data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Bradyrhizobium japonicum" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMARESKSRWKSGPPRTRDQLQTYIPYLFNRLANRWNLDQNRDLSDHGINNVVFRTL
SVLFIYKTLTVNEVAVLAVTEQSTASRMVESMVSSGLVKREIAEEDQRRRVVGLTPDGEALLRKIWPIMASNYDKLIEGI
EPDDIEVCARVLARMVENIRQNQI
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMARESKSRWKSGPPRTRDQLQTYIPYLFNRLANRWNLDQNRDLSDHGINNVVFRTL
SVLFIYKTLTVNEVAVLAVTEQSTASRMVESMVSSGLVKREIAEEDQRRRVVGLTPDGEALLRKIWPIMASNYDKLIEGI
EPDDIEVCARVLARMVENIRQNQI
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  ALA n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  ARG n 
1 28  GLU n 
1 29  SER n 
1 30  LYS n 
1 31  SER n 
1 32  ARG n 
1 33  TRP n 
1 34  LYS n 
1 35  SER n 
1 36  GLY n 
1 37  PRO n 
1 38  PRO n 
1 39  ARG n 
1 40  THR n 
1 41  ARG n 
1 42  ASP n 
1 43  GLN n 
1 44  LEU n 
1 45  GLN n 
1 46  THR n 
1 47  TYR n 
1 48  ILE n 
1 49  PRO n 
1 50  TYR n 
1 51  LEU n 
1 52  PHE n 
1 53  ASN n 
1 54  ARG n 
1 55  LEU n 
1 56  ALA n 
1 57  ASN n 
1 58  ARG n 
1 59  TRP n 
1 60  ASN n 
1 61  LEU n 
1 62  ASP n 
1 63  GLN n 
1 64  ASN n 
1 65  ARG n 
1 66  ASP n 
1 67  LEU n 
1 68  SER n 
1 69  ASP n 
1 70  HIS n 
1 71  GLY n 
1 72  ILE n 
1 73  ASN n 
1 74  ASN n 
1 75  VAL n 
1 76  VAL n 
1 77  PHE n 
1 78  ARG n 
1 79  THR n 
1 80  LEU n 
1 81  SER n 
1 82  VAL n 
1 83  LEU n 
1 84  PHE n 
1 85  ILE n 
1 86  TYR n 
1 87  LYS n 
1 88  THR n 
1 89  LEU n 
1 90  THR n 
1 91  VAL n 
1 92  ASN n 
1 93  GLU n 
1 94  VAL n 
1 95  ALA n 
1 96  VAL n 
1 97  LEU n 
1 98  ALA n 
1 99  VAL n 
1 100 THR n 
1 101 GLU n 
1 102 GLN n 
1 103 SER n 
1 104 THR n 
1 105 ALA n 
1 106 SER n 
1 107 ARG n 
1 108 MET n 
1 109 VAL n 
1 110 GLU n 
1 111 SER n 
1 112 MET n 
1 113 VAL n 
1 114 SER n 
1 115 SER n 
1 116 GLY n 
1 117 LEU n 
1 118 VAL n 
1 119 LYS n 
1 120 ARG n 
1 121 GLU n 
1 122 ILE n 
1 123 ALA n 
1 124 GLU n 
1 125 GLU n 
1 126 ASP n 
1 127 GLN n 
1 128 ARG n 
1 129 ARG n 
1 130 ARG n 
1 131 VAL n 
1 132 VAL n 
1 133 GLY n 
1 134 LEU n 
1 135 THR n 
1 136 PRO n 
1 137 ASP n 
1 138 GLY n 
1 139 GLU n 
1 140 ALA n 
1 141 LEU n 
1 142 LEU n 
1 143 ARG n 
1 144 LYS n 
1 145 ILE n 
1 146 TRP n 
1 147 PRO n 
1 148 ILE n 
1 149 MET n 
1 150 ALA n 
1 151 SER n 
1 152 ASN n 
1 153 TYR n 
1 154 ASP n 
1 155 LYS n 
1 156 LEU n 
1 157 ILE n 
1 158 GLU n 
1 159 GLY n 
1 160 ILE n 
1 161 GLU n 
1 162 PRO n 
1 163 ASP n 
1 164 ASP n 
1 165 ILE n 
1 166 GLU n 
1 167 VAL n 
1 168 CYS n 
1 169 ALA n 
1 170 ARG n 
1 171 VAL n 
1 172 LEU n 
1 173 ALA n 
1 174 ARG n 
1 175 MET n 
1 176 VAL n 
1 177 GLU n 
1 178 ASN n 
1 179 ILE n 
1 180 ARG n 
1 181 GLN n 
1 182 ASN n 
1 183 GLN n 
1 184 ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "MarR family transcriptional regulator" 21214.062 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "PHOSPHATE ION"                         94.971    2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                   18.015    293 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  ARG 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  GLU 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  SER 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  LYS 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  SER 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  ARG 32  8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  TRP 33  9   9   TRP TRP A   ? n 
A   1 34  LYS 34  10  10  LYS ALA A   ? n 
A   1 35  SER 35  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 36  GLY 36  12  12  GLY GLY A   ? n 
A   1 37  PRO 37  13  13  PRO PRO A   ? n 
A   1 38  PRO 38  14  14  PRO PRO A   ? n 
A   1 39  ARG 39  15  15  ARG ARG A   ? n 
A   1 40  THR 40  16  16  THR THR A   ? n 
A   1 41  ARG 41  17  17  ARG ARG A   ? n 
A   1 42  ASP 42  18  18  ASP ASP A   ? n 
A   1 43  GLN 43  19  19  GLN GLN A   ? n 
A   1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  GLN 45  21  21  GLN GLN A   ? n 
A   1 46  THR 46  22  22  THR THR A   ? n 
A   1 47  TYR 47  23  23  TYR TYR A   ? n 
A   1 48  ILE 48  24  24  ILE ILE A   ? n 
A   1 49  PRO 49  25  25  PRO PRO A   ? n 
A   1 50  TYR 50  26  26  TYR TYR A   ? n 
A   1 51  LEU 51  27  27  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  PHE 52  28  28  PHE PHE A   ? n 
A   1 53  ASN 53  29  29  ASN ASN A   ? n 
A   1 54  ARG 54  30  30  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  LEU 55  31  31  LEU LEU A   ? n 
A   1 56  ALA 56  32  32  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  ASN 57  33  33  ASN ASN A   ? n 
A   1 58  ARG 58  34  34  ARG ARG A   ? n 
A   1 59  TRP 59  35  35  TRP TRP A   ? n 
A   1 60  ASN 60  36  36  ASN ASN A   ? n 
A   1 61  LEU 61  37  37  LEU LEU A   ? n 
A   1 62  ASP 62  38  38  ASP ASP A   ? n 
A   1 63  GLN 63  39  39  GLN GLN A   ? n 
A   1 64  ASN 64  40  40  ASN ASN A   ? n 
A   1 65  ARG 65  41  41  ARG ARG A   ? n 
A   1 66  ASP 66  42  42  ASP ASP A   ? n 
A   1 67  LEU 67  43  43  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  SER 68  44  44  SER SER A   ? n 
A   1 69  ASP 69  45  45  ASP ASP A   ? n 
A   1 70  HIS 70  46  46  HIS HIS A   ? n 
A   1 71  GLY 71  47  47  GLY GLY A   ? n 
A   1 72  ILE 72  48  48  ILE ILE A   ? n 
A   1 73  ASN 73  49  49  ASN ASN A   ? n 
A   1 74  ASN 74  50  50  ASN ASN A   ? n 
A   1 75  VAL 75  51  51  VAL VAL A   ? n 
A   1 76  VAL 76  52  52  VAL VAL A   ? n 
A   1 77  PHE 77  53  53  PHE PHE A   ? n 
A   1 78  ARG 78  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 79  THR 79  55  55  THR THR A   ? n 
A   1 80  LEU 80  56  56  LEU LEU A   ? n 
A   1 81  SER 81  57  57  SER SER A   ? n 
A   1 82  VAL 82  58  58  VAL VAL A   ? n 
A   1 83  LEU 83  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  PHE 84  60  60  PHE PHE A   ? n 
A   1 85  ILE 85  61  61  ILE ILE A   ? n 
A   1 86  TYR 86  62  62  TYR TYR A   ? n 
A   1 87  LYS 87  63  63  LYS LYS A   ? n 
A   1 88  THR 88  64  64  THR THR A   ? n 
A   1 89  LEU 89  65  65  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  THR 90  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  ASN 92  68  68  ASN ASN A   ? n 
A   1 93  GLU 93  69  69  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  VAL 94  70  70  VAL VAL A   ? n 
A   1 95  ALA 95  71  71  ALA ALA A   ? n 
A   1 96  VAL 96  72  72  VAL VAL A   ? n 
A   1 97  LEU 97  73  73  LEU LEU A   ? n 
A   1 98  ALA 98  74  74  ALA ALA A   ? n 
A   1 99  VAL 99  75  75  VAL VAL A   ? n 
A   1 100 THR 100 76  76  THR THR A   ? n 
A   1 101 GLU 101 77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 102 GLN 102 78  78  GLN GLN A   ? n 
A   1 103 SER 103 79  79  SER SER A   ? n 
A   1 104 THR 104 80  80  THR THR A   ? n 
A   1 105 ALA 105 81  81  ALA ALA A   ? n 
A   1 106 SER 106 82  82  SER SER A   ? n 
A   1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 108 MET 108 84  84  MET MET A   ? n 
A   1 109 VAL 109 85  85  VAL VAL A   ? n 
A   1 110 GLU 110 86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 111 SER 111 87  87  SER SER A   ? n 
A   1 112 MET 112 88  88  MET MET A   ? n 
A   1 113 VAL 113 89  89  VAL VAL A   ? n 
A   1 114 SER 114 90  90  SER SER A   ? n 
A   1 115 SER 115 91  91  SER SER A   ? n 
A   1 116 GLY 116 92  92  GLY GLY A   ? n 
A   1 117 LEU 117 93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 118 VAL 118 94  94  VAL VAL A   ? n 
A   1 119 LYS 119 95  95  LYS LYS A   ? n 
A   1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 121 GLU 121 97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 122 ILE 122 98  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 123 ALA 123 99  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 124 GLU 124 100 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 GLU 125 101 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 102 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLN 127 103 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ARG 128 104 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 ARG 129 105 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 130 ARG 130 106 106 ARG ARG A   ? n 
A   1 131 VAL 131 107 107 VAL VAL A   ? n 
A   1 132 VAL 132 108 108 VAL VAL A   ? n 
A   1 133 GLY 133 109 109 GLY GLY A   ? n 
A   1 134 LEU 134 110 110 LEU LEU A   ? n 
A   1 135 THR 135 111 111 THR THR A   ? n 
A   1 136 PRO 136 112 112 PRO PRO A   ? n 
A   1 137 ASP 137 113 113 ASP ASP A   ? n 
A   1 138 GLY 138 114 114 GLY GLY A   ? n 
A   1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 ALA 140 116 116 ALA ALA A   ? n 
A   1 141 LEU 141 117 117 LEU LEU A   ? n 
A   1 142 LEU 142 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 ARG 143 119 119 ARG ARG A   ? n 
A   1 144 LYS 144 120 120 LYS LYS A   ? n 
A   1 145 ILE 145 121 121 ILE ILE A   ? n 
A   1 146 TRP 146 122 122 TRP TRP A   ? n 
A   1 147 PRO 147 123 123 PRO PRO A   ? n 
A   1 148 ILE 148 124 124 ILE ILE A   ? n 
A   1 149 MET 149 125 125 MET MET A   ? n 
A   1 150 ALA 150 126 126 ALA ALA A   ? n 
A   1 151 SER 151 127 127 SER SER A   ? n 
A   1 152 ASN 152 128 128 ASN ASN A   ? n 
A   1 153 TYR 153 129 129 TYR TYR A   ? n 
A   1 154 ASP 154 130 130 ASP ASP A   ? n 
A   1 155 LYS 155 131 131 LYS LYS A   ? n 
A   1 156 LEU 156 132 132 LEU LEU A   ? n 
A   1 157 ILE 157 133 133 ILE ILE A   ? n 
A   1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 GLY 159 135 135 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 ILE 160 136 136 ILE ILE A   ? n 
A   1 161 GLU 161 137 137 GLU GLU A   ? n 
A   1 162 PRO 162 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 163 ASP 163 139 139 ASP ASP A   ? n 
A   1 164 ASP 164 140 140 ASP ASP A   ? n 
A   1 165 ILE 165 141 141 ILE ILE A   ? n 
A   1 166 GLU 166 142 142 GLU GLU A   ? n 
A   1 167 VAL 167 143 143 VAL VAL A   ? n 
A   1 168 CYS 168 144 144 CYS CYS A   ? n 
A   1 169 ALA 169 145 145 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 ARG 170 146 146 ARG ARG A   ? n 
A   1 171 VAL 171 147 147 VAL VAL A   ? n 
A   1 172 LEU 172 148 148 LEU LEU A   ? n 
A   1 173 ALA 173 149 149 ALA ALA A   ? n 
A   1 174 ARG 174 150 150 ARG ARG A   ? n 
A   1 175 MET 175 151 151 MET MET A   ? n 
A   1 176 VAL 176 152 152 VAL VAL A   ? n 
A   1 177 GLU 177 153 153 GLU GLU A   ? n 
A   1 178 ASN 178 154 154 ASN ASN A   ? n 
A   1 179 ILE 179 155 155 ILE ILE A   ? n 
A   1 180 ARG 180 156 156 ARG ARG A   ? n 
A   1 181 GLN 181 157 157 GLN GLN A   ? n 
A   1 182 ASN 182 158 158 ASN ASN A   ? n 
A   1 183 GLN 183 159 159 GLN GLN A   ? n 
A   1 184 ILE 184 160 160 ILE ILE A   ? n 
B-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 27  ARG 27  3   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 28  GLU 28  4   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 29  SER 29  5   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 30  LYS 30  6   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 31  SER 31  7   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 32  ARG 32  8   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 33  TRP 33  9   ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 34  LYS 34  10  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 35  SER 35  11  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 36  GLY 36  12  12  GLY ALA B-2 ? n 
B-2 1 37  PRO 37  13  13  PRO PRO B-2 ? n 
B-2 1 38  PRO 38  14  14  PRO PRO B-2 ? n 
B-2 1 39  ARG 39  15  15  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 40  THR 40  16  16  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 41  ARG 41  17  17  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 42  ASP 42  18  18  ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 43  GLN 43  19  19  GLN GLN B-2 ? n 
B-2 1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 45  GLN 45  21  21  GLN GLN B-2 ? n 
B-2 1 46  THR 46  22  22  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 47  TYR 47  23  23  TYR TYR B-2 ? n 
B-2 1 48  ILE 48  24  24  ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 49  PRO 49  25  25  PRO PRO B-2 ? n 
B-2 1 50  TYR 50  26  26  TYR TYR B-2 ? n 
B-2 1 51  LEU 51  27  27  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 52  PHE 52  28  28  PHE PHE B-2 ? n 
B-2 1 53  ASN 53  29  29  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 54  ARG 54  30  30  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 55  LEU 55  31  31  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 56  ALA 56  32  32  ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 57  ASN 57  33  33  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 58  ARG 58  34  34  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 59  TRP 59  35  35  TRP TRP B-2 ? n 
B-2 1 60  ASN 60  36  36  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 61  LEU 61  37  37  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 62  ASP 62  38  38  ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 63  GLN 63  39  39  GLN GLN B-2 ? n 
B-2 1 64  ASN 64  40  40  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 65  ARG 65  41  41  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 66  ASP 66  42  42  ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 67  LEU 67  43  43  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 68  SER 68  44  44  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 69  ASP 69  45  45  ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 70  HIS 70  46  46  HIS HIS B-2 ? n 
B-2 1 71  GLY 71  47  47  GLY GLY B-2 ? n 
B-2 1 72  ILE 72  48  48  ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 73  ASN 73  49  49  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 74  ASN 74  50  50  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 75  VAL 75  51  51  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 76  VAL 76  52  52  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 77  PHE 77  53  53  PHE PHE B-2 ? n 
B-2 1 78  ARG 78  54  54  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 79  THR 79  55  55  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 80  LEU 80  56  56  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 81  SER 81  57  57  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 82  VAL 82  58  58  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 83  LEU 83  59  59  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 84  PHE 84  60  60  PHE PHE B-2 ? n 
B-2 1 85  ILE 85  61  61  ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 86  TYR 86  62  62  TYR TYR B-2 ? n 
B-2 1 87  LYS 87  63  63  LYS LYS B-2 ? n 
B-2 1 88  THR 88  64  64  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 89  LEU 89  65  65  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 90  THR 90  66  66  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 92  ASN 92  68  68  ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 93  GLU 93  69  69  GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 94  VAL 94  70  70  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 95  ALA 95  71  71  ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 96  VAL 96  72  72  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 97  LEU 97  73  73  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 98  ALA 98  74  74  ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 99  VAL 99  75  75  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 100 THR 100 76  76  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 101 GLU 101 77  77  GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 102 GLN 102 78  78  GLN GLN B-2 ? n 
B-2 1 103 SER 103 79  79  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 104 THR 104 80  80  THR THR B-2 ? n 
B-2 1 105 ALA 105 81  81  ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 106 SER 106 82  82  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 108 MET 108 84  84  MET MET B-2 ? n 
B-2 1 109 VAL 109 85  85  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 110 GLU 110 86  86  GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 111 SER 111 87  87  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 112 MET 112 88  88  MET MET B-2 ? n 
B-2 1 113 VAL 113 89  89  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 114 SER 114 90  90  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 115 SER 115 91  91  SER SER B-2 ? n 
B-2 1 116 GLY 116 92  92  GLY GLY B-2 ? n 
B-2 1 117 LEU 117 93  93  LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 118 VAL 118 94  94  VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 119 LYS 119 95  95  LYS LYS B-2 ? n 
B-2 1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 121 GLU 121 97  97  GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 122 ILE 122 98  98  ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 123 ALA 123 99  ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 124 GLU 124 100 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 125 GLU 125 101 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 126 ASP 126 102 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 127 GLN 127 103 ?   ?   ?   B-2 ? n 
B-2 1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 129 ARG 129 105 105 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 130 ARG 130 106 106 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 131 VAL 131 107 107 VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 132 VAL 132 108 108 VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 133 GLY 133 109 109 GLY GLY B-2 ? n 
B-2 1 134 LEU 134 110 110 LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 135 THR 135 111 111 THR THR B-2 ? n 
B-2 1 136 PRO 136 112 112 PRO PRO B-2 ? n 
B-2 1 137 ASP 137 113 113 ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 138 GLY 138 114 114 GLY GLY B-2 ? n 
B-2 1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 140 ALA 140 116 116 ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 141 LEU 141 117 117 LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 142 LEU 142 118 118 LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 143 ARG 143 119 119 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 144 LYS 144 120 120 LYS LYS B-2 ? n 
B-2 1 145 ILE 145 121 121 ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 146 TRP 146 122 122 TRP TRP B-2 ? n 
B-2 1 147 PRO 147 123 123 PRO PRO B-2 ? n 
B-2 1 148 ILE 148 124 124 ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 149 MET 149 125 125 MET MET B-2 ? n 
B-2 1 150 ALA 150 126 126 ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 151 SER 151 127 127 SER SER B-2 ? n 
B-2 1 152 ASN 152 128 128 ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 153 TYR 153 129 129 TYR TYR B-2 ? n 
B-2 1 154 ASP 154 130 130 ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 155 LYS 155 131 131 LYS LYS B-2 ? n 
B-2 1 156 LEU 156 132 132 LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 157 ILE 157 133 133 ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 159 GLY 159 135 135 GLY GLY B-2 ? n 
B-2 1 160 ILE 160 136 136 ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 161 GLU 161 137 137 GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 162 PRO 162 138 138 PRO PRO B-2 ? n 
B-2 1 163 ASP 163 139 139 ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 164 ASP 164 140 140 ASP ASP B-2 ? n 
B-2 1 165 ILE 165 141 141 ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 166 GLU 166 142 142 GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 167 VAL 167 143 143 VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 168 CYS 168 144 144 CYS CYS B-2 ? n 
B-2 1 169 ALA 169 145 145 ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 170 ARG 170 146 146 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 171 VAL 171 147 147 VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 172 LEU 172 148 148 LEU LEU B-2 ? n 
B-2 1 173 ALA 173 149 149 ALA ALA B-2 ? n 
B-2 1 174 ARG 174 150 150 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 175 MET 175 151 151 MET MET B-2 ? n 
B-2 1 176 VAL 176 152 152 VAL VAL B-2 ? n 
B-2 1 177 GLU 177 153 153 GLU GLU B-2 ? n 
B-2 1 178 ASN 178 154 154 ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 179 ILE 179 155 155 ILE ILE B-2 ? n 
B-2 1 180 ARG 180 156 156 ARG ARG B-2 ? n 
B-2 1 181 GLN 181 157 157 GLN GLN B-2 ? n 
B-2 1 182 ASN 182 158 158 ASN ASN B-2 ? n 
B-2 1 183 GLN 183 159 159 GLN GLN B-2 ? n 
B-2 1 184 ILE 184 160 160 ILE ILE B-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C   2 PO4 1   201 1   PO4 PO4 A   ? 
D   2 PO4 1   202 2   PO4 PO4 A   ? 
E   3 HOH 1   301 129 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 2   302 227 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 3   303 73  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 4   304 67  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 5   305 175 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 6   306 13  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 7   307 66  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 8   308 178 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 9   309 260 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 10  310 202 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 11  311 161 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 12  312 104 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 13  313 146 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 14  314 32  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 15  315 152 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 16  316 245 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 17  317 1   HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 18  318 29  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 19  319 256 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 20  320 50  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 21  321 10  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 22  322 261 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 23  323 252 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 24  324 15  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 25  325 136 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 26  326 44  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 27  327 63  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 28  328 80  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 29  329 113 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 30  330 262 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 31  331 269 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 32  332 147 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 33  333 181 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 34  334 250 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 35  335 165 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 36  336 59  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 37  337 25  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 38  338 143 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 39  339 237 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 40  340 168 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 41  341 71  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 42  342 22  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 43  343 79  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 44  344 27  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 45  345 4   HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 46  346 192 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 47  347 265 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 48  348 123 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 49  349 38  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 50  350 170 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 51  351 30  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 52  352 74  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 53  353 69  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 54  354 51  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 55  355 34  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 56  356 39  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 57  357 190 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 58  358 9   HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 59  359 101 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 60  360 148 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 61  361 81  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 62  362 228 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 63  363 211 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 64  364 97  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 65  365 5   HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 66  366 61  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 67  367 206 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 68  368 154 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 69  369 182 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 70  370 87  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 71  371 284 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 72  372 259 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 73  373 276 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 74  374 139 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 75  375 235 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 76  376 75  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 77  377 14  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 78  378 194 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 79  379 288 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 80  380 126 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 81  381 2   HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 82  382 55  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 83  383 8   HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 84  384 272 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 85  385 78  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 86  386 162 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 87  387 72  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 88  388 47  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 89  389 105 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 90  390 195 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 91  391 24  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 92  392 157 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 93  393 114 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 94  394 193 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 95  395 130 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 96  396 176 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 97  397 249 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 98  398 91  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 99  399 247 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 100 400 58  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 101 401 171 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 102 402 198 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 103 403 135 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 104 404 155 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 105 405 52  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 106 406 76  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 107 407 37  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 108 408 56  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 109 409 65  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 110 410 246 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 111 411 257 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 112 412 291 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 113 413 205 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 114 414 280 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 115 415 172 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 116 416 254 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 117 417 204 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 118 418 160 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 119 419 118 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 120 420 43  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 121 421 150 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 122 422 244 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 123 423 179 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 124 424 277 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 125 425 286 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 126 426 127 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 127 427 49  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 128 428 233 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 129 429 266 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 130 430 99  HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 131 431 232 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 132 432 111 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 133 433 120 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 134 434 219 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 135 435 138 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 136 436 241 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 137 437 163 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 138 438 183 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 139 439 224 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 140 440 159 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 141 441 274 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 142 442 236 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 143 443 270 HOH HOH A   ? 
E   3 HOH 144 444 166 HOH HOH A   ? 
F-2 3 HOH 1   201 209 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 2   202 177 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 3   203 216 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 4   204 82  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 5   205 263 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 6   206 278 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 7   207 242 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 8   208 221 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 9   209 149 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 10  210 173 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 11  211 88  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 12  212 116 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 13  213 253 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 14  214 107 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 15  215 230 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 16  216 46  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 17  217 248 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 18  218 243 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 19  219 108 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 20  220 112 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 21  221 231 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 22  222 142 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 23  223 200 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 24  224 18  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 25  225 3   HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 26  226 271 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 27  227 234 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 28  228 267 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 29  229 187 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 30  230 21  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 31  231 282 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 32  232 84  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 33  233 226 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 34  234 96  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 35  235 60  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 36  236 268 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 37  237 85  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 38  238 7   HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 39  239 86  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 40  240 35  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 41  241 122 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 42  242 145 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 43  243 57  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 44  244 23  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 45  245 184 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 46  246 201 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 47  247 169 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 48  248 164 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 49  249 42  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 50  250 180 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 51  251 54  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 52  252 94  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 53  253 19  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 54  254 140 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 55  255 133 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 56  256 191 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 57  257 26  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 58  258 83  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 59  259 98  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 60  260 68  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 61  261 89  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 62  262 90  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 63  263 62  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 64  264 12  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 65  265 106 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 66  266 117 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 67  267 16  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 68  268 212 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 69  269 215 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 70  270 174 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 71  271 222 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 72  272 40  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 73  273 95  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 74  274 208 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 75  275 167 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 76  276 31  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 77  277 100 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 78  278 28  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 79  279 293 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 80  280 41  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 81  281 119 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 82  282 53  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 83  283 156 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 84  284 17  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 85  285 110 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 86  286 229 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 87  287 103 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 88  288 223 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 89  289 189 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 90  290 11  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 91  291 186 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 92  292 188 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 93  293 93  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 94  294 20  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 95  295 137 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 96  296 264 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 97  297 48  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 98  298 6   HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 99  299 45  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 100 300 70  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 101 301 134 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 102 302 196 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 103 303 141 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 104 304 255 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 105 305 251 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 106 306 153 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 107 307 197 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 108 308 217 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 109 309 158 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 110 310 275 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 111 311 289 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 112 312 124 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 113 313 238 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 114 314 218 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 115 315 210 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 116 316 199 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 117 317 151 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 118 318 77  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 119 319 115 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 120 320 185 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 121 321 287 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 122 322 125 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 123 323 290 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 124 324 128 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 125 325 144 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 126 326 203 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 127 327 132 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 128 328 283 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 129 329 214 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 130 330 225 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 131 331 273 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 132 332 279 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 133 333 109 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 134 334 239 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 135 335 102 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 136 336 33  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 137 337 285 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 138 338 207 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 139 339 92  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 140 340 121 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 141 341 131 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 142 342 64  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 143 343 258 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 144 344 36  HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 145 345 213 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 146 346 240 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 147 347 292 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 148 348 281 HOH HOH B-2 ? 
F-2 3 HOH 149 349 220 HOH HOH B-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PO4 non-polymer         . "PHOSPHATE ION" ? "O4 P -3"        94.971  
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
B-2 N N 1 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 2 ? 
E   N N 3 ? 
F-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A   40  ? GLN A   45  ? THR A   16  GLN A   21  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   47  ? ASP A   69  ? TYR A   23  ASP A   45  1 ? 23 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A   73  ? LYS A   87  ? ASN A   49  LYS A   63  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4  AA4 VAL A   91  ? ALA A   98  ? VAL A   67  ALA A   74  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A   101 ? SER A   115 ? GLU A   77  SER A   91  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   135 ? ILE A   157 ? THR A   111 ILE A   133 1 ? 23 
HELX_P HELX_P7  AA7 GLU A   161 ? ARG A   180 ? GLU A   137 ARG A   156 1 ? 20 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR B-2 40  ? THR B-2 46  ? THR B-2 16  THR B-2 22  1 ? 7  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR B-2 47  ? ASP B-2 69  ? TYR B-2 23  ASP B-2 45  1 ? 23 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASN B-2 73  ? LYS B-2 87  ? ASN B-2 49  LYS B-2 63  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 VAL B-2 91  ? ALA B-2 98  ? VAL B-2 67  ALA B-2 74  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 GLU B-2 101 ? SER B-2 115 ? GLU B-2 77  SER B-2 91  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR B-2 135 ? ILE B-2 157 ? THR B-2 111 ILE B-2 133 1 ? 23 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLU B-2 161 ? ARG B-2 180 ? GLU B-2 137 ARG B-2 156 1 ? 20 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   88  ? THR A   90  ? THR A   64  THR A   66  
AA1 2 VAL A   131 ? LEU A   134 ? VAL A   107 LEU A   110 
AA1 3 VAL A   118 ? ARG A   120 ? VAL A   94  ARG A   96  
AA4 1 THR B-2 88  ? THR B-2 90  ? THR B-2 64  THR B-2 66  
AA4 2 VAL B-2 131 ? LEU B-2 134 ? VAL B-2 107 LEU B-2 110 
AA4 3 VAL B-2 118 ? GLU B-2 121 ? VAL B-2 94  GLU B-2 97  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z             1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 4_466 x-1/2,-y+3/2,-z+1 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -23.6325000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 93.1875000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 92.7630000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021157 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016097 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010780 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 B-2 B-2 B B 2 
2 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
3 F-2 B-2 F B 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "PHOSPHATE ION" PO4 
3 water           HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   89  ? N LEU A   65  O VAL A   132 ? O VAL A   108 
AA1 2 3 O GLY A   133 ? O GLY A   109 N LYS A   119 ? N LYS A   95  
AA4 1 2 N LEU B-2 89  ? N LEU B-2 65  O VAL B-2 132 ? O VAL B-2 108 
AA4 2 3 O VAL B-2 131 ? O VAL B-2 107 N GLU B-2 121 ? N GLU B-2 97  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . TRP A   1 33  ? -4.323  36.787 70.745 1.000 45.90000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   N   1 
ATOM   2    C CA  . TRP A   1 33  ? -4.780  37.920 69.942 1.000 48.60000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CA  1 
ATOM   3    C C   . TRP A   1 33  ? -6.174  37.648 69.383 1.000 48.55000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   C   1 
ATOM   4    O O   . TRP A   1 33  ? -6.450  37.895 68.203 1.000 42.96000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   O   1 
ATOM   5    C CB  . TRP A   1 33  ? -3.794  38.208 68.804 1.000 39.52000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . TRP A   1 33  ? -2.402  38.463 69.283 1.000 30.51000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CG  1 
ATOM   7    C CD1 . TRP A   1 33  ? -1.391  37.551 69.394 1.000 34.82000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CD1 1 
ATOM   8    C CD2 . TRP A   1 33  ? -1.868  39.711 69.737 1.000 35.24000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CD2 1 
ATOM   9    N NE1 . TRP A   1 33  ? -0.257  38.157 69.883 1.000 34.67000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   NE1 1 
ATOM   10   C CE2 . TRP A   1 33  ? -0.524  39.483 70.101 1.000 35.38000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CE2 1 
ATOM   11   C CE3 . TRP A   1 33  ? -2.394  41.003 69.864 1.000 28.66000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CE3 1 
ATOM   12   C CZ2 . TRP A   1 33  ? 0.299   40.499 70.585 1.000 32.44000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CZ2 1 
ATOM   13   C CZ3 . TRP A   1 33  ? -1.577  42.007 70.349 1.000 32.51000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CZ3 1 
ATOM   14   C CH2 . TRP A   1 33  ? -0.246  41.751 70.702 1.000 28.97000 ? ? ? ? ? ? 9   TRP A   CH2 1 
ATOM   15   N N   . LYS A   1 34  ? -7.055  37.145 70.252 1.000 42.87000 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   N   1 
ATOM   16   C CA  . LYS A   1 34  ? -8.378  36.722 69.807 1.000 48.33000 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CA  1 
ATOM   17   C C   . LYS A   1 34  ? -9.195  37.895 69.276 1.000 47.06000 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   C   1 
ATOM   18   O O   . LYS A   1 34  ? -9.833  37.787 68.222 1.000 50.49000 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   O   1 
ATOM   19   C CB  . LYS A   1 34  ? -9.116  36.029 70.953 1.000 53.78000 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CB  1 
ATOM   20   N N   . SER A   1 35  ? -9.177  39.028 69.980 1.000 49.29000 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   1 
ATOM   21   C CA  . SER A   1 35  ? -10.094 40.116 69.661 1.000 49.30000 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  1 
ATOM   22   C C   . SER A   1 35  ? -9.675  40.924 68.439 1.000 43.13000 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   1 
ATOM   23   O O   . SER A   1 35  ? -10.505 41.655 67.887 1.000 43.38000 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   1 
ATOM   24   C CB  . SER A   1 35  ? -10.245 41.051 70.864 1.000 50.89000 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  1 
ATOM   25   O OG  . SER A   1 35  ? -9.274  42.083 70.835 1.000 62.98000 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  1 
ATOM   26   N N   . GLY A   1 36  ? -8.421  40.825 68.004 1.000 34.47000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   N   1 
ATOM   27   C CA  . GLY A   1 36  ? -7.987  41.572 66.849 1.000 24.67000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   CA  1 
ATOM   28   C C   . GLY A   1 36  ? -6.489  41.514 66.634 1.000 27.45000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   C   1 
ATOM   29   O O   . GLY A   1 36  ? -5.734  40.986 67.458 1.000 25.44000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   O   1 
ATOM   30   N N   . PRO A   1 37  ? -6.036  42.070 65.515 1.000 23.84000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   N   1 
ATOM   31   C CA  . PRO A   1 37  ? -4.605  42.085 65.209 1.000 22.40000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   CA  1 
ATOM   32   C C   . PRO A   1 37  ? -3.853  42.978 66.178 1.000 21.74000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   C   1 
ATOM   33   O O   . PRO A   1 37  ? -4.448  43.872 66.803 1.000 24.72000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   O   1 
ATOM   34   C CB  . PRO A   1 37  ? -4.553  42.656 63.778 1.000 24.01000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   CB  1 
ATOM   35   C CG  . PRO A   1 37  ? -5.969  42.660 63.279 1.000 26.26000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   CG  1 
ATOM   36   C CD  . PRO A   1 37  ? -6.825  42.783 64.497 1.000 27.10000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A   CD  1 
ATOM   37   N N   . PRO A   1 38  ? -2.548  42.766 66.338 1.000 22.78000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   N   1 
ATOM   38   C CA  . PRO A   1 38  ? -1.727  43.743 67.062 1.000 19.11000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   CA  1 
ATOM   39   C C   . PRO A   1 38  ? -1.970  45.146 66.517 1.000 22.82000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   C   1 
ATOM   40   O O   . PRO A   1 38  ? -1.996  45.362 65.301 1.000 20.67000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   O   1 
ATOM   41   C CB  . PRO A   1 38  ? -0.294  43.261 66.800 1.000 21.45000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   CB  1 
ATOM   42   C CG  . PRO A   1 38  ? -0.434  41.791 66.526 1.000 21.82000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   CG  1 
ATOM   43   C CD  . PRO A   1 38  ? -1.768  41.612 65.859 1.000 26.59000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A   CD  1 
ATOM   44   N N   . ARG A   1 39  ? -2.141  46.112 67.421 1.000 20.15000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   N   1 
ATOM   45   C CA  . ARG A   1 39  ? -2.597  47.475 67.045 1.000 22.72000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CA  1 
ATOM   46   C C   . ARG A   1 39  ? -1.564  48.566 67.304 1.000 19.76000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   C   1 
ATOM   47   O O   . ARG A   1 39  ? -1.641  49.541 66.660 1.000 20.74000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   O   1 
ATOM   48   C CB  . ARG A   1 39  ? -3.921  47.804 67.752 1.000 22.56000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CB  1 
ATOM   49   C CG  . ARG A   1 39  ? -4.453  49.208 67.487 1.000 22.31000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CG  1 
ATOM   50   C CD  . ARG A   1 39  ? -4.832  49.446 66.032 1.000 22.96000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CD  1 
