data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Shay, M.R."     1 0000-0003-4810-707X 
"Simmons, Z."    2 ?                   
"Thompson, M.K." 3 0000-0002-1964-3896 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal Structure of FosB from Enterococcus faecium with Fosfomycin" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "fosfomycin, antibiotic resistance, thiol-transferase, ANTIBIOTIC, dimer, TRANSFERASE-ANTIBIOTIC complex" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE/ANTIBIOTIC 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Protein Sci." 
_citation.journal_id_ASTM           PRCIEI 
_citation.journal_id_CSD            0795 
_citation.journal_id_ISSN           1469-896X 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            31 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                580 
_citation.page_last                 590 
_citation.title                     "Structural and functional characterization of fosfomycin resistance conferred by FosB from Enterococcus faecium." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/pro.4253 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   34882867 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wiltsie, V."    1 ?                   
primary "Travis, S."     2 ?                   
primary "Shay, M.R."     3 ?                   
primary "Simmons, Z."    4 ?                   
primary "Frantom, P."    5 ?                   
primary "Thompson, M.K." 6 0000-0002-1964-3896 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MIKGINHITYSVSNIAKSIEFYRDILGADILVESETLAYFNLGGIWLALNEEKNIPRSEIKYSYTHIAFTISDNDFEDWY
NWLKENEVNILEGRDRDIRDKKSIYFTDLDGHKLELHTGSLEDRLSYYKEAKPHMNFYI
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MIKGINHITYSVSNIAKSIEFYRDILGADILVESETLAYFNLGGIWLALNEEKNIPRSEIKYSYTHIAFTISDNDFEDWY
NWLKENEVNILEGRDRDIRDKKSIYFTDLDGHKLELHTGSLEDRLSYYKEAKPHMNFYI
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ILE n 
1 3   LYS n 
1 4   GLY n 
1 5   ILE n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   ILE n 
1 9   THR n 
1 10  TYR n 
1 11  SER n 
1 12  VAL n 
1 13  SER n 
1 14  ASN n 
1 15  ILE n 
1 16  ALA n 
1 17  LYS n 
1 18  SER n 
1 19  ILE n 
1 20  GLU n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  ILE n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  ALA n 
1 29  ASP n 
1 30  ILE n 
1 31  LEU n 
1 32  VAL n 
1 33  GLU n 
1 34  SER n 
1 35  GLU n 
1 36  THR n 
1 37  LEU n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  PHE n 
1 41  ASN n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  GLY n 
1 45  ILE n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  ALA n 
1 49  LEU n 
1 50  ASN n 
1 51  GLU n 
1 52  GLU n 
1 53  LYS n 
1 54  ASN n 
1 55  ILE n 
1 56  PRO n 
1 57  ARG n 
1 58  SER n 
1 59  GLU n 
1 60  ILE n 
1 61  LYS n 
1 62  TYR n 
1 63  SER n 
1 64  TYR n 
1 65  THR n 
1 66  HIS n 
1 67  ILE n 
1 68  ALA n 
1 69  PHE n 
1 70  THR n 
1 71  ILE n 
1 72  SER n 
1 73  ASP n 
1 74  ASN n 
1 75  ASP n 
1 76  PHE n 
1 77  GLU n 
1 78  ASP n 
1 79  TRP n 
1 80  TYR n 
1 81  ASN n 
1 82  TRP n 
1 83  LEU n 
1 84  LYS n 
1 85  GLU n 
1 86  ASN n 
1 87  GLU n 
1 88  VAL n 
1 89  ASN n 
1 90  ILE n 
1 91  LEU n 
1 92  GLU n 
1 93  GLY n 
1 94  ARG n 
1 95  ASP n 
1 96  ARG n 
1 97  ASP n 
1 98  ILE n 
1 99  ARG n 
1 100 ASP n 
1 101 LYS n 
1 102 LYS n 
1 103 SER n 
1 104 ILE n 
1 105 TYR n 
1 106 PHE n 
1 107 THR n 
1 108 ASP n 
1 109 LEU n 
1 110 ASP n 
1 111 GLY n 
1 112 HIS n 
1 113 LYS n 
1 114 LEU n 
1 115 GLU n 
1 116 LEU n 
1 117 HIS n 
1 118 THR n 
1 119 GLY n 
1 120 SER n 
1 121 LEU n 
1 122 GLU n 
1 123 ASP n 
1 124 ARG n 
1 125 LEU n 
1 126 SER n 
1 127 TYR n 
1 128 TYR n 
1 129 LYS n 
1 130 GLU n 
1 131 ALA n 
1 132 LYS n 
1 133 PRO n 
1 134 HIS n 
1 135 MET n 
1 136 ASN n 
1 137 PHE n 
1 138 TYR n 
1 139 ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Metallothiol transferase FosB" 16441.418 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"            54.938    2  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL                  62.068    6  ? ? ? ? 
4 non-polymer nat FOSFOMYCIN                      138.059   2  ? ? ? ? 
5 water       nat water                           18.015    96 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE A ? n 
A 1 3   LYS 3   3   3   LYS LYS A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  TYR 10  10  10  TYR TYR A ? n 
A 1 11  SER 11  11  11  SER SER A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER A ? n 
A 1 14  ASN 14  14  14  ASN ASN A ? n 
A 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA A ? n 
A 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A ? n 
A 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  SER 34  34  34  SER SER A ? n 
A 1 35  GLU 35  35  35  GLU GLU A ? n 
A 1 36  THR 36  36  36  THR THR A ? n 
A 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE A ? n 
A 1 41  ASN 41  41  41  ASN ASN A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  ASN 50  50  50  ASN ASN A ? n 
A 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  LYS 53  53  53  LYS LYS A ? n 
A 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A ? n 
A 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE A ? n 
A 1 56  PRO 56  56  56  PRO PRO A ? n 
A 1 57  ARG 57  57  57  ARG ARG A ? n 
A 1 58  SER 58  58  58  SER SER A ? n 
A 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A ? n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A ? n 
A 1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER A ? n 
A 1 64  TYR 64  64  64  TYR TYR A ? n 
A 1 65  THR 65  65  65  THR THR A ? n 
A 1 66  HIS 66  66  66  HIS HIS A ? n 
A 1 67  ILE 67  67  67  ILE ILE A ? n 
A 1 68  ALA 68  68  68  ALA ALA A ? n 
A 1 69  PHE 69  69  69  PHE PHE A ? n 
A 1 70  THR 70  70  70  THR THR A ? n 
A 1 71  ILE 71  71  71  ILE ILE A ? n 
A 1 72  SER 72  72  72  SER SER A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  ASN 74  74  74  ASN ASN A ? n 
A 1 75  ASP 75  75  75  ASP ASP A ? n 
A 1 76  PHE 76  76  76  PHE PHE A ? n 
A 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A ? n 
A 1 79  TRP 79  79  79  TRP TRP A ? n 
A 1 80  TYR 80  80  80  TYR TYR A ? n 
A 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A ? n 
A 1 82  TRP 82  82  82  TRP TRP A ? n 
A 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 84  LYS 84  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A ? n 
A 1 86  ASN 86  86  86  ASN ASN A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 89  ASN 89  89  89  ASN ASN A ? n 
A 1 90  ILE 90  90  90  ILE ILE A ? n 
A 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  ARG 94  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 95  ASP 95  95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A ? n 
A 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 98  ILE 98  98  98  ILE ILE A ? n 
A 1 99  ARG 99  99  99  ARG ARG A ? n 
A 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A ? n 
A 1 101 LYS 101 101 101 LYS LYS A ? n 
A 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A ? n 
A 1 103 SER 103 103 103 SER SER A ? n 
A 1 104 ILE 104 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 105 TYR 105 105 105 TYR TYR A ? n 
A 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLY 111 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 LYS 113 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
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A 1 118 THR 118 118 118 THR THR A ? n 
A 1 119 GLY 119 119 119 GLY GLY A ? n 
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n 
A 1 121 LEU 121 121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 ASP 123 123 123 ASP ASP A ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n 
A 1 126 SER 126 126 126 SER SER A ? n 
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A 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR A ? n 
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A 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A ? n 
A 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA A ? n 
A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A ? n 
A 1 134 HIS 134 134 134 HIS HIS A ? n 
A 1 135 MET 135 135 135 MET MET A ? n 
A 1 136 ASN 136 136 136 ASN ASN A ? n 
A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 138 TYR 138 138 138 TYR TYR A ? n 
A 1 139 ILE 139 139 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE B ? n 
B 1 3   LYS 3   3   3   LYS LYS B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  TYR 10  10  10  TYR TYR B ? n 
B 1 11  SER 11  11  11  SER SER B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  SER 13  13  13  SER SER B ? n 
B 1 14  ASN 14  14  14  ASN ASN B ? n 
B 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA B ? n 
B 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP B ? n 
B 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE B ? n 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL B ? n 
B 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU B ? n 
B 1 34  SER 34  34  34  SER SER B ? n 
B 1 35  GLU 35  35  35  GLU GLU B ? n 
B 1 36  THR 36  36  36  THR THR B ? n 
B 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE B ? n 
B 1 41  ASN 41  41  41  ASN ASN B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY B ? n 
B 1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  ASN 50  50  50  ASN ASN B ? n 
B 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  LYS 53  53  53  LYS LYS B ? n 
B 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN B ? n 
B 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE B ? n 
B 1 56  PRO 56  56  56  PRO PRO B ? n 
B 1 57  ARG 57  57  57  ARG ARG B ? n 
B 1 58  SER 58  58  58  SER SER B ? n 
B 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU B ? n 
B 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE B ? n 
B 1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS B ? n 
B 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR B ? n 
B 1 63  SER 63  63  63  SER SER B ? n 
B 1 64  TYR 64  64  64  TYR TYR B ? n 
B 1 65  THR 65  65  65  THR THR B ? n 
B 1 66  HIS 66  66  66  HIS HIS B ? n 
B 1 67  ILE 67  67  67  ILE ILE B ? n 
B 1 68  ALA 68  68  68  ALA ALA B ? n 
B 1 69  PHE 69  69  69  PHE PHE B ? n 
B 1 70  THR 70  70  70  THR THR B ? n 
B 1 71  ILE 71  71  71  ILE ILE B ? n 
B 1 72  SER 72  72  72  SER SER B ? n 
B 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 74  ASN 74  74  74  ASN ASN B ? n 
B 1 75  ASP 75  75  75  ASP ASP B ? n 
B 1 76  PHE 76  76  76  PHE PHE B ? n 
B 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP B ? n 
B 1 79  TRP 79  79  79  TRP TRP B ? n 
B 1 80  TYR 80  80  80  TYR TYR B ? n 
B 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN B ? n 
B 1 82  TRP 82  82  82  TRP TRP B ? n 
B 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU B ? n 
B 1 84  LYS 84  84  84  LYS LYS B ? n 
B 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU B ? n 
B 1 86  ASN 86  86  86  ASN ASN B ? n 
B 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU B ? n 
B 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL B ? n 
B 1 89  ASN 89  89  89  ASN ASN B ? n 
B 1 90  ILE 90  90  90  ILE ILE B ? n 
B 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU B ? n 
B 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 93  GLY 93  93  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 94  ARG 94  94  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 95  ASP 95  95  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 96  ARG 96  96  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 97  ASP 97  97  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 98  ILE 98  98  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 99  ARG 99  99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP B ? n 
B 1 101 LYS 101 101 101 LYS LYS B ? n 
B 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS B ? n 
B 1 103 SER 103 103 103 SER SER B ? n 
B 1 104 ILE 104 104 104 ILE ILE B ? n 
B 1 105 TYR 105 105 105 TYR TYR B ? n 
B 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE B ? n 
B 1 107 THR 107 107 107 THR THR B ? n 
B 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU B ? n 
B 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP B ? n 
B 1 111 GLY 111 111 111 GLY GLY B ? n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 113 LYS 113 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 HIS 117 117 117 HIS HIS B ? n 
B 1 118 THR 118 118 118 THR THR B ? n 
B 1 119 GLY 119 119 119 GLY GLY B ? n 
B 1 120 SER 120 120 120 SER SER B ? n 
B 1 121 LEU 121 121 121 LEU LEU B ? n 
B 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU B ? n 
B 1 123 ASP 123 123 123 ASP ASP B ? n 
B 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU B ? n 
B 1 126 SER 126 126 126 SER SER B ? n 
B 1 127 TYR 127 127 127 TYR TYR B ? n 
B 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 129 LYS 129 129 129 LYS LYS B ? n 
B 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU B ? n 
B 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA B ? n 
B 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO B ? n 
B 1 134 HIS 134 134 134 HIS HIS B ? n 
B 1 135 MET 135 135 135 MET MET B ? n 
B 1 136 ASN 136 136 136 ASN ASN B ? n 
B 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 138 TYR 138 138 138 TYR TYR B ? n 
B 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MN  1  201 201 MN  MN  A ? 
D 3 EDO 1  202 401 EDO EDO A ? 
E 3 EDO 1  203 501 EDO EDO A ? 
F 3 EDO 1  204 601 EDO EDO A ? 
G 3 EDO 1  205 701 EDO EDO A ? 
H 3 EDO 1  206 801 EDO EDO A ? 
I 4 FCN 1  207 901 FCN FCN A ? 
J 2 MN  1  201 201 MN  MN  B ? 
K 3 EDO 1  202 401 EDO EDO B ? 
L 4 FCN 1  203 501 FCN FCN B ? 
M 5 HOH 1  301 107 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 2  302 113 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 3  303 26  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 4  304 96  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 5  305 31  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 6  306 114 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 7  307 6   HOH HOH A ? 
M 5 HOH 8  308 69  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 9  309 116 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 10 310 70  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 11 311 55  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 12 312 63  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 13 313 52  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 14 314 11  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 15 315 5   HOH HOH A ? 
M 5 HOH 16 316 2   HOH HOH A ? 
M 5 HOH 17 317 81  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 18 318 25  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 19 319 39  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 20 320 16  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 21 321 76  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 22 322 13  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 23 323 53  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 24 324 10  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 25 325 22  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 26 326 20  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 27 327 1   HOH HOH A ? 
M 5 HOH 28 328 9   HOH HOH A ? 
M 5 HOH 29 329 19  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 30 330 15  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 31 331 21  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 32 332 33  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 33 333 82  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 34 334 66  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 35 335 36  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 36 336 119 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 37 337 121 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 38 338 115 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 39 339 49  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 40 340 111 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 41 341 100 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 42 342 112 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 43 343 99  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 44 344 120 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 45 345 106 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 46 346 109 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 47 347 108 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 48 348 56  HOH HOH A ? 
M 5 HOH 49 349 101 HOH HOH A ? 
M 5 HOH 50 350 110 HOH HOH A ? 
N 5 HOH 1  301 50  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 2  302 98  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 3  303 103 HOH HOH B ? 
N 5 HOH 4  304 43  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 5  305 46  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 6  306 23  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 7  307 44  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 8  308 118 HOH HOH B ? 
N 5 HOH 9  309 102 HOH HOH B ? 
N 5 HOH 10 310 27  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 11 311 65  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 12 312 87  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 13 313 93  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 14 314 73  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 15 315 18  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 16 316 38  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 17 317 40  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 18 318 8   HOH HOH B ? 
N 5 HOH 19 319 77  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 20 320 74  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 21 321 34  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 22 322 35  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 23 323 28  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 24 324 14  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 25 325 7   HOH HOH B ? 
N 5 HOH 26 326 17  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 27 327 41  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 28 328 54  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 29 329 24  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 30 330 32  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 31 331 58  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 32 332 3   HOH HOH B ? 
N 5 HOH 33 333 62  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 34 334 29  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 35 335 48  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 36 336 92  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 37 337 61  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 38 338 117 HOH HOH B ? 
N 5 HOH 39 339 30  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 40 340 83  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 41 341 95  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 42 342 105 HOH HOH B ? 
N 5 HOH 43 343 104 HOH HOH B ? 
N 5 HOH 44 344 60  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 45 345 94  HOH HOH B ? 
N 5 HOH 46 346 75  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ?                                "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ?                                "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ?                                "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ?                                "C4 H7 N O4"     133.103 
EDO non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL       "ETHYLENE GLYCOL"                "C2 H6 O2"       62.068  
FCN non-polymer         . FOSFOMYCIN           "1,2-EPOXYPROPYLPHOSPHONIC ACID" "C3 H7 O4 P"     138.059 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ?                                "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ?                                "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ?                                "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ?                                "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ?                                "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ?                                "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ?                                "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ?                                "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ?                                "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ?                                "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ?                                "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ?                                "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ?                                "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ?                                "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
J N N 2 ? 
K N N 3 ? 
L N N 4 ? 
M N N 5 ? 
N N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASN A 14  ? ILE A 25  ? ASN A 14  ILE A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  AA2 SER A 58  ? SER A 63  ? SER A 58  SER A 63  5 ? 6  
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A 72  ? ASN A 74  ? SER A 72  ASN A 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 75  ? ASN A 86  ? ASP A 75  ASN A 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 97  ? LYS A 101 ? ASP A 97  LYS A 101 5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 SER A 120 ? LYS A 132 ? SER A 120 LYS A 132 1 ? 13 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASN B 14  ? ILE B 25  ? ASN B 14  ILE B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 GLU B 59  ? SER B 63  ? GLU B 59  SER B 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 SER B 72  ? ASN B 74  ? SER B 72  ASN B 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 75  ? ASN B 86  ? ASP B 75  ASN B 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 SER B 120 ? LYS B 132 ? SER B 120 LYS B 132 1 ? 13 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE B 90  ? LEU B 91  ? ILE B 90  LEU B 91  
AA1 2 SER B 103 ? THR B 107 ? SER B 103 THR B 107 
AA1 3 LYS B 113 ? HIS B 117 ? LYS B 113 HIS B 117 
AA1 4 HIS B 66  ? THR B 70  ? HIS B 66  THR B 70  
AA1 5 GLY A 4   ? VAL A 12  ? GLY A 4   VAL A 12  
AA1 6 ILE A 45  ? GLU A 51  ? ILE A 45  GLU A 51  
AA1 7 LEU A 37  ? LEU A 42  ? LEU A 37  LEU A 42  
AA1 8 ASP A 29  ? GLU A 33  ? ASP A 29  GLU A 33  
AA1 9 ASN B 136 ? PHE B 137 ? ASN B 136 PHE B 137 
AA2 1 ILE A 90  ? LEU A 91  ? ILE A 90  LEU A 91  
AA2 2 SER A 103 ? THR A 107 ? SER A 103 THR A 107 
AA2 3 LYS A 113 ? HIS A 117 ? LYS A 113 HIS A 117 
AA2 4 HIS A 66  ? THR A 70  ? HIS A 66  THR A 70  
AA2 5 GLY B 4   ? VAL B 12  ? GLY B 4   VAL B 12  
AA2 6 ILE B 45  ? GLU B 51  ? ILE B 45  GLU B 51  
AA2 7 LEU B 37  ? LEU B 42  ? LEU B 37  LEU B 42  
AA2 8 ASP B 29  ? GLU B 33  ? ASP B 29  GLU B 33  
AA2 9 ASN A 136 ? PHE A 137 ? ASN A 136 PHE A 137 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012520 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012520 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010456 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F A F A 1 
3 G A G A 1 
3 H A H A 1 
4 I A I A 1 
2 J B J B 1 
3 K B K B 1 
4 L B L B 1 
5 M A M A 1 
5 N B N B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MANGANESE (II) ION" MN  
3 1,2-ETHANEDIOL       EDO 
4 FOSFOMYCIN           FCN 
5 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU B 91  ? N LEU B 91  O TYR B 105 ? O TYR B 105 
AA1 2 3 N PHE B 106 ? N PHE B 106 O LEU B 114 ? O LEU B 114 
AA1 3 4 O GLU B 115 ? O GLU B 115 N PHE B 69  ? N PHE B 69  
AA1 4 5 O THR B 70  ? O THR B 70  N GLY A 4   ? N GLY A 4   
AA1 5 6 N ILE A 8   ? N ILE A 8   O ALA A 48  ? O ALA A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N PHE A 40  ? N PHE A 40  
AA1 7 8 O TYR A 39  ? O TYR A 39  N LEU A 31  ? N LEU A 31  
AA1 8 9 N GLU A 33  ? N GLU A 33  O ASN B 136 ? O ASN B 136 
AA2 1 2 N LEU A 91  ? N LEU A 91  O TYR A 105 ? O TYR A 105 
AA2 2 3 N PHE A 106 ? N PHE A 106 O LEU A 114 ? O LEU A 114 
AA2 3 4 O GLU A 115 ? O GLU A 115 N PHE A 69  ? N PHE A 69  
AA2 4 5 N ALA A 68  ? N ALA A 68  O HIS B 7   ? O HIS B 7   
AA2 5 6 N ILE B 8   ? N ILE B 8   O ALA B 48  ? O ALA B 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N PHE B 40  ? N PHE B 40  
AA2 7 8 O TYR B 39  ? O TYR B 39  N LEU B 31  ? N LEU B 31  
AA2 8 9 O GLU B 33  ? O GLU B 33  N ASN A 136 ? N ASN A 136 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 79.383 -29.844 18.611 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 79.157 -28.369 18.703 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 77.644 -28.074 18.695 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 76.906 -28.643 17.842 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 79.819 -27.643 17.529 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 79.858 -26.128 17.691 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 80.533 -25.254 16.236 1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 79.584 -25.983 14.901 1.00 66.19 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ILE A 1 2   ? 77.197 -27.196 19.598 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ILE A 1 2   ? 75.803 -26.663 19.595 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ILE A 1 2   ? 75.706 -25.672 18.435 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A C   1 
ATOM   12   O  O   . ILE A 1 2   ? 76.485 -24.695 18.408 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ILE A 1 2   ? 75.404 -26.104 20.981 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CB  1 
ATOM   14   C  CG1 . ILE A 1 2   ? 75.156 -27.257 21.959 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG1 1 
ATOM   15   C  CG2 . ILE A 1 2   ? 74.181 -25.202 20.883 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG2 1 
ATOM   16   C  CD1 . ILE A 1 2   ? 75.647 -27.017 23.352 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CD1 1 
ATOM   17   N  N   . LYS A 1 3   ? 74.845 -25.978 17.472 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N   1 
ATOM   18   C  CA  . LYS A 1 3   ? 74.689 -25.192 16.218 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA  1 
ATOM   19   C  C   . LYS A 1 3   ? 73.681 -24.053 16.354 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C   1 
ATOM   20   O  O   . LYS A 1 3   ? 73.744 -23.160 15.534 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O   1 
ATOM   21   C  CB  . LYS A 1 3   ? 74.220 -26.088 15.076 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB  1 
ATOM   22   C  CG  . LYS A 1 3   ? 75.119 -27.257 14.734 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG  1 
ATOM   23   C  CD  . LYS A 1 3   ? 75.438 -27.341 13.270 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD  1 
ATOM   24   C  CE  . LYS A 1 3   ? 76.906 -27.593 13.011 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE  1 
ATOM   25   N  NZ  . LYS A 1 3   ? 77.243 -29.033 13.095 1.00 67.23 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ  1 
ATOM   26   N  N   . GLY A 1 4   ? 72.743 -24.156 17.290 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   27   C  CA  . GLY A 1 4   ? 71.743 -23.099 17.564 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   28   C  C   . GLY A 1 4   ? 70.482 -23.641 18.226 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   29   O  O   . GLY A 1 4   ? 70.481 -24.824 18.643 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   30   N  N   . ILE A 1 5   ? 69.428 -22.830 18.325 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A N   1 
ATOM   31   C  CA  . ILE A 1 5   ? 68.193 -23.250 19.057 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CA  1 
ATOM   32   C  C   . ILE A 1 5   ? 67.386 -24.236 18.204 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A C   1 
ATOM   33   O  O   . ILE A 1 5   ? 67.169 -23.966 17.053 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A O   1 
ATOM   34   C  CB  . ILE A 1 5   ? 67.359 -22.049 19.549 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CB  1 
ATOM   35   C  CG1 . ILE A 1 5   ? 66.309 -22.539 20.545 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG1 1 
ATOM   36   C  CG2 . ILE A 1 5   ? 66.712 -21.239 18.430 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG2 1 
ATOM   37   C  CD1 . ILE A 1 5   ? 65.845 -21.463 21.482 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CD1 1 
ATOM   38   N  N   . ASN A 1 6   ? 66.943 -25.358 18.752 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   39   C  CA  . ASN A 1 6   ? 66.137 -26.308 17.947 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   40   C  C   . ASN A 1 6   ? 64.646 -26.038 18.216 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   41   O  O   . ASN A 1 6   ? 63.885 -25.860 17.254 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   42   C  CB  . ASN A 1 6   ? 66.510 -27.757 18.262 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . ASN A 1 6   ? 65.950 -28.720 17.238 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   44   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 64.808 -29.132 17.364 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   45   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 66.737 -29.057 16.226 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   46   N  N   . HIS A 1 7   ? 64.220 -26.104 19.477 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   47   C  CA  . HIS A 1 7   ? 62.813 -25.819 19.851 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   48   C  C   . HIS A 1 7   ? 62.742 -25.419 21.318 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   49   O  O   . HIS A 1 7   ? 63.755 -25.617 22.045 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   50   C  CB  . HIS A 1 7   ? 61.879 -26.992 19.513 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   51   C  CG  . HIS A 1 7   ? 62.221 -28.291 20.162 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   52   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 63.035 -29.223 19.545 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   53   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 61.820 -28.867 21.326 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   54   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 63.153 -30.297 20.315 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   55   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 62.382 -30.128 21.382 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   56   N  N   . ILE A 1 8   ? 61.611 -24.813 21.681 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   57   C  CA  . ILE A 1 8   ? 61.201 -24.540 23.091 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   58   C  C   . ILE A 1 8   ? 59.898 -25.292 23.326 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   59   O  O   . ILE A 1 8   ? 58.997 -25.135 22.499 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   60   C  CB  . ILE A 1 8   ? 61.003 -23.031 23.338 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   61   C  CG1 . ILE A 1 8   ? 62.252 -22.204 23.036 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   62   C  CG2 . ILE A 1 8   ? 60.463 -22.800 24.742 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   63   C  CD1 . ILE A 1 8   ? 61.941 -20.726 22.776 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   64   N  N   . THR A 1 9   ? 59.844 -26.074 24.402 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   65   C  CA  . THR A 1 9   ? 58.683 -26.886 24.808 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   66   C  C   . THR A 1 9   ? 58.235 -26.455 26.206 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   67   O  O   . THR A 1 9   ? 59.058 -26.402 27.114 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   68   C  CB  . THR A 1 9   ? 58.996 -28.386 24.767 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   69   O  OG1 . THR A 1 9   ? 59.216 -28.715 23.392 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   70   C  CG2 . THR A 1 9   ? 57.876 -29.222 25.351 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   71   N  N   . TYR A 1 10  ? 56.967 -26.135 26.312 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A N   1 
ATOM   72   C  CA  . TYR A 1 10  ? 56.276 -25.837 27.576 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CA  1 
ATOM   73   C  C   . TYR A 1 10  ? 55.316 -26.977 27.899 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A C   1 
ATOM   74   O  O   . TYR A 1 10  ? 54.427 -27.298 27.076 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A O   1 
ATOM   75   C  CB  . TYR A 1 10  ? 55.537 -24.509 27.444 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CB  1 
ATOM   76   C  CG  . TYR A 1 10  ? 56.429 -23.294 27.425 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CG  1 
ATOM   77   C  CD1 . TYR A 1 10  ? 57.187 -22.959 28.533 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CD1 1 
ATOM   78   C  CD2 . TYR A 1 10  ? 56.430 -22.419 26.364 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CD2 1 
ATOM   79   C  CE1 . TYR A 1 10  ? 57.976 -21.823 28.559 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CE1 1 
ATOM   80   C  CE2 . TYR A 1 10  ? 57.209 -21.271 26.378 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CE2 1 
ATOM   81   C  CZ  . TYR A 1 10  ? 57.990 -20.974 27.475 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CZ  1 
ATOM   82   O  OH  . TYR A 1 10  ? 58.743 -19.836 27.534 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A OH  1 
ATOM   83   N  N   . SER A 1 11  ? 55.403 -27.432 29.138 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 11  SER A N   1 
ATOM   84   C  CA  . SER A 1 11  ? 54.354 -28.233 29.793 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA  1 
ATOM   85   C  C   . SER A 1 11  ? 53.207 -27.303 30.191 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C   1 
ATOM   86   O  O   . SER A 1 11  ? 53.472 -26.345 30.933 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O   1 
ATOM   87   C  CB  . SER A 1 11  ? 54.939 -28.963 30.969 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB  1 
ATOM   88   O  OG  . SER A 1 11  ? 53.917 -29.651 31.646 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG  1 
ATOM   89   N  N   . VAL A 1 12  ? 51.985 -27.612 29.744 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   90   C  CA  . VAL A 1 12  ? 50.751 -26.820 29.986 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   91   C  C   . VAL A 1 12  ? 49.676 -27.742 30.572 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   92   O  O   . VAL A 1 12  ? 49.702 -28.968 30.314 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   93   C  CB  . VAL A 1 12  ? 50.285 -26.149 28.686 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   94   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 51.350 -25.207 28.126 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   95   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 49.857 -27.150 27.621 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   96   N  N   . SER A 1 13  ? 48.801 -27.185 31.408 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   1 
ATOM   97   C  CA  . SER A 1 13  ? 47.777 -27.964 32.158 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  1 
ATOM   98   C  C   . SER A 1 13  ? 46.490 -28.052 31.338 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   1 
ATOM   99   O  O   . SER A 1 13  ? 45.800 -29.087 31.454 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   1 
ATOM   100  C  CB  . SER A 1 13  ? 47.552 -27.395 33.525 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  1 
ATOM   101  O  OG  . SER A 1 13  ? 47.077 -26.072 33.409 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  1 
ATOM   102  N  N   . ASN A 1 14  ? 46.222 -27.053 30.499 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A N   1 
ATOM   103  C  CA  . ASN A 1 14  ? 45.036 -26.963 29.613 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CA  1 
ATOM   104  C  C   . ASN A 1 14  ? 45.524 -26.551 28.221 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A C   1 
ATOM   105  O  O   . ASN A 1 14  ? 45.694 -25.336 27.995 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A O   1 
ATOM   106  C  CB  . ASN A 1 14  ? 43.973 -25.983 30.149 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . ASN A 1 14  ? 42.712 -25.913 29.306 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CG  1 
ATOM   108  O  OD1 . ASN A 1 14  ? 42.767 -26.088 28.096 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A OD1 1 
