA     1 
ATOM   3547  C C      . ALA A 1 221 ? 21.400  30.896 1.761  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A C      1 
ATOM   3548  O O      . ALA A 1 221 ? 22.376  31.262 1.101  1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A O      1 
ATOM   3549  C CB     . ALA A 1 221 ? 21.940  29.040 3.314  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CB     1 
ATOM   3550  H H      . ALA A 1 221 ? 22.260  28.896 0.524  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A H      1 
ATOM   3551  H HA     . ALA A 1 221 ? 20.216  29.320 2.227  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HA     1 
ATOM   3552  H HB1    . ALA A 1 221 ? 21.661  29.606 4.050  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HB1    1 
ATOM   3553  H HB2    . ALA A 1 221 ? 21.752  28.111 3.521  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HB2    1 
ATOM   3554  H HB3    . ALA A 1 221 ? 22.888  29.156 3.147  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 220 ALA A HB3    1 
ATOM   3555  N N      . THR A 1 222 ? 20.487  31.713 2.265  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 221 THR A N      1 
ATOM   3556  C CA     . THR A 1 222 ? 20.562  33.163 2.194  1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CA     1 
ATOM   3557  C C      . THR A 1 222 ? 20.586  33.686 3.610  1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 221 THR A C      1 
ATOM   3558  O O      . THR A 1 222 ? 19.664  33.418 4.372  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 221 THR A O      1 
ATOM   3559  C CB     . THR A 1 222 ? 19.363  33.721 1.445  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CB     1 
ATOM   3560  O OG1    . THR A 1 222 ? 19.372  33.172 0.120  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 221 THR A OG1    1 
ATOM   3561  C CG2    . THR A 1 222 ? 19.438  35.234 1.359  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CG2    1 
ATOM   3562  H H      . THR A 1 222 ? 19.782  31.437 2.673  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 221 THR A H      1 
ATOM   3563  H HA     . THR A 1 222 ? 21.370  33.442 1.734  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HA     1 
ATOM   3564  H HB     . THR A 1 222 ? 18.541  33.490 1.905  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HB     1 
ATOM   3565  H HG1    . THR A 1 222 ? 18.728  33.479 -0.322 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG1    1 
ATOM   3566  H HG21   . THR A 1 222 ? 19.310  35.623 2.239  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG21   1 
ATOM   3567  H HG22   . THR A 1 222 ? 18.747  35.567 0.765  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG22   1 
ATOM   3568  H HG23   . THR A 1 222 ? 20.304  35.505 1.018  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 221 THR A HG23   1 
ATOM   3569  N N      . GLY A 1 223 ? 21.633  34.432 3.952  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N      1 
ATOM   3570  C CA     . GLY A 1 223 ? 21.707  35.078 5.242  1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA     1 
ATOM   3571  C C      . GLY A 1 223 ? 21.317  36.537 5.170  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C      1 
ATOM   3572  O O      . GLY A 1 223 ? 21.771  37.258 4.286  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O      1 
ATOM   3573  H H      . GLY A 1 223 ? 22.313  34.575 3.445  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A H      1 
ATOM   3574  H HA2    . GLY A 1 223 ? 21.110  34.632 5.861  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A HA2    1 
ATOM   3575  H HA3    . GLY A 1 223 ? 22.614  35.020 5.580  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A HA3    1 
ATOM   3576  N N      . LEU A 1 224 ? 20.479  36.968 6.120  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N      1 
ATOM   3577  C CA     . LEU A 1 224 ? 20.085  38.364 6.266  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA     1 
ATOM   3578  C C      . LEU A 1 224 ? 20.856  38.972 7.428  1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C      1 
ATOM   3579  O O      . LEU A 1 224 ? 20.807  38.435 8.542  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O      1 
ATOM   3580  C CB     . LEU A 1 224 ? 18.581  38.496 6.525  1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB     1 
ATOM   3581  C CG     . LEU A 1 224 ? 17.616  37.836 5.537  1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG     1 
ATOM   3582  C CD1    . LEU A 1 224 ? 16.170  38.128 5.874  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1    1 
ATOM   3583  C CD2    . LEU A 1 224 ? 17.957  38.226 4.088  1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2    1 
ATOM   3584  H H      . LEU A 1 224 ? 20.118  36.452 6.706  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A H      1 
ATOM   3585  H HA     . LEU A 1 224 ? 20.295  38.845 5.450  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HA     1 
ATOM   3586  H HB2    . LEU A 1 224 ? 18.397  38.107 7.394  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HB2    1 
ATOM   3587  H HB3    . LEU A 1 224 ? 18.366  39.442 6.533  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HB3    1 
ATOM   3588  H HG     . LEU A 1 224 ? 17.723  36.875 5.609  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HG     1 
ATOM   3589  H HD11   . LEU A 1 224 ? 15.975  37.778 6.758  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD11   1 
ATOM   3590  H HD12   . LEU A 1 224 ? 15.600  37.700 5.216  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD12   1 
ATOM   3591  H HD13   . LEU A 1 224 ? 16.029  39.087 5.860  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD13   1 
ATOM   3592  H HD21   . LEU A 1 224 ? 17.944  39.193 4.009  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD21   1 
ATOM   3593  H HD22   . LEU A 1 224 ? 17.296  37.837 3.493  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD22   1 
ATOM   3594  H HD23   . LEU A 1 224 ? 18.839  37.887 3.869  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A HD23   1 
ATOM   3595  N N      . ASP A 1 225 ? 21.529  40.094 7.223  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A N      1 
ATOM   3596  C CA     . ASP A 1 225 ? 22.148  40.784 8.346  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CA     1 
ATOM   3597  C C      . ASP A 1 225 ? 22.493  42.171 7.820  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A C      1 
ATOM   3598  O O      . ASP A 1 225 ? 22.238  42.494 6.652  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A O      1 
ATOM   3599  C CB     . ASP A 1 225 ? 23.368  40.027 8.881  1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CB     1 
ATOM   3600  C CG     . ASP A 1 225 ? 23.548  40.215 10.385 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CG     1 
ATOM   3601  O OD1    . ASP A 1 225 ? 23.749  41.370 10.839 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD1    1 
ATOM   3602  O OD2    . ASP A 1 225 ? 23.415  39.190 11.117 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD2    1 
ATOM   3603  H H      . ASP A 1 225 ? 21.640  40.469 6.457  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A H      1 
ATOM   3604  H HA     . ASP A 1 225 ? 21.530  40.864 9.089  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A HA     1 
ATOM   3605  H HB2    . ASP A 1 225 ? 23.257  39.080 8.706  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A HB2    1 
ATOM   3606  H HB3    . ASP A 1 225 ? 24.166  40.356 8.438  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A HB3    1 
ATOM   3607  N N      . VAL A 1 226 ? 23.070  42.998 8.688  1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A N      1 
ATOM   3608  C CA     . VAL A 1 226 ? 23.590  44.293 8.251  1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CA     1 
ATOM   3609  C C      . VAL A 1 226 ? 24.908  44.096 7.500  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A C      1 
ATOM   3610  O O      . VAL A 1 226 ? 25.592  43.082 7.651  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A O      1 
ATOM   3611  C CB     . VAL A 1 226 ? 23.754  45.236 9.453  1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CB     1 
ATOM   3612  C CG1    . VAL A 1 226 ? 22.451  45.464 10.145 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG1    1 
ATOM   3613  C CG2    . VAL A 1 226 ? 24.835  44.749 10.423 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG2    1 
ATOM   3614  H H      . VAL A 1 226 ? 23.172  42.836 9.526  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A H      1 
ATOM   3615  H HA     . VAL A 1 226 ? 22.964  44.701 7.633  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HA     1 
ATOM   3616  H HB     . VAL A 1 226 ? 24.055  46.094 9.115  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HB     1 
ATOM   3617  H HG11   . VAL A 1 226 ? 21.804  45.788 9.499  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG11   1 
ATOM   3618  H HG12   . VAL A 1 226 ? 22.577  46.122 10.846 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG12   1 
ATOM   3619  H HG13   . VAL A 1 226 ? 22.146  44.626 10.527 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG13   1 
ATOM   3620  H HG21   . VAL A 1 226 ? 24.644  43.832 10.674 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG21   1 
ATOM   3621  H HG22   . VAL A 1 226 ? 24.832  45.315 11.210 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG22   1 
ATOM   3622  H HG23   . VAL A 1 226 ? 25.699  44.798 9.984  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A HG23   1 
ATOM   3623  N N      . GLU A 1 227 ? 25.295  45.099 6.704  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A N      1 
ATOM   3624  C CA     . GLU A 1 227 ? 26.384  44.898 5.756  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CA     1 
ATOM   3625  C C      . GLU A 1 227 ? 27.695  44.521 6.434  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A C      1 
ATOM   3626  O O      . GLU A 1 227 ? 28.374  43.595 5.983  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A O      1 
ATOM   3627  C CB     . GLU A 1 227 ? 26.561  46.157 4.921  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CB     1 
ATOM   3628  C CG     . GLU A 1 227 ? 27.570  46.007 3.786  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CG     1 
ATOM   3629  C CD     . GLU A 1 227 ? 27.581  47.185 2.820  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CD     1 
ATOM   3630  O OE1    . GLU A 1 227 ? 26.992  48.246 3.137  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE1    1 
ATOM   3631  O OE2    . GLU A 1 227 ? 28.183  47.032 1.735  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE2    1 
ATOM   3632  H H      . GLU A 1 227 ? 24.949  45.886 6.696  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A H      1 
ATOM   3633  H HA     . GLU A 1 227 ? 26.147  44.159 5.174  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HA     1 
ATOM   3634  H HB2    . GLU A 1 227 ? 25.706  46.393 4.528  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HB2    1 
ATOM   3635  H HB3    . GLU A 1 227 ? 26.869  46.873 5.499  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HB3    1 
ATOM   3636  H HG2    . GLU A 1 227 ? 28.459  45.927 4.166  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HG2    1 
ATOM   3637  H HG3    . GLU A 1 227 ? 27.353  45.210 3.278  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A HG3    1 
ATOM   3638  N N      . ARG A 1 228 ? 28.031  45.138 7.571  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A N      1 
ATOM   3639  C CA     . ARG A 1 228 ? 29.333  44.809 8.155  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CA     1 
ATOM   3640  C C      . ARG A 1 228 ? 29.389  43.391 8.716  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A C      1 
ATOM   3641  O O      . ARG A 1 228 ? 30.465  42.796 8.758  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A O      1 
ATOM   3642  C CB     . ARG A 1 228 ? 29.780  45.797 9.220  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CB     1 
ATOM   3643  C CG     . ARG A 1 228 ? 28.992  45.747 10.495 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CG     1 
ATOM   3644  C CD     . ARG A 1 228 ? 29.596  46.676 11.560 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CD     1 
ATOM   3645  N NE     . ARG A 1 228 ? 29.164  48.055 11.391 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NE     1 
ATOM   3646  C CZ     . ARG A 1 228 ? 29.833  49.106 11.840 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CZ     1 
ATOM   3647  N NH1    . ARG A 1 228 ? 31.006  48.975 12.446 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH1    1 
ATOM   3648  N NH2    . ARG A 1 228 ? 29.320  50.319 11.666 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH2    1 
ATOM   3649  H H      . ARG A 1 228 ? 27.553  45.713 7.996  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A H      1 
ATOM   3650  H HA     . ARG A 1 228 ? 29.976  44.886 7.432  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HA     1 
ATOM   3651  H HB2    . ARG A 1 228 ? 30.706  45.612 9.442  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HB2    1 
ATOM   3652  H HB3    . ARG A 1 228 ? 29.698  46.694 8.861  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HB3    1 
ATOM   3653  H HG2    . ARG A 1 228 ? 28.081  46.031 10.322 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HG2    1 
ATOM   3654  H HG3    . ARG A 1 228 ? 28.997  44.841 10.842 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HG3    1 
ATOM   3655  H HD2    . ARG A 1 228 ? 29.317  46.377 12.439 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HD2    1 
ATOM   3656  H HD3    . ARG A 1 228 ? 30.563  46.651 11.492 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HD3    1 
ATOM   3657  H HE     . ARG A 1 228 ? 28.426  48.197 10.973 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HE     1 
ATOM   3658  H HH11   . ARG A 1 228 ? 31.348  48.193 12.555 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH11   1 
ATOM   3659  H HH12   . ARG A 1 228 ? 31.423  49.671 12.730 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH12   1 
ATOM   3660  H HH21   . ARG A 1 228 ? 28.564  50.413 11.267 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH21   1 
ATOM   3661  H HH22   . ARG A 1 228 ? 29.744  51.011 11.952 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A HH22   1 
ATOM   3662  N N      . ILE A 1 229 ? 28.254  42.815 9.079  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A N      1 
ATOM   3663  C CA     . ILE A 1 229 ? 28.213  41.433 9.539  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CA     1 
ATOM   3664  C C      . ILE A 1 229 ? 28.123  40.468 8.360  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A C      1 
ATOM   3665  O O      . ILE A 1 229 ? 28.759  39.410 8.361  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A O      1 
ATOM   3666  C CB     . ILE A 1 229 ? 27.053  41.286 10.553 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CB     1 
ATOM   3667  C CG1    . ILE A 1 229 ? 27.223  42.264 11.726 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG1    1 
ATOM   3668  C CG2    . ILE A 1 229 ? 26.918  39.828 10.991 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG2    1 
ATOM   3669  C CD1    . ILE A 1 229 ? 28.450  42.137 12.536 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CD1    1 
ATOM   3670  H H      . ILE A 1 229 ? 27.487  43.204 9.068  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A H      1 
ATOM   3671  H HA     . ILE A 1 229 ? 29.031  41.205 10.006 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HA     1 
ATOM   3672  H HB     . ILE A 1 229 ? 26.218  41.528 10.123 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HB     1 
ATOM   3673  H HG12   . ILE A 1 229 ? 27.215  43.165 11.367 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG12   1 
ATOM   3674  H HG13   . ILE A 1 229 ? 26.473  42.140 12.329 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG13   1 
ATOM   3675  H HG21   . ILE A 1 229 ? 26.545  39.312 10.259 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG21   1 
ATOM   3676  H HG22   . ILE A 1 229 ? 26.330  39.783 11.761 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG22   1 
ATOM   3677  H HG23   . ILE A 1 229 ? 27.796  39.486 11.223 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HG23   1 
ATOM   3678  H HD11   . ILE A 1 229 ? 28.529  41.222 12.849 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HD11   1 
ATOM   3679  H HD12   . ILE A 1 229 ? 28.393  42.741 13.293 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HD12   1 
ATOM   3680  H HD13   . ILE A 1 229 ? 29.217  42.365 11.987 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A HD13   1 
ATOM   3681  N N      . ALA A 1 230 ? 27.363  40.835 7.324  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A N      1 
ATOM   3682  C CA     . ALA A 1 230 ? 27.332  40.033 6.104  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CA     1 
ATOM   3683  C C      . ALA A 1 230 ? 28.728  39.813 5.550  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A C      1 
ATOM   3684  O O      . ALA A 1 230 ? 29.035  38.736 5.029  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A O      1 
ATOM   3685  C CB     . ALA A 1 230 ? 26.418  40.694 5.077  1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CB     1 
ATOM   3686  H H      . ALA A 1 230 ? 26.863  41.534 7.304  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A H      1 
ATOM   3687  H HA     . ALA A 1 230 ? 26.964  39.158 6.303  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HA     1 
ATOM   3688  H HB1    . ALA A 1 230 ? 26.390  40.145 4.278  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HB1    1 
ATOM   3689  H HB2    . ALA A 1 230 ? 25.528  40.776 5.453  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HB2    1 
ATOM   3690  H HB3    . ALA A 1 230 ? 26.768  41.573 4.862  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A HB3    1 
ATOM   3691  N N      . THR A 1 231 ? 29.586  40.827 5.646  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 230 THR A N      1 
ATOM   3692  C CA     . THR A 1 231 ? 30.974  40.669 5.224  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CA     1 
ATOM   3693  C C      . THR A 1 231 ? 31.659  39.530 5.964  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 230 THR A C      1 
ATOM   3694  O O      . THR A 1 231 ? 32.376  38.728 5.357  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 230 THR A O      1 
ATOM   3695  C CB     . THR A 1 231 ? 31.712  41.993 5.394  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CB     1 
ATOM   3696  O OG1    . THR A 1 231 ? 31.099  42.937 4.514  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 230 THR A OG1    1 
ATOM   3697  C CG2    . THR A 1 231 ? 33.212  41.840 5.072  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CG2    1 
ATOM   3698  H H      . THR A 1 231 ? 29.392  41.609 5.948  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 230 THR A H      1 
ATOM   3699  H HA     . THR A 1 231 ? 30.999  40.439 4.282  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HA     1 
ATOM   3700  H HB     . THR A 1 231 ? 31.661  42.305 6.311  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HB     1 
ATOM   3701  H HG1    . THR A 1 231 ? 30.289  43.034 4.715  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG1    1 
ATOM   3702  H HG21   . THR A 1 231 ? 33.656  41.352 5.783  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG21   1 
ATOM   3703  H HG22   . THR A 1 231 ? 33.624  42.714 4.985  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG22   1 
ATOM   3704  H HG23   . THR A 1 231 ? 33.324  41.355 4.239  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 230 THR A HG23   1 
ATOM   3705  N N      . LEU A 1 232 ? 31.469  39.458 7.278  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A N      1 
ATOM   3706  C CA     . LEU A 1 232 ? 32.026  38.356 8.047  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CA     1 
ATOM   3707  C C      . LEU A 1 232 ? 31.477  37.017 7.571  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A C      1 
ATOM   3708  O O      . LEU A 1 232 ? 32.215  36.013 7.490  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A O      1 
ATOM   3709  C CB     . LEU A 1 232 ? 31.719  38.569 9.524  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CB     1 
ATOM   3710  C CG     . LEU A 1 232 ? 32.314  39.804 10.189 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CG     1 
ATOM   3711  C CD1    . LEU A 1 232 ? 31.868  39.918 11.631 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD1    1 
ATOM   3712  C CD2    . LEU A 1 232 ? 33.815  39.819 10.119 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD2    1 
ATOM   3713  H H      . LEU A 1 232 ? 31.026  40.029 7.743  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A H      1 
ATOM   3714  H HA     . LEU A 1 232 ? 32.989  38.338 7.931  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HA     1 
ATOM   3715  H HB2    . LEU A 1 232 ? 30.756  38.632 9.622  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HB2    1 
ATOM   3716  H HB3    . LEU A 1 232 ? 32.052  37.798 10.011 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HB3    1 
ATOM   3717  H HG     . LEU A 1 232 ? 31.988  40.577 9.701  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HG     1 
ATOM   3718  H HD11   . LEU A 1 232 ? 30.899  39.950 11.660 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD11   1 
ATOM   3719  H HD12   . LEU A 1 232 ? 32.237  40.729 12.013 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD12   1 
ATOM   3720  H HD13   . LEU A 1 232 ? 32.188  39.145 12.122 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD13   1 
ATOM   3721  H HD21   . LEU A 1 232 ? 34.155  38.977 10.461 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD21   1 
ATOM   3722  H HD22   . LEU A 1 232 ? 34.150  40.553 10.657 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD22   1 
ATOM   3723  H HD23   . LEU A 1 232 ? 34.087  39.935 9.195  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A HD23   1 
ATOM   3724  N N      . ALA A 1 233 ? 30.164  36.973 7.305  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A N      1 
ATOM   3725  C CA     . ALA A 1 233 ? 29.518  35.710 6.972  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CA     1 
ATOM   3726  C C      . ALA A 1 233 ? 30.017  35.182 5.642  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A C      1 
ATOM   3727  O O      . ALA A 1 233 ? 30.284  33.991 5.511  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A O      1 
ATOM   3728  C CB     . ALA A 1 233 ? 28.013  35.882 6.955  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CB     1 
ATOM   3729  H H      . ALA A 1 233 ? 29.637  37.653 7.311  1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A H      1 
ATOM   3730  H HA     . ALA A 1 233 ? 29.730  35.056 7.656  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HA     1 
ATOM   3731  H HB1    . ALA A 1 233 ? 27.601  35.033 6.726  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HB1    1 
ATOM   3732  H HB2    . ALA A 1 233 ? 27.717  36.167 7.833  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HB2    1 
ATOM   3733  H HB3    . ALA A 1 233 ? 27.779  36.551 6.293  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A HB3    1 
ATOM   3734  N N      . ASN A 1 234 ? 30.235  36.065 4.672  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A N      1 
ATOM   3735  C CA     . ASN A 1 234 ? 30.751  35.612 3.383  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CA     1 
ATOM   3736  C C      . ASN A 1 234 ? 32.171  35.087 3.497  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A C      1 
ATOM   3737  O O      . ASN A 1 234 ? 32.524  34.097 2.846  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A O      1 
ATOM   3738  C CB     . ASN A 1 234 ? 30.638  36.735 2.363  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CB     1 
ATOM   3739  C CG     . ASN A 1 234 ? 29.231  36.903 1.888  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CG     1 
ATOM   3740  O OD1    . ASN A 1 234 ? 28.572  35.946 1.476  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A OD1    1 
ATOM   3741  N ND2    . ASN A 1 234 ? 28.751  38.101 1.956  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A ND2    1 
ATOM   3742  H H      . ASN A 1 234 ? 30.095  36.912 4.732  1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A H      1 
ATOM   3743  H HA     . ASN A 1 234 ? 30.210  34.872 3.064  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HA     1 
ATOM   3744  H HB2    . ASN A 1 234 ? 30.924  37.568 2.769  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HB2    1 
ATOM   3745  H HB3    . ASN A 1 234 ? 31.196  36.531 1.597  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HB3    1 
ATOM   3746  H HD21   . ASN A 1 234 ? 27.946  38.256 1.696  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HD21   1 
ATOM   3747  H HD22   . ASN A 1 234 ? 29.236  38.742 2.261  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A HD22   1 
ATOM   3748  N N      . ALA A 1 235 ? 32.983  35.715 4.333  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A N      1 
ATOM   3749  C CA     . ALA A 1 235 ? 34.340  35.231 4.521  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CA     1 
ATOM   3750  C C      . ALA A 1 235 ? 34.329  33.849 5.156  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A C      1 
ATOM   3751  O O      . ALA A 1 235 ? 35.129  32.982 4.796  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A O      1 
ATOM   3752  C CB     . ALA A 1 235 ? 35.132  36.232 5.353  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CB     1 
ATOM   3753  H H      . ALA A 1 235 ? 32.778  36.410 4.795  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A H      1 
ATOM   3754  H HA     . ALA A 1 235 ? 34.787  35.155 3.664  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HA     1 
ATOM   3755  H HB1    . ALA A 1 235 ? 36.036  35.902 5.468  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HB1    1 
ATOM   3756  H HB2    . ALA A 1 235 ? 35.147  37.085 4.890  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HB2    1 
ATOM   3757  H HB3    . ALA A 1 235 ? 34.704  36.333 6.217  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A HB3    1 
ATOM   3758  N N      . GLN A 1 236 ? 33.446  33.631 6.130  1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N      1 
ATOM   3759  C CA     . GLN A 1 236 ? 33.389  32.343 6.799  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA     1 
ATOM   3760  C C      . GLN A 1 236 ? 32.836  31.271 5.877  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C      1 
ATOM   3761  O O      . GLN A 1 236 ? 33.287  30.125 5.944  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O      1 
ATOM   3762  C CB     . GLN A 1 236 ? 32.600  32.460 8.094  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB     1 
ATOM   3763  C CG     . GLN A 1 236 ? 32.746  31.256 8.960  1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG     1 
ATOM   3764  C CD     . GLN A 1 236 ? 32.015  31.451 10.260 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD     1 
ATOM   3765  O OE1    . GLN A 1 236 ? 32.572  31.963 11.252 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1    1 
ATOM   3766  N NE2    . GLN A 1 236 ? 30.726  31.170 10.240 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2    1 
ATOM   3767  H H      . GLN A 1 236 ? 32.877  34.209 6.417  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A H      1 
ATOM   3768  H HA     . GLN A 1 236 ? 34.283  32.062 7.050  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HA     1 
ATOM   3769  H HB2    . GLN A 1 236 ? 32.920  33.230 8.591  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HB2    1 
ATOM   3770  H HB3    . GLN A 1 236 ? 31.660  32.569 7.884  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HB3    1 
ATOM   3771  H HG2    . GLN A 1 236 ? 32.373  30.483 8.507  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HG2    1 
ATOM   3772  H HG3    . GLN A 1 236 ? 33.685  31.106 9.152  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HG3    1 
ATOM   3773  H HE21   . GLN A 1 236 ? 30.255  31.262 10.954 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HE21   1 
ATOM   3774  H HE22   . GLN A 1 236 ? 30.357  30.895 9.514  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A HE22   1 
ATOM   3775  N N      . ALA A 1 237 ? 31.909  31.617 4.981  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A N      1 
ATOM   3776  C CA     . ALA A 1 237 ? 31.423  30.618 4.031  1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CA     1 
ATOM   3777  C C      . ALA A 1 237 ? 32.557  30.098 3.153  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A C      1 
ATOM   3778  O O      . ALA A 1 237 ? 32.630  28.906 2.846  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A O      1 
ATOM   3779  C CB     . ALA A 1 237 ? 30.340  31.236 3.151  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CB     1 
ATOM   3780  H H      . ALA A 1 237 ? 31.557  32.398 4.904  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A H      1 
ATOM   3781  H HA     . ALA A 1 237 ? 31.046  29.873 4.525  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HA     1 
ATOM   3782  H HB1    . ALA A 1 237 ? 30.027  30.569 2.520  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HB1    1 
ATOM   3783  H HB2    . ALA A 1 237 ? 29.606  31.530 3.713  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HB2    1 
ATOM   3784  H HB3    . ALA A 1 237 ? 30.715  31.992 2.673  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 236 ALA A HB3    1 
ATOM   3785  N N      . LEU A 1 238 ? 33.460  30.980 2.752  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N      1 
ATOM   3786  C CA     . LEU A 1 238 ? 34.626  30.560 1.982  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA     1 
ATOM   3787  C C      . LEU A 1 238 ? 35.546  29.686 2.827  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C      1 
ATOM   3788  O O      . LEU A 1 238 ? 36.044  28.653 2.362  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O      1 
ATOM   3789  C CB     . LEU A 1 238 ? 35.342  31.809 1.495  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB     1 
ATOM   3790  C CG     . LEU A 1 238 ? 36.559  31.475 0.688  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG     1 
ATOM   3791  C CD1    . LEU A 1 238 ? 36.101  31.094 -0.696 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1    1 
ATOM   3792  C CD2    . LEU A 1 238 ? 37.416  32.668 0.690  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2    1 
ATOM   3793  H H      . LEU A 1 238 ? 33.425  31.825 2.910  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A H      1 
ATOM   3794  H HA     . LEU A 1 238 ? 34.359  30.034 1.213  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HA     1 
ATOM   3795  H HB2    . LEU A 1 238 ? 34.739  32.325 0.937  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HB2    1 
ATOM   3796  H HB3    . LEU A 1 238 ? 35.619  32.337 2.260  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HB3    1 
ATOM   3797  H HG     . LEU A 1 238 ? 37.073  30.732 1.041  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HG     1 
ATOM   3798  H HD11   . LEU A 1 238 ? 35.594  30.268 -0.644 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD11   1 
ATOM   3799  H HD12   . LEU A 1 238 ? 36.878  30.969 -1.263 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD12   1 
ATOM   3800  H HD13   . LEU A 1 238 ? 35.542  31.803 -1.051 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD13   1 
ATOM   3801  H HD21   . LEU A 1 238 ? 37.018  33.344 0.121  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD21   1 
ATOM   3802  H HD22   . LEU A 1 238 ? 38.294  32.427 0.354  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD22   1 
ATOM   3803  H HD23   . LEU A 1 238 ? 37.490  33.001 1.598  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 237 LEU A HD23   1 
ATOM   3804  N N      . ARG A 1 239 ? 35.748  30.060 4.086  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A N      1 
ATOM   3805  C CA     . ARG A 1 239 ? 36.565  29.246 4.977  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CA     1 
ATOM   3806  C C      . ARG A 1 239 ? 36.025  27.827 5.079  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A C      1 
ATOM   3807  O O      . ARG A 1 239 ? 36.801  26.862 5.144  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A O      1 
ATOM   3808  C CB     . ARG A 1 239 ? 36.560  29.900 6.357  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CB     1 
ATOM   3809  C CG     . ARG A 1 239 ? 37.263  29.138 7.429  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CG     1 
ATOM   3810  C CD     . ARG A 1 239 ? 37.101  29.839 8.818  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CD     1 
ATOM   3811  N NE     . ARG A 1 239 ? 38.168  29.423 9.726  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NE     1 
ATOM   3812  C CZ     . ARG A 1 239 ? 38.594  30.089 10.799 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CZ     1 
ATOM   3813  N NH1    . ARG A 1 239 ? 37.974  31.163 11.258 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH1    1 
ATOM   3814  N NH2    . ARG A 1 239 ? 39.686  29.673 11.424 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH2    1 
ATOM   3815  H H      . ARG A 1 239 ? 35.428  30.773 4.445  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A H      1 
ATOM   3816  H HA     . ARG A 1 239 ? 37.472  29.196 4.638  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HA     1 
ATOM   3817  H HB2    . ARG A 1 239 ? 36.992  30.765 6.286  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HB2    1 
ATOM   3818  H HB3    . ARG A 1 239 ? 35.638  30.011 6.639  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HB3    1 
ATOM   3819  H HG2    . ARG A 1 239 ? 36.888  28.246 7.490  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HG2    1 
ATOM   3820  H HG3    . ARG A 1 239 ? 38.209  29.087 7.220  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HG3    1 
ATOM   3821  H HD2    . ARG A 1 239 ? 37.149  30.801 8.704  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HD2    1 
ATOM   3822  H HD3    . ARG A 1 239 ? 36.248  29.593 9.208  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HD3    1 
ATOM   3823  H HE     . ARG A 1 239 ? 38.558  28.677 9.551  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HE     1 
ATOM   3824  H HH11   . ARG A 1 239 ? 37.269  31.455 10.862 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH11   1 
ATOM   3825  H HH12   . ARG A 1 239 ? 38.275  31.570 11.953 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH12   1 
ATOM   3826  H HH21   . ARG A 1 239 ? 40.109  28.982 11.136 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH21   1 
ATOM   3827  H HH22   . ARG A 1 239 ? 39.971  30.094 12.117 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 238 ARG A HH22   1 
ATOM   3828  N N      . LEU A 1 240 ? 34.697  27.681 5.088  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A N      1 
ATOM   3829  C CA     . LEU A 1 240 ? 34.050  26.387 5.267  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CA     1 
ATOM   3830  C C      . LEU A 1 240 ? 33.734  25.668 3.967  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A C      1 
ATOM   3831  O O      . LEU A 1 240 ? 33.157  24.580 4.013  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A O      1 
ATOM   3832  C CB     . LEU A 1 240 ? 32.788  26.567 6.108  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CB     1 
ATOM   3833  C CG     . LEU A 1 240 ? 33.173  27.019 7.540  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CG     1 
ATOM   3834  C CD1    . LEU A 1 240 ? 31.906  27.212 8.331  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD1    1 
ATOM   3835  C CD2    . LEU A 1 240 ? 34.098  26.120 8.300  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD2    1 
ATOM   3836  H H      . LEU A 1 240 ? 34.143  28.331 4.989  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A H      1 
ATOM   3837  H HA     . LEU A 1 240 ? 34.652  25.801 5.753  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HA     1 
ATOM   3838  H HB2    . LEU A 1 240 ? 32.222  27.244 5.707  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HB2    1 
ATOM   3839  H HB3    . LEU A 1 240 ? 32.309  25.725 6.163  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HB3    1 
ATOM   3840  H HG     . LEU A 1 240 ? 33.681  27.838 7.434  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HG     1 
ATOM   3841  H HD11   . LEU A 1 240 ? 31.347  27.861 7.877  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD11   1 
ATOM   3842  H HD12   . LEU A 1 240 ? 32.133  27.533 9.217  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD12   1 
ATOM   3843  H HD13   . LEU A 1 240 ? 31.442  26.363 8.395  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD13   1 
ATOM   3844  H HD21   . LEU A 1 240 ? 33.807  25.201 8.189  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD21   1 
ATOM   3845  H HD22   . LEU A 1 240 ? 34.075  26.363 9.239  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD22   1 
ATOM   3846  H HD23   . LEU A 1 240 ? 34.998  26.226 7.953  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A HD23   1 
ATOM   3847  N N      . GLY A 1 241 ? 34.062  26.265 2.830  1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A N      1 
ATOM   3848  C CA     . GLY A 1 241 ? 33.927  25.571 1.568  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A CA     1 
ATOM   3849  C C      . GLY A 1 241 ? 32.526  25.551 1.004  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A C      1 
ATOM   3850  O O      . GLY A 1 241 ? 32.239  24.736 0.133  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A O      1 
ATOM   3851  H H      . GLY A 1 241 ? 34.365  27.067 2.766  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A H      1 
ATOM   3852  H HA2    . GLY A 1 241 ? 34.503  25.998 0.915  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A HA2    1 
ATOM   3853  H HA3    . GLY A 1 241 ? 34.211  24.651 1.687  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 240 GLY A HA3    1 
ATOM   3854  N N      . VAL A 1 242 ? 31.640  26.439 1.449  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N      1 
ATOM   3855  C CA     . VAL A 1 242 ? 30.244  26.423 1.033  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA     1 
ATOM   3856  C C      . VAL A 1 242 ? 29.842  27.725 0.349  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C      1 
ATOM   3857  O O      . VAL A 1 242 ? 28.656  27.974 0.147  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O      1 
ATOM   3858  C CB     . VAL A 1 242 ? 29.286  26.083 2.191  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB     1 
ATOM   3859  C CG1    . VAL A 1 242 ? 29.575  24.723 2.768  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1    1 
ATOM   3860  C CG2    . VAL A 1 242 ? 29.364  27.150 3.290  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2    1 
ATOM   3861  H H      . VAL A 1 242 ? 31.830  27.071 2.001  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A H      1 
ATOM   3862  H HA     . VAL A 1 242 ? 30.159  25.711 0.380  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HA     1 
ATOM   3863  H HB     . VAL A 1 242 ? 28.383  26.068 1.835  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HB     1 
ATOM   3864  H HG11   . VAL A 1 242 ? 29.484  24.057 2.068  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG11   1 
ATOM   3865  H HG12   . VAL A 1 242 ? 28.944  24.541 3.481  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG12   1 
ATOM   3866  H HG13   . VAL A 1 242 ? 30.480  24.714 3.117  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG13   1 
ATOM   3867  H HG21   . VAL A 1 242 ? 30.290  27.260 3.559  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG21   1 
ATOM   3868  H HG22   . VAL A 1 242 ? 28.832  26.863 4.049  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG22   1 
ATOM   3869  H HG23   . VAL A 1 242 ? 29.019  27.988 2.943  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A HG23   1 
ATOM   3870  N N      . GLU A 1 243 ? 30.828  28.516 -0.080 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A N      1 
ATOM   3871  C CA     . GLU A 1 243 ? 30.537  29.813 -0.671 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CA     1 
ATOM   3872  C C      . GLU A 1 243 ? 29.678  29.731 -1.926 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A C      1 
ATOM   3873  O O      . GLU A 1 243 ? 28.932  30.675 -2.204 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A O      1 
ATOM   3874  C CB     . GLU A 1 243 ? 31.817  30.586 -0.973 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CB     1 
ATOM   3875  C CG     . GLU A 1 243 ? 32.636  30.099 -2.158 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CG     1 
ATOM   3876  C CD     . GLU A 1 243 ? 33.494  28.882 -1.885 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CD     1 
ATOM   3877  O OE1    . GLU A 1 243 ? 33.525  28.399 -0.733 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE1    1 
ATOM   3878  O OE2    . GLU A 1 243 ? 34.137  28.408 -2.856 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE2    1 
ATOM   3879  H H      . GLU A 1 243 ? 31.666  28.323 -0.040 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A H      1 
ATOM   3880  H HA     . GLU A 1 243 ? 30.034  30.308 -0.005 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HA     1 
ATOM   3881  H HB2    . GLU A 1 243 ? 31.578  31.509 -1.152 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HB2    1 
ATOM   3882  H HB3    . GLU A 1 243 ? 32.391  30.538 -0.192 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HB3    1 
ATOM   3883  H HG2    . GLU A 1 243 ? 32.028  29.870 -2.878 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HG2    1 
ATOM   3884  H HG3    . GLU A 1 243 ? 33.227  30.815 -2.438 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A HG3    1 
ATOM   3885  N N      . GLU A 1 244 ? 29.745  28.637 -2.690 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A N      1 
ATOM   3886  C CA     . GLU A 1 244 ? 28.916  28.558 -3.886 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CA     1 
ATOM   3887  C C      . GLU A 1 244 ? 27.431  28.449 -3.599 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A C      1 
ATOM   3888  O O      . GLU A 1 244 ? 26.627  28.683 -4.507 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A O      1 
ATOM   3889  C CB     . GLU A 1 244 ? 29.305  27.353 -4.757 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CB     1 
ATOM   3890  C CG     . GLU A 1 244 ? 30.696  27.385 -5.328 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CG     1 
ATOM   3891  C CD     . GLU A 1 244 ? 31.087  26.100 -6.093 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CD     1 
ATOM   3892  O OE1    . GLU A 1 244 ? 30.289  25.128 -6.190 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE1    1 
ATOM   3893  O OE2    . GLU A 1 244 ? 32.207  26.071 -6.630 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE2    1 
ATOM   3894  H H      . GLU A 1 244 ? 30.244  27.953 -2.539 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A H      1 
ATOM   3895  H HA     . GLU A 1 244 ? 29.082  29.378 -4.377 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HA     1 
ATOM   3896  H HB2    . GLU A 1 244 ? 29.235  26.551 -4.216 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HB2    1 
ATOM   3897  H HB3    . GLU A 1 244 ? 28.688  27.305 -5.504 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HB3    1 
ATOM   3898  H HG2    . GLU A 1 244 ? 30.761  28.129 -5.948 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HG2    1 
ATOM   3899  H HG3    . GLU A 1 244 ? 31.329  27.501 -4.603 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 243 GLU A HG3    1 
ATOM   3900  N N      . ARG A 1 245 ? 27.059  28.081 -2.379 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A N      1 
ATOM   3901  C CA     . ARG A 1 245 ? 25.675  27.846 -1.989 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CA     1 
ATOM   3902  C C      . ARG A 1 245 ? 25.209  28.774 -0.881 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A C      1 
ATOM   3903  O O      . ARG A 1 245 ? 24.104  28.598 -0.390 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A O      1 
ATOM   3904  C CB     . ARG A 1 245 ? 25.556  26.378 -1.583 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CB     1 
ATOM   3905  C CG     . ARG A 1 245 ? 25.715  25.442 -2.806 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CG     1 
ATOM   3906  C CD     . ARG A 1 245 ? 25.573  23.959 -2.454 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CD     1 
ATOM   3907  N NE     . ARG A 1 245 ? 26.582  23.500 -1.513 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NE     1 
ATOM   3908  C CZ     . ARG A 1 245 ? 26.327  22.969 -0.324 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CZ     1 
ATOM   3909  N NH1    . ARG A 1 245 ? 25.100  22.927 0.175  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH1    1 
ATOM   3910  N NH2    . ARG A 1 245 ? 27.321  22.424 0.365  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH2    1 
ATOM   3911  H H      . ARG A 1 245 ? 27.613  27.956 -1.733 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A H      1 
ATOM   3912  H HA     . ARG A 1 245 ? 25.075  28.016 -2.733 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HA     1 
ATOM   3913  H HB2    . ARG A 1 245 ? 26.252  26.165 -0.942 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HB2    1 
ATOM   3914  H HB3    . ARG A 1 245 ? 24.684  26.223 -1.190 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HB3    1 
ATOM   3915  H HG2    . ARG A 1 245 ? 25.031  25.660 -3.459 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HG2    1 
ATOM   3916  H HG3    . ARG A 1 245 ? 26.595  25.574 -3.191 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HG3    1 
ATOM   3917  H HD2    . ARG A 1 245 ? 24.702  23.812 -2.054 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HD2    1 
ATOM   3918  H HD3    . ARG A 1 245 ? 25.659  23.433 -3.265 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HD3    1 
ATOM   3919  H HE     . ARG A 1 245 ? 27.407  23.578 -1.744 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HE     1 
ATOM   3920  H HH11   . ARG A 1 245 ? 24.442  23.250 -0.275 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH11   1 
ATOM   3921  H HH12   . ARG A 1 245 ? 24.961  22.578 0.948  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH12   1 
ATOM   3922  H HH21   . ARG A 1 245 ? 28.118  22.418 0.040  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH21   1 
ATOM   3923  H HH22   . ARG A 1 245 ? 27.170  22.077 1.137  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 244 ARG A HH22   1 
ATOM   3924  N N      . PHE A 1 246 ? 26.021  29.749 -0.494 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N      1 
ATOM   3925  C CA     . PHE A 1 246 ? 25.714  30.709 0.563  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA     1 
ATOM   3926  C C      . PHE A 1 246 ? 25.778  32.114 0.002  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C      1 
ATOM   3927  O O      . PHE A 1 246 ? 26.748  32.474 -0.660 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O      1 
ATOM   3928  C CB     . PHE A 1 246 ? 26.688  30.570 1.727  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB     1 
ATOM   3929  C CG     . PHE A 1 246 ? 26.387  31.502 2.873  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG     1 
ATOM   3930  C CD1    . PHE A 1 246 ? 25.440  31.179 3.828  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1    1 
ATOM   3931  C CD2    . PHE A 1 246 ? 27.011  32.724 2.982  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2    1 
ATOM   3932  C CE1    . PHE A 1 246 ? 25.136  32.039 4.870  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1    1 
ATOM   3933  C CE2    . PHE A 1 246 ? 26.718  33.593 4.044  1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2    1 
ATOM   3934  C CZ     . PHE A 1 246 ? 25.756  33.230 4.982  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ     1 
ATOM   3935  H H      . PHE A 1 246 ? 26.794  29.883 -0.846 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A H      1 
ATOM   3936  H HA     . PHE A 1 246 ? 24.815  30.550 0.890  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HA     1 
ATOM   3937  H HB2    . PHE A 1 246 ? 26.647  29.661 2.064  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HB2    1 
ATOM   3938  H HB3    . PHE A 1 246 ? 27.584  30.766 1.411  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HB3    1 
ATOM   3939  H HD1    . PHE A 1 246 ? 24.996  30.363 3.768  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HD1    1 
ATOM   3940  H HD2    . PHE A 1 246 ? 27.637  32.978 2.341  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HD2    1 
ATOM   3941  H HE1    . PHE A 1 246 ? 24.497  31.792 5.498  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HE1    1 
ATOM   3942  H HE2    . PHE A 1 246 ? 27.163  34.406 4.120  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HE2    1 
ATOM   3943  H HZ     . PHE A 1 246 ? 25.543  33.805 5.682  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A HZ     1 
ATOM   3944  N N      . ALA A 1 247 ? 24.731  32.886 0.242  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N      1 
ATOM   3945  C CA     . ALA A 1 247 ? 24.703  34.279 -0.150 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA     1 
ATOM   3946  C C      . ALA A 1 247 ? 24.137  35.107 0.983  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C      1 
ATOM   3947  O O      . ALA A 1 247 ? 23.458  34.597 1.856  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O      1 
ATOM   3948  C CB     . ALA A 1 247 ? 23.887  34.504 -1.409 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB     1 
ATOM   3949  H H      . ALA A 1 247 ? 24.015  32.620 0.637  1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A H      1 
ATOM   3950  H HA     . ALA A 1 247 ? 25.611  34.572 -0.322 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HA     1 
ATOM   3951  H HB1    . ALA A 1 247 ? 23.871  35.453 -1.610 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HB1    1 
ATOM   3952  H HB2    . ALA A 1 247 ? 24.296  34.017 -2.141 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HB2    1 
ATOM   3953  H HB3    . ALA A 1 247 ? 22.984  34.182 -1.262 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A HB3    1 
ATOM   3954  N N      . THR A 1 248 ? 24.428  36.393 0.963  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 247 THR A N      1 
ATOM   3955  C CA     . THR A 1 248 ? 23.885  37.325 1.939  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CA     1 
ATOM   3956  C C      . THR A 1 248 ? 23.056  38.406 1.249  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 247 THR A C      1 
ATOM   3957  O O      . THR A 1 248 ? 23.284  38.770 0.091  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 247 THR A O      1 
ATOM   3958  C CB     . THR A 1 248 ? 24.978  37.990 2.799  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CB     1 
ATOM   3959  O OG1    . THR A 1 248 ? 25.917  38.659 1.950  1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 247 THR A OG1    1 
ATOM   3960  C CG2    . THR A 1 248 ? 25.720  36.969 3.653  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CG2    1 
ATOM   3961  H H      . THR A 1 248 ? 24.947  36.759 0.384  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 247 THR A H      1 
ATOM   3962  H HA     . THR A 1 248 ? 23.304  36.827 2.534  1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HA     1 
ATOM   3963  H HB     . THR A 1 248 ? 24.556  38.626 3.397  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HB     1 
ATOM   3964  H HG1    . THR A 1 248 ? 25.534  39.278 1.530  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG1    1 
ATOM   3965  H HG21   . THR A 1 248 ? 25.098  36.510 4.238  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG21   1 
ATOM   3966  H HG22   . THR A 1 248 ? 26.391  37.415 4.194  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG22   1 
ATOM   3967  H HG23   . THR A 1 248 ? 26.158  36.317 3.084  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 247 THR A HG23   1 
ATOM   3968  N N      . ARG A 1 249 ? 22.105  38.953 1.993  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A N      1 
ATOM   3969  C CA     . ARG A 1 249 ? 21.341  40.127 1.568  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CA     1 
ATOM   3970  C C      . ARG A 1 249 ? 21.395  41.114 2.726  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A C      1 
ATOM   3971  O O      . ARG A 1 249 ? 20.921  40.819 3.824  1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A O      1 
ATOM   3972  C CB     . ARG A 1 249 ? 19.905  39.752 1.231  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CB     1 
ATOM   3973  C CG     . ARG A 1 249 ? 19.028  40.871 0.796  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CG     1 
ATOM   3974  C CD     . ARG A 1 249 ? 17.588  40.359 0.647  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CD     1 
ATOM   3975  N NE     . ARG A 1 249 ? 17.552  39.181 -0.215 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NE     1 
ATOM   3976  C CZ     . ARG A 1 249 ? 16.718  38.153 -0.088 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CZ     1 
ATOM   3977  N NH1    . ARG A 1 249 ? 15.802  38.112 0.876  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH1    1 
ATOM   3978  N NH2    . ARG A 1 249 ? 16.813  37.136 -0.946 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH2    1 
ATOM   3979  H H      . ARG A 1 249 ? 21.876  38.658 2.768  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A H      1 
ATOM   3980  H HA     . ARG A 1 249 ? 21.735  40.529 0.777  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HA     1 
ATOM   3981  H HB2    . ARG A 1 249 ? 19.921  39.103 0.510  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HB2    1 
ATOM   3982  H HB3    . ARG A 1 249 ? 19.500  39.361 2.020  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HB3    1 
ATOM   3983  H HG2    . ARG A 1 249 ? 19.043  41.579 1.459  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HG2    1 
ATOM   3984  H HG3    . ARG A 1 249 ? 19.330  41.213 -0.060 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HG3    1 
ATOM   3985  H HD2    . ARG A 1 249 ? 17.237  40.116 1.518  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HD2    1 
ATOM   3986  H HD3    . ARG A 1 249 ? 17.036  41.051 0.249  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HD3    1 
ATOM   3987  H HE     . ARG A 1 249 ? 18.119  39.148 -0.861 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HE     1 
ATOM   3988  H HH11   . ARG A 1 249 ? 15.738  38.761 1.437  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH11   1 
ATOM   3989  H HH12   . ARG A 1 249 ? 15.273  37.436 0.938  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH12   1 
ATOM   3990  H HH21   . ARG A 1 249 ? 17.407  37.152 -1.568 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH21   1 
ATOM   3991  H HH22   . ARG A 1 249 ? 16.281  36.464 -0.877 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A HH22   1 
ATOM   3992  N N      . ALA A 1 250 ? 22.054  42.238 2.517  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A N      1 
ATOM   3993  C CA     . ALA A 1 250 ? 22.263  43.187 3.589  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CA     1 
ATOM   3994  C C      . ALA A 1 250 ? 21.055  44.079 3.759  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A C      1 
ATOM   3995  O O      . ALA A 1 250 ? 20.455  44.528 2.786  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A O      1 
ATOM   3996  C CB     . ALA A 1 250 ? 23.501  44.028 3.306  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CB     1 
ATOM   3997  H H      . ALA A 1 250 ? 22.391  42.474 1.761  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A H      1 
ATOM   3998  H HA     . ALA A 1 250 ? 22.399  42.710 4.422  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HA     1 
ATOM   3999  H HB1    . ALA A 1 250 ? 23.630  44.655 4.035  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HB1    1 
ATOM   4000  H HB2    . ALA A 1 250 ? 24.271  43.442 3.233  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HB2    1 
ATOM   4001  H HB3    . ALA A 1 250 ? 23.372  44.510 2.474  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A HB3    1 
ATOM   4002  N N      . GLY A 1 251 ? 20.778  44.431 4.998  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A N      1 
ATOM   4003  C CA     . GLY A 1 251 ? 19.720  45.368 5.309  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A CA     1 
ATOM   4004  C C      . GLY A 1 251 ? 18.948  45.026 6.565  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A C      1 
ATOM   4005  O O      . GLY A 1 251 ? 19.174  43.989 7.162  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A O      1 
ATOM   4006  H H      . GLY A 1 251 ? 21.196  44.137 5.690  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A H      1 
ATOM   4007  H HA2    . GLY A 1 251 ? 20.105  46.251 5.425  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A HA2    1 
ATOM   4008  H HA3    . GLY A 1 251 ? 19.093  45.391 4.569  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A HA3    1 
ATOM   4009  N N      . ASP A 1 252 ? 18.042  45.906 6.959  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A N      1 
ATOM   4010  C CA     . ASP A 1 252 ? 17.213  45.778 8.146  1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CA     1 
ATOM   4011  C C      . ASP A 1 252 ? 16.154  44.709 7.906  1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A C      1 
ATOM   4012  O O      . ASP A 1 252 ? 15.242  44.868 7.081  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A O      1 
ATOM   4013  C CB     . ASP A 1 252 ? 16.583  47.133 8.445  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CB     1 
ATOM   4014  C CG     . ASP A 1 252 ? 15.597  47.079 9.576  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CG     1 
ATOM   4015  O OD1    . ASP A 1 252 ? 15.473  46.071 10.285 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD1    1 
ATOM   4016  O OD2    . ASP A 1 252 ? 14.902  48.089 9.783  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD2    1 
ATOM   4017  H H      . ASP A 1 252 ? 17.878  46.633 6.530  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A H      1 
ATOM   4018  H HA     . ASP A 1 252 ? 17.744  45.502 8.909  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A HA     1 
ATOM   4019  H HB2    . ASP A 1 252 ? 17.283  47.760 8.688  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A HB2    1 
ATOM   4020  H HB3    . ASP A 1 252 ? 16.116  47.446 7.655  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A HB3    1 
ATOM   4021  N N      . PHE A 1 253 ? 16.284  43.591 8.616  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N      1 
ATOM   4022  C CA     . PHE A 1 253 ? 15.362  42.489 8.400  1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA     1 
ATOM   4023  C C      . PHE A 1 253 ? 13.945  42.755 8.888  1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C      1 
ATOM   4024  O O      . PHE A 1 253 ? 13.029  42.013 8.521  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O      1 
ATOM   4025  C CB     . PHE A 1 253 ? 15.928  41.150 8.903  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB     1 
ATOM   4026  C CG     . PHE A 1 253 ? 16.253  41.053 10.385 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG     1 
ATOM   4027  C CD1    . PHE A 1 253 ? 15.350  41.405 11.401 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1    1 
ATOM   4028  C CD2    . PHE A 1 253 ? 17.433  40.448 10.772 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2    1 
ATOM   4029  C CE1    . PHE A 1 253 ? 15.677  41.221 12.764 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1    1 
ATOM   4030  C CE2    . PHE A 1 253 ? 17.705  40.235 12.114 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2    1 
ATOM   4031  C CZ     . PHE A 1 253 ? 16.831  40.632 13.106 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ     1 
ATOM   4032  H H      . PHE A 1 253 ? 16.886  43.452 9.215  1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A H      1 
ATOM   4033  H HA     . PHE A 1 253 ? 15.279  42.369 7.441  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HA     1 
ATOM   4034  H HB2    . PHE A 1 253 ? 15.275  40.458 8.711  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HB2    1 
ATOM   4035  H HB3    . PHE A 1 253 ? 16.751  40.972 8.421  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HB3    1 
ATOM   4036  H HD1    . PHE A 1 253 ? 14.523  41.765 11.173 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HD1    1 
ATOM   4037  H HD2    . PHE A 1 253 ? 18.049  40.182 10.128 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HD2    1 
ATOM   4038  H HE1    . PHE A 1 253 ? 15.090  41.510 13.424 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HE1    1 
ATOM   4039  H HE2    . PHE A 1 253 ? 18.498  39.813 12.353 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HE2    1 
ATOM   4040  H HZ     . PHE A 1 253 ? 17.040  40.491 14.001 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A HZ     1 
ATOM   4041  N N      . TRP A 1 254 ? 13.715  43.785 9.687  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A N      1 
ATOM   4042  C CA     . TRP A 1 254 ? 12.360  44.125 10.097 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CA     1 
ATOM   4043  C C      . TRP A 1 254 ? 11.511  44.608 8.907  1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A C      1 
ATOM   4044  O O      . TRP A 1 254 ? 10.273  44.589 8.984  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A O      1 
ATOM   4045  C CB     . TRP A 1 254 ? 12.419  45.178 11.237 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CB     1 
ATOM   4046  C CG     . TRP A 1 254 ? 12.904  44.721 12.591 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CG     1 
ATOM   4047  C CD1    . TRP A 1 254 ? 12.495  43.606 13.301 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD1    1 
ATOM   4048  C CD2    . TRP A 1 254 ? 13.817  45.424 13.464 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD2    1 
ATOM   4049  N NE1    . TRP A 1 254 ? 13.165  43.538 14.476 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A NE1    1 
ATOM   4050  C CE2    . TRP A 1 254 ? 13.940  44.653 14.637 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE2    1 
ATOM   4051  C CE3    . TRP A 1 254 ? 14.544  46.622 13.369 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE3    1 
ATOM   4052  C CZ2    . TRP A 1 254 ? 14.786  45.022 15.709 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ2    1 
ATOM   4053  C CZ3    . TRP A 1 254 ? 15.383  46.994 14.440 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ3    1 
ATOM   4054  C CH2    . TRP A 1 254 ? 15.497  46.186 15.590 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CH2    1 
ATOM   4055  H H      . TRP A 1 254 ? 14.323  44.303 10.005 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A H      1 
ATOM   4056  H HA     . TRP A 1 254 ? 11.910  43.346 10.460 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HA     1 
ATOM   4057  H HB2    . TRP A 1 254 ? 13.015  45.889 10.953 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HB2    1 
ATOM   4058  H HB3    . TRP A 1 254 ? 11.523  45.527 11.364 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HB3    1 
ATOM   4059  H HD1    . TRP A 1 254 ? 11.855  42.994 13.014 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HD1    1 
ATOM   4060  H HE1    . TRP A 1 254 ? 13.111  42.889 15.038 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HE1    1 
ATOM   4061  H HE3    . TRP A 1 254 ? 14.473  47.161 12.614 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HE3    1 
ATOM   4062  H HZ2    . TRP A 1 254 ? 14.857  44.492 16.470 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HZ2    1 
ATOM   4063  H HZ3    . TRP A 1 254 ? 15.870  47.785 14.387 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HZ3    1 
ATOM   4064  H HH2    . TRP A 1 254 ? 16.064  46.448 16.279 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A HH2    1 
ATOM   4065  N N      . ARG A 1 255 ? 12.141  44.964 7.781  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A N      1 
ATOM   4066  C CA     A ARG A 1 255 ? 11.396  45.387 6.602  0.50 16.88  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA     1 
ATOM   4067  C CA     B ARG A 1 255 ? 11.382  45.391 6.612  0.50 17.92  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA     1 
ATOM   4068  C C      . ARG A 1 255 ? 10.617  44.232 5.978  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A C      1 
ATOM   4069  O O      . ARG A 1 255 ? 9.637   44.465 5.280  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A O      1 
ATOM   4070  C CB     A ARG A 1 255 ? 12.359  45.964 5.559  0.50 20.61  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB     1 
ATOM   4071  C CB     B ARG A 1 255 ? 12.305  45.997 5.543  0.50 23.71  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB     1 
ATOM   4072  C CG     A ARG A 1 255 ? 13.217  47.151 6.000  0.50 27.00  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG     1 
ATOM   4073  C CG     B ARG A 1 255 ? 13.067  47.291 5.903  0.50 29.48  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG     1 
ATOM   4074  C CD     A ARG A 1 255 ? 14.314  47.431 4.943  0.50 31.46  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD     1 
ATOM   4075  C CD     B ARG A 1 255 ? 14.179  47.568 4.837  0.50 39.08  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD     1 
ATOM   4076  N NE     A ARG A 1 255 ? 15.218  46.300 4.728  0.50 35.76  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE     1 
ATOM   4077  N NE     B ARG A 1 255 ? 15.331  48.328 5.328  0.50 46.21  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE     1 
ATOM   4078  C CZ     A ARG A 1 255 ? 15.953  46.122 3.636  0.50 41.36  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ     1 
ATOM   4079  C CZ     B ARG A 1 255 ? 16.572  48.220 4.858  0.50 48.42  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ     1 
ATOM   4080  N NH1    A ARG A 1 255 ? 15.916  46.979 2.631  0.50 47.69  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1    1 
ATOM   4081  N NH1    B ARG A 1 255 ? 16.885  47.348 3.910  0.50 44.41  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1    1 
ATOM   4082  N NH2    A ARG A 1 255 ? 16.731  45.048 3.542  0.50 39.70  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2    1 
ATOM   4083  N NH2    B ARG A 1 255 ? 17.527  49.001 5.358  0.50 48.11  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2    1 
ATOM   4084  H H      . ARG A 1 255 ? 12.994  44.968 7.670  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A H      1 
ATOM   4085  H HA     A ARG A 1 255 ? 10.766  46.075 6.869  0.50 20.27  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HA     1 
ATOM   4086  H HA     B ARG A 1 255 ? 10.759  46.075 6.901  0.50 21.52  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HA     1 
ATOM   4087  H HB2    A ARG A 1 255 ? 12.968  45.259 5.290  0.50 24.74  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB2    1 
ATOM   4088  H HB2    B ARG A 1 255 ? 12.975  45.332 5.318  0.50 28.46  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB2    1 
ATOM   4089  H HB3    A ARG A 1 255 ? 11.836  46.260 4.798  0.50 24.74  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB3    1 
ATOM   4090  H HB3    B ARG A 1 255 ? 11.764  46.199 4.764  0.50 28.46  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HB3    1 
ATOM   4091  H HG2    A ARG A 1 255 ? 12.661  47.942 6.088  0.50 32.40  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG2    1 
ATOM   4092  H HG2    B ARG A 1 255 ? 12.452  48.041 5.914  0.50 35.38  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG2    1 
ATOM   4093  H HG3    A ARG A 1 255 ? 13.644  46.950 6.847  0.50 32.40  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG3    1 
ATOM   4094  H HG3    B ARG A 1 255 ? 13.486  47.194 6.772  0.50 35.38  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HG3    1 
ATOM   4095  H HD2    A ARG A 1 255 ? 13.889  47.635 4.096  0.50 37.76  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD2    1 
ATOM   4096  H HD2    B ARG A 1 255 ? 14.510  46.717 4.510  0.50 46.90  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD2    1 
ATOM   4097  H HD3    A ARG A 1 255 ? 14.848  48.185 5.237  0.50 37.76  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD3    1 
ATOM   4098  H HD3    B ARG A 1 255 ? 13.787  48.074 4.108  0.50 46.90  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HD3    1 
ATOM   4099  H HE     A ARG A 1 255 ? 15.278  45.710 5.351  0.50 42.92  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HE     1 
ATOM   4100  H HE     B ARG A 1 255 ? 15.196  48.885 5.969  0.50 55.45  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HE     1 
ATOM   4101  H HH11   A ARG A 1 255 ? 15.408  47.671 2.675  0.50 57.23  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH11   1 
ATOM   4102  H HH11   B ARG A 1 255 ? 16.278  46.834 3.582  0.50 53.29  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH11   1 
ATOM   4103  H HH12   A ARG A 1 255 ? 16.401  46.844 1.934  0.50 57.23  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH12   1 
ATOM   4104  H HH12   B ARG A 1 255 ? 17.693  47.297 3.622  0.50 53.29  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH12   1 
ATOM   4105  H HH21   A ARG A 1 255 ? 16.754  44.476 4.184  0.50 47.65  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH21   1 
ATOM   4106  H HH21   B ARG A 1 255 ? 17.339  49.567 5.978  0.50 57.73  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH21   1 
ATOM   4107  H HH22   A ARG A 1 255 ? 17.210  44.924 2.839  0.50 47.65  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH22   1 
ATOM   4108  H HH22   B ARG A 1 255 ? 18.332  48.939 5.062  0.50 57.73  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A HH22   1 
ATOM   4109  N N      . GLY A 1 256 ? 11.058  42.994 6.178  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A N      1 
ATOM   4110  C CA     . GLY A 1 256 ? 10.374  41.899 5.540  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A CA     1 
ATOM   4111  C C      . GLY A 1 256 ? 10.611  41.856 4.039  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A C      1 
ATOM   4112  O O      . GLY A 1 256 ? 11.641  42.299 3.525  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A O      1 
ATOM   4113  H H      . GLY A 1 256 ? 11.732  42.776 6.666  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A H      1 
ATOM   4114  H HA2    . GLY A 1 256 ? 10.683  41.062 5.922  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A HA2    1 
ATOM   4115  H HA3    . GLY A 1 256 ? 9.420   41.982 5.696  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A HA3    1 
ATOM   4116  N N      . GLY A 1 257 ? 9.654   41.265 3.332  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A N      1 
ATOM   4117  C CA     . GLY A 1 257 ? 9.810   41.031 1.907  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A CA     1 
ATOM   4118  C C      . GLY A 1 257 ? 10.965  40.103 1.607  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A C      1 
ATOM   4119  O O      . GLY A 1 257 ? 11.751  40.341 0.688  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A O      1 
ATOM   4120  H H      . GLY A 1 257 ? 8.906   40.991 3.656  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A H      1 
ATOM   4121  H HA2    . GLY A 1 257 ? 8.998   40.634 1.555  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A HA2    1 
ATOM   4122  H HA3    . GLY A 1 257 ? 9.970   41.875 1.457  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A HA3    1 
ATOM   4123  N N      . TRP A 1 258 ? 11.048  39.012 2.354  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A N      1 
ATOM   4124  C CA     . TRP A 1 258 ? 12.222  38.165 2.296  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CA     1 
ATOM   4125  C C      . TRP A 1 258 ? 12.241  37.200 1.117  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A C      1 
ATOM   4126  O O      . TRP A 1 258 ? 13.278  36.605 0.866  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A O      1 
ATOM   4127  C CB     . TRP A 1 258 ? 12.318  37.352 3.585  1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CB     1 
ATOM   4128  C CG     . TRP A 1 258 ? 12.493  38.156 4.825  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CG     1 
ATOM   4129  C CD1    . TRP A 1 258 ? 12.975  39.431 4.913  1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD1    1 
ATOM   4130  C CD2    . TRP A 1 258 ? 12.240  37.738 6.159  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD2    1 
ATOM   4131  N NE1    . TRP A 1 258 ? 13.051  39.837 6.218  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A NE1    1 
ATOM   4132  C CE2    . TRP A 1 258 ? 12.596  38.814 7.007  1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE2    1 
ATOM   4133  C CE3    . TRP A 1 258 ? 11.755  36.569 6.730  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE3    1 
ATOM   4134  C CZ2    . TRP A 1 258 ? 12.462  38.746 8.390  1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ2    1 
ATOM   4135  C CZ3    . TRP A 1 258 ? 11.644  36.500 8.092  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ3    1 
ATOM   4136  C CH2    . TRP A 1 258 ? 12.000  37.575 8.906  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CH2    1 
ATOM   4137  H H      . TRP A 1 258 ? 10.439  38.744 2.899  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A H      1 
ATOM   4138  H HA     . TRP A 1 258 ? 12.999  38.740 2.210  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HA     1 
ATOM   4139  H HB2    . TRP A 1 258 ? 11.501  36.838 3.685  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HB2    1 
ATOM   4140  H HB3    . TRP A 1 258 ? 13.079  36.755 3.516  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HB3    1 
ATOM   4141  H HD1    . TRP A 1 258 ? 13.218  39.954 4.183  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HD1    1 
ATOM   4142  H HE1    . TRP A 1 258 ? 13.336  40.600 6.494  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HE1    1 
ATOM   4143  H HE3    . TRP A 1 258 ? 11.511  35.847 6.197  1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HE3    1 
ATOM   4144  H HZ2    . TRP A 1 258 ? 12.679  39.467 8.936  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HZ2    1 
ATOM   4145  H HZ3    . TRP A 1 258 ? 11.325  35.719 8.483  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HZ3    1 
ATOM   4146  H HH2    . TRP A 1 258 ? 11.919  37.490 9.829  1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A HH2    1 
ATOM   4147  N N      . GLY A 1 259 ? 11.160  37.069 0.358  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A N      1 
ATOM   4148  C CA     . GLY A 1 259 ? 11.129  36.235 -0.823 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A CA     1 
ATOM   4149  C C      . GLY A 1 259 ? 10.038  35.185 -0.710 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A C      1 
ATOM   4150  O O      . GLY A 1 259 ? 9.039   35.370 -0.001 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A O      1 
ATOM   4151  H H      . GLY A 1 259 ? 10.414  37.466 0.515  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A H      1 
ATOM   4152  H HA2    . GLY A 1 259 ? 10.957  36.781 -1.606 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A HA2    1 
ATOM   4153  H HA3    . GLY A 1 259 ? 11.983  35.787 -0.932 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A HA3    1 
ATOM   4154  N N      A THR A 1 260 ? 10.241  34.075 -1.413 0.50 18.99  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N      1 
ATOM   4155  N N      B THR A 1 260 ? 10.257  34.074 -1.398 0.50 19.57  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N      1 
ATOM   4156  C CA     A THR A 1 260 ? 9.221   33.047 -1.517 0.50 20.18  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA     1 
ATOM   4157  C CA     B THR A 1 260 ? 9.265   33.030 -1.491 0.50 20.40  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA     1 
ATOM   4158  C C      A THR A 1 260 ? 9.897   31.694 -1.644 0.50 20.34  ? ? ? ? ? ? 259 THR A C      1 
ATOM   4159  C C      B THR A 1 260 ? 9.976   31.689 -1.472 0.50 20.40  ? ? ? ? ? ? 259 THR A C      1 
ATOM   4160  O O      A THR A 1 260 ? 11.001  31.582 -2.188 0.50 21.80  ? ? ? ? ? ? 259 THR A O      1 
ATOM   4161  O O      B THR A 1 260 ? 11.178  31.583 -1.737 0.50 21.78  ? ? ? ? ? ? 259 THR A O      1 
ATOM   4162  C CB     A THR A 1 260 ? 8.312   33.290 -2.736 0.50 24.55  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB     1 
ATOM   4163  C CB     B THR A 1 260 ? 8.461   33.151 -2.802 0.50 25.44  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB     1 
ATOM   4164  O OG1    A THR A 1 260 ? 7.256   32.322 -2.736 0.50 26.62  ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1    1 
ATOM   4165  O OG1    B THR A 1 260 ? 9.318   32.840 -3.910 0.50 32.00  ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1    1 
ATOM   4166  C CG2    A THR A 1 260 ? 9.083   33.166 -4.044 0.50 27.76  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2    1 
ATOM   4167  C CG2    B THR A 1 260 ? 7.865   34.551 -2.982 0.50 26.75  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2    1 
ATOM   4168  H H      A THR A 1 260 ? 10.966  33.895 -1.839 0.50 22.79  ? ? ? ? ? ? 259 THR A H      1 
ATOM   4169  H H      B THR A 1 260 ? 10.984  33.904 -1.823 0.50 23.49  ? ? ? ? ? ? 259 THR A H      1 
ATOM   4170  H HA     A THR A 1 260 ? 8.677   33.046 -0.714 0.50 24.22  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HA     1 
ATOM   4171  H HA     B THR A 1 260 ? 8.658   33.083 -0.736 0.50 24.48  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HA     1 
ATOM   4172  H HB     A THR A 1 260 ? 7.952   34.189 -2.683 0.50 29.46  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HB     1 
ATOM   4173  H HB     B THR A 1 260 ? 7.717   32.530 -2.774 0.50 30.53  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HB     1 
ATOM   4174  H HG1    A THR A 1 260 ? 6.778   32.419 -3.420 0.50 31.95  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG1    1 
ATOM   4175  H HG1    B THR A 1 260 ? 8.910   32.966 -4.633 0.50 38.41  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG1    1 
ATOM   4176  H HG21   A THR A 1 260 ? 9.896   33.694 -4.002 0.50 33.32  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG21   1 
ATOM   4177  H HG21   B THR A 1 260 ? 7.312   34.777 -2.217 0.50 32.10  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG21   1 
ATOM   4178  H HG22   A THR A 1 260 ? 8.539   33.485 -4.781 0.50 33.32  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG22   1 
ATOM   4179  H HG22   B THR A 1 260 ? 7.320   34.579 -3.784 0.50 32.10  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG22   1 
ATOM   4180  H HG23   A THR A 1 260 ? 9.318   32.239 -4.204 0.50 33.32  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG23   1 
ATOM   4181  H HG23   B THR A 1 260 ? 8.575   35.207 -3.061 0.50 32.10  ? ? ? ? ? ? 259 THR A HG23   1 
ATOM   4182  N N      . GLY A 1 261 ? 9.181   30.662 -1.205 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A N      1 
ATOM   4183  C CA     . GLY A 1 261 ? 9.599   29.309 -1.405 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A CA     1 
ATOM   4184  C C      . GLY A 1 261 ? 10.622  28.749 -0.454 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A C      1 
ATOM   4185  O O      . GLY A 1 261 ? 11.206  27.717 -0.788 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A O      1 
ATOM   4186  H H      . GLY A 1 261 ? 8.380   30.735 -0.901 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A H      1 
ATOM   4187  H HA2    . GLY A 1 261 ? 8.815   28.741 -1.346 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A HA2    1 
ATOM   4188  H HA3    . GLY A 1 261 ? 9.973   29.240 -2.298 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 260 GLY A HA3    1 
ATOM   4189  N N      . TYR A 1 262 ? 10.907  29.383 0.692  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A N      1 
ATOM   4190  C CA     . TYR A 1 262 ? 11.943  28.855 1.552  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CA     1 
ATOM   4191  C C      . TYR A 1 262 ? 11.436  27.600 2.232  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A C      1 
ATOM   4192  O O      . TYR A 1 262 ? 10.303  27.532 2.738  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A O      1 
ATOM   4193  C CB     . TYR A 1 262 ? 12.356  29.891 2.583  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CB     1 
ATOM   4194  C CG     . TYR A 1 262 ? 13.206  30.982 1.988  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CG     1 
ATOM   4195  C CD1    . TYR A 1 262 ? 14.535  30.733 1.714  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD1    1 
ATOM   4196  C CD2    . TYR A 1 262 ? 12.694  32.234 1.656  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD2    1 
ATOM   4197  C CE1    . TYR A 1 262 ? 15.330  31.650 1.164  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE1    1 
ATOM   4198  C CE2    . TYR A 1 262 ? 13.529  33.200 1.118  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE2    1 
ATOM   4199  C CZ     . TYR A 1 262 ? 14.847  32.877 0.852  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CZ     1 
ATOM   4200  O OH     . TYR A 1 262 ? 15.696  33.799 0.278  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A OH     1 
ATOM   4201  H H      . TYR A 1 262 ? 10.521  30.098 0.975  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A H      1 
ATOM   4202  H HA     . TYR A 1 262 ? 12.732  28.633 1.033  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HA     1 
ATOM   4203  H HB2    . TYR A 1 262 ? 11.561  30.299 2.960  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HB2    1 
ATOM   4204  H HB3    . TYR A 1 262 ? 12.869  29.456 3.283  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HB3    1 
ATOM   4205  H HD1    . TYR A 1 262 ? 14.888  29.897 1.920  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HD1    1 
ATOM   4206  H HD2    . TYR A 1 262 ? 11.793  32.421 1.795  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HD2    1 
ATOM   4207  H HE1    . TYR A 1 262 ? 16.222  31.447 0.993  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HE1    1 
ATOM   4208  H HE2    . TYR A 1 262 ? 13.208  34.054 0.938  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HE2    1 
ATOM   4209  H HH     . TYR A 1 262 ? 16.461  33.465 0.184  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A HH     1 
ATOM   4210  N N      . ASP A 1 263 ? 12.302  26.597 2.243  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N      1 
ATOM   4211  C CA     . ASP A 1 263 ? 12.017  25.348 2.924  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA     1 
ATOM   4212  C C      . ASP A 1 263 ? 12.259  25.418 4.411  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C      1 
ATOM   4213  O O      . ASP A 1 263 ? 11.630  24.665 5.165  1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O      1 
ATOM   4214  C CB     . ASP A 1 263 ? 12.829  24.246 2.292  1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB     1 
ATOM   4215  C CG     . ASP A 1 263 ? 12.492  24.122 0.834  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG     1 
ATOM   4216  O OD1    . ASP A 1 263 ? 11.393  23.647 0.484  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1    1 
ATOM   4217  O OD2    . ASP A 1 263 ? 13.277  24.533 -0.011 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2    1 
ATOM   4218  H H      . ASP A 1 263 ? 13.071  26.616 1.859  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A H      1 
ATOM   4219  H HA     . ASP A 1 263 ? 11.078  25.133 2.815  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A HA     1 
ATOM   4220  H HB2    . ASP A 1 263 ? 13.774  24.448 2.376  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A HB2    1 
ATOM   4221  H HB3    . ASP A 1 263 ? 12.631  23.403 2.729  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A HB3    1 
ATOM   4222  N N      . LEU A 1 264 ? 13.172  26.278 4.840  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A N      1 
ATOM   4223  C CA     . LEU A 1 264 ? 13.519  26.430 6.245  1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CA     1 
ATOM   4224  C C      . LEU A 1 264 ? 13.842  27.891 6.479  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A C      1 
ATOM   4225  O O      . LEU A 1 264 ? 14.645  28.466 5.743  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A O      1 
ATOM   4226  C CB     . LEU A 1 264 ? 14.728  25.550 6.558  1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CB     1 
ATOM   4227  C CG     . LEU A 1 264 ? 15.237  25.574 7.995  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CG     1 
ATOM   4228  C CD1    . LEU A 1 264 ? 14.191  25.060 8.963  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD1    1 
ATOM   4229  C CD2    . LEU A 1 264 ? 16.544  24.827 8.077  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD2    1 
ATOM   4230  H H      . LEU A 1 264 ? 13.619  26.799 4.321  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A H      1 
ATOM   4231  H HA     . LEU A 1 264 ? 12.787  26.181 6.832  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HA     1 
ATOM   4232  H HB2    . LEU A 1 264 ? 14.490  24.631 6.356  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HB2    1 
ATOM   4233  H HB3    . LEU A 1 264 ? 15.461  25.836 5.992  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HB3    1 
ATOM   4234  H HG     . LEU A 1 264 ? 15.410  26.488 8.273  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HG     1 
ATOM   4235  H HD11   . LEU A 1 264 ? 13.433  25.664 8.959  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD11   1 
ATOM   4236  H HD12   . LEU A 1 264 ? 14.576  25.018 9.852  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD12   1 
ATOM   4237  H HD13   . LEU A 1 264 ? 13.910  24.175 8.682  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD13   1 
ATOM   4238  H HD21   . LEU A 1 264 ? 16.404  23.913 7.785  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD21   1 
ATOM   4239  H HD22   . LEU A 1 264 ? 16.856  24.837 8.996  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD22   1 
ATOM   4240  H HD23   . LEU A 1 264 ? 17.193  25.262 7.503  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A HD23   1 
ATOM   4241  N N      . VAL A 1 265 ? 13.224  28.480 7.494  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A N      1 
ATOM   4242  C CA     . VAL A 1 265 ? 13.548  29.831 7.940  1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CA     1 
ATOM   4243  C C      . VAL A 1 265 ? 14.079  29.688 9.350  1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 264 VAL A C      1 
ATOM   4244  O O      . VAL A 1 265 ? 13.356  29.206 10.226 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A O      1 
ATOM   4245  C CB     . VAL A 1 265 ? 12.329  30.764 7.893  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CB     1 
ATOM   4246  C CG1    . VAL A 1 265 ? 12.699  32.133 8.464  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG1    1 
ATOM   4247  C CG2    . VAL A 1 265 ? 11.776  30.872 6.477  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG2    1 
ATOM   4248  H H      . VAL A 1 265 ? 12.597  28.110 7.951  1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A H      1 
ATOM   4249  H HA     . VAL A 1 265 ? 14.232  30.223 7.373  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HA     1 
ATOM   4250  H HB     . VAL A 1 265 ? 11.620  30.393 8.442  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HB     1 
ATOM   4251  H HG11   . VAL A 1 265 ? 12.858  32.046 9.417  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG11   1 
ATOM   4252  H HG12   . VAL A 1 265 ? 11.967  32.749 8.306  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG12   1 
ATOM   4253  H HG13   . VAL A 1 265 ? 13.501  32.453 8.022  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG13   1 
ATOM   4254  H HG21   . VAL A 1 265 ? 12.454  31.259 5.902  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG21   1 
ATOM   4255  H HG22   . VAL A 1 265 ? 10.989  31.438 6.488  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG22   1 
ATOM   4256  H HG23   . VAL A 1 265 ? 11.541  29.985 6.162  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A HG23   1 
ATOM   4257  N N      . LEU A 1 266 ? 15.333  30.086 9.556  1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N      1 
ATOM   4258  C CA     . LEU A 1 266 ? 16.014  29.929 10.832 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA     1 
ATOM   4259  C C      . LEU A 1 266 ? 16.157  31.262 11.533 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C      1 
ATOM   4260  O O      . LEU A 1 266 ? 16.647  32.240 10.949 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O      1 
ATOM   4261  C CB     . LEU A 1 266 ? 17.409  29.361 10.585 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB     1 
ATOM   4262  C CG     . LEU A 1 266 ? 18.301  29.216 11.820 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG     1 
ATOM   4263  C CD1    . LEU A 1 266 ? 17.724  28.182 12.810 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1    1 
ATOM   4264  C CD2    . LEU A 1 266 ? 19.705  28.830 11.423 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2    1 
ATOM   4265  H H      . LEU A 1 266 ? 15.820  30.458 8.952  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A H      1 
ATOM   4266  H HA     . LEU A 1 266 ? 15.491  29.345 11.403 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HA     1 
ATOM   4267  H HB2    . LEU A 1 266 ? 17.311  28.478 10.196 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HB2    1 
ATOM   4268  H HB3    . LEU A 1 266 ? 17.869  29.948 9.965  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HB3    1 
ATOM   4269  H HG     . LEU A 1 266 ? 18.335  30.074 12.271 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HG     1 
ATOM   4270  H HD11   . LEU A 1 266 ? 16.866  28.498 13.132 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD11   1 
ATOM   4271  H HD12   . LEU A 1 266 ? 18.339  28.078 13.553 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD12   1 
ATOM   4272  H HD13   . LEU A 1 266 ? 17.614  27.334 12.352 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD13   1 
ATOM   4273  H HD21   . LEU A 1 266 ? 19.680  27.976 10.963 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD21   1 
ATOM   4274  H HD22   . LEU A 1 266 ? 20.251  28.759 12.222 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD22   1 
ATOM   4275  H HD23   . LEU A 1 266 ? 20.066  29.512 10.835 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A HD23   1 
ATOM   4276  N N      . PHE A 1 267 ? 15.780  31.272 12.809 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 266 PHE A N      1 
ATOM   4277  C CA     . PHE A 1 267 ? 16.005  32.396 13.708 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CA     1 
ATOM   4278  C C      . PHE A 1 267 ? 16.815  31.862 14.893 1.00 8.40   ? ? ? ? ? ? 266 PHE A C      1 
ATOM   4279  O O      . PHE A 1 267 ? 16.224  31.359 15.855 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 266 PHE A O      1 
ATOM   4280  C CB     . PHE A 1 267 ? 14.716  32.966 14.238 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CB     1 
ATOM   4281  C CG     . PHE A 1 267 ? 13.792  33.607 13.243 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CG     1 
ATOM   4282  C CD1    . PHE A 1 267 ? 13.874  34.941 12.983 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD1    1 
ATOM   4283  C CD2    . PHE A 1 267 ? 12.757  32.899 12.684 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD2    1 
ATOM   4284  C CE1    . PHE A 1 267 ? 12.946  35.562 12.179 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE1    1 
ATOM   4285  C CE2    . PHE A 1 267 ? 11.820  33.529 11.884 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE2    1 
ATOM   4286  C CZ     . PHE A 1 267 ? 11.912  34.890 11.663 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CZ     1 
ATOM   4287  H H      . PHE A 1 267 ? 15.378  30.613 13.190 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A H      1 
ATOM   4288  H HA     . PHE A 1 267 ? 16.487  33.083 13.222 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HA     1 
ATOM   4289  H HB2    . PHE A 1 267 ? 14.221  32.245 14.658 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HB2    1 
ATOM   4290  H HB3    . PHE A 1 267 ? 14.936  33.644 14.895 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HB3    1 
ATOM   4291  H HD1    . PHE A 1 267 ? 14.566  35.439 13.354 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HD1    1 
ATOM   4292  H HD2    . PHE A 1 267 ? 12.684  31.986 12.845 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HD2    1 
ATOM   4293  H HE1    . PHE A 1 267 ? 13.040  36.468 11.991 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HE1    1 
ATOM   4294  H HE2    . PHE A 1 267 ? 11.131  33.038 11.496 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HE2    1 
ATOM   4295  H HZ     . PHE A 1 267 ? 11.264  35.331 11.164 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A HZ     1 
ATOM   4296  N N      . ALA A 1 268 ? 18.131  32.018 14.866 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 267 ALA A N      1 
ATOM   4297  C CA     . ALA A 1 268 ? 18.981  31.624 15.980 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CA     1 
ATOM   4298  C C      . ALA A 1 268 ? 19.431  32.853 16.743 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 267 ALA A C      1 
ATOM   4299  O O      . ALA A 1 268 ? 20.029  33.768 16.184 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 267 ALA A O      1 
ATOM   4300  C CB     . ALA A 1 268 ? 20.176  30.822 15.483 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CB     1 
ATOM   4301  H H      . ALA A 1 268 ? 18.562  32.356 14.203 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A H      1 
ATOM   4302  H HA     . ALA A 1 268 ? 18.470  31.070 16.591 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HA     1 
ATOM   4303  H HB1    . ALA A 1 268 ? 20.742  30.599 16.238 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HB1    1 
ATOM   4304  H HB2    . ALA A 1 268 ? 19.857  30.010 15.058 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HB2    1 
ATOM   4305  H HB3    . ALA A 1 268 ? 20.671  31.357 14.844 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A HB3    1 
ATOM   4306  N N      . ASN A 1 269 ? 19.062  32.919 18.011 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A N      1 
ATOM   4307  C CA     . ASN A 1 269 ? 19.489  34.029 18.843 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CA     1 
ATOM   4308  C C      . ASN A 1 269 ? 18.982  35.381 18.352 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A C      1 
ATOM   4309  O O      . ASN A 1 269 ? 19.684  36.379 18.462 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A O      1 
ATOM   4310  C CB     . ASN A 1 269 ? 21.004  34.017 19.062 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CB     1 
ATOM   4311  C CG     . ASN A 1 269 ? 21.482  32.759 19.747 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CG     1 
ATOM   4312  O OD1    . ASN A 1 269 ? 21.107  32.509 20.891 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A OD1    1 
ATOM   4313  N ND2    . ASN A 1 269 ? 22.290  31.991 19.077 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A ND2    1 
ATOM   4314  H H      . ASN A 1 269 ? 18.568  32.339 18.409 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A H      1 
ATOM   4315  H HA     . ASN A 1 269 ? 19.073  33.911 19.711 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HA     1 
ATOM   4316  H HB2    . ASN A 1 269 ? 21.449  34.079 18.203 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HB2    1 
ATOM   4317  H HB3    . ASN A 1 269 ? 21.250  34.773 19.618 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HB3    1 
ATOM   4318  H HD21   . ASN A 1 269 ? 22.585  31.265 19.430 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HD21   1 
ATOM   4319  H HD22   . ASN A 1 269 ? 22.529  32.209 18.280 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A HD22   1 
ATOM   4320  N N      . ILE A 1 270 ? 17.740  35.393 17.846 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A N      1 
ATOM   4321  C CA     . ILE A 1 270 ? 17.100  36.589 17.309 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CA     1 
ATOM   4322  C C      . ILE A 1 270 ? 15.918  37.023 18.164 1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A C      1 
ATOM   4323  O O      . ILE A 1 270 ? 15.782  38.197 18.504 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A O      1 
ATOM   4324  C CB     . ILE A 1 270 ? 16.630  36.369 15.855 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CB     1 
ATOM   4325  C CG1    . ILE A 1 270 ? 17.779  35.935 14.969 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG1    1 
ATOM   4326  C CG2    . ILE A 1 270 ? 15.943  37.636 15.346 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG2    1 
ATOM   4327  C CD1    . ILE A 1 270 ? 18.942  36.868 14.968 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CD1    1 
ATOM   4328  H H      . ILE A 1 270 ? 17.239  34.696 17.804 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A H      1 
ATOM   4329  H HA     . ILE A 1 270 ? 17.761  37.300 17.316 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HA     1 
ATOM   4330  H HB     . ILE A 1 270 ? 15.984  35.646 15.832 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HB     1 
ATOM   4331  H HG12   . ILE A 1 270 ? 18.097  35.071 15.275 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG12   1 
ATOM   4332  H HG13   . ILE A 1 270 ? 17.457  35.866 14.057 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG13   1 
ATOM   4333  H HG21   . ILE A 1 270 ? 15.057  37.693 15.737 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG21   1 
ATOM   4334  H HG22   . ILE A 1 270 ? 15.875  37.592 14.379 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG22   1 
ATOM   4335  H HG23   . ILE A 1 270 ? 16.470  38.407 15.606 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HG23   1 
ATOM   4336  H HD11   . ILE A 1 270 ? 18.623  37.770 14.805 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HD11   1 
ATOM   4337  H HD12   . ILE A 1 270 ? 19.558  36.604 14.267 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HD12   1 
ATOM   4338  H HD13   . ILE A 1 270 ? 19.383  36.824 15.830 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A HD13   1 
ATOM   4339  N N      . PHE A 1 271 ? 15.010  36.103 18.478 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A N      1 
ATOM   4340  C CA     . PHE A 1 271 ? 13.804  36.470 19.207 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CA     1 
ATOM   4341  C C      . PHE A 1 271 ? 14.093  37.091 20.571 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A C      1 
ATOM   4342  O O      . PHE A 1 271 ? 13.344  37.987 20.988 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A O      1 
ATOM   4343  C CB     . PHE A 1 271 ? 12.792  35.320 19.261 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CB     1 
ATOM   4344  C CG     . PHE A 1 271 ? 12.008  35.209 17.983 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CG     1 
ATOM   4345  C CD1    . PHE A 1 271 ? 10.951  36.068 17.726 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD1    1 
ATOM   4346  C CD2    . PHE A 1 271 ? 12.351  34.314 17.011 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD2    1 
ATOM   4347  C CE1    . PHE A 1 271 ? 10.256  36.006 16.544 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE1    1 
ATOM   4348  C CE2    . PHE A 1 271 ? 11.636  34.254 15.832 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE2    1 
ATOM   4349  C CZ     . PHE A 1 271 ? 10.610  35.124 15.608 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CZ     1 
ATOM   4350  H H      . PHE A 1 271 ? 15.068  35.267 18.282 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 270 PHE A H      1 
ATOM   4351  H HA     . PHE A 1 271 ? 13.357  37.166 18.701 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HA     1 
ATOM   4352  H HB2    . PHE A 1 271 ? 13.264  34.485 19.402 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HB2    1 
ATOM   4353  H HB3    . PHE A 1 271 ? 12.169  35.476 19.988 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HB3    1 
ATOM   4354  H HD1    . PHE A 1 271 ? 10.709  36.698 18.366 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HD1    1 
ATOM   4355  H HD2    . PHE A 1 271 ? 13.071  33.740 17.144 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HD2    1 
ATOM   4356  H HE1    . PHE A 1 271 ? 9.538   36.578 16.396 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HE1    1 
ATOM   4357  H HE2    . PHE A 1 271 ? 11.854  33.619 15.189 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HE2    1 
ATOM   4358  H HZ     . PHE A 1 271 ? 10.155  35.103 14.798 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A HZ     1 
ATOM   4359  N N      . HIS A 1 272 ? 15.146  36.666 21.279 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 271 HIS A N      1 
ATOM   4360  C CA     . HIS A 1 272 ? 15.414  37.281 22.568 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CA     1 
ATOM   4361  C C      . HIS A 1 272 ? 15.728  38.768 22.469 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 271 HIS A C      1 
ATOM   4362  O O      . HIS A 1 272 ? 15.677  39.456 23.487 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A O      1 
ATOM   4363  C CB     . HIS A 1 272 ? 16.471  36.526 23.348 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CB     1 
ATOM   4364  C CG     . HIS A 1 272 ? 17.788  36.333 22.662 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CG     1 
ATOM   4365  N ND1    . HIS A 1 272 ? 18.410  35.101 22.668 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A ND1    1 
ATOM   4366  C CD2    . HIS A 1 272 ? 18.662  37.188 22.082 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CD2    1 
ATOM   4367  C CE1    . HIS A 1 272 ? 19.604  35.205 22.110 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CE1    1 
ATOM   4368  N NE2    . HIS A 1 272 ? 19.787  36.458 21.751 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A NE2    1 
ATOM   4369  H H      . HIS A 1 272 ? 15.694  36.048 21.040 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A H      1 
ATOM   4370  H HA     . HIS A 1 272 ? 14.605  37.208 23.098 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HA     1 
ATOM   4371  H HB2    . HIS A 1 272 ? 16.645  37.012 24.169 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HB2    1 
ATOM   4372  H HB3    . HIS A 1 272 ? 16.124  35.644 23.552 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HB3    1 
ATOM   4373  H HD1    . HIS A 1 272 ? 18.072  34.377 22.986 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HD1    1 
ATOM   4374  H HD2    . HIS A 1 272 ? 18.530  38.096 21.934 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HD2    1 
ATOM   4375  H HE1    . HIS A 1 272 ? 20.211  34.510 21.991 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A HE1    1 
ATOM   4376  N N      . LEU A 1 273 ? 16.102  39.268 21.283 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 272 LEU A N      1 
ATOM   4377  C CA     . LEU A 1 273 ? 16.387  40.676 21.090 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CA     1 
ATOM   4378  C C      . LEU A 1 273 ? 15.125  41.516 20.902 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 272 LEU A C      1 
ATOM   4379  O O      . LEU A 1 273 ? 15.202  42.755 20.921 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A O      1 
ATOM   4380  C CB     . LEU A 1 273 ? 17.244  40.874 19.836 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CB     1 
ATOM   4381  C CG     . LEU A 1 273 ? 18.557  40.064 19.733 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CG     1 
ATOM   4382  C CD1    . LEU A 1 273 ? 19.171  40.234 18.364 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD1    1 
ATOM   4383  C CD2    . LEU A 1 273 ? 19.494  40.459 20.874 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD2    1 
ATOM   4384  H H      . LEU A 1 273 ? 16.197  38.797 20.570 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A H      1 
ATOM   4385  H HA     . LEU A 1 273 ? 16.873  40.987 21.869 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HA     1 
ATOM   4386  H HB2    . LEU A 1 273 ? 16.705  40.632 19.067 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HB2    1 
ATOM   4387  H HB3    . LEU A 1 273 ? 17.488  41.811 19.788 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HB3    1 
ATOM   4388  H HG     . LEU A 1 273 ? 18.386  39.114 19.831 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HG     1 
ATOM   4389  H HD11   . LEU A 1 273 ? 18.540  39.928 17.694 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD11   1 
ATOM   4390  H HD12   . LEU A 1 273 ? 19.985  39.709 18.316 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD12   1 
ATOM   4391  H HD13   . LEU A 1 273 ? 19.374  41.172 18.224 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD13   1 
ATOM   4392  H HD21   . LEU A 1 273 ? 19.685  41.407 20.812 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD21   1 
ATOM   4393  H HD22   . LEU A 1 273 ? 20.317  39.950 20.797 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD22   1 
ATOM   4394  H HD23   . LEU A 1 273 ? 19.062  40.263 21.720 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A HD23   1 
ATOM   4395  N N      . GLN A 1 274 ? 13.988  40.876 20.677 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N      1 
ATOM   4396  C CA     . GLN A 1 274 ? 12.784  41.525 20.179 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA     1 
ATOM   4397  C C      . GLN A 1 274 ? 11.890  42.020 21.303 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C      1 
ATOM   4398  O O      . GLN A 1 274 ? 11.979  41.567 22.434 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O      1 
ATOM   4399  C CB     . GLN A 1 274 ? 11.995  40.541 19.291 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB     1 
ATOM   4400  C CG     . GLN A 1 274 ? 12.789  39.991 18.143 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG     1 
ATOM   4401  C CD     . GLN A 1 274 ? 13.529  41.006 17.301 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD     1 
ATOM   4402  O OE1    . GLN A 1 274 ? 12.981  42.055 16.939 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1    1 
ATOM   4403  N NE2    . GLN A 1 274 ? 14.772  40.725 16.999 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2    1 
ATOM   4404  H H      . GLN A 1 274 ? 13.883  40.033 20.810 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A H      1 
ATOM   4405  H HA     . GLN A 1 274 ? 13.045  42.301 19.659 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HA     1 
ATOM   4406  H HB2    . GLN A 1 274 ? 11.706  39.792 19.835 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HB2    1 
ATOM   4407  H HB3    . GLN A 1 274 ? 11.224  41.001 18.924 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HB3    1 
ATOM   4408  H HG2    . GLN A 1 274 ? 13.451  39.377 18.498 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HG2    1 
ATOM   4409  H HG3    . GLN A 1 274 ? 12.181  39.518 17.552 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HG3    1 
ATOM   4410  H HE21   . GLN A 1 274 ? 15.233  41.273 16.522 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HE21   1 
ATOM   4411  H HE22   . GLN A 1 274 ? 15.127  39.993 17.277 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A HE22   1 
ATOM   4412  N N      . THR A 1 275 ? 10.985  42.915 20.943 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 274 THR A N      1 
ATOM   4413  C CA     . THR A 1 275 ? 9.799   43.183 21.745 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 274 THR A CA     1 
ATOM   4414  C C      . THR A 1 275 ? 8.699   42.255 21.274 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 274 THR A C      1 
ATOM   4415  O O      . THR A 1 275 ? 8.794   41.676 20.184 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 274 THR A O      1 
ATOM   4416  C CB     . THR A 1 275 ? 9.359   44.629 21.538 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 274 THR A CB     1 
ATOM   4417  O OG1    . THR A 1 275 ? 8.943   44.774 20.177 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 274 THR A OG1    1 
ATOM   4418  C CG2    . THR A 1 275 ? 10.436  45.638 21.892 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 274 THR A CG2    1 
ATOM   4419  H H      . THR A 1 275 ? 11.034  43.388 20.227 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 274 THR A H      1 
ATOM   4420  H HA     . THR A 1 275 ? 9.987   43.048 22.686 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HA     1 
ATOM   4421  H HB     . THR A 1 275 ? 8.624   44.832 22.138 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HB     1 
ATOM   4422  H HG1    . THR A 1 275 ? 8.736   45.574 20.024 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG1    1 
ATOM   4423  H HG21   . THR A 1 275 ? 10.738  45.494 22.802 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG21   1 
ATOM   4424  H HG22   . THR A 1 275 ? 10.085  46.539 21.815 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG22   1 
ATOM   4425  H HG23   . THR A 1 275 ? 11.191  45.542 21.291 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 274 THR A HG23   1 
ATOM   4426  N N      . PRO A 1 276 ? 7.582   42.181 21.991 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A N      1 
ATOM   4427  C CA     . PRO A 1 276 ? 6.490   41.361 21.471 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CA     1 
ATOM   4428  C C      . PRO A 1 276 ? 6.024   41.828 20.107 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A C      1 
ATOM   4429  O O      . PRO A 1 276 ? 5.713   40.991 19.243 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A O      1 
ATOM   4430  C CB     . PRO A 1 276 ? 5.433   41.479 22.565 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CB     1 
ATOM   4431  C CG     . PRO A 1 276 ? 6.262   41.655 23.822 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CG     1 
ATOM   4432  C CD     . PRO A 1 276 ? 7.375   42.527 23.415 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CD     1 
ATOM   4433  H HA     . PRO A 1 276 ? 6.744   40.427 21.405 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HA     1 
ATOM   4434  H HB2    . PRO A 1 276 ? 4.865   42.248 22.404 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HB2    1 
ATOM   4435  H HB3    . PRO A 1 276 ? 4.896   40.672 22.604 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HB3    1 
ATOM   4436  H HG2    . PRO A 1 276 ? 5.729   42.073 24.516 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HG2    1 
ATOM   4437  H HG3    . PRO A 1 276 ? 6.589   40.794 24.128 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HG3    1 
ATOM   4438  H HD2    . PRO A 1 276 ? 7.133   43.462 23.510 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HD2    1 
ATOM   4439  H HD3    . PRO A 1 276 ? 8.171   42.336 23.935 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A HD3    1 
ATOM   4440  N N      . ALA A 1 277 ? 5.961   43.141 19.898 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N      1 
ATOM   4441  C CA     . ALA A 1 277 ? 5.501   43.663 18.612 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA     1 
ATOM   4442  C C      . ALA A 1 277 ? 6.473   43.308 17.483 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C      1 
ATOM   4443  O O      . ALA A 1 277 ? 6.053   42.910 16.388 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O      1 
ATOM   4444  C CB     . ALA A 1 277 ? 5.306   45.185 18.689 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB     1 
ATOM   4445  H H      . ALA A 1 277 ? 6.174   43.742 20.474 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A H      1 
ATOM   4446  H HA     . ALA A 1 277 ? 4.643   43.259 18.411 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HA     1 
ATOM   4447  H HB1    . ALA A 1 277 ? 5.003   45.508 17.827 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HB1    1 
ATOM   4448  H HB2    . ALA A 1 277 ? 4.643   45.384 19.369 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HB2    1 
ATOM   4449  H HB3    . ALA A 1 277 ? 6.151   45.600 18.920 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A HB3    1 
ATOM   4450  N N      . SER A 1 278 ? 7.778   43.488 17.704 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 277 SER A N      1 
ATOM   4451  C CA     . SER A 1 278 ? 8.738   43.169 16.647 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 277 SER A CA     1 
ATOM   4452  C C      . SER A 1 278 ? 8.825   41.681 16.407 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 277 SER A C      1 
ATOM   4453  O O      . SER A 1 278 ? 9.053   41.257 15.271 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 277 SER A O      1 
ATOM   4454  C CB     . SER A 1 278 ? 10.092  43.833 16.913 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 277 SER A CB     1 
ATOM   4455  O OG     . SER A 1 278 ? 10.818  43.258 17.964 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 277 SER A OG     1 
ATOM   4456  H H      . SER A 1 278 ? 8.122   43.784 18.434 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 277 SER A H      1 
ATOM   4457  H HA     . SER A 1 278 ? 8.437   43.556 15.810 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HA     1 
ATOM   4458  H HB2    . SER A 1 278 ? 10.625  43.766 16.105 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HB2    1 
ATOM   4459  H HB3    . SER A 1 278 ? 9.934   44.765 17.129 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HB3    1 
ATOM   4460  H HG     . SER A 1 278 ? 11.243  42.589 17.688 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 277 SER A HG     1 
ATOM   4461  N N      . ALA A 1 279 ? 8.638   40.890 17.466 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N      1 
ATOM   4462  C CA     . ALA A 1 279 ? 8.661   39.438 17.337 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA     1 
ATOM   4463  C C      . ALA A 1 279 ? 7.537   38.941 16.435 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C      1 
ATOM   4464  O O      . ALA A 1 279 ? 7.753   38.106 15.553 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O      1 
ATOM   4465  C CB     . ALA A 1 279 ? 8.550   38.776 18.702 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB     1 
ATOM   4466  H H      . ALA A 1 279 ? 8.497   41.170 18.267 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A H      1 
ATOM   4467  H HA     . ALA A 1 279 ? 9.511   39.189 16.941 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HA     1 
ATOM   4468  H HB1    . ALA A 1 279 ? 8.531   37.814 18.586 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HB1    1 
ATOM   4469  H HB2    . ALA A 1 279 ? 9.317   39.030 19.239 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HB2    1 
ATOM   4470  H HB3    . ALA A 1 279 ? 7.733   39.074 19.132 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A HB3    1 
ATOM   4471  N N      . VAL A 1 280 ? 6.310   39.391 16.681 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A N      1 
ATOM   4472  C CA     . VAL A 1 280 ? 5.211   38.907 15.849 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CA     1 
ATOM   4473  C C      . VAL A 1 280 ? 5.375   39.350 14.407 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A C      1 
ATOM   4474  O O      . VAL A 1 280 ? 5.069   38.588 13.492 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A O      1 
ATOM   4475  C CB     . VAL A 1 280 ? 3.835   39.226 16.470 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CB     1 
ATOM   4476  C CG1    . VAL A 1 280 ? 3.524   40.630 16.428 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG1    1 
ATOM   4477  C CG2    . VAL A 1 280 ? 2.831   38.353 15.827 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG2    1 
ATOM   4478  H H      . VAL A 1 280 ? 6.094   39.952 17.296 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A H      1 
ATOM   4479  H HA     . VAL A 1 280 ? 5.251   37.938 15.830 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HA     1 
ATOM   4480  H HB     . VAL A 1 280 ? 3.832   39.034 17.420 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HB     1 
ATOM   4481  H HG11   . VAL A 1 280 ? 4.241   41.126 16.853 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG11   1 
ATOM   4482  H HG12   . VAL A 1 280 ? 2.690   40.784 16.900 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG12   1 
ATOM   4483  H HG13   . VAL A 1 280 ? 3.435   40.907 15.502 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG13   1 
ATOM   4484  H HG21   . VAL A 1 280 ? 2.817   38.535 14.874 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG21   1 
ATOM   4485  H HG22   . VAL A 1 280 ? 1.959   38.537 16.212 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG22   1 
ATOM   4486  H HG23   . VAL A 1 280 ? 3.072   37.426 15.983 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A HG23   1 
ATOM   4487  N N      . ARG A 1 281 ? 5.921   40.545 14.188 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 280 ARG A N      1 
ATOM   4488  C CA     . ARG A 1 281 ? 6.172   41.001 12.825 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CA     1 
ATOM   4489  C C      . ARG A 1 281 ? 7.172   40.089 12.119 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A C      1 
ATOM   4490  O O      . ARG A 1 281 ? 6.955   39.682 10.975 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A O      1 
ATOM   4491  C CB     . ARG A 1 281 ? 6.638   42.451 12.835 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CB     1 
ATOM   4492  C CG     . ARG A 1 281 ? 6.965   42.972 11.479 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CG     1 
ATOM   4493  C CD     . ARG A 1 281 ? 7.170   44.477 11.480 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CD     1 
ATOM   4494  N NE     . ARG A 1 281 ? 7.618   45.016 10.187 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NE     1 
ATOM   4495  C CZ     . ARG A 1 281 ? 6.886   45.108 9.076  1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CZ     1 
ATOM   4496  N NH1    . ARG A 1 281 ? 5.576   44.873 9.064  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH1    1 
ATOM   4497  N NH2    . ARG A 1 281 ? 7.489   45.427 7.936  1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH2    1 
ATOM   4498  H H      . ARG A 1 281 ? 6.152   41.101 14.802 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A H      1 
ATOM   4499  H HA     . ARG A 1 281 ? 5.345   40.970 12.320 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HA     1 
ATOM   4500  H HB2    . ARG A 1 281 ? 5.933   43.004 13.206 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HB2    1 
ATOM   4501  H HB3    . ARG A 1 281 ? 7.437   42.520 13.382 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HB3    1 
ATOM   4502  H HG2    . ARG A 1 281 ? 7.784   42.556 11.166 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HG2    1 
ATOM   4503  H HG3    . ARG A 1 281 ? 6.236   42.766 10.874 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HG3    1 
ATOM   4504  H HD2    . ARG A 1 281 ? 6.329   44.906 11.703 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HD2    1 
ATOM   4505  H HD3    . ARG A 1 281 ? 7.842   44.700 12.142 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HD3    1 
ATOM   4506  H HE     . ARG A 1 281 ? 8.429   45.298 10.143 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HE     1 
ATOM   4507  H HH11   . ARG A 1 281 ? 5.172   44.653 9.790  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH11   1 
ATOM   4508  H HH12   . ARG A 1 281 ? 5.134   44.942 8.329  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH12   1 
ATOM   4509  H HH21   . ARG A 1 281 ? 8.336   45.569 7.923  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH21   1 
ATOM   4510  H HH22   . ARG A 1 281 ? 7.031   45.490 7.211  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A HH22   1 
ATOM   4511  N N      . LEU A 1 282 ? 8.272   39.733 12.798 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N      1 
ATOM   4512  C CA     . LEU A 1 282 ? 9.230   38.800 12.220 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA     1 
ATOM   4513  C C      . LEU A 1 282 ? 8.598   37.451 11.937 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C      1 
ATOM   4514  O O      . LEU A 1 282 ? 8.868   36.842 10.904 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O      1 
ATOM   4515  C CB     . LEU A 1 282 ? 10.436  38.586 13.153 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB     1 
ATOM   4516  C CG     . LEU A 1 282 ? 11.363  39.759 13.293 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG     1 
ATOM   4517  C CD1    . LEU A 1 282 ? 12.467  39.400 14.274 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1    1 
ATOM   4518  C CD2    . LEU A 1 282 ? 12.004  40.119 12.013 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2    1 
ATOM   4519  H H      . LEU A 1 282 ? 8.479   40.017 13.583 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A H      1 
ATOM   4520  H HA     . LEU A 1 282 ? 9.542   39.194 11.390 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HA     1 
ATOM   4521  H HB2    . LEU A 1 282 ? 10.102  38.375 14.039 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HB2    1 
ATOM   4522  H HB3    . LEU A 1 282 ? 10.959  37.844 12.810 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HB3    1 
ATOM   4523  H HG     . LEU A 1 282 ? 10.841  40.517 13.599 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HG     1 
ATOM   4524  H HD11   . LEU A 1 282 ? 12.070  39.194 15.135 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD11   1 
ATOM   4525  H HD12   . LEU A 1 282 ? 13.070  40.154 14.360 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD12   1 
ATOM   4526  H HD13   . LEU A 1 282 ? 12.949  38.628 13.939 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD13   1 
ATOM   4527  H HD21   . LEU A 1 282 ? 12.407  39.326 11.627 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD21   1 
ATOM   4528  H HD22   . LEU A 1 282 ? 12.686  40.789 12.179 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD22   1 
ATOM   4529  H HD23   . LEU A 1 282 ? 11.331  40.475 11.411 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A HD23   1 
ATOM   4530  N N      . MET A 1 283 ? 7.771   36.956 12.847 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 282 MET A N      1 
ATOM   4531  C CA     . MET A 1 283 ? 7.145   35.664 12.606 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 282 MET A CA     1 
ATOM   4532  C C      . MET A 1 283 ? 6.243   35.717 11.370 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 282 MET A C      1 
ATOM   4533  O O      . MET A 1 283 ? 6.166   34.768 10.584 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 282 MET A O      1 
ATOM   4534  C CB     . MET A 1 283 ? 6.367   35.232 13.836 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 282 MET A CB     1 
ATOM   4535  C CG     . MET A 1 283 ? 6.124   33.723 13.837 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CG     1 
ATOM   4536  S SD     . MET A 1 283 ? 7.609   32.788 14.179 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 282 MET A SD     1 
ATOM   4537  C CE     . MET A 1 283 ? 7.779   33.018 15.956 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CE     1 
ATOM   4538  H H      . MET A 1 283 ? 7.561   37.336 13.589 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 282 MET A H      1 
ATOM   4539  H HA     . MET A 1 283 ? 7.835   35.000 12.452 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HA     1 
ATOM   4540  H HB2    . MET A 1 283 ? 6.872   35.462 14.633 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HB2    1 
ATOM   4541  H HB3    . MET A 1 283 ? 5.508   35.681 13.847 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HB3    1 
ATOM   4542  H HG2    . MET A 1 283 ? 5.470   33.508 14.520 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HG2    1 
ATOM   4543  H HG3    . MET A 1 283 ? 5.794   33.455 12.965 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HG3    1 
ATOM   4544  H HE1    . MET A 1 283 ? 8.571   32.547 16.261 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HE1    1 
ATOM   4545  H HE2    . MET A 1 283 ? 7.864   33.965 16.146 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HE2    1 
ATOM   4546  H HE3    . MET A 1 283 ? 6.992   32.661 16.397 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 282 MET A HE3    1 
ATOM   4547  N N      . ARG A 1 284 ? 5.543   36.839 11.185 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 283 ARG A N      1 
ATOM   4548  C CA     . ARG A 1 284 ? 4.713   37.030 9.999  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CA     1 
ATOM   4549  C C      . ARG A 1 284 ? 5.554   37.111 8.733  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 283 ARG A C      1 
ATOM   4550  O O      . ARG A 1 284 ? 5.175   36.549 7.702  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 283 ARG A O      1 
ATOM   4551  C CB     . ARG A 1 284 ? 3.838   38.249 10.178 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CB     1 
ATOM   4552  C CG     . ARG A 1 284 ? 2.721   38.041 11.165 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CG     1 
ATOM   4553  C CD     . ARG A 1 284 ? 1.945   39.294 11.438 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CD     1 
ATOM   4554  N NE     . ARG A 1 284 ? 0.764   38.956 12.212 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NE     1 
ATOM   4555  C CZ     . ARG A 1 284 ? 0.061   39.790 12.950 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CZ     1 
ATOM   4556  N NH1    . ARG A 1 284 ? 0.487   41.010 13.205 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH1    1 
ATOM   4557  N NH2    . ARG A 1 284 ? -1.073  39.364 13.489 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH2    1 
ATOM   4558  H H      . ARG A 1 284 ? 5.533   37.504 11.731 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A H      1 
ATOM   4559  H HA     . ARG A 1 284 ? 4.124   36.266 9.894  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HA     1 
ATOM   4560  H HB2    . ARG A 1 284 ? 4.385   38.983 10.497 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HB2    1 
ATOM   4561  H HB3    . ARG A 1 284 ? 3.441   38.478 9.323  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HB3    1 
ATOM   4562  H HG2    . ARG A 1 284 ? 2.106   37.380 10.812 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HG2    1 
ATOM   4563  H HG3    . ARG A 1 284 ? 3.094   37.732 12.005 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HG3    1 
ATOM   4564  H HD2    . ARG A 1 284 ? 2.488   39.916 11.946 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HD2    1 
ATOM   4565  H HD3    . ARG A 1 284 ? 1.668   39.701 10.602 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HD3    1 
ATOM   4566  H HE     . ARG A 1 284 ? 0.500   38.138 12.187 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HE     1 
ATOM   4567  H HH11   . ARG A 1 284 ? 1.240   41.278 12.887 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH11   1 
ATOM   4568  H HH12   . ARG A 1 284 ? 0.013   41.539 13.690 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH12   1 
ATOM   4569  H HH21   . ARG A 1 284 ? -1.337  38.557 13.354 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH21   1 
ATOM   4570  H HH22   . ARG A 1 284 ? -1.544  39.896 13.974 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A HH22   1 
ATOM   4571  N N      . HIS A 1 285 ? 6.705   37.804 8.782  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 284 HIS A N      1 
ATOM   4572  C CA     . HIS A 1 285 ? 7.591   37.796 7.621  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CA     1 
ATOM   4573  C C      . HIS A 1 285 ? 8.038   36.382 7.286  1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 284 HIS A C      1 
ATOM   4574  O O      . HIS A 1 285 ? 8.161   36.030 6.111  1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A O      1 
ATOM   4575  C CB     . HIS A 1 285 ? 8.830   38.649 7.825  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CB     1 
ATOM   4576  C CG     . HIS A 1 285 ? 8.584   40.103 7.953  1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CG     1 
ATOM   4577  N ND1    . HIS A 1 285 ? 7.578   40.762 7.279  1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A ND1    1 
ATOM   4578  C CD2    . HIS A 1 285 ? 9.249   41.035 8.670  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CD2    1 
ATOM   4579  C CE1    . HIS A 1 285 ? 7.655   42.045 7.577  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CE1    1 
ATOM   4580  N NE2    . HIS A 1 285 ? 8.674   42.244 8.399  1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A NE2    1 
ATOM   4581  H H      . HIS A 1 285 ? 6.980   38.268 9.453  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A H      1 
ATOM   4582  H HA     . HIS A 1 285 ? 7.083   38.179 6.888  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HA     1 
ATOM   4583  H HB2    . HIS A 1 285 ? 9.272   38.358 8.639  1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HB2    1 
ATOM   4584  H HB3    . HIS A 1 285 ? 9.418   38.521 7.065  1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HB3    1 
ATOM   4585  H HD2    . HIS A 1 285 ? 9.966   40.882 9.243  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HD2    1 
ATOM   4586  H HE1    . HIS A 1 285 ? 7.084   42.706 7.258  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HE1    1 
ATOM   4587  H HE2    . HIS A 1 285 ? 8.929   43.004 8.710  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A HE2    1 
ATOM   4588  N N      . ALA A 1 286 ? 8.318   35.571 8.307  1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N      1 
ATOM   4589  C CA     . ALA A 1 286 ? 8.756   34.206 8.067  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA     1 
ATOM   4590  C C      . ALA A 1 286 ? 7.651   33.417 7.386  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C      1 
ATOM   4591  O O      . ALA A 1 286 ? 7.886   32.696 6.406  1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O      1 
ATOM   4592  C CB     . ALA A 1 286 ? 9.157   33.565 9.391  1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB     1 
ATOM   4593  H H      . ALA A 1 286 ? 8.262   35.788 9.137  1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A H      1 
ATOM   4594  H HA     . ALA A 1 286 ? 9.533   34.202 7.486  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HA     1 
ATOM   4595  H HB1    . ALA A 1 286 ? 9.439   32.652 9.228  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HB1    1 
ATOM   4596  H HB2    . ALA A 1 286 ? 9.888   34.072 9.779  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HB2    1 
ATOM   4597  H HB3    . ALA A 1 286 ? 8.394   33.574 9.990  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A HB3    1 
ATOM   4598  N N      . ALA A 1 287 ? 6.436   33.501 7.897  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A N      1 
ATOM   4599  C CA     . ALA A 1 287 ? 5.346   32.753 7.276  1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CA     1 
ATOM   4600  C C      . ALA A 1 287 ? 5.116   33.195 5.829  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A C      1 
ATOM   4601  O O      . ALA A 1 287 ? 4.802   32.382 4.963  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A O      1 
ATOM   4602  C CB     . ALA A 1 287 ? 4.075   32.930 8.088  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CB     1 
ATOM   4603  H H      . ALA A 1 287 ? 6.216   33.970 8.583  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A H      1 
ATOM   4604  H HA     . ALA A 1 287 ? 5.580   31.811 7.268  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HA     1 
ATOM   4605  H HB1    . ALA A 1 287 ? 3.362   32.419 7.674  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HB1    1 
ATOM   4606  H HB2    . ALA A 1 287 ? 4.230   32.611 8.991  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HB2    1 
ATOM   4607  H HB3    . ALA A 1 287 ? 3.840   33.871 8.106  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 286 ALA A HB3    1 
ATOM   4608  N N      . ALA A 1 288 ? 5.299   34.475 5.541  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A N      1 
ATOM   4609  C CA     . ALA A 1 288 ? 5.024   34.991 4.202  1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CA     1 
ATOM   4610  C C      . ALA A 1 288 ? 6.011   34.450 3.177  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A C      1 
ATOM   4611  O O      . ALA A 1 288 ? 5.671   34.380 1.996  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A O      1 
ATOM   4612  C CB     . ALA A 1 288 ? 5.061   36.523 4.201  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CB     1 
ATOM   4613  H H      . ALA A 1 288 ? 5.581   35.067 6.097  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A H      1 
ATOM   4614  H HA     . ALA A 1 288 ? 4.131   34.711 3.946  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HA     1 
ATOM   4615  H HB1    . ALA A 1 288 ? 4.874   36.842 3.305  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HB1    1 
ATOM   4616  H HB2    . ALA A 1 288 ? 4.389   36.855 4.817  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HB2    1 
ATOM   4617  H HB3    . ALA A 1 288 ? 5.941   36.818 4.481  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A HB3    1 
ATOM   4618  N N      . CYS A 1 289 ? 7.233   34.088 3.581  1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A N      1 
ATOM   4619  C CA     . CYS A 1 289 ? 8.222   33.599 2.633  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CA     1 
ATOM   4620  C C      . CYS A 1 289 ? 8.348   32.091 2.569  1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A C      1 
ATOM   4621  O O      . CYS A 1 289 ? 9.142   31.593 1.779  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A O      1 
ATOM   4622  C CB     . CYS A 1 289 ? 9.585   34.219 2.926  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CB     1 
ATOM   4623  S SG     . CYS A 1 289 ? 10.473  33.511 4.326  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A SG     1 
ATOM   4624  H H      . CYS A 1 289 ? 7.506   34.120 4.396  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A H      1 
ATOM   4625  H HA     . CYS A 1 289 ? 7.940   33.886 1.750  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HA     1 
ATOM   4626  H HB2    . CYS A 1 289 ? 10.146  34.107 2.142  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HB2    1 
ATOM   4627  H HB3    . CYS A 1 289 ? 9.458   35.162 3.111  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HB3    1 
ATOM   4628  H HG     . CYS A 1 289 ? 9.812   33.648 5.318  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A HG     1 
ATOM   4629  N N      A LEU A 1 290 ? 7.545   31.361 3.315  0.70 13.53  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N      1 
ATOM   4630  N N      B LEU A 1 290 ? 7.574   31.362 3.371  0.30 13.05  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N      1 
ATOM   4631  C CA     A LEU A 1 290 ? 7.700   29.923 3.483  0.70 14.54  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA     1 
ATOM   4632  C CA     B LEU A 1 290 ? 7.680   29.916 3.404  0.30 14.20  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA     1 
ATOM   4633  C C      A LEU A 1 290 ? 6.993   29.153 2.370  0.70 15.53  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C      1 
ATOM   4634  C C      B LEU A 1 290 ? 7.128   29.287 2.144  0.30 15.12  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C      1 
ATOM   4635  O O      A LEU A 1 290 ? 5.863   29.464 1.996  0.70 15.35  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O      1 
ATOM   4636  O O      B LEU A 1 290 ? 6.256   29.834 1.465  0.30 15.53  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O      1 
ATOM   4637  C CB     A LEU A 1 290 ? 7.116   29.579 4.862  0.70 14.74  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB     1 
ATOM   4638  C CB     B LEU A 1 290 ? 6.863   29.310 4.544  0.30 15.32  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB     1 
ATOM   4639  C CG     A LEU A 1 290 ? 7.456   28.290 5.573  0.70 14.78  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG     1 
ATOM   4640  C CG     B LEU A 1 290 ? 7.497   29.411 5.919  0.30 14.50  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG     1 
ATOM   4641  C CD1    A LEU A 1 290 ? 8.878   28.375 5.978  0.70 14.83  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1    1 
ATOM   4642  C CD1    B LEU A 1 290 ? 6.572   28.864 7.004  0.30 15.92  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1    1 
ATOM   4643  C CD2    A LEU A 1 290 ? 6.540   28.063 6.749  0.70 15.37  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2    1 
ATOM   4644  C CD2    B LEU A 1 290 ? 8.838   28.713 5.909  0.30 14.88  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2    1 
ATOM   4645  H H      A LEU A 1 290 ? 6.877   31.681 3.751  0.70 16.24  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A H      1 
ATOM   4646  H H      B LEU A 1 290 ? 6.982   31.685 3.904  0.30 15.67  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A H      1 
ATOM   4647  H HA     A LEU A 1 290 ? 8.630   29.651 3.432  0.70 17.45  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HA     1 
ATOM   4648  H HA     B LEU A 1 290 ? 8.622   29.716 3.513  0.30 17.05  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HA     1 
ATOM   4649  H HB2    A LEU A 1 290 ? 7.386   30.289 5.465  0.70 17.69  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB2    1 
ATOM   4650  H HB2    B LEU A 1 290 ? 6.009   29.767 4.583  0.30 18.39  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB2    1 
ATOM   4651  H HB3    A LEU A 1 290 ? 6.151   29.577 4.764  0.70 17.69  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB3    1 
ATOM   4652  H HB3    B LEU A 1 290 ? 6.728   28.369 4.355  0.30 18.39  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HB3    1 
ATOM   4653  H HG     A LEU A 1 290 ? 7.331   27.521 4.995  0.70 17.74  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HG     1 
ATOM   4654  H HG     B LEU A 1 290 ? 7.644   30.344 6.141  0.30 17.41  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HG     1 
ATOM   4655  H HD11   A LEU A 1 290 ? 9.430   28.432 5.182  0.70 17.80  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD11   1 
ATOM   4656  H HD11   B LEU A 1 290 ? 5.662   29.138 6.811  0.30 19.11  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD11   1 
ATOM   4657  H HD12   A LEU A 1 290 ? 9.110   27.581 6.485  0.70 17.80  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD12   1 
ATOM   4658  H HD12   B LEU A 1 290 ? 6.849   29.218 7.863  0.30 19.11  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD12   1 
ATOM   4659  H HD13   A LEU A 1 290 ? 9.004   29.165 6.525  0.70 17.80  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD13   1 
ATOM   4660  H HD13   B LEU A 1 290 ? 6.631   27.896 7.011  0.30 19.11  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD13   1 
ATOM   4661  H HD21   A LEU A 1 290 ? 6.640   28.798 7.374  0.70 18.45  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD21   1 
ATOM   4662  H HD21   B LEU A 1 290 ? 8.752   27.872 5.434  0.30 17.86  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD21   1 
ATOM   4663  H HD22   A LEU A 1 290 ? 6.781   27.228 7.180  0.70 18.45  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD22   1 
ATOM   4664  H HD22   B LEU A 1 290 ? 9.115   28.549 6.824  0.30 17.86  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD22   1 
ATOM   4665  H HD23   A LEU A 1 290 ? 5.624   28.019 6.432  0.70 18.45  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD23   1 
ATOM   4666  H HD23   B LEU A 1 290 ? 9.486   29.280 5.464  0.30 17.86  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A HD23   1 
ATOM   4667  N N      . ALA A 1 291 ? 7.675   28.135 1.834  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A N      1 
ATOM   4668  C CA     . ALA A 1 291 ? 7.015   27.158 0.987  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CA     1 
ATOM   4669  C C      . ALA A 1 291 ? 5.831   26.500 1.711  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A C      1 
ATOM   4670  O O      . ALA A 1 291 ? 5.752   26.524 2.936  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A O      1 
ATOM   4671  C CB     . ALA A 1 291 ? 8.054   26.109 0.609  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CB     1 
ATOM   4672  H H      . ALA A 1 291 ? 8.516   27.996 1.949  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A H      1 
ATOM   4673  H HA     . ALA A 1 291 ? 6.652   27.577 0.191  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HA     1 
ATOM   4674  H HB1    . ALA A 1 291 ? 7.637   25.441 0.041  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HB1    1 
ATOM   4675  H HB2    . ALA A 1 291 ? 8.781   26.541 0.133  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HB2    1 
ATOM   4676  H HB3    . ALA A 1 291 ? 8.391   25.691 1.418  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 290 ALA A HB3    1 
ATOM   4677  N N      . PRO A 1 292 ? 4.888   25.885 0.968  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A N      1 
ATOM   4678  C CA     . PRO A 1 292 ? 3.712   25.266 1.634  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CA     1 
ATOM   4679  C C      . PRO A 1 292 ? 4.092   24.274 2.716  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A C      1 
ATOM   4680  O O      . PRO A 1 292 ? 3.461   24.200 3.788  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A O      1 
ATOM   4681  C CB     . PRO A 1 292 ? 2.934   24.615 0.475  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CB     1 
ATOM   4682  C CG     . PRO A 1 292 ? 3.333   25.422 -0.742 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CG     1 
ATOM   4683  C CD     . PRO A 1 292 ? 4.749   25.930 -0.498 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CD     1 
ATOM   4684  H HA     . PRO A 1 292 ? 3.153   25.958 2.020  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HA     1 
ATOM   4685  H HB2    . PRO A 1 292 ? 3.195   23.685 0.379  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HB2    1 
ATOM   4686  H HB3    . PRO A 1 292 ? 1.980   24.677 0.638  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HB3    1 
ATOM   4687  H HG2    . PRO A 1 292 ? 3.308   24.854 -1.528 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HG2    1 
ATOM   4688  H HG3    . PRO A 1 292 ? 2.720   26.166 -0.851 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HG3    1 
ATOM   4689  H HD2    . PRO A 1 292 ? 5.400   25.351 -0.923 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HD2    1 
ATOM   4690  H HD3    . PRO A 1 292 ? 4.849   26.838 -0.825 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 291 PRO A HD3    1 
ATOM   4691  N N      . ASP A 1 293 ? 5.159   23.525 2.466  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A N      1 
ATOM   4692  C CA     . ASP A 1 293 ? 5.628   22.533 3.411  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CA     1 
ATOM   4693  C C      . ASP A 1 293 ? 6.869   22.994 4.150  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A C      1 
ATOM   4694  O O      . ASP A 1 293 ? 7.578   22.164 4.704  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A O      1 
ATOM   4695  C CB     . ASP A 1 293 ? 5.881   21.184 2.731  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CB     1 
ATOM   4696  C CG     . ASP A 1 293 ? 6.769   21.295 1.500  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CG     1 
ATOM   4697  O OD1    . ASP A 1 293 ? 7.226   22.408 1.178  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD1    1 
ATOM   4698  O OD2    . ASP A 1 293 ? 7.003   20.271 0.830  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD2    1 
ATOM   4699  H H      . ASP A 1 293 ? 5.629   23.577 1.748  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A H      1 
ATOM   4700  H HA     . ASP A 1 293 ? 4.923   22.387 4.062  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A HA     1 
ATOM   4701  H HB2    . ASP A 1 293 ? 6.318   20.590 3.362  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A HB2    1 
ATOM   4702  H HB3    . ASP A 1 293 ? 5.032   20.807 2.454  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A HB3    1 
ATOM   4703  N N      . GLY A 1 294 ? 7.162   24.296 4.156  1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N      1 
ATOM   4704  C CA     . GLY A 1 294 ? 8.346   24.803 4.833  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA     1 
ATOM   4705  C C      . GLY A 1 294 ? 8.195   24.825 6.348  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C      1 
ATOM   4706  O O      . GLY A 1 294 ? 7.085   24.731 6.891  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O      1 
ATOM   4707  H H      . GLY A 1 294 ? 6.688   24.904 3.773  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A H      1 
ATOM   4708  H HA2    . GLY A 1 294 ? 9.105   24.241 4.612  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A HA2    1 
ATOM   4709  H HA3    . GLY A 1 294 ? 8.523   25.707 4.532  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A HA3    1 
ATOM   4710  N N      . LEU A 1 295 ? 9.342   24.923 7.016  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N      1 
ATOM   4711  C CA     . LEU A 1 295 ? 9.398   24.998 8.462  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA     1 
ATOM   4712  C C      . LEU A 1 295 ? 10.100  26.264 8.914  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C      1 
ATOM   4713  O O      . LEU A 1 295 ? 11.026  26.756 8.266  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O      1 
ATOM   4714  C CB     . LEU A 1 295 ? 10.183  23.857 9.088  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB     1 
ATOM   4715  C CG     . LEU A 1 295 ? 9.614   22.467 8.824  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG     1 
ATOM   4716  C CD1    . LEU A 1 295 ? 10.616  21.374 9.312  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1    1 
ATOM   4717  C CD2    . LEU A 1 295 ? 8.232   22.297 9.469  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2    1 
ATOM   4718  H H      . LEU A 1 295 ? 10.115  24.948 6.640  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A H      1 
ATOM   4719  H HA     . LEU A 1 295 ? 8.477   24.982 8.767  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HA     1 
ATOM   4720  H HB2    . LEU A 1 295 ? 11.086  23.875 8.734  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HB2    1 
ATOM   4721  H HB3    . LEU A 1 295 ? 10.200  23.988 10.049 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HB3    1 
ATOM   4722  H HG     . LEU A 1 295 ? 9.489   22.352 7.869  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HG     1 
ATOM   4723  H HD11   . LEU A 1 295 ? 11.452  21.474 8.831  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD11   1 
ATOM   4724  H HD12   . LEU A 1 295 ? 10.237  20.498 9.138  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD12   1 
ATOM   4725  H HD13   . LEU A 1 295 ? 10.767  21.486 10.264 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD13   1 
ATOM   4726  H HD21   . LEU A 1 295 ? 8.294   22.521 10.411 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD21   1 
ATOM   4727  H HD22   . LEU A 1 295 ? 7.947   21.376 9.366  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD22   1 
ATOM   4728  H HD23   . LEU A 1 295 ? 7.603   22.889 9.029  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A HD23   1 
ATOM   4729  N N      . VAL A 1 296 ? 9.635   26.784 10.036 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A N      1 
ATOM   4730  C CA     . VAL A 1 296 ? 10.344  27.806 10.784 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CA     1 
ATOM   4731  C C      . VAL A 1 296 ? 11.022  27.149 11.968 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 295 VAL A C      1 
ATOM   4732  O O      . VAL A 1 296 ? 10.397  26.368 12.685 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A O      1 
ATOM   4733  C CB     . VAL A 1 296 ? 9.384   28.910 11.247 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CB     1 
ATOM   4734  C CG1    . VAL A 1 296 ? 10.128  29.936 12.085 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG1    1 
ATOM   4735  C CG2    . VAL A 1 296 ? 8.723   29.592 10.043 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG2    1 
ATOM   4736  H H      . VAL A 1 296 ? 8.888   26.555 10.394 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A H      1 
ATOM   4737  H HA     . VAL A 1 296 ? 11.026  28.204 10.222 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HA     1 
ATOM   4738  H HB     . VAL A 1 296 ? 8.687   28.510 11.790 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HB     1 
ATOM   4739  H HG11   . VAL A 1 296 ? 10.347  29.543 12.944 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG11   1 
ATOM   4740  H HG12   . VAL A 1 296 ? 9.560   30.712 12.212 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG12   1 
ATOM   4741  H HG13   . VAL A 1 296 ? 10.940  30.193 11.622 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG13   1 
ATOM   4742  H HG21   . VAL A 1 296 ? 9.415   29.956 9.467  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG21   1 
ATOM   4743  H HG22   . VAL A 1 296 ? 8.149   30.306 10.361 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG22   1 
ATOM   4744  H HG23   . VAL A 1 296 ? 8.199   28.937 9.557  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A HG23   1 
ATOM   4745  N N      . ALA A 1 297 ? 12.304  27.446 12.165 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N      1 
ATOM   4746  C CA     . ALA A 1 297 ? 13.078  26.952 13.301 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA     1 
ATOM   4747  C C      . ALA A 1 297 ? 13.485  28.151 14.127 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C      1 
ATOM   4748  O O      . ALA A 1 297 ? 14.206  29.024 13.650 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O      1 
ATOM   4749  C CB     . ALA A 1 297 ? 14.323  26.196 12.874 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB     1 
ATOM   4750  H H      . ALA A 1 297 ? 12.761  27.949 11.637 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A H      1 
ATOM   4751  H HA     . ALA A 1 297 ? 12.524  26.347 13.818 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HA     1 
ATOM   4752  H HB1    . ALA A 1 297 ? 14.812  25.920 13.665 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HB1    1 
ATOM   4753  H HB2    . ALA A 1 297 ? 14.058  25.417 12.360 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HB2    1 
ATOM   4754  H HB3    . ALA A 1 297 ? 14.875  26.779 12.330 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A HB3    1 
ATOM   4755  N N      . VAL A 1 298 ? 13.057  28.163 15.366 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 297 VAL A N      1 
ATOM   4756  C CA     . VAL A 1 298 ? 13.441  29.161 16.347 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CA     1 
ATOM   4757  C C      . VAL A 1 298 ? 14.422  28.492 17.299 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 297 VAL A C      1 
ATOM   4758  O O      . VAL A 1 298 ? 14.115  27.455 17.888 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A O      1 
ATOM   4759  C CB     . VAL A 1 298 ? 12.216  29.676 17.130 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CB     1 
ATOM   4760  C CG1    . VAL A 1 298 ? 12.708  30.596 18.285 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG1    1 
ATOM   4761  C CG2    . VAL A 1 298 ? 11.218  30.365 16.252 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG2    1 
ATOM   4762  H H      . VAL A 1 298 ? 12.515  27.575 15.684 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A H      1 
ATOM   4763  H HA     . VAL A 1 298 ? 13.871  29.909 15.905 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HA     1 
ATOM   4764  H HB     . VAL A 1 298 ? 11.741  28.918 17.505 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HB     1 
ATOM   4765  H HG11   . VAL A 1 298 ? 13.091  30.046 18.986 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG11   1 
ATOM   4766  H HG12   . VAL A 1 298 ? 11.954  31.097 18.632 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG12   1 
ATOM   4767  H HG13   . VAL A 1 298 ? 13.379  31.205 17.939 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG13   1 
ATOM   4768  H HG21   . VAL A 1 298 ? 11.639  31.135 15.839 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG21   1 
ATOM   4769  H HG22   . VAL A 1 298 ? 10.465  30.651 16.793 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG22   1 
ATOM   4770  H HG23   . VAL A 1 298 ? 10.918  29.746 15.568 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A HG23   1 
ATOM   4771  N N      . VAL A 1 299 ? 15.605  29.071 17.442 1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N      1 
ATOM   4772  C CA     . VAL A 1 299 ? 16.607  28.590 18.396 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA     1 
ATOM   4773  C C      . VAL A 1 299 ? 16.854  29.713 19.377 1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C      1 
ATOM   4774  O O      . VAL A 1 299 ? 17.332  30.785 18.986 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O      1 
ATOM   4775  C CB     . VAL A 1 299 ? 17.914  28.190 17.700 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB     1 
ATOM   4776  C CG1    . VAL A 1 299 ? 18.877  27.640 18.711 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1    1 
ATOM   4777  C CG2    . VAL A 1 299 ? 17.642  27.178 16.570 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2    1 
ATOM   4778  H H      . VAL A 1 299 ? 15.860  29.758 16.992 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A H      1 
ATOM   4779  H HA     . VAL A 1 299 ? 16.260  27.820 18.872 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HA     1 
ATOM   4780  H HB     . VAL A 1 299 ? 18.318  28.972 17.291 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HB     1 
ATOM   4781  H HG11   . VAL A 1 299 ? 18.968  28.275 19.439 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG11   1 
ATOM   4782  H HG12   . VAL A 1 299 ? 19.737  27.500 18.285 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG12   1 
ATOM   4783  H HG13   . VAL A 1 299 ? 18.534  26.798 19.049 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG13   1 
ATOM   4784  H HG21   . VAL A 1 299 ? 17.095  26.456 16.917 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG21   1 
ATOM   4785  H HG22   . VAL A 1 299 ? 18.488  26.827 16.249 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG22   1 
ATOM   4786  H HG23   . VAL A 1 299 ? 17.176  27.628 15.848 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A HG23   1 
ATOM   4787  N N      . ASP A 1 300 ? 16.496  29.522 20.640 1.00 7.75   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A N      1 
ATOM   4788  C CA     . ASP A 1 300 ? 16.551  30.617 21.582 1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CA     1 
ATOM   4789  C C      . ASP A 1 300 ? 16.556  30.076 22.998 1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A C      1 
ATOM   4790  O O      . ASP A 1 300 ? 16.567  28.880 23.240 1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A O      1 
ATOM   4791  C CB     . ASP A 1 300 ? 15.418  31.637 21.298 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CB     1 
ATOM   4792  C CG     . ASP A 1 300 ? 15.822  33.088 21.541 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CG     1 
ATOM   4793  O OD1    . ASP A 1 300 ? 15.952  33.455 22.732 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD1    1 
ATOM   4794  O OD2    . ASP A 1 300 ? 15.988  33.841 20.549 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD2    1 
ATOM   4795  H H      . ASP A 1 300 ? 16.221  28.775 20.966 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A H      1 
ATOM   4796  H HA     . ASP A 1 300 ? 17.396  31.083 21.483 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A HA     1 
ATOM   4797  H HB2    . ASP A 1 300 ? 15.150  31.556 20.369 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A HB2    1 
ATOM   4798  H HB3    . ASP A 1 300 ? 14.666  31.438 21.878 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 299 ASP A HB3    1 
ATOM   4799  N N      A GLN A 1 301 ? 16.639  31.021 23.927 0.50 8.79   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N      1 
ATOM   4800  N N      B GLN A 1 301 ? 16.558  30.991 23.941 0.50 8.02   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N      1 
ATOM   4801  C CA     A GLN A 1 301 ? 16.522  30.814 25.363 0.50 9.56   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA     1 
ATOM   4802  C CA     B GLN A 1 301 ? 16.599  30.676 25.361 0.50 8.60   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA     1 
ATOM   4803  C C      A GLN A 1 301 ? 15.047  30.800 25.669 0.50 9.87   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C      1 
ATOM   4804  C C      B GLN A 1 301 ? 15.147  30.757 25.808 0.50 9.08   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C      1 
ATOM   4805  O O      A GLN A 1 301 ? 14.402  31.854 25.739 0.50 10.85  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O      1 
ATOM   4806  O O      B GLN A 1 301 ? 14.629  31.824 26.144 0.50 10.14  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O      1 
ATOM   4807  C CB     A GLN A 1 301 ? 17.161  31.967 26.112 0.50 11.28  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB     1 
ATOM   4808  C CB     B GLN A 1 301 ? 17.500  31.659 26.103 0.50 9.63   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB     1 
ATOM   4809  C CG     A GLN A 1 301 ? 18.590  31.747 26.273 0.50 11.06  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG     1 
ATOM   4810  C CG     B GLN A 1 301 ? 19.028  31.525 25.817 0.50 9.19   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG     1 
ATOM   4811  C CD     A GLN A 1 301 ? 19.294  31.691 24.949 0.50 10.02  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD     1 
ATOM   4812  C CD     B GLN A 1 301 ? 19.502  32.333 24.565 0.50 11.43  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD     1 
ATOM   4813  O OE1    A GLN A 1 301 ? 19.129  32.568 24.102 0.50 9.59   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1    1 
ATOM   4814  O OE1    B GLN A 1 301 ? 18.701  32.874 23.809 0.50 13.07  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1    1 
ATOM   4815  N NE2    A GLN A 1 301 ? 20.079  30.655 24.743 0.50 11.41  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2    1 
ATOM   4816  N NE2    B GLN A 1 301 ? 20.808  32.425 24.346 0.50 11.38  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2    1 
ATOM   4817  H H      A GLN A 1 301 ? 16.773  31.849 23.736 0.50 10.56  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A H      1 
ATOM   4818  H H      B GLN A 1 301 ? 16.535  31.836 23.782 0.50 9.64   ? ? ? ? ? ? 300 GLN A H      1 
ATOM   4819  H HA     A GLN A 1 301 ? 16.947  29.980 25.618 0.50 11.48  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HA     1 
ATOM   4820  H HA     B GLN A 1 301 ? 16.951  29.788 25.527 0.50 10.33  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HA     1 
ATOM   4821  H HB2    A GLN A 1 301 ? 17.029  32.789 25.613 0.50 13.54  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB2    1 
ATOM   4822  H HB2    B GLN A 1 301 ? 17.238  32.559 25.854 0.50 11.57  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB2    1 
ATOM   4823  H HB3    A GLN A 1 301 ? 16.758  32.045 26.991 0.50 13.54  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB3    1 
ATOM   4824  H HB3    B GLN A 1 301 ? 17.372  31.529 27.056 0.50 11.57  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HB3    1 
ATOM   4825  H HG2    A GLN A 1 301 ? 18.970  32.474 26.791 0.50 13.28  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG2    1 
ATOM   4826  H HG2    B GLN A 1 301 ? 19.520  31.853 26.585 0.50 11.03  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG2    1 
ATOM   4827  H HG3    A GLN A 1 301 ? 18.734  30.904 26.731 0.50 13.28  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG3    1 
ATOM   4828  H HG3    B GLN A 1 301 ? 19.236  30.590 25.663 0.50 11.03  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HG3    1 
ATOM   4829  H HE21   A GLN A 1 301 ? 20.504  30.579 24.000 0.50 13.70  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE21   1 
ATOM   4830  H HE21   B GLN A 1 301 ? 21.100  32.863 23.666 0.50 13.66  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE21   1 
ATOM   4831  H HE22   A GLN A 1 301 ? 20.166  30.055 25.352 0.50 13.70  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE22   1 
ATOM   4832  H HE22   B GLN A 1 301 ? 21.362  32.047 24.885 0.50 13.66  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A HE22   1 
ATOM   4833  N N      . ILE A 1 302 ? 14.489  29.604 25.800 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 301 ILE A N      1 
ATOM   4834  C CA     . ILE A 1 302 ? 13.044  29.475 25.887 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CA     1 
ATOM   4835  C C      . ILE A 1 302 ? 12.714  28.687 27.133 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A C      1 
ATOM   4836  O O      . ILE A 1 302 ? 13.354  27.669 27.418 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A O      1 
ATOM   4837  C CB     . ILE A 1 302 ? 12.458  28.785 24.638 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CB     1 
ATOM   4838  C CG1    . ILE A 1 302 ? 13.010  29.444 23.374 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG1    1 
ATOM   4839  C CG2    . ILE A 1 302 ? 10.940  28.838 24.667 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG2    1 
ATOM   4840  C CD1    . ILE A 1 302 ? 12.567  28.794 22.102 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CD1    1 
ATOM   4841  H H      . ILE A 1 302 ? 14.919  28.861 25.840 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A H      1 
ATOM   4842  H HA     . ILE A 1 302 ? 12.646  30.356 25.961 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HA     1 
ATOM   4843  H HB     . ILE A 1 302 ? 12.723  27.852 24.639 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HB     1 
ATOM   4844  H HG12   . ILE A 1 302 ? 12.715  30.368 23.351 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG12   1 
ATOM   4845  H HG13   . ILE A 1 302 ? 13.979  29.406 23.402 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG13   1 
ATOM   4846  H HG21   . ILE A 1 302 ? 10.624  28.401 25.473 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG21   1 
ATOM   4847  H HG22   . ILE A 1 302 ? 10.593  28.380 23.885 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG22   1 
ATOM   4848  H HG23   . ILE A 1 302 ? 10.656  29.765 24.659 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HG23   1 
ATOM   4849  H HD11   . ILE A 1 302 ? 12.725  27.839 22.164 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HD11   1 
ATOM   4850  H HD12   . ILE A 1 302 ? 13.076  29.165 21.363 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HD12   1 
ATOM   4851  H HD13   . ILE A 1 302 ? 11.622  28.966 21.972 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A HD13   1 
ATOM   4852  N N      . VAL A 1 303 ? 11.684  29.134 27.846 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A N      1 
ATOM   4853  C CA     . VAL A 1 303 ? 11.272  28.514 29.100 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CA     1 
ATOM   4854  C C      . VAL A 1 303 ? 9.751   28.437 29.099 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A C      1 
ATOM   4855  O O      . VAL A 1 303 ? 9.075   29.212 28.422 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A O      1 
ATOM   4856  C CB     . VAL A 1 303 ? 11.838  29.326 30.298 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CB     1 
ATOM   4857  C CG1    . VAL A 1 303 ? 11.288  30.734 30.378 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG1    1 
ATOM   4858  C CG2    . VAL A 1 303 ? 11.714  28.578 31.602 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG2    1 
ATOM   4859  H H      . VAL A 1 303 ? 11.200  29.808 27.618 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A H      1 
ATOM   4860  H HA     . VAL A 1 303 ? 11.589  27.601 29.186 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HA     1 
ATOM   4861  H HB     . VAL A 1 303 ? 12.788  29.432 30.133 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HB     1 
ATOM   4862  H HG11   . VAL A 1 303 ? 11.451  31.185 29.535 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG11   1 
ATOM   4863  H HG12   . VAL A 1 303 ? 11.734  31.207 31.098 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG12   1 
ATOM   4864  H HG13   . VAL A 1 303 ? 10.335  30.691 30.552 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG13   1 
ATOM   4865  H HG21   . VAL A 1 303 ? 10.775  28.429 31.793 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG21   1 
ATOM   4866  H HG22   . VAL A 1 303 ? 12.115  29.108 32.309 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG22   1 
ATOM   4867  H HG23   . VAL A 1 303 ? 12.175  27.728 31.524 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A HG23   1 
ATOM   4868  N N      . ASP A 1 304 ? 9.193   27.512 29.874 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N      1 
ATOM   4869  C CA     . ASP A 1 304 ? 7.758   27.505 30.071 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA     1 
ATOM   4870  C C      . ASP A 1 304 ? 7.322   28.777 30.789 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C      1 
ATOM   4871  O O      . ASP A 1 304 ? 8.082   29.400 31.512 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O      1 
ATOM   4872  C CB     . ASP A 1 304 ? 7.369   26.285 30.901 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB     1 
ATOM   4873  C CG     . ASP A 1 304 ? 5.880   26.093 30.970 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG     1 
ATOM   4874  O OD1    . ASP A 1 304 ? 5.290   25.743 29.928 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1    1 
ATOM   4875  O OD2    . ASP A 1 304 ? 5.301   26.370 32.043 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2    1 
ATOM   4876  H H      . ASP A 1 304 ? 9.620   26.890 30.287 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A H      1 
ATOM   4877  H HA     . ASP A 1 304 ? 7.299   27.464 29.217 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A HA     1 
ATOM   4878  H HB2    . ASP A 1 304 ? 7.757   25.491 30.500 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A HB2    1 
ATOM   4879  H HB3    . ASP A 1 304 ? 7.702   26.396 31.805 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A HB3    1 
ATOM   4880  N N      . ALA A 1 305 ? 6.041   29.116 30.642 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N      1 
ATOM   4881  C CA     . ALA A 1 305 ? 5.456   30.229 31.363 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA     1 
ATOM   4882  C C      . ALA A 1 305 ? 5.577   30.084 32.874 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C      1 
ATOM   4883  O O      . ALA A 1 305 ? 5.530   31.089 33.570 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O      1 
ATOM   4884  C CB     . ALA A 1 305 ? 4.003   30.417 30.949 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB     1 
ATOM   4885  H H      . ALA A 1 305 ? 5.487   28.710 30.124 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A H      1 
ATOM   4886  H HA     . ALA A 1 305 ? 5.934   31.038 31.121 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HA     1 
ATOM   4887  H HB1    . ALA A 1 305 ? 3.634   31.176 31.427 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HB1    1 
ATOM   4888  H HB2    . ALA A 1 305 ? 3.965   30.579 29.993 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HB2    1 
ATOM   4889  H HB3    . ALA A 1 305 ? 3.506   29.614 31.168 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A HB3    1 
ATOM   4890  N N      A ASP A 1 306 ? 5.738   28.870 33.400 0.70 11.64  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N      1 
ATOM   4891  N N      B ASP A 1 306 ? 5.750   28.866 33.399 0.30 11.65  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N      1 
ATOM   4892  C CA     A ASP A 1 306 ? 5.964   28.748 34.838 0.70 12.52  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA     1 
ATOM   4893  C CA     B ASP A 1 306 ? 5.976   28.731 34.833 0.30 12.55  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA     1 
ATOM   4894  C C      A ASP A 1 306 ? 7.293   29.361 35.263 0.70 11.71  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C      1 
ATOM   4895  C C      B ASP A 1 306 ? 7.310   29.353 35.241 0.30 11.68  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C      1 
ATOM   4896  O O      A ASP A 1 306 ? 7.479   29.615 36.456 0.70 11.83  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O      1 
ATOM   4897  O O      B ASP A 1 306 ? 7.508   29.643 36.424 0.30 11.79  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O      1 
ATOM   4898  C CB     A ASP A 1 306 ? 5.808   27.310 35.312 0.70 15.60  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB     1 
ATOM   4899  C CB     B ASP A 1 306 ? 6.007   27.263 35.268 0.30 15.60  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB     1 
ATOM   4900  C CG     A ASP A 1 306 ? 6.893   26.395 34.878 0.70 19.23  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG     1 
ATOM   4901  C CG     B ASP A 1 306 ? 4.665   26.518 35.073 0.30 19.36  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG     1 
ATOM   4902  O OD1    A ASP A 1 306 ? 7.945   26.840 34.399 0.70 18.40  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1    1 
ATOM   4903  O OD1    B ASP A 1 306 ? 3.588   27.130 34.921 0.30 18.88  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1    1 
ATOM   4904  O OD2    A ASP A 1 306 ? 6.709   25.157 35.068 0.70 22.22  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2    1 
ATOM   4905  O OD2    B ASP A 1 306 ? 4.710   25.268 35.090 0.30 22.42  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2    1 
ATOM   4906  H H      A ASP A 1 306 ? 5.723   28.130 32.962 0.70 13.98  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A H      1 
ATOM   4907  H H      B ASP A 1 306 ? 5.741   28.128 32.957 0.30 13.98  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A H      1 
ATOM   4908  H HA     A ASP A 1 306 ? 5.268   29.238 35.305 0.70 15.03  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HA     1 
ATOM   4909  H HA     B ASP A 1 306 ? 5.236   29.165 35.286 0.30 15.06  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HA     1 
ATOM   4910  H HB2    A ASP A 1 306 ? 5.791   27.305 36.282 0.70 18.72  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB2    1 
ATOM   4911  H HB2    B ASP A 1 306 ? 6.680   26.798 34.746 0.30 18.73  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB2    1 
ATOM   4912  H HB3    A ASP A 1 306 ? 4.973   26.959 34.964 0.70 18.72  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB3    1 
ATOM   4913  H HB3    B ASP A 1 306 ? 6.232   27.223 36.211 0.30 18.73  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A HB3    1 
ATOM   4914  N N      A ARG A 1 307 ? 8.219   29.578 34.316 0.70 11.67  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N      1 
ATOM   4915  N N      B ARG A 1 307 ? 8.236   29.520 34.288 0.30 11.39  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N      1 
ATOM   4916  C CA     A ARG A 1 307 ? 9.489   30.241 34.595 0.70 10.96  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA     1 
ATOM   4917  C CA     B ARG A 1 307 ? 9.509   30.194 34.534 0.30 10.70  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA     1 
ATOM   4918  C C      A ARG A 1 307 ? 10.204  29.615 35.791 0.70 10.18  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C      1 
ATOM   4919  C C      B ARG A 1 307 ? 10.232  29.610 35.741 0.30 10.13  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C      1 
ATOM   4920  O O      A ARG A 1 307 ? 10.798  30.298 36.625 0.70 10.48  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O      1 
ATOM   4921  O O      B ARG A 1 307 ? 10.857  30.316 36.534 0.30 10.26  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O      1 
ATOM   4922  C CB     A ARG A 1 307 ? 9.312   31.751 34.713 0.70 12.50  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB     1 
ATOM   4923  C CB     B ARG A 1 307 ? 9.317   31.700 34.630 0.30 10.89  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB     1 
ATOM   4924  C CG     A ARG A 1 307 ? 9.147   32.460 33.340 0.70 14.88  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG     1 
ATOM   4925  C CG     B ARG A 1 307 ? 9.017   32.316 33.267 0.30 11.24  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG     1 
ATOM   4926  C CD     A ARG A 1 307 ? 9.209   33.988 33.431 0.70 16.66  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD     1 
ATOM   4927  C CD     B ARG A 1 307 ? 9.138   33.818 33.266 0.30 10.65  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD     1 
ATOM   4928  N NE     A ARG A 1 307 ? 8.809   34.659 32.197 0.70 17.30  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE     1 
ATOM   4929  N NE     B ARG A 1 307 ? 9.547   34.300 31.954 0.30 9.50   ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE     1 
ATOM   4930  C CZ     A ARG A 1 307 ? 9.617   34.926 31.180 0.70 16.05  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ     1 
ATOM   4931  C CZ     B ARG A 1 307 ? 8.853   35.145 31.201 0.30 9.12   ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ     1 
ATOM   4932  N NH1    A ARG A 1 307 ? 10.913  34.660 31.236 0.70 16.01  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1    1 
ATOM   4933  N NH1    B ARG A 1 307 ? 7.724   35.707 31.630 0.30 8.85   ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1    1 
ATOM   4934  N NH2    A ARG A 1 307 ? 9.116   35.496 30.087 0.70 15.66  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2    1 
ATOM   4935  N NH2    B ARG A 1 307 ? 9.310   35.444 29.991 0.30 9.69   ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2    1 
ATOM   4936  H H      A ARG A 1 307 ? 8.128   29.345 33.494 0.70 14.01  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A H      1 
ATOM   4937  H H      B ARG A 1 307 ? 8.145   29.246 33.478 0.30 13.67  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A H      1 
ATOM   4938  H HA     A ARG A 1 307 ? 10.084  30.100 33.841 0.70 13.16  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HA     1 
ATOM   4939  H HA     B ARG A 1 307 ? 10.096  30.036 33.778 0.30 12.84  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HA     1 
ATOM   4940  H HB2    A ARG A 1 307 ? 8.519   31.933 35.240 0.70 15.01  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB2    1 
ATOM   4941  H HB2    B ARG A 1 307 ? 8.573   31.891 35.222 0.30 13.08  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB2    1 
ATOM   4942  H HB3    A ARG A 1 307 ? 10.094  32.125 35.149 0.70 15.01  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB3    1 
ATOM   4943  H HB3    B ARG A 1 307 ? 10.129  32.104 34.976 0.30 13.08  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HB3    1 
ATOM   4944  H HG2    A ARG A 1 307 ? 9.858   32.169 32.749 0.70 17.86  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG2    1 
ATOM   4945  H HG2    B ARG A 1 307 ? 9.643   31.965 32.615 0.30 13.50  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG2    1 
ATOM   4946  H HG3    A ARG A 1 307 ? 8.285   32.221 32.965 0.70 17.86  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG3    1 
ATOM   4947  H HG3    B ARG A 1 307 ? 8.109   32.089 33.010 0.30 13.50  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HG3    1 
ATOM   4948  H HD2    A ARG A 1 307 ? 8.615   34.285 34.137 0.70 20.00  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD2    1 
ATOM   4949  H HD2    B ARG A 1 307 ? 8.280   34.213 33.486 0.30 12.79  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD2    1 
ATOM   4950  H HD3    A ARG A 1 307 ? 10.121  34.253 33.631 0.70 20.00  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD3    1 
ATOM   4951  H HD3    B ARG A 1 307 ? 9.805   34.089 33.916 0.30 12.79  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HD3    1 
ATOM   4952  H HE     A ARG A 1 307 ? 7.986   34.899 32.124 0.70 20.76  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HE     1 
ATOM   4953  H HE     B ARG A 1 307 ? 10.297  34.016 31.644 0.30 11.41  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HE     1 
ATOM   4954  H HH11   A ARG A 1 307 ? 11.248  34.305 31.944 0.70 19.21  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH11   1 
ATOM   4955  H HH11   B ARG A 1 307 ? 7.426   35.526 32.416 0.30 10.62  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH11   1 
ATOM   4956  H HH12   A ARG A 1 307 ? 11.419  34.842 30.565 0.70 19.21  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH12   1 
ATOM   4957  H HH12   B ARG A 1 307 ? 7.295   36.251 31.121 0.30 10.62  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH12   1 
ATOM   4958  H HH21   A ARG A 1 307 ? 8.279   35.685 30.046 0.70 18.79  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH21   1 
ATOM   4959  H HH21   B ARG A 1 307 ? 10.043  35.093 29.709 0.30 11.64  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH21   1 
ATOM   4960  H HH22   A ARG A 1 307 ? 9.631   35.674 29.421 0.70 18.79  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH22   1 
ATOM   4961  H HH22   B ARG A 1 307 ? 8.874   35.989 29.489 0.30 11.64  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A HH22   1 
ATOM   4962  N N      . GLU A 1 308 ? 10.189  28.301 35.832 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N      1 
ATOM   4963  C CA     . GLU A 1 308 ? 10.869  27.556 36.881 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA     1 
ATOM   4964  C C      . GLU A 1 308 ? 12.254  27.115 36.412 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C      1 
ATOM   4965  O O      . GLU A 1 308 ? 12.402  26.588 35.304 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O      1 
ATOM   4966  C CB     . GLU A 1 308 ? 10.082  26.296 37.271 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB     1 
ATOM   4967  C CG     . GLU A 1 308 ? 8.820   26.564 38.040 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG     1 
ATOM   4968  C CD     . GLU A 1 308 ? 9.011   26.977 39.497 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD     1 
ATOM   4969  O OE1    . GLU A 1 308 ? 10.152  26.966 39.996 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1    1 
ATOM   4970  O OE2    . GLU A 1 308 ? 7.980   27.348 40.115 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2    1 
ATOM   4971  H H      . GLU A 1 308 ? 9.786   27.806 35.256 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A H      1 
ATOM   4972  H HA     . GLU A 1 308 ? 10.954  28.128 37.661 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HA     1 
ATOM   4973  H HB2    . GLU A 1 308 ? 9.836   25.822 36.461 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HB2    1 
ATOM   4974  H HB3    . GLU A 1 308 ? 10.649  25.736 37.824 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HB3    1 
ATOM   4975  H HG2    . GLU A 1 308 ? 8.340   27.282 37.599 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HG2    1 
ATOM   4976  H HG3    . GLU A 1 308 ? 8.284   25.756 38.038 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A HG3    1 
ATOM   4977  N N      . PRO A 1 309 ? 13.278  27.249 37.257 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A N      1 
ATOM   4978  C CA     . PRO A 1 309 ? 14.653  26.885 36.879 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CA     1 
ATOM   4979  C C      . PRO A 1 309 ? 14.926  25.393 37.044 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A C      1 
ATOM   4980  O O      . PRO A 1 309 ? 15.825  24.984 37.767 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A O      1 
ATOM   4981  C CB     . PRO A 1 309 ? 15.488  27.727 37.853 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CB     1 
ATOM   4982  C CG     . PRO A 1 309 ? 14.662  27.828 39.092 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CG     1 
ATOM   4983  C CD     . PRO A 1 309 ? 13.236  27.955 38.545 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CD     1 
ATOM   4984  H HA     . PRO A 1 309 ? 14.830  27.156 35.964 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HA     1 
ATOM   4985  H HB2    . PRO A 1 309 ? 16.331  27.282 38.034 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HB2    1 
ATOM   4986  H HB3    . PRO A 1 309 ? 15.651  28.605 37.473 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HB3    1 
ATOM   4987  H HG2    . PRO A 1 309 ? 14.763  27.030 39.634 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HG2    1 
ATOM   4988  H HG3    . PRO A 1 309 ? 14.915  28.611 39.605 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HG3    1 
ATOM   4989  H HD2    . PRO A 1 309 ? 12.601  27.533 39.145 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HD2    1 
ATOM   4990  H HD3    . PRO A 1 309 ? 13.001  28.887 38.416 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A HD3    1 
ATOM   4991  N N      A LYS A 1 310 ? 14.108  24.566 36.387 0.62 13.36  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N      1 
ATOM   4992  N N      B LYS A 1 310 ? 14.173  24.557 36.331 0.38 13.58  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N      1 
ATOM   4993  C CA     A LYS A 1 310 ? 14.196  23.119 36.579 0.62 14.01  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA     1 
ATOM   4994  C CA     B LYS A 1 310 ? 14.215  23.122 36.585 0.38 14.27  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA     1 
ATOM   4995  C C      A LYS A 1 310 ? 15.454  22.547 35.944 0.62 13.62  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C      1 
ATOM   4996  C C      B LYS A 1 310 ? 15.278  22.371 35.809 0.38 14.28  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C      1 
ATOM   4997  O O      A LYS A 1 310 ? 16.190  21.796 36.594 0.62 16.30  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O      1 
ATOM   4998  O O      B LYS A 1 310 ? 15.583  21.230 36.148 0.38 16.26  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O      1 
ATOM   4999  C CB     A LYS A 1 310 ? 12.931  22.452 36.028 0.62 17.70  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB     1 
ATOM   5000  C CB     B LYS A 1 310 ? 12.878  22.498 36.195 0.38 16.18  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB     1 
ATOM   5001  C CG     A LYS A 1 310 ? 11.663  22.895 36.773 0.62 22.81  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG     1 
ATOM   5002  C CG     B LYS A 1 310 ? 12.843  21.004 36.394 0.38 19.97  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG     1 
ATOM   5003  C CD     A LYS A 1 310 ? 10.380  22.235 36.324 0.62 28.73  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD     1 
ATOM   5004  C CD     B LYS A 1 310 ? 11.493  20.442 36.017 0.38 24.47  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD     1 
ATOM   5005  C CE     A LYS A 1 310 ? 9.229   22.682 37.238 0.62 33.22  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE     1 
ATOM   5006  C CE     B LYS A 1 310 ? 11.361  18.990 36.402 0.38 27.31  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE     1 
ATOM   5007  N NZ     A LYS A 1 310 ? 7.959   22.800 36.503 0.62 38.40  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ     1 
ATOM   5008  N NZ     B LYS A 1 310 ? 11.666  18.779 37.846 0.38 30.50  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ     1 
ATOM   5009  H H      A LYS A 1 310 ? 13.501  24.815 35.832 0.62 16.04  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A H      1 
ATOM   5010  H H      B LYS A 1 310 ? 13.636  24.795 35.703 0.38 16.30  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A H      1 
ATOM   5011  H HA     A LYS A 1 310 ? 14.246  22.925 37.528 0.62 16.82  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HA     1 
ATOM   5012  H HA     B LYS A 1 310 ? 14.390  23.007 37.532 0.38 17.13  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HA     1 
ATOM   5013  H HB2    A LYS A 1 310 ? 12.829  22.688 35.093 0.62 21.24  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB2    1 
ATOM   5014  H HB2    B LYS A 1 310 ? 12.178  22.890 36.740 0.38 19.42  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB2    1 
ATOM   5015  H HB3    A LYS A 1 310 ? 13.014  21.490 36.120 0.62 21.24  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB3    1 
ATOM   5016  H HB3    B LYS A 1 310 ? 12.709  22.679 35.257 0.38 19.42  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HB3    1 
ATOM   5017  H HG2    A LYS A 1 310 ? 11.776  22.693 37.715 0.62 27.38  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG2    1 
ATOM   5018  H HG2    B LYS A 1 310 ? 13.516  20.587 35.834 0.38 23.96  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG2    1 
ATOM   5019  H HG3    A LYS A 1 310 ? 11.554  23.850 36.649 0.62 27.38  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG3    1 
ATOM   5020  H HG3    B LYS A 1 310 ? 13.012  20.798 37.326 0.38 23.96  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HG3    1 
ATOM   5021  H HD2    A LYS A 1 310 ? 10.177  22.496 35.412 0.62 34.48  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD2    1 
ATOM   5022  H HD2    B LYS A 1 310 ? 10.799  20.941 36.476 0.38 29.37  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD2    1 
ATOM   5023  H HD3    A LYS A 1 310 ? 10.468  21.270 36.380 0.62 34.48  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD3    1 
ATOM   5024  H HD3    B LYS A 1 310 ? 11.373  20.513 35.057 0.38 29.37  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HD3    1 
ATOM   5025  H HE2    A LYS A 1 310 ? 9.111   22.030 37.946 0.62 39.87  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE2    1 
ATOM   5026  H HE2    B LYS A 1 310 ? 10.452  18.695 36.236 0.38 32.78  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE2    1 
ATOM   5027  H HE3    A LYS A 1 310 ? 9.441   23.550 37.617 0.62 39.87  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE3    1 
ATOM   5028  H HE3    B LYS A 1 310 ? 11.982  18.461 35.877 0.38 32.78  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HE3    1 
ATOM   5029  H HZ1    A LYS A 1 310 ? 7.310   23.058 37.055 0.62 46.08  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ1    1 
ATOM   5030  H HZ1    B LYS A 1 310 ? 11.408  17.964 38.096 0.38 36.60  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ1    1 
ATOM   5031  H HZ2    A LYS A 1 310 ? 7.739   22.014 36.148 0.62 46.08  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ2    1 
ATOM   5032  H HZ2    B LYS A 1 310 ? 11.237  19.382 38.340 0.38 36.60  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ2    1 
ATOM   5033  H HZ3    A LYS A 1 310 ? 8.039   23.399 35.850 0.62 46.08  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ3    1 
ATOM   5034  H HZ3    B LYS A 1 310 ? 12.541  18.860 37.987 0.38 36.60  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A HZ3    1 
ATOM   5035  N N      . THR A 1 311 ? 15.714  22.876 34.683 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 310 THR A N      1 
ATOM   5036  C CA     . THR A 1 311 ? 16.810  22.298 33.925 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA     1 
ATOM   5037  C C      . THR A 1 311 ? 17.875  23.355 33.693 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 310 THR A C      1 
ATOM   5038  O O      . THR A 1 311 ? 17.641  24.551 33.900 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 310 THR A O      1 
ATOM   5039  C CB     . THR A 1 311 ? 16.287  21.828 32.554 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB     1 
ATOM   5040  O OG1    . THR A 1 311 ? 15.916  22.986 31.797 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1    1 
ATOM   5041  C CG2    . THR A 1 311 ? 15.116  20.846 32.637 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2    1 
ATOM   5042  H H      . THR A 1 311 ? 15.256  23.447 34.232 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 310 THR A H      1 
ATOM   5043  H HA     . THR A 1 311 ? 17.192  21.549 34.408 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HA     1 
ATOM   5044  H HB     . THR A 1 311 ? 16.992  21.333 32.108 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HB     1 
ATOM   5045  H HG1    . THR A 1 311 ? 15.684  22.760 31.022 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG1    1 
ATOM   5046  H HG21   . THR A 1 311 ? 15.383  20.052 33.127 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG21   1 
ATOM   5047  H HG22   . THR A 1 311 ? 14.836  20.587 31.745 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG22   1 
ATOM   5048  H HG23   . THR A 1 311 ? 14.367  21.261 33.094 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 310 THR A HG23   1 
ATOM   5049  N N      . PRO A 1 312 ? 19.063  22.952 33.209 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A N      1 
ATOM   5050  C CA     . PRO A 1 312 ? 20.071  23.976 32.883 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CA     1 
ATOM   5051  C C      . PRO A 1 312 ? 19.556  24.991 31.876 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 311 PRO A C      1 
ATOM   5052  O O      . PRO A 1 312 ? 19.844  26.183 31.985 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 311 PRO A O      1 
ATOM   5053  C CB     . PRO A 1 312 ? 21.255  23.136 32.364 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CB     1 
ATOM   5054  C CG     . PRO A 1 312 ? 21.066  21.798 33.066 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CG     1 
ATOM   5055  C CD     . PRO A 1 312 ? 19.610  21.587 33.060 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CD     1 
ATOM   5056  H HA     . PRO A 1 312 ? 20.365  24.448 33.677 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HA     1 
ATOM   5057  H HB2    . PRO A 1 312 ? 21.205  23.040 31.400 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HB2    1 
ATOM   5058  H HB3    . PRO A 1 312 ? 22.097  23.550 32.613 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HB3    1 
ATOM   5059  H HG2    . PRO A 1 312 ? 21.522  21.097 32.574 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HG2    1 
ATOM   5060  H HG3    . PRO A 1 312 ? 21.409  21.845 33.972 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HG3    1 
ATOM   5061  H HD2    . PRO A 1 312 ? 19.322  21.191 32.223 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HD2    1 
ATOM   5062  H HD3    . PRO A 1 312 ? 19.341  21.025 33.803 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A HD3    1 
ATOM   5063  N N      . GLN A 1 313 ? 18.816  24.540 30.877 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N      1 
ATOM   5064  C CA     . GLN A 1 313 ? 18.345  25.447 29.845 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA     1 
ATOM   5065  C C      . GLN A 1 313 ? 17.348  26.442 30.415 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C      1 
ATOM   5066  O O      . GLN A 1 313 ? 17.347  27.611 30.040 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O      1 
ATOM   5067  C CB     . GLN A 1 313 ? 17.670  24.669 28.711 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB     1 
ATOM   5068  C CG     . GLN A 1 313 ? 18.583  23.729 27.951 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG     1 
ATOM   5069  C CD     . GLN A 1 313 ? 18.583  22.308 28.480 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD     1 
ATOM   5070  O OE1    . GLN A 1 313 ? 18.249  22.054 29.634 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1    1 
ATOM   5071  N NE2    . GLN A 1 313 ? 19.028  21.392 27.649 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2    1 
ATOM   5072  H H      . GLN A 1 313 ? 18.575  23.721 30.772 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A H      1 
ATOM   5073  H HA     . GLN A 1 313 ? 19.112  25.921 29.486 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HA     1 
ATOM   5074  H HB2    . GLN A 1 313 ? 16.953  24.136 29.088 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HB2    1 
ATOM   5075  H HB3    . GLN A 1 313 ? 17.311  25.305 28.073 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HB3    1 
ATOM   5076  H HG2    . GLN A 1 313 ? 18.297  23.698 27.024 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HG2    1 
ATOM   5077  H HG3    . GLN A 1 313 ? 19.491  24.064 28.006 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HG3    1 
ATOM   5078  H HE21   . GLN A 1 313 ? 19.053  20.567 27.891 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HE21   1 
ATOM   5079  H HE22   . GLN A 1 313 ? 19.295  21.618 26.863 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A HE22   1 
ATOM   5080  N N      . ASP A 1 314 ? 16.495  26.009 31.342 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 313 ASP A N      1 
ATOM   5081  C CA     . ASP A 1 314 ? 15.575  26.917 32.023 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CA     1 
ATOM   5082  C C      . ASP A 1 314 ? 16.328  27.960 32.837 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 313 ASP A C      1 
ATOM   5083  O O      . ASP A 1 314 ? 16.010  29.148 32.799 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 313 ASP A O      1 
ATOM   5084  C CB     . ASP A 1 314 ? 14.665  26.142 32.994 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CB     1 
ATOM   5085  C CG     . ASP A 1 314 ? 13.760  25.174 32.369 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CG     1 
ATOM   5086  O OD1    . ASP A 1 314 ? 13.316  25.377 31.229 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD1    1 
ATOM   5087  O OD2    . ASP A 1 314 ? 13.438  24.200 33.111 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD2    1 
ATOM   5088  H H      . ASP A 1 314 ? 16.428  25.190 31.596 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A H      1 
ATOM   5089  H HA     . ASP A 1 314 ? 15.038  27.346 31.338 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A HA     1 
ATOM   5090  H HB2    . ASP A 1 314 ? 15.227  25.653 33.615 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A HB2    1 
ATOM   5091  H HB3    . ASP A 1 314 ? 14.116  26.781 33.475 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A HB3    1 
ATOM   5092  N N      A ARG A 1 315 ? 17.317  27.499 33.597 0.50 9.83   ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N      1 
ATOM   5093  N N      B ARG A 1 315 ? 17.294  27.512 33.658 0.50 9.73   ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N      1 
ATOM   5094  C CA     A ARG A 1 315 ? 18.078  28.387 34.450 0.50 10.51  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA     1 
ATOM   5095  C CA     B ARG A 1 315 ? 18.100  28.447 34.441 0.50 10.82  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA     1 
ATOM   5096  C C      A ARG A 1 315 ? 18.849  29.403 33.621 0.50 9.78   ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C      1 
ATOM   5097  C C      B ARG A 1 315 ? 18.776  29.453 33.533 0.50 9.33   ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C      1 
ATOM   5098  O O      A ARG A 1 315 ? 18.875  30.583 33.968 0.50 9.84   ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O      1 
ATOM   5099  O O      B ARG A 1 315 ? 18.659  30.662 33.727 0.50 8.92   ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O      1 
ATOM   5100  C CB     A ARG A 1 315 ? 18.981  27.538 35.342 0.50 11.91  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB     1 
ATOM   5101  C CB     B ARG A 1 315 ? 19.155  27.712 35.274 0.50 11.79  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB     1 
ATOM   5102  C CG     A ARG A 1 315 ? 19.439  28.212 36.559 0.50 13.71  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG     1 
ATOM   5103  C CG     B ARG A 1 315 ? 18.570  27.022 36.474 0.50 11.54  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG     1 
ATOM   5104  C CD     A ARG A 1 315 ? 20.200  27.292 37.532 0.50 13.98  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD     1 
ATOM   5105  C CD     B ARG A 1 315 ? 19.634  26.409 37.423 0.50 12.59  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD     1 
ATOM   5106  N NE     A ARG A 1 315 ? 19.407  26.178 38.065 0.50 14.97  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE     1 
ATOM   5107  N NE     B ARG A 1 315 ? 20.306  25.255 36.843 0.50 14.11  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE     1 
ATOM   5108  C CZ     A ARG A 1 315 ? 18.672  26.177 39.184 0.50 17.91  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ     1 
ATOM   5109  C CZ     B ARG A 1 315 ? 19.836  24.012 36.858 0.50 14.87  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ     1 
ATOM   5110  N NH1    A ARG A 1 315 ? 18.409  27.268 39.863 0.50 15.55  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1    1 
ATOM   5111  N NH1    B ARG A 1 315 ? 18.628  23.712 37.358 0.50 15.31  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1    1 
ATOM   5112  N NH2    A ARG A 1 315 ? 18.094  25.055 39.583 0.50 21.31  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2    1 
ATOM   5113  N NH2    B ARG A 1 315 ? 20.583  23.044 36.339 0.50 14.82  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2    1 
ATOM   5114  H H      A ARG A 1 315 ? 17.564  26.676 33.633 0.50 11.80  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A H      1 
ATOM   5115  H H      B ARG A 1 315 ? 17.496  26.684 33.775 0.50 11.68  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A H      1 
ATOM   5116  H HA     A ARG A 1 315 ? 17.495  28.900 35.031 0.50 12.62  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HA     1 
ATOM   5117  H HA     B ARG A 1 315 ? 17.509  28.909 35.055 0.50 13.00  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HA     1 
ATOM   5118  H HB2    A ARG A 1 315 ? 18.492  26.745 35.612 0.50 14.29  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB2    1 
ATOM   5119  H HB2    B ARG A 1 315 ? 19.583  27.041 34.720 0.50 14.15  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB2    1 
ATOM   5120  H HB3    A ARG A 1 315 ? 19.767  27.285 34.834 0.50 14.29  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB3    1 
ATOM   5121  H HB3    B ARG A 1 315 ? 19.812  28.353 35.586 0.50 14.15  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HB3    1 
ATOM   5122  H HG2    A ARG A 1 315 ? 20.035  28.935 36.310 0.50 16.45  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG2    1 
ATOM   5123  H HG2    B ARG A 1 315 ? 18.055  27.666 36.985 0.50 13.85  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG2    1 
ATOM   5124  H HG3    A ARG A 1 315 ? 18.668  28.565 37.030 0.50 16.45  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG3    1 
ATOM   5125  H HG3    B ARG A 1 315 ? 17.994  26.303 36.172 0.50 13.85  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HG3    1 
ATOM   5126  H HD2    A ARG A 1 315 ? 20.962  26.912 37.067 0.50 16.78  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD2    1 
ATOM   5127  H HD2    B ARG A 1 315 ? 20.307  27.080 37.620 0.50 15.11  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD2    1 
ATOM   5128  H HD3    A ARG A 1 315 ? 20.502  27.822 38.286 0.50 16.78  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD3    1 
ATOM   5129  H HD3    B ARG A 1 315 ? 19.200  26.124 38.242 0.50 15.11  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HD3    1 
ATOM   5130  H HE     A ARG A 1 315 ? 19.417  25.448 37.611 0.50 17.97  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HE     1 
ATOM   5131  H HE     B ARG A 1 315 ? 21.065  25.387 36.462 0.50 16.94  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HE     1 
ATOM   5132  H HH11   A ARG A 1 315 ? 18.715  28.026 39.593 0.50 18.67  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH11   1 
ATOM   5133  H HH11   B ARG A 1 315 ? 18.131  24.334 37.682 0.50 18.37  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH11   1 
ATOM   5134  H HH12   A ARG A 1 315 ? 17.933  27.226 40.577 0.50 18.67  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH12   1 
ATOM   5135  H HH12   B ARG A 1 315 ? 18.351  22.898 37.354 0.50 18.37  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH12   1 
ATOM   5136  H HH21   A ARG A 1 315 ? 18.193  24.334 39.125 0.50 25.58  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH21   1 
ATOM   5137  H HH21   B ARG A 1 315 ? 21.353  23.229 36.003 0.50 17.79  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH21   1 
ATOM   5138  H HH22   A ARG A 1 315 ? 17.620  25.047 40.300 0.50 25.58  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH22   1 
ATOM   5139  H HH22   B ARG A 1 315 ? 20.297  22.233 36.339 0.50 17.79  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A HH22   1 
ATOM   5140  N N      . PHE A 1 316 ? 19.471  28.964 32.512 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A N      1 
ATOM   5141  C CA     . PHE A 1 316 ? 20.177  29.875 31.635 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CA     1 
ATOM   5142  C C      . PHE A 1 316 ? 19.212  30.868 31.007 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A C      1 
ATOM   5143  O O      . PHE A 1 316 ? 19.544  32.045 30.873 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A O      1 
ATOM   5144  C CB     . PHE A 1 316 ? 20.990  29.135 30.593 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CB     1 
ATOM   5145  C CG     . PHE A 1 316 ? 21.751  30.063 29.681 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CG     1 
ATOM   5146  C CD1    . PHE A 1 316 ? 22.688  30.969 30.164 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD1    1 
ATOM   5147  C CD2    . PHE A 1 316 ? 21.542  30.036 28.341 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD2    1 
ATOM   5148  C CE1    . PHE A 1 316 ? 23.349  31.829 29.298 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE1    1 
ATOM   5149  C CE2    . PHE A 1 316 ? 22.232  30.861 27.480 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE2    1 
ATOM   5150  C CZ     . PHE A 1 316 ? 23.144  31.756 27.980 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CZ     1 
ATOM   5151  H H      . PHE A 1 316 ? 19.491  28.142 32.260 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A H      1 
ATOM   5152  H HA     . PHE A 1 316 ? 20.822  30.374 32.160 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HA     1 
ATOM   5153  H HB2    . PHE A 1 316 ? 21.631  28.562 31.042 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HB2    1 
ATOM   5154  H HB3    . PHE A 1 316 ? 20.392  28.601 30.047 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HB3    1 
ATOM   5155  H HD1    . PHE A 1 316 ? 22.874  30.999 31.075 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HD1    1 
ATOM   5156  H HD2    . PHE A 1 316 ? 20.914  29.444 27.993 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HD2    1 
ATOM   5157  H HE1    . PHE A 1 316 ? 23.940  32.462 29.639 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HE1    1 
ATOM   5158  H HE2    . PHE A 1 316 ? 22.081  30.811 26.564 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HE2    1 
ATOM   5159  H HZ     . PHE A 1 316 ? 23.618  32.310 27.402 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A HZ     1 
ATOM   5160  N N      . ALA A 1 317 ? 18.021  30.422 30.594 1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A N      1 
ATOM   5161  C CA     . ALA A 1 317 ? 17.073  31.359 30.003 1.00 8.31   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CA     1 
ATOM   5162  C C      . ALA A 1 317 ? 16.691  32.472 30.966 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A C      1 
ATOM   5163  O O      . ALA A 1 317 ? 16.620  33.641 30.579 1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A O      1 
ATOM   5164  C CB     . ALA A 1 317 ? 15.820  30.597 29.519 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CB     1 
ATOM   5165  H H      . ALA A 1 317 ? 17.750  29.607 30.645 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A H      1 
ATOM   5166  H HA     . ALA A 1 317 ? 17.494  31.777 29.236 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HA     1 
ATOM   5167  H HB1    . ALA A 1 317 ? 15.209  31.226 29.104 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HB1    1 
ATOM   5168  H HB2    . ALA A 1 317 ? 16.090  29.924 28.875 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HB2    1 
ATOM   5169  H HB3    . ALA A 1 317 ? 15.394  30.175 30.280 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A HB3    1 
ATOM   5170  N N      . LEU A 1 318 ? 16.396  32.120 32.213 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N      1 
ATOM   5171  C CA     . LEU A 1 318 ? 16.025  33.146 33.193 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA     1 
ATOM   5172  C C      . LEU A 1 318 ? 17.150  34.150 33.388 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C      1 
ATOM   5173  O O      . LEU A 1 318 ? 16.926  35.346 33.514 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O      1 
ATOM   5174  C CB     . LEU A 1 318 ? 15.625  32.515 34.519 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB     1 
ATOM   5175  C CG     . LEU A 1 318 ? 14.388  31.666 34.450 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG     1 
ATOM   5176  C CD1    . LEU A 1 318 ? 14.127  30.961 35.770 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1    1 
ATOM   5177  C CD2    . LEU A 1 318 ? 13.142  32.422 34.021 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2    1 
ATOM   5178  H H      . LEU A 1 318 ? 16.402  31.315 32.515 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 317 LEU A H      1 
ATOM   5179  H HA     . LEU A 1 318 ? 15.249  33.621 32.858 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HA     1 
ATOM   5180  H HB2    . LEU A 1 318 ? 16.352  31.951 34.826 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HB2    1 
ATOM   5181  H HB3    . LEU A 1 318 ? 15.461  33.223 35.162 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HB3    1 
ATOM   5182  H HG     . LEU A 1 318 ? 14.563  31.007 33.759 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HG     1 
ATOM   5183  H HD11   . LEU A 1 318 ? 14.900  30.421 35.998 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD11   1 
ATOM   5184  H HD12   . LEU A 1 318 ? 13.344  30.395 35.677 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD12   1 
ATOM   5185  H HD13   . LEU A 1 318 ? 13.974  31.626 36.459 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD13   1 
ATOM   5186  H HD21   . LEU A 1 318 ? 13.042  33.209 34.580 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD21   1 
ATOM   5187  H HD22   . LEU A 1 318 ? 12.371  31.844 34.124 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD22   1 
ATOM   5188  H HD23   . LEU A 1 318 ? 13.237  32.686 33.092 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A HD23   1 
ATOM   5189  N N      . LEU A 1 319 ? 18.387  33.680 33.398 1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N      1 
ATOM   5190  C CA     . LEU A 1 319 ? 19.540  34.583 33.508 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA     1 
ATOM   5191  C C      . LEU A 1 319 ? 19.723  35.391 32.235 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C      1 
ATOM   5192  O O      . LEU A 1 319 ? 20.074  36.572 32.292 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O      1 
ATOM   5193  C CB     . LEU A 1 319 ? 20.794  33.784 33.860 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB     1 
ATOM   5194  C CG     . LEU A 1 319 ? 20.746  33.037 35.188 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG     1 
ATOM   5195  C CD1    . LEU A 1 319 ? 22.072  32.354 35.412 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1    1 
ATOM   5196  C CD2    . LEU A 1 319 ? 20.315  33.900 36.358 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2    1 
ATOM   5197  H H      . LEU A 1 319 ? 18.594  32.848 33.344 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 318 LEU A H      1 
ATOM   5198  H HA     . LEU A 1 319 ? 19.391  35.214 34.230 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HA     1 
ATOM   5199  H HB2    . LEU A 1 319 ? 20.940  33.125 33.163 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HB2    1 
ATOM   5200  H HB3    . LEU A 1 319 ? 21.544  34.397 33.901 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HB3    1 
ATOM   5201  H HG     . LEU A 1 319 ? 20.052  32.361 35.143 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HG     1 
ATOM   5202  H HD11   . LEU A 1 319 ? 22.227  31.722 34.693 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD11   1 
ATOM   5203  H HD12   . LEU A 1 319 ? 22.047  31.889 36.262 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD12   1 
ATOM   5204  H HD13   . LEU A 1 319 ? 22.774  33.024 35.421 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD13   1 
ATOM   5205  H HD21   . LEU A 1 319 ? 20.848  34.711 36.366 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD21   1 
ATOM   5206  H HD22   . LEU A 1 319 ? 20.453  33.406 37.182 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD22   1 
ATOM   5207  H HD23   . LEU A 1 319 ? 19.376  34.122 36.259 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A HD23   1 
ATOM   5208  N N      . PHE A 1 320 ? 19.511  34.765 31.087 1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N      1 
ATOM   5209  C CA     . PHE A 1 320 ? 19.685  35.454 29.824 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA     1 
ATOM   5210  C C      . PHE A 1 320 ? 18.719  36.623 29.698 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C      1 
ATOM   5211  O O      . PHE A 1 320 ? 19.060  37.659 29.104 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O      1 
ATOM   5212  C CB     . PHE A 1 320 ? 19.542  34.479 28.648 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB     1 
ATOM   5213  C CG     . PHE A 1 320 ? 20.150  35.034 27.387 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG     1 
ATOM   5214  C CD1    . PHE A 1 320 ? 21.495  34.914 27.161 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1    1 
ATOM   5215  C CD2    . PHE A 1 320 ? 19.399  35.736 26.466 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2    1 
ATOM   5216  C CE1    . PHE A 1 320 ? 22.108  35.455 26.069 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1    1 
ATOM   5217  C CE2    . PHE A 1 320 ? 20.023  36.319 25.372 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2    1 
ATOM   5218  C CZ     . PHE A 1 320 ? 21.350  36.162 25.171 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ     1 
ATOM   5219  H H      . PHE A 1 320 ? 19.267  33.943 31.013 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A H      1 
ATOM   5220  H HA     . PHE A 1 320 ? 20.586  35.809 29.780 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HA     1 
ATOM   5221  H HB2    . PHE A 1 320 ? 19.995  33.648 28.864 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HB2    1 
ATOM   5222  H HB3    . PHE A 1 320 ? 18.601  34.311 28.484 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HB3    1 
ATOM   5223  H HD1    . PHE A 1 320 ? 22.011  34.445 27.776 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HD1    1 
ATOM   5224  H HD2    . PHE A 1 320 ? 18.480  35.819 26.578 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HD2    1 
ATOM   5225  H HE1    . PHE A 1 320 ? 23.022  35.346 25.936 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HE1    1 
ATOM   5226  H HE2    . PHE A 1 320 ? 19.523  36.823 24.771 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HE2    1 
ATOM   5227  H HZ     . PHE A 1 320 ? 21.751  36.536 24.420 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A HZ     1 
ATOM   5228  N N      . ALA A 1 321 ? 17.513  36.496 30.248 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 320 ALA A N      1 
ATOM   5229  C CA     . ALA A 1 321 ? 16.595  37.627 30.270 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CA     1 
ATOM   5230  C C      . ALA A 1 321 ? 17.242  38.823 30.951 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 320 ALA A C      1 
ATOM   5231  O O      . ALA A 1 321 ? 17.058  39.962 30.527 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 320 ALA A O      1 
ATOM   5232  C CB     . ALA A 1 321 ? 15.286  37.233 30.948 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CB     1 
ATOM   5233  H H      . ALA A 1 321 ? 17.208  35.777 30.608 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A H      1 
ATOM   5234  H HA     . ALA A 1 321 ? 16.375  37.884 29.361 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HA     1 
ATOM   5235  H HB1    . ALA A 1 321 ? 14.654  37.964 30.863 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HB1    1 
ATOM   5236  H HB2    . ALA A 1 321 ? 14.933  36.439 30.516 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HB2    1 
ATOM   5237  H HB3    . ALA A 1 321 ? 15.458  37.051 31.885 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A HB3    1 
ATOM   5238  N N      . ALA A 1 322 ? 17.979  38.590 32.035 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 321 ALA A N      1 
ATOM   5239  C CA     . ALA A 1 322 ? 18.688  39.676 32.693 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CA     1 
ATOM   5240  C C      . ALA A 1 322 ? 19.790  40.248 31.815 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 321 ALA A C      1 
ATOM   5241  O O      . ALA A 1 322 ? 19.986  41.466 31.801 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 321 ALA A O      1 
ATOM   5242  C CB     . ALA A 1 322 ? 19.231  39.221 34.038 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CB     1 
ATOM   5243  H H      . ALA A 1 322 ? 18.082  37.820 32.404 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A H      1 
ATOM   5244  H HA     . ALA A 1 322 ? 18.057  40.393 32.863 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HA     1 
ATOM   5245  H HB1    . ALA A 1 322 ? 19.671  39.970 34.470 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HB1    1 
ATOM   5246  H HB2    . ALA A 1 322 ? 18.495  38.908 34.586 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HB2    1 
ATOM   5247  H HB3    . ALA A 1 322 ? 19.866  38.502 33.895 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A HB3    1 
ATOM   5248  N N      . SER A 1 323 ? 20.490  39.407 31.053 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 322 SER A N      1 
ATOM   5249  C CA     . SER A 1 323 ? 21.495  39.899 30.122 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 322 SER A CA     1 
ATOM   5250  C C      . SER A 1 323 ? 20.885  40.783 29.044 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 322 SER A C      1 
ATOM   5251  O O      . SER A 1 323 ? 21.492  41.781 28.651 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 322 SER A O      1 
ATOM   5252  C CB     . SER A 1 323 ? 22.253  38.733 29.516 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 322 SER A CB     1 
ATOM   5253  O OG     . SER A 1 323 ? 23.364  39.227 28.842 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 322 SER A OG     1 
ATOM   5254  H H      . SER A 1 323 ? 20.400  38.552 31.057 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 322 SER A H      1 
ATOM   5255  H HA     . SER A 1 323 ? 22.132  40.445 30.609 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HA     1 
ATOM   5256  H HB2    . SER A 1 323 ? 22.541  38.133 30.221 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HB2    1 
ATOM   5257  H HB3    . SER A 1 323 ? 21.678  38.262 28.893 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HB3    1 
ATOM   5258  H HG     . SER A 1 323 ? 23.813  38.592 28.525 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 322 SER A HG     1 
ATOM   5259  N N      . MET A 1 324 ? 19.666  40.476 28.602 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 323 MET A N      1 
ATOM   5260  C CA     . MET A 1 324 ? 18.961  41.327 27.645 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 323 MET A CA     1 
ATOM   5261  C C      . MET A 1 324 ? 18.592  42.659 28.278 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 323 MET A C      1 
ATOM   5262  O O      . MET A 1 324 ? 18.826  43.713 27.687 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 323 MET A O      1 
ATOM   5263  C CB     . MET A 1 324 ? 17.735  40.593 27.096 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 323 MET A CB     1 
ATOM   5264  C CG     . MET A 1 324 ? 18.092  39.411 26.183 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CG     1 
ATOM   5265  S SD     . MET A 1 324 ? 18.778  39.895 24.602 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 323 MET A SD     1 
ATOM   5266  C CE     . MET A 1 324 ? 20.461  39.852 24.957 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CE     1 
ATOM   5267  H H      . MET A 1 324 ? 19.224  39.778 28.840 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 323 MET A H      1 
ATOM   5268  H HA     . MET A 1 324 ? 19.542  41.506 26.889 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HA     1 
ATOM   5269  H HB2    . MET A 1 324 ? 17.216  40.249 27.840 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HB2    1 
ATOM   5270  H HB3    . MET A 1 324 ? 17.202  41.217 26.579 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HB3    1 
ATOM   5271  H HG2    . MET A 1 324 ? 18.749  38.857 26.633 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HG2    1 
ATOM   5272  H HG3    . MET A 1 324 ? 17.288  38.897 26.011 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HG3    1 
ATOM   5273  H HE1    . MET A 1 324 ? 20.954  39.705 24.135 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HE1    1 
ATOM   5274  H HE2    . MET A 1 324 ? 20.723  40.698 25.353 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HE2    1 
ATOM   5275  H HE3    . MET A 1 324 ? 20.634  39.128 25.580 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 323 MET A HE3    1 
ATOM   5276  N N      . THR A 1 325 ? 18.011  42.631 29.479 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 324 THR A N      1 
ATOM   5277  C CA     . THR A 1 325 ? 17.695  43.875 30.172 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CA     1 
ATOM   5278  C C      . THR A 1 325 ? 18.953  44.708 30.392 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR A C      1 
ATOM   5279  O O      . THR A 1 325 ? 18.935  45.924 30.191 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 324 THR A O      1 
ATOM   5280  C CB     . THR A 1 325 ? 16.977  43.537 31.484 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CB     1 
ATOM   5281  O OG1    . THR A 1 325 ? 15.602  43.227 31.244 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 324 THR A OG1    1 
ATOM   5282  C CG2    . THR A 1 325 ? 16.949  44.708 32.449 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CG2    1 
ATOM   5283  H H      . THR A 1 325 ? 17.794  41.916 29.906 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR A H      1 
ATOM   5284  H HA     . THR A 1 325 ? 17.092  44.420 29.642 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HA     1 
ATOM   5285  H HB     . THR A 1 325 ? 17.461  42.791 31.869 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HB     1 
ATOM   5286  H HG1    . THR A 1 325 ? 15.542  42.542 30.762 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG1    1 
ATOM   5287  H HG21   . THR A 1 325 ? 17.833  44.850 32.823 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG21   1 
ATOM   5288  H HG22   . THR A 1 325 ? 16.327  44.528 33.171 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG22   1 
ATOM   5289  H HG23   . THR A 1 325 ? 16.669  45.513 31.986 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 324 THR A HG23   1 
ATOM   5290  N N      . ASN A 1 326 ? 20.067  44.063 30.736 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 325 ASN A N      1 
ATOM   5291  C CA     . ASN A 1 326 ? 21.332  44.749 30.959 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CA     1 
ATOM   5292  C C      . ASN A 1 326 ? 21.728  45.592 29.767 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A C      1 
ATOM   5293  O O      . ASN A 1 326 ? 22.299  46.667 29.933 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A O      1 
ATOM   5294  C CB     . ASN A 1 326 ? 22.422  43.720 31.250 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CB     1 
ATOM   5295  C CG     . ASN A 1 326 ? 23.720  44.350 31.639 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CG     1 
ATOM   5296  O OD1    . ASN A 1 326 ? 23.767  45.233 32.486 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A OD1    1 
ATOM   5297  N ND2    . ASN A 1 326 ? 24.801  43.931 31.012 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A ND2    1 
ATOM   5298  H H      . ASN A 1 326 ? 20.117  43.211 30.848 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A H      1 
ATOM   5299  H HA     . ASN A 1 326 ? 21.237  45.338 31.725 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HA     1 
ATOM   5300  H HB2    . ASN A 1 326 ? 22.133  43.150 31.980 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HB2    1 
ATOM   5301  H HB3    . ASN A 1 326 ? 22.573  43.186 30.454 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HB3    1 
ATOM   5302  H HD21   . ASN A 1 326 ? 25.569  44.267 31.205 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HD21   1 
ATOM   5303  H HD22   . ASN A 1 326 ? 24.739  43.320 30.409 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A HD22   1 
ATOM   5304  N N      . THR A 1 327 ? 21.483  45.079 28.560 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 326 THR A N      1 
ATOM   5305  C CA     . THR A 1 327 ? 21.879  45.722 27.317 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA     1 
ATOM   5306  C C      . THR A 1 327 ? 20.704  46.347 26.564 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 326 THR A C      1 
ATOM   5307  O O      . THR A 1 327 ? 20.814  46.609 25.360 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 326 THR A O      1 
ATOM   5308  C CB     . THR A 1 327 ? 22.708  44.767 26.454 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB     1 
ATOM   5309  O OG1    . THR A 1 327 ? 21.980  43.568 26.215 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1    1 
ATOM   5310  C CG2    . THR A 1 327 ? 24.042  44.509 27.099 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2    1 
ATOM   5311  H H      . THR A 1 327 ? 21.074  44.333 28.436 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 326 THR A H      1 
ATOM   5312  H HA     . THR A 1 327 ? 22.466  46.465 27.527 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HA     1 
ATOM   5313  H HB     . THR A 1 327 ? 22.890  45.164 25.588 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HB     1 
ATOM   5314  H HG1    . THR A 1 327 ? 21.840  43.167 26.940 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG1    1 
ATOM   5315  H HG21   . THR A 1 327 ? 24.542  45.337 27.171 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG21   1 
ATOM   5316  H HG22   . THR A 1 327 ? 24.552  43.879 26.565 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG22   1 
ATOM   5317  H HG23   . THR A 1 327 ? 23.916  44.139 27.986 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 326 THR A HG23   1 
ATOM   5318  N N      . GLY A 1 328 ? 19.617  46.697 27.262 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N      1 
ATOM   5319  C CA     . GLY A 1 328 ? 18.661  47.665 26.759 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA     1 
ATOM   5320  C C      . GLY A 1 328 ? 17.337  47.145 26.257 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C      1 
ATOM   5321  O O      . GLY A 1 328 ? 16.517  47.971 25.835 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O      1 
ATOM   5322  H H      . GLY A 1 328 ? 19.418  46.380 28.036 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A H      1 
ATOM   5323  H HA2    . GLY A 1 328 ? 18.468  48.294 27.472 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A HA2    1 
ATOM   5324  H HA3    . GLY A 1 328 ? 19.076  48.141 26.022 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A HA3    1 
ATOM   5325  N N      . GLY A 1 329 ? 17.079  45.848 26.280 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N      1 
ATOM   5326  C CA     . GLY A 1 329 ? 15.786  45.358 25.842 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA     1 
ATOM   5327  C C      . GLY A 1 329 ? 15.847  43.910 25.415 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C      1 
ATOM   5328  O O      . GLY A 1 329 ? 16.902  43.301 25.332 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O      1 
ATOM   5329  H H      . GLY A 1 329 ? 17.629  45.241 26.541 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A H      1 
ATOM   5330  H HA2    . GLY A 1 329 ? 15.147  45.437 26.568 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A HA2    1 
ATOM   5331  H HA3    . GLY A 1 329 ? 15.477  45.888 25.091 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A HA3    1 
ATOM   5332  N N      . GLY A 1 330 ? 14.674  43.354 25.170 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A N      1 
ATOM   5333  C CA     . GLY A 1 330 ? 14.554  41.935 24.869 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A CA     1 
ATOM   5334  C C      . GLY A 1 330 ? 14.187  41.126 26.101 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 329 GLY A C      1 
ATOM   5335  O O      . GLY A 1 330 ? 13.925  41.694 27.167 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A O      1 
ATOM   5336  H H      . GLY A 1 330 ? 13.926  43.778 25.172 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A H      1 
ATOM   5337  H HA2    . GLY A 1 330 ? 13.867  41.804 24.198 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A HA2    1 
ATOM   5338  H HA3    . GLY A 1 330 ? 15.399  41.605 24.524 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A HA3    1 
ATOM   5339  N N      . ASP A 1 331 ? 14.164  39.794 25.981 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 330 ASP A N      1 
ATOM   5340  C CA     . ASP A 1 331 ? 13.651  38.936 27.055 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CA     1 
ATOM   5341  C C      . ASP A 1 331 ? 14.054  37.515 26.729 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 330 ASP A C      1 
ATOM   5342  O O      . ASP A 1 331 ? 14.518  37.219 25.625 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A O      1 
ATOM   5343  C CB     . ASP A 1 331 ? 12.135  39.093 27.085 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CB     1 
ATOM   5344  C CG     . ASP A 1 331 ? 11.485  38.797 28.402 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CG     1 
ATOM   5345  O OD1    . ASP A 1 331 ? 12.093  38.255 29.340 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD1    1 
ATOM   5346  O OD2    . ASP A 1 331 ? 10.286  39.153 28.490 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD2    1 
ATOM   5347  H H      . ASP A 1 331 ? 14.439  39.364 25.289 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A H      1 
ATOM   5348  H HA     . ASP A 1 331 ? 14.032  39.152 27.921 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A HA     1 
ATOM   5349  H HB2    . ASP A 1 331 ? 11.918  40.010 26.855 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A HB2    1 
ATOM   5350  H HB3    . ASP A 1 331 ? 11.752  38.488 26.431 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A HB3    1 
ATOM   5351  N N      . ALA A 1 332 ? 13.832  36.622 27.673 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 331 ALA A N      1 
ATOM   5352  C CA     . ALA A 1 332 ? 13.784  35.190 27.399 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CA     1 
ATOM   5353  C C      . ALA A 1 332 ? 12.307  34.852 27.403 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 331 ALA A C      1 
ATOM   5354  O O      . ALA A 1 332 ? 11.641  34.892 28.443 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A O      1 
ATOM   5355  C CB     . ALA A 1 332 ? 14.564  34.387 28.412 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CB     1 
ATOM   5356  H H      . ALA A 1 332 ? 13.704  36.820 28.500 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A H      1 
ATOM   5357  H HA     . ALA A 1 332 ? 14.181  34.986 26.539 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HA     1 
ATOM   5358  H HB1    . ALA A 1 332 ? 14.520  33.448 28.172 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HB1    1 
ATOM   5359  H HB2    . ALA A 1 332 ? 15.487  34.686 28.409 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HB2    1 
ATOM   5360  H HB3    . ALA A 1 332 ? 14.175  34.522 29.290 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A HB3    1 
ATOM   5361  N N      . TYR A 1 333 ? 11.769  34.659 26.213 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A N      1 
ATOM   5362  C CA     . TYR A 1 333 ? 10.363  34.457 26.002 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CA     1 
ATOM   5363  C C      . TYR A 1 333 ? 9.962   33.026 26.290 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A C      1 
ATOM   5364  O O      . TYR A 1 333 ? 10.771  32.096 26.277 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A O      1 
ATOM   5365  C CB     . TYR A 1 333 ? 9.996   34.888 24.586 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CB     1 
ATOM   5366  C CG     . TYR A 1 333 ? 10.065  36.376 24.406 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CG     1 
ATOM   5367  C CD1    . TYR A 1 333 ? 9.094   37.182 24.950 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD1    1 
ATOM   5368  C CD2    . TYR A 1 333 ? 11.061  36.993 23.665 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD2    1 
ATOM   5369  C CE1    . TYR A 1 333 ? 9.117   38.528 24.792 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE1    1 
ATOM   5370  C CE2    . TYR A 1 333 ? 11.117  38.346 23.530 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE2    1 
ATOM   5371  C CZ     . TYR A 1 333 ? 10.122  39.114 24.079 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CZ     1 
ATOM   5372  O OH     . TYR A 1 333 ? 10.100  40.493 23.959 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A OH     1 
ATOM   5373  H H      . TYR A 1 333 ? 12.223  34.640 25.483 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A H      1 
ATOM   5374  H HA     . TYR A 1 333 ? 9.846   35.002 26.616 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HA     1 
ATOM   5375  H HB2    . TYR A 1 333 ? 10.614  34.479 23.960 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HB2    1 
ATOM   5376  H HB3    . TYR A 1 333 ? 9.090   34.603 24.392 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HB3    1 
ATOM   5377  H HD1    . TYR A 1 333 ? 8.404   36.794 25.439 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HD1    1 
ATOM   5378  H HD2    . TYR A 1 333 ? 11.708  36.469 23.250 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HD2    1 
ATOM   5379  H HE1    . TYR A 1 333 ? 8.448   39.052 25.169 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HE1    1 
ATOM   5380  H HE2    . TYR A 1 333 ? 11.821  38.745 23.071 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HE2    1 
ATOM   5381  H HH     . TYR A 1 333 ? 10.766  40.753 23.518 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A HH     1 
ATOM   5382  N N      . THR A 1 334 ? 8.666   32.855 26.547 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 333 THR A N      1 
ATOM   5383  C CA     . THR A 1 334 ? 8.135   31.570 26.961 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 333 THR A CA     1 
ATOM   5384  C C      . THR A 1 334 ? 7.591   30.778 25.773 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 333 THR A C      1 
ATOM   5385  O O      . THR A 1 334 ? 7.212   31.324 24.740 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 333 THR A O      1 
ATOM   5386  C CB     . THR A 1 334 ? 7.050   31.735 28.017 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CB     1 
ATOM   5387  O OG1    . THR A 1 334 ? 5.910   32.372 27.414 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 333 THR A OG1    1 
ATOM   5388  C CG2    . THR A 1 334 ? 7.560   32.501 29.215 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CG2    1 
ATOM   5389  H H      . THR A 1 334 ? 8.074   33.476 26.487 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 333 THR A H      1 
ATOM   5390  H HA     . THR A 1 334 ? 8.860   31.058 27.353 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HA     1 
ATOM   5391  H HB     . THR A 1 334 ? 6.774   30.870 28.358 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HB     1 
ATOM   5392  H HG1    . THR A 1 334 ? 6.131   33.118 27.098 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG1    1 
ATOM   5393  H HG21   . THR A 1 334 ? 8.263   31.998 29.655 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG21   1 
ATOM   5394  H HG22   . THR A 1 334 ? 6.838   32.650 29.846 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG22   1 
ATOM   5395  H HG23   . THR A 1 334 ? 7.915   33.359 28.934 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 333 THR A HG23   1 
ATOM   5396  N N      . PHE A 1 335 ? 7.462   29.455 25.962 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A N      1 
ATOM   5397  C CA     . PHE A 1 335 ? 6.831   28.612 24.943 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CA     1 
ATOM   5398  C C      . PHE A 1 335 ? 5.483   29.175 24.552 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A C      1 
ATOM   5399  O O      . PHE A 1 335 ? 5.133   29.207 23.371 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A O      1 
ATOM   5400  C CB     . PHE A 1 335 ? 6.616   27.166 25.427 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CB     1 
ATOM   5401  C CG     . PHE A 1 335 ? 7.882   26.406 25.710 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CG     1 
ATOM   5402  C CD1    . PHE A 1 335 ? 8.821   26.150 24.736 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD1    1 
ATOM   5403  C CD2    . PHE A 1 335 ? 8.105   25.881 26.942 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD2    1 
ATOM   5404  C CE1    . PHE A 1 335 ? 9.993   25.414 25.036 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE1    1 
ATOM   5405  C CE2    . PHE A 1 335 ? 9.238   25.163 27.235 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE2    1 
ATOM   5406  C CZ     . PHE A 1 335 ? 10.182  24.945 26.281 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CZ     1 
ATOM   5407  H H      . PHE A 1 335 ? 7.728   29.030 26.660 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A H      1 
ATOM   5408  H HA     . PHE A 1 335 ? 7.435   28.587 24.185 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HA     1 
ATOM   5409  H HB2    . PHE A 1 335 ? 6.099   27.189 26.248 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HB2    1 
ATOM   5410  H HB3    . PHE A 1 335 ? 6.130   26.680 24.742 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HB3    1 
ATOM   5411  H HD1    . PHE A 1 335 ? 8.684   26.463 23.871 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HD1    1 
ATOM   5412  H HD2    . PHE A 1 335 ? 7.471   26.012 27.609 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HD2    1 
ATOM   5413  H HE1    . PHE A 1 335 ? 10.629  25.257 24.376 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HE1    1 
ATOM   5414  H HE2    . PHE A 1 335 ? 9.361   24.823 28.092 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HE2    1 
ATOM   5415  H HZ     . PHE A 1 335 ? 10.956  24.472 26.489 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A HZ     1 
ATOM   5416  N N      . GLN A 1 336 ? 4.724   29.640 25.542 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N      1 
ATOM   5417  C CA     . GLN A 1 336 ? 3.384   30.143 25.317 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA     1 
ATOM   5418  C C      . GLN A 1 336 ? 3.361   31.430 24.497 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C      1 
ATOM   5419  O O      . GLN A 1 336 ? 2.434   31.642 23.698 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O      1 
ATOM   5420  C CB     . GLN A 1 336 ? 2.671   30.322 26.651 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB     1 
ATOM   5421  C CG     . GLN A 1 336 ? 2.284   29.042 27.372 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG     1 
ATOM   5422  C CD     . GLN A 1 336 ? 3.431   28.329 28.116 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD     1 
ATOM   5423  O OE1    . GLN A 1 336 ? 4.567   28.792 28.205 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1    1 
ATOM   5424  N NE2    . GLN A 1 336 ? 3.116   27.183 28.661 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2    1 
ATOM   5425  H H      . GLN A 1 336 ? 4.971   29.675 26.366 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A H      1 
ATOM   5426  H HA     . GLN A 1 336 ? 2.892   29.485 24.801 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HA     1 
ATOM   5427  H HB2    . GLN A 1 336 ? 3.256   30.819 27.243 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HB2    1 
ATOM   5428  H HB3    . GLN A 1 336 ? 1.855   30.822 26.494 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HB3    1 
ATOM   5429  H HG2    . GLN A 1 336 ? 1.602   29.255 28.028 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HG2    1 
ATOM   5430  H HG3    . GLN A 1 336 ? 1.931   28.418 26.718 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HG3    1 
ATOM   5431  H HE21   . GLN A 1 336 ? 3.710   26.733 29.091 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HE21   1 
ATOM   5432  H HE22   . GLN A 1 336 ? 2.315   26.878 28.590 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A HE22   1 
ATOM   5433  N N      . GLU A 1 337 ? 4.363   32.276 24.660 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 336 GLU A N      1 
ATOM   5434  C CA     . GLU A 1 337 ? 4.503   33.474 23.840 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CA     1 
ATOM   5435  C C      . GLU A 1 337 ? 4.866   33.110 22.412 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 336 GLU A C      1 
ATOM   5436  O O      . GLU A 1 337 ? 4.297   33.663 21.470 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A O      1 
ATOM   5437  C CB     . GLU A 1 337 ? 5.531   34.427 24.461 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CB     1 
ATOM   5438  C CG     . GLU A 1 337 ? 4.960   35.144 25.669 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CG     1 
ATOM   5439  C CD     . GLU A 1 337 ? 6.038   35.809 26.532 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CD     1 
ATOM   5440  O OE1    . GLU A 1 337 ? 6.995   35.172 26.980 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE1    1 
ATOM   5441  O OE2    . GLU A 1 337 ? 5.986   37.040 26.713 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE2    1 
ATOM   5442  H H      . GLU A 1 337 ? 4.987   32.183 25.245 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A H      1 
ATOM   5443  H HA     . GLU A 1 337 ? 3.657   33.948 23.816 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HA     1 
ATOM   5444  H HB2    . GLU A 1 337 ? 6.308   33.921 24.745 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HB2    1 
ATOM   5445  H HB3    . GLU A 1 337 ? 5.790   35.092 23.804 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HB3    1 
ATOM   5446  H HG2    . GLU A 1 337 ? 4.350   35.836 25.366 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HG2    1 
ATOM   5447  H HG3    . GLU A 1 337 ? 4.486   34.504 26.222 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A HG3    1 
ATOM   5448  N N      . TYR A 1 338 ? 5.805   32.179 22.223 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A N      1 
ATOM   5449  C CA     . TYR A 1 338 ? 6.093   31.735 20.865 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CA     1 
ATOM   5450  C C      . TYR A 1 338 ? 4.838   31.163 20.195 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A C      1 
ATOM   5451  O O      . TYR A 1 338 ? 4.600   31.397 19.010 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A O      1 
ATOM   5452  C CB     . TYR A 1 338 ? 7.240   30.733 20.820 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CB     1 
ATOM   5453  C CG     . TYR A 1 338 ? 8.591   31.374 21.041 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CG     1 
ATOM   5454  C CD1    . TYR A 1 338 ? 9.221   32.085 20.041 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD1    1 
ATOM   5455  C CD2    . TYR A 1 338 ? 9.207   31.342 22.261 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD2    1 
ATOM   5456  C CE1    . TYR A 1 338 ? 10.447  32.694 20.243 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE1    1 
ATOM   5457  C CE2    . TYR A 1 338 ? 10.414  31.960 22.485 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE2    1 
ATOM   5458  C CZ     . TYR A 1 338 ? 11.036  32.641 21.479 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CZ     1 
ATOM   5459  O OH     . TYR A 1 338 ? 12.242  33.244 21.634 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A OH     1 
ATOM   5460  H H      . TYR A 1 338 ? 6.270   31.805 22.843 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A H      1 
ATOM   5461  H HA     . TYR A 1 338 ? 6.389   32.508 20.359 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HA     1 
ATOM   5462  H HB2    . TYR A 1 338 ? 7.105   30.070 21.514 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HB2    1 
ATOM   5463  H HB3    . TYR A 1 338 ? 7.250   30.306 19.949 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HB3    1 
ATOM   5464  H HD1    . TYR A 1 338 ? 8.810   32.158 19.209 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HD1    1 
ATOM   5465  H HD2    . TYR A 1 338 ? 8.797   30.887 22.961 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HD2    1 
ATOM   5466  H HE1    . TYR A 1 338 ? 10.869  33.137 19.543 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HE1    1 
ATOM   5467  H HE2    . TYR A 1 338 ? 10.809  31.914 23.326 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HE2    1 
ATOM   5468  H HH     . TYR A 1 338 ? 12.537  33.101 22.408 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A HH     1 
ATOM   5469  N N      A GLU A 1 339 ? 4.039   30.398 20.940 0.70 9.88   ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N      1 
ATOM   5470  N N      B GLU A 1 339 ? 4.067   30.342 20.928 0.30 10.23  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N      1 
ATOM   5471  C CA     A GLU A 1 339 ? 2.817   29.829 20.386 0.70 10.77  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA     1 
ATOM   5472  C CA     B GLU A 1 339 ? 2.814   29.797 20.407 0.30 11.68  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA     1 
ATOM   5473  C C      A GLU A 1 339 ? 1.829   30.930 20.010 0.70 9.92   ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C      1 
ATOM   5474  C C      B GLU A 1 339 ? 1.939   30.915 19.863 0.30 11.03  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C      1 
ATOM   5475  O O      A GLU A 1 339 ? 1.157   30.809 18.977 0.70 10.26  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O      1 
ATOM   5476  O O      B GLU A 1 339 ? 1.425   30.838 18.739 0.30 10.86  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O      1 
ATOM   5477  C CB     A GLU A 1 339 ? 2.246   28.763 21.327 0.70 12.44  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB     1 
ATOM   5478  C CB     B GLU A 1 339 ? 2.047   29.062 21.513 0.30 12.98  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB     1 
ATOM   5479  C CG     A GLU A 1 339 ? 3.166   27.530 21.363 0.70 13.59  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG     1 
ATOM   5480  C CG     B GLU A 1 339 ? 2.654   27.742 21.952 0.30 15.08  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG     1 
ATOM   5481  C CD     A GLU A 1 339 ? 2.942   26.599 22.557 0.70 19.23  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD     1 
ATOM   5482  C CD     B GLU A 1 339 ? 2.598   26.637 20.904 0.30 15.80  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD     1 
ATOM   5483  O OE1    A GLU A 1 339 ? 2.239   26.965 23.516 0.70 18.49  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1    1 
ATOM   5484  O OE1    B GLU A 1 339 ? 1.531   26.402 20.305 0.30 15.45  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1    1 
ATOM   5485  O OE2    A GLU A 1 339 ? 3.496   25.489 22.528 0.70 22.97  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2    1 
ATOM   5486  O OE2    B GLU A 1 339 ? 3.637   25.995 20.670 0.30 17.79  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2    1 
ATOM   5487  H H      A GLU A 1 339 ? 4.181   30.195 21.763 0.70 11.86  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A H      1 
ATOM   5488  H H      B GLU A 1 339 ? 4.251   30.089 21.729 0.30 12.28  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A H      1 
ATOM   5489  H HA     A GLU A 1 339 ? 3.010   29.355 19.562 0.70 12.93  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HA     1 
ATOM   5490  H HA     B GLU A 1 339 ? 3.025   29.165 19.702 0.30 14.03  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HA     1 
ATOM   5491  H HB2    A GLU A 1 339 ? 2.178   29.125 22.225 0.70 14.94  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB2    1 
ATOM   5492  H HB2    B GLU A 1 339 ? 2.007   29.637 22.293 0.30 15.59  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB2    1 
ATOM   5493  H HB3    A GLU A 1 339 ? 1.371   28.488 21.013 0.70 14.94  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB3    1 
ATOM   5494  H HB3    B GLU A 1 339 ? 1.150   28.876 21.192 0.30 15.59  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HB3    1 
ATOM   5495  H HG2    A GLU A 1 339 ? 3.018   27.011 20.557 0.70 16.31  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG2    1 
ATOM   5496  H HG2    B GLU A 1 339 ? 3.588   27.889 22.172 0.30 18.10  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG2    1 
ATOM   5497  H HG3    A GLU A 1 339 ? 4.087   27.833 21.398 0.70 16.31  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG3    1 
ATOM   5498  H HG3    B GLU A 1 339 ? 2.175   27.426 22.735 0.30 18.10  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A HG3    1 
ATOM   5499  N N      A GLU A 1 340 ? 1.745   32.023 20.803 0.50 10.42  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N      1 
ATOM   5500  N N      B GLU A 1 340 ? 1.756   31.962 20.674 0.50 10.91  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N      1 
ATOM   5501  C CA     A GLU A 1 340 ? 0.956   33.184 20.383 0.50 10.98  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA     1 
ATOM   5502  C CA     B GLU A 1 340 ? 0.905   33.082 20.311 0.50 11.28  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA     1 
ATOM   5503  C C      A GLU A 1 340 ? 1.416   33.630 19.002 0.50 9.74   ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C      1 
ATOM   5504  C C      B GLU A 1 340 ? 1.407   33.754 19.040 0.50 10.08  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C      1 
ATOM   5505  O O      A GLU A 1 340 ? 0.617   33.809 18.074 0.50 9.61   ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O      1 
ATOM   5506  O O      B GLU A 1 340 ? 0.611   34.233 18.222 0.50 9.72   ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O      1 
ATOM   5507  C CB     A GLU A 1 340 ? 1.090   34.388 21.338 0.50 12.67  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB     1 
ATOM   5508  C CB     B GLU A 1 340 ? 0.842   34.054 21.502 0.50 12.58  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB     1 
ATOM   5509  C CG     A GLU A 1 340 ? 0.419   34.329 22.686 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG     1 
ATOM   5510  C CG     B GLU A 1 340 ? 0.165   35.345 21.165 0.50 13.37  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG     1 
ATOM   5511  C CD     A GLU A 1 340 ? 0.530   35.695 23.370 0.50 17.04  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD     1 
ATOM   5512  C CD     B GLU A 1 340 ? 0.388   36.485 22.172 0.50 17.32  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD     1 
ATOM   5513  O OE1    A GLU A 1 340 ? 1.572   35.923 24.023 0.50 17.71  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1    1 
ATOM   5514  O OE1    B GLU A 1 340 ? 0.903   36.193 23.269 0.50 19.40  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1    1 
ATOM   5515  O OE2    A GLU A 1 340 ? -0.375  36.566 23.207 0.50 16.63  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2    1 
ATOM   5516  O OE2    B GLU A 1 340 ? 0.103   37.684 21.850 0.50 22.77  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2    1 
ATOM   5517  H H      A GLU A 1 340 ? 2.128   32.107 21.568 0.50 12.51  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A H      1 
ATOM   5518  H H      B GLU A 1 340 ? 2.121   32.044 21.448 0.50 13.10  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A H      1 
ATOM   5519  H HA     A GLU A 1 340 ? 0.025   32.912 20.394 0.50 13.18  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HA     1 
ATOM   5520  H HA     B GLU A 1 340 ? 0.001   32.782 20.127 0.50 13.54  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HA     1 
ATOM   5521  H HB2    A GLU A 1 340 ? 2.036   34.521 21.509 0.50 15.21  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB2    1 
ATOM   5522  H HB2    B GLU A 1 340 ? 0.349   33.636 22.224 0.50 15.10  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB2    1 
ATOM   5523  H HB3    A GLU A 1 340 ? 0.724   35.163 20.883 0.50 15.21  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB3    1 
ATOM   5524  H HB3    B GLU A 1 340 ? 1.746   34.256 21.791 0.50 15.10  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HB3    1 
ATOM   5525  H HG2    A GLU A 1 340 ? -0.519  34.107 22.577 0.50 17.46  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG2    1 
ATOM   5526  H HG2    B GLU A 1 340 ? 0.495   35.649 20.305 0.50 16.05  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG2    1 
ATOM   5527  H HG3    A GLU A 1 340 ? 0.854   33.663 23.241 0.50 17.46  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG3    1 
ATOM   5528  H HG3    B GLU A 1 340 ? -0.791  35.185 21.116 0.50 16.05  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A HG3    1 
ATOM   5529  N N      . TRP A 1 341 ? 2.721   33.833 18.869 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 340 TRP A N      1 
ATOM   5530  C CA     . TRP A 1 341 ? 3.275   34.428 17.652 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CA     1 
ATOM   5531  C C      . TRP A 1 341 ? 3.093   33.490 16.469 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 340 TRP A C      1 
ATOM   5532  O O      . TRP A 1 341 ? 2.752   33.926 15.366 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A O      1 
ATOM   5533  C CB     . TRP A 1 341 ? 4.751   34.806 17.845 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CB     1 
ATOM   5534  C CG     . TRP A 1 341 ? 4.942   35.790 18.961 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CG     1 
ATOM   5535  C CD1    . TRP A 1 341 ? 4.023   36.680 19.462 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD1    1 
ATOM   5536  C CD2    . TRP A 1 341 ? 6.124   35.948 19.726 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD2    1 
ATOM   5537  N NE1    . TRP A 1 341 ? 4.577   37.354 20.499 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A NE1    1 
ATOM   5538  C CE2    . TRP A 1 341 ? 5.864   36.935 20.681 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE2    1 
ATOM   5539  C CE3    . TRP A 1 341 ? 7.383   35.354 19.690 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE3    1 
ATOM   5540  C CZ2    . TRP A 1 341 ? 6.820   37.337 21.612 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ2    1 
ATOM   5541  C CZ3    . TRP A 1 341 ? 8.323   35.757 20.629 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ3    1 
ATOM   5542  C CH2    . TRP A 1 341 ? 8.034   36.742 21.559 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CH2    1 
ATOM   5543  H H      . TRP A 1 341 ? 3.307   33.554 19.434 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A H      1 
ATOM   5544  H HA     . TRP A 1 341 ? 2.802   35.253 17.462 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HA     1 
ATOM   5545  H HB2    . TRP A 1 341 ? 5.259   34.007 18.056 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HB2    1 
ATOM   5546  H HB3    . TRP A 1 341 ? 5.086   35.207 17.028 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HB3    1 
ATOM   5547  H HD1    . TRP A 1 341 ? 3.159   36.801 19.141 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HD1    1 
ATOM   5548  H HE1    . TRP A 1 341 ? 4.179   37.954 20.970 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HE1    1 
ATOM   5549  H HE3    . TRP A 1 341 ? 7.587   34.706 19.056 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HE3    1 
ATOM   5550  H HZ2    . TRP A 1 341 ? 6.630   37.990 22.245 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HZ2    1 
ATOM   5551  H HZ3    . TRP A 1 341 ? 9.163   35.357 20.634 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HZ3    1 
ATOM   5552  H HH2    . TRP A 1 341 ? 8.691   37.001 22.163 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A HH2    1 
ATOM   5553  N N      . PHE A 1 342 ? 3.291   32.189 16.672 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 341 PHE A N      1 
ATOM   5554  C CA     . PHE A 1 342 ? 3.023   31.233 15.611 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CA     1 
ATOM   5555  C C      . PHE A 1 342 ? 1.568   31.354 15.149 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A C      1 
ATOM   5556  O O      . PHE A 1 342 ? 1.297   31.475 13.947 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A O      1 
ATOM   5557  C CB     . PHE A 1 342 ? 3.295   29.798 16.084 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CB     1 
ATOM   5558  C CG     . PHE A 1 342 ? 4.758   29.431 16.332 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CG     1 
ATOM   5559  C CD1    . PHE A 1 342 ? 5.787   29.941 15.573 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD1    1 
ATOM   5560  C CD2    . PHE A 1 342 ? 5.065   28.527 17.338 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD2    1 
ATOM   5561  C CE1    . PHE A 1 342 ? 7.096   29.578 15.803 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE1    1 
ATOM   5562  C CE2    . PHE A 1 342 ? 6.356   28.133 17.547 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE2    1 
ATOM   5563  C CZ     . PHE A 1 342 ? 7.379   28.649 16.805 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CZ     1 
ATOM   5564  H H      . PHE A 1 342 ? 3.576   31.843 17.406 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A H      1 
ATOM   5565  H HA     . PHE A 1 342 ? 3.621   31.420 14.870 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HA     1 
ATOM   5566  H HB2    . PHE A 1 342 ? 2.821   29.661 16.919 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HB2    1 
ATOM   5567  H HB3    . PHE A 1 342 ? 2.959   29.189 15.408 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HB3    1 
ATOM   5568  H HD1    . PHE A 1 342 ? 5.594   30.543 14.892 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HD1    1 
ATOM   5569  H HD2    . PHE A 1 342 ? 4.387   28.187 17.875 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HD2    1 
ATOM   5570  H HE1    . PHE A 1 342 ? 7.782   29.947 15.295 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HE1    1 
ATOM   5571  H HE2    . PHE A 1 342 ? 6.541   27.502 18.205 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HE2    1 
ATOM   5572  H HZ     . PHE A 1 342 ? 8.256   28.384 16.966 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A HZ     1 
ATOM   5573  N N      . THR A 1 343 ? 0.618   31.362 16.101 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 342 THR A N      1 
ATOM   5574  C CA     . THR A 1 343 ? -0.786  31.483 15.731 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CA     1 
ATOM   5575  C C      . THR A 1 343 ? -1.064  32.773 14.983 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 342 THR A C      1 
ATOM   5576  O O      . THR A 1 343 ? -1.760  32.750 13.965 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 342 THR A O      1 
ATOM   5577  C CB     . THR A 1 343 ? -1.653  31.359 16.981 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CB     1 
ATOM   5578  O OG1    . THR A 1 343 ? -1.450  30.060 17.543 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 342 THR A OG1    1 
ATOM   5579  C CG2    . THR A 1 343 ? -3.097  31.572 16.687 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CG2    1 
ATOM   5580  H H      . THR A 1 343 ? 0.765   31.301 16.946 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 342 THR A H      1 
ATOM   5581  H HA     . THR A 1 343 ? -1.022  30.758 15.131 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HA     1 
ATOM   5582  H HB     . THR A 1 343 ? -1.401  32.045 17.619 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HB     1 
ATOM   5583  H HG1    . THR A 1 343 ? -1.632  29.469 16.974 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG1    1 
ATOM   5584  H HG21   . THR A 1 343 ? -3.260  32.507 16.487 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG21   1 
ATOM   5585  H HG22   . THR A 1 343 ? -3.633  31.316 17.455 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG22   1 
ATOM   5586  H HG23   . THR A 1 343 ? -3.363  31.035 15.925 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 342 THR A HG23   1 
ATOM   5587  N N      . ALA A 1 344 ? -0.484  33.894 15.422 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A N      1 
ATOM   5588  C CA     . ALA A 1 344 ? -0.692  35.171 14.749 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CA     1 
ATOM   5589  C C      . ALA A 1 344 ? -0.159  35.150 13.317 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A C      1 
ATOM   5590  O O      . ALA A 1 344 ? -0.630  35.919 12.472 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A O      1 
ATOM   5591  C CB     . ALA A 1 344 ? -0.027  36.286 15.533 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CB     1 
ATOM   5592  H H      . ALA A 1 344 ? 0.035   33.939 16.107 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A H      1 
ATOM   5593  H HA     . ALA A 1 344 ? -1.643  35.359 14.716 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HA     1 
ATOM   5594  H HB1    . ALA A 1 344 ? -0.174  37.127 15.073 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HB1    1 
ATOM   5595  H HB2    . ALA A 1 344 ? -0.414  36.322 16.421 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HB2    1 
ATOM   5596  H HB3    . ALA A 1 344 ? 0.924   36.105 15.594 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A HB3    1 
ATOM   5597  N N      . ALA A 1 345 ? 0.791   34.274 13.014 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A N      1 
ATOM   5598  C CA     . ALA A 1 345 ? 1.425   34.173 11.711 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CA     1 
ATOM   5599  C C      . ALA A 1 345 ? 0.894   33.017 10.885 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A C      1 
ATOM   5600  O O      . ALA A 1 345 ? 1.397   32.782 9.789  1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A O      1 
ATOM   5601  C CB     . ALA A 1 345 ? 2.919   34.045 11.904 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CB     1 
ATOM   5602  H H      . ALA A 1 345 ? 1.100   33.701 13.577 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A H      1 
ATOM   5603  H HA     . ALA A 1 345 ? 1.254   34.981 11.202 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HA     1 
ATOM   5604  H HB1    . ALA A 1 345 ? 3.347   33.996 11.034 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HB1    1 
ATOM   5605  H HB2    . ALA A 1 345 ? 3.243   34.820 12.389 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HB2    1 
ATOM   5606  H HB3    . ALA A 1 345 ? 3.105   33.237 12.409 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A HB3    1 
ATOM   5607  N N      . GLY A 1 346 ? -0.114  32.297 11.365 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A N      1 
ATOM   5608  C CA     . GLY A 1 346 ? -0.660  31.159 10.627 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A CA     1 
ATOM   5609  C C      . GLY A 1 346 ? 0.213   29.926 10.664 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A C      1 
ATOM   5610  O O      . GLY A 1 346 ? 0.151   29.096 9.750  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A O      1 
ATOM   5611  H H      . GLY A 1 346 ? -0.502  32.445 12.118 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A H      1 
ATOM   5612  H HA2    . GLY A 1 346 ? -1.524  30.926 11.002 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A HA2    1 
ATOM   5613  H HA3    . GLY A 1 346 ? -0.778  31.415 9.698  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A HA3    1 
ATOM   5614  N N      . LEU A 1 347 ? 1.008   29.777 11.720 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N      1 
ATOM   5615  C CA     . LEU A 1 347 ? 1.912   28.662 11.904 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA     1 
ATOM   5616  C C      . LEU A 1 347 ? 1.467   27.873 13.126 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C      1 
ATOM   5617  O O      . LEU A 1 347 ? 0.684   28.336 13.946 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O      1 
ATOM   5618  C CB     . LEU A 1 347 ? 3.357   29.147 12.106 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB     1 
ATOM   5619  C CG     . LEU A 1 347 ? 3.889   30.067 10.983 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG     1 
ATOM   5620  C CD1    . LEU A 1 347 ? 5.280   30.593 11.414 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1    1 
ATOM   5621  C CD2    . LEU A 1 347 ? 3.939   29.371 9.663  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2    1 
ATOM   5622  H H      . LEU A 1 347 ? 1.037   30.339 12.371 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A H      1 
ATOM   5623  H HA     . LEU A 1 347 ? 1.890   28.091 11.121 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HA     1 
ATOM   5624  H HB2    . LEU A 1 347 ? 3.402   29.644 12.938 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HB2    1 
ATOM   5625  H HB3    . LEU A 1 347 ? 3.939   28.372 12.151 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HB3    1 
ATOM   5626  H HG     . LEU A 1 347 ? 3.287   30.816 10.851 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HG     1 
ATOM   5627  H HD11   . LEU A 1 347 ? 5.187   31.089 12.243 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD11   1 
ATOM   5628  H HD12   . LEU A 1 347 ? 5.627   31.174 10.719 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD12   1 
ATOM   5629  H HD13   . LEU A 1 347 ? 5.877   29.840 11.544 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD13   1 
ATOM   5630  H HD21   . LEU A 1 347 ? 4.477   28.568 9.749  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD21   1 
ATOM   5631  H HD22   . LEU A 1 347 ? 4.336   29.966 9.008  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD22   1 
ATOM   5632  H HD23   . LEU A 1 347 ? 3.037   29.138 9.395  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A HD23   1 
ATOM   5633  N N      . GLN A 1 348 ? 2.044   26.684 13.268 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A N      1 
ATOM   5634  C CA     . GLN A 1 348 ? 1.755   25.752 14.359 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CA     1 
ATOM   5635  C C      . GLN A 1 348 ? 3.047   25.080 14.781 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A C      1 
ATOM   5636  O O      . GLN A 1 348 ? 3.723   24.480 13.951 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A O      1 
ATOM   5637  C CB     . GLN A 1 348 ? 0.742   24.701 13.878 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CB     1 
ATOM   5638  C CG     . GLN A 1 348 ? 0.392   23.590 14.792 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CG     1 
ATOM   5639  C CD     . GLN A 1 348 ? -0.481  22.560 14.064 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CD     1 
ATOM   5640  O OE1    . GLN A 1 348 ? -0.561  22.541 12.828 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A OE1    1 
ATOM   5641  N NE2    . GLN A 1 348 ? -1.131  21.705 14.827 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A NE2    1 
ATOM   5642  H H      . GLN A 1 348 ? 2.634   26.378 12.722 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A H      1 
ATOM   5643  H HA     . GLN A 1 348 ? 1.394   26.220 15.129 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HA     1 
ATOM   5644  H HB2    . GLN A 1 348 ? -0.087  25.163 13.676 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HB2    1 
ATOM   5645  H HB3    . GLN A 1 348 ? 1.100   24.295 13.074 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HB3    1 
ATOM   5646  H HG2    . GLN A 1 348 ? 1.202   23.151 15.096 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HG2    1 
ATOM   5647  H HG3    . GLN A 1 348 ? -0.103  23.935 15.551 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HG3    1 
ATOM   5648  H HE21   . GLN A 1 348 ? -1.635  21.107 14.470 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HE21   1 
ATOM   5649  H HE22   . GLN A 1 348 ? -1.051  21.745 15.683 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A HE22   1 
ATOM   5650  N N      . ARG A 1 349 ? 3.332   25.090 16.077 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A N      1 
ATOM   5651  C CA     . ARG A 1 349 ? 4.486   24.377 16.598 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CA     1 
ATOM   5652  C C      . ARG A 1 349 ? 4.258   22.880 16.450 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A C      1 
ATOM   5653  O O      . ARG A 1 349 ? 3.206   22.369 16.834 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A O      1 
ATOM   5654  C CB     . ARG A 1 349 ? 4.706   24.726 18.078 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CB     1 
ATOM   5655  C CG     . ARG A 1 349 ? 6.007   24.135 18.606 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CG     1 
ATOM   5656  C CD     . ARG A 1 349 ? 6.274   24.401 20.079 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CD     1 
ATOM   5657  N NE     . ARG A 1 349 ? 5.218   23.713 20.802 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NE     1 
ATOM   5658  C CZ     . ARG A 1 349 ? 5.154   22.395 20.990 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CZ     1 
ATOM   5659  N NH1    . ARG A 1 349 ? 6.184   21.590 20.712 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH1    1 
ATOM   5660  N NH2    . ARG A 1 349 ? 4.021   21.869 21.455 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH2    1 
ATOM   5661  H H      . ARG A 1 349 ? 2.872   25.503 16.675 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A H      1 
ATOM   5662  H HA     . ARG A 1 349 ? 5.285   24.630 16.110 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HA     1 
ATOM   5663  H HB2    . ARG A 1 349 ? 4.746   25.691 18.176 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HB2    1 
ATOM   5664  H HB3    . ARG A 1 349 ? 3.973   24.370 18.603 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HB3    1 
ATOM   5665  H HG2    . ARG A 1 349 ? 5.981   23.173 18.484 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HG2    1 
ATOM   5666  H HG3    . ARG A 1 349 ? 6.745   24.514 18.103 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HG3    1 
ATOM   5667  H HD2    . ARG A 1 349 ? 7.138   24.045 20.340 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HD2    1 
ATOM   5668  H HD3    . ARG A 1 349 ? 6.236   25.352 20.267 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HD3    1 
ATOM   5669  H HE     . ARG A 1 349 ? 4.587   24.193 21.134 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HE     1 
ATOM   5670  H HH11   . ARG A 1 349 ? 6.916   21.920 20.402 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH11   1 
ATOM   5671  H HH12   . ARG A 1 349 ? 6.116   20.743 20.843 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH12   1 
ATOM   5672  H HH21   . ARG A 1 349 ? 3.350   22.378 21.628 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH21   1 
ATOM   5673  H HH22   . ARG A 1 349 ? 3.962   21.021 21.583 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A HH22   1 
ATOM   5674  N N      . ILE A 1 350 ? 5.285   22.172 15.987 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A N      1 