ATOM   51   N NE  . ARG A   1 39  ? -6.037  50.226 65.896 1.000 20.06000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NE  1 
ATOM   52   C CZ  . ARG A   1 39  ? -6.552  50.652 64.764 1.000 22.17000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   CZ  1 
ATOM   53   N NH1 . ARG A   1 39  ? -5.937  50.424 63.618 1.000 20.17000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NH1 1 
ATOM   54   N NH2 . ARG A   1 39  ? -7.684  51.325 64.771 1.000 19.11000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A   NH2 1 
ATOM   55   N N   . THR A   1 40  ? -0.652  48.388 68.246 1.000 22.25000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   N   1 
ATOM   56   C CA  . THR A   1 40  ? 0.365   49.425 68.524 1.000 20.46000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CA  1 
ATOM   57   C C   . THR A   1 40  ? 1.769   48.869 68.296 1.000 24.22000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   C   1 
ATOM   58   O O   . THR A   1 40  ? 1.895   47.688 68.136 1.000 21.32000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   O   1 
ATOM   59   C CB  . THR A   1 40  ? 0.254   49.915 69.970 1.000 31.10000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CB  1 
ATOM   60   O OG1 . THR A   1 40  ? 0.705   48.853 70.802 1.000 28.27000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   OG1 1 
ATOM   61   C CG2 . THR A   1 40  ? -1.161  50.253 70.362 1.000 22.69000 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CG2 1 
ATOM   62   N N   . ARG A   1 41  ? 2.769   49.729 68.260 1.000 22.10000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   N   1 
ATOM   63   C CA  . ARG A   1 41  ? 4.154   49.241 68.059 1.000 27.14000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CA  1 
ATOM   64   C C   . ARG A   1 41  ? 4.549   48.357 69.237 1.000 25.14000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   C   1 
ATOM   65   O O   . ARG A   1 41  ? 5.180   47.383 69.037 1.000 22.82000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   O   1 
ATOM   66   C CB  . ARG A   1 41  ? 5.126   50.411 67.938 1.000 29.03000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CB  1 
ATOM   67   C CG  . ARG A   1 41  ? 4.771   51.334 66.790 1.000 40.27000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CG  1 
ATOM   68   C CD  . ARG A   1 41  ? 5.327   52.731 66.849 1.000 38.19000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CD  1 
ATOM   69   N NE  . ARG A   1 41  ? 6.767   52.792 66.842 1.000 45.77000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NE  1 
ATOM   70   C CZ  . ARG A   1 41  ? 7.431   53.786 67.403 1.000 61.38000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   CZ  1 
ATOM   71   N NH1 . ARG A   1 41  ? 8.755   53.825 67.363 1.000 67.35000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NH1 1 
ATOM   72   N NH2 . ARG A   1 41  ? 6.756   54.755 67.995 1.000 58.93000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A   NH2 1 
ATOM   73   N N   . ASP A   1 42  ? 4.182   48.767 70.434 1.000 28.17000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   N   1 
ATOM   74   C CA  . ASP A   1 42  ? 4.531   47.958 71.596 1.000 27.15000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CA  1 
ATOM   75   C C   . ASP A   1 42  ? 3.903   46.575 71.499 1.000 24.93000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   C   1 
ATOM   76   O O   . ASP A   1 42  ? 4.528   45.576 71.875 1.000 23.86000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   O   1 
ATOM   77   C CB  . ASP A   1 42  ? 4.103   48.664 72.884 1.000 32.96000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CB  1 
ATOM   78   C CG  . ASP A   1 42  ? 5.055   49.786 73.282 1.000 39.01000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CG  1 
ATOM   79   O OD1 . ASP A   1 42  ? 6.136   49.908 72.666 1.000 38.49000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD1 1 
ATOM   80   O OD2 . ASP A   1 42  ? 4.727   50.543 74.223 1.000 46.26000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD2 1 
ATOM   81   N N   . GLN A   1 43  ? 2.679   46.490 70.969 1.000 22.76000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   N   1 
ATOM   82   C CA  . GLN A   1 43  ? 2.054   45.185 70.777 1.000 17.85000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CA  1 
ATOM   83   C C   . GLN A   1 43  ? 2.769   44.391 69.693 1.000 20.63000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   C   1 
ATOM   84   O O   . GLN A   1 43  ? 2.915   43.166 69.814 1.000 20.21000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   O   1 
ATOM   85   C CB  . GLN A   1 43  ? 0.571   45.344 70.448 1.000 21.04000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CB  1 
ATOM   86   C CG  . GLN A   1 43  ? -0.193  45.900 71.640 1.000 28.39000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CG  1 
ATOM   87   C CD  . GLN A   1 43  ? -1.624  46.265 71.328 1.000 33.39000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CD  1 
ATOM   88   O OE1 . GLN A   1 43  ? -2.217  45.773 70.367 1.000 25.39000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   OE1 1 
ATOM   89   N NE2 . GLN A   1 43  ? -2.194  47.137 72.154 1.000 31.48000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   NE2 1 
ATOM   90   N N   . LEU A   1 44  ? 3.205   45.070 68.622 1.000 20.90000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   91   C CA  . LEU A   1 44  ? 3.927   44.380 67.554 1.000 19.07000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   92   C C   . LEU A   1 44  ? 5.224   43.774 68.077 1.000 18.12000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   93   O O   . LEU A   1 44  ? 5.617   42.677 67.658 1.000 17.15000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   94   C CB  . LEU A   1 44  ? 4.213   45.341 66.399 1.000 19.35000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   95   C CG  . LEU A   1 44  ? 4.867   44.687 65.173 1.000 19.13000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   96   C CD1 . LEU A   1 44  ? 3.884   43.707 64.576 1.000 19.20000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   97   C CD2 . LEU A   1 44  ? 5.299   45.707 64.147 1.000 20.04000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   98   N N   . GLN A   1 45  ? 5.885   44.462 69.011 1.000 19.78000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   N   1 
ATOM   99   C CA  . GLN A   1 45  ? 7.116   43.949 69.612 1.000 18.55000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CA  1 
ATOM   100  C C   . GLN A   1 45  ? 6.899   42.677 70.415 1.000 19.82000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   C   1 
ATOM   101  O O   . GLN A   1 45  ? 7.882   42.025 70.785 1.000 22.93000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   O   1 
ATOM   102  C CB  . GLN A   1 45  ? 7.735   45.008 70.530 1.000 24.84000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CB  1 
ATOM   103  C CG  . GLN A   1 45  ? 8.333   46.181 69.805 1.000 24.33000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CG  1 
ATOM   104  C CD  . GLN A   1 45  ? 9.353   45.750 68.783 1.000 28.58000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   CD  1 
ATOM   105  O OE1 . GLN A   1 45  ? 9.131   45.856 67.576 1.000 28.71000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   OE1 1 
ATOM   106  N NE2 . GLN A   1 45  ? 10.485  45.251 69.262 1.000 29.36000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN A   NE2 1 
ATOM   107  N N   . THR A   1 46  ? 5.654   42.336 70.732 1.000 18.05000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   N   1 
ATOM   108  C CA  . THR A   1 46  ? 5.315   41.099 71.417 1.000 21.23000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   CA  1 
ATOM   109  C C   . THR A   1 46  ? 4.730   40.045 70.486 1.000 21.08000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   C   1 
ATOM   110  O O   . THR A   1 46  ? 4.374   38.962 70.957 1.000 22.40000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   O   1 
ATOM   111  C CB  . THR A   1 46  ? 4.316   41.364 72.551 1.000 24.43000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   CB  1 
ATOM   112  O OG1 . THR A   1 46  ? 3.036   41.721 72.005 1.000 25.40000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   OG1 1 
ATOM   113  C CG2 . THR A   1 46  ? 4.810   42.474 73.457 1.000 24.68000 ? ? ? ? ? ? 22  THR A   CG2 1 
ATOM   114  N N   . TYR A   1 47  ? 4.599   40.343 69.188 1.000 17.09000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   N   1 
ATOM   115  C CA  . TYR A   1 47  ? 3.940   39.451 68.236 1.000 17.39000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CA  1 
ATOM   116  C C   . TYR A   1 47  ? 5.003   38.569 67.595 1.000 13.28000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   C   1 
ATOM   117  O O   . TYR A   1 47  ? 5.728   39.000 66.687 1.000 14.27000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   O   1 
ATOM   118  C CB  . TYR A   1 47  ? 3.162   40.243 67.188 1.000 16.87000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CB  1 
ATOM   119  C CG  . TYR A   1 47  ? 2.312   39.373 66.288 1.000 15.10000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CG  1 
ATOM   120  C CD1 . TYR A   1 47  ? 1.311   38.558 66.820 1.000 17.01000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CD1 1 
ATOM   121  C CD2 . TYR A   1 47  ? 2.509   39.356 64.913 1.000 14.16000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CD2 1 
ATOM   122  C CE1 . TYR A   1 47  ? 0.540   37.755 66.002 1.000 17.39000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CE1 1 
ATOM   123  C CE2 . TYR A   1 47  ? 1.739   38.553 64.091 1.000 15.89000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CE2 1 
ATOM   124  C CZ  . TYR A   1 47  ? 0.755   37.760 64.638 1.000 21.02000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   CZ  1 
ATOM   125  O OH  . TYR A   1 47  ? -0.010  36.951 63.819 1.000 21.43000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A   OH  1 
ATOM   126  N N   . ILE A   1 48  ? 5.079   37.319 68.061 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   N   1 
ATOM   127  C CA  . ILE A   1 48  ? 6.194   36.446 67.666 1.000 13.18000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CA  1 
ATOM   128  C C   . ILE A   1 48  ? 6.266   36.185 66.166 1.000 12.86000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   C   1 
ATOM   129  O O   . ILE A   1 48  ? 7.384   36.148 65.628 1.000 13.71000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   O   1 
ATOM   130  C CB  . ILE A   1 48  ? 6.188   35.177 68.527 1.000 14.24000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CB  1 
ATOM   131  C CG1 . ILE A   1 48  ? 6.674   35.547 69.941 1.000 16.05000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG1 1 
ATOM   132  C CG2 . ILE A   1 48  ? 7.079   34.071 67.945 1.000 13.41000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG2 1 
ATOM   133  C CD1 . ILE A   1 48  ? 6.486   34.475 71.002 1.000 18.99000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CD1 1 
ATOM   134  N N   . PRO A   1 49  ? 5.163   36.013 65.413 1.000 11.67000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   N   1 
ATOM   135  C CA  . PRO A   1 49  ? 5.315   35.795 63.956 1.000 12.46000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   CA  1 
ATOM   136  C C   . PRO A   1 49  ? 5.989   36.952 63.218 1.000 14.71000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   C   1 
ATOM   137  O O   . PRO A   1 49  ? 6.801   36.717 62.307 1.000 15.73000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   O   1 
ATOM   138  C CB  . PRO A   1 49  ? 3.876   35.564 63.484 1.000 14.01000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   CB  1 
ATOM   139  C CG  . PRO A   1 49  ? 3.192   34.963 64.696 1.000 15.35000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   CG  1 
ATOM   140  C CD  . PRO A   1 49  ? 3.779   35.735 65.864 1.000 15.05000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A   CD  1 
ATOM   141  N N   . TYR A   1 50  ? 5.693   38.197 63.595 1.000 13.04000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   1 
ATOM   142  C CA  . TYR A   1 50  ? 6.435   39.323 63.036 1.000 11.67000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  1 
ATOM   143  C C   . TYR A   1 50  ? 7.916   39.200 63.369 1.000 12.20000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   1 
ATOM   144  O O   . TYR A   1 50  ? 8.786   39.370 62.497 1.000 13.32000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   1 
ATOM   145  C CB  . TYR A   1 50  ? 5.870   40.650 63.574 1.000 13.43000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  1 
ATOM   146  C CG  . TYR A   1 50  ? 6.857   41.801 63.487 1.000 12.48000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  1 
ATOM   147  C CD1 . TYR A   1 50  ? 7.188   42.356 62.255 1.000 14.29000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 1 
ATOM   148  C CD2 . TYR A   1 50  ? 7.478   42.291 64.617 1.000 12.10000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 1 
ATOM   149  C CE1 . TYR A   1 50  ? 8.114   43.375 62.154 1.000 13.60000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 1 
ATOM   150  C CE2 . TYR A   1 50  ? 8.417   43.312 64.536 1.000 12.88000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 1 
ATOM   151  C CZ  . TYR A   1 50  ? 8.716   43.851 63.292 1.000 15.12000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  1 
ATOM   152  O OH  . TYR A   1 50  ? 9.645   44.869 63.192 1.000 18.99000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  1 
ATOM   153  N N   . LEU A   1 51  ? 8.221   38.894 64.632 1.000 12.15000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   N   1 
ATOM   154  C CA  . LEU A   1 51  ? 9.619   38.853 65.057 1.000 11.54000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CA  1 
ATOM   155  C C   . LEU A   1 51  ? 10.386  37.751 64.338 1.000 13.02000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   C   1 
ATOM   156  O O   . LEU A   1 51  ? 11.504  37.983 63.857 1.000 13.17000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   O   1 
ATOM   157  C CB  . LEU A   1 51  ? 9.698   38.667 66.578 1.000 14.27000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CB  1 
ATOM   158  C CG  . LEU A   1 51  ? 9.135   39.844 67.393 1.000 13.70000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CG  1 
ATOM   159  C CD1 . LEU A   1 51  ? 8.957   39.461 68.851 1.000 14.01000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD1 1 
ATOM   160  C CD2 . LEU A   1 51  ? 10.043  41.071 67.286 1.000 13.62000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD2 1 
ATOM   161  N N   . PHE A   1 52  ? 9.816   36.528 64.252 1.000 11.70000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   N   1 
ATOM   162  C CA  . PHE A   1 52  ? 10.625  35.496 63.610 1.000 11.52000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CA  1 
ATOM   163  C C   . PHE A   1 52  ? 10.714  35.721 62.111 1.000 12.58000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   C   1 
ATOM   164  O O   . PHE A   1 52  ? 11.726  35.336 61.518 1.000 13.40000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   O   1 
ATOM   165  C CB  . PHE A   1 52  ? 10.216  34.034 63.984 1.000 12.39000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CB  1 
ATOM   166  C CG  . PHE A   1 52  ? 8.792   33.570 63.632 1.000 12.68000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CG  1 
ATOM   167  C CD1 . PHE A   1 52  ? 8.282   33.578 62.335 1.000 13.36000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CD1 1 
ATOM   168  C CD2 . PHE A   1 52  ? 8.034   32.964 64.640 1.000 13.29000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CD2 1 
ATOM   169  C CE1 . PHE A   1 52  ? 6.985   33.072 62.090 1.000 13.03000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CE1 1 
ATOM   170  C CE2 . PHE A   1 52  ? 6.760   32.447 64.408 1.000 11.69000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CE2 1 
ATOM   171  C CZ  . PHE A   1 52  ? 6.228   32.507 63.138 1.000 13.29000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CZ  1 
ATOM   172  N N   . ASN A   1 53  ? 9.760   36.432 61.504 1.000 12.78000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   N   1 
ATOM   173  C CA  . ASN A   1 53  ? 9.897   36.741 60.083 1.000 13.73000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   CA  1 
ATOM   174  C C   . ASN A   1 53  ? 10.959  37.796 59.834 1.000 13.66000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   C   1 
ATOM   175  O O   . ASN A   1 53  ? 11.815  37.627 58.952 1.000 14.50000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   O   1 
ATOM   176  C CB  . ASN A   1 53  ? 8.557   37.185 59.516 1.000 13.71000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   CB  1 
ATOM   177  C CG  . ASN A   1 53  ? 7.934   36.126 58.685 1.000 20.52000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   CG  1 
ATOM   178  O OD1 . ASN A   1 53  ? 8.596   35.528 57.829 1.000 23.19000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   OD1 1 
ATOM   179  N ND2 . ASN A   1 53  ? 6.655   35.850 58.936 1.000 25.34000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A   ND2 1 
ATOM   180  N N   . ARG A   1 54  ? 10.906  38.908 60.576 1.000 12.42000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   N   1 
ATOM   181  C CA  . ARG A   1 54  ? 11.922  39.948 60.412 1.000 11.49000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CA  1 
ATOM   182  C C   . ARG A   1 54  ? 13.315  39.386 60.689 1.000 14.93000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   C   1 
ATOM   183  O O   . ARG A   1 54  ? 14.280  39.676 59.947 1.000 14.66000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   O   1 
ATOM   184  C CB  . ARG A   1 54  ? 11.593  41.112 61.343 1.000 14.52000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CB  1 
ATOM   185  C CG  . ARG A   1 54  ? 12.636  42.199 61.370 1.000 20.92000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CG  1 
ATOM   186  C CD  . ARG A   1 54  ? 12.074  43.488 60.910 1.000 17.06000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CD  1 
ATOM   187  N NE  . ARG A   1 54  ? 13.104  44.529 60.779 1.000 14.05000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   NE  1 
ATOM   188  C CZ  . ARG A   1 54  ? 13.031  45.729 61.355 1.000 15.00000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CZ  1 
ATOM   189  N NH1 . ARG A   1 54  ? 11.990  46.061 62.118 1.000 17.32000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   NH1 1 
ATOM   190  N NH2 . ARG A   1 54  ? 13.996  46.619 61.151 1.000 14.65000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   NH2 1 
ATOM   191  N N   A LEU A   1 55  ? 13.437  38.555 61.734 0.570 12.45000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   1 
ATOM   192  N N   B LEU A   1 55  ? 13.436  38.541 61.719 0.430 12.50000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   1 
ATOM   193  C CA  A LEU A   1 55  ? 14.725  37.951 62.073 0.570 13.69000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  1 
ATOM   194  C CA  B LEU A   1 55  ? 14.738  37.981 62.071 0.430 13.67000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  1 
ATOM   195  C C   A LEU A   1 55  ? 15.210  37.019 60.981 0.570 14.31000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   1 
ATOM   196  C C   B LEU A   1 55  ? 15.228  36.993 61.018 0.430 14.34000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   1 
ATOM   197  O O   A LEU A   1 55  ? 16.375  37.088 60.570 0.570 14.73000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   1 
ATOM   198  O O   B LEU A   1 55  ? 16.400  37.035 60.621 0.430 14.66000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   1 
ATOM   199  C CB  A LEU A   1 55  ? 14.619  37.171 63.381 0.570 14.64000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  1 
ATOM   200  C CB  B LEU A   1 55  ? 14.660  37.322 63.452 0.430 14.41000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  1 
ATOM   201  C CG  A LEU A   1 55  ? 14.836  37.954 64.649 0.570 12.06000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  1 
ATOM   202  C CG  B LEU A   1 55  ? 15.948  37.145 64.247 0.430 12.43000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  1 
ATOM   203  C CD1 A LEU A   1 55  ? 14.605  37.060 65.848 0.570 13.97000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 1 
ATOM   204  C CD1 B LEU A   1 55  ? 16.632  38.475 64.453 0.430 16.18000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 1 
ATOM   205  C CD2 A LEU A   1 55  ? 16.223  38.565 64.691 0.570 15.05000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 1 
ATOM   206  C CD2 B LEU A   1 55  ? 15.621  36.502 65.579 0.430 11.76000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 1 
ATOM   207  N N   . ALA A   1 56  ? 14.361  36.077 60.563 1.000 13.91000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   N   1 
ATOM   208  C CA  . ALA A   1 56  ? 14.784  35.114 59.558 1.000 13.49000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   CA  1 
ATOM   209  C C   . ALA A   1 56  ? 15.242  35.824 58.303 1.000 14.48000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   C   1 
ATOM   210  O O   . ALA A   1 56  ? 16.259  35.457 57.710 1.000 13.59000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   O   1 
ATOM   211  C CB  . ALA A   1 56  ? 13.649  34.149 59.238 1.000 15.87000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   CB  1 
ATOM   212  N N   . ASN A   1 57  ? 14.533  36.883 57.904 1.000 12.91000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   N   1 
ATOM   213  C CA  . ASN A   1 57  ? 14.909  37.560 56.672 1.000 12.07000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CA  1 
ATOM   214  C C   . ASN A   1 57  ? 16.309  38.147 56.781 1.000 12.66000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   C   1 
ATOM   215  O O   . ASN A   1 57  ? 17.146  37.947 55.886 1.000 12.98000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   O   1 
ATOM   216  C CB  . ASN A   1 57  ? 13.904  38.657 56.349 1.000 11.56000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CB  1 
ATOM   217  C CG  . ASN A   1 57  ? 14.258  39.411 55.098 1.000 11.32000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CG  1 
ATOM   218  O OD1 . ASN A   1 57  ? 14.257  38.853 53.994 1.000 17.08000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   OD1 1 
ATOM   219  N ND2 . ASN A   1 57  ? 14.591  40.669 55.262 1.000 13.21000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   ND2 1 
ATOM   220  N N   . ARG A   1 58  ? 16.578  38.901 57.859 1.000 12.01000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   N   1 
ATOM   221  C CA  . ARG A   1 58  ? 17.889  39.560 57.953 1.000 11.11000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   CA  1 
ATOM   222  C C   . ARG A   1 58  ? 19.000  38.541 58.172 1.000 13.88000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   C   1 
ATOM   223  O O   . ARG A   1 58  ? 20.074  38.640 57.560 1.000 14.10000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   O   1 
ATOM   224  C CB  . ARG A   1 58  ? 17.906  40.609 59.058 1.000 12.44000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   CB  1 
ATOM   225  C CG  . ARG A   1 58  ? 19.279  41.259 59.329 1.000 13.17000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   CG  1 
ATOM   226  C CD  . ARG A   1 58  ? 19.975  41.815 58.086 1.000 14.96000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   CD  1 
ATOM   227  N NE  . ARG A   1 58  ? 19.147  42.793 57.385 1.000 15.45000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   NE  1 
ATOM   228  C CZ  . ARG A   1 58  ? 19.352  43.176 56.132 1.000 16.44000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   CZ  1 
ATOM   229  N NH1 . ARG A   1 58  ? 20.372  42.679 55.447 1.000 19.63000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   NH1 1 
ATOM   230  N NH2 . ARG A   1 58  ? 18.536  44.059 55.568 1.000 19.18000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A   NH2 1 
ATOM   231  N N   . TRP A   1 59  ? 18.758  37.554 59.032 1.000 13.14000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   N   1 
ATOM   232  C CA  . TRP A   1 59  ? 19.753  36.520 59.264 1.000 11.51000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CA  1 
ATOM   233  C C   . TRP A   1 59  ? 20.102  35.814 57.964 1.000 14.47000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   C   1 
ATOM   234  O O   . TRP A   1 59  ? 21.278  35.607 57.645 1.000 12.42000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   O   1 
ATOM   235  C CB  . TRP A   1 59  ? 19.213  35.530 60.295 1.000 11.90000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CB  1 
ATOM   236  C CG  . TRP A   1 59  ? 20.098  34.363 60.524 1.000 12.46000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CG  1 
ATOM   237  C CD1 . TRP A   1 59  ? 20.011  33.139 59.939 1.000 13.86000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CD1 1 
ATOM   238  C CD2 . TRP A   1 59  ? 21.202  34.311 61.427 1.000 13.56000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CD2 1 
ATOM   239  N NE1 . TRP A   1 59  ? 21.005  32.316 60.425 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   NE1 1 
ATOM   240  C CE2 . TRP A   1 59  ? 21.747  33.017 61.342 1.000 14.74000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CE2 1 
ATOM   241  C CE3 . TRP A   1 59  ? 21.778  35.235 62.306 1.000 13.16000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CE3 1 
ATOM   242  C CZ2 . TRP A   1 59  ? 22.844  32.620 62.101 1.000 13.49000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CZ2 1 
ATOM   243  C CZ3 . TRP A   1 59  ? 22.890  34.839 63.048 1.000 14.50000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CZ3 1 
ATOM   244  C CH2 . TRP A   1 59  ? 23.398  33.544 62.942 1.000 14.67000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CH2 1 
ATOM   245  N N   . ASN A   1 60  ? 19.092  35.458 57.178 1.000 12.58000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   N   1 
ATOM   246  C CA  . ASN A   1 60  ? 19.359  34.722 55.951 1.000 11.14000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   CA  1 
ATOM   247  C C   . ASN A   1 60  ? 20.042  35.600 54.910 1.000 13.09000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   C   1 
ATOM   248  O O   . ASN A   1 60  ? 20.910  35.119 54.177 1.000 13.60000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   O   1 
ATOM   249  C CB  . ASN A   1 60  ? 18.062  34.147 55.399 1.000 11.38000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   CB  1 
ATOM   250  C CG  . ASN A   1 60  ? 17.548  32.995 56.224 1.000 15.62000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   CG  1 
ATOM   251  O OD1 . ASN A   1 60  ? 18.290  32.396 57.004 1.000 16.01000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   OD1 1 
ATOM   252  N ND2 . ASN A   1 60  ? 16.257  32.689 56.083 1.000 16.49000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN A   ND2 1 
ATOM   253  N N   . LEU A   1 61  ? 19.681  36.887 54.829 1.000 12.17000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   N   1 
ATOM   254  C CA  . LEU A   1 61  ? 20.381  37.768 53.889 1.000 13.20000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CA  1 
ATOM   255  C C   . LEU A   1 61  ? 21.862  37.864 54.232 1.000 12.98000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   C   1 
ATOM   256  O O   . LEU A   1 61  ? 22.735  37.726 53.350 1.000 14.19000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   O   1 
ATOM   257  C CB  . LEU A   1 61  ? 19.761  39.165 53.899 1.000 12.48000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CB  1 
ATOM   258  C CG  . LEU A   1 61  ? 18.426  39.311 53.190 1.000 14.91000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CG  1 
ATOM   259  C CD1 . LEU A   1 61  ? 17.836  40.667 53.580 1.000 15.66000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CD1 1 
ATOM   260  C CD2 . LEU A   1 61  ? 18.584  39.201 51.679 1.000 17.49000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CD2 1 
ATOM   261  N N   . ASP A   1 62  ? 22.161  38.157 55.505 1.000 12.52000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   N   1 
ATOM   262  C CA  . ASP A   1 62  ? 23.545  38.288 55.961 1.000 12.05000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   CA  1 
ATOM   263  C C   . ASP A   1 62  ? 24.311  37.001 55.717 1.000 13.05000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   C   1 
ATOM   264  O O   . ASP A   1 62  ? 25.466  37.025 55.249 1.000 14.39000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   O   1 
ATOM   265  C CB  . ASP A   1 62  ? 23.572  38.613 57.455 1.000 14.55000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   CB  1 
ATOM   266  C CG  . ASP A   1 62  ? 23.105  40.025 57.779 1.000 18.57000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   CG  1 
ATOM   267  O OD1 . ASP A   1 62  ? 22.908  40.844 56.856 1.000 19.02000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   OD1 1 
ATOM   268  O OD2 . ASP A   1 62  ? 22.940  40.311 58.984 1.000 20.64000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A   OD2 1 
ATOM   269  N N   . GLN A   1 63  ? 23.690  35.862 56.043 1.000 12.55000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   N   1 
ATOM   270  C CA  . GLN A   1 63  ? 24.355  34.578 55.879 1.000 12.30000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CA  1 
ATOM   271  C C   . GLN A   1 63  ? 24.615  34.274 54.415 1.000 15.82000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   C   1 
ATOM   272  O O   . GLN A   1 63  ? 25.682  33.769 54.065 1.000 14.69000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   O   1 
ATOM   273  C CB  . GLN A   1 63  ? 23.501  33.478 56.496 1.000 15.16000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CB  1 
ATOM   274  C CG  . GLN A   1 63  ? 24.198  32.133 56.531 1.000 17.26000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CG  1 
ATOM   275  C CD  . GLN A   1 63  ? 23.421  31.162 57.369 1.000 21.37000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CD  1 
ATOM   276  O OE1 . GLN A   1 63  ? 23.614  31.077 58.583 1.000 27.60000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   OE1 1 
ATOM   277  N NE2 . GLN A   1 63  ? 22.510  30.450 56.737 1.000 22.27000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   NE2 1 
ATOM   278  N N   . ASN A   1 64  ? 23.655  34.572 53.542 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   N   1 
ATOM   279  C CA  . ASN A   1 64  ? 23.838  34.314 52.124 1.000 11.36000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CA  1 
ATOM   280  C C   . ASN A   1 64  ? 24.947  35.186 51.549 1.000 14.95000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   C   1 
ATOM   281  O O   . ASN A   1 64  ? 25.711  34.743 50.673 1.000 16.54000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   O   1 
ATOM   282  C CB  . ASN A   1 64  ? 22.518  34.566 51.393 1.000 16.00000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CB  1 
ATOM   283  C CG  . ASN A   1 64  ? 22.208  33.510 50.374 1.000 18.49000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CG  1 
ATOM   284  O OD1 . ASN A   1 64  ? 22.628  32.353 50.495 1.000 19.03000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   OD1 1 
ATOM   285  N ND2 . ASN A   1 64  ? 21.472  33.899 49.338 1.000 18.51000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   ND2 1 
ATOM   286  N N   . ARG A   1 65  ? 25.054  36.428 52.029 1.000 14.93000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   N   1 
ATOM   287  C CA  . ARG A   1 65  ? 26.161  37.278 51.606 1.000 14.06000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CA  1 
ATOM   288  C C   . ARG A   1 65  ? 27.488  36.652 52.006 1.000 18.07000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   C   1 
ATOM   289  O O   . ARG A   1 65  ? 28.413  36.545 51.182 1.000 18.01000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   O   1 
ATOM   290  C CB  . ARG A   1 65  ? 26.012  38.674 52.204 1.000 13.91000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CB  1 
ATOM   291  C CG  . ARG A   1 65  ? 27.156  39.606 51.806 1.000 15.38000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CG  1 
ATOM   292  C CD  . ARG A   1 65  ? 26.996  41.033 52.321 1.000 25.34000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CD  1 
ATOM   293  N NE  . ARG A   1 65  ? 28.031  41.897 51.738 1.000 32.22000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NE  1 
ATOM   294  C CZ  . ARG A   1 65  ? 28.083  43.223 51.847 1.000 31.38000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CZ  1 
ATOM   295  N NH1 . ARG A   1 65  ? 27.148  43.881 52.526 1.000 31.11000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH1 1 
ATOM   296  N NH2 . ARG A   1 65  ? 29.087  43.894 51.274 1.000 21.80000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH2 1 
ATOM   297  N N   . ASP A   1 66  ? 27.592  36.209 53.267 1.000 14.03000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   N   1 
ATOM   298  C CA  . ASP A   1 66  ? 28.861  35.627 53.725 1.000 14.58000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CA  1 
ATOM   299  C C   . ASP A   1 66  ? 29.177  34.332 52.979 1.000 20.36000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   C   1 
ATOM   300  O O   . ASP A   1 66  ? 30.344  34.054 52.654 1.000 19.41000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   O   1 
ATOM   301  C CB  . ASP A   1 66  ? 28.816  35.379 55.234 1.000 17.18000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CB  1 
ATOM   302  C CG  . ASP A   1 66  ? 28.701  36.659 56.036 1.000 21.01000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CG  1 
ATOM   303  O OD1 . ASP A   1 66  ? 28.928  37.747 55.460 1.000 25.13000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD1 1 
ATOM   304  O OD2 . ASP A   1 66  ? 28.355  36.583 57.237 1.000 23.69000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD2 1 
ATOM   305  N N   . LEU A   1 67  ? 28.152  33.534 52.676 1.000 15.05000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   N   1 
ATOM   306  C CA  . LEU A   1 67  ? 28.356  32.265 51.991 1.000 16.62000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CA  1 
ATOM   307  C C   . LEU A   1 67  ? 28.710  32.455 50.528 1.000 20.36000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   C   1 
ATOM   308  O O   . LEU A   1 67  ? 29.306  31.551 49.928 1.000 19.96000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   O   1 
ATOM   309  C CB  . LEU A   1 67  ? 27.101  31.393 52.113 1.000 17.86000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CB  1 
ATOM   310  C CG  . LEU A   1 67  ? 26.758  30.915 53.518 1.000 16.63000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CG  1 
ATOM   311  C CD1 . LEU A   1 67  ? 25.348  30.334 53.542 1.000 17.57000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD1 1 
ATOM   312  C CD2 . LEU A   1 67  ? 27.783  29.895 54.010 1.000 16.25000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD2 1 
ATOM   313  N N   . SER A   1 68  ? 28.339  33.596 49.935 1.000 17.96000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   N   1 
ATOM   314  C CA  A SER A   1 68  ? 28.663  33.843 48.532 0.740 15.18000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CA  1 
ATOM   315  C CA  B SER A   1 68  ? 28.660  33.811 48.530 0.260 15.30000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CA  1 
ATOM   316  C C   . SER A   1 68  ? 30.161  33.803 48.288 1.000 18.08000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   C   1 
ATOM   317  O O   . SER A   1 68  ? 30.594  33.459 47.185 1.000 17.61000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   O   1 
ATOM   318  C CB  A SER A   1 68  ? 28.099  35.196 48.079 0.740 18.57000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CB  1 
ATOM   319  C CB  B SER A   1 68  ? 28.056  35.122 48.031 0.260 18.58000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CB  1 
ATOM   320  O OG  A SER A   1 68  ? 28.851  36.282 48.601 0.740 19.52000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   OG  1 
ATOM   321  O OG  B SER A   1 68  ? 27.875  35.067 46.626 0.260 19.10000 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   OG  1 
ATOM   322  N N   . ASP A   1 69  ? 30.961  34.169 49.297 1.000 14.50000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   N   1 
ATOM   323  C CA  . ASP A   1 69  ? 32.412  34.078 49.135 1.000 20.55000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   CA  1 
ATOM   324  C C   . ASP A   1 69  ? 32.850  32.653 48.842 1.000 26.99000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   C   1 
ATOM   325  O O   . ASP A   1 69  ? 33.844  32.439 48.132 1.000 22.67000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   O   1 
ATOM   326  C CB  . ASP A   1 69  ? 33.138  34.582 50.382 1.000 24.89000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   CB  1 
ATOM   327  C CG  . ASP A   1 69  ? 33.054  36.082 50.545 1.000 33.65000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   CG  1 
ATOM   328  O OD1 . ASP A   1 69  ? 32.762  36.785 49.553 1.000 37.33000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   OD1 1 
ATOM   329  O OD2 . ASP A   1 69  ? 33.304  36.557 51.670 1.000 44.41000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   OD2 1 
ATOM   330  N N   . HIS A   1 70  ? 32.130  31.669 49.381 1.000 20.70000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   N   1 
ATOM   331  C CA  . HIS A   1 70  ? 32.444  30.264 49.167 1.000 18.71000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   CA  1 
ATOM   332  C C   . HIS A   1 70  ? 31.685  29.663 47.995 1.000 21.42000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   C   1 
ATOM   333  O O   . HIS A   1 70  ? 31.761  28.449 47.788 1.000 28.44000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   O   1 
ATOM   334  C CB  . HIS A   1 70  ? 32.146  29.457 50.430 1.000 22.98000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   CB  1 
ATOM   335  C CG  . HIS A   1 70  ? 32.857  29.961 51.644 1.000 22.94000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   CG  1 
ATOM   336  N ND1 . HIS A   1 70  ? 34.163  29.623 51.931 1.000 27.07000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   ND1 1 
ATOM   337  C CD2 . HIS A   1 70  ? 32.455  30.785 52.640 1.000 24.93000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   CD2 1 
ATOM   338  C CE1 . HIS A   1 70  ? 34.532  30.216 53.052 1.000 27.32000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   CE1 1 
ATOM   339  N NE2 . HIS A   1 70  ? 33.514  30.927 53.504 1.000 30.66000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A   NE2 1 
ATOM   340  N N   . GLY A   1 71  ? 30.951  30.472 47.230 1.000 17.39000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   N   1 
ATOM   341  C CA  . GLY A   1 71  ? 30.234  29.958 46.083 1.000 20.25000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   CA  1 
ATOM   342  C C   . GLY A   1 71  ? 29.042  29.084 46.404 1.000 21.63000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   C   1 
ATOM   343  O O   . GLY A   1 71  ? 28.585  28.337 45.534 1.000 27.57000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   O   1 
ATOM   344  N N   . ILE A   1 72  ? 28.515  29.155 47.623 1.000 19.97000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   N   1 
ATOM   345  C CA  . ILE A   1 72  ? 27.329  28.398 48.004 1.000 21.33000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CA  1 
ATOM   346  C C   . ILE A   1 72  ? 26.305  29.358 48.596 1.000 20.88000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   C   1 
ATOM   347  O O   . ILE A   1 72  ? 26.561  30.548 48.760 1.000 21.59000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   O   1 
ATOM   348  C CB  . ILE A   1 72  ? 27.641  27.254 48.990 1.000 18.26000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CB  1 
ATOM   349  C CG1 . ILE A   1 72  ? 28.039  27.799 50.361 1.000 20.75000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG1 1 
ATOM   350  C CG2 . ILE A   1 72  ? 28.728  26.327 48.412 1.000 18.72000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG2 1 
ATOM   351  C CD1 . ILE A   1 72  ? 28.024  26.751 51.470 1.000 20.93000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CD1 1 
ATOM   352  N N   . ASN A   1 73  ? 25.127  28.821 48.915 1.000 19.74000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   N   1 
ATOM   353  C CA  . ASN A   1 73  ? 24.058  29.643 49.465 1.000 19.64000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CA  1 
ATOM   354  C C   . ASN A   1 73  ? 23.484  29.031 50.736 1.000 16.46000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   C   1 
ATOM   355  O O   . ASN A   1 73  ? 23.981  28.009 51.220 1.000 17.01000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   O   1 
ATOM   356  C CB  . ASN A   1 73  ? 22.955  29.848 48.422 1.000 19.10000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CB  1 
ATOM   357  C CG  . ASN A   1 73  ? 22.342  28.535 47.946 1.000 23.23000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CG  1 
ATOM   358  O OD1 . ASN A   1 73  ? 22.517  27.481 48.568 1.000 21.09000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   OD1 1 
ATOM   359  N ND2 . ASN A   1 73  ? 21.635  28.591 46.827 1.000 27.57000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   ND2 1 
ATOM   360  N N   . ASN A   1 74  ? 22.400  29.625 51.245 1.000 16.11000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   N   1 
ATOM   361  C CA  . ASN A   1 74  ? 21.808  29.165 52.496 1.000 16.28000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  1 
ATOM   362  C C   . ASN A   1 74  ? 21.364  27.711 52.412 1.000 16.81000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   C   1 
ATOM   363  O O   . ASN A   1 74  ? 21.554  26.954 53.367 1.000 16.01000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   O   1 
ATOM   364  C CB  . ASN A   1 74  ? 20.612  30.045 52.864 1.000 16.37000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  1 
ATOM   365  C CG  . ASN A   1 74  ? 21.031  31.370 53.464 1.000 18.83000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  1 
ATOM   366  O OD1 . ASN A   1 74  ? 22.000  31.451 54.232 1.000 25.37000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 1 
ATOM   367  N ND2 . ASN A   1 74  ? 20.305  32.417 53.123 1.000 21.18000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 1 
ATOM   368  N N   . VAL A   1 75  ? 20.744  27.311 51.301 1.000 18.73000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   N   1 
ATOM   369  C CA  . VAL A   1 75  ? 20.218  25.950 51.216 1.000 18.27000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CA  1 
ATOM   370  C C   . VAL A   1 75  ? 21.359  24.945 51.254 1.000 16.56000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   C   1 
ATOM   371  O O   . VAL A   1 75  ? 21.290  23.928 51.962 1.000 16.66000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   O   1 
ATOM   372  C CB  . VAL A   1 75  ? 19.346  25.787 49.956 1.000 21.05000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CB  1 
ATOM   373  C CG1 . VAL A   1 75  ? 19.015  24.305 49.720 1.000 26.65000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG1 1 
ATOM   374  C CG2 . VAL A   1 75  ? 18.075  26.610 50.101 1.000 29.19000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG2 1 
ATOM   375  N N   . VAL A   1 76  ? 22.460  25.252 50.559 1.000 15.32000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   N   1 
ATOM   376  C CA  . VAL A   1 76  ? 23.606  24.350 50.563 1.000 17.70000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CA  1 
ATOM   377  C C   . VAL A   1 76  ? 24.215  24.268 51.955 1.000 15.41000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   C   1 
ATOM   378  O O   . VAL A   1 76  ? 24.551  23.179 52.441 1.000 15.50000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   O   1 
ATOM   379  C CB  . VAL A   1 76  ? 24.651  24.796 49.525 1.000 19.50000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CB  1 
ATOM   380  C CG1 . VAL A   1 76  ? 25.929  24.010 49.712 1.000 20.72000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CG1 1 
ATOM   381  C CG2 . VAL A   1 76  ? 24.104  24.606 48.125 1.000 24.85000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CG2 1 
ATOM   382  N N   . PHE A   1 77  ? 24.386  25.422 52.610 1.000 13.85000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   N   1 
ATOM   383  C CA  . PHE A   1 77  ? 24.934  25.430 53.960 1.000 14.80000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CA  1 
ATOM   384  C C   . PHE A   1 77  ? 24.050  24.655 54.926 1.000 16.86000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   C   1 
ATOM   385  O O   . PHE A   1 77  ? 24.541  23.874 55.747 1.000 16.90000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   O   1 
ATOM   386  C CB  . PHE A   1 77  ? 25.125  26.868 54.444 1.000 15.15000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CB  1 
ATOM   387  C CG  . PHE A   1 77  ? 25.270  26.972 55.925 1.000 17.72000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CG  1 
ATOM   388  C CD1 . PHE A   1 77  ? 26.423  26.544 56.554 1.000 25.99000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD1 1 
ATOM   389  C CD2 . PHE A   1 77  ? 24.240  27.478 56.698 1.000 21.77000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD2 1 
ATOM   390  C CE1 . PHE A   1 77  ? 26.553  26.632 57.936 1.000 31.30000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE1 1 
ATOM   391  C CE2 . PHE A   1 77  ? 24.363  27.568 58.076 1.000 30.48000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE2 1 
ATOM   392  C CZ  . PHE A   1 77  ? 25.522  27.148 58.696 1.000 33.27000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CZ  1 
ATOM   393  N N   . ARG A   1 78  ? 22.733  24.879 54.865 1.000 14.41000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N   1 
ATOM   394  C CA  . ARG A   1 78  ? 21.865  24.178 55.796 1.000 14.08000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA  1 
ATOM   395  C C   . ARG A   1 78  ? 21.886  22.677 55.543 1.000 15.43000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C   1 
ATOM   396  O O   . ARG A   1 78  ? 21.790  21.890 56.496 1.000 15.46000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O   1 
ATOM   397  C CB  . ARG A   1 78  ? 20.435  24.718 55.702 1.000 15.02000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB  1 
ATOM   398  C CG  . ARG A   1 78  ? 20.307  26.162 56.159 1.000 17.49000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG  1 
ATOM   399  C CD  . ARG A   1 78  ? 18.890  26.530 56.552 1.000 24.24000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD  1 
ATOM   400  N NE  . ARG A   1 78  ? 17.991  26.512 55.415 1.000 24.89000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE  1 
ATOM   401  C CZ  . ARG A   1 78  ? 17.591  27.595 54.754 1.000 25.88000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ  1 
ATOM   402  N NH1 . ARG A   1 78  ? 18.018  28.799 55.111 1.000 21.88000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1 1 
ATOM   403  N NH2 . ARG A   1 78  ? 16.769  27.464 53.731 1.000 29.43000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2 1 
ATOM   404  N N   . THR A   1 79  ? 22.048  22.276 54.274 1.000 13.96000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   N   1 
ATOM   405  C CA  . THR A   1 79  ? 22.163  20.859 53.935 1.000 12.64000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CA  1 
ATOM   406  C C   . THR A   1 79  ? 23.443  20.265 54.513 1.000 15.90000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   C   1 
ATOM   407  O O   . THR A   1 79  ? 23.417  19.176 55.106 1.000 17.38000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   O   1 
ATOM   408  C CB  . THR A   1 79  ? 22.101  20.686 52.414 1.000 14.53000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CB  1 
ATOM   409  O OG1 . THR A   1 79  ? 20.828  21.135 51.923 1.000 16.20000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   OG1 1 
ATOM   410  C CG2 . THR A   1 79  ? 22.279  19.235 52.030 1.000 16.17000 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CG2 1 
ATOM   411  N N   . LEU A   1 80  ? 24.562  20.977 54.370 1.000 15.96000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   N   1 
ATOM   412  C CA  . LEU A   1 80  ? 25.804  20.519 54.991 1.000 16.04000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CA  1 
ATOM   413  C C   . LEU A   1 80  ? 25.619  20.356 56.484 1.000 16.67000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   C   1 
ATOM   414  O O   . LEU A   1 80  ? 26.077  19.373 57.073 1.000 19.51000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   O   1 
ATOM   415  C CB  . LEU A   1 80  ? 26.945  21.508 54.739 1.000 18.53000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CB  1 
ATOM   416  C CG  . LEU A   1 80  ? 27.447  21.717 53.315 1.000 18.49000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CG  1 
ATOM   417  C CD1 . LEU A   1 80  ? 28.500  22.843 53.304 1.000 21.62000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CD1 1 
ATOM   418  C CD2 . LEU A   1 80  ? 28.000  20.431 52.740 1.000 21.97000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CD2 1 
ATOM   419  N N   . SER A   1 81  ? 24.938  21.319 57.113 1.000 15.48000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   N   1 
ATOM   420  C CA  A SER A   1 81  ? 24.781  21.300 58.562 0.620 15.59000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   CA  1 
ATOM   421  C CA  B SER A   1 81  ? 24.791  21.291 58.562 0.380 15.64000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   CA  1 
ATOM   422  C C   . SER A   1 81  ? 23.964  20.093 59.009 1.000 18.37000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   C   1 
ATOM   423  O O   . SER A   1 81  ? 24.361  19.355 59.926 1.000 21.30000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   O   1 
