data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Variovorax paradoxus bound to 2,4-Dichlorophenoxyacetic acid" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEPISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRM
EARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEELKQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEPISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRM
EARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEELKQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   GLN n 
1 5   PRO n 
1 6   PRO n 
1 7   GLU n 
1 8   THR n 
1 9   HIS n 
1 10  ARG n 
1 11  PHE n 
1 12  VAL n 
1 13  ASP n 
1 14  ASP n 
1 15  TYR n 
1 16  LEU n 
1 17  PRO n 
1 18  ALA n 
1 19  LEU n 
1 20  LEU n 
1 21  ALA n 
1 22  GLN n 
1 23  ALA n 
1 24  SER n 
1 25  GLN n 
1 26  LEU n 
1 27  ILE n 
1 28  SER n 
1 29  SER n 
1 30  GLU n 
1 31  PHE n 
1 32  HIS n 
1 33  GLU n 
1 34  VAL n 
1 35  ALA n 
1 36  ARG n 
1 37  GLN n 
1 38  HIS n 
1 39  GLY n 
1 40  PHE n 
1 41  SER n 
1 42  VAL n 
1 43  SER n 
1 44  GLU n 
1 45  TRP n 
1 46  ARG n 
1 47  VAL n 
1 48  MET n 
1 49  ALA n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ALA n 
1 53  GLY n 
1 54  SER n 
1 55  GLU n 
1 56  PRO n 
1 57  ILE n 
1 58  SER n 
1 59  ILE n 
1 60  GLY n 
1 61  GLN n 
1 62  LEU n 
1 63  ALA n 
1 64  GLN n 
1 65  VAL n 
1 66  THR n 
1 67  VAL n 
1 68  THR n 
1 69  LYS n 
1 70  GLN n 
1 71  PRO n 
1 72  THR n 
1 73  VAL n 
1 74  THR n 
1 75  ARG n 
1 76  LEU n 
1 77  LEU n 
1 78  ASP n 
1 79  ARG n 
1 80  MET n 
1 81  GLU n 
1 82  ALA n 
1 83  ARG n 
1 84  GLY n 
1 85  GLN n 
1 86  VAL n 
1 87  GLU n 
1 88  ARG n 
1 89  LEU n 
1 90  PRO n 
1 91  HIS n 
1 92  GLU n 
1 93  SER n 
1 94  ASP n 
1 95  ARG n 
1 96  ARG n 
1 97  ILE n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 VAL n 
1 101 ARG n 
1 102 ILE n 
1 103 THR n 
1 104 ARG n 
1 105 LYS n 
1 106 GLY n 
1 107 LEU n 
1 108 LYS n 
1 109 ALA n 
1 110 VAL n 
1 111 GLU n 
1 112 HIS n 
1 113 LEU n 
1 114 MET n 
1 115 GLU n 
1 116 LEU n 
1 117 ALA n 
1 118 ARG n 
1 119 GLU n 
1 120 HIS n 
1 121 GLU n 
1 122 ARG n 
1 123 ARG n 
1 124 VAL n 
1 125 LEU n 
1 126 GLU n 
1 127 PRO n 
1 128 PHE n 
1 129 GLY n 
1 130 LEU n 
1 131 ARG n 
1 132 ARG n 
1 133 ALA n 
1 134 GLU n 
1 135 GLU n 
1 136 LEU n 
1 137 LYS n 
1 138 GLN n 
1 139 THR n 
1 140 LEU n 
1 141 ARG n 
1 142 GLN n 
1 143 MET n 
1 144 ILE n 
1 145 ASP n 
1 146 LEU n 
1 147 HIS n 
1 148 VAL n 
1 149 HIS n 
1 150 VAL n 
1 151 PRO n 
1 152 VAL n 
1 153 GLU n 
1 154 GLU n 
1 155 PRO n 
1 156 GLU n 
1 157 GLU n 
1 158 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 18225.787 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    4   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "(2,4-DICHLOROPHENOXY)ACETIC ACID"       221.037   2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    170 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   GLN 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   PRO 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLU 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   THR 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   HIS 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  ARG 10  10  10  ARG ARG A   ? n 
A   1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 13  ASP 13  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  LEU 16  16  16  LEU LEU A   ? n 
A   1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO A   ? n 
A   1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 22  GLN 22  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  SER 24  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 25  GLN 25  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 27  ILE 27  27  27  ILE ILE A   ? n 
A   1 28  SER 28  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 29  SER 29  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A   ? n 
A   1 31  PHE 31  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 32  HIS 32  32  32  HIS HIS A   ? n 
A   1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A   ? n 
A   1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 36  ARG 36  36  36  ARG ARG A   ? n 
A   1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A   ? n 
A   1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 41  SER 41  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 43  SER 43  43  43  SER SER A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  TRP 45  45  45  TRP TRP A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  VAL 47  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 48  MET 48  48  48  MET MET A   ? n 
A   1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 50  SER 50  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 54  SER 54  54  54  SER SER A   ? n 
A   1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 56  PRO 56  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 58  SER 58  58  58  SER SER A   ? n 
A   1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 60  GLY 60  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 61  GLN 61  61  61  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 64  GLN 64  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 66  THR 66  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 68  THR 68  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 69  LYS 69  69  69  LYS LYS A   ? n 
A   1 70  GLN 70  70  70  GLN GLN A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  THR 72  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 74  THR 74  74  74  THR THR A   ? n 
A   1 75  ARG 75  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 80  MET 80  80  80  MET MET A   ? n 
A   1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  GLN 85  85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  PRO 90  90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 91  HIS 91  91  91  HIS HIS A   ? n 
A   1 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 93  SER 93  93  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 94  ASP 94  94  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 95  ARG 95  95  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 96  ARG 96  96  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 97  ILE 97  97  97  ILE ILE A   ? n 
A   1 98  THR 98  98  98  THR THR A   ? n 
A   1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A   ? n 
A   1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 101 ARG 101 101 101 ARG ARG A   ? n 
A   1 102 ILE 102 102 102 ILE ILE A   ? n 
A   1 103 THR 103 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 107 LEU 107 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 110 VAL 110 110 110 VAL VAL A   ? n 
A   1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A   ? n 
A   1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 114 MET 114 114 114 MET MET A   ? n 
A   1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A   ? n 
A   1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU A   ? n 
A   1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG A   ? n 
A   1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A   ? n 
A   1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A   ? n 
A   1 128 PHE 128 128 128 PHE PHE A   ? n 
A   1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 133 ALA 133 133 133 ALA ALA A   ? n 
A   1 134 GLU 134 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 135 GLU 135 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A   ? n 
A   1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 138 GLN 138 138 138 GLN GLN A   ? n 
A   1 139 THR 139 139 139 THR THR A   ? n 
A   1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG A   ? n 
A   1 142 GLN 142 142 142 GLN GLN A   ? n 
A   1 143 MET 143 143 143 MET MET A   ? n 
A   1 144 ILE 144 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 147 HIS 147 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 HIS 149 149 149 HIS HIS A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 151 PRO 151 151 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 152 VAL 152 152 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 153 GLU 153 153 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 154 GLU 154 154 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 155 PRO 155 155 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 156 GLU 156 156 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 157 GLU 157 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 158 ASP 158 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   GLN 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   PRO 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLU 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   THR 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  ARG 10  10  10  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 13  ASP 13  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  LEU 16  16  16  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 22  GLN 22  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 25  GLN 25  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 27  ILE 27  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 28  SER 28  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 29  SER 29  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 31  PHE 31  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 32  HIS 32  32  32  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 36  ARG 36  36  36  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 41  SER 41  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 43  SER 43  43  43  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  TRP 45  45  45  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  VAL 47  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 48  MET 48  48  48  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 50  SER 50  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 54  SER 54  54  54  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 56  PRO 56  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 58  SER 58  58  58  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 60  GLY 60  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  61  61  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 64  GLN 64  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 66  THR 66  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 68  THR 68  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 69  LYS 69  69  69  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 70  GLN 70  70  70  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  THR 72  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 74  THR 74  74  74  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 75  ARG 75  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 80  MET 80  80  80  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  PRO 90  90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 91  HIS 91  91  91  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 93  SER 93  93  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 94  ASP 94  94  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 95  ARG 95  95  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 96  ARG 96  96  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 97  ILE 97  97  97  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 101 ARG 101 101 101 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 102 ILE 102 102 102 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 103 THR 103 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 107 LEU 107 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 110 VAL 110 110 110 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 MET 114 114 114 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 128 PHE 128 128 128 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 133 ALA 133 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 134 GLU 134 134 134 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 138 GLN 138 138 138 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 139 THR 139 139 139 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 142 GLN 142 142 142 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 143 MET 143 143 143 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 144 ILE 144 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 147 HIS 147 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 HIS 149 149 149 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 151 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 152 VAL 152 152 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 153 GLU 153 153 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 154 GLU 154 154 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 155 PRO 155 155 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 156 GLU 156 156 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 157 GLU 157 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 158 ASP 158 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 SO4 1  201 1  SO4 SO4 A   ? 
C   2 SO4 1  202 2  SO4 SO4 A   ? 
D   3 CFA 1  203 1  CFA DPA A   ? 
B-2 2 SO4 1  201 1  SO4 SO4 A-2 ? 
C-2 2 SO4 1  202 2  SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 3 CFA 1  203 1  CFA DPA A-2 ? 
E   4 HOH 1  301 23 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 2  302 33 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 3  303 86 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 4  304 71 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 5  305 40 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 6  306 29 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 7  307 22 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 8  308 70 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 9  309 56 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 10 310 66 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 11 311 13 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 12 312 27 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 13 313 1  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 14 314 7  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 15 315 21 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 16 316 67 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 17 317 47 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 18 318 18 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 19 319 54 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 20 320 61 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 21 321 2  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 22 322 17 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 23 323 30 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 24 324 42 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 25 325 38 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 26 326 5  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 27 327 14 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 28 328 39 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 29 329 41 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 30 330 62 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 31 331 35 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 32 332 72 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 33 333 76 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 34 334 75 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 35 335 16 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 36 336 52 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 37 337 3  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 38 338 11 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 39 339 15 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 40 340 37 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 41 341 36 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 42 342 10 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 43 343 50 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 44 344 24 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 45 345 26 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 46 346 12 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 47 347 60 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 48 348 84 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 49 349 59 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 50 350 4  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 51 351 63 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 52 352 28 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 53 353 6  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 54 354 51 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 55 355 65 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 56 356 43 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 57 357 20 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 58 358 58 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 59 359 83 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 60 360 78 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 61 361 57 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 62 362 25 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 63 363 9  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 64 364 55 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 65 365 64 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 66 366 31 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 67 367 46 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 68 368 80 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 69 369 69 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 70 370 82 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 71 371 68 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 72 372 74 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 73 373 48 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 74 374 32 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 75 375 77 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 76 376 73 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 77 377 8  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 78 378 85 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 79 379 79 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 80 380 34 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 81 381 44 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 82 382 49 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 83 383 53 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 84 384 81 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 85 385 45 HOH HOH A   ? 
E-2 4 HOH 1  301 23 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 2  302 33 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 3  303 86 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 4  304 71 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 5  305 40 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 6  306 29 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 7  307 22 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 8  308 70 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 9  309 56 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 10 310 66 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 11 311 13 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 12 312 27 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 13 313 1  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 14 314 7  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 15 315 21 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 16 316 67 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 17 317 47 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 18 318 18 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 19 319 54 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 20 320 61 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 21 321 2  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 22 322 17 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 23 323 30 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 24 324 42 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 25 325 38 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 26 326 5  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 27 327 14 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 28 328 39 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 29 329 41 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 30 330 62 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 31 331 35 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 32 332 72 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 33 333 76 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 34 334 75 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 35 335 16 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 36 336 52 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 37 337 3  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 38 338 11 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 39 339 15 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 40 340 37 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 41 341 36 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 42 342 10 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 43 343 50 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 44 344 24 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 45 345 26 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 46 346 12 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 47 347 60 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 48 348 84 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 49 349 59 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 50 350 4  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 51 351 63 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 52 352 28 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 53 353 6  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 54 354 51 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 55 355 65 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 56 356 43 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 57 357 20 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 58 358 58 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 59 359 83 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 60 360 78 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 61 361 57 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 62 362 25 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 63 363 9  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 64 364 55 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 65 365 64 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 66 366 31 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 67 367 46 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 68 368 80 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 69 369 69 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 70 370 82 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 71 371 68 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 72 372 74 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 73 373 48 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 74 374 32 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 75 375 77 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 76 376 73 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 77 377 8  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 78 378 85 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 79 379 79 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 80 380 34 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 81 381 44 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 82 382 49 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 83 383 53 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 84 384 81 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 85 385 45 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                            ?                                "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                           ?                                "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                    ?                                "C4 H7 N O4"     133.103 
CFA non-polymer         . "(2,4-DICHLOROPHENOXY)ACETIC ACID" "2,4-DICHLOROPHENOXYACETIC ACID" "C8 H6 Cl2 O3"   221.037 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                          ?                                "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                    ?                                "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                            ?                                "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                          ?                                "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                              ?                                "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                         ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                            ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                             ?                                "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                         ?                                "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                      ?                                "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                            ?                                "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                             ?                                "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                      ?                                "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE                          ?                                "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                         ?                                "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                           ?                                "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                             ?                                "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 3 ? 
E   N N 4 ? 
E-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A   10  ? TYR A   15  ? ARG A   10  TYR A   15  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   15  ? HIS A   38  ? TYR A   15  HIS A   38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   41  ? ALA A   52  ? SER A   41  ALA A   52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ILE A   59  ? THR A   66  ? ILE A   59  THR A   66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   69  ? ARG A   83  ? LYS A   69  ARG A   83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   103 ? GLU A   126 ? THR A   103 GLU A   126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A   128 ? VAL A   148 ? PHE A   128 VAL A   148 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A-2 10  ? TYR A-2 15  ? ARG A-2 10  TYR A-2 15  1 ? 6  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR A-2 15  ? HIS A-2 38  ? TYR A-2 15  HIS A-2 38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 41  ? ALA A-2 52  ? SER A-2 41  ALA A-2 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A-2 59  ? THR A-2 66  ? ILE A-2 59  THR A-2 66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 69  ? ARG A-2 83  ? LYS A-2 69  ARG A-2 83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 103 ? GLU A-2 126 ? THR A-2 103 GLU A-2 126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A-2 128 ? VAL A-2 148 ? PHE A-2 128 VAL A-2 148 1 ? 21 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   57 ? SER A   58  ? ILE A   57 SER A   58  
AA1 2 LEU A   99 ? ILE A   102 ? LEU A   99 ILE A   102 
AA1 3 VAL A   86 ? LEU A   89  ? VAL A   86 LEU A   89  
AA2 1 ILE A-2 57 ? SER A-2 58  ? ILE A-2 57 SER A-2 58  
AA2 2 LEU A-2 99 ? ILE A-2 102 ? LEU A-2 99 ILE A-2 102 
AA2 3 VAL A-2 86 ? LEU A-2 89  ? VAL A-2 86 LEU A-2 89  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_565 -x,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 115.7610000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018379 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008638 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008625 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C   ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
CL  ? ? ?       ?       ? ? ?        ?        ? ? ?   ?                                                                                                                                           ? 
H   ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N   ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O   ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406  27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S   ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
4 E   A   E A 1 
4 E-2 A-2 E A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION"                      SO4 
3 "(2,4-DICHLOROPHENOXY)ACETIC ACID" CFA 
4 water                              HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   57 ? N ILE A   57 O VAL A   100 ? O VAL A   100 
AA1 2 3 O LEU A   99 ? O LEU A   99 N LEU A   89  ? N LEU A   89  
AA2 1 2 N ILE A-2 57 ? N ILE A-2 57 O VAL A-2 100 ? O VAL A-2 100 
AA2 2 3 O LEU A-2 99 ? O LEU A-2 99 N LEU A-2 89  ? N LEU A-2 89  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . ARG A   1 10  ? -9.970  75.083 34.451 1.000 61.88128  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . ARG A   1 10  ? -9.747  74.713 35.844 1.000 58.22819  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . ARG A   1 10  ? -8.431  73.939 36.003 1.000 44.69116  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   C     1 
ATOM   4    O  O     . ARG A   1 10  ? -8.247  72.859 35.440 1.000 43.05069  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . ARG A   1 10  ? -10.930 73.897 36.363 1.000 71.60354  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CB    1 
ATOM   6    C  CG    . ARG A   1 10  ? -11.049 73.808 37.875 1.000 66.00592  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CG    1 
ATOM   7    C  CD    . ARG A   1 10  ? -12.195 72.875 38.262 1.000 67.91624  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CD    1 
ATOM   8    N  NE    . ARG A   1 10  ? -12.277 72.651 39.704 1.000 68.04531  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NE    1 
ATOM   9    C  CZ    . ARG A   1 10  ? -12.660 71.506 40.262 1.000 84.37177  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CZ    1 
ATOM   10   N  NH1   . ARG A   1 10  ? -12.703 71.393 41.584 1.000 69.14447  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH1   1 
ATOM   11   N  NH2   . ARG A   1 10  ? -12.996 70.469 39.503 1.000 75.62535  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH2   1 
ATOM   12   N  N     . PHE A   1 11  ? -7.527  74.522 36.791 1.000 41.87319  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N     1 
ATOM   13   C  CA    . PHE A   1 11  ? -6.164  74.016 36.931 1.000 41.98967  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA    1 
ATOM   14   C  C     . PHE A   1 11  ? -6.138  72.515 37.216 1.000 37.22731  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C     1 
ATOM   15   O  O     . PHE A   1 11  ? -5.580  71.721 36.443 1.000 40.27245  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O     1 
ATOM   16   C  CB    . PHE A   1 11  ? -5.478  74.811 38.041 1.000 39.00766  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB    1 
ATOM   17   C  CG    . PHE A   1 11  ? -4.147  74.267 38.477 1.000 36.47425  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG    1 
ATOM   18   C  CD1   . PHE A   1 11  ? -2.986  74.668 37.840 1.000 33.23756  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1   1 
ATOM   19   C  CD2   . PHE A   1 11  ? -4.053  73.403 39.561 1.000 31.34645  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2   1 
ATOM   20   C  CE1   . PHE A   1 11  ? -1.750  74.204 38.259 1.000 33.79116  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1   1 
ATOM   21   C  CE2   . PHE A   1 11  ? -2.821  72.934 39.987 1.000 24.31845  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2   1 
ATOM   22   C  CZ    . PHE A   1 11  ? -1.666  73.337 39.339 1.000 23.08514  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ    1 
ATOM   23   N  N     . VAL A   1 12  ? -6.756  72.102 38.325 1.000 35.15073  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N     1 
ATOM   24   C  CA    . VAL A   1 12  ? -6.634  70.711 38.747 1.000 35.79311  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA    1 
ATOM   25   C  C     . VAL A   1 12  ? -7.078  69.748 37.650 1.000 44.21373  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C     1 
ATOM   26   O  O     . VAL A   1 12  ? -6.560  68.633 37.565 1.000 34.70933  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O     1 
ATOM   27   C  CB    . VAL A   1 12  ? -7.391  70.485 40.083 1.000 33.05767  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB    1 
ATOM   28   C  CG1   . VAL A   1 12  ? -8.898  70.557 39.892 1.000 38.89532  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1   1 
ATOM   29   C  CG2   . VAL A   1 12  ? -6.988  69.134 40.717 1.000 31.11136  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2   1 
ATOM   30   N  N     . ASP A   1 13  ? -7.964  70.177 36.748 1.000 41.42746  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   N     1 
ATOM   31   C  CA    . ASP A   1 13  ? -8.475  69.258 35.733 1.000 37.63310  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CA    1 
ATOM   32   C  C     . ASP A   1 13  ? -7.422  68.816 34.724 1.000 36.08291  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   C     1 
ATOM   33   O  O     . ASP A   1 13  ? -7.584  67.757 34.110 1.000 36.26263  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   O     1 
ATOM   34   C  CB    . ASP A   1 13  ? -9.639  69.887 34.957 1.000 47.88391  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CB    1 
ATOM   35   C  CG    . ASP A   1 13  ? -10.793 70.297 35.852 1.000 74.48734  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CG    1 
ATOM   36   O  OD1   . ASP A   1 13  ? -11.394 71.360 35.589 1.000 68.25777  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD1   1 
ATOM   37   O  OD2   . ASP A   1 13  ? -11.097 69.562 36.816 1.000 62.30626  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD2   1 
ATOM   38   N  N     A ASP A   1 14  ? -6.346  69.580 34.526 0.488 31.47545  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N     1 
ATOM   39   N  N     B ASP A   1 14  ? -6.365  69.613 34.534 0.512 31.51550  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N     1 
ATOM   40   C  CA    A ASP A   1 14  ? -5.382  69.229 33.487 0.488 27.91278  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA    1 
ATOM   41   C  CA    B ASP A   1 14  ? -5.375  69.368 33.493 0.512 28.48683  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA    1 
ATOM   42   C  C     A ASP A   1 14  ? -3.946  69.201 33.995 0.488 26.38129  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C     1 
ATOM   43   C  C     B ASP A   1 14  ? -3.962  69.544 34.029 0.512 28.60255  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C     1 
ATOM   44   O  O     A ASP A   1 14  ? -3.015  69.135 33.187 0.488 30.34289  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O     1 
ATOM   45   O  O     B ASP A   1 14  ? -3.068  69.986 33.299 0.512 27.24076  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O     1 
ATOM   46   C  CB    A ASP A   1 14  ? -5.488  70.198 32.304 0.488 39.37647  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB    1 
ATOM   47   C  CB    B ASP A   1 14  ? -5.591  70.302 32.294 0.512 39.29665  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB    1 
ATOM   48   C  CG    A ASP A   1 14  ? -4.701  71.466 32.524 0.488 38.22595  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG    1 
ATOM   49   C  CG    B ASP A   1 14  ? -4.828  69.858 31.054 0.512 43.79275  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG    1 
ATOM   50   O  OD1   A ASP A   1 14  ? -3.596  71.587 31.954 0.488 47.92856  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1   1 
ATOM   51   O  OD1   B ASP A   1 14  ? -4.882  68.656 30.717 0.512 45.43835  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1   1 
ATOM   52   O  OD2   A ASP A   1 14  ? -5.189  72.346 33.264 0.488 48.14726  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2   1 
ATOM   53   O  OD2   B ASP A   1 14  ? -4.178  70.711 30.413 0.512 39.47914  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2   1 
ATOM   54   N  N     . TYR A   1 15  ? -3.751  69.240 35.305 1.000 23.54010  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     1 
ATOM   55   C  CA    . TYR A   1 15  ? -2.438  69.332 35.920 1.000 22.99118  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    1 
ATOM   56   C  C     . TYR A   1 15  ? -1.898  67.914 36.104 1.000 20.67084  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     1 
ATOM   57   O  O     . TYR A   1 15  ? -2.475  67.132 36.866 1.000 21.12926  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     1 
ATOM   58   C  CB    . TYR A   1 15  ? -2.574  70.074 37.254 1.000 21.91129  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    1 
ATOM   59   C  CG    . TYR A   1 15  ? -1.308  70.186 38.073 1.000 18.96251  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    1 
ATOM   60   C  CD1   . TYR A   1 15  ? -0.149  70.763 37.542 1.000 21.01913  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   1 
ATOM   61   C  CD2   . TYR A   1 15  ? -1.280  69.726 39.384 1.000 20.07070  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   1 
ATOM   62   C  CE1   . TYR A   1 15  ? 0.995   70.867 38.313 1.000 18.80494  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   1 
ATOM   63   C  CE2   . TYR A   1 15  ? -0.139  69.827 40.160 1.000 20.24115  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   1 
ATOM   64   C  CZ    . TYR A   1 15  ? 0.990   70.393 39.623 1.000 19.72626  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    1 
ATOM   65   O  OH    . TYR A   1 15  ? 2.099   70.461 40.425 1.000 21.13471  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    1 
ATOM   66   N  N     . LEU A   1 16  ? -0.802  67.589 35.405 1.000 20.06251  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   N     1 
ATOM   67   C  CA    . LEU A   1 16  ? -0.316  66.207 35.359 1.000 19.72093  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CA    1 
ATOM   68   C  C     . LEU A   1 16  ? -0.162  65.549 36.726 1.000 19.74988  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   C     1 
ATOM   69   O  O     . LEU A   1 16  ? -0.613  64.409 36.885 1.000 19.90225  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   O     1 
ATOM   70   C  CB    . LEU A   1 16  ? 1.019   66.131 34.606 1.000 21.84039  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CB    1 
ATOM   71   C  CG    . LEU A   1 16  ? 1.635   64.724 34.583 1.000 24.45282  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CG    1 
ATOM   72   C  CD1   . LEU A   1 16  ? 0.760   63.763 33.769 1.000 23.38225  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD1   1 
ATOM   73   C  CD2   . LEU A   1 16  ? 3.060   64.767 34.030 1.000 30.22778  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD2   1 
ATOM   74   N  N     . PRO A   1 17  ? 0.488   66.157 37.724 1.000 19.08590  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   N     1 
ATOM   75   C  CA    . PRO A   1 17  ? 0.619   65.453 39.013 1.000 18.50061  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CA    1 
ATOM   76   C  C     . PRO A   1 17  ? -0.722  65.129 39.651 1.000 20.73758  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   C     1 
ATOM   77   O  O     . PRO A   1 17  ? -0.856  64.076 40.288 1.000 19.81691  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   O     1 
ATOM   78   C  CB    . PRO A   1 17  ? 1.450   66.430 39.863 1.000 20.50251  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CB    1 
ATOM   79   C  CG    . PRO A   1 17  ? 2.174   67.280 38.836 1.000 20.76566  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CG    1 
ATOM   80   C  CD    . PRO A   1 17  ? 1.227   67.437 37.705 1.000 19.10638  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CD    1 
ATOM   81   N  N     . ALA A   1 18  ? -1.725  66.003 39.509 1.000 19.29912  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N     1 
ATOM   82   C  CA    . ALA A   1 18  ? -3.031  65.646 40.054 1.000 17.78359  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA    1 
ATOM   83   C  C     . ALA A   1 18  ? -3.644  64.485 39.286 1.000 18.73572  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C     1 
ATOM   84   O  O     . ALA A   1 18  ? -4.254  63.592 39.889 1.000 19.69150  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O     1 
ATOM   85   C  CB    . ALA A   1 18  ? -3.975  66.847 40.055 1.000 19.03541  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB    1 
ATOM   86   N  N     . LEU A   1 19  ? -3.526  64.493 37.952 1.000 17.88410  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N     1 
ATOM   87   C  CA    . LEU A   1 19  ? -4.082  63.387 37.172 1.000 17.81951  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA    1 
ATOM   88   C  C     . LEU A   1 19  ? -3.407  62.075 37.533 1.000 20.38964  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C     1 
ATOM   89   O  O     . LEU A   1 19  ? -4.066  61.039 37.675 1.000 19.52161  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O     1 
ATOM   90   C  CB    . LEU A   1 19  ? -3.925  63.651 35.675 1.000 18.53049  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB    1 
ATOM   91   C  CG    . LEU A   1 19  ? -4.699  64.867 35.163 1.000 21.24013  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG    1 
ATOM   92   C  CD1   . LEU A   1 19  ? -4.266  65.101 33.724 1.000 24.32164  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1   1 
ATOM   93   C  CD2   . LEU A   1 19  ? -6.186  64.603 35.219 1.000 26.78878  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2   1 
ATOM   94   N  N     . LEU A   1 20  ? -2.082  62.092 37.672 1.000 17.71330  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   95   C  CA    . LEU A   1 20  ? -1.376  60.868 38.038 1.000 20.16761  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   96   C  C     . LEU A   1 20  ? -1.808  60.387 39.417 1.000 19.37381  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   97   O  O     . LEU A   1 20  ? -2.047  59.187 39.615 1.000 19.49980  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   98   C  CB    . LEU A   1 20  ? 0.133   61.106 38.013 1.000 20.64201  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   99   C  CG    . LEU A   1 20  ? 0.846   61.161 36.667 1.000 21.44373  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   100  C  CD1   . LEU A   1 20  ? 2.275   61.666 36.859 1.000 23.58410  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   101  C  CD2   . LEU A   1 20  ? 0.846   59.777 35.966 1.000 22.92785  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   102  N  N     . ALA A   1 21  ? -1.914  61.302 40.386 1.000 19.73518  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N     1 