ATOM   109  N  ND2 . ASN A 1 14  ? 41.564 -25.624 29.914 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A ND2 1 
ATOM   110  N  N   . ILE A 1 15  ? 45.741 -27.509 27.317 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A N   1 
ATOM   111  C  CA  . ILE A 1 15  ? 46.413 -27.199 26.027 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CA  1 
ATOM   112  C  C   . ILE A 1 15  ? 45.465 -26.322 25.216 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A C   1 
ATOM   113  O  O   . ILE A 1 15  ? 45.933 -25.360 24.602 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A O   1 
ATOM   114  C  CB  . ILE A 1 15  ? 46.895 -28.435 25.246 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CB  1 
ATOM   115  C  CG1 . ILE A 1 15  ? 47.715 -27.992 24.026 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CG1 1 
ATOM   116  C  CG2 . ILE A 1 15  ? 45.743 -29.339 24.835 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CG2 1 
ATOM   117  C  CD1 . ILE A 1 15  ? 48.634 -29.027 23.470 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CD1 1 
ATOM   118  N  N   . ALA A 1 16  ? 44.160 -26.608 25.247 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   119  C  CA  . ALA A 1 16  ? 43.147 -25.826 24.514 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   120  C  C   . ALA A 1 16  ? 43.331 -24.331 24.803 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   121  O  O   . ALA A 1 16  ? 43.472 -23.559 23.847 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   122  C  CB  . ALA A 1 16  ? 41.763 -26.300 24.888 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   123  N  N   . LYS A 1 17  ? 43.326 -23.913 26.065 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A N   1 
ATOM   124  C  CA  . LYS A 1 17  ? 43.439 -22.460 26.402 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CA  1 
ATOM   125  C  C   . LYS A 1 17  ? 44.895 -21.965 26.229 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A C   1 
ATOM   126  O  O   . LYS A 1 17  ? 45.073 -20.758 25.934 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A O   1 
ATOM   127  C  CB  . LYS A 1 17  ? 42.886 -22.176 27.801 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . LYS A 1 17  ? 41.373 -22.364 27.915 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CG  1 
ATOM   129  C  CD  . LYS A 1 17  ? 40.568 -21.359 27.113 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CD  1 
ATOM   130  C  CE  . LYS A 1 17  ? 39.120 -21.231 27.566 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CE  1 
ATOM   131  N  NZ  . LYS A 1 17  ? 38.246 -22.297 27.029 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A NZ  1 
ATOM   132  N  N   . SER A 1 18  ? 45.915 -22.810 26.405 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   133  C  CA  . SER A 1 18  ? 47.317 -22.389 26.100 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   134  C  C   . SER A 1 18  ? 47.426 -22.129 24.591 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   135  O  O   . SER A 1 18  ? 48.031 -21.089 24.195 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   136  C  CB  . SER A 1 18  ? 48.346 -23.339 26.624 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   137  O  OG  . SER A 1 18  ? 48.303 -23.405 28.042 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   138  N  N   . ILE A 1 19  ? 46.804 -22.954 23.745 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   139  C  CA  . ILE A 1 19  ? 46.810 -22.680 22.266 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   140  C  C   . ILE A 1 19  ? 46.220 -21.281 21.991 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   141  O  O   . ILE A 1 19  ? 46.816 -20.533 21.201 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   142  C  CB  . ILE A 1 19  ? 46.090 -23.788 21.468 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   143  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 46.869 -25.097 21.471 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   144  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 45.753 -23.345 20.048 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   145  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 46.056 -26.303 20.979 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   146  N  N   . GLU A 1 20  ? 45.037 -20.958 22.526 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A N   1 
ATOM   147  C  CA  . GLU A 1 20  ? 44.409 -19.618 22.380 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CA  1 
ATOM   148  C  C   . GLU A 1 20  ? 45.385 -18.513 22.839 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A C   1 
ATOM   149  O  O   . GLU A 1 20  ? 45.486 -17.496 22.158 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A O   1 
ATOM   150  C  CB  . GLU A 1 20  ? 43.072 -19.591 23.138 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . GLU A 1 20  ? 42.017 -20.441 22.446 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CG  1 
ATOM   152  C  CD  . GLU A 1 20  ? 40.626 -20.509 23.062 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CD  1 
ATOM   153  O  OE1 . GLU A 1 20  ? 40.342 -19.725 23.964 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A OE1 1 
ATOM   154  O  OE2 . GLU A 1 20  ? 39.832 -21.364 22.610 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A OE2 1 
ATOM   155  N  N   . PHE A 1 21  ? 46.073 -18.686 23.970 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   156  C  CA  . PHE A 1 21  ? 47.055 -17.692 24.473 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   157  C  C   . PHE A 1 21  ? 48.127 -17.412 23.393 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   158  O  O   . PHE A 1 21  ? 48.256 -16.239 22.963 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   159  C  CB  . PHE A 1 21  ? 47.667 -18.162 25.787 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   160  C  CG  . PHE A 1 21  ? 48.620 -17.166 26.401 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   161  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 48.155 -16.161 27.237 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   162  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 49.982 -17.221 26.123 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   163  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 49.037 -15.243 27.794 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   164  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 50.863 -16.303 26.678 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   165  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 50.391 -15.324 27.527 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   166  N  N   . TYR A 1 22  ? 48.865 -18.449 22.975 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   167  C  CA  . TYR A 1 22  ? 50.059 -18.342 22.097 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   168  C  C   . TYR A 1 22  ? 49.614 -17.905 20.700 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   169  O  O   . TYR A 1 22  ? 50.267 -16.983 20.099 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   170  C  CB  . TYR A 1 22  ? 50.856 -19.655 22.173 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   171  C  CG  . TYR A 1 22  ? 51.687 -19.764 23.428 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   172  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 52.870 -19.047 23.546 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   173  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 51.280 -20.531 24.510 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   174  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 53.634 -19.098 24.698 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   175  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 52.012 -20.565 25.685 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   176  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 53.205 -19.857 25.765 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   177  O  OH  . TYR A 1 22  ? 53.979 -19.850 26.877 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   178  N  N   . ARG A 1 23  ? 48.541 -18.515 20.184 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   179  C  CA  . ARG A 1 23  ? 47.983 -18.169 18.850 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   180  C  C   . ARG A 1 23  ? 47.352 -16.769 18.885 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   181  O  O   . ARG A 1 23  ? 47.798 -15.937 18.104 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   182  C  CB  . ARG A 1 23  ? 46.975 -19.225 18.373 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   183  C  CG  . ARG A 1 23  ? 46.537 -19.052 16.931 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   184  C  CD  . ARG A 1 23  ? 45.442 -20.040 16.568 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   185  N  NE  . ARG A 1 23  ? 44.321 -19.775 17.459 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   186  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 43.410 -20.656 17.865 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   187  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 43.454 -21.915 17.457 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   188  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 42.454 -20.266 18.695 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   189  N  N   . ASP A 1 24  ? 46.331 -16.537 19.719 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   190  C  CA  . ASP A 1 24  ? 45.404 -15.377 19.587 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   191  C  C   . ASP A 1 24  ? 45.982 -14.143 20.300 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   192  O  O   . ASP A 1 24  ? 45.664 -13.022 19.868 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   193  C  CB  . ASP A 1 24  ? 43.986 -15.742 20.039 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   194  C  CG  . ASP A 1 24  ? 43.409 -16.923 19.266 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   195  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 43.694 -17.043 18.030 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   196  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 42.718 -17.739 19.888 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   197  N  N   . ILE A 1 25  ? 46.830 -14.299 21.318 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   198  C  CA  . ILE A 1 25  ? 47.426 -13.126 22.025 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   199  C  C   . ILE A 1 25  ? 48.854 -12.852 21.513 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   200  O  O   . ILE A 1 25  ? 49.116 -11.708 21.184 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   201  C  CB  . ILE A 1 25  ? 47.374 -13.304 23.550 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   202  C  CG1 . ILE A 1 25  ? 45.956 -13.543 24.063 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   203  C  CG2 . ILE A 1 25  ? 48.038 -12.139 24.251 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   204  C  CD1 . ILE A 1 25  ? 45.898 -13.696 25.581 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   205  N  N   . LEU A 1 26  ? 49.741 -13.847 21.430 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   206  C  CA  . LEU A 1 26  ? 51.160 -13.626 21.022 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   207  C  C   . LEU A 1 26  ? 51.324 -13.717 19.505 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   208  O  O   . LEU A 1 26  ? 52.386 -13.295 19.042 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   209  C  CB  . LEU A 1 26  ? 52.089 -14.609 21.726 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   210  C  CG  . LEU A 1 26  ? 52.130 -14.491 23.251 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   211  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 53.279 -15.311 23.801 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   212  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 52.243 -13.038 23.681 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   213  N  N   . GLY A 1 27  ? 50.308 -14.173 18.766 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   214  C  CA  . GLY A 1 27  ? 50.328 -14.260 17.289 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   215  C  C   . GLY A 1 27  ? 51.224 -15.376 16.762 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   216  O  O   . GLY A 1 27  ? 51.675 -15.305 15.587 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   217  N  N   . ALA A 1 28  ? 51.509 -16.390 17.563 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A N   1 
ATOM   218  C  CA  . ALA A 1 28  ? 52.223 -17.602 17.084 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CA  1 
ATOM   219  C  C   . ALA A 1 28  ? 51.416 -18.233 15.938 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A C   1 
ATOM   220  O  O   . ALA A 1 28  ? 50.139 -18.245 15.995 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A O   1 
ATOM   221  C  CB  . ALA A 1 28  ? 52.456 -18.590 18.201 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CB  1 
ATOM   222  N  N   . ASP A 1 29  ? 52.113 -18.711 14.911 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A N   1 
ATOM   223  C  CA  . ASP A 1 29  ? 51.492 -19.383 13.732 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CA  1 
ATOM   224  C  C   . ASP A 1 29  ? 51.333 -20.880 14.029 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A C   1 
ATOM   225  O  O   . ASP A 1 29  ? 52.341 -21.604 14.029 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A O   1 
ATOM   226  C  CB  . ASP A 1 29  ? 52.331 -19.238 12.464 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CB  1 
ATOM   227  C  CG  . ASP A 1 29  ? 52.195 -17.902 11.757 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CG  1 
ATOM   228  O  OD1 . ASP A 1 29  ? 51.820 -16.914 12.410 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD1 1 
ATOM   229  O  OD2 . ASP A 1 29  ? 52.481 -17.865 10.541 1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD2 1 
ATOM   230  N  N   . ILE A 1 30  ? 50.108 -21.357 14.239 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A N   1 
ATOM   231  C  CA  . ILE A 1 30  ? 49.900 -22.785 14.617 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CA  1 
ATOM   232  C  C   . ILE A 1 30  ? 50.113 -23.640 13.360 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A C   1 
ATOM   233  O  O   . ILE A 1 30  ? 49.700 -23.212 12.256 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A O   1 
ATOM   234  C  CB  . ILE A 1 30  ? 48.538 -23.027 15.289 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CB  1 
ATOM   235  C  CG1 . ILE A 1 30  ? 48.467 -24.443 15.865 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CG1 1 
ATOM   236  C  CG2 . ILE A 1 30  ? 47.378 -22.703 14.347 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CG2 1 
ATOM   237  C  CD1 . ILE A 1 30  ? 47.431 -24.628 16.963 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CD1 1 
ATOM   238  N  N   . LEU A 1 31  ? 50.827 -24.752 13.542 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   239  C  CA  . LEU A 1 31  ? 51.300 -25.691 12.495 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   240  C  C   . LEU A 1 31  ? 50.586 -27.027 12.701 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   241  O  O   . LEU A 1 31  ? 50.145 -27.602 11.708 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   242  C  CB  . LEU A 1 31  ? 52.826 -25.854 12.578 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   243  C  CG  . LEU A 1 31  ? 53.660 -24.573 12.536 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   244  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 55.147 -24.874 12.509 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   245  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 53.306 -23.705 11.355 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   246  N  N   . VAL A 1 32  ? 50.499 -27.500 13.936 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A N   1 
ATOM   247  C  CA  . VAL A 1 32  ? 49.954 -28.855 14.275 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CA  1 
ATOM   248  C  C   . VAL A 1 32  ? 49.193 -28.755 15.586 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A C   1 
ATOM   249  O  O   . VAL A 1 32  ? 49.677 -28.030 16.474 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A O   1 
ATOM   250  C  CB  . VAL A 1 32  ? 51.013 -29.954 14.473 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CB  1 
ATOM   251  C  CG1 . VAL A 1 32  ? 50.379 -31.342 14.377 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG1 1 
ATOM   252  C  CG2 . VAL A 1 32  ? 52.175 -29.820 13.529 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG2 1 
ATOM   253  N  N   . GLU A 1 33  ? 48.142 -29.571 15.734 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   1 
ATOM   254  C  CA  . GLU A 1 33  ? 47.385 -29.684 17.007 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  1 
ATOM   255  C  C   . GLU A 1 33  ? 46.879 -31.120 17.200 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   1 
ATOM   256  O  O   . GLU A 1 33  ? 46.333 -31.700 16.244 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   1 
ATOM   257  C  CB  . GLU A 1 33  ? 46.258 -28.656 16.964 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  1 
ATOM   258  C  CG  . GLU A 1 33  ? 45.168 -28.911 17.977 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  1 
ATOM   259  C  CD  . GLU A 1 33  ? 44.281 -27.706 18.178 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  1 
ATOM   260  O  OE1 . GLU A 1 33  ? 44.185 -26.869 17.238 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 1 
ATOM   261  O  OE2 . GLU A 1 33  ? 43.692 -27.615 19.261 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 1 
ATOM   262  N  N   . SER A 1 34  ? 47.019 -31.649 18.409 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 34  SER A N   1 
ATOM   263  C  CA  . SER A 1 34  ? 46.315 -32.862 18.909 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CA  1 
ATOM   264  C  C   . SER A 1 34  ? 45.680 -32.599 20.292 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 34  SER A C   1 
ATOM   265  O  O   . SER A 1 34  ? 45.747 -31.457 20.803 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 34  SER A O   1 
ATOM   266  C  CB  . SER A 1 34  ? 47.251 -34.040 18.935 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CB  1 
ATOM   267  O  OG  . SER A 1 34  ? 48.223 -33.915 19.963 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 34  SER A OG  1 
ATOM   268  N  N   . GLU A 1 35  ? 45.153 -33.636 20.911 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A N   1 
ATOM   269  C  CA  . GLU A 1 35  ? 44.605 -33.460 22.269 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CA  1 
ATOM   270  C  C   . GLU A 1 35  ? 45.747 -33.219 23.254 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A C   1 
ATOM   271  O  O   . GLU A 1 35  ? 45.483 -32.599 24.222 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A O   1 
ATOM   272  C  CB  . GLU A 1 35  ? 43.896 -34.744 22.696 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CB  1 
ATOM   273  C  CG  . GLU A 1 35  ? 42.426 -34.746 22.345 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CG  1 
ATOM   274  C  CD  . GLU A 1 35  ? 41.778 -36.118 22.309 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CD  1 
ATOM   275  O  OE1 . GLU A 1 35  ? 42.492 -37.118 22.489 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A OE1 1 
ATOM   276  O  OE2 . GLU A 1 35  ? 40.563 -36.174 22.109 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A OE2 1 
ATOM   277  N  N   . THR A 1 36  ? 46.968 -33.622 22.918 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 36  THR A N   1 
ATOM   278  C  CA  . THR A 1 36  ? 48.134 -33.666 23.846 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CA  1 
ATOM   279  C  C   . THR A 1 36  ? 49.261 -32.676 23.484 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 36  THR A C   1 
ATOM   280  O  O   . THR A 1 36  ? 50.115 -32.459 24.375 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 36  THR A O   1 
ATOM   281  C  CB  . THR A 1 36  ? 48.787 -35.060 23.834 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CB  1 
ATOM   282  O  OG1 . THR A 1 36  ? 47.996 -35.959 23.061 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 36  THR A OG1 1 
ATOM   283  C  CG2 . THR A 1 36  ? 48.971 -35.628 25.215 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CG2 1 
ATOM   284  N  N   . LEU A 1 37  ? 49.340 -32.167 22.243 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   285  C  CA  . LEU A 1 37  ? 50.436 -31.251 21.811 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   286  C  C   . LEU A 1 37  ? 50.028 -30.287 20.686 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   287  O  O   . LEU A 1 37  ? 49.023 -30.493 20.013 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   288  C  CB  . LEU A 1 37  ? 51.681 -32.058 21.410 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   289  C  CG  . LEU A 1 37  ? 51.649 -32.810 20.084 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   290  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 51.704 -31.877 18.885 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   291  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 52.821 -33.786 20.025 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   292  N  N   . ALA A 1 38  ? 50.829 -29.243 20.529 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   293  C  CA  . ALA A 1 38  ? 50.661 -28.167 19.534 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   294  C  C   . ALA A 1 38  ? 52.041 -27.632 19.186 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   295  O  O   . ALA A 1 38  ? 52.861 -27.472 20.114 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   296  C  CB  . ALA A 1 38  ? 49.763 -27.073 20.082 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   297  N  N   . TYR A 1 39  ? 52.272 -27.396 17.893 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   298  C  CA  . TYR A 1 39  ? 53.511 -26.794 17.363 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   299  C  C   . TYR A 1 39  ? 53.126 -25.485 16.695 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   300  O  O   . TYR A 1 39  ? 52.033 -25.387 16.047 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   301  C  CB  . TYR A 1 39  ? 54.284 -27.704 16.397 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   302  C  CG  . TYR A 1 39  ? 54.842 -28.982 16.949 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   303  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 55.026 -29.209 18.309 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   304  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 55.203 -29.998 16.079 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   305  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 55.541 -30.415 18.782 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   306  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 55.720 -31.200 16.531 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   307  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 55.920 -31.403 17.878 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   308  O  OH  . TYR A 1 39  ? 56.427 -32.607 18.284 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   309  N  N   . PHE A 1 40  ? 53.978 -24.497 16.935 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   1 
ATOM   310  C  CA  . PHE A 1 40  ? 53.882 -23.129 16.377 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  1 
ATOM   311  C  C   . PHE A 1 40  ? 55.228 -22.728 15.794 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   1 
ATOM   312  O  O   . PHE A 1 40  ? 56.259 -23.215 16.258 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   1 
ATOM   313  C  CB  . PHE A 1 40  ? 53.551 -22.110 17.455 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . PHE A 1 40  ? 52.290 -22.425 18.231 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  1 
ATOM   315  C  CD1 . PHE A 1 40  ? 52.307 -23.344 19.267 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 1 
ATOM   316  C  CD2 . PHE A 1 40  ? 51.095 -21.803 17.913 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 1 
ATOM   317  C  CE1 . PHE A 1 40  ? 51.151 -23.631 19.975 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 1 
ATOM   318  C  CE2 . PHE A 1 40  ? 49.936 -22.094 18.619 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 1 
ATOM   319  C  CZ  . PHE A 1 40  ? 49.971 -22.995 19.655 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  1 
ATOM   320  N  N   . ASN A 1 41  ? 55.163 -21.821 14.831 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   321  C  CA  . ASN A 1 41  ? 56.235 -20.848 14.529 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   322  C  C   . ASN A 1 41  ? 55.948 -19.544 15.300 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   323  O  O   . ASN A 1 41  ? 54.975 -18.846 14.963 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   324  C  CB  . ASN A 1 41  ? 56.304 -20.592 13.029 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   325  C  CG  . ASN A 1 41  ? 57.311 -19.530 12.643 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   326  O  OD1 . ASN A 1 41  ? 57.930 -18.907 13.497 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   327  N  ND2 . ASN A 1 41  ? 57.448 -19.300 11.347 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   328  N  N   . LEU A 1 42  ? 56.778 -19.218 16.280 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   329  C  CA  . LEU A 1 42  ? 56.780 -17.896 16.951 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   330  C  C   . LEU A 1 42  ? 58.134 -17.223 16.680 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   331  O  O   . LEU A 1 42  ? 59.155 -17.716 17.189 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   332  C  CB  . LEU A 1 42  ? 56.533 -18.079 18.452 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   333  C  CG  . LEU A 1 42  ? 56.413 -16.757 19.199 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   334  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 55.324 -15.878 18.578 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   335  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 56.146 -16.968 20.666 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   336  N  N   . GLY A 1 43  ? 58.125 -16.154 15.870 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   337  C  CA  . GLY A 1 43  ? 59.323 -15.370 15.523 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   338  C  C   . GLY A 1 43  ? 60.397 -16.229 14.862 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   339  O  O   . GLY A 1 43  ? 61.570 -15.931 15.082 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   340  N  N   . GLY A 1 44  ? 60.006 -17.257 14.091 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N   1 
ATOM   341  C  CA  . GLY A 1 44  ? 60.903 -18.226 13.428 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA  1 
ATOM   342  C  C   . GLY A 1 44  ? 61.400 -19.340 14.342 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C   1 
ATOM   343  O  O   . GLY A 1 44  ? 62.296 -20.113 13.928 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O   1 
ATOM   344  N  N   . ILE A 1 45  ? 60.930 -19.386 15.583 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   1 
ATOM   345  C  CA  . ILE A 1 45  ? 61.261 -20.469 16.541 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  1 
ATOM   346  C  C   . ILE A 1 45  ? 60.151 -21.519 16.473 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   1 
ATOM   347  O  O   . ILE A 1 45  ? 58.962 -21.133 16.461 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   1 
ATOM   348  C  CB  . ILE A 1 45  ? 61.397 -19.884 17.967 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  1 
ATOM   349  C  CG1 . ILE A 1 45  ? 62.437 -18.761 18.018 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM   350  C  CG2 . ILE A 1 45  ? 61.638 -20.965 18.999 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM   351  C  CD1 . ILE A 1 45  ? 63.842 -19.170 17.531 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM   352  N  N   . TRP A 1 46  ? 60.553 -22.788 16.452 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   353  C  CA  . TRP A 1 46  ? 59.712 -23.966 16.781 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   354  C  C   . TRP A 1 46  ? 59.339 -23.972 18.276 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   355  O  O   . TRP A 1 46  ? 60.191 -24.324 19.124 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   356  C  CB  . TRP A 1 46  ? 60.474 -25.227 16.405 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . TRP A 1 46  ? 59.730 -26.503 16.615 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   358  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 58.404 -26.676 16.905 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   359  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 60.288 -27.824 16.501 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   360  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 58.119 -28.015 17.002 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   361  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 59.254 -28.742 16.775 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   362  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 61.557 -28.319 16.184 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   363  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 59.448 -30.133 16.728 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   364  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 61.753 -29.682 16.171 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   365  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 60.707 -30.578 16.403 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   366  N  N   . LEU A 1 47  ? 58.077 -23.655 18.556 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A 1 47  ? 57.454 -23.641 19.895 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A 1 47  ? 56.512 -24.851 19.991 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A 1 47  ? 55.643 -25.038 19.070 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A 1 47  ? 56.704 -22.316 20.047 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A 1 47  ? 55.906 -22.187 21.347 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 56.847 -22.066 22.520 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 54.944 -21.007 21.278 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   374  N  N   . ALA A 1 48  ? 56.669 -25.648 21.043 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A N   1 
ATOM   375  C  CA  . ALA A 1 48  ? 55.829 -26.833 21.332 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CA  1 
ATOM   376  C  C   . ALA A 1 48  ? 55.163 -26.673 22.695 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A C   1 
ATOM   377  O  O   . ALA A 1 48  ? 55.789 -26.096 23.588 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A O   1 
ATOM   378  C  CB  . ALA A 1 48  ? 56.624 -28.098 21.284 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CB  1 
ATOM   379  N  N   . LEU A 1 49  ? 53.881 -27.021 22.761 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   380  C  CA  . LEU A 1 49  ? 53.141 -27.191 24.025 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   381  C  C   . LEU A 1 49  ? 52.845 -28.688 24.163 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   382  O  O   . LEU A 1 49  ? 52.459 -29.307 23.148 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   383  C  CB  . LEU A 1 49  ? 51.852 -26.381 23.991 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   384  C  CG  . LEU A 1 49  ? 51.974 -24.924 23.571 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   385  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 50.587 -24.338 23.432 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   386  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 52.798 -24.119 24.554 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   387  N  N   . ASN A 1 50  ? 53.103 -29.228 25.352 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A N   1 
ATOM   388  C  CA  . ASN A 1 50  ? 52.858 -30.633 25.767 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CA  1 
ATOM   389  C  C   . ASN A 1 50  ? 51.928 -30.590 26.994 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A C   1 
ATOM   390  O  O   . ASN A 1 50  ? 52.341 -30.104 28.039 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A O   1 
ATOM   391  C  CB  . ASN A 1 50  ? 54.173 -31.340 26.087 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . ASN A 1 50  ? 54.987 -31.738 24.865 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CG  1 
ATOM   393  O  OD1 . ASN A 1 50  ? 54.996 -31.063 23.843 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A OD1 1 
ATOM   394  N  ND2 . ASN A 1 50  ? 55.657 -32.873 24.946 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A ND2 1 
ATOM   395  N  N   . GLU A 1 51  ? 50.689 -31.040 26.852 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   396  C  CA  . GLU A 1 51  ? 49.740 -31.126 27.983 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   397  C  C   . GLU A 1 51  ? 50.226 -32.184 28.969 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   398  O  O   . GLU A 1 51  ? 50.476 -33.326 28.565 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   399  C  CB  . GLU A 1 51  ? 48.333 -31.488 27.537 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . GLU A 1 51  ? 47.322 -31.185 28.640 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   401  C  CD  . GLU A 1 51  ? 45.900 -31.440 28.201 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   402  O  OE1 . GLU A 1 51  ? 45.625 -32.634 27.929 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   403  O  OE2 . GLU A 1 51  ? 45.100 -30.443 28.092 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   404  N  N   . GLU A 1 52  ? 50.364 -31.781 30.223 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   405  C  CA  . GLU A 1 52  ? 50.741 -32.644 31.353 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   406  C  C   . GLU A 1 52  ? 49.767 -32.334 32.485 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   407  O  O   . GLU A 1 52  ? 49.745 -31.151 32.905 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   408  C  CB  . GLU A 1 52  ? 52.162 -32.327 31.786 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . GLU A 1 52  ? 53.233 -32.837 30.851 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   410  C  CD  . GLU A 1 52  ? 54.570 -32.978 31.553 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   411  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 55.109 -31.940 32.013 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   412  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 55.034 -34.138 31.728 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   413  N  N   . LYS A 1 53  ? 49.036 -33.342 32.970 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A N   1 
ATOM   414  C  CA  . LYS A 1 53  ? 48.058 -33.222 34.086 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CA  1 
ATOM   415  C  C   . LYS A 1 53  ? 48.754 -33.438 35.432 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A C   1 
ATOM   416  O  O   . LYS A 1 53  ? 49.678 -34.261 35.502 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A O   1 
ATOM   417  C  CB  . LYS A 1 53  ? 46.957 -34.268 33.905 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CB  1 
ATOM   418  C  CG  . LYS A 1 53  ? 46.132 -34.109 32.637 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CG  1 
ATOM   419  C  CD  . LYS A 1 53  ? 45.515 -32.734 32.511 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CD  1 
ATOM   420  C  CE  . LYS A 1 53  ? 44.701 -32.584 31.250 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CE  1 
ATOM   421  N  NZ  . LYS A 1 53  ? 44.110 -31.231 31.166 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A NZ  1 
ATOM   422  N  N   . ASN A 1 54  ? 48.295 -32.741 36.466 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A N   1 
ATOM   423  C  CA  . ASN A 1 54  ? 48.726 -32.917 37.881 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CA  1 
ATOM   424  C  C   . ASN A 1 54  ? 50.226 -32.684 38.086 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A C   1 
ATOM   425  O  O   . ASN A 1 54  ? 50.815 -33.392 38.924 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A O   1 
ATOM   426  C  CB  . ASN A 1 54  ? 48.453 -34.331 38.398 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CB  1 
ATOM   427  C  CG  . ASN A 1 54  ? 46.984 -34.613 38.433 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CG  1 
ATOM   428  O  OD1 . ASN A 1 54  ? 46.265 -33.941 39.154 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A OD1 1 
ATOM   429  N  ND2 . ASN A 1 54  ? 46.540 -35.547 37.619 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A ND2 1 