ATOM   424  C CB  A SER A   1 81  ? 24.129  22.600 59.034 0.620 17.66000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   CB  1 
ATOM   425  C CB  B SER A   1 81  ? 24.163  22.592 59.052 0.380 17.65000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   CB  1 
ATOM   426  O OG  A SER A   1 81  ? 24.903  23.736 58.679 0.620 19.75000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   OG  1 
ATOM   427  O OG  B SER A   1 81  ? 24.253  22.679 60.462 0.380 18.91000 ? ? ? ? ? ? 57  SER A   OG  1 
ATOM   428  N N   . VAL A   1 82  ? 22.814  19.864 58.367 1.000 15.34000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   N   1 
ATOM   429  C CA  . VAL A   1 82  ? 21.999  18.759 58.854 1.000 15.76000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CA  1 
ATOM   430  C C   . VAL A   1 82  ? 22.606  17.400 58.479 1.000 17.09000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   C   1 
ATOM   431  O O   . VAL A   1 82  ? 22.412  16.425 59.212 1.000 18.74000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   O   1 
ATOM   432  C CB  . VAL A   1 82  ? 20.530  18.881 58.393 1.000 17.23000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CB  1 
ATOM   433  C CG1 . VAL A   1 82  ? 19.969  20.194 58.873 1.000 21.07000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG1 1 
ATOM   434  C CG2 . VAL A   1 82  ? 20.376  18.760 56.879 1.000 20.37000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG2 1 
ATOM   435  N N   . LEU A   1 83  ? 23.341  17.294 57.362 1.000 15.22000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   1 
ATOM   436  C CA  . LEU A   1 83  ? 24.044  16.038 57.092 1.000 17.16000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  1 
ATOM   437  C C   . LEU A   1 83  ? 25.188  15.834 58.074 1.000 21.13000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   1 
ATOM   438  O O   . LEU A   1 83  ? 25.540  14.694 58.387 1.000 22.13000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   1 
ATOM   439  C CB  . LEU A   1 83  ? 24.563  15.997 55.657 1.000 18.48000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  1 
ATOM   440  C CG  . LEU A   1 83  ? 23.493  15.864 54.562 1.000 17.69000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  1 
ATOM   441  C CD1 . LEU A   1 83  ? 24.089  16.016 53.170 1.000 19.61000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 1 
ATOM   442  C CD2 . LEU A   1 83  ? 22.706  14.540 54.676 1.000 19.49000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 1 
ATOM   443  N N   . PHE A   1 84  ? 25.782  16.919 58.571 1.000 18.59000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   N   1 
ATOM   444  C CA  . PHE A   1 84  ? 26.812  16.785 59.596 1.000 22.45000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CA  1 
ATOM   445  C C   . PHE A   1 84  ? 26.219  16.196 60.865 1.000 25.25000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   C   1 
ATOM   446  O O   . PHE A   1 84  ? 26.857  15.377 61.542 1.000 24.23000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   O   1 
ATOM   447  C CB  . PHE A   1 84  ? 27.432  18.156 59.870 1.000 22.19000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CB  1 
ATOM   448  C CG  . PHE A   1 84  ? 28.636  18.135 60.784 1.000 25.12000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CG  1 
ATOM   449  C CD1 . PHE A   1 84  ? 29.806  17.506 60.405 1.000 26.08000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CD1 1 
ATOM   450  C CD2 . PHE A   1 84  ? 28.596  18.791 62.004 1.000 33.34000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CD2 1 
ATOM   451  C CE1 . PHE A   1 84  ? 30.915  17.507 61.244 1.000 33.37000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CE1 1 
ATOM   452  C CE2 . PHE A   1 84  ? 29.700  18.799 62.843 1.000 38.67000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CE2 1 
ATOM   453  C CZ  . PHE A   1 84  ? 30.856  18.158 62.461 1.000 35.20000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CZ  1 
ATOM   454  N N   . ILE A   1 85  ? 24.985  16.594 61.188 1.000 19.99000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   N   1 
ATOM   455  C CA  . ILE A   1 85  ? 24.337  16.123 62.413 1.000 20.56000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CA  1 
ATOM   456  C C   . ILE A   1 85  ? 23.807  14.702 62.249 1.000 19.70000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   C   1 
ATOM   457  O O   . ILE A   1 85  ? 23.999  13.848 63.120 1.000 21.94000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   O   1 
ATOM   458  C CB  . ILE A   1 85  ? 23.211  17.086 62.827 1.000 22.67000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CB  1 
ATOM   459  C CG1 . ILE A   1 85  ? 23.790  18.425 63.290 1.000 23.70000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CG1 1 
ATOM   460  C CG2 . ILE A   1 85  ? 22.338  16.461 63.909 1.000 20.27000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CG2 1 
ATOM   461  C CD1 . ILE A   1 85  ? 22.753  19.508 63.331 1.000 22.35000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CD1 1 
ATOM   462  N N   . TYR A   1 86  ? 23.120  14.443 61.144 1.000 19.73000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   N   1 
ATOM   463  C CA  . TYR A   1 86  ? 22.387  13.168 60.956 1.000 20.75000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CA  1 
ATOM   464  C C   . TYR A   1 86  ? 23.193  12.099 60.222 1.000 25.94000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   C   1 
ATOM   465  O O   . TYR A   1 86  ? 22.695  10.983 60.216 1.000 25.13000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   O   1 
ATOM   466  C CB  . TYR A   1 86  ? 21.069  13.416 60.217 1.000 19.95000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CB  1 
ATOM   467  C CG  . TYR A   1 86  ? 19.990  14.043 61.054 1.000 22.73000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CG  1 
ATOM   468  C CD1 . TYR A   1 86  ? 19.101  13.267 61.769 1.000 29.30000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CD1 1 
ATOM   469  C CD2 . TYR A   1 86  ? 19.885  15.406 61.157 1.000 23.03000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CD2 1 
ATOM   470  C CE1 . TYR A   1 86  ? 18.126  13.838 62.564 1.000 31.50000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CE1 1 
ATOM   471  C CE2 . TYR A   1 86  ? 18.922  15.994 61.944 1.000 27.45000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CE2 1 
ATOM   472  C CZ  . TYR A   1 86  ? 18.040  15.209 62.646 1.000 35.03000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   CZ  1 
ATOM   473  O OH  . TYR A   1 86  ? 17.092  15.817 63.403 1.000 35.78000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A   OH  1 
ATOM   474  N N   . LYS A   1 87  ? 24.306  12.483 59.598 1.000 19.63000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   N   1 
ATOM   475  C CA  . LYS A   1 87  ? 25.238  11.634 58.801 1.000 23.42000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CA  1 
ATOM   476  C C   . LYS A   1 87  ? 24.660  11.286 57.424 1.000 24.55000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   C   1 
ATOM   477  O O   . LYS A   1 87  ? 25.281  11.596 56.453 1.000 23.79000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   O   1 
ATOM   478  C CB  . LYS A   1 87  ? 25.743  10.418 59.577 1.000 28.04000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CB  1 
ATOM   479  C CG  . LYS A   1 87  ? 26.804  9.629  58.850 1.000 28.78000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CG  1 
ATOM   480  C CD  . LYS A   1 87  ? 28.125  10.321 58.828 1.000 38.41000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CD  1 
ATOM   481  C CE  . LYS A   1 87  ? 29.137  9.463  58.094 1.000 40.42000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CE  1 
ATOM   482  N NZ  . LYS A   1 87  ? 30.445  10.121 57.974 1.000 43.56000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   NZ  1 
ATOM   483  N N   . THR A   1 88  ? 23.535  10.593 57.389 1.000 20.45000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   N   1 
ATOM   484  C CA  . THR A   1 88  ? 22.853  10.299 56.120 1.000 21.07000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   CA  1 
ATOM   485  C C   . THR A   1 88  ? 21.389  10.714 56.245 1.000 20.15000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   C   1 
ATOM   486  O O   . THR A   1 88  ? 20.840  10.612 57.292 1.000 24.72000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   O   1 
ATOM   487  C CB  . THR A   1 88  ? 22.922  8.813  55.744 1.000 29.35000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   CB  1 
ATOM   488  O OG1 . THR A   1 88  ? 22.344  8.093  56.825 1.000 28.68000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   OG1 1 
ATOM   489  C CG2 . THR A   1 88  ? 24.328  8.329  55.484 1.000 27.26000 ? ? ? ? ? ? 64  THR A   CG2 1 
ATOM   490  N N   . LEU A   1 89  ? 20.861  11.214 55.154 1.000 19.06000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   N   1 
ATOM   491  C CA  . LEU A   1 89  ? 19.457  11.609 55.071 1.000 20.44000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   CA  1 
ATOM   492  C C   . LEU A   1 89  ? 18.940  11.311 53.676 1.000 22.80000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   C   1 
ATOM   493  O O   . LEU A   1 89  ? 19.696  11.359 52.710 1.000 21.36000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   O   1 
ATOM   494  C CB  . LEU A   1 89  ? 19.260  13.104 55.350 1.000 20.53000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   CB  1 
ATOM   495  C CG  . LEU A   1 89  ? 19.524  13.594 56.766 1.000 18.75000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   CG  1 
ATOM   496  C CD1 . LEU A   1 89  ? 19.597  15.116 56.782 1.000 20.00000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   CD1 1 
ATOM   497  C CD2 . LEU A   1 89  ? 18.445  13.089 57.693 1.000 18.88000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A   CD2 1 
ATOM   498  N N   . THR A   1 90  ? 17.641  11.029 53.564 1.000 21.44000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N   1 
ATOM   499  C CA  . THR A   1 90  ? 17.048  11.039 52.237 1.000 19.22000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA  1 
ATOM   500  C C   . THR A   1 90  ? 16.886  12.479 51.742 1.000 16.80000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C   1 
ATOM   501  O O   . THR A   1 90  ? 16.893  13.443 52.518 1.000 19.88000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O   1 
ATOM   502  C CB  . THR A   1 90  ? 15.686  10.341 52.229 1.000 21.40000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB  1 
ATOM   503  O OG1 . THR A   1 90  ? 14.741  11.152 52.934 1.000 22.55000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1 1 
ATOM   504  C CG2 . THR A   1 90  ? 15.772  8.978  52.884 1.000 23.10000 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2 1 
ATOM   505  N N   . VAL A   1 91  ? 16.752  12.620 50.425 1.000 19.71000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N   1 
ATOM   506  C CA  . VAL A   1 91  ? 16.536  13.941 49.847 1.000 17.87000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA  1 
ATOM   507  C C   . VAL A   1 91  ? 15.285  14.591 50.445 1.000 18.04000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C   1 
ATOM   508  O O   . VAL A   1 91  ? 15.283  15.786 50.752 1.000 19.83000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O   1 
ATOM   509  C CB  . VAL A   1 91  ? 16.462  13.846 48.311 1.000 19.17000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB  1 
ATOM   510  C CG1 . VAL A   1 91  ? 15.936  15.144 47.705 1.000 24.46000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1 1 
ATOM   511  C CG2 . VAL A   1 91  ? 17.837  13.480 47.723 1.000 24.57000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2 1 
ATOM   512  N N   . ASN A   1 92  ? 14.214  13.810 50.655 1.000 20.27000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   N   1 
ATOM   513  C CA  . ASN A   1 92  ? 13.004  14.370 51.267 1.000 22.23000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CA  1 
ATOM   514  C C   . ASN A   1 92  ? 13.276  14.904 52.672 1.000 18.73000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   C   1 
ATOM   515  O O   . ASN A   1 92  ? 12.779  15.982 53.053 1.000 19.95000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   O   1 
ATOM   516  C CB  . ASN A   1 92  ? 11.900  13.311 51.327 1.000 18.70000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CB  1 
ATOM   517  C CG  . ASN A   1 92  ? 11.358  12.952 49.964 1.000 25.76000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   CG  1 
ATOM   518  O OD1 . ASN A   1 92  ? 11.503  13.703 49.007 1.000 31.74000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   OD1 1 
ATOM   519  N ND2 . ASN A   1 92  ? 10.722  11.793 49.873 1.000 27.24000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A   ND2 1 
ATOM   520  N N   . GLU A   1 93  ? 14.058  14.157 53.460 1.000 18.88000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   N   1 
ATOM   521  C CA  . GLU A   1 93  ? 14.416  14.616 54.799 1.000 18.14000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CA  1 
ATOM   522  C C   . GLU A   1 93  ? 15.302  15.857 54.749 1.000 16.93000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   C   1 
ATOM   523  O O   . GLU A   1 93  ? 15.156  16.750 55.587 1.000 19.61000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   O   1 
ATOM   524  C CB  . GLU A   1 93  ? 15.112  13.499 55.582 1.000 17.76000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CB  1 
ATOM   525  C CG  . GLU A   1 93  ? 14.191  12.334 55.933 1.000 20.83000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CG  1 
ATOM   526  C CD  . GLU A   1 93  ? 14.940  11.111 56.429 1.000 28.10000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CD  1 
ATOM   527  O OE1 . GLU A   1 93  ? 16.118  10.915 56.047 1.000 22.41000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE1 1 
ATOM   528  O OE2 . GLU A   1 93  ? 14.344  10.328 57.196 1.000 29.42000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE2 1 
ATOM   529  N N   . VAL A   1 94  ? 16.241  15.925 53.789 1.000 17.21000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   N   1 
ATOM   530  C CA  . VAL A   1 94  ? 17.031  17.146 53.598 1.000 16.24000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   CA  1 
ATOM   531  C C   . VAL A   1 94  ? 16.110  18.332 53.338 1.000 16.62000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   C   1 
ATOM   532  O O   . VAL A   1 94  ? 16.268  19.410 53.917 1.000 16.71000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   O   1 
ATOM   533  C CB  . VAL A   1 94  ? 18.037  16.962 52.443 1.000 18.48000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   CB  1 
ATOM   534  C CG1 . VAL A   1 94  ? 18.595  18.320 51.972 1.000 15.12000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   CG1 1 
ATOM   535  C CG2 . VAL A   1 94  ? 19.171  16.017 52.839 1.000 19.13000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A   CG2 1 
ATOM   536  N N   . ALA A   1 95  ? 15.114  18.143 52.473 1.000 18.59000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   N   1 
ATOM   537  C CA  . ALA A   1 95  ? 14.202  19.239 52.167 1.000 18.63000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   CA  1 
ATOM   538  C C   . ALA A   1 95  ? 13.543  19.768 53.435 1.000 15.29000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   C   1 
ATOM   539  O O   . ALA A   1 95  ? 13.455  20.985 53.641 1.000 17.21000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   O   1 
ATOM   540  C CB  . ALA A   1 95  ? 13.141  18.779 51.167 1.000 18.89000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   CB  1 
ATOM   541  N N   . VAL A   1 96  ? 13.084  18.855 54.299 1.000 17.45000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   N   1 
ATOM   542  C CA  . VAL A   1 96  ? 12.432  19.290 55.541 1.000 15.89000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CA  1 
ATOM   543  C C   . VAL A   1 96  ? 13.433  19.956 56.489 1.000 16.77000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   C   1 
ATOM   544  O O   . VAL A   1 96  ? 13.200  21.067 56.983 1.000 16.34000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   O   1 
ATOM   545  C CB  . VAL A   1 96  ? 11.720  18.114 56.231 1.000 17.56000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CB  1 
ATOM   546  C CG1 . VAL A   1 96  ? 11.152  18.575 57.578 1.000 18.36000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CG1 1 
ATOM   547  C CG2 . VAL A   1 96  ? 10.617  17.536 55.341 1.000 20.25000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CG2 1 
ATOM   548  N N   . LEU A   1 97  ? 14.557  19.288 56.767 1.000 17.78000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   N   1 
ATOM   549  C CA  . LEU A   1 97  ? 15.449  19.755 57.826 1.000 17.02000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CA  1 
ATOM   550  C C   . LEU A   1 97  ? 16.283  20.955 57.400 1.000 17.70000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   C   1 
ATOM   551  O O   . LEU A   1 97  ? 16.646  21.782 58.245 1.000 18.58000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   O   1 
ATOM   552  C CB  . LEU A   1 97  ? 16.368  18.615 58.273 1.000 21.70000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CB  1 
ATOM   553  C CG  . LEU A   1 97  ? 15.669  17.460 59.001 1.000 25.40000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CG  1 
ATOM   554  C CD1 . LEU A   1 97  ? 16.580  16.254 59.097 1.000 24.85000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD1 1 
ATOM   555  C CD2 . LEU A   1 97  ? 15.187  17.882 60.380 1.000 27.02000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD2 1 
ATOM   556  N N   . ALA A   1 98  ? 16.600  21.065 56.113 1.000 17.24000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   N   1 
ATOM   557  C CA  . ALA A   1 98  ? 17.283  22.231 55.572 1.000 17.49000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   CA  1 
ATOM   558  C C   . ALA A   1 98  ? 16.305  23.298 55.097 1.000 16.39000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   C   1 
ATOM   559  O O   . ALA A   1 98  ? 16.725  24.293 54.503 1.000 19.18000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   O   1 
ATOM   560  C CB  . ALA A   1 98  ? 18.236  21.817 54.440 1.000 17.54000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   CB  1 
ATOM   561  N N   . VAL A   1 99  ? 15.012  23.104 55.368 1.000 15.93000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   N   1 
ATOM   562  C CA  . VAL A   1 99  ? 13.973  24.109 55.164 1.000 17.99000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   CA  1 
ATOM   563  C C   . VAL A   1 99  ? 14.009  24.647 53.739 1.000 18.79000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   C   1 
ATOM   564  O O   . VAL A   1 99  ? 14.222  25.842 53.512 1.000 19.01000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   O   1 
ATOM   565  C CB  . VAL A   1 99  ? 14.085  25.253 56.193 1.000 16.85000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   CB  1 
ATOM   566  C CG1 . VAL A   1 99  ? 12.806  26.091 56.193 1.000 17.30000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   CG1 1 
ATOM   567  C CG2 . VAL A   1 99  ? 14.330  24.692 57.597 1.000 16.67000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A   CG2 1 
ATOM   568  N N   . THR A   1 100 ? 13.768  23.773 52.767 1.000 17.50000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   N   1 
ATOM   569  C CA  . THR A   1 100 ? 13.618  24.203 51.385 1.000 18.88000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CA  1 
ATOM   570  C C   . THR A   1 100 ? 12.565  23.330 50.705 1.000 18.81000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   C   1 
ATOM   571  O O   . THR A   1 100 ? 12.218  22.253 51.191 1.000 22.44000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   O   1 
ATOM   572  C CB  . THR A   1 100 ? 14.966  24.139 50.653 1.000 23.06000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CB  1 
ATOM   573  O OG1 . THR A   1 100 ? 14.856  24.762 49.365 1.000 26.38000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   OG1 1 
ATOM   574  C CG2 . THR A   1 100 ? 15.430  22.696 50.507 1.000 20.73000 ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CG2 1 
ATOM   575  N N   A GLU A   1 101 ? 12.064  23.814 49.570 0.580 18.90000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   1 
ATOM   576  N N   B GLU A   1 101 ? 12.044  23.815 49.579 0.420 18.96000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   1 
ATOM   577  C CA  A GLU A   1 101 ? 11.084  23.068 48.787 0.580 21.11000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  1 
ATOM   578  C CA  B GLU A   1 101 ? 11.044  23.046 48.847 0.420 21.07000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  1 
ATOM   579  C C   A GLU A   1 101 ? 11.684  21.749 48.309 0.580 21.94000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   1 
ATOM   580  C C   B GLU A   1 101 ? 11.665  21.764 48.301 0.420 21.94000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   1 
ATOM   581  O O   A GLU A   1 101 ? 12.882  21.657 48.035 0.580 20.19000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   1 
ATOM   582  O O   B GLU A   1 101 ? 12.853  21.717 47.976 0.420 20.17000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   1 
ATOM   583  C CB  A GLU A   1 101 ? 10.632  23.901 47.586 0.580 23.84000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  1 
ATOM   584  C CB  B GLU A   1 101 ? 10.459  23.876 47.707 0.420 24.22000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  1 
ATOM   585  C CG  A GLU A   1 101 ? 10.218  25.339 47.918 0.580 27.40000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  1 
ATOM   586  C CG  B GLU A   1 101 ? 9.034   23.495 47.343 0.420 27.23000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  1 
ATOM   587  C CD  A GLU A   1 101 ? 11.403  26.273 48.166 0.580 31.95000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  1 
ATOM   588  C CD  B GLU A   1 101 ? 8.502   24.277 46.162 0.420 31.09000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  1 
ATOM   589  O OE1 A GLU A   1 101 ? 11.519  26.803 49.292 0.580 32.58000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 1 
ATOM   590  O OE1 B GLU A   1 101 ? 8.898   25.451 45.999 0.420 38.09000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 1 
ATOM   591  O OE2 A GLU A   1 101 ? 12.222  26.466 47.244 0.580 30.30000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 1 
ATOM   592  O OE2 B GLU A   1 101 ? 7.692   23.715 45.393 0.420 29.53000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 1 
ATOM   593  N N   . GLN A   1 102 ? 10.845  20.713 48.201 1.000 20.08000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   N   1 
ATOM   594  C CA  . GLN A   1 102 ? 11.375  19.401 47.818 1.000 19.58000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CA  1 
ATOM   595  C C   . GLN A   1 102 ? 12.076  19.449 46.464 1.000 20.86000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   C   1 
ATOM   596  O O   . GLN A   1 102 ? 13.174  18.897 46.313 1.000 19.98000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   O   1 
ATOM   597  C CB  . GLN A   1 102 ? 10.270  18.341 47.824 1.000 20.99000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CB  1 
ATOM   598  C CG  . GLN A   1 102 ? 10.781  16.891 47.941 1.000 25.12000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CG  1 
ATOM   599  C CD  . GLN A   1 102 ? 11.289  16.323 46.620 1.000 26.58000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CD  1 
ATOM   600  O OE1 . GLN A   1 102 ? 10.971  16.841 45.544 1.000 28.18000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   OE1 1 
ATOM   601  N NE2 . GLN A   1 102 ? 12.081  15.250 46.697 1.000 24.50000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   NE2 1 
ATOM   602  N N   . SER A   1 103 ? 11.486  20.132 45.480 1.000 21.88000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   N   1 
ATOM   603  C CA  A SER A   1 103 ? 12.111  20.204 44.160 0.490 21.50000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   CA  1 
ATOM   604  C CA  B SER A   1 103 ? 12.111  20.205 44.160 0.510 21.49000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   CA  1 
ATOM   605  C C   . SER A   1 103 ? 13.449  20.935 44.219 1.000 22.88000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   C   1 
ATOM   606  O O   . SER A   1 103 ? 14.433  20.507 43.590 1.000 22.69000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   O   1 
ATOM   607  C CB  A SER A   1 103 ? 11.167  20.884 43.166 0.490 24.32000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   CB  1 
ATOM   608  C CB  B SER A   1 103 ? 11.168  20.892 43.174 0.510 24.32000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   CB  1 
ATOM   609  O OG  A SER A   1 103 ? 10.645  22.092 43.692 0.490 30.58000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   OG  1 
ATOM   610  O OG  B SER A   1 103 ? 9.906   20.257 43.172 0.510 25.35000 ? ? ? ? ? ? 79  SER A   OG  1 
ATOM   611  N N   . THR A   1 104 ? 13.509  22.034 44.976 1.000 23.44000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   N   1 
ATOM   612  C CA  . THR A   1 104 ? 14.768  22.759 45.138 1.000 20.22000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   CA  1 
ATOM   613  C C   . THR A   1 104 ? 15.801  21.904 45.852 1.000 27.76000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   C   1 
ATOM   614  O O   . THR A   1 104 ? 16.988  21.936 45.510 1.000 26.11000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   O   1 
ATOM   615  C CB  . THR A   1 104 ? 14.534  24.049 45.919 1.000 25.50000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   CB  1 
ATOM   616  O OG1 . THR A   1 104 ? 13.621  24.888 45.207 1.000 28.86000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   OG1 1 
ATOM   617  C CG2 . THR A   1 104 ? 15.857  24.786 46.144 1.000 24.44000 ? ? ? ? ? ? 80  THR A   CG2 1 
ATOM   618  N N   . ALA A   1 105 ? 15.369  21.126 46.847 1.000 22.30000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   N   1 
ATOM   619  C CA  . ALA A   1 105 ? 16.308  20.266 47.557 1.000 22.06000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CA  1 
ATOM   620  C C   . ALA A   1 105 ? 16.887  19.193 46.643 1.000 26.08000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   C   1 
ATOM   621  O O   . ALA A   1 105 ? 18.087  18.914 46.699 1.000 21.82000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   O   1 
ATOM   622  C CB  . ALA A   1 105 ? 15.637  19.626 48.768 1.000 21.39000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CB  1 
ATOM   623  N N   . SER A   1 106 ? 16.066  18.564 45.806 1.000 19.57000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   N   1 
ATOM   624  C CA  A SER A   1 106 ? 16.603  17.521 44.937 0.560 21.51000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   CA  1 
ATOM   625  C CA  B SER A   1 106 ? 16.591  17.524 44.926 0.440 21.54000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   CA  1 
ATOM   626  C C   . SER A   1 106 ? 17.607  18.101 43.947 1.000 24.41000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   C   1 
ATOM   627  O O   . SER A   1 106 ? 18.688  17.519 43.733 1.000 24.01000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   O   1 
ATOM   628  C CB  A SER A   1 106 ? 15.469  16.788 44.216 0.560 24.01000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   CB  1 
ATOM   629  C CB  B SER A   1 106 ? 15.444  16.839 44.182 0.440 24.06000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   CB  1 
ATOM   630  O OG  A SER A   1 106 ? 14.906  17.578 43.184 0.560 24.31000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   OG  1 
ATOM   631  O OG  B SER A   1 106 ? 15.921  15.799 43.348 0.440 29.24000 ? ? ? ? ? ? 82  SER A   OG  1 
ATOM   632  N N   . ARG A   1 107 ? 17.292  19.264 43.361 1.000 24.09000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N   1 
ATOM   633  C CA  . ARG A   1 107 ? 18.242  19.870 42.430 1.000 26.27000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA  1 
ATOM   634  C C   . ARG A   1 107 ? 19.526  20.296 43.139 1.000 25.46000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C   1 
ATOM   635  O O   . ARG A   1 107 ? 20.632  20.117 42.602 1.000 27.57000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O   1 
ATOM   636  C CB  . ARG A   1 107 ? 17.594  21.048 41.716 1.000 34.00000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB  1 
ATOM   637  C CG  . ARG A   1 107 ? 16.415  20.644 40.855 1.000 42.59000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG  1 
ATOM   638  C CD  . ARG A   1 107 ? 15.726  21.854 40.267 1.000 46.31000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD  1 
ATOM   639  N NE  . ARG A   1 107 ? 14.308  21.617 40.021 1.000 36.36000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE  1 
ATOM   640  C CZ  . ARG A   1 107 ? 13.358  22.510 40.278 1.000 49.13000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ  1 
ATOM   641  N NH1 . ARG A   1 107 ? 12.085  22.229 40.021 1.000 43.02000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1 1 
ATOM   642  N NH2 . ARG A   1 107 ? 13.683  23.691 40.791 1.000 53.71000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2 1 
ATOM   643  N N   . MET A   1 108 ? 19.409  20.846 44.354 1.000 23.82000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   N   1 
ATOM   644  C CA  . MET A   1 108 ? 20.601  21.276 45.074 1.000 22.05000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   CA  1 
ATOM   645  C C   . MET A   1 108 ? 21.439  20.093 45.530 1.000 20.95000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   C   1 
ATOM   646  O O   . MET A   1 108 ? 22.671  20.179 45.536 1.000 20.60000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   O   1 
ATOM   647  C CB  . MET A   1 108 ? 20.225  22.141 46.278 1.000 23.71000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   CB  1 
ATOM   648  C CG  . MET A   1 108 ? 19.772  23.551 45.924 1.000 36.34000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   CG  1 
ATOM   649  S SD  . MET A   1 108 ? 20.762  24.338 44.629 1.000 53.82000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   SD  1 
ATOM   650  C CE  . MET A   1 108 ? 21.780  25.446 45.588 1.000 39.19000 ? ? ? ? ? ? 84  MET A   CE  1 
ATOM   651  N N   . VAL A   1 109 ? 20.812  18.977 45.895 1.000 18.68000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   N   1 
ATOM   652  C CA  . VAL A   1 109 ? 21.603  17.815 46.277 1.000 20.22000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   CA  1 
ATOM   653  C C   . VAL A   1 109 ? 22.374  17.294 45.073 1.000 27.44000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   C   1 
ATOM   654  O O   . VAL A   1 109 ? 23.547  16.920 45.193 1.000 22.06000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   O   1 
ATOM   655  C CB  . VAL A   1 109 ? 20.720  16.723 46.909 1.000 20.29000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   CB  1 
ATOM   656  C CG1 . VAL A   1 109 ? 21.478  15.386 46.956 1.000 21.67000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   CG1 1 
ATOM   657  C CG2 . VAL A   1 109 ? 20.287  17.137 48.301 1.000 20.81000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL A   CG2 1 
ATOM   658  N N   . GLU A   1 110 ? 21.741  17.279 43.890 1.000 23.83000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   1 
ATOM   659  C CA  . GLU A   1 110 ? 22.480  16.874 42.692 1.000 27.91000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  1 
ATOM   660  C C   . GLU A   1 110 ? 23.642  17.825 42.414 1.000 28.41000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   1 
ATOM   661  O O   . GLU A   1 110 ? 24.747  17.388 42.051 1.000 27.21000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   1 
ATOM   662  C CB  . GLU A   1 110 ? 21.547  16.798 41.482 1.000 35.33000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  1 
ATOM   663  C CG  . GLU A   1 110 ? 22.247  16.347 40.196 1.000 47.16000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  1 
ATOM   664  C CD  . GLU A   1 110 ? 23.140  15.126 40.401 1.000 53.79000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  1 
ATOM   665  O OE1 . GLU A   1 110 ? 24.383  15.253 40.271 1.000 48.95000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 1 
ATOM   666  O OE2 . GLU A   1 110 ? 22.598  14.037 40.695 1.000 53.74000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 1 
ATOM   667  N N   . SER A   1 111 ? 23.413  19.130 42.588 1.000 23.89000 ? ? ? ? ? ? 87  SER A   N   1 
ATOM   668  C CA  . SER A   1 111 ? 24.497  20.099 42.443 1.000 22.03000 ? ? ? ? ? ? 87  SER A   CA  1 
ATOM   669  C C   . SER A   1 111 ? 25.626  19.820 43.431 1.000 26.94000 ? ? ? ? ? ? 87  SER A   C   1 
ATOM   670  O O   . SER A   1 111 ? 26.809  19.939 43.087 1.000 28.85000 ? ? ? ? ? ? 87  SER A   O   1 
ATOM   671  C CB  . SER A   1 111 ? 23.956  21.517 42.633 1.000 27.18000 ? ? ? ? ? ? 87  SER A   CB  1 
ATOM   672  O OG  . SER A   1 111 ? 25.001  22.478 42.640 1.000 38.53000 ? ? ? ? ? ? 87  SER A   OG  1 
ATOM   673  N N   . MET A   1 112 ? 25.279  19.456 44.667 1.000 24.49000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   N   1 
ATOM   674  C CA  . MET A   1 112 ? 26.289  19.230 45.693 1.000 22.69000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   CA  1 
ATOM   675  C C   . MET A   1 112 ? 27.040  17.930 45.454 1.000 27.22000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   C   1 
ATOM   676  O O   . MET A   1 112 ? 28.200  17.801 45.853 1.000 25.48000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   O   1 
ATOM   677  C CB  . MET A   1 112 ? 25.644  19.228 47.083 1.000 22.40000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   CB  1 
ATOM   678  C CG  . MET A   1 112 ? 25.153  20.603 47.538 1.000 24.89000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   CG  1 
ATOM   679  S SD  . MET A   1 112 ? 24.201  20.524 49.069 1.000 20.07000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   SD  1 
ATOM   680  C CE  . MET A   1 112 ? 25.508  20.318 50.262 1.000 24.78000 ? ? ? ? ? ? 88  MET A   CE  1 
ATOM   681  N N   . VAL A   1 113 ? 26.393  16.953 44.825 1.000 20.83000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   N   1 
ATOM   682  C CA  . VAL A   1 113 ? 27.103  15.740 44.434 1.000 25.85000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CA  1 
ATOM   683  C C   . VAL A   1 113 ? 28.090  16.054 43.317 1.000 25.81000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   C   1 
ATOM   684  O O   . VAL A   1 113 ? 29.259  15.655 43.369 1.000 26.54000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   O   1 
ATOM   685  C CB  . VAL A   1 113 ? 26.110  14.637 44.027 1.000 27.25000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CB  1 
ATOM   686  C CG1 . VAL A   1 113 ? 26.845  13.485 43.341 1.000 31.23000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CG1 1 
ATOM   687  C CG2 . VAL A   1 113 ? 25.346  14.135 45.257 1.000 23.54000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CG2 1 
ATOM   688  N N   . SER A   1 114 ? 27.643  16.802 42.305 1.000 29.28000 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N   1 
ATOM   689  C CA  . SER A   1 114 ? 28.546  17.172 41.217 1.000 32.82000 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  1 
ATOM   690  C C   . SER A   1 114 ? 29.748  17.961 41.727 1.000 32.52000 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C   1 
ATOM   691  O O   . SER A   1 114 ? 30.869  17.778 41.238 1.000 31.51000 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O   1 
ATOM   692  C CB  . SER A   1 114 ? 27.790  17.970 40.158 1.000 34.59000 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  1 
ATOM   693  O OG  . SER A   1 114 ? 26.653  17.254 39.710 1.000 49.10000 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  1 
ATOM   694  N N   . SER A   1 115 ? 29.546  18.839 42.710 1.000 31.11000 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   N   1 
ATOM   695  C CA  . SER A   1 115 ? 30.631  19.670 43.220 1.000 33.21000 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CA  1 
ATOM   696  C C   . SER A   1 115 ? 31.427  18.994 44.335 1.000 24.00000 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   C   1 
ATOM   697  O O   . SER A   1 115 ? 32.315  19.628 44.919 1.000 28.10000 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   O   1 
ATOM   698  C CB  . SER A   1 115 ? 30.088  21.023 43.694 1.000 36.36000 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CB  1 
ATOM   699  O OG  . SER A   1 115 ? 29.507  20.939 44.981 1.000 38.29000 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   OG  1 
ATOM   700  N N   . GLY A   1 116 ? 31.144  17.728 44.632 1.000 23.26000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   N   1 
ATOM   701  C CA  . GLY A   1 116 ? 31.977  16.956 45.536 1.000 23.05000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   CA  1 
ATOM   702  C C   . GLY A   1 116 ? 31.787  17.191 47.019 1.000 29.19000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   C   1 
ATOM   703  O O   . GLY A   1 116 ? 32.676  16.846 47.804 1.000 28.87000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   O   1 
ATOM   704  N N   . LEU A   1 117 ? 30.648  17.752 47.440 1.000 23.10000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   705  C CA  . LEU A   1 117 ? 30.366  17.952 48.856 1.000 22.92000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   706  C C   . LEU A   1 117 ? 29.493  16.864 49.460 1.000 18.05000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   707  O O   . LEU A   1 117 ? 29.485  16.693 50.684 1.000 19.84000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   708  C CB  . LEU A   1 117 ? 29.653  19.292 49.068 1.000 22.58000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   709  C CG  . LEU A   1 117 ? 30.334  20.541 48.517 1.000 22.11000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   710  C CD1 . LEU A   1 117 ? 29.416  21.728 48.702 1.000 22.86000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   711  C CD2 . LEU A   1 117 ? 31.663  20.769 49.227 1.000 24.75000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   712  N N   . VAL A   1 118 ? 28.726  16.167 48.631 1.000 21.15000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   N   1 
ATOM   713  C CA  . VAL A   1 118 ? 27.787  15.145 49.064 1.000 20.46000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CA  1 
ATOM   714  C C   . VAL A   1 118 ? 27.999  13.927 48.179 1.000 16.60000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   C   1 
ATOM   715  O O   . VAL A   1 118 ? 28.341  14.051 46.998 1.000 21.53000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   O   1 
ATOM   716  C CB  . VAL A   1 118 ? 26.331  15.665 48.966 1.000 18.88000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CB  1 
ATOM   717  C CG1 . VAL A   1 118 ? 25.303  14.576 49.261 1.000 21.99000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CG1 1 
ATOM   718  C CG2 . VAL A   1 118 ? 26.136  16.842 49.919 1.000 18.32000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CG2 1 
ATOM   719  N N   . LYS A   1 119 ? 27.795  12.749 48.759 1.000 19.43000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   N   1 
ATOM   720  C CA  . LYS A   1 119 ? 27.824  11.492 48.027 1.000 21.02000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CA  1 
ATOM   721  C C   . LYS A   1 119 ? 26.483  10.776 48.143 1.000 23.46000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   C   1 
ATOM   722  O O   . LYS A   1 119 ? 25.762  10.901 49.143 1.000 24.06000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   O   1 
ATOM   723  C CB  . LYS A   1 119 ? 28.934  10.571 48.534 1.000 23.23000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CB  1 
ATOM   724  C CG  . LYS A   1 119 ? 28.849  10.264 50.019 1.000 24.37000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CG  1 
ATOM   725  C CD  . LYS A   1 119 ? 30.040  9.436  50.472 1.000 32.98000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CD  1 
ATOM   726  C CE  . LYS A   1 119 ? 29.871  8.973  51.911 1.000 43.13000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CE  1 
ATOM   727  N NZ  . LYS A   1 119 ? 30.850  7.908  52.272 1.000 48.38000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   NZ  1 
ATOM   728  N N   . ARG A   1 120 ? 26.154  10.034 47.094 1.000 23.74000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   N   1 
ATOM   729  C CA  . ARG A   1 120 ? 24.980  9.170  47.084 1.000 25.41000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CA  1 
ATOM   730  C C   . ARG A   1 120 ? 25.373  7.821  47.671 1.000 36.06000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   C   1 
ATOM   731  O O   . ARG A   1 120 ? 26.338  7.201  47.212 1.000 34.57000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   O   1 
ATOM   732  C CB  . ARG A   1 120 ? 24.438  9.010  45.666 1.000 27.38000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CB  1 
ATOM   733  C CG  . ARG A   1 120 ? 24.137  10.333 44.964 1.000 35.09000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CG  1 
ATOM   734  C CD  . ARG A   1 120 ? 22.799  10.273 44.241 1.000 42.00000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CD  1 
ATOM   735  N NE  . ARG A   1 120 ? 22.439  11.526 43.577 1.000 41.95000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NE  1 
ATOM   736  C CZ  . ARG A   1 120 ? 21.482  12.356 43.989 1.000 38.76000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CZ  1 
ATOM   737  N NH1 . ARG A   1 120 ? 20.774  12.080 45.077 1.000 34.07000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH1 1 
ATOM   738  N NH2 . ARG A   1 120 ? 21.225  13.467 43.307 1.000 38.84000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH2 1 
ATOM   739  N N   . GLU A   1 121 ? 24.643  7.376  48.689 1.000 34.11000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N   1 
ATOM   740  C CA  . GLU A   1 121 ? 24.983  6.126  49.364 1.000 35.68000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA  1 
ATOM   741  C C   . GLU A   1 121 ? 24.416  4.926  48.616 1.000 43.32000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C   1 
ATOM   742  O O   . GLU A   1 121 ? 23.236  4.904  48.269 1.000 45.74000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O   1 
ATOM   743  C CB  . GLU A   1 121 ? 24.479  6.133  50.810 1.000 35.18000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB  1 
ATOM   744  C CG  . GLU A   1 121 ? 25.238  7.083  51.735 1.000 40.73000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG  1 
ATOM   745  C CD  . GLU A   1 121 ? 26.675  6.653  51.967 1.000 49.80000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD  1 
ATOM   746  O OE1 . GLU A   1 121 ? 26.958  6.060  53.027 1.000 49.70000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1 1 
ATOM   747  O OE2 . GLU A   1 121 ? 27.525  6.904  51.085 1.000 55.80000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2 1 
ATOM   748  N N   . ARG A   1 130 ? 16.666  6.664  48.811 1.000 45.34000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   N   1 
ATOM   749  C CA  . ARG A   1 130 ? 17.715  7.491  48.158 1.000 47.49000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CA  1 
ATOM   750  C C   . ARG A   1 130 ? 18.415  8.326  49.242 1.000 37.41000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   C   1 
ATOM   751  O O   . ARG A   1 130 ? 18.093  9.485  49.360 1.000 38.23000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   O   1 
ATOM   752  C CB  . ARG A   1 130 ? 17.128  8.391  47.063 1.000 49.33000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CB  1 
ATOM   753  C CG  . ARG A   1 130 ? 17.140  7.870  45.620 1.000 57.47000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CG  1 
ATOM   754  C CD  . ARG A   1 130 ? 18.009  6.710  45.098 1.000 60.01000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CD  1 
ATOM   755  N NE  . ARG A   1 130 ? 17.263  5.893  44.143 1.000 60.53000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NE  1 
ATOM   756  C CZ  . ARG A   1 130 ? 17.710  4.847  43.470 1.000 59.13000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   CZ  1 
ATOM   757  N NH1 . ARG A   1 130 ? 18.966  4.459  43.573 1.000 60.30000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NH1 1 
ATOM   758  N NH2 . ARG A   1 130 ? 16.900  4.200  42.654 1.000 52.49000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A   NH2 1 
ATOM   759  N N   . VAL A   1 131 ? 19.427  7.763  49.885 1.000 30.89000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   N   1 
ATOM   760  C CA  . VAL A   1 131 ? 20.139  8.414  51.012 1.000 25.00000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CA  1 
ATOM   761  C C   . VAL A   1 131 ? 21.448  9.065  50.542 1.000 25.00000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   C   1 
ATOM   762  O O   . VAL A   1 131 ? 22.122  8.516  49.702 1.000 24.12000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   O   1 
ATOM   763  C CB  . VAL A   1 131 ? 20.327  7.368  52.128 1.000 27.27000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CB  1 
ATOM   764  C CG1 . VAL A   1 131 ? 21.532  7.572  52.996 1.000 31.24000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG1 1 
ATOM   765  C CG2 . VAL A   1 131 ? 19.078  7.215  52.971 1.000 30.36000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG2 1 
ATOM   766  N N   . VAL A   1 132 ? 21.759  10.221 51.112 1.000 18.78000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   N   1 
ATOM   767  C CA  . VAL A   1 132 ? 22.978  10.947 50.792 1.000 20.95000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CA  1 
ATOM   768  C C   . VAL A   1 132 ? 23.700  11.280 52.088 1.000 18.55000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   C   1 
ATOM   769  O O   . VAL A   1 132 ? 23.109  11.308 53.171 1.000 19.07000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   O   1 
ATOM   770  C CB  . VAL A   1 132 ? 22.704  12.238 49.991 1.000 23.40000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CB  1 
ATOM   771  C CG1 . VAL A   1 132 ? 22.054  11.904 48.642 1.000 24.63000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG1 1 
ATOM   772  C CG2 . VAL A   1 132 ? 21.828  13.202 50.806 1.000 19.77000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG2 1 
ATOM   773  N N   . GLY A   1 133 ? 25.008  11.529 51.956 1.000 20.05000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A   N   1 
ATOM   774  C CA  . GLY A   1 133 ? 25.829  11.926 53.084 1.000 21.89000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A   CA  1 
ATOM   775  C C   . GLY A   1 133 ? 26.925  12.875 52.643 1.000 21.58000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A   C   1 
ATOM   776  O O   . GLY A   1 133 ? 27.101  13.135 51.455 1.000 22.08000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A   O   1 
ATOM   777  N N   . LEU A   1 134 ? 27.648  13.416 53.624 1.000 22.23000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   N   1 
ATOM   778  C CA  . LEU A   1 134 ? 28.751  14.316 53.317 1.000 21.38000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CA  1 
ATOM   779  C C   . LEU A   1 134 ? 29.941  13.534 52.776 1.000 23.45000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   C   1 
ATOM   780  O O   . LEU A   1 134 ? 30.188  12.394 53.172 1.000 28.59000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   O   1 
ATOM   781  C CB  . LEU A   1 134 ? 29.197  15.079 54.566 1.000 26.85000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CB  1 
ATOM   782  C CG  . LEU A   1 134 ? 28.297  16.172 55.138 1.000 27.93000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CG  1 
ATOM   783  C CD1 . LEU A   1 134 ? 28.993  16.857 56.299 1.000 25.78000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CD1 1 
ATOM   784  C CD2 . LEU A   1 134 ? 27.965  17.150 54.051 1.000 26.68000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A   CD2 1 
ATOM   785  N N   . THR A   1 135 ? 30.673  14.157 51.855 1.000 23.47000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   N   1 
ATOM   786  C CA  . THR A   1 135 ? 32.045  13.752 51.573 1.000 23.32000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   CA  1 
ATOM   787  C C   . THR A   1 135 ? 32.977  14.407 52.584 1.000 28.95000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   C   1 
ATOM   788  O O   . THR A   1 135 ? 32.583  15.315 53.324 1.000 23.95000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   O   1 
ATOM   789  C CB  . THR A   1 135 ? 32.450  14.147 50.152 1.000 25.87000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   CB  1 
ATOM   790  O OG1 . THR A   1 135 ? 32.513  15.575 50.040 1.000 23.96000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   OG1 1 
ATOM   791  C CG2 . THR A   1 135 ? 31.487  13.584 49.121 1.000 22.11000 ? ? ? ? ? ? 111 THR A   CG2 1 
ATOM   792  N N   . PRO A   1 136 ? 34.228  13.943 52.667 1.000 28.25000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   N   1 
ATOM   793  C CA  . PRO A   1 136 ? 35.207  14.675 53.488 1.000 24.20000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CA  1 
ATOM   794  C C   . PRO A   1 136 ? 35.328  16.140 53.113 1.000 22.54000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   C   1 
ATOM   795  O O   . PRO A   1 136 ? 35.503  16.983 54.003 1.000 25.63000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   O   1 
ATOM   796  C CB  . PRO A   1 136 ? 36.512  13.905 53.233 1.000 24.16000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CB  1 
ATOM   797  C CG  . PRO A   1 136 ? 36.058  12.511 52.964 1.000 29.89000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CG  1 
ATOM   798  C CD  . PRO A   1 136 ? 34.756  12.642 52.209 1.000 29.39000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CD  1 