ATOM   103  C  CA    . ALA A   1 21  ? -2.269  60.889 41.746 1.000 18.89350  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA    1 
ATOM   104  C  C     . ALA A   1 21  ? -3.683  60.332 41.804 1.000 20.00401  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C     1 
ATOM   105  O  O     . ALA A   1 21  ? -3.941  59.318 42.472 1.000 19.07361  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O     1 
ATOM   106  C  CB    . ALA A   1 21  ? -2.111  62.071 42.712 1.000 18.47764  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB    1 
ATOM   107  N  N     A GLN A   1 22  ? -4.616  60.967 41.089 0.473 19.93486  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N     1 
ATOM   108  N  N     B GLN A   1 22  ? -4.613  60.960 41.081 0.527 19.93809  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N     1 
ATOM   109  C  CA    A GLN A   1 22  ? -5.997  60.496 41.091 0.473 19.37419  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA    1 
ATOM   110  C  CA    B GLN A   1 22  ? -5.995  60.498 41.093 0.527 19.35730  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA    1 
ATOM   111  C  C     A GLN A   1 22  ? -6.124  59.145 40.396 0.473 17.20082  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C     1 
ATOM   112  C  C     B GLN A   1 22  ? -6.137  59.151 40.391 0.527 17.19404  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C     1 
ATOM   113  O  O     A GLN A   1 22  ? -6.767  58.222 40.919 0.473 19.82930  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O     1 
ATOM   114  O  O     B GLN A   1 22  ? -6.790  58.232 40.909 0.527 19.78247  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O     1 
ATOM   115  C  CB    A GLN A   1 22  ? -6.899  61.536 40.413 0.473 19.15944  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB    1 
ATOM   116  C  CB    B GLN A   1 22  ? -6.893  61.559 40.441 0.527 19.15384  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB    1 
ATOM   117  C  CG    A GLN A   1 22  ? -6.897  62.890 41.077 0.473 23.08214  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG    1 
ATOM   118  C  CG    B GLN A   1 22  ? -7.074  62.793 41.298 0.527 22.75143  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG    1 
ATOM   119  C  CD    A GLN A   1 22  ? -8.084  63.745 40.655 0.473 30.04016  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD    1 
ATOM   120  C  CD    B GLN A   1 22  ? -7.170  64.076 40.485 0.527 27.18405  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD    1 
ATOM   121  O  OE1   A GLN A   1 22  ? -9.139  63.226 40.292 0.473 26.55189  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1   1 
ATOM   122  O  OE1   B GLN A   1 22  ? -7.341  64.053 39.261 0.527 30.32274  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1   1 
ATOM   123  N  NE2   A GLN A   1 22  ? -7.915  65.061 40.711 0.473 27.29702  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2   1 
ATOM   124  N  NE2   B GLN A   1 22  ? -7.046  65.207 41.168 0.527 20.53365  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2   1 
ATOM   125  N  N     . ALA A   1 23  ? -5.550  59.016 39.197 1.000 17.32005  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   126  C  CA    . ALA A   1 23  ? -5.659  57.750 38.485 1.000 16.08808  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   127  C  C     . ALA A   1 23  ? -5.020  56.631 39.295 1.000 20.03097  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   128  O  O     . ALA A   1 23  ? -5.574  55.520 39.400 1.000 20.59322  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   129  C  CB    . ALA A   1 23  ? -5.020  57.866 37.107 1.000 20.03811  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   130  N  N     . SER A   1 24  ? -3.859  56.920 39.892 1.000 18.68981  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   N     1 
ATOM   131  C  CA    . SER A   1 24  ? -3.174  55.909 40.678 1.000 20.34721  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CA    1 
ATOM   132  C  C     . SER A   1 24  ? -4.052  55.456 41.829 1.000 18.01498  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   C     1 
ATOM   133  O  O     . SER A   1 24  ? -4.238  54.253 42.044 1.000 19.92863  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   O     1 
ATOM   134  C  CB    . SER A   1 24  ? -1.849  56.456 41.203 1.000 21.17181  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CB    1 
ATOM   135  O  OG    . SER A   1 24  ? -1.137  55.451 41.914 1.000 21.68371  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   OG    1 
ATOM   136  N  N     A GLN A   1 25  ? -4.606  56.418 42.578 0.490 17.80001  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N     1 
ATOM   137  N  N     B GLN A   1 25  ? -4.625  56.403 42.578 0.510 17.78783  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N     1 
ATOM   138  C  CA    A GLN A   1 25  ? -5.424  56.069 43.731 0.490 18.59456  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA    1 
ATOM   139  C  CA    B GLN A   1 25  ? -5.385  55.981 43.746 0.510 18.65649  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA    1 
ATOM   140  C  C     A GLN A   1 25  ? -6.596  55.199 43.316 0.490 17.91307  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C     1 
ATOM   141  C  C     B GLN A   1 25  ? -6.626  55.198 43.342 0.510 17.93829  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C     1 
ATOM   142  O  O     A GLN A   1 25  ? -6.888  54.178 43.953 0.490 20.42439  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O     1 
ATOM   143  O  O     B GLN A   1 25  ? -6.992  54.220 44.009 0.510 20.51105  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O     1 
ATOM   144  C  CB    A GLN A   1 25  ? -5.919  57.337 44.429 0.490 18.45698  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB    1 
ATOM   145  C  CB    B GLN A   1 25  ? -5.753  57.179 44.617 0.510 19.21607  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB    1 
ATOM   146  C  CG    A GLN A   1 25  ? -6.771  57.048 45.660 0.490 25.85961  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG    1 
ATOM   147  C  CG    B GLN A   1 25  ? -6.567  56.790 45.858 0.510 20.72674  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG    1 
ATOM   148  C  CD    A GLN A   1 25  ? -8.250  56.883 45.343 0.490 22.09787  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD    1 
ATOM   149  C  CD    B GLN A   1 25  ? -5.841  55.841 46.784 0.510 25.66105  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD    1 
ATOM   150  O  OE1   A GLN A   1 25  ? -8.896  55.953 45.827 0.490 39.25239  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1   1 
ATOM   151  O  OE1   B GLN A   1 25  ? -4.629  55.941 46.983 0.510 30.61477  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1   1 
ATOM   152  N  NE2   A GLN A   1 25  ? -8.796  57.798 44.553 0.490 28.46037  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2   1 
ATOM   153  N  NE2   B GLN A   1 25  ? -6.587  54.907 47.370 0.510 43.38903  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2   1 
ATOM   154  N  N     . LEU A   1 26  ? -7.284  55.589 42.246 1.000 19.46999  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N     1 
ATOM   155  C  CA    . LEU A   1 26  ? -8.509  54.884 41.879 1.000 19.50578  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA    1 
ATOM   156  C  C     . LEU A   1 26  ? -8.223  53.449 41.434 1.000 21.75147  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C     1 
ATOM   157  O  O     . LEU A   1 26  ? -8.895  52.495 41.881 1.000 21.51544  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O     1 
ATOM   158  C  CB    . LEU A   1 26  ? -9.253  55.655 40.788 1.000 19.72917  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB    1 
ATOM   159  C  CG    . LEU A   1 26  ? -9.934  56.942 41.243 1.000 19.91937  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG    1 
ATOM   160  C  CD1   . LEU A   1 26  ? -10.310 57.818 40.063 1.000 23.34487  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1   1 
ATOM   161  C  CD2   . LEU A   1 26  ? -11.168 56.651 42.093 1.000 26.78327  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2   1 
ATOM   162  N  N     A ILE A   1 27  ? -7.228  53.264 40.557 0.710 19.43575  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N     1 
ATOM   163  N  N     B ILE A   1 27  ? -7.235  53.258 40.552 0.290 19.54741  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N     1 
ATOM   164  C  CA    A ILE A   1 27  ? -6.935  51.907 40.083 0.710 19.41379  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA    1 
ATOM   165  C  CA    B ILE A   1 27  ? -6.934  51.898 40.094 0.290 19.43519  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA    1 
ATOM   166  C  C     A ILE A   1 27  ? -6.415  51.035 41.228 0.710 20.93522  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C     1 
ATOM   167  C  C     B ILE A   1 27  ? -6.443  51.042 41.258 0.290 21.02170  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C     1 
ATOM   168  O  O     A ILE A   1 27  ? -6.803  49.852 41.387 0.710 22.91560  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O     1 
ATOM   169  O  O     B ILE A   1 27  ? -6.882  49.891 41.465 0.290 23.16796  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O     1 
ATOM   170  C  CB    A ILE A   1 27  ? -5.931  51.976 38.919 0.710 20.64387  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB    1 
ATOM   171  C  CB    B ILE A   1 27  ? -5.903  51.937 38.954 0.290 20.87534  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB    1 
ATOM   172  C  CG1   A ILE A   1 27  ? -6.510  52.802 37.769 0.710 27.18023  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1   1 
ATOM   173  C  CG1   B ILE A   1 27  ? -6.481  52.653 37.740 0.290 27.09704  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1   1 
ATOM   174  C  CG2   A ILE A   1 27  ? -5.538  50.579 38.435 0.710 24.68419  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2   1 
ATOM   175  C  CG2   B ILE A   1 27  ? -5.456  50.530 38.568 0.290 24.07613  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2   1 
ATOM   176  C  CD1   A ILE A   1 27  ? -7.865  52.328 37.329 0.710 26.31694  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1   1 
ATOM   177  C  CD1   B ILE A   1 27  ? -5.508  52.743 36.620 0.290 27.16360  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1   1 
ATOM   178  N  N     . SER A   1 28  ? -5.500  51.584 42.027 1.000 20.97772  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   N     1 
ATOM   179  C  CA    . SER A   1 28  ? -4.941  50.817 43.124 1.000 20.78722  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CA    1 
ATOM   180  C  C     . SER A   1 28  ? -6.011  50.436 44.126 1.000 22.32008  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   C     1 
ATOM   181  O  O     . SER A   1 28  ? -6.003  49.317 44.638 1.000 23.12270  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   O     1 
ATOM   182  C  CB    . SER A   1 28  ? -3.831  51.607 43.804 1.000 23.59621  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CB    1 
ATOM   183  O  OG    . SER A   1 28  ? -2.676  51.614 42.992 1.000 27.09729  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   OG    1 
ATOM   184  N  N     A SER A   1 29  ? -6.923  51.358 44.438 0.295 21.60713  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N     1 
ATOM   185  N  N     B SER A   1 29  ? -6.924  51.359 44.439 0.400 21.57439  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N     1 
ATOM   186  N  N     C SER A   1 29  ? -6.917  51.370 44.420 0.305 21.58453  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N     1 
ATOM   187  C  CA    A SER A   1 29  ? -7.945  51.056 45.434 0.295 21.92014  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA    1 
ATOM   188  C  CA    B SER A   1 29  ? -7.946  51.054 45.435 0.400 21.89747  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA    1 
ATOM   189  C  CA    C SER A   1 29  ? -7.951  51.092 45.409 0.305 21.94767  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA    1 
ATOM   190  C  C     A SER A   1 29  ? -8.799  49.881 44.990 0.295 24.19578  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C     1 
ATOM   191  C  C     B SER A   1 29  ? -8.790  49.874 44.989 0.400 24.24110  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C     1 
ATOM   192  C  C     C SER A   1 29  ? -8.796  49.902 44.984 0.305 24.18515  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C     1 
ATOM   193  O  O     A SER A   1 29  ? -9.193  49.041 45.811 0.295 22.74537  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O     1 
ATOM   194  O  O     B SER A   1 29  ? -9.167  49.022 45.807 0.400 22.68147  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O     1 
ATOM   195  O  O     C SER A   1 29  ? -9.178  49.068 45.817 0.305 22.76231  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O     1 
ATOM   196  C  CB    A SER A   1 29  ? -8.807  52.290 45.695 0.295 23.66935  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB    1 
ATOM   197  C  CB    B SER A   1 29  ? -8.823  52.280 45.689 0.400 23.67877  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB    1 
ATOM   198  C  CB    C SER A   1 29  ? -8.822  52.330 45.620 0.305 23.64148  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB    1 
ATOM   199  O  OG    A SER A   1 29  ? -8.110  53.223 46.501 0.295 21.84408  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG    1 
ATOM   200  O  OG    B SER A   1 29  ? -9.925  51.952 46.521 0.400 23.63661  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG    1 
ATOM   201  O  OG    C SER A   1 29  ? -9.677  52.543 44.511 0.305 25.34087  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG    1 
ATOM   202  N  N     . GLU A   1 30  ? -9.088  49.802 43.688 1.000 23.43040  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   N     1 
ATOM   203  C  CA    . GLU A   1 30  ? -9.791  48.635 43.154 1.000 21.23050  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CA    1 
ATOM   204  C  C     . GLU A   1 30  ? -9.030  47.358 43.439 1.000 23.02627  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   C     1 
ATOM   205  O  O     . GLU A   1 30  ? -9.602  46.377 43.943 1.000 26.68928  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   O     1 
ATOM   206  C  CB    . GLU A   1 30  ? -9.990  48.777 41.642 1.000 24.15969  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CB    1 
ATOM   207  C  CG    . GLU A   1 30  ? -11.024 49.808 41.298 1.000 24.76741  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CG    1 
ATOM   208  C  CD    . GLU A   1 30  ? -11.334 49.862 39.818 1.000 28.89793  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CD    1 
ATOM   209  O  OE1   . GLU A   1 30  ? -10.748 49.088 39.024 1.000 27.89786  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE1   1 
ATOM   210  O  OE2   . GLU A   1 30  ? -12.192 50.688 39.459 1.000 27.96191  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE2   1 
ATOM   211  N  N     A PHE A   1 31  ? -7.734  47.316 43.108 0.566 20.25425  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   N     1 
ATOM   212  N  N     B PHE A   1 31  ? -7.736  47.346 43.109 0.434 20.42030  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   N     1 
ATOM   213  C  CA    A PHE A   1 31  ? -7.075  46.028 43.336 0.566 19.08795  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CA    1 
ATOM   214  C  CA    B PHE A   1 31  ? -6.969  46.122 43.307 0.434 19.44269  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CA    1 
ATOM   215  C  C     A PHE A   1 31  ? -6.815  45.745 44.816 0.566 21.47328  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   C     1 
ATOM   216  C  C     B PHE A   1 31  ? -6.828  45.769 44.789 0.434 21.48726  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   C     1 
ATOM   217  O  O     A PHE A   1 31  ? -6.744  44.567 45.207 0.566 22.90966  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   O     1 
ATOM   218  O  O     B PHE A   1 31  ? -6.850  44.581 45.157 0.434 22.91356  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   O     1 
ATOM   219  C  CB    A PHE A   1 31  ? -5.757  45.863 42.578 0.566 22.45418  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CB    1 
ATOM   220  C  CB    B PHE A   1 31  ? -5.582  46.224 42.677 0.434 16.50795  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CB    1 
ATOM   221  C  CG    A PHE A   1 31  ? -5.302  44.429 42.569 0.566 20.20578  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CG    1 
ATOM   222  C  CG    B PHE A   1 31  ? -4.747  45.047 43.000 0.434 20.03597  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CG    1 
ATOM   223  C  CD1   A PHE A   1 31  ? -6.005  43.489 41.836 0.566 20.07467  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD1   1 
ATOM   224  C  CD1   B PHE A   1 31  ? -4.924  43.856 42.315 0.434 18.96552  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD1   1 
ATOM   225  C  CD2   A PHE A   1 31  ? -4.256  43.997 43.368 0.566 20.55869  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD2   1 
ATOM   226  C  CD2   B PHE A   1 31  ? -3.863  45.084 44.059 0.434 18.22908  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD2   1 
ATOM   227  C  CE1   A PHE A   1 31  ? -5.641  42.143 41.859 0.566 20.38276  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE1   1 
ATOM   228  C  CE1   B PHE A   1 31  ? -4.194  42.742 42.647 0.434 25.18732  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE1   1 
ATOM   229  C  CE2   A PHE A   1 31  ? -3.889  42.664 43.394 0.566 22.72882  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE2   1 
ATOM   230  C  CE2   B PHE A   1 31  ? -3.147  43.970 44.401 0.434 21.15427  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE2   1 
ATOM   231  C  CZ    A PHE A   1 31  ? -4.580  41.737 42.625 0.566 21.00971  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CZ    1 
ATOM   232  C  CZ    B PHE A   1 31  ? -3.306  42.797 43.694 0.434 24.07965  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CZ    1 
ATOM   233  N  N     . HIS A   1 32  ? -6.655  46.782 45.645 1.000 21.44358  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   N     1 
ATOM   234  C  CA    . HIS A   1 32  ? -6.400  46.541 47.068 1.000 21.40242  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CA    1 
ATOM   235  C  C     . HIS A   1 32  ? -7.568  45.811 47.726 1.000 24.18043  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   C     1 
ATOM   236  O  O     . HIS A   1 32  ? -7.364  45.068 48.697 1.000 24.49456  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   O     1 
ATOM   237  C  CB    . HIS A   1 32  ? -6.119  47.849 47.813 1.000 24.01075  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CB    1 
ATOM   238  C  CG    . HIS A   1 32  ? -4.873  48.576 47.379 1.000 29.85450  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CG    1 
ATOM   239  N  ND1   . HIS A   1 32  ? -4.639  49.894 47.722 1.000 30.18453  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   ND1   1 
ATOM   240  C  CD2   . HIS A   1 32  ? -3.798  48.181 46.653 1.000 23.45670  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CD2   1 
ATOM   241  C  CE1   . HIS A   1 32  ? -3.481  50.282 47.217 1.000 27.60885  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CE1   1 
ATOM   242  N  NE2   . HIS A   1 32  ? -2.948  49.263 46.565 1.000 28.90790  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   NE2   1 
ATOM   243  N  N     A GLU A   1 33  ? -8.794  46.005 47.232 0.502 24.31532  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N     1 
ATOM   244  N  N     B GLU A   1 33  ? -8.794  46.011 47.231 0.498 24.29834  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N     1 
ATOM   245  C  CA    A GLU A   1 33  ? -9.913  45.231 47.765 0.502 25.46020  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA    1 
ATOM   246  C  CA    B GLU A   1 33  ? -9.925  45.241 47.745 0.498 25.48464  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA    1 
ATOM   247  C  C     A GLU A   1 33  ? -9.688  43.740 47.550 0.502 27.63446  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C     1 
ATOM   248  C  C     B GLU A   1 33  ? -9.694  43.747 47.546 0.498 27.60932  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C     1 
ATOM   249  O  O     A GLU A   1 33  ? -9.856  42.925 48.473 0.502 29.26020  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O     1 
ATOM   250  O  O     B GLU A   1 33  ? -9.860  42.940 48.476 0.498 29.24791  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O     1 
ATOM   251  C  CB    A GLU A   1 33  ? -11.226 45.675 47.119 0.502 29.91344  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB    1 
ATOM   252  C  CB    B GLU A   1 33  ? -11.218 45.688 47.059 0.498 29.82573  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB    1 
ATOM   253  C  CG    A GLU A   1 33  ? -12.453 45.208 47.886 0.502 39.01382  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG    1 
ATOM   254  C  CG    B GLU A   1 33  ? -11.490 47.180 47.172 0.498 35.71286  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG    1 
ATOM   255  C  CD    A GLU A   1 33  ? -13.739 45.820 47.374 0.502 48.70718  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD    1 
ATOM   256  C  CD    B GLU A   1 33  ? -12.853 47.582 46.635 0.498 48.60802  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD    1 
ATOM   257  O  OE1   A GLU A   1 33  ? -14.154 45.476 46.247 0.502 53.30906  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1   1 
ATOM   258  O  OE1   B GLU A   1 33  ? -13.671 46.685 46.343 0.498 47.65335  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1   1 
ATOM   259  O  OE2   A GLU A   1 33  ? -14.333 46.645 48.098 0.502 55.65200  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2   1 
ATOM   260  O  OE2   B GLU A   1 33  ? -13.106 48.802 46.505 0.498 48.72227  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2   1 
ATOM   261  N  N     . VAL A   1 34  ? -9.283  43.364 46.335 1.000 22.71594  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N     1 
ATOM   262  C  CA    . VAL A   1 34  ? -8.988  41.960 46.052 1.000 24.27363  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA    1 
ATOM   263  C  C     . VAL A   1 34  ? -7.851  41.475 46.942 1.000 27.00582  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C     1 
ATOM   264  O  O     . VAL A   1 34  ? -7.908  40.389 47.546 1.000 25.36656  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O     1 
ATOM   265  C  CB    . VAL A   1 34  ? -8.640  41.785 44.564 1.000 24.12754  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB    1 
ATOM   266  C  CG1   . VAL A   1 34  ? -8.324  40.324 44.273 1.000 23.73364  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1   1 
ATOM   267  C  CG2   . VAL A   1 34  ? -9.780  42.296 43.679 1.000 32.26806  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2   1 
ATOM   268  N  N     . ALA A   1 35  ? -6.791  42.277 47.027 1.000 22.31030  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   N     1 
ATOM   269  C  CA    . ALA A   1 35  ? -5.627  41.862 47.805 1.000 21.62356  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CA    1 
ATOM   270  C  C     . ALA A   1 35  ? -6.005  41.579 49.255 1.000 22.83922  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   C     1 
ATOM   271  O  O     . ALA A   1 35  ? -5.566  40.570 49.829 1.000 21.64029  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   O     1 
ATOM   272  C  CB    . ALA A   1 35  ? -4.524  42.927 47.730 1.000 21.58995  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CB    1 
ATOM   273  N  N     . ARG A   1 36  ? -6.824  42.444 49.863 1.000 21.12353  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   N     1 
ATOM   274  C  CA    . ARG A   1 36  ? -7.217  42.214 51.251 1.000 20.95913  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CA    1 
ATOM   275  C  C     . ARG A   1 36  ? -8.082  40.982 51.365 1.000 24.65688  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   C     1 
ATOM   276  O  O     . ARG A   1 36  ? -7.987  40.250 52.361 1.000 22.62499  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   O     1 
ATOM   277  C  CB    . ARG A   1 36  ? -7.973  43.415 51.832 1.000 26.03678  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CB    1 
ATOM   278  C  CG    . ARG A   1 36  ? -7.167  44.675 52.024 1.000 27.53218  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CG    1 
ATOM   279  C  CD    . ARG A   1 36  ? -7.997  45.760 52.750 1.000 28.52452  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CD    1 
ATOM   280  N  NE    . ARG A   1 36  ? -9.326  46.002 52.170 1.000 33.53063  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NE    1 
ATOM   281  C  CZ    . ARG A   1 36  ? -9.577  46.918 51.236 1.000 38.15528  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CZ    1 
ATOM   282  N  NH1   . ARG A   1 36  ? -10.805 47.090 50.764 1.000 38.52486  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH1   1 
ATOM   283  N  NH2   . ARG A   1 36  ? -8.593  47.665 50.766 1.000 25.64390  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH2   1 
ATOM   284  N  N     . GLN A   1 37  ? -8.950  40.746 50.373 1.000 25.87532  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   N     1 
ATOM   285  C  CA    . GLN A   1 37  ? -9.753  39.527 50.419 1.000 27.97640  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CA    1 
ATOM   286  C  C     . GLN A   1 37  ? -8.891  38.273 50.345 1.000 27.38300  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   C     1 
ATOM   287  O  O     . GLN A   1 37  ? -9.357  37.179 50.704 1.000 28.06412  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   O     1 
ATOM   288  C  CB    . GLN A   1 37  ? -10.789 39.546 49.292 1.000 28.86079  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CB    1 
ATOM   289  C  CG    . GLN A   1 37  ? -11.923 40.522 49.557 1.000 38.08929  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CG    1 
ATOM   290  C  CD    . GLN A   1 37  ? -12.865 40.663 48.379 1.000 59.88108  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CD    1 
ATOM   291  O  OE1   . GLN A   1 37  ? -12.434 40.694 47.226 1.000 63.07864  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   OE1   1 
ATOM   292  N  NE2   . GLN A   1 37  ? -14.161 40.745 48.663 1.000 79.85608  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   NE2   1 
ATOM   293  N  N     . HIS A   1 38  ? -7.642  38.404 49.897 1.000 24.88353  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   N     1 
ATOM   294  C  CA    . HIS A   1 38  ? -6.707  37.289 49.888 1.000 26.28319  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CA    1 
ATOM   295  C  C     . HIS A   1 38  ? -5.671  37.353 51.008 1.000 22.46134  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   C     1 
ATOM   296  O  O     . HIS A   1 38  ? -4.666  36.628 50.948 1.000 23.59839  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   O     1 
ATOM   297  C  CB    . HIS A   1 38  ? -6.026  37.202 48.524 1.000 25.50306  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CB    1 
ATOM   298  C  CG    . HIS A   1 38  ? -6.948  36.741 47.442 1.000 25.56869  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CG    1 
ATOM   299  N  ND1   . HIS A   1 38  ? -7.940  37.541 46.918 1.000 30.59700  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   ND1   1 
ATOM   300  C  CD2   . HIS A   1 38  ? -7.067  35.541 46.825 1.000 28.27197  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CD2   1 
ATOM   301  C  CE1   . HIS A   1 38  ? -8.614  36.860 46.006 1.000 29.87712  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CE1   1 
ATOM   302  N  NE2   . HIS A   1 38  ? -8.106  35.646 45.933 1.000 33.25550  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   NE2   1 
ATOM   303  N  N     . GLY A   1 39  ? -5.884  38.204 52.014 1.000 20.79412  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N     1 
ATOM   304  C  CA    . GLY A   1 39  ? -5.051  38.214 53.201 1.000 23.64841  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA    1 
ATOM   305  C  C     . GLY A   1 39  ? -3.877  39.165 53.171 1.000 27.04894  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C     1 
ATOM   306  O  O     . GLY A   1 39  ? -3.046  39.122 54.091 1.000 26.60627  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O     1 
ATOM   307  N  N     . PHE A   1 40  ? -3.788  40.041 52.169 1.000 20.64185  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N     1 
ATOM   308  C  CA    . PHE A   1 40  ? -2.619  40.895 51.981 1.000 21.72260  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA    1 
ATOM   309  C  C     . PHE A   1 40  ? -2.929  42.342 52.340 1.000 23.29070  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C     1 
ATOM   310  O  O     . PHE A   1 40  ? -3.941  42.895 51.901 1.000 23.96507  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O     1 
ATOM   311  C  CB    . PHE A   1 40  ? -2.120  40.863 50.519 1.000 19.33276  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB    1 
ATOM   312  C  CG    . PHE A   1 40  ? -1.352  39.627 50.159 1.000 21.68002  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG    1 
ATOM   313  C  CD1   . PHE A   1 40  ? -2.002  38.425 49.972 1.000 25.62433  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1   1 
ATOM   314  C  CD2   . PHE A   1 40  ? 0.018   39.688 49.994 1.000 23.61818  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2   1 
ATOM   315  C  CE1   . PHE A   1 40  ? -1.285  37.278 49.641 1.000 28.31803  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1   1 
ATOM   316  C  CE2   . PHE A   1 40  ? 0.741   38.562 49.662 1.000 26.99882  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2   1 
ATOM   317  C  CZ    . PHE A   1 40  ? 0.090   37.358 49.483 1.000 29.08111  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ    1 
ATOM   318  N  N     . SER A   1 41  ? -2.036  42.975 53.103 1.000 21.34584  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   N     1 
ATOM   319  C  CA    . SER A   1 41  ? -2.056  44.429 53.171 1.000 22.40867  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CA    1 
ATOM   320  C  C     . SER A   1 41  ? -1.413  45.011 51.914 1.000 22.44798  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   C     1 
ATOM   321  O  O     . SER A   1 41  ? -0.773  44.301 51.137 1.000 24.74199  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   O     1 
ATOM   322  C  CB    . SER A   1 41  ? -1.295  44.936 54.399 1.000 24.62475  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CB    1 
ATOM   323  O  OG    . SER A   1 41  ? 0.110   44.801 54.196 1.000 27.25429  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   OG    1 
ATOM   324  N  N     . VAL A   1 42  ? -1.564  46.327 51.728 1.000 21.90621  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   N     1 
ATOM   325  C  CA    . VAL A   1 42  ? -0.976  46.974 50.555 1.000 20.35348  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CA    1 
ATOM   326  C  C     . VAL A   1 42  ? 0.531   46.752 50.523 1.000 23.04254  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   C     1 
ATOM   327  O  O     . VAL A   1 42  ? 1.106   46.406 49.483 1.000 22.32542  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   O     1 
ATOM   328  C  CB    . VAL A   1 42  ? -1.314  48.477 50.537 1.000 24.64267  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CB    1 
ATOM   329  C  CG1   . VAL A   1 42  ? -0.557  49.185 49.395 1.000 25.40274  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG1   1 
ATOM   330  C  CG2   . VAL A   1 42  ? -2.822  48.681 50.425 1.000 28.11047  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG2   1 
ATOM   331  N  N     . SER A   1 43  ? 1.200   47.005 51.655 1.000 24.54766  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   N     1 
ATOM   332  C  CA    . SER A   1 43  ? 2.655   46.925 51.681 1.000 23.90952  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA    1 
ATOM   333  C  C     . SER A   1 43  ? 3.135   45.492 51.493 1.000 20.38126  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   C     1 
ATOM   334  O  O     . SER A   1 43  ? 4.137   45.252 50.803 1.000 22.07305  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   O     1 
ATOM   335  C  CB    . SER A   1 43  ? 3.177   47.491 52.999 1.000 25.73953  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB    1 
ATOM   336  O  OG    . SER A   1 43  ? 2.907   48.892 53.051 1.000 33.59933  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG    1 
ATOM   337  N  N     . GLU A   1 44  ? 2.455   44.527 52.117 1.000 22.25857  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     1 
ATOM   338  C  CA    . GLU A   1 44  ? 2.825   43.127 51.929 1.000 20.90741  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   339  C  C     . GLU A   1 44  ? 2.718   42.732 50.463 1.000 20.87064  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     1 
ATOM   340  O  O     . GLU A   1 44  ? 3.604   42.061 49.921 1.000 21.04011  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     1 
ATOM   341  C  CB    . GLU A   1 44  ? 1.944   42.207 52.795 1.000 23.09788  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   342  C  CG    . GLU A   1 44  ? 2.125   42.449 54.299 1.000 24.21832  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   343  C  CD    . GLU A   1 44  ? 0.992   41.882 55.155 1.000 40.55198  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   344  O  OE1   . GLU A   1 44  ? -0.009  41.384 54.591 1.000 32.31235  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   345  O  OE2   . GLU A   1 44  ? 1.087   41.974 56.400 1.000 38.87241  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   346  N  N     . TRP A   1 45  ? 1.610   43.116 49.818 1.000 19.61277  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   N     1 
ATOM   347  C  CA    . TRP A   1 45  ? 1.434   42.874 48.388 1.000 19.94133  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CA    1 
ATOM   348  C  C     . TRP A   1 45  ? 2.559   43.503 47.568 1.000 19.89473  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   C     1 
ATOM   349  O  O     . TRP A   1 45  ? 3.139   42.850 46.699 1.000 21.44836  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   O     1 
ATOM   350  C  CB    . TRP A   1 45  ? 0.066   43.413 47.939 1.000 20.75883  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CB    1 
ATOM   351  C  CG    . TRP A   1 45  ? -0.061  43.738 46.452 1.000 20.49019  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CG    1 
ATOM   352  C  CD1   . TRP A   1 45  ? -0.276  44.960 45.906 1.000 21.85864  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD1   1 
ATOM   353  C  CD2   . TRP A   1 45  ? -0.019  42.812 45.356 1.000 18.02420  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD2   1 
ATOM   354  N  NE1   . TRP A   1 45  ? -0.347  44.867 44.529 1.000 24.42493  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   NE1   1 
ATOM   355  C  CE2   . TRP A   1 45  ? -0.176  43.553 44.170 1.000 19.63422  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE2   1 
ATOM   356  C  CE3   . TRP A   1 45  ? 0.187   41.435 45.260 1.000 18.88053  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE3   1 
ATOM   357  C  CZ2   . TRP A   1 45  ? -0.172  42.956 42.904 1.000 20.88623  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ2   1 
ATOM   358  C  CZ3   . TRP A   1 45  ? 0.179   40.841 44.003 1.000 20.37131  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ3   1 
ATOM   359  C  CH2   . TRP A   1 45  ? -0.004  41.586 42.844 1.000 19.33067  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CH2   1 
ATOM   360  N  N     . ARG A   1 46  ? 2.868   44.781 47.812 1.000 18.57123  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     1 
ATOM   361  C  CA    . ARG A   1 46  ? 3.903   45.421 46.998 1.000 19.34103  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   362  C  C     . ARG A   1 46  ? 5.251   44.725 47.173 1.000 20.72647  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     1 
ATOM   363  O  O     . ARG A   1 46  ? 5.973   44.488 46.200 1.000 21.97481  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     1 
ATOM   364  C  CB    . ARG A   1 46  ? 4.027   46.895 47.358 1.000 18.54424  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   365  C  CG    . ARG A   1 46  ? 2.854   47.738 46.904 1.000 20.74903  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   366  C  CD    . ARG A   1 46  ? 3.121   49.179 47.251 1.000 23.52125  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   367  N  NE    . ARG A   1 46  ? 2.020   50.039 46.857 1.000 22.24905  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   368  C  CZ    . ARG A   1 46  ? 2.055   51.364 46.970 1.000 23.32076  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   369  N  NH1   . ARG A   1 46  ? 3.129   51.968 47.486 1.000 25.67230  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   370  N  NH2   . ARG A   1 46  ? 1.011   52.088 46.580 1.000 25.52089  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   371  N  N     . VAL A   1 47  ? 5.612   44.397 48.417 1.000 20.90509  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   N     1 
ATOM   372  C  CA    . VAL A   1 47  ? 6.892   43.725 48.647 1.000 21.53154  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CA    1 
ATOM   373  C  C     . VAL A   1 47  ? 6.928   42.362 47.957 1.000 23.50113  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   C     1 
ATOM   374  O  O     . VAL A   1 47  ? 7.877   42.040 47.229 1.000 23.52162  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   O     1 
ATOM   375  C  CB    . VAL A   1 47  ? 7.173   43.613 50.158 1.000 22.04288  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CB    1 
ATOM   376  C  CG1   . VAL A   1 47  ? 8.359   42.668 50.419 1.000 22.91030  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG1   1 
ATOM   377  C  CG2   . VAL A   1 47  ? 7.488   44.987 50.716 1.000 26.40243  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG2   1 
ATOM   378  N  N     A MET A   1 48  ? 5.910   41.525 48.173 0.824 22.47084  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   N     1 
ATOM   379  N  N     B MET A   1 48  ? 5.907   41.532 48.198 0.176 22.65587  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   N     1 
ATOM   380  C  CA    A MET A   1 48  ? 5.998   40.189 47.593 0.824 22.93403  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CA    1 
ATOM   381  C  CA    B MET A   1 48  ? 5.878   40.196 47.609 0.176 23.13385  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CA    1 
ATOM   382  C  C     A MET A   1 48  ? 5.923   40.222 46.068 0.824 23.52519  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   C     1 
ATOM   383  C  C     B MET A   1 48  ? 5.931   40.265 46.091 0.176 23.47524  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   C     1 
ATOM   384  O  O     A MET A   1 48  ? 6.672   39.504 45.391 0.824 24.55140  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   O     1 
ATOM   385  O  O     B MET A   1 48  ? 6.775   39.626 45.452 0.176 24.99157  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   O     1 
ATOM   386  C  CB    A MET A   1 48  ? 4.919   39.286 48.184 0.824 25.99119  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CB    1 
ATOM   387  C  CB    B MET A   1 48  ? 4.620   39.454 48.060 0.176 25.28885  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CB    1 
ATOM   388  C  CG    A MET A   1 48  ? 5.465   38.447 49.327 0.824 45.36498  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CG    1 
ATOM   389  C  CG    B MET A   1 48  ? 4.913   38.182 48.818 0.176 43.12527  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CG    1 
ATOM   390  S  SD    A MET A   1 48  ? 4.302   37.241 49.992 0.824 30.39006  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   SD    1 
ATOM   391  S  SD    B MET A   1 48  ? 5.891   38.534 50.282 0.176 73.32226  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   SD    1 
ATOM   392  C  CE    A MET A   1 48  ? 3.581   38.271 51.269 0.824 32.11448  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CE    1 
ATOM   393  C  CE    B MET A   1 48  ? 7.028   37.165 50.274 0.176 38.26581  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CE    1 
ATOM   394  N  N     . ALA A   1 49  ? 5.028   41.041 45.497 1.000 20.73305  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   N     1 
ATOM   395  C  CA    . ALA A   1 49  ? 4.930   41.117 44.045 1.000 21.67399  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CA    1 
ATOM   396  C  C     . ALA A   1 49  ? 6.186   41.702 43.409 1.000 23.40603  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   C     1 
ATOM   397  O  O     . ALA A   1 49  ? 6.549   41.295 42.296 1.000 27.21692  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   O     1 
ATOM   398  C  CB    . ALA A   1 49  ? 3.701   41.937 43.653 1.000 21.82313  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CB    1 
ATOM   399  N  N     A SER A   1 50  ? 6.870   42.637 44.079 0.683 21.99417  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   N     1 
ATOM   400  N  N     B SER A   1 50  ? 6.851   42.655 44.079 0.317 21.97638  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   N     1 
ATOM   401  C  CA    A SER A   1 50  ? 8.088   43.193 43.511 0.683 22.22844  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CA    1 
ATOM   402  C  CA    B SER A   1 50  ? 8.093   43.204 43.549 0.317 22.37168  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CA    1 
ATOM   403  C  C     A SER A   1 50  ? 9.285   42.269 43.663 0.683 26.60166  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   C     1 
ATOM   404  C  C     B SER A   1 50  ? 9.210   42.170 43.578 0.317 26.67815  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   C     1 
ATOM   405  O  O     A SER A   1 50  ? 10.251  42.410 42.902 0.683 27.18869  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   O     1 
ATOM   406  O  O     B SER A   1 50  ? 10.035  42.113 42.657 0.317 27.92437  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   O     1 
ATOM   407  C  CB    A SER A   1 50  ? 8.408   44.533 44.160 0.683 25.60760  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CB    1 
ATOM   408  C  CB    B SER A   1 50  ? 8.500   44.444 44.349 0.317 23.77496  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CB    1 
ATOM   409  O  OG    A SER A   1 50  ? 9.020   44.354 45.416 0.683 28.24965  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   OG    1 
ATOM   410  O  OG    B SER A   1 50  ? 7.535   45.481 44.243 0.317 18.04490  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   OG    1 
ATOM   411  N  N     . LEU A   1 51  ? 9.249   41.342 44.624 1.000 24.12175  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N     1 
ATOM   412  C  CA    . LEU A   1 51  ? 10.346  40.390 44.784 1.000 25.60021  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA    1 
ATOM   413  C  C     . LEU A   1 51  ? 10.133  39.109 43.992 1.000 30.50226  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C     1 