ATOM   5675  C CA     . ILE A 1 350 ? 5.242   20.722 15.879 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CA     1 
ATOM   5676  C C      . ILE A 1 350 ? 6.330   20.009 16.665 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A C      1 
ATOM   5677  O O      . ILE A 1 350 ? 6.191   18.807 16.910 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A O      1 
ATOM   5678  C CB     . ILE A 1 350 ? 5.242   20.244 14.413 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CB     1 
ATOM   5679  C CG1    . ILE A 1 350 ? 6.462   20.741 13.678 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG1    1 
ATOM   5680  C CG2    . ILE A 1 350 ? 3.953   20.662 13.731 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG2    1 
ATOM   5681  C CD1    . ILE A 1 350 ? 6.656   20.112 12.316 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CD1    1 
ATOM   5682  H H      . ILE A 1 350 ? 6.029   22.516 15.725 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A H      1 
ATOM   5683  H HA     . ILE A 1 350 ? 4.398   20.441 16.265 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HA     1 
ATOM   5684  H HB     . ILE A 1 350 ? 5.286   19.275 14.400 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HB     1 
ATOM   5685  H HG12   . ILE A 1 350 ? 6.381   21.699 13.553 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG12   1 
ATOM   5686  H HG13   . ILE A 1 350 ? 7.248   20.541 14.211 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG13   1 
ATOM   5687  H HG21   . ILE A 1 350 ? 3.202   20.303 14.229 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG21   1 
ATOM   5688  H HG22   . ILE A 1 350 ? 3.947   20.312 12.826 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG22   1 
ATOM   5689  H HG23   . ILE A 1 350 ? 3.905   21.630 13.712 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HG23   1 
ATOM   5690  H HD11   . ILE A 1 350 ? 6.689   19.148 12.415 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HD11   1 
ATOM   5691  H HD12   . ILE A 1 350 ? 7.488   20.434 11.935 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HD12   1 
ATOM   5692  H HD13   . ILE A 1 350 ? 5.913   20.361 11.745 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A HD13   1 
ATOM   5693  N N      A GLU A 1 351 ? 7.435   20.664 17.021 0.50 13.43  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N      1 
ATOM   5694  N N      B GLU A 1 351 ? 7.373   20.684 17.116 0.50 14.81  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N      1 
ATOM   5695  C CA     A GLU A 1 351 ? 8.530   20.041 17.754 0.50 13.02  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA     1 
ATOM   5696  C CA     B GLU A 1 351 ? 8.373   19.996 17.912 0.50 16.22  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA     1 
ATOM   5697  C C      A GLU A 1 351 ? 9.117   21.050 18.735 0.50 12.33  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C      1 
ATOM   5698  C C      B GLU A 1 351 ? 9.153   21.009 18.727 0.50 13.56  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C      1 
ATOM   5699  O O      A GLU A 1 351 ? 9.181   22.244 18.436 0.50 12.14  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O      1 
ATOM   5700  O O      B GLU A 1 351 ? 9.369   22.144 18.307 0.50 12.46  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O      1 
ATOM   5701  C CB     A GLU A 1 351 ? 9.690   19.611 16.837 0.50 14.30  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB     1 
ATOM   5702  C CB     B GLU A 1 351 ? 9.303   19.174 17.015 0.50 20.28  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB     1 
ATOM   5703  C CG     A GLU A 1 351 ? 9.330   18.611 15.705 0.50 15.94  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG     1 
ATOM   5704  C CG     B GLU A 1 351 ? 10.309  18.333 17.744 0.50 24.95  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG     1 
ATOM   5705  C CD     A GLU A 1 351 ? 8.930   17.225 16.183 0.50 20.77  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD     1 
ATOM   5706  C CD     B GLU A 1 351 ? 9.670   17.294 18.637 0.50 27.01  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD     1 
ATOM   5707  O OE1    A GLU A 1 351 ? 9.161   16.934 17.362 0.50 24.57  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1    1 
ATOM   5708  O OE1    B GLU A 1 351 ? 9.325   17.610 19.817 0.50 24.84  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1    1 
ATOM   5709  O OE2    A GLU A 1 351 ? 8.392   16.439 15.371 0.50 23.88  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2    1 
ATOM   5710  O OE2    B GLU A 1 351 ? 9.526   16.159 18.129 0.50 36.45  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2    1 
ATOM   5711  H H      A GLU A 1 351 ? 7.575   21.494 16.843 0.50 16.13  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A H      1 
ATOM   5712  H H      B GLU A 1 351 ? 7.521   21.520 16.978 0.50 17.78  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A H      1 
ATOM   5713  H HA     A GLU A 1 351 ? 8.170   19.269 18.218 0.50 15.62  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HA     1 
ATOM   5714  H HA     B GLU A 1 351 ? 7.941   19.398 18.542 0.50 19.47  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HA     1 
ATOM   5715  H HB2    A GLU A 1 351 ? 10.052  20.404 16.413 0.50 17.16  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB2    1 
ATOM   5716  H HB2    B GLU A 1 351 ? 8.760   18.577 16.477 0.50 24.34  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB2    1 
ATOM   5717  H HB3    A GLU A 1 351 ? 10.370  19.189 17.386 0.50 17.16  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB3    1 
ATOM   5718  H HB3    B GLU A 1 351 ? 9.794   19.784 16.442 0.50 24.34  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HB3    1 
ATOM   5719  H HG2    A GLU A 1 351 ? 8.584   18.972 15.201 0.50 19.14  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG2    1 
ATOM   5720  H HG2    B GLU A 1 351 ? 10.863  17.871 17.096 0.50 29.95  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG2    1 
ATOM   5721  H HG3    A GLU A 1 351 ? 10.102  18.508 15.127 0.50 19.14  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG3    1 
ATOM   5722  H HG3    B GLU A 1 351 ? 10.858  18.908 18.300 0.50 29.95  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A HG3    1 
ATOM   5723  N N      . THR A 1 352 ? 9.607   20.552 19.879 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 351 THR A N      1 
ATOM   5724  C CA     . THR A 1 352 ? 10.509  21.288 20.751 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA     1 
ATOM   5725  C C      . THR A 1 352 ? 11.689  20.363 21.043 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 351 THR A C      1 
ATOM   5726  O O      . THR A 1 352 ? 11.505  19.225 21.492 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 351 THR A O      1 
ATOM   5727  C CB     . THR A 1 352 ? 9.799   21.653 22.051 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB     1 
ATOM   5728  O OG1    . THR A 1 352 ? 8.677   22.487 21.764 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1    1 
ATOM   5729  C CG2    . THR A 1 352 ? 10.703  22.360 22.995 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2    1 
ATOM   5730  H H      . THR A 1 352 ? 9.398   19.781 20.198 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 351 THR A H      1 
ATOM   5731  H HA     . THR A 1 352 ? 10.826  22.104 20.333 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HA     1 
ATOM   5732  H HB     . THR A 1 352 ? 9.504   20.836 22.483 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HB     1 
ATOM   5733  H HG1    . THR A 1 352 ? 8.268   22.674 22.474 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG1    1 
ATOM   5734  H HG21   . THR A 1 352 ? 11.398  21.757 23.302 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG21   1 
ATOM   5735  H HG22   . THR A 1 352 ? 10.200  22.677 23.761 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG22   1 
ATOM   5736  H HG23   . THR A 1 352 ? 11.116  23.118 22.553 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 351 THR A HG23   1 
ATOM   5737  N N      . LEU A 1 353 ? 12.901  20.833 20.808 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A N      1 
ATOM   5738  C CA     . LEU A 1 353 ? 14.110  20.037 20.999 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CA     1 
ATOM   5739  C C      . LEU A 1 353 ? 15.070  20.754 21.935 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A C      1 
ATOM   5740  O O      . LEU A 1 353 ? 15.265  21.943 21.834 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A O      1 
ATOM   5741  C CB     . LEU A 1 353 ? 14.828  19.841 19.668 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CB     1 
ATOM   5742  C CG     . LEU A 1 353 ? 13.983  19.419 18.459 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CG     1 
ATOM   5743  C CD1    . LEU A 1 353 ? 14.758  19.475 17.145 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD1    1 
ATOM   5744  C CD2    . LEU A 1 353 ? 13.375  18.079 18.712 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD2    1 
ATOM   5745  H H      . LEU A 1 353 ? 13.058  21.631 20.528 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A H      1 
ATOM   5746  H HA     . LEU A 1 353 ? 13.866  19.182 21.386 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HA     1 
ATOM   5747  H HB2    . LEU A 1 353 ? 15.252  20.682 19.434 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HB2    1 
ATOM   5748  H HB3    . LEU A 1 353 ? 15.501  19.154 19.794 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HB3    1 
ATOM   5749  H HG     . LEU A 1 353 ? 13.262  20.058 18.345 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HG     1 
ATOM   5750  H HD11   . LEU A 1 353 ? 15.066  20.383 16.998 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD11   1 
ATOM   5751  H HD12   . LEU A 1 353 ? 14.173  19.203 16.421 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD12   1 
ATOM   5752  H HD13   . LEU A 1 353 ? 15.517  18.873 17.200 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD13   1 
ATOM   5753  H HD21   . LEU A 1 353 ? 14.074  17.461 18.979 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD21   1 
ATOM   5754  H HD22   . LEU A 1 353 ? 12.951  17.766 17.898 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD22   1 
ATOM   5755  H HD23   . LEU A 1 353 ? 12.716  18.159 19.419 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A HD23   1 
ATOM   5756  N N      . ASP A 1 354 ? 15.691  20.039 22.835 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N      1 
ATOM   5757  C CA     . ASP A 1 354 ? 16.670  20.607 23.741 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA     1 
ATOM   5758  C C      . ASP A 1 354 ? 18.071  20.595 23.134 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C      1 
ATOM   5759  O O      . ASP A 1 354 ? 18.472  19.641 22.456 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O      1 
ATOM   5760  C CB     . ASP A 1 354 ? 16.726  19.781 25.033 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB     1 
ATOM   5761  C CG     . ASP A 1 354 ? 15.497  19.933 25.898 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG     1 
ATOM   5762  O OD1    . ASP A 1 354 ? 14.811  20.951 25.791 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1    1 
ATOM   5763  O OD2    . ASP A 1 354 ? 15.292  19.053 26.717 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2    1 
ATOM   5764  H H      . ASP A 1 354 ? 15.565  19.196 22.951 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A H      1 
ATOM   5765  H HA     . ASP A 1 354 ? 16.413  21.524 23.924 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A HA     1 
ATOM   5766  H HB2    . ASP A 1 354 ? 16.812  18.843 24.802 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A HB2    1 
ATOM   5767  H HB3    . ASP A 1 354 ? 17.493  20.067 25.554 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A HB3    1 
ATOM   5768  N N      . THR A 1 355 ? 18.835  21.647 23.422 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 354 THR A N      1 
ATOM   5769  C CA     . THR A 1 355 ? 20.249  21.718 23.063 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA     1 
ATOM   5770  C C      . THR A 1 355 ? 21.005  22.163 24.323 1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 354 THR A C      1 
ATOM   5771  O O      . THR A 1 355 ? 20.396  22.404 25.371 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 354 THR A O      1 
ATOM   5772  C CB     . THR A 1 355 ? 20.481  22.631 21.859 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB     1 
ATOM   5773  O OG1    . THR A 1 355 ? 20.365  23.986 22.246 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1    1 
ATOM   5774  C CG2    . THR A 1 355 ? 19.527  22.353 20.762 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2    1 
ATOM   5775  H H      . THR A 1 355 ? 18.551  22.348 23.833 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 354 THR A H      1 
ATOM   5776  H HA     . THR A 1 355 ? 20.594  20.856 22.780 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HA     1 
ATOM   5777  H HB     . THR A 1 355 ? 21.375  22.464 21.521 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HB     1 
ATOM   5778  H HG1    . THR A 1 355 ? 19.609  24.124 22.586 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG1    1 
ATOM   5779  H HG21   . THR A 1 355 ? 19.577  21.419 20.507 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG21   1 
ATOM   5780  H HG22   . THR A 1 355 ? 19.740  22.902 19.990 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG22   1 
ATOM   5781  H HG23   . THR A 1 355 ? 18.623  22.553 21.050 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 354 THR A HG23   1 
ATOM   5782  N N      . PRO A 1 356 ? 22.338  22.270 24.289 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A N      1 
ATOM   5783  C CA     . PRO A 1 356 ? 23.057  22.532 25.541 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CA     1 
ATOM   5784  C C      . PRO A 1 356 ? 22.592  23.743 26.315 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A C      1 
ATOM   5785  O O      . PRO A 1 356 ? 22.576  23.684 27.556 1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A O      1 
ATOM   5786  C CB     . PRO A 1 356 ? 24.517  22.619 25.102 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CB     1 
ATOM   5787  C CG     . PRO A 1 356 ? 24.575  21.662 23.932 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CG     1 
ATOM   5788  C CD     . PRO A 1 356 ? 23.276  21.907 23.200 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CD     1 
ATOM   5789  H HA     . PRO A 1 356 ? 22.955  21.763 26.122 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HA     1 
ATOM   5790  H HB2    . PRO A 1 356 ? 24.736  23.524 24.831 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HB2    1 
ATOM   5791  H HB3    . PRO A 1 356 ? 25.104  22.336 25.821 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HB3    1 
ATOM   5792  H HG2    . PRO A 1 356 ? 25.339  21.866 23.370 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HG2    1 
ATOM   5793  H HG3    . PRO A 1 356 ? 24.632  20.747 24.250 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HG3    1 
ATOM   5794  H HD2    . PRO A 1 356 ? 23.368  22.635 22.566 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HD2    1 
ATOM   5795  H HD3    . PRO A 1 356 ? 22.980  21.104 22.742 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A HD3    1 
ATOM   5796  N N      . MET A 1 357 ? 22.265  24.851 25.635 1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 356 MET A N      1 
ATOM   5797  C CA     . MET A 1 357 ? 21.899  26.094 26.292 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 356 MET A CA     1 
ATOM   5798  C C      . MET A 1 357 ? 20.666  26.727 25.674 1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 356 MET A C      1 
ATOM   5799  O O      . MET A 1 357 ? 20.330  27.861 26.027 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 356 MET A O      1 
ATOM   5800  C CB     . MET A 1 357 ? 23.069  27.083 26.304 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 356 MET A CB     1 
ATOM   5801  C CG     . MET A 1 357 ? 24.299  26.545 27.030 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 356 MET A CG     1 
ATOM   5802  S SD     . MET A 1 357 ? 25.668  27.668 27.201 1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 356 MET A SD     1 
ATOM   5803  C CE     . MET A 1 357 ? 25.096  28.623 28.610 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 356 MET A CE     1 
ATOM   5804  H H      . MET A 1 357 ? 22.251  24.900 24.776 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 356 MET A H      1 
ATOM   5805  H HA     . MET A 1 357 ? 21.701  25.899 27.221 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 356 MET A HA     1 
ATOM   5806  H HB2    . MET A 1 357 ? 23.324  27.280 25.389 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HB2    1 
ATOM   5807  H HB3    . MET A 1 357 ? 22.788  27.896 26.753 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HB3    1 
ATOM   5808  H HG2    . MET A 1 357 ? 24.031  26.284 27.925 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HG2    1 
ATOM   5809  H HG3    . MET A 1 357 ? 24.624  25.772 26.542 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HG3    1 
ATOM   5810  H HE1    . MET A 1 357 ? 25.771  29.281 28.840 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HE1    1 
ATOM   5811  H HE2    . MET A 1 357 ? 24.267  29.068 28.374 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HE2    1 
ATOM   5812  H HE3    . MET A 1 357 ? 24.949  28.025 29.359 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 356 MET A HE3    1 
ATOM   5813  N N      . HIS A 1 358 ? 19.972  26.030 24.789 1.00 7.83   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A N      1 
ATOM   5814  C CA     . HIS A 1 358 ? 18.839  26.559 24.036 1.00 8.03   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CA     1 
ATOM   5815  C C      . HIS A 1 358 ? 17.771  25.483 23.897 1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A C      1 
ATOM   5816  O O      . HIS A 1 358 ? 17.969  24.336 24.281 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A O      1 
ATOM   5817  C CB     . HIS A 1 358 ? 19.260  26.961 22.604 1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CB     1 
ATOM   5818  C CG     . HIS A 1 358 ? 20.270  28.038 22.479 1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CG     1 
ATOM   5819  N ND1    . HIS A 1 358 ? 21.604  27.870 22.780 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A ND1    1 
ATOM   5820  C CD2    . HIS A 1 358 ? 20.122  29.285 22.003 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CD2    1 
ATOM   5821  C CE1    . HIS A 1 358 ? 22.229  29.000 22.508 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CE1    1 
ATOM   5822  N NE2    . HIS A 1 358 ? 21.352  29.868 22.033 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A NE2    1 
ATOM   5823  H H      . HIS A 1 358 ? 20.143  25.209 24.596 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A H      1 
ATOM   5824  H HA     . HIS A 1 358 ? 18.488  27.321 24.523 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HA     1 
ATOM   5825  H HB2    . HIS A 1 358 ? 19.628  26.176 22.168 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HB2    1 
ATOM   5826  H HB3    . HIS A 1 358 ? 18.467  27.261 22.132 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HB3    1 
ATOM   5827  H HD2    . HIS A 1 358 ? 19.330  29.676 21.710 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HD2    1 
ATOM   5828  H HE1    . HIS A 1 358 ? 23.137  29.159 22.629 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HE1    1 
ATOM   5829  H HE2    . HIS A 1 358 ? 21.530  30.671 21.783 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A HE2    1 
ATOM   5830  N N      . ARG A 1 359 ? 16.639  25.900 23.364 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 358 ARG A N      1 
ATOM   5831  C CA     . ARG A 1 359 ? 15.670  24.999 22.792 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CA     1 
ATOM   5832  C C      . ARG A 1 359 ? 15.442  25.395 21.344 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 358 ARG A C      1 
ATOM   5833  O O      . ARG A 1 359 ? 15.574  26.557 20.972 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 358 ARG A O      1 
ATOM   5834  C CB     . ARG A 1 359 ? 14.328  25.006 23.529 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CB     1 
ATOM   5835  C CG     . ARG A 1 359 ? 14.347  24.049 24.690 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CG     1 
ATOM   5836  C CD     . ARG A 1 359 ? 14.420  24.516 25.916 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CD     1 
ATOM   5837  N NE     . ARG A 1 359 ? 14.247  23.521 26.972 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NE     1 
ATOM   5838  C CZ     . ARG A 1 359 ? 13.970  23.876 28.213 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CZ     1 
ATOM   5839  N NH1    . ARG A 1 359 ? 13.761  25.148 28.508 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH1    1 
ATOM   5840  N NH2    . ARG A 1 359 ? 14.062  22.970 29.182 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH2    1 
ATOM   5841  H H      . ARG A 1 359 ? 16.406  26.727 23.321 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 358 ARG A H      1 
ATOM   5842  H HA     . ARG A 1 359 ? 16.014  24.093 22.846 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HA     1 
ATOM   5843  H HB2    . ARG A 1 359 ? 14.151  25.898 23.868 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HB2    1 
ATOM   5844  H HB3    . ARG A 1 359 ? 13.623  24.737 22.919 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HB3    1 
ATOM   5845  H HG2    . ARG A 1 359 ? 13.531  23.527 24.648 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HG2    1 
ATOM   5846  H HG3    . ARG A 1 359 ? 15.117  23.471 24.575 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HG3    1 
ATOM   5847  H HD2    . ARG A 1 359 ? 15.293  24.920 26.040 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HD2    1 
ATOM   5848  H HD3    . ARG A 1 359 ? 13.726  25.183 26.032 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HD3    1 
ATOM   5849  H HE     . ARG A 1 359 ? 14.328  22.686 26.781 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HE     1 
ATOM   5850  H HH11   . ARG A 1 359 ? 13.805  25.746 27.892 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH11   1 
ATOM   5851  H HH12   . ARG A 1 359 ? 13.580  25.377 29.317 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH12   1 
ATOM   5852  H HH21   . ARG A 1 359 ? 14.300  22.165 28.997 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH21   1 
ATOM   5853  H HH22   . ARG A 1 359 ? 13.884  23.190 29.995 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A HH22   1 
ATOM   5854  N N      . ILE A 1 360 ? 15.093  24.404 20.532 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 359 ILE A N      1 
ATOM   5855  C CA     . ILE A 1 360 ? 14.661  24.600 19.151 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CA     1 
ATOM   5856  C C      . ILE A 1 360 ? 13.165  24.364 19.104 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 359 ILE A C      1 
ATOM   5857  O O      . ILE A 1 360 ? 12.680  23.318 19.534 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A O      1 
ATOM   5858  C CB     . ILE A 1 360 ? 15.341  23.598 18.193 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CB     1 
ATOM   5859  C CG1    . ILE A 1 360 ? 16.870  23.672 18.275 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG1    1 
ATOM   5860  C CG2    . ILE A 1 360 ? 14.836  23.841 16.787 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG2    1 
ATOM   5861  C CD1    . ILE A 1 360 ? 17.571  22.547 17.584 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CD1    1 
ATOM   5862  H H      . ILE A 1 360 ? 15.097  23.577 20.767 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A H      1 
ATOM   5863  H HA     . ILE A 1 360 ? 14.877  25.507 18.881 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HA     1 
ATOM   5864  H HB     . ILE A 1 360 ? 15.105  22.697 18.465 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HB     1 
ATOM   5865  H HG12   . ILE A 1 360 ? 17.163  24.500 17.863 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG12   1 
ATOM   5866  H HG13   . ILE A 1 360 ? 17.133  23.655 19.208 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG13   1 
ATOM   5867  H HG21   . ILE A 1 360 ? 13.937  23.485 16.709 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG21   1 
ATOM   5868  H HG22   . ILE A 1 360 ? 15.424  23.394 16.158 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG22   1 
ATOM   5869  H HG23   . ILE A 1 360 ? 14.830  24.795 16.614 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HG23   1 
ATOM   5870  H HD11   . ILE A 1 360 ? 17.187  21.706 17.879 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HD11   1 
ATOM   5871  H HD12   . ILE A 1 360 ? 18.514  22.577 17.809 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HD12   1 
ATOM   5872  H HD13   . ILE A 1 360 ? 17.456  22.644 16.625 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A HD13   1 
ATOM   5873  N N      . LEU A 1 361 ? 12.429  25.323 18.570 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N      1 
ATOM   5874  C CA     . LEU A 1 361 ? 11.020  25.125 18.229 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA     1 
ATOM   5875  C C      . LEU A 1 361 ? 10.932  25.004 16.722 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C      1 
ATOM   5876  O O      . LEU A 1 361 ? 11.481  25.847 16.007 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O      1 
ATOM   5877  C CB     . LEU A 1 361 ? 10.125  26.282 18.636 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB     1 
ATOM   5878  C CG     . LEU A 1 361 ? 10.290  26.748 20.049 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG     1 
ATOM   5879  C CD1    . LEU A 1 361 ? 9.287   27.880 20.350 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1    1 
ATOM   5880  C CD2    . LEU A 1 361 ? 10.218  25.711 21.099 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2    1 
ATOM   5881  H H      . LEU A 1 361 ? 12.723  26.111 18.391 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A H      1 
ATOM   5882  H HA     . LEU A 1 361 ? 10.710  24.329 18.689 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HA     1 
ATOM   5883  H HB2    . LEU A 1 361 ? 10.317  27.035 18.057 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HB2    1 
ATOM   5884  H HB3    . LEU A 1 361 ? 9.201   26.006 18.526 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HB3    1 
ATOM   5885  H HG     . LEU A 1 361 ? 11.204  27.067 20.104 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HG     1 
ATOM   5886  H HD11   . LEU A 1 361 ? 9.451   28.618 19.741 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD11   1 
ATOM   5887  H HD12   . LEU A 1 361 ? 9.408   28.175 21.266 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD12   1 
ATOM   5888  H HD13   . LEU A 1 361 ? 8.385   27.545 20.227 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD13   1 
ATOM   5889  H HD21   . LEU A 1 361 ? 9.364   25.254 21.034 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD21   1 
ATOM   5890  H HD22   . LEU A 1 361 ? 10.301  26.134 21.968 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD22   1 
ATOM   5891  H HD23   . LEU A 1 361 ? 10.942  25.078 20.969 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A HD23   1 
ATOM   5892  N N      . LEU A 1 362 ? 10.211  24.006 16.234 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 361 LEU A N      1 
ATOM   5893  C CA     . LEU A 1 362 ? 9.898   23.914 14.820 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CA     1 
ATOM   5894  C C      . LEU A 1 362 ? 8.408   24.131 14.618 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A C      1 
ATOM   5895  O O      . LEU A 1 362 ? 7.594   23.577 15.356 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A O      1 
ATOM   5896  C CB     . LEU A 1 362 ? 10.257  22.555 14.263 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CB     1 
ATOM   5897  C CG     . LEU A 1 362 ? 11.716  22.217 14.307 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CG     1 
ATOM   5898  C CD1    . LEU A 1 362 ? 11.906  20.780 13.736 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD1    1 
ATOM   5899  C CD2    . LEU A 1 362 ? 12.545  23.142 13.562 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD2    1 
ATOM   5900  H H      . LEU A 1 362 ? 9.890   23.364 16.709 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A H      1 
ATOM   5901  H HA     . LEU A 1 362 ? 10.398  24.594 14.341 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HA     1 
ATOM   5902  H HB2    . LEU A 1 362 ? 9.786   21.880 14.776 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HB2    1 
ATOM   5903  H HB3    . LEU A 1 362 ? 9.978   22.522 13.335 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HB3    1 
ATOM   5904  H HG     . LEU A 1 362 ? 12.008  22.273 15.230 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HG     1 
ATOM   5905  H HD11   . LEU A 1 362 ? 11.378  20.159 14.262 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD11   1 
ATOM   5906  H HD12   . LEU A 1 362 ? 12.845  20.542 13.788 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD12   1 
ATOM   5907  H HD13   . LEU A 1 362 ? 11.612  20.766 12.812 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD13   1 
ATOM   5908  H HD21   . LEU A 1 362 ? 12.181  23.244 12.669 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD21   1 
ATOM   5909  H HD22   . LEU A 1 362 ? 13.447  22.789 13.513 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD22   1 
ATOM   5910  H HD23   . LEU A 1 362 ? 12.550  23.999 14.017 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A HD23   1 
ATOM   5911  N N      . ALA A 1 363 ? 8.069   24.930 13.607 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A N      1 
ATOM   5912  C CA     . ALA A 1 363 ? 6.681   25.258 13.308 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CA     1 
ATOM   5913  C C      . ALA A 1 363 ? 6.439   25.104 11.823 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A C      1 
ATOM   5914  O O      . ALA A 1 363 ? 7.300   25.403 11.013 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A O      1 
ATOM   5915  C CB     . ALA A 1 363 ? 6.352   26.682 13.770 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CB     1 
ATOM   5916  H H      . ALA A 1 363 ? 8.636   25.298 13.075 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A H      1 
ATOM   5917  H HA     . ALA A 1 363 ? 6.082   24.647 13.765 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HA     1 
ATOM   5918  H HB1    . ALA A 1 363 ? 5.427   26.878 13.555 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HB1    1 
ATOM   5919  H HB2    . ALA A 1 363 ? 6.489   26.742 14.729 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HB2    1 
ATOM   5920  H HB3    . ALA A 1 363 ? 6.937   27.305 13.313 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A HB3    1 
ATOM   5921  N N      . ARG A 1 364 ? 5.253   24.655 11.472 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A N      1 
ATOM   5922  C CA     . ARG A 1 364 ? 4.833   24.492 10.080 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CA     1 
ATOM   5923  C C      . ARG A 1 364 ? 3.638   25.406 9.840  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A C      1 
ATOM   5924  O O      . ARG A 1 364 ? 3.043   25.937 10.766 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A O      1 
ATOM   5925  C CB     . ARG A 1 364 ? 4.400   23.032 9.791  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CB     1 
ATOM   5926  C CG     . ARG A 1 364 ? 3.213   22.574 10.697 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CG     1 
ATOM   5927  C CD     . ARG A 1 364 ? 2.610   21.202 10.363 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CD     1 
ATOM   5928  N NE     . ARG A 1 364 ? 1.928   21.350 9.093  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NE     1 
ATOM   5929  C CZ     . ARG A 1 364 ? 1.598   20.335 8.311  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CZ     1 
ATOM   5930  N NH1    . ARG A 1 364 ? 1.945   19.094 8.615  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH1    1 
ATOM   5931  N NH2    . ARG A 1 364 ? 0.925   20.574 7.192  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH2    1 
ATOM   5932  H H      . ARG A 1 364 ? 4.646   24.427 12.037 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A H      1 
ATOM   5933  H HA     . ARG A 1 364 ? 5.566   24.723 9.488  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HA     1 
ATOM   5934  H HB2    . ARG A 1 364 ? 4.118   22.962 8.866  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HB2    1 
ATOM   5935  H HB3    . ARG A 1 364 ? 5.151   22.440 9.955  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HB3    1 
ATOM   5936  H HG2    . ARG A 1 364 ? 3.526   22.534 11.614 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HG2    1 
ATOM   5937  H HG3    . ARG A 1 364 ? 2.499   23.227 10.619 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HG3    1 
ATOM   5938  H HD2    . ARG A 1 364 ? 3.309   20.534 10.281 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HD2    1 
ATOM   5939  H HD3    . ARG A 1 364 ? 1.974   20.935 11.045 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HD3    1 
ATOM   5940  H HE     . ARG A 1 364 ? 1.727   22.144 8.832  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HE     1 
ATOM   5941  H HH11   . ARG A 1 364 ? 2.394   18.936 9.332  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH11   1 
ATOM   5942  H HH12   . ARG A 1 364 ? 1.723   18.446 8.095  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH12   1 
ATOM   5943  H HH21   . ARG A 1 364 ? 0.708   21.380 6.984  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH21   1 
ATOM   5944  H HH22   . ARG A 1 364 ? 0.704   19.923 6.675  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 363 ARG A HH22   1 
ATOM   5945  N N      . ARG A 1 365 ? 3.201   25.511 8.600  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A N      1 
ATOM   5946  C CA     . ARG A 1 365 ? 1.937   26.189 8.334  1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CA     1 
ATOM   5947  C C      . ARG A 1 365 ? 0.776   25.478 9.017  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A C      1 
ATOM   5948  O O      . ARG A 1 365 ? 0.692   24.252 9.016  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A O      1 
ATOM   5949  C CB     . ARG A 1 365 ? 1.749   26.253 6.823  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CB     1 
ATOM   5950  C CG     . ARG A 1 365 ? 2.696   27.255 6.199  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CG     1 
ATOM   5951  C CD     . ARG A 1 365 ? 2.395   27.443 4.699  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CD     1 
ATOM   5952  N NE     . ARG A 1 365 ? 3.214   28.420 3.968  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NE     1 
ATOM   5953  C CZ     . ARG A 1 365 ? 3.199   29.748 4.138  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CZ     1 
ATOM   5954  N NH1    . ARG A 1 365 ? 2.682   30.309 5.229  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH1    1 
ATOM   5955  N NH2    . ARG A 1 365 ? 3.725   30.535 3.189  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH2    1 
ATOM   5956  H H      . ARG A 1 365 ? 3.605   25.206 7.905  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A H      1 
ATOM   5957  H HA     . ARG A 1 365 ? 1.944   27.091 8.690  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HA     1 
ATOM   5958  H HB2    . ARG A 1 365 ? 1.927   25.380 6.439  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HB2    1 
ATOM   5959  H HB3    . ARG A 1 365 ? 0.839   26.524 6.623  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HB3    1 
ATOM   5960  H HG2    . ARG A 1 365 ? 2.597   28.113 6.641  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HG2    1 
ATOM   5961  H HG3    . ARG A 1 365 ? 3.608   26.938 6.291  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HG3    1 
ATOM   5962  H HD2    . ARG A 1 365 ? 2.520   26.587 4.259  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HD2    1 
ATOM   5963  H HD3    . ARG A 1 365 ? 1.472   27.729 4.612  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HD3    1 
ATOM   5964  H HE     . ARG A 1 365 ? 3.755   28.110 3.375  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HE     1 
ATOM   5965  H HH11   . ARG A 1 365 ? 2.346   29.815 5.848  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH11   1 
ATOM   5966  H HH12   . ARG A 1 365 ? 2.684   31.164 5.315  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH12   1 
ATOM   5967  H HH21   . ARG A 1 365 ? 4.067   30.186 2.482  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH21   1 
ATOM   5968  H HH22   . ARG A 1 365 ? 3.720   31.390 3.288  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 364 ARG A HH22   1 
ATOM   5969  N N      . ALA A 1 366 ? -0.142  26.253 9.584  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A N      1 
ATOM   5970  C CA     . ALA A 1 366 ? -1.269  25.655 10.280 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CA     1 
ATOM   5971  C C      . ALA A 1 366 ? -2.175  24.886 9.324  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A C      1 
ATOM   5972  O O      . ALA A 1 366 ? -2.271  25.182 8.138  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A O      1 
ATOM   5973  C CB     . ALA A 1 366 ? -2.060  26.750 10.977 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CB     1 
ATOM   5974  H H      . ALA A 1 366 ? -0.134  27.113 9.579  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A H      1 
ATOM   5975  H HA     . ALA A 1 366 ? -0.946  25.022 10.940 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HA     1 
ATOM   5976  H HB1    . ALA A 1 366 ? -2.809  26.348 11.445 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HB1    1 
ATOM   5977  H HB2    . ALA A 1 366 ? -1.481  27.205 11.608 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HB2    1 
ATOM   5978  H HB3    . ALA A 1 366 ? -2.384  27.377 10.312 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A HB3    1 
ATOM   5979  N N      . THR A 1 367 ? -2.806  23.852 9.853  1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 366 THR A N      1 
ATOM   5980  C CA     . THR A 1 367 ? -3.722  23.027 9.082  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CA     1 
ATOM   5981  C C      . THR A 1 367 ? -5.195  23.325 9.371  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 366 THR A C      1 
ATOM   5982  O O      . THR A 1 367 ? -6.045  23.084 8.504  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 366 THR A O      1 
ATOM   5983  C CB     . THR A 1 367 ? -3.420  21.549 9.372  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CB     1 
ATOM   5984  O OG1    . THR A 1 367 ? -3.500  21.302 10.782 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 366 THR A OG1    1 
ATOM   5985  C CG2    . THR A 1 367 ? -2.016  21.172 8.947  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 366 THR A CG2    1 
ATOM   5986  H H      . THR A 1 367 ? -2.721  23.602 10.672 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 366 THR A H      1 
ATOM   5987  H HA     . THR A 1 367 ? -3.589  23.184 8.134  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HA     1 
ATOM   5988  H HB     . THR A 1 367 ? -4.064  21.016 8.881  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HB     1 
ATOM   5989  H HG1    . THR A 1 367 ? -3.293  20.505 10.946 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG1    1 
ATOM   5990  H HG21   . THR A 1 367 ? -1.898  21.346 8.000  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG21   1 
ATOM   5991  H HG22   . THR A 1 367 ? -1.861  20.229 9.116  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG22   1 
ATOM   5992  H HG23   . THR A 1 367 ? -1.367  21.692 9.446  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 366 THR A HG23   1 
ATOM   5993  N N      A GLU A 1 368 ? -5.524  23.859 10.540 0.60 30.70  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A N      1 
ATOM   5994  C CA     A GLU A 1 368 ? -6.921  24.023 10.922 0.60 32.15  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CA     1 
ATOM   5995  C C      A GLU A 1 368 ? -7.281  25.498 11.025 0.60 37.63  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A C      1 
ATOM   5996  O O      A GLU A 1 368 ? -6.426  26.326 11.351 0.60 37.49  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A O      1 
ATOM   5997  C CB     A GLU A 1 368 ? -7.136  23.326 12.270 0.60 37.54  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CB     1 
ATOM   5998  C CG     A GLU A 1 368 ? -7.119  21.804 12.123 0.60 47.45  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CG     1 
ATOM   5999  C CD     A GLU A 1 368 ? -6.479  21.075 13.291 0.60 58.75  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CD     1 
ATOM   6000  O OE1    A GLU A 1 368 ? -5.802  21.720 14.119 0.60 62.72  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE1    1 
ATOM   6001  O OE2    A GLU A 1 368 ? -6.651  19.840 13.370 0.60 68.89  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE2    1 
ATOM   6002  H H      . GLU A 1 368 ? -4.959  24.132 11.127 0.60 36.85  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A H      1 
ATOM   6003  H HA     . GLU A 1 368 ? -7.519  23.637 10.263 0.60 38.58  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HA     1 
ATOM   6004  H HB2    . GLU A 1 368 ? -6.427  23.583 12.880 0.60 45.06  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HB2    1 
ATOM   6005  H HB3    . GLU A 1 368 ? -7.997  23.589 12.633 0.60 45.06  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HB3    1 
ATOM   6006  H HG2    . GLU A 1 368 ? -8.033  21.489 12.045 0.60 56.94  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HG2    1 
ATOM   6007  H HG3    . GLU A 1 368 ? -6.620  21.575 11.323 0.60 56.94  ? ? ? ? ? ? 367 GLU A HG3    1 
ATOM   6008  N N      A PRO A 1 369 ? -8.525  25.864 10.720 0.60 40.59  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A N      1 
ATOM   6009  C CA     A PRO A 1 369 ? -8.927  27.270 10.810 0.60 42.31  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CA     1 
ATOM   6010  C C      A PRO A 1 369 ? -9.149  27.672 12.258 0.60 35.28  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A C      1 
ATOM   6011  O O      A PRO A 1 369 ? -9.288  26.829 13.144 0.60 32.70  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A O      1 
ATOM   6012  C CB     A PRO A 1 369 ? -10.249 27.302 10.035 0.60 44.90  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CB     1 
ATOM   6013  C CG     A PRO A 1 369 ? -10.831 25.932 10.273 0.60 44.73  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CG     1 
ATOM   6014  C CD     A PRO A 1 369 ? -9.643  24.992 10.303 0.60 45.07  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CD     1 
ATOM   6015  H HA     . PRO A 1 369 ? -8.282  27.858 10.387 0.60 50.78  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HA     1 
ATOM   6016  H HB2    . PRO A 1 369 ? -10.828 27.996 10.386 0.60 53.88  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HB2    1 
ATOM   6017  H HB3    . PRO A 1 369 ? -10.083 27.454 9.091  0.60 53.88  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HB3    1 
ATOM   6018  H HG2    . PRO A 1 369 ? -11.303 25.918 11.120 0.60 53.68  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HG2    1 
ATOM   6019  H HG3    . PRO A 1 369 ? -11.436 25.701 9.552  0.60 53.68  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HG3    1 
ATOM   6020  H HD2    . PRO A 1 369 ? -9.783  24.279 10.946 0.60 54.09  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HD2    1 
ATOM   6021  H HD3    . PRO A 1 369 ? -9.478  24.617 9.423  0.60 54.09  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A HD3    1 
ATOM   6022  N N      A SER A 1 370 ? -9.155  28.989 12.488 0.60 30.59  ? ? ? ? ? ? 369 SER A N      1 
ATOM   6023  C CA     A SER A 1 370 ? -9.587  29.529 13.771 0.60 27.53  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CA     1 
ATOM   6024  C C      A SER A 1 370 ? -10.971 28.995 14.103 0.60 24.61  ? ? ? ? ? ? 369 SER A C      1 
ATOM   6025  O O      A SER A 1 370 ? -11.787 28.733 13.217 0.60 25.53  ? ? ? ? ? ? 369 SER A O      1 
ATOM   6026  C CB     A SER A 1 370 ? -9.675  31.061 13.713 0.60 29.26  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CB     1 
ATOM   6027  O OG     A SER A 1 370 ? -10.201 31.618 14.917 0.60 29.09  ? ? ? ? ? ? 369 SER A OG     1 
ATOM   6028  H H      . SER A 1 370 ? -8.914  29.585 11.918 0.60 36.71  ? ? ? ? ? ? 369 SER A H      1 
ATOM   6029  H HA     . SER A 1 370 ? -8.948  29.274 14.455 0.60 33.04  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HA     1 
ATOM   6030  H HB2    . SER A 1 370 ? -8.784  31.418 13.569 0.60 35.12  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HB2    1 
ATOM   6031  H HB3    . SER A 1 370 ? -10.255 31.311 12.977 0.60 35.12  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HB3    1 
ATOM   6032  H HG     A SER A 1 370 ? -10.244 32.455 14.852 0.60 34.91  ? ? ? ? ? ? 369 SER A HG     1 
ATOM   6033  N N      A ALA A 1 371 ? -11.258 28.868 15.393 0.60 23.98  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A N      1 
ATOM   6034  C CA     A ALA A 1 371 ? -12.610 28.503 15.783 0.60 24.94  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CA     1 
ATOM   6035  C C      A ALA A 1 371 ? -13.606 29.633 15.597 0.60 22.92  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A C      1 
ATOM   6036  O O      A ALA A 1 371 ? -14.813 29.377 15.599 0.60 23.57  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A O      1 
ATOM   6037  C CB     A ALA A 1 371 ? -12.641 28.085 17.240 0.60 30.50  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CB     1 
ATOM   6038  H H      . ALA A 1 371 ? -10.705 28.984 16.041 0.60 28.78  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A H      1 
ATOM   6039  H HA     . ALA A 1 371 ? -12.882 27.756 15.227 0.60 29.94  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HA     1 
ATOM   6040  H HB1    . ALA A 1 371 ? -13.564 28.003 17.526 0.60 36.60  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HB1    1 
ATOM   6041  H HB2    . ALA A 1 371 ? -12.189 27.232 17.334 0.60 36.60  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HB2    1 
ATOM   6042  H HB3    . ALA A 1 371 ? -12.188 28.759 17.772 0.60 36.60  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A HB3    1 
ATOM   6043  N N      A VAL A 1 372 ? -13.144 30.870 15.462 0.60 21.35  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A N      1 
ATOM   6044  C CA     A VAL A 1 372 ? -14.022 32.008 15.219 0.60 21.10  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CA     1 
ATOM   6045  C C      A VAL A 1 372 ? -14.167 32.159 13.706 0.60 20.22  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A C      1 
ATOM   6046  O O      A VAL A 1 372 ? -13.138 32.294 13.007 0.60 20.46  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A O      1 
ATOM   6047  C CB     A VAL A 1 372 ? -13.481 33.291 15.867 0.60 21.92  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CB     1 
ATOM   6048  C CG1    A VAL A 1 372 ? -14.282 34.479 15.381 0.60 23.28  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG1    1 
ATOM   6049  C CG2    A VAL A 1 372 ? -13.490 33.174 17.443 0.60 24.01  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG2    1 
ATOM   6050  H H      . VAL A 1 372 ? -12.311 31.079 15.506 0.60 25.62  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A H      1 
ATOM   6051  H HA     . VAL A 1 372 ? -14.898 31.836 15.598 0.60 25.33  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HA     1 
ATOM   6052  H HB     . VAL A 1 372 ? -12.557 33.425 15.605 0.60 26.30  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HB     1 
ATOM   6053  H HG11   . VAL A 1 372 ? -13.973 34.727 14.496 0.60 27.94  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG11   1 
ATOM   6054  H HG12   . VAL A 1 372 ? -14.154 35.218 15.996 0.60 27.94  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG12   1 
ATOM   6055  H HG13   . VAL A 1 372 ? -15.220 34.235 15.348 0.60 27.94  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG13   1 
ATOM   6056  H HG21   . VAL A 1 372 ? -14.401 33.034 17.744 0.60 28.82  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG21   1 
ATOM   6057  H HG22   . VAL A 1 372 ? -13.139 33.995 17.822 0.60 28.82  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG22   1 
ATOM   6058  H HG23   . VAL A 1 372 ? -12.935 32.424 17.707 0.60 28.82  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A HG23   1 
ATOM   6059  N N      A PRO A 1 373 ? -15.391 32.107 13.159 0.60 21.96  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A N      1 
ATOM   6060  C CA     A PRO A 1 373 ? -15.561 32.243 11.703 0.60 23.53  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CA     1 
ATOM   6061  C C      A PRO A 1 373 ? -15.136 33.622 11.195 0.60 23.72  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A C      1 
ATOM   6062  O O      A PRO A 1 373 ? -15.105 34.604 11.934 0.60 22.76  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A O      1 
ATOM   6063  C CB     A PRO A 1 373 ? -17.067 32.003 11.484 0.60 25.87  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CB     1 
ATOM   6064  C CG     A PRO A 1 373 ? -17.552 31.307 12.723 0.60 26.58  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CG     1 
ATOM   6065  C CD     A PRO A 1 373 ? -16.666 31.792 13.846 0.60 23.52  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CD     1 
ATOM   6066  H HA     . PRO A 1 373 ? -15.049 31.560 11.242 0.60 28.24  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HA     1 
ATOM   6067  H HB2    . PRO A 1 373 ? -17.520 32.853 11.366 0.60 31.05  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HB2    1 
ATOM   6068  H HB3    . PRO A 1 373 ? -17.200 31.445 10.702 0.60 31.05  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HB3    1 
ATOM   6069  H HG2    . PRO A 1 373 ? -18.478 31.544 12.889 0.60 31.90  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HG2    1 
ATOM   6070  H HG3    . PRO A 1 373 ? -17.470 30.347 12.611 0.60 31.90  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HG3    1 
ATOM   6071  H HD2    . PRO A 1 373 ? -17.039 32.585 14.263 0.60 28.23  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HD2    1 
ATOM   6072  H HD3    . PRO A 1 373 ? -16.539 31.097 14.511 0.60 28.23  ? ? ? ? ? ? 372 PRO A HD3    1 
ATOM   6073  N N      A GLU A 1 374 ? -14.773 33.681 9.907  0.60 25.28  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A N      1 
ATOM   6074  C CA     A GLU A 1 374 ? -14.485 34.957 9.256  0.60 25.77  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CA     1 
ATOM   6075  C C      A GLU A 1 374 ? -15.690 35.897 9.364  0.60 23.55  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A C      1 
ATOM   6076  O O      A GLU A 1 374 ? -16.849 35.465 9.422  0.60 25.82  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A O      1 
ATOM   6077  C CB     A GLU A 1 374 ? -14.200 34.757 7.752  0.60 31.52  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CB     1 
ATOM   6078  C CG     A GLU A 1 374 ? -12.884 34.100 7.329  0.60 35.73  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CG     1 
ATOM   6079  C CD     A GLU A 1 374 ? -11.861 35.115 6.843  0.60 34.11  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CD     1 
ATOM   6080  O OE1    A GLU A 1 374 ? -11.081 35.541 7.707  0.60 31.74  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE1    1 
ATOM   6081  O OE2    A GLU A 1 374 ? -11.831 35.474 5.631  0.60 33.54  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE2    1 
ATOM   6082  H H      . GLU A 1 374 ? -14.688 32.997 9.393  0.60 30.34  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A H      1 
ATOM   6083  H HA     . GLU A 1 374 ? -13.709 35.348 9.687  0.60 30.93  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HA     1 
ATOM   6084  H HB2    . GLU A 1 374 ? -14.910 34.203 7.392  0.60 37.82  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HB2    1 
ATOM   6085  H HB3    . GLU A 1 374 ? -14.217 35.631 7.333  0.60 37.82  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HB3    1 
ATOM   6086  H HG2    . GLU A 1 374 ? -12.505 33.630 8.089  0.60 42.88  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HG2    1 
ATOM   6087  H HG3    . GLU A 1 374 ? -13.058 33.477 6.606  0.60 42.88  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A HG3    1 
ATOM   6088  N N      A GLY A 1 375 ? -15.416 37.198 9.321  0.60 21.00  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A N      1 
ATOM   6089  C CA     A GLY A 1 375 ? -16.473 38.168 9.494  0.60 19.68  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A CA     1 
ATOM   6090  C C      A GLY A 1 375 ? -16.052 39.321 10.381 0.60 17.34  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A C      1 
ATOM   6091  O O      A GLY A 1 375 ? -14.955 39.313 10.958 0.60 18.02  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A O      1 
ATOM   6092  H H      . GLY A 1 375 ? -14.634 37.533 9.193  0.60 25.20  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A H      1 
ATOM   6093  H HA2    . GLY A 1 375 ? -16.728 38.524 8.629  0.60 23.62  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A HA2    1 
ATOM   6094  H HA3    . GLY A 1 375 ? -17.242 37.736 9.897  0.60 23.62  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A HA3    1 
ATOM   6095  N N      A GLN A 1 376 ? -16.956 40.291 10.546 0.60 16.92  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A N      1 
ATOM   6096  C CA     A GLN A 1 376 ? -16.634 41.483 11.320 0.60 16.70  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CA     1 
ATOM   6097  C C      A GLN A 1 376 ? -16.219 41.166 12.751 0.60 16.00  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A C      1 
ATOM   6098  O O      A GLN A 1 376 ? -15.332 41.825 13.296 0.60 16.91  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A O      1 
ATOM   6099  C CB     A GLN A 1 376 ? -17.776 42.490 11.300 0.60 18.94  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CB     1 
ATOM   6100  C CG     A GLN A 1 376 ? -17.268 43.832 11.761 0.60 19.85  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CG     1 
ATOM   6101  C CD     A GLN A 1 376 ? -18.185 44.969 11.447 0.60 19.59  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CD     1 
ATOM   6102  O OE1    A GLN A 1 376 ? -17.778 46.139 11.388 0.60 22.24  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A OE1    1 
ATOM   6103  N NE2    A GLN A 1 376 ? -19.424 44.658 11.305 0.60 19.70  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A NE2    1 
ATOM   6104  H H      . GLN A 1 376 ? -17.753 40.281 10.222 0.60 20.31  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A H      1 
ATOM   6105  H HA     . GLN A 1 376 ? -15.874 41.898 10.884 0.60 20.05  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HA     1 
ATOM   6106  H HB2    . GLN A 1 376 ? -18.121 42.578 10.398 0.60 22.73  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HB2    1 
ATOM   6107  H HB3    . GLN A 1 376 ? -18.481 42.199 11.899 0.60 22.73  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HB3    1 
ATOM   6108  H HG2    . GLN A 1 376 ? -17.150 43.806 12.723 0.60 23.83  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HG2    1 
ATOM   6109  H HG3    . GLN A 1 376 ? -16.420 44.009 11.326 0.60 23.83  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HG3    1 
ATOM   6110  H HE21   . GLN A 1 376 ? -20.003 45.268 11.124 0.60 23.64  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HE21   1 
ATOM   6111  H HE22   . GLN A 1 376 ? -19.675 43.840 11.391 0.60 23.64  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A HE22   1 
ATOM   6112  N N      A ALA A 1 377 ? -16.860 40.195 13.395 0.60 15.97  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A N      1 
ATOM   6113  C CA     A ALA A 1 377 ? -16.485 39.910 14.775 0.60 16.86  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CA     1 
ATOM   6114  C C      A ALA A 1 377 ? -15.043 39.429 14.853 0.60 16.92  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A C      1 
ATOM   6115  O O      A ALA A 1 377 ? -14.290 39.827 15.752 0.60 19.10  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A O      1 
ATOM   6116  C CB     A ALA A 1 377 ? -17.424 38.866 15.366 0.60 17.75  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CB     1 
ATOM   6117  H H      . ALA A 1 377 ? -17.489 39.707 13.071 0.60 19.17  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A H      1 
ATOM   6118  H HA     . ALA A 1 377 ? -16.568 40.722 15.299 0.60 20.24  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HA     1 
ATOM   6119  H HB1    . ALA A 1 377 ? -17.161 38.688 16.283 0.60 21.31  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HB1    1 
ATOM   6120  H HB2    . ALA A 1 377 ? -18.331 39.208 15.342 0.60 21.31  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HB2    1 
ATOM   6121  H HB3    . ALA A 1 377 ? -17.362 38.053 14.841 0.60 21.31  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A HB3    1 
ATOM   6122  N N      A SER A 1 378 ? -14.644 38.568 13.909 0.60 15.98  ? ? ? ? ? ? 377 SER A N      1 
ATOM   6123  C CA     A SER A 1 378 ? -13.261 38.102 13.831 0.60 16.46  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CA     1 
ATOM   6124  C C      A SER A 1 378 ? -12.304 39.258 13.562 0.60 17.14  ? ? ? ? ? ? 377 SER A C      1 
ATOM   6125  O O      A SER A 1 378 ? -11.211 39.335 14.143 0.60 17.06  ? ? ? ? ? ? 377 SER A O      1 
ATOM   6126  C CB     A SER A 1 378 ? -13.140 37.067 12.705 0.60 17.80  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CB     1 
ATOM   6127  O OG     A SER A 1 378 ? -11.808 36.578 12.578 0.60 19.30  ? ? ? ? ? ? 377 SER A OG     1 
ATOM   6128  H H      . SER A 1 378 ? -15.157 38.239 13.302 0.60 19.18  ? ? ? ? ? ? 377 SER A H      1 
ATOM   6129  H HA     . SER A 1 378 ? -13.017 37.691 14.675 0.60 19.76  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HA     1 
ATOM   6130  H HB2    . SER A 1 378 ? -13.729 36.322 12.901 0.60 21.37  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HB2    1 
ATOM   6131  H HB3    . SER A 1 378 ? -13.401 37.484 11.868 0.60 21.37  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HB3    1 
ATOM   6132  H HG     A SER A 1 378 ? -11.294 37.201 12.348 0.60 23.17  ? ? ? ? ? ? 377 SER A HG     1 
ATOM   6133  N N      A GLU A 1 379 ? -12.702 40.170 12.684 0.60 15.55  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N      1 
ATOM   6134  C CA     A GLU A 1 379 ? -11.837 41.299 12.367 0.60 14.09  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA     1 
ATOM   6135  C C      A GLU A 1 379 ? -11.658 42.193 13.583 0.60 15.69  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C      1 
ATOM   6136  O O      A GLU A 1 379 ? -10.544 42.643 13.881 0.60 15.89  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O      1 
ATOM   6137  C CB     A GLU A 1 379 ? -12.416 42.053 11.166 0.60 14.47  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB     1 
ATOM   6138  C CG     A GLU A 1 379 ? -12.395 41.158 9.920  0.60 15.81  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG     1 
ATOM   6139  C CD     A GLU A 1 379 ? -13.597 41.328 9.009  0.60 18.34  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD     1 
ATOM   6140  O OE1    A GLU A 1 379 ? -14.318 42.341 9.138  0.60 19.74  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1    1 
ATOM   6141  O OE2    A GLU A 1 379 ? -13.824 40.436 8.157  0.60 18.95  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2    1 
ATOM   6142  H H      . GLU A 1 379 ? -13.453 40.160 12.266 0.60 18.67  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A H      1 
ATOM   6143  H HA     . GLU A 1 379 ? -10.954 40.990 12.112 0.60 16.91  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HA     1 
ATOM   6144  H HB2    . GLU A 1 379 ? -13.334 42.306 11.352 0.60 17.38  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HB2    1 
ATOM   6145  H HB3    . GLU A 1 379 ? -11.883 42.844 10.990 0.60 17.38  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HB3    1 
ATOM   6146  H HG2    . GLU A 1 379 ? -11.602 41.366 9.401  0.60 18.97  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HG2    1 
ATOM   6147  H HG3    . GLU A 1 379 ? -12.372 40.231 10.204 0.60 18.97  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A HG3    1 
ATOM   6148  N N      A ASN A 1 380 ? -12.730 42.403 14.337 0.60 16.94  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A N      1 
ATOM   6149  C CA     A ASN A 1 380 ? -12.643 43.253 15.518 0.60 18.98  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CA     1 
ATOM   6150  C C      A ASN A 1 380 ? -11.752 42.620 16.584 0.60 20.83  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A C      1 
ATOM   6151  O O      A ASN A 1 380 ? -10.984 43.322 17.257 0.60 23.23  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A O      1 
ATOM   6152  C CB     A ASN A 1 380 ? -14.054 43.521 16.036 0.60 21.02  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CB     1 
ATOM   6153  C CG     A ASN A 1 380 ? -14.786 44.594 15.218 0.60 21.20  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CG     1 
ATOM   6154  O OD1    A ASN A 1 380 ? -14.167 45.356 14.459 0.60 21.92  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A OD1    1 
ATOM   6155  N ND2    A ASN A 1 380 ? -16.107 44.661 15.381 0.60 23.44  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A ND2    1 
ATOM   6156  H H      . ASN A 1 380 ? -13.510 42.071 14.190 0.60 20.33  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A H      1 
ATOM   6157  H HA     . ASN A 1 380 ? -12.242 44.107 15.291 0.60 22.78  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HA     1 
ATOM   6158  H HB2    . ASN A 1 380 ? -14.570 42.701 15.987 0.60 25.23  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HB2    1 
ATOM   6159  H HB3    . ASN A 1 380 ? -14.002 43.826 16.955 0.60 25.23  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HB3    1 
ATOM   6160  H HD21   . ASN A 1 380 ? -16.564 45.245 14.946 0.60 28.13  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HD21   1 
ATOM   6161  H HD22   . ASN A 1 380 ? -16.502 44.121 15.920 0.60 28.13  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A HD22   1 
ATOM   6162  N N      A LEU A 1 381 ? -11.827 41.288 16.731 0.60 20.35  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A N      1 
ATOM   6163  C CA     A LEU A 1 381 ? -10.908 40.573 17.616 0.60 22.22  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CA     1 
ATOM   6164  C C      A LEU A 1 381 ? -9.467  40.730 17.133 0.60 22.15  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A C      1 
ATOM   6165  O O      A LEU A 1 381 ? -8.553  40.946 17.936 0.60 23.83  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A O      1 
ATOM   6166  C CB     A LEU A 1 381 ? -11.289 39.086 17.673 0.60 23.34  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CB     1 
ATOM   6167  C CG     A LEU A 1 381 ? -12.491 38.635 18.517 0.60 27.00  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CG     1 
ATOM   6168  C CD1    A LEU A 1 381 ? -12.884 37.156 18.255 0.60 26.60  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD1    1 
ATOM   6169  C CD2    A LEU A 1 381 ? -12.182 38.821 19.991 0.60 33.26  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD2    1 
ATOM   6170  H H      . LEU A 1 381 ? -12.398 40.783 16.333 0.60 24.42  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A H      1 
ATOM   6171  H HA     . LEU A 1 381 ? -10.977 40.939 18.512 0.60 26.67  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HA     1 
ATOM   6172  H HB2    . LEU A 1 381 ? -11.475 38.802 16.764 0.60 28.01  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HB2    1 
ATOM   6173  H HB3    . LEU A 1 381 ? -10.521 38.606 18.019 0.60 28.01  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HB3    1 
ATOM   6174  H HG     . LEU A 1 381 ? -13.251 39.182 18.262 0.60 32.40  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HG     1 
ATOM   6175  H HD11   . LEU A 1 381 ? -13.116 37.051 17.319 0.60 31.93  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD11   1 
ATOM   6176  H HD12   . LEU A 1 381 ? -13.645 36.928 18.811 0.60 31.93  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD12   1 
ATOM   6177  H HD13   . LEU A 1 381 ? -12.131 36.585 18.474 0.60 31.93  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD13   1 
ATOM   6178  H HD21   . LEU A 1 381 ? -11.359 38.352 20.202 0.60 39.92  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD21   1 
ATOM   6179  H HD22   . LEU A 1 381 ? -12.913 38.458 20.515 0.60 39.92  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD22   1 
ATOM   6180  H HD23   . LEU A 1 381 ? -12.080 39.768 20.175 0.60 39.92  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A HD23   1 
ATOM   6181  N N      A TYR A 1 382 ? -9.256  40.679 15.813 0.60 19.96  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A N      1 
ATOM   6182  C CA     A TYR A 1 382 ? -7.922  40.837 15.239 0.60 20.38  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CA     1 
ATOM   6183  C C      A TYR A 1 382 ? -7.343  42.212 15.549 0.60 21.41  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A C      1 
ATOM   6184  O O      A TYR A 1 382 ? -6.170  42.337 15.911 0.60 22.93  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A O      1 
ATOM   6185  C CB     A TYR A 1 382 ? -8.004  40.621 13.722 0.60 19.95  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CB     1 
ATOM   6186  C CG     A TYR A 1 382 ? -6.691  40.845 13.003 0.60 19.19  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CG     1 
ATOM   6187  C CD1    A TYR A 1 382 ? -5.671  39.900 13.025 0.60 21.63  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD1    1 
ATOM   6188  C CD2    A TYR A 1 382 ? -6.465  42.024 12.306 0.60 17.33  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD2    1 
ATOM   6189  C CE1    A TYR A 1 382 ? -4.466  40.132 12.367 0.60 22.67  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE1    1 
ATOM   6190  C CE2    A TYR A 1 382 ? -5.264  42.261 11.643 0.60 18.78  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE2    1 
ATOM   6191  C CZ     A TYR A 1 382 ? -4.272  41.314 11.692 0.60 21.09  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CZ     1 
ATOM   6192  O OH     A TYR A 1 382 ? -3.085  41.505 11.059 0.60 22.71  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A OH     1 
ATOM   6193  H H      . TYR A 1 382 ? -9.873  40.554 15.228 0.60 23.96  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A H      1 
ATOM   6194  H HA     . TYR A 1 382 ? -7.328  40.173 15.623 0.60 24.46  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HA     1 
ATOM   6195  H HB2    . TYR A 1 382 ? -8.283  39.707 13.552 0.60 23.94  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HB2    1 
ATOM   6196  H HB3    . TYR A 1 382 ? -8.653  41.240 13.353 0.60 23.94  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HB3    1 
ATOM   6197  H HD1    . TYR A 1 382 ? -5.795  39.102 13.485 0.60 25.96  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HD1    1 
ATOM   6198  H HD2    . TYR A 1 382 ? -7.133  42.671 12.280 0.60 20.80  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HD2    1 
ATOM   6199  H HE1    . TYR A 1 382 ? -3.794  39.489 12.384 0.60 27.20  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HE1    1 
ATOM   6200  H HE2    . TYR A 1 382 ? -5.135  43.053 11.173 0.60 22.54  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HE2    1 
ATOM   6201  H HH     A TYR A 1 382 ? -3.092  42.238 10.648 0.60 27.26  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A HH     1 
ATOM   6202  N N      A PHE A 1 383 ? -8.135  43.269 15.357 0.60 19.66  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A N      1 
ATOM   6203  C CA     A PHE A 1 383 ? -7.610  44.617 15.519 0.60 21.56  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CA     1 
ATOM   6204  C C      A PHE A 1 383 ? -7.318  44.950 16.980 0.60 25.68  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A C      1 
ATOM   6205  O O      A PHE A 1 383 ? -6.520  45.852 17.247 0.60 24.81  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A O      1 
ATOM   6206  C CB     A PHE A 1 383 ? -8.622  45.633 14.988 0.60 18.74  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CB     1 
ATOM   6207  C CG     A PHE A 1 383 ? -8.890  45.551 13.500 0.60 16.96  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CG     1 
ATOM   6208  C CD1    A PHE A 1 383 ? -7.869  45.415 12.557 0.60 15.64  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD1    1 
ATOM   6209  C CD2    A PHE A 1 383 ? -10.192 45.683 13.039 0.60 16.72  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD2    1 
ATOM   6210  C CE1    A PHE A 1 383 ? -8.173  45.384 11.202 0.60 13.90  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE1    1 
ATOM   6211  C CE2    A PHE A 1 383 ? -10.473 45.650 11.691 0.60 14.54  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE2    1 
ATOM   6212  C CZ     A PHE A 1 383 ? -9.462  45.476 10.778 0.60 13.87  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CZ     1 
ATOM   6213  H H      . PHE A 1 383 ? -8.966  43.230 15.137 0.60 23.60  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A H      1 
ATOM   6214  H HA     . PHE A 1 383 ? -6.787  44.688 15.010 0.60 25.88  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HA     1 
ATOM   6215  H HB2    . PHE A 1 383 ? -9.467  45.491 15.443 0.60 22.50  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HB2    1 
ATOM   6216  H HB3    . PHE A 1 383 ? -8.290  46.524 15.174 0.60 22.50  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HB3    1 
ATOM   6217  H HD1    . PHE A 1 383 ? -6.985  45.346 12.837 0.60 18.77  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HD1    1 
ATOM   6218  H HD2    . PHE A 1 383 ? -10.885 45.796 13.649 0.60 20.07  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HD2    1 
ATOM   6219  H HE1    . PHE A 1 383 ? -7.489  45.299 10.578 0.60 16.68  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HE1    1 
ATOM   6220  H HE2    . PHE A 1 383 ? -11.350 45.747 11.398 0.60 17.45  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HE2    1 
ATOM   6221  H HZ     . PHE A 1 383 ? -9.659  45.422 9.871  0.60 16.65  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A HZ     1 
ATOM   6222  N N      A GLN A 1 384 ? -7.959  44.250 17.921 0.60 30.36  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A N      1 
ATOM   6223  C CA     A GLN A 1 384 ? -7.835  44.490 19.360 0.60 40.66  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CA     1 
ATOM   6224  C C      A GLN A 1 384 ? -6.632  43.713 19.864 0.60 47.83  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A C      1 
ATOM   6225  O O      A GLN A 1 384 ? -6.762  42.889 20.772 0.60 56.55  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A O      1 
ATOM   6226  C CB     A GLN A 1 384 ? -9.093  44.003 20.101 0.60 46.12  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CB     1 
ATOM   6227  C CG     A GLN A 1 384 ? -10.332 44.878 19.906 0.60 54.64  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CG     1 
ATOM   6228  C CD     A GLN A 1 384 ? -11.598 44.283 20.517 0.60 63.28  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CD     1 
ATOM   6229  O OE1    A GLN A 1 384 ? -11.561 43.636 21.568 0.60 57.29  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OE1    1 
ATOM   6230  N NE2    A GLN A 1 384 ? -12.729 44.504 19.853 0.60 73.66  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A NE2    1 
ATOM   6231  O OXT    A GLN A 1 384 ? -5.523  43.869 19.352 0.60 52.03  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OXT    1 
ATOM   6232  H H      . GLN A 1 384 ? -8.495  43.602 17.744 0.60 36.44  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A H      1 
ATOM   6233  H HA     . GLN A 1 384 ? -7.734  45.438 19.540 0.60 48.80  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HA     1 
ATOM   6234  H HB2    . GLN A 1 384 ? -9.312  43.113 19.783 0.60 55.36  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HB2    1 
ATOM   6235  H HB3    . GLN A 1 384 ? -8.901  43.979 21.051 0.60 55.36  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HB3    1 
ATOM   6236  H HG2    . GLN A 1 384 ? -10.176 45.739 20.324 0.60 65.58  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HG2    1 
ATOM   6237  H HG3    . GLN A 1 384 ? -10.487 44.994 18.955 0.60 65.58  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HG3    1 
ATOM   6238  H HE21   . GLN A 1 384 ? -13.472 44.191 20.153 0.60 88.40  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HE21   1 
ATOM   6239  H HE22   . GLN A 1 384 ? -12.718 44.959 19.123 0.60 88.40  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A HE22   1 
ATOM   6240  N N      . ASN B 1 7   ? 21.782  21.237 39.260 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N      1 
ATOM   6241  C CA     . ASN B 1 7   ? 21.471  22.104 40.395 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA     1 
ATOM   6242  C C      . ASN B 1 7   ? 21.892  23.566 40.151 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C      1 
ATOM   6243  O O      . ASN B 1 7   ? 21.068  24.481 40.205 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O      1 
ATOM   6244  C CB     . ASN B 1 7   ? 22.153  21.570 41.661 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB     1 
ATOM   6245  H HA     . ASN B 1 7   ? 20.509  22.104 40.526 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HA     1 
ATOM   6246  N N      . VAL B 1 8   ? 23.186  23.766 39.913 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N      1 
ATOM   6247  C CA     . VAL B 1 8   ? 23.760  25.074 39.618 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA     1 
ATOM   6248  C C      . VAL B 1 8   ? 24.087  25.192 38.122 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C      1 
ATOM   6249  O O      . VAL B 1 8   ? 24.329  26.308 37.626 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O      1 
ATOM   6250  C CB     . VAL B 1 8   ? 25.024  25.301 40.485 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB     1 
ATOM   6251  C CG1    . VAL B 1 8   ? 25.758  26.608 40.178 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1    1 
ATOM   6252  C CG2    . VAL B 1 8   ? 24.696  25.284 41.978 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2    1 
ATOM   6253  H H      . VAL B 1 8   ? 23.772  23.137 39.917 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B H      1 
ATOM   6254  H HA     . VAL B 1 8   ? 23.135  25.783 39.835 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HA     1 
ATOM   6255  H HB     . VAL B 1 8   ? 25.614  24.564 40.260 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HB     1 
ATOM   6256  H HG11   . VAL B 1 8   ? 26.202  26.527 39.320 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG11   1 
ATOM   6257  H HG12   . VAL B 1 8   ? 26.412  26.775 40.875 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG12   1 
ATOM   6258  H HG13   . VAL B 1 8   ? 25.113  27.333 40.149 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG13   1 
ATOM   6259  H HG21   . VAL B 1 8   ? 24.101  26.023 42.179 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG21   1 
ATOM   6260  H HG22   . VAL B 1 8   ? 25.519  25.375 42.484 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG22   1 
ATOM   6261  H HG23   . VAL B 1 8   ? 24.265  24.443 42.197 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B HG23   1 
ATOM   6262  N N      . SER B 1 9   ? 24.138  24.089 37.395 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 8   SER B N      1 
ATOM   6263  C CA     . SER B 1 9   ? 24.692  24.156 36.050 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CA     1 
ATOM   6264  C C      . SER B 1 9   ? 23.837  24.986 35.102 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 8   SER B C      1 
ATOM   6265  O O      . SER B 1 9   ? 22.609  24.901 35.106 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 8   SER B O      1 
ATOM   6266  C CB     . SER B 1 9   ? 24.878  22.757 35.477 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CB     1 
ATOM   6267  O OG     . SER B 1 9   ? 25.479  22.830 34.204 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 8   SER B OG     1 
ATOM   6268  H H      . SER B 1 9   ? 23.867  23.313 37.647 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 8   SER B H      1 
ATOM   6269  H HA     . SER B 1 9   ? 25.556  24.591 36.113 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HA     1 
ATOM   6270  H HB2    . SER B 1 9   ? 25.448  22.243 36.069 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HB2    1 
ATOM   6271  H HB3    . SER B 1 9   ? 24.012  22.328 35.395 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HB3    1 
ATOM   6272  H HG     . SER B 1 9   ? 24.889  22.910 33.611 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 8   SER B HG     1 
ATOM   6273  N N      . LEU B 1 10  ? 24.516  25.743 34.242 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N      1 
ATOM   6274  C CA     . LEU B 1 10  ? 23.873  26.514 33.192 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA     1 
ATOM   6275  C C      . LEU B 1 10  ? 24.040  25.900 31.819 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C      1 
ATOM   6276  O O      . LEU B 1 10  ? 23.597  26.491 30.835 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O      1 
ATOM   6277  C CB     . LEU B 1 10  ? 24.399  27.945 33.194 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB     1 
ATOM   6278  C CG     . LEU B 1 10  ? 24.213  28.678 34.516 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG     1 
ATOM   6279  C CD1    . LEU B 1 10  ? 24.848  30.034 34.443 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1    1 
ATOM   6280  C CD2    . LEU B 1 10  ? 22.716  28.794 34.876 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2    1 
ATOM   6281  H H      . LEU B 1 10  ? 25.372  25.826 34.252 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B H      1 
ATOM   6282  H HA     . LEU B 1 10  ? 22.921  26.552 33.375 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HA     1 
ATOM   6283  H HB2    . LEU B 1 10  ? 25.349  27.926 32.999 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HB2    1 
ATOM   6284  H HB3    . LEU B 1 10  ? 23.930  28.448 32.510 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HB3    1 
ATOM   6285  H HG     . LEU B 1 10  ? 24.644  28.173 35.224 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HG     1 
ATOM   6286  H HD11   . LEU B 1 10  ? 25.792  29.930 34.248 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD11   1 
ATOM   6287  H HD12   . LEU B 1 10  ? 24.733  30.483 35.295 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD12   1 
ATOM   6288  H HD13   . LEU B 1 10  ? 24.419  30.546 33.739 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD13   1 
ATOM   6289  H HD21   . LEU B 1 10  ? 22.234  29.148 34.112 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD21   1 
ATOM   6290  H HD22   . LEU B 1 10  ? 22.619  29.392 35.634 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD22   1 
ATOM   6291  H HD23   . LEU B 1 10  ? 22.376  27.915 35.102 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B HD23   1 
ATOM   6292  N N      . VAL B 1 11  ? 24.672  24.742 31.741 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N      1 
ATOM   6293  C CA     . VAL B 1 11  ? 24.932  24.038 30.494 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA     1 
ATOM   6294  C C      . VAL B 1 11  ? 24.464  22.615 30.692 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C      1 
ATOM   6295  O O      . VAL B 1 11  ? 24.826  21.992 31.689 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O      1 
ATOM   6296  C CB     . VAL B 1 11  ? 26.434  24.049 30.137 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB     1 
ATOM   6297  C CG1    . VAL B 1 11  ? 26.674  23.275 28.884 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1    1 
ATOM   6298  C CG2    . VAL B 1 11  ? 26.957  25.449 30.044 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2    1 
ATOM   6299  H H      . VAL B 1 11  ? 24.976  24.323 32.428 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B H      1 
ATOM   6300  H HA     . VAL B 1 11  ? 24.440  24.451 29.767 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HA     1 
ATOM   6301  H HB     . VAL B 1 11  ? 26.932  23.614 30.847 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HB     1 
ATOM   6302  H HG11   . VAL B 1 11  ? 26.563  22.329 29.071 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG11   1 
ATOM   6303  H HG12   . VAL B 1 11  ? 27.577  23.447 28.575 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG12   1 
ATOM   6304  H HG13   . VAL B 1 11  ? 26.035  23.557 28.211 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG13   1 
ATOM   6305  H HG21   . VAL B 1 11  ? 26.471  25.923 29.352 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG21   1 
ATOM   6306  H HG22   . VAL B 1 11  ? 27.902  25.419 29.824 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG22   1 
ATOM   6307  H HG23   . VAL B 1 11  ? 26.831  25.891 30.899 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B HG23   1 
ATOM   6308  N N      . ASP B 1 12  ? 23.655  22.113 29.769 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N      1 
ATOM   6309  C CA     . ASP B 1 12  ? 23.254  20.712 29.787 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA     1 
ATOM   6310  C C      . ASP B 1 12  ? 24.366  19.930 29.123 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C      1 
ATOM   6311  O O      . ASP B 1 12  ? 24.396  19.740 27.913 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O      1 
ATOM   6312  C CB     . ASP B 1 12  ? 21.922  20.532 29.097 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB     1 
ATOM   6313  C CG     . ASP B 1 12  ? 21.423  19.143 29.193 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG     1 
ATOM   6314  O OD1    . ASP B 1 12  ? 22.173  18.271 29.670 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1    1 
ATOM   6315  O OD2    . ASP B 1 12  ? 20.248  18.941 28.826 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2    1 
ATOM   6316  H H      . ASP B 1 12  ? 23.322  22.566 29.118 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B H      1 
ATOM   6317  H HA     . ASP B 1 12  ? 23.151  20.394 30.698 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HA     1 
ATOM   6318  H HB2    . ASP B 1 12  ? 21.267  21.117 29.510 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB2    1 
ATOM   6319  H HB3    . ASP B 1 12  ? 22.018  20.753 28.157 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB3    1 
ATOM   6320  N N      . GLU B 1 13  ? 25.322  19.520 29.952 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B N      1 
ATOM   6321  C CA     . GLU B 1 13  ? 26.549  18.885 29.475 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CA     1 
ATOM   6322  C C      . GLU B 1 13  ? 26.271  17.520 28.879 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B C      1 
ATOM   6323  O O      . GLU B 1 13  ? 27.069  17.033 28.067 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B O      1 
ATOM   6324  C CB     . GLU B 1 13  ? 27.576  18.789 30.611 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CB     1 
ATOM   6325  C CG     . GLU B 1 13  ? 27.978  20.187 31.070 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CG     1 
ATOM   6326  C CD     . GLU B 1 13  ? 29.205  20.215 31.939 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CD     1 
ATOM   6327  O OE1    . GLU B 1 13  ? 29.793  19.137 32.210 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE1    1 
ATOM   6328  O OE2    . GLU B 1 13  ? 29.596  21.337 32.325 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE2    1 
ATOM   6329  H H      . GLU B 1 13  ? 25.286  19.597 30.807 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B H      1 
ATOM   6330  H HA     . GLU B 1 13  ? 26.948  19.435 28.783 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HA     1 
ATOM   6331  H HB2    . GLU B 1 13  ? 27.188  18.313 31.363 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HB2    1 
ATOM   6332  H HB3    . GLU B 1 13  ? 28.367  18.324 30.297 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HB3    1 
ATOM   6333  H HG2    . GLU B 1 13  ? 28.158  20.732 30.287 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HG2    1 
ATOM   6334  H HG3    . GLU B 1 13  ? 27.247  20.570 31.579 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B HG3    1 
ATOM   6335  N N      . SER B 1 14  ? 25.138  16.917 29.256 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 13  SER B N      1 
ATOM   6336  C CA     . SER B 1 14  ? 24.715  15.648 28.688 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA     1 
ATOM   6337  C C      . SER B 1 14  ? 24.511  15.770 27.190 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 13  SER B C      1 
ATOM   6338  O O      . SER B 1 14  ? 24.498  14.754 26.496 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 13  SER B O      1 
ATOM   6339  C CB     . SER B 1 14  ? 23.433  15.142 29.369 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB     1 
ATOM   6340  O OG     . SER B 1 14  ? 22.271  15.750 28.869 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG     1 
ATOM   6341  H H      . SER B 1 14  ? 24.595  17.231 29.845 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 13  SER B H      1 
ATOM   6342  H HA     . SER B 1 14  ? 25.397  14.978 28.855 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HA     1 
ATOM   6343  H HB2    . SER B 1 14  ? 23.365  14.185 29.225 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HB2    1 
ATOM   6344  H HB3    . SER B 1 14  ? 23.494  15.332 30.318 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HB3    1 
ATOM   6345  H HG     . SER B 1 14  ? 22.296  16.578 29.010 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 13  SER B HG     1 
ATOM   6346  N N      . LEU B 1 15  ? 24.306  16.982 26.694 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N      1 
ATOM   6347  C CA     . LEU B 1 15  ? 24.068  17.239 25.288 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA     1 
ATOM   6348  C C      . LEU B 1 15  ? 25.322  17.677 24.561 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C      1 
ATOM   6349  O O      . LEU B 1 15  ? 25.251  18.000 23.378 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O      1 
ATOM   6350  C CB     . LEU B 1 15  ? 22.945  18.279 25.149 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB     1 
ATOM   6351  C CG     . LEU B 1 15  ? 21.612  17.762 25.734 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG     1 
ATOM   6352  C CD1    . LEU B 1 15  ? 20.526  18.808 25.520 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1    1 
ATOM   6353  C CD2    . LEU B 1 15  ? 21.128  16.497 25.127 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2    1 
ATOM   6354  H H      . LEU B 1 15  ? 24.302  17.696 27.172 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B H      1 
ATOM   6355  H HA     . LEU B 1 15  ? 23.762  16.431 24.847 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HA     1 
ATOM   6356  H HB2    . LEU B 1 15  ? 23.196  19.086 25.626 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HB2    1 
ATOM   6357  H HB3    . LEU B 1 15  ? 22.809  18.479 24.209 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HB3    1 
ATOM   6358  H HG     . LEU B 1 15  ? 21.781  17.589 26.674 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HG     1 
ATOM   6359  H HD11   . LEU B 1 15  ? 20.825  19.654 25.888 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD11   1 
ATOM   6360  H HD12   . LEU B 1 15  ? 19.716  18.520 25.971 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD12   1 
ATOM   6361  H HD13   . LEU B 1 15  ? 20.359  18.901 24.569 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD13   1 
ATOM   6362  H HD21   . LEU B 1 15  ? 21.179  16.571 24.161 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD21   1 
ATOM   6363  H HD22   . LEU B 1 15  ? 20.210  16.347 25.400 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD22   1 
ATOM   6364  H HD23   . LEU B 1 15  ? 21.688  15.766 25.432 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B HD23   1 
ATOM   6365  N N      . LEU B 1 16  ? 26.459  17.735 25.248 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N      1 
ATOM   6366  C CA     . LEU B 1 16  ? 27.762  17.984 24.615 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA     1 
ATOM   6367  C C      . LEU B 1 16  ? 28.473  16.660 24.575 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C      1 
ATOM   6368  O O      . LEU B 1 16  ? 29.014  16.191 25.583 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O      1 
ATOM   6369  C CB     . LEU B 1 16  ? 28.616  18.990 25.381 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB     1 
ATOM   6370  C CG     . LEU B 1 16  ? 27.996  20.387 25.361 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG     1 
ATOM   6371  C CD1    . LEU B 1 16  ? 28.599  21.233 26.421 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1    1 
ATOM   6372  C CD2    . LEU B 1 16  ? 28.158  21.026 23.997 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2    1 
ATOM   6373  H H      . LEU B 1 16  ? 26.508  17.630 26.100 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B H      1 
ATOM   6374  H HA     . LEU B 1 16  ? 27.604  18.342 23.727 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HA     1 
ATOM   6375  H HB2    . LEU B 1 16  ? 28.695  18.704 26.304 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB2    1 
ATOM   6376  H HB3    . LEU B 1 16  ? 29.494  19.039 24.972 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB3    1 
ATOM   6377  H HG     . LEU B 1 16  ? 27.045  20.316 25.539 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HG     1 
ATOM   6378  H HD11   . LEU B 1 16  ? 28.406  20.840 27.287 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD11   1 
ATOM   6379  H HD12   . LEU B 1 16  ? 28.217  22.123 26.370 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD12   1 
ATOM   6380  H HD13   . LEU B 1 16  ? 29.558  21.276 26.284 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD13   1 
ATOM   6381  H HD21   . LEU B 1 16  ? 29.100  21.040 23.766 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD21   1 
ATOM   6382  H HD22   . LEU B 1 16  ? 27.811  21.931 24.030 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD22   1 
ATOM   6383  H HD23   . LEU B 1 16  ? 27.665  20.505 23.344 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD23   1 
ATOM   6384  N N      . VAL B 1 17  ? 28.424  16.043 23.425 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N      1 
ATOM   6385  C CA     . VAL B 1 17  ? 28.884  14.678 23.307 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA     1 
ATOM   6386  C C      . VAL B 1 17  ? 29.999  14.641 22.285 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C      1 
ATOM   6387  O O      . VAL B 1 17  ? 30.206  15.571 21.498 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O      1 
ATOM   6388  C CB     . VAL B 1 17  ? 27.739  13.695 22.960 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB     1 
ATOM   6389  C CG1    . VAL B 1 17  ? 26.662  13.698 24.088 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1    1 
ATOM   6390  C CG2    . VAL B 1 17  ? 27.177  14.030 21.591 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2    1 
ATOM   6391  H H      . VAL B 1 17  ? 28.129  16.390 22.695 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B H      1 
ATOM   6392  H HA     . VAL B 1 17  ? 29.257  14.383 24.153 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HA     1 
ATOM   6393  H HB     . VAL B 1 17  ? 28.072  12.786 22.911 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HB     1 
ATOM   6394  H HG11   . VAL B 1 17  ? 27.076  13.418 24.920 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG11   1 
ATOM   6395  H HG12   . VAL B 1 17  ? 25.952  13.083 23.848 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG12   1 
ATOM   6396  H HG13   . VAL B 1 17  ? 26.305  14.595 24.181 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG13   1 
ATOM   6397  H HG21   . VAL B 1 17  ? 26.992  14.982 21.549 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG21   1 
ATOM   6398  H HG22   . VAL B 1 17  ? 26.358  13.528 21.454 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG22   1 
ATOM   6399  H HG23   . VAL B 1 17  ? 27.829  13.790 20.914 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B HG23   1 
ATOM   6400  N N      . GLY B 1 18  ? 30.734  13.541 22.337 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B N      1 
ATOM   6401  C CA     . GLY B 1 18  ? 31.764  13.200 21.384 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B CA     1 
ATOM   6402  C C      . GLY B 1 18  ? 33.142  13.628 21.850 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B C      1 
ATOM   6403  O O      . GLY B 1 18  ? 33.315  14.435 22.765 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B O      1 
ATOM   6404  H H      . GLY B 1 18  ? 30.647  12.946 22.953 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B H      1 
ATOM   6405  H HA2    . GLY B 1 18  ? 31.771  12.240 21.247 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B HA2    1 
ATOM   6406  H HA3    . GLY B 1 18  ? 31.577  13.638 20.538 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 17  GLY B HA3    1 
ATOM   6407  N N      . VAL B 1 19  ? 34.136  13.158 21.127 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N      1 
ATOM   6408  C CA     . VAL B 1 19  ? 35.516  13.422 21.508 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA     1 
ATOM   6409  C C      . VAL B 1 19  ? 36.355  13.707 20.263 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C      1 
ATOM   6410  O O      . VAL B 1 19  ? 37.594  13.629 20.342 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O      1 
ATOM   6411  C CB     . VAL B 1 19  ? 36.149  12.285 22.351 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB     1 
ATOM   6412  C CG1    . VAL B 1 19  ? 35.487  12.218 23.746 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1    1 
ATOM   6413  C CG2    . VAL B 1 19  ? 36.104  10.915 21.637 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2    1 
ATOM   6414  H H      . VAL B 1 19  ? 34.043  12.685 20.414 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B H      1 
ATOM   6415  H HA     . VAL B 1 19  ? 35.506  14.216 22.065 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HA     1 
ATOM   6416  H HB     . VAL B 1 19  ? 37.090  12.493 22.467 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HB     1 
ATOM   6417  H HG11   . VAL B 1 19  ? 35.587  13.078 24.185 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG11   1 
ATOM   6418  H HG12   . VAL B 1 19  ? 35.921  11.527 24.269 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG12   1 
ATOM   6419  H HG13   . VAL B 1 19  ? 34.545  12.010 23.638 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG13   1 
ATOM   6420  H HG21   . VAL B 1 19  ? 35.182  10.696 21.431 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG21   1 
ATOM   6421  H HG22   . VAL B 1 19  ? 36.481  10.240 22.225 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG22   1 
ATOM   6422  H HG23   . VAL B 1 19  ? 36.623  10.967 20.819 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B HG23   1 
ATOM   6423  N N      . THR B 1 20  ? 35.716  13.949 19.092 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 19  THR B N      1 
ATOM   6424  C CA     . THR B 1 20  ? 36.512  14.479 17.988 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 19  THR B CA     1 
ATOM   6425  C C      . THR B 1 20  ? 37.140  15.787 18.453 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 19  THR B C      1 
ATOM   6426  O O      . THR B 1 20  ? 36.708  16.387 19.446 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 19  THR B O      1 
ATOM   6427  C CB     . THR B 1 20  ? 35.719  14.787 16.727 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 19  THR B CB     1 
ATOM   6428  O OG1    . THR B 1 20  ? 34.856  15.904 16.947 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 19  THR B OG1    1 
ATOM   6429  C CG2    . THR B 1 20  ? 34.986  13.544 16.231 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 19  THR B CG2    1 
ATOM   6430  H H      . THR B 1 20  ? 34.881  13.821 18.935 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 19  THR B H      1 
ATOM   6431  H HA     . THR B 1 20  ? 37.163  13.803 17.744 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HA     1 
ATOM   6432  H HB     . THR B 1 20  ? 36.315  15.042 16.006 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HB     1 
ATOM   6433  H HG1    . THR B 1 20  ? 34.439  16.088 16.242 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG1    1 
ATOM   6434  H HG21   . THR B 1 20  ? 35.615  12.817 16.104 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG21   1 
ATOM   6435  H HG22   . THR B 1 20  ? 34.547  13.733 15.387 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG22   1 
ATOM   6436  H HG23   . THR B 1 20  ? 34.317  13.273 16.879 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR B HG23   1 
ATOM   6437  N N      . ASP B 1 21  ? 38.164  16.244 17.729 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N      1 
ATOM   6438  C CA     . ASP B 1 21  ? 38.771  17.522 18.086 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA     1 
ATOM   6439  C C      . ASP B 1 21  ? 37.734  18.640 18.111 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C      1 
ATOM   6440  O O      . ASP B 1 21  ? 37.737  19.485 19.007 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O      1 
ATOM   6441  C CB     . ASP B 1 21  ? 39.872  17.871 17.095 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB     1 
ATOM   6442  C CG     . ASP B 1 21  ? 41.084  16.991 17.216 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG     1 
ATOM   6443  O OD1    . ASP B 1 21  ? 41.200  16.211 18.176 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1    1 
ATOM   6444  O OD2    . ASP B 1 21  ? 41.963  17.124 16.344 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2    1 
ATOM   6445  H H      . ASP B 1 21  ? 38.512  15.846 17.050 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B H      1 
ATOM   6446  H HA     . ASP B 1 21  ? 39.161  17.440 18.970 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B HA     1 
ATOM   6447  H HB2    . ASP B 1 21  ? 39.525  17.776 16.194 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B HB2    1 
ATOM   6448  H HB3    . ASP B 1 21  ? 40.153  18.787 17.248 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B HB3    1 
ATOM   6449  N N      . GLU B 1 22  ? 36.853  18.673 17.122 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N      1 
ATOM   6450  C CA     . GLU B 1 22  ? 35.820  19.686 17.103 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA     1 
ATOM   6451  C C      . GLU B 1 22  ? 34.922  19.551 18.325 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C      1 
ATOM   6452  O O      . GLU B 1 22  ? 34.599  20.537 18.984 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O      1 
ATOM   6453  C CB     . GLU B 1 22  ? 34.987  19.528 15.839 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB     1 
ATOM   6454  C CG     . GLU B 1 22  ? 33.936  20.610 15.766 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG     1 
ATOM   6455  C CD     . GLU B 1 22  ? 32.902  20.429 14.667 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD     1 
ATOM   6456  O OE1    . GLU B 1 22  ? 32.144  19.435 14.727 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1    1 
ATOM   6457  O OE2    . GLU B 1 22  ? 32.840  21.301 13.765 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2    1 
ATOM   6458  H H      . GLU B 1 22  ? 36.834  18.126 16.459 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B H      1 
ATOM   6459  H HA     . GLU B 1 22  ? 36.230  20.565 17.108 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HA     1 
ATOM   6460  H HB2    . GLU B 1 22  ? 35.562  19.600 15.060 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HB2    1 
ATOM   6461  H HB3    . GLU B 1 22  ? 34.545  18.665 15.846 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HB3    1 
ATOM   6462  H HG2    . GLU B 1 22  ? 33.461  20.633 16.612 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HG2    1 
ATOM   6463  H HG3    . GLU B 1 22  ? 34.379  21.459 15.611 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B HG3    1 
ATOM   6464  N N      . ASP B 1 23  ? 34.480  18.332 18.632 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N      1 
ATOM   6465  C CA     . ASP B 1 23  ? 33.595  18.131 19.778 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA     1 
ATOM   6466  C C      . ASP B 1 23  ? 34.234  18.597 21.070 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C      1 
ATOM   6467  O O      . ASP B 1 23  ? 33.568  19.228 21.902 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O      1 
ATOM   6468  C CB     . ASP B 1 23  ? 33.259  16.652 19.967 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB     1 
ATOM   6469  C CG     . ASP B 1 23  ? 32.515  16.030 18.805 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG     1 
ATOM   6470  O OD1    . ASP B 1 23  ? 31.831  16.735 18.034 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1    1 
ATOM   6471  O OD2    . ASP B 1 23  ? 32.620  14.783 18.659 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2    1 
ATOM   6472  H H      . ASP B 1 23  ? 34.675  17.614 18.200 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B H      1 
ATOM   6473  H HA     . ASP B 1 23  ? 32.789  18.637 19.590 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B HA     1 
ATOM   6474  H HB2    . ASP B 1 23  ? 34.086  16.158 20.084 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B HB2    1 
ATOM   6475  H HB3    . ASP B 1 23  ? 32.702  16.559 20.755 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B HB3    1 
ATOM   6476  N N      . ARG B 1 24  ? 35.525  18.325 21.249 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N      1 
ATOM   6477  C CA     . ARG B 1 24  ? 36.202  18.745 22.468 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA     1 
ATOM   6478  C C      . ARG B 1 24  ? 36.323  20.253 22.531 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C      1 
ATOM   6479  O O      . ARG B 1 24  ? 36.181  20.831 23.605 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O      1 
ATOM   6480  C CB     . ARG B 1 24  ? 37.583  18.118 22.579 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB     1 
ATOM   6481  C CG     . ARG B 1 24  ? 37.544  16.613 22.780 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG     1 
ATOM   6482  C CD     . ARG B 1 24  ? 39.000  16.110 22.971 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD     1 
ATOM   6483  N NE     . ARG B 1 24  ? 39.162  14.671 23.130 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE     1 
ATOM   6484  C CZ     . ARG B 1 24  ? 38.909  14.002 24.247 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ     1 
ATOM   6485  N NH1    . ARG B 1 24  ? 38.421  14.603 25.323 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1    1 
ATOM   6486  N NH2    . ARG B 1 24  ? 39.152  12.694 24.284 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2    1 
ATOM   6487  H H      . ARG B 1 24  ? 36.023  17.904 20.688 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B H      1 
ATOM   6488  H HA     . ARG B 1 24  ? 35.675  18.434 23.220 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HA     1 
ATOM   6489  H HB2    . ARG B 1 24  ? 38.075  18.297 21.762 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HB2    1 
ATOM   6490  H HB3    . ARG B 1 24  ? 38.045  18.508 23.337 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HB3    1 
ATOM   6491  H HG2    . ARG B 1 24  ? 37.026  16.395 23.570 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HG2    1 
ATOM   6492  H HG3    . ARG B 1 24  ? 37.159  16.182 22.001 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HG3    1 
ATOM   6493  H HD2    . ARG B 1 24  ? 39.517  16.371 22.193 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HD2    1 
ATOM   6494  H HD3    . ARG B 1 24  ? 39.364  16.528 23.767 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HD3    1 
ATOM   6495  H HE     . ARG B 1 24  ? 39.443  14.224 22.452 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HE     1 
ATOM   6496  H HH11   . ARG B 1 24  ? 38.260  15.448 25.307 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH11   1 
ATOM   6497  H HH12   . ARG B 1 24  ? 38.264  14.149 26.036 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH12   1 
ATOM   6498  H HH21   . ARG B 1 24  ? 39.468  12.295 23.591 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH21   1 
ATOM   6499  H HH22   . ARG B 1 24  ? 38.992  12.247 25.002 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B HH22   1 
ATOM   6500  N N      . ALA B 1 25  ? 36.620  20.903 21.409 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B N      1 
ATOM   6501  C CA     . ALA B 1 25  ? 36.704  22.355 21.394 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CA     1 
ATOM   6502  C C      . ALA B 1 25  ? 35.355  22.964 21.733 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B C      1 
ATOM   6503  O O      . ALA B 1 25  ? 35.284  23.933 22.491 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B O      1 
ATOM   6504  C CB     . ALA B 1 25  ? 37.169  22.848 20.023 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CB     1 
ATOM   6505  H H      . ALA B 1 25  ? 36.775  20.529 20.650 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B H      1 
ATOM   6506  H HA     . ALA B 1 25  ? 37.357  22.640 22.051 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HA     1 
ATOM   6507  H HB1    . ALA B 1 25  ? 37.212  23.817 20.034 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HB1    1 
ATOM   6508  H HB2    . ALA B 1 25  ? 38.047  22.480 19.837 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HB2    1 
ATOM   6509  H HB3    . ALA B 1 25  ? 36.537  22.552 19.350 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 24  ALA B HB3    1 
ATOM   6510  N N      . VAL B 1 26  ? 34.269  22.437 21.156 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N      1 
ATOM   6511  C CA     . VAL B 1 26  ? 32.941  22.970 21.444 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA     1 
ATOM   6512  C C      . VAL B 1 26  ? 32.596  22.778 22.910 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C      1 
ATOM   6513  O O      . VAL B 1 26  ? 32.034  23.676 23.552 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O      1 
ATOM   6514  C CB     . VAL B 1 26  ? 31.923  22.299 20.507 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB     1 
ATOM   6515  C CG1    . VAL B 1 26  ? 30.503  22.615 20.905 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1    1 
ATOM   6516  C CG2    . VAL B 1 26  ? 32.194  22.753 19.073 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2    1 
ATOM   6517  H H      . VAL B 1 26  ? 34.278  21.779 20.602 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B H      1 
ATOM   6518  H HA     . VAL B 1 26  ? 32.928  23.925 21.277 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HA     1 
ATOM   6519  H HB     . VAL B 1 26  ? 32.022  21.337 20.570 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HB     1 
ATOM   6520  H HG11   . VAL B 1 26  ? 30.299  22.160 21.738 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG11   1 
ATOM   6521  H HG12   . VAL B 1 26  ? 29.903  22.309 20.207 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG12   1 
ATOM   6522  H HG13   . VAL B 1 26  ? 30.413  23.574 21.022 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG13   1 
ATOM   6523  H HG21   . VAL B 1 26  ? 32.098  23.717 19.024 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG21   1 
ATOM   6524  H HG22   . VAL B 1 26  ? 31.555  22.326 18.481 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG22   1 
ATOM   6525  H HG23   . VAL B 1 26  ? 33.096  22.496 18.826 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG23   1 
ATOM   6526  N N      . ARG B 1 27  ? 32.887  21.600 23.464 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N      1 
ATOM   6527  C CA     . ARG B 1 27  ? 32.625  21.353 24.870 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA     1 
ATOM   6528  C C      . ARG B 1 27  ? 33.401  22.348 25.740 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C      1 
ATOM   6529  O O      . ARG B 1 27  ? 32.840  22.950 26.653 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O      1 
ATOM   6530  C CB     . ARG B 1 27  ? 32.977  19.903 25.209 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB     1 
ATOM   6531  C CG     . ARG B 1 27  ? 32.793  19.622 26.700 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG     1 
ATOM   6532  C CD     . ARG B 1 27  ? 33.226  18.222 27.088 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD     1 
ATOM   6533  N NE     . ARG B 1 27  ? 32.365  17.252 26.443 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE     1 
ATOM   6534  C CZ     . ARG B 1 27  ? 32.683  16.455 25.418 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ     1 
ATOM   6535  N NH1    . ARG B 1 27  ? 33.903  16.431 24.871 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1    1 
ATOM   6536  N NH2    . ARG B 1 27  ? 31.750  15.643 24.928 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2    1 
ATOM   6537  H H      . ARG B 1 27  ? 33.236  20.934 23.045 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B H      1 
ATOM   6538  H HA     . ARG B 1 27  ? 31.681  21.473 25.059 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HA     1 
ATOM   6539  H HB2    . ARG B 1 27  ? 32.397  19.307 24.710 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HB2    1 
ATOM   6540  H HB3    . ARG B 1 27  ? 33.904  19.735 24.977 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HB3    1 
ATOM   6541  H HG2    . ARG B 1 27  ? 33.326  20.253 27.210 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HG2    1 
ATOM   6542  H HG3    . ARG B 1 27  ? 31.855  19.720 26.928 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HG3    1 
ATOM   6543  H HD2    . ARG B 1 27  ? 34.140  18.070 26.801 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HD2    1 
ATOM   6544  H HD3    . ARG B 1 27  ? 33.157  18.111 28.049 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HD3    1 
ATOM   6545  H HE     . ARG B 1 27  ? 31.565  17.181 26.751 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HE     1 
ATOM   6546  H HH11   . ARG B 1 27  ? 34.522  16.942 25.178 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH11   1 
ATOM   6547  H HH12   . ARG B 1 27  ? 34.068  15.903 24.212 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH12   1 
ATOM   6548  H HH21   . ARG B 1 27  ? 30.961  15.638 25.270 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH21   1 
ATOM   6549  H HH22   . ARG B 1 27  ? 31.935  15.123 24.269 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B HH22   1 
ATOM   6550  N N      A SER B 1 28  ? 34.706  22.536 25.476 0.50 10.05  ? ? ? ? ? ? 27  SER B N      1 
ATOM   6551  N N      B SER B 1 28  ? 34.692  22.514 25.452 0.50 10.73  ? ? ? ? ? ? 27  SER B N      1 
ATOM   6552  C CA     A SER B 1 28  ? 35.489  23.498 26.256 0.50 9.70   ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA     1 
ATOM   6553  C CA     B SER B 1 28  ? 35.525  23.468 26.170 0.50 10.91  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA     1 
ATOM   6554  C C      A SER B 1 28  ? 34.923  24.902 26.112 0.50 9.35   ? ? ? ? ? ? 27  SER B C      1 
ATOM   6555  C C      B SER B 1 28  ? 34.949  24.875 26.084 0.50 9.51   ? ? ? ? ? ? 27  SER B C      1 
ATOM   6556  O O      A SER B 1 28  ? 34.904  25.669 27.081 0.50 9.68   ? ? ? ? ? ? 27  SER B O      1 
ATOM   6557  O O      B SER B 1 28  ? 34.941  25.611 27.076 0.50 9.28   ? ? ? ? ? ? 27  SER B O      1 
ATOM   6558  C CB     A SER B 1 28  ? 36.957  23.521 25.800 0.50 10.14  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB     1 
ATOM   6559  C CB     B SER B 1 28  ? 36.920  23.438 25.539 0.50 12.34  ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB     1 
ATOM   6560  O OG     A SER B 1 28  ? 37.613  22.314 26.109 0.50 10.90  ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG     1 
ATOM   6561  O OG     B SER B 1 28  ? 37.775  24.305 26.228 0.50 14.40  ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG     1 
ATOM   6562  H H      A SER B 1 28  ? 35.149  22.126 24.863 0.50 12.07  ? ? ? ? ? ? 27  SER B H      1 
ATOM   6563  H H      B SER B 1 28  ? 35.112  22.081 24.839 0.50 12.88  ? ? ? ? ? ? 27  SER B H      1 
ATOM   6564  H HA     A SER B 1 28  ? 35.456  23.217 27.184 0.50 11.65  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HA     1 
ATOM   6565  H HA     B SER B 1 28  ? 35.578  23.225 27.108 0.50 13.10  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HA     1 
ATOM   6566  H HB2    A SER B 1 28  ? 36.984  23.656 24.840 0.50 12.17  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB2    1 
ATOM   6567  H HB2    B SER B 1 28  ? 37.273  22.536 25.587 0.50 14.81  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB2    1 
ATOM   6568  H HB3    A SER B 1 28  ? 37.413  24.250 26.250 0.50 12.17  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB3    1 
ATOM   6569  H HB3    B SER B 1 28  ? 36.858  23.720 24.613 0.50 14.81  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HB3    1 
ATOM   6570  H HG     A SER B 1 28  ? 37.579  22.172 26.936 0.50 13.08  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HG     1 
ATOM   6571  H HG     B SER B 1 28  ? 37.521  25.100 26.128 0.50 17.29  ? ? ? ? ? ? 27  SER B HG     1 
ATOM   6572  N N      . ALA B 1 29  ? 34.476  25.275 24.903 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 28  ALA B N      1 
ATOM   6573  C CA     . ALA B 1 29  ? 33.958  26.617 24.726 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CA     1 
ATOM   6574  C C      . ALA B 1 29  ? 32.731  26.844 25.591 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 28  ALA B C      1 
ATOM   6575  O O      . ALA B 1 29  ? 32.567  27.921 26.175 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 28  ALA B O      1 
ATOM   6576  C CB     . ALA B 1 29  ? 33.632  26.869 23.274 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CB     1 
ATOM   6577  H H      . ALA B 1 29  ? 34.448  24.785 24.197 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B H      1 
ATOM   6578  H HA     . ALA B 1 29  ? 34.642  27.251 24.991 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HA     1 
ATOM   6579  H HB1    . ALA B 1 29  ? 33.306  27.778 23.177 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HB1    1 
ATOM   6580  H HB2    . ALA B 1 29  ? 34.435  26.748 22.745 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HB2    1 
ATOM   6581  H HB3    . ALA B 1 29  ? 32.950  26.241 22.990 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B HB3    1 
ATOM   6582  N N      . HIS B 1 30  ? 31.844  25.856 25.672 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B N      1 
ATOM   6583  C CA     . HIS B 1 30  ? 30.684  25.970 26.546 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CA     1 
ATOM   6584  C C      . HIS B 1 30  ? 31.106  26.073 28.008 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B C      1 
ATOM   6585  O O      . HIS B 1 30  ? 30.518  26.862 28.772 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B O      1 
ATOM   6586  C CB     . HIS B 1 30  ? 29.714  24.801 26.359 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CB     1 
ATOM   6587  C CG     . HIS B 1 30  ? 28.878  24.847 25.110 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CG     1 
ATOM   6588  N ND1    . HIS B 1 30  ? 29.369  24.549 23.862 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B ND1    1 
ATOM   6589  C CD2    . HIS B 1 30  ? 27.559  25.138 24.935 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CD2    1 
ATOM   6590  C CE1    . HIS B 1 30  ? 28.374  24.668 22.975 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CE1    1 
ATOM   6591  N NE2    . HIS B 1 30  ? 27.263  25.028 23.592 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B NE2    1 
ATOM   6592  H H      . HIS B 1 30  ? 31.890  25.116 25.236 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B H      1 
ATOM   6593  H HA     . HIS B 1 30  ? 30.208  26.778 26.296 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HA     1 
ATOM   6594  H HB2    . HIS B 1 30  ? 30.228  23.979 26.332 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HB2    1 
ATOM   6595  H HB3    . HIS B 1 30  ? 29.104  24.787 27.114 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HB3    1 
ATOM   6596  H HD1    . HIS B 1 30  ? 30.179  24.323 23.682 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HD1    1 
ATOM   6597  H HD2    . HIS B 1 30  ? 26.960  25.371 25.607 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HD2    1 
ATOM   6598  H HE1    . HIS B 1 30  ? 28.453  24.520 22.061 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B HE1    1 
ATOM   6599  N N      A GLN B 1 31  ? 32.112  25.305 28.411 0.50 9.58   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N      1 
ATOM   6600  N N      B GLN B 1 31  ? 32.068  25.238 28.434 0.50 8.90   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N      1 
ATOM   6601  C CA     A GLN B 1 31  ? 32.543  25.358 29.805 0.50 9.83   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA     1 
ATOM   6602  C CA     B GLN B 1 31  ? 32.626  25.330 29.790 0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA     1 
ATOM   6603  C C      A GLN B 1 31  ? 33.189  26.696 30.130 0.50 9.07   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C      1 
ATOM   6604  C C      B GLN B 1 31  ? 33.125  26.739 30.078 0.50 8.81   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C      1 
ATOM   6605  O O      A GLN B 1 31  ? 33.032  27.215 31.244 0.50 9.47   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O      1 
ATOM   6606  O O      B GLN B 1 31  ? 32.802  27.352 31.106 0.50 8.45   ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O      1 
ATOM   6607  C CB     A GLN B 1 31  ? 33.486  24.186 30.080 0.50 11.22  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB     1 
ATOM   6608  C CB     B GLN B 1 31  ? 33.782  24.321 29.919 0.50 12.12  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB     1 
ATOM   6609  C CG     A GLN B 1 31  ? 32.780  22.840 29.938 0.50 12.96  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG     1 
ATOM   6610  C CG     B GLN B 1 31  ? 34.552  24.368 31.251 0.50 16.01  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG     1 
ATOM   6611  C CD     A GLN B 1 31  ? 33.726  21.653 29.990 0.50 14.93  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD     1 
ATOM   6612  C CD     B GLN B 1 31  ? 35.911  23.652 31.192 0.50 19.70  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD     1 
ATOM   6613  O OE1    A GLN B 1 31  ? 34.944  21.811 29.829 0.50 17.03  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1    1 
ATOM   6614  O OE1    B GLN B 1 31  ? 36.223  22.929 30.249 0.50 21.14  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1    1 
ATOM   6615  N NE2    A GLN B 1 31  ? 33.164  20.447 30.186 0.50 15.57  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2    1 
ATOM   6616  N NE2    B GLN B 1 31  ? 36.722  23.879 32.195 0.50 22.04  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2    1 
ATOM   6617  H H      A GLN B 1 31  ? 32.550  24.758 27.913 0.50 11.50  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B H      1 
ATOM   6618  H H      B GLN B 1 31  ? 32.414  24.610 27.958 0.50 10.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B H      1 
ATOM   6619  H HA     A GLN B 1 31  ? 31.778  25.266 30.394 0.50 11.80  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HA     1 
ATOM   6620  H HA     B GLN B 1 31  ? 31.939  25.114 30.440 0.50 11.78  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HA     1 
ATOM   6621  H HB2    A GLN B 1 31  ? 34.220  24.212 29.446 0.50 13.48  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB2    1 
ATOM   6622  H HB2    B GLN B 1 31  ? 33.418  23.426 29.828 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB2    1 
ATOM   6623  H HB3    A GLN B 1 31  ? 33.827  24.256 30.985 0.50 13.48  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB3    1 
ATOM   6624  H HB3    B GLN B 1 31  ? 34.420  24.494 29.210 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HB3    1 
ATOM   6625  H HG2    A GLN B 1 31  ? 32.142  22.743 30.662 0.50 15.56  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG2    1 
ATOM   6626  H HG2    B GLN B 1 31  ? 34.714  25.295 31.487 0.50 19.21  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG2    1 
ATOM   6627  H HG3    A GLN B 1 31  ? 32.320  22.815 29.085 0.50 15.56  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG3    1 
ATOM   6628  H HG3    B GLN B 1 31  ? 34.019  23.939 31.938 0.50 19.21  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HG3    1 
ATOM   6629  H HE21   A GLN B 1 31  ? 33.657  19.744 30.223 0.50 18.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE21   1 
ATOM   6630  H HE21   B GLN B 1 31  ? 37.496  23.505 32.216 0.50 26.46  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE21   1 
ATOM   6631  H HE22   A GLN B 1 31  ? 32.311  20.379 30.274 0.50 18.69  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE22   1 
ATOM   6632  H HE22   B GLN B 1 31  ? 36.481  24.403 32.833 0.50 26.46  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B HE22   1 
ATOM   6633  N N      . PHE B 1 32  ? 33.966  27.248 29.193 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N      1 
ATOM   6634  C CA     . PHE B 1 32  ? 34.566  28.548 29.394 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA     1 
ATOM   6635  C C      . PHE B 1 32  ? 33.516  29.648 29.386 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C      1 
ATOM   6636  O O      . PHE B 1 32  ? 33.589  30.568 30.186 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O      1 
ATOM   6637  C CB     . PHE B 1 32  ? 35.645  28.835 28.343 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB     1 
ATOM   6638  C CG     . PHE B 1 32  ? 36.867  27.946 28.386 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG     1 
ATOM   6639  C CD1    . PHE B 1 32  ? 37.141  27.105 29.426 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1    1 
ATOM   6640  C CD2    . PHE B 1 32  ? 37.788  28.017 27.368 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2    1 
ATOM   6641  C CE1    . PHE B 1 32  ? 38.301  26.297 29.404 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1    1 
ATOM   6642  C CE2    . PHE B 1 32  ? 38.920  27.241 27.376 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2    1 
ATOM   6643  C CZ     . PHE B 1 32  ? 39.146  26.384 28.373 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ     1 
ATOM   6644  H H      . PHE B 1 32  ? 34.203  26.854 28.466 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B H      1 
ATOM   6645  H HA     . PHE B 1 32  ? 35.003  28.541 30.260 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HA     1 
ATOM   6646  H HB2    . PHE B 1 32  ? 35.247  28.733 27.464 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HB2    1 
ATOM   6647  H HB3    . PHE B 1 32  ? 35.950  29.748 28.464 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HB3    1 
ATOM   6648  H HD1    . PHE B 1 32  ? 36.562  27.064 30.152 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HD1    1 
ATOM   6649  H HD2    . PHE B 1 32  ? 37.642  28.602 26.660 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HD2    1 
ATOM   6650  H HE1    . PHE B 1 32  ? 38.475  25.708 30.103 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HE1    1 
ATOM   6651  H HE2    . PHE B 1 32  ? 39.534  27.313 26.681 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HE2    1 
ATOM   6652  H HZ     . PHE B 1 32  ? 39.901  25.841 28.350 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B HZ     1 
ATOM   6653  N N      . TYR B 1 33  ? 32.528  29.560 28.488 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N      1 
ATOM   6654  C CA     . TYR B 1 33  ? 31.444  30.538 28.462 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA     1 
ATOM   6655  C C      . TYR B 1 33  ? 30.683  30.527 29.782 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C      1 
ATOM   6656  O O      . TYR B 1 33  ? 30.380  31.583 30.341 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O      1 
ATOM   6657  C CB     . TYR B 1 33  ? 30.518  30.230 27.295 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB     1 
ATOM   6658  C CG     . TYR B 1 33  ? 29.373  31.215 27.188 1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG     1 
ATOM   6659  C CD1    . TYR B 1 33  ? 29.566  32.482 26.679 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1    1 
ATOM   6660  C CD2    . TYR B 1 33  ? 28.100  30.895 27.621 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2    1 
ATOM   6661  C CE1    . TYR B 1 33  ? 28.533  33.404 26.600 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1    1 
ATOM   6662  C CE2    . TYR B 1 33  ? 27.047  31.801 27.543 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2    1 
ATOM   6663  C CZ     . TYR B 1 33  ? 27.270  33.068 27.041 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ     1 
ATOM   6664  O OH     . TYR B 1 33  ? 26.219  33.963 27.004 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH     1 
ATOM   6665  H H      . TYR B 1 33  ? 32.465  28.947 27.888 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B H      1 
ATOM   6666  H HA     . TYR B 1 33  ? 31.804  31.429 28.333 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HA     1 
ATOM   6667  H HB2    . TYR B 1 33  ? 31.025  30.268 26.469 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB2    1 
ATOM   6668  H HB3    . TYR B 1 33  ? 30.142  29.344 27.413 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB3    1 
ATOM   6669  H HD1    . TYR B 1 33  ? 30.413  32.725 26.380 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD1    1 
ATOM   6670  H HD2    . TYR B 1 33  ? 27.942  30.049 27.975 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD2    1 
ATOM   6671  H HE1    . TYR B 1 33  ? 28.692  34.251 26.249 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE1    1 
ATOM   6672  H HE2    . TYR B 1 33  ? 26.197  31.555 27.828 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE2    1 
ATOM   6673  H HH     . TYR B 1 33  ? 25.525  33.603 27.312 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HH     1 
ATOM   6674  N N      . GLU B 1 34  ? 30.400  29.350 30.325 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N      1 
ATOM   6675  C CA     . GLU B 1 34  ? 29.720  29.282 31.617 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA     1 
ATOM   6676  C C      . GLU B 1 34  ? 30.531  29.971 32.704 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C      1 
ATOM   6677  O O      . GLU B 1 34  ? 29.975  30.647 33.557 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O      1 
ATOM   6678  C CB     . GLU B 1 34  ? 29.450  27.819 31.959 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB     1 
ATOM   6679  C CG     . GLU B 1 34  ? 28.703  27.657 33.292 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG     1 
ATOM   6680  C CD     . GLU B 1 34  ? 28.243  26.275 33.630 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD     1 
ATOM   6681  O OE1    . GLU B 1 34  ? 28.887  25.354 33.121 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1    1 
ATOM   6682  O OE2    . GLU B 1 34  ? 27.338  26.125 34.475 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2    1 
ATOM   6683  H H      . GLU B 1 34  ? 30.587  28.587 29.975 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B H      1 
ATOM   6684  H HA     . GLU B 1 34  ? 28.868  29.742 31.566 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HA     1 
ATOM   6685  H HB2    . GLU B 1 34  ? 28.907  27.424 31.259 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HB2    1 
ATOM   6686  H HB3    . GLU B 1 34  ? 30.296  27.348 32.029 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HB3    1 
ATOM   6687  H HG2    . GLU B 1 34  ? 29.293  27.944 34.006 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HG2    1 
ATOM   6688  H HG3    . GLU B 1 34  ? 27.914  28.221 33.266 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B HG3    1 
ATOM   6689  N N      A ARG B 1 35  ? 31.854  29.814 32.703 0.50 9.39   ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N      1 
ATOM   6690  N N      B ARG B 1 35  ? 31.845  29.810 32.654 0.50 9.17   ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N      1 
ATOM   6691  C CA     A ARG B 1 35  ? 32.656  30.548 33.682 0.50 10.78  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA     1 
ATOM   6692  C CA     B ARG B 1 35  ? 32.717  30.484 33.599 0.50 9.65   ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA     1 
ATOM   6693  C C      A ARG B 1 35  ? 32.553  32.048 33.445 0.50 9.29   ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C      1 
ATOM   6694  C C      B ARG B 1 35  ? 32.638  31.998 33.432 0.50 9.14   ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C      1 
ATOM   6695  O O      A ARG B 1 35  ? 32.373  32.829 34.385 0.50 9.79   ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O      1 
ATOM   6696  O O      B ARG B 1 35  ? 32.580  32.739 34.414 0.50 10.21  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O      1 
ATOM   6697  C CB     A ARG B 1 35  ? 34.115  30.096 33.654 0.50 13.04  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB     1 
ATOM   6698  C CB     B ARG B 1 35  ? 34.132  29.980 33.393 0.50 10.25  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB     1 
ATOM   6699  C CG     A ARG B 1 35  ? 34.287  28.624 33.973 0.50 17.22  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG     1 
ATOM   6700  C CG     B ARG B 1 35  ? 35.059  30.427 34.438 0.50 12.12  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG     1 
ATOM   6701  C CD     A ARG B 1 35  ? 35.471  28.311 34.838 0.50 22.48  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD     1 
ATOM   6702  C CD     B ARG B 1 35  ? 34.803  29.906 35.822 0.50 12.84  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD     1 
ATOM   6703  N NE     A ARG B 1 35  ? 35.185  28.721 36.209 0.50 28.84  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE     1 
ATOM   6704  N NE     B ARG B 1 35  ? 35.250  28.522 35.868 0.50 15.56  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE     1 
ATOM   6705  C CZ     A ARG B 1 35  ? 34.870  27.906 37.209 0.50 26.65  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ     1 
ATOM   6706  C CZ     B ARG B 1 35  ? 35.284  27.787 36.965 0.50 18.00  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ     1 
ATOM   6707  N NH1    A ARG B 1 35  ? 34.880  26.589 37.059 0.50 25.45  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1    1 
ATOM   6708  N NH1    B ARG B 1 35  ? 34.895  28.278 38.127 0.50 18.63  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1    1 
ATOM   6709  N NH2    A ARG B 1 35  ? 34.556  28.429 38.398 0.50 25.70  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2    1 
ATOM   6710  N NH2    B ARG B 1 35  ? 35.741  26.540 36.892 0.50 20.60  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2    1 
ATOM   6711  H H      A ARG B 1 35  ? 32.297  29.308 32.167 0.50 11.27  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B H      1 
ATOM   6712  H H      B ARG B 1 35  ? 32.257  29.316 32.083 0.50 11.01  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B H      1 
ATOM   6713  H HA     A ARG B 1 35  ? 32.315  30.348 34.569 0.50 12.94  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HA     1 
ATOM   6714  H HA     B ARG B 1 35  ? 32.447  30.282 34.509 0.50 11.59  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HA     1 
ATOM   6715  H HB2    A ARG B 1 35  ? 34.477  30.254 32.768 0.50 15.66  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB2    1 
ATOM   6716  H HB2    B ARG B 1 35  ? 34.124  29.010 33.395 0.50 12.31  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB2    1 
ATOM   6717  H HB3    A ARG B 1 35  ? 34.615  30.604 34.312 0.50 15.66  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB3    1 
ATOM   6718  H HB3    B ARG B 1 35  ? 34.461  30.307 32.541 0.50 12.31  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HB3    1 
ATOM   6719  H HG2    A ARG B 1 35  ? 33.494  28.313 34.438 0.50 20.67  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG2    1 
ATOM   6720  H HG2    B ARG B 1 35  ? 35.954  30.147 34.190 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG2    1 
ATOM   6721  H HG3    A ARG B 1 35  ? 34.395  28.137 33.141 0.50 20.67  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG3    1 
ATOM   6722  H HG3    B ARG B 1 35  ? 35.016  31.395 34.487 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HG3    1 
ATOM   6723  H HD2    A ARG B 1 35  ? 35.647  27.357 34.825 0.50 26.98  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD2    1 
ATOM   6724  H HD2    B ARG B 1 35  ? 35.300  30.425 36.473 0.50 15.42  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD2    1 
ATOM   6725  H HD3    A ARG B 1 35  ? 36.249  28.796 34.521 0.50 26.98  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD3    1 
ATOM   6726  H HD3    B ARG B 1 35  ? 33.854  29.943 36.023 0.50 15.42  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HD3    1 
ATOM   6727  H HE     A ARG B 1 35  ? 35.223  29.562 36.384 0.50 34.61  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HE     1 
ATOM   6728  H HE     B ARG B 1 35  ? 35.509  28.159 35.133 0.50 18.68  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HE     1 
ATOM   6729  H HH11   A ARG B 1 35  ? 35.094  26.245 36.301 0.50 30.54  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH11   1 
ATOM   6730  H HH11   B ARG B 1 35  ? 34.613  29.089 38.178 0.50 22.36  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH11   1 
ATOM   6731  H HH12   A ARG B 1 35  ? 34.673  26.079 37.720 0.50 30.54  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH12   1 
ATOM   6732  H HH12   B ARG B 1 35  ? 34.923  27.787 38.832 0.50 22.36  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH12   1 
ATOM   6733  H HH21   A ARG B 1 35  ? 34.561  29.282 38.507 0.50 30.85  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH21   1 
ATOM   6734  H HH21   B ARG B 1 35  ? 36.008  26.223 36.138 0.50 24.73  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH21   1 
ATOM   6735  H HH22   A ARG B 1 35  ? 34.351  27.912 39.054 0.50 30.85  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH22   1 
ATOM   6736  H HH22   B ARG B 1 35  ? 35.768  26.050 37.598 0.50 24.73  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B HH22   1 
ATOM   6737  N N      . LEU B 1 36  ? 32.651  32.475 32.188 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N      1 
ATOM   6738  C CA     . LEU B 1 36  ? 32.590  33.905 31.915 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA     1 
ATOM   6739  C C      . LEU B 1 36  ? 31.297  34.541 32.398 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C      1 
ATOM   6740  O O      . LEU B 1 36  ? 31.309  35.656 32.931 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O      1 
ATOM   6741  C CB     . LEU B 1 36  ? 32.727  34.169 30.429 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB     1 
ATOM   6742  C CG     . LEU B 1 36  ? 34.086  33.878 29.817 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG     1 
ATOM   6743  C CD1    . LEU B 1 36  ? 34.002  34.019 28.298 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1    1 
ATOM   6744  C CD2    . LEU B 1 36  ? 35.168  34.761 30.401 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2    1 
ATOM   6745  H H      . LEU B 1 36  ? 32.750  31.970 31.499 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B H      1 
ATOM   6746  H HA     . LEU B 1 36  ? 33.332  34.311 32.390 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HA     1 
ATOM   6747  H HB2    . LEU B 1 36  ? 32.080  33.616 29.964 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HB2    1 
ATOM   6748  H HB3    . LEU B 1 36  ? 32.538  35.107 30.271 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HB3    1 
ATOM   6749  H HG     . LEU B 1 36  ? 34.343  32.966 30.029 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HG     1 
ATOM   6750  H HD11   . LEU B 1 36  ? 33.329  33.408 27.960 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD11   1 
ATOM   6751  H HD12   . LEU B 1 36  ? 34.866  33.805 27.912 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD12   1 
ATOM   6752  H HD13   . LEU B 1 36  ? 33.759  34.932 28.078 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD13   1 
ATOM   6753  H HD21   . LEU B 1 36  ? 34.911  35.690 30.291 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD21   1 
ATOM   6754  H HD22   . LEU B 1 36  ? 36.001  34.591 29.934 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD22   1 
ATOM   6755  H HD23   . LEU B 1 36  ? 35.270  34.555 31.344 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B HD23   1 
ATOM   6756  N N      . ILE B 1 37  ? 30.166  33.843 32.261 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N      1 
ATOM   6757  C CA     . ILE B 1 37  ? 28.872  34.410 32.653 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA     1 
ATOM   6758  C C      . ILE B 1 37  ? 28.657  34.353 34.143 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C      1 
ATOM   6759  O O      . ILE B 1 37  ? 27.636  34.852 34.614 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O      1 
ATOM   6760  C CB     . ILE B 1 37  ? 27.700  33.868 31.812 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB     1 
ATOM   6761  C CG1    . ILE B 1 37  ? 27.426  32.425 32.150 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1    1 
ATOM   6762  C CG2    . ILE B 1 37  ? 27.942  34.136 30.359 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2    1 
ATOM   6763  C CD1    . ILE B 1 37  ? 26.219  31.874 31.480 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1    1 
ATOM   6764  H H      . ILE B 1 37  ? 30.121  33.044 31.945 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B H      1 
ATOM   6765  H HA     . ILE B 1 37  ? 28.861  35.356 32.437 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HA     1 
ATOM   6766  H HB     . ILE B 1 37  ? 26.883  34.340 32.036 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HB     1 
ATOM   6767  H HG12   . ILE B 1 37  ? 28.188  31.890 31.875 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG12   1 
ATOM   6768  H HG13   . ILE B 1 37  ? 27.296  32.348 33.108 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG13   1 
ATOM   6769  H HG21   . ILE B 1 37  ? 28.174  35.071 30.245 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG21   1 
ATOM   6770  H HG22   . ILE B 1 37  ? 27.135  33.932 29.861 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG22   1 
ATOM   6771  H HG23   . ILE B 1 37  ? 28.671  33.574 30.051 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG23   1 
ATOM   6772  H HD11   . ILE B 1 37  ? 25.457  32.438 31.689 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD11   1 
ATOM   6773  H HD12   . ILE B 1 37  ? 26.062  30.973 31.803 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD12   1 
ATOM   6774  H HD13   . ILE B 1 37  ? 26.367  31.861 30.522 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD13   1 
ATOM   6775  N N      . GLY B 1 38  ? 29.638  33.873 34.890 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N      1 
ATOM   6776  C CA     . GLY B 1 38  ? 29.632  34.057 36.318 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA     1 
ATOM   6777  C C      . GLY B 1 38  ? 29.627  35.516 36.734 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C      1 
ATOM   6778  O O      . GLY B 1 38  ? 29.235  35.812 37.857 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O      1 
ATOM   6779  H H      . GLY B 1 38  ? 30.316  33.438 34.589 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B H      1 
ATOM   6780  H HA2    . GLY B 1 38  ? 28.842  33.634 36.689 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B HA2    1 
ATOM   6781  H HA3    . GLY B 1 38  ? 30.422  33.638 36.695 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B HA3    1 
ATOM   6782  N N      . LEU B 1 39  ? 30.011  36.426 35.833 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N      1 
ATOM   6783  C CA     . LEU B 1 39  ? 29.870  37.863 35.993 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA     1 
ATOM   6784  C C      . LEU B 1 39  ? 28.453  38.263 36.396 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C      1 
ATOM   6785  O O      . LEU B 1 39  ? 28.246  39.237 37.123 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O      1 
ATOM   6786  C CB     . LEU B 1 39  ? 30.195  38.497 34.614 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB     1 
ATOM   6787  C CG     . LEU B 1 39  ? 30.162  40.004 34.545 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG     1 
ATOM   6788  C CD1    . LEU B 1 39  ? 31.100  40.607 35.545 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1    1 
ATOM   6789  C CD2    . LEU B 1 39  ? 30.605  40.447 33.119 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2    1 
ATOM   6790  H H      . LEU B 1 39  ? 30.376  36.220 35.082 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B H      1 
ATOM   6791  H HA     . LEU B 1 39  ? 30.470  38.178 36.686 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HA     1 
ATOM   6792  H HB2    . LEU B 1 39  ? 31.088  38.219 34.359 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HB2    1 
ATOM   6793  H HB3    . LEU B 1 39  ? 29.548  38.167 33.971 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HB3    1 
ATOM   6794  H HG     . LEU B 1 39  ? 29.264  40.314 34.739 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HG     1 
ATOM   6795  H HD11   . LEU B 1 39  ? 30.753  40.452 36.437 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD11   1 
ATOM   6796  H HD12   . LEU B 1 39  ? 31.170  41.560 35.378 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD12   1 
ATOM   6797  H HD13   . LEU B 1 39  ? 31.971  40.191 35.452 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD13   1 
ATOM   6798  H HD21   . LEU B 1 39  ? 31.513  40.145 32.962 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD21   1 
ATOM   6799  H HD22   . LEU B 1 39  ? 30.564  41.414 33.062 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD22   1 
ATOM   6800  H HD23   . LEU B 1 39  ? 30.007  40.051 32.465 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B HD23   1 
ATOM   6801  N N      . TRP B 1 40  ? 27.475  37.594 35.832 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B N      1 
ATOM   6802  C CA     . TRP B 1 40  ? 26.094  38.044 35.925 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CA     1 
ATOM   6803  C C      . TRP B 1 40  ? 25.544  37.947 37.342 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B C      1 
ATOM   6804  O O      . TRP B 1 40  ? 24.742  38.796 37.763 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B O      1 
ATOM   6805  C CB     . TRP B 1 40  ? 25.222  37.270 34.966 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CB     1 
ATOM   6806  C CG     . TRP B 1 40  ? 25.617  37.323 33.519 1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CG     1 
ATOM   6807  C CD1    . TRP B 1 40  ? 26.654  38.000 32.952 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD1    1 
ATOM   6808  C CD2    . TRP B 1 40  ? 24.982  36.606 32.445 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD2    1 
ATOM   6809  N NE1    . TRP B 1 40  ? 26.694  37.760 31.594 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B NE1    1 
ATOM   6810  C CE2    . TRP B 1 40  ? 25.669  36.921 31.269 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE2    1 
ATOM   6811  C CE3    . TRP B 1 40  ? 23.880  35.755 32.373 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE3    1 
ATOM   6812  C CZ2    . TRP B 1 40  ? 25.302  36.414 30.034 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ2    1 
ATOM   6813  C CZ3    . TRP B 1 40  ? 23.523  35.243 31.163 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ3    1 
ATOM   6814  C CH2    . TRP B 1 40  ? 24.224  35.569 30.009 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CH2    1 
ATOM   6815  H H      . TRP B 1 40  ? 27.576  36.867 35.383 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B H      1 
ATOM   6816  H HA     . TRP B 1 40  ? 26.064  38.978 35.667 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HA     1 
ATOM   6817  H HB2    . TRP B 1 40  ? 25.236  36.337 35.231 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HB2    1 
ATOM   6818  H HB3    . TRP B 1 40  ? 24.320  37.620 35.028 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HB3    1 
ATOM   6819  H HD1    . TRP B 1 40  ? 27.250  38.546 33.413 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HD1    1 
ATOM   6820  H HE1    . TRP B 1 40  ? 27.269  38.086 31.044 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HE1    1 
ATOM   6821  H HE3    . TRP B 1 40  ? 23.397  35.541 33.138 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HE3    1 
ATOM   6822  H HZ2    . TRP B 1 40  ? 25.765  36.636 29.259 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HZ2    1 
ATOM   6823  H HZ3    . TRP B 1 40  ? 22.797  34.665 31.109 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HZ3    1 
ATOM   6824  H HH2    . TRP B 1 40  ? 23.954  35.203 29.198 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B HH2    1 
ATOM   6825  N N      . ALA B 1 41  ? 25.994  36.966 38.121 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N      1 
ATOM   6826  C CA     . ALA B 1 41  ? 25.418  36.741 39.444 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA     1 
ATOM   6827  C C      . ALA B 1 41  ? 25.710  37.872 40.412 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C      1 
ATOM   6828  O O      . ALA B 1 41  ? 24.752  38.418 40.996 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O      1 
ATOM   6829  C CB     . ALA B 1 41  ? 25.874  35.400 40.014 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB     1 
ATOM   6830  H H      . ALA B 1 41  ? 26.625  36.421 37.911 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B H      1 
ATOM   6831  H HA     . ALA B 1 41  ? 24.458  36.699 39.315 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HA     1 
ATOM   6832  H HB1    . ALA B 1 41  ? 25.304  35.165 40.763 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HB1    1 
ATOM   6833  H HB2    . ALA B 1 41  ? 25.806  34.723 39.322 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HB2    1 
ATOM   6834  H HB3    . ALA B 1 41  ? 26.794  35.479 40.310 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B HB3    1 
ATOM   6835  N N      . PRO B 1 42  ? 26.957  38.277 40.638 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N      1 
ATOM   6836  C CA     . PRO B 1 42  ? 27.166  39.455 41.496 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA     1 
ATOM   6837  C C      . PRO B 1 42  ? 26.480  40.679 40.939 1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C      1 
ATOM   6838  O O      . PRO B 1 42  ? 25.998  41.492 41.714 1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O      1 
ATOM   6839  C CB     . PRO B 1 42  ? 28.691  39.596 41.561 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB     1 
ATOM   6840  C CG     . PRO B 1 42  ? 29.192  38.866 40.332 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG     1 
ATOM   6841  C CD     . PRO B 1 42  ? 28.247  37.706 40.188 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD     1 
ATOM   6842  H HA     . PRO B 1 42  ? 26.852  39.286 42.398 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HA     1 
ATOM   6843  H HB2    . PRO B 1 42  ? 28.939  40.533 41.535 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HB2    1 
ATOM   6844  H HB3    . PRO B 1 42  ? 29.028  39.186 42.373 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HB3    1 
ATOM   6845  H HG2    . PRO B 1 42  ? 29.152  39.448 39.557 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HG2    1 
ATOM   6846  H HG3    . PRO B 1 42  ? 30.102  38.560 40.472 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HG3    1 
ATOM   6847  H HD2    . PRO B 1 42  ? 28.193  37.414 39.264 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HD2    1 
ATOM   6848  H HD3    . PRO B 1 42  ? 28.516  36.966 40.755 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B HD3    1 
ATOM   6849  N N      . ALA B 1 43  ? 26.441  40.852 39.621 1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N      1 
ATOM   6850  C CA     . ALA B 1 43  ? 25.773  42.034 39.096 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA     1 
ATOM   6851  C C      . ALA B 1 43  ? 24.292  42.062 39.481 1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C      1 
ATOM   6852  O O      . ALA B 1 43  ? 23.762  43.109 39.870 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O      1 
ATOM   6853  C CB     . ALA B 1 43  ? 25.914  42.090 37.591 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB     1 
ATOM   6854  H H      . ALA B 1 43  ? 26.780  40.322 39.034 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B H      1 
ATOM   6855  H HA     . ALA B 1 43  ? 26.203  42.815 39.478 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HA     1 
ATOM   6856  H HB1    . ALA B 1 43  ? 25.476  42.891 37.263 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HB1    1 
ATOM   6857  H HB2    . ALA B 1 43  ? 26.857  42.110 37.363 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HB2    1 
ATOM   6858  H HB3    . ALA B 1 43  ? 25.498  41.303 37.206 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B HB3    1 
ATOM   6859  N N      . VAL B 1 44  ? 23.603  40.937 39.339 1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B N      1 
ATOM   6860  C CA     . VAL B 1 44  ? 22.191  40.811 39.692 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CA     1 
ATOM   6861  C C      . VAL B 1 44  ? 21.997  40.994 41.191 1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B C      1 
ATOM   6862  O O      . VAL B 1 44  ? 21.105  41.735 41.640 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B O      1 
ATOM   6863  C CB     . VAL B 1 44  ? 21.645  39.471 39.162 1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CB     1 
ATOM   6864  C CG1    . VAL B 1 44  ? 20.326  39.108 39.823 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG1    1 
ATOM   6865  C CG2    . VAL B 1 44  ? 21.505  39.504 37.665 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG2    1 
ATOM   6866  H H      . VAL B 1 44  ? 23.938  40.207 39.031 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 43  VAL B H      1 
ATOM   6867  H HA     . VAL B 1 44  ? 21.683  41.519 39.265 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HA     1 
ATOM   6868  H HB     . VAL B 1 44  ? 22.282  38.776 39.389 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HB     1 
ATOM   6869  H HG11   . VAL B 1 44  ? 20.492  38.865 40.747 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG11   1 
ATOM   6870  H HG12   . VAL B 1 44  ? 19.932  38.359 39.349 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG12   1 
ATOM   6871  H HG13   . VAL B 1 44  ? 19.732  39.874 39.783 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG13   1 
ATOM   6872  H HG21   . VAL B 1 44  ? 20.861  40.187 37.423 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG21   1 
ATOM   6873  H HG22   . VAL B 1 44  ? 21.199  38.636 37.358 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG22   1 
ATOM   6874  H HG23   . VAL B 1 44  ? 22.368  39.708 37.272 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B HG23   1 
ATOM   6875  N N      . MET B 1 45  ? 22.808  40.303 41.993 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 44  MET B N      1 
ATOM   6876  C CA     . MET B 1 45  ? 22.635  40.339 43.437 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA     1 
ATOM   6877  C C      . MET B 1 45  ? 22.925  41.722 43.986 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 44  MET B C      1 
ATOM   6878  O O      . MET B 1 45  ? 22.226  42.204 44.890 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 44  MET B O      1 
ATOM   6879  C CB     . MET B 1 45  ? 23.515  39.259 44.086 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB     1 
ATOM   6880  C CG     . MET B 1 45  ? 23.083  37.835 43.752 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG     1 
ATOM   6881  S SD     . MET B 1 45  ? 24.285  36.537 44.095 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD     1 
ATOM   6882  C CE     . MET B 1 45  ? 24.211  36.549 45.835 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE     1 
ATOM   6883  H H      . MET B 1 45  ? 23.460  39.810 41.726 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 44  MET B H      1 
ATOM   6884  H HA     . MET B 1 45  ? 21.716  40.125 43.660 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HA     1 
ATOM   6885  H HB2    . MET B 1 45  ? 24.427  39.372 43.776 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HB2    1 
ATOM   6886  H HB3    . MET B 1 45  ? 23.476  39.363 45.049 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HB3    1 
ATOM   6887  H HG2    . MET B 1 45  ? 22.288  37.631 44.269 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HG2    1 
ATOM   6888  H HG3    . MET B 1 45  ? 22.882  37.794 42.804 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HG3    1 
ATOM   6889  H HE1    . MET B 1 45  ? 24.843  35.900 46.182 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HE1    1 
ATOM   6890  H HE2    . MET B 1 45  ? 24.439  37.436 46.154 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HE2    1 
ATOM   6891  H HE3    . MET B 1 45  ? 23.312  36.318 46.114 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 44  MET B HE3    1 
ATOM   6892  N N      . GLU B 1 46  ? 23.997  42.346 43.514 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 45  GLU B N      1 
ATOM   6893  C CA     . GLU B 1 46  ? 24.418  43.644 44.011 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CA     1 
ATOM   6894  C C      . GLU B 1 46  ? 23.472  44.737 43.538 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 45  GLU B C      1 
ATOM   6895  O O      . GLU B 1 46  ? 23.147  45.643 44.309 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B O      1 
ATOM   6896  C CB     . GLU B 1 46  ? 25.904  43.836 43.698 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CB     1 
ATOM   6897  C CG     . GLU B 1 46  ? 26.712  42.842 44.542 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CG     1 
ATOM   6898  C CD     . GLU B 1 46  ? 28.167  42.616 44.209 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CD     1 
ATOM   6899  O OE1    . GLU B 1 46  ? 28.684  43.205 43.249 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE1    1 
ATOM   6900  O OE2    . GLU B 1 46  ? 28.752  41.794 44.979 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE2    1 
ATOM   6901  H H      . GLU B 1 46  ? 24.506  42.034 42.895 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B H      1 
ATOM   6902  H HA     . GLU B 1 46  ? 24.368  43.704 44.978 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HA     1 
ATOM   6903  H HB2    . GLU B 1 46  ? 26.070  43.664 42.758 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HB2    1 
ATOM   6904  H HB3    . GLU B 1 46  ? 26.177  44.739 43.923 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HB3    1 
ATOM   6905  H HG2    . GLU B 1 46  ? 26.687  43.151 45.461 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HG2    1 
ATOM   6906  H HG3    . GLU B 1 46  ? 26.278  41.978 44.470 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 45  GLU B HG3    1 
ATOM   6907  N N      . ALA B 1 47  ? 22.962  44.634 42.303 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N      1 
ATOM   6908  C CA     . ALA B 1 47  ? 21.943  45.593 41.880 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA     1 
ATOM   6909  C C      . ALA B 1 47  ? 20.677  45.467 42.731 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C      1 
ATOM   6910  O O      . ALA B 1 47  ? 20.067  46.480 43.122 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O      1 
ATOM   6911  C CB     . ALA B 1 47  ? 21.592  45.439 40.407 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB     1 
ATOM   6912  H H      . ALA B 1 47  ? 23.181  44.043 41.718 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B H      1 
ATOM   6913  H HA     . ALA B 1 47  ? 22.318  46.480 41.993 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HA     1 
ATOM   6914  H HB1    . ALA B 1 47  ? 20.906  46.085 40.177 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HB1    1 
ATOM   6915  H HB2    . ALA B 1 47  ? 22.387  45.597 39.875 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HB2    1 
ATOM   6916  H HB3    . ALA B 1 47  ? 21.264  44.539 40.253 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B HB3    1 
ATOM   6917  N N      . ALA B 1 48  ? 20.265  44.225 43.016 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 47  ALA B N      1 
ATOM   6918  C CA     . ALA B 1 48  ? 19.087  44.013 43.852 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CA     1 
ATOM   6919  C C      . ALA B 1 48  ? 19.288  44.665 45.219 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B C      1 
ATOM   6920  O O      . ALA B 1 48  ? 18.368  45.311 45.756 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B O      1 
ATOM   6921  C CB     . ALA B 1 48  ? 18.809  42.516 43.975 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CB     1 
ATOM   6922  H H      . ALA B 1 48  ? 20.644  43.504 42.741 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B H      1 
ATOM   6923  H HA     . ALA B 1 48  ? 18.307  44.417 43.442 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HA     1 
ATOM   6924  H HB1    . ALA B 1 48  ? 18.021  42.385 44.526 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HB1    1 
ATOM   6925  H HB2    . ALA B 1 48  ? 18.658  42.149 43.090 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HB2    1 
ATOM   6926  H HB3    . ALA B 1 48  ? 19.574  42.085 44.386 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B HB3    1 
ATOM   6927  N N      . HIS B 1 49  ? 20.478  44.509 45.801 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N      1 
ATOM   6928  C CA     . HIS B 1 49  ? 20.780  45.172 47.053 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA     1 
ATOM   6929  C C      . HIS B 1 49  ? 20.633  46.683 46.935 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C      1 
ATOM   6930  O O      . HIS B 1 49  ? 19.981  47.315 47.762 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O      1 
ATOM   6931  C CB     . HIS B 1 49  ? 22.177  44.799 47.506 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB     1 
ATOM   6932  C CG     . HIS B 1 49  ? 22.651  45.679 48.588 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG     1 
ATOM   6933  N ND1    . HIS B 1 49  ? 22.128  45.618 49.856 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1    1 
ATOM   6934  C CD2    . HIS B 1 49  ? 23.579  46.653 48.602 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2    1 
ATOM   6935  C CE1    . HIS B 1 49  ? 22.704  46.535 50.607 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1    1 
ATOM   6936  N NE2    . HIS B 1 49  ? 23.585  47.181 49.871 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2    1 
ATOM   6937  H H      . HIS B 1 49  ? 21.118  44.027 45.490 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B H      1 
ATOM   6938  H HA     . HIS B 1 49  ? 20.150  44.868 47.725 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HA     1 
ATOM   6939  H HB2    . HIS B 1 49  ? 22.174  43.887 47.835 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HB2    1 
ATOM   6940  H HB3    . HIS B 1 49  ? 22.789  44.880 46.758 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HB3    1 
ATOM   6941  H HD1    . HIS B 1 49  ? 21.522  45.068 50.118 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HD1    1 
ATOM   6942  H HD2    . HIS B 1 49  ? 24.114  46.918 47.889 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HD2    1 
ATOM   6943  H HE1    . HIS B 1 49  ? 22.519  46.699 51.503 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B HE1    1 
ATOM   6944  N N      . GLU B 1 50  ? 21.228  47.277 45.902 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N      1 
ATOM   6945  C CA     . GLU B 1 50  ? 21.188  48.721 45.720 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA     1 
ATOM   6946  C C      . GLU B 1 50  ? 19.765  49.223 45.582 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C      1 
ATOM   6947  O O      . GLU B 1 50  ? 19.458  50.330 46.017 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O      1 
ATOM   6948  C CB     . GLU B 1 50  ? 21.960  49.090 44.457 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB     1 
ATOM   6949  C CG     . GLU B 1 50  ? 23.421  48.993 44.553 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG     1 
ATOM   6950  C CD     . GLU B 1 50  ? 24.134  49.325 43.280 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD     1 
ATOM   6951  O OE1    . GLU B 1 50  ? 23.881  48.691 42.240 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1    1 
ATOM   6952  O OE2    . GLU B 1 50  ? 24.973  50.226 43.356 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2    1 
ATOM   6953  H H      . GLU B 1 50  ? 21.664  46.861 45.288 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B H      1 
ATOM   6954  H HA     . GLU B 1 50  ? 21.597  49.141 46.493 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HA     1 
ATOM   6955  H HB2    . GLU B 1 50  ? 21.678  48.495 43.744 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HB2    1 
ATOM   6956  H HB3    . GLU B 1 50  ? 21.746  50.008 44.227 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HB3    1 
ATOM   6957  H HG2    . GLU B 1 50  ? 23.730  49.611 45.234 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HG2    1 
ATOM   6958  H HG3    . GLU B 1 50  ? 23.658  48.085 44.796 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B HG3    1 
ATOM   6959  N N      . LEU B 1 51  ? 18.898  48.447 44.938 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N      1 
ATOM   6960  C CA     . LEU B 1 51  ? 17.513  48.845 44.715 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA     1 
ATOM   6961  C C      . LEU B 1 51  ? 16.631  48.648 45.939 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C      1 
ATOM   6962  O O      . LEU B 1 51  ? 15.479  49.095 45.930 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O      1 
ATOM   6963  C CB     . LEU B 1 51  ? 16.926  48.012 43.590 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB     1 
ATOM   6964  C CG     . LEU B 1 51  ? 17.511  48.303 42.222 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG     1 
ATOM   6965  C CD1    . LEU B 1 51  ? 17.050  47.276 41.238 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1    1 
ATOM   6966  C CD2    . LEU B 1 51  ? 17.177  49.719 41.749 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2    1 
ATOM   6967  H H      . LEU B 1 51  ? 19.090  47.673 44.615 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B H      1 
ATOM   6968  H HA     . LEU B 1 51  ? 17.501  49.784 44.471 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HA     1 
ATOM   6969  H HB2    . LEU B 1 51  ? 17.086  47.075 43.785 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HB2    1 
ATOM   6970  H HB3    . LEU B 1 51  ? 15.973  48.184 43.544 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HB3    1 
ATOM   6971  H HG     . LEU B 1 51  ? 18.478  48.255 42.281 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HG     1 
ATOM   6972  H HD11   . LEU B 1 51  ? 17.364  46.403 41.522 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD11   1 
ATOM   6973  H HD12   . LEU B 1 51  ? 17.415  47.490 40.364 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD12   1 
ATOM   6974  H HD13   . LEU B 1 51  ? 16.081  47.284 41.203 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD13   1 
ATOM   6975  H HD21   . LEU B 1 51  ? 16.221  49.862 41.830 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD21   1 
ATOM   6976  H HD22   . LEU B 1 51  ? 17.448  49.814 40.822 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD22   1 
ATOM   6977  H HD23   . LEU B 1 51  ? 17.655  50.357 42.300 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B HD23   1 
ATOM   6978  N N      . GLY B 1 52  ? 17.110  47.956 46.971 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N      1 
ATOM   6979  C CA     . GLY B 1 52  ? 16.297  47.674 48.132 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA     1 
ATOM   6980  C C      . GLY B 1 52  ? 15.436  46.449 48.034 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C      1 
ATOM   6981  O O      . GLY B 1 52  ? 14.508  46.305 48.831 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O      1 
ATOM   6982  H H      . GLY B 1 52  ? 17.909  47.640 47.016 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B H      1 
ATOM   6983  H HA2    . GLY B 1 52  ? 16.882  47.561 48.898 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA2    1 
ATOM   6984  H HA3    . GLY B 1 52  ? 15.712  48.432 48.290 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA3    1 
ATOM   6985  N N      . VAL B 1 53  ? 15.709  45.561 47.082 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N      1 
ATOM   6986  C CA     . VAL B 1 53  ? 14.864  44.398 46.856 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA     1 
ATOM   6987  C C      . VAL B 1 53  ? 14.811  43.498 48.064 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C      1 
ATOM   6988  O O      . VAL B 1 53  ? 13.732  43.001 48.414 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O      1 
ATOM   6989  C CB     . VAL B 1 53  ? 15.358  43.646 45.616 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB     1 
ATOM   6990  C CG1    . VAL B 1 53  ? 14.773  42.285 45.517 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1    1 
ATOM   6991  C CG2    . VAL B 1 53  ? 15.105  44.466 44.388 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2    1 
ATOM   6992  H H      . VAL B 1 53  ? 16.382  45.611 46.549 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B H      1 
ATOM   6993  H HA     . VAL B 1 53  ? 13.958  44.707 46.703 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HA     1 
ATOM   6994  H HB     . VAL B 1 53  ? 16.315  43.511 45.693 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HB     1 
ATOM   6995  H HG11   . VAL B 1 53  ? 15.176  41.718 46.193 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG11   1 
ATOM   6996  H HG12   . VAL B 1 53  ? 14.955  41.927 44.634 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG12   1 
ATOM   6997  H HG13   . VAL B 1 53  ? 13.815  42.341 45.660 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG13   1 
ATOM   6998  H HG21   . VAL B 1 53  ? 14.150  44.605 44.292 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG21   1 
ATOM   6999  H HG22   . VAL B 1 53  ? 15.448  43.991 43.615 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG22   1 
ATOM   7000  H HG23   . VAL B 1 53  ? 15.556  45.319 44.479 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 52  VAL B HG23   1 
ATOM   7001  N N      . PHE B 1 54  ? 15.970  43.193 48.670 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B N      1 
ATOM   7002  C CA     . PHE B 1 54  ? 15.959  42.199 49.734 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CA     1 
ATOM   7003  C C      . PHE B 1 54  ? 15.223  42.724 50.952 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B C      1 
ATOM   7004  O O      . PHE B 1 54  ? 14.402  42.019 51.534 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B O      1 
ATOM   7005  C CB     . PHE B 1 54  ? 17.378  41.748 50.073 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CB     1 
ATOM   7006  C CG     . PHE B 1 54  ? 18.146  41.210 48.876 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CG     1 
ATOM   7007  C CD1    . PHE B 1 54  ? 17.616  40.241 48.041 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD1    1 
ATOM   7008  C CD2    . PHE B 1 54  ? 19.410  41.678 48.584 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD2    1 
ATOM   7009  C CE1    . PHE B 1 54  ? 18.331  39.752 46.995 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE1    1 
ATOM   7010  C CE2    . PHE B 1 54  ? 20.119  41.215 47.477 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE2    1 
ATOM   7011  C CZ     . PHE B 1 54  ? 19.585  40.241 46.704 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CZ     1 
ATOM   7012  H H      . PHE B 1 54  ? 16.737  43.535 48.486 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B H      1 
ATOM   7013  H HA     . PHE B 1 54  ? 15.490  41.408 49.425 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HA     1 
ATOM   7014  H HB2    . PHE B 1 54  ? 17.871  42.506 50.426 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HB2    1 
ATOM   7015  H HB3    . PHE B 1 54  ? 17.332  41.043 50.738 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HB3    1 
ATOM   7016  H HD1    . PHE B 1 54  ? 16.758  39.920 48.199 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HD1    1 
ATOM   7017  H HD2    . PHE B 1 54  ? 19.797  42.317 49.137 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HD2    1 
ATOM   7018  H HE1    . PHE B 1 54  ? 17.969  39.076 46.468 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HE1    1 
ATOM   7019  H HE2    . PHE B 1 54  ? 20.953  41.572 47.272 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HE2    1 
ATOM   7020  H HZ     . PHE B 1 54  ? 20.061  39.905 45.980 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B HZ     1 
ATOM   7021  N N      . ALA B 1 55  ? 15.488  43.970 51.338 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N      1 
ATOM   7022  C CA     . ALA B 1 55  ? 14.779  44.559 52.465 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA     1 
ATOM   7023  C C      . ALA B 1 55  ? 13.277  44.597 52.210 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C      1 
ATOM   7024  O O      . ALA B 1 55  ? 12.486  44.337 53.117 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O      1 
ATOM   7025  C CB     . ALA B 1 55  ? 15.297  45.965 52.701 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB     1 
ATOM   7026  H H      . ALA B 1 55  ? 16.066  44.488 50.968 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B H      1 
ATOM   7027  H HA     . ALA B 1 55  ? 14.940  44.023 53.257 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HA     1 
ATOM   7028  H HB1    . ALA B 1 55  ? 14.822  46.354 53.453 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HB1    1 
ATOM   7029  H HB2    . ALA B 1 55  ? 16.246  45.924 52.895 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HB2    1 
ATOM   7030  H HB3    . ALA B 1 55  ? 15.145  46.496 51.904 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B HB3    1 
ATOM   7031  N N      . ALA B 1 56  ? 12.859  44.897 50.978 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N      1 
ATOM   7032  C CA     . ALA B 1 56  ? 11.428  44.953 50.677 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA     1 
ATOM   7033  C C      . ALA B 1 56  ? 10.775  43.576 50.726 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C      1 
ATOM   7034  O O      . ALA B 1 56  ? 9.667   43.431 51.246 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O      1 
ATOM   7035  C CB     . ALA B 1 56  ? 11.207  45.633 49.330 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB     1 
ATOM   7036  H H      . ALA B 1 56  ? 13.374  45.068 50.310 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B H      1 
ATOM   7037  H HA     . ALA B 1 56  ? 10.989  45.492 51.355 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HA     1 
ATOM   7038  H HB1    . ALA B 1 56  ? 10.254  45.683 49.154 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HB1    1 
ATOM   7039  H HB2    . ALA B 1 56  ? 11.585  46.526 49.361 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HB2    1 
ATOM   7040  H HB3    . ALA B 1 56  ? 11.644  45.113 48.638 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B HB3    1 
ATOM   7041  N N      . LEU B 1 57  ? 11.445  42.555 50.215 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N      1 
ATOM   7042  C CA     . LEU B 1 57  ? 10.910  41.202 50.252 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA     1 
ATOM   7043  C C      . LEU B 1 57  ? 10.803  40.690 51.673 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C      1 
ATOM   7044  O O      . LEU B 1 57  ? 9.847   39.996 52.007 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O      1 
ATOM   7045  C CB     . LEU B 1 57  ? 11.766  40.248 49.434 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB     1 
ATOM   7046  C CG     . LEU B 1 57  ? 11.690  40.451 47.926 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG     1 
ATOM   7047  C CD1    . LEU B 1 57  ? 12.650  39.500 47.243 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1    1 
ATOM   7048  C CD2    . LEU B 1 57  ? 10.246  40.208 47.448 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2    1 
ATOM   7049  H H      . LEU B 1 57  ? 12.216  42.616 49.839 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B H      1 
ATOM   7050  H HA     . LEU B 1 57  ? 10.025  41.227 49.855 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HA     1 
ATOM   7051  H HB2    . LEU B 1 57  ? 12.692  40.363 49.698 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HB2    1 
ATOM   7052  H HB3    . LEU B 1 57  ? 11.478  39.341 49.620 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HB3    1 
ATOM   7053  H HG     . LEU B 1 57  ? 11.940  41.359 47.692 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HG     1 
ATOM   7054  H HD11   . LEU B 1 57  ? 13.550  39.677 47.560 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD11   1 
ATOM   7055  H HD12   . LEU B 1 57  ? 12.604  39.640 46.284 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD12   1 
ATOM   7056  H HD13   . LEU B 1 57  ? 12.397  38.588 47.457 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD13   1 
ATOM   7057  H HD21   . LEU B 1 57  ? 9.903   39.407 47.875 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD21   1 
ATOM   7058  H HD22   . LEU B 1 57  ? 10.248  40.094 46.485 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD22   1 
ATOM   7059  H HD23   . LEU B 1 57  ? 9.700   40.972 47.691 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B HD23   1 
ATOM   7060  N N      . ALA B 1 58  ? 11.744  41.054 52.533 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N      1 
ATOM   7061  C CA     . ALA B 1 58  ? 11.665  40.640 53.918 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA     1 
ATOM   7062  C C      . ALA B 1 58  ? 10.486  41.288 54.614 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C      1 
ATOM   7063  O O      . ALA B 1 58  ? 9.884   40.672 55.495 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O      1 
ATOM   7064  C CB     . ALA B 1 58  ? 12.937  41.056 54.626 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB     1 
ATOM   7065  H H      . ALA B 1 58  ? 12.430  41.536 52.340 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B H      1 
ATOM   7066  H HA     . ALA B 1 58  ? 11.564  39.676 53.956 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HA     1 
ATOM   7067  H HB1    . ALA B 1 58  ? 12.888  40.777 55.554 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HB1    1 
ATOM   7068  H HB2    . ALA B 1 58  ? 13.694  40.631 54.192 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HB2    1 
ATOM   7069  H HB3    . ALA B 1 58  ? 13.026  42.021 54.576 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B HB3    1 
ATOM   7070  N N      . GLU B 1 59  ? 10.205  42.559 54.294 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N      1 
ATOM   7071  C CA     . GLU B 1 59  ? 9.143   43.290 54.981 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA     1 
ATOM   7072  C C      . GLU B 1 59  ? 7.782   42.744 54.593 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C      1 
ATOM   7073  O O      . GLU B 1 59  ? 6.886   42.640 55.438 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O      1 
ATOM   7074  C CB     . GLU B 1 59  ? 9.237   44.777 54.632 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB     1 
ATOM   7075  C CG     . GLU B 1 59  ? 8.172   45.669 55.235 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG     1 
ATOM   7076  C CD     . GLU B 1 59  ? 8.555   47.133 55.165 1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD     1 
ATOM   7077  O OE1    . GLU B 1 59  ? 9.766   47.437 55.288 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1    1 
ATOM   7078  O OE2    . GLU B 1 59  ? 7.647   47.976 54.983 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2    1 
ATOM   7079  H H      . GLU B 1 59  ? 10.613  43.013 53.688 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B H      1 
ATOM   7080  H HA     . GLU B 1 59  ? 9.251   43.193 55.940 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HA     1 
ATOM   7081  H HB2    . GLU B 1 59  ? 10.096  45.107 54.941 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HB2    1 
ATOM   7082  H HB3    . GLU B 1 59  ? 9.175   44.867 53.668 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HB3    1 
ATOM   7083  H HG2    . GLU B 1 59  ? 7.342   45.549 54.748 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HG2    1 
ATOM   7084  H HG3    . GLU B 1 59  ? 8.047   45.432 56.167 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B HG3    1 
ATOM   7085  N N      . ALA B 1 60  ? 7.594   42.432 53.324 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N      1 
ATOM   7086  C CA     . ALA B 1 60  ? 6.347   41.879 52.813 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA     1 
ATOM   7087  C C      . ALA B 1 60  ? 6.612   41.191 51.475 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C      1 
ATOM   7088  O O      . ALA B 1 60  ? 6.997   41.865 50.512 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O      1 
ATOM   7089  C CB     . ALA B 1 60  ? 5.324   43.004 52.631 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB     1 
ATOM   7090  H H      . ALA B 1 60  ? 8.192   42.534 52.715 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B H      1 
ATOM   7091  H HA     . ALA B 1 60  ? 5.990   41.224 53.433 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HA     1 
ATOM   7092  H HB1    . ALA B 1 60  ? 4.503   42.630 52.275 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HB1    1 
ATOM   7093  H HB2    . ALA B 1 60  ? 5.153   43.418 53.491 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HB2    1 
ATOM   7094  H HB3    . ALA B 1 60  ? 5.683   43.660 52.013 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B HB3    1 
ATOM   7095  N N      . PRO B 1 61  ? 6.445   39.858 51.405 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N      1 
ATOM   7096  C CA     . PRO B 1 61  ? 6.428   39.135 50.125 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA     1 
ATOM   7097  C C      . PRO B 1 61  ? 5.479   39.768 49.144 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C      1 
ATOM   7098  O O      . PRO B 1 61  ? 4.419   40.263 49.516 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O      1 
ATOM   7099  C CB     . PRO B 1 61  ? 5.871   37.757 50.499 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB     1 
ATOM   7100  C CG     . PRO B 1 61  ? 6.175   37.628 51.880 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG     1 
ATOM   7101  C CD     . PRO B 1 61  ? 6.110   38.976 52.522 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD     1 
ATOM   7102  H HA     . PRO B 1 61  ? 7.330   39.083 49.772 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HA     1 
ATOM   7103  H HB2    . PRO B 1 61  ? 4.914   37.731 50.346 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HB2    1 
ATOM   7104  H HB3    . PRO B 1 61  ? 6.310   37.066 49.978 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HB3    1 
ATOM   7105  H HG2    . PRO B 1 61  ? 5.526   37.034 52.290 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HG2    1 
ATOM   7106  H HG3    . PRO B 1 61  ? 7.067   37.259 51.973 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HG3    1 
ATOM   7107  H HD2    . PRO B 1 61  ? 5.219   39.161 52.860 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HD2    1 
ATOM   7108  H HD3    . PRO B 1 61  ? 6.759   39.055 53.239 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HD3    1 
ATOM   7109  N N      . ALA B 1 62  ? 5.790   39.600 47.873 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B N      1 
ATOM   7110  C CA     . ALA B 1 62  ? 5.166   40.451 46.894 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CA     1 
ATOM   7111  C C      . ALA B 1 62  ? 5.223   39.803 45.518 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B C      1 
ATOM   7112  O O      . ALA B 1 62  ? 6.159   39.060 45.193 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B O      1 
ATOM   7113  C CB     . ALA B 1 62  ? 5.932   41.779 46.854 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CB     1 
ATOM   7114  H H      . ALA B 1 62  ? 6.342   39.017 47.567 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B H      1 
ATOM   7115  H HA     . ALA B 1 62  ? 4.230   40.582 47.111 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HA     1 
ATOM   7116  H HB1    . ALA B 1 62  ? 5.544   42.347 46.171 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HB1    1 
ATOM   7117  H HB2    . ALA B 1 62  ? 5.863   42.210 47.721 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HB2    1 
ATOM   7118  H HB3    . ALA B 1 62  ? 6.863   41.601 46.647 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B HB3    1 
ATOM   7119  N N      . ASP B 1 63  ? 4.219   40.106 44.704 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N      1 
ATOM   7120  C CA     A ASP B 1 63  ? 4.352   39.848 43.277 0.50 17.90  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA     1 
ATOM   7121  C CA     B ASP B 1 63  ? 4.327   39.862 43.268 0.50 17.88  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA     1 
ATOM   7122  C C      . ASP B 1 63  ? 5.289   40.894 42.662 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C      1 
ATOM   7123  O O      . ASP B 1 63  ? 5.624   41.908 43.284 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O      1 
ATOM   7124  C CB     A ASP B 1 63  ? 2.990   39.753 42.573 0.50 18.77  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB     1 
ATOM   7125  C CB     B ASP B 1 63  ? 2.934   39.744 42.610 0.50 19.03  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB     1 
ATOM   7126  C CG     A ASP B 1 63  ? 2.210   41.031 42.603 0.50 21.07  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG     1 
ATOM   7127  C CG     B ASP B 1 63  ? 2.335   41.071 42.161 0.50 22.52  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG     1 
ATOM   7128  O OD1    A ASP B 1 63  ? 2.532   41.970 41.845 0.50 21.74  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1    1 
ATOM   7129  O OD1    B ASP B 1 63  ? 2.793   42.147 42.594 0.50 25.52  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1    1 
ATOM   7130  O OD2    A ASP B 1 63  ? 1.223   41.071 43.362 0.50 27.37  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2    1 
ATOM   7131  O OD2    B ASP B 1 63  ? 1.360   41.032 41.373 0.50 30.34  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2    1 
ATOM   7132  H H      . ASP B 1 63  ? 3.470   40.452 44.945 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B H      1 
ATOM   7133  H HA     A ASP B 1 63  ? 4.750   38.977 43.123 0.50 21.49  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HA     1 
ATOM   7134  H HA     B ASP B 1 63  ? 4.720   38.999 43.063 0.50 21.46  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HA     1 
ATOM   7135  H HB2    A ASP B 1 63  ? 3.134   39.515 41.644 0.50 22.53  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB2    1 
ATOM   7136  H HB2    B ASP B 1 63  ? 3.009   39.176 41.826 0.50 22.84  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB2    1 
ATOM   7137  H HB3    A ASP B 1 63  ? 2.459   39.070 43.012 0.50 22.53  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB3    1 
ATOM   7138  H HB3    B ASP B 1 63  ? 2.322   39.347 43.249 0.50 22.84  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B HB3    1 
ATOM   7139  N N      . SER B 1 64  ? 5.765   40.620 41.441 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 63  SER B N      1 
ATOM   7140  C CA     . SER B 1 64  ? 6.791   41.500 40.879 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA     1 
ATOM   7141  C C      . SER B 1 64  ? 6.271   42.911 40.588 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 63  SER B C      1 
ATOM   7142  O O      . SER B 1 64  ? 7.000   43.895 40.750 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 63  SER B O      1 
ATOM   7143  C CB     . SER B 1 64  ? 7.454   40.855 39.667 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB     1 
ATOM   7144  O OG     . SER B 1 64  ? 6.513   40.587 38.679 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG     1 
ATOM   7145  H H      . SER B 1 64  ? 5.521   39.963 40.942 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 63  SER B H      1 
ATOM   7146  H HA     . SER B 1 64  ? 7.486   41.612 41.546 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HA     1 
ATOM   7147  H HB2    . SER B 1 64  ? 8.123   41.461 39.312 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HB2    1 
ATOM   7148  H HB3    . SER B 1 64  ? 7.872   40.023 39.940 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HB3    1 
ATOM   7149  H HG     . SER B 1 64  ? 6.171   41.304 38.407 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 63  SER B HG     1 
ATOM   7150  N N      . GLY B 1 65  ? 5.018   43.036 40.167 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N      1 
ATOM   7151  C CA     . GLY B 1 65  ? 4.493   44.355 39.854 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA     1 
ATOM   7152  C C      . GLY B 1 65  ? 4.354   45.190 41.105 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C      1 
ATOM   7153  O O      . GLY B 1 65  ? 4.625   46.394 41.103 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O      1 
ATOM   7154  H H      . GLY B 1 65  ? 4.464   42.388 40.057 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B H      1 
ATOM   7155  H HA2    . GLY B 1 65  ? 5.094   44.808 39.242 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA2    1 
ATOM   7156  H HA3    . GLY B 1 65  ? 3.622   44.269 39.437 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA3    1 
ATOM   7157  N N      . GLU B 1 66  ? 3.901   44.562 42.187 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B N      1 
ATOM   7158  C CA     . GLU B 1 66  ? 3.792   45.258 43.463 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CA     1 
ATOM   7159  C C      . GLU B 1 66  ? 5.165   45.702 43.964 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B C      1 
ATOM   7160  O O      . GLU B 1 66  ? 5.342   46.837 44.434 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B O      1 
ATOM   7161  C CB     . GLU B 1 66  ? 3.120   44.320 44.472 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CB     1 
ATOM   7162  C CG     . GLU B 1 66  ? 2.926   44.898 45.870 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CG     1 
ATOM   7163  C CD     . GLU B 1 66  ? 2.573   43.831 46.889 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CD     1 
ATOM   7164  O OE1    . GLU B 1 66  ? 2.150   42.728 46.461 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE1    1 
ATOM   7165  O OE2    . GLU B 1 66  ? 2.742   44.096 48.104 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE2    1 
ATOM   7166  H H      . GLU B 1 66  ? 3.652   43.739 42.208 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B H      1 
ATOM   7167  H HA     . GLU B 1 66  ? 3.247   46.055 43.362 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HA     1 
ATOM   7168  H HB2    . GLU B 1 66  ? 2.243   44.083 44.132 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HB2    1 
ATOM   7169  H HB3    . GLU B 1 66  ? 3.668   43.525 44.561 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HB3    1 
ATOM   7170  H HG2    . GLU B 1 66  ? 3.748   45.327 46.154 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HG2    1 
ATOM   7171  H HG3    . GLU B 1 66  ? 2.204   45.545 45.849 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B HG3    1 
ATOM   7172  N N      . LEU B 1 67  ? 6.164   44.829 43.842 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B N      1 
ATOM   7173  C CA     . LEU B 1 67  ? 7.487   45.201 44.315 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CA     1 
ATOM   7174  C C      . LEU B 1 67  ? 8.039   46.331 43.469 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B C      1 
ATOM   7175  O O      . LEU B 1 67  ? 8.639   47.265 44.005 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B O      1 
ATOM   7176  C CB     . LEU B 1 67  ? 8.415   43.990 44.331 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CB     1 
ATOM   7177  C CG     . LEU B 1 67  ? 9.644   44.227 45.220 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CG     1 
ATOM   7178  C CD1    . LEU B 1 67  ? 9.221   44.151 46.666 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD1    1 
ATOM   7179  C CD2    . LEU B 1 67  ? 10.760  43.247 44.940 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD2    1 
ATOM   7180  H H      . LEU B 1 67  ? 6.102   44.042 43.501 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B H      1 
ATOM   7181  H HA     . LEU B 1 67  ? 7.433   45.509 45.233 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HA     1 
ATOM   7182  H HB2    . LEU B 1 67  ? 7.933   43.222 44.675 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HB2    1 
ATOM   7183  H HB3    . LEU B 1 67  ? 8.722   43.811 43.428 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HB3    1 
ATOM   7184  H HG     . LEU B 1 67  ? 10.004  45.107 45.027 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HG     1 
ATOM   7185  H HD11   . LEU B 1 67  ? 8.722   44.951 46.892 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD11   1 
ATOM   7186  H HD12   . LEU B 1 67  ? 10.013  44.086 47.223 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD12   1 
ATOM   7187  H HD13   . LEU B 1 67  ? 8.664   43.367 46.791 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD13   1 
ATOM   7188  H HD21   . LEU B 1 67  ? 10.431  42.346 45.079 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD21   1 
ATOM   7189  H HD22   . LEU B 1 67  ? 11.498  43.427 45.543 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD22   1 
ATOM   7190  H HD23   . LEU B 1 67  ? 11.051  43.355 44.020 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 66  LEU B HD23   1 
ATOM   7191  N N      . ALA B 1 68  ? 7.802   46.296 42.155 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N      1 
ATOM   7192  C CA     . ALA B 1 68  ? 8.242   47.397 41.310 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA     1 
ATOM   7193  C C      . ALA B 1 68  ? 7.607   48.717 41.734 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C      1 
ATOM   7194  O O      . ALA B 1 68  ? 8.278   49.750 41.780 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O      1 
ATOM   7195  C CB     . ALA B 1 68  ? 7.912   47.080 39.866 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB     1 
ATOM   7196  H H      . ALA B 1 68  ? 7.397   45.659 41.741 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B H      1 
ATOM   7197  H HA     . ALA B 1 68  ? 9.203   47.499 41.392 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HA     1 
ATOM   7198  H HB1    . ALA B 1 68  ? 8.214   47.812 39.306 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HB1    1 
ATOM   7199  H HB2    . ALA B 1 68  ? 8.364   46.261 39.612 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HB2    1 
ATOM   7200  H HB3    . ALA B 1 68  ? 6.953   46.970 39.778 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B HB3    1 
ATOM   7201  N N      . ARG B 1 69  ? 6.316   48.710 42.051 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N      1 
ATOM   7202  C CA     . ARG B 1 69  ? 5.675   49.945 42.500 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA     1 
ATOM   7203  C C      . ARG B 1 69  ? 6.287   50.435 43.811 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C      1 
ATOM   7204  O O      . ARG B 1 69  ? 6.594   51.627 43.965 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O      1 
ATOM   7205  C CB     . ARG B 1 69  ? 4.164   49.721 42.639 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB     1 
ATOM   7206  H H      . ARG B 1 69  ? 5.800   48.023 42.017 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B H      1 
ATOM   7207  H HA     . ARG B 1 69  ? 5.811   50.641 41.838 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B HA     1 
ATOM   7208  H HB2    . ARG B 1 69  ? 3.719   50.557 42.860 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B HB2    1 
ATOM   7209  N N      . ARG B 1 70  ? 6.503   49.520 44.751 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N      1 
ATOM   7210  C CA     . ARG B 1 70  ? 7.082   49.883 46.042 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA     1 
ATOM   7211  C C      . ARG B 1 70  ? 8.476   50.480 45.912 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C      1 
ATOM   7212  O O      . ARG B 1 70  ? 8.826   51.403 46.656 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O      1 
ATOM   7213  C CB     . ARG B 1 70  ? 7.085   48.662 46.965 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB     1 
ATOM   7214  C CG     . ARG B 1 70  ? 5.672   48.391 47.519 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG     1 
ATOM   7215  C CD     . ARG B 1 70  ? 5.463   47.022 48.154 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD     1 
ATOM   7216  N NE     . ARG B 1 70  ? 6.467   46.797 49.171 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE     1 
ATOM   7217  C CZ     . ARG B 1 70  ? 6.795   45.607 49.641 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ     1 
ATOM   7218  N NH1    . ARG B 1 70  ? 6.145   44.520 49.280 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1    1 
ATOM   7219  N NH2    . ARG B 1 70  ? 7.788   45.509 50.512 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2    1 
ATOM   7220  H H      . ARG B 1 70  ? 6.324   48.683 44.668 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B H      1 
ATOM   7221  H HA     . ARG B 1 70  ? 6.528   50.566 46.451 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HA     1 
ATOM   7222  H HB2    . ARG B 1 70  ? 7.377   47.881 46.468 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HB2    1 
ATOM   7223  H HB3    . ARG B 1 70  ? 7.683   48.822 47.712 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HB3    1 
ATOM   7224  H HG2    . ARG B 1 70  ? 5.477   49.055 48.198 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HG2    1 
ATOM   7225  H HG3    . ARG B 1 70  ? 5.038   48.468 46.788 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HG3    1 
ATOM   7226  H HD2    . ARG B 1 70  ? 4.586   46.982 48.566 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HD2    1 
ATOM   7227  H HD3    . ARG B 1 70  ? 5.543   46.332 47.477 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HD3    1 
ATOM   7228  H HE     . ARG B 1 70  ? 6.877   47.483 49.490 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HE     1 
ATOM   7229  H HH11   . ARG B 1 70  ? 5.490   44.575 48.726 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH11   1 
ATOM   7230  H HH12   . ARG B 1 70  ? 6.376   43.755 49.599 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH12   1 
ATOM   7231  H HH21   . ARG B 1 70  ? 8.210   46.215 50.764 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH21   1 
ATOM   7232  H HH22   . ARG B 1 70  ? 8.011   44.740 50.825 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B HH22   1 
ATOM   7233  N N      . LEU B 1 71  ? 9.259   50.018 44.951 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N      1 
ATOM   7234  C CA     . LEU B 1 71  ? 10.652  50.411 44.796 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA     1 
ATOM   7235  C C      . LEU B 1 71  ? 10.850  51.444 43.695 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C      1 
ATOM   7236  O O      . LEU B 1 71  ? 11.998  51.758 43.354 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O      1 
ATOM   7237  C CB     . LEU B 1 71  ? 11.499  49.160 44.509 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB     1 
ATOM   7238  C CG     . LEU B 1 71  ? 11.535  48.142 45.660 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG     1 
ATOM   7239  C CD1    . LEU B 1 71  ? 12.396  46.931 45.301 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1    1 
ATOM   7240  C CD2    . LEU B 1 71  ? 12.047  48.792 46.971 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2    1 
ATOM   7241  H H      . LEU B 1 71  ? 8.999   49.455 44.354 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B H      1 
ATOM   7242  H HA     . LEU B 1 71  ? 10.971  50.807 45.622 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HA     1 
ATOM   7243  H HB2    . LEU B 1 71  ? 11.133  48.711 43.731 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HB2    1 
ATOM   7244  H HB3    . LEU B 1 71  ? 12.411  49.439 44.334 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HB3    1 
ATOM   7245  H HG     . LEU B 1 71  ? 10.628  47.833 45.812 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HG     1 
ATOM   7246  H HD11   . LEU B 1 71  ? 12.035  46.512 44.504 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD11   1 
ATOM   7247  H HD12   . LEU B 1 71  ? 12.381  46.303 46.041 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD12   1 
ATOM   7248  H HD13   . LEU B 1 71  ? 13.304  47.227 45.137 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD13   1 
ATOM   7249  H HD21   . LEU B 1 71  ? 12.838  49.317 46.775 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD21   1 
ATOM   7250  H HD22   . LEU B 1 71  ? 12.264  48.092 47.607 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD22   1 
ATOM   7251  H HD23   . LEU B 1 71  ? 11.352  49.364 47.333 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B HD23   1 
ATOM   7252  N N      . ASP B 1 72  ? 9.759   51.901 43.075 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B N      1 
ATOM   7253  C CA     . ASP B 1 72  ? 9.798   52.856 41.964 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CA     1 
ATOM   7254  C C      . ASP B 1 72  ? 10.691  52.349 40.831 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B C      1 
ATOM   7255  O O      . ASP B 1 72  ? 11.535  53.074 40.294 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B O      1 
ATOM   7256  C CB     . ASP B 1 72  ? 10.202  54.260 42.415 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CB     1 
ATOM   7257  C CG     . ASP B 1 72  ? 9.784   55.325 41.435 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CG     1 
ATOM   7258  O OD1    . ASP B 1 72  ? 8.848   55.124 40.623 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD1    1 
ATOM   7259  O OD2    . ASP B 1 72  ? 10.412  56.394 41.484 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD2    1 
ATOM   7260  H H      . ASP B 1 72  ? 8.959   51.665 43.287 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B H      1 
ATOM   7261  H HA     . ASP B 1 72  ? 8.897   52.930 41.612 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B HA     1 
ATOM   7262  H HB2    . ASP B 1 72  ? 9.779   54.453 43.266 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B HB2    1 
ATOM   7263  H HB3    . ASP B 1 72  ? 11.167  54.297 42.507 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B HB3    1 
ATOM   7264  N N      . CYS B 1 73  ? 10.447  51.103 40.431 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N      1 
ATOM   7265  C CA     . CYS B 1 73  ? 11.163  50.458 39.346 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA     1 
ATOM   7266  C C      . CYS B 1 73  ? 10.209  50.057 38.225 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C      1 
ATOM   7267  O O      . CYS B 1 73  ? 9.003   49.954 38.413 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O      1 
ATOM   7268  C CB     . CYS B 1 73  ? 11.867  49.201 39.869 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB     1 
ATOM   7269  S SG     . CYS B 1 73  ? 13.333  49.553 40.883 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG     1 
ATOM   7270  H H      . CYS B 1 73  ? 9.850   50.598 40.788 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B H      1 
ATOM   7271  H HA     . CYS B 1 73  ? 11.809  51.082 38.981 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HA     1 
ATOM   7272  H HB2    . CYS B 1 73  ? 11.242  48.698 40.415 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HB2    1 
ATOM   7273  H HB3    . CYS B 1 73  ? 12.151  48.665 39.112 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HB3    1 
ATOM   7274  H HG     . CYS B 1 73  ? 12.995  50.164 41.859 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B HG     1 
ATOM   7275  N N      . ASP B 1 74  ? 10.775  49.753 37.066 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N      1 
ATOM   7276  C CA     . ASP B 1 74  ? 10.011  49.225 35.941 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA     1 
ATOM   7277  C C      . ASP B 1 74  ? 9.508   47.818 36.255 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C      1 
ATOM   7278  O O      . ASP B 1 74  ? 10.266  46.944 36.692 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O      1 
ATOM   7279  C CB     . ASP B 1 74  ? 10.888  49.215 34.681 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB     1 
ATOM   7280  C CG     . ASP B 1 74  ? 10.188  48.626 33.487 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG     1 
ATOM   7281  O OD1    . ASP B 1 74  ? 9.324   49.332 32.919 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1    1 
ATOM   7282  O OD2    . ASP B 1 74  ? 10.475  47.477 33.129 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2    1 
ATOM   7283  H H      . ASP B 1 74  ? 11.614  49.844 36.900 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B H      1 
ATOM   7284  H HA     . ASP B 1 74  ? 9.239   49.788 35.776 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B HA     1 
ATOM   7285  H HB2    . ASP B 1 74  ? 11.137  50.127 34.463 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B HB2    1 
ATOM   7286  H HB3    . ASP B 1 74  ? 11.683  48.687 34.854 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B HB3    1 
ATOM   7287  N N      . ALA B 1 75  ? 8.233   47.570 35.959 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N      1 
ATOM   7288  C CA     . ALA B 1 75  ? 7.628   46.301 36.342 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA     1 
ATOM   7289  C C      . ALA B 1 75  ? 8.261   45.115 35.628 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C      1 
ATOM   7290  O O      . ALA B 1 75  ? 8.525   44.078 36.248 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O      1 
ATOM   7291  C CB     . ALA B 1 75  ? 6.127   46.345 36.056 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB     1 
ATOM   7292  H H      . ALA B 1 75  ? 7.708   48.110 35.546 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B H      1 
ATOM   7293  H HA     . ALA B 1 75  ? 7.770   46.176 37.294 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HA     1 
ATOM   7294  H HB1    . ALA B 1 75  ? 5.733   45.494 36.304 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HB1    1 
ATOM   7295  H HB2    . ALA B 1 75  ? 5.727   47.058 36.577 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HB2    1 
ATOM   7296  H HB3    . ALA B 1 75  ? 5.991   46.509 35.110 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B HB3    1 
ATOM   7297  N N      . ARG B 1 76  ? 8.469   45.220 34.320 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B N      1 
ATOM   7298  C CA     . ARG B 1 76  ? 9.014   44.079 33.600 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CA     1 
ATOM   7299  C C      . ARG B 1 76  ? 10.447  43.817 34.038 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B C      1 
ATOM   7300  O O      . ARG B 1 76  ? 10.845  42.662 34.226 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B O      1 
ATOM   7301  C CB     . ARG B 1 76  ? 8.896   44.222 32.077 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CB     1 
ATOM   7302  C CG     . ARG B 1 76  ? 9.144   42.906 31.378 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CG     1 
ATOM   7303  C CD     . ARG B 1 76  ? 9.035   42.930 29.871 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CD     1 
ATOM   7304  N NE     . ARG B 1 76  ? 10.117  43.690 29.279 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NE     1 
ATOM   7305  C CZ     . ARG B 1 76  ? 11.333  43.202 29.063 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CZ     1 
ATOM   7306  N NH1    . ARG B 1 76  ? 11.674  41.984 29.424 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH1    1 
ATOM   7307  N NH2    . ARG B 1 76  ? 12.253  43.967 28.508 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH2    1 
ATOM   7308  H H      . ARG B 1 76  ? 8.309   45.917 33.843 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B H      1 
ATOM   7309  H HA     . ARG B 1 76  ? 8.473   43.303 33.816 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HA     1 
ATOM   7310  H HB2    . ARG B 1 76  ? 8.002   44.525 31.852 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HB2    1 
ATOM   7311  H HB3    . ARG B 1 76  ? 9.553   44.864 31.764 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HB3    1 
ATOM   7312  H HG2    . ARG B 1 76  ? 10.041  42.610 31.595 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HG2    1 
ATOM   7313  H HG3    . ARG B 1 76  ? 8.494   42.262 31.701 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HG3    1 
ATOM   7314  H HD2    . ARG B 1 76  ? 9.076   42.023 29.530 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HD2    1 
ATOM   7315  H HD3    . ARG B 1 76  ? 8.195   43.342 29.615 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HD3    1 
ATOM   7316  H HE     . ARG B 1 76  ? 9.963   44.506 29.054 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HE     1 
ATOM   7317  H HH11   . ARG B 1 76  ? 11.102  41.475 29.814 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH11   1 
ATOM   7318  H HH12   . ARG B 1 76  ? 12.470  41.697 29.269 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH12   1 
ATOM   7319  H HH21   . ARG B 1 76  ? 12.063  44.777 28.288 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH21   1 
ATOM   7320  H HH22   . ARG B 1 76  ? 13.042  43.656 28.365 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B HH22   1 
ATOM   7321  N N      . ALA B 1 77  ? 11.260  44.878 34.140 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N      1 
ATOM   7322  C CA     . ALA B 1 77  ? 12.652  44.694 34.561 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA     1 
ATOM   7323  C C      . ALA B 1 77  ? 12.723  44.088 35.949 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C      1 
ATOM   7324  O O      . ALA B 1 77  ? 13.606  43.280 36.233 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O      1 
ATOM   7325  C CB     . ALA B 1 77  ? 13.411  46.008 34.490 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB     1 
ATOM   7326  H H      . ALA B 1 77  ? 11.036  45.692 33.975 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B H      1 
ATOM   7327  H HA     . ALA B 1 77  ? 13.092  44.086 33.947 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HA     1 
ATOM   7328  H HB1    . ALA B 1 77  ? 14.336  45.852 34.737 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HB1    1 
ATOM   7329  H HB2    . ALA B 1 77  ? 13.365  46.352 33.584 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HB2    1 
ATOM   7330  H HB3    . ALA B 1 77  ? 13.007  46.641 35.104 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B HB3    1 
ATOM   7331  N N      . MET B 1 78  ? 11.761  44.436 36.806 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 77  MET B N      1 
ATOM   7332  C CA     . MET B 1 78  ? 11.732  43.837 38.134 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CA     1 
ATOM   7333  C C      . MET B 1 78  ? 11.412  42.351 38.078 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 77  MET B C      1 
ATOM   7334  O O      . MET B 1 78  ? 12.029  41.560 38.805 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 77  MET B O      1 
ATOM   7335  C CB     . MET B 1 78  ? 10.782  44.586 39.058 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CB     1 
ATOM   7336  C CG     . MET B 1 78  ? 10.776  44.097 40.485 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CG     1 
ATOM   7337  S SD     . MET B 1 78  ? 12.350  44.189 41.380 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 77  MET B SD     1 
ATOM   7338  C CE     . MET B 1 78  ? 12.641  45.994 41.411 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 77  MET B CE     1 
ATOM   7339  H H      . MET B 1 78  ? 11.132  45.001 36.645 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 77  MET B H      1 
ATOM   7340  H HA     . MET B 1 78  ? 12.616  43.936 38.520 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HA     1 
ATOM   7341  H HB2    . MET B 1 78  ? 11.038  45.522 39.070 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HB2    1 
ATOM   7342  H HB3    . MET B 1 78  ? 9.880   44.493 38.713 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HB3    1 
ATOM   7343  H HG2    . MET B 1 78  ? 10.135  44.628 40.983 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HG2    1 
ATOM   7344  H HG3    . MET B 1 78  ? 10.505  43.166 40.483 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HG3    1 
ATOM   7345  H HE1    . MET B 1 78  ? 13.462  46.174 41.895 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HE1    1 
ATOM   7346  H HE2    . MET B 1 78  ? 12.716  46.318 40.500 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HE2    1 
ATOM   7347  H HE3    . MET B 1 78  ? 11.894  46.426 41.855 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 77  MET B HE3    1 
ATOM   7348  N N      . ARG B 1 79  ? 10.454  41.944 37.243 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B N      1 
ATOM   7349  C CA     . ARG B 1 79  ? 10.220  40.521 37.048 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CA     1 
ATOM   7350  C C      . ARG B 1 79  ? 11.500  39.825 36.601 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 78  ARG B C      1 
ATOM   7351  O O      . ARG B 1 79  ? 11.820  38.730 37.084 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B O      1 
ATOM   7352  C CB     . ARG B 1 79  ? 9.079   40.298 36.036 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CB     1 
ATOM   7353  C CG     . ARG B 1 79  ? 8.810   38.822 35.750 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CG     1 
ATOM   7354  C CD     . ARG B 1 79  ? 9.539   38.261 34.537 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CD     1 
ATOM   7355  N NE     . ARG B 1 79  ? 9.107   38.869 33.289 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NE     1 
ATOM   7356  C CZ     . ARG B 1 79  ? 9.718   38.746 32.121 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CZ     1 
ATOM   7357  N NH1    . ARG B 1 79  ? 10.787  38.002 31.982 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH1    1 
ATOM   7358  N NH2    . ARG B 1 79  ? 9.252   39.412 31.068 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH2    1 
ATOM   7359  H H      . ARG B 1 79  ? 9.940   42.462 36.788 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B H      1 
ATOM   7360  H HA     . ARG B 1 79  ? 9.938   40.127 37.888 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HA     1 
ATOM   7361  H HB2    . ARG B 1 79  ? 8.264   40.686 36.390 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HB2    1 
ATOM   7362  H HB3    . ARG B 1 79  ? 9.314   40.726 35.198 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HB3    1 
ATOM   7363  H HG2    . ARG B 1 79  ? 9.088   38.304 36.521 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HG2    1 
ATOM   7364  H HG3    . ARG B 1 79  ? 7.859   38.706 35.597 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HG3    1 
ATOM   7365  H HD2    . ARG B 1 79  ? 10.490  38.423 34.636 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HD2    1 
ATOM   7366  H HD3    . ARG B 1 79  ? 9.369   37.307 34.479 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HD3    1 
ATOM   7367  H HE     . ARG B 1 79  ? 8.394   39.349 33.311 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HE     1 
ATOM   7368  H HH11   . ARG B 1 79  ? 11.107  37.578 32.659 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH11   1 
ATOM   7369  H HH12   . ARG B 1 79  ? 11.169  37.936 31.214 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH12   1 
ATOM   7370  H HH21   . ARG B 1 79  ? 8.561   39.916 31.150 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH21   1 
ATOM   7371  H HH22   . ARG B 1 79  ? 9.643   39.339 30.306 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B HH22   1 
ATOM   7372  N N      . VAL B 1 80  ? 12.180  40.402 35.621 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N      1 
ATOM   7373  C CA     . VAL B 1 80  ? 13.411  39.802 35.113 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA     1 
ATOM   7374  C C      . VAL B 1 80  ? 14.430  39.645 36.235 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C      1 
ATOM   7375  O O      . VAL B 1 80  ? 15.040  38.576 36.400 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O      1 
ATOM   7376  C CB     . VAL B 1 80  ? 13.980  40.650 33.965 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB     1 
ATOM   7377  C CG1    . VAL B 1 80  ? 15.395  40.265 33.649 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1    1 
ATOM   7378  C CG2    . VAL B 1 80  ? 13.082  40.568 32.745 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2    1 
ATOM   7379  H H      . VAL B 1 80  ? 11.956  41.136 35.233 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B H      1 
ATOM   7380  H HA     . VAL B 1 80  ? 13.202  38.919 34.770 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HA     1 
ATOM   7381  H HB     . VAL B 1 80  ? 14.003  41.578 34.246 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HB     1 
ATOM   7382  H HG11   . VAL B 1 80  ? 15.973  40.571 34.366 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG11   1 
ATOM   7383  H HG12   . VAL B 1 80  ? 15.657  40.681 32.813 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG12   1 
ATOM   7384  H HG13   . VAL B 1 80  ? 15.450  39.300 33.569 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG13   1 
ATOM   7385  H HG21   . VAL B 1 80  ? 13.029  39.645 32.453 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG21   1 
ATOM   7386  H HG22   . VAL B 1 80  ? 13.458  41.117 32.039 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG22   1 
ATOM   7387  H HG23   . VAL B 1 80  ? 12.199  40.892 32.980 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B HG23   1 
ATOM   7388  N N      . LEU B 1 81  ? 14.623  40.698 37.030 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N      1 
ATOM   7389  C CA     . LEU B 1 81  ? 15.619  40.660 38.100 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA     1 
ATOM   7390  C C      . LEU B 1 81  ? 15.245  39.610 39.144 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C      1 
ATOM   7391  O O      . LEU B 1 81  ? 16.095  38.844 39.620 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O      1 
ATOM   7392  C CB     . LEU B 1 81  ? 15.754  42.040 38.738 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB     1 
ATOM   7393  C CG     . LEU B 1 81  ? 16.865  42.200 39.748 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG     1 
ATOM   7394  C CD1    . LEU B 1 81  ? 18.213  42.291 39.051 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1    1 
ATOM   7395  C CD2    . LEU B 1 81  ? 16.624  43.440 40.585 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2    1 
ATOM   7396  H H      . LEU B 1 81  ? 14.193  41.441 36.972 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B H      1 
ATOM   7397  H HA     . LEU B 1 81  ? 16.482  40.422 37.726 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HA     1 
ATOM   7398  H HB2    . LEU B 1 81  ? 15.914  42.684 38.031 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB2    1 
ATOM   7399  H HB3    . LEU B 1 81  ? 14.922  42.245 39.192 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB3    1 
ATOM   7400  H HG     . LEU B 1 81  ? 16.881  41.426 40.332 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HG     1 
ATOM   7401  H HD11   . LEU B 1 81  ? 18.362  41.477 38.545 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD11   1 
ATOM   7402  H HD12   . LEU B 1 81  ? 18.908  42.396 39.720 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD12   1 
ATOM   7403  H HD13   . LEU B 1 81  ? 18.209  43.056 38.455 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD13   1 
ATOM   7404  H HD21   . LEU B 1 81  ? 16.625  44.217 40.005 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD21   1 
ATOM   7405  H HD22   . LEU B 1 81  ? 17.331  43.518 41.244 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD22   1 
ATOM   7406  H HD23   . LEU B 1 81  ? 15.765  43.359 41.028 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD23   1 
ATOM   7407  N N      . LEU B 1 82  ? 13.963  39.581 39.548 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N      1 
ATOM   7408  C CA     . LEU B 1 82  ? 13.515  38.644 40.576 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA     1 
ATOM   7409  C C      . LEU B 1 82  ? 13.611  37.205 40.106 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C      1 
ATOM   7410  O O      . LEU B 1 82  ? 14.045  36.335 40.861 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O      1 
ATOM   7411  C CB     . LEU B 1 82  ? 12.088  38.990 40.999 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB     1 
ATOM   7412  C CG     . LEU B 1 82  ? 11.914  40.293 41.778 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG     1 
ATOM   7413  C CD1    . LEU B 1 82  ? 10.435  40.607 41.886 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1    1 
ATOM   7414  C CD2    . LEU B 1 82  ? 12.516  40.233 43.141 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2    1 
ATOM   7415  H H      . LEU B 1 82  ? 13.342  40.092 39.243 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B H      1 
ATOM   7416  H HA     . LEU B 1 82  ? 14.090  38.730 41.353 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HA     1 
ATOM   7417  H HB2    . LEU B 1 82  ? 11.545  39.059 40.199 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HB2    1 
ATOM   7418  H HB3    . LEU B 1 82  ? 11.758  38.273 41.563 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HB3    1 
ATOM   7419  H HG     . LEU B 1 82  ? 12.378  40.999 41.301 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HG     1 
ATOM   7420  H HD11   . LEU B 1 82  ? 10.063  40.686 40.994 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD11   1 
ATOM   7421  H HD12   . LEU B 1 82  ? 10.323  41.443 42.366 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD12   1 
ATOM   7422  H HD13   . LEU B 1 82  ? 9.994   39.889 42.366 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD13   1 
ATOM   7423  H HD21   . LEU B 1 82  ? 12.163  39.460 43.609 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD21   1 
ATOM   7424  H HD22   . LEU B 1 82  ? 12.289  41.044 43.623 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD22   1 
ATOM   7425  H HD23   . LEU B 1 82  ? 13.480  40.158 43.058 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B HD23   1 
ATOM   7426  N N      . ASP B 1 83  ? 13.225  36.929 38.863 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N      1 
ATOM   7427  C CA     . ASP B 1 83  ? 13.348  35.571 38.373 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA     1 
ATOM   7428  C C      . ASP B 1 83  ? 14.804  35.156 38.255 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C      1 
ATOM   7429  O O      . ASP B 1 83  ? 15.115  33.988 38.461 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O      1 
ATOM   7430  C CB     . ASP B 1 83  ? 12.622  35.397 37.052 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB     1 
ATOM   7431  C CG     . ASP B 1 83  ? 11.126  35.253 37.195 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG     1 
ATOM   7432  O OD1    . ASP B 1 83  ? 10.608  34.967 38.298 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1    1 
ATOM   7433  O OD2    . ASP B 1 83  ? 10.483  35.392 36.130 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2    1 
ATOM   7434  H H      . ASP B 1 83  ? 12.900  37.496 38.304 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B H      1 
ATOM   7435  H HA     . ASP B 1 83  ? 12.916  34.975 39.006 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B HA     1 
ATOM   7436  H HB2    . ASP B 1 83  ? 12.793  36.174 36.498 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B HB2    1 
ATOM   7437  H HB3    . ASP B 1 83  ? 12.955  34.598 36.616 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B HB3    1 
ATOM   7438  N N      . ALA B 1 84  ? 15.712  36.086 37.939 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N      1 
ATOM   7439  C CA     . ALA B 1 84  ? 17.143  35.760 37.926 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA     1 
ATOM   7440  C C      . ALA B 1 84  ? 17.634  35.429 39.329 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C      1 
ATOM   7441  O O      . ALA B 1 84  ? 18.337  34.428 39.531 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O      1 
ATOM   7442  C CB     . ALA B 1 84  ? 17.943  36.906 37.316 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB     1 
ATOM   7443  H H      . ALA B 1 84  ? 15.529  36.900 37.732 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B H      1 
ATOM   7444  H HA     . ALA B 1 84  ? 17.287  34.982 37.365 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HA     1 
ATOM   7445  H HB1    . ALA B 1 84  ? 18.883  36.666 37.309 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HB1    1 
ATOM   7446  H HB2    . ALA B 1 84  ? 17.634  37.060 36.410 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HB2    1 
ATOM   7447  H HB3    . ALA B 1 84  ? 17.809  37.704 37.851 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B HB3    1 
ATOM   7448  N N      . LEU B 1 85  ? 17.231  36.212 40.329 1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N      1 
ATOM   7449  C CA     . LEU B 1 85  ? 17.569  35.890 41.709 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA     1 
ATOM   7450  C C      . LEU B 1 85  ? 17.025  34.534 42.130 1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C      1 
ATOM   7451  O O      . LEU B 1 85  ? 17.700  33.784 42.840 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O      1 
ATOM   7452  C CB     . LEU B 1 85  ? 17.037  36.977 42.637 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB     1 
ATOM   7453  C CG     . LEU B 1 85  ? 17.734  38.302 42.586 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG     1 
ATOM   7454  C CD1    . LEU B 1 85  ? 16.858  39.350 43.224 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1    1 
ATOM   7455  C CD2    . LEU B 1 85  ? 19.096  38.255 43.252 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2    1 
ATOM   7456  H H      . LEU B 1 85  ? 16.764  36.928 40.234 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B H      1 
ATOM   7457  H HA     . LEU B 1 85  ? 18.535  35.857 41.784 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HA     1 
ATOM   7458  H HB2    . LEU B 1 85  ? 16.107  37.135 42.412 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HB2    1 
ATOM   7459  H HB3    . LEU B 1 85  ? 17.107  36.653 43.549 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HB3    1 
ATOM   7460  H HG     . LEU B 1 85  ? 17.892  38.539 41.659 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HG     1 
ATOM   7461  H HD11   . LEU B 1 85  ? 16.021  39.400 42.738 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD11   1 
ATOM   7462  H HD12   . LEU B 1 85  ? 17.313  40.206 43.189 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD12   1 
ATOM   7463  H HD13   . LEU B 1 85  ? 16.690  39.102 44.147 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD13   1 
ATOM   7464  H HD21   . LEU B 1 85  ? 18.985  37.989 44.179 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD21   1 
ATOM   7465  H HD22   . LEU B 1 85  ? 19.500  39.135 43.207 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD22   1 
ATOM   7466  H HD23   . LEU B 1 85  ? 19.652  37.610 42.788 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD23   1 
ATOM   7467  N N      . TYR B 1 86  ? 15.816  34.191 41.688 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N      1 
ATOM   7468  C CA     . TYR B 1 86  ? 15.251  32.874 41.965 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA     1 
ATOM   7469  C C      . TYR B 1 86  ? 16.044  31.777 41.264 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C      1 
ATOM   7470  O O      . TYR B 1 86  ? 16.317  30.726 41.838 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O      1 
ATOM   7471  C CB     . TYR B 1 86  ? 13.791  32.904 41.518 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB     1 
ATOM   7472  C CG     . TYR B 1 86  ? 13.040  31.620 41.728 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG     1 
ATOM   7473  C CD1    . TYR B 1 86  ? 12.998  30.986 42.963 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1    1 
ATOM   7474  C CD2    . TYR B 1 86  ? 12.350  31.041 40.680 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2    1 
ATOM   7475  C CE1    . TYR B 1 86  ? 12.288  29.776 43.140 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1    1 
ATOM   7476  C CE2    . TYR B 1 86  ? 11.620  29.869 40.838 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2    1 
ATOM   7477  C CZ     . TYR B 1 86  ? 11.613  29.232 42.062 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ     1 
ATOM   7478  O OH     . TYR B 1 86  ? 10.894  28.073 42.258 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH     1 
ATOM   7479  H H      . TYR B 1 86  ? 15.302  34.702 41.225 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B H      1 
ATOM   7480  H HA     . TYR B 1 86  ? 15.286  32.668 42.912 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HA     1 
ATOM   7481  H HB2    . TYR B 1 86  ? 13.331  33.596 42.019 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HB2    1 
ATOM   7482  H HB3    . TYR B 1 86  ? 13.764  33.106 40.570 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HB3    1 
ATOM   7483  H HD1    . TYR B 1 86  ? 13.446  31.364 43.685 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HD1    1 
ATOM   7484  H HD2    . TYR B 1 86  ? 12.376  31.447 39.844 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HD2    1 
ATOM   7485  H HE1    . TYR B 1 86  ? 12.274  29.353 43.968 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HE1    1 
ATOM   7486  H HE2    . TYR B 1 86  ? 11.139  29.517 40.124 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HE2    1 
ATOM   7487  H HH     . TYR B 1 86  ? 10.597  27.792 41.524 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B HH     1 
ATOM   7488  N N      . ALA B 1 87  ? 16.460  32.022 40.024 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N      1 
ATOM   7489  C CA     . ALA B 1 87  ? 17.290  31.061 39.311 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA     1 
ATOM   7490  C C      . ALA B 1 87  ? 18.625  30.795 39.999 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C      1 
ATOM   7491  O O      . ALA B 1 87  ? 19.160  29.683 39.901 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O      1 
ATOM   7492  C CB     . ALA B 1 87  ? 17.530  31.536 37.875 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB     1 
ATOM   7493  H H      . ALA B 1 87  ? 16.277  32.733 39.577 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B H      1 
ATOM   7494  H HA     . ALA B 1 87  ? 16.806  30.221 39.287 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HA     1 
ATOM   7495  H HB1    . ALA B 1 87  ? 18.060  30.871 37.408 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB1    1 
ATOM   7496  H HB2    . ALA B 1 87  ? 16.675  31.648 37.432 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB2    1 
ATOM   7497  H HB3    . ALA B 1 87  ? 18.005  32.381 37.897 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB3    1 
ATOM   7498  N N      . TYR B 1 88  ? 19.162  31.796 40.695 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 87  TYR B N      1 
ATOM   7499  C CA     . TYR B 1 88  ? 20.385  31.649 41.484 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CA     1 
ATOM   7500  C C      . TYR B 1 88  ? 20.124  31.072 42.869 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B C      1 
ATOM   7501  O O      . TYR B 1 88  ? 21.063  30.925 43.641 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B O      1 
ATOM   7502  C CB     . TYR B 1 88  ? 21.075  32.991 41.646 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CB     1 
ATOM   7503  C CG     . TYR B 1 88  ? 21.713  33.558 40.416 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CG     1 
ATOM   7504  C CD1    . TYR B 1 88  ? 22.614  32.828 39.691 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD1    1 
ATOM   7505  C CD2    . TYR B 1 88  ? 21.470  34.857 40.007 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD2    1 
ATOM   7506  C CE1    . TYR B 1 88  ? 23.271  33.390 38.560 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE1    1 
ATOM   7507  C CE2    . TYR B 1 88  ? 22.079  35.384 38.901 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE2    1 
ATOM   7508  C CZ     . TYR B 1 88  ? 22.990  34.666 38.196 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CZ     1 
ATOM   7509  O OH     . TYR B 1 88  ? 23.587  35.235 37.091 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B OH     1 
ATOM   7510  H H      . TYR B 1 88  ? 18.830  32.589 40.728 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B H      1 
ATOM   7511  H HA     . TYR B 1 88  ? 20.981  31.053 41.003 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HA     1 
ATOM   7512  H HB2    . TYR B 1 88  ? 20.417  33.635 41.950 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HB2    1 
ATOM   7513  H HB3    . TYR B 1 88  ? 21.775  32.893 42.311 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HB3    1 
ATOM   7514  H HD1    . TYR B 1 88  ? 22.800  31.952 39.940 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HD1    1 
ATOM   7515  H HD2    . TYR B 1 88  ? 20.878  35.384 40.495 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HD2    1 
ATOM   7516  H HE1    . TYR B 1 88  ? 23.887  32.887 38.076 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HE1    1 
ATOM   7517  H HE2    . TYR B 1 88  ? 21.866  36.247 38.628 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HE2    1 
ATOM   7518  H HH     . TYR B 1 88  ? 24.122  34.690 36.741 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B HH     1 
ATOM   7519  N N      A ASP B 1 89  ? 18.885  30.716 43.201 0.50 10.13  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N      1 
ATOM   7520  N N      B ASP B 1 89  ? 18.869  30.763 43.193 0.50 10.02  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N      1 
ATOM   7521  C CA     A ASP B 1 89  ? 18.526  30.197 44.526 0.50 11.26  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA     1 
ATOM   7522  C CA     B ASP B 1 89  ? 18.519  30.219 44.506 0.50 10.64  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA     1 
ATOM   7523  C C      A ASP B 1 89  ? 18.746  31.216 45.642 0.50 11.21  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C      1 
ATOM   7524  C C      B ASP B 1 89  ? 18.909  31.207 45.601 0.50 10.32  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C      1 
ATOM   7525  O O      A ASP B 1 89  ? 18.796  30.853 46.822 0.50 13.11  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O      1 
ATOM   7526  O O      B ASP B 1 89  ? 19.308  30.815 46.696 0.50 12.78  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O      1 
ATOM   7527  C CB     A ASP B 1 89  ? 19.237  28.888 44.885 0.50 14.85  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB     1 
ATOM   7528  C CB     B ASP B 1 89  ? 19.144  28.833 44.719 0.50 13.02  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB     1 
ATOM   7529  C CG     A ASP B 1 89  ? 19.070  27.837 43.847 0.50 18.95  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG     1 
ATOM   7530  C CG     B ASP B 1 89  ? 18.637  28.128 45.964 0.50 16.39  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG     1 
ATOM   7531  O OD1    A ASP B 1 89  ? 17.948  27.712 43.320 0.50 17.35  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1    1 
ATOM   7532  O OD1    B ASP B 1 89  ? 17.468  28.310 46.322 0.50 16.49  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1    1 
ATOM   7533  O OD2    A ASP B 1 89  ? 20.071  27.137 43.580 0.50 25.86  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2    1 
ATOM   7534  O OD2    B ASP B 1 89  ? 19.444  27.427 46.595 0.50 20.64  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2    1 
ATOM   7535  H H      A ASP B 1 89  ? 18.216  30.765 42.663 0.50 12.16  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B H      1 
ATOM   7536  H H      B ASP B 1 89  ? 18.196  30.859 42.665 0.50 12.04  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B H      1 
ATOM   7537  H HA     A ASP B 1 89  ? 17.577  29.999 44.479 0.50 13.51  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HA     1 
ATOM   7538  H HA     B ASP B 1 89  ? 17.558  30.096 44.561 0.50 12.78  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HA     1 
ATOM   7539  H HB2    A ASP B 1 89  ? 20.187  29.061 44.985 0.50 17.83  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB2    1 
ATOM   7540  H HB2    B ASP B 1 89  ? 18.935  28.273 43.954 0.50 15.63  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB2    1 
ATOM   7541  H HB3    A ASP B 1 89  ? 18.873  28.548 45.717 0.50 17.83  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB3    1 
ATOM   7542  H HB3    B ASP B 1 89  ? 20.105  28.932 44.804 0.50 15.63  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B HB3    1 
ATOM   7543  N N      . VAL B 1 90  ? 18.743  32.498 45.316 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N      1 
ATOM   7544  C CA     . VAL B 1 90  ? 19.004  33.528 46.308 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA     1 
ATOM   7545  C C      . VAL B 1 90  ? 17.725  33.941 47.017 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C      1 
ATOM   7546  O O      . VAL B 1 90  ? 17.732  34.201 48.216 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O      1 
ATOM   7547  C CB     . VAL B 1 90  ? 19.727  34.722 45.645 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB     1 
ATOM   7548  C CG1    . VAL B 1 90  ? 19.838  35.913 46.599 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1    1 
ATOM   7549  C CG2    . VAL B 1 90  ? 21.120  34.292 45.207 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2    1 
ATOM   7550  H H      . VAL B 1 90  ? 18.479  32.798 44.555 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B H      1 
ATOM   7551  H HA     . VAL B 1 90  ? 19.602  33.175 46.985 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HA     1 
ATOM   7552  H HB     . VAL B 1 90  ? 19.209  35.005 44.875 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HB     1 
ATOM   7553  H HG11   . VAL B 1 90  ? 18.958  36.306 46.716 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG11   1 
ATOM   7554  H HG12   . VAL B 1 90  ? 20.444  36.568 46.218 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG12   1 
ATOM   7555  H HG13   . VAL B 1 90  ? 20.178  35.604 47.452 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG13   1 
ATOM   7556  H HG21   . VAL B 1 90  ? 21.625  34.017 45.988 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG21   1 
ATOM   7557  H HG22   . VAL B 1 90  ? 21.560  35.041 44.775 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG22   1 
ATOM   7558  H HG23   . VAL B 1 90  ? 21.041  33.551 44.586 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG23   1 
ATOM   7559  N N      . ILE B 1 91  ? 16.638  34.067 46.268 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N      1 
ATOM   7560  C CA     . ILE B 1 91  ? 15.316  34.329 46.811 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA     1 
ATOM   7561  C C      . ILE B 1 91  ? 14.427  33.146 46.509 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C      1 
ATOM   7562  O O      . ILE B 1 91  ? 14.740  32.308 45.670 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O      1 
ATOM   7563  C CB     . ILE B 1 91  ? 14.721  35.651 46.306 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB     1 
ATOM   7564  C CG1    . ILE B 1 91  ? 14.242  35.557 44.855 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1    1 
ATOM   7565  C CG2    . ILE B 1 91  ? 15.687  36.783 46.579 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2    1 
ATOM   7566  C CD1    . ILE B 1 91  ? 13.636  36.850 44.355 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1    1 
ATOM   7567  H H      . ILE B 1 91  ? 16.642  34.002 45.411 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B H      1 
ATOM   7568  H HA     . ILE B 1 91  ? 15.377  34.405 47.776 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HA     1 
ATOM   7569  H HB     . ILE B 1 91  ? 13.912  35.845 46.805 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HB     1 
ATOM   7570  H HG12   . ILE B 1 91  ? 14.997  35.339 44.287 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG12   1 
ATOM   7571  H HG13   . ILE B 1 91  ? 13.567  34.863 44.790 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG13   1 
ATOM   7572  H HG21   . ILE B 1 91  ? 16.018  36.704 47.487 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG21   1 
ATOM   7573  H HG22   . ILE B 1 91  ? 15.223  37.627 46.468 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG22   1 
ATOM   7574  H HG23   . ILE B 1 91  ? 16.425  36.726 45.952 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HG23   1 
ATOM   7575  H HD11   . ILE B 1 91  ? 12.928  37.122 44.960 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HD11   1 
ATOM   7576  H HD12   . ILE B 1 91  ? 13.274  36.706 43.466 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HD12   1 
ATOM   7577  H HD13   . ILE B 1 91  ? 14.325  37.532 44.325 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B HD13   1 
ATOM   7578  N N      . ASP B 1 92  ? 13.308  33.080 47.221 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N      1 
ATOM   7579  C CA     . ASP B 1 92  ? 12.289  32.061 47.009 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA     1 
ATOM   7580  C C      . ASP B 1 92  ? 11.143  32.636 46.188 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C      1 
ATOM   7581  O O      . ASP B 1 92  ? 10.967  33.841 46.096 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O      1 
ATOM   7582  C CB     . ASP B 1 92  ? 11.741  31.565 48.365 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB     1 
ATOM   7583  C CG     . ASP B 1 92  ? 12.677  30.628 49.069 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG     1 
ATOM   7584  O OD1    . ASP B 1 92  ? 13.873  30.543 48.696 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1    1 
ATOM   7585  O OD2    . ASP B 1 92  ? 12.233  30.014 50.045 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2    1 
ATOM   7586  H H      . ASP B 1 92  ? 13.111  33.631 47.850 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B H      1 
ATOM   7587  H HA     . ASP B 1 92  ? 12.675  31.310 46.533 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HA     1 
ATOM   7588  H HB2    . ASP B 1 92  ? 11.592  32.330 48.944 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB2    1 
ATOM   7589  H HB3    . ASP B 1 92  ? 10.905  31.096 48.214 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB3    1 
ATOM   7590  N N      . ARG B 1 93  ? 10.341  31.748 45.607 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N      1 
ATOM   7591  C CA     . ARG B 1 93  ? 9.214   32.178 44.798 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA     1 
ATOM   7592  C C      . ARG B 1 93  ? 8.173   31.093 44.843 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C      1 
ATOM   7593  O O      . ARG B 1 93  ? 8.490   29.925 44.653 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O      1 
ATOM   7594  C CB     . ARG B 1 93  ? 9.643   32.384 43.337 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB     1 
ATOM   7595  C CG     . ARG B 1 93  ? 8.606   33.129 42.487 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG     1 
ATOM   7596  C CD     . ARG B 1 93  ? 8.947   33.076 41.018 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD     1 
ATOM   7597  N NE     . ARG B 1 93  ? 8.718   31.749 40.492 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE     1 
ATOM   7598  C CZ     . ARG B 1 93  ? 8.999   31.361 39.259 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ     1 
ATOM   7599  N NH1    . ARG B 1 93  ? 9.544   32.185 38.371 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1    1 
ATOM   7600  N NH2    . ARG B 1 93  ? 8.702   30.126 38.902 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2    1 
ATOM   7601  H H      . ARG B 1 93  ? 10.432  30.895 45.668 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B H      1 
ATOM   7602  H HA     . ARG B 1 93  ? 8.850   33.005 45.150 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HA     1 
ATOM   7603  H HB2    . ARG B 1 93  ? 10.464  32.900 43.323 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HB2    1 
ATOM   7604  H HB3    . ARG B 1 93  ? 9.790   31.515 42.930 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HB3    1 
ATOM   7605  H HG2    . ARG B 1 93  ? 7.735   32.721 42.612 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HG2    1 
ATOM   7606  H HG3    . ARG B 1 93  ? 8.577   34.060 42.759 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HG3    1 
ATOM   7607  H HD2    . ARG B 1 93  ? 8.387   33.702 40.532 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HD2    1 
ATOM   7608  H HD3    . ARG B 1 93  ? 9.882   33.302 40.893 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HD3    1 
ATOM   7609  H HE     . ARG B 1 93  ? 8.373   31.166 41.021 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HE     1 
ATOM   7610  H HH11   . ARG B 1 93  ? 9.724   32.996 38.591 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH11   1 
ATOM   7611  H HH12   . ARG B 1 93  ? 9.716   31.907 37.575 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH12   1 
ATOM   7612  H HH21   . ARG B 1 93  ? 8.334   29.592 39.467 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH21   1 
ATOM   7613  H HH22   . ARG B 1 93  ? 8.877   29.856 38.105 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B HH22   1 
ATOM   7614  N N      . ILE B 1 94  ? 6.935   31.500 45.078 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N      1 
ATOM   7615  C CA     . ILE B 1 94  ? 5.773   30.617 45.066 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA     1 
ATOM   7616  C C      . ILE B 1 94  ? 5.027   30.878 43.780 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C      1 
ATOM   7617  O O      . ILE B 1 94  ? 4.811   32.032 43.425 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O      1 
ATOM   7618  C CB     . ILE B 1 94  ? 4.871   30.893 46.279 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB     1 
ATOM   7619  C CG1    . ILE B 1 94  ? 5.633   30.580 47.562 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1    1 
ATOM   7620  C CG2    . ILE B 1 94  ? 3.585   30.061 46.167 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2    1 
ATOM   7621  C CD1    . ILE B 1 94  ? 4.956   31.089 48.823 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1    1 
ATOM   7622  H H      . ILE B 1 94  ? 6.731   32.316 45.254 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B H      1 
ATOM   7623  H HA     . ILE B 1 94  ? 6.052   29.688 45.094 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HA     1 
ATOM   7624  H HB     . ILE B 1 94  ? 4.621   31.830 46.298 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HB     1 
ATOM   7625  H HG12   . ILE B 1 94  ? 5.723   29.618 47.644 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG12   1 
ATOM   7626  H HG13   . ILE B 1 94  ? 6.509   30.993 47.512 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG13   1 
ATOM   7627  H HG21   . ILE B 1 94  ? 3.013   30.453 45.489 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG21   1 
ATOM   7628  H HG22   . ILE B 1 94  ? 3.132   30.063 47.025 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG22   1 
ATOM   7629  H HG23   . ILE B 1 94  ? 3.818   29.152 45.918 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HG23   1 
ATOM   7630  H HD11   . ILE B 1 94  ? 4.754   32.031 48.715 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HD11   1 
ATOM   7631  H HD12   . ILE B 1 94  ? 5.555   30.963 49.576 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HD12   1 
ATOM   7632  H HD13   . ILE B 1 94  ? 4.137   30.589 48.965 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B HD13   1 
ATOM   7633  N N      . HIS B 1 95  ? 4.628   29.823 43.090 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B N      1 
ATOM   7634  C CA     . HIS B 1 95  ? 3.838   29.928 41.867 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CA     1 
ATOM   7635  C C      . HIS B 1 95  ? 2.565   29.130 42.095 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B C      1 
ATOM   7636  O O      . HIS B 1 95  ? 2.616   27.918 42.281 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B O      1 
ATOM   7637  C CB     . HIS B 1 95  ? 4.598   29.381 40.664 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CB     1 
ATOM   7638  C CG     . HIS B 1 95  ? 3.817   29.475 39.406 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CG     1 
ATOM   7639  N ND1    . HIS B 1 95  ? 3.938   28.566 38.379 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B ND1    1 
ATOM   7640  C CD2    . HIS B 1 95  ? 2.893   30.377 39.011 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CD2    1 
ATOM   7641  C CE1    . HIS B 1 95  ? 3.125   28.910 37.399 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CE1    1 
ATOM   7642  N NE2    . HIS B 1 95  ? 2.487   30.011 37.755 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B NE2    1 
ATOM   7643  H H      . HIS B 1 95  ? 4.807   29.012 43.313 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B H      1 
ATOM   7644  H HA     . HIS B 1 95  ? 3.622   30.857 41.691 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HA     1 
ATOM   7645  H HB2    . HIS B 1 95  ? 5.417   29.889 40.550 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HB2    1 
ATOM   7646  H HB3    . HIS B 1 95  ? 4.807   28.446 40.820 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HB3    1 
ATOM   7647  H HD2    . HIS B 1 95  ? 2.590   31.108 39.500 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HD2    1 
ATOM   7648  H HE1    . HIS B 1 95  ? 3.018   28.456 36.594 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HE1    1 
ATOM   7649  H HE2    . HIS B 1 95  ? 1.910   30.431 37.275 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 94  HIS B HE2    1 
ATOM   7650  N N      . ASP B 1 96  ? 1.429   29.804 42.120 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N      1 
ATOM   7651  C CA     . ASP B 1 96  ? 0.145   29.129 42.293 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA     1 
ATOM   7652  C C      . ASP B 1 96  ? -0.848  29.793 41.357 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C      1 
ATOM   7653  O O      . ASP B 1 96  ? -0.463  30.497 40.421 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O      1 
ATOM   7654  C CB     . ASP B 1 96  ? -0.239  29.138 43.769 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB     1 
ATOM   7655  C CG     . ASP B 1 96  ? -0.401  30.537 44.320 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG     1 
ATOM   7656  O OD1    . ASP B 1 96  ? -0.630  31.509 43.539 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1    1 
ATOM   7657  O OD2    . ASP B 1 96  ? -0.300  30.672 45.554 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2    1 
ATOM   7658  H H      . ASP B 1 96  ? 1.370   30.658 42.039 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B H      1 
ATOM   7659  H HA     . ASP B 1 96  ? 0.198   28.200 42.020 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B HA     1 
ATOM   7660  H HB2    . ASP B 1 96  ? -1.083  28.672 43.879 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B HB2    1 
ATOM   7661  H HB3    . ASP B 1 96  ? 0.455   28.692 44.279 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B HB3    1 
ATOM   7662  N N      . THR B 1 97  ? -2.142  29.486 41.523 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 96  THR B N      1 
ATOM   7663  C CA     . THR B 1 97  ? -3.091  29.988 40.532 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 96  THR B CA     1 
ATOM   7664  C C      . THR B 1 97  ? -3.270  31.494 40.618 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 96  THR B C      1 
ATOM   7665  O O      . THR B 1 97  ? -3.824  32.083 39.686 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 96  THR B O      1 
ATOM   7666  C CB     . THR B 1 97  ? -4.429  29.282 40.575 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 96  THR B CB     1 
ATOM   7667  O OG1    . THR B 1 97  ? -4.962  29.464 41.876 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 96  THR B OG1    1 
ATOM   7668  C CG2    . THR B 1 97  ? -4.293  27.789 40.246 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 96  THR B CG2    1 
ATOM   7669  H H      . THR B 1 97  ? -2.471  29.017 42.164 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 96  THR B H      1 
ATOM   7670  H HA     . THR B 1 97  ? -2.732  29.769 39.657 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HA     1 
ATOM   7671  H HB     . THR B 1 97  ? -5.032  29.648 39.909 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HB     1 
ATOM   7672  H HG1    . THR B 1 97  ? -5.715  29.097 41.932 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG1    1 
ATOM   7673  H HG21   . THR B 1 97  ? -3.916  27.678 39.359 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG21   1 
ATOM   7674  H HG22   . THR B 1 97  ? -5.164  27.363 40.273 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG22   1 
ATOM   7675  H HG23   . THR B 1 97  ? -3.711  27.358 40.892 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 96  THR B HG23   1 
ATOM   7676  N N      . ASN B 1 98  ? -2.760  32.139 41.662 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N      1 
ATOM   7677  C CA     . ASN B 1 98  ? -2.744  33.594 41.728 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA     1 
ATOM   7678  C C      . ASN B 1 98  ? -1.541  34.222 41.054 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C      1 
ATOM   7679  O O      . ASN B 1 98  ? -1.430  35.451 41.024 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O      1 
ATOM   7680  C CB     . ASN B 1 98  ? -2.764  34.022 43.175 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB     1 
ATOM   7681  C CG     . ASN B 1 98  ? -4.145  33.892 43.749 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG     1 
ATOM   7682  O OD1    . ASN B 1 98  ? -5.151  34.138 43.054 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1    1 
ATOM   7683  N ND2    . ASN B 1 98  ? -4.225  33.493 44.992 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2    1 
ATOM   7684  H H      . ASN B 1 98  ? -2.416  31.753 42.348 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B H      1 
ATOM   7685  H HA     . ASN B 1 98  ? -3.536  33.928 41.279 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HA     1 
ATOM   7686  H HB2    . ASN B 1 98  ? -2.163  33.459 43.688 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HB2    1 
ATOM   7687  H HB3    . ASN B 1 98  ? -2.488  34.949 43.242 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HB3    1 
ATOM   7688  H HD21   . ASN B 1 98  ? -4.994  33.403 45.366 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HD21   1 
ATOM   7689  H HD22   . ASN B 1 98  ? -3.509  33.321 45.435 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B HD22   1 
ATOM   7690  N N      . GLY B 1 99  ? -0.612  33.428 40.575 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N      1 
ATOM   7691  C CA     . GLY B 1 99  ? 0.572   33.993 39.983 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA     1 
ATOM   7692  C C      . GLY B 1 99  ? 1.792   33.719 40.818 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C      1 
ATOM   7693  O O      . GLY B 1 99  ? 1.877   32.705 41.520 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O      1 
ATOM   7694  H H      . GLY B 1 99  ? -0.644  32.568 40.582 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B H      1 
ATOM   7695  H HA2    . GLY B 1 99  ? 0.707   33.611 39.102 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B HA2    1 
ATOM   7696  H HA3    . GLY B 1 99  ? 0.464   34.954 39.897 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B HA3    1 
ATOM   7697  N N      . PHE B 1 100 ? 2.738   34.636 40.755 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N      1 
ATOM   7698  C CA     . PHE B 1 100 ? 4.023   34.490 41.417 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA     1 
ATOM   7699  C C      . PHE B 1 100 ? 4.090   35.419 42.614 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C      1 
ATOM   7700  O O      . PHE B 1 100 ? 3.666   36.572 42.533 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O      1 
ATOM   7701  C CB     . PHE B 1 100 ? 5.162   34.866 40.457 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB     1 
ATOM   7702  C CG     . PHE B 1 100 ? 5.190   34.058 39.199 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG     1 
ATOM   7703  C CD1    . PHE B 1 100 ? 5.730   32.788 39.202 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1    1 
ATOM   7704  C CD2    . PHE B 1 100 ? 4.661   34.564 38.017 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2    1 
ATOM   7705  C CE1    . PHE B 1 100 ? 5.779   32.053 38.032 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1    1 
ATOM   7706  C CE2    . PHE B 1 100 ? 4.685   33.818 36.861 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2    1 
ATOM   7707  C CZ     . PHE B 1 100 ? 5.267   32.565 36.872 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ     1 
ATOM   7708  H H      . PHE B 1 100 ? 2.659   35.375 40.322 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B H      1 
ATOM   7709  H HA     . PHE B 1 100 ? 4.131   33.573 41.714 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HA     1 
ATOM   7710  H HB2    . PHE B 1 100 ? 5.063   35.798 40.206 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB2    1 
ATOM   7711  H HB3    . PHE B 1 100 ? 6.009   34.733 40.911 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB3    1 
ATOM   7712  H HD1    . PHE B 1 100 ? 6.061   32.426 39.992 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD1    1 
ATOM   7713  H HD2    . PHE B 1 100 ? 4.288   35.416 38.007 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD2    1 
ATOM   7714  H HE1    . PHE B 1 100 ? 6.162   31.206 38.034 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE1    1 
ATOM   7715  H HE2    . PHE B 1 100 ? 4.312   34.154 36.078 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE2    1 
ATOM   7716  H HZ     . PHE B 1 100 ? 5.311   32.067 36.088 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HZ     1 
ATOM   7717  N N      . ARG B 1 101 ? 4.678   34.936 43.695 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N      1 
ATOM   7718  C CA     . ARG B 1 101 ? 5.009   35.741 44.857 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA     1 
ATOM   7719  C C      . ARG B 1 101 ? 6.455   35.446 45.215 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C      1 
ATOM   7720  O O      . ARG B 1 101 ? 6.831   34.284 45.322 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O      1 
ATOM   7721  C CB     . ARG B 1 101 ? 4.103   35.372 46.035 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB     1 
ATOM   7722  C CG     . ARG B 1 101 ? 2.769   36.093 45.961 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG     1 
ATOM   7723  C CD     . ARG B 1 101 ? 1.882   35.679 47.116 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD     1 
ATOM   7724  N NE     . ARG B 1 101 ? 1.511   34.272 46.980 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE     1 
ATOM   7725  C CZ     . ARG B 1 101 ? 1.598   33.352 47.934 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ     1 
ATOM   7726  N NH1    . ARG B 1 101 ? 1.941   33.667 49.179 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1    1 
ATOM   7727  N NH2    . ARG B 1 101 ? 1.337   32.080 47.628 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2    1 
ATOM   7728  H H      . ARG B 1 101 ? 4.905   34.111 43.782 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B H      1 
ATOM   7729  H HA     . ARG B 1 101 ? 4.905   36.688 44.674 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HA     1 
ATOM   7730  H HB2    . ARG B 1 101 ? 3.935   34.417 46.023 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HB2    1 
ATOM   7731  H HB3    . ARG B 1 101 ? 4.539   35.622 46.865 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HB3    1 
ATOM   7732  H HG2    . ARG B 1 101 ? 2.913   37.051 46.010 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HG2    1 
ATOM   7733  H HG3    . ARG B 1 101 ? 2.322   35.866 45.131 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HG3    1 
ATOM   7734  H HD2    . ARG B 1 101 ? 2.359   35.797 47.952 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HD2    1 
ATOM   7735  H HD3    . ARG B 1 101 ? 1.074   36.216 47.116 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HD3    1 
ATOM   7736  H HE     . ARG B 1 101 ? 1.210   34.018 46.216 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HE     1 
ATOM   7737  H HH11   . ARG B 1 101 ? 2.113   34.485 49.383 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH11   1 
ATOM   7738  H HH12   . ARG B 1 101 ? 1.991   33.054 49.780 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH12   1 
ATOM   7739  H HH21   . ARG B 1 101 ? 1.116   31.868 46.825 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH21   1 
ATOM   7740  H HH22   . ARG B 1 101 ? 1.389   31.473 48.235 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B HH22   1 
ATOM   7741  N N      . TYR B 1 102 ? 7.211   36.478 45.494 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B N      1 
ATOM   7742  C CA     . TYR B 1 102 ? 8.631   36.395 45.812 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CA     1 
ATOM   7743  C C      . TYR B 1 102 ? 8.796   36.654 47.304 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B C      1 
ATOM   7744  O O      . TYR B 1 102 ? 8.086   37.485 47.884 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B O      1 
ATOM   7745  C CB     . TYR B 1 102 ? 9.428   37.377 44.938 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CB     1 
ATOM   7746  C CG     . TYR B 1 102 ? 9.265   37.117 43.459 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CG     1 
ATOM   7747  C CD1    . TYR B 1 102 ? 8.173   37.642 42.769 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1    1 
ATOM   7748  C CD2    . TYR B 1 102 ? 10.194  36.361 42.755 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2    1 
ATOM   7749  C CE1    . TYR B 1 102 ? 7.989   37.414 41.416 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1    1 
ATOM   7750  C CE2    . TYR B 1 102 ? 10.026  36.131 41.396 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2    1 
ATOM   7751  C CZ     . TYR B 1 102 ? 8.922   36.686 40.728 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ     1 
ATOM   7752  O OH     . TYR B 1 102 ? 8.704   36.469 39.398 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B OH     1 
ATOM   7753  H H      . TYR B 1 102 ? 6.917   37.286 45.509 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B H      1 
ATOM   7754  H HA     . TYR B 1 102 ? 9.004   35.518 45.631 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HA     1 
ATOM   7755  H HB2    . TYR B 1 102 ? 9.121   38.280 45.119 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HB2    1 
ATOM   7756  H HB3    . TYR B 1 102 ? 10.370  37.297 45.154 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HB3    1 
ATOM   7757  H HD1    . TYR B 1 102 ? 7.552   38.160 43.230 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HD1    1 
ATOM   7758  H HD2    . TYR B 1 102 ? 10.932  36.007 43.197 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HD2    1 
ATOM   7759  H HE1    . TYR B 1 102 ? 7.240   37.750 40.980 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HE1    1 
ATOM   7760  H HE2    . TYR B 1 102 ? 10.642  35.612 40.930 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HE2    1 
ATOM   7761  H HH     . TYR B 1 102 ? 9.317   35.990 39.081 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B HH     1 
ATOM   7762  N N      . LEU B 1 103 ? 9.784   35.994 47.914 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N      1 
ATOM   7763  C CA     . LEU B 1 103 ? 9.980   36.082 49.363 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA     1 
ATOM   7764  C C      . LEU B 1 103 ? 11.385  35.613 49.700 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C      1 
ATOM   7765  O O      . LEU B 1 103 ? 12.089  35.041 48.872 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O      1 
ATOM   7766  C CB     . LEU B 1 103 ? 8.919   35.270 50.147 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB     1 
ATOM   7767  C CG     . LEU B 1 103 ? 8.922   33.770 50.024 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG     1 
ATOM   7768  C CD1    . LEU B 1 103 ? 8.008   33.232 51.154 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1    1 
ATOM   7769  C CD2    . LEU B 1 103 ? 8.355   33.256 48.726 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2    1 
ATOM   7770  H H      . LEU B 1 103 ? 10.353  35.491 47.511 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B H      1 
ATOM   7771  H HA     . LEU B 1 103 ? 9.899   37.012 49.627 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HA     1 
ATOM   7772  H HB2    . LEU B 1 103 ? 9.035   35.471 51.089 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HB2    1 
ATOM   7773  H HB3    . LEU B 1 103 ? 8.045   35.569 49.850 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HB3    1 
ATOM   7774  H HG     . LEU B 1 103 ? 9.843   33.467 50.072 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HG     1 
ATOM   7775  H HD11   . LEU B 1 103 ? 8.382   33.487 52.012 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD11   1 
ATOM   7776  H HD12   . LEU B 1 103 ? 7.959   32.266 51.088 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD12   1 
ATOM   7777  H HD13   . LEU B 1 103 ? 7.122   33.615 51.053 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD13   1 
ATOM   7778  H HD21   . LEU B 1 103 ? 7.470   33.631 48.598 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD21   1 
ATOM   7779  H HD22   . LEU B 1 103 ? 8.301   32.288 48.766 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD22   1 
ATOM   7780  H HD23   . LEU B 1 103 ? 8.937   33.525 47.999 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B HD23   1 
ATOM   7781  N N      . LEU B 1 104 ? 11.770  35.833 50.951 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B N      1 
ATOM   7782  C CA     . LEU B 1 104 ? 13.043  35.332 51.463 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CA     1 
ATOM   7783  C C      . LEU B 1 104 ? 12.814  34.199 52.452 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B C      1 
ATOM   7784  O O      . LEU B 1 104 ? 11.976  34.326 53.347 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B O      1 
ATOM   7785  C CB     . LEU B 1 104 ? 13.861  36.407 52.185 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CB     1 
ATOM   7786  C CG     . LEU B 1 104 ? 14.140  37.648 51.359 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CG     1 
ATOM   7787  C CD1    . LEU B 1 104 ? 15.035  38.590 52.143 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1    1 
ATOM   7788  C CD2    . LEU B 1 104 ? 14.759  37.334 50.019 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2    1 
ATOM   7789  H H      . LEU B 1 104 ? 11.308  36.273 51.528 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B H      1 
ATOM   7790  H HA     . LEU B 1 104 ? 13.539  35.013 50.693 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HA     1 
ATOM   7791  H HB2    . LEU B 1 104 ? 13.375  36.684 52.977 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HB2    1 
ATOM   7792  H HB3    . LEU B 1 104 ? 14.716  36.025 52.438 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HB3    1 
ATOM   7793  H HG     . LEU B 1 104 ? 13.291  38.079 51.173 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HG     1 
ATOM   7794  H HD11   . LEU B 1 104 ? 14.590  38.835 52.969 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD11   1 
ATOM   7795  H HD12   . LEU B 1 104 ? 15.203  39.383 51.610 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD12   1 
ATOM   7796  H HD13   . LEU B 1 104 ? 15.872  38.141 52.339 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD13   1 
ATOM   7797  H HD21   . LEU B 1 104 ? 15.527  36.757 50.154 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD21   1 
ATOM   7798  H HD22   . LEU B 1 104 ? 15.036  38.163 49.598 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD22   1 
ATOM   7799  H HD23   . LEU B 1 104 ? 14.101  36.886 49.465 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B HD23   1 
ATOM   7800  N N      . SER B 1 105 ? 13.586  33.116 52.328 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N      1 
ATOM   7801  C CA     . SER B 1 105 ? 13.671  32.133 53.400 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA     1 
ATOM   7802  C C      . SER B 1 105 ? 14.346  32.776 54.605 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C      1 
ATOM   7803  O O      . SER B 1 105 ? 15.010  33.804 54.486 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O      1 
ATOM   7804  C CB     . SER B 1 105 ? 14.485  30.933 52.936 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB     1 
ATOM   7805  O OG     . SER B 1 105 ? 15.848  31.260 52.723 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG     1 
ATOM   7806  H H      . SER B 1 105 ? 14.064  32.932 51.637 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 104 SER B H      1 
ATOM   7807  H HA     . SER B 1 105 ? 12.789  31.822 53.654 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HA     1 