ATOM   430  N  N   . ILE A 1 55  ? 50.857 -31.739 37.403 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A N   1 
ATOM   431  C  CA  . ILE A 1 55  ? 52.233 -31.394 37.853 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CA  1 
ATOM   432  C  C   . ILE A 1 55  ? 52.097 -30.170 38.756 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A C   1 
ATOM   433  O  O   . ILE A 1 55  ? 51.268 -29.294 38.515 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A O   1 
ATOM   434  C  CB  . ILE A 1 55  ? 53.242 -31.266 36.686 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CB  1 
ATOM   435  C  CG1 . ILE A 1 55  ? 53.314 -29.855 36.115 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG1 1 
ATOM   436  C  CG2 . ILE A 1 55  ? 52.973 -32.293 35.589 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG2 1 
ATOM   437  C  CD1 . ILE A 1 55  ? 54.407 -29.704 35.103 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CD1 1 
ATOM   438  N  N   . PRO A 1 56  ? 52.845 -30.125 39.875 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A N   1 
ATOM   439  C  CA  . PRO A 1 56  ? 52.884 -28.936 40.714 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CA  1 
ATOM   440  C  C   . PRO A 1 56  ? 53.552 -27.752 39.985 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A C   1 
ATOM   441  O  O   . PRO A 1 56  ? 54.631 -27.896 39.475 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A O   1 
ATOM   442  C  CB  . PRO A 1 56  ? 53.669 -29.424 41.941 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CB  1 
ATOM   443  C  CG  . PRO A 1 56  ? 54.542 -30.538 41.436 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CG  1 
ATOM   444  C  CD  . PRO A 1 56  ? 53.698 -31.206 40.375 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CD  1 
ATOM   445  N  N   . ARG A 1 57  ? 52.863 -26.622 39.928 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A N   1 
ATOM   446  C  CA  . ARG A 1 57  ? 53.315 -25.386 39.240 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CA  1 
ATOM   447  C  C   . ARG A 1 57  ? 53.198 -24.172 40.181 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A C   1 
ATOM   448  O  O   . ARG A 1 57  ? 52.878 -23.091 39.684 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A O   1 
ATOM   449  C  CB  . ARG A 1 57  ? 52.473 -25.192 37.974 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . ARG A 1 57  ? 52.453 -26.394 37.035 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CG  1 
ATOM   451  C  CD  . ARG A 1 57  ? 51.271 -26.343 36.074 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CD  1 
ATOM   452  N  NE  . ARG A 1 57  ? 51.198 -27.448 35.122 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A NE  1 
ATOM   453  C  CZ  . ARG A 1 57  ? 51.949 -27.562 34.027 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CZ  1 
ATOM   454  N  NH1 . ARG A 1 57  ? 52.826 -26.626 33.738 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A NH1 1 
ATOM   455  N  NH2 . ARG A 1 57  ? 51.806 -28.592 33.210 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A NH2 1 
ATOM   456  N  N   . SER A 1 58  ? 53.468 -24.303 41.488 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   1 
ATOM   457  C  CA  . SER A 1 58  ? 53.343 -23.159 42.436 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  1 
ATOM   458  C  C   . SER A 1 58  ? 54.705 -22.489 42.589 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   1 
ATOM   459  O  O   . SER A 1 58  ? 54.728 -21.257 42.674 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   1 
ATOM   460  C  CB  . SER A 1 58  ? 52.739 -23.555 43.752 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  1 
ATOM   461  O  OG  . SER A 1 58  ? 53.681 -24.240 44.549 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  1 
ATOM   462  N  N   . GLU A 1 59  ? 55.796 -23.251 42.529 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A N   1 
ATOM   463  C  CA  . GLU A 1 59  ? 57.172 -22.724 42.754 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CA  1 
ATOM   464  C  C   . GLU A 1 59  ? 57.593 -21.746 41.634 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A C   1 
ATOM   465  O  O   . GLU A 1 59  ? 58.366 -20.817 41.910 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A O   1 
ATOM   466  C  CB  . GLU A 1 59  ? 58.154 -23.892 42.845 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CB  1 
ATOM   467  C  CG  . GLU A 1 59  ? 58.020 -24.696 44.133 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CG  1 
ATOM   468  C  CD  . GLU A 1 59  ? 59.122 -25.704 44.402 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CD  1 
ATOM   469  O  OE1 . GLU A 1 59  ? 59.926 -25.985 43.493 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE1 1 
ATOM   470  O  OE2 . GLU A 1 59  ? 59.173 -26.213 45.535 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE2 1 
ATOM   471  N  N   . ILE A 1 60  ? 57.126 -21.947 40.395 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N   1 
ATOM   472  C  CA  . ILE A 1 60  ? 57.631 -21.201 39.197 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA  1 
ATOM   473  C  C   . ILE A 1 60  ? 57.475 -19.675 39.392 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C   1 
ATOM   474  O  O   . ILE A 1 60  ? 58.370 -18.947 38.930 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O   1 
ATOM   475  C  CB  . ILE A 1 60  ? 56.975 -21.727 37.896 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB  1 
ATOM   476  C  CG1 . ILE A 1 60  ? 57.564 -21.070 36.646 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . ILE A 1 60  ? 55.463 -21.588 37.928 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2 1 
ATOM   478  C  CD1 . ILE A 1 60  ? 57.039 -21.654 35.347 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1 1 
ATOM   479  N  N   . LYS A 1 61  ? 56.454 -19.191 40.080 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A N   1 
ATOM   480  C  CA  . LYS A 1 61  ? 56.349 -17.717 40.196 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A CA  1 
ATOM   481  C  C   . LYS A 1 61  ? 57.485 -17.104 41.038 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A C   1 
ATOM   482  O  O   . LYS A 1 61  ? 57.619 -15.906 40.990 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A O   1 
ATOM   483  C  CB  . LYS A 1 61  ? 54.952 -17.309 40.650 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A CB  1 
ATOM   484  C  CG  . LYS A 1 61  ? 54.803 -17.153 42.144 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A CG  1 
ATOM   485  C  CD  . LYS A 1 61  ? 54.207 -18.347 42.793 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A CD  1 
ATOM   486  C  CE  . LYS A 1 61  ? 52.716 -18.225 42.993 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A CE  1 
ATOM   487  N  NZ  . LYS A 1 61  ? 52.133 -19.543 43.310 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A NZ  1 
ATOM   488  N  N   . TYR A 1 62  ? 58.289 -17.913 41.726 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A N   1 
ATOM   489  C  CA  . TYR A 1 62  ? 59.404 -17.447 42.613 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CA  1 
ATOM   490  C  C   . TYR A 1 62  ? 60.742 -17.373 41.859 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A C   1 
ATOM   491  O  O   . TYR A 1 62  ? 61.679 -16.775 42.387 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A O   1 
ATOM   492  C  CB  . TYR A 1 62  ? 59.511 -18.299 43.893 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . TYR A 1 62  ? 58.252 -18.245 44.735 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CG  1 
ATOM   494  C  CD1 . TYR A 1 62  ? 57.817 -17.048 45.288 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD1 1 
ATOM   495  C  CD2 . TYR A 1 62  ? 57.434 -19.357 44.883 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD2 1 
ATOM   496  C  CE1 . TYR A 1 62  ? 56.634 -16.966 45.998 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE1 1 
ATOM   497  C  CE2 . TYR A 1 62  ? 56.247 -19.294 45.594 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE2 1 
ATOM   498  C  CZ  . TYR A 1 62  ? 55.856 -18.098 46.157 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CZ  1 
ATOM   499  O  OH  . TYR A 1 62  ? 54.689 -18.013 46.847 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A OH  1 
ATOM   500  N  N   . SER A 1 63  ? 60.845 -17.940 40.661 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   501  C  CA  . SER A 1 63  ? 62.114 -18.018 39.898 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   502  C  C   . SER A 1 63  ? 62.156 -16.902 38.847 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   503  O  O   . SER A 1 63  ? 61.115 -16.682 38.214 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   504  C  CB  . SER A 1 63  ? 62.252 -19.382 39.269 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   505  O  OG  . SER A 1 63  ? 63.445 -19.460 38.497 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   506  N  N   . TYR A 1 64  ? 63.330 -16.315 38.588 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A N   1 
ATOM   507  C  CA  . TYR A 1 64  ? 63.521 -15.274 37.538 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CA  1 
ATOM   508  C  C   . TYR A 1 64  ? 63.708 -15.941 36.167 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A C   1 
ATOM   509  O  O   . TYR A 1 64  ? 63.789 -15.226 35.157 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A O   1 
ATOM   510  C  CB  . TYR A 1 64  ? 64.708 -14.370 37.867 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CB  1 
ATOM   511  C  CG  . TYR A 1 64  ? 64.733 -13.064 37.114 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CG  1 
ATOM   512  C  CD1 . TYR A 1 64  ? 63.643 -12.217 37.173 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CD1 1 
ATOM   513  C  CD2 . TYR A 1 64  ? 65.825 -12.666 36.345 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CD2 1 
ATOM   514  C  CE1 . TYR A 1 64  ? 63.618 -11.021 36.480 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CE1 1 
ATOM   515  C  CE2 . TYR A 1 64  ? 65.823 -11.459 35.649 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CE2 1 
ATOM   516  C  CZ  . TYR A 1 64  ? 64.707 -10.636 35.723 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CZ  1 
ATOM   517  O  OH  . TYR A 1 64  ? 64.616 -9.425  35.099 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A OH  1 
ATOM   518  N  N   . THR A 1 65  ? 63.732 -17.278 36.103 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 65  THR A N   1 
ATOM   519  C  CA  . THR A 1 65  ? 63.903 -18.006 34.824 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CA  1 
ATOM   520  C  C   . THR A 1 65  ? 62.843 -17.463 33.852 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 65  THR A C   1 
ATOM   521  O  O   . THR A 1 65  ? 61.636 -17.390 34.247 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 65  THR A O   1 
ATOM   522  C  CB  . THR A 1 65  ? 63.829 -19.536 35.014 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CB  1 
ATOM   523  O  OG1 . THR A 1 65  ? 64.986 -20.032 35.692 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 65  THR A OG1 1 
ATOM   524  C  CG2 . THR A 1 65  ? 63.719 -20.262 33.692 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CG2 1 
ATOM   525  N  N   . HIS A 1 66  ? 63.252 -17.117 32.623 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A N   1 
ATOM   526  C  CA  . HIS A 1 66  ? 62.310 -16.676 31.570 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CA  1 
ATOM   527  C  C   . HIS A 1 66  ? 62.969 -16.719 30.188 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A C   1 
ATOM   528  O  O   . HIS A 1 66  ? 64.191 -16.830 30.103 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A O   1 
ATOM   529  C  CB  . HIS A 1 66  ? 61.788 -15.274 31.905 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CB  1 
ATOM   530  C  CG  . HIS A 1 66  ? 62.836 -14.238 31.821 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CG  1 
ATOM   531  N  ND1 . HIS A 1 66  ? 63.713 -14.012 32.846 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A ND1 1 
ATOM   532  C  CD2 . HIS A 1 66  ? 63.160 -13.379 30.822 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CD2 1 
ATOM   533  C  CE1 . HIS A 1 66  ? 64.525 -13.033 32.518 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CE1 1 
ATOM   534  N  NE2 . HIS A 1 66  ? 64.198 -12.626 31.282 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A NE2 1 
ATOM   535  N  N   . ILE A 1 67  ? 62.148 -16.600 29.161 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N   1 
ATOM   536  C  CA  . ILE A 1 67  ? 62.570 -16.492 27.738 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA  1 
ATOM   537  C  C   . ILE A 1 67  ? 62.075 -15.136 27.200 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C   1 
ATOM   538  O  O   . ILE A 1 67  ? 60.908 -14.765 27.433 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O   1 
ATOM   539  C  CB  . ILE A 1 67  ? 62.052 -17.681 26.910 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB  1 
ATOM   540  C  CG1 . ILE A 1 67  ? 62.481 -19.028 27.494 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1 1 
ATOM   541  C  CG2 . ILE A 1 67  ? 62.508 -17.559 25.455 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2 1 
ATOM   542  C  CD1 . ILE A 1 67  ? 62.097 -20.211 26.648 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1 1 
ATOM   543  N  N   . ALA A 1 68  ? 62.948 -14.405 26.521 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A N   1 
ATOM   544  C  CA  . ALA A 1 68  ? 62.631 -13.091 25.937 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CA  1 
ATOM   545  C  C   . ALA A 1 68  ? 62.564 -13.208 24.414 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A C   1 
ATOM   546  O  O   . ALA A 1 68  ? 63.395 -13.871 23.862 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A O   1 
ATOM   547  C  CB  . ALA A 1 68  ? 63.639 -12.089 26.368 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CB  1 
ATOM   548  N  N   . PHE A 1 69  ? 61.567 -12.564 23.816 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A N   1 
ATOM   549  C  CA  . PHE A 1 69  ? 61.335 -12.425 22.361 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CA  1 
ATOM   550  C  C   . PHE A 1 69  ? 61.534 -10.958 21.981 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A C   1 
ATOM   551  O  O   . PHE A 1 69  ? 61.250 -10.044 22.797 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A O   1 
ATOM   552  C  CB  . PHE A 1 69  ? 59.948 -12.951 21.975 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CB  1 
ATOM   553  C  CG  . PHE A 1 69  ? 59.829 -14.452 22.076 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CG  1 
ATOM   554  C  CD1 . PHE A 1 69  ? 60.244 -15.266 21.037 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD1 1 
ATOM   555  C  CD2 . PHE A 1 69  ? 59.426 -15.062 23.252 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD2 1 
ATOM   556  C  CE1 . PHE A 1 69  ? 60.187 -16.648 21.150 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE1 1 
ATOM   557  C  CE2 . PHE A 1 69  ? 59.368 -16.442 23.357 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE2 1 
ATOM   558  C  CZ  . PHE A 1 69  ? 59.771 -17.232 22.308 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CZ  1 
ATOM   559  N  N   . THR A 1 70  ? 61.938 -10.747 20.731 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 70  THR A N   1 
ATOM   560  C  CA  . THR A 1 70  ? 62.226 -9.403  20.187 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CA  1 
ATOM   561  C  C   . THR A 1 70  ? 60.950 -8.768  19.634 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 70  THR A C   1 
ATOM   562  O  O   . THR A 1 70  ? 60.252 -9.428  18.820 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 70  THR A O   1 
ATOM   563  C  CB  . THR A 1 70  ? 63.379 -9.482  19.176 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CB  1 
ATOM   564  O  OG1 . THR A 1 70  ? 64.465 -10.107 19.850 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 70  THR A OG1 1 
ATOM   565  C  CG2 . THR A 1 70  ? 63.823 -8.133  18.674 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CG2 1 
ATOM   566  N  N   . ILE A 1 71  ? 60.684 -7.518  20.051 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
ATOM   567  C  CA  . ILE A 1 71  ? 59.744 -6.588  19.366 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
ATOM   568  C  C   . ILE A 1 71  ? 60.501 -5.282  19.059 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
ATOM   569  O  O   . ILE A 1 71  ? 61.558 -5.006  19.693 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
ATOM   570  C  CB  . ILE A 1 71  ? 58.466 -6.364  20.203 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
ATOM   571  C  CG1 . ILE A 1 71  ? 58.797 -5.737  21.559 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
ATOM   572  C  CG2 . ILE A 1 71  ? 57.696 -7.667  20.343 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
ATOM   573  C  CD1 . ILE A 1 71  ? 57.617 -5.177  22.299 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
ATOM   574  N  N   . SER A 1 72  ? 59.995 -4.532  18.079 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 72  SER A N   1 
ATOM   575  C  CA  . SER A 1 72  ? 60.468 -3.176  17.699 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA  1 
ATOM   576  C  C   . SER A 1 72  ? 60.096 -2.145  18.759 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 72  SER A C   1 
ATOM   577  O  O   . SER A 1 72  ? 58.979 -2.140  19.248 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 72  SER A O   1 
ATOM   578  C  CB  . SER A 1 72  ? 59.904 -2.769  16.363 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB  1 
ATOM   579  O  OG  . SER A 1 72  ? 60.230 -3.753  15.396 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG  1 
ATOM   580  N  N   . ASP A 1 73  ? 60.994 -1.207  19.002 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   581  C  CA  . ASP A 1 73  ? 60.667 0.053   19.697 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   582  C  C   . ASP A 1 73  ? 59.331 0.631   19.188 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   583  O  O   . ASP A 1 73  ? 58.505 1.013   20.047 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   584  C  CB  . ASP A 1 73  ? 61.838 1.022   19.572 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . ASP A 1 73  ? 61.537 2.295   20.316 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   586  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 61.385 2.217   21.576 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   587  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 61.369 3.320   19.615 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   588  N  N   . ASN A 1 74  ? 59.095 0.622   17.869 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A N   1 
ATOM   589  C  CA  . ASN A 1 74  ? 57.866 1.136   17.189 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A CA  1 
ATOM   590  C  C   . ASN A 1 74  ? 56.593 0.444   17.698 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A C   1 
ATOM   591  O  O   . ASN A 1 74  ? 55.520 1.073   17.675 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A O   1 
ATOM   592  C  CB  . ASN A 1 74  ? 57.876 0.872   15.676 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A CB  1 
ATOM   593  C  CG  . ASN A 1 74  ? 58.700 1.870   14.893 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A CG  1 
ATOM   594  O  OD1 . ASN A 1 74  ? 59.108 2.896   15.442 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A OD1 1 
ATOM   595  N  ND2 . ASN A 1 74  ? 58.946 1.574   13.621 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A ND2 1 
ATOM   596  N  N   . ASP A 1 75  ? 56.688 -0.829  18.071 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A N   1 
ATOM   597  C  CA  . ASP A 1 75  ? 55.520 -1.672  18.438 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CA  1 
ATOM   598  C  C   . ASP A 1 75  ? 55.311 -1.734  19.955 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A C   1 
ATOM   599  O  O   . ASP A 1 75  ? 54.286 -2.339  20.347 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A O   1 
ATOM   600  C  CB  . ASP A 1 75  ? 55.696 -3.073  17.844 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . ASP A 1 75  ? 55.568 -3.050  16.338 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CG  1 
ATOM   602  O  OD1 . ASP A 1 75  ? 54.993 -2.066  15.830 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A OD1 1 
ATOM   603  O  OD2 . ASP A 1 75  ? 56.045 -3.987  15.690 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A OD2 1 
ATOM   604  N  N   . PHE A 1 76  ? 56.162 -1.103  20.773 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N   1 
ATOM   605  C  CA  . PHE A 1 76  ? 56.229 -1.334  22.248 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA  1 
ATOM   606  C  C   . PHE A 1 76  ? 54.921 -0.948  22.950 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C   1 
ATOM   607  O  O   . PHE A 1 76  ? 54.393 -1.798  23.703 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O   1 
ATOM   608  C  CB  . PHE A 1 76  ? 57.398 -0.607  22.914 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB  1 
ATOM   609  C  CG  . PHE A 1 76  ? 57.608 -0.959  24.369 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG  1 
ATOM   610  C  CD1 . PHE A 1 76  ? 58.360 -2.074  24.732 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1 1 
ATOM   611  C  CD2 . PHE A 1 76  ? 57.073 -0.178  25.384 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2 1 
ATOM   612  C  CE1 . PHE A 1 76  ? 58.568 -2.402  26.062 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1 1 
ATOM   613  C  CE2 . PHE A 1 76  ? 57.271 -0.521  26.718 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2 1 
ATOM   614  C  CZ  . PHE A 1 76  ? 58.038 -1.614  27.053 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ  1 
ATOM   615  N  N   . GLU A 1 77  ? 54.427 0.262   22.726 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   1 
ATOM   616  C  CA  . GLU A 1 77  ? 53.169 0.716   23.361 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  1 
ATOM   617  C  C   . GLU A 1 77  ? 52.007 -0.151  22.855 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   1 
ATOM   618  O  O   . GLU A 1 77  ? 51.220 -0.566  23.669 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   1 
ATOM   619  C  CB  . GLU A 1 77  ? 52.987 2.220   23.160 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  1 
ATOM   620  C  CG  . GLU A 1 77  ? 51.950 2.834   24.075 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  1 
ATOM   621  C  CD  . GLU A 1 77  ? 51.732 4.331   23.897 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  1 
ATOM   622  O  OE1 . GLU A 1 77  ? 50.569 4.748   23.750 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 1 
ATOM   623  O  OE2 . GLU A 1 77  ? 52.731 5.069   23.920 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 1 
ATOM   624  N  N   . ASP A 1 78  ? 51.951 -0.438  21.559 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A N   1 
ATOM   625  C  CA  . ASP A 1 78  ? 50.894 -1.313  20.970 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A CA  1 
ATOM   626  C  C   . ASP A 1 78  ? 50.911 -2.713  21.613 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A C   1 
ATOM   627  O  O   . ASP A 1 78  ? 49.812 -3.208  21.975 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A O   1 
ATOM   628  C  CB  . ASP A 1 78  ? 51.054 -1.392  19.460 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A CB  1 
ATOM   629  C  CG  . ASP A 1 78  ? 50.765 -0.064  18.802 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A CG  1 
ATOM   630  O  OD1 . ASP A 1 78  ? 49.878 0.642   19.316 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A OD1 1 
ATOM   631  O  OD2 . ASP A 1 78  ? 51.437 0.250   17.786 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A OD2 1 
ATOM   632  N  N   . TRP A 1 79  ? 52.096 -3.328  21.777 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A N   1 
ATOM   633  C  CA  . TRP A 1 79  ? 52.218 -4.618  22.502 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CA  1 
ATOM   634  C  C   . TRP A 1 79  ? 51.657 -4.475  23.910 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A C   1 
ATOM   635  O  O   . TRP A 1 79  ? 50.773 -5.283  24.264 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A O   1 
ATOM   636  C  CB  . TRP A 1 79  ? 53.641 -5.184  22.505 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CB  1 
ATOM   637  C  CG  . TRP A 1 79  ? 53.814 -6.082  21.327 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CG  1 
ATOM   638  C  CD1 . TRP A 1 79  ? 54.476 -5.798  20.174 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD1 1 
ATOM   639  C  CD2 . TRP A 1 79  ? 53.187 -7.359  21.133 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD2 1 
ATOM   640  N  NE1 . TRP A 1 79  ? 54.368 -6.841  19.306 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A NE1 1 
ATOM   641  C  CE2 . TRP A 1 79  ? 53.571 -7.810  19.857 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE2 1 
ATOM   642  C  CE3 . TRP A 1 79  ? 52.359 -8.175  21.913 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE3 1 
ATOM   643  C  CZ2 . TRP A 1 79  ? 53.141 -9.033  19.335 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ2 1 
ATOM   644  C  CZ3 . TRP A 1 79  ? 51.940 -9.383  21.400 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ3 1 
ATOM   645  C  CH2 . TRP A 1 79  ? 52.332 -9.808  20.132 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CH2 1 
ATOM   646  N  N   . TYR A 1 80  ? 52.123 -3.484  24.666 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A N   1 
ATOM   647  C  CA  . TYR A 1 80  ? 51.698 -3.257  26.067 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CA  1 
ATOM   648  C  C   . TYR A 1 80  ? 50.166 -3.145  26.118 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A C   1 
ATOM   649  O  O   . TYR A 1 80  ? 49.494 -3.899  26.864 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A O   1 
ATOM   650  C  CB  . TYR A 1 80  ? 52.321 -1.999  26.663 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . TYR A 1 80  ? 51.962 -1.858  28.115 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CG  1 
ATOM   652  C  CD1 . TYR A 1 80  ? 52.646 -2.562  29.091 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD1 1 
ATOM   653  C  CD2 . TYR A 1 80  ? 50.881 -1.082  28.505 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD2 1 
ATOM   654  C  CE1 . TYR A 1 80  ? 52.307 -2.459  30.428 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE1 1 
ATOM   655  C  CE2 . TYR A 1 80  ? 50.515 -0.978  29.837 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE2 1 
ATOM   656  C  CZ  . TYR A 1 80  ? 51.229 -1.669  30.798 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CZ  1 
ATOM   657  O  OH  . TYR A 1 80  ? 50.853 -1.551  32.104 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A OH  1 
ATOM   658  N  N   . ASN A 1 81  ? 49.623 -2.224  25.323 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A N   1 
ATOM   659  C  CA  . ASN A 1 81  ? 48.161 -1.966  25.238 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A CA  1 
ATOM   660  C  C   . ASN A 1 81  ? 47.444 -3.283  24.885 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A C   1 
ATOM   661  O  O   . ASN A 1 81  ? 46.429 -3.592  25.509 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A O   1 
ATOM   662  C  CB  . ASN A 1 81  ? 47.857 -0.837  24.251 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A CB  1 
ATOM   663  C  CG  . ASN A 1 81  ? 48.308 0.531   24.741 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A CG  1 
ATOM   664  O  OD1 . ASN A 1 81  ? 48.481 0.748   25.948 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A OD1 1 
ATOM   665  N  ND2 . ASN A 1 81  ? 48.527 1.444   23.806 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A ND2 1 
ATOM   666  N  N   . TRP A 1 82  ? 47.983 -4.055  23.949 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A N   1 
ATOM   667  C  CA  . TRP A 1 82  ? 47.359 -5.315  23.465 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CA  1 
ATOM   668  C  C   . TRP A 1 82  ? 47.280 -6.330  24.612 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A C   1 
ATOM   669  O  O   . TRP A 1 82  ? 46.192 -6.879  24.837 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A O   1 
ATOM   670  C  CB  . TRP A 1 82  ? 48.123 -5.836  22.245 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CB  1 
ATOM   671  C  CG  . TRP A 1 82  ? 47.693 -7.190  21.793 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CG  1 
ATOM   672  C  CD1 . TRP A 1 82  ? 48.405 -8.355  21.877 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CD1 1 
ATOM   673  C  CD2 . TRP A 1 82  ? 46.441 -7.519  21.182 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CD2 1 
ATOM   674  N  NE1 . TRP A 1 82  ? 47.680 -9.385  21.353 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A NE1 1 
ATOM   675  C  CE2 . TRP A 1 82  ? 46.473 -8.906  20.910 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CE2 1 
ATOM   676  C  CE3 . TRP A 1 82  ? 45.295 -6.788  20.848 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CE3 1 
ATOM   677  C  CZ2 . TRP A 1 82  ? 45.391 -9.572  20.337 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CZ2 1 
ATOM   678  C  CZ3 . TRP A 1 82  ? 44.237 -7.446  20.254 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CZ3 1 
ATOM   679  C  CH2 . TRP A 1 82  ? 44.284 -8.822  20.014 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CH2 1 
ATOM   680  N  N   . LEU A 1 83  ? 48.378 -6.566  25.332 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A N   1 
ATOM   681  C  CA  . LEU A 1 83  ? 48.414 -7.490  26.495 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CA  1 
ATOM   682  C  C   . LEU A 1 83  ? 47.465 -6.983  27.584 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A C   1 
ATOM   683  O  O   . LEU A 1 83  ? 46.786 -7.821  28.215 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A O   1 
ATOM   684  C  CB  . LEU A 1 83  ? 49.851 -7.645  27.023 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CB  1 
ATOM   685  C  CG  . LEU A 1 83  ? 50.894 -8.125  26.002 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CG  1 
ATOM   686  C  CD1 . LEU A 1 83  ? 52.274 -8.153  26.620 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD1 1 
ATOM   687  C  CD2 . LEU A 1 83  ? 50.524 -9.476  25.387 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD2 1 
ATOM   688  N  N   . LYS A 1 84  ? 47.421 -5.671  27.831 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   689  C  CA  . LYS A 1 84  ? 46.418 -5.053  28.761 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   690  C  C   . LYS A 1 84  ? 44.992 -5.413  28.306 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   691  O  O   . LYS A 1 84  ? 44.243 -6.037  29.091 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   692  C  CB  . LYS A 1 84  ? 46.605 -3.531  28.834 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   693  C  CG  . LYS A 1 84  ? 47.473 -3.052  29.986 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   694  C  CD  . LYS A 1 84  ? 46.835 -3.266  31.344 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   695  N  N   . GLU A 1 85  ? 44.640 -5.040  27.078 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   1 
ATOM   696  C  CA  . GLU A 1 85  ? 43.313 -5.297  26.450 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  1 
ATOM   697  C  C   . GLU A 1 85  ? 42.868 -6.743  26.712 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   1 
ATOM   698  O  O   . GLU A 1 85  ? 41.678 -6.923  27.046 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   1 
ATOM   699  C  CB  . GLU A 1 85  ? 43.370 -5.022  24.945 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  1 
ATOM   700  C  CG  . GLU A 1 85  ? 42.030 -5.120  24.232 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  1 
ATOM   701  C  CD  . GLU A 1 85  ? 42.072 -4.729  22.761 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  1 
ATOM   702  O  OE1 . GLU A 1 85  ? 43.171 -4.378  22.264 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 1 
ATOM   703  O  OE2 . GLU A 1 85  ? 41.004 -4.787  22.102 1.00 75.84 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 1 
ATOM   704  N  N   . ASN A 1 86  ? 43.784 -7.716  26.575 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A N   1 
ATOM   705  C  CA  . ASN A 1 86  ? 43.524 -9.181  26.711 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CA  1 
ATOM   706  C  C   . ASN A 1 86  ? 43.707 -9.655  28.157 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A C   1 
ATOM   707  O  O   . ASN A 1 86  ? 43.656 -10.851 28.369 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A O   1 
ATOM   708  C  CB  . ASN A 1 86  ? 44.424 -9.984  25.765 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CB  1 
ATOM   709  C  CG  . ASN A 1 86  ? 44.015 -9.804  24.326 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CG  1 
ATOM   710  O  OD1 . ASN A 1 86  ? 44.471 -8.883  23.641 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A OD1 1 
ATOM   711  N  ND2 . ASN A 1 86  ? 43.088 -10.634 23.886 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A ND2 1 
ATOM   712  N  N   . GLU A 1 87  ? 43.855 -8.751  29.132 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   713  C  CA  . GLU A 1 87  ? 43.940 -9.086  30.589 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   714  C  C   . GLU A 1 87  ? 45.072 -10.100 30.802 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   715  O  O   . GLU A 1 87  ? 44.920 -11.003 31.626 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   716  C  CB  . GLU A 1 87  ? 42.637 -9.698  31.127 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   717  C  CG  . GLU A 1 87  ? 41.369 -8.926  30.780 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   718  C  CD  . GLU A 1 87  ? 41.151 -7.657  31.587 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   719  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 40.061 -7.044  31.458 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   720  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 42.078 -7.275  32.347 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   721  N  N   . VAL A 1 88  ? 46.180 -9.974  30.069 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   1 
ATOM   722  C  CA  . VAL A 1 88  ? 47.379 -10.826 30.298 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  1 
ATOM   723  C  C   . VAL A 1 88  ? 47.934 -10.512 31.690 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   1 
ATOM   724  O  O   . VAL A 1 88  ? 47.861 -9.367  32.111 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   1 
ATOM   725  C  CB  . VAL A 1 88  ? 48.418 -10.583 29.194 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  1 
ATOM   726  C  CG1 . VAL A 1 88  ? 49.783 -11.151 29.567 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 1 
ATOM   727  C  CG2 . VAL A 1 88  ? 47.922 -11.116 27.858 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 1 
ATOM   728  N  N   . ASN A 1 89  ? 48.510 -11.500 32.366 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A N   1 
ATOM   729  C  CA  . ASN A 1 89  ? 49.163 -11.329 33.684 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CA  1 
ATOM   730  C  C   . ASN A 1 89  ? 50.518 -10.649 33.457 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A C   1 
ATOM   731  O  O   . ASN A 1 89  ? 51.541 -11.353 33.389 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A O   1 
ATOM   732  C  CB  . ASN A 1 89  ? 49.249 -12.684 34.378 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CB  1 
ATOM   733  C  CG  . ASN A 1 89  ? 50.057 -12.677 35.653 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CG  1 
ATOM   734  O  OD1 . ASN A 1 89  ? 50.766 -13.646 35.920 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A OD1 1 
ATOM   735  N  ND2 . ASN A 1 89  ? 49.950 -11.624 36.454 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A ND2 1 
ATOM   736  N  N   . ILE A 1 90  ? 50.512 -9.319  33.323 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N   1 
ATOM   737  C  CA  . ILE A 1 90  ? 51.737 -8.482  33.178 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA  1 
ATOM   738  C  C   . ILE A 1 90  ? 52.406 -8.404  34.555 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C   1 
ATOM   739  O  O   . ILE A 1 90  ? 51.718 -8.154  35.544 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O   1 
ATOM   740  C  CB  . ILE A 1 90  ? 51.418 -7.100  32.561 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB  1 
ATOM   741  C  CG1 . ILE A 1 90  ? 50.786 -7.215  31.173 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1 1 
ATOM   742  C  CG2 . ILE A 1 90  ? 52.665 -6.242  32.486 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2 1 
ATOM   743  C  CD1 . ILE A 1 90  ? 50.232 -5.915  30.628 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1 1 