ATOM   414  O  O     . LEU A   1 51  ? 11.110  38.406 43.699 1.000 29.69768  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O     1 
ATOM   415  C  CB    . LEU A   1 51  ? 10.554  40.059 46.269 1.000 22.14698  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB    1 
ATOM   416  C  CG    . LEU A   1 51  ? 11.103  41.220 47.122 1.000 26.76032  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG    1 
ATOM   417  C  CD1   . LEU A   1 51  ? 11.145  40.848 48.591 1.000 25.45319  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1   1 
ATOM   418  C  CD2   . LEU A   1 51  ? 12.483  41.649 46.630 1.000 29.26877  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2   1 
ATOM   419  N  N     . ALA A   1 52  ? 8.893   38.787 43.635 1.000 26.47050  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   N     1 
ATOM   420  C  CA    . ALA A   1 52  ? 8.625   37.535 42.929 1.000 29.20118  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CA    1 
ATOM   421  C  C     . ALA A   1 52  ? 9.421   37.460 41.630 1.000 38.88308  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   C     1 
ATOM   422  O  O     . ALA A   1 52  ? 9.402   38.387 40.818 1.000 34.67622  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   O     1 
ATOM   423  C  CB    . ALA A   1 52  ? 7.129   37.405 42.642 1.000 27.35376  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CB    1 
ATOM   424  N  N     . GLY A   1 53  ? 10.131  36.354 41.437 1.000 37.29876  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N     1 
ATOM   425  C  CA    . GLY A   1 53  ? 10.918  36.200 40.223 1.000 44.45135  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA    1 
ATOM   426  C  C     . GLY A   1 53  ? 12.037  37.208 40.103 1.000 52.21331  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C     1 
ATOM   427  O  O     . GLY A   1 53  ? 12.318  37.697 39.000 1.000 59.63893  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O     1 
ATOM   428  N  N     . SER A   1 54  ? 12.687  37.534 41.216 1.000 43.33909  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   N     1 
ATOM   429  C  CA    . SER A   1 54  ? 13.736  38.539 41.233 1.000 39.95309  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CA    1 
ATOM   430  C  C     . SER A   1 54  ? 14.984  37.979 41.892 1.000 32.67621  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   C     1 
ATOM   431  O  O     . SER A   1 54  ? 14.902  37.194 42.843 1.000 35.06242  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   O     1 
ATOM   432  C  CB    . SER A   1 54  ? 13.281  39.806 41.975 1.000 40.04056  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CB    1 
ATOM   433  O  OG    . SER A   1 54  ? 14.321  40.771 42.026 1.000 42.70290  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   OG    1 
ATOM   434  N  N     . GLU A   1 55  ? 16.139  38.378 41.364 1.000 46.21219  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N     1 
ATOM   435  C  CA    . GLU A   1 55  ? 17.377  38.280 42.115 1.000 53.43311  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA    1 
ATOM   436  C  C     . GLU A   1 55  ? 17.211  39.040 43.428 1.000 42.20588  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C     1 
ATOM   437  O  O     . GLU A   1 55  ? 16.392  39.960 43.511 1.000 38.12102  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O     1 
ATOM   438  C  CB    . GLU A   1 55  ? 18.530  38.894 41.322 1.000 49.93774  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB    1 
ATOM   439  C  CG    . GLU A   1 55  ? 18.914  38.150 40.063 1.000 81.07223  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG    1 
ATOM   440  C  CD    . GLU A   1 55  ? 19.239  36.700 40.327 1.000 79.50839  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD    1 
ATOM   441  O  OE1   . GLU A   1 55  ? 18.559  35.821 39.754 1.000 90.82463  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1   1 
ATOM   442  O  OE2   . GLU A   1 55  ? 20.183  36.439 41.103 1.000 78.16202  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2   1 
ATOM   443  N  N     . PRO A   1 56  ? 17.983  38.706 44.460 1.000 39.37880  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N     1 
ATOM   444  C  CA    . PRO A   1 56  ? 17.964  39.538 45.670 1.000 36.97432  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA    1 
ATOM   445  C  C     . PRO A   1 56  ? 18.324  40.981 45.343 1.000 39.48865  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C     1 
ATOM   446  O  O     . PRO A   1 56  ? 19.237  41.248 44.561 1.000 37.87018  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O     1 
ATOM   447  C  CB    . PRO A   1 56  ? 19.015  38.885 46.568 1.000 36.67490  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB    1 
ATOM   448  C  CG    . PRO A   1 56  ? 19.029  37.443 46.123 1.000 34.30116  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG    1 
ATOM   449  C  CD    . PRO A   1 56  ? 18.816  37.500 44.634 1.000 38.64264  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD    1 
ATOM   450  N  N     . ILE A   1 57  ? 17.592  41.922 45.948 1.000 33.58645  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N     1 
ATOM   451  C  CA    . ILE A   1 57  ? 17.838  43.347 45.757 1.000 34.64231  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA    1 
ATOM   452  C  C     . ILE A   1 57  ? 18.046  44.021 47.110 1.000 36.16114  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C     1 
ATOM   453  O  O     . ILE A   1 57  ? 17.707  43.479 48.164 1.000 32.89652  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O     1 
ATOM   454  C  CB    . ILE A   1 57  ? 16.693  44.039 44.985 1.000 34.75191  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB    1 
ATOM   455  C  CG1   . ILE A   1 57  ? 15.396  43.977 45.794 1.000 30.13281  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1   1 
ATOM   456  C  CG2   . ILE A   1 57  ? 16.511  43.408 43.610 1.000 35.33186  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2   1 
ATOM   457  C  CD1   . ILE A   1 57  ? 14.266  44.768 45.176 1.000 29.35139  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1   1 
ATOM   458  N  N     . SER A   1 58  ? 18.611  45.228 47.074 1.000 32.34323  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   N     1 
ATOM   459  C  CA    . SER A   1 58  ? 18.894  45.928 48.315 1.000 30.69206  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CA    1 
ATOM   460  C  C     . SER A   1 58  ? 17.612  46.487 48.918 1.000 27.21849  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   C     1 
ATOM   461  O  O     . SER A   1 58  ? 16.613  46.704 48.221 1.000 31.17993  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   O     1 
ATOM   462  C  CB    . SER A   1 58  ? 19.880  47.074 48.085 1.000 36.17273  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CB    1 
ATOM   463  O  OG    . SER A   1 58  ? 19.258  48.127 47.365 1.000 35.46109  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   OG    1 
ATOM   464  N  N     . ILE A   1 59  ? 17.659  46.730 50.229 1.000 29.48051  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   N     1 
ATOM   465  C  CA    . ILE A   1 59  ? 16.524  47.349 50.907 1.000 30.35392  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CA    1 
ATOM   466  C  C     . ILE A   1 59  ? 16.190  48.690 50.262 1.000 34.74091  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   C     1 
ATOM   467  O  O     . ILE A   1 59  ? 15.018  49.056 50.141 1.000 29.62481  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   O     1 
ATOM   468  C  CB    . ILE A   1 59  ? 16.798  47.496 52.416 1.000 31.06490  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CB    1 
ATOM   469  C  CG1   . ILE A   1 59  ? 17.191  46.147 53.020 1.000 36.92609  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG1   1 
ATOM   470  C  CG2   . ILE A   1 59  ? 15.573  48.049 53.118 1.000 37.89541  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG2   1 
ATOM   471  C  CD1   . ILE A   1 59  ? 16.335  45.017 52.537 1.000 45.19020  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CD1   1 
ATOM   472  N  N     . GLY A   1 60  ? 17.209  49.442 49.831 1.000 36.00289  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   N     1 
ATOM   473  C  CA    . GLY A   1 60  ? 16.945  50.728 49.195 1.000 30.15511  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   CA    1 
ATOM   474  C  C     . GLY A   1 60  ? 16.227  50.601 47.862 1.000 28.78165  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   C     1 
ATOM   475  O  O     . GLY A   1 60  ? 15.318  51.385 47.554 1.000 28.87050  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   O     1 
ATOM   476  N  N     . GLN A   1 61  ? 16.614  49.607 47.055 1.000 27.67530  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   N     1 
ATOM   477  C  CA    . GLN A   1 61  ? 15.912  49.354 45.798 1.000 26.84483  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CA    1 
ATOM   478  C  C     . GLN A   1 61  ? 14.479  48.909 46.056 1.000 27.19419  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   C     1 
ATOM   479  O  O     . GLN A   1 61  ? 13.552  49.314 45.337 1.000 27.64081  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   O     1 
ATOM   480  C  CB    . GLN A   1 61  ? 16.637  48.286 44.979 1.000 36.96500  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CB    1 
ATOM   481  C  CG    . GLN A   1 61  ? 18.102  48.558 44.698 1.000 44.02538  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CG    1 
ATOM   482  C  CD    . GLN A   1 61  ? 18.748  47.417 43.935 1.000 53.47571  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CD    1 
ATOM   483  O  OE1   . GLN A   1 61  ? 19.172  46.421 44.524 1.000 42.53313  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   OE1   1 
ATOM   484  N  NE2   . GLN A   1 61  ? 18.818  47.552 42.618 1.000 62.52338  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   NE2   1 
ATOM   485  N  N     . LEU A   1 62  ? 14.285  48.055 47.068 1.000 27.37755  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   486  C  CA    . LEU A   1 62  ? 12.935  47.609 47.402 1.000 25.89211  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   487  C  C     . LEU A   1 62  ? 12.071  48.788 47.829 1.000 21.41505  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   488  O  O     . LEU A   1 62  ? 10.922  48.924 47.390 1.000 23.99648  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   489  C  CB    . LEU A   1 62  ? 12.982  46.540 48.502 1.000 24.03280  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   490  C  CG    . LEU A   1 62  ? 11.622  45.950 48.928 1.000 23.26867  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   491  C  CD1   . LEU A   1 62  ? 10.982  45.227 47.764 1.000 23.40159  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   492  C  CD2   . LEU A   1 62  ? 11.731  45.029 50.156 1.000 22.86916  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   493  N  N     . ALA A   1 63  ? 12.609  49.662 48.680 1.000 23.24985  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   N     1 
ATOM   494  C  CA    . ALA A   1 63  ? 11.874  50.864 49.061 1.000 20.92104  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CA    1 
ATOM   495  C  C     . ALA A   1 63  ? 11.503  51.702 47.839 1.000 23.53806  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   C     1 
ATOM   496  O  O     . ALA A   1 63  ? 10.384  52.212 47.748 1.000 25.45875  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   O     1 
ATOM   497  C  CB    . ALA A   1 63  ? 12.700  51.683 50.054 1.000 25.32221  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CB    1 
ATOM   498  N  N     . GLN A   1 64  ? 12.425  51.851 46.886 1.000 25.31522  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   N     1 
ATOM   499  C  CA    . GLN A   1 64  ? 12.125  52.633 45.686 1.000 24.89811  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CA    1 
ATOM   500  C  C     . GLN A   1 64  ? 10.993  52.014 44.869 1.000 25.76910  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   C     1 
ATOM   501  O  O     . GLN A   1 64  ? 10.023  52.691 44.510 1.000 26.51127  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   O     1 
ATOM   502  C  CB    . GLN A   1 64  ? 13.386  52.756 44.828 1.000 33.56346  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CB    1 
ATOM   503  C  CG    . GLN A   1 64  ? 14.503  53.551 45.474 1.000 52.09385  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CG    1 
ATOM   504  C  CD    . GLN A   1 64  ? 15.310  54.348 44.462 1.000 78.30143  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CD    1 
ATOM   505  O  OE1   . GLN A   1 64  ? 15.401  55.574 44.548 1.000 68.88719  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   OE1   1 
ATOM   506  N  NE2   . GLN A   1 64  ? 15.889  53.653 43.487 1.000 52.17084  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   NE2   1 
ATOM   507  N  N     A VAL A   1 65  ? 11.100  50.719 44.558 0.807 23.68423  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N     1 
ATOM   508  N  N     B VAL A   1 65  ? 11.108  50.719 44.566 0.193 23.77844  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N     1 
ATOM   509  C  CA    A VAL A   1 65  ? 10.123  50.111 43.659 0.807 25.27235  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA    1 
ATOM   510  C  CA    B VAL A   1 65  ? 10.134  50.081 43.688 0.193 25.32873  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA    1 
ATOM   511  C  C     A VAL A   1 65  ? 8.776   49.879 44.331 0.807 23.65130  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C     1 
ATOM   512  C  C     B VAL A   1 65  ? 8.765   50.029 44.352 0.193 23.51118  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C     1 
ATOM   513  O  O     A VAL A   1 65  ? 7.763   49.773 43.627 0.807 26.10662  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O     1 
ATOM   514  O  O     B VAL A   1 65  ? 7.736   50.211 43.691 0.193 23.80930  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O     1 
ATOM   515  C  CB    A VAL A   1 65  ? 10.650  48.789 43.067 0.807 23.93890  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB    1 
ATOM   516  C  CB    B VAL A   1 65  ? 10.626  48.681 43.273 0.193 23.61043  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB    1 
ATOM   517  C  CG1   A VAL A   1 65  ? 10.739  47.699 44.126 0.807 25.96765  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1   1 
ATOM   518  C  CG1   B VAL A   1 65  ? 9.457   47.802 42.858 0.193 22.58042  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1   1 
ATOM   519  C  CG2   A VAL A   1 65  ? 9.772   48.331 41.908 0.807 28.91840  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2   1 
ATOM   520  C  CG2   B VAL A   1 65  ? 11.638  48.793 42.137 0.193 22.76492  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2   1 
ATOM   521  N  N     . THR A   1 66  ? 8.723   49.804 45.663 1.000 23.21653  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N     1 
ATOM   522  C  CA    . THR A   1 66  ? 7.447   49.707 46.378 1.000 23.03981  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA    1 
ATOM   523  C  C     . THR A   1 66  ? 6.912   51.063 46.829 1.000 24.53586  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C     1 
ATOM   524  O  O     . THR A   1 66  ? 5.863   51.109 47.481 1.000 24.84685  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O     1 
ATOM   525  C  CB    . THR A   1 66  ? 7.544   48.783 47.616 1.000 22.28060  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB    1 
ATOM   526  O  OG1   . THR A   1 66  ? 8.441   49.335 48.592 1.000 23.11490  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1   1 
ATOM   527  C  CG2   . THR A   1 66  ? 7.997   47.383 47.228 1.000 24.73554  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2   1 
ATOM   528  N  N     A VAL A   1 67  ? 7.594   52.149 46.454 0.154 24.27583  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N     1 
ATOM   529  N  N     B VAL A   1 67  ? 7.603   52.155 46.516 0.846 24.12116  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N     1 
ATOM   530  C  CA    A VAL A   1 67  ? 7.304   53.516 46.881 0.154 24.04070  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA    1 
ATOM   531  C  CA    B VAL A   1 67  ? 7.163   53.500 46.896 0.846 23.84859  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA    1 
ATOM   532  C  C     A VAL A   1 67  ? 6.891   53.507 48.345 0.154 26.63875  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C     1 
ATOM   533  C  C     B VAL A   1 67  ? 6.861   53.524 48.388 0.846 26.51008  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C     1 
ATOM   534  O  O     A VAL A   1 67  ? 5.793   53.944 48.706 0.154 30.39351  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O     1 
ATOM   535  O  O     B VAL A   1 67  ? 5.797   53.989 48.815 0.846 30.67617  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O     1 
ATOM   536  C  CB    A VAL A   1 67  ? 6.242   54.185 45.987 0.154 26.21655  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB    1 
ATOM   537  C  CB    B VAL A   1 67  ? 5.936   53.954 46.083 0.846 26.03136  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB    1 
ATOM   538  C  CG1   A VAL A   1 67  ? 6.812   54.432 44.602 0.154 26.91759  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1   1 
ATOM   539  C  CG1   B VAL A   1 67  ? 5.762   55.476 46.182 0.846 26.41520  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1   1 
ATOM   540  C  CG2   A VAL A   1 67  ? 4.992   53.348 45.902 0.154 23.81827  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2   1 
ATOM   541  C  CG2   B VAL A   1 67  ? 6.073   53.536 44.644 0.846 25.36101  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2   1 
ATOM   542  N  N     . THR A   1 68  ? 7.780   52.998 49.189 1.000 24.85199  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   N     1 
ATOM   543  C  CA    . THR A   1 68  ? 7.597   52.946 50.632 1.000 24.14762  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CA    1 
ATOM   544  C  C     . THR A   1 68  ? 8.859   53.470 51.307 1.000 28.72818  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   C     1 
ATOM   545  O  O     . THR A   1 68  ? 9.967   53.170 50.863 1.000 30.90872  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   O     1 
ATOM   546  C  CB    . THR A   1 68  ? 7.277   51.508 51.089 1.000 28.72081  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CB    1 
ATOM   547  O  OG1   . THR A   1 68  ? 6.109   51.033 50.397 1.000 32.89345  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   OG1   1 
ATOM   548  C  CG2   . THR A   1 68  ? 7.008   51.464 52.587 1.000 32.83433  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CG2   1 
ATOM   549  N  N     . LYS A   1 69  ? 8.693   54.279 52.365 1.000 27.34627  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   N     1 
ATOM   550  C  CA    . LYS A   1 69  ? 9.854   54.799 53.090 1.000 28.59222  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CA    1 
ATOM   551  C  C     . LYS A   1 69  ? 10.685  53.653 53.658 1.000 29.70287  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   C     1 
ATOM   552  O  O     . LYS A   1 69  ? 10.142  52.664 54.154 1.000 25.90405  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   O     1 
ATOM   553  C  CB    . LYS A   1 69  ? 9.422   55.722 54.234 1.000 28.64491  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CB    1 
ATOM   554  C  CG    . LYS A   1 69  ? 8.530   56.894 53.838 1.000 41.10698  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CG    1 
ATOM   555  C  CD    . LYS A   1 69  ? 8.120   57.686 55.077 1.000 51.86516  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CD    1 
ATOM   556  C  CE    . LYS A   1 69  ? 7.243   58.876 54.718 1.000 55.29564  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CE    1 
ATOM   557  N  NZ    . LYS A   1 69  ? 7.875   59.711 53.662 1.000 58.24970  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   NZ    1 
ATOM   558  N  N     A GLN A   1 70  ? 12.007  53.803 53.611 0.448 27.11243  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   N     1 
ATOM   559  N  N     B GLN A   1 70  ? 12.011  53.792 53.599 0.552 27.01000  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   N     1 
ATOM   560  C  CA    A GLN A   1 70  ? 12.885  52.706 54.011 0.448 33.14514  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CA    1 
ATOM   561  C  CA    B GLN A   1 70  ? 12.872  52.687 54.013 0.552 33.15077  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CA    1 
ATOM   562  C  C     A GLN A   1 70  ? 12.708  52.263 55.463 0.448 33.59293  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   C     1 
ATOM   563  C  C     B GLN A   1 70  ? 12.677  52.256 55.465 0.552 33.64351  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   C     1 
ATOM   564  O  O     A GLN A   1 70  ? 12.744  51.045 55.712 0.448 28.66903  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   O     1 
ATOM   565  O  O     B GLN A   1 70  ? 12.680  51.040 55.717 0.552 28.63848  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   O     1 
ATOM   566  C  CB    A GLN A   1 70  ? 14.338  53.095 53.719 0.448 36.82514  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CB    1 
ATOM   567  C  CB    B GLN A   1 70  ? 14.345  53.025 53.757 0.552 36.77202  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CB    1 
ATOM   568  C  CG    A GLN A   1 70  ? 14.531  53.607 52.301 0.448 40.93677  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CG    1 
ATOM   569  C  CG    B GLN A   1 70  ? 15.269  51.852 54.069 0.552 42.51111  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CG    1 
ATOM   570  C  CD    A GLN A   1 70  ? 15.959  53.484 51.808 0.448 48.20840  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CD    1 
ATOM   571  C  CD    B GLN A   1 70  ? 16.625  51.954 53.396 0.552 48.33899  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CD    1 
ATOM   572  O  OE1   A GLN A   1 70  ? 16.705  52.606 52.242 0.448 51.53366  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   OE1   1 
ATOM   573  O  OE1   B GLN A   1 70  ? 16.835  52.784 52.513 0.552 51.50468  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   OE1   1 
ATOM   574  N  NE2   A GLN A   1 70  ? 16.343  54.359 50.884 0.448 40.75959  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   NE2   1 
ATOM   575  N  NE2   B GLN A   1 70  ? 17.554  51.103 53.812 0.552 49.90279  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   NE2   1 
ATOM   576  N  N     . PRO A   1 71  ? 12.531  53.149 56.450 1.000 33.10477  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     1 
ATOM   577  C  CA    . PRO A   1 71  ? 12.281  52.650 57.824 1.000 27.97670  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    1 
ATOM   578  C  C     . PRO A   1 71  ? 11.023  51.790 57.928 1.000 29.10414  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     1 
ATOM   579  O  O     . PRO A   1 71  ? 10.994  50.766 58.646 1.000 28.20871  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     1 
ATOM   580  C  CB    . PRO A   1 71  ? 12.175  53.939 58.659 1.000 33.52711  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    1 
ATOM   581  C  CG    . PRO A   1 71  ? 12.906  54.982 57.848 1.000 33.71439  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    1 
ATOM   582  C  CD    . PRO A   1 71  ? 12.681  54.616 56.401 1.000 33.40055  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    1 
ATOM   583  N  N     . THR A   1 72  ? 9.985   52.178 57.185 1.000 25.55883  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   N     1 
ATOM   584  C  CA    . THR A   1 72  ? 8.756   51.403 57.143 1.000 22.57870  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CA    1 
ATOM   585  C  C     . THR A   1 72  ? 9.009   50.049 56.487 1.000 25.47544  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   C     1 
ATOM   586  O  O     . THR A   1 72  ? 8.529   49.017 56.978 1.000 25.75923  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   O     1 
ATOM   587  C  CB    . THR A   1 72  ? 7.672   52.178 56.387 1.000 25.01530  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CB    1 
ATOM   588  O  OG1   . THR A   1 72  ? 7.396   53.418 57.066 1.000 31.55593  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   OG1   1 
ATOM   589  C  CG2   . THR A   1 72  ? 6.398   51.368 56.272 1.000 28.68804  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CG2   1 
ATOM   590  N  N     . VAL A   1 73  ? 9.762   50.033 55.375 1.000 25.10607  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   N     1 
ATOM   591  C  CA    . VAL A   1 73  ? 10.087  48.760 54.727 1.000 22.57396  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CA    1 
ATOM   592  C  C     . VAL A   1 73  ? 10.841  47.855 55.687 1.000 22.56895  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   C     1 
ATOM   593  O  O     . VAL A   1 73  ? 10.599  46.647 55.728 1.000 23.34401  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   O     1 
ATOM   594  C  CB    . VAL A   1 73  ? 10.890  48.976 53.429 1.000 24.41865  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CB    1 
ATOM   595  C  CG1   . VAL A   1 73  ? 11.276  47.618 52.817 1.000 27.05100  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG1   1 
ATOM   596  C  CG2   . VAL A   1 73  ? 10.090  49.792 52.424 1.000 31.68200  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG2   1 
ATOM   597  N  N     . THR A   1 74  ? 11.782  48.407 56.455 1.000 25.54643  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   N     1 
ATOM   598  C  CA    . THR A   1 74  ? 12.559  47.551 57.357 1.000 22.48018  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CA    1 
ATOM   599  C  C     . THR A   1 74  ? 11.673  46.900 58.417 1.000 23.67314  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   C     1 
ATOM   600  O  O     . THR A   1 74  ? 11.804  45.694 58.691 1.000 22.95100  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   O     1 
ATOM   601  C  CB    . THR A   1 74  ? 13.690  48.351 57.995 1.000 35.05881  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CB    1 
ATOM   602  O  OG1   . THR A   1 74  ? 14.636  48.697 56.979 1.000 38.51066  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   OG1   1 
ATOM   603  C  CG2   . THR A   1 74  ? 14.397  47.536 59.061 1.000 33.98467  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CG2   1 
ATOM   604  N  N     . ARG A   1 75  ? 10.743  47.658 59.010 1.000 24.19509  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N     1 
ATOM   605  C  CA    . ARG A   1 75  ? 9.836   47.031 59.986 1.000 24.02461  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA    1 
ATOM   606  C  C     . ARG A   1 75  ? 8.923   45.987 59.321 1.000 21.90158  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C     1 
ATOM   607  O  O     . ARG A   1 75  ? 8.629   44.894 59.883 1.000 23.98877  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O     1 
ATOM   608  C  CB    . ARG A   1 75  ? 9.021   48.117 60.698 1.000 25.83497  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB    1 
ATOM   609  C  CG    . ARG A   1 75  ? 9.912   49.000 61.555 1.000 25.86639  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG    1 
ATOM   610  C  CD    . ARG A   1 75  ? 9.109   49.994 62.379 1.000 35.46838  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD    1 
ATOM   611  N  NE    . ARG A   1 75  ? 8.684   51.127 61.571 1.000 40.62657  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE    1 
ATOM   612  C  CZ    . ARG A   1 75  ? 9.426   52.207 61.348 1.000 44.82819  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ    1 
ATOM   613  N  NH1   . ARG A   1 75  ? 10.642  52.304 61.873 1.000 39.86083  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1   1 
ATOM   614  N  NH2   . ARG A   1 75  ? 8.949   53.192 60.602 1.000 36.59190  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2   1 
ATOM   615  N  N     . LEU A   1 76  ? 8.492   46.294 58.090 1.000 22.39005  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     1 
ATOM   616  C  CA    . LEU A   1 76  ? 7.683   45.334 57.356 1.000 21.88931  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   617  C  C     . LEU A   1 76  ? 8.447   44.037 57.128 1.000 22.03604  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     1 
ATOM   618  O  O     . LEU A   1 76  ? 7.900   42.944 57.307 1.000 22.81545  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     1 
ATOM   619  C  CB    . LEU A   1 76  ? 7.252   45.945 56.026 1.000 23.60597  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   620  C  CG    . LEU A   1 76  ? 6.389   45.056 55.140 1.000 29.08728  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   621  C  CD1   . LEU A   1 76  ? 5.158   44.556 55.868 1.000 30.87639  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   622  C  CD2   . LEU A   1 76  ? 6.003   45.796 53.882 1.000 30.54136  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   623  N  N     . LEU A   1 77  ? 9.715   44.142 56.740 1.000 22.34109  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N     1 
ATOM   624  C  CA    . LEU A   1 77  ? 10.506  42.938 56.505 1.000 22.58034  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA    1 
ATOM   625  C  C     . LEU A   1 77  ? 10.758  42.188 57.799 1.000 24.18600  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C     1 
ATOM   626  O  O     . LEU A   1 77  ? 10.870  40.962 57.779 1.000 23.31298  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O     1 
ATOM   627  C  CB    . LEU A   1 77  ? 11.833  43.300 55.830 1.000 21.05325  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB    1 
ATOM   628  C  CG    . LEU A   1 77  ? 11.781  43.872 54.416 1.000 20.61847  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG    1 
ATOM   629  C  CD1   . LEU A   1 77  ? 13.194  44.222 53.947 1.000 24.64428  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1   1 
ATOM   630  C  CD2   . LEU A   1 77  ? 11.105  42.887 53.446 1.000 21.79410  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2   1 
ATOM   631  N  N     . ASP A   1 78  ? 10.844  42.888 58.932 1.000 22.39563  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   N     1 
ATOM   632  C  CA    . ASP A   1 78  ? 10.932  42.163 60.198 1.000 20.63361  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CA    1 
ATOM   633  C  C     . ASP A   1 78  ? 9.780   41.180 60.306 1.000 24.00218  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   C     1 
ATOM   634  O  O     . ASP A   1 78  ? 9.970   39.975 60.568 1.000 24.53424  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   O     1 
ATOM   635  C  CB    . ASP A   1 78  ? 10.886  43.151 61.371 1.000 22.48994  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CB    1 
ATOM   636  C  CG    . ASP A   1 78  ? 12.171  43.940 61.541 1.000 29.49811  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CG    1 
ATOM   637  O  OD1   . ASP A   1 78  ? 13.208  43.566 60.950 1.000 31.43509  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD1   1 
ATOM   638  O  OD2   . ASP A   1 78  ? 12.123  44.976 62.256 1.000 33.49762  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD2   1 
ATOM   639  N  N     A ARG A   1 79  ? 8.554   41.667 60.118 0.562 22.04385  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N     1 
ATOM   640  N  N     B ARG A   1 79  ? 8.561   41.684 60.083 0.438 22.11624  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N     1 
ATOM   641  C  CA    A ARG A   1 79  ? 7.469   40.707 60.319 0.562 23.04969  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA    1 
ATOM   642  C  CA    B ARG A   1 79  ? 7.394   40.825 60.276 0.438 23.86190  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA    1 
ATOM   643  C  C     A ARG A   1 79  ? 7.312   39.732 59.152 0.562 22.35768  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C     1 
ATOM   644  C  C     B ARG A   1 79  ? 7.230   39.799 59.150 0.438 22.25052  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C     1 
ATOM   645  O  O     A ARG A   1 79  ? 6.949   38.571 59.375 0.562 23.33385  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O     1 
ATOM   646  O  O     B ARG A   1 79  ? 6.795   38.669 59.405 0.438 23.86344  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O     1 
ATOM   647  C  CB    A ARG A   1 79  ? 6.145   41.407 60.607 0.562 28.47219  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB    1 
ATOM   648  C  CB    B ARG A   1 79  ? 6.142   41.691 60.450 0.438 27.53912  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB    1 
ATOM   649  C  CG    A ARG A   1 79  ? 5.825   42.595 59.778 0.562 29.74182  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG    1 
ATOM   650  C  CG    B ARG A   1 79  ? 5.260   41.892 59.234 0.438 26.43238  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG    1 
ATOM   651  C  CD    A ARG A   1 79  ? 4.541   43.169 60.325 0.562 26.93756  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD    1 
ATOM   652  C  CD    B ARG A   1 79  ? 3.966   42.563 59.687 0.438 30.49269  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD    1 
ATOM   653  N  NE    A ARG A   1 79  ? 4.235   44.464 59.751 0.562 29.58019  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE    1 
ATOM   654  N  NE    B ARG A   1 79  ? 3.139   43.060 58.589 0.438 26.95905  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE    1 
ATOM   655  C  CZ    A ARG A   1 79  ? 3.369   44.657 58.764 0.562 32.04916  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ    1 
ATOM   656  C  CZ    B ARG A   1 79  ? 2.987   44.346 58.280 0.438 30.30038  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ    1 
ATOM   657  N  NH1   A ARG A   1 79  ? 2.726   43.626 58.235 0.562 35.00385  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1   1 
ATOM   658  N  NH1   B ARG A   1 79  ? 2.199   44.696 57.273 0.438 28.34038  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1   1 
ATOM   659  N  NH2   A ARG A   1 79  ? 3.148   45.881 58.310 0.562 30.74670  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2   1 
ATOM   660  N  NH2   B ARG A   1 79  ? 3.627   45.287 58.967 0.438 28.53123  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2   1 
ATOM   661  N  N     . MET A   1 80  ? 7.600   40.151 57.914 1.000 20.47372  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   N     1 
ATOM   662  C  CA    . MET A   1 80  ? 7.500   39.202 56.795 1.000 22.39413  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CA    1 
ATOM   663  C  C     . MET A   1 80  ? 8.562   38.102 56.872 1.000 24.02495  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   C     1 
ATOM   664  O  O     . MET A   1 80  ? 8.296   36.947 56.493 1.000 22.50282  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   O     1 
ATOM   665  C  CB    . MET A   1 80  ? 7.598   39.954 55.464 1.000 22.64798  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CB    1 
ATOM   666  C  CG    . MET A   1 80  ? 6.435   40.934 55.253 1.000 23.62827  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CG    1 
ATOM   667  S  SD    . MET A   1 80  ? 6.499   41.799 53.669 1.000 27.59886  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   SD    1 
ATOM   668  C  CE    . MET A   1 80  ? 5.916   40.518 52.584 1.000 29.17185  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CE    1 
ATOM   669  N  N     . GLU A   1 81  ? 9.759   38.429 57.365 1.000 21.48146  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N     1 
ATOM   670  C  CA    . GLU A   1 81  ? 10.784  37.411 57.596 1.000 20.77492  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA    1 
ATOM   671  C  C     . GLU A   1 81  ? 10.388  36.488 58.740 1.000 21.73606  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C     1 
ATOM   672  O  O     . GLU A   1 81  ? 10.635  35.277 58.671 1.000 24.32650  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O     1 
ATOM   673  C  CB    . GLU A   1 81  ? 12.139  38.090 57.870 1.000 25.73750  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB    1 
ATOM   674  C  CG    . GLU A   1 81  ? 13.334  37.127 57.840 1.000 33.33712  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG    1 
ATOM   675  C  CD    . GLU A   1 81  ? 14.674  37.834 57.650 1.000 40.80008  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD    1 
ATOM   676  O  OE1   . GLU A   1 81  ? 14.804  39.009 58.057 1.000 37.44837  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1   1 
ATOM   677  O  OE2   . GLU A   1 81  ? 15.599  37.206 57.092 1.000 35.99695  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2   1 
ATOM   678  N  N     . ALA A   1 82  ? 9.784   37.034 59.815 1.000 23.60843  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N     1 
ATOM   679  C  CA    . ALA A   1 82  ? 9.286   36.163 60.882 1.000 23.24716  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA    1 
ATOM   680  C  C     . ALA A   1 82  ? 8.251   35.180 60.362 1.000 23.86757  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C     1 
ATOM   681  O  O     . ALA A   1 82  ? 8.155   34.053 60.864 1.000 28.61505  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O     1 
ATOM   682  C  CB    . ALA A   1 82  ? 8.692   36.994 62.027 1.000 23.17492  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB    1 
ATOM   683  N  N     . ARG A   1 83  ? 7.481   35.578 59.349 1.000 23.34444  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N     1 
ATOM   684  C  CA    . ARG A   1 83  ? 6.483   34.696 58.765 1.000 23.43555  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA    1 
ATOM   685  C  C     . ARG A   1 83  ? 7.063   33.779 57.694 1.000 26.12619  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C     1 
ATOM   686  O  O     . ARG A   1 83  ? 6.307   33.037 57.064 1.000 26.38829  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O     1 
ATOM   687  C  CB    . ARG A   1 83  ? 5.342   35.527 58.174 1.000 27.76294  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB    1 
ATOM   688  C  CG    . ARG A   1 83  ? 4.481   36.206 59.240 1.000 28.56447  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG    1 
ATOM   689  C  CD    . ARG A   1 83  ? 3.536   37.244 58.657 1.000 35.52974  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD    1 
ATOM   690  N  NE    . ARG A   1 83  ? 2.532   36.673 57.767 1.000 49.06222  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE    1 
ATOM   691  C  CZ    . ARG A   1 83  ? 1.633   37.396 57.104 1.000 67.34673  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ    1 
ATOM   692  N  NH1   . ARG A   1 83  ? 1.597   38.719 57.251 1.000 54.32179  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1   1 
ATOM   693  N  NH2   . ARG A   1 83  ? 0.761   36.794 56.307 1.000 55.00149  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2   1 
ATOM   694  N  N     . GLY A   1 84  ? 8.369   33.841 57.449 1.000 23.47036  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   N     1 
ATOM   695  C  CA    . GLY A   1 84  ? 8.970   32.943 56.488 1.000 22.78655  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   CA    1 
ATOM   696  C  C     . GLY A   1 84  ? 8.742   33.312 55.044 1.000 22.63794  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   C     1 
ATOM   697  O  O     . GLY A   1 84  ? 8.973   32.477 54.164 1.000 25.67719  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   O     1 
ATOM   698  N  N     . GLN A   1 85  ? 8.311   34.547 54.767 1.000 20.59894  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   N     1 
ATOM   699  C  CA    . GLN A   1 85  ? 7.889   34.917 53.420 1.000 21.85704  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CA    1 
ATOM   700  C  C     . GLN A   1 85  ? 8.969   35.627 52.629 1.000 20.03202  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   C     1 
ATOM   701  O  O     . GLN A   1 85  ? 8.904   35.654 51.396 1.000 21.74436  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   O     1 
ATOM   702  C  CB    . GLN A   1 85  ? 6.645   35.818 53.499 1.000 25.07398  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CB    1 
ATOM   703  C  CG    . GLN A   1 85  ? 5.424   35.060 53.995 1.000 34.60108  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CG    1 
ATOM   704  C  CD    . GLN A   1 85  ? 4.258   35.975 54.275 1.000 41.24925  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CD    1 
ATOM   705  O  OE1   . GLN A   1 85  ? 4.444   37.144 54.619 1.000 41.19536  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   OE1   1 
ATOM   706  N  NE2   . GLN A   1 85  ? 3.048   35.452 54.130 1.000 53.05073  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   NE2   1 
ATOM   707  N  N     . VAL A   1 86  ? 9.955   36.197 53.312 1.000 22.30428  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   N     1 
ATOM   708  C  CA    . VAL A   1 86  ? 11.099  36.830 52.683 1.000 22.36592  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CA    1 
ATOM   709  C  C     . VAL A   1 86  ? 12.316  36.450 53.508 1.000 22.63494  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   C     1 
ATOM   710  O  O     . VAL A   1 86  ? 12.203  35.929 54.622 1.000 24.12696  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   O     1 
ATOM   711  C  CB    . VAL A   1 86  ? 10.964  38.364 52.629 1.000 25.69112  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CB    1 
ATOM   712  C  CG1   . VAL A   1 86  ? 9.739   38.769 51.836 1.000 26.08531  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG1   1 
ATOM   713  C  CG2   . VAL A   1 86  ? 10.924  38.918 54.061 1.000 28.35825  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG2   1 
ATOM   714  N  N     . GLU A   1 87  ? 13.489  36.747 52.957 1.000 23.95604  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   N     1 
ATOM   715  C  CA    . GLU A   1 87  ? 14.736  36.520 53.674 1.000 25.59894  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CA    1 
ATOM   716  C  C     . GLU A   1 87  ? 15.684  37.658 53.371 1.000 23.78322  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   C     1 
ATOM   717  O  O     . GLU A   1 87  ? 15.831  38.058 52.211 1.000 25.70760  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   O     1 
ATOM   718  C  CB    . GLU A   1 87  ? 15.405  35.187 53.289 1.000 29.65057  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CB    1 
ATOM   719  C  CG    . GLU A   1 87  ? 16.700  34.946 54.076 1.000 30.36814  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CG    1 
ATOM   720  C  CD    . GLU A   1 87  ? 17.532  33.778 53.540 1.000 42.53015  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CD    1 
ATOM   721  O  OE1   . GLU A   1 87  ? 17.355  33.382 52.371 1.000 33.41313  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE1   1 
ATOM   722  O  OE2   . GLU A   1 87  ? 18.378  33.266 54.300 1.000 48.61146  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE2   1 
ATOM   723  N  N     . ARG A   1 88  ? 16.317  38.175 54.420 1.000 25.58286  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N     1 
ATOM   724  C  CA    . ARG A   1 88  ? 17.371  39.165 54.280 1.000 27.68496  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA    1 
ATOM   725  C  C     . ARG A   1 88  ? 18.722  38.462 54.334 1.000 29.38109  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C     1 