ATOM   7808  H HB2    . SER B 1 105 ? 14.433  30.242 53.614 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HB2    1 
ATOM   7809  H HB3    . SER B 1 105 ? 14.110  30.608 52.102 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HB3    1 
ATOM   7810  H HG     . SER B 1 105 ? 15.913  31.853 52.131 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 104 SER B HG     1 
ATOM   7811  N N      . ALA B 1 106 ? 14.181  32.165 55.770 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B N      1 
ATOM   7812  C CA     . ALA B 1 106 ? 14.845  32.681 56.957 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CA     1 
ATOM   7813  C C      . ALA B 1 106 ? 16.361  32.736 56.762 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B C      1 
ATOM   7814  O O      . ALA B 1 106 ? 17.019  33.706 57.164 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B O      1 
ATOM   7815  C CB     . ALA B 1 106 ? 14.513  31.797 58.152 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CB     1 
ATOM   7816  H H      . ALA B 1 106 ? 13.700  31.464 55.899 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B H      1 
ATOM   7817  H HA     . ALA B 1 106 ? 14.524  33.580 57.130 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HA     1 
ATOM   7818  H HB1    . ALA B 1 106 ? 14.966  32.143 58.937 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HB1    1 
ATOM   7819  H HB2    . ALA B 1 106 ? 13.553  31.805 58.293 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HB2    1 
ATOM   7820  H HB3    . ALA B 1 106 ? 14.813  30.893 57.969 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B HB3    1 
ATOM   7821  N N      . GLU B 1 107 ? 16.942  31.715 56.121 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N      1 
ATOM   7822  C CA     . GLU B 1 107 ? 18.396  31.688 55.980 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA     1 
ATOM   7823  C C      . GLU B 1 107 ? 18.844  32.790 55.022 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C      1 
ATOM   7824  O O      . GLU B 1 107 ? 19.855  33.467 55.261 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O      1 
ATOM   7825  C CB     . GLU B 1 107 ? 18.888  30.250 55.684 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB     1 
ATOM   7826  C CG     . GLU B 1 107 ? 18.299  29.569 54.467 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG     1 
ATOM   7827  C CD     . GLU B 1 107 ? 17.066  28.735 54.783 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD     1 
ATOM   7828  O OE1    . GLU B 1 107 ? 16.223  29.153 55.585 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1    1 
ATOM   7829  O OE2    . GLU B 1 107 ? 16.966  27.664 54.186 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2    1 
ATOM   7830  H H      . GLU B 1 107 ? 16.528  31.048 55.770 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B H      1 
ATOM   7831  H HA     . GLU B 1 107 ? 18.850  31.891 56.813 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HA     1 
ATOM   7832  H HB2    . GLU B 1 107 ? 19.849  30.282 55.554 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HB2    1 
ATOM   7833  H HB3    . GLU B 1 107 ? 18.675  29.696 56.451 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HB3    1 
ATOM   7834  H HG2    . GLU B 1 107 ? 18.043  30.247 53.822 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HG2    1 
ATOM   7835  H HG3    . GLU B 1 107 ? 18.967  28.980 54.083 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B HG3    1 
ATOM   7836  N N      . ALA B 1 108 ? 18.078  33.010 53.952 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B N      1 
ATOM   7837  C CA     . ALA B 1 108 ? 18.413  34.068 53.019 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CA     1 
ATOM   7838  C C      . ALA B 1 108 ? 18.251  35.428 53.665 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B C      1 
ATOM   7839  O O      . ALA B 1 108 ? 19.089  36.299 53.455 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B O      1 
ATOM   7840  C CB     . ALA B 1 108 ? 17.576  33.964 51.746 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CB     1 
ATOM   7841  H H      . ALA B 1 108 ? 17.370  32.565 53.752 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B H      1 
ATOM   7842  H HA     . ALA B 1 108 ? 19.340  33.963 52.755 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HA     1 
ATOM   7843  H HB1    . ALA B 1 108 ? 17.825  34.684 51.145 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HB1    1 
ATOM   7844  H HB2    . ALA B 1 108 ? 17.748  33.108 51.324 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HB2    1 
ATOM   7845  H HB3    . ALA B 1 108 ? 16.637  34.036 51.978 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B HB3    1 
ATOM   7846  N N      . ARG B 1 109 ? 17.220  35.618 54.498 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N      1 
ATOM   7847  C CA     . ARG B 1 109 ? 17.058  36.888 55.186 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA     1 
ATOM   7848  C C      . ARG B 1 109 ? 18.304  37.229 55.997 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C      1 
ATOM   7849  O O      . ARG B 1 109 ? 18.777  38.367 55.994 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O      1 
ATOM   7850  C CB     . ARG B 1 109 ? 15.807  36.787 56.045 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB     1 
ATOM   7851  C CG     . ARG B 1 109 ? 15.490  38.051 56.713 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG     1 
ATOM   7852  C CD     . ARG B 1 109 ? 14.413  37.785 57.765 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD     1 
ATOM   7853  N NE     . ARG B 1 109 ? 14.068  39.007 58.475 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE     1 
ATOM   7854  C CZ     . ARG B 1 109 ? 12.963  39.710 58.266 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ     1 
ATOM   7855  N NH1    . ARG B 1 109 ? 12.016  39.286 57.437 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1    1 
ATOM   7856  N NH2    . ARG B 1 109 ? 12.805  40.870 58.898 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2    1 
ATOM   7857  H H      . ARG B 1 109 ? 16.615  35.033 54.674 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B H      1 
ATOM   7858  H HA     . ARG B 1 109 ? 16.940  37.618 54.559 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HA     1 
ATOM   7859  H HB2    . ARG B 1 109 ? 15.055  36.545 55.482 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB2    1 
ATOM   7860  H HB3    . ARG B 1 109 ? 15.943  36.110 56.726 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB3    1 
ATOM   7861  H HG2    . ARG B 1 109 ? 16.280  38.404 57.151 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG2    1 
ATOM   7862  H HG3    . ARG B 1 109 ? 15.153  38.693 56.069 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG3    1 
ATOM   7863  H HD2    . ARG B 1 109 ? 13.614  37.445 57.332 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD2    1 
ATOM   7864  H HD3    . ARG B 1 109 ? 14.742  37.138 58.409 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD3    1 
ATOM   7865  H HE     . ARG B 1 109 ? 14.618  39.294 59.071 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HE     1 
ATOM   7866  H HH11   . ARG B 1 109 ? 12.111  38.540 57.022 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH11   1 
ATOM   7867  H HH12   . ARG B 1 109 ? 11.307  39.758 57.317 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH12   1 
ATOM   7868  H HH21   . ARG B 1 109 ? 13.416  41.154 59.434 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH21   1 
ATOM   7869  H HH22   . ARG B 1 109 ? 12.094  41.336 58.772 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH22   1 
ATOM   7870  N N      . GLU B 1 110 ? 18.817  36.256 56.729 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N      1 
ATOM   7871  C CA     . GLU B 1 110 ? 20.005  36.478 57.542 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA     1 
ATOM   7872  C C      . GLU B 1 110 ? 21.189  36.926 56.695 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C      1 
ATOM   7873  O O      . GLU B 1 110 ? 22.052  37.668 57.158 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O      1 
ATOM   7874  C CB     . GLU B 1 110 ? 20.308  35.205 58.326 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB     1 
ATOM   7875  C CG     . GLU B 1 110 ? 21.481  35.280 59.229 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG     1 
ATOM   7876  C CD     . GLU B 1 110 ? 21.432  36.280 60.377 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD     1 
ATOM   7877  O OE1    . GLU B 1 110 ? 20.302  36.658 60.858 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1    1 
ATOM   7878  O OE2    . GLU B 1 110 ? 22.600  36.618 60.766 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2    1 
ATOM   7879  H H      . GLU B 1 110 ? 18.500  35.459 56.776 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B H      1 
ATOM   7880  H HA     . GLU B 1 110 ? 19.843  37.191 58.179 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HA     1 
ATOM   7881  H HB2    . GLU B 1 110 ? 19.535  34.992 58.873 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HB2    1 
ATOM   7882  H HB3    . GLU B 1 110 ? 20.474  34.489 57.694 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HB3    1 
ATOM   7883  H HG2    . GLU B 1 110 ? 21.604  34.404 59.628 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HG2    1 
ATOM   7884  H HG3    . GLU B 1 110 ? 22.255  35.511 58.692 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B HG3    1 
ATOM   7885  N N      . CYS B 1 111 ? 21.290  36.435 55.476 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N      1 
ATOM   7886  C CA     . CYS B 1 111 ? 22.421  36.758 54.625 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA     1 
ATOM   7887  C C      . CYS B 1 111 ? 22.266  38.040 53.843 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C      1 
ATOM   7888  O O      . CYS B 1 111 ? 23.278  38.581 53.392 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O      1 
ATOM   7889  C CB     . CYS B 1 111 ? 22.581  35.659 53.566 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB     1 
ATOM   7890  S SG     . CYS B 1 111 ? 23.074  34.053 54.238 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG     1 
ATOM   7891  H H      . CYS B 1 111 ? 20.714  35.909 55.113 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B H      1 
ATOM   7892  H HA     . CYS B 1 111 ? 23.190  36.831 55.212 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HA     1 
ATOM   7893  H HB2    . CYS B 1 111 ? 21.733  35.540 53.111 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HB2    1 
ATOM   7894  H HB3    . CYS B 1 111 ? 23.262  35.935 52.932 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HB3    1 
ATOM   7895  H HG     . CYS B 1 111 ? 22.248  33.691 55.029 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B HG     1 
ATOM   7896  N N      . LEU B 1 112 ? 21.047  38.475 53.571 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N      1 
ATOM   7897  C CA     . LEU B 1 112 ? 20.812  39.499 52.562 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA     1 
ATOM   7898  C C      . LEU B 1 112 ? 20.419  40.837 53.123 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C      1 
ATOM   7899  O O      . LEU B 1 112 ? 20.425  41.818 52.382 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O      1 
ATOM   7900  C CB     . LEU B 1 112 ? 19.737  39.064 51.565 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB     1 
ATOM   7901  C CG     . LEU B 1 112 ? 20.080  37.786 50.800 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG     1 
ATOM   7902  C CD1    . LEU B 1 112 ? 18.899  37.276 50.004 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1    1 
ATOM   7903  C CD2    . LEU B 1 112 ? 21.278  38.002 49.850 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2    1 
ATOM   7904  H H      . LEU B 1 112 ? 20.334  38.193 53.958 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B H      1 
ATOM   7905  H HA     . LEU B 1 112 ? 21.643  39.608 52.073 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HA     1 
ATOM   7906  H HB2    . LEU B 1 112 ? 18.911  38.907 52.049 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HB2    1 
ATOM   7907  H HB3    . LEU B 1 112 ? 19.611  39.773 50.915 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HB3    1 
ATOM   7908  H HG     . LEU B 1 112 ? 20.320  37.116 51.459 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HG     1 
ATOM   7909  H HD11   . LEU B 1 112 ? 18.164  37.095 50.610 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD11   1 
ATOM   7910  H HD12   . LEU B 1 112 ? 19.157  36.462 49.543 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD12   1 
ATOM   7911  H HD13   . LEU B 1 112 ? 18.638  37.952 49.359 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD13   1 
ATOM   7912  H HD21   . LEU B 1 112 ? 21.102  38.774 49.290 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD21   1 
ATOM   7913  H HD22   . LEU B 1 112 ? 21.389  37.212 49.298 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD22   1 
ATOM   7914  H HD23   . LEU B 1 112 ? 22.078  38.151 50.378 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B HD23   1 
ATOM   7915  N N      . LEU B 1 113 ? 20.062  40.902 54.377 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N      1 
ATOM   7916  C CA     . LEU B 1 113 ? 19.643  42.145 54.981 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA     1 
ATOM   7917  C C      . LEU B 1 113 ? 20.778  42.796 55.749 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C      1 
ATOM   7918  O O      . LEU B 1 113 ? 21.646  42.116 56.272 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O      1 
ATOM   7919  C CB     . LEU B 1 113 ? 18.492  41.928 55.964 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB     1 
ATOM   7920  C CG     . LEU B 1 113 ? 17.183  41.421 55.398 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG     1 
ATOM   7921  C CD1    . LEU B 1 113 ? 16.099  41.531 56.434 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1    1 
ATOM   7922  C CD2    . LEU B 1 113 ? 16.765  42.043 54.144 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2    1 
ATOM   7923  H H      . LEU B 1 113 ? 20.051  40.230 54.914 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B H      1 
ATOM   7924  H HA     . LEU B 1 113 ? 19.350  42.739 54.272 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HA     1 
ATOM   7925  H HB2    . LEU B 1 113 ? 18.783  41.280 56.624 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HB2    1 
ATOM   7926  H HB3    . LEU B 1 113 ? 18.304  42.777 56.393 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HB3    1 
ATOM   7927  H HG     . LEU B 1 113 ? 17.332  40.491 55.167 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HG     1 
ATOM   7928  H HD11   . LEU B 1 113 ? 16.380  41.063 57.236 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD11   1 
ATOM   7929  H HD12   . LEU B 1 113 ? 15.287  41.131 56.085 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD12   1 
ATOM   7930  H HD13   . LEU B 1 113 ? 15.947  42.468 56.634 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD13   1 
ATOM   7931  H HD21   . LEU B 1 113 ? 16.751  43.006 54.258 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD21   1 
ATOM   7932  H HD22   . LEU B 1 113 ? 15.877  41.725 53.915 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD22   1 
ATOM   7933  H HD23   . LEU B 1 113 ? 17.393  41.801 53.446 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD23   1 
ATOM   7934  N N      . PRO B 1 114 ? 20.779  44.113 55.886 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B N      1 
ATOM   7935  C CA     . PRO B 1 114 ? 21.833  44.778 56.657 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CA     1 
ATOM   7936  C C      . PRO B 1 114 ? 21.641  44.512 58.134 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B C      1 
ATOM   7937  O O      . PRO B 1 114 ? 20.520  44.383 58.627 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B O      1 
ATOM   7938  C CB     . PRO B 1 114 ? 21.638  46.265 56.323 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CB     1 
ATOM   7939  C CG     . PRO B 1 114 ? 20.186  46.349 56.045 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CG     1 
ATOM   7940  C CD     . PRO B 1 114 ? 19.844  45.068 55.290 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CD     1 
ATOM   7941  H HA     . PRO B 1 114 ? 22.718  44.503 56.373 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HA     1 
ATOM   7942  H HB2    . PRO B 1 114 ? 21.888  46.818 57.079 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HB2    1 
ATOM   7943  H HB3    . PRO B 1 114 ? 22.164  46.510 55.545 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HB3    1 
ATOM   7944  H HG2    . PRO B 1 114 ? 19.694  46.400 56.879 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HG2    1 
ATOM   7945  H HG3    . PRO B 1 114 ? 19.999  47.130 55.501 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HG3    1 
ATOM   7946  H HD2    . PRO B 1 114 ? 18.924  44.803 55.447 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HD2    1 
ATOM   7947  H HD3    . PRO B 1 114 ? 20.003  45.168 54.339 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 113 PRO B HD3    1 
ATOM   7948  N N      . GLY B 1 115 ? 22.752  44.475 58.848 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N      1 
ATOM   7949  C CA     . GLY B 1 115 ? 22.732  44.508 60.293 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA     1 
ATOM   7950  C C      . GLY B 1 115 ? 22.557  43.181 60.997 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C      1 
ATOM   7951  O O      . GLY B 1 115 ? 22.539  43.146 62.232 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O      1 
ATOM   7952  H H      . GLY B 1 115 ? 23.542  44.430 58.511 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B H      1 
ATOM   7953  H HA2    . GLY B 1 115 ? 23.569  44.889 60.599 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B HA2    1 
ATOM   7954  H HA3    . GLY B 1 115 ? 22.002  45.082 60.573 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B HA3    1 
ATOM   7955  N N      . THR B 1 116 ? 22.402  42.096 60.263 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 115 THR B N      1 
ATOM   7956  C CA     . THR B 1 116 ? 22.372  40.777 60.854 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CA     1 
ATOM   7957  C C      . THR B 1 116 ? 23.797  40.289 61.062 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 115 THR B C      1 
ATOM   7958  O O      . THR B 1 116 ? 24.769  40.829 60.530 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 115 THR B O      1 
ATOM   7959  C CB     . THR B 1 116 ? 21.640  39.829 59.926 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CB     1 
ATOM   7960  O OG1    . THR B 1 116 ? 22.439  39.695 58.764 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 115 THR B OG1    1 
ATOM   7961  C CG2    . THR B 1 116 ? 20.244  40.328 59.569 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CG2    1 
ATOM   7962  H H      . THR B 1 116 ? 22.312  42.098 59.408 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 115 THR B H      1 
ATOM   7963  H HA     . THR B 1 116 ? 21.914  40.798 61.709 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HA     1 
ATOM   7964  H HB     . THR B 1 116 ? 21.501  38.970 60.355 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HB     1 
ATOM   7965  H HG1    . THR B 1 116 ? 22.067  39.177 58.217 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG1    1 
ATOM   7966  H HG21   . THR B 1 116 ? 19.737  40.500 60.377 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG21   1 
ATOM   7967  H HG22   . THR B 1 116 ? 19.778  39.660 59.041 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG22   1 
ATOM   7968  H HG23   . THR B 1 116 ? 20.307  41.148 59.055 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 115 THR B HG23   1 
ATOM   7969  N N      . LEU B 1 117 ? 23.922  39.227 61.823 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N      1 
ATOM   7970  C CA     . LEU B 1 117 ? 25.241  38.708 62.152 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA     1 
ATOM   7971  C C      . LEU B 1 117 ? 25.979  38.234 60.914 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C      1 
ATOM   7972  O O      . LEU B 1 117 ? 27.179  38.450 60.799 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O      1 
ATOM   7973  C CB     . LEU B 1 117 ? 25.112  37.592 63.193 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB     1 
ATOM   7974  C CG     . LEU B 1 117 ? 26.429  37.123 63.800 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG     1 
ATOM   7975  C CD1    . LEU B 1 117 ? 27.187  38.224 64.486 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1    1 
ATOM   7976  C CD2    . LEU B 1 117 ? 26.179  35.945 64.719 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2    1 
ATOM   7977  H H      . LEU B 1 117 ? 23.267  38.784 62.164 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B H      1 
ATOM   7978  H HA     . LEU B 1 117 ? 25.772  39.418 62.545 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HA     1 
ATOM   7979  H HB2    . LEU B 1 117 ? 24.555  37.912 63.919 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HB2    1 
ATOM   7980  H HB3    . LEU B 1 117 ? 24.697  36.824 62.770 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HB3    1 
ATOM   7981  H HG     . LEU B 1 117 ? 27.011  36.833 63.079 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HG     1 
ATOM   7982  H HD11   . LEU B 1 117 ? 27.485  38.864 63.821 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD11   1 
ATOM   7983  H HD12   . LEU B 1 117 ? 27.952  37.843 64.945 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD12   1 
ATOM   7984  H HD13   . LEU B 1 117 ? 26.601  38.660 65.124 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD13   1 
ATOM   7985  H HD21   . LEU B 1 117 ? 25.623  36.234 65.459 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD21   1 
ATOM   7986  H HD22   . LEU B 1 117 ? 27.030  35.619 65.052 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD22   1 
ATOM   7987  H HD23   . LEU B 1 117 ? 25.729  35.245 64.220 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B HD23   1 
ATOM   7988  N N      . PHE B 1 118 ? 25.289  37.562 59.995 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 117 PHE B N      1 
ATOM   7989  C CA     . PHE B 1 118 ? 25.921  36.957 58.829 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CA     1 
ATOM   7990  C C      . PHE B 1 118 ? 25.663  37.712 57.538 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 117 PHE B C      1 
ATOM   7991  O O      . PHE B 1 118 ? 25.973  37.200 56.474 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 117 PHE B O      1 
ATOM   7992  C CB     . PHE B 1 118 ? 25.545  35.479 58.716 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CB     1 
ATOM   7993  C CG     . PHE B 1 118 ? 25.933  34.686 59.939 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CG     1 
ATOM   7994  C CD1    . PHE B 1 118 ? 27.257  34.640 60.332 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD1    1 
ATOM   7995  C CD2    . PHE B 1 118 ? 25.003  34.024 60.722 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD2    1 
ATOM   7996  C CE1    . PHE B 1 118 ? 27.645  33.939 61.446 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE1    1 
ATOM   7997  C CE2    . PHE B 1 118 ? 25.399  33.331 61.861 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE2    1 
ATOM   7998  C CZ     . PHE B 1 118 ? 26.708  33.269 62.201 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CZ     1 
ATOM   7999  H H      . PHE B 1 118 ? 24.438  37.442 60.027 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B H      1 
ATOM   8000  H HA     . PHE B 1 118 ? 26.881  36.992 58.961 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HA     1 
ATOM   8001  H HB2    . PHE B 1 118 ? 24.585  35.405 58.601 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HB2    1 
ATOM   8002  H HB3    . PHE B 1 118 ? 26.001  35.095 57.951 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HB3    1 
ATOM   8003  H HD1    . PHE B 1 118 ? 27.897  35.093 59.832 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HD1    1 
ATOM   8004  H HD2    . PHE B 1 118 ? 24.104  34.043 60.484 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HD2    1 
ATOM   8005  H HE1    . PHE B 1 118 ? 28.542  33.916 61.692 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HE1    1 
ATOM   8006  H HE2    . PHE B 1 118 ? 24.762  32.908 62.391 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HE2    1 
ATOM   8007  H HZ     . PHE B 1 118 ? 26.974  32.776 62.943 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B HZ     1 
ATOM   8008  N N      . SER B 1 119 ? 25.192  38.937 57.642 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 118 SER B N      1 
ATOM   8009  C CA     . SER B 1 119 ? 24.888  39.728 56.466 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA     1 
ATOM   8010  C C      . SER B 1 119 ? 26.054  39.776 55.495 1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 118 SER B C      1 
ATOM   8011  O O      . SER B 1 119 ? 27.183  40.121 55.872 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 118 SER B O      1 
ATOM   8012  C CB     . SER B 1 119 ? 24.591  41.147 56.917 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB     1 
ATOM   8013  O OG     . SER B 1 119 ? 24.318  41.966 55.803 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG     1 
ATOM   8014  H H      . SER B 1 119 ? 25.037  39.338 58.386 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 118 SER B H      1 
ATOM   8015  H HA     . SER B 1 119 ? 24.128  39.335 56.010 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HA     1 
ATOM   8016  H HB2    . SER B 1 119 ? 23.818  41.139 57.503 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HB2    1 
ATOM   8017  H HB3    . SER B 1 119 ? 25.362  41.499 57.389 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HB3    1 
ATOM   8018  H HG     . SER B 1 119 ? 23.667  41.657 55.371 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 118 SER B HG     1 
ATOM   8019  N N      . LEU B 1 120 ? 25.744  39.582 54.221 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N      1 
ATOM   8020  C CA     . LEU B 1 120 ? 26.679  39.789 53.133 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA     1 
ATOM   8021  C C      . LEU B 1 120 ? 26.641  41.212 52.585 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C      1 
ATOM   8022  O O      . LEU B 1 120 ? 27.371  41.513 51.626 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O      1 
ATOM   8023  C CB     . LEU B 1 120 ? 26.400  38.807 52.000 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB     1 
ATOM   8024  C CG     . LEU B 1 120 ? 26.734  37.355 52.300 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG     1 
ATOM   8025  C CD1    . LEU B 1 120 ? 26.141  36.464 51.255 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1    1 
ATOM   8026  C CD2    . LEU B 1 120 ? 28.226  37.132 52.373 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2    1 
ATOM   8027  H H      . LEU B 1 120 ? 24.969  39.321 53.955 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B H      1 
ATOM   8028  H HA     . LEU B 1 120 ? 27.575  39.615 53.462 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HA     1 
ATOM   8029  H HB2    . LEU B 1 120 ? 25.454  38.849 51.787 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HB2    1 
ATOM   8030  H HB3    . LEU B 1 120 ? 26.926  39.072 51.230 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HB3    1 
ATOM   8031  H HG     . LEU B 1 120 ? 26.358  37.130 53.165 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HG     1 
ATOM   8032  H HD11   . LEU B 1 120 ? 25.176  36.563 51.267 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD11   1 
ATOM   8033  H HD12   . LEU B 1 120 ? 26.381  35.545 51.451 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD12   1 
ATOM   8034  H HD13   . LEU B 1 120 ? 26.489  36.720 50.387 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD13   1 
ATOM   8035  H HD21   . LEU B 1 120 ? 28.636  37.468 51.561 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD21   1 
ATOM   8036  H HD22   . LEU B 1 120 ? 28.399  36.181 52.463 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD22   1 
ATOM   8037  H HD23   . LEU B 1 120 ? 28.579  37.606 53.143 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD23   1 
ATOM   8038  N N      . VAL B 1 121 ? 25.859  42.111 53.177 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 120 VAL B N      1 
ATOM   8039  C CA     . VAL B 1 121 ? 25.784  43.459 52.649 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CA     1 
ATOM   8040  C C      . VAL B 1 121 ? 27.167  44.086 52.568 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 120 VAL B C      1 
ATOM   8041  O O      . VAL B 1 121 ? 27.477  44.782 51.598 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 120 VAL B O      1 
ATOM   8042  C CB     . VAL B 1 121 ? 24.809  44.298 53.490 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CB     1 
ATOM   8043  C CG1    . VAL B 1 121 ? 24.980  45.789 53.205 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG1    1 
ATOM   8044  C CG2    . VAL B 1 121 ? 23.354  43.818 53.211 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG2    1 
ATOM   8045  H H      . VAL B 1 121 ? 25.373  41.965 53.872 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B H      1 
ATOM   8046  H HA     . VAL B 1 121 ? 25.438  43.420 51.744 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HA     1 
ATOM   8047  H HB     . VAL B 1 121 ? 24.999  44.176 54.434 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HB     1 
ATOM   8048  H HG11   . VAL B 1 121 ? 25.791  46.102 53.635 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG11   1 
ATOM   8049  H HG12   . VAL B 1 121 ? 24.213  46.267 53.558 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG12   1 
ATOM   8050  H HG13   . VAL B 1 121 ? 25.041  45.922 52.247 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG13   1 
ATOM   8051  H HG21   . VAL B 1 121 ? 23.159  43.933 52.268 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG21   1 
ATOM   8052  H HG22   . VAL B 1 121 ? 22.739  44.348 53.743 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG22   1 
ATOM   8053  H HG23   . VAL B 1 121 ? 23.278  42.882 53.453 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B HG23   1 
ATOM   8054  N N      . GLY B 1 122 ? 28.015  43.885 53.568 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N      1 
ATOM   8055  C CA     . GLY B 1 122 ? 29.347  44.466 53.503 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA     1 
ATOM   8056  C C      . GLY B 1 122 ? 30.195  43.948 52.362 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C      1 
ATOM   8057  O O      . GLY B 1 122 ? 31.044  44.680 51.847 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O      1 
ATOM   8058  H H      . GLY B 1 122 ? 27.849  43.429 54.278 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B H      1 
ATOM   8059  H HA2    . GLY B 1 122 ? 29.265  45.427 53.400 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B HA2    1 
ATOM   8060  H HA3    . GLY B 1 122 ? 29.813  44.276 54.331 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B HA3    1 
ATOM   8061  N N      . LYS B 1 123 ? 29.990  42.684 51.976 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N      1 
ATOM   8062  C CA     . LYS B 1 123 ? 30.621  42.110 50.791 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA     1 
ATOM   8063  C C      . LYS B 1 123 ? 30.034  42.707 49.521 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C      1 
ATOM   8064  O O      . LYS B 1 123 ? 30.787  43.067 48.599 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O      1 
ATOM   8065  C CB     . LYS B 1 123 ? 30.508  40.610 50.862 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB     1 
ATOM   8066  C CG     . LYS B 1 123 ? 30.784  39.887 49.550 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG     1 
ATOM   8067  C CD     . LYS B 1 123 ? 32.150  40.022 48.957 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD     1 
ATOM   8068  C CE     . LYS B 1 123 ? 32.249  39.235 47.646 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE     1 
ATOM   8069  N NZ     . LYS B 1 123 ? 33.518  39.450 46.923 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ     1 
ATOM   8070  H H      . LYS B 1 123 ? 29.481  42.130 52.392 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B H      1 
ATOM   8071  H HA     . LYS B 1 123 ? 31.568  42.318 50.765 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HA     1 
ATOM   8072  H HB2    . LYS B 1 123 ? 31.147  40.284 51.515 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HB2    1 
ATOM   8073  H HB3    . LYS B 1 123 ? 29.606  40.382 51.137 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HB3    1 
ATOM   8074  H HG2    . LYS B 1 123 ? 30.637  38.940 49.695 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HG2    1 
ATOM   8075  H HG3    . LYS B 1 123 ? 30.160  40.223 48.888 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HG3    1 
ATOM   8076  H HD2    . LYS B 1 123 ? 32.332  40.956 48.771 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HD2    1 
ATOM   8077  H HD3    . LYS B 1 123 ? 32.809  39.672 49.577 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HD3    1 
ATOM   8078  H HE2    . LYS B 1 123 ? 32.177  38.288 47.842 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HE2    1 
ATOM   8079  H HE3    . LYS B 1 123 ? 31.525  39.508 47.061 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HE3    1 
ATOM   8080  H HZ1    . LYS B 1 123 ? 34.204  39.199 47.431 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HZ1    1 
ATOM   8081  H HZ2    . LYS B 1 123 ? 33.610  40.312 46.719 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HZ2    1 
ATOM   8082  H HZ3    . LYS B 1 123 ? 33.525  38.973 46.171 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B HZ3    1 
ATOM   8083  N N      . PHE B 1 124 ? 28.708  42.845 49.445 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N      1 
ATOM   8084  C CA     . PHE B 1 124 ? 28.122  43.539 48.302 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA     1 
ATOM   8085  C C      . PHE B 1 124 ? 28.751  44.933 48.138 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C      1 
ATOM   8086  O O      . PHE B 1 124 ? 29.128  45.341 47.027 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O      1 
ATOM   8087  C CB     . PHE B 1 124 ? 26.620  43.737 48.474 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB     1 
ATOM   8088  C CG     . PHE B 1 124 ? 25.764  42.499 48.559 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG     1 
ATOM   8089  C CD1    . PHE B 1 124 ? 26.132  41.305 48.027 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1    1 
ATOM   8090  C CD2    . PHE B 1 124 ? 24.514  42.575 49.208 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2    1 
ATOM   8091  C CE1    . PHE B 1 124 ? 25.298  40.208 48.129 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1    1 
ATOM   8092  C CE2    . PHE B 1 124 ? 23.695  41.500 49.289 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2    1 
ATOM   8093  C CZ     . PHE B 1 124 ? 24.076  40.305 48.730 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ     1 
ATOM   8094  H H      . PHE B 1 124 ? 28.144  42.555 50.026 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B H      1 
ATOM   8095  H HA     . PHE B 1 124 ? 28.281  42.986 47.521 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HA     1 
ATOM   8096  H HB2    . PHE B 1 124 ? 26.477  44.234 49.295 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HB2    1 
ATOM   8097  H HB3    . PHE B 1 124 ? 26.298  44.249 47.716 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HB3    1 
ATOM   8098  H HD1    . PHE B 1 124 ? 26.949  41.226 47.591 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HD1    1 
ATOM   8099  H HD2    . PHE B 1 124 ? 24.247  43.381 49.589 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HD2    1 
ATOM   8100  H HE1    . PHE B 1 124 ? 25.574  39.390 47.783 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HE1    1 
ATOM   8101  H HE2    . PHE B 1 124 ? 22.875  41.570 49.722 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HE2    1 
ATOM   8102  H HZ     . PHE B 1 124 ? 23.508  39.569 48.761 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B HZ     1 
ATOM   8103  N N      . MET B 1 125 ? 28.844  45.682 49.227 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 124 MET B N      1 
ATOM   8104  C CA     . MET B 1 125 ? 29.342  47.049 49.157 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 124 MET B CA     1 
ATOM   8105  C C      . MET B 1 125 ? 30.829  47.087 48.855 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 124 MET B C      1 
ATOM   8106  O O      . MET B 1 125 ? 31.283  47.955 48.115 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 124 MET B O      1 
ATOM   8107  C CB     . MET B 1 125 ? 29.043  47.785 50.447 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CB     1 
ATOM   8108  C CG     . MET B 1 125 ? 27.539  48.017 50.637 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CG     1 
ATOM   8109  S SD     . MET B 1 125 ? 26.602  48.656 49.192 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 124 MET B SD     1 
ATOM   8110  C CE     . MET B 1 125 ? 27.433  50.189 48.948 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CE     1 
ATOM   8111  H H      . MET B 1 125 ? 28.627  45.424 50.018 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 124 MET B H      1 
ATOM   8112  H HA     . MET B 1 125 ? 28.870  47.505 48.442 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HA     1 
ATOM   8113  H HB2    . MET B 1 125 ? 29.366  47.260 51.196 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HB2    1 
ATOM   8114  H HB3    . MET B 1 125 ? 29.484  48.648 50.432 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HB3    1 
ATOM   8115  H HG2    . MET B 1 125 ? 27.134  47.170 50.882 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HG2    1 
ATOM   8116  H HG3    . MET B 1 125 ? 27.423  48.659 51.354 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HG3    1 
ATOM   8117  H HE1    . MET B 1 125 ? 27.026  50.654 48.200 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HE1    1 
ATOM   8118  H HE2    . MET B 1 125 ? 27.352  50.724 49.754 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HE2    1 
ATOM   8119  H HE3    . MET B 1 125 ? 28.368  50.015 48.760 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 124 MET B HE3    1 
ATOM   8120  N N      . HIS B 1 126 ? 31.595  46.136 49.380 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 125 HIS B N      1 
ATOM   8121  C CA     . HIS B 1 126 ? 32.994  46.024 49.030 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CA     1 
ATOM   8122  C C      . HIS B 1 126 ? 33.162  45.803 47.535 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 125 HIS B C      1 
ATOM   8123  O O      . HIS B 1 126 ? 34.014  46.417 46.902 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 125 HIS B O      1 
ATOM   8124  C CB     . HIS B 1 126 ? 33.654  44.875 49.800 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CB     1 
ATOM   8125  C CG     . HIS B 1 126 ? 35.088  44.754 49.472 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CG     1 
ATOM   8126  N ND1    . HIS B 1 126 ? 36.028  45.675 49.890 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B ND1    1 
ATOM   8127  C CD2    . HIS B 1 126 ? 35.745  43.826 48.745 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CD2    1 
ATOM   8128  C CE1    . HIS B 1 126 ? 37.204  45.317 49.413 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CE1    1 
ATOM   8129  N NE2    . HIS B 1 126 ? 37.063  44.199 48.718 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B NE2    1 
ATOM   8130  H H      . HIS B 1 126 ? 31.324  45.544 49.942 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B H      1 
ATOM   8131  H HA     . HIS B 1 126 ? 33.439  46.849 49.281 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HA     1 
ATOM   8132  H HB2    . HIS B 1 126 ? 33.572  45.039 50.753 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HB2    1 
ATOM   8133  H HB3    . HIS B 1 126 ? 33.217  44.041 49.568 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HB3    1 
ATOM   8134  H HD2    . HIS B 1 126 ? 35.374  43.075 48.340 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HD2    1 
ATOM   8135  H HE1    . HIS B 1 126 ? 38.003  45.775 49.544 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HE1    1 
ATOM   8136  H HE2    . HIS B 1 126 ? 37.694  43.777 48.315 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B HE2    1 
ATOM   8137  N N      . ASP B 1 127 ? 32.358  44.908 46.963 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 126 ASP B N      1 
ATOM   8138  C CA     . ASP B 1 127 ? 32.429  44.699 45.527 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CA     1 
ATOM   8139  C C      . ASP B 1 127 ? 32.076  45.967 44.767 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 126 ASP B C      1 
ATOM   8140  O O      . ASP B 1 127 ? 32.798  46.376 43.853 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 126 ASP B O      1 
ATOM   8141  C CB     . ASP B 1 127 ? 31.476  43.594 45.107 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CB     1 
ATOM   8142  C CG     . ASP B 1 127 ? 32.033  42.203 45.318 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CG     1 
ATOM   8143  O OD1    . ASP B 1 127 ? 33.208  42.028 45.717 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD1    1 
ATOM   8144  O OD2    . ASP B 1 127 ? 31.289  41.245 45.028 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD2    1 
ATOM   8145  H H      . ASP B 1 127 ? 31.779  44.424 47.375 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B H      1 
ATOM   8146  H HA     . ASP B 1 127 ? 33.337  44.436 45.309 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B HA     1 
ATOM   8147  H HB2    . ASP B 1 127 ? 30.660  43.669 45.627 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B HB2    1 
ATOM   8148  H HB3    . ASP B 1 127 ? 31.277  43.693 44.162 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B HB3    1 
ATOM   8149  N N      . ILE B 1 128 ? 30.961  46.602 45.124 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N      1 
ATOM   8150  C CA     . ILE B 1 128 ? 30.508  47.782 44.405 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA     1 
ATOM   8151  C C      . ILE B 1 128 ? 31.554  48.882 44.481 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C      1 
ATOM   8152  O O      . ILE B 1 128 ? 31.868  49.528 43.480 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O      1 
ATOM   8153  C CB     . ILE B 1 128 ? 29.150  48.239 44.968 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB     1 
ATOM   8154  C CG1    . ILE B 1 128 ? 28.057  47.250 44.584 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1    1 
ATOM   8155  C CG2    . ILE B 1 128 ? 28.820  49.628 44.424 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2    1 
ATOM   8156  C CD1    . ILE B 1 128 ? 26.785  47.395 45.422 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1    1 
ATOM   8157  H H      . ILE B 1 128 ? 30.452  46.368 45.776 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B H      1 
ATOM   8158  H HA     . ILE B 1 128 ? 30.390  47.559 43.468 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HA     1 
ATOM   8159  H HB     . ILE B 1 128 ? 29.204  48.275 45.935 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HB     1 
ATOM   8160  H HG12   . ILE B 1 128 ? 27.819  47.392 43.654 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG12   1 
ATOM   8161  H HG13   . ILE B 1 128 ? 28.394  46.348 44.706 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG13   1 
ATOM   8162  H HG21   . ILE B 1 128 ? 29.356  50.287 44.893 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG21   1 
ATOM   8163  H HG22   . ILE B 1 128 ? 27.877  49.807 44.567 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG22   1 
ATOM   8164  H HG23   . ILE B 1 128 ? 29.021  49.653 43.476 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HG23   1 
ATOM   8165  H HD11   . ILE B 1 128 ? 27.017  47.329 46.362 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HD11   1 
ATOM   8166  H HD12   . ILE B 1 128 ? 26.167  46.686 45.184 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HD12   1 
ATOM   8167  H HD13   . ILE B 1 128 ? 26.384  48.259 45.240 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B HD13   1 
ATOM   8168  N N      . ASN B 1 129 ? 32.074  49.139 45.679 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 128 ASN B N      1 
ATOM   8169  C CA     . ASN B 1 129 ? 32.899  50.306 45.898 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CA     1 
ATOM   8170  C C      . ASN B 1 129 ? 34.356  50.074 45.558 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B C      1 
ATOM   8171  O O      . ASN B 1 129 ? 35.046  51.014 45.188 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B O      1 
ATOM   8172  C CB     . ASN B 1 129 ? 32.868  50.701 47.376 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CB     1 
ATOM   8173  C CG     . ASN B 1 129 ? 31.524  51.180 47.837 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CG     1 
ATOM   8174  O OD1    . ASN B 1 129 ? 30.677  51.623 47.057 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B OD1    1 
ATOM   8175  N ND2    . ASN B 1 129 ? 31.298  51.074 49.143 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B ND2    1 
ATOM   8176  H H      . ASN B 1 129 ? 31.959  48.649 46.377 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B H      1 
ATOM   8177  H HA     . ASN B 1 129 ? 32.541  51.022 45.350 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HA     1 
ATOM   8178  H HB2    . ASN B 1 129 ? 33.109  49.929 47.911 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HB2    1 
ATOM   8179  H HB3    . ASN B 1 129 ? 33.505  51.417 47.522 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HB3    1 
ATOM   8180  H HD21   . ASN B 1 129 ? 30.546  51.332 49.472 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HD21   1 
ATOM   8181  H HD22   . ASN B 1 129 ? 31.904  50.748 49.660 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B HD22   1 
ATOM   8182  N N      . VAL B 1 130 ? 34.865  48.853 45.689 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 129 VAL B N      1 
ATOM   8183  C CA     . VAL B 1 130 ? 36.298  48.570 45.632 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CA     1 
ATOM   8184  C C      . VAL B 1 130 ? 36.582  47.521 44.558 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B C      1 
ATOM   8185  O O      . VAL B 1 130 ? 37.389  47.763 43.654 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B O      1 
ATOM   8186  C CB     . VAL B 1 130 ? 36.891  48.159 47.004 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CB     1 
ATOM   8187  C CG1    . VAL B 1 130 ? 38.361  47.852 46.862 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG1    1 
ATOM   8188  C CG2    . VAL B 1 130 ? 36.680  49.256 48.073 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG2    1 
ATOM   8189  H H      . VAL B 1 130 ? 34.387  48.149 45.817 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B H      1 
ATOM   8190  H HA     . VAL B 1 130 ? 36.742  49.392 45.370 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HA     1 
ATOM   8191  H HB     . VAL B 1 130 ? 36.425  47.364 47.306 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HB     1 
ATOM   8192  H HG11   . VAL B 1 130 ? 38.464  47.005 46.399 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG11   1 
ATOM   8193  H HG12   . VAL B 1 130 ? 38.759  47.796 47.745 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG12   1 
ATOM   8194  H HG13   . VAL B 1 130 ? 38.785  48.560 46.353 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG13   1 
ATOM   8195  H HG21   . VAL B 1 130 ? 37.116  50.071 47.779 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG21   1 
ATOM   8196  H HG22   . VAL B 1 130 ? 37.067  48.958 48.911 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG22   1 
ATOM   8197  H HG23   . VAL B 1 130 ? 35.729  49.411 48.183 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B HG23   1 
ATOM   8198  N N      . ALA B 1 131 ? 36.020  46.321 44.687 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B N      1 
ATOM   8199  C CA     . ALA B 1 131 ? 36.534  45.204 43.911 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CA     1 
ATOM   8200  C C      . ALA B 1 131 ? 36.160  45.278 42.443 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B C      1 
ATOM   8201  O O      . ALA B 1 131 ? 37.000  45.034 41.591 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B O      1 
ATOM   8202  C CB     . ALA B 1 131 ? 36.163  43.869 44.544 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CB     1 
ATOM   8203  H H      . ALA B 1 131 ? 35.358  46.134 45.203 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B H      1 
ATOM   8204  H HA     . ALA B 1 131 ? 37.502  45.258 43.938 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HA     1 
ATOM   8205  H HB1    . ALA B 1 131 ? 36.614  43.156 44.065 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HB1    1 
ATOM   8206  H HB2    . ALA B 1 131 ? 36.442  43.871 45.473 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HB2    1 
ATOM   8207  H HB3    . ALA B 1 131 ? 35.202  43.749 44.488 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B HB3    1 
ATOM   8208  N N      A TRP B 1 132 ? 34.938  45.633 42.131 0.50 11.45  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N      1 
ATOM   8209  N N      B TRP B 1 132 ? 34.860  45.607 42.109 0.50 11.50  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N      1 
ATOM   8210  C CA     A TRP B 1 132 ? 34.528  45.609 40.735 0.50 11.77  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA     1 
ATOM   8211  C CA     B TRP B 1 132 ? 34.355  45.755 40.727 0.50 12.19  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA     1 
ATOM   8212  C C      A TRP B 1 132 ? 35.295  46.623 39.885 0.50 11.92  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C      1 
ATOM   8213  C C      B TRP B 1 132 ? 35.362  46.586 39.942 0.50 10.97  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C      1 
ATOM   8214  O O      A TRP B 1 132 ? 35.700  46.258 38.762 0.50 12.02  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O      1 
ATOM   8215  O O      B TRP B 1 132 ? 35.957  46.107 38.969 0.50 10.53  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O      1 
ATOM   8216  C CB     A TRP B 1 132 ? 33.008  45.760 40.762 0.50 11.15  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB     1 
ATOM   8217  C CB     B TRP B 1 132 ? 32.956  46.425 40.593 0.50 12.93  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB     1 
ATOM   8218  C CG     A TRP B 1 132 ? 32.414  45.758 39.442 0.50 10.82  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG     1 
ATOM   8219  C CG     B TRP B 1 132 ? 31.783  45.439 40.511 0.50 12.77  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG     1 
ATOM   8220  C CD1    A TRP B 1 132 ? 32.605  46.689 38.467 0.50 11.02  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1    1 
ATOM   8221  C CD1    B TRP B 1 132 ? 30.999  45.027 41.536 0.50 12.53  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1    1 
ATOM   8222  C CD2    A TRP B 1 132 ? 31.480  44.806 38.903 0.50 10.62  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2    1 
ATOM   8223  C CD2    B TRP B 1 132 ? 31.271  44.784 39.340 0.50 11.11  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2    1 
ATOM   8224  N NE1    A TRP B 1 132 ? 31.866  46.384 37.362 0.50 10.70  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1    1 
ATOM   8225  N NE1    B TRP B 1 132 ? 30.055  44.151 41.095 0.50 13.21  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1    1 
ATOM   8226  C CE2    A TRP B 1 132 ? 31.186  45.222 37.586 0.50 10.33  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2    1 
ATOM   8227  C CE2    B TRP B 1 132 ? 30.184  43.995 39.748 0.50 11.89  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2    1 
ATOM   8228  C CE3    A TRP B 1 132 ? 30.921  43.620 39.367 0.50 12.12  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3    1 
ATOM   8229  C CE3    B TRP B 1 132 ? 31.605  44.816 37.983 0.50 12.20  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3    1 
ATOM   8230  C CZ2    A TRP B 1 132 ? 30.313  44.545 36.760 0.50 11.47  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2    1 
ATOM   8231  C CZ2    B TRP B 1 132 ? 29.453  43.212 38.865 0.50 13.06  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2    1 
ATOM   8232  C CZ3    A TRP B 1 132 ? 30.055  42.927 38.528 0.50 12.11  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3    1 
ATOM   8233  C CZ3    B TRP B 1 132 ? 30.898  44.026 37.107 0.50 13.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3    1 
ATOM   8234  C CH2    A TRP B 1 132 ? 29.755  43.402 37.238 0.50 11.75  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2    1 
ATOM   8235  C CH2    B TRP B 1 132 ? 29.808  43.252 37.546 0.50 13.38  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2    1 
ATOM   8236  H H      A TRP B 1 132 ? 34.334  45.886 42.689 0.50 13.75  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B H      1 
ATOM   8237  H H      B TRP B 1 132 ? 34.246  45.751 42.695 0.50 13.80  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B H      1 
ATOM   8238  H HA     A TRP B 1 132 ? 34.726  44.771 40.290 0.50 14.13  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HA     1 
ATOM   8239  H HA     B TRP B 1 132 ? 34.250  44.857 40.374 0.50 14.63  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HA     1 
ATOM   8240  H HB2    A TRP B 1 132 ? 32.627  45.020 41.262 0.50 13.39  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB2    1 
ATOM   8241  H HB2    B TRP B 1 132 ? 32.809  46.991 41.367 0.50 15.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB2    1 
ATOM   8242  H HB3    A TRP B 1 132 ? 32.782  46.600 41.190 0.50 13.39  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB3    1 
ATOM   8243  H HB3    B TRP B 1 132 ? 32.947  46.960 39.784 0.50 15.52  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HB3    1 
ATOM   8244  H HD1    A TRP B 1 132 ? 33.162  47.430 38.544 0.50 13.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HD1    1 
ATOM   8245  H HD1    B TRP B 1 132 ? 31.093  45.304 42.419 0.50 15.05  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HD1    1 
ATOM   8246  H HE1    A TRP B 1 132 ? 31.834  46.849 36.640 0.50 12.85  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE1    1 
ATOM   8247  H HE1    B TRP B 1 132 ? 29.470  43.758 41.589 0.50 15.85  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE1    1 
ATOM   8248  H HE3    A TRP B 1 132 ? 31.121  43.299 40.216 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE3    1 
ATOM   8249  H HE3    B TRP B 1 132 ? 32.293  45.362 37.678 0.50 14.65  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HE3    1 
ATOM   8250  H HZ2    A TRP B 1 132 ? 30.114  44.859 35.908 0.50 13.77  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ2    1 
ATOM   8251  H HZ2    B TRP B 1 132 ? 28.749  42.680 39.160 0.50 15.68  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ2    1 
ATOM   8252  H HZ3    A TRP B 1 132 ? 29.667  42.136 38.825 0.50 14.54  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ3    1 
ATOM   8253  H HZ3    B TRP B 1 132 ? 31.143  44.003 36.211 0.50 16.23  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HZ3    1 
ATOM   8254  H HH2    A TRP B 1 132 ? 29.164  42.925 36.703 0.50 14.11  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HH2    1 
ATOM   8255  H HH2    B TRP B 1 132 ? 29.321  42.759 36.927 0.50 16.07  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B HH2    1 
ATOM   8256  N N      . PRO B 1 133 ? 35.528  47.863 40.302 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B N      1 
ATOM   8257  C CA     . PRO B 1 133 ? 36.377  48.716 39.463 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CA     1 
ATOM   8258  C C      . PRO B 1 133 ? 37.799  48.191 39.361 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B C      1 
ATOM   8259  O O      . PRO B 1 133 ? 38.422  48.270 38.297 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B O      1 
ATOM   8260  C CB     . PRO B 1 133 ? 36.300  50.097 40.137 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CB     1 
ATOM   8261  C CG     . PRO B 1 133 ? 35.796  49.852 41.481 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CG     1 
ATOM   8262  C CD     . PRO B 1 133 ? 34.891  48.646 41.374 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CD     1 
ATOM   8263  H HA     . PRO B 1 133 ? 35.995  48.798 38.575 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HA     1 
ATOM   8264  H HB2    . PRO B 1 133 ? 37.183  50.496 40.167 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HB2    1 
ATOM   8265  H HB3    . PRO B 1 133 ? 35.694  50.670 39.641 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HB3    1 
ATOM   8266  H HG2    . PRO B 1 133 ? 36.538  49.672 42.080 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HG2    1 
ATOM   8267  H HG3    . PRO B 1 133 ? 35.301  50.627 41.790 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HG3    1 
ATOM   8268  H HD2    . PRO B 1 133 ? 34.874  48.148 42.207 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HD2    1 
ATOM   8269  H HD3    . PRO B 1 133 ? 33.990  48.908 41.127 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B HD3    1 
ATOM   8270  N N      . ALA B 1 134 ? 38.328  47.611 40.434 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B N      1 
ATOM   8271  C CA     . ALA B 1 134 ? 39.678  47.063 40.373 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CA     1 
ATOM   8272  C C      . ALA B 1 134 ? 39.766  45.880 39.423 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B C      1 
ATOM   8273  O O      . ALA B 1 134 ? 40.724  45.781 38.650 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B O      1 
ATOM   8274  C CB     . ALA B 1 134 ? 40.134  46.690 41.778 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CB     1 
ATOM   8275  H H      . ALA B 1 134 ? 37.935  47.523 41.194 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B H      1 
ATOM   8276  H HA     . ALA B 1 134 ? 40.283  47.739 40.030 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HA     1 
ATOM   8277  H HB1    . ALA B 1 134 ? 41.051  46.375 41.739 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HB1    1 
ATOM   8278  H HB2    . ALA B 1 134 ? 40.078  47.474 42.346 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HB2    1 
ATOM   8279  H HB3    . ALA B 1 134 ? 39.558  45.990 42.121 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B HB3    1 
ATOM   8280  N N      . TRP B 1 135 ? 38.782  44.979 39.446 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B N      1 
ATOM   8281  C CA     . TRP B 1 135 ? 38.878  43.786 38.624 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CA     1 
ATOM   8282  C C      . TRP B 1 135 ? 38.965  44.128 37.139 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B C      1 
ATOM   8283  O O      . TRP B 1 135 ? 39.643  43.428 36.384 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B O      1 
ATOM   8284  C CB     . TRP B 1 135 ? 37.725  42.817 38.881 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CB     1 
ATOM   8285  C CG     . TRP B 1 135 ? 37.826  41.959 40.083 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CG     1 
ATOM   8286  C CD1    . TRP B 1 135 ? 37.007  41.980 41.153 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD1    1 
ATOM   8287  C CD2    . TRP B 1 135 ? 38.775  40.916 40.325 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD2    1 
ATOM   8288  N NE1    . TRP B 1 135 ? 37.380  41.025 42.058 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B NE1    1 
ATOM   8289  C CE2    . TRP B 1 135 ? 38.477  40.365 41.570 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE2    1 
ATOM   8290  C CE3    . TRP B 1 135 ? 39.868  40.401 39.615 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE3    1 
ATOM   8291  C CZ2    . TRP B 1 135 ? 39.174  39.295 42.088 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ2    1 
ATOM   8292  C CZ3    . TRP B 1 135 ? 40.562  39.350 40.149 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ3    1 
ATOM   8293  C CH2    . TRP B 1 135 ? 40.227  38.825 41.372 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CH2    1 
ATOM   8294  H H      . TRP B 1 135 ? 38.066  45.038 39.920 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B H      1 
ATOM   8295  H HA     . TRP B 1 135 ? 39.692  43.327 38.883 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HA     1 
ATOM   8296  H HB2    . TRP B 1 135 ? 36.911  43.337 38.974 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HB2    1 
ATOM   8297  H HB3    . TRP B 1 135 ? 37.655  42.225 38.116 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HB3    1 
ATOM   8298  H HD1    . TRP B 1 135 ? 36.290  42.562 41.260 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HD1    1 
ATOM   8299  H HE1    . TRP B 1 135 ? 36.991  40.866 42.809 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HE1    1 
ATOM   8300  H HE3    . TRP B 1 135 ? 40.117  40.767 38.797 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HE3    1 
ATOM   8301  H HZ2    . TRP B 1 135 ? 38.932  38.910 42.898 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HZ2    1 
ATOM   8302  H HZ3    . TRP B 1 135 ? 41.274  38.985 39.675 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HZ3    1 
ATOM   8303  H HH2    . TRP B 1 135 ? 40.735  38.128 41.719 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 134 TRP B HH2    1 
ATOM   8304  N N      A ARG B 1 136 ? 38.307  45.225 36.725 0.50 12.94  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N      1 
ATOM   8305  N N      B ARG B 1 136 ? 38.274  45.151 36.670 0.50 12.06  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N      1 
ATOM   8306  C CA     A ARG B 1 136 ? 38.321  45.733 35.351 0.50 14.61  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA     1 
ATOM   8307  C CA     B ARG B 1 136 ? 38.411  45.452 35.246 0.50 12.93  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA     1 
ATOM   8308  C C      A ARG B 1 136 ? 39.694  46.261 34.926 0.50 15.02  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C      1 
ATOM   8309  C C      B ARG B 1 136 ? 39.803  45.961 34.903 0.50 13.57  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C      1 
ATOM   8310  O O      A ARG B 1 136 ? 39.943  46.407 33.720 0.50 16.96  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O      1 
ATOM   8311  O O      B ARG B 1 136 ? 40.226  45.854 33.739 0.50 14.35  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O      1 
ATOM   8312  C CB     A ARG B 1 136 ? 37.247  46.833 35.192 0.50 16.08  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB     1 
ATOM   8313  C CB     B ARG B 1 136 ? 37.333  46.428 34.814 0.50 13.01  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB     1 
ATOM   8314  C CG     A ARG B 1 136 ? 35.758  46.351 35.233 0.50 15.64  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG     1 
ATOM   8315  C CG     B ARG B 1 136 ? 37.320  46.747 33.350 0.50 14.53  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG     1 
ATOM   8316  C CD     A ARG B 1 136 ? 34.766  47.484 34.918 0.50 15.37  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD     1 
ATOM   8317  C CD     B ARG B 1 136 ? 36.754  45.643 32.451 0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD     1 
ATOM   8318  N NE     A ARG B 1 136 ? 34.945  47.981 33.561 0.50 16.17  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE     1 
ATOM   8319  N NE     B ARG B 1 136 ? 37.646  44.503 32.294 0.50 13.87  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE     1 
ATOM   8320  C CZ     A ARG B 1 136 ? 34.478  49.147 33.142 0.50 17.50  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ     1 
ATOM   8321  C CZ     B ARG B 1 136 ? 38.714  44.482 31.506 0.50 14.91  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ     1 
ATOM   8322  N NH1    A ARG B 1 136 ? 33.755  49.913 33.939 0.50 17.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1    1 
ATOM   8323  N NH1    B ARG B 1 136 ? 39.035  45.511 30.734 0.50 14.92  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1    1 
ATOM   8324  N NH2    A ARG B 1 136 ? 34.764  49.565 31.907 0.50 19.58  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2    1 
ATOM   8325  N NH2    B ARG B 1 136 ? 39.485  43.400 31.493 0.50 14.87  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2    1 
ATOM   8326  H H      A ARG B 1 136 ? 37.825  45.711 37.246 0.50 15.53  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B H      1 
ATOM   8327  H H      B ARG B 1 136 ? 37.749  45.660 37.123 0.50 14.48  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B H      1 
ATOM   8328  H HA     A ARG B 1 136 ? 38.099  45.006 34.748 0.50 17.54  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HA     1 
ATOM   8329  H HA     B ARG B 1 136 ? 38.274  44.643 34.728 0.50 15.52  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HA     1 
ATOM   8330  H HB2    A ARG B 1 136 ? 37.361  47.473 35.912 0.50 19.30  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB2    1 
ATOM   8331  H HB2    B ARG B 1 136 ? 36.468  46.049 35.037 0.50 15.62  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB2    1 
ATOM   8332  H HB3    A ARG B 1 136 ? 37.384  47.269 34.336 0.50 19.30  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB3    1 
ATOM   8333  H HB3    B ARG B 1 136 ? 37.463  47.262 35.292 0.50 15.62  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HB3    1 
ATOM   8334  H HG2    A ARG B 1 136 ? 35.632  45.650 34.574 0.50 18.78  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG2    1 
ATOM   8335  H HG2    B ARG B 1 136 ? 36.778  47.540 33.212 0.50 17.44  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG2    1 
ATOM   8336  H HG3    A ARG B 1 136 ? 35.557  46.013 36.119 0.50 18.78  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG3    1 
ATOM   8337  H HG3    B ARG B 1 136 ? 38.232  46.915 33.064 0.50 17.44  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HG3    1 
ATOM   8338  H HD2    A ARG B 1 136 ? 33.859  47.152 35.006 0.50 18.46  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD2    1 
ATOM   8339  H HD2    B ARG B 1 136 ? 35.925  45.320 32.837 0.50 17.19  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD2    1 
ATOM   8340  H HD3    A ARG B 1 136 ? 34.911  48.219 35.535 0.50 18.46  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD3    1 
ATOM   8341  H HD3    B ARG B 1 136 ? 36.587  46.013 31.570 0.50 17.19  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HD3    1 
ATOM   8342  H HE     A ARG B 1 136 ? 35.377  47.491 33.002 0.50 19.41  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HE     1 
ATOM   8343  H HE     B ARG B 1 136 ? 37.467  43.792 32.744 0.50 16.65  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HE     1 
ATOM   8344  H HH11   A ARG B 1 136 ? 33.582  49.657 34.741 0.50 21.05  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH11   1 
ATOM   8345  H HH11   B ARG B 1 136 ? 38.546  46.218 30.735 0.50 17.91  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH11   1 
ATOM   8346  H HH12   A ARG B 1 136 ? 33.457  50.668 33.655 0.50 21.05  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH12   1 
ATOM   8347  H HH12   B ARG B 1 136 ? 39.733  45.471 30.233 0.50 17.91  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH12   1 
ATOM   8348  H HH21   A ARG B 1 136 ? 35.248  49.078 31.390 0.50 23.50  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH21   1 
ATOM   8349  H HH21   B ARG B 1 136 ? 39.288  42.726 31.990 0.50 17.85  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH21   1 
ATOM   8350  H HH22   A ARG B 1 136 ? 34.463  50.321 31.628 0.50 23.50  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH22   1 
ATOM   8351  H HH22   B ARG B 1 136 ? 40.180  43.373 30.987 0.50 17.85  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B HH22   1 
ATOM   8352  N N      A ASN B 1 137 ? 40.591  46.522 35.883 0.50 14.50  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N      1 
ATOM   8353  N N      B ASN B 1 137 ? 40.525  46.473 35.903 0.50 13.27  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N      1 
ATOM   8354  C CA     A ASN B 1 137 ? 41.946  47.010 35.622 0.50 14.95  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA     1 
ATOM   8355  C CA     B ASN B 1 137 ? 41.866  47.020 35.751 0.50 14.59  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA     1 
ATOM   8356  C C      A ASN B 1 137 ? 43.016  45.978 35.943 0.50 13.88  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C      1 
ATOM   8357  C C      B ASN B 1 137 ? 42.960  46.017 36.097 0.50 13.60  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C      1 
ATOM   8358  O O      A ASN B 1 137 ? 44.214  46.308 35.944 0.50 13.70  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O      1 
ATOM   8359  O O      B ASN B 1 137 ? 44.112  46.416 36.311 0.50 14.20  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O      1 
ATOM   8360  C CB     A ASN B 1 137 ? 42.209  48.280 36.431 0.50 15.90  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB     1 
ATOM   8361  C CB     B ASN B 1 137 ? 42.030  48.246 36.646 0.50 15.46  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB     1 
ATOM   8362  C CG     A ASN B 1 137 ? 41.359  49.421 35.967 0.50 19.59  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG     1 
ATOM   8363  C CG     B ASN B 1 137 ? 43.166  49.106 36.211 0.50 18.49  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG     1 
ATOM   8364  O OD1    A ASN B 1 137 ? 41.141  49.571 34.773 0.50 22.44  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1    1 
ATOM   8365  O OD1    B ASN B 1 137 ? 43.322  49.379 35.022 0.50 21.64  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1    1 
ATOM   8366  N ND2    A ASN B 1 137 ? 40.846  50.213 36.895 0.50 19.22  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2    1 
ATOM   8367  N ND2    B ASN B 1 137 ? 43.967  49.551 37.160 0.50 20.52  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2    1 
ATOM   8368  H H      A ASN B 1 137 ? 40.431  46.421 36.722 0.50 17.41  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B H      1 
ATOM   8369  H H      B ASN B 1 137 ? 40.243  46.515 36.715 0.50 15.93  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B H      1 
ATOM   8370  H HA     A ASN B 1 137 ? 42.013  47.224 34.679 0.50 17.95  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HA     1 
ATOM   8371  H HA     B ASN B 1 137 ? 41.977  47.285 34.824 0.50 17.52  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HA     1 
ATOM   8372  H HB2    A ASN B 1 137 ? 42.008  48.111 37.365 0.50 19.08  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB2    1 
ATOM   8373  H HB2    B ASN B 1 137 ? 41.219  48.777 36.613 0.50 18.56  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB2    1 
ATOM   8374  H HB3    A ASN B 1 137 ? 43.140  48.534 36.332 0.50 19.08  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB3    1 
ATOM   8375  H HB3    B ASN B 1 137 ? 42.200  47.957 37.556 0.50 18.56  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HB3    1 
ATOM   8376  H HD21   A ASN B 1 137 ? 40.353  50.879 36.666 0.50 23.08  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD21   1 
ATOM   8377  H HD21   B ASN B 1 137 ? 44.637  50.051 36.958 0.50 24.63  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD21   1 
ATOM   8378  H HD22   A ASN B 1 137 ? 41.006  50.061 37.726 0.50 23.08  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD22   1 
ATOM   8379  H HD22   B ASN B 1 137 ? 43.819  49.342 37.981 0.50 24.63  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B HD22   1 
ATOM   8380  N N      . LEU B 1 138 ? 42.611  44.737 36.204 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N      1 
ATOM   8381  C CA     . LEU B 1 138 ? 43.575  43.727 36.622 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA     1 
ATOM   8382  C C      . LEU B 1 138 ? 44.788  43.634 35.711 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C      1 
ATOM   8383  O O      . LEU B 1 138 ? 45.898  43.426 36.193 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O      1 
ATOM   8384  C CB     . LEU B 1 138 ? 42.889  42.383 36.720 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB     1 
ATOM   8385  C CG     . LEU B 1 138 ? 43.746  41.211 37.203 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG     1 
ATOM   8386  C CD1    . LEU B 1 138 ? 44.187  41.407 38.649 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1    1 
ATOM   8387  C CD2    . LEU B 1 138 ? 42.967  39.918 37.023 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2    1 
ATOM   8388  H H      . LEU B 1 138 ? 41.798  44.463 36.146 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B H      1 
ATOM   8389  H HA     . LEU B 1 138 ? 43.907  43.985 37.497 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HA     1 
ATOM   8390  H HB2    . LEU B 1 138 ? 42.148  42.468 37.340 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HB2    1 
ATOM   8391  H HB3    . LEU B 1 138 ? 42.559  42.150 35.838 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HB3    1 
ATOM   8392  H HG     . LEU B 1 138 ? 44.558  41.158 36.676 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HG     1 
ATOM   8393  H HD11   . LEU B 1 138 ? 44.764  42.185 38.700 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD11   1 
ATOM   8394  H HD12   . LEU B 1 138 ? 44.669  40.618 38.942 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD12   1 
ATOM   8395  H HD13   . LEU B 1 138 ? 43.402  41.540 39.203 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD13   1 
ATOM   8396  H HD21   . LEU B 1 138 ? 42.160  39.958 37.560 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD21   1 
ATOM   8397  H HD22   . LEU B 1 138 ? 43.519  39.174 37.311 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD22   1 
ATOM   8398  H HD23   . LEU B 1 138 ? 42.736  39.816 36.087 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B HD23   1 
ATOM   8399  N N      . ALA B 1 139 ? 44.619  43.789 34.403 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N      1 
ATOM   8400  C CA     . ALA B 1 139 ? 45.780  43.651 33.524 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA     1 
ATOM   8401  C C      . ALA B 1 139 ? 46.885  44.641 33.880 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C      1 
ATOM   8402  O O      . ALA B 1 139 ? 48.068  44.301 33.800 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O      1 
ATOM   8403  C CB     . ALA B 1 139 ? 45.371  43.839 32.076 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB     1 
ATOM   8404  H H      . ALA B 1 139 ? 43.875  43.968 34.011 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B H      1 
ATOM   8405  H HA     . ALA B 1 139 ? 46.130  42.753 33.633 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HA     1 
ATOM   8406  H HB1    . ALA B 1 139 ? 46.152  43.734 31.511 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HB1    1 
ATOM   8407  H HB2    . ALA B 1 139 ? 44.704  43.172 31.847 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HB2    1 
ATOM   8408  H HB3    . ALA B 1 139 ? 45.000  44.729 31.966 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B HB3    1 
ATOM   8409  N N      A GLU B 1 140 ? 46.518  45.857 34.279 0.50 17.30  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N      1 
ATOM   8410  N N      B GLU B 1 140 ? 46.525  45.873 34.280 0.50 17.38  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N      1 
ATOM   8411  C CA     A GLU B 1 140 ? 47.529  46.848 34.621 0.50 19.61  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA     1 
ATOM   8412  C CA     B GLU B 1 140 ? 47.550  46.871 34.595 0.50 20.26  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA     1 
ATOM   8413  C C      A GLU B 1 140 ? 48.356  46.386 35.810 0.50 17.91  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C      1 
ATOM   8414  C C      B GLU B 1 140 ? 48.326  46.501 35.856 0.50 18.55  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C      1 
ATOM   8415  O O      A GLU B 1 140 ? 49.592  46.464 35.796 0.50 17.71  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O      1 
ATOM   8416  O O      B GLU B 1 140 ? 49.524  46.811 35.957 0.50 18.56  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O      1 
ATOM   8417  C CB     A GLU B 1 140 ? 46.845  48.174 34.924 0.50 23.11  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB     1 
ATOM   8418  C CB     B GLU B 1 140 ? 46.946  48.276 34.747 0.50 24.61  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB     1 
ATOM   8419  C CG     A GLU B 1 140 ? 47.801  49.324 35.117 0.50 26.35  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG     1 
ATOM   8420  C CG     B GLU B 1 140 ? 46.453  48.947 33.449 0.50 29.04  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG     1 
ATOM   8421  C CD     A GLU B 1 140 ? 48.500  49.814 33.837 0.50 38.44  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD     1 
ATOM   8422  C CD     B GLU B 1 140 ? 47.562  49.528 32.565 0.50 38.19  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD     1 
ATOM   8423  O OE1    A GLU B 1 140 ? 48.365  49.196 32.755 0.50 44.83  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1    1 
ATOM   8424  O OE1    B GLU B 1 140 ? 48.259  48.750 31.880 0.50 50.72  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1    1 
ATOM   8425  O OE2    A GLU B 1 140 ? 49.198  50.844 33.934 0.50 47.95  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2    1 
ATOM   8426  O OE2    B GLU B 1 140 ? 47.719  50.769 32.530 0.50 40.82  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2    1 
ATOM   8427  H H      A GLU B 1 140 ? 45.706  46.127 34.359 0.50 20.76  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B H      1 
ATOM   8428  H H      B GLU B 1 140 ? 45.715  46.146 34.373 0.50 20.86  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B H      1 
ATOM   8429  H HA     A GLU B 1 140 ? 48.129  46.974 33.869 0.50 23.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HA     1 
ATOM   8430  H HA     B GLU B 1 140 ? 48.166  46.903 33.846 0.50 24.32  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HA     1 
ATOM   8431  H HB2    A GLU B 1 140 ? 46.259  48.398 34.184 0.50 27.73  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB2    1 
ATOM   8432  H HB2    B GLU B 1 140 ? 46.184  48.215 35.345 0.50 29.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB2    1 
ATOM   8433  H HB3    A GLU B 1 140 ? 46.328  48.078 35.739 0.50 27.73  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB3    1 
ATOM   8434  H HB3    B GLU B 1 140 ? 47.622  48.856 35.130 0.50 29.54  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HB3    1 
ATOM   8435  H HG2    A GLU B 1 140 ? 47.309  50.074 35.485 0.50 31.63  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG2    1 
ATOM   8436  H HG2    B GLU B 1 140 ? 45.976  48.287 32.923 0.50 34.86  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG2    1 
ATOM   8437  H HG3    A GLU B 1 140 ? 48.494  49.046 35.737 0.50 31.63  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG3    1 
ATOM   8438  H HG3    B GLU B 1 140 ? 45.857  49.676 33.686 0.50 34.86  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B HG3    1 
ATOM   8439  N N      A VAL B 1 141 ? 47.689  45.884 36.851 0.70 17.65  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N      1 
ATOM   8440  N N      B VAL B 1 141 ? 47.666  45.850 36.824 0.30 17.71  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N      1 
ATOM   8441  C CA     A VAL B 1 141 ? 48.429  45.446 38.025 0.70 18.55  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA     1 
ATOM   8442  C CA     B VAL B 1 141 ? 48.371  45.435 38.032 0.30 18.57  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA     1 
ATOM   8443  C C      A VAL B 1 141 ? 49.339  44.271 37.691 0.70 17.15  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C      1 
ATOM   8444  C C      B VAL B 1 141 ? 49.280  44.239 37.753 0.30 17.18  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C      1 
ATOM   8445  O O      A VAL B 1 141 ? 50.445  44.158 38.230 0.70 18.60  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O      1 
ATOM   8446  O O      B VAL B 1 141 ? 50.319  44.077 38.402 0.30 18.61  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O      1 
ATOM   8447  C CB     A VAL B 1 141 ? 47.461  45.133 39.175 0.70 22.89  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB     1 
ATOM   8448  C CB     B VAL B 1 141 ? 47.411  45.197 39.219 0.30 22.93  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB     1 
ATOM   8449  C CG1    A VAL B 1 141 ? 48.236  44.588 40.353 0.70 25.99  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1    1 
ATOM   8450  C CG1    B VAL B 1 141 ? 46.484  46.399 39.417 0.30 26.09  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1    1 
ATOM   8451  C CG2    A VAL B 1 141 ? 46.675  46.391 39.547 0.70 25.28  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2    1 
ATOM   8452  C CG2    B VAL B 1 141 ? 46.582  43.930 39.066 0.30 25.20  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2    1 
ATOM   8453  H H      A VAL B 1 141 ? 46.835  45.790 36.897 0.70 21.19  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B H      1 
ATOM   8454  H H      B VAL B 1 141 ? 46.832  45.643 36.802 0.30 21.26  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B H      1 
ATOM   8455  H HA     A VAL B 1 141 ? 49.004  46.171 38.315 0.70 22.27  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HA     1 
ATOM   8456  H HA     B VAL B 1 141 ? 48.940  46.173 38.302 0.30 22.29  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HA     1 
ATOM   8457  H HB     A VAL B 1 141 ? 46.820  44.458 38.903 0.70 27.47  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HB     1 
ATOM   8458  H HB     B VAL B 1 141 ? 47.966  45.084 40.007 0.30 27.52  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HB     1 
ATOM   8459  H HG11   A VAL B 1 141 ? 48.426  43.650 40.199 0.70 31.19  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG11   1 
ATOM   8460  H HG11   B VAL B 1 141 ? 47.014  47.212 39.407 0.30 31.32  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG11   1 
ATOM   8461  H HG12   A VAL B 1 141 ? 47.703  44.691 41.157 0.70 31.19  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG12   1 
ATOM   8462  H HG12   B VAL B 1 141 ? 46.029  46.310 40.269 0.30 31.32  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG12   1 
ATOM   8463  H HG13   A VAL B 1 141 ? 49.066  45.083 40.441 0.70 31.19  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG13   1 
ATOM   8464  H HG13   B VAL B 1 141 ? 45.835  46.419 38.696 0.30 31.32  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG13   1 
ATOM   8465  H HG21   A VAL B 1 141 ? 47.298  47.087 39.809 0.70 30.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG21   1 
ATOM   8466  H HG21   B VAL B 1 141 ? 45.733  44.155 38.654 0.30 30.25  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG21   1 
ATOM   8467  H HG22   A VAL B 1 141 ? 46.080  46.185 40.285 0.70 30.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG22   1 
ATOM   8468  H HG22   B VAL B 1 141 ? 46.433  43.543 39.943 0.30 30.25  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG22   1 
ATOM   8469  H HG23   A VAL B 1 141 ? 46.160  46.681 38.778 0.70 30.34  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG23   1 
ATOM   8470  H HG23   B VAL B 1 141 ? 47.065  43.302 38.506 0.30 30.25  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B HG23   1 
ATOM   8471  N N      . VAL B 1 142 ? 48.902  43.370 36.814 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B N      1 
ATOM   8472  C CA     . VAL B 1 142 ? 49.785  42.266 36.441 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CA     1 
ATOM   8473  C C      . VAL B 1 142 ? 50.996  42.799 35.688 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B C      1 
ATOM   8474  O O      . VAL B 1 142 ? 52.119  42.314 35.860 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B O      1 
ATOM   8475  C CB     . VAL B 1 142 ? 49.015  41.198 35.643 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CB     1 
ATOM   8476  C CG1    . VAL B 1 142 ? 49.942  40.134 35.119 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG1    1 
ATOM   8477  C CG2    . VAL B 1 142 ? 47.933  40.605 36.520 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG2    1 
ATOM   8478  H H      . VAL B 1 142 ? 48.129  43.376 36.437 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B H      1 
ATOM   8479  H HA     . VAL B 1 142 ? 50.107  41.835 37.249 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HA     1 
ATOM   8480  H HB     . VAL B 1 142 ? 48.599  41.610 34.869 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HB     1 
ATOM   8481  H HG11   . VAL B 1 142 ? 50.460  40.499 34.385 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG11   1 
ATOM   8482  H HG12   . VAL B 1 142 ? 49.415  39.381 34.809 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG12   1 
ATOM   8483  H HG13   . VAL B 1 142 ? 50.534  39.851 35.834 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG13   1 
ATOM   8484  H HG21   . VAL B 1 142 ? 48.342  40.231 37.316 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG21   1 
ATOM   8485  H HG22   . VAL B 1 142 ? 47.473  39.909 36.027 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG22   1 
ATOM   8486  H HG23   . VAL B 1 142 ? 47.308  41.304 36.767 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 141 VAL B HG23   1 
ATOM   8487  N N      . ARG B 1 143 ? 50.795  43.814 34.846 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B N      1 
ATOM   8488  C CA     . ARG B 1 143 ? 51.921  44.392 34.114 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CA     1 
ATOM   8489  C C      . ARG B 1 143 ? 52.954  44.996 35.049 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B C      1 
ATOM   8490  O O      . ARG B 1 143 ? 54.154  44.754 34.899 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B O      1 
ATOM   8491  C CB     . ARG B 1 143 ? 51.444  45.480 33.165 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CB     1 
ATOM   8492  C CG     . ARG B 1 143 ? 50.743  45.056 31.938 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CG     1 
ATOM   8493  C CD     . ARG B 1 143 ? 50.707  46.163 30.872 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CD     1 
ATOM   8494  N NE     . ARG B 1 143 ? 49.842  45.752 29.774 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NE     1 
ATOM   8495  C CZ     . ARG B 1 143 ? 48.523  45.897 29.743 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CZ     1 
ATOM   8496  N NH1    . ARG B 1 143 ? 47.883  46.595 30.667 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH1    1 
ATOM   8497  N NH2    . ARG B 1 143 ? 47.830  45.320 28.764 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH2    1 
ATOM   8498  H H      . ARG B 1 143 ? 50.033  44.179 34.685 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B H      1 
ATOM   8499  H HA     . ARG B 1 143 ? 52.327  43.673 33.605 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HA     1 
ATOM   8500  H HB2    . ARG B 1 143 ? 50.832  46.053 33.653 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HB2    1 
ATOM   8501  H HB3    . ARG B 1 143 ? 52.220  45.989 32.882 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HB3    1 
ATOM   8502  H HG2    . ARG B 1 143 ? 51.201  44.289 31.559 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HG2    1 
ATOM   8503  H HG3    . ARG B 1 143 ? 49.829  44.821 32.159 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HG3    1 
ATOM   8504  H HD2    . ARG B 1 143 ? 50.355  46.981 31.259 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HD2    1 
ATOM   8505  H HD3    . ARG B 1 143 ? 51.600  46.317 30.527 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HD3    1 
ATOM   8506  H HE     . ARG B 1 143 ? 50.216  45.386 29.091 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HE     1 
ATOM   8507  H HH11   . ARG B 1 143 ? 48.322  46.968 31.305 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH11   1 
ATOM   8508  H HH12   . ARG B 1 143 ? 47.027  46.676 30.628 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH12   1 
ATOM   8509  H HH21   . ARG B 1 143 ? 48.237  44.860 28.161 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH21   1 
ATOM   8510  H HH22   . ARG B 1 143 ? 46.975  45.407 28.733 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B HH22   1 
ATOM   8511  N N      . HIS B 1 144 ? 52.505  45.795 36.013 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B N      1 
ATOM   8512  C CA     . HIS B 1 144 ? 53.409  46.584 36.842 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CA     1 
ATOM   8513  C C      . HIS B 1 144 ? 53.810  45.891 38.137 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B C      1 
ATOM   8514  O O      . HIS B 1 144 ? 54.836  46.243 38.717 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B O      1 
ATOM   8515  C CB     . HIS B 1 144 ? 52.811  47.988 37.042 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CB     1 
ATOM   8516  C CG     . HIS B 1 144 ? 52.593  48.720 35.741 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CG     1 
ATOM   8517  N ND1    . HIS B 1 144 ? 53.628  49.056 34.892 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B ND1    1 
ATOM   8518  C CD2    . HIS B 1 144 ? 51.457  49.125 35.119 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CD2    1 
ATOM   8519  C CE1    . HIS B 1 144 ? 53.144  49.659 33.820 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CE1    1 
ATOM   8520  N NE2    . HIS B 1 144 ? 51.830  49.721 33.936 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B NE2    1 
ATOM   8521  H H      . HIS B 1 144 ? 51.673  45.898 36.209 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B H      1 
ATOM   8522  H HA     . HIS B 1 144 ? 54.256  46.728 36.391 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HA     1 
ATOM   8523  H HB2    . HIS B 1 144 ? 51.953  47.905 37.487 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HB2    1 
ATOM   8524  H HB3    . HIS B 1 144 ? 53.417  48.515 37.585 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HB3    1 
ATOM   8525  H HD2    . HIS B 1 144 ? 50.588  49.019 35.434 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HD2    1 
ATOM   8526  H HE1    . HIS B 1 144 ? 53.643  49.984 33.106 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HE1    1 
ATOM   8527  H HE2    . HIS B 1 144 ? 51.294  50.076 33.364 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B HE2    1 
ATOM   8528  N N      . GLY B 1 145 ? 53.035  44.932 38.605 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B N      1 
ATOM   8529  C CA     . GLY B 1 145 ? 53.280  44.246 39.857 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B CA     1 
ATOM   8530  C C      . GLY B 1 145 ? 52.666  44.957 41.051 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B C      1 
ATOM   8531  O O      . GLY B 1 145 ? 52.367  46.143 41.019 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B O      1 
ATOM   8532  H H      . GLY B 1 145 ? 52.332  44.648 38.199 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B H      1 
ATOM   8533  H HA2    . GLY B 1 145 ? 52.906  43.353 39.810 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B HA2    1 
ATOM   8534  H HA3    . GLY B 1 145 ? 54.237  44.180 40.003 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 144 GLY B HA3    1 
ATOM   8535  N N      . ALA B 1 146 ? 52.463  44.195 42.125 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B N      1 
ATOM   8536  C CA     . ALA B 1 146 ? 51.919  44.733 43.374 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CA     1 
ATOM   8537  C C      . ALA B 1 146 ? 53.109  45.235 44.191 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B C      1 
ATOM   8538  O O      . ALA B 1 146 ? 53.543  44.595 45.146 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B O      1 
ATOM   8539  C CB     . ALA B 1 146 ? 51.135  43.657 44.122 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CB     1 
ATOM   8540  H H      . ALA B 1 146 ? 52.634  43.353 42.157 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B H      1 
ATOM   8541  H HA     . ALA B 1 146 ? 51.306  45.463 43.194 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HA     1 
ATOM   8542  H HB1    . ALA B 1 146 ? 50.619  44.076 44.829 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HB1    1 
ATOM   8543  H HB2    . ALA B 1 146 ? 50.541  43.209 43.500 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HB2    1 
ATOM   8544  H HB3    . ALA B 1 146 ? 51.759  43.019 44.502 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 145 ALA B HB3    1 
ATOM   8545  N N      . ARG B 1 147 ? 53.686  46.368 43.743 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B N      1 
ATOM   8546  C CA     . ARG B 1 147 ? 54.978  46.855 44.210 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CA     1 
ATOM   8547  C C      . ARG B 1 147 ? 54.884  48.334 44.539 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B C      1 
ATOM   8548  O O      . ARG B 1 147 ? 54.119  49.068 43.905 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B O      1 
ATOM   8549  C CB     . ARG B 1 147 ? 56.038  46.679 43.110 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CB     1 
ATOM   8550  C CG     . ARG B 1 147 ? 56.454  45.227 42.950 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CG     1 
ATOM   8551  C CD     . ARG B 1 147 ? 57.653  45.018 42.057 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CD     1 
ATOM   8552  N NE     . ARG B 1 147 ? 57.912  43.589 41.939 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NE     1 
ATOM   8553  C CZ     . ARG B 1 147 ? 58.703  42.872 42.731 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CZ     1 
ATOM   8554  N NH1    . ARG B 1 147 ? 59.390  43.424 43.726 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH1    1 
ATOM   8555  N NH2    . ARG B 1 147 ? 58.812  41.564 42.515 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH2    1 
ATOM   8556  H H      . ARG B 1 147 ? 53.329  46.879 43.151 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B H      1 
ATOM   8557  H HA     . ARG B 1 147 ? 55.239  46.372 45.011 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HA     1 
ATOM   8558  H HB2    . ARG B 1 147 ? 55.673  46.986 42.265 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HB2    1 
ATOM   8559  H HB3    . ARG B 1 147 ? 56.825  47.197 43.340 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HB3    1 
ATOM   8560  H HG2    . ARG B 1 147 ? 56.674  44.869 43.824 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HG2    1 
ATOM   8561  H HG3    . ARG B 1 147 ? 55.714  44.733 42.565 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HG3    1 
ATOM   8562  H HD2    . ARG B 1 147 ? 57.476  45.381 41.175 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HD2    1 
ATOM   8563  H HD3    . ARG B 1 147 ? 58.432  45.449 42.443 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HD3    1 
ATOM   8564  H HE     . ARG B 1 147 ? 57.517  43.171 41.299 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HE     1 
ATOM   8565  H HH11   . ARG B 1 147 ? 59.331  44.270 43.872 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH11   1 
ATOM   8566  H HH12   . ARG B 1 147 ? 59.895  42.936 44.223 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH12   1 
ATOM   8567  H HH21   . ARG B 1 147 ? 58.375  41.197 41.871 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH21   1 
ATOM   8568  H HH22   . ARG B 1 147 ? 59.320  41.086 43.018 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B HH22   1 
ATOM   8569  N N      . ASP B 1 148 ? 55.673  48.764 45.533 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N      1 
ATOM   8570  C CA     . ASP B 1 148 ? 55.673  50.158 45.966 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA     1 
ATOM   8571  C C      . ASP B 1 148 ? 56.642  50.968 45.095 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C      1 
ATOM   8572  O O      . ASP B 1 148 ? 57.318  50.430 44.213 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O      1 
ATOM   8573  C CB     . ASP B 1 148 ? 55.911  50.291 47.480 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB     1 
ATOM   8574  C CG     . ASP B 1 148 ? 57.309  49.872 47.921 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG     1 
ATOM   8575  O OD1    . ASP B 1 148 ? 58.222  49.820 47.063 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1    1 
ATOM   8576  O OD2    . ASP B 1 148 ? 57.480  49.592 49.140 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2    1 
ATOM   8577  H H      . ASP B 1 148 ? 56.217  48.262 45.971 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B H      1 
ATOM   8578  H HA     . ASP B 1 148 ? 54.790  50.535 45.828 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B HA     1 
ATOM   8579  H HB2    . ASP B 1 148 ? 55.786  51.218 47.736 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B HB2    1 
ATOM   8580  H HB3    . ASP B 1 148 ? 55.273  49.729 47.947 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B HB3    1 
ATOM   8581  N N      . THR B 1 149 ? 56.700  52.286 45.333 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 148 THR B N      1 
ATOM   8582  C CA     . THR B 1 149 ? 57.528  53.170 44.512 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA     1 
ATOM   8583  C C      . THR B 1 149 ? 59.020  52.846 44.601 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 148 THR B C      1 
ATOM   8584  O O      . THR B 1 149 ? 59.773  53.208 43.690 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 148 THR B O      1 
ATOM   8585  C CB     . THR B 1 149 ? 57.304  54.635 44.911 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB     1 
ATOM   8586  O OG1    . THR B 1 149 ? 57.398  54.749 46.336 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1    1 
ATOM   8587  C CG2    . THR B 1 149 ? 55.936  55.156 44.430 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2    1 
ATOM   8588  H H      . THR B 1 149 ? 56.271  52.688 45.961 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 148 THR B H      1 
ATOM   8589  H HA     . THR B 1 149 ? 57.253  53.056 43.588 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HA     1 
ATOM   8590  H HB     . THR B 1 149 ? 57.979  55.188 44.489 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HB     1 
ATOM   8591  H HG1    . THR B 1 149 ? 57.255  55.542 46.571 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG1    1 
ATOM   8592  H HG21   . THR B 1 149 ? 55.876  55.089 43.464 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG21   1 
ATOM   8593  H HG22   . THR B 1 149 ? 55.826  56.085 44.688 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG22   1 
ATOM   8594  H HG23   . THR B 1 149 ? 55.222  54.633 44.827 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 148 THR B HG23   1 
ATOM   8595  N N      . SER B 1 150 ? 59.467  52.192 45.677 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 149 SER B N      1 
ATOM   8596  C CA     . SER B 1 150 ? 60.852  51.751 45.808 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA     1 
ATOM   8597  C C      . SER B 1 150 ? 61.127  50.410 45.130 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 149 SER B C      1 
ATOM   8598  O O      . SER B 1 150 ? 62.289  49.991 45.057 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 149 SER B O      1 
ATOM   8599  C CB     . SER B 1 150 ? 61.210  51.608 47.291 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB     1 
ATOM   8600  O OG     . SER B 1 150 ? 61.174  52.858 47.954 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG     1 
ATOM   8601  H H      . SER B 1 150 ? 58.977  51.991 46.355 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 149 SER B H      1 
ATOM   8602  H HA     . SER B 1 150 ? 61.419  52.424 45.401 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 149 SER B HA     1 
ATOM   8603  H HB2    . SER B 1 150 ? 60.571  51.011 47.712 1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 149 SER B HB2    1 
ATOM   8604  H HB3    . SER B 1 150 ? 62.105  51.240 47.364 1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 149 SER B HB3    1 
ATOM   8605  H HG     . SER B 1 150 ? 61.389  52.762 48.760 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 149 SER B HG     1 
ATOM   8606  N N      . GLY B 1 151 ? 60.097  49.708 44.669 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B N      1 
ATOM   8607  C CA     . GLY B 1 151 ? 60.288  48.444 43.993 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B CA     1 
ATOM   8608  C C      . GLY B 1 151 ? 60.053  47.214 44.841 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B C      1 
ATOM   8609  O O      . GLY B 1 151 ? 60.121  46.099 44.308 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B O      1 
ATOM   8610  H H      . GLY B 1 151 ? 59.274  49.950 44.739 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B H      1 
ATOM   8611  H HA2    . GLY B 1 151 ? 59.679  48.402 43.239 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B HA2    1 
ATOM   8612  H HA3    . GLY B 1 151 ? 61.200  48.404 43.665 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 150 GLY B HA3    1 
ATOM   8613  N N      . ALA B 1 152 ? 59.779  47.371 46.136 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B N      1 
ATOM   8614  C CA     . ALA B 1 152 ? 59.549  46.243 47.026 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CA     1 
ATOM   8615  C C      . ALA B 1 152 ? 58.101  45.761 46.933 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B C      1 
ATOM   8616  O O      . ALA B 1 152 ? 57.192  46.497 46.539 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B O      1 
ATOM   8617  C CB     . ALA B 1 152 ? 59.816  46.647 48.479 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CB     1 
ATOM   8618  H H      . ALA B 1 152 ? 59.721  48.135 46.527 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B H      1 
ATOM   8619  H HA     . ALA B 1 152 ? 60.146  45.523 46.770 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HA     1 
ATOM   8620  H HB1    . ALA B 1 152 ? 59.629  45.890 49.056 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HB1    1 
ATOM   8621  H HB2    . ALA B 1 152 ? 60.745  46.910 48.568 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HB2    1 
ATOM   8622  H HB3    . ALA B 1 152 ? 59.238  47.391 48.711 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 151 ALA B HB3    1 
ATOM   8623  N N      . GLU B 1 153 ? 57.890  44.493 47.282 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B N      1 
ATOM   8624  C CA     . GLU B 1 153 ? 56.520  43.981 47.311 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CA     1 
ATOM   8625  C C      . GLU B 1 153 ? 55.678  44.861 48.240 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B C      1 
ATOM   8626  O O      . GLU B 1 153 ? 56.153  45.271 49.293 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B O      1 
ATOM   8627  C CB     . GLU B 1 153 ? 56.509  42.524 47.818 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CB     1 
ATOM   8628  C CG     . GLU B 1 153 ? 57.301  41.477 46.974 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CG     1 
ATOM   8629  C CD     . GLU B 1 153 ? 57.619  40.197 47.778 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CD     1 
ATOM   8630  O OE1    . GLU B 1 153 ? 56.724  39.320 47.789 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE1    1 
ATOM   8631  O OE2    . GLU B 1 153 ? 58.727  40.082 48.408 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE2    1 
ATOM   8632  H H      . GLU B 1 153 ? 58.500  43.928 47.499 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B H      1 
ATOM   8633  H HA     . GLU B 1 153 ? 56.138  43.991 46.419 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HA     1 
ATOM   8634  H HB2    . GLU B 1 153 ? 56.890  42.515 48.710 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HB2    1 
ATOM   8635  H HB3    . GLU B 1 153 ? 55.587  42.225 47.848 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HB3    1 
ATOM   8636  H HG2    . GLU B 1 153 ? 56.771  41.225 46.202 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HG2    1 
ATOM   8637  H HG3    . GLU B 1 153 ? 58.140  41.869 46.686 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B HG3    1 
ATOM   8638  N N      A SER B 1 154 ? 54.388  45.086 47.876 0.70 20.97  ? ? ? ? ? ? 153 SER B N      1 
ATOM   8639  N N      B SER B 1 154 ? 54.425  45.166 47.843 0.30 21.01  ? ? ? ? ? ? 153 SER B N      1 
ATOM   8640  C CA     A SER B 1 154 ? 53.544  45.862 48.767 0.70 20.41  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA     1 
ATOM   8641  C CA     B SER B 1 154 ? 53.541  45.926 48.731 0.30 20.44  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA     1 
ATOM   8642  C C      A SER B 1 154 ? 52.560  44.950 49.483 0.70 16.12  ? ? ? ? ? ? 153 SER B C      1 
ATOM   8643  C C      B SER B 1 154 ? 52.533  45.015 49.434 0.30 16.14  ? ? ? ? ? ? 153 SER B C      1 
ATOM   8644  O O      A SER B 1 154 ? 52.101  43.951 48.932 0.70 16.70  ? ? ? ? ? ? 153 SER B O      1 
ATOM   8645  O O      B SER B 1 154 ? 52.029  44.069 48.832 0.30 16.68  ? ? ? ? ? ? 153 SER B O      1 
ATOM   8646  C CB     A SER B 1 154 ? 52.756  46.958 48.045 0.70 26.71  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB     1 
ATOM   8647  C CB     B SER B 1 154 ? 52.774  46.981 47.935 0.30 26.72  ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB     1 
ATOM   8648  O OG     A SER B 1 154 ? 52.043  46.436 46.962 0.70 32.25  ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG     1 
ATOM   8649  O OG     B SER B 1 154 ? 53.685  47.852 47.309 0.30 32.32  ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG     1 
ATOM   8650  H H      A SER B 1 154 ? 54.016  44.807 47.153 0.70 25.17  ? ? ? ? ? ? 153 SER B H      1 
ATOM   8651  H H      B SER B 1 154 ? 54.079  44.947 47.086 0.30 25.21  ? ? ? ? ? ? 153 SER B H      1 
ATOM   8652  H HA     A SER B 1 154 ? 54.115  46.304 49.415 0.70 24.50  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HA     1 
ATOM   8653  H HA     B SER B 1 154 ? 54.075  46.365 49.412 0.30 24.54  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HA     1 
ATOM   8654  H HB2    A SER B 1 154 ? 52.131  47.359 48.669 0.70 32.05  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB2    1 
ATOM   8655  H HB2    B SER B 1 154 ? 52.234  46.543 47.259 0.30 32.07  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB2    1 
ATOM   8656  H HB3    A SER B 1 154 ? 53.376  47.628 47.719 0.70 32.05  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB3    1 
ATOM   8657  H HB3    B SER B 1 154 ? 52.207  47.488 48.536 0.30 32.07  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HB3    1 
ATOM   8658  H HG     A SER B 1 154 ? 51.476  45.878 47.233 0.70 38.70  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HG     1 
ATOM   8659  H HG     B SER B 1 154 ? 53.302  48.572 47.107 0.30 38.79  ? ? ? ? ? ? 153 SER B HG     1 
ATOM   8660  N N      . PRO B 1 155 ? 52.183  45.276 50.694 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B N      1 
ATOM   8661  C CA     . PRO B 1 155 ? 51.062  44.571 51.321 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CA     1 
ATOM   8662  C C      . PRO B 1 155 ? 49.763  44.923 50.623 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B C      1 
ATOM   8663  O O      . PRO B 1 155 ? 49.686  45.823 49.794 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B O      1 
ATOM   8664  C CB     . PRO B 1 155 ? 51.071  45.110 52.737 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CB     1 
ATOM   8665  C CG     . PRO B 1 155 ? 51.614  46.525 52.557 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CG     1 
ATOM   8666  C CD     . PRO B 1 155 ? 52.657  46.418 51.474 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CD     1 
ATOM   8667  H HA     . PRO B 1 155 ? 51.201  43.610 51.325 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HA     1 
ATOM   8668  H HB2    . PRO B 1 155 ? 50.172  45.119 53.101 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HB2    1 
ATOM   8669  H HB3    . PRO B 1 155 ? 51.652  44.575 53.299 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HB3    1 
ATOM   8670  H HG2    . PRO B 1 155 ? 50.898  47.121 52.288 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HG2    1 
ATOM   8671  H HG3    . PRO B 1 155 ? 52.009  46.834 53.387 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HG3    1 
ATOM   8672  H HD2    . PRO B 1 155 ? 52.683  47.223 50.933 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HD2    1 
ATOM   8673  H HD3    . PRO B 1 155 ? 53.534  46.243 51.850 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B HD3    1 
ATOM   8674  N N      . ASN B 1 156 ? 48.730  44.162 50.936 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B N      1 
ATOM   8675  C CA     . ASN B 1 156 ? 47.438  44.405 50.325 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CA     1 
ATOM   8676  C C      . ASN B 1 156 ? 46.976  45.830 50.616 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B C      1 
ATOM   8677  O O      . ASN B 1 156 ? 47.248  46.387 51.686 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B O      1 
ATOM   8678  C CB     . ASN B 1 156 ? 46.432  43.424 50.866 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CB     1 
ATOM   8679  C CG     . ASN B 1 156 ? 45.095  43.623 50.236 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CG     1 
ATOM   8680  O OD1    . ASN B 1 156 ? 44.221  44.246 50.815 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B OD1    1 
ATOM   8681  N ND2    . ASN B 1 156 ? 44.948  43.152 49.004 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B ND2    1 
ATOM   8682  H H      . ASN B 1 156 ? 48.750  43.506 51.492 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B H      1 
ATOM   8683  H HA     . ASN B 1 156 ? 47.500  44.293 49.364 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HA     1 
ATOM   8684  H HB2    . ASN B 1 156 ? 46.729  42.520 50.677 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HB2    1 
ATOM   8685  H HB3    . ASN B 1 156 ? 46.341  43.550 51.824 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HB3    1 
ATOM   8686  H HD21   . ASN B 1 156 ? 44.196  43.242 48.596 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HD21   1 
ATOM   8687  H HD22   . ASN B 1 156 ? 45.605  42.758 48.613 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B HD22   1 
ATOM   8688  N N      . GLY B 1 157 ? 46.244  46.414 49.666 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N      1 
ATOM   8689  C CA     . GLY B 1 157 ? 45.836  47.796 49.709 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA     1 
ATOM   8690  C C      . GLY B 1 157 ? 44.460  48.118 50.244 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C      1 
ATOM   8691  O O      . GLY B 1 157 ? 44.140  49.297 50.394 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O      1 
ATOM   8692  H H      . GLY B 1 157 ? 45.966  46.004 48.963 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B H      1 
ATOM   8693  H HA2    . GLY B 1 157 ? 46.472  48.277 50.262 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B HA2    1 
ATOM   8694  H HA3    . GLY B 1 157 ? 45.876  48.146 48.805 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B HA3    1 
ATOM   8695  N N      . ILE B 1 158 ? 43.629  47.132 50.570 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B N      1 
ATOM   8696  C CA     . ILE B 1 158 ? 42.308  47.429 51.138 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CA     1 
ATOM   8697  C C      . ILE B 1 158 ? 42.509  48.255 52.402 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B C      1 
ATOM   8698  O O      . ILE B 1 158 ? 43.284  47.877 53.281 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B O      1 
ATOM   8699  C CB     . ILE B 1 158 ? 41.515  46.131 51.387 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CB     1 
ATOM   8700  C CG1    . ILE B 1 158 ? 41.261  45.368 50.072 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG1    1 
ATOM   8701  C CG2    . ILE B 1 158 ? 40.193  46.477 52.053 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG2    1 
ATOM   8702  C CD1    . ILE B 1 158 ? 40.709  43.972 50.258 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CD1    1 
ATOM   8703  H H      . ILE B 1 158 ? 43.798  46.294 50.475 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B H      1 
ATOM   8704  H HA     . ILE B 1 158 ? 41.787  47.954 50.511 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HA     1 
ATOM   8705  H HB     . ILE B 1 158 ? 42.040  45.555 51.965 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HB     1 
ATOM   8706  H HG12   . ILE B 1 158 ? 40.621  45.868 49.542 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG12   1 
ATOM   8707  H HG13   . ILE B 1 158 ? 42.100  45.289 49.592 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG13   1 
ATOM   8708  H HG21   . ILE B 1 158 ? 40.368  46.823 52.942 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG21   1 
ATOM   8709  H HG22   . ILE B 1 158 ? 39.650  45.675 52.112 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG22   1 
ATOM   8710  H HG23   . ILE B 1 158 ? 39.737  47.147 51.521 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HG23   1 
ATOM   8711  H HD11   . ILE B 1 158 ? 41.283  43.484 50.869 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HD11   1 
ATOM   8712  H HD12   . ILE B 1 158 ? 40.685  43.525 49.398 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HD12   1 
ATOM   8713  H HD13   . ILE B 1 158 ? 39.813  44.033 50.625 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B HD13   1 
ATOM   8714  N N      . ALA B 1 159 ? 41.824  49.381 52.495 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N      1 
ATOM   8715  C CA     . ALA B 1 159 ? 42.053  50.377 53.531 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA     1 
ATOM   8716  C C      . ALA B 1 159 ? 41.080  50.191 54.685 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C      1 
ATOM   8717  O O      . ALA B 1 159 ? 40.047  49.514 54.565 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O      1 
ATOM   8718  C CB     . ALA B 1 159 ? 41.800  51.769 52.953 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB     1 
ATOM   8719  H H      . ALA B 1 159 ? 41.197  49.601 51.949 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B H      1 
ATOM   8720  H HA     . ALA B 1 159 ? 42.962  50.291 53.858 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HA     1 
ATOM   8721  H HB1    . ALA B 1 159 ? 41.937  52.430 53.650 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HB1    1 
ATOM   8722  H HB2    . ALA B 1 159 ? 42.420  51.925 52.223 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HB2    1 
ATOM   8723  H HB3    . ALA B 1 159 ? 40.888  51.815 52.627 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B HB3    1 
ATOM   8724  N N      . GLN B 1 160 ? 41.404  50.810 55.821 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B N      1 
ATOM   8725  C CA     . GLN B 1 160 ? 40.544  50.638 56.985 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CA     1 
ATOM   8726  C C      . GLN B 1 160 ? 39.109  51.071 56.720 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B C      1 
ATOM   8727  O O      . GLN B 1 160 ? 38.178  50.437 57.225 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B O      1 
ATOM   8728  C CB     . GLN B 1 160 ? 41.116  51.237 58.237 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CB     1 
ATOM   8729  C CG     . GLN B 1 160 ? 41.306  52.602 58.218 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CG     1 
ATOM   8730  C CD     . GLN B 1 160 ? 42.340  52.965 59.352 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CD     1 
ATOM   8731  O OE1    . GLN B 1 160 ? 41.893  53.258 60.415 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B OE1    1 
ATOM   8732  N NE2    . GLN B 1 160 ? 43.710  52.916 59.108 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B NE2    1 
ATOM   8733  H H      . GLN B 1 160 ? 42.090  51.316 55.938 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B H      1 
ATOM   8734  H HA     . GLN B 1 160 ? 40.515  49.686 57.167 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HA     1 
ATOM   8735  H HB2    . GLN B 1 160 ? 40.512  51.042 58.970 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HB2    1 
ATOM   8736  H HB3    . GLN B 1 160 ? 41.981  50.829 58.401 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HB3    1 
ATOM   8737  H HG2    . GLN B 1 160 ? 41.663  52.878 57.359 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HG2    1 
ATOM   8738  H HG3    . GLN B 1 160 ? 40.468  53.059 58.391 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HG3    1 
ATOM   8739  H HE21   . GLN B 1 160 ? 44.266  53.115 59.734 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HE21   1 
ATOM   8740  H HE22   . GLN B 1 160 ? 44.001  52.685 58.332 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B HE22   1 
ATOM   8741  N N      . GLU B 1 161 ? 38.900  52.129 55.949 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B N      1 
ATOM   8742  C CA     . GLU B 1 161 ? 37.537  52.567 55.684 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CA     1 
ATOM   8743  C C      . GLU B 1 161 ? 36.771  51.550 54.847 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B C      1 
ATOM   8744  O O      . GLU B 1 161 ? 35.556  51.429 54.991 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B O      1 
ATOM   8745  C CB     . GLU B 1 161 ? 37.591  53.920 54.984 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CB     1 
ATOM   8746  C CG     . GLU B 1 161 ? 38.239  55.039 55.861 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CG     1 
ATOM   8747  C CD     . GLU B 1 161 ? 39.775  55.086 55.826 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CD     1 
ATOM   8748  O OE1    . GLU B 1 161 ? 40.414  54.243 55.188 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE1    1 
ATOM   8749  O OE2    . GLU B 1 161 ? 40.385  55.970 56.461 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE2    1 
ATOM   8750  H H      . GLU B 1 161 ? 39.514  52.600 55.575 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B H      1 
ATOM   8751  H HA     . GLU B 1 161 ? 37.053  52.668 56.519 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HA     1 
ATOM   8752  H HB2    . GLU B 1 161 ? 38.116  53.834 54.173 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HB2    1 
ATOM   8753  H HB3    . GLU B 1 161 ? 36.687  54.197 54.767 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HB3    1 
ATOM   8754  H HG2    . GLU B 1 161 ? 37.915  55.898 55.550 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HG2    1 
ATOM   8755  H HG3    . GLU B 1 161 ? 37.974  54.898 56.783 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B HG3    1 
ATOM   8756  N N      . ASP B 1 162 ? 37.467  50.811 53.986 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N      1 
ATOM   8757  C CA     . ASP B 1 162 ? 36.868  49.732 53.224 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA     1 
ATOM   8758  C C      . ASP B 1 162 ? 36.563  48.530 54.114 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C      1 
ATOM   8759  O O      . ASP B 1 162 ? 35.521  47.898 53.970 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O      1 
ATOM   8760  C CB     . ASP B 1 162 ? 37.835  49.269 52.130 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB     1 
ATOM   8761  C CG     . ASP B 1 162 ? 38.433  50.340 51.260 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG     1 
ATOM   8762  O OD1    . ASP B 1 162 ? 37.772  51.295 50.923 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1    1 
ATOM   8763  O OD2    . ASP B 1 162 ? 39.610  50.133 50.774 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2    1 
ATOM   8764  H H      . ASP B 1 162 ? 38.305  50.919 53.824 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B H      1 
ATOM   8765  H HA     . ASP B 1 162 ? 36.048  50.065 52.827 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B HA     1 
ATOM   8766  H HB2    . ASP B 1 162 ? 38.573  48.806 52.557 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B HB2    1 
ATOM   8767  H HB3    . ASP B 1 162 ? 37.358  48.661 51.544 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B HB3    1 
ATOM   8768  N N      . TYR B 1 163 ? 37.437  48.237 55.074 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B N      1 
ATOM   8769  C CA     . TYR B 1 163 ? 37.155  47.173 56.023 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CA     1 
ATOM   8770  C C      . TYR B 1 163 ? 35.936  47.465 56.871 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B C      1 
ATOM   8771  O O      . TYR B 1 163 ? 35.282  46.519 57.314 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B O      1 
ATOM   8772  C CB     . TYR B 1 163 ? 38.379  46.890 56.874 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CB     1 
ATOM   8773  C CG     . TYR B 1 163 ? 39.378  46.033 56.177 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CG     1 
ATOM   8774  C CD1    . TYR B 1 163 ? 39.040  44.773 55.723 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD1    1 
ATOM   8775  C CD2    . TYR B 1 163 ? 40.681  46.471 55.995 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD2    1 
ATOM   8776  C CE1    . TYR B 1 163 ? 39.981  43.965 55.074 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE1    1 
ATOM   8777  C CE2    . TYR B 1 163 ? 41.628  45.687 55.384 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE2    1 
ATOM   8778  C CZ     . TYR B 1 163 ? 41.277  44.450 54.908 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CZ     1 
ATOM   8779  O OH     . TYR B 1 163 ? 42.204  43.704 54.267 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B OH     1 
ATOM   8780  H H      . TYR B 1 163 ? 38.190  48.635 55.194 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B H      1 
ATOM   8781  H HA     . TYR B 1 163 ? 36.957  46.361 55.530 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HA     1 
ATOM   8782  H HB2    . TYR B 1 163 ? 38.809  47.730 57.099 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HB2    1 
ATOM   8783  H HB3    . TYR B 1 163 ? 38.103  46.432 57.683 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HB3    1 
ATOM   8784  H HD1    . TYR B 1 163 ? 38.174  44.456 55.850 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HD1    1 
ATOM   8785  H HD2    . TYR B 1 163 ? 40.920  47.318 56.295 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HD2    1 
ATOM   8786  H HE1    . TYR B 1 163 ? 39.747  43.121 54.761 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HE1    1 
ATOM   8787  H HE2    . TYR B 1 163 ? 42.502  45.993 55.293 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HE2    1 
ATOM   8788  H HH     . TYR B 1 163 ? 41.872  42.966 54.040 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B HH     1 
ATOM   8789  N N      . GLU B 1 164 ? 35.601  48.732 57.108 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N      1 
ATOM   8790  C CA     . GLU B 1 164 ? 34.397  49.016 57.891 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA     1 
ATOM   8791  C C      . GLU B 1 164 ? 33.175  48.291 57.334 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C      1 
ATOM   8792  O O      . GLU B 1 164 ? 32.287  47.913 58.092 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O      1 
ATOM   8793  C CB     . GLU B 1 164 ? 34.115  50.504 57.929 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB     1 
ATOM   8794  C CG     . GLU B 1 164 ? 34.977  51.190 58.842 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG     1 
ATOM   8795  C CD     . GLU B 1 164 ? 34.679  52.670 58.862 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD     1 
ATOM   8796  O OE1    . GLU B 1 164 ? 33.520  53.044 59.116 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1    1 
ATOM   8797  O OE2    . GLU B 1 164 ? 35.599  53.445 58.574 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2    1 
ATOM   8798  H H      . GLU B 1 164 ? 36.036  49.423 56.837 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B H      1 
ATOM   8799  H HA     . GLU B 1 164 ? 34.562  48.709 58.797 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HA     1 
ATOM   8800  H HB2    . GLU B 1 164 ? 34.251  50.877 57.044 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HB2    1 
ATOM   8801  H HB3    . GLU B 1 164 ? 33.198  50.648 58.211 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HB3    1 
ATOM   8802  H HG2    . GLU B 1 164 ? 34.845  50.838 59.736 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HG2    1 
ATOM   8803  H HG3    . GLU B 1 164 ? 35.900  51.066 58.569 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B HG3    1 
ATOM   8804  N N      . SER B 1 165 ? 33.069  48.179 55.999 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 164 SER B N      1 
ATOM   8805  C CA     . SER B 1 165 ? 32.032  47.364 55.362 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CA     1 
ATOM   8806  C C      . SER B 1 165 ? 32.403  45.893 55.282 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 164 SER B C      1 
ATOM   8807  O O      . SER B 1 165 ? 31.594  45.014 55.594 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 164 SER B O      1 
ATOM   8808  C CB     . SER B 1 165 ? 31.739  47.860 53.940 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CB     1 
ATOM   8809  O OG     . SER B 1 165 ? 31.082  49.097 53.961 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 164 SER B OG     1 
ATOM   8810  H H      . SER B 1 165 ? 33.591  48.570 55.439 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 164 SER B H      1 
ATOM   8811  H HA     . SER B 1 165 ? 31.237  47.460 55.910 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HA     1 
ATOM   8812  H HB2    . SER B 1 165 ? 32.577  47.957 53.461 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HB2    1 
ATOM   8813  H HB3    . SER B 1 165 ? 31.174  47.212 53.491 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HB3    1 
ATOM   8814  H HG     . SER B 1 165 ? 31.551  49.664 54.365 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 164 SER B HG     1 
ATOM   8815  N N      . LEU B 1 166 ? 33.590  45.599 54.803 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B N      1 
ATOM   8816  C CA     . LEU B 1 166 ? 33.879  44.223 54.461 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CA     1 
ATOM   8817  C C      . LEU B 1 166 ? 33.890  43.321 55.680 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B C      1 
ATOM   8818  O O      . LEU B 1 166 ? 33.488  42.167 55.558 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B O      1 
ATOM   8819  C CB     . LEU B 1 166 ? 35.203  44.148 53.703 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CB     1 
ATOM   8820  C CG     . LEU B 1 166 ? 35.641  42.743 53.244 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CG     1 
ATOM   8821  C CD1    . LEU B 1 166 ? 34.621  42.073 52.336 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD1    1 
ATOM   8822  C CD2    . LEU B 1 166 ? 36.985  42.866 52.520 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD2    1 
ATOM   8823  H H      . LEU B 1 166 ? 34.229  46.158 54.669 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B H      1 
ATOM   8824  H HA     . LEU B 1 166 ? 33.182  43.890 53.873 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HA     1 
ATOM   8825  H HB2    . LEU B 1 166 ? 35.128  44.699 52.909 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HB2    1 
ATOM   8826  H HB3    . LEU B 1 166 ? 35.902  44.492 54.281 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HB3    1 
ATOM   8827  H HG     . LEU B 1 166 ? 35.722  42.173 54.025 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HG     1 
ATOM   8828  H HD11   . LEU B 1 166 ? 33.807  41.912 52.839 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD11   1 
ATOM   8829  H HD12   . LEU B 1 166 ? 34.985  41.232 52.018 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD12   1 
ATOM   8830  H HD13   . LEU B 1 166 ? 34.435  42.657 51.584 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD13   1 
ATOM   8831  H HD21   . LEU B 1 166 ? 36.870  43.422 51.733 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD21   1 
ATOM   8832  H HD22   . LEU B 1 166 ? 37.285  41.981 52.259 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD22   1 
ATOM   8833  H HD23   . LEU B 1 166 ? 37.631  43.271 53.120 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B HD23   1 
ATOM   8834  N N      . VAL B 1 167 ? 34.343  43.796 56.852 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 166 VAL B N      1 
ATOM   8835  C CA     . VAL B 1 167 ? 34.514  42.834 57.947 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CA     1 
ATOM   8836  C C      . VAL B 1 167 ? 33.200  42.157 58.336 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 166 VAL B C      1 
ATOM   8837  O O      . VAL B 1 167 ? 33.190  40.969 58.631 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 166 VAL B O      1 
ATOM   8838  C CB     . VAL B 1 167 ? 35.244  43.409 59.168 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CB     1 
ATOM   8839  C CG1    . VAL B 1 167 ? 36.683  43.778 58.800 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG1    1 
ATOM   8840  C CG2    . VAL B 1 167 ? 34.538  44.603 59.804 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG2    1 
ATOM   8841  H H      . VAL B 1 167 ? 34.545  44.614 57.025 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B H      1 
ATOM   8842  H HA     . VAL B 1 167 ? 35.101  42.152 57.583 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HA     1 
ATOM   8843  H HB     . VAL B 1 167 ? 35.246  42.712 59.843 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HB     1 
ATOM   8844  H HG11   . VAL B 1 167 ? 37.128  42.993 58.443 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG11   1 
ATOM   8845  H HG12   . VAL B 1 167 ? 37.143  44.087 59.595 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG12   1 
ATOM   8846  H HG13   . VAL B 1 167 ? 36.667  44.481 58.132 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG13   1 
ATOM   8847  H HG21   . VAL B 1 167 ? 34.385  45.277 59.123 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG21   1 
ATOM   8848  H HG22   . VAL B 1 167 ? 35.100  44.965 60.507 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG22   1 
ATOM   8849  H HG23   . VAL B 1 167 ? 33.692  44.309 60.175 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B HG23   1 
ATOM   8850  N N      . GLY B 1 168 ? 32.084  42.881 58.365 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 167 GLY B N      1 
ATOM   8851  C CA     . GLY B 1 168 ? 30.810  42.253 58.669 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 167 GLY B CA     1 
ATOM   8852  C C      . GLY B 1 168 ? 30.371  41.306 57.575 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 167 GLY B C      1 
ATOM   8853  O O      . GLY B 1 168 ? 29.666  40.327 57.840 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 167 GLY B O      1 
ATOM   8854  H H      . GLY B 1 168 ? 32.041  43.727 58.215 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B H      1 
ATOM   8855  H HA2    . GLY B 1 168 ? 30.886  41.754 59.497 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B HA2    1 
ATOM   8856  H HA3    . GLY B 1 168 ? 30.130  42.937 58.774 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B HA3    1 
ATOM   8857  N N      . GLY B 1 169 ? 30.778  41.579 56.347 1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N      1 
ATOM   8858  C CA     . GLY B 1 169 ? 30.460  40.765 55.206 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA     1 
ATOM   8859  C C      . GLY B 1 169 ? 31.195  39.455 55.119 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C      1 
ATOM   8860  O O      . GLY B 1 169 ? 30.875  38.679 54.229 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O      1 
ATOM   8861  H H      . GLY B 1 169 ? 31.261  42.262 56.146 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B H      1 
ATOM   8862  H HA2    . GLY B 1 169 ? 29.510  40.568 55.223 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B HA2    1 
ATOM   8863  H HA3    . GLY B 1 169 ? 30.662  41.269 54.402 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B HA3    1 
ATOM   8864  N N      . ILE B 1 170 ? 32.190  39.220 55.970 1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B N      1 
ATOM   8865  C CA     . ILE B 1 170 ? 32.905  37.952 56.013 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CA     1 
ATOM   8866  C C      . ILE B 1 170 ? 32.702  37.243 57.342 1.00 7.90   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B C      1 
ATOM   8867  O O      . ILE B 1 170 ? 33.297  36.205 57.580 1.00 7.85   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B O      1 
ATOM   8868  C CB     . ILE B 1 170 ? 34.395  38.092 55.642 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CB     1 
ATOM   8869  C CG1    . ILE B 1 170 ? 35.144  39.020 56.599 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG1    1 
ATOM   8870  C CG2    . ILE B 1 170 ? 34.498  38.564 54.212 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG2    1 
ATOM   8871  C CD1    . ILE B 1 170 ? 36.629  39.024 56.412 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CD1    1 
ATOM   8872  H H      . ILE B 1 170 ? 32.474  39.794 56.544 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B H      1 
ATOM   8873  H HA     . ILE B 1 170 ? 32.530  37.376 55.328 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HA     1 
ATOM   8874  H HB     . ILE B 1 170 ? 34.820  37.225 55.730 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HB     1 
ATOM   8875  H HG12   . ILE B 1 170 ? 34.829  39.927 56.462 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG12   1 
ATOM   8876  H HG13   . ILE B 1 170 ? 34.963  38.739 57.509 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG13   1 
ATOM   8877  H HG21   . ILE B 1 170 ? 33.928  38.011 53.655 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG21   1 
ATOM   8878  H HG22   . ILE B 1 170 ? 35.420  38.489 53.920 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG22   1 
ATOM   8879  H HG23   . ILE B 1 170 ? 34.210  39.489 54.163 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HG23   1 
ATOM   8880  H HD11   . ILE B 1 170 ? 36.961  38.117 56.507 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HD11   1 
ATOM   8881  H HD12   . ILE B 1 170 ? 37.031  39.595 57.085 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HD12   1 
ATOM   8882  H HD13   . ILE B 1 170 ? 36.835  39.361 55.526 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B HD13   1 
ATOM   8883  N N      . ASN B 1 171 ? 31.757  37.705 58.163 1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N      1 
ATOM   8884  C CA     . ASN B 1 171 ? 31.417  36.986 59.388 1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA     1 
ATOM   8885  C C      . ASN B 1 171 ? 30.997  35.558 59.107 1.00 7.64   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C      1 
ATOM   8886  O O      . ASN B 1 171 ? 31.230  34.677 59.946 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O      1 
ATOM   8887  C CB     . ASN B 1 171 ? 30.271  37.678 60.136 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB     1 
ATOM   8888  C CG     . ASN B 1 171 ? 30.723  38.723 61.112 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG     1 
ATOM   8889  O OD1    . ASN B 1 171 ? 31.909  38.957 61.313 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1    1 
ATOM   8890  N ND2    . ASN B 1 171 ? 29.753  39.350 61.744 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2    1 
ATOM   8891  H H      . ASN B 1 171 ? 31.304  38.425 58.035 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B H      1 
ATOM   8892  H HA     . ASN B 1 171 ? 32.209  36.992 59.948 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HA     1 
ATOM   8893  H HB2    . ASN B 1 171 ? 29.692  38.110 59.489 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HB2    1 
ATOM   8894  H HB3    . ASN B 1 171 ? 29.773  37.008 60.631 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HB3    1 
ATOM   8895  H HD21   . ASN B 1 171 ? 29.940  39.963 62.318 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HD21   1 
ATOM   8896  H HD22   . ASN B 1 171 ? 28.933  39.148 61.582 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B HD22   1 
ATOM   8897  N N      . PHE B 1 172 ? 30.361  35.305 57.961 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N      1 
ATOM   8898  C CA     . PHE B 1 172 ? 29.854  33.965 57.651 1.00 7.74   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA     1 
ATOM   8899  C C      . PHE B 1 172 ? 30.949  32.894 57.665 1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C      1 
ATOM   8900  O O      . PHE B 1 172 ? 30.631  31.724 57.865 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O      1 
ATOM   8901  C CB     . PHE B 1 172 ? 29.090  33.975 56.315 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB     1 
ATOM   8902  C CG     . PHE B 1 172 ? 29.994  34.103 55.115 1.00 7.83   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG     1 
ATOM   8903  C CD1    . PHE B 1 172 ? 30.394  35.326 54.620 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1    1 
ATOM   8904  C CD2    . PHE B 1 172 ? 30.450  32.969 54.473 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2    1 
ATOM   8905  C CE1    . PHE B 1 172 ? 31.298  35.393 53.582 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1    1 
ATOM   8906  C CE2    . PHE B 1 172 ? 31.335  33.046 53.399 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2    1 
ATOM   8907  C CZ     . PHE B 1 172 ? 31.758  34.276 52.975 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ     1 
ATOM   8908  H H      . PHE B 1 172 ? 30.210  35.888 57.347 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B H      1 
ATOM   8909  H HA     . PHE B 1 172 ? 29.223  33.716 58.344 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HA     1 
ATOM   8910  H HB2    . PHE B 1 172 ? 28.596  33.145 56.229 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HB2    1 
ATOM   8911  H HB3    . PHE B 1 172 ? 28.478  34.728 56.309 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HB3    1 
ATOM   8912  H HD1    . PHE B 1 172 ? 30.051  36.109 54.987 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HD1    1 
ATOM   8913  H HD2    . PHE B 1 172 ? 30.159  32.135 54.763 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HD2    1 
ATOM   8914  H HE1    . PHE B 1 172 ? 31.599  36.224 53.294 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HE1    1 
ATOM   8915  H HE2    . PHE B 1 172 ? 31.634  32.273 52.977 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HE2    1 
ATOM   8916  H HZ     . PHE B 1 172 ? 32.361  34.343 52.270 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B HZ     1 
ATOM   8917  N N      . TRP B 1 173 ? 32.224  33.259 57.432 1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B N      1 
ATOM   8918  C CA     . TRP B 1 173 ? 33.284  32.265 57.448 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CA     1 
ATOM   8919  C C      . TRP B 1 173 ? 33.486  31.704 58.848 1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B C      1 
ATOM   8920  O O      . TRP B 1 173 ? 33.984  30.595 58.995 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B O      1 
ATOM   8921  C CB     . TRP B 1 173 ? 34.591  32.871 56.947 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CB     1 
ATOM   8922  C CG     . TRP B 1 173 ? 34.766  32.908 55.457 1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CG     1 
ATOM   8923  C CD1    . TRP B 1 173 ? 34.299  32.039 54.539 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD1    1 
ATOM   8924  C CD2    . TRP B 1 173 ? 35.571  33.846 54.735 1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD2    1 
ATOM   8925  N NE1    . TRP B 1 173 ? 34.747  32.366 53.301 1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B NE1    1 
ATOM   8926  C CE2    . TRP B 1 173 ? 35.554  33.454 53.386 1.00 7.96   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE2    1 
ATOM   8927  C CE3    . TRP B 1 173 ? 36.380  34.909 55.109 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE3    1 
ATOM   8928  C CZ2    . TRP B 1 173 ? 36.276  34.121 52.408 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ2    1 
ATOM   8929  C CZ3    . TRP B 1 173 ? 37.119  35.547 54.147 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ3    1 
ATOM   8930  C CH2    . TRP B 1 173 ? 37.063  35.159 52.813 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CH2    1 
ATOM   8931  H H      . TRP B 1 173 ? 32.486  34.061 57.266 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B H      1 
ATOM   8932  H HA     . TRP B 1 173 ? 33.039  31.541 56.850 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HA     1 
ATOM   8933  H HB2    . TRP B 1 173 ? 34.643  33.786 57.265 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HB2    1 
ATOM   8934  H HB3    . TRP B 1 173 ? 35.325  32.351 57.309 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HB3    1 
ATOM   8935  H HD1    . TRP B 1 173 ? 33.747  31.315 54.728 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HD1    1 
ATOM   8936  H HE1    . TRP B 1 173 ? 34.550  31.948 52.575 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HE1    1 
ATOM   8937  H HE3    . TRP B 1 173 ? 36.420  35.184 55.997 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HE3    1 
ATOM   8938  H HZ2    . TRP B 1 173 ? 36.226  33.871 51.513 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HZ2    1 
ATOM   8939  H HZ3    . TRP B 1 173 ? 37.670  36.255 54.392 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HZ3    1 
ATOM   8940  H HH2    . TRP B 1 173 ? 37.573  35.617 52.184 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B HH2    1 
ATOM   8941  N N      . ALA B 1 174 ? 33.205  32.494 59.884 1.00 7.47   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N      1 
ATOM   8942  C CA     . ALA B 1 174 ? 33.727  32.170 61.210 1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA     1 
ATOM   8943  C C      . ALA B 1 174 ? 33.144  30.916 61.851 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C      1 
ATOM   8944  O O      . ALA B 1 174 ? 33.922  30.150 62.450 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O      1 
ATOM   8945  C CB     . ALA B 1 174 ? 33.592  33.373 62.147 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB     1 
ATOM   8946  H H      . ALA B 1 174 ? 32.726  33.207 59.848 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B H      1 
ATOM   8947  H HA     . ALA B 1 174 ? 34.667  31.982 61.059 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HA     1 
ATOM   8948  H HB1    . ALA B 1 174 ? 33.963  33.142 63.013 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HB1    1 
ATOM   8949  H HB2    . ALA B 1 174 ? 34.075  34.124 61.769 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HB2    1 
ATOM   8950  H HB3    . ALA B 1 174 ? 32.652  33.597 62.240 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B HB3    1 
ATOM   8951  N N      . PRO B 1 175 ? 31.837  30.661 61.844 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N      1 
ATOM   8952  C CA     . PRO B 1 175 ? 31.342  29.535 62.681 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA     1 
ATOM   8953  C C      . PRO B 1 175 ? 31.952  28.175 62.351 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C      1 
ATOM   8954  O O      . PRO B 1 175 ? 32.351  27.455 63.285 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O      1 
ATOM   8955  C CB     . PRO B 1 175 ? 29.820  29.614 62.515 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB     1 
ATOM   8956  C CG     . PRO B 1 175 ? 29.578  31.095 62.263 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG     1 
ATOM   8957  C CD     . PRO B 1 175 ? 30.710  31.467 61.328 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD     1 
ATOM   8958  H HA     . PRO B 1 175 ? 31.564  29.696 63.612 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HA     1 
ATOM   8959  H HB2    . PRO B 1 175 ? 29.534  29.075 61.761 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HB2    1 
ATOM   8960  H HB3    . PRO B 1 175 ? 29.376  29.316 63.324 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HB3    1 
ATOM   8961  H HG2    . PRO B 1 175 ? 28.714  31.232 61.845 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HG2    1 
ATOM   8962  H HG3    . PRO B 1 175 ? 29.627  31.593 63.094 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HG3    1 
ATOM   8963  H HD2    . PRO B 1 175 ? 30.499  31.224 60.413 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HD2    1 
ATOM   8964  H HD3    . PRO B 1 175 ? 30.908  32.415 61.383 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B HD3    1 
ATOM   8965  N N      . PRO B 1 176 ? 32.080  27.776 61.079 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 175 PRO B N      1 
ATOM   8966  C CA     . PRO B 1 176 ? 32.717  26.463 60.824 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CA     1 
ATOM   8967  C C      . PRO B 1 176 ? 34.153  26.423 61.312 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B C      1 
ATOM   8968  O O      . PRO B 1 176 ? 34.641  25.382 61.770 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B O      1 
ATOM   8969  C CB     . PRO B 1 176 ? 32.588  26.326 59.309 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CB     1 
ATOM   8970  C CG     . PRO B 1 176 ? 31.465  27.218 58.929 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CG     1 
ATOM   8971  C CD     . PRO B 1 176 ? 31.570  28.372 59.841 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CD     1 
ATOM   8972  H HA     . PRO B 1 176 ? 32.223  25.739 61.240 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HA     1 
ATOM   8973  H HB2    . PRO B 1 176 ? 33.412  26.607 58.882 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HB2    1 
ATOM   8974  H HB3    . PRO B 1 176 ? 32.392  25.405 59.078 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HB3    1 
ATOM   8975  H HG2    . PRO B 1 176 ? 31.561  27.496 58.005 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HG2    1 
ATOM   8976  H HG3    . PRO B 1 176 ? 30.620  26.756 59.050 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HG3    1 
ATOM   8977  H HD2    . PRO B 1 176 ? 32.192  29.031 59.494 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HD2    1 
ATOM   8978  H HD3    . PRO B 1 176 ? 30.702  28.779 59.985 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B HD3    1 
ATOM   8979  N N      . ILE B 1 177 ? 34.867  27.537 61.146 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B N      1 
ATOM   8980  C CA     . ILE B 1 177 ? 36.253  27.627 61.563 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CA     1 
ATOM   8981  C C      . ILE B 1 177 ? 36.374  27.492 63.069 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B C      1 
ATOM   8982  O O      . ILE B 1 177 ? 37.177  26.702 63.580 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B O      1 
ATOM   8983  C CB     . ILE B 1 177 ? 36.883  28.923 61.029 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CB     1 
ATOM   8984  C CG1    . ILE B 1 177 ? 36.953  28.913 59.505 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG1    1 
ATOM   8985  C CG2    . ILE B 1 177 ? 38.239  29.126 61.659 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG2    1 
ATOM   8986  C CD1    . ILE B 1 177 ? 37.238  30.230 58.873 1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CD1    1 
ATOM   8987  H H      . ILE B 1 177 ? 34.564  28.259 60.790 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B H      1 
ATOM   8988  H HA     . ILE B 1 177 ? 36.744  26.884 61.178 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HA     1 
ATOM   8989  H HB     . ILE B 1 177 ? 36.319  29.673 61.275 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HB     1 
ATOM   8990  H HG12   . ILE B 1 177 ? 37.659  28.304 59.235 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG12   1 
ATOM   8991  H HG13   . ILE B 1 177 ? 36.100  28.605 59.161 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG13   1 
ATOM   8992  H HG21   . ILE B 1 177 ? 38.122  29.328 62.601 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG21   1 
ATOM   8993  H HG22   . ILE B 1 177 ? 38.686  29.864 61.216 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG22   1 
ATOM   8994  H HG23   . ILE B 1 177 ? 38.759  28.314 61.557 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HG23   1 
ATOM   8995  H HD11   . ILE B 1 177 ? 36.789  30.926 59.377 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HD11   1 
ATOM   8996  H HD12   . ILE B 1 177 ? 36.912  30.219 57.960 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HD12   1 
ATOM   8997  H HD13   . ILE B 1 177 ? 38.196  30.382 58.880 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B HD13   1 
ATOM   8998  N N      . VAL B 1 178 ? 35.559  28.254 63.796 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 177 VAL B N      1 
ATOM   8999  C CA     . VAL B 1 178 ? 35.648  28.217 65.250 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CA     1 
ATOM   9000  C C      . VAL B 1 178 ? 35.229  26.870 65.811 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B C      1 
ATOM   9001  O O      . VAL B 1 178 ? 35.836  26.381 66.761 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B O      1 
ATOM   9002  C CB     . VAL B 1 178 ? 34.863  29.376 65.880 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CB     1 
ATOM   9003  C CG1    . VAL B 1 178 ? 34.871  29.217 67.399 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG1    1 
ATOM   9004  C CG2    . VAL B 1 178 ? 35.449  30.736 65.470 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG2    1 
ATOM   9005  H H      . VAL B 1 178 ? 34.962  28.786 63.480 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B H      1 
ATOM   9006  H HA     . VAL B 1 178 ? 36.583  28.337 65.480 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HA     1 
ATOM   9007  H HB     . VAL B 1 178 ? 33.948  29.354 65.560 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HB     1 
ATOM   9008  H HG11   . VAL B 1 178 ? 34.243  28.521 67.647 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG11   1 
ATOM   9009  H HG12   . VAL B 1 178 ? 34.610  30.059 67.806 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG12   1 
ATOM   9010  H HG13   . VAL B 1 178 ? 35.765  28.974 67.686 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG13   1 
ATOM   9011  H HG21   . VAL B 1 178 ? 36.373  30.783 65.761 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG21   1 
ATOM   9012  H HG22   . VAL B 1 178 ? 34.934  31.442 65.892 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG22   1 
ATOM   9013  H HG23   . VAL B 1 178 ? 35.401  30.823 64.505 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B HG23   1 
ATOM   9014  N N      A THR B 1 179 ? 34.222  26.222 65.245 0.70 11.06  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N      1 
ATOM   9015  N N      B THR B 1 179 ? 34.178  26.256 65.250 0.30 10.32  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N      1 
ATOM   9016  C CA     A THR B 1 179 ? 33.848  24.928 65.806 0.70 12.04  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA     1 
ATOM   9017  C CA     B THR B 1 179 ? 33.787  24.913 65.674 0.30 10.41  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA     1 
ATOM   9018  C C      A THR B 1 179 ? 34.952  23.900 65.565 0.70 11.57  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C      1 
ATOM   9019  C C      B THR B 1 179 ? 34.980  23.967 65.572 0.30 10.84  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C      1 
ATOM   9020  O O      A THR B 1 179 ? 35.218  23.066 66.431 0.70 12.39  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O      1 
ATOM   9021  O O      B THR B 1 179 ? 35.365  23.308 66.546 0.30 11.78  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O      1 
ATOM   9022  C CB     A THR B 1 179 ? 32.507  24.489 65.259 0.70 14.28  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB     1 
ATOM   9023  C CB     B THR B 1 179 ? 32.607  24.416 64.831 0.30 10.44  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB     1 
ATOM   9024  O OG1    A THR B 1 179 ? 32.604  24.485 63.853 0.70 16.40  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1    1 
ATOM   9025  O OG1    B THR B 1 179 ? 31.477  25.269 65.039 0.30 11.45  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1    1 
ATOM   9026  C CG2    A THR B 1 179 ? 31.397  25.414 65.702 0.70 14.41  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2    1 
ATOM   9027  C CG2    B THR B 1 179 ? 32.238  23.007 65.254 0.30 11.45  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2    1 
ATOM   9028  H H      A THR B 1 179 ? 33.761  26.493 64.572 0.70 13.27  ? ? ? ? ? ? 178 THR B H      1 
ATOM   9029  H H      B THR B 1 179 ? 33.685  26.594 64.632 0.30 12.40  ? ? ? ? ? ? 178 THR B H      1 
ATOM   9030  H HA     A THR B 1 179 ? 33.735  25.002 66.767 0.70 14.45  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HA     1 
ATOM   9031  H HA     B THR B 1 179 ? 33.489  24.933 66.597 0.30 12.50  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HA     1 
ATOM   9032  H HB     A THR B 1 179 ? 32.278  23.607 65.590 0.70 17.14  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HB     1 
ATOM   9033  H HB     B THR B 1 179 ? 32.847  24.419 63.891 0.30 12.54  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HB     1 
ATOM   9034  H HG1    A THR B 1 179 ? 32.644  25.273 63.565 0.70 19.69  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG1    1 
ATOM   9035  H HG1    B THR B 1 179 ? 31.659  26.052 64.793 0.30 13.75  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG1    1 
ATOM   9036  H HG21   A THR B 1 179 ? 31.345  25.430 66.670 0.70 17.30  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG21   1 
ATOM   9037  H HG21   B THR B 1 179 ? 32.946  22.391 65.008 0.30 13.74  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG21   1 
ATOM   9038  H HG22   A THR B 1 179 ? 30.549  25.107 65.346 0.70 17.30  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG22   1 
ATOM   9039  H HG22   B THR B 1 179 ? 31.417  22.734 64.816 0.30 13.74  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG22   1 
ATOM   9040  H HG23   A THR B 1 179 ? 31.567  26.313 65.381 0.70 17.30  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG23   1 
ATOM   9041  H HG23   B THR B 1 179 ? 32.109  22.972 66.214 0.30 13.74  ? ? ? ? ? ? 178 THR B HG23   1 
ATOM   9042  N N      . THR B 1 180 ? 35.602  23.942 64.393 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 179 THR B N      1 
ATOM   9043  C CA     . THR B 1 180 ? 36.733  23.045 64.112 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CA     1 
ATOM   9044  C C      . THR B 1 180 ? 37.879  23.304 65.084 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 179 THR B C      1 
ATOM   9045  O O      . THR B 1 180 ? 38.458  22.382 65.657 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 179 THR B O      1 
ATOM   9046  C CB     . THR B 1 180 ? 37.193  23.250 62.654 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CB     1 
ATOM   9047  O OG1    . THR B 1 180 ? 36.119  22.936 61.766 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 179 THR B OG1    1 
ATOM   9048  C CG2    . THR B 1 180 ? 38.375  22.374 62.302 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 179 THR B CG2    1 
ATOM   9049  H H      . THR B 1 180 ? 35.407  24.478 63.749 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 179 THR B H      1 
ATOM   9050  H HA     . THR B 1 180 ? 36.454  22.122 64.217 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HA     1 
ATOM   9051  H HB     . THR B 1 180 ? 37.464  24.175 62.549 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HB     1 
ATOM   9052  H HG1    . THR B 1 180 ? 35.471  23.453 61.905 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG1    1 
ATOM   9053  H HG21   . THR B 1 180 ? 39.167  22.683 62.769 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG21   1 
ATOM   9054  H HG22   . THR B 1 180 ? 38.539  22.407 61.347 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG22   1 
ATOM   9055  H HG23   . THR B 1 180 ? 38.195  21.456 62.560 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 179 THR B HG23   1 
ATOM   9056  N N      . LEU B 1 181 ? 38.216  24.575 65.276 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B N      1 
ATOM   9057  C CA     . LEU B 1 181 ? 39.291  24.950 66.182 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CA     1 
ATOM   9058  C C      . LEU B 1 181 ? 38.970  24.531 67.605 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B C      1 
ATOM   9059  O O      . LEU B 1 181 ? 39.825  23.989 68.307 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B O      1 
ATOM   9060  C CB     . LEU B 1 181 ? 39.528  26.455 66.056 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CB     1 
ATOM   9061  C CG     . LEU B 1 181 ? 40.546  27.037 67.025 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CG     1 
ATOM   9062  C CD1    . LEU B 1 181 ? 41.896  26.451 66.789 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD1    1 
ATOM   9063  C CD2    . LEU B 1 181 ? 40.599  28.548 66.868 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD2    1 
ATOM   9064  H H      . LEU B 1 181 ? 37.835  25.243 64.891 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B H      1 
ATOM   9065  H HA     . LEU B 1 181 ? 40.114  24.497 65.940 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HA     1 
ATOM   9066  H HB2    . LEU B 1 181 ? 39.843  26.640 65.158 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HB2    1 
ATOM   9067  H HB3    . LEU B 1 181 ? 38.685  26.910 66.213 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HB3    1 
ATOM   9068  H HG     . LEU B 1 181 ? 40.280  26.822 67.933 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HG     1 
ATOM   9069  H HD11   . LEU B 1 181 ? 41.866  25.500 66.980 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD11   1 
ATOM   9070  H HD12   . LEU B 1 181 ? 42.536  26.885 67.375 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD12   1 
ATOM   9071  H HD13   . LEU B 1 181 ? 42.145  26.595 65.863 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD13   1 
ATOM   9072  H HD21   . LEU B 1 181 ? 40.851  28.762 65.956 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD21   1 
ATOM   9073  H HD22   . LEU B 1 181 ? 41.255  28.907 67.486 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD22   1 
ATOM   9074  H HD23   . LEU B 1 181 ? 39.723  28.917 67.064 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B HD23   1 
ATOM   9075  N N      . SER B 1 182 ? 37.738  24.795 68.046 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N      1 
ATOM   9076  C CA     . SER B 1 182 ? 37.361  24.481 69.414 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA     1 
ATOM   9077  C C      . SER B 1 182 ? 37.434  22.990 69.694 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C      1 
ATOM   9078  O O      . SER B 1 182 ? 37.864  22.583 70.779 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O      1 
ATOM   9079  C CB     . SER B 1 182 ? 35.944  24.963 69.682 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB     1 
ATOM   9080  O OG     . SER B 1 182 ? 35.858  26.371 69.627 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG     1 
ATOM   9081  H H      . SER B 1 182 ? 37.113  25.151 67.575 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 181 SER B H      1 
ATOM   9082  H HA     . SER B 1 182 ? 37.978  24.939 70.006 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HA     1 
ATOM   9083  H HB2    . SER B 1 182 ? 35.353  24.587 69.012 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HB2    1 
ATOM   9084  H HB3    . SER B 1 182 ? 35.675  24.667 70.566 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HB3    1 
ATOM   9085  H HG     . SER B 1 182 ? 36.089  26.644 68.867 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 181 SER B HG     1 
ATOM   9086  N N      A ARG B 1 183 ? 36.973  22.157 68.766 0.70 14.20  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N      1 
ATOM   9087  N N      B ARG B 1 183 ? 37.012  22.161 68.719 0.30 16.29  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N      1 
ATOM   9088  C CA     A ARG B 1 183 ? 37.086  20.716 68.957 0.70 16.88  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA     1 
ATOM   9089  C CA     B ARG B 1 183 ? 37.080  20.706 68.858 0.30 20.27  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA     1 
ATOM   9090  C C      A ARG B 1 183 ? 38.544  20.327 69.162 0.70 18.58  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C      1 
ATOM   9091  C C      B ARG B 1 183 ? 38.518  20.233 68.987 0.30 21.15  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C      1 
ATOM   9092  O O      A ARG B 1 183 ? 38.872  19.591 70.094 0.70 21.07  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O      1 
ATOM   9093  O O      B ARG B 1 183 ? 38.788  19.254 69.689 0.30 24.47  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O      1 
ATOM   9094  C CB     A ARG B 1 183 ? 36.429  19.997 67.780 0.70 17.60  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB     1 
ATOM   9095  C CB     B ARG B 1 183 ? 36.392  20.003 67.672 0.30 21.46  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB     1 
ATOM   9096  C CG     A ARG B 1 183 ? 34.887  20.078 67.787 0.70 20.17  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG     1 
ATOM   9097  C CG     B ARG B 1 183 ? 36.409  18.443 67.748 0.30 25.77  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG     1 
ATOM   9098  C CD     A ARG B 1 183 ? 34.210  19.037 66.830 0.70 22.72  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD     1 
ATOM   9099  C CD     B ARG B 1 183 ? 35.439  17.714 66.740 0.30 29.23  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD     1 
ATOM   9100  N NE     A ARG B 1 183 ? 34.619  19.220 65.436 0.70 25.66  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE     1 
ATOM   9101  N NE     B ARG B 1 183 ? 35.319  16.274 67.012 0.30 35.52  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE     1 
ATOM   9102  C CZ     A ARG B 1 183 ? 34.059  20.091 64.603 0.70 28.26  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ     1 
ATOM   9103  C CZ     B ARG B 1 183 ? 34.399  15.446 66.513 0.30 33.71  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ     1 
ATOM   9104  N NH1    A ARG B 1 183 ? 33.069  20.873 64.986 0.70 28.72  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1    1 
ATOM   9105  N NH1    B ARG B 1 183 ? 33.450  15.865 65.689 0.30 29.94  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1    1 
ATOM   9106  N NH2    A ARG B 1 183 ? 34.526  20.209 63.363 0.70 28.63  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2    1 
ATOM   9107  N NH2    B ARG B 1 183 ? 34.430  14.160 66.858 0.30 35.82  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2    1 
ATOM   9108  H H      A ARG B 1 183 ? 36.598  22.395 68.030 0.70 17.04  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B H      1 
ATOM   9109  H H      B ARG B 1 183 ? 36.682  22.423 67.969 0.30 19.56  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B H      1 
ATOM   9110  H HA     A ARG B 1 183 ? 36.608  20.435 69.753 0.70 20.26  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HA     1 
ATOM   9111  H HA     B ARG B 1 183 ? 36.596  20.454 69.660 0.30 24.33  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HA     1 
ATOM   9112  H HB2    A ARG B 1 183 ? 36.743  20.398 66.954 0.70 21.12  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB2    1 
ATOM   9113  H HB2    B ARG B 1 183 ? 35.465  20.285 67.640 0.30 25.76  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB2    1 
ATOM   9114  H HB3    A ARG B 1 183 ? 36.677  19.060 67.809 0.70 21.12  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB3    1 
ATOM   9115  H HB3    B ARG B 1 183 ? 36.846  20.261 66.854 0.30 25.76  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HB3    1 
ATOM   9116  H HG2    A ARG B 1 183 ? 34.567  19.907 68.687 0.70 24.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG2    1 
ATOM   9117  H HG2    B ARG B 1 183 ? 37.309  18.135 67.559 0.30 30.93  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG2    1 
ATOM   9118  H HG3    A ARG B 1 183 ? 34.617  20.965 67.502 0.70 24.21  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG3    1 
ATOM   9119  H HG3    B ARG B 1 183 ? 36.149  18.176 68.644 0.30 30.93  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HG3    1 
ATOM   9120  H HD2    A ARG B 1 183 ? 34.461  18.142 67.104 0.70 27.27  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD2    1 
ATOM   9121  H HD2    B ARG B 1 183 ? 34.556  18.107 66.810 0.30 35.08  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD2    1 
ATOM   9122  H HD3    A ARG B 1 183 ? 33.246  19.141 66.878 0.70 27.27  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD3    1 
ATOM   9123  H HD3    B ARG B 1 183 ? 35.781  17.822 65.839 0.30 35.08  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HD3    1 
ATOM   9124  H HE     A ARG B 1 183 ? 35.262  18.733 65.138 0.70 30.80  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HE     1 
ATOM   9125  H HE     B ARG B 1 183 ? 35.900  15.931 67.546 0.30 42.63  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HE     1 
ATOM   9126  H HH11   A ARG B 1 183 ? 32.771  20.826 65.791 0.70 34.47  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH11   1 
ATOM   9127  H HH11   B ARG B 1 183 ? 33.414  16.694 65.460 0.30 35.94  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH11   1 
ATOM   9128  H HH12   A ARG B 1 183 ? 32.722  21.430 64.430 0.70 34.47  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH12   1 
ATOM   9129  H HH12   B ARG B 1 183 ? 32.869  15.309 65.383 0.30 35.94  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH12   1 
ATOM   9130  H HH21   A ARG B 1 183 ? 35.187  19.723 63.105 0.70 34.36  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH21   1 
ATOM   9131  H HH21   B ARG B 1 183 ? 35.037  13.874 67.396 0.30 42.99  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH21   1 
ATOM   9132  H HH22   A ARG B 1 183 ? 34.168  20.772 62.820 0.70 34.36  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH22   1 
ATOM   9133  H HH22   B ARG B 1 183 ? 33.842  13.616 66.544 0.30 42.99  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B HH22   1 
ATOM   9134  N N      A LYS B 1 184 ? 39.442  20.852 68.330 0.50 17.28  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N      1 
ATOM   9135  N N      B LYS B 1 184 ? 39.454  20.909 68.326 0.50 19.35  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N      1 
ATOM   9136  C CA     A LYS B 1 184 ? 40.857  20.522 68.463 0.50 19.30  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA     1 
ATOM   9137  C CA     B LYS B 1 184 ? 40.858  20.546 68.452 0.50 20.91  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA     1 
ATOM   9138  C C      A LYS B 1 184 ? 41.437  21.051 69.775 0.50 22.18  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C      1 
ATOM   9139  C C      B LYS B 1 184 ? 41.443  21.058 69.764 0.50 23.72  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C      1 
ATOM   9140  O O      A LYS B 1 184 ? 42.252  20.371 70.412 0.50 25.84  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O      1 
ATOM   9141  O O      B LYS B 1 184 ? 42.271  20.380 70.384 0.50 28.41  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O      1 
ATOM   9142  C CB     A LYS B 1 184 ? 41.630  21.038 67.245 0.50 21.88  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB     1 
ATOM   9143  C CB     B LYS B 1 184 ? 41.640  21.083 67.253 0.50 20.94  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB     1 
ATOM   9144  C CG     A LYS B 1 184 ? 43.140  20.783 67.286 0.50 24.73  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG     1 
ATOM   9145  C CG     B LYS B 1 184 ? 43.137  20.841 67.324 0.50 20.99  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG     1 
ATOM   9146  C CD     A LYS B 1 184 ? 43.519  19.287 67.251 0.50 25.91  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD     1 
ATOM   9147  C CD     B LYS B 1 184 ? 43.457  19.369 67.188 0.50 24.27  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD     1 
ATOM   9148  C CE     A LYS B 1 184 ? 43.244  18.626 65.896 0.50 29.65  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE     1 
ATOM   9149  C CE     B LYS B 1 184 ? 44.912  19.133 67.482 0.50 28.52  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE     1 
ATOM   9150  N NZ     A LYS B 1 184 ? 43.613  17.178 65.812 0.50 35.60  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ     1 
ATOM   9151  N NZ     B LYS B 1 184 ? 45.329  17.794 67.023 0.50 33.48  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ     1 
ATOM   9152  H H      A LYS B 1 184 ? 39.260  21.395 67.688 0.50 20.75  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B H      1 
ATOM   9153  H H      B LYS B 1 184 ? 39.302  21.575 67.803 0.50 23.23  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B H      1 
ATOM   9154  H HA     A LYS B 1 184 ? 40.959  19.558 68.481 0.50 23.16  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HA     1 
ATOM   9155  H HA     B LYS B 1 184 ? 40.943  19.580 68.449 0.50 25.10  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HA     1 
ATOM   9156  H HB2    A LYS B 1 184 ? 41.282  20.600 66.452 0.50 26.26  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB2    1 
ATOM   9157  H HB2    B LYS B 1 184 ? 41.311  20.651 66.450 0.50 25.14  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB2    1 
ATOM   9158  H HB3    A LYS B 1 184 ? 41.497  21.996 67.180 0.50 26.26  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB3    1 
ATOM   9159  H HB3    B LYS B 1 184 ? 41.500  22.041 67.196 0.50 25.14  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HB3    1 
ATOM   9160  H HG2    A LYS B 1 184 ? 43.550  21.210 66.518 0.50 29.68  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG2    1 
ATOM   9161  H HG2    B LYS B 1 184 ? 43.576  21.319 66.603 0.50 25.19  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG2    1 
ATOM   9162  H HG3    A LYS B 1 184 ? 43.499  21.160 68.105 0.50 29.68  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG3    1 
ATOM   9163  H HG3    B LYS B 1 184 ? 43.474  21.150 68.180 0.50 25.19  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HG3    1 
ATOM   9164  H HD2    A LYS B 1 184 ? 44.466  19.197 67.439 0.50 31.10  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD2    1 
ATOM   9165  H HD2    B LYS B 1 184 ? 42.925  18.859 67.817 0.50 29.13  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD2    1 
ATOM   9166  H HD3    A LYS B 1 184 ? 43.002  18.815 67.923 0.50 31.10  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD3    1 
ATOM   9167  H HD3    B LYS B 1 184 ? 43.271  19.076 66.282 0.50 29.13  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HD3    1 
ATOM   9168  H HE2    A LYS B 1 184 ? 42.295  18.695 65.707 0.50 35.59  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE2    1 
ATOM   9169  H HE2    B LYS B 1 184 ? 45.448  19.797 67.021 0.50 34.23  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE2    1 
ATOM   9170  H HE3    A LYS B 1 184 ? 43.752  19.095 65.216 0.50 35.59  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE3    1 
ATOM   9171  H HE3    B LYS B 1 184 ? 45.062  19.191 68.439 0.50 34.23  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HE3    1 
ATOM   9172  H HZ1    A LYS B 1 184 ? 43.158  16.712 66.419 0.50 42.73  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ1    1 
ATOM   9173  H HZ1    B LYS B 1 184 ? 45.208  17.722 66.144 0.50 40.18  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ1    1 
ATOM   9174  H HZ2    A LYS B 1 184 ? 44.484  17.077 65.963 0.50 42.73  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ2    1 
ATOM   9175  H HZ2    B LYS B 1 184 ? 44.846  17.168 67.432 0.50 40.18  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ2    1 
ATOM   9176  H HZ3    A LYS B 1 184 ? 43.422  16.861 65.002 0.50 42.73  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ3    1 
ATOM   9177  H HZ3    B LYS B 1 184 ? 46.189  17.662 67.209 0.50 40.18  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B HZ3    1 
ATOM   9178  N N      . LEU B 1 185 ? 41.037  22.249 70.205 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B N      1 
ATOM   9179  C CA     . LEU B 1 185 ? 41.543  22.764 71.470 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CA     1 
ATOM   9180  C C      . LEU B 1 185 ? 41.047  21.912 72.639 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B C      1 
ATOM   9181  O O      . LEU B 1 185 ? 41.816  21.638 73.569 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B O      1 
ATOM   9182  C CB     . LEU B 1 185 ? 41.177  24.239 71.636 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CB     1 
ATOM   9183  C CG     . LEU B 1 185 ? 41.805  25.232 70.653 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CG     1 
ATOM   9184  C CD1    . LEU B 1 185 ? 41.105  26.614 70.810 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD1    1 
ATOM   9185  C CD2    . LEU B 1 185 ? 43.336  25.321 70.773 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD2    1 
ATOM   9186  H H      . LEU B 1 185 ? 40.481  22.762 69.796 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B H      1 
ATOM   9187  H HA     . LEU B 1 185 ? 42.512  22.723 71.469 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HA     1 
ATOM   9188  H HB2    . LEU B 1 185 ? 40.215  24.320 71.542 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HB2    1 
ATOM   9189  H HB3    . LEU B 1 185 ? 41.448  24.514 72.526 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HB3    1 
ATOM   9190  H HG     . LEU B 1 185 ? 41.661  24.913 69.749 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HG     1 
ATOM   9191  H HD11   . LEU B 1 185 ? 40.156  26.509 70.639 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD11   1 
ATOM   9192  H HD12   . LEU B 1 185 ? 41.489  27.236 70.173 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD12   1 
ATOM   9193  H HD13   . LEU B 1 185 ? 41.244  26.938 71.714 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD13   1 
ATOM   9194  H HD21   . LEU B 1 185 ? 43.568  25.564 71.682 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD21   1 
ATOM   9195  H HD22   . LEU B 1 185 ? 43.662  25.995 70.156 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD22   1 
ATOM   9196  H HD23   . LEU B 1 185 ? 43.720  24.458 70.553 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B HD23   1 
ATOM   9197  N N      . ARG B 1 186 ? 39.791  21.446 72.610 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B N      1 
ATOM   9198  C CA     . ARG B 1 186 ? 39.321  20.535 73.665 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CA     1 
ATOM   9199  C C      . ARG B 1 186 ? 40.031  19.182 73.622 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B C      1 
ATOM   9200  O O      . ARG B 1 186 ? 40.399  18.640 74.675 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B O      1 
ATOM   9201  C CB     . ARG B 1 186 ? 37.802  20.347 73.600 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CB     1 
ATOM   9202  C CG     . ARG B 1 186 ? 37.037  21.589 74.031 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CG     1 
ATOM   9203  C CD     . ARG B 1 186 ? 35.519  21.434 74.062 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CD     1 
ATOM   9204  N NE     . ARG B 1 186 ? 34.875  22.640 74.600 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NE     1 
ATOM   9205  C CZ     . ARG B 1 186 ? 34.744  22.913 75.898 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CZ     1 
ATOM   9206  N NH1    . ARG B 1 186 ? 35.183  22.077 76.827 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH1    1 
ATOM   9207  N NH2    . ARG B 1 186 ? 34.170  24.060 76.276 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH2    1 
ATOM   9208  H H      . ARG B 1 186 ? 39.207  21.636 72.009 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B H      1 
ATOM   9209  H HA     . ARG B 1 186 ? 39.528  20.951 74.517 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HA     1 
ATOM   9210  H HB2    . ARG B 1 186 ? 37.549  20.139 72.687 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HB2    1 
ATOM   9211  H HB3    . ARG B 1 186 ? 37.549  19.618 74.189 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HB3    1 
ATOM   9212  H HG2    . ARG B 1 186 ? 37.322  21.830 74.926 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HG2    1 
ATOM   9213  H HG3    . ARG B 1 186 ? 37.243  22.307 73.412 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HG3    1 
ATOM   9214  H HD2    . ARG B 1 186 ? 35.192  21.288 73.161 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HD2    1 
ATOM   9215  H HD3    . ARG B 1 186 ? 35.283  20.682 74.627 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HD3    1 
ATOM   9216  H HE     . ARG B 1 186 ? 34.560  23.209 74.038 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HE     1 
ATOM   9217  H HH11   . ARG B 1 186 ? 35.562  21.340 76.598 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH11   1 
ATOM   9218  H HH12   . ARG B 1 186 ? 35.088  22.272 77.660 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH12   1 
ATOM   9219  H HH21   . ARG B 1 186 ? 33.889  24.616 75.683 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH21   1 
ATOM   9220  H HH22   . ARG B 1 186 ? 34.083  24.242 77.112 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B HH22   1 
ATOM   9221  N N      . ALA B 1 187 ? 40.213  18.602 72.436 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B N      1 
ATOM   9222  C CA     . ALA B 1 187 ? 41.027  17.394 72.360 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CA     1 
ATOM   9223  C C      . ALA B 1 187 ? 42.474  17.651 72.766 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B C      1 
ATOM   9224  O O      . ALA B 1 187 ? 43.231  16.687 72.918 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B O      1 
ATOM   9225  C CB     . ALA B 1 187 ? 41.013  16.797 70.950 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CB     1 
ATOM   9226  H H      . ALA B 1 187 ? 39.887  18.878 71.689 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B H      1 
ATOM   9227  H HA     . ALA B 1 187 ? 40.635  16.739 72.959 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HA     1 
ATOM   9228  H HB1    . ALA B 1 187 ? 41.530  15.976 70.950 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HB1    1 
ATOM   9229  H HB2    . ALA B 1 187 ? 40.096  16.611 70.695 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HB2    1 
ATOM   9230  H HB3    . ALA B 1 187 ? 41.405  17.435 70.333 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B HB3    1 
ATOM   9231  N N      . SER B 1 188 ? 42.881  18.918 72.917 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N      1 
ATOM   9232  C CA     . SER B 1 188 ? 44.219  19.293 73.365 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA     1 
ATOM   9233  C C      . SER B 1 188 ? 44.280  19.576 74.873 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 187 SER B C      1 
ATOM   9234  O O      . SER B 1 188 ? 45.203  20.262 75.331 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O      1 
ATOM   9235  C CB     . SER B 1 188 ? 44.735  20.517 72.595 1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB     1 
ATOM   9236  O OG     . SER B 1 188 ? 44.758  20.314 71.192 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG     1 
ATOM   9237  H H      . SER B 1 188 ? 42.379  19.598 72.759 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 187 SER B H      1 
ATOM   9238  H HA     . SER B 1 188 ? 44.807  18.546 73.170 1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HA     1 
ATOM   9239  H HB2    . SER B 1 188 ? 44.154  21.270 72.788 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HB2    1 
ATOM   9240  H HB3    . SER B 1 188 ? 45.638  20.710 72.893 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 187 SER B HB3    1 
ATOM   9241  H HG     . SER B 1 188 ? 44.951  21.032 70.800 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 187 SER B HG     1 
ATOM   9242  N N      . GLY B 1 189 ? 43.314  19.071 75.649 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B N      1 
ATOM   9243  C CA     . GLY B 1 189 ? 43.249  19.315 77.083 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B CA     1 
ATOM   9244  C C      . GLY B 1 189 ? 42.816  20.703 77.522 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B C      1 
ATOM   9245  O O      . GLY B 1 189 ? 42.844  20.989 78.725 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B O      1 
ATOM   9246  H H      . GLY B 1 189 ? 42.675  18.576 75.358 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B H      1 
ATOM   9247  H HA2    . GLY B 1 189 ? 42.622  18.683 77.470 1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B HA2    1 
ATOM   9248  H HA3    . GLY B 1 189 ? 44.129  19.156 77.458 1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B HA3    1 
ATOM   9249  N N      . ARG B 1 190 ? 42.418  21.584 76.602 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B N      1 
ATOM   9250  C CA     . ARG B 1 190 ? 41.872  22.888 76.968 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CA     1 
ATOM   9251  C C      . ARG B 1 190 ? 40.383  22.705 77.224 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B C      1 
ATOM   9252  O O      . ARG B 1 190 ? 39.641  22.321 76.317 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B O      1 
ATOM   9253  C CB     . ARG B 1 190 ? 42.058  23.936 75.865 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CB     1 
ATOM   9254  C CG     . ARG B 1 190 ? 43.425  23.952 75.224 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CG     1 
ATOM   9255  C CD     . ARG B 1 190 ? 44.140  25.311 75.197 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CD     1 
ATOM   9256  N NE     . ARG B 1 190 ? 45.475  24.970 74.719 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NE     1 
ATOM   9257  C CZ     . ARG B 1 190 ? 46.565  25.728 74.716 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CZ     1 
ATOM   9258  N NH1    . ARG B 1 190 ? 46.548  26.997 75.085 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH1    1 
ATOM   9259  N NH2    . ARG B 1 190 ? 47.714  25.186 74.331 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH2    1 
ATOM   9260  H H      . ARG B 1 190 ? 42.454  21.446 75.754 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B H      1 
ATOM   9261  H HA     . ARG B 1 190 ? 42.335  23.208 77.758 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HA     1 
ATOM   9262  H HB2    . ARG B 1 190 ? 41.410  23.762 75.165 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HB2    1 
ATOM   9263  H HB3    . ARG B 1 190 ? 41.906  24.814 76.248 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HB3    1 
ATOM   9264  H HG2    . ARG B 1 190 ? 43.997  23.338 75.711 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HG2    1 
ATOM   9265  H HG3    . ARG B 1 190 ? 43.333  23.660 74.304 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HG3    1 
ATOM   9266  H HD2    . ARG B 1 190 ? 43.706  25.925 74.585 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HD2    1 
ATOM   9267  H HD3    . ARG B 1 190 ? 44.186  25.702 76.083 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HD3    1 
ATOM   9268  H HE     . ARG B 1 190 ? 45.567  24.178 74.399 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HE     1 
ATOM   9269  H HH11   . ARG B 1 190 ? 45.812  27.361 75.339 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH11   1 
ATOM   9270  H HH12   . ARG B 1 190 ? 47.274  27.458 75.070 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH12   1 
ATOM   9271  H HH21   . ARG B 1 190 ? 47.741  24.361 74.091 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH21   1 
ATOM   9272  H HH22   . ARG B 1 190 ? 48.431  25.661 74.322 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B HH22   1 
ATOM   9273  N N      . SER B 1 191 ? 39.937  22.988 78.435 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 190 SER B N      1 
ATOM   9274  C CA     . SER B 1 191 ? 38.553  22.738 78.795 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA     1 
ATOM   9275  C C      . SER B 1 191 ? 37.819  24.037 79.108 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 190 SER B C      1 
ATOM   9276  O O      . SER B 1 191 ? 38.426  25.090 79.330 1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 190 SER B O      1 
ATOM   9277  C CB     . SER B 1 191 ? 38.496  21.779 79.994 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB     1 
ATOM   9278  O OG     . SER B 1 191 ? 39.474  22.131 80.964 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG     1 
ATOM   9279  H H      . SER B 1 191 ? 40.416  23.325 79.065 1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 190 SER B H      1 
ATOM   9280  H HA     . SER B 1 191 ? 38.086  22.339 78.044 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HA     1 
ATOM   9281  H HB2    . SER B 1 191 ? 37.616  21.829 80.399 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HB2    1 
ATOM   9282  H HB3    . SER B 1 191 ? 38.668  20.875 79.685 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HB3    1 
ATOM   9283  H HG     . SER B 1 191 ? 39.456  21.586 81.602 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 190 SER B HG     1 
ATOM   9284  N N      . GLY B 1 192 ? 36.489  23.952 79.093 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N      1 
ATOM   9285  C CA     . GLY B 1 192 ? 35.681  24.932 79.801 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA     1 
ATOM   9286  C C      . GLY B 1 192 ? 36.110  24.971 81.255 1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C      1 
ATOM   9287  O O      . GLY B 1 192 ? 36.935  24.188 81.701 1.00 90.19  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O      1 
ATOM   9288  H H      . GLY B 1 192 ? 36.039  23.343 78.686 1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B H      1 
ATOM   9289  H HA2    . GLY B 1 192 ? 35.802  25.811 79.408 1.00 91.64  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B HA2    1 
ATOM   9290  H HA3    . GLY B 1 192 ? 34.743  24.690 79.750 1.00 91.64  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B HA3    1 
ATOM   9291  N N      . ASP B 1 193 ? 35.560  25.927 82.011 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N      1 
ATOM   9292  C CA     . ASP B 1 193 ? 35.832  26.019 83.447 1.00 95.37  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA     1 
ATOM   9293  C C      . ASP B 1 193 ? 37.294  26.321 83.793 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C      1 
ATOM   9294  O O      . ASP B 1 193 ? 37.607  26.543 84.966 1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O      1 
ATOM   9295  C CB     . ASP B 1 193 ? 35.392  24.740 84.187 1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB     1 
ATOM   9296  C CG     . ASP B 1 193 ? 33.983  24.286 83.820 1.00 126.01 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG     1 
ATOM   9297  O OD1    . ASP B 1 193 ? 33.209  25.090 83.259 1.00 137.94 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1    1 
ATOM   9298  O OD2    . ASP B 1 193 ? 33.648  23.115 84.109 1.00 139.16 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2    1 
ATOM   9299  H H      . ASP B 1 193 ? 35.028  26.534 81.715 1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B H      1 
ATOM   9300  H HA     . ASP B 1 193 ? 35.307  26.773 83.760 1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B HA     1 
ATOM   9301  H HB2    . ASP B 1 193 ? 36.005  24.022 83.965 1.00 133.09 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B HB2    1 
ATOM   9302  H HB3    . ASP B 1 193 ? 35.411  24.908 85.143 1.00 133.09 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B HB3    1 
ATOM   9303  N N      . ALA B 1 194 ? 38.200  26.325 82.817 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B N      1 
ATOM   9304  C CA     . ALA B 1 194 ? 39.560  26.807 83.024 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CA     1 
ATOM   9305  C C      . ALA B 1 194 ? 39.702  28.115 82.267 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B C      1 
ATOM   9306  O O      . ALA B 1 194 ? 39.195  28.236 81.151 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B O      1 
ATOM   9307  C CB     . ALA B 1 194 ? 40.596  25.840 82.462 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CB     1 
ATOM   9308  H H      . ALA B 1 194 ? 38.047  26.049 82.017 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B H      1 
ATOM   9309  H HA     . ALA B 1 194 ? 39.725  26.921 83.973 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HA     1 
ATOM   9310  H HB1    . ALA B 1 194 ? 41.483  26.198 82.623 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HB1    1 
ATOM   9311  H HB2    . ALA B 1 194 ? 40.501  24.982 82.905 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HB2    1 
ATOM   9312  H HB3    . ALA B 1 194 ? 40.448  25.738 81.509 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B HB3    1 
ATOM   9313  N N      A THR B 1 195 ? 40.388  29.086 82.869 0.60 34.57  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N      1 
ATOM   9314  N N      B THR B 1 195 ? 40.380  29.086 82.869 0.40 37.00  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N      1 
ATOM   9315  C CA     A THR B 1 195 ? 40.576  30.388 82.245 0.60 30.10  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA     1 
ATOM   9316  C CA     B THR B 1 195 ? 40.545  30.364 82.204 0.40 32.14  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA     1 
ATOM   9317  C C      A THR B 1 195 ? 41.694  30.309 81.210 0.60 24.19  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C      1 
ATOM   9318  C C      B THR B 1 195 ? 41.697  30.312 81.212 0.40 25.31  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C      1 
ATOM   9319  O O      A THR B 1 195 ? 42.594  29.469 81.292 0.60 27.19  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O      1 
ATOM   9320  O O      B THR B 1 195 ? 42.637  29.522 81.345 0.40 28.63  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O      1 
ATOM   9321  C CB     A THR B 1 195 ? 40.913  31.462 83.294 0.60 35.72  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB     1 
ATOM   9322  C CB     B THR B 1 195 ? 40.804  31.503 83.189 0.40 39.24  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB     1 
ATOM   9323  O OG1    A THR B 1 195 ? 42.266  31.315 83.747 0.60 39.12  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1    1 
ATOM   9324  O OG1    B THR B 1 195 ? 40.697  32.743 82.472 0.40 41.68  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1    1 
ATOM   9325  C CG2    A THR B 1 195 ? 39.989  31.383 84.518 0.60 37.03  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2    1 
ATOM   9326  C CG2    B THR B 1 195 ? 42.198  31.390 83.825 0.40 41.50  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2    1 
ATOM   9327  H H      A THR B 1 195 ? 40.755  29.013 83.643 0.60 41.49  ? ? ? ? ? ? 194 THR B H      1 
ATOM   9328  H H      B THR B 1 195 ? 40.745  29.027 83.646 0.40 44.41  ? ? ? ? ? ? 194 THR B H      1 
ATOM   9329  H HA     A THR B 1 195 ? 39.755  30.658 81.805 0.60 36.12  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HA     1 
ATOM   9330  H HA     B THR B 1 195 ? 39.719  30.559 81.736 0.40 38.57  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HA     1 
ATOM   9331  H HB     A THR B 1 195 ? 40.793  32.328 82.872 0.60 42.88  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HB     1 
ATOM   9332  H HB     B THR B 1 195 ? 40.159  31.471 83.913 0.40 47.09  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HB     1 
ATOM   9333  H HG1    A THR B 1 195 ? 42.440  31.897 84.328 0.60 46.95  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG1    1 
ATOM   9334  H HG1    B THR B 1 195 ? 39.932  32.814 82.134 0.40 50.02  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG1    1 
ATOM   9335  H HG21   A THR B 1 195 ? 39.063  31.468 84.241 0.60 44.45  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG21   1 
ATOM   9336  H HG21   B THR B 1 195 ? 42.381  30.467 84.062 0.40 49.81  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG21   1 
ATOM   9337  H HG22   A THR B 1 195 ? 40.198  32.099 85.139 0.60 44.45  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG22   1 
ATOM   9338  H HG22   B THR B 1 195 ? 42.243  31.935 84.626 0.40 49.81  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG22   1 
ATOM   9339  H HG23   A THR B 1 195 ? 40.106  30.532 84.968 0.60 44.45  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG23   1 
ATOM   9340  H HG23   B THR B 1 195 ? 42.874  31.694 83.199 0.40 49.81  ? ? ? ? ? ? 194 THR B HG23   1 
ATOM   9341  N N      . ALA B 1 196 ? 41.611  31.183 80.214 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B N      1 
ATOM   9342  C CA     . ALA B 1 196 ? 42.640  31.336 79.204 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CA     1 
ATOM   9343  C C      . ALA B 1 196 ? 42.433  32.710 78.596 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B C      1 
ATOM   9344  O O      . ALA B 1 196 ? 41.352  33.284 78.700 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B O      1 
ATOM   9345  C CB     . ALA B 1 196 ? 42.526  30.301 78.087 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CB     1 
ATOM   9346  H H      . ALA B 1 196 ? 40.945  31.715 80.100 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B H      1 
ATOM   9347  H HA     . ALA B 1 196 ? 43.514  31.247 79.616 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HA     1 
ATOM   9348  H HB1    . ALA B 1 196 ? 43.221  30.466 77.431 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HB1    1 
ATOM   9349  H HB2    . ALA B 1 196 ? 42.632  29.414 78.465 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HB2    1 
ATOM   9350  H HB3    . ALA B 1 196 ? 41.653  30.381 77.671 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B HB3    1 
ATOM   9351  N N      . SER B 1 197 ? 43.485  33.233 77.980 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 196 SER B N      1 
ATOM   9352  C CA     . SER B 1 197 ? 43.482  34.557 77.370 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 196 SER B CA     1 
ATOM   9353  C C      . SER B 1 197 ? 43.775  34.439 75.883 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 196 SER B C      1 
ATOM   9354  O O      . SER B 1 197 ? 44.827  33.912 75.503 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 196 SER B O      1 
ATOM   9355  C CB     . SER B 1 197 ? 44.622  35.377 78.005 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 196 SER B CB     1 
ATOM   9356  O OG     . SER B 1 197 ? 44.642  36.726 77.555 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 196 SER B OG     1 
ATOM   9357  H H      . SER B 1 197 ? 44.238  32.826 77.900 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 196 SER B H      1 
ATOM   9358  H HA     . SER B 1 197 ? 42.617  34.978 77.487 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HA     1 
ATOM   9359  H HB2    . SER B 1 197 ? 44.505  35.375 78.968 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HB2    1 
ATOM   9360  H HB3    . SER B 1 197 ? 45.468  34.962 77.773 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HB3    1 
ATOM   9361  H HG     . SER B 1 197 ? 44.632  36.749 76.715 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 196 SER B HG     1 
ATOM   9362  N N      . VAL B 1 198 ? 42.917  35.048 75.068 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B N      1 
ATOM   9363  C CA     . VAL B 1 198 ? 43.031  35.022 73.612 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CA     1 
ATOM   9364  C C      . VAL B 1 198 ? 43.430  36.400 73.121 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B C      1 
ATOM   9365  O O      . VAL B 1 198 ? 42.876  37.391 73.589 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B O      1 
ATOM   9366  C CB     . VAL B 1 198 ? 41.712  34.595 72.940 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CB     1 
ATOM   9367  C CG1    . VAL B 1 198 ? 41.794  34.576 71.423 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG1    1 
ATOM   9368  C CG2    . VAL B 1 198 ? 41.281  33.236 73.472 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG2    1 
ATOM   9369  H H      . VAL B 1 198 ? 42.238  35.497 75.345 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B H      1 
ATOM   9370  H HA     . VAL B 1 198 ? 43.726  34.388 73.375 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HA     1 
ATOM   9371  H HB     . VAL B 1 198 ? 41.040  35.258 73.163 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HB     1 
ATOM   9372  H HG11   . VAL B 1 198 ? 41.860  35.488 71.099 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG11   1 
ATOM   9373  H HG12   . VAL B 1 198 ? 40.995  34.156 71.069 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG12   1 
ATOM   9374  H HG13   . VAL B 1 198 ? 42.579  34.072 71.156 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG13   1 
ATOM   9375  H HG21   . VAL B 1 198 ? 41.994  32.596 73.319 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG21   1 
ATOM   9376  H HG22   . VAL B 1 198 ? 40.478  32.954 73.006 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG22   1 
ATOM   9377  H HG23   . VAL B 1 198 ? 41.103  33.311 74.423 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B HG23   1 
ATOM   9378  N N      . LEU B 1 199 ? 44.338  36.457 72.136 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B N      1 
ATOM   9379  C CA     . LEU B 1 199 ? 44.634  37.668 71.373 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CA     1 
ATOM   9380  C C      . LEU B 1 199 ? 44.194  37.431 69.929 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B C      1 
ATOM   9381  O O      . LEU B 1 199 ? 44.622  36.461 69.305 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B O      1 
ATOM   9382  C CB     . LEU B 1 199 ? 46.122  38.000 71.420 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CB     1 
ATOM   9383  C CG     . LEU B 1 199 ? 46.495  39.309 70.742 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CG     1 
ATOM   9384  C CD1    . LEU B 1 199 ? 45.973  40.555 71.476 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD1    1 
ATOM   9385  C CD2    . LEU B 1 199 ? 48.012  39.389 70.556 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD2    1 
ATOM   9386  H H      . LEU B 1 199 ? 44.808  35.782 71.886 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B H      1 
ATOM   9387  H HA     . LEU B 1 199 ? 44.143  38.417 71.744 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HA     1 
ATOM   9388  H HB2    . LEU B 1 199 ? 46.395  38.061 72.349 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HB2    1 
ATOM   9389  H HB3    . LEU B 1 199 ? 46.611  37.289 70.977 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HB3    1 
ATOM   9390  H HG     . LEU B 1 199 ? 46.061  39.317 69.875 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HG     1 
ATOM   9391  H HD11   . LEU B 1 199 ? 45.004  40.549 71.459 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD11   1 
ATOM   9392  H HD12   . LEU B 1 199 ? 46.308  41.348 71.029 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD12   1 
ATOM   9393  H HD13   . LEU B 1 199 ? 46.287  40.535 72.394 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD13   1 
ATOM   9394  H HD21   . LEU B 1 199 ? 48.440  39.338 71.424 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD21   1 
ATOM   9395  H HD22   . LEU B 1 199 ? 48.234  40.231 70.127 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD22   1 
ATOM   9396  H HD23   . LEU B 1 199 ? 48.302  38.649 70.000 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 198 LEU B HD23   1 
ATOM   9397  N N      . ASP B 1 200 ? 43.337  38.306 69.404 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B N      1 
ATOM   9398  C CA     . ASP B 1 200 ? 42.758  38.181 68.052 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CA     1 
ATOM   9399  C C      . ASP B 1 200 ? 43.304  39.354 67.254 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 199 ASP B C      1 
ATOM   9400  O O      . ASP B 1 200 ? 42.854  40.495 67.423 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B O      1 
ATOM   9401  C CB     . ASP B 1 200 ? 41.236  38.149 68.202 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CB     1 
ATOM   9402  C CG     . ASP B 1 200 ? 40.463  37.874 66.947 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CG     1 
ATOM   9403  O OD1    . ASP B 1 200 ? 41.072  37.814 65.859 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD1    1 
ATOM   9404  O OD2    . ASP B 1 200 ? 39.234  37.759 67.086 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD2    1 
ATOM   9405  H H      . ASP B 1 200 ? 43.062  39.006 69.821 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B H      1 
ATOM   9406  H HA     . ASP B 1 200 ? 43.025  37.379 67.575 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B HA     1 
ATOM   9407  H HB2    . ASP B 1 200 ? 41.008  37.453 68.838 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B HB2    1 
ATOM   9408  H HB3    . ASP B 1 200 ? 40.945  39.012 68.536 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B HB3    1 
ATOM   9409  N N      . VAL B 1 201 ? 44.310  39.096 66.426 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B N      1 
ATOM   9410  C CA     . VAL B 1 201 ? 45.076  40.150 65.779 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CA     1 
ATOM   9411  C C      . VAL B 1 201 ? 44.394  40.537 64.467 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B C      1 
ATOM   9412  O O      . VAL B 1 201 ? 44.284  39.706 63.553 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B O      1 
ATOM   9413  C CB     . VAL B 1 201 ? 46.517  39.700 65.516 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CB     1 
ATOM   9414  C CG1    . VAL B 1 201 ? 47.311  40.799 64.839 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG1    1 
ATOM   9415  C CG2    . VAL B 1 201 ? 47.203  39.274 66.806 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG2    1 
ATOM   9416  H H      . VAL B 1 201 ? 44.572  38.303 66.220 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B H      1 
ATOM   9417  H HA     . VAL B 1 201 ? 45.083  40.927 66.360 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HA     1 
ATOM   9418  H HB     . VAL B 1 201 ? 46.489  38.933 64.922 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HB     1 
ATOM   9419  H HG11   . VAL B 1 201 ? 47.005  40.892 63.924 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG11   1 
ATOM   9420  H HG12   . VAL B 1 201 ? 48.252  40.562 64.851 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG12   1 
ATOM   9421  H HG13   . VAL B 1 201 ? 47.173  41.630 65.320 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG13   1 
ATOM   9422  H HG21   . VAL B 1 201 ? 47.188  40.016 67.431 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG21   1 
ATOM   9423  H HG22   . VAL B 1 201 ? 48.119  39.025 66.609 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG22   1 
ATOM   9424  H HG23   . VAL B 1 201 ? 46.727  38.516 67.181 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B HG23   1 
ATOM   9425  N N      . GLY B 1 202 ? 43.999  41.810 64.336 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 201 GLY B N      1 
ATOM   9426  C CA     . GLY B 1 202 ? 43.176  42.215 63.186 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 201 GLY B CA     1 
ATOM   9427  C C      . GLY B 1 202 ? 41.816  41.546 63.276 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 201 GLY B C      1 
ATOM   9428  O O      . GLY B 1 202 ? 41.373  40.868 62.344 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 201 GLY B O      1 
ATOM   9429  H H      . GLY B 1 202 ? 44.189  42.443 64.885 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B H      1 
ATOM   9430  H HA2    . GLY B 1 202 ? 43.058  43.178 63.185 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B HA2    1 
ATOM   9431  H HA3    . GLY B 1 202 ? 43.607  41.949 62.359 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 201 GLY B HA3    1 
ATOM   9432  N N      . CYS B 1 203 ? 41.135  41.758 64.394 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 202 CYS B N      1 
ATOM   9433  C CA     . CYS B 1 203 ? 39.979  40.952 64.746 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CA     1 
ATOM   9434  C C      . CYS B 1 203 ? 38.752  41.199 63.886 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 202 CYS B C      1 
ATOM   9435  O O      . CYS B 1 203 ? 37.815  40.382 63.923 1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 202 CYS B O      1 
ATOM   9436  C CB     . CYS B 1 203 ? 39.624  41.147 66.226 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CB     1 
ATOM   9437  S SG     . CYS B 1 203 ? 39.102  42.827 66.686 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B SG     1 
ATOM   9438  H H      . CYS B 1 203 ? 41.323  42.368 64.970 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B H      1 
ATOM   9439  H HA     . CYS B 1 203 ? 40.229  40.025 64.607 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HA     1 
ATOM   9440  H HB2    . CYS B 1 203 ? 38.895  40.547 66.447 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HB2    1 
ATOM   9441  H HB3    . CYS B 1 203 ? 40.406  40.931 66.759 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HB3    1 
ATOM   9442  H HG     . CYS B 1 203 ? 38.125  43.119 66.053 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B HG     1 
ATOM   9443  N N      . GLY B 1 204 ? 38.690  42.302 63.153 1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 203 GLY B N      1 
ATOM   9444  C CA     . GLY B 1 204 ? 37.470  42.611 62.414 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 203 GLY B CA     1 
ATOM   9445  C C      . GLY B 1 204 ? 36.319  42.817 63.377 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 203 GLY B C      1 
ATOM   9446  O O      . GLY B 1 204 ? 36.462  43.508 64.389 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 203 GLY B O      1 
ATOM   9447  H H      . GLY B 1 204 ? 39.324  42.878 63.067 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 203 GLY B H      1 
ATOM   9448  H HA2    . GLY B 1 204 ? 37.594  43.420 61.893 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B HA2    1 
ATOM   9449  H HA3    . GLY B 1 204 ? 37.252  41.880 61.814 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B HA3    1 
ATOM   9450  N N      . THR B 1 205 ? 35.175  42.197 63.094 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 204 THR B N      1 
ATOM   9451  C CA     . THR B 1 205 ? 34.047  42.293 64.013 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA     1 
ATOM   9452  C C      . THR B 1 205 ? 34.295  41.568 65.332 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 204 THR B C      1 
ATOM   9453  O O      . THR B 1 205 ? 33.461  41.674 66.234 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 204 THR B O      1 
ATOM   9454  C CB     . THR B 1 205 ? 32.764  41.735 63.399 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB     1 
ATOM   9455  O OG1    . THR B 1 205 ? 32.927  40.317 63.335 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1    1 
ATOM   9456  C CG2    . THR B 1 205 ? 32.431  42.335 62.070 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2    1 
ATOM   9457  H H      . THR B 1 205 ? 35.030  41.724 62.390 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 204 THR B H      1 
ATOM   9458  H HA     . THR B 1 205 ? 33.906  43.237 64.185 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HA     1 
ATOM   9459  H HB     . THR B 1 205 ? 31.993  41.964 63.941 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HB     1 
ATOM   9460  H HG1    . THR B 1 205 ? 32.308  39.977 62.881 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG1    1 
ATOM   9461  H HG21   . THR B 1 205 ? 32.346  43.298 62.153 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG21   1 
ATOM   9462  H HG22   . THR B 1 205 ? 31.594  41.972 61.742 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG22   1 
ATOM   9463  H HG23   . THR B 1 205 ? 33.133  42.135 61.430 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 204 THR B HG23   1 
ATOM   9464  N N      . GLY B 1 206 ? 35.351  40.759 65.430 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 205 GLY B N      1 
ATOM   9465  C CA     . GLY B 1 206 ? 35.584  40.012 66.633 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 205 GLY B CA     1 
ATOM   9466  C C      . GLY B 1 206 ? 34.843  38.707 66.724 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 205 GLY B C      1 
ATOM   9467  O O      . GLY B 1 206 ? 34.899  38.062 67.764 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 205 GLY B O      1 
ATOM   9468  H H      . GLY B 1 206 ? 35.936  40.637 64.811 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 205 GLY B H      1 
ATOM   9469  H HA2    . GLY B 1 206 ? 36.532  39.818 66.698 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B HA2    1 
ATOM   9470  H HA3    . GLY B 1 206 ? 35.320  40.555 67.391 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B HA3    1 
ATOM   9471  N N      . LEU B 1 207 ? 34.157  38.284 65.661 1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N      1 
ATOM   9472  C CA     . LEU B 1 207 ? 33.307  37.101 65.764 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA     1 
ATOM   9473  C C      . LEU B 1 207 ? 34.090  35.854 66.141 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C      1 
ATOM   9474  O O      . LEU B 1 207 ? 33.571  34.994 66.839 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O      1 
ATOM   9475  C CB     . LEU B 1 207 ? 32.541  36.852 64.473 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB     1 
ATOM   9476  C CG     . LEU B 1 207 ? 31.481  35.760 64.551 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG     1 
ATOM   9477  C CD1    . LEU B 1 207 ? 30.494  36.023 65.697 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1    1 
ATOM   9478  C CD2    . LEU B 1 207 ? 30.710  35.711 63.249 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2    1 
ATOM   9479  H H      . LEU B 1 207 ? 34.167  38.656 64.886 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B H      1 
ATOM   9480  H HA     . LEU B 1 207 ? 32.665  37.282 66.468 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HA     1 
ATOM   9481  H HB2    . LEU B 1 207 ? 32.093  37.675 64.220 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HB2    1 
ATOM   9482  H HB3    . LEU B 1 207 ? 33.174  36.594 63.786 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HB3    1 
ATOM   9483  H HG     . LEU B 1 207 ? 31.922  34.911 64.714 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HG     1 
ATOM   9484  H HD11   . LEU B 1 207 ? 30.960  35.927 66.543 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD11   1 
ATOM   9485  H HD12   . LEU B 1 207 ? 29.769  35.382 65.643 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD12   1 
ATOM   9486  H HD13   . LEU B 1 207 ? 30.146  36.925 65.612 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD13   1 
ATOM   9487  H HD21   . LEU B 1 207 ? 30.216  36.539 63.143 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD21   1 
ATOM   9488  H HD22   . LEU B 1 207 ? 30.096  34.961 63.273 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD22   1 
ATOM   9489  H HD23   . LEU B 1 207 ? 31.336  35.603 62.516 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B HD23   1 
ATOM   9490  N N      . TYR B 1 208 ? 35.314  35.691 65.647 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B N      1 
ATOM   9491  C CA     . TYR B 1 208 ? 36.052  34.463 65.975 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CA     1 
ATOM   9492  C C      . TYR B 1 208 ? 36.287  34.378 67.484 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B C      1 
ATOM   9493  O O      . TYR B 1 208 ? 36.040  33.348 68.113 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B O      1 
ATOM   9494  C CB     . TYR B 1 208 ? 37.385  34.363 65.211 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CB     1 
ATOM   9495  C CG     . TYR B 1 208 ? 37.253  34.199 63.718 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CG     1 
ATOM   9496  C CD1    . TYR B 1 208 ? 36.883  35.265 62.914 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD1    1 
ATOM   9497  C CD2    . TYR B 1 208 ? 37.506  33.000 63.104 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD2    1 
ATOM   9498  C CE1    . TYR B 1 208 ? 36.712  35.122 61.550 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE1    1 
ATOM   9499  C CE2    . TYR B 1 208 ? 37.378  32.872 61.735 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE2    1 
ATOM   9500  C CZ     . TYR B 1 208 ? 36.963  33.924 60.967 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CZ     1 
ATOM   9501  O OH     . TYR B 1 208 ? 36.824  33.725 59.605 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B OH     1 
ATOM   9502  H H      . TYR B 1 208 ? 35.727  36.249 65.140 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B H      1 
ATOM   9503  H HA     . TYR B 1 208 ? 35.517  33.707 65.685 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HA     1 
ATOM   9504  H HB2    . TYR B 1 208 ? 37.892  35.174 65.371 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HB2    1 
ATOM   9505  H HB3    . TYR B 1 208 ? 37.874  33.595 65.546 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HB3    1 
ATOM   9506  H HD1    . TYR B 1 208 ? 36.746  36.099 63.302 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HD1    1 
ATOM   9507  H HD2    . TYR B 1 208 ? 37.767  32.267 63.614 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HD2    1 
ATOM   9508  H HE1    . TYR B 1 208 ? 36.427  35.842 61.036 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HE1    1 
ATOM   9509  H HE2    . TYR B 1 208 ? 37.577  32.059 61.329 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HE2    1 
ATOM   9510  H HH     . TYR B 1 208 ? 36.626  34.449 59.227 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B HH     1 
ATOM   9511  N N      . SER B 1 209 ? 36.784  35.472 68.065 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 208 SER B N      1 
ATOM   9512  C CA     . SER B 1 209 ? 36.951  35.600 69.513 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 208 SER B CA     1 
ATOM   9513  C C      . SER B 1 209 ? 35.652  35.360 70.245 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 208 SER B C      1 
ATOM   9514  O O      . SER B 1 209 ? 35.602  34.677 71.270 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 208 SER B O      1 
ATOM   9515  C CB     . SER B 1 209 ? 37.351  37.058 69.864 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 208 SER B CB     1 
ATOM   9516  O OG     . SER B 1 209 ? 38.647  37.229 69.635 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 208 SER B OG     1 
ATOM   9517  H H      . SER B 1 209 ? 37.038  36.171 67.634 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 208 SER B H      1 
ATOM   9518  H HA     . SER B 1 209 ? 37.629  34.958 69.779 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HA     1 
ATOM   9519  H HB2    . SER B 1 209 ? 36.843  37.672 69.311 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HB2    1 
ATOM   9520  H HB3    . SER B 1 209 ? 37.165  37.225 70.801 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HB3    1 
ATOM   9521  H HG     . SER B 1 209 ? 38.818  37.081 68.826 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 208 SER B HG     1 
ATOM   9522  N N      . GLN B 1 210 ? 34.606  36.030 69.789 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B N      1 
ATOM   9523  C CA     . GLN B 1 210 ? 33.352  36.009 70.507 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CA     1 
ATOM   9524  C C      . GLN B 1 210 ? 32.735  34.624 70.483 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B C      1 
ATOM   9525  O O      . GLN B 1 210 ? 32.184  34.191 71.494 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B O      1 
ATOM   9526  C CB     . GLN B 1 210 ? 32.418  37.071 69.929 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CB     1 
ATOM   9527  C CG     . GLN B 1 210 ? 32.905  38.469 70.182 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CG     1 
ATOM   9528  C CD     . GLN B 1 210 ? 32.518  39.455 69.124 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CD     1 
ATOM   9529  O OE1    . GLN B 1 210 ? 31.653  39.204 68.302 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B OE1    1 
ATOM   9530  N NE2    . GLN B 1 210 ? 33.158  40.611 69.164 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B NE2    1 
ATOM   9531  H H      . GLN B 1 210 ? 34.599  36.502 69.070 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B H      1 
ATOM   9532  H HA     . GLN B 1 210 ? 33.497  36.233 71.440 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HA     1 
ATOM   9533  H HB2    . GLN B 1 210 ? 32.352  36.945 68.969 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HB2    1 
ATOM   9534  H HB3    . GLN B 1 210 ? 31.543  36.979 70.337 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HB3    1 
ATOM   9535  H HG2    . GLN B 1 210 ? 32.534  38.779 71.023 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HG2    1 
ATOM   9536  H HG3    . GLN B 1 210 ? 33.873  38.456 70.232 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HG3    1 
ATOM   9537  H HE21   . GLN B 1 210 ? 32.981  41.221 68.584 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HE21   1 
ATOM   9538  H HE22   . GLN B 1 210 ? 33.751  40.754 69.771 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B HE22   1 
ATOM   9539  N N      . LEU B 1 211 ? 32.845  33.886 69.356 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 210 LEU B N      1 
ATOM   9540  C CA     . LEU B 1 211 ? 32.378  32.505 69.363 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CA     1 
ATOM   9541  C C      . LEU B 1 211 ? 33.222  31.635 70.279 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B C      1 
ATOM   9542  O O      . LEU B 1 211 ? 32.680  30.767 70.959 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B O      1 
ATOM   9543  C CB     . LEU B 1 211 ? 32.324  31.979 67.945 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CB     1 
ATOM   9544  C CG     . LEU B 1 211 ? 31.281  32.639 67.054 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CG     1 
ATOM   9545  C CD1    . LEU B 1 211 ? 31.435  32.067 65.657 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD1    1 
ATOM   9546  C CD2    . LEU B 1 211 ? 29.884  32.470 67.540 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD2    1 
ATOM   9547  H H      . LEU B 1 211 ? 33.175  34.160 68.611 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B H      1 
ATOM   9548  H HA     . LEU B 1 211 ? 31.473  32.469 69.711 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HA     1 
ATOM   9549  H HB2    . LEU B 1 211 ? 33.191  32.119 67.533 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HB2    1 
ATOM   9550  H HB3    . LEU B 1 211 ? 32.122  31.031 67.977 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HB3    1 
ATOM   9551  H HG     . LEU B 1 211 ? 31.431  33.597 67.058 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HG     1 
ATOM   9552  H HD11   . LEU B 1 211 ? 32.336  32.243 65.341 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD11   1 
ATOM   9553  H HD12   . LEU B 1 211 ? 30.790  32.490 65.069 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD12   1 
ATOM   9554  H HD13   . LEU B 1 211 ? 31.277  31.110 65.688 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD13   1 
ATOM   9555  H HD21   . LEU B 1 211 ? 29.723  31.530 67.719 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD21   1 
ATOM   9556  H HD22   . LEU B 1 211 ? 29.272  32.786 66.857 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD22   1 
ATOM   9557  H HD23   . LEU B 1 211 ? 29.767  32.986 68.353 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B HD23   1 
ATOM   9558  N N      . LEU B 1 212 ? 34.540  31.851 70.321 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B N      1 
ATOM   9559  C CA     . LEU B 1 212 ? 35.365  31.137 71.298 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CA     1 
ATOM   9560  C C      . LEU B 1 212 ? 34.912  31.445 72.722 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B C      1 
ATOM   9561  O O      . LEU B 1 212 ? 34.893  30.554 73.573 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B O      1 
ATOM   9562  C CB     . LEU B 1 212 ? 36.847  31.490 71.140 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CB     1 
ATOM   9563  C CG     . LEU B 1 212 ? 37.522  30.871 69.897 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CG     1 
ATOM   9564  C CD1    . LEU B 1 212 ? 38.852  31.553 69.634 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD1    1 
ATOM   9565  C CD2    . LEU B 1 212 ? 37.685  29.349 70.038 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD2    1 
ATOM   9566  H H      . LEU B 1 212 ? 34.970  32.391 69.808 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B H      1 
ATOM   9567  H HA     . LEU B 1 212 ? 35.270  30.187 71.131 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HA     1 
ATOM   9568  H HB2    . LEU B 1 212 ? 36.929  32.454 71.069 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HB2    1 
ATOM   9569  H HB3    . LEU B 1 212 ? 37.325  31.172 71.922 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HB3    1 
ATOM   9570  H HG     . LEU B 1 212 ? 36.953  31.015 69.125 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HG     1 
ATOM   9571  H HD11   . LEU B 1 212 ? 38.700  32.502 69.503 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD11   1 
ATOM   9572  H HD12   . LEU B 1 212 ? 39.252  31.169 68.838 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD12   1 
ATOM   9573  H HD13   . LEU B 1 212 ? 39.434  31.414 70.397 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD13   1 
ATOM   9574  H HD21   . LEU B 1 212 ? 38.149  29.157 70.868 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD21   1 
ATOM   9575  H HD22   . LEU B 1 212 ? 38.200  29.015 69.287 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD22   1 
ATOM   9576  H HD23   . LEU B 1 212 ? 36.807  28.937 70.047 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B HD23   1 
ATOM   9577  N N      . LEU B 1 213 ? 34.591  32.718 73.014 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N      1 
ATOM   9578  C CA     . LEU B 1 213 ? 34.120  33.066 74.350 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA     1 
ATOM   9579  C C      . LEU B 1 213 ? 32.821  32.349 74.696 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C      1 
ATOM   9580  O O      . LEU B 1 213 ? 32.589  31.999 75.859 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O      1 
ATOM   9581  C CB     . LEU B 1 213 ? 33.924  34.556 74.494 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB     1 
ATOM   9582  C CG     . LEU B 1 213 ? 35.202  35.364 74.420 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG     1 
ATOM   9583  C CD1    . LEU B 1 213 ? 34.912  36.866 74.460 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1    1 
ATOM   9584  C CD2    . LEU B 1 213 ? 36.145  34.997 75.512 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2    1 
ATOM   9585  H H      . LEU B 1 213 ? 34.640  33.378 72.465 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B H      1 
ATOM   9586  H HA     . LEU B 1 213 ? 34.808  32.790 74.975 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HA     1 
ATOM   9587  H HB2    . LEU B 1 213 ? 33.341  34.861 73.781 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HB2    1 
ATOM   9588  H HB3    . LEU B 1 213 ? 33.514  34.732 75.355 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HB3    1 
ATOM   9589  H HG     . LEU B 1 213 ? 35.629  35.160 73.573 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HG     1 
ATOM   9590  H HD11   . LEU B 1 213 ? 34.345  37.099 73.708 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD11   1 
ATOM   9591  H HD12   . LEU B 1 213 ? 35.750  37.351 74.405 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD12   1 
ATOM   9592  H HD13   . LEU B 1 213 ? 34.462  37.079 75.292 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD13   1 
ATOM   9593  H HD21   . LEU B 1 213 ? 35.659  34.963 76.351 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD21   1 
ATOM   9594  H HD22   . LEU B 1 213 ? 36.845  35.666 75.563 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD22   1 
ATOM   9595  H HD23   . LEU B 1 213 ? 36.530  34.128 75.318 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B HD23   1 
ATOM   9596  N N      . ARG B 1 214 ? 31.935  32.166 73.723 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B N      1 
ATOM   9597  C CA     . ARG B 1 214 ? 30.706  31.431 73.993 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CA     1 
ATOM   9598  C C      . ARG B 1 214 ? 30.993  29.959 74.279 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B C      1 
ATOM   9599  O O      . ARG B 1 214 ? 30.347  29.349 75.138 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B O      1 
ATOM   9600  C CB     . ARG B 1 214 ? 29.739  31.608 72.828 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CB     1 
ATOM   9601  C CG     . ARG B 1 214 ? 29.186  33.013 72.719 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CG     1 
ATOM   9602  C CD     . ARG B 1 214 ? 28.231  33.147 71.541 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CD     1 
ATOM   9603  N NE     . ARG B 1 214 ? 26.992  32.408 71.765 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NE     1 
ATOM   9604  C CZ     . ARG B 1 214 ? 25.807  32.972 71.973 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CZ     1 
ATOM   9605  N NH1    . ARG B 1 214 ? 25.656  34.286 71.959 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH1    1 
ATOM   9606  N NH2    . ARG B 1 214 ? 24.746  32.197 72.196 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH2    1 
ATOM   9607  H H      . ARG B 1 214 ? 32.019  32.450 72.915 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B H      1 
ATOM   9608  H HA     . ARG B 1 214 ? 30.277  31.793 74.784 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HA     1 
ATOM   9609  H HB2    . ARG B 1 214 ? 30.203  31.405 72.001 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HB2    1 
ATOM   9610  H HB3    . ARG B 1 214 ? 28.991  31.002 72.946 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HB3    1 
ATOM   9611  H HG2    . ARG B 1 214 ? 28.701  33.232 73.530 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HG2    1 
ATOM   9612  H HG3    . ARG B 1 214 ? 29.917  33.637 72.591 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HG3    1 
ATOM   9613  H HD2    . ARG B 1 214 ? 28.009  34.082 71.413 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HD2    1 
ATOM   9614  H HD3    . ARG B 1 214 ? 28.655  32.795 70.743 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HD3    1 
ATOM   9615  H HE     . ARG B 1 214 ? 27.031  31.549 71.762 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HE     1 
ATOM   9616  H HH11   . ARG B 1 214 ? 26.334  34.795 71.813 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH11   1 
ATOM   9617  H HH12   . ARG B 1 214 ? 24.880  34.632 72.096 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH12   1 
ATOM   9618  H HH21   . ARG B 1 214 ? 24.833  31.342 72.205 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH21   1 
ATOM   9619  H HH22   . ARG B 1 214 ? 23.975  32.553 72.332 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B HH22   1 
ATOM   9620  N N      . GLU B 1 215 ? 31.977  29.389 73.582 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N      1 
ATOM   9621  C CA     . GLU B 1 215 ? 32.329  27.983 73.743 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA     1 
ATOM   9622  C C      . GLU B 1 215 ? 33.076  27.725 75.040 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C      1 
ATOM   9623  O O      . GLU B 1 215 ? 32.921  26.661 75.629 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O      1 
ATOM   9624  C CB     . GLU B 1 215 ? 33.205  27.560 72.577 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB     1 
ATOM   9625  C CG     . GLU B 1 215 ? 33.729  26.165 72.661 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG     1 
ATOM   9626  C CD     . GLU B 1 215 ? 32.665  25.070 72.533 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD     1 
ATOM   9627  O OE1    . GLU B 1 215 ? 31.584  25.317 71.969 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1    1 
ATOM   9628  O OE2    . GLU B 1 215 ? 32.932  23.934 72.990 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2    1 
ATOM   9629  H H      . GLU B 1 215 ? 32.462  29.800 73.003 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B H      1 
ATOM   9630  H HA     . GLU B 1 215 ? 31.513  27.458 73.753 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HA     1 
ATOM   9631  H HB2    . GLU B 1 215 ? 32.686  27.628 71.761 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HB2    1 
ATOM   9632  H HB3    . GLU B 1 215 ? 33.969  28.156 72.535 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HB3    1 
ATOM   9633  H HG2    . GLU B 1 215 ? 34.370  26.033 71.945 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HG2    1 
ATOM   9634  H HG3    . GLU B 1 215 ? 34.164  26.049 73.520 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B HG3    1 
ATOM   9635  N N      . PHE B 1 216 ? 33.881  28.679 75.489 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B N      1 
ATOM   9636  C CA     . PHE B 1 216 ? 34.767  28.551 76.645 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CA     1 
ATOM   9637  C C      . PHE B 1 216 ? 34.392  29.664 77.624 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B C      1 
ATOM   9638  O O      . PHE B 1 216 ? 34.966  30.764 77.588 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B O      1 
ATOM   9639  C CB     . PHE B 1 216 ? 36.220  28.632 76.193 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CB     1 
ATOM   9640  C CG     . PHE B 1 216 ? 36.656  27.507 75.291 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CG     1 
ATOM   9641  C CD1    . PHE B 1 216 ? 36.965  26.266 75.786 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD1    1 
ATOM   9642  C CD2    . PHE B 1 216 ? 36.777  27.705 73.931 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD2    1 
ATOM   9643  C CE1    . PHE B 1 216 ? 37.410  25.262 74.937 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE1    1 
ATOM   9644  C CE2    . PHE B 1 216 ? 37.190  26.705 73.095 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE2    1 
ATOM   9645  C CZ     . PHE B 1 216 ? 37.499  25.482 73.599 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CZ     1 
ATOM   9646  H H      . PHE B 1 216 ? 33.936  29.455 75.121 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B H      1 
ATOM   9647  H HA     . PHE B 1 216 ? 34.645  27.702 77.098 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HA     1 
ATOM   9648  H HB2    . PHE B 1 216 ? 36.348  29.462 75.708 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HB2    1 
ATOM   9649  H HB3    . PHE B 1 216 ? 36.790  28.615 76.978 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HB3    1 
ATOM   9650  H HD1    . PHE B 1 216 ? 36.875  26.096 76.696 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HD1    1 
ATOM   9651  H HD2    . PHE B 1 216 ? 36.573  28.539 73.574 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HD2    1 
ATOM   9652  H HE1    . PHE B 1 216 ? 37.649  24.433 75.286 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HE1    1 
ATOM   9653  H HE2    . PHE B 1 216 ? 37.260  26.862 72.181 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HE2    1 
ATOM   9654  H HZ     . PHE B 1 216 ? 37.770  24.798 73.030 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B HZ     1 
ATOM   9655  N N      . PRO B 1 217 ? 33.425  29.425 78.518 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N      1 
ATOM   9656  C CA     . PRO B 1 217 ? 32.831  30.528 79.290 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA     1 
ATOM   9657  C C      . PRO B 1 217 ? 33.767  31.216 80.279 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C      1 
ATOM   9658  O O      . PRO B 1 217 ? 33.425  32.295 80.765 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O      1 
ATOM   9659  C CB     . PRO B 1 217 ? 31.649  29.869 80.019 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB     1 
ATOM   9660  C CG     . PRO B 1 217 ? 31.359  28.641 79.263 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG     1 
ATOM   9661  C CD     . PRO B 1 217 ? 32.625  28.196 78.593 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD     1 
ATOM   9662  H HA     . PRO B 1 217 ? 32.499  31.194 78.668 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HA     1 
ATOM   9663  H HB2    . PRO B 1 217 ? 31.900  29.662 80.932 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HB2    1 
ATOM   9664  H HB3    . PRO B 1 217 ? 30.885  30.467 80.013 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HB3    1 
ATOM   9665  H HG2    . PRO B 1 217 ? 31.046  27.957 79.875 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HG2    1 
ATOM   9666  H HG3    . PRO B 1 217 ? 30.677  28.829 78.599 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HG3    1 
ATOM   9667  H HD2    . PRO B 1 217 ? 33.078  27.523 79.125 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HD2    1 
ATOM   9668  H HD3    . PRO B 1 217 ? 32.442  27.850 77.706 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B HD3    1 
ATOM   9669  N N      . ARG B 1 218 ? 34.934  30.665 80.588 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B N      1 
ATOM   9670  C CA     . ARG B 1 218 ? 35.861  31.354 81.476 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CA     1 
ATOM   9671  C C      . ARG B 1 218 ? 36.974  32.066 80.740 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B C      1 
ATOM   9672  O O      . ARG B 1 218 ? 37.802  32.712 81.375 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B O      1 
ATOM   9673  C CB     . ARG B 1 218 ? 36.462  30.379 82.490 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CB     1 
ATOM   9674  C CG     . ARG B 1 218 ? 35.397  29.807 83.430 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CG     1 
ATOM   9675  C CD     . ARG B 1 218 ? 35.953  29.320 84.769 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CD     1 
ATOM   9676  N NE     . ARG B 1 218 ? 36.860  30.274 85.403 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NE     1 
ATOM   9677  C CZ     . ARG B 1 218 ? 36.513  31.187 86.303 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CZ     1 
ATOM   9678  N NH1    . ARG B 1 218 ? 35.261  31.315 86.719 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH1    1 
ATOM   9679  N NH2    . ARG B 1 218 ? 37.449  31.993 86.800 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH2    1 
ATOM   9680  H H      . ARG B 1 218 ? 35.207  29.902 80.299 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B H      1 
ATOM   9681  H HA     . ARG B 1 218 ? 35.360  32.022 81.970 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HA     1 
ATOM   9682  H HB2    . ARG B 1 218 ? 36.877  29.641 82.015 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HB2    1 
ATOM   9683  H HB3    . ARG B 1 218 ? 37.124  30.843 83.026 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HB3    1 
ATOM   9684  H HG2    . ARG B 1 218 ? 34.742  30.498 83.616 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HG2    1 
ATOM   9685  H HG3    . ARG B 1 218 ? 34.969  29.053 82.996 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HG3    1 
ATOM   9686  H HD2    . ARG B 1 218 ? 35.214  29.163 85.377 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HD2    1 
ATOM   9687  H HD3    . ARG B 1 218 ? 36.444  28.496 84.623 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HD3    1 
ATOM   9688  H HE     . ARG B 1 218 ? 37.688  30.242 85.174 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HE     1 
ATOM   9689  H HH11   . ARG B 1 218 ? 34.649  30.799 86.404 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH11   1 
ATOM   9690  H HH12   . ARG B 1 218 ? 35.061  31.913 87.303 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH12   1 
ATOM   9691  H HH21   . ARG B 1 218 ? 38.264  31.919 86.537 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH21   1 
ATOM   9692  H HH22   . ARG B 1 218 ? 37.238  32.589 87.383 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B HH22   1 
ATOM   9693  N N      . TRP B 1 219 ? 37.011  31.969 79.420 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B N      1 
ATOM   9694  C CA     . TRP B 1 219 ? 38.067  32.618 78.668 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CA     1 
ATOM   9695  C C      . TRP B 1 219 ? 37.803  34.112 78.532 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B C      1 
ATOM   9696  O O      . TRP B 1 219 ? 36.675  34.589 78.668 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B O      1 
ATOM   9697  C CB     . TRP B 1 219 ? 38.229  31.995 77.277 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CB     1 
ATOM   9698  C CG     . TRP B 1 219 ? 38.804  30.628 77.242 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CG     1 
ATOM   9699  C CD1    . TRP B 1 219 ? 38.916  29.748 78.262 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD1    1 
ATOM   9700  C CD2    . TRP B 1 219 ? 39.305  29.982 76.082 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD2    1 
ATOM   9701  N NE1    . TRP B 1 219 ? 39.493  28.603 77.809 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B NE1    1 
ATOM   9702  C CE2    . TRP B 1 219 ? 39.724  28.704 76.468 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE2    1 
ATOM   9703  C CE3    . TRP B 1 219 ? 39.458  30.373 74.753 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE3    1 
ATOM   9704  C CZ2    . TRP B 1 219 ? 40.268  27.796 75.575 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ2    1 
ATOM   9705  C CZ3    . TRP B 1 219 ? 40.006  29.484 73.874 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ3    1 
ATOM   9706  C CH2    . TRP B 1 219 ? 40.405  28.202 74.284 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CH2    1 
ATOM   9707  H H      . TRP B 1 219 ? 36.442  31.537 78.943 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B H      1 
ATOM   9708  H HA     . TRP B 1 219 ? 38.901  32.496 79.148 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HA     1 
ATOM   9709  H HB2    . TRP B 1 219 ? 37.353  31.949 76.861 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HB2    1 
ATOM   9710  H HB3    . TRP B 1 219 ? 38.814  32.566 76.754 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HB3    1 
ATOM   9711  H HD1    . TRP B 1 219 ? 38.641  29.902 79.137 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HD1    1 
ATOM   9712  H HE1    . TRP B 1 219 ? 39.684  27.919 78.294 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HE1    1 
ATOM   9713  H HE3    . TRP B 1 219 ? 39.194  31.220 74.473 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HE3    1 
ATOM   9714  H HZ2    . TRP B 1 219 ? 40.529  26.946 75.846 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HZ2    1 
ATOM   9715  H HZ3    . TRP B 1 219 ? 40.117  29.732 72.985 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HZ3    1 
ATOM   9716  H HH2    . TRP B 1 219 ? 40.770  27.618 73.659 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B HH2    1 
ATOM   9717  N N      . THR B 1 220 ? 38.876  34.852 78.279 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 219 THR B N      1 
ATOM   9718  C CA     . THR B 1 220 ? 38.772  36.234 77.854 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA     1 
ATOM   9719  C C      . THR B 1 220 ? 39.485  36.405 76.526 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 219 THR B C      1 
ATOM   9720  O O      . THR B 1 220 ? 40.337  35.612 76.147 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 219 THR B O      1 
ATOM   9721  C CB     . THR B 1 220 ? 39.387  37.199 78.872 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB     1 
ATOM   9722  O OG1    . THR B 1 220 ? 40.772  36.902 79.049 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1    1 
ATOM   9723  C CG2    . THR B 1 220 ? 38.660  37.141 80.228 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2    1 
ATOM   9724  H H      . THR B 1 220 ? 39.684  34.569 78.349 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 219 THR B H      1 
ATOM   9725  H HA     . THR B 1 220 ? 37.834  36.460 77.754 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HA     1 
ATOM   9726  H HB     . THR B 1 220 ? 39.293  38.104 78.535 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HB     1 
ATOM   9727  H HG1    . THR B 1 220 ? 41.200  37.102 78.354 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG1    1 
ATOM   9728  H HG21   . THR B 1 220 ? 37.733  37.404 80.119 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG21   1 
ATOM   9729  H HG22   . THR B 1 220 ? 39.086  37.742 80.858 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG22   1 
ATOM   9730  H HG23   . THR B 1 220 ? 38.692  36.239 80.583 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 219 THR B HG23   1 
ATOM   9731  N N      . ALA B 1 221 ? 39.120  37.470 75.818 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B N      1 
ATOM   9732  C CA     . ALA B 1 221 ? 39.687  37.753 74.518 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CA     1 
ATOM   9733  C C      . ALA B 1 221 ? 39.905  39.237 74.347 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B C      1 
ATOM   9734  O O      . ALA B 1 221 ? 39.076  40.048 74.769 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B O      1 
ATOM   9735  C CB     . ALA B 1 221 ? 38.810  37.219 73.373 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CB     1 
ATOM   9736  H H      . ALA B 1 221 ? 38.538  38.046 76.079 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B H      1 
ATOM   9737  H HA     . ALA B 1 221 ? 40.553  37.319 74.464 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HA     1 
ATOM   9738  H HB1    . ALA B 1 221 ? 39.231  37.433 72.526 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HB1    1 
ATOM   9739  H HB2    . ALA B 1 221 ? 38.722  36.257 73.465 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HB2    1 
ATOM   9740  H HB3    . ALA B 1 221 ? 37.936  37.637 73.423 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B HB3    1 
ATOM   9741  N N      . THR B 1 222 ? 41.006  39.559 73.674 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 221 THR B N      1 
ATOM   9742  C CA     . THR B 1 222 ? 41.363  40.915 73.315 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CA     1 
ATOM   9743  C C      . THR B 1 222 ? 41.550  40.996 71.808 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 221 THR B C      1 
ATOM   9744  O O      . THR B 1 222 ? 42.349  40.248 71.242 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 221 THR B O      1 
ATOM   9745  C CB     . THR B 1 222 ? 42.663  41.286 74.019 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CB     1 
ATOM   9746  O OG1    . THR B 1 222 ? 42.488  41.171 75.429 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 221 THR B OG1    1 
ATOM   9747  C CG2    . THR B 1 222 ? 43.103  42.684 73.679 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CG2    1 
ATOM   9748  H H      . THR B 1 222 ? 41.582  38.980 73.406 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 221 THR B H      1 
ATOM   9749  H HA     . THR B 1 222 ? 40.656  41.530 73.565 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HA     1 
ATOM   9750  H HB     . THR B 1 222 ? 43.362  40.683 73.722 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HB     1 
ATOM   9751  H HG1    . THR B 1 222 ? 42.338  40.371 75.636 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG1    1 
ATOM   9752  H HG21   . THR B 1 222 ? 43.368  42.731 72.746 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG21   1 
ATOM   9753  H HG22   . THR B 1 222 ? 43.857  42.939 74.233 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG22   1 
ATOM   9754  H HG23   . THR B 1 222 ? 42.376  43.308 73.831 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 221 THR B HG23   1 
ATOM   9755  N N      . GLY B 1 223 ? 40.813  41.894 71.160 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N      1 
ATOM   9756  C CA     . GLY B 1 223 ? 40.937  42.106 69.729 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA     1 
ATOM   9757  C C      . GLY B 1 223 ? 41.769  43.337 69.421 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C      1 
ATOM   9758  O O      . GLY B 1 223 ? 41.597  44.367 70.052 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O      1 
ATOM   9759  H H      . GLY B 1 223 ? 40.227  42.399 71.536 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B H      1 
ATOM   9760  H HA2    . GLY B 1 223 ? 41.362  41.335 69.321 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B HA2    1 
ATOM   9761  H HA3    . GLY B 1 223 ? 40.056  42.222 69.340 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 222 GLY B HA3    1 
ATOM   9762  N N      . LEU B 1 224 ? 42.689  43.201 68.479 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B N      1 
ATOM   9763  C CA     . LEU B 1 224 ? 43.451  44.331 67.952 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CA     1 
ATOM   9764  C C      . LEU B 1 224 ? 42.874  44.733 66.599 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B C      1 
ATOM   9765  O O      . LEU B 1 224 ? 42.778  43.892 65.699 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B O      1 
ATOM   9766  C CB     . LEU B 1 224 ? 44.923  43.959 67.737 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CB     1 
ATOM   9767  C CG     . LEU B 1 224 ? 45.697  43.327 68.886 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CG     1 
ATOM   9768  C CD1    . LEU B 1 224 ? 47.148  43.131 68.541 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD1    1 
ATOM   9769  C CD2    . LEU B 1 224 ? 45.523  44.183 70.146 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD2    1 
ATOM   9770  H H      . LEU B 1 224 ? 42.897  42.448 68.119 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B H      1 
ATOM   9771  H HA     . LEU B 1 224 ? 43.383  45.064 68.584 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HA     1 
ATOM   9772  H HB2    . LEU B 1 224 ? 44.959  43.328 67.001 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HB2    1 
ATOM   9773  H HB3    . LEU B 1 224 ? 45.397  44.771 67.501 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HB3    1 
ATOM   9774  H HG     . LEU B 1 224 ? 45.344  42.441 69.063 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HG     1 
ATOM   9775  H HD11   . LEU B 1 224 ? 47.213  42.566 67.755 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD11   1 
ATOM   9776  H HD12   . LEU B 1 224 ? 47.597  42.709 69.290 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD12   1 
ATOM   9777  H HD13   . LEU B 1 224 ? 47.549  43.996 68.360 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD13   1 
ATOM   9778  H HD21   . LEU B 1 224 ? 45.761  45.101 69.939 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD21   1 
ATOM   9779  H HD22   . LEU B 1 224 ? 46.103  43.840 70.843 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD22   1 
ATOM   9780  H HD23   . LEU B 1 224 ? 44.598  44.138 70.433 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B HD23   1 
ATOM   9781  N N      . ASP B 1 225 ? 42.507  45.995 66.449 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B N      1 
ATOM   9782  C CA     . ASP B 1 225 ? 42.085  46.483 65.149 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CA     1 
ATOM   9783  C C      . ASP B 1 225 ? 42.091  48.009 65.221 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B C      1 
ATOM   9784  O O      . ASP B 1 225 ? 42.368  48.612 66.254 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B O      1 
ATOM   9785  C CB     . ASP B 1 225 ? 40.709  45.937 64.716 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CB     1 
ATOM   9786  C CG     . ASP B 1 225 ? 40.639  45.702 63.224 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CG     1 
ATOM   9787  O OD1    . ASP B 1 225 ? 40.803  46.680 62.445 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD1    1 
ATOM   9788  O OD2    . ASP B 1 225 ? 40.490  44.508 62.843 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD2    1 
ATOM   9789  H H      . ASP B 1 225 ? 42.494  46.580 67.079 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B H      1 
ATOM   9790  H HA     . ASP B 1 225 ? 42.726  46.190 64.483 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B HA     1 
ATOM   9791  H HB2    . ASP B 1 225 ? 40.546  45.092 65.164 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B HB2    1 
ATOM   9792  H HB3    . ASP B 1 225 ? 40.022  46.578 64.955 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B HB3    1 
ATOM   9793  N N      . VAL B 1 226 ? 41.790  48.645 64.115 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B N      1 
ATOM   9794  C CA     . VAL B 1 226 ? 41.751  50.102 64.091 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CA     1 
ATOM   9795  C C      . VAL B 1 226 ? 40.491  50.593 64.792 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B C      1 
ATOM   9796  O O      . VAL B 1 226 ? 39.509  49.867 64.970 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B O      1 
ATOM   9797  C CB     . VAL B 1 226 ? 41.811  50.628 62.648 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CB     1 
ATOM   9798  C CG1    . VAL B 1 226 ? 43.090  50.202 61.990 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG1    1 
ATOM   9799  C CG2    . VAL B 1 226 ? 40.583  50.223 61.851 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG2    1 
ATOM   9800  H H      . VAL B 1 226 ? 41.605  48.268 63.364 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B H      1 
ATOM   9801  H HA     . VAL B 1 226 ? 42.523  50.443 64.569 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HA     1 
ATOM   9802  H HB     . VAL B 1 226 ? 41.805  51.598 62.668 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HB     1 
ATOM   9803  H HG11   . VAL B 1 226 ? 43.838  50.487 62.538 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG11   1 
ATOM   9804  H HG12   . VAL B 1 226 ? 43.147  50.613 61.113 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG12   1 
ATOM   9805  H HG13   . VAL B 1 226 ? 43.094  49.235 61.903 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG13   1 
ATOM   9806  H HG21   . VAL B 1 226 ? 40.279  49.354 62.158 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG21   1 
ATOM   9807  H HG22   . VAL B 1 226 ? 40.817  50.178 60.911 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG22   1 
ATOM   9808  H HG23   . VAL B 1 226 ? 39.886  50.884 61.987 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B HG23   1 
ATOM   9809  N N      . GLU B 1 227 ? 40.519  51.876 65.145 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B N      1 
ATOM   9810  C CA     . GLU B 1 227 ? 39.502  52.539 65.944 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CA     1 
ATOM   9811  C C      . GLU B 1 227 ? 38.077  52.175 65.529 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B C      1 
ATOM   9812  O O      . GLU B 1 227 ? 37.255  51.757 66.356 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B O      1 
ATOM   9813  C CB     . GLU B 1 227 ? 39.758  54.074 65.824 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CB     1 
ATOM   9814  C CG     . GLU B 1 227 ? 38.631  54.965 66.385 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CG     1 
ATOM   9815  C CD     . GLU B 1 227 ? 38.658  56.446 65.944 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CD     1 
ATOM   9816  O OE1    . GLU B 1 227 ? 39.524  56.870 65.135 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE1    1 
ATOM   9817  O OE2    . GLU B 1 227 ? 37.770  57.182 66.427 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE2    1 
ATOM   9818  H H      . GLU B 1 227 ? 41.153  52.412 64.921 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B H      1 
ATOM   9819  H HA     . GLU B 1 227 ? 39.578  52.260 66.870 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HA     1 
ATOM   9820  H HB2    . GLU B 1 227 ? 40.569  54.289 66.310 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HB2    1 
ATOM   9821  H HB3    . GLU B 1 227 ? 39.865  54.295 64.886 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HB3    1 
ATOM   9822  H HG2    . GLU B 1 227 ? 37.781  54.597 66.097 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HG2    1 
ATOM   9823  H HG3    . GLU B 1 227 ? 38.687  54.953 67.353 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B HG3    1 
ATOM   9824  N N      . ARG B 1 228 ? 37.733  52.432 64.278 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B N      1 
ATOM   9825  C CA     . ARG B 1 228 ? 36.334  52.316 63.904 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CA     1 
ATOM   9826  C C      . ARG B 1 228 ? 35.889  50.875 63.857 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B C      1 
ATOM   9827  O O      . ARG B 1 228 ? 34.703  50.580 64.053 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B O      1 
ATOM   9828  C CB     . ARG B 1 228 ? 36.132  53.023 62.573 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CB     1 
ATOM   9829  C CG     . ARG B 1 228 ? 36.282  54.560 62.794 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CG     1 
ATOM   9830  C CD     . ARG B 1 228 ? 36.273  55.435 61.560 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CD     1 
ATOM   9831  N NE     . ARG B 1 228 ? 35.050  55.247 60.797 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NE     1 
ATOM   9832  C CZ     . ARG B 1 228 ? 33.958  55.987 60.906 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CZ     1 
ATOM   9833  N NH1    . ARG B 1 228 ? 33.877  56.982 61.780 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH1    1 
ATOM   9834  N NH2    . ARG B 1 228 ? 32.921  55.717 60.119 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH2    1 
ATOM   9835  H H      . ARG B 1 228 ? 38.270  52.666 63.648 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B H      1 
ATOM   9836  H HA     . ARG B 1 228 ? 35.768  52.752 64.560 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HA     1 
ATOM   9837  H HB2    . ARG B 1 228 ? 36.802  52.728 61.937 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HB2    1 
ATOM   9838  H HB3    . ARG B 1 228 ? 35.244  52.837 62.231 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HB3    1 
ATOM   9839  H HG2    . ARG B 1 228 ? 35.547  54.856 63.354 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HG2    1 
ATOM   9840  H HG3    . ARG B 1 228 ? 37.126  54.718 63.244 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HG3    1 
ATOM   9841  H HD2    . ARG B 1 228 ? 36.329  56.367 61.825 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HD2    1 
ATOM   9842  H HD3    . ARG B 1 228 ? 37.026  55.204 60.995 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HD3    1 
ATOM   9843  H HE     . ARG B 1 228 ? 35.035  54.602 60.228 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HE     1 
ATOM   9844  H HH11   . ARG B 1 228 ? 34.544  57.159 62.293 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH11   1 
ATOM   9845  H HH12   . ARG B 1 228 ? 33.157  57.450 61.834 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH12   1 
ATOM   9846  H HH21   . ARG B 1 228 ? 32.968  55.071 59.553 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH21   1 
ATOM   9847  H HH22   . ARG B 1 228 ? 32.203  56.187 60.176 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B HH22   1 
ATOM   9848  N N      A ILE B 1 229 ? 36.824  49.976 63.536 0.50 13.24  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N      1 
ATOM   9849  N N      B ILE B 1 229 ? 36.809  49.956 63.620 0.50 13.44  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N      1 
ATOM   9850  C CA     A ILE B 1 229 ? 36.544  48.539 63.527 0.50 12.30  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA     1 
ATOM   9851  C CA     B ILE B 1 229 ? 36.424  48.548 63.590 0.50 12.43  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA     1 
ATOM   9852  C C      A ILE B 1 229 ? 36.350  48.028 64.958 0.50 11.09  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C      1 
ATOM   9853  C C      B ILE B 1 229 ? 36.387  47.949 64.983 0.50 11.94  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C      1 
ATOM   9854  O O      A ILE B 1 229 ? 35.381  47.317 65.242 0.50 10.26  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O      1 
ATOM   9855  O O      B ILE B 1 229 ? 35.589  47.042 65.252 0.50 12.20  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O      1 
ATOM   9856  C CB     A ILE B 1 229 ? 37.638  47.767 62.750 0.50 12.60  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB     1 
ATOM   9857  C CB     B ILE B 1 229 ? 37.349  47.802 62.618 0.50 12.52  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB     1 
ATOM   9858  C CG1    A ILE B 1 229 ? 37.855  48.348 61.333 0.50 12.32  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1    1 
ATOM   9859  C CG1    B ILE B 1 229 ? 36.986  48.283 61.211 0.50 12.99  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1    1 
ATOM   9860  C CG2    A ILE B 1 229 ? 37.323  46.270 62.687 0.50 12.68  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2    1 
ATOM   9861  C CG2    B ILE B 1 229 ? 37.264  46.298 62.812 0.50 12.14  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2    1 
ATOM   9862  C CD1    A ILE B 1 229 ? 36.679  48.189 60.366 0.50 12.62  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1    1 
ATOM   9863  C CD1    B ILE B 1 229 ? 37.949  47.885 60.196 0.50 11.56  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1    1 
ATOM   9864  H H      A ILE B 1 229 ? 37.632  50.173 63.318 0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B H      1 
ATOM   9865  H H      B ILE B 1 229 ? 37.642  50.111 63.477 0.50 16.14  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B H      1 
ATOM   9866  H HA     A ILE B 1 229 ? 35.712  48.388 63.052 0.50 14.77  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HA     1 
ATOM   9867  H HA     B ILE B 1 229 ? 35.518  48.459 63.255 0.50 14.92  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HA     1 
ATOM   9868  H HB     A ILE B 1 229 ? 38.467  47.880 63.242 0.50 15.12  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HB     1 
ATOM   9869  H HB     B ILE B 1 229 ? 38.284  48.003 62.784 0.50 15.03  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HB     1 
ATOM   9870  H HG12   A ILE B 1 229 ? 38.032  49.298 61.417 0.50 14.79  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG12   1 
ATOM   9871  H HG12   B ILE B 1 229 ? 36.124  47.911 60.966 0.50 15.59  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG12   1 
ATOM   9872  H HG13   A ILE B 1 229 ? 38.618  47.902 60.934 0.50 14.79  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG13   1 
ATOM   9873  H HG13   B ILE B 1 229 ? 36.939  49.252 61.214 0.50 15.59  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG13   1 
ATOM   9874  H HG21   A ILE B 1 229 ? 37.408  45.892 63.576 0.50 15.22  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG21   1 
ATOM   9875  H HG21   B ILE B 1 229 ? 37.714  46.060 63.637 0.50 14.58  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG21   1 
ATOM   9876  H HG22   A ILE B 1 229 ? 37.950  45.841 62.084 0.50 15.22  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG22   1 
ATOM   9877  H HG22   B ILE B 1 229 ? 37.693  45.858 62.062 0.50 14.58  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG22   1 
ATOM   9878  H HG23   A ILE B 1 229 ? 36.417  46.151 62.361 0.50 15.22  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG23   1 
ATOM   9879  H HG23   B ILE B 1 229 ? 36.330  46.039 62.858 0.50 14.58  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HG23   1 
ATOM   9880  H HD11   A ILE B 1 229 ? 36.488  47.245 60.254 0.50 15.15  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD11   1 
ATOM   9881  H HD11   B ILE B 1 229 ? 38.839  48.142 60.487 0.50 13.88  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD11   1 
ATOM   9882  H HD12   A ILE B 1 229 ? 36.918  48.582 59.512 0.50 15.15  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD12   1 
ATOM   9883  H HD12   B ILE B 1 229 ? 37.733  48.332 59.363 0.50 13.88  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD12   1 
ATOM   9884  H HD13   A ILE B 1 229 ? 35.904  48.642 60.734 0.50 15.15  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD13   1 
ATOM   9885  H HD13   B ILE B 1 229 ? 37.905  46.924 60.078 0.50 13.88  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B HD13   1 
ATOM   9886  N N      . ALA B 1 230 ? 37.221  48.447 65.894 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B N      1 
ATOM   9887  C CA     . ALA B 1 230 ? 37.058  48.088 67.298 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CA     1 
ATOM   9888  C C      . ALA B 1 230 ? 35.683  48.463 67.828 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B C      1 
ATOM   9889  O O      . ALA B 1 230 ? 35.085  47.705 68.603 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B O      1 
ATOM   9890  C CB     . ALA B 1 230 ? 38.160  48.731 68.130 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CB     1 
ATOM   9891  H H      . ALA B 1 230 ? 37.908  48.938 65.732 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B H      1 
ATOM   9892  H HA     . ALA B 1 230 ? 37.141  47.125 67.380 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HA     1 
ATOM   9893  H HB1    . ALA B 1 230 ? 38.047  48.473 69.058 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HB1    1 
ATOM   9894  H HB2    . ALA B 1 230 ? 39.021  48.425 67.804 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HB2    1 
ATOM   9895  H HB3    . ALA B 1 230 ? 38.098  49.695 68.045 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 229 ALA B HB3    1 
ATOM   9896  N N      . THR B 1 231 ? 35.161  49.628 67.422 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 230 THR B N      1 
ATOM   9897  C CA     . THR B 1 231 ? 33.802  49.999 67.818 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 230 THR B CA     1 
ATOM   9898  C C      . THR B 1 231 ? 32.785  48.949 67.363 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 230 THR B C      1 
ATOM   9899  O O      . THR B 1 231 ? 31.929  48.512 68.147 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 230 THR B O      1 
ATOM   9900  C CB     . THR B 1 231 ? 33.453  51.384 67.261 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 230 THR B CB     1 
ATOM   9901  O OG1    . THR B 1 231 ? 34.395  52.330 67.779 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 230 THR B OG1    1 
ATOM   9902  C CG2    . THR B 1 231 ? 32.018  51.766 67.588 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 230 THR B CG2    1 
ATOM   9903  H H      . THR B 1 231 ? 35.564  50.206 66.929 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 230 THR B H      1 
ATOM   9904  H HA     . THR B 1 231 ? 33.761  50.049 68.786 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HA     1 
ATOM   9905  H HB     . THR B 1 231 ? 33.508  51.389 66.292 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HB     1 
ATOM   9906  H HG1    . THR B 1 231 ? 34.236  53.094 67.468 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG1    1 
ATOM   9907  H HG21   . THR B 1 231 ? 31.403  51.214 67.079 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG21   1 
ATOM   9908  H HG22   . THR B 1 231 ? 31.864  52.697 67.363 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG22   1 
ATOM   9909  H HG23   . THR B 1 231 ? 31.848  51.638 68.534 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 230 THR B HG23   1 
ATOM   9910  N N      . LEU B 1 232 ? 32.870  48.520 66.090 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N      1 
ATOM   9911  C CA     . LEU B 1 232 ? 31.997  47.468 65.581 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA     1 
ATOM   9912  C C      . LEU B 1 232 ? 32.147  46.191 66.394 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C      1 
ATOM   9913  O O      . LEU B 1 232 ? 31.161  45.528 66.711 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O      1 
ATOM   9914  C CB     . LEU B 1 232 ? 32.334  47.145 64.116 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB     1 
ATOM   9915  C CG     . LEU B 1 232 ? 32.172  48.222 63.088 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG     1 
ATOM   9916  C CD1    . LEU B 1 232 ? 32.663  47.743 61.772 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1    1 
ATOM   9917  C CD2    . LEU B 1 232 ? 30.718  48.689 63.009 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2    1 
ATOM   9918  H H      . LEU B 1 232 ? 33.424  48.827 65.508 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B H      1 
ATOM   9919  H HA     . LEU B 1 232 ? 31.084  47.790 65.636 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HA     1 
ATOM   9920  H HB2    . LEU B 1 232 ? 33.265  46.872 64.084 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HB2    1 
ATOM   9921  H HB3    . LEU B 1 232 ? 31.763  46.412 63.840 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HB3    1 
ATOM   9922  H HG     . LEU B 1 232 ? 32.701  48.994 63.343 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HG     1 
ATOM   9923  H HD11   . LEU B 1 232 ? 33.599  47.503 61.853 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD11   1 
ATOM   9924  H HD12   . LEU B 1 232 ? 32.558  48.452 61.119 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD12   1 
ATOM   9925  H HD13   . LEU B 1 232 ? 32.144  46.968 61.505 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD13   1 
ATOM   9926  H HD21   . LEU B 1 232 ? 30.146  47.918 62.870 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD21   1 
ATOM   9927  H HD22   . LEU B 1 232 ? 30.625  49.308 62.268 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD22   1 
ATOM   9928  H HD23   . LEU B 1 232 ? 30.483  49.130 63.840 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B HD23   1 
ATOM   9929  N N      . ALA B 1 233 ? 33.379  45.829 66.732 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B N      1 
ATOM   9930  C CA     . ALA B 1 233 ? 33.613  44.565 67.414 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CA     1 
ATOM   9931  C C      . ALA B 1 233 ? 33.007  44.571 68.808 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B C      1 
ATOM   9932  O O      . ALA B 1 233 ? 32.382  43.590 69.223 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B O      1 
ATOM   9933  C CB     . ALA B 1 233 ? 35.094  44.304 67.485 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CB     1 