ATOM   744  N  N   . LEU A 1 91  ? 53.711 -8.635  34.623 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   745  C  CA  . LEU A 1 91  ? 54.490 -8.569  35.876 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   746  C  C   . LEU A 1 91  ? 55.111 -7.180  36.001 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   747  O  O   . LEU A 1 91  ? 55.402 -6.563  34.962 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   748  C  CB  . LEU A 1 91  ? 55.587 -9.636  35.857 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   749  C  CG  . LEU A 1 91  ? 55.127 -11.088 35.715 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   750  C  CD1 . LEU A 1 91  ? 56.336 -12.029 35.684 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   751  C  CD2 . LEU A 1 91  ? 54.209 -11.468 36.863 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   752  N  N   . GLU A 1 92  ? 55.336 -6.760  37.245 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   753  C  CA  . GLU A 1 92  ? 56.105 -5.557  37.644 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   754  C  C   . GLU A 1 92  ? 57.564 -5.770  37.265 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   755  O  O   . GLU A 1 92  ? 58.210 -6.630  37.896 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   756  C  CB  . GLU A 1 92  ? 56.014 -5.361  39.158 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   757  N  N   . GLY A 1 93  ? 58.058 -5.020  36.282 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N   1 
ATOM   758  C  CA  . GLY A 1 93  ? 59.456 -5.120  35.827 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA  1 
ATOM   759  C  C   . GLY A 1 93  ? 60.422 -4.802  36.952 1.00 58.20 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C   1 
ATOM   760  O  O   . GLY A 1 93  ? 59.969 -4.268  37.988 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O   1 
ATOM   761  N  N   . ARG A 1 94  ? 61.707 -5.131  36.780 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   1 
ATOM   762  C  CA  . ARG A 1 94  ? 62.795 -4.537  37.603 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  1 
ATOM   763  C  C   . ARG A 1 94  ? 62.888 -3.050  37.233 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   1 
ATOM   764  O  O   . ARG A 1 94  ? 62.312 -2.677  36.192 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   1 
ATOM   765  C  CB  . ARG A 1 94  ? 64.121 -5.296  37.421 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  1 
ATOM   766  C  CG  . ARG A 1 94  ? 64.658 -5.382  35.996 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  1 
ATOM   767  C  CD  . ARG A 1 94  ? 66.028 -6.058  35.930 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  1 
ATOM   768  N  NE  . ARG A 1 94  ? 66.539 -6.091  34.570 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  1 
ATOM   769  C  CZ  . ARG A 1 94  ? 67.006 -5.038  33.897 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  1 
ATOM   770  N  NH1 . ARG A 1 94  ? 67.076 -3.841  34.472 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 1 
ATOM   771  N  NH2 . ARG A 1 94  ? 67.415 -5.193  32.646 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 1 
ATOM   772  N  N   . ASP A 1 95  ? 63.687 -2.299  37.994 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N   1 
ATOM   773  C  CA  . ASP A 1 95  ? 64.010 -0.875  37.710 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA  1 
ATOM   774  C  C   . ASP A 1 95  ? 64.831 -0.866  36.408 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C   1 
ATOM   775  O  O   . ASP A 1 95  ? 65.639 -1.781  36.246 1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O   1 
ATOM   776  C  CB  . ASP A 1 95  ? 64.734 -0.210  38.886 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB  1 
ATOM   777  C  CG  . ASP A 1 95  ? 63.843 0.213   40.044 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG  1 
ATOM   778  O  OD1 . ASP A 1 95  ? 62.618 0.031   39.962 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1 1 
ATOM   779  O  OD2 . ASP A 1 95  ? 64.387 0.736   41.015 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2 1 
ATOM   780  N  N   . ARG A 1 96  ? 64.665 0.156   35.562 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   1 
ATOM   781  C  CA  . ARG A 1 96  ? 65.263 0.206   34.197 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  1 
ATOM   782  C  C   . ARG A 1 96  ? 65.861 1.588   33.859 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   1 
ATOM   783  O  O   . ARG A 1 96  ? 65.078 2.535   33.608 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   1 
ATOM   784  C  CB  . ARG A 1 96  ? 64.227 -0.100  33.115 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . ARG A 1 96  ? 63.733 -1.534  33.090 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . ARG A 1 96  ? 63.062 -1.826  31.769 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  1 
ATOM   787  N  NE  . ARG A 1 96  ? 64.002 -2.418  30.828 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  1 
ATOM   788  C  CZ  . ARG A 1 96  ? 64.418 -3.691  30.849 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  1 
ATOM   789  N  NH1 . ARG A 1 96  ? 64.000 -4.535  31.782 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 1 
ATOM   790  N  NH2 . ARG A 1 96  ? 65.271 -4.110  29.934 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 1 
ATOM   791  N  N   . ASP A 1 97  ? 67.201 1.649   33.776 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A N   1 
ATOM   792  C  CA  . ASP A 1 97  ? 68.010 2.721   33.128 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CA  1 
ATOM   793  C  C   . ASP A 1 97  ? 67.575 2.798   31.680 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A C   1 
ATOM   794  O  O   . ASP A 1 97  ? 67.238 1.717   31.131 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A O   1 
ATOM   795  C  CB  . ASP A 1 97  ? 69.508 2.380   33.123 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . ASP A 1 97  ? 70.460 3.520   32.794 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CG  1 
ATOM   797  O  OD1 . ASP A 1 97  ? 70.570 3.913   31.593 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD1 1 
ATOM   798  O  OD2 . ASP A 1 97  ? 71.123 3.999   33.748 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD2 1 
ATOM   799  N  N   . ILE A 1 98  ? 67.687 3.971   31.071 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   1 
ATOM   800  C  CA  . ILE A 1 98  ? 67.307 4.193   29.649 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  1 
ATOM   801  C  C   . ILE A 1 98  ? 68.089 3.193   28.787 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   1 
ATOM   802  O  O   . ILE A 1 98  ? 67.535 2.703   27.790 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   1 
ATOM   803  C  CB  . ILE A 1 98  ? 67.610 5.653   29.221 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  1 
ATOM   804  C  CG1 . ILE A 1 98  ? 66.386 6.346   28.626 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 1 
ATOM   805  C  CG2 . ILE A 1 98  ? 68.784 5.705   28.248 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 1 
ATOM   806  C  CD1 . ILE A 1 98  ? 66.584 7.828   28.390 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 1 
ATOM   807  N  N   . ARG A 1 99  ? 69.373 2.970   29.113 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N   1 
ATOM   808  C  CA  . ARG A 1 99  ? 70.318 2.140   28.316 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA  1 
ATOM   809  C  C   . ARG A 1 99  ? 69.873 0.651   28.406 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C   1 
ATOM   810  O  O   . ARG A 1 99  ? 70.225 -0.131  27.490 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O   1 
ATOM   811  C  CB  . ARG A 1 99  ? 71.751 2.443   28.799 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB  1 
ATOM   812  C  CG  . ARG A 1 99  ? 72.267 3.876   28.611 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG  1 
ATOM   813  C  CD  . ARG A 1 99  ? 73.531 4.243   29.435 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD  1 
ATOM   814  N  NE  . ARG A 1 99  ? 73.282 4.384   30.898 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE  1 
ATOM   815  C  CZ  . ARG A 1 99  ? 74.176 4.675   31.851 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ  1 
ATOM   816  N  NH1 . ARG A 1 99  ? 75.448 4.870   31.550 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1 1 
ATOM   817  N  NH2 . ARG A 1 99  ? 73.798 4.754   33.125 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2 1 
ATOM   818  N  N   . ASP A 1 100 ? 69.102 0.247   29.407 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N   1 
ATOM   819  C  CA  . ASP A 1 100 ? 68.688 -1.176  29.466 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA  1 
ATOM   820  C  C   . ASP A 1 100 ? 67.757 -1.515  28.307 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C   1 
ATOM   821  O  O   . ASP A 1 100 ? 67.316 -2.644  28.259 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O   1 
ATOM   822  C  CB  . ASP A 1 100 ? 67.768 -1.455  30.650 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . ASP A 1 100 ? 68.485 -1.874  31.908 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG  1 
ATOM   824  O  OD1 . ASP A 1 100 ? 69.312 -2.785  31.818 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 1 
ATOM   825  O  OD2 . ASP A 1 100 ? 68.207 -1.261  32.965 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 1 
ATOM   826  N  N   . LYS A 1 101 ? 67.332 -0.527  27.514 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N   1 
ATOM   827  C  CA  . LYS A 1 101 ? 66.277 -0.714  26.477 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA  1 
ATOM   828  C  C   . LYS A 1 101 ? 64.901 -1.004  27.125 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C   1 
ATOM   829  O  O   . LYS A 1 101 ? 64.710 -0.769  28.308 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O   1 
ATOM   830  C  CB  . LYS A 1 101 ? 66.683 -1.611  25.302 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB  1 
ATOM   831  C  CG  . LYS A 1 101 ? 67.820 -1.105  24.435 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG  1 
ATOM   832  C  CD  . LYS A 1 101 ? 67.681 0.336   24.063 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD  1 
ATOM   833  C  CE  . LYS A 1 101 ? 68.256 0.661   22.710 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE  1 
ATOM   834  N  NZ  . LYS A 1 101 ? 68.280 2.128   22.505 1.00 62.68 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A NZ  1 
ATOM   835  N  N   . LYS A 1 102 ? 63.901 -1.403  26.354 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N   1 
ATOM   836  C  CA  . LYS A 1 102 ? 62.566 -1.550  26.987 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  1 
ATOM   837  C  C   . LYS A 1 102 ? 62.127 -3.017  27.020 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C   1 
ATOM   838  O  O   . LYS A 1 102 ? 62.526 -3.763  26.155 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O   1 
ATOM   839  C  CB  . LYS A 1 102 ? 61.534 -0.615  26.359 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  1 
ATOM   840  C  CG  . LYS A 1 102 ? 61.762 0.874   26.573 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  1 
ATOM   841  C  CD  . LYS A 1 102 ? 60.631 1.706   26.015 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  1 
ATOM   842  C  CE  . LYS A 1 102 ? 60.979 3.154   25.751 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  1 
ATOM   843  N  NZ  . LYS A 1 102 ? 61.721 3.302   24.485 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  1 
ATOM   844  N  N   . SER A 1 103 ? 61.314 -3.345  28.016 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   845  C  CA  . SER A 1 103 ? 60.815 -4.716  28.255 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   846  C  C   . SER A 1 103 ? 59.409 -4.716  28.847 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   847  O  O   . SER A 1 103 ? 59.105 -3.848  29.612 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   848  C  CB  . SER A 1 103 ? 61.688 -5.465  29.225 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   849  O  OG  . SER A 1 103 ? 62.977 -5.710  28.740 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   850  N  N   . ILE A 1 104 ? 58.613 -5.685  28.422 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N   1 
ATOM   851  C  CA  . ILE A 1 104 ? 57.319 -6.082  29.029 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA  1 
ATOM   852  C  C   . ILE A 1 104 ? 57.497 -7.525  29.532 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C   1 
ATOM   853  O  O   . ILE A 1 104 ? 57.849 -8.421  28.697 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O   1 
ATOM   854  C  CB  . ILE A 1 104 ? 56.172 -5.955  28.012 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB  1 
ATOM   855  C  CG1 . ILE A 1 104 ? 56.180 -4.598  27.293 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 
ATOM   856  C  CG2 . ILE A 1 104 ? 54.852 -6.242  28.710 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 
ATOM   857  C  CD1 . ILE A 1 104 ? 55.178 -4.469  26.163 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 
ATOM   858  N  N   . TYR A 1 105 ? 57.295 -7.764  30.829 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   859  C  CA  . TYR A 1 105 ? 57.341 -9.118  31.446 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   860  C  C   . TYR A 1 105 ? 55.911 -9.590  31.708 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   861  O  O   . TYR A 1 105 ? 55.072 -8.807  32.186 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   862  C  CB  . TYR A 1 105 ? 58.165 -9.112  32.730 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   863  C  CG  . TYR A 1 105 ? 59.607 -8.703  32.534 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   864  C  CD1 . TYR A 1 105 ? 59.993 -7.367  32.570 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   865  C  CD2 . TYR A 1 105 ? 60.590 -9.652  32.293 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   866  C  CE1 . TYR A 1 105 ? 61.317 -6.990  32.378 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   867  C  CE2 . TYR A 1 105 ? 61.914 -9.291  32.086 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   868  C  CZ  . TYR A 1 105 ? 62.288 -7.954  32.144 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   869  O  OH  . TYR A 1 105 ? 63.605 -7.593  31.952 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   870  N  N   . PHE A 1 106 ? 55.638 -10.862 31.442 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   871  C  CA  . PHE A 1 106 ? 54.301 -11.451 31.670 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   872  C  C   . PHE A 1 106 ? 54.458 -12.965 31.839 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   873  O  O   . PHE A 1 106 ? 55.604 -13.477 31.782 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   874  C  CB  . PHE A 1 106 ? 53.343 -11.060 30.548 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   875  C  CG  . PHE A 1 106 ? 53.748 -11.526 29.172 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   876  C  CD1 . PHE A 1 106 ? 54.729 -10.844 28.464 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   877  C  CD2 . PHE A 1 106 ? 53.168 -12.655 28.598 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   878  C  CE1 . PHE A 1 106 ? 55.138 -11.294 27.216 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   879  C  CE2 . PHE A 1 106 ? 53.538 -13.072 27.325 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   880  C  CZ  . PHE A 1 106 ? 54.510 -12.386 26.636 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   881  N  N   . THR A 1 107 ? 53.353 -13.651 32.115 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   882  C  CA  . THR A 1 107 ? 53.332 -15.132 32.188 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   883  C  C   . THR A 1 107 ? 52.279 -15.644 31.229 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   884  O  O   . THR A 1 107 ? 51.370 -14.864 30.888 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   885  C  CB  . THR A 1 107 ? 53.010 -15.666 33.588 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   886  O  OG1 . THR A 1 107 ? 51.626 -15.408 33.807 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   887  C  CG2 . THR A 1 107 ? 53.859 -15.060 34.690 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   888  N  N   . ASP A 1 108 ? 52.383 -16.928 30.856 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   889  C  CA  . ASP A 1 108 ? 51.302 -17.646 30.156 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   890  C  C   . ASP A 1 108 ? 50.348 -18.150 31.246 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   891  O  O   . ASP A 1 108 ? 50.485 -17.720 32.429 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   892  C  CB  . ASP A 1 108 ? 51.858 -18.740 29.232 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   893  C  CG  . ASP A 1 108 ? 52.500 -19.909 29.953 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   894  O  OD1 . ASP A 1 108 ? 52.509 -19.937 31.206 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   895  O  OD2 . ASP A 1 108 ? 52.974 -20.798 29.255 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   896  N  N   . LEU A 1 109 ? 49.477 -19.083 30.894 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A N   1 
ATOM   897  C  CA  . LEU A 1 109 ? 48.376 -19.562 31.770 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CA  1 
ATOM   898  C  C   . LEU A 1 109 ? 48.956 -20.503 32.825 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A C   1 
ATOM   899  O  O   . LEU A 1 109 ? 48.230 -20.885 33.727 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A O   1 
ATOM   900  C  CB  . LEU A 1 109 ? 47.328 -20.285 30.921 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CB  1 
ATOM   901  C  CG  . LEU A 1 109 ? 46.268 -19.436 30.214 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CG  1 
ATOM   902  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 46.725 -18.034 29.901 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD1 1 
ATOM   903  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 45.773 -20.124 28.959 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD2 1 
ATOM   904  N  N   . ASP A 1 110 ? 50.211 -20.911 32.699 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   905  C  CA  . ASP A 1 110 ? 50.826 -21.866 33.648 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   906  C  C   . ASP A 1 110 ? 51.895 -21.161 34.473 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   907  O  O   . ASP A 1 110 ? 52.646 -21.872 35.146 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   908  C  CB  . ASP A 1 110 ? 51.333 -23.090 32.885 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   909  C  CG  . ASP A 1 110 ? 50.166 -23.924 32.382 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   910  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 49.698 -24.745 33.173 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   911  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 49.699 -23.696 31.247 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   912  N  N   . GLY A 1 111 ? 51.991 -19.826 34.396 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   913  C  CA  . GLY A 1 111 ? 53.030 -19.061 35.112 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   914  C  C   . GLY A 1 111 ? 54.417 -19.127 34.483 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   915  O  O   . GLY A 1 111 ? 55.348 -18.599 35.106 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   916  N  N   . HIS A 1 112 ? 54.604 -19.659 33.269 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   917  C  CA  . HIS A 1 112 ? 55.914 -19.489 32.575 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   918  C  C   . HIS A 1 112 ? 56.159 -17.987 32.306 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   919  O  O   . HIS A 1 112 ? 55.321 -17.338 31.634 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   920  C  CB  . HIS A 1 112 ? 56.003 -20.281 31.242 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   921  C  CG  . HIS A 1 112 ? 55.719 -21.741 31.358 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   922  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 54.535 -22.291 30.906 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   923  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 56.428 -22.756 31.881 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   924  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 54.552 -23.591 31.135 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   925  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 55.684 -23.897 31.733 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   926  N  N   . LYS A 1 113 ? 57.318 -17.486 32.689 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   927  C  CA  . LYS A 1 113 ? 57.711 -16.072 32.506 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   928  C  C   . LYS A 1 113 ? 58.229 -15.835 31.082 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   929  O  O   . LYS A 1 113 ? 59.092 -16.593 30.557 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   930  C  CB  . LYS A 1 113 ? 58.690 -15.711 33.627 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   931  C  CG  . LYS A 1 113 ? 58.051 -15.843 35.003 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   932  C  CD  . LYS A 1 113 ? 58.871 -15.271 36.132 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   933  C  CE  . LYS A 1 113 ? 58.115 -15.337 37.439 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   934  N  NZ  . LYS A 1 113 ? 59.051 -15.215 38.573 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   935  N  N   . LEU A 1 114 ? 57.666 -14.807 30.472 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   936  C  CA  . LEU A 1 114 ? 57.961 -14.332 29.119 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   937  C  C   . LEU A 1 114 ? 58.313 -12.838 29.181 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   938  O  O   . LEU A 1 114 ? 57.918 -12.105 30.165 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   939  C  CB  . LEU A 1 114 ? 56.766 -14.648 28.222 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   940  C  CG  . LEU A 1 114 ? 56.465 -16.141 28.062 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   941  C  CD1 . LEU A 1 114 ? 55.041 -16.399 27.572 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   942  C  CD2 . LEU A 1 114 ? 57.465 -16.752 27.124 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   943  N  N   . GLU A 1 115 ? 59.114 -12.434 28.206 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N   1 
ATOM   944  C  CA  . GLU A 1 115 ? 59.601 -11.052 28.032 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA  1 
ATOM   945  C  C   . GLU A 1 115 ? 59.492 -10.651 26.567 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C   1 
ATOM   946  O  O   . GLU A 1 115 ? 59.895 -11.435 25.693 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O   1 
ATOM   947  C  CB  . GLU A 1 115 ? 61.018 -10.916 28.568 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB  1 
ATOM   948  C  CG  . GLU A 1 115 ? 61.470 -9.477  28.665 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG  1 
ATOM   949  C  CD  . GLU A 1 115 ? 62.953 -9.341  28.923 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD  1 
ATOM   950  O  OE1 . GLU A 1 115 ? 63.550 -10.348 29.338 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1 1 
ATOM   951  O  OE2 . GLU A 1 115 ? 63.508 -8.262  28.661 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2 1 
ATOM   952  N  N   . LEU A 1 116 ? 58.946 -9.459  26.333 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   953  C  CA  . LEU A 1 116 ? 59.098 -8.711  25.076 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   954  C  C   . LEU A 1 116 ? 60.132 -7.606  25.309 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   955  O  O   . LEU A 1 116 ? 59.880 -6.703  26.158 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   956  C  CB  . LEU A 1 116 ? 57.752 -8.143  24.634 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   957  C  CG  . LEU A 1 116 ? 56.620 -9.163  24.524 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   958  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 55.357 -8.475  24.019 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   959  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 57.002 -10.304 23.598 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   960  N  N   . HIS A 1 117 ? 61.240 -7.701  24.585 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A N   1 
ATOM   961  C  CA  . HIS A 1 117 ? 62.433 -6.841  24.750 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CA  1 
ATOM   962  C  C   . HIS A 1 117 ? 62.806 -6.175  23.416 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A C   1 
ATOM   963  O  O   . HIS A 1 117 ? 62.818 -6.905  22.377 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A O   1 
ATOM   964  C  CB  . HIS A 1 117 ? 63.588 -7.686  25.287 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CB  1 
ATOM   965  C  CG  . HIS A 1 117 ? 64.769 -6.868  25.656 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CG  1 
ATOM   966  N  ND1 . HIS A 1 117 ? 64.652 -5.737  26.459 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A ND1 1 
ATOM   967  C  CD2 . HIS A 1 117 ? 66.069 -6.941  25.266 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CD2 1 
ATOM   968  C  CE1 . HIS A 1 117 ? 65.860 -5.197  26.608 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CE1 1 
ATOM   969  N  NE2 . HIS A 1 117 ? 66.751 -5.924  25.888 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A NE2 1 
ATOM   970  N  N   . THR A 1 118 ? 63.164 -4.877  23.456 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   971  C  CA  . THR A 1 118 ? 63.485 -4.055  22.259 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   972  C  C   . THR A 1 118 ? 65.001 -3.927  22.029 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   973  O  O   . THR A 1 118 ? 65.340 -3.377  21.011 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   974  C  CB  . THR A 1 118 ? 62.869 -2.652  22.338 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   975  O  OG1 . THR A 1 118 ? 63.510 -1.978  23.420 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   976  C  CG2 . THR A 1 118 ? 61.366 -2.688  22.527 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   977  N  N   . GLY A 1 119 ? 65.857 -4.412  22.930 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N   1 
ATOM   978  C  CA  . GLY A 1 119 ? 67.332 -4.327  22.810 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA  1 
ATOM   979  C  C   . GLY A 1 119 ? 67.998 -5.586  22.283 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C   1 
ATOM   980  O  O   . GLY A 1 119 ? 67.333 -6.618  22.180 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O   1 
ATOM   981  N  N   . SER A 1 120 ? 69.298 -5.489  21.972 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   982  C  CA  . SER A 1 120 ? 70.187 -6.590  21.536 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   983  C  C   . SER A 1 120 ? 71.154 -6.924  22.663 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   984  O  O   . SER A 1 120 ? 71.261 -6.124  23.619 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   985  C  CB  . SER A 1 120 ? 70.951 -6.195  20.314 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   986  O  OG  . SER A 1 120 ? 71.880 -5.155  20.642 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   987  N  N   . LEU A 1 121 ? 71.844 -8.055  22.548 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   1 
ATOM   988  C  CA  . LEU A 1 121 ? 72.969 -8.403  23.451 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  1 
ATOM   989  C  C   . LEU A 1 121 ? 74.024 -7.295  23.354 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   1 
ATOM   990  O  O   . LEU A 1 121 ? 74.540 -6.856  24.416 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   1 
ATOM   991  C  CB  . LEU A 1 121 ? 73.507 -9.776  23.054 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  1 
ATOM   992  C  CG  . LEU A 1 121 ? 74.859 -10.174 23.641 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  1 
ATOM   993  C  CD1 . LEU A 1 121 ? 74.875 -10.141 25.167 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 
ATOM   994  C  CD2 . LEU A 1 121 ? 75.233 -11.554 23.141 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 
ATOM   995  N  N   . GLU A 1 122 ? 74.258 -6.789  22.135 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   996  C  CA  . GLU A 1 122 ? 75.270 -5.725  21.869 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   997  C  C   . GLU A 1 122 ? 74.893 -4.481  22.683 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   998  O  O   . GLU A 1 122 ? 75.796 -3.860  23.326 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   999  C  CB  . GLU A 1 122 ? 75.368 -5.464  20.356 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   1000 C  CG  . GLU A 1 122 ? 75.972 -6.631  19.580 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   1001 C  CD  . GLU A 1 122 ? 75.094 -7.851  19.302 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   1002 O  OE1 . GLU A 1 122 ? 75.673 -8.940  19.066 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   1003 O  OE2 . GLU A 1 122 ? 73.836 -7.728  19.342 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   1004 N  N   . ASP A 1 123 ? 73.603 -4.123  22.710 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A N   1 
ATOM   1005 C  CA  . ASP A 1 123 ? 73.164 -2.909  23.453 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CA  1 
ATOM   1006 C  C   . ASP A 1 123 ? 73.486 -3.130  24.930 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A C   1 
ATOM   1007 O  O   . ASP A 1 123 ? 74.031 -2.230  25.569 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A O   1 
ATOM   1008 C  CB  . ASP A 1 123 ? 71.686 -2.561  23.212 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CB  1 
ATOM   1009 C  CG  . ASP A 1 123 ? 71.307 -2.320  21.753 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CG  1 
ATOM   1010 O  OD1 . ASP A 1 123 ? 72.154 -1.828  20.992 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A OD1 1 
ATOM   1011 O  OD2 . ASP A 1 123 ? 70.165 -2.654  21.384 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A OD2 1 
ATOM   1012 N  N   . ARG A 1 124 ? 73.164 -4.304  25.467 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   1013 C  CA  . ARG A 1 124 ? 73.374 -4.569  26.907 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   1014 C  C   . ARG A 1 124 ? 74.862 -4.514  27.243 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   1015 O  O   . ARG A 1 124 ? 75.213 -3.934  28.272 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   1016 C  CB  . ARG A 1 124 ? 72.797 -5.925  27.311 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . ARG A 1 124 ? 72.782 -6.145  28.816 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   1018 C  CD  . ARG A 1 124 ? 72.023 -5.128  29.634 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   1019 N  NE  . ARG A 1 124 ? 70.658 -4.964  29.177 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   1020 C  CZ  . ARG A 1 124 ? 69.625 -5.711  29.584 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   1021 N  NH1 . ARG A 1 124 ? 69.778 -6.670  30.485 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   1022 N  NH2 . ARG A 1 124 ? 68.425 -5.449  29.123 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   1023 N  N   . LEU A 1 125 ? 75.704 -5.141  26.429 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   1024 C  CA  . LEU A 1 125 ? 77.176 -5.178  26.663 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   1025 C  C   . LEU A 1 125 ? 77.704 -3.742  26.633 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   1026 O  O   . LEU A 1 125 ? 78.486 -3.382  27.526 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   1027 C  CB  . LEU A 1 125 ? 77.862 -6.038  25.598 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   1028 C  CG  . LEU A 1 125 ? 77.562 -7.533  25.643 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  1 
ATOM   1029 C  CD1 . LEU A 1 125 ? 78.275 -8.259  24.500 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 
ATOM   1030 C  CD2 . LEU A 1 125 ? 77.964 -8.112  26.991 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 
ATOM   1031 N  N   . SER A 1 126 ? 77.250 -2.957  25.658 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 126 SER A N   1 
ATOM   1032 C  CA  . SER A 1 126 ? 77.565 -1.508  25.520 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 126 SER A CA  1 
ATOM   1033 C  C   . SER A 1 126 ? 77.104 -0.734  26.763 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 126 SER A C   1 
ATOM   1034 O  O   . SER A 1 126 ? 77.914 0.026   27.327 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 126 SER A O   1 
ATOM   1035 C  CB  . SER A 1 126 ? 76.956 -0.927  24.284 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 126 SER A CB  1 
ATOM   1036 O  OG  . SER A 1 126 ? 77.287 0.448   24.210 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 126 SER A OG  1 
ATOM   1037 N  N   . TYR A 1 127 ? 75.871 -0.945  27.226 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A N   1 
ATOM   1038 C  CA  . TYR A 1 127 ? 75.381 -0.287  28.472 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CA  1 
ATOM   1039 C  C   . TYR A 1 127 ? 76.294 -0.684  29.638 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A C   1 
ATOM   1040 O  O   . TYR A 1 127 ? 76.822 0.176   30.359 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A O   1 
ATOM   1041 C  CB  . TYR A 1 127 ? 73.897 -0.598  28.710 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . TYR A 1 127 ? 73.381 -0.301  30.093 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CG  1 
ATOM   1043 C  CD1 . TYR A 1 127 ? 73.802 0.810   30.805 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CD1 1 
ATOM   1044 C  CD2 . TYR A 1 127 ? 72.457 -1.146  30.692 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CD2 1 
ATOM   1045 C  CE1 . TYR A 1 127 ? 73.316 1.065   32.080 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CE1 1 
ATOM   1046 C  CE2 . TYR A 1 127 ? 71.960 -0.901  31.959 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CE2 1 
ATOM   1047 C  CZ  . TYR A 1 127 ? 72.395 0.206   32.663 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CZ  1 
ATOM   1048 O  OH  . TYR A 1 127 ? 71.906 0.416   33.921 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A OH  1 
ATOM   1049 N  N   . TYR A 1 128 ? 76.515 -1.981  29.825 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . TYR A 1 128 ? 77.213 -2.490  31.028 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . TYR A 1 128 ? 78.671 -2.033  31.044 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A C   1 
ATOM   1052 O  O   . TYR A 1 128 ? 79.184 -1.765  32.131 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A O   1 
ATOM   1053 C  CB  . TYR A 1 128 ? 77.104 -4.013  31.089 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CB  1 
ATOM   1054 C  CG  . TYR A 1 128 ? 75.797 -4.529  31.628 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CG  1 
ATOM   1055 C  CD1 . TYR A 1 128 ? 74.803 -3.667  32.074 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD1 1 
ATOM   1056 C  CD2 . TYR A 1 128 ? 75.578 -5.887  31.747 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD2 1 
ATOM   1057 C  CE1 . TYR A 1 128 ? 73.616 -4.138  32.602 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE1 1 
ATOM   1058 C  CE2 . TYR A 1 128 ? 74.393 -6.374  32.280 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE2 1 
ATOM   1059 C  CZ  . TYR A 1 128 ? 73.421 -5.498  32.723 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CZ  1 
ATOM   1060 O  OH  . TYR A 1 128 ? 72.256 -5.983  33.237 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A OH  1 
ATOM   1061 N  N   . LYS A 1 129 ? 79.334 -1.974  29.887 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A N   1 
ATOM   1062 C  CA  . LYS A 1 129 ? 80.764 -1.577  29.798 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CA  1 
ATOM   1063 C  C   . LYS A 1 129 ? 80.891 -0.132  30.302 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A C   1 
ATOM   1064 O  O   . LYS A 1 129 ? 81.916 0.197   30.937 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A O   1 
ATOM   1065 C  CB  . LYS A 1 129 ? 81.312 -1.752  28.375 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CB  1 
ATOM   1066 N  N   . GLU A 1 130 ? 79.885 0.709   30.047 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   1 
ATOM   1067 C  CA  . GLU A 1 130 ? 79.969 2.156   30.396 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  1 
ATOM   1068 C  C   . GLU A 1 130 ? 79.499 2.399   31.847 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   1 
ATOM   1069 O  O   . GLU A 1 130 ? 80.070 3.311   32.493 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   1 
ATOM   1070 C  CB  . GLU A 1 130 ? 79.256 2.946   29.300 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  1 
ATOM   1071 C  CG  . GLU A 1 130 ? 77.912 3.492   29.663 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  1 