ATOM   799  N N   . ASP A   1 137 ? 35.251  16.463 51.816 1.000 23.50000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   N   1 
ATOM   800  C CA  . ASP A   1 137 ? 35.329  17.854 51.385 1.000 23.80000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   CA  1 
ATOM   801  C C   . ASP A   1 137 ? 34.125  18.655 51.877 1.000 27.19000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   C   1 
ATOM   802  O O   . ASP A   1 137 ? 34.263  19.829 52.234 1.000 23.18000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   O   1 
ATOM   803  C CB  . ASP A   1 137 ? 35.446  17.935 49.863 1.000 23.57000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   CB  1 
ATOM   804  C CG  . ASP A   1 137 ? 36.823  17.526 49.359 1.000 37.65000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   CG  1 
ATOM   805  O OD1 . ASP A   1 137 ? 37.707  17.257 50.200 1.000 34.07000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   OD1 1 
ATOM   806  O OD2 . ASP A   1 137 ? 37.021  17.477 48.125 1.000 40.70000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   OD2 1 
ATOM   807  N N   . GLY A   1 138 ? 32.936  18.039 51.918 1.000 22.69000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   N   1 
ATOM   808  C CA  . GLY A   1 138 ? 31.776  18.745 52.453 1.000 25.89000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   CA  1 
ATOM   809  C C   . GLY A   1 138 ? 31.922  19.078 53.927 1.000 24.15000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   C   1 
ATOM   810  O O   . GLY A   1 138 ? 31.613  20.196 54.367 1.000 19.17000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A   O   1 
ATOM   811  N N   . GLU A   1 139 ? 32.418  18.119 54.712 1.000 21.29000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   812  C CA  . GLU A   1 139 ? 32.671  18.379 56.122 1.000 19.48000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   813  C C   . GLU A   1 139 ? 33.742  19.452 56.303 1.000 24.96000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   814  O O   . GLU A   1 139 ? 33.605  20.345 57.157 1.000 23.97000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   815  C CB  . GLU A   1 139 ? 33.086  17.080 56.811 1.000 26.53000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   816  C CG  . GLU A   1 139 ? 33.123  17.163 58.314 1.000 30.67000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   817  C CD  . GLU A   1 139 ? 33.716  15.914 58.946 1.000 52.65000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   818  O OE1 . GLU A   1 139 ? 34.172  15.997 60.107 1.000 51.08000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   819  O OE2 . GLU A   1 139 ? 33.721  14.852 58.284 1.000 48.00000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   820  N N   . ALA A   1 140 ? 34.811  19.384 55.504 1.000 26.57000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   N   1 
ATOM   821  C CA  . ALA A   1 140 ? 35.861  20.396 55.585 1.000 27.31000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   CA  1 
ATOM   822  C C   . ALA A   1 140 ? 35.307  21.784 55.293 1.000 27.80000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   C   1 
ATOM   823  O O   . ALA A   1 140 ? 35.671  22.759 55.960 1.000 24.73000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   O   1 
ATOM   824  C CB  . ALA A   1 140 ? 36.996  20.057 54.616 1.000 26.67000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   CB  1 
ATOM   825  N N   . LEU A   1 141 ? 34.424  21.888 54.297 1.000 20.75000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   N   1 
ATOM   826  C CA  . LEU A   1 141 ? 33.840  23.179 53.945 1.000 20.79000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   CA  1 
ATOM   827  C C   . LEU A   1 141 ? 33.009  23.744 55.091 1.000 26.68000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   C   1 
ATOM   828  O O   . LEU A   1 141 ? 33.095  24.941 55.408 1.000 19.75000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   O   1 
ATOM   829  C CB  . LEU A   1 141 ? 32.982  23.037 52.692 1.000 18.21000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   CB  1 
ATOM   830  C CG  . LEU A   1 141 ? 32.284  24.323 52.252 1.000 21.13000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   CG  1 
ATOM   831  C CD1 . LEU A   1 141 ? 33.318  25.431 52.055 1.000 22.57000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   CD1 1 
ATOM   832  C CD2 . LEU A   1 141 ? 31.503  24.080 50.984 1.000 19.93000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A   CD2 1 
ATOM   833  N N   . LEU A   1 142 ? 32.164  22.906 55.699 1.000 20.42000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   1 
ATOM   834  C CA  . LEU A   1 142 ? 31.413  23.364 56.868 1.000 23.03000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  1 
ATOM   835  C C   . LEU A   1 142 ? 32.352  23.888 57.954 1.000 26.58000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   1 
ATOM   836  O O   . LEU A   1 142 ? 32.118  24.956 58.545 1.000 24.25000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   1 
ATOM   837  C CB  . LEU A   1 142 ? 30.534  22.235 57.411 1.000 19.11000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  1 
ATOM   838  C CG  . LEU A   1 142 ? 29.556  22.537 58.544 1.000 25.45000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  1 
ATOM   839  C CD1 . LEU A   1 142 ? 28.616  23.673 58.184 1.000 23.38000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 1 
ATOM   840  C CD2 . LEU A   1 142 ? 28.781  21.276 58.866 1.000 24.30000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 1 
ATOM   841  N N   . ARG A   1 143 ? 33.429  23.144 58.224 1.000 21.51000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   N   1 
ATOM   842  C CA  . ARG A   1 143 ? 34.375  23.570 59.253 1.000 30.62000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CA  1 
ATOM   843  C C   . ARG A   1 143 ? 35.005  24.913 58.909 1.000 19.70000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   C   1 
ATOM   844  O O   . ARG A   1 143 ? 35.194  25.760 59.790 1.000 27.39000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   O   1 
ATOM   845  C CB  . ARG A   1 143 ? 35.465  22.512 59.447 1.000 29.16000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CB  1 
ATOM   846  C CG  . ARG A   1 143 ? 34.958  21.126 59.777 1.000 36.76000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CG  1 
ATOM   847  C CD  . ARG A   1 143 ? 35.250  20.729 61.214 1.000 44.88000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CD  1 
ATOM   848  N NE  . ARG A   1 143 ? 35.084  19.292 61.403 1.000 39.38000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NE  1 
ATOM   849  C CZ  . ARG A   1 143 ? 34.627  18.730 62.515 1.000 47.02000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   CZ  1 
ATOM   850  N NH1 . ARG A   1 143 ? 34.279  19.482 63.551 1.000 43.26000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NH1 1 
ATOM   851  N NH2 . ARG A   1 143 ? 34.508  17.411 62.588 1.000 54.89000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A   NH2 1 
ATOM   852  N N   . LYS A   1 144 ? 35.337  25.126 57.634 1.000 25.19000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   N   1 
ATOM   853  C CA  . LYS A   1 144 ? 36.029  26.354 57.255 1.000 31.59000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   CA  1 
ATOM   854  C C   . LYS A   1 144 ? 35.094  27.555 57.251 1.000 32.22000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   C   1 
ATOM   855  O O   . LYS A   1 144 ? 35.542  28.692 57.455 1.000 30.39000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   O   1 
ATOM   856  C CB  . LYS A   1 144 ? 36.705  26.190 55.888 1.000 35.27000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   CB  1 
ATOM   857  C CG  . LYS A   1 144 ? 35.843  26.548 54.693 1.000 35.67000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   CG  1 
ATOM   858  C CD  . LYS A   1 144 ? 36.671  27.171 53.573 1.000 44.63000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   CD  1 
ATOM   859  C CE  . LYS A   1 144 ? 37.524  26.139 52.849 1.000 49.31000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   CE  1 
ATOM   860  N NZ  . LYS A   1 144 ? 36.738  25.244 51.949 1.000 53.24000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A   NZ  1 
ATOM   861  N N   . ILE A   1 145 ? 33.797  27.341 57.044 1.000 23.18000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   N   1 
ATOM   862  C CA  . ILE A   1 145 ? 32.893  28.480 57.060 1.000 25.74000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   CA  1 
ATOM   863  C C   . ILE A   1 145 ? 32.366  28.792 58.458 1.000 22.71000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   C   1 
ATOM   864  O O   . ILE A   1 145 ? 31.914  29.921 58.698 1.000 25.79000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   O   1 
ATOM   865  C CB  . ILE A   1 145 ? 31.746  28.269 56.057 1.000 28.34000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   CB  1 
ATOM   866  C CG1 . ILE A   1 145 ? 30.816  27.183 56.535 1.000 31.16000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   CG1 1 
ATOM   867  C CG2 . ILE A   1 145 ? 32.292  27.938 54.670 1.000 32.82000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   CG2 1 
ATOM   868  C CD1 . ILE A   1 145 ? 29.514  27.753 56.948 1.000 35.59000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A   CD1 1 
ATOM   869  N N   . TRP A   1 146 ? 32.452  27.854 59.402 1.000 19.60000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   N   1 
ATOM   870  C CA  . TRP A   1 146 ? 31.855  28.113 60.710 1.000 23.23000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CA  1 
ATOM   871  C C   . TRP A   1 146 ? 32.426  29.305 61.493 1.000 22.64000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   C   1 
ATOM   872  O O   . TRP A   1 146 ? 31.650  29.895 62.258 1.000 25.29000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   O   1 
ATOM   873  C CB  . TRP A   1 146 ? 31.903  26.858 61.592 1.000 28.00000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CB  1 
ATOM   874  C CG  . TRP A   1 146 ? 31.049  27.057 62.805 1.000 31.18000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CG  1 
ATOM   875  C CD1 . TRP A   1 146 ? 31.476  27.293 64.081 1.000 35.73000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CD1 1 
ATOM   876  C CD2 . TRP A   1 146 ? 29.613  27.103 62.848 1.000 34.88000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CD2 1 
ATOM   877  N NE1 . TRP A   1 146 ? 30.396  27.462 64.918 1.000 34.51000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   NE1 1 
ATOM   878  C CE2 . TRP A   1 146 ? 29.242  27.350 64.187 1.000 35.80000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CE2 1 
ATOM   879  C CE3 . TRP A   1 146 ? 28.607  26.947 61.887 1.000 31.31000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CE3 1 
ATOM   880  C CZ2 . TRP A   1 146 ? 27.908  27.447 64.590 1.000 37.45000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CZ2 1 
ATOM   881  C CZ3 . TRP A   1 146 ? 27.282  27.041 62.290 1.000 39.21000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CZ3 1 
ATOM   882  C CH2 . TRP A   1 146 ? 26.946  27.288 63.631 1.000 36.87000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP A   CH2 1 
ATOM   883  N N   . PRO A   1 147 ? 33.711  29.691 61.409 1.000 21.77000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   N   1 
ATOM   884  C CA  . PRO A   1 147 ? 34.148  30.853 62.223 1.000 20.34000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   CA  1 
ATOM   885  C C   . PRO A   1 147 ? 33.338  32.120 61.980 1.000 19.75000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   C   1 
ATOM   886  O O   . PRO A   1 147 ? 32.957  32.822 62.936 1.000 18.65000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   O   1 
ATOM   887  C CB  . PRO A   1 147 ? 35.616  31.036 61.813 1.000 24.55000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   CB  1 
ATOM   888  C CG  . PRO A   1 147 ? 36.061  29.657 61.450 1.000 26.76000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   CG  1 
ATOM   889  C CD  . PRO A   1 147 ? 34.867  29.031 60.765 1.000 20.69000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO A   CD  1 
ATOM   890  N N   . ILE A   1 148 ? 33.049  32.424 60.714 1.000 21.70000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   N   1 
ATOM   891  C CA  . ILE A   1 148 ? 32.242  33.601 60.405 1.000 20.01000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   CA  1 
ATOM   892  C C   . ILE A   1 148 ? 30.817  33.418 60.912 1.000 19.78000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   C   1 
ATOM   893  O O   . ILE A   1 148 ? 30.201  34.362 61.433 1.000 20.42000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   O   1 
ATOM   894  C CB  . ILE A   1 148 ? 32.268  33.882 58.892 1.000 25.21000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   CB  1 
ATOM   895  C CG1 . ILE A   1 148 ? 33.704  34.070 58.415 1.000 31.37000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   CG1 1 
ATOM   896  C CG2 . ILE A   1 148 ? 31.418  35.121 58.554 1.000 27.25000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   CG2 1 
ATOM   897  C CD1 . ILE A   1 148 ? 34.275  35.373 58.832 1.000 27.46000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A   CD1 1 
ATOM   898  N N   . MET A   1 149 ? 30.272  32.210 60.760 1.000 19.20000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   N   1 
ATOM   899  C CA  . MET A   1 149 ? 28.907  31.944 61.209 1.000 21.13000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   CA  1 
ATOM   900  C C   . MET A   1 149 ? 28.784  32.091 62.720 1.000 23.62000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   C   1 
ATOM   901  O O   . MET A   1 149 ? 27.807  32.655 63.226 1.000 19.30000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   O   1 
ATOM   902  C CB  . MET A   1 149 ? 28.477  30.539 60.780 1.000 30.34000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   CB  1 
ATOM   903  C CG  . MET A   1 149 ? 28.649  30.217 59.294 1.000 36.15000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   CG  1 
ATOM   904  S SD  . MET A   1 149 ? 27.375  30.909 58.210 1.000 46.30000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   SD  1 
ATOM   905  C CE  . MET A   1 149 ? 28.010  32.561 57.881 1.000 30.87000 ? ? ? ? ? ? 125 MET A   CE  1 
ATOM   906  N N   . ALA A   1 150 ? 29.764  31.571 63.457 1.000 19.35000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   N   1 
ATOM   907  C CA  . ALA A   1 150 ? 29.780  31.720 64.905 1.000 17.10000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   CA  1 
ATOM   908  C C   . ALA A   1 150 ? 29.856  33.186 65.303 1.000 17.73000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   C   1 
ATOM   909  O O   . ALA A   1 150 ? 29.225  33.604 66.279 1.000 19.17000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   O   1 
ATOM   910  C CB  . ALA A   1 150 ? 30.964  30.943 65.492 1.000 18.19000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   CB  1 
ATOM   911  N N   . SER A   1 151 ? 30.634  33.986 64.565 1.000 19.65000 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   N   1 
ATOM   912  C CA  . SER A   1 151 ? 30.678  35.419 64.857 1.000 18.41000 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   CA  1 
ATOM   913  C C   . SER A   1 151 ? 29.312  36.078 64.642 1.000 19.85000 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   C   1 
ATOM   914  O O   . SER A   1 151 ? 28.883  36.930 65.443 1.000 19.85000 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   O   1 
ATOM   915  C CB  . SER A   1 151 ? 31.759  36.078 63.989 1.000 20.01000 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   CB  1 
ATOM   916  O OG  . SER A   1 151 ? 31.813  37.471 64.212 1.000 31.47000 ? ? ? ? ? ? 127 SER A   OG  1 
ATOM   917  N N   . ASN A   1 152 ? 28.607  35.682 63.570 1.000 17.07000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   N   1 
ATOM   918  C CA  . ASN A   1 152 ? 27.266  36.211 63.334 1.000 17.27000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   CA  1 
ATOM   919  C C   . ASN A   1 152 ? 26.314  35.829 64.463 1.000 15.84000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   C   1 
ATOM   920  O O   . ASN A   1 152 ? 25.495  36.650 64.902 1.000 16.34000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   O   1 
ATOM   921  C CB  . ASN A   1 152 ? 26.717  35.699 62.001 1.000 17.37000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   CB  1 
ATOM   922  C CG  . ASN A   1 152 ? 27.461  36.251 60.801 1.000 24.55000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   CG  1 
ATOM   923  O OD1 . ASN A   1 152 ? 28.187  37.236 60.907 1.000 25.22000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   OD1 1 
ATOM   924  N ND2 . ASN A   1 152 ? 27.279  35.611 59.645 1.000 20.52000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN A   ND2 1 
ATOM   925  N N   . TYR A   1 153 ? 26.393  34.574 64.923 1.000 17.56000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   N   1 
ATOM   926  C CA  . TYR A   1 153 ? 25.567  34.137 66.044 1.000 13.66000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CA  1 
ATOM   927  C C   . TYR A   1 153 ? 25.903  34.910 67.318 1.000 19.42000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   C   1 
ATOM   928  O O   . TYR A   1 153 ? 25.010  35.272 68.091 1.000 17.14000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   O   1 
ATOM   929  C CB  . TYR A   1 153 ? 25.734  32.634 66.269 1.000 15.77000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CB  1 
ATOM   930  C CG  . TYR A   1 153 ? 24.895  32.128 67.416 1.000 17.19000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CG  1 
ATOM   931  C CD1 . TYR A   1 153 ? 23.541  31.895 67.249 1.000 15.83000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CD1 1 
ATOM   932  C CD2 . TYR A   1 153 ? 25.443  31.925 68.679 1.000 20.71000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CD2 1 
ATOM   933  C CE1 . TYR A   1 153 ? 22.760  31.451 68.290 1.000 18.50000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CE1 1 
ATOM   934  C CE2 . TYR A   1 153 ? 24.673  31.477 69.727 1.000 21.83000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CE2 1 
ATOM   935  C CZ  . TYR A   1 153 ? 23.324  31.252 69.529 1.000 19.38000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CZ  1 
ATOM   936  O OH  . TYR A   1 153 ? 22.535  30.803 70.564 1.000 21.70000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   OH  1 
ATOM   937  N N   . ASP A   1 154 ? 27.192  35.165 67.558 1.000 19.94000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   N   1 
ATOM   938  C CA  . ASP A   1 154 ? 27.575  35.949 68.729 1.000 18.49000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CA  1 
ATOM   939  C C   . ASP A   1 154 ? 26.942  37.332 68.691 1.000 17.02000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   C   1 
ATOM   940  O O   . ASP A   1 154 ? 26.459  37.830 69.717 1.000 19.46000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   O   1 
ATOM   941  C CB  . ASP A   1 154 ? 29.098  36.084 68.810 1.000 21.66000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CB  1 
ATOM   942  C CG  . ASP A   1 154 ? 29.786  34.817 69.295 1.000 28.35000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CG  1 
ATOM   943  O OD1 . ASP A   1 154 ? 29.129  33.919 69.868 1.000 32.55000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   OD1 1 
ATOM   944  O OD2 . ASP A   1 154 ? 31.016  34.730 69.095 1.000 29.35000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   OD2 1 
ATOM   945  N N   . LYS A   1 155 ? 26.937  37.969 67.515 1.000 16.58000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   N   1 
ATOM   946  C CA  . LYS A   1 155 ? 26.281  39.270 67.403 1.000 20.08000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CA  1 
ATOM   947  C C   . LYS A   1 155 ? 24.785  39.150 67.671 1.000 16.87000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   C   1 
ATOM   948  O O   . LYS A   1 155 ? 24.201  39.980 68.377 1.000 19.72000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   O   1 
ATOM   949  C CB  . LYS A   1 155 ? 26.535  39.881 66.024 1.000 21.00000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CB  1 
ATOM   950  C CG  . LYS A   1 155 ? 25.979  41.289 65.867 1.000 28.69000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CG  1 
ATOM   951  C CD  . LYS A   1 155 ? 26.629  42.258 66.859 1.000 42.20000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CD  1 
ATOM   952  C CE  . LYS A   1 155 ? 27.991  42.739 66.375 1.000 47.77000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CE  1 
ATOM   953  N NZ  . LYS A   1 155 ? 28.774  43.418 67.455 1.000 52.65000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   NZ  1 
ATOM   954  N N   . LEU A   1 156 ? 24.160  38.098 67.133 1.000 17.08000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   N   1 
ATOM   955  C CA  . LEU A   1 156 ? 22.727  37.871 67.313 1.000 17.87000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CA  1 
ATOM   956  C C   . LEU A   1 156 ? 22.308  37.864 68.782 1.000 16.02000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   C   1 
ATOM   957  O O   . LEU A   1 156 ? 21.252  38.403 69.134 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   O   1 
ATOM   958  C CB  . LEU A   1 156 ? 22.340  36.554 66.636 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CB  1 
ATOM   959  C CG  . LEU A   1 156 ? 20.877  36.124 66.736 1.000 12.53000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CG  1 
ATOM   960  C CD1 . LEU A   1 156 ? 20.026  36.938 65.769 1.000 14.78000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CD1 1 
ATOM   961  C CD2 . LEU A   1 156 ? 20.752  34.633 66.440 1.000 13.69000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A   CD2 1 
ATOM   962  N N   . ILE A   1 157 ? 23.114  37.253 69.654 1.000 15.19000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   N   1 
ATOM   963  C CA  . ILE A   1 157 ? 22.708  37.001 71.033 1.000 16.98000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   CA  1 
ATOM   964  C C   . ILE A   1 157 ? 23.291  38.016 72.011 1.000 18.56000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   C   1 
ATOM   965  O O   . ILE A   1 157 ? 23.183  37.820 73.222 1.000 20.46000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   O   1 
ATOM   966  C CB  . ILE A   1 157 ? 23.059  35.565 71.470 1.000 18.85000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   CB  1 
ATOM   967  C CG1 . ILE A   1 157 ? 24.576  35.329 71.464 1.000 16.51000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   CG1 1 
ATOM   968  C CG2 . ILE A   1 157 ? 22.326  34.552 70.600 1.000 21.46000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   CG2 1 
ATOM   969  C CD1 . ILE A   1 157 ? 24.995  34.063 72.199 1.000 23.44000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A   CD1 1 
ATOM   970  N N   . GLU A   1 158 ? 23.875  39.109 71.522 1.000 19.12000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   N   1 
ATOM   971  C CA  . GLU A   1 158 ? 24.378  40.136 72.430 1.000 20.23000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CA  1 
ATOM   972  C C   . GLU A   1 158 ? 23.272  40.665 73.338 1.000 21.64000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   C   1 
ATOM   973  O O   . GLU A   1 158 ? 22.163  40.953 72.891 1.000 19.29000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   O   1 
ATOM   974  C CB  . GLU A   1 158 ? 24.993  41.284 71.633 1.000 20.03000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CB  1 
ATOM   975  C CG  . GLU A   1 158 ? 26.399  40.985 71.156 1.000 28.69000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CG  1 
ATOM   976  C CD  . GLU A   1 158 ? 27.049  42.158 70.459 1.000 35.51000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CD  1 
ATOM   977  O OE1 . GLU A   1 158 ? 26.464  43.272 70.472 1.000 28.17000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE1 1 
ATOM   978  O OE2 . GLU A   1 158 ? 28.147  41.954 69.895 1.000 35.72000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE2 1 
ATOM   979  N N   . GLY A   1 159 ? 23.584  40.802 74.630 1.000 20.87000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A   N   1 
ATOM   980  C CA  . GLY A   1 159 ? 22.629  41.378 75.555 1.000 22.54000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A   CA  1 
ATOM   981  C C   . GLY A   1 159 ? 21.488  40.475 75.959 1.000 23.61000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A   C   1 
ATOM   982  O O   . GLY A   1 159 ? 20.447  40.970 76.407 1.000 24.17000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A   O   1 
ATOM   983  N N   . ILE A   1 160 ? 21.647  39.162 75.810 1.000 21.28000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   N   1 
ATOM   984  C CA  . ILE A   1 160 ? 20.601  38.203 76.142 1.000 21.76000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CA  1 
ATOM   985  C C   . ILE A   1 160 ? 21.168  37.183 77.120 1.000 18.40000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   C   1 
ATOM   986  O O   . ILE A   1 160 ? 22.215  36.582 76.854 1.000 24.41000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   O   1 
ATOM   987  C CB  . ILE A   1 160 ? 20.048  37.522 74.878 1.000 21.81000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CB  1 
ATOM   988  C CG1 . ILE A   1 160 ? 19.619  38.601 73.882 1.000 19.61000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG1 1 
ATOM   989  C CG2 . ILE A   1 160 ? 18.858  36.624 75.239 1.000 20.35000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG2 1 
ATOM   990  C CD1 . ILE A   1 160 ? 19.183  38.087 72.535 1.000 18.10000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CD1 1 
ATOM   991  N N   . GLU A   1 161 ? 20.471  36.989 78.237 1.000 25.56000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N   1 
ATOM   992  C CA  . GLU A   1 161 ? 20.918  36.055 79.262 1.000 28.86000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA  1 
ATOM   993  C C   . GLU A   1 161 ? 20.805  34.615 78.767 1.000 27.68000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C   1 
ATOM   994  O O   . GLU A   1 161 ? 19.830  34.266 78.093 1.000 23.66000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O   1 
ATOM   995  C CB  . GLU A   1 161 ? 20.078  36.211 80.525 1.000 30.59000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB  1 
ATOM   996  C CG  . GLU A   1 161 ? 20.270  37.500 81.286 1.000 42.70000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG  1 
ATOM   997  C CD  . GLU A   1 161 ? 19.310  37.602 82.454 1.000 53.57000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD  1 
ATOM   998  O OE1 . GLU A   1 161 ? 18.135  37.216 82.284 1.000 55.52000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1 1 
ATOM   999  O OE2 . GLU A   1 161 ? 19.730  38.053 83.542 1.000 58.55000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2 1 
ATOM   1000 N N   . PRO A   1 162 ? 21.759  33.745 79.124 1.000 26.04000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   1 
ATOM   1001 C CA  . PRO A   1 162 ? 21.665  32.336 78.699 1.000 23.19000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  1 
ATOM   1002 C C   . PRO A   1 162 ? 20.356  31.657 79.086 1.000 24.08000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   1 
ATOM   1003 O O   . PRO A   1 162 ? 19.825  30.859 78.301 1.000 26.01000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   1 
ATOM   1004 C CB  . PRO A   1 162 ? 22.871  31.684 79.391 1.000 30.41000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  1 
ATOM   1005 C CG  . PRO A   1 162 ? 23.835  32.804 79.594 1.000 33.68000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  1 
ATOM   1006 C CD  . PRO A   1 162 ? 23.011  34.028 79.850 1.000 28.29000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  1 
ATOM   1007 N N   . ASP A   1 163 ? 19.807  31.963 80.268 1.000 23.94000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   N   1 
ATOM   1008 C CA  . ASP A   1 163 ? 18.524  31.378 80.655 1.000 27.75000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   CA  1 
ATOM   1009 C C   . ASP A   1 163 ? 17.407  31.827 79.718 1.000 23.23000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   C   1 
ATOM   1010 O O   . ASP A   1 163 ? 16.491  31.049 79.403 1.000 22.12000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   O   1 
ATOM   1011 C CB  . ASP A   1 163 ? 18.181  31.751 82.098 1.000 27.46000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   CB  1 
ATOM   1012 C CG  . ASP A   1 163 ? 18.946  30.930 83.109 1.000 40.45000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   CG  1 
ATOM   1013 O OD1 . ASP A   1 163 ? 19.799  30.118 82.698 1.000 37.91000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   OD1 1 
ATOM   1014 O OD2 . ASP A   1 163 ? 18.688  31.101 84.317 1.000 48.08000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   OD2 1 
ATOM   1015 N N   . ASP A   1 164 ? 17.465  33.082 79.263 1.000 20.16000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   N   1 
ATOM   1016 C CA  . ASP A   1 164 ? 16.438  33.580 78.353 1.000 19.98000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   CA  1 
ATOM   1017 C C   . ASP A   1 164 ? 16.601  32.967 76.970 1.000 18.47000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   C   1 
ATOM   1018 O O   . ASP A   1 164 ? 15.603  32.673 76.304 1.000 18.58000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   O   1 
ATOM   1019 C CB  . ASP A   1 164 ? 16.474  35.108 78.284 1.000 24.21000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   CB  1 
ATOM   1020 C CG  . ASP A   1 164 ? 15.827  35.763 79.493 1.000 30.53000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   CG  1 
ATOM   1021 O OD1 . ASP A   1 164 ? 15.209  35.043 80.306 1.000 23.71000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   OD1 1 
ATOM   1022 O OD2 . ASP A   1 164 ? 15.934  36.999 79.631 1.000 27.80000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP A   OD2 1 
ATOM   1023 N N   . ILE A   1 165 ? 17.844  32.750 76.535 1.000 18.10000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   N   1 
ATOM   1024 C CA  . ILE A   1 165 ? 18.089  31.988 75.310 1.000 17.51000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   CA  1 
ATOM   1025 C C   . ILE A   1 165 ? 17.431  30.615 75.401 1.000 19.22000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   C   1 
ATOM   1026 O O   . ILE A   1 165 ? 16.781  30.146 74.452 1.000 18.87000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   O   1 
ATOM   1027 C CB  . ILE A   1 165 ? 19.603  31.862 75.046 1.000 17.19000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   CB  1 
ATOM   1028 C CG1 . ILE A   1 165 ? 20.231  33.231 74.760 1.000 23.33000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   CG1 1 
ATOM   1029 C CG2 . ILE A   1 165 ? 19.885  30.849 73.922 1.000 21.92000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   CG2 1 
ATOM   1030 C CD1 . ILE A   1 165 ? 19.915  33.775 73.370 1.000 27.38000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE A   CD1 1 
ATOM   1031 N N   . GLU A   1 166 ? 17.585  29.948 76.549 1.000 21.22000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   N   1 
ATOM   1032 C CA  . GLU A   1 166 ? 17.016  28.612 76.703 1.000 20.02000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CA  1 
ATOM   1033 C C   . GLU A   1 166 ? 15.490  28.640 76.655 1.000 19.03000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   C   1 
ATOM   1034 O O   . GLU A   1 166 ? 14.866  27.778 76.008 1.000 20.00000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   O   1 
ATOM   1035 C CB  . GLU A   1 166 ? 17.512  27.986 78.008 1.000 22.73000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CB  1 
ATOM   1036 C CG  . GLU A   1 166 ? 16.920  26.618 78.282 1.000 30.76000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CG  1 
ATOM   1037 C CD  . GLU A   1 166 ? 17.586  25.914 79.448 1.000 48.56000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CD  1 
ATOM   1038 O OE1 . GLU A   1 166 ? 18.258  26.595 80.251 1.000 44.60000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE1 1 
ATOM   1039 O OE2 . GLU A   1 166 ? 17.438  24.680 79.556 1.000 60.50000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE2 1 
ATOM   1040 N N   . VAL A   1 167 ? 14.863  29.617 77.322 1.000 17.00000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   N   1 
ATOM   1041 C CA  . VAL A   1 167 ? 13.403  29.726 77.257 1.000 18.68000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   CA  1 
ATOM   1042 C C   . VAL A   1 167 ? 12.956  30.001 75.824 1.000 18.09000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   C   1 
ATOM   1043 O O   . VAL A   1 167 ? 11.986  29.409 75.326 1.000 18.33000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   O   1 
ATOM   1044 C CB  . VAL A   1 167 ? 12.891  30.813 78.217 1.000 18.63000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   CB  1 
ATOM   1045 C CG1 . VAL A   1 167 ? 11.379  30.955 78.086 1.000 21.25000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   CG1 1 
ATOM   1046 C CG2 . VAL A   1 167 ? 13.306  30.502 79.659 1.000 21.87000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A   CG2 1 
ATOM   1047 N N   . CYS A   1 168 ? 13.639  30.929 75.151 1.000 16.10000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS A   N   1 
ATOM   1048 C CA  . CYS A   1 168 ? 13.267  31.266 73.783 1.000 14.77000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS A   CA  1 
ATOM   1049 C C   . CYS A   1 168 ? 13.349  30.038 72.886 1.000 16.29000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS A   C   1 
ATOM   1050 O O   . CYS A   1 168 ? 12.427  29.769 72.105 1.000 14.91000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS A   O   1 
ATOM   1051 C CB  . CYS A   1 168 ? 14.168  32.385 73.271 1.000 15.61000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS A   CB  1 
ATOM   1052 S SG  . CYS A   1 168 ? 13.867  32.835 71.543 1.000 16.83000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS A   SG  1 
ATOM   1053 N N   . ALA A   1 169 ? 14.430  29.265 73.004 1.000 15.29000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   N   1 
ATOM   1054 C CA  . ALA A   1 169 ? 14.564  28.081 72.164 1.000 15.84000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CA  1 
ATOM   1055 C C   . ALA A   1 169 ? 13.493  27.046 72.479 1.000 18.65000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   C   1 
ATOM   1056 O O   . ALA A   1 169 ? 12.950  26.421 71.561 1.000 17.73000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   O   1 
ATOM   1057 C CB  . ALA A   1 169 ? 15.960  27.484 72.319 1.000 16.90000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CB  1 
ATOM   1058 N N   . ARG A   1 170 ? 13.169  26.849 73.764 1.000 17.70000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   N   1 
ATOM   1059 C CA  . ARG A   1 170 ? 12.128  25.886 74.124 1.000 15.10000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   CA  1 
ATOM   1060 C C   . ARG A   1 170 ? 10.782  26.289 73.542 1.000 16.13000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   C   1 
ATOM   1061 O O   . ARG A   1 170 ? 10.019  25.435 73.059 1.000 17.10000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   O   1 
ATOM   1062 C CB  . ARG A   1 170 ? 12.030  25.754 75.650 1.000 21.10000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   CB  1 
ATOM   1063 C CG  . ARG A   1 170 ? 13.186  25.006 76.311 1.000 29.68000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   CG  1 
ATOM   1064 C CD  . ARG A   1 170 ? 13.110  25.052 77.852 1.000 34.13000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   CD  1 
ATOM   1065 N NE  . ARG A   1 170 ? 11.742  24.929 78.359 1.000 34.46000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   NE  1 
ATOM   1066 C CZ  . ARG A   1 170 ? 11.118  25.846 79.100 1.000 42.20000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   CZ  1 
ATOM   1067 N NH1 . ARG A   1 170 ? 11.732  26.971 79.442 1.000 40.02000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   NH1 1 
ATOM   1068 N NH2 . ARG A   1 170 ? 9.869   25.636 79.505 1.000 50.77000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A   NH2 1 
ATOM   1069 N N   . VAL A   1 171 ? 10.469  27.588 73.595 1.000 15.39000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   N   1 
ATOM   1070 C CA  . VAL A   1 171 ? 9.229   28.089 73.003 1.000 13.53000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   CA  1 
ATOM   1071 C C   . VAL A   1 171 ? 9.213   27.839 71.497 1.000 13.18000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   C   1 
ATOM   1072 O O   . VAL A   1 171 ? 8.239   27.306 70.953 1.000 15.57000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   O   1 
ATOM   1073 C CB  . VAL A   1 171 ? 9.042   29.586 73.320 1.000 15.00000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   CB  1 
ATOM   1074 C CG1 . VAL A   1 171 ? 7.872   30.141 72.542 1.000 17.61000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   CG1 1 
ATOM   1075 C CG2 . VAL A   1 171 ? 8.810   29.789 74.828 1.000 17.31000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A   CG2 1 
ATOM   1076 N N   . LEU A   1 172 ? 10.278  28.244 70.796 1.000 14.97000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   N   1 
ATOM   1077 C CA  . LEU A   1 172 ? 10.299  28.081 69.342 1.000 12.23000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CA  1 
ATOM   1078 C C   . LEU A   1 172 ? 10.241  26.605 68.942 1.000 14.46000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   C   1 
ATOM   1079 O O   . LEU A   1 172 ? 9.598   26.245 67.945 1.000 14.02000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   O   1 
ATOM   1080 C CB  . LEU A   1 172 ? 11.544  28.748 68.752 1.000 11.92000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CB  1 
ATOM   1081 C CG  . LEU A   1 172 ? 11.611  30.265 68.955 1.000 12.88000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CG  1 
ATOM   1082 C CD1 . LEU A   1 172 ? 12.917  30.739 68.343 1.000 16.78000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD1 1 
ATOM   1083 C CD2 . LEU A   1 172 ? 10.400  30.967 68.354 1.000 18.25000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD2 1 
ATOM   1084 N N   . ALA A   1 173 ? 10.908  25.736 69.711 1.000 14.85000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   N   1 
ATOM   1085 C CA  . ALA A   1 173 ? 10.868  24.307 69.422 1.000 13.39000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CA  1 
ATOM   1086 C C   . ALA A   1 173 ? 9.460   23.746 69.585 1.000 15.35000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   C   1 
ATOM   1087 O O   . ALA A   1 173 ? 8.999   22.952 68.749 1.000 16.54000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   O   1 
ATOM   1088 C CB  . ALA A   1 173 ? 11.855  23.576 70.325 1.000 15.94000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CB  1 
ATOM   1089 N N   . ARG A   1 174 ? 8.733   24.172 70.627 1.000 14.62000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   N   1 
ATOM   1090 C CA  . ARG A   1 174 ? 7.342   23.728 70.732 1.000 15.92000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CA  1 
ATOM   1091 C C   . ARG A   1 174 ? 6.485   24.295 69.608 1.000 18.53000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   C   1 
ATOM   1092 O O   . ARG A   1 174 ? 5.596   23.609 69.098 1.000 18.30000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   O   1 
ATOM   1093 C CB  . ARG A   1 174 ? 6.749   24.097 72.096 1.000 16.62000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CB  1 
ATOM   1094 C CG  . ARG A   1 174 ? 5.247   23.786 72.240 1.000 18.25000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CG  1 
ATOM   1095 C CD  . ARG A   1 174 ? 4.884   22.279 72.163 1.000 17.49000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CD  1 
ATOM   1096 N NE  . ARG A   1 174 ? 3.457   22.096 71.865 1.000 18.18000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NE  1 
ATOM   1097 C CZ  . ARG A   1 174 ? 2.543   21.645 72.730 1.000 17.47000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CZ  1 
ATOM   1098 N NH1 . ARG A   1 174 ? 2.889   21.315 73.967 1.000 15.79000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH1 1 
ATOM   1099 N NH2 . ARG A   1 174 ? 1.269   21.525 72.349 1.000 21.00000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH2 1 
ATOM   1100 N N   . MET A   1 175 ? 6.715   25.552 69.217 1.000 14.18000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   N   1 
ATOM   1101 C CA  . MET A   1 175 ? 5.969   26.103 68.088 1.000 14.12000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CA  1 
ATOM   1102 C C   . MET A   1 175 ? 6.202   25.282 66.819 1.000 15.55000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   C   1 
ATOM   1103 O O   . MET A   1 175 ? 5.261   25.022 66.056 1.000 14.33000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   O   1 
ATOM   1104 C CB  . MET A   1 175 ? 6.378   27.557 67.862 1.000 14.91000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CB  1 
ATOM   1105 C CG  . MET A   1 175 ? 5.899   28.487 68.947 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CG  1 
ATOM   1106 S SD  . MET A   1 175 ? 6.337   30.206 68.566 1.000 14.71000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   SD  1 
ATOM   1107 C CE  . MET A   1 175 ? 5.345   31.070 69.805 1.000 16.20000 ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CE  1 
ATOM   1108 N N   . VAL A   1 176 ? 7.452   24.862 66.587 1.000 13.86000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   N   1 
ATOM   1109 C CA  . VAL A   1 176 ? 7.743   23.986 65.446 1.000 15.18000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   CA  1 
ATOM   1110 C C   . VAL A   1 176 ? 6.943   22.691 65.553 1.000 17.00000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   C   1 
ATOM   1111 O O   . VAL A   1 176 ? 6.353   22.226 64.570 1.000 16.25000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   O   1 
ATOM   1112 C CB  . VAL A   1 176 ? 9.257   23.718 65.322 1.000 16.18000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   CB  1 
ATOM   1113 C CG1 . VAL A   1 176 ? 9.523   22.613 64.288 1.000 17.90000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   CG1 1 
ATOM   1114 C CG2 . VAL A   1 176 ? 10.008  24.997 64.937 1.000 14.66000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A   CG2 1 
ATOM   1115 N N   . GLU A   1 177 ? 6.867   22.117 66.759 1.000 14.94000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   N   1 
ATOM   1116 C CA  . GLU A   1 177 ? 6.070   20.894 66.928 1.000 16.61000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CA  1 
ATOM   1117 C C   . GLU A   1 177 ? 4.595   21.146 66.647 1.000 18.79000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   C   1 
ATOM   1118 O O   . GLU A   1 177 ? 3.887   20.281 66.101 1.000 17.21000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   O   1 
ATOM   1119 C CB  . GLU A   1 177 ? 6.258   20.343 68.340 1.000 21.21000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CB  1 
ATOM   1120 C CG  . GLU A   1 177 ? 7.609   19.704 68.507 1.000 17.51000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CG  1 
ATOM   1121 C CD  . GLU A   1 177 ? 7.868   19.207 69.911 1.000 31.21000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CD  1 
ATOM   1122 O OE1 . GLU A   1 177 ? 7.554   19.935 70.872 1.000 23.15000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   OE1 1 
ATOM   1123 O OE2 . GLU A   1 177 ? 8.392   18.081 70.051 1.000 45.11000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   OE2 1 
ATOM   1124 N N   . ASN A   1 178 ? 4.113   22.329 67.011 1.000 15.55000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   N   1 
ATOM   1125 C CA  . ASN A   1 178 ? 2.699   22.634 66.831 1.000 16.15000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   CA  1 
ATOM   1126 C C   . ASN A   1 178 ? 2.332   22.746 65.358 1.000 17.53000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   C   1 
ATOM   1127 O O   . ASN A   1 178 ? 1.217   22.369 64.969 1.000 20.47000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   O   1 
ATOM   1128 C CB  . ASN A   1 178 ? 2.318   23.933 67.548 1.000 17.03000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   CB  1 
ATOM   1129 C CG  . ASN A   1 178 ? 2.204   23.767 69.041 1.000 17.48000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   CG  1 
ATOM   1130 O OD1 . ASN A   1 178 ? 2.005   22.657 69.540 1.000 19.38000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   OD1 1 
ATOM   1131 N ND2 . ASN A   1 178 ? 2.344   24.872 69.773 1.000 15.92000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A   ND2 1 
ATOM   1132 N N   . ILE A   1 179 ? 3.210   23.301 64.521 1.000 14.92000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   N   1 
ATOM   1133 C CA  . ILE A   1 179 ? 2.795   23.588 63.148 1.000 17.00000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CA  1 
ATOM   1134 C C   . ILE A   1 179 ? 3.505   22.762 62.081 1.000 15.53000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   C   1 
ATOM   1135 O O   . ILE A   1 179 ? 3.076   22.806 60.915 1.000 16.91000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   O   1 
ATOM   1136 C CB  . ILE A   1 179 ? 2.899   25.093 62.810 1.000 15.55000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CB  1 
ATOM   1137 C CG1 . ILE A   1 179 ? 4.353   25.568 62.701 1.000 16.22000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG1 1 
ATOM   1138 C CG2 . ILE A   1 179 ? 2.146   25.932 63.843 1.000 19.16000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG2 1 
ATOM   1139 C CD1 . ILE A   1 179 ? 4.426   27.014 62.216 1.000 19.99000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CD1 1 
ATOM   1140 N N   . ARG A   1 180 ? 4.528   21.979 62.407 1.000 13.95000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   N   1 
ATOM   1141 C CA  . ARG A   1 180 ? 5.235   21.264 61.350 1.000 15.39000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CA  1 
ATOM   1142 C C   . ARG A   1 180 ? 4.332   20.250 60.648 1.000 18.70000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   C   1 
ATOM   1143 O O   . ARG A   1 180 ? 3.486   19.591 61.265 1.000 19.51000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   O   1 
ATOM   1144 C CB  . ARG A   1 180 ? 6.482   20.571 61.907 1.000 15.90000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CB  1 
ATOM   1145 C CG  . ARG A   1 180 ? 6.190   19.447 62.903 1.000 18.84000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CG  1 
ATOM   1146 C CD  . ARG A   1 180 ? 7.481   18.904 63.480 1.000 19.53000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CD  1 
ATOM   1147 N NE  . ARG A   1 180 ? 7.216   17.881 64.487 1.000 19.01000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NE  1 
ATOM   1148 C CZ  . ARG A   1 180 ? 8.155   17.291 65.218 1.000 23.14000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CZ  1 
ATOM   1149 N NH1 . ARG A   1 180 ? 9.431   17.604 65.049 1.000 27.29000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH1 1 
ATOM   1150 N NH2 . ARG A   1 180 ? 7.814   16.378 66.120 1.000 27.21000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH2 1 
ATOM   1151 N N   . GLN A   1 181 ? 4.514   20.140 59.334 1.000 18.16000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   N   1 
ATOM   1152 C CA  . GLN A   1 181 ? 3.805   19.130 58.560 1.000 17.29000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   CA  1 
ATOM   1153 C C   . GLN A   1 181 ? 4.535   17.800 58.528 1.000 22.99000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   C   1 
ATOM   1154 O O   . GLN A   1 181 ? 3.921   16.770 58.231 1.000 24.20000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   O   1 
ATOM   1155 C CB  . GLN A   1 181 ? 3.582   19.646 57.145 1.000 23.05000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   CB  1 
ATOM   1156 C CG  . GLN A   1 181 ? 2.637   20.827 57.102 1.000 25.99000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   CG  1 
ATOM   1157 C CD  . GLN A   1 181 ? 2.266   21.227 55.690 1.000 40.86000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   CD  1 
ATOM   1158 O OE1 . GLN A   1 181 ? 2.979   20.912 54.734 1.000 50.20000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   OE1 1 
ATOM   1159 N NE2 . GLN A   1 181 ? 1.155   21.944 55.551 1.000 39.64000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN A   NE2 1 
ATOM   1160 N N   . ASN A   1 182 ? 5.813   17.793 58.872 1.000 17.97000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   N   1 
ATOM   1161 C CA  . ASN A   1 182 ? 6.651   16.607 58.828 1.000 18.74000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   CA  1 
ATOM   1162 C C   . ASN A   1 182 ? 7.230   16.365 60.211 1.000 21.95000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   C   1 
ATOM   1163 O O   . ASN A   1 182 ? 7.854   17.262 60.788 1.000 23.42000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   O   1 
ATOM   1164 C CB  . ASN A   1 182 ? 7.756   16.786 57.787 1.000 21.81000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   CB  1 
ATOM   1165 C CG  . ASN A   1 182 ? 7.202   16.964 56.399 1.000 22.58000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   CG  1 
ATOM   1166 O OD1 . ASN A   1 182 ? 6.861   15.980 55.738 1.000 27.29000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   OD1 1 
ATOM   1167 N ND2 . ASN A   1 182 ? 7.063   18.218 55.953 1.000 18.57000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A   ND2 1 
ATOM   1168 N N   . GLN A   1 183 ? 7.032   15.157 60.738 1.000 23.74000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   N   1 
ATOM   1169 C CA  . GLN A   1 183 ? 7.348   14.870 62.139 1.000 22.98000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   CA  1 