ATOM   9934  H H      . ALA B 1 233 ? 34.089  46.291 66.580 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B H      1 
ATOM   9935  H HA     . ALA B 1 233 ? 33.195  43.848 66.912 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HA     1 
ATOM   9936  H HB1    . ALA B 1 233 ? 35.245  43.459 67.937 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HB1    1 
ATOM   9937  H HB2    . ALA B 1 233 ? 35.451  44.264 66.583 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HB2    1 
ATOM   9938  H HB3    . ALA B 1 233 ? 35.519  45.023 67.977 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 232 ALA B HB3    1 
ATOM   9939  N N      . ASN B 1 234 ? 33.154  45.672 69.538 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B N      1 
ATOM   9940  C CA     . ASN B 1 234 ? 32.528  45.751 70.856 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CA     1 
ATOM   9941  C C      . ASN B 1 234 ? 31.020  45.695 70.778 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B C      1 
ATOM   9942  O O      . ASN B 1 234 ? 30.389  45.040 71.612 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B O      1 
ATOM   9943  C CB     . ASN B 1 234 ? 32.989  47.001 71.588 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CB     1 
ATOM   9944  C CG     . ASN B 1 234 ? 34.393  46.847 72.105 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CG     1 
ATOM   9945  O OD1    . ASN B 1 234 ? 34.709  45.856 72.789 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B OD1    1 
ATOM   9946  N ND2    . ASN B 1 234 ? 35.254  47.783 71.764 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B ND2    1 
ATOM   9947  H H      . ASN B 1 234 ? 33.598  46.370 69.302 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B H      1 
ATOM   9948  H HA     . ASN B 1 234 ? 32.817  44.981 71.371 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HA     1 
ATOM   9949  H HB2    . ASN B 1 234 ? 32.968  47.756 70.980 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HB2    1 
ATOM   9950  H HB3    . ASN B 1 234 ? 32.402  47.166 72.343 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HB3    1 
ATOM   9951  H HD21   . ASN B 1 234 ? 36.068  47.737 72.036 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HD21   1 
ATOM   9952  H HD22   . ASN B 1 234 ? 35.001  48.439 71.270 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 233 ASN B HD22   1 
ATOM   9953  N N      . ALA B 1 235 ? 30.422  46.362 69.787 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B N      1 
ATOM   9954  C CA     . ALA B 1 235 ? 28.973  46.309 69.660 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CA     1 
ATOM   9955  C C      . ALA B 1 235 ? 28.508  44.884 69.399 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B C      1 
ATOM   9956  O O      . ALA B 1 235 ? 27.448  44.461 69.878 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B O      1 
ATOM   9957  C CB     . ALA B 1 235 ? 28.529  47.253 68.553 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CB     1 
ATOM   9958  H H      . ALA B 1 235 ? 30.825  46.837 69.194 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B H      1 
ATOM   9959  H HA     . ALA B 1 235 ? 28.556  46.605 70.484 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HA     1 
ATOM   9960  H HB1    . ALA B 1 235 ? 27.563  47.217 68.476 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HB1    1 
ATOM   9961  H HB2    . ALA B 1 235 ? 28.811  48.154 68.775 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HB2    1 
ATOM   9962  H HB3    . ALA B 1 235 ? 28.938  46.974 67.718 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 234 ALA B HB3    1 
ATOM   9963  N N      . GLN B 1 236 ? 29.264  44.139 68.589 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N      1 
ATOM   9964  C CA     . GLN B 1 236 ? 28.869  42.767 68.279 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA     1 
ATOM   9965  C C      . GLN B 1 236 ? 29.034  41.849 69.493 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C      1 
ATOM   9966  O O      . GLN B 1 236 ? 28.190  40.992 69.751 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O      1 
ATOM   9967  C CB     . GLN B 1 236 ? 29.677  42.247 67.097 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB     1 
ATOM   9968  C CG     . GLN B 1 236 ? 29.145  40.932 66.563 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG     1 
ATOM   9969  C CD     . GLN B 1 236 ? 29.924  40.532 65.346 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD     1 
ATOM   9970  O OE1    . GLN B 1 236 ? 29.586  40.902 64.229 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1    1 
ATOM   9971  N NE2    . GLN B 1 236 ? 31.023  39.863 65.550 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2    1 
ATOM   9972  H H      . GLN B 1 236 ? 29.994  44.399 68.215 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B H      1 
ATOM   9973  H HA     . GLN B 1 236 ? 27.932  42.761 68.028 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HA     1 
ATOM   9974  H HB2    . GLN B 1 236 ? 29.645  42.899 66.380 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HB2    1 
ATOM   9975  H HB3    . GLN B 1 236 ? 30.595  42.109 67.378 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HB3    1 
ATOM   9976  H HG2    . GLN B 1 236 ? 29.241  40.241 67.237 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HG2    1 
ATOM   9977  H HG3    . GLN B 1 236 ? 28.211  41.030 66.320 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HG3    1 
ATOM   9978  H HE21   . GLN B 1 236 ? 31.504  39.612 64.883 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HE21   1 
ATOM   9979  H HE22   . GLN B 1 236 ? 31.267  39.672 66.353 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B HE22   1 
ATOM   9980  N N      . ALA B 1 237 ? 30.097  42.045 70.271 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B N      1 
ATOM   9981  C CA     . ALA B 1 237 ? 30.258  41.262 71.487 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CA     1 
ATOM   9982  C C      . ALA B 1 237 ? 29.084  41.462 72.413 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B C      1 
ATOM   9983  O O      . ALA B 1 237 ? 28.633  40.511 73.047 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B O      1 
ATOM   9984  C CB     . ALA B 1 237 ? 31.538  41.654 72.205 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CB     1 
ATOM   9985  H H      . ALA B 1 237 ? 30.724  42.613 70.120 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B H      1 
ATOM   9986  H HA     . ALA B 1 237 ? 30.318  40.325 71.243 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HA     1 
ATOM   9987  H HB1    . ALA B 1 237 ? 31.624  41.122 73.012 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HB1    1 
ATOM   9988  H HB2    . ALA B 1 237 ? 32.293  41.489 71.618 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HB2    1 
ATOM   9989  H HB3    . ALA B 1 237 ? 31.496  42.596 72.434 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 236 ALA B HB3    1 
ATOM   9990  N N      . LEU B 1 238 ? 28.600  42.691 72.503 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B N      1 
ATOM   9991  C CA     . LEU B 1 238 ? 27.439  43.001 73.325 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CA     1 
ATOM   9992  C C      . LEU B 1 238 ? 26.196  42.274 72.814 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B C      1 
ATOM   9993  O O      . LEU B 1 238 ? 25.438  41.711 73.609 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B O      1 
ATOM   9994  C CB     . LEU B 1 238 ? 27.328  44.521 73.371 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CB     1 
ATOM   9995  C CG     . LEU B 1 238 ? 26.124  45.097 74.082 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CG     1 
ATOM   9996  C CD1    . LEU B 1 238 ? 26.187  44.769 75.559 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD1    1 
ATOM   9997  C CD2    . LEU B 1 238 ? 26.117  46.577 73.826 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD2    1 
ATOM   9998  H H      . LEU B 1 238 ? 28.926  43.374 72.094 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B H      1 
ATOM   9999  H HA     . LEU B 1 238 ? 27.529  42.691 74.240 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HA     1 
ATOM   10000 H HB2    . LEU B 1 238 ? 28.115  44.864 73.822 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HB2    1 
ATOM   10001 H HB3    . LEU B 1 238 ? 27.300  44.846 72.458 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HB3    1 
ATOM   10002 H HG     . LEU B 1 238 ? 25.294  44.717 73.756 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HG     1 
ATOM   10003 H HD11   . LEU B 1 238 ? 26.165  43.806 75.670 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD11   1 
ATOM   10004 H HD12   . LEU B 1 238 ? 25.425  45.171 76.004 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD12   1 
ATOM   10005 H HD13   . LEU B 1 238 ? 27.011  45.126 75.927 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD13   1 
ATOM   10006 H HD21   . LEU B 1 238 ? 26.942  46.960 74.164 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD21   1 
ATOM   10007 H HD22   . LEU B 1 238 ? 25.358  46.972 74.283 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD22   1 
ATOM   10008 H HD23   . LEU B 1 238 ? 26.047  46.732 72.872 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B HD23   1 
ATOM   10009 N N      A ARG B 1 239 ? 25.966  42.256 71.496 0.60 12.59  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N      1 
ATOM   10010 N N      B ARG B 1 239 ? 26.027  42.186 71.490 0.40 12.61  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N      1 
ATOM   10011 C CA     A ARG B 1 239 ? 24.844  41.484 70.961 0.60 14.50  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA     1 
ATOM   10012 C CA     B ARG B 1 239 ? 24.874  41.468 70.959 0.40 14.49  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA     1 
ATOM   10013 C C      A ARG B 1 239 ? 24.955  39.997 71.298 0.60 14.03  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C      1 
ATOM   10014 C C      B ARG B 1 239 ? 24.959  39.988 71.275 0.40 14.04  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C      1 
ATOM   10015 O O      A ARG B 1 239 ? 23.944  39.345 71.562 0.60 16.12  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O      1 
ATOM   10016 O O      B ARG B 1 239 ? 23.934  39.343 71.505 0.40 16.08  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O      1 
ATOM   10017 C CB     A ARG B 1 239 ? 24.715  41.732 69.453 0.60 17.02  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB     1 
ATOM   10018 C CB     B ARG B 1 239 ? 24.759  41.704 69.452 0.40 17.04  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB     1 
ATOM   10019 C CG     A ARG B 1 239 ? 24.128  43.131 69.117 0.60 22.16  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG     1 
ATOM   10020 C CG     B ARG B 1 239 ? 24.156  43.065 69.090 0.40 22.16  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG     1 
ATOM   10021 C CD     A ARG B 1 239 ? 24.023  43.379 67.559 0.60 30.50  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD     1 
ATOM   10022 C CD     B ARG B 1 239 ? 24.307  43.371 67.586 0.40 30.55  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD     1 
ATOM   10023 N NE     A ARG B 1 239 ? 24.491  44.695 67.101 0.60 41.32  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE     1 
ATOM   10024 N NE     B ARG B 1 239 ? 23.557  42.454 66.734 0.40 41.30  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE     1 
ATOM   10025 C CZ     A ARG B 1 239 ? 25.626  44.997 66.454 0.60 43.74  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ     1 
ATOM   10026 C CZ     B ARG B 1 239 ? 23.635  42.429 65.409 0.40 43.75  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ     1 
ATOM   10027 N NH1    A ARG B 1 239 ? 26.564  44.087 66.166 0.60 29.09  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1    1 
ATOM   10028 N NH1    B ARG B 1 239 ? 24.418  43.269 64.746 0.40 29.26  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1    1 
ATOM   10029 N NH2    A ARG B 1 239 ? 25.826  46.260 66.084 0.60 51.87  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2    1 
ATOM   10030 N NH2    B ARG B 1 239 ? 22.921  41.530 64.735 0.40 51.87  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2    1 
ATOM   10031 H H      A ARG B 1 239 ? 26.434  42.671 70.906 0.60 15.12  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B H      1 
ATOM   10032 H H      B ARG B 1 239 ? 26.552  42.523 70.898 0.40 15.14  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B H      1 
ATOM   10033 H HA     A ARG B 1 239 ? 24.024  41.793 71.376 0.60 17.41  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HA     1 
ATOM   10034 H HA     B ARG B 1 239 ? 24.064  41.812 71.368 0.40 17.40  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HA     1 
ATOM   10035 H HB2    A ARG B 1 239 ? 25.594  41.670 69.048 0.60 20.43  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB2    1 
ATOM   10036 H HB2    B ARG B 1 239 ? 25.645  41.658 69.060 0.40 20.46  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB2    1 
ATOM   10037 H HB3    A ARG B 1 239 ? 24.127  41.060 69.074 0.60 20.43  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB3    1 
ATOM   10038 H HB3    B ARG B 1 239 ? 24.190  41.017 69.070 0.40 20.46  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HB3    1 
ATOM   10039 H HG2    A ARG B 1 239 ? 23.237  43.201 69.494 0.60 26.60  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG2    1 
ATOM   10040 H HG2    B ARG B 1 239 ? 23.211  43.065 69.307 0.40 26.60  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG2    1 
ATOM   10041 H HG3    A ARG B 1 239 ? 24.703  43.816 69.493 0.60 26.60  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG3    1 
ATOM   10042 H HG3    B ARG B 1 239 ? 24.612  43.761 69.589 0.40 26.60  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HG3    1 
ATOM   10043 H HD2    A ARG B 1 239 ? 24.557  42.708 67.105 0.60 36.61  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD2    1 
ATOM   10044 H HD2    B ARG B 1 239 ? 23.984  44.269 67.414 0.40 36.67  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD2    1 
ATOM   10045 H HD3    A ARG B 1 239 ? 23.093  43.295 67.297 0.60 36.61  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD3    1 
ATOM   10046 H HD3    B ARG B 1 239 ? 25.244  43.303 67.344 0.40 36.67  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HD3    1 
ATOM   10047 H HE     A ARG B 1 239 ? 23.969  45.358 67.269 0.60 49.59  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HE     1 
ATOM   10048 H HE     B ARG B 1 239 ? 23.029  41.892 67.115 0.40 49.57  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HE     1 
ATOM   10049 H HH11   A ARG B 1 239 ? 26.453  43.266 66.397 0.60 34.92  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH11   1 
ATOM   10050 H HH11   B ARG B 1 239 ? 24.889  43.846 65.175 0.40 35.12  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH11   1 
ATOM   10051 H HH12   A ARG B 1 239 ? 27.278  44.323 65.749 0.60 34.92  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH12   1 
ATOM   10052 H HH12   B ARG B 1 239 ? 24.454  43.236 63.887 0.40 35.12  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH12   1 
ATOM   10053 H HH21   A ARG B 1 239 ? 25.235  46.859 66.260 0.60 62.25  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH21   1 
ATOM   10054 H HH21   B ARG B 1 239 ? 22.418  40.976 65.158 0.40 62.24  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH21   1 
ATOM   10055 H HH22   A ARG B 1 239 ? 26.547  46.476 65.667 0.60 62.25  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH22   1 
ATOM   10056 H HH22   B ARG B 1 239 ? 22.963  41.504 63.877 0.40 62.24  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B HH22   1 
ATOM   10057 N N      . LEU B 1 240 ? 26.167  39.447 71.318 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B N      1 
ATOM   10058 C CA     . LEU B 1 240 ? 26.387  38.031 71.570 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CA     1 
ATOM   10059 C C      . LEU B 1 240 ? 26.502  37.685 73.037 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B C      1 
ATOM   10060 O O      . LEU B 1 240 ? 26.646  36.504 73.348 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B O      1 
ATOM   10061 C CB     . LEU B 1 240 ? 27.636  37.575 70.823 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CB     1 
ATOM   10062 C CG     . LEU B 1 240 ? 27.413  37.501 69.302 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CG     1 
ATOM   10063 C CD1    . LEU B 1 240 ? 28.712  37.217 68.616 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD1    1 
ATOM   10064 C CD2    . LEU B 1 240 ? 26.372  36.504 68.904 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD2    1 
ATOM   10065 H H      . LEU B 1 240 ? 26.895  39.886 71.184 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B H      1 
ATOM   10066 H HA     . LEU B 1 240 ? 25.628  37.533 71.228 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HA     1 
ATOM   10067 H HB2    . LEU B 1 240 ? 28.355  38.203 70.994 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HB2    1 
ATOM   10068 H HB3    . LEU B 1 240 ? 27.887  36.691 71.135 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HB3    1 
ATOM   10069 H HG     . LEU B 1 240 ? 27.073  38.362 69.010 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HG     1 
ATOM   10070 H HD11   . LEU B 1 240 ? 29.350  37.910 68.848 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD11   1 
ATOM   10071 H HD12   . LEU B 1 240 ? 28.568  37.208 67.657 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD12   1 
ATOM   10072 H HD13   . LEU B 1 240 ? 29.041  36.353 68.909 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD13   1 
ATOM   10073 H HD21   . LEU B 1 240 ? 26.518  35.682 69.398 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD21   1 
ATOM   10074 H HD22   . LEU B 1 240 ? 26.444  36.335 67.952 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD22   1 
ATOM   10075 H HD23   . LEU B 1 240 ? 25.495  36.863 69.111 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 239 LEU B HD23   1 
ATOM   10076 N N      . GLY B 1 241 ? 26.430  38.665 73.929 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N      1 
ATOM   10077 C CA     . GLY B 1 241 ? 26.402  38.388 75.342 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA     1 
ATOM   10078 C C      . GLY B 1 241 ? 27.741  38.028 75.924 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C      1 
ATOM   10079 O O      . GLY B 1 241 ? 27.775  37.410 76.973 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O      1 
ATOM   10080 H H      . GLY B 1 241 ? 26.397  39.501 73.732 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B H      1 
ATOM   10081 H HA2    . GLY B 1 241 ? 26.074  39.173 75.809 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B HA2    1 
ATOM   10082 H HA3    . GLY B 1 241 ? 25.797  37.648 75.505 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B HA3    1 
ATOM   10083 N N      . VAL B 1 242 ? 28.850  38.430 75.309 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N      1 
ATOM   10084 C CA     . VAL B 1 242 ? 30.187  38.121 75.796 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA     1 
ATOM   10085 C C      . VAL B 1 242 ? 30.985  39.382 76.069 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C      1 
ATOM   10086 O O      . VAL B 1 242 ? 32.180  39.307 76.276 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O      1 
ATOM   10087 C CB     . VAL B 1 242 ? 30.963  37.168 74.865 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB     1 
ATOM   10088 C CG1    . VAL B 1 242 ? 30.237  35.865 74.738 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1    1 
ATOM   10089 C CG2    . VAL B 1 242 ? 31.184  37.788 73.504 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2    1 
ATOM   10090 H H      . VAL B 1 242 ? 28.852  38.896 74.586 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B H      1 
ATOM   10091 H HA     . VAL B 1 242 ? 30.082  37.647 76.635 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HA     1 
ATOM   10092 H HB     . VAL B 1 242 ? 31.836  37.001 75.254 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HB     1 
ATOM   10093 H HG11   . VAL B 1 242 ? 30.126  35.479 75.621 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG11   1 
ATOM   10094 H HG12   . VAL B 1 242 ? 30.757  35.267 74.179 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG12   1 
ATOM   10095 H HG13   . VAL B 1 242 ? 29.370  36.025 74.335 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG13   1 
ATOM   10096 H HG21   . VAL B 1 242 ? 30.329  38.074 73.145 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG21   1 
ATOM   10097 H HG22   . VAL B 1 242 ? 31.584  37.128 72.918 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG22   1 
ATOM   10098 H HG23   . VAL B 1 242 ? 31.776  38.551 73.597 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL B HG23   1 
ATOM   10099 N N      . GLU B 1 243 ? 30.326  40.535 76.138 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B N      1 
ATOM   10100 C CA     . GLU B 1 243 ? 31.018  41.805 76.294 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CA     1 
ATOM   10101 C C      . GLU B 1 243 ? 31.881  41.843 77.542 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B C      1 
ATOM   10102 O O      . GLU B 1 243 ? 32.885  42.554 77.547 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B O      1 
ATOM   10103 C CB     . GLU B 1 243 ? 30.037  42.986 76.264 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CB     1 
ATOM   10104 C CG     . GLU B 1 243 ? 29.005  43.062 77.384 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CG     1 
ATOM   10105 C CD     . GLU B 1 243 ? 27.806  42.125 77.299 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CD     1 
ATOM   10106 O OE1    . GLU B 1 243 ? 27.694  41.310 76.370 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE1    1 
ATOM   10107 O OE2    . GLU B 1 243 ? 26.945  42.263 78.231 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE2    1 
ATOM   10108 H H      . GLU B 1 243 ? 29.470  40.609 76.096 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B H      1 
ATOM   10109 H HA     . GLU B 1 243 ? 31.609  41.907 75.531 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HA     1 
ATOM   10110 H HB2    . GLU B 1 243 ? 30.555  43.805 76.302 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HB2    1 
ATOM   10111 H HB3    . GLU B 1 243 ? 29.544  42.943 75.429 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HB3    1 
ATOM   10112 H HG2    . GLU B 1 243 ? 29.456  42.863 78.219 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HG2    1 
ATOM   10113 H HG3    . GLU B 1 243 ? 28.653  43.965 77.404 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 242 GLU B HG3    1 
ATOM   10114 N N      . GLU B 1 244 ? 31.458  41.196 78.639 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B N      1 
ATOM   10115 C CA     . GLU B 1 244 ? 32.250  41.273 79.870 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CA     1 
ATOM   10116 C C      . GLU B 1 244 ? 33.618  40.595 79.730 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B C      1 
ATOM   10117 O O      . GLU B 1 244 ? 34.488  40.813 80.576 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B O      1 
ATOM   10118 C CB     . GLU B 1 244 ? 31.493  40.639 81.045 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CB     1 
ATOM   10119 C CG     . GLU B 1 244 ? 30.243  41.387 81.465 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CG     1 
ATOM   10120 C CD     . GLU B 1 244 ? 29.383  40.526 82.392 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CD     1 
ATOM   10121 O OE1    . GLU B 1 244 ? 29.854  40.198 83.507 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE1    1 
ATOM   10122 O OE2    . GLU B 1 244 ? 28.242  40.163 82.002 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE2    1 
ATOM   10123 H H      . GLU B 1 244 ? 30.741  40.723 78.692 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B H      1 
ATOM   10124 H HA     . GLU B 1 244 ? 32.390  42.211 80.072 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HA     1 
ATOM   10125 H HB2    . GLU B 1 244 ? 31.225  39.742 80.792 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HB2    1 
ATOM   10126 H HB3    . GLU B 1 244 ? 32.085  40.605 81.812 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HB3    1 
ATOM   10127 H HG2    . GLU B 1 244 ? 30.494  42.196 81.939 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HG2    1 
ATOM   10128 H HG3    . GLU B 1 244 ? 29.721  41.612 80.679 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B HG3    1 
ATOM   10129 N N      . ARG B 1 245 ? 33.808  39.751 78.719 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B N      1 
ATOM   10130 C CA     . ARG B 1 245 ? 35.035  38.994 78.522 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CA     1 
ATOM   10131 C C      . ARG B 1 245 ? 35.719  39.319 77.214 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B C      1 
ATOM   10132 O O      . ARG B 1 245 ? 36.679  38.640 76.857 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B O      1 
ATOM   10133 C CB     . ARG B 1 245 ? 34.745  37.496 78.645 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CB     1 
ATOM   10134 C CG     . ARG B 1 245 ? 34.308  37.095 80.032 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CG     1 
ATOM   10135 C CD     . ARG B 1 245 ? 33.940  35.637 80.169 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CD     1 
ATOM   10136 N NE     . ARG B 1 245 ? 32.841  35.251 79.305 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NE     1 
ATOM   10137 C CZ     . ARG B 1 245 ? 32.856  34.286 78.397 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CZ     1 
ATOM   10138 N NH1    . ARG B 1 245 ? 33.965  33.648 78.061 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH1    1 
ATOM   10139 N NH2    . ARG B 1 245 ? 31.714  33.911 77.840 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH2    1 
ATOM   10140 H H      . ARG B 1 245 ? 33.217  39.595 78.113 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B H      1 
ATOM   10141 H HA     . ARG B 1 245 ? 35.667  39.224 79.221 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HA     1 
ATOM   10142 H HB2    . ARG B 1 245 ? 34.036  37.261 78.027 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HB2    1 
ATOM   10143 H HB3    . ARG B 1 245 ? 35.551  37.001 78.430 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HB3    1 
ATOM   10144 H HG2    . ARG B 1 245 ? 35.034  37.273 80.651 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HG2    1 
ATOM   10145 H HG3    . ARG B 1 245 ? 33.529  37.618 80.276 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HG3    1 
ATOM   10146 H HD2    . ARG B 1 245 ? 34.709  35.094 79.936 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HD2    1 
ATOM   10147 H HD3    . ARG B 1 245 ? 33.675  35.462 81.085 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HD3    1 
ATOM   10148 H HE     . ARG B 1 245 ? 32.108  35.691 79.390 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HE     1 
ATOM   10149 H HH11   . ARG B 1 245 ? 34.711  33.856 78.436 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH11   1 
ATOM   10150 H HH12   . ARG B 1 245 ? 33.940  33.026 77.468 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH12   1 
ATOM   10151 H HH21   . ARG B 1 245 ? 30.978  34.293 78.069 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH21   1 
ATOM   10152 H HH22   . ARG B 1 245 ? 31.708  33.286 77.249 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B HH22   1 
ATOM   10153 N N      . PHE B 1 246 ? 35.269  40.348 76.510 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B N      1 
ATOM   10154 C CA     . PHE B 1 246 ? 35.846  40.773 75.248 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CA     1 
ATOM   10155 C C      . PHE B 1 246 ? 36.300  42.218 75.383 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B C      1 
ATOM   10156 O O      . PHE B 1 246 ? 35.491  43.085 75.716 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B O      1 
ATOM   10157 C CB     . PHE B 1 246 ? 34.828  40.640 74.120 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CB     1 
ATOM   10158 C CG     . PHE B 1 246 ? 35.390  41.025 72.767 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CG     1 
ATOM   10159 C CD1    . PHE B 1 246 ? 36.223  40.161 72.075 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD1    1 
ATOM   10160 C CD2    . PHE B 1 246 ? 35.156  42.280 72.221 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD2    1 
ATOM   10161 C CE1    . PHE B 1 246 ? 36.766  40.528 70.874 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE1    1 
ATOM   10162 C CE2    . PHE B 1 246 ? 35.694  42.642 71.001 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE2    1 
ATOM   10163 C CZ     . PHE B 1 246 ? 36.508  41.787 70.339 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CZ     1 
ATOM   10164 H H      . PHE B 1 246 ? 34.603  40.835 76.755 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B H      1 
ATOM   10165 H HA     . PHE B 1 246 ? 36.616  40.226 75.030 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HA     1 
ATOM   10166 H HB2    . PHE B 1 246 ? 34.532  39.718 74.070 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HB2    1 
ATOM   10167 H HB3    . PHE B 1 246 ? 34.074  41.221 74.307 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HB3    1 
ATOM   10168 H HD1    . PHE B 1 246 ? 36.415  39.324 72.431 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HD1    1 
ATOM   10169 H HD2    . PHE B 1 246 ? 34.628  42.889 72.685 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HD2    1 
ATOM   10170 H HE1    . PHE B 1 246 ? 37.310  39.932 70.412 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HE1    1 
ATOM   10171 H HE2    . PHE B 1 246 ? 35.495  43.474 70.634 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HE2    1 
ATOM   10172 H HZ     . PHE B 1 246 ? 36.894  42.040 69.531 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B HZ     1 
ATOM   10173 N N      . ALA B 1 247 ? 37.559  42.476 75.081 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B N      1 
ATOM   10174 C CA     . ALA B 1 247 ? 38.119  43.820 75.080 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CA     1 
ATOM   10175 C C      . ALA B 1 247 ? 38.749  44.106 73.727 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B C      1 
ATOM   10176 O O      . ALA B 1 247 ? 39.128  43.193 73.018 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B O      1 
ATOM   10177 C CB     . ALA B 1 247 ? 39.164  43.976 76.185 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CB     1 
ATOM   10178 H H      . ALA B 1 247 ? 38.130  41.871 74.866 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B H      1 
ATOM   10179 H HA     . ALA B 1 247 ? 37.414  44.470 75.225 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HA     1 
ATOM   10180 H HB1    . ALA B 1 247 ? 39.509  44.882 76.167 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HB1    1 
ATOM   10181 H HB2    . ALA B 1 247 ? 38.746  43.798 77.042 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HB2    1 
ATOM   10182 H HB3    . ALA B 1 247 ? 39.884  43.345 76.030 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 246 ALA B HB3    1 
ATOM   10183 N N      . THR B 1 248 ? 38.938  45.377 73.398 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 247 THR B N      1 
ATOM   10184 C CA     . THR B 1 248 ? 39.686  45.779 72.214 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 247 THR B CA     1 
ATOM   10185 C C      . THR B 1 248 ? 40.817  46.719 72.556 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 247 THR B C      1 
ATOM   10186 O O      . THR B 1 248 ? 40.761  47.444 73.548 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 247 THR B O      1 
ATOM   10187 C CB     . THR B 1 248 ? 38.774  46.472 71.193 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 247 THR B CB     1 
ATOM   10188 O OG1    . THR B 1 248 ? 38.134  47.602 71.801 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 247 THR B OG1    1 
ATOM   10189 C CG2    . THR B 1 248 ? 37.738  45.532 70.642 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 247 THR B CG2    1 
ATOM   10190 H H      . THR B 1 248 ? 38.636  46.040 73.855 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 247 THR B H      1 
ATOM   10191 H HA     . THR B 1 248 ? 40.073  44.980 71.824 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HA     1 
ATOM   10192 H HB     . THR B 1 248 ? 39.315  46.772 70.446 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HB     1 
ATOM   10193 H HG1    . THR B 1 248 ? 38.708  48.181 72.006 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG1    1 
ATOM   10194 H HG21   . THR B 1 248 ? 38.170  44.788 70.193 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG21   1 
ATOM   10195 H HG22   . THR B 1 248 ? 37.172  45.997 70.006 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG22   1 
ATOM   10196 H HG23   . THR B 1 248 ? 37.186  45.188 71.361 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 247 THR B HG23   1 
ATOM   10197 N N      B ARG B 1 249 ? 41.890  46.662 71.757 0.40 13.23  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N      1 
ATOM   10198 N N      C ARG B 1 249 ? 41.828  46.689 71.704 0.60 13.21  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N      1 
ATOM   10199 C CA     B ARG B 1 249 ? 42.960  47.658 71.790 0.40 14.27  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA     1 
ATOM   10200 C CA     C ARG B 1 249 ? 42.951  47.607 71.781 0.60 13.81  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA     1 
ATOM   10201 C C      . ARG B 1 249 ? 43.125  48.253 70.396 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B C      1 
ATOM   10202 O O      . ARG B 1 249 ? 43.448  47.553 69.447 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B O      1 
ATOM   10203 C CB     B ARG B 1 249 ? 44.306  47.058 72.204 0.40 15.43  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB     1 
ATOM   10204 C CB     C ARG B 1 249 ? 44.161  46.813 72.252 0.60 15.78  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB     1 
ATOM   10205 C CG     B ARG B 1 249 ? 44.314  46.370 73.547 0.40 15.03  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG     1 
ATOM   10206 C CG     C ARG B 1 249 ? 45.337  47.665 72.651 0.60 16.67  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG     1 
ATOM   10207 C CD     B ARG B 1 249 ? 45.706  46.085 74.008 0.40 16.92  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD     1 
ATOM   10208 C CD     C ARG B 1 249 ? 46.580  46.849 72.856 0.60 17.88  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD     1 
ATOM   10209 N NE     B ARG B 1 249 ? 45.727  45.153 75.115 0.40 17.87  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE     1 
ATOM   10210 N NE     C ARG B 1 249 ? 46.379  45.731 73.770 0.60 17.56  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE     1 
ATOM   10211 C CZ     B ARG B 1 249 ? 46.836  44.743 75.697 0.40 21.21  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ     1 
ATOM   10212 C CZ     C ARG B 1 249 ? 47.183  44.680 73.821 0.60 17.64  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ     1 
ATOM   10213 N NH1    B ARG B 1 249 ? 47.986  45.357 75.486 0.40 19.12  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1    1 
ATOM   10214 N NH1    C ARG B 1 249 ? 48.191  44.547 72.976 0.60 19.30  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1    1 
ATOM   10215 N NH2    B ARG B 1 249 ? 46.805  43.637 76.426 0.40 27.87  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2    1 
ATOM   10216 N NH2    C ARG B 1 249 ? 46.952  43.728 74.715 0.60 18.54  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2    1 
ATOM   10217 H H      B ARG B 1 249 ? 42.019  46.040 71.176 0.40 15.88  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B H      1 
ATOM   10218 H H      C ARG B 1 249 ? 41.889  46.131 71.053 0.60 15.86  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B H      1 
ATOM   10219 H HA     B ARG B 1 249 ? 42.702  48.342 72.427 0.40 17.13  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HA     1 
ATOM   10220 H HA     C ARG B 1 249 ? 42.836  48.333 72.414 0.60 16.58  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HA     1 
ATOM   10221 H HB2    B ARG B 1 249 ? 44.566  46.401 71.539 0.40 18.52  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB2    1 
ATOM   10222 H HB2    C ARG B 1 249 ? 43.904  46.284 73.024 0.60 18.94  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB2    1 
ATOM   10223 H HB3    B ARG B 1 249 ? 44.962  47.772 72.239 0.40 18.52  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB3    1 
ATOM   10224 H HB3    C ARG B 1 249 ? 44.450  46.230 71.532 0.60 18.94  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HB3    1 
ATOM   10225 H HG2    B ARG B 1 249 ? 43.887  46.942 74.204 0.40 18.04  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG2    1 
ATOM   10226 H HG2    C ARG B 1 249 ? 45.512  48.314 71.952 0.60 20.01  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG2    1 
ATOM   10227 H HG3    B ARG B 1 249 ? 43.837  45.528 73.480 0.40 18.04  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG3    1 
ATOM   10228 H HG3    C ARG B 1 249 ? 45.133  48.120 73.483 0.60 20.01  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HG3    1 
ATOM   10229 H HD2    B ARG B 1 249 ? 46.213  45.699 73.276 0.40 20.31  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD2    1 
ATOM   10230 H HD2    C ARG B 1 249 ? 46.866  46.489 72.002 0.60 21.46  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD2    1 
ATOM   10231 H HD3    B ARG B 1 249 ? 46.122  46.912 74.299 0.40 20.31  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD3    1 
ATOM   10232 H HD3    C ARG B 1 249 ? 47.274  47.417 73.226 0.60 21.46  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HD3    1 
ATOM   10233 H HE     B ARG B 1 249 ? 44.977  44.851 75.409 0.40 21.45  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HE     1 
ATOM   10234 H HE     C ARG B 1 249 ? 45.704  45.755 74.303 0.60 21.08  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HE     1 
ATOM   10235 H HH11   B ARG B 1 249 ? 48.020  46.037 74.962 0.40 22.95  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH11   1 
ATOM   10236 H HH11   C ARG B 1 249 ? 48.334  45.149 72.379 0.60 23.16  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH11   1 
ATOM   10237 H HH12   B ARG B 1 249 ? 48.700  45.076 75.874 0.40 22.95  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH12   1 
ATOM   10238 H HH12   C ARG B 1 249 ? 48.703  43.858 73.023 0.60 23.16  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH12   1 
ATOM   10239 H HH21   B ARG B 1 249 ? 46.070  43.200 76.514 0.40 33.45  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH21   1 
ATOM   10240 H HH21   C ARG B 1 249 ? 46.285  43.797 75.254 0.60 22.25  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH21   1 
ATOM   10241 H HH22   B ARG B 1 249 ? 47.521  43.357 76.812 0.40 33.45  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH22   1 
ATOM   10242 H HH22   C ARG B 1 249 ? 47.469  43.042 74.756 0.60 22.25  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B HH22   1 
ATOM   10243 N N      A ALA B 1 250 ? 42.570  49.473 70.327 0.60 14.30  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N      1 
ATOM   10244 N N      B ALA B 1 250 ? 42.938  49.554 70.249 0.40 15.86  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N      1 
ATOM   10245 C CA     A ALA B 1 250 ? 42.357  50.205 69.083 0.60 15.62  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA     1 
ATOM   10246 C CA     B ALA B 1 250 ? 43.129  50.143 68.925 0.40 16.31  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA     1 
ATOM   10247 C C      A ALA B 1 250 ? 43.662  50.818 68.599 0.60 15.90  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C      1 
ATOM   10248 C C      B ALA B 1 250 ? 44.609  50.402 68.649 0.40 16.36  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C      1 
ATOM   10249 O O      A ALA B 1 250 ? 44.366  51.496 69.348 0.60 17.82  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O      1 
ATOM   10250 O O      B ALA B 1 250 ? 45.339  50.870 69.523 0.40 16.42  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O      1 
ATOM   10251 C CB     A ALA B 1 250 ? 41.295  51.299 69.261 0.60 16.51  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB     1 
ATOM   10252 C CB     B ALA B 1 250 ? 42.340  51.443 68.779 0.40 18.21  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB     1 
ATOM   10253 H H      A ALA B 1 250 ? 42.301  49.910 71.017 0.60 17.17  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B H      1 
ATOM   10254 H H      B ALA B 1 250 ? 42.709  50.100 70.873 0.40 19.04  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B H      1 
ATOM   10255 H HA     A ALA B 1 250 ? 42.039  49.584 68.408 0.60 18.75  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HA     1 
ATOM   10256 H HA     B ALA B 1 250 ? 42.800  49.517 68.261 0.40 19.57  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HA     1 
ATOM   10257 H HB1    A ALA B 1 250 ? 41.202  51.787 68.428 0.60 19.81  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB1    1 
ATOM   10258 H HB1    B ALA B 1 250 ? 42.479  51.799 67.887 0.40 21.86  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB1    1 
ATOM   10259 H HB2    A ALA B 1 250 ? 40.451  50.884 69.497 0.60 19.81  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB2    1 
ATOM   10260 H HB2    B ALA B 1 250 ? 41.398  51.258 68.917 0.40 21.86  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB2    1 
ATOM   10261 H HB3    A ALA B 1 250 ? 41.578  51.901 69.967 0.60 19.81  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB3    1 
ATOM   10262 H HB3    B ALA B 1 250 ? 42.653  52.079 69.441 0.40 21.86  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B HB3    1 
ATOM   10263 N N      A GLY B 1 251 ? 43.952  50.616 67.336 0.60 14.22  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N      1 
ATOM   10264 N N      B GLY B 1 251 ? 45.042  50.142 67.422 0.40 16.14  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N      1 
ATOM   10265 C CA     A GLY B 1 251 ? 45.036  51.305 66.704 0.60 14.59  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA     1 
ATOM   10266 C CA     B GLY B 1 251 ? 46.412  50.433 67.033 0.40 17.72  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA     1 
ATOM   10267 C C      A GLY B 1 251 ? 45.776  50.373 65.775 0.60 14.15  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C      1 
ATOM   10268 C C      B GLY B 1 251 ? 46.848  49.609 65.840 0.40 18.20  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C      1 
ATOM   10269 O O      A GLY B 1 251 ? 45.415  49.202 65.631 0.60 14.56  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O      1 
ATOM   10270 O O      B GLY B 1 251 ? 46.187  48.662 65.433 0.40 18.01  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O      1 
ATOM   10271 H H      A GLY B 1 251 ? 43.528  50.075 66.819 0.60 17.08  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B H      1 
ATOM   10272 H H      B GLY B 1 251 ? 44.562  49.797 66.798 0.40 19.37  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B H      1 
ATOM   10273 H HA2    A GLY B 1 251 ? 44.695  52.056 66.193 0.60 17.51  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA2    1 
ATOM   10274 H HA2    B GLY B 1 251 ? 46.490  51.372 66.802 0.40 21.27  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA2    1 
ATOM   10275 H HA3    A GLY B 1 251 ? 45.653  51.635 67.376 0.60 17.51  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA3    1 
ATOM   10276 H HA3    B GLY B 1 251 ? 47.007  50.239 67.774 0.40 21.27  ? ? ? ? ? ? 250 GLY B HA3    1 
ATOM   10277 N N      A ASP B 1 252 ? 46.733  50.928 65.056 0.60 15.11  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N      1 
ATOM   10278 N N      B ASP B 1 252 ? 48.027  49.949 65.316 0.40 17.63  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N      1 
ATOM   10279 C CA     A ASP B 1 252 ? 47.597  50.204 64.132 0.60 15.83  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA     1 
ATOM   10280 C CA     B ASP B 1 252 ? 48.671  49.210 64.225 0.40 17.45  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA     1 
ATOM   10281 C C      A ASP B 1 252 ? 48.372  49.142 64.900 0.60 14.69  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C      1 
ATOM   10282 C C      B ASP B 1 252 ? 49.410  47.989 64.772 0.40 16.39  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C      1 
ATOM   10283 O O      A ASP B 1 252 ? 49.144  49.483 65.803 0.60 16.89  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O      1 
ATOM   10284 O O      B ASP B 1 252 ? 50.439  48.120 65.449 0.40 18.33  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O      1 
ATOM   10285 C CB     A ASP B 1 252 ? 48.535  51.206 63.459 0.60 17.69  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB     1 
ATOM   10286 C CB     B ASP B 1 252 ? 49.635  50.158 63.513 0.40 18.33  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB     1 
ATOM   10287 C CG     A ASP B 1 252 ? 49.554  50.553 62.501 0.60 20.63  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG     1 
ATOM   10288 C CG     B ASP B 1 252 ? 50.564  49.459 62.525 0.40 22.33  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG     1 
ATOM   10289 O OD1    A ASP B 1 252 ? 49.541  49.336 62.275 0.60 17.96  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1    1 
ATOM   10290 O OD1    B ASP B 1 252 ? 50.306  48.317 62.095 0.40 18.90  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1    1 
ATOM   10291 O OD2    A ASP B 1 252 ? 50.430  51.269 61.990 0.60 24.96  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2    1 
ATOM   10292 O OD2    B ASP B 1 252 ? 51.588  50.070 62.184 0.40 29.13  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2    1 
ATOM   10293 H H      A ASP B 1 252 ? 46.917  51.767 65.083 0.60 18.13  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B H      1 
ATOM   10294 H H      B ASP B 1 252 ? 48.489  50.624 65.582 0.40 21.16  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B H      1 
ATOM   10295 H HA     A ASP B 1 252 ? 47.083  49.758 63.440 0.60 19.00  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HA     1 
ATOM   10296 H HA     B ASP B 1 252 ? 48.000  48.880 63.607 0.40 20.94  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HA     1 
ATOM   10297 H HB2    A ASP B 1 252 ? 48.004  51.834 62.944 0.60 21.23  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB2    1 
ATOM   10298 H HB2    B ASP B 1 252 ? 49.120  50.816 63.021 0.40 22.00  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB2    1 
ATOM   10299 H HB3    A ASP B 1 252 ? 49.033  51.677 64.145 0.60 21.23  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB3    1 
ATOM   10300 H HB3    B ASP B 1 252 ? 50.187  50.599 64.178 0.40 22.00  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B HB3    1 
ATOM   10301 N N      A PHE B 1 253 ? 48.180  47.854 64.557 0.60 14.49  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N      1 
ATOM   10302 N N      B PHE B 1 253 ? 48.903  46.795 64.453 0.40 15.04  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N      1 
ATOM   10303 C CA     A PHE B 1 253 ? 48.860  46.821 65.337 0.60 13.86  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA     1 
ATOM   10304 C CA     B PHE B 1 253 ? 49.468  45.584 65.043 0.40 15.11  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA     1 
ATOM   10305 C C      A PHE B 1 253 ? 50.376  46.811 65.091 0.60 14.03  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C      1 
ATOM   10306 C C      B PHE B 1 253 ? 50.850  45.243 64.495 0.40 14.73  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C      1 
ATOM   10307 O O      A PHE B 1 253 ? 51.094  46.225 65.897 0.60 14.95  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O      1 
ATOM   10308 O O      B PHE B 1 253 ? 51.560  44.445 65.114 0.40 15.45  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O      1 
ATOM   10309 C CB     A PHE B 1 253 ? 48.237  45.411 65.220 0.60 13.04  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB     1 
ATOM   10310 C CB     B PHE B 1 253 ? 48.454  44.431 65.016 0.40 15.12  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB     1 
ATOM   10311 C CG     A PHE B 1 253 ? 48.127  44.832 63.833 0.60 12.01  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG     1 
ATOM   10312 C CG     B PHE B 1 253 ? 48.045  43.956 63.645 0.40 16.23  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG     1 
ATOM   10313 C CD1    A PHE B 1 253 ? 49.251  44.681 63.019 0.60 13.10  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1    1 
ATOM   10314 C CD1    B PHE B 1 253 ? 48.975  43.620 62.683 0.40 16.64  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1    1 
ATOM   10315 C CD2    A PHE B 1 253 ? 46.919  44.293 63.398 0.60 12.88  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2    1 
ATOM   10316 C CD2    B PHE B 1 253 ? 46.701  43.772 63.350 0.40 16.51  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2    1 
ATOM   10317 C CE1    A PHE B 1 253 ? 49.172  44.069 61.769 0.60 13.66  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1    1 
ATOM   10318 C CE1    B PHE B 1 253 ? 48.562  43.146 61.442 0.40 17.90  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1    1 
ATOM   10319 C CE2    A PHE B 1 253 ? 46.842  43.656 62.148 0.60 14.88  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2    1 
ATOM   10320 C CE2    B PHE B 1 253 ? 46.294  43.275 62.125 0.40 16.25  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2    1 
ATOM   10321 C CZ     A PHE B 1 253 ? 47.980  43.557 61.324 0.60 14.96  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ     1 
ATOM   10322 C CZ     B PHE B 1 253 ? 47.213  42.985 61.175 0.40 17.06  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ     1 
ATOM   10323 H H      A PHE B 1 253 ? 47.687  47.575 63.910 0.60 17.40  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B H      1 
ATOM   10324 H H      B PHE B 1 253 ? 48.248  46.665 63.911 0.40 18.05  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B H      1 
ATOM   10325 H HA     A PHE B 1 253 ? 48.707  47.032 66.272 0.60 16.64  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HA     1 
ATOM   10326 H HA     B PHE B 1 253 ? 49.617  45.719 65.992 0.40 18.14  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HA     1 
ATOM   10327 H HB2    A PHE B 1 253 ? 48.780  44.799 65.741 0.60 15.66  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB2    1 
ATOM   10328 H HB2    B PHE B 1 253 ? 48.843  43.672 65.479 0.40 18.15  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB2    1 
ATOM   10329 H HB3    A PHE B 1 253 ? 47.339  45.449 65.584 0.60 15.66  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB3    1 
ATOM   10330 H HB3    B PHE B 1 253 ? 47.649  44.721 65.472 0.40 18.15  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HB3    1 
ATOM   10331 H HD1    A PHE B 1 253 ? 50.072  44.998 63.318 0.60 15.73  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD1    1 
ATOM   10332 H HD1    B PHE B 1 253 ? 49.883  43.711 62.865 0.40 19.97  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD1    1 
ATOM   10333 H HD2    A PHE B 1 253 ? 46.163  44.354 63.936 0.60 15.46  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD2    1 
ATOM   10334 H HD2    B PHE B 1 253 ? 46.061  43.987 63.990 0.40 19.82  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HD2    1 
ATOM   10335 H HE1    A PHE B 1 253 ? 49.931  44.007 61.234 0.60 16.40  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE1    1 
ATOM   10336 H HE1    B PHE B 1 253 ? 49.192  42.938 60.790 0.40 21.48  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE1    1 
ATOM   10337 H HE2    A PHE B 1 253 ? 46.033  43.298 61.862 0.60 17.86  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE2    1 
ATOM   10338 H HE2    B PHE B 1 253 ? 45.390  43.141 61.955 0.40 19.50  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HE2    1 
ATOM   10339 H HZ     A PHE B 1 253 ? 47.924  43.150 60.490 0.60 17.95  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HZ     1 
ATOM   10340 H HZ     B PHE B 1 253 ? 46.938  42.677 60.342 0.40 20.48  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B HZ     1 
ATOM   10341 N N      A TRP B 1 254 ? 50.888  47.507 64.066 0.60 14.22  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N      1 
ATOM   10342 N N      B TRP B 1 254 ? 51.261  45.855 63.382 0.40 14.59  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N      1 
ATOM   10343 C CA     A TRP B 1 254 ? 52.337  47.649 63.896 0.60 15.16  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA     1 
ATOM   10344 C CA     B TRP B 1 254 ? 52.588  45.602 62.830 0.40 15.82  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA     1 
ATOM   10345 C C      A TRP B 1 254 ? 52.953  48.579 64.936 0.60 18.26  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C      1 
ATOM   10346 C C      B TRP B 1 254 ? 53.696  46.001 63.807 0.40 18.53  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C      1 
ATOM   10347 O O      A TRP B 1 254 ? 54.184  48.617 65.066 0.60 19.68  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O      1 
ATOM   10348 O O      B TRP B 1 254 ? 54.820  45.491 63.696 0.40 19.06  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O      1 
ATOM   10349 C CB     A TRP B 1 254 ? 52.645  48.159 62.487 0.60 15.88  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB     1 
ATOM   10350 C CB     B TRP B 1 254 ? 52.781  46.350 61.495 0.40 15.59  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB     1 
ATOM   10351 C CG     A TRP B 1 254 ? 52.356  47.143 61.445 0.60 14.71  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG     1 
ATOM   10352 C CG     B TRP B 1 254 ? 52.109  45.750 60.280 0.40 18.60  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG     1 
ATOM   10353 C CD1    A TRP B 1 254 ? 51.389  47.159 60.510 0.60 14.71  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1    1 
ATOM   10354 C CD1    B TRP B 1 254 ? 51.967  44.429 60.021 0.40 21.05  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1    1 
ATOM   10355 C CD2    A TRP B 1 254 ? 53.090  45.905 61.252 0.60 15.67  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2    1 
ATOM   10356 C CD2    B TRP B 1 254 ? 51.503  46.441 59.164 0.40 21.78  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2    1 
ATOM   10357 N NE1    A TRP B 1 254 ? 51.458  45.998 59.740 0.60 17.07  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1    1 
ATOM   10358 N NE1    B TRP B 1 254 ? 51.331  44.236 58.837 0.40 22.25  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1    1 
ATOM   10359 C CE2    A TRP B 1 254 ? 52.511  45.227 60.168 0.60 16.46  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2    1 
ATOM   10360 C CE2    B TRP B 1 254 ? 51.031  45.449 58.280 0.40 21.53  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2    1 
ATOM   10361 C CE3    A TRP B 1 254 ? 54.201  45.323 61.891 0.60 17.88  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3    1 
ATOM   10362 C CE3    B TRP B 1 254 ? 51.315  47.788 58.828 0.40 23.74  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3    1 
ATOM   10363 C CZ2    A TRP B 1 254 ? 53.000  43.969 59.711 0.60 18.58  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2    1 
ATOM   10364 C CZ2    B TRP B 1 254 ? 50.366  45.749 57.080 0.40 21.02  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2    1 
ATOM   10365 C CZ3    A TRP B 1 254 ? 54.694  44.092 61.435 0.60 19.11  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3    1 
ATOM   10366 C CZ3    B TRP B 1 254 ? 50.661  48.094 57.624 0.40 24.58  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3    1 
ATOM   10367 C CH2    A TRP B 1 254 ? 54.102  43.435 60.356 0.60 17.31  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2    1 
ATOM   10368 C CH2    B TRP B 1 254 ? 50.193  47.073 56.768 0.40 26.49  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2    1 
ATOM   10369 H H      A TRP B 1 254 ? 50.421  47.901 63.461 0.60 17.08  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B H      1 
ATOM   10370 H H      B TRP B 1 254 ? 50.793  46.418 62.931 0.40 17.52  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B H      1 
ATOM   10371 H HA     A TRP B 1 254 ? 52.757  46.779 63.993 0.60 18.20  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HA     1 
ATOM   10372 H HA     B TRP B 1 254 ? 52.664  44.653 62.645 0.40 18.98  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HA     1 
ATOM   10373 H HB2    A TRP B 1 254 ? 52.100  48.941 62.306 0.60 19.07  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB2    1 
ATOM   10374 H HB2    B TRP B 1 254 ? 52.429  47.248 61.600 0.40 18.71  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB2    1 
ATOM   10375 H HB3    A TRP B 1 254 ? 53.585  48.390 62.431 0.60 19.07  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB3    1 
ATOM   10376 H HB3    B TRP B 1 254 ? 53.732  46.386 61.305 0.40 18.71  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HB3    1 
ATOM   10377 H HD1    A TRP B 1 254 ? 50.767  47.841 60.396 0.60 17.66  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HD1    1 
ATOM   10378 H HD1    B TRP B 1 254 ? 52.264  43.746 60.579 0.40 25.27  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HD1    1 
ATOM   10379 H HE1    A TRP B 1 254 ? 50.925  45.796 59.096 0.60 20.49  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE1    1 
ATOM   10380 H HE1    B TRP B 1 254 ? 51.146  43.471 58.491 0.40 26.71  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE1    1 
ATOM   10381 H HE3    A TRP B 1 254 ? 54.605  45.752 62.611 0.60 21.47  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE3    1 
ATOM   10382 H HE3    B TRP B 1 254 ? 51.617  48.465 59.390 0.40 28.49  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HE3    1 
ATOM   10383 H HZ2    A TRP B 1 254 ? 52.592  43.522 59.005 0.60 22.30  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ2    1 
ATOM   10384 H HZ2    B TRP B 1 254 ? 50.056  45.076 56.518 0.40 25.23  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ2    1 
ATOM   10385 H HZ3    A TRP B 1 254 ? 55.428  43.708 61.858 0.60 22.94  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ3    1 
ATOM   10386 H HZ3    B TRP B 1 254 ? 50.533  48.984 57.387 0.40 29.51  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HZ3    1 
ATOM   10387 H HH2    A TRP B 1 254 ? 54.453  42.624 60.066 0.60 20.78  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HH2    1 
ATOM   10388 H HH2    B TRP B 1 254 ? 49.759  47.303 55.978 0.40 31.79  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B HH2    1 
ATOM   10389 N N      A ARG B 1 255 ? 52.136  49.274 65.726 0.60 19.90  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N      1 
ATOM   10390 N N      B ARG B 1 255 ? 53.396  46.894 64.769 0.40 19.54  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N      1 
ATOM   10391 C CA     A ARG B 1 255 ? 52.685  50.109 66.797 0.60 25.86  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA     1 
ATOM   10392 C CA     B ARG B 1 255 ? 54.389  47.356 65.733 0.40 21.78  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA     1 
ATOM   10393 C C      A ARG B 1 255 ? 53.000  49.267 68.026 0.60 20.77  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C      1 
ATOM   10394 C C      B ARG B 1 255 ? 54.824  46.266 66.718 0.40 21.03  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C      1 
ATOM   10395 O O      A ARG B 1 255 ? 53.514  49.792 69.019 0.60 22.10  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O      1 
ATOM   10396 O O      B ARG B 1 255 ? 55.871  46.415 67.355 0.40 24.08  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O      1 
ATOM   10397 C CB     A ARG B 1 255 ? 51.743  51.273 67.122 0.60 36.87  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB     1 
ATOM   10398 C CB     B ARG B 1 255 ? 53.839  48.517 66.588 0.40 26.45  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB     1 
ATOM   10399 C CG     A ARG B 1 255 ? 51.733  52.398 66.070 0.60 47.15  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG     1 
ATOM   10400 C CG     B ARG B 1 255 ? 53.302  49.765 65.878 0.40 34.76  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG     1 
ATOM   10401 C CD     A ARG B 1 255 ? 51.607  51.947 64.666 0.60 52.23  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD     1 
ATOM   10402 C CD     B ARG B 1 255 ? 52.350  50.544 66.833 0.40 41.07  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD     1 
ATOM   10403 N NE     A ARG B 1 255 ? 51.747  53.057 63.737 0.60 46.04  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE     1 
ATOM   10404 N NE     B ARG B 1 255 ? 51.773  51.742 66.226 0.40 40.22  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE     1 
ATOM   10405 C CZ     A ARG B 1 255 ? 50.846  54.025 63.651 0.60 54.04  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ     1 
ATOM   10406 C CZ     B ARG B 1 255 ? 50.599  52.281 66.543 0.40 40.74  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ     1 
ATOM   10407 N NH1    A ARG B 1 255 ? 49.780  54.046 64.430 0.60 48.25  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1    1 
ATOM   10408 N NH1    B ARG B 1 255 ? 49.808  51.743 67.455 0.40 40.92  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1    1 
ATOM   10409 N NH2    A ARG B 1 255 ? 51.010  54.987 62.759 0.60 57.55  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2    1 
ATOM   10410 N NH2    B ARG B 1 255 ? 50.206  53.386 65.919 0.40 42.10  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2    1 
ATOM   10411 H H      A ARG B 1 255 ? 51.279  49.279 65.665 0.60 23.89  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B H      1 
ATOM   10412 H H      B ARG B 1 255 ? 52.619  47.245 64.878 0.40 23.45  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B H      1 
ATOM   10413 H HA     A ARG B 1 255 ? 53.506  50.535 66.505 0.60 31.04  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HA     1 
ATOM   10414 H HA     B ARG B 1 255 ? 55.150  47.659 65.213 0.40 26.14  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HA     1 
ATOM   10415 H HB2    A ARG B 1 255 ? 50.839  50.929 67.192 0.60 44.25  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB2    1 
ATOM   10416 H HB2    B ARG B 1 255 ? 53.107  48.168 67.120 0.40 31.75  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB2    1 
ATOM   10417 H HB3    A ARG B 1 255 ? 52.016  51.664 67.967 0.60 44.25  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB3    1 
ATOM   10418 H HB3    B ARG B 1 255 ? 54.556  48.819 67.167 0.40 31.75  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HB3    1 
ATOM   10419 H HG2    A ARG B 1 255 ? 50.981  52.984 66.254 0.60 56.59  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG2    1 
ATOM   10420 H HG2    B ARG B 1 255 ? 54.040  50.344 65.632 0.40 41.72  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG2    1 
ATOM   10421 H HG3    A ARG B 1 255 ? 52.564  52.893 66.141 0.60 56.59  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG3    1 
ATOM   10422 H HG3    B ARG B 1 255 ? 52.806  49.504 65.087 0.40 41.72  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HG3    1 
ATOM   10423 H HD2    A ARG B 1 255 ? 52.301  51.298 64.474 0.60 62.68  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD2    1 
ATOM   10424 H HD2    B ARG B 1 255 ? 51.619  49.961 67.092 0.40 49.29  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD2    1 
ATOM   10425 H HD3    A ARG B 1 255 ? 50.733  51.547 64.534 0.60 62.68  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD3    1 
ATOM   10426 H HD3    B ARG B 1 255 ? 52.848  50.819 67.618 0.40 49.29  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HD3    1 
ATOM   10427 H HE     A ARG B 1 255 ? 52.438  53.086 63.226 0.60 55.26  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HE     1 
ATOM   10428 H HE     B ARG B 1 255 ? 52.232  52.131 65.611 0.40 48.28  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HE     1 
ATOM   10429 H HH11   A ARG B 1 255 ? 49.659  53.422 65.009 0.60 57.91  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH11   1 
ATOM   10430 H HH11   B ARG B 1 255 ? 50.047  51.024 67.863 0.40 49.11  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH11   1 
ATOM   10431 H HH12   A ARG B 1 255 ? 49.208  54.684 64.358 0.60 57.91  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH12   1 
ATOM   10432 H HH12   B ARG B 1 255 ? 49.053  52.112 67.642 0.40 49.11  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH12   1 
ATOM   10433 H HH21   A ARG B 1 255 ? 51.696  54.981 62.241 0.60 69.07  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH21   1 
ATOM   10434 H HH21   B ARG B 1 255 ? 50.708  53.743 65.319 0.40 50.53  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH21   1 
ATOM   10435 H HH22   A ARG B 1 255 ? 50.430  55.619 62.696 0.60 69.07  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH22   1 
ATOM   10436 H HH22   B ARG B 1 255 ? 49.449  53.744 66.115 0.40 50.53  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B HH22   1 
ATOM   10437 N N      A GLY B 1 256 ? 52.664  47.977 67.979 0.60 18.54  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N      1 
ATOM   10438 N N      B GLY B 1 256 ? 54.027  45.207 66.897 0.40 19.99  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N      1 
ATOM   10439 C CA     A GLY B 1 256 ? 52.794  47.103 69.135 0.60 18.51  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA     1 
ATOM   10440 C CA     B GLY B 1 256 ? 54.291  44.234 67.956 0.40 19.28  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA     1 
ATOM   10441 C C      A GLY B 1 256 ? 51.704  47.390 70.150 0.60 17.40  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C      1 
ATOM   10442 C C      B GLY B 1 256 ? 54.071  44.815 69.347 0.40 17.29  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C      1 
ATOM   10443 O O      A GLY B 1 256 ? 50.551  47.676 69.812 0.60 18.22  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O      1 
ATOM   10444 O O      B GLY B 1 256 ? 53.294  45.756 69.534 0.40 16.83  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O      1 
ATOM   10445 H H      A GLY B 1 256 ? 52.356  47.581 67.280 0.60 22.25  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B H      1 
ATOM   10446 H H      B GLY B 1 256 ? 53.333  45.030 66.421 0.40 24.00  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B H      1 
ATOM   10447 H HA2    A GLY B 1 256 ? 52.723  46.177 68.855 0.60 22.22  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA2    1 
ATOM   10448 H HA2    B GLY B 1 256 ? 53.700  43.472 67.847 0.40 23.14  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA2    1 
ATOM   10449 H HA3    A GLY B 1 256 ? 53.657  47.241 69.555 0.60 22.22  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA3    1 
ATOM   10450 H HA3    B GLY B 1 256 ? 55.210  43.932 67.893 0.40 23.14  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B HA3    1 
ATOM   10451 N N      A GLY B 1 257 ? 52.088  47.346 71.419 0.60 19.34  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N      1 
ATOM   10452 N N      B GLY B 1 257 ? 54.760  44.236 70.333 0.40 17.42  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N      1 
ATOM   10453 C CA     A GLY B 1 257 ? 51.135  47.316 72.517 0.60 20.73  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA     1 
ATOM   10454 C CA     B GLY B 1 257 ? 54.569  44.602 71.735 0.40 16.48  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA     1 
ATOM   10455 C C      A GLY B 1 257 ? 50.161  46.159 72.493 0.60 21.91  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C      1 
ATOM   10456 C C      B GLY B 1 257 ? 53.185  44.271 72.248 0.40 15.84  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C      1 
ATOM   10457 O O      A GLY B 1 257 ? 49.021  46.300 72.953 0.60 20.78  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O      1 
ATOM   10458 O O      B GLY B 1 257 ? 52.554  45.094 72.921 0.40 17.86  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O      1 
ATOM   10459 H H      A GLY B 1 257 ? 52.909  47.333 71.676 0.60 23.21  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B H      1 
ATOM   10460 H H      B GLY B 1 257 ? 55.350  43.621 70.214 0.40 20.91  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B H      1 
ATOM   10461 H HA2    A GLY B 1 257 ? 51.625  47.269 73.353 0.60 24.88  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA2    1 
ATOM   10462 H HA2    B GLY B 1 257 ? 55.217  44.127 72.279 0.40 19.78  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA2    1 
ATOM   10463 H HA3    A GLY B 1 257 ? 50.617  48.136 72.500 0.60 24.88  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA3    1 
ATOM   10464 H HA3    B GLY B 1 257 ? 54.711  45.556 71.837 0.40 19.78  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B HA3    1 
ATOM   10465 N N      A TRP B 1 258 ? 50.631  44.979 72.085 0.60 21.12  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N      1 
ATOM   10466 N N      B TRP B 1 258 ? 52.676  43.088 71.907 0.40 14.15  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N      1 
ATOM   10467 C CA     A TRP B 1 258 ? 49.798  43.785 72.008 0.60 20.64  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA     1 
ATOM   10468 C CA     B TRP B 1 258 ? 51.270  42.764 72.126 0.40 14.11  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA     1 
ATOM   10469 C C      A TRP B 1 258 ? 49.466  43.156 73.358 0.60 23.34  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C      1 
ATOM   10470 C C      B TRP B 1 258 ? 50.976  42.350 73.560 0.40 13.82  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C      1 
ATOM   10471 O O      A TRP B 1 258 ? 48.408  42.531 73.466 0.60 24.21  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O      1 
ATOM   10472 O O      B TRP B 1 258 ? 49.809  42.143 73.916 0.40 15.58  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O      1 
ATOM   10473 C CB     A TRP B 1 258 ? 50.401  42.691 71.125 0.60 19.00  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB     1 
ATOM   10474 C CB     B TRP B 1 258 ? 50.894  41.617 71.187 0.40 14.35  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB     1 
ATOM   10475 C CG     A TRP B 1 258 ? 50.545  43.011 69.721 0.60 17.44  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG     1 
ATOM   10476 C CG     B TRP B 1 258 ? 50.930  41.993 69.752 0.40 14.39  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG     1 
ATOM   10477 C CD1    A TRP B 1 258 ? 50.461  44.231 69.119 0.60 16.63  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1    1 
ATOM   10478 C CD1    B TRP B 1 258 ? 50.960  43.257 69.232 0.40 14.36  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1    1 
ATOM   10479 C CD2    A TRP B 1 258 ? 50.753  42.056 68.690 0.60 15.53  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2    1 
ATOM   10480 C CD2    B TRP B 1 258 ? 50.936  41.098 68.637 0.40 14.36  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2    1 
ATOM   10481 N NE1    A TRP B 1 258 ? 50.618  44.090 67.761 0.60 15.26  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1    1 
ATOM   10482 N NE1    B TRP B 1 258 ? 50.989  43.197 67.862 0.40 14.78  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1    1 
ATOM   10483 C CE2    A TRP B 1 258 ? 50.806  42.759 67.478 0.60 15.27  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2    1 
ATOM   10484 C CE2    B TRP B 1 258 ? 50.966  41.886 67.471 0.40 14.39  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2    1 
ATOM   10485 C CE3    A TRP B 1 258 ? 50.921  40.660 68.678 0.60 14.67  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3    1 
ATOM   10486 C CE3    B TRP B 1 258 ? 50.899  39.712 68.513 0.40 13.02  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3    1 
ATOM   10487 C CZ2    A TRP B 1 258 ? 51.014  42.119 66.263 0.60 15.64  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2    1 
ATOM   10488 C CZ2    B TRP B 1 258 ? 50.968  41.332 66.196 0.40 13.83  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2    1 
ATOM   10489 C CZ3    A TRP B 1 258 ? 51.098  40.025 67.460 0.60 15.47  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3    1 
ATOM   10490 C CZ3    B TRP B 1 258 ? 50.916  39.160 67.253 0.40 13.18  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3    1 
ATOM   10491 C CH2    A TRP B 1 258 ? 51.141  40.758 66.271 0.60 16.27  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2    1 
ATOM   10492 C CH2    B TRP B 1 258 ? 50.945  39.969 66.106 0.40 14.58  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2    1 
ATOM   10493 H H      A TRP B 1 258 ? 51.445  44.842 71.843 0.60 25.35  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B H      1 
ATOM   10494 H H      B TRP B 1 258 ? 53.129  42.452 71.545 0.40 16.99  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B H      1 
ATOM   10495 H HA     A TRP B 1 258 ? 48.979  44.105 71.600 0.60 24.78  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HA     1 
ATOM   10496 H HA     B TRP B 1 258 ? 50.721  43.538 71.927 0.40 16.94  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HA     1 
ATOM   10497 H HB2    A TRP B 1 258 ? 51.287  42.483 71.463 0.60 22.81  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB2    1 
ATOM   10498 H HB2    B TRP B 1 258 ? 51.519  40.887 71.319 0.40 17.23  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB2    1 
ATOM   10499 H HB3    A TRP B 1 258 ? 49.832  41.907 71.183 0.60 22.81  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB3    1 
ATOM   10500 H HB3    B TRP B 1 258 ? 49.993  41.324 71.396 0.40 17.23  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HB3    1 
ATOM   10501 H HD1    A TRP B 1 258 ? 50.319  45.037 69.560 0.60 19.96  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HD1    1 
ATOM   10502 H HD1    B TRP B 1 258 ? 50.960  44.041 69.733 0.40 17.23  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HD1    1 
ATOM   10503 H HE1    A TRP B 1 258 ? 50.601  44.728 67.185 0.60 18.31  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE1    1 
ATOM   10504 H HE1    B TRP B 1 258 ? 51.017  43.875 67.334 0.40 17.74  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE1    1 
ATOM   10505 H HE3    A TRP B 1 258 ? 50.913  40.173 69.471 0.60 17.61  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE3    1 
ATOM   10506 H HE3    B TRP B 1 258 ? 50.864  39.169 69.267 0.40 15.63  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HE3    1 
ATOM   10507 H HZ2    A TRP B 1 258 ? 51.064  42.602 65.469 0.60 18.77  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ2    1 
ATOM   10508 H HZ2    B TRP B 1 258 ? 50.983  41.867 65.435 0.40 16.60  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ2    1 
ATOM   10509 H HZ3    A TRP B 1 258 ? 51.190  39.100 67.433 0.60 18.56  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ3    1 
ATOM   10510 H HZ3    B TRP B 1 258 ? 50.907  38.235 67.159 0.40 15.83  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HZ3    1 
ATOM   10511 H HH2    A TRP B 1 258 ? 51.259  40.308 65.466 0.60 19.53  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HH2    1 
ATOM   10512 H HH2    B TRP B 1 258 ? 50.949  39.568 65.267 0.40 17.50  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B HH2    1 
ATOM   10513 N N      A GLY B 1 259 ? 50.355  43.275 74.379 0.60 24.65  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N      1 
ATOM   10514 N N      B GLY B 1 259 ? 51.986  42.214 74.381 0.40 14.86  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N      1 
ATOM   10515 C CA     A GLY B 1 259 ? 50.318  42.477 75.638 0.60 25.56  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA     1 
ATOM   10516 C CA     B GLY B 1 259 ? 51.802  41.883 75.755 0.40 14.32  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA     1 
ATOM   10517 C C      A GLY B 1 259 ? 51.184  41.203 75.589 0.60 25.69  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C      1 
ATOM   10518 C C      B GLY B 1 259 ? 52.380  40.517 76.018 0.40 13.41  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C      1 
ATOM   10519 O O      A GLY B 1 259 ? 51.871  41.004 74.591 0.60 28.14  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O      1 
ATOM   10520 O O      B GLY B 1 259 ? 53.196  39.991 75.268 0.40 15.23  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O      1 
ATOM   10521 H H      A GLY B 1 259 ? 51.012  43.831 74.369 0.60 29.59  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B H      1 
ATOM   10522 H H      B GLY B 1 259 ? 52.809  42.314 74.153 0.40 17.84  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B H      1 
ATOM   10523 H HA2    A GLY B 1 259 ? 50.634  43.027 76.371 0.60 30.68  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA2    1 
ATOM   10524 H HA2    B GLY B 1 259 ? 52.251  42.533 76.317 0.40 17.19  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA2    1 
ATOM   10525 H HA3    A GLY B 1 259 ? 49.402  42.210 75.816 0.60 30.68  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA3    1 
ATOM   10526 H HA3    B GLY B 1 259 ? 50.857  41.877 75.973 0.40 17.19  ? ? ? ? ? ? 258 GLY B HA3    1 
ATOM   10527 N N      A THR B 1 260 ? 51.123  40.324 76.644 0.60 29.83  ? ? ? ? ? ? 259 THR B N      1 
ATOM   10528 N N      B THR B 1 260 ? 51.896  39.915 77.062 0.40 13.86  ? ? ? ? ? ? 259 THR B N      1 
ATOM   10529 C CA     A THR B 1 260 ? 51.870  39.042 76.850 0.60 30.38  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA     1 
ATOM   10530 C CA     B THR B 1 260 ? 52.526  38.715 77.530 0.40 17.27  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA     1 
ATOM   10531 C C      A THR B 1 260 ? 51.055  37.961 77.627 0.60 24.39  ? ? ? ? ? ? 259 THR B C      1 
ATOM   10532 C C      B THR B 1 260 ? 51.349  37.897 77.937 0.40 20.83  ? ? ? ? ? ? 259 THR B C      1 
ATOM   10533 O O      A THR B 1 260 ? 49.941  38.252 78.065 0.60 22.34  ? ? ? ? ? ? 259 THR B O      1 
ATOM   10534 O O      B THR B 1 260 ? 50.303  38.395 78.366 0.40 22.82  ? ? ? ? ? ? 259 THR B O      1 
ATOM   10535 C CB     A THR B 1 260 ? 53.161  39.355 77.601 0.60 31.10  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB     1 
ATOM   10536 C CB     B THR B 1 260 ? 53.488  38.875 78.709 0.40 19.67  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB     1 
ATOM   10537 O OG1    A THR B 1 260 ? 52.802  40.069 78.790 0.60 29.30  ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1    1 
ATOM   10538 O OG1    B THR B 1 260 ? 52.752  39.207 79.885 0.40 23.76  ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1    1 
ATOM   10539 C CG2    A THR B 1 260 ? 54.107  40.208 76.762 0.60 35.05  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2    1 
ATOM   10540 C CG2    B THR B 1 260 ? 54.497  39.934 78.381 0.40 19.48  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2    1 
ATOM   10541 H H      A THR B 1 260 ? 50.605  40.465 77.316 0.60 35.81  ? ? ? ? ? ? 259 THR B H      1 
ATOM   10542 H H      B THR B 1 260 ? 51.212  40.176 77.514 0.40 16.64  ? ? ? ? ? ? 259 THR B H      1 
ATOM   10543 H HA     A THR B 1 260 ? 52.028  38.649 75.978 0.60 36.47  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HA     1 
ATOM   10544 H HA     B THR B 1 260 ? 53.088  38.317 76.848 0.40 20.72  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HA     1 
ATOM   10545 H HB     A THR B 1 260 ? 53.634  38.535 77.812 0.60 37.33  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HB     1 
ATOM   10546 H HB     B THR B 1 260 ? 53.966  38.049 78.883 0.40 23.61  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HB     1 
ATOM   10547 H HG1    A THR B 1 260 ? 53.494  40.297 79.208 0.60 35.16  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG1    1 
ATOM   10548 H HG1    B THR B 1 260 ? 53.279  39.353 80.522 0.40 28.52  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG1    1 
ATOM   10549 H HG21   A THR B 1 260 ? 54.262  39.784 75.903 0.60 42.07  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG21   1 
ATOM   10550 H HG21   B THR B 1 260 ? 54.966  39.704 77.564 0.40 23.38  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG21   1 
ATOM   10551 H HG22   A THR B 1 260 ? 54.956  40.310 77.220 0.60 42.07  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG22   1 
ATOM   10552 H HG22   B THR B 1 260 ? 55.140  40.014 79.102 0.40 23.38  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG22   1 
ATOM   10553 H HG23   A THR B 1 260 ? 53.721  41.085 76.615 0.60 42.07  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG23   1 
ATOM   10554 H HG23   B THR B 1 260 ? 54.053  40.788 78.259 0.40 23.38  ? ? ? ? ? ? 259 THR B HG23   1 
ATOM   10555 N N      . GLY B 1 261 ? 51.536  36.659 77.723 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B N      1 
ATOM   10556 C CA     . GLY B 1 261 ? 50.771  35.694 78.461 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B CA     1 
ATOM   10557 C C      . GLY B 1 261 ? 49.569  35.153 77.732 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B C      1 
ATOM   10558 O O      . GLY B 1 261 ? 48.685  34.593 78.378 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B O      1 
ATOM   10559 H H      . GLY B 1 261 ? 52.265  36.366 77.374 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B H      1 
ATOM   10560 H HA2    . GLY B 1 261 ? 51.346  34.945 78.683 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B HA2    1 
ATOM   10561 H HA3    . GLY B 1 261 ? 50.459  36.106 79.282 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 260 GLY B HA3    1 
ATOM   10562 N N      . TYR B 1 262 ? 49.495  35.287 76.414 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B N      1 
ATOM   10563 C CA     . TYR B 1 262 ? 48.326  34.789 75.701 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CA     1 
ATOM   10564 C C      . TYR B 1 262 ? 48.411  33.283 75.476 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B C      1 
ATOM   10565 O O      . TYR B 1 262 ? 49.430  32.757 75.036 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B O      1 
ATOM   10566 C CB     . TYR B 1 262 ? 48.139  35.559 74.391 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CB     1 
ATOM   10567 C CG     . TYR B 1 262 ? 47.796  37.009 74.613 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CG     1 
ATOM   10568 C CD1    . TYR B 1 262 ? 46.517  37.372 75.054 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD1    1 
ATOM   10569 C CD2    . TYR B 1 262 ? 48.746  38.019 74.422 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD2    1 
ATOM   10570 C CE1    . TYR B 1 262 ? 46.207  38.672 75.314 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE1    1 
ATOM   10571 C CE2    . TYR B 1 262 ? 48.432  39.334 74.658 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE2    1 
ATOM   10572 C CZ     . TYR B 1 262 ? 47.155  39.660 75.094 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CZ     1 
ATOM   10573 O OH     . TYR B 1 262 ? 46.871  40.997 75.306 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B OH     1 
ATOM   10574 H H      . TYR B 1 262 ? 50.095  35.654 75.920 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B H      1 
ATOM   10575 H HA     . TYR B 1 262 ? 47.534  34.935 76.241 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HA     1 
ATOM   10576 H HB2    . TYR B 1 262 ? 48.963  35.519 73.881 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HB2    1 
ATOM   10577 H HB3    . TYR B 1 262 ? 47.417  35.153 73.887 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HB3    1 
ATOM   10578 H HD1    . TYR B 1 262 ? 45.869  36.715 75.170 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HD1    1 
ATOM   10579 H HD2    . TYR B 1 262 ? 49.601  37.796 74.132 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HD2    1 
ATOM   10580 H HE1    . TYR B 1 262 ? 45.364  38.896 75.637 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HE1    1 
ATOM   10581 H HE2    . TYR B 1 262 ? 49.069  40.000 74.528 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HE2    1 
ATOM   10582 H HH     . TYR B 1 262 ? 46.086  41.083 75.592 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B HH     1 
ATOM   10583 N N      . ASP B 1 263 ? 47.310  32.596 75.753 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N      1 
ATOM   10584 C CA     . ASP B 1 263 ? 47.186  31.165 75.507 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA     1 
ATOM   10585 C C      . ASP B 1 263 ? 46.944  30.859 74.044 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C      1 
ATOM   10586 O O      . ASP B 1 263 ? 47.212  29.728 73.604 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O      1 
ATOM   10587 C CB     . ASP B 1 263 ? 46.143  30.590 76.427 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB     1 
ATOM   10588 C CG     . ASP B 1 263 ? 46.473  30.899 77.857 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG     1 
ATOM   10589 O OD1    . ASP B 1 263 ? 47.460  30.311 78.382 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1    1 
ATOM   10590 O OD2    . ASP B 1 263 ? 45.773  31.693 78.508 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2    1 
ATOM   10591 H H      . ASP B 1 263 ? 46.601  32.943 76.094 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B H      1 
ATOM   10592 H HA     . ASP B 1 263 ? 48.012  30.707 75.726 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B HA     1 
ATOM   10593 H HB2    . ASP B 1 263 ? 45.278  30.977 76.219 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B HB2    1 
ATOM   10594 H HB3    . ASP B 1 263 ? 46.111  29.627 76.319 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B HB3    1 
ATOM   10595 N N      . LEU B 1 264 ? 46.307  31.786 73.335 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B N      1 
ATOM   10596 C CA     . LEU B 1 264 ? 45.956  31.598 71.938 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CA     1 
ATOM   10597 C C      . LEU B 1 264 ? 46.138  32.949 71.255 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B C      1 
ATOM   10598 O O      . LEU B 1 264 ? 45.592  33.944 71.734 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B O      1 
ATOM   10599 C CB     . LEU B 1 264 ? 44.528  31.106 71.795 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CB     1 
ATOM   10600 C CG     . LEU B 1 264 ? 44.009  30.918 70.373 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CG     1 
ATOM   10601 C CD1    . LEU B 1 264 ? 44.769  29.814 69.656 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD1    1 
ATOM   10602 C CD2    . LEU B 1 264 ? 42.554  30.619 70.392 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD2    1 
ATOM   10603 H H      . LEU B 1 264 ? 46.063  32.547 73.652 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B H      1 
ATOM   10604 H HA     . LEU B 1 264 ? 46.530  30.941 71.514 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HA     1 
ATOM   10605 H HB2    . LEU B 1 264 ? 44.461  30.247 72.239 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HB2    1 
ATOM   10606 H HB3    . LEU B 1 264 ? 43.945  31.749 72.228 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HB3    1 
ATOM   10607 H HG     . LEU B 1 264 ? 44.149  31.741 69.879 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HG     1 
ATOM   10608 H HD11   . LEU B 1 264 ? 45.701  30.071 69.578 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD11   1 
ATOM   10609 H HD12   . LEU B 1 264 ? 44.385  29.690 68.773 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD12   1 
ATOM   10610 H HD13   . LEU B 1 264 ? 44.693  28.994 70.168 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD13   1 
ATOM   10611 H HD21   . LEU B 1 264 ? 42.405  29.806 70.899 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD21   1 
ATOM   10612 H HD22   . LEU B 1 264 ? 42.245  30.502 69.480 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD22   1 
ATOM   10613 H HD23   . LEU B 1 264 ? 42.085  31.359 70.808 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B HD23   1 
ATOM   10614 N N      . VAL B 1 265 ? 46.910  32.988 70.169 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B N      1 
ATOM   10615 C CA     . VAL B 1 265 ? 47.043  34.166 69.312 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CA     1 
ATOM   10616 C C      . VAL B 1 265 ? 46.462  33.771 67.967 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B C      1 
ATOM   10617 O O      . VAL B 1 265 ? 46.965  32.846 67.325 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B O      1 
ATOM   10618 C CB     . VAL B 1 265 ? 48.498  34.628 69.170 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CB     1 
ATOM   10619 C CG1    . VAL B 1 265 ? 48.574  35.787 68.211 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG1    1 
ATOM   10620 C CG2    . VAL B 1 265 ? 49.080  34.987 70.519 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG2    1 
ATOM   10621 H H      . VAL B 1 265 ? 47.383  32.322 69.900 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B H      1 
ATOM   10622 H HA     . VAL B 1 265 ? 46.541  34.909 69.683 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HA     1 
ATOM   10623 H HB     . VAL B 1 265 ? 49.033  33.903 68.811 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HB     1 
ATOM   10624 H HG11   . VAL B 1 265 ? 48.414  35.463 67.311 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG11   1 
ATOM   10625 H HG12   . VAL B 1 265 ? 49.456  36.186 68.268 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG12   1 
ATOM   10626 H HG13   . VAL B 1 265 ? 47.899  36.441 68.452 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG13   1 
ATOM   10627 H HG21   . VAL B 1 265 ? 48.647  35.791 70.846 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG21   1 
ATOM   10628 H HG22   . VAL B 1 265 ? 50.033  35.140 70.422 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG22   1 
ATOM   10629 H HG23   . VAL B 1 265 ? 48.924  34.254 71.136 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B HG23   1 
ATOM   10630 N N      . LEU B 1 266 ? 45.383  34.429 67.573 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N      1 
ATOM   10631 C CA     . LEU B 1 266 ? 44.646  34.097 66.357 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA     1 
ATOM   10632 C C      . LEU B 1 266 ? 44.927  35.131 65.274 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C      1 
ATOM   10633 O O      . LEU B 1 266 ? 44.781  36.337 65.494 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O      1 
ATOM   10634 C CB     . LEU B 1 266 ? 43.152  34.069 66.682 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB     1 
ATOM   10635 C CG     . LEU B 1 266 ? 42.236  33.793 65.476 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG     1 
ATOM   10636 C CD1    . LEU B 1 266 ? 42.470  32.465 64.841 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1    1 
ATOM   10637 C CD2    . LEU B 1 266 ? 40.787  34.013 65.887 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2    1 
ATOM   10638 H H      . LEU B 1 266 ? 45.046  35.092 68.004 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B H      1 
ATOM   10639 H HA     . LEU B 1 266 ? 44.930  33.236 66.011 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HA     1 
ATOM   10640 H HB2    . LEU B 1 266 ? 42.992  33.371 67.337 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HB2    1 
ATOM   10641 H HB3    . LEU B 1 266 ? 42.901  34.931 67.049 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HB3    1 
ATOM   10642 H HG     . LEU B 1 266 ? 42.452  34.421 64.769 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HG     1 
ATOM   10643 H HD11   . LEU B 1 266 ? 43.376  32.434 64.498 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD11   1 
ATOM   10644 H HD12   . LEU B 1 266 ? 41.837  32.346 64.116 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD12   1 
ATOM   10645 H HD13   . LEU B 1 266 ? 42.344  31.771 65.507 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD13   1 
ATOM   10646 H HD21   . LEU B 1 266 ? 40.569  33.405 66.611 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD21   1 
ATOM   10647 H HD22   . LEU B 1 266 ? 40.213  33.840 65.125 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD22   1 
ATOM   10648 H HD23   . LEU B 1 266 ? 40.678  34.930 66.182 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B HD23   1 
ATOM   10649 N N      . PHE B 1 267 ? 45.262  34.626 64.084 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 266 PHE B N      1 
ATOM   10650 C CA     . PHE B 1 267 ? 45.344  35.416 62.865 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CA     1 
ATOM   10651 C C      . PHE B 1 267 ? 44.389  34.827 61.836 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 266 PHE B C      1 
ATOM   10652 O O      . PHE B 1 267 ? 44.758  33.884 61.137 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B O      1 
ATOM   10653 C CB     . PHE B 1 267 ? 46.737  35.356 62.281 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CB     1 
ATOM   10654 C CG     . PHE B 1 267 ? 47.821  35.956 63.112 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CG     1 
ATOM   10655 C CD1    . PHE B 1 267 ? 48.156  37.271 62.972 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD1    1 
ATOM   10656 C CD2    . PHE B 1 267 ? 48.592  35.171 63.945 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD2    1 
ATOM   10657 C CE1    . PHE B 1 267 ? 49.233  37.816 63.638 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE1    1 
ATOM   10658 C CE2    . PHE B 1 267 ? 49.694  35.724 64.617 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE2    1 
ATOM   10659 C CZ     . PHE B 1 267 ? 49.991  37.036 64.449 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CZ     1 
ATOM   10660 H H      . PHE B 1 267 ? 45.451  33.796 63.959 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B H      1 
ATOM   10661 H HA     . PHE B 1 267 ? 45.091  36.327 63.083 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HA     1 
ATOM   10662 H HB2    . PHE B 1 267 ? 46.966  34.424 62.142 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HB2    1 
ATOM   10663 H HB3    . PHE B 1 267 ? 46.731  35.827 61.434 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HB3    1 
ATOM   10664 H HD1    . PHE B 1 267 ? 47.645  37.813 62.415 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HD1    1 
ATOM   10665 H HD2    . PHE B 1 267 ? 48.380  34.273 64.063 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HD2    1 
ATOM   10666 H HE1    . PHE B 1 267 ? 49.440  38.716 63.531 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HE1    1 
ATOM   10667 H HE2    . PHE B 1 267 ? 50.217  35.193 65.174 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HE2    1 
ATOM   10668 H HZ     . PHE B 1 267 ? 50.720  37.404 64.894 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B HZ     1 
ATOM   10669 N N      . ALA B 1 268 ? 43.189  35.366 61.737 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 267 ALA B N      1 
ATOM   10670 C CA     . ALA B 1 268 ? 42.216  34.909 60.749 1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CA     1 
ATOM   10671 C C      . ALA B 1 268 ? 42.162  35.924 59.621 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 267 ALA B C      1 
ATOM   10672 O O      . ALA B 1 268 ? 41.880  37.115 59.847 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 267 ALA B O      1 
ATOM   10673 C CB     . ALA B 1 268 ? 40.837  34.733 61.367 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CB     1 
ATOM   10674 H H      . ALA B 1 268 ? 42.906  36.007 62.236 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B H      1 
ATOM   10675 H HA     . ALA B 1 268 ? 42.498  34.051 60.395 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HA     1 
ATOM   10676 H HB1    . ALA B 1 268 ? 40.217  34.444 60.679 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HB1    1 
ATOM   10677 H HB2    . ALA B 1 268 ? 40.888  34.064 62.068 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HB2    1 
ATOM   10678 H HB3    . ALA B 1 268 ? 40.547  35.580 61.739 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B HB3    1 
ATOM   10679 N N      . ASN B 1 269 ? 42.504  35.489 58.413 1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 268 ASN B N      1 
ATOM   10680 C CA     . ASN B 1 269 ? 42.415  36.351 57.248 1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CA     1 
ATOM   10681 C C      . ASN B 1 269 ? 43.332  37.563 57.356 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 268 ASN B C      1 
ATOM   10682 O O      . ASN B 1 269 ? 43.002  38.657 56.906 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 268 ASN B O      1 
ATOM   10683 C CB     . ASN B 1 269 ? 40.965  36.748 56.963 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CB     1 
ATOM   10684 C CG     . ASN B 1 269 ? 40.100  35.552 56.668 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CG     1 
ATOM   10685 O OD1    . ASN B 1 269 ? 40.336  34.832 55.681 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B OD1    1 
ATOM   10686 N ND2    . ASN B 1 269 ? 39.125  35.307 57.505 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B ND2    1 
ATOM   10687 H H      . ASN B 1 269 ? 42.791  34.696 58.245 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B H      1 
ATOM   10688 H HA     . ASN B 1 269 ? 42.732  35.850 56.480 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HA     1 
ATOM   10689 H HB2    . ASN B 1 269 ? 40.601  37.202 57.738 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HB2    1 
ATOM   10690 H HB3    . ASN B 1 269 ? 40.942  37.337 56.192 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HB3    1 
ATOM   10691 H HD21   . ASN B 1 269 ? 38.606  34.634 57.374 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HD21   1 
ATOM   10692 H HD22   . ASN B 1 269 ? 39.003  35.819 58.185 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B HD22   1 
ATOM   10693 N N      . ILE B 1 270 ? 44.536  37.348 57.907 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N      1 
ATOM   10694 C CA     . ILE B 1 270 ? 45.537  38.384 58.100 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA     1 
ATOM   10695 C C      . ILE B 1 270 ? 46.769  38.128 57.243 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C      1 
ATOM   10696 O O      . ILE B 1 270 ? 47.283  39.045 56.600 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O      1 
ATOM   10697 C CB     . ILE B 1 270 ? 45.961  38.514 59.583 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB     1 
ATOM   10698 C CG1    . ILE B 1 270 ? 44.755  38.776 60.477 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1    1 
ATOM   10699 C CG2    . ILE B 1 270 ? 47.001  39.613 59.741 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2    1 
ATOM   10700 C CD1    . ILE B 1 270 ? 43.958  40.010 60.130 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1    1 
ATOM   10701 H H      . ILE B 1 270 ? 44.797  36.577 58.185 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B H      1 
ATOM   10702 H HA     . ILE B 1 270 ? 45.133  39.223 57.828 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HA     1 
ATOM   10703 H HB     . ILE B 1 270 ? 46.355  37.671 59.857 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HB     1 
ATOM   10704 H HG12   . ILE B 1 270 ? 44.156  38.016 60.414 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG12   1 
ATOM   10705 H HG13   . ILE B 1 270 ? 45.067  38.878 61.389 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG13   1 
ATOM   10706 H HG21   . ILE B 1 270 ? 47.844  39.305 59.374 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG21   1 
ATOM   10707 H HG22   . ILE B 1 270 ? 47.105  39.816 60.684 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG22   1 
ATOM   10708 H HG23   . ILE B 1 270 ? 46.701  40.403 59.263 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HG23   1 
ATOM   10709 H HD11   . ILE B 1 270 ? 44.553  40.776 60.115 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HD11   1 
ATOM   10710 H HD12   . ILE B 1 270 ? 43.269  40.140 60.800 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HD12   1 
ATOM   10711 H HD13   . ILE B 1 270 ? 43.552  39.889 59.257 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B HD13   1 
ATOM   10712 N N      . PHE B 1 271 ? 47.309  36.914 57.279 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 270 PHE B N      1 
ATOM   10713 C CA     . PHE B 1 271 ? 48.564  36.648 56.578 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CA     1 
ATOM   10714 C C      . PHE B 1 271 ? 48.435  36.851 55.077 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 270 PHE B C      1 
ATOM   10715 O O      . PHE B 1 271 ? 49.401  37.307 54.459 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B O      1 
ATOM   10716 C CB     . PHE B 1 271 ? 49.141  35.287 56.965 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CB     1 
ATOM   10717 C CG     . PHE B 1 271 ? 49.921  35.353 58.254 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CG     1 
ATOM   10718 C CD1    . PHE B 1 271 ? 51.234  35.770 58.254 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD1    1 
ATOM   10719 C CD2    . PHE B 1 271 ? 49.343  35.039 59.464 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD2    1 
ATOM   10720 C CE1    . PHE B 1 271 ? 51.932  35.878 59.418 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE1    1 
ATOM   10721 C CE2    . PHE B 1 271 ? 50.063  35.123 60.630 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE2    1 
ATOM   10722 C CZ     . PHE B 1 271 ? 51.350  35.530 60.602 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CZ     1 
ATOM   10723 H H      . PHE B 1 271 ? 46.976  36.238 57.693 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B H      1 
ATOM   10724 H HA     . PHE B 1 271 ? 49.228  37.289 56.875 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HA     1 
ATOM   10725 H HB2    . PHE B 1 271 ? 48.415  34.654 57.081 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HB2    1 
ATOM   10726 H HB3    . PHE B 1 271 ? 49.738  34.983 56.264 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HB3    1 
ATOM   10727 H HD1    . PHE B 1 271 ? 51.648  35.981 57.449 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HD1    1 
ATOM   10728 H HD2    . PHE B 1 271 ? 48.454  34.766 59.491 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HD2    1 
ATOM   10729 H HE1    . PHE B 1 271 ? 52.808  36.190 59.405 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HE1    1 
ATOM   10730 H HE2    . PHE B 1 271 ? 49.663  34.899 61.440 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HE2    1 
ATOM   10731 H HZ     . PHE B 1 271 ? 51.840  35.574 61.391 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B HZ     1 
ATOM   10732 N N      . HIS B 1 272 ? 47.275  36.584 54.467 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 271 HIS B N      1 
ATOM   10733 C CA     . HIS B 1 272 ? 47.162  36.819 53.027 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CA     1 
ATOM   10734 C C      . HIS B 1 272 ? 47.336  38.286 52.649 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B C      1 
ATOM   10735 O O      . HIS B 1 272 ? 47.575  38.582 51.483 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B O      1 
ATOM   10736 C CB     . HIS B 1 272 ? 45.892  36.209 52.450 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CB     1 
ATOM   10737 C CG     . HIS B 1 272 ? 44.602  36.636 53.071 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CG     1 
ATOM   10738 N ND1    . HIS B 1 272 ? 43.609  35.728 53.371 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B ND1    1 
ATOM   10739 C CD2    . HIS B 1 272 ? 44.060  37.858 53.292 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CD2    1 
ATOM   10740 C CE1    . HIS B 1 272 ? 42.528  36.366 53.776 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CE1    1 
ATOM   10741 N NE2    . HIS B 1 272 ? 42.771  37.659 53.731 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B NE2    1 
ATOM   10742 H H      . HIS B 1 272 ? 46.568  36.279 54.849 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B H      1 
ATOM   10743 H HA     . HIS B 1 272 ? 47.884  36.342 52.589 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HA     1 
ATOM   10744 H HB2    . HIS B 1 272 ? 45.846  36.445 51.510 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HB2    1 
ATOM   10745 H HB3    . HIS B 1 272 ? 45.949  35.246 52.548 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HB3    1 
ATOM   10746 H HD1    . HIS B 1 272 ? 43.683  34.874 53.303 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HD1    1 
ATOM   10747 H HD2    . HIS B 1 272 ? 44.481  38.678 53.171 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HD2    1 
ATOM   10748 H HE1    . HIS B 1 272 ? 41.732  35.970 54.047 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B HE1    1 
ATOM   10749 N N      . LEU B 1 273 ? 47.178  39.221 53.594 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 272 LEU B N      1 
ATOM   10750 C CA     . LEU B 1 273 ? 47.377  40.643 53.331 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CA     1 
ATOM   10751 C C      . LEU B 1 273 ? 48.847  41.050 53.333 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B C      1 
ATOM   10752 O O      . LEU B 1 273 ? 49.175  42.176 52.938 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B O      1 
ATOM   10753 C CB     . LEU B 1 273 ? 46.680  41.471 54.408 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CB     1 
ATOM   10754 C CG     . LEU B 1 273 ? 45.216  41.176 54.657 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CG     1 
ATOM   10755 C CD1    . LEU B 1 273 ? 44.689  41.966 55.829 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD1    1 
ATOM   10756 C CD2    . LEU B 1 273 ? 44.376  41.475 53.382 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD2    1 
ATOM   10757 H H      . LEU B 1 273 ? 46.952  39.051 54.406 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B H      1 
ATOM   10758 H HA     . LEU B 1 273 ? 46.994  40.840 52.462 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HA     1 
ATOM   10759 H HB2    . LEU B 1 273 ? 47.145  41.324 55.246 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HB2    1 
ATOM   10760 H HB3    . LEU B 1 273 ? 46.741  42.405 54.153 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HB3    1 
ATOM   10761 H HG     . LEU B 1 273 ? 45.125  40.235 54.872 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HG     1 
ATOM   10762 H HD11   . LEU B 1 273 ? 45.186  41.720 56.624 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD11   1 
ATOM   10763 H HD12   . LEU B 1 273 ? 43.748  41.761 55.950 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD12   1 
ATOM   10764 H HD13   . LEU B 1 273 ? 44.801  42.912 55.648 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD13   1 
ATOM   10765 H HD21   . LEU B 1 273 ? 44.486  42.409 53.143 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD21   1 
ATOM   10766 H HD22   . LEU B 1 273 ? 43.442  41.289 53.568 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD22   1 
ATOM   10767 H HD23   . LEU B 1 273 ? 44.688  40.910 52.658 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B HD23   1 
ATOM   10768 N N      . GLN B 1 274 ? 49.729  40.199 53.840 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B N      1 
ATOM   10769 C CA     . GLN B 1 274 ? 51.103  40.568 54.159 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CA     1 
ATOM   10770 C C      . GLN B 1 274 ? 52.016  40.366 52.970 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B C      1 
ATOM   10771 O O      . GLN B 1 274 ? 51.684  39.667 52.009 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B O      1 
ATOM   10772 C CB     . GLN B 1 274 ? 51.603  39.728 55.338 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CB     1 
ATOM   10773 C CG     . GLN B 1 274 ? 50.735  39.840 56.552 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CG     1 
ATOM   10774 C CD     . GLN B 1 274 ? 50.423  41.248 56.934 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CD     1 
ATOM   10775 O OE1    . GLN B 1 274 ? 51.298  42.124 56.976 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B OE1    1 
ATOM   10776 N NE2    . GLN B 1 274 ? 49.157  41.479 57.277 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B NE2    1 
ATOM   10777 H H      . GLN B 1 274 ? 49.551  39.375 54.014 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B H      1 
ATOM   10778 H HA     . GLN B 1 274 ? 51.125  41.508 54.400 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HA     1 
ATOM   10779 H HB2    . GLN B 1 274 ? 51.625  38.795 55.072 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HB2    1 
ATOM   10780 H HB3    . GLN B 1 274 ? 52.494  40.025 55.580 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HB3    1 
ATOM   10781 H HG2    . GLN B 1 274 ? 49.895  39.387 56.379 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HG2    1 
ATOM   10782 H HG3    . GLN B 1 274 ? 51.190  39.424 57.301 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HG3    1 
ATOM   10783 H HE21   . GLN B 1 274 ? 48.912  42.270 57.508 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HE21   1 
ATOM   10784 H HE22   . GLN B 1 274 ? 48.585  40.837 57.267 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B HE22   1 
ATOM   10785 N N      . THR B 1 275 ? 53.200  40.958 53.067 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 274 THR B N      1 
ATOM   10786 C CA     . THR B 1 275 ? 54.350  40.536 52.274 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CA     1 
ATOM   10787 C C      . THR B 1 275 ? 55.123  39.490 53.055 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 274 THR B C      1 
ATOM   10788 O O      . THR B 1 275 ? 54.951  39.338 54.261 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 274 THR B O      1 
ATOM   10789 C CB     . THR B 1 275 ? 55.277  41.723 51.994 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CB     1 
ATOM   10790 O OG1    . THR B 1 275 ? 55.791  42.167 53.248 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 274 THR B OG1    1 
ATOM   10791 C CG2    . THR B 1 275 ? 54.564  42.844 51.261 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CG2    1 
ATOM   10792 H H      . THR B 1 275 ? 53.366  41.617 53.594 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 274 THR B H      1 
ATOM   10793 H HA     . THR B 1 275 ? 54.038  40.180 51.426 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HA     1 
ATOM   10794 H HB     . THR B 1 275 ? 56.003  41.459 51.408 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HB     1 
ATOM   10795 H HG1    . THR B 1 275 ? 56.311  42.816 53.132 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG1    1 
ATOM   10796 H HG21   . THR B 1 275 ? 54.174  42.507 50.440 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG21   1 
ATOM   10797 H HG22   . THR B 1 275 ? 55.192  43.551 51.045 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG22   1 
ATOM   10798 H HG23   . THR B 1 275 ? 53.859  43.209 51.818 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 274 THR B HG23   1 
ATOM   10799 N N      . PRO B 1 276 ? 56.055  38.782 52.421 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B N      1 
ATOM   10800 C CA     . PRO B 1 276 ? 56.881  37.860 53.223 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CA     1 
ATOM   10801 C C      . PRO B 1 276 ? 57.596  38.559 54.356 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B C      1 
ATOM   10802 O O      . PRO B 1 276 ? 57.672  38.027 55.466 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B O      1 
ATOM   10803 C CB     . PRO B 1 276 ? 57.846  37.262 52.191 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CB     1 
ATOM   10804 C CG     . PRO B 1 276 ? 56.981  37.242 50.943 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CG     1 
ATOM   10805 C CD     . PRO B 1 276 ? 56.271  38.566 50.980 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CD     1 
ATOM   10806 H HA     . PRO B 1 276 ? 56.336  37.142 53.582 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HA     1 
ATOM   10807 H HB2    . PRO B 1 276 ? 58.626  37.828 52.080 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HB2    1 
ATOM   10808 H HB3    . PRO B 1 276 ? 58.120  36.369 52.453 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HB3    1 
ATOM   10809 H HG2    . PRO B 1 276 ? 57.536  37.162 50.151 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HG2    1 
ATOM   10810 H HG3    . PRO B 1 276 ? 56.352  36.504 50.982 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HG3    1 
ATOM   10811 H HD2    . PRO B 1 276 ? 56.825  39.267 50.603 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HD2    1 
ATOM   10812 H HD3    . PRO B 1 276 ? 55.426  38.519 50.505 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B HD3    1 
ATOM   10813 N N      . ALA B 1 277 ? 58.108  39.766 54.109 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N      1 
ATOM   10814 C CA     . ALA B 1 277 ? 58.810  40.496 55.165 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA     1 
ATOM   10815 C C      . ALA B 1 277 ? 57.881  40.863 56.316 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C      1 
ATOM   10816 O O      . ALA B 1 277 ? 58.256  40.756 57.488 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O      1 
ATOM   10817 C CB     . ALA B 1 277 ? 59.472  41.763 54.612 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB     1 
ATOM   10818 H H      . ALA B 1 277 ? 58.065  40.176 53.355 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B H      1 
ATOM   10819 H HA     . ALA B 1 277 ? 59.508  39.914 55.506 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HA     1 
ATOM   10820 H HB1    . ALA B 1 277 ? 59.908  42.235 55.339 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HB1    1 
ATOM   10821 H HB2    . ALA B 1 277 ? 60.127  41.510 53.942 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HB2    1 
ATOM   10822 H HB3    . ALA B 1 277 ? 58.791  42.326 54.213 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B HB3    1 
ATOM   10823 N N      . SER B 1 278 ? 56.671  41.335 56.014 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 277 SER B N      1 
ATOM   10824 C CA     . SER B 1 278 ? 55.776  41.717 57.104 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 277 SER B CA     1 
ATOM   10825 C C      . SER B 1 278 ? 55.216  40.492 57.817 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 277 SER B C      1 
ATOM   10826 O O      . SER B 1 278 ? 54.988  40.529 59.036 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 277 SER B O      1 
ATOM   10827 C CB     . SER B 1 278 ? 54.684  42.672 56.635 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 277 SER B CB     1 
ATOM   10828 O OG     . SER B 1 278 ? 53.716  42.080 55.791 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 277 SER B OG     1 
ATOM   10829 H H      . SER B 1 278 ? 56.358  41.439 55.220 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 277 SER B H      1 
ATOM   10830 H HA     . SER B 1 278 ? 56.285  42.222 57.757 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HA     1 
ATOM   10831 H HB2    . SER B 1 278 ? 54.230  43.018 57.419 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HB2    1 
ATOM   10832 H HB3    . SER B 1 278 ? 55.106  43.397 56.149 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HB3    1 
ATOM   10833 H HG     . SER B 1 278 ? 53.070  41.798 56.248 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 277 SER B HG     1 
ATOM   10834 N N      . ALA B 1 279 ? 55.041  39.391 57.084 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N      1 
ATOM   10835 C CA     . ALA B 1 279 ? 54.547  38.155 57.677 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA     1 
ATOM   10836 C C      . ALA B 1 279 ? 55.510  37.609 58.724 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C      1 
ATOM   10837 O O      . ALA B 1 279 ? 55.098  37.198 59.812 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O      1 
ATOM   10838 C CB     . ALA B 1 279 ? 54.311  37.132 56.568 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB     1 
ATOM   10839 H H      . ALA B 1 279 ? 55.201  39.336 56.241 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B H      1 
ATOM   10840 H HA     . ALA B 1 279 ? 53.705  38.330 58.125 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HA     1 
ATOM   10841 H HB1    . ALA B 1 279 ? 53.986  36.307 56.963 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HB1    1 
ATOM   10842 H HB2    . ALA B 1 279 ? 53.652  37.483 55.949 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HB2    1 
ATOM   10843 H HB3    . ALA B 1 279 ? 55.147  36.969 56.105 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B HB3    1 
ATOM   10844 N N      . VAL B 1 280 ? 56.802  37.568 58.406 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B N      1 
ATOM   10845 C CA     . VAL B 1 280 ? 57.739  37.019 59.374 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CA     1 
ATOM   10846 C C      . VAL B 1 280 ? 57.806  37.899 60.608 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B C      1 
ATOM   10847 O O      . VAL B 1 280 ? 57.896  37.384 61.731 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B O      1 
ATOM   10848 C CB     . VAL B 1 280 ? 59.098  36.692 58.743 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CB     1 
ATOM   10849 C CG1    . VAL B 1 280 ? 59.773  37.912 58.329 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG1    1 
ATOM   10850 C CG2    . VAL B 1 280 ? 59.918  35.892 59.725 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG2    1 
ATOM   10851 H H      . VAL B 1 280 ? 57.146  37.842 57.666 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B H      1 
ATOM   10852 H HA     . VAL B 1 280 ? 57.404  36.158 59.671 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HA     1 
ATOM   10853 H HB     . VAL B 1 280 ? 58.979  36.155 57.944 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HB     1 
ATOM   10854 H HG11   . VAL B 1 280 ? 59.193  38.406 57.729 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG11   1 
ATOM   10855 H HG12   . VAL B 1 280 ? 60.597  37.678 57.874 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG12   1 
ATOM   10856 H HG13   . VAL B 1 280 ? 59.970  38.446 59.114 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG13   1 
ATOM   10857 H HG21   . VAL B 1 280 ? 60.084  36.433 60.513 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG21   1 
ATOM   10858 H HG22   . VAL B 1 280 ? 60.759  35.648 59.308 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG22   1 
ATOM   10859 H HG23   . VAL B 1 280 ? 59.426  35.092 59.970 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B HG23   1 
ATOM   10860 N N      . ARG B 1 281 ? 57.666  39.217 60.442 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B N      1 
ATOM   10861 C CA     . ARG B 1 281 ? 57.652  40.100 61.600 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CA     1 
ATOM   10862 C C      . ARG B 1 281 ? 56.442  39.822 62.468 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B C      1 
ATOM   10863 O O      . ARG B 1 281 ? 56.546  39.771 63.697 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B O      1 
ATOM   10864 C CB     . ARG B 1 281 ? 57.675  41.565 61.170 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CB     1 
ATOM   10865 C CG     . ARG B 1 281 ? 59.040  42.104 60.812 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CG     1 
ATOM   10866 C CD     . ARG B 1 281 ? 58.990  43.647 60.632 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CD     1 
ATOM   10867 N NE     . ARG B 1 281 ? 58.134  44.357 61.591 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NE     1 
ATOM   10868 C CZ     . ARG B 1 281 ? 58.479  44.727 62.825 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CZ     1 
ATOM   10869 N NH1    . ARG B 1 281 ? 59.631  44.364 63.370 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH1    1 
ATOM   10870 N NH2    . ARG B 1 281 ? 57.646  45.489 63.532 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH2    1 
ATOM   10871 H H      . ARG B 1 281 ? 57.581  39.613 59.684 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B H      1 
ATOM   10872 H HA     . ARG B 1 281 ? 58.455  39.938 62.119 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HA     1 
ATOM   10873 H HB2    . ARG B 1 281 ? 57.109  41.664 60.388 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HB2    1 
ATOM   10874 H HB3    . ARG B 1 281 ? 57.331  42.104 61.899 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HB3    1 
ATOM   10875 H HG2    . ARG B 1 281 ? 59.667  41.896 61.522 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HG2    1 
ATOM   10876 H HG3    . ARG B 1 281 ? 59.338  41.706 59.979 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HG3    1 
ATOM   10877 H HD2    . ARG B 1 281 ? 59.889  43.998 60.731 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HD2    1 
ATOM   10878 H HD3    . ARG B 1 281 ? 58.654  43.843 59.743 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HD3    1 
ATOM   10879 H HE     . ARG B 1 281 ? 57.338  44.552 61.334 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HE     1 
ATOM   10880 H HH11   . ARG B 1 281 ? 60.182  43.875 62.925 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH11   1 
ATOM   10881 H HH12   . ARG B 1 281 ? 59.828  44.616 64.168 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH12   1 
ATOM   10882 H HH21   . ARG B 1 281 ? 56.896  45.736 63.191 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH21   1 
ATOM   10883 H HH22   . ARG B 1 281 ? 57.858  45.733 64.329 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B HH22   1 
ATOM   10884 N N      . LEU B 1 282 ? 55.272  39.692 61.848 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B N      1 
ATOM   10885 C CA     . LEU B 1 282 ? 54.084  39.383 62.625 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CA     1 
ATOM   10886 C C      . LEU B 1 282 ? 54.246  38.076 63.376 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B C      1 
ATOM   10887 O O      . LEU B 1 282 ? 53.810  37.957 64.525 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B O      1 
ATOM   10888 C CB     . LEU B 1 282 ? 52.878  39.262 61.707 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CB     1 
ATOM   10889 C CG     . LEU B 1 282 ? 52.164  40.482 61.289 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CG     1 
ATOM   10890 C CD1    . LEU B 1 282 ? 50.908  40.012 60.554 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD1    1 
ATOM   10891 C CD2    . LEU B 1 282 ? 51.785  41.347 62.451 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD2    1 
ATOM   10892 H H      . LEU B 1 282 ? 55.145  39.776 61.001 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B H      1 
ATOM   10893 H HA     . LEU B 1 282 ? 53.941  40.105 63.257 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HA     1 
ATOM   10894 H HB2    . LEU B 1 282 ? 53.176  38.828 60.892 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HB2    1 
ATOM   10895 H HB3    . LEU B 1 282 ? 52.225  38.705 62.159 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HB3    1 
ATOM   10896 H HG     . LEU B 1 282 ? 52.731  41.030 60.725 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HG     1 
ATOM   10897 H HD11   . LEU B 1 282 ? 51.171  39.452 59.807 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD11   1 
ATOM   10898 H HD12   . LEU B 1 282 ? 50.423  40.787 60.231 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD12   1 
ATOM   10899 H HD13   . LEU B 1 282 ? 50.353  39.507 61.168 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD13   1 
ATOM   10900 H HD21   . LEU B 1 282 ? 51.369  40.796 63.132 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD21   1 
ATOM   10901 H HD22   . LEU B 1 282 ? 51.162  42.026 62.149 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD22   1 
ATOM   10902 H HD23   . LEU B 1 282 ? 52.585  41.766 62.806 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 281 LEU B HD23   1 
ATOM   10903 N N      . MET B 1 283 ? 54.822  37.066 62.726 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 282 MET B N      1 
ATOM   10904 C CA     . MET B 1 283 ? 54.968  35.768 63.370 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CA     1 
ATOM   10905 C C      . MET B 1 283 ? 55.898  35.854 64.579 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 282 MET B C      1 
ATOM   10906 O O      . MET B 1 283 ? 55.640  35.261 65.633 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 282 MET B O      1 
ATOM   10907 C CB     . MET B 1 283 ? 55.475  34.756 62.342 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CB     1 
ATOM   10908 C CG     . MET B 1 283 ? 55.166  33.321 62.813 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CG     1 
ATOM   10909 S SD     . MET B 1 283 ? 53.434  32.905 62.693 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 282 MET B SD     1 
ATOM   10910 C CE     . MET B 1 283 ? 53.242  32.563 60.929 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CE     1 
ATOM   10911 H H      . MET B 1 283 ? 55.132  37.107 61.925 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 282 MET B H      1 
ATOM   10912 H HA     . MET B 1 283 ? 54.103  35.461 63.685 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HA     1 
ATOM   10913 H HB2    . MET B 1 283 ? 55.033  34.907 61.492 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HB2    1 
ATOM   10914 H HB3    . MET B 1 283 ? 56.434  34.851 62.239 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HB3    1 
ATOM   10915 H HG2    . MET B 1 283 ? 55.663  32.695 62.264 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HG2    1 
ATOM   10916 H HG3    . MET B 1 283 ? 55.432  33.230 63.742 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HG3    1 
ATOM   10917 H HE1    . MET B 1 283 ? 52.313  32.355 60.747 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HE1    1 
ATOM   10918 H HE2    . MET B 1 283 ? 53.510  33.347 60.425 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HE2    1 
ATOM   10919 H HE3    . MET B 1 283 ? 53.803  31.809 60.691 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 282 MET B HE3    1 
ATOM   10920 N N      . ARG B 1 284 ? 56.972  36.626 64.456 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B N      1 
ATOM   10921 C CA     . ARG B 1 284 ? 57.866  36.811 65.592 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CA     1 
ATOM   10922 C C      . ARG B 1 284 ? 57.160  37.551 66.725 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B C      1 
ATOM   10923 O O      . ARG B 1 284 ? 57.333  37.184 67.890 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B O      1 
ATOM   10924 C CB     . ARG B 1 284 ? 59.113  37.567 65.146 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CB     1 
ATOM   10925 C CG     . ARG B 1 284 ? 60.019  36.787 64.225 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CG     1 
ATOM   10926 C CD     . ARG B 1 284 ? 61.407  37.477 64.128 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CD     1 
ATOM   10927 N NE     . ARG B 1 284 ? 62.393  36.634 63.461 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NE     1 
ATOM   10928 C CZ     . ARG B 1 284 ? 62.942  36.892 62.280 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CZ     1 
ATOM   10929 N NH1    . ARG B 1 284 ? 62.627  37.978 61.587 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH1    1 
ATOM   10930 N NH2    . ARG B 1 284 ? 63.839  36.041 61.786 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH2    1 
ATOM   10931 H H      . ARG B 1 284 ? 57.202  37.045 63.742 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B H      1 
ATOM   10932 H HA     . ARG B 1 284 ? 58.144  35.944 65.927 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HA     1 
ATOM   10933 H HB2    . ARG B 1 284 ? 58.837  38.369 64.676 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HB2    1 
ATOM   10934 H HB3    . ARG B 1 284 ? 59.628  37.804 65.933 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HB3    1 
ATOM   10935 H HG2    . ARG B 1 284 ? 60.142  35.890 64.571 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HG2    1 
ATOM   10936 H HG3    . ARG B 1 284 ? 59.629  36.750 63.338 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HG3    1 
ATOM   10937 H HD2    . ARG B 1 284 ? 61.320  38.299 63.622 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HD2    1 
ATOM   10938 H HD3    . ARG B 1 284 ? 61.730  37.670 65.022 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HD3    1 
ATOM   10939 H HE     . ARG B 1 284 ? 62.638  35.915 63.864 1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HE     1 
ATOM   10940 H HH11   . ARG B 1 284 ? 62.053  38.537 61.901 1.00 85.78  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH11   1 
ATOM   10941 H HH12   . ARG B 1 284 ? 62.996  38.124 60.824 1.00 85.78  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH12   1 
ATOM   10942 H HH21   . ARG B 1 284 ? 64.055  35.338 62.231 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH21   1 
ATOM   10943 H HH22   . ARG B 1 284 ? 64.203  36.195 61.022 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B HH22   1 
ATOM   10944 N N      . HIS B 1 285 ? 56.332  38.578 66.403 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B N      1 
ATOM   10945 C CA     . HIS B 1 285 ? 55.571  39.282 67.446 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CA     1 
ATOM   10946 C C      . HIS B 1 285 ? 54.653  38.317 68.172 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B C      1 
ATOM   10947 O O      . HIS B 1 285 ? 54.469  38.382 69.398 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B O      1 
ATOM   10948 C CB     . HIS B 1 285 ? 54.626  40.364 66.908 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CB     1 
ATOM   10949 C CG     . HIS B 1 285 ? 55.289  41.543 66.297 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CG     1 
ATOM   10950 N ND1    . HIS B 1 285 ? 56.562  41.948 66.626 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B ND1    1 
ATOM   10951 C CD2    . HIS B 1 285 ? 54.820  42.441 65.401 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CD2    1 
ATOM   10952 C CE1    . HIS B 1 285 ? 56.850  43.049 65.953 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CE1    1 
ATOM   10953 N NE2    . HIS B 1 285 ? 55.814  43.360 65.192 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B NE2    1 
ATOM   10954 H H      . HIS B 1 285 ? 56.201  38.874 65.606 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B H      1 
ATOM   10955 H HA     . HIS B 1 285 ? 56.247  39.691 68.010 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HA     1 
ATOM   10956 H HB2    . HIS B 1 285 ? 54.062  39.965 66.227 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HB2    1 
ATOM   10957 H HB3    . HIS B 1 285 ? 54.082  40.687 67.643 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HB3    1 
ATOM   10958 H HD2    . HIS B 1 285 ? 53.980  42.435 65.001 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HD2    1 
ATOM   10959 H HE1    . HIS B 1 285 ? 57.647  43.525 66.007 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HE1    1 
ATOM   10960 H HE2    . HIS B 1 285 ? 55.772  44.029 64.654 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B HE2    1 
ATOM   10961 N N      . ALA B 1 286 ? 54.004  37.457 67.407 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B N      1 
ATOM   10962 C CA     . ALA B 1 286 ? 53.096  36.519 68.022 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CA     1 
ATOM   10963 C C      . ALA B 1 286 ? 53.836  35.618 68.994 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B C      1 
ATOM   10964 O O      . ALA B 1 286 ? 53.379  35.389 70.113 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B O      1 
ATOM   10965 C CB     . ALA B 1 286 ? 52.401  35.687 66.960 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CB     1 
ATOM   10966 H H      . ALA B 1 286 ? 54.072  37.400 66.551 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B H      1 
ATOM   10967 H HA     . ALA B 1 286 ? 52.417  37.012 68.508 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HA     1 
ATOM   10968 H HB1    . ALA B 1 286 ? 51.796  35.065 67.392 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HB1    1 
ATOM   10969 H HB2    . ALA B 1 286 ? 51.905  36.277 66.371 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HB2    1 
ATOM   10970 H HB3    . ALA B 1 286 ? 53.070  35.200 66.452 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 285 ALA B HB3    1 
ATOM   10971 N N      . ALA B 1 287 ? 54.982  35.087 68.584 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B N      1 
ATOM   10972 C CA     . ALA B 1 287 ? 55.708  34.178 69.460 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CA     1 
ATOM   10973 C C      . ALA B 1 287 ? 56.062  34.843 70.776 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B C      1 
ATOM   10974 O O      . ALA B 1 287 ? 56.032  34.207 71.830 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B O      1 
ATOM   10975 C CB     . ALA B 1 287 ? 56.957  33.682 68.749 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CB     1 
ATOM   10976 H H      . ALA B 1 287 ? 55.353  35.233 67.822 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B H      1 
ATOM   10977 H HA     . ALA B 1 287 ? 55.147  33.412 69.661 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HA     1 
ATOM   10978 H HB1    . ALA B 1 287 ? 57.436  33.078 69.338 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HB1    1 
ATOM   10979 H HB2    . ALA B 1 287 ? 56.696  33.217 67.939 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HB2    1 
ATOM   10980 H HB3    . ALA B 1 287 ? 57.518  34.443 68.529 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 286 ALA B HB3    1 
ATOM   10981 N N      . ALA B 1 288 ? 56.405  36.120 70.733 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B N      1 
ATOM   10982 C CA     . ALA B 1 288 ? 56.844  36.833 71.926 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CA     1 
ATOM   10983 C C      . ALA B 1 288 ? 55.713  37.038 72.929 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B C      1 
ATOM   10984 O O      . ALA B 1 288 ? 55.973  37.217 74.124 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B O      1 
ATOM   10985 C CB     . ALA B 1 288 ? 57.414  38.182 71.500 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CB     1 
ATOM   10986 H H      . ALA B 1 288 ? 56.393  36.604 70.021 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B H      1 
ATOM   10987 H HA     . ALA B 1 288 ? 57.532  36.314 72.373 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HA     1 
ATOM   10988 H HB1    . ALA B 1 288 ? 57.720  38.658 72.287 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HB1    1 
ATOM   10989 H HB2    . ALA B 1 288 ? 58.156  38.033 70.893 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HB2    1 
ATOM   10990 H HB3    . ALA B 1 288 ? 56.719  38.691 71.054 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 287 ALA B HB3    1 
ATOM   10991 N N      A CYS B 1 289 ? 54.482  37.025 72.434 0.40 14.57  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N      1 
ATOM   10992 N N      B CYS B 1 289 ? 54.448  37.065 72.507 0.60 15.31  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N      1 
ATOM   10993 C CA     A CYS B 1 289 ? 53.282  37.335 73.187 0.40 15.26  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA     1 
ATOM   10994 C CA     B CYS B 1 289 ? 53.375  37.332 73.472 0.60 15.95  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA     1 
ATOM   10995 C C      A CYS B 1 289 ? 52.632  36.092 73.784 0.40 14.37  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C      1 
ATOM   10996 C C      B CYS B 1 289 ? 52.758  36.062 74.041 0.60 15.36  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C      1 
ATOM   10997 O O      A CYS B 1 289 ? 51.602  36.226 74.442 0.40 14.35  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O      1 
ATOM   10998 O O      B CYS B 1 289 ? 51.906  36.143 74.937 0.60 15.81  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O      1 
ATOM   10999 C CB     A CYS B 1 289 ? 52.319  38.128 72.273 0.40 14.62  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB     1 
ATOM   11000 C CB     B CYS B 1 289 ? 52.283  38.214 72.873 0.60 15.58  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB     1 
ATOM   11001 S SG     A CYS B 1 289 ? 53.005  39.736 71.649 0.40 15.34  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG     1 
ATOM   11002 S SG     B CYS B 1 289 ? 51.144  37.343 71.794 0.60 15.95  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG     1 
ATOM   11003 H H      A CYS B 1 289 ? 54.309  36.828 71.615 0.40 17.49  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B H      1 
ATOM   11004 H H      B CYS B 1 289 ? 54.193  36.937 71.696 0.60 18.38  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B H      1 
ATOM   11005 H HA     A CYS B 1 289 ? 53.484  37.908 73.943 0.40 18.32  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HA     1 
ATOM   11006 H HA     B CYS B 1 289 ? 53.763  37.834 74.206 0.60 19.15  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HA     1 
ATOM   11007 H HB2    A CYS B 1 289 ? 52.104  37.580 71.502 0.40 17.55  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB2    1 
ATOM   11008 H HB2    B CYS B 1 289 ? 51.766  38.601 73.597 0.60 18.70  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB2    1 
ATOM   11009 H HB3    A CYS B 1 289 ? 51.512  38.327 72.773 0.40 17.55  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB3    1 
ATOM   11010 H HB3    B CYS B 1 289 ? 52.703  38.917 72.353 0.60 18.70  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HB3    1 
ATOM   11011 H HG     A CYS B 1 289 ? 54.157  39.580 71.350 0.40 18.41  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HG     1 
ATOM   11012 H HG     B CYS B 1 289 ? 51.745  36.940 70.836 0.60 19.14  ? ? ? ? ? ? 288 CYS B HG     1 
ATOM   11013 N N      . LEU B 1 290 ? 53.208  34.898 73.568 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N      1 
ATOM   11014 C CA     . LEU B 1 290 ? 52.620  33.633 74.009 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA     1 
ATOM   11015 C C      . LEU B 1 290 ? 52.981  33.290 75.434 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C      1 
ATOM   11016 O O      . LEU B 1 290 ? 54.129  33.452 75.861 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O      1 
ATOM   11017 C CB     . LEU B 1 290 ? 53.128  32.463 73.189 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB     1 
ATOM   11018 C CG     . LEU B 1 290 ? 52.620  32.312 71.808 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG     1 
ATOM   11019 C CD1    . LEU B 1 290 ? 53.324  31.129 71.161 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1    1 
ATOM   11020 C CD2    . LEU B 1 290 ? 51.091  32.132 71.740 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2    1 
ATOM   11021 H H      . LEU B 1 290 ? 53.845  34.811 72.997 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B H      1 
ATOM   11022 H HA     . LEU B 1 290 ? 51.661  33.749 73.914 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HA     1 
ATOM   11023 H HB2    . LEU B 1 290 ? 54.092  32.545 73.123 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HB2    1 
ATOM   11024 H HB3    . LEU B 1 290 ? 52.895  31.649 73.662 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HB3    1 
ATOM   11025 H HG     . LEU B 1 290 ? 52.808  33.128 71.318 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HG     1 
ATOM   11026 H HD11   . LEU B 1 290 ? 54.280  31.293 71.160 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD11   1 
ATOM   11027 H HD12   . LEU B 1 290 ? 53.005  31.031 70.250 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD12   1 
ATOM   11028 H HD13   . LEU B 1 290 ? 53.126  30.327 71.669 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD13   1 
ATOM   11029 H HD21   . LEU B 1 290 ? 50.835  31.385 72.302 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD21   1 
ATOM   11030 H HD22   . LEU B 1 290 ? 50.834  31.958 70.821 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD22   1 
ATOM   11031 H HD23   . LEU B 1 290 ? 50.663  32.944 72.054 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B HD23   1 
ATOM   11032 N N      . ALA B 1 291 ? 52.006  32.733 76.126 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B N      1 
ATOM   11033 C CA     . ALA B 1 291 ? 52.231  32.091 77.381 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CA     1 
ATOM   11034 C C      . ALA B 1 291 ? 53.008  30.813 77.143 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B C      1 
ATOM   11035 O O      . ALA B 1 291 ? 53.104  30.316 76.016 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B O      1 
ATOM   11036 C CB     . ALA B 1 291 ? 50.874  31.726 77.975 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CB     1 
ATOM   11037 H H      . ALA B 1 291 ? 51.184  32.717 75.875 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B H      1 
ATOM   11038 H HA     . ALA B 1 291 ? 52.721  32.665 77.991 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HA     1 
ATOM   11039 H HB1    . ALA B 1 291 ? 51.011  31.274 78.822 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HB1    1 
ATOM   11040 H HB2    . ALA B 1 291 ? 50.360  32.537 78.112 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HB2    1 
ATOM   11041 H HB3    . ALA B 1 291 ? 50.407  31.139 77.359 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B HB3    1 
ATOM   11042 N N      . PRO B 1 292 ? 53.566  30.263 78.203 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B N      1 
ATOM   11043 C CA     . PRO B 1 292 ? 53.927  28.859 78.182 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CA     1 
ATOM   11044 C C      . PRO B 1 292 ? 52.722  28.022 77.780 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B C      1 
ATOM   11045 O O      . PRO B 1 292 ? 51.578  28.189 78.216 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B O      1 
ATOM   11046 C CB     . PRO B 1 292 ? 54.425  28.602 79.608 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CB     1 
ATOM   11047 C CG     . PRO B 1 292 ? 54.857  29.961 80.078 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CG     1 
ATOM   11048 C CD     . PRO B 1 292 ? 53.832  30.870 79.514 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CD     1 
ATOM   11049 H HA     . PRO B 1 292 ? 54.662  28.670 77.578 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HA     1 
ATOM   11050 H HB2    . PRO B 1 292 ? 53.707  28.251 80.157 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HB2    1 
ATOM   11051 H HB3    . PRO B 1 292 ? 55.169  27.979 79.598 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HB3    1 
ATOM   11052 H HG2    . PRO B 1 292 ? 54.862  29.996 81.048 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HG2    1 
ATOM   11053 H HG3    . PRO B 1 292 ? 55.740  30.171 79.734 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HG3    1 
ATOM   11054 H HD2    . PRO B 1 292 ? 53.033  30.878 80.064 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HD2    1 
ATOM   11055 H HD3    . PRO B 1 292 ? 54.178  31.771 79.418 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B HD3    1 
ATOM   11056 N N      . ASP B 1 293 ? 52.996  27.153 76.880 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B N      1 
ATOM   11057 C CA     . ASP B 1 293 ? 52.036  26.261 76.288 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CA     1 
ATOM   11058 C C      . ASP B 1 293 ? 51.021  26.972 75.404 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B C      1 
ATOM   11059 O O      . ASP B 1 293 ? 50.060  26.345 75.009 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B O      1 
ATOM   11060 C CB     . ASP B 1 293 ? 51.369  25.325 77.319 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CB     1 
ATOM   11061 C CG     . ASP B 1 293 ? 52.360  24.425 78.054 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CG     1 
ATOM   11062 O OD1    . ASP B 1 293 ? 53.393  24.083 77.462 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD1    1 
ATOM   11063 O OD2    . ASP B 1 293 ? 52.071  24.021 79.207 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD2    1 
ATOM   11064 H H      . ASP B 1 293 ? 53.788  27.042 76.563 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B H      1 
ATOM   11065 H HA     . ASP B 1 293 ? 52.521  25.669 75.693 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B HA     1 
ATOM   11066 H HB2    . ASP B 1 293 ? 50.910  25.864 77.981 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B HB2    1 
ATOM   11067 H HB3    . ASP B 1 293 ? 50.734  24.753 76.859 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B HB3    1 
ATOM   11068 N N      . GLY B 1 294 ? 51.266  28.237 75.011 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N      1 
ATOM   11069 C CA     . GLY B 1 294 ? 50.359  28.926 74.116 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA     1 
ATOM   11070 C C      . GLY B 1 294 ? 50.466  28.433 72.697 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C      1 
ATOM   11071 O O      . GLY B 1 294 ? 51.447  27.820 72.274 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O      1 
ATOM   11072 H H      . GLY B 1 294 ? 51.947  28.702 75.253 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B H      1 
ATOM   11073 H HA2    . GLY B 1 294 ? 49.446  28.791 74.418 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B HA2    1 
ATOM   11074 H HA3    . GLY B 1 294 ? 50.558  29.875 74.126 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B HA3    1 
ATOM   11075 N N      . LEU B 1 295 ? 49.419  28.724 71.951 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N      1 
ATOM   11076 C CA     . LEU B 1 295 ? 49.320  28.356 70.552 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA     1 
ATOM   11077 C C      . LEU B 1 295 ? 49.123  29.581 69.681 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C      1 
ATOM   11078 O O      . LEU B 1 295 ? 48.381  30.483 70.045 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O      1 
ATOM   11079 C CB     . LEU B 1 295 ? 48.061  27.497 70.317 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB     1 
ATOM   11080 C CG     . LEU B 1 295 ? 48.279  26.043 70.626 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG     1 
ATOM   11081 C CD1    . LEU B 1 295 ? 46.957  25.283 70.634 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1    1 
ATOM   11082 C CD2    . LEU B 1 295 ? 49.150  25.431 69.527 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2    1 
ATOM   11083 H H      . LEU B 1 295 ? 48.730  29.149 72.241 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B H      1 
ATOM   11084 H HA     . LEU B 1 295 ? 50.137  27.894 70.307 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HA     1 
ATOM   11085 H HB2    . LEU B 1 295 ? 47.348  27.822 70.889 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HB2    1 
ATOM   11086 H HB3    . LEU B 1 295 ? 47.800  27.571 69.386 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HB3    1 
ATOM   11087 H HG     . LEU B 1 295 ? 48.699  25.968 71.496 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HG     1 
ATOM   11088 H HD11   . LEU B 1 295 ? 46.375  25.669 71.307 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD11   1 
ATOM   11089 H HD12   . LEU B 1 295 ? 47.129  24.351 70.841 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD12   1 
ATOM   11090 H HD13   . LEU B 1 295 ? 46.545  25.357 69.759 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD13   1 
ATOM   11091 H HD21   . LEU B 1 295 ? 48.781  25.670 68.662 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD21   1 
ATOM   11092 H HD22   . LEU B 1 295 ? 49.154  24.466 69.629 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD22   1 
ATOM   11093 H HD23   . LEU B 1 295 ? 50.052  25.776 69.609 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B HD23   1 
ATOM   11094 N N      . VAL B 1 296 ? 49.700  29.548 68.485 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B N      1 
ATOM   11095 C CA     . VAL B 1 296 ? 49.337  30.436 67.379 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CA     1 
ATOM   11096 C C      . VAL B 1 296 ? 48.447  29.673 66.418 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B C      1 
ATOM   11097 O O      . VAL B 1 296 ? 48.771  28.548 66.027 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B O      1 
ATOM   11098 C CB     . VAL B 1 296 ? 50.593  30.964 66.665 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CB     1 
ATOM   11099 C CG1    . VAL B 1 296 ? 50.210  31.832 65.475 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG1    1 
ATOM   11100 C CG2    . VAL B 1 296 ? 51.476  31.780 67.608 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG2    1 
ATOM   11101 H H      . VAL B 1 296 ? 50.329  28.999 68.279 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B H      1 
ATOM   11102 H HA     . VAL B 1 296 ? 48.835  31.192 67.722 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HA     1 
ATOM   11103 H HB     . VAL B 1 296 ? 51.097  30.194 66.358 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HB     1 
ATOM   11104 H HG11   . VAL B 1 296 ? 49.860  31.265 64.770 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG11   1 
ATOM   11105 H HG12   . VAL B 1 296 ? 50.998  32.302 65.160 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG12   1 
ATOM   11106 H HG13   . VAL B 1 296 ? 49.533  32.469 65.754 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG13   1 
ATOM   11107 H HG21   . VAL B 1 296 ? 50.972  32.544 67.931 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG21   1 
ATOM   11108 H HG22   . VAL B 1 296 ? 52.261  32.082 67.124 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG22   1 
ATOM   11109 H HG23   . VAL B 1 296 ? 51.743  31.221 68.354 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B HG23   1 
ATOM   11110 N N      . ALA B 1 297 ? 47.332  30.291 66.040 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B N      1 
ATOM   11111 C CA     . ALA B 1 297 ? 46.413  29.757 65.045 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CA     1 
ATOM   11112 C C      . ALA B 1 297 ? 46.374  30.703 63.861 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B C      1 
ATOM   11113 O O      . ALA B 1 297 ? 45.979  31.861 63.990 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B O      1 
ATOM   11114 C CB     . ALA B 1 297 ? 45.010  29.578 65.622 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CB     1 
ATOM   11115 H H      . ALA B 1 297 ? 47.079  31.049 66.358 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B H      1 
ATOM   11116 H HA     . ALA B 1 297 ? 46.735  28.892 64.747 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HA     1 
ATOM   11117 H HB1    . ALA B 1 297 ? 44.424  29.238 64.928 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HB1    1 
ATOM   11118 H HB2    . ALA B 1 297 ? 45.049  28.948 66.359 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HB2    1 
ATOM   11119 H HB3    . ALA B 1 297 ? 44.687  30.436 65.938 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B HB3    1 
ATOM   11120 N N      . VAL B 1 298 ? 46.760  30.193 62.707 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N      1 
ATOM   11121 C CA     . VAL B 1 298 ? 46.654  30.894 61.440 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA     1 
ATOM   11122 C C      . VAL B 1 298 ? 45.487  30.302 60.690 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C      1 
ATOM   11123 O O      . VAL B 1 298 ? 45.460  29.096 60.438 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O      1 
ATOM   11124 C CB     . VAL B 1 298 ? 47.939  30.745 60.619 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB     1 
ATOM   11125 C CG1    . VAL B 1 298 ? 47.772  31.378 59.242 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1    1 
ATOM   11126 C CG2    . VAL B 1 298 ? 49.122  31.339 61.371 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2    1 
ATOM   11127 H H      . VAL B 1 298 ? 47.103  29.408 62.627 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B H      1 
ATOM   11128 H HA     . VAL B 1 298 ? 46.489  31.836 61.601 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HA     1 
ATOM   11129 H HB     . VAL B 1 298 ? 48.123  29.802 60.484 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HB     1 
ATOM   11130 H HG11   . VAL B 1 298 ? 47.180  30.824 58.710 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG11   1 
ATOM   11131 H HG12   . VAL B 1 298 ? 48.641  31.439 58.816 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG12   1 
ATOM   11132 H HG13   . VAL B 1 298 ? 47.391  32.264 59.346 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG13   1 
ATOM   11133 H HG21   . VAL B 1 298 ? 48.945  32.276 61.549 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG21   1 
ATOM   11134 H HG22   . VAL B 1 298 ? 49.919  31.250 60.825 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG22   1 
ATOM   11135 H HG23   . VAL B 1 298 ? 49.238  30.860 62.206 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B HG23   1 
ATOM   11136 N N      . VAL B 1 299 ? 44.525  31.132 60.330 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N      1 
ATOM   11137 C CA     . VAL B 1 299 ? 43.385  30.714 59.521 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA     1 
ATOM   11138 C C      . VAL B 1 299 ? 43.499  31.485 58.213 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C      1 
ATOM   11139 O O      . VAL B 1 299 ? 43.385  32.713 58.207 1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O      1 
ATOM   11140 C CB     . VAL B 1 299 ? 42.059  31.021 60.231 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB     1 
ATOM   11141 C CG1    . VAL B 1 299 ? 40.882  30.660 59.348 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1    1 
ATOM   11142 C CG2    . VAL B 1 299 ? 42.035  30.355 61.611 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2    1 
ATOM   11143 H H      . VAL B 1 299 ? 44.506  31.964 60.547 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B H      1 
ATOM   11144 H HA     . VAL B 1 299 ? 43.420  29.763 59.334 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HA     1 
ATOM   11145 H HB     . VAL B 1 299 ? 41.976  31.974 60.391 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HB     1 
ATOM   11146 H HG11   . VAL B 1 299 ? 40.933  31.173 58.527 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG11   1 
ATOM   11147 H HG12   . VAL B 1 299 ? 40.059  30.868 59.818 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG12   1 
ATOM   11148 H HG13   . VAL B 1 299 ? 40.917  29.711 59.148 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG13   1 
ATOM   11149 H HG21   . VAL B 1 299 ? 42.252  29.415 61.511 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG21   1 
ATOM   11150 H HG22   . VAL B 1 299 ? 41.148  30.451 61.992 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG22   1 
ATOM   11151 H HG23   . VAL B 1 299 ? 42.689  30.787 62.182 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B HG23   1 
ATOM   11152 N N      . ASP B 1 300 ? 43.734  30.800 57.105 1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 299 ASP B N      1 
ATOM   11153 C CA     . ASP B 1 300 ? 44.043  31.490 55.869 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CA     1 
ATOM   11154 C C      . ASP B 1 300 ? 43.830  30.567 54.689 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 299 ASP B C      1 
ATOM   11155 O O      . ASP B 1 300 ? 43.408  29.429 54.828 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 299 ASP B O      1 
ATOM   11156 C CB     . ASP B 1 300 ? 45.443  32.105 55.930 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CB     1 
ATOM   11157 C CG     . ASP B 1 300 ? 45.517  33.471 55.257 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CG     1 
ATOM   11158 O OD1    . ASP B 1 300 ? 45.456  33.497 53.995 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD1    1 
ATOM   11159 O OD2    . ASP B 1 300 ? 45.648  34.517 55.926 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD2    1 
ATOM   11160 H H      . ASP B 1 300 ? 43.719  29.942 57.046 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B H      1 
ATOM   11161 H HA     . ASP B 1 300 ? 43.407  32.213 55.745 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B HA     1 
ATOM   11162 H HB2    . ASP B 1 300 ? 45.702  32.213 56.858 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B HB2    1 
ATOM   11163 H HB3    . ASP B 1 300 ? 46.067  31.515 55.479 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B HB3    1 
ATOM   11164 N N      A GLN B 1 301 ? 44.045  31.129 53.505 0.50 10.13  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N      1 
ATOM   11165 N N      B GLN B 1 301 ? 44.154  31.084 53.522 0.50 9.95   ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N      1 
ATOM   11166 C CA     A GLN B 1 301 ? 44.070  30.419 52.231 0.50 10.62  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA     1 
ATOM   11167 C CA     B GLN B 1 301 ? 44.001  30.403 52.243 0.50 11.50  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA     1 
ATOM   11168 C C      A GLN B 1 301 ? 45.477  29.903 52.043 0.50 12.40  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C      1 
ATOM   11169 C C      B GLN B 1 301 ? 45.390  29.871 51.899 0.50 12.62  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C      1 
ATOM   11170 O O      A GLN B 1 301 ? 46.404  30.675 51.750 0.50 12.84  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O      1 
ATOM   11171 O O      B GLN B 1 301 ? 46.210  30.576 51.310 0.50 12.95  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O      1 
ATOM   11172 C CB     A GLN B 1 301 ? 43.746  31.375 51.099 0.50 11.25  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB     1 
ATOM   11173 C CB     B GLN B 1 301 ? 43.480  31.403 51.207 0.50 13.86  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB     1 
ATOM   11174 C CG     A GLN B 1 301 ? 42.312  31.572 50.944 0.50 10.74  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG     1 
ATOM   11175 C CG     B GLN B 1 301 ? 41.984  31.828 51.335 0.50 14.49  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG     1 
ATOM   11176 C CD     A GLN B 1 301 ? 41.673  32.233 52.158 0.50 9.00   ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD     1 
ATOM   11177 C CD     B GLN B 1 301 ? 41.694  33.027 52.308 0.50 14.46  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD     1 
ATOM   11178 O OE1    A GLN B 1 301 ? 42.166  33.241 52.683 0.50 8.73   ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1    1 
ATOM   11179 O OE1    B GLN B 1 301 ? 42.583  33.481 53.017 0.50 15.04  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1    1 
ATOM   11180 N NE2    A GLN B 1 301 ? 40.573  31.675 52.616 0.50 9.95   ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2    1 
ATOM   11181 N NE2    B GLN B 1 301 ? 40.430  33.514 52.352 0.50 14.74  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2    1 
ATOM   11182 H H      A GLN B 1 301 ? 44.187  31.971 53.407 0.50 12.16  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B H      1 
ATOM   11183 H H      B GLN B 1 301 ? 44.484  31.873 53.435 0.50 11.95  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B H      1 
ATOM   11184 H HA     A GLN B 1 301 ? 43.431  29.689 52.247 0.50 12.75  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HA     1 
ATOM   11185 H HA     B GLN B 1 301 ? 43.380  29.659 52.290 0.50 13.81  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HA     1 
ATOM   11186 H HB2    A GLN B 1 301 ? 44.153  32.236 51.283 0.50 13.50  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB2    1 
ATOM   11187 H HB2    B GLN B 1 301 ? 44.011  32.212 51.277 0.50 16.64  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB2    1 
ATOM   11188 H HB3    A GLN B 1 301 ? 44.094  31.014 50.268 0.50 13.50  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB3    1 
ATOM   11189 H HB3    B GLN B 1 301 ? 43.588  31.009 50.328 0.50 16.64  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HB3    1 
ATOM   11190 H HG2    A GLN B 1 301 ? 42.153  32.141 50.175 0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG2    1 
ATOM   11191 H HG2    B GLN B 1 301 ? 41.666  32.089 50.456 0.50 17.39  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG2    1 
ATOM   11192 H HG3    A GLN B 1 301 ? 41.887  30.710 50.813 0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG3    1 
ATOM   11193 H HG3    B GLN B 1 301 ? 41.478  31.067 51.659 0.50 17.39  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HG3    1 
ATOM   11194 H HE21   A GLN B 1 301 ? 40.174  32.010 53.300 0.50 11.95  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE21   1 
ATOM   11195 H HE21   B GLN B 1 301 ? 40.241  34.170 52.875 0.50 17.69  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE21   1 
ATOM   11196 H HE22   A GLN B 1 301 ? 40.254  30.976 52.231 0.50 11.95  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE22   1 
ATOM   11197 H HE22   B GLN B 1 301 ? 39.818  33.168 51.858 0.50 17.69  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B HE22   1 
ATOM   11198 N N      . ILE B 1 302 ? 45.649  28.615 52.275 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N      1 
ATOM   11199 C CA     . ILE B 1 302 ? 46.980  28.041 52.338 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA     1 
ATOM   11200 C C      . ILE B 1 302 ? 47.018  26.878 51.367 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C      1 
ATOM   11201 O O      . ILE B 1 302 ? 46.100  26.054 51.347 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O      1 
ATOM   11202 C CB     . ILE B 1 302 ? 47.350  27.604 53.765 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB     1 
ATOM   11203 C CG1    . ILE B 1 302 ? 47.078  28.770 54.719 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1    1 
ATOM   11204 C CG2    . ILE B 1 302 ? 48.822  27.164 53.804 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2    1 
ATOM   11205 C CD1    . ILE B 1 302 ? 47.280  28.423 56.179 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1    1 
ATOM   11206 H H      . ILE B 1 302 ? 45.012  28.051 52.399 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B H      1 
ATOM   11207 H HA     . ILE B 1 302 ? 47.641  28.695 52.062 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HA     1 
ATOM   11208 H HB     . ILE B 1 302 ? 46.810  26.847 54.043 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HB     1 
ATOM   11209 H HG12   . ILE B 1 302 ? 47.681  29.498 54.501 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG12   1 
ATOM   11210 H HG13   . ILE B 1 302 ? 46.158  29.056 54.607 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG13   1 
ATOM   11211 H HG21   . ILE B 1 302 ? 48.941  26.407 53.209 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG21   1 
ATOM   11212 H HG22   . ILE B 1 302 ? 49.052  26.910 54.712 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG22   1 
ATOM   11213 H HG23   . ILE B 1 302 ? 49.380  27.902 53.516 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HG23   1 
ATOM   11214 H HD11   . ILE B 1 302 ? 46.781  27.617 56.384 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HD11   1 
ATOM   11215 H HD12   . ILE B 1 302 ? 46.960  29.158 56.725 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HD12   1 
ATOM   11216 H HD13   . ILE B 1 302 ? 48.225  28.278 56.341 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B HD13   1 
ATOM   11217 N N      . VAL B 1 303 ? 48.113  26.753 50.619 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B N      1 
ATOM   11218 C CA     . VAL B 1 303 ? 48.250  25.711 49.594 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CA     1 
ATOM   11219 C C      . VAL B 1 303 ? 49.681  25.185 49.660 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B C      1 
ATOM   11220 O O      . VAL B 1 303 ? 50.595  25.879 50.087 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B O      1 
ATOM   11221 C CB     . VAL B 1 303 ? 47.860  26.303 48.190 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CB     1 
ATOM   11222 C CG1    . VAL B 1 303 ? 48.842  27.385 47.782 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG1    1 
ATOM   11223 C CG2    . VAL B 1 303 ? 47.683  25.270 47.099 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG2    1 
ATOM   11224 H H      . VAL B 1 303 ? 48.801  27.265 50.686 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B H      1 
ATOM   11225 H HA     . VAL B 1 303 ? 47.681  24.942 49.754 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HA     1 
ATOM   11226 H HB     . VAL B 1 303 ? 46.979  26.696 48.293 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HB     1 
ATOM   11227 H HG11   . VAL B 1 303 ? 48.880  28.056 48.481 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG11   1 
ATOM   11228 H HG12   . VAL B 1 303 ? 48.542  27.787 46.952 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG12   1 
ATOM   11229 H HG13   . VAL B 1 303 ? 49.718  26.986 47.659 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG13   1 
ATOM   11230 H HG21   . VAL B 1 303 ? 48.518  24.792 46.978 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG21   1 
ATOM   11231 H HG22   . VAL B 1 303 ? 47.438  25.720 46.275 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG22   1 
ATOM   11232 H HG23   . VAL B 1 303 ? 46.982  24.652 47.360 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B HG23   1 
ATOM   11233 N N      . ASP B 1 304 ? 49.888  23.957 49.192 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B N      1 
ATOM   11234 C CA     . ASP B 1 304 ? 51.241  23.452 49.009 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CA     1 
ATOM   11235 C C      . ASP B 1 304 ? 51.944  24.243 47.922 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B C      1 
ATOM   11236 O O      . ASP B 1 304 ? 51.310  24.809 47.030 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B O      1 
ATOM   11237 C CB     . ASP B 1 304 ? 51.174  21.991 48.597 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CB     1 
ATOM   11238 C CG     . ASP B 1 304 ? 52.535  21.331 48.575 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CG     1 
ATOM   11239 O OD1    . ASP B 1 304 ? 53.044  21.030 49.673 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD1    1 
ATOM   11240 O OD2    . ASP B 1 304 ? 53.095  21.156 47.470 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD2    1 
ATOM   11241 H H      . ASP B 1 304 ? 49.267  23.403 48.975 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B H      1 
ATOM   11242 H HA     . ASP B 1 304 ? 51.747  23.531 49.832 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B HA     1 
ATOM   11243 H HB2    . ASP B 1 304 ? 50.616  21.509 49.228 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B HB2    1 
ATOM   11244 H HB3    . ASP B 1 304 ? 50.795  21.930 47.706 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B HB3    1 
ATOM   11245 N N      . ALA B 1 305 ? 53.273  24.271 48.020 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B N      1 
ATOM   11246 C CA     . ALA B 1 305 ? 54.112  24.916 47.025 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CA     1 
ATOM   11247 C C      . ALA B 1 305 ? 53.866  24.398 45.629 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B C      1 
ATOM   11248 O O      . ALA B 1 305 ? 54.127  25.136 44.677 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B O      1 
ATOM   11249 C CB     . ALA B 1 305 ? 55.588  24.798 47.381 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CB     1 
ATOM   11250 H H      . ALA B 1 305 ? 53.717  23.917 48.666 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B H      1 
ATOM   11251 H HA     . ALA B 1 305 ? 53.898  25.862 47.031 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HA     1 
ATOM   11252 H HB1    . ALA B 1 305 ? 56.114  25.240 46.696 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HB1    1 
ATOM   11253 H HB2    . ALA B 1 305 ? 55.740  25.221 48.240 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HB2    1 
ATOM   11254 H HB3    . ALA B 1 305 ? 55.827  23.859 47.427 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 304 ALA B HB3    1 
ATOM   11255 N N      . ASP B 1 306 ? 53.320  23.186 45.474 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B N      1 
ATOM   11256 C CA     . ASP B 1 306 ? 53.027  22.709 44.136 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CA     1 
ATOM   11257 C C      . ASP B 1 306 ? 51.877  23.465 43.518 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B C      1 
ATOM   11258 O O      . ASP B 1 306 ? 51.714  23.405 42.297 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B O      1 
ATOM   11259 C CB     . ASP B 1 306 ? 52.770  21.196 44.094 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CB     1 
ATOM   11260 C CG     . ASP B 1 306 ? 51.487  20.744 44.830 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CG     1 
ATOM   11261 O OD1    . ASP B 1 306 ? 50.582  21.564 45.195 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD1    1 
ATOM   11262 O OD2    . ASP B 1 306 ? 51.394  19.501 45.032 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD2    1 
ATOM   11263 H H      . ASP B 1 306 ? 53.119  22.645 46.112 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B H      1 
ATOM   11264 H HA     . ASP B 1 306 ? 53.818  22.847 43.592 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B HA     1 
ATOM   11265 H HB2    . ASP B 1 306 ? 52.688  20.922 43.167 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B HB2    1 
ATOM   11266 H HB3    . ASP B 1 306 ? 53.521  20.743 44.509 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B HB3    1 
ATOM   11267 N N      A ARG B 1 307 ? 51.073  24.156 44.329 0.70 16.76  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N      1 
ATOM   11268 N N      B ARG B 1 307 ? 51.065  24.142 44.333 0.30 17.02  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N      1 
ATOM   11269 C CA     A ARG B 1 307 ? 49.969  24.981 43.849 0.70 15.49  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA     1 
ATOM   11270 C CA     B ARG B 1 307 ? 49.983  24.987 43.839 0.30 16.38  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA     1 
ATOM   11271 C C      A ARG B 1 307 ? 49.074  24.204 42.886 0.70 14.85  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C      1 
ATOM   11272 C C      B ARG B 1 307 ? 49.065  24.215 42.895 0.30 15.54  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C      1 
ATOM   11273 O O      A ARG B 1 307 ? 48.662  24.692 41.835 0.70 14.80  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O      1 
ATOM   11274 O O      B ARG B 1 307 ? 48.637  24.715 41.855 0.30 16.02  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O      1 
ATOM   11275 C CB     A ARG B 1 307 ? 50.484  26.314 43.310 0.70 17.03  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB     1 
ATOM   11276 C CB     B ARG B 1 307 ? 50.543  26.272 43.231 0.30 17.84  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB     1 
ATOM   11277 C CG     A ARG B 1 307 ? 51.004  27.217 44.458 0.70 19.70  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG     1 
ATOM   11278 C CG     B ARG B 1 307 ? 51.245  27.146 44.288 0.30 20.77  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG     1 
ATOM   11279 C CD     A ARG B 1 307 ? 51.550  28.556 43.972 0.70 20.28  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD     1 
ATOM   11280 C CD     B ARG B 1 307 ? 51.205  28.628 43.936 0.30 22.59  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD     1 
ATOM   11281 N NE     A ARG B 1 307 ? 52.103  29.390 45.037 0.70 19.12  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE     1 
ATOM   11282 N NE     B ARG B 1 307 ? 51.119  29.493 45.112 0.30 20.93  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE     1 
ATOM   11283 C CZ     A ARG B 1 307 ? 51.404  30.189 45.849 0.70 18.07  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ     1 
ATOM   11284 C CZ     B ARG B 1 307 ? 52.156  30.056 45.724 0.30 19.72  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ     1 
ATOM   11285 N NH1    A ARG B 1 307 ? 50.073  30.287 45.786 0.70 14.12  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1    1 
ATOM   11286 N NH1    B ARG B 1 307 ? 53.405  29.815 45.344 0.30 18.47  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1    1 
ATOM   11287 N NH2    A ARG B 1 307 ? 52.050  30.892 46.777 0.70 21.89  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2    1 
ATOM   11288 N NH2    B ARG B 1 307 ? 51.934  30.890 46.736 0.30 22.93  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2    1 
ATOM   11289 H H      A ARG B 1 307 ? 51.152  24.161 45.186 0.70 20.12  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B H      1 
ATOM   11290 H H      B ARG B 1 307 ? 51.125  24.127 45.191 0.30 20.43  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B H      1 
ATOM   11291 H HA     A ARG B 1 307 ? 49.386  25.209 44.590 0.70 18.60  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HA     1 
ATOM   11292 H HA     B ARG B 1 307 ? 49.418  25.257 44.579 0.30 19.67  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HA     1 
ATOM   11293 H HB2    A ARG B 1 307 ? 51.214  26.151 42.692 0.70 20.45  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB2    1 
ATOM   11294 H HB2    B ARG B 1 307 ? 51.191  26.045 42.545 0.30 21.42  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB2    1 
ATOM   11295 H HB3    A ARG B 1 307 ? 49.763  26.778 42.856 0.70 20.45  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB3    1 
ATOM   11296 H HB3    B ARG B 1 307 ? 49.817  26.786 42.845 0.30 21.42  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HB3    1 
ATOM   11297 H HG2    A ARG B 1 307 ? 50.275  27.399 45.071 0.70 23.64  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG2    1 
ATOM   11298 H HG2    B ARG B 1 307 ? 50.802  27.027 45.143 0.30 24.93  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG2    1 
ATOM   11299 H HG3    A ARG B 1 307 ? 51.720  26.755 44.921 0.70 23.64  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG3    1 
ATOM   11300 H HG3    B ARG B 1 307 ? 52.175  26.877 44.356 0.30 24.93  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HG3    1 
ATOM   11301 H HD2    A ARG B 1 307 ? 52.257  28.390 43.329 0.70 24.34  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD2    1 
ATOM   11302 H HD2    B ARG B 1 307 ? 52.014  28.860 43.453 0.30 27.11  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD2    1 
ATOM   11303 H HD3    A ARG B 1 307 ? 50.830  29.053 43.552 0.70 24.34  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD3    1 
ATOM   11304 H HD3    B ARG B 1 307 ? 50.427  28.800 43.382 0.30 27.11  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HD3    1 
ATOM   11305 H HE     A ARG B 1 307 ? 52.955  29.365 45.152 0.70 22.96  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HE     1 
ATOM   11306 H HE     B ARG B 1 307 ? 50.337  29.649 45.432 0.30 25.13  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HE     1 
ATOM   11307 H HH11   A ARG B 1 307 ? 49.634  29.826 45.207 0.70 16.95  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH11   1 
ATOM   11308 H HH11   B ARG B 1 307 ? 53.559  29.284 44.686 0.30 22.17  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH11   1 
ATOM   11309 H HH12   A ARG B 1 307 ? 49.654  30.812 46.324 0.70 16.95  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH12   1 
ATOM   11310 H HH12   B ARG B 1 307 ? 54.059  30.192 45.756 0.30 22.17  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH12   1 
ATOM   11311 H HH21   A ARG B 1 307 ? 52.904  30.827 46.848 0.70 26.27  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH21   1 
ATOM   11312 H HH21   B ARG B 1 307 ? 51.129  31.058 46.986 0.30 27.52  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH21   1 
ATOM   11313 H HH22   A ARG B 1 307 ? 51.612  31.410 47.306 0.70 26.27  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH22   1 
ATOM   11314 H HH22   B ARG B 1 307 ? 52.596  31.261 47.141 0.30 27.52  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B HH22   1 
ATOM   11315 N N      . GLU B 1 308 ? 48.737  22.976 43.289 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B N      1 
ATOM   11316 C CA     . GLU B 1 308 ? 47.793  22.141 42.552 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CA     1 
ATOM   11317 C C      . GLU B 1 308 ? 46.394  22.302 43.146 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B C      1 
ATOM   11318 O O      . GLU B 1 308 ? 46.228  22.236 44.383 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B O      1 
ATOM   11319 C CB     . GLU B 1 308 ? 48.204  20.675 42.608 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CB     1 
ATOM   11320 C CG     . GLU B 1 308 ? 49.464  20.337 41.843 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CG     1 
ATOM   11321 C CD     . GLU B 1 308 ? 49.278  20.337 40.315 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CD     1 
ATOM   11322 O OE1    . GLU B 1 308 ? 48.124  20.460 39.815 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE1    1 
ATOM   11323 O OE2    . GLU B 1 308 ? 50.307  20.193 39.611 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE2    1 
ATOM   11324 H H      . GLU B 1 308 ? 49.048  22.601 43.998 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B H      1 
ATOM   11325 H HA     . GLU B 1 308 ? 47.772  22.414 41.622 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HA     1 
ATOM   11326 H HB2    . GLU B 1 308 ? 48.353  20.433 43.536 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HB2    1 
ATOM   11327 H HB3    . GLU B 1 308 ? 47.486  20.140 42.237 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HB3    1 
ATOM   11328 H HG2    . GLU B 1 308 ? 50.145  20.992 42.058 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HG2    1 
ATOM   11329 H HG3    . GLU B 1 308 ? 49.760  19.451 42.105 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B HG3    1 
ATOM   11330 N N      . PRO B 1 309 ? 45.372  22.508 42.311 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B N      1 
ATOM   11331 C CA     . PRO B 1 309 ? 44.000  22.734 42.805 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CA     1 
ATOM   11332 C C      . PRO B 1 309 ? 43.289  21.416 43.095 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B C      1 
ATOM   11333 O O      . PRO B 1 309 ? 42.275  21.086 42.493 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B O      1 
ATOM   11334 C CB     . PRO B 1 309 ? 43.366  23.510 41.645 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CB     1 
ATOM   11335 C CG     . PRO B 1 309 ? 44.035  23.029 40.437 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CG     1 
ATOM   11336 C CD     . PRO B 1 309 ? 45.477  22.817 40.873 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CD     1 
ATOM   11337 H HA     . PRO B 1 309 ? 44.001  23.291 43.599 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HA     1 
ATOM   11338 H HB2    . PRO B 1 309 ? 42.414  23.326 41.609 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HB2    1 
ATOM   11339 H HB3    . PRO B 1 309 ? 43.515  24.461 41.767 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HB3    1 
ATOM   11340 H HG2    . PRO B 1 309 ? 43.633  22.197 40.141 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HG2    1 
ATOM   11341 H HG3    . PRO B 1 309 ? 43.975  23.694 39.734 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HG3    1 
ATOM   11342 H HD2    . PRO B 1 309 ? 45.876  22.076 40.391 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HD2    1 
ATOM   11343 H HD3    . PRO B 1 309 ? 45.999  23.623 40.733 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B HD3    1 
ATOM   11344 N N      . LYS B 1 310 ? 43.843  20.650 44.038 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B N      1 
ATOM   11345 C CA     . LYS B 1 310 ? 43.417  19.286 44.314 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CA     1 
ATOM   11346 C C      . LYS B 1 310 ? 42.142  19.180 45.136 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B C      1 
ATOM   11347 O O      . LYS B 1 310 ? 41.529  18.115 45.158 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B O      1 
ATOM   11348 C CB     . LYS B 1 310 ? 44.501  18.562 45.120 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CB     1 
ATOM   11349 C CG     . LYS B 1 310 ? 45.862  18.464 44.519 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CG     1 
ATOM   11350 C CD     . LYS B 1 310 ? 46.675  17.523 45.400 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CD     1 
ATOM   11351 C CE     . LYS B 1 310 ? 47.719  18.233 46.261 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CE     1 
ATOM   11352 N NZ     . LYS B 1 310 ? 49.076  18.261 45.608 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B NZ     1 
ATOM   11353 H H      . LYS B 1 310 ? 44.487  20.908 44.545 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B H      1 
ATOM   11354 H HA     . LYS B 1 310 ? 43.272  18.862 43.454 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HA     1 
ATOM   11355 H HB2    . LYS B 1 310 ? 44.602  19.026 45.965 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HB2    1 
ATOM   11356 H HB3    . LYS B 1 310 ? 44.198  17.653 45.274 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HB3    1 
ATOM   11357 H HG2    . LYS B 1 310 ? 45.809  18.101 43.621 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HG2    1 
ATOM   11358 H HG3    . LYS B 1 310 ? 46.286  19.336 44.501 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HG3    1 
ATOM   11359 H HD2    . LYS B 1 310 ? 46.072  17.052 45.996 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HD2    1 
ATOM   11360 H HD3    . LYS B 1 310 ? 47.142  16.889 44.833 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HD3    1 
ATOM   11361 H HE2    . LYS B 1 310 ? 47.437  19.149 46.411 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HE2    1 
ATOM   11362 H HE3    . LYS B 1 310 ? 47.801  17.768 47.108 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HE3    1 
ATOM   11363 H HZ1    . LYS B 1 310 ? 49.658  18.679 46.136 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HZ1    1 
ATOM   11364 H HZ2    . LYS B 1 310 ? 49.031  18.691 44.830 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HZ2    1 
ATOM   11365 H HZ3    . LYS B 1 310 ? 49.362  17.431 45.464 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B HZ3    1 
ATOM   11366 N N      . THR B 1 311 ? 41.811  20.198 45.909 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 310 THR B N      1 
ATOM   11367 C CA     . THR B 1 311 ? 40.642  20.238 46.772 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CA     1 
ATOM   11368 C C      . THR B 1 311 ? 39.989  21.584 46.554 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 310 THR B C      1 
ATOM   11369 O O      . THR B 1 311 ? 40.613  22.510 46.011 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 310 THR B O      1 
ATOM   11370 C CB     . THR B 1 311 ? 41.042  20.142 48.250 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CB     1 
ATOM   11371 O OG1    . THR B 1 311 ? 41.819  21.310 48.566 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 310 THR B OG1    1 
ATOM   11372 C CG2    . THR B 1 311 ? 41.848  18.886 48.580 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CG2    1 
ATOM   11373 H H      . THR B 1 311 ? 42.275  20.920 45.954 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 310 THR B H      1 
ATOM   11374 H HA     . THR B 1 311 ? 40.043  19.504 46.565 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HA     1 
ATOM   11375 H HB     . THR B 1 311 ? 40.240  20.087 48.792 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HB     1 
ATOM   11376 H HG1    . THR B 1 311 ? 42.091  21.268 49.360 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG1    1 
ATOM   11377 H HG21   . THR B 1 311 ? 41.330  18.094 48.367 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG21   1 
ATOM   11378 H HG22   . THR B 1 311 ? 42.070  18.873 49.524 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG22   1 
ATOM   11379 H HG23   . THR B 1 311 ? 42.669  18.873 48.064 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 310 THR B HG23   1 
ATOM   11380 N N      . PRO B 1 312 ? 38.748  21.762 47.049 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B N      1 
ATOM   11381 C CA     . PRO B 1 312 ? 38.118  23.090 46.953 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CA     1 
ATOM   11382 C C      . PRO B 1 312 ? 38.954  24.151 47.653 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B C      1 
ATOM   11383 O O      . PRO B 1 312 ? 39.057  25.283 47.167 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B O      1 
ATOM   11384 C CB     . PRO B 1 312 ? 36.757  22.887 47.608 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CB     1 
ATOM   11385 C CG     . PRO B 1 312 ? 36.490  21.422 47.396 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CG     1 
ATOM   11386 C CD     . PRO B 1 312 ? 37.822  20.730 47.566 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CD     1 
ATOM   11387 H HA     . PRO B 1 312 ? 37.968  23.340 46.028 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HA     1 
ATOM   11388 H HB2    . PRO B 1 312 ? 36.800  23.106 48.552 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HB2    1 
ATOM   11389 H HB3    . PRO B 1 312 ? 36.086  23.436 47.171 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HB3    1 
ATOM   11390 H HG2    . PRO B 1 312 ? 35.853  21.107 48.056 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HG2    1 
ATOM   11391 H HG3    . PRO B 1 312 ? 36.141  21.280 46.502 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HG3    1 
ATOM   11392 H HD2    . PRO B 1 312 ? 38.001  20.531 48.499 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HD2    1 
ATOM   11393 H HD3    . PRO B 1 312 ? 37.869  19.918 47.039 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 311 PRO B HD3    1 
ATOM   11394 N N      . GLN B 1 313 ? 39.542  23.821 48.813 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B N      1 
ATOM   11395 C CA     . GLN B 1 313 ? 40.312  24.823 49.540 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CA     1 
ATOM   11396 C C      . GLN B 1 313 ? 41.541  25.254 48.733 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 312 GLN B C      1 
ATOM   11397 O O      . GLN B 1 313 ? 41.898  26.434 48.721 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 312 GLN B O      1 
ATOM   11398 C CB     . GLN B 1 313 ? 40.754  24.315 50.921 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CB     1 
ATOM   11399 C CG     . GLN B 1 313 ? 39.601  23.942 51.839 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CG     1 
ATOM   11400 C CD     . GLN B 1 313 ? 39.106  22.517 51.766 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CD     1 
ATOM   11401 O OE1    . GLN B 1 313 ? 39.283  21.815 50.780 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B OE1    1 
ATOM   11402 N NE2    . GLN B 1 313 ? 38.414  22.108 52.814 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B NE2    1 
ATOM   11403 H H      . GLN B 1 313 ? 39.509  23.046 49.185 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B H      1 
ATOM   11404 H HA     . GLN B 1 313 ? 39.733  25.588 49.687 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HA     1 
ATOM   11405 H HB2    . GLN B 1 313 ? 41.302  23.524 50.800 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HB2    1 
ATOM   11406 H HB3    . GLN B 1 313 ? 41.267  25.011 51.359 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HB3    1 
ATOM   11407 H HG2    . GLN B 1 313 ? 39.883  24.097 52.754 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HG2    1 
ATOM   11408 H HG3    . GLN B 1 313 ? 38.848  24.514 51.623 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HG3    1 
ATOM   11409 H HE21   . GLN B 1 313 ? 38.103  21.307 52.837 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HE21   1 
ATOM   11410 H HE22   . GLN B 1 313 ? 38.275  22.643 53.473 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B HE22   1 
ATOM   11411 N N      . ASP B 1 314 ? 42.212  24.309 48.056 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B N      1 
ATOM   11412 C CA     . ASP B 1 314 ? 43.356  24.654 47.218 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CA     1 
ATOM   11413 C C      . ASP B 1 314 ? 42.919  25.527 46.043 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B C      1 
ATOM   11414 O O      . ASP B 1 314 ? 43.577  26.518 45.712 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B O      1 
ATOM   11415 C CB     . ASP B 1 314 ? 44.017  23.392 46.656 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CB     1 
ATOM   11416 C CG     . ASP B 1 314 ? 44.633  22.519 47.681 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CG     1 
ATOM   11417 O OD1    . ASP B 1 314 ? 45.256  23.023 48.620 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD1    1 
ATOM   11418 O OD2    . ASP B 1 314 ? 44.540  21.304 47.455 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD2    1 
ATOM   11419 H H      . ASP B 1 314 ? 42.023  23.470 48.069 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B H      1 
ATOM   11420 H HA     . ASP B 1 314 ? 43.997  25.130 47.771 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B HA     1 
ATOM   11421 H HB2    . ASP B 1 314 ? 43.345  22.870 46.192 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B HB2    1 
ATOM   11422 H HB3    . ASP B 1 314 ? 44.717  23.657 46.038 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B HB3    1 
ATOM   11423 N N      A ARG B 1 315 ? 41.810  25.162 45.411 0.50 10.05  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N      1 
ATOM   11424 N N      B ARG B 1 315 ? 41.828  25.132 45.360 0.50 10.73  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N      1 
ATOM   11425 C CA     A ARG B 1 315 ? 41.333  25.900 44.252 0.50 9.91   ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA     1 
ATOM   11426 C CA     B ARG B 1 315 ? 41.294  25.922 44.250 0.50 12.09  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA     1 
ATOM   11427 C C      A ARG B 1 315 ? 40.933  27.322 44.648 0.50 9.40   ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C      1 
ATOM   11428 C C      B ARG B 1 315 ? 41.005  27.341 44.701 0.50 10.23  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C      1 
ATOM   11429 O O      A ARG B 1 315 ? 41.282  28.292 43.953 0.50 9.58   ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O      1 
ATOM   11430 O O      B ARG B 1 315 ? 41.449  28.318 44.078 0.50 10.29  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O      1 
ATOM   11431 C CB     A ARG B 1 315 ? 40.208  25.099 43.601 0.50 9.73   ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB     1 
ATOM   11432 C CB     B ARG B 1 315 ? 40.001  25.312 43.692 0.50 14.56  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB     1 
ATOM   11433 C CG     A ARG B 1 315 ? 39.870  25.543 42.243 0.50 8.99   ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG     1 
ATOM   11434 C CG     B ARG B 1 315 ? 40.226  24.233 42.706 0.50 16.35  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG     1 
ATOM   11435 C CD     A ARG B 1 315 ? 38.785  24.712 41.579 0.50 10.74  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD     1 
ATOM   11436 C CD     B ARG B 1 315 ? 39.010  23.792 41.911 0.50 18.55  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD     1 
ATOM   11437 N NE     A ARG B 1 315 ? 39.076  23.283 41.479 0.50 12.07  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE     1 
ATOM   11438 N NE     B ARG B 1 315 ? 38.024  23.152 42.768 0.50 20.12  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE     1 
ATOM   11439 C CZ     A ARG B 1 315 ? 39.707  22.719 40.455 0.50 12.71  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ     1 
ATOM   11440 C CZ     B ARG B 1 315 ? 38.071  21.884 43.159 0.50 21.47  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ     1 
ATOM   11441 N NH1    A ARG B 1 315 ? 40.231  23.451 39.489 0.50 12.45  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1    1 
ATOM   11442 N NH1    B ARG B 1 315 ? 39.067  21.078 42.804 0.50 20.88  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1    1 
ATOM   11443 N NH2    A ARG B 1 315 ? 39.847  21.395 40.421 0.50 15.99  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2    1 
ATOM   11444 N NH2    B ARG B 1 315 ? 37.091  21.406 43.919 0.50 22.42  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2    1 
ATOM   11445 H H      A ARG B 1 315 ? 41.317  24.493 45.632 0.50 12.07  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B H      1 
ATOM   11446 H H      B ARG B 1 315 ? 41.385  24.414 45.523 0.50 12.88  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B H      1 
ATOM   11447 H HA     A ARG B 1 315 ? 42.027  26.000 43.581 0.50 11.90  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HA     1 
ATOM   11448 H HA     B ARG B 1 315 ? 41.959  25.918 43.544 0.50 14.51  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HA     1 
ATOM   11449 H HB2    A ARG B 1 315 ? 40.477  24.169 43.550 0.50 11.68  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB2    1 
ATOM   11450 H HB2    B ARG B 1 315 ? 39.491  24.939 44.427 0.50 17.48  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB2    1 
ATOM   11451 H HB3    A ARG B 1 315 ? 39.410  25.184 44.147 0.50 11.68  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB3    1 
ATOM   11452 H HB3    B ARG B 1 315 ? 39.491  26.011 43.254 0.50 17.48  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HB3    1 
ATOM   11453 H HG2    A ARG B 1 315 ? 39.556  26.460 42.283 0.50 10.80  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG2    1 
ATOM   11454 H HG2    B ARG B 1 315 ? 40.889  24.538 42.067 0.50 19.63  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG2    1 
ATOM   11455 H HG3    A ARG B 1 315 ? 40.664  25.487 41.689 0.50 10.80  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG3    1 
ATOM   11456 H HG3    B ARG B 1 315 ? 40.556  23.453 43.179 0.50 19.63  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HG3    1 
ATOM   11457 H HD2    A ARG B 1 315 ? 37.968  24.807 42.092 0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD2    1 
ATOM   11458 H HD2    B ARG B 1 315 ? 38.598  24.567 41.496 0.50 22.27  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD2    1 
ATOM   11459 H HD3    A ARG B 1 315 ? 38.652  25.045 40.677 0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD3    1 
ATOM   11460 H HD3    B ARG B 1 315 ? 39.282  23.157 41.230 0.50 22.27  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HD3    1 
ATOM   11461 H HE     A ARG B 1 315 ? 38.822  22.774 42.124 0.50 14.49  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HE     1 
ATOM   11462 H HE     B ARG B 1 315 ? 37.363  23.629 43.042 0.50 24.15  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HE     1 
ATOM   11463 H HH11   A ARG B 1 315 ? 40.167  24.308 39.515 0.50 14.95  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH11   1 
ATOM   11464 H HH11   B ARG B 1 315 ? 39.704  21.375 42.307 0.50 25.06  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH11   1 
ATOM   11465 H HH12   A ARG B 1 315 ? 40.637  23.070 38.833 0.50 14.95  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH12   1 
ATOM   11466 H HH12   B ARG B 1 315 ? 39.074  20.261 43.070 0.50 25.06  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH12   1 
ATOM   11467 H HH21   A ARG B 1 315 ? 39.530  20.912 41.058 0.50 19.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH21   1 
ATOM   11468 H HH21   B ARG B 1 315 ? 36.439  21.917 44.151 0.50 26.90  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH21   1 
ATOM   11469 H HH22   A ARG B 1 315 ? 40.255  21.023 39.761 0.50 19.20  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH22   1 
ATOM   11470 H HH22   B ARG B 1 315 ? 37.109  20.587 44.180 0.50 26.90  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B HH22   1 
ATOM   11471 N N      . PHE B 1 316 ? 40.217  27.474 45.765 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B N      1 
ATOM   11472 C CA     . PHE B 1 316 ? 39.876  28.795 46.254 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CA     1 
ATOM   11473 C C      . PHE B 1 316 ? 41.123  29.586 46.617 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B C      1 
ATOM   11474 O O      . PHE B 1 316 ? 41.185  30.785 46.352 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B O      1 
ATOM   11475 C CB     . PHE B 1 316 ? 38.889  28.731 47.420 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CB     1 
ATOM   11476 C CG     . PHE B 1 316 ? 38.530  30.100 47.963 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CG     1 
ATOM   11477 C CD1    . PHE B 1 316 ? 37.905  31.047 47.180 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD1    1 
ATOM   11478 C CD2    . PHE B 1 316 ? 38.847  30.470 49.249 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD2    1 
ATOM   11479 C CE1    . PHE B 1 316 ? 37.607  32.303 47.670 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE1    1 
ATOM   11480 C CE2    . PHE B 1 316 ? 38.494  31.707 49.740 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE2    1 
ATOM   11481 C CZ     . PHE B 1 316 ? 37.893  32.615 48.941 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CZ     1 
ATOM   11482 H H      . PHE B 1 316 ? 39.876  26.821 46.209 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B H      1 
ATOM   11483 H HA     . PHE B 1 316 ? 39.419  29.269 45.542 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HA     1 
ATOM   11484 H HB2    . PHE B 1 316 ? 38.072  28.304 47.118 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HB2    1 
ATOM   11485 H HB3    . PHE B 1 316 ? 39.285  28.217 48.141 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HB3    1 
ATOM   11486 H HD1    . PHE B 1 316 ? 37.680  30.836 46.303 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HD1    1 
ATOM   11487 H HD2    . PHE B 1 316 ? 39.307  29.875 49.797 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HD2    1 
ATOM   11488 H HE1    . PHE B 1 316 ? 37.206  32.933 47.116 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HE1    1 
ATOM   11489 H HE2    . PHE B 1 316 ? 38.672  31.920 50.628 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HE2    1 
ATOM   11490 H HZ     . PHE B 1 316 ? 37.677  33.456 49.273 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B HZ     1 
ATOM   11491 N N      . ALA B 1 317 ? 42.130  28.945 47.234 1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 316 ALA B N      1 
ATOM   11492 C CA     . ALA B 1 317 ? 43.339  29.670 47.597 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CA     1 
ATOM   11493 C C      . ALA B 1 317 ? 43.997  30.282 46.372 1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 316 ALA B C      1 
ATOM   11494 O O      . ALA B 1 317 ? 44.422  31.448 46.403 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 316 ALA B O      1 
ATOM   11495 C CB     . ALA B 1 317 ? 44.300  28.757 48.343 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CB     1 
ATOM   11496 H H      . ALA B 1 317 ? 42.130  28.111 47.445 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B H      1 
ATOM   11497 H HA     . ALA B 1 317 ? 43.103  30.393 48.199 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HA     1 
ATOM   11498 H HB1    . ALA B 1 317 ? 45.097  29.259 48.575 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HB1    1 
ATOM   11499 H HB2    . ALA B 1 317 ? 43.868  28.433 49.149 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HB2    1 
ATOM   11500 H HB3    . ALA B 1 317 ? 44.535  28.010 47.771 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B HB3    1 
ATOM   11501 N N      . LEU B 1 318 ? 44.089  29.517 45.278 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N      1 
ATOM   11502 C CA     . LEU B 1 318 ? 44.716  30.039 44.072 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA     1 
ATOM   11503 C C      . LEU B 1 318 ? 43.929  31.223 43.526 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C      1 
ATOM   11504 O O      . LEU B 1 318 ? 44.520  32.213 43.063 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O      1 
ATOM   11505 C CB     . LEU B 1 318 ? 44.851  28.948 43.020 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB     1 
ATOM   11506 C CG     . LEU B 1 318 ? 45.771  27.825 43.370 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG     1 
ATOM   11507 C CD1    . LEU B 1 318 ? 45.772  26.823 42.226 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1    1 
ATOM   11508 C CD2    . LEU B 1 318 ? 47.146  28.180 43.712 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2    1 
ATOM   11509 H H      . LEU B 1 318 ? 43.800  28.710 45.215 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B H      1 
ATOM   11510 H HA     . LEU B 1 318 ? 45.612  30.340 44.291 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HA     1 
ATOM   11511 H HB2    . LEU B 1 318 ? 43.973  28.564 42.865 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HB2    1 
ATOM   11512 H HB3    . LEU B 1 318 ? 45.185  29.352 42.204 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HB3    1 
ATOM   11513 H HG     . LEU B 1 318 ? 45.422  27.452 44.194 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HG     1 
ATOM   11514 H HD11   . LEU B 1 318 ? 44.867  26.507 42.082 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD11   1 
ATOM   11515 H HD12   . LEU B 1 318 ? 46.349  26.078 42.460 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD12   1 
ATOM   11516 H HD13   . LEU B 1 318 ? 46.102  27.258 41.425 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD13   1 
ATOM   11517 H HD21   . LEU B 1 318 ? 47.538  28.673 42.974 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD21   1 
ATOM   11518 H HD22   . LEU B 1 318 ? 47.651  27.367 43.871 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD22   1 
ATOM   11519 H HD23   . LEU B 1 318 ? 47.142  28.729 44.512 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B HD23   1 
ATOM   11520 N N      . LEU B 1 319 ? 42.610  31.179 43.594 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 318 LEU B N      1 
ATOM   11521 C CA     . LEU B 1 319 ? 41.814  32.317 43.155 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CA     1 
ATOM   11522 C C      . LEU B 1 319 ? 41.936  33.493 44.108 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 318 LEU B C      1 
ATOM   11523 O O      . LEU B 1 319 ? 41.989  34.645 43.672 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 318 LEU B O      1 
ATOM   11524 C CB     . LEU B 1 319 ? 40.358  31.919 42.986 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CB     1 
ATOM   11525 C CG     . LEU B 1 319 ? 40.124  30.812 41.980 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CG     1 
ATOM   11526 C CD1    . LEU B 1 319 ? 38.631  30.546 41.929 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD1    1 
ATOM   11527 C CD2    . LEU B 1 319 ? 40.700  31.147 40.622 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD2    1 
ATOM   11528 H H      . LEU B 1 319 ? 42.154  30.511 43.887 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B H      1 
ATOM   11529 H HA     . LEU B 1 319 ? 42.148  32.598 42.289 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HA     1 
ATOM   11530 H HB2    . LEU B 1 319 ? 40.020  31.615 43.843 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HB2    1 
ATOM   11531 H HB3    . LEU B 1 319 ? 39.859  32.696 42.689 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HB3    1 
ATOM   11532 H HG     . LEU B 1 319 ? 40.585  30.002 42.250 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HG     1 
ATOM   11533 H HD11   . LEU B 1 319 ? 38.327  30.276 42.809 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD11   1 
ATOM   11534 H HD12   . LEU B 1 319 ? 38.458  29.838 41.288 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD12   1 
ATOM   11535 H HD13   . LEU B 1 319 ? 38.175  31.357 41.656 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD13   1 
ATOM   11536 H HD21   . LEU B 1 319 ? 40.436  32.048 40.381 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD21   1 
ATOM   11537 H HD22   . LEU B 1 319 ? 40.357  30.516 39.970 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD22   1 
ATOM   11538 H HD23   . LEU B 1 319 ? 41.667  31.085 40.665 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B HD23   1 
ATOM   11539 N N      . PHE B 1 320 ? 42.012  33.221 45.404 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N      1 
ATOM   11540 C CA     . PHE B 1 320 ? 42.110  34.275 46.389 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA     1 
ATOM   11541 C C      . PHE B 1 320 ? 43.399  35.059 46.208 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C      1 
ATOM   11542 O O      . PHE B 1 320 ? 43.424  36.278 46.419 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O      1 
ATOM   11543 C CB     . PHE B 1 320 ? 41.975  33.720 47.809 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB     1 
ATOM   11544 C CG     . PHE B 1 320 ? 41.683  34.806 48.803 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG     1 
ATOM   11545 C CD1    . PHE B 1 320 ? 40.380  35.220 48.981 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1    1 
ATOM   11546 C CD2    . PHE B 1 320 ? 42.695  35.456 49.523 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2    1 
ATOM   11547 C CE1    . PHE B 1 320 ? 40.087  36.244 49.828 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1    1 
ATOM   11548 C CE2    . PHE B 1 320 ? 42.373  36.502 50.383 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2    1 
ATOM   11549 C CZ     . PHE B 1 320 ? 41.090  36.898 50.516 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ     1 
ATOM   11550 H H      . PHE B 1 320 ? 42.007  32.428 45.737 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B H      1 
ATOM   11551 H HA     . PHE B 1 320 ? 41.367  34.888 46.274 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HA     1 
ATOM   11552 H HB2    . PHE B 1 320 ? 41.246  33.080 47.834 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HB2    1 
ATOM   11553 H HB3    . PHE B 1 320 ? 42.805  33.288 48.064 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HB3    1 
ATOM   11554 H HD1    . PHE B 1 320 ? 39.695  34.796 48.517 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HD1    1 
ATOM   11555 H HD2    . PHE B 1 320 ? 43.580  35.188 49.426 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HD2    1 
ATOM   11556 H HE1    . PHE B 1 320 ? 39.202  36.506 49.945 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HE1    1 
ATOM   11557 H HE2    . PHE B 1 320 ? 43.043  36.929 50.866 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HE2    1 
ATOM   11558 H HZ     . PHE B 1 320 ? 40.881  37.613 51.072 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B HZ     1 
ATOM   11559 N N      . ALA B 1 321 ? 44.479  34.399 45.791 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 320 ALA B N      1 
ATOM   11560 C CA     . ALA B 1 321 ? 45.706  35.125 45.500 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CA     1 
ATOM   11561 C C      . ALA B 1 321 ? 45.459  36.189 44.443 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 320 ALA B C      1 
ATOM   11562 O O      . ALA B 1 321 ? 46.018  37.280 44.529 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B O      1 
ATOM   11563 C CB     . ALA B 1 321 ? 46.795  34.139 45.061 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CB     1 
ATOM   11564 H H      . ALA B 1 321 ? 44.524  33.549 45.672 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B H      1 
ATOM   11565 H HA     . ALA B 1 321 ? 46.022  35.572 46.301 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HA     1 
ATOM   11566 H HB1    . ALA B 1 321 ? 47.606  34.633 44.863 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HB1    1 
ATOM   11567 H HB2    . ALA B 1 321 ? 46.958  33.509 45.780 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HB2    1 
ATOM   11568 H HB3    . ALA B 1 321 ? 46.493  33.668 44.269 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 320 ALA B HB3    1 
ATOM   11569 N N      . ALA B 1 322 ? 44.638  35.884 43.432 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N      1 
ATOM   11570 C CA     . ALA B 1 322 ? 44.295  36.882 42.432 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA     1 
ATOM   11571 C C      . ALA B 1 322 ? 43.485  38.016 43.031 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C      1 
ATOM   11572 O O      . ALA B 1 322 ? 43.690  39.163 42.659 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O      1 
ATOM   11573 C CB     . ALA B 1 322 ? 43.574  36.271 41.246 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB     1 
ATOM   11574 H H      . ALA B 1 322 ? 44.275  35.114 43.308 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B H      1 
ATOM   11575 H HA     . ALA B 1 322 ? 45.126  37.249 42.092 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HA     1 
ATOM   11576 H HB1    . ALA B 1 322 ? 43.349  36.975 40.617 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HB1    1 
ATOM   11577 H HB2    . ALA B 1 322 ? 44.157  35.622 40.822 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HB2    1 
ATOM   11578 H HB3    . ALA B 1 322 ? 42.765  35.836 41.559 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B HB3    1 
ATOM   11579 N N      . SER B 1 323 ? 42.584  37.727 43.975 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 322 SER B N      1 
ATOM   11580 C CA     . SER B 1 323 ? 41.833  38.784 44.628 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA     1 
ATOM   11581 C C      . SER B 1 323 ? 42.757  39.710 45.414 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 322 SER B C      1 
ATOM   11582 O O      . SER B 1 323 ? 42.515  40.911 45.470 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 322 SER B O      1 
ATOM   11583 C CB     . SER B 1 323 ? 40.762  38.156 45.509 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB     1 
ATOM   11584 O OG     . SER B 1 323 ? 39.906  39.186 45.966 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG     1 
ATOM   11585 H H      . SER B 1 323 ? 42.396  36.934 44.248 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 322 SER B H      1 
ATOM   11586 H HA     . SER B 1 323 ? 41.384  39.335 43.968 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HA     1 
ATOM   11587 H HB2    . SER B 1 323 ? 40.251  37.513 44.993 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HB2    1 
ATOM   11588 H HB3    . SER B 1 323 ? 41.178  37.717 46.267 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HB3    1 
ATOM   11589 H HG     . SER B 1 323 ? 39.306  38.863 46.458 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 322 SER B HG     1 
ATOM   11590 N N      . MET B 1 324 ? 43.812  39.165 46.029 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 323 MET B N      1 
ATOM   11591 C CA     . MET B 1 324 ? 44.824  39.974 46.717 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CA     1 
ATOM   11592 C C      . MET B 1 324 ? 45.579  40.859 45.734 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 323 MET B C      1 
ATOM   11593 O O      . MET B 1 324 ? 45.715  42.075 45.947 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 323 MET B O      1 
ATOM   11594 C CB     . MET B 1 324 ? 45.772  39.091 47.544 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 323 MET B CB     1 
ATOM   11595 C CG     . MET B 1 324 ? 45.123  38.462 48.743 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CG     1 
ATOM   11596 S SD     . MET B 1 324 ? 44.703  39.578 50.091 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 323 MET B SD     1 
ATOM   11597 C CE     . MET B 1 324 ? 43.090  40.024 49.703 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CE     1 
ATOM   11598 H H      . MET B 1 324 ? 43.968  38.320 46.063 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 323 MET B H      1 
ATOM   11599 H HA     . MET B 1 324 ? 44.372  40.547 47.356 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HA     1 
ATOM   11600 H HB2    . MET B 1 324 ? 46.104  38.376 46.978 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HB2    1 
ATOM   11601 H HB3    . MET B 1 324 ? 46.511  39.636 47.858 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HB3    1 
ATOM   11602 H HG2    . MET B 1 324 ? 44.299  38.039 48.455 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HG2    1 
ATOM   11603 H HG3    . MET B 1 324 ? 45.730  37.796 49.102 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HG3    1 
ATOM   11604 H HE1    . MET B 1 324 ? 42.528  39.886 50.481 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HE1    1 
ATOM   11605 H HE2    . MET B 1 324 ? 43.074  40.959 49.445 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HE2    1 
ATOM   11606 H HE3    . MET B 1 324 ? 42.778  39.473 48.968 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 323 MET B HE3    1 
ATOM   11607 N N      . THR B 1 325 ? 46.074  40.277 44.639 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 324 THR B N      1 
ATOM   11608 C CA     . THR B 1 325 ? 46.756  41.075 43.626 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA     1 
ATOM   11609 C C      . THR B 1 325 ? 45.829  42.164 43.091 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 324 THR B C      1 
ATOM   11610 O O      . THR B 1 325 ? 46.261  43.310 42.901 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 324 THR B O      1 
ATOM   11611 C CB     . THR B 1 325 ? 47.270  40.141 42.523 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB     1 
ATOM   11612 O OG1    . THR B 1 325 ? 48.386  39.396 42.991 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1    1 
ATOM   11613 C CG2    . THR B 1 325 ? 47.725  40.866 41.302 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2    1 
ATOM   11614 H H      . THR B 1 325 ? 46.028  39.436 44.464 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 324 THR B H      1 
ATOM   11615 H HA     . THR B 1 325 ? 47.528  41.526 44.002 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HA     1 
ATOM   11616 H HB     . THR B 1 325 ? 46.527  39.566 42.283 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HB     1 
ATOM   11617 H HG1    . THR B 1 325 ? 48.167  38.942 43.663 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG1    1 
ATOM   11618 H HG21   . THR B 1 325 ? 46.960  41.227 40.827 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG21   1 
ATOM   11619 H HG22   . THR B 1 325 ? 48.203  40.260 40.715 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG22   1 
ATOM   11620 H HG23   . THR B 1 325 ? 48.314  41.596 41.550 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 324 THR B HG23   1 
ATOM   11621 N N      . ASN B 1 326 ? 44.555  41.838 42.865 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B N      1 
ATOM   11622 C CA     . ASN B 1 326 ? 43.601  42.807 42.357 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CA     1 
ATOM   11623 C C      . ASN B 1 326 ? 43.551  44.056 43.205 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B C      1 
ATOM   11624 O O      . ASN B 1 326 ? 43.345  45.144 42.676 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B O      1 
ATOM   11625 C CB     . ASN B 1 326 ? 42.219  42.157 42.312 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CB     1 
ATOM   11626 C CG     . ASN B 1 326 ? 41.176  43.040 41.682 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CG     1 
ATOM   11627 O OD1    . ASN B 1 326 ? 41.391  43.584 40.614 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B OD1    1 
ATOM   11628 N ND2    . ASN B 1 326 ? 40.029  43.170 42.337 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B ND2    1 
ATOM   11629 H H      . ASN B 1 326 ? 44.221  41.057 43.000 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B H      1 
ATOM   11630 H HA     . ASN B 1 326 ? 43.870  43.071 41.463 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HA     1 
ATOM   11631 H HB2    . ASN B 1 326 ? 42.271  41.339 41.792 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HB2    1 
ATOM   11632 H HB3    . ASN B 1 326 ? 41.934  41.957 43.217 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HB3    1 
ATOM   11633 H HD21   . ASN B 1 326 ? 39.404  43.665 42.015 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HD21   1 
ATOM   11634 H HD22   . ASN B 1 326 ? 39.911  42.759 43.083 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B HD22   1 
ATOM   11635 N N      . THR B 1 327 ? 43.656  43.904 44.524 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 326 THR B N      1 
ATOM   11636 C CA     . THR B 1 327 ? 43.550  44.999 45.481 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CA     1 
ATOM   11637 C C      . THR B 1 327 ? 44.902  45.394 46.081 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 326 THR B C      1 
ATOM   11638 O O      . THR B 1 327 ? 44.948  46.048 47.135 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 326 THR B O      1 
ATOM   11639 C CB     . THR B 1 327 ? 42.490  44.698 46.546 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CB     1 
ATOM   11640 O OG1    . THR B 1 327 ? 42.774  43.453 47.166 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 326 THR B OG1    1 
ATOM   11641 C CG2    . THR B 1 327 ? 41.097  44.674 45.961 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CG2    1 
ATOM   11642 H H      . THR B 1 327 ? 43.796  43.145 44.902 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 326 THR B H      1 
ATOM   11643 H HA     . THR B 1 327 ? 43.232  45.787 45.012 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HA     1 
ATOM   11644 H HB     . THR B 1 327 ? 42.509  45.403 47.212 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HB     1 
ATOM   11645 H HG1    . THR B 1 327 ? 42.203  43.291 47.760 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG1    1 
ATOM   11646 H HG21   . THR B 1 327 ? 40.877  45.543 45.590 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG21   1 
ATOM   11647 H HG22   . THR B 1 327 ? 40.451  44.454 46.650 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG22   1 
ATOM   11648 H HG23   . THR B 1 327 ? 41.044  44.009 45.256 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 326 THR B HG23   1 
ATOM   11649 N N      . GLY B 1 328 ? 46.005  45.118 45.378 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N      1 
ATOM   11650 C CA     . GLY B 1 328 ? 47.244  45.828 45.613 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA     1 
ATOM   11651 C C      . GLY B 1 328 ? 48.348  45.078 46.295 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C      1 
ATOM   11652 O O      . GLY B 1 328 ? 49.420  45.648 46.467 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O      1 
ATOM   11653 H H      . GLY B 1 328 ? 46.050  44.521 44.761 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B H      1 
ATOM   11654 H HA2    . GLY B 1 328 ? 47.587  46.124 44.756 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B HA2    1 
ATOM   11655 H HA3    . GLY B 1 328 ? 47.046  46.604 46.160 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B HA3    1 
ATOM   11656 N N      . GLY B 1 329 ? 48.166  43.836 46.682 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B N      1 
ATOM   11657 C CA     . GLY B 1 329 ? 49.249  43.102 47.307 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B CA     1 
ATOM   11658 C C      . GLY B 1 329 ? 48.731  41.966 48.160 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B C      1 
ATOM   11659 O O      . GLY B 1 329 ? 47.536  41.824 48.410 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B O      1 
ATOM   11660 H H      . GLY B 1 329 ? 47.431  43.396 46.597 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B H      1 
ATOM   11661 H HA2    . GLY B 1 329 ? 49.829  42.735 46.622 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B HA2    1 
ATOM   11662 H HA3    . GLY B 1 329 ? 49.764  43.701 47.869 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B HA3    1 
ATOM   11663 N N      . GLY B 1 330 ? 49.671  41.178 48.663 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B N      1 
ATOM   11664 C CA     . GLY B 1 330 ? 49.349  39.977 49.422 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B CA     1 
ATOM   11665 C C      . GLY B 1 330 ? 49.334  38.749 48.533 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B C      1 
ATOM   11666 O O      . GLY B 1 330 ? 49.721  38.806 47.360 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B O      1 
ATOM   11667 H H      . GLY B 1 330 ? 50.516  41.318 48.578 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B H      1 
ATOM   11668 H HA2    . GLY B 1 330 ? 50.009  39.846 50.121 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B HA2    1 
ATOM   11669 H HA3    . GLY B 1 330 ? 48.474  40.075 49.830 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 329 GLY B HA3    1 
ATOM   11670 N N      . ASP B 1 331 ? 48.939  37.611 49.093 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B N      1 
ATOM   11671 C CA     . ASP B 1 331 ? 49.063  36.355 48.349 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CA     1 
ATOM   11672 C C      . ASP B 1 331 ? 48.301  35.284 49.114 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B C      1 
ATOM   11673 O O      . ASP B 1 331 ? 47.903  35.479 50.265 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B O      1 
ATOM   11674 C CB     . ASP B 1 331 ? 50.550  35.958 48.270 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CB     1 
ATOM   11675 C CG     . ASP B 1 331 ? 50.920  35.080 47.122 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CG     1 
ATOM   11676 O OD1    . ASP B 1 331 ? 50.081  34.514 46.414 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD1    1 
ATOM   11677 O OD2    . ASP B 1 331 ? 52.168  34.955 46.933 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD2    1 
ATOM   11678 H H      . ASP B 1 331 ? 48.603  37.539 49.882 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B H      1 
ATOM   11679 H HA     . ASP B 1 331 ? 48.679  36.446 47.463 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B HA     1 
ATOM   11680 H HB2    . ASP B 1 331 ? 51.079  36.767 48.196 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B HB2    1 
ATOM   11681 H HB3    . ASP B 1 331 ? 50.782  35.482 49.083 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 330 ASP B HB3    1 
ATOM   11682 N N      . ALA B 1 332 ? 48.122  34.134 48.480 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B N      1 
ATOM   11683 C CA     . ALA B 1 332 ? 47.803  32.895 49.190 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CA     1 
ATOM   11684 C C      . ALA B 1 332 ? 49.125  32.161 49.353 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B C      1 
ATOM   11685 O O      . ALA B 1 332 ? 49.689  31.641 48.389 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B O      1 
ATOM   11686 C CB     . ALA B 1 332 ? 46.781  32.076 48.435 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CB     1 
ATOM   11687 H H      . ALA B 1 332 ? 48.181  34.041 47.627 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B H      1 
ATOM   11688 H HA     . ALA B 1 332 ? 47.422  33.086 50.061 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HA     1 
ATOM   11689 H HB1    . ALA B 1 332 ? 46.595  31.265 48.934 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HB1    1 
ATOM   11690 H HB2    . ALA B 1 332 ? 45.969  32.597 48.335 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HB2    1 
ATOM   11691 H HB3    . ALA B 1 332 ? 47.139  31.851 47.562 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B HB3    1 
ATOM   11692 N N      . TYR B 1 333 ? 49.668  32.218 50.560 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B N      1 
ATOM   11693 C CA     . TYR B 1 333 ? 50.980  31.676 50.839 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CA     1 
ATOM   11694 C C      . TYR B 1 333 ? 50.937  30.159 51.002 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B C      1 
ATOM   11695 O O      . TYR B 1 333 ? 49.901  29.542 51.273 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B O      1 
ATOM   11696 C CB     . TYR B 1 333 ? 51.534  32.401 52.066 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CB     1 
ATOM   11697 C CG     . TYR B 1 333 ? 51.901  33.834 51.735 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CG     1 
ATOM   11698 C CD1    . TYR B 1 333 ? 52.988  34.138 50.929 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD1    1 
ATOM   11699 C CD2    . TYR B 1 333 ? 51.154  34.906 52.220 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD2    1 
ATOM   11700 C CE1    . TYR B 1 333 ? 53.331  35.434 50.645 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE1    1 
ATOM   11701 C CE2    . TYR B 1 333 ? 51.486  36.208 51.916 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE2    1 
ATOM   11702 C CZ     . TYR B 1 333 ? 52.562  36.459 51.108 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CZ     1 
ATOM   11703 O OH     . TYR B 1 333 ? 52.909  37.742 50.758 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B OH     1 
ATOM   11704 H H      . TYR B 1 333 ? 49.288  32.572 51.245 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B H      1 
ATOM   11705 H HA     . TYR B 1 333 ? 51.594  31.819 50.102 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HA     1 
ATOM   11706 H HB2    . TYR B 1 333 ? 50.861  32.409 52.765 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HB2    1 
ATOM   11707 H HB3    . TYR B 1 333 ? 52.330  31.944 52.378 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HB3    1 
ATOM   11708 H HD1    . TYR B 1 333 ? 53.496  33.446 50.573 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HD1    1 
ATOM   11709 H HD2    . TYR B 1 333 ? 50.416  34.738 52.759 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HD2    1 
ATOM   11710 H HE1    . TYR B 1 333 ? 54.089  35.614 50.136 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HE1    1 
ATOM   11711 H HE2    . TYR B 1 333 ? 50.983  36.911 52.259 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HE2    1 
ATOM   11712 H HH     . TYR B 1 333 ? 52.377  38.289 51.109 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B HH     1 
ATOM   11713 N N      . THR B 1 334 ? 52.116  29.564 50.875 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 333 THR B N      1 
ATOM   11714 C CA     . THR B 1 334 ? 52.250  28.119 50.901 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 333 THR B CA     1 
ATOM   11715 C C      . THR B 1 334 ? 52.542  27.598 52.298 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 333 THR B C      1 
ATOM   11716 O O      . THR B 1 334 ? 53.098  28.280 53.151 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 333 THR B O      1 
ATOM   11717 C CB     . THR B 1 334 ? 53.370  27.614 49.973 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 333 THR B CB     1 
ATOM   11718 O OG1    . THR B 1 334 ? 54.640  28.097 50.444 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 333 THR B OG1    1 
ATOM   11719 C CG2    . THR B 1 334 ? 53.135  28.087 48.531 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 333 THR B CG2    1 
ATOM   11720 H H      . THR B 1 334 ? 52.860  29.982 50.771 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 333 THR B H      1 
ATOM   11721 H HA     . THR B 1 334 ? 51.401  27.764 50.594 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HA     1 
ATOM   11722 H HB     . THR B 1 334 ? 53.377  26.644 49.970 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HB     1 
ATOM   11723 H HG1    . THR B 1 334 ? 54.652  28.936 50.427 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG1    1 
ATOM   11724 H HG21   . THR B 1 334 ? 52.370  27.628 48.152 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG21   1 
ATOM   11725 H HG22   . THR B 1 334 ? 53.917  27.897 47.988 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG22   1 
ATOM   11726 H HG23   . THR B 1 334 ? 52.968  29.042 48.518 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 333 THR B HG23   1 
ATOM   11727 N N      . PHE B 1 335 ? 52.223  26.325 52.492 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B N      1 
ATOM   11728 C CA     . PHE B 1 335 ? 52.567  25.675 53.747 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CA     1 
ATOM   11729 C C      . PHE B 1 335 ? 54.050  25.850 54.037 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B C      1 
ATOM   11730 O O      . PHE B 1 335 ? 54.437  26.048 55.193 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B O      1 
ATOM   11731 C CB     . PHE B 1 335 ? 52.230  24.187 53.689 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CB     1 
ATOM   11732 C CG     . PHE B 1 335 ? 50.769  23.890 53.692 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CG     1 
ATOM   11733 C CD1    . PHE B 1 335 ? 50.008  24.035 54.822 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD1    1 
ATOM   11734 C CD2    . PHE B 1 335 ? 50.144  23.461 52.548 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD2    1 
ATOM   11735 C CE1    . PHE B 1 335 ? 48.640  23.751 54.798 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE1    1 
ATOM   11736 C CE2    . PHE B 1 335 ? 48.774  23.201 52.535 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE2    1 
ATOM   11737 C CZ     . PHE B 1 335 ? 48.040  23.331 53.660 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CZ     1 
ATOM   11738 H H      . PHE B 1 335 ? 51.815  25.824 51.924 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B H      1 
ATOM   11739 H HA     . PHE B 1 335 ? 52.045  26.072 54.462 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HA     1 
ATOM   11740 H HB2    . PHE B 1 335 ? 52.604  23.816 52.874 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HB2    1 
ATOM   11741 H HB3    . PHE B 1 335 ? 52.621  23.749 54.461 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HB3    1 
ATOM   11742 H HD1    . PHE B 1 335 ? 50.405  24.326 55.611 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HD1    1 
ATOM   11743 H HD2    . PHE B 1 335 ? 50.641  23.342 51.771 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HD2    1 
ATOM   11744 H HE1    . PHE B 1 335 ? 48.136  23.851 55.573 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HE1    1 
ATOM   11745 H HE2    . PHE B 1 335 ? 48.363  22.935 51.745 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HE2    1 
ATOM   11746 H HZ     . PHE B 1 335 ? 47.131  23.134 53.653 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B HZ     1 
ATOM   11747 N N      . GLN B 1 336 ? 54.897  25.715 52.999 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B N      1 
ATOM   11748 C CA     . GLN B 1 336 ? 56.337  25.796 53.183 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CA     1 
ATOM   11749 C C      . GLN B 1 336 ? 56.742  27.178 53.655 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B C      1 
ATOM   11750 O O      . GLN B 1 336 ? 57.627  27.311 54.506 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B O      1 
ATOM   11751 C CB     . GLN B 1 336 ? 57.042  25.430 51.876 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CB     1 
ATOM   11752 C CG     . GLN B 1 336 ? 56.935  23.965 51.524 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CG     1 
ATOM   11753 C CD     . GLN B 1 336 ? 55.631  23.517 50.860 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CD     1 
ATOM   11754 O OE1    . GLN B 1 336 ? 54.732  24.295 50.574 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B OE1    1 
ATOM   11755 N NE2    . GLN B 1 336 ? 55.559  22.222 50.581 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B NE2    1 
ATOM   11756 H H      . GLN B 1 336 ? 54.655  25.577 52.185 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B H      1 
ATOM   11757 H HA     . GLN B 1 336 ? 56.616  25.160 53.859 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HA     1 
ATOM   11758 H HB2    . GLN B 1 336 ? 56.644  25.939 51.152 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HB2    1 
ATOM   11759 H HB3    . GLN B 1 336 ? 57.983  25.648 51.956 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HB3    1 
ATOM   11760 H HG2    . GLN B 1 336 ? 57.655  23.748 50.911 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HG2    1 
ATOM   11761 H HG3    . GLN B 1 336 ? 57.029  23.451 52.341 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HG3    1 
ATOM   11762 H HE21   . GLN B 1 336 ? 54.854  21.902 50.207 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HE21   1 
ATOM   11763 H HE22   . GLN B 1 336 ? 56.218  21.704 50.774 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B HE22   1 
ATOM   11764 N N      . GLU B 1 337 ? 56.089  28.219 53.130 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B N      1 
ATOM   11765 C CA     . GLU B 1 337 ? 56.366  29.577 53.595 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CA     1 
ATOM   11766 C C      . GLU B 1 337 ? 55.977  29.746 55.059 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B C      1 
ATOM   11767 O O      . GLU B 1 337 ? 56.741  30.294 55.860 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B O      1 
ATOM   11768 C CB     . GLU B 1 337 ? 55.633  30.574 52.703 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CB     1 
ATOM   11769 C CG     . GLU B 1 337 ? 56.394  30.737 51.383 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CG     1 
ATOM   11770 C CD     . GLU B 1 337 ? 55.593  31.524 50.372 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CD     1 
ATOM   11771 O OE1    . GLU B 1 337 ? 54.479  31.073 50.018 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE1    1 
ATOM   11772 O OE2    . GLU B 1 337 ? 56.043  32.634 49.956 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE2    1 
ATOM   11773 H H      . GLU B 1 337 ? 55.492  28.166 52.514 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B H      1 
ATOM   11774 H HA     . GLU B 1 337 ? 57.316  29.756 53.527 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HA     1 
ATOM   11775 H HB2    . GLU B 1 337 ? 54.739  30.248 52.512 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HB2    1 
ATOM   11776 H HB3    . GLU B 1 337 ? 55.583  31.436 53.146 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HB3    1 
ATOM   11777 H HG2    . GLU B 1 337 ? 57.224  31.211 51.549 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HG2    1 
ATOM   11778 H HG3    . GLU B 1 337 ? 56.580  29.862 51.010 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B HG3    1 
ATOM   11779 N N      . TYR B 1 338 ? 54.781  29.299 55.433 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B N      1 
ATOM   11780 C CA     . TYR B 1 338 ? 54.411  29.376 56.841 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CA     1 
ATOM   11781 C C      . TYR B 1 338 ? 55.415  28.662 57.728 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B C      1 
ATOM   11782 O O      . TYR B 1 338 ? 55.757  29.164 58.805 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B O      1 
ATOM   11783 C CB     . TYR B 1 338 ? 52.995  28.839 57.072 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CB     1 
ATOM   11784 C CG     . TYR B 1 338 ? 51.919  29.815 56.605 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CG     1 
ATOM   11785 C CD1    . TYR B 1 338 ? 51.571  30.930 57.355 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD1    1 
ATOM   11786 C CD2    . TYR B 1 338 ? 51.282  29.647 55.387 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD2    1 
ATOM   11787 C CE1    . TYR B 1 338 ? 50.619  31.802 56.921 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE1    1 
ATOM   11788 C CE2    . TYR B 1 338 ? 50.334  30.524 54.940 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE2    1 
ATOM   11789 C CZ     . TYR B 1 338 ? 49.991  31.603 55.717 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CZ     1 
ATOM   11790 O OH     . TYR B 1 338 ? 49.030  32.498 55.301 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B OH     1 
ATOM   11791 H H      . TYR B 1 338 ? 54.187  28.960 54.911 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B H      1 
ATOM   11792 H HA     . TYR B 1 338 ? 54.405  30.312 57.095 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HA     1 
ATOM   11793 H HB2    . TYR B 1 338 ? 52.886  28.010 56.579 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HB2    1 
ATOM   11794 H HB3    . TYR B 1 338 ? 52.867  28.680 58.021 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HB3    1 
ATOM   11795 H HD1    . TYR B 1 338 ? 51.996  31.085 58.168 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HD1    1 
ATOM   11796 H HD2    . TYR B 1 338 ? 51.506  28.916 54.858 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HD2    1 
ATOM   11797 H HE1    . TYR B 1 338 ? 50.393  32.537 57.444 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HE1    1 
ATOM   11798 H HE2    . TYR B 1 338 ? 49.924  30.390 54.116 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HE2    1 
ATOM   11799 H HH     . TYR B 1 338 ? 48.817  33.006 55.935 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B HH     1 
ATOM   11800 N N      . GLU B 1 339 ? 55.898  27.492 57.298 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B N      1 
ATOM   11801 C CA     . GLU B 1 339 ? 56.863  26.780 58.121 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CA     1 
ATOM   11802 C C      . GLU B 1 339 ? 58.161  27.553 58.272 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B C      1 
ATOM   11803 O O      . GLU B 1 339 ? 58.750  27.569 59.358 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B O      1 
ATOM   11804 C CB     . GLU B 1 339 ? 57.132  25.397 57.564 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CB     1 
ATOM   11805 C CG     . GLU B 1 339 ? 55.905  24.570 57.680 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CG     1 
ATOM   11806 C CD     . GLU B 1 339 ? 56.122  23.212 58.208 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CD     1 
ATOM   11807 O OE1    . GLU B 1 339 ? 56.706  23.051 59.305 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE1    1 
ATOM   11808 O OE2    . GLU B 1 339 ? 55.686  22.303 57.479 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE2    1 
ATOM   11809 H H      . GLU B 1 339 ? 55.687  27.107 56.559 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B H      1 
ATOM   11810 H HA     . GLU B 1 339 ? 56.475  26.674 59.003 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HA     1 
ATOM   11811 H HB2    . GLU B 1 339 ? 57.380  25.463 56.629 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HB2    1 
ATOM   11812 H HB3    . GLU B 1 339 ? 57.845  24.974 58.068 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HB3    1 
ATOM   11813 H HG2    . GLU B 1 339 ? 55.287  25.019 58.277 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HG2    1 
ATOM   11814 H HG3    . GLU B 1 339 ? 55.510  24.480 56.799 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B HG3    1 
ATOM   11815 N N      . GLU B 1 340 ? 58.589  28.246 57.221 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B N      1 
ATOM   11816 C CA     . GLU B 1 340 ? 59.752  29.113 57.333 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CA     1 
ATOM   11817 C C      . GLU B 1 340 ? 59.516  30.198 58.368 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B C      1 
ATOM   11818 O O      . GLU B 1 340 ? 60.400  30.491 59.181 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B O      1 
ATOM   11819 C CB     . GLU B 1 340 ? 60.044  29.739 55.974 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CB     1 
ATOM   11820 C CG     . GLU B 1 340 ? 61.098  30.801 55.955 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CG     1 
ATOM   11821 C CD     . GLU B 1 340 ? 61.327  31.403 54.558 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CD     1 
ATOM   11822 O OE1    . GLU B 1 340 ? 60.989  30.776 53.510 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE1    1 
ATOM   11823 O OE2    . GLU B 1 340 ? 61.848  32.536 54.542 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE2    1 
ATOM   11824 H H      . GLU B 1 340 ? 58.226  28.231 56.441 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B H      1 
ATOM   11825 H HA     . GLU B 1 340 ? 60.520  28.588 57.608 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HA     1 
ATOM   11826 H HB2    . GLU B 1 340 ? 60.334  29.036 55.372 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HB2    1 
ATOM   11827 H HB3    . GLU B 1 340 ? 59.225  30.142 55.643 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HB3    1 
ATOM   11828 H HG2    . GLU B 1 340 ? 60.832  31.520 56.549 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HG2    1 
ATOM   11829 H HG3    . GLU B 1 340 ? 61.937  30.416 56.255 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B HG3    1 
ATOM   11830 N N      . TRP B 1 341 ? 58.335  30.835 58.324 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B N      1 
ATOM   11831 C CA     . TRP B 1 341 ? 58.029  31.916 59.266 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CA     1 
ATOM   11832 C C      . TRP B 1 341 ? 57.928  31.387 60.697 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B C      1 
ATOM   11833 O O      . TRP B 1 341 ? 58.420  32.012 61.644 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B O      1 
ATOM   11834 C CB     . TRP B 1 341 ? 56.749  32.630 58.826 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CB     1 
ATOM   11835 C CG     . TRP B 1 341 ? 56.850  33.176 57.458 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CG     1 
ATOM   11836 C CD1    . TRP B 1 341 ? 57.986  33.496 56.783 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD1    1 
ATOM   11837 C CD2    . TRP B 1 341 ? 55.750  33.497 56.591 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD2    1 
ATOM   11838 N NE1    . TRP B 1 341 ? 57.660  34.010 55.543 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B NE1    1 
ATOM   11839 C CE2    . TRP B 1 341 ? 56.297  33.980 55.390 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE2    1 
ATOM   11840 C CE3    . TRP B 1 341 ? 54.359  33.358 56.694 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE3    1 
ATOM   11841 C CZ2    . TRP B 1 341 ? 55.507  34.381 54.318 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ2    1 
ATOM   11842 C CZ3    . TRP B 1 341 ? 53.581  33.755 55.613 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ3    1 
ATOM   11843 C CH2    . TRP B 1 341 ? 54.159  34.251 54.448 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CH2    1 
ATOM   11844 H H      . TRP B 1 341 ? 57.705  30.662 57.766 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B H      1 
ATOM   11845 H HA     . TRP B 1 341 ? 58.744  32.572 59.257 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HA     1 
ATOM   11846 H HB2    . TRP B 1 341 ? 56.012  32.000 58.846 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HB2    1 
ATOM   11847 H HB3    . TRP B 1 341 ? 56.573  33.367 59.432 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HB3    1 
ATOM   11848 H HD1    . TRP B 1 341 ? 58.851  33.385 57.107 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HD1    1 
ATOM   11849 H HE1    . TRP B 1 341 ? 58.221  34.303 54.961 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HE1    1 
ATOM   11850 H HE3    . TRP B 1 341 ? 53.969  33.010 57.463 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HE3    1 
ATOM   11851 H HZ2    . TRP B 1 341 ? 55.886  34.725 53.541 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HZ2    1 
ATOM   11852 H HZ3    . TRP B 1 341 ? 52.655  33.688 55.669 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HZ3    1 
ATOM   11853 H HH2    . TRP B 1 341 ? 53.609  34.500 53.740 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B HH2    1 
ATOM   11854 N N      . PHE B 1 342 ? 57.295  30.232 60.872 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B N      1 
ATOM   11855 C CA     . PHE B 1 342 ? 57.246  29.596 62.188 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CA     1 
ATOM   11856 C C      . PHE B 1 342 ? 58.656  29.365 62.729 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B C      1 
ATOM   11857 O O      . PHE B 1 342 ? 58.977  29.757 63.862 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B O      1 
ATOM   11858 C CB     . PHE B 1 342 ? 56.492  28.254 62.151 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CB     1 
ATOM   11859 C CG     . PHE B 1 342 ? 54.995  28.344 61.914 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CG     1 
ATOM   11860 C CD1    . PHE B 1 342 ? 54.211  29.340 62.428 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD1    1 
ATOM   11861 C CD2    . PHE B 1 342 ? 54.384  27.330 61.213 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD2    1 
ATOM   11862 C CE1    . PHE B 1 342 ? 52.843  29.352 62.207 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE1    1 
ATOM   11863 C CE2    . PHE B 1 342 ? 53.020  27.308 60.997 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE2    1 
ATOM   11864 C CZ     . PHE B 1 342 ? 52.241  28.347 61.488 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CZ     1 
ATOM   11865 H H      . PHE B 1 342 ? 56.888  29.797 60.252 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B H      1 
ATOM   11866 H HA     . PHE B 1 342 ? 56.757  30.191 62.778 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HA     1 
ATOM   11867 H HB2    . PHE B 1 342 ? 56.864  27.716 61.434 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HB2    1 
ATOM   11868 H HB3    . PHE B 1 342 ? 56.622  27.808 63.002 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HB3    1 
ATOM   11869 H HD1    . PHE B 1 342 ? 54.600  30.018 62.932 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HD1    1 
ATOM   11870 H HD2    . PHE B 1 342 ? 54.905  26.638 60.874 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HD2    1 
ATOM   11871 H HE1    . PHE B 1 342 ? 52.328  30.047 62.548 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HE1    1 
ATOM   11872 H HE2    . PHE B 1 342 ? 52.629  26.607 60.528 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HE2    1 
ATOM   11873 H HZ     . PHE B 1 342 ? 51.324  28.362 61.334 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B HZ     1 
ATOM   11874 N N      . THR B 1 343 ? 59.526  28.786 61.899 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 342 THR B N      1 
ATOM   11875 C CA     . THR B 1 343 ? 60.890  28.484 62.318 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 342 THR B CA     1 
ATOM   11876 C C      . THR B 1 343 ? 61.630  29.742 62.723 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 342 THR B C      1 
ATOM   11877 O O      . THR B 1 343 ? 62.300  29.763 63.763 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 342 THR B O      1 
ATOM   11878 C CB     . THR B 1 343 ? 61.627  27.742 61.212 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 342 THR B CB     1 
ATOM   11879 O OG1    . THR B 1 343 ? 60.955  26.498 61.011 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 342 THR B OG1    1 
ATOM   11880 C CG2    . THR B 1 343 ? 63.056  27.424 61.614 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 342 THR B CG2    1 
ATOM   11881 H H      . THR B 1 343 ? 59.350  28.559 61.088 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 342 THR B H      1 
ATOM   11882 H HA     . THR B 1 343 ? 60.857  27.900 63.092 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HA     1 
ATOM   11883 H HB     . THR B 1 343 ? 61.647  28.287 60.410 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HB     1 
ATOM   11884 H HG1    . THR B 1 343 ? 60.157  26.636 60.787 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG1    1 
ATOM   11885 H HG21   . THR B 1 343 ? 63.581  28.240 61.646 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG21   1 
ATOM   11886 H HG22   . THR B 1 343 ? 63.455  26.818 60.971 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG22   1 
ATOM   11887 H HG23   . THR B 1 343 ? 63.069  27.008 62.490 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 342 THR B HG23   1 
ATOM   11888 N N      . ALA B 1 344 ? 61.498  30.804 61.920 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B N      1 
ATOM   11889 C CA     . ALA B 1 344 ? 62.150  32.073 62.222 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CA     1 
ATOM   11890 C C      . ALA B 1 344 ? 61.693  32.654 63.552 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B C      1 
ATOM   11891 O O      . ALA B 1 344 ? 62.454  33.379 64.192 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B O      1 
ATOM   11892 C CB     . ALA B 1 344 ? 61.964  33.035 61.047 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CB     1 
ATOM   11893 H H      . ALA B 1 344 ? 61.035  30.813 61.196 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B H      1 
ATOM   11894 H HA     . ALA B 1 344 ? 63.105  31.936 62.318 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HA     1 
ATOM   11895 H HB1    . ALA B 1 344 ? 62.384  33.882 61.263 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HB1    1 
ATOM   11896 H HB2    . ALA B 1 344 ? 62.377  32.653 60.257 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HB2    1 
ATOM   11897 H HB3    . ALA B 1 344 ? 61.015  33.166 60.894 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B HB3    1 
ATOM   11898 N N      . ALA B 1 345 ? 60.470  32.355 63.980 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B N      1 
ATOM   11899 C CA     . ALA B 1 345 ? 59.884  32.856 65.217 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CA     1 
ATOM   11900 C C      . ALA B 1 345 ? 60.058  31.884 66.377 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B C      1 
ATOM   11901 O O      . ALA B 1 345 ? 59.557  32.157 67.464 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B O      1 
ATOM   11902 C CB     . ALA B 1 345 ? 58.385  33.103 64.986 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CB     1 
ATOM   11903 H H      . ALA B 1 345 ? 59.935  31.838 63.549 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B H      1 
ATOM   11904 H HA     . ALA B 1 345 ? 60.308  33.693 65.463 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HA     1 
ATOM   11905 H HB1    . ALA B 1 345 ? 57.991  33.437 65.806 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HB1    1 
ATOM   11906 H HB2    . ALA B 1 345 ? 58.279  33.756 64.277 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HB2    1 
ATOM   11907 H HB3    . ALA B 1 345 ? 57.963  32.267 64.732 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 344 ALA B HB3    1 
ATOM   11908 N N      . GLY B 1 346 ? 60.757  30.762 66.176 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N      1 
ATOM   11909 C CA     . GLY B 1 346 ? 60.946  29.786 67.234 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA     1 
ATOM   11910 C C      . GLY B 1 346 ? 59.725  28.924 67.467 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C      1 
ATOM   11911 O O      . GLY B 1 346 ? 59.613  28.305 68.528 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O      1 
ATOM   11912 H H      . GLY B 1 346 ? 61.130  30.548 65.431 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B H      1 
ATOM   11913 H HA2    . GLY B 1 346 ? 61.688  29.206 67.002 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B HA2    1 
ATOM   11914 H HA3    . GLY B 1 346 ? 61.154  30.249 68.060 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B HA3    1 
ATOM   11915 N N      . LEU B 1 347 ? 58.800  28.866 66.508 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B N      1 
ATOM   11916 C CA     . LEU B 1 347 ? 57.574  28.090 66.590 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CA     1 
ATOM   11917 C C      . LEU B 1 347 ? 57.705  26.851 65.724 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B C      1 
ATOM   11918 O O      . LEU B 1 347 ? 58.556  26.764 64.837 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B O      1 
ATOM   11919 C CB     . LEU B 1 347 ? 56.386  28.925 66.090 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CB     1 
ATOM   11920 C CG     . LEU B 1 347 ? 56.124  30.196 66.884 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CG     1 
ATOM   11921 C CD1    . LEU B 1 347 ? 55.054  30.984 66.119 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD1    1 
ATOM   11922 C CD2    . LEU B 1 347 ? 55.703  29.988 68.340 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD2    1 
ATOM   11923 H H      . LEU B 1 347 ? 58.869  29.291 65.763 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B H      1 
ATOM   11924 H HA     . LEU B 1 347 ? 57.408  27.827 67.509 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HA     1 
ATOM   11925 H HB2    . LEU B 1 347 ? 56.556  29.183 65.171 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HB2    1 
ATOM   11926 H HB3    . LEU B 1 347 ? 55.585  28.379 66.138 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HB3    1 
ATOM   11927 H HG     . LEU B 1 347 ? 56.960  30.682 66.962 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HG     1 
ATOM   11928 H HD11   . LEU B 1 347 ? 55.383  31.181 65.228 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD11   1 
ATOM   11929 H HD12   . LEU B 1 347 ? 54.870  31.810 66.593 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD12   1 
ATOM   11930 H HD13   . LEU B 1 347 ? 54.247  30.449 66.063 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD13   1 
ATOM   11931 H HD21   . LEU B 1 347 ? 54.914  29.424 68.363 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD21   1 
ATOM   11932 H HD22   . LEU B 1 347 ? 55.504  30.851 68.737 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD22   1 
ATOM   11933 H HD23   . LEU B 1 347 ? 56.429  29.562 68.821 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B HD23   1 
ATOM   11934 N N      . GLN B 1 348 ? 56.811  25.900 65.963 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B N      1 
ATOM   11935 C CA     . GLN B 1 348 ? 56.747  24.686 65.172 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CA     1 
ATOM   11936 C C      . GLN B 1 348 ? 55.291  24.373 64.874 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B C      1 
ATOM   11937 O O      . GLN B 1 348 ? 54.465  24.331 65.788 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B O      1 
ATOM   11938 C CB     . GLN B 1 348 ? 57.374  23.493 65.930 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CB     1 
ATOM   11939 C CG     . GLN B 1 348 ? 57.391  22.172 65.109 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CG     1 
ATOM   11940 C CD     . GLN B 1 348 ? 58.206  21.057 65.754 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CD     1 
ATOM   11941 O OE1    . GLN B 1 348 ? 59.103  20.494 65.130 1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B OE1    1 
ATOM   11942 N NE2    . GLN B 1 348 ? 57.878  20.720 66.994 1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B NE2    1 
ATOM   11943 H H      . GLN B 1 348 ? 56.224  25.938 66.590 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B H      1 
ATOM   11944 H HA     . GLN B 1 348 ? 57.223  24.820 64.338 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HA     1 
ATOM   11945 H HB2    . GLN B 1 348 ? 58.291  23.713 66.156 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HB2    1 
ATOM   11946 H HB3    . GLN B 1 348 ? 56.862  23.333 66.739 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HB3    1 
ATOM   11947 H HG2    . GLN B 1 348 ? 56.480  21.854 65.012 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HG2    1 
ATOM   11948 H HG3    . GLN B 1 348 ? 57.774  22.352 64.236 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HG3    1 
ATOM   11949 H HE21   . GLN B 1 348 ? 58.310  20.096 67.399 1.00 88.50  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HE21   1 
ATOM   11950 H HE22   . GLN B 1 348 ? 57.233  21.125 67.394 1.00 88.50  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B HE22   1 
ATOM   11951 N N      A ARG B 1 349 ? 54.978  24.119 63.609 0.50 15.34  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N      1 
ATOM   11952 N N      B ARG B 1 349 ? 54.999  24.113 63.601 0.50 15.96  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N      1 
ATOM   11953 C CA     A ARG B 1 349 ? 53.620  23.728 63.265 0.50 15.88  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA     1 
ATOM   11954 C CA     B ARG B 1 349 ? 53.678  23.650 63.206 0.50 16.80  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA     1 
ATOM   11955 C C      A ARG B 1 349 ? 53.321  22.337 63.812 0.50 15.57  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C      1 
ATOM   11956 C C      B ARG B 1 349 ? 53.360  22.320 63.875 0.50 16.11  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C      1 
ATOM   11957 O O      A ARG B 1 349 ? 54.127  21.416 63.681 0.50 16.74  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O      1 
ATOM   11958 O O      B ARG B 1 349 ? 54.200  21.418 63.907 0.50 17.57  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O      1 
ATOM   11959 C CB     A ARG B 1 349 ? 53.405  23.738 61.756 0.50 18.87  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB     1 
ATOM   11960 C CB     B ARG B 1 349 ? 53.632  23.446 61.696 0.50 20.98  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB     1 
ATOM   11961 C CG     A ARG B 1 349 ? 51.909  23.571 61.379 0.50 19.43  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG     1 
ATOM   11962 C CG     B ARG B 1 349 ? 52.207  23.140 61.241 0.50 26.09  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG     1 
ATOM   11963 C CD     A ARG B 1 349 ? 51.711  23.202 59.892 0.50 19.95  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD     1 
ATOM   11964 C CD     B ARG B 1 349 ? 52.096  21.988 60.292 0.50 29.64  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD     1 
ATOM   11965 N NE     A ARG B 1 349 ? 52.470  22.002 59.548 0.50 22.05  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE     1 
ATOM   11966 N NE     B ARG B 1 349 ? 52.715  22.297 59.012 0.50 32.96  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE     1 
ATOM   11967 C CZ     A ARG B 1 349 ? 52.100  20.771 59.891 0.50 24.80  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ     1 
ATOM   11968 C CZ     B ARG B 1 349 ? 52.393  21.737 57.851 0.50 40.05  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ     1 
ATOM   11969 N NH1    A ARG B 1 349 ? 50.887  20.525 60.371 0.50 25.49  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1    1 
ATOM   11970 N NH1    B ARG B 1 349 ? 51.456  20.807 57.762 0.50 46.67  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1    1 
ATOM   11971 N NH2    A ARG B 1 349 ? 52.974  19.768 59.780 0.50 26.76  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2    1 
ATOM   11972 N NH2    B ARG B 1 349 ? 53.022  22.129 56.748 0.50 41.03  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2    1 
ATOM   11973 H H      A ARG B 1 349 ? 55.523  24.165 62.945 0.50 18.41  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B H      1 
ATOM   11974 H H      B ARG B 1 349 ? 55.551  24.198 62.947 0.50 19.16  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B H      1 
ATOM   11975 H HA     A ARG B 1 349 ? 53.006  24.368 63.659 0.50 19.06  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HA     1 
ATOM   11976 H HA     B ARG B 1 349 ? 53.021  24.314 63.469 0.50 20.16  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HA     1 
ATOM   11977 H HB2    A ARG B 1 349 ? 53.716  24.584 61.396 0.50 22.65  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB2    1 
ATOM   11978 H HB2    B ARG B 1 349 ? 53.933  24.253 61.250 0.50 25.19  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB2    1 
ATOM   11979 H HB3    A ARG B 1 349 ? 53.902  23.006 61.359 0.50 22.65  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB3    1 
ATOM   11980 H HB3    B ARG B 1 349 ? 54.202  22.700 61.452 0.50 25.19  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HB3    1 
ATOM   11981 H HG2    A ARG B 1 349 ? 51.523  22.863 61.918 0.50 23.32  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG2    1 
ATOM   11982 H HG2    B ARG B 1 349 ? 51.670  22.930 62.021 0.50 31.32  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG2    1 
ATOM   11983 H HG3    A ARG B 1 349 ? 51.444  24.406 61.545 0.50 23.32  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG3    1 
ATOM   11984 H HG3    B ARG B 1 349 ? 51.849  23.923 60.793 0.50 31.32  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HG3    1 
ATOM   11985 H HD2    A ARG B 1 349 ? 50.772  23.031 59.723 0.50 23.95  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD2    1 
ATOM   11986 H HD2    B ARG B 1 349 ? 52.545  21.215 60.670 0.50 35.58  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD2    1 
ATOM   11987 H HD3    A ARG B 1 349 ? 52.021  23.933 59.334 0.50 23.95  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD3    1 
ATOM   11988 H HD3    B ARG B 1 349 ? 51.160  21.785 60.139 0.50 35.58  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HD3    1 
ATOM   11989 H HE     A ARG B 1 349 ? 53.197  22.097 59.099 0.50 26.47  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HE     1 
ATOM   11990 H HE     B ARG B 1 349 ? 53.338  22.890 59.006 0.50 39.56  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HE     1 
ATOM   11991 H HH11   A ARG B 1 349 ? 50.323  21.168 60.465 0.50 30.59  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH11   1 
ATOM   11992 H HH11   B ARG B 1 349 ? 51.036  20.550 58.467 0.50 56.01  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH11   1 
ATOM   11993 H HH12   A ARG B 1 349 ? 50.665  19.723 60.587 0.50 30.59  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH12   1 
ATOM   11994 H HH12   B ARG B 1 349 ? 51.266  20.459 56.998 0.50 56.01  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH12   1 
ATOM   11995 H HH21   A ARG B 1 349 ? 53.769  19.921 59.489 0.50 32.11  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH21   1 
ATOM   11996 H HH21   B ARG B 1 349 ? 53.627  22.738 56.792 0.50 49.24  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH21   1 
ATOM   11997 H HH22   A ARG B 1 349 ? 52.743  18.970 60.000 0.50 32.11  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH22   1 
ATOM   11998 H HH22   B ARG B 1 349 ? 52.823  21.774 55.990 0.50 49.24  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B HH22   1 
ATOM   11999 N N      . ILE B 1 350 ? 52.147  22.200 64.410 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B N      1 
ATOM   12000 C CA     . ILE B 1 350 ? 51.717  20.967 65.047 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CA     1 
ATOM   12001 C C      . ILE B 1 350 ? 50.431  20.406 64.481 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B C      1 
ATOM   12002 O O      . ILE B 1 350 ? 50.129  19.249 64.749 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B O      1 
ATOM   12003 C CB     . ILE B 1 350 ? 51.588  21.102 66.582 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CB     1 
ATOM   12004 C CG1    . ILE B 1 350 ? 50.628  22.254 66.922 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG1    1 
ATOM   12005 C CG2    . ILE B 1 350 ? 52.973  21.247 67.160 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG2    1 
ATOM   12006 C CD1    . ILE B 1 350 ? 50.066  22.251 68.250 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CD1    1 
ATOM   12007 H H      . ILE B 1 350 ? 51.555  22.824 64.413 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B H      1 
ATOM   12008 H HA     . ILE B 1 350 ? 52.415  20.315 64.878 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HA     1 
ATOM   12009 H HB     . ILE B 1 350 ? 51.194  20.312 66.983 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HB     1 
ATOM   12010 H HG12   . ILE B 1 350 ? 51.110  23.089 66.819 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG12   1 
ATOM   12011 H HG13   . ILE B 1 350 ? 49.885  22.221 66.299 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG13   1 
ATOM   12012 H HG21   . ILE B 1 350 ? 53.413  20.383 67.145 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG21   1 
ATOM   12013 H HG22   . ILE B 1 350 ? 52.901  21.567 68.073 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG22   1 
ATOM   12014 H HG23   . ILE B 1 350 ? 53.473  21.883 66.625 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HG23   1 
ATOM   12015 H HD11   . ILE B 1 350 ? 49.805  21.346 68.480 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HD11   1 
ATOM   12016 H HD12   . ILE B 1 350 ? 49.291  22.834 68.266 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HD12   1 
ATOM   12017 H HD13   . ILE B 1 350 ? 50.734  22.572 68.876 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B HD13   1 
ATOM   12018 N N      A GLU B 1 351 ? 49.616  21.199 63.781 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N      1 
ATOM   12019 N N      B GLU B 1 351 ? 49.697  21.141 63.665 0.50 15.52  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N      1 
ATOM   12020 C CA     A GLU B 1 351 ? 48.333  20.749 63.257 0.50 14.54  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA     1 
ATOM   12021 C CA     B GLU B 1 351 ? 48.456  20.593 63.152 0.50 16.44  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA     1 
ATOM   12022 C C      A GLU B 1 351 ? 48.032  21.503 61.970 0.50 13.88  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C      1 
ATOM   12023 C C      B GLU B 1 351 ? 47.979  21.475 62.024 0.50 13.95  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C      1 
ATOM   12024 O O      A GLU B 1 351 ? 48.420  22.668 61.805 0.50 13.24  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O      1 
ATOM   12025 O O      B GLU B 1 351 ? 48.187  22.694 62.038 0.50 11.80  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O      1 
ATOM   12026 C CB     A GLU B 1 351 ? 47.144  21.002 64.211 0.50 15.24  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB     1 
ATOM   12027 C CB     B GLU B 1 351 ? 47.382  20.537 64.240 0.50 18.32  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB     1 
ATOM   12028 C CG     A GLU B 1 351 ? 47.225  20.273 65.588 0.50 18.21  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG     1 
ATOM   12029 C CG     B GLU B 1 351 ? 46.060  19.947 63.808 0.50 21.92  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG     1 
ATOM   12030 C CD     A GLU B 1 351 ? 46.967  18.749 65.554 0.50 21.26  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD     1 
ATOM   12031 C CD     B GLU B 1 351 ? 46.155  18.496 63.341 0.50 24.17  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD     1 
ATOM   12032 O OE1    A GLU B 1 351 ? 46.491  18.252 64.527 0.50 25.46  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1    1 
ATOM   12033 O OE1    B GLU B 1 351 ? 46.590  18.226 62.176 0.50 20.97  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1    1 
ATOM   12034 O OE2    A GLU B 1 351 ? 47.218  18.056 66.568 0.50 24.06  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2    1 
ATOM   12035 O OE2    B GLU B 1 351 ? 45.737  17.625 64.143 0.50 28.42  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2    1 
ATOM   12036 H H      A GLU B 1 351 ? 49.791  22.020 63.593 0.50 17.47  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B H      1 
ATOM   12037 H H      B GLU B 1 351 ? 49.890  21.937 63.402 0.50 18.63  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B H      1 
ATOM   12038 H HA     A GLU B 1 351 ? 48.414  19.796 63.099 0.50 17.45  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HA     1 
ATOM   12039 H HA     B GLU B 1 351 ? 48.612  19.697 62.814 0.50 19.74  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HA     1 
ATOM   12040 H HB2    A GLU B 1 351 ? 47.093  21.954 64.391 0.50 18.30  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB2    1 