ATOM   1072 C  CD  . GLU A 1 130 ? 77.655 4.814   28.967 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  1 
ATOM   1073 O  OE1 . GLU A 1 130 ? 77.834 4.879   27.720 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 
ATOM   1074 O  OE2 . GLU A 1 130 ? 77.335 5.787   29.677 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 
ATOM   1075 N  N   . ALA A 1 131 ? 78.536 1.622   32.366 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N   1 
ATOM   1076 C  CA  . ALA A 1 131 ? 77.853 1.903   33.652 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA  1 
ATOM   1077 C  C   . ALA A 1 131 ? 78.186 0.894   34.775 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C   1 
ATOM   1078 O  O   . ALA A 1 131 ? 77.767 1.163   35.896 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O   1 
ATOM   1079 C  CB  . ALA A 1 131 ? 76.363 1.964   33.403 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB  1 
ATOM   1080 N  N   . LYS A 1 132 ? 78.827 -0.256  34.516 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . LYS A 1 132 ? 78.919 -1.359  35.523 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . LYS A 1 132 ? 80.372 -1.749  35.778 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   1083 O  O   . LYS A 1 132 ? 80.875 -2.717  35.201 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . LYS A 1 132 ? 78.118 -2.589  35.084 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   1085 C  CG  . LYS A 1 132 ? 76.642 -2.349  34.857 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   1086 C  CD  . LYS A 1 132 ? 75.897 -1.949  36.088 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   1087 C  CE  . LYS A 1 132 ? 74.403 -2.047  35.876 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   1088 N  NZ  . LYS A 1 132 ? 73.652 -1.369  36.954 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   1089 N  N   . PRO A 1 133 ? 81.056 -1.055  36.715 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   1090 C  CA  . PRO A 1 133 ? 82.467 -1.314  37.022 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   1091 C  C   . PRO A 1 133 ? 82.744 -2.539  37.910 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   1092 O  O   . PRO A 1 133 ? 83.888 -2.926  38.004 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   1093 C  CB  . PRO A 1 133 ? 82.926 -0.046  37.770 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   1094 C  CG  . PRO A 1 133 ? 81.741 0.914   37.746 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   1095 C  CD  . PRO A 1 133 ? 80.517 0.047   37.527 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   1096 N  N   . HIS A 1 134 ? 81.708 -3.154  38.463 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . HIS A 1 134 ? 81.866 -4.401  39.247 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . HIS A 1 134 ? 81.754 -5.607  38.307 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A C   1 
ATOM   1099 O  O   . HIS A 1 134 ? 81.655 -6.713  38.806 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . HIS A 1 134 ? 80.778 -4.464  40.313 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CB  1 
ATOM   1101 C  CG  . HIS A 1 134 ? 79.397 -4.667  39.777 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CG  1 
ATOM   1102 N  ND1 . HIS A 1 134 ? 78.650 -3.643  39.220 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A ND1 1 
ATOM   1103 C  CD2 . HIS A 1 134 ? 78.608 -5.761  39.734 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CD2 1 
ATOM   1104 C  CE1 . HIS A 1 134 ? 77.472 -4.109  38.857 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CE1 1 
ATOM   1105 N  NE2 . HIS A 1 134 ? 77.428 -5.405  39.145 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A NE2 1 
ATOM   1106 N  N   . MET A 1 135 ? 81.827 -5.386  36.995 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 135 MET A N   1 
ATOM   1107 C  CA  . MET A 1 135 ? 81.617 -6.471  35.985 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CA  1 
ATOM   1108 C  C   . MET A 1 135 ? 82.908 -6.795  35.229 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 135 MET A C   1 
ATOM   1109 O  O   . MET A 1 135 ? 83.683 -5.876  34.972 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 135 MET A O   1 
ATOM   1110 C  CB  . MET A 1 135 ? 80.530 -6.114  34.967 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CB  1 
ATOM   1111 C  CG  . MET A 1 135 ? 79.166 -6.021  35.592 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CG  1 
ATOM   1112 S  SD  . MET A 1 135 ? 77.817 -6.196  34.402 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 135 MET A SD  1 
ATOM   1113 C  CE  . MET A 1 135 ? 76.995 -7.610  35.142 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CE  1 
ATOM   1114 N  N   . ASN A 1 136 ? 83.062 -8.059  34.840 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A N   1 
ATOM   1115 C  CA  . ASN A 1 136 ? 84.231 -8.543  34.073 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CA  1 
ATOM   1116 C  C   . ASN A 1 136 ? 83.809 -8.812  32.636 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A C   1 
ATOM   1117 O  O   . ASN A 1 136 ? 82.869 -9.566  32.467 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A O   1 
ATOM   1118 C  CB  . ASN A 1 136 ? 84.665 -9.903  34.577 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CB  1 
ATOM   1119 C  CG  . ASN A 1 136 ? 85.355 -9.764  35.898 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A CG  1 
ATOM   1120 O  OD1 . ASN A 1 136 ? 86.517 -9.413  35.942 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A OD1 1 
ATOM   1121 N  ND2 . ASN A 1 136 ? 84.604 -9.947  36.957 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 136 ASN A ND2 1 
ATOM   1122 N  N   . PHE A 1 137 ? 84.529 -8.260  31.671 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   1123 C  CA  . PHE A 1 137 ? 84.209 -8.432  30.237 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   1124 C  C   . PHE A 1 137 ? 85.243 -9.303  29.531 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   1125 O  O   . PHE A 1 137 ? 86.420 -9.243  29.872 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   1126 C  CB  . PHE A 1 137 ? 84.068 -7.077  29.561 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   1127 C  CG  . PHE A 1 137 ? 82.950 -6.261  30.139 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   1128 C  CD1 . PHE A 1 137 ? 83.162 -5.458  31.238 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   1129 C  CD2 . PHE A 1 137 ? 81.675 -6.339  29.620 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   1130 C  CE1 . PHE A 1 137 ? 82.131 -4.714  31.779 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   1131 C  CE2 . PHE A 1 137 ? 80.640 -5.608  30.172 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   1132 C  CZ  . PHE A 1 137 ? 80.875 -4.794  31.244 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   1133 N  N   . TYR A 1 138 ? 84.791 -10.027 28.507 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A N   1 
ATOM   1134 C  CA  . TYR A 1 138 ? 85.628 -10.966 27.717 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CA  1 
ATOM   1135 C  C   . TYR A 1 138 ? 85.366 -10.819 26.209 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A C   1 
ATOM   1136 O  O   . TYR A 1 138 ? 84.762 -9.825  25.743 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A O   1 
ATOM   1137 C  CB  . TYR A 1 138 ? 85.265 -12.397 28.107 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CB  1 
ATOM   1138 C  CG  . TYR A 1 138 ? 85.281 -12.708 29.578 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CG  1 
ATOM   1139 C  CD1 . TYR A 1 138 ? 86.460 -12.748 30.291 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD1 1 
ATOM   1140 C  CD2 . TYR A 1 138 ? 84.110 -12.989 30.255 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD2 1 
ATOM   1141 C  CE1 . TYR A 1 138 ? 86.477 -13.072 31.636 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE1 1 
ATOM   1142 C  CE2 . TYR A 1 138 ? 84.102 -13.283 31.603 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE2 1 
ATOM   1143 C  CZ  . TYR A 1 138 ? 85.289 -13.326 32.298 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CZ  1 
ATOM   1144 O  OH  . TYR A 1 138 ? 85.273 -13.629 33.618 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A OH  1 
ATOM   1145 N  N   . MET B 1 1   ? 54.738 -6.947  16.266 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . MET B 1 1   ? 54.962 -8.350  15.868 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . MET B 1 1   ? 56.247 -8.885  16.520 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1148 O  O   . MET B 1 1   ? 57.258 -8.163  16.532 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . MET B 1 1   ? 55.096 -8.501  14.351 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1150 C  CG  . MET B 1 1   ? 55.135 -9.968  13.930 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1151 S  SD  . MET B 1 1   ? 55.315 -10.231 12.160 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1152 C  CE  . MET B 1 1   ? 56.981 -9.620  11.889 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1153 N  N   . ILE B 1 2   ? 56.207 -10.112 17.037 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B N   1 
ATOM   1154 C  CA  . ILE B 1 2   ? 57.408 -10.800 17.612 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CA  1 
ATOM   1155 C  C   . ILE B 1 2   ? 58.315 -11.227 16.449 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B C   1 
ATOM   1156 O  O   . ILE B 1 2   ? 57.833 -11.929 15.535 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B O   1 
ATOM   1157 C  CB  . ILE B 1 2   ? 56.976 -11.961 18.521 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CB  1 
ATOM   1158 C  CG1 . ILE B 1 2   ? 56.368 -11.403 19.815 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CG1 1 
ATOM   1159 C  CG2 . ILE B 1 2   ? 58.141 -12.906 18.747 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CG2 1 
ATOM   1160 C  CD1 . ILE B 1 2   ? 55.664 -12.408 20.712 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CD1 1 
ATOM   1161 N  N   . LYS B 1 3   ? 59.568 -10.774 16.483 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . LYS B 1 3   ? 60.520 -10.776 15.349 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . LYS B 1 3   ? 61.516 -11.933 15.496 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B C   1 
ATOM   1164 O  O   . LYS B 1 3   ? 62.117 -12.328 14.482 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . LYS B 1 3   ? 61.275 -9.448  15.286 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . LYS B 1 3   ? 60.436 -8.205  15.006 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CG  1 
ATOM   1167 C  CD  . LYS B 1 3   ? 59.984 -8.051  13.546 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CD  1 
ATOM   1168 N  N   . GLY B 1 4   ? 61.689 -12.470 16.692 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   1 
ATOM   1169 C  CA  . GLY B 1 4   ? 62.682 -13.520 16.950 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  1 
ATOM   1170 C  C   . GLY B 1 4   ? 62.898 -13.779 18.434 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   1 
ATOM   1171 O  O   . GLY B 1 4   ? 62.325 -13.064 19.286 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   1 
ATOM   1172 N  N   . ILE B 1 5   ? 63.669 -14.810 18.750 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   1 
ATOM   1173 C  CA  . ILE B 1 5   ? 64.091 -15.047 20.157 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  1 
ATOM   1174 C  C   . ILE B 1 5   ? 65.148 -13.988 20.483 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   1 
ATOM   1175 O  O   . ILE B 1 5   ? 65.915 -13.644 19.576 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   1 
ATOM   1176 C  CB  . ILE B 1 5   ? 64.570 -16.491 20.364 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  1 
ATOM   1177 C  CG1 . ILE B 1 5   ? 64.635 -16.838 21.859 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 1 
ATOM   1178 C  CG2 . ILE B 1 5   ? 65.880 -16.744 19.640 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 1 
ATOM   1179 C  CD1 . ILE B 1 5   ? 64.666 -18.323 22.150 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 1 
ATOM   1180 N  N   . ASN B 1 6   ? 65.102 -13.430 21.692 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ASN B 1 6   ? 66.025 -12.360 22.130 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ASN B 1 6   ? 67.058 -12.970 23.083 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1183 O  O   . ASN B 1 6   ? 68.266 -12.851 22.818 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ASN B 1 6   ? 65.257 -11.192 22.731 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . ASN B 1 6   ? 66.122 -9.962  22.905 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1186 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 66.750 -9.803  23.947 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1187 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 66.095 -9.075  21.920 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1188 N  N   . HIS B 1 7   ? 66.612 -13.650 24.130 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1189 C  CA  . HIS B 1 7   ? 67.545 -14.235 25.129 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1190 C  C   . HIS B 1 7   ? 66.830 -15.269 25.981 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1191 O  O   . HIS B 1 7   ? 65.576 -15.258 26.036 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1192 C  CB  . HIS B 1 7   ? 68.255 -13.167 25.990 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1193 C  CG  . HIS B 1 7   ? 67.397 -12.298 26.844 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1194 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 66.848 -11.101 26.378 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1195 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 67.076 -12.375 28.159 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1196 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 66.187 -10.527 27.373 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1197 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 66.306 -11.289 28.462 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1198 N  N   . ILE B 1 8   ? 67.645 -16.116 26.605 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   1199 C  CA  . ILE B 1 8   ? 67.187 -17.170 27.538 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1200 C  C   . ILE B 1 8   ? 67.857 -16.873 28.871 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   1201 O  O   . ILE B 1 8   ? 69.081 -16.698 28.879 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   1202 C  CB  . ILE B 1 8   ? 67.490 -18.584 27.027 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1203 C  CG1 . ILE B 1 8   ? 66.762 -18.891 25.720 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1204 C  CG2 . ILE B 1 8   ? 67.152 -19.609 28.100 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1205 C  CD1 . ILE B 1 8   ? 67.250 -20.172 25.090 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1206 N  N   . THR B 1 9   ? 67.051 -16.731 29.925 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1207 C  CA  . THR B 1 9   ? 67.555 -16.452 31.282 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1208 C  C   . THR B 1 9   ? 67.239 -17.641 32.195 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1209 O  O   . THR B 1 9   ? 66.072 -17.994 32.341 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1210 C  CB  . THR B 1 9   ? 67.017 -15.116 31.812 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1211 O  OG1 . THR B 1 9   ? 67.497 -14.060 30.977 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1212 C  CG2 . THR B 1 9   ? 67.482 -14.860 33.225 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1213 N  N   . TYR B 1 10  ? 68.246 -18.151 32.874 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B N   1 
ATOM   1214 C  CA  . TYR B 1 10  ? 68.096 -19.180 33.936 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CA  1 
ATOM   1215 C  C   . TYR B 1 10  ? 68.465 -18.598 35.307 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B C   1 
ATOM   1216 O  O   . TYR B 1 10  ? 69.553 -18.062 35.432 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B O   1 
ATOM   1217 C  CB  . TYR B 1 10  ? 69.009 -20.365 33.624 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . TYR B 1 10  ? 68.530 -21.249 32.507 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CG  1 
ATOM   1219 C  CD1 . TYR B 1 10  ? 67.273 -21.829 32.535 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CD1 1 
ATOM   1220 C  CD2 . TYR B 1 10  ? 69.341 -21.514 31.420 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CD2 1 
ATOM   1221 C  CE1 . TYR B 1 10  ? 66.821 -22.643 31.498 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CE1 1 
ATOM   1222 C  CE2 . TYR B 1 10  ? 68.921 -22.370 30.406 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CE2 1 
ATOM   1223 C  CZ  . TYR B 1 10  ? 67.657 -22.918 30.434 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B CZ  1 
ATOM   1224 O  OH  . TYR B 1 10  ? 67.266 -23.764 29.437 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 10  TYR B OH  1 
ATOM   1225 N  N   . SER B 1 11  ? 67.566 -18.729 36.281 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   1 
ATOM   1226 C  CA  . SER B 1 11  ? 67.850 -18.610 37.734 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1227 C  C   . SER B 1 11  ? 68.671 -19.806 38.219 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   1 
ATOM   1228 O  O   . SER B 1 11  ? 68.173 -20.951 38.105 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   1 
ATOM   1229 C  CB  . SER B 1 11  ? 66.587 -18.552 38.503 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1230 O  OG  . SER B 1 11  ? 66.891 -18.369 39.861 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1231 N  N   . VAL B 1 12  ? 69.832 -19.561 38.822 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1232 C  CA  . VAL B 1 12  ? 70.764 -20.615 39.320 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1233 C  C   . VAL B 1 12  ? 71.097 -20.336 40.806 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1234 O  O   . VAL B 1 12  ? 71.020 -19.153 41.228 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1235 C  CB  . VAL B 1 12  ? 72.025 -20.660 38.449 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1236 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 71.697 -20.990 37.015 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1237 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 72.825 -19.364 38.539 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1238 N  N   . SER B 1 13  ? 71.428 -21.373 41.588 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . SER B 1 13  ? 71.703 -21.276 43.057 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . SER B 1 13  ? 73.182 -20.955 43.303 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   1 
ATOM   1241 O  O   . SER B 1 13  ? 73.488 -20.318 44.324 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . SER B 1 13  ? 71.243 -22.496 43.808 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  1 
ATOM   1243 O  OG  . SER B 1 13  ? 71.728 -23.688 43.219 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  1 
ATOM   1244 N  N   . ASN B 1 14  ? 74.063 -21.249 42.353 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B N   1 
ATOM   1245 C  CA  . ASN B 1 14  ? 75.508 -20.953 42.495 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CA  1 
ATOM   1246 C  C   . ASN B 1 14  ? 76.034 -20.538 41.125 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B C   1 
ATOM   1247 O  O   . ASN B 1 14  ? 76.239 -21.437 40.263 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B O   1 
ATOM   1248 C  CB  . ASN B 1 14  ? 76.225 -22.135 43.156 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CB  1 
ATOM   1249 C  CG  . ASN B 1 14  ? 77.702 -21.928 43.406 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CG  1 
ATOM   1250 O  OD1 . ASN B 1 14  ? 78.403 -21.245 42.659 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B OD1 1 
ATOM   1251 N  ND2 . ASN B 1 14  ? 78.196 -22.573 44.448 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B ND2 1 
ATOM   1252 N  N   . ILE B 1 15  ? 76.263 -19.231 40.961 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B N   1 
ATOM   1253 C  CA  . ILE B 1 15  ? 76.707 -18.617 39.679 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CA  1 
ATOM   1254 C  C   . ILE B 1 15  ? 78.030 -19.262 39.290 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B C   1 
ATOM   1255 O  O   . ILE B 1 15  ? 78.202 -19.554 38.095 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B O   1 
ATOM   1256 C  CB  . ILE B 1 15  ? 76.808 -17.074 39.722 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CB  1 
ATOM   1257 C  CG1 . ILE B 1 15  ? 76.743 -16.485 38.304 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CG1 1 
ATOM   1258 C  CG2 . ILE B 1 15  ? 78.058 -16.583 40.453 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CG2 1 
ATOM   1259 C  CD1 . ILE B 1 15  ? 75.348 -16.235 37.783 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CD1 1 
ATOM   1260 N  N   . ALA B 1 16  ? 78.935 -19.466 40.257 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1261 C  CA  . ALA B 1 16  ? 80.310 -19.936 39.969 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1262 C  C   . ALA B 1 16  ? 80.252 -21.316 39.314 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1263 O  O   . ALA B 1 16  ? 80.877 -21.469 38.255 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1264 C  CB  . ALA B 1 16  ? 81.150 -19.948 41.223 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1265 N  N   . LYS B 1 17  ? 79.498 -22.236 39.911 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . LYS B 1 17  ? 79.368 -23.662 39.468 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . LYS B 1 17  ? 78.585 -23.689 38.143 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B C   1 
ATOM   1268 O  O   . LYS B 1 17  ? 79.066 -24.321 37.181 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . LYS B 1 17  ? 78.699 -24.516 40.561 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . LYS B 1 17  ? 79.372 -24.476 41.932 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CG  1 
ATOM   1271 C  CD  . LYS B 1 17  ? 80.413 -25.551 42.161 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CD  1 
ATOM   1272 C  CE  . LYS B 1 17  ? 79.897 -26.749 42.945 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CE  1 
ATOM   1273 N  NZ  . LYS B 1 17  ? 80.639 -27.996 42.622 1.00 54.93 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B NZ  1 
ATOM   1274 N  N   . SER B 1 18  ? 77.468 -22.947 38.064 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1275 C  CA  . SER B 1 18  ? 76.632 -22.846 36.838 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1276 C  C   . SER B 1 18  ? 77.454 -22.277 35.687 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1277 O  O   . SER B 1 18  ? 77.355 -22.819 34.600 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1278 C  CB  . SER B 1 18  ? 75.415 -22.053 37.082 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1279 O  OG  . SER B 1 18  ? 74.475 -22.821 37.780 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1280 N  N   . ILE B 1 19  ? 78.265 -21.245 35.904 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1281 C  CA  . ILE B 1 19  ? 79.197 -20.740 34.848 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1282 C  C   . ILE B 1 19  ? 80.071 -21.910 34.334 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1283 O  O   . ILE B 1 19  ? 80.263 -22.042 33.092 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1284 C  CB  . ILE B 1 19  ? 80.060 -19.563 35.345 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1285 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 79.262 -18.259 35.465 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1286 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 81.260 -19.370 34.448 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1287 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 80.022 -17.141 36.155 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1288 N  N   . GLU B 1 20  ? 80.642 -22.698 35.250 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B N   1 
ATOM   1289 C  CA  . GLU B 1 20  ? 81.538 -23.829 34.895 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CA  1 
ATOM   1290 C  C   . GLU B 1 20  ? 80.782 -24.822 34.008 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B C   1 
ATOM   1291 O  O   . GLU B 1 20  ? 81.302 -25.182 32.923 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B O   1 
ATOM   1292 C  CB  . GLU B 1 20  ? 82.026 -24.513 36.165 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CB  1 
ATOM   1293 C  CG  . GLU B 1 20  ? 83.232 -23.846 36.777 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CG  1 
ATOM   1294 C  CD  . GLU B 1 20  ? 83.814 -24.790 37.799 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CD  1 
ATOM   1295 O  OE1 . GLU B 1 20  ? 83.245 -24.854 38.904 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE1 1 
ATOM   1296 O  OE2 . GLU B 1 20  ? 84.753 -25.531 37.439 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE2 1 
ATOM   1297 N  N   . PHE B 1 21  ? 79.560 -25.161 34.403 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1298 C  CA  . PHE B 1 21  ? 78.653 -26.036 33.617 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1299 C  C   . PHE B 1 21  ? 78.471 -25.512 32.185 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1300 O  O   . PHE B 1 21  ? 78.704 -26.278 31.191 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1301 C  CB  . PHE B 1 21  ? 77.309 -26.209 34.308 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1302 C  CG  . PHE B 1 21  ? 76.419 -27.198 33.600 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1303 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 76.528 -28.558 33.854 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1304 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 75.477 -26.775 32.672 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1305 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 75.701 -29.464 33.213 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1306 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 74.664 -27.689 32.020 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1307 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 74.776 -29.033 32.293 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1308 N  N   . TYR B 1 22  ? 78.023 -24.266 32.028 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1309 C  CA  . TYR B 1 22  ? 77.621 -23.760 30.694 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1310 C  C   . TYR B 1 22  ? 78.886 -23.555 29.847 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1311 O  O   . TYR B 1 22  ? 78.857 -23.870 28.633 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1312 C  CB  . TYR B 1 22  ? 76.667 -22.556 30.819 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1313 C  CG  . TYR B 1 22  ? 75.250 -22.964 31.141 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1314 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 74.396 -23.434 30.154 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1315 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 74.771 -22.965 32.436 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1316 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 73.110 -23.873 30.432 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1317 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 73.470 -23.371 32.729 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1318 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 72.632 -23.849 31.728 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1319 O  OH  . TYR B 1 22  ? 71.353 -24.299 32.009 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1320 N  N   . ARG B 1 23  ? 79.966 -23.044 30.441 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1321 C  CA  . ARG B 1 23  ? 81.226 -22.726 29.695 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1322 C  C   . ARG B 1 23  ? 81.994 -24.011 29.326 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1323 O  O   . ARG B 1 23  ? 82.259 -24.213 28.117 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1324 C  CB  . ARG B 1 23  ? 82.140 -21.801 30.503 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . ARG B 1 23  ? 83.224 -21.133 29.656 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1326 C  CD  . ARG B 1 23  ? 84.293 -20.465 30.507 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1327 N  NE  . ARG B 1 23  ? 84.659 -21.371 31.582 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1328 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 84.996 -21.018 32.816 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1329 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 85.027 -19.742 33.179 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1330 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 85.285 -21.966 33.693 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1331 N  N   . ASP B 1 24  ? 82.320 -24.844 30.317 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1332 C  CA  . ASP B 1 24  ? 83.293 -25.952 30.180 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1333 C  C   . ASP B 1 24  ? 82.616 -27.201 29.629 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1334 O  O   . ASP B 1 24  ? 83.315 -27.923 28.917 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1335 C  CB  . ASP B 1 24  ? 83.974 -26.296 31.505 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1336 C  CG  . ASP B 1 24  ? 84.775 -25.146 32.077 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1337 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 85.222 -24.252 31.283 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1338 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 84.933 -25.139 33.305 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1339 N  N   . ILE B 1 25  ? 81.334 -27.442 29.930 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ILE B 1 25  ? 80.604 -28.658 29.452 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ILE B 1 25  ? 79.835 -28.368 28.151 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   1 
ATOM   1342 O  O   . ILE B 1 25  ? 79.874 -29.232 27.281 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ILE B 1 25  ? 79.714 -29.251 30.555 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  1 
ATOM   1344 C  CG1 . ILE B 1 25  ? 80.567 -29.746 31.721 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 1 
ATOM   1345 C  CG2 . ILE B 1 25  ? 78.821 -30.358 30.022 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 1 
ATOM   1346 C  CD1 . ILE B 1 25  ? 79.766 -30.254 32.898 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 1 
ATOM   1347 N  N   . LEU B 1 26  ? 79.126 -27.241 28.000 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1348 C  CA  . LEU B 1 26  ? 78.291 -27.045 26.775 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1349 C  C   . LEU B 1 26  ? 79.032 -26.153 25.792 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1350 O  O   . LEU B 1 26  ? 78.548 -26.049 24.660 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1351 C  CB  . LEU B 1 26  ? 76.907 -26.472 27.105 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . LEU B 1 26  ? 76.020 -27.342 27.985 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1353 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 74.594 -26.827 27.966 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1354 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 76.074 -28.787 27.528 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1355 N  N   . GLY B 1 27  ? 80.185 -25.591 26.178 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   1356 C  CA  . GLY B 1 27  ? 81.009 -24.769 25.262 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   1357 C  C   . GLY B 1 27  ? 80.414 -23.380 25.055 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   1358 O  O   . GLY B 1 27  ? 80.773 -22.712 24.067 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   1359 N  N   . ALA B 1 28  ? 79.561 -22.913 25.975 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B N   1 
ATOM   1360 C  CA  . ALA B 1 28  ? 79.015 -21.533 25.918 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CA  1 
ATOM   1361 C  C   . ALA B 1 28  ? 80.192 -20.563 26.052 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B C   1 
ATOM   1362 O  O   . ALA B 1 28  ? 81.059 -20.841 26.887 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B O   1 
ATOM   1363 C  CB  . ALA B 1 28  ? 77.985 -21.326 26.993 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CB  1 
ATOM   1364 N  N   . ASP B 1 29  ? 80.224 -19.504 25.239 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B N   1 
ATOM   1365 C  CA  . ASP B 1 29  ? 81.302 -18.484 25.225 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CA  1 
ATOM   1366 C  C   . ASP B 1 29  ? 80.961 -17.378 26.228 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B C   1 
ATOM   1367 O  O   . ASP B 1 29  ? 80.023 -16.620 25.938 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B O   1 
ATOM   1368 C  CB  . ASP B 1 29  ? 81.443 -17.891 23.826 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . ASP B 1 29  ? 82.880 -17.770 23.395 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CG  1 
ATOM   1370 O  OD1 . ASP B 1 29  ? 83.575 -16.862 23.926 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD1 1 
ATOM   1371 O  OD2 . ASP B 1 29  ? 83.290 -18.604 22.555 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD2 1 
ATOM   1372 N  N   . ILE B 1 30  ? 81.690 -17.265 27.341 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B N   1 
ATOM   1373 C  CA  . ILE B 1 30  ? 81.353 -16.266 28.391 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CA  1 
ATOM   1374 C  C   . ILE B 1 30  ? 81.679 -14.871 27.844 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B C   1 
ATOM   1375 O  O   . ILE B 1 30  ? 82.704 -14.717 27.163 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B O   1 
ATOM   1376 C  CB  . ILE B 1 30  ? 82.003 -16.591 29.751 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CB  1 
ATOM   1377 C  CG1 . ILE B 1 30  ? 81.388 -15.737 30.866 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CG1 1 
ATOM   1378 C  CG2 . ILE B 1 30  ? 83.532 -16.481 29.713 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CG2 1 
ATOM   1379 C  CD1 . ILE B 1 30  ? 81.724 -16.197 32.268 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CD1 1 
ATOM   1380 N  N   . LEU B 1 31  ? 80.788 -13.901 28.076 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1381 C  CA  . LEU B 1 31  ? 80.928 -12.496 27.597 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1382 C  C   . LEU B 1 31  ? 81.121 -11.557 28.794 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1383 O  O   . LEU B 1 31  ? 81.910 -10.616 28.666 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1384 C  CB  . LEU B 1 31  ? 79.697 -12.112 26.772 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . LEU B 1 31  ? 79.325 -13.091 25.661 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1386 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 78.091 -12.614 24.892 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1387 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 80.504 -13.287 24.721 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1388 N  N   . VAL B 1 32  ? 80.394 -11.749 29.893 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . VAL B 1 32  ? 80.555 -10.883 31.105 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . VAL B 1 32  ? 80.169 -11.679 32.345 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B C   1 
ATOM   1391 O  O   . VAL B 1 32  ? 79.379 -12.660 32.235 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B O   1 
ATOM   1392 C  CB  . VAL B 1 32  ? 79.807 -9.527  30.962 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CB  1 
ATOM   1393 C  CG1 . VAL B 1 32  ? 78.417 -9.667  30.393 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG1 1 
ATOM   1394 C  CG2 . VAL B 1 32  ? 79.739 -8.738  32.259 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG2 1 
ATOM   1395 N  N   . GLU B 1 33  ? 80.711 -11.299 33.497 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N   1 
ATOM   1396 C  CA  . GLU B 1 33  ? 80.237 -11.860 34.782 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA  1 
ATOM   1397 C  C   . GLU B 1 33  ? 80.406 -10.852 35.919 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C   1 
ATOM   1398 O  O   . GLU B 1 33  ? 81.294 -10.000 35.857 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O   1 
ATOM   1399 C  CB  . GLU B 1 33  ? 80.938 -13.186 35.087 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . GLU B 1 33  ? 82.415 -13.091 35.403 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG  1 