ATOM   726  O  O     . ARG A   1 88  ? 18.904  37.504 55.092 1.000 36.86254  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O     1 
ATOM   727  C  CB    . ARG A   1 88  ? 17.276  40.223 55.380 1.000 31.26081  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB    1 
ATOM   728  C  CG    . ARG A   1 88  ? 16.340  41.364 55.027 1.000 28.87341  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG    1 
ATOM   729  C  CD    . ARG A   1 88  ? 16.121  42.312 56.191 1.000 33.07862  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD    1 
ATOM   730  N  NE    . ARG A   1 88  ? 15.388  41.669 57.274 1.000 33.89453  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE    1 
ATOM   731  C  CZ    . ARG A   1 88  ? 14.751  42.329 58.235 1.000 29.88588  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ    1 
ATOM   732  N  NH1   . ARG A   1 88  ? 14.747  43.662 58.244 1.000 32.38978  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1   1 
ATOM   733  N  NH2   . ARG A   1 88  ? 14.113  41.653 59.176 1.000 33.74540  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2   1 
ATOM   734  N  N     . LEU A   1 89  ? 19.662  38.956 53.540 1.000 32.36853  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     1 
ATOM   735  C  CA    . LEU A   1 89  ? 20.959  38.334 53.324 1.000 41.75426  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    1 
ATOM   736  C  C     . LEU A   1 89  ? 22.011  39.418 53.176 1.000 37.81989  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     1 
ATOM   737  O  O     . LEU A   1 89  ? 21.720  40.499 52.651 1.000 41.73963  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     1 
ATOM   738  C  CB    . LEU A   1 89  ? 20.952  37.469 52.056 1.000 43.51480  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    1 
ATOM   739  C  CG    . LEU A   1 89  ? 20.299  36.093 52.145 1.000 57.74197  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    1 
ATOM   740  C  CD1   . LEU A   1 89  ? 20.003  35.579 50.748 1.000 59.72333  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   1 
ATOM   741  C  CD2   . LEU A   1 89  ? 21.194  35.122 52.900 1.000 65.99724  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   1 
ATOM   742  N  N     . PRO A   1 90  ? 23.244  39.161 53.599 1.000 46.74797  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   N     1 
ATOM   743  C  CA    . PRO A   1 90  ? 24.306  40.148 53.400 1.000 48.17689  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CA    1 
ATOM   744  C  C     . PRO A   1 90  ? 24.774  40.180 51.955 1.000 47.82654  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   C     1 
ATOM   745  O  O     . PRO A   1 90  ? 24.749  39.175 51.242 1.000 61.53949  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   O     1 
ATOM   746  C  CB    . PRO A   1 90  ? 25.418  39.655 54.332 1.000 51.20665  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CB    1 
ATOM   747  C  CG    . PRO A   1 90  ? 25.239  38.179 54.335 1.000 48.22054  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CG    1 
ATOM   748  C  CD    . PRO A   1 90  ? 23.743  37.936 54.252 1.000 55.74302  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CD    1 
ATOM   749  N  N     . HIS A   1 91  ? 25.198  41.365 51.523 1.000 53.75627  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   N     1 
ATOM   750  C  CA    . HIS A   1 91  ? 25.728  41.527 50.173 1.000 62.02705  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CA    1 
ATOM   751  C  C     . HIS A   1 91  ? 26.977  40.675 49.968 1.000 60.07035  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   C     1 
ATOM   752  O  O     . HIS A   1 91  ? 28.007  40.919 50.591 1.000 61.99197  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   O     1 
ATOM   753  C  CB    . HIS A   1 91  ? 26.051  42.992 49.888 1.000 78.80989  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CB    1 
ATOM   754  C  CG    . HIS A   1 91  ? 26.552  43.235 48.499 1.000 92.47879  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CG    1 
ATOM   755  N  ND1   . HIS A   1 91  ? 27.894  43.248 48.184 1.000 99.23556  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   ND1   1 
ATOM   756  C  CD2   . HIS A   1 91  ? 25.891  43.469 47.341 1.000 96.24574  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CD2   1 
ATOM   757  C  CE1   . HIS A   1 91  ? 28.038  43.481 46.892 1.000 104.95875 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CE1   1 
ATOM   758  N  NE2   . HIS A   1 91  ? 26.838  43.619 46.357 1.000 104.86537 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   NE2   1 
ATOM   759  N  N     . ILE A   1 97  ? 25.630  46.541 53.074 1.000 71.41688  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   N     1 
ATOM   760  C  CA    . ILE A   1 97  ? 24.366  46.540 52.349 1.000 60.84508  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CA    1 
ATOM   761  C  C     . ILE A   1 97  ? 23.596  45.249 52.624 1.000 63.23812  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   C     1 
ATOM   762  O  O     . ILE A   1 97  ? 24.176  44.166 52.650 1.000 49.32905  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   O     1 
ATOM   763  C  CB    . ILE A   1 97  ? 24.600  46.734 50.841 1.000 67.15886  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CB    1 
ATOM   764  C  CG1   . ILE A   1 97  ? 25.228  48.099 50.567 1.000 61.34908  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG1   1 
ATOM   765  C  CG2   . ILE A   1 97  ? 23.309  46.569 50.062 1.000 60.72804  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG2   1 
ATOM   766  C  CD1   . ILE A   1 97  ? 26.522  48.047 49.795 1.000 81.68808  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CD1   1 
ATOM   767  N  N     . THR A   1 98  ? 22.287  45.374 52.830 1.000 49.42545  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N     1 
ATOM   768  C  CA    . THR A   1 98  ? 21.407  44.235 53.060 1.000 41.76498  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA    1 
ATOM   769  C  C     . THR A   1 98  ? 20.576  43.982 51.809 1.000 35.57623  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C     1 
ATOM   770  O  O     . THR A   1 98  ? 19.939  44.901 51.284 1.000 39.92385  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O     1 
ATOM   771  C  CB    . THR A   1 98  ? 20.501  44.473 54.275 1.000 45.06196  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB    1 
ATOM   772  O  OG1   . THR A   1 98  ? 21.303  44.747 55.430 1.000 48.49619  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1   1 
ATOM   773  C  CG2   . THR A   1 98  ? 19.636  43.245 54.562 1.000 40.94068  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2   1 
ATOM   774  N  N     . LEU A   1 99  ? 20.621  42.750 51.314 1.000 36.46182  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   N     1 
ATOM   775  C  CA    . LEU A   1 99  ? 19.778  42.281 50.225 1.000 34.27280  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CA    1 
ATOM   776  C  C     . LEU A   1 99  ? 18.560  41.560 50.786 1.000 28.19058  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   C     1 
ATOM   777  O  O     . LEU A   1 99  ? 18.560  41.085 51.924 1.000 33.03968  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   O     1 
ATOM   778  C  CB    . LEU A   1 99  ? 20.551  41.340 49.297 1.000 32.44759  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CB    1 
ATOM   779  C  CG    . LEU A   1 99  ? 21.898  41.894 48.836 1.000 41.94318  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CG    1 
ATOM   780  C  CD1   . LEU A   1 99  ? 22.648  40.866 48.000 1.000 44.44397  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD1   1 
ATOM   781  C  CD2   . LEU A   1 99  ? 21.690  43.179 48.056 1.000 39.75201  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD2   1 
ATOM   782  N  N     . VAL A   1 100 ? 17.524  41.461 49.960 1.000 29.34416  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   N     1 
ATOM   783  C  CA    . VAL A   1 100 ? 16.296  40.789 50.365 1.000 26.40314  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CA    1 
ATOM   784  C  C     . VAL A   1 100 ? 15.743  40.012 49.177 1.000 26.48575  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   C     1 
ATOM   785  O  O     . VAL A   1 100 ? 15.855  40.444 48.024 1.000 26.95973  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   O     1 
ATOM   786  C  CB    . VAL A   1 100 ? 15.260  41.786 50.934 1.000 30.62401  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CB    1 
ATOM   787  C  CG1   . VAL A   1 100 ? 14.924  42.839 49.928 1.000 30.00017  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG1   1 
ATOM   788  C  CG2   . VAL A   1 100 ? 13.991  41.052 51.411 1.000 24.89890  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG2   1 
ATOM   789  N  N     A ARG A   1 101 ? 15.167  38.844 49.463 0.469 26.30248  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N     1 
ATOM   790  N  N     B ARG A   1 101 ? 15.166  38.845 49.465 0.531 26.28485  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N     1 
ATOM   791  C  CA    A ARG A   1 101 ? 14.562  38.010 48.436 0.469 24.09290  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA    1 
ATOM   792  C  CA    B ARG A   1 101 ? 14.573  37.991 48.449 0.531 24.14136  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA    1 
ATOM   793  C  C     A ARG A   1 101 ? 13.258  37.439 48.969 0.469 22.51286  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C     1 
ATOM   794  C  C     B ARG A   1 101 ? 13.248  37.461 48.973 0.531 22.35082  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C     1 
ATOM   795  O  O     A ARG A   1 101 ? 13.043  37.362 50.180 0.469 24.92512  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O     1 
ATOM   796  O  O     B ARG A   1 101 ? 13.013  37.423 50.183 0.531 24.90586  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O     1 
ATOM   797  C  CB    A ARG A   1 101 ? 15.497  36.863 48.002 0.469 24.34655  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB    1 
ATOM   798  C  CB    B ARG A   1 101 ? 15.489  36.804 48.089 0.531 24.26602  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB    1 
ATOM   799  C  CG    A ARG A   1 101 ? 15.991  36.007 49.160 0.469 30.21564  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG    1 
ATOM   800  C  CG    B ARG A   1 101 ? 15.588  35.804 49.233 0.531 27.04214  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG    1 
ATOM   801  C  CD    A ARG A   1 101 ? 16.775  34.790 48.664 0.469 25.43548  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD    1 
ATOM   802  C  CD    B ARG A   1 101 ? 16.460  34.583 48.934 0.531 27.09080  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD    1 
ATOM   803  N  NE    A ARG A   1 101 ? 15.905  33.824 47.991 0.469 32.03446  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE    1 
ATOM   804  N  NE    B ARG A   1 101 ? 16.380  33.669 50.067 0.531 26.31472  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE    1 
ATOM   805  C  CZ    A ARG A   1 101 ? 15.322  32.787 48.591 0.469 20.36629  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ    1 
ATOM   806  C  CZ    B ARG A   1 101 ? 15.589  32.601 50.140 0.531 23.43492  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ    1 
ATOM   807  N  NH1   A ARG A   1 101 ? 14.534  31.975 47.898 0.469 21.14485  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1   1 
ATOM   808  N  NH1   B ARG A   1 101 ? 14.819  32.246 49.120 0.531 21.15759  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1   1 
ATOM   809  N  NH2   A ARG A   1 101 ? 15.503  32.566 49.889 0.469 22.83750  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2   1 
ATOM   810  N  NH2   B ARG A   1 101 ? 15.581  31.880 51.245 0.531 22.92103  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2   1 
ATOM   811  N  N     . ILE A   1 102 ? 12.388  37.036 48.046 1.000 22.20591  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   N     1 
ATOM   812  C  CA    . ILE A   1 102 ? 11.196  36.282 48.417 1.000 20.16931  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CA    1 
ATOM   813  C  C     . ILE A   1 102 ? 11.606  34.825 48.608 1.000 24.18550  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   C     1 
ATOM   814  O  O     . ILE A   1 102 ? 12.526  34.337 47.945 1.000 26.67882  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   O     1 
ATOM   815  C  CB    . ILE A   1 102 ? 10.094  36.433 47.346 1.000 22.12115  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CB    1 
ATOM   816  C  CG1   . ILE A   1 102 ? 8.730   35.981 47.887 1.000 21.89209  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG1   1 
ATOM   817  C  CG2   . ILE A   1 102 ? 10.452  35.680 46.056 1.000 27.28326  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG2   1 
ATOM   818  C  CD1   . ILE A   1 102 ? 7.543   36.335 46.967 1.000 23.79317  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CD1   1 
ATOM   819  N  N     . THR A   1 103 ? 10.956  34.138 49.541 1.000 21.30041  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N     1 
ATOM   820  C  CA    . THR A   1 103 ? 11.149  32.700 49.703 1.000 20.00107  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA    1 
ATOM   821  C  C     . THR A   1 103 ? 10.113  31.947 48.895 1.000 21.30774  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C     1 
ATOM   822  O  O     . THR A   1 103 ? 9.169   32.513 48.365 1.000 22.25447  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O     1 
ATOM   823  C  CB    . THR A   1 103 ? 10.985  32.278 51.150 1.000 20.75668  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB    1 
ATOM   824  O  OG1   . THR A   1 103 ? 9.626   32.531 51.531 1.000 22.56572  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1   1 
ATOM   825  C  CG2   . THR A   1 103 ? 11.926  33.007 52.068 1.000 22.87059  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2   1 
ATOM   826  N  N     A ARG A   1 104 ? 10.288  30.627 48.814 0.643 21.54732  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   N     1 
ATOM   827  N  N     B ARG A   1 104 ? 10.283  30.624 48.819 0.357 21.57842  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   N     1 
ATOM   828  C  CA    A ARG A   1 104 ? 9.283   29.826 48.135 0.643 20.50267  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CA    1 
ATOM   829  C  CA    B ARG A   1 104 ? 9.278   29.820 48.137 0.357 20.62824  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CA    1 
ATOM   830  C  C     A ARG A   1 104 ? 7.923   29.966 48.807 0.643 21.98475  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   C     1 
ATOM   831  C  C     B ARG A   1 104 ? 7.918   29.955 48.809 0.357 22.06424  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   C     1 
ATOM   832  O  O     A ARG A   1 104 ? 6.893   30.006 48.124 0.643 24.17987  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   O     1 
ATOM   833  O  O     B ARG A   1 104 ? 6.884   29.980 48.132 0.357 24.12570  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   O     1 
ATOM   834  C  CB    A ARG A   1 104 ? 9.719   28.359 48.103 0.643 20.95032  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CB    1 
ATOM   835  C  CB    B ARG A   1 104 ? 9.708   28.352 48.094 0.357 21.13038  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CB    1 
ATOM   836  C  CG    A ARG A   1 104 ? 8.709   27.458 47.386 0.643 26.66522  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CG    1 
ATOM   837  C  CG    B ARG A   1 104 ? 8.646   27.445 47.461 0.357 26.65693  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CG    1 
ATOM   838  C  CD    A ARG A   1 104 ? 9.259   26.060 47.191 0.643 33.25378  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CD    1 
ATOM   839  C  CD    B ARG A   1 104 ? 8.923   25.968 47.702 0.357 27.80993  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CD    1 
ATOM   840  N  NE    A ARG A   1 104 ? 8.537   25.310 46.166 0.643 30.39060  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NE    1 
ATOM   841  N  NE    B ARG A   1 104 ? 7.688   25.194 47.802 0.357 29.37811  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NE    1 
ATOM   842  C  CZ    A ARG A   1 104 ? 7.418   24.626 46.384 0.643 35.35886  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CZ    1 
ATOM   843  C  CZ    B ARG A   1 104 ? 7.189   24.439 46.829 0.357 32.97070  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CZ    1 
ATOM   844  N  NH1   A ARG A   1 104 ? 6.880   24.598 47.597 0.643 26.80546  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH1   1 
ATOM   845  N  NH1   B ARG A   1 104 ? 6.059   23.771 47.023 0.357 29.16398  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH1   1 
ATOM   846  N  NH2   A ARG A   1 104 ? 6.835   23.968 45.386 0.643 41.76067  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH2   1 
ATOM   847  N  NH2   B ARG A   1 104 ? 7.817   24.346 45.664 0.357 44.56454  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH2   1 
ATOM   848  N  N     . LYS A   1 105 ? 7.898   30.042 50.143 1.000 22.03404  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   N     1 
ATOM   849  C  CA    . LYS A   1 105 ? 6.632   30.195 50.859 1.000 21.39150  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CA    1 
ATOM   850  C  C     . LYS A   1 105 ? 5.951   31.497 50.455 1.000 25.80675  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   C     1 
ATOM   851  O  O     . LYS A   1 105 ? 4.735   31.534 50.204 1.000 25.05621  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   O     1 
ATOM   852  C  CB    . LYS A   1 105 ? 6.878   30.176 52.364 1.000 22.66080  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CB    1 
ATOM   853  C  CG    . LYS A   1 105 ? 5.613   30.305 53.224 1.000 25.15337  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CG    1 
ATOM   854  C  CD    . LYS A   1 105 ? 5.970   30.361 54.702 1.000 28.99875  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CD    1 
ATOM   855  C  CE    . LYS A   1 105 ? 4.729   30.456 55.571 1.000 34.96420  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CE    1 
ATOM   856  N  NZ    . LYS A   1 105 ? 5.077   30.281 57.014 1.000 44.34101  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   NZ    1 
ATOM   857  N  N     . GLY A   1 106 ? 6.734   32.559 50.344 1.000 23.04019  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   N     1 
ATOM   858  C  CA    . GLY A   1 106 ? 6.164   33.832 49.903 1.000 19.13900  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   CA    1 
ATOM   859  C  C     . GLY A   1 106 ? 5.654   33.766 48.477 1.000 23.58218  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   C     1 
ATOM   860  O  O     . GLY A   1 106 ? 4.573   34.279 48.161 1.000 24.02672  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   O     1 
ATOM   861  N  N     . LEU A   1 107 ? 6.434   33.139 47.590 1.000 23.24365  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   N     1 
ATOM   862  C  CA    . LEU A   1 107 ? 6.020   33.021 46.201 1.000 23.29973  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CA    1 
ATOM   863  C  C     . LEU A   1 107 ? 4.710   32.255 46.092 1.000 26.48737  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   C     1 
ATOM   864  O  O     . LEU A   1 107 ? 3.804   32.649 45.350 1.000 25.68823  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   O     1 
ATOM   865  C  CB    . LEU A   1 107 ? 7.128   32.329 45.405 1.000 27.75735  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CB    1 
ATOM   866  C  CG    . LEU A   1 107 ? 6.974   32.240 43.889 1.000 29.70907  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CG    1 
ATOM   867  C  CD1   . LEU A   1 107 ? 7.025   33.639 43.269 1.000 30.99344  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD1   1 
ATOM   868  C  CD2   . LEU A   1 107 ? 8.075   31.379 43.323 1.000 33.31829  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD2   1 
ATOM   869  N  N     . LYS A   1 108 ? 4.592   31.143 46.820 1.000 27.70669  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   N     1 
ATOM   870  C  CA    . LYS A   1 108 ? 3.347   30.394 46.780 1.000 25.14524  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CA    1 
ATOM   871  C  C     . LYS A   1 108 ? 2.201   31.185 47.388 1.000 26.30818  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   C     1 
ATOM   872  O  O     . LYS A   1 108 ? 1.052   31.038 46.952 1.000 30.89592  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   O     1 
ATOM   873  C  CB    . LYS A   1 108 ? 3.516   29.058 47.503 1.000 29.26223  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CB    1 
ATOM   874  C  CG    . LYS A   1 108 ? 4.498   28.119 46.824 1.000 34.99385  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CG    1 
ATOM   875  C  CD    . LYS A   1 108 ? 3.885   27.514 45.571 1.000 44.69240  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CD    1 
ATOM   876  C  CE    . LYS A   1 108 ? 4.879   26.631 44.833 1.000 56.59230  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CE    1 
ATOM   877  N  NZ    . LYS A   1 108 ? 4.217   25.902 43.717 1.000 51.81298  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   NZ    1 
ATOM   878  N  N     . ALA A   1 109 ? 2.495   32.046 48.364 1.000 24.16222  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N     1 
ATOM   879  C  CA    . ALA A   1 109 ? 1.443   32.863 48.970 1.000 24.26718  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA    1 
ATOM   880  C  C     . ALA A   1 109 ? 0.906   33.910 48.004 1.000 25.81277  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C     1 
ATOM   881  O  O     . ALA A   1 109 ? -0.283  34.245 48.069 1.000 26.52785  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O     1 
ATOM   882  C  CB    . ALA A   1 109 ? 1.951   33.566 50.230 1.000 24.45551  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB    1 
ATOM   883  N  N     . VAL A   1 110 ? 1.753   34.435 47.119 1.000 22.78635  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   N     1 
ATOM   884  C  CA    . VAL A   1 110 ? 1.364   35.578 46.286 1.000 22.69729  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CA    1 
ATOM   885  C  C     . VAL A   1 110 ? 1.033   35.211 44.835 1.000 26.65210  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   C     1 
ATOM   886  O  O     . VAL A   1 110 ? 0.481   36.062 44.116 1.000 24.09068  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   O     1 
ATOM   887  C  CB    . VAL A   1 110 ? 2.456   36.672 46.315 1.000 21.33123  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CB    1 
ATOM   888  C  CG1   . VAL A   1 110 ? 3.602   36.312 45.408 1.000 23.35039  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG1   1 
ATOM   889  C  CG2   . VAL A   1 110 ? 1.880   38.057 45.917 1.000 21.96008  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG2   1 
ATOM   890  N  N     . GLU A   1 111 ? 1.363   34.004 44.352 1.000 25.16930  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N     1 
ATOM   891  C  CA    . GLU A   1 111 ? 1.310   33.815 42.899 1.000 22.39370  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA    1 
ATOM   892  C  C     . GLU A   1 111 ? -0.122  33.897 42.348 1.000 24.70153  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C     1 
ATOM   893  O  O     . GLU A   1 111 ? -0.344  34.444 41.253 1.000 26.78288  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O     1 
ATOM   894  C  CB    . GLU A   1 111 ? 1.983   32.490 42.510 1.000 30.45926  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB    1 
ATOM   895  C  CG    . GLU A   1 111 ? 1.490   31.288 43.269 1.000 36.02624  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG    1 
ATOM   896  C  CD    . GLU A   1 111 ? 2.249   30.018 42.891 1.000 50.80180  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD    1 
ATOM   897  O  OE1   . GLU A   1 111 ? 1.763   28.923 43.224 1.000 42.52452  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1   1 
ATOM   898  O  OE2   . GLU A   1 111 ? 3.330   30.117 42.267 1.000 40.77220  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2   1 
ATOM   899  N  N     . HIS A   1 112 ? -1.107  33.373 43.077 1.000 24.92628  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N     1 
ATOM   900  C  CA    . HIS A   1 112 ? -2.480  33.483 42.585 1.000 25.67063  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA    1 
ATOM   901  C  C     . HIS A   1 112 ? -2.914  34.946 42.536 1.000 27.05328  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C     1 
ATOM   902  O  O     . HIS A   1 112 ? -3.498  35.407 41.546 1.000 24.58687  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O     1 
ATOM   903  C  CB    . HIS A   1 112 ? -3.442  32.675 43.459 1.000 30.93530  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB    1 
ATOM   904  C  CG    . HIS A   1 112 ? -4.874  32.745 43.006 1.000 31.20649  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG    1 
ATOM   905  N  ND1   . HIS A   1 112 ? -5.260  32.482 41.708 1.000 38.90052  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1   1 
ATOM   906  C  CD2   . HIS A   1 112 ? -6.004  33.086 43.670 1.000 34.74441  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2   1 
ATOM   907  C  CE1   . HIS A   1 112 ? -6.568  32.635 41.599 1.000 35.01601  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1   1 
ATOM   908  N  NE2   . HIS A   1 112 ? -7.043  33.004 42.773 1.000 34.96690  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2   1 
ATOM   909  N  N     . LEU A   1 113 ? -2.632  35.689 43.603 1.000 22.86353  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   N     1 
ATOM   910  C  CA    . LEU A   1 113 ? -2.972  37.111 43.612 1.000 20.93724  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CA    1 
ATOM   911  C  C     . LEU A   1 113 ? -2.320  37.855 42.445 1.000 22.67762  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   C     1 
ATOM   912  O  O     . LEU A   1 113 ? -2.898  38.814 41.917 1.000 23.20658  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   O     1 
ATOM   913  C  CB    . LEU A   1 113 ? -2.564  37.729 44.949 1.000 22.03938  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CB    1 
ATOM   914  C  CG    . LEU A   1 113 ? -3.049  39.158 45.238 1.000 24.36481  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CG    1 
ATOM   915  C  CD1   . LEU A   1 113 ? -4.581  39.283 45.092 1.000 24.60591  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD1   1 
ATOM   916  C  CD2   . LEU A   1 113 ? -2.610  39.566 46.623 1.000 22.17594  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD2   1 
ATOM   917  N  N     . MET A   1 114 ? -1.100  37.470 42.053 1.000 21.18154  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   N     1 
ATOM   918  C  CA    . MET A   1 114 ? -0.477  38.125 40.904 1.000 21.89683  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CA    1 
ATOM   919  C  C     . MET A   1 114 ? -1.239  37.826 39.618 1.000 21.67864  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   C     1 
ATOM   920  O  O     . MET A   1 114 ? -1.381  38.705 38.754 1.000 22.44426  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   O     1 
ATOM   921  C  CB    . MET A   1 114 ? 0.995   37.724 40.773 1.000 25.32668  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CB    1 
ATOM   922  C  CG    . MET A   1 114 ? 1.872   38.270 41.901 1.000 25.94049  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CG    1 
ATOM   923  S  SD    . MET A   1 114 ? 3.614   37.784 41.787 1.000 28.10519  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   SD    1 
ATOM   924  C  CE    . MET A   1 114 ? 4.218   38.848 40.475 1.000 27.69757  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CE    1 
ATOM   925  N  N     . GLU A   1 115 ? -1.725  36.588 39.468 1.000 26.25589  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N     1 
ATOM   926  C  CA    . GLU A   1 115 ? -2.593  36.297 38.326 1.000 24.89278  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA    1 
ATOM   927  C  C     . GLU A   1 115 ? -3.835  37.191 38.338 1.000 24.22057  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C     1 
ATOM   928  O  O     . GLU A   1 115 ? -4.230  37.736 37.298 1.000 23.93657  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O     1 
ATOM   929  C  CB    . GLU A   1 115 ? -2.984  34.816 38.310 1.000 28.47940  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB    1 
ATOM   930  C  CG    . GLU A   1 115 ? -1.792  33.881 38.434 1.000 46.64646  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG    1 
ATOM   931  C  CD    . GLU A   1 115 ? -2.188  32.417 38.509 1.000 72.28224  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD    1 
ATOM   932  O  OE1   . GLU A   1 115 ? -3.101  32.011 37.760 1.000 66.54551  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1   1 
ATOM   933  O  OE2   . GLU A   1 115 ? -1.589  31.676 39.320 1.000 71.06974  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2   1 
ATOM   934  N  N     . LEU A   1 116 ? -4.448  37.357 39.512 1.000 22.93245  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N     1 
ATOM   935  C  CA    . LEU A   1 116 ? -5.632  38.214 39.618 1.000 22.43534  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA    1 
ATOM   936  C  C     . LEU A   1 116 ? -5.279  39.662 39.303 1.000 24.35786  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C     1 
ATOM   937  O  O     . LEU A   1 116 ? -6.078  40.397 38.702 1.000 23.21988  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O     1 
ATOM   938  C  CB    . LEU A   1 116 ? -6.254  38.124 41.009 1.000 22.11341  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB    1 
ATOM   939  C  CG    . LEU A   1 116 ? -6.829  36.750 41.378 1.000 24.34613  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG    1 
ATOM   940  C  CD1   . LEU A   1 116 ? -7.437  36.791 42.754 1.000 27.86527  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1   1 
ATOM   941  C  CD2   . LEU A   1 116 ? -7.863  36.299 40.343 1.000 29.15490  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2   1 
ATOM   942  N  N     . ALA A   1 117 ? -4.080  40.095 39.703 1.000 20.93840  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   N     1 
ATOM   943  C  CA    . ALA A   1 117 ? -3.663  41.463 39.399 1.000 19.41427  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CA    1 
ATOM   944  C  C     . ALA A   1 117 ? -3.500  41.669 37.898 1.000 22.61350  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   C     1 
ATOM   945  O  O     . ALA A   1 117 ? -3.846  42.740 37.364 1.000 21.77224  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   O     1 
ATOM   946  C  CB    . ALA A   1 117 ? -2.354  41.788 40.121 1.000 18.77462  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CB    1 
ATOM   947  N  N     A ARG A   1 118 ? -2.959  40.662 37.201 0.595 21.45899  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N     1 
ATOM   948  N  N     B ARG A   1 118 ? -2.969  40.661 37.198 0.405 21.52514  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N     1 
ATOM   949  C  CA    A ARG A   1 118 ? -2.850  40.749 35.750 0.595 22.21241  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA    1 
ATOM   950  C  CA    B ARG A   1 118 ? -2.854  40.776 35.749 0.405 22.23265  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA    1 
ATOM   951  C  C     A ARG A   1 118 ? -4.228  40.823 35.101 0.595 23.22114  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C     1 
ATOM   952  C  C     B ARG A   1 118 ? -4.230  40.822 35.093 0.405 23.18103  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C     1 
ATOM   953  O  O     A ARG A   1 118 ? -4.435  41.590 34.149 0.595 24.63387  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O     1 
ATOM   954  O  O     B ARG A   1 118 ? -4.442  41.577 34.133 0.405 24.70498  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O     1 
ATOM   955  C  CB    A ARG A   1 118 ? -2.057  39.557 35.207 0.595 23.30000  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB    1 
ATOM   956  C  CB    B ARG A   1 118 ? -2.016  39.627 35.188 0.405 23.25589  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB    1 
ATOM   957  C  CG    A ARG A   1 118 ? -0.586  39.553 35.625 0.595 26.31252  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG    1 
ATOM   958  C  CG    B ARG A   1 118 ? -0.537  39.716 35.558 0.405 26.53563  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG    1 
ATOM   959  C  CD    A ARG A   1 118 ? 0.176   38.373 35.021 0.595 32.56059  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD    1 
ATOM   960  C  CD    B ARG A   1 118 ? 0.219   40.668 34.635 0.405 27.10232  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD    1 
ATOM   961  N  NE    A ARG A   1 118 ? 1.542   38.284 35.539 0.595 40.72397  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE    1 
ATOM   962  N  NE    B ARG A   1 118 ? 1.669   40.634 34.834 0.405 29.81580  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE    1 
ATOM   963  C  CZ    A ARG A   1 118 ? 1.955   37.397 36.439 0.595 43.81119  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ    1 
ATOM   964  C  CZ    B ARG A   1 118 ? 2.412   39.526 34.830 0.405 44.66191  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ    1 
ATOM   965  N  NH1   A ARG A   1 118 ? 1.114   36.497 36.936 0.595 30.73283  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1   1 
ATOM   966  N  NH1   B ARG A   1 118 ? 1.854   38.338 34.645 0.405 40.33547  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1   1 
ATOM   967  N  NH2   A ARG A   1 118 ? 3.219   37.409 36.843 0.595 47.74936  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2   1 
ATOM   968  N  NH2   B ARG A   1 118 ? 3.724   39.606 35.012 0.405 43.94394  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2   1 
ATOM   969  N  N     . GLU A   1 119 ? -5.182  40.026 35.596 1.000 23.93144  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   N     1 
ATOM   970  C  CA    . GLU A   1 119 ? -6.540  40.072 35.041 1.000 25.31458  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CA    1 
ATOM   971  C  C     . GLU A   1 119 ? -7.176  41.446 35.243 1.000 27.89751  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   C     1 
ATOM   972  O  O     . GLU A   1 119 ? -7.798  42.009 34.324 1.000 25.93486  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   O     1 
ATOM   973  C  CB    . GLU A   1 119 ? -7.418  38.990 35.670 1.000 27.91439  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CB    1 
ATOM   974  C  CG    . GLU A   1 119 ? -8.882  39.042 35.238 1.000 35.84290  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CG    1 
ATOM   975  C  CD    . GLU A   1 119 ? -9.064  39.209 33.733 1.000 63.40957  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CD    1 
ATOM   976  O  OE1   . GLU A   1 119 ? -8.173  38.787 32.960 1.000 56.00184  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE1   1 
ATOM   977  O  OE2   . GLU A   1 119 ? -10.103 39.772 33.323 1.000 65.52148  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE2   1 
ATOM   978  N  N     . HIS A   1 120 ? -7.023  42.006 36.442 1.000 22.64449  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   N     1 
ATOM   979  C  CA    . HIS A   1 120 ? -7.593  43.324 36.707 1.000 22.07406  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CA    1 
ATOM   980  C  C     . HIS A   1 120 ? -6.962  44.378 35.808 1.000 23.83929  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   C     1 
ATOM   981  O  O     . HIS A   1 120 ? -7.663  45.245 35.267 1.000 21.96708  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   O     1 
ATOM   982  C  CB    . HIS A   1 120 ? -7.406  43.671 38.183 1.000 20.27767  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CB    1 
ATOM   983  C  CG    . HIS A   1 120 ? -7.752  45.085 38.526 1.000 20.33394  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CG    1 
ATOM   984  N  ND1   . HIS A   1 120 ? -6.806  45.988 38.953 1.000 21.21051  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   ND1   1 
ATOM   985  C  CD2   . HIS A   1 120 ? -8.931  45.752 38.507 1.000 25.40644  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CD2   1 
ATOM   986  C  CE1   . HIS A   1 120 ? -7.386  47.153 39.189 1.000 22.75444  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CE1   1 
ATOM   987  N  NE2   . HIS A   1 120 ? -8.678  47.034 38.927 1.000 23.74514  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   NE2   1 
ATOM   988  N  N     . GLU A   1 121 ? -5.634  44.332 35.651 1.000 20.07937  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N     1 
ATOM   989  C  CA    . GLU A   1 121 ? -4.947  45.281 34.780 1.000 20.53330  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA    1 
ATOM   990  C  C     . GLU A   1 121 ? -5.433  45.162 33.345 1.000 21.85108  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C     1 
ATOM   991  O  O     . GLU A   1 121 ? -5.643  46.178 32.665 1.000 22.83632  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O     1 
ATOM   992  C  CB    . GLU A   1 121 ? -3.439  45.049 34.843 1.000 23.66508  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB    1 
ATOM   993  C  CG    . GLU A   1 121 ? -2.636  45.871 33.853 1.000 25.03478  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG    1 
ATOM   994  C  CD    . GLU A   1 121 ? -1.188  45.423 33.782 1.000 31.91665  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD    1 
ATOM   995  O  OE1   . GLU A   1 121 ? -0.921  44.202 33.913 1.000 34.64086  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1   1 
ATOM   996  O  OE2   . GLU A   1 121 ? -0.318  46.287 33.591 1.000 29.60171  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2   1 
ATOM   997  N  N     A ARG A   1 122 ? -5.617  43.933 32.860 0.487 22.46329  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   N     1 
ATOM   998  N  N     B ARG A   1 122 ? -5.599  43.927 32.864 0.513 22.44931  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   N     1 
ATOM   999  C  CA    A ARG A   1 122 ? -6.153  43.766 31.513 0.487 22.96346  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA    1 
ATOM   1000 C  CA    B ARG A   1 122 ? -6.167  43.707 31.538 0.513 23.05164  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA    1 
ATOM   1001 C  C     A ARG A   1 122 ? -7.531  44.400 31.391 0.487 26.30887  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   C     1 
ATOM   1002 C  C     B ARG A   1 122 ? -7.518  44.391 31.402 0.513 26.29183  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   C     1 
ATOM   1003 O  O     A ARG A   1 122 ? -7.847  45.013 30.365 0.487 29.19567  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   O     1 
ATOM   1004 O  O     B ARG A   1 122 ? -7.806  45.018 30.376 0.513 29.16287  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   O     1 
ATOM   1005 C  CB    A ARG A   1 122 ? -6.211  42.284 31.137 0.487 26.68827  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB    1 
ATOM   1006 C  CB    B ARG A   1 122 ? -6.310  42.203 31.277 0.513 26.58880  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB    1 
ATOM   1007 C  CG    A ARG A   1 122 ? -6.631  42.047 29.691 0.487 26.74048  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG    1 
ATOM   1008 C  CG    B ARG A   1 122 ? -5.362  41.635 30.240 0.513 40.85673  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG    1 
ATOM   1009 C  CD    A ARG A   1 122 ? -7.074  40.598 29.445 0.487 30.45611  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD    1 
ATOM   1010 C  CD    B ARG A   1 122 ? -5.518  40.113 30.117 0.513 34.38199  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD    1 
ATOM   1011 N  NE    A ARG A   1 122 ? -8.322  40.278 30.134 0.487 38.96672  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE    1 
ATOM   1012 N  NE    B ARG A   1 122 ? -4.436  39.403 30.796 0.513 43.07700  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE    1 
ATOM   1013 C  CZ    A ARG A   1 122 ? -9.513  40.748 29.778 0.487 43.14366  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ    1 
ATOM   1014 C  CZ    B ARG A   1 122 ? -4.601  38.493 31.752 0.513 31.65721  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ    1 
ATOM   1015 N  NH1   A ARG A   1 122 ? -9.624  41.564 28.738 0.487 48.39130  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1   1 
ATOM   1016 N  NH1   B ARG A   1 122 ? -5.814  38.153 32.165 0.513 34.95140  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1   1 
ATOM   1017 N  NH2   A ARG A   1 122 ? -10.594 40.410 30.468 0.487 41.01204  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2   1 
ATOM   1018 N  NH2   B ARG A   1 122 ? -3.541  37.918 32.296 0.513 37.83689  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2   1 
ATOM   1019 N  N     . ARG A   1 123 ? -8.371  44.256 32.420 1.000 25.67091  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N     1 
ATOM   1020 C  CA    . ARG A   1 123 ? -9.694  44.879 32.374 1.000 24.81660  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA    1 
ATOM   1021 C  C     . ARG A   1 123 ? -9.593  46.404 32.346 1.000 28.72531  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C     1 
ATOM   1022 O  O     . ARG A   1 123 ? -10.351 47.073 31.634 1.000 25.92062  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O     1 
ATOM   1023 C  CB    . ARG A   1 123 ? -10.534 44.422 33.562 1.000 27.96987  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB    1 
ATOM   1024 C  CG    . ARG A   1 123 ? -11.062 42.997 33.438 1.000 36.59871  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG    1 
ATOM   1025 C  CD    . ARG A   1 123 ? -12.056 42.693 34.546 1.000 47.70513  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD    1 
ATOM   1026 N  NE    . ARG A   1 123 ? -11.421 42.694 35.860 1.000 71.91697  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE    1 
ATOM   1027 C  CZ    . ARG A   1 123 ? -11.199 41.597 36.577 1.000 78.24542  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ    1 
ATOM   1028 N  NH1   . ARG A   1 123 ? -11.566 40.415 36.100 1.000 76.30291  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1   1 
ATOM   1029 N  NH2   . ARG A   1 123 ? -10.612 41.681 37.765 1.000 58.75939  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2   1 
ATOM   1030 N  N     . VAL A   1 124 ? -8.661  46.971 33.116 1.000 22.43451  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   N     1 
ATOM   1031 C  CA    . VAL A   1 124 ? -8.493  48.426 33.150 1.000 20.17859  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CA    1 
ATOM   1032 C  C     . VAL A   1 124 ? -8.045  48.946 31.790 1.000 23.10610  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   C     1 
ATOM   1033 O  O     . VAL A   1 124 ? -8.486  50.014 31.336 1.000 23.54005  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   O     1 
ATOM   1034 C  CB    . VAL A   1 124 ? -7.484  48.813 34.249 1.000 21.80564  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CB    1 
ATOM   1035 C  CG1   . VAL A   1 124 ? -7.066  50.285 34.129 1.000 23.82927  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG1   1 
ATOM   1036 C  CG2   . VAL A   1 124 ? -8.067  48.517 35.632 1.000 22.40338  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG2   1 
ATOM   1037 N  N     . LEU A   1 125 ? -7.152  48.211 31.126 1.000 22.01847  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N     1 