ATOM   12041 H HB2    B GLU B 1 351 ? 47.715  19.995 64.973 0.50 21.99  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB2    1 
ATOM   12042 H HB3    A GLU B 1 351 ? 46.332  20.703 63.773 0.50 18.30  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB3    1 
ATOM   12043 H HB3    B GLU B 1 351 ? 47.209  21.440 64.548 0.50 21.99  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HB3    1 
ATOM   12044 H HG2    A GLU B 1 351 ? 48.114  20.407 65.951 0.50 21.86  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG2    1 
ATOM   12045 H HG2    B GLU B 1 351 ? 45.445  19.976 64.557 0.50 26.31  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG2    1 
ATOM   12046 H HG3    A GLU B 1 351 ? 46.563  20.664 66.179 0.50 21.86  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG3    1 
ATOM   12047 H HG3    B GLU B 1 351 ? 45.710  20.472 63.071 0.50 26.31  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B HG3    1 
ATOM   12048 N N      . THR B 1 352 ? 47.290  20.840 61.084 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 351 THR B N      1 
ATOM   12049 C CA     . THR B 1 352 ? 46.634  21.490 59.959 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CA     1 
ATOM   12050 C C      . THR B 1 352 ? 45.228  20.921 59.878 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 351 THR B C      1 
ATOM   12051 O O      . THR B 1 352 ? 45.051  19.702 59.825 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 351 THR B O      1 
ATOM   12052 C CB     . THR B 1 352 ? 47.373  21.163 58.658 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CB     1 
ATOM   12053 O OG1    . THR B 1 352 ? 48.744  21.551 58.775 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 351 THR B OG1    1 
ATOM   12054 C CG2    . THR B 1 352 ? 46.729  21.827 57.455 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CG2    1 
ATOM   12055 H H      . THR B 1 352 ? 47.182  19.987 61.076 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 351 THR B H      1 
ATOM   12056 H HA     . THR B 1 352 ? 46.605  22.451 60.087 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HA     1 
ATOM   12057 H HB     . THR B 1 352 ? 47.326  20.207 58.501 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HB     1 
ATOM   12058 H HG1    . THR B 1 352 ? 49.139  21.434 58.043 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG1    1 
ATOM   12059 H HG21   . THR B 1 352 ? 45.855  21.441 57.291 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG21   1 
ATOM   12060 H HG22   . THR B 1 352 ? 47.283  21.698 56.668 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG22   1 
ATOM   12061 H HG23   . THR B 1 352 ? 46.628  22.778 57.615 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 351 THR B HG23   1 
ATOM   12062 N N      . LEU B 1 353 ? 44.237  21.797 59.915 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B N      1 
ATOM   12063 C CA     . LEU B 1 353 ? 42.836  21.423 59.894 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CA     1 
ATOM   12064 C C      . LEU B 1 353 ? 42.148  22.095 58.706 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B C      1 
ATOM   12065 O O      . LEU B 1 353 ? 42.336  23.280 58.458 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B O      1 
ATOM   12066 C CB     . LEU B 1 353 ? 42.130  21.880 61.180 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CB     1 
ATOM   12067 C CG     . LEU B 1 353 ? 42.834  21.554 62.489 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CG     1 
ATOM   12068 C CD1    . LEU B 1 353 ? 42.179  22.230 63.687 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD1    1 
ATOM   12069 C CD2    . LEU B 1 353 ? 42.871  20.065 62.661 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD2    1 
ATOM   12070 H H      . LEU B 1 353 ? 44.358  22.647 59.954 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B H      1 
ATOM   12071 H HA     . LEU B 1 353 ? 42.762  20.459 59.809 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HA     1 
ATOM   12072 H HB2    . LEU B 1 353 ? 42.030  22.844 61.142 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HB2    1 
ATOM   12073 H HB3    . LEU B 1 353 ? 41.258  21.456 61.212 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HB3    1 
ATOM   12074 H HG     . LEU B 1 353 ? 43.740  21.900 62.457 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HG     1 
ATOM   12075 H HD11   . LEU B 1 353 ? 42.205  23.191 63.560 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD11   1 
ATOM   12076 H HD12   . LEU B 1 353 ? 42.665  21.989 64.491 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD12   1 
ATOM   12077 H HD13   . LEU B 1 353 ? 41.259  21.930 63.754 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD13   1 
ATOM   12078 H HD21   . LEU B 1 353 ? 41.978  19.749 62.868 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD21   1 
ATOM   12079 H HD22   . LEU B 1 353 ? 43.476  19.846 63.387 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD22   1 
ATOM   12080 H HD23   . LEU B 1 353 ? 43.183  19.660 61.837 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B HD23   1 
ATOM   12081 N N      . ASP B 1 354 ? 41.322  21.367 57.982 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B N      1 
ATOM   12082 C CA     . ASP B 1 354 ? 40.539  21.921 56.889 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CA     1 
ATOM   12083 C C      . ASP B 1 354 ? 39.242  22.528 57.392 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B C      1 
ATOM   12084 O O      . ASP B 1 354 ? 38.595  21.986 58.284 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B O      1 
ATOM   12085 C CB     . ASP B 1 354 ? 40.185  20.766 55.947 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CB     1 
ATOM   12086 C CG     . ASP B 1 354 ? 41.346  20.275 55.127 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CG     1 
ATOM   12087 O OD1    . ASP B 1 354 ? 42.329  20.983 54.964 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD1    1 
ATOM   12088 O OD2    . ASP B 1 354 ? 41.249  19.152 54.592 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD2    1 
ATOM   12089 H H      . ASP B 1 354 ? 41.191  20.526 58.104 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B H      1 
ATOM   12090 H HA     . ASP B 1 354 ? 41.041  22.618 56.440 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B HA     1 
ATOM   12091 H HB2    . ASP B 1 354 ? 39.860  20.021 56.475 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B HB2    1 
ATOM   12092 H HB3    . ASP B 1 354 ? 39.496  21.065 55.333 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B HB3    1 
ATOM   12093 N N      . THR B 1 355 ? 38.842  23.623 56.750 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 354 THR B N      1 
ATOM   12094 C CA     . THR B 1 355 ? 37.558  24.273 56.972 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 354 THR B CA     1 
ATOM   12095 C C      . THR B 1 355 ? 36.941  24.504 55.594 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 354 THR B C      1 
ATOM   12096 O O      . THR B 1 355 ? 37.576  24.213 54.582 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 354 THR B O      1 
ATOM   12097 C CB     . THR B 1 355 ? 37.694  25.534 57.818 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CB     1 
ATOM   12098 O OG1    . THR B 1 355 ? 38.257  26.590 57.061 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 354 THR B OG1    1 
ATOM   12099 C CG2    . THR B 1 355 ? 38.566  25.314 59.036 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CG2    1 
ATOM   12100 H H      . THR B 1 355 ? 39.317  24.024 56.156 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 354 THR B H      1 
ATOM   12101 H HA     . THR B 1 355 ? 36.954  23.720 57.491 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HA     1 
ATOM   12102 H HB     . THR B 1 355 ? 36.803  25.775 58.116 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HB     1 
ATOM   12103 H HG1    . THR B 1 355 ? 37.739  26.802 56.435 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG1    1 
ATOM   12104 H HG21   . THR B 1 355 ? 38.252  24.543 59.534 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG21   1 
ATOM   12105 H HG22   . THR B 1 355 ? 38.536  26.094 59.611 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG22   1 
ATOM   12106 H HG23   . THR B 1 355 ? 39.484  25.159 58.762 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 354 THR B HG23   1 
ATOM   12107 N N      . PRO B 1 356 ? 35.718  25.023 55.495 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B N      1 
ATOM   12108 C CA     . PRO B 1 356 ? 35.076  25.108 54.166 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CA     1 
ATOM   12109 C C      . PRO B 1 356 ? 35.865  25.808 53.077 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B C      1 
ATOM   12110 O O      . PRO B 1 356 ? 35.830  25.357 51.921 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B O      1 
ATOM   12111 C CB     . PRO B 1 356 ? 33.747  25.806 54.468 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CB     1 
ATOM   12112 C CG     . PRO B 1 356 ? 33.410  25.364 55.869 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CG     1 
ATOM   12113 C CD     . PRO B 1 356 ? 34.767  25.345 56.571 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CD     1 
ATOM   12114 H HA     . PRO B 1 356 ? 34.911  24.203 53.858 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HA     1 
ATOM   12115 H HB2    . PRO B 1 356 ? 33.857  26.769 54.422 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HB2    1 
ATOM   12116 H HB3    . PRO B 1 356 ? 33.068  25.519 53.837 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HB3    1 
ATOM   12117 H HG2    . PRO B 1 356 ? 32.806  25.997 56.287 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HG2    1 
ATOM   12118 H HG3    . PRO B 1 356 ? 33.008  24.481 55.856 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HG3    1 
ATOM   12119 H HD2    . PRO B 1 356 ? 34.966  26.213 56.956 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HD2    1 
ATOM   12120 H HD3    . PRO B 1 356 ? 34.787  24.664 57.261 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B HD3    1 
ATOM   12121 N N      . MET B 1 357 ? 36.568  26.888 53.414 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 356 MET B N      1 
ATOM   12122 C CA     . MET B 1 357 ? 37.313  27.683 52.450 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 356 MET B CA     1 
ATOM   12123 C C      . MET B 1 357 ? 38.699  28.071 52.935 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 356 MET B C      1 
ATOM   12124 O O      . MET B 1 357 ? 39.362  28.905 52.291 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 356 MET B O      1 
ATOM   12125 C CB     . MET B 1 357 ? 36.521  28.947 52.067 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 356 MET B CB     1 
ATOM   12126 C CG     . MET B 1 357 ? 35.156  28.613 51.466 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 356 MET B CG     1 
ATOM   12127 S SD     . MET B 1 357 ? 34.208  30.009 50.860 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 356 MET B SD     1 
ATOM   12128 C CE     . MET B 1 357 ? 34.995  30.233 49.257 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 356 MET B CE     1 
ATOM   12129 H H      . MET B 1 357 ? 36.630  27.187 54.218 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 356 MET B H      1 
ATOM   12130 H HA     . MET B 1 357 ? 37.425  27.150 51.647 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HA     1 
ATOM   12131 H HB2    . MET B 1 357 ? 36.378  29.485 52.862 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HB2    1 
ATOM   12132 H HB3    . MET B 1 357 ? 37.025  29.452 51.411 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HB3    1 
ATOM   12133 H HG2    . MET B 1 357 ? 35.293  28.012 50.717 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HG2    1 
ATOM   12134 H HG3    . MET B 1 357 ? 34.621  28.177 52.148 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HG3    1 
ATOM   12135 H HE1    . MET B 1 357 ? 34.546  30.950 48.783 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HE1    1 
ATOM   12136 H HE2    . MET B 1 357 ? 35.928  30.460 49.393 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HE2    1 
ATOM   12137 H HE3    . MET B 1 357 ? 34.925  29.408 48.753 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 356 MET B HE3    1 
ATOM   12138 N N      . HIS B 1 358 ? 39.162  27.493 54.029 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B N      1 
ATOM   12139 C CA     . HIS B 1 358 ? 40.425  27.846 54.629 1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CA     1 
ATOM   12140 C C      . HIS B 1 358 ? 41.105  26.583 55.153 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B C      1 
ATOM   12141 O O      . HIS B 1 358 ? 40.528  25.497 55.169 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B O      1 
ATOM   12142 C CB     . HIS B 1 358 ? 40.237  28.780 55.839 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CB     1 
ATOM   12143 C CG     . HIS B 1 358 ? 39.626  30.100 55.575 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CG     1 
ATOM   12144 N ND1    . HIS B 1 358 ? 38.300  30.284 55.260 1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B ND1    1 
ATOM   12145 C CD2    . HIS B 1 358 ? 40.185  31.313 55.675 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CD2    1 
ATOM   12146 C CE1    . HIS B 1 358 ? 38.081  31.584 55.141 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CE1    1 
ATOM   12147 N NE2    . HIS B 1 358 ? 39.216  32.228 55.375 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 357 HIS B NE2    1 
ATOM   12148 H H      . HIS B 1 358 ? 38.745  26.872 54.454 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B H      1 
ATOM   12149 H HA     . HIS B 1 358 ? 40.966  28.271 53.946 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HA     1 
ATOM   12150 H HB2    . HIS B 1 358 ? 39.667  28.329 56.481 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HB2    1 
ATOM   12151 H HB3    . HIS B 1 358 ? 41.110  28.946 56.229 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HB3    1 
ATOM   12152 H HD2    . HIS B 1 358 ? 41.066  31.498 55.906 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HD2    1 
ATOM   12153 H HE1    . HIS B 1 358 ? 37.267  31.980 54.928 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HE1    1 
ATOM   12154 H HE2    . HIS B 1 358 ? 39.325  33.080 55.343 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B HE2    1 
ATOM   12155 N N      . ARG B 1 359 ? 42.341  26.759 55.613 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 358 ARG B N      1 
ATOM   12156 C CA     . ARG B 1 359 ? 43.004  25.834 56.522 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CA     1 
ATOM   12157 C C      . ARG B 1 359 ? 43.354  26.577 57.801 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B C      1 
ATOM   12158 O O      . ARG B 1 359 ? 43.629  27.782 57.762 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B O      1 
ATOM   12159 C CB     . ARG B 1 359 ? 44.266  25.195 55.938 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CB     1 
ATOM   12160 C CG     . ARG B 1 359 ? 44.020  23.958 55.160 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CG     1 
ATOM   12161 C CD     . ARG B 1 359 ? 43.433  24.109 53.853 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CD     1 
ATOM   12162 N NE     . ARG B 1 359 ? 43.513  22.829 53.114 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NE     1 
ATOM   12163 C CZ     . ARG B 1 359 ? 44.035  22.624 51.898 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CZ     1 
ATOM   12164 N NH1    . ARG B 1 359 ? 44.655  23.572 51.237 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH1    1 
ATOM   12165 N NH2    . ARG B 1 359 ? 43.794  21.485 51.271 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH2    1 
ATOM   12166 H H      . ARG B 1 359 ? 42.833  27.433 55.404 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B H      1 
ATOM   12167 H HA     . ARG B 1 359 ? 42.396  25.104 56.716 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HA     1 
ATOM   12168 H HB2    . ARG B 1 359 ? 44.691  25.835 55.345 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HB2    1 
ATOM   12169 H HB3    . ARG B 1 359 ? 44.864  24.970 56.667 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HB3    1 
ATOM   12170 H HG2    . ARG B 1 359 ? 44.870  23.508 55.035 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HG2    1 
ATOM   12171 H HG3    . ARG B 1 359 ? 43.419  23.395 55.673 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HG3    1 
ATOM   12172 H HD2    . ARG B 1 359 ? 42.501  24.362 53.940 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HD2    1 
ATOM   12173 H HD3    . ARG B 1 359 ? 43.916  24.787 53.354 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HD3    1 
ATOM   12174 H HE     . ARG B 1 359 ? 43.187  22.139 53.511 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HE     1 
ATOM   12175 H HH11   . ARG B 1 359 ? 44.737  24.355 51.584 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH11   1 
ATOM   12176 H HH12   . ARG B 1 359 ? 44.980  23.410 50.458 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH12   1 
ATOM   12177 H HH21   . ARG B 1 359 ? 43.307  20.883 51.645 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH21   1 
ATOM   12178 H HH22   . ARG B 1 359 ? 44.126  21.346 50.490 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B HH22   1 
ATOM   12179 N N      . ILE B 1 360 ? 43.366  25.830 58.901 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B N      1 
ATOM   12180 C CA     . ILE B 1 360 ? 43.887  26.292 60.183 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CA     1 
ATOM   12181 C C      . ILE B 1 360 ? 45.254  25.644 60.362 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B C      1 
ATOM   12182 O O      . ILE B 1 360 ? 45.362  24.416 60.337 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B O      1 
ATOM   12183 C CB     . ILE B 1 360 ? 42.987  25.884 61.363 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CB     1 
ATOM   12184 C CG1    . ILE B 1 360 ? 41.559  26.333 61.163 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG1    1 
ATOM   12185 C CG2    . ILE B 1 360 ? 43.579  26.385 62.683 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG2    1 
ATOM   12186 C CD1    . ILE B 1 360 ? 40.570  25.765 62.151 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CD1    1 
ATOM   12187 H H      . ILE B 1 360 ? 43.067  25.024 58.930 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B H      1 
ATOM   12188 H HA     . ILE B 1 360 ? 43.956  27.259 60.161 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HA     1 
ATOM   12189 H HB     . ILE B 1 360 ? 42.959  24.915 61.399 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HB     1 
ATOM   12190 H HG12   . ILE B 1 360 ? 41.527  27.299 61.242 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG12   1 
ATOM   12191 H HG13   . ILE B 1 360 ? 41.273  26.063 60.276 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG13   1 
ATOM   12192 H HG21   . ILE B 1 360 ? 44.369  25.863 62.894 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG21   1 
ATOM   12193 H HG22   . ILE B 1 360 ? 42.918  26.283 63.385 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG22   1 
ATOM   12194 H HG23   . ILE B 1 360 ? 43.817  27.321 62.587 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HG23   1 
ATOM   12195 H HD11   . ILE B 1 360 ? 40.660  24.799 62.167 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HD11   1 
ATOM   12196 H HD12   . ILE B 1 360 ? 39.673  26.009 61.876 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HD12   1 
ATOM   12197 H HD13   . ILE B 1 360 ? 40.757  26.129 63.030 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B HD13   1 
ATOM   12198 N N      . LEU B 1 361 ? 46.286  26.442 60.571 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N      1 
ATOM   12199 C CA     . LEU B 1 361 ? 47.572  25.929 60.987 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA     1 
ATOM   12200 C C      . LEU B 1 361 ? 47.767  26.296 62.433 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C      1 
ATOM   12201 O O      . LEU B 1 361 ? 47.575  27.460 62.804 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O      1 
ATOM   12202 C CB     . LEU B 1 361 ? 48.728  26.581 60.288 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB     1 
ATOM   12203 C CG     . LEU B 1 361 ? 48.716  26.542 58.816 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG     1 
ATOM   12204 C CD1    . LEU B 1 361 ? 50.115  27.107 58.301 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1    1 
ATOM   12205 C CD2    . LEU B 1 361 ? 48.458  25.244 58.261 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2    1 
ATOM   12206 H H      . LEU B 1 361 ? 46.262  27.296 60.476 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B H      1 
ATOM   12207 H HA     . LEU B 1 361 ? 47.568  24.975 60.812 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HA     1 
ATOM   12208 H HB2    . LEU B 1 361 ? 48.747  27.516 60.547 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HB2    1 
ATOM   12209 H HB3    . LEU B 1 361 ? 49.542  26.140 60.578 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HB3    1 
ATOM   12210 H HG     . LEU B 1 361 ? 47.978  27.088 58.502 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HG     1 
ATOM   12211 H HD11   . LEU B 1 361 ? 50.244  28.001 58.656 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD11   1 
ATOM   12212 H HD12   . LEU B 1 361 ? 50.107  27.135 57.332 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD12   1 
ATOM   12213 H HD13   . LEU B 1 361 ? 50.825  26.523 58.610 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD13   1 
ATOM   12214 H HD21   . LEU B 1 361 ? 49.077  24.606 58.649 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD21   1 
ATOM   12215 H HD22   . LEU B 1 361 ? 48.582  25.282 57.299 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD22   1 
ATOM   12216 H HD23   . LEU B 1 361 ? 47.546  24.988 58.467 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B HD23   1 
ATOM   12217 N N      . LEU B 1 362 ? 48.137  25.319 63.240 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B N      1 
ATOM   12218 C CA     . LEU B 1 362 ? 48.453  25.574 64.629 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CA     1 
ATOM   12219 C C      . LEU B 1 362 ? 49.945  25.396 64.839 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B C      1 
ATOM   12220 O O      . LEU B 1 362 ? 50.539  24.452 64.316 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B O      1 
ATOM   12221 C CB     . LEU B 1 362 ? 47.712  24.618 65.564 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CB     1 
ATOM   12222 C CG     . LEU B 1 362 ? 46.194  24.703 65.510 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CG     1 
ATOM   12223 C CD1    . LEU B 1 362 ? 45.573  23.740 66.517 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD1    1 
ATOM   12224 C CD2    . LEU B 1 362 ? 45.691  26.062 65.772 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD2    1 
ATOM   12225 H H      . LEU B 1 362 ? 48.213  24.495 63.003 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B H      1 
ATOM   12226 H HA     . LEU B 1 362 ? 48.192  26.481 64.850 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HA     1 
ATOM   12227 H HB2    . LEU B 1 362 ? 47.960  23.710 65.332 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HB2    1 
ATOM   12228 H HB3    . LEU B 1 362 ? 47.981  24.813 66.475 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HB3    1 
ATOM   12229 H HG     . LEU B 1 362 ? 45.928  24.460 64.609 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HG     1 
ATOM   12230 H HD11   . LEU B 1 362 ? 45.890  22.842 66.333 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD11   1 
ATOM   12231 H HD12   . LEU B 1 362 ? 44.607  23.774 66.432 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD12   1 
ATOM   12232 H HD13   . LEU B 1 362 ? 45.835  24.007 67.412 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD13   1 
ATOM   12233 H HD21   . LEU B 1 362 ? 46.076  26.387 66.601 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD21   1 
ATOM   12234 H HD22   . LEU B 1 362 ? 44.724  26.032 65.847 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD22   1 
ATOM   12235 H HD23   . LEU B 1 362 ? 45.948  26.642 65.038 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B HD23   1 
ATOM   12236 N N      . ALA B 1 363 ? 50.527  26.270 65.655 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B N      1 
ATOM   12237 C CA     . ALA B 1 363 ? 51.946  26.224 65.952 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CA     1 
ATOM   12238 C C      . ALA B 1 363 ? 52.171  26.563 67.409 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B C      1 
ATOM   12239 O O      . ALA B 1 363 ? 51.442  27.338 68.008 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B O      1 
ATOM   12240 C CB     . ALA B 1 363 ? 52.719  27.190 65.089 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CB     1 
ATOM   12241 H H      . ALA B 1 363 ? 50.111  26.909 66.053 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B H      1 
ATOM   12242 H HA     . ALA B 1 363 ? 52.277  25.326 65.793 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HA     1 
ATOM   12243 H HB1    . ALA B 1 363 ? 53.662  27.117 65.301 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HB1    1 
ATOM   12244 H HB2    . ALA B 1 363 ? 52.571  26.968 64.156 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HB2    1 
ATOM   12245 H HB3    . ALA B 1 363 ? 52.408  28.091 65.268 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B HB3    1 
ATOM   12246 N N      . ARG B 1 364 ? 53.242  26.014 67.963 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B N      1 
ATOM   12247 C CA     . ARG B 1 364 ? 53.589  26.293 69.359 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CA     1 
ATOM   12248 C C      . ARG B 1 364 ? 55.087  26.478 69.472 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B C      1 
ATOM   12249 O O      . ARG B 1 364 ? 55.821  26.073 68.585 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B O      1 
ATOM   12250 C CB     . ARG B 1 364 ? 53.073  25.235 70.327 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CB     1 
ATOM   12251 C CG     . ARG B 1 364 ? 53.472  23.817 70.044 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CG     1 
ATOM   12252 C CD     . ARG B 1 364 ? 54.461  23.299 71.112 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CD     1 
ATOM   12253 N NE     . ARG B 1 364 ? 54.852  21.916 70.898 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NE     1 
ATOM   12254 C CZ     . ARG B 1 364 ? 55.781  21.529 70.046 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CZ     1 
ATOM   12255 N NH1    . ARG B 1 364 ? 56.506  22.409 69.385 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH1    1 
ATOM   12256 N NH2    . ARG B 1 364 ? 55.984  20.225 69.851 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH2    1 
ATOM   12257 H H      . ARG B 1 364 ? 53.783  25.481 67.559 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B H      1 
ATOM   12258 H HA     . ARG B 1 364 ? 53.171  27.127 69.626 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HA     1 
ATOM   12259 H HB2    . ARG B 1 364 ? 53.403  25.452 71.213 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HB2    1 
ATOM   12260 H HB3    . ARG B 1 364 ? 52.104  25.265 70.317 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HB3    1 
ATOM   12261 H HG2    . ARG B 1 364 ? 52.684  23.252 70.054 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HG2    1 
ATOM   12262 H HG3    . ARG B 1 364 ? 53.903  23.769 69.177 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HG3    1 
ATOM   12263 H HD2    . ARG B 1 364 ? 55.263  23.843 71.091 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HD2    1 
ATOM   12264 H HD3    . ARG B 1 364 ? 54.043  23.359 71.986 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HD3    1 
ATOM   12265 H HE     . ARG B 1 364 ? 54.451  21.310 71.358 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HE     1 
ATOM   12266 H HH11   . ARG B 1 364 ? 56.376  23.251 69.506 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH11   1 
ATOM   12267 H HH12   . ARG B 1 364 ? 57.108  22.142 68.833 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH12   1 
ATOM   12268 H HH21   . ARG B 1 364 ? 55.512  19.648 70.278 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH21   1 
ATOM   12269 H HH22   . ARG B 1 364 ? 56.588  19.963 69.297 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B HH22   1 
ATOM   12270 N N      . ARG B 1 365 ? 55.544  27.040 70.589 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B N      1 
ATOM   12271 C CA     . ARG B 1 365 ? 56.964  27.318 70.744 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CA     1 
ATOM   12272 C C      . ARG B 1 365 ? 57.739  26.024 70.824 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B C      1 
ATOM   12273 O O      . ARG B 1 365 ? 57.361  25.088 71.547 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B O      1 
ATOM   12274 C CB     . ARG B 1 365 ? 57.203  28.136 72.005 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CB     1 
ATOM   12275 C CG     . ARG B 1 365 ? 58.644  28.371 72.378 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CG     1 
ATOM   12276 C CD     . ARG B 1 365 ? 58.690  29.071 73.740 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CD     1 
ATOM   12277 N NE     . ARG B 1 365 ? 57.894  28.343 74.724 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NE     1 
ATOM   12278 C CZ     . ARG B 1 365 ? 58.311  27.276 75.393 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CZ     1 
ATOM   12279 N NH1    . ARG B 1 365 ? 59.558  26.836 75.291 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH1    1 
ATOM   12280 N NH2    . ARG B 1 365 ? 57.448  26.625 76.171 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH2    1 
ATOM   12281 H H      . ARG B 1 365 ? 55.058  27.267 71.261 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B H      1 
ATOM   12282 H HA     . ARG B 1 365 ? 57.282  27.827 69.982 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HA     1 
ATOM   12283 H HB2    . ARG B 1 365 ? 56.794  29.007 71.883 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HB2    1 
ATOM   12284 H HB3    . ARG B 1 365 ? 56.786  27.675 72.749 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HB3    1 
ATOM   12285 H HG2    . ARG B 1 365 ? 59.113  27.524 72.442 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HG2    1 
ATOM   12286 H HG3    . ARG B 1 365 ? 59.070  28.938 71.716 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HG3    1 
ATOM   12287 H HD2    . ARG B 1 365 ? 59.607  29.110 74.053 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HD2    1 
ATOM   12288 H HD3    . ARG B 1 365 ? 58.330  29.968 73.655 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HD3    1 
ATOM   12289 H HE     . ARG B 1 365 ? 57.098  28.627 74.881 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HE     1 
ATOM   12290 H HH11   . ARG B 1 365 ? 60.118  27.245 74.781 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH11   1 
ATOM   12291 H HH12   . ARG B 1 365 ? 59.807  26.142 75.733 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH12   1 
ATOM   12292 H HH21   . ARG B 1 365 ? 56.635  26.898 76.234 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH21   1 
ATOM   12293 H HH22   . ARG B 1 365 ? 57.704  25.932 76.611 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B HH22   1 
ATOM   12294 N N      . ALA B 1 366 ? 58.841  25.996 70.083 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B N      1 
ATOM   12295 C CA     . ALA B 1 366 ? 59.810  24.920 70.144 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CA     1 
ATOM   12296 C C      . ALA B 1 366 ? 60.858  25.223 71.196 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B C      1 
ATOM   12297 O O      . ALA B 1 366 ? 61.256  24.334 71.955 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B O      1 
ATOM   12298 C CB     . ALA B 1 366 ? 60.492  24.797 68.786 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CB     1 
ATOM   12299 H H      . ALA B 1 366 ? 59.054  26.611 69.520 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B H      1 
ATOM   12300 H HA     . ALA B 1 366 ? 59.369  24.082 70.356 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HA     1 
ATOM   12301 H HB1    . ALA B 1 366 ? 61.136  24.072 68.821 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HB1    1 
ATOM   12302 H HB2    . ALA B 1 366 ? 59.821  24.611 68.111 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HB2    1 
ATOM   12303 H HB3    . ALA B 1 366 ? 60.944  25.631 68.583 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B HB3    1 
ATOM   12304 N N      . THR B 1 367 ? 61.347  26.465 71.172 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 366 THR B N      1 
ATOM   12305 C CA     . THR B 1 367 ? 62.099  27.139 72.245 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CA     1 
ATOM   12306 C C      . THR B 1 367 ? 62.788  28.328 71.570 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 366 THR B C      1 
ATOM   12307 O O      . THR B 1 367 ? 62.161  29.056 70.793 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 366 THR B O      1 
ATOM   12308 C CB     . THR B 1 367 ? 63.102  26.225 73.012 1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CB     1 
ATOM   12309 O OG1    . THR B 1 367 ? 63.606  26.886 74.191 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 366 THR B OG1    1 
ATOM   12310 C CG2    . THR B 1 367 ? 64.280  25.805 72.159 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CG2    1 
ATOM   12311 H H      . THR B 1 367 ? 61.250  26.984 70.493 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 366 THR B H      1 
ATOM   12312 H HA     . THR B 1 367 ? 61.520  27.435 72.965 1.00 94.62  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HA     1 
ATOM   12313 H HB     . THR B 1 367 ? 62.614  25.426 73.265 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 366 THR B HB     1 
ATOM   12314 H HG1    . THR B 1 367 ? 62.967  27.161 74.661 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG1    1 
ATOM   12315 H HG21   . THR B 1 367 ? 63.989  25.647 71.247 1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG21   1 
ATOM   12316 H HG22   . THR B 1 367 ? 64.670  24.989 72.510 1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG22   1 
ATOM   12317 H HG23   . THR B 1 367 ? 64.954  26.502 72.158 1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 366 THR B HG23   1 
HETATM 12318 N N      . SAH C 2 .   ? 22.150  34.052 14.327 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N      1 
HETATM 12319 C CA     . SAH C 2 .   ? 23.540  34.278 14.745 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CA     1 
HETATM 12320 C CB     . SAH C 2 .   ? 23.749  35.723 15.203 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CB     1 
HETATM 12321 C CG     . SAH C 2 .   ? 22.933  36.108 16.433 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CG     1 
HETATM 12322 S SD     . SAH C 2 .   ? 23.335  37.764 17.068 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A SD     1 
HETATM 12323 C C      . SAH C 2 .   ? 23.969  33.341 15.861 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C      1 
HETATM 12324 O O      . SAH C 2 .   ? 25.176  33.159 16.069 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A O      1 
HETATM 12325 O OXT    . SAH C 2 .   ? 23.023  32.842 16.509 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A OXT    1 
HETATM 12326 C "C5'"  . SAH C 2 .   ? 22.089  38.793 16.252 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C5'"  1 
HETATM 12327 C "C4'"  . SAH C 2 .   ? 22.388  39.082 14.789 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C4'"  1 
HETATM 12328 O "O4'"  . SAH C 2 .   ? 21.211  39.755 14.266 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O4'"  1 
HETATM 12329 C "C3'"  . SAH C 2 .   ? 23.587  40.001 14.559 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C3'"  1 
HETATM 12330 O "O3'"  . SAH C 2 .   ? 24.449  39.532 13.539 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O3'"  1 
HETATM 12331 C "C2'"  . SAH C 2 .   ? 22.916  41.333 14.216 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C2'"  1 
HETATM 12332 O "O2'"  . SAH C 2 .   ? 23.699  42.198 13.400 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O2'"  1 
HETATM 12333 C "C1'"  . SAH C 2 .   ? 21.644  40.867 13.512 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C1'"  1 
HETATM 12334 N N9     . SAH C 2 .   ? 20.578  41.852 13.507 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N9     1 
HETATM 12335 C C8     . SAH C 2 .   ? 19.873  42.306 14.590 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C8     1 
HETATM 12336 N N7     . SAH C 2 .   ? 18.922  43.157 14.281 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N7     1 
HETATM 12337 C C5     . SAH C 2 .   ? 18.996  43.251 12.901 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C5     1 
HETATM 12338 C C6     . SAH C 2 .   ? 18.201  43.922 11.953 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C6     1 
HETATM 12339 N N6     . SAH C 2 .   ? 17.177  44.731 12.276 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N6     1 
HETATM 12340 N N1     . SAH C 2 .   ? 18.501  43.747 10.648 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N1     1 
HETATM 12341 C C2     . SAH C 2 .   ? 19.536  42.968 10.327 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C2     1 
HETATM 12342 N N3     . SAH C 2 .   ? 20.350  42.294 11.132 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N3     1 
HETATM 12343 C C4     . SAH C 2 .   ? 20.021  42.460 12.412 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C4     1 
HETATM 12344 H H2     . SAH C 2 .   ? 19.712  42.890 9.367  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A H2     1 
HETATM 12345 H HN1    . SAH C 2 .   ? 22.009  33.956 13.461 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN1    1 
HETATM 12346 H HN2    . SAH C 2 .   ? 21.544  34.028 14.970 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN2    1 
HETATM 12347 H HA     . SAH C 2 .   ? 24.075  34.088 13.948 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HA     1 
HETATM 12348 H HB1    . SAH C 2 .   ? 23.512  36.330 14.472 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HB1    1 
HETATM 12349 H HB2    . SAH C 2 .   ? 24.697  35.863 15.404 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HB2    1 
HETATM 12350 H HG1    . SAH C 2 .   ? 23.095  35.470 17.158 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HG1    1 
HETATM 12351 H HG2    . SAH C 2 .   ? 21.978  36.100 16.220 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HG2    1 
HETATM 12352 H "H5'1" . SAH C 2 .   ? 22.045  39.625 16.766 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H5'1" 1 
HETATM 12353 H "H5'2" . SAH C 2 .   ? 21.240  38.314 16.342 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H5'2" 1 
HETATM 12354 H "H4'"  . SAH C 2 .   ? 22.517  38.265 14.265 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H4'"  1 
HETATM 12355 H "H3'"  . SAH C 2 .   ? 24.214  40.048 15.310 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H3'"  1 
HETATM 12356 H "HO3'" . SAH C 2 .   ? 24.454  40.077 12.887 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "HO3'" 1 
HETATM 12357 H "H2'"  . SAH C 2 .   ? 22.727  41.813 15.048 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H2'"  1 
HETATM 12358 H "HO2'" . SAH C 2 .   ? 23.313  42.253 12.645 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "HO2'" 1 
HETATM 12359 H "H1'"  . SAH C 2 .   ? 21.777  40.596 12.580 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "H1'"  1 
HETATM 12360 H H8     . SAH C 2 .   ? 20.064  42.018 15.507 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A H8     1 
HETATM 12361 H HN61   . SAH C 2 .   ? 16.966  44.870 13.122 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN61   1 
HETATM 12362 H HN62   . SAH C 2 .   ? 16.706  45.132 11.646 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A HN62   1 
HETATM 12363 O O1     . UNL D 3 .   ? 26.632  37.525 26.507 0.75 15.17  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O1     1 
HETATM 12364 O O2     . UNL D 3 .   ? 25.722  37.505 25.271 0.75 14.63  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O2     1 
HETATM 12365 O O3     . UNL D 3 .   ? 24.821  38.553 24.973 0.75 16.24  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O3     1 
HETATM 12366 O O4     . UNL D 3 .   ? 24.030  38.511 23.821 0.75 15.74  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O4     1 
HETATM 12367 O O5     . UNL D 3 .   ? 24.102  37.419 22.938 0.75 15.79  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O5     1 
HETATM 12368 O O6     . UNL D 3 .   ? 24.992  36.368 23.229 0.75 15.13  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O6     1 
HETATM 12369 O O7     . UNL D 3 .   ? 25.758  36.404 24.401 0.75 14.78  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O7     1 
HETATM 12370 O O8     . UNL D 3 .   ? 26.782  38.637 27.108 0.75 13.36  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O8     1 
HETATM 12371 O O9     . UNL D 3 .   ? 27.254  36.510 26.841 0.75 10.96  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O9     1 
HETATM 12372 O O1     . UNL E 3 .   ? 36.568  39.376 48.520 0.75 13.97  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O1     1 
HETATM 12373 O O2     . UNL E 3 .   ? 37.438  39.427 49.768 0.75 13.45  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O2     1 
HETATM 12374 O O3     . UNL E 3 .   ? 38.618  40.190 49.797 0.75 14.91  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O3     1 
HETATM 12375 O O4     . UNL E 3 .   ? 39.370  40.276 50.965 0.75 15.64  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O4     1 
HETATM 12376 O O5     . UNL E 3 .   ? 38.991  39.595 52.132 0.75 14.48  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O5     1 
HETATM 12377 O O6     . UNL E 3 .   ? 37.828  38.817 52.074 0.75 13.18  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O6     1 
HETATM 12378 O O7     . UNL E 3 .   ? 37.049  38.729 50.927 0.75 12.93  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O7     1 
HETATM 12379 O O8     . UNL E 3 .   ? 36.808  40.140 47.557 0.75 12.82  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O8     1 
HETATM 12380 O O9     . UNL E 3 .   ? 35.622  38.557 48.480 0.75 10.00  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O9     1 
HETATM 12381 N N      . SAH F 2 .   ? 40.028  38.566 61.432 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N      1 
HETATM 12382 C CA     . SAH F 2 .   ? 38.747  39.059 60.875 1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CA     1 
HETATM 12383 C CB     . SAH F 2 .   ? 38.983  40.283 59.984 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CB     1 
HETATM 12384 C CG     . SAH F 2 .   ? 39.814  39.993 58.745 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CG     1 
HETATM 12385 S SD     . SAH F 2 .   ? 39.950  41.385 57.579 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B SD     1 
HETATM 12386 C C      . SAH F 2 .   ? 38.018  38.015 60.057 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C      1 
HETATM 12387 O O      . SAH F 2 .   ? 36.817  38.112 59.867 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B O      1 
HETATM 12388 O OXT    . SAH F 2 .   ? 38.732  37.016 59.682 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B OXT    1 
HETATM 12389 C "C5'"  . SAH F 2 .   ? 41.473  42.185 58.134 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C5'"  1 
HETATM 12390 C "C4'"  . SAH F 2 .   ? 41.325  42.951 59.433 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C4'"  1 
HETATM 12391 O "O4'"  . SAH F 2 .   ? 42.670  43.328 59.833 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O4'"  1 
HETATM 12392 C "C3'"  . SAH F 2 .   ? 40.512  44.241 59.317 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C3'"  1 
HETATM 12393 O "O3'"  . SAH F 2 .   ? 39.566  44.383 60.365 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O3'"  1 
HETATM 12394 C "C2'"  . SAH F 2 .   ? 41.600  45.320 59.298 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C2'"  1 
HETATM 12395 O "O2'"  . SAH F 2 .   ? 41.196  46.610 59.746 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O2'"  1 
HETATM 12396 C "C1'"  . SAH F 2 .   ? 42.648  44.687 60.209 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C1'"  1 
HETATM 12397 N N9     . SAH F 2 .   ? 43.987  45.219 60.026 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N9     1 
HETATM 12398 C C8     . SAH F 2 .   ? 44.801  45.105 58.929 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C8     1 
HETATM 12399 N N7     . SAH F 2 .   ? 45.961  45.700 59.071 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N7     1 
HETATM 12400 C C5     . SAH F 2 .   ? 45.903  46.229 60.346 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C5     1 
HETATM 12401 C C6     . SAH F 2 .   ? 46.827  46.948 61.101 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C6     1 
HETATM 12402 N N6     . SAH F 2 .   ? 48.028  47.321 60.638 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N6     1 
HETATM 12403 N N1     . SAH F 2 .   ? 46.463  47.301 62.350 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N1     1 
HETATM 12404 C C2     . SAH F 2 .   ? 45.249  46.968 62.796 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C2     1 
HETATM 12405 N N3     . SAH F 2 .   ? 44.292  46.290 62.171 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N3     1 
HETATM 12406 C C4     . SAH F 2 .   ? 44.688  45.942 60.944 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C4     1 
HETATM 12407 H H2     . SAH F 2 .   ? 45.046  47.268 63.706 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B H2     1 
HETATM 12408 H HN1    . SAH F 2 .   ? 40.402  39.063 62.059 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN1    1 
HETATM 12409 H HN2    . SAH F 2 .   ? 40.336  37.807 61.102 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN2    1 
HETATM 12410 H HA     . SAH F 2 .   ? 38.206  39.281 61.660 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HA     1 
HETATM 12411 H HB1    . SAH F 2 .   ? 39.435  40.978 60.505 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HB1    1 
HETATM 12412 H HB2    . SAH F 2 .   ? 38.119  40.646 59.700 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HB2    1 
HETATM 12413 H HG1    . SAH F 2 .   ? 39.422  39.244 58.251 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HG1    1 
HETATM 12414 H HG2    . SAH F 2 .   ? 40.725  39.750 59.006 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HG2    1 
HETATM 12415 H "H5'1" . SAH F 2 .   ? 41.745  42.785 57.409 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H5'1" 1 
HETATM 12416 H "H5'2" . SAH F 2 .   ? 42.137  41.472 58.228 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H5'2" 1 
HETATM 12417 H "H4'"  . SAH F 2 .   ? 40.943  42.400 60.147 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H4'"  1 
HETATM 12418 H "H3'"  . SAH F 2 .   ? 39.911  44.283 58.545 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H3'"  1 
HETATM 12419 H "HO3'" . SAH F 2 .   ? 39.764  45.054 60.848 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "HO3'" 1 
HETATM 12420 H "H2'"  . SAH F 2 .   ? 41.911  45.435 58.377 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H2'"  1 
HETATM 12421 H "HO2'" . SAH F 2 .   ? 41.563  46.743 60.501 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "HO2'" 1 
HETATM 12422 H "H1'"  . SAH F 2 .   ? 42.443  44.760 61.164 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "H1'"  1 
HETATM 12423 H H8     . SAH F 2 .   ? 44.535  44.624 58.119 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B H8     1 
HETATM 12424 H HN61   . SAH F 2 .   ? 48.275  47.115 59.816 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN61   1 
HETATM 12425 H HN62   . SAH F 2 .   ? 48.584  47.776 61.151 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B HN62   1 
HETATM 12426 O O      . HOH G 4 .   ? 24.775  12.820 15.072 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O      1 
HETATM 12427 O O      A HOH G 4 .   ? 42.768  22.866 30.167 0.50 27.31  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O      1 
HETATM 12428 O O      B HOH G 4 .   ? 41.029  23.610 29.385 0.50 24.85  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O      1 
HETATM 12429 O O      . HOH G 4 .   ? 30.162  24.367 45.856 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O      1 
HETATM 12430 O O      . HOH G 4 .   ? 49.644  40.524 45.244 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O      1 
HETATM 12431 O O      . HOH G 4 .   ? 39.068  22.759 30.661 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O      1 
HETATM 12432 O O      . HOH G 4 .   ? 35.528  52.102 37.081 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O      1 
HETATM 12433 O O      . HOH G 4 .   ? 1.852   26.801 17.974 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O      1 
HETATM 12434 O O      . HOH G 4 .   ? 5.033   39.074 25.855 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O      1 
HETATM 12435 O O      A HOH G 4 .   ? 40.235  46.698 29.929 0.50 24.11  ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O      1 
HETATM 12436 O O      . HOH G 4 .   ? 33.814  26.430 40.176 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O      1 
HETATM 12437 O O      . HOH G 4 .   ? 15.214  12.233 5.264  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O      1 
HETATM 12438 O O      . HOH G 4 .   ? 25.848  24.307 46.747 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O      1 
HETATM 12439 O O      . HOH G 4 .   ? 30.115  18.901 57.991 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O      1 
HETATM 12440 O O      . HOH G 4 .   ? 28.529  26.692 47.374 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O      1 
HETATM 12441 O O      . HOH G 4 .   ? 17.441  33.652 -1.456 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O      1 
HETATM 12442 O O      . HOH G 4 .   ? 43.373  23.363 18.411 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O      1 
HETATM 12443 O O      . HOH G 4 .   ? 47.482  19.635 27.857 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O      1 
HETATM 12444 O O      . HOH G 4 .   ? -16.761 48.384 11.177 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O      1 
HETATM 12445 O O      . HOH G 4 .   ? -14.233 44.788 9.667  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O      1 
HETATM 12446 O O      . HOH G 4 .   ? 6.825   23.418 33.247 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O      1 
HETATM 12447 O O      . HOH G 4 .   ? 13.482  33.515 24.067 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O      1 
HETATM 12448 O O      . HOH G 4 .   ? 26.807  47.624 8.349  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O      1 
HETATM 12449 O O      . HOH G 4 .   ? 49.981  18.817 37.244 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O      1 
HETATM 12450 O O      . HOH G 4 .   ? 15.906  53.008 43.629 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O      1 
HETATM 12451 O O      . HOH G 4 .   ? 24.932  17.829 10.855 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O      1 
HETATM 12452 O O      A HOH G 4 .   ? 4.883   24.287 24.298 0.50 34.45  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O      1 
HETATM 12453 O O      B HOH G 4 .   ? 4.003   24.477 25.970 0.50 34.63  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O      1 
HETATM 12454 O O      . HOH G 4 .   ? 15.642  32.126 62.671 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O      1 
HETATM 12455 O O      . HOH G 4 .   ? 21.037  18.864 21.444 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O      1 
HETATM 12456 O O      . HOH G 4 .   ? 13.569  28.490 63.889 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O      1 
HETATM 12457 O O      . HOH G 4 .   ? 28.791  52.443 36.771 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O      1 
HETATM 12458 O O      . HOH G 4 .   ? 10.161  25.711 33.733 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O      1 
HETATM 12459 O O      . HOH G 4 .   ? 23.875  49.241 39.511 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O      1 
HETATM 12460 O O      . HOH G 4 .   ? 5.757   35.997 29.980 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O      1 
HETATM 12461 O O      . HOH G 4 .   ? 57.634  33.842 20.879 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O      1 
HETATM 12462 O O      . HOH G 4 .   ? -0.168  28.014 16.587 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O      1 
HETATM 12463 O O      . HOH G 4 .   ? 14.848  43.654 28.795 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O      1 
HETATM 12464 O O      . HOH G 4 .   ? 31.646  47.934 20.981 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O      1 
HETATM 12465 O O      . HOH G 4 .   ? 12.331  45.069 25.498 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O      1 
HETATM 12466 O O      . HOH G 4 .   ? 9.716   22.696 2.250  1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O      1 
HETATM 12467 O O      . HOH G 4 .   ? 14.719  41.304 29.705 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O      1 
HETATM 12468 O O      . HOH G 4 .   ? 36.743  17.497 53.323 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O      1 
HETATM 12469 O O      . HOH G 4 .   ? 48.290  19.187 35.552 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O      1 
HETATM 12470 O O      . HOH G 4 .   ? 41.623  21.812 28.226 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O      1 
HETATM 12471 O O      . HOH G 4 .   ? -12.548 38.154 8.429  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O      1 
HETATM 12472 O O      . HOH G 4 .   ? -10.872 37.798 10.436 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O      1 
HETATM 12473 O O      . HOH G 4 .   ? 21.702  52.889 43.547 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O      1 
HETATM 12474 O O      . HOH G 4 .   ? 14.456  20.056 29.011 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O      1 
HETATM 12475 O O      . HOH G 4 .   ? 16.008  20.987 39.100 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O      1 
HETATM 12476 O O      A HOH G 4 .   ? 19.965  29.333 50.473 0.50 21.29  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O      1 
HETATM 12477 O O      B HOH G 4 .   ? 19.664  28.875 48.544 0.50 20.50  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O      1 
HETATM 12478 O O      . HOH G 4 .   ? 21.389  26.632 51.283 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O      1 
HETATM 12479 O O      . HOH G 4 .   ? 33.213  45.220 18.362 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O      1 
HETATM 12480 O O      . HOH G 4 .   ? 6.988   46.574 29.914 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O      1 
HETATM 12481 O O      . HOH G 4 .   ? 28.058  23.968 -5.338 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O      1 
HETATM 12482 O O      . HOH G 4 .   ? 16.745  16.849 27.001 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O      1 
HETATM 12483 O O      . HOH G 4 .   ? 43.292  17.696 26.710 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O      1 
HETATM 12484 O O      . HOH G 4 .   ? -14.771 46.243 12.030 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O      1 
HETATM 12485 O O      . HOH G 4 .   ? 35.620  32.808 40.220 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O      1 
HETATM 12486 O O      . HOH G 4 .   ? 43.838  22.407 33.662 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O      1 
HETATM 12487 O O      . HOH G 4 .   ? 48.888  21.236 23.904 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O      1 
HETATM 12488 O O      A HOH G 4 .   ? 21.550  28.438 40.351 0.50 34.91  ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O      1 
HETATM 12489 O O      . HOH G 4 .   ? 25.413  41.189 1.305  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O      1 
HETATM 12490 O O      . HOH G 4 .   ? 24.202  31.445 11.077 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O      1 
HETATM 12491 O O      . HOH G 4 .   ? -16.320 37.049 12.510 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O      1 
HETATM 12492 O O      . HOH G 4 .   ? 25.394  31.380 18.156 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O      1 
HETATM 12493 O O      . HOH G 4 .   ? 0.857   23.699 4.044  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O      1 
HETATM 12494 O O      . HOH G 4 .   ? 10.011  43.708 25.443 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O      1 
HETATM 12495 O O      . HOH G 4 .   ? 37.753  33.232 4.372  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O      1 
HETATM 12496 O O      . HOH G 4 .   ? 43.417  22.561 36.417 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O      1 
HETATM 12497 O O      . HOH G 4 .   ? 26.912  14.806 9.661  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O      1 
HETATM 12498 O O      . HOH G 4 .   ? -1.914  34.992 18.654 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O      1 
HETATM 12499 O O      . HOH G 4 .   ? 34.876  15.963 54.656 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O      1 
HETATM 12500 O O      . HOH G 4 .   ? 24.653  20.965 55.107 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O      1 
HETATM 12501 O O      . HOH G 4 .   ? 4.532   24.063 6.452  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O      1 
HETATM 12502 O O      . HOH G 4 .   ? 18.217  26.131 -3.621 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O      1 
HETATM 12503 O O      . HOH G 4 .   ? -0.200  27.992 23.929 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O      1 
HETATM 12504 O O      . HOH G 4 .   ? 28.737  33.446 39.616 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O      1 
HETATM 12505 O O      . HOH G 4 .   ? 27.571  20.480 -2.762 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O      1 
HETATM 12506 O O      . HOH G 4 .   ? 5.038   33.641 32.918 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O      1 
HETATM 12507 O O      . HOH G 4 .   ? -2.285  29.434 20.015 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O      1 
HETATM 12508 O O      . HOH G 4 .   ? 1.509   25.151 25.357 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O      1 
HETATM 12509 O O      . HOH G 4 .   ? 56.662  34.018 37.847 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O      1 
HETATM 12510 O O      . HOH G 4 .   ? 10.636  25.369 31.052 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O      1 
HETATM 12511 O O      . HOH G 4 .   ? 15.692  33.304 17.933 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O      1 
HETATM 12512 O O      . HOH G 4 .   ? 62.921  33.724 32.490 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O      1 
HETATM 12513 O O      . HOH G 4 .   ? 7.901   37.327 1.462  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O      1 
HETATM 12514 O O      . HOH G 4 .   ? 7.933   37.823 28.435 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O      1 
HETATM 12515 O O      . HOH G 4 .   ? 11.648  22.300 32.403 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O      1 
HETATM 12516 O O      . HOH G 4 .   ? 21.732  50.520 20.292 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O      1 
HETATM 12517 O O      . HOH G 4 .   ? 19.325  20.665 36.640 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O      1 
HETATM 12518 O O      A HOH G 4 .   ? 42.661  25.813 17.020 0.70 23.75  ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O      1 
HETATM 12519 O O      . HOH G 4 .   ? 32.116  27.882 41.664 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O      1 
HETATM 12520 O O      . HOH G 4 .   ? 17.205  49.650 22.046 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O      1 
HETATM 12521 O O      . HOH G 4 .   ? 14.890  50.167 8.038  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O      1 
HETATM 12522 O O      . HOH G 4 .   ? 17.846  17.030 22.043 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O      1 
HETATM 12523 O O      . HOH G 4 .   ? 18.318  30.750 59.167 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O      1 
HETATM 12524 O O      A HOH G 4 .   ? 37.586  22.117 43.547 0.50 14.63  ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O      1 
HETATM 12525 O O      . HOH G 4 .   ? 27.248  29.606 -6.986 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O      1 
HETATM 12526 O O      . HOH G 4 .   ? 9.084   46.281 3.335  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O      1 
HETATM 12527 O O      . HOH G 4 .   ? 45.369  44.269 24.814 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O      1 
HETATM 12528 O O      . HOH G 4 .   ? 41.126  45.672 26.058 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O      1 
HETATM 12529 O O      . HOH G 4 .   ? 5.718   24.296 37.449 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O      1 
HETATM 12530 O O      A HOH G 4 .   ? 21.988  28.583 47.824 0.50 22.09  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O      1 
HETATM 12531 O O      . HOH G 4 .   ? 24.606  41.635 29.128 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O      1 
HETATM 12532 O O      . HOH G 4 .   ? 15.096  40.436 2.111  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O      1 
HETATM 12533 O O      . HOH G 4 .   ? 60.391  37.107 34.630 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O      1 
HETATM 12534 O O      . HOH G 4 .   ? -0.557  38.944 24.528 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O      1 
HETATM 12535 O O      . HOH G 4 .   ? 8.921   47.282 19.108 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O      1 
HETATM 12536 O O      . HOH G 4 .   ? 30.179  50.455 26.912 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O      1 
HETATM 12537 O O      . HOH G 4 .   ? 4.300   33.511 29.304 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O      1 
HETATM 12538 O O      . HOH G 4 .   ? 21.942  14.818 9.692  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O      1 
HETATM 12539 O O      . HOH G 4 .   ? 9.934   23.443 -1.820 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O      1 
HETATM 12540 O O      . HOH G 4 .   ? 19.336  33.315 12.674 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O      1 
HETATM 12541 O O      . HOH G 4 .   ? 22.643  25.342 22.923 1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O      1 
HETATM 12542 O O      . HOH G 4 .   ? 25.900  41.265 26.741 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O      1 
HETATM 12543 O O      . HOH G 4 .   ? 4.378   17.015 15.914 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O      1 
HETATM 12544 O O      . HOH G 4 .   ? 22.484  38.072 -2.433 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O      1 
HETATM 12545 O O      . HOH G 4 .   ? 3.667   43.707 15.302 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O      1 
HETATM 12546 O O      . HOH G 4 .   ? 7.816   29.402 41.924 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O      1 
HETATM 12547 O O      . HOH G 4 .   ? -2.979  37.313 12.733 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O      1 
HETATM 12548 O O      . HOH G 4 .   ? 43.550  35.614 23.143 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O      1 
HETATM 12549 O O      . HOH G 4 .   ? 53.542  41.490 42.325 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O      1 
HETATM 12550 O O      . HOH G 4 .   ? 20.809  43.746 19.725 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O      1 
HETATM 12551 O O      . HOH G 4 .   ? 5.612   26.377 39.111 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O      1 
HETATM 12552 O O      . HOH G 4 .   ? 21.917  31.843 12.678 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O      1 
HETATM 12553 O O      . HOH G 4 .   ? 21.771  37.417 20.105 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O      1 
HETATM 12554 O O      . HOH G 4 .   ? 45.961  38.695 23.187 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O      1 
HETATM 12555 O O      . HOH G 4 .   ? 35.218  41.271 13.545 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O      1 
HETATM 12556 O O      A HOH G 4 .   ? 42.359  44.965 32.705 0.70 17.72  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O      1 
HETATM 12557 O O      B HOH G 4 .   ? 42.155  43.668 32.993 0.30 12.98  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O      1 
HETATM 12558 O O      . HOH G 4 .   ? 16.740  50.651 26.443 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O      1 
HETATM 12559 O O      A HOH G 4 .   ? 53.251  29.291 38.243 0.60 16.74  ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O      1 
HETATM 12560 O O      . HOH G 4 .   ? 17.703  11.497 12.329 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O      1 
HETATM 12561 O O      . HOH G 4 .   ? 58.390  26.198 25.045 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O      1 
HETATM 12562 O O      . HOH G 4 .   ? 51.588  42.029 27.448 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O      1 
HETATM 12563 O O      . HOH G 4 .   ? 23.928  26.299 65.454 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O      1 
HETATM 12564 O O      . HOH G 4 .   ? 34.505  35.819 9.023  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O      1 
HETATM 12565 O O      . HOH G 4 .   ? 33.108  43.599 8.808  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O      1 
HETATM 12566 O O      . HOH G 4 .   ? 14.617  36.530 34.465 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O      1 
HETATM 12567 O O      . HOH G 4 .   ? 22.935  48.077 32.402 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O      1 
HETATM 12568 O O      . HOH G 4 .   ? 59.449  28.371 27.662 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O      1 
HETATM 12569 O O      . HOH G 4 .   ? 17.220  19.523 30.076 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O      1 
HETATM 12570 O O      . HOH G 4 .   ? 51.293  39.990 42.803 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O      1 
HETATM 12571 O O      . HOH G 4 .   ? 21.462  25.272 29.533 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O      1 
HETATM 12572 O O      . HOH G 4 .   ? -0.184  30.779 23.975 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O      1 
HETATM 12573 O O      . HOH G 4 .   ? 30.863  43.673 21.434 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O      1 
HETATM 12574 O O      . HOH G 4 .   ? 29.869  50.927 34.809 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O      1 
HETATM 12575 O O      . HOH G 4 .   ? -3.427  30.810 12.892 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O      1 
HETATM 12576 O O      . HOH G 4 .   ? 17.971  28.364 27.400 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O      1 
HETATM 12577 O O      . HOH G 4 .   ? 12.265  8.822  10.554 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O      1 
HETATM 12578 O O      . HOH G 4 .   ? 7.075   22.807 24.009 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O      1 
HETATM 12579 O O      . HOH G 4 .   ? 30.366  37.343 30.854 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O      1 
HETATM 12580 O O      A HOH G 4 .   ? 36.789  25.791 32.650 0.50 20.75  ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O      1 
HETATM 12581 O O      B HOH G 4 .   ? 36.218  26.997 33.880 0.50 17.82  ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O      1 
HETATM 12582 O O      . HOH G 4 .   ? 27.850  49.299 27.984 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O      1 
HETATM 12583 O O      . HOH G 4 .   ? 7.763   25.989 42.531 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O      1 
HETATM 12584 O O      . HOH G 4 .   ? 18.820  41.785 5.502  1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O      1 
HETATM 12585 O O      . HOH G 4 .   ? 59.070  41.353 32.911 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O      1 
HETATM 12586 O O      . HOH G 4 .   ? 53.050  28.422 40.942 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O      1 
HETATM 12587 O O      . HOH G 4 .   ? 27.287  34.382 14.727 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O      1 
HETATM 12588 O O      . HOH G 4 .   ? 33.208  22.350 -0.929 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O      1 
HETATM 12589 O O      . HOH G 4 .   ? 25.093  45.515 39.314 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O      1 
HETATM 12590 O O      . HOH G 4 .   ? 43.322  19.227 28.917 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O      1 
HETATM 12591 O O      . HOH G 4 .   ? 26.637  26.778 62.588 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O      1 
HETATM 12592 O O      . HOH G 4 .   ? 27.529  18.266 17.353 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O      1 
HETATM 12593 O O      . HOH G 4 .   ? 26.662  16.735 13.017 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O      1 
HETATM 12594 O O      . HOH G 4 .   ? 21.295  26.576 53.708 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O      1 
HETATM 12595 O O      . HOH G 4 .   ? 12.474  48.925 10.886 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O      1 
HETATM 12596 O O      . HOH G 4 .   ? 36.294  27.655 -0.237 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O      1 
HETATM 12597 O O      . HOH G 4 .   ? 25.014  24.702 21.828 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O      1 
HETATM 12598 O O      . HOH G 4 .   ? 33.933  39.059 3.058  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O      1 
HETATM 12599 O O      . HOH G 4 .   ? 26.955  25.785 58.081 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O      1 
HETATM 12600 O O      . HOH G 4 .   ? 50.372  25.674 24.416 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O      1 
HETATM 12601 O O      . HOH G 4 .   ? 35.361  32.174 11.175 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O      1 
HETATM 12602 O O      . HOH G 4 .   ? 29.999  23.590 59.629 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O      1 
HETATM 12603 O O      . HOH G 4 .   ? 22.564  49.151 28.668 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O      1 
HETATM 12604 O O      . HOH G 4 .   ? 27.783  20.241 9.064  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O      1 
HETATM 12605 O O      . HOH G 4 .   ? 10.054  53.028 36.108 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O      1 
HETATM 12606 O O      A HOH G 4 .   ? 6.420   30.829 -0.514 0.50 26.51  ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O      1 
HETATM 12607 O O      B HOH G 4 .   ? 6.101   32.383 0.067  0.50 26.50  ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O      1 
HETATM 12608 O O      . HOH G 4 .   ? 35.770  35.452 18.566 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O      1 
HETATM 12609 O O      . HOH G 4 .   ? 33.024  38.297 14.988 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O      1 
HETATM 12610 O O      . HOH G 4 .   ? 53.413  25.293 21.017 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O      1 
HETATM 12611 O O      . HOH G 4 .   ? 16.716  47.578 29.718 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O      1 
HETATM 12612 O O      . HOH G 4 .   ? 24.176  27.631 -5.391 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O      1 
HETATM 12613 O O      . HOH G 4 .   ? 31.942  30.674 41.430 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O      1 
HETATM 12614 O O      . HOH G 4 .   ? 39.936  33.891 10.806 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O      1 
HETATM 12615 O O      . HOH G 4 .   ? 56.942  26.354 36.766 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O      1 
HETATM 12616 O O      . HOH G 4 .   ? 33.913  23.110 59.216 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O      1 
HETATM 12617 O O      . HOH G 4 .   ? 27.080  28.422 45.151 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O      1 
HETATM 12618 O O      . HOH G 4 .   ? -2.082  28.756 13.573 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O      1 
HETATM 12619 O O      . HOH G 4 .   ? 13.872  42.182 0.990  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O      1 
HETATM 12620 O O      . HOH G 4 .   ? 61.728  31.326 34.046 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O      1 
HETATM 12621 O O      . HOH G 4 .   ? 55.904  46.353 32.352 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O      1 
HETATM 12622 O O      . HOH G 4 .   ? 0.298   29.599 6.968  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O      1 
HETATM 12623 O O      . HOH G 4 .   ? 60.123  41.734 30.148 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O      1 
HETATM 12624 O O      . HOH G 4 .   ? 49.246  31.149 42.988 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O      1 
HETATM 12625 O O      . HOH G 4 .   ? 12.004  20.653 26.037 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O      1 
HETATM 12626 O O      . HOH G 4 .   ? 50.028  31.987 19.087 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O      1 
HETATM 12627 O O      . HOH G 4 .   ? 29.808  18.668 2.815  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O      1 
HETATM 12628 O O      . HOH G 4 .   ? 50.964  37.370 23.017 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O      1 
HETATM 12629 O O      . HOH G 4 .   ? 3.549   35.914 0.911  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O      1 
HETATM 12630 O O      . HOH G 4 .   ? 11.540  25.411 -2.402 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O      1 
HETATM 12631 O O      . HOH G 4 .   ? 45.899  18.858 23.534 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O      1 
HETATM 12632 O O      . HOH G 4 .   ? 23.069  44.901 13.990 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O      1 
HETATM 12633 O O      . HOH G 4 .   ? 17.040  15.822 16.956 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O      1 
HETATM 12634 O O      . HOH G 4 .   ? 17.063  51.928 31.136 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O      1 
HETATM 12635 O O      A HOH G 4 .   ? 55.352  28.584 36.488 0.50 28.01  ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O      1 
HETATM 12636 O O      . HOH G 4 .   ? 8.723   37.873 4.025  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O      1 
HETATM 12637 O O      . HOH G 4 .   ? 15.949  27.160 26.382 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O      1 
HETATM 12638 O O      . HOH G 4 .   ? 31.898  34.071 0.075  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O      1 
HETATM 12639 O O      . HOH G 4 .   ? -9.354  37.300 14.844 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O      1 
HETATM 12640 O O      . HOH G 4 .   ? 47.367  20.148 33.203 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O      1 
HETATM 12641 O O      B HOH G 4 .   ? 12.310  34.188 31.284 0.30 8.83   ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O      1 
HETATM 12642 O O      . HOH G 4 .   ? 54.704  34.781 22.439 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O      1 
HETATM 12643 O O      . HOH G 4 .   ? 12.218  25.010 40.127 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O      1 
HETATM 12644 O O      . HOH G 4 .   ? 2.453   36.383 6.880  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O      1 
HETATM 12645 O O      . HOH G 4 .   ? 1.690   23.507 21.432 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O      1 
HETATM 12646 O O      . HOH G 4 .   ? 23.232  48.988 15.374 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O      1 
HETATM 12647 O O      . HOH G 4 .   ? 53.359  16.364 32.183 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O      1 
HETATM 12648 O O      . HOH G 4 .   ? 17.459  26.753 64.823 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O      1 
HETATM 12649 O O      . HOH G 4 .   ? 29.171  23.893 -2.665 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O      1 
HETATM 12650 O O      . HOH G 4 .   ? 41.341  41.252 20.925 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O      1 
HETATM 12651 O O      . HOH G 4 .   ? 14.789  17.871 1.625  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O      1 
HETATM 12652 O O      . HOH G 4 .   ? 56.213  38.019 23.382 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O      1 
HETATM 12653 O O      . HOH G 4 .   ? -3.408  23.986 12.655 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O      1 
HETATM 12654 O O      . HOH G 4 .   ? 62.923  29.154 34.115 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O      1 
HETATM 12655 O O      . HOH G 4 .   ? 57.683  35.655 23.000 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O      1 
HETATM 12656 O O      . HOH G 4 .   ? 36.844  41.018 19.119 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O      1 
HETATM 12657 O O      . HOH G 4 .   ? 21.981  45.624 16.346 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O      1 
HETATM 12658 O O      . HOH G 4 .   ? 22.547  23.154 -5.273 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O      1 
HETATM 12659 O O      . HOH G 4 .   ? 31.947  20.604 47.938 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O      1 
HETATM 12660 O O      . HOH G 4 .   ? 34.987  33.037 15.758 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O      1 
HETATM 12661 O O      A HOH G 4 .   ? 39.508  42.876 31.282 0.50 24.34  ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O      1 
HETATM 12662 O O      A HOH G 4 .   ? 35.928  46.750 31.105 0.50 11.72  ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O      1 
HETATM 12663 O O      . HOH G 4 .   ? 29.325  33.436 0.216  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O      1 
HETATM 12664 O O      . HOH G 4 .   ? 38.283  35.783 16.986 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O      1 
HETATM 12665 O O      . HOH G 4 .   ? 32.753  31.052 19.367 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O      1 
HETATM 12666 O O      A HOH G 4 .   ? 28.029  44.503 40.540 0.50 14.72  ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O      1 
HETATM 12667 O O      . HOH G 4 .   ? 13.756  30.277 -1.836 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O      1 
HETATM 12668 O O      . HOH G 4 .   ? 34.811  37.550 16.951 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O      1 
HETATM 12669 O O      . HOH G 4 .   ? 13.803  25.959 -2.525 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O      1 
HETATM 12670 O O      . HOH G 4 .   ? 30.087  22.019 -0.387 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O      1 
HETATM 12671 O O      A HOH G 4 .   ? 35.402  20.836 9.796  0.50 30.05  ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O      1 
HETATM 12672 O O      B HOH G 4 .   ? 34.998  19.224 10.932 0.50 29.57  ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O      1 
HETATM 12673 O O      A HOH G 4 .   ? 18.340  48.522 5.748  0.50 27.09  ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O      1 
HETATM 12674 O O      . HOH G 4 .   ? 59.565  28.265 30.567 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O      1 
HETATM 12675 O O      . HOH G 4 .   ? 9.493   41.303 26.698 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O      1 
HETATM 12676 O O      . HOH G 4 .   ? -1.144  27.156 21.167 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O      1 
HETATM 12677 O O      . HOH G 4 .   ? 53.614  30.767 16.532 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O      1 
HETATM 12678 O O      . HOH G 4 .   ? -15.002 31.420 8.088  1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O      1 
HETATM 12679 O O      . HOH G 4 .   ? -2.063  29.037 7.859  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O      1 
HETATM 12680 O O      B HOH G 4 .   ? 27.978  48.504 40.748 0.50 18.12  ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O      1 
HETATM 12681 O O      C HOH G 4 .   ? 32.716  50.141 38.600 0.50 21.05  ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O      1 
HETATM 12682 O O      . HOH G 4 .   ? 23.336  42.667 -0.070 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O      1 
HETATM 12683 O O      . HOH G 4 .   ? 35.715  40.635 44.894 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O      1 
HETATM 12684 O O      . HOH G 4 .   ? 27.256  20.642 13.684 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O      1 
HETATM 12685 O O      B HOH G 4 .   ? 17.041  24.781 40.418 0.50 29.90  ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O      1 
HETATM 12686 O O      . HOH G 4 .   ? 14.821  17.263 23.143 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O      1 
HETATM 12687 O O      . HOH G 4 .   ? 39.579  27.108 13.801 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O      1 
HETATM 12688 O O      . HOH G 4 .   ? 21.267  15.612 18.588 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O      1 
HETATM 12689 O O      . HOH G 4 .   ? 41.221  18.335 21.228 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O      1 
HETATM 12690 O O      . HOH G 4 .   ? 15.244  47.753 31.864 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O      1 
HETATM 12691 O O      B HOH G 4 .   ? 34.664  48.637 35.686 0.50 20.44  ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O      1 
HETATM 12692 O O      . HOH G 4 .   ? 26.395  10.629 14.713 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O      1 
HETATM 12693 O O      . HOH G 4 .   ? 18.238  44.295 18.649 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O      1 
HETATM 12694 O O      . HOH G 4 .   ? 18.625  11.373 16.993 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O      1 
HETATM 12695 O O      . HOH G 4 .   ? 49.821  18.560 29.499 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O      1 
HETATM 12696 O O      . HOH G 4 .   ? 13.568  13.073 17.556 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O      1 
HETATM 12697 O O      . HOH G 4 .   ? 31.027  26.022 -2.229 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O      1 
HETATM 12698 O O      . HOH G 4 .   ? 39.838  27.021 9.354  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O      1 
HETATM 12699 O O      A HOH G 4 .   ? 16.968  42.634 16.503 0.70 14.46  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O      1 
HETATM 12700 O O      B HOH G 4 .   ? 16.184  42.736 15.418 0.30 10.12  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O      1 
HETATM 12701 O O      . HOH G 4 .   ? 59.401  40.472 37.545 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O      1 
HETATM 12702 O O      . HOH G 4 .   ? 37.649  46.104 20.707 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O      1 
HETATM 12703 O O      A HOH G 4 .   ? 26.963  31.987 37.927 0.50 11.72  ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O      1 
HETATM 12704 O O      B HOH G 4 .   ? 26.192  31.378 37.335 0.50 18.15  ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O      1 
HETATM 12705 O O      . HOH G 4 .   ? 26.836  36.887 -0.734 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O      1 
HETATM 12706 O O      . HOH G 4 .   ? 58.032  30.641 37.064 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O      1 
HETATM 12707 O O      . HOH G 4 .   ? 44.305  24.278 28.340 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O      1 
HETATM 12708 O O      . HOH G 4 .   ? 46.081  35.947 24.168 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O      1 
HETATM 12709 O O      . HOH G 4 .   ? 13.984  42.590 5.326  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O      1 
HETATM 12710 O O      . HOH G 4 .   ? 6.267   35.718 34.226 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O      1 
HETATM 12711 O O      B HOH G 4 .   ? 17.548  43.916 2.592  0.50 29.89  ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O      1 
HETATM 12712 O O      . HOH G 4 .   ? 27.724  17.680 7.991  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O      1 
HETATM 12713 O O      . HOH G 4 .   ? 12.560  21.174 -1.086 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O      1 
HETATM 12714 O O      . HOH G 4 .   ? 26.755  21.980 52.643 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O      1 
HETATM 12715 O O      . HOH G 4 .   ? 18.529  30.312 0.054  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O      1 
HETATM 12716 O O      . HOH G 4 .   ? 63.528  39.660 27.408 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O      1 
HETATM 12717 O O      . HOH G 4 .   ? 29.881  25.043 42.844 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O      1 
HETATM 12718 O O      A HOH G 4 .   ? 23.912  28.629 44.115 0.50 28.97  ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O      1 
HETATM 12719 O O      A HOH G 4 .   ? 3.116   38.395 22.888 0.50 33.61  ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O      1 
HETATM 12720 O O      B HOH G 4 .   ? 3.482   36.318 22.906 0.50 33.76  ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O      1 
HETATM 12721 O O      . HOH G 4 .   ? 23.821  17.696 19.245 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O      1 
HETATM 12722 O O      . HOH G 4 .   ? 23.056  51.678 38.702 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O      1 
HETATM 12723 O O      . HOH G 4 .   ? 29.064  51.447 41.186 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O      1 
HETATM 12724 O O      . HOH G 4 .   ? 23.129  47.115 6.193  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O      1 
HETATM 12725 O O      . HOH G 4 .   ? 57.607  44.381 37.993 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O      1 
HETATM 12726 O O      . HOH G 4 .   ? 8.968   38.995 -0.403 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O      1 
HETATM 12727 O O      A HOH G 4 .   ? 32.156  18.504 49.766 0.50 31.78  ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O      1 
HETATM 12728 O O      B HOH G 4 .   ? 33.911  18.856 49.104 0.50 33.55  ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O      1 
HETATM 12729 O O      . HOH G 4 .   ? 12.894  10.096 6.944  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O      1 
HETATM 12730 O O      . HOH G 4 .   ? 14.103  45.839 30.976 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O      1 
HETATM 12731 O O      . HOH G 4 .   ? 32.850  45.548 21.306 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O      1 
HETATM 12732 O O      . HOH G 4 .   ? 12.927  34.227 -2.836 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O      1 
HETATM 12733 O O      . HOH G 4 .   ? 10.990  18.829 24.471 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O      1 
HETATM 12734 O O      . HOH G 4 .   ? 3.871   17.944 10.681 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O      1 
HETATM 12735 O O      . HOH G 4 .   ? 5.813   45.333 22.015 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O      1 
HETATM 12736 O O      . HOH G 4 .   ? 16.501  42.046 4.046  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O      1 
HETATM 12737 O O      . HOH G 4 .   ? 23.044  15.735 12.352 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O      1 
HETATM 12738 O O      . HOH G 4 .   ? 51.535  23.426 23.262 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O      1 
HETATM 12739 O O      . HOH G 4 .   ? 15.613  25.495 -3.908 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O      1 
HETATM 12740 O O      . HOH G 4 .   ? 34.558  33.660 12.876 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O      1 
HETATM 12741 O O      B HOH G 4 .   ? 26.745  31.547 39.862 0.50 18.87  ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O      1 
HETATM 12742 O O      . HOH G 4 .   ? 26.480  31.989 13.244 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O      1 
HETATM 12743 O O      . HOH G 4 .   ? 0.939   38.550 19.013 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O      1 
HETATM 12744 O O      . HOH G 4 .   ? 9.577   47.378 10.500 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O      1 
HETATM 12745 O O      . HOH G 4 .   ? 39.245  47.472 25.214 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O      1 
HETATM 12746 O O      . HOH G 4 .   ? 7.267   47.956 21.270 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O      1 
HETATM 12747 O O      . HOH G 4 .   ? -1.370  35.257 9.524  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O      1 
HETATM 12748 O O      . HOH G 4 .   ? 23.823  50.522 31.393 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O      1 
HETATM 12749 O O      . HOH G 4 .   ? 14.653  21.961 4.033  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O      1 
HETATM 12750 O O      B HOH G 4 .   ? 35.228  53.414 40.018 0.50 26.98  ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O      1 
HETATM 12751 O O      . HOH G 4 .   ? 19.269  45.838 15.939 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O      1 
HETATM 12752 O O      . HOH G 4 .   ? 25.565  48.679 23.711 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O      1 
HETATM 12753 O O      . HOH G 4 .   ? 59.077  27.985 37.447 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O      1 
HETATM 12754 O O      . HOH G 4 .   ? 14.989  52.536 26.236 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O      1 
HETATM 12755 O O      . HOH G 4 .   ? 51.212  34.361 18.431 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O      1 
HETATM 12756 O O      . HOH G 4 .   ? 5.257   48.019 25.315 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O      1 
HETATM 12757 O O      . HOH G 4 .   ? 59.755  39.705 34.606 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O      1 
HETATM 12758 O O      . HOH G 4 .   ? 17.775  19.041 35.114 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O      1 
HETATM 12759 O O      . HOH G 4 .   ? 28.280  26.127 64.408 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O      1 
HETATM 12760 O O      . HOH G 4 .   ? 41.537  21.372 17.725 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O      1 
HETATM 12761 O O      . HOH G 4 .   ? 57.810  24.386 38.552 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O      1 
HETATM 12762 O O      . HOH G 4 .   ? 19.363  25.824 -6.093 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O      1 
HETATM 12763 O O      . HOH G 4 .   ? 22.080  31.187 -2.250 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O      1 
HETATM 12764 O O      . HOH G 4 .   ? 18.484  53.509 32.457 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O      1 
HETATM 12765 O O      . HOH G 4 .   ? 36.466  23.468 8.248  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O      1 
HETATM 12766 O O      . HOH G 4 .   ? 34.673  36.821 1.596  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O      1 
HETATM 12767 O O      . HOH G 4 .   ? 13.412  20.228 2.239  1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O      1 
HETATM 12768 O O      . HOH G 4 .   ? 26.634  39.626 -1.249 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O      1 
HETATM 12769 O O      . HOH G 4 .   ? 27.205  35.024 -2.899 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O      1 
HETATM 12770 O O      . HOH G 4 .   ? 35.816  33.394 8.592  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O      1 
HETATM 12771 O O      . HOH G 4 .   ? 15.449  13.867 15.762 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O      1 
HETATM 12772 O O      . HOH G 4 .   ? 44.876  19.949 33.541 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O      1 
HETATM 12773 O O      . HOH G 4 .   ? 5.510   44.347 29.927 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O      1 
HETATM 12774 O O      . HOH G 4 .   ? 8.239   47.689 12.381 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O      1 
HETATM 12775 O O      . HOH G 4 .   ? 2.840   19.908 4.302  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O      1 
HETATM 12776 O O      . HOH G 4 .   ? 43.001  19.160 31.844 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O      1 
HETATM 12777 O O      . HOH G 4 .   ? 19.347  47.182 10.656 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O      1 
HETATM 12778 O O      . HOH G 4 .   ? 44.208  20.254 37.848 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O      1 
HETATM 12779 O O      . HOH G 4 .   ? 37.659  23.423 15.398 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O      1 
HETATM 12780 O O      . HOH G 4 .   ? 52.253  35.798 21.265 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O      1 
HETATM 12781 O O      . HOH G 4 .   ? 33.564  35.405 11.407 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O      1 
HETATM 12782 O O      . HOH G 4 .   ? -7.368  37.655 16.224 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O      1 
HETATM 12783 O O      . HOH G 4 .   ? 4.501   21.073 6.606  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O      1 
HETATM 12784 O O      . HOH G 4 .   ? -1.699  31.523 21.752 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O      1 
HETATM 12785 O O      A HOH G 4 .   ? 24.169  47.944 25.335 0.50 28.77  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O      1 
HETATM 12786 O O      B HOH G 4 .   ? 24.808  48.623 26.928 0.50 29.29  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O      1 
HETATM 12787 O O      A HOH G 4 .   ? 29.275  19.902 18.673 0.50 15.83  ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O      1 
HETATM 12788 O O      B HOH G 4 .   ? 29.157  19.474 20.666 0.50 16.57  ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O      1 
HETATM 12789 O O      . HOH G 4 .   ? 30.937  46.384 5.613  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O      1 
HETATM 12790 O O      . HOH G 4 .   ? 26.827  50.963 30.180 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 851 HOH A O      1 
HETATM 12791 O O      . HOH G 4 .   ? 20.607  48.204 8.098  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 852 HOH A O      1 
HETATM 12792 O O      . HOH G 4 .   ? 13.144  29.347 -4.090 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 853 HOH A O      1 
HETATM 12793 O O      . HOH G 4 .   ? 27.993  28.882 42.329 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 854 HOH A O      1 
HETATM 12794 O O      . HOH G 4 .   ? 3.092   44.627 21.642 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 855 HOH A O      1 
HETATM 12795 O O      . HOH G 4 .   ? 16.748  11.541 14.960 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 856 HOH A O      1 
HETATM 12796 O O      A HOH G 4 .   ? 0.703   36.319 8.797  0.70 25.37  ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O      1 
HETATM 12797 O O      B HOH G 4 .   ? 1.059   34.545 7.782  0.30 19.08  ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O      1 
HETATM 12798 O O      . HOH G 4 .   ? 22.386  47.694 3.497  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 858 HOH A O      1 
HETATM 12799 O O      . HOH G 4 .   ? 51.333  29.771 17.691 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 859 HOH A O      1 
HETATM 12800 O O      . HOH G 4 .   ? 0.444   23.590 23.709 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 860 HOH A O      1 
HETATM 12801 O O      . HOH G 4 .   ? 11.793  46.935 15.429 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O      1 
HETATM 12802 O O      . HOH G 4 .   ? -3.694  35.466 16.687 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 862 HOH A O      1 
HETATM 12803 O O      . HOH G 4 .   ? 25.032  14.173 13.029 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 863 HOH A O      1 
HETATM 12804 O O      . HOH G 4 .   ? 44.713  37.442 21.186 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 864 HOH A O      1 
HETATM 12805 O O      . HOH G 4 .   ? 17.882  50.244 29.159 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 865 HOH A O      1 
HETATM 12806 O O      A HOH G 4 .   ? 0.584   25.404 19.971 0.50 17.83  ? ? ? ? ? ? 866 HOH A O      1 
HETATM 12807 O O      . HOH G 4 .   ? 5.333   48.300 28.268 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 867 HOH A O      1 
HETATM 12808 O O      . HOH G 4 .   ? 5.823   19.312 8.710  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 868 HOH A O      1 
HETATM 12809 O O      . HOH G 4 .   ? -0.672  40.132 17.310 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 869 HOH A O      1 
HETATM 12810 O O      A HOH G 4 .   ? 20.723  46.424 13.041 0.65 31.69  ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O      1 
HETATM 12811 O O      B HOH G 4 .   ? 21.991  47.511 13.183 0.35 31.78  ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O      1 
HETATM 12812 O O      . HOH G 4 .   ? 1.211   21.056 3.056  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 871 HOH A O      1 
HETATM 12813 O O      . HOH G 4 .   ? 41.489  19.447 30.178 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 872 HOH A O      1 
HETATM 12814 O O      . HOH G 4 .   ? 7.309   22.467 30.876 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 873 HOH A O      1 
HETATM 12815 O O      . HOH G 4 .   ? 6.812   41.260 27.296 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 874 HOH A O      1 
HETATM 12816 O O      . HOH G 4 .   ? 16.044  31.340 -2.822 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 875 HOH A O      1 
HETATM 12817 O O      . HOH G 4 .   ? -2.378  26.196 17.194 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 876 HOH A O      1 
HETATM 12818 O O      . HOH G 4 .   ? 11.684  22.899 -3.523 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 877 HOH A O      1 
HETATM 12819 O O      . HOH G 4 .   ? 29.721  30.596 39.988 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 878 HOH A O      1 
HETATM 12820 O O      . HOH G 4 .   ? 15.021  8.651  9.571  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 879 HOH A O      1 
HETATM 12821 O O      . HOH G 4 .   ? 21.275  49.225 17.434 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 880 HOH A O      1 
HETATM 12822 O O      . HOH G 4 .   ? 47.812  40.871 22.708 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 881 HOH A O      1 
HETATM 12823 O O      . HOH G 4 .   ? 4.538   46.170 14.494 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 882 HOH A O      1 
HETATM 12824 O O      . HOH G 4 .   ? 30.661  20.959 2.157  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 883 HOH A O      1 
HETATM 12825 O O      . HOH G 4 .   ? 63.018  36.560 33.230 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 884 HOH A O      1 
HETATM 12826 O O      . HOH G 4 .   ? 38.280  33.612 7.321  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 885 HOH A O      1 
HETATM 12827 O O      . HOH G 4 .   ? 39.353  38.248 16.831 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 886 HOH A O      1 
HETATM 12828 O O      . HOH G 4 .   ? 45.899  22.463 18.097 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 887 HOH A O      1 
HETATM 12829 O O      A HOH G 4 .   ? 7.918   17.966 9.331  0.60 30.10  ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O      1 
HETATM 12830 O O      B HOH G 4 .   ? 12.539  22.119 5.965  0.40 26.10  ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O      1 
HETATM 12831 O O      . HOH G 4 .   ? 26.218  16.807 19.008 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 889 HOH A O      1 
HETATM 12832 O O      . HOH G 4 .   ? 23.752  31.764 -3.637 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 890 HOH A O      1 
HETATM 12833 O O      . HOH G 4 .   ? 25.900  12.793 10.396 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 891 HOH A O      1 
HETATM 12834 O O      . HOH G 4 .   ? 26.414  19.760 11.306 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 892 HOH A O      1 
HETATM 12835 O O      . HOH G 4 .   ? 10.391  21.532 27.791 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 893 HOH A O      1 
HETATM 12836 O O      . HOH G 4 .   ? 50.736  40.114 22.973 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 894 HOH A O      1 
HETATM 12837 O O      . HOH G 4 .   ? 43.300  39.340 19.689 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 895 HOH A O      1 
HETATM 12838 O O      . HOH G 4 .   ? 36.198  35.340 15.002 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 896 HOH A O      1 
HETATM 12839 O O      . HOH G 4 .   ? 36.811  39.441 17.212 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 897 HOH A O      1 
HETATM 12840 O O      . HOH G 4 .   ? 7.711   47.637 16.731 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 898 HOH A O      1 
HETATM 12841 O O      . HOH G 4 .   ? 39.850  38.335 14.227 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 899 HOH A O      1 
HETATM 12842 O O      . HOH G 4 .   ? 9.915   22.894 30.204 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 900 HOH A O      1 
HETATM 12843 O O      . HOH G 4 .   ? 36.071  39.831 7.204  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 901 HOH A O      1 
HETATM 12844 O O      . HOH G 4 .   ? 33.266  45.790 7.181  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 902 HOH A O      1 
HETATM 12845 O O      . HOH G 4 .   ? 9.318   45.190 1.054  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 903 HOH A O      1 
HETATM 12846 O O      . HOH G 4 .   ? 38.470  25.558 11.771 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 904 HOH A O      1 
HETATM 12847 O O      . HOH G 4 .   ? 16.939  15.814 24.381 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 905 HOH A O      1 
HETATM 12848 O O      . HOH G 4 .   ? 57.858  25.277 22.564 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 906 HOH A O      1 
HETATM 12849 O O      . HOH G 4 .   ? 63.361  26.619 32.471 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 907 HOH A O      1 
HETATM 12850 O O      . HOH G 4 .   ? 17.081  24.070 65.121 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 908 HOH A O      1 
HETATM 12851 O O      . HOH G 4 .   ? 34.276  36.768 13.115 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 909 HOH A O      1 
HETATM 12852 O O      . HOH G 4 .   ? 35.529  42.425 8.263  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 910 HOH A O      1 
HETATM 12853 O O      . HOH G 4 .   ? 27.625  21.385 -5.350 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 911 HOH A O      1 
HETATM 12854 O O      A HOH G 4 .   ? 9.177   45.808 14.175 0.60 29.87  ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O      1 
HETATM 12855 O O      B HOH G 4 .   ? 7.333   45.880 14.774 0.40 23.05  ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O      1 
HETATM 12856 O O      . HOH G 4 .   ? 61.741  33.143 36.357 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 913 HOH A O      1 
HETATM 12857 O O      . HOH G 4 .   ? 16.804  9.184  11.258 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 914 HOH A O      1 
HETATM 12858 O O      . HOH G 4 .   ? 8.442   18.919 24.654 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 915 HOH A O      1 
HETATM 12859 O O      . HOH G 4 .   ? 61.141  26.127 27.777 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 916 HOH A O      1 
HETATM 12860 O O      . HOH G 4 .   ? -3.224  26.322 14.404 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 917 HOH A O      1 
HETATM 12861 O O      . HOH G 4 .   ? 19.021  14.116 18.168 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 918 HOH A O      1 
HETATM 12862 O O      . HOH G 4 .   ? 25.632  24.764 67.114 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 919 HOH A O      1 
HETATM 12863 O O      . HOH G 4 .   ? 61.798  35.789 36.669 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 920 HOH A O      1 
HETATM 12864 O O      B HOH G 4 .   ? 9.209   23.492 34.414 0.38 22.26  ? ? ? ? ? ? 921 HOH A O      1 
HETATM 12865 O O      . HOH G 4 .   ? 44.986  42.257 21.904 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 922 HOH A O      1 
HETATM 12866 O O      . HOH G 4 .   ? 11.093  49.447 18.295 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 923 HOH A O      1 
HETATM 12867 O O      . HOH G 4 .   ? 42.755  44.185 24.235 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 924 HOH A O      1 
HETATM 12868 O O      . HOH G 4 .   ? -1.095  30.886 26.616 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 925 HOH A O      1 
HETATM 12869 O O      . HOH G 4 .   ? 7.825   21.951 26.320 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 926 HOH A O      1 
HETATM 12870 O O      A HOH G 4 .   ? 5.740   45.503 24.803 0.50 22.60  ? ? ? ? ? ? 927 HOH A O      1 
HETATM 12871 O O      . HOH G 4 .   ? 36.510  37.579 8.550  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 928 HOH A O      1 
HETATM 12872 O O      . HOH G 4 .   ? 23.708  37.108 -4.308 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 929 HOH A O      1 
HETATM 12873 O O      . HOH G 4 .   ? 37.213  41.875 10.298 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 930 HOH A O      1 
HETATM 12874 O O      . HOH G 4 .   ? 11.722  19.693 32.694 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 931 HOH A O      1 
HETATM 12875 O O      . HOH G 4 .   ? 43.800  18.630 35.530 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 932 HOH A O      1 
HETATM 12876 O O      . HOH G 4 .   ? 39.410  41.822 19.150 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 933 HOH A O      1 
HETATM 12877 O O      . HOH G 4 .   ? 16.292  16.105 19.736 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 934 HOH A O      1 
HETATM 12878 O O      . HOH G 4 .   ? 14.597  8.317  12.575 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 935 HOH A O      1 
HETATM 12879 O O      . HOH G 4 .   ? 29.811  20.134 -6.436 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 936 HOH A O      1 
HETATM 12880 O O      . HOH G 4 .   ? 38.523  36.383 7.173  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 937 HOH A O      1 
HETATM 12881 O O      . HOH G 4 .   ? 26.877  10.323 11.481 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 938 HOH A O      1 
HETATM 12882 O O      . HOH G 4 .   ? 41.098  39.862 18.033 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 939 HOH A O      1 
HETATM 12883 O O      . HOH G 4 .   ? 39.376  42.940 11.950 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 940 HOH A O      1 
HETATM 12884 O O      . HOH G 4 .   ? 45.177  40.812 18.127 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 941 HOH A O      1 
HETATM 12885 O O      . HOH G 4 .   ? 46.854  42.161 19.801 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 942 HOH A O      1 
HETATM 12886 O O      . HOH G 4 .   ? 43.467  42.890 17.453 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 943 HOH A O      1 
HETATM 12887 O O      . HOH H 4 .   ? 54.950  27.258 75.893 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O      1 
HETATM 12888 O O      . HOH H 4 .   ? 40.468  25.907 78.906 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O      1 
HETATM 12889 O O      . HOH H 4 .   ? 35.565  51.895 50.524 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O      1 
HETATM 12890 O O      . HOH H 4 .   ? 54.368  23.866 75.358 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O      1 
HETATM 12891 O O      . HOH H 4 .   ? 42.857  37.954 78.821 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O      1 
HETATM 12892 O O      . HOH H 4 .   ? 58.293  18.750 68.240 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O      1 
HETATM 12893 O O      . HOH H 4 .   ? 50.827  28.708 80.402 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O      1 
HETATM 12894 O O      . HOH H 4 .   ? 31.369  19.453 17.017 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O      1 
HETATM 12895 O O      . HOH H 4 .   ? 32.002  52.007 60.738 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O      1 
HETATM 12896 O O      . HOH H 4 .   ? 16.544  29.519 51.141 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O      1 
HETATM 12897 O O      . HOH H 4 .   ? 52.242  20.994 51.993 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O      1 
HETATM 12898 O O      . HOH H 4 .   ? 40.667  50.476 48.574 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O      1 
HETATM 12899 O O      . HOH H 4 .   ? 40.101  14.659 19.804 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O      1 
HETATM 12900 O O      . HOH H 4 .   ? 50.405  44.182 27.905 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O      1 
HETATM 12901 O O      . HOH H 4 .   ? 26.247  51.976 42.083 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O      1 
HETATM 12902 O O      . HOH H 4 .   ? 40.947  41.753 47.601 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O      1 
HETATM 12903 O O      . HOH H 4 .   ? 21.533  26.363 45.617 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O      1 
HETATM 12904 O O      . HOH H 4 .   ? 48.704  37.924 45.037 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O      1 
HETATM 12905 O O      . HOH H 4 .   ? 47.833  32.449 52.909 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O      1 
HETATM 12906 O O      . HOH H 4 .   ? 10.682  30.308 52.064 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O      1 
HETATM 12907 O O      . HOH H 4 .   ? 42.231  19.104 52.216 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O      1 
HETATM 12908 O O      . HOH H 4 .   ? 30.073  23.649 31.294 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O      1 
HETATM 12909 O O      . HOH H 4 .   ? 15.481  28.429 43.127 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O      1 
HETATM 12910 O O      . HOH H 4 .   ? 28.036  22.987 33.923 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O      1 
HETATM 12911 O O      . HOH H 4 .   ? 52.503  41.688 47.758 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O      1 
HETATM 12912 O O      . HOH H 4 .   ? 0.054   39.157 40.173 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O      1 
HETATM 12913 O O      . HOH H 4 .   ? 38.873  22.638 28.347 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O      1 
HETATM 12914 O O      . HOH H 4 .   ? 18.781  16.808 28.835 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O      1 
HETATM 12915 O O      . HOH H 4 .   ? 30.743  19.617 29.775 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O      1 
HETATM 12916 O O      . HOH H 4 .   ? 17.816  37.146 60.255 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O      1 
HETATM 12917 O O      . HOH H 4 .   ? -1.775  32.646 46.409 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O      1 
HETATM 12918 O O      . HOH H 4 .   ? 36.077  21.775 59.428 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O      1 
HETATM 12919 O O      A HOH H 4 .   ? 12.368  47.202 55.169 0.50 39.84  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O      1 
HETATM 12920 O O      B HOH H 4 .   ? 13.652  48.999 55.218 0.50 38.71  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O      1 
HETATM 12921 O O      A HOH H 4 .   ? 31.731  50.770 41.178 0.50 20.05  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O      1 
HETATM 12922 O O      B HOH H 4 .   ? 30.576  49.359 40.986 0.50 17.50  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O      1 
HETATM 12923 O O      . HOH H 4 .   ? 35.204  57.948 63.833 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O      1 
HETATM 12924 O O      . HOH H 4 .   ? 39.316  49.950 71.687 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O      1 
HETATM 12925 O O      . HOH H 4 .   ? 59.312  25.227 62.630 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O      1 
HETATM 12926 O O      . HOH H 4 .   ? 25.797  33.929 36.449 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O      1 
HETATM 12927 O O      . HOH H 4 .   ? 56.329  42.263 69.517 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O      1 
HETATM 12928 O O      . HOH H 4 .   ? 51.415  17.311 66.022 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O      1 
HETATM 12929 O O      . HOH H 4 .   ? 45.776  19.226 39.775 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O      1 
HETATM 12930 O O      . HOH H 4 .   ? 54.024  27.618 72.887 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O      1 
HETATM 12931 O O      . HOH H 4 .   ? 27.375  27.812 36.529 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O      1 
HETATM 12932 O O      . HOH H 4 .   ? 46.999  21.968 74.366 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O      1 
HETATM 12933 O O      . HOH H 4 .   ? 42.812  19.637 16.159 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O      1 
HETATM 12934 O O      . HOH H 4 .   ? 18.817  25.778 53.887 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O      1 
HETATM 12935 O O      . HOH H 4 .   ? 37.368  37.793 65.191 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O      1 
HETATM 12936 O O      . HOH H 4 .   ? 11.539  46.984 30.733 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O      1 
HETATM 12937 O O      . HOH H 4 .   ? 45.994  51.215 50.294 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O      1 
HETATM 12938 O O      . HOH H 4 .   ? 57.723  39.894 40.739 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O      1 
HETATM 12939 O O      . HOH H 4 .   ? 35.991  35.958 58.401 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O      1 
HETATM 12940 O O      . HOH H 4 .   ? 9.051   47.450 51.846 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O      1 
HETATM 12941 O O      . HOH H 4 .   ? 52.667  19.560 40.695 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O      1 
HETATM 12942 O O      . HOH H 4 .   ? 48.685  28.208 77.268 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O      1 
HETATM 12943 O O      . HOH H 4 .   ? 52.341  17.817 43.177 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O      1 
HETATM 12944 O O      . HOH H 4 .   ? 28.479  30.518 76.662 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O      1 
HETATM 12945 O O      . HOH H 4 .   ? 18.029  31.097 49.380 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O      1 
HETATM 12946 O O      A HOH H 4 .   ? 54.424  28.047 44.983 0.70 26.32  ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O      1 
HETATM 12947 O O      B HOH H 4 .   ? 48.495  30.462 45.813 0.30 19.02  ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O      1 
HETATM 12948 O O      . HOH H 4 .   ? 56.905  24.524 61.539 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O      1 
HETATM 12949 O O      . HOH H 4 .   ? 32.467  32.312 37.061 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O      1 
HETATM 12950 O O      . HOH H 4 .   ? 32.425  15.989 15.524 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O      1 
HETATM 12951 O O      . HOH H 4 .   ? 45.570  19.373 49.011 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O      1 
HETATM 12952 O O      . HOH H 4 .   ? 34.394  54.560 66.283 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O      1 
HETATM 12953 O O      . HOH H 4 .   ? 49.445  48.448 49.281 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O      1 
HETATM 12954 O O      B HOH H 4 .   ? 35.326  46.018 75.399 0.50 20.48  ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O      1 
HETATM 12955 O O      . HOH H 4 .   ? 31.764  20.978 67.334 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O      1 
HETATM 12956 O O      . HOH H 4 .   ? 56.709  44.680 53.535 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O      1 
HETATM 12957 O O      . HOH H 4 .   ? 27.360  44.058 80.193 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O      1 
HETATM 12958 O O      . HOH H 4 .   ? 56.741  44.815 35.651 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O      1 
HETATM 12959 O O      . HOH H 4 .   ? 47.777  22.080 48.784 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O      1 
HETATM 12960 O O      . HOH H 4 .   ? 38.313  19.618 59.552 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O      1 
HETATM 12961 O O      A HOH H 4 .   ? 28.210  42.359 62.418 0.50 24.53  ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O      1 
HETATM 12962 O O      B HOH H 4 .   ? 27.019  41.926 64.019 0.50 23.38  ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O      1 
HETATM 12963 O O      . HOH H 4 .   ? 36.516  28.266 55.853 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O      1 
HETATM 12964 O O      . HOH H 4 .   ? 33.040  22.660 61.908 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O      1 
HETATM 12965 O O      . HOH H 4 .   ? 45.788  34.788 58.614 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O      1 
HETATM 12966 O O      . HOH H 4 .   ? 45.909  32.548 81.073 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O      1 
HETATM 12967 O O      . HOH H 4 .   ? 34.103  53.484 44.606 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O      1 
HETATM 12968 O O      . HOH H 4 .   ? 8.356   51.701 33.802 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O      1 
HETATM 12969 O O      . HOH H 4 .   ? 1.313   33.243 44.279 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O      1 
HETATM 12970 O O      . HOH H 4 .   ? 10.001  32.780 54.367 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O      1 
HETATM 12971 O O      . HOH H 4 .   ? 15.117  29.489 45.671 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O      1 
HETATM 12972 O O      . HOH H 4 .   ? 48.106  21.248 46.250 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O      1 
HETATM 12973 O O      . HOH H 4 .   ? 38.422  42.373 47.241 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O      1 
HETATM 12974 O O      . HOH H 4 .   ? 10.000  27.109 44.634 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O      1 
HETATM 12975 O O      . HOH H 4 .   ? 31.154  45.577 58.889 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O      1 
HETATM 12976 O O      B HOH H 4 .   ? 48.742  44.414 42.835 0.30 28.62  ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O      1 
HETATM 12977 O O      . HOH H 4 .   ? 48.548  30.772 80.828 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O      1 
HETATM 12978 O O      . HOH H 4 .   ? 20.018  49.251 49.669 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O      1 
HETATM 12979 O O      . HOH H 4 .   ? 31.569  53.923 45.916 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O      1 
HETATM 12980 O O      . HOH H 4 .   ? 59.705  36.720 69.135 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O      1 
HETATM 12981 O O      . HOH H 4 .   ? 7.782   35.327 36.443 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O      1 
HETATM 12982 O O      . HOH H 4 .   ? 42.540  37.625 63.365 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O      1 
HETATM 12983 O O      . HOH H 4 .   ? 14.544  51.377 44.777 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O      1 
HETATM 12984 O O      . HOH H 4 .   ? 46.990  32.270 41.905 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O      1 
HETATM 12985 O O      . HOH H 4 .   ? 34.240  42.794 82.442 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O      1 
HETATM 12986 O O      . HOH H 4 .   ? 6.870   51.425 39.296 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O      1 
HETATM 12987 O O      . HOH H 4 .   ? 30.931  33.195 81.447 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O      1 
HETATM 12988 O O      . HOH H 4 .   ? 39.015  17.612 54.961 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O      1 
HETATM 12989 O O      . HOH H 4 .   ? 32.744  39.069 44.221 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O      1 
HETATM 12990 O O      . HOH H 4 .   ? 54.919  18.925 64.788 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O      1 
HETATM 12991 O O      . HOH H 4 .   ? 4.087   47.852 38.846 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O      1 
HETATM 12992 O O      A HOH H 4 .   ? 30.984  13.688 16.749 0.50 25.77  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O      1 
HETATM 12993 O O      B HOH H 4 .   ? 31.739  12.467 17.703 0.50 26.13  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O      1 
HETATM 12994 O O      A HOH H 4 .   ? 50.616  20.972 56.850 0.50 20.12  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O      1 
HETATM 12995 O O      . HOH H 4 .   ? 16.313  34.937 59.517 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O      1 
HETATM 12996 O O      . HOH H 4 .   ? 44.333  45.213 53.405 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O      1 
HETATM 12997 O O      . HOH H 4 .   ? 39.615  36.974 63.634 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O      1 
HETATM 12998 O O      . HOH H 4 .   ? 17.788  44.601 58.410 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O      1 
HETATM 12999 O O      . HOH H 4 .   ? 32.047  25.896 33.447 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O      1 
HETATM 13000 O O      . HOH H 4 .   ? 23.132  17.210 21.812 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O      1 
HETATM 13001 O O      . HOH H 4 .   ? 0.795   43.645 40.518 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O      1 
HETATM 13002 O O      . HOH H 4 .   ? 55.779  20.625 47.157 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O      1 
HETATM 13003 O O      . HOH H 4 .   ? 28.859  45.584 65.199 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O      1 
HETATM 13004 O O      . HOH H 4 .   ? 6.223   42.755 36.984 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O      1 
HETATM 13005 O O      . HOH H 4 .   ? 24.895  47.835 68.145 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O      1 
HETATM 13006 O O      . HOH H 4 .   ? 27.077  17.574 21.356 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O      1 
HETATM 13007 O O      . HOH H 4 .   ? 20.057  44.325 51.288 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O      1 
HETATM 13008 O O      A HOH H 4 .   ? 20.380  24.103 36.525 0.50 21.82  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O      1 
HETATM 13009 O O      B HOH H 4 .   ? 17.875  27.285 40.882 0.50 21.75  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O      1 
HETATM 13010 O O      . HOH H 4 .   ? 54.005  18.442 49.697 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O      1 
HETATM 13011 O O      . HOH H 4 .   ? 0.218   28.708 47.425 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O      1 
HETATM 13012 O O      . HOH H 4 .   ? 42.609  38.530 76.228 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O      1 
HETATM 13013 O O      . HOH H 4 .   ? 27.847  30.317 70.176 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O      1 
HETATM 13014 O O      . HOH H 4 .   ? 26.558  39.719 79.237 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O      1 
HETATM 13015 O O      . HOH H 4 .   ? 36.805  20.632 28.161 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O      1 
HETATM 13016 O O      . HOH H 4 .   ? 39.588  41.670 44.796 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O      1 
HETATM 13017 O O      . HOH H 4 .   ? 60.956  41.002 58.029 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O      1 
HETATM 13018 O O      . HOH H 4 .   ? 37.344  25.788 49.646 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O      1 
HETATM 13019 O O      . HOH H 4 .   ? 42.923  48.430 58.567 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O      1 
HETATM 13020 O O      . HOH H 4 .   ? 42.731  54.903 62.484 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O      1 
HETATM 13021 O O      . HOH H 4 .   ? 30.429  29.386 70.113 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O      1 
HETATM 13022 O O      . HOH H 4 .   ? 45.697  47.329 67.815 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O      1 
HETATM 13023 O O      . HOH H 4 .   ? 6.517   37.862 38.158 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O      1 
HETATM 13024 O O      A HOH H 4 .   ? 53.968  42.553 73.641 0.60 21.40  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O      1 
HETATM 13025 O O      B HOH H 4 .   ? 55.110  40.766 73.592 0.40 18.60  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O      1 
HETATM 13026 O O      . HOH H 4 .   ? 58.365  37.456 75.513 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O      1 
HETATM 13027 O O      . HOH H 4 .   ? 39.394  19.070 51.185 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O      1 
HETATM 13028 O O      . HOH H 4 .   ? 34.740  47.718 51.311 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O      1 
HETATM 13029 O O      . HOH H 4 .   ? 41.288  39.688 54.922 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O      1 
HETATM 13030 O O      . HOH H 4 .   ? 59.707  25.477 54.740 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O      1 
HETATM 13031 O O      . HOH H 4 .   ? 43.803  47.874 42.966 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O      1 
HETATM 13032 O O      A HOH H 4 .   ? 36.642  23.276 31.480 0.50 25.44  ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O      1 
HETATM 13033 O O      . HOH H 4 .   ? 34.056  28.792 56.873 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O      1 
HETATM 13034 O O      . HOH H 4 .   ? 21.426  52.220 46.581 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O      1 
HETATM 13035 O O      . HOH H 4 .   ? 39.210  49.872 43.621 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O      1 
HETATM 13036 O O      . HOH H 4 .   ? 55.265  29.686 74.373 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O      1 
HETATM 13037 O O      . HOH H 4 .   ? 56.112  47.696 50.672 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O      1 
HETATM 13038 O O      . HOH H 4 .   ? 41.680  28.118 50.936 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O      1 
HETATM 13039 O O      . HOH H 4 .   ? 40.009  42.109 33.951 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O      1 
HETATM 13040 O O      . HOH H 4 .   ? 54.847  31.381 47.151 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O      1 
HETATM 13041 O O      . HOH H 4 .   ? 41.625  35.283 81.160 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O      1 
HETATM 13042 O O      B HOH H 4 .   ? 54.444  40.746 70.887 0.40 14.80  ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O      1 
HETATM 13043 O O      . HOH H 4 .   ? 30.190  49.433 59.141 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O      1 
HETATM 13044 O O      . HOH H 4 .   ? 27.562  42.878 56.145 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O      1 
HETATM 13045 O O      A HOH H 4 .   ? 53.296  44.258 71.637 0.60 17.76  ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O      1 
HETATM 13046 O O      . HOH H 4 .   ? 35.536  39.185 82.596 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 653 HOH B O      1 
HETATM 13047 O O      . HOH H 4 .   ? 37.525  52.090 44.459 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 654 HOH B O      1 
HETATM 13048 O O      . HOH H 4 .   ? 10.155  37.324 52.783 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 655 HOH B O      1 
HETATM 13049 O O      . HOH H 4 .   ? 41.792  50.207 39.530 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 656 HOH B O      1 
HETATM 13050 O O      B HOH H 4 .   ? 51.062  46.407 67.974 0.40 15.99  ? ? ? ? ? ? 657 HOH B O      1 
HETATM 13051 O O      . HOH H 4 .   ? 35.220  40.267 60.671 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 658 HOH B O      1 
HETATM 13052 O O      . HOH H 4 .   ? 29.656  27.335 71.726 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 659 HOH B O      1 
HETATM 13053 O O      . HOH H 4 .   ? 50.156  47.924 45.008 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 660 HOH B O      1 
HETATM 13054 O O      . HOH H 4 .   ? 38.917  19.742 64.828 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 661 HOH B O      1 
HETATM 13055 O O      . HOH H 4 .   ? 13.681  48.472 50.410 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 662 HOH B O      1 
HETATM 13056 O O      . HOH H 4 .   ? 29.515  39.206 79.011 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 663 HOH B O      1 
HETATM 13057 O O      . HOH H 4 .   ? 43.279  45.743 39.812 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 664 HOH B O      1 
HETATM 13058 O O      . HOH H 4 .   ? 56.986  27.898 48.913 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 665 HOH B O      1 
HETATM 13059 O O      . HOH H 4 .   ? 40.264  20.234 19.995 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 666 HOH B O      1 
HETATM 13060 O O      . HOH H 4 .   ? 37.312  50.037 36.407 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O      1 
HETATM 13061 O O      B HOH H 4 .   ? 26.921  43.923 65.859 0.40 29.80  ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O      1 
HETATM 13062 O O      . HOH H 4 .   ? 36.370  19.524 76.963 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 669 HOH B O      1 
HETATM 13063 O O      . HOH H 4 .   ? 33.854  31.004 39.306 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 670 HOH B O      1 
HETATM 13064 O O      . HOH H 4 .   ? 43.105  51.506 48.975 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 671 HOH B O      1 
HETATM 13065 O O      A HOH H 4 .   ? 32.041  49.174 36.059 0.50 16.34  ? ? ? ? ? ? 672 HOH B O      1 
HETATM 13066 O O      . HOH H 4 .   ? 54.449  36.130 76.715 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 673 HOH B O      1 
HETATM 13067 O O      . HOH H 4 .   ? 25.734  50.916 45.994 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 674 HOH B O      1 
HETATM 13068 O O      . HOH H 4 .   ? 30.895  18.478 22.456 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 675 HOH B O      1 
HETATM 13069 O O      B HOH H 4 .   ? 31.842  52.141 42.389 0.50 27.80  ? ? ? ? ? ? 676 HOH B O      1 
HETATM 13070 O O      . HOH H 4 .   ? 33.130  44.339 74.585 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 677 HOH B O      1 
HETATM 13071 O O      . HOH H 4 .   ? 34.027  22.180 71.054 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 678 HOH B O      1 
HETATM 13072 O O      . HOH H 4 .   ? 28.457  30.406 35.937 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 679 HOH B O      1 
HETATM 13073 O O      A HOH H 4 .   ? 50.925  44.922 56.724 0.60 33.24  ? ? ? ? ? ? 680 HOH B O      1 
HETATM 13074 O O      . HOH H 4 .   ? 29.540  16.060 16.507 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 681 HOH B O      1 
HETATM 13075 O O      . HOH H 4 .   ? 13.365  44.900 55.753 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O      1 
HETATM 13076 O O      . HOH H 4 .   ? 32.389  52.085 63.405 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 683 HOH B O      1 
HETATM 13077 O O      . HOH H 4 .   ? 29.201  35.435 78.426 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 684 HOH B O      1 
HETATM 13078 O O      A HOH H 4 .   ? 52.055  45.436 75.076 0.60 25.65  ? ? ? ? ? ? 685 HOH B O      1 
HETATM 13079 O O      . HOH H 4 .   ? 28.071  52.463 46.313 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 686 HOH B O      1 
HETATM 13080 O O      . HOH H 4 .   ? 24.578  19.747 33.417 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 687 HOH B O      1 
HETATM 13081 O O      . HOH H 4 .   ? 56.635  33.966 74.603 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 688 HOH B O      1 
HETATM 13082 O O      . HOH H 4 .   ? 33.195  50.945 53.473 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 689 HOH B O      1 
HETATM 13083 O O      . HOH H 4 .   ? 63.334  27.701 65.435 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 690 HOH B O      1 
HETATM 13084 O O      . HOH H 4 .   ? 25.278  46.266 70.268 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 691 HOH B O      1 
HETATM 13085 O O      . HOH H 4 .   ? 58.549  33.781 50.682 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 692 HOH B O      1 
HETATM 13086 O O      . HOH H 4 .   ? 54.045  39.769 48.652 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 693 HOH B O      1 
HETATM 13087 O O      . HOH H 4 .   ? 27.733  47.942 64.796 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 694 HOH B O      1 
HETATM 13088 O O      A HOH H 4 .   ? 22.888  30.317 45.748 0.50 14.61  ? ? ? ? ? ? 695 HOH B O      1 
HETATM 13089 O O      . HOH H 4 .   ? 37.307  52.119 69.187 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 696 HOH B O      1 
HETATM 13090 O O      . HOH H 4 .   ? 30.810  49.761 70.459 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 697 HOH B O      1 
HETATM 13091 O O      . HOH H 4 .   ? 20.140  14.042 28.026 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 698 HOH B O      1 
HETATM 13092 O O      . HOH H 4 .   ? 61.460  34.291 56.767 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 699 HOH B O      1 
HETATM 13093 O O      . HOH H 4 .   ? 44.946  19.837 54.815 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 700 HOH B O      1 
HETATM 13094 O O      . HOH H 4 .   ? 42.955  53.331 64.765 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O      1 
HETATM 13095 O O      . HOH H 4 .   ? 25.735  43.193 62.204 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O      1 
HETATM 13096 O O      . HOH H 4 .   ? 7.313   47.325 32.546 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O      1 
HETATM 13097 O O      . HOH H 4 .   ? 29.172  44.945 57.128 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O      1 
HETATM 13098 O O      . HOH H 4 .   ? 12.174  30.135 56.046 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O      1 
HETATM 13099 O O      . HOH H 4 .   ? 63.198  30.035 58.746 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O      1 
HETATM 13100 O O      . HOH H 4 .   ? 58.771  41.397 64.879 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O      1 
HETATM 13101 O O      . HOH H 4 .   ? 5.526   27.213 43.883 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O      1 
HETATM 13102 O O      . HOH H 4 .   ? 43.466  26.751 52.374 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O      1 
HETATM 13103 O O      . HOH H 4 .   ? 38.205  48.224 30.285 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O      1 
HETATM 13104 O O      . HOH H 4 .   ? 43.960  48.190 56.056 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O      1 
HETATM 13105 O O      . HOH H 4 .   ? 30.702  45.884 74.341 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O      1 
HETATM 13106 O O      . HOH H 4 .   ? 37.947  52.151 59.618 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O      1 
HETATM 13107 O O      A HOH H 4 .   ? 53.019  21.803 56.522 0.50 23.31  ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O      1 
HETATM 13108 O O      . HOH H 4 .   ? 39.335  53.369 61.733 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O      1 
HETATM 13109 O O      . HOH H 4 .   ? 30.315  25.520 76.082 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O      1 
HETATM 13110 O O      . HOH H 4 .   ? 23.130  13.281 24.432 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O      1 
HETATM 13111 O O      . HOH H 4 .   ? 41.296  18.538 58.532 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O      1 
HETATM 13112 O O      . HOH H 4 .   ? 39.158  14.521 15.642 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O      1 
HETATM 13113 O O      A HOH H 4 .   ? 54.841  46.566 71.779 0.60 18.74  ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O      1 
HETATM 13114 O O      . HOH H 4 .   ? 30.116  17.262 28.249 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O      1 
HETATM 13115 O O      . HOH H 4 .   ? 28.691  14.016 27.452 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O      1 
HETATM 13116 O O      . HOH H 4 .   ? 41.706  19.622 39.106 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O      1 
HETATM 13117 O O      B HOH H 4 .   ? 36.683  41.863 32.956 0.50 16.28  ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O      1 
HETATM 13118 O O      . HOH H 4 .   ? 16.623  39.511 59.726 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O      1 
HETATM 13119 O O      . HOH H 4 .   ? 60.071  42.834 48.199 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O      1 
HETATM 13120 O O      . HOH H 4 .   ? 54.710  33.697 47.500 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O      1 
HETATM 13121 O O      . HOH H 4 .   ? 6.596   40.303 33.167 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O      1 
HETATM 13122 O O      . HOH H 4 .   ? 46.940  53.814 65.124 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O      1 
HETATM 13123 O O      . HOH H 4 .   ? 15.278  32.767 49.904 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O      1 
HETATM 13124 O O      . HOH H 4 .   ? 4.522   38.454 39.973 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O      1 
HETATM 13125 O O      A HOH H 4 .   ? 48.832  47.898 57.914 0.60 28.76  ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O      1 
HETATM 13126 O O      . HOH H 4 .   ? 47.754  48.317 69.387 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O      1 
HETATM 13127 O O      . HOH H 4 .   ? 36.604  19.461 26.130 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O      1 
HETATM 13128 O O      . HOH H 4 .   ? 27.565  41.284 59.602 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O      1 
HETATM 13129 O O      A HOH H 4 .   ? 36.857  46.970 74.650 0.50 17.76  ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O      1 
HETATM 13130 O O      B HOH H 4 .   ? 37.809  47.028 75.725 0.50 16.78  ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O      1 
HETATM 13131 O O      . HOH H 4 .   ? 0.830   36.800 43.126 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O      1 
HETATM 13132 O O      . HOH H 4 .   ? 12.014  36.012 33.727 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O      1 
HETATM 13133 O O      . HOH H 4 .   ? 24.178  49.208 51.883 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O      1 
HETATM 13134 O O      . HOH H 4 .   ? 28.627  42.644 84.524 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O      1 
HETATM 13135 O O      B HOH H 4 .   ? 41.449  50.993 72.308 0.40 29.82  ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O      1 
HETATM 13136 O O      . HOH H 4 .   ? 6.702   40.294 29.938 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O      1 
HETATM 13137 O O      . HOH H 4 .   ? 36.156  28.114 79.833 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O      1 
HETATM 13138 O O      . HOH H 4 .   ? 60.120  36.458 55.124 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O      1 
HETATM 13139 O O      . HOH H 4 .   ? 43.049  26.986 79.806 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O      1 
HETATM 13140 O O      . HOH H 4 .   ? 28.045  39.506 29.668 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O      1 
HETATM 13141 O O      . HOH H 4 .   ? 28.836  37.665 56.894 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O      1 
HETATM 13142 O O      . HOH H 4 .   ? 38.932  19.178 77.158 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O      1 
HETATM 13143 O O      . HOH H 4 .   ? 11.368  54.897 37.999 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O      1 
HETATM 13144 O O      B HOH H 4 .   ? 30.974  22.085 28.748 0.50 18.61  ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O      1 
HETATM 13145 O O      . HOH H 4 .   ? 22.543  39.112 66.357 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O      1 
HETATM 13146 O O      . HOH H 4 .   ? 37.226  17.252 14.579 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O      1 
HETATM 13147 O O      . HOH H 4 .   ? 55.364  25.402 73.684 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O      1 
HETATM 13148 O O      . HOH H 4 .   ? 4.152   25.581 41.362 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O      1 
HETATM 13149 O O      . HOH H 4 .   ? 38.432  50.330 33.900 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O      1 
HETATM 13150 O O      . HOH H 4 .   ? 33.520  50.092 50.809 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O      1 
HETATM 13151 O O      . HOH H 4 .   ? 47.900  44.158 57.477 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O      1 
HETATM 13152 O O      A HOH H 4 .   ? 38.270  45.279 31.570 0.50 17.56  ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O      1 
HETATM 13153 O O      B HOH H 4 .   ? 34.220  49.264 32.851 0.50 33.15  ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O      1 
HETATM 13154 O O      . HOH H 4 .   ? 35.370  50.599 70.893 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O      1 
HETATM 13155 O O      . HOH H 4 .   ? 61.355  26.431 65.710 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O      1 
HETATM 13156 O O      . HOH H 4 .   ? 30.480  36.885 80.018 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O      1 
HETATM 13157 O O      . HOH H 4 .   ? 62.695  23.876 74.500 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O      1 
HETATM 13158 O O      B HOH H 4 .   ? 50.325  19.673 60.431 0.50 19.48  ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O      1 
HETATM 13159 O O      . HOH H 4 .   ? 21.445  38.222 63.099 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O      1 
HETATM 13160 O O      . HOH H 4 .   ? 59.049  40.782 67.745 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O      1 
HETATM 13161 O O      . HOH H 4 .   ? 11.868  36.530 55.332 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 766 HOH B O      1 
HETATM 13162 O O      . HOH H 4 .   ? 29.540  52.197 51.257 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 767 HOH B O      1 
HETATM 13163 O O      . HOH H 4 .   ? 25.358  44.572 57.424 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 768 HOH B O      1 
HETATM 13164 O O      . HOH H 4 .   ? 3.161   40.966 39.010 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 769 HOH B O      1 
HETATM 13165 O O      . HOH H 4 .   ? 6.382   49.855 35.515 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 770 HOH B O      1 
HETATM 13166 O O      . HOH H 4 .   ? 58.004  44.345 51.437 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 771 HOH B O      1 
HETATM 13167 O O      . HOH H 4 .   ? 45.269  52.999 63.489 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 772 HOH B O      1 
HETATM 13168 O O      . HOH H 4 .   ? 50.089  47.962 40.357 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 773 HOH B O      1 
HETATM 13169 O O      . HOH H 4 .   ? 33.153  22.777 68.577 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 774 HOH B O      1 
HETATM 13170 O O      . HOH H 4 .   ? 13.820  53.786 42.091 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 775 HOH B O      1 
HETATM 13171 O O      . HOH H 4 .   ? 1.996   37.121 39.260 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 776 HOH B O      1 
HETATM 13172 O O      . HOH H 4 .   ? 53.868  20.948 54.104 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 777 HOH B O      1 
HETATM 13173 O O      . HOH H 4 .   ? 59.619  34.140 53.246 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 778 HOH B O      1 
HETATM 13174 O O      . HOH H 4 .   ? 17.865  45.221 49.952 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 779 HOH B O      1 
HETATM 13175 O O      B HOH H 4 .   ? 23.727  29.238 38.073 0.50 37.91  ? ? ? ? ? ? 780 HOH B O      1 
HETATM 13176 O O      . HOH H 4 .   ? 58.833  40.892 51.391 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 781 HOH B O      1 
HETATM 13177 O O      . HOH H 4 .   ? 28.204  48.194 53.635 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 782 HOH B O      1 
HETATM 13178 O O      . HOH H 4 .   ? 36.580  16.971 26.197 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 783 HOH B O      1 
HETATM 13179 O O      . HOH H 4 .   ? 11.128  28.930 46.449 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 784 HOH B O      1 
HETATM 13180 O O      . HOH H 4 .   ? 45.174  18.249 57.151 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 785 HOH B O      1 
HETATM 13181 O O      . HOH H 4 .   ? 35.315  38.341 62.839 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 786 HOH B O      1 
HETATM 13182 O O      . HOH H 4 .   ? 43.490  48.473 39.978 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 787 HOH B O      1 
HETATM 13183 O O      . HOH H 4 .   ? 28.592  24.231 36.539 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 788 HOH B O      1 
HETATM 13184 O O      . HOH H 4 .   ? 29.872  25.349 62.414 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 789 HOH B O      1 
HETATM 13185 O O      . HOH H 4 .   ? 39.302  49.246 75.611 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 790 HOH B O      1 
HETATM 13186 O O      . HOH H 4 .   ? 24.192  17.535 32.152 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 791 HOH B O      1 
HETATM 13187 O O      . HOH H 4 .   ? 22.255  34.743 63.229 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 792 HOH B O      1 
HETATM 13188 O O      . HOH H 4 .   ? 30.551  22.991 62.030 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 793 HOH B O      1 
HETATM 13189 O O      . HOH H 4 .   ? 32.774  26.144 69.119 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 794 HOH B O      1 
HETATM 13190 O O      . HOH H 4 .   ? 59.284  31.204 70.444 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 795 HOH B O      1 
HETATM 13191 O O      . HOH H 4 .   ? 33.372  52.198 30.898 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 796 HOH B O      1 
HETATM 13192 O O      . HOH H 4 .   ? 55.674  22.302 54.325 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 797 HOH B O      1 
HETATM 13193 O O      . HOH H 4 .   ? 40.820  49.037 31.641 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 798 HOH B O      1 
HETATM 13194 O O      . HOH H 4 .   ? 53.665  25.798 41.476 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 799 HOH B O      1 
HETATM 13195 O O      . HOH H 4 .   ? 44.027  47.206 32.755 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 800 HOH B O      1 
HETATM 13196 O O      . HOH H 4 .   ? 46.382  47.574 56.491 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O      1 
HETATM 13197 O O      B HOH H 4 .   ? 48.528  18.501 67.441 0.50 27.91  ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O      1 
HETATM 13198 O O      . HOH H 4 .   ? 36.137  19.406 60.677 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O      1 
HETATM 13199 O O      . HOH H 4 .   ? 13.654  26.367 42.598 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O      1 
HETATM 13200 O O      A HOH H 4 .   ? 49.678  46.410 76.155 0.60 29.91  ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O      1 
HETATM 13201 O O      . HOH H 4 .   ? 43.679  28.572 75.088 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O      1 
HETATM 13202 O O      . HOH H 4 .   ? 60.412  22.764 63.156 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O      1 
HETATM 13203 O O      . HOH H 4 .   ? 19.087  43.337 61.387 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 808 HOH B O      1 
HETATM 13204 O O      . HOH H 4 .   ? 22.582  50.313 50.146 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 809 HOH B O      1 
HETATM 13205 O O      . HOH H 4 .   ? 13.339  27.842 46.833 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 810 HOH B O      1 
HETATM 13206 O O      . HOH H 4 .   ? 49.212  49.068 38.407 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 811 HOH B O      1 
HETATM 13207 O O      . HOH H 4 .   ? 46.657  45.291 54.836 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 812 HOH B O      1 
HETATM 13208 O O      . HOH H 4 .   ? 23.113  52.510 41.647 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 813 HOH B O      1 
HETATM 13209 O O      . HOH H 4 .   ? 29.395  48.316 72.424 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 814 HOH B O      1 
HETATM 13210 O O      . HOH H 4 .   ? 31.738  27.466 35.943 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 815 HOH B O      1 
HETATM 13211 O O      . HOH H 4 .   ? 19.797  40.500 63.600 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 816 HOH B O      1 
HETATM 13212 O O      . HOH H 4 .   ? 29.707  44.207 63.060 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 817 HOH B O      1 
HETATM 13213 O O      . HOH H 4 .   ? 45.293  49.782 59.258 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 818 HOH B O      1 
HETATM 13214 O O      . HOH H 4 .   ? 36.033  17.700 71.237 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 819 HOH B O      1 
HETATM 13215 O O      . HOH H 4 .   ? 24.661  38.136 78.478 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 820 HOH B O      1 
HETATM 13216 O O      . HOH H 4 .   ? 11.914  47.997 52.401 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 821 HOH B O      1 
HETATM 13217 O O      . HOH H 4 .   ? 43.173  54.251 67.448 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 822 HOH B O      1 
HETATM 13218 O O      . HOH H 4 .   ? 0.665   46.018 41.822 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 823 HOH B O      1 
HETATM 13219 O O      . HOH H 4 .   ? 39.890  17.806 66.523 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 824 HOH B O      1 
HETATM 13220 O O      . HOH H 4 .   ? 61.201  25.783 57.382 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 825 HOH B O      1 
HETATM 13221 O O      . HOH H 4 .   ? 36.392  21.908 13.463 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 826 HOH B O      1 
HETATM 13222 O O      . HOH H 4 .   ? 21.614  47.817 59.638 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 827 HOH B O      1 
HETATM 13223 O O      . HOH H 4 .   ? 18.207  47.909 50.874 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 828 HOH B O      1 
HETATM 13224 O O      . HOH H 4 .   ? 36.952  50.500 73.712 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 829 HOH B O      1 
HETATM 13225 O O      . HOH H 4 .   ? 64.998  30.621 60.731 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 830 HOH B O      1 
HETATM 13226 O O      . HOH H 4 .   ? 30.611  30.069 37.177 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 831 HOH B O      1 
HETATM 13227 O O      . HOH H 4 .   ? 29.165  50.083 66.124 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 832 HOH B O      1 
HETATM 13228 O O      . HOH H 4 .   ? 33.005  50.836 71.852 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 833 HOH B O      1 
HETATM 13229 O O      . HOH H 4 .   ? 31.239  36.617 82.471 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 834 HOH B O      1 
HETATM 13230 O O      . HOH H 4 .   ? 41.941  48.393 47.280 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 835 HOH B O      1 
HETATM 13231 O O      . HOH H 4 .   ? 40.105  50.913 41.327 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 836 HOH B O      1 
HETATM 13232 O O      . HOH H 4 .   ? 61.392  23.613 65.252 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 837 HOH B O      1 
HETATM 13233 O O      . HOH H 4 .   ? 19.692  46.969 52.566 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 838 HOH B O      1 
HETATM 13234 O O      . HOH H 4 .   ? 22.364  36.654 69.138 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 839 HOH B O      1 
HETATM 13235 O O      . HOH H 4 .   ? 17.396  32.884 60.987 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 840 HOH B O      1 
HETATM 13236 O O      . HOH H 4 .   ? 31.634  55.199 48.423 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 841 HOH B O      1 
HETATM 13237 O O      . HOH H 4 .   ? 28.333  26.655 60.491 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O      1 
HETATM 13238 O O      . HOH H 4 .   ? 31.474  27.845 68.097 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 843 HOH B O      1 
HETATM 13239 O O      . HOH H 4 .   ? 46.823  19.957 53.389 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 844 HOH B O      1 
HETATM 13240 O O      . HOH H 4 .   ? 32.437  54.579 64.635 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 845 HOH B O      1 
HETATM 13241 O O      A HOH H 4 .   ? 30.388  44.168 83.477 0.50 31.16  ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O      1 
HETATM 13242 O O      B HOH H 4 .   ? 31.905  44.232 82.058 0.50 26.72  ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O      1 
HETATM 13243 O O      . HOH H 4 .   ? 17.928  50.542 49.950 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 847 HOH B O      1 
HETATM 13244 O O      . HOH H 4 .   ? 58.665  22.888 54.731 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 848 HOH B O      1 
HETATM 13245 O O      . HOH H 4 .   ? 4.946   50.097 37.817 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 849 HOH B O      1 
HETATM 13246 O O      . HOH H 4 .   ? 27.181  44.036 59.542 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 850 HOH B O      1 
HETATM 13247 O O      . HOH H 4 .   ? 22.048  48.381 53.517 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 851 HOH B O      1 
HETATM 13248 O O      . HOH H 4 .   ? 32.681  19.157 74.026 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 852 HOH B O      1 
HETATM 13249 O O      . HOH H 4 .   ? 63.336  27.373 57.701 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O      1 
HETATM 13250 O O      . HOH H 4 .   ? 27.983  47.277 56.122 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 854 HOH B O      1 
HETATM 13251 O O      . HOH H 4 .   ? 25.642  45.905 61.547 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 855 HOH B O      1 
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HETATM 13253 O O      . HOH H 4 .   ? 46.418  48.629 43.036 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 857 HOH B O      1 
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41    C CD2   . LEU A 10  ? 0.1051 0.1635 0.2533 0.0030  0.0343  0.0073  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2   
53    N N     . VAL A 11  ? 0.0844 0.1651 0.1856 -0.0306 0.0058  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N     
54    C CA    . VAL A 11  ? 0.0875 0.1699 0.1851 -0.0320 0.0092  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA    
55    C C     . VAL A 11  ? 0.1034 0.1518 0.1834 -0.0290 0.0063  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C     
56    O O     . VAL A 11  ? 0.1409 0.1501 0.2004 -0.0367 -0.0058 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O     
57    C CB    . VAL A 11  ? 0.1075 0.1807 0.1932 -0.0256 0.0323  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB    
58    C CG1   . VAL A 11  ? 0.1665 0.1797 0.2034 -0.0174 0.0377  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1   
59    C CG2   . VAL A 11  ? 0.1107 0.1835 0.1920 0.0159  0.0068  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2   
69    N N     . ASP A 12  ? 0.1018 0.1454 0.1809 -0.0095 0.0085  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N     
70    C CA    . ASP A 12  ? 0.1299 0.1478 0.1946 -0.0185 0.0086  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA    
71    C C     . ASP A 12  ? 0.1299 0.1544 0.2111 -0.0234 0.0115  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C     
72    O O     . ASP A 12  ? 0.1359 0.1837 0.2096 -0.0061 0.0187  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O     
73    C CB    . ASP A 12  ? 0.1537 0.1465 0.2141 -0.0244 0.0160  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB    
74    C CG    . ASP A 12  ? 0.1805 0.1501 0.2607 -0.0374 0.0204  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG    
75    O OD1   . ASP A 12  ? 0.2052 0.1399 0.3037 -0.0262 0.0086  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1   
76    O OD2   . ASP A 12  ? 0.1829 0.1493 0.2735 -0.0138 0.0045  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2   
81    N N     . GLU A 13  ? 0.1252 0.1780 0.2388 -0.0303 0.0138  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A N     
82    C CA    . GLU A 13  ? 0.1343 0.2196 0.2700 -0.0471 0.0297  0.0042  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CA    
83    C C     . GLU A 13  ? 0.1114 0.2172 0.2626 -0.0386 0.0351  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A C     
84    O O     . GLU A 13  ? 0.1225 0.2309 0.2821 -0.0458 0.0273  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A O     
85    C CB    . GLU A 13  ? 0.1344 0.3247 0.3321 -0.0612 -0.0007 0.0672  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CB    
86    C CG    . GLU A 13  ? 0.2087 0.3683 0.4012 -0.0650 -0.0032 0.0914  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CG    
87    C CD    . GLU A 13  ? 0.2642 0.4311 0.4893 -0.0780 -0.0137 0.1265  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A CD    
88    O OE1   . GLU A 13  ? 0.2598 0.5055 0.6154 -0.0806 0.0248  0.1790  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE1   
89    O OE2   . GLU A 13  ? 0.3752 0.4300 0.4175 -0.0747 -0.0324 0.0825  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A OE2   
96    N N     . SER A 14  ? 0.1838 0.1770 0.2690 -0.0471 0.0410  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N     
97    C CA    . SER A 14  ? 0.2391 0.1634 0.2920 -0.0517 0.0373  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA    
98    C C     . SER A 14  ? 0.2042 0.1613 0.2827 -0.0374 0.0412  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C     
99    O O     . SER A 14  ? 0.2735 0.1865 0.2938 -0.0619 0.0303  0.0196  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O     
100   C CB    . SER A 14  ? 0.2798 0.1443 0.3251 -0.0330 0.0299  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB    
101   O OG    . SER A 14  ? 0.2898 0.1614 0.3351 -0.0115 0.0276  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG    
107   N N     . LEU A 15  ? 0.1406 0.1423 0.2578 -0.0120 0.0318  0.0080  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N     
108   C CA    . LEU A 15  ? 0.1302 0.1522 0.2415 -0.0146 0.0110  0.0131  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA    
109   C C     . LEU A 15  ? 0.1131 0.1716 0.2305 -0.0086 0.0221  0.0186  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C     
110   O O     . LEU A 15  ? 0.1366 0.2096 0.2242 -0.0049 0.0212  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O     
111   C CB    . LEU A 15  ? 0.1197 0.1561 0.2448 -0.0155 0.0154  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB    
112   C CG    . LEU A 15  ? 0.1483 0.1554 0.2584 -0.0104 0.0336  0.0104  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG    
113   C CD1   . LEU A 15  ? 0.1417 0.1690 0.2192 -0.0295 0.0345  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1   
114   C CD2   . LEU A 15  ? 0.1926 0.1555 0.2936 -0.0169 0.0085  0.0249  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2   
126   N N     . LEU A 16  ? 0.1216 0.1520 0.2395 -0.0243 0.0206  0.0263  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N     
127   C CA    . LEU A 16  ? 0.1275 0.1760 0.2452 -0.0174 0.0431  0.0168  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA    
128   C C     . LEU A 16  ? 0.1886 0.2133 0.3073 -0.0528 0.0651  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C     
129   O O     . LEU A 16  ? 0.3375 0.3078 0.3631 -0.1568 0.1472  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O     
130   C CB    . LEU A 16  ? 0.0941 0.1374 0.2204 -0.0302 0.0156  0.0016  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB    
131   C CG    . LEU A 16  ? 0.0807 0.1383 0.2182 -0.0254 0.0145  0.0020  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG    
132   C CD1   . LEU A 16  ? 0.1355 0.1615 0.2127 -0.0191 0.0061  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1   
133   C CD2   . LEU A 16  ? 0.0999 0.1310 0.2208 -0.0169 0.0137  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2   
145   N N     . VAL A 17  ? 0.1623 0.2589 0.3267 -0.0753 0.0819  0.0215  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N     
146   C CA    . VAL A 17  ? 0.1908 0.2884 0.3474 -0.0615 0.0942  0.0719  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA    
147   C C     . VAL A 17  ? 0.1997 0.2465 0.3186 -0.0679 0.0890  0.0579  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C     
148   O O     . VAL A 17  ? 0.2064 0.2419 0.3265 -0.0634 0.1041  0.0219  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O     
149   C CB    . VAL A 17  ? 0.1963 0.3513 0.3833 -0.0506 0.0806  0.1045  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB    
150   C CG1   . VAL A 17  ? 0.2285 0.3535 0.4437 -0.0628 0.0870  0.1246  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1   
151   C CG2   . VAL A 17  ? 0.1754 0.4139 0.3422 -0.0011 0.1009  0.0773  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2   
161   N N     . GLY A 18  ? 0.1911 0.2728 0.3006 -0.0784 0.0378  0.0624  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N     
162   C CA    . GLY A 18  ? 0.2102 0.2601 0.2675 -0.0847 -0.0030 0.0270  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA    
163   C C     . GLY A 18  ? 0.2347 0.2567 0.2430 -0.1036 0.0050  0.0170  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C     
164   O O     . GLY A 18  ? 0.2590 0.3048 0.2403 -0.0846 0.0134  0.0093  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O     
168   N N     . VAL A 19  ? 0.2004 0.2708 0.2344 -0.1122 0.0114  0.0385  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A N     
169   C CA    . VAL A 19  ? 0.1972 0.2678 0.2522 -0.1001 0.0232  0.0452  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CA    
170   C C     . VAL A 19  ? 0.1632 0.3018 0.2679 -0.1075 0.0386  0.0339  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A C     
171   O O     . VAL A 19  ? 0.1839 0.3654 0.3255 -0.1145 0.0510  0.0326  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A O     
172   C CB    . VAL A 19  ? 0.2222 0.2521 0.2519 -0.1123 0.0102  0.0375  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CB    
173   C CG1   . VAL A 19  ? 0.2718 0.3128 0.2581 -0.1461 0.0248  0.0268  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG1   
174   C CG2   . VAL A 19  ? 0.2994 0.2380 0.2492 -0.1158 -0.0103 0.0233  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG2   
184   N N     . THR A 20  ? 0.1784 0.2756 0.2440 -0.0960 0.0610  0.0447  ? ? ? ? ? ? 19  THR A N     
185   C CA    . THR A 20  ? 0.1858 0.2825 0.2359 -0.0630 0.0856  0.0518  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CA    
186   C C     . THR A 20  ? 0.1703 0.2836 0.2628 -0.0418 0.0739  0.0522  ? ? ? ? ? ? 19  THR A C     
187   O O     . THR A 20  ? 0.1326 0.2650 0.2464 -0.0507 0.0705  0.0463  ? ? ? ? ? ? 19  THR A O     
188   C CB    . THR A 20  ? 0.3256 0.3089 0.1992 -0.0603 0.0888  0.0552  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CB    
189   O OG1   . THR A 20  ? 0.3308 0.2868 0.1838 -0.0823 0.0627  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19  THR A OG1   
190   C CG2   . THR A 20  ? 0.3801 0.3160 0.2058 -0.0537 0.0606  0.0793  ? ? ? ? ? ? 19  THR A CG2   
198   N N     . ASP A 21  ? 0.1794 0.2904 0.2961 -0.0455 0.1079  0.0541  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N     
199   C CA    . ASP A 21  ? 0.1590 0.3004 0.3356 -0.0061 0.1050  0.0569  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA    
200   C C     . ASP A 21  ? 0.1693 0.2807 0.2578 -0.0217 0.0881  0.0500  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C     
201   O O     . ASP A 21  ? 0.1596 0.2495 0.2430 -0.0230 0.0615  0.0450  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O     
202   C CB    . ASP A 21  ? 0.2014 0.3312 0.4396 -0.0017 0.1353  0.0455  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB    
203   C CG    . ASP A 21  ? 0.2457 0.4986 0.5928 -0.0240 0.1257  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG    
204   O OD1   . ASP A 21  ? 0.2246 0.6198 0.6455 -0.0362 0.1238  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1   
205   O OD2   . ASP A 21  ? 0.3365 0.4655 0.6255 0.0306  0.1540  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2   
210   N N     A GLU A 22  ? 0.2121 0.2956 0.2240 -0.0324 0.1004  0.0492  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N     
211   N N     B GLU A 22  ? 0.2257 0.2545 0.2270 -0.0183 0.0853  0.0375  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N     
212   C CA    A GLU A 22  ? 0.2221 0.2935 0.2055 -0.0571 0.0701  0.0440  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA    
213   C CA    B GLU A 22  ? 0.2364 0.2028 0.2026 -0.0299 0.0452  0.0177  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA    
214   C C     A GLU A 22  ? 0.1345 0.2628 0.1744 -0.0482 0.0158  0.0396  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C     
215   C C     B GLU A 22  ? 0.1506 0.2202 0.1729 -0.0263 0.0201  0.0269  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C     
216   O O     A GLU A 22  ? 0.0964 0.2820 0.1688 -0.0539 0.0049  0.0361  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O     
217   O O     B GLU A 22  ? 0.1255 0.1822 0.1666 -0.0314 0.0131  0.0280  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O     
218   C CB    A GLU A 22  ? 0.3164 0.4060 0.2358 -0.0779 0.0685  0.0386  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB    
219   C CB    B GLU A 22  ? 0.3701 0.2425 0.2143 -0.0224 0.0259  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB    
220   C CG    A GLU A 22  ? 0.4204 0.4502 0.2771 -0.0337 0.0810  0.0071  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG    
221   C CG    B GLU A 22  ? 0.4091 0.2513 0.2480 -0.0477 0.0014  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG    
222   C CD    A GLU A 22  ? 0.3210 0.5827 0.2477 -0.0184 0.0846  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD    
223   C CD    B GLU A 22  ? 0.5648 0.4015 0.3164 -0.0775 -0.0742 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD    
224   O OE1   A GLU A 22  ? 0.2609 0.5027 0.1855 0.0110  0.0698  0.0036  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1   
225   O OE1   B GLU A 22  ? 0.7881 0.4955 0.3998 -0.2596 -0.1550 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1   
226   O OE2   A GLU A 22  ? 0.4007 0.8209 0.2603 -0.0398 0.0295  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2   
227   O OE2   B GLU A 22  ? 0.4940 0.4074 0.3308 -0.1082 -0.1614 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2   
240   N N     . ASP A 23  ? 0.1573 0.2456 0.1716 -0.0204 0.0325  0.0336  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N     
241   C CA    . ASP A 23  ? 0.1308 0.2240 0.1771 -0.0334 0.0250  0.0389  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA    
242   C C     . ASP A 23  ? 0.0681 0.1875 0.1767 -0.0234 0.0113  0.0398  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C     
243   O O     . ASP A 23  ? 0.0716 0.1822 0.1779 -0.0259 0.0149  0.0290  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O     
244   C CB    . ASP A 23  ? 0.2013 0.2041 0.1972 -0.0455 0.0258  0.0278  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB    
245   C CG    . ASP A 23  ? 0.2188 0.2049 0.2249 -0.0557 -0.0013 0.0349  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG    
246   O OD1   . ASP A 23  ? 0.2670 0.2123 0.2390 -0.0513 -0.0413 0.0463  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1   
247   O OD2   . ASP A 23  ? 0.2584 0.2018 0.2531 -0.0663 0.0176  0.0543  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2   
252   N N     . ARG A 24  ? 0.0667 0.2044 0.1895 -0.0315 0.0145  0.0272  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N     
253   C CA    . ARG A 24  ? 0.0613 0.2028 0.2106 -0.0274 0.0032  0.0125  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA    
254   C C     . ARG A 24  ? 0.0561 0.1749 0.1814 -0.0281 0.0118  0.0123  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C     
255   O O     . ARG A 24  ? 0.0637 0.2000 0.1769 -0.0272 0.0018  0.0102  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O     
256   C CB    . ARG A 24  ? 0.0865 0.2197 0.2660 -0.0484 -0.0017 0.0281  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB    
257   C CG    . ARG A 24  ? 0.1503 0.2695 0.3786 -0.0671 -0.0065 0.0503  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG    
258   C CD    . ARG A 24  ? 0.2727 0.3928 0.4971 -0.1658 -0.0434 0.0258  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD    
259   N NE    . ARG A 24  ? 0.2495 0.4309 0.5635 -0.0717 0.0023  0.0226  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE    
260   C CZ    . ARG A 24  ? 0.2834 0.5133 0.5894 0.0058  -0.0782 0.0431  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ    
261   N NH1   . ARG A 24  ? 0.3077 0.6930 0.5092 -0.0966 -0.0538 0.1438  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1   
262   N NH2   . ARG A 24  ? 0.2274 0.5513 0.6609 -0.0468 -0.0161 0.0098  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2   
276   N N     . ALA A 25  ? 0.0590 0.1675 0.1655 -0.0227 0.0116  0.0251  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N     
277   C CA    . ALA A 25  ? 0.0637 0.1678 0.1613 -0.0217 0.0134  0.0180  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA    
278   C C     . ALA A 25  ? 0.0621 0.1504 0.1457 -0.0138 0.0023  0.0149  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C     
279   O O     . ALA A 25  ? 0.0736 0.1537 0.1529 -0.0118 0.0095  0.0251  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O     
280   C CB    . ALA A 25  ? 0.0814 0.1813 0.1811 -0.0054 0.0181  0.0209  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB    
286   N N     . VAL A 26  ? 0.0503 0.1631 0.1440 -0.0258 0.0071  0.0151  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N     
287   C CA    . VAL A 26  ? 0.0448 0.1452 0.1552 -0.0180 0.0063  0.0124  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA    
288   C C     . VAL A 26  ? 0.0433 0.1508 0.1410 -0.0180 0.0070  0.0105  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C     
289   O O     . VAL A 26  ? 0.0471 0.1579 0.1452 -0.0194 0.0055  0.0173  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O     
290   C CB    . VAL A 26  ? 0.0614 0.1489 0.1628 -0.0300 -0.0088 0.0184  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB    
291   C CG1   . VAL A 26  ? 0.0529 0.1612 0.1591 -0.0261 -0.0093 0.0176  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1   
292   C CG2   . VAL A 26  ? 0.0877 0.1916 0.1758 -0.0156 -0.0133 0.0013  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2   
302   N N     . ARG A 27  ? 0.0599 0.1585 0.1434 -0.0279 0.0094  0.0168  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N     
303   C CA    . ARG A 27  ? 0.0629 0.1665 0.1550 -0.0333 0.0085  0.0159  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA    
304   C C     . ARG A 27  ? 0.0677 0.1650 0.1427 -0.0470 0.0094  0.0068  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C     
305   O O     . ARG A 27  ? 0.0825 0.1605 0.1448 -0.0408 0.0096  0.0098  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O     
306   C CB    . ARG A 27  ? 0.0911 0.1698 0.1781 -0.0418 0.0059  0.0189  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB    
307   C CG    . ARG A 27  ? 0.1268 0.1806 0.2143 -0.0506 0.0226  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG    
308   C CD    . ARG A 27  ? 0.1993 0.2373 0.2739 -0.1087 0.0509  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD    
309   N NE    . ARG A 27  ? 0.2892 0.2516 0.3487 -0.1086 0.0345  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE    
310   C CZ    . ARG A 27  ? 0.2776 0.3369 0.4074 -0.1441 0.0283  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ    
311   N NH1   . ARG A 27  ? 0.3513 0.2959 0.3562 -0.1519 0.0441  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1   
312   N NH2   . ARG A 27  ? 0.2564 0.4434 0.5234 -0.1535 0.0101  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2   
326   N N     A SER A 28  ? 0.0564 0.1648 0.1307 -0.0333 0.0056  0.0129  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N     
327   N N     B SER A 28  ? 0.0589 0.1806 0.1493 -0.0352 0.0088  0.0067  ? ? ? ? ? ? 27  SER A N     
328   C CA    A SER A 28  ? 0.0494 0.1489 0.1245 -0.0204 0.0040  0.0218  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA    
329   C CA    B SER A 28  ? 0.0677 0.1950 0.1624 -0.0381 0.0041  0.0090  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CA    
330   C C     A SER A 28  ? 0.0410 0.1439 0.1303 -0.0124 -0.0045 0.0171  ? ? ? ? ? ? 27  SER A C     
331   C C     B SER A 28  ? 0.0514 0.1649 0.1445 -0.0255 0.0127  0.0031  ? ? ? ? ? ? 27  SER A C     
332   O O     A SER A 28  ? 0.0522 0.1452 0.1270 -0.0076 -0.0265 0.0332  ? ? ? ? ? ? 27  SER A O     
333   O O     B SER A 28  ? 0.0522 0.1563 0.1423 -0.0239 0.0231  0.0031  ? ? ? ? ? ? 27  SER A O     
334   C CB    A SER A 28  ? 0.0565 0.1198 0.1102 -0.0303 0.0059  0.0354  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB    
335   C CB    B SER A 28  ? 0.0813 0.2395 0.2048 -0.0458 -0.0092 0.0130  ? ? ? ? ? ? 27  SER A CB    
336   O OG    A SER A 28  ? 0.0568 0.1200 0.1218 -0.0356 0.0068  0.0242  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG    
337   O OG    B SER A 28  ? 0.2075 0.2784 0.2484 -0.0562 -0.0030 0.0508  ? ? ? ? ? ? 27  SER A OG    
348   N N     . ALA A 29  ? 0.0416 0.1362 0.1326 -0.0169 0.0012  0.0180  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A N     
349   C CA    . ALA A 29  ? 0.0476 0.1470 0.1330 -0.0223 0.0090  0.0123  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CA    
350   C C     . ALA A 29  ? 0.0437 0.1245 0.1279 -0.0269 0.0054  0.0104  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A C     
351   O O     . ALA A 29  ? 0.0499 0.1293 0.1327 -0.0211 0.0081  0.0138  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A O     
352   C CB    . ALA A 29  ? 0.0719 0.1528 0.1301 -0.0287 0.0138  0.0149  ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CB    
358   N N     . HIS A 30  ? 0.0503 0.1229 0.1274 -0.0211 0.0063  0.0168  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N     
359   C CA    . HIS A 30  ? 0.0465 0.1284 0.1395 -0.0168 0.0060  0.0110  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA    
360   C C     . HIS A 30  ? 0.0555 0.1430 0.1380 -0.0067 0.0119  0.0094  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C     
361   O O     . HIS A 30  ? 0.0680 0.1434 0.1455 -0.0091 0.0119  0.0096  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O     
362   C CB    . HIS A 30  ? 0.0545 0.1188 0.1391 -0.0209 0.0032  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB    
363   C CG    . HIS A 30  ? 0.0523 0.1225 0.1426 -0.0058 -0.0077 0.0039  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG    
364   N ND1   . HIS A 30  ? 0.0498 0.1139 0.1417 -0.0191 0.0014  0.0034  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1   
365   C CD2   . HIS A 30  ? 0.0426 0.1257 0.1502 -0.0079 0.0087  0.0038  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2   
366   C CE1   . HIS A 30  ? 0.0472 0.1118 0.1409 -0.0176 0.0089  0.0056  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1   
367   N NE2   . HIS A 30  ? 0.0558 0.1020 0.1599 -0.0178 0.0069  0.0060  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2   
375   N N     A GLN A 31  ? 0.0643 0.1370 0.1286 -0.0092 0.0088  0.0204  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N     
376   N N     B GLN A 31  ? 0.0702 0.1418 0.1490 -0.0171 -0.0006 0.0134  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N     
377   C CA    A GLN A 31  ? 0.0733 0.1379 0.1359 -0.0223 0.0025  0.0006  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA    
378   C CA    B GLN A 31  ? 0.0948 0.1449 0.1727 -0.0208 -0.0131 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA    
379   C C     A GLN A 31  ? 0.0511 0.1515 0.1371 -0.0123 0.0014  0.0001  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C     
380   C C     B GLN A 31  ? 0.0578 0.1335 0.1547 -0.0412 -0.0086 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C     
381   O O     A GLN A 31  ? 0.0484 0.1785 0.1362 0.0110  0.0095  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O     
382   O O     B GLN A 31  ? 0.0591 0.1402 0.1589 -0.0419 -0.0055 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O     
383   C CB    A GLN A 31  ? 0.0918 0.1427 0.1358 -0.0457 -0.0018 0.0030  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB    
384   C CB    B GLN A 31  ? 0.1104 0.2020 0.2096 -0.0421 -0.0174 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB    
385   C CG    A GLN A 31  ? 0.1140 0.1305 0.1492 -0.0377 0.0047  0.0048  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG    
386   C CG    B GLN A 31  ? 0.1890 0.2903 0.2390 -0.0563 -0.0370 0.0172  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG    
387   C CD    A GLN A 31  ? 0.1592 0.1445 0.1786 -0.0518 -0.0080 0.0219  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD    
388   C CD    B GLN A 31  ? 0.2121 0.3923 0.2642 -0.1019 -0.0166 0.0520  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD    
389   O OE1   A GLN A 31  ? 0.1681 0.1501 0.1994 -0.0624 -0.0130 0.0364  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1   
390   O OE1   B GLN A 31  ? 0.2876 0.4158 0.2953 -0.1416 0.0367  0.0672  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1   
391   N NE2   A GLN A 31  ? 0.2167 0.1488 0.1785 -0.0759 -0.0118 0.0135  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2   
392   N NE2   B GLN A 31  ? 0.1722 0.5012 0.2605 -0.0494 0.0025  0.0418  ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2   
409   N N     . PHE A 32  ? 0.0405 0.1381 0.1369 -0.0202 -0.0042 0.0049  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N     
410   C CA    . PHE A 32  ? 0.0381 0.1355 0.1353 -0.0181 -0.0037 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA    
411   C C     . PHE A 32  ? 0.0423 0.1438 0.1284 -0.0229 -0.0025 0.0035  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C     
412   O O     . PHE A 32  ? 0.0420 0.1571 0.1328 -0.0059 0.0020  0.0174  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O     
413   C CB    . PHE A 32  ? 0.0388 0.1340 0.1358 -0.0172 0.0003  0.0068  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB    
414   C CG    . PHE A 32  ? 0.0459 0.1711 0.1363 -0.0091 0.0012  0.0202  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG    
415   C CD1   . PHE A 32  ? 0.0480 0.1741 0.1509 -0.0178 -0.0118 0.0013  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1   
416   C CD2   . PHE A 32  ? 0.0557 0.2054 0.1547 -0.0149 0.0151  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2   
417   C CE1   . PHE A 32  ? 0.0562 0.1832 0.1686 -0.0220 -0.0182 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1   
418   C CE2   . PHE A 32  ? 0.0687 0.2296 0.1699 -0.0179 0.0236  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2   
419   C CZ    . PHE A 32  ? 0.0594 0.2140 0.1696 -0.0269 0.0006  0.0033  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ    
429   N N     . TYR A 33  ? 0.0382 0.1275 0.1250 -0.0188 0.0082  0.0061  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N     
430   C CA    . TYR A 33  ? 0.0410 0.1283 0.1318 -0.0233 0.0068  0.0064  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA    
431   C C     . TYR A 33  ? 0.0384 0.1479 0.1302 0.0017  0.0047  0.0101  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C     
432   O O     . TYR A 33  ? 0.0451 0.1508 0.1290 -0.0095 0.0090  0.0129  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O     
433   C CB    . TYR A 33  ? 0.0405 0.1294 0.1367 -0.0157 0.0053  0.0096  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB    
434   C CG    . TYR A 33  ? 0.0367 0.1351 0.1330 -0.0148 0.0005  0.0018  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG    
435   C CD1   . TYR A 33  ? 0.0476 0.1467 0.1563 -0.0138 -0.0022 0.0008  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1   
436   C CD2   . TYR A 33  ? 0.0393 0.1438 0.1418 -0.0138 -0.0050 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2   
437   C CE1   . TYR A 33  ? 0.0410 0.1376 0.1518 -0.0129 -0.0004 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1   
438   C CE2   . TYR A 33  ? 0.0425 0.1409 0.1524 -0.0018 0.0039  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2   
439   C CZ    . TYR A 33  ? 0.0434 0.1343 0.1472 -0.0252 -0.0027 0.0003  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ    
440   O OH    . TYR A 33  ? 0.0434 0.1540 0.1657 -0.0127 0.0058  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH    
450   N N     . GLU A 34  ? 0.0585 0.1547 0.1421 0.0024  0.0171  0.0111  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N     
451   C CA    . GLU A 34  ? 0.0737 0.1473 0.1488 -0.0099 0.0139  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA    
452   C C     . GLU A 34  ? 0.0696 0.1422 0.1482 -0.0201 0.0150  0.0010  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C     
453   O O     . GLU A 34  ? 0.0908 0.1749 0.1442 -0.0090 0.0247  0.0044  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O     
454   C CB    . GLU A 34  ? 0.0861 0.1603 0.1638 -0.0080 0.0095  0.0009  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB    
455   C CG    . GLU A 34  ? 0.0893 0.1802 0.1865 -0.0086 -0.0063 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG    
456   C CD    . GLU A 34  ? 0.1557 0.2147 0.2354 -0.0271 -0.0056 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD    
457   O OE1   . GLU A 34  ? 0.3651 0.2157 0.2520 -0.0668 0.0489  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1   
458   O OE2   . GLU A 34  ? 0.1509 0.2119 0.2773 0.0080  -0.0179 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2   
465   N N     A ARG A 35  ? 0.0586 0.1519 0.1508 -0.0251 0.0047  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N     
466   N N     B ARG A 35  ? 0.0566 0.1419 0.1438 -0.0350 0.0197  0.0062  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N     
467   C CA    A ARG A 35  ? 0.0655 0.1821 0.1519 -0.0105 -0.0083 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA    
468   C CA    B ARG A 35  ? 0.0584 0.1637 0.1403 -0.0163 0.0132  0.0072  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA    
469   C C     A ARG A 35  ? 0.0456 0.1768 0.1210 0.0067  -0.0084 0.0032  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C     
470   C C     B ARG A 35  ? 0.0424 0.1534 0.1315 -0.0060 0.0170  0.0068  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C     
471   O O     A ARG A 35  ? 0.0677 0.2043 0.1082 0.0210  -0.0204 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O     
472   O O     B ARG A 35  ? 0.0574 0.1551 0.1413 -0.0185 0.0370  0.0087  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O     
473   C CB    A ARG A 35  ? 0.0778 0.2446 0.1941 -0.0264 -0.0080 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB    
474   C CB    B ARG A 35  ? 0.0714 0.1923 0.1517 -0.0360 0.0098  0.0207  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB    
475   C CG    A ARG A 35  ? 0.1450 0.2524 0.2400 0.0018  -0.0386 0.0024  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG    
476   C CG    B ARG A 35  ? 0.0934 0.1868 0.1852 -0.0397 -0.0124 0.0252  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG    
477   C CD    A ARG A 35  ? 0.1938 0.1870 0.2698 -0.0220 -0.0573 0.0242  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD    
478   C CD    B ARG A 35  ? 0.1260 0.2672 0.2856 -0.0322 -0.0280 0.0053  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD    
479   N NE    A ARG A 35  ? 0.2882 0.1890 0.2773 -0.0506 -0.0748 0.0419  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE    
480   N NE    B ARG A 35  ? 0.1583 0.3071 0.3670 -0.0885 -0.0545 0.0008  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE    
481   C CZ    A ARG A 35  ? 0.1960 0.1701 0.2664 0.0060  -0.0769 0.0275  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ    
482   C CZ    B ARG A 35  ? 0.2786 0.3264 0.3964 -0.0936 -0.1230 0.0043  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ    
483   N NH1   A ARG A 35  ? 0.1536 0.1750 0.2681 -0.0385 -0.0652 0.0088  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1   
484   N NH1   B ARG A 35  ? 0.3711 0.2234 0.3721 -0.0571 -0.1839 0.0100  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1   
485   N NH2   A ARG A 35  ? 0.2854 0.1792 0.2721 -0.0178 -0.0596 0.0285  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2   
486   N NH2   B ARG A 35  ? 0.3277 0.3680 0.4430 -0.1223 -0.0910 0.0038  ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2   
513   N N     . LEU A 36  ? 0.0478 0.1641 0.1199 -0.0050 0.0111  0.0071  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N     
514   C CA    . LEU A 36  ? 0.0412 0.1577 0.1340 -0.0092 -0.0035 0.0091  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA    
515   C C     . LEU A 36  ? 0.0517 0.1331 0.1448 -0.0167 0.0035  0.0037  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C     
516   O O     . LEU A 36  ? 0.0748 0.1449 0.1542 -0.0146 0.0050  0.0236  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O     
517   C CB    . LEU A 36  ? 0.0525 0.1569 0.1419 0.0012  0.0048  0.0189  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB    
518   C CG    . LEU A 36  ? 0.0587 0.1650 0.1515 0.0138  0.0117  0.0154  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG    
519   C CD1   . LEU A 36  ? 0.0997 0.2361 0.1525 0.0645  0.0029  0.0051  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1   
520   C CD2   . LEU A 36  ? 0.0583 0.1787 0.1653 0.0293  0.0085  0.0167  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2   
532   N N     . ILE A 37  ? 0.0405 0.1425 0.1477 -0.0083 0.0090  0.0080  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N     
533   C CA    . ILE A 37  ? 0.0438 0.1484 0.1592 -0.0037 0.0191  0.0012  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA    
534   C C     . ILE A 37  ? 0.0482 0.1549 0.1606 -0.0179 0.0210  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C     
535   O O     . ILE A 37  ? 0.0543 0.1667 0.1700 -0.0012 0.0241  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O     
536   C CB    . ILE A 37  ? 0.0453 0.1566 0.1575 0.0044  0.0229  0.0012  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB    
537   C CG1   . ILE A 37  ? 0.0617 0.1569 0.1813 0.0123  0.0238  0.0157  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1   
538   C CG2   . ILE A 37  ? 0.0736 0.1845 0.1528 -0.0153 0.0138  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2   
539   C CD1   . ILE A 37  ? 0.0863 0.1994 0.2095 0.0391  0.0187  0.0101  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1   
551   N N     . GLY A 38  ? 0.0556 0.1744 0.1547 -0.0188 0.0265  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N     
552   C CA    . GLY A 38  ? 0.0726 0.2055 0.1580 -0.0249 0.0182  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA    
553   C C     . GLY A 38  ? 0.0541 0.1945 0.1543 -0.0238 0.0080  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C     
554   O O     . GLY A 38  ? 0.0833 0.2830 0.1405 -0.0390 0.0145  0.0050  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O     
558   N N     . LEU A 39  ? 0.0481 0.1795 0.1724 -0.0072 0.0058  0.0131  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N     
559   C CA    . LEU A 39  ? 0.0624 0.2190 0.2084 -0.0195 0.0024  0.0239  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA    
560   C C     . LEU A 39  ? 0.0658 0.2151 0.1823 -0.0262 -0.0080 0.0394  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C     
561   O O     . LEU A 39  ? 0.0769 0.2343 0.1814 -0.0231 -0.0299 0.0533  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O     
562   C CB    . LEU A 39  ? 0.0648 0.2422 0.2281 -0.0035 0.0089  0.0203  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB    
563   C CG    . LEU A 39  ? 0.1008 0.3092 0.2431 -0.0333 0.0120  0.0577  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG    
564   C CD1   . LEU A 39  ? 0.1741 0.3269 0.2710 0.0018  0.0231  0.1011  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1   
565   C CD2   . LEU A 39  ? 0.1101 0.2637 0.2720 -0.0296 0.0274  0.0315  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2   
577   N N     . TRP A 40  ? 0.0472 0.1704 0.1543 -0.0108 0.0057  0.0188  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A N     
578   C CA    . TRP A 40  ? 0.0437 0.1611 0.1569 -0.0129 -0.0006 0.0091  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CA    
579   C C     . TRP A 40  ? 0.0508 0.1664 0.1535 -0.0255 0.0017  0.0163  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A C     
580   O O     . TRP A 40  ? 0.0539 0.1790 0.1707 -0.0271 0.0134  0.0074  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A O     
581   C CB    . TRP A 40  ? 0.0473 0.1628 0.1624 -0.0026 -0.0077 0.0032  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CB    
582   C CG    . TRP A 40  ? 0.0394 0.1522 0.1496 -0.0091 0.0038  0.0028  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CG    
583   C CD1   . TRP A 40  ? 0.0437 0.1501 0.1612 -0.0133 -0.0020 0.0107  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD1   
584   C CD2   . TRP A 40  ? 0.0390 0.1466 0.1484 -0.0072 -0.0042 0.0054  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CD2   
585   N NE1   . TRP A 40  ? 0.0494 0.1492 0.1670 -0.0027 0.0037  0.0031  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A NE1   
586   C CE2   . TRP A 40  ? 0.0378 0.1491 0.1500 -0.0019 0.0024  0.0014  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE2   
587   C CE3   . TRP A 40  ? 0.0469 0.1557 0.1632 0.0092  -0.0022 0.0046  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CE3   
588   C CZ2   . TRP A 40  ? 0.0535 0.1502 0.1519 -0.0048 0.0002  0.0039  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ2   
589   C CZ3   . TRP A 40  ? 0.0510 0.1524 0.1692 -0.0015 -0.0011 0.0159  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CZ3   
590   C CH2   . TRP A 40  ? 0.0510 0.1630 0.1616 0.0108  0.0035  0.0035  ? ? ? ? ? ? 39  TRP A CH2   
601   N N     . ALA A 41  ? 0.0531 0.1744 0.1525 -0.0235 0.0114  0.0185  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A N     
602   C CA    . ALA A 41  ? 0.0524 0.1867 0.1579 -0.0115 -0.0041 0.0203  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CA    
603   C C     . ALA A 41  ? 0.0487 0.1563 0.1547 0.0018  0.0145  0.0006  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A C     
604   O O     . ALA A 41  ? 0.0415 0.1543 0.1515 -0.0027 0.0163  0.0025  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A O     
605   C CB    . ALA A 41  ? 0.1006 0.2059 0.1550 -0.0263 -0.0106 0.0348  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CB    
611   N N     . PRO A 42  ? 0.0401 0.1520 0.1516 -0.0089 0.0117  0.0009  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N     
612   C CA    . PRO A 42  ? 0.0398 0.1525 0.1560 -0.0040 -0.0003 0.0017  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA    
613   C C     . PRO A 42  ? 0.0390 0.1459 0.1463 0.0091  0.0100  0.0015  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C     
614   O O     . PRO A 42  ? 0.0457 0.1472 0.1594 -0.0010 0.0217  0.0083  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O     
615   C CB    . PRO A 42  ? 0.0449 0.1752 0.1735 0.0052  -0.0064 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB    
616   C CG    . PRO A 42  ? 0.0458 0.1756 0.1756 -0.0104 0.0107  0.0009  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG    
617   C CD    . PRO A 42  ? 0.0426 0.1615 0.1605 0.0001  0.0153  0.0000  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD    
625   N N     . ALA A 43  ? 0.0381 0.1475 0.1477 0.0076  0.0072  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N     
626   C CA    . ALA A 43  ? 0.0413 0.1391 0.1612 0.0079  0.0053  0.0029  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA    
627   C C     . ALA A 43  ? 0.0393 0.1323 0.1532 -0.0027 0.0069  0.0058  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C     
628   O O     . ALA A 43  ? 0.0520 0.1377 0.1731 -0.0057 0.0139  0.0080  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O     
629   C CB    . ALA A 43  ? 0.0483 0.1772 0.1736 0.0088  -0.0010 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB    
635   N N     . VAL A 44  ? 0.0411 0.1366 0.1494 -0.0117 0.0137  0.0043  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N     
636   C CA    . VAL A 44  ? 0.0375 0.1398 0.1457 -0.0072 0.0063  0.0022  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA    
637   C C     . VAL A 44  ? 0.0401 0.1371 0.1508 0.0028  0.0071  0.0120  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C     
638   O O     . VAL A 44  ? 0.0450 0.1463 0.1588 0.0035  0.0216  0.0039  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O     
639   C CB    . VAL A 44  ? 0.0399 0.1532 0.1543 -0.0013 0.0072  0.0036  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB    
640   C CG1   . VAL A 44  ? 0.0556 0.1604 0.1630 -0.0039 0.0040  0.0109  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1   
641   C CG2   . VAL A 44  ? 0.0468 0.1620 0.1534 -0.0018 0.0029  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2   
651   N N     . MET A 45  ? 0.0397 0.1374 0.1542 0.0036  0.0096  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N     
652   C CA    . MET A 45  ? 0.0420 0.1429 0.1603 0.0002  0.0132  0.0028  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA    
653   C C     . MET A 45  ? 0.0445 0.1448 0.1629 0.0025  0.0172  0.0074  ? ? ? ? ? ? 44  MET A C     
654   O O     . MET A 45  ? 0.0477 0.1648 0.1604 -0.0037 0.0239  0.0063  ? ? ? ? ? ? 44  MET A O     
655   C CB    . MET A 45  ? 0.0441 0.1465 0.1712 -0.0053 0.0048  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB    
656   C CG    . MET A 45  ? 0.0529 0.1680 0.1874 -0.0152 0.0106  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG    
657   S SD    . MET A 45  ? 0.0788 0.1758 0.2280 -0.0210 -0.0138 0.0046  ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD    
658   C CE    . MET A 45  ? 0.1531 0.1658 0.2320 -0.0049 -0.0133 0.0026  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE    
668   N N     . GLU A 46  ? 0.0488 0.1464 0.1728 0.0074  0.0208  0.0111  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N     
669   C CA    . GLU A 46  ? 0.0559 0.1596 0.1768 0.0176  0.0253  0.0201  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA    
670   C C     . GLU A 46  ? 0.0575 0.1586 0.1813 0.0094  0.0328  0.0136  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C     
671   O O     . GLU A 46  ? 0.0761 0.1682 0.1949 0.0071  0.0393  0.0176  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O     
672   C CB    . GLU A 46  ? 0.0773 0.1601 0.1882 0.0262  0.0319  0.0348  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB    
673   C CG    . GLU A 46  ? 0.0648 0.2043 0.1812 0.0214  0.0110  0.0354  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG    
674   C CD    . GLU A 46  ? 0.0713 0.1772 0.1932 0.0236  0.0125  0.0292  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD    
675   O OE1   . GLU A 46  ? 0.0852 0.1996 0.1965 0.0143  0.0215  0.0225  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1   
676   O OE2   . GLU A 46  ? 0.0838 0.1596 0.2148 0.0030  0.0175  0.0345  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2   
683   N N     . ALA A 47  ? 0.0610 0.1465 0.1854 0.0032  0.0316  0.0071  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N     
684   C CA    . ALA A 47  ? 0.0624 0.1497 0.1961 0.0003  0.0355  0.0077  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA    
685   C C     . ALA A 47  ? 0.0581 0.1510 0.1853 0.0079  0.0335  0.0140  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C     
686   O O     . ALA A 47  ? 0.0730 0.1643 0.1923 -0.0225 0.0461  0.0094  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O     
687   C CB    . ALA A 47  ? 0.0702 0.1766 0.2037 -0.0127 0.0289  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB    
693   N N     . ALA A 48  ? 0.0577 0.1363 0.1766 -0.0037 0.0320  0.0249  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A N     
694   C CA    . ALA A 48  ? 0.0555 0.1465 0.1762 0.0024  0.0214  0.0101  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CA    
695   C C     . ALA A 48  ? 0.0557 0.1522 0.1841 -0.0009 0.0300  0.0114  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A C     
696   O O     . ALA A 48  ? 0.0629 0.1542 0.1966 -0.0083 0.0365  0.0149  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A O     
697   C CB    . ALA A 48  ? 0.0488 0.1514 0.1701 0.0019  0.0193  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CB    
703   N N     . HIS A 49  ? 0.0578 0.1685 0.1845 0.0081  0.0241  0.0111  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N     
704   C CA    . HIS A 49  ? 0.0588 0.1522 0.1940 0.0051  0.0198  0.0071  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA    
705   C C     . HIS A 49  ? 0.0593 0.1795 0.2002 -0.0172 0.0254  0.0126  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C     
706   O O     . HIS A 49  ? 0.0700 0.2006 0.2104 -0.0163 0.0407  0.0143  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O     
707   C CB    . HIS A 49  ? 0.0663 0.1669 0.1817 -0.0040 0.0248  0.0103  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB    
708   C CG    . HIS A 49  ? 0.0629 0.1642 0.1908 -0.0107 0.0232  0.0084  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG    
709   N ND1   . HIS A 49  ? 0.0818 0.1831 0.1884 -0.0099 0.0137  0.0170  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1   
710   C CD2   . HIS A 49  ? 0.1028 0.1787 0.2054 -0.0021 0.0197  0.0035  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2   
711   C CE1   . HIS A 49  ? 0.1140 0.2035 0.1799 0.0072  0.0236  0.0119  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1   
712   N NE2   . HIS A 49  ? 0.1187 0.1929 0.2004 -0.0046 0.0285  0.0124  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2   
720   N N     . GLU A 50  ? 0.0707 0.1738 0.2081 -0.0072 0.0406  0.0285  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N     
721   C CA    . GLU A 50  ? 0.1046 0.1609 0.2256 -0.0120 0.0516  0.0330  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA    
722   C C     . GLU A 50  ? 0.0952 0.1551 0.2197 -0.0167 0.0490  0.0357  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C     
723   O O     . GLU A 50  ? 0.1106 0.1872 0.2371 -0.0047 0.0536  0.0460  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O     
724   C CB    . GLU A 50  ? 0.1075 0.1800 0.2552 0.0015  0.0628  0.0393  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB    
725   C CG    . GLU A 50  ? 0.1222 0.2210 0.2732 0.0127  0.0401  0.0416  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG    
726   C CD    . GLU A 50  ? 0.1828 0.2302 0.2929 0.0118  0.0333  0.0285  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD    
727   O OE1   . GLU A 50  ? 0.2112 0.2708 0.2807 0.0277  0.0329  0.0298  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1   
728   O OE2   . GLU A 50  ? 0.2705 0.2485 0.3373 0.0490  0.0207  0.0225  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2   
735   N N     . LEU A 51  ? 0.0723 0.1522 0.2059 -0.0104 0.0463  0.0154  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N     
736   C CA    . LEU A 51  ? 0.0688 0.1480 0.2130 -0.0175 0.0380  0.0033  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA    
737   C C     . LEU A 51  ? 0.0719 0.1778 0.2094 0.0071  0.0483  0.0041  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C     
738   O O     . LEU A 51  ? 0.0734 0.2157 0.2245 -0.0005 0.0462  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O     
739   C CB    . LEU A 51  ? 0.0766 0.1844 0.2138 -0.0188 0.0246  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB    
740   C CG    . LEU A 51  ? 0.0716 0.1955 0.2181 -0.0103 0.0288  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG    
741   C CD1   . LEU A 51  ? 0.1508 0.2475 0.2016 -0.0140 0.0316  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1   
742   C CD2   . LEU A 51  ? 0.0991 0.2326 0.2543 -0.0263 0.0454  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2   
754   N N     . GLY A 52  ? 0.0817 0.1728 0.2115 0.0013  0.0512  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N     
755   C CA    . GLY A 52  ? 0.0812 0.1789 0.1971 -0.0110 0.0501  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA    
756   C C     . GLY A 52  ? 0.0673 0.1815 0.1914 -0.0129 0.0350  0.0003  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C     
757   O O     . GLY A 52  ? 0.0657 0.1945 0.1916 -0.0075 0.0434  0.0066  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O     
761   N N     . VAL A 53  ? 0.0609 0.1568 0.1832 -0.0046 0.0398  0.0034  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N     
762   C CA    . VAL A 53  ? 0.0533 0.1656 0.1809 -0.0025 0.0285  0.0063  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA    
763   C C     . VAL A 53  ? 0.0516 0.1780 0.1754 -0.0036 0.0282  0.0008  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C     
764   O O     . VAL A 53  ? 0.0556 0.1720 0.1837 -0.0038 0.0319  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O     
765   C CB    . VAL A 53  ? 0.0513 0.1852 0.1828 0.0120  0.0199  0.0020  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB    
766   C CG1   . VAL A 53  ? 0.0510 0.1927 0.1820 -0.0021 0.0157  0.0072  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1   
767   C CG2   . VAL A 53  ? 0.0585 0.1829 0.1833 0.0168  0.0207  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2   
777   N N     . PHE A 54  ? 0.0519 0.1750 0.1892 -0.0004 0.0226  0.0017  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A N     
778   C CA    . PHE A 54  ? 0.0523 0.1760 0.1828 -0.0133 0.0234  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CA    
779   C C     . PHE A 54  ? 0.0506 0.1781 0.1850 0.0042  0.0214  0.0013  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A C     
780   O O     . PHE A 54  ? 0.0608 0.1916 0.2019 0.0041  0.0292  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A O     
781   C CB    . PHE A 54  ? 0.0501 0.1835 0.1825 -0.0059 0.0212  0.0003  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CB    
782   C CG    . PHE A 54  ? 0.0511 0.1497 0.1837 -0.0052 0.0231  0.0024  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CG    
783   C CD1   . PHE A 54  ? 0.0490 0.1569 0.1852 -0.0005 0.0154  0.0079  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD1   
784   C CD2   . PHE A 54  ? 0.0632 0.1373 0.1872 -0.0034 0.0170  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD2   
785   C CE1   . PHE A 54  ? 0.0617 0.1622 0.1848 -0.0049 0.0071  0.0097  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE1   
786   C CE2   . PHE A 54  ? 0.0556 0.1342 0.1894 0.0138  0.0247  0.0015  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE2   
787   C CZ    . PHE A 54  ? 0.0656 0.1480 0.1855 -0.0089 0.0102  0.0017  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CZ    
797   N N     . ALA A 55  ? 0.0545 0.1899 0.1929 0.0048  0.0248  0.0050  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N     
798   C CA    . ALA A 55  ? 0.0722 0.2378 0.2044 0.0042  0.0326  0.0188  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA    
799   C C     . ALA A 55  ? 0.0710 0.2243 0.2029 0.0057  0.0456  0.0031  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C     
800   O O     . ALA A 55  ? 0.0811 0.2456 0.2074 0.0107  0.0412  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O     
801   C CB    . ALA A 55  ? 0.0870 0.2675 0.2091 0.0292  0.0330  0.0370  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB    
807   N N     . ALA A 56  ? 0.0634 0.2087 0.1980 0.0006  0.0402  0.0003  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N     
808   C CA    . ALA A 56  ? 0.0643 0.2039 0.2086 -0.0122 0.0342  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA    
809   C C     . ALA A 56  ? 0.0653 0.1883 0.1986 -0.0006 0.0385  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C     
810   O O     . ALA A 56  ? 0.0658 0.2136 0.2062 0.0101  0.0397  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O     
811   C CB    . ALA A 56  ? 0.0673 0.2023 0.2346 0.0028  0.0334  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB    
817   N N     . LEU A 57  ? 0.0569 0.1791 0.1947 0.0046  0.0218  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N     
818   C CA    . LEU A 57  ? 0.0580 0.1868 0.2023 0.0012  0.0252  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA    
819   C C     . LEU A 57  ? 0.0597 0.1861 0.2134 0.0137  0.0221  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C     
820   O O     . LEU A 57  ? 0.0718 0.1919 0.2271 0.0170  0.0241  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O     
821   C CB    . LEU A 57  ? 0.0765 0.1886 0.2082 0.0050  0.0329  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB    
822   C CG    . LEU A 57  ? 0.1152 0.1935 0.2097 0.0104  0.0255  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG    
823   C CD1   . LEU A 57  ? 0.1424 0.1992 0.2074 -0.0090 0.0190  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1   
824   C CD2   . LEU A 57  ? 0.1578 0.2124 0.2051 0.0320  0.0044  0.0027  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2   
836   N N     . ALA A 58  ? 0.0700 0.2089 0.2189 0.0324  0.0129  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N     
837   C CA    . ALA A 58  ? 0.0799 0.2325 0.2220 0.0388  0.0076  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA    
838   C C     . ALA A 58  ? 0.1008 0.2497 0.2279 0.0511  0.0017  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C     
839   O O     . ALA A 58  ? 0.1427 0.2591 0.2516 0.0597  0.0182  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O     
840   C CB    . ALA A 58  ? 0.0998 0.2560 0.2081 0.0149  0.0106  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB    
846   N N     . GLU A 59  ? 0.1030 0.2528 0.2179 0.0424  0.0227  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N     
847   C CA    . GLU A 59  ? 0.1176 0.2750 0.2240 0.0603  0.0357  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA    
848   C C     . GLU A 59  ? 0.1118 0.2620 0.2098 0.0542  0.0373  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C     
849   O O     . GLU A 59  ? 0.1514 0.3224 0.2098 0.0878  0.0489  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O     
850   C CB    . GLU A 59  ? 0.1787 0.3178 0.2624 0.0700  0.0877  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB    
851   C CG    . GLU A 59  ? 0.2010 0.3707 0.3195 0.0541  0.1100  0.0003  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG    
852   C CD    . GLU A 59  ? 0.2249 0.4103 0.3463 0.0415  0.0095  0.0415  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD    
853   O OE1   . GLU A 59  ? 0.1707 0.4152 0.3749 -0.0399 0.0041  0.0338  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1   
854   O OE2   . GLU A 59  ? 0.2775 0.5018 0.3654 0.0053  -0.0423 0.0733  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2   
861   N N     . ALA A 60  ? 0.0731 0.2414 0.2062 0.0281  0.0314  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N     
862   C CA    . ALA A 60  ? 0.0684 0.2406 0.2086 0.0149  0.0306  0.0055  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA    
863   C C     . ALA A 60  ? 0.0624 0.2262 0.2096 0.0010  0.0263  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C     
864   O O     . ALA A 60  ? 0.0804 0.2127 0.2312 0.0074  0.0447  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O     
865   C CB    . ALA A 60  ? 0.0880 0.2849 0.2291 0.0164  0.0473  0.0137  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB    
871   N N     . PRO A 61  ? 0.0598 0.2188 0.2117 -0.0104 0.0228  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N     
872   C CA    . PRO A 61  ? 0.0683 0.2120 0.2091 -0.0027 0.0292  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA    
873   C C     . PRO A 61  ? 0.0614 0.2029 0.1977 0.0036  0.0372  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C     
874   O O     . PRO A 61  ? 0.0673 0.2354 0.2190 -0.0097 0.0349  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O     
875   C CB    . PRO A 61  ? 0.0964 0.2124 0.2272 -0.0018 0.0289  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB    
876   C CG    . PRO A 61  ? 0.1547 0.2470 0.2322 -0.0159 0.0316  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG    
877   C CD    . PRO A 61  ? 0.1160 0.2400 0.2259 -0.0235 0.0149  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD    
885   N N     . ALA A 62  ? 0.0652 0.2016 0.2121 -0.0163 0.0342  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A N     
886   C CA    . ALA A 62  ? 0.0938 0.2016 0.2438 -0.0276 0.0311  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CA    
887   C C     . ALA A 62  ? 0.0739 0.2013 0.2448 -0.0071 0.0329  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A C     
888   O O     . ALA A 62  ? 0.0852 0.1994 0.2422 -0.0255 0.0389  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A O     
889   C CB    . ALA A 62  ? 0.1855 0.2225 0.2644 -0.0490 0.0527  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CB    
895   N N     . ASP A 63  ? 0.0852 0.2098 0.2501 -0.0067 0.0399  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N     
896   C CA    . ASP A 63  ? 0.1150 0.2156 0.2605 0.0066  0.0378  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA    
897   C C     . ASP A 63  ? 0.0762 0.2160 0.2470 -0.0156 0.0371  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C     
898   O O     . ASP A 63  ? 0.0811 0.2424 0.2403 -0.0156 0.0368  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O     
899   C CB    . ASP A 63  ? 0.1326 0.2367 0.3020 0.0387  0.0069  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB    
900   C CG    . ASP A 63  ? 0.1250 0.2972 0.3772 0.0452  0.0094  0.0028  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG    
901   O OD1   . ASP A 63  ? 0.1109 0.2712 0.3972 0.0061  0.0137  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1   
902   O OD2   . ASP A 63  ? 0.1894 0.4051 0.4432 0.0838  -0.0227 0.0209  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2   
907   N N     A SER A 64  ? 0.0996 0.2212 0.2579 -0.0031 0.0484  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N     
908   N N     B SER A 64  ? 0.0838 0.2314 0.2378 -0.0168 0.0470  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N     
909   C CA    A SER A 64  ? 0.0976 0.2274 0.2710 0.0202  0.0417  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA    
910   C CA    B SER A 64  ? 0.0764 0.2316 0.2253 -0.0090 0.0402  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA    
911   C C     A SER A 64  ? 0.0761 0.2284 0.2586 0.0216  0.0257  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C     
912   C C     B SER A 64  ? 0.0707 0.2343 0.2365 0.0019  0.0233  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C     
913   O O     A SER A 64  ? 0.0772 0.2236 0.2487 0.0125  0.0322  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O     
914   O O     B SER A 64  ? 0.0800 0.2483 0.2189 0.0214  0.0172  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O     
915   C CB    A SER A 64  ? 0.1538 0.2881 0.2947 0.0225  0.0795  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB    
916   C CB    B SER A 64  ? 0.0939 0.2412 0.2030 -0.0361 0.0430  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB    
917   O OG    A SER A 64  ? 0.2123 0.2923 0.3098 0.0092  0.0545  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG    
918   O OG    B SER A 64  ? 0.1445 0.2228 0.1781 -0.0115 0.0304  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG    
929   N N     . GLY A 65  ? 0.0760 0.2289 0.2684 0.0061  0.0108  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N     
930   C CA    . GLY A 65  ? 0.0852 0.2307 0.2925 -0.0036 0.0059  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA    
931   C C     . GLY A 65  ? 0.0774 0.2324 0.2993 -0.0054 0.0142  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C     
932   O O     . GLY A 65  ? 0.0871 0.2214 0.3250 -0.0090 0.0229  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O     
936   N N     . GLU A 66  ? 0.0935 0.2135 0.3110 -0.0039 0.0523  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A N     
937   C CA    . GLU A 66  ? 0.1114 0.2097 0.3269 0.0078  0.0661  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CA    
938   C C     . GLU A 66  ? 0.0996 0.2076 0.2773 -0.0091 0.0657  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A C     
939   O O     . GLU A 66  ? 0.1159 0.2104 0.2932 -0.0218 0.0809  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A O     
940   C CB    . GLU A 66  ? 0.1280 0.2383 0.3811 -0.0172 0.0698  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CB    
941   C CG    . GLU A 66  ? 0.1824 0.2580 0.3779 0.0051  0.0985  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CG    
942   C CD    . GLU A 66  ? 0.1297 0.2897 0.3372 -0.0222 0.0833  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CD    
943   O OE1   . GLU A 66  ? 0.1208 0.2524 0.3230 -0.0444 0.0676  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE1   
944   O OE2   . GLU A 66  ? 0.1157 0.2808 0.3366 0.0167  0.0596  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE2   
951   N N     . LEU A 67  ? 0.1024 0.2038 0.2481 -0.0387 0.0632  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A N     
952   C CA    . LEU A 67  ? 0.0876 0.2151 0.2378 -0.0395 0.0462  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CA    
953   C C     . LEU A 67  ? 0.0835 0.2284 0.2347 -0.0307 0.0460  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A C     
954   O O     . LEU A 67  ? 0.0866 0.2327 0.2496 -0.0463 0.0343  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A O     
955   C CB    . LEU A 67  ? 0.0961 0.2227 0.2383 -0.0529 0.0410  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CB    
956   C CG    . LEU A 67  ? 0.0762 0.2581 0.2531 -0.0070 0.0376  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CG    
957   C CD1   . LEU A 67  ? 0.0941 0.3057 0.2518 -0.0234 0.0406  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD1   
958   C CD2   . LEU A 67  ? 0.0860 0.2187 0.2655 -0.0320 0.0438  0.0038  ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD2   
970   N N     . ALA A 68  ? 0.0711 0.2051 0.2300 -0.0119 0.0356  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N     
971   C CA    . ALA A 68  ? 0.0789 0.2113 0.2525 0.0024  0.0336  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA    
972   C C     . ALA A 68  ? 0.0869 0.2323 0.2632 0.0011  0.0383  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C     
973   O O     . ALA A 68  ? 0.1056 0.2318 0.2711 -0.0025 0.0502  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O     
974   C CB    . ALA A 68  ? 0.0938 0.2179 0.2629 -0.0171 0.0396  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB    
980   N N     . ARG A 69  ? 0.0803 0.2085 0.2695 -0.0289 0.0223  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N     
981   C CA    . ARG A 69  ? 0.0972 0.2022 0.2855 -0.0207 0.0586  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA    
982   C C     . ARG A 69  ? 0.0990 0.2029 0.2797 -0.0213 0.0635  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C     
983   O O     . ARG A 69  ? 0.0962 0.2140 0.3045 -0.0213 0.0535  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O     
984   C CB    . ARG A 69  ? 0.1036 0.2284 0.3086 -0.0174 0.0617  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB    
985   C CG    . ARG A 69  ? 0.1084 0.2273 0.3222 -0.0089 0.0694  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG    
986   C CD    . ARG A 69  ? 0.1133 0.2346 0.3514 0.0001  0.0714  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD    
987   N NE    . ARG A 69  ? 0.1007 0.2317 0.3528 0.0100  0.0447  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE    
988   C CZ    . ARG A 69  ? 0.1099 0.2179 0.3632 0.0146  0.0560  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ    
989   N NH1   . ARG A 69  ? 0.1531 0.2418 0.3920 0.0280  0.0947  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1   
990   N NH2   . ARG A 69  ? 0.1214 0.2488 0.3674 -0.0048 0.0758  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2   
1004  N N     . ARG A 70  ? 0.0937 0.2031 0.2624 -0.0272 0.0566  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     
1005  C CA    . ARG A 70  ? 0.1081 0.2200 0.2729 -0.0205 0.0748  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    
1006  C C     . ARG A 70  ? 0.1161 0.2389 0.2786 -0.0101 0.0752  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     
1007  O O     . ARG A 70  ? 0.1345 0.2819 0.2839 -0.0089 0.0789  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     
1008  C CB    . ARG A 70  ? 0.1063 0.2198 0.2742 -0.0152 0.0699  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    
1009  C CG    . ARG A 70  ? 0.0993 0.2313 0.2695 0.0043  0.0610  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    
1010  C CD    . ARG A 70  ? 0.0897 0.2520 0.2661 -0.0069 0.0215  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    
1011  N NE    . ARG A 70  ? 0.0898 0.2130 0.2566 -0.0088 0.0422  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    
1012  C CZ    . ARG A 70  ? 0.0756 0.2271 0.2504 -0.0053 0.0392  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    
1013  N NH1   . ARG A 70  ? 0.1054 0.2229 0.2503 -0.0335 0.0537  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   
1014  N NH2   . ARG A 70  ? 0.0802 0.2422 0.2698 0.0034  0.0376  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   
1028  N N     . LEU A 71  ? 0.0863 0.2130 0.2535 -0.0194 0.0531  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N     
1029  C CA    . LEU A 71  ? 0.0891 0.1818 0.2739 -0.0220 0.0516  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA    
1030  C C     . LEU A 71  ? 0.1109 0.1914 0.2947 -0.0319 0.0668  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C     
1031  O O     . LEU A 71  ? 0.1319 0.1875 0.3178 -0.0270 0.0560  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O     
1032  C CB    . LEU A 71  ? 0.0915 0.1897 0.2740 -0.0270 0.0525  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB    
1033  C CG    . LEU A 71  ? 0.0898 0.2064 0.2900 -0.0226 0.0470  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG    
1034  C CD1   . LEU A 71  ? 0.0932 0.1957 0.2983 -0.0164 0.0533  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1   
1035  C CD2   . LEU A 71  ? 0.1266 0.2113 0.3114 -0.0433 0.0395  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2   
1047  N N     . ASP A 72  ? 0.1141 0.2233 0.2942 -0.0453 0.0670  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N     
1048  C CA    . ASP A 72  ? 0.1544 0.2587 0.3305 -0.0440 0.0901  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA    
1049  C C     . ASP A 72  ? 0.1336 0.2380 0.3292 -0.0210 0.0863  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C     
1050  O O     . ASP A 72  ? 0.1926 0.2304 0.3559 -0.0337 0.0908  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O     
1051  C CB    . ASP A 72  ? 0.2146 0.2955 0.3907 -0.0971 0.0965  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB    
1052  C CG    . ASP A 72  ? 0.4029 0.4424 0.4620 -0.0590 0.1298  0.0179  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG    
1053  O OD1   . ASP A 72  ? 0.3727 0.4111 0.5611 -0.0360 0.2048  0.0533  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1   
1054  O OD2   . ASP A 72  ? 0.5781 0.6415 0.4423 -0.0601 0.1277  0.0213  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2   
1059  N N     . CYS A 73  ? 0.1194 0.2053 0.2989 -0.0420 0.0742  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N     
1060  C CA    . CYS A 73  ? 0.1036 0.2054 0.2788 -0.0368 0.0592  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA    
1061  C C     . CYS A 73  ? 0.1194 0.2137 0.2781 -0.0381 0.0678  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C     
1062  O O     . CYS A 73  ? 0.1141 0.2546 0.2747 -0.0312 0.0678  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O     
1063  C CB    . CYS A 73  ? 0.0901 0.2295 0.2923 -0.0270 0.0349  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB    
1064  S SG    . CYS A 73  ? 0.1163 0.2249 0.3190 -0.0222 0.0606  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG    
1070  N N     . ASP A 74  ? 0.1152 0.2220 0.2677 -0.0428 0.0724  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N     
1071  C CA    . ASP A 74  ? 0.1380 0.2348 0.2661 -0.0701 0.0686  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA    
1072  C C     . ASP A 74  ? 0.1039 0.2367 0.2502 -0.0494 0.0462  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C     
1073  O O     . ASP A 74  ? 0.0957 0.2352 0.2373 -0.0535 0.0386  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O     
1074  C CB    . ASP A 74  ? 0.1397 0.2241 0.2924 -0.0683 0.0671  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB    
1075  C CG    . ASP A 74  ? 0.1776 0.3112 0.2944 -0.1084 0.0637  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG    
1076  O OD1   . ASP A 74  ? 0.2365 0.4128 0.3158 -0.1646 0.0432  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1   
1077  O OD2   . ASP A 74  ? 0.1719 0.3198 0.2719 -0.1078 0.0523  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2   
1082  N N     . ALA A 75  ? 0.0999 0.2677 0.2496 -0.0559 0.0337  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N     
1083  C CA    . ALA A 75  ? 0.0872 0.2901 0.2406 -0.0206 0.0319  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA    
1084  C C     . ALA A 75  ? 0.0766 0.2531 0.2207 -0.0239 0.0168  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C     
1085  O O     . ALA A 75  ? 0.0756 0.2478 0.2246 -0.0208 0.0067  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O     
1086  C CB    . ALA A 75  ? 0.0915 0.3398 0.2587 -0.0072 0.0255  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB    
1092  N N     . ARG A 76  ? 0.0926 0.2597 0.2258 -0.0515 0.0136  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A N     
1093  C CA    . ARG A 76  ? 0.0762 0.2696 0.2186 -0.0274 0.0072  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CA    
1094  C C     . ARG A 76  ? 0.0673 0.2193 0.2102 -0.0191 0.0150  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A C     
1095  O O     . ARG A 76  ? 0.0713 0.2236 0.2114 -0.0206 0.0143  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A O     
1096  C CB    . ARG A 76  ? 0.1008 0.3664 0.2282 -0.0233 -0.0175 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CB    
1097  C CG    . ARG A 76  ? 0.1815 0.4873 0.2649 -0.0391 0.0250  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CG    
1098  C CD    . ARG A 76  ? 0.2612 0.5393 0.3234 -0.0154 0.0005  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CD    
1099  N NE    . ARG A 76  ? 0.2878 0.5280 0.3947 -0.0682 -0.0253 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NE    
1100  C CZ    . ARG A 76  ? 0.2917 0.5912 0.4365 -0.1007 -0.0545 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CZ    
1101  N NH1   . ARG A 76  ? 0.2603 0.5959 0.4327 -0.0766 0.0414  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH1   
1102  N NH2   . ARG A 76  ? 0.3763 0.5875 0.4510 -0.0851 -0.1346 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH2   
1116  N N     . ALA A 77  ? 0.0685 0.1908 0.2152 -0.0276 0.0219  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N     
1117  C CA    . ALA A 77  ? 0.0903 0.1888 0.2121 -0.0536 0.0261  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA    
1118  C C     . ALA A 77  ? 0.0612 0.1776 0.1891 -0.0343 0.0181  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C     
1119  O O     . ALA A 77  ? 0.0589 0.1864 0.1882 -0.0290 0.0196  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O     
1120  C CB    . ALA A 77  ? 0.1233 0.1940 0.2364 -0.0689 0.0332  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB    
1126  N N     . MET A 78  ? 0.0646 0.1841 0.1967 -0.0343 0.0211  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 77  MET A N     
1127  C CA    . MET A 78  ? 0.0530 0.1844 0.1843 -0.0163 0.0210  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CA    
1128  C C     . MET A 78  ? 0.0565 0.1818 0.1753 -0.0157 0.0237  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 77  MET A C     
1129  O O     . MET A 78  ? 0.0535 0.1791 0.1769 -0.0236 0.0034  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 77  MET A O     
1130  C CB    . MET A 78  ? 0.0590 0.1912 0.1902 -0.0242 0.0236  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CB    
1131  C CG    . MET A 78  ? 0.0569 0.2061 0.2030 -0.0164 0.0165  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CG    
1132  S SD    . MET A 78  ? 0.0756 0.2146 0.2153 -0.0321 0.0193  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 77  MET A SD    
1133  C CE    . MET A 78  ? 0.1904 0.2329 0.2474 -0.0731 0.0012  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 77  MET A CE    
1143  N N     . ARG A 79  ? 0.0500 0.1896 0.1747 -0.0085 0.0034  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A N     
1144  C CA    . ARG A 79  ? 0.0471 0.1832 0.1786 0.0030  0.0015  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CA    
1145  C C     . ARG A 79  ? 0.0477 0.1615 0.1768 0.0004  0.0071  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A C     
1146  O O     . ARG A 79  ? 0.0476 0.1549 0.1751 0.0048  0.0009  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A O     
1147  C CB    . ARG A 79  ? 0.0559 0.1997 0.1934 0.0187  -0.0011 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CB    
1148  C CG    . ARG A 79  ? 0.0630 0.2047 0.2073 0.0293  0.0022  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CG    
1149  C CD    . ARG A 79  ? 0.1263 0.2102 0.2279 0.0029  -0.0224 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CD    
1150  N NE    . ARG A 79  ? 0.1180 0.2644 0.2434 0.0059  0.0075  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NE    
1151  C CZ    . ARG A 79  ? 0.0834 0.2560 0.2265 0.0397  0.0248  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CZ    
1152  N NH1   . ARG A 79  ? 0.1119 0.2022 0.2118 0.0246  -0.0098 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH1   
1153  N NH2   . ARG A 79  ? 0.1144 0.3653 0.2486 -0.0085 0.0395  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH2   
1167  N N     . VAL A 80  ? 0.0462 0.1525 0.1723 -0.0041 0.0049  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N     
1168  C CA    . VAL A 80  ? 0.0427 0.1525 0.1600 -0.0052 0.0088  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA    
1169  C C     . VAL A 80  ? 0.0421 0.1545 0.1557 -0.0025 0.0115  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C     
1170  O O     . VAL A 80  ? 0.0444 0.1636 0.1657 -0.0128 0.0126  0.0007  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O     
1171  C CB    . VAL A 80  ? 0.0496 0.1736 0.1800 -0.0067 0.0047  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB    
1172  C CG1   . VAL A 80  ? 0.0490 0.1502 0.1787 -0.0071 0.0169  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1   
1173  C CG2   . VAL A 80  ? 0.0561 0.1869 0.1961 -0.0056 0.0145  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2   
1183  N N     . LEU A 81  ? 0.0421 0.1547 0.1565 -0.0083 0.0138  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N     
1184  C CA    . LEU A 81  ? 0.0439 0.1591 0.1693 0.0010  0.0121  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA    
1185  C C     . LEU A 81  ? 0.0418 0.1527 0.1648 0.0028  0.0069  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C     
1186  O O     . LEU A 81  ? 0.0412 0.1506 0.1633 0.0018  0.0054  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O     
1187  C CB    . LEU A 81  ? 0.0460 0.1643 0.1806 -0.0054 0.0082  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB    
1188  C CG    . LEU A 81  ? 0.0589 0.1449 0.2019 -0.0105 -0.0053 0.0158  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG    
1189  C CD1   . LEU A 81  ? 0.0575 0.1581 0.2180 -0.0055 -0.0022 0.0091  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1   
1190  C CD2   . LEU A 81  ? 0.0763 0.1676 0.2117 -0.0239 -0.0040 0.0160  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2   
1202  N N     . LEU A 82  ? 0.0443 0.1421 0.1661 0.0074  0.0105  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N     
1203  C CA    . LEU A 82  ? 0.0410 0.1457 0.1552 0.0097  0.0079  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA    
1204  C C     . LEU A 82  ? 0.0417 0.1428 0.1524 0.0105  0.0140  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C     
1205  O O     . LEU A 82  ? 0.0416 0.1525 0.1639 -0.0035 0.0015  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O     
1206  C CB    . LEU A 82  ? 0.0448 0.1661 0.1674 0.0020  0.0061  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB    
1207  C CG    . LEU A 82  ? 0.0467 0.1804 0.1788 0.0004  0.0146  0.0000  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG    
1208  C CD1   . LEU A 82  ? 0.0718 0.2292 0.2113 0.0040  0.0450  0.0059  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1   
1209  C CD2   . LEU A 82  ? 0.0944 0.2910 0.1888 -0.0417 0.0171  0.0195  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2   
1221  N N     . ASP A 83  ? 0.0398 0.1432 0.1540 -0.0009 0.0106  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N     
1222  C CA    . ASP A 83  ? 0.0414 0.1561 0.1580 0.0148  -0.0016 0.0002  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA    
1223  C C     . ASP A 83  ? 0.0387 0.1511 0.1537 -0.0003 -0.0048 0.0009  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C     
1224  O O     . ASP A 83  ? 0.0543 0.1480 0.1727 -0.0060 -0.0025 0.0026  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O     
1225  C CB    . ASP A 83  ? 0.0501 0.1909 0.1739 0.0145  -0.0037 0.0062  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB    
1226  C CG    . ASP A 83  ? 0.0837 0.2781 0.1919 0.0456  -0.0112 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG    
1227  O OD1   . ASP A 83  ? 0.1732 0.3945 0.1990 0.1284  -0.0159 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1   
1228  O OD2   . ASP A 83  ? 0.0789 0.2790 0.2107 0.0377  -0.0089 0.0021  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2   
1233  N N     . ALA A 84  ? 0.0397 0.1445 0.1482 -0.0001 0.0129  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N     
1234  C CA    . ALA A 84  ? 0.0423 0.1497 0.1468 0.0024  0.0211  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA    
1235  C C     . ALA A 84  ? 0.0393 0.1460 0.1468 0.0079  0.0116  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C     
1236  O O     . ALA A 84  ? 0.0426 0.1580 0.1533 -0.0036 0.0147  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O     
1237  C CB    . ALA A 84  ? 0.0400 0.1526 0.1529 0.0007  -0.0003 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB    
1243  N N     . LEU A 85  ? 0.0388 0.1400 0.1480 -0.0023 0.0125  0.0012  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N     
1244  C CA    . LEU A 85  ? 0.0387 0.1528 0.1523 0.0018  0.0072  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA    
1245  C C     . LEU A 85  ? 0.0404 0.1545 0.1567 -0.0094 0.0061  0.0012  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C     
1246  O O     . LEU A 85  ? 0.0423 0.1461 0.1677 -0.0007 -0.0017 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O     
1247  C CB    . LEU A 85  ? 0.0373 0.1451 0.1472 -0.0029 0.0011  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB    
1248  C CG    . LEU A 85  ? 0.0402 0.1372 0.1570 -0.0069 0.0016  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG    
1249  C CD1   . LEU A 85  ? 0.0573 0.1703 0.1788 -0.0043 0.0063  0.0078  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1   
1250  C CD2   . LEU A 85  ? 0.0514 0.1454 0.1784 0.0151  0.0112  0.0014  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2   
1262  N N     . TYR A 86  ? 0.0408 0.1548 0.1615 0.0016  -0.0005 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N     
1263  C CA    . TYR A 86  ? 0.0461 0.1508 0.1709 -0.0115 0.0003  0.0007  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA    
1264  C C     . TYR A 86  ? 0.0465 0.1482 0.1746 0.0014  -0.0017 0.0026  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C     
1265  O O     . TYR A 86  ? 0.0535 0.1405 0.1966 -0.0023 0.0008  0.0076  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O     
1266  C CB    . TYR A 86  ? 0.0488 0.1474 0.1772 0.0096  0.0113  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB    
1267  C CG    . TYR A 86  ? 0.0558 0.1529 0.1746 0.0208  0.0100  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG    
1268  C CD1   . TYR A 86  ? 0.0732 0.1727 0.1870 0.0344  0.0016  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1   
1269  C CD2   . TYR A 86  ? 0.0928 0.1503 0.1750 0.0219  0.0069  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2   
1270  C CE1   . TYR A 86  ? 0.0937 0.1645 0.2066 0.0392  0.0003  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1   
1271  C CE2   . TYR A 86  ? 0.1272 0.1482 0.1915 0.0236  0.0161  0.0105  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2   
1272  C CZ    . TYR A 86  ? 0.1046 0.1526 0.2101 0.0159  0.0123  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ    
1273  O OH    . TYR A 86  ? 0.1276 0.1598 0.2484 0.0270  0.0088  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH    
1283  N N     . ALA A 87  ? 0.0464 0.1589 0.1665 -0.0073 0.0093  0.0034  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N     
1284  C CA    . ALA A 87  ? 0.0623 0.1828 0.1738 -0.0111 0.0027  0.0131  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA    
1285  C C     . ALA A 87  ? 0.0611 0.1684 0.1710 -0.0223 0.0153  0.0162  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C     
1286  O O     . ALA A 87  ? 0.0710 0.2150 0.1883 -0.0380 0.0069  0.0305  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O     
1287  C CB    . ALA A 87  ? 0.0681 0.2154 0.1673 -0.0196 0.0114  0.0024  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB    
1293  N N     . TYR A 88  ? 0.0462 0.1616 0.1685 -0.0124 0.0138  0.0068  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A N     
1294  C CA    . TYR A 88  ? 0.0469 0.1657 0.1751 -0.0093 0.0015  0.0017  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CA    
1295  C C     . TYR A 88  ? 0.0473 0.1631 0.1776 -0.0156 -0.0062 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A C     
1296  O O     . TYR A 88  ? 0.0528 0.1770 0.1992 -0.0008 -0.0072 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A O     
1297  C CB    . TYR A 88  ? 0.0503 0.1658 0.1813 0.0077  0.0096  0.0035  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CB    
1298  C CG    . TYR A 88  ? 0.0468 0.1732 0.1836 0.0107  0.0016  0.0008  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CG    
1299  C CD1   . TYR A 88  ? 0.0486 0.1782 0.1774 0.0112  0.0045  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD1   
1300  C CD2   . TYR A 88  ? 0.0536 0.1740 0.1976 0.0011  0.0066  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD2   
1301  C CE1   . TYR A 88  ? 0.0650 0.1713 0.1779 0.0045  0.0095  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE1   
1302  C CE2   . TYR A 88  ? 0.0499 0.1812 0.1932 0.0045  -0.0043 0.0058  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE2   
1303  C CZ    . TYR A 88  ? 0.0640 0.1636 0.1834 0.0056  -0.0063 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CZ    
1304  O OH    . TYR A 88  ? 0.0921 0.1671 0.1937 0.0090  0.0006  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A OH    
1314  N N     A ASP A 89  ? 0.0485 0.1672 0.1798 -0.0130 0.0036  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N     
1315  N N     B ASP A 89  ? 0.0498 0.1601 0.1802 -0.0148 0.0025  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A N     
1316  C CA    A ASP A 89  ? 0.0817 0.1765 0.1898 -0.0202 -0.0006 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA    
1317  C CA    B ASP A 89  ? 0.0856 0.1650 0.1933 -0.0136 0.0019  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CA    
1318  C C     A ASP A 89  ? 0.0911 0.1622 0.1868 -0.0202 -0.0065 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C     
1319  C C     B ASP A 89  ? 0.1027 0.1507 0.1846 -0.0016 -0.0148 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A C     
1320  O O     A ASP A 89  ? 0.1573 0.1748 0.2006 -0.0453 -0.0051 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O     
1321  O O     B ASP A 89  ? 0.1810 0.1734 0.1874 -0.0048 -0.0589 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A O     
1322  C CB    A ASP A 89  ? 0.1200 0.1877 0.2111 -0.0344 -0.0004 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB    
1323  C CB    B ASP A 89  ? 0.1163 0.1815 0.2255 -0.0292 0.0130  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CB    
1324  C CG    A ASP A 89  ? 0.1449 0.2511 0.2530 -0.0418 -0.0012 0.0079  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG    
1325  C CG    B ASP A 89  ? 0.1378 0.2289 0.2745 -0.0275 0.0187  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A CG    
1326  O OD1   A ASP A 89  ? 0.1371 0.2176 0.2581 -0.0173 0.0076  0.0044  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1   
1327  O OD1   B ASP A 89  ? 0.1422 0.2061 0.2596 -0.0222 0.0099  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD1   
1328  O OD2   A ASP A 89  ? 0.1634 0.3637 0.3216 -0.0858 0.0073  0.0463  ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2   
1329  O OD2   B ASP A 89  ? 0.1748 0.2549 0.3353 -0.0158 -0.0203 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 88  ASP A OD2   
1338  N N     . VAL A 90  ? 0.0754 0.1468 0.1737 -0.0014 0.0008  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N     
1339  C CA    . VAL A 90  ? 0.0840 0.1598 0.1679 -0.0051 -0.0004 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA    
1340  C C     . VAL A 90  ? 0.0816 0.1786 0.1657 -0.0165 -0.0042 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C     
1341  O O     . VAL A 90  ? 0.0941 0.2114 0.1723 -0.0057 -0.0082 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O     
1342  C CB    . VAL A 90  ? 0.0928 0.1615 0.1840 -0.0022 -0.0158 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB    
1343  C CG1   . VAL A 90  ? 0.1087 0.1639 0.2005 -0.0094 -0.0151 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1   
1344  C CG2   . VAL A 90  ? 0.1260 0.1764 0.1931 0.0263  -0.0098 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2   
1354  N N     . ILE A 91  ? 0.0693 0.1756 0.1679 -0.0142 -0.0009 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N     
1355  C CA    . ILE A 91  ? 0.0732 0.1794 0.1742 -0.0244 0.0224  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA    
1356  C C     . ILE A 91  ? 0.0706 0.1849 0.1937 -0.0370 0.0194  0.0033  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C     
1357  O O     . ILE A 91  ? 0.0908 0.1886 0.1970 -0.0233 0.0123  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O     
1358  C CB    . ILE A 91  ? 0.0677 0.1733 0.1828 -0.0146 0.0297  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB    
1359  C CG1   . ILE A 91  ? 0.0563 0.1694 0.1932 0.0003  0.0266  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1   
1360  C CG2   . ILE A 91  ? 0.1027 0.1774 0.1807 -0.0150 0.0254  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2   
1361  C CD1   . ILE A 91  ? 0.0586 0.1654 0.2028 -0.0069 0.0234  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1   
1373  N N     . ASP A 92  ? 0.0811 0.1790 0.1975 -0.0288 0.0201  0.0172  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N     
1374  C CA    . ASP A 92  ? 0.0787 0.1936 0.2326 -0.0314 -0.0062 0.0164  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA    
1375  C C     . ASP A 92  ? 0.1024 0.2602 0.2470 -0.0519 -0.0283 0.0638  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C     
1376  O O     . ASP A 92  ? 0.1196 0.2872 0.2404 -0.0689 -0.0446 0.0762  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O     
1377  C CB    . ASP A 92  ? 0.0985 0.2015 0.2726 0.0218  -0.0090 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB    
1378  C CG    . ASP A 92  ? 0.1228 0.2933 0.3428 -0.0014 0.0016  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG    
1379  O OD1   . ASP A 92  ? 0.1548 0.3431 0.4229 -0.0410 0.0382  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1   
1380  O OD2   . ASP A 92  ? 0.2381 0.3638 0.3402 -0.0428 -0.0153 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2   
1385  N N     . ARG A 93  ? 0.1151 0.2559 0.2747 -0.0642 -0.0403 0.0523  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N     
1386  C CA    . ARG A 93  ? 0.1215 0.2412 0.2868 -0.0067 -0.0337 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA    
1387  C C     . ARG A 93  ? 0.1450 0.2106 0.3214 -0.0043 0.0044  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C     
1388  O O     . ARG A 93  ? 0.2003 0.2105 0.3449 -0.0149 0.0142  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O     
1389  C CB    . ARG A 93  ? 0.1523 0.2334 0.2591 0.0366  -0.0475 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB    
1390  C CG    . ARG A 93  ? 0.1786 0.2610 0.2941 -0.0544 0.0123  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG    
1391  C CD    . ARG A 93  ? 0.1403 0.2222 0.3060 0.0059  0.0409  0.0234  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD    
1392  N NE    . ARG A 93  ? 0.1965 0.2160 0.3105 0.0277  0.0843  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE    
1393  C CZ    . ARG A 93  ? 0.1376 0.1794 0.3106 -0.0077 0.0253  0.0109  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ    
1394  N NH1   . ARG A 93  ? 0.1469 0.1742 0.3174 0.0247  0.0034  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1   
1395  N NH2   . ARG A 93  ? 0.1127 0.1974 0.3033 0.0009  0.0277  0.0206  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2   
1409  N N     . ILE A 94  ? 0.1602 0.2238 0.3348 0.0113  0.0190  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A N     
1410  C CA    . ILE A 94  ? 0.1461 0.2253 0.3585 0.0353  -0.0118 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CA    
1411  C C     . ILE A 94  ? 0.1873 0.2231 0.3872 0.0184  -0.0482 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A C     
1412  O O     . ILE A 94  ? 0.1830 0.2556 0.3760 0.0432  -0.0648 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A O     
1413  C CB    . ILE A 94  ? 0.1744 0.2907 0.3458 0.0299  -0.0004 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CB    
1414  C CG1   . ILE A 94  ? 0.3043 0.3262 0.3633 0.0610  0.0462  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG1   
1415  C CG2   . ILE A 94  ? 0.1875 0.2842 0.3416 0.0274  0.0036  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG2   
1416  C CD1   . ILE A 94  ? 0.3965 0.4266 0.3815 0.0474  0.1096  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CD1   
1428  N N     . HIS A 95  ? 0.3176 0.2183 0.4301 0.0782  -0.1075 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A N     
1429  C CA    . HIS A 95  ? 0.3777 0.3477 0.5012 0.1371  -0.0710 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CA    
1430  C C     . HIS A 95  ? 0.4858 0.3824 0.6560 0.1732  -0.0278 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A C     
1431  O O     . HIS A 95  ? 0.3099 0.4066 0.6513 0.1468  -0.0765 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A O     
1432  C CB    . HIS A 95  ? 0.5668 0.3360 0.5036 0.1005  -0.0010 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CB    
1433  C CG    . HIS A 95  ? 0.6020 0.3938 0.5076 0.0187  0.0399  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CG    
1434  N ND1   . HIS A 95  ? 0.7124 0.3912 0.5567 -0.0253 0.0646  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A ND1   
1435  C CD2   . HIS A 95  ? 0.5622 0.4199 0.5011 0.0866  -0.0396 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CD2   
1436  C CE1   . HIS A 95  ? 0.6952 0.2915 0.5731 0.0121  0.0434  0.0034  ? ? ? ? ? ? 94  HIS A CE1   
1437  N NE2   . HIS A 95  ? 0.5802 0.4893 0.4903 0.0182  0.0646  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 94  HIS A NE2   
1445  N N     . ASP A 96  ? 0.5228 0.6513 0.8549 0.0038  -0.1283 0.0168  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N     
1446  C CA    . ASP A 96  ? 0.5043 1.1506 1.0459 0.0058  0.0188  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA    
1447  C C     . ASP A 96  ? 0.4020 1.1502 1.2787 0.0451  -0.0289 0.0014  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C     
1448  O O     . ASP A 96  ? 0.6534 0.5009 1.2176 0.1590  -0.1275 0.0140  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O     
1449  C CB    . ASP A 96  ? 0.8616 1.2594 0.9923 -0.1069 0.3904  0.0135  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB    
1450  C CG    . ASP A 96  ? 1.5846 0.8638 1.1273 -0.0762 0.3406  0.0205  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG    
1451  O OD1   . ASP A 96  ? 2.0177 1.4795 0.8699 -0.1570 0.3173  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1   
1452  O OD2   . ASP A 96  ? 1.4073 0.7471 1.5533 0.3759  0.3294  0.2077  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2   
1457  N N     . THR A 97  ? 0.5414 1.5345 1.3371 0.1877  -0.1030 0.0930  ? ? ? ? ? ? 96  THR A N     
1458  C CA    . THR A 97  ? 0.6910 1.1811 1.1884 -0.1821 -0.1018 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA    
1459  C C     . THR A 97  ? 0.6299 0.9117 1.0234 -0.1434 -0.2329 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 96  THR A C     
1460  O O     . THR A 97  ? 0.8073 0.6403 1.0241 0.1003  -0.2732 0.0583  ? ? ? ? ? ? 96  THR A O     
1461  C CB    . THR A 97  ? 0.7918 1.0533 1.2505 -0.0742 -0.1183 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB    
1462  O OG1   . THR A 97  ? 0.4315 1.0298 1.3751 0.0987  0.0616  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1   
1463  C CG2   . THR A 97  ? 0.5633 1.0099 1.2354 -0.1583 -0.1193 -0.1825 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2   
1471  N N     . ASN A 98  ? 0.3872 0.7138 0.9508 -0.0282 -0.1703 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N     
1472  C CA    . ASN A 98  ? 0.4543 0.5783 1.0135 0.0127  -0.0995 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA    
1473  C C     . ASN A 98  ? 0.6174 0.5571 0.9182 0.0818  -0.0937 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C     
1474  O O     . ASN A 98  ? 0.3400 0.5366 0.9497 0.0104  -0.1704 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O     
1475  C CB    . ASN A 98  ? 0.3895 0.5471 1.1672 0.0795  -0.0176 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB    
1476  C CG    . ASN A 98  ? 0.4500 0.4936 1.2099 0.0935  0.0339  0.0985  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG    
1477  O OD1   . ASN A 98  ? 0.3880 0.5417 1.1665 -0.0014 -0.1053 0.1861  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1   
1478  N ND2   . ASN A 98  ? 0.4028 0.5900 1.2219 -0.0445 -0.0196 0.0907  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2   
1485  N N     . GLY A 99  ? 0.4918 0.5247 0.7281 -0.0208 -0.0622 -0.2016 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N     
1486  C CA    . GLY A 99  ? 0.5551 0.5911 0.5689 0.0106  -0.2273 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA    
1487  C C     . GLY A 99  ? 0.2479 0.3842 0.5109 0.0552  -0.1392 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C     
1488  O O     . GLY A 99  ? 0.3349 0.3844 0.5497 0.0979  -0.1372 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O     
1492  N N     . PHE A 100 ? 0.1764 0.3304 0.4302 0.0325  -0.0624 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N     
1493  C CA    . PHE A 100 ? 0.1575 0.2405 0.3728 0.0210  -0.0222 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA    
1494  C C     . PHE A 100 ? 0.1274 0.2415 0.3400 -0.0123 -0.0333 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C     
1495  O O     . PHE A 100 ? 0.1396 0.2709 0.3256 0.0022  -0.0629 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O     
1496  C CB    . PHE A 100 ? 0.2075 0.2333 0.3642 0.0244  0.0158  0.0245  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB    
1497  C CG    . PHE A 100 ? 0.1330 0.2930 0.3447 0.0250  -0.0164 0.0117  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG    
1498  C CD1   . PHE A 100 ? 0.1303 0.3266 0.3320 0.0162  0.0006  0.0231  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1   
1499  C CD2   . PHE A 100 ? 0.2074 0.3058 0.3420 0.0333  -0.0558 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2   
1500  C CE1   . PHE A 100 ? 0.1492 0.3329 0.3466 0.0083  -0.0008 0.0134  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1   
1501  C CE2   . PHE A 100 ? 0.1981 0.3457 0.3482 0.0747  -0.0569 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2   
1502  C CZ    . PHE A 100 ? 0.2279 0.3022 0.3423 0.0145  -0.0100 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ    
1512  N N     . ARG A 101 ? 0.0938 0.1980 0.3205 -0.0073 -0.0403 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N     
1513  C CA    . ARG A 101 ? 0.0734 0.1963 0.2849 0.0160  -0.0040 0.0025  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA    
1514  C C     . ARG A 101 ? 0.0736 0.1524 0.2566 -0.0017 -0.0042 0.0091  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C     
1515  O O     . ARG A 101 ? 0.0956 0.1561 0.3042 0.0157  -0.0214 0.0134  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O     
1516  C CB    . ARG A 101 ? 0.1154 0.2647 0.3310 0.0588  0.0294  0.0084  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB    
1517  C CG    . ARG A 101 ? 0.1164 0.3170 0.4243 0.0188  0.0465  0.0087  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG    
1518  C CD    . ARG A 101 ? 0.2060 0.4248 0.5134 -0.0233 0.0044  0.0423  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD    
1519  N NE    . ARG A 101 ? 0.4041 0.4695 0.6423 -0.0280 -0.0683 0.0862  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE    
1520  C CZ    . ARG A 101 ? 1.0012 0.6521 0.6741 -0.2221 -0.1178 0.1549  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ    
1521  N NH1   . ARG A 101 ? 0.9682 0.9000 0.9277 0.2069  0.1694  0.1836  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1   
1522  N NH2   . ARG A 101 ? 0.9025 0.6125 0.5817 -0.3104 -0.2709 0.0644  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2   
1536  N N     A TYR A 102 ? 0.0549 0.1442 0.2178 -0.0030 -0.0038 0.0083  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N     
1537  N N     B TYR A 102 ? 0.0558 0.1513 0.2199 0.0066  0.0015  0.0107  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N     
1538  C CA    A TYR A 102 ? 0.0493 0.1649 0.1928 0.0007  0.0105  0.0047  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA    
1539  C CA    B TYR A 102 ? 0.0524 0.1646 0.1960 0.0132  0.0134  0.0065  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA    
1540  C C     A TYR A 102 ? 0.0491 0.1707 0.1914 0.0028  0.0088  0.0073  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C     
1541  C C     B TYR A 102 ? 0.0499 0.1731 0.1948 0.0046  0.0036  0.0093  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C     
1542  O O     A TYR A 102 ? 0.0557 0.1728 0.1907 0.0087  0.0269  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O     
1543  O O     B TYR A 102 ? 0.0500 0.1914 0.1969 0.0017  0.0054  0.0040  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O     
1544  C CB    A TYR A 102 ? 0.0533 0.1587 0.2025 -0.0067 0.0089  0.0070  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB    
1545  C CB    B TYR A 102 ? 0.0575 0.1631 0.1978 0.0217  0.0201  0.0078  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB    
1546  C CG    A TYR A 102 ? 0.0643 0.1605 0.1969 -0.0021 0.0040  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG    
1547  C CG    B TYR A 102 ? 0.0704 0.1640 0.2008 0.0335  0.0317  0.0015  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG    
1548  C CD1   A TYR A 102 ? 0.0539 0.1735 0.1850 0.0128  0.0127  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1   
1549  C CD1   B TYR A 102 ? 0.0783 0.1809 0.2099 0.0153  0.0502  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1   
1550  C CD2   A TYR A 102 ? 0.0814 0.1650 0.1981 -0.0019 0.0062  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2   
1551  C CD2   B TYR A 102 ? 0.0660 0.1511 0.2005 0.0000  0.0328  0.0060  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2   
1552  C CE1   A TYR A 102 ? 0.0638 0.1902 0.1877 0.0091  0.0107  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1   
1553  C CE1   B TYR A 102 ? 0.0950 0.2160 0.2302 -0.0063 0.0321  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1   
1554  C CE2   A TYR A 102 ? 0.1099 0.1759 0.1949 0.0095  0.0089  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2   
1555  C CE2   B TYR A 102 ? 0.0767 0.1604 0.2069 0.0178  0.0337  0.0124  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2   
1556  C CZ    A TYR A 102 ? 0.0804 0.1924 0.1917 0.0260  0.0062  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ    
1557  C CZ    B TYR A 102 ? 0.1073 0.2087 0.2221 0.0045  0.0217  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ    
1558  O OH    A TYR A 102 ? 0.0960 0.1903 0.1928 0.0328  0.0158  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH    
1559  O OH    B TYR A 102 ? 0.1187 0.2365 0.2318 -0.0099 0.0209  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH    
1578  N N     . LEU A 103 ? 0.0548 0.1863 0.1967 -0.0129 0.0015  0.0088  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N     
1579  C CA    . LEU A 103 ? 0.0566 0.1938 0.2134 0.0106  0.0087  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA    
1580  C C     . LEU A 103 ? 0.0586 0.1928 0.1963 0.0052  0.0078  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C     
1581  O O     . LEU A 103 ? 0.0580 0.2206 0.2041 0.0067  0.0109  0.0000  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O     
1582  C CB    . LEU A 103 ? 0.0730 0.2215 0.2684 0.0216  0.0065  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB    
1583  C CG    . LEU A 103 ? 0.1206 0.2370 0.3436 0.0220  0.0128  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG    
1584  C CD1   . LEU A 103 ? 0.2174 0.2535 0.3698 0.0285  0.0489  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1   
1585  C CD2   . LEU A 103 ? 0.1958 0.2285 0.3540 -0.0022 0.0749  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2   
1597  N N     . LEU A 104 ? 0.0509 0.1913 0.1912 0.0012  0.0163  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A N     
1598  C CA    . LEU A 104 ? 0.0596 0.2048 0.2107 0.0154  -0.0079 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CA    
1599  C C     . LEU A 104 ? 0.0670 0.2042 0.2473 0.0187  -0.0078 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A C     
1600  O O     . LEU A 104 ? 0.0774 0.2378 0.2742 0.0097  -0.0054 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A O     
1601  C CB    . LEU A 104 ? 0.0709 0.2211 0.2131 0.0175  -0.0104 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CB    
1602  C CG    . LEU A 104 ? 0.1042 0.2009 0.2147 0.0082  -0.0118 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CG    
1603  C CD1   . LEU A 104 ? 0.1343 0.2129 0.2033 0.0170  -0.0101 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD1   
1604  C CD2   . LEU A 104 ? 0.1410 0.2047 0.2179 0.0393  -0.0021 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD2   
1616  N N     . SER A 105 ? 0.0801 0.1701 0.2741 0.0145  -0.0231 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N     
1617  C CA    . SER A 105 ? 0.0926 0.1710 0.3054 0.0235  -0.0289 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA    
1618  C C     . SER A 105 ? 0.0778 0.1913 0.2877 0.0109  -0.0132 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C     
1619  O O     . SER A 105 ? 0.0798 0.1975 0.2842 0.0125  -0.0104 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O     
1620  C CB    . SER A 105 ? 0.1000 0.1944 0.3369 0.0044  -0.0409 0.0146  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB    
1621  O OG    . SER A 105 ? 0.0906 0.1996 0.3334 0.0117  -0.0302 0.0227  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG    
1627  N N     . ALA A 106 ? 0.0864 0.1969 0.2900 0.0280  -0.0087 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N     
1628  C CA    . ALA A 106 ? 0.0931 0.2361 0.2882 0.0234  0.0127  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA    
1629  C C     . ALA A 106 ? 0.0874 0.2132 0.2757 0.0272  -0.0029 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C     
1630  O O     . ALA A 106 ? 0.0857 0.2419 0.2709 0.0111  -0.0042 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O     
1631  C CB    . ALA A 106 ? 0.1054 0.2542 0.3114 0.0315  -0.0031 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB    
1637  N N     . GLU A 107 ? 0.0750 0.2011 0.2745 0.0194  -0.0167 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N     
1638  C CA    . GLU A 107 ? 0.0747 0.2051 0.2687 0.0295  -0.0061 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA    
1639  C C     . GLU A 107 ? 0.0720 0.2030 0.2381 0.0359  -0.0122 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C     
1640  O O     . GLU A 107 ? 0.1025 0.2233 0.2314 0.0457  -0.0221 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O     
1641  C CB    . GLU A 107 ? 0.0943 0.2354 0.3167 0.0346  -0.0102 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB    
1642  C CG    . GLU A 107 ? 0.0946 0.2635 0.3385 0.0258  -0.0094 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG    
1643  C CD    . GLU A 107 ? 0.1501 0.2639 0.3706 0.0444  0.0016  0.0049  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD    
1644  O OE1   . GLU A 107 ? 0.1497 0.2362 0.3917 0.0114  -0.0208 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1   
1645  O OE2   . GLU A 107 ? 0.2901 0.3006 0.3978 0.0458  0.0060  0.0276  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2   
1652  N N     . ALA A 108 ? 0.0771 0.1815 0.2433 0.0365  -0.0096 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N     
1653  C CA    . ALA A 108 ? 0.1047 0.1829 0.2517 0.0424  -0.0356 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA    
1654  C C     . ALA A 108 ? 0.1086 0.1577 0.2558 0.0273  -0.0252 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C     
1655  O O     . ALA A 108 ? 0.1749 0.1572 0.2393 0.0553  -0.0463 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O     
1656  C CB    . ALA A 108 ? 0.1349 0.2078 0.2485 0.0659  -0.0435 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB    
1662  N N     . ARG A 109 ? 0.0829 0.1732 0.2776 0.0129  -0.0186 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N     
1663  C CA    . ARG A 109 ? 0.0835 0.2336 0.2891 -0.0002 -0.0034 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA    
1664  C C     . ARG A 109 ? 0.0782 0.2025 0.2499 -0.0115 0.0246  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C     
1665  O O     . ARG A 109 ? 0.1054 0.2126 0.2733 -0.0105 0.0169  0.0054  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O     
1666  C CB    . ARG A 109 ? 0.0946 0.3116 0.3406 0.0185  0.0137  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB    
1667  C CG    . ARG A 109 ? 0.2043 0.4216 0.3926 0.0140  0.1093  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG    
1668  C CD    . ARG A 109 ? 0.2413 0.4917 0.4706 0.0253  0.1655  0.0179  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD    
1669  N NE    . ARG A 109 ? 0.2836 0.6230 0.6557 0.0325  0.1682  0.0825  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE    
1670  C CZ    . ARG A 109 ? 0.3512 0.6127 0.7897 0.0389  0.0863  0.0046  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ    
1671  N NH1   . ARG A 109 ? 0.4462 0.6071 0.8803 -0.1856 0.2178  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1   
1672  N NH2   . ARG A 109 ? 0.8015 0.4447 0.7591 0.0941  -0.1172 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2   
1686  N N     A GLU A 110 ? 0.0814 0.1895 0.2191 -0.0059 0.0121  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N     
1687  N N     B GLU A 110 ? 0.0830 0.2103 0.2202 -0.0043 0.0182  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N     
1688  C CA    A GLU A 110 ? 0.0648 0.2195 0.2107 -0.0127 0.0054  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA    
1689  C CA    B GLU A 110 ? 0.0843 0.2446 0.1990 -0.0058 0.0132  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA    
1690  C C     A GLU A 110 ? 0.0667 0.2236 0.2193 0.0063  0.0181  0.0100  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C     
1691  C C     B GLU A 110 ? 0.0805 0.2242 0.2105 -0.0042 0.0050  0.0006  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C     
1692  O O     A GLU A 110 ? 0.1378 0.2684 0.2390 0.0469  0.0298  0.0304  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O     
1693  O O     B GLU A 110 ? 0.1024 0.2569 0.2245 0.0289  0.0145  0.0143  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O     
1694  C CB    A GLU A 110 ? 0.1023 0.2330 0.2337 -0.0125 -0.0152 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB    
1695  C CB    B GLU A 110 ? 0.0919 0.2722 0.1908 0.0001  -0.0015 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB    
1696  C CG    A GLU A 110 ? 0.1627 0.2407 0.2641 0.0070  -0.0295 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG    
1697  C CG    B GLU A 110 ? 0.1380 0.2684 0.1955 -0.0030 0.0017  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG    
1698  C CD    A GLU A 110 ? 0.1538 0.2550 0.2651 0.0024  -0.0080 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD    
1699  C CD    B GLU A 110 ? 0.1679 0.3402 0.2372 0.0381  0.0417  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD    
1700  O OE1   A GLU A 110 ? 0.2499 0.2911 0.2676 0.0879  0.0126  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1   
1701  O OE1   B GLU A 110 ? 0.2620 0.3890 0.2479 0.0611  0.0108  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1   
1702  O OE2   A GLU A 110 ? 0.0974 0.2001 0.2639 0.0116  0.0063  0.0125  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2   
1703  O OE2   B GLU A 110 ? 0.2035 0.4242 0.2756 0.0964  0.0620  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2   
1716  N N     . CYS A 111 ? 0.0544 0.2017 0.2121 -0.0069 0.0107  0.0018  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N     
1717  C CA    . CYS A 111 ? 0.0651 0.1974 0.2205 0.0014  0.0193  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA    
1718  C C     . CYS A 111 ? 0.0569 0.1836 0.1914 0.0207  0.0247  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C     
1719  O O     . CYS A 111 ? 0.0657 0.1788 0.2161 0.0156  -0.0030 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O     
1720  C CB    . CYS A 111 ? 0.0683 0.2193 0.2410 0.0143  0.0018  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB    
1721  S SG    . CYS A 111 ? 0.0918 0.1999 0.2994 0.0162  0.0473  0.0113  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG    
1727  N N     . LEU A 112 ? 0.0590 0.1652 0.1843 0.0217  0.0281  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N     
1728  C CA    . LEU A 112 ? 0.0743 0.1613 0.1871 0.0178  0.0219  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA    
1729  C C     . LEU A 112 ? 0.0668 0.1667 0.1903 0.0145  0.0078  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C     
1730  O O     . LEU A 112 ? 0.1180 0.1798 0.2042 -0.0029 0.0282  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O     
1731  C CB    . LEU A 112 ? 0.0726 0.1779 0.1859 0.0041  0.0196  0.0018  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB    
1732  C CG    . LEU A 112 ? 0.0857 0.1572 0.1961 0.0060  0.0171  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG    
1733  C CD1   . LEU A 112 ? 0.1156 0.1660 0.2002 -0.0015 -0.0065 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1   
1734  C CD2   . LEU A 112 ? 0.1352 0.1770 0.1952 0.0043  0.0477  0.0026  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2   
1746  N N     . LEU A 113 ? 0.0656 0.1673 0.1924 -0.0264 0.0141  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N     
1747  C CA    . LEU A 113 ? 0.0709 0.1692 0.2016 -0.0289 0.0223  0.0000  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA    
1748  C C     . LEU A 113 ? 0.0642 0.1682 0.2092 -0.0066 0.0246  0.0067  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C     
1749  O O     . LEU A 113 ? 0.0603 0.1985 0.2142 -0.0056 0.0198  0.0124  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O     
1750  C CB    . LEU A 113 ? 0.0573 0.2063 0.2127 -0.0002 0.0138  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB    
1751  C CG    . LEU A 113 ? 0.0936 0.2682 0.2585 0.0326  -0.0092 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG    
1752  C CD1   . LEU A 113 ? 0.1384 0.2885 0.2770 0.0799  0.0121  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1   
1753  C CD2   . LEU A 113 ? 0.1073 0.3102 0.3069 0.0388  -0.0245 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2   
1765  N N     . PRO A 114 ? 0.0812 0.1778 0.2160 -0.0158 0.0192  0.0134  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A N     
1766  C CA    . PRO A 114 ? 0.1131 0.1998 0.2295 0.0048  0.0358  0.0192  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CA    
1767  C C     . PRO A 114 ? 0.0795 0.2270 0.2318 -0.0088 0.0391  0.0158  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A C     
1768  O O     . PRO A 114 ? 0.0933 0.2974 0.2407 -0.0170 0.0380  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A O     
1769  C CB    . PRO A 114 ? 0.1752 0.2197 0.2396 -0.0316 0.0309  0.0278  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CB    
1770  C CG    . PRO A 114 ? 0.1451 0.2236 0.2339 -0.0593 0.0142  0.0159  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CG    
1771  C CD    . PRO A 114 ? 0.0913 0.2142 0.2274 -0.0352 0.0141  0.0159  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A CD    
1779  N N     . GLY A 115 ? 0.1330 0.2141 0.2208 -0.0449 0.0211  0.0346  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N     
1780  C CA    . GLY A 115 ? 0.1958 0.2480 0.2157 -0.0598 0.0234  0.0199  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA    
1781  C C     . GLY A 115 ? 0.1310 0.2535 0.1895 -0.0454 0.0147  0.0087  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C     
1782  O O     . GLY A 115 ? 0.1934 0.3117 0.1859 -0.0662 0.0132  0.0088  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O     
1786  N N     . THR A 116 ? 0.1114 0.2221 0.1866 -0.0255 0.0304  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 115 THR A N     
1787  C CA    . THR A 116 ? 0.0876 0.2167 0.2057 0.0104  0.0213  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA    
1788  C C     . THR A 116 ? 0.0901 0.2100 0.1997 0.0060  0.0415  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 115 THR A C     
1789  O O     . THR A 116 ? 0.0756 0.1993 0.2174 0.0038  0.0251  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 115 THR A O     
1790  C CB    . THR A 116 ? 0.0810 0.2070 0.2276 0.0210  0.0259  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB    
1791  O OG1   . THR A 116 ? 0.1324 0.2178 0.2119 0.0233  0.0317  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1   
1792  C CG2   . THR A 116 ? 0.0892 0.2023 0.2502 -0.0020 0.0141  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2   
1800  N N     . LEU A 117 ? 0.0794 0.2043 0.1945 0.0138  0.0301  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N     
1801  C CA    . LEU A 117 ? 0.0884 0.1994 0.1895 0.0023  0.0097  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA    
1802  C C     . LEU A 117 ? 0.0711 0.1878 0.1893 0.0012  0.0140  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C     
1803  O O     . LEU A 117 ? 0.1029 0.2012 0.1912 0.0273  0.0179  0.0089  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O     
1804  C CB    . LEU A 117 ? 0.1000 0.2061 0.1929 0.0155  0.0240  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB    
1805  C CG    . LEU A 117 ? 0.1089 0.2079 0.2107 0.0138  0.0147  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG    