ATOM   1401 C  CD  . GLU B 1 33  ? 82.999 -14.468 35.727 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD  1 
ATOM   1402 O  OE1 . GLU B 1 33  ? 83.801 -14.978 34.907 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1 1 
ATOM   1403 O  OE2 . GLU B 1 33  ? 82.616 -15.045 36.777 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2 1 
ATOM   1404 N  N   . SER B 1 34  ? 79.548 -10.995 36.917 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 34  SER B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . SER B 1 34  ? 79.558 -10.293 38.220 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . SER B 1 34  ? 79.277 -11.351 39.278 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 34  SER B C   1 
ATOM   1407 O  O   . SER B 1 34  ? 79.187 -12.545 38.903 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 34  SER B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . SER B 1 34  ? 78.519 -9.200  38.238 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CB  1 
ATOM   1409 O  OG  . SER B 1 34  ? 77.213 -9.759  38.290 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 34  SER B OG  1 
ATOM   1410 N  N   . GLU B 1 35  ? 79.027 -10.929 40.498 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B N   1 
ATOM   1411 C  CA  . GLU B 1 35  ? 78.738 -11.895 41.567 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CA  1 
ATOM   1412 C  C   . GLU B 1 35  ? 77.373 -12.540 41.361 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B C   1 
ATOM   1413 O  O   . GLU B 1 35  ? 77.160 -13.568 41.944 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B O   1 
ATOM   1414 C  CB  . GLU B 1 35  ? 78.614 -11.158 42.892 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CB  1 
ATOM   1415 C  CG  . GLU B 1 35  ? 79.738 -10.187 43.153 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CG  1 
ATOM   1416 C  CD  . GLU B 1 35  ? 79.755 -9.670  44.574 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CD  1 
ATOM   1417 O  OE1 . GLU B 1 35  ? 79.576 -8.453  44.750 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B OE1 1 
ATOM   1418 O  OE2 . GLU B 1 35  ? 79.928 -10.498 45.492 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B OE2 1 
ATOM   1419 N  N   . THR B 1 36  ? 76.475 -11.921 40.601 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 36  THR B N   1 
ATOM   1420 C  CA  . THR B 1 36  ? 75.087 -12.421 40.521 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CA  1 
ATOM   1421 C  C   . THR B 1 36  ? 74.629 -12.662 39.073 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 36  THR B C   1 
ATOM   1422 O  O   . THR B 1 36  ? 73.475 -13.160 38.914 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 36  THR B O   1 
ATOM   1423 C  CB  . THR B 1 36  ? 74.130 -11.473 41.251 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CB  1 
ATOM   1424 O  OG1 . THR B 1 36  ? 74.059 -10.224 40.580 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 36  THR B OG1 1 
ATOM   1425 C  CG2 . THR B 1 36  ? 74.570 -11.211 42.667 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CG2 1 
ATOM   1426 N  N   . LEU B 1 37  ? 75.418 -12.316 38.055 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   1427 C  CA  . LEU B 1 37  ? 74.962 -12.595 36.667 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   1428 C  C   . LEU B 1 37  ? 76.114 -12.909 35.735 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   1429 O  O   . LEU B 1 37  ? 77.234 -12.509 35.986 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   1430 C  CB  . LEU B 1 37  ? 74.066 -11.472 36.130 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . LEU B 1 37  ? 74.671 -10.240 35.476 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   1432 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 75.487 -10.548 34.234 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   1433 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 73.536 -9.305  35.085 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   1434 N  N   . ALA B 1 38  ? 75.807 -13.678 34.704 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . ALA B 1 38  ? 76.760 -14.000 33.626 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . ALA B 1 38  ? 75.977 -14.021 32.318 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1437 O  O   . ALA B 1 38  ? 74.805 -14.514 32.347 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . ALA B 1 38  ? 77.442 -15.316 33.910 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1439 N  N   . TYR B 1 39  ? 76.583 -13.504 31.249 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1440 C  CA  . TYR B 1 39  ? 76.053 -13.637 29.870 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1441 C  C   . TYR B 1 39  ? 77.008 -14.482 29.023 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1442 O  O   . TYR B 1 39  ? 78.250 -14.341 29.171 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1443 C  CB  . TYR B 1 39  ? 75.872 -12.288 29.179 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1444 C  CG  . TYR B 1 39  ? 74.857 -11.348 29.786 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1445 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 73.836 -11.768 30.631 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1446 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 74.914 -10.002 29.484 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1447 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 72.909 -10.871 31.153 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1448 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 74.014 -9.094  30.016 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1449 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 72.999 -9.519  30.852 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1450 O  OH  . TYR B 1 39  ? 72.103 -8.580  31.331 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1451 N  N   . PHE B 1 40  ? 76.427 -15.287 28.122 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B N   1 
ATOM   1452 C  CA  . PHE B 1 40  ? 77.129 -16.199 27.189 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CA  1 
ATOM   1453 C  C   . PHE B 1 40  ? 76.511 -16.080 25.801 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B C   1 
ATOM   1454 O  O   . PHE B 1 40  ? 75.318 -15.721 25.723 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B O   1 
ATOM   1455 C  CB  . PHE B 1 40  ? 76.979 -17.662 27.622 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CB  1 
ATOM   1456 C  CG  . PHE B 1 40  ? 77.476 -17.990 28.997 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CG  1 
ATOM   1457 C  CD1 . PHE B 1 40  ? 76.699 -17.715 30.111 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD1 1 
ATOM   1458 C  CD2 . PHE B 1 40  ? 78.706 -18.601 29.174 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD2 1 
ATOM   1459 C  CE1 . PHE B 1 40  ? 77.161 -18.006 31.381 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE1 1 
ATOM   1460 C  CE2 . PHE B 1 40  ? 79.152 -18.906 30.446 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE2 1 
ATOM   1461 C  CZ  . PHE B 1 40  ? 78.379 -18.611 31.543 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CZ  1 
ATOM   1462 N  N   . ASN B 1 41  ? 77.306 -16.397 24.770 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B N   1 
ATOM   1463 C  CA  . ASN B 1 41  ? 76.838 -16.855 23.438 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CA  1 
ATOM   1464 C  C   . ASN B 1 41  ? 76.853 -18.391 23.442 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B C   1 
ATOM   1465 O  O   . ASN B 1 41  ? 77.932 -18.953 23.624 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B O   1 
ATOM   1466 C  CB  . ASN B 1 41  ? 77.716 -16.292 22.320 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CB  1 
ATOM   1467 C  CG  . ASN B 1 41  ? 77.359 -16.827 20.946 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CG  1 
ATOM   1468 O  OD1 . ASN B 1 41  ? 76.507 -17.707 20.790 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B OD1 1 
ATOM   1469 N  ND2 . ASN B 1 41  ? 77.989 -16.263 19.929 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B ND2 1 
ATOM   1470 N  N   . LEU B 1 42  ? 75.690 -19.026 23.349 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1471 C  CA  . LEU B 1 42  ? 75.528 -20.496 23.250 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1472 C  C   . LEU B 1 42  ? 74.778 -20.775 21.948 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1473 O  O   . LEU B 1 42  ? 73.559 -20.529 21.891 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1474 C  CB  . LEU B 1 42  ? 74.737 -21.031 24.448 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1475 C  CG  . LEU B 1 42  ? 74.968 -22.496 24.832 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1476 C  CD1 . LEU B 1 42  ? 73.668 -23.201 25.116 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1477 C  CD2 . LEU B 1 42  ? 75.795 -23.258 23.807 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1478 N  N   . GLY B 1 43  ? 75.509 -21.187 20.921 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   1 
ATOM   1479 C  CA  . GLY B 1 43  ? 74.955 -21.531 19.600 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  1 
ATOM   1480 C  C   . GLY B 1 43  ? 74.301 -20.347 18.941 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   1 
ATOM   1481 O  O   . GLY B 1 43  ? 73.235 -20.555 18.319 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   1 
ATOM   1482 N  N   . GLY B 1 44  ? 74.877 -19.156 19.121 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B N   1 
ATOM   1483 C  CA  . GLY B 1 44  ? 74.331 -17.885 18.613 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B CA  1 
ATOM   1484 C  C   . GLY B 1 44  ? 73.163 -17.353 19.437 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B C   1 
ATOM   1485 O  O   . GLY B 1 44  ? 72.559 -16.369 18.996 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B O   1 
ATOM   1486 N  N   . ILE B 1 45  ? 72.864 -17.928 20.607 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   1 
ATOM   1487 C  CA  . ILE B 1 45  ? 71.759 -17.461 21.500 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  1 
ATOM   1488 C  C   . ILE B 1 45  ? 72.372 -16.724 22.696 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   1 
ATOM   1489 O  O   . ILE B 1 45  ? 73.288 -17.268 23.330 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   1 
ATOM   1490 C  CB  . ILE B 1 45  ? 70.881 -18.637 21.968 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  1 
ATOM   1491 C  CG1 . ILE B 1 45  ? 70.304 -19.426 20.790 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 1 
ATOM   1492 C  CG2 . ILE B 1 45  ? 69.794 -18.165 22.929 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 1 
ATOM   1493 C  CD1 . ILE B 1 45  ? 69.463 -18.603 19.823 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 1 
ATOM   1494 N  N   . TRP B 1 46  ? 71.872 -15.524 22.996 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1495 C  CA  . TRP B 1 46  ? 72.183 -14.787 24.241 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1496 C  C   . TRP B 1 46  ? 71.636 -15.592 25.428 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1497 O  O   . TRP B 1 46  ? 70.387 -15.664 25.585 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1498 C  CB  . TRP B 1 46  ? 71.599 -13.369 24.156 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1499 C  CG  . TRP B 1 46  ? 71.748 -12.517 25.387 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1500 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 72.470 -12.781 26.517 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1501 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 71.173 -11.203 25.577 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1502 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 72.338 -11.749 27.418 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1503 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 71.555 -10.763 26.866 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1504 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 70.350 -10.379 24.793 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1505 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 71.139 -9.534  27.380 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1506 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 69.955 -9.159  25.300 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1507 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 70.351 -8.749  26.568 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1508 N  N   . LEU B 1 47  ? 72.531 -16.251 26.162 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1509 C  CA  . LEU B 1 47  ? 72.223 -16.996 27.415 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1510 C  C   . LEU B 1 47  ? 72.601 -16.120 28.601 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1511 O  O   . LEU B 1 47  ? 73.743 -15.606 28.618 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1512 C  CB  . LEU B 1 47  ? 73.016 -18.299 27.511 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . LEU B 1 47  ? 72.687 -19.151 28.741 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1514 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 71.265 -19.653 28.658 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1515 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 73.634 -20.321 28.878 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1516 N  N   . ALA B 1 48  ? 71.708 -16.033 29.581 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ALA B 1 48  ? 71.953 -15.297 30.830 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ALA B 1 48  ? 71.669 -16.215 32.013 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B C   1 
ATOM   1519 O  O   . ALA B 1 48  ? 70.699 -16.995 31.965 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ALA B 1 48  ? 71.126 -14.039 30.856 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CB  1 
ATOM   1521 N  N   . LEU B 1 49  ? 72.521 -16.105 33.030 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1522 C  CA  . LEU B 1 49  ? 72.338 -16.723 34.355 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1523 C  C   . LEU B 1 49  ? 72.202 -15.569 35.336 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1524 O  O   . LEU B 1 49  ? 73.003 -14.636 35.222 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1525 C  CB  . LEU B 1 49  ? 73.552 -17.588 34.713 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1526 C  CG  . LEU B 1 49  ? 74.053 -18.570 33.658 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1527 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 75.304 -19.291 34.165 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1528 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 72.962 -19.580 33.299 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1529 N  N   . ASN B 1 50  ? 71.234 -15.680 36.249 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B N   1 
ATOM   1530 C  CA  . ASN B 1 50  ? 71.000 -14.789 37.412 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CA  1 
ATOM   1531 C  C   . ASN B 1 50  ? 70.965 -15.652 38.677 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B C   1 
ATOM   1532 O  O   . ASN B 1 50  ? 70.126 -16.546 38.752 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B O   1 
ATOM   1533 C  CB  . ASN B 1 50  ? 69.705 -13.993 37.257 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CB  1 
ATOM   1534 C  CG  . ASN B 1 50  ? 69.826 -13.002 36.127 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CG  1 
ATOM   1535 O  OD1 . ASN B 1 50  ? 69.723 -13.383 34.962 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B OD1 1 
ATOM   1536 N  ND2 . ASN B 1 50  ? 70.177 -11.768 36.449 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B ND2 1 
ATOM   1537 N  N   . GLU B 1 51  ? 71.874 -15.409 39.619 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1538 C  CA  . GLU B 1 51  ? 71.942 -16.215 40.860 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1539 C  C   . GLU B 1 51  ? 70.754 -15.820 41.737 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1540 O  O   . GLU B 1 51  ? 70.575 -14.604 41.957 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1541 C  CB  . GLU B 1 51  ? 73.263 -16.025 41.601 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1542 C  CG  . GLU B 1 51  ? 73.470 -17.028 42.727 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1543 C  CD  . GLU B 1 51  ? 74.792 -16.830 43.455 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1544 O  OE1 . GLU B 1 51  ? 74.902 -15.827 44.187 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1545 O  OE2 . GLU B 1 51  ? 75.723 -17.640 43.260 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1546 N  N   . GLU B 1 52  ? 69.953 -16.811 42.141 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   1547 C  CA  . GLU B 1 52  ? 68.943 -16.729 43.226 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   1548 C  C   . GLU B 1 52  ? 69.174 -17.871 44.230 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   1549 O  O   . GLU B 1 52  ? 68.813 -19.033 43.929 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   1550 C  CB  . GLU B 1 52  ? 67.550 -16.736 42.606 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   1551 C  CG  . GLU B 1 52  ? 67.240 -15.475 41.809 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   1552 C  CD  . GLU B 1 52  ? 65.832 -15.428 41.266 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   1553 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 65.419 -16.373 40.517 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   1554 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 65.137 -14.468 41.596 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   1555 N  N   . LYS B 1 53  ? 69.719 -17.541 45.408 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   1 
ATOM   1556 C  CA  . LYS B 1 53  ? 70.288 -18.513 46.389 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  1 
ATOM   1557 C  C   . LYS B 1 53  ? 69.199 -19.298 47.126 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   1 
ATOM   1558 O  O   . LYS B 1 53  ? 69.424 -20.503 47.362 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   1 
ATOM   1559 C  CB  . LYS B 1 53  ? 71.127 -17.780 47.435 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  1 
ATOM   1560 C  CG  . LYS B 1 53  ? 72.325 -17.035 46.876 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  1 
ATOM   1561 C  CD  . LYS B 1 53  ? 73.277 -16.543 47.944 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  1 
ATOM   1562 C  CE  . LYS B 1 53  ? 74.701 -16.431 47.443 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  1 
ATOM   1563 N  NZ  . LYS B 1 53  ? 75.199 -17.727 46.923 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  1 
ATOM   1564 N  N   . ASN B 1 54  ? 68.079 -18.652 47.465 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . ASN B 1 54  ? 67.052 -19.175 48.406 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . ASN B 1 54  ? 65.681 -19.172 47.733 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B C   1 
ATOM   1567 O  O   . ASN B 1 54  ? 64.775 -18.506 48.262 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B O   1 
ATOM   1568 C  CB  . ASN B 1 54  ? 67.036 -18.330 49.689 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CB  1 
ATOM   1569 C  CG  . ASN B 1 54  ? 65.890 -18.630 50.637 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CG  1 
ATOM   1570 O  OD1 . ASN B 1 54  ? 65.597 -19.787 50.921 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B OD1 1 
ATOM   1571 N  ND2 . ASN B 1 54  ? 65.209 -17.591 51.101 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B ND2 1 
ATOM   1572 N  N   . ILE B 1 55  ? 65.512 -19.838 46.589 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B N   1 
ATOM   1573 C  CA  . ILE B 1 55  ? 64.140 -20.024 46.015 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CA  1 
ATOM   1574 C  C   . ILE B 1 55  ? 63.836 -21.519 45.962 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B C   1 
ATOM   1575 O  O   . ILE B 1 55  ? 64.727 -22.346 45.944 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B O   1 
ATOM   1576 C  CB  . ILE B 1 55  ? 63.945 -19.315 44.650 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CB  1 
ATOM   1577 C  CG1 . ILE B 1 55  ? 64.868 -19.849 43.551 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CG1 1 
ATOM   1578 C  CG2 . ILE B 1 55  ? 64.089 -17.808 44.822 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CG2 1 
ATOM   1579 C  CD1 . ILE B 1 55  ? 64.454 -19.435 42.157 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CD1 1 
ATOM   1580 N  N   . PRO B 1 56  ? 62.557 -21.910 45.982 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B N   1 
ATOM   1581 C  CA  . PRO B 1 56  ? 62.198 -23.319 45.922 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CA  1 
ATOM   1582 C  C   . PRO B 1 56  ? 62.493 -23.895 44.523 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B C   1 
ATOM   1583 O  O   . PRO B 1 56  ? 62.133 -23.260 43.554 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B O   1 
ATOM   1584 C  CB  . PRO B 1 56  ? 60.694 -23.334 46.186 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . PRO B 1 56  ? 60.314 -21.918 46.549 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CG  1 
ATOM   1586 C  CD  . PRO B 1 56  ? 61.395 -21.021 46.004 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CD  1 
ATOM   1587 N  N   . ARG B 1 57  ? 63.144 -25.060 44.462 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B N   1 
ATOM   1588 C  CA  . ARG B 1 57  ? 63.560 -25.728 43.206 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CA  1 
ATOM   1589 C  C   . ARG B 1 57  ? 63.222 -27.231 43.285 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B C   1 
ATOM   1590 O  O   . ARG B 1 57  ? 63.970 -28.044 42.727 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B O   1 
ATOM   1591 C  CB  . ARG B 1 57  ? 65.043 -25.428 42.970 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CB  1 
ATOM   1592 C  CG  . ARG B 1 57  ? 65.386 -23.941 42.909 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CG  1 
ATOM   1593 C  CD  . ARG B 1 57  ? 66.888 -23.754 42.727 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CD  1 
ATOM   1594 N  NE  . ARG B 1 57  ? 67.328 -22.366 42.612 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B NE  1 
ATOM   1595 C  CZ  . ARG B 1 57  ? 67.418 -21.681 41.466 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CZ  1 
ATOM   1596 N  NH1 . ARG B 1 57  ? 67.088 -22.248 40.312 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B NH1 1 
ATOM   1597 N  NH2 . ARG B 1 57  ? 67.816 -20.420 41.478 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B NH2 1 
ATOM   1598 N  N   A SER B 1 58  ? 62.106 -27.578 43.934 0.50 39.77 ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   1 
ATOM   1599 N  N   B SER B 1 58  ? 62.094 -27.575 43.921 0.50 37.25 ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   1 
ATOM   1600 C  CA  A SER B 1 58  ? 61.676 -28.980 44.191 0.50 40.92 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  1 
ATOM   1601 C  CA  B SER B 1 58  ? 61.678 -28.974 44.217 0.50 36.77 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  1 
ATOM   1602 C  C   A SER B 1 58  ? 60.745 -29.480 43.084 0.50 41.59 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   1 
ATOM   1603 C  C   B SER B 1 58  ? 60.678 -29.488 43.170 0.50 39.11 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   1 
ATOM   1604 O  O   A SER B 1 58  ? 60.822 -30.678 42.746 0.50 44.20 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   1 
ATOM   1605 O  O   B SER B 1 58  ? 60.635 -30.716 42.955 0.50 41.73 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   1 
ATOM   1606 C  CB  A SER B 1 58  ? 61.019 -29.100 45.536 0.50 39.42 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  1 
ATOM   1607 C  CB  B SER B 1 58  ? 61.119 -29.084 45.621 0.50 32.94 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  1 
ATOM   1608 O  OG  A SER B 1 58  ? 61.996 -29.339 46.532 0.50 40.49 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  1 
ATOM   1609 O  OG  B SER B 1 58  ? 59.713 -28.899 45.639 0.50 28.41 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  1 
ATOM   1610 N  N   . GLU B 1 59  ? 59.905 -28.595 42.542 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B N   1 
ATOM   1611 C  CA  . GLU B 1 59  ? 58.807 -28.977 41.618 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CA  1 
ATOM   1612 C  C   . GLU B 1 59  ? 59.340 -29.098 40.171 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B C   1 
ATOM   1613 O  O   . GLU B 1 59  ? 58.679 -29.780 39.358 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B O   1 
ATOM   1614 C  CB  . GLU B 1 59  ? 57.664 -27.964 41.713 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CB  1 
ATOM   1615 C  CG  . GLU B 1 59  ? 56.839 -28.004 42.993 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CG  1 
ATOM   1616 C  CD  . GLU B 1 59  ? 55.659 -27.030 42.963 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CD  1 
ATOM   1617 O  OE1 . GLU B 1 59  ? 55.597 -26.186 42.048 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE1 1 
ATOM   1618 O  OE2 . GLU B 1 59  ? 54.785 -27.109 43.843 1.00 58.20 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE2 1 
ATOM   1619 N  N   . ILE B 1 60  ? 60.479 -28.479 39.844 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . ILE B 1 60  ? 60.971 -28.367 38.431 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . ILE B 1 60  ? 61.172 -29.780 37.844 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B C   1 
ATOM   1622 O  O   . ILE B 1 60  ? 60.899 -29.997 36.638 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . ILE B 1 60  ? 62.237 -27.484 38.342 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CB  1 
ATOM   1624 C  CG1 . ILE B 1 60  ? 62.551 -27.109 36.891 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG1 1 
ATOM   1625 C  CG2 . ILE B 1 60  ? 63.441 -28.123 39.015 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG2 1 
ATOM   1626 C  CD1 . ILE B 1 60  ? 63.507 -25.957 36.738 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CD1 1 
ATOM   1627 N  N   . LYS B 1 61  ? 61.566 -30.741 38.676 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . LYS B 1 61  ? 61.839 -32.121 38.190 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . LYS B 1 61  ? 60.559 -32.763 37.629 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B C   1 
ATOM   1630 O  O   . LYS B 1 61  ? 60.700 -33.683 36.820 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . LYS B 1 61  ? 62.532 -32.956 39.268 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . LYS B 1 61  ? 61.686 -33.344 40.468 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B CG  1 
ATOM   1633 C  CD  . LYS B 1 61  ? 62.445 -34.211 41.460 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B CD  1 
ATOM   1634 C  CE  . LYS B 1 61  ? 61.540 -35.078 42.302 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B CE  1 
ATOM   1635 N  NZ  . LYS B 1 61  ? 61.013 -34.328 43.467 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 61  LYS B NZ  1 
ATOM   1636 N  N   . TYR B 1 62  ? 59.369 -32.278 37.974 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B N   1 
ATOM   1637 C  CA  . TYR B 1 62  ? 58.083 -32.891 37.550 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CA  1 
ATOM   1638 C  C   . TYR B 1 62  ? 57.650 -32.417 36.149 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B C   1 
ATOM   1639 O  O   . TYR B 1 62  ? 56.862 -33.132 35.532 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B O   1 
ATOM   1640 C  CB  . TYR B 1 62  ? 57.037 -32.670 38.645 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CB  1 
ATOM   1641 C  CG  . TYR B 1 62  ? 57.406 -33.325 39.952 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CG  1 
ATOM   1642 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 57.615 -34.695 40.023 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD1 1 
ATOM   1643 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 57.595 -32.580 41.107 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD2 1 
ATOM   1644 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 57.983 -35.315 41.208 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE1 1 
ATOM   1645 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 57.933 -33.185 42.306 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE2 1 
ATOM   1646 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 58.126 -34.558 42.357 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CZ  1 
ATOM   1647 O  OH  . TYR B 1 62  ? 58.471 -35.170 43.524 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B OH  1 
ATOM   1648 N  N   . SER B 1 63  ? 58.173 -31.299 35.636 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . SER B 1 63  ? 57.691 -30.653 34.382 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . SER B 1 63  ? 58.563 -31.069 33.192 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   1 
ATOM   1651 O  O   . SER B 1 63  ? 59.815 -31.028 33.293 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   1 
ATOM   1652 C  CB  . SER B 1 63  ? 57.646 -29.136 34.506 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  1 
ATOM   1653 O  OG  . SER B 1 63  ? 57.208 -28.539 33.300 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  1 
ATOM   1654 N  N   . TYR B 1 64  ? 57.904 -31.405 32.085 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B N   1 
ATOM   1655 C  CA  . TYR B 1 64  ? 58.540 -31.678 30.772 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CA  1 
ATOM   1656 C  C   . TYR B 1 64  ? 59.039 -30.394 30.077 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B C   1 
ATOM   1657 O  O   . TYR B 1 64  ? 59.604 -30.486 28.954 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B O   1 
ATOM   1658 C  CB  . TYR B 1 64  ? 57.537 -32.411 29.891 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CB  1 
ATOM   1659 C  CG  . TYR B 1 64  ? 58.178 -33.112 28.737 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CG  1 
ATOM   1660 C  CD1 . TYR B 1 64  ? 59.213 -34.016 28.955 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CD1 1 
ATOM   1661 C  CD2 . TYR B 1 64  ? 57.753 -32.877 27.442 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CD2 1 
ATOM   1662 C  CE1 . TYR B 1 64  ? 59.831 -34.652 27.894 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CE1 1 
ATOM   1663 C  CE2 . TYR B 1 64  ? 58.340 -33.532 26.375 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CE2 1 
ATOM   1664 C  CZ  . TYR B 1 64  ? 59.386 -34.410 26.605 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CZ  1 
ATOM   1665 O  OH  . TYR B 1 64  ? 59.984 -35.039 25.555 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B OH  1 
ATOM   1666 N  N   . THR B 1 65  ? 58.828 -29.212 30.666 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . THR B 1 65  ? 59.293 -27.934 30.073 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . THR B 1 65  ? 60.789 -28.043 29.777 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   1 
ATOM   1669 O  O   . THR B 1 65  ? 61.542 -28.504 30.658 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   1 
ATOM   1670 C  CB  . THR B 1 65  ? 58.955 -26.734 30.967 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  1 
ATOM   1671 O  OG1 . THR B 1 65  ? 57.528 -26.642 30.923 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 1 
ATOM   1672 C  CG2 . THR B 1 65  ? 59.624 -25.444 30.516 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 1 
ATOM   1673 N  N   . HIS B 1 66  ? 61.236 -27.659 28.573 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . HIS B 1 66  ? 62.680 -27.774 28.233 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . HIS B 1 66  ? 63.018 -26.933 27.006 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B C   1 
ATOM   1676 O  O   . HIS B 1 66  ? 62.104 -26.474 26.294 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . HIS B 1 66  ? 63.071 -29.258 28.059 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CB  1 
ATOM   1678 C  CG  . HIS B 1 66  ? 62.464 -29.907 26.861 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CG  1 
ATOM   1679 N  ND1 . HIS B 1 66  ? 61.221 -30.505 26.882 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B ND1 1 
ATOM   1680 C  CD2 . HIS B 1 66  ? 62.908 -30.010 25.595 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CD2 1 
ATOM   1681 C  CE1 . HIS B 1 66  ? 60.935 -30.963 25.686 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CE1 1 
ATOM   1682 N  NE2 . HIS B 1 66  ? 61.938 -30.649 24.877 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B NE2 1 
ATOM   1683 N  N   . ILE B 1 67  ? 64.312 -26.742 26.794 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B N   1 
ATOM   1684 C  CA  . ILE B 1 67  ? 64.856 -26.047 25.598 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CA  1 
ATOM   1685 C  C   . ILE B 1 67  ? 65.823 -27.014 24.936 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B C   1 
ATOM   1686 O  O   . ILE B 1 67  ? 66.645 -27.605 25.653 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B O   1 
ATOM   1687 C  CB  . ILE B 1 67  ? 65.531 -24.730 25.976 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CB  1 
ATOM   1688 C  CG1 . ILE B 1 67  ? 64.572 -23.878 26.803 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG1 1 
ATOM   1689 C  CG2 . ILE B 1 67  ? 66.043 -24.042 24.717 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG2 1 
ATOM   1690 C  CD1 . ILE B 1 67  ? 65.050 -22.470 27.027 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CD1 1 
ATOM   1691 N  N   . ALA B 1 68  ? 65.598 -27.223 23.650 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B N   1 
ATOM   1692 C  CA  . ALA B 1 68  ? 66.359 -28.118 22.755 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CA  1 
ATOM   1693 C  C   . ALA B 1 68  ? 67.253 -27.252 21.888 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B C   1 
ATOM   1694 O  O   . ALA B 1 68  ? 66.766 -26.247 21.318 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B O   1 
ATOM   1695 C  CB  . ALA B 1 68  ? 65.423 -28.955 21.935 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CB  1 
ATOM   1696 N  N   . PHE B 1 69  ? 68.514 -27.671 21.797 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B N   1 
ATOM   1697 C  CA  . PHE B 1 69  ? 69.565 -27.134 20.922 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CA  1 
ATOM   1698 C  C   . PHE B 1 69  ? 69.916 -28.175 19.856 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B C   1 
ATOM   1699 O  O   . PHE B 1 69  ? 69.833 -29.404 20.095 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B O   1 
ATOM   1700 C  CB  . PHE B 1 69  ? 70.807 -26.779 21.750 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . PHE B 1 69  ? 70.594 -25.557 22.602 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CG  1 
ATOM   1702 C  CD1 . PHE B 1 69  ? 70.816 -24.293 22.079 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD1 1 
ATOM   1703 C  CD2 . PHE B 1 69  ? 70.075 -25.672 23.882 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD2 1 
ATOM   1704 C  CE1 . PHE B 1 69  ? 70.576 -23.166 22.842 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE1 1 
ATOM   1705 C  CE2 . PHE B 1 69  ? 69.864 -24.538 24.655 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE2 1 
ATOM   1706 C  CZ  . PHE B 1 69  ? 70.102 -23.297 24.129 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CZ  1 
ATOM   1707 N  N   . THR B 1 70  ? 70.330 -27.668 18.712 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 70  THR B N   1 
ATOM   1708 C  CA  . THR B 1 70  ? 70.640 -28.479 17.511 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CA  1 
ATOM   1709 C  C   . THR B 1 70  ? 72.088 -28.975 17.584 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 70  THR B C   1 
ATOM   1710 O  O   . THR B 1 70  ? 72.974 -28.139 17.869 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 70  THR B O   1 
ATOM   1711 C  CB  . THR B 1 70  ? 70.431 -27.661 16.238 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CB  1 
ATOM   1712 O  OG1 . THR B 1 70  ? 69.036 -27.380 16.165 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 70  THR B OG1 1 
ATOM   1713 C  CG2 . THR B 1 70  ? 70.885 -28.411 15.003 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CG2 1 
ATOM   1714 N  N   . ILE B 1 71  ? 72.288 -30.271 17.366 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
ATOM   1715 C  CA  . ILE B 1 71  ? 73.615 -30.876 17.009 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
ATOM   1716 C  C   . ILE B 1 71  ? 73.471 -31.703 15.717 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
ATOM   1717 O  O   . ILE B 1 71  ? 72.334 -31.981 15.331 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
ATOM   1718 C  CB  . ILE B 1 71  ? 74.145 -31.708 18.188 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
ATOM   1719 C  CG1 . ILE B 1 71  ? 73.142 -32.786 18.602 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