ATOM   1038 C  CA    . LEU A   1 125 ? -6.542  48.674 29.884 1.000 22.73633  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA    1 
ATOM   1039 C  C     . LEU A   1 125 ? -7.334  48.304 28.634 1.000 26.46225  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C     1 
ATOM   1040 O  O     . LEU A   1 125 ? -7.103  48.906 27.584 1.000 25.67988  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O     1 
ATOM   1041 C  CB    . LEU A   1 125 ? -5.115  48.123 29.763 1.000 25.24872  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB    1 
ATOM   1042 C  CG    . LEU A   1 125 ? -4.140  48.778 30.750 1.000 26.79504  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG    1 
ATOM   1043 C  CD1   . LEU A   1 125 ? -2.802  48.056 30.751 1.000 31.70318  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1   1 
ATOM   1044 C  CD2   . LEU A   1 125 ? -3.969  50.246 30.423 1.000 28.99284  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2   1 
ATOM   1045 N  N     . GLU A   1 126 ? -8.251  47.340 28.712 1.000 24.70589  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   N     1 
ATOM   1046 C  CA    . GLU A   1 126 ? -8.914  46.876 27.493 1.000 28.02688  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CA    1 
ATOM   1047 C  C     . GLU A   1 126 ? -9.686  47.966 26.758 1.000 27.24127  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   C     1 
ATOM   1048 O  O     . GLU A   1 126 ? -9.622  47.997 25.515 1.000 29.83650  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   O     1 
ATOM   1049 C  CB    . GLU A   1 126 ? -9.837  45.700 27.826 1.000 30.85705  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CB    1 
ATOM   1050 C  CG    . GLU A   1 126 ? -10.205 44.870 26.602 1.000 45.19645  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CG    1 
ATOM   1051 C  CD    . GLU A   1 126 ? -11.372 43.934 26.854 1.000 82.55630  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CD    1 
ATOM   1052 O  OE1   . GLU A   1 126 ? -11.655 43.630 28.035 1.000 74.65059  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE1   1 
ATOM   1053 O  OE2   . GLU A   1 126 ? -12.004 43.498 25.867 1.000 80.54551  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE2   1 
ATOM   1054 N  N     . PRO A   1 127 ? -10.407 48.873 27.422 1.000 26.26158  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   N     1 
ATOM   1055 C  CA    . PRO A   1 127 ? -11.116 49.916 26.666 1.000 28.19794  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CA    1 
ATOM   1056 C  C     . PRO A   1 127 ? -10.197 50.783 25.845 1.000 30.94459  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   C     1 
ATOM   1057 O  O     . PRO A   1 127 ? -10.646 51.392 24.859 1.000 28.53371  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   O     1 
ATOM   1058 C  CB    . PRO A   1 127 ? -11.814 50.738 27.754 1.000 34.70394  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CB    1 
ATOM   1059 C  CG    . PRO A   1 127 ? -11.866 49.845 28.939 1.000 32.84242  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CG    1 
ATOM   1060 C  CD    . PRO A   1 127 ? -10.647 48.979 28.871 1.000 28.47646  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CD    1 
ATOM   1061 N  N     . PHE A   1 128 ? -8.919  50.859 26.203 1.000 26.04850  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   N     1 
ATOM   1062 C  CA    . PHE A   1 128 ? -8.021  51.792 25.546 1.000 26.39299  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CA    1 
ATOM   1063 C  C     . PHE A   1 128 ? -7.375  51.219 24.297 1.000 30.55279  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   C     1 
ATOM   1064 O  O     . PHE A   1 128 ? -6.935  51.991 23.441 1.000 31.12811  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   O     1 
ATOM   1065 C  CB    . PHE A   1 128 ? -6.959  52.266 26.540 1.000 28.10991  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CB    1 
ATOM   1066 C  CG    . PHE A   1 128 ? -7.533  53.134 27.601 1.000 27.39973  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CG    1 
ATOM   1067 C  CD1   . PHE A   1 128 ? -7.731  54.481 27.349 1.000 26.68576  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD1   1 
ATOM   1068 C  CD2   . PHE A   1 128 ? -7.944  52.609 28.825 1.000 25.76690  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD2   1 
ATOM   1069 C  CE1   . PHE A   1 128 ? -8.302  55.296 28.292 1.000 27.49226  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE1   1 
ATOM   1070 C  CE2   . PHE A   1 128 ? -8.521  53.441 29.784 1.000 25.02972  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE2   1 
ATOM   1071 C  CZ    . PHE A   1 128 ? -8.696  54.784 29.510 1.000 27.85314  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CZ    1 
ATOM   1072 N  N     . GLY A   1 129 ? -7.335  49.903 24.163 1.000 32.17248  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   N     1 
ATOM   1073 C  CA    . GLY A   1 129 ? -6.669  49.276 23.047 1.000 32.76658  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   CA    1 
ATOM   1074 C  C     . GLY A   1 129 ? -5.184  49.100 23.300 1.000 38.87756  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   C     1 
ATOM   1075 O  O     . GLY A   1 129 ? -4.569  49.791 24.111 1.000 32.66239  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   O     1 
ATOM   1076 N  N     A LEU A   1 130 ? -4.596  48.149 22.574 0.449 33.97192  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N     1 
ATOM   1077 N  N     B LEU A   1 130 ? -4.605  48.146 22.569 0.551 34.00184  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N     1 
ATOM   1078 C  CA    A LEU A   1 130 ? -3.203  47.794 22.817 0.449 35.85894  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA    1 
ATOM   1079 C  CA    B LEU A   1 130 ? -3.210  47.779 22.775 0.551 35.91738  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA    1 
ATOM   1080 C  C     A LEU A   1 130 ? -2.267  48.967 22.539 0.449 36.59470  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C     1 
ATOM   1081 C  C     B LEU A   1 130 ? -2.277  48.960 22.535 0.551 36.62108  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C     1 
ATOM   1082 O  O     A LEU A   1 130 ? -1.304  49.184 23.284 0.449 36.36062  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O     1 
ATOM   1083 O  O     B LEU A   1 130 ? -1.323  49.170 23.294 0.551 36.40954  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O     1 
ATOM   1084 C  CB    A LEU A   1 130 ? -2.820  46.576 21.974 0.449 35.66949  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB    1 
ATOM   1085 C  CB    B LEU A   1 130 ? -2.852  46.609 21.857 0.551 35.48885  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB    1 
ATOM   1086 C  CG    A LEU A   1 130 ? -3.526  45.269 22.351 0.449 34.61041  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG    1 
ATOM   1087 C  CG    B LEU A   1 130 ? -1.484  45.959 22.043 0.551 27.05683  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG    1 
ATOM   1088 C  CD1   A LEU A   1 130 ? -3.457  45.015 23.850 0.449 40.91513  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1   1 
ATOM   1089 C  CD1   B LEU A   1 130 ? -1.354  45.380 23.441 0.551 43.56112  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1   1 
ATOM   1090 C  CD2   A LEU A   1 130 ? -4.975  45.280 21.872 0.449 43.67003  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2   1 
ATOM   1091 C  CD2   B LEU A   1 130 ? -1.277  44.883 20.990 0.551 42.66106  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2   1 
ATOM   1092 N  N     . ARG A   1 131 ? -2.534  49.745 21.486 1.000 29.35946  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N     1 
ATOM   1093 C  CA    . ARG A   1 131 ? -1.645  50.859 21.158 1.000 31.57237  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA    1 
ATOM   1094 C  C     . ARG A   1 131 ? -1.605  51.891 22.283 1.000 30.13746  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C     1 
ATOM   1095 O  O     . ARG A   1 131 ? -0.526  52.268 22.761 1.000 33.13327  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O     1 
ATOM   1096 C  CB    . ARG A   1 131 ? -2.079  51.513 19.844 1.000 36.81519  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB    1 
ATOM   1097 C  CG    . ARG A   1 131 ? -1.022  52.423 19.232 1.000 49.95042  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG    1 
ATOM   1098 C  CD    . ARG A   1 131 ? -1.578  53.281 18.097 1.000 53.89399  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD    1 
ATOM   1099 N  NE    . ARG A   1 131 ? -2.593  54.230 18.551 1.000 69.32286  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE    1 
ATOM   1100 C  CZ    . ARG A   1 131 ? -2.343  55.285 19.322 1.000 79.47105  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ    1 
ATOM   1101 N  NH1   . ARG A   1 131 ? -1.107  55.530 19.736 1.000 78.23383  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1   1 
ATOM   1102 N  NH2   . ARG A   1 131 ? -3.330  56.095 19.681 1.000 64.11427  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2   1 
ATOM   1103 N  N     . ARG A   1 132 ? -2.773  52.374 22.704 1.000 27.86926  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   N     1 
ATOM   1104 C  CA    . ARG A   1 132 ? -2.806  53.380 23.764 1.000 24.31930  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CA    1 
ATOM   1105 C  C     . ARG A   1 132 ? -2.302  52.819 25.092 1.000 32.28219  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   C     1 
ATOM   1106 O  O     . ARG A   1 132 ? -1.661  53.547 25.867 1.000 29.01302  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   O     1 
ATOM   1107 C  CB    . ARG A   1 132 ? -4.218  53.933 23.911 1.000 30.96240  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CB    1 
ATOM   1108 C  CG    . ARG A   1 132 ? -4.688  54.747 22.713 1.000 39.70807  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CG    1 
ATOM   1109 C  CD    . ARG A   1 132 ? -6.048  55.354 22.987 1.000 37.80034  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CD    1 
ATOM   1110 N  NE    . ARG A   1 132 ? -5.950  56.385 24.015 1.000 35.36879  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NE    1 
ATOM   1111 C  CZ    . ARG A   1 132 ? -6.990  56.962 24.605 1.000 35.64222  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CZ    1 
ATOM   1112 N  NH1   . ARG A   1 132 ? -8.234  56.608 24.293 1.000 34.80435  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH1   1 
ATOM   1113 N  NH2   . ARG A   1 132 ? -6.780  57.898 25.514 1.000 35.48874  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH2   1 
ATOM   1114 N  N     . ALA A   1 133 ? -2.546  51.532 25.365 1.000 26.91656  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   N     1 
ATOM   1115 C  CA    . ALA A   1 133 ? -2.067  50.949 26.619 1.000 24.35841  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CA    1 
ATOM   1116 C  C     . ALA A   1 133 ? -0.546  50.857 26.643 1.000 31.57642  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   C     1 
ATOM   1117 O  O     . ALA A   1 133 ? 0.100   51.177 27.657 1.000 28.04179  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   O     1 
ATOM   1118 C  CB    . ALA A   1 133 ? -2.704  49.572 26.823 1.000 25.37630  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CB    1 
ATOM   1119 N  N     . GLU A   1 134 ? 0.055   50.441 25.525 1.000 29.88129  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   N     1 
ATOM   1120 C  CA    . GLU A   1 134 ? 1.506   50.350 25.492 1.000 27.57266  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CA    1 
ATOM   1121 C  C     . GLU A   1 134 ? 2.129   51.736 25.515 1.000 28.54336  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   C     1 
ATOM   1122 O  O     . GLU A   1 134 ? 3.182   51.932 26.132 1.000 29.74605  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   O     1 
ATOM   1123 C  CB    . GLU A   1 134 ? 1.956   49.552 24.263 1.000 35.54556  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CB    1 
ATOM   1124 C  CG    . GLU A   1 134 ? 1.847   48.052 24.466 1.000 50.95516  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CG    1 
ATOM   1125 C  CD    . GLU A   1 134 ? 2.522   47.590 25.753 1.000 70.27296  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CD    1 
ATOM   1126 O  OE1   . GLU A   1 134 ? 3.459   48.273 26.224 1.000 69.28636  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE1   1 
ATOM   1127 O  OE2   . GLU A   1 134 ? 2.106   46.546 26.300 1.000 64.44203  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE2   1 
ATOM   1128 N  N     . GLU A   1 135 ? 1.482   52.713 24.865 1.000 26.08836  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   N     1 
ATOM   1129 C  CA    . GLU A   1 135 ? 1.980   54.084 24.904 1.000 26.83679  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CA    1 
ATOM   1130 C  C     . GLU A   1 135 ? 2.001   54.601 26.336 1.000 32.28232  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   C     1 
ATOM   1131 O  O     . GLU A   1 135 ? 2.996   55.181 26.787 1.000 26.63146  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   O     1 
ATOM   1132 C  CB    . GLU A   1 135 ? 1.112   54.979 24.027 1.000 28.58097  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CB    1 
ATOM   1133 C  CG    . GLU A   1 135 ? 1.251   56.468 24.281 1.000 38.72128  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CG    1 
ATOM   1134 C  CD    . GLU A   1 135 ? 2.519   57.054 23.680 1.000 60.38555  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CD    1 
ATOM   1135 O  OE1   . GLU A   1 135 ? 3.223   56.327 22.948 1.000 59.76879  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE1   1 
ATOM   1136 O  OE2   . GLU A   1 135 ? 2.808   58.243 23.932 1.000 45.51110  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE2   1 
ATOM   1137 N  N     . LEU A   1 136 ? 0.898   54.404 27.063 1.000 25.92190  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   N     1 
ATOM   1138 C  CA    . LEU A   1 136 ? 0.846   54.836 28.460 1.000 23.86069  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CA    1 
ATOM   1139 C  C     . LEU A   1 136 ? 1.978   54.206 29.277 1.000 23.78772  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   C     1 
ATOM   1140 O  O     . LEU A   1 136 ? 2.684   54.904 30.028 1.000 24.49525  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   O     1 
ATOM   1141 C  CB    . LEU A   1 136 ? -0.523  54.468 29.051 1.000 23.83782  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CB    1 
ATOM   1142 C  CG    . LEU A   1 136 ? -0.714  54.729 30.551 1.000 22.00250  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CG    1 
ATOM   1143 C  CD1   . LEU A   1 136 ? -0.620  56.240 30.821 1.000 22.98203  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD1   1 
ATOM   1144 C  CD2   . LEU A   1 136 ? -2.044  54.166 31.016 1.000 25.73447  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD2   1 
ATOM   1145 N  N     . LYS A   1 137 ? 2.151   52.877 29.164 1.000 23.36292  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   N     1 
ATOM   1146 C  CA    . LYS A   1 137 ? 3.174   52.209 29.974 1.000 22.05538  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CA    1 
ATOM   1147 C  C     . LYS A   1 137 ? 4.579   52.675 29.605 1.000 23.48491  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   C     1 
ATOM   1148 O  O     . LYS A   1 137 ? 5.430   52.855 30.486 1.000 24.67301  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   O     1 
ATOM   1149 C  CB    . LYS A   1 137 ? 3.066   50.698 29.833 1.000 26.27889  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CB    1 
ATOM   1150 C  CG    . LYS A   1 137 ? 1.909   50.091 30.574 1.000 28.88654  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CG    1 
ATOM   1151 C  CD    . LYS A   1 137 ? 2.019   48.562 30.460 1.000 31.48968  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CD    1 
ATOM   1152 C  CE    . LYS A   1 137 ? 0.903   47.871 31.205 1.000 37.31661  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CE    1 
ATOM   1153 N  NZ    . LYS A   1 137 ? 1.050   46.385 31.169 1.000 28.71029  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   NZ    1 
ATOM   1154 N  N     . GLN A   1 138 ? 4.844   52.882 28.304 1.000 24.94912  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   N     1 
ATOM   1155 C  CA    . GLN A   1 138 ? 6.159   53.370 27.902 1.000 27.10610  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CA    1 
ATOM   1156 C  C     . GLN A   1 138 ? 6.411   54.781 28.418 1.000 23.23934  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   C     1 
ATOM   1157 O  O     . GLN A   1 138 ? 7.513   55.088 28.886 1.000 27.30934  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   O     1 
ATOM   1158 C  CB    . GLN A   1 138 ? 6.293   53.337 26.379 1.000 29.02150  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CB    1 
ATOM   1159 C  CG    . GLN A   1 138 ? 7.645   53.822 25.870 1.000 40.04562  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CG    1 
ATOM   1160 C  CD    . GLN A   1 138 ? 8.787   52.896 26.257 1.000 52.46045  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CD    1 
ATOM   1161 O  OE1   . GLN A   1 138 ? 8.569   51.830 26.833 1.000 53.79629  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   OE1   1 
ATOM   1162 N  NE2   . GLN A   1 138 ? 10.015  53.300 25.935 1.000 54.31118  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   NE2   1 
ATOM   1163 N  N     . THR A   1 139 ? 5.405   55.655 28.349 1.000 21.94114  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   N     1 
ATOM   1164 C  CA    . THR A   1 139 ? 5.593   57.009 28.853 1.000 20.55772  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CA    1 
ATOM   1165 C  C     . THR A   1 139 ? 5.867   56.985 30.356 1.000 20.34954  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   C     1 
ATOM   1166 O  O     . THR A   1 139 ? 6.764   57.685 30.847 1.000 21.40787  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   O     1 
ATOM   1167 C  CB    . THR A   1 139 ? 4.369   57.870 28.523 1.000 21.40924  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CB    1 
ATOM   1168 O  OG1   . THR A   1 139 ? 4.235   57.974 27.086 1.000 26.84231  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   OG1   1 
ATOM   1169 C  CG2   . THR A   1 139 ? 4.528   59.280 29.079 1.000 25.08786  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CG2   1 
ATOM   1170 N  N     . LEU A   1 140 ? 5.113   56.174 31.099 1.000 21.34558  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N     1 
ATOM   1171 C  CA    . LEU A   1 140 ? 5.333   56.097 32.542 1.000 20.10365  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA    1 
ATOM   1172 C  C     . LEU A   1 140 ? 6.730   55.561 32.862 1.000 19.70343  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C     1 
ATOM   1173 O  O     . LEU A   1 140 ? 7.433   56.098 33.727 1.000 21.92816  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O     1 
ATOM   1174 C  CB    . LEU A   1 140 ? 4.251   55.220 33.189 1.000 18.83294  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB    1 
ATOM   1175 C  CG    . LEU A   1 140 ? 2.829   55.814 33.182 1.000 20.44061  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG    1 
ATOM   1176 C  CD1   . LEU A   1 140 ? 1.815   54.797 33.651 1.000 19.81778  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1   1 
ATOM   1177 C  CD2   . LEU A   1 140 ? 2.740   57.093 34.041 1.000 20.86909  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2   1 
ATOM   1178 N  N     . ARG A   1 141 ? 7.146   54.486 32.185 1.000 21.14374  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   N     1 
ATOM   1179 C  CA    . ARG A   1 141 ? 8.492   53.956 32.394 1.000 21.63663  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CA    1 
ATOM   1180 C  C     . ARG A   1 141 ? 9.559   55.007 32.101 1.000 22.32055  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   C     1 
ATOM   1181 O  O     . ARG A   1 141 ? 10.523  55.164 32.869 1.000 23.94858  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   O     1 
ATOM   1182 C  CB    . ARG A   1 141 ? 8.716   52.716 31.516 1.000 24.51511  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CB    1 
ATOM   1183 C  CG    . ARG A   1 141 ? 8.294   51.428 32.173 1.000 34.93152  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CG    1 
ATOM   1184 C  CD    . ARG A   1 141 ? 8.798   50.205 31.394 1.000 46.34845  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CD    1 
ATOM   1185 N  NE    . ARG A   1 141 ? 8.365   50.231 29.997 1.000 43.12405  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NE    1 
ATOM   1186 C  CZ    . ARG A   1 141 ? 7.276   49.617 29.547 1.000 43.57841  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CZ    1 
ATOM   1187 N  NH1   . ARG A   1 141 ? 6.513   48.926 30.386 1.000 46.24315  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH1   1 
ATOM   1188 N  NH2   . ARG A   1 141 ? 6.953   49.690 28.263 1.000 49.32714  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH2   1 
ATOM   1189 N  N     . GLN A   1 142 ? 9.413   55.739 30.993 1.000 22.73976  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   N     1 
ATOM   1190 C  CA    . GLN A   1 142 ? 10.422  56.744 30.666 1.000 22.25224  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CA    1 
ATOM   1191 C  C     . GLN A   1 142 ? 10.457  57.841 31.725 1.000 24.28742  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   C     1 
ATOM   1192 O  O     . GLN A   1 142 ? 11.539  58.280 32.139 1.000 25.31129  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   O     1 
ATOM   1193 C  CB    . GLN A   1 142 ? 10.164  57.319 29.262 1.000 23.59397  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CB    1 
ATOM   1194 C  CG    . GLN A   1 142 ? 10.576  56.304 28.156 1.000 28.97853  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CG    1 
ATOM   1195 C  CD    . GLN A   1 142 ? 9.986   56.546 26.756 1.000 42.75871  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CD    1 
ATOM   1196 O  OE1   . GLN A   1 142 ? 10.187  55.735 25.851 1.000 60.46562  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   OE1   1 
ATOM   1197 N  NE2   . GLN A   1 142 ? 9.258   57.625 26.582 1.000 31.66081  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   NE2   1 
ATOM   1198 N  N     A MET A   1 143 ? 9.284   58.275 32.196 0.591 22.69452  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N     1 
ATOM   1199 N  N     B MET A   1 143 ? 9.284   58.288 32.188 0.409 22.79641  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N     1 
ATOM   1200 C  CA    A MET A   1 143 ? 9.234   59.317 33.221 0.591 22.57564  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA    1 
ATOM   1201 C  CA    B MET A   1 143 ? 9.242   59.315 33.229 0.409 22.59346  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA    1 
ATOM   1202 C  C     A MET A   1 143 ? 9.877   58.844 34.523 0.591 20.85018  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C     1 
ATOM   1203 C  C     B MET A   1 143 ? 9.905   58.831 34.511 0.409 20.90826  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C     1 
ATOM   1204 O  O     A MET A   1 143 ? 10.640  59.586 35.161 0.591 22.59247  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O     1 
ATOM   1205 O  O     B MET A   1 143 ? 10.689  59.561 35.137 0.409 22.60176  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O     1 
ATOM   1206 C  CB    A MET A   1 143 ? 7.780   59.741 33.453 0.591 27.16033  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB    1 
ATOM   1207 C  CB    B MET A   1 143 ? 7.798   59.728 33.518 0.409 27.25793  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB    1 
ATOM   1208 C  CG    A MET A   1 143 ? 7.594   61.123 34.049 0.591 26.70683  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG    1 
ATOM   1209 C  CG    B MET A   1 143 ? 7.099   60.435 32.388 0.409 26.38490  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG    1 
ATOM   1210 S  SD    A MET A   1 143 ? 5.850   61.576 34.088 0.591 29.57627  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD    1 
ATOM   1211 S  SD    B MET A   1 143 ? 5.456   60.978 32.899 0.409 25.65924  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD    1 
ATOM   1212 C  CE    A MET A   1 143 ? 5.594   62.075 32.377 0.591 19.15240  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE    1 
ATOM   1213 C  CE    B MET A   1 143 ? 5.608   60.847 34.669 0.409 30.79253  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE    1 
ATOM   1214 N  N     . ILE A   1 144 ? 9.598   57.597 34.922 1.000 20.74603  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N     1 
ATOM   1215 C  CA    . ILE A   1 144 ? 10.236  57.037 36.108 1.000 19.50132  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA    1 
ATOM   1216 C  C     . ILE A   1 144 ? 11.751  57.056 35.944 1.000 22.97723  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C     1 
ATOM   1217 O  O     . ILE A   1 144 ? 12.479  57.521 36.826 1.000 22.33376  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O     1 
ATOM   1218 C  CB    . ILE A   1 144 ? 9.710   55.619 36.391 1.000 20.84381  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB    1 
ATOM   1219 C  CG1   . ILE A   1 144 ? 8.238   55.666 36.829 1.000 23.10191  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1   1 
ATOM   1220 C  CG2   . ILE A   1 144 ? 10.569  54.945 37.430 1.000 22.67374  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2   1 
ATOM   1221 C  CD1   . ILE A   1 144 ? 7.521   54.315 36.732 1.000 22.41705  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1   1 
ATOM   1222 N  N     . ASP A   1 145 ? 12.247  56.604 34.786 1.000 25.91798  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   N     1 
ATOM   1223 C  CA    . ASP A   1 145 ? 13.698  56.481 34.646 1.000 25.14499  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CA    1 
ATOM   1224 C  C     . ASP A   1 145 ? 14.365  57.849 34.589 1.000 25.81198  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   C     1 
ATOM   1225 O  O     . ASP A   1 145 ? 15.535  57.990 34.971 1.000 27.69447  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   O     1 
ATOM   1226 C  CB    . ASP A   1 145 ? 14.039  55.656 33.399 1.000 29.17300  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CB    1 
ATOM   1227 C  CG    . ASP A   1 145 ? 13.728  54.175 33.570 1.000 39.15479  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CG    1 
ATOM   1228 O  OD1   . ASP A   1 145 ? 13.419  53.740 34.703 1.000 49.94786  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD1   1 
ATOM   1229 O  OD2   . ASP A   1 145 ? 13.792  53.442 32.564 1.000 49.76005  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD2   1 
ATOM   1230 N  N     . LEU A   1 146 ? 13.632  58.867 34.153 1.000 22.10843  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N     1 
ATOM   1231 C  CA    . LEU A   1 146 ? 14.177  60.218 34.136 1.000 23.73989  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA    1 
ATOM   1232 C  C     . LEU A   1 146 ? 14.164  60.876 35.508 1.000 30.89076  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C     1 
ATOM   1233 O  O     . LEU A   1 146 ? 14.970  61.784 35.746 1.000 34.27799  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O     1 
ATOM   1234 C  CB    . LEU A   1 146 ? 13.399  61.106 33.159 1.000 26.66516  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB    1 
ATOM   1235 C  CG    . LEU A   1 146 ? 13.672  60.869 31.672 1.000 23.92878  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG    1 
ATOM   1236 C  CD1   . LEU A   1 146 ? 12.777  61.747 30.814 1.000 29.33639  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1   1 
ATOM   1237 C  CD2   . LEU A   1 146 ? 15.162  61.102 31.360 1.000 27.28593  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2   1 
ATOM   1238 N  N     . HIS A   1 147 ? 13.266  60.465 36.415 1.000 22.91642  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   N     1 
ATOM   1239 C  CA    . HIS A   1 147 ? 13.172  61.159 37.698 1.000 22.37830  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CA    1 
ATOM   1240 C  C     . HIS A   1 147 ? 13.641  60.357 38.910 1.000 25.43632  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   C     1 
ATOM   1241 O  O     . HIS A   1 147 ? 13.660  60.904 40.018 1.000 31.88240  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   O     1 
ATOM   1242 C  CB    . HIS A   1 147 ? 11.732  61.626 37.897 1.000 23.69215  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CB    1 
ATOM   1243 C  CG    . HIS A   1 147 ? 11.349  62.734 36.961 1.000 23.59875  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CG    1 
ATOM   1244 N  ND1   . HIS A   1 147 ? 10.797  62.501 35.720 1.000 28.68719  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   ND1   1 
ATOM   1245 C  CD2   . HIS A   1 147 ? 11.470  64.077 37.073 1.000 19.86116  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CD2   1 
ATOM   1246 C  CE1   . HIS A   1 147 ? 10.585  63.658 35.114 1.000 24.73817  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CE1   1 
ATOM   1247 N  NE2   . HIS A   1 147 ? 10.977  64.627 35.917 1.000 28.98356  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   NE2   1 
ATOM   1248 N  N     . VAL A   1 148 ? 14.013  59.099 38.751 1.000 23.65798  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N     1 
ATOM   1249 C  CA    . VAL A   1 148 ? 14.408  58.309 39.914 1.000 28.50364  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA    1 
ATOM   1250 C  C     . VAL A   1 148 ? 15.841  58.652 40.298 1.000 41.25933  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C     1 
ATOM   1251 O  O     . VAL A   1 148 ? 16.671  58.990 39.450 1.000 38.00216  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O     1 
ATOM   1252 C  CB    . VAL A   1 148 ? 14.241  56.803 39.639 1.000 29.08364  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB    1 
ATOM   1253 C  CG1   . VAL A   1 148 ? 15.214  56.340 38.561 1.000 36.14083  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1   1 
ATOM   1254 C  CG2   . VAL A   1 148 ? 14.424  56.001 40.923 1.000 35.98536  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2   1 
ATOM   1255 N  N     . HIS A   1 149 ? 16.134  58.576 41.593 1.000 41.35303  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   N     1 
ATOM   1256 C  CA    . HIS A   1 149 ? 17.475  58.889 42.088 1.000 58.69657  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CA    1 
ATOM   1257 C  C     . HIS A   1 149 ? 18.333  57.632 42.212 1.000 58.70988  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   C     1 
ATOM   1258 O  O     . HIS A   1 149 ? 18.322  56.958 43.242 1.000 66.25064  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   O     1 
ATOM   1259 C  CB    . HIS A   1 149 ? 17.397  59.601 43.441 1.000 61.21336  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CB    1 
ATOM   1260 C  CG    . HIS A   1 149 ? 16.529  60.821 43.432 1.000 69.25208  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CG    1 
ATOM   1261 N  ND1   . HIS A   1 149 ? 15.514  61.018 44.344 1.000 68.98458  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   ND1   1 
ATOM   1262 C  CD2   . HIS A   1 149 ? 16.526  61.907 42.624 1.000 60.66891  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CD2   1 
ATOM   1263 C  CE1   . HIS A   1 149 ? 14.921  62.172 44.095 1.000 72.14332  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CE1   1 
ATOM   1264 N  NE2   . HIS A   1 149 ? 15.516  62.731 43.057 1.000 71.92667  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   NE2   1 
ATOM   1265 N  N     . ARG A-2 1 10  ? 9.970   40.678 34.451 1.000 61.88128  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 N     1 
ATOM   1266 C  CA    . ARG A-2 1 10  ? 9.747   41.048 35.844 1.000 58.22819  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1267 C  C     . ARG A-2 1 10  ? 8.431   41.822 36.003 1.000 44.69116  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 C     1 
ATOM   1268 O  O     . ARG A-2 1 10  ? 8.247   42.902 35.440 1.000 43.05069  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 O     1 
ATOM   1269 C  CB    . ARG A-2 1 10  ? 10.930  41.864 36.363 1.000 71.60354  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1270 C  CG    . ARG A-2 1 10  ? 11.049  41.953 37.875 1.000 66.00592  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1271 C  CD    . ARG A-2 1 10  ? 12.195  42.886 38.262 1.000 67.91624  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1272 N  NE    . ARG A-2 1 10  ? 12.277  43.110 39.704 1.000 68.04531  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1273 C  CZ    . ARG A-2 1 10  ? 12.660  44.255 40.262 1.000 84.37177  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1274 N  NH1   . ARG A-2 1 10  ? 12.703  44.368 41.584 1.000 69.14447  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1275 N  NH2   . ARG A-2 1 10  ? 12.996  45.292 39.503 1.000 75.62535  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1276 N  N     . PHE A-2 1 11  ? 7.527   41.239 36.791 1.000 41.87319  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N     1 
ATOM   1277 C  CA    . PHE A-2 1 11  ? 6.164   41.745 36.931 1.000 41.98967  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1278 C  C     . PHE A-2 1 11  ? 6.138   43.246 37.216 1.000 37.22731  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C     1 
ATOM   1279 O  O     . PHE A-2 1 11  ? 5.580   44.040 36.443 1.000 40.27245  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O     1 
ATOM   1280 C  CB    . PHE A-2 1 11  ? 5.478   40.950 38.041 1.000 39.00766  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1281 C  CG    . PHE A-2 1 11  ? 4.147   41.494 38.477 1.000 36.47425  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1282 C  CD1   . PHE A-2 1 11  ? 2.986   41.093 37.840 1.000 33.23756  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1283 C  CD2   . PHE A-2 1 11  ? 4.053   42.358 39.561 1.000 31.34645  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1284 C  CE1   . PHE A-2 1 11  ? 1.750   41.557 38.259 1.000 33.79116  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1285 C  CE2   . PHE A-2 1 11  ? 2.821   42.827 39.987 1.000 24.31845  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1286 C  CZ    . PHE A-2 1 11  ? 1.666   42.424 39.339 1.000 23.08514  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1287 N  N     . VAL A-2 1 12  ? 6.756   43.659 38.325 1.000 35.15073  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N     1 
ATOM   1288 C  CA    . VAL A-2 1 12  ? 6.634   45.050 38.747 1.000 35.79311  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1289 C  C     . VAL A-2 1 12  ? 7.078   46.013 37.650 1.000 44.21373  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C     1 
ATOM   1290 O  O     . VAL A-2 1 12  ? 6.560   47.128 37.565 1.000 34.70933  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O     1 
ATOM   1291 C  CB    . VAL A-2 1 12  ? 7.391   45.276 40.083 1.000 33.05767  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1292 C  CG1   . VAL A-2 1 12  ? 8.898   45.204 39.892 1.000 38.89532  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1293 C  CG2   . VAL A-2 1 12  ? 6.988   46.627 40.717 1.000 31.11136  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1294 N  N     . ASP A-2 1 13  ? 7.964   45.584 36.748 1.000 41.42746  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 N     1 
ATOM   1295 C  CA    . ASP A-2 1 13  ? 8.475   46.503 35.733 1.000 37.63310  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1296 C  C     . ASP A-2 1 13  ? 7.422   46.945 34.724 1.000 36.08291  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 C     1 
ATOM   1297 O  O     . ASP A-2 1 13  ? 7.584   48.004 34.110 1.000 36.26263  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 O     1 
ATOM   1298 C  CB    . ASP A-2 1 13  ? 9.639   45.874 34.957 1.000 47.88391  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1299 C  CG    . ASP A-2 1 13  ? 10.793  45.464 35.852 1.000 74.48734  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1300 O  OD1   . ASP A-2 1 13  ? 11.394  44.401 35.589 1.000 68.25777  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1301 O  OD2   . ASP A-2 1 13  ? 11.097  46.199 36.816 1.000 62.30626  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1302 N  N     A ASP A-2 1 14  ? 6.346   46.181 34.526 0.488 31.47545  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N     1 
ATOM   1303 N  N     B ASP A-2 1 14  ? 6.365   46.148 34.534 0.512 31.51550  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N     1 
ATOM   1304 C  CA    A ASP A-2 1 14  ? 5.382   46.532 33.487 0.488 27.91278  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1305 C  CA    B ASP A-2 1 14  ? 5.375   46.393 33.493 0.512 28.48683  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1306 C  C     A ASP A-2 1 14  ? 3.946   46.560 33.995 0.488 26.38129  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C     1 
ATOM   1307 C  C     B ASP A-2 1 14  ? 3.962   46.217 34.029 0.512 28.60255  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C     1 
ATOM   1308 O  O     A ASP A-2 1 14  ? 3.015   46.626 33.187 0.488 30.34289  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O     1 
ATOM   1309 O  O     B ASP A-2 1 14  ? 3.068   45.775 33.299 0.512 27.24076  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O     1 
ATOM   1310 C  CB    A ASP A-2 1 14  ? 5.488   45.563 32.304 0.488 39.37647  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1311 C  CB    B ASP A-2 1 14  ? 5.591   45.459 32.294 0.512 39.29665  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1312 C  CG    A ASP A-2 1 14  ? 4.701   44.295 32.524 0.488 38.22595  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1313 C  CG    B ASP A-2 1 14  ? 4.828   45.903 31.054 0.512 43.79275  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1314 O  OD1   A ASP A-2 1 14  ? 3.596   44.174 31.954 0.488 47.92856  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1315 O  OD1   B ASP A-2 1 14  ? 4.882   47.105 30.717 0.512 45.43835  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1316 O  OD2   A ASP A-2 1 14  ? 5.189   43.415 33.264 0.488 48.14726  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1317 O  OD2   B ASP A-2 1 14  ? 4.178   45.050 30.413 0.512 39.47914  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1318 N  N     . TYR A-2 1 15  ? 3.751   46.521 35.305 1.000 23.54010  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     1 
ATOM   1319 C  CA    . TYR A-2 1 15  ? 2.438   46.429 35.920 1.000 22.99118  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1320 C  C     . TYR A-2 1 15  ? 1.898   47.847 36.104 1.000 20.67084  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     1 
ATOM   1321 O  O     . TYR A-2 1 15  ? 2.475   48.629 36.866 1.000 21.12926  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     1 
ATOM   1322 C  CB    . TYR A-2 1 15  ? 2.574   45.687 37.254 1.000 21.91129  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1323 C  CG    . TYR A-2 1 15  ? 1.308   45.575 38.073 1.000 18.96251  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1324 C  CD1   . TYR A-2 1 15  ? 0.149   44.998 37.542 1.000 21.01913  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1325 C  CD2   . TYR A-2 1 15  ? 1.280   46.035 39.384 1.000 20.07070  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1326 C  CE1   . TYR A-2 1 15  ? -0.995  44.894 38.313 1.000 18.80494  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1327 C  CE2   . TYR A-2 1 15  ? 0.139   45.934 40.160 1.000 20.24115  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1328 C  CZ    . TYR A-2 1 15  ? -0.990  45.368 39.623 1.000 19.72626  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1329 O  OH    . TYR A-2 1 15  ? -2.099  45.300 40.425 1.000 21.13471  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1330 N  N     . LEU A-2 1 16  ? 0.802   48.172 35.405 1.000 20.06251  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 N     1 
ATOM   1331 C  CA    . LEU A-2 1 16  ? 0.316   49.554 35.359 1.000 19.72093  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1332 C  C     . LEU A-2 1 16  ? 0.162   50.212 36.726 1.000 19.74988  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 C     1 
ATOM   1333 O  O     . LEU A-2 1 16  ? 0.613   51.352 36.885 1.000 19.90225  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 O     1 
ATOM   1334 C  CB    . LEU A-2 1 16  ? -1.019  49.630 34.606 1.000 21.84039  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1335 C  CG    . LEU A-2 1 16  ? -1.635  51.037 34.583 1.000 24.45282  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1336 C  CD1   . LEU A-2 1 16  ? -0.760  51.998 33.769 1.000 23.38225  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1337 C  CD2   . LEU A-2 1 16  ? -3.060  50.994 34.030 1.000 30.22778  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1338 N  N     . PRO A-2 1 17  ? -0.488  49.604 37.724 1.000 19.08590  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 N     1 
ATOM   1339 C  CA    . PRO A-2 1 17  ? -0.619  50.308 39.013 1.000 18.50061  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1340 C  C     . PRO A-2 1 17  ? 0.722   50.632 39.651 1.000 20.73758  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 C     1 
ATOM   1341 O  O     . PRO A-2 1 17  ? 0.856   51.685 40.288 1.000 19.81691  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 O     1 
ATOM   1342 C  CB    . PRO A-2 1 17  ? -1.450  49.331 39.863 1.000 20.50251  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1343 C  CG    . PRO A-2 1 17  ? -2.174  48.481 38.836 1.000 20.76566  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1344 C  CD    . PRO A-2 1 17  ? -1.227  48.324 37.705 1.000 19.10638  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1345 N  N     . ALA A-2 1 18  ? 1.725   49.758 39.509 1.000 19.29912  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N     1 
ATOM   1346 C  CA    . ALA A-2 1 18  ? 3.031   50.115 40.054 1.000 17.78359  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1347 C  C     . ALA A-2 1 18  ? 3.644   51.276 39.286 1.000 18.73572  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C     1 
ATOM   1348 O  O     . ALA A-2 1 18  ? 4.254   52.169 39.889 1.000 19.69150  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O     1 
ATOM   1349 C  CB    . ALA A-2 1 18  ? 3.975   48.914 40.055 1.000 19.03541  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1350 N  N     . LEU A-2 1 19  ? 3.526   51.268 37.952 1.000 17.88410  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N     1 
ATOM   1351 C  CA    . LEU A-2 1 19  ? 4.082   52.374 37.172 1.000 17.81951  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1352 C  C     . LEU A-2 1 19  ? 3.407   53.686 37.533 1.000 20.38964  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C     1 
ATOM   1353 O  O     . LEU A-2 1 19  ? 4.066   54.722 37.675 1.000 19.52161  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O     1 