ATOM   1170 C C   . GLN A   1 183 ? 8.813   14.459 62.307 1.000 34.86000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   C   1 
ATOM   1171 O O   . GLN A   1 183 ? 9.140   13.374 62.791 1.000 35.89000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   O   1 
ATOM   1172 C CB  . GLN A   1 183 ? 6.412   13.797 62.683 1.000 31.02000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   CB  1 
ATOM   1173 C CG  . GLN A   1 183 ? 4.973   14.245 62.775 1.000 27.80000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   CG  1 
ATOM   1174 C CD  . GLN A   1 183 ? 4.786   15.437 63.701 1.000 24.80000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   CD  1 
ATOM   1175 O OE1 . GLN A   1 183 ? 5.408   15.524 64.759 1.000 37.73000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   OE1 1 
ATOM   1176 N NE2 . GLN A   1 183 ? 3.942   16.364 63.291 1.000 28.26000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN A   NE2 1 
ATOM   1177 N N   . ILE A   1 184 ? 9.701   15.361 61.902 1.000 26.72000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   N   1 
ATOM   1178 C CA  . ILE A   1 184 ? 11.131  15.186 62.101 1.000 25.83000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CA  1 
ATOM   1179 C C   . ILE A   1 184 ? 11.732  16.532 62.450 1.000 25.01000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   C   1 
ATOM   1180 O O   . ILE A   1 184 ? 11.074  17.558 62.264 1.000 22.56000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   O   1 
ATOM   1181 C CB  . ILE A   1 184 ? 11.819  14.599 60.864 1.000 27.94000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CB  1 
ATOM   1182 C CG1 . ILE A   1 184 ? 11.522  15.451 59.635 1.000 25.12000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CG1 1 
ATOM   1183 C CG2 . ILE A   1 184 ? 11.419  13.144 60.646 1.000 37.42000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CG2 1 
ATOM   1184 C CD1 . ILE A   1 184 ? 12.534  15.247 58.527 1.000 32.56000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CD1 1 
ATOM   1185 O OXT . ILE A   1 184 ? 12.873  16.615 62.912 1.000 29.39000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   OXT 1 
ATOM   1186 N N   . GLY B-2 1 36  ? 32.264  25.666 66.881 1.000 55.93000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B-2 N   1 
ATOM   1187 C CA  . GLY B-2 1 36  ? 31.868  24.466 66.155 1.000 41.77000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B-2 CA  1 
ATOM   1188 C C   . GLY B-2 1 36  ? 30.358  24.457 65.887 1.000 33.09000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B-2 C   1 
ATOM   1189 O O   . GLY B-2 1 36  ? 29.578  24.930 66.716 1.000 33.17000 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B-2 O   1 
ATOM   1190 N N   . PRO B-2 1 37  ? 29.950  23.933 64.733 1.000 37.29000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 N   1 
ATOM   1191 C CA  . PRO B-2 1 37  ? 28.522  23.912 64.390 1.000 38.42000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 CA  1 
ATOM   1192 C C   . PRO B-2 1 37  ? 27.754  23.022 65.346 1.000 39.59000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 C   1 
ATOM   1193 O O   . PRO B-2 1 37  ? 28.344  22.123 65.966 1.000 36.80000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 O   1 
ATOM   1194 C CB  . PRO B-2 1 37  ? 28.502  23.334 62.964 1.000 38.35000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 CB  1 
ATOM   1195 C CG  . PRO B-2 1 37  ? 29.922  23.374 62.484 1.000 40.46000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 CG  1 
ATOM   1196 C CD  . PRO B-2 1 37  ? 30.770  23.267 63.707 1.000 42.92000 ? ? ? ? ? ? 13  PRO B-2 CD  1 
ATOM   1197 N N   . PRO B-2 1 38  ? 26.434  23.254 65.515 1.000 40.17000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 N   1 
ATOM   1198 C CA  . PRO B-2 1 38  ? 25.600  22.272 66.219 1.000 28.12000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 CA  1 
ATOM   1199 C C   . PRO B-2 1 38  ? 25.914  20.888 65.691 1.000 23.60000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 C   1 
ATOM   1200 O O   . PRO B-2 1 38  ? 25.892  20.668 64.480 1.000 32.15000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 O   1 
ATOM   1201 C CB  . PRO B-2 1 38  ? 24.169  22.709 65.889 1.000 33.46000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 CB  1 
ATOM   1202 C CG  . PRO B-2 1 38  ? 24.291  24.192 65.672 1.000 29.68000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 CG  1 
ATOM   1203 C CD  . PRO B-2 1 38  ? 25.670  24.448 65.116 1.000 30.00000 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B-2 CD  1 
ATOM   1204 N N   . ARG B-2 1 39  ? 26.270  19.971 66.584 1.000 30.03000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 N   1 
ATOM   1205 C CA  . ARG B-2 1 39  ? 26.788  18.662 66.204 1.000 29.76000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1206 C C   . ARG B-2 1 39  ? 25.786  17.543 66.407 1.000 29.61000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 C   1 
ATOM   1207 O O   . ARG B-2 1 39  ? 25.852  16.522 65.715 1.000 33.35000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 O   1 
ATOM   1208 C CB  . ARG B-2 1 39  ? 28.059  18.356 67.013 1.000 38.41000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1209 C CG  . ARG B-2 1 39  ? 28.626  16.942 66.870 1.000 38.83000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1210 C CD  . ARG B-2 1 39  ? 28.947  16.618 65.420 1.000 39.94000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1211 N NE  . ARG B-2 1 39  ? 30.008  15.624 65.282 1.000 40.88000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1212 C CZ  . ARG B-2 1 39  ? 30.286  14.990 64.146 1.000 40.67000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1213 N NH1 . ARG B-2 1 39  ? 29.577  15.243 63.052 1.000 39.59000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1214 N NH2 . ARG B-2 1 39  ? 31.270  14.102 64.104 1.000 45.69000 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1215 N N   . THR B-2 1 40  ? 24.876  17.763 67.316 1.000 25.18000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 N   1 
ATOM   1216 C CA  . THR B-2 1 40  ? 23.935  16.694 67.643 1.000 31.95000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CA  1 
ATOM   1217 C C   . THR B-2 1 40  ? 22.517  17.166 67.408 1.000 29.73000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 C   1 
ATOM   1218 O O   . THR B-2 1 40  ? 22.306  18.325 67.209 1.000 24.18000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 O   1 
ATOM   1219 C CB  . THR B-2 1 40  ? 24.075  16.285 69.114 1.000 31.92000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CB  1 
ATOM   1220 O OG1 . THR B-2 1 40  ? 23.657  17.382 69.916 1.000 28.99000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1221 C CG2 . THR B-2 1 40  ? 25.502  15.969 69.491 1.000 29.84000 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1222 N N   . ARG B-2 1 41  ? 21.602  16.225 67.450 1.000 26.83000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 N   1 
ATOM   1223 C CA  . ARG B-2 1 41  ? 20.172  16.495 67.272 1.000 29.35000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1224 C C   . ARG B-2 1 41  ? 19.709  17.397 68.411 1.000 31.59000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 C   1 
ATOM   1225 O O   . ARG B-2 1 41  ? 19.011  18.317 68.166 1.000 30.14000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 O   1 
ATOM   1226 C CB  . ARG B-2 1 41  ? 19.475  15.133 67.293 1.000 38.00000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1227 C CG  . ARG B-2 1 41  ? 17.984  15.100 66.979 1.000 46.38000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1228 C CD  . ARG B-2 1 41  ? 17.548  13.700 66.517 1.000 50.44000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1229 N NE  . ARG B-2 1 41  ? 18.651  13.163 65.750 1.000 52.01000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1230 C CZ  . ARG B-2 1 41  ? 18.855  11.903 65.410 1.000 59.78000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1231 N NH1 . ARG B-2 1 41  ? 19.941  11.597 64.724 1.000 54.57000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1232 N NH2 . ARG B-2 1 41  ? 17.983  10.959 65.726 1.000 57.81000 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1233 N N   . ASP B-2 1 42  ? 20.157  17.141 69.629 1.000 25.58000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 N   1 
ATOM   1234 C CA  . ASP B-2 1 42  ? 19.709  17.963 70.773 1.000 31.23000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 CA  1 
ATOM   1235 C C   . ASP B-2 1 42  ? 20.178  19.400 70.575 1.000 26.75000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 C   1 
ATOM   1236 O O   . ASP B-2 1 42  ? 19.431  20.278 70.837 1.000 29.14000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 O   1 
ATOM   1237 C CB  . ASP B-2 1 42  ? 20.154  17.355 72.104 1.000 33.00000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 CB  1 
ATOM   1238 C CG  . ASP B-2 1 42  ? 19.419  16.087 72.502 1.000 47.04000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 CG  1 
ATOM   1239 O OD1 . ASP B-2 1 42  ? 18.386  15.806 71.934 1.000 45.87000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 OD1 1 
ATOM   1240 O OD2 . ASP B-2 1 42  ? 19.919  15.385 73.372 1.000 52.37000 ? ? ? ? ? ? 18  ASP B-2 OD2 1 
ATOM   1241 N N   . GLN B-2 1 43  ? 21.401  19.600 70.133 1.000 24.42000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 N   1 
ATOM   1242 C CA  . GLN B-2 1 43  ? 21.926  20.933 69.881 1.000 23.87000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 CA  1 
ATOM   1243 C C   . GLN B-2 1 43  ? 21.123  21.632 68.791 1.000 28.77000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 C   1 
ATOM   1244 O O   . GLN B-2 1 43  ? 20.728  22.791 68.954 1.000 26.43000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 O   1 
ATOM   1245 C CB  . GLN B-2 1 43  ? 23.408  20.853 69.525 1.000 22.87000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 CB  1 
ATOM   1246 C CG  . GLN B-2 1 43  ? 24.276  20.501 70.724 1.000 31.14000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 CG  1 
ATOM   1247 C CD  . GLN B-2 1 43  ? 25.641  19.987 70.334 1.000 29.90000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 CD  1 
ATOM   1248 O OE1 . GLN B-2 1 43  ? 26.178  20.349 69.288 1.000 34.24000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 OE1 1 
ATOM   1249 N NE2 . GLN B-2 1 43  ? 26.215  19.133 71.179 1.000 41.30000 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B-2 NE2 1 
ATOM   1250 N N   . LEU B-2 1 44  ? 20.840  20.930 67.685 1.000 22.10000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 N   1 
ATOM   1251 C CA  . LEU B-2 1 44  ? 20.036  21.526 66.618 1.000 21.97000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1252 C C   . LEU B-2 1 44  ? 18.675  21.957 67.138 1.000 24.97000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 C   1 
ATOM   1253 O O   . LEU B-2 1 44  ? 18.151  23.016 66.757 1.000 23.05000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 O   1 
ATOM   1254 C CB  . LEU B-2 1 44  ? 19.861  20.537 65.465 1.000 22.69000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1255 C CG  . LEU B-2 1 44  ? 19.103  21.055 64.240 1.000 16.91000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1256 C CD1 . LEU B-2 1 44  ? 19.865  22.240 63.658 1.000 21.39000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1257 C CD2 . LEU B-2 1 44  ? 18.938  19.954 63.209 1.000 22.83000 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1258 N N   . GLN B-2 1 45  ? 18.088  21.139 68.010 1.000 23.65000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 N   1 
ATOM   1259 C CA  . GLN B-2 1 45  ? 16.773  21.409 68.565 1.000 32.71000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 CA  1 
ATOM   1260 C C   . GLN B-2 1 45  ? 16.764  22.644 69.447 1.000 28.48000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 C   1 
ATOM   1261 O O   . GLN B-2 1 45  ? 15.696  23.233 69.663 1.000 37.58000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 O   1 
ATOM   1262 C CB  . GLN B-2 1 45  ? 16.294  20.189 69.358 1.000 37.24000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 CB  1 
ATOM   1263 C CG  . GLN B-2 1 45  ? 14.824  20.207 69.728 1.000 53.28000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 CG  1 
ATOM   1264 C CD  . GLN B-2 1 45  ? 13.913  20.383 68.527 1.000 50.70000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 CD  1 
ATOM   1265 O OE1 . GLN B-2 1 45  ? 12.834  20.963 68.639 1.000 49.52000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 OE1 1 
ATOM   1266 N NE2 . GLN B-2 1 45  ? 14.334  19.865 67.373 1.000 49.00000 ? ? ? ? ? ? 21  GLN B-2 NE2 1 
ATOM   1267 N N   . THR B-2 1 46  ? 17.919  23.044 69.969 1.000 28.54000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 N   1 
ATOM   1268 C CA  . THR B-2 1 46  ? 18.020  24.279 70.737 1.000 31.66000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 CA  1 
ATOM   1269 C C   . THR B-2 1 46  ? 18.612  25.454 69.949 1.000 31.00000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 C   1 
ATOM   1270 O O   . THR B-2 1 46  ? 18.850  26.514 70.534 1.000 31.29000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 O   1 
ATOM   1271 C CB  . THR B-2 1 46  ? 18.852  24.037 71.998 1.000 31.72000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 CB  1 
ATOM   1272 O OG1 . THR B-2 1 46  ? 20.227  23.853 71.636 1.000 39.25000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1273 C CG2 . THR B-2 1 46  ? 18.356  22.802 72.720 1.000 32.61000 ? ? ? ? ? ? 22  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1274 N N   . TYR B-2 1 47  ? 18.868  25.296 68.649 1.000 21.20000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 N   1 
ATOM   1275 C CA  . TYR B-2 1 47  ? 19.597  26.302 67.875 1.000 20.75000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CA  1 
ATOM   1276 C C   . TYR B-2 1 47  ? 18.614  27.302 67.276 1.000 18.74000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 C   1 
ATOM   1277 O O   . TYR B-2 1 47  ? 17.895  26.989 66.320 1.000 15.76000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 O   1 
ATOM   1278 C CB  . TYR B-2 1 47  ? 20.431  25.647 66.780 1.000 19.40000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CB  1 
ATOM   1279 C CG  . TYR B-2 1 47  ? 21.331  26.612 66.027 1.000 17.58000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CG  1 
ATOM   1280 C CD1 . TYR B-2 1 47  ? 22.270  27.388 66.701 1.000 19.29000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CD1 1 
ATOM   1281 C CD2 . TYR B-2 1 47  ? 21.249  26.745 64.635 1.000 17.71000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CD2 1 
ATOM   1282 C CE1 . TYR B-2 1 47  ? 23.106  28.263 66.011 1.000 19.32000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CE1 1 
ATOM   1283 C CE2 . TYR B-2 1 47  ? 22.087  27.623 63.944 1.000 17.60000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CE2 1 
ATOM   1284 C CZ  . TYR B-2 1 47  ? 23.010  28.373 64.642 1.000 23.93000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 CZ  1 
ATOM   1285 O OH  . TYR B-2 1 47  ? 23.837  29.230 63.952 1.000 24.32000 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B-2 OH  1 
ATOM   1286 N N   . ILE B-2 1 48  ? 18.612  28.525 67.810 1.000 16.96000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 N   1 
ATOM   1287 C CA  . ILE B-2 1 48  ? 17.532  29.467 67.498 1.000 13.94000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 CA  1 
ATOM   1288 C C   . ILE B-2 1 48  ? 17.466  29.804 66.012 1.000 15.87000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 C   1 
ATOM   1289 O O   . ILE B-2 1 48  ? 16.355  29.871 65.481 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 O   1 
ATOM   1290 C CB  . ILE B-2 1 48  ? 17.617  30.690 68.422 1.000 16.32000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 CB  1 
ATOM   1291 C CG1 . ILE B-2 1 48  ? 17.136  30.276 69.822 1.000 15.18000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 CG1 1 
ATOM   1292 C CG2 . ILE B-2 1 48  ? 16.767  31.870 67.922 1.000 15.07000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 CG2 1 
ATOM   1293 C CD1 . ILE B-2 1 48  ? 17.398  31.300 70.898 1.000 16.26000 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B-2 CD1 1 
ATOM   1294 N N   . PRO B-2 1 49  ? 18.575  30.007 65.279 1.000 15.02000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 N   1 
ATOM   1295 C CA  . PRO B-2 1 49  ? 18.417  30.307 63.837 1.000 15.52000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 CA  1 
ATOM   1296 C C   . PRO B-2 1 49  ? 17.752  29.190 63.043 1.000 16.06000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 C   1 
ATOM   1297 O O   . PRO B-2 1 49  ? 16.934  29.474 62.152 1.000 16.35000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 O   1 
ATOM   1298 C CB  . PRO B-2 1 49  ? 19.858  30.581 63.375 1.000 16.38000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 CB  1 
ATOM   1299 C CG  . PRO B-2 1 49  ? 20.538  31.106 64.627 1.000 15.24000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 CG  1 
ATOM   1300 C CD  . PRO B-2 1 49  ? 19.966  30.245 65.724 1.000 14.11000 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B-2 CD  1 
ATOM   1301 N N   . TYR B-2 1 50  ? 18.056  27.925 63.356 1.000 14.96000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 N   1 
ATOM   1302 C CA  . TYR B-2 1 50  ? 17.337  26.823 62.727 1.000 15.83000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CA  1 
ATOM   1303 C C   . TYR B-2 1 50  ? 15.855  26.915 63.034 1.000 15.25000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 C   1 
ATOM   1304 O O   . TYR B-2 1 50  ? 14.998  26.781 62.138 1.000 14.04000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 O   1 
ATOM   1305 C CB  . TYR B-2 1 50  ? 17.895  25.484 63.214 1.000 15.44000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CB  1 
ATOM   1306 C CG  . TYR B-2 1 50  ? 16.944  24.311 62.993 1.000 17.44000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CG  1 
ATOM   1307 C CD1 . TYR B-2 1 50  ? 16.666  23.856 61.713 1.000 22.82000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CD1 1 
ATOM   1308 C CD2 . TYR B-2 1 50  ? 16.325  23.678 64.062 1.000 17.08000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CD2 1 
ATOM   1309 C CE1 . TYR B-2 1 50  ? 15.803  22.799 61.495 1.000 19.45000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CE1 1 
ATOM   1310 C CE2 . TYR B-2 1 50  ? 15.447  22.609 63.854 1.000 19.30000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CE2 1 
ATOM   1311 C CZ  . TYR B-2 1 50  ? 15.199  22.184 62.564 1.000 18.73000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 CZ  1 
ATOM   1312 O OH  . TYR B-2 1 50  ? 14.340  21.126 62.323 1.000 24.36000 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B-2 OH  1 
ATOM   1313 N N   . LEU B-2 1 51  ? 15.536  27.160 64.300 1.000 13.58000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 N   1 
ATOM   1314 C CA  . LEU B-2 1 51  ? 14.145  27.186 64.720 1.000 14.16000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1315 C C   . LEU B-2 1 51  ? 13.391  28.332 64.061 1.000 15.08000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 C   1 
ATOM   1316 O O   . LEU B-2 1 51  ? 12.274  28.135 63.570 1.000 14.49000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 O   1 
ATOM   1317 C CB  . LEU B-2 1 51  ? 14.069  27.273 66.249 1.000 14.54000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1318 C CG  . LEU B-2 1 51  ? 14.642  26.059 66.988 1.000 15.62000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1319 C CD1 . LEU B-2 1 51  ? 14.673  26.344 68.492 1.000 20.22000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1320 C CD2 . LEU B-2 1 51  ? 13.816  24.826 66.714 1.000 18.02000 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1321 N N   . PHE B-2 1 52  ? 13.962  29.554 64.045 1.000 12.64000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 N   1 
ATOM   1322 C CA  . PHE B-2 1 52  ? 13.158  30.639 63.487 1.000 13.64000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CA  1 
ATOM   1323 C C   . PHE B-2 1 52  ? 13.053  30.526 61.974 1.000 15.86000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 C   1 
ATOM   1324 O O   . PHE B-2 1 52  ? 12.035  30.931 61.409 1.000 14.27000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 O   1 
ATOM   1325 C CB  . PHE B-2 1 52  ? 13.593  32.060 63.957 1.000 12.92000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CB  1 
ATOM   1326 C CG  . PHE B-2 1 52  ? 15.014  32.541 63.612 1.000 13.72000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CG  1 
ATOM   1327 C CD1 . PHE B-2 1 52  ? 15.502  32.602 62.320 1.000 13.66000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CD1 1 
ATOM   1328 C CD2 . PHE B-2 1 52  ? 15.767  33.111 64.625 1.000 12.75000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CD2 1 
ATOM   1329 C CE1 . PHE B-2 1 52  ? 16.777  33.130 62.062 1.000 13.74000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CE1 1 
ATOM   1330 C CE2 . PHE B-2 1 52  ? 17.032  33.648 64.393 1.000 13.29000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CE2 1 
ATOM   1331 C CZ  . PHE B-2 1 52  ? 17.550  33.647 63.113 1.000 11.96000 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B-2 CZ  1 
ATOM   1332 N N   . ASN B-2 1 53  ? 14.017  29.873 61.313 1.000 13.91000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 N   1 
ATOM   1333 C CA  . ASN B-2 1 53  ? 13.836  29.612 59.885 1.000 12.70000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1334 C C   . ASN B-2 1 53  ? 12.761  28.558 59.618 1.000 15.75000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 C   1 
ATOM   1335 O O   . ASN B-2 1 53  ? 11.913  28.736 58.729 1.000 15.22000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 O   1 
ATOM   1336 C CB  . ASN B-2 1 53  ? 15.152  29.171 59.267 1.000 14.01000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1337 C CG  . ASN B-2 1 53  ? 15.746  30.215 58.413 1.000 21.75000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1338 O OD1 . ASN B-2 1 53  ? 15.124  30.664 57.452 1.000 23.14000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1339 N ND2 . ASN B-2 1 53  ? 16.952  30.645 58.764 1.000 24.18000 ? ? ? ? ? ? 29  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1340 N N   . ARG B-2 1 54  ? 12.812  27.421 60.319 1.000 13.94000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 N   1 
ATOM   1341 C CA  . ARG B-2 1 54  ? 11.791  26.392 60.095 1.000 14.85000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1342 C C   . ARG B-2 1 54  ? 10.395  26.939 60.404 1.000 15.57000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 C   1 
ATOM   1343 O O   . ARG B-2 1 54  ? 9.416   26.677 59.665 1.000 15.58000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 O   1 
ATOM   1344 C CB  . ARG B-2 1 54  ? 12.114  25.162 60.940 1.000 16.82000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1345 C CG  . ARG B-2 1 54  ? 11.111  24.031 60.760 1.000 19.43000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1346 C CD  . ARG B-2 1 54  ? 11.773  22.740 60.369 1.000 20.39000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1347 N NE  . ARG B-2 1 54  ? 10.772  21.692 60.166 1.000 17.83000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1348 C CZ  . ARG B-2 1 54  ? 10.800  20.504 60.754 1.000 17.50000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1349 N NH1 . ARG B-2 1 54  ? 11.782  20.178 61.572 1.000 19.55000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1350 N NH2 . ARG B-2 1 54  ? 9.819   19.632 60.510 1.000 17.74000 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1351 N N   A LEU B-2 1 55  ? 10.282  27.728 61.477 0.570 14.88000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 N   1 
ATOM   1352 N N   B LEU B-2 1 55  ? 10.291  27.748 61.462 0.430 14.89000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 N   1 
ATOM   1353 C CA  A LEU B-2 1 55  ? 9.008   28.340 61.837 0.570 14.76000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1354 C CA  B LEU B-2 1 55  ? 9.010   28.326 61.848 0.430 14.77000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1355 C C   A LEU B-2 1 55  ? 8.532   29.307 60.771 0.570 15.00000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 C   1 
ATOM   1356 C C   B LEU B-2 1 55  ? 8.517   29.337 60.819 0.430 15.01000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 C   1 
ATOM   1357 O O   A LEU B-2 1 55  ? 7.373   29.255 60.342 0.570 16.50000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 O   1 
ATOM   1358 O O   B LEU B-2 1 55  ? 7.346   29.307 60.423 0.430 16.57000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 O   1 
ATOM   1359 C CB  A LEU B-2 1 55  ? 9.136   29.081 63.166 0.570 16.34000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1360 C CB  B LEU B-2 1 55  ? 9.141   28.972 63.229 0.430 16.25000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1361 C CG  A LEU B-2 1 55  ? 8.879   28.290 64.427 0.570 14.02000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1362 C CG  B LEU B-2 1 55  ? 7.915   29.007 64.133 0.430 15.96000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1363 C CD1 A LEU B-2 1 55  ? 9.114   29.183 65.633 0.570 12.50000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1364 C CD1 B LEU B-2 1 55  ? 7.329   27.617 64.277 0.430 13.72000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1365 C CD2 A LEU B-2 1 55  ? 7.465   27.724 64.402 0.570 13.74000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1366 C CD2 B LEU B-2 1 55  ? 8.300   29.581 65.487 0.430 13.63000 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1367 N N   . ALA B-2 1 56  ? 9.385   30.266 60.392 1.000 15.16000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B-2 N   1 
ATOM   1368 C CA  . ALA B-2 1 56  ? 8.955   31.282 59.440 1.000 13.79000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B-2 CA  1 
ATOM   1369 C C   . ALA B-2 1 56  ? 8.498   30.641 58.146 1.000 13.78000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B-2 C   1 
ATOM   1370 O O   . ALA B-2 1 56  ? 7.468   31.026 57.585 1.000 15.80000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B-2 O   1 
ATOM   1371 C CB  . ALA B-2 1 56  ? 10.081  32.279 59.175 1.000 16.61000 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B-2 CB  1 
ATOM   1372 N N   . ASN B-2 1 57  ? 9.212   29.611 57.699 1.000 15.93000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 N   1 
ATOM   1373 C CA  . ASN B-2 1 57  ? 8.840   28.954 56.456 1.000 13.66000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1374 C C   . ASN B-2 1 57  ? 7.445   28.356 56.540 1.000 14.20000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 C   1 
ATOM   1375 O O   . ASN B-2 1 57  ? 6.601   28.618 55.669 1.000 15.02000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 O   1 
ATOM   1376 C CB  . ASN B-2 1 57  ? 9.859   27.876 56.121 1.000 12.84000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1377 C CG  . ASN B-2 1 57  ? 9.560   27.169 54.809 1.000 15.13000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1378 O OD1 . ASN B-2 1 57  ? 9.641   27.766 53.732 1.000 18.22000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1379 N ND2 . ASN B-2 1 57  ? 9.245   25.883 54.897 1.000 15.30000 ? ? ? ? ? ? 33  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1380 N N   . ARG B-2 1 58  ? 7.180   27.552 57.584 1.000 14.41000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 N   1 
ATOM   1381 C CA  . ARG B-2 1 58  ? 5.873   26.886 57.643 1.000 12.64000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1382 C C   . ARG B-2 1 58  ? 4.758   27.882 57.937 1.000 15.20000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 C   1 
ATOM   1383 O O   . ARG B-2 1 58  ? 3.678   27.805 57.337 1.000 15.93000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 O   1 
ATOM   1384 C CB  . ARG B-2 1 58  ? 5.887   25.763 58.677 1.000 16.30000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1385 C CG  . ARG B-2 1 58  ? 4.532   25.028 58.856 1.000 16.63000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1386 C CD  . ARG B-2 1 58  ? 3.899   24.576 57.541 1.000 20.27000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1387 N NE  . ARG B-2 1 58  ? 4.753   23.651 56.803 1.000 21.21000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1388 C CZ  . ARG B-2 1 58  ? 4.620   23.395 55.506 1.000 28.11000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1389 N NH1 . ARG B-2 1 58  ? 3.669   24.002 54.799 1.000 30.36000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1390 N NH2 . ARG B-2 1 58  ? 5.441   22.535 54.913 1.000 27.89000 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1391 N N   . TRP B-2 1 59  ? 4.997   28.837 58.843 1.000 14.74000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 N   1 
ATOM   1392 C CA  . TRP B-2 1 59  ? 3.986   29.849 59.129 1.000 13.27000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CA  1 
ATOM   1393 C C   . TRP B-2 1 59  ? 3.610   30.611 57.873 1.000 12.47000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 C   1 
ATOM   1394 O O   . TRP B-2 1 59  ? 2.424   30.844 57.605 1.000 15.96000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 O   1 
ATOM   1395 C CB  . TRP B-2 1 59  ? 4.517   30.806 60.198 1.000 16.52000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CB  1 
ATOM   1396 C CG  . TRP B-2 1 59  ? 3.625   31.958 60.494 1.000 14.23000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CG  1 
ATOM   1397 C CD1 . TRP B-2 1 59  ? 3.672   33.194 59.941 1.000 13.46000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CD1 1 
ATOM   1398 C CD2 . TRP B-2 1 59  ? 2.520   31.968 61.411 1.000 12.88000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CD2 1 
ATOM   1399 N NE1 . TRP B-2 1 59  ? 2.686   33.996 60.478 1.000 14.56000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 NE1 1 
ATOM   1400 C CE2 . TRP B-2 1 59  ? 1.959   33.255 61.372 1.000 14.91000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CE2 1 
ATOM   1401 C CE3 . TRP B-2 1 59  ? 1.950   31.005 62.253 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CE3 1 
ATOM   1402 C CZ2 . TRP B-2 1 59  ? 0.854   33.617 62.161 1.000 14.20000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CZ2 1 
ATOM   1403 C CZ3 . TRP B-2 1 59  ? 0.866   31.364 63.034 1.000 14.37000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CZ3 1 
ATOM   1404 C CH2 . TRP B-2 1 59  ? 0.328   32.657 62.975 1.000 14.83000 ? ? ? ? ? ? 35  TRP B-2 CH2 1 
ATOM   1405 N N   . ASN B-2 1 60  ? 4.608   31.014 57.076 1.000 14.39000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 N   1 
ATOM   1406 C CA  . ASN B-2 1 60  ? 4.306   31.804 55.898 1.000 13.61000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1407 C C   . ASN B-2 1 60  ? 3.605   30.968 54.840 1.000 13.57000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 C   1 
ATOM   1408 O O   . ASN B-2 1 60  ? 2.689   31.464 54.173 1.000 16.38000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 O   1 
ATOM   1409 C CB  . ASN B-2 1 60  ? 5.587   32.422 55.348 1.000 16.08000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1410 C CG  . ASN B-2 1 60  ? 6.165   33.450 56.284 1.000 18.77000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1411 O OD1 . ASN B-2 1 60  ? 5.465   33.995 57.134 1.000 20.58000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1412 N ND2 . ASN B-2 1 60  ? 7.453   33.724 56.135 1.000 18.33000 ? ? ? ? ? ? 36  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1413 N N   . LEU B-2 1 61  ? 4.006   29.699 54.678 1.000 14.65000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 N   1 
ATOM   1414 C CA  . LEU B-2 1 61  ? 3.322   28.838 53.707 1.000 17.95000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1415 C C   . LEU B-2 1 61  ? 1.860   28.630 54.086 1.000 17.71000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 C   1 
ATOM   1416 O O   . LEU B-2 1 61  ? 0.965   28.746 53.231 1.000 17.20000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 O   1 
ATOM   1417 C CB  . LEU B-2 1 61  ? 4.040   27.495 53.584 1.000 17.32000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1418 C CG  . LEU B-2 1 61  ? 5.351   27.519 52.803 1.000 18.80000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1419 C CD1 . LEU B-2 1 61  ? 6.078   26.203 52.957 1.000 20.22000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1420 C CD2 . LEU B-2 1 61  ? 5.073   27.814 51.335 1.000 22.14000 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1421 N N   . ASP B-2 1 62  ? 1.607   28.309 55.363 1.000 15.00000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 N   1 
ATOM   1422 C CA  . ASP B-2 1 62  ? 0.235   28.171 55.869 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 CA  1 
ATOM   1423 C C   . ASP B-2 1 62  ? -0.553  29.452 55.680 1.000 18.21000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 C   1 
ATOM   1424 O O   . ASP B-2 1 62  ? -1.733  29.419 55.304 1.000 16.91000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 O   1 
ATOM   1425 C CB  . ASP B-2 1 62  ? 0.258   27.822 57.360 1.000 15.88000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 CB  1 
ATOM   1426 C CG  . ASP B-2 1 62  ? 0.660   26.400 57.636 1.000 20.71000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 CG  1 
ATOM   1427 O OD1 . ASP B-2 1 62  ? 0.788   25.597 56.690 1.000 21.82000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 OD1 1 
ATOM   1428 O OD2 . ASP B-2 1 62  ? 0.845   26.085 58.827 1.000 25.12000 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B-2 OD2 1 
ATOM   1429 N N   . GLN B-2 1 63  ? 0.066   30.590 55.982 1.000 15.50000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 N   1 
ATOM   1430 C CA  . GLN B-2 1 63  ? -0.640  31.858 55.892 1.000 15.29000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 CA  1 
ATOM   1431 C C   . GLN B-2 1 63  ? -1.047  32.154 54.459 1.000 16.22000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 C   1 
ATOM   1432 O O   . GLN B-2 1 63  ? -2.180  32.583 54.201 1.000 18.00000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 O   1 
ATOM   1433 C CB  . GLN B-2 1 63  ? 0.256   32.955 56.453 1.000 21.06000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 CB  1 
ATOM   1434 C CG  . GLN B-2 1 63  ? -0.383  34.315 56.497 1.000 25.13000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 CG  1 
ATOM   1435 C CD  . GLN B-2 1 63  ? 0.532   35.334 57.156 1.000 28.33000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 CD  1 
ATOM   1436 O OE1 . GLN B-2 1 63  ? 0.436   35.578 58.354 1.000 39.00000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 OE1 1 
ATOM   1437 N NE2 . GLN B-2 1 63  ? 1.422   35.923 56.375 1.000 35.91000 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B-2 NE2 1 
ATOM   1438 N N   . ASN B-2 1 64  ? -0.134  31.934 53.509 1.000 17.33000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 N   1 
ATOM   1439 C CA  . ASN B-2 1 64  ? -0.462  32.158 52.109 1.000 16.21000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1440 C C   . ASN B-2 1 64  ? -1.582  31.230 51.653 1.000 19.18000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 C   1 
ATOM   1441 O O   . ASN B-2 1 64  ? -2.491  31.654 50.922 1.000 21.14000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 O   1 
ATOM   1442 C CB  . ASN B-2 1 64  ? 0.788   31.969 51.244 1.000 19.95000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1443 C CG  . ASN B-2 1 64  ? 0.902   33.020 50.166 1.000 40.58000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1444 O OD1 . ASN B-2 1 64  ? 0.790   34.224 50.431 1.000 37.50000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1445 N ND2 . ASN B-2 1 64  ? 1.113   32.575 48.936 1.000 44.35000 ? ? ? ? ? ? 40  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1446 N N   . ARG B-2 1 65  ? -1.544  29.965 52.084 1.000 17.68000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 N   1 
ATOM   1447 C CA  . ARG B-2 1 65  ? -2.601  29.023 51.719 1.000 16.68000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1448 C C   . ARG B-2 1 65  ? -3.947  29.480 52.269 1.000 25.83000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 C   1 
ATOM   1449 O O   . ARG B-2 1 65  ? -4.953  29.507 51.546 1.000 23.48000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 O   1 
ATOM   1450 C CB  . ARG B-2 1 65  ? -2.236  27.626 52.227 1.000 19.88000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1451 C CG  . ARG B-2 1 65  ? -3.323  26.558 52.081 1.000 27.95000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1452 C CD  . ARG B-2 1 65  ? -3.069  25.415 53.070 1.000 41.87000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1453 N NE  . ARG B-2 1 65  ? -3.282  25.847 54.453 1.000 40.40000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1454 C CZ  . ARG B-2 1 65  ? -2.701  25.293 55.516 1.000 40.03000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1455 N NH1 . ARG B-2 1 65  ? -1.861  24.278 55.366 1.000 40.06000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1456 N NH2 . ARG B-2 1 65  ? -2.959  25.763 56.732 1.000 41.99000 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1457 N N   . ASP B-2 1 66  ? -3.977  29.889 53.540 1.000 17.36000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 N   1 
ATOM   1458 C CA  . ASP B-2 1 66  ? -5.253  30.233 54.166 1.000 20.04000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 CA  1 
ATOM   1459 C C   . ASP B-2 1 66  ? -5.808  31.553 53.642 1.000 24.13000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 C   1 
ATOM   1460 O O   . ASP B-2 1 66  ? -7.032  31.712 53.557 1.000 32.10000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 O   1 
ATOM   1461 C CB  . ASP B-2 1 66  ? -5.102  30.292 55.685 1.000 21.54000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 CB  1 
ATOM   1462 C CG  . ASP B-2 1 66  ? -4.823  28.939 56.299 1.000 26.40000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 CG  1 
ATOM   1463 O OD1 . ASP B-2 1 66  ? -5.087  27.901 55.655 1.000 27.11000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 OD1 1 
ATOM   1464 O OD2 . ASP B-2 1 66  ? -4.340  28.909 57.445 1.000 33.32000 ? ? ? ? ? ? 42  ASP B-2 OD2 1 
ATOM   1465 N N   . LEU B-2 1 67  ? -4.942  32.508 53.293 1.000 21.24000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 N   1 
ATOM   1466 C CA  . LEU B-2 1 67  ? -5.381  33.778 52.721 1.000 22.62000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1467 C C   . LEU B-2 1 67  ? -5.742  33.681 51.244 1.000 29.53000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 C   1 
ATOM   1468 O O   . LEU B-2 1 67  ? -6.500  34.528 50.755 1.000 26.40000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 O   1 
ATOM   1469 C CB  . LEU B-2 1 67  ? -4.291  34.843 52.878 1.000 26.58000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1470 C CG  . LEU B-2 1 67  ? -3.910  35.353 54.266 1.000 25.85000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1471 C CD1 . LEU B-2 1 67  ? -2.505  35.916 54.228 1.000 24.80000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1472 C CD2 . LEU B-2 1 67  ? -4.890  36.416 54.721 1.000 29.61000 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1473 N N   . SER B-2 1 68  ? -5.215  32.682 50.525 1.000 26.47000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 N   1 
ATOM   1474 C CA  A SER B-2 1 68  ? -5.430  32.605 49.081 0.560 25.23000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 CA  1 
ATOM   1475 C CA  B SER B-2 1 68  ? -5.428  32.617 49.082 0.440 25.28000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 CA  1 
ATOM   1476 C C   . SER B-2 1 68  ? -6.907  32.602 48.718 1.000 35.63000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 C   1 
ATOM   1477 O O   . SER B-2 1 68  ? -7.294  33.126 47.666 1.000 32.01000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 O   1 
ATOM   1478 C CB  A SER B-2 1 68  ? -4.750  31.355 48.521 0.560 29.33000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 CB  1 
ATOM   1479 C CB  B SER B-2 1 68  ? -4.720  31.392 48.505 0.440 29.38000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 CB  1 
ATOM   1480 O OG  A SER B-2 1 68  ? -5.460  30.184 48.889 0.560 29.59000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 OG  1 
ATOM   1481 O OG  B SER B-2 1 68  ? -3.322  31.615 48.414 0.440 30.77000 ? ? ? ? ? ? 44  SER B-2 OG  1 
ATOM   1482 N N   A ASP B-2 1 69  ? -7.748  32.020 49.571 0.510 35.14000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 N   1 
ATOM   1483 N N   B ASP B-2 1 69  ? -7.757  32.019 49.563 0.490 35.14000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 N   1 
ATOM   1484 C CA  A ASP B-2 1 69  ? -9.180  31.981 49.308 0.510 38.26000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 CA  1 
ATOM   1485 C CA  B ASP B-2 1 69  ? -9.180  32.011 49.241 0.490 38.25000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 CA  1 
ATOM   1486 C C   A ASP B-2 1 69  ? -9.821  33.361 49.387 0.510 37.56000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 C   1 
ATOM   1487 C C   B ASP B-2 1 69  ? -9.780  33.408 49.303 0.490 37.53000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 C   1 
ATOM   1488 O O   A ASP B-2 1 69  ? -10.870 33.581 48.773 0.510 42.11000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 O   1 
ATOM   1489 O O   B ASP B-2 1 69  ? -10.764 33.691 48.607 0.490 41.99000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 O   1 
ATOM   1490 C CB  A ASP B-2 1 69  ? -9.838  31.014 50.287 0.510 38.98000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 CB  1 
ATOM   1491 C CB  B ASP B-2 1 69  ? -9.931  31.068 50.175 0.490 38.92000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 CB  1 
ATOM   1492 C CG  A ASP B-2 1 69  ? -8.911  29.877 50.676 0.510 36.33000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 CG  1 
ATOM   1493 C CG  B ASP B-2 1 69  ? -10.680 29.992 49.423 0.490 34.34000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 CG  1 
ATOM   1494 O OD1 A ASP B-2 1 69  ? -9.122  29.258 51.737 0.510 43.78000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 OD1 1 
ATOM   1495 O OD1 B ASP B-2 1 69  ? -10.465 29.858 48.200 0.490 39.65000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 OD1 1 
ATOM   1496 O OD2 A ASP B-2 1 69  ? -7.956  29.608 49.919 0.510 41.63000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 OD2 1 
ATOM   1497 O OD2 B ASP B-2 1 69  ? -11.492 29.288 50.051 0.490 32.97000 ? ? ? ? ? ? 45  ASP B-2 OD2 1 
ATOM   1498 N N   . HIS B-2 1 70  ? -9.207  34.297 50.111 1.000 33.13000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 N   1 
ATOM   1499 C CA  . HIS B-2 1 70  ? -9.712  35.654 50.244 1.000 35.61000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 CA  1 
ATOM   1500 C C   . HIS B-2 1 70  ? -9.017  36.638 49.306 1.000 34.07000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 C   1 
ATOM   1501 O O   . HIS B-2 1 70  ? -9.056  37.846 49.551 1.000 41.82000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 O   1 
ATOM   1502 C CB  . HIS B-2 1 70  ? -9.588  36.105 51.698 1.000 31.14000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 CB  1 
ATOM   1503 C CG  . HIS B-2 1 70  ? -10.210 35.145 52.663 1.000 34.50000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 CG  1 
ATOM   1504 N ND1 . HIS B-2 1 70  ? -11.520 35.254 53.081 1.000 33.77000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 ND1 1 
ATOM   1505 C CD2 . HIS B-2 1 70  ? -9.716  34.032 53.256 1.000 40.27000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 CD2 1 
ATOM   1506 C CE1 . HIS B-2 1 70  ? -11.799 34.261 53.907 1.000 37.88000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 CE1 1 
ATOM   1507 N NE2 . HIS B-2 1 70  ? -10.723 33.502 54.024 1.000 47.98000 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B-2 NE2 1 
ATOM   1508 N N   . GLY B-2 1 71  ? -8.390  36.145 48.237 1.000 32.09000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY B-2 N   1 
ATOM   1509 C CA  . GLY B-2 1 71  ? -7.768  37.023 47.263 1.000 32.59000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY B-2 CA  1 
ATOM   1510 C C   . GLY B-2 1 71  ? -6.598  37.812 47.795 1.000 37.46000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY B-2 C   1 
ATOM   1511 O O   . GLY B-2 1 71  ? -6.232  38.836 47.212 1.000 41.48000 ? ? ? ? ? ? 47  GLY B-2 O   1 
ATOM   1512 N N   . ILE B-2 1 72  ? -5.992  37.349 48.886 1.000 26.65000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 N   1 
ATOM   1513 C CA  . ILE B-2 1 72  ? -4.939  38.051 49.606 1.000 30.50000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 CA  1 
ATOM   1514 C C   . ILE B-2 1 72  ? -3.686  37.194 49.538 1.000 28.35000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 C   1 
ATOM   1515 O O   . ILE B-2 1 72  ? -3.771  35.975 49.369 1.000 32.95000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 O   1 
ATOM   1516 C CB  . ILE B-2 1 72  ? -5.390  38.307 51.071 1.000 33.56000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 CB  1 
ATOM   1517 C CG1 . ILE B-2 1 72  ? -6.471  39.389 51.123 1.000 41.72000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 CG1 1 
ATOM   1518 C CG2 . ILE B-2 1 72  ? -4.244  38.705 51.980 1.000 40.56000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 CG2 1 
ATOM   1519 C CD1 . ILE B-2 1 72  ? -6.245  40.528 50.137 1.000 40.56000 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B-2 CD1 1 
ATOM   1520 N N   . ASN B-2 1 73  ? -2.518  37.827 49.651 1.000 27.20000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 N   1 
ATOM   1521 C CA  . ASN B-2 1 73  ? -1.287  37.071 49.841 1.000 21.58000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1522 C C   . ASN B-2 1 73  ? -0.598  37.522 51.120 1.000 23.34000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 C   1 
ATOM   1523 O O   . ASN B-2 1 73  ? -1.046  38.447 51.804 1.000 23.89000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 O   1 
ATOM   1524 C CB  . ASN B-2 1 73  ? -0.351  37.187 48.628 1.000 21.74000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1525 C CG  . ASN B-2 1 73  ? 0.023   38.617 48.294 1.000 23.89000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1526 O OD1 . ASN B-2 1 73  ? 0.430   39.386 49.153 1.000 25.64000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1527 N ND2 . ASN B-2 1 73  ? -0.125  38.977 47.025 1.000 40.19000 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1528 N N   . ASN B-2 1 74  ? 0.508   36.839 51.428 1.000 25.21000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 N   1 
ATOM   1529 C CA  . ASN B-2 1 74  ? 1.329   37.178 52.583 1.000 30.22000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1530 C C   . ASN B-2 1 74  ? 1.674   38.660 52.611 1.000 28.56000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 C   1 
ATOM   1531 O O   . ASN B-2 1 74  ? 1.538   39.322 53.645 1.000 22.54000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 O   1 
ATOM   1532 C CB  . ASN B-2 1 74  ? 2.616   36.352 52.563 1.000 36.82000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1533 C CG  . ASN B-2 1 74  ? 2.473   35.038 53.279 1.000 41.02000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1534 O OD1 . ASN B-2 1 74  ? 1.745   34.937 54.267 1.000 45.01000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1535 N ND2 . ASN B-2 1 74  ? 3.165   34.022 52.788 1.000 38.06000 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1536 N N   . VAL B-2 1 75  ? 2.142   39.197 51.482 1.000 20.73000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 N   1 
ATOM   1537 C CA  . VAL B-2 1 75  ? 2.646   40.569 51.494 1.000 19.77000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1538 C C   . VAL B-2 1 75  ? 1.506   41.565 51.677 1.000 18.11000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 C   1 
ATOM   1539 O O   . VAL B-2 1 75  ? 1.636   42.523 52.441 1.000 19.20000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 O   1 
ATOM   1540 C CB  . VAL B-2 1 75  ? 3.471   40.855 50.226 1.000 22.54000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1541 C CG1 . VAL B-2 1 75  ? 3.944   42.325 50.192 1.000 21.15000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1542 C CG2 . VAL B-2 1 75  ? 4.663   39.913 50.163 1.000 26.18000 ? ? ? ? ? ? 51  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1543 N N   . VAL B-2 1 76  ? 0.375   41.362 50.995 1.000 18.83000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 N   1 
ATOM   1544 C CA  . VAL B-2 1 76  ? -0.759  42.269 51.180 1.000 20.52000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1545 C C   . VAL B-2 1 76  ? -1.250  42.206 52.616 1.000 18.61000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 C   1 
ATOM   1546 O O   . VAL B-2 1 76  ? -1.506  43.234 53.250 1.000 17.53000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 O   1 
ATOM   1547 C CB  . VAL B-2 1 76  ? -1.887  41.947 50.184 1.000 18.51000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1548 C CG1 . VAL B-2 1 76  ? -3.191  42.684 50.569 1.000 20.79000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1549 C CG2 . VAL B-2 1 76  ? -1.448  42.313 48.770 1.000 20.70000 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1550 N N   . PHE B-2 1 77  ? -1.384  40.992 53.150 1.000 21.36000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 N   1 
ATOM   1551 C CA  . PHE B-2 1 77  ? -1.863  40.840 54.519 1.000 20.29000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CA  1 
ATOM   1552 C C   . PHE B-2 1 77  ? -0.922  41.508 55.516 1.000 18.84000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 C   1 
ATOM   1553 O O   . PHE B-2 1 77  ? -1.370  42.214 56.424 1.000 19.56000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 O   1 
ATOM   1554 C CB  . PHE B-2 1 77  ? -2.032  39.358 54.851 1.000 24.44000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CB  1 
ATOM   1555 C CG  . PHE B-2 1 77  ? -2.367  39.108 56.285 1.000 24.98000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CG  1 