ATOM   1720 C  CG2 . ILE B 1 71  ? 74.500 -30.780 19.348 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
ATOM   1721 C  CD1 . ILE B 1 71  ? 73.705 -33.923 19.447 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
ATOM   1722 N  N   . SER B 1 72  ? 74.596 -32.068 15.085 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 72  SER B N   1 
ATOM   1723 C  CA  . SER B 1 72  ? 74.729 -32.997 13.922 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA  1 
ATOM   1724 C  C   . SER B 1 72  ? 74.499 -34.431 14.380 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 72  SER B C   1 
ATOM   1725 O  O   . SER B 1 72  ? 74.944 -34.748 15.521 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 72  SER B O   1 
ATOM   1726 C  CB  . SER B 1 72  ? 76.122 -32.930 13.313 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB  1 
ATOM   1727 O  OG  . SER B 1 72  ? 76.477 -31.609 12.950 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG  1 
ATOM   1728 N  N   . ASP B 1 73  ? 74.032 -35.246 13.453 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1729 C  CA  . ASP B 1 73  ? 73.943 -36.693 13.687 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1730 C  C   . ASP B 1 73  ? 75.387 -37.172 13.871 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1731 O  O   . ASP B 1 73  ? 75.604 -38.096 14.643 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1732 C  CB  . ASP B 1 73  ? 73.288 -37.342 12.482 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1733 C  CG  . ASP B 1 73  ? 72.492 -38.557 12.863 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1734 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 71.269 -38.409 13.115 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1735 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 73.100 -39.614 12.939 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1736 N  N   . ASN B 1 74  ? 76.327 -36.492 13.218 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B N   1 
ATOM   1737 C  CA  . ASN B 1 74  ? 77.779 -36.815 13.231 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B CA  1 
ATOM   1738 C  C   . ASN B 1 74  ? 78.353 -36.643 14.646 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B C   1 
ATOM   1739 O  O   . ASN B 1 74  ? 79.231 -37.453 14.999 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B O   1 
ATOM   1740 C  CB  . ASN B 1 74  ? 78.549 -36.003 12.188 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B CB  1 
ATOM   1741 C  CG  . ASN B 1 74  ? 79.648 -36.813 11.534 1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B CG  1 
ATOM   1742 O  OD1 . ASN B 1 74  ? 79.397 -37.907 11.023 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B OD1 1 
ATOM   1743 N  ND2 . ASN B 1 74  ? 80.865 -36.288 11.548 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 74  ASN B ND2 1 
ATOM   1744 N  N   . ASP B 1 75  ? 77.878 -35.663 15.439 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B N   1 
ATOM   1745 C  CA  . ASP B 1 75  ? 78.444 -35.373 16.790 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B CA  1 
ATOM   1746 C  C   . ASP B 1 75  ? 77.591 -35.979 17.904 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B C   1 
ATOM   1747 O  O   . ASP B 1 75  ? 77.961 -35.789 19.084 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B O   1 
ATOM   1748 C  CB  . ASP B 1 75  ? 78.589 -33.875 17.025 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B CB  1 
ATOM   1749 C  CG  . ASP B 1 75  ? 79.377 -33.208 15.928 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B CG  1 
ATOM   1750 O  OD1 . ASP B 1 75  ? 80.115 -33.923 15.217 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B OD1 1 
ATOM   1751 O  OD2 . ASP B 1 75  ? 79.261 -31.989 15.805 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 75  ASP B OD2 1 
ATOM   1752 N  N   . PHE B 1 76  ? 76.520 -36.698 17.573 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N   1 
ATOM   1753 C  CA  . PHE B 1 76  ? 75.598 -37.275 18.582 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA  1 
ATOM   1754 C  C   . PHE B 1 76  ? 76.393 -38.121 19.580 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C   1 
ATOM   1755 O  O   . PHE B 1 76  ? 76.290 -37.897 20.798 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O   1 
ATOM   1756 C  CB  . PHE B 1 76  ? 74.515 -38.139 17.937 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB  1 
ATOM   1757 C  CG  . PHE B 1 76  ? 73.433 -38.521 18.906 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG  1 
ATOM   1758 C  CD1 . PHE B 1 76  ? 72.446 -37.612 19.257 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1 1 
ATOM   1759 C  CD2 . PHE B 1 76  ? 73.398 -39.783 19.478 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2 1 
ATOM   1760 C  CE1 . PHE B 1 76  ? 71.465 -37.956 20.178 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1 1 
ATOM   1761 C  CE2 . PHE B 1 76  ? 72.409 -40.130 20.385 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2 1 
ATOM   1762 C  CZ  . PHE B 1 76  ? 71.438 -39.216 20.736 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ  1 
ATOM   1763 N  N   . GLU B 1 77  ? 77.130 -39.101 19.080 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   1 
ATOM   1764 C  CA  . GLU B 1 77  ? 77.871 -40.027 19.969 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  1 
ATOM   1765 C  C   . GLU B 1 77  ? 78.856 -39.232 20.814 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   1 
ATOM   1766 O  O   . GLU B 1 77  ? 78.914 -39.449 21.993 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   1 
ATOM   1767 C  CB  . GLU B 1 77  ? 78.651 -41.036 19.129 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  1 
ATOM   1768 C  CG  . GLU B 1 77  ? 77.811 -42.176 18.612 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  1 
ATOM   1769 C  CD  . GLU B 1 77  ? 78.625 -43.300 17.977 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  1 
ATOM   1770 O  OE1 . GLU B 1 77  ? 79.128 -43.103 16.849 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 1 
ATOM   1771 O  OE2 . GLU B 1 77  ? 78.756 -44.362 18.616 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 1 
ATOM   1772 N  N   . ASP B 1 78  ? 79.592 -38.343 20.170 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B N   1 
ATOM   1773 C  CA  . ASP B 1 78  ? 80.638 -37.510 20.816 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B CA  1 
ATOM   1774 C  C   . ASP B 1 78  ? 80.013 -36.711 21.979 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B C   1 
ATOM   1775 O  O   . ASP B 1 78  ? 80.616 -36.686 23.073 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B O   1 
ATOM   1776 C  CB  . ASP B 1 78  ? 81.355 -36.670 19.754 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B CB  1 
ATOM   1777 C  CG  . ASP B 1 78  ? 82.287 -37.462 18.834 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B CG  1 
ATOM   1778 O  OD1 . ASP B 1 78  ? 82.474 -38.677 19.047 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B OD1 1 
ATOM   1779 O  OD2 . ASP B 1 78  ? 82.810 -36.864 17.892 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 78  ASP B OD2 1 
ATOM   1780 N  N   . TRP B 1 79  ? 78.830 -36.107 21.790 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B N   1 
ATOM   1781 C  CA  . TRP B 1 79  ? 78.111 -35.352 22.863 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CA  1 
ATOM   1782 C  C   . TRP B 1 79  ? 77.696 -36.293 23.975 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B C   1 
ATOM   1783 O  O   . TRP B 1 79  ? 77.962 -35.972 25.155 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B O   1 
ATOM   1784 C  CB  . TRP B 1 79  ? 76.876 -34.613 22.330 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CB  1 
ATOM   1785 C  CG  . TRP B 1 79  ? 77.259 -33.260 21.839 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CG  1 
ATOM   1786 C  CD1 . TRP B 1 79  ? 77.426 -32.862 20.551 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD1 1 
ATOM   1787 C  CD2 . TRP B 1 79  ? 77.655 -32.156 22.665 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD2 1 
ATOM   1788 N  NE1 . TRP B 1 79  ? 77.852 -31.564 20.519 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B NE1 1 
ATOM   1789 C  CE2 . TRP B 1 79  ? 77.992 -31.101 21.797 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE2 1 
ATOM   1790 C  CE3 . TRP B 1 79  ? 77.707 -31.955 24.044 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE3 1 
ATOM   1791 C  CZ2 . TRP B 1 79  ? 78.386 -29.852 22.264 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ2 1 
ATOM   1792 C  CZ3 . TRP B 1 79  ? 78.112 -30.721 24.503 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ3 1 
ATOM   1793 C  CH2 . TRP B 1 79  ? 78.464 -29.694 23.624 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CH2 1 
ATOM   1794 N  N   . TYR B 1 80  ? 77.034 -37.395 23.616 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B N   1 
ATOM   1795 C  CA  . TYR B 1 80  ? 76.599 -38.393 24.618 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CA  1 
ATOM   1796 C  C   . TYR B 1 80  ? 77.792 -38.761 25.523 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B C   1 
ATOM   1797 O  O   . TYR B 1 80  ? 77.663 -38.730 26.772 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B O   1 
ATOM   1798 C  CB  . TYR B 1 80  ? 75.972 -39.627 23.965 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CB  1 
ATOM   1799 C  CG  . TYR B 1 80  ? 75.427 -40.549 25.019 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CG  1 
ATOM   1800 C  CD1 . TYR B 1 80  ? 74.305 -40.188 25.745 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD1 1 
ATOM   1801 C  CD2 . TYR B 1 80  ? 76.108 -41.701 25.391 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD2 1 
ATOM   1802 C  CE1 . TYR B 1 80  ? 73.821 -40.986 26.765 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE1 1 
ATOM   1803 C  CE2 . TYR B 1 80  ? 75.644 -42.505 26.417 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE2 1 
ATOM   1804 C  CZ  . TYR B 1 80  ? 74.484 -42.157 27.089 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CZ  1 
ATOM   1805 O  OH  . TYR B 1 80  ? 73.996 -42.951 28.085 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B OH  1 
ATOM   1806 N  N   . ASN B 1 81  ? 78.937 -39.106 24.928 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . ASN B 1 81  ? 80.108 -39.603 25.701 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . ASN B 1 81  ? 80.665 -38.461 26.558 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B C   1 
ATOM   1809 O  O   . ASN B 1 81  ? 80.953 -38.702 27.746 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . ASN B 1 81  ? 81.177 -40.240 24.816 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B CB  1 
ATOM   1811 C  CG  . ASN B 1 81  ? 80.713 -41.553 24.210 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B CG  1 
ATOM   1812 O  OD1 . ASN B 1 81  ? 79.954 -42.296 24.834 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B OD1 1 
ATOM   1813 N  ND2 . ASN B 1 81  ? 81.104 -41.805 22.968 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 81  ASN B ND2 1 
ATOM   1814 N  N   . TRP B 1 82  ? 80.786 -37.265 25.985 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B N   1 
ATOM   1815 C  CA  . TRP B 1 82  ? 81.314 -36.070 26.692 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CA  1 
ATOM   1816 C  C   . TRP B 1 82  ? 80.469 -35.770 27.936 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B C   1 
ATOM   1817 O  O   . TRP B 1 82  ? 81.078 -35.578 29.009 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B O   1 
ATOM   1818 C  CB  . TRP B 1 82  ? 81.412 -34.900 25.728 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CB  1 
ATOM   1819 C  CG  . TRP B 1 82  ? 81.755 -33.585 26.357 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CG  1 
ATOM   1820 C  CD1 . TRP B 1 82  ? 80.943 -32.495 26.457 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CD1 1 
ATOM   1821 C  CD2 . TRP B 1 82  ? 83.025 -33.190 26.903 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CD2 1 
ATOM   1822 N  NE1 . TRP B 1 82  ? 81.608 -31.463 27.059 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B NE1 1 
ATOM   1823 C  CE2 . TRP B 1 82  ? 82.886 -31.856 27.344 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CE2 1 
ATOM   1824 C  CE3 . TRP B 1 82  ? 84.254 -33.837 27.093 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CE3 1 
ATOM   1825 C  CZ2 . TRP B 1 82  ? 83.936 -31.155 27.937 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CZ2 1 
ATOM   1826 C  CZ3 . TRP B 1 82  ? 85.282 -33.151 27.701 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CZ3 1 
ATOM   1827 C  CH2 . TRP B 1 82  ? 85.124 -31.827 28.111 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 82  TRP B CH2 1 
ATOM   1828 N  N   . LEU B 1 83  ? 79.136 -35.745 27.799 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B N   1 
ATOM   1829 C  CA  . LEU B 1 83  ? 78.177 -35.534 28.923 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CA  1 
ATOM   1830 C  C   . LEU B 1 83  ? 78.348 -36.657 29.960 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B C   1 
ATOM   1831 O  O   . LEU B 1 83  ? 78.401 -36.323 31.191 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B O   1 
ATOM   1832 C  CB  . LEU B 1 83  ? 76.728 -35.485 28.413 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CB  1 
ATOM   1833 C  CG  . LEU B 1 83  ? 76.360 -34.316 27.490 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CG  1 
ATOM   1834 C  CD1 . LEU B 1 83  ? 74.858 -34.305 27.205 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD1 1 
ATOM   1835 C  CD2 . LEU B 1 83  ? 76.786 -32.979 28.061 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD2 1 
ATOM   1836 N  N   . LYS B 1 84  ? 78.386 -37.922 29.498 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   1837 C  CA  . LYS B 1 84  ? 78.639 -39.127 30.343 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   1838 C  C   . LYS B 1 84  ? 80.027 -38.992 30.992 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   1839 O  O   . LYS B 1 84  ? 80.115 -39.200 32.213 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   1840 C  CB  . LYS B 1 84  ? 78.508 -40.419 29.520 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   1841 N  N   . GLU B 1 85  ? 81.047 -38.594 30.220 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   1 
ATOM   1842 C  CA  . GLU B 1 85  ? 82.446 -38.362 30.692 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  1 
ATOM   1843 C  C   . GLU B 1 85  ? 82.440 -37.349 31.848 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   1 
ATOM   1844 O  O   . GLU B 1 85  ? 83.422 -37.337 32.607 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   1 
ATOM   1845 C  CB  . GLU B 1 85  ? 83.363 -37.861 29.562 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  1 
ATOM   1846 C  CG  . GLU B 1 85  ? 84.858 -38.070 29.822 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  1 
ATOM   1847 C  CD  . GLU B 1 85  ? 85.864 -37.185 29.079 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  1 
ATOM   1848 O  OE1 . GLU B 1 85  ? 85.791 -37.066 27.834 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 1 
ATOM   1849 O  OE2 . GLU B 1 85  ? 86.765 -36.635 29.749 1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 1 
ATOM   1850 N  N   . ASN B 1 86  ? 81.388 -36.525 31.968 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B N   1 
ATOM   1851 C  CA  . ASN B 1 86  ? 81.333 -35.337 32.868 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CA  1 
ATOM   1852 C  C   . ASN B 1 86  ? 80.283 -35.533 33.958 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B C   1 
ATOM   1853 O  O   . ASN B 1 86  ? 79.956 -34.549 34.646 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B O   1 
ATOM   1854 C  CB  . ASN B 1 86  ? 81.102 -34.065 32.059 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CB  1 
ATOM   1855 C  CG  . ASN B 1 86  ? 82.381 -33.632 31.391 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CG  1 
ATOM   1856 O  OD1 . ASN B 1 86  ? 83.332 -33.305 32.082 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B OD1 1 
ATOM   1857 N  ND2 . ASN B 1 86  ? 82.433 -33.656 30.070 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B ND2 1 
ATOM   1858 N  N   . GLU B 1 87  ? 79.818 -36.762 34.101 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1859 C  CA  . GLU B 1 87  ? 78.856 -37.148 35.154 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1860 C  C   . GLU B 1 87  ? 77.658 -36.205 35.139 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1861 O  O   . GLU B 1 87  ? 77.021 -36.028 36.167 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1862 C  CB  . GLU B 1 87  ? 79.614 -37.308 36.463 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1863 C  CG  . GLU B 1 87  ? 80.954 -37.973 36.224 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1864 C  CD  . GLU B 1 87  ? 81.331 -39.033 37.237 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1865 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 82.527 -39.358 37.327 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1866 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 80.437 -39.489 37.948 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1867 N  N   . VAL B 1 88  ? 77.329 -35.724 33.948 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   1 
ATOM   1868 C  CA  . VAL B 1 88  ? 76.132 -34.864 33.709 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  1 
ATOM   1869 C  C   . VAL B 1 88  ? 74.866 -35.655 34.053 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   1 
ATOM   1870 O  O   . VAL B 1 88  ? 74.833 -36.870 33.803 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   1 
ATOM   1871 C  CB  . VAL B 1 88  ? 76.095 -34.336 32.264 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  1 
ATOM   1872 C  CG1 . VAL B 1 88  ? 74.695 -33.888 31.863 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 1 
ATOM   1873 C  CG2 . VAL B 1 88  ? 77.123 -33.238 32.047 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 1 
ATOM   1874 N  N   . ASN B 1 89  ? 73.852 -34.981 34.597 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B N   1 
ATOM   1875 C  CA  . ASN B 1 89  ? 72.555 -35.598 34.971 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CA  1 
ATOM   1876 C  C   . ASN B 1 89  ? 71.710 -35.845 33.712 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B C   1 
ATOM   1877 O  O   . ASN B 1 89  ? 70.754 -35.087 33.457 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B O   1 
ATOM   1878 C  CB  . ASN B 1 89  ? 71.841 -34.746 36.014 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CB  1 
ATOM   1879 C  CG  . ASN B 1 89  ? 70.506 -35.322 36.410 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CG  1 
ATOM   1880 O  OD1 . ASN B 1 89  ? 70.367 -36.540 36.568 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B OD1 1 
ATOM   1881 N  ND2 . ASN B 1 89  ? 69.519 -34.449 36.538 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B ND2 1 
ATOM   1882 N  N   . ILE B 1 90  ? 72.053 -36.893 32.960 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . ILE B 1 90  ? 71.313 -37.385 31.757 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . ILE B 1 90  ? 69.994 -38.030 32.212 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C   1 
ATOM   1885 O  O   . ILE B 1 90  ? 69.998 -38.772 33.202 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . ILE B 1 90  ? 72.221 -38.336 30.940 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB  1 
ATOM   1887 C  CG1 . ILE B 1 90  ? 73.400 -37.566 30.338 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1 1 
ATOM   1888 C  CG2 . ILE B 1 90  ? 71.450 -39.095 29.869 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2 1 
ATOM   1889 C  CD1 . ILE B 1 90  ? 74.573 -38.421 29.897 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1 1 
ATOM   1890 N  N   . LEU B 1 91  ? 68.895 -37.740 31.517 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   1891 C  CA  . LEU B 1 91  ? 67.542 -38.302 31.781 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   1892 C  C   . LEU B 1 91  ? 67.238 -39.364 30.722 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   1893 O  O   . LEU B 1 91  ? 67.704 -39.190 29.587 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   1894 C  CB  . LEU B 1 91  ? 66.526 -37.158 31.730 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   1895 C  CG  . LEU B 1 91  ? 66.909 -35.946 32.573 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   1896 C  CD1 . LEU B 1 91  ? 65.953 -34.788 32.343 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   1897 C  CD2 . LEU B 1 91  ? 66.965 -36.336 34.046 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   1898 N  N   . GLU B 1 92  ? 66.486 -40.411 31.075 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1899 C  CA  . GLU B 1 92  ? 66.167 -41.542 30.159 1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1900 C  C   . GLU B 1 92  ? 65.545 -40.973 28.876 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1901 O  O   . GLU B 1 92  ? 64.465 -40.329 29.001 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1902 C  CB  . GLU B 1 92  ? 65.233 -42.544 30.851 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1903 N  N   . ARG B 1 99  ? 61.460 -42.284 13.561 1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   1904 C  CA  . ARG B 1 99  ? 61.372 -41.000 12.818 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   1905 C  C   . ARG B 1 99  ? 61.225 -39.824 13.786 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   1906 O  O   . ARG B 1 99  ? 60.891 -38.726 13.336 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   1907 C  CB  . ARG B 1 99  ? 60.243 -41.025 11.790 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   1908 N  N   . ASP B 1 100 ? 61.466 -40.062 15.072 1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B N   1 
ATOM   1909 C  CA  . ASP B 1 100 ? 61.466 -38.958 16.064 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CA  1 
ATOM   1910 C  C   . ASP B 1 100 ? 62.838 -38.279 16.027 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B C   1 
ATOM   1911 O  O   . ASP B 1 100 ? 62.979 -37.193 16.609 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B O   1 
ATOM   1912 C  CB  . ASP B 1 100 ? 61.278 -39.499 17.479 1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CB  1 
ATOM   1913 C  CG  . ASP B 1 100 ? 59.840 -39.519 17.935 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CG  1 
ATOM   1914 O  OD1 . ASP B 1 100 ? 59.142 -38.551 17.647 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 1 
ATOM   1915 O  OD2 . ASP B 1 100 ? 59.446 -40.494 18.571 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 1 
ATOM   1916 N  N   . LYS B 1 101 ? 63.819 -38.946 15.394 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B N   1 
ATOM   1917 C  CA  . LYS B 1 101 ? 65.256 -38.544 15.281 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CA  1 
ATOM   1918 C  C   . LYS B 1 101 ? 65.982 -38.780 16.616 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B C   1 
ATOM   1919 O  O   . LYS B 1 101 ? 65.430 -39.445 17.475 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B O   1 
ATOM   1920 C  CB  . LYS B 1 101 ? 65.456 -37.204 14.573 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CB  1 
ATOM   1921 C  CG  . LYS B 1 101 ? 64.525 -36.969 13.394 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CG  1 
ATOM   1922 C  CD  . LYS B 1 101 ? 65.167 -37.125 12.039 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CD  1 
ATOM   1923 C  CE  . LYS B 1 101 ? 64.438 -38.095 11.134 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CE  1 
ATOM   1924 N  NZ  . LYS B 1 101 ? 65.152 -38.257 9.843  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B NZ  1 
ATOM   1925 N  N   . LYS B 1 102 ? 67.204 -38.302 16.780 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N   1 
ATOM   1926 C  CA  . LYS B 1 102 ? 67.881 -38.632 18.053 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  1 
ATOM   1927 C  C   . LYS B 1 102 ? 67.882 -37.426 19.002 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C   1 
ATOM   1928 O  O   . LYS B 1 102 ? 67.949 -36.324 18.531 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O   1 
ATOM   1929 C  CB  . LYS B 1 102 ? 69.248 -39.270 17.813 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  1 
ATOM   1930 C  CG  . LYS B 1 102 ? 69.965 -38.862 16.536 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  1 
ATOM   1931 C  CD  . LYS B 1 102 ? 71.021 -39.857 16.129 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  1 
ATOM   1932 C  CE  . LYS B 1 102 ? 70.893 -41.173 16.862 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  1 
ATOM   1933 N  NZ  . LYS B 1 102 ? 69.884 -42.066 16.255 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  1 
ATOM   1934 N  N   . SER B 1 103 ? 67.837 -37.708 20.300 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   1935 C  CA  . SER B 1 103 ? 67.775 -36.718 21.394 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   1936 C  C   . SER B 1 103 ? 68.564 -37.241 22.586 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   1937 O  O   . SER B 1 103 ? 68.397 -38.454 22.947 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   1938 C  CB  . SER B 1 103 ? 66.351 -36.422 21.795 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   1939 O  OG  . SER B 1 103 ? 65.694 -35.699 20.770 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   1940 N  N   . ILE B 1 104 ? 69.355 -36.354 23.192 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N   1 
ATOM   1941 C  CA  . ILE B 1 104 ? 69.890 -36.533 24.577 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA  1 
ATOM   1942 C  C   . ILE B 1 104 ? 69.161 -35.526 25.481 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C   1 
ATOM   1943 O  O   . ILE B 1 104 ? 69.146 -34.327 25.138 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O   1 
ATOM   1944 C  CB  . ILE B 1 104 ? 71.424 -36.350 24.595 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB  1 
ATOM   1945 C  CG1 . ILE B 1 104 ? 72.126 -37.253 23.576 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 1 
ATOM   1946 C  CG2 . ILE B 1 104 ? 71.963 -36.554 26.000 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 1 
ATOM   1947 C  CD1 . ILE B 1 104 ? 73.544 -36.841 23.249 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 1 
ATOM   1948 N  N   . TYR B 1 105 ? 68.554 -35.983 26.571 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   1949 C  CA  . TYR B 1 105 ? 67.952 -35.110 27.603 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   1950 C  C   . TYR B 1 105 ? 68.884 -35.067 28.810 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   1951 O  O   . TYR B 1 105 ? 69.418 -36.124 29.193 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   1952 C  CB  . TYR B 1 105 ? 66.544 -35.581 27.977 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   1953 C  CG  . TYR B 1 105 ? 65.605 -35.583 26.802 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   1954 C  CD1 . TYR B 1 105 ? 64.899 -34.442 26.461 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   1955 C  CD2 . TYR B 1 105 ? 65.468 -36.709 25.997 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   1956 C  CE1 . TYR B 1 105 ? 64.055 -34.418 25.367 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   1957 C  CE2 . TYR B 1 105 ? 64.622 -36.699 24.897 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   1958 C  CZ  . TYR B 1 105 ? 63.941 -35.540 24.567 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   1959 O  OH  . TYR B 1 105 ? 63.107 -35.501 23.491 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   1960 N  N   . PHE B 1 106 ? 69.070 -33.877 29.386 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . PHE B 1 106 ? 69.851 -33.675 30.633 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . PHE B 1 106 ? 69.368 -32.412 31.341 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1963 O  O   . PHE B 1 106 ? 68.440 -31.729 30.830 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . PHE B 1 106 ? 71.350 -33.638 30.342 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . PHE B 1 106 ? 71.780 -32.484 29.475 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1966 C  CD1 . PHE B 1 106 ? 71.456 -32.463 28.130 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1967 C  CD2 . PHE B 1 106 ? 72.437 -31.386 30.027 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1968 C  CE1 . PHE B 1 106 ? 71.844 -31.397 27.332 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1969 C  CE2 . PHE B 1 106 ? 72.821 -30.322 29.227 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1970 C  CZ  . PHE B 1 106 ? 72.516 -30.329 27.885 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1971 N  N   . THR B 1 107 ? 69.914 -32.174 32.539 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . THR B 1 107 ? 69.642 -30.975 33.366 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . THR B 1 107 ? 70.956 -30.261 33.627 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   1974 O  O   . THR B 1 107 ? 72.025 -30.906 33.566 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . THR B 1 107 ? 68.906 -31.302 34.678 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   1976 O  OG1 . THR B 1 107 ? 69.825 -31.895 35.598 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   1977 C  CG2 . THR B 1 107 ? 67.715 -32.207 34.466 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   1978 N  N   . ASP B 1 108 ? 70.867 -28.950 33.849 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1979 C  CA  . ASP B 1 108 ? 71.957 -28.167 34.465 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1980 C  C   . ASP B 1 108 ? 71.958 -28.523 35.959 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1981 O  O   . ASP B 1 108 ? 71.306 -29.514 36.329 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1982 C  CB  . ASP B 1 108 ? 71.814 -26.680 34.120 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1983 C  CG  . ASP B 1 108 ? 70.696 -25.908 34.799 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1984 O  OD1 . ASP B 1 108 ? 69.925 -26.503 35.640 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1985 O  OD2 . ASP B 1 108 ? 70.617 -24.687 34.508 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1986 N  N   . LEU B 1 109 ? 72.576 -27.695 36.787 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B N   1 
ATOM   1987 C  CA  . LEU B 1 109 ? 72.804 -27.982 38.231 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CA  1 
ATOM   1988 C  C   . LEU B 1 109 ? 71.521 -27.728 39.023 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B C   1 
ATOM   1989 O  O   . LEU B 1 109 ? 71.425 -28.221 40.155 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B O   1 
ATOM   1990 C  CB  . LEU B 1 109 ? 73.982 -27.119 38.689 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . LEU B 1 109 ? 75.198 -27.217 37.766 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CG  1 
ATOM   1992 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 76.353 -26.343 38.241 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD1 1 
ATOM   1993 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 75.647 -28.667 37.632 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD2 1 
ATOM   1994 N  N   . ASP B 1 110 ? 70.528 -27.055 38.432 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . ASP B 1 110 ? 69.337 -26.542 39.158 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . ASP B 1 110 ? 68.074 -27.178 38.574 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1997 O  O   . ASP B 1 110 ? 66.964 -26.671 38.853 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . ASP B 1 110 ? 69.316 -25.012 39.104 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . ASP B 1 110 ? 70.345 -24.360 40.017 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   2000 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 70.253 -24.538 41.256 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   2001 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 71.221 -23.688 39.496 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   2002 N  N   . GLY B 1 111 ? 68.242 -28.252 37.799 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   2003 C  CA  . GLY B 1 111 ? 67.128 -29.056 37.275 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   2004 C  C   . GLY B 1 111 ? 66.507 -28.506 35.996 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   2005 O  O   . GLY B 1 111 ? 65.482 -29.063 35.596 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   2006 N  N   . HIS B 1 112 ? 67.039 -27.436 35.391 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   2007 C  CA  . HIS B 1 112 ? 66.525 -26.942 34.084 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   2008 C  C   . HIS B 1 112 ? 66.760 -28.037 33.045 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   2009 O  O   . HIS B 1 112 ? 67.950 -28.455 32.876 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   2010 C  CB  . HIS B 1 112 ? 67.170 -25.623 33.650 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   2011 C  CG  . HIS B 1 112 ? 66.982 -24.513 34.626 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   2012 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 68.058 -23.901 35.238 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   2013 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 65.863 -23.941 35.122 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   2014 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 67.603 -22.976 36.057 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   2015 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 66.259 -22.978 36.009 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   2016 N  N   . LYS B 1 113 ? 65.680 -28.472 32.384 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   2017 C  CA  . LYS B 1 113 ? 65.727 -29.609 31.426 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   2018 C  C   . LYS B 1 113 ? 66.193 -29.059 30.092 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   2019 O  O   . LYS B 1 113 ? 65.698 -27.996 29.665 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   2020 C  CB  . LYS B 1 113 ? 64.392 -30.344 31.314 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   2021 C  CG  . LYS B 1 113 ? 63.916 -30.941 32.624 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   2022 C  CD  . LYS B 1 113 ? 62.928 -32.050 32.480 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   2023 C  CE  . LYS B 1 113 ? 62.702 -32.765 33.796 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   2024 N  NZ  . LYS B 1 113 ? 61.341 -32.537 34.342 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   2025 N  N   . LEU B 1 114 ? 67.189 -29.725 29.514 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   2026 C  CA  . LEU B 1 114 ? 67.817 -29.340 28.233 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   2027 C  C   . LEU B 1 114 ? 67.862 -30.561 27.323 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   2028 O  O   . LEU B 1 114 ? 67.855 -31.708 27.833 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   2029 C  CB  . LEU B 1 114 ? 69.230 -28.840 28.497 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . LEU B 1 114 ? 69.336 -27.574 29.331 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   2031 C  CD1 . LEU B 1 114 ? 70.769 -27.423 29.844 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   2032 C  CD2 . LEU B 1 114 ? 68.910 -26.368 28.512 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   2033 N  N   . GLU B 1 115 ? 67.886 -30.313 26.023 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N   1 
ATOM   2034 C  CA  . GLU B 1 115 ? 67.873 -31.376 24.993 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA  1 
ATOM   2035 C  C   . GLU B 1 115 ? 68.869 -31.018 23.896 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C   1 
ATOM   2036 O  O   . GLU B 1 115 ? 68.954 -29.833 23.525 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O   1 
ATOM   2037 C  CB  . GLU B 1 115 ? 66.460 -31.550 24.447 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB  1 
ATOM   2038 C  CG  . GLU B 1 115 ? 66.336 -32.616 23.377 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG  1 
ATOM   2039 C  CD  . GLU B 1 115 ? 64.977 -32.619 22.702 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD  1 
ATOM   2040 O  OE1 . GLU B 1 115 ? 64.072 -31.880 23.178 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1 1 
ATOM   2041 O  OE2 . GLU B 1 115 ? 64.854 -33.293 21.660 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2 1 