ATOM   1354 C  CB    . LEU A-2 1 19  ? 3.925   52.110 35.675 1.000 18.53049  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1355 C  CG    . LEU A-2 1 19  ? 4.699   50.894 35.163 1.000 21.24013  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1356 C  CD1   . LEU A-2 1 19  ? 4.266   50.660 33.724 1.000 24.32164  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1357 C  CD2   . LEU A-2 1 19  ? 6.186   51.158 35.219 1.000 26.78878  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1358 N  N     . LEU A-2 1 20  ? 2.082   53.669 37.672 1.000 17.71330  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   1359 C  CA    . LEU A-2 1 20  ? 1.376   54.893 38.038 1.000 20.16761  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1360 C  C     . LEU A-2 1 20  ? 1.808   55.374 39.417 1.000 19.37381  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   1361 O  O     . LEU A-2 1 20  ? 2.047   56.574 39.615 1.000 19.49980  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   1362 C  CB    . LEU A-2 1 20  ? -0.133  54.655 38.013 1.000 20.64201  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1363 C  CG    . LEU A-2 1 20  ? -0.846  54.600 36.667 1.000 21.44373  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1364 C  CD1   . LEU A-2 1 20  ? -2.275  54.095 36.859 1.000 23.58410  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1365 C  CD2   . LEU A-2 1 20  ? -0.846  55.984 35.966 1.000 22.92785  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1366 N  N     . ALA A-2 1 21  ? 1.914   54.459 40.386 1.000 19.73518  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N     1 
ATOM   1367 C  CA    . ALA A-2 1 21  ? 2.269   54.872 41.746 1.000 18.89350  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1368 C  C     . ALA A-2 1 21  ? 3.683   55.429 41.804 1.000 20.00401  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C     1 
ATOM   1369 O  O     . ALA A-2 1 21  ? 3.941   56.443 42.472 1.000 19.07361  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O     1 
ATOM   1370 C  CB    . ALA A-2 1 21  ? 2.111   53.690 42.712 1.000 18.47764  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1371 N  N     A GLN A-2 1 22  ? 4.616   54.794 41.089 0.473 19.93486  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N     1 
ATOM   1372 N  N     B GLN A-2 1 22  ? 4.613   54.801 41.081 0.527 19.93809  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N     1 
ATOM   1373 C  CA    A GLN A-2 1 22  ? 5.997   55.265 41.091 0.473 19.37419  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1374 C  CA    B GLN A-2 1 22  ? 5.995   55.263 41.093 0.527 19.35730  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1375 C  C     A GLN A-2 1 22  ? 6.124   56.616 40.396 0.473 17.20082  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C     1 
ATOM   1376 C  C     B GLN A-2 1 22  ? 6.137   56.610 40.391 0.527 17.19404  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C     1 
ATOM   1377 O  O     A GLN A-2 1 22  ? 6.767   57.539 40.919 0.473 19.82930  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O     1 
ATOM   1378 O  O     B GLN A-2 1 22  ? 6.790   57.529 40.909 0.527 19.78247  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O     1 
ATOM   1379 C  CB    A GLN A-2 1 22  ? 6.899   54.225 40.413 0.473 19.15944  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1380 C  CB    B GLN A-2 1 22  ? 6.893   54.202 40.441 0.527 19.15384  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1381 C  CG    A GLN A-2 1 22  ? 6.897   52.871 41.077 0.473 23.08214  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1382 C  CG    B GLN A-2 1 22  ? 7.074   52.968 41.298 0.527 22.75143  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1383 C  CD    A GLN A-2 1 22  ? 8.084   52.016 40.655 0.473 30.04016  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1384 C  CD    B GLN A-2 1 22  ? 7.170   51.685 40.485 0.527 27.18405  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1385 O  OE1   A GLN A-2 1 22  ? 9.139   52.535 40.292 0.473 26.55189  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1386 O  OE1   B GLN A-2 1 22  ? 7.341   51.708 39.261 0.527 30.32274  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1387 N  NE2   A GLN A-2 1 22  ? 7.915   50.700 40.711 0.473 27.29702  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1388 N  NE2   B GLN A-2 1 22  ? 7.046   50.554 41.168 0.527 20.53365  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1389 N  N     . ALA A-2 1 23  ? 5.550   56.745 39.197 1.000 17.32005  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   1390 C  CA    . ALA A-2 1 23  ? 5.659   58.011 38.485 1.000 16.08808  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1391 C  C     . ALA A-2 1 23  ? 5.020   59.130 39.295 1.000 20.03097  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   1392 O  O     . ALA A-2 1 23  ? 5.574   60.241 39.400 1.000 20.59322  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   1393 C  CB    . ALA A-2 1 23  ? 5.020   57.895 37.107 1.000 20.03811  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1394 N  N     . SER A-2 1 24  ? 3.859   58.841 39.892 1.000 18.68981  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 N     1 
ATOM   1395 C  CA    . SER A-2 1 24  ? 3.174   59.852 40.678 1.000 20.34721  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CA    1 
ATOM   1396 C  C     . SER A-2 1 24  ? 4.052   60.305 41.829 1.000 18.01498  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 C     1 
ATOM   1397 O  O     . SER A-2 1 24  ? 4.238   61.508 42.044 1.000 19.92863  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 O     1 
ATOM   1398 C  CB    . SER A-2 1 24  ? 1.849   59.305 41.203 1.000 21.17181  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CB    1 
ATOM   1399 O  OG    . SER A-2 1 24  ? 1.137   60.310 41.914 1.000 21.68371  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 OG    1 
ATOM   1400 N  N     A GLN A-2 1 25  ? 4.606   59.343 42.578 0.490 17.80001  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N     1 
ATOM   1401 N  N     B GLN A-2 1 25  ? 4.625   59.358 42.578 0.510 17.78783  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N     1 
ATOM   1402 C  CA    A GLN A-2 1 25  ? 5.424   59.692 43.731 0.490 18.59456  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1403 C  CA    B GLN A-2 1 25  ? 5.385   59.780 43.746 0.510 18.65649  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1404 C  C     A GLN A-2 1 25  ? 6.596   60.562 43.316 0.490 17.91307  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C     1 
ATOM   1405 C  C     B GLN A-2 1 25  ? 6.626   60.563 43.342 0.510 17.93829  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C     1 
ATOM   1406 O  O     A GLN A-2 1 25  ? 6.888   61.583 43.953 0.490 20.42439  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O     1 
ATOM   1407 O  O     B GLN A-2 1 25  ? 6.992   61.541 44.009 0.510 20.51105  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O     1 
ATOM   1408 C  CB    A GLN A-2 1 25  ? 5.919   58.424 44.429 0.490 18.45698  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1409 C  CB    B GLN A-2 1 25  ? 5.753   58.582 44.617 0.510 19.21607  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1410 C  CG    A GLN A-2 1 25  ? 6.771   58.713 45.660 0.490 25.85961  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1411 C  CG    B GLN A-2 1 25  ? 6.567   58.971 45.858 0.510 20.72674  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1412 C  CD    A GLN A-2 1 25  ? 8.250   58.878 45.343 0.490 22.09787  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1413 C  CD    B GLN A-2 1 25  ? 5.841   59.920 46.784 0.510 25.66105  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1414 O  OE1   A GLN A-2 1 25  ? 8.896   59.808 45.827 0.490 39.25239  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1415 O  OE1   B GLN A-2 1 25  ? 4.629   59.820 46.983 0.510 30.61477  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1416 N  NE2   A GLN A-2 1 25  ? 8.796   57.963 44.553 0.490 28.46037  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1417 N  NE2   B GLN A-2 1 25  ? 6.587   60.854 47.370 0.510 43.38903  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1418 N  N     . LEU A-2 1 26  ? 7.284   60.172 42.246 1.000 19.46999  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N     1 
ATOM   1419 C  CA    . LEU A-2 1 26  ? 8.509   60.877 41.879 1.000 19.50578  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1420 C  C     . LEU A-2 1 26  ? 8.223   62.312 41.434 1.000 21.75147  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C     1 
ATOM   1421 O  O     . LEU A-2 1 26  ? 8.895   63.266 41.881 1.000 21.51544  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O     1 
ATOM   1422 C  CB    . LEU A-2 1 26  ? 9.253   60.106 40.788 1.000 19.72917  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1423 C  CG    . LEU A-2 1 26  ? 9.934   58.819 41.243 1.000 19.91937  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1424 C  CD1   . LEU A-2 1 26  ? 10.310  57.943 40.063 1.000 23.34487  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1425 C  CD2   . LEU A-2 1 26  ? 11.168  59.110 42.093 1.000 26.78327  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1426 N  N     A ILE A-2 1 27  ? 7.228   62.497 40.557 0.710 19.43575  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N     1 
ATOM   1427 N  N     B ILE A-2 1 27  ? 7.235   62.503 40.552 0.290 19.54741  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N     1 
ATOM   1428 C  CA    A ILE A-2 1 27  ? 6.935   63.854 40.083 0.710 19.41379  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1429 C  CA    B ILE A-2 1 27  ? 6.934   63.863 40.094 0.290 19.43519  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1430 C  C     A ILE A-2 1 27  ? 6.415   64.726 41.228 0.710 20.93522  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C     1 
ATOM   1431 C  C     B ILE A-2 1 27  ? 6.443   64.719 41.258 0.290 21.02170  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C     1 
ATOM   1432 O  O     A ILE A-2 1 27  ? 6.803   65.909 41.387 0.710 22.91560  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O     1 
ATOM   1433 O  O     B ILE A-2 1 27  ? 6.882   65.870 41.465 0.290 23.16796  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O     1 
ATOM   1434 C  CB    A ILE A-2 1 27  ? 5.931   63.785 38.919 0.710 20.64387  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1435 C  CB    B ILE A-2 1 27  ? 5.903   63.824 38.954 0.290 20.87534  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1436 C  CG1   A ILE A-2 1 27  ? 6.510   62.959 37.769 0.710 27.18023  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1437 C  CG1   B ILE A-2 1 27  ? 6.481   63.108 37.740 0.290 27.09704  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1438 C  CG2   A ILE A-2 1 27  ? 5.538   65.182 38.435 0.710 24.68419  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1439 C  CG2   B ILE A-2 1 27  ? 5.456   65.231 38.568 0.290 24.07613  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1440 C  CD1   A ILE A-2 1 27  ? 7.865   63.433 37.329 0.710 26.31694  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1441 C  CD1   B ILE A-2 1 27  ? 5.508   63.018 36.620 0.290 27.16360  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1442 N  N     . SER A-2 1 28  ? 5.500   64.177 42.027 1.000 20.97772  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 N     1 
ATOM   1443 C  CA    . SER A-2 1 28  ? 4.941   64.944 43.124 1.000 20.78722  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CA    1 
ATOM   1444 C  C     . SER A-2 1 28  ? 6.011   65.325 44.126 1.000 22.32008  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 C     1 
ATOM   1445 O  O     . SER A-2 1 28  ? 6.003   66.444 44.638 1.000 23.12270  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 O     1 
ATOM   1446 C  CB    . SER A-2 1 28  ? 3.831   64.154 43.804 1.000 23.59621  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CB    1 
ATOM   1447 O  OG    . SER A-2 1 28  ? 2.676   64.147 42.992 1.000 27.09729  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 OG    1 
ATOM   1448 N  N     A SER A-2 1 29  ? 6.923   64.403 44.438 0.295 21.60713  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N     1 
ATOM   1449 N  N     B SER A-2 1 29  ? 6.924   64.402 44.439 0.400 21.57439  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N     1 
ATOM   1450 N  N     C SER A-2 1 29  ? 6.917   64.391 44.420 0.305 21.58453  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N     1 
ATOM   1451 C  CA    A SER A-2 1 29  ? 7.945   64.705 45.434 0.295 21.92014  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA    1 
ATOM   1452 C  CA    B SER A-2 1 29  ? 7.946   64.707 45.435 0.400 21.89747  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA    1 
ATOM   1453 C  CA    C SER A-2 1 29  ? 7.951   64.669 45.409 0.305 21.94767  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA    1 
ATOM   1454 C  C     A SER A-2 1 29  ? 8.799   65.880 44.990 0.295 24.19578  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C     1 
ATOM   1455 C  C     B SER A-2 1 29  ? 8.790   65.887 44.989 0.400 24.24110  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C     1 
ATOM   1456 C  C     C SER A-2 1 29  ? 8.796   65.859 44.984 0.305 24.18515  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C     1 
ATOM   1457 O  O     A SER A-2 1 29  ? 9.193   66.720 45.811 0.295 22.74537  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O     1 
ATOM   1458 O  O     B SER A-2 1 29  ? 9.167   66.739 45.807 0.400 22.68147  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O     1 
ATOM   1459 O  O     C SER A-2 1 29  ? 9.178   66.693 45.817 0.305 22.76231  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O     1 
ATOM   1460 C  CB    A SER A-2 1 29  ? 8.807   63.471 45.695 0.295 23.66935  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB    1 
ATOM   1461 C  CB    B SER A-2 1 29  ? 8.823   63.481 45.689 0.400 23.67877  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB    1 
ATOM   1462 C  CB    C SER A-2 1 29  ? 8.822   63.431 45.620 0.305 23.64148  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB    1 
ATOM   1463 O  OG    A SER A-2 1 29  ? 8.110   62.538 46.501 0.295 21.84408  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG    1 
ATOM   1464 O  OG    B SER A-2 1 29  ? 9.925   63.809 46.521 0.400 23.63661  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG    1 
ATOM   1465 O  OG    C SER A-2 1 29  ? 9.677   63.218 44.511 0.305 25.34087  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG    1 
ATOM   1466 N  N     . GLU A-2 1 30  ? 9.088   65.959 43.688 1.000 23.43040  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 N     1 
ATOM   1467 C  CA    . GLU A-2 1 30  ? 9.791   67.126 43.154 1.000 21.23050  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1468 C  C     . GLU A-2 1 30  ? 9.030   68.403 43.439 1.000 23.02627  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 C     1 
ATOM   1469 O  O     . GLU A-2 1 30  ? 9.602   69.384 43.943 1.000 26.68928  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 O     1 
ATOM   1470 C  CB    . GLU A-2 1 30  ? 9.990   66.984 41.642 1.000 24.15969  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1471 C  CG    . GLU A-2 1 30  ? 11.024  65.953 41.298 1.000 24.76741  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1472 C  CD    . GLU A-2 1 30  ? 11.334  65.899 39.818 1.000 28.89793  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1473 O  OE1   . GLU A-2 1 30  ? 10.748  66.673 39.024 1.000 27.89786  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1474 O  OE2   . GLU A-2 1 30  ? 12.192  65.073 39.459 1.000 27.96191  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1475 N  N     A PHE A-2 1 31  ? 7.734   68.445 43.108 0.566 20.25425  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 N     1 
ATOM   1476 N  N     B PHE A-2 1 31  ? 7.736   68.415 43.109 0.434 20.42030  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 N     1 
ATOM   1477 C  CA    A PHE A-2 1 31  ? 7.075   69.733 43.336 0.566 19.08795  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1478 C  CA    B PHE A-2 1 31  ? 6.969   69.639 43.307 0.434 19.44269  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1479 C  C     A PHE A-2 1 31  ? 6.815   70.016 44.816 0.566 21.47328  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 C     1 
ATOM   1480 C  C     B PHE A-2 1 31  ? 6.828   69.992 44.789 0.434 21.48726  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 C     1 
ATOM   1481 O  O     A PHE A-2 1 31  ? 6.744   71.194 45.207 0.566 22.90966  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 O     1 
ATOM   1482 O  O     B PHE A-2 1 31  ? 6.850   71.180 45.157 0.434 22.91356  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 O     1 
ATOM   1483 C  CB    A PHE A-2 1 31  ? 5.757   69.898 42.578 0.566 22.45418  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1484 C  CB    B PHE A-2 1 31  ? 5.582   69.537 42.677 0.434 16.50795  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1485 C  CG    A PHE A-2 1 31  ? 5.302   71.332 42.569 0.566 20.20578  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1486 C  CG    B PHE A-2 1 31  ? 4.747   70.714 43.000 0.434 20.03597  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1487 C  CD1   A PHE A-2 1 31  ? 6.005   72.272 41.836 0.566 20.07467  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1488 C  CD1   B PHE A-2 1 31  ? 4.924   71.905 42.315 0.434 18.96552  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1489 C  CD2   A PHE A-2 1 31  ? 4.256   71.764 43.368 0.566 20.55869  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1490 C  CD2   B PHE A-2 1 31  ? 3.863   70.677 44.059 0.434 18.22908  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1491 C  CE1   A PHE A-2 1 31  ? 5.641   73.618 41.859 0.566 20.38276  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1492 C  CE1   B PHE A-2 1 31  ? 4.194   73.019 42.647 0.434 25.18732  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1493 C  CE2   A PHE A-2 1 31  ? 3.889   73.097 43.394 0.566 22.72882  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1494 C  CE2   B PHE A-2 1 31  ? 3.147   71.791 44.401 0.434 21.15427  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1495 C  CZ    A PHE A-2 1 31  ? 4.580   74.024 42.625 0.566 21.00971  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1496 C  CZ    B PHE A-2 1 31  ? 3.306   72.964 43.694 0.434 24.07965  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1497 N  N     . HIS A-2 1 32  ? 6.655   68.979 45.645 1.000 21.44358  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 N     1 
ATOM   1498 C  CA    . HIS A-2 1 32  ? 6.400   69.220 47.068 1.000 21.40242  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1499 C  C     . HIS A-2 1 32  ? 7.568   69.950 47.726 1.000 24.18043  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 C     1 
ATOM   1500 O  O     . HIS A-2 1 32  ? 7.364   70.693 48.697 1.000 24.49456  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 O     1 
ATOM   1501 C  CB    . HIS A-2 1 32  ? 6.119   67.912 47.813 1.000 24.01075  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1502 C  CG    . HIS A-2 1 32  ? 4.873   67.185 47.379 1.000 29.85450  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1503 N  ND1   . HIS A-2 1 32  ? 4.639   65.867 47.722 1.000 30.18453  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1504 C  CD2   . HIS A-2 1 32  ? 3.798   67.580 46.653 1.000 23.45670  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1505 C  CE1   . HIS A-2 1 32  ? 3.481   65.479 47.217 1.000 27.60885  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1506 N  NE2   . HIS A-2 1 32  ? 2.948   66.498 46.565 1.000 28.90790  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1507 N  N     A GLU A-2 1 33  ? 8.794   69.756 47.232 0.502 24.31532  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N     1 
ATOM   1508 N  N     B GLU A-2 1 33  ? 8.794   69.750 47.231 0.498 24.29834  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N     1 
ATOM   1509 C  CA    A GLU A-2 1 33  ? 9.913   70.530 47.765 0.502 25.46020  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1510 C  CA    B GLU A-2 1 33  ? 9.925   70.520 47.745 0.498 25.48464  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1511 C  C     A GLU A-2 1 33  ? 9.688   72.021 47.550 0.502 27.63446  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C     1 
ATOM   1512 C  C     B GLU A-2 1 33  ? 9.694   72.014 47.546 0.498 27.60932  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C     1 
ATOM   1513 O  O     A GLU A-2 1 33  ? 9.856   72.836 48.473 0.502 29.26020  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O     1 
ATOM   1514 O  O     B GLU A-2 1 33  ? 9.860   72.821 48.476 0.498 29.24791  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O     1 
ATOM   1515 C  CB    A GLU A-2 1 33  ? 11.226  70.086 47.119 0.502 29.91344  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1516 C  CB    B GLU A-2 1 33  ? 11.218  70.073 47.059 0.498 29.82573  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1517 C  CG    A GLU A-2 1 33  ? 12.453  70.553 47.886 0.502 39.01382  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1518 C  CG    B GLU A-2 1 33  ? 11.490  68.581 47.172 0.498 35.71286  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1519 C  CD    A GLU A-2 1 33  ? 13.739  69.941 47.374 0.502 48.70718  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1520 C  CD    B GLU A-2 1 33  ? 12.853  68.179 46.635 0.498 48.60802  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1521 O  OE1   A GLU A-2 1 33  ? 14.154  70.285 46.247 0.502 53.30906  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1522 O  OE1   B GLU A-2 1 33  ? 13.671  69.076 46.343 0.498 47.65335  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1523 O  OE2   A GLU A-2 1 33  ? 14.333  69.116 48.098 0.502 55.65200  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1524 O  OE2   B GLU A-2 1 33  ? 13.106  66.959 46.505 0.498 48.72227  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1525 N  N     . VAL A-2 1 34  ? 9.283   72.397 46.335 1.000 22.71594  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N     1 
ATOM   1526 C  CA    . VAL A-2 1 34  ? 8.988   73.801 46.052 1.000 24.27363  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1527 C  C     . VAL A-2 1 34  ? 7.851   74.286 46.942 1.000 27.00582  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C     1 
ATOM   1528 O  O     . VAL A-2 1 34  ? 7.908   75.372 47.546 1.000 25.36656  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O     1 
ATOM   1529 C  CB    . VAL A-2 1 34  ? 8.640   73.976 44.564 1.000 24.12754  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1530 C  CG1   . VAL A-2 1 34  ? 8.324   75.437 44.273 1.000 23.73364  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1531 C  CG2   . VAL A-2 1 34  ? 9.780   73.465 43.679 1.000 32.26806  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1532 N  N     . ALA A-2 1 35  ? 6.791   73.484 47.027 1.000 22.31030  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 N     1 
ATOM   1533 C  CA    . ALA A-2 1 35  ? 5.627   73.899 47.805 1.000 21.62356  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1534 C  C     . ALA A-2 1 35  ? 6.005   74.182 49.255 1.000 22.83922  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 C     1 
ATOM   1535 O  O     . ALA A-2 1 35  ? 5.566   75.191 49.829 1.000 21.64029  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 O     1 
ATOM   1536 C  CB    . ALA A-2 1 35  ? 4.524   72.834 47.730 1.000 21.58995  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1537 N  N     . ARG A-2 1 36  ? 6.824   73.317 49.863 1.000 21.12353  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 N     1 
ATOM   1538 C  CA    . ARG A-2 1 36  ? 7.217   73.547 51.251 1.000 20.95913  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1539 C  C     . ARG A-2 1 36  ? 8.082   74.779 51.365 1.000 24.65688  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 C     1 
ATOM   1540 O  O     . ARG A-2 1 36  ? 7.987   75.511 52.361 1.000 22.62499  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 O     1 
ATOM   1541 C  CB    . ARG A-2 1 36  ? 7.973   72.346 51.832 1.000 26.03678  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1542 C  CG    . ARG A-2 1 36  ? 7.167   71.086 52.024 1.000 27.53218  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1543 C  CD    . ARG A-2 1 36  ? 7.997   70.001 52.750 1.000 28.52452  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1544 N  NE    . ARG A-2 1 36  ? 9.326   69.759 52.170 1.000 33.53063  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1545 C  CZ    . ARG A-2 1 36  ? 9.577   68.843 51.236 1.000 38.15528  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1546 N  NH1   . ARG A-2 1 36  ? 10.805  68.671 50.764 1.000 38.52486  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1547 N  NH2   . ARG A-2 1 36  ? 8.593   68.096 50.766 1.000 25.64390  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1548 N  N     . GLN A-2 1 37  ? 8.950   75.015 50.373 1.000 25.87532  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 N     1 
ATOM   1549 C  CA    . GLN A-2 1 37  ? 9.753   76.234 50.419 1.000 27.97640  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1550 C  C     . GLN A-2 1 37  ? 8.891   77.488 50.345 1.000 27.38300  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 C     1 
ATOM   1551 O  O     . GLN A-2 1 37  ? 9.357   78.582 50.704 1.000 28.06412  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 O     1 
ATOM   1552 C  CB    . GLN A-2 1 37  ? 10.789  76.215 49.292 1.000 28.86079  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1553 C  CG    . GLN A-2 1 37  ? 11.923  75.239 49.557 1.000 38.08929  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1554 C  CD    . GLN A-2 1 37  ? 12.865  75.098 48.379 1.000 59.88108  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1555 O  OE1   . GLN A-2 1 37  ? 12.434  75.067 47.226 1.000 63.07864  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1556 N  NE2   . GLN A-2 1 37  ? 14.161  75.016 48.663 1.000 79.85608  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1557 N  N     . HIS A-2 1 38  ? 7.642   77.357 49.897 1.000 24.88353  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 N     1 
ATOM   1558 C  CA    . HIS A-2 1 38  ? 6.707   78.472 49.888 1.000 26.28319  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1559 C  C     . HIS A-2 1 38  ? 5.671   78.408 51.008 1.000 22.46134  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 C     1 
ATOM   1560 O  O     . HIS A-2 1 38  ? 4.666   79.133 50.948 1.000 23.59839  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 O     1 
ATOM   1561 C  CB    . HIS A-2 1 38  ? 6.026   78.559 48.524 1.000 25.50306  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1562 C  CG    . HIS A-2 1 38  ? 6.948   79.020 47.442 1.000 25.56869  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1563 N  ND1   . HIS A-2 1 38  ? 7.940   78.220 46.918 1.000 30.59700  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1564 C  CD2   . HIS A-2 1 38  ? 7.067   80.220 46.825 1.000 28.27197  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1565 C  CE1   . HIS A-2 1 38  ? 8.614   78.901 46.006 1.000 29.87712  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1566 N  NE2   . HIS A-2 1 38  ? 8.106   80.115 45.933 1.000 33.25550  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1567 N  N     . GLY A-2 1 39  ? 5.884   77.557 52.014 1.000 20.79412  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N     1 
ATOM   1568 C  CA    . GLY A-2 1 39  ? 5.051   77.547 53.201 1.000 23.64841  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1569 C  C     . GLY A-2 1 39  ? 3.877   76.596 53.171 1.000 27.04894  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C     1 
ATOM   1570 O  O     . GLY A-2 1 39  ? 3.046   76.639 54.091 1.000 26.60627  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O     1 
ATOM   1571 N  N     . PHE A-2 1 40  ? 3.788   75.720 52.169 1.000 20.64185  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N     1 
ATOM   1572 C  CA    . PHE A-2 1 40  ? 2.619   74.866 51.981 1.000 21.72260  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1573 C  C     . PHE A-2 1 40  ? 2.929   73.419 52.340 1.000 23.29070  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C     1 
ATOM   1574 O  O     . PHE A-2 1 40  ? 3.941   72.866 51.901 1.000 23.96507  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O     1 
ATOM   1575 C  CB    . PHE A-2 1 40  ? 2.120   74.898 50.519 1.000 19.33276  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1576 C  CG    . PHE A-2 1 40  ? 1.352   76.134 50.159 1.000 21.68002  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1577 C  CD1   . PHE A-2 1 40  ? 2.002   77.336 49.972 1.000 25.62433  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1578 C  CD2   . PHE A-2 1 40  ? -0.018  76.073 49.994 1.000 23.61818  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1579 C  CE1   . PHE A-2 1 40  ? 1.285   78.483 49.641 1.000 28.31803  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1580 C  CE2   . PHE A-2 1 40  ? -0.741  77.199 49.662 1.000 26.99882  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1581 C  CZ    . PHE A-2 1 40  ? -0.090  78.403 49.483 1.000 29.08111  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1582 N  N     . SER A-2 1 41  ? 2.036   72.786 53.103 1.000 21.34584  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 N     1 
ATOM   1583 C  CA    . SER A-2 1 41  ? 2.056   71.332 53.171 1.000 22.40867  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CA    1 
ATOM   1584 C  C     . SER A-2 1 41  ? 1.413   70.750 51.914 1.000 22.44798  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 C     1 
ATOM   1585 O  O     . SER A-2 1 41  ? 0.773   71.460 51.137 1.000 24.74199  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 O     1 
ATOM   1586 C  CB    . SER A-2 1 41  ? 1.295   70.825 54.399 1.000 24.62475  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CB    1 
ATOM   1587 O  OG    . SER A-2 1 41  ? -0.110  70.960 54.196 1.000 27.25429  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 OG    1 
ATOM   1588 N  N     . VAL A-2 1 42  ? 1.564   69.434 51.728 1.000 21.90621  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 N     1 
ATOM   1589 C  CA    . VAL A-2 1 42  ? 0.976   68.787 50.555 1.000 20.35348  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1590 C  C     . VAL A-2 1 42  ? -0.531  69.009 50.523 1.000 23.04254  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 C     1 
ATOM   1591 O  O     . VAL A-2 1 42  ? -1.106  69.355 49.483 1.000 22.32542  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 O     1 
ATOM   1592 C  CB    . VAL A-2 1 42  ? 1.314   67.284 50.537 1.000 24.64267  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1593 C  CG1   . VAL A-2 1 42  ? 0.557   66.576 49.395 1.000 25.40274  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1594 C  CG2   . VAL A-2 1 42  ? 2.822   67.080 50.425 1.000 28.11047  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1595 N  N     . SER A-2 1 43  ? -1.200  68.756 51.655 1.000 24.54766  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 N     1 
ATOM   1596 C  CA    . SER A-2 1 43  ? -2.655  68.836 51.681 1.000 23.90952  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA    1 
ATOM   1597 C  C     . SER A-2 1 43  ? -3.135  70.269 51.493 1.000 20.38126  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 C     1 
ATOM   1598 O  O     . SER A-2 1 43  ? -4.137  70.509 50.803 1.000 22.07305  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 O     1 
ATOM   1599 C  CB    . SER A-2 1 43  ? -3.177  68.270 52.999 1.000 25.73953  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB    1 
ATOM   1600 O  OG    . SER A-2 1 43  ? -2.907  66.869 53.051 1.000 33.59933  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG    1 
ATOM   1601 N  N     . GLU A-2 1 44  ? -2.455  71.234 52.117 1.000 22.25857  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     1 
ATOM   1602 C  CA    . GLU A-2 1 44  ? -2.825  72.634 51.929 1.000 20.90741  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1603 C  C     . GLU A-2 1 44  ? -2.718  73.029 50.463 1.000 20.87064  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     1 
ATOM   1604 O  O     . GLU A-2 1 44  ? -3.604  73.700 49.921 1.000 21.04011  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     1 
ATOM   1605 C  CB    . GLU A-2 1 44  ? -1.944  73.554 52.795 1.000 23.09788  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1606 C  CG    . GLU A-2 1 44  ? -2.125  73.312 54.299 1.000 24.21832  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1607 C  CD    . GLU A-2 1 44  ? -0.992  73.879 55.155 1.000 40.55198  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1608 O  OE1   . GLU A-2 1 44  ? 0.009   74.377 54.591 1.000 32.31235  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1609 O  OE2   . GLU A-2 1 44  ? -1.087  73.787 56.400 1.000 38.87241  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1610 N  N     . TRP A-2 1 45  ? -1.610  72.645 49.818 1.000 19.61277  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 N     1 
ATOM   1611 C  CA    . TRP A-2 1 45  ? -1.434  72.887 48.388 1.000 19.94133  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CA    1 
ATOM   1612 C  C     . TRP A-2 1 45  ? -2.559  72.258 47.568 1.000 19.89473  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 C     1 
ATOM   1613 O  O     . TRP A-2 1 45  ? -3.139  72.911 46.699 1.000 21.44836  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 O     1 
ATOM   1614 C  CB    . TRP A-2 1 45  ? -0.066  72.348 47.939 1.000 20.75883  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CB    1 
ATOM   1615 C  CG    . TRP A-2 1 45  ? 0.061   72.023 46.452 1.000 20.49019  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CG    1 
ATOM   1616 C  CD1   . TRP A-2 1 45  ? 0.276   70.801 45.906 1.000 21.85864  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   1617 C  CD2   . TRP A-2 1 45  ? 0.019   72.949 45.356 1.000 18.02420  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   1618 N  NE1   . TRP A-2 1 45  ? 0.347   70.894 44.529 1.000 24.42493  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   1619 C  CE2   . TRP A-2 1 45  ? 0.176   72.208 44.170 1.000 19.63422  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   1620 C  CE3   . TRP A-2 1 45  ? -0.187  74.326 45.260 1.000 18.88053  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   1621 C  CZ2   . TRP A-2 1 45  ? 0.172   72.805 42.904 1.000 20.88623  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   1622 C  CZ3   . TRP A-2 1 45  ? -0.179  74.920 44.003 1.000 20.37131  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   1623 C  CH2   . TRP A-2 1 45  ? 0.004   74.175 42.844 1.000 19.33067  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   1624 N  N     . ARG A-2 1 46  ? -2.868  70.980 47.812 1.000 18.57123  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     1 
ATOM   1625 C  CA    . ARG A-2 1 46  ? -3.903  70.340 46.998 1.000 19.34103  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1626 C  C     . ARG A-2 1 46  ? -5.251  71.036 47.173 1.000 20.72647  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     1 
ATOM   1627 O  O     . ARG A-2 1 46  ? -5.973  71.273 46.200 1.000 21.97481  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     1 
ATOM   1628 C  CB    . ARG A-2 1 46  ? -4.027  68.866 47.358 1.000 18.54424  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1629 C  CG    . ARG A-2 1 46  ? -2.854  68.023 46.904 1.000 20.74903  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1630 C  CD    . ARG A-2 1 46  ? -3.121  66.582 47.251 1.000 23.52125  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1631 N  NE    . ARG A-2 1 46  ? -2.020  65.722 46.857 1.000 22.24905  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1632 C  CZ    . ARG A-2 1 46  ? -2.055  64.397 46.970 1.000 23.32076  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1633 N  NH1   . ARG A-2 1 46  ? -3.129  63.793 47.486 1.000 25.67230  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1634 N  NH2   . ARG A-2 1 46  ? -1.011  63.673 46.580 1.000 25.52089  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1635 N  N     . VAL A-2 1 47  ? -5.612  71.364 48.417 1.000 20.90509  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 N     1 
ATOM   1636 C  CA    . VAL A-2 1 47  ? -6.892  72.036 48.647 1.000 21.53154  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1637 C  C     . VAL A-2 1 47  ? -6.928  73.399 47.957 1.000 23.50113  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 C     1 
ATOM   1638 O  O     . VAL A-2 1 47  ? -7.877  73.721 47.229 1.000 23.52162  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 O     1 
ATOM   1639 C  CB    . VAL A-2 1 47  ? -7.173  72.148 50.158 1.000 22.04288  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1640 C  CG1   . VAL A-2 1 47  ? -8.359  73.093 50.419 1.000 22.91030  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1641 C  CG2   . VAL A-2 1 47  ? -7.488  70.774 50.716 1.000 26.40243  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1642 N  N     A MET A-2 1 48  ? -5.910  74.236 48.173 0.824 22.47084  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 N     1 
ATOM   1643 N  N     B MET A-2 1 48  ? -5.907  74.229 48.198 0.176 22.65587  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 N     1 
ATOM   1644 C  CA    A MET A-2 1 48  ? -5.998  75.572 47.593 0.824 22.93403  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CA    1 
ATOM   1645 C  CA    B MET A-2 1 48  ? -5.878  75.565 47.609 0.176 23.13385  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CA    1 
ATOM   1646 C  C     A MET A-2 1 48  ? -5.923  75.539 46.068 0.824 23.52519  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 C     1 
ATOM   1647 C  C     B MET A-2 1 48  ? -5.931  75.496 46.091 0.176 23.47524  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 C     1 
ATOM   1648 O  O     A MET A-2 1 48  ? -6.672  76.257 45.391 0.824 24.55140  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 O     1 
ATOM   1649 O  O     B MET A-2 1 48  ? -6.775  76.135 45.452 0.176 24.99157  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 O     1 
ATOM   1650 C  CB    A MET A-2 1 48  ? -4.919  76.475 48.184 0.824 25.99119  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CB    1 
ATOM   1651 C  CB    B MET A-2 1 48  ? -4.620  76.307 48.060 0.176 25.28885  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CB    1 
ATOM   1652 C  CG    A MET A-2 1 48  ? -5.465  77.314 49.327 0.824 45.36498  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CG    1 
ATOM   1653 C  CG    B MET A-2 1 48  ? -4.913  77.579 48.818 0.176 43.12527  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CG    1 
ATOM   1654 S  SD    A MET A-2 1 48  ? -4.302  78.520 49.992 0.824 30.39006  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 SD    1 
ATOM   1655 S  SD    B MET A-2 1 48  ? -5.891  77.227 50.282 0.176 73.32226  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 SD    1 
ATOM   1656 C  CE    A MET A-2 1 48  ? -3.581  77.490 51.269 0.824 32.11448  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CE    1 
ATOM   1657 C  CE    B MET A-2 1 48  ? -7.028  78.596 50.274 0.176 38.26581  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CE    1 
ATOM   1658 N  N     . ALA A-2 1 49  ? -5.028  74.720 45.497 1.000 20.73305  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 N     1 
ATOM   1659 C  CA    . ALA A-2 1 49  ? -4.930  74.644 44.045 1.000 21.67399  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1660 C  C     . ALA A-2 1 49  ? -6.186  74.059 43.409 1.000 23.40603  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 C     1 
ATOM   1661 O  O     . ALA A-2 1 49  ? -6.549  74.466 42.296 1.000 27.21692  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 O     1 
ATOM   1662 C  CB    . ALA A-2 1 49  ? -3.701  73.824 43.653 1.000 21.82313  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1663 N  N     A SER A-2 1 50  ? -6.870  73.124 44.079 0.683 21.99417  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 N     1 
ATOM   1664 N  N     B SER A-2 1 50  ? -6.851  73.106 44.079 0.317 21.97638  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 N     1 
ATOM   1665 C  CA    A SER A-2 1 50  ? -8.088  72.568 43.511 0.683 22.22844  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CA    1 
ATOM   1666 C  CA    B SER A-2 1 50  ? -8.093  72.557 43.549 0.317 22.37168  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CA    1 
ATOM   1667 C  C     A SER A-2 1 50  ? -9.285  73.492 43.663 0.683 26.60166  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 C     1 
ATOM   1668 C  C     B SER A-2 1 50  ? -9.210  73.591 43.578 0.317 26.67815  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 C     1 
ATOM   1669 O  O     A SER A-2 1 50  ? -10.251 73.351 42.902 0.683 27.18869  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 O     1 
ATOM   1670 O  O     B SER A-2 1 50  ? -10.035 73.648 42.657 0.317 27.92437  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 O     1 
ATOM   1671 C  CB    A SER A-2 1 50  ? -8.408  71.228 44.160 0.683 25.60760  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CB    1 
ATOM   1672 C  CB    B SER A-2 1 50  ? -8.500  71.317 44.349 0.317 23.77496  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CB    1 
ATOM   1673 O  OG    A SER A-2 1 50  ? -9.020  71.407 45.416 0.683 28.24965  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 OG    1 
ATOM   1674 O  OG    B SER A-2 1 50  ? -7.535  70.280 44.243 0.317 18.04490  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 OG    1 
ATOM   1675 N  N     . LEU A-2 1 51  ? -9.249  74.419 44.624 1.000 24.12175  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N     1 
ATOM   1676 C  CA    . LEU A-2 1 51  ? -10.346 75.371 44.784 1.000 25.60021  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1677 C  C     . LEU A-2 1 51  ? -10.133 76.652 43.992 1.000 30.50226  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C     1 
ATOM   1678 O  O     . LEU A-2 1 51  ? -11.110 77.355 43.699 1.000 29.69768  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O     1 
ATOM   1679 C  CB    . LEU A-2 1 51  ? -10.554 75.702 46.269 1.000 22.14698  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1680 C  CG    . LEU A-2 1 51  ? -11.103 74.541 47.122 1.000 26.76032  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1681 C  CD1   . LEU A-2 1 51  ? -11.145 74.913 48.591 1.000 25.45319  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1682 C  CD2   . LEU A-2 1 51  ? -12.483 74.112 46.630 1.000 29.26877  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1683 N  N     . ALA A-2 1 52  ? -8.893  76.974 43.635 1.000 26.47050  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 N     1 
ATOM   1684 C  CA    . ALA A-2 1 52  ? -8.625  78.226 42.929 1.000 29.20118  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1685 C  C     . ALA A-2 1 52  ? -9.421  78.301 41.630 1.000 38.88308  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 C     1 
ATOM   1686 O  O     . ALA A-2 1 52  ? -9.402  77.374 40.818 1.000 34.67622  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 O     1 