ATOM   1556 C CD1 . PHE B-2 1 77  ? -3.663  39.303 56.748 1.000 25.03000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CD1 1 
ATOM   1557 C CD2 . PHE B-2 1 77  ? -1.393  38.694 57.170 1.000 27.41000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CD2 1 
ATOM   1558 C CE1 . PHE B-2 1 77  ? -3.970  39.083 58.081 1.000 28.11000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CE1 1 
ATOM   1559 C CE2 . PHE B-2 1 77  ? -1.689  38.474 58.501 1.000 29.45000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CE2 1 
ATOM   1560 C CZ  . PHE B-2 1 77  ? -2.976  38.679 58.958 1.000 30.77000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE B-2 CZ  1 
ATOM   1561 N N   . ARG B-2 1 78  ? 0.395   41.294 55.366 1.000 18.40000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 N   1 
ATOM   1562 C CA  . ARG B-2 1 78  ? 1.352   41.883 56.294 1.000 17.25000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1563 C C   . ARG B-2 1 78  ? 1.453   43.389 56.100 1.000 15.00000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 C   1 
ATOM   1564 O O   . ARG B-2 1 78  ? 1.745   44.118 57.052 1.000 18.22000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 O   1 
ATOM   1565 C CB  . ARG B-2 1 78  ? 2.735   41.234 56.133 1.000 21.25000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1566 C CG  . ARG B-2 1 78  ? 2.773   39.763 56.526 1.000 26.97000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1567 C CD  . ARG B-2 1 78  ? 4.191   39.275 56.813 1.000 29.61000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1568 N NE  . ARG B-2 1 78  ? 5.062   39.370 55.645 1.000 33.45000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1569 C CZ  . ARG B-2 1 78  ? 5.520   38.325 54.957 1.000 34.66000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1570 N NH1 . ARG B-2 1 78  ? 5.189   37.090 55.317 1.000 37.44000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1571 N NH2 . ARG B-2 1 78  ? 6.308   38.516 53.909 1.000 33.54000 ? ? ? ? ? ? 54  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1572 N N   . THR B-2 1 79  ? 1.203   43.871 54.877 1.000 15.52000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 N   1 
ATOM   1573 C CA  . THR B-2 1 79  ? 1.142   45.310 54.641 1.000 15.28000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 CA  1 
ATOM   1574 C C   . THR B-2 1 79  ? -0.061  45.916 55.349 1.000 15.33000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 C   1 
ATOM   1575 O O   . THR B-2 1 79  ? 0.066   46.944 56.011 1.000 14.56000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 O   1 
ATOM   1576 C CB  . THR B-2 1 79  ? 1.081   45.599 53.139 1.000 13.85000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 CB  1 
ATOM   1577 O OG1 . THR B-2 1 79  ? 2.299   45.139 52.542 1.000 18.40000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1578 C CG2 . THR B-2 1 79  ? 0.977   47.083 52.878 1.000 13.81000 ? ? ? ? ? ? 55  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1579 N N   . LEU B-2 1 80  ? -1.232  45.281 55.217 1.000 16.14000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 N   1 
ATOM   1580 C CA  . LEU B-2 1 80  ? -2.393  45.706 55.992 1.000 14.55000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1581 C C   . LEU B-2 1 80  ? -2.067  45.706 57.468 1.000 16.55000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 C   1 
ATOM   1582 O O   . LEU B-2 1 80  ? -2.439  46.633 58.190 1.000 15.18000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 O   1 
ATOM   1583 C CB  . LEU B-2 1 80  ? -3.581  44.778 55.736 1.000 17.07000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1584 C CG  . LEU B-2 1 80  ? -4.282  44.779 54.379 1.000 17.32000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1585 C CD1 . LEU B-2 1 80  ? -5.267  43.617 54.348 1.000 20.37000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1586 C CD2 . LEU B-2 1 80  ? -4.980  46.109 54.146 1.000 16.87000 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1587 N N   . SER B-2 1 81  ? -1.367  44.661 57.925 1.000 16.43000 ? ? ? ? ? ? 57  SER B-2 N   1 
ATOM   1588 C CA  . SER B-2 1 81  ? -1.102  44.489 59.344 1.000 16.21000 ? ? ? ? ? ? 57  SER B-2 CA  1 
ATOM   1589 C C   . SER B-2 1 81  ? -0.204  45.593 59.874 1.000 15.09000 ? ? ? ? ? ? 57  SER B-2 C   1 
ATOM   1590 O O   . SER B-2 1 81  ? -0.425  46.105 60.977 1.000 20.32000 ? ? ? ? ? ? 57  SER B-2 O   1 
ATOM   1591 C CB  . SER B-2 1 81  ? -0.474  43.112 59.589 1.000 19.70000 ? ? ? ? ? ? 57  SER B-2 CB  1 
ATOM   1592 O OG  . SER B-2 1 81  ? -1.390  42.065 59.295 1.000 24.86000 ? ? ? ? ? ? 57  SER B-2 OG  1 
ATOM   1593 N N   . VAL B-2 1 82  ? 0.820   45.995 59.109 1.000 15.12000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 N   1 
ATOM   1594 C CA  . VAL B-2 1 82  ? 1.695   47.031 59.647 1.000 15.52000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1595 C C   . VAL B-2 1 82  ? 1.120   48.431 59.438 1.000 16.62000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 C   1 
ATOM   1596 O O   . VAL B-2 1 82  ? 1.381   49.336 60.236 1.000 18.11000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 O   1 
ATOM   1597 C CB  . VAL B-2 1 82  ? 3.131   46.906 59.090 1.000 20.75000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1598 C CG1 . VAL B-2 1 82  ? 3.698   45.541 59.422 1.000 22.53000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1599 C CG2 . VAL B-2 1 82  ? 3.210   47.181 57.587 1.000 15.49000 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1600 N N   . LEU B-2 1 83  ? 0.320   48.648 58.390 1.000 14.13000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 N   1 
ATOM   1601 C CA  . LEU B-2 1 83  ? -0.384  49.919 58.290 1.000 17.90000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1602 C C   . LEU B-2 1 83  ? -1.515  50.029 59.313 1.000 15.74000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 C   1 
ATOM   1603 O O   . LEU B-2 1 83  ? -1.887  51.145 59.671 1.000 17.37000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 O   1 
ATOM   1604 C CB  . LEU B-2 1 83  ? -0.918  50.111 56.866 1.000 15.82000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1605 C CG  . LEU B-2 1 83  ? 0.154   50.301 55.784 1.000 12.90000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1606 C CD1 . LEU B-2 1 83  ? -0.498  50.261 54.409 1.000 16.40000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1607 C CD2 . LEU B-2 1 83  ? 0.918   51.593 55.958 1.000 17.99000 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1608 N N   . PHE B-2 1 84  ? -2.043  48.898 59.796 1.000 16.02000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 N   1 
ATOM   1609 C CA  . PHE B-2 1 84  ? -3.012  48.898 60.896 1.000 16.50000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CA  1 
ATOM   1610 C C   . PHE B-2 1 84  ? -2.383  49.477 62.151 1.000 18.84000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 C   1 
ATOM   1611 O O   . PHE B-2 1 84  ? -3.064  50.111 62.971 1.000 17.62000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 O   1 
ATOM   1612 C CB  . PHE B-2 1 84  ? -3.488  47.453 61.108 1.000 18.56000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CB  1 
ATOM   1613 C CG  . PHE B-2 1 84  ? -4.595  47.273 62.114 1.000 18.33000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CG  1 
ATOM   1614 C CD1 . PHE B-2 1 84  ? -5.883  47.709 61.850 1.000 19.21000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CD1 1 
ATOM   1615 C CD2 . PHE B-2 1 84  ? -4.355  46.581 63.286 1.000 18.01000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CD2 1 
ATOM   1616 C CE1 . PHE B-2 1 84  ? -6.902  47.495 62.773 1.000 24.32000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CE1 1 
ATOM   1617 C CE2 . PHE B-2 1 84  ? -5.361  46.364 64.216 1.000 20.45000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CE2 1 
ATOM   1618 C CZ  . PHE B-2 1 84  ? -6.631  46.815 63.960 1.000 20.50000 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B-2 CZ  1 
ATOM   1619 N N   . ILE B-2 1 85  ? -1.075  49.303 62.300 1.000 16.96000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 N   1 
ATOM   1620 C CA  . ILE B-2 1 85  ? -0.360  49.852 63.439 1.000 16.61000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 CA  1 
ATOM   1621 C C   . ILE B-2 1 85  ? 0.090   51.278 63.180 1.000 15.98000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 C   1 
ATOM   1622 O O   . ILE B-2 1 85  ? -0.123  52.166 64.007 1.000 20.36000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 O   1 
ATOM   1623 C CB  . ILE B-2 1 85  ? 0.837   48.946 63.772 1.000 15.48000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 CB  1 
ATOM   1624 C CG1 . ILE B-2 1 85  ? 0.349   47.584 64.263 1.000 19.47000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 CG1 1 
ATOM   1625 C CG2 . ILE B-2 1 85  ? 1.805   49.647 64.750 1.000 16.66000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 CG2 1 
ATOM   1626 C CD1 . ILE B-2 1 85  ? 1.447   46.516 64.151 1.000 19.25000 ? ? ? ? ? ? 61  ILE B-2 CD1 1 
ATOM   1627 N N   . TYR B-2 1 86  ? 0.724   51.525 62.027 1.000 15.64000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 N   1 
ATOM   1628 C CA  . TYR B-2 1 86  ? 1.389   52.794 61.776 1.000 14.91000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CA  1 
ATOM   1629 C C   . TYR B-2 1 86  ? 0.549   53.813 61.009 1.000 14.77000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 C   1 
ATOM   1630 O O   . TYR B-2 1 86  ? 0.910   54.995 61.008 1.000 17.34000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 O   1 
ATOM   1631 C CB  . TYR B-2 1 86  ? 2.703   52.562 61.004 1.000 17.47000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CB  1 
ATOM   1632 C CG  . TYR B-2 1 86  ? 3.852   52.005 61.828 1.000 21.38000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CG  1 
ATOM   1633 C CD1 . TYR B-2 1 86  ? 4.796   52.847 62.400 1.000 26.72000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CD1 1 
ATOM   1634 C CD2 . TYR B-2 1 86  ? 4.000   50.648 62.008 1.000 18.51000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CD2 1 
ATOM   1635 C CE1 . TYR B-2 1 86  ? 5.852   52.331 63.152 1.000 25.50000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CE1 1 
ATOM   1636 C CE2 . TYR B-2 1 86  ? 5.035   50.127 62.754 1.000 21.49000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CE2 1 
ATOM   1637 C CZ  . TYR B-2 1 86  ? 5.951   50.968 63.321 1.000 23.68000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 CZ  1 
ATOM   1638 O OH  . TYR B-2 1 86  ? 6.982   50.419 64.053 1.000 29.87000 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B-2 OH  1 
ATOM   1639 N N   . LYS B-2 1 87  ? -0.555  53.389 60.379 1.000 14.66000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 N   1 
ATOM   1640 C CA  . LYS B-2 1 87  ? -1.439  54.199 59.530 1.000 18.14000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 CA  1 
ATOM   1641 C C   . LYS B-2 1 87  ? -0.788  54.618 58.216 1.000 18.39000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 C   1 
ATOM   1642 O O   . LYS B-2 1 87  ? -1.349  54.359 57.149 1.000 17.02000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 O   1 
ATOM   1643 C CB  . LYS B-2 1 87  ? -1.968  55.435 60.269 1.000 21.43000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 CB  1 
ATOM   1644 C CG  . LYS B-2 1 87  ? -3.114  56.161 59.538 1.000 20.52000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 CG  1 
ATOM   1645 C CD  . LYS B-2 1 87  ? -4.291  55.246 59.228 1.000 20.48000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 CD  1 
ATOM   1646 C CE  . LYS B-2 1 87  ? -5.483  56.029 58.665 1.000 26.01000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 CE  1 
ATOM   1647 N NZ  . LYS B-2 1 87  ? -5.194  56.623 57.340 1.000 31.24000 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B-2 NZ  1 
ATOM   1648 N N   A THR B-2 1 88  ? 0.328   55.349 58.266 0.650 16.79000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 N   1 
ATOM   1649 N N   B THR B-2 1 88  ? 0.438   55.138 58.288 0.350 16.98000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 N   1 
ATOM   1650 C CA  A THR B-2 1 88  ? 1.075   55.688 57.062 0.650 17.82000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 CA  1 
ATOM   1651 C CA  B THR B-2 1 88  ? 1.102   55.767 57.153 0.350 17.84000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 CA  1 
ATOM   1652 C C   A THR B-2 1 88  ? 2.495   55.167 57.177 0.650 19.64000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 C   1 
ATOM   1653 C C   B THR B-2 1 88  ? 2.575   55.373 57.136 0.350 19.83000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 C   1 
ATOM   1654 O O   A THR B-2 1 88  ? 3.081   55.133 58.264 0.650 20.01000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 O   1 
ATOM   1655 O O   B THR B-2 1 88  ? 3.288   55.612 58.117 0.350 20.65000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 O   1 
ATOM   1656 C CB  A THR B-2 1 88  ? 1.151   57.194 56.773 0.650 21.08000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 CB  1 
ATOM   1657 C CB  B THR B-2 1 88  ? 0.941   57.283 57.252 0.350 23.37000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 CB  1 
ATOM   1658 O OG1 A THR B-2 1 88  ? 1.797   57.870 57.859 0.650 20.74000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1659 O OG1 B THR B-2 1 88  ? -0.434  57.633 57.043 0.350 23.50000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1660 C CG2 A THR B-2 1 88  ? -0.224  57.781 56.541 0.650 25.84000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1661 C CG2 B THR B-2 1 88  ? 1.770   57.968 56.239 0.350 21.41000 ? ? ? ? ? ? 64  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1662 N N   . LEU B-2 1 89  ? 3.032   54.779 56.023 1.000 16.42000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 N   1 
ATOM   1663 C CA  . LEU B-2 1 89  ? 4.415   54.334 55.877 1.000 18.75000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1664 C C   . LEU B-2 1 89  ? 4.878   54.608 54.452 1.000 20.51000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 C   1 
ATOM   1665 O O   . LEU B-2 1 89  ? 4.064   54.641 53.528 1.000 19.64000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 O   1 
ATOM   1666 C CB  . LEU B-2 1 89  ? 4.579   52.833 56.161 1.000 16.12000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1667 C CG  . LEU B-2 1 89  ? 4.326   52.333 57.587 1.000 15.60000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1668 C CD1 . LEU B-2 1 89  ? 4.235   50.837 57.602 1.000 19.91000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1669 C CD2 . LEU B-2 1 89  ? 5.399   52.850 58.545 1.000 17.46000 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1670 N N   . THR B-2 1 90  ? 6.186   54.797 54.267 1.000 19.91000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 N   1 
ATOM   1671 C CA  . THR B-2 1 90  ? 6.697   54.755 52.904 1.000 17.46000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 CA  1 
ATOM   1672 C C   . THR B-2 1 90  ? 6.721   53.316 52.396 1.000 16.88000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 C   1 
ATOM   1673 O O   . THR B-2 1 90  ? 6.680   52.352 53.165 1.000 18.00000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 O   1 
ATOM   1674 C CB  . THR B-2 1 90  ? 8.105   55.331 52.798 1.000 17.98000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 CB  1 
ATOM   1675 O OG1 . THR B-2 1 90  ? 9.020   54.462 53.471 1.000 19.73000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1676 C CG2 . THR B-2 1 90  ? 8.191   56.737 53.373 1.000 19.06000 ? ? ? ? ? ? 66  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1677 N N   . VAL B-2 1 91  ? 6.816   53.172 51.075 1.000 15.27000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 N   1 
ATOM   1678 C CA  . VAL B-2 1 91  ? 6.904   51.836 50.500 1.000 15.85000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1679 C C   . VAL B-2 1 91  ? 8.113   51.092 51.059 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 C   1 
ATOM   1680 O O   . VAL B-2 1 91  ? 8.049   49.888 51.331 1.000 16.81000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 O   1 
ATOM   1681 C CB  . VAL B-2 1 91  ? 6.948   51.916 48.964 1.000 18.04000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1682 C CG1 . VAL B-2 1 91  ? 7.216   50.554 48.377 1.000 20.84000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1683 C CG2 . VAL B-2 1 91  ? 5.631   52.452 48.435 1.000 20.37000 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1684 N N   . ASN B-2 1 92  ? 9.243   51.788 51.212 1.000 20.09000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 N   1 
ATOM   1685 C CA  . ASN B-2 1 92  ? 10.446  51.120 51.711 1.000 19.48000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CA  1 
ATOM   1686 C C   . ASN B-2 1 92  ? 10.289  50.694 53.168 1.000 17.58000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 C   1 
ATOM   1687 O O   . ASN B-2 1 92  ? 10.772  49.617 53.564 1.000 17.62000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 O   1 
ATOM   1688 C CB  . ASN B-2 1 92  ? 11.658  52.026 51.531 1.000 21.90000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CB  1 
ATOM   1689 C CG  . ASN B-2 1 92  ? 12.148  52.031 50.107 1.000 28.72000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CG  1 
ATOM   1690 O OD1 . ASN B-2 1 92  ? 11.685  51.234 49.289 1.000 27.06000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 OD1 1 
ATOM   1691 N ND2 . ASN B-2 1 92  ? 13.077  52.925 49.795 1.000 29.93000 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 ND2 1 
ATOM   1692 N N   . GLU B-2 1 93  ? 9.581   51.504 53.970 1.000 17.62000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 N   1 
ATOM   1693 C CA  . GLU B-2 1 93  ? 9.272   51.093 55.337 1.000 17.87000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 CA  1 
ATOM   1694 C C   . GLU B-2 1 93  ? 8.343   49.886 55.356 1.000 15.32000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 C   1 
ATOM   1695 O O   . GLU B-2 1 93  ? 8.495   48.998 56.203 1.000 14.53000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 O   1 
ATOM   1696 C CB  . GLU B-2 1 93  ? 8.655   52.255 56.120 1.000 15.83000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 CB  1 
ATOM   1697 C CG  . GLU B-2 1 93  ? 9.651   53.367 56.448 1.000 18.58000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 CG  1 
ATOM   1698 C CD  . GLU B-2 1 93  ? 9.011   54.629 57.008 1.000 26.10000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 CD  1 
ATOM   1699 O OE1 . GLU B-2 1 93  ? 7.816   54.891 56.731 1.000 19.87000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 OE1 1 
ATOM   1700 O OE2 . GLU B-2 1 93  ? 9.718   55.368 57.734 1.000 27.97000 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B-2 OE2 1 
ATOM   1701 N N   . VAL B-2 1 94  ? 7.345   49.858 54.460 1.000 15.76000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 N   1 
ATOM   1702 C CA  . VAL B-2 1 94  ? 6.503   48.672 54.330 1.000 14.27000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1703 C C   . VAL B-2 1 94  ? 7.355   47.449 54.023 1.000 14.26000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 C   1 
ATOM   1704 O O   . VAL B-2 1 94  ? 7.149   46.370 54.594 1.000 15.86000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 O   1 
ATOM   1705 C CB  . VAL B-2 1 94  ? 5.421   48.888 53.251 1.000 15.34000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1706 C CG1 . VAL B-2 1 94  ? 4.750   47.556 52.879 1.000 16.11000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1707 C CG2 . VAL B-2 1 94  ? 4.398   49.903 53.717 1.000 17.04000 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1708 N N   . ALA B-2 1 95  ? 8.325   47.592 53.112 1.000 15.28000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B-2 N   1 
ATOM   1709 C CA  . ALA B-2 1 95  ? 9.178   46.456 52.787 1.000 15.06000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B-2 CA  1 
ATOM   1710 C C   . ALA B-2 1 95  ? 9.908   45.941 54.023 1.000 14.15000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B-2 C   1 
ATOM   1711 O O   . ALA B-2 1 95  ? 10.045  44.724 54.201 1.000 16.12000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B-2 O   1 
ATOM   1712 C CB  . ALA B-2 1 95  ? 10.167  46.840 51.687 1.000 16.15000 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B-2 CB  1 
ATOM   1713 N N   . VAL B-2 1 96  ? 10.368  46.846 54.889 1.000 14.05000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 N   1 
ATOM   1714 C CA  . VAL B-2 1 96  ? 11.068  46.392 56.095 1.000 13.09000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1715 C C   . VAL B-2 1 96  ? 10.105  45.700 57.052 1.000 15.66000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 C   1 
ATOM   1716 O O   . VAL B-2 1 96  ? 10.333  44.560 57.473 1.000 16.75000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 O   1 
ATOM   1717 C CB  . VAL B-2 1 96  ? 11.786  47.562 56.785 1.000 15.95000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1718 C CG1 . VAL B-2 1 96  ? 12.422  47.081 58.107 1.000 18.98000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1719 C CG2 . VAL B-2 1 96  ? 12.853  48.170 55.866 1.000 17.49000 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1720 N N   . LEU B-2 1 97  ? 8.996   46.371 57.393 1.000 14.93000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 N   1 
ATOM   1721 C CA  . LEU B-2 1 97  ? 8.128   45.868 58.454 1.000 17.72000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1722 C C   . LEU B-2 1 97  ? 7.238   44.721 58.001 1.000 16.49000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 C   1 
ATOM   1723 O O   . LEU B-2 1 97  ? 6.930   43.834 58.809 1.000 16.37000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 O   1 
ATOM   1724 C CB  . LEU B-2 1 97  ? 7.273   47.011 59.007 1.000 15.60000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1725 C CG  . LEU B-2 1 97  ? 8.032   48.139 59.694 1.000 17.40000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1726 C CD1 . LEU B-2 1 97  ? 7.058   49.272 59.998 1.000 23.27000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1727 C CD2 . LEU B-2 1 97  ? 8.682   47.620 60.963 1.000 20.69000 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1728 N N   . ALA B-2 1 98  ? 6.793   44.719 56.739 1.000 13.46000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B-2 N   1 
ATOM   1729 C CA  . ALA B-2 1 98  ? 6.078   43.577 56.200 1.000 14.05000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B-2 CA  1 
ATOM   1730 C C   . ALA B-2 1 98  ? 7.009   42.505 55.657 1.000 17.47000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B-2 C   1 
ATOM   1731 O O   . ALA B-2 1 98  ? 6.523   41.495 55.139 1.000 20.23000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B-2 O   1 
ATOM   1732 C CB  . ALA B-2 1 98  ? 5.095   44.025 55.106 1.000 15.44000 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B-2 CB  1 
ATOM   1733 N N   . VAL B-2 1 99  ? 8.329   42.712 55.761 1.000 14.30000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 N   1 
ATOM   1734 C CA  . VAL B-2 1 99  ? 9.352   41.715 55.438 1.000 15.25000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1735 C C   . VAL B-2 1 99  ? 9.157   41.196 54.022 1.000 14.98000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 C   1 
ATOM   1736 O O   . VAL B-2 1 99  ? 8.837   40.019 53.803 1.000 19.65000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 O   1 
ATOM   1737 C CB  . VAL B-2 1 99  ? 9.374   40.575 56.469 1.000 16.24000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1738 C CG1 . VAL B-2 1 99  ? 10.676  39.770 56.311 1.000 15.97000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1739 C CG2 . VAL B-2 1 99  ? 9.280   41.142 57.863 1.000 16.51000 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1740 N N   . THR B-2 1 100 ? 9.364   42.081 53.047 1.000 15.11000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 N   1 
ATOM   1741 C CA  . THR B-2 1 100 ? 9.373   41.697 51.647 1.000 14.79000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 CA  1 
ATOM   1742 C C   . THR B-2 1 100 ? 10.395  42.560 50.901 1.000 14.52000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 C   1 
ATOM   1743 O O   . THR B-2 1 100 ? 10.974  43.502 51.454 1.000 17.31000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 O   1 
ATOM   1744 C CB  . THR B-2 1 100 ? 7.966   41.804 51.044 1.000 18.44000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 CB  1 
ATOM   1745 O OG1 . THR B-2 1 100 ? 7.959   41.233 49.733 1.000 20.84000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1746 C CG2 . THR B-2 1 100 ? 7.482   43.252 51.002 1.000 18.32000 ? ? ? ? ? ? 76  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1747 N N   . GLU B-2 1 101 ? 10.649  42.208 49.641 1.000 15.91000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 N   1 
ATOM   1748 C CA  . GLU B-2 1 101 ? 11.520  43.026 48.806 1.000 17.11000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 CA  1 
ATOM   1749 C C   . GLU B-2 1 101 ? 10.870  44.382 48.543 1.000 15.65000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 C   1 
ATOM   1750 O O   . GLU B-2 1 101 ? 9.652   44.489 48.466 1.000 15.03000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 O   1 
ATOM   1751 C CB  . GLU B-2 1 101 ? 11.794  42.327 47.475 1.000 19.25000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 CB  1 
ATOM   1752 C CG  . GLU B-2 1 101 ? 12.472  40.971 47.624 1.000 20.95000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 CG  1 
ATOM   1753 C CD  . GLU B-2 1 101 ? 11.484  39.855 47.898 1.000 30.59000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 CD  1 
ATOM   1754 O OE1 . GLU B-2 1 101 ? 10.272  40.029 47.635 1.000 24.08000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 OE1 1 
ATOM   1755 O OE2 . GLU B-2 1 101 ? 11.917  38.791 48.381 1.000 31.94000 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B-2 OE2 1 
ATOM   1756 N N   . GLN B-2 1 102 ? 11.693  45.419 48.385 1.000 16.23000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 N   1 
ATOM   1757 C CA  . GLN B-2 1 102 ? 11.142  46.733 48.055 1.000 13.72000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 CA  1 
ATOM   1758 C C   . GLN B-2 1 102 ? 10.312  46.681 46.784 1.000 15.32000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 C   1 
ATOM   1759 O O   . GLN B-2 1 102 ? 9.255   47.321 46.699 1.000 15.01000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 O   1 
ATOM   1760 C CB  . GLN B-2 1 102 ? 12.252  47.758 47.900 1.000 14.43000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 CB  1 
ATOM   1761 C CG  . GLN B-2 1 102 ? 12.968  48.053 49.191 1.000 18.82000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 CG  1 
ATOM   1762 C CD  . GLN B-2 1 102 ? 14.124  48.981 48.990 1.000 22.98000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 CD  1 
ATOM   1763 O OE1 . GLN B-2 1 102 ? 14.517  49.267 47.855 1.000 24.49000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 OE1 1 
ATOM   1764 N NE2 . GLN B-2 1 102 ? 14.663  49.493 50.087 1.000 23.35000 ? ? ? ? ? ? 78  GLN B-2 NE2 1 
ATOM   1765 N N   . SER B-2 1 103 ? 10.766  45.938 45.779 1.000 13.53000 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 N   1 
ATOM   1766 C CA  . SER B-2 1 103 ? 10.041  45.928 44.506 1.000 12.63000 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 CA  1 
ATOM   1767 C C   . SER B-2 1 103 ? 8.699   45.227 44.659 1.000 16.19000 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 C   1 
ATOM   1768 O O   . SER B-2 1 103 ? 7.681   45.663 44.097 1.000 16.85000 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 O   1 
ATOM   1769 C CB  . SER B-2 1 103 ? 10.894  45.251 43.426 1.000 16.75000 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 CB  1 
ATOM   1770 O OG  . SER B-2 1 103 ? 11.178  43.910 43.785 1.000 15.30000 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 OG  1 
ATOM   1771 N N   . THR B-2 1 104 ? 8.681   44.144 45.436 1.000 14.41000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 N   1 
ATOM   1772 C CA  . THR B-2 1 104 ? 7.442   43.440 45.720 1.000 15.20000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 CA  1 
ATOM   1773 C C   . THR B-2 1 104 ? 6.482   44.331 46.480 1.000 13.61000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 C   1 
ATOM   1774 O O   . THR B-2 1 104 ? 5.284   44.379 46.168 1.000 15.67000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 O   1 
ATOM   1775 C CB  . THR B-2 1 104 ? 7.758   42.191 46.535 1.000 16.48000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 CB  1 
ATOM   1776 O OG1 . THR B-2 1 104 ? 8.780   41.450 45.847 1.000 20.65000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 OG1 1 
ATOM   1777 C CG2 . THR B-2 1 104 ? 6.534   41.344 46.682 1.000 16.63000 ? ? ? ? ? ? 80  THR B-2 CG2 1 
ATOM   1778 N N   . ALA B-2 1 105 ? 6.994   45.044 47.481 1.000 14.66000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B-2 N   1 
ATOM   1779 C CA  . ALA B-2 1 105 ? 6.154   45.961 48.240 1.000 15.21000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B-2 CA  1 
ATOM   1780 C C   . ALA B-2 1 105 ? 5.562   47.026 47.332 1.000 16.26000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B-2 C   1 
ATOM   1781 O O   . ALA B-2 1 105 ? 4.378   47.355 47.448 1.000 13.36000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B-2 O   1 
ATOM   1782 C CB  . ALA B-2 1 105 ? 6.956   46.596 49.373 1.000 16.20000 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B-2 CB  1 
ATOM   1783 N N   . SER B-2 1 106 ? 6.357   47.566 46.410 1.000 13.60000 ? ? ? ? ? ? 82  SER B-2 N   1 
ATOM   1784 C CA  . SER B-2 1 106 ? 5.837   48.612 45.534 1.000 14.60000 ? ? ? ? ? ? 82  SER B-2 CA  1 
ATOM   1785 C C   . SER B-2 1 106 ? 4.713   48.072 44.649 1.000 15.43000 ? ? ? ? ? ? 82  SER B-2 C   1 
ATOM   1786 O O   . SER B-2 1 106 ? 3.662   48.718 44.484 1.000 14.59000 ? ? ? ? ? ? 82  SER B-2 O   1 
ATOM   1787 C CB  . SER B-2 1 106 ? 6.980   49.194 44.698 1.000 16.12000 ? ? ? ? ? ? 82  SER B-2 CB  1 
ATOM   1788 O OG  . SER B-2 1 106 ? 6.526   50.212 43.824 1.000 22.27000 ? ? ? ? ? ? 82  SER B-2 OG  1 
ATOM   1789 N N   . ARG B-2 1 107 ? 4.898   46.870 44.091 1.000 13.50000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 N   1 
ATOM   1790 C CA  A ARG B-2 1 107 ? 3.860   46.300 43.233 0.470 14.22000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1791 C CA  B ARG B-2 1 107 ? 3.858   46.316 43.231 0.530 14.19000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1792 C C   . ARG B-2 1 107 ? 2.604   45.984 44.029 1.000 14.74000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 C   1 
ATOM   1793 O O   . ARG B-2 1 107 ? 1.477   46.206 43.551 1.000 15.71000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 O   1 
ATOM   1794 C CB  A ARG B-2 1 107 ? 4.363   45.031 42.555 0.470 18.47000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1795 C CB  B ARG B-2 1 107 ? 4.389   45.080 42.518 0.530 18.45000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1796 C CG  A ARG B-2 1 107 ? 5.247   45.240 41.346 0.470 19.36000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1797 C CG  B ARG B-2 1 107 ? 3.450   44.477 41.490 0.530 18.35000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1798 C CD  A ARG B-2 1 107 ? 5.239   44.013 40.436 0.470 24.37000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1799 C CD  B ARG B-2 1 107 ? 4.212   43.672 40.436 0.530 22.77000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1800 N NE  A ARG B-2 1 107 ? 4.784   42.795 41.118 0.470 25.78000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1801 N NE  B ARG B-2 1 107 ? 5.619   43.467 40.793 0.530 28.84000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1802 C CZ  A ARG B-2 1 107 ? 5.561   42.033 41.879 0.470 28.51000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1803 C CZ  B ARG B-2 1 107 ? 6.046   42.478 41.573 0.530 28.08000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1804 N NH1 A ARG B-2 1 107 ? 6.831   42.367 42.063 0.470 30.55000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1805 N NH1 B ARG B-2 1 107 ? 5.174   41.620 42.087 0.530 27.95000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1806 N NH2 A ARG B-2 1 107 ? 5.073   40.947 42.460 0.470 28.52000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1807 N NH2 B ARG B-2 1 107 ? 7.335   42.358 41.851 0.530 33.89000 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1808 N N   . MET B-2 1 108 ? 2.776   45.462 45.244 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 N   1 
ATOM   1809 C CA  . MET B-2 1 108 ? 1.610   45.087 46.034 1.000 16.13000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 CA  1 
ATOM   1810 C C   . MET B-2 1 108 ? 0.880   46.322 46.540 1.000 16.47000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 C   1 
ATOM   1811 O O   . MET B-2 1 108 ? -0.349  46.331 46.629 1.000 14.53000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 O   1 
ATOM   1812 C CB  . MET B-2 1 108 ? 2.026   44.191 47.198 1.000 17.28000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 CB  1 
ATOM   1813 C CG  . MET B-2 1 108 ? 2.497   42.812 46.764 1.000 20.42000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 CG  1 
ATOM   1814 S SD  . MET B-2 1 108 ? 1.253   41.916 45.815 1.000 25.59000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 SD  1 
ATOM   1815 C CE  . MET B-2 1 108 ? 1.825   42.124 44.138 1.000 27.20000 ? ? ? ? ? ? 84  MET B-2 CE  1 
ATOM   1816 N N   . VAL B-2 1 109 ? 1.613   47.380 46.859 1.000 13.83000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 N   1 
ATOM   1817 C CA  . VAL B-2 1 109 ? 0.965   48.614 47.289 1.000 13.44000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1818 C C   . VAL B-2 1 109 ? 0.128   49.182 46.161 1.000 16.36000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 C   1 
ATOM   1819 O O   . VAL B-2 1 109 ? -0.998  49.658 46.381 1.000 14.53000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 O   1 
ATOM   1820 C CB  . VAL B-2 1 109 ? 2.024   49.608 47.798 1.000 16.80000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1821 C CG1 . VAL B-2 1 109 ? 1.497   51.028 47.800 1.000 18.27000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1822 C CG2 . VAL B-2 1 109 ? 2.491   49.191 49.177 1.000 17.85000 ? ? ? ? ? ? 85  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1823 N N   . GLU B-2 1 110 ? 0.639   49.123 44.928 1.000 14.32000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 N   1 
ATOM   1824 C CA  . GLU B-2 1 110 ? -0.163  49.624 43.818 1.000 16.93000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 CA  1 
ATOM   1825 C C   . GLU B-2 1 110 ? -1.428  48.788 43.650 1.000 16.98000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 C   1 
ATOM   1826 O O   . GLU B-2 1 110 ? -2.534  49.333 43.447 1.000 16.78000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 O   1 
ATOM   1827 C CB  . GLU B-2 1 110 ? 0.686   49.660 42.544 1.000 23.41000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 CB  1 
ATOM   1828 C CG  . GLU B-2 1 110 ? -0.050  50.141 41.285 1.000 22.96000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 CG  1 
ATOM   1829 C CD  . GLU B-2 1 110 ? -0.776  51.483 41.427 1.000 25.31000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 CD  1 
ATOM   1830 O OE1 . GLU B-2 1 110 ? -0.428  52.319 42.284 1.000 21.47000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 OE1 1 
ATOM   1831 O OE2 . GLU B-2 1 110 ? -1.715  51.700 40.639 1.000 26.63000 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B-2 OE2 1 
ATOM   1832 N N   . SER B-2 1 111 ? -1.303  47.462 43.791 1.000 15.67000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 N   1 
ATOM   1833 C CA  A SER B-2 1 111 ? -2.494  46.617 43.751 0.620 15.12000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 CA  1 
ATOM   1834 C CA  B SER B-2 1 111 ? -2.498  46.627 43.742 0.380 15.16000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 CA  1 
ATOM   1835 C C   . SER B-2 1 111 ? -3.474  46.998 44.858 1.000 16.10000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 C   1 
ATOM   1836 O O   . SER B-2 1 111 ? -4.694  47.016 44.645 1.000 16.58000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 O   1 
ATOM   1837 C CB  A SER B-2 1 111 ? -2.093  45.148 43.857 0.620 16.98000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 CB  1 
ATOM   1838 C CB  B SER B-2 1 111 ? -2.113  45.148 43.808 0.380 17.01000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 CB  1 
ATOM   1839 O OG  A SER B-2 1 111 ? -3.236  44.319 44.025 0.620 22.04000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 OG  1 
ATOM   1840 O OG  B SER B-2 1 111 ? -1.957  44.690 45.141 0.380 19.84000 ? ? ? ? ? ? 87  SER B-2 OG  1 
ATOM   1841 N N   . MET B-2 1 112 ? -2.960  47.331 46.042 1.000 14.47000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 N   1 
ATOM   1842 C CA  . MET B-2 1 112 ? -3.835  47.684 47.162 1.000 12.03000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 CA  1 
ATOM   1843 C C   . MET B-2 1 112 ? -4.502  49.038 46.965 1.000 14.47000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 C   1 
ATOM   1844 O O   . MET B-2 1 112 ? -5.578  49.289 47.527 1.000 14.42000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 O   1 
ATOM   1845 C CB  . MET B-2 1 112 ? -3.050  47.656 48.472 1.000 15.34000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 CB  1 
ATOM   1846 C CG  . MET B-2 1 112 ? -2.616  46.258 48.848 1.000 14.99000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 CG  1 
ATOM   1847 S SD  . MET B-2 1 112 ? -1.401  46.197 50.189 1.000 15.64000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 SD  1 
ATOM   1848 C CE  . MET B-2 1 112 ? -2.486  46.453 51.621 1.000 16.09000 ? ? ? ? ? ? 88  MET B-2 CE  1 
ATOM   1849 N N   . VAL B-2 1 113 ? -3.887  49.931 46.188 1.000 13.87000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 N   1 
ATOM   1850 C CA  . VAL B-2 1 113 ? -4.593  51.156 45.815 1.000 15.63000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1851 C C   . VAL B-2 1 113 ? -5.814  50.800 44.982 1.000 18.00000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 C   1 
ATOM   1852 O O   . VAL B-2 1 113 ? -6.942  51.228 45.273 1.000 17.80000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 O   1 
ATOM   1853 C CB  . VAL B-2 1 113 ? -3.668  52.121 45.058 1.000 17.98000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1854 C CG1 . VAL B-2 1 113 ? -4.477  53.316 44.571 1.000 20.16000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1855 C CG2 . VAL B-2 1 113 ? -2.537  52.587 45.943 1.000 16.62000 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1856 N N   . SER B-2 1 114 ? -5.619  49.959 43.963 1.000 17.59000 ? ? ? ? ? ? 90  SER B-2 N   1 
ATOM   1857 C CA  . SER B-2 1 114 ? -6.773  49.517 43.176 1.000 18.17000 ? ? ? ? ? ? 90  SER B-2 CA  1 
ATOM   1858 C C   . SER B-2 1 114 ? -7.774  48.705 43.999 1.000 21.29000 ? ? ? ? ? ? 90  SER B-2 C   1 
ATOM   1859 O O   . SER B-2 1 114 ? -8.976  48.694 43.687 1.000 19.79000 ? ? ? ? ? ? 90  SER B-2 O   1 
ATOM   1860 C CB  . SER B-2 1 114 ? -6.306  48.711 41.966 1.000 21.72000 ? ? ? ? ? ? 90  SER B-2 CB  1 
ATOM   1861 O OG  . SER B-2 1 114 ? -5.945  49.593 40.928 1.000 19.94000 ? ? ? ? ? ? 90  SER B-2 OG  1 
ATOM   1862 N N   . SER B-2 1 115 ? -7.319  48.011 45.030 1.000 17.27000 ? ? ? ? ? ? 91  SER B-2 N   1 
ATOM   1863 C CA  . SER B-2 1 115 ? -8.235  47.240 45.858 1.000 16.43000 ? ? ? ? ? ? 91  SER B-2 CA  1 
ATOM   1864 C C   . SER B-2 1 115 ? -9.039  48.115 46.807 1.000 19.22000 ? ? ? ? ? ? 91  SER B-2 C   1 
ATOM   1865 O O   . SER B-2 1 115 ? -9.947  47.593 47.467 1.000 18.14000 ? ? ? ? ? ? 91  SER B-2 O   1 
ATOM   1866 C CB  . SER B-2 1 115 ? -7.462  46.194 46.670 1.000 20.77000 ? ? ? ? ? ? 91  SER B-2 CB  1 
ATOM   1867 O OG  . SER B-2 1 115 ? -6.924  45.184 45.828 1.000 24.64000 ? ? ? ? ? ? 91  SER B-2 OG  1 
ATOM   1868 N N   . GLY B-2 1 116 ? -8.709  49.408 46.924 1.000 16.26000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B-2 N   1 
ATOM   1869 C CA  . GLY B-2 1 116 ? -9.361  50.303 47.865 1.000 14.77000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B-2 CA  1 
ATOM   1870 C C   . GLY B-2 1 116 ? -8.819  50.255 49.279 1.000 17.59000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B-2 C   1 
ATOM   1871 O O   . GLY B-2 1 116 ? -9.415  50.864 50.182 1.000 16.19000 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B-2 O   1 
ATOM   1872 N N   . LEU B-2 1 117 ? -7.697  49.569 49.496 1.000 13.92000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 N   1 
ATOM   1873 C CA  . LEU B-2 1 117 ? -7.215  49.285 50.841 1.000 14.69000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 CA  1 
ATOM   1874 C C   . LEU B-2 1 117 ? -6.177  50.282 51.329 1.000 12.27000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 C   1 
ATOM   1875 O O   . LEU B-2 1 117 ? -5.977  50.411 52.542 1.000 14.50000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 O   1 
ATOM   1876 C CB  . LEU B-2 1 117 ? -6.613  47.873 50.885 1.000 14.62000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 CB  1 
ATOM   1877 C CG  . LEU B-2 1 117 ? -7.494  46.761 50.303 1.000 15.11000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 CG  1 
ATOM   1878 C CD1 . LEU B-2 1 117 ? -6.707  45.455 50.295 1.000 16.83000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1879 C CD2 . LEU B-2 1 117 ? -8.771  46.641 51.135 1.000 16.02000 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1880 N N   . VAL B-2 1 118 ? -5.497  50.956 50.407 1.000 13.72000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 N   1 
ATOM   1881 C CA  A VAL B-2 1 118 ? -4.534  51.987 50.763 0.520 15.29000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1882 C CA  B VAL B-2 1 118 ? -4.434  51.916 50.673 0.480 15.28000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CA  1 
ATOM   1883 C C   . VAL B-2 1 118 ? -4.666  53.120 49.765 1.000 15.25000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 C   1 
ATOM   1884 O O   . VAL B-2 1 118 ? -5.258  52.984 48.689 1.000 17.38000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 O   1 
ATOM   1885 C CB  A VAL B-2 1 118 ? -3.064  51.505 50.800 0.520 13.66000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1886 C CB  B VAL B-2 1 118 ? -3.053  51.263 50.405 0.480 13.65000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CB  1 
ATOM   1887 C CG1 A VAL B-2 1 118 ? -2.889  50.319 51.732 0.520 14.16000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1888 C CG1 B VAL B-2 1 118 ? -1.939  52.245 50.558 0.480 18.55000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1889 C CG2 A VAL B-2 1 118 ? -2.602  51.157 49.416 0.520 14.61000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1890 C CG2 B VAL B-2 1 118 ? -2.829  50.056 51.317 0.480 11.98000 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1891 N N   . LYS B-2 1 119 ? -4.174  54.276 50.177 1.000 15.23000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 N   1 
ATOM   1892 C CA  . LYS B-2 1 119 ? -4.194  55.475 49.359 1.000 14.57000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 CA  1 
ATOM   1893 C C   . LYS B-2 1 119 ? -2.812  56.112 49.386 1.000 17.35000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 C   1 
ATOM   1894 O O   . LYS B-2 1 119 ? -2.105  56.062 50.394 1.000 18.75000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 O   1 
ATOM   1895 C CB  . LYS B-2 1 119 ? -5.235  56.490 49.858 1.000 20.54000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 CB  1 
ATOM   1896 C CG  . LYS B-2 1 119 ? -5.066  56.856 51.322 1.000 26.76000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 CG  1 
ATOM   1897 C CD  . LYS B-2 1 119 ? -6.303  57.556 51.881 1.000 42.55000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 CD  1 
ATOM   1898 C CE  . LYS B-2 1 119 ? -6.364  57.413 53.401 1.000 44.31000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 CE  1 
ATOM   1899 N NZ  . LYS B-2 1 119 ? -7.750  57.178 53.924 1.000 43.60000 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B-2 NZ  1 
ATOM   1900 N N   . ARG B-2 1 120 ? -2.428  56.717 48.271 1.000 15.54000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 N   1 
ATOM   1901 C CA  . ARG B-2 1 120 ? -1.169  57.447 48.216 1.000 15.64000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 CA  1 
ATOM   1902 C C   . ARG B-2 1 120 ? -1.319  58.809 48.878 1.000 20.56000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 C   1 
ATOM   1903 O O   . ARG B-2 1 120 ? -2.340  59.486 48.712 1.000 22.69000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 O   1 
ATOM   1904 C CB  . ARG B-2 1 120 ? -0.727  57.606 46.771 1.000 17.74000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 CB  1 
ATOM   1905 C CG  . ARG B-2 1 120 ? -0.523  56.281 46.086 1.000 15.39000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 CG  1 
ATOM   1906 C CD  . ARG B-2 1 120 ? 0.366   56.428 44.845 1.000 15.62000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 CD  1 
ATOM   1907 N NE  . ARG B-2 1 120 ? 0.526   55.145 44.175 1.000 14.72000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 NE  1 
ATOM   1908 C CZ  . ARG B-2 1 120 ? 1.444   54.245 44.514 1.000 16.44000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1909 N NH1 . ARG B-2 1 120 ? 2.300   54.510 45.501 1.000 16.28000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1910 N NH2 . ARG B-2 1 120 ? 1.503   53.090 43.870 1.000 20.28000 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1911 N N   . GLU B-2 1 121 ? -0.299  59.203 49.637 1.000 19.92000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 N   1 
ATOM   1912 C CA  . GLU B-2 1 121 ? -0.300  60.456 50.373 1.000 23.56000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 CA  1 
ATOM   1913 C C   . GLU B-2 1 121 ? 0.849   61.344 49.923 1.000 28.56000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 C   1 
ATOM   1914 O O   . GLU B-2 1 121 ? 1.832   60.882 49.333 1.000 27.56000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 O   1 
ATOM   1915 C CB  . GLU B-2 1 121 ? -0.169  60.212 51.874 1.000 30.66000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 CB  1 
ATOM   1916 C CG  . GLU B-2 1 121 ? -0.965  59.045 52.350 1.000 34.07000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 CG  1 
ATOM   1917 C CD  . GLU B-2 1 121 ? -2.268  59.474 52.934 1.000 38.98000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 CD  1 
ATOM   1918 O OE1 . GLU B-2 1 121 ? -2.835  60.474 52.447 1.000 47.90000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 OE1 1 
ATOM   1919 O OE2 . GLU B-2 1 121 ? -2.732  58.813 53.877 1.000 36.66000 ? ? ? ? ? ? 97  GLU B-2 OE2 1 
ATOM   1920 N N   . ILE B-2 1 122 ? 0.718   62.633 50.226 1.000 27.34000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 N   1 
ATOM   1921 C CA  . ILE B-2 1 122 ? 1.837   63.558 50.074 1.000 32.00000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 CA  1 
ATOM   1922 C C   . ILE B-2 1 122 ? 2.282   64.007 51.458 1.000 41.59000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 C   1 
ATOM   1923 O O   . ILE B-2 1 122 ? 1.491   63.999 52.403 1.000 45.96000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 O   1 
ATOM   1924 C CB  . ILE B-2 1 122 ? 1.471   64.757 49.181 1.000 33.36000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 CB  1 
ATOM   1925 C CG1 . ILE B-2 1 122 ? 0.256   65.498 49.747 1.000 40.99000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 CG1 1 
ATOM   1926 C CG2 . ILE B-2 1 122 ? 1.209   64.302 47.757 1.000 40.85000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 CG2 1 
ATOM   1927 C CD1 . ILE B-2 1 122 ? 0.581   66.873 50.315 1.000 48.27000 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B-2 CD1 1 
ATOM   1928 N N   . ARG B-2 1 128 ? 8.559   61.212 53.463 1.000 44.90000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 N   1 
ATOM   1929 C CA  . ARG B-2 1 128 ? 8.647   62.184 52.344 1.000 45.86000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 CA  1 
ATOM   1930 C C   . ARG B-2 1 128 ? 8.224   61.575 50.995 1.000 35.42000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 C   1 
ATOM   1931 O O   . ARG B-2 1 128 ? 7.258   62.078 50.451 1.000 45.50000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 O   1 
ATOM   1932 C CB  . ARG B-2 1 128 ? 9.974   62.951 52.279 1.000 51.79000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 CB  1 
ATOM   1933 C CG  . ARG B-2 1 128 ? 9.925   64.138 51.318 1.000 52.82000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 CG  1 
ATOM   1934 C CD  . ARG B-2 1 128 ? 10.477  65.469 51.834 1.000 53.02000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 CD  1 
ATOM   1935 N NE  . ARG B-2 1 128 ? 10.298  65.578 53.266 1.000 56.26000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 NE  1 
ATOM   1936 C CZ  . ARG B-2 1 128 ? 9.181   65.959 53.833 1.000 51.19000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1937 N NH1 . ARG B-2 1 128 ? 8.139   66.273 53.087 1.000 50.05000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1938 N NH2 . ARG B-2 1 128 ? 9.100   66.005 55.140 1.000 62.70000 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1939 N N   . ARG B-2 1 129 ? 8.914   60.575 50.455 1.000 28.08000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 N   1 
ATOM   1940 C CA  . ARG B-2 1 129 ? 8.483   60.019 49.144 1.000 30.34000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 CA  1 
ATOM   1941 C C   . ARG B-2 1 129 ? 7.796   58.654 49.291 1.000 24.72000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 C   1 
ATOM   1942 O O   . ARG B-2 1 129 ? 8.072   57.971 50.217 1.000 25.54000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 O   1 
ATOM   1943 C CB  . ARG B-2 1 129 ? 9.664   59.859 48.184 1.000 31.64000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 CB  1 
ATOM   1944 C CG  . ARG B-2 1 129 ? 10.401  61.147 47.863 1.000 33.57000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 CG  1 