ATOM   2042 N  N   . LEU B 1 116 ? 69.616 -32.027 23.438 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   2043 C  CA  . LEU B 1 116 ? 70.404 -31.981 22.189 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   2044 C  C   . LEU B 1 116 ? 69.664 -32.845 21.185 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   2045 O  O   . LEU B 1 116 ? 69.419 -34.036 21.496 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   2046 C  CB  . LEU B 1 116 ? 71.816 -32.517 22.438 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   2047 C  CG  . LEU B 1 116 ? 72.603 -31.840 23.558 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   2048 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 74.050 -32.326 23.567 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   2049 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 72.560 -30.315 23.458 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   2050 N  N   . HIS B 1 117 ? 69.232 -32.235 20.090 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B N   1 
ATOM   2051 C  CA  . HIS B 1 117 ? 68.331 -32.863 19.096 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CA  1 
ATOM   2052 C  C   . HIS B 1 117 ? 68.937 -32.711 17.696 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B C   1 
ATOM   2053 O  O   . HIS B 1 117 ? 69.445 -31.635 17.394 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B O   1 
ATOM   2054 C  CB  . HIS B 1 117 ? 66.931 -32.259 19.192 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CB  1 
ATOM   2055 C  CG  . HIS B 1 117 ? 65.964 -32.877 18.246 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CG  1 
ATOM   2056 N  ND1 . HIS B 1 117 ? 65.626 -34.214 18.329 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B ND1 1 
ATOM   2057 C  CD2 . HIS B 1 117 ? 65.212 -32.343 17.255 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CD2 1 
ATOM   2058 C  CE1 . HIS B 1 117 ? 64.731 -34.487 17.402 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CE1 1 
ATOM   2059 N  NE2 . HIS B 1 117 ? 64.442 -33.359 16.744 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B NE2 1 
ATOM   2060 N  N   . THR B 1 118 ? 68.870 -33.778 16.891 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N   1 
ATOM   2061 C  CA  . THR B 1 118 ? 69.487 -33.824 15.530 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA  1 
ATOM   2062 C  C   . THR B 1 118 ? 68.432 -33.562 14.453 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C   1 
ATOM   2063 O  O   . THR B 1 118 ? 68.837 -33.261 13.340 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O   1 
ATOM   2064 C  CB  . THR B 1 118 ? 70.203 -35.162 15.294 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB  1 
ATOM   2065 O  OG1 . THR B 1 118 ? 69.208 -36.178 15.392 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 
ATOM   2066 C  CG2 . THR B 1 118 ? 71.315 -35.422 16.298 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 
ATOM   2067 N  N   . GLY B 1 119 ? 67.135 -33.585 14.794 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B N   1 
ATOM   2068 C  CA  . GLY B 1 119 ? 66.031 -33.480 13.822 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B CA  1 
ATOM   2069 C  C   . GLY B 1 119 ? 65.583 -32.046 13.562 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B C   1 
ATOM   2070 O  O   . GLY B 1 119 ? 66.035 -31.110 14.267 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B O   1 
ATOM   2071 N  N   . SER B 1 120 ? 64.689 -31.876 12.577 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . SER B 1 120 ? 64.121 -30.570 12.169 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . SER B 1 120 ? 62.608 -30.572 12.430 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   2074 O  O   . SER B 1 120 ? 62.002 -31.679 12.626 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . SER B 1 120 ? 64.411 -30.269 10.730 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   2076 O  OG  . SER B 1 120 ? 63.678 -31.162 9.911  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
ATOM   2077 N  N   . LEU B 1 121 ? 62.021 -29.368 12.481 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N   1 
ATOM   2078 C  CA  . LEU B 1 121 ? 60.542 -29.202 12.495 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA  1 
ATOM   2079 C  C   . LEU B 1 121 ? 59.929 -29.993 11.323 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C   1 
ATOM   2080 O  O   . LEU B 1 121 ? 58.983 -30.757 11.541 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O   1 
ATOM   2081 C  CB  . LEU B 1 121 ? 60.229 -27.709 12.408 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB  1 
ATOM   2082 C  CG  . LEU B 1 121 ? 58.748 -27.335 12.404 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG  1 
ATOM   2083 C  CD1 . LEU B 1 121 ? 57.986 -28.135 13.440 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 1 
ATOM   2084 C  CD2 . LEU B 1 121 ? 58.575 -25.838 12.625 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 1 
ATOM   2085 N  N   . GLU B 1 122 ? 60.467 -29.843 10.112 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   2086 C  CA  . GLU B 1 122 ? 60.006 -30.619 8.922  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   2087 C  C   . GLU B 1 122 ? 60.043 -32.125 9.219  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   2088 O  O   . GLU B 1 122 ? 59.031 -32.809 8.943  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   2089 C  CB  . GLU B 1 122 ? 60.822 -30.267 7.680  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . GLU B 1 122 ? 60.384 -28.964 7.047  1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   2091 C  CD  . GLU B 1 122 ? 60.334 -28.966 5.522  1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   2092 O  OE1 . GLU B 1 122 ? 60.986 -29.856 4.883  1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   2093 O  OE2 . GLU B 1 122 ? 59.640 -28.069 4.966  1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   2094 N  N   . ASP B 1 123 ? 61.143 -32.655 9.748  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B N   1 
ATOM   2095 C  CA  . ASP B 1 123 ? 61.214 -34.110 10.071 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CA  1 
ATOM   2096 C  C   . ASP B 1 123 ? 60.005 -34.491 10.954 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B C   1 
ATOM   2097 O  O   . ASP B 1 123 ? 59.380 -35.560 10.730 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B O   1 
ATOM   2098 C  CB  . ASP B 1 123 ? 62.501 -34.487 10.820 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CB  1 
ATOM   2099 C  CG  . ASP B 1 123 ? 63.778 -34.358 10.006 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CG  1 
ATOM   2100 O  OD1 . ASP B 1 123 ? 63.720 -34.580 8.774  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B OD1 1 
ATOM   2101 O  OD2 . ASP B 1 123 ? 64.818 -34.025 10.607 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B OD2 1 
ATOM   2102 N  N   . ARG B 1 124 ? 59.707 -33.681 11.974 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   2103 C  CA  . ARG B 1 124 ? 58.654 -34.012 12.965 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   2104 C  C   . ARG B 1 124 ? 57.265 -33.879 12.309 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   2105 O  O   . ARG B 1 124 ? 56.457 -34.753 12.519 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   2106 C  CB  . ARG B 1 124 ? 58.810 -33.134 14.198 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   2107 C  CG  . ARG B 1 124 ? 57.921 -33.539 15.360 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   2108 C  CD  . ARG B 1 124 ? 58.053 -34.988 15.763 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   2109 N  NE  . ARG B 1 124 ? 59.367 -35.303 16.259 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   2110 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 59.789 -35.072 17.499 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   2111 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 59.002 -34.486 18.392 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   2112 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 61.020 -35.424 17.839 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   2113 N  N   . LEU B 1 125 ? 57.034 -32.866 11.487 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N   1 
ATOM   2114 C  CA  . LEU B 1 125 ? 55.749 -32.699 10.738 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA  1 
ATOM   2115 C  C   . LEU B 1 125 ? 55.489 -33.892 9.793  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C   1 
ATOM   2116 O  O   . LEU B 1 125 ? 54.358 -34.433 9.798  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O   1 
ATOM   2117 C  CB  . LEU B 1 125 ? 55.816 -31.382 9.964  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . LEU B 1 125 ? 55.811 -30.147 10.861 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG  1 
ATOM   2119 C  CD1 . LEU B 1 125 ? 55.849 -28.890 10.015 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 
ATOM   2120 C  CD2 . LEU B 1 125 ? 54.593 -30.151 11.787 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 
ATOM   2121 N  N   . SER B 1 126 ? 56.500 -34.310 9.033  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 126 SER B N   1 
ATOM   2122 C  CA  . SER B 1 126 ? 56.430 -35.463 8.098  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CA  1 
ATOM   2123 C  C   . SER B 1 126 ? 56.088 -36.759 8.877  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 126 SER B C   1 
ATOM   2124 O  O   . SER B 1 126 ? 55.127 -37.491 8.483  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 126 SER B O   1 
ATOM   2125 C  CB  . SER B 1 126 ? 57.720 -35.552 7.313  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CB  1 
ATOM   2126 O  OG  . SER B 1 126 ? 58.012 -36.898 6.969  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 126 SER B OG  1 
ATOM   2127 N  N   . TYR B 1 127 ? 56.783 -37.036 9.981  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B N   1 
ATOM   2128 C  CA  . TYR B 1 127 ? 56.499 -38.216 10.848 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CA  1 
ATOM   2129 C  C   . TYR B 1 127 ? 55.023 -38.172 11.296 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B C   1 
ATOM   2130 O  O   . TYR B 1 127 ? 54.325 -39.215 11.249 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B O   1 
ATOM   2131 C  CB  . TYR B 1 127 ? 57.492 -38.314 12.017 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CB  1 
ATOM   2132 C  CG  . TYR B 1 127 ? 57.087 -39.284 13.099 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CG  1 
ATOM   2133 C  CD1 . TYR B 1 127 ? 56.685 -40.582 12.808 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD1 1 
ATOM   2134 C  CD2 . TYR B 1 127 ? 57.123 -38.909 14.433 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD2 1 
ATOM   2135 C  CE1 . TYR B 1 127 ? 56.284 -41.460 13.808 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE1 1 
ATOM   2136 C  CE2 . TYR B 1 127 ? 56.737 -39.774 15.447 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE2 1 
ATOM   2137 C  CZ  . TYR B 1 127 ? 56.306 -41.052 15.133 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CZ  1 
ATOM   2138 O  OH  . TYR B 1 127 ? 55.911 -41.866 16.146 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B OH  1 
ATOM   2139 N  N   . TYR B 1 128 ? 54.546 -37.014 11.766 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B N   1 
ATOM   2140 C  CA  . TYR B 1 128 ? 53.166 -36.867 12.299 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CA  1 
ATOM   2141 C  C   . TYR B 1 128 ? 52.129 -36.974 11.165 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B C   1 
ATOM   2142 O  O   . TYR B 1 128 ? 51.104 -37.632 11.369 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B O   1 
ATOM   2143 C  CB  . TYR B 1 128 ? 53.060 -35.597 13.144 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CB  1 
ATOM   2144 C  CG  . TYR B 1 128 ? 53.649 -35.710 14.531 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CG  1 
ATOM   2145 C  CD1 . TYR B 1 128 ? 53.703 -36.915 15.213 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD1 1 
ATOM   2146 C  CD2 . TYR B 1 128 ? 54.108 -34.592 15.192 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD2 1 
ATOM   2147 C  CE1 . TYR B 1 128 ? 54.235 -37.006 16.492 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE1 1 
ATOM   2148 C  CE2 . TYR B 1 128 ? 54.626 -34.659 16.478 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE2 1 
ATOM   2149 C  CZ  . TYR B 1 128 ? 54.691 -35.867 17.132 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CZ  1 
ATOM   2150 O  OH  . TYR B 1 128 ? 55.218 -35.925 18.386 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B OH  1 
ATOM   2151 N  N   . LYS B 1 129 ? 52.391 -36.409 9.987  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B N   1 
ATOM   2152 C  CA  . LYS B 1 129 ? 51.491 -36.605 8.822  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CA  1 
ATOM   2153 C  C   . LYS B 1 129 ? 51.340 -38.123 8.544  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B C   1 
ATOM   2154 O  O   . LYS B 1 129 ? 50.198 -38.562 8.364  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B O   1 
ATOM   2155 C  CB  . LYS B 1 129 ? 51.996 -35.773 7.644  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CB  1 
ATOM   2156 C  CG  . LYS B 1 129 ? 51.869 -34.284 7.876  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CG  1 
ATOM   2157 C  CD  . LYS B 1 129 ? 52.111 -33.406 6.694  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CD  1 
ATOM   2158 C  CE  . LYS B 1 129 ? 51.942 -31.960 7.094  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CE  1 
ATOM   2159 N  NZ  . LYS B 1 129 ? 52.180 -31.023 5.975  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B NZ  1 
ATOM   2160 N  N   . GLU B 1 130 ? 52.424 -38.913 8.600  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   1 
ATOM   2161 C  CA  . GLU B 1 130 ? 52.426 -40.366 8.255  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  1 
ATOM   2162 C  C   . GLU B 1 130 ? 51.771 -41.182 9.372  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   1 
ATOM   2163 O  O   . GLU B 1 130 ? 50.851 -41.962 9.095  1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   1 
ATOM   2164 C  CB  . GLU B 1 130 ? 53.845 -40.902 8.101  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . GLU B 1 130 ? 54.458 -40.611 6.764  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  1 
ATOM   2166 C  CD  . GLU B 1 130 ? 55.913 -41.042 6.649  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  1 
ATOM   2167 O  OE1 . GLU B 1 130 ? 56.494 -41.459 7.667  1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 1 
ATOM   2168 O  OE2 . GLU B 1 130 ? 56.456 -40.971 5.532  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 1 
ATOM   2169 N  N   . ALA B 1 131 ? 52.269 -41.032 10.587 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N   1 
ATOM   2170 C  CA  . ALA B 1 131 ? 51.947 -41.887 11.749 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA  1 
ATOM   2171 C  C   . ALA B 1 131 ? 50.646 -41.461 12.448 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C   1 
ATOM   2172 O  O   . ALA B 1 131 ? 50.089 -42.289 13.182 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O   1 
ATOM   2173 C  CB  . ALA B 1 131 ? 53.100 -41.827 12.723 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB  1 
ATOM   2174 N  N   . LYS B 1 132 ? 50.232 -40.202 12.319 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   2175 C  CA  . LYS B 1 132 ? 49.222 -39.582 13.225 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   2176 C  C   . LYS B 1 132 ? 48.338 -38.621 12.423 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   2177 O  O   . LYS B 1 132 ? 48.131 -37.463 12.819 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   2178 C  CB  . LYS B 1 132 ? 49.967 -38.913 14.386 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   2179 C  CG  . LYS B 1 132 ? 50.208 -39.797 15.608 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   2180 C  CD  . LYS B 1 132 ? 51.543 -40.512 15.646 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   2181 C  CE  . LYS B 1 132 ? 51.823 -41.193 16.975 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   2182 N  NZ  . LYS B 1 132 ? 50.678 -42.027 17.426 1.00 60.06 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   2183 N  N   . PRO B 1 133 ? 47.768 -39.097 11.289 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B N   1 
ATOM   2184 C  CA  . PRO B 1 133 ? 46.955 -38.262 10.401 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CA  1 
ATOM   2185 C  C   . PRO B 1 133 ? 45.655 -37.744 11.023 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B C   1 
ATOM   2186 O  O   . PRO B 1 133 ? 45.030 -36.910 10.410 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B O   1 
ATOM   2187 C  CB  . PRO B 1 133 ? 46.613 -39.199 9.235  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CB  1 
ATOM   2188 C  CG  . PRO B 1 133 ? 46.663 -40.580 9.846  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CG  1 
ATOM   2189 C  CD  . PRO B 1 133 ? 47.807 -40.496 10.833 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CD  1 
ATOM   2190 N  N   . HIS B 1 134 ? 45.374 -38.208 12.243 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B N   1 
ATOM   2191 C  CA  . HIS B 1 134 ? 44.198 -37.818 13.069 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CA  1 
ATOM   2192 C  C   . HIS B 1 134 ? 44.476 -36.514 13.820 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B C   1 
ATOM   2193 O  O   . HIS B 1 134 ? 43.534 -35.905 14.258 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B O   1 
ATOM   2194 C  CB  . HIS B 1 134 ? 43.773 -38.928 14.028 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CB  1 
ATOM   2195 C  CG  . HIS B 1 134 ? 44.846 -39.295 14.990 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CG  1 
ATOM   2196 N  ND1 . HIS B 1 134 ? 44.969 -38.694 16.210 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B ND1 1 
ATOM   2197 C  CD2 . HIS B 1 134 ? 45.863 -40.162 14.890 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CD2 1 
ATOM   2198 C  CE1 . HIS B 1 134 ? 46.005 -39.189 16.836 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CE1 1 
ATOM   2199 N  NE2 . HIS B 1 134 ? 46.563 -40.086 16.048 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B NE2 1 
ATOM   2200 N  N   . MET B 1 135 ? 45.727 -36.030 13.828 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 135 MET B N   1 
ATOM   2201 C  CA  . MET B 1 135 ? 46.060 -34.660 14.314 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CA  1 
ATOM   2202 C  C   . MET B 1 135 ? 45.559 -33.633 13.280 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 135 MET B C   1 
ATOM   2203 O  O   . MET B 1 135 ? 45.338 -34.030 12.149 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 135 MET B O   1 
ATOM   2204 C  CB  . MET B 1 135 ? 47.575 -34.503 14.521 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CB  1 
ATOM   2205 C  CG  . MET B 1 135 ? 48.193 -35.561 15.443 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CG  1 
ATOM   2206 S  SD  . MET B 1 135 ? 49.969 -35.252 15.726 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 135 MET B SD  1 
ATOM   2207 C  CE  . MET B 1 135 ? 49.919 -33.726 16.650 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CE  1 
ATOM   2208 N  N   . ASN B 1 136 ? 45.416 -32.353 13.665 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N   1 
ATOM   2209 C  CA  . ASN B 1 136 ? 45.130 -31.198 12.777 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA  1 
ATOM   2210 C  C   . ASN B 1 136 ? 46.451 -30.607 12.263 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C   1 
ATOM   2211 O  O   . ASN B 1 136 ? 47.354 -30.390 13.093 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O   1 
ATOM   2212 C  CB  . ASN B 1 136 ? 44.317 -30.136 13.517 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB  1 
ATOM   2213 C  CG  . ASN B 1 136 ? 43.030 -30.732 14.041 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG  1 
ATOM   2214 O  OD1 . ASN B 1 136 ? 42.242 -31.266 13.265 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1 1 
ATOM   2215 N  ND2 . ASN B 1 136 ? 42.849 -30.711 15.348 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2 1 
ATOM   2216 N  N   . PHE B 1 137 ? 46.565 -30.410 10.944 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   2217 C  CA  . PHE B 1 137 ? 47.745 -29.831 10.254 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   2218 C  C   . PHE B 1 137 ? 47.278 -28.521 9.602  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   2219 O  O   . PHE B 1 137 ? 46.165 -28.490 9.034  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   2220 C  CB  . PHE B 1 137 ? 48.348 -30.875 9.299  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   2221 C  CG  . PHE B 1 137 ? 48.815 -32.143 9.975  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   2222 C  CD1 . PHE B 1 137 ? 50.075 -32.224 10.555 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   2223 C  CD2 . PHE B 1 137 ? 47.983 -33.253 10.060 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   2224 C  CE1 . PHE B 1 137 ? 50.479 -33.387 11.212 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   2225 C  CE2 . PHE B 1 137 ? 48.402 -34.427 10.688 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   2226 C  CZ  . PHE B 1 137 ? 49.649 -34.490 11.274 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
ATOM   2227 N  N   . TYR B 1 138 ? 48.074 -27.480 9.780  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B N   1 
ATOM   2228 C  CA  . TYR B 1 138 ? 47.784 -26.124 9.269  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CA  1 
ATOM   2229 C  C   . TYR B 1 138 ? 48.814 -25.746 8.204  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B C   1 
ATOM   2230 O  O   . TYR B 1 138 ? 48.724 -24.640 7.691  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B O   1 
ATOM   2231 C  CB  . TYR B 1 138 ? 47.669 -25.159 10.450 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CB  1 
ATOM   2232 C  CG  . TYR B 1 138 ? 46.667 -25.612 11.482 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CG  1 
ATOM   2233 C  CD1 . TYR B 1 138 ? 45.322 -25.623 11.191 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD1 1 
ATOM   2234 C  CD2 . TYR B 1 138 ? 47.050 -26.084 12.721 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD2 1 
ATOM   2235 C  CE1 . TYR B 1 138 ? 44.384 -26.061 12.101 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE1 1 
ATOM   2236 C  CE2 . TYR B 1 138 ? 46.127 -26.530 13.649 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE2 1 
ATOM   2237 C  CZ  . TYR B 1 138 ? 44.782 -26.508 13.340 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CZ  1 
ATOM   2238 O  OH  . TYR B 1 138 ? 43.840 -26.946 14.203 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B OH  1 
ATOM   2239 N  N   . ILE B 1 139 ? 49.822 -26.595 8.008  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B N   1 
ATOM   2240 C  CA  . ILE B 1 139 ? 50.838 -26.359 6.945  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CA  1 
ATOM   2241 C  C   . ILE B 1 139 ? 50.994 -27.619 6.095  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B C   1 
ATOM   2242 O  O   . ILE B 1 139 ? 51.079 -28.663 6.690  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B O   1 
ATOM   2243 C  CB  . ILE B 1 139 ? 52.190 -25.902 7.498  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CB  1 
ATOM   2244 C  CG1 . ILE B 1 139 ? 52.101 -24.520 8.120  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CG1 1 
ATOM   2245 C  CG2 . ILE B 1 139 ? 53.198 -25.858 6.377  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CG2 1 
ATOM   2246 C  CD1 . ILE B 1 139 ? 53.388 -23.762 7.968  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CD1 1 
HETATM 2247 MN MN  . MN  C 2 .   ? 65.194 -10.822 30.275 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 201 MN  A MN  1 
HETATM 2248 C  C1  . EDO D 3 .   ? 48.253 -10.874 17.812 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 202 EDO A C1  1 
HETATM 2249 O  O1  . EDO D 3 .   ? 47.881 -11.695 16.753 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 202 EDO A O1  1 
HETATM 2250 C  C2  . EDO D 3 .   ? 49.555 -10.220 17.571 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 202 EDO A C2  1 
HETATM 2251 O  O2  . EDO D 3 .   ? 49.441 -9.079  16.766 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 202 EDO A O2  1 
HETATM 2252 C  C1  . EDO E 3 .   ? 50.492 -6.245  17.794 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 203 EDO A C1  1 
HETATM 2253 O  O1  . EDO E 3 .   ? 49.209 -6.380  18.362 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 203 EDO A O1  1 
HETATM 2254 C  C2  . EDO E 3 .   ? 51.131 -4.957  18.135 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 203 EDO A C2  1 
HETATM 2255 O  O2  . EDO E 3 .   ? 51.787 -4.393  17.007 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 203 EDO A O2  1 
HETATM 2256 C  C1  . EDO F 3 .   ? 59.086 -16.601 10.050 1.00 68.69 ? ? ? ? ? ? 204 EDO A C1  1 
HETATM 2257 O  O1  . EDO F 3 .   ? 58.742 -16.018 11.290 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 204 EDO A O1  1 
HETATM 2258 C  C2  . EDO F 3 .   ? 60.480 -17.089 10.022 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 204 EDO A C2  1 
HETATM 2259 O  O2  . EDO F 3 .   ? 60.571 -18.465 9.729  1.00 67.79 ? ? ? ? ? ? 204 EDO A O2  1 
HETATM 2260 C  C1  . EDO G 3 .   ? 55.600 -14.449 14.887 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 205 EDO A C1  1 
HETATM 2261 O  O1  . EDO G 3 .   ? 54.903 -13.222 15.117 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 205 EDO A O1  1 
HETATM 2262 C  C2  . EDO G 3 .   ? 54.862 -15.476 14.092 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 205 EDO A C2  1 
HETATM 2263 O  O2  . EDO G 3 .   ? 55.639 -16.140 13.105 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 205 EDO A O2  1 
HETATM 2264 C  C1  . EDO H 3 .   ? 74.218 7.866   29.516 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 206 EDO A C1  1 
HETATM 2265 O  O1  . EDO H 3 .   ? 72.927 8.391   29.329 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 206 EDO A O1  1 
HETATM 2266 C  C2  . EDO H 3 .   ? 75.252 8.910   29.727 1.00 53.61 ? ? ? ? ? ? 206 EDO A C2  1 
HETATM 2267 O  O2  . EDO H 3 .   ? 76.448 8.400   30.297 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 206 EDO A O2  1 
HETATM 2268 C  C1  . FCN I 4 .   ? 67.496 -10.539 32.498 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A C1  1 
HETATM 2269 C  C2  . FCN I 4 .   ? 68.539 -11.167 31.697 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A C2  1 
HETATM 2270 C  C3  . FCN I 4 .   ? 69.343 -10.275 30.826 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A C3  1 
HETATM 2271 O  O   . FCN I 4 .   ? 67.123 -11.368 31.371 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A O   1 
HETATM 2272 P  P   . FCN I 4 .   ? 66.757 -8.928  32.270 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A P   1 
HETATM 2273 O  O1P . FCN I 4 .   ? 67.484 -7.848  31.496 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A O1P 1 
HETATM 2274 O  O2P . FCN I 4 .   ? 65.365 -9.229  31.705 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A O2P 1 
HETATM 2275 O  O3P . FCN I 4 .   ? 66.725 -8.578  33.736 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 207 FCN A O3P 1 
HETATM 2276 MN MN  . MN  J 2 .   ? 62.128 -31.588 22.900 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 201 MN  B MN  1 
HETATM 2277 C  C1  . EDO K 3 .   ? 81.554 -33.162 21.664 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 202 EDO B C1  1 
HETATM 2278 O  O1  . EDO K 3 .   ? 82.030 -32.108 22.468 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 202 EDO B O1  1 
HETATM 2279 C  C2  . EDO K 3 .   ? 81.193 -32.731 20.301 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 202 EDO B C2  1 
HETATM 2280 O  O2  . EDO K 3 .   ? 82.042 -33.277 19.302 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 202 EDO B O2  1 
HETATM 2281 C  C1  . FCN L 4 .   ? 59.280 -32.233 22.834 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B C1  1 
HETATM 2282 C  C2  . FCN L 4 .   ? 58.911 -31.240 21.837 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B C2  1 
HETATM 2283 C  C3  . FCN L 4 .   ? 58.530 -31.689 20.474 1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B C3  1 
HETATM 2284 O  O   . FCN L 4 .   ? 60.279 -31.392 22.262 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B O   1 
HETATM 2285 P  P   . FCN L 4 .   ? 59.957 -33.809 22.510 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B P   1 
HETATM 2286 O  O1P . FCN L 4 .   ? 60.073 -34.267 21.106 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B O1P 1 
HETATM 2287 O  O2P . FCN L 4 .   ? 59.021 -34.617 23.264 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B O2P 1 
HETATM 2288 O  O3P . FCN L 4 .   ? 61.271 -33.695 23.177 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 203 FCN B O3P 1 
HETATM 2289 O  O   . HOH M 5 .   ? 44.295 -29.653 21.324 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH M 5 .   ? 70.528 -4.170  33.328 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH M 5 .   ? 56.955 -34.596 33.072 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH M 5 .   ? 59.432 -19.184 29.741 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH M 5 .   ? 60.956 -25.843 41.307 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH M 5 .   ? 69.835 -20.835 16.771 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH M 5 .   ? 53.673 -11.725 16.797 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH M 5 .   ? 48.896 -21.150 10.936 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH M 5 .   ? 65.654 -0.987  20.099 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH M 5 .   ? 71.729 0.198   25.410 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH M 5 .   ? 79.994 1.066   26.163 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH M 5 .   ? 63.608 0.564   22.870 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH M 5 .   ? 51.938 -35.750 38.817 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH M 5 .   ? 48.853 -14.210 31.220 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH M 5 .   ? 53.681 1.073   19.560 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH M 5 .   ? 50.059 -21.837 29.241 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH M 5 .   ? 70.120 -1.192  35.057 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH M 5 .   ? 53.447 -20.566 40.366 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH M 5 .   ? 62.056 -4.048  33.907 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH M 5 .   ? 47.214 -24.275 30.425 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH M 5 .   ? 54.105 -7.765  39.410 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH M 5 .   ? 55.111 -17.341 37.475 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH M 5 .   ? 49.638 -35.736 31.871 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH M 5 .   ? 63.414 -23.347 16.317 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH M 5 .   ? 49.494 -30.093 35.407 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH M 5 .   ? 56.518 -5.735  32.604 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH M 5 .   ? 64.031 -22.070 37.840 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH M 5 .   ? 42.992 -31.726 25.134 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH M 5 .   ? 69.452 -4.978  25.495 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH M 5 .   ? 59.321 -19.056 34.007 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH M 5 .   ? 70.461 -2.973  26.952 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH M 5 .   ? 60.078 -19.014 36.530 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH M 5 .   ? 82.824 -11.453 38.786 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH M 5 .   ? 52.410 -14.002 11.800 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH M 5 .   ? 47.894 -19.398 13.363 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH M 5 .   ? 64.274 -3.449  40.806 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH M 5 .   ? 56.306 -33.829 21.144 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH M 5 .   ? 60.757 -0.728  29.823 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH M 5 .   ? 45.671 -2.389  21.331 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH M 5 .   ? 54.929 -20.556 9.529  1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH M 5 .   ? 69.695 -10.077 20.741 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH M 5 .   ? 61.732 -21.782 36.587 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH M 5 .   ? 45.049 -36.583 19.069 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH M 5 .   ? 57.381 -22.414 9.522  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH M 5 .   ? 58.963 -22.568 11.838 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH M 5 .   ? 49.371 -17.680 36.169 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH M 5 .   ? 44.910 -23.074 31.843 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH M 5 .   ? 59.155 -21.204 32.947 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH M 5 .   ? 60.689 -11.927 35.584 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH M 5 .   ? 56.080 -36.621 27.788 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH N 5 .   ? 81.707 -32.037 17.562 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH N 5 .   ? 62.822 -30.497 41.465 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH N 5 .   ? 80.422 -38.340 16.904 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH N 5 .   ? 56.273 -25.105 39.994 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH N 5 .   ? 57.016 -38.048 18.744 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH N 5 .   ? 69.519 -14.504 21.388 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH N 5 .   ? 81.258 -14.299 38.765 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH N 5 .   ? 61.296 -36.293 13.909 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH N 5 .   ? 73.699 -23.560 40.082 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH N 5 .   ? 58.055 -5.730  16.529 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH N 5 .   ? 77.356 -39.547 16.041 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH N 5 .   ? 73.359 -14.959 16.861 1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH N 5 .   ? 65.131 -25.301 30.033 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH N 5 .   ? 65.186 -36.386 7.393  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH N 5 .   ? 62.906 -27.587 32.820 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH N 5 .   ? 58.411 -39.476 7.749  1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH N 5 .   ? 64.390 -31.362 36.572 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH N 5 .   ? 72.880 -24.697 36.569 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH N 5 .   ? 67.733 -21.473 45.179 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH N 5 .   ? 66.041 -14.969 51.044 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH N 5 .   ? 61.113 -28.721 34.158 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH N 5 .   ? 65.055 -15.878 16.570 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH N 5 .   ? 62.573 -33.757 14.698 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH N 5 .   ? 73.994 -32.073 35.208 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH N 5 .   ? 56.609 -25.829 33.804 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH N 5 .   ? 63.802 -27.162 12.619 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH N 5 .   ? 79.055 -26.199 21.846 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH N 5 .   ? 61.396 -42.398 16.729 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH N 5 .   ? 64.326 -26.166 46.915 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH N 5 .   ? 79.012 -8.028  41.881 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH N 5 .   ? 71.454 -10.510 39.206 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH N 5 .   ? 62.177 -27.482 9.419  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH N 5 .   ? 84.050 -19.119 27.450 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH N 5 .   ? 55.377 -32.444 6.724  1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH N 5 .   ? 66.976 -15.789 46.490 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH N 5 .   ? 59.519 -36.721 36.851 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH N 5 .   ? 78.911 -21.066 21.262 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH N 5 .   ? 54.833 -36.921 5.178  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH N 5 .   ? 85.943 -25.593 40.877 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH N 5 .   ? 70.734 -42.991 19.504 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH N 5 .   ? 59.051 -34.693 32.646 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH N 5 .   ? 69.623 -31.277 39.729 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH N 5 .   ? 83.262 -27.491 25.290 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH N 5 .   ? 59.649 -25.773 34.413 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH N 5 .   ? 63.442 -24.767 32.709 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH N 5 .   ? 86.607 -18.161 29.216 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
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