ATOM   1687 C  CB    . ALA A-2 1 52  ? -7.129  78.356 42.642 1.000 27.35376  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1688 N  N     . GLY A-2 1 53  ? -10.131 79.407 41.437 1.000 37.29876  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N     1 
ATOM   1689 C  CA    . GLY A-2 1 53  ? -10.918 79.561 40.223 1.000 44.45135  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1690 C  C     . GLY A-2 1 53  ? -12.037 78.553 40.103 1.000 52.21331  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C     1 
ATOM   1691 O  O     . GLY A-2 1 53  ? -12.318 78.064 39.000 1.000 59.63893  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O     1 
ATOM   1692 N  N     . SER A-2 1 54  ? -12.687 78.227 41.216 1.000 43.33909  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 N     1 
ATOM   1693 C  CA    . SER A-2 1 54  ? -13.736 77.222 41.233 1.000 39.95309  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CA    1 
ATOM   1694 C  C     . SER A-2 1 54  ? -14.984 77.782 41.892 1.000 32.67621  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 C     1 
ATOM   1695 O  O     . SER A-2 1 54  ? -14.902 78.567 42.843 1.000 35.06242  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 O     1 
ATOM   1696 C  CB    . SER A-2 1 54  ? -13.281 75.955 41.975 1.000 40.04056  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CB    1 
ATOM   1697 O  OG    . SER A-2 1 54  ? -14.321 74.990 42.026 1.000 42.70290  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 OG    1 
ATOM   1698 N  N     . GLU A-2 1 55  ? -16.139 77.383 41.364 1.000 46.21219  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N     1 
ATOM   1699 C  CA    . GLU A-2 1 55  ? -17.377 77.481 42.115 1.000 53.43311  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1700 C  C     . GLU A-2 1 55  ? -17.211 76.721 43.428 1.000 42.20588  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C     1 
ATOM   1701 O  O     . GLU A-2 1 55  ? -16.392 75.801 43.511 1.000 38.12102  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O     1 
ATOM   1702 C  CB    . GLU A-2 1 55  ? -18.530 76.867 41.322 1.000 49.93774  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1703 C  CG    . GLU A-2 1 55  ? -18.914 77.611 40.063 1.000 81.07223  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1704 C  CD    . GLU A-2 1 55  ? -19.239 79.061 40.327 1.000 79.50839  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1705 O  OE1   . GLU A-2 1 55  ? -18.559 79.940 39.754 1.000 90.82463  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1706 O  OE2   . GLU A-2 1 55  ? -20.183 79.322 41.103 1.000 78.16202  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1707 N  N     . PRO A-2 1 56  ? -17.983 77.055 44.460 1.000 39.37880  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N     1 
ATOM   1708 C  CA    . PRO A-2 1 56  ? -17.964 76.223 45.670 1.000 36.97432  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1709 C  C     . PRO A-2 1 56  ? -18.324 74.780 45.343 1.000 39.48865  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C     1 
ATOM   1710 O  O     . PRO A-2 1 56  ? -19.237 74.513 44.561 1.000 37.87018  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O     1 
ATOM   1711 C  CB    . PRO A-2 1 56  ? -19.015 76.876 46.568 1.000 36.67490  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1712 C  CG    . PRO A-2 1 56  ? -19.029 78.318 46.123 1.000 34.30116  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1713 C  CD    . PRO A-2 1 56  ? -18.816 78.261 44.634 1.000 38.64264  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1714 N  N     . ILE A-2 1 57  ? -17.592 73.839 45.948 1.000 33.58645  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N     1 
ATOM   1715 C  CA    . ILE A-2 1 57  ? -17.838 72.414 45.757 1.000 34.64231  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1716 C  C     . ILE A-2 1 57  ? -18.046 71.740 47.110 1.000 36.16114  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C     1 
ATOM   1717 O  O     . ILE A-2 1 57  ? -17.707 72.282 48.164 1.000 32.89652  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O     1 
ATOM   1718 C  CB    . ILE A-2 1 57  ? -16.693 71.722 44.985 1.000 34.75191  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1719 C  CG1   . ILE A-2 1 57  ? -15.396 71.784 45.794 1.000 30.13281  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1720 C  CG2   . ILE A-2 1 57  ? -16.511 72.353 43.610 1.000 35.33186  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1721 C  CD1   . ILE A-2 1 57  ? -14.266 70.993 45.176 1.000 29.35139  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1722 N  N     . SER A-2 1 58  ? -18.611 70.533 47.074 1.000 32.34323  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 N     1 
ATOM   1723 C  CA    . SER A-2 1 58  ? -18.894 69.833 48.315 1.000 30.69206  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CA    1 
ATOM   1724 C  C     . SER A-2 1 58  ? -17.612 69.274 48.918 1.000 27.21849  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 C     1 
ATOM   1725 O  O     . SER A-2 1 58  ? -16.613 69.057 48.221 1.000 31.17993  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 O     1 
ATOM   1726 C  CB    . SER A-2 1 58  ? -19.880 68.687 48.085 1.000 36.17273  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CB    1 
ATOM   1727 O  OG    . SER A-2 1 58  ? -19.258 67.634 47.365 1.000 35.46109  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 OG    1 
ATOM   1728 N  N     . ILE A-2 1 59  ? -17.659 69.031 50.229 1.000 29.48051  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 N     1 
ATOM   1729 C  CA    . ILE A-2 1 59  ? -16.524 68.412 50.907 1.000 30.35392  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1730 C  C     . ILE A-2 1 59  ? -16.190 67.071 50.262 1.000 34.74091  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 C     1 
ATOM   1731 O  O     . ILE A-2 1 59  ? -15.018 66.705 50.141 1.000 29.62481  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 O     1 
ATOM   1732 C  CB    . ILE A-2 1 59  ? -16.798 68.265 52.416 1.000 31.06490  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1733 C  CG1   . ILE A-2 1 59  ? -17.191 69.614 53.020 1.000 36.92609  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1734 C  CG2   . ILE A-2 1 59  ? -15.573 67.712 53.118 1.000 37.89541  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1735 C  CD1   . ILE A-2 1 59  ? -16.335 70.744 52.537 1.000 45.19020  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1736 N  N     . GLY A-2 1 60  ? -17.209 66.319 49.831 1.000 36.00289  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 N     1 
ATOM   1737 C  CA    . GLY A-2 1 60  ? -16.945 65.033 49.195 1.000 30.15511  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1738 C  C     . GLY A-2 1 60  ? -16.227 65.160 47.862 1.000 28.78165  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 C     1 
ATOM   1739 O  O     . GLY A-2 1 60  ? -15.318 64.376 47.554 1.000 28.87050  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 O     1 
ATOM   1740 N  N     . GLN A-2 1 61  ? -16.614 66.154 47.055 1.000 27.67530  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 N     1 
ATOM   1741 C  CA    . GLN A-2 1 61  ? -15.912 66.407 45.798 1.000 26.84483  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1742 C  C     . GLN A-2 1 61  ? -14.479 66.852 46.056 1.000 27.19419  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 C     1 
ATOM   1743 O  O     . GLN A-2 1 61  ? -13.552 66.447 45.337 1.000 27.64081  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 O     1 
ATOM   1744 C  CB    . GLN A-2 1 61  ? -16.637 67.475 44.979 1.000 36.96500  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1745 C  CG    . GLN A-2 1 61  ? -18.102 67.203 44.698 1.000 44.02538  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1746 C  CD    . GLN A-2 1 61  ? -18.748 68.344 43.935 1.000 53.47571  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1747 O  OE1   . GLN A-2 1 61  ? -19.172 69.340 44.524 1.000 42.53313  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1748 N  NE2   . GLN A-2 1 61  ? -18.818 68.209 42.618 1.000 62.52338  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1749 N  N     . LEU A-2 1 62  ? -14.285 67.706 47.068 1.000 27.37755  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   1750 C  CA    . LEU A-2 1 62  ? -12.935 68.152 47.402 1.000 25.89211  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1751 C  C     . LEU A-2 1 62  ? -12.071 66.973 47.829 1.000 21.41505  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   1752 O  O     . LEU A-2 1 62  ? -10.922 66.837 47.390 1.000 23.99648  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   1753 C  CB    . LEU A-2 1 62  ? -12.982 69.221 48.502 1.000 24.03280  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1754 C  CG    . LEU A-2 1 62  ? -11.622 69.811 48.928 1.000 23.26867  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1755 C  CD1   . LEU A-2 1 62  ? -10.982 70.534 47.764 1.000 23.40159  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1756 C  CD2   . LEU A-2 1 62  ? -11.731 70.732 50.156 1.000 22.86916  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1757 N  N     . ALA A-2 1 63  ? -12.609 66.099 48.680 1.000 23.24985  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 N     1 
ATOM   1758 C  CA    . ALA A-2 1 63  ? -11.874 64.897 49.061 1.000 20.92104  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1759 C  C     . ALA A-2 1 63  ? -11.503 64.059 47.839 1.000 23.53806  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 C     1 
ATOM   1760 O  O     . ALA A-2 1 63  ? -10.384 63.549 47.748 1.000 25.45875  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 O     1 
ATOM   1761 C  CB    . ALA A-2 1 63  ? -12.700 64.078 50.054 1.000 25.32221  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1762 N  N     . GLN A-2 1 64  ? -12.425 63.910 46.886 1.000 25.31522  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 N     1 
ATOM   1763 C  CA    . GLN A-2 1 64  ? -12.125 63.128 45.686 1.000 24.89811  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1764 C  C     . GLN A-2 1 64  ? -10.993 63.747 44.869 1.000 25.76910  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 C     1 
ATOM   1765 O  O     . GLN A-2 1 64  ? -10.023 63.070 44.510 1.000 26.51127  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 O     1 
ATOM   1766 C  CB    . GLN A-2 1 64  ? -13.386 63.005 44.828 1.000 33.56346  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1767 C  CG    . GLN A-2 1 64  ? -14.503 62.210 45.474 1.000 52.09385  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1768 C  CD    . GLN A-2 1 64  ? -15.310 61.413 44.462 1.000 78.30143  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1769 O  OE1   . GLN A-2 1 64  ? -15.401 60.187 44.548 1.000 68.88719  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1770 N  NE2   . GLN A-2 1 64  ? -15.889 62.108 43.487 1.000 52.17084  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1771 N  N     A VAL A-2 1 65  ? -11.100 65.042 44.558 0.807 23.68423  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N     1 
ATOM   1772 N  N     B VAL A-2 1 65  ? -11.108 65.042 44.566 0.193 23.77844  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N     1 
ATOM   1773 C  CA    A VAL A-2 1 65  ? -10.123 65.650 43.659 0.807 25.27235  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1774 C  CA    B VAL A-2 1 65  ? -10.134 65.680 43.688 0.193 25.32873  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1775 C  C     A VAL A-2 1 65  ? -8.776  65.882 44.331 0.807 23.65130  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C     1 
ATOM   1776 C  C     B VAL A-2 1 65  ? -8.765  65.732 44.352 0.193 23.51118  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C     1 
ATOM   1777 O  O     A VAL A-2 1 65  ? -7.763  65.988 43.627 0.807 26.10662  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O     1 
ATOM   1778 O  O     B VAL A-2 1 65  ? -7.736  65.550 43.691 0.193 23.80930  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O     1 
ATOM   1779 C  CB    A VAL A-2 1 65  ? -10.650 66.972 43.067 0.807 23.93890  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1780 C  CB    B VAL A-2 1 65  ? -10.626 67.080 43.273 0.193 23.61043  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1781 C  CG1   A VAL A-2 1 65  ? -10.739 68.062 44.126 0.807 25.96765  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1782 C  CG1   B VAL A-2 1 65  ? -9.457  67.959 42.858 0.193 22.58042  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1783 C  CG2   A VAL A-2 1 65  ? -9.772  67.430 41.908 0.807 28.91840  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1784 C  CG2   B VAL A-2 1 65  ? -11.638 66.968 42.137 0.193 22.76492  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1785 N  N     . THR A-2 1 66  ? -8.723  65.957 45.663 1.000 23.21653  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 N     1 
ATOM   1786 C  CA    . THR A-2 1 66  ? -7.447  66.054 46.378 1.000 23.03981  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CA    1 
ATOM   1787 C  C     . THR A-2 1 66  ? -6.912  64.698 46.829 1.000 24.53586  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 C     1 
ATOM   1788 O  O     . THR A-2 1 66  ? -5.863  64.652 47.481 1.000 24.84685  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 O     1 
ATOM   1789 C  CB    . THR A-2 1 66  ? -7.544  66.978 47.616 1.000 22.28060  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CB    1 
ATOM   1790 O  OG1   . THR A-2 1 66  ? -8.441  66.426 48.592 1.000 23.11490  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1791 C  CG2   . THR A-2 1 66  ? -7.997  68.378 47.228 1.000 24.73554  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1792 N  N     A VAL A-2 1 67  ? -7.594  63.612 46.454 0.154 24.27583  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N     1 
ATOM   1793 N  N     B VAL A-2 1 67  ? -7.603  63.606 46.516 0.846 24.12116  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N     1 
ATOM   1794 C  CA    A VAL A-2 1 67  ? -7.304  62.245 46.881 0.154 24.04070  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1795 C  CA    B VAL A-2 1 67  ? -7.163  62.261 46.896 0.846 23.84859  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1796 C  C     A VAL A-2 1 67  ? -6.891  62.254 48.345 0.154 26.63875  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C     1 
ATOM   1797 C  C     B VAL A-2 1 67  ? -6.861  62.237 48.388 0.846 26.51008  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C     1 
ATOM   1798 O  O     A VAL A-2 1 67  ? -5.793  61.817 48.706 0.154 30.39351  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O     1 
ATOM   1799 O  O     B VAL A-2 1 67  ? -5.797  61.772 48.815 0.846 30.67617  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O     1 
ATOM   1800 C  CB    A VAL A-2 1 67  ? -6.242  61.576 45.987 0.154 26.21655  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1801 C  CB    B VAL A-2 1 67  ? -5.936  61.807 46.083 0.846 26.03136  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1802 C  CG1   A VAL A-2 1 67  ? -6.812  61.329 44.602 0.154 26.91759  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1803 C  CG1   B VAL A-2 1 67  ? -5.762  60.285 46.182 0.846 26.41520  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1804 C  CG2   A VAL A-2 1 67  ? -4.992  62.413 45.902 0.154 23.81827  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1805 C  CG2   B VAL A-2 1 67  ? -6.073  62.225 44.644 0.846 25.36101  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1806 N  N     . THR A-2 1 68  ? -7.780  62.763 49.189 1.000 24.85199  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 N     1 
ATOM   1807 C  CA    . THR A-2 1 68  ? -7.597  62.815 50.632 1.000 24.14762  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CA    1 
ATOM   1808 C  C     . THR A-2 1 68  ? -8.859  62.291 51.307 1.000 28.72818  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 C     1 
ATOM   1809 O  O     . THR A-2 1 68  ? -9.967  62.591 50.863 1.000 30.90872  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 O     1 
ATOM   1810 C  CB    . THR A-2 1 68  ? -7.277  64.253 51.089 1.000 28.72081  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CB    1 
ATOM   1811 O  OG1   . THR A-2 1 68  ? -6.109  64.728 50.397 1.000 32.89345  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1812 C  CG2   . THR A-2 1 68  ? -7.008  64.297 52.587 1.000 32.83433  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1813 N  N     . LYS A-2 1 69  ? -8.693  61.482 52.365 1.000 27.34627  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 N     1 
ATOM   1814 C  CA    . LYS A-2 1 69  ? -9.854  60.962 53.090 1.000 28.59222  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1815 C  C     . LYS A-2 1 69  ? -10.685 62.108 53.658 1.000 29.70287  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 C     1 
ATOM   1816 O  O     . LYS A-2 1 69  ? -10.142 63.097 54.154 1.000 25.90405  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 O     1 
ATOM   1817 C  CB    . LYS A-2 1 69  ? -9.422  60.039 54.234 1.000 28.64491  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1818 C  CG    . LYS A-2 1 69  ? -8.530  58.867 53.838 1.000 41.10698  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1819 C  CD    . LYS A-2 1 69  ? -8.120  58.075 55.077 1.000 51.86516  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1820 C  CE    . LYS A-2 1 69  ? -7.243  56.885 54.718 1.000 55.29564  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1821 N  NZ    . LYS A-2 1 69  ? -7.875  56.050 53.662 1.000 58.24970  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1822 N  N     A GLN A-2 1 70  ? -12.007 61.958 53.611 0.448 27.11243  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 N     1 
ATOM   1823 N  N     B GLN A-2 1 70  ? -12.011 61.969 53.599 0.552 27.01000  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 N     1 
ATOM   1824 C  CA    A GLN A-2 1 70  ? -12.885 63.055 54.011 0.448 33.14514  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1825 C  CA    B GLN A-2 1 70  ? -12.872 63.074 54.013 0.552 33.15077  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1826 C  C     A GLN A-2 1 70  ? -12.708 63.498 55.463 0.448 33.59293  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 C     1 
ATOM   1827 C  C     B GLN A-2 1 70  ? -12.677 63.505 55.465 0.552 33.64351  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 C     1 
ATOM   1828 O  O     A GLN A-2 1 70  ? -12.744 64.716 55.712 0.448 28.66903  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 O     1 
ATOM   1829 O  O     B GLN A-2 1 70  ? -12.680 64.721 55.717 0.552 28.63848  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 O     1 
ATOM   1830 C  CB    A GLN A-2 1 70  ? -14.338 62.666 53.719 0.448 36.82514  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1831 C  CB    B GLN A-2 1 70  ? -14.345 62.736 53.757 0.552 36.77202  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1832 C  CG    A GLN A-2 1 70  ? -14.531 62.154 52.301 0.448 40.93677  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1833 C  CG    B GLN A-2 1 70  ? -15.269 63.909 54.069 0.552 42.51111  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1834 C  CD    A GLN A-2 1 70  ? -15.959 62.277 51.808 0.448 48.20840  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1835 C  CD    B GLN A-2 1 70  ? -16.625 63.807 53.396 0.552 48.33899  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1836 O  OE1   A GLN A-2 1 70  ? -16.705 63.155 52.242 0.448 51.53366  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1837 O  OE1   B GLN A-2 1 70  ? -16.835 62.977 52.513 0.552 51.50468  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1838 N  NE2   A GLN A-2 1 70  ? -16.343 61.402 50.884 0.448 40.75959  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1839 N  NE2   B GLN A-2 1 70  ? -17.554 64.658 53.812 0.552 49.90279  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1840 N  N     . PRO A-2 1 71  ? -12.531 62.612 56.450 1.000 33.10477  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     1 
ATOM   1841 C  CA    . PRO A-2 1 71  ? -12.281 63.111 57.824 1.000 27.97670  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1842 C  C     . PRO A-2 1 71  ? -11.023 63.971 57.928 1.000 29.10414  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     1 
ATOM   1843 O  O     . PRO A-2 1 71  ? -10.994 64.995 58.646 1.000 28.20871  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     1 
ATOM   1844 C  CB    . PRO A-2 1 71  ? -12.175 61.822 58.659 1.000 33.52711  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1845 C  CG    . PRO A-2 1 71  ? -12.906 60.779 57.848 1.000 33.71439  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1846 C  CD    . PRO A-2 1 71  ? -12.681 61.145 56.401 1.000 33.40055  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1847 N  N     . THR A-2 1 72  ? -9.985  63.583 57.185 1.000 25.55883  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 N     1 
ATOM   1848 C  CA    . THR A-2 1 72  ? -8.756  64.358 57.143 1.000 22.57870  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CA    1 
ATOM   1849 C  C     . THR A-2 1 72  ? -9.009  65.712 56.487 1.000 25.47544  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 C     1 
ATOM   1850 O  O     . THR A-2 1 72  ? -8.529  66.744 56.978 1.000 25.75923  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 O     1 
ATOM   1851 C  CB    . THR A-2 1 72  ? -7.672  63.583 56.387 1.000 25.01530  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CB    1 
ATOM   1852 O  OG1   . THR A-2 1 72  ? -7.396  62.343 57.066 1.000 31.55593  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1853 C  CG2   . THR A-2 1 72  ? -6.398  64.393 56.272 1.000 28.68804  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1854 N  N     . VAL A-2 1 73  ? -9.762  65.728 55.375 1.000 25.10607  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 N     1 
ATOM   1855 C  CA    . VAL A-2 1 73  ? -10.087 67.001 54.727 1.000 22.57396  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1856 C  C     . VAL A-2 1 73  ? -10.841 67.906 55.687 1.000 22.56895  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 C     1 
ATOM   1857 O  O     . VAL A-2 1 73  ? -10.599 69.114 55.728 1.000 23.34401  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 O     1 
ATOM   1858 C  CB    . VAL A-2 1 73  ? -10.890 66.785 53.429 1.000 24.41865  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1859 C  CG1   . VAL A-2 1 73  ? -11.276 68.143 52.817 1.000 27.05100  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1860 C  CG2   . VAL A-2 1 73  ? -10.090 65.969 52.424 1.000 31.68200  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1861 N  N     . THR A-2 1 74  ? -11.782 67.354 56.455 1.000 25.54643  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 N     1 
ATOM   1862 C  CA    . THR A-2 1 74  ? -12.559 68.210 57.357 1.000 22.48018  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CA    1 
ATOM   1863 C  C     . THR A-2 1 74  ? -11.673 68.861 58.417 1.000 23.67314  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 C     1 
ATOM   1864 O  O     . THR A-2 1 74  ? -11.804 70.067 58.691 1.000 22.95100  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 O     1 
ATOM   1865 C  CB    . THR A-2 1 74  ? -13.690 67.410 57.995 1.000 35.05881  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CB    1 
ATOM   1866 O  OG1   . THR A-2 1 74  ? -14.636 67.064 56.979 1.000 38.51066  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1867 C  CG2   . THR A-2 1 74  ? -14.397 68.225 59.061 1.000 33.98467  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1868 N  N     . ARG A-2 1 75  ? -10.743 68.103 59.010 1.000 24.19509  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N     1 
ATOM   1869 C  CA    . ARG A-2 1 75  ? -9.836  68.730 59.986 1.000 24.02461  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1870 C  C     . ARG A-2 1 75  ? -8.923  69.774 59.321 1.000 21.90158  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C     1 
ATOM   1871 O  O     . ARG A-2 1 75  ? -8.629  70.867 59.883 1.000 23.98877  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O     1 
ATOM   1872 C  CB    . ARG A-2 1 75  ? -9.021  67.644 60.698 1.000 25.83497  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1873 C  CG    . ARG A-2 1 75  ? -9.912  66.761 61.555 1.000 25.86639  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1874 C  CD    . ARG A-2 1 75  ? -9.109  65.767 62.379 1.000 35.46838  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1875 N  NE    . ARG A-2 1 75  ? -8.684  64.634 61.571 1.000 40.62657  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1876 C  CZ    . ARG A-2 1 75  ? -9.426  63.554 61.348 1.000 44.82819  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1877 N  NH1   . ARG A-2 1 75  ? -10.642 63.457 61.873 1.000 39.86083  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1878 N  NH2   . ARG A-2 1 75  ? -8.949  62.569 60.602 1.000 36.59190  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1879 N  N     . LEU A-2 1 76  ? -8.492  69.467 58.090 1.000 22.39005  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     1 
ATOM   1880 C  CA    . LEU A-2 1 76  ? -7.683  70.427 57.356 1.000 21.88931  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1881 C  C     . LEU A-2 1 76  ? -8.447  71.724 57.128 1.000 22.03604  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     1 
ATOM   1882 O  O     . LEU A-2 1 76  ? -7.900  72.817 57.307 1.000 22.81545  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     1 
ATOM   1883 C  CB    . LEU A-2 1 76  ? -7.252  69.816 56.026 1.000 23.60597  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1884 C  CG    . LEU A-2 1 76  ? -6.389  70.705 55.140 1.000 29.08728  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1885 C  CD1   . LEU A-2 1 76  ? -5.158  71.205 55.868 1.000 30.87639  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1886 C  CD2   . LEU A-2 1 76  ? -6.003  69.965 53.882 1.000 30.54136  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1887 N  N     . LEU A-2 1 77  ? -9.715  71.619 56.740 1.000 22.34109  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N     1 
ATOM   1888 C  CA    . LEU A-2 1 77  ? -10.506 72.823 56.505 1.000 22.58034  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1889 C  C     . LEU A-2 1 77  ? -10.758 73.573 57.799 1.000 24.18600  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C     1 
ATOM   1890 O  O     . LEU A-2 1 77  ? -10.870 74.799 57.779 1.000 23.31298  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O     1 
ATOM   1891 C  CB    . LEU A-2 1 77  ? -11.833 72.461 55.830 1.000 21.05325  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1892 C  CG    . LEU A-2 1 77  ? -11.781 71.889 54.416 1.000 20.61847  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1893 C  CD1   . LEU A-2 1 77  ? -13.194 71.539 53.947 1.000 24.64428  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1894 C  CD2   . LEU A-2 1 77  ? -11.105 72.874 53.446 1.000 21.79410  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1895 N  N     . ASP A-2 1 78  ? -10.844 72.873 58.932 1.000 22.39563  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 N     1 
ATOM   1896 C  CA    . ASP A-2 1 78  ? -10.932 73.598 60.198 1.000 20.63361  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1897 C  C     . ASP A-2 1 78  ? -9.780  74.581 60.306 1.000 24.00218  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 C     1 
ATOM   1898 O  O     . ASP A-2 1 78  ? -9.970  75.786 60.568 1.000 24.53424  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 O     1 
ATOM   1899 C  CB    . ASP A-2 1 78  ? -10.886 72.610 61.371 1.000 22.48994  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1900 C  CG    . ASP A-2 1 78  ? -12.171 71.821 61.541 1.000 29.49811  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1901 O  OD1   . ASP A-2 1 78  ? -13.208 72.195 60.950 1.000 31.43509  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1902 O  OD2   . ASP A-2 1 78  ? -12.123 70.785 62.256 1.000 33.49762  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1903 N  N     A ARG A-2 1 79  ? -8.554  74.094 60.118 0.562 22.04385  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N     1 
ATOM   1904 N  N     B ARG A-2 1 79  ? -8.561  74.077 60.083 0.438 22.11624  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N     1 
ATOM   1905 C  CA    A ARG A-2 1 79  ? -7.469  75.054 60.319 0.562 23.04969  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1906 C  CA    B ARG A-2 1 79  ? -7.394  74.936 60.276 0.438 23.86190  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1907 C  C     A ARG A-2 1 79  ? -7.312  76.029 59.152 0.562 22.35768  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C     1 
ATOM   1908 C  C     B ARG A-2 1 79  ? -7.230  75.962 59.150 0.438 22.25052  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C     1 
ATOM   1909 O  O     A ARG A-2 1 79  ? -6.949  77.190 59.375 0.562 23.33385  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O     1 
ATOM   1910 O  O     B ARG A-2 1 79  ? -6.795  77.092 59.405 0.438 23.86344  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O     1 
ATOM   1911 C  CB    A ARG A-2 1 79  ? -6.145  74.354 60.607 0.562 28.47219  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1912 C  CB    B ARG A-2 1 79  ? -6.142  74.070 60.450 0.438 27.53912  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1913 C  CG    A ARG A-2 1 79  ? -5.825  73.166 59.778 0.562 29.74182  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1914 C  CG    B ARG A-2 1 79  ? -5.260  73.869 59.234 0.438 26.43238  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1915 C  CD    A ARG A-2 1 79  ? -4.541  72.592 60.325 0.562 26.93756  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1916 C  CD    B ARG A-2 1 79  ? -3.966  73.198 59.687 0.438 30.49269  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1917 N  NE    A ARG A-2 1 79  ? -4.235  71.297 59.751 0.562 29.58019  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1918 N  NE    B ARG A-2 1 79  ? -3.139  72.701 58.589 0.438 26.95905  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1919 C  CZ    A ARG A-2 1 79  ? -3.369  71.104 58.764 0.562 32.04916  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1920 C  CZ    B ARG A-2 1 79  ? -2.987  71.415 58.280 0.438 30.30038  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1921 N  NH1   A ARG A-2 1 79  ? -2.726  72.135 58.235 0.562 35.00385  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1922 N  NH1   B ARG A-2 1 79  ? -2.199  71.065 57.273 0.438 28.34038  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1923 N  NH2   A ARG A-2 1 79  ? -3.148  69.880 58.310 0.562 30.74670  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1924 N  NH2   B ARG A-2 1 79  ? -3.627  70.474 58.967 0.438 28.53123  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1925 N  N     . MET A-2 1 80  ? -7.600  75.610 57.914 1.000 20.47372  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 N     1 
ATOM   1926 C  CA    . MET A-2 1 80  ? -7.500  76.559 56.795 1.000 22.39413  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CA    1 
ATOM   1927 C  C     . MET A-2 1 80  ? -8.562  77.659 56.872 1.000 24.02495  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 C     1 
ATOM   1928 O  O     . MET A-2 1 80  ? -8.296  78.814 56.493 1.000 22.50282  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 O     1 
ATOM   1929 C  CB    . MET A-2 1 80  ? -7.598  75.807 55.464 1.000 22.64798  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CB    1 
ATOM   1930 C  CG    . MET A-2 1 80  ? -6.435  74.827 55.253 1.000 23.62827  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CG    1 
ATOM   1931 S  SD    . MET A-2 1 80  ? -6.499  73.962 53.669 1.000 27.59886  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 SD    1 
ATOM   1932 C  CE    . MET A-2 1 80  ? -5.916  75.243 52.584 1.000 29.17185  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CE    1 
ATOM   1933 N  N     . GLU A-2 1 81  ? -9.759  77.332 57.365 1.000 21.48146  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N     1 
ATOM   1934 C  CA    . GLU A-2 1 81  ? -10.784 78.350 57.596 1.000 20.77492  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1935 C  C     . GLU A-2 1 81  ? -10.388 79.273 58.740 1.000 21.73606  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C     1 
ATOM   1936 O  O     . GLU A-2 1 81  ? -10.635 80.484 58.671 1.000 24.32650  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O     1 
ATOM   1937 C  CB    . GLU A-2 1 81  ? -12.139 77.671 57.870 1.000 25.73750  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1938 C  CG    . GLU A-2 1 81  ? -13.334 78.634 57.840 1.000 33.33712  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1939 C  CD    . GLU A-2 1 81  ? -14.674 77.927 57.650 1.000 40.80008  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1940 O  OE1   . GLU A-2 1 81  ? -14.804 76.752 58.057 1.000 37.44837  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1941 O  OE2   . GLU A-2 1 81  ? -15.599 78.555 57.092 1.000 35.99695  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1942 N  N     . ALA A-2 1 82  ? -9.784  78.727 59.815 1.000 23.60843  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N     1 
ATOM   1943 C  CA    . ALA A-2 1 82  ? -9.286  79.598 60.882 1.000 23.24716  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1944 C  C     . ALA A-2 1 82  ? -8.251  80.581 60.362 1.000 23.86757  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C     1 
ATOM   1945 O  O     . ALA A-2 1 82  ? -8.155  81.708 60.864 1.000 28.61505  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O     1 
ATOM   1946 C  CB    . ALA A-2 1 82  ? -8.692  78.767 62.027 1.000 23.17492  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1947 N  N     . ARG A-2 1 83  ? -7.481  80.183 59.349 1.000 23.34444  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 N     1 
ATOM   1948 C  CA    . ARG A-2 1 83  ? -6.483  81.065 58.765 1.000 23.43555  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1949 C  C     . ARG A-2 1 83  ? -7.063  81.982 57.694 1.000 26.12619  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 C     1 
ATOM   1950 O  O     . ARG A-2 1 83  ? -6.307  82.724 57.064 1.000 26.38829  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 O     1 
ATOM   1951 C  CB    . ARG A-2 1 83  ? -5.342  80.234 58.174 1.000 27.76294  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1952 C  CG    . ARG A-2 1 83  ? -4.481  79.555 59.240 1.000 28.56447  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1953 C  CD    . ARG A-2 1 83  ? -3.536  78.517 58.657 1.000 35.52974  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1954 N  NE    . ARG A-2 1 83  ? -2.532  79.088 57.767 1.000 49.06222  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1955 C  CZ    . ARG A-2 1 83  ? -1.633  78.365 57.104 1.000 67.34673  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1956 N  NH1   . ARG A-2 1 83  ? -1.597  77.042 57.251 1.000 54.32179  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1957 N  NH2   . ARG A-2 1 83  ? -0.761  78.967 56.307 1.000 55.00149  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1958 N  N     . GLY A-2 1 84  ? -8.369  81.920 57.449 1.000 23.47036  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 N     1 
ATOM   1959 C  CA    . GLY A-2 1 84  ? -8.970  82.818 56.488 1.000 22.78655  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1960 C  C     . GLY A-2 1 84  ? -8.742  82.449 55.044 1.000 22.63794  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 C     1 
ATOM   1961 O  O     . GLY A-2 1 84  ? -8.973  83.284 54.164 1.000 25.67719  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 O     1 
ATOM   1962 N  N     . GLN A-2 1 85  ? -8.311  81.214 54.767 1.000 20.59894  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 N     1 
ATOM   1963 C  CA    . GLN A-2 1 85  ? -7.889  80.844 53.420 1.000 21.85704  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1964 C  C     . GLN A-2 1 85  ? -8.969  80.134 52.629 1.000 20.03202  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 C     1 
ATOM   1965 O  O     . GLN A-2 1 85  ? -8.904  80.107 51.396 1.000 21.74436  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 O     1 
ATOM   1966 C  CB    . GLN A-2 1 85  ? -6.645  79.943 53.499 1.000 25.07398  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1967 C  CG    . GLN A-2 1 85  ? -5.424  80.701 53.995 1.000 34.60108  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1968 C  CD    . GLN A-2 1 85  ? -4.258  79.786 54.275 1.000 41.24925  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1969 O  OE1   . GLN A-2 1 85  ? -4.444  78.617 54.619 1.000 41.19536  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1970 N  NE2   . GLN A-2 1 85  ? -3.048  80.309 54.130 1.000 53.05073  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1971 N  N     . VAL A-2 1 86  ? -9.955  79.564 53.312 1.000 22.30428  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 N     1 
ATOM   1972 C  CA    . VAL A-2 1 86  ? -11.099 78.931 52.683 1.000 22.36592  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1973 C  C     . VAL A-2 1 86  ? -12.316 79.311 53.508 1.000 22.63494  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 C     1 
ATOM   1974 O  O     . VAL A-2 1 86  ? -12.203 79.832 54.622 1.000 24.12696  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 O     1 
ATOM   1975 C  CB    . VAL A-2 1 86  ? -10.964 77.397 52.629 1.000 25.69112  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1976 C  CG1   . VAL A-2 1 86  ? -9.739  76.992 51.836 1.000 26.08531  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1977 C  CG2   . VAL A-2 1 86  ? -10.924 76.843 54.061 1.000 28.35825  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1978 N  N     . GLU A-2 1 87  ? -13.489 79.014 52.957 1.000 23.95604  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 N     1 
ATOM   1979 C  CA    . GLU A-2 1 87  ? -14.736 79.241 53.674 1.000 25.59894  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1980 C  C     . GLU A-2 1 87  ? -15.684 78.102 53.371 1.000 23.78322  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 C     1 
ATOM   1981 O  O     . GLU A-2 1 87  ? -15.831 77.703 52.211 1.000 25.70760  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 O     1 
ATOM   1982 C  CB    . GLU A-2 1 87  ? -15.405 80.574 53.289 1.000 29.65057  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1983 C  CG    . GLU A-2 1 87  ? -16.700 80.815 54.076 1.000 30.36814  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1984 C  CD    . GLU A-2 1 87  ? -17.532 81.983 53.540 1.000 42.53015  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1985 O  OE1   . GLU A-2 1 87  ? -17.355 82.379 52.371 1.000 33.41313  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1986 O  OE2   . GLU A-2 1 87  ? -18.378 82.495 54.300 1.000 48.61146  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1987 N  N     . ARG A-2 1 88  ? -16.317 77.586 54.420 1.000 25.58286  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N     1 
ATOM   1988 C  CA    . ARG A-2 1 88  ? -17.371 76.596 54.280 1.000 27.68496  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1989 C  C     . ARG A-2 1 88  ? -18.722 77.299 54.334 1.000 29.38109  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C     1 
ATOM   1990 O  O     . ARG A-2 1 88  ? -18.904 78.257 55.092 1.000 36.86254  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O     1 
ATOM   1991 C  CB    . ARG A-2 1 88  ? -17.276 75.538 55.380 1.000 31.26081  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1992 C  CG    . ARG A-2 1 88  ? -16.340 74.397 55.027 1.000 28.87341  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1993 C  CD    . ARG A-2 1 88  ? -16.121 73.449 56.191 1.000 33.07862  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1994 N  NE    . ARG A-2 1 88  ? -15.388 74.092 57.274 1.000 33.89453  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1995 C  CZ    . ARG A-2 1 88  ? -14.751 73.432 58.235 1.000 29.88588  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1996 N  NH1   . ARG A-2 1 88  ? -14.747 72.099 58.244 1.000 32.38978  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1997 N  NH2   . ARG A-2 1 88  ? -14.113 74.108 59.176 1.000 33.74540  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1998 N  N     . LEU A-2 1 89  ? -19.662 76.805 53.540 1.000 32.36853  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     1 
ATOM   1999 C  CA    . LEU A-2 1 89  ? -20.959 77.427 53.324 1.000 41.75426  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2000 C  C     . LEU A-2 1 89  ? -22.011 76.343 53.176 1.000 37.81989  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     1 
ATOM   2001 O  O     . LEU A-2 1 89  ? -21.720 75.262 52.651 1.000 41.73963  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     1 
ATOM   2002 C  CB    . LEU A-2 1 89  ? -20.952 78.292 52.056 1.000 43.51480  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2003 C  CG    . LEU A-2 1 89  ? -20.299 79.668 52.145 1.000 57.74197  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2004 C  CD1   . LEU A-2 1 89  ? -20.003 80.182 50.748 1.000 59.72333  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2005 C  CD2   . LEU A-2 1 89  ? -21.194 80.639 52.900 1.000 65.99724  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2006 N  N     . PRO A-2 1 90  ? -23.244 76.600 53.599 1.000 46.74797  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 N     1 
ATOM   2007 C  CA    . PRO A-2 1 90  ? -24.306 75.613 53.400 1.000 48.17689  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2008 C  C     . PRO A-2 1 90  ? -24.774 75.581 51.955 1.000 47.82654  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 C     1 
ATOM   2009 O  O     . PRO A-2 1 90  ? -24.749 76.586 51.242 1.000 61.53949  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 O     1 
ATOM   2010 C  CB    . PRO A-2 1 90  ? -25.418 76.106 54.332 1.000 51.20665  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2011 C  CG    . PRO A-2 1 90  ? -25.239 77.582 54.335 1.000 48.22054  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2012 C  CD    . PRO A-2 1 90  ? -23.743 77.825 54.252 1.000 55.74302  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2013 N  N     . HIS A-2 1 91  ? -25.198 74.396 51.523 1.000 53.75627  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 N     1 
ATOM   2014 C  CA    . HIS A-2 1 91  ? -25.728 74.234 50.173 1.000 62.02705  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2015 C  C     . HIS A-2 1 91  ? -26.977 75.086 49.968 1.000 60.07035  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 C     1 
ATOM   2016 O  O     . HIS A-2 1 91  ? -28.007 74.842 50.591 1.000 61.99197  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 O     1 