ATOM   1945 C CD  . ARG B-2 1 129 ? 11.865  60.847 47.633 1.000 46.10000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 CD  1 
ATOM   1946 N NE  . ARG B-2 1 129 ? 12.636  62.040 47.309 1.000 54.86000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 NE  1 
ATOM   1947 C CZ  . ARG B-2 1 129 ? 13.959  62.127 47.241 1.000 54.92000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1948 N NH1 . ARG B-2 1 129 ? 14.529  63.273 46.910 1.000 49.45000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1949 N NH2 . ARG B-2 1 129 ? 14.711  61.084 47.522 1.000 55.05000 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1950 N N   . ARG B-2 1 130 ? 6.921   58.313 48.361 1.000 18.67000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 N   1 
ATOM   1951 C CA  . ARG B-2 1 130 ? 6.233   57.004 48.306 1.000 17.70000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 CA  1 
ATOM   1952 C C   . ARG B-2 1 130 ? 5.473   56.699 49.599 1.000 18.95000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 C   1 
ATOM   1953 O O   . ARG B-2 1 130 ? 5.489   55.581 50.035 1.000 18.66000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 O   1 
ATOM   1954 C CB  . ARG B-2 1 130 ? 7.209   55.892 47.927 1.000 20.62000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 CB  1 
ATOM   1955 C CG  . ARG B-2 1 130 ? 7.997   56.188 46.663 1.000 19.26000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 CG  1 
ATOM   1956 C CD  . ARG B-2 1 130 ? 9.157   55.248 46.389 1.000 30.72000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 CD  1 
ATOM   1957 N NE  . ARG B-2 1 130 ? 10.346  55.719 47.079 1.000 39.19000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 NE  1 
ATOM   1958 C CZ  . ARG B-2 1 130 ? 11.242  56.553 46.576 1.000 46.76000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   1959 N NH1 . ARG B-2 1 130 ? 11.102  57.014 45.347 1.000 43.01000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   1960 N NH2 . ARG B-2 1 130 ? 12.264  56.952 47.312 1.000 48.55000 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   1961 N N   . VAL B-2 1 131 ? 4.761   57.691 50.106 1.000 19.58000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 N   1 
ATOM   1962 C CA  . VAL B-2 1 131 ? 3.974   57.517 51.320 1.000 20.83000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 CA  1 
ATOM   1963 C C   . VAL B-2 1 131 ? 2.608   56.940 50.977 1.000 17.74000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 C   1 
ATOM   1964 O O   . VAL B-2 1 131 ? 1.939   57.395 50.038 1.000 17.30000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 O   1 
ATOM   1965 C CB  . VAL B-2 1 131 ? 3.837   58.864 52.044 1.000 25.22000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 CB  1 
ATOM   1966 C CG1 . VAL B-2 1 131 ? 3.015   58.702 53.286 1.000 22.06000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1967 C CG2 . VAL B-2 1 131 ? 5.200   59.423 52.369 1.000 23.77000 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1968 N N   . VAL B-2 1 132 ? 2.172   55.947 51.750 1.000 15.81000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 N   1 
ATOM   1969 C CA  . VAL B-2 1 132 ? 0.829   55.406 51.607 1.000 16.66000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 CA  1 
ATOM   1970 C C   . VAL B-2 1 132 ? 0.197   55.252 52.981 1.000 19.19000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 C   1 
ATOM   1971 O O   . VAL B-2 1 132 ? 0.878   55.057 53.996 1.000 20.09000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 O   1 
ATOM   1972 C CB  . VAL B-2 1 132 ? 0.822   54.059 50.862 1.000 22.65000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 CB  1 
ATOM   1973 C CG1 . VAL B-2 1 132 ? 1.377   54.225 49.448 1.000 25.25000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 CG1 1 
ATOM   1974 C CG2 . VAL B-2 1 132 ? 1.599   53.019 51.649 1.000 21.23000 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B-2 CG2 1 
ATOM   1975 N N   . GLY B-2 1 133 ? -1.127  55.343 52.996 1.000 15.92000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B-2 N   1 
ATOM   1976 C CA  . GLY B-2 1 133 ? -1.890  55.202 54.218 1.000 16.88000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B-2 CA  1 
ATOM   1977 C C   . GLY B-2 1 133 ? -3.029  54.200 54.066 1.000 16.75000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B-2 C   1 
ATOM   1978 O O   . GLY B-2 1 133 ? -3.595  54.031 52.990 1.000 17.71000 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B-2 O   1 
ATOM   1979 N N   . LEU B-2 1 134 ? -3.360  53.563 55.181 1.000 15.46000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 N   1 
ATOM   1980 C CA  . LEU B-2 1 134 ? -4.466  52.617 55.211 1.000 12.58000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 CA  1 
ATOM   1981 C C   . LEU B-2 1 134 ? -5.794  53.356 55.098 1.000 16.92000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 C   1 
ATOM   1982 O O   . LEU B-2 1 134 ? -5.989  54.395 55.729 1.000 18.20000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 O   1 
ATOM   1983 C CB  . LEU B-2 1 134 ? -4.424  51.819 56.516 1.000 14.99000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 CB  1 
ATOM   1984 C CG  . LEU B-2 1 134 ? -5.314  50.600 56.655 1.000 12.69000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 CG  1 
ATOM   1985 C CD1 . LEU B-2 1 134 ? -4.872  49.519 55.691 1.000 15.28000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 CD1 1 
ATOM   1986 C CD2 . LEU B-2 1 134 ? -5.271  50.106 58.119 1.000 15.15000 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B-2 CD2 1 
ATOM   1987 N N   . THR B-2 1 135 ? -6.712  52.822 54.303 1.000 15.63000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 N   1 
ATOM   1988 C CA  . THR B-2 1 135 ? -8.050  53.400 54.209 1.000 16.70000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 CA  1 
ATOM   1989 C C   . THR B-2 1 135 ? -8.963  52.749 55.234 1.000 16.45000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 C   1 
ATOM   1990 O O   . THR B-2 1 135 ? -8.659  51.691 55.775 1.000 15.71000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 O   1 
ATOM   1991 C CB  . THR B-2 1 135 ? -8.623  53.176 52.812 1.000 14.80000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 CB  1 
ATOM   1992 O OG1 . THR B-2 1 135 ? -8.824  51.778 52.610 1.000 15.78000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 OG1 1 
ATOM   1993 C CG2 . THR B-2 1 135 ? -7.715  53.751 51.735 1.000 17.12000 ? ? ? ? ? ? 111 THR B-2 CG2 1 
ATOM   1994 N N   . PRO B-2 1 136 ? -10.143 53.328 55.502 1.000 17.84000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 N   1 
ATOM   1995 C CA  . PRO B-2 1 136 ? -11.107 52.596 56.338 1.000 19.03000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 CA  1 
ATOM   1996 C C   . PRO B-2 1 136 ? -11.459 51.224 55.786 1.000 14.93000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 C   1 
ATOM   1997 O O   . PRO B-2 1 136 ? -11.659 50.283 56.567 1.000 19.13000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 O   1 
ATOM   1998 C CB  . PRO B-2 1 136 ? -12.322 53.535 56.367 1.000 18.81000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 CB  1 
ATOM   1999 C CG  . PRO B-2 1 136 ? -11.732 54.886 56.193 1.000 19.24000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 CG  1 
ATOM   2000 C CD  . PRO B-2 1 136 ? -10.591 54.706 55.227 1.000 22.05000 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B-2 CD  1 
ATOM   2001 N N   . ASP B-2 1 137 ? -11.543 51.078 54.459 1.000 14.93000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 N   1 
ATOM   2002 C CA  . ASP B-2 1 137 ? -11.816 49.767 53.880 1.000 15.78000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 CA  1 
ATOM   2003 C C   . ASP B-2 1 137 ? -10.674 48.792 54.147 1.000 13.48000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 C   1 
ATOM   2004 O O   . ASP B-2 1 137 ? -10.908 47.600 54.370 1.000 16.26000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 O   1 
ATOM   2005 C CB  . ASP B-2 1 137 ? -12.063 49.889 52.379 1.000 20.14000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 CB  1 
ATOM   2006 C CG  . ASP B-2 1 137 ? -13.466 50.365 52.055 1.000 25.18000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 CG  1 
ATOM   2007 O OD1 . ASP B-2 1 137 ? -14.316 50.447 52.973 1.000 26.27000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 OD1 1 
ATOM   2008 O OD2 . ASP B-2 1 137 ? -13.715 50.660 50.871 1.000 23.77000 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B-2 OD2 1 
ATOM   2009 N N   . GLY B-2 1 138 ? -9.430  49.275 54.111 1.000 14.59000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B-2 N   1 
ATOM   2010 C CA  . GLY B-2 1 138 ? -8.315  48.397 54.433 1.000 15.32000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B-2 CA  1 
ATOM   2011 C C   . GLY B-2 1 138 ? -8.341  47.922 55.873 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B-2 C   1 
ATOM   2012 O O   . GLY B-2 1 138 ? -8.101  46.736 56.155 1.000 15.19000 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B-2 O   1 
ATOM   2013 N N   . GLU B-2 1 139 ? -8.611  48.840 56.806 1.000 14.84000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 N   1 
ATOM   2014 C CA  . GLU B-2 1 139 ? -8.768  48.453 58.204 1.000 15.36000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 CA  1 
ATOM   2015 C C   . GLU B-2 1 139 ? -9.896  47.447 58.371 1.000 15.99000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 C   1 
ATOM   2016 O O   . GLU B-2 1 139 ? -9.744  46.438 59.074 1.000 17.22000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 O   1 
ATOM   2017 C CB  . GLU B-2 1 139 ? -9.021  49.684 59.074 1.000 16.43000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 CB  1 
ATOM   2018 C CG  . GLU B-2 1 139 ? -9.188  49.313 60.540 1.000 20.35000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 CG  1 
ATOM   2019 C CD  . GLU B-2 1 139 ? -9.268  50.511 61.471 1.000 35.26000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 CD  1 
ATOM   2020 O OE1 . GLU B-2 1 139 ? -8.603  51.538 61.216 1.000 38.21000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 OE1 1 
ATOM   2021 O OE2 . GLU B-2 1 139 ? -9.991  50.404 62.482 1.000 34.78000 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B-2 OE2 1 
ATOM   2022 N N   . ALA B-2 1 140 ? -11.037 47.697 57.721 1.000 17.50000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B-2 N   1 
ATOM   2023 C CA  . ALA B-2 1 140 ? -12.168 46.785 57.860 1.000 20.05000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B-2 CA  1 
ATOM   2024 C C   . ALA B-2 1 140 ? -11.841 45.401 57.320 1.000 18.42000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B-2 C   1 
ATOM   2025 O O   . ALA B-2 1 140 ? -12.226 44.389 57.917 1.000 18.78000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B-2 O   1 
ATOM   2026 C CB  . ALA B-2 1 140 ? -13.398 47.355 57.154 1.000 16.81000 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B-2 CB  1 
ATOM   2027 N N   . LEU B-2 1 141 ? -11.117 45.330 56.195 1.000 17.10000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 N   1 
ATOM   2028 C CA  . LEU B-2 1 141 ? -10.755 44.032 55.646 1.000 18.35000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CA  1 
ATOM   2029 C C   . LEU B-2 1 141 ? -9.861  43.270 56.612 1.000 19.78000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 C   1 
ATOM   2030 O O   . LEU B-2 1 141 ? -10.052 42.069 56.847 1.000 18.54000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 O   1 
ATOM   2031 C CB  . LEU B-2 1 141 ? -10.061 44.205 54.295 1.000 19.34000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CB  1 
ATOM   2032 C CG  . LEU B-2 1 141 ? -9.601  42.892 53.668 1.000 21.49000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CG  1 
ATOM   2033 C CD1 . LEU B-2 1 141 ? -10.758 41.917 53.427 1.000 22.55000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CD1 1 
ATOM   2034 C CD2 . LEU B-2 1 141 ? -8.850  43.164 52.369 1.000 21.73000 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CD2 1 
ATOM   2035 N N   . LEU B-2 1 142 ? -8.853  43.949 57.162 1.000 17.11000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 N   1 
ATOM   2036 C CA  . LEU B-2 1 142 ? -7.970  43.255 58.089 1.000 16.15000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 CA  1 
ATOM   2037 C C   . LEU B-2 1 142 ? -8.752  42.731 59.286 1.000 18.10000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 C   1 
ATOM   2038 O O   . LEU B-2 1 142 ? -8.594  41.572 59.682 1.000 18.10000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 O   1 
ATOM   2039 C CB  . LEU B-2 1 142 ? -6.846  44.173 58.543 1.000 18.53000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 CB  1 
ATOM   2040 C CG  . LEU B-2 1 142 ? -5.910  43.517 59.559 1.000 23.26000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 CG  1 
ATOM   2041 C CD1 . LEU B-2 1 142 ? -5.184  42.331 58.945 1.000 18.82000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 CD1 1 
ATOM   2042 C CD2 . LEU B-2 1 142 ? -4.928  44.523 60.069 1.000 21.00000 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B-2 CD2 1 
ATOM   2043 N N   . ARG B-2 1 143 ? -9.639  43.556 59.844 1.000 16.68000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 N   1 
ATOM   2044 C CA  . ARG B-2 1 143 ? -10.409 43.084 60.992 1.000 20.26000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 CA  1 
ATOM   2045 C C   . ARG B-2 1 143 ? -11.280 41.892 60.616 1.000 21.69000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 C   1 
ATOM   2046 O O   . ARG B-2 1 143 ? -11.466 40.971 61.420 1.000 19.27000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 O   1 
ATOM   2047 C CB  . ARG B-2 1 143 ? -11.254 44.219 61.554 1.000 20.56000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 CB  1 
ATOM   2048 C CG  . ARG B-2 1 143 ? -10.446 45.310 62.221 1.000 18.80000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 CG  1 
ATOM   2049 C CD  . ARG B-2 1 143 ? -11.401 46.343 62.800 1.000 22.47000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 CD  1 
ATOM   2050 N NE  . ARG B-2 1 143 ? -10.741 47.465 63.452 1.000 20.42000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 NE  1 
ATOM   2051 C CZ  . ARG B-2 1 143 ? -10.154 47.422 64.642 1.000 29.48000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   2052 N NH1 . ARG B-2 1 143 ? -10.109 46.286 65.333 1.000 30.97000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   2053 N NH2 . ARG B-2 1 143 ? -9.604  48.525 65.142 1.000 26.13000 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   2054 N N   . LYS B-2 1 144 ? -11.803 41.886 59.385 1.000 20.49000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 N   1 
ATOM   2055 C CA  . LYS B-2 1 144 ? -12.697 40.822 58.943 1.000 20.56000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 CA  1 
ATOM   2056 C C   . LYS B-2 1 144 ? -11.973 39.495 58.784 1.000 19.24000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 C   1 
ATOM   2057 O O   . LYS B-2 1 144 ? -12.508 38.437 59.142 1.000 21.46000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 O   1 
ATOM   2058 C CB  . LYS B-2 1 144 ? -13.350 41.214 57.619 1.000 24.41000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 CB  1 
ATOM   2059 C CG  . LYS B-2 1 144 ? -14.364 40.209 57.118 1.000 33.24000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 CG  1 
ATOM   2060 C CD  . LYS B-2 1 144 ? -15.639 40.303 57.929 1.000 29.84000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 CD  1 
ATOM   2061 C CE  . LYS B-2 1 144 ? -16.668 39.310 57.434 1.000 36.79000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 CE  1 
ATOM   2062 N NZ  . LYS B-2 1 144 ? -17.233 38.498 58.548 1.000 37.36000 ? ? ? ? ? ? 120 LYS B-2 NZ  1 
ATOM   2063 N N   . ILE B-2 1 145 ? -10.770 39.523 58.197 1.000 18.21000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 N   1 
ATOM   2064 C CA  . ILE B-2 1 145 ? -10.053 38.275 57.938 1.000 22.63000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2065 C C   . ILE B-2 1 145 ? -9.191  37.839 59.114 1.000 18.76000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 C   1 
ATOM   2066 O O   . ILE B-2 1 145 ? -8.748  36.679 59.143 1.000 20.57000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 O   1 
ATOM   2067 C CB  . ILE B-2 1 145 ? -9.191  38.389 56.665 1.000 22.67000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2068 C CG1 . ILE B-2 1 145 ? -8.087  39.425 56.860 1.000 24.69000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2069 C CG2 . ILE B-2 1 145 ? -10.074 38.717 55.464 1.000 26.61000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2070 C CD1 . ILE B-2 1 145 ? -7.312  39.755 55.587 1.000 32.98000 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2071 N N   . TRP B-2 1 146 ? -8.988  38.702 60.104 1.000 19.18000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 N   1 
ATOM   2072 C CA  . TRP B-2 1 146 ? -8.151  38.336 61.242 1.000 20.69000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CA  1 
ATOM   2073 C C   . TRP B-2 1 146 ? -8.489  37.002 61.905 1.000 22.44000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 C   1 
ATOM   2074 O O   . TRP B-2 1 146 ? -7.544  36.279 62.252 1.000 20.29000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 O   1 
ATOM   2075 C CB  . TRP B-2 1 146 ? -8.168  39.441 62.303 1.000 18.51000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CB  1 
ATOM   2076 C CG  . TRP B-2 1 146 ? -7.220  39.105 63.409 1.000 18.87000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CG  1 
ATOM   2077 C CD1 . TRP B-2 1 146 ? -7.534  38.755 64.689 1.000 22.58000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CD1 1 
ATOM   2078 C CD2 . TRP B-2 1 146 ? -5.793  39.017 63.308 1.000 21.79000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CD2 1 
ATOM   2079 N NE1 . TRP B-2 1 146 ? -6.389  38.478 65.400 1.000 25.56000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 NE1 1 
ATOM   2080 C CE2 . TRP B-2 1 146 ? -5.305  38.633 64.575 1.000 23.84000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CE2 1 
ATOM   2081 C CE3 . TRP B-2 1 146 ? -4.881  39.234 62.271 1.000 18.56000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CE3 1 
ATOM   2082 C CZ2 . TRP B-2 1 146 ? -3.939  38.467 64.834 1.000 28.48000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CZ2 1 
ATOM   2083 C CZ3 . TRP B-2 1 146 ? -3.518  39.075 62.535 1.000 27.18000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CZ3 1 
ATOM   2084 C CH2 . TRP B-2 1 146 ? -3.067  38.691 63.802 1.000 26.07000 ? ? ? ? ? ? 122 TRP B-2 CH2 1 
ATOM   2085 N N   . PRO B-2 1 147 ? -9.754  36.603 62.119 1.000 20.60000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 N   1 
ATOM   2086 C CA  . PRO B-2 1 147 ? -9.994  35.333 62.830 1.000 21.64000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 CA  1 
ATOM   2087 C C   . PRO B-2 1 147 ? -9.284  34.132 62.233 1.000 19.61000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 C   1 
ATOM   2088 O O   . PRO B-2 1 147 ? -8.934  33.209 62.972 1.000 22.06000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 O   1 
ATOM   2089 C CB  . PRO B-2 1 147 ? -11.517 35.173 62.749 1.000 20.22000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 CB  1 
ATOM   2090 C CG  . PRO B-2 1 147 ? -12.021 36.584 62.702 1.000 21.98000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 CG  1 
ATOM   2091 C CD  . PRO B-2 1 147 ? -11.021 37.304 61.838 1.000 20.27000 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B-2 CD  1 
ATOM   2092 N N   . ILE B-2 1 148 ? -9.059  34.117 60.918 1.000 20.64000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 N   1 
ATOM   2093 C CA  . ILE B-2 1 148 ? -8.261  33.059 60.294 1.000 21.84000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2094 C C   . ILE B-2 1 148 ? -6.867  33.016 60.908 1.000 21.80000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 C   1 
ATOM   2095 O O   . ILE B-2 1 148 ? -6.377  31.961 61.350 1.000 24.43000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 O   1 
ATOM   2096 C CB  . ILE B-2 1 148 ? -8.187  33.297 58.777 1.000 20.37000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2097 C CG1 . ILE B-2 1 148 ? -9.578  33.202 58.154 1.000 33.45000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2098 C CG2 . ILE B-2 1 148 ? -7.188  32.339 58.125 1.000 25.94000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2099 C CD1 . ILE B-2 1 148 ? -9.665  33.938 56.866 1.000 38.90000 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2100 N N   . MET B-2 1 149 ? -6.206  34.169 60.945 1.000 19.96000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 N   1 
ATOM   2101 C CA  . MET B-2 1 149 ? -4.861  34.193 61.500 1.000 21.01000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 CA  1 
ATOM   2102 C C   . MET B-2 1 149 ? -4.875  34.023 63.015 1.000 24.07000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 C   1 
ATOM   2103 O O   . MET B-2 1 149 ? -3.936  33.459 63.566 1.000 20.48000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 O   1 
ATOM   2104 C CB  . MET B-2 1 149 ? -4.146  35.483 61.092 1.000 26.54000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 CB  1 
ATOM   2105 C CG  . MET B-2 1 149 ? -3.939  35.609 59.584 1.000 32.97000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 CG  1 
ATOM   2106 S SD  . MET B-2 1 149 ? -3.244  34.156 58.763 1.000 49.11000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 SD  1 
ATOM   2107 C CE  . MET B-2 1 149 ? -1.794  33.843 59.773 1.000 25.82000 ? ? ? ? ? ? 125 MET B-2 CE  1 
ATOM   2108 N N   . ALA B-2 1 150 ? -5.919  34.487 63.705 1.000 20.29000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B-2 N   1 
ATOM   2109 C CA  . ALA B-2 1 150 ? -6.023  34.217 65.134 1.000 18.76000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B-2 CA  1 
ATOM   2110 C C   . ALA B-2 1 150 ? -6.087  32.717 65.397 1.000 19.43000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B-2 C   1 
ATOM   2111 O O   . ALA B-2 1 150 ? -5.491  32.225 66.358 1.000 18.55000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B-2 O   1 
ATOM   2112 C CB  . ALA B-2 1 150 ? -7.252  34.916 65.730 1.000 18.38000 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B-2 CB  1 
ATOM   2113 N N   . SER B-2 1 151 ? -6.820  31.975 64.555 1.000 18.47000 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 N   1 
ATOM   2114 C CA  . SER B-2 1 151 ? -6.861  30.517 64.665 1.000 20.82000 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 CA  1 
ATOM   2115 C C   . SER B-2 1 151 ? -5.476  29.916 64.479 1.000 19.19000 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 C   1 
ATOM   2116 O O   . SER B-2 1 151 ? -5.037  29.041 65.250 1.000 18.68000 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 O   1 
ATOM   2117 C CB  . SER B-2 1 151 ? -7.834  29.955 63.623 1.000 25.45000 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 CB  1 
ATOM   2118 O OG  . SER B-2 1 151 ? -7.904  28.544 63.713 1.000 27.67000 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 OG  1 
ATOM   2119 N N   . ASN B-2 1 152 ? -4.770  30.377 63.447 1.000 17.01000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 N   1 
ATOM   2120 C CA  . ASN B-2 1 152 ? -3.422  29.865 63.217 1.000 16.88000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CA  1 
ATOM   2121 C C   . ASN B-2 1 152 ? -2.494  30.206 64.382 1.000 16.63000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 C   1 
ATOM   2122 O O   . ASN B-2 1 152 ? -1.643  29.398 64.763 1.000 15.32000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 O   1 
ATOM   2123 C CB  . ASN B-2 1 152 ? -2.864  30.428 61.915 1.000 18.86000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CB  1 
ATOM   2124 C CG  . ASN B-2 1 152 ? -3.518  29.816 60.694 1.000 26.24000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CG  1 
ATOM   2125 O OD1 . ASN B-2 1 152 ? -4.512  29.094 60.803 1.000 25.57000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 OD1 1 
ATOM   2126 N ND2 . ASN B-2 1 152 ? -2.962  30.099 59.523 1.000 26.31000 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 ND2 1 
ATOM   2127 N N   . TYR B-2 1 153 ? -2.652  31.395 64.960 1.000 17.55000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 N   1 
ATOM   2128 C CA  . TYR B-2 1 153 ? -1.829  31.788 66.098 1.000 15.92000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CA  1 
ATOM   2129 C C   . TYR B-2 1 153 ? -2.133  30.935 67.322 1.000 16.86000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 C   1 
ATOM   2130 O O   . TYR B-2 1 153 ? -1.215  30.545 68.059 1.000 14.92000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 O   1 
ATOM   2131 C CB  . TYR B-2 1 153 ? -2.037  33.270 66.413 1.000 16.55000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CB  1 
ATOM   2132 C CG  . TYR B-2 1 153 ? -1.181  33.755 67.554 1.000 17.04000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CG  1 
ATOM   2133 C CD1 . TYR B-2 1 153 ? 0.151   34.090 67.361 1.000 16.19000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CD1 1 
ATOM   2134 C CD2 . TYR B-2 1 153 ? -1.701  33.859 68.838 1.000 19.16000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CD2 1 
ATOM   2135 C CE1 . TYR B-2 1 153 ? 0.927   34.520 68.414 1.000 16.71000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CE1 1 
ATOM   2136 C CE2 . TYR B-2 1 153 ? -0.928  34.282 69.888 1.000 18.64000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CE2 1 
ATOM   2137 C CZ  . TYR B-2 1 153 ? 0.383   34.617 69.674 1.000 16.53000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 CZ  1 
ATOM   2138 O OH  . TYR B-2 1 153 ? 1.143   35.036 70.740 1.000 20.50000 ? ? ? ? ? ? 129 TYR B-2 OH  1 
ATOM   2139 N N   . ASP B-2 1 154 ? -3.416  30.656 67.561 1.000 17.34000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 N   1 
ATOM   2140 C CA  . ASP B-2 1 154 ? -3.788  29.785 68.668 1.000 19.29000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 CA  1 
ATOM   2141 C C   . ASP B-2 1 154 ? -3.136  28.419 68.521 1.000 17.60000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 C   1 
ATOM   2142 O O   . ASP B-2 1 154 ? -2.672  27.831 69.503 1.000 19.03000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 O   1 
ATOM   2143 C CB  . ASP B-2 1 154 ? -5.314  29.615 68.727 1.000 19.62000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 CB  1 
ATOM   2144 C CG  . ASP B-2 1 154 ? -6.034  30.847 69.249 1.000 28.50000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 CG  1 
ATOM   2145 O OD1 . ASP B-2 1 154 ? -5.430  31.630 70.015 1.000 37.37000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 OD1 1 
ATOM   2146 O OD2 . ASP B-2 1 154 ? -7.224  31.017 68.892 1.000 35.49000 ? ? ? ? ? ? 130 ASP B-2 OD2 1 
ATOM   2147 N N   . LYS B-2 1 155 ? -3.105  27.891 67.297 1.000 15.21000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 N   1 
ATOM   2148 C CA  . LYS B-2 1 155 ? -2.407  26.627 67.079 1.000 14.43000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CA  1 
ATOM   2149 C C   . LYS B-2 1 155 ? -0.916  26.779 67.359 1.000 17.98000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 C   1 
ATOM   2150 O O   . LYS B-2 1 155 ? -0.294  25.910 67.985 1.000 17.57000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 O   1 
ATOM   2151 C CB  . LYS B-2 1 155 ? -2.646  26.145 65.645 1.000 23.79000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CB  1 
ATOM   2152 C CG  . LYS B-2 1 155 ? -2.076  24.788 65.336 1.000 30.84000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CG  1 
ATOM   2153 C CD  . LYS B-2 1 155 ? -2.720  24.180 64.103 1.000 33.85000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CD  1 
ATOM   2154 C CE  . LYS B-2 1 155 ? -2.564  22.662 64.109 1.000 43.94000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CE  1 
ATOM   2155 N NZ  . LYS B-2 1 155 ? -2.165  22.144 62.772 1.000 48.16000 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 NZ  1 
ATOM   2156 N N   . LEU B-2 1 156 ? -0.337  27.888 66.892 1.000 14.16000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 N   1 
ATOM   2157 C CA  . LEU B-2 1 156 ? 1.084   28.148 67.089 1.000 15.12000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 CA  1 
ATOM   2158 C C   . LEU B-2 1 156 ? 1.482   28.127 68.559 1.000 15.30000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 C   1 
ATOM   2159 O O   . LEU B-2 1 156 ? 2.549   27.609 68.898 1.000 13.56000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 O   1 
ATOM   2160 C CB  . LEU B-2 1 156 ? 1.448   29.498 66.479 1.000 13.19000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 CB  1 
ATOM   2161 C CG  . LEU B-2 1 156 ? 2.910   29.935 66.581 1.000 12.38000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 CG  1 
ATOM   2162 C CD1 . LEU B-2 1 156 ? 3.774   29.159 65.592 1.000 14.98000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 CD1 1 
ATOM   2163 C CD2 . LEU B-2 1 156 ? 3.027   31.450 66.310 1.000 14.12000 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B-2 CD2 1 
ATOM   2164 N N   . ILE B-2 1 157 ? 0.659   28.704 69.438 1.000 15.51000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 N   1 
ATOM   2165 C CA  . ILE B-2 1 157 ? 1.049   28.882 70.835 1.000 17.60000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2166 C C   . ILE B-2 1 157 ? 0.436   27.829 71.757 1.000 20.31000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 C   1 
ATOM   2167 O O   . ILE B-2 1 157 ? 0.480   27.987 72.983 1.000 18.85000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 O   1 
ATOM   2168 C CB  . ILE B-2 1 157 ? 0.726   30.300 71.328 1.000 18.59000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2169 C CG1 . ILE B-2 1 157 ? -0.777  30.538 71.384 1.000 19.06000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2170 C CG2 . ILE B-2 1 157 ? 1.424   31.330 70.431 1.000 21.61000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2171 C CD1 . ILE B-2 1 157 ? -1.166  31.676 72.316 1.000 24.19000 ? ? ? ? ? ? 133 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2172 N N   . GLU B-2 1 158 ? -0.099  26.746 71.205 1.000 18.45000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 N   1 
ATOM   2173 C CA  . GLU B-2 1 158 ? -0.591  25.660 72.042 1.000 18.29000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 CA  1 
ATOM   2174 C C   . GLU B-2 1 158 ? 0.520   25.132 72.942 1.000 15.36000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 C   1 
ATOM   2175 O O   . GLU B-2 1 158 ? 1.660   24.933 72.505 1.000 16.07000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 O   1 
ATOM   2176 C CB  . GLU B-2 1 158 ? -1.148  24.553 71.150 1.000 20.02000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 CB  1 
ATOM   2177 C CG  . GLU B-2 1 158 ? -1.794  23.418 71.881 1.000 24.22000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 CG  1 
ATOM   2178 C CD  . GLU B-2 1 158 ? -2.107  22.287 70.937 1.000 35.59000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 CD  1 
ATOM   2179 O OE1 . GLU B-2 1 158 ? -1.639  21.156 71.194 1.000 34.96000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 OE1 1 
ATOM   2180 O OE2 . GLU B-2 1 158 ? -2.788  22.544 69.917 1.000 32.03000 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B-2 OE2 1 
ATOM   2181 N N   . GLY B-2 1 159 ? 0.209   24.959 74.228 1.000 19.03000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B-2 N   1 
ATOM   2182 C CA  . GLY B-2 1 159 ? 1.200   24.376 75.108 1.000 18.56000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B-2 CA  1 
ATOM   2183 C C   . GLY B-2 1 159 ? 2.320   25.314 75.496 1.000 18.81000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B-2 C   1 
ATOM   2184 O O   . GLY B-2 1 159 ? 3.387   24.856 75.922 1.000 19.76000 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B-2 O   1 
ATOM   2185 N N   . ILE B-2 1 160 ? 2.122   26.617 75.333 1.000 18.45000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 N   1 
ATOM   2186 C CA  . ILE B-2 1 160 ? 3.131   27.606 75.697 1.000 20.97000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2187 C C   . ILE B-2 1 160 ? 2.503   28.603 76.663 1.000 20.73000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 C   1 
ATOM   2188 O O   . ILE B-2 1 160 ? 1.488   29.231 76.339 1.000 23.81000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 O   1 
ATOM   2189 C CB  . ILE B-2 1 160 ? 3.700   28.312 74.460 1.000 19.27000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2190 C CG1 . ILE B-2 1 160 ? 4.352   27.275 73.550 1.000 22.56000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2191 C CG2 . ILE B-2 1 160 ? 4.750   29.321 74.874 1.000 20.87000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2192 C CD1 . ILE B-2 1 160 ? 4.636   27.778 72.174 1.000 19.23000 ? ? ? ? ? ? 136 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2193 N N   . GLU B-2 1 161 ? 3.120   28.749 77.837 1.000 24.10000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 N   1 
ATOM   2194 C CA  . GLU B-2 1 161 ? 2.622   29.630 78.886 1.000 29.85000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 CA  1 
ATOM   2195 C C   . GLU B-2 1 161 ? 2.785   31.097 78.508 1.000 26.68000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 C   1 
ATOM   2196 O O   . GLU B-2 1 161 ? 3.764   31.472 77.853 1.000 24.49000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 O   1 
ATOM   2197 C CB  . GLU B-2 1 161 ? 3.383   29.392 80.181 1.000 35.08000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 CB  1 
ATOM   2198 C CG  . GLU B-2 1 161 ? 2.852   28.294 81.021 1.000 39.69000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 CG  1 
ATOM   2199 C CD  . GLU B-2 1 161 ? 3.709   28.070 82.240 1.000 43.64000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 CD  1 
ATOM   2200 O OE1 . GLU B-2 1 161 ? 3.454   27.091 82.967 1.000 39.20000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 OE1 1 
ATOM   2201 O OE2 . GLU B-2 1 161 ? 4.646   28.868 82.465 1.000 45.81000 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B-2 OE2 1 
ATOM   2202 N N   . PRO B-2 1 162 ? 1.872   31.959 78.962 1.000 22.99000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 N   1 
ATOM   2203 C CA  . PRO B-2 1 162 ? 2.011   33.398 78.677 1.000 23.65000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 CA  1 
ATOM   2204 C C   . PRO B-2 1 162 ? 3.354   33.998 79.086 1.000 22.42000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 C   1 
ATOM   2205 O O   . PRO B-2 1 162 ? 3.901   34.819 78.337 1.000 23.95000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 O   1 
ATOM   2206 C CB  . PRO B-2 1 162 ? 0.848   34.008 79.468 1.000 29.76000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 CB  1 
ATOM   2207 C CG  . PRO B-2 1 162 ? -0.174  32.943 79.477 1.000 31.11000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 CG  1 
ATOM   2208 C CD  . PRO B-2 1 162 ? 0.578   31.648 79.593 1.000 24.14000 ? ? ? ? ? ? 138 PRO B-2 CD  1 
ATOM   2209 N N   . ASP B-2 1 163 ? 3.899   33.611 80.247 1.000 21.73000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 N   1 
ATOM   2210 C CA  . ASP B-2 1 163 ? 5.192   34.154 80.669 1.000 26.91000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 CA  1 
ATOM   2211 C C   . ASP B-2 1 163 ? 6.299   33.748 79.705 1.000 25.27000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 C   1 
ATOM   2212 O O   . ASP B-2 1 163 ? 7.232   34.526 79.439 1.000 24.31000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 O   1 
ATOM   2213 C CB  . ASP B-2 1 163 ? 5.538   33.685 82.085 1.000 28.59000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 CB  1 
ATOM   2214 C CG  . ASP B-2 1 163 ? 4.752   34.416 83.155 1.000 31.14000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 CG  1 
ATOM   2215 O OD1 . ASP B-2 1 163 ? 4.178   35.483 82.862 1.000 35.29000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 OD1 1 
ATOM   2216 O OD2 . ASP B-2 1 163 ? 4.715   33.914 84.298 1.000 40.75000 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B-2 OD2 1 
ATOM   2217 N N   . ASP B-2 1 164 ? 6.221   32.523 79.179 1.000 23.24000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 N   1 
ATOM   2218 C CA  . ASP B-2 1 164 ? 7.233   32.072 78.235 1.000 22.09000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CA  1 
ATOM   2219 C C   . ASP B-2 1 164 ? 7.064   32.748 76.880 1.000 18.74000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 C   1 
ATOM   2220 O O   . ASP B-2 1 164 ? 8.062   33.041 76.215 1.000 18.26000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 O   1 
ATOM   2221 C CB  . ASP B-2 1 164 ? 7.197   30.553 78.121 1.000 21.44000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CB  1 
ATOM   2222 C CG  . ASP B-2 1 164 ? 7.723   29.871 79.373 1.000 26.88000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CG  1 
ATOM   2223 O OD1 . ASP B-2 1 164 ? 8.492   30.510 80.125 1.000 27.37000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 OD1 1 
ATOM   2224 O OD2 . ASP B-2 1 164 ? 7.377   28.700 79.598 1.000 30.26000 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 OD2 1 
ATOM   2225 N N   . ILE B-2 1 165 ? 5.825   33.014 76.460 1.000 19.93000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 N   1 
ATOM   2226 C CA  A ILE B-2 1 165 ? 5.598   33.852 75.287 0.510 19.32000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2227 C CA  B ILE B-2 1 165 ? 5.610   33.846 75.282 0.490 19.33000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2228 C C   . ILE B-2 1 165 ? 6.308   35.200 75.457 1.000 20.90000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 C   1 
ATOM   2229 O O   . ILE B-2 1 165 ? 7.006   35.675 74.554 1.000 18.37000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 O   1 
ATOM   2230 C CB  A ILE B-2 1 165 ? 4.090   34.038 75.043 0.510 22.34000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2231 C CB  B ILE B-2 1 165 ? 4.108   34.008 75.005 0.490 22.32000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2232 C CG1 A ILE B-2 1 165 ? 3.447   32.712 74.636 0.510 23.35000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2233 C CG1 B ILE B-2 1 165 ? 3.514   32.660 74.607 0.490 23.38000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2234 C CG2 A ILE B-2 1 165 ? 3.840   35.099 73.979 0.510 23.08000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2235 C CG2 B ILE B-2 1 165 ? 3.869   35.042 73.914 0.490 23.08000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2236 C CD1 A ILE B-2 1 165 ? 3.686   32.344 73.185 0.510 20.04000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2237 C CD1 B ILE B-2 1 165 ? 2.046   32.702 74.325 0.490 25.69000 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2238 N N   . GLU B-2 1 166 ? 6.143   35.807 76.638 1.000 18.73000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 N   1 
ATOM   2239 C CA  A GLU B-2 1 166 ? 6.756   37.114 76.902 0.520 21.01000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CA  1 
ATOM   2240 C CA  B GLU B-2 1 166 ? 6.756   37.117 76.865 0.480 21.02000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CA  1 
ATOM   2241 C C   . GLU B-2 1 166 ? 8.282   37.048 76.818 1.000 19.13000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 C   1 
ATOM   2242 O O   . GLU B-2 1 166 ? 8.929   37.922 76.210 1.000 19.78000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 O   1 
ATOM   2243 C CB  A GLU B-2 1 166 ? 6.302   37.608 78.279 0.520 23.94000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CB  1 
ATOM   2244 C CB  B GLU B-2 1 166 ? 6.265   37.693 78.194 0.480 23.98000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CB  1 
ATOM   2245 C CG  A GLU B-2 1 166 ? 6.736   39.019 78.632 0.520 23.88000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CG  1 
ATOM   2246 C CG  B GLU B-2 1 166 ? 4.925   38.397 78.073 0.480 28.95000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CG  1 
ATOM   2247 C CD  A GLU B-2 1 166 ? 6.261   39.441 80.011 0.520 30.41000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CD  1 
ATOM   2248 C CD  B GLU B-2 1 166 ? 4.279   38.656 79.415 0.480 30.11000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 CD  1 
ATOM   2249 O OE1 A GLU B-2 1 166 ? 7.052   40.059 80.754 0.520 37.77000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 OE1 1 
ATOM   2250 O OE1 B GLU B-2 1 166 ? 5.009   38.712 80.427 0.480 33.60000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 OE1 1 
ATOM   2251 O OE2 A GLU B-2 1 166 ? 5.095   39.154 80.352 0.520 35.02000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 OE2 1 
ATOM   2252 O OE2 B GLU B-2 1 166 ? 3.040   38.803 79.457 0.480 29.72000 ? ? ? ? ? ? 142 GLU B-2 OE2 1 
ATOM   2253 N N   . VAL B-2 1 167 ? 8.885   36.020 77.428 1.000 17.92000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 N   1 
ATOM   2254 C CA  . VAL B-2 1 167 ? 10.346  35.907 77.390 1.000 15.79000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 CA  1 
ATOM   2255 C C   . VAL B-2 1 167 ? 10.837  35.685 75.958 1.000 18.65000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 C   1 
ATOM   2256 O O   . VAL B-2 1 167 ? 11.822  36.297 75.512 1.000 16.69000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 O   1 
ATOM   2257 C CB  . VAL B-2 1 167 ? 10.831  34.786 78.325 1.000 20.63000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 CB  1 
ATOM   2258 C CG1 . VAL B-2 1 167 ? 12.306  34.511 78.100 1.000 18.58000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 CG1 1 
ATOM   2259 C CG2 . VAL B-2 1 167 ? 10.593  35.178 79.769 1.000 22.75000 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B-2 CG2 1 
ATOM   2260 N N   . CYS B-2 1 168 ? 10.169  34.785 75.228 1.000 18.16000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS B-2 N   1 
ATOM   2261 C CA  . CYS B-2 1 168 ? 10.523  34.514 73.836 1.000 15.49000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS B-2 CA  1 
ATOM   2262 C C   . CYS B-2 1 168 ? 10.502  35.781 72.999 1.000 14.81000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS B-2 C   1 
ATOM   2263 O O   . CYS B-2 1 168 ? 11.458  36.066 72.256 1.000 14.71000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS B-2 O   1 
ATOM   2264 C CB  . CYS B-2 1 168 ? 9.551   33.484 73.256 1.000 15.88000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS B-2 CB  1 
ATOM   2265 S SG  . CYS B-2 1 168 ? 9.980   32.993 71.560 1.000 17.68000 ? ? ? ? ? ? 144 CYS B-2 SG  1 
ATOM   2266 N N   . ALA B-2 1 169 ? 9.413   36.544 73.109 1.000 14.56000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B-2 N   1 
ATOM   2267 C CA  . ALA B-2 1 169 ? 9.286   37.769 72.326 1.000 15.23000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B-2 CA  1 
ATOM   2268 C C   . ALA B-2 1 169 ? 10.361  38.785 72.699 1.000 18.29000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B-2 C   1 
ATOM   2269 O O   . ALA B-2 1 169 ? 10.929  39.438 71.817 1.000 17.50000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B-2 O   1 
ATOM   2270 C CB  . ALA B-2 1 169 ? 7.895   38.362 72.503 1.000 17.00000 ? ? ? ? ? ? 145 ALA B-2 CB  1 
ATOM   2271 N N   . ARG B-2 1 170 ? 10.661  38.935 73.997 1.000 18.34000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 N   1 
ATOM   2272 C CA  . ARG B-2 1 170 ? 11.703  39.889 74.378 1.000 16.35000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 CA  1 
ATOM   2273 C C   . ARG B-2 1 170 ? 13.060  39.480 73.814 1.000 18.00000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 C   1 
ATOM   2274 O O   . ARG B-2 1 170 ? 13.846  40.333 73.357 1.000 17.63000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 O   1 
ATOM   2275 C CB  . ARG B-2 1 170 ? 11.779  40.025 75.899 1.000 22.10000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 CB  1 
ATOM   2276 C CG  . ARG B-2 1 170 ? 10.743  40.941 76.511 1.000 32.02000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 CG  1 
ATOM   2277 C CD  . ARG B-2 1 170 ? 11.221  41.441 77.879 1.000 37.61000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 CD  1 
ATOM   2278 N NE  . ARG B-2 1 170 ? 12.188  40.525 78.482 1.000 34.26000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 NE  1 
ATOM   2279 C CZ  . ARG B-2 1 170 ? 11.886  39.614 79.405 1.000 40.78000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   2280 N NH1 . ARG B-2 1 170 ? 10.639  39.502 79.852 1.000 47.03000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   2281 N NH2 . ARG B-2 1 170 ? 12.830  38.818 79.888 1.000 45.37000 ? ? ? ? ? ? 146 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   2282 N N   . VAL B-2 1 171 ? 13.358  38.178 73.830 1.000 15.72000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 N   1 
ATOM   2283 C CA  . VAL B-2 1 171 ? 14.611  37.705 73.249 1.000 15.75000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CA  1 
ATOM   2284 C C   . VAL B-2 1 171 ? 14.648  38.020 71.758 1.000 14.91000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 C   1 
ATOM   2285 O O   . VAL B-2 1 171 ? 15.627  38.583 71.243 1.000 15.81000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 O   1 
ATOM   2286 C CB  . VAL B-2 1 171 ? 14.789  36.199 73.518 1.000 14.42000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CB  1 
ATOM   2287 C CG1 . VAL B-2 1 171 ? 15.943  35.666 72.701 1.000 15.09000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CG1 1 
ATOM   2288 C CG2 . VAL B-2 1 171 ? 15.047  35.932 75.032 1.000 17.56000 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CG2 1 
ATOM   2289 N N   . LEU B-2 1 172 ? 13.587  37.651 71.038 1.000 14.59000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 N   1 
ATOM   2290 C CA  . LEU B-2 1 172 ? 13.597  37.871 69.596 1.000 13.34000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 CA  1 
ATOM   2291 C C   . LEU B-2 1 172 ? 13.669  39.359 69.267 1.000 13.19000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 C   1 
ATOM   2292 O O   . LEU B-2 1 172 ? 14.306  39.746 68.284 1.000 14.28000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 O   1 
ATOM   2293 C CB  . LEU B-2 1 172 ? 12.368  37.242 68.940 1.000 13.63000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 CB  1 
ATOM   2294 C CG  . LEU B-2 1 172 ? 12.237  35.722 69.020 1.000 13.44000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 CG  1 
ATOM   2295 C CD1 . LEU B-2 1 172 ? 10.928  35.309 68.350 1.000 13.70000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 CD1 1 
ATOM   2296 C CD2 . LEU B-2 1 172 ? 13.450  35.020 68.401 1.000 15.98000 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B-2 CD2 1 
ATOM   2297 N N   . ALA B-2 1 173 ? 12.998  40.206 70.059 1.000 13.87000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA B-2 N   1 
ATOM   2298 C CA  . ALA B-2 1 173 ? 13.014  41.639 69.780 1.000 12.95000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA B-2 CA  1 
ATOM   2299 C C   . ALA B-2 1 173 ? 14.404  42.219 69.988 1.000 12.68000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA B-2 C   1 
ATOM   2300 O O   . ALA B-2 1 173 ? 14.852  43.078 69.206 1.000 15.53000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA B-2 O   1 
ATOM   2301 C CB  . ALA B-2 1 173 ? 11.980  42.350 70.654 1.000 15.44000 ? ? ? ? ? ? 149 ALA B-2 CB  1 
ATOM   2302 N N   . ARG B-2 1 174 ? 15.127  41.751 71.016 1.000 15.45000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 N   1 
ATOM   2303 C CA  . ARG B-2 1 174 ? 16.511  42.203 71.159 1.000 16.81000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 CA  1 
ATOM   2304 C C   . ARG B-2 1 174 ? 17.380  41.691 70.014 1.000 15.91000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 C   1 
ATOM   2305 O O   . ARG B-2 1 174 ? 18.251  42.410 69.525 1.000 16.94000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 O   1 
ATOM   2306 C CB  . ARG B-2 1 174 ? 17.084  41.769 72.515 1.000 17.70000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 CB  1 
ATOM   2307 C CG  . ARG B-2 1 174 ? 18.560  42.084 72.704 1.000 17.84000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 CG  1 
ATOM   2308 C CD  . ARG B-2 1 174 ? 18.855  43.587 72.660 1.000 19.05000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 CD  1 
ATOM   2309 N NE  . ARG B-2 1 174 ? 20.289  43.819 72.517 1.000 19.84000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 NE  1 
ATOM   2310 C CZ  . ARG B-2 1 174 ? 21.071  44.266 73.495 1.000 26.38000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   2311 N NH1 . ARG B-2 1 174 ? 20.545  44.541 74.678 1.000 22.51000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   2312 N NH2 . ARG B-2 1 174 ? 22.371  44.443 73.291 1.000 23.85000 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   2313 N N   . MET B-2 1 175 ? 17.169  40.447 69.581 1.000 15.45000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 N   1 
ATOM   2314 C CA  . MET B-2 1 175 ? 17.898  39.943 68.421 1.000 14.50000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 CA  1 
ATOM   2315 C C   . MET B-2 1 175 ? 17.678  40.824 67.198 1.000 12.61000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 C   1 
ATOM   2316 O O   . MET B-2 1 175 ? 18.630  41.133 66.456 1.000 14.95000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 O   1 
ATOM   2317 C CB  . MET B-2 1 175 ? 17.475  38.502 68.123 1.000 14.28000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 CB  1 
ATOM   2318 C CG  . MET B-2 1 175 ? 17.959  37.505 69.154 1.000 14.64000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 CG  1 
ATOM   2319 S SD  . MET B-2 1 175 ? 17.477  35.822 68.706 1.000 15.27000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 SD  1 
ATOM   2320 C CE  . MET B-2 1 175 ? 18.486  34.911 69.885 1.000 17.54000 ? ? ? ? ? ? 151 MET B-2 CE  1 
ATOM   2321 N N   . VAL B-2 1 176 ? 16.428  41.248 66.981 1.000 14.56000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 N   1 
ATOM   2322 C CA  . VAL B-2 1 176 ? 16.145  42.166 65.881 1.000 12.85000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 CA  1 