1806  C CD1   . LEU A 117 ? 0.1347 0.1943 0.2308 0.0045  0.0021  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1   
1807  C CD2   . LEU A 117 ? 0.1606 0.2116 0.2259 -0.0050 0.0067  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2   
1819  N N     . PHE A 118 ? 0.0705 0.1557 0.1882 0.0124  0.0162  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N     
1820  C CA    . PHE A 118 ? 0.0653 0.1659 0.1846 0.0138  0.0147  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA    
1821  C C     . PHE A 118 ? 0.0661 0.1624 0.1763 0.0130  0.0264  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C     
1822  O O     . PHE A 118 ? 0.0725 0.1824 0.1734 0.0090  0.0189  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O     
1823  C CB    . PHE A 118 ? 0.0936 0.1592 0.2100 -0.0024 0.0126  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB    
1824  C CG    . PHE A 118 ? 0.0655 0.1574 0.2414 -0.0021 0.0257  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG    
1825  C CD1   . PHE A 118 ? 0.0906 0.1583 0.2378 -0.0181 0.0131  0.0102  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1   
1826  C CD2   . PHE A 118 ? 0.0992 0.1734 0.3345 -0.0093 0.0212  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2   
1827  C CE1   . PHE A 118 ? 0.0932 0.1989 0.2621 -0.0507 0.0105  0.0112  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1   
1828  C CE2   . PHE A 118 ? 0.1318 0.1866 0.3650 -0.0163 0.0479  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2   
1829  C CZ    . PHE A 118 ? 0.1225 0.2136 0.3195 -0.0489 0.0513  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ    
1839  N N     . SER A 119 ? 0.0749 0.1678 0.1680 0.0041  0.0222  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N     
1840  C CA    . SER A 119 ? 0.0486 0.1675 0.1729 -0.0018 0.0221  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA    
1841  C C     . SER A 119 ? 0.0497 0.1634 0.1694 0.0038  0.0194  0.0010  ? ? ? ? ? ? 118 SER A C     
1842  O O     . SER A 119 ? 0.0513 0.1608 0.1706 -0.0045 0.0163  0.0025  ? ? ? ? ? ? 118 SER A O     
1843  C CB    . SER A 119 ? 0.0600 0.1604 0.1853 0.0064  0.0328  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB    
1844  O OG    . SER A 119 ? 0.0721 0.1739 0.1983 -0.0066 0.0245  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG    
1850  N N     . LEU A 120 ? 0.0466 0.1569 0.1652 0.0003  0.0164  0.0034  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N     
1851  C CA    . LEU A 120 ? 0.0519 0.1499 0.1586 0.0176  0.0141  0.0030  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA    
1852  C C     . LEU A 120 ? 0.0553 0.1398 0.1618 0.0043  0.0124  0.0075  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C     
1853  O O     . LEU A 120 ? 0.0649 0.1461 0.1708 -0.0075 0.0251  0.0047  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O     
1854  C CB    . LEU A 120 ? 0.0507 0.1443 0.1604 -0.0017 0.0039  0.0055  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB    
1855  C CG    . LEU A 120 ? 0.0784 0.1669 0.1740 -0.0200 -0.0013 0.0010  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG    
1856  C CD1   . LEU A 120 ? 0.0973 0.1538 0.1648 -0.0109 0.0048  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1   
1857  C CD2   . LEU A 120 ? 0.0817 0.2067 0.2132 -0.0381 -0.0059 0.0397  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2   
1869  N N     . VAL A 121 ? 0.0539 0.1432 0.1675 0.0076  0.0248  0.0007  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N     
1870  C CA    . VAL A 121 ? 0.0663 0.1590 0.1726 0.0024  0.0308  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA    
1871  C C     . VAL A 121 ? 0.0689 0.1449 0.1657 -0.0031 0.0230  0.0035  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C     
1872  O O     . VAL A 121 ? 0.0708 0.1436 0.1662 -0.0062 0.0225  0.0032  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O     
1873  C CB    . VAL A 121 ? 0.0704 0.1758 0.1885 -0.0113 0.0275  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB    
1874  C CG1   . VAL A 121 ? 0.0802 0.1949 0.2043 -0.0179 0.0319  0.0072  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1   
1875  C CG2   . VAL A 121 ? 0.0603 0.1807 0.1851 -0.0228 0.0170  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2   
1885  N N     . GLY A 122 ? 0.0731 0.1513 0.1683 0.0013  0.0124  0.0044  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N     
1886  C CA    . GLY A 122 ? 0.0809 0.1528 0.1665 -0.0094 0.0161  0.0086  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA    
1887  C C     . GLY A 122 ? 0.0640 0.1380 0.1702 -0.0109 0.0070  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C     
1888  O O     . GLY A 122 ? 0.0849 0.1458 0.1764 -0.0003 0.0133  0.0009  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O     
1892  N N     . LYS A 123 ? 0.0636 0.1336 0.1717 0.0009  0.0158  0.0062  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N     
1893  C CA    . LYS A 123 ? 0.0582 0.1419 0.1800 0.0106  0.0254  0.0018  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA    
1894  C C     . LYS A 123 ? 0.0536 0.1423 0.1683 0.0057  0.0229  0.0136  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C     
1895  O O     . LYS A 123 ? 0.0471 0.1402 0.1772 -0.0057 0.0147  0.0075  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O     
1896  C CB    . LYS A 123 ? 0.0624 0.1582 0.1951 0.0058  0.0292  0.0040  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB    
1897  C CG    . LYS A 123 ? 0.0821 0.1507 0.1982 -0.0111 0.0264  0.0083  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG    
1898  C CD    . LYS A 123 ? 0.0826 0.1555 0.1978 -0.0217 0.0287  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD    
1899  C CE    . LYS A 123 ? 0.0913 0.1492 0.1991 -0.0152 0.0354  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE    
1900  N NZ    . LYS A 123 ? 0.1069 0.1527 0.2039 -0.0112 0.0404  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ    
1914  N N     . PHE A 124 ? 0.0582 0.1524 0.1612 -0.0049 0.0199  0.0071  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N     
1915  C CA    . PHE A 124 ? 0.0547 0.1444 0.1653 -0.0092 0.0183  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA    
1916  C C     . PHE A 124 ? 0.0464 0.1455 0.1676 -0.0047 0.0205  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C     
1917  O O     . PHE A 124 ? 0.0658 0.1357 0.1804 -0.0111 0.0126  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O     
1918  C CB    . PHE A 124 ? 0.0524 0.1604 0.1592 -0.0096 0.0121  0.0038  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB    
1919  C CG    . PHE A 124 ? 0.0593 0.1532 0.1735 0.0056  0.0175  0.0060  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG    
1920  C CD1   . PHE A 124 ? 0.0744 0.1548 0.1965 0.0231  0.0336  0.0195  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1   
1921  C CD2   . PHE A 124 ? 0.0563 0.1840 0.1728 0.0048  0.0214  0.0071  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2   
1922  C CE1   . PHE A 124 ? 0.0907 0.1527 0.2307 0.0229  0.0500  0.0337  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1   
1923  C CE2   . PHE A 124 ? 0.0600 0.1741 0.1993 0.0091  0.0283  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2   
1924  C CZ    . PHE A 124 ? 0.0743 0.1628 0.2282 0.0226  0.0281  0.0198  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ    
1934  N N     . MET A 125 ? 0.0649 0.1344 0.1708 -0.0196 0.0187  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 124 MET A N     
1935  C CA    . MET A 125 ? 0.0620 0.1521 0.1757 -0.0186 0.0255  0.0099  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CA    
1936  C C     . MET A 125 ? 0.0620 0.1474 0.1752 -0.0138 0.0217  0.0175  ? ? ? ? ? ? 124 MET A C     
1937  O O     . MET A 125 ? 0.0803 0.1561 0.1809 -0.0056 0.0210  0.0041  ? ? ? ? ? ? 124 MET A O     
1938  C CB    . MET A 125 ? 0.0926 0.1513 0.1935 -0.0191 0.0286  0.0067  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CB    
1939  C CG    . MET A 125 ? 0.1166 0.1901 0.2228 -0.0215 0.0686  0.0226  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CG    
1940  S SD    . MET A 125 ? 0.1197 0.2364 0.2833 -0.0126 0.0260  0.0214  ? ? ? ? ? ? 124 MET A SD    
1941  C CE    . MET A 125 ? 0.2612 0.2311 0.3239 -0.0187 0.0034  0.0283  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CE    
1951  N N     . HIS A 126 ? 0.0498 0.1454 0.1785 -0.0084 0.0151  0.0081  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N     
1952  C CA    . HIS A 126 ? 0.0595 0.1542 0.1767 -0.0044 0.0110  0.0076  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA    
1953  C C     . HIS A 126 ? 0.0561 0.1405 0.1789 -0.0073 0.0116  0.0129  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C     
1954  O O     . HIS A 126 ? 0.0692 0.1278 0.1813 0.0044  0.0199  0.0165  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O     
1955  C CB    . HIS A 126 ? 0.0646 0.1656 0.1823 -0.0064 0.0118  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB    
1956  C CG    . HIS A 126 ? 0.0812 0.1591 0.1968 -0.0061 0.0137  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG    
1957  N ND1   . HIS A 126 ? 0.0790 0.1512 0.2176 0.0111  0.0190  0.0079  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1   
1958  C CD2   . HIS A 126 ? 0.0865 0.1836 0.2078 0.0086  0.0197  0.0048  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2   
1959  C CE1   . HIS A 126 ? 0.0869 0.1978 0.2319 -0.0044 0.0207  0.0083  ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1   
1960  N NE2   . HIS A 126 ? 0.0795 0.1949 0.2254 -0.0027 0.0088  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2   
1968  N N     . ASP A 127 ? 0.0683 0.1226 0.1756 0.0000  0.0140  0.0178  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N     
1969  C CA    . ASP A 127 ? 0.0582 0.1251 0.1825 -0.0031 0.0232  0.0168  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA    
1970  C C     . ASP A 127 ? 0.0776 0.1342 0.1774 -0.0112 0.0207  0.0132  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C     
1971  O O     . ASP A 127 ? 0.0916 0.1493 0.1801 -0.0103 0.0299  0.0015  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O     
1972  C CB    . ASP A 127 ? 0.0694 0.1283 0.1899 -0.0025 0.0116  0.0238  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB    
1973  C CG    . ASP A 127 ? 0.0677 0.1444 0.2229 0.0000  0.0272  0.0295  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG    
1974  O OD1   . ASP A 127 ? 0.0726 0.1513 0.2461 -0.0048 0.0328  0.0204  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1   
1975  O OD2   . ASP A 127 ? 0.0842 0.1673 0.2357 0.0020  0.0293  0.0474  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2   
1980  N N     . ILE A 128 ? 0.0684 0.1414 0.1786 -0.0163 0.0193  0.0021  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N     
1981  C CA    . ILE A 128 ? 0.0786 0.1595 0.1962 -0.0204 0.0148  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA    
1982  C C     . ILE A 128 ? 0.0966 0.1617 0.2045 -0.0247 0.0133  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C     
1983  O O     . ILE A 128 ? 0.1542 0.1670 0.2176 -0.0224 0.0260  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O     
1984  C CB    . ILE A 128 ? 0.0724 0.1575 0.2062 -0.0274 0.0178  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB    
1985  C CG1   . ILE A 128 ? 0.0755 0.1758 0.1969 -0.0161 0.0101  0.0034  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1   
1986  C CG2   . ILE A 128 ? 0.1020 0.1711 0.2367 -0.0327 0.0145  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2   
1987  C CD1   . ILE A 128 ? 0.0640 0.1884 0.2049 -0.0058 0.0124  0.0219  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1   
1999  N N     . ASN A 129 ? 0.1008 0.1270 0.2048 -0.0322 0.0285  0.0010  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A N     
2000  C CA    . ASN A 129 ? 0.1356 0.1330 0.2320 -0.0060 0.0568  0.0251  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CA    
2001  C C     . ASN A 129 ? 0.1405 0.1293 0.2463 0.0023  0.0475  0.0243  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A C     
2002  O O     . ASN A 129 ? 0.1625 0.1419 0.2891 0.0101  0.0592  0.0239  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A O     
2003  C CB    . ASN A 129 ? 0.1275 0.1779 0.2444 0.0038  0.0582  0.0450  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CB    
2004  C CG    . ASN A 129 ? 0.1666 0.2305 0.2722 -0.0124 0.0859  0.0537  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A CG    
2005  O OD1   . ASN A 129 ? 0.1424 0.3062 0.2912 -0.0111 0.0666  0.0620  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A OD1   
2006  N ND2   . ASN A 129 ? 0.1756 0.2506 0.2872 -0.0103 0.1042  0.0411  ? ? ? ? ? ? 128 ASN A ND2   
2013  N N     . VAL A 130 ? 0.1057 0.1366 0.2097 0.0190  0.0421  0.0187  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N     
2014  C CA    . VAL A 130 ? 0.1004 0.1557 0.2060 0.0169  0.0348  0.0115  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA    
2015  C C     . VAL A 130 ? 0.1010 0.1446 0.2085 0.0154  0.0390  0.0213  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C     
2016  O O     . VAL A 130 ? 0.1086 0.1415 0.2200 0.0236  0.0396  0.0159  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O     
2017  C CB    . VAL A 130 ? 0.1132 0.1950 0.2125 0.0228  0.0266  0.0210  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB    
2018  C CG1   . VAL A 130 ? 0.1260 0.2258 0.2399 0.0221  0.0065  0.0161  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1   
2019  C CG2   . VAL A 130 ? 0.1865 0.2164 0.2082 0.0261  0.0271  0.0384  ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2   
2029  N N     . ALA A 131 ? 0.0872 0.1352 0.2083 0.0187  0.0369  0.0115  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N     
2030  C CA    . ALA A 131 ? 0.0880 0.1489 0.2001 0.0100  0.0542  0.0204  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA    
2031  C C     . ALA A 131 ? 0.0977 0.1469 0.1887 0.0087  0.0436  0.0255  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C     
2032  O O     . ALA A 131 ? 0.0956 0.1679 0.1915 0.0117  0.0474  0.0109  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O     
2033  C CB    . ALA A 131 ? 0.0938 0.1494 0.2197 -0.0056 0.0422  0.0139  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB    
2039  N N     A TRP A 132 ? 0.1012 0.1447 0.1891 0.0128  0.0370  0.0223  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N     
2040  N N     B TRP A 132 ? 0.0988 0.1543 0.1908 0.0242  0.0416  0.0275  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N     
2041  C CA    A TRP A 132 ? 0.0939 0.1592 0.1970 0.0087  0.0282  0.0282  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA    
2042  C CA    B TRP A 132 ? 0.0855 0.1778 0.2029 0.0413  0.0351  0.0400  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA    
2043  C C     A TRP A 132 ? 0.0664 0.1648 0.2034 -0.0183 0.0095  0.0222  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C     
2044  C C     B TRP A 132 ? 0.0912 0.1783 0.2029 0.0313  0.0194  0.0324  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C     
2045  O O     A TRP A 132 ? 0.0768 0.1765 0.1997 -0.0234 0.0117  0.0148  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O     
2046  O O     B TRP A 132 ? 0.0912 0.1720 0.2007 0.0450  0.0317  0.0189  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O     
2047  C CB    A TRP A 132 ? 0.1025 0.1597 0.1975 0.0065  0.0097  0.0080  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB    
2048  C CB    B TRP A 132 ? 0.0956 0.2184 0.2217 0.0568  0.0166  0.0327  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB    
2049  C CG    A TRP A 132 ? 0.0536 0.1578 0.1886 -0.0021 -0.0079 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG    
2050  C CG    B TRP A 132 ? 0.0718 0.1939 0.2292 0.0030  0.0114  0.0185  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG    
2051  C CD1   A TRP A 132 ? 0.0648 0.1680 0.1881 0.0115  -0.0174 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1   
2052  C CD1   B TRP A 132 ? 0.0925 0.1928 0.2283 0.0251  0.0224  0.0114  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1   
2053  C CD2   A TRP A 132 ? 0.0585 0.1773 0.1850 0.0006  -0.0186 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2   
2054  C CD2   B TRP A 132 ? 0.0674 0.1878 0.2202 -0.0008 0.0017  0.0098  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2   
2055  N NE1   A TRP A 132 ? 0.1178 0.1742 0.1750 0.0190  -0.0257 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1   
2056  N NE1   B TRP A 132 ? 0.1014 0.2034 0.2142 -0.0037 0.0199  0.0139  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1   
2057  C CE2   A TRP A 132 ? 0.0727 0.1942 0.1804 0.0203  -0.0131 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2   
2058  C CE2   B TRP A 132 ? 0.0756 0.2008 0.2135 0.0207  0.0016  0.0046  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2   
2059  C CE3   A TRP A 132 ? 0.0700 0.2108 0.1859 0.0127  -0.0259 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3   
2060  C CE3   B TRP A 132 ? 0.0810 0.1887 0.2127 -0.0227 -0.0150 0.0023  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3   
2061  C CZ2   A TRP A 132 ? 0.0804 0.2034 0.1798 0.0323  -0.0171 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2   
2062  C CZ2   B TRP A 132 ? 0.0678 0.2331 0.2113 0.0217  -0.0133 0.0026  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2   
2063  C CZ3   A TRP A 132 ? 0.0720 0.2155 0.1872 0.0341  0.0043  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3   
2064  C CZ3   B TRP A 132 ? 0.0931 0.2085 0.2122 -0.0268 -0.0053 0.0116  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3   
2065  C CH2   A TRP A 132 ? 0.0700 0.2068 0.1799 0.0337  -0.0121 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2   
2066  C CH2   B TRP A 132 ? 0.0760 0.2360 0.2062 0.0102  -0.0008 0.0049  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2   
2087  N N     . PRO A 133 ? 0.0834 0.1563 0.2119 -0.0101 0.0198  0.0207  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A N     
2088  C CA    . PRO A 133 ? 0.0947 0.1502 0.2256 -0.0184 0.0127  0.0128  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CA    
2089  C C     . PRO A 133 ? 0.0983 0.1292 0.2085 -0.0085 0.0191  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A C     
2090  O O     . PRO A 133 ? 0.1127 0.1552 0.2216 -0.0071 0.0114  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A O     
2091  C CB    . PRO A 133 ? 0.1274 0.1786 0.2520 -0.0226 0.0192  0.0364  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CB    
2092  C CG    . PRO A 133 ? 0.1780 0.2002 0.2400 -0.0294 0.0322  0.0435  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CG    
2093  C CD    . PRO A 133 ? 0.1065 0.1891 0.2225 -0.0066 0.0346  0.0309  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A CD    
2101  N N     . ALA A 134 ? 0.0899 0.1476 0.1909 0.0043  0.0127  0.0059  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A N     
2102  C CA    . ALA A 134 ? 0.0848 0.1440 0.1868 0.0120  0.0108  0.0097  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CA    
2103  C C     . ALA A 134 ? 0.0637 0.1497 0.1720 0.0073  0.0019  0.0118  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A C     
2104  O O     . ALA A 134 ? 0.0695 0.1715 0.1704 0.0128  0.0073  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A O     
2105  C CB    . ALA A 134 ? 0.0874 0.1789 0.1896 0.0129  0.0061  0.0001  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CB    
2111  N N     . TRP A 135 ? 0.0646 0.1553 0.1609 0.0087  0.0021  0.0191  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A N     
2112  C CA    . TRP A 135 ? 0.0465 0.1699 0.1572 -0.0115 0.0020  0.0161  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CA    
2113  C C     . TRP A 135 ? 0.0783 0.1839 0.1605 -0.0387 0.0029  0.0217  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A C     
2114  O O     . TRP A 135 ? 0.1139 0.1782 0.1646 -0.0299 0.0127  0.0070  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A O     
2115  C CB    . TRP A 135 ? 0.0467 0.1646 0.1609 -0.0091 0.0036  0.0201  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CB    
2116  C CG    . TRP A 135 ? 0.0531 0.1457 0.1684 0.0031  0.0013  0.0167  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CG    
2117  C CD1   . TRP A 135 ? 0.0583 0.1723 0.1852 0.0046  0.0134  0.0126  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD1   
2118  C CD2   . TRP A 135 ? 0.0424 0.1453 0.1570 0.0007  -0.0042 0.0167  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD2   
2119  N NE1   . TRP A 135 ? 0.0700 0.1472 0.1835 0.0192  0.0246  0.0141  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A NE1   
2120  C CE2   . TRP A 135 ? 0.0570 0.1322 0.1750 0.0053  0.0102  0.0140  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE2   
2121  C CE3   . TRP A 135 ? 0.0405 0.1577 0.1525 -0.0006 -0.0062 0.0041  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE3   
2122  C CZ2   . TRP A 135 ? 0.0717 0.1389 0.1664 0.0118  0.0101  0.0128  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ2   
2123  C CZ3   . TRP A 135 ? 0.0485 0.1752 0.1514 0.0084  0.0008  0.0096  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ3   
2124  C CH2   . TRP A 135 ? 0.0541 0.1552 0.1641 0.0128  0.0040  0.0055  ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CH2   
2135  N N     A ARG A 136 ? 0.1018 0.1968 0.1695 -0.0440 -0.0153 0.0155  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N     
2136  N N     B ARG A 136 ? 0.1210 0.2328 0.1743 -0.0806 -0.0070 0.0240  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N     
2137  C CA    A ARG A 136 ? 0.1517 0.1918 0.1836 -0.0428 -0.0590 0.0212  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA    
2138  C CA    B ARG A 136 ? 0.2212 0.2642 0.1958 -0.1314 -0.0312 0.0236  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA    
2139  C C     A ARG A 136 ? 0.2037 0.2110 0.1847 -0.0224 -0.0320 0.0050  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C     
2140  C C     B ARG A 136 ? 0.2208 0.2395 0.1849 -0.1306 -0.0061 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C     
2141  O O     A ARG A 136 ? 0.2560 0.2607 0.1826 0.0002  -0.0388 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O     
2142  O O     B ARG A 136 ? 0.2429 0.2897 0.1780 -0.1524 0.0015  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O     
2143  C CB    A ARG A 136 ? 0.1440 0.1709 0.1996 -0.0315 -0.0763 0.0305  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB    
2144  C CB    B ARG A 136 ? 0.2485 0.3116 0.2458 -0.1448 -0.0634 0.0444  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB    
2145  C CG    A ARG A 136 ? 0.1112 0.1942 0.2196 -0.0350 -0.0302 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG    
2146  C CG    B ARG A 136 ? 0.1771 0.4651 0.2909 -0.1128 -0.0251 0.0793  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG    
2147  C CD    A ARG A 136 ? 0.0729 0.1989 0.2091 0.0178  0.0010  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD    
2148  C CD    B ARG A 136 ? 0.1880 0.5011 0.2766 -0.1132 -0.0253 0.0574  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD    
2149  N NE    A ARG A 136 ? 0.0859 0.1893 0.1942 -0.0179 0.0066  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE    
2150  N NE    B ARG A 136 ? 0.1453 0.4241 0.2765 -0.0660 0.0322  0.0586  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE    
2151  C CZ    A ARG A 136 ? 0.0687 0.1896 0.1804 0.0031  0.0004  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ    
2152  C CZ    B ARG A 136 ? 0.1409 0.3847 0.2574 -0.0425 0.0263  0.0460  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ    
2153  N NH1   A ARG A 136 ? 0.0887 0.1965 0.1782 0.0308  -0.0156 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1   
2154  N NH1   B ARG A 136 ? 0.1512 0.3371 0.2564 -0.1076 0.0244  0.0166  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1   
2155  N NH2   A ARG A 136 ? 0.0599 0.1950 0.1751 -0.0009 0.0052  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2   
2156  N NH2   B ARG A 136 ? 0.1668 0.4027 0.2389 0.0840  0.0092  0.0659  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2   
2183  N N     A ASN A 137 ? 0.1477 0.1705 0.1799 -0.0131 -0.0034 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N     
2184  N N     B ASN A 137 ? 0.1989 0.1997 0.1775 -0.0949 0.0178  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N     
2185  C CA    A ASN A 137 ? 0.1637 0.1563 0.2002 0.0103  0.0026  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA    
2186  C CA    B ASN A 137 ? 0.2322 0.1687 0.1939 -0.0646 0.0323  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA    
2187  C C     A ASN A 137 ? 0.1424 0.1376 0.1771 0.0280  0.0105  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C     
2188  C C     B ASN A 137 ? 0.2020 0.1491 0.1806 -0.0301 0.0358  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C     
2189  O O     A ASN A 137 ? 0.1784 0.1226 0.1676 0.0471  0.0059  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O     
2190  O O     B ASN A 137 ? 0.2156 0.1557 0.1805 -0.0369 0.0496  0.0020  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O     
2191  C CB    A ASN A 137 ? 0.1766 0.1592 0.2396 0.0227  0.0292  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB    
2192  C CB    B ASN A 137 ? 0.2272 0.1513 0.2305 -0.0764 0.0257  0.0039  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB    
2193  C CG    A ASN A 137 ? 0.2269 0.2076 0.2927 -0.0153 0.0394  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG    
2194  C CG    B ASN A 137 ? 0.2415 0.1683 0.2643 -0.0632 0.0014  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG    
2195  O OD1   A ASN A 137 ? 0.2863 0.2358 0.3073 -0.0017 0.0127  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1   
2196  O OD1   B ASN A 137 ? 0.3155 0.1648 0.2811 -0.0733 0.0075  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1   
2197  N ND2   A ASN A 137 ? 0.2000 0.2115 0.3282 -0.0062 0.0639  0.0132  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2   
2198  N ND2   B ASN A 137 ? 0.2286 0.2042 0.2593 -0.0262 0.0255  0.0006  ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2   
2211  N N     . LEU A 138 ? 0.1661 0.1470 0.1792 -0.0088 0.0119  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N     
2212  C CA    . LEU A 138 ? 0.1329 0.1569 0.1900 -0.0147 0.0053  0.0006  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA    
2213  C C     . LEU A 138 ? 0.1315 0.1402 0.2134 -0.0073 0.0106  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C     
2214  O O     . LEU A 138 ? 0.1394 0.1535 0.2273 0.0179  0.0033  0.0032  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O     
2215  C CB    . LEU A 138 ? 0.1075 0.1534 0.1815 0.0060  0.0039  0.0039  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB    
2216  C CG    . LEU A 138 ? 0.1048 0.1387 0.1839 -0.0025 0.0181  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG    
2217  C CD1   . LEU A 138 ? 0.1260 0.1632 0.2052 0.0073  -0.0006 0.0045  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1   
2218  C CD2   . LEU A 138 ? 0.0724 0.1447 0.1823 -0.0109 0.0116  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2   
2230  N N     . ALA A 139 ? 0.1319 0.1605 0.2186 0.0031  0.0252  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N     
2231  C CA    . ALA A 139 ? 0.1554 0.1626 0.2269 0.0220  0.0296  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA    
2232  C C     . ALA A 139 ? 0.1576 0.1770 0.2673 0.0191  0.0272  0.0078  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C     
2233  O O     . ALA A 139 ? 0.1642 0.1941 0.2385 0.0352  0.0101  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O     
2234  C CB    . ALA A 139 ? 0.1608 0.1708 0.2190 0.0111  0.0177  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB    
2240  N N     A GLU A 140 ? 0.2080 0.1732 0.3121 0.0015  0.0186  0.0181  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N     
2241  N N     B GLU A 140 ? 0.2115 0.1868 0.3190 -0.0001 0.0173  0.0090  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N     
2242  C CA    A GLU A 140 ? 0.2608 0.1414 0.3387 -0.0172 0.0025  0.0334  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA    
2243  C CA    B GLU A 140 ? 0.2838 0.1932 0.3557 0.0103  -0.0091 0.0175  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA    
2244  C C     A GLU A 140 ? 0.2303 0.1511 0.2805 0.0375  0.0467  0.0248  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C     
2245  C C     B GLU A 140 ? 0.2269 0.1580 0.2969 0.0468  0.0368  0.0170  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C     
2246  O O     A GLU A 140 ? 0.2561 0.1940 0.2544 0.0848  0.0363  0.0263  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O     
2247  O O     B GLU A 140 ? 0.2152 0.1649 0.2852 0.0660  0.0337  0.0232  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O     
2248  C CB    A GLU A 140 ? 0.3292 0.1578 0.4158 -0.0531 -0.0353 0.0695  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB    
2249  C CB    B GLU A 140 ? 0.3425 0.2789 0.4526 -0.0473 -0.0394 0.0402  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB    
2250  C CG    A GLU A 140 ? 0.3719 0.2023 0.5012 0.0260  -0.0253 0.0640  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG    
2251  C CG    B GLU A 140 ? 0.4619 0.3057 0.5477 -0.0591 -0.0651 0.0072  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG    
2252  C CD    A GLU A 140 ? 0.5055 0.2091 0.6374 0.0428  0.0328  0.0160  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD    
2253  C CD    B GLU A 140 ? 0.5606 0.4627 0.6402 0.0257  -0.0602 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD    
2254  O OE1   A GLU A 140 ? 0.4610 0.1868 0.6317 0.0406  0.0673  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1   
2255  O OE1   B GLU A 140 ? 0.6894 0.6014 0.7455 -0.0109 -0.1808 0.0303  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1   
2256  O OE2   A GLU A 140 ? 0.4693 0.2488 0.7645 0.0500  0.0078  0.0210  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2   
2257  O OE2   B GLU A 140 ? 0.7265 0.5200 0.6135 0.1193  -0.0172 -0.1961 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2   
2270  N N     . VAL A 141 ? 0.2641 0.1711 0.2687 0.0684  0.0703  0.0267  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N     
2271  C CA    . VAL A 141 ? 0.2861 0.2024 0.2393 0.1052  0.0748  0.0300  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA    
2272  C C     . VAL A 141 ? 0.2747 0.1720 0.2204 0.0859  0.0151  0.0075  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C     
2273  O O     . VAL A 141 ? 0.3091 0.2313 0.2134 0.1024  -0.0214 0.0071  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O     
2274  C CB    . VAL A 141 ? 0.4213 0.2684 0.2971 0.1130  0.1363  0.0042  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB    
2275  C CG1   . VAL A 141 ? 0.5400 0.3322 0.3419 0.0760  0.1467  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1   
2276  C CG2   . VAL A 141 ? 0.3683 0.3051 0.3115 0.1416  0.1344  0.0329  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2   
2286  N N     . VAL A 142 ? 0.2189 0.1682 0.2161 0.0538  -0.0024 0.0110  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N     
2287  C CA    . VAL A 142 ? 0.1887 0.1708 0.2295 0.0426  -0.0355 0.0189  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA    
2288  C C     . VAL A 142 ? 0.1615 0.1758 0.2409 0.0285  -0.0449 0.0263  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C     
2289  O O     . VAL A 142 ? 0.1774 0.1835 0.2688 0.0242  -0.0491 0.0072  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O     
2290  C CB    . VAL A 142 ? 0.1534 0.1795 0.2398 0.0215  -0.0405 0.0151  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB    
2291  C CG1   . VAL A 142 ? 0.1588 0.1927 0.2391 0.0210  -0.0380 0.0160  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1   
2292  C CG2   . VAL A 142 ? 0.1271 0.1816 0.2586 0.0134  -0.0365 0.0141  ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2   
2302  N N     . ARG A 143 ? 0.1640 0.1867 0.2401 0.0206  -0.0096 0.0006  ? ? ? ? ? ? 142 ARG A N     
2303  C CA    . ARG A 143 ? 0.1694 0.2097 0.2694 0.0521  0.0002  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CA    
2304  C C     . ARG A 143 ? 0.1842 0.2160 0.2847 0.0829  0.0012  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A C     
2305  O O     . ARG A 143 ? 0.1785 0.2644 0.3070 0.0761  -0.0022 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A O     
2306  C CB    . ARG A 143 ? 0.1792 0.2356 0.3146 0.0659  -0.0003 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CB    
2307  C CG    . ARG A 143 ? 0.3269 0.2539 0.3761 0.0578  -0.0378 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CG    
2308  C CD    . ARG A 143 ? 0.4711 0.2904 0.4580 -0.0314 -0.1267 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CD    
2309  N NE    . ARG A 143 ? 0.6996 0.3133 0.5508 -0.0288 -0.0991 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NE    
2310  C CZ    . ARG A 143 ? 0.7721 0.3982 0.5905 -0.0571 -0.1877 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CZ    
2311  N NH1   . ARG A 143 ? 0.9435 0.3883 0.6443 -0.0193 -0.1234 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH1   
2312  N NH2   . ARG A 143 ? 0.8727 0.6186 0.5889 -0.0150 -0.2428 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH2   
2326  N N     . HIS A 144 ? 0.2195 0.1961 0.2789 0.0667  -0.0049 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A N     
2327  C CA    . HIS A 144 ? 0.2682 0.1968 0.3123 0.0619  -0.0251 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CA    
2328  C C     . HIS A 144 ? 0.2324 0.2210 0.2941 0.0531  -0.0260 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A C     
2329  O O     . HIS A 144 ? 0.2298 0.2808 0.3193 0.0689  -0.0373 0.0041  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A O     
2330  C CB    . HIS A 144 ? 0.3793 0.1978 0.4052 0.0345  -0.0502 0.0405  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CB    
2331  C CG    . HIS A 144 ? 0.4981 0.2263 0.5572 0.0441  -0.0232 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CG    
2332  N ND1   . HIS A 144 ? 0.4924 0.3163 0.6640 0.1037  -0.0326 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A ND1   
2333  C CD2   . HIS A 144 ? 0.5492 0.2627 0.5920 -0.0142 -0.0431 0.0029  ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CD2   
2334  C CE1   . HIS A 144 ? 0.5895 0.3061 0.6759 0.1071  -0.0248 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A CE1   
2335  N NE2   . HIS A 144 ? 0.5727 0.2858 0.6313 0.0260  -0.1207 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 143 HIS A NE2   
2343  N N     . GLY A 145 ? 0.2459 0.2112 0.2675 0.0282  -0.0226 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N     
2344  C CA    . GLY A 145 ? 0.2529 0.2603 0.2530 0.0173  -0.0109 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA    
2345  C C     . GLY A 145 ? 0.1832 0.2750 0.2722 -0.0137 0.0110  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C     
2346  O O     . GLY A 145 ? 0.2154 0.2517 0.2849 -0.0104 0.0223  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O     
2350  N N     . ALA A 146 ? 0.2040 0.3481 0.2885 -0.0259 0.0230  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N     
2351  C CA    . ALA A 146 ? 0.2485 0.4362 0.3057 -0.0109 0.0317  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA    
2352  C C     . ALA A 146 ? 0.3281 0.5701 0.2930 0.0302  0.0082  0.0402  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C     
2353  O O     . ALA A 146 ? 0.5112 0.6166 0.2904 0.0877  0.0137  0.0699  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O     
2354  C CB    . ALA A 146 ? 0.1960 0.5083 0.3725 -0.0603 0.0725  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB    
2360  N N     . ARG A 147 ? 0.4818 0.4190 0.3406 0.0556  -0.0918 0.0345  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A N     
2361  C CA    . ARG A 147 ? 0.5859 0.3520 0.4118 0.0741  -0.1153 0.0065  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CA    
2362  C C     . ARG A 147 ? 0.9002 0.3911 0.4194 -0.0478 -0.2077 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A C     
2363  O O     . ARG A 147 ? 1.0297 0.3960 0.4984 -0.0694 -0.3080 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A O     
2364  C CB    . ARG A 147 ? 0.6524 0.3090 0.4827 0.1243  -0.0181 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CB    
2368  N N     . ASP A 148 ? 1.0278 0.3410 0.3924 0.0924  -0.1259 0.0035  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N     
2369  C CA    . ASP A 148 ? 1.0959 0.3419 0.4352 0.1127  -0.1281 0.0086  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA    
2370  C C     . ASP A 148 ? 1.0220 0.3256 0.4914 -0.0302 -0.0461 0.0027  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C     
2371  O O     . ASP A 148 ? 0.9936 0.5224 0.4981 0.1146  -0.0523 0.0679  ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O     
2372  C CB    . ASP A 148 ? 1.3660 0.4485 0.4988 -0.0729 -0.1544 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB    
2373  C CG    . ASP A 148 ? 1.3955 0.9242 0.7927 -0.0656 -0.2562 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG    
2374  O OD1   . ASP A 148 ? 1.2069 0.6184 1.2767 0.0175  -0.1391 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1   
2375  O OD2   . ASP A 148 ? 1.7112 1.3077 0.7995 -0.2364 -0.3548 -0.3446 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2   
2380  N N     . THR A 149 ? 0.9483 0.3564 0.5724 -0.1525 0.0808  0.0257  ? ? ? ? ? ? 148 THR A N     
2381  C CA    . THR A 149 ? 1.1577 0.5148 0.6648 -0.0284 0.0549  0.0062  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA    
2382  C C     . THR A 149 ? 1.2256 0.7091 0.6546 0.0591  -0.0634 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C     
2383  O O     . THR A 149 ? 1.0637 0.6776 0.7606 0.2714  -0.0191 0.1237  ? ? ? ? ? ? 148 THR A O     
2384  C CB    . THR A 149 ? 1.2232 0.4588 0.8589 -0.1057 -0.0964 0.0229  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB    
2385  O OG1   . THR A 149 ? 1.2566 0.8633 0.8853 0.1448  -0.3132 0.0754  ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1   
2386  C CG2   . THR A 149 ? 1.2082 0.3768 1.0008 -0.1815 -0.1228 0.0375  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2   
2394  N N     . SER A 150 ? 1.3237 0.5631 0.6069 0.1519  -0.1136 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 149 SER A N     
2395  C CA    . SER A 150 ? 1.2562 0.9999 0.6513 0.0630  -0.0068 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA    
2396  C C     . SER A 150 ? 1.3052 1.0947 0.7710 -0.0019 0.0173  0.0307  ? ? ? ? ? ? 149 SER A C     
2397  O O     . SER A 150 ? 1.0925 0.9526 0.7827 0.4313  0.1676  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 149 SER A O     
2398  C CB    . SER A 150 ? 0.9929 0.9732 0.5620 0.2776  0.0579  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB    
2399  O OG    . SER A 150 ? 0.9552 0.9553 0.5177 0.3101  0.0144  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG    
2405  N N     . GLY A 151 ? 1.6959 0.8922 0.6627 -0.1357 0.1725  0.1218  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A N     
2406  C CA    . GLY A 151 ? 1.5443 0.8141 0.6422 -0.0756 0.2224  0.0152  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A CA    
2407  C C     . GLY A 151 ? 1.0810 0.9105 0.7295 0.2499  0.2270  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A C     
2408  O O     . GLY A 151 ? 1.2022 1.2052 0.7404 0.0204  0.4329  -0.2396 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A O     
2412  N N     . ALA A 152 ? 0.7894 0.9016 0.7021 0.1547  -0.0142 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N     
2413  C CA    . ALA A 152 ? 0.6778 0.9911 0.5450 -0.0658 -0.1454 0.1427  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA    
2414  C C     . ALA A 152 ? 0.5952 0.5726 0.4392 -0.0577 -0.0145 0.0085  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C     
2415  O O     . ALA A 152 ? 0.4786 0.3560 0.3870 0.1262  0.0185  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O     
2416  C CB    . ALA A 152 ? 0.7890 0.7449 0.5063 0.1593  -0.1372 0.1683  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB    
2422  N N     A GLU A 153 ? 0.2830 0.4931 0.3808 0.0803  0.0100  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N     
2423  N N     B GLU A 153 ? 0.2384 0.4976 0.4257 0.0611  0.0301  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N     
2424  C CA    A GLU A 153 ? 0.3393 0.3625 0.3288 0.1391  0.0472  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA    
2425  C CA    B GLU A 153 ? 0.2853 0.4031 0.3980 0.1036  0.0738  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA    
2426  C C     A GLU A 153 ? 0.2740 0.2415 0.3148 0.1164  0.0079  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C     
2427  C C     B GLU A 153 ? 0.2701 0.2520 0.3476 0.0553  0.0121  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C     
2428  O O     A GLU A 153 ? 0.2686 0.2554 0.3018 0.1325  0.0052  0.0055  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O     
2429  O O     B GLU A 153 ? 0.3423 0.2305 0.3264 0.0686  0.0101  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O     
2430  C CB    A GLU A 153 ? 0.3453 0.3944 0.2968 0.1111  0.0311  0.0349  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB    
2431  C CB    B GLU A 153 ? 0.1944 0.4576 0.4216 0.0199  0.1071  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB    
2432  C CG    A GLU A 153 ? 0.3504 0.3879 0.2763 0.1077  -0.0247 0.0575  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG    
2433  C CG    B GLU A 153 ? 0.3339 0.4715 0.4618 -0.0042 0.1006  0.0104  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG    
2434  C CD    A GLU A 153 ? 0.2667 0.2583 0.2606 0.0531  -0.0286 0.0154  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD    
2435  C CD    B GLU A 153 ? 0.3678 0.4636 0.5141 0.0912  0.1134  0.0068  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD    
2436  O OE1   A GLU A 153 ? 0.2535 0.2249 0.2824 -0.0039 0.0048  0.0263  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1   
2437  O OE1   B GLU A 153 ? 0.2536 0.5555 0.5050 0.0907  0.0811  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1   
2438  O OE2   A GLU A 153 ? 0.2921 0.2149 0.2313 0.0671  -0.0417 0.0023  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2   
2439  O OE2   B GLU A 153 ? 0.6383 0.6103 0.5623 0.0766  0.2249  0.1025  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2   
2452  N N     . SER A 154 ? 0.2705 0.2453 0.3383 0.0478  -0.0160 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 153 SER A N     
2453  C CA    . SER A 154 ? 0.2646 0.2241 0.3923 0.0372  -0.0048 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 153 SER A CA    
2454  C C     . SER A 154 ? 0.1262 0.2005 0.3217 0.0120  -0.0168 0.0097  ? ? ? ? ? ? 153 SER A C     
2455  O O     . SER A 154 ? 0.1497 0.2168 0.3020 -0.0137 -0.0308 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 153 SER A O     
2456  C CB    . SER A 154 ? 0.3680 0.2083 0.5008 0.0282  -0.0352 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 153 SER A CB    
2457  O OG    . SER A 154 ? 0.4546 0.3355 0.5688 -0.0435 -0.1009 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 153 SER A OG    
2463  N N     . PRO A 155 ? 0.1346 0.1971 0.2938 0.0118  -0.0237 0.0351  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A N     
2464  C CA    . PRO A 155 ? 0.1167 0.1900 0.2772 0.0055  -0.0471 0.0252  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CA    
2465  C C     . PRO A 155 ? 0.1125 0.1685 0.2615 -0.0114 -0.0381 0.0242  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A C     
2466  O O     . PRO A 155 ? 0.1204 0.1618 0.2854 -0.0057 -0.0266 0.0114  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A O     
2467  C CB    . PRO A 155 ? 0.1732 0.2788 0.2872 0.0428  -0.0649 0.0191  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CB    
2468  C CG    . PRO A 155 ? 0.3190 0.3361 0.3114 0.0519  0.0015  0.0433  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CG    
2469  C CD    . PRO A 155 ? 0.2483 0.2690 0.2990 0.0455  -0.0122 0.0579  ? ? ? ? ? ? 154 PRO A CD    
2477  N N     . ASN A 156 ? 0.0915 0.1560 0.2222 -0.0114 -0.0173 0.0203  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N     
2478  C CA    . ASN A 156 ? 0.0912 0.1502 0.1969 -0.0108 -0.0096 0.0148  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA    
2479  C C     . ASN A 156 ? 0.1023 0.1701 0.1976 -0.0121 0.0014  0.0257  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C     
2480  O O     . ASN A 156 ? 0.1365 0.1882 0.1953 -0.0129 0.0044  0.0283  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O     
2481  C CB    . ASN A 156 ? 0.0924 0.1405 0.1966 -0.0093 0.0014  0.0016  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB    
2482  C CG    . ASN A 156 ? 0.0886 0.1272 0.2021 -0.0175 0.0008  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG    
2483  O OD1   . ASN A 156 ? 0.0949 0.1407 0.2110 -0.0151 0.0032  0.0056  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1   
2484  N ND2   . ASN A 156 ? 0.0982 0.1610 0.1898 -0.0127 -0.0019 0.0107  ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2   
2491  N N     . GLY A 157 ? 0.1044 0.1504 0.2057 -0.0067 -0.0092 0.0242  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N     
2492  C CA    . GLY A 157 ? 0.1415 0.1440 0.2204 -0.0155 -0.0067 0.0170  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA    
2493  C C     . GLY A 157 ? 0.1305 0.1655 0.2274 -0.0301 0.0125  0.0208  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C     
2494  O O     . GLY A 157 ? 0.1556 0.1829 0.2533 -0.0457 0.0311  0.0129  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O     
2498  N N     . ILE A 158 ? 0.1134 0.1650 0.2222 -0.0253 -0.0053 0.0085  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A N     
2499  C CA    . ILE A 158 ? 0.1060 0.1740 0.2144 -0.0180 -0.0018 0.0074  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CA    
2500  C C     . ILE A 158 ? 0.1245 0.1719 0.2234 -0.0183 0.0063  0.0097  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A C     
2501  O O     . ILE A 158 ? 0.1306 0.1805 0.2174 -0.0118 0.0003  0.0135  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A O     
2502  C CB    . ILE A 158 ? 0.1033 0.1764 0.2008 -0.0151 0.0006  0.0129  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CB    
2503  C CG1   . ILE A 158 ? 0.1056 0.1711 0.2085 0.0039  0.0133  0.0082  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG1   
2504  C CG2   . ILE A 158 ? 0.0953 0.1893 0.1950 -0.0266 0.0067  0.0132  ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CG2   
2505  C CD1   . ILE A 158 ? 0.1073 0.1807 0.2269 0.0021  0.0145  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 157 ILE A CD1   
2517  N N     . ALA A 159 ? 0.1405 0.1893 0.2416 -0.0186 0.0234  0.0344  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N     
2518  C CA    . ALA A 159 ? 0.1672 0.1771 0.2517 0.0018  0.0194  0.0418  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA    
2519  C C     . ALA A 159 ? 0.1434 0.1575 0.2358 -0.0133 0.0098  0.0519  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C     
2520  O O     . ALA A 159 ? 0.1400 0.1628 0.2242 -0.0201 0.0067  0.0430  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O     
2521  C CB    . ALA A 159 ? 0.2727 0.1676 0.2723 -0.0084 0.0415  0.0333  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB    
2527  N N     . GLN A 160 ? 0.1369 0.1935 0.2361 -0.0004 0.0060  0.0521  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A N     
2528  C CA    . GLN A 160 ? 0.1776 0.2159 0.2333 -0.0257 0.0077  0.0315  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CA    
2529  C C     . GLN A 160 ? 0.1672 0.1825 0.2228 -0.0364 0.0064  0.0443  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A C     
2530  O O     . GLN A 160 ? 0.1796 0.1948 0.2167 -0.0141 0.0125  0.0465  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A O     
2531  C CB    . GLN A 160 ? 0.2344 0.2999 0.2541 0.0270  -0.0031 0.0219  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CB    
2532  C CG    . GLN A 160 ? 0.2991 0.3448 0.2725 -0.0026 0.0219  0.0211  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CG    
2533  C CD    . GLN A 160 ? 0.4373 0.3677 0.2922 -0.0426 -0.0040 0.0897  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A CD    
2534  O OE1   . GLN A 160 ? 0.4273 0.4464 0.3016 -0.0126 0.0234  0.0989  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A OE1   
2535  N NE2   . GLN A 160 ? 0.5446 0.2867 0.3100 -0.0937 -0.0887 0.1000  ? ? ? ? ? ? 159 GLN A NE2   
2544  N N     . GLU A 161 ? 0.1740 0.1848 0.2287 -0.0464 0.0147  0.0522  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N     
2545  C CA    . GLU A 161 ? 0.1660 0.2130 0.2593 -0.0543 0.0217  0.0407  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA    
2546  C C     . GLU A 161 ? 0.1578 0.1951 0.2538 -0.0215 0.0208  0.0316  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C     
2547  O O     . GLU A 161 ? 0.1699 0.2224 0.2683 -0.0067 0.0377  0.0388  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O     
2548  C CB    . GLU A 161 ? 0.2587 0.2211 0.3170 -0.0581 0.0104  0.0344  ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB    
2549  C CG    . GLU A 161 ? 0.4395 0.2798 0.3766 -0.0597 0.0059  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG    
2550  C CD    . GLU A 161 ? 0.4855 0.3283 0.4308 0.0020  0.0162  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CD    
2551  O OE1   . GLU A 161 ? 0.4061 0.2216 0.4026 -0.0034 0.0361  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE1   
2552  O OE2   . GLU A 161 ? 0.5581 0.3852 0.5050 -0.0564 -0.0008 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A OE2   
2559  N N     . ASP A 162 ? 0.1253 0.1761 0.2283 -0.0271 0.0102  0.0132  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N     
2560  C CA    . ASP A 162 ? 0.1155 0.1765 0.2110 -0.0201 0.0016  0.0165  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA    
2561  C C     . ASP A 162 ? 0.0868 0.1629 0.1972 -0.0357 0.0156  0.0226  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C     
2562  O O     . ASP A 162 ? 0.1132 0.1782 0.2049 -0.0257 0.0053  0.0141  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O     
2563  C CB    . ASP A 162 ? 0.1290 0.1879 0.2229 -0.0160 0.0064  0.0136  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB    
2564  C CG    . ASP A 162 ? 0.1554 0.2128 0.2532 -0.0288 0.0037  0.0028  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG    
2565  O OD1   . ASP A 162 ? 0.1897 0.2149 0.2516 -0.0466 -0.0022 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1   
2566  O OD2   . ASP A 162 ? 0.1624 0.2306 0.2941 -0.0112 0.0032  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2   
2571  N N     . TYR A 163 ? 0.1132 0.1602 0.1942 -0.0223 0.0079  0.0145  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N     
2572  C CA    . TYR A 163 ? 0.1183 0.1666 0.1944 -0.0287 0.0063  0.0100  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA    
2573  C C     . TYR A 163 ? 0.1173 0.1636 0.1880 -0.0373 0.0057  0.0170  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C     
2574  O O     . TYR A 163 ? 0.1167 0.1618 0.2024 -0.0189 0.0015  0.0141  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O     
2575  C CB    . TYR A 163 ? 0.0930 0.1506 0.1976 -0.0022 0.0071  0.0010  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB    
2576  C CG    . TYR A 163 ? 0.0962 0.1541 0.1998 -0.0031 -0.0018 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG    
2577  C CD1   . TYR A 163 ? 0.0923 0.1620 0.1987 -0.0045 0.0030  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1   
2578  C CD2   . TYR A 163 ? 0.1058 0.1677 0.2069 -0.0102 -0.0059 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2   
2579  C CE1   . TYR A 163 ? 0.0986 0.1792 0.2099 -0.0216 0.0078  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1   
2580  C CE2   . TYR A 163 ? 0.1053 0.1971 0.2124 -0.0252 0.0058  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2   
2581  C CZ    . TYR A 163 ? 0.0817 0.1837 0.2155 -0.0343 0.0184  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ    
2582  O OH    . TYR A 163 ? 0.1018 0.2184 0.2271 -0.0357 0.0196  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH    
2592  N N     . GLU A 164 ? 0.1338 0.1605 0.1993 -0.0323 0.0225  0.0254  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N     
2593  C CA    . GLU A 164 ? 0.1444 0.2122 0.2317 -0.0349 0.0504  0.0285  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA    
2594  C C     . GLU A 164 ? 0.1141 0.1886 0.2312 -0.0196 0.0319  0.0170  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C     
2595  O O     . GLU A 164 ? 0.1243 0.1887 0.2517 -0.0178 0.0386  0.0186  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O     
2596  C CB    . GLU A 164 ? 0.2148 0.2661 0.3013 -0.0446 0.0796  0.0508  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB    
2597  C CG    . GLU A 164 ? 0.5144 0.4020 0.3767 -0.1667 0.0108  0.0920  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG    
2598  C CD    . GLU A 164 ? 0.4515 0.5790 0.4001 -0.1545 0.0999  0.0275  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD    
2599  O OE1   . GLU A 164 ? 0.7242 0.4529 0.4222 -0.2362 -0.0067 0.0931  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1   
2600  O OE2   . GLU A 164 ? 0.5402 0.8073 0.3615 -0.2126 0.1364  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2   
2607  N N     . SER A 165 ? 0.1149 0.2002 0.2258 -0.0257 0.0246  0.0105  ? ? ? ? ? ? 164 SER A N     
2608  C CA    . SER A 165 ? 0.0878 0.2089 0.2397 -0.0265 0.0075  0.0069  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA    
2609  C C     . SER A 165 ? 0.0808 0.1886 0.2080 -0.0111 0.0098  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 164 SER A C     
2610  O O     . SER A 165 ? 0.0971 0.2013 0.2109 0.0094  0.0108  0.0087  ? ? ? ? ? ? 164 SER A O     
2611  C CB    . SER A 165 ? 0.0988 0.2292 0.2763 -0.0505 0.0017  0.0080  ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB    
2612  O OG    . SER A 165 ? 0.1492 0.2658 0.2941 -0.0703 0.0037  0.0044  ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG    
2618  N N     . LEU A 166 ? 0.0835 0.1665 0.1958 0.0058  0.0033  0.0026  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A N     
2619  C CA    . LEU A 166 ? 0.0842 0.1492 0.1948 -0.0097 0.0061  0.0139  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CA    
2620  C C     . LEU A 166 ? 0.0929 0.1278 0.1901 0.0122  -0.0040 0.0090  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A C     
2621  O O     . LEU A 166 ? 0.1186 0.1286 0.1828 0.0161  0.0041  0.0181  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A O     
2622  C CB    . LEU A 166 ? 0.1093 0.1445 0.2011 -0.0072 0.0180  0.0096  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CB    
2623  C CG    . LEU A 166 ? 0.1119 0.1577 0.2056 -0.0097 0.0152  0.0126  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CG    
2624  C CD1   . LEU A 166 ? 0.1404 0.1714 0.1934 -0.0185 0.0087  0.0127  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD1   
2625  C CD2   . LEU A 166 ? 0.1265 0.1549 0.2166 -0.0201 0.0271  0.0114  ? ? ? ? ? ? 165 LEU A CD2   
2637  N N     . VAL A 167 ? 0.0846 0.1434 0.1866 -0.0056 0.0062  0.0292  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N     
2638  C CA    . VAL A 167 ? 0.0777 0.1547 0.1798 -0.0068 0.0078  0.0163  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA    
2639  C C     . VAL A 167 ? 0.0846 0.1438 0.1734 -0.0115 0.0126  0.0121  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C     
2640  O O     . VAL A 167 ? 0.0826 0.1530 0.1834 -0.0047 0.0088  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O     
2641  C CB    . VAL A 167 ? 0.0827 0.1432 0.1936 0.0108  0.0016  0.0075  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB    
2642  C CG1   . VAL A 167 ? 0.1085 0.1560 0.1963 0.0307  -0.0125 0.0019  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1   
2643  C CG2   . VAL A 167 ? 0.1128 0.1655 0.1972 0.0150  0.0037  0.0089  ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2   
2653  N N     . GLY A 168 ? 0.0806 0.1463 0.1783 -0.0022 0.0123  0.0125  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N     
2654  C CA    . GLY A 168 ? 0.0826 0.1546 0.1909 0.0074  0.0111  0.0086  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA    
2655  C C     . GLY A 168 ? 0.0731 0.1428 0.1958 -0.0115 0.0083  0.0034  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C     
2656  O O     . GLY A 168 ? 0.0799 0.1673 0.2042 -0.0077 0.0042  0.0051  ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O     
2660  N N     . GLY A 169 ? 0.0633 0.1341 0.1856 -0.0140 0.0076  0.0070  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N     
2661  C CA    . GLY A 169 ? 0.0513 0.1582 0.1798 -0.0025 0.0097  0.0057  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA    
2662  C C     . GLY A 169 ? 0.0689 0.1321 0.1794 -0.0042 0.0047  0.0074  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C     
2663  O O     . GLY A 169 ? 0.0864 0.1518 0.1855 -0.0044 -0.0101 0.0092  ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O     
2667  N N     . ILE A 170 ? 0.0455 0.1476 0.1786 -0.0063 0.0057  0.0044  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A N     
2668  C CA    . ILE A 170 ? 0.0474 0.1466 0.1813 -0.0083 0.0121  0.0014  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CA    
2669  C C     . ILE A 170 ? 0.0485 0.1215 0.1638 -0.0117 0.0050  0.0049  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A C     
2670  O O     . ILE A 170 ? 0.0426 0.1271 0.1704 -0.0010 0.0017  0.0007  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A O     
2671  C CB    . ILE A 170 ? 0.0635 0.1508 0.2001 -0.0076 0.0170  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CB    
2672  C CG1   . ILE A 170 ? 0.0642 0.1429 0.2010 0.0041  0.0183  0.0017  ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG1   
2673  C CG2   . ILE A 170 ? 0.0890 0.1661 0.2120 -0.0045 0.0199  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CG2   
2674  C CD1   . ILE A 170 ? 0.0766 0.1345 0.2129 0.0171  0.0055  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 169 ILE A CD1   
2686  N N     . ASN A 171 ? 0.0611 0.1314 0.1614 -0.0097 0.0106  0.0044  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N     
2687  C CA    . ASN A 171 ? 0.0553 0.1544 0.1551 -0.0014 0.0086  0.0087  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA    
2688  C C     . ASN A 171 ? 0.0400 0.1521 0.1526 -0.0018 0.0126  0.0007  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C     
2689  O O     . ASN A 171 ? 0.0508 0.1573 0.1556 -0.0060 0.0122  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O     
2690  C CB    . ASN A 171 ? 0.0539 0.1495 0.1627 -0.0078 0.0155  0.0045  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB    
2691  C CG    . ASN A 171 ? 0.0573 0.1680 0.1693 0.0009  0.0165  0.0061  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG    
2692  O OD1   . ASN A 171 ? 0.0713 0.1835 0.1796 0.0128  0.0253  0.0085  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1   
2693  N ND2   . ASN A 171 ? 0.0778 0.2079 0.1648 0.0186  0.0305  0.0195  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2   
2700  N N     . PHE A 172 ? 0.0409 0.1431 0.1565 0.0051  0.0075  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N     
2701  C CA    . PHE A 172 ? 0.0540 0.1461 0.1632 0.0085  0.0045  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA    
2702  C C     . PHE A 172 ? 0.0495 0.1326 0.1549 0.0212  0.0082  0.0022  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C     
2703  O O     . PHE A 172 ? 0.0545 0.1224 0.1661 0.0067  0.0033  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O     
2704  C CB    . PHE A 172 ? 0.0574 0.1416 0.1650 0.0070  -0.0082 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB    
2705  C CG    . PHE A 172 ? 0.0489 0.1326 0.1557 0.0095  -0.0107 0.0060  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG    
2706  C CD1   . PHE A 172 ? 0.0592 0.1453 0.1552 0.0048  -0.0049 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1   
2707  C CD2   . PHE A 172 ? 0.0720 0.1471 0.1504 -0.0100 -0.0105 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2   
2708  C CE1   . PHE A 172 ? 0.0721 0.1460 0.1587 -0.0111 0.0079  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1   
2709  C CE2   . PHE A 172 ? 0.0730 0.1519 0.1592 -0.0146 -0.0115 0.0046  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2   
2710  C CZ    . PHE A 172 ? 0.0785 0.1502 0.1535 0.0006  0.0034  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ    
2720  N N     . TRP A 173 ? 0.0421 0.1171 0.1500 0.0080  0.0085  0.0021  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A N     
2721  C CA    . TRP A 173 ? 0.0373 0.1239 0.1462 0.0069  0.0010  0.0038  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CA    
2722  C C     . TRP A 173 ? 0.0483 0.1021 0.1506 0.0026  -0.0010 0.0094  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A C     
2723  O O     . TRP A 173 ? 0.0598 0.1071 0.1575 -0.0074 0.0089  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A O     
2724  C CB    . TRP A 173 ? 0.0390 0.1297 0.1463 0.0135  0.0021  0.0021  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CB    
2725  C CG    . TRP A 173 ? 0.0370 0.1265 0.1465 0.0013  -0.0001 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CG    
2726  C CD1   . TRP A 173 ? 0.0489 0.1298 0.1541 0.0093  -0.0007 0.0012  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD1   
2727  C CD2   . TRP A 173 ? 0.0369 0.1190 0.1466 0.0036  0.0003  0.0022  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD2   
2728  N NE1   . TRP A 173 ? 0.0551 0.1386 0.1473 0.0013  0.0097  0.0055  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A NE1   
2729  C CE2   . TRP A 173 ? 0.0456 0.1277 0.1553 -0.0099 0.0053  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE2   
2730  C CE3   . TRP A 173 ? 0.0498 0.1194 0.1513 -0.0180 0.0026  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE3   
2731  C CZ2   . TRP A 173 ? 0.0708 0.1373 0.1569 -0.0060 0.0119  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ2   
2732  C CZ3   . TRP A 173 ? 0.0918 0.1116 0.1665 0.0003  0.0063  0.0040  ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ3   
2733  C CH2   . TRP A 173 ? 0.0892 0.1244 0.1671 0.0121  0.0103  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CH2   
2744  N N     . ALA A 174 ? 0.0397 0.1221 0.1547 0.0070  0.0039  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N     
2745  C CA    . ALA A 174 ? 0.0574 0.1275 0.1524 -0.0025 -0.0037 0.0003  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA    
2746  C C     . ALA A 174 ? 0.0596 0.1288 0.1540 0.0082  -0.0046 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C     
2747  O O     . ALA A 174 ? 0.0639 0.1113 0.1645 0.0004  -0.0062 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O     
2748  C CB    . ALA A 174 ? 0.0780 0.1359 0.1533 -0.0025 0.0024  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB    
2754  N N     . PRO A 175 ? 0.0548 0.1191 0.1652 0.0081  -0.0035 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N     
2755  C CA    . PRO A 175 ? 0.0555 0.1218 0.1757 0.0036  0.0062  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA    
2756  C C     . PRO A 175 ? 0.0517 0.1318 0.1761 0.0195  0.0010  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C     
2757  O O     . PRO A 175 ? 0.0646 0.1319 0.1814 0.0020  -0.0028 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O     
2758  C CB    . PRO A 175 ? 0.0657 0.1381 0.1779 0.0068  0.0040  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB    
2759  C CG    . PRO A 175 ? 0.0552 0.1382 0.1751 0.0116  0.0002  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG    
2760  C CD    . PRO A 175 ? 0.0464 0.1233 0.1722 0.0149  0.0061  0.0039  ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD    
2768  N N     . PRO A 176 ? 0.0491 0.1262 0.1772 0.0120  0.0008  0.0003  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A N     
2769  C CA    . PRO A 176 ? 0.0677 0.1381 0.1817 -0.0016 0.0038  0.0107  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CA    
2770  C C     . PRO A 176 ? 0.0639 0.1106 0.1770 -0.0114 0.0120  0.0052  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A C     
2771  O O     . PRO A 176 ? 0.0679 0.1082 0.2001 -0.0021 -0.0019 0.0014  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A O     
2772  C CB    . PRO A 176 ? 0.0646 0.1536 0.1764 0.0128  0.0064  0.0106  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CB    
2773  C CG    . PRO A 176 ? 0.0652 0.1453 0.1780 0.0068  0.0168  0.0033  ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CG    
2774  C CD    . PRO A 176 ? 0.0564 0.1374 0.1841 0.0020  0.0054  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CD    
2782  N N     . ILE A 177 ? 0.0544 0.1147 0.1721 -0.0088 0.0046  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A N     
2783  C CA    . ILE A 177 ? 0.0512 0.1168 0.1678 -0.0014 -0.0006 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CA    
2784  C C     . ILE A 177 ? 0.0563 0.1083 0.1760 -0.0042 -0.0036 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A C     
2785  O O     . ILE A 177 ? 0.0557 0.1274 0.1871 0.0056  -0.0074 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A O     
2786  C CB    . ILE A 177 ? 0.0468 0.1180 0.1743 0.0011  0.0045  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CB    
2787  C CG1   . ILE A 177 ? 0.0690 0.1212 0.1633 -0.0197 0.0165  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG1   
2788  C CG2   . ILE A 177 ? 0.0609 0.1188 0.1928 -0.0005 -0.0003 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG2   
2789  C CD1   . ILE A 177 ? 0.0568 0.1269 0.1568 -0.0145 0.0065  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CD1   
2801  N N     . VAL A 178 ? 0.0616 0.1177 0.1656 0.0094  -0.0009 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A N     
2802  C CA    . VAL A 178 ? 0.0597 0.1374 0.1747 0.0157  0.0007  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CA    
2803  C C     . VAL A 178 ? 0.0753 0.1132 0.1844 0.0074  -0.0026 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A C     
2804  O O     . VAL A 178 ? 0.0955 0.1242 0.1896 -0.0042 -0.0105 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A O     
2805  C CB    . VAL A 178 ? 0.0994 0.1470 0.1709 -0.0036 0.0002  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CB    
2806  C CG1   . VAL A 178 ? 0.1382 0.1754 0.1771 -0.0281 0.0028  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG1   
2807  C CG2   . VAL A 178 ? 0.1249 0.1635 0.1737 -0.0075 -0.0045 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG2   
2817  N N     . THR A 179 ? 0.0598 0.1160 0.1967 0.0049  -0.0031 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 178 THR A N     
2818  C CA    . THR A 179 ? 0.0756 0.1215 0.2125 0.0132  0.0016  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA    
2819  C C     . THR A 179 ? 0.0781 0.1162 0.2031 0.0117  -0.0185 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 178 THR A C     
2820  O O     . THR A 179 ? 0.1090 0.1236 0.2065 0.0021  -0.0180 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 178 THR A O     
2821  C CB    . THR A 179 ? 0.0765 0.1389 0.2464 0.0154  -0.0010 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB    
2822  O OG1   . THR A 179 ? 0.0874 0.1537 0.2484 0.0264  -0.0091 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1   
2823  C CG2   . THR A 179 ? 0.1146 0.1430 0.2716 0.0170  -0.0280 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2   
2831  N N     . THR A 180 ? 0.0693 0.1061 0.2081 0.0124  -0.0169 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N     
2832  C CA    . THR A 180 ? 0.0655 0.1303 0.2121 0.0029  -0.0116 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA    
2833  C C     . THR A 180 ? 0.0613 0.1161 0.2105 -0.0033 -0.0047 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C     
2834  O O     . THR A 180 ? 0.0810 0.1206 0.2222 -0.0115 -0.0076 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O     
2835  C CB    . THR A 180 ? 0.0718 0.1638 0.2112 -0.0036 -0.0146 0.0042  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB    
2836  O OG1   . THR A 180 ? 0.0935 0.2118 0.2212 0.0113  -0.0187 0.0185  ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1   
2837  C CG2   . THR A 180 ? 0.1058 0.1483 0.2053 -0.0114 0.0097  0.0027  ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2   
2845  N N     . LEU A 181 ? 0.0710 0.1100 0.1980 0.0023  -0.0161 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N     
2846  C CA    . LEU A 181 ? 0.0709 0.1189 0.2029 0.0138  -0.0147 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA    
2847  C C     . LEU A 181 ? 0.0673 0.1127 0.2095 -0.0011 -0.0259 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C     
2848  O O     . LEU A 181 ? 0.0901 0.1161 0.2194 0.0050  -0.0306 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O     
2849  C CB    . LEU A 181 ? 0.0781 0.1313 0.1919 0.0022  -0.0158 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB    
2850  C CG    . LEU A 181 ? 0.0845 0.1479 0.1888 0.0054  -0.0064 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG    
2851  C CD1   . LEU A 181 ? 0.0932 0.1544 0.1980 0.0253  -0.0251 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1   
2852  C CD2   . LEU A 181 ? 0.1449 0.1411 0.1958 0.0083  -0.0029 0.0008  ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2   
2864  N N     . SER A 182 ? 0.0958 0.1096 0.1992 0.0065  -0.0219 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N     
2865  C CA    . SER A 182 ? 0.1098 0.1133 0.2056 0.0007  -0.0262 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA    
2866  C C     . SER A 182 ? 0.0853 0.1243 0.2088 0.0293  -0.0222 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C     
2867  O O     . SER A 182 ? 0.1198 0.1344 0.2060 0.0084  -0.0232 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O     
2868  C CB    . SER A 182 ? 0.1273 0.1496 0.2160 -0.0151 0.0100  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB    
2869  O OG    . SER A 182 ? 0.1723 0.1923 0.2334 -0.0171 0.0090  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG    
2875  N N     . ARG A 183 ? 0.0907 0.1243 0.2108 0.0123  -0.0220 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A N     
2876  C CA    . ARG A 183 ? 0.1050 0.1150 0.2323 0.0169  -0.0237 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CA    
2877  C C     . ARG A 183 ? 0.1070 0.1080 0.2413 0.0134  -0.0129 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A C     
2878  O O     . ARG A 183 ? 0.1219 0.1195 0.2420 0.0064  -0.0097 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A O     
2879  C CB    . ARG A 183 ? 0.1387 0.1231 0.2475 -0.0028 -0.0274 0.0027  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CB    
2880  C CG    . ARG A 183 ? 0.1694 0.1392 0.2789 0.0291  -0.0359 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CG    
2881  C CD    . ARG A 183 ? 0.2121 0.2106 0.3149 0.0353  -0.0526 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CD    
2882  N NE    . ARG A 183 ? 0.3436 0.2447 0.3676 0.0786  -0.0954 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NE    
2883  C CZ    . ARG A 183 ? 0.4626 0.2293 0.3833 0.1316  -0.1558 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CZ    
2884  N NH1   . ARG A 183 ? 0.5534 0.2152 0.3412 0.1135  -0.2126 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH1   
2885  N NH2   . ARG A 183 ? 0.5457 0.2471 0.4441 0.1078  -0.1009 0.0066  ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH2   
2899  N N     . LYS A 184 ? 0.0999 0.1186 0.2399 0.0066  -0.0119 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N     
2900  C CA    . LYS A 184 ? 0.0840 0.1342 0.2499 0.0164  -0.0012 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA    
2901  C C     . LYS A 184 ? 0.0909 0.1185 0.2548 0.0069  -0.0195 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C     
2902  O O     . LYS A 184 ? 0.0959 0.1376 0.2709 0.0016  -0.0260 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O     
2903  C CB    . LYS A 184 ? 0.1005 0.1640 0.2724 0.0258  -0.0097 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB    
2904  C CG    . LYS A 184 ? 0.1242 0.1867 0.3255 0.0302  0.0040  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG    
2905  C CD    . LYS A 184 ? 0.1866 0.2365 0.4099 0.0318  0.0642  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD    
2906  C CE    . LYS A 184 ? 0.4563 0.2581 0.5015 -0.0592 0.0758  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE    
2907  N NZ    . LYS A 184 ? 0.6149 0.3589 0.6037 -0.1551 0.1516  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ    
2921  N N     . LEU A 185 ? 0.1025 0.1237 0.2490 0.0098  -0.0333 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A N     
2922  C CA    . LEU A 185 ? 0.1329 0.1425 0.2425 0.0175  -0.0459 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CA    
2923  C C     . LEU A 185 ? 0.1248 0.1502 0.2386 0.0118  -0.0494 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A C     
2924  O O     . LEU A 185 ? 0.1386 0.1547 0.2457 0.0050  -0.0483 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A O     
2925  C CB    . LEU A 185 ? 0.1483 0.1404 0.2346 0.0260  -0.0395 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CB    
2926  C CG    . LEU A 185 ? 0.1563 0.1381 0.2567 0.0276  -0.0545 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CG    
2927  C CD1   . LEU A 185 ? 0.2569 0.1330 0.2278 0.0066  -0.0624 0.0236  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD1   
2928  C CD2   . LEU A 185 ? 0.2072 0.1451 0.3105 0.0431  -0.0820 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 184 LEU A CD2   
2940  N N     . ARG A 186 ? 0.1312 0.1258 0.2327 0.0196  -0.0380 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A N     
2941  C CA    . ARG A 186 ? 0.1517 0.1235 0.2433 0.0097  -0.0225 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CA    
2942  C C     . ARG A 186 ? 0.1412 0.1491 0.2606 -0.0037 -0.0266 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A C     
2943  O O     . ARG A 186 ? 0.1861 0.1518 0.2638 -0.0319 -0.0448 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A O     
2944  C CB    . ARG A 186 ? 0.1576 0.1468 0.2535 0.0157  -0.0351 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CB    
2945  C CG    . ARG A 186 ? 0.1354 0.1369 0.2765 0.0076  -0.0227 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CG    
2946  C CD    . ARG A 186 ? 0.1708 0.1497 0.3155 0.0223  0.0040  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CD    
2947  N NE    . ARG A 186 ? 0.1823 0.1940 0.3557 -0.0161 0.0202  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NE    
2948  C CZ    . ARG A 186 ? 0.2990 0.2149 0.3713 -0.0252 0.0101  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CZ    
2949  N NH1   . ARG A 186 ? 0.3928 0.1892 0.3844 0.0077  -0.0520 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH1   
2950  N NH2   . ARG A 186 ? 0.3433 0.2156 0.3858 -0.0426 0.0315  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH2   
2964  N N     . ALA A 187 ? 0.1417 0.1382 0.2735 -0.0004 -0.0259 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N     
2965  C CA    . ALA A 187 ? 0.1678 0.1479 0.3080 -0.0227 -0.0173 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA    
2966  C C     . ALA A 187 ? 0.1547 0.1962 0.3530 -0.0351 -0.0354 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C     
2967  O O     . ALA A 187 ? 0.1837 0.2165 0.3986 -0.0629 -0.0515 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O     
2968  C CB    . ALA A 187 ? 0.1513 0.1574 0.3111 -0.0313 0.0093  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB    
2974  N N     A SER A 188 ? 0.1203 0.2103 0.3634 -0.0108 -0.0498 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N     
2975  N N     B SER A 188 ? 0.1160 0.2187 0.3633 -0.0171 -0.0504 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N     
2976  C CA    A SER A 188 ? 0.1716 0.2321 0.3928 0.0177  -0.0860 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA    
2977  C CA    B SER A 188 ? 0.1534 0.2729 0.3940 -0.0013 -0.0891 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA    
2978  C C     A SER A 188 ? 0.2320 0.1909 0.4039 0.0097  -0.1421 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C     
2979  C C     B SER A 188 ? 0.2241 0.3058 0.3939 -0.0134 -0.1194 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C     
2980  O O     A SER A 188 ? 0.2451 0.2974 0.4425 -0.0315 -0.1707 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O     
2981  O O     B SER A 188 ? 0.2850 0.3353 0.4238 -0.0111 -0.1406 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O     
2982  C CB    A SER A 188 ? 0.1833 0.2504 0.4225 0.0503  -0.0486 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB    
2983  C CB    B SER A 188 ? 0.1651 0.2707 0.4456 0.0385  -0.0756 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB    
2984  O OG    A SER A 188 ? 0.1439 0.2988 0.4311 0.0409  -0.0340 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG    
2985  O OG    B SER A 188 ? 0.1559 0.2484 0.4879 0.0046  -0.0809 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG    
2996  N N     . GLY A 189 ? 0.2322 0.2534 0.3944 -0.0237 -0.1354 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A N     
2997  C CA    . GLY A 189 ? 0.3278 0.3213 0.3938 -0.0717 -0.1434 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A CA    
2998  C C     . GLY A 189 ? 0.3676 0.3462 0.3632 -0.0819 -0.1212 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A C     
2999  O O     . GLY A 189 ? 0.4173 0.4293 0.3495 -0.1326 -0.1052 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A O     
3003  N N     A ARG A 190 ? 0.3101 0.3072 0.3540 -0.0747 -0.1016 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N     
3004  N N     B ARG A 190 ? 0.3350 0.3215 0.3442 -0.0730 -0.1375 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N     
3005  C CA    A ARG A 190 ? 0.2908 0.3123 0.3404 -0.0480 -0.0762 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA    
3006  C CA    B ARG A 190 ? 0.3544 0.3293 0.3229 -0.0656 -0.1463 0.0018  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA    
3007  C C     A ARG A 190 ? 0.2830 0.2790 0.3150 -0.0565 -0.1116 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C     
3008  C C     B ARG A 190 ? 0.3526 0.3166 0.3198 -0.0753 -0.1033 0.0062  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C     
3009  O O     A ARG A 190 ? 0.3030 0.2547 0.2804 -0.0208 -0.0791 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O     
3010  O O     B ARG A 190 ? 0.2983 0.3582 0.3059 -0.0355 -0.0725 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O     
3011  C CB    A ARG A 190 ? 0.3077 0.3027 0.3732 0.0076  -0.0196 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB    
3012  C CB    B ARG A 190 ? 0.4380 0.3316 0.3462 -0.0386 -0.2106 0.0187  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB    
3013  C CG    A ARG A 190 ? 0.3196 0.3750 0.4047 0.0299  -0.0065 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG    
3014  C CG    B ARG A 190 ? 0.5276 0.3680 0.3904 0.0527  -0.2217 0.0371  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG    
3015  C CD    A ARG A 190 ? 0.3623 0.4511 0.4658 0.0591  -0.0487 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD    
3016  C CD    B ARG A 190 ? 0.6355 0.4069 0.4009 0.0314  -0.2570 0.0066  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD    
3017  N NE    A ARG A 190 ? 0.3449 0.4623 0.5115 0.0078  -0.0104 0.0011  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE    
3018  N NE    B ARG A 190 ? 0.7001 0.2869 0.4269 0.0365  -0.2023 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE    
3019  C CZ    A ARG A 190 ? 0.5135 0.3418 0.4724 -0.0192 -0.0040 0.0200  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ    
3020  C CZ    B ARG A 190 ? 0.6856 0.2429 0.4732 0.0176  -0.2297 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ    
3021  N NH1   A ARG A 190 ? 0.5725 0.2938 0.4459 0.0455  0.0856  0.0731  ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1   
3022  N NH1   B ARG A 190 ? 0.5734 0.2340 0.4658 0.0734  -0.2364 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1   
3023  N NH2   A ARG A 190 ? 0.5234 0.2147 0.4533 0.0925  -0.0264 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2   
3024  N NH2   B ARG A 190 ? 0.8190 0.2666 0.5109 0.0934  -0.2651 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2   
3051  N N     . SER A 191 ? 0.3764 0.2569 0.3543 -0.0117 -0.0625 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 190 SER A N     
3052  C CA    . SER A 191 ? 0.4215 0.2229 0.4632 -0.0002 0.0071  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA    
3053  C C     . SER A 191 ? 0.3552 0.2256 0.4382 -0.0168 -0.0469 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 190 SER A C     
3054  O O     . SER A 191 ? 0.3390 0.2409 0.4135 -0.0092 -0.0922 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 190 SER A O     
3055  C CB    . SER A 191 ? 0.4864 0.2392 0.5788 -0.0317 0.0758  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB    
3056  O OG    . SER A 191 ? 0.6149 0.4069 0.5550 -0.0747 0.0556  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG    
3062  N N     . GLY A 192 ? 0.3574 0.2602 0.4497 -0.0421 0.0126  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N     
3063  C CA    . GLY A 192 ? 0.3538 0.2848 0.5086 -0.0443 0.0169  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA    
3064  C C     . GLY A 192 ? 0.2641 0.3567 0.5897 -0.0083 0.0901  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C     
3065  O O     . GLY A 192 ? 0.3214 0.4522 0.7064 -0.1261 0.0857  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O     
3069  N N     A ASP A 193 ? 0.3871 0.3233 0.5682 -0.0195 0.0650  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N     
3070  N N     B ASP A 193 ? 0.3871 0.3233 0.5682 -0.0195 0.0650  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N     
3071  C CA    A ASP A 193 ? 0.6440 0.3805 0.5869 -0.0153 -0.0211 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA    
3072  C CA    B ASP A 193 ? 0.6441 0.3805 0.5869 -0.0153 -0.0211 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA    
3073  C C     A ASP A 193 ? 0.6934 0.4448 0.5382 0.0494  -0.0837 -0.2091 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C     
3074  C C     B ASP A 193 ? 0.6934 0.4447 0.5382 0.0494  -0.0837 -0.2091 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C     
3075  O O     A ASP A 193 ? 0.9178 0.5176 0.4489 0.2101  -0.1407 -0.1601 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O     
3076  O O     B ASP A 193 ? 0.9178 0.5177 0.4489 0.2101  -0.1406 -0.1600 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O     
3077  C CB    A ASP A 193 ? 0.7704 0.4379 0.7454 0.0435  -0.0418 -0.2443 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB    
3078  C CB    B ASP A 193 ? 0.7704 0.4379 0.7454 0.0434  -0.0418 -0.2443 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB    
3079  C CG    A ASP A 193 ? 0.9113 0.5039 0.8389 -0.0084 0.0030  -0.1568 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG    
3080  C CG    B ASP A 193 ? 0.9114 0.5038 0.8389 -0.0085 0.0029  -0.1568 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG    
3081  O OD1   A ASP A 193 ? 0.9116 0.5628 0.9552 -0.0663 0.1698  -0.2367 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1   
3082  O OD1   B ASP A 193 ? 0.9116 0.5631 0.9554 -0.0662 0.1697  -0.2364 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1   
3083  O OD2   A ASP A 193 ? 1.2938 0.4464 0.7187 -0.2135 -0.1625 0.0042  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2   
3084  O OD2   B ASP A 193 ? 1.2938 0.4470 0.7189 -0.2133 -0.1625 0.0042  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2   
3093  N N     . ALA A 194 ? 0.6268 0.3532 0.6392 0.0787  -0.1433 -0.1879 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N     
3094  C CA    . ALA A 194 ? 0.4708 0.4079 0.7117 0.0602  -0.0454 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA    
3095  C C     . ALA A 194 ? 0.4652 0.4161 0.5071 0.0396  -0.0165 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C     
3096  O O     . ALA A 194 ? 0.4285 0.4697 0.4867 0.0401  0.0385  -0.1711 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O     
3097  C CB    . ALA A 194 ? 0.4271 0.3770 0.8975 -0.0007 -0.0510 -0.2136 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB    
3103  N N     A THR A 195 ? 0.6301 0.3903 0.4232 -0.0232 -0.0543 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 194 THR A N     
3104  N N     B THR A 195 ? 0.5962 0.3990 0.4550 0.0093  -0.0285 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 194 THR A N     
3105  C CA    A THR A 195 ? 0.6308 0.4103 0.3978 -0.0051 0.0333  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA    
3106  C CA    B THR A 195 ? 0.5833 0.4074 0.4254 0.0529  0.0908  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA    
3107  C C     A THR A 195 ? 0.4936 0.3276 0.3426 0.0183  -0.0055 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 194 THR A C     
3108  C C     B THR A 195 ? 0.4525 0.3468 0.3639 0.0423  0.0086  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 194 THR A C     
3109  O O     A THR A 195 ? 0.4804 0.3307 0.3137 0.0108  -0.0368 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 194 THR A O     
3110  O O     B THR A 195 ? 0.4717 0.3626 0.3772 0.0260  -0.0381 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 194 THR A O     
3111  C CB    A THR A 195 ? 0.9355 0.5821 0.4617 -0.0870 -0.0249 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB    
3112  C CB    B THR A 195 ? 0.7963 0.5432 0.4909 0.1088  0.2151  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB    
3113  O OG1   A THR A 195 ? 1.1090 0.4933 0.6162 -0.2243 0.0057  -0.1647 ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1   
3114  O OG1   B THR A 195 ? 1.0378 0.4710 0.6006 0.0799  0.3861  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1   
3115  C CG2   A THR A 195 ? 0.9402 0.6590 0.3848 -0.1509 -0.0899 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2   
3116  C CG2   B THR A 195 ? 0.7791 0.7134 0.4479 0.1702  0.2344  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2   
3131  N N     . ALA A 196 ? 0.2488 0.3218 0.3275 0.0538  0.0121  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A N     
3132  C CA    . ALA A 196 ? 0.1895 0.2758 0.2851 0.0268  0.0168  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CA    
3133  C C     . ALA A 196 ? 0.1754 0.2549 0.2450 0.0321  -0.0002 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A C     
3134  O O     . ALA A 196 ? 0.1903 0.2314 0.2668 0.0210  0.0148  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A O     
3135  C CB    . ALA A 196 ? 0.2058 0.1885 0.3035 0.0111  0.0053  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 195 ALA A CB    
3141  N N     . SER A 197 ? 0.1573 0.2230 0.2100 0.0157  0.0109  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 196 SER A N     
3142  C CA    . SER A 197 ? 0.1617 0.2299 0.1997 0.0013  0.0186  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 196 SER A CA    
3143  C C     . SER A 197 ? 0.1108 0.1999 0.2058 0.0001  0.0205  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 196 SER A C     
3144  O O     . SER A 197 ? 0.1274 0.2738 0.2245 -0.0002 0.0087  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 196 SER A O     
3145  C CB    . SER A 197 ? 0.2028 0.3259 0.2064 0.0148  0.0220  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 196 SER A CB    
3146  O OG    . SER A 197 ? 0.2667 0.3431 0.2526 0.0126  -0.0047 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 196 SER A OG    
3152  N N     . VAL A 198 ? 0.1067 0.1684 0.1998 0.0111  0.0090  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N     
3153  C CA    . VAL A 198 ? 0.1104 0.1645 0.1873 0.0109  0.0122  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA    
3154  C C     . VAL A 198 ? 0.0990 0.1661 0.1774 0.0034  0.0133  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C     
3155  O O     . VAL A 198 ? 0.1146 0.1886 0.1861 0.0164  0.0285  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O     
3156  C CB    . VAL A 198 ? 0.1528 0.1717 0.1964 0.0414  -0.0003 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB    
3157  C CG1   . VAL A 198 ? 0.1401 0.1751 0.2001 0.0369  -0.0139 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1   
3158  C CG2   . VAL A 198 ? 0.1688 0.1774 0.2215 0.0407  0.0242  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2   
3168  N N     . LEU A 199 ? 0.0903 0.1471 0.1597 0.0006  0.0098  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A N     
3169  C CA    . LEU A 199 ? 0.0944 0.1467 0.1529 0.0158  0.0004  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CA    
3170  C C     . LEU A 199 ? 0.0816 0.1580 0.1466 0.0089  0.0023  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A C     
3171  O O     . LEU A 199 ? 0.1068 0.1823 0.1493 -0.0143 0.0023  0.0005  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A O     
3172  C CB    . LEU A 199 ? 0.1020 0.1621 0.1565 0.0190  -0.0170 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CB    
3173  C CG    . LEU A 199 ? 0.1038 0.1672 0.1694 0.0189  -0.0147 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CG    
3174  C CD1   . LEU A 199 ? 0.1347 0.1704 0.1847 0.0194  0.0128  0.0020  ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD1   
3175  C CD2   . LEU A 199 ? 0.1241 0.1693 0.1758 0.0260  -0.0163 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD2   
3187  N N     . ASP A 200 ? 0.0787 0.1504 0.1452 0.0139  0.0079  0.0015  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A N     
3188  C CA    . ASP A 200 ? 0.0780 0.1420 0.1465 -0.0006 0.0045  0.0068  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CA    
3189  C C     . ASP A 200 ? 0.0645 0.1329 0.1535 -0.0001 0.0021  0.0127  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A C     
3190  O O     . ASP A 200 ? 0.0860 0.1253 0.1496 0.0072  0.0075  0.0071  ? ? ? ? ? ? 199 ASP A O     
3191  C CB    . ASP A 200 ? 0.0699 0.1368 0.1518 -0.0006 0.0120  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CB    
3192  C CG    . ASP A 200 ? 0.0720 0.1501 0.1541 0.0046  0.0134  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CG    
3193  O OD1   . ASP A 200 ? 0.0956 0.1849 0.1469 0.0124  0.0095  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD1   
3194  O OD2   . ASP A 200 ? 0.0956 0.1709 0.1610 0.0087  0.0050  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD2   
3199  N N     . VAL A 201 ? 0.0780 0.1367 0.1453 0.0011  0.0064  0.0023  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N     
3200  C CA    . VAL A 201 ? 0.0716 0.1422 0.1531 0.0070  0.0039  0.0026  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA    
3201  C C     . VAL A 201 ? 0.0849 0.1234 0.1530 0.0068  -0.0040 0.0056  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C     
3202  O O     . VAL A 201 ? 0.0864 0.1444 0.1519 -0.0048 -0.0049 0.0042  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O     
3203  C CB    . VAL A 201 ? 0.0651 0.1619 0.1797 0.0141  0.0057  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB    
3204  C CG1   . VAL A 201 ? 0.0674 0.1613 0.1879 0.0112  0.0139  0.0012  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1   
3205  C CG2   . VAL A 201 ? 0.0781 0.1672 0.1942 0.0095  -0.0039 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2   
3215  N N     . GLY A 202 ? 0.0621 0.1205 0.1561 0.0034  -0.0028 0.0183  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A N     
3216  C CA    . GLY A 202 ? 0.0812 0.1148 0.1501 0.0104  0.0075  0.0195  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A CA    
3217  C C     . GLY A 202 ? 0.0478 0.1231 0.1425 -0.0005 0.0124  0.0225  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A C     
3218  O O     . GLY A 202 ? 0.0656 0.1427 0.1428 0.0049  0.0145  0.0216  ? ? ? ? ? ? 201 GLY A O     
3222  N N     . CYS A 203 ? 0.0821 0.1387 0.1252 0.0060  0.0167  0.0189  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A N     
3223  C CA    . CYS A 203 ? 0.0692 0.1308 0.1536 0.0099  0.0180  0.0147  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CA    
3224  C C     . CYS A 203 ? 0.0590 0.1391 0.1532 -0.0144 0.0224  0.0167  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A C     
3225  O O     . CYS A 203 ? 0.0709 0.1347 0.1550 -0.0014 0.0116  0.0092  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A O     
3226  C CB    . CYS A 203 ? 0.0798 0.1299 0.1665 -0.0001 0.0143  0.0122  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A CB    
3227  S SG    . CYS A 203 ? 0.0990 0.1710 0.1662 -0.0002 0.0206  0.0127  ? ? ? ? ? ? 202 CYS A SG    
3233  N N     . GLY A 204 ? 0.0598 0.1371 0.1541 -0.0069 0.0133  0.0107  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A N     
3234  C CA    . GLY A 204 ? 0.0555 0.1420 0.1618 0.0026  0.0119  0.0019  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A CA    
3235  C C     . GLY A 204 ? 0.0566 0.1371 0.1651 0.0047  0.0187  0.0084  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A C     
3236  O O     . GLY A 204 ? 0.0845 0.1425 0.1666 0.0016  0.0229  0.0166  ? ? ? ? ? ? 203 GLY A O     
3240  N N     . THR A 205 ? 0.0616 0.1368 0.1579 -0.0044 0.0172  0.0048  ? ? ? ? ? ? 204 THR A N     
3241  C CA    . THR A 205 ? 0.0637 0.1570 0.1618 -0.0073 0.0281  0.0048  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA    
3242  C C     . THR A 205 ? 0.0692 0.1303 0.1607 0.0047  0.0340  0.0076  ? ? ? ? ? ? 204 THR A C     
3243  O O     . THR A 205 ? 0.0898 0.1628 0.1659 -0.0034 0.0295  0.0109  ? ? ? ? ? ? 204 THR A O     
3244  C CB    . THR A 205 ? 0.0680 0.1691 0.1648 0.0052  0.0215  0.0035  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB    
3245  O OG1   . THR A 205 ? 0.0842 0.1540 0.1800 0.0137  0.0218  0.0081  ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1   
3246  C CG2   . THR A 205 ? 0.0734 0.1720 0.1633 -0.0025 0.0201  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2   
3254  N N     . GLY A 206 ? 0.0666 0.1455 0.1585 0.0019  0.0234  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 205 GLY A N     
3255  C CA    . GLY A 206 ? 0.0787 0.1525 0.1584 -0.0042 0.0237  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 205 GLY A CA    
3256  C C     . GLY A 206 ? 0.0615 0.1607 0.1589 -0.0115 0.0096  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 205 GLY A C     
3257  O O     . GLY A 206 ? 0.0885 0.1549 0.1606 -0.0058 0.0060  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 205 GLY A O     
3261  N N     . LEU A 207 ? 0.0608 0.1526 0.1573 0.0025  0.0100  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N     
3262  C CA    . LEU A 207 ? 0.0814 0.1456 0.1624 0.0060  0.0112  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA    
3263  C C     . LEU A 207 ? 0.0746 0.1387 0.1597 0.0049  0.0046  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C     
3264  O O     . LEU A 207 ? 0.0874 0.1335 0.1788 0.0071  0.0006  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O     
3265  C CB    . LEU A 207 ? 0.0719 0.1562 0.1737 -0.0041 0.0176  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB    
3266  C CG    . LEU A 207 ? 0.0725 0.1669 0.1755 -0.0025 0.0092  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG    
3267  C CD1   . LEU A 207 ? 0.0796 0.1618 0.1833 0.0158  0.0032  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1   
3268  C CD2   . LEU A 207 ? 0.0788 0.2052 0.1777 -0.0105 0.0126  0.0013  ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2   
3280  N N     . TYR A 208 ? 0.0700 0.1349 0.1558 0.0023  0.0129  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 207 TYR A N     
3281  C CA    . TYR A 208 ? 0.0663 0.1275 0.1625 -0.0052 0.0013  0.0017  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CA    
3282  C C     . TYR A 208 ? 0.0888 0.1315 0.1747 0.0117  -0.0008 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 207 TYR A C     
3283  O O     . TYR A 208 ? 0.0900 0.1473 0.1864 0.0047  0.0065  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 207 TYR A O     
3284  C CB    . TYR A 208 ? 0.0615 0.1536 0.1683 -0.0060 -0.0077 0.0040  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CB    
3285  C CG    . TYR A 208 ? 0.0637 0.1195 0.1665 -0.0028 0.0102  0.0031  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CG    
3286  C CD1   . TYR A 208 ? 0.0832 0.1178 0.1546 -0.0020 0.0170  0.0146  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD1   
3287  C CD2   . TYR A 208 ? 0.0595 0.1300 0.1812 0.0064  0.0071  0.0012  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CD2   
3288  C CE1   . TYR A 208 ? 0.0803 0.1348 0.1616 0.0037  -0.0023 0.0032  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE1   
3289  C CE2   . TYR A 208 ? 0.0623 0.1332 0.1724 0.0114  0.0008  0.0050  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CE2   
3290  C CZ    . TYR A 208 ? 0.0581 0.1333 0.1666 0.0074  0.0019  0.0034  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A CZ    
3291  O OH    . TYR A 208 ? 0.0775 0.1609 0.1695 0.0036  -0.0073 0.0155  ? ? ? ? ? ? 207 TYR A OH    
3301  N N     . SER A 209 ? 0.1128 0.1511 0.1712 0.0262  -0.0066 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 208 SER A N     
3302  C CA    . SER A 209 ? 0.1677 0.1729 0.1672 0.0402  -0.0230 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 208 SER A CA    
3303  C C     . SER A 209 ? 0.1396 0.1561 0.1667 0.0195  -0.0133 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 208 SER A C     
3304  O O     . SER A 209 ? 0.1398 0.1534 0.1691 -0.0109 0.0074  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 208 SER A O     
3305  C CB    . SER A 209 ? 0.2024 0.2363 0.1854 0.0026  -0.0091 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 208 SER A CB    
3306  O OG    . SER A 209 ? 0.3160 0.1933 0.1773 -0.0310 0.0193  0.0150  ? ? ? ? ? ? 208 SER A OG    
3312  N N     . GLN A 210 ? 0.1335 0.1506 0.1605 -0.0009 0.0131  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A N     
3313  C CA    . GLN A 210 ? 0.1443 0.1624 0.1697 -0.0114 0.0223  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CA    
3314  C C     . GLN A 210 ? 0.1183 0.1605 0.1794 0.0056  0.0255  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A C     
3315  O O     . GLN A 210 ? 0.1491 0.1599 0.1794 -0.0033 0.0339  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A O     
3316  C CB    . GLN A 210 ? 0.1445 0.1714 0.1790 -0.0107 0.0265  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CB    
3317  C CG    . GLN A 210 ? 0.1762 0.1672 0.1919 -0.0136 0.0468  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CG    
3318  C CD    . GLN A 210 ? 0.1255 0.1775 0.2109 -0.0056 0.0598  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CD    
3319  O OE1   . GLN A 210 ? 0.1261 0.1633 0.2394 0.0119  0.0309  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A OE1   
3320  N NE2   . GLN A 210 ? 0.1277 0.1761 0.2230 0.0011  0.0580  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A NE2   
3329  N N     . LEU A 211 ? 0.1141 0.1576 0.1857 0.0164  0.0249  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A N     
3330  C CA    . LEU A 211 ? 0.1050 0.1470 0.1919 0.0081  0.0250  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CA    
3331  C C     . LEU A 211 ? 0.1139 0.1520 0.1920 0.0171  0.0146  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A C     
3332  O O     . LEU A 211 ? 0.1305 0.1405 0.2051 0.0164  0.0153  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A O     
3333  C CB    . LEU A 211 ? 0.1235 0.1477 0.2039 0.0070  0.0177  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CB    
3334  C CG    . LEU A 211 ? 0.1364 0.1466 0.2368 0.0178  -0.0129 0.0116  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CG    
3335  C CD1   . LEU A 211 ? 0.1957 0.1592 0.2431 0.0086  -0.0270 0.0334  ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD1   
3336  C CD2   . LEU A 211 ? 0.1408 0.2077 0.2709 0.0516  -0.0297 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD2   
3348  N N     . LEU A 212 ? 0.1044 0.1440 0.1788 0.0187  0.0103  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A N     
3349  C CA    . LEU A 212 ? 0.1066 0.1671 0.1886 0.0073  0.0116  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CA    
3350  C C     . LEU A 212 ? 0.1303 0.1440 0.1947 0.0204  0.0155  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A C     
3351  O O     . LEU A 212 ? 0.1498 0.1520 0.2156 0.0131  0.0214  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A O     
3352  C CB    . LEU A 212 ? 0.1291 0.1616 0.1837 0.0059  0.0064  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CB    
3353  C CG    . LEU A 212 ? 0.1172 0.1618 0.1989 -0.0019 0.0224  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CG    
3354  C CD1   . LEU A 212 ? 0.1215 0.1926 0.2135 0.0175  0.0272  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD1   
3355  C CD2   . LEU A 212 ? 0.1261 0.1676 0.2155 -0.0065 0.0225  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD2   
3367  N N     . LEU A 213 ? 0.1356 0.1494 0.1781 -0.0039 0.0294  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N     
3368  C CA    . LEU A 213 ? 0.1195 0.1800 0.1877 -0.0030 0.0337  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA    
3369  C C     . LEU A 213 ? 0.1386 0.1742 0.2062 0.0073  0.0380  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C     
3370  O O     . LEU A 213 ? 0.1830 0.1906 0.2111 0.0180  0.0357  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O     
3371  C CB    . LEU A 213 ? 0.1360 0.2054 0.1845 -0.0045 0.0312  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB    
3372  C CG    . LEU A 213 ? 0.1360 0.2131 0.2090 0.0153  0.0314  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG    
3373  C CD1   . LEU A 213 ? 0.1921 0.2086 0.1927 0.0309  0.0403  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1   
3374  C CD2   . LEU A 213 ? 0.1963 0.2335 0.2359 0.0251  -0.0010 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2   
3386  N N     A ARG A 214 ? 0.1419 0.1730 0.2205 0.0055  0.0347  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N     
3387  N N     B ARG A 214 ? 0.1417 0.1722 0.2247 0.0069  0.0346  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N     
3388  C CA    A ARG A 214 ? 0.1502 0.1982 0.2649 0.0229  0.0381  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA    
3389  C CA    B ARG A 214 ? 0.1558 0.1924 0.2748 0.0267  0.0433  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA    
3390  C C     A ARG A 214 ? 0.1725 0.1806 0.2995 0.0385  0.0349  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C     
3391  C C     B ARG A 214 ? 0.1696 0.1818 0.3037 0.0376  0.0332  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C     
3392  O O     A ARG A 214 ? 0.2082 0.2027 0.3186 0.0268  0.0384  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O     
3393  O O     B ARG A 214 ? 0.2262 0.1995 0.3263 0.0492  0.0438  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O     
3394  C CB    A ARG A 214 ? 0.1429 0.2168 0.3027 -0.0157 0.0356  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB    
3395  C CB    B ARG A 214 ? 0.1630 0.1966 0.3269 0.0110  0.0399  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB    
3396  C CG    A ARG A 214 ? 0.1368 0.2945 0.3927 -0.0379 0.0513  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG    
3397  C CG    B ARG A 214 ? 0.2762 0.2547 0.4387 0.0850  0.0497  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG    
3398  C CD    A ARG A 214 ? 0.2163 0.4007 0.5299 -0.1182 -0.0054 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD    
3399  C CD    B ARG A 214 ? 0.2074 0.3648 0.5994 0.0184  0.0417  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD    
3400  N NE    A ARG A 214 ? 0.2887 0.5323 0.7257 -0.0296 0.0414  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE    
3401  N NE    B ARG A 214 ? 0.2990 0.4497 0.8004 0.0164  0.1268  0.0420  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE    
3402  C CZ    A ARG A 214 ? 0.3268 0.5918 0.8972 -0.0667 0.0557  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ    
3403  C CZ    B ARG A 214 ? 0.3297 0.6891 0.9991 0.0428  0.1423  0.0429  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ    
3404  N NH1   A ARG A 214 ? 0.3733 0.6455 0.8511 -0.0526 0.1380  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1   
3405  N NH1   B ARG A 214 ? 0.5242 0.7330 1.0242 0.1112  0.3216  0.0712  ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1   
3406  N NH2   A ARG A 214 ? 0.4014 0.5434 0.9366 -0.1284 -0.0495 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2   
3407  N NH2   B ARG A 214 ? 0.3288 0.7275 1.0232 0.0036  0.0429  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2   
3434  N N     . GLU A 215 ? 0.1616 0.1549 0.3045 0.0205  0.0218  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N     
3435  C CA    . GLU A 215 ? 0.1775 0.1540 0.3086 0.0040  0.0042  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA    
3436  C C     . GLU A 215 ? 0.1901 0.1668 0.3030 -0.0241 0.0192  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C     
3437  O O     . GLU A 215 ? 0.2026 0.1625 0.3501 0.0104  0.0084  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O     
3438  C CB    . GLU A 215 ? 0.2135 0.1530 0.3152 0.0039  -0.0111 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB    
3439  C CG    . GLU A 215 ? 0.2818 0.1959 0.3499 -0.0034 -0.0258 0.0024  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG    
3440  C CD    . GLU A 215 ? 0.3989 0.2157 0.3879 -0.0039 -0.0569 0.0339  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD    
3441  O OE1   . GLU A 215 ? 0.3176 0.2860 0.3849 -0.0092 -0.0985 0.0780  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1   
3442  O OE2   . GLU A 215 ? 0.5976 0.1810 0.4366 -0.0311 -0.0033 0.0021  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2   
3449  N N     . PHE A 216 ? 0.1764 0.1627 0.2582 -0.0172 0.0402  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A N     
3450  C CA    . PHE A 216 ? 0.1885 0.1685 0.2375 -0.0103 0.0354  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CA    
3451  C C     . PHE A 216 ? 0.2019 0.1801 0.2505 -0.0030 0.0533  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A C     
3452  O O     . PHE A 216 ? 0.1871 0.1717 0.2253 -0.0132 0.0442  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A O     
3453  C CB    . PHE A 216 ? 0.1709 0.1774 0.2192 -0.0042 0.0249  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CB    
3454  C CG    . PHE A 216 ? 0.1854 0.1497 0.2103 -0.0029 0.0123  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CG    
3455  C CD1   . PHE A 216 ? 0.2225 0.1702 0.2175 -0.0217 0.0141  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD1   
3456  C CD2   . PHE A 216 ? 0.2190 0.1636 0.2103 -0.0017 0.0181  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CD2   
3457  C CE1   . PHE A 216 ? 0.2278 0.1695 0.2171 -0.0260 -0.0073 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE1   
3458  C CE2   . PHE A 216 ? 0.1852 0.1592 0.2041 -0.0096 0.0015  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CE2   
3459  C CZ    . PHE A 216 ? 0.1982 0.1696 0.2017 -0.0287 0.0087  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 215 PHE A CZ    
3469  N N     . PRO A 217 ? 0.2571 0.1849 0.2874 0.0381  0.1056  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N     
3470  C CA    . PRO A 217 ? 0.2263 0.2033 0.3000 0.0440  0.1140  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA    
3471  C C     . PRO A 217 ? 0.2372 0.2228 0.2663 0.0327  0.1002  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C     
3472  O O     . PRO A 217 ? 0.2565 0.2252 0.2628 0.0033  0.0818  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O     
3473  C CB    . PRO A 217 ? 0.2864 0.2221 0.3450 0.0631  0.1573  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB    
3474  C CG    . PRO A 217 ? 0.3942 0.2455 0.3561 0.0671  0.1634  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG    
3475  C CD    . PRO A 217 ? 0.3622 0.1988 0.3191 0.0734  0.1384  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD    
3483  N N     . ARG A 218 ? 0.2406 0.2049 0.2770 0.0411  0.0725  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N     
3484  C CA    . ARG A 218 ? 0.3152 0.2253 0.2943 0.0468  0.0226  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA    
3485  C C     . ARG A 218 ? 0.2715 0.2503 0.2087 0.0428  0.0225  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C     
3486  O O     . ARG A 218 ? 0.3532 0.2911 0.2049 0.0353  0.0006  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O     
3487  C CB    . ARG A 218 ? 0.3197 0.3019 0.3966 0.0689  -0.0144 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB    
3488  C CG    . ARG A 218 ? 0.4119 0.4201 0.5141 0.1253  -0.0427 -0.2065 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG    
3489  C CD    . ARG A 218 ? 0.5964 0.6868 0.6254 0.0869  -0.1110 -0.2080 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD    
3490  N NE    . ARG A 218 ? 0.4246 1.0577 0.8446 0.1481  0.0608  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE    
3491  C CZ    . ARG A 218 ? 0.5912 1.3201 1.0356 0.2312  0.0634  0.0940  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ    
3492  N NH1   . ARG A 218 ? 0.5111 1.5012 1.0641 0.2533  0.1484  0.0702  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1   
3493  N NH2   . ARG A 218 ? 0.7715 1.3059 1.2285 0.4374  -0.0317 0.1629  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2   
3507  N N     . TRP A 219 ? 0.2171 0.2245 0.1853 0.0174  0.0270  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A N     
3508  C CA    . TRP A 219 ? 0.1642 0.2186 0.1872 0.0023  0.0204  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CA    
3509  C C     . TRP A 219 ? 0.1575 0.2117 0.1808 0.0166  0.0112  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A C     
3510  O O     . TRP A 219 ? 0.1775 0.2065 0.1927 0.0179  0.0314  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A O     
3511  C CB    . TRP A 219 ? 0.1663 0.2083 0.1979 0.0071  0.0332  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CB    
3512  C CG    . TRP A 219 ? 0.1896 0.1815 0.2221 0.0067  0.0294  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CG    
3513  C CD1   . TRP A 219 ? 0.2265 0.1770 0.2428 -0.0059 0.0259  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD1   
3514  C CD2   . TRP A 219 ? 0.1533 0.2172 0.2323 0.0065  0.0185  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CD2   
3515  N NE1   . TRP A 219 ? 0.2386 0.1956 0.2546 -0.0061 0.0218  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A NE1   
3516  C CE2   . TRP A 219 ? 0.1731 0.2053 0.2468 0.0085  0.0323  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE2   
3517  C CE3   . TRP A 219 ? 0.1553 0.2248 0.2324 0.0163  0.0325  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CE3   
3518  C CZ2   . TRP A 219 ? 0.1978 0.2404 0.2670 0.0249  0.0544  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ2   
3519  C CZ3   . TRP A 219 ? 0.1754 0.2601 0.2261 0.0187  0.0356  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CZ3   
3520  C CH2   . TRP A 219 ? 0.1539 0.2662 0.2434 0.0252  0.0540  0.0073  ? ? ? ? ? ? 218 TRP A CH2   
3531  N N     . THR A 220 ? 0.1391 0.2197 0.1760 0.0117  0.0183  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N     
3532  C CA    . THR A 220 ? 0.1501 0.2056 0.1773 0.0010  0.0274  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA    
3533  C C     . THR A 220 ? 0.1236 0.1673 0.1775 0.0111  0.0280  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C     
3534  O O     . THR A 220 ? 0.1402 0.2196 0.1863 0.0144  0.0349  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O     
3535  C CB    . THR A 220 ? 0.1799 0.2367 0.1954 0.0022  0.0213  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB    
3536  O OG1   . THR A 220 ? 0.2182 0.2821 0.2360 0.0127  -0.0086 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1   
3537  C CG2   . THR A 220 ? 0.2547 0.2731 0.1930 -0.0147 0.0271  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2   
3545  N N     . ALA A 221 ? 0.1318 0.1713 0.1736 0.0072  0.0338  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A N     
3546  C CA    . ALA A 221 ? 0.1495 0.2014 0.1631 0.0294  0.0305  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CA    
3547  C C     . ALA A 221 ? 0.1463 0.2052 0.1639 0.0173  0.0392  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A C     
3548  O O     . ALA A 221 ? 0.1568 0.1978 0.1770 0.0044  0.0523  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A O     
3549  C CB    . ALA A 221 ? 0.1375 0.2146 0.1732 0.0176  0.0209  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 220 ALA A CB    
3555  N N     . THR A 222 ? 0.1299 0.1875 0.1665 0.0030  0.0307  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 221 THR A N     
3556  C CA    . THR A 222 ? 0.1567 0.1893 0.1593 0.0177  0.0241  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 221 THR A CA    
3557  C C     . THR A 222 ? 0.1257 0.1731 0.1483 0.0222  0.0267  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 221 THR A C     
3558  O O     . THR A 222 ? 0.1189 0.1894 0.1539 0.0113  0.0221  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 221 THR A O     
3559  C CB    . THR A 222 ? 0.2579 0.2336 0.1691 0.0371  -0.0243 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 221 THR A CB    
3560  O OG1   . THR A 222 ? 0.4210 0.2947 0.1676 0.0433  -0.0568 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 221 THR A OG1   
3561  C CG2   . THR A 222 ? 0.2990 0.2504 0.1854 0.0466  -0.0228 0.0155  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CG2   
3569  N N     . GLY A 223 ? 0.1162 0.1879 0.1582 0.0189  0.0216  0.0141  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N     
3570  C CA    . GLY A 223 ? 0.1073 0.1556 0.1645 0.0104  0.0271  0.0130  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA    
3571  C C     . GLY A 223 ? 0.1188 0.1563 0.1611 0.0105  0.0167  0.0228  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C     
3572  O O     . GLY A 223 ? 0.1609 0.1853 0.1628 0.0266  0.0426  0.0288  ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O     
3576  N N     . LEU A 224 ? 0.1054 0.1353 0.1565 0.0091  0.0072  0.0129  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N     
3577  C CA    . LEU A 224 ? 0.0913 0.1408 0.1603 0.0200  0.0117  0.0186  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA    
3578  C C     . LEU A 224 ? 0.1054 0.1379 0.1628 0.0067  0.0092  0.0203  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C     
3579  O O     . LEU A 224 ? 0.1016 0.1426 0.1603 0.0063  0.0092  0.0238  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O     
3580  C CB    . LEU A 224 ? 0.1073 0.1510 0.1775 0.0318  0.0087  0.0179  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB    
3581  C CG    . LEU A 224 ? 0.1113 0.1786 0.1850 0.0144  -0.0045 0.0091  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG    
3582  C CD1   . LEU A 224 ? 0.1154 0.1788 0.2067 0.0216  -0.0095 0.0145  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1   
3583  C CD2   . LEU A 224 ? 0.1373 0.2029 0.1795 0.0188  -0.0165 0.0196  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2   
3595  N N     . ASP A 225 ? 0.1103 0.1528 0.1585 -0.0043 0.0149  0.0251  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A N     
3596  C CA    . ASP A 225 ? 0.1059 0.1475 0.1678 -0.0016 0.0151  0.0310  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CA    
3597  C C     . ASP A 225 ? 0.1312 0.1433 0.1789 -0.0060 0.0278  0.0257  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A C     
3598  O O     . ASP A 225 ? 0.1583 0.1532 0.1859 -0.0154 0.0095  0.0316  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A O     
3599  C CB    . ASP A 225 ? 0.0929 0.1518 0.1756 -0.0091 0.0242  0.0110  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CB    
3600  C CG    . ASP A 225 ? 0.0998 0.1362 0.1748 -0.0014 0.0231  0.0152  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CG    
3601  O OD1   . ASP A 225 ? 0.1200 0.1437 0.1629 -0.0022 0.0141  0.0173  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD1   
3602  O OD2   . ASP A 225 ? 0.0885 0.1373 0.1736 0.0004  0.0088  0.0177  ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD2   
3607  N N     . VAL A 226 ? 0.1508 0.1266 0.1963 -0.0082 0.0119  0.0263  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A N     
3608  C CA    . VAL A 226 ? 0.1591 0.1383 0.2268 -0.0175 0.0143  0.0333  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CA    
3609  C C     . VAL A 226 ? 0.1532 0.1405 0.2465 -0.0231 0.0265  0.0568  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A C     
3610  O O     . VAL A 226 ? 0.1666 0.1543 0.2337 -0.0313 0.0180  0.0488  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A O     
3611  C CB    . VAL A 226 ? 0.1861 0.1547 0.2391 -0.0244 0.0025  0.0158  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CB    
3612  C CG1   . VAL A 226 ? 0.2201 0.1456 0.2515 -0.0241 0.0279  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG1   
3613  C CG2   . VAL A 226 ? 0.2419 0.1602 0.2336 -0.0469 -0.0176 0.0221  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A CG2   
3623  N N     . GLU A 227 ? 0.2097 0.1827 0.2734 -0.0290 0.0446  0.0726  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A N     
3624  C CA    . GLU A 227 ? 0.1878 0.2157 0.3031 -0.0475 0.0377  0.0963  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CA    
3625  C C     . GLU A 227 ? 0.1655 0.2053 0.2850 -0.0344 0.0396  0.0782  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A C     
3626  O O     . GLU A 227 ? 0.2009 0.2218 0.2821 -0.0239 0.0521  0.0741  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A O     
3627  C CB    . GLU A 227 ? 0.2468 0.2718 0.3746 -0.0460 0.0723  0.1262  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CB    
3628  C CG    . GLU A 227 ? 0.3125 0.3604 0.4554 -0.0528 0.1381  0.1248  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CG    
3629  C CD    . GLU A 227 ? 0.5021 0.4833 0.5104 0.0722  0.1599  0.1327  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A CD    
3630  O OE1   . GLU A 227 ? 0.5265 0.4876 0.5915 0.1180  0.1901  0.1650  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE1   
3631  O OE2   . GLU A 227 ? 0.5077 0.6902 0.5059 0.0263  0.1535  0.0724  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A OE2   
3638  N N     . ARG A 228 ? 0.1651 0.2233 0.2905 -0.0594 0.0274  0.0677  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A N     
3639  C CA    . ARG A 228 ? 0.1495 0.2279 0.3113 -0.0723 0.0401  0.0559  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CA    
3640  C C     . ARG A 228 ? 0.1252 0.2244 0.2858 -0.0446 0.0475  0.0552  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A C     
3641  O O     . ARG A 228 ? 0.1482 0.2678 0.3160 -0.0476 0.0595  0.0855  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A O     
3642  C CB    . ARG A 228 ? 0.2358 0.2606 0.3713 -0.1234 0.0447  0.0543  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CB    
3643  C CG    . ARG A 228 ? 0.2952 0.3101 0.4378 -0.1181 0.0444  0.0476  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CG    
3644  C CD    . ARG A 228 ? 0.3322 0.3734 0.5279 -0.1551 0.0034  0.0552  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CD    
3645  N NE    . ARG A 228 ? 0.4153 0.4071 0.6634 -0.1689 -0.0180 0.0835  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NE    
3646  C CZ    . ARG A 228 ? 0.6003 0.4428 0.7833 -0.2042 -0.1393 0.0938  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A CZ    
3647  N NH1   . ARG A 228 ? 0.6792 0.5357 0.7293 -0.3052 -0.1951 0.1134  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH1   
3648  N NH2   . ARG A 228 ? 0.5024 0.4630 0.8909 -0.1339 -0.1254 0.0735  ? ? ? ? ? ? 227 ARG A NH2   
3662  N N     . ILE A 229 ? 0.1192 0.1703 0.2393 -0.0357 0.0359  0.0386  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A N     
3663  C CA    . ILE A 229 ? 0.1315 0.1590 0.2094 -0.0188 0.0275  0.0350  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CA    
3664  C C     . ILE A 229 ? 0.1417 0.1577 0.1980 -0.0369 0.0375  0.0382  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A C     
3665  O O     . ILE A 229 ? 0.1380 0.1815 0.2014 -0.0308 0.0476  0.0266  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A O     
3666  C CB    . ILE A 229 ? 0.1079 0.1575 0.2047 -0.0210 0.0252  0.0271  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CB    
3667  C CG1   . ILE A 229 ? 0.1119 0.1795 0.2345 -0.0033 0.0164  0.0143  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG1   
3668  C CG2   . ILE A 229 ? 0.1165 0.1467 0.2085 -0.0027 0.0307  0.0287  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CG2   
3669  C CD1   . ILE A 229 ? 0.1329 0.2126 0.2495 -0.0041 0.0123  0.0197  ? ? ? ? ? ? 228 ILE A CD1   
3681  N N     . ALA A 230 ? 0.1445 0.1721 0.2036 -0.0315 0.0368  0.0349  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A N     
3682  C CA    . ALA A 230 ? 0.1229 0.1960 0.2198 -0.0239 0.0305  0.0350  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CA    
3683  C C     . ALA A 230 ? 0.1293 0.1959 0.2206 -0.0199 0.0363  0.0486  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A C     
3684  O O     . ALA A 230 ? 0.1676 0.2136 0.2091 -0.0110 0.0417  0.0405  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A O     
3685  C CB    . ALA A 230 ? 0.1828 0.2101 0.2348 -0.0278 0.0141  0.0396  ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CB    
3691  N N     . THR A 231 ? 0.1575 0.2230 0.2242 -0.0309 0.0670  0.0481  ? ? ? ? ? ? 230 THR A N     
3692  C CA    . THR A 231 ? 0.1640 0.2463 0.2494 -0.0399 0.0725  0.0558  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CA    
3693  C C     . THR A 231 ? 0.1409 0.2378 0.2279 -0.0475 0.0550  0.0332  ? ? ? ? ? ? 230 THR A C     
3694  O O     . THR A 231 ? 0.1536 0.2572 0.2382 -0.0192 0.0881  0.0382  ? ? ? ? ? ? 230 THR A O     
3695  C CB    . THR A 231 ? 0.1999 0.2920 0.3215 -0.0694 0.0836  0.0746  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CB    
3696  O OG1   . THR A 231 ? 0.2090 0.3283 0.3603 -0.0640 0.0722  0.0947  ? ? ? ? ? ? 230 THR A OG1   
3697  C CG2   . THR A 231 ? 0.1942 0.3026 0.3536 -0.1026 0.0791  0.0427  ? ? ? ? ? ? 230 THR A CG2   
3705  N N     . LEU A 232 ? 0.1181 0.2115 0.2125 -0.0445 0.0499  0.0208  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A N     
3706  C CA    . LEU A 232 ? 0.1224 0.2160 0.2077 -0.0141 0.0344  0.0037  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CA    
3707  C C     . LEU A 232 ? 0.1208 0.1934 0.1860 -0.0084 0.0510  0.0130  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A C     
3708  O O     . LEU A 232 ? 0.1235 0.2160 0.1956 -0.0100 0.0380  0.0145  ? ? ? ? ? ? 231 LEU A O     
3709  C CB    . LEU A 232 ? 0.1114 0.2402 0.2136 -0.0285 0.0288  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CB    
3710  C CG    . LEU A 232 ? 0.1361 0.2848 0.2383 -0.0368 0.0209  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CG    
3711  C CD1   . LEU A 232 ? 0.1851 0.3004 0.2350 -0.0179 0.0268  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD1   
3712  C CD2   . LEU A 232 ? 0.1441 0.3423 0.2731 -0.0532 0.0275  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD2   
3724  N N     . ALA A 233 ? 0.1113 0.1872 0.1833 -0.0195 0.0474  0.0172  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A N     
3725  C CA    . ALA A 233 ? 0.1133 0.1799 0.1739 -0.0147 0.0422  0.0227  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CA    
3726  C C     . ALA A 233 ? 0.1121 0.1848 0.1836 -0.0118 0.0592  0.0195  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A C     
3727  O O     . ALA A 233 ? 0.1164 0.1933 0.1927 -0.0045 0.0567  0.0088  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A O     
3728  C CB    . ALA A 233 ? 0.1025 0.1859 0.1760 -0.0216 0.0489  0.0179  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A CB    
3734  N N     . ASN A 234 ? 0.1437 0.2228 0.1759 -0.0150 0.0572  0.0132  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A N     
3735  C CA    . ASN A 234 ? 0.1375 0.2811 0.1709 -0.0073 0.0567  0.0203  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CA    
3736  C C     . ASN A 234 ? 0.1214 0.2656 0.1875 -0.0307 0.0599  0.0047  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A C     
3737  O O     . ASN A 234 ? 0.1486 0.2772 0.1995 -0.0138 0.0575  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A O     
3738  C CB    . ASN A 234 ? 0.1841 0.3252 0.1791 0.0067  0.0585  0.0351  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CB    
3739  C CG    . ASN A 234 ? 0.2387 0.3809 0.2205 0.0500  0.0436  0.0337  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CG    
3740  O OD1   . ASN A 234 ? 0.2054 0.3605 0.2458 0.0255  0.0199  0.0318  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A OD1   
3741  N ND2   . ASN A 234 ? 0.2605 0.3973 0.2523 0.0742  0.0594  0.0115  ? ? ? ? ? ? 233 ASN A ND2   
3748  N N     . ALA A 235 ? 0.1112 0.2650 0.1980 -0.0295 0.0520  0.0041  ? ? ? ? ? ? 234 ALA A N     
3749  C CA    . ALA A 235 ? 0.1189 0.2840 0.1982 -0.0348 0.0520  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CA    
3750  C C     . ALA A 235 ? 0.1354 0.2574 0.1954 -0.0126 0.0554  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A C     
3751  O O     . ALA A 235 ? 0.1321 0.2873 0.2036 0.0043  0.0670  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A O     
3752  C CB    . ALA A 235 ? 0.1554 0.3103 0.2225 -0.0465 0.0665  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 234 ALA A CB    
3758  N N     . GLN A 236 ? 0.1218 0.2371 0.1865 -0.0092 0.0595  0.0026  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N     
3759  C CA    . GLN A 236 ? 0.1086 0.2461 0.1907 0.0123  0.0549  0.0065  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA    
3760  C C     . GLN A 236 ? 0.1021 0.2528 0.1911 0.0160  0.0492  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C     
3761  O O     . GLN A 236 ? 0.1498 0.2478 0.2006 0.0226  0.0437  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O     
3762  C CB    . GLN A 236 ? 0.1013 0.2192 0.1857 0.0120  0.0467  0.0092  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB    
3763  C CG    . GLN A 236 ? 0.1069 0.2234 0.1812 0.0245  0.0407  0.0045  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG    
3764  C CD    . GLN A 236 ? 0.1043 0.2139 0.1883 0.0305  0.0390  0.0132  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD    
3765  O OE1   . GLN A 236 ? 0.1021 0.2257 0.1946 0.0274  0.0243  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1   
3766  N NE2   . GLN A 236 ? 0.1025 0.2043 0.1990 0.0103  0.0439  0.0126  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2   
3775  N N     . ALA A 237 ? 0.1292 0.2347 0.1874 -0.0003 0.0452  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 236 ALA A N     
3776  C CA    . ALA A 237 ? 0.1282 0.2282 0.1970 0.0036  0.0466  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CA    
3777  C C     . ALA A 237 ? 0.1250 0.2618 0.2059 0.0198  0.0513  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 236 ALA A C     
3778  O O     . ALA A 237 ? 0.1245 0.2582 0.2147 0.0000  0.0510  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 236 ALA A O     
3779  C CB    . ALA A 237 ? 0.1433 0.2446 0.2081 0.0077  0.0321  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 236 ALA A CB    
3785  N N     . LEU A 238 ? 0.1227 0.2840 0.2129 0.0168  0.0601  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N     
3786  C CA    . LEU A 238 ? 0.1291 0.2940 0.2313 0.0023  0.0654  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA    
3787  C C     . LEU A 238 ? 0.1148 0.2852 0.2176 0.0155  0.0419  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C     
3788  O O     . LEU A 238 ? 0.1501 0.3069 0.2292 0.0359  0.0397  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O     
3789  C CB    . LEU A 238 ? 0.1419 0.3498 0.2783 -0.0275 0.0635  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB    
3790  C CG    . LEU A 238 ? 0.1947 0.5110 0.3331 -0.0214 0.0840  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG    
3791  C CD1   . LEU A 238 ? 0.3363 0.5898 0.3037 -0.1289 0.1287  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1   
3792  C CD2   . LEU A 238 ? 0.2689 0.5622 0.3867 -0.0359 0.1158  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2   
3804  N N     . ARG A 239 ? 0.1576 0.2638 0.2133 0.0172  0.0320  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A N     
3805  C CA    . ARG A 239 ? 0.1848 0.2769 0.2306 0.0383  0.0252  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CA    
3806  C C     . ARG A 239 ? 0.1747 0.2595 0.2365 0.0694  0.0069  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A C     
3807  O O     . ARG A 239 ? 0.2089 0.2598 0.2710 0.0743  0.0099  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A O     
3808  C CB    . ARG A 239 ? 0.2283 0.3039 0.2452 -0.0085 0.0138  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CB    
3809  C CG    . ARG A 239 ? 0.2033 0.3627 0.2726 0.0528  0.0181  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CG    
3810  C CD    . ARG A 239 ? 0.2694 0.3571 0.2856 0.0324  -0.0090 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CD    
3811  N NE    . ARG A 239 ? 0.2913 0.4451 0.2636 -0.0075 -0.0195 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NE    
3812  C CZ    . ARG A 239 ? 0.2165 0.4995 0.2446 -0.0350 0.0111  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A CZ    
3813  N NH1   . ARG A 239 ? 0.2888 0.4895 0.2376 -0.0360 0.0386  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH1   
3814  N NH2   . ARG A 239 ? 0.1886 0.5931 0.2685 -0.0461 0.0034  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 238 ARG A NH2   
3828  N N     . LEU A 240 ? 0.1618 0.2821 0.2097 0.0377  0.0113  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A N     
3829  C CA    . LEU A 240 ? 0.1804 0.2700 0.2215 0.0317  0.0288  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CA    
3830  C C     . LEU A 240 ? 0.2009 0.2622 0.2274 0.0306  0.0289  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A C     
3831  O O     . LEU A 240 ? 0.2817 0.2663 0.2445 0.0314  0.0181  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A O     
3832  C CB    . LEU A 240 ? 0.1806 0.2289 0.2191 0.0273  0.0385  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CB    
3833  C CG    . LEU A 240 ? 0.2373 0.3053 0.2324 0.0516  0.0457  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CG    
3834  C CD1   . LEU A 240 ? 0.2199 0.2888 0.2397 0.0408  0.0468  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD1   
3835  C CD2   . LEU A 240 ? 0.3029 0.3658 0.2440 0.0266  0.0292  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD2   
3847  N N     . GLY A 241 ? 0.1516 0.2709 0.2228 0.0393  0.0191  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A N     
3848  C CA    . GLY A 241 ? 0.1586 0.2778 0.2242 0.0594  0.0168  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A CA    
3849  C C     . GLY A 241 ? 0.1714 0.2860 0.2262 0.0302  0.0244  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A C     
3850  O O     . GLY A 241 ? 0.2117 0.3374 0.2605 0.0647  -0.0060 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 240 GLY A O     
3854  N N     . VAL A 242 ? 0.1527 0.2524 0.1984 0.0097  0.0420  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N     
3855  C CA    . VAL A 242 ? 0.1538 0.2508 0.2028 0.0038  0.0466  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA    
3856  C C     . VAL A 242 ? 0.1669 0.2631 0.1904 0.0129  0.0717  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C     
3857  O O     . VAL A 242 ? 0.1566 0.2854 0.1974 -0.0014 0.0568  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O     
3858  C CB    . VAL A 242 ? 0.1397 0.2688 0.2159 0.0092  0.0370  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB    
3859  C CG1   . VAL A 242 ? 0.1757 0.2840 0.2287 0.0053  0.0398  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1   
3860  C CG2   . VAL A 242 ? 0.1562 0.2750 0.2217 -0.0220 0.0640  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2   
3870  N N     . GLU A 243 ? 0.1824 0.2459 0.2120 0.0226  0.0609  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A N     
3871  C CA    . GLU A 243 ? 0.1783 0.2588 0.2443 0.0197  0.0526  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CA    
3872  C C     . GLU A 243 ? 0.1785 0.2447 0.2170 0.0067  0.0641  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A C     
3873  O O     . GLU A 243 ? 0.2137 0.2574 0.2177 0.0357  0.0425  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A O     
3874  C CB    . GLU A 243 ? 0.1933 0.3108 0.2883 -0.0094 0.0405  0.0001  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CB    
3875  C CG    . GLU A 243 ? 0.2090 0.4017 0.3044 -0.0527 0.0661  0.0076  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CG    
3876  C CD    . GLU A 243 ? 0.2377 0.4612 0.3316 -0.0191 0.1088  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A CD    
3877  O OE1   . GLU A 243 ? 0.1620 0.4427 0.3275 -0.0032 0.0789  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE1   
3878  O OE2   . GLU A 243 ? 0.3293 0.5589 0.3519 -0.0104 0.1626  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A OE2   
3885  N N     . GLU A 244 ? 0.1758 0.2398 0.1973 0.0241  0.0698  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A N     
3886  C CA    . GLU A 244 ? 0.1621 0.2774 0.1869 0.0418  0.0579  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CA    
3887  C C     . GLU A 244 ? 0.1854 0.2570 0.1760 0.0163  0.0617  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A C     
3888  O O     . GLU A 244 ? 0.2041 0.2558 0.1854 0.0331  0.0555  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A O     
3889  C CB    . GLU A 244 ? 0.2069 0.3128 0.2134 0.0629  0.0741  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CB    
3890  C CG    . GLU A 244 ? 0.2229 0.3873 0.2822 0.0266  0.0891  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CG    
3891  C CD    . GLU A 244 ? 0.2909 0.4307 0.3805 -0.0012 0.1527  -0.0996 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CD    
3892  O OE1   . GLU A 244 ? 0.4196 0.3489 0.4216 0.0072  0.1378  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE1   
3893  O OE2   . GLU A 244 ? 0.2801 0.5082 0.4083 -0.0008 0.1543  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE2   
3900  N N     . ARG A 245 ? 0.1612 0.2408 0.1705 0.0135  0.0554  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A N     
3901  C CA    . ARG A 245 ? 0.1380 0.2369 0.1829 0.0110  0.0452  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CA    
3902  C C     . ARG A 245 ? 0.1380 0.2285 0.1821 0.0058  0.0378  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A C     
3903  O O     . ARG A 245 ? 0.1309 0.2475 0.1853 0.0100  0.0436  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A O     
3904  C CB    . ARG A 245 ? 0.1530 0.2463 0.1899 0.0223  0.0551  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CB    
3905  C CG    . ARG A 245 ? 0.1957 0.2411 0.2055 0.0020  0.0537  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CG    
3906  C CD    . ARG A 245 ? 0.1974 0.2417 0.2078 0.0054  0.0465  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CD    
3907  N NE    . ARG A 245 ? 0.1776 0.2266 0.2187 0.0271  0.0506  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NE    
3908  C CZ    . ARG A 245 ? 0.1934 0.2065 0.2077 0.0324  0.0475  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A CZ    
3909  N NH1   . ARG A 245 ? 0.1852 0.2138 0.1958 0.0222  0.0448  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH1   
3910  N NH2   . ARG A 245 ? 0.1991 0.2192 0.2150 0.0412  0.0416  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 244 ARG A NH2   
3924  N N     . PHE A 246 ? 0.1404 0.2279 0.1858 -0.0059 0.0477  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N     
3925  C CA    . PHE A 246 ? 0.1327 0.2089 0.1913 -0.0018 0.0449  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA    
3926  C C     . PHE A 246 ? 0.1755 0.2074 0.1851 0.0123  0.0669  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C     
3927  O O     . PHE A 246 ? 0.1869 0.2353 0.2180 0.0092  0.0739  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O     
3928  C CB    . PHE A 246 ? 0.1246 0.2146 0.1941 0.0059  0.0251  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB    
3929  C CG    . PHE A 246 ? 0.1423 0.1839 0.1778 0.0192  0.0279  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG    
3930  C CD1   . PHE A 246 ? 0.1599 0.2009 0.1786 -0.0066 0.0207  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1   
3931  C CD2   . PHE A 246 ? 0.1593 0.1977 0.1815 -0.0060 0.0247  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2   
3932  C CE1   . PHE A 246 ? 0.1421 0.2213 0.1808 -0.0101 0.0232  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1   
3933  C CE2   . PHE A 246 ? 0.1506 0.1767 0.1873 0.0097  0.0283  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2   
3934  C CZ    . PHE A 246 ? 0.1401 0.1969 0.1763 0.0151  0.0137  0.0054  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ    
3944  N N     . ALA A 247 ? 0.1636 0.1925 0.1834 -0.0180 0.0627  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N     
3945  C CA    . ALA A 247 ? 0.2174 0.2057 0.1853 0.0203  0.0634  0.0115  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA    
3946  C C     . ALA A 247 ? 0.1673 0.1907 0.1873 0.0081  0.0681  0.0027  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C     
3947  O O     . ALA A 247 ? 0.2107 0.1885 0.1946 -0.0203 0.0906  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O     
3948  C CB    . ALA A 247 ? 0.3693 0.2760 0.1862 0.0388  0.0521  0.0105  ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB    
3954  N N     . THR A 248 ? 0.2015 0.1970 0.1883 -0.0106 0.0683  0.0107  ? ? ? ? ? ? 247 THR A N     
3955  C CA    . THR A 248 ? 0.2167 0.1965 0.1826 -0.0178 0.0542  0.0229  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CA    
3956  C C     . THR A 248 ? 0.1813 0.2068 0.1957 -0.0059 0.0549  0.0437  ? ? ? ? ? ? 247 THR A C     
3957  O O     . THR A 248 ? 0.2425 0.2170 0.2217 0.0252  0.0876  0.0515  ? ? ? ? ? ? 247 THR A O     
3958  C CB    . THR A 248 ? 0.2163 0.2200 0.2036 -0.0009 0.0280  0.0347  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CB    
3959  O OG1   . THR A 248 ? 0.1872 0.2366 0.2260 -0.0042 0.0349  0.0268  ? ? ? ? ? ? 247 THR A OG1   
3960  C CG2   . THR A 248 ? 0.2278 0.2185 0.2260 -0.0202 0.0202  0.0452  ? ? ? ? ? ? 247 THR A CG2   
3968  N N     . ARG A 249 ? 0.1763 0.2034 0.1946 0.0145  0.0412  0.0483  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A N     
3969  C CA    . ARG A 249 ? 0.1739 0.2266 0.2039 0.0168  0.0552  0.0560  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CA    
3970  C C     . ARG A 249 ? 0.1494 0.2212 0.2027 0.0186  0.0519  0.0539  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A C     
3971  O O     . ARG A 249 ? 0.1958 0.1996 0.2089 0.0113  0.0546  0.0372  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A O     
3972  C CB    . ARG A 249 ? 0.2049 0.2880 0.2384 0.0039  0.0394  0.0403  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CB    
3973  C CG    . ARG A 249 ? 0.3107 0.3774 0.3256 0.0206  0.0072  0.0321  ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CG    
3974  C CD    . ARG A 249 ? 0.3913 0.4527 0.4121 -0.0307 -0.0302 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CD    
3975  N NE    . ARG A 249 ? 0.4181 0.5324 0.4280 -0.0046 -0.0864 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NE    
3976  C CZ    . ARG A 249 ? 0.4660 0.5542 0.4345 0.1180  -0.1072 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CZ    
3977  N NH1   . ARG A 249 ? 0.5220 0.7423 0.4014 0.0848  -0.1100 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH1   
3978  N NH2   . ARG A 249 ? 0.7480 0.6535 0.4690 0.2542  -0.0438 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH2   
3992  N N     . ALA A 250 ? 0.1813 0.2456 0.1970 -0.0153 0.0197  0.0689  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A N     
3993  C CA    . ALA A 250 ? 0.1356 0.2678 0.2283 -0.0113 0.0146  0.0668  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CA    
3994  C C     . ALA A 250 ? 0.1660 0.2485 0.2236 0.0142  0.0304  0.0867  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A C     
3995  O O     . ALA A 250 ? 0.2654 0.2606 0.2366 0.0694  0.0070  0.0864  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A O     
3996  C CB    . ALA A 250 ? 0.1506 0.3003 0.2709 -0.0254 0.0306  0.0475  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A CB    
4002  N N     . GLY A 251 ? 0.1672 0.1970 0.2334 0.0148  0.0293  0.0711  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A N     
4003  C CA    . GLY A 251 ? 0.1827 0.1671 0.2629 0.0171  0.0221  0.0643  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A CA    
4004  C C     . GLY A 251 ? 0.1226 0.1831 0.2582 0.0093  0.0175  0.0480  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A C     
4005  O O     . GLY A 251 ? 0.1667 0.1747 0.2403 0.0163  0.0112  0.0399  ? ? ? ? ? ? 250 GLY A O     
4009  N N     . ASP A 252 ? 0.1678 0.1672 0.2526 0.0268  0.0321  0.0565  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A N     
4010  C CA    . ASP A 252 ? 0.1193 0.1627 0.2547 -0.0073 0.0106  0.0397  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CA    
4011  C C     . ASP A 252 ? 0.0975 0.1815 0.2568 -0.0047 -0.0019 0.0273  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A C     
4012  O O     . ASP A 252 ? 0.1319 0.2376 0.2398 0.0049  -0.0169 0.0191  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A O     
4013  C CB    . ASP A 252 ? 0.1780 0.1603 0.2773 0.0287  0.0282  0.0340  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CB    
4014  C CG    . ASP A 252 ? 0.2469 0.1908 0.2919 0.0341  0.0472  0.0298  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A CG    
4015  O OD1   . ASP A 252 ? 0.1259 0.1844 0.2682 0.0082  -0.0100 0.0222  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD1   
4016  O OD2   . ASP A 252 ? 0.3482 0.2083 0.3450 0.0814  0.0820  0.0314  ? ? ? ? ? ? 251 ASP A OD2   
4021  N N     . PHE A 253 ? 0.0797 0.1646 0.2927 -0.0010 -0.0092 0.0269  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N     
4022  C CA    . PHE A 253 ? 0.0837 0.1617 0.3345 -0.0010 0.0016  0.0082  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA    
4023  C C     . PHE A 253 ? 0.0914 0.1556 0.3100 0.0095  0.0031  0.0090  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C     
4024  O O     . PHE A 253 ? 0.0980 0.1674 0.3216 -0.0120 -0.0073 0.0020  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O     
4025  C CB    . PHE A 253 ? 0.1191 0.1424 0.4067 0.0023  0.0438  0.0048  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB    
4026  C CG    . PHE A 253 ? 0.1204 0.1669 0.4148 0.0179  0.0503  0.0378  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG    
4027  C CD1   . PHE A 253 ? 0.1530 0.2908 0.3983 0.0537  0.0597  0.1397  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1   
4028  C CD2   . PHE A 253 ? 0.1093 0.1455 0.4166 0.0073  0.0154  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2   
4029  C CE1   . PHE A 253 ? 0.1569 0.3030 0.4068 0.0514  0.0661  0.1472  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1   
4030  C CE2   . PHE A 253 ? 0.1214 0.1405 0.4340 -0.0050 0.0195  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2   
4031  C CZ    . PHE A 253 ? 0.1283 0.2045 0.4240 -0.0124 0.0306  0.0983  ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ    
4041  N N     . TRP A 254 ? 0.0881 0.1594 0.2854 0.0070  0.0058  0.0135  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A N     
4042  C CA    . TRP A 254 ? 0.0952 0.1550 0.2921 0.0101  0.0005  0.0127  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CA    
4043  C C     . TRP A 254 ? 0.0951 0.1535 0.3179 -0.0049 -0.0237 0.0170  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A C     
4044  O O     . TRP A 254 ? 0.0973 0.1754 0.3328 -0.0069 -0.0101 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A O     
4045  C CB    . TRP A 254 ? 0.1318 0.1745 0.2827 0.0002  0.0410  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CB    
4046  C CG    . TRP A 254 ? 0.2076 0.2202 0.2731 -0.0316 0.0241  0.0083  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CG    
4047  C CD1   . TRP A 254 ? 0.3120 0.2291 0.2792 0.0457  0.0056  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD1   
4048  C CD2   . TRP A 254 ? 0.3090 0.2327 0.2875 0.0138  -0.0273 0.0265  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CD2   
4049  N NE1   . TRP A 254 ? 0.3950 0.2433 0.2830 0.0922  0.0309  0.0092  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A NE1   
4050  C CE2   . TRP A 254 ? 0.3513 0.2919 0.2859 0.0395  0.0006  0.0346  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE2   
4051  C CE3   . TRP A 254 ? 0.2779 0.2753 0.3215 0.0281  -0.0439 0.0149  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CE3   
4052  C CZ2   . TRP A 254 ? 0.2778 0.3153 0.3167 0.0968  -0.0137 0.0219  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ2   
4053  C CZ3   . TRP A 254 ? 0.3117 0.3100 0.3348 -0.0248 -0.0548 0.0176  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CZ3   
4054  C CH2   . TRP A 254 ? 0.3427 0.3259 0.3417 0.0556  -0.0645 0.0115  ? ? ? ? ? ? 253 TRP A CH2   
4065  N N     . ARG A 255 ? 0.1221 0.1581 0.3359 0.0088  -0.0362 0.0341  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A N     
4066  C CA    A ARG A 255 ? 0.1106 0.1881 0.3428 0.0048  -0.0220 0.0556  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA    
4067  C CA    B ARG A 255 ? 0.1331 0.1870 0.3609 0.0306  -0.0383 0.0524  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CA    
4068  C C     . ARG A 255 ? 0.1045 0.2084 0.3186 0.0109  -0.0196 0.0507  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A C     
4069  O O     . ARG A 255 ? 0.1408 0.2403 0.3183 0.0082  -0.0374 0.0634  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A O     
4070  C CB    A ARG A 255 ? 0.1403 0.2495 0.3934 -0.0530 -0.0252 0.0969  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB    
4071  C CB    B ARG A 255 ? 0.1815 0.2823 0.4372 0.0260  -0.0392 0.1008  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CB    
4072  C CG    A ARG A 255 ? 0.2692 0.3151 0.4415 -0.1243 -0.0452 0.1315  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG    
4073  C CG    B ARG A 255 ? 0.2467 0.3581 0.5153 0.0108  -0.1160 0.1286  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CG    
4074  C CD    A ARG A 255 ? 0.3079 0.4319 0.4556 -0.1181 -0.0561 0.1494  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD    
4075  C CD    B ARG A 255 ? 0.3195 0.5748 0.5905 -0.0692 -0.1064 0.1301  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CD    
4076  N NE    A ARG A 255 ? 0.3652 0.5241 0.4694 -0.0048 -0.1419 0.1830  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE    
4077  N NE    B ARG A 255 ? 0.4014 0.7069 0.6473 -0.1070 -0.1378 0.1157  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NE    
4078  C CZ    A ARG A 255 ? 0.5746 0.5650 0.4318 0.0162  -0.1485 0.2031  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ    
4079  C CZ    B ARG A 255 ? 0.5263 0.6905 0.6228 -0.1417 0.0234  0.1673  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A CZ    
4080  N NH1   A ARG A 255 ? 0.7853 0.6945 0.3322 0.0087  -0.0442 0.1999  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1   
4081  N NH1   B ARG A 255 ? 0.3298 0.6771 0.6804 0.0056  0.1085  0.1989  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH1   
4082  N NH2   A ARG A 255 ? 0.5357 0.4878 0.4850 -0.0283 -0.1722 0.2403  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2   
4083  N NH2   B ARG A 255 ? 0.5304 0.7227 0.5747 -0.1879 0.0462  0.1957  ? ? ? ? ? ? 254 ARG A NH2   
4109  N N     . GLY A 256 ? 0.0889 0.2134 0.2792 0.0017  0.0006  0.0355  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A N     
4110  C CA    . GLY A 256 ? 0.1113 0.2346 0.2450 -0.0165 0.0153  0.0385  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A CA    
4111  C C     . GLY A 256 ? 0.1638 0.2253 0.2448 0.0306  0.0292  0.0588  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A C     
4112  O O     . GLY A 256 ? 0.1913 0.2259 0.2828 0.0190  0.0496  0.0686  ? ? ? ? ? ? 255 GLY A O     
4116  N N     . GLY A 257 ? 0.1853 0.2319 0.2206 0.0487  0.0282  0.0324  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A N     
4117  C CA    . GLY A 257 ? 0.2461 0.2435 0.2158 0.0670  0.0137  0.0399  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A CA    
4118  C C     . GLY A 257 ? 0.1858 0.2540 0.2161 0.0389  0.0205  0.0487  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A C     
4119  O O     . GLY A 257 ? 0.2217 0.2810 0.2126 0.0231  0.0346  0.0599  ? ? ? ? ? ? 256 GLY A O     
4123  N N     . TRP A 258 ? 0.1491 0.2256 0.2000 0.0458  0.0092  0.0250  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A N     
4124  C CA    . TRP A 258 ? 0.1621 0.2261 0.1996 0.0280  0.0190  0.0129  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CA    
4125  C C     . TRP A 258 ? 0.1903 0.2816 0.2002 0.0301  0.0347  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 257 TRP A C     
4126  O O     . TRP A 258 ? 0.2286 0.3039 0.2215 0.0502  0.0399  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 257 TRP A O     
4127  C CB    . TRP A 258 ? 0.1186 0.1882 0.2045 0.0051  0.0262  0.0197  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CB    
4128  C CG    . TRP A 258 ? 0.0972 0.1944 0.1947 0.0116  0.0213  0.0189  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CG    
4129  C CD1   . TRP A 258 ? 0.1086 0.1905 0.1891 0.0010  0.0077  0.0343  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD1   
4130  C CD2   . TRP A 258 ? 0.0689 0.1672 0.1931 0.0151  0.0136  0.0136  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CD2   
4131  N NE1   . TRP A 258 ? 0.1103 0.1549 0.1981 0.0103  0.0000  0.0207  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A NE1   
4132  C CE2   . TRP A 258 ? 0.0820 0.1438 0.1944 0.0222  -0.0006 0.0180  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE2   
4133  C CE3   . TRP A 258 ? 0.0673 0.1542 0.2021 0.0261  -0.0085 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CE3   
4134  C CZ2   . TRP A 258 ? 0.0785 0.1473 0.1868 0.0126  -0.0149 0.0059  ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ2   
4135  C CZ3   . TRP A 258 ? 0.0651 0.1707 0.1961 0.0062  -0.0116 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CZ3   
4136  C CH2   . TRP A 258 ? 0.0645 0.1606 0.1897 0.0184  -0.0068 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 257 TRP A CH2   
4147  N N     . GLY A 259 ? 0.2532 0.3072 0.1825 0.0188  0.0145  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A N     
4148  C CA    . GLY A 259 ? 0.3080 0.3042 0.1737 -0.0216 0.0146  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A CA    
4149  C C     . GLY A 259 ? 0.2489 0.2589 0.2019 0.0233  0.0380  0.0087  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A C     
4150  O O     . GLY A 259 ? 0.2507 0.2400 0.2383 0.0396  0.0459  0.0162  ? ? ? ? ? ? 258 GLY A O     
4154  N N     A THR A 260 ? 0.2256 0.2763 0.2196 -0.0097 0.0359  0.0005  ? ? ? ? ? ? 259 THR A N     
4155  N N     B THR A 260 ? 0.2607 0.2869 0.1959 0.0263  0.0152  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 259 THR A N     
4156  C CA    A THR A 260 ? 0.2165 0.2937 0.2565 -0.0220 0.0058  0.0252  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA    
4157  C CA    B THR A 260 ? 0.2598 0.3024 0.2128 0.0191  -0.0359 0.0079  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CA    
4158  C C     A THR A 260 ? 0.2093 0.3178 0.2456 0.0039  0.0125  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 259 THR A C     
4159  C C     B THR A 260 ? 0.2851 0.3005 0.1893 0.0198  -0.0458 0.0022  ? ? ? ? ? ? 259 THR A C     
4160  O O     A THR A 260 ? 0.2401 0.3415 0.2468 -0.0057 0.0512  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 259 THR A O     
4161  O O     B THR A 260 ? 0.3129 0.3481 0.1666 0.0765  -0.0555 0.0048  ? ? ? ? ? ? 259 THR A O     
4162  C CB    A THR A 260 ? 0.3123 0.3032 0.3172 -0.0277 -0.0635 0.0692  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB    
4163  C CB    B THR A 260 ? 0.3848 0.3148 0.2669 0.0250  -0.0797 0.0115  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CB    
4164  O OG1   A THR A 260 ? 0.2889 0.3359 0.3866 -0.0397 -0.0887 0.0356  ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1   
4165  O OG1   B THR A 260 ? 0.5504 0.3634 0.3021 0.0306  -0.0084 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 259 THR A OG1   
4166  C CG2   A THR A 260 ? 0.4075 0.3584 0.2890 0.0153  -0.0912 0.1233  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2   
4167  C CG2   B THR A 260 ? 0.4285 0.3070 0.2807 0.0435  -0.1350 0.0062  ? ? ? ? ? ? 259 THR A CG2   
4182  N N     . GLY A 261 ? 0.2521 0.2971 0.2140 0.0095  -0.0374 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A N     
4183  C CA    . GLY A 261 ? 0.2840 0.2874 0.2107 0.0405  -0.0541 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A CA    
4184  C C     . GLY A 261 ? 0.2039 0.2762 0.1995 0.0164  -0.0331 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A C     
4185  O O     . GLY A 261 ? 0.2457 0.3086 0.2117 0.0434  -0.0202 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A O     
4189  N N     . TYR A 262 ? 0.1843 0.2350 0.1836 0.0320  -0.0153 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A N     
4190  C CA    . TYR A 262 ? 0.1593 0.2208 0.1766 0.0353  -0.0028 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CA    
4191  C C     . TYR A 262 ? 0.1089 0.2166 0.1862 0.0276  -0.0101 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A C     
4192  O O     . TYR A 262 ? 0.1429 0.2251 0.2196 0.0389  0.0068  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A O     
4193  C CB    . TYR A 262 ? 0.1710 0.2096 0.1630 0.0478  0.0044  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CB    
4194  C CG    . TYR A 262 ? 0.1516 0.2257 0.1728 0.0316  -0.0054 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CG    
4195  C CD1   . TYR A 262 ? 0.1489 0.2639 0.1816 -0.0017 0.0035  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD1   
4196  C CD2   . TYR A 262 ? 0.2025 0.2385 0.2021 0.0216  -0.0153 0.0001  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CD2   
4197  C CE1   . TYR A 262 ? 0.1844 0.3377 0.1915 -0.0537 0.0200  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE1   
4198  C CE2   . TYR A 262 ? 0.2937 0.2712 0.2247 -0.0157 -0.0318 0.0258  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CE2   
4199  C CZ    . TYR A 262 ? 0.3120 0.3426 0.2143 -0.0964 -0.0133 0.0219  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A CZ    
4200  O OH    . TYR A 262 ? 0.4078 0.4227 0.2307 -0.1616 -0.0073 0.0206  ? ? ? ? ? ? 261 TYR A OH    
4210  N N     . ASP A 263 ? 0.1174 0.2215 0.1834 0.0333  -0.0288 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N     
4211  C CA    . ASP A 263 ? 0.1058 0.1970 0.1996 0.0256  -0.0158 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA    
4212  C C     . ASP A 263 ? 0.0996 0.1868 0.1897 -0.0013 -0.0084 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C     
4213  O O     . ASP A 263 ? 0.1127 0.1839 0.2003 -0.0023 -0.0069 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O     
4214  C CB    . ASP A 263 ? 0.1459 0.2041 0.2286 0.0089  0.0005  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB    
4215  C CG    . ASP A 263 ? 0.1975 0.2707 0.2371 -0.0044 -0.0063 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG    
4216  O OD1   . ASP A 263 ? 0.2574 0.3752 0.2428 -0.0628 -0.0279 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1   
4217  O OD2   . ASP A 263 ? 0.1688 0.2610 0.2299 0.0253  -0.0076 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2   
4222  N N     . LEU A 264 ? 0.1074 0.1628 0.1817 0.0079  -0.0117 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A N     
4223  C CA    . LEU A 264 ? 0.0993 0.1504 0.1747 0.0013  -0.0049 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CA    
4224  C C     . LEU A 264 ? 0.1124 0.1531 0.1623 0.0180  -0.0145 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A C     
4225  O O     . LEU A 264 ? 0.1162 0.1653 0.1807 0.0081  0.0032  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A O     
4226  C CB    . LEU A 264 ? 0.1083 0.1547 0.2003 0.0101  -0.0087 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CB    
4227  C CG    . LEU A 264 ? 0.1160 0.1700 0.2163 0.0050  -0.0037 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CG    
4228  C CD1   . LEU A 264 ? 0.1162 0.2020 0.2120 0.0008  -0.0064 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD1   
4229  C CD2   . LEU A 264 ? 0.1336 0.1841 0.2390 0.0427  -0.0064 0.0121  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD2   
4241  N N     . VAL A 265 ? 0.0854 0.1611 0.1498 -0.0029 -0.0093 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A N     
4242  C CA    . VAL A 265 ? 0.0705 0.1513 0.1542 0.0086  -0.0056 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CA    
4243  C C     . VAL A 265 ? 0.0693 0.1452 0.1566 -0.0062 -0.0014 0.0001  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A C     
4244  O O     . VAL A 265 ? 0.0875 0.1788 0.1619 -0.0208 -0.0118 0.0019  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A O     
4245  C CB    . VAL A 265 ? 0.0923 0.1627 0.1646 0.0145  -0.0049 0.0042  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CB    
4246  C CG1   . VAL A 265 ? 0.1055 0.1628 0.1765 0.0119  0.0003  0.0062  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG1   
4247  C CG2   . VAL A 265 ? 0.0887 0.1550 0.1813 0.0208  -0.0094 0.0066  ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG2   
4257  N N     . LEU A 266 ? 0.0710 0.1341 0.1530 0.0054  -0.0096 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N     
4258  C CA    . LEU A 266 ? 0.0648 0.1285 0.1528 0.0050  -0.0082 0.0051  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA    
4259  C C     . LEU A 266 ? 0.0622 0.1323 0.1558 0.0136  -0.0079 0.0051  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C     
4260  O O     . LEU A 266 ? 0.0875 0.1334 0.1529 0.0037  0.0057  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O     
4261  C CB    . LEU A 266 ? 0.0788 0.1540 0.1680 0.0153  0.0072  0.0075  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB    
4262  C CG    . LEU A 266 ? 0.0670 0.1742 0.1816 0.0279  0.0036  0.0047  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG    
4263  C CD1   . LEU A 266 ? 0.0802 0.1860 0.1862 0.0171  -0.0074 0.0261  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1   
4264  C CD2   . LEU A 266 ? 0.0715 0.1945 0.2062 0.0313  0.0069  0.0101  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2   
4276  N N     . PHE A 267 ? 0.0516 0.1358 0.1475 0.0110  -0.0031 0.0012  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A N     
4277  C CA    . PHE A 267 ? 0.0503 0.1329 0.1473 -0.0008 -0.0084 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CA    
4278  C C     . PHE A 267 ? 0.0462 0.1216 0.1516 0.0053  0.0068  0.0032  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A C     
4279  O O     . PHE A 267 ? 0.0577 0.1238 0.1638 -0.0006 -0.0015 0.0134  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A O     
4280  C CB    . PHE A 267 ? 0.0719 0.1266 0.1522 0.0062  -0.0130 0.0013  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CB    
4281  C CG    . PHE A 267 ? 0.0671 0.1431 0.1488 0.0038  -0.0094 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CG    
4282  C CD1   . PHE A 267 ? 0.0813 0.1458 0.1557 0.0057  -0.0121 0.0007  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD1   
4283  C CD2   . PHE A 267 ? 0.0754 0.1529 0.1567 0.0043  -0.0148 0.0021  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD2   
4284  C CE1   . PHE A 267 ? 0.0835 0.1573 0.1690 0.0070  -0.0256 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE1   
4285  C CE2   . PHE A 267 ? 0.0857 0.1556 0.1714 0.0091  -0.0315 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE2   
4286  C CZ    . PHE A 267 ? 0.1063 0.1577 0.1637 0.0181  -0.0319 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CZ    
4296  N N     . ALA A 268 ? 0.0438 0.1327 0.1471 0.0109  0.0057  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 267 ALA A N     
4297  C CA    . ALA A 268 ? 0.0436 0.1241 0.1526 0.0029  -0.0043 0.0123  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CA    
4298  C C     . ALA A 268 ? 0.0468 0.1190 0.1447 0.0113  0.0017  0.0128  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A C     
4299  O O     . ALA A 268 ? 0.0480 0.1235 0.1497 0.0039  0.0080  0.0116  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A O     
4300  C CB    . ALA A 268 ? 0.0574 0.1236 0.1677 0.0056  -0.0090 0.0017  ? ? ? ? ? ? 267 ALA A CB    
4306  N N     . ASN A 269 ? 0.0530 0.1157 0.1393 0.0102  0.0020  0.0082  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A N     
4307  C CA    . ASN A 269 ? 0.0432 0.1199 0.1446 0.0002  0.0128  0.0021  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CA    
4308  C C     . ASN A 269 ? 0.0546 0.1200 0.1427 0.0027  -0.0007 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 268 ASN A C     
4309  O O     . ASN A 269 ? 0.0757 0.1384 0.1581 0.0048  -0.0139 0.0100  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A O     
4310  C CB    . ASN A 269 ? 0.0491 0.1356 0.1456 -0.0075 0.0023  0.0134  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CB    
4311  C CG    . ASN A 269 ? 0.0438 0.1451 0.1580 -0.0053 0.0068  0.0194  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A CG    
4312  O OD1   . ASN A 269 ? 0.0530 0.1536 0.1683 0.0030  0.0070  0.0355  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A OD1   
4313  N ND2   . ASN A 269 ? 0.0619 0.1631 0.1726 0.0189  0.0199  0.0215  ? ? ? ? ? ? 268 ASN A ND2   
4320  N N     . ILE A 270 ? 0.0445 0.1160 0.1405 0.0078  0.0086  0.0018  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A N     
4321  C CA    . ILE A 270 ? 0.0478 0.1206 0.1438 0.0029  -0.0009 0.0043  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CA    
4322  C C     . ILE A 270 ? 0.0397 0.1285 0.1381 -0.0017 0.0003  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A C     
4323  O O     . ILE A 270 ? 0.0518 0.1302 0.1568 0.0017  0.0108  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A O     
4324  C CB    . ILE A 270 ? 0.0638 0.1355 0.1543 0.0230  0.0045  0.0073  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CB    
4325  C CG1   . ILE A 270 ? 0.0624 0.1521 0.1521 0.0163  0.0188  0.0081  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG1   
4326  C CG2   . ILE A 270 ? 0.0703 0.1620 0.1539 0.0223  0.0075  0.0040  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG2   
4327  C CD1   . ILE A 270 ? 0.0811 0.1928 0.1537 0.0141  0.0214  0.0049  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CD1   
4339  N N     . PHE A 271 ? 0.0426 0.1233 0.1406 0.0025  0.0077  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A N     
4340  C CA    . PHE A 271 ? 0.0440 0.1323 0.1541 0.0120  0.0086  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CA    
4341  C C     . PHE A 271 ? 0.0449 0.1387 0.1594 -0.0007 0.0203  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A C     
4342  O O     . PHE A 271 ? 0.0603 0.1499 0.1649 0.0054  0.0135  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A O     
4343  C CB    . PHE A 271 ? 0.0718 0.1270 0.1538 -0.0110 -0.0014 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CB    
4344  C CG    . PHE A 271 ? 0.0399 0.1435 0.1531 0.0002  0.0077  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CG    
4345  C CD1   . PHE A 271 ? 0.0586 0.1435 0.1801 0.0118  -0.0071 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD1   
4346  C CD2   . PHE A 271 ? 0.0529 0.1516 0.1609 0.0084  0.0019  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CD2   
4347  C CE1   . PHE A 271 ? 0.0651 0.1521 0.1928 0.0128  -0.0246 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE1   
4348  C CE2   . PHE A 271 ? 0.0568 0.1573 0.1698 0.0044  0.0029  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CE2   
4349  C CZ    . PHE A 271 ? 0.0625 0.1470 0.1658 -0.0027 -0.0129 0.0041  ? ? ? ? ? ? 270 PHE A CZ    
4359  N N     . HIS A 272 ? 0.0489 0.1423 0.1495 -0.0017 0.0086  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A N     
4360  C CA    . HIS A 272 ? 0.0578 0.1442 0.1520 -0.0041 0.0130  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CA    
4361  C C     . HIS A 272 ? 0.0532 0.1434 0.1481 -0.0042 0.0010  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A C     
4362  O O     . HIS A 272 ? 0.0942 0.1613 0.1484 -0.0180 0.0108  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A O     
4363  C CB    . HIS A 272 ? 0.0597 0.1582 0.1463 -0.0114 0.0049  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CB    
4364  C CG    . HIS A 272 ? 0.0733 0.1368 0.1500 -0.0134 -0.0014 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CG    
4365  N ND1   . HIS A 272 ? 0.0828 0.1528 0.1776 -0.0047 0.0086  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A ND1   
4366  C CD2   . HIS A 272 ? 0.0786 0.1592 0.1656 -0.0011 -0.0071 0.0127  ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CD2   
4367  C CE1   . HIS A 272 ? 0.0685 0.1814 0.1767 0.0105  0.0081  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A CE1   
4368  N NE2   . HIS A 272 ? 0.0868 0.1814 0.1674 0.0116  -0.0068 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 271 HIS A NE2   
4376  N N     . LEU A 273 ? 0.0747 0.1295 0.1373 0.0051  0.0016  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A N     
4377  C CA    . LEU A 273 ? 0.0705 0.1418 0.1515 -0.0053 0.0029  0.0011  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CA    
4378  C C     . LEU A 273 ? 0.0685 0.1335 0.1703 -0.0021 0.0034  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A C     
4379  O O     . LEU A 273 ? 0.0956 0.1310 0.2117 -0.0033 -0.0108 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A O     
4380  C CB    . LEU A 273 ? 0.0802 0.1457 0.1566 -0.0072 -0.0124 0.0001  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CB    
4381  C CG    . LEU A 273 ? 0.0686 0.1545 0.1520 -0.0010 0.0060  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CG    
4382  C CD1   . LEU A 273 ? 0.0976 0.1528 0.1508 -0.0155 0.0218  0.0083  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD1   
4383  C CD2   . LEU A 273 ? 0.0775 0.1753 0.1648 -0.0126 -0.0011 0.0105  ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD2   
4395  N N     . GLN A 274 ? 0.0557 0.1420 0.1630 -0.0015 -0.0041 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N     
4396  C CA    . GLN A 274 ? 0.0684 0.1262 0.1626 0.0016  -0.0015 0.0014  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA    
4397  C C     . GLN A 274 ? 0.0797 0.1329 0.1623 0.0059  0.0046  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C     
4398  O O     . GLN A 274 ? 0.0755 0.1584 0.1637 0.0136  -0.0028 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O     
4399  C CB    . GLN A 274 ? 0.0654 0.1443 0.1643 0.0130  -0.0159 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB    
4400  C CG    . GLN A 274 ? 0.0834 0.1545 0.1480 0.0151  -0.0065 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG    
4401  C CD    . GLN A 274 ? 0.0804 0.1488 0.1672 0.0246  0.0042  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD    
4402  O OE1   . GLN A 274 ? 0.1040 0.1589 0.1911 0.0263  0.0160  0.0183  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1   
4403  N NE2   . GLN A 274 ? 0.0814 0.1446 0.1762 0.0197  0.0092  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2   
4412  N N     . THR A 275 ? 0.0865 0.1321 0.1681 0.0176  0.0054  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 274 THR A N     
4413  C CA    . THR A 275 ? 0.0814 0.1525 0.1780 0.0268  0.0022  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 274 THR A CA    
4414  C C     . THR A 275 ? 0.0849 0.1489 0.1685 0.0296  0.0055  0.0027  ? ? ? ? ? ? 274 THR A C     
4415  O O     . THR A 275 ? 0.0942 0.1567 0.1568 0.0198  0.0137  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 274 THR A O     
4416  C CB    . THR A 275 ? 0.0980 0.1574 0.2031 0.0165  -0.0118 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 274 THR A CB    
4417  O OG1   . THR A 275 ? 0.1366 0.1519 0.2034 0.0321  -0.0150 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 274 THR A OG1   
4418  C CG2   . THR A 275 ? 0.1251 0.1504 0.2345 0.0201  -0.0173 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 274 THR A CG2   
4426  N N     . PRO A 276 ? 0.0806 0.1655 0.1607 0.0330  0.0072  0.0021  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A N     
4427  C CA    . PRO A 276 ? 0.0723 0.1737 0.1766 0.0068  -0.0011 0.0090  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CA    
4428  C C     . PRO A 276 ? 0.0668 0.1403 0.1825 0.0286  0.0003  0.0012  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A C     
4429  O O     . PRO A 276 ? 0.0904 0.1530 0.1791 0.0075  -0.0035 0.0014  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A O     
4430  C CB    . PRO A 276 ? 0.0769 0.2348 0.1873 0.0150  0.0040  0.0149  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CB    
4431  C CG    . PRO A 276 ? 0.0894 0.2331 0.1697 0.0205  0.0051  0.0047  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CG    
4432  C CD    . PRO A 276 ? 0.0894 0.1899 0.1632 0.0299  0.0027  0.0020  ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CD    
4440  N N     . ALA A 277 ? 0.0972 0.1401 0.1840 0.0479  0.0019  0.0008  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N     
4441  C CA    . ALA A 277 ? 0.1181 0.1709 0.1891 0.0656  -0.0048 0.0138  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA    
4442  C C     . ALA A 277 ? 0.1081 0.1616 0.1839 0.0459  -0.0011 0.0157  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C     
4443  O O     . ALA A 277 ? 0.0993 0.1935 0.1905 0.0373  -0.0049 0.0138  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O     
4444  C CB    . ALA A 277 ? 0.1549 0.1898 0.2116 0.0926  -0.0045 0.0094  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB    
4450  N N     . SER A 278 ? 0.0948 0.1438 0.1741 0.0276  -0.0028 0.0152  ? ? ? ? ? ? 277 SER A N     
4451  C CA    . SER A 278 ? 0.0914 0.1384 0.1703 0.0269  0.0094  0.0233  ? ? ? ? ? ? 277 SER A CA    
4452  C C     . SER A 278 ? 0.0828 0.1459 0.1540 0.0325  0.0076  0.0111  ? ? ? ? ? ? 277 SER A C     
4453  O O     . SER A 278 ? 0.1013 0.1578 0.1595 0.0106  0.0106  0.0052  ? ? ? ? ? ? 277 SER A O     
4454  C CB    . SER A 278 ? 0.1099 0.1395 0.1871 0.0146  0.0130  0.0211  ? ? ? ? ? ? 277 SER A CB    
4455  O OG    . SER A 278 ? 0.0961 0.1375 0.1884 0.0242  0.0029  0.0078  ? ? ? ? ? ? 277 SER A OG    
4461  N N     . ALA A 279 ? 0.0822 0.1402 0.1463 0.0148  0.0006  0.0028  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N     
4462  C CA    . ALA A 279 ? 0.0737 0.1466 0.1543 0.0195  -0.0070 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA    
4463  C C     . ALA A 279 ? 0.0650 0.1488 0.1548 0.0224  0.0005  0.0104  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C     
4464  O O     . ALA A 279 ? 0.0870 0.1638 0.1506 0.0230  -0.0034 0.0058  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O     
4465  C CB    . ALA A 279 ? 0.0681 0.1492 0.1548 0.0149  -0.0020 0.0003  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB    
4471  N N     . VAL A 280 ? 0.0705 0.1557 0.1694 0.0176  -0.0081 0.0143  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A N     
4472  C CA    . VAL A 280 ? 0.0635 0.1573 0.1881 0.0178  -0.0088 0.0060  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CA    
4473  C C     . VAL A 280 ? 0.0540 0.1485 0.1784 0.0059  -0.0077 0.0036  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A C     
4474  O O     . VAL A 280 ? 0.0616 0.1542 0.1815 0.0054  -0.0032 0.0109  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A O     
4475  C CB    . VAL A 280 ? 0.0681 0.2315 0.2277 0.0188  -0.0120 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CB    
4476  C CG1   . VAL A 280 ? 0.0882 0.2604 0.2239 0.0205  0.0075  0.0012  ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG1   
4477  C CG2   . VAL A 280 ? 0.0969 0.3080 0.2615 -0.0072 -0.0074 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 279 VAL A CG2   
4487  N N     . ARG A 281 ? 0.0611 0.1465 0.1658 0.0182  -0.0105 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 280 ARG A N     
4488  C CA    . ARG A 281 ? 0.0760 0.1455 0.1697 0.0236  -0.0173 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CA    
4489  C C     . ARG A 281 ? 0.0906 0.1305 0.1654 0.0253  -0.0181 0.0096  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A C     
4490  O O     . ARG A 281 ? 0.0854 0.1330 0.1732 0.0127  -0.0202 0.0093  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A O     
4491  C CB    . ARG A 281 ? 0.0915 0.1514 0.1717 0.0113  -0.0187 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CB    
4492  C CG    . ARG A 281 ? 0.1034 0.1684 0.1764 0.0172  -0.0271 0.0094  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CG    
4493  C CD    . ARG A 281 ? 0.1104 0.1660 0.1971 0.0167  -0.0117 0.0058  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CD    
4494  N NE    . ARG A 281 ? 0.1135 0.1686 0.2066 0.0057  -0.0264 0.0173  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NE    
4495  C CZ    . ARG A 281 ? 0.1138 0.1741 0.2029 0.0154  -0.0123 0.0157  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A CZ    
4496  N NH1   . ARG A 281 ? 0.0899 0.1822 0.1911 0.0250  -0.0135 0.0098  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH1   
4497  N NH2   . ARG A 281 ? 0.1308 0.2046 0.2178 0.0125  -0.0101 0.0300  ? ? ? ? ? ? 280 ARG A NH2   
4511  N N     . LEU A 282 ? 0.0594 0.1529 0.1546 0.0145  -0.0100 0.0055  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N     
4512  C CA    . LEU A 282 ? 0.0554 0.1499 0.1560 0.0160  -0.0007 0.0128  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA    
4513  C C     . LEU A 282 ? 0.0638 0.1402 0.1500 0.0194  -0.0125 0.0114  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C     
4514  O O     . LEU A 282 ? 0.0641 0.1467 0.1576 0.0216  -0.0144 0.0071  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O     
4515  C CB    . LEU A 282 ? 0.0647 0.1817 0.1630 0.0142  -0.0126 0.0111  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB    
4516  C CG    . LEU A 282 ? 0.0855 0.2206 0.1738 -0.0133 -0.0108 0.0001  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG    
4517  C CD1   . LEU A 282 ? 0.0941 0.2718 0.1670 -0.0327 -0.0080 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1   
4518  C CD2   . LEU A 282 ? 0.1433 0.2183 0.1814 -0.0527 -0.0199 0.0142  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2   
4530  N N     . MET A 283 ? 0.0562 0.1378 0.1505 0.0148  -0.0122 0.0096  ? ? ? ? ? ? 282 MET A N     
4531  C CA    . MET A 283 ? 0.0543 0.1460 0.1572 0.0163  -0.0054 0.0124  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CA    
4532  C C     . MET A 283 ? 0.0622 0.1293 0.1576 0.0088  0.0061  0.0051  ? ? ? ? ? ? 282 MET A C     
4533  O O     . MET A 283 ? 0.0720 0.1365 0.1569 0.0100  -0.0070 0.0093  ? ? ? ? ? ? 282 MET A O     
4534  C CB    . MET A 283 ? 0.0579 0.1538 0.1608 0.0229  -0.0043 0.0091  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CB    
4535  C CG    . MET A 283 ? 0.0712 0.1638 0.1670 0.0049  0.0039  0.0078  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CG    
4536  S SD    . MET A 283 ? 0.0726 0.1508 0.1717 0.0172  -0.0031 0.0190  ? ? ? ? ? ? 282 MET A SD    
4537  C CE    . MET A 283 ? 0.0716 0.1716 0.1800 0.0098  0.0001  0.0196  ? ? ? ? ? ? 282 MET A CE    
4547  N N     . ARG A 284 ? 0.0545 0.1324 0.1660 0.0071  -0.0079 0.0109  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A N     
4548  C CA    . ARG A 284 ? 0.0586 0.1467 0.1668 0.0163  -0.0158 0.0081  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CA    
4549  C C     . ARG A 284 ? 0.0657 0.1476 0.1565 0.0199  -0.0273 0.0092  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A C     
4550  O O     . ARG A 284 ? 0.0709 0.1560 0.1521 0.0083  -0.0220 0.0100  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A O     
4551  C CB    . ARG A 284 ? 0.0582 0.1706 0.1685 0.0207  -0.0170 0.0065  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CB    
4552  C CG    . ARG A 284 ? 0.0777 0.1738 0.1891 0.0284  -0.0236 0.0009  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CG    
4553  C CD    . ARG A 284 ? 0.0870 0.2036 0.2324 0.0307  0.0037  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CD    
4554  N NE    . ARG A 284 ? 0.1144 0.2531 0.2774 0.0097  0.0105  0.0073  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NE    
4555  C CZ    . ARG A 284 ? 0.1184 0.2566 0.3216 0.0109  0.0333  0.0246  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CZ    
4556  N NH1   . ARG A 284 ? 0.1783 0.2678 0.3794 -0.0294 0.1071  0.0056  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH1   
4557  N NH2   . ARG A 284 ? 0.1319 0.2756 0.3196 0.0280  0.0451  0.0318  ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH2   
4571  N N     . HIS A 285 ? 0.0663 0.1428 0.1561 0.0115  -0.0183 0.0136  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A N     
4572  C CA    . HIS A 285 ? 0.0677 0.1378 0.1593 0.0045  -0.0140 0.0172  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CA    
4573  C C     . HIS A 285 ? 0.0753 0.1437 0.1572 0.0106  -0.0151 0.0168  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A C     
4574  O O     . HIS A 285 ? 0.0970 0.1507 0.1610 0.0168  -0.0186 0.0197  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A O     
4575  C CB    . HIS A 285 ? 0.0804 0.1303 0.1617 0.0018  -0.0231 0.0164  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CB    
4576  C CG    . HIS A 285 ? 0.0817 0.1424 0.1735 0.0042  -0.0019 0.0062  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CG    
4577  N ND1   . HIS A 285 ? 0.0907 0.1545 0.1907 0.0327  -0.0010 0.0028  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A ND1   
4578  C CD2   . HIS A 285 ? 0.1227 0.1372 0.1823 -0.0072 -0.0150 0.0116  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CD2   
4579  C CE1   . HIS A 285 ? 0.0908 0.1558 0.1950 0.0222  -0.0076 0.0040  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A CE1   
4580  N NE2   . HIS A 285 ? 0.1192 0.1395 0.1904 -0.0014 -0.0009 0.0055  ? ? ? ? ? ? 284 HIS A NE2   
4588  N N     . ALA A 286 ? 0.0725 0.1611 0.1462 0.0249  0.0010  0.0059  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N     
4589  C CA    . ALA A 286 ? 0.0698 0.1609 0.1566 0.0253  0.0071  0.0014  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA    
4590  C C     . ALA A 286 ? 0.0948 0.1403 0.1649 0.0183  -0.0004 0.0031  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C     
4591  O O     . ALA A 286 ? 0.1028 0.1640 0.1783 0.0104  0.0035  0.0000  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O     
4592  C CB    . ALA A 286 ? 0.0937 0.1555 0.1619 0.0190  -0.0048 0.0024  ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB    
4598  N N     . ALA A 287 ? 0.0873 0.1368 0.1627 0.0069  -0.0036 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A N     
4599  C CA    . ALA A 287 ? 0.1173 0.1424 0.1737 0.0057  -0.0089 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CA    
4600  C C     . ALA A 287 ? 0.1090 0.1546 0.1786 0.0120  -0.0166 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A C     
4601  O O     . ALA A 287 ? 0.1503 0.1799 0.1858 -0.0052 -0.0315 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A O     
4602  C CB    . ALA A 287 ? 0.0890 0.1477 0.1853 -0.0043 -0.0069 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CB    
4608  N N     . ALA A 288 ? 0.1044 0.1640 0.1738 0.0194  -0.0206 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A N     
4609  C CA    . ALA A 288 ? 0.0999 0.1904 0.1841 0.0369  -0.0237 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CA    
4610  C C     . ALA A 288 ? 0.1341 0.2054 0.1776 0.0260  -0.0163 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A C     
4611  O O     . ALA A 288 ? 0.1458 0.2757 0.1795 0.0467  -0.0288 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A O     
4612  C CB    . ALA A 288 ? 0.1396 0.1748 0.1856 0.0301  -0.0226 0.0059  ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CB    
4618  N N     . CYS A 289 ? 0.1054 0.1969 0.1714 0.0320  -0.0144 0.0022  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A N     
4619  C CA    . CYS A 289 ? 0.1143 0.2116 0.1759 0.0335  -0.0131 0.0019  ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CA    
4620  C C     . CYS A 289 ? 0.0914 0.1891 0.1921 0.0209  -0.0037 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 288 CYS A C     
4621  O O     . CYS A 289 ? 0.1503 0.1710 0.2035 0.0271  0.0142  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 288 CYS A O     
4622  C CB    . CYS A 289 ? 0.1245 0.2115 0.1824 0.0121  0.0010  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 288 CYS A CB    
4623  S SG    . CYS A 289 ? 0.1124 0.2577 0.1935 0.0035  0.0043  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 288 CYS A SG    
4629  N N     A LEU A 290 ? 0.1171 0.1876 0.2094 0.0181  -0.0078 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N     
4630  N N     B LEU A 290 ? 0.1052 0.1942 0.1965 0.0238  0.0004  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N     
4631  C CA    A LEU A 290 ? 0.1083 0.2087 0.2354 0.0143  -0.0194 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA    
4632  C CA    B LEU A 290 ? 0.1272 0.2041 0.2085 0.0273  0.0059  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA    
4633  C C     A LEU A 290 ? 0.1397 0.2018 0.2487 0.0071  -0.0334 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C     
4634  C C     B LEU A 290 ? 0.1294 0.2113 0.2336 0.0347  -0.0147 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C     
4635  O O     A LEU A 290 ? 0.1370 0.2176 0.2285 -0.0014 -0.0318 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O     
4636  O O     B LEU A 290 ? 0.1534 0.2033 0.2334 0.0966  -0.0009 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O     
4637  C CB    A LEU A 290 ? 0.0924 0.2260 0.2415 -0.0108 0.0032  0.0171  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB    
4638  C CB    B LEU A 290 ? 0.1682 0.2137 0.2004 0.0004  0.0268  0.0042  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB    
4639  C CG    A LEU A 290 ? 0.1183 0.2221 0.2211 0.0150  -0.0295 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG    
4640  C CG    B LEU A 290 ? 0.2013 0.1747 0.1751 0.0000  0.0519  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG    
4641  C CD1   A LEU A 290 ? 0.1183 0.2364 0.2088 0.0230  -0.0402 0.0005  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1   
4642  C CD1   B LEU A 290 ? 0.2369 0.1955 0.1724 -0.0182 0.0775  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1   
4643  C CD2   A LEU A 290 ? 0.1694 0.2029 0.2117 -0.0025 -0.0431 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2   
4644  C CD2   B LEU A 290 ? 0.1838 0.2248 0.1567 -0.0007 0.0578  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2   
4667  N N     . ALA A 291 ? 0.1505 0.2247 0.2606 0.0282  -0.0245 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A N     
4668  C CA    . ALA A 291 ? 0.2102 0.2242 0.2704 0.0106  -0.0089 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CA    
4669  C C     . ALA A 291 ? 0.1816 0.2419 0.2835 0.0154  -0.0266 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A C     
4670  O O     . ALA A 291 ? 0.1712 0.2231 0.3044 -0.0077 -0.0217 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A O     
4671  C CB    . ALA A 291 ? 0.2291 0.2253 0.2748 0.0140  0.0080  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 290 ALA A CB    
4677  N N     . PRO A 292 ? 0.1868 0.3035 0.2835 0.0097  -0.0541 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A N     
4678  C CA    . PRO A 292 ? 0.2036 0.3097 0.2881 0.0178  -0.0660 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CA    
4679  C C     . PRO A 292 ? 0.2136 0.2699 0.2642 -0.0231 -0.0326 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A C     
4680  O O     . PRO A 292 ? 0.1725 0.3251 0.2891 -0.0342 -0.0222 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A O     
4681  C CB    . PRO A 292 ? 0.2214 0.3964 0.3041 -0.0111 -0.0952 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CB    
4682  C CG    . PRO A 292 ? 0.2627 0.4085 0.3047 -0.0049 -0.1071 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CG    
4683  C CD    . PRO A 292 ? 0.2509 0.3759 0.2990 0.0139  -0.0669 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 291 PRO A CD    
4691  N N     . ASP A 293 ? 0.2016 0.2418 0.2481 -0.0140 -0.0456 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A N     
4692  C CA    . ASP A 293 ? 0.2246 0.2241 0.2645 -0.0195 -0.0575 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CA    
4693  C C     . ASP A 293 ? 0.1688 0.2321 0.2431 -0.0002 -0.0505 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A C     
4694  O O     . ASP A 293 ? 0.1989 0.2323 0.2634 0.0115  -0.0468 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A O     
4695  C CB    . ASP A 293 ? 0.3955 0.2213 0.3062 -0.0419 -0.0556 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CB    
4696  C CG    . ASP A 293 ? 0.4245 0.2870 0.3689 0.0575  -0.0372 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CG    
4697  O OD1   . ASP A 293 ? 0.3412 0.3314 0.3692 0.0122  -0.0375 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD1   
4698  O OD2   . ASP A 293 ? 0.6115 0.3015 0.4666 0.0898  0.0045  -0.1467 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD2   
4703  N N     . GLY A 294 ? 0.1268 0.2243 0.2343 -0.0030 -0.0308 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N     
4704  C CA    . GLY A 294 ? 0.1215 0.2266 0.2193 -0.0269 -0.0161 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA    
4705  C C     . GLY A 294 ? 0.0998 0.2345 0.2116 0.0056  -0.0184 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C     
4706  O O     . GLY A 294 ? 0.1083 0.2906 0.2220 -0.0211 -0.0235 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O     
4710  N N     . LEU A 295 ? 0.0834 0.1924 0.2164 -0.0054 -0.0210 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N     
4711  C CA    . LEU A 295 ? 0.0946 0.1793 0.2278 -0.0158 -0.0372 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA    
4712  C C     . LEU A 295 ? 0.0818 0.1616 0.1967 -0.0035 -0.0188 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C     
4713  O O     . LEU A 295 ? 0.0920 0.1762 0.1852 -0.0103 -0.0051 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O     
4714  C CB    . LEU A 295 ? 0.1325 0.1781 0.2863 -0.0116 -0.0708 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB    
4715  C CG    . LEU A 295 ? 0.1497 0.1931 0.3733 -0.0212 -0.0796 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG    
4716  C CD1   . LEU A 295 ? 0.2073 0.2011 0.4357 -0.0330 -0.1125 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1   
4717  C CD2   . LEU A 295 ? 0.2404 0.1878 0.3886 -0.0636 -0.0409 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2   
4729  N N     . VAL A 296 ? 0.0698 0.1645 0.1793 -0.0153 -0.0165 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A N     
4730  C CA    . VAL A 296 ? 0.0683 0.1581 0.1745 -0.0135 -0.0181 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CA    
4731  C C     . VAL A 296 ? 0.0586 0.1415 0.1694 -0.0035 -0.0041 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A C     
4732  O O     . VAL A 296 ? 0.0685 0.1698 0.1803 -0.0287 -0.0169 0.0043  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A O     
4733  C CB    . VAL A 296 ? 0.0675 0.1644 0.1917 0.0006  -0.0113 0.0153  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CB    
4734  C CG1   . VAL A 296 ? 0.0757 0.1486 0.2095 0.0071  -0.0091 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG1   
4735  C CG2   . VAL A 296 ? 0.0830 0.1861 0.2048 0.0147  -0.0101 0.0370  ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG2   
4745  N N     . ALA A 297 ? 0.0584 0.1376 0.1744 -0.0047 -0.0027 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N     
4746  C CA    . ALA A 297 ? 0.0753 0.1448 0.1708 -0.0056 -0.0138 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA    
4747  C C     . ALA A 297 ? 0.0588 0.1436 0.1666 -0.0109 -0.0155 0.0117  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C     
4748  O O     . ALA A 297 ? 0.0987 0.1683 0.1622 -0.0313 0.0073  0.0015  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O     
4749  C CB    . ALA A 297 ? 0.0771 0.1573 0.1840 0.0023  -0.0146 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB    
4755  N N     . VAL A 298 ? 0.0565 0.1291 0.1606 -0.0130 -0.0106 0.0047  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A N     
4756  C CA    . VAL A 298 ? 0.0623 0.1276 0.1600 0.0007  -0.0175 0.0068  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CA    
4757  C C     . VAL A 298 ? 0.0566 0.1168 0.1630 -0.0052 -0.0083 0.0027  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A C     
4758  O O     . VAL A 298 ? 0.0712 0.1334 0.1850 -0.0123 -0.0242 0.0286  ? ? ? ? ? ? 297 VAL A O     
4759  C CB    . VAL A 298 ? 0.0649 0.1590 0.1816 0.0092  -0.0122 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CB    
4760  C CG1   . VAL A 298 ? 0.1031 0.1541 0.1911 0.0123  -0.0097 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG1   
4761  C CG2   . VAL A 298 ? 0.0654 0.1959 0.1963 0.0216  -0.0258 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 297 VAL A CG2   
4771  N N     . VAL A 299 ? 0.0436 0.1307 0.1551 0.0034  -0.0106 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N     
4772  C CA    . VAL A 299 ? 0.0479 0.1329 0.1493 0.0157  -0.0107 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA    
4773  C C     . VAL A 299 ? 0.0400 0.1116 0.1462 0.0160  0.0015  0.0015  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C     
4774  O O     . VAL A 299 ? 0.0561 0.1124 0.1545 -0.0047 0.0062  0.0000  ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O     
4775  C CB    . VAL A 299 ? 0.0684 0.1677 0.1682 0.0349  -0.0212 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB    
4776  C CG1   . VAL A 299 ? 0.1621 0.2960 0.1921 0.1119  -0.0461 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1   
4777  C CG2   . VAL A 299 ? 0.1163 0.1242 0.1692 0.0038  0.0096  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2   
4787  N N     . ASP A 300 ? 0.0393 0.1082 0.1469 0.0060  0.0001  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 299 ASP A N     
4788  C CA    . ASP A 300 ? 0.0429 0.1067 0.1433 0.0110  -0.0032 0.0005  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CA    
4789  C C     . ASP A 300 ? 0.0532 0.1073 0.1443 0.0087  0.0009  0.0043  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A C     
4790  O O     . ASP A 300 ? 0.0448 0.1187 0.1477 0.0095  -0.0066 0.0003  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A O     
4791  C CB    . ASP A 300 ? 0.0422 0.1248 0.1411 0.0123  -0.0044 0.0053  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CB    
4792  C CG    . ASP A 300 ? 0.0494 0.1299 0.1421 0.0185  -0.0105 0.0136  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A CG    
4793  O OD1   . ASP A 300 ? 0.0635 0.1366 0.1481 0.0058  0.0043  0.0030  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD1   
4794  O OD2   . ASP A 300 ? 0.0791 0.1359 0.1484 0.0002  -0.0029 0.0068  ? ? ? ? ? ? 299 ASP A OD2   
4799  N N     A GLN A 301 ? 0.0701 0.1157 0.1482 0.0141  -0.0073 0.0066  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N     
4800  N N     B GLN A 301 ? 0.0525 0.1074 0.1450 -0.0015 -0.0098 0.0061  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N     
4801  C CA    A GLN A 301 ? 0.0746 0.1403 0.1485 0.0164  -0.0207 0.0061  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA    
4802  C CA    B GLN A 301 ? 0.0654 0.1179 0.1436 -0.0050 -0.0241 0.0120  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA    
4803  C C     A GLN A 301 ? 0.0838 0.1457 0.1456 0.0218  0.0070  0.0038  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C     
4804  C C     B GLN A 301 ? 0.0724 0.1251 0.1477 0.0189  -0.0114 0.0070  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C     
4805  O O     A GLN A 301 ? 0.1135 0.1615 0.1371 0.0378  0.0018  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O     
4806  O O     B GLN A 301 ? 0.1052 0.1280 0.1520 0.0412  -0.0146 0.0105  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O     
4807  C CB    A GLN A 301 ? 0.1146 0.1648 0.1493 0.0101  -0.0333 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB    
4808  C CB    B GLN A 301 ? 0.0991 0.1221 0.1448 -0.0130 -0.0284 0.0025  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB    
4809  C CG    A GLN A 301 ? 0.1134 0.1515 0.1555 0.0031  -0.0322 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG    
4810  C CG    B GLN A 301 ? 0.0790 0.1080 0.1621 0.0124  -0.0475 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG    
4811  C CD    A GLN A 301 ? 0.0712 0.1417 0.1680 0.0201  -0.0132 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD    
4812  C CD    B GLN A 301 ? 0.0762 0.1596 0.1983 0.0110  -0.0383 0.0136  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD    
4813  O OE1   A GLN A 301 ? 0.0506 0.1414 0.1725 0.0065  0.0216  0.0183  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1   
4814  O OE1   B GLN A 301 ? 0.0737 0.1890 0.2338 0.0133  -0.0278 0.0433  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1   
4815  N NE2   A GLN A 301 ? 0.0795 0.1683 0.1857 0.0406  -0.0077 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2   
4816  N NE2   B GLN A 301 ? 0.0779 0.1557 0.1987 0.0012  -0.0141 0.0307  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2   
4833  N N     . ILE A 302 ? 0.0652 0.1409 0.1619 0.0221  0.0182  0.0169  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A N     
4834  C CA    . ILE A 302 ? 0.0685 0.1651 0.1778 0.0308  0.0316  0.0304  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CA    
4835  C C     . ILE A 302 ? 0.0788 0.1760 0.1947 0.0261  0.0229  0.0405  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A C     
4836  O O     . ILE A 302 ? 0.1164 0.1915 0.2158 0.0517  0.0434  0.0628  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A O     
4837  C CB    . ILE A 302 ? 0.0557 0.1846 0.1788 0.0064  0.0168  0.0300  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CB    
4838  C CG1   . ILE A 302 ? 0.0620 0.2134 0.1771 0.0146  0.0015  0.0299  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG1   
4839  C CG2   . ILE A 302 ? 0.0605 0.2117 0.1965 0.0054  0.0085  0.0284  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CG2   
4840  C CD1   . ILE A 302 ? 0.0763 0.2335 0.1840 0.0174  0.0015  0.0367  ? ? ? ? ? ? 301 ILE A CD1   
4852  N N     . VAL A 303 ? 0.0653 0.1626 0.1953 0.0087  0.0240  0.0271  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A N     
4853  C CA    . VAL A 303 ? 0.0680 0.1661 0.1901 0.0078  0.0212  0.0234  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CA    
4854  C C     . VAL A 303 ? 0.0699 0.1616 0.1744 -0.0001 0.0128  0.0272  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A C     
4855  O O     . VAL A 303 ? 0.0710 0.1790 0.1822 0.0093  0.0062  0.0368  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A O     
4856  C CB    . VAL A 303 ? 0.0941 0.1760 0.2064 -0.0075 0.0133  0.0156  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CB    
4857  C CG1   . VAL A 303 ? 0.0874 0.1857 0.2065 -0.0260 0.0200  0.0067  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG1   
4858  C CG2   . VAL A 303 ? 0.0708 0.2414 0.2175 -0.0119 -0.0019 0.0221  ? ? ? ? ? ? 302 VAL A CG2   
4868  N N     . ASP A 304 ? 0.0597 0.1847 0.1679 -0.0097 -0.0032 0.0295  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N     
4869  C CA    . ASP A 304 ? 0.0638 0.2078 0.1771 -0.0268 -0.0078 0.0356  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA    
4870  C C     . ASP A 304 ? 0.0569 0.1876 0.1719 -0.0241 -0.0017 0.0265  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C     
4871  O O     . ASP A 304 ? 0.0532 0.1999 0.1737 -0.0105 0.0007  0.0183  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O     
4872  C CB    . ASP A 304 ? 0.0697 0.2061 0.1837 -0.0162 -0.0049 0.0364  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB    
4873  C CG    . ASP A 304 ? 0.0834 0.2125 0.2170 -0.0365 -0.0146 0.0240  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG    
4874  O OD1   . ASP A 304 ? 0.1018 0.2558 0.2323 -0.0366 -0.0263 0.0106  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1   
4875  O OD2   . ASP A 304 ? 0.0928 0.2503 0.2350 -0.0390 0.0000  0.0155  ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2   
4880  N N     . ALA A 305 ? 0.0547 0.2024 0.1789 -0.0151 -0.0033 0.0168  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N     
4881  C CA    . ALA A 305 ? 0.0558 0.2002 0.1870 -0.0020 -0.0052 0.0236  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA    
4882  C C     . ALA A 305 ? 0.0525 0.2024 0.1874 -0.0145 -0.0005 0.0029  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C     
4883  O O     . ALA A 305 ? 0.0768 0.2507 0.1928 -0.0159 0.0002  0.0035  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O     
4884  C CB    . ALA A 305 ? 0.0699 0.2434 0.1961 0.0241  -0.0110 0.0133  ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB    
4890  N N     A ASP A 306 ? 0.0543 0.2040 0.1840 -0.0177 -0.0025 0.0081  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N     
4891  N N     B ASP A 306 ? 0.0545 0.2041 0.1839 -0.0184 -0.0025 0.0080  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A N     
4892  C CA    A ASP A 306 ? 0.0666 0.2222 0.1870 -0.0372 -0.0076 0.0044  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA    
4893  C CA    B ASP A 306 ? 0.0663 0.2233 0.1871 -0.0363 -0.0070 0.0058  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CA    
4894  C C     A ASP A 306 ? 0.0563 0.2175 0.1711 -0.0117 0.0001  0.0130  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C     
4895  C C     B ASP A 306 ? 0.0562 0.2169 0.1707 -0.0126 -0.0006 0.0126  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A C     
4896  O O     A ASP A 306 ? 0.0590 0.2216 0.1689 -0.0143 0.0108  0.0138  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O     
4897  O O     B ASP A 306 ? 0.0586 0.2211 0.1684 -0.0141 0.0099  0.0135  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A O     
4898  C CB    A ASP A 306 ? 0.1184 0.2549 0.2193 -0.0819 -0.0240 0.0237  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB    
4899  C CB    B ASP A 306 ? 0.1179 0.2551 0.2198 -0.0820 -0.0233 0.0237  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CB    
4900  C CG    A ASP A 306 ? 0.1828 0.2657 0.2822 -0.1198 -0.0096 0.0294  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG    
4901  C CG    B ASP A 306 ? 0.1844 0.2676 0.2837 -0.1179 -0.0093 0.0298  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A CG    
4902  O OD1   A ASP A 306 ? 0.1460 0.2944 0.2587 -0.0738 -0.0169 0.0370  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1   
4903  O OD1   B ASP A 306 ? 0.1525 0.2988 0.2659 -0.0732 -0.0136 0.0351  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD1   
4904  O OD2   A ASP A 306 ? 0.2030 0.2859 0.3552 -0.0918 -0.0181 0.0371  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2   
4905  O OD2   B ASP A 306 ? 0.2056 0.2899 0.3563 -0.0894 -0.0185 0.0364  ? ? ? ? ? ? 305 ASP A OD2   
4914  N N     A ARG A 307 ? 0.0608 0.2168 0.1659 -0.0264 0.0071  0.0111  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N     
4915  N N     B ARG A 307 ? 0.0575 0.2120 0.1632 -0.0227 0.0008  0.0096  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N     
4916  C CA    A ARG A 307 ? 0.0533 0.1949 0.1682 -0.0225 0.0012  0.0054  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA    
4917  C CA    B ARG A 307 ? 0.0553 0.1971 0.1540 -0.0255 0.0008  0.0090  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA    
4918  C C     A ARG A 307 ? 0.0528 0.1718 0.1623 -0.0266 0.0175  0.0045  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C     
4919  C C     B ARG A 307 ? 0.0553 0.1793 0.1502 -0.0286 0.0145  0.0081  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C     
4920  O O     A ARG A 307 ? 0.0462 0.1807 0.1712 -0.0100 0.0036  0.0012  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O     
4921  O O     B ARG A 307 ? 0.0580 0.1795 0.1525 -0.0330 0.0151  0.0070  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O     
4922  C CB    A ARG A 307 ? 0.0608 0.2286 0.1855 -0.0205 -0.0060 0.0072  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB    
4923  C CB    B ARG A 307 ? 0.0579 0.2037 0.1523 -0.0276 -0.0032 0.0118  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB    
4924  C CG    A ARG A 307 ? 0.1037 0.2604 0.2011 -0.0498 -0.0175 0.0021  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG    
4925  C CG    B ARG A 307 ? 0.0707 0.2104 0.1461 -0.0392 -0.0075 0.0139  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG    
4926  C CD    A ARG A 307 ? 0.1486 0.2654 0.2190 -0.0194 0.0154  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD    
4927  C CD    B ARG A 307 ? 0.0727 0.2057 0.1264 -0.0435 0.0053  0.0173  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD    
4928  N NE    A ARG A 307 ? 0.1647 0.2669 0.2256 -0.0351 0.0141  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE    
4929  N NE    B ARG A 307 ? 0.0539 0.1840 0.1232 -0.0175 0.0092  0.0239  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE    
4930  C CZ    A ARG A 307 ? 0.1279 0.2483 0.2335 -0.0147 0.0012  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ    
4931  C CZ    B ARG A 307 ? 0.0501 0.1661 0.1302 -0.0111 -0.0002 0.0203  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ    
4932  N NH1   A ARG A 307 ? 0.1357 0.2498 0.2227 0.0093  0.0017  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1   
4933  N NH1   B ARG A 307 ? 0.0446 0.1613 0.1302 0.0033  -0.0145 0.0155  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1   
4934  N NH2   A ARG A 307 ? 0.0926 0.2496 0.2527 0.0233  0.0142  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2   
4935  N NH2   B ARG A 307 ? 0.0824 0.1550 0.1308 -0.0294 -0.0148 0.0414  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2   
4962  N N     . GLU A 308 ? 0.0557 0.1966 0.1574 -0.0260 0.0015  0.0111  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N     
4963  C CA    . GLU A 308 ? 0.0641 0.1887 0.1650 -0.0187 0.0055  0.0170  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA    
4964  C C     . GLU A 308 ? 0.0692 0.1961 0.1737 -0.0211 0.0142  0.0256  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C     
4965  O O     . GLU A 308 ? 0.0800 0.2094 0.1763 0.0007  0.0141  0.0157  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O     
4966  C CB    . GLU A 308 ? 0.0637 0.2121 0.1749 -0.0328 0.0043  0.0185  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB    
4967  C CG    . GLU A 308 ? 0.0690 0.2174 0.1931 -0.0394 0.0130  0.0124  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG    
4968  C CD    . GLU A 308 ? 0.0842 0.2349 0.1992 -0.0562 0.0164  0.0051  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD    
4969  O OE1   . GLU A 308 ? 0.0924 0.2291 0.1945 -0.0531 0.0016  0.0128  ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1   
4970  O OE2   . GLU A 308 ? 0.0907 0.2599 0.1998 -0.0463 0.0173  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2   
4977  N N     . PRO A 309 ? 0.0595 0.2034 0.1816 -0.0213 0.0083  0.0189  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A N     
4978  C CA    . PRO A 309 ? 0.0675 0.2119 0.2007 -0.0157 0.0160  0.0290  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CA    
4979  C C     . PRO A 309 ? 0.0885 0.2115 0.2200 0.0114  0.0205  0.0523  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A C     
4980  O O     . PRO A 309 ? 0.1395 0.2526 0.2277 0.0331  0.0039  0.0505  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A O     
4981  C CB    . PRO A 309 ? 0.0720 0.2187 0.2227 -0.0165 0.0035  0.0264  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CB    
4982  C CG    . PRO A 309 ? 0.0684 0.2214 0.2268 -0.0207 -0.0046 0.0221  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CG    
4983  C CD    . PRO A 309 ? 0.0670 0.1994 0.2047 -0.0312 0.0123  0.0165  ? ? ? ? ? ? 308 PRO A CD    
4991  N N     A LYS A 310 ? 0.0930 0.1956 0.2191 -0.0001 0.0330  0.0604  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N     
4992  N N     B LYS A 310 ? 0.0908 0.2001 0.2250 0.0111  0.0410  0.0628  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N     
4993  C CA    A LYS A 310 ? 0.1083 0.1949 0.2291 -0.0189 0.0471  0.0475  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA    
4994  C CA    B LYS A 310 ? 0.1061 0.1959 0.2401 0.0121  0.0580  0.0622  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA    
4995  C C     A LYS A 310 ? 0.1081 0.1962 0.2132 -0.0050 0.0230  0.0439  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C     
4996  C C     B LYS A 310 ? 0.1292 0.1959 0.2174 0.0325  0.0389  0.0629  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C     
4997  O O     A LYS A 310 ? 0.1684 0.2349 0.2160 0.0342  0.0129  0.0523  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O     
4998  O O     B LYS A 310 ? 0.2169 0.1815 0.2193 0.0453  0.0725  0.0747  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O     
4999  C CB    A LYS A 310 ? 0.1368 0.2439 0.2917 -0.0317 0.0385  0.0416  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB    
5000  C CB    B LYS A 310 ? 0.1090 0.2056 0.3001 0.0160  0.0648  0.0632  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB    
5001  C CG    A LYS A 310 ? 0.1565 0.3180 0.3921 -0.0715 0.0647  0.0358  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG    
5002  C CG    B LYS A 310 ? 0.1726 0.2120 0.3740 0.0003  0.0846  0.0679  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG    
5003  C CD    A LYS A 310 ? 0.2088 0.3925 0.4902 -0.1159 0.0684  0.0248  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD    
5004  C CD    B LYS A 310 ? 0.2485 0.2418 0.4395 -0.0467 0.0449  0.0712  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD    
5005  C CE    A LYS A 310 ? 0.4065 0.3620 0.4936 -0.1658 0.1489  0.0113  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE    
5006  C CE    B LYS A 310 ? 0.2858 0.2529 0.4991 -0.0053 0.0342  0.0875  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE    
5007  N NZ    A LYS A 310 ? 0.4970 0.5129 0.4490 -0.1654 0.1938  0.0585  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ    
5008  N NZ    B LYS A 310 ? 0.3498 0.3027 0.5062 -0.0145 0.0561  0.0619  ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ    
5035  N N     . THR A 311 ? 0.0974 0.1788 0.2119 0.0138  0.0289  0.0580  ? ? ? ? ? ? 310 THR A N     
5036  C CA    . THR A 311 ? 0.0828 0.1534 0.2124 0.0107  0.0240  0.0439  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA    
5037  C C     . THR A 311 ? 0.0872 0.1426 0.1862 0.0010  0.0109  0.0420  ? ? ? ? ? ? 310 THR A C     
5038  O O     . THR A 311 ? 0.0808 0.1492 0.1917 0.0014  0.0176  0.0318  ? ? ? ? ? ? 310 THR A O     
5039  C CB    . THR A 311 ? 0.1012 0.1550 0.2346 0.0034  0.0136  0.0227  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB    
5040  O OG1   . THR A 311 ? 0.1099 0.1604 0.2267 -0.0044 -0.0142 0.0249  ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1   
5041  C CG2   . THR A 311 ? 0.1047 0.1960 0.2533 -0.0251 0.0352  0.0281  ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2   
5049  N N     . PRO A 312 ? 0.0701 0.1485 0.1862 0.0038  0.0119  0.0375  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A N     
5050  C CA    . PRO A 312 ? 0.0696 0.1555 0.1704 0.0027  -0.0057 0.0320  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CA    
5051  C C     . PRO A 312 ? 0.0543 0.1372 0.1695 -0.0026 0.0098  0.0316  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A C     
5052  O O     . PRO A 312 ? 0.0512 0.1373 0.1759 0.0042  0.0072  0.0263  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A O     
5053  C CB    . PRO A 312 ? 0.0758 0.1582 0.1980 0.0215  0.0024  0.0232  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CB    
5054  C CG    . PRO A 312 ? 0.0958 0.1479 0.2276 0.0173  0.0202  0.0394  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CG    
5055  C CD    . PRO A 312 ? 0.0918 0.1366 0.2096 0.0206  0.0149  0.0433  ? ? ? ? ? ? 311 PRO A CD    
5063  N N     . GLN A 313 ? 0.0495 0.1317 0.1692 0.0011  0.0087  0.0283  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A N     
5064  C CA    . GLN A 313 ? 0.0546 0.1306 0.1641 0.0014  0.0034  0.0266  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CA    
5065  C C     . GLN A 313 ? 0.0492 0.1367 0.1648 0.0064  0.0063  0.0181  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A C     
5066  O O     . GLN A 313 ? 0.0548 0.1278 0.1566 0.0035  0.0103  0.0151  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A O     
5067  C CB    . GLN A 313 ? 0.0699 0.1324 0.1642 -0.0006 0.0101  0.0255  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CB    
5068  C CG    . GLN A 313 ? 0.0860 0.1295 0.1650 -0.0037 0.0105  0.0212  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CG    
5069  C CD    . GLN A 313 ? 0.0668 0.1223 0.1715 -0.0092 0.0181  0.0137  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A CD    
5070  O OE1   . GLN A 313 ? 0.1279 0.1327 0.1722 -0.0130 0.0236  0.0269  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A OE1   
5071  N NE2   . GLN A 313 ? 0.0714 0.1176 0.1783 0.0127  0.0041  0.0218  ? ? ? ? ? ? 312 GLN A NE2   
5080  N N     . ASP A 314 ? 0.0552 0.1303 0.1633 0.0095  0.0135  0.0230  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A N     
5081  C CA    . ASP A 314 ? 0.0537 0.1405 0.1708 0.0144  0.0084  0.0322  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CA    
5082  C C     . ASP A 314 ? 0.0649 0.1284 0.1628 0.0034  0.0139  0.0217  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A C     
5083  O O     . ASP A 314 ? 0.0639 0.1331 0.1641 0.0027  0.0122  0.0201  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A O     
5084  C CB    . ASP A 314 ? 0.0663 0.1737 0.1929 -0.0038 0.0287  0.0268  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CB    
5085  C CG    . ASP A 314 ? 0.0815 0.2044 0.2151 0.0045  0.0280  0.0387  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CG    
5086  O OD1   . ASP A 314 ? 0.0763 0.2227 0.2142 -0.0312 0.0170  0.0080  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD1   
5087  O OD2   . ASP A 314 ? 0.0962 0.2065 0.2607 -0.0227 0.0089  0.0435  ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD2   
5092  N N     A ARG A 315 ? 0.0663 0.1389 0.1681 0.0053  0.0108  0.0211  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N     
5093  N N     B ARG A 315 ? 0.0730 0.1363 0.1604 -0.0030 0.0186  0.0302  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A N     
5094  C CA    A ARG A 315 ? 0.0631 0.1599 0.1765 0.0239  -0.0071 0.0102  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA    
5095  C CA    B ARG A 315 ? 0.0780 0.1679 0.1653 0.0042  0.0050  0.0127  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CA    
5096  C C     A ARG A 315 ? 0.0594 0.1498 0.1623 0.0102  -0.0240 0.0124  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C     
5097  C C     B ARG A 315 ? 0.0564 0.1386 0.1595 0.0115  -0.0160 0.0017  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A C     
5098  O O     A ARG A 315 ? 0.0553 0.1548 0.1638 0.0024  -0.0256 0.0154  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O     
5099  O O     B ARG A 315 ? 0.0499 0.1391 0.1499 0.0188  -0.0233 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 314 ARG A O     
5100  C CB    A ARG A 315 ? 0.0927 0.1653 0.1943 0.0411  -0.0217 0.0089  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB    
5101  C CB    B ARG A 315 ? 0.1009 0.1841 0.1629 0.0055  0.0090  0.0220  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CB    
5102  C CG    A ARG A 315 ? 0.1292 0.1874 0.2042 0.0246  -0.0240 0.0177  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG    
5103  C CG    B ARG A 315 ? 0.0762 0.1998 0.1624 0.0040  0.0196  0.0351  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CG    
5104  C CD    A ARG A 315 ? 0.1412 0.1764 0.2136 0.0240  -0.0183 0.0261  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD    
5105  C CD    B ARG A 315 ? 0.0816 0.2219 0.1747 0.0024  -0.0037 0.0401  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CD    
5106  N NE    A ARG A 315 ? 0.1508 0.1963 0.2217 0.0059  0.0007  0.0482  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE    
5107  N NE    B ARG A 315 ? 0.0926 0.2532 0.1904 0.0104  -0.0140 0.0563  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NE    
5108  C CZ    A ARG A 315 ? 0.2473 0.1801 0.2529 -0.0087 0.0254  0.0393  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ    
5109  C CZ    B ARG A 315 ? 0.0966 0.2648 0.2037 -0.0071 -0.0164 0.1010  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A CZ    
5110  N NH1   A ARG A 315 ? 0.1917 0.1465 0.2527 -0.0243 0.0540  0.0565  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1   
5111  N NH1   B ARG A 315 ? 0.1000 0.2582 0.2234 0.0132  0.0074  0.1008  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH1   
5112  N NH2   A ARG A 315 ? 0.3439 0.1718 0.2940 -0.0427 -0.0103 0.0198  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2   
5113  N NH2   B ARG A 315 ? 0.0922 0.2638 0.2072 -0.0269 -0.0188 0.0903  ? ? ? ? ? ? 314 ARG A NH2   
5140  N N     . PHE A 316 ? 0.0532 0.1309 0.1642 0.0070  -0.0065 0.0101  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A N     
5141  C CA    . PHE A 316 ? 0.0481 0.1392 0.1603 -0.0032 -0.0006 0.0081  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CA    
5142  C C     . PHE A 316 ? 0.0438 0.1253 0.1554 0.0034  0.0095  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A C     
5143  O O     . PHE A 316 ? 0.0431 0.1258 0.1694 0.0035  0.0076  0.0028  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A O     
5144  C CB    . PHE A 316 ? 0.0480 0.1438 0.1662 0.0116  -0.0033 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CB    
5145  C CG    . PHE A 316 ? 0.0422 0.1361 0.1591 0.0140  0.0063  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CG    
5146  C CD1   . PHE A 316 ? 0.0487 0.1474 0.1706 0.0038  0.0054  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD1   
5147  C CD2   . PHE A 316 ? 0.0430 0.1371 0.1571 0.0170  0.0028  0.0070  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD2   
5148  C CE1   . PHE A 316 ? 0.0462 0.1339 0.1715 -0.0057 0.0090  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE1   
5149  C CE2   . PHE A 316 ? 0.0641 0.1467 0.1475 0.0301  -0.0130 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE2   
5150  C CZ    . PHE A 316 ? 0.0528 0.1397 0.1629 0.0191  0.0008  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CZ    
5160  N N     . ALA A 317 ? 0.0458 0.1186 0.1499 -0.0005 0.0036  0.0054  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A N     
5161  C CA    . ALA A 317 ? 0.0385 0.1319 0.1455 0.0029  -0.0036 0.0113  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CA    
5162  C C     . ALA A 317 ? 0.0360 0.1325 0.1403 0.0008  0.0005  0.0064  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A C     
5163  O O     . ALA A 317 ? 0.0402 0.1255 0.1491 0.0019  -0.0102 0.0075  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A O     
5164  C CB    . ALA A 317 ? 0.0511 0.1378 0.1567 0.0027  -0.0032 0.0174  ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CB    
5170  N N     . LEU A 318 ? 0.0374 0.1270 0.1434 -0.0010 -0.0029 0.0115  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N     
5171  C CA    . LEU A 318 ? 0.0386 0.1431 0.1456 -0.0060 0.0007  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA    
5172  C C     . LEU A 318 ? 0.0413 0.1380 0.1396 0.0134  0.0029  0.0025  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C     
5173  O O     . LEU A 318 ? 0.0404 0.1451 0.1586 0.0065  0.0045  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O     
5174  C CB    . LEU A 318 ? 0.0400 0.1493 0.1499 -0.0091 0.0112  0.0028  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB    
5175  C CG    . LEU A 318 ? 0.0484 0.1762 0.1760 -0.0117 0.0097  0.0097  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG    
5176  C CD1   . LEU A 318 ? 0.0689 0.2104 0.1989 -0.0329 0.0077  0.0323  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1   
5177  C CD2   . LEU A 318 ? 0.0468 0.1842 0.1858 0.0037  0.0048  0.0005  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2   
5189  N N     . LEU A 319 ? 0.0338 0.1314 0.1319 0.0077  0.0044  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N     
5190  C CA    . LEU A 319 ? 0.0390 0.1427 0.1361 0.0097  0.0038  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA    
5191  C C     . LEU A 319 ? 0.0366 0.1397 0.1442 0.0009  0.0064  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C     
5192  O O     . LEU A 319 ? 0.0488 0.1354 0.1546 0.0002  -0.0002 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O     
5193  C CB    . LEU A 319 ? 0.0465 0.1513 0.1416 0.0028  -0.0022 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB    
5194  C CG    . LEU A 319 ? 0.0734 0.1838 0.1629 0.0184  -0.0218 0.0051  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG    
5195  C CD1   . LEU A 319 ? 0.0851 0.1905 0.1727 0.0137  -0.0309 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1   
5196  C CD2   . LEU A 319 ? 0.0680 0.2244 0.1709 0.0124  -0.0003 0.0169  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2   
5208  N N     . PHE A 320 ? 0.0607 0.1250 0.1451 -0.0081 0.0109  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N     
5209  C CA    . PHE A 320 ? 0.0681 0.1234 0.1434 -0.0052 0.0147  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA    
5210  C C     . PHE A 320 ? 0.0743 0.1256 0.1366 -0.0091 0.0065  0.0057  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C     
5211  O O     . PHE A 320 ? 0.0766 0.1197 0.1527 -0.0054 0.0080  0.0040  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O     
5212  C CB    . PHE A 320 ? 0.0711 0.1126 0.1532 -0.0038 0.0000  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB    
5213  C CG    . PHE A 320 ? 0.0654 0.1147 0.1527 0.0081  -0.0046 0.0047  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG    
5214  C CD1   . PHE A 320 ? 0.0715 0.1461 0.1600 0.0015  0.0086  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1   
5215  C CD2   . PHE A 320 ? 0.0854 0.1548 0.1465 0.0092  -0.0065 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2   
5216  C CE1   . PHE A 320 ? 0.1052 0.1511 0.1765 -0.0004 0.0366  0.0001  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1   
5217  C CE2   . PHE A 320 ? 0.1490 0.1541 0.1433 0.0007  -0.0011 0.0034  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2   
5218  C CZ    . PHE A 320 ? 0.1590 0.1410 0.1584 -0.0187 0.0236  0.0092  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ    
5228  N N     . ALA A 321 ? 0.0577 0.1170 0.1450 -0.0077 0.0053  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 320 ALA A N     
5229  C CA    . ALA A 321 ? 0.0602 0.1305 0.1474 -0.0053 -0.0073 0.0050  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CA    
5230  C C     . ALA A 321 ? 0.0478 0.1455 0.1553 0.0088  -0.0003 0.0122  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A C     
5231  O O     . ALA A 321 ? 0.0630 0.1409 0.1510 0.0055  -0.0004 0.0024  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A O     
5232  C CB    . ALA A 321 ? 0.0555 0.1181 0.1533 -0.0045 -0.0084 0.0023  ? ? ? ? ? ? 320 ALA A CB    
5238  N N     . ALA A 322 ? 0.0418 0.1390 0.1540 -0.0088 -0.0013 0.0070  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A N     
5239  C CA    . ALA A 322 ? 0.0550 0.1310 0.1526 0.0036  -0.0044 0.0023  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CA    
5240  C C     . ALA A 322 ? 0.0635 0.1213 0.1533 0.0111  -0.0026 0.0114  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A C     
5241  O O     . ALA A 322 ? 0.0641 0.1248 0.1767 0.0076  0.0019  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 321 ALA A O     
5242  C CB    . ALA A 322 ? 0.0637 0.1485 0.1527 -0.0039 -0.0057 0.0081  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CB    
5248  N N     . SER A 323 ? 0.0548 0.1324 0.1596 0.0009  0.0064  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 322 SER A N     
5249  C CA    . SER A 323 ? 0.0510 0.1341 0.1687 -0.0039 0.0121  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 322 SER A CA    
5250  C C     . SER A 323 ? 0.0591 0.1212 0.1652 -0.0133 0.0025  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 322 SER A C     
5251  O O     . SER A 323 ? 0.0761 0.1219 0.1721 -0.0117 -0.0068 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 322 SER A O     
5252  C CB    . SER A 323 ? 0.0676 0.1487 0.1790 0.0034  0.0285  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 322 SER A CB    
5253  O OG    . SER A 323 ? 0.1027 0.1847 0.2175 0.0019  0.0189  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 322 SER A OG    
5259  N N     . MET A 324 ? 0.0684 0.1215 0.1545 -0.0014 -0.0064 0.0005  ? ? ? ? ? ? 323 MET A N     
5260  C CA    . MET A 324 ? 0.0687 0.1425 0.1468 -0.0047 0.0055  0.0001  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CA    
5261  C C     . MET A 324 ? 0.0715 0.1440 0.1582 -0.0108 -0.0021 0.0072  ? ? ? ? ? ? 323 MET A C     
5262  O O     . MET A 324 ? 0.0977 0.1455 0.1676 -0.0151 -0.0136 0.0132  ? ? ? ? ? ? 323 MET A O     
5263  C CB    . MET A 324 ? 0.0771 0.1362 0.1563 -0.0155 0.0003  0.0106  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CB    
5264  C CG    . MET A 324 ? 0.0747 0.1449 0.1689 -0.0161 -0.0020 0.0035  ? ? ? ? ? ? 323 MET A CG    
5265  S SD    . MET A 324 ? 0.1056 0.1630 0.1729 -0.0112 0.0041  0.0036  ? ? ? ? ? ? 323 MET A SD    
5266  C CE    . MET A 324 ? 0.1404 0.1470 0.1828 -0.0055 0.0144  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 323 MET A CE    
5276  N N     . THR A 325 ? 0.0912 0.1347 0.1623 0.0014  -0.0090 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 324 THR A N     
5277  C CA    . THR A 325 ? 0.0902 0.1505 0.1756 0.0012  -0.0011 0.0050  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CA    
5278  C C     . THR A 325 ? 0.0834 0.1383 0.1686 0.0092  0.0047  0.0019  ? ? ? ? ? ? 324 THR A C     
5279  O O     . THR A 325 ? 0.1018 0.1211 0.1807 0.0040  -0.0102 0.0037  ? ? ? ? ? ? 324 THR A O     
5280  C CB    . THR A 325 ? 0.0920 0.1735 0.1998 -0.0067 0.0040  0.0087  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CB    
5281  O OG1   . THR A 325 ? 0.1327 0.2872 0.2146 -0.0851 -0.0040 0.0295  ? ? ? ? ? ? 324 THR A OG1   
5282  C CG2   . THR A 325 ? 0.1369 0.1557 0.2209 0.0368  0.0379  0.0175  ? ? ? ? ? ? 324 THR A CG2   
5290  N N     . ASN A 326 ? 0.0764 0.1310 0.1680 -0.0043 -0.0016 0.0021  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A N     
5291  C CA    . ASN A 326 ? 0.0811 0.1303 0.1714 -0.0126 -0.0113 0.0012  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CA    
5292  C C     . ASN A 326 ? 0.0836 0.1338 0.1795 -0.0167 -0.0059 0.0014  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A C     
5293  O O     . ASN A 326 ? 0.1170 0.1406 0.2029 -0.0300 -0.0164 0.0103  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A O     
5294  C CB    . ASN A 326 ? 0.0923 0.1287 0.1729 0.0029  -0.0164 0.0035  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CB    
5295  C CG    . ASN A 326 ? 0.0945 0.1232 0.1818 0.0012  -0.0202 0.0023  ? ? ? ? ? ? 325 ASN A CG    
5296  O OD1   . ASN A 326 ? 0.0889 0.1319 0.2088 0.0044  -0.0328 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A OD1   
5297  N ND2   . ASN A 326 ? 0.1021 0.1380 0.1747 -0.0042 -0.0143 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 325 ASN A ND2   
5304  N N     . THR A 327 ? 0.1013 0.1245 0.1764 -0.0172 -0.0067 0.0081  ? ? ? ? ? ? 326 THR A N     
5305  C CA    . THR A 327 ? 0.1247 0.1436 0.1796 -0.0085 -0.0127 0.0135  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CA    
5306  C C     . THR A 327 ? 0.1399 0.1360 0.1879 -0.0102 -0.0060 0.0179  ? ? ? ? ? ? 326 THR A C     
5307  O O     . THR A 327 ? 0.1514 0.1591 0.1958 -0.0089 -0.0027 0.0375  ? ? ? ? ? ? 326 THR A O     
5308  C CB    . THR A 327 ? 0.1091 0.1602 0.1937 -0.0220 -0.0071 0.0142  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CB    
5309  O OG1   . THR A 327 ? 0.1016 0.1620 0.2002 -0.0168 0.0008  0.0073  ? ? ? ? ? ? 326 THR A OG1   
5310  C CG2   . THR A 327 ? 0.0928 0.1836 0.2004 -0.0280 -0.0059 0.0045  ? ? ? ? ? ? 326 THR A CG2   
5318  N N     . GLY A 328 ? 0.1247 0.1307 0.1960 -0.0237 -0.0126 0.0115  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N     
5319  C CA    . GLY A 328 ? 0.1389 0.1263 0.2117 -0.0147 -0.0251 0.0129  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA    
5320  C C     . GLY A 328 ? 0.1325 0.1331 0.2197 -0.0023 -0.0307 0.0065  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C     
5321  O O     . GLY A 328 ? 0.1486 0.1439 0.2503 0.0105  -0.0366 0.0244  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O     
5325  N N     . GLY A 329 ? 0.0986 0.1349 0.2027 0.0024  -0.0168 0.0026  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N     
5326  C CA    . GLY A 329 ? 0.0961 0.1706 0.2024 0.0098  -0.0200 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA    
5327  C C     . GLY A 329 ? 0.0641 0.1546 0.1907 -0.0010 0.0007  0.0158  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C     
5328  O O     . GLY A 329 ? 0.0830 0.1529 0.1959 -0.0076 -0.0104 0.0083  ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O     
5332  N N     . GLY A 330 ? 0.0768 0.1531 0.1886 0.0117  0.0012  0.0062  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A N     
5333  C CA    . GLY A 330 ? 0.0856 0.1393 0.1769 -0.0100 -0.0029 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 329 GLY A CA    
5334  C C     . GLY A 330 ? 0.0609 0.1443 0.1611 0.0051  -0.0016 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 329 GLY A C     
5335  O O     . GLY A 330 ? 0.0813 0.1638 0.1599 0.0292  -0.0071 0.0012  ? ? ? ? ? ? 329 GLY A O     
5339  N N     . ASP A 331 ? 0.0728 0.1482 0.1561 0.0048  0.0012  0.0036  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A N     
5340  C CA    . ASP A 331 ? 0.0555 0.1607 0.1494 0.0019  0.0016  0.0037  ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CA    
5341  C C     . ASP A 331 ? 0.0574 0.1535 0.1482 0.0082  0.0071  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A C     
5342  O O     . ASP A 331 ? 0.1167 0.1557 0.1553 0.0194  0.0225  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A O     
5343  C CB    . ASP A 331 ? 0.0509 0.1804 0.1568 0.0104  -0.0001 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CB    
5344  C CG    . ASP A 331 ? 0.0535 0.2000 0.1776 0.0199  0.0020  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A CG    
5345  O OD1   . ASP A 331 ? 0.0906 0.1789 0.1629 0.0184  0.0147  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD1   
5346  O OD2   . ASP A 331 ? 0.0776 0.2724 0.1965 0.0320  0.0191  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 330 ASP A OD2   
5351  N N     . ALA A 332 ? 0.0596 0.1537 0.1505 0.0127  -0.0036 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A N     
5352  C CA    . ALA A 332 ? 0.0772 0.1508 0.1510 0.0142  -0.0159 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CA    
5353  C C     . ALA A 332 ? 0.0707 0.1674 0.1412 0.0068  -0.0040 0.0023  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A C     
5354  O O     . ALA A 332 ? 0.0952 0.1839 0.1546 -0.0061 0.0059  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A O     
5355  C CB    . ALA A 332 ? 0.1205 0.1671 0.1750 0.0291  -0.0326 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A CB    
5361  N N     . TYR A 333 ? 0.0498 0.1677 0.1345 0.0155  0.0013  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 332 TYR A N     
5362  C CA    . TYR A 333 ? 0.0404 0.1524 0.1520 0.0093  -0.0054 0.0014  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CA    
5363  C C     . TYR A 333 ? 0.0446 0.1658 0.1664 0.0086  -0.0050 0.0087  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A C     
5364  O O     . TYR A 333 ? 0.0569 0.1760 0.1791 0.0076  0.0058  0.0028  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A O     
5365  C CB    . TYR A 333 ? 0.0615 0.1553 0.1539 0.0053  -0.0052 0.0000  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CB    
5366  C CG    . TYR A 333 ? 0.0405 0.1569 0.1500 0.0033  -0.0001 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CG    
5367  C CD1   . TYR A 333 ? 0.0543 0.1674 0.1640 0.0237  0.0100  0.0063  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD1   
5368  C CD2   . TYR A 333 ? 0.0484 0.1567 0.1604 0.0021  -0.0063 0.0018  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CD2   
5369  C CE1   . TYR A 333 ? 0.0562 0.1699 0.1677 0.0328  0.0036  0.0001  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE1   
5370  C CE2   . TYR A 333 ? 0.0488 0.1694 0.1514 0.0072  0.0024  0.0171  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CE2   
5371  C CZ    . TYR A 333 ? 0.0587 0.1655 0.1631 0.0314  0.0058  0.0202  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A CZ    
5372  O OH    . TYR A 333 ? 0.0969 0.1645 0.1776 0.0465  0.0147  0.0130  ? ? ? ? ? ? 332 TYR A OH    
5382  N N     . THR A 334 ? 0.0451 0.1645 0.1678 0.0099  0.0011  0.0103  ? ? ? ? ? ? 333 THR A N     
5383  C CA    . THR A 334 ? 0.0497 0.1654 0.1637 -0.0060 0.0064  0.0210  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CA    
5384  C C     . THR A 334 ? 0.0429 0.1564 0.1558 -0.0080 0.0117  0.0079  ? ? ? ? ? ? 333 THR A C     
5385  O O     . THR A 334 ? 0.0462 0.1758 0.1473 0.0011  0.0062  0.0162  ? ? ? ? ? ? 333 THR A O     
5386  C CB    . THR A 334 ? 0.0613 0.1852 0.1720 -0.0059 0.0040  0.0133  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CB    
5387  O OG1   . THR A 334 ? 0.0582 0.2194 0.1860 0.0030  0.0157  0.0079  ? ? ? ? ? ? 333 THR A OG1   
5388  C CG2   . THR A 334 ? 0.0906 0.2319 0.1727 -0.0036 -0.0101 0.0012  ? ? ? ? ? ? 333 THR A CG2   
5396  N N     . PHE A 335 ? 0.0550 0.1725 0.1638 -0.0092 0.0037  0.0165  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A N     
5397  C CA    . PHE A 335 ? 0.0644 0.1819 0.1707 0.0024  0.0112  0.0067  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CA    
5398  C C     . PHE A 335 ? 0.0655 0.1701 0.1603 -0.0123 0.0064  0.0003  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A C     
5399  O O     . PHE A 335 ? 0.0811 0.1841 0.1613 -0.0029 -0.0002 0.0077  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A O     
5400  C CB    . PHE A 335 ? 0.0961 0.1771 0.1778 -0.0039 0.0160  0.0133  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CB    
5401  C CG    . PHE A 335 ? 0.1465 0.1745 0.1857 0.0352  0.0268  0.0122  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CG    
5402  C CD1   . PHE A 335 ? 0.1660 0.1969 0.2067 0.0465  0.0183  0.0273  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD1   
5403  C CD2   . PHE A 335 ? 0.2734 0.2745 0.1910 0.1283  -0.0049 0.0063  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CD2   
5404  C CE1   . PHE A 335 ? 0.1905 0.2289 0.2381 0.0775  0.0122  0.0102  ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE1   
5405  C CE2   . PHE A 335 ? 0.3458 0.2974 0.2169 0.1743  -0.0486 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CE2   
5406  C CZ    . PHE A 335 ? 0.2728 0.2859 0.2477 0.1403  -0.0218 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 334 PHE A CZ    
5416  N N     . GLN A 336 ? 0.0477 0.1857 0.1604 -0.0048 0.0010  0.0062  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N     
5417  C CA    . GLN A 336 ? 0.0487 0.1911 0.1613 -0.0100 -0.0001 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA    
5418  C C     . GLN A 336 ? 0.0460 0.1823 0.1614 0.0024  0.0044  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C     
5419  O O     . GLN A 336 ? 0.0512 0.1990 0.1758 -0.0060 -0.0082 0.0079  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O     
5420  C CB    . GLN A 336 ? 0.0581 0.2169 0.1666 0.0065  0.0111  0.0091  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB    
5421  C CG    . GLN A 336 ? 0.0622 0.2214 0.1720 -0.0114 0.0096  0.0128  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG    
5422  C CD    . GLN A 336 ? 0.0609 0.2245 0.1766 -0.0186 0.0056  0.0201  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD    
5423  O OE1   . GLN A 336 ? 0.0576 0.2122 0.1678 -0.0214 0.0039  0.0122  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1   
5424  N NE2   . GLN A 336 ? 0.0880 0.2490 0.2250 -0.0461 -0.0161 0.0396  ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2   
5433  N N     . GLU A 337 ? 0.0441 0.1734 0.1535 0.0062  0.0017  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A N     
5434  C CA    . GLU A 337 ? 0.0447 0.1688 0.1678 0.0085  0.0018  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CA    
5435  C C     . GLU A 337 ? 0.0427 0.1624 0.1532 0.0061  0.0019  0.0103  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A C     
5436  O O     . GLU A 337 ? 0.0582 0.1661 0.1598 0.0183  -0.0003 0.0103  ? ? ? ? ? ? 336 GLU A O     
5437  C CB    . GLU A 337 ? 0.0538 0.1828 0.1824 0.0134  0.0073  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CB    
5438  C CG    . GLU A 337 ? 0.0705 0.2170 0.2096 0.0223  0.0031  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CG    
5439  C CD    . GLU A 337 ? 0.0857 0.2280 0.2490 0.0407  0.0031  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A CD    
5440  O OE1   . GLU A 337 ? 0.0950 0.2274 0.2093 0.0319  -0.0157 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE1   
5441  O OE2   . GLU A 337 ? 0.1205 0.2362 0.3307 0.0410  -0.0192 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 336 GLU A OE2   
5448  N N     . TYR A 338 ? 0.0476 0.1618 0.1523 0.0103  -0.0050 0.0101  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A N     
5449  C CA    . TYR A 338 ? 0.0423 0.1546 0.1560 0.0152  0.0010  0.0005  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CA    
5450  C C     . TYR A 338 ? 0.0442 0.1611 0.1549 0.0008  0.0046  0.0042  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A C     
5451  O O     . TYR A 338 ? 0.0573 0.1746 0.1537 0.0108  -0.0088 0.0033  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A O     
5452  C CB    . TYR A 338 ? 0.0507 0.1566 0.1606 0.0146  -0.0017 0.0058  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CB    
5453  C CG    . TYR A 338 ? 0.0408 0.1521 0.1539 0.0124  0.0082  0.0003  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CG    
5454  C CD1   . TYR A 338 ? 0.0601 0.1482 0.1518 0.0156  0.0005  0.0115  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD1   
5455  C CD2   . TYR A 338 ? 0.0455 0.1460 0.1510 0.0197  0.0047  0.0121  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CD2   
5456  C CE1   . TYR A 338 ? 0.0471 0.1532 0.1493 0.0030  0.0141  0.0144  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE1   
5457  C CE2   . TYR A 338 ? 0.0434 0.1639 0.1521 0.0101  0.0045  0.0090  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CE2   
5458  C CZ    . TYR A 338 ? 0.0418 0.1505 0.1556 0.0082  0.0021  0.0100  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A CZ    
5459  O OH    . TYR A 338 ? 0.0538 0.1752 0.1765 0.0001  0.0041  0.0211  ? ? ? ? ? ? 337 TYR A OH    
5469  N N     A GLU A 339 ? 0.0490 0.1742 0.1523 -0.0002 -0.0034 0.0051  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N     
5470  N N     B GLU A 339 ? 0.0493 0.1779 0.1614 -0.0021 -0.0137 0.0049  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A N     
5471  C CA    A GLU A 339 ? 0.0536 0.1883 0.1674 -0.0103 0.0043  0.0117  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA    
5472  C CA    B GLU A 339 ? 0.0644 0.2031 0.1765 -0.0037 -0.0330 0.0002  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CA    
5473  C C     A GLU A 339 ? 0.0513 0.1738 0.1519 -0.0116 0.0077  0.0123  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C     
5474  C C     B GLU A 339 ? 0.0605 0.1952 0.1636 -0.0125 -0.0285 0.0030  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A C     
5475  O O     A GLU A 339 ? 0.0569 0.1782 0.1545 -0.0056 -0.0009 0.0084  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O     
5476  O O     B GLU A 339 ? 0.0571 0.1998 0.1557 -0.0233 -0.0163 0.0014  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A O     
5477  C CB    A GLU A 339 ? 0.0848 0.2039 0.1841 -0.0137 -0.0077 0.0189  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB    
5478  C CB    B GLU A 339 ? 0.0838 0.2193 0.1903 -0.0018 -0.0483 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CB    
5479  C CG    A GLU A 339 ? 0.1028 0.2098 0.2037 -0.0129 -0.0003 0.0230  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG    
5480  C CG    B GLU A 339 ? 0.1491 0.2215 0.2022 -0.0035 -0.0397 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CG    
5481  C CD    A GLU A 339 ? 0.2256 0.2509 0.2540 0.0437  0.0455  0.0378  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD    
5482  C CD    B GLU A 339 ? 0.1290 0.2631 0.2082 -0.0254 -0.0306 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A CD    
5483  O OE1   A GLU A 339 ? 0.1581 0.2674 0.2771 0.0284  0.0597  0.0294  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1   
5484  O OE1   B GLU A 339 ? 0.1235 0.2772 0.1865 -0.0702 -0.0154 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE1   
5485  O OE2   A GLU A 339 ? 0.3480 0.2310 0.2938 0.0397  0.0881  0.0411  ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2   
5486  O OE2   B GLU A 339 ? 0.2171 0.2367 0.2222 0.0217  0.0119  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 338 GLU A OE2   
5499  N N     A GLU A 340 ? 0.0509 0.1923 0.1528 0.0085  0.0153  0.0001  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N     
5500  N N     B GLU A 340 ? 0.0604 0.1889 0.1653 0.0050  -0.0391 0.0011  ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N     
5501  C CA    A GLU A 340 ? 0.0514 0.1950 0.1707 0.0050  0.0107  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA    
5502  C CA    B GLU A 340 ? 0.0549 0.1948 0.1787 0.0131  -0.0151 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA    
5503  C C     A GLU A 340 ? 0.0439 0.1639 0.1623 0.0038  -0.0045 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C     
5504  C C     B GLU A 340 ? 0.0469 0.1707 0.1653 0.0088  -0.0057 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C     
5505  O O     A GLU A 340 ? 0.0467 0.1518 0.1665 0.0004  -0.0154 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O     
5506  O O     B GLU A 340 ? 0.0479 0.1599 0.1617 0.0215  0.0025  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O     
5507  C CB    A GLU A 340 ? 0.0644 0.2218 0.1950 0.0135  0.0209  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB    
5508  C CB    B GLU A 340 ? 0.0621 0.2104 0.2054 0.0248  -0.0041 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB    
5509  C CG    A GLU A 340 ? 0.1175 0.2232 0.2120 0.0246  0.0212  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG    
5510  C CG    B GLU A 340 ? 0.0700 0.1979 0.2401 0.0211  -0.0003 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG    
5511  C CD    A GLU A 340 ? 0.1853 0.2326 0.2294 0.0157  0.0491  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD    
5512  C CD    B GLU A 340 ? 0.1423 0.2333 0.2825 0.0363  0.0081  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD    
5513  O OE1   A GLU A 340 ? 0.1900 0.2461 0.2368 0.0607  0.0335  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1   
5514  O OE1   B GLU A 340 ? 0.2062 0.2727 0.2583 0.0415  0.0332  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1   
5515  O OE2   A GLU A 340 ? 0.1663 0.2233 0.2420 -0.0118 0.0880  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2   
5516  O OE2   B GLU A 340 ? 0.2926 0.2186 0.3539 0.0054  0.0193  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2   
5529  N N     . TRP A 341 ? 0.0462 0.1651 0.1625 0.0060  -0.0059 0.0030  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A N     
5530  C CA    . TRP A 341 ? 0.0443 0.1555 0.1701 0.0104  -0.0054 0.0058  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CA    
5531  C C     . TRP A 341 ? 0.0448 0.1579 0.1547 0.0014  -0.0057 0.0004  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A C     
5532  O O     . TRP A 341 ? 0.0694 0.1708 0.1489 0.0059  -0.0089 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A O     
5533  C CB    . TRP A 341 ? 0.0465 0.1629 0.1752 0.0078  -0.0108 0.0035  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CB    
5534  C CG    . TRP A 341 ? 0.0577 0.1562 0.1769 0.0056  -0.0125 0.0055  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CG    
5535  C CD1   . TRP A 341 ? 0.0806 0.1873 0.1932 0.0019  -0.0082 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD1   
5536  C CD2   . TRP A 341 ? 0.0559 0.1608 0.1697 0.0042  -0.0048 0.0085  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD2   
5537  N NE1   . TRP A 341 ? 0.0850 0.1903 0.2014 0.0101  0.0102  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A NE1   
5538  C CE2   . TRP A 341 ? 0.0745 0.1700 0.1766 0.0048  -0.0078 0.0001  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE2   
5539  C CE3   . TRP A 341 ? 0.0726 0.1570 0.1745 -0.0032 -0.0172 0.0057  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE3   
5540  C CZ2   . TRP A 341 ? 0.0961 0.1903 0.1784 -0.0077 -0.0109 0.0019  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ2   
5541  C CZ3   . TRP A 341 ? 0.0898 0.1675 0.1882 -0.0131 -0.0291 0.0170  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ3   
5542  C CH2   . TRP A 341 ? 0.0966 0.1859 0.1786 -0.0108 -0.0428 0.0226  ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CH2   
5553  N N     . PHE A 342 ? 0.0610 0.1485 0.1517 -0.0020 -0.0137 0.0043  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A N     
5554  C CA    . PHE A 342 ? 0.0566 0.1582 0.1577 0.0067  -0.0081 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CA    
5555  C C     . PHE A 342 ? 0.0687 0.1660 0.1555 0.0020  -0.0146 0.0081  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A C     
5556  O O     . PHE A 342 ? 0.0833 0.1810 0.1477 0.0070  -0.0200 0.0065  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A O     
5557  C CB    . PHE A 342 ? 0.0652 0.1493 0.1633 0.0023  -0.0100 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CB    
5558  C CG    . PHE A 342 ? 0.0638 0.1487 0.1642 0.0117  -0.0135 0.0014  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CG    
5559  C CD1   . PHE A 342 ? 0.0679 0.1601 0.1826 0.0116  -0.0223 0.0133  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD1   
5560  C CD2   . PHE A 342 ? 0.0856 0.1631 0.1684 0.0053  -0.0218 0.0093  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD2   
5561  C CE1   . PHE A 342 ? 0.0744 0.1596 0.2021 0.0119  -0.0281 0.0117  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE1   
5562  C CE2   . PHE A 342 ? 0.1048 0.1619 0.1801 0.0153  -0.0213 0.0066  ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE2   
5563  C CZ    . PHE A 342 ? 0.0870 0.1556 0.1941 0.0159  -0.0320 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CZ    
5573  N N     . THR A 343 ? 0.0610 0.1848 0.1681 -0.0153 -0.0146 0.0071  ? ? ? ? ? ? 342 THR A N     
5574  C CA    . THR A 343 ? 0.0614 0.1954 0.1860 -0.0146 -0.0130 0.0148  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CA    
5575  C C     . THR A 343 ? 0.0547 0.2029 0.1866 -0.0007 -0.0177 0.0115  ? ? ? ? ? ? 342 THR A C     
5576  O O     . THR A 343 ? 0.0627 0.2230 0.1959 -0.0038 -0.0304 0.0028  ? ? ? ? ? ? 342 THR A O     
5577  C CB    . THR A 343 ? 0.0734 0.2709 0.1967 -0.0184 -0.0048 0.0287  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CB    
5578  O OG1   . THR A 343 ? 0.1371 0.2675 0.2025 -0.0375 -0.0016 0.0309  ? ? ? ? ? ? 342 THR A OG1   
5579  C CG2   . THR A 343 ? 0.0913 0.3340 0.2160 -0.0278 -0.0107 0.0428  ? ? ? ? ? ? 342 THR A CG2   
5587  N N     . ALA A 344 ? 0.0623 0.2040 0.1902 0.0155  -0.0174 0.0019  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A N     
5588  C CA    . ALA A 344 ? 0.0832 0.1986 0.2116 0.0295  -0.0154 0.0007  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CA    
5589  C C     . ALA A 344 ? 0.0766 0.2082 0.2070 0.0381  -0.0249 0.0127  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A C     
5590  O O     . ALA A 344 ? 0.1382 0.2728 0.2317 0.0936  0.0007  0.0398  ? ? ? ? ? ? 343 ALA A O     
5591  C CB    . ALA A 344 ? 0.1056 0.1961 0.2185 0.0327  -0.0267 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 343 ALA A CB    
5597  N N     . ALA A 345 ? 0.0753 0.1730 0.1828 0.0280  -0.0166 0.0212  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A N     
5598  C CA    . ALA A 345 ? 0.0816 0.1838 0.1803 0.0091  -0.0154 0.0181  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CA    
5599  C C     . ALA A 345 ? 0.0879 0.1996 0.1671 0.0018  -0.0305 0.0103  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A C     
5600  O O     . ALA A 345 ? 0.1189 0.2378 0.1627 0.0042  -0.0197 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 344 ALA A O     
5601  C CB    . ALA A 345 ? 0.0692 0.1892 0.1822 0.0198  -0.0080 0.0153  ? ? ? ? ? ? 344 ALA A CB    
5607  N N     . GLY A 346 ? 0.0768 0.1812 0.1778 0.0113  -0.0331 0.0109  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A N     
5608  C CA    . GLY A 346 ? 0.0954 0.1959 0.1960 0.0060  -0.0445 0.0118  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A CA    
5609  C C     . GLY A 346 ? 0.1120 0.1941 0.1990 0.0053  -0.0492 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A C     
5610  O O     . GLY A 346 ? 0.1974 0.2135 0.2054 0.0284  -0.0894 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A O     
5614  N N     . LEU A 347 ? 0.0840 0.1787 0.1844 0.0155  -0.0268 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N     
5615  C CA    . LEU A 347 ? 0.0888 0.1552 0.1815 0.0116  -0.0265 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA    
5616  C C     . LEU A 347 ? 0.0791 0.1588 0.1842 0.0087  -0.0131 0.0002  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C     
5617  O O     . LEU A 347 ? 0.0946 0.1763 0.1919 0.0016  -0.0098 0.0036  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O     
5618  C CB    . LEU A 347 ? 0.0703 0.1636 0.1778 0.0061  -0.0143 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB    
5619  C CG    . LEU A 347 ? 0.1088 0.1714 0.1820 0.0013  -0.0021 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG    
5620  C CD1   . LEU A 347 ? 0.0895 0.1934 0.2067 0.0075  -0.0131 0.0221  ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1   
5621  C CD2   . LEU A 347 ? 0.2151 0.1964 0.1779 -0.0284 0.0144  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2   
5633  N N     . GLN A 348 ? 0.0754 0.1546 0.2129 -0.0158 -0.0154 0.0146  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A N     
5634  C CA    . GLN A 348 ? 0.0755 0.1668 0.2585 -0.0250 -0.0178 0.0324  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CA    
5635  C C     . GLN A 348 ? 0.0765 0.1672 0.2314 -0.0109 -0.0163 0.0131  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A C     
5636  O O     . GLN A 348 ? 0.0667 0.1957 0.2262 -0.0188 -0.0178 0.0005  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A O     
5637  C CB    . GLN A 348 ? 0.1050 0.2599 0.3400 -0.0268 -0.0449 0.0575  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CB    
5638  C CG    . GLN A 348 ? 0.1629 0.3621 0.4726 0.0047  -0.0716 0.0882  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CG    
5639  C CD    . GLN A 348 ? 0.2906 0.5188 0.5863 -0.0061 -0.1011 0.0766  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A CD    
5640  O OE1   . GLN A 348 ? 0.5757 0.6786 0.5805 -0.1405 -0.0091 0.0698  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A OE1   
5641  N NE2   . GLN A 348 ? 0.3833 0.6750 0.7489 -0.0912 -0.1313 0.1151  ? ? ? ? ? ? 347 GLN A NE2   
5650  N N     . ARG A 349 ? 0.0674 0.1879 0.2182 0.0092  -0.0078 0.0169  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A N     
5651  C CA    . ARG A 349 ? 0.0689 0.1930 0.2335 0.0117  -0.0064 0.0332  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CA    
5652  C C     . ARG A 349 ? 0.0733 0.1856 0.2659 -0.0033 -0.0113 0.0472  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A C     
5653  O O     . ARG A 349 ? 0.0954 0.2318 0.3206 -0.0252 -0.0094 0.0687  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A O     
5654  C CB    . ARG A 349 ? 0.1009 0.2129 0.2391 0.0025  -0.0210 0.0365  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CB    
5655  C CG    . ARG A 349 ? 0.1352 0.2237 0.2613 0.0130  -0.0443 0.0260  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CG    
5656  C CD    . ARG A 349 ? 0.1396 0.2583 0.2831 0.0039  -0.0424 0.0252  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CD    
5657  N NE    . ARG A 349 ? 0.1425 0.2795 0.3093 -0.0185 0.0185  0.0018  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NE    
5658  C CZ    . ARG A 349 ? 0.1041 0.3553 0.3555 -0.0133 0.0170  0.0301  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CZ    
5659  N NH1   . ARG A 349 ? 0.1121 0.3914 0.3558 -0.0420 -0.0118 0.0264  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH1   
5660  N NH2   . ARG A 349 ? 0.1327 0.3590 0.4094 0.0049  0.0477  0.0371  ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH2   
5674  N N     . ILE A 350 ? 0.0857 0.1644 0.2628 -0.0206 -0.0333 0.0124  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A N     
5675  C CA    . ILE A 350 ? 0.1246 0.1743 0.2918 -0.0357 -0.0640 0.0126  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CA    
5676  C C     . ILE A 350 ? 0.1206 0.1705 0.2871 -0.0356 -0.0696 0.0216  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A C     
5677  O O     . ILE A 350 ? 0.1875 0.1630 0.3356 -0.0515 -0.0846 0.0306  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A O     
5678  C CB    . ILE A 350 ? 0.2012 0.1808 0.3230 -0.0195 -0.0986 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CB    
5679  C CG1   . ILE A 350 ? 0.2648 0.2089 0.3061 -0.0356 -0.0530 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG1   
5680  C CG2   . ILE A 350 ? 0.2499 0.2232 0.3647 -0.0141 -0.1448 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG2   
5681  C CD1   . ILE A 350 ? 0.3573 0.2641 0.3054 -0.0347 -0.0497 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CD1   
5693  N N     A GLU A 351 ? 0.1020 0.1531 0.2553 -0.0351 -0.0472 0.0080  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N     
5694  N N     B GLU A 351 ? 0.1243 0.1651 0.2735 -0.0301 -0.0808 0.0084  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N     
5695  C CA    A GLU A 351 ? 0.0963 0.1431 0.2552 -0.0151 -0.0281 0.0063  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA    
5696  C CA    B GLU A 351 ? 0.1535 0.1741 0.2888 -0.0125 -0.0874 0.0020  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA    
5697  C C     A GLU A 351 ? 0.0695 0.1656 0.2333 -0.0170 -0.0175 0.0179  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C     
5698  C C     B GLU A 351 ? 0.1036 0.1614 0.2503 -0.0234 -0.0519 0.0262  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C     
5699  O O     A GLU A 351 ? 0.0660 0.1745 0.2207 -0.0095 0.0067  0.0165  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O     
5700  O O     B GLU A 351 ? 0.0921 0.1490 0.2323 -0.0272 -0.0325 0.0239  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O     
5701  C CB    A GLU A 351 ? 0.1230 0.1406 0.2796 0.0028  -0.0297 0.0002  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB    
5702  C CB    B GLU A 351 ? 0.2038 0.2257 0.3409 -0.0202 -0.0937 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB    
5703  C CG    A GLU A 351 ? 0.1251 0.1631 0.3175 -0.0209 -0.0659 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG    
5704  C CG    B GLU A 351 ? 0.3377 0.2060 0.4044 -0.0207 -0.1285 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG    
5705  C CD    A GLU A 351 ? 0.2240 0.1803 0.3849 -0.0403 -0.0508 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD    
5706  C CD    B GLU A 351 ? 0.3240 0.2318 0.4703 -0.0463 -0.1504 0.0212  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD    
5707  O OE1   A GLU A 351 ? 0.3503 0.1705 0.4129 0.0053  -0.0662 0.0684  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1   
5708  O OE1   B GLU A 351 ? 0.3131 0.2067 0.4240 -0.0906 -0.1866 0.0882  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1   
5709  O OE2   A GLU A 351 ? 0.2864 0.1768 0.4441 -0.0468 -0.0275 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2   
5710  O OE2   B GLU A 351 ? 0.5641 0.2530 0.5677 -0.0307 -0.1617 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2   
5723  N N     . THR A 352 ? 0.0862 0.1713 0.2412 -0.0303 -0.0340 0.0456  ? ? ? ? ? ? 351 THR A N     
5724  C CA    . THR A 352 ? 0.0725 0.1712 0.2405 -0.0069 -0.0257 0.0391  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA    
5725  C C     . THR A 352 ? 0.0762 0.1406 0.2511 -0.0209 -0.0256 0.0284  ? ? ? ? ? ? 351 THR A C     
5726  O O     . THR A 352 ? 0.1082 0.1700 0.2999 -0.0361 -0.0426 0.0527  ? ? ? ? ? ? 351 THR A O     
5727  C CB    . THR A 352 ? 0.0798 0.2302 0.2441 0.0050  -0.0180 0.0295  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB    
5728  O OG1   . THR A 352 ? 0.0888 0.2477 0.2506 0.0085  0.0013  0.0327  ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1   
5729  C CG2   . THR A 352 ? 0.1348 0.2266 0.2478 0.0102  -0.0358 0.0131  ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2   
5737  N N     . LEU A 353 ? 0.0688 0.1321 0.2271 -0.0047 -0.0225 0.0065  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A N     
5738  C CA    . LEU A 353 ? 0.0689 0.1307 0.2334 -0.0087 -0.0143 0.0038  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CA    
5739  C C     . LEU A 353 ? 0.0904 0.1075 0.2220 -0.0102 -0.0247 0.0146  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A C     
5740  O O     . LEU A 353 ? 0.1537 0.1091 0.2363 -0.0283 -0.0713 0.0144  ? ? ? ? ? ? 352 LEU A O     
5741  C CB    . LEU A 353 ? 0.0846 0.1658 0.2488 -0.0085 -0.0382 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CB    
5742  C CG    . LEU A 353 ? 0.1211 0.2150 0.2651 -0.0006 -0.0263 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CG    
5743  C CD1   . LEU A 353 ? 0.1333 0.2275 0.2620 0.0418  -0.0303 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD1   
5744  C CD2   . LEU A 353 ? 0.2133 0.2522 0.3051 -0.0387 -0.0392 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 352 LEU A CD2   
5756  N N     . ASP A 354 ? 0.0648 0.0989 0.2153 -0.0124 -0.0225 0.0217  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N     
5757  C CA    . ASP A 354 ? 0.0603 0.1259 0.2058 -0.0066 -0.0121 0.0173  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA    
5758  C C     . ASP A 354 ? 0.0662 0.1071 0.2063 0.0046  -0.0152 0.0028  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C     
5759  O O     . ASP A 354 ? 0.0741 0.1129 0.2358 -0.0167 0.0021  0.0011  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O     
5760  C CB    . ASP A 354 ? 0.0849 0.1406 0.2082 -0.0227 -0.0115 0.0289  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB    
5761  C CG    . ASP A 354 ? 0.1303 0.1461 0.2375 -0.0317 0.0096  0.0570  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG    
5762  O OD1   . ASP A 354 ? 0.1439 0.1649 0.2489 -0.0076 0.0250  0.0452  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1   
5763  O OD2   . ASP A 354 ? 0.1782 0.1995 0.2683 -0.0110 0.0220  0.0667  ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2   
5768  N N     . THR A 355 ? 0.0498 0.1064 0.1910 -0.0049 -0.0050 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 354 THR A N     
5769  C CA    . THR A 355 ? 0.0513 0.1168 0.1793 -0.0039 -0.0054 0.0082  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CA    
5770  C C     . THR A 355 ? 0.0535 0.1000 0.1645 0.0021  0.0078  0.0156  ? ? ? ? ? ? 354 THR A C     
5771  O O     . THR A 355 ? 0.0519 0.1193 0.1696 0.0034  0.0055  0.0171  ? ? ? ? ? ? 354 THR A O     
5772  C CB    . THR A 355 ? 0.0827 0.1191 0.1824 -0.0001 -0.0196 0.0111  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CB    
5773  O OG1   . THR A 355 ? 0.0652 0.1285 0.1903 0.0067  0.0067  0.0191  ? ? ? ? ? ? 354 THR A OG1   
5774  C CG2   . THR A 355 ? 0.0817 0.1473 0.1904 -0.0019 -0.0105 0.0080  ? ? ? ? ? ? 354 THR A CG2   
5782  N N     . PRO A 356 ? 0.0506 0.1055 0.1687 0.0047  0.0069  0.0167  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A N     
5783  C CA    . PRO A 356 ? 0.0438 0.1267 0.1659 0.0063  -0.0095 0.0120  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CA    
5784  C C     . PRO A 356 ? 0.0427 0.1346 0.1590 -0.0064 -0.0028 0.0099  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A C     
5785  O O     . PRO A 356 ? 0.0652 0.1308 0.1626 0.0127  -0.0015 0.0098  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A O     
5786  C CB    . PRO A 356 ? 0.0537 0.1374 0.1803 0.0221  -0.0111 0.0114  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CB    
5787  C CG    . PRO A 356 ? 0.0585 0.1094 0.1863 -0.0009 0.0006  0.0054  ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CG    
5788  C CD    . PRO A 356 ? 0.0618 0.1068 0.1778 0.0043  -0.0077 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 355 PRO A CD    
5796  N N     . MET A 357 ? 0.0398 0.1200 0.1500 -0.0030 -0.0015 0.0063  ? ? ? ? ? ? 356 MET A N     
5797  C CA    . MET A 357 ? 0.0374 0.1299 0.1451 -0.0060 -0.0076 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 356 MET A CA    
5798  C C     . MET A 357 ? 0.0521 0.1261 0.1510 -0.0016 0.0032  0.0022  ? ? ? ? ? ? 356 MET A C     
5799  O O     . MET A 357 ? 0.0515 0.1353 0.1702 0.0039  -0.0157 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 356 MET A O     
5800  C CB    . MET A 357 ? 0.0406 0.1243 0.1534 0.0073  -0.0095 0.0084  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CB    
5801  C CG    . MET A 357 ? 0.0446 0.1231 0.1628 0.0046  -0.0120 0.0012  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CG    
5802  S SD    . MET A 357 ? 0.0398 0.1307 0.1566 0.0038  0.0027  0.0070  ? ? ? ? ? ? 356 MET A SD    
5803  C CE    . MET A 357 ? 0.0490 0.1439 0.1590 0.0020  -0.0050 0.0076  ? ? ? ? ? ? 356 MET A CE    
5813  N N     . HIS A 358 ? 0.0375 0.1115 0.1484 0.0002  -0.0053 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A N     
5814  C CA    . HIS A 358 ? 0.0390 0.1102 0.1558 0.0012  -0.0005 0.0034  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CA    
5815  C C     . HIS A 358 ? 0.0418 0.1107 0.1596 -0.0059 -0.0069 0.0143  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A C     
5816  O O     . HIS A 358 ? 0.0530 0.1240 0.1710 -0.0036 -0.0088 0.0220  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A O     
5817  C CB    . HIS A 358 ? 0.0406 0.1079 0.1599 0.0042  -0.0048 0.0056  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CB    
5818  C CG    . HIS A 358 ? 0.0413 0.1128 0.1553 0.0066  -0.0005 0.0192  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CG    
5819  N ND1   . HIS A 358 ? 0.0426 0.1189 0.1574 0.0075  0.0151  0.0051  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A ND1   
5820  C CD2   . HIS A 358 ? 0.0504 0.1387 0.1857 -0.0074 -0.0073 0.0257  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CD2   
5821  C CE1   . HIS A 358 ? 0.0493 0.1171 0.1754 0.0055  0.0083  0.0174  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CE1   
5822  N NE2   . HIS A 358 ? 0.0534 0.1343 0.1986 -0.0058 0.0088  0.0197  ? ? ? ? ? ? 357 HIS A NE2   
5830  N N     . ARG A 359 ? 0.0419 0.1125 0.1581 -0.0078 -0.0079 0.0137  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A N     
5831  C CA    . ARG A 359 ? 0.0414 0.1285 0.1607 -0.0077 -0.0041 0.0075  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CA    
5832  C C     . ARG A 359 ? 0.0473 0.1222 0.1589 0.0050  -0.0015 0.0075  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A C     
5833  O O     . ARG A 359 ? 0.0719 0.1166 0.1517 0.0015  -0.0153 0.0040  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A O     
5834  C CB    . ARG A 359 ? 0.0708 0.1713 0.1819 -0.0178 0.0155  0.0158  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CB    
5835  C CG    . ARG A 359 ? 0.2410 0.2078 0.2231 0.0423  0.0882  0.0485  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CG    
5836  C CD    . ARG A 359 ? 0.4452 0.2233 0.2399 0.0738  0.0085  0.0581  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CD    
5837  N NE    . ARG A 359 ? 0.2971 0.2103 0.1904 0.0679  -0.0282 0.0444  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NE    
5838  C CZ    . ARG A 359 ? 0.1241 0.2016 0.1826 0.0083  0.0041  0.0424  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CZ    
5839  N NH1   . ARG A 359 ? 0.1543 0.1908 0.1845 0.0110  0.0069  0.0305  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH1   
5840  N NH2   . ARG A 359 ? 0.1450 0.2164 0.1827 -0.0063 0.0082  0.0405  ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH2   
5854  N N     . ILE A 360 ? 0.0571 0.1265 0.1610 -0.0056 -0.0159 0.0088  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A N     
5855  C CA    . ILE A 360 ? 0.0498 0.1274 0.1718 -0.0050 -0.0112 0.0018  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CA    
5856  C C     . ILE A 360 ? 0.0562 0.1195 0.1769 0.0071  -0.0184 0.0023  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A C     
5857  O O     . ILE A 360 ? 0.0596 0.1388 0.2058 -0.0169 -0.0170 0.0204  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A O     
5858  C CB    . ILE A 360 ? 0.0580 0.1559 0.1780 0.0081  -0.0044 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CB    
5859  C CG1   . ILE A 360 ? 0.0574 0.1434 0.1950 0.0059  -0.0088 0.0035  ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG1   
5860  C CG2   . ILE A 360 ? 0.0761 0.2262 0.1837 0.0203  -0.0195 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG2   
5861  C CD1   . ILE A 360 ? 0.0820 0.1866 0.2020 0.0077  0.0121  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CD1   
5873  N N     . LEU A 361 ? 0.0481 0.1231 0.1750 -0.0035 -0.0088 0.0028  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N     
5874  C CA    . LEU A 361 ? 0.0466 0.1434 0.1794 -0.0100 -0.0075 0.0062  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA    
5875  C C     . LEU A 361 ? 0.0601 0.1388 0.1827 -0.0036 -0.0148 0.0187  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C     
5876  O O     . LEU A 361 ? 0.1138 0.1769 0.1707 -0.0366 -0.0258 0.0197  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O     
5877  C CB    . LEU A 361 ? 0.0528 0.1642 0.1894 0.0029  -0.0139 0.0078  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB    
5878  C CG    . LEU A 361 ? 0.0835 0.1709 0.2029 0.0214  -0.0262 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG    
5879  C CD1   . LEU A 361 ? 0.1178 0.1880 0.2149 0.0383  -0.0285 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1   
5880  C CD2   . LEU A 361 ? 0.1159 0.2087 0.2184 0.0142  0.0093  0.0049  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2   
5892  N N     . LEU A 362 ? 0.0639 0.1292 0.1861 -0.0064 -0.0089 0.0009  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A N     
5893  C CA    . LEU A 362 ? 0.0670 0.1369 0.1976 0.0010  -0.0043 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CA    
5894  C C     . LEU A 362 ? 0.0711 0.1297 0.1950 -0.0315 -0.0138 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A C     
5895  O O     . LEU A 362 ? 0.0687 0.1770 0.2049 -0.0306 -0.0152 0.0115  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A O     
5896  C CB    . LEU A 362 ? 0.1051 0.1499 0.2263 0.0036  -0.0256 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CB    
5897  C CG    . LEU A 362 ? 0.1221 0.1762 0.2963 0.0195  -0.0404 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CG    
5898  C CD1   . LEU A 362 ? 0.2132 0.1598 0.3456 0.0478  -0.0256 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD1   
5899  C CD2   . LEU A 362 ? 0.1366 0.1860 0.3473 0.0244  0.0240  0.0011  ? ? ? ? ? ? 361 LEU A CD2   
5911  N N     . ALA A 363 ? 0.0650 0.1418 0.1984 -0.0202 -0.0141 0.0050  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A N     
5912  C CA    . ALA A 363 ? 0.0605 0.1637 0.2008 -0.0181 -0.0295 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CA    
5913  C C     . ALA A 363 ? 0.0697 0.1651 0.2016 -0.0256 -0.0169 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 362 ALA A C     
5914  O O     . ALA A 363 ? 0.0898 0.2244 0.1894 -0.0436 -0.0235 0.0009  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A O     
5915  C CB    . ALA A 363 ? 0.0741 0.1609 0.2000 -0.0090 -0.0325 0.0133  ? ? ? ? ? ? 362 ALA A CB    
5921  N N     . ARG A 364 ? 0.0708 0.1977 0.2008 -0.0236 -0.0157 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A N     
5922  C CA    . ARG A 364 ? 0.0902 0.1976 0.2038 -0.0053 -0.0423 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CA    
5923  C C     . ARG A 364 ? 0.0925 0.1896 0.1987 -0.0152 -0.0270 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A C     
5924  O O     . ARG A 364 ? 0.1080 0.1804 0.1970 -0.0005 -0.0319 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A O     