ATOM   2323 C C   . VAL B-2 1 176 ? 16.944  43.446 66.051 1.000 15.63000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 C   1 
ATOM   2324 O O   . VAL B-2 1 176 ? 17.553  43.937 65.097 1.000 16.30000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 O   1 
ATOM   2325 C CB  . VAL B-2 1 176 ? 14.638  42.452 65.767 1.000 13.89000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 CB  1 
ATOM   2326 C CG1 . VAL B-2 1 176 ? 14.392  43.639 64.832 1.000 16.96000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 CG1 1 
ATOM   2327 C CG2 . VAL B-2 1 176 ? 13.891  41.219 65.266 1.000 17.40000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B-2 CG2 1 
ATOM   2328 N N   . GLU B-2 1 177 ? 16.971  43.993 67.269 1.000 15.49000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 N   1 
ATOM   2329 C CA  . GLU B-2 1 177 ? 17.757  45.208 67.491 1.000 16.57000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 CA  1 
ATOM   2330 C C   . GLU B-2 1 177 ? 19.237  44.980 67.206 1.000 17.00000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 C   1 
ATOM   2331 O O   . GLU B-2 1 177 ? 19.925  45.873 66.687 1.000 17.47000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 O   1 
ATOM   2332 C CB  . GLU B-2 1 177 ? 17.556  45.706 68.917 1.000 15.33000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 CB  1 
ATOM   2333 C CG  . GLU B-2 1 177 ? 16.194  46.347 69.098 1.000 18.30000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 CG  1 
ATOM   2334 C CD  . GLU B-2 1 177 ? 15.958  46.836 70.508 1.000 39.79000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 CD  1 
ATOM   2335 O OE1 . GLU B-2 1 177 ? 15.621  48.028 70.669 1.000 49.37000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 OE1 1 
ATOM   2336 O OE2 . GLU B-2 1 177 ? 16.108  46.026 71.453 1.000 34.84000 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B-2 OE2 1 
ATOM   2337 N N   . ASN B-2 1 178 ? 19.742  43.785 67.516 1.000 15.51000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 N   1 
ATOM   2338 C CA  . ASN B-2 1 178 ? 21.166  43.501 67.328 1.000 14.89000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 CA  1 
ATOM   2339 C C   . ASN B-2 1 178 ? 21.545  43.435 65.856 1.000 17.30000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 C   1 
ATOM   2340 O O   . ASN B-2 1 178 ? 22.654  43.843 65.484 1.000 20.06000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 O   1 
ATOM   2341 C CB  . ASN B-2 1 178 ? 21.553  42.176 67.994 1.000 16.10000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 CB  1 
ATOM   2342 C CG  . ASN B-2 1 178 ? 21.587  42.260 69.504 1.000 18.43000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 CG  1 
ATOM   2343 O OD1 . ASN B-2 1 178 ? 21.763  43.339 70.081 1.000 20.17000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 OD1 1 
ATOM   2344 N ND2 . ASN B-2 1 178 ? 21.416  41.118 70.155 1.000 18.19000 ? ? ? ? ? ? 154 ASN B-2 ND2 1 
ATOM   2345 N N   . ILE B-2 1 179 ? 20.679  42.886 64.996 1.000 16.28000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 N   1 
ATOM   2346 C CA  . ILE B-2 1 179 ? 21.102  42.633 63.615 1.000 15.39000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2347 C C   . ILE B-2 1 179 ? 20.401  43.502 62.574 1.000 14.78000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 C   1 
ATOM   2348 O O   . ILE B-2 1 179 ? 20.812  43.477 61.398 1.000 16.06000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 O   1 
ATOM   2349 C CB  . ILE B-2 1 179 ? 20.971  41.138 63.231 1.000 18.34000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2350 C CG1 . ILE B-2 1 179 ? 19.516  40.705 63.032 1.000 16.04000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2351 C CG2 . ILE B-2 1 179 ? 21.657  40.246 64.271 1.000 19.48000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2352 C CD1 . ILE B-2 1 179 ? 19.437  39.288 62.455 1.000 17.86000 ? ? ? ? ? ? 155 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2353 N N   . ARG B-2 1 180 ? 19.395  44.286 62.948 1.000 15.81000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 N   1 
ATOM   2354 C CA  . ARG B-2 1 180 ? 18.657  45.039 61.937 1.000 14.11000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 CA  1 
ATOM   2355 C C   . ARG B-2 1 180 ? 19.526  46.099 61.266 1.000 13.87000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 C   1 
ATOM   2356 O O   . ARG B-2 1 180 ? 20.361  46.760 61.904 1.000 17.70000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 O   1 
ATOM   2357 C CB  . ARG B-2 1 180 ? 17.410  45.694 62.541 1.000 18.30000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 CB  1 
ATOM   2358 C CG  . ARG B-2 1 180 ? 17.660  46.831 63.524 1.000 18.34000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 CG  1 
ATOM   2359 C CD  . ARG B-2 1 180 ? 16.334  47.368 64.036 1.000 16.76000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 CD  1 
ATOM   2360 N NE  . ARG B-2 1 180 ? 16.520  48.331 65.116 1.000 20.90000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 NE  1 
ATOM   2361 C CZ  . ARG B-2 1 180 ? 15.529  48.984 65.705 1.000 34.43000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 CZ  1 
ATOM   2362 N NH1 . ARG B-2 1 180 ? 14.279  48.782 65.312 1.000 35.70000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 NH1 1 
ATOM   2363 N NH2 . ARG B-2 1 180 ? 15.791  49.842 66.684 1.000 32.30000 ? ? ? ? ? ? 156 ARG B-2 NH2 1 
ATOM   2364 N N   . GLN B-2 1 181 ? 19.316  46.252 59.964 1.000 14.28000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 N   1 
ATOM   2365 C CA  . GLN B-2 1 181 ? 19.986  47.270 59.177 1.000 16.23000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 CA  1 
ATOM   2366 C C   . GLN B-2 1 181 ? 19.164  48.539 59.016 1.000 17.83000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 C   1 
ATOM   2367 O O   . GLN B-2 1 181 ? 19.727  49.581 58.667 1.000 21.67000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 O   1 
ATOM   2368 C CB  . GLN B-2 1 181 ? 20.346  46.697 57.803 1.000 18.87000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 CB  1 
ATOM   2369 C CG  . GLN B-2 1 181 ? 21.362  45.572 57.895 1.000 22.93000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 CG  1 
ATOM   2370 C CD  . GLN B-2 1 181 ? 22.638  46.017 58.579 1.000 36.92000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 CD  1 
ATOM   2371 O OE1 . GLN B-2 1 181 ? 23.245  47.016 58.187 1.000 30.76000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 OE1 1 
ATOM   2372 N NE2 . GLN B-2 1 181 ? 23.044  45.288 59.617 1.000 34.02000 ? ? ? ? ? ? 157 GLN B-2 NE2 1 
ATOM   2373 N N   . ASN B-2 1 182 ? 17.867  48.487 59.291 1.000 15.87000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 N   1 
ATOM   2374 C CA  . ASN B-2 1 182 ? 16.986  49.642 59.179 1.000 17.49000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 CA  1 
ATOM   2375 C C   . ASN B-2 1 182 ? 16.425  49.953 60.555 1.000 20.05000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 C   1 
ATOM   2376 O O   . ASN B-2 1 182 ? 15.870  49.071 61.210 1.000 20.65000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 O   1 
ATOM   2377 C CB  . ASN B-2 1 182 ? 15.850  49.367 58.189 1.000 17.22000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 CB  1 
ATOM   2378 C CG  . ASN B-2 1 182 ? 16.358  49.117 56.788 1.000 17.57000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 CG  1 
ATOM   2379 O OD1 . ASN B-2 1 182 ? 16.664  50.062 56.057 1.000 24.54000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 OD1 1 
ATOM   2380 N ND2 . ASN B-2 1 182 ? 16.474  47.849 56.403 1.000 18.25000 ? ? ? ? ? ? 158 ASN B-2 ND2 1 
ATOM   2381 N N   . GLN B-2 1 183 ? 16.569  51.205 60.996 1.000 24.75000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 N   1 
ATOM   2382 C CA  . GLN B-2 1 183 ? 16.196  51.569 62.361 1.000 26.62000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 CA  1 
ATOM   2383 C C   . GLN B-2 1 183 ? 14.722  51.974 62.425 1.000 31.97000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 C   1 
ATOM   2384 O O   . GLN B-2 1 183 ? 14.358  53.096 62.773 1.000 41.57000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 O   1 
ATOM   2385 C CB  . GLN B-2 1 183 ? 17.114  52.669 62.887 1.000 37.44000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 CB  1 
ATOM   2386 C CG  . GLN B-2 1 183 ? 18.584  52.234 63.030 1.000 37.24000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 CG  1 
ATOM   2387 C CD  . GLN B-2 1 183 ? 18.827  51.285 64.196 1.000 43.22000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 CD  1 
ATOM   2388 O OE1 . GLN B-2 1 183 ? 18.312  51.489 65.298 1.000 46.18000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 OE1 1 
ATOM   2389 N NE2 . GLN B-2 1 183 ? 19.614  50.242 63.956 1.000 36.91000 ? ? ? ? ? ? 159 GLN B-2 NE2 1 
ATOM   2390 N N   . ILE B-2 1 184 ? 13.879  51.014 62.061 1.000 30.30000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 N   1 
ATOM   2391 C CA  . ILE B-2 1 184 ? 12.432  51.099 62.219 1.000 23.96000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 CA  1 
ATOM   2392 C C   . ILE B-2 1 184 ? 12.001  49.783 62.852 1.000 26.22000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 C   1 
ATOM   2393 O O   . ILE B-2 1 184 ? 12.736  48.794 62.752 1.000 19.86000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 O   1 
ATOM   2394 C CB  . ILE B-2 1 184 ? 11.712  51.353 60.883 1.000 25.98000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 CB  1 
ATOM   2395 C CG1 . ILE B-2 1 184 ? 10.228  51.663 61.116 1.000 33.92000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 CG1 1 
ATOM   2396 C CG2 . ILE B-2 1 184 ? 11.840  50.157 59.967 1.000 25.02000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 CG2 1 
ATOM   2397 C CD1 . ILE B-2 1 184 ? 9.472   51.984 59.847 1.000 33.06000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 CD1 1 
ATOM   2398 O OXT . ILE B-2 1 184 ? 10.940  49.681 63.474 1.000 27.48000 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B-2 OXT 1 
HETATM 2399 P P   . PO4 C   2 .   ? 7.593   21.363 57.835 1.000 17.42000 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 A   P   1 
HETATM 2400 O O1  . PO4 C   2 .   ? 7.538   21.220 56.339 1.000 22.88000 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 A   O1  1 
HETATM 2401 O O2  . PO4 C   2 .   ? 6.371   22.032 58.362 1.000 16.84000 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 A   O2  1 
HETATM 2402 O O3  . PO4 C   2 .   ? 7.758   20.052 58.510 1.000 16.79000 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 A   O3  1 
HETATM 2403 O O4  . PO4 C   2 .   ? 8.781   22.223 58.179 1.000 21.90000 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 A   O4  1 
HETATM 2404 P P   . PO4 D   2 .   ? 16.222  44.910 58.525 1.000 16.38000 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A   P   1 
HETATM 2405 O O1  . PO4 D   2 .   ? 16.231  45.057 57.032 1.000 16.83000 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A   O1  1 
HETATM 2406 O O2  . PO4 D   2 .   ? 17.540  44.316 58.934 1.000 15.80000 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A   O2  1 
HETATM 2407 O O3  . PO4 D   2 .   ? 15.145  43.952 58.960 1.000 19.80000 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A   O3  1 
HETATM 2408 O O4  . PO4 D   2 .   ? 16.025  46.221 59.199 1.000 14.77000 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A   O4  1 
HETATM 2409 O O   . HOH E   3 .   ? 32.030  13.850 57.556 1.000 40.64000 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2410 O O   . HOH E   3 .   ? 37.553  23.455 52.953 1.000 43.93000 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2411 O O   . HOH E   3 .   ? 23.728  36.072 75.259 1.000 38.40000 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2412 O O   . HOH E   3 .   ? 26.360  33.691 45.671 1.000 30.34000 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2413 O O   . HOH E   3 .   ? 25.689  21.642 61.985 1.000 35.12000 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2414 O O   . HOH E   3 .   ? 26.333  36.377 45.421 1.000 19.59000 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2415 O O   . HOH E   3 .   ? 10.342  26.595 51.383 1.000 28.62000 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2416 O O   . HOH E   3 .   ? 0.024   22.912 57.465 1.000 39.67000 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2417 O O   . HOH E   3 .   ? 23.907  11.805 41.661 1.000 44.53000 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2418 O O   . HOH E   3 .   ? 36.473  18.808 46.118 1.000 40.59000 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2419 O O   . HOH E   3 .   ? -10.598 36.697 66.133 1.000 37.15000 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2420 O O   . HOH E   3 .   ? 7.947   16.583 71.992 1.000 33.32000 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2421 O O   . HOH E   3 .   ? 29.559  40.045 69.128 1.000 36.56000 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2422 O O   . HOH E   3 .   ? 14.455  44.620 55.332 1.000 20.69000 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2423 O O   . HOH E   3 .   ? 23.881  6.498  58.012 1.000 40.87000 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2424 O O   . HOH E   3 .   ? 12.215  16.366 43.412 1.000 29.51000 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2425 O O   . HOH E   3 .   ? 14.415  41.673 58.045 1.000 14.63000 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2426 O O   . HOH E   3 .   ? 9.627   20.710 72.172 1.000 24.70000 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2427 O O   . HOH E   3 .   ? 14.704  14.859 63.574 1.000 38.49000 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2428 O O   . HOH E   3 .   ? 27.352  13.108 56.172 1.000 32.48000 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2429 O O   . HOH E   3 .   ? 23.040  42.586 60.254 1.000 21.85000 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2430 O O   . HOH E   3 .   ? -3.351  36.792 73.165 1.000 44.28000 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2431 O O   . HOH E   3 .   ? 16.257  16.795 40.953 1.000 37.54000 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2432 O O   . HOH E   3 .   ? 4.533   17.668 65.978 1.000 25.36000 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2433 O O   . HOH E   3 .   ? 12.440  9.929  53.268 1.000 30.46000 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2434 O O   . HOH E   3 .   ? 2.532   19.353 63.709 1.000 23.95000 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2435 O O   . HOH E   3 .   ? 24.390  44.578 71.459 1.000 33.24000 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2436 O O   . HOH E   3 .   ? 0.227   37.211 61.197 1.000 33.08000 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2437 O O   . HOH E   3 .   ? -6.789  44.825 67.609 1.000 30.50000 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2438 O O   . HOH E   3 .   ? 33.325  22.043 45.386 1.000 48.55000 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2439 O O   . HOH E   3 .   ? 19.997  9.833  46.299 1.000 42.45000 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2440 O O   . HOH E   3 .   ? 14.363  33.089 81.928 1.000 40.44000 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2441 O O   . HOH E   3 .   ? 18.190  32.654 51.493 1.000 34.53000 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2442 O O   . HOH E   3 .   ? -7.151  40.327 71.169 1.000 49.52000 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2443 O O   . HOH E   3 .   ? 30.576  39.110 53.837 1.000 35.57000 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2444 O O   . HOH E   3 .   ? 29.002  31.572 68.570 1.000 33.10000 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2445 O O   . HOH E   3 .   ? 30.451  14.023 45.142 1.000 28.27000 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2446 O O   . HOH E   3 .   ? -0.682  20.737 65.978 1.000 32.73000 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2447 O O   . HOH E   3 .   ? 23.735  30.078 72.880 1.000 31.57000 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2448 O O   . HOH E   3 .   ? 9.184   24.823 57.531 1.000 15.79000 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2449 O O   . HOH E   3 .   ? 38.186  22.546 56.948 1.000 38.07000 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2450 O O   . HOH E   3 .   ? 11.175  45.349 65.868 1.000 25.60000 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2451 O O   . HOH E   3 .   ? 12.866  44.847 68.013 1.000 23.35000 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2452 O O   . HOH E   3 .   ? 19.704  29.963 56.907 1.000 26.78000 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2453 O O   . HOH E   3 .   ? 11.061  22.519 56.108 1.000 17.95000 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2454 O O   . HOH E   3 .   ? 27.201  38.756 58.420 1.000 36.10000 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2455 O O   . HOH E   3 .   ? 37.114  16.335 56.110 1.000 39.20000 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2456 O O   . HOH E   3 .   ? 1.114   49.886 73.301 1.000 36.25000 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2457 O O   . HOH E   3 .   ? -1.258  44.183 62.942 1.000 24.55000 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2458 O O   . HOH E   3 .   ? 8.709   21.168 45.549 1.000 28.24000 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2459 O O   . HOH E   3 .   ? 22.787  38.303 60.859 1.000 21.52000 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2460 O O   . HOH E   3 .   ? 34.127  32.919 65.427 1.000 26.28000 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2461 O O   . HOH E   3 .   ? 17.872  38.423 78.288 1.000 30.76000 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2462 O O   . HOH E   3 .   ? 25.260  32.951 48.390 1.000 19.64000 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2463 O O   . HOH E   3 .   ? 10.106  22.753 73.743 1.000 23.74000 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2464 O O   . HOH E   3 .   ? 8.941   41.880 73.340 1.000 22.07000 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2465 O O   . HOH E   3 .   ? 18.839  14.663 44.049 1.000 34.04000 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2466 O O   . HOH E   3 .   ? 20.372  29.144 70.062 1.000 21.80000 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2467 O O   . HOH E   3 .   ? 28.589  13.404 60.643 1.000 34.33000 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2468 O O   . HOH E   3 .   ? 23.885  43.350 57.551 1.000 40.96000 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2469 O O   . HOH E   3 .   ? 32.337  34.723 54.472 1.000 25.42000 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2470 O O   . HOH E   3 .   ? 18.101  24.113 58.664 1.000 30.07000 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2471 O O   . HOH E   3 .   ? 18.616  43.062 76.237 1.000 31.19000 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2472 O O   . HOH E   3 .   ? 12.466  40.212 52.340 1.000 25.52000 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2473 O O   . HOH E   3 .   ? 22.141  38.271 50.675 1.000 15.50000 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2474 O O   . HOH E   3 .   ? 27.498  37.528 72.293 1.000 31.83000 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2475 O O   . HOH E   3 .   ? 30.262  39.036 66.667 1.000 36.18000 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2476 O O   . HOH E   3 .   ? 5.960   13.130 59.110 1.000 34.57000 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2477 O O   . HOH E   3 .   ? -0.810  48.525 74.177 1.000 32.19000 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2478 O O   . HOH E   3 .   ? 32.390  36.828 67.807 1.000 34.25000 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2479 O O   . HOH E   3 .   ? 12.743  22.362 78.987 1.000 45.29000 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2480 O O   . HOH E   3 .   ? 19.545  7.728  56.997 1.000 44.46000 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2481 O O   . HOH E   3 .   ? 13.465  36.453 82.030 1.000 41.08000 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2482 O O   . HOH E   3 .   ? 5.242   23.605 46.816 1.000 35.01000 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2483 O O   . HOH E   3 .   ? 8.343   20.413 53.740 1.000 28.19000 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2484 O O   . HOH E   3 .   ? 21.657  29.305 76.765 1.000 35.09000 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2485 O O   . HOH E   3 .   ? 10.540  22.268 53.508 1.000 20.71000 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2486 O O   . HOH E   3 .   ? 8.920   53.736 64.498 1.000 43.86000 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2487 O O   . HOH E   3 .   ? 1.124   42.672 73.930 1.000 42.39000 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2488 O O   . HOH E   3 .   ? 11.121  45.699 72.041 1.000 35.51000 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2489 O O   . HOH E   3 .   ? 20.295  36.556 49.525 1.000 17.28000 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2490 O O   . HOH E   3 .   ? 25.258  33.513 59.501 1.000 23.77000 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2491 O O   . HOH E   3 .   ? 23.532  35.706 59.503 1.000 18.24000 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2492 O O   . HOH E   3 .   ? 16.087  4.681  50.883 1.000 51.73000 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2493 O O   . HOH E   3 .   ? 21.128  33.431 82.428 1.000 32.93000 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2494 O O   . HOH E   3 .   ? 32.528  32.294 55.917 1.000 32.78000 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2495 O O   . HOH E   3 .   ? 11.251  35.760 56.551 1.000 26.89000 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2496 O O   . HOH E   3 .   ? 8.280   20.897 49.692 1.000 22.89000 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2497 O O   . HOH E   3 .   ? 26.132  4.898  45.335 1.000 48.17000 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2498 O O   . HOH E   3 .   ? 13.630  28.145 51.716 1.000 39.98000 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2499 O O   . HOH E   3 .   ? 28.059  9.894  44.805 1.000 25.48000 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2500 O O   . HOH E   3 .   ? 25.630  37.231 74.832 1.000 44.94000 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2501 O O   . HOH E   3 .   ? 16.123  25.203 75.158 1.000 34.50000 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2502 O O   . HOH E   3 .   ? 6.499   45.812 74.113 1.000 37.80000 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2503 O O   . HOH E   3 .   ? 17.502  8.677  57.501 1.000 37.28000 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2504 O O   . HOH E   3 .   ? 14.887  27.784 49.415 1.000 42.22000 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2505 O O   . HOH E   3 .   ? 10.135  16.639 51.701 1.000 33.29000 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2506 O O   . HOH E   3 .   ? 19.898  31.860 47.716 1.000 36.19000 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2507 O O   . HOH E   3 .   ? 27.057  40.138 55.768 1.000 34.75000 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2508 O O   . HOH E   3 .   ? 14.721  34.295 53.990 1.000 28.52000 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2509 O O   . HOH E   3 .   ? 24.618  38.699 62.812 1.000 27.87000 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 2510 O O   . HOH E   3 .   ? 27.110  23.082 44.779 1.000 44.97000 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 2511 O O   . HOH E   3 .   ? 26.789  39.822 61.806 1.000 37.55000 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 2512 O O   . HOH E   3 .   ? 15.873  28.753 81.395 1.000 36.61000 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 2513 O O   . HOH E   3 .   ? 16.246  36.615 53.183 1.000 28.13000 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 2514 O O   . HOH E   3 .   ? 29.136  39.246 47.696 1.000 28.43000 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 2515 O O   . HOH E   3 .   ? 5.534   16.578 68.236 1.000 31.19000 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 2516 O O   . HOH E   3 .   ? 20.822  29.279 59.708 1.000 28.57000 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 2517 O O   . HOH E   3 .   ? 13.931  11.096 49.121 1.000 27.46000 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 2518 O O   . HOH E   3 .   ? 7.371   24.863 77.765 1.000 31.61000 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 2519 O O   . HOH E   3 .   ? -3.725  34.491 72.822 1.000 45.97000 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 2520 O O   . HOH E   3 .   ? 5.176   19.041 53.458 1.000 46.63000 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 2521 O O   . HOH E   3 .   ? 16.483  30.514 52.947 1.000 37.84000 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 2522 O O   . HOH E   3 .   ? 38.358  20.278 50.989 1.000 40.15000 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 2523 O O   . HOH E   3 .   ? 36.520  18.157 58.765 1.000 43.46000 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2524 O O   . HOH E   3 .   ? -3.811  39.158 72.902 1.000 48.56000 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 2525 O O   . HOH E   3 .   ? 8.354   23.233 81.079 1.000 37.34000 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 2526 O O   . HOH E   3 .   ? 34.234  36.584 66.346 1.000 42.52000 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 2527 O O   . HOH E   3 .   ? 32.439  37.027 54.886 1.000 33.50000 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 2528 O O   . HOH E   3 .   ? 19.479  29.775 49.351 1.000 27.62000 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 2529 O O   . HOH E   3 .   ? 29.498  13.463 58.172 1.000 37.91000 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 2530 O O   . HOH E   3 .   ? -7.303  54.529 63.413 1.000 25.51000 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 2531 O O   . HOH E   3 .   ? -11.387 39.283 65.299 1.000 36.48000 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 2532 O O   . HOH E   3 .   ? 13.174  29.351 53.346 1.000 46.39000 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 2533 O O   . HOH E   3 .   ? 34.100  24.511 63.162 1.000 44.06000 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 2534 O O   . HOH E   3 .   ? 18.272  35.346 51.409 1.000 30.56000 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 2535 O O   . HOH E   3 .   ? 7.037   19.908 47.533 1.000 23.06000 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 2536 O O   . HOH E   3 .   ? 28.014  30.157 70.459 1.000 47.60000 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   1 
HETATM 2537 O O   . HOH E   3 .   ? 13.228  8.669  49.897 1.000 45.83000 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   1 
HETATM 2538 O O   . HOH E   3 .   ? 6.116   24.970 48.911 1.000 33.18000 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   1 
HETATM 2539 O O   . HOH E   3 .   ? 23.443  31.691 83.593 1.000 55.52000 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   1 
HETATM 2540 O O   . HOH E   3 .   ? 4.582   56.177 64.844 1.000 45.30000 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   1 
HETATM 2541 O O   . HOH E   3 .   ? 8.397   18.742 52.043 1.000 37.79000 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   1 
HETATM 2542 O O   . HOH E   3 .   ? 15.079  32.311 52.080 1.000 41.36000 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O   1 
HETATM 2543 O O   . HOH E   3 .   ? 26.703  9.639  42.935 1.000 46.28000 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O   1 
HETATM 2544 O O   . HOH E   3 .   ? 29.154  40.772 62.985 1.000 50.51000 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O   1 
HETATM 2545 O O   . HOH E   3 .   ? 14.539  30.152 83.352 1.000 45.27000 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O   1 
HETATM 2546 O O   . HOH E   3 .   ? 38.314  19.840 58.457 1.000 46.48000 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O   1 
HETATM 2547 O O   . HOH E   3 .   ? 29.460  42.790 56.304 1.000 38.90000 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O   1 
HETATM 2548 O O   . HOH E   3 .   ? 13.194  22.190 73.685 1.000 37.93000 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O   1 
HETATM 2549 O O   . HOH E   3 .   ? -1.166  43.056 74.121 1.000 49.49000 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O   1 
HETATM 2550 O O   . HOH E   3 .   ? 24.328  31.422 75.324 1.000 41.73000 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O   1 
HETATM 2551 O O   . HOH E   3 .   ? 24.287  -0.070 49.788 1.000 50.44000 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O   1 
HETATM 2552 O O   . HOH E   3 .   ? 26.928  29.182 73.087 1.000 45.52000 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O   1 
HETATM 2553 O O   . HOH F-2 3 .   ? 20.772  49.694 62.339 1.000 44.21000 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B-2 O   1 
HETATM 2554 O O   . HOH F-2 3 .   ? 11.017  21.203 67.509 1.000 29.20000 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B-2 O   1 
HETATM 2555 O O   . HOH F-2 3 .   ? -5.198  30.718 72.008 1.000 41.43000 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B-2 O   1 
HETATM 2556 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.170  48.136 65.011 1.000 37.86000 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B-2 O   1 
HETATM 2557 O O   . HOH F-2 3 .   ? 20.682  9.618  63.763 1.000 39.36000 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B-2 O   1 
HETATM 2558 O O   . HOH F-2 3 .   ? -9.739  57.261 52.579 1.000 46.04000 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B-2 O   1 
HETATM 2559 O O   . HOH F-2 3 .   ? -2.530  33.801 49.133 1.000 32.42000 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B-2 O   1 
HETATM 2560 O O   . HOH F-2 3 .   ? 1.361   24.927 54.405 1.000 33.84000 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B-2 O   1 
HETATM 2561 O O   . HOH F-2 3 .   ? 9.267   51.276 64.459 1.000 34.59000 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B-2 O   1 
HETATM 2562 O O   . HOH F-2 3 .   ? 0.828   23.772 59.757 1.000 22.48000 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B-2 O   1 
HETATM 2563 O O   . HOH F-2 3 .   ? 6.901   27.805 82.222 1.000 36.96000 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B-2 O   1 
HETATM 2564 O O   . HOH F-2 3 .   ? 9.394   40.339 43.678 1.000 35.97000 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B-2 O   1 
HETATM 2565 O O   . HOH F-2 3 .   ? 12.754  20.710 65.582 1.000 40.60000 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B-2 O   1 
HETATM 2566 O O   . HOH F-2 3 .   ? -0.308  51.733 38.529 1.000 27.61000 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B-2 O   1 
HETATM 2567 O O   . HOH F-2 3 .   ? 6.184   40.331 83.127 1.000 41.99000 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B-2 O   1 
HETATM 2568 O O   . HOH F-2 3 .   ? -10.117 48.727 41.377 1.000 26.13000 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B-2 O   1 
HETATM 2569 O O   . HOH F-2 3 .   ? -5.564  33.992 68.968 1.000 36.94000 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B-2 O   1 
HETATM 2570 O O   . HOH F-2 3 .   ? 5.779   27.395 78.020 1.000 23.66000 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B-2 O   1 
HETATM 2571 O O   . HOH F-2 3 .   ? -6.765  53.096 60.180 1.000 26.36000 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B-2 O   1 
HETATM 2572 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.498 38.188 60.856 1.000 30.95000 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B-2 O   1 
HETATM 2573 O O   . HOH F-2 3 .   ? -0.075  20.579 62.361 1.000 37.52000 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B-2 O   1 
HETATM 2574 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.475  56.876 50.366 1.000 38.13000 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B-2 O   1 
HETATM 2575 O O   . HOH F-2 3 .   ? -1.268  23.331 67.886 1.000 35.61000 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B-2 O   1 
HETATM 2576 O O   . HOH F-2 3 .   ? -3.191  49.562 40.068 1.000 24.17000 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B-2 O   1 
HETATM 2577 O O   . HOH F-2 3 .   ? 3.267   36.547 70.203 1.000 22.84000 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B-2 O   1 
HETATM 2578 O O   . HOH F-2 3 .   ? 5.793   34.382 52.570 1.000 41.80000 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B-2 O   1 
HETATM 2579 O O   . HOH F-2 3 .   ? -6.718  26.819 53.848 1.000 40.95000 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B-2 O   1 
HETATM 2580 O O   . HOH F-2 3 .   ? 23.743  28.986 61.294 1.000 29.80000 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B-2 O   1 
HETATM 2581 O O   . HOH F-2 3 .   ? 13.928  18.978 63.864 1.000 33.25000 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B-2 O   1 
HETATM 2582 O O   . HOH F-2 3 .   ? -7.480  53.185 47.209 1.000 23.50000 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B-2 O   1 
HETATM 2583 O O   . HOH F-2 3 .   ? 4.979   56.492 60.000 1.000 42.36000 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B-2 O   1 
HETATM 2584 O O   . HOH F-2 3 .   ? -11.430 52.605 49.877 1.000 25.66000 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B-2 O   1 
HETATM 2585 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.020  28.903 81.644 1.000 42.39000 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B-2 O   1 
HETATM 2586 O O   . HOH F-2 3 .   ? 6.736   57.157 57.693 1.000 39.03000 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B-2 O   1 
HETATM 2587 O O   . HOH F-2 3 .   ? -4.532  44.133 46.493 1.000 24.03000 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B-2 O   1 
HETATM 2588 O O   . HOH F-2 3 .   ? 15.099  49.478 72.881 1.000 46.73000 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B-2 O   1 
HETATM 2589 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.495 44.361 59.388 1.000 29.25000 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B-2 O   1 
HETATM 2590 O O   . HOH F-2 3 .   ? 12.408  43.109 56.524 1.000 16.59000 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B-2 O   1 
HETATM 2591 O O   . HOH F-2 3 .   ? -11.511 52.450 63.415 1.000 38.82000 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B-2 O   1 
HETATM 2592 O O   . HOH F-2 3 .   ? -0.030  35.724 73.090 1.000 30.00000 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B-2 O   1 
HETATM 2593 O O   . HOH F-2 3 .   ? 24.158  45.798 66.650 1.000 33.63000 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B-2 O   1 
HETATM 2594 O O   . HOH F-2 3 .   ? 9.306   32.376 81.951 1.000 42.77000 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B-2 O   1 
HETATM 2595 O O   . HOH F-2 3 .   ? 19.078  48.469 66.541 1.000 30.03000 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B-2 O   1 
HETATM 2596 O O   . HOH F-2 3 .   ? 21.410  46.772 64.431 1.000 24.14000 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B-2 O   1 
HETATM 2597 O O   . HOH F-2 3 .   ? 30.621  20.873 66.840 1.000 41.11000 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B-2 O   1 
HETATM 2598 O O   . HOH F-2 3 .   ? -6.596  29.416 58.918 1.000 40.30000 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B-2 O   1 
HETATM 2599 O O   . HOH F-2 3 .   ? 0.936   28.105 60.681 1.000 21.56000 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B-2 O   1 
HETATM 2600 O O   . HOH F-2 3 .   ? -3.648  28.091 72.056 1.000 34.28000 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B-2 O   1 
HETATM 2601 O O   . HOH F-2 3 .   ? 4.750   22.468 75.795 1.000 24.12000 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B-2 O   1 
HETATM 2602 O O   . HOH F-2 3 .   ? 12.639  30.386 56.294 1.000 29.81000 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B-2 O   1 
HETATM 2603 O O   . HOH F-2 3 .   ? -3.424  20.528 68.147 1.000 36.62000 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B-2 O   1 
HETATM 2604 O O   . HOH F-2 3 .   ? 0.451   46.025 40.996 1.000 29.48000 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B-2 O   1 
HETATM 2605 O O   . HOH F-2 3 .   ? 1.447   28.272 50.555 1.000 26.81000 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B-2 O   1 
HETATM 2606 O O   . HOH F-2 3 .   ? 2.282   36.748 77.184 1.000 34.89000 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B-2 O   1 
HETATM 2607 O O   . HOH F-2 3 .   ? 15.013  50.672 53.904 1.000 35.71000 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B-2 O   1 
HETATM 2608 O O   . HOH F-2 3 .   ? 12.291  54.751 58.597 1.000 39.34000 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B-2 O   1 
HETATM 2609 O O   . HOH F-2 3 .   ? -8.284  50.292 39.582 1.000 20.14000 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B-2 O   1 
HETATM 2610 O O   . HOH F-2 3 .   ? -2.146  25.564 75.601 1.000 31.72000 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B-2 O   1 
HETATM 2611 O O   . HOH F-2 3 .   ? 12.267  42.769 53.822 1.000 22.72000 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B-2 O   1 
HETATM 2612 O O   . HOH F-2 3 .   ? 5.654   22.121 52.154 1.000 37.16000 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B-2 O   1 
HETATM 2613 O O   . HOH F-2 3 .   ? 4.552   60.386 48.902 1.000 29.83000 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B-2 O   1 
HETATM 2614 O O   . HOH F-2 3 .   ? -12.764 50.755 59.098 1.000 28.06000 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B-2 O   1 
HETATM 2615 O O   . HOH F-2 3 .   ? -10.543 41.255 64.051 1.000 28.15000 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B-2 O   1 
HETATM 2616 O O   . HOH F-2 3 .   ? 13.697  43.020 74.142 1.000 21.56000 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B-2 O   1 
HETATM 2617 O O   . HOH F-2 3 .   ? -10.328 32.672 65.353 1.000 32.54000 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B-2 O   1 
HETATM 2618 O O   . HOH F-2 3 .   ? 11.715  55.252 53.565 1.000 35.63000 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B-2 O   1 
HETATM 2619 O O   . HOH F-2 3 .   ? 3.756   51.590 44.667 1.000 20.98000 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B-2 O   1 
HETATM 2620 O O   . HOH F-2 3 .   ? -2.113  62.073 47.601 1.000 36.69000 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B-2 O   1 
HETATM 2621 O O   . HOH F-2 3 .   ? -1.527  28.257 74.953 1.000 37.61000 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B-2 O   1 
HETATM 2622 O O   . HOH F-2 3 .   ? -8.864  29.551 54.543 1.000 39.42000 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B-2 O   1 
HETATM 2623 O O   . HOH F-2 3 .   ? 8.450   37.858 47.734 1.000 47.70000 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B-2 O   1 
HETATM 2624 O O   . HOH F-2 3 .   ? 13.337  48.864 52.557 1.000 21.91000 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B-2 O   1 
HETATM 2625 O O   . HOH F-2 3 .   ? -13.107 46.173 53.181 1.000 31.43000 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B-2 O   1 
HETATM 2626 O O   . HOH F-2 3 .   ? 2.306   23.713 52.280 1.000 42.89000 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B-2 O   1 
HETATM 2627 O O   . HOH F-2 3 .   ? 0.247   30.728 59.485 1.000 18.57000 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B-2 O   1 
HETATM 2628 O O   . HOH F-2 3 .   ? 21.200  14.594 70.490 1.000 27.21000 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B-2 O   1 
HETATM 2629 O O   . HOH F-2 3 .   ? -6.521  26.849 66.398 1.000 35.46000 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B-2 O   1 
HETATM 2630 O O   . HOH F-2 3 .   ? -0.893  27.475 62.726 1.000 24.78000 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B-2 O   1 
HETATM 2631 O O   . HOH F-2 3 .   ? 17.020  64.594 47.594 1.000 55.26000 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B-2 O   1 
HETATM 2632 O O   . HOH F-2 3 .   ? 7.643   40.456 75.590 1.000 25.33000 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B-2 O   1 
HETATM 2633 O O   . HOH F-2 3 .   ? -11.047 43.526 65.272 1.000 34.59000 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B-2 O   1 
HETATM 2634 O O   . HOH F-2 3 .   ? -6.044  45.240 42.743 1.000 26.97000 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B-2 O   1 
HETATM 2635 O O   . HOH F-2 3 .   ? -8.902  29.017 67.559 1.000 42.38000 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B-2 O   1 
HETATM 2636 O O   . HOH F-2 3 .   ? -12.132 53.297 52.624 1.000 20.84000 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B-2 O   1 
HETATM 2637 O O   . HOH F-2 3 .   ? -10.486 44.907 48.531 1.000 29.73000 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B-2 O   1 
HETATM 2638 O O   . HOH F-2 3 .   ? 24.179  17.252 72.818 1.000 37.38000 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B-2 O   1 
HETATM 2639 O O   . HOH F-2 3 .   ? 7.753   38.355 50.384 1.000 33.73000 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B-2 O   1 
HETATM 2640 O O   . HOH F-2 3 .   ? -3.326  26.409 61.220 1.000 44.66000 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B-2 O   1 
HETATM 2641 O O   . HOH F-2 3 .   ? 7.744   47.294 41.622 1.000 30.02000 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B-2 O   1 
HETATM 2642 O O   . HOH F-2 3 .   ? -4.242  56.786 45.926 1.000 20.01000 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B-2 O   1 
HETATM 2643 O O   . HOH F-2 3 .   ? -6.287  25.960 57.554 1.000 39.46000 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B-2 O   1 
HETATM 2644 O O   . HOH F-2 3 .   ? -15.058 50.834 55.826 1.000 42.59000 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B-2 O   1 
HETATM 2645 O O   . HOH F-2 3 .   ? 4.872   41.806 59.508 1.000 32.66000 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B-2 O   1 
HETATM 2646 O O   . HOH F-2 3 .   ? -4.284  52.355 60.956 1.000 21.46000 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B-2 O   1 
HETATM 2647 O O   . HOH F-2 3 .   ? 17.224  50.886 49.432 1.000 35.33000 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B-2 O   1 
HETATM 2648 O O   . HOH F-2 3 .   ? -4.529  59.154 46.703 1.000 38.89000 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B-2 O   1 
HETATM 2649 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.118  54.447 49.817 1.000 28.46000 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B-2 O   1 
HETATM 2650 O O   . HOH F-2 3 .   ? 9.173   24.282 52.319 1.000 21.14000 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B-2 O   1 
HETATM 2651 O O   . HOH F-2 3 .   ? 2.520   32.014 82.432 1.000 30.37000 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B-2 O   1 
HETATM 2652 O O   . HOH F-2 3 .   ? 9.149   32.199 54.085 1.000 31.36000 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B-2 O   1 
HETATM 2653 O O   . HOH F-2 3 .   ? 18.815  28.433 59.808 1.000 37.08000 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B-2 O   1 
HETATM 2654 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.989 47.450 53.075 1.000 36.35000 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B-2 O   1 
HETATM 2655 O O   . HOH F-2 3 .   ? -0.523  31.562 76.215 1.000 43.27000 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B-2 O   1 
HETATM 2656 O O   . HOH F-2 3 .   ? 18.166  46.922 53.993 1.000 40.75000 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B-2 O   1 
HETATM 2657 O O   . HOH F-2 3 .   ? 11.821  60.028 51.354 1.000 45.40000 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B-2 O   1 
HETATM 2658 O O   . HOH F-2 3 .   ? 18.038  49.722 68.806 1.000 36.33000 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B-2 O   1 
HETATM 2659 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.733  38.467 51.229 1.000 33.60000 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B-2 O   1 
HETATM 2660 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.071 39.922 62.752 1.000 37.67000 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B-2 O   1 
HETATM 2661 O O   . HOH F-2 3 .   ? 7.889   30.260 52.845 1.000 35.23000 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B-2 O   1 
HETATM 2662 O O   . HOH F-2 3 .   ? 8.410   52.401 45.154 1.000 41.20000 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B-2 O   1 
HETATM 2663 O O   . HOH F-2 3 .   ? 12.583  20.302 71.810 1.000 47.53000 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B-2 O   1 
HETATM 2664 O O   . HOH F-2 3 .   ? 14.865  23.722 72.822 1.000 39.58000 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B-2 O   1 
HETATM 2665 O O   . HOH F-2 3 .   ? 16.688  26.309 59.302 1.000 30.94000 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B-2 O   1 
HETATM 2666 O O   . HOH F-2 3 .   ? 23.950  45.755 62.979 1.000 37.07000 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B-2 O   1 
HETATM 2667 O O   . HOH F-2 3 .   ? 5.657   31.792 51.847 1.000 35.82000 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B-2 O   1 
HETATM 2668 O O   . HOH F-2 3 .   ? -2.555  34.279 46.319 1.000 48.82000 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B-2 O   1 
HETATM 2669 O O   . HOH F-2 3 .   ? 14.977  50.568 44.581 1.000 35.85000 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B-2 O   1 
HETATM 2670 O O   . HOH F-2 3 .   ? -12.986 48.742 60.835 1.000 28.27000 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B-2 O   1 
HETATM 2671 O O   . HOH F-2 3 .   ? 16.713  47.554 52.448 1.000 34.51000 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B-2 O   1 
HETATM 2672 O O   . HOH F-2 3 .   ? 1.485   25.775 51.123 1.000 45.66000 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B-2 O   1 
HETATM 2673 O O   . HOH F-2 3 .   ? 32.362  26.198 70.525 1.000 59.81000 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B-2 O   1 
HETATM 2674 O O   . HOH F-2 3 .   ? -2.095  47.026 40.209 1.000 30.62000 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B-2 O   1 
HETATM 2675 O O   . HOH F-2 3 .   ? 25.218  43.020 61.585 1.000 47.25000 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B-2 O   1 
HETATM 2676 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.327 44.209 54.702 1.000 34.68000 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B-2 O   1 
HETATM 2677 O O   . HOH F-2 3 .   ? -15.181 42.557 60.926 1.000 38.60000 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B-2 O   1 
HETATM 2678 O O   . HOH F-2 3 .   ? -15.222 50.919 57.951 1.000 50.92000 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B-2 O   1 
HETATM 2679 O O   . HOH F-2 3 .   ? -9.893  54.225 48.240 1.000 30.03000 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B-2 O   1 
HETATM 2680 O O   . HOH F-2 3 .   ? 35.191  26.692 64.459 1.000 47.07000 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B-2 O   1 
HETATM 2681 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.651 54.385 52.848 1.000 42.14000 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B-2 O   1 
HETATM 2682 O O   . HOH F-2 3 .   ? -15.998 44.414 56.647 1.000 44.81000 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B-2 O   1 
HETATM 2683 O O   . HOH F-2 3 .   ? 14.816  59.388 51.168 1.000 41.68000 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B-2 O   1 
HETATM 2684 O O   . HOH F-2 3 .   ? 8.258   34.481 52.113 1.000 47.77000 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B-2 O   1 
HETATM 2685 O O   . HOH F-2 3 .   ? 0.567   41.813 62.989 1.000 24.49000 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B-2 O   1 
HETATM 2686 O O   . HOH F-2 3 .   ? 23.824  50.083 64.557 1.000 48.33000 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B-2 O   1 
HETATM 2687 O O   . HOH F-2 3 .   ? -7.034  55.761 45.975 1.000 29.85000 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B-2 O   1 
HETATM 2688 O O   . HOH F-2 3 .   ? 14.215  46.380 53.066 1.000 22.00000 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B-2 O   1 
HETATM 2689 O O   . HOH F-2 3 .   ? 0.843   32.458 83.122 1.000 49.70000 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B-2 O   1 
HETATM 2690 O O   . HOH F-2 3 .   ? -16.761 48.864 56.165 1.000 44.46000 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B-2 O   1 
HETATM 2691 O O   . HOH F-2 3 .   ? -14.828 46.871 60.519 1.000 32.76000 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B-2 O   1 
HETATM 2692 O O   . HOH F-2 3 .   ? 11.477  48.505 42.038 1.000 33.77000 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B-2 O   1 
HETATM 2693 O O   . HOH F-2 3 .   ? 2.869   41.511 60.939 1.000 32.86000 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B-2 O   1 
HETATM 2694 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.877  43.846 73.996 1.000 32.83000 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B-2 O   1 
HETATM 2695 O O   . HOH F-2 3 .   ? 6.177   37.769 47.059 1.000 48.04000 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B-2 O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH F-2 3 .   ? 7.322   23.240 50.673 1.000 24.40000 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B-2 O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH F-2 3 .   ? -0.352  34.236 75.144 1.000 38.91000 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B-2 O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH F-2 3 .   ? 29.352  26.380 71.209 1.000 58.06000 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B-2 O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH F-2 3 .   ? 13.944  62.859 51.888 1.000 58.57000 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B-2 O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH F-2 3 .   ? 17.934  63.838 50.284 1.000 49.82000 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B-2 O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH F-2 3 .   ? 10.722  35.694 52.130 1.000 47.32000 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B-2 O   1 
# 