5925  C CB    . ARG A 364 ? 0.1595 0.1965 0.2359 0.0224  -0.0587 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CB    
5926  C CG    . ARG A 364 ? 0.1996 0.2190 0.2872 -0.0396 -0.0595 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CG    
5927  C CD    . ARG A 364 ? 0.2435 0.2445 0.2991 -0.0315 -0.1048 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CD    
5928  N NE    . ARG A 364 ? 0.2152 0.2694 0.3033 -0.0488 -0.0758 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NE    
5929  C CZ    . ARG A 364 ? 0.2960 0.2578 0.3140 -0.0644 -0.1181 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CZ    
5930  N NH1   . ARG A 364 ? 0.3270 0.2505 0.3329 -0.0388 -0.1477 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH1   
5931  N NH2   . ARG A 364 ? 0.3308 0.3005 0.3212 -0.0324 -0.1350 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH2   
5945  N N     . ARG A 365 ? 0.1058 0.2318 0.2065 -0.0049 -0.0409 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A N     
5946  C CA    . ARG A 365 ? 0.1468 0.2288 0.2249 -0.0055 -0.0641 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CA    
5947  C C     . ARG A 365 ? 0.1292 0.2132 0.2446 -0.0005 -0.0602 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A C     
5948  O O     . ARG A 365 ? 0.1102 0.2091 0.2932 0.0025  -0.0558 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A O     
5949  C CB    . ARG A 365 ? 0.1541 0.2995 0.2567 0.0311  -0.0771 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CB    
5950  C CG    . ARG A 365 ? 0.2744 0.3641 0.3039 0.0011  -0.0568 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CG    
5951  C CD    . ARG A 365 ? 0.5930 0.4098 0.3366 -0.0618 -0.0325 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CD    
5952  N NE    . ARG A 365 ? 0.4599 0.4939 0.3922 -0.1507 0.0442  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NE    
5953  C CZ    . ARG A 365 ? 0.5592 0.5242 0.4840 -0.0032 -0.0029 -0.1912 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CZ    
5954  N NH1   . ARG A 365 ? 0.5958 0.3859 0.4871 -0.1632 0.1531  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH1   
5955  N NH2   . ARG A 365 ? 0.3330 0.5767 0.5053 0.1221  -0.1416 -0.2440 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH2   
5969  N N     . ALA A 366 ? 0.1368 0.2553 0.2440 0.0088  -0.0517 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A N     
5970  C CA    . ALA A 366 ? 0.1513 0.3274 0.2728 0.0075  -0.0368 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CA    
5971  C C     . ALA A 366 ? 0.1876 0.4523 0.3004 -0.0180 -0.0465 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A C     
5972  O O     . ALA A 366 ? 0.2036 0.5838 0.3031 -0.0690 -0.0706 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A O     
5973  C CB    . ALA A 366 ? 0.1899 0.3231 0.2967 0.0391  -0.0017 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CB    
5979  N N     . THR A 367 ? 0.2386 0.4713 0.3536 -0.0788 -0.0241 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 366 THR A N     
5980  C CA    . THR A 367 ? 0.2407 0.5729 0.4119 -0.0849 -0.0034 -0.1708 ? ? ? ? ? ? 366 THR A CA    
5981  C C     . THR A 367 ? 0.2125 0.6293 0.4640 -0.0387 -0.0545 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 366 THR A C     
5982  O O     . THR A 367 ? 0.2310 0.7643 0.5157 -0.0427 -0.0623 -0.1310 ? ? ? ? ? ? 366 THR A O     
5983  C CB    . THR A 367 ? 0.3231 0.4800 0.4640 -0.1287 0.0848  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 366 THR A CB    
5984  O OG1   . THR A 367 ? 0.4846 0.4821 0.5021 -0.0852 0.0752  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 366 THR A OG1   
5985  C CG2   . THR A 367 ? 0.3711 0.4530 0.4887 -0.0959 0.1192  -0.2521 ? ? ? ? ? ? 366 THR A CG2   
5993  N N     A GLU A 368 ? 0.1612 0.5086 0.4968 0.0000  -0.0077 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A N     
5994  C CA    A GLU A 368 ? 0.1861 0.5021 0.5333 0.0210  -0.0037 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CA    
5995  C C     A GLU A 368 ? 0.3268 0.5879 0.5151 0.1556  -0.1044 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A C     
5996  O O     A GLU A 368 ? 0.3647 0.5211 0.5385 0.1936  -0.0245 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A O     
5997  C CB    A GLU A 368 ? 0.4096 0.4135 0.6034 0.0701  0.0877  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CB    
5998  C CG    A GLU A 368 ? 0.7097 0.4244 0.6686 0.0707  0.0548  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CG    
5999  C CD    A GLU A 368 ? 0.8650 0.6176 0.7498 -0.0178 0.0141  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A CD    
6000  O OE1   A GLU A 368 ? 0.8569 0.6765 0.8496 -0.0981 -0.0124 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE1   
6001  O OE2   A GLU A 368 ? 1.1795 0.6737 0.7642 -0.1388 0.0023  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 367 GLU A OE2   
6008  N N     A PRO A 369 ? 0.3308 0.7092 0.5024 0.1595  -0.1091 -0.2250 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A N     
6009  C CA    A PRO A 369 ? 0.4886 0.6637 0.4552 0.1417  -0.0497 -0.1806 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CA    
6010  C C     A PRO A 369 ? 0.3839 0.5668 0.3898 0.1016  0.0348  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A C     
6011  O O     A PRO A 369 ? 0.3570 0.5171 0.3685 0.1863  0.0261  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A O     
6012  C CB    A PRO A 369 ? 0.5470 0.6337 0.5251 0.1359  -0.1107 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CB    
6013  C CG    A PRO A 369 ? 0.3622 0.7280 0.6093 0.0605  -0.1119 -0.2090 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CG    
6014  C CD    A PRO A 369 ? 0.3639 0.7821 0.5663 0.0915  -0.1692 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CD    
6022  N N     A SER A 370 ? 0.2606 0.5314 0.3702 0.0930  0.0598  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 369 SER A N     
6023  C CA    A SER A 370 ? 0.2584 0.4163 0.3712 0.0909  0.0637  0.0014  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CA    
6024  C C     A SER A 370 ? 0.1788 0.4150 0.3413 0.0927  0.0207  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 369 SER A C     
6025  O O     A SER A 370 ? 0.2166 0.4070 0.3465 0.0617  -0.0396 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 369 SER A O     
6026  C CB    A SER A 370 ? 0.2983 0.4046 0.4088 0.1551  0.0481  0.0174  ? ? ? ? ? ? 369 SER A CB    
6027  O OG    A SER A 370 ? 0.2452 0.4831 0.3769 0.0278  0.0210  0.0356  ? ? ? ? ? ? 369 SER A OG    
6033  N N     A ALA A 371 ? 0.2136 0.3365 0.3611 0.0552  0.0725  0.0354  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A N     
6034  C CA    A ALA A 371 ? 0.2510 0.3029 0.3938 0.0453  0.1257  0.0284  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CA    
6035  C C     A ALA A 371 ? 0.2048 0.2663 0.3997 -0.0016 0.0799  0.0470  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A C     
6036  O O     A ALA A 371 ? 0.2007 0.2696 0.4251 -0.0259 0.0438  0.0818  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A O     
6037  C CB    A ALA A 371 ? 0.4149 0.3417 0.4021 0.0666  0.2067  0.0579  ? ? ? ? ? ? 370 ALA A CB    
6043  N N     A VAL A 372 ? 0.1656 0.2611 0.3844 0.0107  0.0729  0.0414  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A N     
6044  C CA    A VAL A 372 ? 0.1980 0.2287 0.3751 0.0067  0.1099  0.0102  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CA    
6045  C C     A VAL A 372 ? 0.1794 0.2295 0.3592 0.0051  0.0840  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 371 VAL A C     
6046  O O     A VAL A 372 ? 0.1969 0.2435 0.3370 0.0197  0.0901  0.0029  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A O     
6047  C CB    A VAL A 372 ? 0.2024 0.2354 0.3949 -0.0203 0.1395  0.0223  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CB    
6048  C CG1   A VAL A 372 ? 0.2665 0.2347 0.3833 0.0029  0.1413  0.0121  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG1   
6049  C CG2   A VAL A 372 ? 0.2326 0.2320 0.4478 -0.0019 0.1492  0.0713  ? ? ? ? ? ? 371 VAL A CG2   
6059  N N     A PRO A 373 ? 0.1971 0.2629 0.3743 0.0336  0.0293  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A N     
6060  C CA    A PRO A 373 ? 0.2288 0.2806 0.3847 0.0227  0.0023  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CA    
6061  C C     A PRO A 373 ? 0.2380 0.2746 0.3888 0.0398  -0.0337 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A C     
6062  O O     A PRO A 373 ? 0.2180 0.2800 0.3667 0.0619  -0.0300 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A O     
6063  C CB    A PRO A 373 ? 0.2476 0.3425 0.3928 -0.0018 -0.0077 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CB    
6064  C CG    A PRO A 373 ? 0.1837 0.4261 0.4001 0.0641  0.0307  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CG    
6065  C CD    A PRO A 373 ? 0.2052 0.3053 0.3832 0.0741  0.0286  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 372 PRO A CD    
6073  N N     A GLU A 374 ? 0.2350 0.3342 0.3912 0.0892  -0.0047 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A N     
6074  C CA    A GLU A 374 ? 0.2313 0.3888 0.3590 0.1383  0.0051  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CA    
6075  C C     A GLU A 374 ? 0.2159 0.3120 0.3668 0.0957  -0.0178 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A C     
6076  O O     A GLU A 374 ? 0.2425 0.3291 0.4093 0.0571  -0.0478 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A O     
6077  C CB    A GLU A 374 ? 0.3369 0.5048 0.3557 0.1829  0.0008  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CB    
6078  C CG    A GLU A 374 ? 0.4119 0.5346 0.4111 0.1314  0.1302  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CG    
6079  C CD    A GLU A 374 ? 0.3685 0.5323 0.3952 0.0460  0.0015  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CD    
6080  O OE1   A GLU A 374 ? 0.5127 0.3094 0.3840 -0.0245 -0.1182 0.0541  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE1   
6081  O OE2   A GLU A 374 ? 0.3874 0.4811 0.4058 0.0520  -0.0167 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE2   
6088  N N     A GLY A 375 ? 0.1816 0.2941 0.3221 0.0577  0.0145  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 374 GLY A N     
6089  C CA    A GLY A 375 ? 0.1801 0.2978 0.2697 0.0573  0.0297  0.0203  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A CA    
6090  C C     A GLY A 375 ? 0.1432 0.2634 0.2522 0.0298  0.0330  0.0398  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A C     
6091  O O     A GLY A 375 ? 0.1608 0.2747 0.2490 0.0300  0.0234  0.0449  ? ? ? ? ? ? 374 GLY A O     
6095  N N     A GLN A 376 ? 0.1628 0.2280 0.2520 0.0412  0.0414  0.0449  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A N     
6096  C CA    A GLN A 376 ? 0.1342 0.2407 0.2597 0.0487  0.0287  0.0464  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CA    
6097  C C     A GLN A 376 ? 0.1553 0.2059 0.2468 0.0211  0.0458  0.0455  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A C     
6098  O O     A GLN A 376 ? 0.1750 0.2361 0.2313 0.0105  0.0397  0.0356  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A O     
6099  C CB    A GLN A 376 ? 0.2330 0.2300 0.2565 0.0952  0.0316  0.0546  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CB    
6100  C CG    A GLN A 376 ? 0.2893 0.2190 0.2461 0.0857  0.0552  0.0521  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CG    
6101  C CD    A GLN A 376 ? 0.2794 0.2240 0.2407 0.0895  0.0590  0.0392  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A CD    
6102  O OE1   A GLN A 376 ? 0.3308 0.2422 0.2719 0.0706  0.0252  0.0304  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A OE1   
6103  N NE2   A GLN A 376 ? 0.3163 0.1951 0.2371 0.0860  0.0369  0.0114  ? ? ? ? ? ? 375 GLN A NE2   
6112  N N     A ALA A 377 ? 0.1728 0.1947 0.2392 -0.0050 0.0219  0.0449  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A N     
6113  C CA    A ALA A 377 ? 0.1613 0.2447 0.2347 -0.0044 0.0294  0.0519  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CA    
6114  C C     A ALA A 377 ? 0.1367 0.2734 0.2327 -0.0309 0.0078  0.0472  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A C     
6115  O O     A ALA A 377 ? 0.2207 0.2868 0.2181 -0.0411 -0.0014 0.0549  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A O     
6116  C CB    A ALA A 377 ? 0.1657 0.2647 0.2442 -0.0207 0.0450  0.0670  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A CB    
6122  N N     A SER A 378 ? 0.1320 0.2149 0.2603 -0.0374 0.0097  0.0539  ? ? ? ? ? ? 377 SER A N     
6123  C CA    A SER A 378 ? 0.1277 0.2246 0.2731 -0.0195 0.0025  0.0661  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CA    
6124  C C     A SER A 378 ? 0.1276 0.2447 0.2790 -0.0209 0.0016  0.0784  ? ? ? ? ? ? 377 SER A C     
6125  O O     A SER A 378 ? 0.1219 0.2175 0.3089 -0.0294 -0.0055 0.0859  ? ? ? ? ? ? 377 SER A O     
6126  C CB    A SER A 378 ? 0.1408 0.2434 0.2921 -0.0182 0.0262  0.0466  ? ? ? ? ? ? 377 SER A CB    
6127  O OG    A SER A 378 ? 0.1507 0.2863 0.2963 0.0091  -0.0015 0.0686  ? ? ? ? ? ? 377 SER A OG    
6133  N N     A GLU A 379 ? 0.1260 0.2125 0.2525 -0.0054 0.0140  0.0607  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N     
6134  C CA    A GLU A 379 ? 0.1086 0.1892 0.2374 0.0146  0.0048  0.0600  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA    
6135  C C     A GLU A 379 ? 0.1592 0.2083 0.2287 -0.0177 0.0116  0.0550  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C     
6136  O O     A GLU A 379 ? 0.1651 0.2053 0.2333 -0.0213 -0.0025 0.0586  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O     
6137  C CB    A GLU A 379 ? 0.1281 0.1881 0.2337 0.0201  0.0222  0.0548  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB    
6138  C CG    A GLU A 379 ? 0.1345 0.2287 0.2374 0.0161  0.0575  0.0473  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG    
6139  C CD    A GLU A 379 ? 0.1664 0.2997 0.2306 0.0567  0.0650  0.0461  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD    
6140  O OE1   A GLU A 379 ? 0.1974 0.3305 0.2220 0.0931  0.0718  0.0678  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1   
6141  O OE2   A GLU A 379 ? 0.1772 0.3054 0.2373 0.0233  0.0737  0.0639  ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2   
6148  N N     A ASN A 380 ? 0.1765 0.2487 0.2185 -0.0184 0.0186  0.0338  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A N     
6149  C CA    A ASN A 380 ? 0.2234 0.2757 0.2221 -0.0407 0.0409  0.0216  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CA    
6150  C C     A ASN A 380 ? 0.2487 0.3173 0.2253 -0.0444 0.0293  0.0447  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A C     
6151  O O     A ASN A 380 ? 0.3231 0.3150 0.2447 -0.0449 0.0170  0.0312  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A O     
6152  C CB    A ASN A 380 ? 0.2787 0.2759 0.2443 -0.0171 0.0782  0.0168  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CB    
6153  C CG    A ASN A 380 ? 0.2634 0.2693 0.2727 -0.0160 0.0586  0.0170  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A CG    
6154  O OD1   A ASN A 380 ? 0.2898 0.2715 0.2715 0.0254  0.0854  0.0288  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A OD1   
6155  N ND2   A ASN A 380 ? 0.2796 0.3154 0.2955 0.0336  0.0723  0.0103  ? ? ? ? ? ? 379 ASN A ND2   
6162  N N     A LEU A 381 ? 0.2238 0.3247 0.2246 -0.0500 0.0115  0.0622  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A N     
6163  C CA    A LEU A 381 ? 0.2323 0.3728 0.2393 -0.0515 -0.0038 0.0927  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CA    
6164  C C     A LEU A 381 ? 0.2134 0.3654 0.2627 -0.0753 -0.0263 0.1045  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A C     
6165  O O     A LEU A 381 ? 0.2322 0.3872 0.2858 -0.0598 -0.0582 0.1107  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A O     
6166  C CB    A LEU A 381 ? 0.2220 0.4005 0.2644 -0.0446 -0.0001 0.1391  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CB    
6167  C CG    A LEU A 381 ? 0.2669 0.4825 0.2764 -0.1051 0.0012  0.1435  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CG    
6168  C CD1   A LEU A 381 ? 0.2146 0.4672 0.3288 -0.1013 -0.0304 0.1883  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD1   
6169  C CD2   A LEU A 381 ? 0.3901 0.6260 0.2476 -0.0633 0.0372  0.1218  ? ? ? ? ? ? 380 LEU A CD2   
6181  N N     A TYR A 382 ? 0.1623 0.3166 0.2797 -0.0208 -0.0151 0.1257  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A N     
6182  C CA    A TYR A 382 ? 0.1534 0.3204 0.3005 -0.0376 -0.0372 0.1107  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CA    
6183  C C     A TYR A 382 ? 0.2027 0.3554 0.2555 -0.0898 -0.0725 0.1174  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A C     
6184  O O     A TYR A 382 ? 0.1987 0.3971 0.2754 -0.1230 -0.0638 0.1298  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A O     
6185  C CB    A TYR A 382 ? 0.1406 0.2641 0.3532 -0.0229 -0.0306 0.1027  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CB    
6186  C CG    A TYR A 382 ? 0.1286 0.2186 0.3820 -0.0140 -0.0238 0.0998  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CG    
6187  C CD1   A TYR A 382 ? 0.1351 0.2357 0.4511 -0.0108 -0.0126 0.1250  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD1   
6188  C CD2   A TYR A 382 ? 0.1251 0.1969 0.3366 -0.0151 -0.0004 0.0816  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD2   
6189  C CE1   A TYR A 382 ? 0.1509 0.2300 0.4803 0.0198  0.0173  0.1087  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE1   
6190  C CE2   A TYR A 382 ? 0.1374 0.2311 0.3449 0.0058  0.0129  0.0834  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE2   
6191  C CZ    A TYR A 382 ? 0.1441 0.2232 0.4338 -0.0062 0.0307  0.0858  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CZ    
6192  O OH    A TYR A 382 ? 0.1497 0.2383 0.4749 0.0114  0.0406  0.0890  ? ? ? ? ? ? 381 TYR A OH    
6202  N N     A PHE A 383 ? 0.1780 0.3331 0.2361 -0.0894 -0.0437 0.0838  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A N     
6203  C CA    A PHE A 383 ? 0.2361 0.3373 0.2457 -0.1024 -0.0105 0.0620  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CA    
6204  C C     A PHE A 383 ? 0.2993 0.4330 0.2435 -0.1102 -0.0017 0.0316  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A C     
6205  O O     A PHE A 383 ? 0.2498 0.4708 0.2220 -0.1088 0.0180  0.0153  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A O     
6206  C CB    A PHE A 383 ? 0.2097 0.2678 0.2346 -0.0799 0.0288  0.0480  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CB    
6207  C CG    A PHE A 383 ? 0.1876 0.2219 0.2351 -0.0515 0.0135  0.0468  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CG    
6208  C CD1   A PHE A 383 ? 0.1552 0.2191 0.2198 -0.0456 0.0189  0.0603  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD1   
6209  C CD2   A PHE A 383 ? 0.1841 0.1922 0.2591 -0.0486 -0.0001 0.0100  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD2   
6210  C CE1   A PHE A 383 ? 0.1348 0.1900 0.2033 -0.0157 0.0375  0.0371  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE1   
6211  C CE2   A PHE A 383 ? 0.1380 0.1746 0.2399 -0.0058 0.0114  0.0291  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE2   
6212  C CZ    A PHE A 383 ? 0.1487 0.1707 0.2076 -0.0023 0.0179  0.0328  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CZ    
6222  N N     A GLN A 384 ? 0.3748 0.5380 0.2408 -0.1316 0.0061  0.0212  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A N     
6223  C CA    A GLN A 384 ? 0.5147 0.7552 0.2749 -0.0929 -0.0176 0.0387  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CA    
6224  C C     A GLN A 384 ? 0.6316 0.8147 0.3711 -0.1201 -0.0816 0.1356  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A C     
6225  O O     A GLN A 384 ? 0.8964 0.7686 0.4837 -0.0612 0.0194  0.2061  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A O     
6226  C CB    A GLN A 384 ? 0.5808 0.8537 0.3180 -0.0225 0.0469  0.0284  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CB    
6227  C CG    A GLN A 384 ? 0.5704 0.9996 0.5061 0.0311  0.0798  0.0071  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CG    
6228  C CD    A GLN A 384 ? 0.7290 1.0534 0.6221 0.0811  0.1056  0.0185  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A CD    
6229  O OE1   A GLN A 384 ? 0.6064 1.0285 0.5418 0.3081  -0.0345 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OE1   
6230  N NE2   A GLN A 384 ? 0.8816 1.1522 0.7649 0.0796  0.0565  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 383 GLN A NE2   
6231  O OXT   A GLN A 384 ? 0.7493 0.8314 0.3961 -0.2760 -0.0067 0.0941  ? ? ? ? ? ? 383 GLN A OXT   
6240  N N     . ASN B 7   ? 0.9734 0.7486 0.7245 -0.2685 0.0500  -0.2633 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N     
6241  C CA    . ASN B 7   ? 0.7760 0.7592 0.7524 -0.2202 0.1310  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA    
6242  C C     . ASN B 7   ? 0.5284 0.8018 0.7065 -0.2129 -0.0286 0.0387  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C     
6243  O O     . ASN B 7   ? 0.6684 0.9059 0.6914 -0.1253 -0.0511 0.1458  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O     
6244  C CB    . ASN B 7   ? 0.7429 0.8823 0.8614 -0.0829 0.1493  0.0168  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB    
6246  N N     . VAL B 8   ? 0.5048 0.8420 0.4718 -0.0226 0.0761  0.1361  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N     
6247  C CA    . VAL B 8   ? 0.6397 0.7494 0.3064 0.1033  -0.0198 0.0573  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA    
6248  C C     . VAL B 8   ? 0.4274 0.5396 0.2426 0.1748  -0.0239 0.0489  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C     
6249  O O     . VAL B 8   ? 0.3691 0.5296 0.2434 0.1911  -0.0431 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O     
6250  C CB    . VAL B 8   ? 0.7449 0.8197 0.3470 -0.0198 -0.0397 0.0924  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB    
6251  C CG1   . VAL B 8   ? 0.7847 0.8669 0.4508 -0.0308 0.1063  0.2375  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1   
6252  C CG2   . VAL B 8   ? 0.7974 0.8968 0.3272 0.1084  -0.0742 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2   
6262  N N     . SER B 9   ? 0.2483 0.4687 0.2460 0.0783  -0.0329 0.0944  ? ? ? ? ? ? 8   SER B N     
6263  C CA    . SER B 9   ? 0.1619 0.2800 0.2394 -0.0018 -0.0360 0.0797  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CA    
6264  C C     . SER B 9   ? 0.0854 0.2228 0.2002 -0.0241 -0.0114 0.0361  ? ? ? ? ? ? 8   SER B C     
6265  O O     . SER B 9   ? 0.1011 0.2588 0.1998 -0.0393 0.0086  0.0539  ? ? ? ? ? ? 8   SER B O     
6266  C CB    . SER B 9   ? 0.3871 0.2676 0.2888 0.0711  -0.0915 0.0620  ? ? ? ? ? ? 8   SER B CB    
6267  O OG    . SER B 9   ? 0.5270 0.3120 0.2950 0.1820  -0.1167 0.0099  ? ? ? ? ? ? 8   SER B OG    
6273  N N     . LEU B 10  ? 0.0748 0.1770 0.1904 -0.0019 0.0059  0.0312  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N     
6274  C CA    . LEU B 10  ? 0.0703 0.1596 0.2008 0.0119  0.0033  0.0209  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA    
6275  C C     . LEU B 10  ? 0.0588 0.1581 0.1892 0.0073  0.0008  0.0301  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C     
6276  O O     . LEU B 10  ? 0.0809 0.1560 0.1990 0.0079  -0.0055 0.0393  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O     
6277  C CB    . LEU B 10  ? 0.0642 0.1700 0.2218 0.0071  0.0148  0.0136  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB    
6278  C CG    . LEU B 10  ? 0.0654 0.1660 0.2492 0.0076  0.0195  0.0032  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG    
6279  C CD1   . LEU B 10  ? 0.0871 0.1742 0.2751 -0.0023 0.0182  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1   
6280  C CD2   . LEU B 10  ? 0.0793 0.1738 0.2583 0.0073  0.0381  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2   
6292  N N     . VAL B 11  ? 0.0672 0.1627 0.1807 0.0148  -0.0065 0.0356  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N     
6293  C CA    . VAL B 11  ? 0.0702 0.1662 0.1979 0.0129  -0.0072 0.0324  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA    
6294  C C     . VAL B 11  ? 0.0597 0.1575 0.2058 0.0117  -0.0037 0.0410  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C     
6295  O O     . VAL B 11  ? 0.1082 0.1681 0.2112 0.0109  -0.0264 0.0457  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O     
6296  C CB    . VAL B 11  ? 0.0723 0.1713 0.2094 0.0123  0.0017  0.0170  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB    
6297  C CG1   . VAL B 11  ? 0.1021 0.1677 0.2170 -0.0012 0.0243  0.0136  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1   
6298  C CG2   . VAL B 11  ? 0.0808 0.1880 0.2079 0.0016  0.0065  0.0077  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2   
6308  N N     . ASP B 12  ? 0.0663 0.1490 0.2158 0.0128  -0.0001 0.0274  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N     
6309  C CA    . ASP B 12  ? 0.0797 0.1643 0.2350 0.0065  0.0014  0.0280  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA    
6310  C C     . ASP B 12  ? 0.0843 0.1482 0.2677 -0.0047 -0.0143 0.0310  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C     
6311  O O     . ASP B 12  ? 0.1090 0.1743 0.2663 0.0145  -0.0060 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O     
6312  C CB    . ASP B 12  ? 0.0810 0.1717 0.2538 0.0045  -0.0035 0.0318  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB    
6313  C CG    . ASP B 12  ? 0.1062 0.1858 0.3009 0.0249  -0.0251 0.0475  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG    
6314  O OD1   . ASP B 12  ? 0.1278 0.1921 0.3355 -0.0013 -0.0256 0.0705  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1   
6315  O OD2   . ASP B 12  ? 0.1036 0.1795 0.3088 0.0001  -0.0128 0.0531  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2   
6320  N N     . GLU B 13  ? 0.0860 0.1760 0.3056 0.0120  -0.0025 0.0523  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B N     
6321  C CA    . GLU B 13  ? 0.1040 0.2024 0.3616 0.0177  -0.0013 0.0480  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CA    
6322  C C     . GLU B 13  ? 0.0981 0.1982 0.3545 0.0146  -0.0248 0.0456  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B C     
6323  O O     . GLU B 13  ? 0.1332 0.2015 0.3630 0.0423  -0.0102 0.0472  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B O     
6324  C CB    . GLU B 13  ? 0.1494 0.2580 0.4324 0.0666  -0.0508 0.0067  ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CB    
6325  C CG    . GLU B 13  ? 0.2312 0.2987 0.5218 0.0876  -0.0722 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CG    
6326  C CD    . GLU B 13  ? 0.3150 0.4050 0.6296 0.1296  -0.1271 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 12  GLU B CD    
6327  O OE1   . GLU B 13  ? 0.4897 0.4498 0.6355 0.1594  -0.1603 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE1   
6328  O OE2   . GLU B 13  ? 0.3200 0.4375 0.7063 0.0181  -0.0633 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 12  GLU B OE2   
6335  N N     . SER B 14  ? 0.1435 0.1454 0.3447 0.0106  -0.0160 0.0620  ? ? ? ? ? ? 13  SER B N     
6336  C CA    . SER B 14  ? 0.2185 0.1368 0.3543 0.0058  -0.0262 0.0851  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA    
6337  C C     . SER B 14  ? 0.1609 0.1472 0.3323 0.0140  -0.0079 0.0507  ? ? ? ? ? ? 13  SER B C     
6338  O O     . SER B 14  ? 0.2340 0.1643 0.3584 0.0197  -0.0228 0.0280  ? ? ? ? ? ? 13  SER B O     
6339  C CB    . SER B 14  ? 0.2312 0.1794 0.3935 -0.0128 -0.0028 0.1016  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB    
6340  O OG    . SER B 14  ? 0.1917 0.2069 0.4265 -0.0187 0.0171  0.0912  ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG    
6346  N N     . LEU B 15  ? 0.1148 0.1525 0.3000 0.0040  0.0056  0.0246  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N     
6347  C CA    . LEU B 15  ? 0.1369 0.1578 0.2659 -0.0021 -0.0248 0.0132  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA    
6348  C C     . LEU B 15  ? 0.1240 0.1840 0.2599 0.0174  -0.0298 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C     
6349  O O     . LEU B 15  ? 0.1346 0.2127 0.2562 0.0167  -0.0148 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O     
6350  C CB    . LEU B 15  ? 0.1184 0.1658 0.2508 0.0240  0.0045  0.0378  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB    
6351  C CG    . LEU B 15  ? 0.1248 0.1543 0.2717 -0.0024 -0.0066 0.0180  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG    
6352  C CD1   . LEU B 15  ? 0.1018 0.1483 0.2427 0.0059  -0.0130 0.0128  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1   
6353  C CD2   . LEU B 15  ? 0.1114 0.1662 0.3318 0.0069  -0.0033 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2   
6365  N N     . LEU B 16  ? 0.1031 0.1690 0.2683 0.0236  -0.0153 0.0058  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N     
6366  C CA    . LEU B 16  ? 0.1216 0.1829 0.2747 0.0371  -0.0036 0.0053  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA    
6367  C C     . LEU B 16  ? 0.1429 0.2070 0.3409 0.0370  -0.0001 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C     
6368  O O     . LEU B 16  ? 0.2194 0.2120 0.3544 0.0697  -0.0064 0.0159  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O     
6369  C CB    . LEU B 16  ? 0.0998 0.1723 0.2398 0.0272  -0.0240 0.0210  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB    
6370  C CG    . LEU B 16  ? 0.0714 0.1667 0.2360 0.0125  -0.0045 0.0364  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG    
6371  C CD1   . LEU B 16  ? 0.1071 0.1668 0.2311 -0.0106 0.0209  0.0241  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1   
6372  C CD2   . LEU B 16  ? 0.0890 0.1608 0.2402 0.0088  -0.0104 0.0326  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2   
6384  N N     . VAL B 17  ? 0.1728 0.1812 0.3993 0.0585  -0.0187 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N     
6385  C CA    . VAL B 17  ? 0.2067 0.1640 0.4335 0.0364  0.0325  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA    
6386  C C     . VAL B 17  ? 0.2036 0.1619 0.4116 0.0219  0.0694  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C     
6387  O O     . VAL B 17  ? 0.2902 0.2167 0.4160 0.0179  0.0923  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O     
6388  C CB    . VAL B 17  ? 0.2036 0.2088 0.4806 0.0233  0.0215  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB    
6389  C CG1   . VAL B 17  ? 0.2484 0.2296 0.5108 -0.0063 0.0568  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1   
6390  C CG2   . VAL B 17  ? 0.2913 0.2168 0.5008 -0.0027 -0.0623 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2   
6400  N N     . GLY B 18  ? 0.1612 0.1703 0.3819 0.0120  0.0363  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B N     
6401  C CA    . GLY B 18  ? 0.1495 0.1879 0.3440 -0.0001 0.0267  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B CA    
6402  C C     . GLY B 18  ? 0.1656 0.1770 0.3421 0.0178  0.0311  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B C     
6403  O O     . GLY B 18  ? 0.2150 0.1755 0.3483 -0.0155 0.0434  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B O     
6407  N N     . VAL B 19  ? 0.1473 0.1979 0.3523 0.0473  0.0278  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N     
6408  C CA    . VAL B 19  ? 0.1556 0.2291 0.3565 0.0106  0.0130  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA    
6409  C C     . VAL B 19  ? 0.1867 0.2488 0.3570 0.0966  0.0529  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C     
6410  O O     . VAL B 19  ? 0.2102 0.2150 0.3798 0.0651  0.0530  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O     
6411  C CB    . VAL B 19  ? 0.1836 0.3013 0.3684 -0.0389 -0.0122 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB    
6412  C CG1   . VAL B 19  ? 0.2690 0.3950 0.3569 -0.0316 0.0126  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1   
6413  C CG2   . VAL B 19  ? 0.1959 0.2482 0.3918 -0.0189 -0.0470 0.0304  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2   
6423  N N     . THR B 20  ? 0.1510 0.2105 0.3395 0.0528  0.0524  0.0043  ? ? ? ? ? ? 19  THR B N     
6424  C CA    . THR B 20  ? 0.1174 0.1817 0.3221 0.0307  0.0269  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CA    
6425  C C     . THR B 20  ? 0.1041 0.1911 0.3150 0.0338  0.0301  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 19  THR B C     
6426  O O     . THR B 20  ? 0.1164 0.2026 0.2960 0.0604  0.0159  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 19  THR B O     
6427  C CB    . THR B 20  ? 0.1159 0.1936 0.3125 0.0265  0.0053  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CB    
6428  O OG1   . THR B 20  ? 0.1352 0.1961 0.3134 0.0364  0.0028  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 19  THR B OG1   
6429  C CG2   . THR B 20  ? 0.1450 0.2553 0.3144 0.0129  -0.0010 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CG2   
6437  N N     . ASP B 21  ? 0.1152 0.2175 0.3270 0.0269  0.0442  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N     
6438  C CA    . ASP B 21  ? 0.1134 0.2438 0.3339 0.0002  0.0619  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA    
6439  C C     . ASP B 21  ? 0.1086 0.2239 0.2840 -0.0093 0.0452  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C     
6440  O O     . ASP B 21  ? 0.1007 0.2446 0.2765 -0.0120 0.0313  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O     
6441  C CB    . ASP B 21  ? 0.1664 0.2623 0.4027 -0.0043 0.1079  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB    
6442  C CG    . ASP B 21  ? 0.1970 0.3390 0.5027 0.0049  0.1307  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG    
6443  O OD1   . ASP B 21  ? 0.1816 0.3855 0.5115 0.0381  0.0761  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1   
6444  O OD2   . ASP B 21  ? 0.2970 0.4596 0.5780 0.0483  0.1970  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2   
6449  N N     . GLU B 22  ? 0.1292 0.1963 0.2595 0.0025  0.0404  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N     
6450  C CA    . GLU B 22  ? 0.1719 0.1873 0.2614 0.0031  0.0246  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA    
6451  C C     . GLU B 22  ? 0.1124 0.1827 0.2554 0.0029  0.0012  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C     
6452  O O     . GLU B 22  ? 0.1227 0.1645 0.2439 0.0052  -0.0101 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O     
6453  C CB    . GLU B 22  ? 0.2812 0.2899 0.2812 0.0728  -0.0096 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB    
6454  C CG    . GLU B 22  ? 0.5012 0.3176 0.3437 0.1353  -0.0635 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG    
6455  C CD    . GLU B 22  ? 0.6979 0.5235 0.4385 0.0464  -0.1383 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD    
6456  O OE1   . GLU B 22  ? 0.6059 0.8212 0.4910 -0.1680 -0.1997 0.0296  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1   
6457  O OE2   . GLU B 22  ? 1.0068 0.6193 0.4900 0.1234  -0.1616 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2   
6464  N N     . ASP B 23  ? 0.0954 0.1732 0.2583 0.0047  -0.0098 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N     
6465  C CA    . ASP B 23  ? 0.0887 0.1515 0.2695 0.0153  0.0021  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA    
6466  C C     . ASP B 23  ? 0.0744 0.1424 0.2547 0.0243  0.0001  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C     
6467  O O     . ASP B 23  ? 0.0820 0.1386 0.2598 0.0152  0.0023  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O     
6468  C CB    . ASP B 23  ? 0.1238 0.1528 0.3003 0.0202  0.0040  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB    
6469  C CG    . ASP B 23  ? 0.1446 0.1985 0.3243 0.0105  -0.0128 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG    
6470  O OD1   . ASP B 23  ? 0.1697 0.2167 0.3479 0.0089  -0.0519 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1   
6471  O OD2   . ASP B 23  ? 0.1889 0.1871 0.3188 0.0150  -0.0049 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2   
6476  N N     . ARG B 24  ? 0.0746 0.1601 0.2477 0.0221  0.0122  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N     
6477  C CA    . ARG B 24  ? 0.0709 0.1794 0.2520 0.0261  -0.0018 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA    
6478  C C     . ARG B 24  ? 0.0616 0.1791 0.2132 0.0255  0.0050  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C     
6479  O O     . ARG B 24  ? 0.0718 0.1827 0.2110 0.0444  -0.0090 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O     
6480  C CB    . ARG B 24  ? 0.1000 0.2020 0.3009 0.0527  -0.0158 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB    
6481  C CG    . ARG B 24  ? 0.1670 0.2143 0.3798 0.0706  -0.0327 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG    
6482  C CD    . ARG B 24  ? 0.2557 0.2821 0.4927 0.1279  -0.0594 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD    
6483  N NE    . ARG B 24  ? 0.3530 0.3114 0.6048 0.0741  -0.0978 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE    
6484  C CZ    . ARG B 24  ? 0.5425 0.3278 0.6535 0.1551  -0.1258 0.0124  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ    
6485  N NH1   . ARG B 24  ? 0.7755 0.4745 0.5561 0.1518  -0.2261 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1   
6486  N NH2   . ARG B 24  ? 0.4379 0.2873 0.7513 0.0804  -0.2329 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2   
6500  N N     . ALA B 25  ? 0.0617 0.1794 0.2024 0.0181  -0.0027 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B N     
6501  C CA    . ALA B 25  ? 0.0665 0.1841 0.2098 0.0004  0.0030  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CA    
6502  C C     . ALA B 25  ? 0.0569 0.1728 0.1984 0.0044  -0.0043 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B C     
6503  O O     . ALA B 25  ? 0.0620 0.1489 0.2011 -0.0198 -0.0052 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B O     
6504  C CB    . ALA B 25  ? 0.0742 0.1918 0.2183 0.0017  0.0170  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 24  ALA B CB    
6510  N N     . VAL B 26  ? 0.0549 0.1463 0.1968 0.0142  -0.0076 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N     
6511  C CA    . VAL B 26  ? 0.0499 0.1341 0.1884 0.0061  -0.0134 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA    
6512  C C     . VAL B 26  ? 0.0488 0.1299 0.1786 -0.0120 -0.0112 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C     
6513  O O     . VAL B 26  ? 0.0507 0.1371 0.1939 0.0035  -0.0060 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O     
6514  C CB    . VAL B 26  ? 0.0649 0.1365 0.2039 0.0104  -0.0173 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB    
6515  C CG1   . VAL B 26  ? 0.0704 0.1459 0.2099 0.0215  -0.0275 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1   
6516  C CG2   . VAL B 26  ? 0.0996 0.1594 0.2152 0.0064  -0.0230 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2   
6526  N N     . ARG B 27  ? 0.0680 0.1273 0.1917 0.0199  -0.0031 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N     
6527  C CA    . ARG B 27  ? 0.0598 0.1282 0.2102 0.0080  0.0019  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA    
6528  C C     . ARG B 27  ? 0.0593 0.1326 0.1985 0.0135  0.0057  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C     
6529  O O     . ARG B 27  ? 0.0605 0.1372 0.1906 0.0107  0.0053  0.0014  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O     
6530  C CB    . ARG B 27  ? 0.0988 0.1369 0.2313 0.0291  0.0027  0.0060  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB    
6531  C CG    . ARG B 27  ? 0.1665 0.1400 0.2554 0.0171  0.0023  0.0263  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG    
6532  C CD    . ARG B 27  ? 0.2380 0.1477 0.2867 -0.0011 -0.0106 0.0279  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD    
6533  N NE    . ARG B 27  ? 0.2002 0.2075 0.3078 0.0254  -0.0032 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE    
6534  C CZ    . ARG B 27  ? 0.1711 0.2386 0.3325 0.0446  0.0052  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ    
6535  N NH1   . ARG B 27  ? 0.1781 0.2271 0.3762 0.0366  0.0347  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1   
6536  N NH2   . ARG B 27  ? 0.1730 0.2627 0.3427 0.0599  0.0155  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2   
6550  N N     A SER B 28  ? 0.0587 0.1328 0.1904 0.0289  -0.0029 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 27  SER B N     
6551  N N     B SER B 28  ? 0.0629 0.1480 0.1966 0.0334  0.0021  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 27  SER B N     
6552  C CA    A SER B 28  ? 0.0522 0.1363 0.1801 0.0207  -0.0068 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA    
6553  C CA    B SER B 28  ? 0.0584 0.1645 0.1917 0.0235  -0.0112 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CA    
6554  C C     A SER B 28  ? 0.0469 0.1440 0.1642 0.0220  -0.0017 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 27  SER B C     
6555  C C     B SER B 28  ? 0.0439 0.1511 0.1662 0.0113  -0.0044 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 27  SER B C     
6556  O O     A SER B 28  ? 0.0545 0.1434 0.1699 0.0333  -0.0029 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 27  SER B O     
6557  O O     B SER B 28  ? 0.0431 0.1447 0.1649 -0.0047 -0.0077 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 27  SER B O     
6558  C CB    A SER B 28  ? 0.0611 0.1271 0.1970 0.0253  -0.0120 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB    
6559  C CB    B SER B 28  ? 0.0699 0.1899 0.2091 0.0416  -0.0104 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 27  SER B CB    
6560  O OG    A SER B 28  ? 0.0737 0.1272 0.2131 0.0329  -0.0193 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG    
6561  O OG    B SER B 28  ? 0.1059 0.2270 0.2143 0.0244  -0.0077 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 27  SER B OG    
6572  N N     . ALA B 29  ? 0.0437 0.1365 0.1584 0.0128  -0.0035 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B N     
6573  C CA    . ALA B 29  ? 0.0479 0.1314 0.1637 0.0051  -0.0015 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CA    
6574  C C     . ALA B 29  ? 0.0417 0.1202 0.1645 -0.0015 -0.0002 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B C     
6575  O O     . ALA B 29  ? 0.0442 0.1226 0.1609 0.0000  0.0049  0.0002  ? ? ? ? ? ? 28  ALA B O     
6576  C CB    . ALA B 29  ? 0.0672 0.1480 0.1643 0.0039  -0.0033 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CB    
6582  N N     . HIS B 30  ? 0.0419 0.1029 0.1657 0.0004  0.0034  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B N     
6583  C CA    . HIS B 30  ? 0.0462 0.1321 0.1667 0.0015  0.0120  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CA    
6584  C C     . HIS B 30  ? 0.0461 0.1305 0.1689 -0.0072 0.0135  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B C     
6585  O O     . HIS B 30  ? 0.0544 0.1335 0.1720 -0.0045 0.0088  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B O     
6586  C CB    . HIS B 30  ? 0.0669 0.1153 0.1630 -0.0070 0.0032  0.0027  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CB    
6587  C CG    . HIS B 30  ? 0.0437 0.1221 0.1644 -0.0099 -0.0041 0.0046  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CG    
6588  N ND1   . HIS B 30  ? 0.0468 0.1063 0.1619 0.0055  -0.0025 0.0020  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B ND1   
6589  C CD2   . HIS B 30  ? 0.0444 0.1196 0.1706 0.0078  0.0098  0.0028  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CD2   
6590  C CE1   . HIS B 30  ? 0.0490 0.1171 0.1615 0.0093  0.0040  0.0059  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CE1   
6591  N NE2   . HIS B 30  ? 0.0524 0.1221 0.1785 0.0076  0.0105  0.0013  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B NE2   
6599  N N     A GLN B 31  ? 0.0605 0.1301 0.1733 0.0008  0.0125  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N     
6600  N N     B GLN B 31  ? 0.0498 0.1172 0.1711 -0.0131 -0.0147 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N     
6601  C CA    A GLN B 31  ? 0.0648 0.1300 0.1786 0.0099  0.0209  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA    
6602  C CA    B GLN B 31  ? 0.0546 0.1439 0.1742 -0.0025 -0.0072 0.0055  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA    
6603  C C     A GLN B 31  ? 0.0402 0.1451 0.1594 0.0059  0.0012  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C     
6604  C C     B GLN B 31  ? 0.0417 0.1377 0.1553 0.0034  -0.0127 0.0095  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C     
6605  O O     A GLN B 31  ? 0.0423 0.1608 0.1567 0.0133  0.0040  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O     
6606  O O     B GLN B 31  ? 0.0433 0.1273 0.1507 0.0043  -0.0141 0.0205  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O     
6607  C CB    A GLN B 31  ? 0.0795 0.1381 0.2089 0.0067  0.0031  0.0210  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB    
6608  C CB    B GLN B 31  ? 0.0847 0.1769 0.1988 0.0172  -0.0156 0.0187  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB    
6609  C CG    A GLN B 31  ? 0.1080 0.1549 0.2296 -0.0158 -0.0268 0.0342  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG    
6610  C CG    B GLN B 31  ? 0.1634 0.2163 0.2284 0.0450  -0.0460 0.0220  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG    
6611  C CD    A GLN B 31  ? 0.1391 0.1545 0.2739 -0.0139 -0.0330 0.0426  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD    
6612  C CD    B GLN B 31  ? 0.1935 0.2807 0.2742 0.0940  -0.0465 0.0159  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD    
6613  O OE1   A GLN B 31  ? 0.1357 0.1916 0.3198 0.0109  -0.0566 0.0242  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1   
6614  O OE1   B GLN B 31  ? 0.1912 0.3022 0.3099 0.0908  -0.0310 0.0073  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1   
6615  N NE2   A GLN B 31  ? 0.1819 0.1241 0.2855 -0.0058 -0.0514 0.0354  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2   
6616  N NE2   B GLN B 31  ? 0.2015 0.3531 0.2829 0.1296  -0.0403 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2   
6633  N N     . PHE B 32  ? 0.0407 0.1326 0.1580 0.0014  -0.0005 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N     
6634  C CA    . PHE B 32  ? 0.0461 0.1317 0.1570 0.0012  -0.0041 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA    
6635  C C     . PHE B 32  ? 0.0385 0.1357 0.1473 0.0044  0.0025  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C     
6636  O O     . PHE B 32  ? 0.0412 0.1468 0.1515 0.0088  0.0005  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O     
6637  C CB    . PHE B 32  ? 0.0503 0.1229 0.1594 0.0047  -0.0051 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB    
6638  C CG    . PHE B 32  ? 0.0436 0.1464 0.1655 0.0094  0.0012  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG    
6639  C CD1   . PHE B 32  ? 0.0487 0.1671 0.1781 0.0122  0.0047  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1   
6640  C CD2   . PHE B 32  ? 0.0680 0.1873 0.1757 0.0283  0.0192  0.0056  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2   
6641  C CE1   . PHE B 32  ? 0.0568 0.1886 0.2025 0.0194  -0.0051 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1   
6642  C CE2   . PHE B 32  ? 0.0643 0.2155 0.1945 0.0117  0.0183  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2   
6643  C CZ    . PHE B 32  ? 0.0642 0.2041 0.2070 0.0199  0.0016  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ    
6653  N N     . TYR B 33  ? 0.0391 0.1396 0.1493 0.0036  0.0027  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N     
6654  C CA    . TYR B 33  ? 0.0434 0.1376 0.1455 0.0228  0.0049  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA    
6655  C C     . TYR B 33  ? 0.0393 0.1277 0.1502 0.0060  -0.0096 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C     
6656  O O     . TYR B 33  ? 0.0438 0.1368 0.1584 0.0049  -0.0059 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O     
6657  C CB    . TYR B 33  ? 0.0393 0.1411 0.1450 0.0097  0.0036  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB    
6658  C CG    . TYR B 33  ? 0.0413 0.1347 0.1531 0.0035  0.0037  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG    
6659  C CD1   . TYR B 33  ? 0.0520 0.1261 0.1656 0.0054  0.0088  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1   
6660  C CD2   . TYR B 33  ? 0.0397 0.1349 0.1531 0.0019  0.0062  0.0096  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2   
6661  C CE1   . TYR B 33  ? 0.0655 0.1064 0.1692 -0.0087 0.0079  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1   
6662  C CE2   . TYR B 33  ? 0.0442 0.1402 0.1547 0.0036  0.0041  0.0154  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2   
6663  C CZ    . TYR B 33  ? 0.0437 0.1395 0.1588 0.0140  0.0021  0.0141  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ    
6664  O OH    . TYR B 33  ? 0.0491 0.1648 0.1748 0.0155  0.0066  0.0107  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH    
6674  N N     . GLU B 34  ? 0.0447 0.1292 0.1678 0.0026  0.0129  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N     
6675  C CA    . GLU B 34  ? 0.0578 0.1487 0.1724 0.0075  0.0148  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA    
6676  C C     . GLU B 34  ? 0.0568 0.1506 0.1692 -0.0010 0.0135  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C     
6677  O O     . GLU B 34  ? 0.0671 0.1763 0.1700 0.0126  0.0191  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O     
6678  C CB    . GLU B 34  ? 0.0670 0.1714 0.1780 -0.0011 0.0028  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB    
6679  C CG    . GLU B 34  ? 0.0838 0.1985 0.1952 0.0152  0.0009  0.0271  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG    
6680  C CD    . GLU B 34  ? 0.1044 0.2219 0.2339 0.0298  0.0149  0.0567  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD    
6681  O OE1   . GLU B 34  ? 0.3095 0.2087 0.2509 0.0481  0.0341  0.0470  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1   
6682  O OE2   . GLU B 34  ? 0.0977 0.2503 0.2718 -0.0108 0.0111  0.0696  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2   
6689  N N     A ARG B 35  ? 0.0548 0.1364 0.1655 0.0051  0.0011  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N     
6690  N N     B ARG B 35  ? 0.0529 0.1406 0.1550 0.0059  0.0047  0.0002  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N     
6691  C CA    A ARG B 35  ? 0.0619 0.1791 0.1687 -0.0049 -0.0112 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA    
6692  C CA    B ARG B 35  ? 0.0544 0.1624 0.1500 0.0074  -0.0002 0.0005  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA    
6693  C C     A ARG B 35  ? 0.0425 0.1619 0.1484 -0.0050 0.0035  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C     
6694  C C     B ARG B 35  ? 0.0531 0.1593 0.1349 0.0127  0.0151  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C     
6695  O O     A ARG B 35  ? 0.0531 0.1686 0.1502 -0.0023 0.0078  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O     
6696  O O     B ARG B 35  ? 0.0873 0.1695 0.1311 0.0213  0.0233  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O     
6697  C CB    A ARG B 35  ? 0.0822 0.2111 0.2022 0.0186  -0.0174 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB    
6698  C CB    B ARG B 35  ? 0.0625 0.1507 0.1764 0.0167  -0.0186 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB    
6699  C CG    A ARG B 35  ? 0.1653 0.2394 0.2497 0.0285  -0.0125 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG    
6700  C CG    B ARG B 35  ? 0.0863 0.1623 0.2119 -0.0224 -0.0301 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG    
6701  C CD    A ARG B 35  ? 0.2145 0.3723 0.2672 -0.0017 -0.0208 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD    
6702  C CD    B ARG B 35  ? 0.0962 0.1531 0.2388 -0.0272 -0.0416 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD    
6703  N NE    A ARG B 35  ? 0.4523 0.3607 0.2827 0.0371  0.0408  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE    
6704  N NE    B ARG B 35  ? 0.1521 0.1654 0.2739 -0.0332 -0.0180 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE    
6705  C CZ    A ARG B 35  ? 0.4233 0.2815 0.3078 0.0467  0.0825  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ    
6706  C CZ    B ARG B 35  ? 0.1370 0.2432 0.3035 -0.0593 -0.0648 0.0388  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ    
6707  N NH1   A ARG B 35  ? 0.3222 0.2560 0.3887 0.0518  0.0767  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1   
6708  N NH1   B ARG B 35  ? 0.1457 0.2536 0.3087 -0.0407 -0.0337 0.0941  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1   
6709  N NH2   A ARG B 35  ? 0.3983 0.3026 0.2757 0.1006  0.0857  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2   
6710  N NH2   B ARG B 35  ? 0.1824 0.2708 0.3295 -0.0857 -0.0970 0.0379  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2   
6737  N N     . LEU B 36  ? 0.0427 0.1534 0.1363 -0.0012 0.0089  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N     
6738  C CA    . LEU B 36  ? 0.0536 0.1463 0.1540 -0.0108 0.0191  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA    
6739  C C     . LEU B 36  ? 0.0702 0.1391 0.1539 -0.0075 0.0176  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C     
6740  O O     . LEU B 36  ? 0.0928 0.1439 0.1656 -0.0026 0.0146  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O     
6741  C CB    . LEU B 36  ? 0.0569 0.1334 0.1687 -0.0221 0.0160  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB    
6742  C CG    . LEU B 36  ? 0.0599 0.1619 0.1728 -0.0218 0.0213  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG    
6743  C CD1   . LEU B 36  ? 0.0886 0.2295 0.1829 -0.0558 0.0199  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1   
6744  C CD2   . LEU B 36  ? 0.0529 0.1727 0.1768 -0.0102 0.0207  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2   
6756  N N     . ILE B 37  ? 0.0493 0.1308 0.1598 0.0018  0.0157  0.0062  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N     
6757  C CA    . ILE B 37  ? 0.0597 0.1508 0.1632 0.0172  0.0245  0.0084  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA    
6758  C C     . ILE B 37  ? 0.0580 0.1498 0.1679 0.0187  0.0328  0.0163  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C     
6759  O O     . ILE B 37  ? 0.0549 0.1547 0.1693 0.0153  0.0310  0.0076  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O     
6760  C CB    . ILE B 37  ? 0.0555 0.1646 0.1595 0.0172  0.0138  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB    
6761  C CG1   . ILE B 37  ? 0.0594 0.1732 0.1814 -0.0065 0.0115  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1   
6762  C CG2   . ILE B 37  ? 0.0599 0.1927 0.1557 0.0275  0.0053  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2   
6763  C CD1   . ILE B 37  ? 0.0710 0.2365 0.2066 -0.0124 0.0106  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1   
6775  N N     . GLY B 38  ? 0.0780 0.1639 0.1680 0.0463  0.0302  0.0089  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N     
6776  C CA    . GLY B 38  ? 0.0921 0.1924 0.1658 0.0385  0.0268  0.0031  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA    
6777  C C     . GLY B 38  ? 0.0667 0.1768 0.1661 0.0460  0.0064  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C     
6778  O O     . GLY B 38  ? 0.1019 0.1969 0.1550 0.0469  0.0049  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O     
6782  N N     . LEU B 39  ? 0.0494 0.1767 0.1803 0.0227  0.0071  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N     
6783  C CA    . LEU B 39  ? 0.0577 0.1892 0.2134 0.0163  -0.0145 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA    
6784  C C     . LEU B 39  ? 0.0562 0.1534 0.1920 0.0105  -0.0280 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C     
6785  O O     . LEU B 39  ? 0.0696 0.1692 0.2108 0.0181  -0.0375 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O     
6786  C CB    . LEU B 39  ? 0.0655 0.2080 0.2288 0.0338  0.0021  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB    
6787  C CG    . LEU B 39  ? 0.0845 0.1866 0.2607 0.0305  -0.0078 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG    
6788  C CD1   . LEU B 39  ? 0.1693 0.2243 0.2920 0.0347  -0.0261 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1   
6789  C CD2   . LEU B 39  ? 0.1141 0.1704 0.2944 0.0101  -0.0044 0.0212  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2   
6801  N N     . TRP B 40  ? 0.0452 0.1486 0.1596 0.0144  -0.0086 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B N     
6802  C CA    . TRP B 40  ? 0.0419 0.1559 0.1560 0.0088  -0.0079 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CA    
6803  C C     . TRP B 40  ? 0.0443 0.1521 0.1541 0.0144  -0.0042 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B C     
6804  O O     . TRP B 40  ? 0.0534 0.1685 0.1586 0.0302  0.0011  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B O     
6805  C CB    . TRP B 40  ? 0.0423 0.1486 0.1540 -0.0012 0.0071  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CB    
6806  C CG    . TRP B 40  ? 0.0391 0.1354 0.1462 0.0095  0.0019  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CG    
6807  C CD1   . TRP B 40  ? 0.0446 0.1293 0.1490 -0.0052 -0.0099 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD1   
6808  C CD2   . TRP B 40  ? 0.0362 0.1294 0.1420 0.0041  0.0045  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD2   
6809  N NE1   . TRP B 40  ? 0.0478 0.1429 0.1494 0.0017  -0.0008 0.0071  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B NE1   
6810  C CE2   . TRP B 40  ? 0.0379 0.1262 0.1400 0.0087  0.0035  0.0028  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE2   
6811  C CE3   . TRP B 40  ? 0.0447 0.1555 0.1487 -0.0103 0.0005  0.0086  ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE3   
6812  C CZ2   . TRP B 40  ? 0.0537 0.1469 0.1440 0.0019  0.0023  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ2   
6813  C CZ3   . TRP B 40  ? 0.0511 0.1595 0.1544 -0.0179 0.0025  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ3   
6814  C CH2   . TRP B 40  ? 0.0628 0.1612 0.1541 0.0048  -0.0042 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CH2   
6825  N N     . ALA B 41  ? 0.0493 0.1425 0.1541 0.0242  0.0067  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N     
6826  C CA    . ALA B 41  ? 0.0539 0.1573 0.1598 0.0091  0.0012  0.0011  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA    
6827  C C     . ALA B 41  ? 0.0418 0.1380 0.1503 0.0134  0.0093  0.0017  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C     
6828  O O     . ALA B 41  ? 0.0377 0.1393 0.1475 0.0028  0.0037  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O     
6829  C CB    . ALA B 41  ? 0.0816 0.1780 0.1893 0.0032  -0.0132 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB    
6835  N N     . PRO B 42  ? 0.0412 0.1390 0.1418 0.0205  0.0086  0.0011  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N     
6836  C CA    . PRO B 42  ? 0.0381 0.1513 0.1390 -0.0019 0.0025  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA    
6837  C C     . PRO B 42  ? 0.0365 0.1293 0.1313 -0.0062 0.0044  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C     
6838  O O     . PRO B 42  ? 0.0416 0.1364 0.1463 0.0007  0.0003  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O     
6839  C CB    . PRO B 42  ? 0.0407 0.1533 0.1536 0.0057  -0.0028 0.0077  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB    
6840  C CG    . PRO B 42  ? 0.0445 0.1749 0.1597 0.0033  -0.0021 0.0070  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG    
6841  C CD    . PRO B 42  ? 0.0445 0.1589 0.1519 0.0209  -0.0017 0.0023  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD    
6849  N N     . ALA B 43  ? 0.0349 0.1339 0.1340 0.0070  0.0049  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N     
6850  C CA    . ALA B 43  ? 0.0407 0.1518 0.1474 0.0024  0.0113  0.0069  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA    
6851  C C     . ALA B 43  ? 0.0397 0.1333 0.1416 -0.0080 -0.0004 0.0024  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C     
6852  O O     . ALA B 43  ? 0.0417 0.1267 0.1593 0.0064  -0.0015 0.0003  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O     
6853  C CB    . ALA B 43  ? 0.0468 0.1695 0.1587 -0.0013 0.0139  0.0146  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB    
6859  N N     . VAL B 44  ? 0.0365 0.1271 0.1396 0.0094  0.0013  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B N     
6860  C CA    . VAL B 44  ? 0.0364 0.1376 0.1434 0.0038  0.0053  0.0009  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CA    
6861  C C     . VAL B 44  ? 0.0393 0.1278 0.1493 0.0047  0.0079  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B C     
6862  O O     . VAL B 44  ? 0.0465 0.1399 0.1513 0.0073  0.0035  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B O     
6863  C CB    . VAL B 44  ? 0.0396 0.1358 0.1565 0.0061  -0.0018 0.0014  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CB    
6864  C CG1   . VAL B 44  ? 0.0451 0.1451 0.1692 -0.0005 0.0125  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG1   
6865  C CG2   . VAL B 44  ? 0.0434 0.1553 0.1582 0.0068  -0.0032 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG2   
6875  N N     . MET B 45  ? 0.0363 0.1353 0.1406 0.0082  0.0065  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N     
6876  C CA    . MET B 45  ? 0.0386 0.1391 0.1471 0.0054  0.0024  0.0092  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA    
6877  C C     . MET B 45  ? 0.0386 0.1465 0.1469 -0.0004 0.0093  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C     
6878  O O     . MET B 45  ? 0.0426 0.1588 0.1552 -0.0056 0.0111  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O     
6879  C CB    . MET B 45  ? 0.0396 0.1545 0.1478 -0.0066 0.0036  0.0036  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB    
6880  C CG    . MET B 45  ? 0.0448 0.1590 0.1684 -0.0014 0.0057  0.0133  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG    
6881  S SD    . MET B 45  ? 0.0674 0.1713 0.1947 -0.0023 -0.0101 0.0144  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD    
6882  C CE    . MET B 45  ? 0.0880 0.1810 0.2085 -0.0337 0.0061  0.0070  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE    
6892  N N     . GLU B 46  ? 0.0416 0.1469 0.1496 -0.0052 0.0084  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B N     
6893  C CA    . GLU B 46  ? 0.0444 0.1435 0.1595 -0.0053 0.0066  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CA    
6894  C C     . GLU B 46  ? 0.0483 0.1396 0.1749 -0.0069 0.0158  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B C     
6895  O O     . GLU B 46  ? 0.0621 0.1567 0.1927 0.0042  0.0134  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B O     
6896  C CB    . GLU B 46  ? 0.0506 0.1606 0.1751 -0.0139 0.0157  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CB    
6897  C CG    . GLU B 46  ? 0.0536 0.1757 0.1823 -0.0083 0.0030  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CG    
6898  C CD    . GLU B 46  ? 0.0567 0.1641 0.2062 -0.0219 0.0073  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B CD    
6899  O OE1   . GLU B 46  ? 0.0568 0.1778 0.2118 -0.0088 0.0022  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE1   
6900  O OE2   . GLU B 46  ? 0.0644 0.1651 0.2264 -0.0027 -0.0049 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 45  GLU B OE2   
6907  N N     . ALA B 47  ? 0.0516 0.1360 0.1791 -0.0008 0.0073  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N     
6908  C CA    . ALA B 47  ? 0.0670 0.1416 0.1742 0.0042  0.0152  0.0015  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA    
6909  C C     . ALA B 47  ? 0.0548 0.1418 0.1731 0.0061  0.0093  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C     
6910  O O     . ALA B 47  ? 0.0745 0.1472 0.1808 0.0135  0.0083  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O     
6911  C CB    . ALA B 47  ? 0.0868 0.1497 0.1832 0.0152  0.0119  0.0020  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB    
6917  N N     . ALA B 48  ? 0.0432 0.1279 0.1638 0.0014  0.0135  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B N     
6918  C CA    . ALA B 48  ? 0.0487 0.1432 0.1729 0.0179  0.0045  0.0006  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CA    
6919  C C     . ALA B 48  ? 0.0508 0.1640 0.1801 0.0089  0.0168  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B C     
6920  O O     . ALA B 48  ? 0.0511 0.1681 0.1865 0.0063  0.0046  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B O     
6921  C CB    . ALA B 48  ? 0.0551 0.1475 0.1783 0.0046  0.0139  0.0068  ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CB    
6927  N N     . HIS B 49  ? 0.0594 0.1625 0.1710 0.0091  0.0150  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N     
6928  C CA    . HIS B 49  ? 0.0548 0.1605 0.1723 -0.0068 0.0096  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA    
6929  C C     . HIS B 49  ? 0.0527 0.1745 0.1804 -0.0034 0.0049  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C     
6930  O O     . HIS B 49  ? 0.0722 0.1981 0.1905 0.0259  0.0130  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O     
6931  C CB    . HIS B 49  ? 0.0692 0.1604 0.1743 -0.0056 0.0119  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB    
6932  C CG    . HIS B 49  ? 0.0833 0.1751 0.1850 0.0095  0.0039  0.0007  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG    
6933  N ND1   . HIS B 49  ? 0.0964 0.1926 0.1830 0.0112  -0.0065 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1   
6934  C CD2   . HIS B 49  ? 0.0928 0.1877 0.2008 0.0162  0.0067  0.0045  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2   
6935  C CE1   . HIS B 49  ? 0.1171 0.2060 0.1893 -0.0008 -0.0094 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1   
6936  N NE2   . HIS B 49  ? 0.1077 0.2034 0.1960 -0.0040 -0.0081 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2   
6944  N N     . GLU B 50  ? 0.0697 0.1617 0.1883 -0.0020 0.0092  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N     
6945  C CA    . GLU B 50  ? 0.0918 0.1557 0.2047 -0.0029 0.0261  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA    
6946  C C     . GLU B 50  ? 0.0886 0.1534 0.2061 0.0093  0.0218  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C     
6947  O O     . GLU B 50  ? 0.1130 0.1517 0.2375 0.0110  0.0188  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O     
6948  C CB    . GLU B 50  ? 0.1076 0.1521 0.2434 0.0131  0.0188  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB    
6949  C CG    . GLU B 50  ? 0.1102 0.2106 0.2729 -0.0045 0.0158  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG    
6950  C CD    . GLU B 50  ? 0.1582 0.2495 0.2963 -0.0244 0.0179  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD    
6951  O OE1   . GLU B 50  ? 0.2350 0.2462 0.2680 -0.0183 0.0096  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1   
6952  O OE2   . GLU B 50  ? 0.2489 0.2794 0.3301 -0.1135 0.0072  0.0150  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2   
6959  N N     . LEU B 51  ? 0.0754 0.1523 0.2021 0.0154  0.0125  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N     
6960  C CA    . LEU B 51  ? 0.0738 0.1640 0.2152 0.0186  0.0115  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA    
6961  C C     . LEU B 51  ? 0.0683 0.1960 0.2224 0.0146  0.0142  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C     
6962  O O     . LEU B 51  ? 0.0831 0.2398 0.2325 0.0321  0.0305  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O     
6963  C CB    . LEU B 51  ? 0.0763 0.1654 0.2238 0.0224  0.0040  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB    
6964  C CG    . LEU B 51  ? 0.0983 0.1881 0.2211 0.0295  0.0046  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG    
6965  C CD1   . LEU B 51  ? 0.1129 0.2281 0.2312 -0.0019 -0.0090 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1   
6966  C CD2   . LEU B 51  ? 0.1453 0.2354 0.2189 0.0469  0.0318  0.0207  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2   
6978  N N     . GLY B 52  ? 0.0762 0.1837 0.2150 0.0108  0.0273  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N     
6979  C CA    . GLY B 52  ? 0.0805 0.1928 0.2083 0.0142  0.0260  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA    
6980  C C     . GLY B 52  ? 0.0653 0.1883 0.2007 0.0151  0.0187  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C     
6981  O O     . GLY B 52  ? 0.0850 0.2062 0.2023 0.0174  0.0349  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O     
6985  N N     . VAL B 53  ? 0.0628 0.1818 0.1793 0.0247  0.0180  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N     
6986  C CA    . VAL B 53  ? 0.0536 0.1864 0.1783 0.0034  0.0185  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA    
6987  C C     . VAL B 53  ? 0.0519 0.1846 0.1817 0.0024  0.0109  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C     
6988  O O     . VAL B 53  ? 0.0543 0.1972 0.1908 -0.0042 0.0161  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O     
6989  C CB    . VAL B 53  ? 0.0646 0.1937 0.1819 0.0070  0.0187  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB    
6990  C CG1   . VAL B 53  ? 0.0692 0.1888 0.1904 0.0051  0.0105  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1   
6991  C CG2   . VAL B 53  ? 0.0883 0.2083 0.1852 -0.0146 0.0170  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2   
7001  N N     . PHE B 54  ? 0.0541 0.1963 0.1926 0.0156  0.0097  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B N     
7002  C CA    . PHE B 54  ? 0.0554 0.1859 0.1953 0.0141  0.0192  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CA    
7003  C C     . PHE B 54  ? 0.0568 0.2030 0.2041 0.0053  0.0137  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B C     
7004  O O     . PHE B 54  ? 0.0637 0.2419 0.1990 0.0042  0.0207  0.0004  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B O     
7005  C CB    . PHE B 54  ? 0.0535 0.1925 0.1830 0.0052  0.0097  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CB    
7006  C CG    . PHE B 54  ? 0.0485 0.1858 0.1716 0.0018  0.0118  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CG    
7007  C CD1   . PHE B 54  ? 0.0644 0.2083 0.1721 -0.0180 0.0058  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD1   
7008  C CD2   . PHE B 54  ? 0.0570 0.1814 0.1657 -0.0050 0.0067  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD2   
7009  C CE1   . PHE B 54  ? 0.0629 0.2155 0.1680 -0.0144 0.0061  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE1   
7010  C CE2   . PHE B 54  ? 0.0533 0.1710 0.1663 -0.0037 0.0142  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE2   
7011  C CZ    . PHE B 54  ? 0.0621 0.1940 0.1570 -0.0111 0.0083  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CZ    
7021  N N     . ALA B 55  ? 0.0800 0.2338 0.2192 0.0330  0.0191  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N     
7022  C CA    . ALA B 55  ? 0.0974 0.2876 0.2329 0.0372  0.0293  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA    
7023  C C     . ALA B 55  ? 0.1003 0.2836 0.2327 0.0354  0.0506  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C     
7024  O O     . ALA B 55  ? 0.1134 0.3381 0.2331 0.0253  0.0600  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O     
7025  C CB    . ALA B 55  ? 0.1444 0.3013 0.2608 0.0462  0.0199  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB    
7031  N N     . ALA B 56  ? 0.0845 0.2579 0.2369 0.0368  0.0391  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N     
7032  C CA    . ALA B 56  ? 0.0910 0.2708 0.2564 0.0527  0.0309  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA    
7033  C C     . ALA B 56  ? 0.0988 0.2955 0.2486 0.0302  0.0476  0.0051  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C     
7034  O O     . ALA B 56  ? 0.1073 0.3063 0.2685 0.0345  0.0630  0.0178  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O     
7035  C CB    . ALA B 56  ? 0.0892 0.3024 0.2719 0.0485  0.0078  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB    
7041  N N     . LEU B 57  ? 0.0722 0.2807 0.2252 0.0041  0.0161  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N     
7042  C CA    . LEU B 57  ? 0.0766 0.2973 0.2249 -0.0055 0.0089  0.0005  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA    
7043  C C     . LEU B 57  ? 0.0853 0.3233 0.2303 -0.0012 0.0257  0.0015  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C     
7044  O O     . LEU B 57  ? 0.1077 0.3699 0.2472 -0.0385 0.0232  0.0415  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O     
7045  C CB    . LEU B 57  ? 0.1017 0.2967 0.2115 -0.0315 -0.0019 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB    
7046  C CG    . LEU B 57  ? 0.1861 0.3054 0.2150 -0.0905 -0.0239 0.0116  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG    
7047  C CD1   . LEU B 57  ? 0.3314 0.2901 0.1950 -0.0766 0.0192  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1   
7048  C CD2   . LEU B 57  ? 0.2478 0.3758 0.2574 -0.1471 -0.0890 0.0588  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2   
7060  N N     . ALA B 58  ? 0.0861 0.3427 0.2182 0.0093  0.0005  0.0036  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N     
7061  C CA    . ALA B 58  ? 0.1107 0.4218 0.2115 0.0134  0.0082  0.0227  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA    
7062  C C     . ALA B 58  ? 0.1821 0.4933 0.2416 0.0322  0.0492  0.0252  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C     
7063  O O     . ALA B 58  ? 0.1658 0.5380 0.2553 -0.0148 0.0341  0.0436  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O     
7064  C CB    . ALA B 58  ? 0.1551 0.4243 0.1782 0.0022  0.0087  0.0159  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB    
7070  N N     . GLU B 59  ? 0.2254 0.5303 0.2770 0.0541  0.0529  0.0013  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N     
7071  C CA    . GLU B 59  ? 0.2379 0.5888 0.2994 -0.0298 0.0220  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA    
7072  C C     . GLU B 59  ? 0.1724 0.5197 0.2642 -0.0189 0.0450  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C     
7073  O O     . GLU B 59  ? 0.1861 0.5725 0.2753 0.0296  0.0621  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O     
7074  C CB    . GLU B 59  ? 0.2347 0.5903 0.4500 0.0359  0.0465  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB    
7075  C CG    . GLU B 59  ? 0.2702 0.6341 0.7407 0.0030  0.0459  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG    
7076  C CD    . GLU B 59  ? 0.7626 0.8123 1.0316 -0.1658 -0.1104 -0.2107 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD    
7077  O OE1   . GLU B 59  ? 0.7470 1.1900 1.1877 -0.0276 -0.1740 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1   
7078  O OE2   . GLU B 59  ? 0.5579 1.0907 1.1086 -0.1503 -0.2222 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2   
7085  N N     . ALA B 60  ? 0.1312 0.4773 0.2767 0.0020  0.0331  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N     
7086  C CA    . ALA B 60  ? 0.1354 0.4828 0.2830 -0.0005 0.0314  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA    
7087  C C     . ALA B 60  ? 0.1808 0.5041 0.2645 0.0214  0.0112  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C     
7088  O O     . ALA B 60  ? 0.2164 0.5484 0.2578 0.0305  0.0624  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O     
7089  C CB    . ALA B 60  ? 0.1528 0.5258 0.2878 0.0515  0.0143  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB    
7095  N N     . PRO B 61  ? 0.1444 0.4440 0.2851 0.0247  0.0199  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N     
7096  C CA    . PRO B 61  ? 0.1762 0.4571 0.2634 0.0277  0.0744  0.0098  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA    
7097  C C     . PRO B 61  ? 0.1671 0.5070 0.2415 0.0739  0.0427  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C     
7098  O O     . PRO B 61  ? 0.2096 0.5680 0.2585 0.1019  0.0465  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O     
7099  C CB    . PRO B 61  ? 0.1621 0.4216 0.3314 -0.0037 0.0739  0.0295  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB    
7100  C CG    . PRO B 61  ? 0.4214 0.4788 0.3531 -0.0285 0.1078  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG    
7101  C CD    . PRO B 61  ? 0.2193 0.4085 0.3784 -0.0157 0.0382  0.0320  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD    
7109  N N     . ALA B 62  ? 0.1261 0.4558 0.2208 0.0129  0.0301  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B N     
7110  C CA    . ALA B 62  ? 0.1532 0.4593 0.2388 0.0272  0.0136  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CA    
7111  C C     . ALA B 62  ? 0.0995 0.3637 0.2182 0.0160  0.0225  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B C     
7112  O O     . ALA B 62  ? 0.0980 0.2877 0.2247 0.0135  0.0331  0.0009  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B O     
7113  C CB    . ALA B 62  ? 0.3494 0.4632 0.2825 0.0310  0.0230  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CB    
7119  N N     . ASP B 63  ? 0.0917 0.3481 0.2301 0.0154  0.0213  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N     
7120  C CA    A ASP B 63  ? 0.1029 0.3426 0.2348 -0.0125 0.0208  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA    
7121  C CA    B ASP B 63  ? 0.1038 0.3369 0.2385 -0.0104 0.0004  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA    
7122  C C     . ASP B 63  ? 0.0838 0.3110 0.2274 0.0131  0.0131  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C     
7123  O O     . ASP B 63  ? 0.0899 0.3361 0.2216 0.0075  0.0022  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O     
7124  C CB    A ASP B 63  ? 0.1087 0.3400 0.2645 -0.0474 0.0323  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB    
7125  C CB    B ASP B 63  ? 0.1186 0.3324 0.2721 -0.0200 -0.0238 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB    
7126  C CG    A ASP B 63  ? 0.1126 0.3403 0.3478 0.0210  0.0371  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG    
7127  C CG    B ASP B 63  ? 0.1897 0.3110 0.3550 0.0142  -0.0283 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG    
7128  O OD1   A ASP B 63  ? 0.1451 0.3683 0.3125 -0.0263 0.0310  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1   
7129  O OD1   B ASP B 63  ? 0.2049 0.3528 0.4118 0.0640  -0.0182 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1   
7130  O OD2   A ASP B 63  ? 0.1703 0.4009 0.4686 0.0180  0.0998  0.0309  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2   
7131  O OD2   B ASP B 63  ? 0.2718 0.4486 0.4324 -0.0185 -0.0359 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2   
7139  N N     . SER B 64  ? 0.0714 0.2809 0.2256 -0.0034 0.0125  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N     
7140  C CA    . SER B 64  ? 0.0702 0.2648 0.2358 -0.0144 0.0130  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA    
7141  C C     . SER B 64  ? 0.0768 0.2674 0.2416 0.0013  0.0346  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C     
7142  O O     . SER B 64  ? 0.0884 0.2533 0.2471 0.0151  0.0284  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O     
7143  C CB    . SER B 64  ? 0.0800 0.2717 0.2359 -0.0212 0.0176  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB    
7144  O OG    . SER B 64  ? 0.1022 0.2786 0.2388 -0.0167 0.0221  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG    
7150  N N     . GLY B 65  ? 0.0722 0.2552 0.2545 0.0056  0.0170  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N     
7151  C CA    . GLY B 65  ? 0.1147 0.2957 0.2676 0.0432  0.0037  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA    
7152  C C     . GLY B 65  ? 0.0867 0.2944 0.2732 0.0275  0.0141  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C     
7153  O O     . GLY B 65  ? 0.1009 0.2995 0.2773 0.0444  0.0080  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O     
7157  N N     . GLU B 66  ? 0.0903 0.3298 0.2789 0.0162  0.0240  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B N     
7158  C CA    . GLU B 66  ? 0.1043 0.3805 0.2986 -0.0040 0.0203  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CA    
7159  C C     . GLU B 66  ? 0.1019 0.3341 0.2599 0.0185  0.0372  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B C     
7160  O O     . GLU B 66  ? 0.1120 0.3305 0.2673 0.0459  0.0284  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B O     
7161  C CB    . GLU B 66  ? 0.1525 0.4977 0.3932 -0.0583 -0.0312 0.0142  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CB    
7162  C CG    . GLU B 66  ? 0.4118 0.6421 0.5592 -0.0986 -0.1448 0.0860  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CG    
7163  C CD    . GLU B 66  ? 0.8133 0.7973 0.7784 -0.1221 -0.0355 0.3392  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CD    
7164  O OE1   . GLU B 66  ? 0.9946 0.8004 0.8422 -0.2402 0.0310  0.4202  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE1   
7165  O OE2   . GLU B 66  ? 0.9488 0.7768 0.8497 -0.0356 0.2304  0.1289  ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE2   
7172  N N     . LEU B 67  ? 0.0938 0.3154 0.2318 0.0175  0.0283  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B N     
7173  C CA    . LEU B 67  ? 0.1126 0.2814 0.2317 0.0177  0.0049  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CA    
7174  C C     . LEU B 67  ? 0.1010 0.2508 0.2365 0.0480  0.0179  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B C     
7175  O O     . LEU B 67  ? 0.1087 0.2536 0.2575 0.0401  0.0049  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B O     
7176  C CB    . LEU B 67  ? 0.1074 0.2975 0.2600 0.0236  0.0113  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CB    
7177  C CG    . LEU B 67  ? 0.1379 0.3534 0.2849 0.0468  0.0125  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CG    
7178  C CD1   . LEU B 67  ? 0.2315 0.4422 0.2719 0.1042  -0.0076 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD1   
7179  C CD2   . LEU B 67  ? 0.1583 0.3138 0.2945 0.0609  0.0292  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 66  LEU B CD2   
7191  N N     . ALA B 68  ? 0.0874 0.2417 0.2298 0.0310  0.0269  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N     
7192  C CA    . ALA B 68  ? 0.1063 0.2738 0.2504 0.0299  0.0264  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA    
7193  C C     . ALA B 68  ? 0.1274 0.2860 0.2619 0.0429  0.0352  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C     
7194  O O     . ALA B 68  ? 0.1508 0.2583 0.2801 0.0698  0.0253  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O     
7195  C CB    . ALA B 68  ? 0.0991 0.2420 0.2540 0.0222  0.0208  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB    
7201  N N     . ARG B 69  ? 0.1427 0.2969 0.2794 0.0881  0.0286  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N     
7202  C CA    . ARG B 69  ? 0.1445 0.3333 0.3176 0.0898  0.0034  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA    
7203  C C     . ARG B 69  ? 0.1588 0.2763 0.3052 0.1050  0.0156  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C     
7204  O O     . ARG B 69  ? 0.2143 0.2655 0.3106 0.1160  0.0049  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O     
7205  C CB    . ARG B 69  ? 0.1757 0.4080 0.3627 0.0953  0.0462  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB    
7209  N N     . ARG B 70  ? 0.1466 0.2917 0.2860 0.0954  0.0205  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N     
7210  C CA    . ARG B 70  ? 0.1472 0.3087 0.2891 0.0847  0.0244  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA    
7211  C C     . ARG B 70  ? 0.1762 0.2732 0.2774 0.0790  0.0168  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C     
7212  O O     . ARG B 70  ? 0.2180 0.3162 0.2902 0.0515  0.0281  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O     
7213  C CB    . ARG B 70  ? 0.1841 0.3487 0.3219 0.0661  0.0118  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB    
7214  C CG    . ARG B 70  ? 0.2558 0.4249 0.3494 -0.0060 0.0165  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG    
7215  C CD    . ARG B 70  ? 0.3198 0.4575 0.3655 0.0831  0.0305  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD    
7216  N NE    . ARG B 70  ? 0.3302 0.4859 0.3435 0.1862  0.0731  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE    
7217  C CZ    . ARG B 70  ? 0.3773 0.4550 0.3408 0.0802  0.1349  0.0034  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ    
7218  N NH1   . ARG B 70  ? 0.5985 0.3410 0.3178 0.0581  0.1608  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1   
7219  N NH2   . ARG B 70  ? 0.2544 0.5300 0.4183 0.1419  0.1172  0.0559  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2   
7233  N N     . LEU B 71  ? 0.1623 0.2695 0.2624 0.0900  0.0088  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N     
7234  C CA    . LEU B 71  ? 0.1563 0.2521 0.2768 0.0629  -0.0039 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA    
7235  C C     . LEU B 71  ? 0.1805 0.2579 0.2924 0.0530  -0.0002 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C     
7236  O O     . LEU B 71  ? 0.2043 0.2523 0.2970 0.0462  -0.0027 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O     
7237  C CB    . LEU B 71  ? 0.1571 0.2379 0.2804 0.0656  0.0090  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB    
7238  C CG    . LEU B 71  ? 0.1156 0.2577 0.2902 0.0249  0.0169  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG    
7239  C CD1   . LEU B 71  ? 0.1480 0.2612 0.3001 0.0592  0.0427  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1   
7240  C CD2   . LEU B 71  ? 0.1288 0.3100 0.2957 0.0097  0.0171  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2   
7252  N N     . ASP B 72  ? 0.2029 0.2234 0.2963 0.0627  0.0093  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B N     
7253  C CA    . ASP B 72  ? 0.2429 0.2388 0.3205 0.0989  0.0140  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CA    
7254  C C     . ASP B 72  ? 0.2005 0.2104 0.2966 0.0680  0.0214  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B C     
7255  O O     . ASP B 72  ? 0.2561 0.2162 0.3035 0.0438  0.0457  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B O     
7256  C CB    . ASP B 72  ? 0.3369 0.2499 0.4121 0.1295  0.0439  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CB    
7257  C CG    . ASP B 72  ? 0.3816 0.3192 0.5621 0.1183  -0.0258 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B CG    
7258  O OD1   . ASP B 72  ? 0.4184 0.4068 0.6033 0.0497  -0.0328 0.0053  ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD1   
7259  O OD2   . ASP B 72  ? 0.6125 0.3864 0.6174 -0.0146 -0.0015 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 71  ASP B OD2   
7264  N N     . CYS B 73  ? 0.1808 0.2142 0.2703 0.0716  0.0024  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N     
7265  C CA    . CYS B 73  ? 0.1612 0.2057 0.2485 0.0560  -0.0038 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA    
7266  C C     . CYS B 73  ? 0.1531 0.1949 0.2435 0.0637  0.0040  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C     
7267  O O     . CYS B 73  ? 0.1466 0.2522 0.2536 0.0787  0.0033  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O     
7268  C CB    . CYS B 73  ? 0.1485 0.2243 0.2472 0.0705  -0.0080 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB    
7269  S SG    . CYS B 73  ? 0.1475 0.2591 0.2580 0.0444  -0.0049 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG    
7275  N N     . ASP B 74  ? 0.1229 0.2012 0.2401 0.0626  -0.0021 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N     
7276  C CA    . ASP B 74  ? 0.1129 0.2045 0.2354 0.0729  -0.0027 0.0032  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA    
7277  C C     . ASP B 74  ? 0.1037 0.2016 0.2291 0.0702  0.0078  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C     
7278  O O     . ASP B 74  ? 0.0968 0.2150 0.2256 0.0636  -0.0069 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O     
7279  C CB    . ASP B 74  ? 0.1436 0.2091 0.2311 0.0535  0.0024  0.0088  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB    
7280  C CG    . ASP B 74  ? 0.1720 0.2042 0.2363 0.0729  -0.0082 0.0228  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG    
7281  O OD1   . ASP B 74  ? 0.2005 0.2186 0.2507 0.0821  -0.0245 0.0096  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1   
7282  O OD2   . ASP B 74  ? 0.1505 0.1968 0.2411 0.0585  -0.0102 0.0168  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2   
7287  N N     . ALA B 75  ? 0.0945 0.2059 0.2332 0.0654  -0.0063 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N     
7288  C CA    . ALA B 75  ? 0.0941 0.2315 0.2361 0.0651  0.0078  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA    
7289  C C     . ALA B 75  ? 0.0744 0.2126 0.2154 0.0491  0.0057  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C     
7290  O O     . ALA B 75  ? 0.0869 0.2185 0.2048 0.0311  0.0088  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O     
7291  C CB    . ALA B 75  ? 0.1051 0.2548 0.2656 0.0710  0.0158  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB    
7297  N N     . ARG B 76  ? 0.0754 0.1967 0.2090 0.0530  -0.0138 0.0048  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B N     
7298  C CA    . ARG B 76  ? 0.0787 0.1774 0.1970 0.0542  -0.0018 0.0003  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CA    
7299  C C     . ARG B 76  ? 0.0934 0.1608 0.1914 0.0366  0.0073  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B C     
7300  O O     . ARG B 76  ? 0.0750 0.1699 0.1857 0.0262  0.0063  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B O     
7301  C CB    . ARG B 76  ? 0.0888 0.2196 0.2041 0.0467  -0.0145 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CB    
7302  C CG    . ARG B 76  ? 0.1064 0.2211 0.2121 0.0399  -0.0132 0.0013  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CG    
7303  C CD    . ARG B 76  ? 0.1073 0.2399 0.2210 0.0310  -0.0114 0.0007  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CD    
7304  N NE    . ARG B 76  ? 0.1272 0.2411 0.2225 0.0193  -0.0154 0.0028  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NE    
7305  C CZ    . ARG B 76  ? 0.1312 0.2550 0.2445 0.0075  -0.0002 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CZ    
7306  N NH1   . ARG B 76  ? 0.1022 0.2579 0.2747 0.0103  0.0211  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH1   
7307  N NH2   . ARG B 76  ? 0.1589 0.2773 0.2617 -0.0250 0.0069  0.0122  ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH2   
7321  N N     . ALA B 77  ? 0.0936 0.1562 0.1943 0.0508  -0.0065 0.0011  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N     
7322  C CA    . ALA B 77  ? 0.0733 0.1600 0.1863 0.0398  -0.0100 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA    
7323  C C     . ALA B 77  ? 0.0624 0.1574 0.1791 0.0280  -0.0050 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C     
7324  O O     . ALA B 77  ? 0.0613 0.1558 0.1792 0.0270  -0.0024 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O     
7325  C CB    . ALA B 77  ? 0.0938 0.1728 0.1951 0.0159  -0.0100 0.0062  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB    
7331  N N     . MET B 78  ? 0.0748 0.1781 0.1791 0.0370  -0.0028 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 77  MET B N     
7332  C CA    . MET B 78  ? 0.0642 0.1822 0.1775 0.0347  -0.0001 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CA    
7333  C C     . MET B 78  ? 0.0551 0.1762 0.1699 0.0264  0.0123  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 77  MET B C     
7334  O O     . MET B 78  ? 0.0664 0.1940 0.1677 0.0369  0.0063  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 77  MET B O     
7335  C CB    . MET B 78  ? 0.0835 0.2181 0.1873 0.0481  0.0128  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CB    
7336  C CG    . MET B 78  ? 0.0904 0.2246 0.1892 0.0314  0.0063  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CG    
7337  S SD    . MET B 78  ? 0.1254 0.2167 0.2094 0.0344  0.0020  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 77  MET B SD    
7338  C CE    . MET B 78  ? 0.2340 0.2298 0.2151 0.0107  -0.0251 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 77  MET B CE    
7348  N N     . ARG B 79  ? 0.0532 0.1660 0.1745 0.0332  0.0068  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B N     
7349  C CA    . ARG B 79  ? 0.0536 0.1887 0.1705 0.0226  0.0051  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CA    
7350  C C     . ARG B 79  ? 0.0450 0.1686 0.1627 0.0043  -0.0007 0.0066  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B C     
7351  O O     . ARG B 79  ? 0.0505 0.1763 0.1672 0.0064  0.0082  0.0009  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B O     
7352  C CB    . ARG B 79  ? 0.0520 0.2023 0.1762 0.0064  0.0012  0.0066  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CB    
7353  C CG    . ARG B 79  ? 0.0594 0.2293 0.1677 -0.0044 0.0105  0.0101  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CG    
7354  C CD    . ARG B 79  ? 0.0568 0.2182 0.1694 0.0053  -0.0031 0.0042  ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CD    
7355  N NE    . ARG B 79  ? 0.0736 0.2326 0.1679 0.0215  -0.0013 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NE    
7356  C CZ    . ARG B 79  ? 0.0693 0.1926 0.1605 -0.0054 0.0055  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CZ    
7357  N NH1   . ARG B 79  ? 0.0719 0.1924 0.1555 -0.0074 0.0027  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH1   
7358  N NH2   . ARG B 79  ? 0.0996 0.2127 0.1678 0.0374  0.0061  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH2   
7372  N N     . VAL B 80  ? 0.0454 0.1414 0.1615 0.0172  0.0015  0.0081  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N     
7373  C CA    . VAL B 80  ? 0.0407 0.1485 0.1557 0.0119  0.0058  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA    
7374  C C     . VAL B 80  ? 0.0429 0.1300 0.1485 0.0110  0.0193  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C     
7375  O O     . VAL B 80  ? 0.0474 0.1358 0.1621 0.0085  0.0070  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O     
7376  C CB    . VAL B 80  ? 0.0418 0.1571 0.1592 0.0131  -0.0048 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB    
7377  C CG1   . VAL B 80  ? 0.0452 0.1680 0.1588 0.0107  0.0064  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1   
7378  C CG2   . VAL B 80  ? 0.0558 0.1795 0.1701 0.0072  0.0012  0.0072  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2   
7388  N N     . LEU B 81  ? 0.0458 0.1382 0.1523 0.0228  0.0146  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N     
7389  C CA    . LEU B 81  ? 0.0431 0.1410 0.1542 0.0192  0.0049  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA    
7390  C C     . LEU B 81  ? 0.0404 0.1495 0.1511 0.0080  0.0089  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C     
7391  O O     . LEU B 81  ? 0.0398 0.1497 0.1550 -0.0013 0.0091  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O     
7392  C CB    . LEU B 81  ? 0.0471 0.1550 0.1699 0.0197  0.0094  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB    
7393  C CG    . LEU B 81  ? 0.0593 0.1483 0.1962 0.0159  -0.0090 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG    
7394  C CD1   . LEU B 81  ? 0.0609 0.1741 0.2273 0.0090  -0.0123 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1   
7395  C CD2   . LEU B 81  ? 0.0973 0.1749 0.1991 0.0183  -0.0140 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2   
7407  N N     . LEU B 82  ? 0.0404 0.1551 0.1483 0.0098  0.0081  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N     
7408  C CA    . LEU B 82  ? 0.0419 0.1598 0.1544 0.0033  0.0136  0.0016  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA    
7409  C C     . LEU B 82  ? 0.0425 0.1569 0.1514 0.0037  0.0184  0.0008  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C     
7410  O O     . LEU B 82  ? 0.0461 0.1644 0.1524 -0.0023 0.0060  0.0039  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O     
7411  C CB    . LEU B 82  ? 0.0428 0.1683 0.1653 -0.0044 0.0081  0.0001  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB    
7412  C CG    . LEU B 82  ? 0.0500 0.1774 0.1733 0.0100  0.0178  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG    
7413  C CD1   . LEU B 82  ? 0.0629 0.2040 0.1978 0.0106  0.0292  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1   
7414  C CD2   . LEU B 82  ? 0.1141 0.2058 0.1787 0.0244  0.0127  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2   
7426  N N     . ASP B 83  ? 0.0397 0.1512 0.1439 0.0033  0.0029  0.0100  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N     
7427  C CA    . ASP B 83  ? 0.0388 0.1510 0.1509 -0.0008 0.0078  0.0019  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA    
7428  C C     . ASP B 83  ? 0.0394 0.1524 0.1503 -0.0034 0.0000  0.0030  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C     
7429  O O     . ASP B 83  ? 0.0430 0.1578 0.1659 -0.0097 -0.0033 0.0048  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O     
7430  C CB    . ASP B 83  ? 0.0424 0.1539 0.1608 0.0083  0.0049  0.0024  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB    
7431  C CG    . ASP B 83  ? 0.0525 0.2012 0.1612 -0.0124 -0.0025 0.0078  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG    
7432  O OD1   . ASP B 83  ? 0.0591 0.2198 0.1683 -0.0192 -0.0009 0.0039  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1   
7433  O OD2   . ASP B 83  ? 0.0638 0.2401 0.1704 -0.0183 -0.0030 0.0209  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2   
7438  N N     . ALA B 84  ? 0.0414 0.1463 0.1495 0.0042  0.0115  0.0113  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N     
7439  C CA    . ALA B 84  ? 0.0395 0.1500 0.1476 -0.0018 0.0145  0.0007  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA    
7440  C C     . ALA B 84  ? 0.0413 0.1500 0.1482 -0.0106 0.0086  0.0088  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C     
7441  O O     . ALA B 84  ? 0.0408 0.1541 0.1534 0.0007  0.0005  0.0088  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O     
7442  C CB    . ALA B 84  ? 0.0407 0.1547 0.1523 0.0003  0.0052  0.0080  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB    
7448  N N     . LEU B 85  ? 0.0399 0.1485 0.1459 0.0041  0.0098  0.0077  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N     
7449  C CA    . LEU B 85  ? 0.0416 0.1574 0.1479 -0.0083 0.0040  0.0019  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA    
7450  C C     . LEU B 85  ? 0.0382 0.1485 0.1477 0.0037  -0.0036 0.0035  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C     
7451  O O     . LEU B 85  ? 0.0446 0.1668 0.1634 -0.0048 -0.0109 0.0078  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O     
7452  C CB    . LEU B 85  ? 0.0417 0.1585 0.1428 -0.0139 0.0011  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB    
7453  C CG    . LEU B 85  ? 0.0464 0.1544 0.1497 -0.0251 0.0086  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG    
7454  C CD1   . LEU B 85  ? 0.0553 0.1902 0.1689 -0.0179 0.0104  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1   
7455  C CD2   . LEU B 85  ? 0.0496 0.1642 0.1631 -0.0248 -0.0034 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2   
7467  N N     . TYR B 86  ? 0.0410 0.1540 0.1497 -0.0036 -0.0072 0.0094  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N     
7468  C CA    . TYR B 86  ? 0.0418 0.1583 0.1513 -0.0055 -0.0104 0.0060  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA    
7469  C C     . TYR B 86  ? 0.0416 0.1426 0.1524 -0.0164 -0.0065 0.0033  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C     
7470  O O     . TYR B 86  ? 0.0470 0.1435 0.1636 -0.0159 -0.0040 0.0210  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O     
7471  C CB    . TYR B 86  ? 0.0456 0.1719 0.1571 -0.0086 -0.0010 0.0064  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB    
7472  C CG    . TYR B 86  ? 0.0436 0.1657 0.1546 -0.0108 0.0000  0.0082  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG    
7473  C CD1   . TYR B 86  ? 0.0517 0.1809 0.1549 -0.0153 -0.0073 0.0153  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1   
7474  C CD2   . TYR B 86  ? 0.0454 0.1779 0.1627 -0.0080 0.0013  0.0048  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2   
7475  C CE1   . TYR B 86  ? 0.0525 0.1970 0.1605 -0.0127 0.0019  0.0119  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1   
7476  C CE2   . TYR B 86  ? 0.0510 0.1826 0.1696 -0.0203 -0.0045 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2   
7477  C CZ    . TYR B 86  ? 0.0580 0.1860 0.1671 -0.0263 0.0054  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ    
7478  O OH    . TYR B 86  ? 0.0722 0.2077 0.1817 -0.0458 -0.0004 0.0229  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH    
7488  N N     . ALA B 87  ? 0.0409 0.1518 0.1548 -0.0026 -0.0054 0.0086  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N     
7489  C CA    . ALA B 87  ? 0.0519 0.1455 0.1628 0.0009  -0.0076 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA    
7490  C C     . ALA B 87  ? 0.0496 0.1472 0.1735 -0.0003 0.0061  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C     
7491  O O     . ALA B 87  ? 0.0722 0.1572 0.1964 0.0049  -0.0109 0.0059  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O     
7492  C CB    . ALA B 87  ? 0.0788 0.1744 0.1533 0.0088  -0.0089 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB    
7498  N N     . TYR B 88  ? 0.0427 0.1505 0.1668 -0.0048 0.0038  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 87  TYR B N     
7499  C CA    . TYR B 88  ? 0.0439 0.1587 0.1602 -0.0193 0.0016  0.0020  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CA    
7500  C C     . TYR B 88  ? 0.0502 0.1808 0.1627 -0.0154 -0.0116 0.0131  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B C     
7501  O O     . TYR B 88  ? 0.0575 0.2163 0.1707 -0.0039 -0.0078 0.0218  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B O     
7502  C CB    . TYR B 88  ? 0.0505 0.1749 0.1726 -0.0089 0.0014  0.0073  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CB    
7503  C CG    . TYR B 88  ? 0.0466 0.1661 0.1737 -0.0092 0.0039  0.0054  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CG    
7504  C CD1   . TYR B 88  ? 0.0487 0.1709 0.1678 -0.0224 0.0031  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD1   
7505  C CD2   . TYR B 88  ? 0.0516 0.1630 0.1831 -0.0185 0.0034  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CD2   
7506  C CE1   . TYR B 88  ? 0.0627 0.1643 0.1617 -0.0177 -0.0040 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE1   
7507  C CE2   . TYR B 88  ? 0.0467 0.1806 0.1785 -0.0111 0.0045  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CE2   
7508  C CZ    . TYR B 88  ? 0.0453 0.1608 0.1658 -0.0160 0.0060  0.0069  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B CZ    
7509  O OH    . TYR B 88  ? 0.0625 0.1663 0.1818 -0.0140 0.0092  0.0072  ? ? ? ? ? ? 87  TYR B OH    
7519  N N     A ASP B 89  ? 0.0483 0.1655 0.1711 0.0031  -0.0031 0.0239  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N     
7520  N N     B ASP B 89  ? 0.0552 0.1618 0.1639 -0.0253 -0.0054 0.0316  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B N     
7521  C CA    A ASP B 89  ? 0.0596 0.1823 0.1857 0.0011  -0.0102 0.0288  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA    
7522  C CA    B ASP B 89  ? 0.0727 0.1544 0.1773 -0.0469 0.0008  0.0264  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CA    
7523  C C     A ASP B 89  ? 0.0596 0.2014 0.1650 -0.0084 -0.0135 0.0302  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C     
7524  C C     B ASP B 89  ? 0.0576 0.1679 0.1667 -0.0339 -0.0100 0.0160  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B C     
7525  O O     A ASP B 89  ? 0.1104 0.2282 0.1597 -0.0227 -0.0267 0.0303  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O     
7526  O O     B ASP B 89  ? 0.1135 0.1923 0.1798 -0.0569 -0.0449 0.0244  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B O     
7527  C CB    A ASP B 89  ? 0.1382 0.2011 0.2250 0.0266  -0.0444 0.0238  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB    
7528  C CB    B ASP B 89  ? 0.1075 0.1736 0.2135 -0.0454 0.0009  0.0373  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CB    
7529  C CG    A ASP B 89  ? 0.2069 0.2225 0.2904 0.0543  -0.0736 0.0143  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG    
7530  C CG    B ASP B 89  ? 0.1581 0.2100 0.2544 -0.0181 0.0041  0.0719  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B CG    
7531  O OD1   A ASP B 89  ? 0.1794 0.2006 0.2791 -0.0026 -0.0189 0.0221  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1   
7532  O OD1   B ASP B 89  ? 0.1516 0.2131 0.2620 -0.0573 0.0058  0.0793  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1   
7533  O OD2   A ASP B 89  ? 0.2733 0.3231 0.3861 0.1114  -0.0906 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2   
7534  O OD2   B ASP B 89  ? 0.2486 0.2519 0.2837 0.0113  -0.0246 0.0799  ? ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2   
7543  N N     . VAL B 90  ? 0.0525 0.1882 0.1535 -0.0145 -0.0011 0.0263  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N     
7544  C CA    . VAL B 90  ? 0.0555 0.1971 0.1463 -0.0249 0.0005  0.0143  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA    
7545  C C     . VAL B 90  ? 0.0552 0.2152 0.1538 -0.0118 -0.0058 0.0030  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C     
7546  O O     . VAL B 90  ? 0.0683 0.2729 0.1713 0.0029  -0.0001 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O     
7547  C CB    . VAL B 90  ? 0.0533 0.1985 0.1363 -0.0207 0.0020  0.0015  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB    
7548  C CG1   . VAL B 90  ? 0.0639 0.2158 0.1461 -0.0275 0.0049  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1   
7549  C CG2   . VAL B 90  ? 0.0549 0.2057 0.1493 -0.0197 0.0054  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2   
7559  N N     . ILE B 91  ? 0.0550 0.2012 0.1569 -0.0232 0.0016  0.0054  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N     
7560  C CA    . ILE B 91  ? 0.0527 0.1987 0.1598 -0.0144 0.0101  0.0064  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA    
7561  C C     . ILE B 91  ? 0.0562 0.2104 0.1692 -0.0201 0.0042  0.0060  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C     
7562  O O     . ILE B 91  ? 0.0543 0.1967 0.1932 -0.0217 0.0017  0.0068  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O     
7563  C CB    . ILE B 91  ? 0.0576 0.2023 0.1680 -0.0264 0.0111  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB    
7564  C CG1   . ILE B 91  ? 0.0578 0.1991 0.1633 -0.0282 0.0117  0.0014  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1   
7565  C CG2   . ILE B 91  ? 0.0682 0.2212 0.1779 -0.0408 0.0014  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2   
7566  C CD1   . ILE B 91  ? 0.0618 0.2096 0.1680 -0.0266 0.0203  0.0007  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1   
7578  N N     . ASP B 92  ? 0.0556 0.2101 0.1663 -0.0176 0.0082  0.0010  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N     
7579  C CA    . ASP B 92  ? 0.0634 0.2238 0.1701 -0.0294 -0.0067 0.0130  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA    
7580  C C     . ASP B 92  ? 0.0640 0.2223 0.1613 -0.0319 0.0087  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C     
7581  O O     . ASP B 92  ? 0.0619 0.2248 0.1701 -0.0269 0.0058  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O     
7582  C CB    . ASP B 92  ? 0.0981 0.2914 0.2029 -0.0598 -0.0163 0.0398  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB    
7583  C CG    . ASP B 92  ? 0.1761 0.3640 0.2872 -0.1020 -0.0285 0.0855  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG    
7584  O OD1   . ASP B 92  ? 0.2044 0.3900 0.3474 -0.0648 -0.0434 0.1020  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1   
7585  O OD2   . ASP B 92  ? 0.3857 0.3987 0.3032 -0.0994 -0.0365 0.1039  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2   
7590  N N     . ARG B 93  ? 0.0544 0.2085 0.1646 -0.0166 -0.0007 0.0031  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N     
7591  C CA    . ARG B 93  ? 0.0516 0.1991 0.1706 -0.0115 -0.0041 0.0084  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA    
7592  C C     . ARG B 93  ? 0.0549 0.2157 0.1963 -0.0103 -0.0012 0.0036  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C     
7593  O O     . ARG B 93  ? 0.0632 0.2327 0.2184 -0.0182 -0.0003 0.0169  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O     
7594  C CB    . ARG B 93  ? 0.0547 0.2099 0.1589 -0.0153 0.0024  0.0073  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB    
7595  C CG    . ARG B 93  ? 0.0543 0.2066 0.1673 -0.0148 -0.0061 0.0097  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG    
7596  C CD    . ARG B 93  ? 0.0518 0.2039 0.1702 -0.0074 -0.0031 0.0058  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD    
7597  N NE    . ARG B 93  ? 0.0518 0.2018 0.1682 -0.0116 -0.0053 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE    
7598  C CZ    . ARG B 93  ? 0.0522 0.1999 0.1626 -0.0103 -0.0118 0.0049  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ    
7599  N NH1   . ARG B 93  ? 0.0552 0.2096 0.1671 -0.0047 0.0009  0.0067  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1   
7600  N NH2   . ARG B 93  ? 0.0560 0.2093 0.1589 -0.0179 0.0032  0.0145  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2   
7614  N N     . ILE B 94  ? 0.0557 0.2148 0.2146 -0.0148 0.0063  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N     
7615  C CA    . ILE B 94  ? 0.0694 0.2465 0.2428 -0.0316 0.0121  0.0035  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA    
7616  C C     . ILE B 94  ? 0.0642 0.2405 0.2517 -0.0050 -0.0118 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C     
7617  O O     . ILE B 94  ? 0.1054 0.2522 0.2816 -0.0200 -0.0396 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O     
7618  C CB    . ILE B 94  ? 0.1130 0.3130 0.2537 -0.0677 0.0356  0.0157  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB    
7619  C CG1   . ILE B 94  ? 0.1903 0.4024 0.2484 -0.1273 0.0309  0.0227  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1   
7620  C CG2   . ILE B 94  ? 0.1315 0.3648 0.2674 -0.0852 0.0287  0.0107  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2   
7621  C CD1   . ILE B 94  ? 0.2505 0.5173 0.2580 -0.1132 0.0437  0.0438  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1   
7633  N N     . HIS B 95  ? 0.0727 0.2563 0.2663 -0.0009 -0.0166 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B N     
7634  C CA    . HIS B 95  ? 0.0843 0.2731 0.2990 -0.0021 -0.0197 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CA    
7635  C C     . HIS B 95  ? 0.1269 0.2360 0.3450 0.0268  -0.0354 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B C     
7636  O O     . HIS B 95  ? 0.1136 0.2618 0.3827 0.0157  -0.0596 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B O     
7637  C CB    . HIS B 95  ? 0.1034 0.3233 0.2966 0.0277  -0.0356 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CB    
7638  C CG    . HIS B 95  ? 0.1169 0.3647 0.3070 0.0350  -0.0505 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CG    
7639  N ND1   . HIS B 95  ? 0.1092 0.3987 0.2897 -0.0155 -0.0180 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B ND1   
7640  C CD2   . HIS B 95  ? 0.1846 0.4167 0.3274 0.0501  -0.0999 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CD2   
7641  C CE1   . HIS B 95  ? 0.1234 0.4103 0.3080 -0.0447 -0.0367 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B CE1   
7642  N NE2   . HIS B 95  ? 0.1649 0.4424 0.3221 0.0007  -0.0760 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 94  HIS B NE2   
7650  N N     . ASP B 96  ? 0.0953 0.2502 0.3579 0.0055  -0.0220 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N     
7651  C CA    . ASP B 96  ? 0.1152 0.2597 0.3609 -0.0324 -0.0455 0.0053  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA    
7652  C C     . ASP B 96  ? 0.0887 0.2557 0.3367 -0.0093 -0.0281 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C     
7653  O O     . ASP B 96  ? 0.0824 0.2787 0.3144 0.0054  -0.0157 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O     
7654  C CB    . ASP B 96  ? 0.1149 0.3325 0.3587 -0.0340 -0.0414 0.0214  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB    
7655  C CG    . ASP B 96  ? 0.1113 0.3876 0.3475 -0.0208 0.0093  0.0241  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG    
7656  O OD1   . ASP B 96  ? 0.0918 0.3525 0.3440 -0.0163 -0.0052 0.0127  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1   
7657  O OD2   . ASP B 96  ? 0.2173 0.4854 0.3529 -0.0183 0.0122  0.0425  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2   
7662  N N     . THR B 97  ? 0.0900 0.2729 0.3533 -0.0018 -0.0181 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 96  THR B N     
7663  C CA    . THR B 97  ? 0.0978 0.2739 0.3676 -0.0183 -0.0278 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CA    
7664  C C     . THR B 97  ? 0.1144 0.2619 0.3503 -0.0347 -0.0192 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 96  THR B C     
7665  O O     . THR B 97  ? 0.1573 0.3018 0.3821 -0.0479 -0.0703 0.0078  ? ? ? ? ? ? 96  THR B O     
7666  C CB    . THR B 97  ? 0.1190 0.2620 0.4148 -0.0214 -0.0195 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CB    
7667  O OG1   . THR B 97  ? 0.1121 0.3116 0.4095 -0.0278 0.0314  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 96  THR B OG1   
7668  C CG2   . THR B 97  ? 0.1202 0.2679 0.4469 0.0093  -0.0297 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CG2   
7676  N N     . ASN B 98  ? 0.0812 0.2770 0.3190 0.0080  0.0021  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N     
7677  C CA    . ASN B 98  ? 0.0818 0.2832 0.3264 0.0052  -0.0010 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA    
7678  C C     . ASN B 98  ? 0.1147 0.2669 0.3674 -0.0206 0.0103  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C     
7679  O O     . ASN B 98  ? 0.1567 0.2764 0.4705 -0.0173 0.0445  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O     
7680  C CB    . ASN B 98  ? 0.0855 0.2592 0.3361 -0.0060 0.0068  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB    
7681  C CG    . ASN B 98  ? 0.1279 0.3094 0.3775 -0.0303 0.0317  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG    
7682  O OD1   . ASN B 98  ? 0.1198 0.3738 0.3978 -0.0181 0.0259  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1   
7683  N ND2   . ASN B 98  ? 0.1381 0.4248 0.4150 -0.0188 0.0587  0.0110  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2   
7690  N N     . GLY B 99  ? 0.0783 0.2682 0.3045 -0.0061 -0.0162 0.0092  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N     
7691  C CA    . GLY B 99  ? 0.0962 0.3093 0.2728 -0.0327 -0.0128 0.0249  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA    
7692  C C     . GLY B 99  ? 0.0827 0.3047 0.2675 -0.0284 -0.0089 0.0179  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C     
7693  O O     . GLY B 99  ? 0.0773 0.2897 0.2887 -0.0236 -0.0157 0.0013  ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O     
7697  N N     . PHE B 100 ? 0.0700 0.2687 0.2531 -0.0211 0.0022  0.0009  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N     
7698  C CA    . PHE B 100 ? 0.0724 0.2652 0.2521 -0.0176 0.0105  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA    
7699  C C     . PHE B 100 ? 0.0699 0.2613 0.2557 -0.0071 0.0098  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C     
7700  O O     . PHE B 100 ? 0.1258 0.2576 0.2995 -0.0034 -0.0264 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O     
7701  C CB    . PHE B 100 ? 0.0904 0.3218 0.2673 -0.0300 0.0179  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB    
7702  C CG    . PHE B 100 ? 0.0808 0.3095 0.2581 -0.0202 0.0015  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG    
7703  C CD1   . PHE B 100 ? 0.0834 0.3177 0.2588 0.0108  -0.0105 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1   
7704  C CD2   . PHE B 100 ? 0.1289 0.3273 0.2512 -0.0527 0.0206  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2   
7705  C CE1   . PHE B 100 ? 0.0957 0.3331 0.2642 0.0384  -0.0062 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1   
7706  C CE2   . PHE B 100 ? 0.1530 0.4013 0.2419 -0.0267 0.0187  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2   
7707  C CZ    . PHE B 100 ? 0.1242 0.4102 0.2489 0.0232  0.0281  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ    
7717  N N     . ARG B 101 ? 0.0617 0.2360 0.2347 0.0050  0.0171  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N     
7718  C CA    . ARG B 101 ? 0.0691 0.2460 0.2390 0.0059  0.0244  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA    
7719  C C     . ARG B 101 ? 0.0619 0.2325 0.2293 -0.0051 0.0192  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C     
7720  O O     . ARG B 101 ? 0.0688 0.2454 0.2615 -0.0174 0.0108  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O     
7721  C CB    . ARG B 101 ? 0.1002 0.3365 0.2908 0.0011  0.0315  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB    
7722  C CG    . ARG B 101 ? 0.1511 0.4120 0.3806 0.0098  0.0395  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG    
7723  C CD    . ARG B 101 ? 0.2071 0.4333 0.4315 -0.0333 0.1164  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD    
7724  N NE    . ARG B 101 ? 0.2081 0.4712 0.4636 -0.0285 0.0771  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE    
7725  C CZ    . ARG B 101 ? 0.2448 0.5102 0.5024 -0.1028 -0.0265 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ    
7726  N NH1   . ARG B 101 ? 0.3578 0.5207 0.4970 -0.0570 -0.0506 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1   
7727  N NH2   . ARG B 101 ? 0.2115 0.4915 0.5580 -0.0455 -0.0783 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2   
7741  N N     . TYR B 102 ? 0.0569 0.2172 0.1965 -0.0107 0.0143  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B N     
7742  C CA    . TYR B 102 ? 0.0546 0.2035 0.1801 -0.0133 0.0145  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CA    
7743  C C     . TYR B 102 ? 0.0643 0.2329 0.1800 -0.0245 0.0140  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B C     
7744  O O     . TYR B 102 ? 0.0750 0.2568 0.1789 -0.0083 0.0287  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B O     
7745  C CB    . TYR B 102 ? 0.0665 0.2229 0.1822 -0.0167 0.0258  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CB    
7746  C CG    . TYR B 102 ? 0.0632 0.2252 0.1857 -0.0157 0.0168  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CG    
7747  C CD1   . TYR B 102 ? 0.0639 0.2293 0.1898 -0.0108 0.0200  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1   
7748  C CD2   . TYR B 102 ? 0.0623 0.2129 0.1890 -0.0280 0.0170  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2   
7749  C CE1   . TYR B 102 ? 0.0774 0.2392 0.1880 -0.0096 0.0168  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1   
7750  C CE2   . TYR B 102 ? 0.0674 0.2097 0.1770 -0.0371 0.0168  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2   
7751  C CZ    . TYR B 102 ? 0.0655 0.2239 0.1776 -0.0276 0.0156  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ    
7752  O OH    . TYR B 102 ? 0.0898 0.2370 0.1794 -0.0058 0.0043  0.0017  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B OH    
7762  N N     . LEU B 103 ? 0.0673 0.2456 0.1789 -0.0270 0.0105  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N     
7763  C CA    . LEU B 103 ? 0.0751 0.2646 0.1749 -0.0337 0.0139  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA    
7764  C C     . LEU B 103 ? 0.0810 0.2687 0.1735 -0.0398 0.0192  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C     
7765  O O     . LEU B 103 ? 0.0810 0.2931 0.1703 -0.0358 0.0027  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O     
7766  C CB    . LEU B 103 ? 0.0927 0.3343 0.1912 -0.0332 0.0180  0.0096  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB    
7767  C CG    . LEU B 103 ? 0.1307 0.3812 0.2410 -0.0745 0.0179  0.0207  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG    
7768  C CD1   . LEU B 103 ? 0.2932 0.4056 0.2678 -0.0354 0.0526  0.0675  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1   
7769  C CD2   . LEU B 103 ? 0.1418 0.4040 0.2520 -0.0818 0.0171  0.0121  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2   
7781  N N     . LEU B 104 ? 0.0785 0.2883 0.1726 -0.0242 0.0131  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B N     
7782  C CA    . LEU B 104 ? 0.0786 0.2803 0.1912 -0.0363 -0.0045 0.0147  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CA    
7783  C C     . LEU B 104 ? 0.0950 0.2997 0.2233 -0.0481 -0.0097 0.0327  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B C     
7784  O O     . LEU B 104 ? 0.0916 0.3181 0.2405 -0.0324 0.0032  0.0467  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B O     
7785  C CB    . LEU B 104 ? 0.0930 0.3057 0.1819 -0.0392 -0.0057 0.0121  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CB    
7786  C CG    . LEU B 104 ? 0.0879 0.2870 0.1839 -0.0403 -0.0131 0.0158  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CG    
7787  C CD1   . LEU B 104 ? 0.1373 0.2795 0.1906 -0.0317 -0.0162 0.0129  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1   
7788  C CD2   . LEU B 104 ? 0.1208 0.3233 0.1745 -0.0563 0.0011  0.0219  ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2   
7800  N N     . SER B 105 ? 0.0825 0.2772 0.2349 -0.0453 -0.0063 0.0105  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N     
7801  C CA    . SER B 105 ? 0.0916 0.2787 0.2559 -0.0566 -0.0093 0.0178  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA    
7802  C C     . SER B 105 ? 0.0980 0.2888 0.2384 -0.0489 -0.0007 0.0423  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C     
7803  O O     . SER B 105 ? 0.0943 0.2724 0.2361 -0.0558 -0.0057 0.0421  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O     
7804  C CB    . SER B 105 ? 0.1148 0.2812 0.2857 -0.0726 -0.0444 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB    
7805  O OG    . SER B 105 ? 0.0980 0.2911 0.2962 -0.0480 -0.0416 0.0073  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG    
7811  N N     . ALA B 106 ? 0.0934 0.2802 0.2457 -0.0467 0.0204  0.0386  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B N     
7812  C CA    . ALA B 106 ? 0.0893 0.3043 0.2397 -0.0240 0.0188  0.0485  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CA    
7813  C C     . ALA B 106 ? 0.0773 0.2687 0.2217 -0.0226 0.0104  0.0398  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B C     
7814  O O     . ALA B 106 ? 0.0813 0.2883 0.2274 -0.0117 0.0082  0.0246  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B O     
7815  C CB    . ALA B 106 ? 0.1085 0.3530 0.2622 -0.0156 0.0186  0.0734  ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CB    
7821  N N     . GLU B 107 ? 0.0709 0.2595 0.2296 -0.0204 -0.0068 0.0233  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N     
7822  C CA    . GLU B 107 ? 0.0727 0.2676 0.2515 -0.0264 -0.0154 0.0024  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA    
7823  C C     . GLU B 107 ? 0.0932 0.2906 0.2066 -0.0585 -0.0030 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C     
7824  O O     . GLU B 107 ? 0.1030 0.3144 0.1995 -0.0660 -0.0068 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O     
7825  C CB    . GLU B 107 ? 0.0908 0.2996 0.3204 -0.0313 0.0002  0.0122  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB    
7826  C CG    . GLU B 107 ? 0.1421 0.3340 0.3909 -0.0234 0.0362  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG    
7827  C CD    . GLU B 107 ? 0.1994 0.3364 0.4939 -0.0978 0.0435  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD    
7828  O OE1   . GLU B 107 ? 0.1962 0.3157 0.4303 -0.0518 -0.0370 0.0299  ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1   
7829  O OE2   . GLU B 107 ? 0.2733 0.3721 0.6678 -0.1017 0.1190  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2   
7836  N N     . ALA B 108 ? 0.1056 0.3071 0.1872 -0.0713 0.0016  0.0132  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B N     
7837  C CA    . ALA B 108 ? 0.1317 0.3466 0.1896 -0.0911 -0.0236 0.0334  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CA    
7838  C C     . ALA B 108 ? 0.1344 0.3191 0.2027 -0.0937 -0.0315 0.0464  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B C     
7839  O O     . ALA B 108 ? 0.1718 0.3181 0.1932 -0.1243 -0.0300 0.0402  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B O     
7840  C CB    . ALA B 108 ? 0.1736 0.3932 0.1805 -0.1238 -0.0321 0.0340  ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CB    
7846  N N     . ARG B 109 ? 0.1068 0.2849 0.2228 -0.0567 -0.0361 0.0598  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N     
7847  C CA    . ARG B 109 ? 0.0935 0.2833 0.2606 -0.0440 -0.0248 0.0464  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA    
7848  C C     . ARG B 109 ? 0.0811 0.2316 0.2370 -0.0182 -0.0211 0.0298  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C     
7849  O O     . ARG B 109 ? 0.0957 0.2294 0.2523 0.0042  -0.0124 0.0174  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O     
7850  C CB    . ARG B 109 ? 0.1046 0.3577 0.3432 -0.0064 -0.0179 0.0290  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB    
7851  C CG    . ARG B 109 ? 0.2134 0.4444 0.4361 -0.0546 -0.0012 0.0089  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG    
7852  C CD    . ARG B 109 ? 0.3264 0.6204 0.5794 -0.0155 0.0602  0.1144  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD    
7853  N NE    . ARG B 109 ? 0.3672 0.7029 0.7517 0.1297  -0.0020 0.1896  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE    
7854  C CZ    . ARG B 109 ? 0.8223 0.7122 0.9211 0.2392  -0.0440 0.1883  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ    
7855  N NH1   . ARG B 109 ? 0.7959 0.6694 0.8826 0.2791  0.2035  0.2719  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1   
7856  N NH2   . ARG B 109 ? 1.1537 0.8361 0.8758 0.1194  -0.0887 0.0203  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2   
7870  N N     . GLU B 110 ? 0.0678 0.2248 0.1939 -0.0328 -0.0011 0.0261  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N     
7871  C CA    . GLU B 110 ? 0.0805 0.2228 0.1903 -0.0130 -0.0055 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA    
7872  C C     . GLU B 110 ? 0.0659 0.2216 0.1959 -0.0069 0.0094  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C     
7873  O O     . GLU B 110 ? 0.1050 0.2795 0.2209 -0.0479 0.0245  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O     
7874  C CB    . GLU B 110 ? 0.0972 0.2258 0.2169 -0.0186 -0.0105 0.0080  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB    
7875  C CG    . GLU B 110 ? 0.1173 0.2337 0.2629 -0.0036 -0.0016 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG    
7876  C CD    . GLU B 110 ? 0.1396 0.2650 0.2756 -0.0039 0.0256  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD    
7877  O OE1   . GLU B 110 ? 0.1649 0.3013 0.2737 -0.0057 0.0572  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1   
7878  O OE2   . GLU B 110 ? 0.1152 0.2775 0.2625 -0.0136 0.0100  0.0061  ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2   
7885  N N     . CYS B 111 ? 0.0498 0.1883 0.1836 -0.0147 0.0013  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N     
7886  C CA    . CYS B 111 ? 0.0495 0.1965 0.1823 -0.0063 0.0025  0.0007  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA    
7887  C C     . CYS B 111 ? 0.0486 0.1937 0.1620 -0.0036 -0.0006 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C     
7888  O O     . CYS B 111 ? 0.0602 0.2137 0.1697 -0.0202 0.0004  0.0077  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O     
7889  C CB    . CYS B 111 ? 0.0634 0.2397 0.1946 -0.0002 -0.0048 0.0276  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB    
7890  S SG    . CYS B 111 ? 0.0829 0.2066 0.2619 -0.0050 0.0229  0.0105  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG    
7896  N N     . LEU B 112 ? 0.0455 0.1739 0.1676 -0.0031 0.0075  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N     
7897  C CA    . LEU B 112 ? 0.0491 0.1802 0.1773 -0.0113 0.0100  0.0010  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA    
7898  C C     . LEU B 112 ? 0.0553 0.2084 0.1754 0.0078  0.0019  0.0010  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C     
7899  O O     . LEU B 112 ? 0.1047 0.2153 0.1836 -0.0145 0.0281  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O     
7900  C CB    . LEU B 112 ? 0.0541 0.1732 0.1779 -0.0112 0.0131  0.0062  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB    
7901  C CG    . LEU B 112 ? 0.0496 0.1779 0.1828 -0.0077 0.0101  0.0122  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG    
7902  C CD1   . LEU B 112 ? 0.0615 0.2226 0.1873 -0.0036 0.0010  0.0015  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1   
7903  C CD2   . LEU B 112 ? 0.0720 0.1593 0.1822 -0.0134 0.0212  0.0047  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2   
7915  N N     . LEU B 113 ? 0.0666 0.1973 0.1673 0.0219  0.0071  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N     
7916  C CA    . LEU B 113 ? 0.0704 0.2096 0.1817 0.0205  0.0058  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA    
7917  C C     . LEU B 113 ? 0.0626 0.1954 0.2016 0.0312  0.0088  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C     
7918  O O     . LEU B 113 ? 0.0539 0.1974 0.2044 0.0176  -0.0025 0.0004  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O     
7919  C CB    . LEU B 113 ? 0.0638 0.2480 0.1941 0.0101  0.0028  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB    
7920  C CG    . LEU B 113 ? 0.0900 0.3503 0.2432 -0.0194 0.0076  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG    
7921  C CD1   . LEU B 113 ? 0.1027 0.3927 0.2612 -0.0046 0.0263  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1   
7922  C CD2   . LEU B 113 ? 0.1053 0.4092 0.2749 -0.0180 -0.0071 0.0082  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2   
7934  N N     . PRO B 114 ? 0.0785 0.1895 0.2313 0.0206  -0.0157 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B N     
7935  C CA    . PRO B 114 ? 0.0956 0.1911 0.2447 0.0030  -0.0088 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CA    
7936  C C     . PRO B 114 ? 0.1163 0.1932 0.2384 0.0118  -0.0102 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B C     
7937  O O     . PRO B 114 ? 0.1375 0.2515 0.2334 0.0358  0.0055  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B O     
7938  C CB    . PRO B 114 ? 0.1622 0.2137 0.2596 -0.0028 -0.0086 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CB    
7939  C CG    . PRO B 114 ? 0.1762 0.2075 0.2757 0.0467  -0.0070 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CG    
7940  C CD    . PRO B 114 ? 0.1254 0.2108 0.2595 0.0612  -0.0311 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 113 PRO B CD    
7948  N N     . GLY B 115 ? 0.1415 0.1721 0.2415 0.0010  -0.0254 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N     
7949  C CA    . GLY B 115 ? 0.2235 0.1904 0.2270 0.0251  -0.0362 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA    
7950  C C     . GLY B 115 ? 0.1951 0.2178 0.2101 0.0446  -0.0501 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C     
7951  O O     . GLY B 115 ? 0.3120 0.2484 0.2133 0.0270  -0.0566 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O     
7955  N N     . THR B 116 ? 0.1129 0.2006 0.1992 0.0302  -0.0050 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 115 THR B N     
7956  C CA    . THR B 116 ? 0.0875 0.1888 0.1943 0.0209  0.0206  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CA    
7957  C C     . THR B 116 ? 0.0906 0.1804 0.1919 0.0159  0.0244  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 115 THR B C     
7958  O O     . THR B 116 ? 0.0979 0.2215 0.2118 0.0113  0.0252  0.0303  ? ? ? ? ? ? 115 THR B O     
7959  C CB    . THR B 116 ? 0.0752 0.2085 0.1981 0.0148  0.0204  0.0037  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CB    
7960  O OG1   . THR B 116 ? 0.0907 0.2091 0.2006 -0.0170 0.0382  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 115 THR B OG1   
7961  C CG2   . THR B 116 ? 0.0798 0.2720 0.2075 0.0222  0.0058  0.0009  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CG2   
7969  N N     . LEU B 117 ? 0.0843 0.1791 0.1774 0.0153  0.0127  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N     
7970  C CA    . LEU B 117 ? 0.0714 0.1770 0.1618 0.0044  0.0022  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA    
7971  C C     . LEU B 117 ? 0.0537 0.1712 0.1576 0.0083  -0.0016 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C     
7972  O O     . LEU B 117 ? 0.0601 0.1921 0.1654 -0.0102 0.0082  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O     
7973  C CB    . LEU B 117 ? 0.0912 0.1899 0.1583 0.0060  0.0082  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB    
7974  C CG    . LEU B 117 ? 0.1024 0.2099 0.1687 0.0207  0.0076  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG    
7975  C CD1   . LEU B 117 ? 0.0927 0.2206 0.1811 0.0154  -0.0165 0.0108  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1   
7976  C CD2   . LEU B 117 ? 0.1740 0.2134 0.1683 0.0349  0.0187  0.0167  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2   
7988  N N     . PHE B 118 ? 0.0547 0.1602 0.1491 -0.0024 0.0004  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B N     
7989  C CA    . PHE B 118 ? 0.0597 0.1488 0.1497 0.0000  0.0058  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CA    
7990  C C     . PHE B 118 ? 0.0441 0.1485 0.1488 -0.0145 0.0100  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B C     
7991  O O     . PHE B 118 ? 0.0634 0.1552 0.1583 -0.0183 0.0105  0.0004  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B O     
7992  C CB    . PHE B 118 ? 0.0619 0.1526 0.1685 -0.0066 0.0113  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CB    
7993  C CG    . PHE B 118 ? 0.0518 0.1489 0.1731 -0.0036 0.0181  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CG    
7994  C CD1   . PHE B 118 ? 0.0687 0.1596 0.1825 0.0029  0.0067  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD1   
7995  C CD2   . PHE B 118 ? 0.0669 0.1807 0.2050 -0.0081 0.0151  0.0206  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD2   
7996  C CE1   . PHE B 118 ? 0.0924 0.1676 0.1923 0.0087  -0.0159 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE1   
7997  C CE2   . PHE B 118 ? 0.0977 0.1869 0.2141 0.0168  0.0354  0.0352  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE2   
7998  C CZ    . PHE B 118 ? 0.1182 0.1697 0.1948 0.0423  0.0054  0.0121  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CZ    
8008  N N     . SER B 119 ? 0.0565 0.1568 0.1421 -0.0026 0.0088  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N     
8009  C CA    . SER B 119 ? 0.0431 0.1590 0.1434 0.0028  0.0052  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA    
8010  C C     . SER B 119 ? 0.0406 0.1345 0.1458 -0.0091 0.0054  0.0159  ? ? ? ? ? ? 118 SER B C     
8011  O O     . SER B 119 ? 0.0405 0.1465 0.1598 -0.0048 -0.0024 0.0037  ? ? ? ? ? ? 118 SER B O     
8012  C CB    . SER B 119 ? 0.0593 0.1696 0.1570 0.0129  0.0044  0.0089  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB    
8013  O OG    . SER B 119 ? 0.0695 0.1725 0.1793 0.0110  -0.0026 0.0251  ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG    
8019  N N     . LEU B 120 ? 0.0380 0.1427 0.1440 -0.0123 -0.0042 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N     
8020  C CA    . LEU B 120 ? 0.0368 0.1431 0.1448 -0.0036 0.0055  0.0014  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA    
8021  C C     . LEU B 120 ? 0.0429 0.1379 0.1522 -0.0044 -0.0018 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C     
8022  O O     . LEU B 120 ? 0.0439 0.1474 0.1577 -0.0045 0.0067  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O     
8023  C CB    . LEU B 120 ? 0.0481 0.1600 0.1603 -0.0102 -0.0063 0.0006  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB    
8024  C CG    . LEU B 120 ? 0.0759 0.1456 0.1724 0.0049  -0.0302 0.0020  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG    
8025  C CD1   . LEU B 120 ? 0.1038 0.1477 0.1626 -0.0139 -0.0231 0.0067  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1   
8026  C CD2   . LEU B 120 ? 0.1068 0.1551 0.2368 0.0143  -0.0599 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2   
8038  N N     . VAL B 121 ? 0.0453 0.1522 0.1557 0.0077  0.0015  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B N     
8039  C CA    . VAL B 121 ? 0.0509 0.1507 0.1660 0.0048  0.0031  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CA    
8040  C C     . VAL B 121 ? 0.0588 0.1380 0.1533 0.0021  0.0036  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B C     
8041  O O     . VAL B 121 ? 0.0665 0.1318 0.1629 -0.0076 0.0022  0.0066  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B O     
8042  C CB    . VAL B 121 ? 0.0600 0.1686 0.1876 0.0114  0.0166  0.0016  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CB    
8043  C CG1   . VAL B 121 ? 0.0915 0.1629 0.1868 0.0194  0.0128  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG1   
8044  C CG2   . VAL B 121 ? 0.0633 0.1726 0.1998 0.0215  0.0107  0.0161  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG2   
8054  N N     . GLY B 122 ? 0.0528 0.1428 0.1575 -0.0035 0.0016  0.0086  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N     
8055  C CA    . GLY B 122 ? 0.0727 0.1440 0.1568 -0.0105 -0.0041 0.0086  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA    
8056  C C     . GLY B 122 ? 0.0493 0.1418 0.1567 -0.0036 -0.0060 0.0152  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C     
8057  O O     . GLY B 122 ? 0.0580 0.1523 0.1628 -0.0158 0.0003  0.0077  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O     
8061  N N     . LYS B 123 ? 0.0467 0.1329 0.1532 -0.0100 -0.0002 0.0206  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N     
8062  C CA    . LYS B 123 ? 0.0439 0.1324 0.1627 -0.0073 0.0086  0.0084  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA    
8063  C C     . LYS B 123 ? 0.0397 0.1271 0.1582 0.0016  0.0011  0.0036  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C     
8064  O O     . LYS B 123 ? 0.0481 0.1302 0.1595 0.0028  -0.0028 0.0101  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O     
8065  C CB    . LYS B 123 ? 0.0515 0.1295 0.1783 0.0044  0.0047  0.0120  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB    
8066  C CG    . LYS B 123 ? 0.0686 0.1360 0.1923 -0.0036 -0.0067 0.0117  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG    
8067  C CD    . LYS B 123 ? 0.0755 0.1466 0.1840 0.0150  0.0085  0.0164  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD    
8068  C CE    . LYS B 123 ? 0.0727 0.1426 0.1846 0.0110  0.0165  0.0111  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE    
8069  N NZ    . LYS B 123 ? 0.0852 0.1476 0.1986 0.0082  0.0174  0.0025  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ    
8083  N N     . PHE B 124 ? 0.0405 0.1304 0.1545 -0.0059 0.0066  0.0106  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N     
8084  C CA    . PHE B 124 ? 0.0406 0.1287 0.1555 0.0077  0.0008  0.0115  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA    
8085  C C     . PHE B 124 ? 0.0438 0.1243 0.1550 0.0152  -0.0072 0.0145  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C     
8086  O O     . PHE B 124 ? 0.0500 0.1501 0.1542 -0.0054 -0.0049 0.0154  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O     
8087  C CB    . PHE B 124 ? 0.0404 0.1452 0.1477 0.0033  -0.0039 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB    
8088  C CG    . PHE B 124 ? 0.0440 0.1565 0.1605 -0.0003 0.0017  0.0025  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG    
8089  C CD1   . PHE B 124 ? 0.0505 0.1761 0.1736 -0.0058 0.0141  0.0112  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1   
8090  C CD2   . PHE B 124 ? 0.0430 0.1530 0.1672 -0.0041 0.0078  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2   
8091  C CE1   . PHE B 124 ? 0.0556 0.1700 0.1982 -0.0209 0.0143  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1   
8092  C CE2   . PHE B 124 ? 0.0534 0.1849 0.1884 -0.0208 0.0051  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2   
8093  C CZ    . PHE B 124 ? 0.0621 0.1688 0.2033 -0.0251 0.0097  0.0041  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ    
8103  N N     . MET B 125 ? 0.0466 0.1315 0.1540 -0.0039 0.0028  0.0108  ? ? ? ? ? ? 124 MET B N     
8104  C CA    . MET B 125 ? 0.0519 0.1346 0.1619 0.0007  -0.0005 0.0064  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CA    
8105  C C     . MET B 125 ? 0.0619 0.1211 0.1673 0.0020  -0.0044 0.0032  ? ? ? ? ? ? 124 MET B C     
8106  O O     . MET B 125 ? 0.0688 0.1233 0.1729 0.0029  0.0041  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 124 MET B O     
8107  C CB    . MET B 125 ? 0.0719 0.1409 0.1839 -0.0026 0.0100  0.0023  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CB    
8108  C CG    . MET B 125 ? 0.0911 0.1562 0.2168 0.0204  0.0288  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CG    
8109  S SD    . MET B 125 ? 0.1077 0.1877 0.2777 0.0155  0.0046  0.0015  ? ? ? ? ? ? 124 MET B SD    
8110  C CE    . MET B 125 ? 0.2177 0.1969 0.3551 0.0182  -0.0502 0.0233  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CE    
8120  N N     . HIS B 126 ? 0.0446 0.1085 0.1683 -0.0123 0.0012  0.0064  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B N     
8121  C CA    . HIS B 126 ? 0.0539 0.1238 0.1736 -0.0121 0.0011  0.0086  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CA    
8122  C C     . HIS B 126 ? 0.0424 0.1234 0.1680 -0.0036 -0.0005 0.0060  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B C     
8123  O O     . HIS B 126 ? 0.0511 0.1259 0.1734 -0.0119 -0.0014 0.0075  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B O     
8124  C CB    . HIS B 126 ? 0.0535 0.1328 0.1695 -0.0184 -0.0006 0.0111  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CB    
8125  C CG    . HIS B 126 ? 0.0532 0.1289 0.1807 -0.0069 -0.0095 0.0105  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CG    
8126  N ND1   . HIS B 126 ? 0.0507 0.1367 0.1963 -0.0034 -0.0097 0.0054  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B ND1   
8127  C CD2   . HIS B 126 ? 0.0589 0.1495 0.1844 0.0011  0.0037  0.0173  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CD2   
8128  C CE1   . HIS B 126 ? 0.0785 0.1510 0.2062 0.0104  0.0087  0.0156  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B CE1   
8129  N NE2   . HIS B 126 ? 0.0596 0.1542 0.1995 0.0116  0.0271  0.0162  ? ? ? ? ? ? 125 HIS B NE2   
8137  N N     . ASP B 127 ? 0.0471 0.1183 0.1672 -0.0073 -0.0015 0.0063  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B N     
8138  C CA    . ASP B 127 ? 0.0592 0.1365 0.1663 0.0031  0.0022  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CA    
8139  C C     . ASP B 127 ? 0.0490 0.1406 0.1647 -0.0051 -0.0079 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B C     
8140  O O     . ASP B 127 ? 0.0611 0.1424 0.1726 -0.0056 0.0046  0.0009  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B O     
8141  C CB    . ASP B 127 ? 0.0653 0.1446 0.1731 0.0017  -0.0018 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CB    
8142  C CG    . ASP B 127 ? 0.0515 0.1501 0.2040 0.0029  0.0064  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CG    
8143  O OD1   . ASP B 127 ? 0.0636 0.1418 0.2146 0.0128  0.0059  0.0002  ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD1   
8144  O OD2   . ASP B 127 ? 0.0715 0.1501 0.2386 -0.0091 0.0033  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD2   
8149  N N     . ILE B 128 ? 0.0510 0.1401 0.1578 0.0010  -0.0029 0.0068  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N     
8150  C CA    . ILE B 128 ? 0.0608 0.1423 0.1629 -0.0020 -0.0019 0.0047  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA    
8151  C C     . ILE B 128 ? 0.0728 0.1596 0.1660 0.0099  0.0099  0.0222  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C     
8152  O O     . ILE B 128 ? 0.1101 0.1757 0.1828 -0.0079 0.0049  0.0307  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O     
8153  C CB    . ILE B 128 ? 0.0596 0.1475 0.1809 0.0028  -0.0083 0.0098  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB    
8154  C CG1   . ILE B 128 ? 0.0620 0.1566 0.1914 0.0103  -0.0132 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1   
8155  C CG2   . ILE B 128 ? 0.1038 0.1594 0.1917 0.0107  -0.0003 0.0089  ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2   
8156  C CD1   . ILE B 128 ? 0.0657 0.1655 0.2101 0.0039  -0.0168 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1   
8168  N N     . ASN B 129 ? 0.0715 0.1286 0.1766 0.0078  0.0088  0.0123  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B N     
8169  C CA    . ASN B 129 ? 0.0830 0.1230 0.2015 -0.0078 0.0139  0.0166  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CA    
8170  C C     . ASN B 129 ? 0.0824 0.1254 0.2041 -0.0189 0.0169  0.0341  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B C     
8171  O O     . ASN B 129 ? 0.1085 0.1402 0.2304 -0.0092 0.0303  0.0236  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B O     
8172  C CB    . ASN B 129 ? 0.0815 0.1322 0.2274 -0.0041 0.0123  0.0071  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CB    
8173  C CG    . ASN B 129 ? 0.1108 0.1335 0.2527 0.0148  0.0234  0.0028  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CG    
8174  O OD1   . ASN B 129 ? 0.1087 0.1688 0.2712 0.0267  0.0075  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B OD1   
8175  N ND2   . ASN B 129 ? 0.1606 0.1475 0.2590 0.0202  0.0518  0.0000  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B ND2   
8182  N N     . VAL B 130 ? 0.0534 0.1279 0.1966 -0.0144 0.0090  0.0134  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B N     
8183  C CA    . VAL B 130 ? 0.0545 0.1442 0.1938 -0.0171 0.0139  0.0142  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CA    
8184  C C     . VAL B 130 ? 0.0569 0.1402 0.1977 -0.0106 0.0266  0.0038  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B C     
8185  O O     . VAL B 130 ? 0.0716 0.1436 0.2089 -0.0160 0.0271  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B O     
8186  C CB    . VAL B 130 ? 0.0635 0.1604 0.2047 -0.0072 -0.0014 0.0035  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CB    
8187  C CG1   . VAL B 130 ? 0.0690 0.1974 0.2317 -0.0058 -0.0207 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG1   
8188  C CG2   . VAL B 130 ? 0.1190 0.1765 0.2051 -0.0152 -0.0157 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG2   
8198  N N     . ALA B 131 ? 0.0644 0.1473 0.1897 -0.0187 0.0345  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B N     
8199  C CA    . ALA B 131 ? 0.0842 0.1536 0.1966 -0.0029 0.0436  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CA    
8200  C C     . ALA B 131 ? 0.0765 0.1506 0.1975 -0.0260 0.0482  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B C     
8201  O O     . ALA B 131 ? 0.1070 0.1568 0.2034 -0.0185 0.0555  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 130 ALA B O     
8202  C CB    . ALA B 131 ? 0.0982 0.1531 0.2068 -0.0078 0.0454  0.0049  ? ? ? ? ? ? 130 ALA B CB    
8208  N N     A TRP B 132 ? 0.0694 0.1668 0.1989 -0.0146 0.0352  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N     
8209  N N     B TRP B 132 ? 0.0725 0.1686 0.1958 -0.0158 0.0422  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N     
8210  C CA    A TRP B 132 ? 0.0623 0.1863 0.1986 -0.0282 0.0149  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA    
8211  C CA    B TRP B 132 ? 0.0723 0.1944 0.1964 -0.0286 0.0333  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA    
8212  C C     A TRP B 132 ? 0.0623 0.1905 0.2003 -0.0273 0.0028  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C     
8213  C C     B TRP B 132 ? 0.0520 0.1716 0.1931 0.0085  0.0155  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C     
8214  O O     A TRP B 132 ? 0.0621 0.2042 0.1906 -0.0315 0.0140  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O     
8215  O O     B TRP B 132 ? 0.0576 0.1612 0.1813 0.0111  0.0193  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O     
8216  C CB    A TRP B 132 ? 0.0630 0.1699 0.1909 -0.0334 0.0045  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB    
8217  C CB    B TRP B 132 ? 0.0787 0.2192 0.1934 -0.0371 0.0301  0.0026  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB    
8218  C CG    A TRP B 132 ? 0.0514 0.1712 0.1885 -0.0051 -0.0063 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG    
8219  C CG    B TRP B 132 ? 0.1081 0.1939 0.1833 -0.0290 -0.0065 0.0302  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG    
8220  C CD1   A TRP B 132 ? 0.0640 0.1587 0.1962 -0.0073 -0.0136 0.0060  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1   
8221  C CD1   B TRP B 132 ? 0.0960 0.2124 0.1678 -0.0360 -0.0092 0.0047  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1   
8222  C CD2   A TRP B 132 ? 0.0488 0.1741 0.1805 -0.0025 -0.0038 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2   
8223  C CD2   B TRP B 132 ? 0.0594 0.1803 0.1826 -0.0035 -0.0050 0.0169  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2   
8224  N NE1   A TRP B 132 ? 0.0588 0.1620 0.1858 0.0067  -0.0040 0.0172  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1   
8225  N NE1   B TRP B 132 ? 0.1047 0.2209 0.1762 -0.0272 -0.0081 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1   
8226  C CE2   A TRP B 132 ? 0.0509 0.1582 0.1835 0.0073  -0.0097 0.0133  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2   
8227  C CE2   B TRP B 132 ? 0.0585 0.2112 0.1820 -0.0040 -0.0058 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2   
8228  C CE3   A TRP B 132 ? 0.0943 0.1930 0.1731 0.0032  -0.0157 0.0024  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3   
8229  C CE3   B TRP B 132 ? 0.0680 0.2129 0.1826 -0.0305 -0.0027 0.0081  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3   
8230  C CZ2   A TRP B 132 ? 0.0627 0.1889 0.1841 0.0064  -0.0093 0.0257  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2   
8231  C CZ2   B TRP B 132 ? 0.0666 0.2483 0.1814 -0.0125 -0.0127 0.0021  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2   
8232  C CZ3   A TRP B 132 ? 0.1052 0.1826 0.1725 0.0067  -0.0175 0.0178  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3   
8233  C CZ3   B TRP B 132 ? 0.0751 0.2716 0.1669 -0.0253 0.0046  0.0019  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3   
8234  C CH2   A TRP B 132 ? 0.0673 0.2001 0.1791 -0.0085 -0.0145 0.0217  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2   
8235  C CH2   B TRP B 132 ? 0.0677 0.2653 0.1755 -0.0124 -0.0064 0.0042  ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2   
8256  N N     . PRO B 133 ? 0.0665 0.1626 0.2153 0.0081  0.0148  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B N     
8257  C CA    . PRO B 133 ? 0.0954 0.1580 0.2324 -0.0018 -0.0025 0.0078  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CA    
8258  C C     . PRO B 133 ? 0.0811 0.1695 0.2186 -0.0058 0.0120  0.0009  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B C     
8259  O O     . PRO B 133 ? 0.1169 0.1949 0.2165 -0.0118 0.0234  0.0197  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B O     
8260  C CB    . PRO B 133 ? 0.1296 0.1534 0.2638 0.0004  -0.0133 0.0028  ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CB    
8261  C CG    . PRO B 133 ? 0.1823 0.1739 0.2521 0.0190  -0.0202 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CG    
8262  C CD    . PRO B 133 ? 0.1008 0.1823 0.2349 0.0226  -0.0027 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 132 PRO B CD    
8270  N N     . ALA B 134 ? 0.0658 0.1585 0.1986 -0.0150 0.0169  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B N     
8271  C CA    . ALA B 134 ? 0.0604 0.1610 0.1965 -0.0278 0.0204  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CA    
8272  C C     . ALA B 134 ? 0.0614 0.1552 0.1897 -0.0076 0.0207  0.0016  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B C     
8273  O O     . ALA B 134 ? 0.0601 0.1684 0.1908 -0.0049 0.0163  0.0093  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B O     
8274  C CB    . ALA B 134 ? 0.0793 0.1584 0.1962 -0.0176 0.0247  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CB    
8280  N N     . TRP B 135 ? 0.0508 0.1544 0.1891 -0.0007 0.0165  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B N     
8281  C CA    . TRP B 135 ? 0.0624 0.1488 0.1919 0.0152  0.0136  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CA    
8282  C C     . TRP B 135 ? 0.0842 0.1597 0.1969 0.0281  0.0105  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B C     
8283  O O     . TRP B 135 ? 0.1080 0.1618 0.1811 0.0160  0.0308  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B O     
8284  C CB    . TRP B 135 ? 0.0577 0.1471 0.2033 0.0104  0.0051  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CB    
8285  C CG    . TRP B 135 ? 0.0572 0.1488 0.2003 -0.0044 0.0084  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CG    
8286  C CD1   . TRP B 135 ? 0.0591 0.1463 0.2119 0.0049  0.0232  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD1   
8287  C CD2   . TRP B 135 ? 0.0452 0.1362 0.1730 -0.0107 0.0059  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD2   
8288  N NE1   . TRP B 135 ? 0.0714 0.1466 0.2058 -0.0145 0.0379  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B NE1   
8289  C CE2   . TRP B 135 ? 0.0560 0.1261 0.1864 -0.0115 0.0204  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE2   
8290  C CE3   . TRP B 135 ? 0.0453 0.1635 0.1708 0.0069  0.0084  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE3   
8291  C CZ2   . TRP B 135 ? 0.0558 0.1441 0.1853 -0.0134 0.0085  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ2   
8292  C CZ3   . TRP B 135 ? 0.0530 0.1615 0.1822 0.0035  0.0057  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ3   
8293  C CH2   . TRP B 135 ? 0.0536 0.1588 0.1869 -0.0039 0.0019  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CH2   
8304  N N     A ARG B 136 ? 0.1152 0.1619 0.2146 0.0248  -0.0066 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N     
8305  N N     B ARG B 136 ? 0.1098 0.1432 0.2052 0.0146  -0.0164 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N     
8306  C CA    A ARG B 136 ? 0.1521 0.1716 0.2316 0.0133  -0.0099 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA    
8307  C CA    B ARG B 136 ? 0.1303 0.1481 0.2129 0.0035  -0.0244 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA    
8308  C C     A ARG B 136 ? 0.1839 0.1704 0.2163 0.0272  0.0234  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C     
8309  C C     B ARG B 136 ? 0.1653 0.1517 0.1988 0.0119  -0.0008 0.0115  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C     
8310  O O     A ARG B 136 ? 0.2481 0.1859 0.2105 0.0599  0.0296  0.0032  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O     
8311  O O     B ARG B 136 ? 0.1876 0.1670 0.1906 0.0394  -0.0096 0.0168  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O     
8312  C CB    A ARG B 136 ? 0.1546 0.1912 0.2650 0.0011  -0.0210 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB    
8313  C CB    B ARG B 136 ? 0.0912 0.1783 0.2249 -0.0149 -0.0147 0.0109  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB    
8314  C CG    A ARG B 136 ? 0.1175 0.2056 0.2713 0.0188  -0.0080 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG    
8315  C CG    B ARG B 136 ? 0.1463 0.1789 0.2268 -0.0071 -0.0069 0.0318  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG    
8316  C CD    A ARG B 136 ? 0.0960 0.2036 0.2846 0.0152  0.0319  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD    
8317  C CD    B ARG B 136 ? 0.1341 0.1857 0.2242 0.0068  0.0412  0.0123  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD    
8318  N NE    A ARG B 136 ? 0.1362 0.1799 0.2983 0.0223  0.0504  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE    
8319  N NE    B ARG B 136 ? 0.1377 0.1669 0.2224 -0.0065 0.0225  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE    
8320  C CZ    A ARG B 136 ? 0.2039 0.1829 0.2783 -0.0213 0.0395  0.0197  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ    
8321  C CZ    B ARG B 136 ? 0.1397 0.1982 0.2285 -0.0191 0.0328  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ    
8322  N NH1   A ARG B 136 ? 0.1855 0.2078 0.2730 -0.0155 0.0427  0.0144  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1   
8323  N NH1   B ARG B 136 ? 0.1191 0.2125 0.2354 -0.0356 0.0116  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1   
8324  N NH2   A ARG B 136 ? 0.2596 0.2197 0.2645 -0.0614 0.0331  0.0194  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2   
8325  N NH2   B ARG B 136 ? 0.0928 0.2446 0.2277 0.0059  0.0576  0.0054  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2   
8352  N N     A ASN B 137 ? 0.1631 0.1720 0.2159 0.0122  0.0393  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N     
8353  N N     B ASN B 137 ? 0.1641 0.1468 0.1932 0.0194  0.0096  0.0170  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N     
8354  C CA    A ASN B 137 ? 0.1608 0.1632 0.2443 0.0127  0.0751  0.0030  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA    
8355  C CA    B ASN B 137 ? 0.1696 0.1713 0.2136 0.0053  0.0545  0.0177  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA    
8356  C C     A ASN B 137 ? 0.1553 0.1421 0.2300 -0.0072 0.0593  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C     
8357  C C     B ASN B 137 ? 0.1448 0.1634 0.2087 -0.0148 0.0651  0.0041  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C     
8358  O O     A ASN B 137 ? 0.1704 0.1227 0.2276 -0.0182 0.0599  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O     
8359  O O     B ASN B 137 ? 0.1421 0.2023 0.1952 -0.0189 0.0743  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O     
8360  C CB    A ASN B 137 ? 0.1645 0.1525 0.2870 -0.0165 0.0922  0.0207  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB    
8361  C CB    B ASN B 137 ? 0.1656 0.1775 0.2442 0.0111  0.0632  0.0208  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB    
8362  C CG    A ASN B 137 ? 0.2572 0.1723 0.3147 0.0101  0.1150  0.0430  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG    
8363  C CG    B ASN B 137 ? 0.2193 0.2081 0.2752 -0.0098 0.0433  0.0368  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG    
8364  O OD1   A ASN B 137 ? 0.3296 0.2170 0.3063 0.0465  0.0967  0.0641  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1   
8365  O OD1   B ASN B 137 ? 0.3010 0.2484 0.2727 -0.0473 0.0579  0.0354  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1   
8366  N ND2   A ASN B 137 ? 0.2049 0.1688 0.3567 0.0227  0.1066  0.0298  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2   
8367  N ND2   B ASN B 137 ? 0.2541 0.2221 0.3035 -0.0353 0.0257  0.0237  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2   
8380  N N     . LEU B 138 ? 0.1332 0.1480 0.2266 -0.0029 0.0462  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N     
8381  C CA    . LEU B 138 ? 0.1078 0.1453 0.2337 -0.0089 0.0480  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA    
8382  C C     . LEU B 138 ? 0.1162 0.1376 0.2527 -0.0150 0.0516  0.0054  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C     
8383  O O     . LEU B 138 ? 0.1130 0.1597 0.2710 -0.0208 0.0461  0.0088  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O     
8384  C CB    . LEU B 138 ? 0.0825 0.1347 0.2160 -0.0082 0.0441  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB    
8385  C CG    . LEU B 138 ? 0.0834 0.1427 0.2159 -0.0020 0.0424  0.0040  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG    
8386  C CD1   . LEU B 138 ? 0.1276 0.1590 0.2249 -0.0294 0.0151  0.0124  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1   
8387  C CD2   . LEU B 138 ? 0.0672 0.1433 0.2073 0.0082  0.0331  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2   
8399  N N     . ALA B 139 ? 0.0946 0.1628 0.2602 -0.0178 0.0528  0.0064  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N     
8400  C CA    . ALA B 139 ? 0.1098 0.1573 0.2732 -0.0234 0.0686  0.0071  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA    
8401  C C     . ALA B 139 ? 0.1318 0.1496 0.3037 -0.0334 0.0735  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C     
8402  O O     . ALA B 139 ? 0.1223 0.1943 0.2948 -0.0327 0.0731  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O     
8403  C CB    . ALA B 139 ? 0.1627 0.1880 0.2646 -0.0015 0.0865  0.0052  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB    
8409  N N     A GLU B 140 ? 0.1715 0.1513 0.3344 -0.0246 0.0529  0.0042  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N     
8410  N N     B GLU B 140 ? 0.1597 0.1641 0.3364 -0.0416 0.0724  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N     
8411  C CA    A GLU B 140 ? 0.1971 0.1665 0.3814 -0.0549 0.0549  0.0142  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA    
8412  C CA    B GLU B 140 ? 0.1977 0.1803 0.3918 -0.0624 0.0717  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA    
8413  C C     A GLU B 140 ? 0.1555 0.1690 0.3560 -0.0490 0.0799  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C     
8414  C C     B GLU B 140 ? 0.1714 0.1737 0.3596 -0.0579 0.0892  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C     
8415  O O     A GLU B 140 ? 0.1491 0.1735 0.3503 -0.0478 0.0769  0.0080  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O     
8416  O O     B GLU B 140 ? 0.1651 0.1796 0.3605 -0.0599 0.0847  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O     
8417  C CB    A GLU B 140 ? 0.2691 0.1665 0.4423 -0.0543 0.0155  0.0497  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB    
8418  C CB    B GLU B 140 ? 0.2686 0.1807 0.4859 -0.0663 0.0469  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB    
8419  C CG    A GLU B 140 ? 0.3139 0.2069 0.4806 -0.0799 -0.0663 0.0962  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG    
8420  C CG    B GLU B 140 ? 0.3757 0.1999 0.5278 -0.0592 0.0436  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG    
8421  C CD    A GLU B 140 ? 0.5488 0.3421 0.5695 -0.1619 -0.0831 0.1141  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD    
8422  C CD    B GLU B 140 ? 0.5358 0.3597 0.5554 -0.0624 0.0647  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD    
8423  O OE1   A GLU B 140 ? 0.8282 0.3178 0.5575 -0.1481 -0.1513 0.1009  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1   
8424  O OE1   B GLU B 140 ? 0.8735 0.3900 0.6636 -0.1021 -0.0025 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1   
8425  O OE2   A GLU B 140 ? 0.6955 0.4109 0.7153 -0.2289 -0.1811 0.1750  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2   
8426  O OE2   B GLU B 140 ? 0.6573 0.3960 0.4976 0.1094  0.0777  0.0061  ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2   
8439  N N     A VAL B 141 ? 0.1578 0.1816 0.3312 -0.0588 0.0932  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N     
8440  N N     B VAL B 141 ? 0.1585 0.1825 0.3319 -0.0586 0.0943  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N     
8441  C CA    A VAL B 141 ? 0.1672 0.2303 0.3074 -0.0764 0.0970  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA    
8442  C CA    B VAL B 141 ? 0.1672 0.2303 0.3081 -0.0768 0.0965  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA    
8443  C C     A VAL B 141 ? 0.1713 0.2019 0.2786 -0.0845 0.0767  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C     
8444  C C     B VAL B 141 ? 0.1711 0.2024 0.2792 -0.0846 0.0763  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C     
8445  O O     A VAL B 141 ? 0.1612 0.2626 0.2831 -0.0976 0.0628  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O     
8446  O O     B VAL B 141 ? 0.1616 0.2621 0.2833 -0.0975 0.0627  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O     
8447  C CB    A VAL B 141 ? 0.2453 0.2833 0.3410 -0.0911 0.1407  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB    
8448  C CB    B VAL B 141 ? 0.2462 0.2835 0.3415 -0.0907 0.1399  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB    
8449  C CG1   A VAL B 141 ? 0.3421 0.3107 0.3348 -0.0585 0.1916  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1   
8450  C CG1   B VAL B 141 ? 0.3434 0.3113 0.3368 -0.0577 0.1889  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1   
8451  C CG2   A VAL B 141 ? 0.2422 0.3184 0.3999 -0.0856 0.1523  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2   
8452  C CG2   B VAL B 141 ? 0.2412 0.3177 0.3987 -0.0867 0.1537  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2   
8471  N N     . VAL B 142 ? 0.1389 0.1771 0.2645 -0.0668 0.0614  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B N     
8472  C CA    . VAL B 142 ? 0.1200 0.1723 0.2684 -0.0282 0.0378  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CA    
8473  C C     . VAL B 142 ? 0.1211 0.1756 0.2968 -0.0428 0.0521  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B C     
8474  O O     . VAL B 142 ? 0.1063 0.2021 0.3079 -0.0442 0.0454  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B O     
8475  C CB    . VAL B 142 ? 0.1126 0.1839 0.2619 -0.0468 0.0203  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CB    
8476  C CG1   . VAL B 142 ? 0.0992 0.2011 0.2647 -0.0383 0.0365  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG1   
8477  C CG2   . VAL B 142 ? 0.0966 0.1694 0.2673 -0.0476 -0.0024 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 141 VAL B CG2   
8487  N N     . ARG B 143 ? 0.1559 0.1951 0.3076 -0.0647 0.0896  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B N     
8488  C CA    . ARG B 143 ? 0.1584 0.2011 0.3366 -0.0370 0.1120  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CA    
8489  C C     . ARG B 143 ? 0.1752 0.2111 0.3496 -0.0538 0.1145  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B C     
8490  O O     . ARG B 143 ? 0.1679 0.2635 0.3613 -0.0663 0.0989  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B O     
8491  C CB    . ARG B 143 ? 0.2098 0.2256 0.3695 -0.0474 0.1336  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CB    
8492  C CG    . ARG B 143 ? 0.2276 0.2750 0.4539 -0.0763 0.1114  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CG    
8493  C CD    . ARG B 143 ? 0.4722 0.3168 0.5330 -0.1198 0.0254  0.0402  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CD    
8494  N NE    . ARG B 143 ? 0.5993 0.3041 0.5530 -0.0537 0.0221  0.0677  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NE    
8495  C CZ    . ARG B 143 ? 0.5912 0.3434 0.5017 -0.0122 -0.0175 0.0357  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CZ    
8496  N NH1   . ARG B 143 ? 0.5375 0.4513 0.4806 -0.1369 0.0031  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH1   
8497  N NH2   . ARG B 143 ? 0.5746 0.3578 0.5058 0.0226  -0.0403 0.0590  ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH2   
8511  N N     . HIS B 144 ? 0.1752 0.2143 0.3611 -0.0769 0.0919  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B N     
8512  C CA    . HIS B 144 ? 0.2013 0.2514 0.4063 -0.0942 0.0997  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CA    
8513  C C     . HIS B 144 ? 0.2152 0.2953 0.3652 -0.1127 0.0930  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B C     
8514  O O     . HIS B 144 ? 0.2023 0.4013 0.3745 -0.1237 0.0557  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B O     
8515  C CB    . HIS B 144 ? 0.2962 0.2640 0.5224 -0.0782 0.1283  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CB    
8516  C CG    . HIS B 144 ? 0.3570 0.2922 0.6219 -0.1002 0.0954  0.0256  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CG    
8517  N ND1   . HIS B 144 ? 0.4307 0.4470 0.6729 -0.1658 0.1103  0.0688  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B ND1   
8518  C CD2   . HIS B 144 ? 0.4171 0.3730 0.6818 0.0317  0.0901  0.0778  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CD2   
8519  C CE1   . HIS B 144 ? 0.5238 0.4458 0.6977 -0.1710 0.0673  0.0795  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B CE1   
8520  N NE2   . HIS B 144 ? 0.5199 0.4099 0.7166 -0.0740 0.0453  0.0876  ? ? ? ? ? ? 143 HIS B NE2   
8528  N N     . GLY B 145 ? 0.1956 0.3107 0.3298 -0.1110 0.0840  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B N     
8529  C CA    . GLY B 145 ? 0.1612 0.3388 0.3239 -0.0785 0.0613  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B CA    
8530  C C     . GLY B 145 ? 0.1752 0.2920 0.3426 -0.0864 0.0926  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B C     
8531  O O     . GLY B 145 ? 0.2523 0.2941 0.3434 -0.0686 0.0977  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B O     
8535  N N     . ALA B 146 ? 0.2831 0.2762 0.3580 -0.1076 0.1561  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B N     
8536  C CA    . ALA B 146 ? 0.3361 0.3434 0.3527 -0.1274 0.1776  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CA    
8537  C C     . ALA B 146 ? 0.3842 0.4250 0.3106 -0.1469 0.1328  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B C     
8538  O O     . ALA B 146 ? 0.4476 0.5412 0.3014 -0.0846 0.1051  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B O     
8539  C CB    . ALA B 146 ? 0.3839 0.4022 0.3856 -0.0906 0.1975  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B CB    
8545  N N     . ARG B 147 ? 0.3435 0.4602 0.3438 -0.1567 0.0689  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B N     
8546  C CA    . ARG B 147 ? 0.3694 0.4872 0.4312 -0.1064 0.0304  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CA    
8547  C C     . ARG B 147 ? 0.4237 0.4991 0.4715 -0.0492 -0.0473 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B C     
8548  O O     . ARG B 147 ? 0.3405 0.5448 0.5223 -0.0451 -0.0913 0.0084  ? ? ? ? ? ? 146 ARG B O     
8549  C CB    . ARG B 147 ? 0.5114 0.5220 0.4411 -0.1698 0.0772  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CB    
8550  C CG    . ARG B 147 ? 0.3466 0.5962 0.5355 -0.1208 0.0439  -0.2534 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CG    
8551  C CD    . ARG B 147 ? 0.3851 0.5420 0.5832 -0.0733 0.0843  -0.2365 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CD    
8552  N NE    . ARG B 147 ? 0.2548 0.5637 0.5768 -0.0381 -0.0316 -0.2290 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NE    
8553  C CZ    . ARG B 147 ? 0.4486 0.5419 0.5573 -0.0920 -0.0677 -0.2029 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B CZ    
8554  N NH1   . ARG B 147 ? 0.4113 0.7336 0.5140 -0.1884 -0.0553 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH1   
8555  N NH2   . ARG B 147 ? 0.2031 0.5191 0.5907 0.0105  -0.0375 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B NH2   
8569  N N     . ASP B 148 ? 0.3799 0.6375 0.4672 -0.2201 0.0412  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N     
8570  C CA    . ASP B 148 ? 0.5308 0.6881 0.4900 -0.3000 0.0689  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA    
8571  C C     . ASP B 148 ? 0.7371 0.7548 0.5485 -0.3547 0.0692  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C     
8572  O O     . ASP B 148 ? 0.8720 0.7436 0.5052 -0.4009 -0.0054 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O     
8573  C CB    . ASP B 148 ? 0.6315 0.7091 0.4871 -0.2316 0.0594  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB    
8574  C CG    . ASP B 148 ? 0.6345 0.6265 0.5241 -0.2716 0.0850  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG    
8575  O OD1   . ASP B 148 ? 0.6417 0.6866 0.5005 -0.3532 0.0742  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1   
8576  O OD2   . ASP B 148 ? 0.6624 0.6304 0.5467 -0.3610 0.1030  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2   
8581  N N     . THR B 149 ? 0.6590 0.7612 0.6185 -0.2938 0.0017  0.0377  ? ? ? ? ? ? 148 THR B N     
8582  C CA    . THR B 149 ? 0.7045 0.7031 0.6962 -0.2485 0.0725  0.0496  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA    
8583  C C     . THR B 149 ? 0.7081 0.6732 0.7124 -0.2459 0.1324  0.0280  ? ? ? ? ? ? 148 THR B C     
8584  O O     . THR B 149 ? 0.7527 0.8414 0.8036 -0.4224 0.2014  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 148 THR B O     
8585  C CB    . THR B 149 ? 0.7941 0.6941 0.7007 -0.2062 0.0681  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB    
8586  O OG1   . THR B 149 ? 0.7305 0.7080 0.7429 -0.0730 0.1192  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1   
8587  C CG2   . THR B 149 ? 0.8875 0.6465 0.6153 -0.2505 -0.0209 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2   
8595  N N     . SER B 150 ? 0.7128 0.6065 0.6312 -0.2809 0.1123  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 149 SER B N     
8596  C CA    . SER B 150 ? 0.7051 0.8153 0.6834 -0.2245 0.1499  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA    
8597  C C     . SER B 150 ? 0.4152 0.8860 0.6626 -0.2383 0.0751  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 149 SER B C     
8598  O O     . SER B 150 ? 0.3108 0.9584 0.8959 -0.1385 0.1147  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 149 SER B O     
8599  C CB    . SER B 150 ? 0.7335 1.0322 0.7349 -0.0139 0.2297  -0.3390 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB    
8600  O OG    . SER B 150 ? 1.1626 1.0461 0.8257 0.0604  0.3573  -0.3410 ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG    
8606  N N     . GLY B 151 ? 0.3901 0.6459 0.5214 -0.1970 0.0942  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B N     
8607  C CA    . GLY B 151 ? 0.2594 0.5658 0.4769 -0.1636 0.0582  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B CA    
8608  C C     . GLY B 151 ? 0.4032 0.5007 0.4620 -0.2010 0.0967  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B C     
8609  O O     . GLY B 151 ? 0.2715 0.5509 0.4803 -0.1536 0.1142  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 150 GLY B O     
8613  N N     . ALA B 152 ? 0.3326 0.5163 0.4348 -0.1914 0.0996  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B N     
8614  C CA    . ALA B 152 ? 0.2110 0.5336 0.3957 -0.1176 0.0432  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CA    
8615  C C     . ALA B 152 ? 0.1638 0.4636 0.3692 -0.0609 0.0210  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B C     
8616  O O     . ALA B 152 ? 0.2005 0.4467 0.3367 -0.0999 0.0312  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B O     
8617  C CB    . ALA B 152 ? 0.2149 0.5710 0.3925 -0.1331 0.0374  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CB    
8623  N N     . GLU B 153 ? 0.1741 0.3885 0.3772 -0.0131 -0.0263 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B N     
8624  C CA    . GLU B 153 ? 0.1185 0.3918 0.3918 -0.0335 0.0088  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CA    
8625  C C     . GLU B 153 ? 0.1480 0.3684 0.3457 -0.0586 0.0227  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B C     
8626  O O     . GLU B 153 ? 0.1342 0.3850 0.3446 -0.0640 0.0596  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B O     
8627  C CB    . GLU B 153 ? 0.2169 0.3676 0.4586 0.0005  0.0383  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CB    
8628  C CG    . GLU B 153 ? 0.3273 0.4942 0.5736 0.0507  0.0855  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CG    
8629  C CD    . GLU B 153 ? 0.4250 0.6667 0.6640 -0.0864 -0.0015 0.0721  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CD    
8630  O OE1   . GLU B 153 ? 0.3409 0.6513 0.6429 -0.0259 0.0405  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE1   
8631  O OE2   . GLU B 153 ? 0.3046 0.6591 0.6834 -0.0155 0.0397  0.0929  ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE2   
8638  N N     A SER B 154 ? 0.1325 0.3364 0.3277 -0.0683 0.0378  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 153 SER B N     
8639  N N     B SER B 154 ? 0.1332 0.3365 0.3284 -0.0690 0.0365  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 153 SER B N     
8640  C CA    A SER B 154 ? 0.1338 0.3008 0.3408 -0.0664 0.0383  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA    
8641  C CA    B SER B 154 ? 0.1344 0.3012 0.3412 -0.0663 0.0375  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CA    
8642  C C     A SER B 154 ? 0.0805 0.2395 0.2925 -0.0281 -0.0061 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 153 SER B C     
8643  C C     B SER B 154 ? 0.0809 0.2394 0.2932 -0.0287 -0.0052 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 153 SER B C     
8644  O O     A SER B 154 ? 0.0923 0.2447 0.2975 -0.0302 -0.0180 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 153 SER B O     
8645  O O     B SER B 154 ? 0.0923 0.2444 0.2972 -0.0311 -0.0183 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 153 SER B O     
8646  C CB    A SER B 154 ? 0.2204 0.3659 0.4284 -0.0430 0.0070  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB    
8647  C CB    B SER B 154 ? 0.2204 0.3662 0.4286 -0.0427 0.0068  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 153 SER B CB    
8648  O OG    A SER B 154 ? 0.2375 0.5015 0.4862 -0.1448 0.0000  0.0344  ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG    
8649  O OG    B SER B 154 ? 0.2398 0.5017 0.4864 -0.1430 0.0003  0.0344  ? ? ? ? ? ? 153 SER B OG    
8660  N N     . PRO B 155 ? 0.0802 0.2096 0.2838 -0.0294 -0.0008 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B N     
8661  C CA    . PRO B 155 ? 0.0728 0.1906 0.2646 -0.0253 -0.0081 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CA    
8662  C C     . PRO B 155 ? 0.0674 0.1732 0.2582 -0.0172 -0.0036 0.0044  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B C     
8663  O O     . PRO B 155 ? 0.0855 0.1809 0.3011 -0.0229 0.0074  0.0313  ? ? ? ? ? ? 154 PRO B O     
8664  C CB    . PRO B 155 ? 0.0959 0.2527 0.2701 -0.0339 -0.0201 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CB    
8665  C CG    . PRO B 155 ? 0.1669 0.2623 0.2886 -0.0130 0.0010  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CG    
8666  C CD    . PRO B 155 ? 0.1184 0.2434 0.3025 -0.0490 0.0056  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 154 PRO B CD    
8674  N N     . ASN B 156 ? 0.0607 0.1501 0.2333 -0.0130 0.0029  0.0121  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B N     
8675  C CA    . ASN B 156 ? 0.0565 0.1295 0.2194 -0.0104 -0.0010 0.0079  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CA    
8676  C C     . ASN B 156 ? 0.0685 0.1399 0.2209 -0.0146 -0.0058 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B C     
8677  O O     . ASN B 156 ? 0.0940 0.1524 0.2340 -0.0159 -0.0096 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B O     
8678  C CB    . ASN B 156 ? 0.0606 0.1287 0.2055 -0.0256 0.0093  0.0007  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CB    
8679  C CG    . ASN B 156 ? 0.0562 0.1338 0.2061 -0.0115 0.0120  0.0004  ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CG    
8680  O OD1   . ASN B 156 ? 0.0604 0.1476 0.2191 -0.0095 0.0043  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B OD1   
8681  N ND2   . ASN B 156 ? 0.0691 0.1554 0.2068 -0.0027 0.0088  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B ND2   
8688  N N     . GLY B 157 ? 0.0753 0.1376 0.2282 -0.0165 0.0127  0.0255  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N     
8689  C CA    . GLY B 157 ? 0.1030 0.1513 0.2412 -0.0099 0.0052  0.0255  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA    
8690  C C     . GLY B 157 ? 0.0990 0.1558 0.2433 -0.0140 0.0158  0.0067  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C     
8691  O O     . GLY B 157 ? 0.1600 0.1637 0.2664 0.0073  0.0231  0.0013  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O     
8695  N N     . ILE B 158 ? 0.0826 0.1451 0.2199 -0.0001 -0.0032 0.0004  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B N     
8696  C CA    . ILE B 158 ? 0.0778 0.1339 0.2140 0.0130  -0.0122 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CA    
8697  C C     . ILE B 158 ? 0.1039 0.1295 0.2202 0.0057  -0.0170 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B C     
8698  O O     . ILE B 158 ? 0.0921 0.1454 0.2221 0.0026  -0.0194 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B O     
8699  C CB    . ILE B 158 ? 0.0624 0.1511 0.2130 0.0039  -0.0202 0.0027  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CB    
8700  C CG1   . ILE B 158 ? 0.0711 0.1479 0.2223 0.0094  -0.0072 0.0049  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG1   
8701  C CG2   . ILE B 158 ? 0.0716 0.1660 0.2098 0.0069  -0.0242 0.0029  ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CG2   
8702  C CD1   . ILE B 158 ? 0.0893 0.1530 0.2262 0.0068  -0.0022 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 157 ILE B CD1   
8714  N N     . ALA B 159 ? 0.1171 0.1210 0.2277 0.0069  -0.0139 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N     
8715  C CA    . ALA B 159 ? 0.1164 0.1132 0.2413 0.0020  0.0150  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA    
8716  C C     . ALA B 159 ? 0.0809 0.1095 0.2209 0.0055  -0.0139 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C     
8717  O O     . ALA B 159 ? 0.0889 0.1159 0.2255 -0.0021 -0.0180 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O     
8718  C CB    . ALA B 159 ? 0.1966 0.1181 0.2686 -0.0352 0.0580  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB    
8724  N N     . GLN B 160 ? 0.1031 0.1283 0.2175 -0.0101 -0.0171 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B N     
8725  C CA    . GLN B 160 ? 0.1139 0.1635 0.2229 -0.0232 -0.0290 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CA    
8726  C C     . GLN B 160 ? 0.1014 0.1305 0.2105 -0.0190 -0.0148 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B C     
8727  O O     . GLN B 160 ? 0.1167 0.1437 0.2077 -0.0181 0.0047  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B O     
8728  C CB    . GLN B 160 ? 0.1652 0.2395 0.2485 -0.0552 -0.0344 0.0130  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CB    
8729  C CG    . GLN B 160 ? 0.2538 0.2006 0.2451 -0.0125 -0.0105 0.0354  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CG    
8730  C CD    . GLN B 160 ? 0.3363 0.2014 0.2599 -0.1052 -0.0177 0.0420  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B CD    
8731  O OE1   . GLN B 160 ? 0.2883 0.1506 0.2319 -0.0175 -0.0414 0.0242  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B OE1   
8732  N NE2   . GLN B 160 ? 0.3911 0.2100 0.3024 -0.1153 -0.0428 0.0061  ? ? ? ? ? ? 159 GLN B NE2   
8741  N N     . GLU B 161 ? 0.1037 0.1204 0.2108 -0.0101 0.0004  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B N     
8742  C CA    . GLU B 161 ? 0.1124 0.1301 0.2295 -0.0168 0.0097  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CA    
8743  C C     . GLU B 161 ? 0.0781 0.1314 0.2097 -0.0007 0.0163  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B C     
8744  O O     . GLU B 161 ? 0.0927 0.1513 0.2365 0.0070  0.0131  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B O     
8745  C CB    . GLU B 161 ? 0.1251 0.1280 0.2754 0.0024  0.0014  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CB    
8746  C CG    . GLU B 161 ? 0.1765 0.1365 0.2913 -0.0184 -0.0057 0.0019  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CG    
8747  C CD    . GLU B 161 ? 0.1761 0.1364 0.2880 -0.0352 0.0047  0.0023  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CD    
8748  O OE1   . GLU B 161 ? 0.1424 0.1385 0.2836 -0.0227 -0.0059 0.0050  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE1   
8749  O OE2   . GLU B 161 ? 0.1990 0.1956 0.2874 -0.0369 0.0190  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B OE2   
8756  N N     . ASP B 162 ? 0.0860 0.1231 0.1810 -0.0080 0.0048  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N     
8757  C CA    . ASP B 162 ? 0.0920 0.1163 0.1831 -0.0021 -0.0169 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA    
8758  C C     . ASP B 162 ? 0.0733 0.1232 0.1858 0.0043  -0.0157 0.0011  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C     
8759  O O     . ASP B 162 ? 0.0823 0.1309 0.1861 -0.0067 -0.0298 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O     
8760  C CB    . ASP B 162 ? 0.1638 0.1489 0.2003 -0.0319 -0.0211 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB    
8761  C CG    . ASP B 162 ? 0.2395 0.1792 0.2418 -0.0106 -0.0197 0.0059  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG    
8762  O OD1   . ASP B 162 ? 0.2597 0.1417 0.2375 0.0267  -0.0576 0.0039  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1   
8763  O OD2   . ASP B 162 ? 0.2022 0.2492 0.2741 -0.0047 -0.0235 0.0274  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2   
8768  N N     . TYR B 163 ? 0.0777 0.1275 0.1915 -0.0129 -0.0221 0.0022  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B N     
8769  C CA    . TYR B 163 ? 0.0963 0.1082 0.1973 -0.0060 -0.0178 0.0118  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CA    
8770  C C     . TYR B 163 ? 0.0954 0.1098 0.1981 -0.0012 -0.0217 0.0096  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B C     
8771  O O     . TYR B 163 ? 0.0933 0.1136 0.2072 -0.0134 -0.0231 0.0123  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B O     
8772  C CB    . TYR B 163 ? 0.0885 0.1048 0.2063 0.0006  -0.0312 0.0104  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CB    
8773  C CG    . TYR B 163 ? 0.0840 0.1365 0.2033 0.0096  -0.0369 0.0223  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CG    
8774  C CD1   . TYR B 163 ? 0.0932 0.1421 0.2076 0.0049  -0.0144 0.0102  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD1   
8775  C CD2   . TYR B 163 ? 0.0820 0.1709 0.2085 0.0095  -0.0272 0.0221  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD2   
8776  C CE1   . TYR B 163 ? 0.1216 0.1470 0.2037 0.0076  -0.0226 0.0246  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE1   
8777  C CE2   . TYR B 163 ? 0.1114 0.2069 0.2068 0.0110  -0.0119 0.0316  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE2   
8778  C CZ    . TYR B 163 ? 0.0776 0.1825 0.2222 0.0184  -0.0207 0.0239  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CZ    
8779  O OH    . TYR B 163 ? 0.1009 0.1961 0.2704 0.0250  -0.0139 0.0050  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B OH    
8789  N N     . GLU B 164 ? 0.1415 0.1136 0.2018 -0.0163 0.0011  0.0084  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N     
8790  C CA    . GLU B 164 ? 0.1897 0.1258 0.2197 -0.0121 0.0447  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA    
8791  C C     . GLU B 164 ? 0.1623 0.1340 0.2172 0.0221  0.0377  0.0027  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C     
8792  O O     . GLU B 164 ? 0.1708 0.1848 0.2331 0.0037  0.0496  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O     
8793  C CB    . GLU B 164 ? 0.2521 0.1524 0.2757 -0.0054 0.0816  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB    
8794  C CG    . GLU B 164 ? 0.2491 0.2156 0.3485 0.0099  0.0484  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG    
8795  C CD    . GLU B 164 ? 0.2668 0.2108 0.4551 0.0094  0.0649  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD    
8796  O OE1   . GLU B 164 ? 0.2752 0.2266 0.4921 0.0218  0.0115  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1   
8797  O OE2   . GLU B 164 ? 0.2862 0.2578 0.4833 0.0004  0.0605  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2   
8804  N N     . SER B 165 ? 0.1135 0.1559 0.2170 0.0217  0.0186  0.0153  ? ? ? ? ? ? 164 SER B N     
8805  C CA    . SER B 165 ? 0.0922 0.1833 0.2375 0.0119  -0.0135 0.0110  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CA    
8806  C C     . SER B 165 ? 0.0610 0.1858 0.1980 0.0018  -0.0174 0.0180  ? ? ? ? ? ? 164 SER B C     
8807  O O     . SER B 165 ? 0.0571 0.1934 0.2020 -0.0120 -0.0090 0.0091  ? ? ? ? ? ? 164 SER B O     
8808  C CB    . SER B 165 ? 0.1302 0.1855 0.2912 0.0270  -0.0220 0.0162  ? ? ? ? ? ? 164 SER B CB    
8809  O OG    . SER B 165 ? 0.2083 0.2277 0.3381 0.0588  -0.0279 0.0322  ? ? ? ? ? ? 164 SER B OG    
8815  N N     . LEU B 166 ? 0.0523 0.1569 0.1730 -0.0088 -0.0202 0.0257  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B N     
8816  C CA    . LEU B 166 ? 0.0718 0.1468 0.1707 -0.0151 -0.0102 0.0157  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CA    
8817  C C     . LEU B 166 ? 0.0727 0.1429 0.1741 -0.0395 -0.0107 0.0042  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B C     
8818  O O     . LEU B 166 ? 0.0836 0.1513 0.1641 -0.0536 -0.0030 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 165 LEU B O     
8819  C CB    . LEU B 166 ? 0.0737 0.1505 0.1699 -0.0305 -0.0098 0.0273  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CB    
8820  C CG    . LEU B 166 ? 0.0863 0.1434 0.1813 -0.0207 0.0006  0.0177  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CG    
8821  C CD1   . LEU B 166 ? 0.1036 0.1499 0.1904 -0.0152 0.0070  0.0007  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD1   
8822  C CD2   . LEU B 166 ? 0.1087 0.1562 0.1939 -0.0201 0.0109  0.0072  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD2   
8834  N N     . VAL B 167 ? 0.0678 0.1161 0.1796 -0.0079 -0.0102 0.0092  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B N     
8835  C CA    . VAL B 167 ? 0.0482 0.1264 0.1675 -0.0098 -0.0003 0.0079  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CA    
8836  C C     . VAL B 167 ? 0.0510 0.1278 0.1631 -0.0015 -0.0043 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B C     
8837  O O     . VAL B 167 ? 0.0526 0.1234 0.1646 -0.0030 -0.0099 0.0076  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B O     
8838  C CB    . VAL B 167 ? 0.0580 0.1382 0.1702 -0.0164 -0.0101 0.0037  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CB    
8839  C CG1   . VAL B 167 ? 0.0657 0.1393 0.1813 -0.0112 -0.0252 0.0127  ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG1   
8840  C CG2   . VAL B 167 ? 0.0895 0.1706 0.1578 -0.0327 -0.0086 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG2   
8850  N N     . GLY B 168 ? 0.0582 0.1200 0.1628 -0.0063 0.0012  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B N     
8851  C CA    . GLY B 168 ? 0.0428 0.1351 0.1675 0.0051  -0.0025 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B CA    
8852  C C     . GLY B 168 ? 0.0489 0.1126 0.1571 -0.0011 -0.0088 0.0110  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B C     
8853  O O     . GLY B 168 ? 0.0605 0.1254 0.1699 -0.0028 -0.0090 0.0107  ? ? ? ? ? ? 167 GLY B O     
8857  N N     . GLY B 169 ? 0.0558 0.1165 0.1539 -0.0042 -0.0132 0.0150  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N     
8858  C CA    . GLY B 169 ? 0.0437 0.1338 0.1546 -0.0102 -0.0104 0.0026  ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA    
8859  C C     . GLY B 169 ? 0.0420 0.1177 0.1546 -0.0091 -0.0105 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C     
8860  O O     . GLY B 169 ? 0.0722 0.1207 0.1689 -0.0021 -0.0148 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O     
8864  N N     . ILE B 170 ? 0.0427 0.1138 0.1469 -0.0053 -0.0050 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B N     
8865  C CA    . ILE B 170 ? 0.0382 0.1165 0.1522 0.0007  0.0029  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CA    
8866  C C     . ILE B 170 ? 0.0425 0.1083 0.1493 0.0082  -0.0053 0.0003  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B C     
8867  O O     . ILE B 170 ? 0.0381 0.1083 0.1519 -0.0009 -0.0001 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 169 ILE B O     
8868  C CB    . ILE B 170 ? 0.0423 0.1319 0.1629 0.0043  0.0110  0.0048  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CB    
8869  C CG1   . ILE B 170 ? 0.0485 0.1213 0.1828 -0.0133 -0.0049 0.0090  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG1   
8870  C CG2   . ILE B 170 ? 0.0646 0.1695 0.1692 0.0113  0.0184  0.0108  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CG2   
8871  C CD1   . ILE B 170 ? 0.0543 0.1327 0.1991 -0.0163 0.0039  0.0163  ? ? ? ? ? ? 169 ILE B CD1   
8883  N N     . ASN B 171 ? 0.0509 0.1016 0.1495 0.0085  -0.0054 0.0003  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N     
8884  C CA    . ASN B 171 ? 0.0557 0.1128 0.1427 0.0005  0.0017  0.0056  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA    
8885  C C     . ASN B 171 ? 0.0343 0.1242 0.1318 0.0069  0.0048  0.0043  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C     
8886  O O     . ASN B 171 ? 0.0513 0.1229 0.1274 0.0083  -0.0029 0.0008  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O     
8887  C CB    . ASN B 171 ? 0.0553 0.1150 0.1336 0.0024  -0.0041 0.0039  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB    
8888  C CG    . ASN B 171 ? 0.0485 0.1211 0.1517 -0.0063 -0.0034 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG    
8889  O OD1   . ASN B 171 ? 0.0589 0.1324 0.1523 0.0044  -0.0079 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1   
8890  N ND2   . ASN B 171 ? 0.0553 0.1366 0.1632 -0.0126 0.0042  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2   
8897  N N     . PHE B 172 ? 0.0383 0.1278 0.1292 -0.0059 0.0013  0.0184  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N     
8898  C CA    . PHE B 172 ? 0.0425 0.1193 0.1325 -0.0074 0.0035  0.0082  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA    
8899  C C     . PHE B 172 ? 0.0429 0.1113 0.1299 -0.0066 -0.0140 0.0030  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C     
8900  O O     . PHE B 172 ? 0.0630 0.1075 0.1366 -0.0078 0.0008  0.0026  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O     
8901  C CB    . PHE B 172 ? 0.0406 0.1257 0.1476 -0.0057 -0.0170 0.0011  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB    
8902  C CG    . PHE B 172 ? 0.0379 0.1234 0.1364 -0.0118 -0.0132 0.0013  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG    
8903  C CD1   . PHE B 172 ? 0.0596 0.1142 0.1458 -0.0040 -0.0047 0.0021  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1   
8904  C CD2   . PHE B 172 ? 0.0637 0.1152 0.1465 -0.0085 -0.0042 0.0046  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2   
8905  C CE1   . PHE B 172 ? 0.0589 0.1224 0.1382 -0.0152 -0.0082 0.0098  ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1   
8906  C CE2   . PHE B 172 ? 0.0662 0.1321 0.1458 -0.0006 -0.0158 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2   
8907  C CZ    . PHE B 172 ? 0.0644 0.1311 0.1359 -0.0053 -0.0135 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ    
8917  N N     . TRP B 173 ? 0.0414 0.1182 0.1335 -0.0011 0.0012  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B N     
8918  C CA    . TRP B 173 ? 0.0465 0.0984 0.1464 0.0033  0.0021  0.0095  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CA    
8919  C C     . TRP B 173 ? 0.0543 0.0984 0.1479 -0.0032 -0.0049 0.0107  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B C     
8920  O O     . TRP B 173 ? 0.0585 0.1030 0.1465 0.0015  0.0015  0.0095  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B O     
8921  C CB    . TRP B 173 ? 0.0462 0.1110 0.1436 0.0039  0.0023  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CB    
8922  C CG    . TRP B 173 ? 0.0436 0.1049 0.1405 0.0071  0.0043  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CG    
8923  C CD1   . TRP B 173 ? 0.0494 0.1156 0.1473 -0.0043 0.0103  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD1   
8924  C CD2   . TRP B 173 ? 0.0536 0.1070 0.1382 0.0037  -0.0013 0.0001  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD2   
8925  N NE1   . TRP B 173 ? 0.0492 0.1341 0.1394 -0.0013 -0.0016 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B NE1   
8926  C CE2   . TRP B 173 ? 0.0516 0.1144 0.1364 0.0031  -0.0011 0.0040  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE2   
8927  C CE3   . TRP B 173 ? 0.0656 0.1260 0.1432 -0.0018 0.0032  0.0067  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE3   
8928  C CZ2   . TRP B 173 ? 0.0765 0.1240 0.1501 -0.0012 0.0007  0.0021  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ2   
8929  C CZ3   . TRP B 173 ? 0.0797 0.1184 0.1639 -0.0227 -0.0014 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ3   
8930  C CH2   . TRP B 173 ? 0.0877 0.1369 0.1597 -0.0118 0.0099  0.0074  ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CH2   
8941  N N     . ALA B 174 ? 0.0409 0.0971 0.1460 -0.0013 -0.0091 0.0025  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N     
8942  C CA    . ALA B 174 ? 0.0543 0.1123 0.1380 -0.0018 -0.0096 0.0023  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA    
8943  C C     . ALA B 174 ? 0.0625 0.1131 0.1438 0.0043  -0.0048 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C     
8944  O O     . ALA B 174 ? 0.0578 0.1211 0.1431 0.0026  -0.0075 0.0066  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O     
8945  C CB    . ALA B 174 ? 0.0508 0.1322 0.1388 0.0086  -0.0113 0.0110  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB    
8951  N N     . PRO B 175 ? 0.0532 0.1241 0.1328 0.0052  0.0058  0.0052  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N     
8952  C CA    . PRO B 175 ? 0.0564 0.1293 0.1378 -0.0139 -0.0061 0.0002  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA    
8953  C C     . PRO B 175 ? 0.0641 0.1361 0.1455 -0.0132 -0.0046 0.0082  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C     
8954  O O     . PRO B 175 ? 0.0856 0.1464 0.1506 -0.0085 -0.0004 0.0165  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O     
8955  C CB    . PRO B 175 ? 0.0587 0.1465 0.1481 -0.0099 0.0041  0.0064  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB    
8956  C CG    . PRO B 175 ? 0.0602 0.1553 0.1469 0.0017  0.0001  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG    
8957  C CD    . PRO B 175 ? 0.0504 0.1325 0.1405 0.0054  -0.0053 0.0078  ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD    
8965  N N     . PRO B 176 ? 0.0615 0.1346 0.1462 -0.0025 -0.0133 0.0055  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B N     
8966  C CA    . PRO B 176 ? 0.0776 0.1309 0.1702 0.0042  -0.0077 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CA    
8967  C C     . PRO B 176 ? 0.0832 0.1226 0.1773 0.0164  -0.0089 0.0047  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B C     
8968  O O     . PRO B 176 ? 0.1072 0.1206 0.2090 0.0045  -0.0151 0.0086  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B O     
8969  C CB    . PRO B 176 ? 0.0834 0.1387 0.1788 0.0027  -0.0066 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CB    
8970  C CG    . PRO B 176 ? 0.0866 0.1449 0.1632 -0.0087 -0.0011 0.0019  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CG    
8971  C CD    . PRO B 176 ? 0.0573 0.1381 0.1550 -0.0079 -0.0113 0.0024  ? ? ? ? ? ? 175 PRO B CD    
8979  N N     . ILE B 177 ? 0.0610 0.1231 0.1691 0.0112  -0.0056 0.0075  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B N     
8980  C CA    . ILE B 177 ? 0.0701 0.1188 0.1637 0.0172  -0.0120 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CA    
8981  C C     . ILE B 177 ? 0.0724 0.1164 0.1624 0.0094  -0.0144 0.0100  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B C     
8982  O O     . ILE B 177 ? 0.0817 0.1287 0.1734 0.0231  -0.0075 0.0156  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B O     
8983  C CB    . ILE B 177 ? 0.0617 0.1161 0.1630 0.0087  -0.0018 0.0009  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CB    
8984  C CG1   . ILE B 177 ? 0.0978 0.1246 0.1484 0.0139  0.0073  0.0025  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG1   
8985  C CG2   . ILE B 177 ? 0.0651 0.1259 0.1806 -0.0034 -0.0081 0.0174  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG2   
8986  C CD1   . ILE B 177 ? 0.0706 0.1379 0.1500 0.0136  0.0020  0.0009  ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CD1   
8998  N N     . VAL B 178 ? 0.0699 0.1288 0.1482 0.0129  -0.0054 0.0056  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B N     
8999  C CA    . VAL B 178 ? 0.0862 0.1357 0.1531 0.0108  -0.0085 0.0038  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CA    
9000  C C     . VAL B 178 ? 0.0915 0.1313 0.1624 0.0218  -0.0118 0.0151  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B C     
9001  O O     . VAL B 178 ? 0.1248 0.1280 0.1604 0.0226  -0.0147 0.0230  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B O     
9002  C CB    . VAL B 178 ? 0.1076 0.1328 0.1624 0.0077  -0.0100 0.0038  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CB    
9003  C CG1   . VAL B 178 ? 0.1820 0.1570 0.1622 0.0225  -0.0050 0.0076  ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG1   
9004  C CG2   . VAL B 178 ? 0.1368 0.1472 0.1881 -0.0005 -0.0186 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG2   
9014  N N     A THR B 179 ? 0.1007 0.1463 0.1732 -0.0033 -0.0145 0.0116  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N     
9015  N N     B THR B 179 ? 0.0748 0.1457 0.1717 0.0023  -0.0144 0.0265  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N     
9016  C CA    A THR B 179 ? 0.1163 0.1552 0.1858 -0.0240 -0.0031 0.0157  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA    
9017  C CA    B THR B 179 ? 0.0619 0.1548 0.1788 -0.0077 -0.0136 0.0416  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA    
9018  C C     A THR B 179 ? 0.1169 0.1397 0.1830 -0.0340 -0.0196 0.0157  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C     
9019  C C     B THR B 179 ? 0.0760 0.1490 0.1870 -0.0102 -0.0114 0.0282  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C     
9020  O O     A THR B 179 ? 0.1688 0.1136 0.1885 -0.0358 -0.0431 0.0309  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O     
9021  O O     B THR B 179 ? 0.1046 0.1449 0.1979 0.0003  0.0047  0.0406  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O     
9022  C CB    A THR B 179 ? 0.1397 0.1944 0.2083 -0.0505 0.0048  0.0325  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB    
9023  C CB    B THR B 179 ? 0.0661 0.1426 0.1880 -0.0143 -0.0074 0.0598  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB    
9024  O OG1   A THR B 179 ? 0.1545 0.2435 0.2253 -0.0558 -0.0201 0.0287  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1   
9025  O OG1   B THR B 179 ? 0.0644 0.1806 0.1900 0.0064  0.0031  0.0555  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1   
9026  C CG2   A THR B 179 ? 0.1323 0.2093 0.2059 -0.0418 0.0151  0.0262  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2   
9027  C CG2   B THR B 179 ? 0.1060 0.1227 0.2062 -0.0228 -0.0384 0.0652  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2   
9042  N N     . THR B 180 ? 0.0933 0.1423 0.1842 -0.0182 -0.0175 0.0156  ? ? ? ? ? ? 179 THR B N     
9043  C CA    . THR B 180 ? 0.1065 0.1490 0.2083 0.0059  -0.0179 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CA    
9044  C C     . THR B 180 ? 0.0902 0.1349 0.2101 0.0145  -0.0249 0.0147  ? ? ? ? ? ? 179 THR B C     
9045  O O     . THR B 180 ? 0.1306 0.1314 0.2338 0.0249  -0.0361 0.0193  ? ? ? ? ? ? 179 THR B O     
9046  C CB    . THR B 180 ? 0.1226 0.1726 0.2180 0.0193  -0.0285 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CB    
9047  O OG1   . THR B 180 ? 0.1577 0.2609 0.2188 0.0270  -0.0274 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 179 THR B OG1   
9048  C CG2   . THR B 180 ? 0.1414 0.1833 0.2173 0.0143  -0.0115 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CG2   
9056  N N     . LEU B 181 ? 0.0961 0.1282 0.1963 0.0046  -0.0287 0.0259  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B N     
9057  C CA    . LEU B 181 ? 0.1170 0.1404 0.2058 0.0074  -0.0296 0.0071  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CA    
9058  C C     . LEU B 181 ? 0.1216 0.1366 0.2005 0.0193  -0.0419 0.0169  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B C     
9059  O O     . LEU B 181 ? 0.1544 0.1727 0.2155 0.0425  -0.0613 0.0222  ? ? ? ? ? ? 180 LEU B O     
9060  C CB    . LEU B 181 ? 0.0827 0.1508 0.2193 0.0024  -0.0153 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CB    
9061  C CG    . LEU B 181 ? 0.0860 0.1987 0.2290 -0.0041 -0.0115 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CG    
9062  C CD1   . LEU B 181 ? 0.0849 0.2508 0.2368 -0.0085 -0.0167 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD1   
9063  C CD2   . LEU B 181 ? 0.1612 0.2129 0.2462 -0.0571 0.0007  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD2   
9075  N N     . SER B 182 ? 0.1239 0.1490 0.1883 0.0150  -0.0276 0.0222  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N     
9076  C CA    . SER B 182 ? 0.1803 0.1550 0.1863 0.0155  -0.0157 0.0178  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA    
9077  C C     . SER B 182 ? 0.2145 0.1596 0.2008 0.0213  -0.0257 0.0339  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C     
9078  O O     . SER B 182 ? 0.2728 0.1814 0.1922 0.0566  -0.0359 0.0402  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O     
9079  C CB    . SER B 182 ? 0.1932 0.1520 0.1783 0.0252  0.0107  0.0185  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB    
9080  O OG    . SER B 182 ? 0.2013 0.1738 0.1898 0.0120  -0.0112 0.0187  ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG    
9086  N N     A ARG B 183 ? 0.2019 0.1354 0.2022 0.0014  -0.0049 0.0344  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N     
9087  N N     B ARG B 183 ? 0.2195 0.1696 0.2300 0.0004  -0.0264 0.0403  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N     
9088  C CA    A ARG B 183 ? 0.2927 0.1386 0.2101 0.0236  0.0043  0.0471  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA    
9089  C CA    B ARG B 183 ? 0.3286 0.1785 0.2631 0.0209  -0.0199 0.0566  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA    
9090  C C     A ARG B 183 ? 0.3483 0.1491 0.2086 0.0613  -0.0225 0.0328  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C     
9091  C C     B ARG B 183 ? 0.3668 0.1974 0.2397 0.0302  -0.0431 0.0694  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C     
9092  O O     A ARG B 183 ? 0.4166 0.1749 0.2089 0.1001  -0.0388 0.0332  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O     
9093  O O     B ARG B 183 ? 0.5252 0.1750 0.2296 0.0105  -0.0489 0.0587  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O     
9094  C CB    A ARG B 183 ? 0.2563 0.1715 0.2408 0.0031  0.0004  0.0310  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB    
9095  C CB    B ARG B 183 ? 0.2994 0.1844 0.3315 0.0148  -0.0234 0.0329  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB    
9096  C CG    A ARG B 183 ? 0.2749 0.2187 0.2728 -0.0344 -0.0033 0.0309  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG    
9097  C CG    B ARG B 183 ? 0.3834 0.1877 0.4079 0.0268  -0.0145 0.0131  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG    
9098  C CD    A ARG B 183 ? 0.3180 0.2675 0.2778 -0.1214 0.0255  0.0116  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD    
9099  C CD    B ARG B 183 ? 0.4133 0.1926 0.5046 0.0317  0.0072  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD    
9100  N NE    A ARG B 183 ? 0.3599 0.3479 0.2672 -0.1799 0.0093  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE    
9101  N NE    B ARG B 183 ? 0.4924 0.2298 0.6275 -0.0239 0.0211  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE    
9102  C CZ    A ARG B 183 ? 0.4121 0.3889 0.2726 -0.1753 0.0113  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ    
9103  C CZ    B ARG B 183 ? 0.3433 0.2465 0.6912 0.0385  0.0318  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ    
9104  N NH1   A ARG B 183 ? 0.3917 0.3964 0.3031 -0.1563 -0.0419 0.0185  ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1   
9105  N NH1   B ARG B 183 ? 0.1934 0.2488 0.6954 -0.0107 0.0400  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1   
9106  N NH2   A ARG B 183 ? 0.4372 0.3949 0.2556 -0.2393 0.0148  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2   
9107  N NH2   B ARG B 183 ? 0.3962 0.2377 0.7269 -0.0507 0.1253  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2   
9134  N N     A LYS B 184 ? 0.2877 0.1534 0.2156 0.0775  -0.0350 0.0228  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N     
9135  N N     B LYS B 184 ? 0.2947 0.2025 0.2380 0.0523  -0.0555 0.0467  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N     
9136  C CA    A LYS B 184 ? 0.2964 0.1685 0.2683 0.0931  -0.0493 0.0138  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA    
9137  C CA    B LYS B 184 ? 0.2943 0.2211 0.2791 0.0985  -0.0883 0.0130  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA    
9138  C C     A LYS B 184 ? 0.3452 0.2468 0.2506 0.1058  -0.0886 0.0111  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C     
9139  C C     B LYS B 184 ? 0.3727 0.2698 0.2588 0.1131  -0.0993 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C     
9140  O O     A LYS B 184 ? 0.4101 0.3144 0.2572 0.1733  -0.0941 0.0136  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O     
9141  O O     B LYS B 184 ? 0.4633 0.3486 0.2675 0.1840  -0.1184 0.0027  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O     
9142  C CB    A LYS B 184 ? 0.3711 0.1292 0.3311 0.0491  -0.0103 0.0144  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB    
9143  C CB    B LYS B 184 ? 0.2030 0.2687 0.3240 0.0826  -0.1065 0.0300  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB    
9144  C CG    A LYS B 184 ? 0.4315 0.1591 0.3489 -0.0056 0.0020  0.0067  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG    
9145  C CG    B LYS B 184 ? 0.2027 0.2560 0.3387 0.0676  -0.0978 0.0529  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG    
9146  C CD    A LYS B 184 ? 0.4284 0.2023 0.3538 0.0293  0.0399  0.0479  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD    
9147  C CD    B LYS B 184 ? 0.2587 0.2922 0.3712 0.1259  -0.0733 0.0371  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD    
9148  C CE    A LYS B 184 ? 0.4303 0.2914 0.4049 0.0179  0.0721  0.0397  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE    
9149  C CE    B LYS B 184 ? 0.2930 0.3989 0.3918 0.1432  -0.0684 0.1010  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE    
9150  N NZ    A LYS B 184 ? 0.5669 0.2898 0.4959 0.0165  0.1006  0.0723  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ    
9151  N NZ    B LYS B 184 ? 0.4845 0.3606 0.4270 0.1656  -0.0767 0.1318  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ    
9178  N N     . LEU B 185 ? 0.3033 0.2832 0.2428 0.1115  -0.0923 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 184 LEU B N     
9179  C CA    . LEU B 185 ? 0.2939 0.2933 0.2634 0.1062  -0.1022 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CA    
9180  C C     . LEU B 185 ? 0.3866 0.2957 0.2809 0.1516  -0.1076 0.0212  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B C     
9181  O O     . LEU B 185 ? 0.4773 0.3701 0.3111 0.1759  -0.1353 0.0292  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B O     
9182  C CB    . LEU B 185 ? 0.2520 0.3016 0.2614 0.0759  -0.1256 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CB    
9183  C CG    . LEU B 185 ? 0.2241 0.3395 0.2892 0.0714  -0.1155 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CG    
9184  C CD1   . LEU B 185 ? 0.2963 0.2930 0.2489 0.0392  -0.0836 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD1   
9185  C CD2   . LEU B 185 ? 0.2264 0.4894 0.3669 0.0256  -0.1239 0.0314  ? ? ? ? ? ? 184 LEU B CD2   
9197  N N     . ARG B 186 ? 0.5125 0.2913 0.2436 0.0804  -0.0920 0.0481  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B N     
9198  C CA    . ARG B 186 ? 0.6779 0.2947 0.3012 0.0275  -0.0231 0.0350  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CA    
9199  C C     . ARG B 186 ? 0.6936 0.4307 0.4424 0.0355  0.1235  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B C     
9200  O O     . ARG B 186 ? 0.7863 0.4649 0.4568 -0.0006 0.1398  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B O     
9201  C CB    . ARG B 186 ? 0.6778 0.2372 0.2733 -0.0421 -0.0138 0.0714  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CB    
9202  C CG    . ARG B 186 ? 0.5689 0.2540 0.3175 -0.0186 -0.0614 0.0925  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CG    
9203  C CD    . ARG B 186 ? 0.5516 0.3046 0.3880 -0.1338 -0.1082 0.0813  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CD    
9204  N NE    . ARG B 186 ? 0.4341 0.3646 0.4637 -0.0837 -0.1052 0.1111  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NE    
9205  C CZ    . ARG B 186 ? 0.4727 0.3246 0.4996 -0.0591 -0.0582 0.1643  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CZ    
9206  N NH1   . ARG B 186 ? 0.5513 0.4058 0.4804 -0.0533 -0.0657 0.1860  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH1   
9207  N NH2   . ARG B 186 ? 0.4302 0.3769 0.5441 -0.0104 -0.0131 0.2260  ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH2   
9221  N N     . ALA B 187 ? 0.7306 0.4476 0.5115 0.0787  0.0378  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B N     
9222  C CA    . ALA B 187 ? 0.6399 0.5395 0.6377 0.0898  0.1130  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CA    
9223  C C     . ALA B 187 ? 0.9689 0.6569 0.5845 0.0289  0.1467  0.0035  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B C     
9224  O O     . ALA B 187 ? 0.8537 0.7592 0.7485 0.1146  -0.0027 0.0695  ? ? ? ? ? ? 186 ALA B O     
9225  C CB    . ALA B 187 ? 0.7931 0.6441 0.6052 -0.0520 0.0429  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 186 ALA B CB    
9231  N N     . SER B 188 ? 1.1735 0.8655 0.5491 -0.3545 -0.0150 0.0606  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N     
9232  C CA    . SER B 188 ? 0.9513 0.9156 0.7505 -0.3917 0.0200  -0.1555 ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA    
9233  C C     . SER B 188 ? 0.9234 1.0551 0.7341 -0.4555 0.0575  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 187 SER B C     
9234  O O     . SER B 188 ? 0.7184 0.8871 0.7635 0.3135  0.1655  0.2164  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O     
9235  C CB    . SER B 188 ? 0.9396 1.1391 1.0300 -0.5029 0.1102  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB    
9236  O OG    . SER B 188 ? 0.5100 1.5355 1.4811 0.1064  -0.1136 0.0018  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG    
9242  N N     . GLY B 189 ? 0.5864 1.0439 0.7138 -0.2809 0.0088  0.2769  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B N     
9243  C CA    . GLY B 189 ? 0.8557 1.1013 0.7038 -0.1107 -0.0858 0.4512  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B CA    
9244  C C     . GLY B 189 ? 1.0455 0.9503 0.5768 0.1050  -0.1282 0.2830  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B C     
9245  O O     . GLY B 189 ? 1.4774 0.8375 0.5837 0.0997  -0.2613 0.0485  ? ? ? ? ? ? 188 GLY B O     
9249  N N     . ARG B 190 ? 1.0211 0.7531 0.4184 0.2129  -0.0417 0.0521  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B N     
9250  C CA    . ARG B 190 ? 0.6902 0.7768 0.4385 0.1931  -0.0753 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CA    
9251  C C     . ARG B 190 ? 0.7442 0.7645 0.5740 -0.0332 0.0191  0.0026  ? ? ? ? ? ? 189 ARG B C     
9252  O O     . ARG B 190 ? 0.6510 0.7129 0.7525 -0.0535 -0.0172 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B O     
9253  C CB    . ARG B 190 ? 0.3983 0.6460 0.4882 0.2139  -0.0933 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CB    
9254  C CG    . ARG B 190 ? 0.4392 0.7459 0.6292 0.1470  -0.0523 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CG    
9255  C CD    . ARG B 190 ? 0.5206 0.8021 0.6955 0.0258  -0.2656 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CD    
9256  N NE    . ARG B 190 ? 0.5814 0.9464 0.7263 -0.0432 -0.1848 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NE    
9257  C CZ    . ARG B 190 ? 0.6878 0.6544 0.7548 0.0247  -0.2137 -0.2162 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B CZ    
9258  N NH1   . ARG B 190 ? 0.6385 0.4697 0.9835 0.1376  -0.3779 -0.2094 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH1   
9259  N NH2   . ARG B 190 ? 0.7400 0.5440 0.7414 0.0759  -0.0999 -0.2831 ? ? ? ? ? ? 189 ARG B NH2   
9273  N N     . SER B 191 ? 0.6299 0.9367 0.6367 -0.1901 0.1321  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 190 SER B N     
9274  C CA    . SER B 191 ? 0.5745 1.1002 0.6911 -0.1343 0.0692  0.0459  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA    
9275  C C     . SER B 191 ? 0.6278 1.1789 0.6052 -0.0490 0.0585  0.1329  ? ? ? ? ? ? 190 SER B C     
9276  O O     . SER B 191 ? 0.6853 1.0920 0.5365 0.0338  -0.0551 0.2310  ? ? ? ? ? ? 190 SER B O     
9277  C CB    . SER B 191 ? 0.6772 0.9089 0.7781 -0.2512 -0.0484 0.0562  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB    
9278  O OG    . SER B 191 ? 0.6962 1.0993 0.7325 -0.0267 -0.1542 0.1520  ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG    
9284  N N     . GLY B 192 ? 0.6673 1.2717 0.5795 -0.0533 0.0513  0.0355  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N     
9285  C CA    . GLY B 192 ? 0.9231 1.2328 0.7456 -0.0813 0.0772  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA    
9286  C C     . GLY B 192 ? 1.1407 1.0572 1.0536 -0.1113 -0.1147 -0.2299 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C     
9287  O O     . GLY B 192 ? 1.3840 0.7414 1.3015 -0.1497 -0.2768 -0.3514 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O     
9291  N N     . ASP B 193 ? 1.1677 1.0493 1.2247 -0.0911 -0.2316 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N     
9292  C CA    . ASP B 193 ? 1.0573 1.2960 1.2702 -0.1240 -0.4002 0.2011  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA    
9293  C C     . ASP B 193 ? 0.9872 1.1029 0.9641 -0.1551 -0.2228 0.3577  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C     
9294  O O     . ASP B 193 ? 1.4492 1.3135 0.9105 -0.2793 -0.2583 0.3936  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O     
9295  C CB    . ASP B 193 ? 1.1790 1.4754 1.5596 -0.1555 -0.5231 0.3015  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB    
9296  C CG    . ASP B 193 ? 1.3244 1.4747 1.9885 -0.3332 -0.3511 0.1447  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG    
9297  O OD1   . ASP B 193 ? 1.7065 1.2332 2.3016 -0.0184 -0.1640 0.0596  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1   
9298  O OD2   . ASP B 193 ? 1.7162 1.5246 2.0467 -0.4567 -0.2733 0.1266  ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2   
9303  N N     . ALA B 194 ? 0.8810 0.7677 0.7871 -0.0975 -0.0972 0.3856  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B N     
9304  C CA    . ALA B 194 ? 0.6533 0.6609 0.6906 0.0248  0.1261  0.2660  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CA    
9305  C C     . ALA B 194 ? 0.4600 0.5417 0.5530 0.0896  0.0988  0.1600  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B C     
9306  O O     . ALA B 194 ? 0.6733 0.3946 0.5529 0.1034  0.2278  0.1357  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B O     
9307  C CB    . ALA B 194 ? 0.6854 0.5773 0.7300 0.1479  0.1126  0.2951  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CB    
9313  N N     A THR B 195 ? 0.4014 0.4988 0.4132 0.1279  0.0450  0.1968  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N     
9314  N N     B THR B 195 ? 0.4260 0.5387 0.4413 0.0861  0.0671  0.1640  ? ? ? ? ? ? 194 THR B N     
9315  C CA    A THR B 195 ? 0.2941 0.5140 0.3354 0.0397  0.0356  0.1545  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA    
9316  C CA    B THR B 195 ? 0.3249 0.5104 0.3858 0.0432  0.0448  0.1195  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CA    
9317  C C     A THR B 195 ? 0.2268 0.3747 0.3176 0.0752  0.0009  0.1353  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C     
9318  C C     B THR B 195 ? 0.2592 0.3654 0.3370 0.0571  -0.0001 0.1257  ? ? ? ? ? ? 194 THR B C     
9319  O O     A THR B 195 ? 0.2657 0.4054 0.3620 0.1116  0.0158  0.1859  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O     
9320  O O     B THR B 195 ? 0.2698 0.4236 0.3946 0.0977  0.0285  0.1766  ? ? ? ? ? ? 194 THR B O     
9321  C CB    A THR B 195 ? 0.3868 0.6061 0.3645 0.0160  0.0777  0.0839  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB    
9322  C CB    B THR B 195 ? 0.4483 0.5857 0.4569 -0.0076 0.0974  0.0508  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CB    
9323  O OG1   A THR B 195 ? 0.3994 0.6248 0.4623 0.0026  0.0852  0.0718  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1   
9324  O OG1   B THR B 195 ? 0.5553 0.6009 0.4273 -0.0716 0.2432  0.0025  ? ? ? ? ? ? 194 THR B OG1   
9325  C CG2   A THR B 195 ? 0.3985 0.7194 0.2893 -0.0161 0.0335  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2   
9326  C CG2   B THR B 195 ? 0.4615 0.5851 0.5303 -0.0016 0.0642  0.0629  ? ? ? ? ? ? 194 THR B CG2   
9341  N N     . ALA B 196 ? 0.1998 0.2978 0.2865 0.0508  -0.0023 0.0971  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B N     
9342  C CA    . ALA B 196 ? 0.1469 0.2403 0.2516 0.0413  -0.0114 0.0431  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CA    
9343  C C     . ALA B 196 ? 0.1360 0.2285 0.2103 0.0499  -0.0231 0.0243  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B C     
9344  O O     . ALA B 196 ? 0.1511 0.2319 0.2153 0.0473  -0.0203 0.0287  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B O     
9345  C CB    . ALA B 196 ? 0.1799 0.2370 0.2724 0.0517  -0.0220 0.0275  ? ? ? ? ? ? 195 ALA B CB    
9351  N N     . SER B 197 ? 0.1369 0.2103 0.1909 0.0548  -0.0273 0.0119  ? ? ? ? ? ? 196 SER B N     
9352  C CA    . SER B 197 ? 0.1472 0.2048 0.1912 0.0550  -0.0188 0.0045  ? ? ? ? ? ? 196 SER B CA    
9353  C C     . SER B 197 ? 0.1351 0.1733 0.1853 0.0621  -0.0171 0.0043  ? ? ? ? ? ? 196 SER B C     
9354  O O     . SER B 197 ? 0.1418 0.2036 0.1919 0.0639  -0.0237 0.0089  ? ? ? ? ? ? 196 SER B O     
9355  C CB    . SER B 197 ? 0.2613 0.2140 0.2248 0.0207  -0.0305 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 196 SER B CB    
9356  O OG    . SER B 197 ? 0.3329 0.3210 0.2658 0.0332  -0.0477 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 196 SER B OG    
9362  N N     . VAL B 198 ? 0.1222 0.1761 0.1768 0.0487  -0.0247 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B N     
9363  C CA    . VAL B 198 ? 0.0910 0.1653 0.1764 0.0462  -0.0074 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CA    
9364  C C     . VAL B 198 ? 0.1002 0.1768 0.1693 0.0297  -0.0210 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B C     
9365  O O     . VAL B 198 ? 0.0976 0.1792 0.1846 0.0322  -0.0184 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B O     
9366  C CB    . VAL B 198 ? 0.1096 0.1730 0.1906 0.0245  -0.0108 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CB    
9367  C CG1   . VAL B 198 ? 0.1092 0.1816 0.1959 -0.0071 -0.0147 0.0021  ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG1   
9368  C CG2   . VAL B 198 ? 0.1452 0.1629 0.1970 0.0251  -0.0040 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG2   
9378  N N     . LEU B 199 ? 0.0879 0.1558 0.1702 0.0200  -0.0371 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B N     
9379  C CA    . LEU B 199 ? 0.0905 0.1446 0.1788 0.0263  -0.0357 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CA    
9380  C C     . LEU B 199 ? 0.0775 0.1508 0.1740 0.0039  -0.0250 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B C     
9381  O O     . LEU B 199 ? 0.1076 0.1688 0.1729 0.0382  -0.0321 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B O     
9382  C CB    . LEU B 199 ? 0.0869 0.1668 0.1945 0.0191  -0.0281 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CB    
9383  C CG    . LEU B 199 ? 0.0878 0.1877 0.2212 0.0044  -0.0379 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CG    
9384  C CD1   . LEU B 199 ? 0.1215 0.1998 0.2426 -0.0229 -0.0316 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD1   
9385  C CD2   . LEU B 199 ? 0.0920 0.2188 0.2288 -0.0016 -0.0394 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD2   
9397  N N     . ASP B 200 ? 0.0807 0.1457 0.1711 0.0058  -0.0346 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B N     
9398  C CA    . ASP B 200 ? 0.0783 0.1369 0.1735 0.0062  -0.0326 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CA    
9399  C C     . ASP B 200 ? 0.0653 0.1362 0.1704 -0.0015 -0.0360 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B C     
9400  O O     . ASP B 200 ? 0.0779 0.1448 0.1726 0.0057  -0.0218 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B O     
9401  C CB    . ASP B 200 ? 0.0750 0.1359 0.1744 0.0096  -0.0399 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CB    
9402  C CG    . ASP B 200 ? 0.0646 0.1465 0.1716 0.0117  -0.0227 0.0033  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CG    
9403  O OD1   . ASP B 200 ? 0.0837 0.1512 0.1740 0.0013  -0.0165 0.0024  ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD1   
9404  O OD2   . ASP B 200 ? 0.0690 0.1688 0.1704 0.0077  -0.0276 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD2   
9409  N N     . VAL B 201 ? 0.0743 0.1481 0.1767 0.0192  -0.0313 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B N     
9410  C CA    . VAL B 201 ? 0.0507 0.1659 0.1837 -0.0015 -0.0216 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CA    
9411  C C     . VAL B 201 ? 0.0606 0.1514 0.1710 -0.0021 -0.0138 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B C     
9412  O O     . VAL B 201 ? 0.0821 0.1528 0.1744 0.0069  -0.0151 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 200 VAL B O     
9413  C CB    . VAL B 201 ? 0.0613 0.1975 0.2097 0.0062  -0.0279 0.0154  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CB    
9414  C CG1   . VAL B 201 ? 0.0708 0.2315 0.2179 0.0116  -0.0139 0.0255  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG1   
9415  C CG2   . VAL B 201 ? 0.0772 0.2250 0.2338 0.0104  -0.0334 0.0289  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG2   
9425  N N     . GLY B 202 ? 0.0510 0.1461 0.1728 -0.0047 -0.0176 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B N     
9426  C CA    . GLY B 202 ? 0.0468 0.1353 0.1661 -0.0032 -0.0093 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B CA    
9427  C C     . GLY B 202 ? 0.0441 0.1251 0.1593 0.0115  -0.0141 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B C     
9428  O O     . GLY B 202 ? 0.0576 0.1364 0.1768 -0.0006 -0.0178 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B O     
9432  N N     . CYS B 203 ? 0.0537 0.1305 0.1618 0.0063  -0.0145 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B N     
9433  C CA    . CYS B 203 ? 0.0488 0.1129 0.1684 -0.0032 -0.0155 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CA    
9434  C C     . CYS B 203 ? 0.0397 0.1095 0.1516 -0.0068 -0.0068 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B C     
9435  O O     . CYS B 203 ? 0.0407 0.1147 0.1561 -0.0007 -0.0083 0.0042  ? ? ? ? ? ? 202 CYS B O     
9436  C CB    . CYS B 203 ? 0.0657 0.1142 0.1739 0.0056  -0.0194 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CB    
9437  S SG    . CYS B 203 ? 0.0767 0.1412 0.1632 0.0072  -0.0183 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B SG    
9443  N N     . GLY B 204 ? 0.0400 0.1046 0.1566 -0.0029 -0.0081 0.0000  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B N     
9444  C CA    . GLY B 204 ? 0.0412 0.1182 0.1579 -0.0024 -0.0038 0.0043  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B CA    
9445  C C     . GLY B 204 ? 0.0427 0.1097 0.1574 -0.0017 0.0044  0.0062  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B C     
9446  O O     . GLY B 204 ? 0.0539 0.1178 0.1662 -0.0001 -0.0005 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 203 GLY B O     
9450  N N     . THR B 205 ? 0.0381 0.1195 0.1506 0.0058  0.0027  0.0005  ? ? ? ? ? ? 204 THR B N     
9451  C CA    . THR B 205 ? 0.0485 0.1129 0.1554 0.0051  -0.0023 0.0017  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA    
9452  C C     . THR B 205 ? 0.0512 0.1055 0.1576 -0.0016 0.0061  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 204 THR B C     
9453  O O     . THR B 205 ? 0.0617 0.1179 0.1619 0.0038  -0.0033 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 204 THR B O     
9454  C CB    . THR B 205 ? 0.0542 0.1190 0.1534 -0.0024 -0.0072 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB    
9455  O OG1   . THR B 205 ? 0.0511 0.1207 0.1588 -0.0106 -0.0078 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1   
9456  C CG2   . THR B 205 ? 0.0592 0.1481 0.1492 0.0134  -0.0117 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2   
9464  N N     . GLY B 206 ? 0.0515 0.1135 0.1429 0.0114  0.0002  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 205 GLY B N     
9465  C CA    . GLY B 206 ? 0.0595 0.1458 0.1389 0.0035  -0.0013 0.0015  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B CA    
9466  C C     . GLY B 206 ? 0.0594 0.1325 0.1350 0.0105  -0.0108 0.0013  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B C     
9467  O O     . GLY B 206 ? 0.0860 0.1344 0.1370 0.0120  -0.0123 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 205 GLY B O     
9471  N N     . LEU B 207 ? 0.0553 0.1171 0.1234 0.0120  -0.0024 0.0170  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N     
9472  C CA    . LEU B 207 ? 0.0551 0.1217 0.1371 -0.0041 0.0017  0.0005  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA    
9473  C C     . LEU B 207 ? 0.0603 0.1232 0.1361 -0.0010 -0.0106 0.0064  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C     
9474  O O     . LEU B 207 ? 0.0765 0.1271 0.1362 0.0095  -0.0018 0.0043  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O     
9475  C CB    . LEU B 207 ? 0.0661 0.1258 0.1419 0.0185  -0.0112 0.0035  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB    
9476  C CG    . LEU B 207 ? 0.0602 0.1344 0.1474 -0.0040 -0.0068 0.0002  ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG    
9477  C CD1   . LEU B 207 ? 0.0606 0.1425 0.1565 0.0029  -0.0064 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1   
9478  C CD2   . LEU B 207 ? 0.0745 0.1312 0.1525 -0.0019 -0.0024 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2   
9490  N N     . TYR B 208 ? 0.0583 0.1141 0.1453 0.0013  -0.0085 0.0008  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B N     
9491  C CA    . TYR B 208 ? 0.0650 0.1103 0.1524 0.0149  -0.0080 0.0023  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CA    
9492  C C     . TYR B 208 ? 0.0561 0.1229 0.1523 0.0197  -0.0155 0.0015  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B C     
9493  O O     . TYR B 208 ? 0.0936 0.1226 0.1667 0.0111  -0.0133 0.0172  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B O     
9494  C CB    . TYR B 208 ? 0.0683 0.1112 0.1690 0.0044  -0.0038 0.0022  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CB    
9495  C CG    . TYR B 208 ? 0.0604 0.1173 0.1700 0.0170  -0.0047 0.0028  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CG    
9496  C CD1   . TYR B 208 ? 0.0841 0.0964 0.1655 -0.0041 -0.0088 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD1   
9497  C CD2   . TYR B 208 ? 0.0585 0.1376 0.1723 0.0124  -0.0055 0.0063  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD2   
9498  C CE1   . TYR B 208 ? 0.0739 0.1068 0.1663 0.0076  -0.0069 0.0042  ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE1   
9499  C CE2   . TYR B 208 ? 0.0722 0.1153 0.1673 0.0070  -0.0094 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE2   
9500  C CZ    . TYR B 208 ? 0.0552 0.1213 0.1643 0.0026  -0.0076 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CZ    
9501  O OH    . TYR B 208 ? 0.0767 0.1452 0.1622 0.0008  -0.0119 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B OH    
9511  N N     . SER B 209 ? 0.0843 0.1345 0.1548 -0.0079 -0.0188 0.0074  ? ? ? ? ? ? 208 SER B N     
9512  C CA    . SER B 209 ? 0.1191 0.1748 0.1546 -0.0136 -0.0353 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 208 SER B CA    
9513  C C     . SER B 209 ? 0.1244 0.1479 0.1365 0.0116  -0.0179 0.0037  ? ? ? ? ? ? 208 SER B C     
9514  O O     . SER B 209 ? 0.1211 0.1393 0.1394 0.0063  -0.0097 0.0035  ? ? ? ? ? ? 208 SER B O     
9515  C CB    . SER B 209 ? 0.1291 0.2414 0.1835 -0.0069 -0.0423 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 208 SER B CB    
9516  O OG    . SER B 209 ? 0.1728 0.2967 0.1847 -0.0292 -0.0112 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 208 SER B OG    
9522  N N     . GLN B 210 ? 0.1322 0.1232 0.1333 0.0015  -0.0172 0.0026  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B N     
9523  C CA    . GLN B 210 ? 0.1234 0.1502 0.1358 0.0126  -0.0042 0.0073  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CA    
9524  C C     . GLN B 210 ? 0.1047 0.1542 0.1280 0.0196  -0.0040 0.0133  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B C     
9525  O O     . GLN B 210 ? 0.1344 0.1574 0.1354 0.0077  0.0012  0.0128  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B O     
9526  C CB    . GLN B 210 ? 0.1218 0.1537 0.1406 0.0120  -0.0009 0.0062  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CB    
9527  C CG    . GLN B 210 ? 0.1420 0.1400 0.1428 0.0133  -0.0058 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CG    
9528  C CD    . GLN B 210 ? 0.1051 0.1472 0.1476 0.0184  0.0127  0.0015  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CD    
9529  O OE1   . GLN B 210 ? 0.0943 0.1698 0.1717 0.0141  0.0034  0.0240  ? ? ? ? ? ? 209 GLN B OE1   
9530  N NE2   . GLN B 210 ? 0.1042 0.1628 0.1630 0.0284  0.0072  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B NE2   
9539  N N     . LEU B 211 ? 0.1001 0.1434 0.1327 0.0078  0.0054  0.0105  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B N     
9540  C CA    . LEU B 211 ? 0.1004 0.1398 0.1441 -0.0097 0.0027  0.0089  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CA    
9541  C C     . LEU B 211 ? 0.1157 0.1388 0.1527 -0.0058 0.0057  0.0032  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B C     
9542  O O     . LEU B 211 ? 0.1169 0.1483 0.1661 -0.0179 -0.0068 0.0230  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B O     
9543  C CB    . LEU B 211 ? 0.1164 0.1477 0.1559 -0.0289 -0.0089 0.0157  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CB    
9544  C CG    . LEU B 211 ? 0.1105 0.1619 0.1624 -0.0476 -0.0286 0.0170  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CG    
9545  C CD1   . LEU B 211 ? 0.1706 0.1782 0.1621 -0.0052 -0.0239 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD1   
9546  C CD2   . LEU B 211 ? 0.1191 0.2247 0.1971 -0.0438 -0.0356 0.0292  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD2   
9558  N N     . LEU B 212 ? 0.1071 0.1339 0.1489 0.0027  -0.0079 0.0077  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B N     
9559  C CA    . LEU B 212 ? 0.1174 0.1385 0.1595 0.0084  -0.0086 0.0055  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CA    
9560  C C     . LEU B 212 ? 0.1235 0.1428 0.1610 0.0013  -0.0069 0.0141  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B C     
9561  O O     . LEU B 212 ? 0.1524 0.1484 0.1676 0.0065  -0.0106 0.0225  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B O     
9562  C CB    . LEU B 212 ? 0.1244 0.1451 0.1576 0.0076  -0.0106 0.0114  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CB    
9563  C CG    . LEU B 212 ? 0.1175 0.1564 0.1748 0.0040  -0.0175 0.0074  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CG    
9564  C CD1   . LEU B 212 ? 0.1257 0.1571 0.2114 0.0195  0.0030  0.0070  ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD1   
9565  C CD2   . LEU B 212 ? 0.1297 0.1853 0.1758 0.0253  -0.0162 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 211 LEU B CD2   
9577  N N     . LEU B 213 ? 0.1270 0.1348 0.1525 0.0138  -0.0101 0.0162  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N     
9578  C CA    . LEU B 213 ? 0.1429 0.1554 0.1430 0.0244  -0.0024 0.0167  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA    
9579  C C     . LEU B 213 ? 0.1569 0.1635 0.1498 0.0111  0.0094  0.0138  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C     
9580  O O     . LEU B 213 ? 0.1725 0.1872 0.1590 -0.0068 0.0120  0.0244  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O     
9581  C CB    . LEU B 213 ? 0.1248 0.1690 0.1496 0.0237  -0.0045 0.0009  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB    
9582  C CG    . LEU B 213 ? 0.1395 0.1897 0.1695 0.0271  -0.0101 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG    
9583  C CD1   . LEU B 213 ? 0.1754 0.1874 0.1674 0.0272  -0.0016 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1   
9584  C CD2   . LEU B 213 ? 0.1465 0.1755 0.1958 0.0064  -0.0249 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2   
9596  N N     . ARG B 214 ? 0.1293 0.1826 0.1546 0.0065  0.0147  0.0176  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B N     
9597  C CA    . ARG B 214 ? 0.1367 0.2180 0.1961 -0.0156 0.0141  0.0124  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CA    
9598  C C     . ARG B 214 ? 0.1439 0.2247 0.2080 -0.0486 0.0210  0.0269  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B C     
9599  O O     . ARG B 214 ? 0.1732 0.2530 0.2443 -0.0416 0.0424  0.0411  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B O     
9600  C CB    . ARG B 214 ? 0.1144 0.2399 0.2362 -0.0231 0.0120  0.0085  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CB    
9601  C CG    . ARG B 214 ? 0.1570 0.2927 0.3007 0.0053  0.0150  0.0198  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CG    
9602  C CD    . ARG B 214 ? 0.2859 0.3875 0.4102 0.0639  -0.0443 0.0415  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CD    
9603  N NE    . ARG B 214 ? 0.2734 0.4223 0.5906 0.0540  -0.0508 0.0062  ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NE    
9604  C CZ    . ARG B 214 ? 0.3261 0.4101 0.8589 -0.0023 -0.0408 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B CZ    
9605  N NH1   . ARG B 214 ? 0.3428 0.3651 0.8292 -0.0119 0.0722  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH1   
9606  N NH2   . ARG B 214 ? 0.5733 0.4914 1.0456 -0.1853 -0.0601 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 213 ARG B NH2   
9620  N N     . GLU B 215 ? 0.1645 0.1965 0.1872 -0.0246 -0.0005 0.0376  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N     
9621  C CA    . GLU B 215 ? 0.1815 0.1870 0.1957 -0.0410 -0.0121 0.0348  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA    
9622  C C     . GLU B 215 ? 0.1988 0.1894 0.2021 -0.0270 -0.0042 0.0349  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C     
9623  O O     . GLU B 215 ? 0.2535 0.1917 0.2285 -0.0557 -0.0301 0.0508  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O     
9624  C CB    . GLU B 215 ? 0.2444 0.1822 0.2103 -0.0469 -0.0261 0.0314  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB    
9625  C CG    . GLU B 215 ? 0.2918 0.2002 0.2717 -0.0039 -0.0023 0.0294  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG    
9626  C CD    . GLU B 215 ? 0.3467 0.2118 0.3566 -0.0018 -0.0701 0.0159  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD    
9627  O OE1   . GLU B 215 ? 0.3953 0.2396 0.3948 -0.0113 -0.1380 0.0070  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1   
9628  O OE2   . GLU B 215 ? 0.4520 0.1978 0.3559 -0.0012 -0.0365 0.0093  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2   
9635  N N     . PHE B 216 ? 0.2045 0.1787 0.1915 -0.0142 -0.0224 0.0329  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B N     
9636  C CA    . PHE B 216 ? 0.1940 0.1806 0.1871 -0.0046 -0.0175 0.0298  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CA    
9637  C C     . PHE B 216 ? 0.1762 0.2101 0.1793 -0.0002 -0.0163 0.0291  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B C     
9638  O O     . PHE B 216 ? 0.1793 0.1922 0.1762 -0.0030 -0.0038 0.0226  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B O     
9639  C CB    . PHE B 216 ? 0.1830 0.1669 0.1957 0.0066  -0.0175 0.0225  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CB    
9640  C CG    . PHE B 216 ? 0.2062 0.1743 0.1997 0.0061  -0.0121 0.0219  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CG    
9641  C CD1   . PHE B 216 ? 0.2637 0.1738 0.2130 0.0234  -0.0110 0.0253  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD1   
9642  C CD2   . PHE B 216 ? 0.1906 0.1754 0.1998 0.0061  -0.0116 0.0162  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CD2   
9643  C CE1   . PHE B 216 ? 0.2775 0.1588 0.2434 0.0285  -0.0213 0.0104  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE1   
9644  C CE2   . PHE B 216 ? 0.1982 0.1496 0.2272 0.0037  -0.0240 0.0046  ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CE2   
9645  C CZ    . PHE B 216 ? 0.2642 0.1379 0.2438 0.0126  -0.0051 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 215 PHE B CZ    
9655  N N     . PRO B 217 ? 0.2144 0.2400 0.2044 -0.0184 0.0232  0.0269  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N     
9656  C CA    . PRO B 217 ? 0.2097 0.2582 0.2209 0.0052  0.0392  0.0336  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA    
9657  C C     . PRO B 217 ? 0.2424 0.2420 0.2043 -0.0258 0.0338  0.0339  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C     
9658  O O     . PRO B 217 ? 0.2939 0.2428 0.2053 -0.0175 0.0126  0.0218  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O     
9659  C CB    . PRO B 217 ? 0.2279 0.3281 0.2629 -0.0122 0.0753  0.0058  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB    
9660  C CG    . PRO B 217 ? 0.3320 0.3579 0.2896 -0.0817 0.0987  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG    
9661  C CD    . PRO B 217 ? 0.3157 0.2544 0.2467 -0.0574 0.0739  0.0020  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD    
9669  N N     . ARG B 218 ? 0.2340 0.2585 0.1889 -0.0234 0.0095  0.0315  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B N     
9670  C CA    . ARG B 218 ? 0.2798 0.3011 0.1919 -0.0298 -0.0147 0.0440  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CA    
9671  C C     . ARG B 218 ? 0.2299 0.2383 0.1805 -0.0122 -0.0352 0.0290  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B C     
9672  O O     . ARG B 218 ? 0.2977 0.3043 0.1741 -0.0533 -0.0402 0.0146  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B O     
9673  C CB    . ARG B 218 ? 0.3234 0.3774 0.2431 -0.0724 -0.0428 0.0922  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CB    
9674  C CG    . ARG B 218 ? 0.3855 0.4839 0.3293 -0.1308 -0.0446 0.1428  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CG    
9675  C CD    . ARG B 218 ? 0.5683 0.6552 0.4146 -0.0862 -0.0268 0.1396  ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CD    
9676  N NE    . ARG B 218 ? 0.6077 0.8480 0.5547 -0.0784 -0.0087 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NE    
9677  C CZ    . ARG B 218 ? 0.4847 0.9995 0.7135 -0.0232 -0.0035 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CZ    
9678  N NH1   . ARG B 218 ? 0.4138 0.9145 0.8438 -0.0588 -0.0418 -0.1715 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH1   
9679  N NH2   . ARG B 218 ? 0.5410 1.0686 0.7494 -0.0457 0.0755  -0.3497 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH2   
9693  N N     . TRP B 219 ? 0.1816 0.1805 0.1721 0.0065  -0.0252 0.0188  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B N     
9694  C CA    . TRP B 219 ? 0.1444 0.1696 0.1739 0.0168  -0.0248 0.0070  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CA    
9695  C C     . TRP B 219 ? 0.1322 0.1629 0.1678 0.0313  -0.0161 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B C     
9696  O O     . TRP B 219 ? 0.1508 0.1758 0.1824 0.0399  -0.0067 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B O     
9697  C CB    . TRP B 219 ? 0.1531 0.1555 0.1885 0.0128  -0.0144 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CB    
9698  C CG    . TRP B 219 ? 0.1645 0.1675 0.2212 0.0362  -0.0236 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CG    
9699  C CD1   . TRP B 219 ? 0.1762 0.1835 0.2391 0.0250  -0.0255 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD1   
9700  C CD2   . TRP B 219 ? 0.1706 0.1875 0.2556 0.0290  -0.0142 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CD2   
9701  N NE1   . TRP B 219 ? 0.2329 0.1819 0.2729 0.0332  -0.0290 0.0026  ? ? ? ? ? ? 218 TRP B NE1   
9702  C CE2   . TRP B 219 ? 0.1813 0.1901 0.2898 0.0304  -0.0113 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE2   
9703  C CE3   . TRP B 219 ? 0.1545 0.2422 0.2621 0.0074  0.0182  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CE3   
9704  C CZ2   . TRP B 219 ? 0.1857 0.2401 0.3209 0.0461  -0.0060 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ2   
9705  C CZ3   . TRP B 219 ? 0.1506 0.2724 0.2914 0.0292  0.0121  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CZ3   
9706  C CH2   . TRP B 219 ? 0.2019 0.2562 0.3178 0.0441  -0.0155 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 218 TRP B CH2   
9717  N N     . THR B 220 ? 0.1285 0.1670 0.1703 0.0191  -0.0299 0.0029  ? ? ? ? ? ? 219 THR B N     
9718  C CA    . THR B 220 ? 0.1239 0.1670 0.1850 0.0133  -0.0266 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA    
9719  C C     . THR B 220 ? 0.1398 0.1539 0.1807 0.0296  -0.0109 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 219 THR B C     
9720  O O     . THR B 220 ? 0.1476 0.1750 0.1888 0.0454  -0.0080 0.0113  ? ? ? ? ? ? 219 THR B O     
9721  C CB    . THR B 220 ? 0.1604 0.1919 0.2168 0.0413  -0.0368 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB    
9722  O OG1   . THR B 220 ? 0.1718 0.2283 0.2801 0.0264  -0.0667 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1   
9723  C CG2   . THR B 220 ? 0.2391 0.1994 0.1888 0.0233  -0.0382 0.0114  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2   
9731  N N     . ALA B 221 ? 0.1130 0.1603 0.1715 0.0200  -0.0113 0.0038  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B N     
9732  C CA    . ALA B 221 ? 0.1124 0.1750 0.1706 0.0308  -0.0050 0.0025  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CA    
9733  C C     . ALA B 221 ? 0.1273 0.1855 0.1610 0.0449  -0.0196 0.0075  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B C     
9734  O O     . ALA B 221 ? 0.1357 0.1971 0.1814 0.0505  -0.0012 0.0092  ? ? ? ? ? ? 220 ALA B O     
9735  C CB    . ALA B 221 ? 0.1207 0.1792 0.1668 0.0183  -0.0004 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 220 ALA B CB    
9741  N N     . THR B 222 ? 0.1139 0.1598 0.1567 0.0358  -0.0191 0.0097  ? ? ? ? ? ? 221 THR B N     
9742  C CA    . THR B 222 ? 0.1222 0.1565 0.1685 0.0240  -0.0268 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CA    
9743  C C     . THR B 222 ? 0.1108 0.1422 0.1654 0.0107  -0.0211 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 221 THR B C     
9744  O O     . THR B 222 ? 0.1047 0.1537 0.1680 0.0230  -0.0307 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 221 THR B O     
9745  C CB    . THR B 222 ? 0.1894 0.2017 0.1796 -0.0089 -0.0489 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CB    
9746  O OG1   . THR B 222 ? 0.2526 0.2195 0.1761 0.0077  -0.0467 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 221 THR B OG1   
9747  C CG2   . THR B 222 ? 0.2435 0.2010 0.2027 -0.0105 -0.0725 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CG2   
9755  N N     . GLY B 223 ? 0.1134 0.1422 0.1599 0.0190  -0.0193 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N     
9756  C CA    . GLY B 223 ? 0.1180 0.1473 0.1592 0.0109  -0.0225 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA    
9757  C C     . GLY B 223 ? 0.1204 0.1441 0.1684 -0.0117 -0.0204 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C     
9758  O O     . GLY B 223 ? 0.1548 0.1455 0.1924 -0.0177 -0.0141 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O     
9762  N N     . LEU B 224 ? 0.1143 0.1358 0.1759 -0.0132 -0.0306 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B N     
9763  C CA    . LEU B 224 ? 0.1090 0.1471 0.1928 -0.0346 -0.0371 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CA    
9764  C C     . LEU B 224 ? 0.0796 0.1398 0.1868 -0.0250 -0.0278 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B C     
9765  O O     . LEU B 224 ? 0.0911 0.1402 0.1852 -0.0178 -0.0255 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B O     
9766  C CB    . LEU B 224 ? 0.0942 0.1781 0.2127 -0.0330 -0.0499 0.0024  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CB    
9767  C CG    . LEU B 224 ? 0.1036 0.2106 0.2446 -0.0285 -0.0546 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CG    
9768  C CD1   . LEU B 224 ? 0.1045 0.2099 0.2640 -0.0090 -0.0627 0.0000  ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD1   
9769  C CD2   . LEU B 224 ? 0.1387 0.1926 0.2505 -0.0159 -0.0596 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD2   
9781  N N     . ASP B 225 ? 0.1083 0.1342 0.1936 -0.0230 -0.0173 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B N     
9782  C CA    . ASP B 225 ? 0.1174 0.1313 0.1922 -0.0346 -0.0139 0.0011  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CA    
9783  C C     . ASP B 225 ? 0.1396 0.1426 0.1941 -0.0485 -0.0492 0.0072  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B C     
9784  O O     . ASP B 225 ? 0.2589 0.1590 0.1868 -0.0556 -0.0670 0.0006  ? ? ? ? ? ? 224 ASP B O     
9785  C CB    . ASP B 225 ? 0.0972 0.1315 0.1831 -0.0213 -0.0075 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CB    
9786  C CG    . ASP B 225 ? 0.0735 0.1128 0.1824 -0.0132 -0.0067 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CG    
9787  O OD1   . ASP B 225 ? 0.0989 0.1191 0.1838 -0.0207 -0.0130 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD1   
9788  O OD2   . ASP B 225 ? 0.0778 0.1083 0.1875 -0.0194 -0.0189 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD2   
9793  N N     . VAL B 226 ? 0.1469 0.1254 0.1976 -0.0325 -0.0270 0.0047  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B N     
9794  C CA    . VAL B 226 ? 0.1486 0.1232 0.2234 -0.0311 -0.0246 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CA    
9795  C C     . VAL B 226 ? 0.1334 0.1435 0.2530 -0.0372 -0.0266 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 225 VAL B C     
9796  O O     . VAL B 226 ? 0.1238 0.1557 0.2553 -0.0276 -0.0320 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 225 VAL B O     
9797  C CB    . VAL B 226 ? 0.2275 0.1300 0.2391 -0.0376 -0.0160 0.0042  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CB    
9798  C CG1   . VAL B 226 ? 0.2669 0.1471 0.2469 -0.0251 0.0229  0.0043  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG1   
9799  C CG2   . VAL B 226 ? 0.2400 0.1526 0.2506 -0.0573 -0.0490 0.0191  ? ? ? ? ? ? 225 VAL B CG2   
9809  N N     . GLU B 227 ? 0.1852 0.1443 0.3035 -0.0511 -0.0339 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B N     
9810  C CA    . GLU B 227 ? 0.2041 0.1771 0.3441 -0.0348 -0.0419 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CA    
9811  C C     . GLU B 227 ? 0.1867 0.1329 0.2981 -0.0114 -0.0242 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B C     
9812  O O     . GLU B 227 ? 0.1682 0.1602 0.2803 0.0137  -0.0272 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B O     
9813  C CB    . GLU B 227 ? 0.2101 0.2173 0.4462 -0.0376 -0.0188 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CB    
9814  C CG    . GLU B 227 ? 0.3846 0.2190 0.5125 -0.0012 0.0488  -0.0906 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CG    
9815  C CD    . GLU B 227 ? 0.6336 0.2809 0.5933 0.0498  0.1881  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B CD    
9816  O OE1   . GLU B 227 ? 0.7707 0.3145 0.4918 -0.0147 0.1436  0.0512  ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE1   
9817  O OE2   . GLU B 227 ? 0.7519 0.3811 0.7180 0.1722  0.2460  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 226 GLU B OE2   
9824  N N     . ARG B 228 ? 0.1908 0.1200 0.2940 -0.0140 -0.0240 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B N     
9825  C CA    . ARG B 228 ? 0.1919 0.1395 0.2834 -0.0175 -0.0442 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CA    
9826  C C     . ARG B 228 ? 0.1482 0.1449 0.2720 -0.0069 -0.0316 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B C     
9827  O O     . ARG B 228 ? 0.1382 0.1531 0.3153 0.0043  -0.0407 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B O     
9828  C CB    . ARG B 228 ? 0.2709 0.1547 0.2877 -0.0202 -0.0249 0.0143  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CB    
9829  C CG    . ARG B 228 ? 0.3002 0.1703 0.3204 0.0052  -0.0199 0.0329  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CG    
9830  C CD    . ARG B 228 ? 0.4425 0.2674 0.3535 -0.0240 -0.0416 0.0282  ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CD    
9831  N NE    . ARG B 228 ? 0.4195 0.2728 0.3877 0.0588  -0.0303 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NE    
9832  C CZ    . ARG B 228 ? 0.6492 0.3213 0.4534 0.2094  -0.1243 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B CZ    
9833  N NH1   . ARG B 228 ? 0.8110 0.3423 0.4758 0.2247  -0.1317 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH1   
9834  N NH2   . ARG B 228 ? 0.6310 0.3723 0.4984 0.2521  -0.1544 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B NH2   
9848  N N     A ILE B 229 ? 0.1469 0.1145 0.2415 -0.0097 -0.0244 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N     
9849  N N     B ILE B 229 ? 0.1326 0.1344 0.2439 -0.0075 -0.0141 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N     
9850  C CA    A ILE B 229 ? 0.1305 0.1107 0.2262 -0.0163 -0.0300 0.0029  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA    
9851  C CA    B ILE B 229 ? 0.1083 0.1353 0.2287 -0.0084 -0.0239 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA    
9852  C C     A ILE B 229 ? 0.0928 0.1108 0.2179 -0.0094 -0.0199 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C     
9853  C C     B ILE B 229 ? 0.1084 0.1263 0.2191 -0.0010 -0.0213 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C     
9854  O O     A ILE B 229 ? 0.0693 0.1044 0.2160 0.0006  -0.0095 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O     
9855  O O     B ILE B 229 ? 0.1222 0.1191 0.2222 0.0046  -0.0108 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O     
9856  C CB    A ILE B 229 ? 0.1648 0.0953 0.2187 -0.0121 -0.0485 0.0015  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB    
9857  C CB    B ILE B 229 ? 0.1027 0.1459 0.2270 -0.0207 -0.0379 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB    
9858  C CG1   A ILE B 229 ? 0.1379 0.1172 0.2129 -0.0477 -0.0457 0.0003  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1   
9859  C CG1   B ILE B 229 ? 0.1000 0.1558 0.2377 -0.0151 -0.0564 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1   
9860  C CG2   A ILE B 229 ? 0.1612 0.0968 0.2238 -0.0248 -0.0351 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2   
9861  C CG2   B ILE B 229 ? 0.0784 0.1483 0.2346 -0.0148 -0.0246 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2   
9862  C CD1   A ILE B 229 ? 0.1418 0.1406 0.1969 -0.0147 -0.0316 0.0128  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1   
9863  C CD1   B ILE B 229 ? 0.0812 0.1139 0.2442 0.0102  -0.0409 0.0042  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1   
9886  N N     . ALA B 230 ? 0.1214 0.1418 0.2220 -0.0120 -0.0274 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B N     
9887  C CA    . ALA B 230 ? 0.1391 0.1527 0.2293 -0.0081 -0.0429 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CA    
9888  C C     . ALA B 230 ? 0.1599 0.1403 0.2175 -0.0156 -0.0295 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B C     
9889  O O     . ALA B 230 ? 0.1653 0.1486 0.2099 -0.0105 -0.0331 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B O     
9890  C CB    . ALA B 230 ? 0.1511 0.1843 0.2424 -0.0280 -0.0474 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 229 ALA B CB    
9896  N N     . THR B 231 ? 0.1528 0.1423 0.2323 -0.0139 0.0029  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 230 THR B N     
9897  C CA    . THR B 231 ? 0.1541 0.1486 0.2604 0.0024  0.0172  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 230 THR B CA    
9898  C C     . THR B 231 ? 0.1215 0.1333 0.2344 0.0081  0.0118  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 230 THR B C     
9899  O O     . THR B 231 ? 0.1459 0.1424 0.2326 0.0088  0.0054  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 230 THR B O     
9900  C CB    . THR B 231 ? 0.2084 0.1342 0.3265 0.0158  0.0179  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 230 THR B CB    
9901  O OG1   . THR B 231 ? 0.2470 0.1637 0.3643 -0.0162 0.0139  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 230 THR B OG1   
9902  C CG2   . THR B 231 ? 0.2342 0.1826 0.3493 0.0409  0.0445  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 230 THR B CG2   
9910  N N     . LEU B 232 ? 0.1257 0.1244 0.2134 0.0266  -0.0078 0.0032  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N     
9911  C CA    . LEU B 232 ? 0.1133 0.1374 0.2033 -0.0008 -0.0061 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA    
9912  C C     . LEU B 232 ? 0.0932 0.1316 0.1859 -0.0229 -0.0076 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C     
9913  O O     . LEU B 232 ? 0.1035 0.1345 0.1855 -0.0092 -0.0069 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O     
9914  C CB    . LEU B 232 ? 0.1479 0.1639 0.2044 0.0010  -0.0221 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB    
9915  C CG    . LEU B 232 ? 0.1389 0.1945 0.2197 -0.0125 -0.0151 0.0041  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG    
9916  C CD1   . LEU B 232 ? 0.1701 0.2364 0.2121 0.0146  -0.0156 0.0113  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1   
9917  C CD2   . LEU B 232 ? 0.1787 0.2077 0.2443 0.0509  0.0105  0.0291  ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2   
9929  N N     . ALA B 233 ? 0.0909 0.1274 0.1738 0.0028  -0.0056 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B N     
9930  C CA    . ALA B 233 ? 0.0883 0.1290 0.1749 0.0091  -0.0038 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CA    
9931  C C     . ALA B 233 ? 0.0902 0.1366 0.1724 0.0058  -0.0155 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B C     
9932  O O     . ALA B 233 ? 0.0901 0.1355 0.1721 0.0291  0.0044  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B O     
9933  C CB    . ALA B 233 ? 0.0944 0.1198 0.1756 0.0035  -0.0007 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 232 ALA B CB    
9939  N N     . ASN B 234 ? 0.0947 0.1535 0.1672 0.0150  -0.0064 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B N     
9940  C CA    . ASN B 234 ? 0.1212 0.1571 0.1670 0.0222  -0.0068 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CA    
9941  C C     . ASN B 234 ? 0.1183 0.1527 0.1784 0.0264  0.0137  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B C     
9942  O O     . ASN B 234 ? 0.1243 0.1743 0.1770 0.0434  0.0097  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B O     
9943  C CB    . ASN B 234 ? 0.1430 0.1640 0.1860 0.0256  -0.0081 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CB    
9944  C CG    . ASN B 234 ? 0.1662 0.1774 0.2220 0.0314  -0.0248 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B CG    
9945  O OD1   . ASN B 234 ? 0.2024 0.2002 0.2411 0.0397  -0.0398 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B OD1   
9946  N ND2   . ASN B 234 ? 0.1701 0.2211 0.2432 0.0059  -0.0454 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 233 ASN B ND2   
9953  N N     . ALA B 235 ? 0.1009 0.1434 0.1779 0.0189  0.0019  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B N     
9954  C CA    . ALA B 235 ? 0.1059 0.1559 0.1944 0.0297  0.0113  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CA    
9955  C C     . ALA B 235 ? 0.0924 0.1543 0.1697 0.0154  0.0160  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B C     
9956  O O     . ALA B 235 ? 0.1213 0.1533 0.1655 0.0311  0.0199  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B O     
9957  C CB    . ALA B 235 ? 0.1118 0.1645 0.2254 0.0280  0.0038  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 234 ALA B CB    
9963  N N     . GLN B 236 ? 0.0881 0.1397 0.1546 0.0151  0.0169  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N     
9964  C CA    . GLN B 236 ? 0.0920 0.1462 0.1550 0.0113  0.0140  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA    
9965  C C     . GLN B 236 ? 0.0844 0.1295 0.1566 0.0150  0.0224  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C     
9966  O O     . GLN B 236 ? 0.1099 0.1519 0.1510 0.0023  0.0192  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O     
9967  C CB    . GLN B 236 ? 0.0769 0.1546 0.1557 0.0056  0.0097  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB    
9968  C CG    . GLN B 236 ? 0.0840 0.1622 0.1431 0.0022  0.0040  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG    
9969  C CD    . GLN B 236 ? 0.0610 0.1292 0.1399 0.0062  0.0044  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD    
9970  O OE1   . GLN B 236 ? 0.0720 0.1664 0.1442 0.0004  0.0047  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1   
9971  N NE2   . GLN B 236 ? 0.0702 0.1197 0.1525 0.0144  0.0071  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2   
9980  N N     . ALA B 237 ? 0.1120 0.1516 0.1570 0.0178  0.0142  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B N     
9981  C CA    . ALA B 237 ? 0.1090 0.1471 0.1561 0.0224  0.0103  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CA    
9982  C C     . ALA B 237 ? 0.1225 0.1397 0.1542 0.0105  0.0195  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B C     
9983  O O     . ALA B 237 ? 0.1303 0.1446 0.1629 0.0261  0.0287  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B O     
9984  C CB    . ALA B 237 ? 0.1168 0.1741 0.1502 0.0305  0.0125  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 236 ALA B CB    
9990  N N     . LEU B 238 ? 0.1124 0.1527 0.1585 0.0297  0.0201  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B N     
9991  C CA    . LEU B 238 ? 0.1077 0.1728 0.1646 0.0398  0.0301  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CA    
9992  C C     . LEU B 238 ? 0.1123 0.1755 0.1688 0.0347  0.0326  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B C     
9993  O O     . LEU B 238 ? 0.1333 0.1972 0.1691 0.0100  0.0333  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B O     
9994  C CB    . LEU B 238 ? 0.1145 0.1784 0.1625 0.0314  0.0159  0.0022  ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CB    
9995  C CG    . LEU B 238 ? 0.0951 0.1675 0.1658 0.0185  0.0276  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CG    
9996  C CD1   . LEU B 238 ? 0.0996 0.1641 0.1729 0.0348  0.0324  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD1   
9997  C CD2   . LEU B 238 ? 0.1401 0.1807 0.1552 0.0233  0.0109  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD2   
10009 N N     A ARG B 239 ? 0.1075 0.1916 0.1794 0.0159  0.0142  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N     
10010 N N     B ARG B 239 ? 0.1081 0.1918 0.1792 0.0157  0.0145  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B N     
10011 C CA    A ARG B 239 ? 0.1502 0.2020 0.1988 -0.0055 0.0060  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA    
10012 C CA    B ARG B 239 ? 0.1499 0.2019 0.1989 -0.0053 0.0062  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CA    
10013 C C     A ARG B 239 ? 0.1124 0.2142 0.2066 -0.0266 0.0223  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C     
10014 C C     B ARG B 239 ? 0.1126 0.2140 0.2067 -0.0261 0.0223  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 238 ARG B C     
10015 O O     A ARG B 239 ? 0.1241 0.2301 0.2581 -0.0195 -0.0028 0.0214  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O     
10016 O O     B ARG B 239 ? 0.1238 0.2298 0.2573 -0.0202 -0.0023 0.0214  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B O     
10017 C CB    A ARG B 239 ? 0.2057 0.2045 0.2366 -0.0176 -0.0249 0.0099  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB    
10018 C CB    B ARG B 239 ? 0.2059 0.2050 0.2368 -0.0179 -0.0246 0.0099  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CB    
10019 C CG    A ARG B 239 ? 0.2510 0.2635 0.3274 -0.0394 0.0032  0.0718  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG    
10020 C CG    B ARG B 239 ? 0.2508 0.2636 0.3277 -0.0393 0.0031  0.0719  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CG    
10021 C CD    A ARG B 239 ? 0.2892 0.4219 0.4478 0.0810  0.0534  0.1895  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD    
10022 C CD    B ARG B 239 ? 0.2899 0.4224 0.4484 0.0803  0.0532  0.1884  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CD    
10023 N NE    A ARG B 239 ? 0.3300 0.6015 0.6385 -0.0097 0.0421  0.1804  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE    
10024 N NE    B ARG B 239 ? 0.3298 0.6012 0.6384 -0.0098 0.0420  0.1804  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NE    
10025 C CZ    A ARG B 239 ? 0.3053 0.7074 0.6492 0.1029  0.0536  0.1055  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ    
10026 C CZ    B ARG B 239 ? 0.3055 0.7074 0.6493 0.1027  0.0537  0.1057  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B CZ    
10027 N NH1   A ARG B 239 ? 0.1537 0.3911 0.5607 -0.0114 0.0056  0.1055  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1   
10028 N NH1   B ARG B 239 ? 0.1550 0.3932 0.5635 -0.0118 0.0059  0.1065  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH1   
10029 N NH2   A ARG B 239 ? 0.6786 0.7488 0.5434 -0.0141 0.0691  0.0069  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2   
10030 N NH2   B ARG B 239 ? 0.6785 0.7487 0.5434 -0.0142 0.0690  0.0071  ? ? ? ? ? ? 238 ARG B NH2   
10057 N N     . LEU B 240 ? 0.1175 0.1909 0.1782 -0.0178 0.0250  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B N     
10058 C CA    . LEU B 240 ? 0.1624 0.1706 0.1652 -0.0266 0.0160  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CA    
10059 C C     . LEU B 240 ? 0.1788 0.1822 0.1694 -0.0073 0.0084  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B C     
10060 O O     . LEU B 240 ? 0.2862 0.1801 0.1846 -0.0033 0.0259  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B O     
10061 C CB    . LEU B 240 ? 0.1966 0.1477 0.1695 -0.0038 0.0334  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CB    
10062 C CG    . LEU B 240 ? 0.1376 0.2588 0.2057 -0.0259 0.0321  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CG    
10063 C CD1   . LEU B 240 ? 0.1492 0.2661 0.2031 -0.0095 0.0197  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD1   
10064 C CD2   . LEU B 240 ? 0.2305 0.3334 0.2497 -0.0803 0.0310  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 239 LEU B CD2   
10076 N N     . GLY B 241 ? 0.1205 0.1783 0.1646 0.0062  0.0142  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N     
10077 C CA    . GLY B 241 ? 0.1332 0.2026 0.1691 0.0100  0.0143  0.0008  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA    
10078 C C     . GLY B 241 ? 0.1413 0.2124 0.1703 0.0340  0.0191  0.0043  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C     
10079 O O     . GLY B 241 ? 0.1514 0.2551 0.1945 0.0695  0.0414  0.0297  ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O     
10083 N N     . VAL B 242 ? 0.1193 0.1917 0.1630 0.0509  0.0202  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N     
10084 C CA    . VAL B 242 ? 0.1268 0.1852 0.1598 0.0430  0.0137  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA    
10085 C C     . VAL B 242 ? 0.1101 0.1910 0.1526 0.0701  0.0125  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C     
10086 O O     . VAL B 242 ? 0.1160 0.2138 0.1608 0.0722  -0.0024 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O     
10087 C CB    . VAL B 242 ? 0.1473 0.1826 0.1736 0.0478  0.0172  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB    
10088 C CG1   . VAL B 242 ? 0.1705 0.1915 0.2049 0.0545  0.0237  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1   
10089 C CG2   . VAL B 242 ? 0.1394 0.2030 0.1663 0.0575  0.0153  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2   
10099 N N     . GLU B 243 ? 0.0893 0.1865 0.1719 0.0492  0.0156  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B N     
10100 C CA    . GLU B 243 ? 0.0781 0.2009 0.1848 0.0138  0.0095  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CA    
10101 C C     . GLU B 243 ? 0.1056 0.1934 0.1868 0.0223  0.0121  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B C     
10102 O O     . GLU B 243 ? 0.1000 0.2281 0.1969 0.0135  0.0033  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B O     
10103 C CB    . GLU B 243 ? 0.0945 0.1753 0.2052 0.0264  0.0137  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CB    
10104 C CG    . GLU B 243 ? 0.1326 0.1748 0.1990 0.0266  0.0210  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CG    
10105 C CD    . GLU B 243 ? 0.1302 0.1913 0.1967 0.0252  0.0262  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B CD    
10106 O OE1   . GLU B 243 ? 0.1218 0.2200 0.1993 0.0422  0.0297  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE1   
10107 O OE2   . GLU B 243 ? 0.1295 0.2342 0.2012 0.0267  0.0322  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B OE2   
10114 N N     . GLU B 244 ? 0.1300 0.1961 0.1805 0.0240  0.0157  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B N     
10115 C CA    . GLU B 244 ? 0.1674 0.2241 0.1786 0.0405  0.0065  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CA    
10116 C C     . GLU B 244 ? 0.1609 0.2036 0.1663 0.0289  -0.0139 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B C     
10117 O O     . GLU B 244 ? 0.1770 0.2167 0.1720 0.0345  -0.0218 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B O     
10118 C CB    . GLU B 244 ? 0.2090 0.3362 0.1948 0.0748  0.0379  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CB    
10119 C CG    . GLU B 244 ? 0.2746 0.4962 0.2885 0.1407  0.0626  0.0126  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CG    
10120 C CD    . GLU B 244 ? 0.2994 0.7569 0.4703 0.0740  0.0555  0.0972  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B CD    
10121 O OE1   . GLU B 244 ? 0.5506 0.7252 0.4959 0.1079  -0.0757 0.0708  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE1   
10122 O OE2   . GLU B 244 ? 0.4960 0.9326 0.6272 -0.1762 -0.0016 0.1413  ? ? ? ? ? ? 243 GLU B OE2   
10129 N N     . ARG B 245 ? 0.1541 0.1902 0.1521 0.0505  -0.0094 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B N     
10130 C CA    . ARG B 245 ? 0.1295 0.1821 0.1565 0.0390  -0.0161 0.0024  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CA    
10131 C C     . ARG B 245 ? 0.1128 0.1770 0.1701 0.0257  -0.0136 0.0063  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B C     
10132 O O     . ARG B 245 ? 0.1377 0.1917 0.1767 0.0554  0.0009  0.0171  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B O     
10133 C CB    . ARG B 245 ? 0.1521 0.1830 0.1554 0.0427  -0.0058 0.0042  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CB    
10134 C CG    . ARG B 245 ? 0.1624 0.1896 0.1617 0.0286  0.0080  0.0033  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CG    
10135 C CD    . ARG B 245 ? 0.1756 0.2142 0.1651 0.0190  0.0042  0.0174  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CD    
10136 N NE    . ARG B 245 ? 0.1734 0.2146 0.1696 0.0062  0.0103  0.0082  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NE    
10137 C CZ    . ARG B 245 ? 0.1807 0.2122 0.1566 -0.0045 0.0016  0.0066  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B CZ    
10138 N NH1   . ARG B 245 ? 0.1957 0.1985 0.1477 0.0169  0.0044  0.0038  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH1   
10139 N NH2   . ARG B 245 ? 0.1802 0.2423 0.1643 -0.0204 0.0141  0.0059  ? ? ? ? ? ? 244 ARG B NH2   
10153 N N     . PHE B 246 ? 0.0991 0.1908 0.1692 0.0317  -0.0070 0.0000  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B N     
10154 C CA    . PHE B 246 ? 0.0991 0.1732 0.1757 0.0151  -0.0037 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CA    
10155 C C     . PHE B 246 ? 0.1151 0.1728 0.1798 0.0139  -0.0070 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B C     
10156 O O     . PHE B 246 ? 0.1280 0.1769 0.2050 0.0196  0.0147  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B O     
10157 C CB    . PHE B 246 ? 0.0998 0.1686 0.1763 0.0154  -0.0187 0.0050  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CB    
10158 C CG    . PHE B 246 ? 0.1006 0.1506 0.1652 0.0080  -0.0251 0.0012  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CG    
10159 C CD1   . PHE B 246 ? 0.1305 0.1446 0.1760 0.0207  -0.0197 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD1   
10160 C CD2   . PHE B 246 ? 0.1118 0.1621 0.1639 0.0266  -0.0171 0.0076  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD2   
10161 C CE1   . PHE B 246 ? 0.1225 0.1631 0.1774 0.0172  -0.0152 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE1   
10162 C CE2   . PHE B 246 ? 0.1381 0.1566 0.1598 0.0231  -0.0225 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE2   
10163 C CZ    . PHE B 246 ? 0.1064 0.1656 0.1717 0.0021  -0.0130 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CZ    
10173 N N     . ALA B 247 ? 0.1160 0.1604 0.1971 0.0128  -0.0138 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B N     
10174 C CA    . ALA B 247 ? 0.1185 0.1884 0.2089 0.0012  -0.0266 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CA    
10175 C C     . ALA B 247 ? 0.1087 0.1709 0.2042 0.0182  -0.0300 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B C     
10176 O O     . ALA B 247 ? 0.1480 0.1610 0.1922 0.0353  -0.0119 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B O     
10177 C CB    . ALA B 247 ? 0.1799 0.2620 0.2080 -0.0307 -0.0323 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CB    
10183 N N     . THR B 248 ? 0.1228 0.1626 0.2212 0.0100  -0.0130 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 247 THR B N     
10184 C CA    . THR B 248 ? 0.1309 0.1575 0.2249 0.0001  -0.0392 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CA    
10185 C C     . THR B 248 ? 0.1527 0.1530 0.2112 0.0087  -0.0394 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 247 THR B C     
10186 O O     . THR B 248 ? 0.1533 0.1885 0.2309 -0.0056 -0.0174 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 247 THR B O     
10187 C CB    . THR B 248 ? 0.1533 0.1651 0.2637 -0.0066 -0.0572 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CB    
10188 O OG1   . THR B 248 ? 0.1675 0.1834 0.2932 0.0192  -0.0640 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 247 THR B OG1   
10189 C CG2   . THR B 248 ? 0.2092 0.1491 0.2811 -0.0162 -0.0835 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CG2   
10197 N N     B ARG B 249 ? 0.1595 0.1408 0.2025 0.0022  -0.0341 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N     
10198 N N     C ARG B 249 ? 0.1508 0.1533 0.1979 -0.0256 -0.0309 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B N     
10199 C CA    B ARG B 249 ? 0.1749 0.1616 0.2057 -0.0119 -0.0383 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA    
10200 C CA    C ARG B 249 ? 0.1395 0.1834 0.2017 -0.0210 -0.0347 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CA    
10201 C C     . ARG B 249 ? 0.1740 0.1779 0.2111 -0.0375 -0.0463 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B C     
10202 O O     . ARG B 249 ? 0.2265 0.1712 0.2096 -0.0344 -0.0353 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B O     
10203 C CB    B ARG B 249 ? 0.1848 0.1856 0.2159 -0.0059 -0.0312 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB    
10204 C CB    C ARG B 249 ? 0.1411 0.2448 0.2134 -0.0065 -0.0231 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CB    
10205 C CG    B ARG B 249 ? 0.1600 0.1836 0.2274 -0.0201 -0.0377 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG    
10206 C CG    C ARG B 249 ? 0.1551 0.2519 0.2263 -0.0289 -0.0217 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CG    
10207 C CD    B ARG B 249 ? 0.1528 0.2323 0.2577 -0.0113 -0.0211 0.0013  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD    
10208 C CD    C ARG B 249 ? 0.1372 0.3093 0.2328 -0.0291 -0.0201 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CD    
10209 N NE    B ARG B 249 ? 0.0982 0.2940 0.2869 -0.0327 -0.0259 0.0253  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE    
10210 N NE    C ARG B 249 ? 0.1190 0.3096 0.2386 0.0272  0.0040  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NE    
10211 C CZ    B ARG B 249 ? 0.1117 0.3622 0.3321 -0.0237 -0.0256 0.0654  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ    
10212 C CZ    C ARG B 249 ? 0.0972 0.3238 0.2493 0.0288  -0.0109 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B CZ    
10213 N NH1   B ARG B 249 ? 0.0938 0.3283 0.3043 -0.0063 -0.0367 0.0288  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1   
10214 N NH1   C ARG B 249 ? 0.1112 0.3434 0.2786 0.0542  0.0046  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH1   
10215 N NH2   B ARG B 249 ? 0.1984 0.4582 0.4022 -0.1073 -0.0465 0.1303  ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2   
10216 N NH2   C ARG B 249 ? 0.1228 0.3469 0.2345 0.0399  -0.0292 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 248 ARG B NH2   
10243 N N     A ALA B 250 ? 0.1630 0.1608 0.2197 -0.0480 -0.0415 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N     
10244 N N     B ALA B 250 ? 0.2309 0.1585 0.2134 -0.0579 -0.0451 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B N     
10245 C CA    A ALA B 250 ? 0.1860 0.1671 0.2403 -0.0351 -0.0363 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA    
10246 C CA    B ALA B 250 ? 0.2483 0.1520 0.2194 -0.0729 -0.0376 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CA    
10247 C C     A ALA B 250 ? 0.1871 0.1693 0.2476 -0.0428 -0.0527 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C     
10248 C C     B ALA B 250 ? 0.2337 0.1671 0.2207 -0.0766 -0.0332 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B C     
10249 O O     A ALA B 250 ? 0.2120 0.2066 0.2585 -0.0539 -0.0669 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O     
10250 O O     B ALA B 250 ? 0.1945 0.1980 0.2313 -0.0598 -0.0396 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B O     
10251 C CB    A ALA B 250 ? 0.1940 0.1662 0.2670 -0.0294 -0.0329 0.0077  ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB    
10252 C CB    B ALA B 250 ? 0.3143 0.1401 0.2375 -0.0649 -0.0287 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 249 ALA B CB    
10263 N N     A GLY B 251 ? 0.1414 0.1440 0.2551 0.0019  -0.0576 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N     
10264 N N     B GLY B 251 ? 0.2205 0.1650 0.2276 -0.0603 -0.0278 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B N     
10265 C CA    A GLY B 251 ? 0.1577 0.1251 0.2715 -0.0225 -0.0313 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA    
10266 C CA    B GLY B 251 ? 0.2477 0.1720 0.2535 -0.1011 -0.0256 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B CA    
10267 C C     A GLY B 251 ? 0.1259 0.1233 0.2886 -0.0011 -0.0347 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C     
10268 C C     B GLY B 251 ? 0.2529 0.1622 0.2764 -0.0799 -0.0198 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B C     
10269 O O     A GLY B 251 ? 0.1606 0.1102 0.2823 -0.0090 -0.0295 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O     
10270 O O     B GLY B 251 ? 0.2706 0.1337 0.2802 -0.0861 -0.0076 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 250 GLY B O     
10277 N N     A ASP B 252 ? 0.1077 0.1538 0.3124 -0.0190 -0.0172 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N     
10278 N N     B ASP B 252 ? 0.2487 0.1467 0.2743 -0.0786 -0.0269 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B N     
10279 C CA    A ASP B 252 ? 0.1142 0.1597 0.3275 -0.0233 -0.0131 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA    
10280 C CA    B ASP B 252 ? 0.2295 0.1613 0.2722 -0.0580 -0.0276 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CA    
10281 C C     A ASP B 252 ? 0.0985 0.1544 0.3053 -0.0312 -0.0153 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C     
10282 C C     B ASP B 252 ? 0.1565 0.1851 0.2810 -0.0415 -0.0408 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B C     
10283 O O     A ASP B 252 ? 0.1514 0.1800 0.3104 -0.0191 -0.0346 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O     
10284 O O     B ASP B 252 ? 0.1697 0.2430 0.2839 -0.0462 -0.0583 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B O     
10285 C CB    A ASP B 252 ? 0.1321 0.1838 0.3562 -0.0497 -0.0202 0.0066  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB    
10286 C CB    B ASP B 252 ? 0.2154 0.1924 0.2887 -0.0700 -0.0095 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CB    
10287 C CG    A ASP B 252 ? 0.1775 0.2235 0.3827 -0.0694 0.0126  0.0200  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG    
10288 C CG    B ASP B 252 ? 0.2847 0.2182 0.3454 -0.0718 0.0425  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B CG    
10289 O OD1   A ASP B 252 ? 0.1132 0.2010 0.3680 -0.0456 -0.0116 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1   
10290 O OD1   B ASP B 252 ? 0.1780 0.2046 0.3357 -0.0775 0.0117  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD1   
10291 O OD2   A ASP B 252 ? 0.2423 0.2768 0.4291 -0.1086 0.0239  0.0676  ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2   
10292 O OD2   B ASP B 252 ? 0.3621 0.3264 0.4184 -0.1341 0.1117  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 251 ASP B OD2   
10301 N N     A PHE B 253 ? 0.0930 0.1716 0.2861 -0.0379 -0.0264 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N     
10302 N N     B PHE B 253 ? 0.1095 0.1804 0.2815 -0.0457 -0.0336 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B N     
10303 C CA    A PHE B 253 ? 0.0888 0.1685 0.2693 -0.0307 -0.0362 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA    
10304 C CA    B PHE B 253 ? 0.0936 0.1917 0.2890 -0.0457 -0.0110 0.0093  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CA    
10305 C C     A PHE B 253 ? 0.0859 0.1806 0.2665 -0.0088 -0.0440 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C     
10306 C C     B PHE B 253 ? 0.0977 0.1877 0.2741 -0.0575 -0.0144 0.0013  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B C     
10307 O O     A PHE B 253 ? 0.0985 0.2078 0.2617 0.0019  -0.0581 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O     
10308 O O     B PHE B 253 ? 0.0954 0.2161 0.2755 -0.0422 -0.0145 0.0008  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B O     
10309 C CB    A PHE B 253 ? 0.0781 0.1627 0.2548 -0.0247 -0.0309 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB    
10310 C CB    B PHE B 253 ? 0.0846 0.1693 0.3207 -0.0172 -0.0082 0.0235  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CB    
10311 C CG    A PHE B 253 ? 0.0708 0.1291 0.2564 -0.0093 -0.0283 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG    
10312 C CG    B PHE B 253 ? 0.1032 0.1499 0.3634 -0.0142 -0.0236 0.0132  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CG    
10313 C CD1   A PHE B 253 ? 0.0940 0.1422 0.2616 -0.0407 -0.0248 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1   
10314 C CD1   B PHE B 253 ? 0.1065 0.1439 0.3817 -0.0063 -0.0192 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD1   
10315 C CD2   A PHE B 253 ? 0.0829 0.1340 0.2723 -0.0094 -0.0447 0.0117  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2   
10316 C CD2   B PHE B 253 ? 0.1003 0.1616 0.3655 -0.0173 -0.0100 0.0406  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CD2   
10317 C CE1   A PHE B 253 ? 0.1104 0.1286 0.2801 -0.0296 -0.0441 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1   
10318 C CE1   B PHE B 253 ? 0.1113 0.1906 0.3781 0.0385  -0.0136 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE1   
10319 C CE2   A PHE B 253 ? 0.1115 0.1625 0.2913 -0.0150 -0.0503 0.0043  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2   
10320 C CE2   B PHE B 253 ? 0.1096 0.1345 0.3732 0.0036  -0.0387 0.0362  ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CE2   
10321 C CZ    A PHE B 253 ? 0.1201 0.1470 0.3012 -0.0178 -0.0651 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ    
10322 C CZ    B PHE B 253 ? 0.1204 0.1395 0.3885 -0.0054 -0.0356 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 252 PHE B CZ    
10341 N N     A TRP B 254 ? 0.0746 0.2034 0.2625 0.0008  -0.0276 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N     
10342 N N     B TRP B 254 ? 0.0912 0.1866 0.2767 -0.0404 -0.0152 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B N     
10343 C CA    A TRP B 254 ? 0.0863 0.2096 0.2802 -0.0107 -0.0345 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA    
10344 C CA    B TRP B 254 ? 0.1158 0.1858 0.2992 -0.0176 -0.0114 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CA    
10345 C C     A TRP B 254 ? 0.1240 0.2614 0.3085 -0.0555 -0.0544 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C     
10346 C C     B TRP B 254 ? 0.1684 0.2169 0.3186 -0.0077 -0.0546 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B C     
10347 O O     A TRP B 254 ? 0.1248 0.3046 0.3185 -0.0530 -0.0713 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O     
10348 O O     B TRP B 254 ? 0.1507 0.2772 0.2963 -0.0313 0.0062  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B O     
10349 C CB    A TRP B 254 ? 0.1063 0.2160 0.2812 -0.0259 -0.0103 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB    
10350 C CB    B TRP B 254 ? 0.1248 0.1541 0.3134 -0.0187 -0.0021 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CB    
10351 C CG    A TRP B 254 ? 0.1113 0.1772 0.2706 -0.0071 -0.0337 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG    
10352 C CG    B TRP B 254 ? 0.2033 0.1894 0.3139 -0.0549 -0.0116 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CG    
10353 C CD1   A TRP B 254 ? 0.1063 0.1762 0.2766 0.0147  -0.0418 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1   
10354 C CD1   B TRP B 254 ? 0.2956 0.2148 0.2896 -0.1284 -0.0542 0.0238  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD1   
10355 C CD2   A TRP B 254 ? 0.1430 0.1815 0.2709 0.0096  -0.0148 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2   
10356 C CD2   B TRP B 254 ? 0.2760 0.2377 0.3140 -0.1328 -0.0149 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CD2   
10357 N NE1   A TRP B 254 ? 0.1407 0.2197 0.2881 -0.0019 -0.0221 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1   
10358 N NE1   B TRP B 254 ? 0.3290 0.2487 0.2677 -0.1181 -0.0413 0.0062  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B NE1   
10359 C CE2   A TRP B 254 ? 0.1295 0.2026 0.2932 -0.0287 -0.0158 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2   
10360 C CE2   B TRP B 254 ? 0.2898 0.2321 0.2961 -0.1139 -0.0266 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE2   
10361 C CE3   A TRP B 254 ? 0.1964 0.2131 0.2700 0.0571  -0.0031 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3   
10362 C CE3   B TRP B 254 ? 0.2805 0.2736 0.3477 -0.0905 0.0594  0.0306  ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CE3   
10363 C CZ2   A TRP B 254 ? 0.1908 0.2324 0.2826 0.0132  0.0066  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2   
10364 C CZ2   B TRP B 254 ? 0.1747 0.2856 0.3383 -0.1061 -0.0353 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ2   
10365 C CZ3   A TRP B 254 ? 0.1952 0.2452 0.2859 0.0492  -0.0026 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3   
10366 C CZ3   B TRP B 254 ? 0.3088 0.2342 0.3912 -0.0809 0.0060  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CZ3   
10367 C CH2   A TRP B 254 ? 0.1955 0.1898 0.2725 -0.0140 -0.0052 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2   
10368 C CH2   B TRP B 254 ? 0.2976 0.3097 0.3992 -0.0880 -0.0724 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 253 TRP B CH2   
10389 N N     A ARG B 255 ? 0.1643 0.2599 0.3320 -0.0995 -0.0277 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N     
10390 N N     B ARG B 255 ? 0.1816 0.2156 0.3452 -0.0529 -0.0811 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B N     
10391 C CA    A ARG B 255 ? 0.2965 0.2951 0.3909 -0.1435 -0.0585 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA    
10392 C CA    B ARG B 255 ? 0.1767 0.2747 0.3761 -0.0618 -0.0828 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CA    
10393 C C     A ARG B 255 ? 0.1948 0.2406 0.3537 -0.0985 0.0112  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C     
10394 C C     B ARG B 255 ? 0.1682 0.2947 0.3363 -0.0654 -0.0599 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B C     
10395 O O     A ARG B 255 ? 0.2440 0.2411 0.3546 -0.1152 -0.0245 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O     
10396 O O     B ARG B 255 ? 0.1726 0.4130 0.3292 -0.0866 -0.0576 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B O     
10397 C CB    A ARG B 255 ? 0.4807 0.3793 0.5409 -0.0763 -0.0965 0.0881  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB    
10398 C CB    B ARG B 255 ? 0.2242 0.2914 0.4893 -0.0539 -0.0780 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CB    
10399 C CG    A ARG B 255 ? 0.7063 0.4475 0.6376 -0.2372 -0.0960 0.1291  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG    
10400 C CG    B ARG B 255 ? 0.3349 0.3831 0.6026 0.0161  -0.1197 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CG    
10401 C CD    A ARG B 255 ? 0.7021 0.5992 0.6832 -0.1360 -0.0584 0.1123  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD    
10402 C CD    B ARG B 255 ? 0.4403 0.4390 0.6812 0.0433  -0.0986 0.0036  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CD    
10403 N NE    A ARG B 255 ? 0.3675 0.6209 0.7610 -0.1467 0.0722  0.1115  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE    
10404 N NE    B ARG B 255 ? 0.3468 0.4106 0.7709 0.1267  -0.1091 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NE    
10405 C CZ    A ARG B 255 ? 0.7351 0.4705 0.8475 -0.0541 -0.0010 0.1494  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ    
10406 C CZ    B ARG B 255 ? 0.3851 0.3985 0.7644 0.1577  -0.0291 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B CZ    
10407 N NH1   A ARG B 255 ? 0.4964 0.4314 0.9055 -0.1610 -0.1341 0.1417  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1   
10408 N NH1   B ARG B 255 ? 0.3914 0.3918 0.7717 0.1258  0.0339  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH1   
10409 N NH2   A ARG B 255 ? 0.7269 0.6215 0.8384 0.2189  -0.1058 0.2175  ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2   
10410 N NH2   B ARG B 255 ? 0.4339 0.4162 0.7496 0.2072  -0.0348 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 254 ARG B NH2   
10437 N N     A GLY B 256 ? 0.1321 0.2178 0.3546 -0.0383 0.0242  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N     
10438 N N     B GLY B 256 ? 0.1839 0.2398 0.3359 -0.0305 -0.0660 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B N     
10439 C CA    A GLY B 256 ? 0.1547 0.1849 0.3639 -0.0085 0.0349  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA    
10440 C CA    B GLY B 256 ? 0.1497 0.2591 0.3237 -0.0408 -0.0405 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B CA    
10441 C C     A GLY B 256 ? 0.1087 0.1879 0.3646 -0.0177 0.0129  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C     
10442 C C     B GLY B 256 ? 0.0923 0.2551 0.3095 -0.0062 -0.0176 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B C     
10443 O O     A GLY B 256 ? 0.1260 0.2044 0.3619 -0.0036 -0.0007 0.0004  ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O     
10444 O O     B GLY B 256 ? 0.1032 0.2312 0.3050 -0.0077 -0.0340 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 255 GLY B O     
10451 N N     A GLY B 257 ? 0.1931 0.1729 0.3688 -0.0205 -0.0054 0.0063  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N     
10452 N N     B GLY B 257 ? 0.1126 0.2478 0.3014 0.0133  -0.0442 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B N     
10453 C CA    A GLY B 257 ? 0.1966 0.1940 0.3969 -0.0330 0.0279  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA    
10454 C CA    B GLY B 257 ? 0.0907 0.2489 0.2866 -0.0038 -0.0319 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B CA    
10455 C C     A GLY B 257 ? 0.2208 0.1999 0.4118 -0.0562 0.0655  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C     
10456 C C     B GLY B 257 ? 0.0844 0.2444 0.2729 0.0117  -0.0161 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B C     
10457 O O     A GLY B 257 ? 0.2101 0.1855 0.3940 -0.0199 0.0092  0.0213  ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O     
10458 O O     B GLY B 257 ? 0.1019 0.2896 0.2871 0.0141  0.0316  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 256 GLY B O     
10465 N N     A TRP B 258 ? 0.2027 0.2259 0.3739 -0.0709 0.0163  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N     
10466 N N     B TRP B 258 ? 0.0812 0.2124 0.2440 0.0374  -0.0331 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B N     
10467 C CA    A TRP B 258 ? 0.1990 0.2555 0.3299 -0.0955 -0.0264 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA    
10468 C CA    B TRP B 258 ? 0.0870 0.2277 0.2214 0.0330  -0.0538 0.0050  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CA    
10469 C C     A TRP B 258 ? 0.2788 0.2420 0.3659 -0.0662 0.0218  0.0350  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C     
10470 C C     B TRP B 258 ? 0.0922 0.2172 0.2159 0.0523  -0.0449 0.0130  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B C     
10471 O O     A TRP B 258 ? 0.3021 0.2470 0.3706 -0.0975 0.0010  0.0753  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O     
10472 O O     B TRP B 258 ? 0.0943 0.2591 0.2384 0.0503  -0.0373 0.0084  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B O     
10473 C CB    A TRP B 258 ? 0.2040 0.2509 0.2671 -0.1010 -0.0662 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB    
10474 C CB    B TRP B 258 ? 0.0935 0.2308 0.2211 0.0387  -0.0464 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CB    
10475 C CG    A TRP B 258 ? 0.1597 0.2447 0.2583 -0.0857 -0.0476 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG    
10476 C CG    B TRP B 258 ? 0.0800 0.2444 0.2223 0.0065  -0.0414 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CG    
10477 C CD1   A TRP B 258 ? 0.1183 0.2491 0.2644 -0.0643 -0.0510 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1   
10478 C CD1   B TRP B 258 ? 0.0722 0.2447 0.2286 -0.0223 -0.0244 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD1   
10479 C CD2   A TRP B 258 ? 0.1007 0.2396 0.2498 -0.0544 -0.0435 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2   
10480 C CD2   B TRP B 258 ? 0.0765 0.2499 0.2191 -0.0235 -0.0302 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CD2   
10481 N NE1   A TRP B 258 ? 0.0910 0.2235 0.2653 -0.0435 -0.0426 0.0062  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1   
10482 N NE1   B TRP B 258 ? 0.0776 0.2526 0.2313 -0.0297 -0.0275 0.0007  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B NE1   
10483 C CE2   A TRP B 258 ? 0.0945 0.2336 0.2520 -0.0226 -0.0498 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2   
10484 C CE2   B TRP B 258 ? 0.0737 0.2475 0.2255 -0.0261 -0.0271 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE2   
10485 C CE3   A TRP B 258 ? 0.0868 0.2340 0.2367 -0.0220 -0.0550 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3   
10486 C CE3   B TRP B 258 ? 0.0606 0.2260 0.2080 -0.0216 -0.0078 0.0035  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CE3   
10487 C CZ2   A TRP B 258 ? 0.1043 0.2597 0.2302 -0.0188 -0.0450 0.0029  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2   
10488 C CZ2   B TRP B 258 ? 0.0695 0.2428 0.2132 0.0027  -0.0261 0.0125  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ2   
10489 C CZ3   A TRP B 258 ? 0.1077 0.2528 0.2272 -0.0051 -0.0659 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3   
10490 C CZ3   B TRP B 258 ? 0.0614 0.2318 0.2077 -0.0133 -0.0174 0.0034  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CZ3   
10491 C CH2   A TRP B 258 ? 0.1314 0.2685 0.2182 -0.0182 -0.0694 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2   
10492 C CH2   B TRP B 258 ? 0.0849 0.2540 0.2150 -0.0389 -0.0282 0.0157  ? ? ? ? ? ? 257 TRP B CH2   
10513 N N     A GLY B 259 ? 0.3422 0.2096 0.3848 -0.0668 -0.0205 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N     
10514 N N     B GLY B 259 ? 0.1018 0.2608 0.2021 0.0349  -0.0513 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N     
10515 C CA    A GLY B 259 ? 0.3043 0.2718 0.3951 -0.0504 0.0118  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA    
10516 C CA    B GLY B 259 ? 0.1462 0.1912 0.2067 0.0414  -0.0469 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA    
10517 C C     A GLY B 259 ? 0.2337 0.3034 0.4390 -0.0692 -0.0276 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C     
10518 C C     B GLY B 259 ? 0.1085 0.2010 0.2002 0.0357  -0.0626 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C     
10519 O O     A GLY B 259 ? 0.2424 0.3944 0.4325 -0.1443 0.0037  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O     
10520 O O     B GLY B 259 ? 0.1428 0.2113 0.2246 0.0002  -0.0296 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O     
10527 N N     A THR B 260 ? 0.3130 0.4255 0.3951 -0.1565 -0.0331 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 259 THR B N     
10528 N N     B THR B 260 ? 0.1077 0.2159 0.2031 0.0412  -0.0667 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 259 THR B N     
10529 C CA    A THR B 260 ? 0.3282 0.4412 0.3851 -0.0964 -0.0153 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA    
10530 C CA    B THR B 260 ? 0.1447 0.2635 0.2478 0.0448  -0.0825 0.0038  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CA    
10531 C C     A THR B 260 ? 0.2563 0.3262 0.3443 -0.0425 -0.0009 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 259 THR B C     
10532 C C     B THR B 260 ? 0.2115 0.2683 0.3116 0.0123  -0.0485 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 259 THR B C     
10533 O O     A THR B 260 ? 0.2351 0.2981 0.3154 -0.0354 0.0049  -0.1315 ? ? ? ? ? ? 259 THR B O     
10534 O O     B THR B 260 ? 0.2302 0.2742 0.3625 -0.0215 0.0046  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 259 THR B O     
10535 C CB    A THR B 260 ? 0.2727 0.4958 0.4133 -0.1081 0.0140  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB    
10536 C CB    B THR B 260 ? 0.2212 0.2568 0.2694 0.0148  -0.1101 0.0285  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CB    
10537 O OG1   A THR B 260 ? 0.3074 0.4030 0.4027 -0.0900 -0.0622 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1   
10538 O OG1   B THR B 260 ? 0.3155 0.2939 0.2935 0.0079  -0.0833 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 259 THR B OG1   
10539 C CG2   A THR B 260 ? 0.3947 0.4998 0.4373 -0.1823 -0.0331 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2   
10540 C CG2   B THR B 260 ? 0.1892 0.2575 0.2933 0.0124  -0.1153 0.0647  ? ? ? ? ? ? 259 THR B CG2   
10555 N N     . GLY B 261 ? 0.2251 0.3222 0.3295 0.0050  -0.0839 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B N     
10556 C CA    . GLY B 261 ? 0.2669 0.3023 0.2883 0.0612  -0.1257 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B CA    
10557 C C     . GLY B 261 ? 0.2133 0.2772 0.2347 0.0333  -0.0833 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B C     
10558 O O     . GLY B 261 ? 0.2927 0.3008 0.2119 0.0011  -0.0721 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B O     
10562 N N     . TYR B 262 ? 0.1673 0.2033 0.2175 0.0271  -0.0617 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B N     
10563 C CA    . TYR B 262 ? 0.1321 0.1769 0.2094 0.0395  -0.0627 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CA    
10564 C C     . TYR B 262 ? 0.1208 0.1889 0.2037 0.0468  -0.0434 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B C     
10565 O O     . TYR B 262 ? 0.1238 0.1891 0.2174 0.0326  -0.0272 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B O     
10566 C CB    . TYR B 262 ? 0.1165 0.1679 0.2206 -0.0005 -0.0589 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CB    
10567 C CG    . TYR B 262 ? 0.1252 0.1532 0.2330 0.0050  -0.0602 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CG    
10568 C CD1   . TYR B 262 ? 0.1289 0.1686 0.2301 0.0100  -0.0531 0.0000  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD1   
10569 C CD2   . TYR B 262 ? 0.1272 0.1724 0.2893 0.0130  -0.0309 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD2   
10570 C CE1   . TYR B 262 ? 0.1087 0.1697 0.2728 0.0076  -0.0415 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE1   
10571 C CE2   . TYR B 262 ? 0.1032 0.1525 0.3370 -0.0003 -0.0319 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE2   
10572 C CZ    . TYR B 262 ? 0.1014 0.1660 0.3361 0.0059  -0.0443 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CZ    
10573 O OH    . TYR B 262 ? 0.1523 0.1795 0.3774 0.0187  -0.0318 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B OH    
10583 N N     . ASP B 263 ? 0.1177 0.1937 0.1807 0.0420  -0.0466 0.0036  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N     
10584 C CA    . ASP B 263 ? 0.1379 0.1848 0.1821 0.0476  -0.0398 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA    
10585 C C     . ASP B 263 ? 0.1266 0.1606 0.1738 0.0269  -0.0334 0.0039  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C     
10586 O O     . ASP B 263 ? 0.1323 0.1590 0.1858 0.0419  -0.0324 0.0000  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O     
10587 C CB    . ASP B 263 ? 0.1382 0.1908 0.1960 0.0423  -0.0337 0.0007  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB    
10588 C CG    . ASP B 263 ? 0.1680 0.2076 0.1945 0.0563  -0.0374 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG    
10589 O OD1   . ASP B 263 ? 0.2447 0.2603 0.2073 0.1213  -0.0517 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1   
10590 O OD2   . ASP B 263 ? 0.1975 0.2405 0.1850 0.0685  -0.0436 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2   
10595 N N     . LEU B 264 ? 0.1157 0.1634 0.1706 0.0418  -0.0430 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B N     
10596 C CA    . LEU B 264 ? 0.1069 0.1651 0.1756 0.0452  -0.0268 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CA    
10597 C C     . LEU B 264 ? 0.1001 0.1594 0.1701 0.0331  -0.0370 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B C     
10598 O O     . LEU B 264 ? 0.1198 0.1632 0.1721 0.0281  -0.0184 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B O     
10599 C CB    . LEU B 264 ? 0.1266 0.1725 0.1922 0.0301  -0.0338 0.0005  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CB    
10600 C CG    . LEU B 264 ? 0.1128 0.1612 0.2039 0.0262  -0.0313 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CG    
10601 C CD1   . LEU B 264 ? 0.1262 0.2036 0.2004 0.0512  -0.0342 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD1   
10602 C CD2   . LEU B 264 ? 0.1220 0.1783 0.2242 0.0186  -0.0280 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD2   
10614 N N     . VAL B 265 ? 0.0920 0.1774 0.1808 0.0366  -0.0330 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B N     
10615 C CA    . VAL B 265 ? 0.0778 0.1769 0.1896 0.0311  -0.0326 0.0029  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CA    
10616 C C     . VAL B 265 ? 0.0875 0.1679 0.1789 0.0285  -0.0228 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B C     
10617 O O     . VAL B 265 ? 0.1140 0.2068 0.1841 0.0657  -0.0378 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B O     
10618 C CB    . VAL B 265 ? 0.0940 0.1931 0.2105 0.0230  -0.0570 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CB    
10619 C CG1   . VAL B 265 ? 0.1219 0.2173 0.2269 -0.0014 -0.0499 0.0129  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG1   
10620 C CG2   . VAL B 265 ? 0.0889 0.2375 0.2150 0.0104  -0.0532 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG2   
10630 N N     . LEU B 266 ? 0.0755 0.1569 0.1655 0.0247  -0.0354 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N     
10631 C CA    . LEU B 266 ? 0.0741 0.1483 0.1723 0.0224  -0.0333 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA    
10632 C C     . LEU B 266 ? 0.0593 0.1506 0.1691 0.0223  -0.0320 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C     
10633 O O     . LEU B 266 ? 0.0869 0.1523 0.1680 0.0296  -0.0232 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O     
10634 C CB    . LEU B 266 ? 0.0670 0.1685 0.1783 0.0184  -0.0249 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB    
10635 C CG    . LEU B 266 ? 0.0799 0.1696 0.1934 0.0238  -0.0203 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG    
10636 C CD1   . LEU B 266 ? 0.1029 0.1773 0.2066 0.0418  -0.0337 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1   
10637 C CD2   . LEU B 266 ? 0.0827 0.2005 0.2077 0.0185  -0.0301 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2   
10649 N N     . PHE B 267 ? 0.0558 0.1551 0.1631 0.0166  -0.0218 0.0018  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B N     
10650 C CA    . PHE B 267 ? 0.0527 0.1708 0.1660 0.0076  -0.0240 0.0095  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CA    
10651 C C     . PHE B 267 ? 0.0615 0.1464 0.1668 0.0203  -0.0242 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B C     
10652 O O     . PHE B 267 ? 0.0642 0.1436 0.1818 0.0229  -0.0183 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B O     
10653 C CB    . PHE B 267 ? 0.0533 0.1801 0.1786 0.0100  -0.0179 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CB    
10654 C CG    . PHE B 267 ? 0.0583 0.2056 0.1957 0.0054  -0.0151 0.0069  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CG    
10655 C CD1   . PHE B 267 ? 0.0621 0.2090 0.2116 0.0213  -0.0277 0.0039  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD1   
10656 C CD2   . PHE B 267 ? 0.0803 0.2113 0.2048 -0.0077 -0.0283 0.0137  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD2   
10657 C CE1   . PHE B 267 ? 0.0708 0.2112 0.2367 0.0002  -0.0383 0.0051  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE1   
10658 C CE2   . PHE B 267 ? 0.0943 0.2354 0.2223 0.0087  -0.0459 0.0179  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE2   
10659 C CZ    . PHE B 267 ? 0.1002 0.2364 0.2401 0.0012  -0.0570 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CZ    
10669 N N     . ALA B 268 ? 0.0590 0.1347 0.1565 0.0195  -0.0249 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B N     
10670 C CA    . ALA B 268 ? 0.0500 0.1294 0.1468 0.0146  -0.0086 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CA    
10671 C C     . ALA B 268 ? 0.0392 0.1348 0.1455 -0.0040 -0.0068 0.0006  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B C     
10672 O O     . ALA B 268 ? 0.0399 0.1289 0.1555 0.0022  -0.0063 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 267 ALA B O     
10673 C CB    . ALA B 268 ? 0.0720 0.1471 0.1587 0.0097  -0.0065 0.0115  ? ? ? ? ? ? 267 ALA B CB    
10679 N N     . ASN B 269 ? 0.0495 0.1380 0.1443 0.0033  0.0036  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B N     
10680 C CA    . ASN B 269 ? 0.0505 0.1340 0.1445 -0.0026 0.0021  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CA    
10681 C C     . ASN B 269 ? 0.0449 0.1327 0.1531 0.0014  -0.0112 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B C     
10682 O O     . ASN B 269 ? 0.0581 0.1420 0.1728 -0.0060 -0.0258 0.0056  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B O     
10683 C CB    . ASN B 269 ? 0.0488 0.1170 0.1571 0.0070  -0.0075 0.0004  ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CB    
10684 C CG    . ASN B 269 ? 0.0459 0.1277 0.1727 0.0100  -0.0126 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B CG    
10685 O OD1   . ASN B 269 ? 0.0668 0.1397 0.1838 0.0053  -0.0145 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B OD1   
10686 N ND2   . ASN B 269 ? 0.0618 0.1407 0.1883 0.0020  -0.0078 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 268 ASN B ND2   
10693 N N     . ILE B 270 ? 0.0403 0.1440 0.1587 0.0026  0.0051  0.0043  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N     
10694 C CA    . ILE B 270 ? 0.0418 0.1544 0.1641 -0.0013 -0.0055 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA    
10695 C C     . ILE B 270 ? 0.0483 0.1313 0.1643 0.0064  -0.0125 0.0092  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C     
10696 O O     . ILE B 270 ? 0.0489 0.1552 0.1838 0.0091  -0.0056 0.0126  ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O     
10697 C CB    . ILE B 270 ? 0.0479 0.1655 0.1734 -0.0143 -0.0092 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB    
10698 C CG1   . ILE B 270 ? 0.0580 0.1629 0.1690 0.0090  -0.0154 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1   
10699 C CG2   . ILE B 270 ? 0.0535 0.1834 0.1812 0.0025  -0.0088 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2   
10700 C CD1   . ILE B 270 ? 0.0853 0.1740 0.1713 0.0218  -0.0063 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1   
10712 N N     . PHE B 271 ? 0.0507 0.1318 0.1743 -0.0010 0.0003  0.0100  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B N     
10713 C CA    . PHE B 271 ? 0.0578 0.1515 0.1773 0.0081  0.0027  0.0050  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CA    
10714 C C     . PHE B 271 ? 0.0467 0.1481 0.1798 0.0066  0.0116  0.0030  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B C     
10715 O O     . PHE B 271 ? 0.0512 0.1704 0.1968 0.0116  0.0102  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B O     
10716 C CB    . PHE B 271 ? 0.0615 0.1583 0.1865 0.0162  0.0062  0.0214  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CB    
10717 C CG    . PHE B 271 ? 0.0520 0.1682 0.1875 0.0173  0.0019  0.0165  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CG    
10718 C CD1   . PHE B 271 ? 0.0590 0.1984 0.1964 -0.0021 -0.0160 0.0302  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD1   
10719 C CD2   . PHE B 271 ? 0.0617 0.2089 0.1938 0.0218  -0.0034 0.0197  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CD2   
10720 C CE1   . PHE B 271 ? 0.0711 0.2110 0.2134 0.0017  -0.0201 0.0191  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE1   
10721 C CE2   . PHE B 271 ? 0.0637 0.2126 0.2016 0.0323  -0.0014 0.0003  ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CE2   
10722 C CZ    . PHE B 271 ? 0.0751 0.1938 0.2074 0.0368  -0.0252 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 270 PHE B CZ    
10732 N N     . HIS B 272 ? 0.0495 0.1511 0.1751 0.0065  0.0020  0.0077  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B N     
10733 C CA    . HIS B 272 ? 0.0716 0.1574 0.1782 0.0097  0.0142  0.0087  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CA    
10734 C C     . HIS B 272 ? 0.0548 0.1519 0.1867 0.0095  0.0093  0.0078  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B C     
10735 O O     . HIS B 272 ? 0.0959 0.1662 0.1828 0.0097  0.0188  0.0089  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B O     
10736 C CB    . HIS B 272 ? 0.0795 0.1526 0.1703 -0.0008 0.0108  0.0014  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CB    
10737 C CG    . HIS B 272 ? 0.0670 0.1595 0.1791 0.0115  0.0001  0.0009  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CG    
10738 N ND1   . HIS B 272 ? 0.0638 0.1817 0.1823 0.0078  0.0106  0.0174  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B ND1   
10739 C CD2   . HIS B 272 ? 0.0583 0.1699 0.1947 0.0137  -0.0052 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CD2   
10740 C CE1   . HIS B 272 ? 0.0704 0.2140 0.1840 0.0109  0.0134  0.0103  ? ? ? ? ? ? 271 HIS B CE1   
10741 N NE2   . HIS B 272 ? 0.0573 0.2025 0.1829 0.0014  -0.0080 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 271 HIS B NE2   
10749 N N     . LEU B 273 ? 0.0491 0.1476 0.1811 0.0092  0.0059  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B N     
10750 C CA    . LEU B 273 ? 0.0557 0.1555 0.1899 -0.0120 0.0098  0.0002  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CA    
10751 C C     . LEU B 273 ? 0.0560 0.1572 0.2087 -0.0094 0.0034  0.0065  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B C     
10752 O O     . LEU B 273 ? 0.0711 0.1650 0.2426 -0.0164 -0.0118 0.0183  ? ? ? ? ? ? 272 LEU B O     
10753 C CB    . LEU B 273 ? 0.0642 0.1472 0.1832 -0.0009 0.0067  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CB    
10754 C CG    . LEU B 273 ? 0.0632 0.1414 0.1878 0.0012  0.0075  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CG    
10755 C CD1   . LEU B 273 ? 0.0952 0.1744 0.1901 0.0214  0.0165  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD1   
10756 C CD2   . LEU B 273 ? 0.0596 0.1588 0.1841 0.0138  0.0126  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CD2   
10768 N N     . GLN B 274 ? 0.0509 0.1707 0.2027 -0.0012 0.0000  0.0051  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B N     
10769 C CA    . GLN B 274 ? 0.0523 0.1518 0.2075 0.0049  0.0047  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CA    
10770 C C     . GLN B 274 ? 0.0641 0.1524 0.2252 -0.0079 0.0190  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B C     
10771 O O     . GLN B 274 ? 0.0605 0.1716 0.2361 -0.0051 0.0133  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B O     
10772 C CB    . GLN B 274 ? 0.0552 0.1837 0.2066 0.0069  -0.0057 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CB    
10773 C CG    . GLN B 274 ? 0.0639 0.1881 0.2138 -0.0198 -0.0058 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CG    
10774 C CD    . GLN B 274 ? 0.0632 0.2018 0.2338 -0.0091 -0.0097 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CD    
10775 O OE1   . GLN B 274 ? 0.0883 0.2145 0.2607 -0.0181 -0.0060 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B OE1   
10776 N NE2   . GLN B 274 ? 0.0699 0.2073 0.2436 -0.0060 0.0047  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 273 GLN B NE2   
10785 N N     . THR B 275 ? 0.0605 0.1977 0.2316 -0.0048 0.0171  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 274 THR B N     
10786 C CA    . THR B 275 ? 0.0707 0.1859 0.2460 -0.0032 0.0240  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 274 THR B CA    
10787 C C     . THR B 275 ? 0.0663 0.2062 0.2512 -0.0058 0.0219  0.0015  ? ? ? ? ? ? 274 THR B C     
10788 O O     . THR B 275 ? 0.0688 0.2172 0.2528 -0.0022 0.0135  0.0064  ? ? ? ? ? ? 274 THR B O     
10789 C CB    . THR B 275 ? 0.0753 0.2173 0.2639 -0.0187 0.0025  0.0146  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CB    
10790 O OG1   . THR B 275 ? 0.0800 0.2377 0.2804 -0.0374 0.0005  0.0104  ? ? ? ? ? ? 274 THR B OG1   
10791 C CG2   . THR B 275 ? 0.0815 0.2301 0.2789 -0.0090 0.0234  0.0203  ? ? ? ? ? ? 274 THR B CG2   
10799 N N     . PRO B 276 ? 0.0725 0.2244 0.2729 0.0125  0.0167  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B N     
10800 C CA    . PRO B 276 ? 0.0790 0.2354 0.2905 0.0271  0.0172  0.0058  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CA    
10801 C C     . PRO B 276 ? 0.0745 0.2479 0.2799 0.0202  0.0105  0.0150  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B C     
10802 O O     . PRO B 276 ? 0.0788 0.2572 0.2895 0.0140  0.0151  0.0283  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B O     
10803 C CB    . PRO B 276 ? 0.1058 0.2685 0.3182 0.0404  0.0187  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CB    
10804 C CG    . PRO B 276 ? 0.1182 0.3314 0.3139 0.0631  0.0302  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CG    
10805 C CD    . PRO B 276 ? 0.0853 0.2896 0.2883 0.0177  0.0165  0.0081  ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CD    
10813 N N     . ALA B 277 ? 0.0758 0.2551 0.2939 -0.0057 -0.0053 0.0192  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N     
10814 C CA    . ALA B 277 ? 0.0868 0.2719 0.3007 -0.0288 -0.0080 0.0089  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA    
10815 C C     . ALA B 277 ? 0.0857 0.2449 0.2905 -0.0024 -0.0340 0.0078  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C     
10816 O O     . ALA B 277 ? 0.1065 0.2848 0.2925 -0.0023 -0.0413 0.0076  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O     
10817 C CB    . ALA B 277 ? 0.1027 0.2888 0.3044 -0.0495 -0.0075 0.0106  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB    
10823 N N     . SER B 278 ? 0.0755 0.2003 0.2791 -0.0093 -0.0251 0.0068  ? ? ? ? ? ? 277 SER B N     
10824 C CA    . SER B 278 ? 0.0805 0.2042 0.2628 -0.0219 -0.0243 0.0013  ? ? ? ? ? ? 277 SER B CA    
10825 C C     . SER B 278 ? 0.0745 0.1776 0.2589 -0.0082 -0.0105 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 277 SER B C     
10826 O O     . SER B 278 ? 0.1260 0.1809 0.2613 0.0102  -0.0155 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 277 SER B O     
10827 C CB    . SER B 278 ? 0.0840 0.1785 0.2542 -0.0047 -0.0309 0.0051  ? ? ? ? ? ? 277 SER B CB    
10828 O OG    . SER B 278 ? 0.0904 0.1746 0.2564 0.0019  -0.0111 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 277 SER B OG    
10834 N N     . ALA B 279 ? 0.0674 0.1744 0.2524 0.0000  -0.0068 0.0040  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N     
10835 C CA    . ALA B 279 ? 0.0743 0.1619 0.2530 0.0078  -0.0018 0.0082  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA    
10836 C C     . ALA B 279 ? 0.0716 0.1963 0.2583 0.0108  -0.0104 0.0111  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C     
10837 O O     . ALA B 279 ? 0.0972 0.2016 0.2502 -0.0092 -0.0246 0.0169  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O     
10838 C CB    . ALA B 279 ? 0.0726 0.1881 0.2428 0.0076  0.0008  0.0068  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB    
10844 N N     . VAL B 280 ? 0.0751 0.1875 0.2810 0.0128  -0.0207 0.0151  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B N     
10845 C CA    . VAL B 280 ? 0.0951 0.2390 0.3119 0.0160  -0.0377 0.0340  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CA    
10846 C C     . VAL B 280 ? 0.0916 0.2475 0.3129 0.0120  -0.0445 0.0209  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B C     
10847 O O     . VAL B 280 ? 0.0919 0.2403 0.3118 0.0030  -0.0441 0.0327  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B O     
10848 C CB    . VAL B 280 ? 0.1102 0.2907 0.3394 0.0361  -0.0408 0.0501  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CB    
10849 C CG1   . VAL B 280 ? 0.1398 0.3247 0.3538 0.0163  -0.0106 0.0745  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG1   
10850 C CG2   . VAL B 280 ? 0.1742 0.3387 0.3598 0.1152  -0.0201 0.0413  ? ? ? ? ? ? 279 VAL B CG2   
10860 N N     . ARG B 281 ? 0.0993 0.2320 0.3341 -0.0018 -0.0472 0.0108  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B N     
10861 C CA    . ARG B 281 ? 0.1132 0.2634 0.3527 0.0073  -0.0551 0.0037  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CA    
10862 C C     . ARG B 281 ? 0.1382 0.2411 0.3019 -0.0166 -0.0716 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B C     
10863 O O     . ARG B 281 ? 0.1232 0.2531 0.2985 -0.0090 -0.0903 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B O     
10864 C CB    . ARG B 281 ? 0.1708 0.2937 0.4382 0.0300  -0.0414 0.0301  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CB    
10865 C CG    . ARG B 281 ? 0.2771 0.3781 0.5564 -0.0272 -0.0169 0.0198  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CG    
10866 C CD    . ARG B 281 ? 0.4157 0.3995 0.6525 -0.0306 -0.0290 0.0479  ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CD    
10867 N NE    . ARG B 281 ? 0.6075 0.6367 0.7119 0.0057  -0.0260 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NE    
10868 C CZ    . ARG B 281 ? 0.6872 0.8283 0.7518 0.0870  0.0403  -0.2508 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B CZ    
10869 N NH1   . ARG B 281 ? 1.0004 0.8802 0.7255 0.1311  -0.1405 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH1   
10870 N NH2   . ARG B 281 ? 0.3886 0.9400 0.8092 0.0878  0.1417  -0.2188 ? ? ? ? ? ? 280 ARG B NH2   
10884 N N     . LEU B 282 ? 0.1416 0.2126 0.2668 0.0096  -0.0640 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B N     
10885 C CA    . LEU B 282 ? 0.1107 0.2213 0.2542 0.0231  -0.0620 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CA    
10886 C C     . LEU B 282 ? 0.0917 0.2191 0.2457 0.0041  -0.0558 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B C     
10887 O O     . LEU B 282 ? 0.0904 0.2382 0.2435 0.0289  -0.0546 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B O     
10888 C CB    . LEU B 282 ? 0.1584 0.2671 0.2490 0.0383  -0.0701 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CB    
10889 C CG    . LEU B 282 ? 0.2087 0.3119 0.2773 0.0725  -0.0724 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CG    
10890 C CD1   . LEU B 282 ? 0.1493 0.3429 0.2646 0.0848  -0.0666 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD1   
10891 C CD2   . LEU B 282 ? 0.1490 0.2682 0.3074 0.0677  -0.0560 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 281 LEU B CD2   
10903 N N     . MET B 283 ? 0.0702 0.1959 0.2448 -0.0024 -0.0334 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 282 MET B N     
10904 C CA    . MET B 283 ? 0.0797 0.2125 0.2467 0.0116  -0.0248 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CA    
10905 C C     . MET B 283 ? 0.0939 0.2051 0.2613 0.0124  -0.0334 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 282 MET B C     
10906 O O     . MET B 283 ? 0.0871 0.2069 0.2654 0.0284  -0.0316 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 282 MET B O     
10907 C CB    . MET B 283 ? 0.0877 0.2147 0.2414 0.0003  0.0013  0.0114  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CB    
10908 C CG    . MET B 283 ? 0.0892 0.2290 0.2417 0.0133  -0.0085 0.0077  ? ? ? ? ? ? 282 MET B CG    
10909 S SD    . MET B 283 ? 0.0960 0.2156 0.2441 0.0155  -0.0210 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 282 MET B SD    
10910 C CE    . MET B 283 ? 0.1088 0.2392 0.2253 0.0307  -0.0162 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CE    
10920 N N     . ARG B 284 ? 0.0974 0.2248 0.2841 -0.0063 -0.0613 0.0196  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B N     
10921 C CA    . ARG B 284 ? 0.1374 0.2605 0.3241 -0.0222 -0.0889 0.0517  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CA    
10922 C C     . ARG B 284 ? 0.1736 0.2457 0.3040 -0.0323 -0.1165 0.0258  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B C     
10923 O O     . ARG B 284 ? 0.1832 0.2453 0.3180 -0.0247 -0.1304 0.0311  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B O     
10924 C CB    . ARG B 284 ? 0.1579 0.3412 0.3962 -0.0510 -0.0931 0.0901  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CB    
10925 C CG    . ARG B 284 ? 0.1996 0.5135 0.5198 -0.0344 -0.0374 0.1438  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CG    
10926 C CD    . ARG B 284 ? 0.3719 0.5894 0.7133 -0.1049 -0.0439 0.2177  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CD    
10927 N NE    . ARG B 284 ? 0.8615 0.7356 0.8198 0.1357  -0.0797 0.0906  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NE    
10928 C CZ    . ARG B 284 ? 1.0067 0.9356 0.8736 0.1024  -0.1223 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B CZ    
10929 N NH1   . ARG B 284 ? 0.8998 0.8816 0.9345 0.0494  -0.1321 0.1999  ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH1   
10930 N NH2   . ARG B 284 ? 0.5825 1.2416 1.0689 -0.3305 -0.0345 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 283 ARG B NH2   
10944 N N     . HIS B 285 ? 0.1981 0.2236 0.2973 -0.0162 -0.1058 0.0155  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B N     
10945 C CA    . HIS B 285 ? 0.2479 0.2165 0.3139 -0.0079 -0.1215 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CA    
10946 C C     . HIS B 285 ? 0.2102 0.2050 0.2766 0.0500  -0.1135 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B C     
10947 O O     . HIS B 285 ? 0.2934 0.2073 0.2655 0.0424  -0.1227 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B O     
10948 C CB    . HIS B 285 ? 0.3864 0.2231 0.3692 0.0004  -0.1288 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CB    
10949 C CG    . HIS B 285 ? 0.2842 0.3932 0.4283 -0.0938 -0.0352 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CG    
10950 N ND1   . HIS B 285 ? 0.3151 0.4309 0.4812 -0.0503 -0.0563 0.0148  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B ND1   
10951 C CD2   . HIS B 285 ? 0.2506 0.5247 0.4096 -0.0782 -0.0312 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CD2   
10952 C CE1   . HIS B 285 ? 0.5777 0.4554 0.4891 -0.0877 -0.1472 0.0651  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B CE1   
10953 N NE2   . HIS B 285 ? 0.3181 0.5021 0.4560 -0.0933 -0.0314 0.0595  ? ? ? ? ? ? 284 HIS B NE2   
10961 N N     . ALA B 286 ? 0.1409 0.2377 0.2582 0.0519  -0.0878 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B N     
10962 C CA    . ALA B 286 ? 0.1026 0.2696 0.2420 0.0365  -0.0548 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CA    
10963 C C     . ALA B 286 ? 0.0804 0.2249 0.2240 0.0231  -0.0460 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B C     
10964 O O     . ALA B 286 ? 0.0900 0.2383 0.2229 0.0331  -0.0336 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B O     
10965 C CB    . ALA B 286 ? 0.1005 0.3037 0.2508 0.0134  -0.0589 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CB    
10971 N N     . ALA B 287 ? 0.0816 0.2237 0.2349 0.0238  -0.0460 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B N     
10972 C CA    . ALA B 287 ? 0.0953 0.2290 0.2549 0.0300  -0.0334 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CA    
10973 C C     . ALA B 287 ? 0.0874 0.2088 0.2597 0.0342  -0.0395 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B C     
10974 O O     . ALA B 287 ? 0.1606 0.2092 0.2536 0.0347  -0.0510 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B O     
10975 C CB    . ALA B 287 ? 0.1058 0.2029 0.2773 0.0235  -0.0249 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CB    
10981 N N     . ALA B 288 ? 0.0941 0.1940 0.2719 0.0058  -0.0631 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B N     
10982 C CA    . ALA B 288 ? 0.1241 0.2063 0.2858 -0.0137 -0.0777 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CA    
10983 C C     . ALA B 288 ? 0.1483 0.2163 0.2720 0.0078  -0.0866 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B C     
10984 O O     . ALA B 288 ? 0.1487 0.3245 0.2882 0.0246  -0.0918 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B O     
10985 C CB    . ALA B 288 ? 0.1544 0.2020 0.3072 -0.0180 -0.0730 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 287 ALA B CB    
10991 N N     A CYS B 289 ? 0.1389 0.1596 0.2549 0.0076  -0.0775 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N     
10992 N N     B CYS B 289 ? 0.1252 0.1961 0.2605 0.0244  -0.0711 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B N     
10993 C CA    A CYS B 289 ? 0.1592 0.1657 0.2550 0.0114  -0.0528 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA    
10994 C CA    B CYS B 289 ? 0.1172 0.2244 0.2646 0.0418  -0.0686 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CA    
10995 C C     A CYS B 289 ? 0.1206 0.1717 0.2538 0.0258  -0.0666 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C     
10996 C C     B CYS B 289 ? 0.1041 0.2081 0.2715 0.0361  -0.0598 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B C     
10997 O O     A CYS B 289 ? 0.1275 0.1702 0.2475 0.0189  -0.0704 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O     
10998 O O     B CYS B 289 ? 0.1245 0.1973 0.2788 0.0436  -0.0799 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B O     
10999 C CB    A CYS B 289 ? 0.1600 0.1420 0.2535 0.0119  -0.0315 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB    
11000 C CB    B CYS B 289 ? 0.1048 0.2183 0.2689 0.0477  -0.0561 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B CB    
11001 S SG    A CYS B 289 ? 0.2070 0.1421 0.2338 0.0159  -0.0447 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG    
11002 S SG    B CYS B 289 ? 0.1090 0.2338 0.2631 0.0390  -0.0392 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 288 CYS B SG    
11013 N N     . LEU B 290 ? 0.1024 0.1880 0.2721 0.0259  -0.0633 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N     
11014 C CA    . LEU B 290 ? 0.1063 0.2059 0.2865 0.0118  -0.0645 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA    
11015 C C     . LEU B 290 ? 0.1448 0.2275 0.3067 0.0282  -0.0850 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C     
11016 O O     . LEU B 290 ? 0.1699 0.2402 0.3209 -0.0067 -0.1031 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O     
11017 C CB    . LEU B 290 ? 0.1569 0.2072 0.2818 0.0114  -0.0429 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB    
11018 C CG    . LEU B 290 ? 0.1374 0.2902 0.2583 0.0485  -0.0418 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG    
11019 C CD1   . LEU B 290 ? 0.1425 0.3310 0.2409 0.0631  -0.0471 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1   
11020 C CD2   . LEU B 290 ? 0.1373 0.2620 0.2427 0.0425  -0.0737 0.0020  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2   
11032 N N     . ALA B 291 ? 0.1677 0.2130 0.3173 0.0277  -0.0828 0.0124  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B N     
11033 C CA    . ALA B 291 ? 0.2324 0.2357 0.3364 0.0515  -0.0919 0.0219  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CA    
11034 C C     . ALA B 291 ? 0.2615 0.2321 0.3779 0.0324  -0.1660 0.0066  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B C     
11035 O O     . ALA B 291 ? 0.2208 0.2141 0.3696 0.0322  -0.1510 0.0103  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B O     
11036 C CB    . ALA B 291 ? 0.3110 0.3171 0.3173 0.0397  -0.0638 0.0828  ? ? ? ? ? ? 290 ALA B CB    
11042 N N     . PRO B 292 ? 0.3982 0.3555 0.4433 0.0257  -0.1967 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B N     
11043 C CA    . PRO B 292 ? 0.5796 0.4060 0.4370 0.0549  -0.2451 0.0007  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CA    
11044 C C     . PRO B 292 ? 0.6101 0.2968 0.3645 0.1371  -0.1311 0.0209  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B C     
11045 O O     . PRO B 292 ? 0.5085 0.3183 0.3553 0.1355  -0.1425 0.0001  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B O     
11046 C CB    . PRO B 292 ? 0.6004 0.6099 0.4956 0.1599  -0.1725 0.0810  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CB    
11047 C CG    . PRO B 292 ? 0.9224 0.4831 0.5260 -0.0412 -0.0663 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CG    
11048 C CD    . PRO B 292 ? 0.5646 0.5336 0.5164 0.1872  -0.1283 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CD    
11056 N N     . ASP B 293 ? 0.2578 0.2662 0.2962 0.1140  -0.0903 0.0362  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B N     
11057 C CA    . ASP B 293 ? 0.2018 0.2562 0.2741 0.0852  -0.0639 0.0038  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CA    
11058 C C     . ASP B 293 ? 0.1724 0.1959 0.2538 0.0601  -0.0715 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B C     
11059 O O     . ASP B 293 ? 0.1764 0.1849 0.2871 0.0605  -0.0584 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B O     
11060 C CB    . ASP B 293 ? 0.3062 0.2364 0.2975 0.1181  -0.0363 0.0270  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CB    
11061 C CG    . ASP B 293 ? 0.3560 0.3199 0.3586 0.1539  -0.0125 0.0724  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CG    
11062 O OD1   . ASP B 293 ? 0.3199 0.2946 0.4167 0.1451  -0.0031 0.0718  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD1   
11063 O OD2   . ASP B 293 ? 0.4621 0.4091 0.3670 0.1686  -0.0050 0.0933  ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD2   
11068 N N     . GLY B 294 ? 0.1658 0.1945 0.2162 0.0639  -0.0727 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N     
11069 C CA    . GLY B 294 ? 0.1560 0.1790 0.2000 0.0612  -0.0632 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA    
11070 C C     . GLY B 294 ? 0.1267 0.1983 0.2034 0.0660  -0.0516 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C     
11071 O O     . GLY B 294 ? 0.1218 0.2475 0.2123 0.0705  -0.0514 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O     
11075 N N     . LEU B 295 ? 0.1139 0.2114 0.1912 0.0620  -0.0437 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N     
11076 C CA    . LEU B 295 ? 0.1398 0.2459 0.1910 0.0718  -0.0573 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA    
11077 C C     . LEU B 295 ? 0.1009 0.2395 0.1780 0.0549  -0.0466 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C     
11078 O O     . LEU B 295 ? 0.1060 0.2225 0.1833 0.0533  -0.0319 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O     
11079 C CB    . LEU B 295 ? 0.2003 0.2709 0.2254 0.0813  -0.0648 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB    
11080 C CG    . LEU B 295 ? 0.3024 0.3143 0.2933 0.0856  -0.0479 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG    
11081 C CD1   . LEU B 295 ? 0.2793 0.3608 0.3682 0.0617  -0.1206 0.0190  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1   
11082 C CD2   . LEU B 295 ? 0.4499 0.3087 0.3471 0.0698  0.0800  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2   
11094 N N     . VAL B 296 ? 0.1099 0.2316 0.1813 0.0693  -0.0397 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B N     
11095 C CA    . VAL B 296 ? 0.0985 0.2211 0.1867 0.0597  -0.0422 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CA    
11096 C C     . VAL B 296 ? 0.0924 0.1996 0.1877 0.0558  -0.0311 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B C     
11097 O O     . VAL B 296 ? 0.1076 0.1999 0.1992 0.0716  -0.0355 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B O     
11098 C CB    . VAL B 296 ? 0.0981 0.2493 0.2105 0.0494  -0.0431 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CB    
11099 C CG1   . VAL B 296 ? 0.1019 0.2780 0.2172 0.0354  -0.0266 0.0017  ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG1   
11100 C CG2   . VAL B 296 ? 0.1077 0.2834 0.2412 0.0341  -0.0523 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 295 VAL B CG2   
11110 N N     . ALA B 297 ? 0.0865 0.1785 0.1792 0.0486  -0.0315 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B N     
11111 C CA    . ALA B 297 ? 0.0916 0.1746 0.1759 0.0370  -0.0317 0.0025  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CA    
11112 C C     . ALA B 297 ? 0.0845 0.1603 0.1702 0.0443  -0.0361 0.0009  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B C     
11113 O O     . ALA B 297 ? 0.1280 0.1782 0.1782 0.0612  -0.0202 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B O     
11114 C CB    . ALA B 297 ? 0.0939 0.2091 0.1845 0.0303  -0.0251 0.0243  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CB    
11120 N N     . VAL B 298 ? 0.0794 0.1451 0.1717 0.0315  -0.0330 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N     
11121 C CA    . VAL B 298 ? 0.0751 0.1325 0.1770 0.0186  -0.0319 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA    
11122 C C     . VAL B 298 ? 0.0833 0.1201 0.1742 0.0173  -0.0179 0.0061  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C     
11123 O O     . VAL B 298 ? 0.0947 0.1334 0.2016 0.0319  -0.0491 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O     
11124 C CB    . VAL B 298 ? 0.0673 0.1705 0.2038 0.0246  -0.0149 0.0129  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB    
11125 C CG1   . VAL B 298 ? 0.0904 0.1996 0.2000 0.0080  -0.0037 0.0241  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1   
11126 C CG2   . VAL B 298 ? 0.0706 0.2129 0.2273 0.0152  -0.0227 0.0126  ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2   
11136 N N     . VAL B 299 ? 0.0548 0.1306 0.1628 0.0122  -0.0268 0.0092  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N     
11137 C CA    . VAL B 299 ? 0.0690 0.1524 0.1505 0.0058  -0.0058 0.0099  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA    
11138 C C     . VAL B 299 ? 0.0473 0.1378 0.1518 0.0033  -0.0042 0.0048  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C     
11139 O O     . VAL B 299 ? 0.0679 0.1343 0.1566 0.0178  -0.0062 0.0104  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O     
11140 C CB    . VAL B 299 ? 0.0631 0.2130 0.1643 -0.0079 -0.0097 0.0196  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB    
11141 C CG1   . VAL B 299 ? 0.0992 0.3655 0.1874 -0.0351 -0.0114 0.0220  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1   
11142 C CG2   . VAL B 299 ? 0.1221 0.1712 0.1653 -0.0021 0.0121  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2   
11152 N N     . ASP B 300 ? 0.0548 0.1318 0.1434 0.0073  -0.0087 0.0113  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B N     
11153 C CA    . ASP B 300 ? 0.0498 0.1181 0.1508 0.0075  -0.0049 0.0076  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CA    
11154 C C     . ASP B 300 ? 0.0589 0.1249 0.1580 0.0042  -0.0039 0.0012  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B C     
11155 O O     . ASP B 300 ? 0.0675 0.1331 0.1600 0.0037  -0.0033 0.0002  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B O     
11156 C CB    . ASP B 300 ? 0.0529 0.1319 0.1583 0.0093  -0.0055 0.0036  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CB    
11157 C CG    . ASP B 300 ? 0.0503 0.1423 0.1742 -0.0013 -0.0170 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 299 ASP B CG    
11158 O OD1   . ASP B 300 ? 0.0813 0.1471 0.1753 -0.0094 0.0010  0.0064  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD1   
11159 O OD2   . ASP B 300 ? 0.0733 0.1435 0.1790 -0.0034 -0.0048 0.0053  ? ? ? ? ? ? 299 ASP B OD2   
11164 N N     A GLN B 301 ? 0.0773 0.1486 0.1588 -0.0217 -0.0092 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N     
11165 N N     B GLN B 301 ? 0.0864 0.1229 0.1688 0.0255  -0.0073 0.0100  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N     
11166 C CA    A GLN B 301 ? 0.0950 0.1483 0.1602 -0.0238 -0.0106 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA    
11167 C CA    B GLN B 301 ? 0.1216 0.1402 0.1752 -0.0065 -0.0106 0.0028  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA    
11168 C C     A GLN B 301 ? 0.1277 0.1665 0.1769 -0.0169 0.0113  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C     
11169 C C     B GLN B 301 ? 0.1505 0.1503 0.1788 -0.0201 0.0130  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C     
11170 O O     A GLN B 301 ? 0.1289 0.1867 0.1723 -0.0205 0.0212  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O     
11171 O O     B GLN B 301 ? 0.1652 0.1564 0.1704 -0.0189 0.0266  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O     
11172 C CB    A GLN B 301 ? 0.1270 0.1539 0.1464 -0.0074 -0.0042 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB    
11173 C CB    B GLN B 301 ? 0.1797 0.1648 0.1822 -0.0006 -0.0059 0.0224  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB    
11174 C CG    A GLN B 301 ? 0.1165 0.1575 0.1340 -0.0193 -0.0022 0.0085  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG    
11175 C CG    B GLN B 301 ? 0.1709 0.1797 0.1998 0.0086  -0.0328 0.0197  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG    
11176 C CD    A GLN B 301 ? 0.0460 0.1519 0.1441 -0.0156 -0.0041 0.0067  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD    
11177 C CD    B GLN B 301 ? 0.1058 0.2008 0.2429 -0.0043 -0.0266 0.0020  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD    
11178 O OE1   A GLN B 301 ? 0.0398 0.1399 0.1518 -0.0060 0.0045  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1   
11179 O OE1   B GLN B 301 ? 0.0919 0.2006 0.2788 0.0087  -0.0530 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1   
11180 N NE2   A GLN B 301 ? 0.0539 0.1689 0.1553 -0.0213 0.0086  0.0095  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2   
11181 N NE2   B GLN B 301 ? 0.1031 0.2120 0.2449 -0.0221 0.0180  0.0102  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2   
11198 N N     . ILE B 302 ? 0.1250 0.1655 0.2094 -0.0175 0.0125  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N     
11199 C CA    . ILE B 302 ? 0.1304 0.1635 0.2553 0.0031  0.0383  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA    
11200 C C     . ILE B 302 ? 0.1792 0.1674 0.2877 -0.0003 0.0415  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C     
11201 O O     . ILE B 302 ? 0.1934 0.2060 0.3146 -0.0389 0.0540  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O     
11202 C CB    . ILE B 302 ? 0.1267 0.1599 0.2624 0.0359  0.0218  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB    
11203 C CG1   . ILE B 302 ? 0.0887 0.2021 0.2579 0.0354  0.0137  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1   
11204 C CG2   . ILE B 302 ? 0.1291 0.2047 0.2806 0.0406  0.0063  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2   
11205 C CD1   . ILE B 302 ? 0.1324 0.1991 0.2573 0.0281  0.0016  0.0045  ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1   
11217 N N     . VAL B 303 ? 0.1612 0.1571 0.2664 0.0064  0.0306  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B N     
11218 C CA    . VAL B 303 ? 0.1774 0.1696 0.2564 0.0007  0.0320  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CA    
11219 C C     . VAL B 303 ? 0.1720 0.1528 0.2671 0.0000  0.0165  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B C     
11220 O O     . VAL B 303 ? 0.1663 0.1893 0.2882 0.0088  0.0192  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B O     
11221 C CB    . VAL B 303 ? 0.2869 0.1975 0.2499 0.0094  0.0580  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CB    
11222 C CG1   . VAL B 303 ? 0.2081 0.2123 0.2541 0.0274  0.0261  0.0327  ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG1   
11223 C CG2   . VAL B 303 ? 0.2589 0.2518 0.2461 0.0398  0.0383  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 302 VAL B CG2   
11233 N N     . ASP B 304 ? 0.1539 0.1773 0.2653 0.0155  0.0230  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B N     
11234 C CA    . ASP B 304 ? 0.1629 0.2047 0.2692 0.0595  0.0148  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CA    
11235 C C     . ASP B 304 ? 0.1399 0.2162 0.2812 0.0677  0.0116  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B C     
11236 O O     . ASP B 304 ? 0.1379 0.2215 0.2857 0.0458  0.0177  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B O     
11237 C CB    . ASP B 304 ? 0.1844 0.2094 0.2777 0.0496  -0.0013 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CB    
11238 C CG    . ASP B 304 ? 0.2115 0.2574 0.3110 0.0633  -0.0248 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CG    
11239 O OD1   . ASP B 304 ? 0.2633 0.2528 0.3478 0.0871  -0.0368 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD1   
11240 O OD2   . ASP B 304 ? 0.2383 0.2874 0.3141 0.1022  -0.0192 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD2   
11245 N N     . ALA B 305 ? 0.1326 0.2633 0.2903 0.0704  0.0059  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B N     
11246 C CA    . ALA B 305 ? 0.1483 0.3093 0.3091 0.0465  0.0343  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CA    
11247 C C     . ALA B 305 ? 0.1425 0.2739 0.3023 0.0808  0.0360  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B C     
11248 O O     . ALA B 305 ? 0.1697 0.2735 0.3106 0.0469  0.0447  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B O     
11249 C CB    . ALA B 305 ? 0.1701 0.3680 0.3405 0.0395  0.0167  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CB    
11255 N N     . ASP B 306 ? 0.1729 0.2700 0.2895 0.1122  0.0164  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B N     
11256 C CA    . ASP B 306 ? 0.1474 0.2774 0.2872 0.0816  0.0152  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CA    
11257 C C     . ASP B 306 ? 0.1219 0.2476 0.2745 0.0653  0.0179  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B C     
11258 O O     . ASP B 306 ? 0.1170 0.2809 0.2816 0.0692  0.0206  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B O     
11259 C CB    . ASP B 306 ? 0.2142 0.2606 0.3074 0.1115  -0.0283 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CB    
11260 C CG    . ASP B 306 ? 0.3085 0.2522 0.3455 0.0997  -0.0213 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CG    
11261 O OD1   . ASP B 306 ? 0.2681 0.2657 0.3365 0.0921  -0.0420 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD1   
11262 O OD2   . ASP B 306 ? 0.3914 0.2787 0.3792 0.0766  -0.0353 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD2   
11267 N N     A ARG B 307 ? 0.1403 0.2336 0.2629 0.0563  0.0230  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N     
11268 N N     B ARG B 307 ? 0.1381 0.2356 0.2729 0.0861  0.0138  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N     
11269 C CA    A ARG B 307 ? 0.1279 0.2036 0.2571 0.0601  0.0360  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA    
11270 C CA    B ARG B 307 ? 0.1313 0.2144 0.2769 0.0849  0.0188  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA    
11271 C C     A ARG B 307 ? 0.1298 0.1921 0.2425 0.0652  0.0322  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C     
11272 C C     B ARG B 307 ? 0.1368 0.1973 0.2564 0.0696  0.0239  0.0042  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C     
11273 O O     A ARG B 307 ? 0.1149 0.1949 0.2524 0.0631  0.0367  0.0149  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O     
11274 O O     B ARG B 307 ? 0.1365 0.2094 0.2628 0.0605  0.0275  0.0173  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O     
11275 C CB    A ARG B 307 ? 0.1556 0.2272 0.2645 0.0361  0.0544  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB    
11276 C CB    B ARG B 307 ? 0.1563 0.2214 0.3004 0.1003  0.0139  0.0044  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB    
11277 C CG    A ARG B 307 ? 0.2489 0.2459 0.2537 0.0408  0.0635  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG    
11278 C CG    B ARG B 307 ? 0.2446 0.2296 0.3150 0.1349  -0.0135 0.0211  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG    
11279 C CD    A ARG B 307 ? 0.2548 0.2634 0.2522 0.0246  0.0306  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD    
11280 C CD    B ARG B 307 ? 0.2888 0.2443 0.3251 0.1476  0.0226  0.0206  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD    
11281 N NE    A ARG B 307 ? 0.2139 0.2820 0.2307 0.0403  0.0232  0.0014  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE    
11282 N NE    B ARG B 307 ? 0.1715 0.3094 0.3145 0.1017  0.0588  0.0132  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE    
11283 C CZ    A ARG B 307 ? 0.1671 0.2973 0.2221 0.0347  0.0161  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ    
11284 C CZ    B ARG B 307 ? 0.1281 0.3171 0.3041 0.0495  0.0707  0.0374  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ    
11285 N NH1   A ARG B 307 ? 0.1287 0.1943 0.2134 -0.0089 0.0051  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1   
11286 N NH1   B ARG B 307 ? 0.1175 0.3096 0.2747 0.0455  0.0636  0.0477  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1   
11287 N NH2   A ARG B 307 ? 0.2655 0.3310 0.2353 0.0320  -0.0143 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2   
11288 N NH2   B ARG B 307 ? 0.1515 0.3926 0.3270 0.0613  0.0828  0.0220  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2   
11315 N N     . GLU B 308 ? 0.1439 0.1951 0.2392 0.0561  0.0205  0.0029  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B N     
11316 C CA    . GLU B 308 ? 0.1556 0.1963 0.2331 0.0425  0.0307  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CA    
11317 C C     . GLU B 308 ? 0.1571 0.1982 0.2150 0.0351  0.0307  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B C     
11318 O O     . GLU B 308 ? 0.1671 0.2191 0.2117 0.0484  0.0326  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B O     
11319 C CB    . GLU B 308 ? 0.1958 0.1954 0.2506 0.0590  0.0323  0.0092  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CB    
11320 C CG    . GLU B 308 ? 0.1751 0.1908 0.2570 0.0725  0.0092  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CG    
11321 C CD    . GLU B 308 ? 0.2014 0.2042 0.2629 0.0576  0.0212  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B CD    
11322 O OE1   . GLU B 308 ? 0.2120 0.1756 0.2531 0.0572  0.0139  0.0013  ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE1   
11323 O OE2   . GLU B 308 ? 0.1920 0.2439 0.2835 0.0441  0.0436  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 307 GLU B OE2   
11330 N N     . PRO B 309 ? 0.1606 0.1899 0.2266 0.0478  0.0264  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B N     
11331 C CA    . PRO B 309 ? 0.1469 0.2078 0.2545 0.0509  0.0213  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CA    
11332 C C     . PRO B 309 ? 0.2060 0.2258 0.2884 0.0152  0.0581  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B C     
11333 O O     . PRO B 309 ? 0.2360 0.2714 0.3131 -0.0041 0.0368  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B O     
11334 C CB    . PRO B 309 ? 0.1643 0.2228 0.2676 0.0716  -0.0026 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CB    
11335 C CG    . PRO B 309 ? 0.2003 0.2558 0.2577 0.0816  0.0030  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CG    
11336 C CD    . PRO B 309 ? 0.1815 0.2159 0.2338 0.0511  0.0242  0.0004  ? ? ? ? ? ? 308 PRO B CD    
11344 N N     . LYS B 310 ? 0.2163 0.1638 0.3072 0.0185  0.1054  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B N     
11345 C CA    . LYS B 310 ? 0.2861 0.1607 0.3535 0.0233  0.1357  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CA    
11346 C C     . LYS B 310 ? 0.2790 0.1496 0.3240 -0.0284 0.1118  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B C     
11347 O O     . LYS B 310 ? 0.3421 0.1880 0.3696 -0.0487 0.1437  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B O     
11348 C CB    . LYS B 310 ? 0.3386 0.2085 0.4546 0.0735  0.1588  0.0313  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CB    
11349 C CG    . LYS B 310 ? 0.3674 0.3761 0.5401 0.0794  0.1308  0.0252  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CG    
11350 C CD    . LYS B 310 ? 0.2959 0.4780 0.7154 0.1301  0.0377  0.0456  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CD    
11351 C CE    . LYS B 310 ? 0.3021 0.6838 0.8646 0.0011  -0.0928 0.1073  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CE    
11352 N NZ    . LYS B 310 ? 0.4128 0.6597 0.8860 0.0750  -0.0356 0.1423  ? ? ? ? ? ? 309 LYS B NZ    
11366 N N     . THR B 311 ? 0.1897 0.1412 0.2702 -0.0134 0.0641  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 310 THR B N     
11367 C CA    . THR B 311 ? 0.1513 0.1515 0.2458 0.0007  0.0392  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CA    
11368 C C     . THR B 311 ? 0.1214 0.1396 0.2092 -0.0146 0.0221  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 310 THR B C     
11369 O O     . THR B 311 ? 0.1301 0.1419 0.2007 -0.0244 0.0303  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 310 THR B O     
11370 C CB    . THR B 311 ? 0.1747 0.1592 0.2481 0.0066  0.0156  0.0032  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CB    
11371 O OG1   . THR B 311 ? 0.1799 0.1768 0.2376 -0.0069 0.0073  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 310 THR B OG1   
11372 C CG2   . THR B 311 ? 0.2113 0.1772 0.2555 0.0266  0.0192  0.0112  ? ? ? ? ? ? 310 THR B CG2   
11380 N N     . PRO B 312 ? 0.1316 0.1231 0.2033 -0.0179 0.0229  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B N     
11381 C CA    . PRO B 312 ? 0.1226 0.1132 0.1972 -0.0183 0.0234  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CA    
11382 C C     . PRO B 312 ? 0.1004 0.1216 0.1902 -0.0165 0.0272  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B C     
11383 O O     . PRO B 312 ? 0.0850 0.1311 0.1828 -0.0231 0.0139  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B O     
11384 C CB    . PRO B 312 ? 0.1162 0.1378 0.2043 -0.0335 0.0183  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CB    
11385 C CG    . PRO B 312 ? 0.1603 0.1550 0.2327 -0.0309 0.0370  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CG    
11386 C CD    . PRO B 312 ? 0.1716 0.1195 0.2241 -0.0489 0.0335  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 311 PRO B CD    
11394 N N     . GLN B 313 ? 0.0930 0.1353 0.1811 -0.0025 0.0226  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B N     
11395 C CA    . GLN B 313 ? 0.0911 0.1241 0.1766 0.0009  0.0134  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CA    
11396 C C     . GLN B 313 ? 0.0868 0.1221 0.1698 0.0105  0.0178  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B C     
11397 O O     . GLN B 313 ? 0.0838 0.1207 0.1651 -0.0036 0.0165  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B O     
11398 C CB    . GLN B 313 ? 0.0984 0.1237 0.1825 -0.0056 0.0083  0.0011  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CB    
11399 C CG    . GLN B 313 ? 0.1046 0.1218 0.1773 -0.0014 0.0239  0.0042  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CG    
11400 C CD    . GLN B 313 ? 0.1315 0.1193 0.1738 0.0088  0.0309  0.0032  ? ? ? ? ? ? 312 GLN B CD    
11401 O OE1   . GLN B 313 ? 0.1859 0.1293 0.1781 -0.0055 0.0533  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B OE1   
11402 N NE2   . GLN B 313 ? 0.1313 0.1086 0.1747 0.0008  0.0315  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 312 GLN B NE2   
11411 N N     . ASP B 314 ? 0.0956 0.1305 0.1737 0.0102  0.0210  0.0014  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B N     
11412 C CA    . ASP B 314 ? 0.0952 0.1456 0.1785 0.0046  0.0199  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CA    
11413 C C     . ASP B 314 ? 0.0875 0.1412 0.1755 -0.0129 0.0265  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B C     
11414 O O     . ASP B 314 ? 0.0887 0.1300 0.1774 -0.0057 0.0205  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B O     
11415 C CB    . ASP B 314 ? 0.1152 0.1687 0.2156 0.0335  0.0337  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CB    
11416 C CG    . ASP B 314 ? 0.1725 0.1838 0.2771 0.0593  0.0417  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CG    
11417 O OD1   . ASP B 314 ? 0.1979 0.2458 0.2478 0.1069  0.0304  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD1   
11418 O OD2   . ASP B 314 ? 0.2093 0.1880 0.3783 0.0379  0.0048  0.0113  ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD2   
11423 N N     A ARG B 315 ? 0.0827 0.1318 0.1676 -0.0081 0.0219  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N     
11424 N N     B ARG B 315 ? 0.0800 0.1419 0.1856 -0.0233 0.0258  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B N     
11425 C CA    A ARG B 315 ? 0.0769 0.1419 0.1579 -0.0160 0.0113  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA    
11426 C CA    B ARG B 315 ? 0.0953 0.1682 0.1959 -0.0212 0.0187  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CA    
11427 C C     A ARG B 315 ? 0.0598 0.1381 0.1592 -0.0129 -0.0081 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C     
11428 C C     B ARG B 315 ? 0.0608 0.1547 0.1733 -0.0113 0.0069  0.0148  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B C     
11429 O O     A ARG B 315 ? 0.0650 0.1337 0.1654 -0.0148 -0.0136 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O     
11430 O O     B ARG B 315 ? 0.0551 0.1598 0.1759 -0.0009 0.0057  0.0303  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B O     
11431 C CB    A ARG B 315 ? 0.0710 0.1430 0.1557 -0.0091 0.0184  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB    
11432 C CB    B ARG B 315 ? 0.1021 0.2103 0.2407 -0.0161 0.0163  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CB    
11433 C CG    A ARG B 315 ? 0.0611 0.1223 0.1583 -0.0173 0.0071  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG    
11434 C CG    B ARG B 315 ? 0.1424 0.2209 0.2581 -0.0303 0.0187  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CG    
11435 C CD    A ARG B 315 ? 0.0920 0.1553 0.1607 -0.0325 -0.0068 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD    
11436 C CD    B ARG B 315 ? 0.2038 0.2443 0.2567 -0.0474 -0.0110 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CD    
11437 N NE    A ARG B 315 ? 0.1303 0.1538 0.1746 -0.0402 0.0074  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE    
11438 N NE    B ARG B 315 ? 0.2559 0.2346 0.2741 -0.0476 -0.0170 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NE    
11439 C CZ    A ARG B 315 ? 0.1611 0.1329 0.1889 -0.0423 0.0112  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ    
11440 C CZ    B ARG B 315 ? 0.2846 0.2050 0.3262 -0.0210 0.0008  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B CZ    
11441 N NH1   A ARG B 315 ? 0.1640 0.1149 0.1941 -0.0147 0.0350  0.0017  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1   
11442 N NH1   B ARG B 315 ? 0.2364 0.1907 0.3662 -0.0689 0.0489  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH1   
11443 N NH2   A ARG B 315 ? 0.2677 0.1318 0.2081 -0.0554 0.0231  0.0058  ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2   
11444 N NH2   B ARG B 315 ? 0.3119 0.2060 0.3338 0.0021  -0.0095 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 314 ARG B NH2   
11471 N N     . PHE B 316 ? 0.0709 0.1300 0.1705 -0.0180 0.0114  0.0002  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B N     
11472 C CA    . PHE B 316 ? 0.0553 0.1343 0.1672 -0.0085 0.0080  0.0039  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CA    
11473 C C     . PHE B 316 ? 0.0482 0.1193 0.1659 0.0040  0.0106  0.0004  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B C     
11474 O O     . PHE B 316 ? 0.0535 0.1223 0.1779 0.0051  0.0121  0.0139  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B O     
11475 C CB    . PHE B 316 ? 0.0481 0.1429 0.1612 -0.0125 0.0019  0.0154  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CB    
11476 C CG    . PHE B 316 ? 0.0415 0.1378 0.1602 0.0002  0.0013  0.0125  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CG    
11477 C CD1   . PHE B 316 ? 0.0516 0.1394 0.1613 0.0090  0.0005  0.0201  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD1   
11478 C CD2   . PHE B 316 ? 0.0460 0.1573 0.1643 0.0052  -0.0055 0.0035  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD2   
11479 C CE1   . PHE B 316 ? 0.0489 0.1441 0.1769 0.0146  0.0055  0.0193  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE1   
11480 C CE2   . PHE B 316 ? 0.0438 0.1688 0.1672 0.0045  -0.0037 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE2   
11481 C CZ    . PHE B 316 ? 0.0451 0.1467 0.1795 -0.0020 0.0030  0.0035  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CZ    
11491 N N     . ALA B 317 ? 0.0605 0.1007 0.1594 0.0054  0.0068  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B N     
11492 C CA    . ALA B 317 ? 0.0520 0.1370 0.1657 0.0030  0.0019  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CA    
11493 C C     . ALA B 317 ? 0.0492 0.1171 0.1679 0.0139  0.0012  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B C     
11494 O O     . ALA B 317 ? 0.0687 0.1251 0.1715 0.0023  -0.0104 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B O     
11495 C CB    . ALA B 317 ? 0.0537 0.1401 0.1729 -0.0022 -0.0092 0.0099  ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CB    
11501 N N     . LEU B 318 ? 0.0446 0.1287 0.1677 -0.0015 0.0113  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N     
11502 C CA    . LEU B 318 ? 0.0482 0.1463 0.1746 -0.0049 0.0044  0.0062  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA    
11503 C C     . LEU B 318 ? 0.0416 0.1487 0.1558 -0.0011 0.0147  0.0037  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C     
11504 O O     . LEU B 318 ? 0.0493 0.1683 0.1792 -0.0014 0.0152  0.0142  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O     
11505 C CB    . LEU B 318 ? 0.0529 0.1533 0.1897 0.0209  0.0106  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB    
11506 C CG    . LEU B 318 ? 0.0899 0.1772 0.2374 0.0337  0.0160  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG    
11507 C CD1   . LEU B 318 ? 0.1149 0.2092 0.2657 0.0675  -0.0084 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1   
11508 C CD2   . LEU B 318 ? 0.0816 0.2159 0.2450 0.0500  0.0069  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2   
11520 N N     . LEU B 319 ? 0.0381 0.1423 0.1474 -0.0017 0.0102  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B N     
11521 C CA    . LEU B 319 ? 0.0475 0.1474 0.1626 0.0056  0.0063  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CA    
11522 C C     . LEU B 319 ? 0.0429 0.1322 0.1605 0.0010  0.0160  0.0040  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B C     
11523 O O     . LEU B 319 ? 0.0471 0.1351 0.1740 -0.0125 0.0032  0.0148  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B O     
11524 C CB    . LEU B 319 ? 0.0486 0.1330 0.1729 0.0037  -0.0002 0.0169  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CB    
11525 C CG    . LEU B 319 ? 0.0488 0.1580 0.1868 0.0012  -0.0103 0.0124  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CG    
11526 C CD1   . LEU B 319 ? 0.0540 0.1884 0.1937 -0.0057 -0.0104 0.0018  ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD1   
11527 C CD2   . LEU B 319 ? 0.0630 0.1789 0.1887 -0.0004 -0.0117 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD2   
11539 N N     . PHE B 320 ? 0.0605 0.1268 0.1553 -0.0010 0.0104  0.0075  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N     
11540 C CA    . PHE B 320 ? 0.0605 0.1257 0.1595 -0.0065 0.0136  0.0090  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA    
11541 C C     . PHE B 320 ? 0.0632 0.1374 0.1536 0.0021  0.0137  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C     
11542 O O     . PHE B 320 ? 0.0753 0.1271 0.1634 -0.0085 0.0176  0.0013  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O     
11543 C CB    . PHE B 320 ? 0.0635 0.1229 0.1664 -0.0126 0.0140  0.0124  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB    
11544 C CG    . PHE B 320 ? 0.0604 0.1437 0.1557 -0.0175 0.0075  0.0052  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG    
11545 C CD1   . PHE B 320 ? 0.0639 0.1654 0.1645 0.0014  0.0121  0.0078  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1   
11546 C CD2   . PHE B 320 ? 0.0778 0.1600 0.1615 -0.0003 -0.0122 0.0004  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2   
11547 C CE1   . PHE B 320 ? 0.0870 0.1792 0.1888 0.0174  0.0223  0.0184  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1   
11548 C CE2   . PHE B 320 ? 0.1199 0.1579 0.1679 -0.0159 -0.0144 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2   
11549 C CZ    . PHE B 320 ? 0.1235 0.1675 0.1783 0.0083  0.0051  0.0169  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ    
11559 N N     . ALA B 321 ? 0.0467 0.1290 0.1615 -0.0052 0.0041  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B N     
11560 C CA    . ALA B 321 ? 0.0456 0.1428 0.1677 -0.0033 0.0047  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CA    
11561 C C     . ALA B 321 ? 0.0479 0.1442 0.1708 0.0002  0.0103  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B C     
11562 O O     . ALA B 321 ? 0.0573 0.1426 0.1801 -0.0106 0.0137  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B O     
11563 C CB    . ALA B 321 ? 0.0652 0.1798 0.1642 0.0185  0.0070  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B CB    
11569 N N     . ALA B 322 ? 0.0475 0.1538 0.1638 -0.0229 0.0098  0.0014  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N     
11570 C CA    . ALA B 322 ? 0.0513 0.1474 0.1639 -0.0080 0.0121  0.0001  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA    
11571 C C     . ALA B 322 ? 0.0487 0.1246 0.1647 -0.0246 0.0043  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C     
11572 O O     . ALA B 322 ? 0.0580 0.1288 0.1772 -0.0150 0.0076  0.0092  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O     
11573 C CB    . ALA B 322 ? 0.0644 0.1538 0.1580 -0.0140 0.0255  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB    
11579 N N     . SER B 323 ? 0.0489 0.1239 0.1745 0.0020  0.0106  0.0080  ? ? ? ? ? ? 322 SER B N     
11580 C CA    . SER B 323 ? 0.0501 0.1419 0.1803 -0.0070 0.0105  0.0034  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA    
11581 C C     . SER B 323 ? 0.0475 0.1365 0.1742 0.0078  0.0159  0.0088  ? ? ? ? ? ? 322 SER B C     
11582 O O     . SER B 323 ? 0.0553 0.1392 0.1966 -0.0058 0.0019  0.0077  ? ? ? ? ? ? 322 SER B O     
11583 C CB    . SER B 323 ? 0.0671 0.1568 0.2027 -0.0017 0.0281  0.0064  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB    
11584 O OG    . SER B 323 ? 0.1085 0.1995 0.2180 0.0063  0.0323  0.0202  ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG    
11590 N N     . MET B 324 ? 0.0600 0.1299 0.1681 -0.0037 0.0124  0.0030  ? ? ? ? ? ? 323 MET B N     
11591 C CA    . MET B 324 ? 0.0739 0.1520 0.1685 -0.0233 0.0002  0.0037  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CA    
11592 C C     . MET B 324 ? 0.0613 0.1510 0.1794 -0.0138 -0.0032 0.0052  ? ? ? ? ? ? 323 MET B C     
11593 O O     . MET B 324 ? 0.0805 0.1341 0.1958 -0.0202 -0.0064 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 323 MET B O     
11594 C CB    . MET B 324 ? 0.0714 0.1379 0.1681 -0.0081 -0.0086 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 323 MET B CB    
11595 C CG    . MET B 324 ? 0.0735 0.1433 0.1771 0.0020  -0.0054 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 323 MET B CG    
11596 S SD    . MET B 324 ? 0.1017 0.1629 0.1936 -0.0059 0.0106  0.0025  ? ? ? ? ? ? 323 MET B SD    
11597 C CE    . MET B 324 ? 0.0966 0.1450 0.2098 -0.0247 0.0251  0.0092  ? ? ? ? ? ? 323 MET B CE    
11607 N N     . THR B 325 ? 0.0709 0.1479 0.1839 -0.0242 0.0101  0.0020  ? ? ? ? ? ? 324 THR B N     
11608 C CA    . THR B 325 ? 0.0812 0.1542 0.1986 -0.0205 0.0198  0.0028  ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA    
11609 C C     . THR B 325 ? 0.0697 0.1531 0.1916 -0.0285 0.0237  0.0051  ? ? ? ? ? ? 324 THR B C     
11610 O O     . THR B 325 ? 0.0708 0.1505 0.2067 -0.0309 0.0218  0.0037  ? ? ? ? ? ? 324 THR B O     
11611 C CB    . THR B 325 ? 0.0978 0.1498 0.2186 -0.0093 0.0087  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB    
11612 O OG1   . THR B 325 ? 0.1834 0.2093 0.2437 0.0705  -0.0202 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1   
11613 C CG2   . THR B 325 ? 0.0881 0.1892 0.2328 -0.0218 0.0419  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2   
11621 N N     . ASN B 326 ? 0.0697 0.1315 0.1807 -0.0323 0.0195  0.0122  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B N     
11622 C CA    . ASN B 326 ? 0.0666 0.1554 0.1867 -0.0289 0.0051  0.0145  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CA    
11623 C C     . ASN B 326 ? 0.0608 0.1437 0.2012 -0.0194 -0.0023 0.0173  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B C     
11624 O O     . ASN B 326 ? 0.0915 0.1358 0.2160 -0.0321 -0.0241 0.0157  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B O     
11625 C CB    . ASN B 326 ? 0.0727 0.1620 0.1806 -0.0333 -0.0020 0.0006  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CB    
11626 C CG    . ASN B 326 ? 0.0713 0.1542 0.1816 -0.0374 0.0001  0.0133  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B CG    
11627 O OD1   . ASN B 326 ? 0.0711 0.1829 0.1903 -0.0440 0.0038  0.0190  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B OD1   
11628 N ND2   . ASN B 326 ? 0.0771 0.1489 0.1869 -0.0290 0.0034  0.0039  ? ? ? ? ? ? 325 ASN B ND2   
11635 N N     . THR B 327 ? 0.0709 0.1281 0.1990 -0.0171 0.0025  0.0076  ? ? ? ? ? ? 326 THR B N     
11636 C CA    . THR B 327 ? 0.0788 0.1342 0.2008 -0.0056 0.0051  0.0139  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CA    
11637 C C     . THR B 327 ? 0.0924 0.1404 0.2068 -0.0151 0.0063  0.0165  ? ? ? ? ? ? 326 THR B C     
11638 O O     . THR B 327 ? 0.1215 0.1667 0.2249 -0.0288 -0.0004 0.0009  ? ? ? ? ? ? 326 THR B O     
11639 C CB    . THR B 327 ? 0.0861 0.1351 0.2070 -0.0040 0.0029  0.0064  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CB    
11640 O OG1   . THR B 327 ? 0.0748 0.1600 0.2048 -0.0133 0.0146  0.0251  ? ? ? ? ? ? 326 THR B OG1   
11641 C CG2   . THR B 327 ? 0.0881 0.1585 0.2214 0.0150  -0.0016 0.0034  ? ? ? ? ? ? 326 THR B CG2   
11649 N N     . GLY B 328 ? 0.0953 0.1443 0.2233 -0.0361 0.0102  0.0096  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N     
11650 C CA    . GLY B 328 ? 0.1069 0.1599 0.2297 -0.0403 -0.0003 0.0142  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA    
11651 C C     . GLY B 328 ? 0.0883 0.1700 0.2287 -0.0381 -0.0058 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C     
11652 O O     . GLY B 328 ? 0.1004 0.1787 0.2482 -0.0447 -0.0224 0.0040  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O     
11656 N N     . GLY B 329 ? 0.0672 0.1535 0.2201 -0.0237 -0.0022 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 328 GLY B N     
11657 C CA    . GLY B 329 ? 0.0753 0.1712 0.2186 -0.0146 0.0018  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 328 GLY B CA    
11658 C C     . GLY B 329 ? 0.0560 0.1545 0.2137 -0.0113 0.0003  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 328 GLY B C     
11659 O O     . GLY B 329 ? 0.0644 0.1571 0.2127 -0.0149 -0.0002 0.0037  ? ? ? ? ? ? 328 GLY B O     
11663 N N     . GLY B 330 ? 0.0604 0.1737 0.2173 -0.0112 0.0083  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B N     
11664 C CA    . GLY B 330 ? 0.0797 0.1661 0.2088 -0.0067 -0.0013 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B CA    
11665 C C     . GLY B 330 ? 0.0474 0.1558 0.1861 -0.0069 -0.0044 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B C     
11666 O O     . GLY B 330 ? 0.0861 0.2032 0.1868 -0.0282 0.0108  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 329 GLY B O     
11670 N N     . ASP B 331 ? 0.0658 0.1559 0.1821 -0.0193 -0.0005 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B N     
11671 C CA    . ASP B 331 ? 0.0549 0.1798 0.1849 -0.0193 0.0009  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CA    
11672 C C     . ASP B 331 ? 0.0561 0.1643 0.1812 -0.0030 0.0111  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B C     
11673 O O     . ASP B 331 ? 0.1089 0.1701 0.2002 -0.0068 0.0318  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B O     
11674 C CB    . ASP B 331 ? 0.0564 0.2078 0.1994 -0.0132 0.0086  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CB    
11675 C CG    . ASP B 331 ? 0.0784 0.2592 0.2264 -0.0118 0.0357  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B CG    
11676 O OD1   . ASP B 331 ? 0.0919 0.2304 0.1965 0.0027  0.0250  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD1   
11677 O OD2   . ASP B 331 ? 0.1065 0.3398 0.2877 -0.0068 0.0397  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 330 ASP B OD2   
11682 N N     . ALA B 332 ? 0.0562 0.1754 0.1782 -0.0110 -0.0028 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B N     
11683 C CA    . ALA B 332 ? 0.0659 0.1878 0.1889 -0.0245 -0.0026 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CA    
11684 C C     . ALA B 332 ? 0.0835 0.1721 0.1882 -0.0174 0.0007  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B C     
11685 O O     . ALA B 332 ? 0.1267 0.1888 0.1971 0.0030  0.0031  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 331 ALA B O     
11686 C CB    . ALA B 332 ? 0.1038 0.2015 0.2060 -0.0622 -0.0188 0.0196  ? ? ? ? ? ? 331 ALA B CB    
11692 N N     . TYR B 333 ? 0.0751 0.1740 0.1937 0.0084  -0.0070 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B N     
11693 C CA    . TYR B 333 ? 0.0727 0.1755 0.2072 0.0147  -0.0004 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CA    
11694 C C     . TYR B 333 ? 0.0859 0.1860 0.2118 0.0075  0.0072  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B C     
11695 O O     . TYR B 333 ? 0.1016 0.1799 0.2174 0.0071  0.0029  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B O     
11696 C CB    . TYR B 333 ? 0.0918 0.1802 0.2112 0.0311  -0.0179 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CB    
11697 C CG    . TYR B 333 ? 0.0712 0.1766 0.2137 0.0209  -0.0073 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CG    
11698 C CD1   . TYR B 333 ? 0.0662 0.1909 0.2267 0.0133  0.0046  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD1   
11699 C CD2   . TYR B 333 ? 0.0562 0.1702 0.2045 0.0212  -0.0106 0.0059  ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CD2   
11700 C CE1   . TYR B 333 ? 0.0668 0.2069 0.2172 -0.0023 0.0301  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE1   
11701 C CE2   . TYR B 333 ? 0.0568 0.1771 0.2063 0.0149  0.0103  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CE2   
11702 C CZ    . TYR B 333 ? 0.0599 0.1897 0.2172 -0.0027 0.0204  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B CZ    
11703 O OH    . TYR B 333 ? 0.0869 0.1928 0.2574 -0.0146 0.0438  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 332 TYR B OH    
11713 N N     . THR B 334 ? 0.1017 0.1809 0.2242 0.0190  0.0156  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 333 THR B N     
11714 C CA    . THR B 334 ? 0.1584 0.1719 0.2192 0.0338  0.0213  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 333 THR B CA    
11715 C C     . THR B 334 ? 0.1417 0.1648 0.2202 0.0444  0.0180  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 333 THR B C     
11716 O O     . THR B 334 ? 0.1217 0.1868 0.2219 0.0496  0.0161  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 333 THR B O     
11717 C CB    . THR B 334 ? 0.1623 0.2110 0.2338 0.0310  0.0374  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 333 THR B CB    
11718 O OG1   . THR B 334 ? 0.1617 0.2509 0.2523 0.0632  0.0316  0.0076  ? ? ? ? ? ? 333 THR B OG1   
11719 C CG2   . THR B 334 ? 0.1874 0.2359 0.2346 0.0494  0.0301  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 333 THR B CG2   
11727 N N     . PHE B 335 ? 0.1531 0.1770 0.2296 0.0396  0.0339  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B N     
11728 C CA    . PHE B 335 ? 0.1667 0.1860 0.2393 0.0443  0.0429  0.0152  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CA    
11729 C C     . PHE B 335 ? 0.1567 0.1840 0.2374 0.0566  0.0328  0.0144  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B C     
11730 O O     . PHE B 335 ? 0.1752 0.1997 0.2245 0.0596  0.0180  0.0264  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B O     
11731 C CB    . PHE B 335 ? 0.2062 0.1812 0.2410 0.0445  0.0611  0.0176  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CB    
11732 C CG    . PHE B 335 ? 0.2351 0.2065 0.2480 0.0240  0.0757  0.0003  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CG    
11733 C CD1   . PHE B 335 ? 0.2456 0.2462 0.2572 -0.0223 0.0831  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD1   
11734 C CD2   . PHE B 335 ? 0.2146 0.2748 0.2800 0.0463  0.0659  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CD2   
11735 C CE1   . PHE B 335 ? 0.2628 0.3038 0.2884 -0.0441 0.1154  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE1   
11736 C CE2   . PHE B 335 ? 0.2543 0.2917 0.3036 -0.0020 0.0729  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CE2   
11737 C CZ    . PHE B 335 ? 0.3527 0.3170 0.3064 -0.0152 0.1039  0.0014  ? ? ? ? ? ? 334 PHE B CZ    
11747 N N     . GLN B 336 ? 0.1542 0.1958 0.2505 0.0607  0.0314  0.0028  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B N     
11748 C CA    . GLN B 336 ? 0.1541 0.2176 0.2542 0.0687  0.0177  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CA    
11749 C C     . GLN B 336 ? 0.1326 0.2285 0.2461 0.0570  0.0173  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B C     
11750 O O     . GLN B 336 ? 0.1352 0.2272 0.2626 0.0644  0.0044  0.0095  ? ? ? ? ? ? 335 GLN B O     
11751 C CB    . GLN B 336 ? 0.1761 0.2390 0.2654 0.0745  0.0244  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CB    
11752 C CG    . GLN B 336 ? 0.2487 0.2550 0.2713 0.0764  -0.0051 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CG    
11753 C CD    . GLN B 336 ? 0.2628 0.2346 0.3031 0.0930  -0.0348 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B CD    
11754 O OE1   . GLN B 336 ? 0.1900 0.2400 0.2804 0.0843  -0.0184 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B OE1   
11755 N NE2   . GLN B 336 ? 0.2469 0.2349 0.3738 0.1009  -0.0529 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 335 GLN B NE2   
11764 N N     . GLU B 337 ? 0.1407 0.2063 0.2299 0.0468  0.0233  0.0023  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B N     
11765 C CA    . GLU B 337 ? 0.1236 0.2003 0.2528 0.0415  0.0196  0.0203  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CA    
11766 C C     . GLU B 337 ? 0.1086 0.1922 0.2438 0.0344  0.0101  0.0126  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B C     
11767 O O     . GLU B 337 ? 0.1156 0.1953 0.2540 0.0262  0.0126  0.0020  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B O     
11768 C CB    . GLU B 337 ? 0.1268 0.2375 0.2718 0.0391  0.0519  0.0370  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CB    
11769 C CG    . GLU B 337 ? 0.1262 0.3097 0.2922 0.0604  0.0547  0.0457  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CG    
11770 C CD    . GLU B 337 ? 0.1390 0.3108 0.3099 0.0497  0.0691  0.0690  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B CD    
11771 O OE1   . GLU B 337 ? 0.1760 0.2640 0.2867 0.0147  0.0498  0.0320  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE1   
11772 O OE2   . GLU B 337 ? 0.1760 0.3276 0.3697 0.0253  0.0655  0.0950  ? ? ? ? ? ? 336 GLU B OE2   
11779 N N     . TYR B 338 ? 0.0991 0.1987 0.2254 0.0389  0.0095  0.0084  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B N     
11780 C CA    . TYR B 338 ? 0.1123 0.1902 0.2198 0.0261  -0.0022 0.0073  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CA    
11781 C C     . TYR B 338 ? 0.1169 0.2183 0.2219 0.0365  -0.0039 0.0060  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B C     
11782 O O     . TYR B 338 ? 0.1123 0.2160 0.2233 0.0362  -0.0023 0.0152  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B O     
11783 C CB    . TYR B 338 ? 0.1075 0.1874 0.2260 0.0200  0.0028  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CB    
11784 C CG    . TYR B 338 ? 0.0777 0.1593 0.2216 0.0099  0.0243  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CG    
11785 C CD1   . TYR B 338 ? 0.0788 0.1780 0.2129 0.0067  0.0090  0.0046  ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD1   
11786 C CD2   . TYR B 338 ? 0.0881 0.1557 0.2210 0.0231  0.0078  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CD2   
11787 C CE1   . TYR B 338 ? 0.0970 0.1715 0.2168 0.0280  0.0040  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE1   
11788 C CE2   . TYR B 338 ? 0.0944 0.1623 0.2183 0.0144  0.0112  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CE2   
11789 C CZ    . TYR B 338 ? 0.0846 0.1721 0.2209 0.0246  -0.0018 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B CZ    
11790 O OH    . TYR B 338 ? 0.1006 0.1770 0.2321 0.0282  0.0028  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 337 TYR B OH    
11800 N N     . GLU B 339 ? 0.1395 0.2296 0.2311 0.0539  -0.0027 0.0093  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B N     
11801 C CA    . GLU B 339 ? 0.1565 0.2224 0.2584 0.0533  -0.0072 0.0217  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CA    
11802 C C     . GLU B 339 ? 0.1458 0.2130 0.2527 0.0668  -0.0003 0.0156  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B C     
11803 O O     . GLU B 339 ? 0.1714 0.2521 0.2536 0.0802  -0.0092 0.0184  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B O     
11804 C CB    . GLU B 339 ? 0.1987 0.2419 0.3156 0.0525  -0.0482 0.0240  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CB    
11805 C CG    . GLU B 339 ? 0.3048 0.2986 0.3817 -0.0155 -0.0986 0.0141  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CG    
11806 C CD    . GLU B 339 ? 0.5033 0.4002 0.4005 -0.0438 -0.1645 0.0133  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B CD    
11807 O OE1   . GLU B 339 ? 0.3807 0.5478 0.3554 0.0190  -0.0793 0.0189  ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE1   
11808 O OE2   . GLU B 339 ? 0.4838 0.4735 0.4384 0.0646  -0.1322 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 338 GLU B OE2   
11815 N N     . GLU B 340 ? 0.1319 0.2260 0.2705 0.0708  0.0132  0.0204  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B N     
11816 C CA    . GLU B 340 ? 0.1353 0.2369 0.2940 0.0657  0.0245  0.0357  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CA    
11817 C C     . GLU B 340 ? 0.1129 0.2229 0.2856 0.0539  -0.0046 0.0214  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B C     
11818 O O     . GLU B 340 ? 0.0929 0.2430 0.2966 0.0478  -0.0118 0.0221  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B O     
11819 C CB    . GLU B 340 ? 0.1874 0.3076 0.3328 0.0699  0.0683  0.0289  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CB    
11820 C CG    . GLU B 340 ? 0.3048 0.3914 0.4362 0.0151  0.1010  0.0410  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CG    
11821 C CD    . GLU B 340 ? 0.4810 0.4960 0.5248 -0.0882 0.1740  0.0523  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CD    
11822 O OE1   . GLU B 340 ? 0.5866 0.7304 0.4114 0.0951  0.1740  0.0132  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE1   
11823 O OE2   . GLU B 340 ? 0.5418 0.4283 0.7132 -0.1357 0.2128  0.0730  ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE2   
11830 N N     . TRP B 341 ? 0.0942 0.2136 0.2682 0.0473  0.0089  0.0247  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B N     
11831 C CA    . TRP B 341 ? 0.0928 0.2052 0.2611 0.0353  -0.0067 0.0252  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CA    
11832 C C     . TRP B 341 ? 0.0892 0.2059 0.2493 0.0280  -0.0066 0.0125  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B C     
11833 O O     . TRP B 341 ? 0.1054 0.2185 0.2540 0.0214  -0.0168 0.0148  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B O     
11834 C CB    . TRP B 341 ? 0.0883 0.1880 0.2578 0.0349  -0.0036 0.0397  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CB    
11835 C CG    . TRP B 341 ? 0.0908 0.1814 0.2638 0.0168  -0.0193 0.0379  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CG    
11836 C CD1   . TRP B 341 ? 0.0951 0.2470 0.2765 0.0224  -0.0145 0.0452  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD1   
11837 C CD2   . TRP B 341 ? 0.0897 0.1779 0.2488 0.0115  -0.0244 0.0170  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD2   
11838 N NE1   . TRP B 341 ? 0.0976 0.2658 0.2724 0.0117  0.0061  0.0464  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B NE1   
11839 C CE2   . TRP B 341 ? 0.1049 0.2264 0.2520 0.0208  -0.0123 0.0328  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE2   
11840 C CE3   . TRP B 341 ? 0.0953 0.1662 0.2464 0.0051  -0.0251 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE3   
11841 C CZ2   . TRP B 341 ? 0.1481 0.2379 0.2447 0.0068  -0.0270 0.0202  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ2   
11842 C CZ3   . TRP B 341 ? 0.1260 0.1626 0.2617 0.0170  -0.0461 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ3   
11843 C CH2   . TRP B 341 ? 0.1357 0.1939 0.2521 0.0206  -0.0360 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CH2   
11854 N N     . PHE B 342 ? 0.1043 0.2010 0.2453 0.0287  -0.0073 0.0137  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B N     
11855 C CA    . PHE B 342 ? 0.1091 0.2142 0.2348 0.0338  -0.0092 0.0159  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CA    
11856 C C     . PHE B 342 ? 0.1203 0.2422 0.2388 0.0224  -0.0168 0.0080  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B C     
11857 O O     . PHE B 342 ? 0.1109 0.2529 0.2501 0.0317  -0.0212 0.0145  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B O     
11858 C CB    . PHE B 342 ? 0.1353 0.2314 0.2227 0.0178  -0.0268 0.0233  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CB    
11859 C CG    . PHE B 342 ? 0.1264 0.2127 0.2234 0.0157  -0.0336 0.0106  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CG    
11860 C CD1   . PHE B 342 ? 0.1213 0.2013 0.2313 0.0175  -0.0476 0.0168  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD1   
11861 C CD2   . PHE B 342 ? 0.1452 0.2244 0.2228 0.0004  -0.0154 0.0012  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD2   
11862 C CE1   . PHE B 342 ? 0.1346 0.1976 0.2435 -0.0003 -0.0539 0.0145  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE1   
11863 C CE2   . PHE B 342 ? 0.1584 0.2073 0.2404 -0.0333 -0.0350 0.0001  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE2   
11864 C CZ    . PHE B 342 ? 0.1423 0.1933 0.2474 0.0009  -0.0597 0.0121  ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CZ    
11874 N N     . THR B 343 ? 0.1267 0.2628 0.2421 0.0466  -0.0217 0.0058  ? ? ? ? ? ? 342 THR B N     
11875 C CA    . THR B 343 ? 0.1399 0.2622 0.2680 0.0725  -0.0434 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 342 THR B CA    
11876 C C     . THR B 343 ? 0.1344 0.2691 0.2881 0.0501  -0.0391 0.0021  ? ? ? ? ? ? 342 THR B C     
11877 O O     . THR B 343 ? 0.1099 0.2813 0.3050 0.0554  -0.0313 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 342 THR B O     
11878 C CB    . THR B 343 ? 0.1807 0.2716 0.3148 0.1144  -0.0283 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 342 THR B CB    
11879 O OG1   . THR B 343 ? 0.2373 0.2444 0.3325 0.0936  -0.0436 0.0059  ? ? ? ? ? ? 342 THR B OG1   
11880 C CG2   . THR B 343 ? 0.1768 0.3005 0.3474 0.1087  -0.0298 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 342 THR B CG2   
11888 N N     . ALA B 344 ? 0.0877 0.2580 0.3016 0.0420  -0.0160 0.0056  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B N     
11889 C CA    . ALA B 344 ? 0.1070 0.2640 0.3290 0.0338  -0.0111 0.0107  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CA    
11890 C C     . ALA B 344 ? 0.0916 0.2577 0.3299 0.0105  -0.0264 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B C     
11891 O O     . ALA B 344 ? 0.1214 0.3406 0.3547 -0.0383 -0.0182 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 343 ALA B O     
11892 C CB    . ALA B 344 ? 0.1670 0.2545 0.3471 0.0425  0.0143  0.0206  ? ? ? ? ? ? 343 ALA B CB    
11898 N N     . ALA B 345 ? 0.0808 0.2457 0.3078 0.0149  -0.0206 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B N     
11899 C CA    . ALA B 345 ? 0.0980 0.2409 0.3130 0.0313  -0.0198 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CA    
11900 C C     . ALA B 345 ? 0.0975 0.2890 0.2906 0.0537  -0.0319 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B C     
11901 O O     . ALA B 345 ? 0.1436 0.3414 0.2866 0.0479  -0.0138 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B O     
11902 C CB    . ALA B 345 ? 0.0863 0.2480 0.3221 0.0124  -0.0028 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 344 ALA B CB    
11908 N N     . GLY B 346 ? 0.0775 0.2762 0.2843 0.0204  -0.0268 0.0044  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N     
11909 C CA    . GLY B 346 ? 0.0897 0.3045 0.2695 0.0127  -0.0379 0.0095  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA    
11910 C C     . GLY B 346 ? 0.0959 0.3201 0.2581 0.0149  -0.0440 0.0240  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C     
11911 O O     . GLY B 346 ? 0.1259 0.3885 0.2663 0.0032  -0.0608 0.0493  ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O     
11915 N N     . LEU B 347 ? 0.0808 0.2753 0.2424 0.0241  -0.0324 0.0066  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B N     
11916 C CA    . LEU B 347 ? 0.0799 0.2676 0.2341 0.0242  -0.0293 0.0120  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CA    
11917 C C     . LEU B 347 ? 0.0883 0.2436 0.2363 0.0242  -0.0180 0.0174  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B C     
11918 O O     . LEU B 347 ? 0.1360 0.2396 0.2392 0.0483  0.0134  0.0134  ? ? ? ? ? ? 346 LEU B O     
11919 C CB    . LEU B 347 ? 0.0789 0.2593 0.2299 0.0166  -0.0300 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CB    
11920 C CG    . LEU B 347 ? 0.0925 0.2598 0.2487 0.0337  -0.0268 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CG    
11921 C CD1   . LEU B 347 ? 0.0970 0.2863 0.2564 0.0398  -0.0443 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD1   
11922 C CD2   . LEU B 347 ? 0.1913 0.2608 0.2688 0.0531  0.0249  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 346 LEU B CD2   
11934 N N     . GLN B 348 ? 0.0884 0.2443 0.2558 0.0476  -0.0204 0.0054  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B N     
11935 C CA    . GLN B 348 ? 0.1102 0.2579 0.2843 0.0590  -0.0086 0.0123  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CA    
11936 C C     . GLN B 348 ? 0.1125 0.2229 0.2609 0.0692  -0.0094 0.0206  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B C     
11937 O O     . GLN B 348 ? 0.1161 0.2120 0.2616 0.0656  -0.0190 0.0221  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B O     
11938 C CB    . GLN B 348 ? 0.1487 0.3787 0.4008 0.0391  -0.0134 0.0174  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CB    
11939 C CG    . GLN B 348 ? 0.4094 0.5872 0.6045 -0.1691 0.0594  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CG    
11940 C CD    . GLN B 348 ? 0.6633 0.6614 0.9350 0.2789  0.0003  0.1058  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B CD    
11941 O OE1   . GLN B 348 ? 0.8982 0.8642 1.1177 0.4285  0.2143  0.3495  ? ? ? ? ? ? 347 GLN B OE1   
11942 N NE2   . GLN B 348 ? 0.6241 1.0057 1.1721 0.3745  0.1275  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 347 GLN B NE2   
11951 N N     A ARG B 349 ? 0.0973 0.2263 0.2592 0.0567  -0.0093 0.0323  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N     
11952 N N     B ARG B 349 ? 0.1089 0.2358 0.2619 0.0427  0.0048  0.0341  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N     
11953 C CA    A ARG B 349 ? 0.1134 0.2110 0.2789 0.0517  -0.0238 0.0237  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA    
11954 C CA    B ARG B 349 ? 0.1255 0.2269 0.2857 0.0275  0.0007  0.0340  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA    
11955 C C     A ARG B 349 ? 0.1411 0.1818 0.2688 0.0657  -0.0275 0.0087  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C     
11956 C C     B ARG B 349 ? 0.1437 0.1969 0.2716 0.0484  -0.0234 0.0184  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C     
11957 O O     A ARG B 349 ? 0.1722 0.1863 0.2777 0.0821  -0.0036 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O     
11958 O O     B ARG B 349 ? 0.1841 0.2089 0.2745 0.0773  0.0001  0.0114  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O     
11959 C CB    A ARG B 349 ? 0.1756 0.2412 0.3002 -0.0067 -0.0400 0.0229  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB    
11960 C CB    B ARG B 349 ? 0.2167 0.2665 0.3141 -0.0518 0.0143  0.0502  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB    
11961 C CG    A ARG B 349 ? 0.1724 0.2640 0.3020 0.0503  -0.0235 0.0208  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG    
11962 C CG    B ARG B 349 ? 0.2974 0.3514 0.3426 -0.0939 0.0122  0.0559  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG    
11963 C CD    A ARG B 349 ? 0.2443 0.2194 0.2945 0.0501  0.0081  0.0322  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD    
11964 C CD    B ARG B 349 ? 0.4413 0.3439 0.3411 0.0235  0.1786  0.0393  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD    
11965 N NE    A ARG B 349 ? 0.2571 0.2549 0.3259 0.0911  0.1188  0.0708  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE    
11966 N NE    B ARG B 349 ? 0.5956 0.3405 0.3163 0.0869  0.1617  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE    
11967 C CZ    A ARG B 349 ? 0.2867 0.2482 0.4073 0.0914  0.0763  0.0223  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ    
11968 C CZ    B ARG B 349 ? 0.7700 0.3710 0.3805 0.0405  0.0941  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ    
11969 N NH1   A ARG B 349 ? 0.3198 0.2509 0.3978 0.0307  0.0674  0.0199  ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1   
11970 N NH1   B ARG B 349 ? 0.7550 0.5707 0.4475 -0.0278 0.1860  -0.1100 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1   
11971 N NH2   A ARG B 349 ? 0.2735 0.2633 0.4798 0.1067  0.0221  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2   
11972 N NH2   B ARG B 349 ? 0.8158 0.3918 0.3512 0.0893  0.0159  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2   
11999 N N     . ILE B 350 ? 0.1362 0.1760 0.2635 0.0638  -0.0375 0.0170  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B N     
12000 C CA    . ILE B 350 ? 0.1684 0.1499 0.2620 0.0559  -0.0470 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CA    
12001 C C     . ILE B 350 ? 0.1699 0.1613 0.2615 0.0391  -0.0574 0.0197  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B C     
12002 O O     . ILE B 350 ? 0.2229 0.1451 0.2886 0.0334  -0.0744 0.0267  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B O     
12003 C CB    . ILE B 350 ? 0.2040 0.1649 0.2943 0.0491  -0.0541 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CB    
12004 C CG1   . ILE B 350 ? 0.2989 0.1857 0.3036 0.0748  -0.0085 0.0317  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG1   
12005 C CG2   . ILE B 350 ? 0.2111 0.2344 0.3644 0.0373  -0.0706 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG2   
12006 C CD1   . ILE B 350 ? 0.2809 0.2616 0.3083 0.0995  -0.0136 0.0144  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CD1   
12018 N N     A GLU B 351 ? 0.1219 0.1814 0.2496 0.0387  -0.0390 0.0310  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N     
12019 N N     B GLU B 351 ? 0.1498 0.1816 0.2582 0.0317  -0.0553 0.0456  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N     
12020 C CA    A GLU B 351 ? 0.1281 0.1751 0.2492 0.0452  -0.0232 0.0175  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA    
12021 C CA    B GLU B 351 ? 0.1776 0.1939 0.2533 0.0141  -0.0469 0.0553  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA    
12022 C C     A GLU B 351 ? 0.1247 0.1646 0.2380 0.0636  -0.0287 0.0133  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C     
12023 C C     B GLU B 351 ? 0.1561 0.1436 0.2303 0.0432  -0.0281 0.0273  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C     
12024 O O     A GLU B 351 ? 0.1098 0.1622 0.2312 0.0683  -0.0242 0.0101  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O     
12025 O O     B GLU B 351 ? 0.1127 0.1249 0.2106 0.0311  -0.0086 0.0190  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O     
12026 C CB    A GLU B 351 ? 0.1379 0.1618 0.2795 0.0105  0.0049  0.0228  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB    
12027 C CB    B GLU B 351 ? 0.1955 0.2201 0.2806 -0.0366 -0.0368 0.0753  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB    
12028 C CG    A GLU B 351 ? 0.2093 0.1837 0.2990 0.0074  -0.0010 0.0277  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG    
12029 C CG    B GLU B 351 ? 0.2819 0.2534 0.2975 -0.0728 -0.0829 0.0717  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG    
12030 C CD    A GLU B 351 ? 0.2857 0.1908 0.3311 0.0061  0.0328  0.0347  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD    
12031 C CD    B GLU B 351 ? 0.3454 0.2206 0.3523 -0.0216 -0.1149 0.0767  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD    
12032 O OE1   A GLU B 351 ? 0.4152 0.1825 0.3697 -0.0360 0.0535  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1   
12033 O OE1   B GLU B 351 ? 0.2907 0.1590 0.3472 0.0032  -0.1170 0.0565  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1   
12034 O OE2   A GLU B 351 ? 0.3010 0.2572 0.3558 0.0395  0.0442  0.1013  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2   
12035 O OE2   B GLU B 351 ? 0.4716 0.1922 0.4159 -0.0398 -0.0780 0.0696  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2   
12048 N N     . THR B 352 ? 0.1457 0.1498 0.2498 0.0391  -0.0369 0.0143  ? ? ? ? ? ? 351 THR B N     
12049 C CA    . THR B 352 ? 0.1321 0.1468 0.2545 0.0606  -0.0264 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CA    
12050 C C     . THR B 352 ? 0.1188 0.1475 0.2653 0.0327  -0.0370 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 351 THR B C     
12051 O O     . THR B 352 ? 0.1582 0.1638 0.3063 0.0454  -0.0351 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 351 THR B O     
12052 C CB    . THR B 352 ? 0.1528 0.2284 0.2483 0.0484  -0.0225 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CB    
12053 O OG1   . THR B 352 ? 0.1551 0.2929 0.2744 0.0629  0.0035  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 351 THR B OG1   
12054 C CG2   . THR B 352 ? 0.1865 0.2473 0.2368 0.0166  -0.0264 0.0029  ? ? ? ? ? ? 351 THR B CG2   
12062 N N     . LEU B 353 ? 0.1102 0.1484 0.2341 0.0309  -0.0190 0.0042  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B N     
12063 C CA    . LEU B 353 ? 0.1115 0.1701 0.2278 0.0309  -0.0211 0.0176  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CA    
12064 C C     . LEU B 353 ? 0.1300 0.1339 0.2307 0.0199  -0.0230 0.0099  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B C     
12065 O O     . LEU B 353 ? 0.2237 0.1425 0.2393 -0.0117 -0.0772 0.0227  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B O     
12066 C CB    . LEU B 353 ? 0.1420 0.2058 0.2223 0.0152  -0.0160 0.0563  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CB    
12067 C CG    . LEU B 353 ? 0.2240 0.2964 0.2344 0.0496  -0.0180 0.0946  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CG    
12068 C CD1   . LEU B 353 ? 0.2280 0.3491 0.2211 0.0252  -0.0166 0.0899  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD1   
12069 C CD2   . LEU B 353 ? 0.3587 0.3244 0.2848 0.0597  -0.0246 0.1110  ? ? ? ? ? ? 352 LEU B CD2   
12081 N N     . ASP B 354 ? 0.1189 0.1067 0.2204 0.0119  -0.0152 0.0191  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B N     
12082 C CA    . ASP B 354 ? 0.1173 0.1175 0.2007 0.0148  -0.0087 0.0087  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CA    
12083 C C     . ASP B 354 ? 0.1105 0.1199 0.1810 0.0163  0.0028  0.0164  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B C     
12084 O O     . ASP B 354 ? 0.1168 0.1312 0.1928 0.0134  0.0069  0.0347  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B O     
12085 C CB    . ASP B 354 ? 0.1536 0.1197 0.2296 0.0266  -0.0065 0.0002  ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CB    
12086 C CG    . ASP B 354 ? 0.1842 0.1484 0.2706 0.0034  0.0313  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 353 ASP B CG    
12087 O OD1   . ASP B 354 ? 0.1619 0.1814 0.2734 0.0212  0.0451  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD1   
12088 O OD2   . ASP B 354 ? 0.2524 0.1613 0.3064 -0.0003 0.0401  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 353 ASP B OD2   
12093 N N     . THR B 355 ? 0.0969 0.1128 0.1643 -0.0005 0.0044  0.0117  ? ? ? ? ? ? 354 THR B N     
12094 C CA    . THR B 355 ? 0.0800 0.1087 0.1658 0.0066  0.0074  0.0148  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CA    
12095 C C     . THR B 355 ? 0.0983 0.0990 0.1587 -0.0030 0.0203  0.0128  ? ? ? ? ? ? 354 THR B C     
12096 O O     . THR B 355 ? 0.0851 0.1209 0.1601 0.0020  0.0009  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 354 THR B O     
12097 C CB    . THR B 355 ? 0.0865 0.1242 0.1709 -0.0028 -0.0123 0.0037  ? ? ? ? ? ? 354 THR B CB    
12098 O OG1   . THR B 355 ? 0.0906 0.1219 0.1794 0.0035  -0.0038 0.0043  ? ? ? ? ? ? 354 THR B OG1   
12099 C CG2   . THR B 355 ? 0.1092 0.1363 0.1870 0.0236  -0.0201 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 354 THR B CG2   
12107 N N     . PRO B 356 ? 0.0849 0.1065 0.1473 -0.0017 0.0139  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 355 PRO B N     
12108 C CA    . PRO B 356 ? 0.0886 0.1134 0.1432 -0.0151 0.0028  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CA    
12109 C C     . PRO B 356 ? 0.0720 0.1270 0.1436 -0.0084 -0.0103 0.0019  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B C     
12110 O O     . PRO B 356 ? 0.0843 0.1377 0.1425 -0.0142 -0.0066 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 355 PRO B O     
12111 C CB    . PRO B 356 ? 0.0735 0.1349 0.1601 -0.0087 0.0025  0.0086  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CB    
12112 C CG    . PRO B 356 ? 0.0758 0.1301 0.1681 -0.0015 0.0022  0.0014  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CG    
12113 C CD    . PRO B 356 ? 0.0737 0.1222 0.1552 0.0064  0.0022  0.0075  ? ? ? ? ? ? 355 PRO B CD    
12121 N N     . MET B 357 ? 0.0621 0.1273 0.1461 -0.0039 -0.0049 0.0045  ? ? ? ? ? ? 356 MET B N     
12122 C CA    . MET B 357 ? 0.0620 0.1203 0.1423 0.0051  0.0018  0.0149  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CA    
12123 C C     . MET B 357 ? 0.0615 0.1174 0.1489 0.0006  0.0068  0.0043  ? ? ? ? ? ? 356 MET B C     
12124 O O     . MET B 357 ? 0.0588 0.1498 0.1629 0.0053  0.0034  0.0130  ? ? ? ? ? ? 356 MET B O     
12125 C CB    . MET B 357 ? 0.0595 0.1324 0.1348 -0.0132 0.0024  0.0084  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CB    
12126 C CG    . MET B 357 ? 0.0509 0.1350 0.1550 -0.0056 -0.0004 0.0122  ? ? ? ? ? ? 356 MET B CG    
12127 S SD    . MET B 357 ? 0.0527 0.1366 0.1476 -0.0015 0.0023  0.0026  ? ? ? ? ? ? 356 MET B SD    
12128 C CE    . MET B 357 ? 0.0826 0.1264 0.1554 -0.0106 0.0188  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 356 MET B CE    
12138 N N     . HIS B 358 ? 0.0617 0.1149 0.1539 0.0000  0.0057  0.0073  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B N     
12139 C CA    . HIS B 358 ? 0.0535 0.1131 0.1549 0.0004  -0.0004 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CA    
12140 C C     . HIS B 358 ? 0.0661 0.1100 0.1609 0.0093  -0.0027 0.0026  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B C     
12141 O O     . HIS B 358 ? 0.0812 0.1245 0.1705 0.0013  -0.0062 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B O     
12142 C CB    . HIS B 358 ? 0.0652 0.1180 0.1592 -0.0030 0.0044  0.0164  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CB    
12143 C CG    . HIS B 358 ? 0.0494 0.1055 0.1630 0.0039  0.0001  0.0122  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CG    
12144 N ND1   . HIS B 358 ? 0.0503 0.1201 0.1586 0.0022  0.0122  0.0028  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B ND1   
12145 C CD2   . HIS B 358 ? 0.0546 0.1246 0.1943 0.0109  -0.0008 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CD2   
12146 C CE1   . HIS B 358 ? 0.0554 0.1221 0.1724 -0.0083 0.0062  0.0091  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CE1   
12147 N NE2   . HIS B 358 ? 0.0574 0.1201 0.1970 0.0126  0.0129  0.0073  ? ? ? ? ? ? 357 HIS B NE2   
12155 N N     . ARG B 359 ? 0.0678 0.1230 0.1686 0.0177  -0.0098 0.0047  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B N     
12156 C CA    . ARG B 359 ? 0.0874 0.1180 0.1828 0.0168  -0.0097 0.0142  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CA    
12157 C C     . ARG B 359 ? 0.0756 0.1389 0.1736 0.0175  -0.0099 0.0143  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B C     
12158 O O     . ARG B 359 ? 0.0808 0.1441 0.1722 0.0022  -0.0132 0.0024  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B O     
12159 C CB    . ARG B 359 ? 0.1069 0.1346 0.2220 0.0220  0.0073  0.0075  ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CB    
12160 C CG    . ARG B 359 ? 0.2289 0.1688 0.2752 -0.0218 0.0526  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CG    
12161 C CD    . ARG B 359 ? 0.2154 0.1846 0.3109 0.0131  0.0082  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CD    
12162 N NE    . ARG B 359 ? 0.2469 0.1757 0.2663 -0.0214 0.0021  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NE    
12163 C CZ    . ARG B 359 ? 0.2127 0.1629 0.2544 -0.0031 0.0352  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CZ    
12164 N NH1   . ARG B 359 ? 0.2504 0.2159 0.2497 -0.0529 0.0291  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH1   
12165 N NH2   . ARG B 359 ? 0.2486 0.1760 0.2603 0.0173  0.0726  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH2   
12179 N N     . ILE B 360 ? 0.1019 0.1248 0.1637 0.0134  -0.0195 0.0056  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B N     
12180 C CA    . ILE B 360 ? 0.1092 0.1292 0.1752 0.0128  -0.0176 0.0040  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CA    
12181 C C     . ILE B 360 ? 0.1097 0.1339 0.1822 0.0297  -0.0199 0.0106  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B C     
12182 O O     . ILE B 360 ? 0.1243 0.1442 0.2107 0.0240  -0.0220 0.0206  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B O     
12183 C CB    . ILE B 360 ? 0.1098 0.1727 0.1776 0.0263  -0.0194 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CB    
12184 C CG1   . ILE B 360 ? 0.1059 0.1511 0.1951 0.0311  -0.0229 0.0025  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG1   
12185 C CG2   . ILE B 360 ? 0.0919 0.2906 0.1770 0.0166  -0.0228 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CG2   
12186 C CD1   . ILE B 360 ? 0.1246 0.1920 0.2104 0.0470  -0.0112 0.0140  ? ? ? ? ? ? 359 ILE B CD1   
12198 N N     . LEU B 361 ? 0.0963 0.1256 0.1921 0.0355  -0.0175 0.0242  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N     
12199 C CA    . LEU B 361 ? 0.0909 0.1441 0.2201 0.0326  -0.0037 0.0319  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA    
12200 C C     . LEU B 361 ? 0.1153 0.1374 0.2334 0.0427  -0.0481 0.0208  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C     
12201 O O     . LEU B 361 ? 0.1893 0.1301 0.2494 0.0473  -0.0861 0.0130  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O     
12202 C CB    . LEU B 361 ? 0.1280 0.1912 0.2518 0.0250  0.0090  0.0318  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB    
12203 C CG    . LEU B 361 ? 0.1394 0.2463 0.2500 -0.0045 -0.0385 0.0237  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG    
12204 C CD1   . LEU B 361 ? 0.1575 0.2875 0.2227 -0.0221 0.0018  0.0300  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1   
12205 C CD2   . LEU B 361 ? 0.2005 0.2913 0.2730 -0.0234 -0.0347 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2   
12217 N N     . LEU B 362 ? 0.0956 0.1389 0.2343 0.0315  -0.0480 0.0203  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B N     
12218 C CA    . LEU B 362 ? 0.0985 0.1643 0.2434 0.0297  -0.0557 0.0210  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CA    
12219 C C     . LEU B 362 ? 0.1045 0.1429 0.2486 0.0357  -0.0501 0.0175  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B C     
12220 O O     . LEU B 362 ? 0.1252 0.1626 0.2647 0.0554  -0.0589 0.0028  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B O     
12221 C CB    . LEU B 362 ? 0.1069 0.1913 0.2573 0.0138  -0.0662 0.0309  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CB    
12222 C CG    . LEU B 362 ? 0.1161 0.1868 0.2837 -0.0035 -0.0561 0.0509  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CG    
12223 C CD1   . LEU B 362 ? 0.1687 0.1895 0.3087 -0.0192 -0.0442 0.0540  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD1   
12224 C CD2   . LEU B 362 ? 0.1348 0.2059 0.2995 0.0206  -0.0320 0.0534  ? ? ? ? ? ? 361 LEU B CD2   
12236 N N     . ALA B 363 ? 0.0881 0.1545 0.2253 0.0277  -0.0383 0.0095  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B N     
12237 C CA    . ALA B 363 ? 0.0813 0.1644 0.2184 0.0320  -0.0320 0.0042  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CA    
12238 C C     . ALA B 363 ? 0.0813 0.1804 0.2090 0.0421  -0.0296 0.0052  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B C     
12239 O O     . ALA B 363 ? 0.1235 0.2355 0.1990 0.0843  -0.0306 0.0108  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B O     
12240 C CB    . ALA B 363 ? 0.0980 0.1821 0.2275 0.0191  -0.0378 0.0025  ? ? ? ? ? ? 362 ALA B CB    
12246 N N     . ARG B 364 ? 0.0961 0.1957 0.2151 0.0502  -0.0409 0.0220  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B N     
12247 C CA    . ARG B 364 ? 0.0974 0.2156 0.2123 0.0410  -0.0352 0.0320  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CA    
12248 C C     . ARG B 364 ? 0.1118 0.3124 0.2076 0.0185  -0.0394 0.0465  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B C     
12249 O O     . ARG B 364 ? 0.1152 0.4031 0.2094 0.0170  -0.0345 0.0273  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B O     
12250 C CB    . ARG B 364 ? 0.1368 0.2135 0.2269 0.0518  -0.0101 0.0168  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CB    
12251 C CG    . ARG B 364 ? 0.1608 0.2144 0.2515 0.0705  -0.0181 0.0196  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CG    
12252 C CD    . ARG B 364 ? 0.1235 0.2093 0.2877 0.0474  -0.0161 0.0299  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CD    
12253 N NE    . ARG B 364 ? 0.1547 0.2026 0.2958 0.0490  -0.0011 0.0465  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NE    
12254 C CZ    . ARG B 364 ? 0.2041 0.2169 0.3224 0.0664  0.0524  0.0768  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B CZ    
12255 N NH1   . ARG B 364 ? 0.3086 0.2234 0.4219 0.0607  0.1554  0.0571  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH1   
12256 N NH2   . ARG B 364 ? 0.2138 0.2022 0.2830 0.0567  0.0498  0.0827  ? ? ? ? ? ? 363 ARG B NH2   
12270 N N     . ARG B 365 ? 0.1071 0.3188 0.2255 0.0181  -0.0450 0.0562  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B N     
12271 C CA    . ARG B 365 ? 0.1233 0.3693 0.2623 0.0188  -0.0464 0.0294  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CA    
12272 C C     . ARG B 365 ? 0.1593 0.3656 0.2671 0.0495  -0.0425 0.0496  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B C     
12273 O O     . ARG B 365 ? 0.1362 0.3215 0.3053 0.0498  -0.0688 0.0504  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B O     
12274 C CB    . ARG B 365 ? 0.1729 0.4635 0.3264 -0.0097 -0.0702 0.0041  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CB    
12275 C CG    . ARG B 365 ? 0.2105 0.5850 0.4310 -0.0444 -0.0518 0.0026  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CG    
12276 C CD    . ARG B 365 ? 0.5541 0.7156 0.5181 -0.0994 -0.0849 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CD    
12277 N NE    . ARG B 365 ? 0.3833 0.6076 0.5570 0.0248  -0.1553 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NE    
12278 C CZ    . ARG B 365 ? 0.5377 0.6779 0.4846 0.1521  -0.0986 0.0310  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B CZ    
12279 N NH1   . ARG B 365 ? 0.5659 0.7589 0.5182 0.2616  -0.0834 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH1   
12280 N NH2   . ARG B 365 ? 0.8160 0.4670 0.4032 0.0311  -0.0896 0.0345  ? ? ? ? ? ? 364 ARG B NH2   
12294 N N     . ALA B 366 ? 0.1916 0.4316 0.3157 0.0861  -0.0121 0.0289  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B N     
12295 C CA    . ALA B 366 ? 0.2952 0.5021 0.4501 0.1195  -0.0077 0.0048  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CA    
12296 C C     . ALA B 366 ? 0.5141 0.4929 0.5657 -0.0483 -0.0578 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B C     
12297 O O     . ALA B 366 ? 0.5521 0.5547 0.6067 0.1843  -0.0730 0.0194  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B O     
12298 C CB    . ALA B 366 ? 0.3983 0.7201 0.4657 0.0614  0.0408  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CB    
12304 N N     . THR B 367 ? 0.3891 0.5526 0.7672 -0.0584 -0.0292 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 366 THR B N     
12305 C CA    . THR B 367 ? 0.9545 0.8488 1.1925 0.3553  -0.1328 0.0705  ? ? ? ? ? ? 366 THR B CA    
12306 C C     . THR B 367 ? 1.0404 0.7290 0.9039 0.2561  -0.2432 0.1389  ? ? ? ? ? ? 366 THR B C     
12307 O O     . THR B 367 ? 1.0066 0.5501 0.7004 -0.1229 0.1438  0.1205  ? ? ? ? ? ? 366 THR B O     
12308 C CB    . THR B 367 ? 1.5836 0.7799 1.1494 -0.1803 0.1628  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 366 THR B CB    
12309 O OG1   . THR B 367 ? 0.8189 0.4029 1.0517 0.0882  0.0843  0.0835  ? ? ? ? ? ? 366 THR B OG1   
12310 C CG2   . THR B 367 ? 1.3685 0.7068 1.1999 0.1280  0.1917  -0.3148 ? ? ? ? ? ? 366 THR B CG2   
12318 N N     . SAH C .   ? 0.0714 0.1288 0.1627 0.0046  0.0050  0.0189  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N     
12319 C CA    . SAH C .   ? 0.0626 0.1258 0.1690 0.0003  0.0139  0.0110  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CA    
12320 C CB    . SAH C .   ? 0.0643 0.1368 0.1672 0.0038  0.0057  0.0219  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CB    
12321 C CG    . SAH C .   ? 0.0752 0.1259 0.1637 -0.0176 0.0072  0.0133  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CG    
12322 S SD    . SAH C .   ? 0.0700 0.1342 0.1658 -0.0073 0.0032  0.0104  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A SD    
12323 C C     . SAH C .   ? 0.0460 0.1254 0.1790 -0.0006 0.0094  0.0091  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C     
12324 O O     . SAH C .   ? 0.0626 0.1427 0.1991 -0.0079 0.0063  0.0249  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A O     
12325 O OXT   . SAH C .   ? 0.0633 0.1350 0.1757 -0.0062 0.0112  0.0152  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A OXT   
12326 C "C5'" . SAH C .   ? 0.0887 0.1145 0.1730 -0.0167 0.0199  0.0090  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C5'" 
12327 C "C4'" . SAH C .   ? 0.0646 0.1378 0.1736 -0.0046 0.0018  0.0156  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C4'" 
12328 O "O4'" . SAH C .   ? 0.0739 0.1299 0.1901 -0.0025 0.0049  0.0258  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O4'" 
12329 C "C3'" . SAH C .   ? 0.0648 0.1461 0.1692 0.0035  0.0125  0.0169  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C3'" 
12330 O "O3'" . SAH C .   ? 0.0742 0.1580 0.1810 0.0078  0.0203  0.0311  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O3'" 
12331 C "C2'" . SAH C .   ? 0.0747 0.1462 0.1765 -0.0084 0.0157  0.0239  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C2'" 
12332 O "O2'" . SAH C .   ? 0.0846 0.1509 0.1870 -0.0112 0.0095  0.0284  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O2'" 
12333 C "C1'" . SAH C .   ? 0.0686 0.1366 0.1819 0.0065  0.0160  0.0168  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C1'" 
12334 N N9    . SAH C .   ? 0.0807 0.1491 0.1795 0.0152  0.0060  0.0274  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N9    
12335 C C8    . SAH C .   ? 0.0961 0.1681 0.1926 0.0253  0.0082  0.0342  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C8    
12336 N N7    . SAH C .   ? 0.1002 0.1661 0.2099 0.0346  0.0026  0.0249  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N7    
12337 C C5    . SAH C .   ? 0.0937 0.1253 0.2054 0.0226  0.0017  0.0326  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C5    
12338 C C6    . SAH C .   ? 0.0986 0.1458 0.2149 0.0256  0.0079  0.0298  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C6    
12339 N N6    . SAH C .   ? 0.1276 0.1854 0.2285 0.0536  -0.0055 0.0243  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N6    
12340 N N1    . SAH C .   ? 0.1117 0.1533 0.2036 0.0096  0.0046  0.0383  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N1    
12341 C C2    . SAH C .   ? 0.1004 0.1786 0.1950 0.0051  -0.0072 0.0270  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C2    
12342 N N3    . SAH C .   ? 0.0966 0.1525 0.1886 -0.0059 -0.0027 0.0260  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N3    
12343 C C4    . SAH C .   ? 0.0735 0.1409 0.1845 -0.0073 0.0042  0.0239  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C4    
12363 O O1    . UNL D .   ? 0.1941 0.1745 0.2078 0.0326  0.0319  0.0086  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O1    
12364 O O2    . UNL D .   ? 0.1521 0.1771 0.2265 0.0230  0.0260  0.0051  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O2    
12365 O O3    . UNL D .   ? 0.1568 0.2041 0.2562 0.0187  0.0355  0.0081  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O3    
12366 O O4    . UNL D .   ? 0.1175 0.1995 0.2810 0.0041  0.0009  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O4    
12367 O O5    . UNL D .   ? 0.1192 0.2005 0.2804 -0.0052 0.0204  0.0009  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O5    
12368 O O6    . UNL D .   ? 0.1251 0.1971 0.2525 -0.0193 0.0391  0.0118  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O6    
12369 O O7    . UNL D .   ? 0.1444 0.1917 0.2255 -0.0178 0.0507  0.0118  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O7    
12370 O O8    . UNL D .   ? 0.1555 0.1445 0.2077 0.0224  0.0058  0.0064  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O8    
12371 O O9    . UNL D .   ? 0.0985 0.1199 0.1980 0.0113  0.0346  0.0175  ? ? ? ? ? ? 402 UNL A O9    
12372 O O1    . UNL E .   ? 0.1544 0.1677 0.2089 -0.0309 0.0421  0.0222  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O1    
12373 O O2    . UNL E .   ? 0.1283 0.1713 0.2114 -0.0090 0.0376  0.0146  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O2    
12374 O O3    . UNL E .   ? 0.1212 0.2197 0.2257 -0.0220 0.0231  0.0146  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O3    
12375 O O4    . UNL E .   ? 0.1307 0.2216 0.2421 -0.0003 0.0046  0.0219  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O4    
12376 O O5    . UNL E .   ? 0.1025 0.1957 0.2522 0.0076  0.0060  0.0236  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O5    
12377 O O6    . UNL E .   ? 0.0983 0.1749 0.2275 0.0065  0.0082  0.0138  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O6    
12378 O O7    . UNL E .   ? 0.1289 0.1571 0.2053 0.0193  0.0129  0.0063  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O7    
12379 O O8    . UNL E .   ? 0.1490 0.1549 0.1832 -0.0859 0.0059  0.0213  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O8    
12380 O O9    . UNL E .   ? 0.0760 0.1081 0.1958 -0.0215 0.0333  0.0287  ? ? ? ? ? ? 402 UNL B O9    
12381 N N     . SAH F .   ? 0.0463 0.1326 0.1723 0.0105  -0.0140 0.0031  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N     
12382 C CA    . SAH F .   ? 0.0532 0.1244 0.1533 -0.0045 -0.0080 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CA    
12383 C CB    . SAH F .   ? 0.0636 0.1254 0.1583 -0.0064 -0.0094 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CB    
12384 C CG    . SAH F .   ? 0.0711 0.1186 0.1684 -0.0076 -0.0075 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B CG    
12385 S SD    . SAH F .   ? 0.0570 0.1185 0.1773 -0.0045 -0.0061 0.0027  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B SD    
12386 C C     . SAH F .   ? 0.0557 0.1240 0.1609 -0.0014 -0.0021 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C     
12387 O O     . SAH F .   ? 0.0610 0.1362 0.1864 0.0029  -0.0236 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B O     
12388 O OXT   . SAH F .   ? 0.0525 0.1274 0.1765 -0.0006 -0.0079 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B OXT   
12389 C "C5'" . SAH F .   ? 0.0552 0.1235 0.1823 0.0022  -0.0044 0.0143  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C5'" 
12390 C "C4'" . SAH F .   ? 0.0483 0.1325 0.1876 -0.0039 -0.0097 0.0097  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C4'" 
12391 O "O4'" . SAH F .   ? 0.0547 0.1263 0.2093 -0.0010 -0.0167 0.0056  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O4'" 
12392 C "C3'" . SAH F .   ? 0.0558 0.1218 0.1884 -0.0051 -0.0073 0.0053  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C3'" 
12393 O "O3'" . SAH F .   ? 0.0512 0.1323 0.1917 -0.0105 -0.0078 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O3'" 
12394 C "C2'" . SAH F .   ? 0.0550 0.1195 0.1838 -0.0016 -0.0083 0.0001  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C2'" 
12395 O "O2'" . SAH F .   ? 0.0698 0.1128 0.1995 -0.0081 -0.0147 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "O2'" 
12396 C "C1'" . SAH F .   ? 0.0465 0.1466 0.1835 -0.0021 -0.0075 0.0025  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B "C1'" 
12397 N N9    . SAH F .   ? 0.0538 0.1509 0.1990 -0.0156 -0.0141 0.0029  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N9    
12398 C C8    . SAH F .   ? 0.0580 0.1812 0.2100 -0.0262 -0.0036 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C8    
12399 N N7    . SAH F .   ? 0.0605 0.1841 0.2229 -0.0210 -0.0130 0.0040  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N7    
12400 C C5    . SAH F .   ? 0.0712 0.1574 0.2257 -0.0285 -0.0196 0.0115  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C5    
12401 C C6    . SAH F .   ? 0.0883 0.1877 0.2449 -0.0488 -0.0322 0.0131  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C6    
12402 N N6    . SAH F .   ? 0.0991 0.2603 0.2667 -0.0660 -0.0280 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N6    
12403 N N1    . SAH F .   ? 0.1036 0.1918 0.2398 -0.0654 -0.0324 0.0009  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N1    
12404 C C2    . SAH F .   ? 0.1125 0.1757 0.2377 -0.0415 -0.0364 0.0023  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C2    
12405 N N3    . SAH F .   ? 0.0827 0.1329 0.2286 -0.0281 -0.0258 0.0005  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B N3    
12406 C C4    . SAH F .   ? 0.0694 0.1349 0.2155 -0.0249 -0.0168 0.0078  ? ? ? ? ? ? 401 SAH B C4    
12426 O O     . HOH G .   ? 0.4151 0.2832 0.5461 0.0063  0.1435  0.0415  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O     
12427 O O     A HOH G .   ? 0.2714 0.3882 0.3779 0.1168  0.0080  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O     
12428 O O     B HOH G .   ? 0.1834 0.3763 0.3843 0.0876  -0.1017 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O     
12429 O O     . HOH G .   ? 0.5366 0.3169 0.5006 -0.1434 0.1038  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O     
12430 O O     . HOH G .   ? 0.3317 0.3921 0.3521 0.0069  -0.0166 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O     
12431 O O     . HOH G .   ? 0.2398 0.3487 0.4685 -0.0193 -0.0937 0.0077  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O     
12432 O O     . HOH G .   ? 0.7995 0.4229 0.6165 0.1082  -0.3030 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O     
12433 O O     . HOH G .   ? 0.1307 0.3650 0.2315 0.0102  0.0167  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O     
12434 O O     . HOH G .   ? 0.3090 0.3431 0.6506 0.0155  0.2063  0.1269  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O     
12435 O O     A HOH G .   ? 0.2628 0.2810 0.3723 0.0067  -0.0628 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O     
12436 O O     . HOH G .   ? 0.3278 0.3357 0.3838 0.0321  0.0721  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O     
12437 O O     . HOH G .   ? 0.3563 0.5713 0.3164 0.0060  -0.0147 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O     
12438 O O     . HOH G .   ? 0.5865 0.4139 0.7106 0.0570  -0.0406 0.0471  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O     
12439 O O     . HOH G .   ? 0.4214 0.3369 0.4852 -0.0894 -0.0441 0.1047  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O     
12440 O O     . HOH G .   ? 0.2621 0.3145 0.6910 0.0361  0.0956  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O     
12441 O O     . HOH G .   ? 0.3330 0.7091 0.4153 -0.0565 0.0633  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O     
12442 O O     . HOH G .   ? 0.2520 0.4353 0.2829 0.0037  0.0322  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O     
12443 O O     . HOH G .   ? 0.4699 0.4420 0.5115 0.0842  0.0460  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O     
12444 O O     . HOH G .   ? 0.3665 0.6549 0.3752 -0.1952 0.0851  0.0391  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O     
12445 O O     . HOH G .   ? 0.2065 0.3722 0.2521 0.0630  0.0646  0.0685  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O     
12446 O O     . HOH G .   ? 0.5576 0.3562 0.5281 -0.0900 0.0249  0.0138  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O     
12447 O O     . HOH G .   ? 0.0755 0.1766 0.1652 0.0147  0.0188  0.0031  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O     
12448 O O     . HOH G .   ? 0.3848 0.2436 0.3362 -0.0451 0.0466  0.0170  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O     
12449 O O     . HOH G .   ? 0.3027 0.4519 0.4389 0.1030  -0.0568 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O     
12450 O O     . HOH G .   ? 0.5603 0.3755 0.7670 -0.0629 0.1681  -0.1664 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O     
12451 O O     . HOH G .   ? 0.4881 0.4371 0.4844 -0.0883 -0.1215 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O     
12452 O O     A HOH G .   ? 0.1881 0.3945 0.7265 0.0189  -0.0396 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O     
12453 O O     B HOH G .   ? 0.1915 0.3962 0.7279 0.0183  -0.0394 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O     
12454 O O     . HOH G .   ? 0.3915 0.5511 0.6300 0.0359  0.1841  0.0015  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O     
12455 O O     . HOH G .   ? 0.2496 0.3843 0.2625 0.0684  -0.0141 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O     
12456 O O     . HOH G .   ? 0.4123 0.5640 0.7255 -0.1095 0.0707  0.0918  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O     
12457 O O     . HOH G .   ? 0.6779 0.4515 0.3946 -0.0105 0.1004  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O     
12458 O O     . HOH G .   ? 0.1372 0.3155 0.1888 0.0008  -0.0113 0.0297  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O     
12459 O O     . HOH G .   ? 0.2207 0.2970 0.2577 -0.0250 -0.0077 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O     
12460 O O     . HOH G .   ? 0.2388 0.6209 0.3913 -0.1093 0.1047  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O     
12461 O O     . HOH G .   ? 0.1369 0.3332 0.3070 0.0238  0.0287  0.0046  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O     
12462 O O     . HOH G .   ? 0.1481 0.3036 0.2983 0.0384  0.0362  0.0410  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O     
12463 O O     . HOH G .   ? 0.3101 0.3934 0.5218 0.0305  -0.0288 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O     
12464 O O     . HOH G .   ? 0.2395 0.2809 0.3968 -0.0366 0.0500  0.0332  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O     
12465 O O     . HOH G .   ? 0.1530 0.2074 0.3131 0.0471  0.0154  0.0037  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O     
12466 O O     . HOH G .   ? 0.2922 0.3798 0.3500 -0.0613 0.0530  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O     
12467 O O     . HOH G .   ? 0.1410 0.2309 0.2168 0.0230  -0.0004 0.0105  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O     
12468 O O     . HOH G .   ? 0.5507 0.3529 0.7699 0.0876  0.0207  0.0675  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O     
12469 O O     . HOH G .   ? 0.4216 0.3846 0.4679 0.0506  0.0810  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O     
12470 O O     . HOH G .   ? 0.3408 0.3495 0.3935 0.0380  0.0026  0.0462  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O     
12471 O O     . HOH G .   ? 0.2837 0.3498 0.4120 0.0594  -0.0263 0.0000  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O     
12472 O O     . HOH G .   ? 0.2663 0.3608 0.3857 0.0213  0.0799  0.0893  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O     
12473 O O     . HOH G .   ? 0.7070 0.4656 0.4930 -0.2466 -0.0441 0.0752  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O     
12474 O O     . HOH G .   ? 0.4436 0.2422 0.2871 -0.0301 0.0651  0.0680  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O     
12475 O O     . HOH G .   ? 0.5403 0.7221 0.4484 0.0473  -0.0206 0.1908  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O     
12476 O O     A HOH G .   ? 0.2216 0.3555 0.2319 -0.1100 -0.1026 0.0682  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O     
12477 O O     B HOH G .   ? 0.1605 0.2848 0.3337 -0.0328 -0.0440 0.0719  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O     
12478 O O     . HOH G .   ? 0.4005 0.6509 0.5161 -0.0296 0.1703  0.1593  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O     
12479 O O     . HOH G .   ? 0.3785 0.3346 0.6093 0.0654  -0.0455 0.0238  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O     
12480 O O     . HOH G .   ? 0.3076 0.3665 0.3396 0.0992  -0.1012 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O     
12481 O O     . HOH G .   ? 0.4831 0.4451 0.3810 -0.0283 0.1337  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O     
12482 O O     . HOH G .   ? 0.2875 0.3027 0.4922 0.0125  -0.0213 0.1477  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O     
12483 O O     . HOH G .   ? 0.3802 0.3811 0.3832 -0.0010 -0.0007 0.0003  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O     
12484 O O     . HOH G .   ? 0.4175 0.3271 0.3407 0.0649  0.0938  0.0062  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O     
12485 O O     . HOH G .   ? 0.0972 0.1999 0.2954 0.0118  0.0444  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O     
12486 O O     . HOH G .   ? 0.1768 0.2315 0.3256 -0.0453 0.0406  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O     
12487 O O     . HOH G .   ? 0.3562 0.4527 0.6923 0.1259  -0.0697 -0.2470 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O     
12488 O O     A HOH G .   ? 0.2769 0.4030 0.6464 0.0588  -0.0879 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O     
12489 O O     . HOH G .   ? 0.4609 0.2208 0.5235 0.0511  0.0822  0.0537  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O     
12490 O O     . HOH G .   ? 0.0957 0.1490 0.1985 0.0028  0.0255  0.0000  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O     
12491 O O     . HOH G .   ? 0.3665 0.4429 0.5165 0.0819  0.0581  0.1692  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O     
12492 O O     . HOH G .   ? 0.0714 0.1437 0.1571 -0.0003 0.0019  0.0105  ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O     
12493 O O     . HOH G .   ? 0.2455 0.3936 0.3650 -0.0651 -0.0667 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O     
12494 O O     . HOH G .   ? 0.2032 0.2906 0.2515 -0.0377 -0.0061 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O     
12495 O O     . HOH G .   ? 0.1869 0.5058 0.5635 -0.0359 0.0779  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O     
12496 O O     . HOH G .   ? 0.1746 0.1805 0.3108 0.0143  0.0149  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O     
12497 O O     . HOH G .   ? 0.5290 0.3926 0.5349 0.0761  -0.1831 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O     
12498 O O     . HOH G .   ? 0.1538 0.3734 0.2732 0.1036  0.0411  0.0580  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O     
12499 O O     . HOH G .   ? 0.5448 0.3901 0.5914 -0.0074 -0.1342 0.0929  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O     
12500 O O     . HOH G .   ? 0.4133 0.3043 0.4176 -0.1669 0.0114  0.0403  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O     
12501 O O     . HOH G .   ? 0.1316 0.4078 0.2378 0.0120  -0.0422 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O     
12502 O O     . HOH G .   ? 0.2776 0.5790 0.3835 -0.0118 -0.0661 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O     
12503 O O     . HOH G .   ? 0.1461 0.2713 0.4434 0.0077  0.0945  0.0247  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O     
12504 O O     . HOH G .   ? 0.0817 0.3009 0.1752 0.0279  -0.0074 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O     
12505 O O     . HOH G .   ? 0.3792 0.4204 0.4894 0.1054  0.1957  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O     
12506 O O     . HOH G .   ? 0.2017 0.3232 0.3802 0.0303  -0.1007 0.0417  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O     
12507 O O     . HOH G .   ? 0.3045 0.3472 0.2521 0.0484  0.0603  0.0251  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O     
12508 O O     . HOH G .   ? 0.3022 0.5393 0.4486 0.0356  0.1315  0.0966  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O     
12509 O O     . HOH G .   ? 0.1743 0.4207 0.4230 -0.0049 0.0744  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O     
12510 O O     . HOH G .   ? 0.0799 0.2011 0.1947 0.0016  -0.0045 0.0271  ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O     
12511 O O     . HOH G .   ? 0.0519 0.1355 0.1589 0.0009  -0.0043 0.0029  ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O     
12512 O O     . HOH G .   ? 0.1757 0.3984 0.3881 0.0610  0.0044  -0.1002 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O     
12513 O O     . HOH G .   ? 0.1927 0.3729 0.2317 0.1135  -0.0398 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O     
12514 O O     . HOH G .   ? 0.2103 0.4287 0.2683 -0.1367 0.0337  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O     
12515 O O     . HOH G .   ? 0.2367 0.3095 0.5116 -0.0828 -0.1520 0.0866  ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O     
12516 O O     . HOH G .   ? 0.4934 0.3253 0.8655 0.0805  0.0953  0.2141  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O     
12517 O O     . HOH G .   ? 0.4026 0.5062 0.4478 -0.0891 -0.0326 0.0645  ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O     
12518 O O     A HOH G .   ? 0.2137 0.3144 0.3743 0.0450  0.0948  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O     
12519 O O     . HOH G .   ? 0.2346 0.2781 0.2950 -0.0151 0.0115  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O     
12520 O O     . HOH G .   ? 0.4222 0.3380 0.6402 -0.0740 0.1168  0.0435  ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O     
12521 O O     . HOH G .   ? 0.6706 0.3078 0.6284 0.0710  0.0489  0.1405  ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O     
12522 O O     . HOH G .   ? 0.3306 0.1725 0.4676 -0.0558 0.0438  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O     
12523 O O     . HOH G .   ? 0.1915 0.4769 0.2951 -0.0190 0.0286  0.1235  ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O     
12524 O O     A HOH G .   ? 0.2094 0.1783 0.1680 -0.0259 0.0171  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O     
12525 O O     . HOH G .   ? 0.4304 0.5243 0.3241 -0.0064 0.0885  0.0847  ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O     
12526 O O     . HOH G .   ? 0.1691 0.5448 0.3500 0.0207  -0.0382 0.1337  ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O     
12527 O O     . HOH G .   ? 0.2951 0.4845 0.5073 0.0048  0.0698  0.2128  ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O     
12528 O O     . HOH G .   ? 0.2305 0.4099 0.4555 0.0003  0.0434  0.1038  ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O     
12529 O O     . HOH G .   ? 0.3680 0.3269 0.3826 -0.0949 0.0094  0.0270  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O     
12530 O O     A HOH G .   ? 0.2415 0.3156 0.2824 -0.1415 -0.0906 0.1261  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O     
12531 O O     . HOH G .   ? 0.2635 0.1958 0.1967 -0.0506 0.0606  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O     
12532 O O     . HOH G .   ? 0.3903 0.4524 0.4275 -0.1234 0.0544  0.0808  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O     
12533 O O     . HOH G .   ? 0.2467 0.3037 0.4137 0.0053  -0.0292 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O     
12534 O O     . HOH G .   ? 0.4605 0.4289 0.5098 0.0953  0.1078  0.0282  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O     
12535 O O     . HOH G .   ? 0.4265 0.1898 0.3256 0.0211  -0.0930 0.0191  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O     
12536 O O     . HOH G .   ? 0.4088 0.3602 0.6185 0.0604  0.1516  0.1094  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O     
12537 O O     . HOH G .   ? 0.1886 0.3557 0.3766 0.0783  0.1178  0.0251  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O     
12538 O O     . HOH G .   ? 0.2036 0.2267 0.7829 0.0010  0.0066  0.1197  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O     
12539 O O     . HOH G .   ? 0.6162 0.5678 0.4243 0.0465  -0.1479 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O     
12540 O O     . HOH G .   ? 0.0852 0.1798 0.1645 0.0254  0.0190  0.0269  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O     
12541 O O     . HOH G .   ? 0.0426 0.1233 0.1551 0.0029  -0.0060 0.0065  ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O     
12542 O O     . HOH G .   ? 0.1338 0.1920 0.2365 -0.0071 0.0416  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O     
12543 O O     . HOH G .   ? 0.6472 0.5626 0.7052 -0.1784 -0.1314 0.0544  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O     
12544 O O     . HOH G .   ? 0.7216 0.6107 0.3524 -0.0018 -0.1259 0.0754  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O     
12545 O O     . HOH G .   ? 0.1620 0.3056 0.2058 0.1021  -0.0393 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O     
12546 O O     . HOH G .   ? 0.0648 0.2297 0.1885 -0.0191 0.0097  0.0285  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O     
12547 O O     . HOH G .   ? 0.3208 0.4435 0.4582 0.2079  0.0063  0.0485  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O     
12548 O O     . HOH G .   ? 0.0956 0.1899 0.2271 -0.0042 0.0045  0.0120  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O     
12549 O O     . HOH G .   ? 0.3463 0.3073 0.3020 -0.0704 0.1098  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O     
12550 O O     . HOH G .   ? 0.0998 0.1895 0.2239 -0.0194 0.0105  0.0052  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O     
12551 O O     . HOH G .   ? 0.1026 0.3828 0.3472 -0.0306 0.0132  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O     
12552 O O     . HOH G .   ? 0.0808 0.1602 0.1799 0.0090  0.0142  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O     
12553 O O     . HOH G .   ? 0.0982 0.2594 0.2207 -0.0154 0.0314  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O     
12554 O O     . HOH G .   ? 0.2132 0.3640 0.3699 -0.0324 0.0150  0.0078  ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O     
12555 O O     . HOH G .   ? 0.3354 0.4650 0.5451 -0.1024 0.1845  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O     
12556 O O     A HOH G .   ? 0.2010 0.2285 0.2436 0.0312  0.0372  0.0011  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O     
12557 O O     B HOH G .   ? 0.1155 0.1319 0.2456 -0.0160 0.0525  0.0601  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O     
12558 O O     . HOH G .   ? 0.4502 0.3113 0.6060 -0.0578 -0.1548 0.0199  ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O     
12559 O O     A HOH G .   ? 0.1439 0.2545 0.2375 0.0229  0.0201  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O     
12560 O O     . HOH G .   ? 0.1367 0.1300 0.2931 0.0025  -0.0137 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O     
12561 O O     . HOH G .   ? 0.2212 0.4642 0.3552 0.1255  0.0336  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O     
12562 O O     . HOH G .   ? 0.1951 0.2509 0.5617 -0.0320 0.0121  0.0174  ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O     
12563 O O     . HOH G .   ? 0.5071 0.3298 0.3927 -0.0246 -0.0852 0.0877  ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O     
12564 O O     . HOH G .   ? 0.1319 0.2547 0.2915 -0.0170 0.0104  0.0337  ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O     
12565 O O     . HOH G .   ? 0.1694 0.3371 0.3617 -0.0977 0.0432  0.0664  ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O     
12566 O O     . HOH G .   ? 0.0423 0.1680 0.1678 0.0000  0.0064  0.0001  ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O     
12567 O O     . HOH G .   ? 0.1346 0.1666 0.2745 0.0284  -0.0383 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O     
12568 O O     . HOH G .   ? 0.0934 0.2202 0.3539 0.0005  0.0307  0.0163  ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O     
12569 O O     . HOH G .   ? 0.3462 0.2051 0.3446 -0.0270 0.1313  0.0237  ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O     
12570 O O     . HOH G .   ? 0.2667 0.5923 0.4495 -0.1571 0.1105  -0.1701 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O     
12571 O O     . HOH G .   ? 0.0996 0.2569 0.2215 0.0081  0.0148  0.0226  ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O     
12572 O O     . HOH G .   ? 0.0669 0.2619 0.2464 -0.0103 0.0112  0.0022  ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O     
12573 O O     . HOH G .   ? 0.1568 0.2017 0.2140 -0.0155 -0.0042 0.0163  ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O     
12574 O O     . HOH G .   ? 0.2993 0.2688 0.4772 -0.0864 0.0536  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O     
12575 O O     . HOH G .   ? 0.4795 0.5320 0.3779 -0.2014 -0.0470 0.0452  ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O     
12576 O O     . HOH G .   ? 0.1307 0.1806 0.2044 0.0508  0.0591  0.0566  ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O     
12577 O O     . HOH G .   ? 0.2696 0.3152 0.7303 -0.0699 0.0103  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O     
12578 O O     . HOH G .   ? 0.2120 0.4939 0.4307 0.0644  0.0807  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O     
12579 O O     . HOH G .   ? 0.1095 0.1638 0.1999 -0.0107 0.0248  0.0034  ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O     
12580 O O     A HOH G .   ? 0.1554 0.3856 0.2472 -0.0550 -0.0520 0.0956  ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O     
12581 O O     B HOH G .   ? 0.1124 0.3050 0.2598 0.0366  -0.0464 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O     
12582 O O     . HOH G .   ? 0.2947 0.2161 0.3533 0.1063  0.0813  0.0751  ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O     
12583 O O     . HOH G .   ? 0.5051 0.4878 0.4475 0.0244  0.1277  0.1528  ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O     
12584 O O     . HOH G .   ? 0.1701 0.1810 0.2495 0.0033  0.0220  0.0290  ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O     
12585 O O     . HOH G .   ? 0.1944 0.4927 0.4753 -0.0847 0.0844  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O     
12586 O O     . HOH G .   ? 0.1023 0.3449 0.2982 0.0558  -0.0065 0.0120  ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O     
12587 O O     . HOH G .   ? 0.0867 0.1865 0.1798 -0.0194 0.0153  0.0099  ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O     
12588 O O     . HOH G .   ? 0.4233 0.5641 0.6596 0.2278  0.1211  0.0500  ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O     
12589 O O     . HOH G .   ? 0.1301 0.1534 0.1808 -0.0197 0.0088  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O     
12590 O O     . HOH G .   ? 0.3493 0.4662 0.5897 -0.1099 0.0088  0.0341  ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O     
12591 O O     . HOH G .   ? 0.4135 0.4038 0.3073 -0.2056 -0.0413 0.0629  ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O     
12592 O O     . HOH G .   ? 0.1517 0.3250 0.3958 0.0431  -0.0652 0.0463  ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O     
12593 O O     . HOH G .   ? 0.3503 0.3417 0.3701 0.0557  0.0692  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O     
12594 O O     . HOH G .   ? 0.2012 0.2824 0.3965 -0.0701 -0.0589 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O     
12595 O O     . HOH G .   ? 0.5648 0.3508 0.5491 0.0614  0.1084  0.1141  ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O     
12596 O O     . HOH G .   ? 0.4786 0.4474 0.3779 0.0635  0.1108  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O     
12597 O O     . HOH G .   ? 0.0459 0.1312 0.1765 0.0090  0.0077  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O     
12598 O O     . HOH G .   ? 0.2145 0.4241 0.2607 -0.0526 0.0775  0.0259  ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O     
12599 O O     . HOH G .   ? 0.1673 0.2195 0.2696 -0.0353 0.0374  0.0571  ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O     
12600 O O     . HOH G .   ? 0.1192 0.2284 0.2163 0.0124  0.0281  0.0017  ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O     
12601 O O     . HOH G .   ? 0.2058 0.3258 0.3311 -0.0269 0.0387  0.0057  ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O     
12602 O O     . HOH G .   ? 0.2452 0.3843 0.3241 -0.0269 0.0536  0.0516  ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O     
12603 O O     . HOH G .   ? 0.5982 0.2275 0.4318 -0.0784 -0.0311 0.0622  ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O     
12604 O O     . HOH G .   ? 0.2928 0.2664 0.2973 0.0821  0.0245  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O     
12605 O O     . HOH G .   ? 0.3471 0.3436 0.5586 0.0362  -0.1121 0.0912  ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O     
12606 O O     A HOH G .   ? 0.1623 0.5450 0.3001 0.0272  -0.0353 0.0697  ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O     
12607 O O     B HOH G .   ? 0.2997 0.4219 0.2852 0.0170  0.0097  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O     
12608 O O     . HOH G .   ? 0.0968 0.1888 0.2000 0.0003  0.0040  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O     
12609 O O     . HOH G .   ? 0.1378 0.2447 0.2813 -0.0257 0.0348  0.0588  ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O     
12610 O O     . HOH G .   ? 0.4385 0.6141 0.5583 0.1149  -0.0365 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O     
12611 O O     . HOH G .   ? 0.2361 0.2374 0.2798 0.0804  -0.0134 0.0172  ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O     
12612 O O     . HOH G .   ? 0.4111 0.6408 0.4054 -0.0665 -0.0482 0.0579  ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O     
12613 O O     . HOH G .   ? 0.1662 0.2853 0.2581 -0.0056 0.0678  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O     
12614 O O     . HOH G .   ? 0.7085 0.6056 0.3628 -0.2014 -0.0792 0.0321  ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O     
12615 O O     . HOH G .   ? 0.1685 0.3308 0.3454 -0.0418 0.0145  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O     
12616 O O     . HOH G .   ? 0.3365 0.2563 0.3969 0.0213  -0.0163 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O     
12617 O O     . HOH G .   ? 0.2909 0.2638 0.3338 0.0026  -0.0423 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O     
12618 O O     . HOH G .   ? 0.1800 0.5259 0.4468 0.0009  -0.0056 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O     
12619 O O     . HOH G .   ? 0.3802 0.3816 0.3819 -0.0012 -0.0009 0.0007  ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O     
12620 O O     . HOH G .   ? 0.2461 0.5981 0.5338 -0.1236 -0.0310 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O     
12621 O O     . HOH G .   ? 0.4962 0.4234 0.7092 -0.0853 0.1388  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O     
12622 O O     . HOH G .   ? 0.5231 0.6692 0.3444 0.1714  -0.0759 0.0533  ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O     
12623 O O     . HOH G .   ? 0.3005 0.2967 0.6507 -0.0888 0.0586  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O     
12624 O O     . HOH G .   ? 0.1177 0.2346 0.1785 -0.0141 -0.0127 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O     
12625 O O     . HOH G .   ? 0.2011 0.4803 0.4129 -0.0762 -0.0094 0.0426  ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O     
12626 O O     . HOH G .   ? 0.1923 0.4954 0.2666 -0.0505 -0.0004 0.0462  ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O     
12627 O O     . HOH G .   ? 0.3627 0.3115 0.5666 0.0753  0.1541  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O     
12628 O O     . HOH G .   ? 0.1980 0.2522 0.2587 -0.0046 0.0871  0.0305  ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O     
12629 O O     . HOH G .   ? 0.6045 0.4100 0.3768 0.2242  -0.2001 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O     
12630 O O     . HOH G .   ? 0.5267 0.5628 0.6968 0.1423  -0.2030 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O     
12631 O O     . HOH G .   ? 0.3158 0.2359 0.5845 0.1007  -0.0715 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O     
12632 O O     . HOH G .   ? 0.2681 0.1758 0.2379 -0.0143 0.0227  0.0159  ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O     
12633 O O     . HOH G .   ? 0.2240 0.1662 0.2653 -0.0168 0.0492  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O     
12634 O O     . HOH G .   ? 0.3639 0.4462 0.4750 0.0767  -0.0832 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O     
12635 O O     A HOH G .   ? 0.3450 0.3377 0.3815 0.0385  0.1617  0.0322  ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O     
12636 O O     . HOH G .   ? 0.1011 0.2062 0.1784 0.0260  0.0073  0.0119  ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O     
12637 O O     . HOH G .   ? 0.1393 0.2074 0.2521 0.0146  -0.0028 0.0028  ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O     
12638 O O     . HOH G .   ? 0.3846 0.5478 0.3179 -0.0152 0.0118  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O     
12639 O O     . HOH G .   ? 0.2994 0.4209 0.5915 0.0020  -0.0463 0.1831  ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O     
12640 O O     . HOH G .   ? 0.1993 0.2771 0.3720 -0.0509 0.0444  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O     
12641 O O     B HOH G .   ? 0.0395 0.1466 0.1493 0.0149  0.0001  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O     
12642 O O     . HOH G .   ? 0.1635 0.5311 0.4094 0.0002  0.0503  0.1217  ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O     
12643 O O     . HOH G .   ? 0.3454 0.4729 0.5508 0.0349  -0.0863 0.0876  ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O     
12644 O O     . HOH G .   ? 0.1006 0.2444 0.2454 0.0091  -0.0536 0.0356  ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O     
12645 O O     . HOH G .   ? 0.2559 0.3394 0.8537 0.0265  0.0385  0.0739  ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O     
12646 O O     . HOH G .   ? 0.2512 0.4043 0.4599 0.1158  -0.0005 0.1487  ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O     
12647 O O     . HOH G .   ? 0.4918 0.3262 0.6087 -0.0249 -0.0342 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O     
12648 O O     . HOH G .   ? 0.5686 0.3995 0.6008 0.0492  0.3349  0.0956  ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O     
12649 O O     . HOH G .   ? 0.2393 0.3167 0.4996 0.0018  0.1591  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O     
12650 O O     . HOH G .   ? 0.2628 0.3521 0.3269 -0.0119 0.0596  0.1069  ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O     
12651 O O     . HOH G .   ? 0.4558 0.6057 0.5303 0.2014  -0.1046 0.0487  ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O     
12652 O O     . HOH G .   ? 0.4438 0.5588 0.4910 0.1337  -0.0378 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O     
12653 O O     . HOH G .   ? 0.5708 0.4899 0.4611 -0.0461 0.0824  0.0289  ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O     
12654 O O     . HOH G .   ? 0.3154 0.5902 0.4398 0.1233  0.0810  0.0472  ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O     
12655 O O     . HOH G .   ? 0.1897 0.3095 0.3235 -0.0268 0.0799  0.0192  ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O     
12656 O O     . HOH G .   ? 0.2907 0.4438 0.4039 0.0640  0.1499  0.1274  ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O     
12657 O O     . HOH G .   ? 0.2176 0.3376 0.2526 0.0230  0.0113  0.0139  ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O     
12658 O O     . HOH G .   ? 0.7732 0.7046 0.3653 0.0945  0.0845  0.0140  ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O     
12659 O O     . HOH G .   ? 0.3813 0.3794 0.3814 -0.0013 -0.0026 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O     
12660 O O     . HOH G .   ? 0.1428 0.2195 0.3264 0.0340  0.0266  0.0055  ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O     
12661 O O     A HOH G .   ? 0.2674 0.3883 0.2693 0.0691  -0.0015 0.0182  ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O     
12662 O O     A HOH G .   ? 0.1020 0.1575 0.1859 -0.0116 0.0123  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O     
12663 O O     . HOH G .   ? 0.2095 0.4034 0.3476 -0.0303 0.0792  0.0758  ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O     
12664 O O     . HOH G .   ? 0.1480 0.2384 0.2607 -0.0187 0.0632  0.0188  ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O     
12665 O O     . HOH G .   ? 0.0553 0.1786 0.1984 -0.0104 0.0080  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O     
12666 O O     A HOH G .   ? 0.1081 0.2194 0.2317 0.0153  0.0000  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O     
12667 O O     . HOH G .   ? 0.3357 0.3952 0.3231 0.1017  -0.0140 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O     
12668 O O     . HOH G .   ? 0.1636 0.2596 0.2704 -0.0125 -0.0112 0.0476  ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O     
12669 O O     . HOH G .   ? 0.3939 0.4574 0.3540 0.0284  -0.0737 0.0168  ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O     
12670 O O     . HOH G .   ? 0.2564 0.9150 0.6131 0.0817  0.0669  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O     
12671 O O     A HOH G .   ? 0.3217 0.2882 0.5319 0.0070  -0.0168 -0.1727 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O     
12672 O O     B HOH G .   ? 0.3937 0.4496 0.2803 0.2265  0.0359  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O     
12673 O O     A HOH G .   ? 0.3359 0.2281 0.4653 0.0964  0.1487  0.1375  ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O     
12674 O O     . HOH G .   ? 0.1269 0.2938 0.3590 -0.0238 0.0773  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O     
12675 O O     . HOH G .   ? 0.1158 0.2508 0.2652 0.0060  -0.0160 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O     
12676 O O     . HOH G .   ? 0.2062 0.3053 0.3378 -0.0062 0.0682  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O     
12677 O O     . HOH G .   ? 0.4288 0.6042 0.4409 -0.1950 -0.0126 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O     
12678 O O     . HOH G .   ? 0.3363 0.4877 0.6874 0.0297  -0.1088 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O     
12679 O O     . HOH G .   ? 0.3838 0.5768 0.5371 0.0517  -0.1951 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O     
12680 O O     B HOH G .   ? 0.1681 0.3161 0.2041 -0.1036 -0.0123 0.0209  ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O     
12681 O O     C HOH G .   ? 0.2589 0.2268 0.3139 -0.0547 -0.0815 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O     
12682 O O     . HOH G .   ? 0.4652 0.4077 0.3116 0.0135  0.1531  0.1026  ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O     
12683 O O     . HOH G .   ? 0.0985 0.1576 0.2947 -0.0008 0.0514  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O     
12684 O O     . HOH G .   ? 0.2433 0.2559 0.2724 -0.0761 0.0689  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O     
12685 O O     B HOH G .   ? 0.3788 0.3786 0.3787 0.0000  -0.0008 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O     
12686 O O     . HOH G .   ? 0.2956 0.1940 0.4730 -0.0834 -0.1419 0.0759  ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O     
12687 O O     . HOH G .   ? 0.2520 0.3504 0.3499 0.0606  0.0637  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O     
12688 O O     . HOH G .   ? 0.5443 0.2125 0.4316 0.0518  -0.1936 0.0163  ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O     
12689 O O     . HOH G .   ? 0.1515 0.4233 0.5384 0.0284  -0.0229 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O     
12690 O O     . HOH G .   ? 0.3985 0.5181 0.3831 0.1146  0.0258  0.0266  ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O     
12691 O O     B HOH G .   ? 0.2150 0.2127 0.3490 0.0445  0.0018  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O     
12692 O O     . HOH G .   ? 0.4192 0.3610 0.6267 -0.0159 0.1096  0.0438  ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O     
12693 O O     . HOH G .   ? 0.2236 0.2879 0.3219 -0.0194 -0.0615 0.0457  ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O     
12694 O O     . HOH G .   ? 0.3963 0.5107 0.3495 0.1861  -0.0895 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O     
12695 O O     . HOH G .   ? 0.3802 0.3792 0.3811 -0.0014 -0.0005 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O     
12696 O O     . HOH G .   ? 0.5385 0.5859 0.6840 -0.1671 0.2591  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O     
12697 O O     . HOH G .   ? 0.2894 0.2830 0.2182 0.0441  0.0308  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O     
12698 O O     . HOH G .   ? 0.5185 0.4352 0.4956 0.0182  0.0360  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O     
12699 O O     A HOH G .   ? 0.1187 0.2150 0.2158 -0.0052 0.0322  0.0157  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O     
12700 O O     B HOH G .   ? 0.0663 0.1402 0.1780 0.0087  0.0047  0.0290  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O     
12701 O O     . HOH G .   ? 0.1478 0.3587 0.4329 -0.0874 0.0302  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O     
12702 O O     . HOH G .   ? 0.4762 0.6710 0.5941 0.0259  0.2104  0.0640  ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O     
12703 O O     A HOH G .   ? 0.1033 0.1486 0.1936 -0.0273 -0.0438 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O     
12704 O O     B HOH G .   ? 0.2554 0.2302 0.2041 0.0605  -0.0222 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O     
12705 O O     . HOH G .   ? 0.3114 0.3691 0.2785 -0.0931 0.1342  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O     
12706 O O     . HOH G .   ? 0.4752 0.3480 0.3716 0.1513  -0.0421 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O     
12707 O O     . HOH G .   ? 0.1228 0.2437 0.2465 0.0152  -0.0239 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O     
12708 O O     . HOH G .   ? 0.0866 0.2158 0.3009 -0.0009 0.0002  0.0470  ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O     
12709 O O     . HOH G .   ? 0.2170 0.2190 0.2827 -0.0082 0.0232  0.0281  ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O     
12710 O O     . HOH G .   ? 0.1404 0.3828 0.2917 0.0002  -0.0553 0.0191  ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O     
12711 O O     B HOH G .   ? 0.3784 0.3785 0.3787 -0.0004 0.0007  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O     
12712 O O     . HOH G .   ? 0.4264 0.3730 0.4507 0.0669  0.0195  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O     
12713 O O     . HOH G .   ? 0.7880 0.5812 0.5214 -0.0949 0.0550  -0.2210 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O     
12714 O O     . HOH G .   ? 0.3239 0.3968 0.3965 0.0087  -0.0077 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O     
12715 O O     . HOH G .   ? 0.3027 0.3238 0.3520 -0.0084 -0.0477 0.0310  ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O     
12716 O O     . HOH G .   ? 0.2290 0.3579 0.5186 -0.0493 0.1301  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O     
12717 O O     . HOH G .   ? 0.6063 0.5038 0.6884 -0.1312 -0.0853 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O     
12718 O O     A HOH G .   ? 0.4433 0.4219 0.2354 -0.0365 0.0272  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O     
12719 O O     A HOH G .   ? 0.3095 0.4258 0.5419 -0.0766 0.2018  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O     
12720 O O     B HOH G .   ? 0.3112 0.4268 0.5445 -0.0766 0.2002  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O     
12721 O O     . HOH G .   ? 0.2716 0.2654 0.3332 0.0568  -0.0114 0.0165  ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O     
12722 O O     . HOH G .   ? 0.2756 0.2723 0.3614 -0.0504 -0.0093 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O     
12723 O O     . HOH G .   ? 0.2651 0.3511 0.4077 -0.0569 -0.0167 0.0579  ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O     
12724 O O     . HOH G .   ? 0.3051 0.2283 0.3554 0.0363  0.0170  0.1110  ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O     
12725 O O     . HOH G .   ? 0.5725 0.7425 0.5613 -0.1387 0.0835  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O     
12726 O O     . HOH G .   ? 0.3760 0.4120 0.3492 0.0797  -0.0620 0.0602  ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O     
12727 O O     A HOH G .   ? 0.4106 0.4365 0.3604 0.1670  0.0356  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O     
12728 O O     B HOH G .   ? 0.4045 0.4922 0.3781 -0.0975 -0.0510 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O     
12729 O O     . HOH G .   ? 0.4180 0.4046 0.5362 0.0450  -0.0385 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O     
12730 O O     . HOH G .   ? 0.2492 0.5356 0.4466 0.1413  -0.1109 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O     
12731 O O     . HOH G .   ? 0.2387 0.3342 0.2726 -0.1046 -0.0071 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O     
12732 O O     . HOH G .   ? 0.3002 0.3969 0.4544 -0.0296 0.1056  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O     
12733 O O     . HOH G .   ? 0.4064 0.3934 0.3909 -0.0510 -0.0332 0.0813  ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O     
12734 O O     . HOH G .   ? 0.5250 0.3222 0.4702 -0.0183 -0.2295 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O     
12735 O O     . HOH G .   ? 0.2376 0.2363 0.2459 0.1169  0.0026  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O     
12736 O O     . HOH G .   ? 0.2098 0.3852 0.3647 0.0789  -0.0347 0.0310  ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O     
12737 O O     . HOH G .   ? 0.2199 0.3198 0.5512 0.0854  -0.1191 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O     
12738 O O     . HOH G .   ? 0.3602 0.3888 0.4554 0.0270  0.0369  -0.2007 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O     
12739 O O     . HOH G .   ? 0.3784 0.5808 0.3976 0.0130  0.0586  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O     
12740 O O     . HOH G .   ? 0.3811 0.3822 0.3827 0.0009  0.0016  0.0043  ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O     
12741 O O     B HOH G .   ? 0.2617 0.2384 0.2168 -0.0632 0.0201  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O     
12742 O O     . HOH G .   ? 0.1770 0.2310 0.2632 -0.0244 0.0521  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O     
12743 O O     . HOH G .   ? 0.1892 0.4627 0.4889 0.0483  0.0052  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O     
12744 O O     . HOH G .   ? 0.2422 0.3994 0.6809 0.0834  -0.0822 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O     
12745 O O     . HOH G .   ? 0.3284 0.4713 0.6045 0.0182  0.1589  0.1745  ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O     
12746 O O     . HOH G .   ? 0.4541 0.5505 0.5020 0.1218  -0.0062 0.0096  ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O     
12747 O O     . HOH G .   ? 0.4162 0.5252 0.4319 0.0948  -0.0181 0.0944  ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O     
12748 O O     . HOH G .   ? 0.4735 0.2323 0.3335 0.0227  -0.0556 0.0026  ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O     
12749 O O     . HOH G .   ? 0.3440 0.5962 0.5362 0.1730  -0.0877 0.0206  ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O     
12750 O O     B HOH G .   ? 0.3598 0.1693 0.4960 -0.0525 -0.0869 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O     
12751 O O     . HOH G .   ? 0.2492 0.3060 0.4612 0.0107  -0.0145 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O     
12752 O O     . HOH G .   ? 0.7604 0.5411 0.6920 0.2643  -0.3162 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O     
12753 O O     . HOH G .   ? 0.3811 0.5702 0.5174 -0.0750 -0.0731 0.0658  ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O     
12754 O O     . HOH G .   ? 0.7270 0.3608 0.5505 -0.0747 -0.0594 0.0419  ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O     
12755 O O     . HOH G .   ? 0.4519 0.6102 0.4250 -0.0158 0.0305  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O     
12756 O O     . HOH G .   ? 0.4748 0.3731 0.6273 0.1499  0.0126  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O     
12757 O O     . HOH G .   ? 0.6290 0.3052 0.5956 -0.0638 0.1069  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O     
12758 O O     . HOH G .   ? 0.4081 0.3917 0.6287 0.0156  0.0296  0.1376  ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O     
12759 O O     . HOH G .   ? 0.3620 0.7160 0.4891 -0.1809 -0.1228 0.2158  ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O     
12760 O O     . HOH G .   ? 0.2596 0.3572 0.3378 -0.0626 0.0289  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O     
12761 O O     . HOH G .   ? 0.2236 0.3687 0.5430 0.0155  -0.0785 0.0462  ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O     
12762 O O     . HOH G .   ? 0.6723 0.8460 0.3158 -0.0506 -0.0341 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O     
12763 O O     . HOH G .   ? 0.7232 0.2673 0.4496 -0.0789 0.0376  0.0312  ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O     
12764 O O     . HOH G .   ? 0.4054 0.3725 0.6618 -0.0908 -0.0102 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O     
12765 O O     . HOH G .   ? 0.3228 0.3782 0.6993 0.0242  -0.0726 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O     
12766 O O     . HOH G .   ? 0.3325 0.5278 0.3146 -0.1587 0.1208  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O     
12767 O O     . HOH G .   ? 0.5223 0.4628 0.5265 -0.0651 -0.0270 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O     
12768 O O     . HOH G .   ? 0.6645 0.3923 0.4861 0.0239  0.1163  0.0696  ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O     
12769 O O     . HOH G .   ? 0.4810 0.6945 0.4387 0.0777  0.1653  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O     
12770 O O     . HOH G .   ? 0.1795 0.3095 0.3662 -0.0293 0.0189  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O     
12771 O O     . HOH G .   ? 0.2107 0.2083 0.3055 0.0090  0.0023  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O     
12772 O O     . HOH G .   ? 0.2991 0.3033 0.5275 -0.0035 0.0394  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O     
12773 O O     . HOH G .   ? 0.2076 0.3995 0.6538 -0.0117 -0.0458 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O     
12774 O O     . HOH G .   ? 0.5224 0.3610 0.4910 -0.0897 -0.1522 0.1080  ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O     
12775 O O     . HOH G .   ? 0.3754 0.5861 0.7822 -0.0558 0.0172  -0.3466 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O     
12776 O O     . HOH G .   ? 0.5649 0.8933 0.5485 -0.0559 -0.0152 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O     
12777 O O     . HOH G .   ? 0.3888 0.3612 0.5431 0.0045  -0.0179 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O     
12778 O O     . HOH G .   ? 0.2845 0.2561 0.4266 -0.0039 -0.0339 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O     
12779 O O     . HOH G .   ? 0.3486 0.5974 0.5201 -0.1030 0.0917  -0.2728 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O     
12780 O O     . HOH G .   ? 0.4006 0.5437 0.6258 -0.0108 0.2724  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O     
12781 O O     . HOH G .   ? 0.3021 0.5534 0.3674 0.1500  0.1464  0.1274  ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O     
12782 O O     . HOH G .   ? 0.4316 0.4734 0.6952 -0.0488 -0.0683 0.1388  ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O     
12783 O O     . HOH G .   ? 0.5710 0.3774 0.4095 -0.1275 0.1032  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O     
12784 O O     . HOH G .   ? 0.1087 0.2909 0.3158 -0.0364 -0.0302 0.0743  ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O     
12785 O O     A HOH G .   ? 0.3112 0.2408 0.5414 -0.0634 0.0341  0.1454  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O     
12786 O O     B HOH G .   ? 0.3080 0.4597 0.3452 0.1482  0.0489  0.0605  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O     
12787 O O     A HOH G .   ? 0.1720 0.1403 0.2894 0.0547  0.0334  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O     
12788 O O     B HOH G .   ? 0.0917 0.1807 0.3570 0.0110  -0.0153 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O     
12789 O O     . HOH G .   ? 0.4512 0.6785 0.4985 -0.2740 0.0546  0.1256  ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O     
12790 O O     . HOH G .   ? 0.6194 0.2565 0.5319 -0.0553 -0.0211 0.0453  ? ? ? ? ? ? 851 HOH A O     
12791 O O     . HOH G .   ? 0.5986 0.5590 0.6857 -0.2346 -0.1193 0.0866  ? ? ? ? ? ? 852 HOH A O     
12792 O O     . HOH G .   ? 0.5401 0.5800 0.5652 -0.0587 -0.0214 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 853 HOH A O     
12793 O O     . HOH G .   ? 0.3151 0.6535 0.6646 0.0492  0.0232  -0.2856 ? ? ? ? ? ? 854 HOH A O     
12794 O O     . HOH G .   ? 0.2538 0.5454 0.4638 0.0903  0.0524  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 855 HOH A O     
12795 O O     . HOH G .   ? 0.2196 0.2181 0.3208 0.0137  0.0261  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 856 HOH A O     
12796 O O     A HOH G .   ? 0.2557 0.4303 0.2778 -0.0100 -0.0768 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O     
12797 O O     B HOH G .   ? 0.1447 0.2309 0.3492 -0.0050 -0.0234 0.1568  ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O     
12798 O O     . HOH G .   ? 0.6785 0.4881 0.4919 0.0446  0.0597  0.1159  ? ? ? ? ? ? 858 HOH A O     
12799 O O     . HOH G .   ? 0.3254 0.5550 0.3661 0.0409  -0.0860 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 859 HOH A O     
12800 O O     . HOH G .   ? 0.6853 0.5989 0.6604 0.2668  0.0570  0.0252  ? ? ? ? ? ? 860 HOH A O     
12801 O O     . HOH G .   ? 0.3593 0.2897 0.6702 -0.0800 0.1794  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O     
12802 O O     . HOH G .   ? 0.3011 0.6839 0.4363 0.1838  -0.0083 0.1602  ? ? ? ? ? ? 862 HOH A O     
12803 O O     . HOH G .   ? 0.3985 0.3599 0.4693 0.1046  -0.0942 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 863 HOH A O     
12804 O O     . HOH G .   ? 0.2657 0.3079 0.2471 -0.0484 0.0391  0.0412  ? ? ? ? ? ? 864 HOH A O     
12805 O O     . HOH G .   ? 0.3922 0.3072 0.3563 0.0731  -0.0643 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 865 HOH A O     
12806 O O     A HOH G .   ? 0.1986 0.2097 0.2691 -0.0110 0.0782  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 866 HOH A O     
12807 O O     . HOH G .   ? 0.5089 0.5345 0.6451 0.1920  -0.1508 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 867 HOH A O     
12808 O O     . HOH G .   ? 0.4616 0.3501 0.5310 -0.0131 -0.1109 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 868 HOH A O     
12809 O O     . HOH G .   ? 0.3641 0.7158 0.3653 0.0408  -0.0182 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 869 HOH A O     
12810 O O     A HOH G .   ? 0.3854 0.3843 0.4343 0.1265  0.0059  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O     
12811 O O     B HOH G .   ? 0.3866 0.3863 0.4348 0.1250  0.0053  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O     
12812 O O     . HOH G .   ? 0.5387 0.4394 0.6408 0.0795  0.0897  -0.1571 ? ? ? ? ? ? 871 HOH A O     
12813 O O     . HOH G .   ? 0.4481 0.3615 0.5195 -0.0131 -0.0263 0.0149  ? ? ? ? ? ? 872 HOH A O     
12814 O O     . HOH G .   ? 0.2284 0.5586 0.6134 -0.1181 0.0859  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 873 HOH A O     
12815 O O     . HOH G .   ? 0.1320 0.4016 0.3060 0.0258  0.0254  0.0297  ? ? ? ? ? ? 874 HOH A O     
12816 O O     . HOH G .   ? 0.4494 0.7569 0.7338 0.0427  0.1941  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 875 HOH A O     
12817 O O     . HOH G .   ? 0.5327 0.6713 0.6972 -0.2715 -0.1092 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 876 HOH A O     
12818 O O     . HOH G .   ? 0.4995 0.5641 0.4621 0.1430  -0.0559 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 877 HOH A O     
12819 O O     . HOH G .   ? 0.4136 0.5050 0.5057 0.1684  -0.2038 -0.1678 ? ? ? ? ? ? 878 HOH A O     
12820 O O     . HOH G .   ? 0.5219 0.3374 0.6593 0.1230  -0.1777 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 879 HOH A O     
12821 O O     . HOH G .   ? 0.3833 0.5182 0.6656 0.0087  0.0408  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 880 HOH A O     
12822 O O     . HOH G .   ? 0.5144 0.4329 0.5707 -0.0983 0.1977  0.0986  ? ? ? ? ? ? 881 HOH A O     
12823 O O     . HOH G .   ? 0.5086 0.3436 0.4378 -0.1149 -0.1429 0.0122  ? ? ? ? ? ? 882 HOH A O     
12824 O O     . HOH G .   ? 0.4989 0.4127 0.5485 -0.0648 0.1463  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 883 HOH A O     
12825 O O     . HOH G .   ? 0.2302 0.4892 0.4957 0.0537  -0.0631 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 884 HOH A O     
12826 O O     . HOH G .   ? 0.2613 0.6189 0.4940 -0.1038 0.0615  0.0727  ? ? ? ? ? ? 885 HOH A O     
12827 O O     . HOH G .   ? 0.1708 0.3260 0.4459 -0.0187 0.0663  0.0614  ? ? ? ? ? ? 886 HOH A O     
12828 O O     . HOH G .   ? 0.3557 0.5623 0.5210 -0.0134 0.1572  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 887 HOH A O     
12829 O O     A HOH G .   ? 0.2632 0.4370 0.4435 -0.0016 0.0018  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O     
12830 O O     B HOH G .   ? 0.3957 0.2287 0.3672 0.0497  -0.0924 0.0057  ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O     
12831 O O     . HOH G .   ? 0.3146 0.3642 0.3450 -0.0302 -0.1221 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 889 HOH A O     
12832 O O     . HOH G .   ? 0.5651 0.3437 0.3436 -0.0092 -0.0154 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 890 HOH A O     
12833 O O     . HOH G .   ? 0.3249 0.5900 0.8175 0.0103  0.1526  -0.1409 ? ? ? ? ? ? 891 HOH A O     
12834 O O     . HOH G .   ? 0.3930 0.5125 0.3034 0.0084  -0.0276 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 892 HOH A O     
12835 O O     . HOH G .   ? 0.3500 0.3690 0.4358 0.0176  0.0326  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 893 HOH A O     
12836 O O     . HOH G .   ? 0.4807 0.4137 0.5408 0.0133  0.1331  0.0892  ? ? ? ? ? ? 894 HOH A O     
12837 O O     . HOH G .   ? 0.3352 0.2999 0.3027 -0.0236 0.1142  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 895 HOH A O     
12838 O O     . HOH G .   ? 0.3328 0.3714 0.4978 0.0107  0.0078  0.0029  ? ? ? ? ? ? 896 HOH A O     
12839 O O     . HOH G .   ? 0.1680 0.3257 0.5541 -0.0358 0.0824  0.0050  ? ? ? ? ? ? 897 HOH A O     
12840 O O     . HOH G .   ? 0.3919 0.5366 0.4092 -0.0287 -0.0674 0.1165  ? ? ? ? ? ? 898 HOH A O     
12841 O O     . HOH G .   ? 0.3019 0.7879 0.4107 -0.1366 -0.0091 0.1106  ? ? ? ? ? ? 899 HOH A O     
12842 O O     . HOH G .   ? 0.2973 0.2442 0.3179 -0.0753 -0.0282 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 900 HOH A O     
12843 O O     . HOH G .   ? 0.3624 0.3831 0.4013 0.0405  0.1598  0.0945  ? ? ? ? ? ? 901 HOH A O     
12844 O O     . HOH G .   ? 0.3125 0.4387 0.5864 -0.0889 0.1136  0.1562  ? ? ? ? ? ? 902 HOH A O     
12845 O O     . HOH G .   ? 0.3741 0.3919 0.4616 0.0183  0.0303  0.0631  ? ? ? ? ? ? 903 HOH A O     
12846 O O     . HOH G .   ? 0.3045 0.4485 0.4304 0.0882  0.0115  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 904 HOH A O     
12847 O O     . HOH G .   ? 0.5535 0.3536 0.5277 -0.1228 0.0422  0.0012  ? ? ? ? ? ? 905 HOH A O     
12848 O O     . HOH G .   ? 0.3787 0.3808 0.3804 0.0004  0.0010  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 906 HOH A O     
12849 O O     . HOH G .   ? 0.1776 0.5423 0.5695 -0.0089 0.0202  0.1430  ? ? ? ? ? ? 907 HOH A O     
12850 O O     . HOH G .   ? 0.3580 0.4188 0.4782 -0.0641 0.1527  0.1021  ? ? ? ? ? ? 908 HOH A O     
12851 O O     . HOH G .   ? 0.4164 0.3385 0.5715 0.0760  0.2701  0.0339  ? ? ? ? ? ? 909 HOH A O     
12852 O O     . HOH G .   ? 0.3172 0.3576 0.5151 -0.0997 0.1360  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 910 HOH A O     
12853 O O     . HOH G .   ? 0.3002 0.3821 0.4969 0.0100  0.1374  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 911 HOH A O     
12854 O O     A HOH G .   ? 0.5535 0.2292 0.3522 -0.0302 -0.1618 0.0420  ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O     
12855 O O     B HOH G .   ? 0.4072 0.2080 0.2605 0.0458  -0.0401 0.0633  ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O     
12856 O O     . HOH G .   ? 0.2355 0.6458 0.5515 0.0673  -0.0975 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 913 HOH A O     
12857 O O     . HOH G .   ? 0.1388 0.1389 0.3848 0.0295  -0.0496 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 914 HOH A O     
12858 O O     . HOH G .   ? 0.3776 0.6127 0.4970 -0.1208 0.0009  0.0173  ? ? ? ? ? ? 915 HOH A O     
12859 O O     . HOH G .   ? 0.1530 0.3147 0.5143 -0.0536 -0.0217 0.0440  ? ? ? ? ? ? 916 HOH A O     
12860 O O     . HOH G .   ? 0.3501 0.8343 0.5483 -0.2191 -0.0077 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 917 HOH A O     
12861 O O     . HOH G .   ? 0.3233 0.4224 0.3945 0.1092  0.0594  0.0508  ? ? ? ? ? ? 918 HOH A O     
12862 O O     . HOH G .   ? 0.6196 0.4574 0.4055 -0.1302 -0.0228 0.0336  ? ? ? ? ? ? 919 HOH A O     
12863 O O     . HOH G .   ? 0.6092 0.4872 0.4093 0.2537  -0.0134 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 920 HOH A O     
12864 O O     B HOH G .   ? 0.4136 0.1950 0.2372 0.0074  0.0245  0.0509  ? ? ? ? ? ? 921 HOH A O     
12865 O O     . HOH G .   ? 0.6317 0.9444 0.4302 0.1437  0.0475  0.2452  ? ? ? ? ? ? 922 HOH A O     
12866 O O     . HOH G .   ? 0.4568 0.5244 0.7404 0.0939  -0.2510 0.0035  ? ? ? ? ? ? 923 HOH A O     
12867 O O     . HOH G .   ? 0.4147 0.6307 0.4168 0.0486  -0.0167 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 924 HOH A O     
12868 O O     . HOH G .   ? 0.0792 0.2384 0.2669 -0.0026 0.0437  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 925 HOH A O     
12869 O O     . HOH G .   ? 0.3456 0.6672 0.4865 -0.1323 -0.0874 0.0709  ? ? ? ? ? ? 926 HOH A O     
12870 O O     A HOH G .   ? 0.2399 0.3250 0.2936 0.1278  0.0170  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 927 HOH A O     
12871 O O     . HOH G .   ? 0.2300 0.3471 0.3989 -0.1163 0.0261  0.0179  ? ? ? ? ? ? 928 HOH A O     
12872 O O     . HOH G .   ? 0.6536 0.7962 0.3666 0.0326  0.0240  0.0295  ? ? ? ? ? ? 929 HOH A O     
12873 O O     . HOH G .   ? 0.3710 0.4764 0.7470 -0.0301 -0.0094 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 930 HOH A O     
12874 O O     . HOH G .   ? 0.3233 0.2798 0.4833 -0.1040 -0.0147 0.0004  ? ? ? ? ? ? 931 HOH A O     
12875 O O     . HOH G .   ? 0.5193 0.3417 0.7802 -0.0393 0.1128  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 932 HOH A O     
12876 O O     . HOH G .   ? 0.2185 0.6807 0.3835 -0.0997 0.0528  0.0616  ? ? ? ? ? ? 933 HOH A O     
12877 O O     . HOH G .   ? 0.3687 0.4043 0.4158 -0.1151 0.0540  0.0031  ? ? ? ? ? ? 934 HOH A O     
12878 O O     . HOH G .   ? 0.2703 0.3077 0.6077 -0.0722 0.0873  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 935 HOH A O     
12879 O O     . HOH G .   ? 0.3286 0.4021 0.4045 0.0438  0.1341  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 936 HOH A O     
12880 O O     . HOH G .   ? 0.2940 0.4319 0.6129 -0.0470 0.0135  0.0676  ? ? ? ? ? ? 937 HOH A O     
12881 O O     . HOH G .   ? 0.3656 0.4134 0.8425 -0.0954 0.1989  -0.1792 ? ? ? ? ? ? 938 HOH A O     
12882 O O     . HOH G .   ? 0.3745 0.3820 0.5564 -0.0959 0.1098  0.1029  ? ? ? ? ? ? 939 HOH A O     
12883 O O     . HOH G .   ? 0.2888 0.4581 0.3577 -0.0473 0.0636  0.0421  ? ? ? ? ? ? 940 HOH A O     
12884 O O     . HOH G .   ? 0.3033 0.4668 0.3179 -0.1260 0.0475  0.0187  ? ? ? ? ? ? 941 HOH A O     
12885 O O     . HOH G .   ? 0.8060 0.6096 0.3536 -0.1885 0.0556  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 942 HOH A O     
12886 O O     . HOH G .   ? 0.4468 0.5039 0.3919 0.0030  0.0343  0.0975  ? ? ? ? ? ? 943 HOH A O     
12887 O O     . HOH H .   ? 0.3780 0.3774 0.3791 0.0007  -0.0037 0.0004  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O     
12888 O O     . HOH H .   ? 0.4172 0.3288 0.5580 0.0797  -0.0712 0.0512  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O     
12889 O O     . HOH H .   ? 0.4741 0.2962 0.4943 -0.1582 0.1556  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O     
12890 O O     . HOH H .   ? 0.3079 0.3773 0.7536 0.1225  0.1113  0.1694  ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O     
12891 O O     . HOH H .   ? 0.3861 0.4691 0.3924 0.0810  0.0293  0.0187  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O     
12892 O O     . HOH H .   ? 0.3466 0.5252 0.5129 0.0989  -0.0193 0.1352  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O     
12893 O O     . HOH H .   ? 0.5421 0.5603 0.5100 0.1254  -0.2105 0.1077  ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O     
12894 O O     . HOH H .   ? 0.2384 0.3830 0.5354 0.0287  0.0196  0.0273  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O     
12895 O O     . HOH H .   ? 0.5134 0.4873 0.3725 0.1973  0.0118  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O     
12896 O O     . HOH H .   ? 0.4954 0.4948 0.6014 -0.0046 0.0651  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O     
12897 O O     . HOH H .   ? 0.5131 0.5577 0.5519 0.0808  0.1301  0.0169  ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O     
12898 O O     . HOH H .   ? 0.3147 0.5330 0.7708 -0.1497 -0.0014 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O     
12899 O O     . HOH H .   ? 0.2802 0.4366 0.5609 0.1094  0.0010  0.0038  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O     
12900 O O     . HOH H .   ? 0.5234 0.4366 0.6770 0.0677  0.2608  0.2049  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O     
12901 O O     . HOH H .   ? 0.5333 0.4986 0.3461 -0.1899 0.1090  0.0649  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O     
12902 O O     . HOH H .   ? 0.3188 0.5065 0.4317 -0.0560 -0.0289 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O     
12903 O O     . HOH H .   ? 0.5865 0.5868 0.9295 0.2355  -0.2938 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O     
12904 O O     . HOH H .   ? 0.1319 0.2342 0.2630 -0.0132 0.0064  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O     
12905 O O     . HOH H .   ? 0.1162 0.1885 0.1981 0.0190  0.0153  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O     
12906 O O     . HOH H .   ? 0.3728 0.6618 0.5494 -0.2227 0.0692  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O     
12907 O O     . HOH H .   ? 0.5373 0.2286 0.3438 -0.0098 0.1280  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O     
12908 O O     . HOH H .   ? 0.2115 0.4190 0.6020 -0.0044 0.0996  0.1565  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O     
12909 O O     . HOH H .   ? 0.1327 0.2477 0.3342 -0.0478 -0.0178 0.0942  ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O     
12910 O O     . HOH H .   ? 0.6329 0.2731 0.4639 0.0097  0.0120  0.1047  ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O     
12911 O O     . HOH H .   ? 0.1203 0.2373 0.3900 -0.0172 -0.0090 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O     
12912 O O     . HOH H .   ? 0.2136 0.4978 0.5963 -0.0169 -0.0425 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O     
12913 O O     . HOH H .   ? 0.2549 0.3048 0.3817 0.0218  -0.1430 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O     
12914 O O     . HOH H .   ? 0.3363 0.4081 0.4694 -0.1970 -0.0491 0.1258  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O     
12915 O O     . HOH H .   ? 0.3876 0.2981 0.3903 -0.0420 -0.0795 0.0218  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O     
12916 O O     . HOH H .   ? 0.2043 0.5518 0.3805 -0.0385 0.0252  -0.1455 ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O     
12917 O O     . HOH H .   ? 0.2607 0.5813 0.4661 -0.0072 0.0274  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O     
12918 O O     . HOH H .   ? 0.2664 0.4156 0.3097 -0.0347 0.0074  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O     
12919 O O     A HOH H .   ? 0.3043 0.9317 0.2775 0.1914  -0.0262 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O     
12920 O O     B HOH H .   ? 0.4340 0.4804 0.5564 0.0465  0.2741  0.0381  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O     
12921 O O     A HOH H .   ? 0.1797 0.3306 0.2514 0.0129  -0.0143 0.0562  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O     
12922 O O     B HOH H .   ? 0.1676 0.2944 0.2030 -0.0120 0.0072  0.0581  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O     
12923 O O     . HOH H .   ? 0.5110 0.3515 0.4271 -0.1324 0.0980  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O     
12924 O O     . HOH H .   ? 0.4470 0.2241 0.6549 -0.0914 0.0740  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O     
12925 O O     . HOH H .   ? 0.2552 0.3266 0.3610 0.0509  0.0359  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O     
12926 O O     . HOH H .   ? 0.0908 0.2260 0.2334 0.0121  0.0578  0.0371  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O     
12927 O O     . HOH H .   ? 0.4081 0.5012 0.6598 -0.1878 0.1079  -0.2039 ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O     
12928 O O     . HOH H .   ? 0.8170 0.3628 0.6119 0.1756  -0.2430 0.0465  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O     
12929 O O     . HOH H .   ? 0.4556 0.4317 0.5791 -0.0330 -0.1156 0.1521  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O     
12930 O O     . HOH H .   ? 0.1289 0.3227 0.2438 0.0626  -0.0620 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O     
12931 O O     . HOH H .   ? 0.2179 0.3519 0.2871 -0.0033 0.0125  0.0226  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O     
12932 O O     . HOH H .   ? 0.4819 0.5161 0.5363 -0.0315 0.1864  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O     
12933 O O     . HOH H .   ? 0.5423 0.4496 0.6383 -0.1128 0.2978  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O     
12934 O O     . HOH H .   ? 0.3470 0.4259 0.6491 -0.1019 0.0642  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O     
12935 O O     . HOH H .   ? 0.0753 0.1531 0.1759 0.0152  -0.0012 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O     
12936 O O     . HOH H .   ? 0.2030 0.2453 0.3072 0.0045  0.0127  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O     
12937 O O     . HOH H .   ? 0.5728 0.2782 0.5726 -0.0958 0.2120  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O     
12938 O O     . HOH H .   ? 0.2992 0.4955 0.4238 -0.1989 -0.0717 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O     
12939 O O     . HOH H .   ? 0.0735 0.1334 0.1571 -0.0060 -0.0152 0.0033  ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O     
12940 O O     . HOH H .   ? 0.3602 0.6366 0.4203 0.2056  0.0746  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O     
12941 O O     . HOH H .   ? 0.2788 0.6179 0.4704 0.1395  -0.0063 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O     
12942 O O     . HOH H .   ? 0.3613 0.3057 0.3033 0.1412  -0.0161 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O     
12943 O O     . HOH H .   ? 0.5217 0.3719 0.5581 0.0645  -0.0077 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O     
12944 O O     . HOH H .   ? 0.4330 0.4097 0.4942 0.0675  0.2006  0.1340  ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O     
12945 O O     . HOH H .   ? 0.3843 0.5314 0.3099 -0.1833 -0.0214 0.0678  ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O     
12946 O O     A HOH H .   ? 0.2767 0.3256 0.3976 0.0116  0.0494  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O     
12947 O O     B HOH H .   ? 0.2251 0.2676 0.2302 -0.0169 -0.0282 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O     
12948 O O     . HOH H .   ? 0.1995 0.3662 0.3051 0.0596  -0.0043 0.0044  ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O     
12949 O O     . HOH H .   ? 0.0852 0.3214 0.1720 0.0287  0.0073  0.0056  ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O     
12950 O O     . HOH H .   ? 0.4398 0.4321 0.4348 0.1229  -0.1098 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O     
12951 O O     . HOH H .   ? 0.3040 0.3685 0.5260 0.0117  -0.1062 0.1474  ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O     
12952 O O     . HOH H .   ? 0.4785 0.2479 0.4857 -0.0025 0.1419  0.0047  ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O     
12953 O O     . HOH H .   ? 0.3375 0.2863 0.5990 -0.0028 0.1112  0.0936  ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O     
12954 O O     B HOH H .   ? 0.1380 0.3057 0.3346 -0.0029 -0.0149 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O     
12955 O O     . HOH H .   ? 0.3658 0.8738 0.4128 -0.2564 0.0695  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O     
12956 O O     . HOH H .   ? 0.3722 0.2910 0.3673 -0.1173 -0.0815 0.0194  ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O     
12957 O O     . HOH H .   ? 0.1360 0.2074 0.2293 0.0459  0.0092  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O     
12958 O O     . HOH H .   ? 0.2454 0.4516 0.6325 -0.1233 0.0130  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O     
12959 O O     . HOH H .   ? 0.1687 0.2025 0.2834 0.0387  -0.0300 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O     
12960 O O     . HOH H .   ? 0.4935 0.1915 0.4905 -0.0059 0.1040  0.0861  ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O     
12961 O O     A HOH H .   ? 0.3491 0.2275 0.3557 0.1201  -0.1093 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O     
12962 O O     B HOH H .   ? 0.1984 0.2618 0.4283 0.0068  -0.0604 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O     
12963 O O     . HOH H .   ? 0.0617 0.1204 0.1507 0.0039  0.0025  0.0024  ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O     
12964 O O     . HOH H .   ? 0.2283 0.2663 0.3444 -0.0578 0.0543  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O     
12965 O O     . HOH H .   ? 0.0488 0.1474 0.1826 0.0050  -0.0051 0.0036  ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O     
12966 O O     . HOH H .   ? 0.3560 0.5598 0.3717 0.0093  -0.0130 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O     
12967 O O     . HOH H .   ? 0.2303 0.2661 0.7302 0.0090  0.0621  0.1792  ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O     
12968 O O     . HOH H .   ? 0.5335 0.3474 0.4753 0.2184  -0.0439 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O     
12969 O O     . HOH H .   ? 0.4121 0.4849 0.3286 -0.2398 0.0071  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O     
12970 O O     . HOH H .   ? 0.2431 0.6535 0.5089 -0.0784 0.0619  0.1805  ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O     
12971 O O     . HOH H .   ? 0.1906 0.2446 0.3086 -0.0279 -0.0132 0.0510  ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O     
12972 O O     . HOH H .   ? 0.2755 0.3277 0.2798 0.0913  -0.0020 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O     
12973 O O     . HOH H .   ? 0.1190 0.1690 0.2313 -0.0060 0.0271  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O     
12974 O O     . HOH H .   ? 0.4762 0.5046 0.3482 -0.1143 0.0812  0.0684  ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O     
12975 O O     . HOH H .   ? 0.1324 0.1562 0.3133 0.0008  0.0045  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O     
12976 O O     B HOH H .   ? 0.1737 0.4991 0.4148 -0.1143 0.0201  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O     
12977 O O     . HOH H .   ? 0.4772 0.5105 0.3553 0.0700  -0.1498 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O     
12978 O O     . HOH H .   ? 0.4385 0.4224 0.3761 -0.0232 0.0256  -0.2069 ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O     
12979 O O     . HOH H .   ? 0.2155 0.2065 0.6278 0.0065  0.0332  0.1339  ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O     
12980 O O     . HOH H .   ? 0.2046 0.5900 0.4539 0.0546  -0.1124 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O     
12981 O O     . HOH H .   ? 0.0889 0.3446 0.2055 -0.0222 0.0061  0.0033  ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O     
12982 O O     . HOH H .   ? 0.0615 0.1712 0.1873 0.0117  -0.0122 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O     
12983 O O     . HOH H .   ? 0.2149 0.3303 0.5148 0.0044  -0.0025 0.0453  ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O     
12984 O O     . HOH H .   ? 0.0581 0.2077 0.1818 0.0020  0.0154  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O     
12985 O O     . HOH H .   ? 0.3101 0.2857 0.2488 0.0069  -0.0023 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O     
12986 O O     . HOH H .   ? 0.2901 0.4869 0.4935 0.1971  0.0133  0.0374  ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O     
12987 O O     . HOH H .   ? 0.4082 0.4042 0.4736 0.0463  0.1665  0.0310  ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O     
12988 O O     . HOH H .   ? 0.3978 0.3302 0.4945 -0.1387 0.0786  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O     
12989 O O     . HOH H .   ? 0.0999 0.1647 0.1843 -0.0035 0.0090  0.0103  ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O     
12990 O O     . HOH H .   ? 0.4368 0.4099 0.4431 0.2012  0.0303  0.0642  ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O     
12991 O O     . HOH H .   ? 0.3916 0.4769 0.4059 0.1762  0.0092  0.0012  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O     
12992 O O     A HOH H .   ? 0.2170 0.2636 0.4987 0.0550  -0.1289 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O     
12993 O O     B HOH H .   ? 0.2289 0.3824 0.3815 0.1426  -0.0727 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O     
12994 O O     A HOH H .   ? 0.1723 0.3594 0.2328 0.0962  0.0200  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O     
12995 O O     . HOH H .   ? 0.2190 0.4527 0.3072 -0.0674 0.0525  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O     
12996 O O     . HOH H .   ? 0.0884 0.1592 0.2301 0.0057  -0.0123 0.0008  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O     
12997 O O     . HOH H .   ? 0.0778 0.1552 0.1788 0.0058  -0.0093 0.0123  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O     
12998 O O     . HOH H .   ? 0.2501 0.5650 0.4023 0.0631  0.0319  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O     
12999 O O     . HOH H .   ? 0.2257 0.4182 0.2683 0.0059  0.0237  0.0910  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O     
13000 O O     . HOH H .   ? 0.2490 0.3408 0.3529 0.0335  -0.0411 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O     
13001 O O     . HOH H .   ? 0.3429 0.5348 0.4546 0.0927  0.0280  0.0275  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O     
13002 O O     . HOH H .   ? 0.2978 0.5382 0.5964 0.1594  0.0542  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O     
13003 O O     . HOH H .   ? 0.1527 0.1938 0.3008 0.0158  -0.0477 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O     
13004 O O     . HOH H .   ? 0.1098 0.3450 0.3408 0.0378  0.0326  0.0541  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O     
13005 O O     . HOH H .   ? 0.2676 0.4795 0.2458 0.1865  0.0702  0.0946  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O     
13006 O O     . HOH H .   ? 0.1948 0.2760 0.3496 0.0027  -0.0452 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O     
13007 O O     . HOH H .   ? 0.0985 0.2515 0.2294 -0.0190 -0.0204 0.0061  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O     
13008 O O     A HOH H .   ? 0.2103 0.3836 0.2353 -0.0879 0.0305  0.0480  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O     
13009 O O     B HOH H .   ? 0.2090 0.2540 0.3634 -0.0819 -0.0372 0.1313  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O     
13010 O O     . HOH H .   ? 0.6541 0.4864 0.7003 0.2977  -0.0302 0.0055  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O     
13011 O O     . HOH H .   ? 0.3312 0.5190 0.4451 -0.0463 0.0382  0.0623  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O     
13012 O O     . HOH H .   ? 0.1908 0.2710 0.2309 0.0814  -0.0577 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O     
13013 O O     . HOH H .   ? 0.3359 0.3881 0.6525 0.0249  -0.0419 0.0222  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O     
13014 O O     . HOH H .   ? 0.3513 0.2659 0.3643 0.0364  0.0373  0.0701  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O     
13015 O O     . HOH H .   ? 0.4584 0.4499 0.4724 -0.0088 0.0152  0.0095  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O     
13016 O O     . HOH H .   ? 0.2546 0.1578 0.1910 0.0138  0.0609  0.0149  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O     
13017 O O     . HOH H .   ? 0.2094 0.4608 0.4916 -0.0352 -0.0425 0.0064  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O     
13018 O O     . HOH H .   ? 0.1134 0.2564 0.2070 0.0118  0.0142  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O     
13019 O O     . HOH H .   ? 0.1751 0.1546 0.2607 -0.0361 -0.0121 0.0106  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O     
13020 O O     . HOH H .   ? 0.4041 0.2911 0.3133 -0.1247 -0.0437 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O     
13021 O O     . HOH H .   ? 0.2534 0.2743 0.2498 -0.1071 -0.0077 0.0344  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O     
13022 O O     . HOH H .   ? 0.2294 0.2602 0.2671 -0.0717 -0.0374 0.0051  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O     
13023 O O     . HOH H .   ? 0.1123 0.3372 0.2361 0.0055  0.0456  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O     
13024 O O     A HOH H .   ? 0.2816 0.2263 0.3050 -0.0366 -0.0343 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O     
13025 O O     B HOH H .   ? 0.1758 0.2935 0.2375 -0.0520 -0.0826 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O     
13026 O O     . HOH H .   ? 0.3047 0.5892 0.5561 -0.1273 -0.1202 0.0585  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O     
13027 O O     . HOH H .   ? 0.3887 0.1855 0.3240 -0.0072 0.1007  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O     
13028 O O     . HOH H .   ? 0.1266 0.1505 0.2018 -0.0004 -0.0443 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O     
13029 O O     . HOH H .   ? 0.1170 0.2408 0.2343 0.0206  0.0096  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O     
13030 O O     . HOH H .   ? 0.2154 0.4024 0.4698 0.1544  0.0036  0.0258  ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O     
13031 O O     . HOH H .   ? 0.4305 0.2331 0.4580 -0.0728 0.0241  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O     
13032 O O     A HOH H .   ? 0.3453 0.2354 0.3858 0.0888  -0.1141 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O     
13033 O O     . HOH H .   ? 0.0528 0.1324 0.1546 0.0068  0.0074  0.0005  ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O     
13034 O O     . HOH H .   ? 0.1923 0.2637 0.6276 0.0038  -0.1140 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O     
13035 O O     . HOH H .   ? 0.1647 0.2113 0.3396 -0.0831 0.0518  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O     
13036 O O     . HOH H .   ? 0.2955 0.3355 0.4366 0.1139  -0.1565 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O     
13037 O O     . HOH H .   ? 0.3103 0.5634 0.4919 -0.0998 -0.0141 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O     
13038 O O     . HOH H .   ? 0.0954 0.1897 0.2282 -0.0282 0.0334  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O     
13039 O O     . HOH H .   ? 0.1298 0.1528 0.1846 0.0176  0.0292  0.0152  ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O     
13040 O O     . HOH H .   ? 0.5191 0.5396 0.4953 -0.1659 -0.1902 0.0202  ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O     
13041 O O     . HOH H .   ? 0.3813 0.5939 0.3038 0.1303  -0.1077 0.0163  ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O     
13042 O O     B HOH H .   ? 0.0850 0.2180 0.2595 0.0060  -0.0330 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O     
13043 O O     . HOH H .   ? 0.3541 0.3920 0.4592 0.1440  0.0691  0.0391  ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O     
13044 O O     . HOH H .   ? 0.0927 0.1847 0.1622 -0.0171 0.0043  0.0075  ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O     
13045 O O     A HOH H .   ? 0.1767 0.2234 0.2746 0.0225  -0.0165 0.0079  ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O     
13046 O O     . HOH H .   ? 0.3838 0.3671 0.2819 0.0265  -0.0905 0.0020  ? ? ? ? ? ? 653 HOH B O     
13047 O O     . HOH H .   ? 0.3299 0.2182 0.6259 -0.0478 0.1401  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 654 HOH B O     
13048 O O     . HOH H .   ? 0.1606 0.4057 0.2476 0.0056  0.0560  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 655 HOH B O     
13049 O O     . HOH H .   ? 0.4010 0.3292 0.4526 -0.0508 0.1282  0.0218  ? ? ? ? ? ? 656 HOH B O     
13050 O O     B HOH H .   ? 0.1269 0.2038 0.2767 -0.0110 -0.0403 0.0098  ? ? ? ? ? ? 657 HOH B O     
13051 O O     . HOH H .   ? 0.0767 0.1383 0.1588 0.0106  -0.0059 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 658 HOH B O     
13052 O O     . HOH H .   ? 0.2977 0.3415 0.3969 -0.1376 -0.0405 0.0925  ? ? ? ? ? ? 659 HOH B O     
13053 O O     . HOH H .   ? 0.5353 0.3482 0.4193 -0.1963 -0.1139 0.0998  ? ? ? ? ? ? 660 HOH B O     
13054 O O     . HOH H .   ? 0.3563 0.1951 0.3772 0.0372  -0.0145 0.0011  ? ? ? ? ? ? 661 HOH B O     
13055 O O     . HOH H .   ? 0.1848 0.2990 0.2894 0.0304  0.0552  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 662 HOH B O     
13056 O O     . HOH H .   ? 0.2375 0.2944 0.2023 -0.0019 0.0156  0.0239  ? ? ? ? ? ? 663 HOH B O     
13057 O O     . HOH H .   ? 0.0873 0.2272 0.2503 -0.0271 0.0197  0.0637  ? ? ? ? ? ? 664 HOH B O     
13058 O O     . HOH H .   ? 0.2465 0.3936 0.4106 -0.0209 0.1131  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 665 HOH B O     
13059 O O     . HOH H .   ? 0.1380 0.3555 0.3823 0.0130  0.0051  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 666 HOH B O     
13060 O O     . HOH H .   ? 0.3958 0.3550 0.3670 0.0502  0.0739  0.1426  ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O     
13061 O O     B HOH H .   ? 0.3775 0.3772 0.3776 0.0003  -0.0004 0.0000  ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O     
13062 O O     . HOH H .   ? 0.7533 0.4511 0.3924 0.0669  0.0110  0.1227  ? ? ? ? ? ? 669 HOH B O     
13063 O O     . HOH H .   ? 0.1734 0.2801 0.3226 -0.0765 0.0598  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 670 HOH B O     
13064 O O     . HOH H .   ? 0.5087 0.5301 0.3503 -0.0715 -0.0104 0.0557  ? ? ? ? ? ? 671 HOH B O     
13065 O O     A HOH H .   ? 0.1371 0.2141 0.2696 0.0101  0.0237  0.0417  ? ? ? ? ? ? 672 HOH B O     
13066 O O     . HOH H .   ? 0.2966 0.3707 0.5030 0.0168  -0.1593 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 673 HOH B O     
13067 O O     . HOH H .   ? 0.1411 0.2398 0.3746 0.0005  -0.0213 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 674 HOH B O     
13068 O O     . HOH H .   ? 0.1492 0.3186 0.4757 -0.0321 0.0622  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 675 HOH B O     
13069 O O     B HOH H .   ? 0.5437 0.2029 0.3099 -0.0036 0.0325  0.0661  ? ? ? ? ? ? 676 HOH B O     
13070 O O     . HOH H .   ? 0.3368 0.3137 0.2780 0.1660  0.0458  0.0351  ? ? ? ? ? ? 677 HOH B O     
13071 O O     . HOH H .   ? 0.4157 0.2912 0.3355 -0.0649 0.0750  0.0205  ? ? ? ? ? ? 678 HOH B O     
13072 O O     . HOH H .   ? 0.1766 0.2927 0.2383 0.0207  0.0596  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 679 HOH B O     
13073 O O     A HOH H .   ? 0.5668 0.2305 0.4656 0.0726  -0.0933 0.0359  ? ? ? ? ? ? 680 HOH B O     
13074 O O     . HOH H .   ? 0.4995 0.3881 0.6763 0.0355  -0.1366 0.0513  ? ? ? ? ? ? 681 HOH B O     
13075 O O     . HOH H .   ? 0.2788 0.5343 0.2708 0.0543  -0.0017 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O     
13076 O O     . HOH H .   ? 0.2887 0.2713 0.4444 0.1126  -0.0199 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 683 HOH B O     
13077 O O     . HOH H .   ? 0.2734 0.5280 0.3589 0.0922  0.1025  0.1216  ? ? ? ? ? ? 684 HOH B O     
13078 O O     A HOH H .   ? 0.3206 0.2745 0.3796 -0.0512 -0.1228 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 685 HOH B O     
13079 O O     . HOH H .   ? 0.1618 0.2010 0.4044 0.0039  -0.0081 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 686 HOH B O     
13080 O O     . HOH H .   ? 0.5125 0.3426 0.5226 -0.0650 -0.1576 0.2165  ? ? ? ? ? ? 687 HOH B O     
13081 O O     . HOH H .   ? 0.3328 0.6324 0.3277 -0.0098 -0.0755 0.0176  ? ? ? ? ? ? 688 HOH B O     
13082 O O     . HOH H .   ? 0.2152 0.3395 0.3790 -0.0257 -0.0226 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 689 HOH B O     
13083 O O     . HOH H .   ? 0.2469 0.3290 0.3982 0.0853  -0.0350 0.0273  ? ? ? ? ? ? 690 HOH B O     
13084 O O     . HOH H .   ? 0.1442 0.2329 0.2485 0.0611  0.0599  0.0174  ? ? ? ? ? ? 691 HOH B O     
13085 O O     . HOH H .   ? 0.4211 0.4439 0.5070 -0.0702 0.0463  0.0702  ? ? ? ? ? ? 692 HOH B O     
13086 O O     . HOH H .   ? 0.2160 0.3902 0.3353 0.1073  -0.0220 0.0196  ? ? ? ? ? ? 693 HOH B O     
13087 O O     . HOH H .   ? 0.2609 0.3205 0.3204 0.0776  0.0285  0.0459  ? ? ? ? ? ? 694 HOH B O     
13088 O O     A HOH H .   ? 0.1073 0.2552 0.1926 0.0048  -0.0386 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 695 HOH B O     
13089 O O     . HOH H .   ? 0.6233 0.3925 0.4726 -0.1813 -0.0723 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 696 HOH B O     
13090 O O     . HOH H .   ? 0.2387 0.2160 0.3157 0.0062  0.0734  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 697 HOH B O     
13091 O O     . HOH H .   ? 0.3421 0.3643 0.6250 -0.0818 0.0280  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 698 HOH B O     
13092 O O     . HOH H .   ? 0.2715 0.6667 0.5090 -0.0093 0.0203  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 699 HOH B O     
13093 O O     . HOH H .   ? 0.3585 0.5197 0.5359 0.1790  -0.0789 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 700 HOH B O     
13094 O O     . HOH H .   ? 0.2452 0.2163 0.3585 -0.0988 -0.0385 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O     
13095 O O     . HOH H .   ? 0.2375 0.5110 0.4202 0.0099  0.0504  0.0412  ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O     
13096 O O     . HOH H .   ? 0.1808 0.3064 0.2829 0.0913  -0.0261 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O     
13097 O O     . HOH H .   ? 0.1608 0.2315 0.2602 -0.0115 -0.0270 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O     
13098 O O     . HOH H .   ? 0.2719 0.4377 0.4861 -0.1742 -0.0338 0.1117  ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O     
13099 O O     . HOH H .   ? 0.1344 0.4277 0.4305 0.0479  0.0304  0.0517  ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O     
13100 O O     . HOH H .   ? 0.2366 0.5713 0.5833 -0.1235 -0.0758 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O     
13101 O O     . HOH H .   ? 0.2366 0.2513 0.4658 0.0214  -0.0446 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O     
13102 O O     . HOH H .   ? 0.1601 0.2136 0.2797 0.0169  -0.0034 0.0451  ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O     
13103 O O     . HOH H .   ? 0.4737 0.4326 0.5714 -0.0527 0.0006  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O     
13104 O O     . HOH H .   ? 0.2183 0.3848 0.2782 -0.0699 0.0011  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O     
13105 O O     . HOH H .   ? 0.3021 0.4629 0.2267 -0.1293 -0.0025 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O     
13106 O O     . HOH H .   ? 0.3926 0.3298 0.4720 -0.0032 -0.0361 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O     
13107 O O     A HOH H .   ? 0.2375 0.3275 0.3206 0.0929  0.0369  0.0328  ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O     
13108 O O     . HOH H .   ? 0.3071 0.2387 0.3809 -0.0652 -0.0628 0.0131  ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O     
13109 O O     . HOH H .   ? 0.5338 0.4688 0.5635 -0.2077 0.1177  0.0454  ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O     
13110 O O     . HOH H .   ? 0.2435 0.2791 0.6045 0.0626  0.0377  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O     
13111 O O     . HOH H .   ? 0.3968 0.1737 0.5075 -0.0276 -0.1323 0.0852  ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O     
13112 O O     . HOH H .   ? 0.2879 0.4824 0.4433 0.0609  0.0662  -0.2213 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O     
13113 O O     A HOH H .   ? 0.1777 0.2625 0.2719 -0.0672 -0.0327 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O     
13114 O O     . HOH H .   ? 0.1727 0.3762 0.3608 0.0243  0.0066  0.0626  ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O     
13115 O O     . HOH H .   ? 0.5391 0.3212 0.4692 -0.0523 -0.0684 0.0753  ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O     
13116 O O     . HOH H .   ? 0.4646 0.5642 0.7156 -0.1222 -0.0353 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O     
13117 O O     B HOH H .   ? 0.1259 0.1775 0.3152 0.0047  0.0011  0.0323  ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O     
13118 O O     . HOH H .   ? 0.4084 0.6445 0.7235 0.0251  -0.2027 0.0632  ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O     
13119 O O     . HOH H .   ? 0.1822 0.5962 0.4477 0.0743  0.0593  0.0675  ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O     
13120 O O     . HOH H .   ? 0.2274 0.6069 0.3737 0.0956  0.0702  0.0791  ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O     
13121 O O     . HOH H .   ? 0.1770 0.4972 0.4108 0.1178  -0.0273 0.0234  ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O     
13122 O O     . HOH H .   ? 0.4458 0.2842 0.8276 -0.0660 0.0444  0.0123  ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O     
13123 O O     . HOH H .   ? 0.1502 0.3540 0.2164 -0.0539 -0.0513 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O     
13124 O O     . HOH H .   ? 0.1444 0.3285 0.3905 -0.0333 0.0968  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O     
13125 O O     A HOH H .   ? 0.4697 0.2912 0.3319 0.0083  0.0661  0.0731  ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O     
13126 O O     . HOH H .   ? 0.2336 0.4854 0.4736 -0.0371 -0.1344 0.0286  ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O     
13127 O O     . HOH H .   ? 0.2415 0.2827 0.4523 0.0433  -0.0113 0.0972  ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O     
13128 O O     . HOH H .   ? 0.0796 0.1967 0.2565 -0.0064 0.0197  0.0256  ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O     
13129 O O     A HOH H .   ? 0.2041 0.2513 0.2193 0.0985  -0.0030 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O     
13130 O O     B HOH H .   ? 0.1156 0.2521 0.2698 0.0481  -0.0449 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O     
13131 O O     . HOH H .   ? 0.3781 0.3816 0.3812 0.0000  -0.0008 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O     
13132 O O     . HOH H .   ? 0.0885 0.1982 0.1824 -0.0074 -0.0188 0.0033  ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O     
13133 O O     . HOH H .   ? 0.2280 0.2678 0.4044 -0.0123 0.0090  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O     
13134 O O     . HOH H .   ? 0.2828 0.5565 0.4338 0.1147  -0.1137 0.0820  ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O     
13135 O O     B HOH H .   ? 0.3783 0.3772 0.3775 -0.0003 0.0004  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O     
13136 O O     . HOH H .   ? 0.1851 0.5718 0.3869 -0.0414 -0.0315 0.0623  ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O     
13137 O O     . HOH H .   ? 0.4613 0.3074 0.3353 0.0804  -0.0001 0.0861  ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O     
13138 O O     . HOH H .   ? 0.2334 0.5387 0.4633 0.1378  0.0021  0.0428  ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O     
13139 O O     . HOH H .   ? 0.3793 0.3798 0.3807 0.0006  -0.0005 0.0005  ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O     
13140 O O     . HOH H .   ? 0.0926 0.1784 0.2644 0.0006  0.0608  0.0114  ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O     
13141 O O     . HOH H .   ? 0.0636 0.1444 0.1573 0.0137  -0.0007 0.0164  ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O     
13142 O O     . HOH H .   ? 0.6465 0.5313 0.4128 0.0307  0.0118  0.1274  ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O     
13143 O O     . HOH H .   ? 0.7491 0.5451 0.5804 0.0864  0.1702  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O     
13144 O O     B HOH H .   ? 0.2590 0.1846 0.2635 -0.0710 0.0397  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O     
13145 O O     . HOH H .   ? 0.7091 0.3885 0.3519 -0.1325 0.1047  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O     
13146 O O     . HOH H .   ? 0.4687 0.2474 0.2990 0.0280  0.0849  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O     
13147 O O     . HOH H .   ? 0.2813 0.3088 0.3064 0.0823  -0.0396 0.0389  ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O     
13148 O O     . HOH H .   ? 0.4454 0.5623 0.6073 -0.1121 0.2563  0.0208  ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O     
13149 O O     . HOH H .   ? 0.4851 0.4954 0.7178 -0.0094 0.1216  0.1130  ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O     
13150 O O     . HOH H .   ? 0.2182 0.1775 0.2549 0.0436  -0.0301 0.0169  ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O     
13151 O O     . HOH H .   ? 0.2643 0.2410 0.4964 0.0433  0.1784  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O     
13152 O O     A HOH H .   ? 0.2278 0.2318 0.2077 -0.0589 -0.0099 0.0199  ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O     
13153 O O     B HOH H .   ? 0.4280 0.4773 0.3544 0.0078  -0.1726 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O     
13154 O O     . HOH H .   ? 0.5392 0.2874 0.4364 -0.0493 -0.1207 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O     
13155 O O     . HOH H .   ? 0.2540 0.5055 0.4382 0.1537  -0.1100 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O     
13156 O O     . HOH H .   ? 0.2584 0.4461 0.3856 0.1225  0.0400  0.0603  ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O     
13157 O O     . HOH H .   ? 0.6216 0.6650 0.4649 0.2086  -0.1514 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O     
13158 O O     B HOH H .   ? 0.1417 0.2773 0.3213 0.0918  0.0273  0.0381  ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O     
13159 O O     . HOH H .   ? 0.2958 0.3309 0.2984 -0.0365 0.1269  0.0158  ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O     
13160 O O     . HOH H .   ? 0.3846 0.7214 0.7254 -0.1421 -0.0044 0.0462  ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O     
13161 O O     . HOH H .   ? 0.3325 0.6029 0.3887 -0.0245 -0.0055 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 766 HOH B O     
13162 O O     . HOH H .   ? 0.2844 0.3645 0.3723 0.0284  0.1019  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 767 HOH B O     
13163 O O     . HOH H .   ? 0.1469 0.2098 0.2413 0.0312  0.0022  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 768 HOH B O     
13164 O O     . HOH H .   ? 0.1340 0.4500 0.3320 -0.0109 -0.0010 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 769 HOH B O     
13165 O O     . HOH H .   ? 0.2046 0.3499 0.3432 0.1491  -0.0077 0.0093  ? ? ? ? ? ? 770 HOH B O     
13166 O O     . HOH H .   ? 0.2458 0.6009 0.4815 0.0009  -0.0500 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 771 HOH B O     
13167 O O     . HOH H .   ? 0.4603 0.6322 0.4279 -0.1326 0.0588  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 772 HOH B O     
13168 O O     . HOH H .   ? 0.4234 0.3741 0.5241 -0.1133 0.1861  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 773 HOH B O     
13169 O O     . HOH H .   ? 0.4209 0.4731 0.3434 -0.2238 -0.0602 0.1616  ? ? ? ? ? ? 774 HOH B O     
13170 O O     . HOH H .   ? 0.3838 0.4282 0.5674 -0.0452 0.0250  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 775 HOH B O     
13171 O O     . HOH H .   ? 0.1450 0.3968 0.4264 -0.0474 0.0083  0.1175  ? ? ? ? ? ? 776 HOH B O     
13172 O O     . HOH H .   ? 0.6024 0.4239 0.4087 0.1413  -0.0720 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 777 HOH B O     
13173 O O     . HOH H .   ? 0.2545 0.4767 0.4817 0.0603  0.1065  0.0286  ? ? ? ? ? ? 778 HOH B O     
13174 O O     . HOH H .   ? 0.1102 0.2201 0.3777 0.0042  -0.0576 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 779 HOH B O     
13175 O O     B HOH H .   ? 0.4189 0.5738 0.4477 0.2161  -0.0619 -0.1453 ? ? ? ? ? ? 780 HOH B O     
13176 O O     . HOH H .   ? 0.1285 0.4219 0.3337 -0.0315 0.0364  0.0722  ? ? ? ? ? ? 781 HOH B O     
13177 O O     . HOH H .   ? 0.3478 0.6262 0.7588 -0.0550 0.2215  -0.2144 ? ? ? ? ? ? 782 HOH B O     
13178 O O     . HOH H .   ? 0.3167 0.4319 0.4216 -0.0311 0.0121  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 783 HOH B O     
13179 O O     . HOH H .   ? 0.2286 0.2798 0.2587 -0.0231 0.0135  0.0601  ? ? ? ? ? ? 784 HOH B O     
13180 O O     . HOH H .   ? 0.5921 0.6237 0.4587 0.0211  0.0004  0.0024  ? ? ? ? ? ? 785 HOH B O     
13181 O O     . HOH H .   ? 0.2066 0.2192 0.2502 0.0457  0.0382  0.0597  ? ? ? ? ? ? 786 HOH B O     
13182 O O     . HOH H .   ? 0.4365 0.2805 0.2698 -0.1481 -0.0222 0.0300  ? ? ? ? ? ? 787 HOH B O     
13183 O O     . HOH H .   ? 0.6528 0.4724 0.5352 0.0062  -0.1375 0.0905  ? ? ? ? ? ? 788 HOH B O     
13184 O O     . HOH H .   ? 0.2014 0.4904 0.5509 -0.0671 -0.1063 0.0547  ? ? ? ? ? ? 789 HOH B O     
13185 O O     . HOH H .   ? 0.2910 0.2849 0.8571 0.0328  -0.0477 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 790 HOH B O     
13186 O O     . HOH H .   ? 0.5636 0.6214 0.3454 0.1212  0.0062  0.0416  ? ? ? ? ? ? 791 HOH B O     
13187 O O     . HOH H .   ? 0.3553 0.5692 0.4204 -0.0462 -0.0051 0.0947  ? ? ? ? ? ? 792 HOH B O     
13188 O O     . HOH H .   ? 0.3225 0.5830 0.5840 -0.0119 -0.1355 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 793 HOH B O     
13189 O O     . HOH H .   ? 0.3355 0.5265 0.4014 0.1085  -0.0368 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 794 HOH B O     
13190 O O     . HOH H .   ? 0.3707 0.6943 0.5230 0.2020  -0.1055 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 795 HOH B O     
13191 O O     . HOH H .   ? 0.5938 0.5409 0.7441 -0.2339 -0.1492 0.2141  ? ? ? ? ? ? 796 HOH B O     
13192 O O     . HOH H .   ? 0.6817 0.4500 0.6249 0.0645  0.0486  0.0569  ? ? ? ? ? ? 797 HOH B O     
13193 O O     . HOH H .   ? 0.8503 0.5954 0.7112 0.0263  -0.3292 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 798 HOH B O     
13194 O O     . HOH H .   ? 0.2678 0.3583 0.4294 0.0621  0.0831  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 799 HOH B O     
13195 O O     . HOH H .   ? 0.4290 0.3124 0.3870 0.0483  0.0636  0.0516  ? ? ? ? ? ? 800 HOH B O     
13196 O O     . HOH H .   ? 0.3553 0.5202 0.4546 -0.0572 -0.0882 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O     
13197 O O     B HOH H .   ? 0.3926 0.3325 0.3355 -0.0653 -0.0099 0.0374  ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O     
13198 O O     . HOH H .   ? 0.7860 0.7634 0.5275 0.0723  0.1420  0.2506  ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O     
13199 O O     . HOH H .   ? 0.2363 0.3126 0.5377 -0.0904 -0.0579 0.1201  ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O     
13200 O O     A HOH H .   ? 0.3782 0.3788 0.3796 0.0007  0.0008  0.0003  ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O     
13201 O O     . HOH H .   ? 0.4102 0.4760 0.5272 -0.1342 -0.0255 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O     
13202 O O     . HOH H .   ? 0.7487 0.5943 0.9524 0.1695  0.0583  0.1318  ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O     
13203 O O     . HOH H .   ? 0.4939 0.7867 0.5658 0.2096  -0.1428 -0.1606 ? ? ? ? ? ? 808 HOH B O     
13204 O O     . HOH H .   ? 0.4332 0.3305 0.4325 -0.0695 -0.0246 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 809 HOH B O     
13205 O O     . HOH H .   ? 0.2208 0.4854 0.4801 -0.1139 0.0352  0.0937  ? ? ? ? ? ? 810 HOH B O     
13206 O O     . HOH H .   ? 0.5664 0.2651 0.5383 -0.0953 0.1026  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 811 HOH B O     
13207 O O     . HOH H .   ? 0.4163 0.2556 0.5836 -0.0403 -0.2848 0.0659  ? ? ? ? ? ? 812 HOH B O     
13208 O O     . HOH H .   ? 0.3546 0.5460 0.8625 -0.0440 0.0318  -0.3270 ? ? ? ? ? ? 813 HOH B O     
13209 O O     . HOH H .   ? 0.2587 0.3106 0.2845 0.0466  0.0571  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 814 HOH B O     
13210 O O     . HOH H .   ? 0.2434 0.7007 0.4013 0.0215  0.0074  0.1125  ? ? ? ? ? ? 815 HOH B O     
13211 O O     . HOH H .   ? 0.3639 0.5009 0.3945 0.0676  -0.0027 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 816 HOH B O     
13212 O O     . HOH H .   ? 0.2487 0.4557 0.4361 0.0108  0.0287  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 817 HOH B O     
13213 O O     . HOH H .   ? 0.3737 0.3737 0.3758 -0.0022 -0.0013 0.0027  ? ? ? ? ? ? 818 HOH B O     
13214 O O     . HOH H .   ? 0.7382 0.2526 0.5272 -0.0637 -0.1259 0.0605  ? ? ? ? ? ? 819 HOH B O     
13215 O O     . HOH H .   ? 0.5823 0.3992 0.4142 -0.0688 0.1111  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 820 HOH B O     
13216 O O     . HOH H .   ? 0.3397 0.6485 0.4462 0.0966  0.1602  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 821 HOH B O     
13217 O O     . HOH H .   ? 0.5016 0.4455 0.3859 -0.0367 -0.0539 0.0959  ? ? ? ? ? ? 822 HOH B O     
13218 O O     . HOH H .   ? 0.2472 0.5005 0.4792 0.0850  0.0783  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 823 HOH B O     
13219 O O     . HOH H .   ? 0.5454 0.2944 0.5850 0.1075  -0.0897 0.0053  ? ? ? ? ? ? 824 HOH B O     
13220 O O     . HOH H .   ? 0.3185 0.4869 0.7616 0.1410  -0.1149 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 825 HOH B O     
13221 O O     . HOH H .   ? 0.4729 0.7125 0.6956 0.1683  0.2233  0.1674  ? ? ? ? ? ? 826 HOH B O     
13222 O O     . HOH H .   ? 0.5774 0.4032 0.4268 0.1007  -0.0168 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 827 HOH B O     
13223 O O     . HOH H .   ? 0.4056 0.4173 0.5874 -0.1528 -0.1114 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 828 HOH B O     
13224 O O     . HOH H .   ? 0.6189 0.6492 0.6650 -0.0021 0.0293  -0.3278 ? ? ? ? ? ? 829 HOH B O     
13225 O O     . HOH H .   ? 0.2525 0.6571 0.5119 0.0608  0.0004  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 830 HOH B O     
13226 O O     . HOH H .   ? 0.2607 0.4909 0.6277 -0.1449 0.0312  0.0450  ? ? ? ? ? ? 831 HOH B O     
13227 O O     . HOH H .   ? 0.5493 0.3049 0.3655 0.0615  -0.0694 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 832 HOH B O     
13228 O O     . HOH H .   ? 0.4647 0.3655 0.4736 -0.1269 -0.0806 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 833 HOH B O     
13229 O O     . HOH H .   ? 0.4431 0.7249 0.4079 0.1579  0.1097  0.1439  ? ? ? ? ? ? 834 HOH B O     
13230 O O     . HOH H .   ? 0.4372 0.3663 0.4742 -0.1094 -0.1167 0.0313  ? ? ? ? ? ? 835 HOH B O     
13231 O O     . HOH H .   ? 0.5305 0.3736 0.5150 -0.1684 0.0799  0.1207  ? ? ? ? ? ? 836 HOH B O     
13232 O O     . HOH H .   ? 0.3798 0.3804 0.3812 0.0010  -0.0009 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 837 HOH B O     
13233 O O     . HOH H .   ? 0.3343 0.3256 0.3694 -0.0594 0.0063  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 838 HOH B O     
13234 O O     . HOH H .   ? 0.2841 0.4874 0.4973 0.0044  0.0970  0.0168  ? ? ? ? ? ? 839 HOH B O     
13235 O O     . HOH H .   ? 0.3616 0.4577 0.4883 0.0570  0.0674  0.1288  ? ? ? ? ? ? 840 HOH B O     
13236 O O     . HOH H .   ? 0.4746 0.2911 0.5345 -0.0688 -0.0771 0.0470  ? ? ? ? ? ? 841 HOH B O     
13237 O O     . HOH H .   ? 0.2082 0.4148 0.4199 -0.1093 -0.0684 0.1867  ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O     
13238 O O     . HOH H .   ? 0.5763 0.4695 0.2965 -0.1333 0.0457  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 843 HOH B O     
13239 O O     . HOH H .   ? 0.3481 0.5614 0.5461 -0.0797 -0.0351 0.0397  ? ? ? ? ? ? 844 HOH B O     
13240 O O     . HOH H .   ? 0.5408 0.4565 0.6672 -0.0029 -0.0704 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 845 HOH B O     
13241 O O     A HOH H .   ? 0.3798 0.4267 0.3774 0.1060  -0.0674 0.0866  ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O     
13242 O O     B HOH H .   ? 0.3626 0.3303 0.3222 0.1522  -0.1085 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O     
13243 O O     . HOH H .   ? 0.3812 0.5457 0.5386 0.0478  0.0450  -0.1799 ? ? ? ? ? ? 847 HOH B O     
13244 O O     . HOH H .   ? 0.4328 0.4790 0.5719 0.1092  -0.0410 0.0628  ? ? ? ? ? ? 848 HOH B O     
13245 O O     . HOH H .   ? 0.4155 0.4233 0.5133 0.1017  0.1219  0.0104  ? ? ? ? ? ? 849 HOH B O     
13246 O O     . HOH H .   ? 0.2458 0.2887 0.3856 -0.0224 -0.0637 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 850 HOH B O     
13247 O O     . HOH H .   ? 0.3091 0.4162 0.3272 -0.0251 -0.0034 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 851 HOH B O     
13248 O O     . HOH H .   ? 0.4023 0.4722 0.4860 -0.0384 0.1449  0.1078  ? ? ? ? ? ? 852 HOH B O     
13249 O O     . HOH H .   ? 0.2874 0.4004 0.4464 0.1004  0.0136  0.0386  ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O     
13250 O O     . HOH H .   ? 0.2477 0.3348 0.5907 0.0740  0.0082  0.0665  ? ? ? ? ? ? 854 HOH B O     
13251 O O     . HOH H .   ? 0.5100 0.5758 0.5911 -0.0246 -0.0143 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 855 HOH B O     
13252 O O     . HOH H .   ? 0.3442 0.4864 0.3326 -0.1541 0.0642  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 856 HOH B O     
13253 O O     . HOH H .   ? 0.3796 0.3801 0.3826 -0.0023 -0.0007 0.0001  ? ? ? ? ? ? 857 HOH B O     
13254 O O     . HOH H .   ? 0.2885 0.2551 0.4133 -0.0242 -0.0154 0.0666  ? ? ? ? ? ? 858 HOH B O     
13255 O O     . HOH H .   ? 0.7150 0.8716 0.5826 -0.0517 0.2070  0.1022  ? ? ? ? ? ? 859 HOH B O     
13256 O O     . HOH H .   ? 0.2908 0.5864 0.4449 -0.0024 0.1378  0.0517  ? ? ? ? ? ? 860 HOH B O     
13257 O O     . HOH H .   ? 0.4920 0.3707 0.6683 -0.1830 -0.0671 0.0436  ? ? ? ? ? ? 861 HOH B O     
13258 O O     . HOH H .   ? 0.4966 0.4804 0.3379 0.0376  -0.0670 0.0028  ? ? ? ? ? ? 862 HOH B O     
13259 O O     . HOH H .   ? 0.1911 0.3438 0.4220 -0.0297 0.0328  0.0248  ? ? ? ? ? ? 863 HOH B O     
13260 O O     . HOH H .   ? 0.4373 0.5168 0.4656 0.0084  0.0169  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 864 HOH B O     
13261 O O     A HOH H .   ? 0.3658 0.2913 0.2220 -0.0398 -0.0466 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 865 HOH B O     
13262 O O     B HOH H .   ? 0.3126 0.2088 0.2320 0.0755  0.1052  0.0819  ? ? ? ? ? ? 865 HOH B O     
13263 O O     . HOH H .   ? 0.4016 0.5772 0.6225 -0.1000 0.0642  0.0029  ? ? ? ? ? ? 866 HOH B O     
13264 O O     . HOH H .   ? 0.2601 0.4637 0.4660 0.1769  -0.0347 0.0337  ? ? ? ? ? ? 867 HOH B O     
13265 O O     . HOH H .   ? 0.7442 0.5065 0.5804 -0.2227 0.0364  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 868 HOH B O     
13266 O O     . HOH H .   ? 0.6348 0.6428 0.4077 -0.0199 -0.0101 0.0493  ? ? ? ? ? ? 869 HOH B O     
13267 O O     . HOH H .   ? 0.2888 0.7472 0.4129 -0.0846 -0.0688 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 870 HOH B O     
13268 O O     . HOH H .   ? 0.3250 0.2973 0.6072 -0.0899 0.2261  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 871 HOH B O     
13269 O O     . HOH H .   ? 0.5812 0.2614 0.3947 0.0176  -0.0423 0.0685  ? ? ? ? ? ? 872 HOH B O     
13270 O O     . HOH H .   ? 0.4167 0.6974 0.5204 -0.1089 0.0742  0.0442  ? ? ? ? ? ? 873 HOH B O     
13271 O O     . HOH H .   ? 0.5275 0.3450 0.7880 0.0546  0.1560  0.2196  ? ? ? ? ? ? 874 HOH B O     
13272 O O     . HOH H .   ? 0.5708 0.4509 0.4492 0.2301  0.0285  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 875 HOH B O     
13273 O O     . HOH H .   ? 0.3285 0.2988 0.4934 0.0085  0.0329  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 876 HOH B O     
13274 O O     . HOH H .   ? 0.3192 0.3460 0.4420 0.0073  0.0340  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 877 HOH B O     
13275 O O     . HOH H .   ? 0.2939 0.7111 0.7971 0.0779  0.0969  0.1500  ? ? ? ? ? ? 878 HOH B O     
13276 O O     . HOH H .   ? 0.3860 0.3818 0.6025 -0.0176 0.0245  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 879 HOH B O     
13277 O O     . HOH H .   ? 0.1613 0.1860 0.3199 0.0031  0.0201  0.0296  ? ? ? ? ? ? 880 HOH B O     
13278 O O     . HOH H .   ? 0.4832 0.3770 0.5588 -0.0218 -0.0038 0.1107  ? ? ? ? ? ? 881 HOH B O     
13279 O O     . HOH H .   ? 0.1662 0.2907 0.4259 -0.0036 -0.0086 0.0090  ? ? ? ? ? ? 882 HOH B O     
13280 O O     . HOH H .   ? 0.3514 0.8708 0.6115 0.0821  0.0895  -0.1330 ? ? ? ? ? ? 883 HOH B O     
13281 O O     . HOH H .   ? 0.2448 0.5380 0.5471 0.0008  -0.0667 0.0548  ? ? ? ? ? ? 884 HOH B O     
13282 O O     . HOH H .   ? 0.4224 0.3117 0.3583 -0.1633 0.0144  0.0497  ? ? ? ? ? ? 885 HOH B O     
13283 O O     . HOH H .   ? 0.2684 0.3905 0.3655 0.0732  -0.0004 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 886 HOH B O     
13284 O O     . HOH H .   ? 0.4031 0.3677 0.4643 -0.0844 -0.0409 0.0454  ? ? ? ? ? ? 887 HOH B O     
13285 O O     . HOH H .   ? 0.2975 0.6959 0.5574 0.1017  0.0587  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 888 HOH B O     
13286 O O     . HOH H .   ? 0.4757 0.5428 0.3336 0.2900  0.0952  0.0585  ? ? ? ? ? ? 889 HOH B O     
13287 O O     . HOH H .   ? 0.3025 0.3992 0.4459 0.1161  0.0234  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 890 HOH B O     
13288 O O     . HOH H .   ? 0.3800 0.3794 0.3816 -0.0009 0.0010  0.0006  ? ? ? ? ? ? 891 HOH B O     
13289 O O     . HOH H .   ? 0.4037 0.4089 0.4537 0.1494  0.0409  0.0467  ? ? ? ? ? ? 892 HOH B O     
13290 O O     . HOH H .   ? 0.4237 0.3498 1.1373 -0.0070 -0.1370 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 893 HOH B O     
13291 O O     . HOH H .   ? 0.5179 0.3550 0.5127 0.0780  0.0321  0.0142  ? ? ? ? ? ? 894 HOH B O     
13292 O O     . HOH H .   ? 0.1011 0.1877 0.2100 0.0259  0.0173  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 895 HOH B O     
13293 O O     . HOH H .   ? 0.5953 0.6561 0.5354 0.0185  -0.1373 0.0082  ? ? ? ? ? ? 896 HOH B O     
13294 O O     . HOH H .   ? 0.2904 0.4460 0.5603 0.0797  0.1143  0.1018  ? ? ? ? ? ? 897 HOH B O     
13295 O O     . HOH H .   ? 0.2548 0.5654 0.4929 0.0835  -0.0547 -0.1875 ? ? ? ? ? ? 898 HOH B O     
13296 O O     . HOH H .   ? 0.6284 0.4242 0.5537 0.0496  -0.1063 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 899 HOH B O     
13297 O O     A HOH H .   ? 0.2129 0.2946 0.3367 0.0363  0.0099  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 900 HOH B O     
13298 O O     . HOH H .   ? 0.6826 0.4276 0.4872 0.0538  -0.0997 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 901 HOH B O     
13299 O O     A HOH H .   ? 0.2131 0.3118 0.4929 -0.0678 0.0415  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 902 HOH B O     
13300 O O     B HOH H .   ? 0.2786 0.3937 0.3097 -0.0667 0.0465  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 902 HOH B O     
13301 O O     . HOH H .   ? 0.1862 0.5110 0.5238 0.0075  -0.0455 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 903 HOH B O     
13302 O O     . HOH H .   ? 0.3560 0.4676 0.5453 0.1464  0.0910  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 904 HOH B O     
13303 O O     . HOH H .   ? 0.4974 0.3925 0.5520 0.1603  0.1495  0.0504  ? ? ? ? ? ? 905 HOH B O     
13304 O O     . HOH H .   ? 0.3342 0.6635 0.6204 -0.1259 -0.0013 0.1376  ? ? ? ? ? ? 906 HOH B O     
13305 O O     A HOH H .   ? 0.3239 0.3097 0.4151 0.0480  -0.0010 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 907 HOH B O     
13306 O O     B HOH H .   ? 0.2300 0.3304 0.6455 0.0597  -0.1207 -0.2117 ? ? ? ? ? ? 907 HOH B O     
13307 O O     . HOH H .   ? 0.5064 0.2686 0.6527 0.0680  -0.1490 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 908 HOH B O     
13308 O O     . HOH H .   ? 0.4788 0.3928 0.5156 -0.0907 -0.0289 0.0512  ? ? ? ? ? ? 909 HOH B O     
13309 O O     . HOH H .   ? 0.5952 0.4891 0.6372 0.1451  0.1724  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 910 HOH B O     
13310 O O     . HOH H .   ? 0.2870 0.3008 0.4050 -0.0765 0.0998  0.0067  ? ? ? ? ? ? 911 HOH B O     
13311 O O     . HOH H .   ? 0.3427 0.7625 0.5715 -0.1805 0.0114  0.0754  ? ? ? ? ? ? 912 HOH B O     
13312 O O     . HOH H .   ? 0.2964 0.3053 0.3007 0.0484  0.0450  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 913 HOH B O     
13313 O O     . HOH H .   ? 0.3207 0.3124 0.6422 -0.0566 0.1593  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 914 HOH B O     
13314 O O     . HOH H .   ? 0.1340 0.4823 0.3272 -0.0248 -0.0184 0.0847  ? ? ? ? ? ? 915 HOH B O     
13315 O O     . HOH H .   ? 0.2570 0.4793 0.6297 0.0466  -0.0626 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 916 HOH B O     
13316 O O     . HOH H .   ? 0.3727 0.7111 0.3519 -0.1659 0.1026  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 917 HOH B O     
13317 O O     . HOH H .   ? 0.5672 0.6344 0.6891 0.0475  0.1810  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 918 HOH B O     
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