ATOM   2017 C  CB    . HIS A-2 1 91  ? -26.051 72.769 49.888 1.000 78.80989  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2018 C  CG    . HIS A-2 1 91  ? -26.552 72.526 48.499 1.000 92.47879  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2019 N  ND1   . HIS A-2 1 91  ? -27.894 72.513 48.184 1.000 99.23556  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2020 C  CD2   . HIS A-2 1 91  ? -25.891 72.292 47.341 1.000 96.24574  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2021 C  CE1   . HIS A-2 1 91  ? -28.038 72.280 46.892 1.000 104.95875 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2022 N  NE2   . HIS A-2 1 91  ? -26.838 72.142 46.357 1.000 104.86537 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2023 N  N     . ILE A-2 1 97  ? -25.630 69.220 53.074 1.000 71.41688  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 N     1 
ATOM   2024 C  CA    . ILE A-2 1 97  ? -24.366 69.221 52.349 1.000 60.84508  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CA    1 
ATOM   2025 C  C     . ILE A-2 1 97  ? -23.596 70.512 52.624 1.000 63.23812  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 C     1 
ATOM   2026 O  O     . ILE A-2 1 97  ? -24.176 71.595 52.650 1.000 49.32905  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 O     1 
ATOM   2027 C  CB    . ILE A-2 1 97  ? -24.600 69.027 50.841 1.000 67.15886  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CB    1 
ATOM   2028 C  CG1   . ILE A-2 1 97  ? -25.228 67.662 50.567 1.000 61.34908  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2029 C  CG2   . ILE A-2 1 97  ? -23.309 69.192 50.062 1.000 60.72804  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2030 C  CD1   . ILE A-2 1 97  ? -26.522 67.714 49.795 1.000 81.68808  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2031 N  N     . THR A-2 1 98  ? -22.287 70.387 52.830 1.000 49.42545  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N     1 
ATOM   2032 C  CA    . THR A-2 1 98  ? -21.407 71.526 53.060 1.000 41.76498  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA    1 
ATOM   2033 C  C     . THR A-2 1 98  ? -20.576 71.779 51.809 1.000 35.57623  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C     1 
ATOM   2034 O  O     . THR A-2 1 98  ? -19.939 70.860 51.284 1.000 39.92385  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O     1 
ATOM   2035 C  CB    . THR A-2 1 98  ? -20.501 71.288 54.275 1.000 45.06196  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB    1 
ATOM   2036 O  OG1   . THR A-2 1 98  ? -21.303 71.014 55.430 1.000 48.49619  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2037 C  CG2   . THR A-2 1 98  ? -19.636 72.516 54.562 1.000 40.94068  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2038 N  N     . LEU A-2 1 99  ? -20.621 73.011 51.314 1.000 36.46182  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 N     1 
ATOM   2039 C  CA    . LEU A-2 1 99  ? -19.778 73.480 50.225 1.000 34.27280  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2040 C  C     . LEU A-2 1 99  ? -18.560 74.201 50.786 1.000 28.19058  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 C     1 
ATOM   2041 O  O     . LEU A-2 1 99  ? -18.560 74.676 51.924 1.000 33.03968  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 O     1 
ATOM   2042 C  CB    . LEU A-2 1 99  ? -20.551 74.421 49.297 1.000 32.44759  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2043 C  CG    . LEU A-2 1 99  ? -21.898 73.867 48.836 1.000 41.94318  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2044 C  CD1   . LEU A-2 1 99  ? -22.648 74.895 48.000 1.000 44.44397  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2045 C  CD2   . LEU A-2 1 99  ? -21.690 72.582 48.056 1.000 39.75201  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2046 N  N     . VAL A-2 1 100 ? -17.524 74.300 49.960 1.000 29.34416  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 N     1 
ATOM   2047 C  CA    . VAL A-2 1 100 ? -16.296 74.972 50.365 1.000 26.40314  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2048 C  C     . VAL A-2 1 100 ? -15.743 75.749 49.177 1.000 26.48575  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 C     1 
ATOM   2049 O  O     . VAL A-2 1 100 ? -15.855 75.317 48.024 1.000 26.95973  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 O     1 
ATOM   2050 C  CB    . VAL A-2 1 100 ? -15.260 73.975 50.934 1.000 30.62401  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2051 C  CG1   . VAL A-2 1 100 ? -14.924 72.922 49.928 1.000 30.00017  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2052 C  CG2   . VAL A-2 1 100 ? -13.991 74.709 51.411 1.000 24.89890  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2053 N  N     A ARG A-2 1 101 ? -15.167 76.917 49.463 0.469 26.30248  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N     1 
ATOM   2054 N  N     B ARG A-2 1 101 ? -15.166 76.916 49.465 0.531 26.28485  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N     1 
ATOM   2055 C  CA    A ARG A-2 1 101 ? -14.562 77.751 48.436 0.469 24.09290  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2056 C  CA    B ARG A-2 1 101 ? -14.573 77.770 48.449 0.531 24.14136  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2057 C  C     A ARG A-2 1 101 ? -13.258 78.322 48.969 0.469 22.51286  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C     1 
ATOM   2058 C  C     B ARG A-2 1 101 ? -13.248 78.300 48.973 0.531 22.35082  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C     1 
ATOM   2059 O  O     A ARG A-2 1 101 ? -13.043 78.399 50.180 0.469 24.92512  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O     1 
ATOM   2060 O  O     B ARG A-2 1 101 ? -13.013 78.338 50.183 0.531 24.90586  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O     1 
ATOM   2061 C  CB    A ARG A-2 1 101 ? -15.497 78.898 48.002 0.469 24.34655  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2062 C  CB    B ARG A-2 1 101 ? -15.489 78.957 48.089 0.531 24.26602  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2063 C  CG    A ARG A-2 1 101 ? -15.991 79.754 49.160 0.469 30.21564  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2064 C  CG    B ARG A-2 1 101 ? -15.588 79.957 49.233 0.531 27.04214  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2065 C  CD    A ARG A-2 1 101 ? -16.775 80.971 48.664 0.469 25.43548  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2066 C  CD    B ARG A-2 1 101 ? -16.460 81.178 48.934 0.531 27.09080  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2067 N  NE    A ARG A-2 1 101 ? -15.905 81.937 47.991 0.469 32.03446  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2068 N  NE    B ARG A-2 1 101 ? -16.380 82.092 50.067 0.531 26.31472  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2069 C  CZ    A ARG A-2 1 101 ? -15.322 82.974 48.591 0.469 20.36629  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2070 C  CZ    B ARG A-2 1 101 ? -15.589 83.160 50.140 0.531 23.43492  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2071 N  NH1   A ARG A-2 1 101 ? -14.534 83.786 47.898 0.469 21.14485  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2072 N  NH1   B ARG A-2 1 101 ? -14.819 83.515 49.120 0.531 21.15759  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2073 N  NH2   A ARG A-2 1 101 ? -15.503 83.195 49.889 0.469 22.83750  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2074 N  NH2   B ARG A-2 1 101 ? -15.581 83.881 51.245 0.531 22.92103  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2075 N  N     . ILE A-2 1 102 ? -12.388 78.725 48.046 1.000 22.20591  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 N     1 
ATOM   2076 C  CA    . ILE A-2 1 102 ? -11.196 79.479 48.417 1.000 20.16931  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2077 C  C     . ILE A-2 1 102 ? -11.606 80.936 48.608 1.000 24.18550  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 C     1 
ATOM   2078 O  O     . ILE A-2 1 102 ? -12.526 81.424 47.945 1.000 26.67882  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 O     1 
ATOM   2079 C  CB    . ILE A-2 1 102 ? -10.094 79.328 47.346 1.000 22.12115  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2080 C  CG1   . ILE A-2 1 102 ? -8.730  79.780 47.887 1.000 21.89209  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2081 C  CG2   . ILE A-2 1 102 ? -10.452 80.081 46.056 1.000 27.28326  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2082 C  CD1   . ILE A-2 1 102 ? -7.543  79.426 46.967 1.000 23.79317  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2083 N  N     . THR A-2 1 103 ? -10.956 81.623 49.541 1.000 21.30041  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N     1 
ATOM   2084 C  CA    . THR A-2 1 103 ? -11.149 83.061 49.703 1.000 20.00107  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA    1 
ATOM   2085 C  C     . THR A-2 1 103 ? -10.113 83.814 48.895 1.000 21.30774  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C     1 
ATOM   2086 O  O     . THR A-2 1 103 ? -9.169  83.248 48.365 1.000 22.25447  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O     1 
ATOM   2087 C  CB    . THR A-2 1 103 ? -10.985 83.483 51.150 1.000 20.75668  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB    1 
ATOM   2088 O  OG1   . THR A-2 1 103 ? -9.626  83.230 51.531 1.000 22.56572  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2089 C  CG2   . THR A-2 1 103 ? -11.926 82.754 52.068 1.000 22.87059  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2090 N  N     A ARG A-2 1 104 ? -10.288 85.134 48.814 0.643 21.54732  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N     1 
ATOM   2091 N  N     B ARG A-2 1 104 ? -10.283 85.137 48.819 0.357 21.57842  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N     1 
ATOM   2092 C  CA    A ARG A-2 1 104 ? -9.283  85.935 48.135 0.643 20.50267  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2093 C  CA    B ARG A-2 1 104 ? -9.278  85.941 48.137 0.357 20.62824  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2094 C  C     A ARG A-2 1 104 ? -7.923  85.795 48.807 0.643 21.98475  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C     1 
ATOM   2095 C  C     B ARG A-2 1 104 ? -7.918  85.806 48.809 0.357 22.06424  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C     1 
ATOM   2096 O  O     A ARG A-2 1 104 ? -6.893  85.755 48.124 0.643 24.17987  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O     1 
ATOM   2097 O  O     B ARG A-2 1 104 ? -6.884  85.781 48.132 0.357 24.12570  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O     1 
ATOM   2098 C  CB    A ARG A-2 1 104 ? -9.719  87.402 48.103 0.643 20.95032  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2099 C  CB    B ARG A-2 1 104 ? -9.708  87.409 48.094 0.357 21.13038  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2100 C  CG    A ARG A-2 1 104 ? -8.709  88.303 47.386 0.643 26.66522  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2101 C  CG    B ARG A-2 1 104 ? -8.646  88.316 47.461 0.357 26.65693  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2102 C  CD    A ARG A-2 1 104 ? -9.259  89.701 47.191 0.643 33.25378  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2103 C  CD    B ARG A-2 1 104 ? -8.923  89.793 47.702 0.357 27.80993  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2104 N  NE    A ARG A-2 1 104 ? -8.537  90.451 46.166 0.643 30.39060  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2105 N  NE    B ARG A-2 1 104 ? -7.688  90.567 47.802 0.357 29.37811  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2106 C  CZ    A ARG A-2 1 104 ? -7.418  91.135 46.384 0.643 35.35886  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2107 C  CZ    B ARG A-2 1 104 ? -7.189  91.322 46.829 0.357 32.97070  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2108 N  NH1   A ARG A-2 1 104 ? -6.880  91.163 47.597 0.643 26.80546  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2109 N  NH1   B ARG A-2 1 104 ? -6.059  91.990 47.023 0.357 29.16398  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2110 N  NH2   A ARG A-2 1 104 ? -6.835  91.793 45.386 0.643 41.76067  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2111 N  NH2   B ARG A-2 1 104 ? -7.817  91.415 45.664 0.357 44.56454  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2112 N  N     . LYS A-2 1 105 ? -7.898  85.719 50.143 1.000 22.03404  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 N     1 
ATOM   2113 C  CA    . LYS A-2 1 105 ? -6.632  85.566 50.859 1.000 21.39150  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2114 C  C     . LYS A-2 1 105 ? -5.951  84.264 50.455 1.000 25.80675  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 C     1 
ATOM   2115 O  O     . LYS A-2 1 105 ? -4.735  84.227 50.204 1.000 25.05621  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 O     1 
ATOM   2116 C  CB    . LYS A-2 1 105 ? -6.878  85.585 52.364 1.000 22.66080  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2117 C  CG    . LYS A-2 1 105 ? -5.613  85.456 53.224 1.000 25.15337  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2118 C  CD    . LYS A-2 1 105 ? -5.970  85.400 54.702 1.000 28.99875  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2119 C  CE    . LYS A-2 1 105 ? -4.729  85.305 55.571 1.000 34.96420  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2120 N  NZ    . LYS A-2 1 105 ? -5.077  85.480 57.014 1.000 44.34101  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2121 N  N     . GLY A-2 1 106 ? -6.734  83.202 50.344 1.000 23.04019  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N     1 
ATOM   2122 C  CA    . GLY A-2 1 106 ? -6.164  81.929 49.903 1.000 19.13900  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2123 C  C     . GLY A-2 1 106 ? -5.654  81.995 48.477 1.000 23.58218  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C     1 
ATOM   2124 O  O     . GLY A-2 1 106 ? -4.573  81.482 48.161 1.000 24.02672  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O     1 
ATOM   2125 N  N     . LEU A-2 1 107 ? -6.434  82.622 47.590 1.000 23.24365  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 N     1 
ATOM   2126 C  CA    . LEU A-2 1 107 ? -6.020  82.740 46.201 1.000 23.29973  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2127 C  C     . LEU A-2 1 107 ? -4.710  83.506 46.092 1.000 26.48737  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 C     1 
ATOM   2128 O  O     . LEU A-2 1 107 ? -3.804  83.112 45.350 1.000 25.68823  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 O     1 
ATOM   2129 C  CB    . LEU A-2 1 107 ? -7.128  83.432 45.405 1.000 27.75735  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2130 C  CG    . LEU A-2 1 107 ? -6.974  83.521 43.889 1.000 29.70907  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2131 C  CD1   . LEU A-2 1 107 ? -7.025  82.122 43.269 1.000 30.99344  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2132 C  CD2   . LEU A-2 1 107 ? -8.075  84.382 43.323 1.000 33.31829  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2133 N  N     . LYS A-2 1 108 ? -4.592  84.618 46.820 1.000 27.70669  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 N     1 
ATOM   2134 C  CA    . LYS A-2 1 108 ? -3.347  85.367 46.780 1.000 25.14524  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2135 C  C     . LYS A-2 1 108 ? -2.201  84.576 47.388 1.000 26.30818  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 C     1 
ATOM   2136 O  O     . LYS A-2 1 108 ? -1.052  84.723 46.952 1.000 30.89592  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 O     1 
ATOM   2137 C  CB    . LYS A-2 1 108 ? -3.516  86.703 47.503 1.000 29.26223  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2138 C  CG    . LYS A-2 1 108 ? -4.498  87.642 46.824 1.000 34.99385  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2139 C  CD    . LYS A-2 1 108 ? -3.885  88.247 45.571 1.000 44.69240  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2140 C  CE    . LYS A-2 1 108 ? -4.879  89.130 44.833 1.000 56.59230  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2141 N  NZ    . LYS A-2 1 108 ? -4.217  89.859 43.717 1.000 51.81298  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2142 N  N     . ALA A-2 1 109 ? -2.495  83.715 48.364 1.000 24.16222  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N     1 
ATOM   2143 C  CA    . ALA A-2 1 109 ? -1.443  82.898 48.970 1.000 24.26718  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2144 C  C     . ALA A-2 1 109 ? -0.906  81.851 48.004 1.000 25.81277  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C     1 
ATOM   2145 O  O     . ALA A-2 1 109 ? 0.283   81.516 48.069 1.000 26.52785  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O     1 
ATOM   2146 C  CB    . ALA A-2 1 109 ? -1.951  82.195 50.230 1.000 24.45551  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2147 N  N     . VAL A-2 1 110 ? -1.753  81.326 47.119 1.000 22.78635  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 N     1 
ATOM   2148 C  CA    . VAL A-2 1 110 ? -1.364  80.183 46.286 1.000 22.69729  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2149 C  C     . VAL A-2 1 110 ? -1.033  80.550 44.835 1.000 26.65210  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 C     1 
ATOM   2150 O  O     . VAL A-2 1 110 ? -0.481  79.699 44.116 1.000 24.09068  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 O     1 
ATOM   2151 C  CB    . VAL A-2 1 110 ? -2.456  79.089 46.315 1.000 21.33123  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2152 C  CG1   . VAL A-2 1 110 ? -3.602  79.449 45.408 1.000 23.35039  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2153 C  CG2   . VAL A-2 1 110 ? -1.880  77.704 45.917 1.000 21.96008  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2154 N  N     . GLU A-2 1 111 ? -1.363  81.757 44.352 1.000 25.16930  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N     1 
ATOM   2155 C  CA    . GLU A-2 1 111 ? -1.310  81.946 42.899 1.000 22.39370  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2156 C  C     . GLU A-2 1 111 ? 0.122   81.864 42.348 1.000 24.70153  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C     1 
ATOM   2157 O  O     . GLU A-2 1 111 ? 0.344   81.317 41.253 1.000 26.78288  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O     1 
ATOM   2158 C  CB    . GLU A-2 1 111 ? -1.983  83.271 42.510 1.000 30.45926  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2159 C  CG    . GLU A-2 1 111 ? -1.490  84.473 43.269 1.000 36.02624  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2160 C  CD    . GLU A-2 1 111 ? -2.249  85.743 42.891 1.000 50.80180  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2161 O  OE1   . GLU A-2 1 111 ? -1.763  86.838 43.224 1.000 42.52452  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2162 O  OE2   . GLU A-2 1 111 ? -3.330  85.644 42.267 1.000 40.77220  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2163 N  N     . HIS A-2 1 112 ? 1.107   82.388 43.077 1.000 24.92628  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N     1 
ATOM   2164 C  CA    . HIS A-2 1 112 ? 2.480   82.278 42.585 1.000 25.67063  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2165 C  C     . HIS A-2 1 112 ? 2.914   80.815 42.536 1.000 27.05328  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C     1 
ATOM   2166 O  O     . HIS A-2 1 112 ? 3.498   80.354 41.546 1.000 24.58687  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O     1 
ATOM   2167 C  CB    . HIS A-2 1 112 ? 3.442   83.086 43.459 1.000 30.93530  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2168 C  CG    . HIS A-2 1 112 ? 4.874   83.016 43.006 1.000 31.20649  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2169 N  ND1   . HIS A-2 1 112 ? 5.260   83.279 41.708 1.000 38.90052  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2170 C  CD2   . HIS A-2 1 112 ? 6.004   82.675 43.670 1.000 34.74441  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2171 C  CE1   . HIS A-2 1 112 ? 6.568   83.126 41.599 1.000 35.01601  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2172 N  NE2   . HIS A-2 1 112 ? 7.043   82.757 42.773 1.000 34.96690  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2173 N  N     . LEU A-2 1 113 ? 2.632   80.072 43.603 1.000 22.86353  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 N     1 
ATOM   2174 C  CA    . LEU A-2 1 113 ? 2.972   78.650 43.612 1.000 20.93724  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2175 C  C     . LEU A-2 1 113 ? 2.320   77.906 42.445 1.000 22.67762  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 C     1 
ATOM   2176 O  O     . LEU A-2 1 113 ? 2.898   76.947 41.917 1.000 23.20658  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 O     1 
ATOM   2177 C  CB    . LEU A-2 1 113 ? 2.564   78.032 44.949 1.000 22.03938  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2178 C  CG    . LEU A-2 1 113 ? 3.049   76.603 45.238 1.000 24.36481  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2179 C  CD1   . LEU A-2 1 113 ? 4.581   76.478 45.092 1.000 24.60591  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2180 C  CD2   . LEU A-2 1 113 ? 2.610   76.195 46.623 1.000 22.17594  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2181 N  N     . MET A-2 1 114 ? 1.100   78.291 42.053 1.000 21.18154  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 N     1 
ATOM   2182 C  CA    . MET A-2 1 114 ? 0.477   77.636 40.904 1.000 21.89683  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CA    1 
ATOM   2183 C  C     . MET A-2 1 114 ? 1.239   77.935 39.618 1.000 21.67864  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 C     1 
ATOM   2184 O  O     . MET A-2 1 114 ? 1.381   77.056 38.754 1.000 22.44426  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 O     1 
ATOM   2185 C  CB    . MET A-2 1 114 ? -0.995  78.037 40.773 1.000 25.32668  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CB    1 
ATOM   2186 C  CG    . MET A-2 1 114 ? -1.872  77.491 41.901 1.000 25.94049  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CG    1 
ATOM   2187 S  SD    . MET A-2 1 114 ? -3.614  77.977 41.787 1.000 28.10519  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 SD    1 
ATOM   2188 C  CE    . MET A-2 1 114 ? -4.218  76.913 40.475 1.000 27.69757  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CE    1 
ATOM   2189 N  N     . GLU A-2 1 115 ? 1.725   79.173 39.468 1.000 26.25589  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N     1 
ATOM   2190 C  CA    . GLU A-2 1 115 ? 2.593   79.464 38.326 1.000 24.89278  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2191 C  C     . GLU A-2 1 115 ? 3.835   78.570 38.338 1.000 24.22057  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C     1 
ATOM   2192 O  O     . GLU A-2 1 115 ? 4.230   78.025 37.298 1.000 23.93657  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O     1 
ATOM   2193 C  CB    . GLU A-2 1 115 ? 2.984   80.945 38.310 1.000 28.47940  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2194 C  CG    . GLU A-2 1 115 ? 1.792   81.880 38.434 1.000 46.64646  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2195 C  CD    . GLU A-2 1 115 ? 2.188   83.344 38.509 1.000 72.28224  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2196 O  OE1   . GLU A-2 1 115 ? 3.101   83.750 37.760 1.000 66.54551  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2197 O  OE2   . GLU A-2 1 115 ? 1.589   84.085 39.320 1.000 71.06974  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2198 N  N     . LEU A-2 1 116 ? 4.448   78.404 39.512 1.000 22.93245  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N     1 
ATOM   2199 C  CA    . LEU A-2 1 116 ? 5.632   77.547 39.618 1.000 22.43534  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2200 C  C     . LEU A-2 1 116 ? 5.279   76.099 39.303 1.000 24.35786  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C     1 
ATOM   2201 O  O     . LEU A-2 1 116 ? 6.078   75.364 38.702 1.000 23.21988  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O     1 
ATOM   2202 C  CB    . LEU A-2 1 116 ? 6.254   77.637 41.009 1.000 22.11341  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2203 C  CG    . LEU A-2 1 116 ? 6.829   79.011 41.378 1.000 24.34613  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2204 C  CD1   . LEU A-2 1 116 ? 7.437   78.970 42.754 1.000 27.86527  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2205 C  CD2   . LEU A-2 1 116 ? 7.863   79.462 40.343 1.000 29.15490  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2206 N  N     . ALA A-2 1 117 ? 4.080   75.666 39.703 1.000 20.93840  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 N     1 
ATOM   2207 C  CA    . ALA A-2 1 117 ? 3.663   74.298 39.399 1.000 19.41427  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2208 C  C     . ALA A-2 1 117 ? 3.500   74.092 37.898 1.000 22.61350  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 C     1 
ATOM   2209 O  O     . ALA A-2 1 117 ? 3.846   73.021 37.364 1.000 21.77224  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 O     1 
ATOM   2210 C  CB    . ALA A-2 1 117 ? 2.354   73.973 40.121 1.000 18.77462  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2211 N  N     A ARG A-2 1 118 ? 2.959   75.099 37.201 0.595 21.45899  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N     1 
ATOM   2212 N  N     B ARG A-2 1 118 ? 2.969   75.100 37.198 0.405 21.52514  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N     1 
ATOM   2213 C  CA    A ARG A-2 1 118 ? 2.850   75.012 35.750 0.595 22.21241  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2214 C  CA    B ARG A-2 1 118 ? 2.854   74.985 35.749 0.405 22.23265  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2215 C  C     A ARG A-2 1 118 ? 4.228   74.938 35.101 0.595 23.22114  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C     1 
ATOM   2216 C  C     B ARG A-2 1 118 ? 4.230   74.939 35.093 0.405 23.18103  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C     1 
ATOM   2217 O  O     A ARG A-2 1 118 ? 4.435   74.171 34.149 0.595 24.63387  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O     1 
ATOM   2218 O  O     B ARG A-2 1 118 ? 4.442   74.184 34.133 0.405 24.70498  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O     1 
ATOM   2219 C  CB    A ARG A-2 1 118 ? 2.057   76.204 35.207 0.595 23.30000  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2220 C  CB    B ARG A-2 1 118 ? 2.016   76.134 35.188 0.405 23.25589  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2221 C  CG    A ARG A-2 1 118 ? 0.586   76.208 35.625 0.595 26.31252  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2222 C  CG    B ARG A-2 1 118 ? 0.537   76.045 35.558 0.405 26.53563  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2223 C  CD    A ARG A-2 1 118 ? -0.176  77.388 35.021 0.595 32.56059  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2224 C  CD    B ARG A-2 1 118 ? -0.219  75.093 34.635 0.405 27.10232  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2225 N  NE    A ARG A-2 1 118 ? -1.542  77.477 35.539 0.595 40.72397  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2226 N  NE    B ARG A-2 1 118 ? -1.669  75.127 34.834 0.405 29.81580  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2227 C  CZ    A ARG A-2 1 118 ? -1.955  78.364 36.439 0.595 43.81119  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2228 C  CZ    B ARG A-2 1 118 ? -2.412  76.235 34.830 0.405 44.66191  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2229 N  NH1   A ARG A-2 1 118 ? -1.114  79.264 36.936 0.595 30.73283  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2230 N  NH1   B ARG A-2 1 118 ? -1.854  77.423 34.645 0.405 40.33547  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2231 N  NH2   A ARG A-2 1 118 ? -3.219  78.352 36.843 0.595 47.74936  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2232 N  NH2   B ARG A-2 1 118 ? -3.724  76.155 35.012 0.405 43.94394  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2233 N  N     . GLU A-2 1 119 ? 5.182   75.735 35.596 1.000 23.93144  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 N     1 
ATOM   2234 C  CA    . GLU A-2 1 119 ? 6.540   75.689 35.041 1.000 25.31458  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2235 C  C     . GLU A-2 1 119 ? 7.176   74.315 35.243 1.000 27.89751  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 C     1 
ATOM   2236 O  O     . GLU A-2 1 119 ? 7.798   73.752 34.324 1.000 25.93486  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 O     1 
ATOM   2237 C  CB    . GLU A-2 1 119 ? 7.418   76.771 35.670 1.000 27.91439  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2238 C  CG    . GLU A-2 1 119 ? 8.882   76.719 35.238 1.000 35.84290  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2239 C  CD    . GLU A-2 1 119 ? 9.064   76.552 33.733 1.000 63.40957  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2240 O  OE1   . GLU A-2 1 119 ? 8.173   76.974 32.960 1.000 56.00184  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2241 O  OE2   . GLU A-2 1 119 ? 10.103  75.989 33.323 1.000 65.52148  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2242 N  N     . HIS A-2 1 120 ? 7.023   73.755 36.442 1.000 22.64449  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 N     1 
ATOM   2243 C  CA    . HIS A-2 1 120 ? 7.593   72.437 36.707 1.000 22.07406  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2244 C  C     . HIS A-2 1 120 ? 6.962   71.383 35.808 1.000 23.83929  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 C     1 
ATOM   2245 O  O     . HIS A-2 1 120 ? 7.663   70.516 35.267 1.000 21.96708  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 O     1 
ATOM   2246 C  CB    . HIS A-2 1 120 ? 7.406   72.090 38.183 1.000 20.27767  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2247 C  CG    . HIS A-2 1 120 ? 7.752   70.676 38.526 1.000 20.33394  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2248 N  ND1   . HIS A-2 1 120 ? 6.806   69.773 38.953 1.000 21.21051  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2249 C  CD2   . HIS A-2 1 120 ? 8.931   70.009 38.507 1.000 25.40644  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2250 C  CE1   . HIS A-2 1 120 ? 7.386   68.608 39.189 1.000 22.75444  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2251 N  NE2   . HIS A-2 1 120 ? 8.678   68.727 38.927 1.000 23.74514  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2252 N  N     . GLU A-2 1 121 ? 5.634   71.429 35.651 1.000 20.07937  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N     1 
ATOM   2253 C  CA    . GLU A-2 1 121 ? 4.947   70.480 34.780 1.000 20.53330  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2254 C  C     . GLU A-2 1 121 ? 5.433   70.599 33.345 1.000 21.85108  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C     1 
ATOM   2255 O  O     . GLU A-2 1 121 ? 5.643   69.583 32.665 1.000 22.83632  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O     1 
ATOM   2256 C  CB    . GLU A-2 1 121 ? 3.439   70.712 34.843 1.000 23.66508  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2257 C  CG    . GLU A-2 1 121 ? 2.636   69.890 33.853 1.000 25.03478  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2258 C  CD    . GLU A-2 1 121 ? 1.188   70.338 33.782 1.000 31.91665  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2259 O  OE1   . GLU A-2 1 121 ? 0.921   71.559 33.913 1.000 34.64086  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2260 O  OE2   . GLU A-2 1 121 ? 0.318   69.474 33.591 1.000 29.60171  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2261 N  N     A ARG A-2 1 122 ? 5.617   71.828 32.860 0.487 22.46329  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 N     1 
ATOM   2262 N  N     B ARG A-2 1 122 ? 5.599   71.834 32.864 0.513 22.44931  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 N     1 
ATOM   2263 C  CA    A ARG A-2 1 122 ? 6.153   71.995 31.513 0.487 22.96346  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2264 C  CA    B ARG A-2 1 122 ? 6.167   72.054 31.538 0.513 23.05164  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2265 C  C     A ARG A-2 1 122 ? 7.531   71.361 31.391 0.487 26.30887  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 C     1 
ATOM   2266 C  C     B ARG A-2 1 122 ? 7.518   71.370 31.402 0.513 26.29183  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 C     1 
ATOM   2267 O  O     A ARG A-2 1 122 ? 7.847   70.748 30.365 0.487 29.19567  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 O     1 
ATOM   2268 O  O     B ARG A-2 1 122 ? 7.806   70.743 30.376 0.513 29.16287  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 O     1 
ATOM   2269 C  CB    A ARG A-2 1 122 ? 6.211   73.477 31.137 0.487 26.68827  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2270 C  CB    B ARG A-2 1 122 ? 6.310   73.558 31.277 0.513 26.58880  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2271 C  CG    A ARG A-2 1 122 ? 6.631   73.714 29.691 0.487 26.74048  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2272 C  CG    B ARG A-2 1 122 ? 5.362   74.126 30.240 0.513 40.85673  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2273 C  CD    A ARG A-2 1 122 ? 7.074   75.163 29.445 0.487 30.45611  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2274 C  CD    B ARG A-2 1 122 ? 5.518   75.648 30.117 0.513 34.38199  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2275 N  NE    A ARG A-2 1 122 ? 8.322   75.483 30.134 0.487 38.96672  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2276 N  NE    B ARG A-2 1 122 ? 4.436   76.358 30.796 0.513 43.07700  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2277 C  CZ    A ARG A-2 1 122 ? 9.513   75.013 29.778 0.487 43.14366  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2278 C  CZ    B ARG A-2 1 122 ? 4.601   77.268 31.752 0.513 31.65721  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2279 N  NH1   A ARG A-2 1 122 ? 9.624   74.197 28.738 0.487 48.39130  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2280 N  NH1   B ARG A-2 1 122 ? 5.814   77.608 32.165 0.513 34.95140  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2281 N  NH2   A ARG A-2 1 122 ? 10.594  75.351 30.468 0.487 41.01204  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2282 N  NH2   B ARG A-2 1 122 ? 3.541   77.843 32.296 0.513 37.83689  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2283 N  N     . ARG A-2 1 123 ? 8.371   71.505 32.420 1.000 25.67091  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N     1 
ATOM   2284 C  CA    . ARG A-2 1 123 ? 9.694   70.882 32.374 1.000 24.81660  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2285 C  C     . ARG A-2 1 123 ? 9.593   69.357 32.346 1.000 28.72531  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C     1 
ATOM   2286 O  O     . ARG A-2 1 123 ? 10.351  68.688 31.634 1.000 25.92062  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O     1 
ATOM   2287 C  CB    . ARG A-2 1 123 ? 10.534  71.339 33.562 1.000 27.96987  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2288 C  CG    . ARG A-2 1 123 ? 11.062  72.764 33.438 1.000 36.59871  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2289 C  CD    . ARG A-2 1 123 ? 12.056  73.068 34.546 1.000 47.70513  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2290 N  NE    . ARG A-2 1 123 ? 11.421  73.067 35.860 1.000 71.91697  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2291 C  CZ    . ARG A-2 1 123 ? 11.199  74.164 36.577 1.000 78.24542  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2292 N  NH1   . ARG A-2 1 123 ? 11.566  75.346 36.100 1.000 76.30291  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2293 N  NH2   . ARG A-2 1 123 ? 10.612  74.080 37.765 1.000 58.75939  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2294 N  N     . VAL A-2 1 124 ? 8.661   68.790 33.116 1.000 22.43451  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 N     1 
ATOM   2295 C  CA    . VAL A-2 1 124 ? 8.493   67.335 33.150 1.000 20.17859  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2296 C  C     . VAL A-2 1 124 ? 8.045   66.815 31.790 1.000 23.10610  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 C     1 
ATOM   2297 O  O     . VAL A-2 1 124 ? 8.486   65.747 31.336 1.000 23.54005  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 O     1 
ATOM   2298 C  CB    . VAL A-2 1 124 ? 7.484   66.948 34.249 1.000 21.80564  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2299 C  CG1   . VAL A-2 1 124 ? 7.066   65.476 34.129 1.000 23.82927  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2300 C  CG2   . VAL A-2 1 124 ? 8.067   67.244 35.632 1.000 22.40338  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2301 N  N     . LEU A-2 1 125 ? 7.152   67.550 31.126 1.000 22.01847  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N     1 
ATOM   2302 C  CA    . LEU A-2 1 125 ? 6.542   67.087 29.884 1.000 22.73633  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2303 C  C     . LEU A-2 1 125 ? 7.334   67.457 28.634 1.000 26.46225  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C     1 
ATOM   2304 O  O     . LEU A-2 1 125 ? 7.103   66.855 27.584 1.000 25.67988  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O     1 
ATOM   2305 C  CB    . LEU A-2 1 125 ? 5.115   67.638 29.763 1.000 25.24872  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2306 C  CG    . LEU A-2 1 125 ? 4.140   66.983 30.750 1.000 26.79504  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2307 C  CD1   . LEU A-2 1 125 ? 2.802   67.705 30.751 1.000 31.70318  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2308 C  CD2   . LEU A-2 1 125 ? 3.969   65.515 30.423 1.000 28.99284  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2309 N  N     . GLU A-2 1 126 ? 8.251   68.421 28.712 1.000 24.70589  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 N     1 
ATOM   2310 C  CA    . GLU A-2 1 126 ? 8.914   68.885 27.493 1.000 28.02688  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2311 C  C     . GLU A-2 1 126 ? 9.686   67.795 26.758 1.000 27.24127  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 C     1 
ATOM   2312 O  O     . GLU A-2 1 126 ? 9.622   67.764 25.515 1.000 29.83650  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 O     1 
ATOM   2313 C  CB    . GLU A-2 1 126 ? 9.837   70.061 27.826 1.000 30.85705  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2314 C  CG    . GLU A-2 1 126 ? 10.205  70.891 26.602 1.000 45.19645  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2315 C  CD    . GLU A-2 1 126 ? 11.372  71.827 26.854 1.000 82.55630  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2316 O  OE1   . GLU A-2 1 126 ? 11.655  72.131 28.035 1.000 74.65059  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2317 O  OE2   . GLU A-2 1 126 ? 12.004  72.263 25.867 1.000 80.54551  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2318 N  N     . PRO A-2 1 127 ? 10.407  66.888 27.422 1.000 26.26158  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 N     1 
ATOM   2319 C  CA    . PRO A-2 1 127 ? 11.116  65.845 26.666 1.000 28.19794  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2320 C  C     . PRO A-2 1 127 ? 10.197  64.978 25.845 1.000 30.94459  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 C     1 
ATOM   2321 O  O     . PRO A-2 1 127 ? 10.646  64.369 24.859 1.000 28.53371  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 O     1 
ATOM   2322 C  CB    . PRO A-2 1 127 ? 11.814  65.023 27.754 1.000 34.70394  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2323 C  CG    . PRO A-2 1 127 ? 11.866  65.916 28.939 1.000 32.84242  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2324 C  CD    . PRO A-2 1 127 ? 10.647  66.782 28.871 1.000 28.47646  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2325 N  N     . PHE A-2 1 128 ? 8.919   64.902 26.203 1.000 26.04850  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 N     1 
ATOM   2326 C  CA    . PHE A-2 1 128 ? 8.021   63.969 25.546 1.000 26.39299  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2327 C  C     . PHE A-2 1 128 ? 7.375   64.542 24.297 1.000 30.55279  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 C     1 
ATOM   2328 O  O     . PHE A-2 1 128 ? 6.935   63.770 23.441 1.000 31.12811  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 O     1 
ATOM   2329 C  CB    . PHE A-2 1 128 ? 6.959   63.495 26.540 1.000 28.10991  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2330 C  CG    . PHE A-2 1 128 ? 7.533   62.627 27.601 1.000 27.39973  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2331 C  CD1   . PHE A-2 1 128 ? 7.731   61.280 27.349 1.000 26.68576  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2332 C  CD2   . PHE A-2 1 128 ? 7.944   63.152 28.825 1.000 25.76690  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2333 C  CE1   . PHE A-2 1 128 ? 8.302   60.465 28.292 1.000 27.49226  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2334 C  CE2   . PHE A-2 1 128 ? 8.521   62.320 29.784 1.000 25.02972  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2335 C  CZ    . PHE A-2 1 128 ? 8.696   60.977 29.510 1.000 27.85314  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2336 N  N     . GLY A-2 1 129 ? 7.335   65.858 24.163 1.000 32.17248  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 N     1 
ATOM   2337 C  CA    . GLY A-2 1 129 ? 6.669   66.485 23.047 1.000 32.76658  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2338 C  C     . GLY A-2 1 129 ? 5.184   66.661 23.300 1.000 38.87756  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 C     1 
ATOM   2339 O  O     . GLY A-2 1 129 ? 4.569   65.970 24.111 1.000 32.66239  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 O     1 
ATOM   2340 N  N     A LEU A-2 1 130 ? 4.596   67.612 22.574 0.449 33.97192  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N     1 
ATOM   2341 N  N     B LEU A-2 1 130 ? 4.605   67.615 22.569 0.551 34.00184  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N     1 
ATOM   2342 C  CA    A LEU A-2 1 130 ? 3.203   67.967 22.817 0.449 35.85894  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2343 C  CA    B LEU A-2 1 130 ? 3.210   67.982 22.775 0.551 35.91738  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2344 C  C     A LEU A-2 1 130 ? 2.267   66.794 22.539 0.449 36.59470  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C     1 
ATOM   2345 C  C     B LEU A-2 1 130 ? 2.277   66.801 22.535 0.551 36.62108  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C     1 
ATOM   2346 O  O     A LEU A-2 1 130 ? 1.304   66.577 23.284 0.449 36.36062  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O     1 
ATOM   2347 O  O     B LEU A-2 1 130 ? 1.323   66.591 23.294 0.551 36.40954  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O     1 
ATOM   2348 C  CB    A LEU A-2 1 130 ? 2.820   69.185 21.974 0.449 35.66949  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2349 C  CB    B LEU A-2 1 130 ? 2.852   69.152 21.857 0.551 35.48885  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2350 C  CG    A LEU A-2 1 130 ? 3.526   70.492 22.351 0.449 34.61041  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2351 C  CG    B LEU A-2 1 130 ? 1.484   69.802 22.043 0.551 27.05683  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2352 C  CD1   A LEU A-2 1 130 ? 3.457   70.746 23.850 0.449 40.91513  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2353 C  CD1   B LEU A-2 1 130 ? 1.354   70.381 23.441 0.551 43.56112  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2354 C  CD2   A LEU A-2 1 130 ? 4.975   70.481 21.872 0.449 43.67003  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2355 C  CD2   B LEU A-2 1 130 ? 1.277   70.878 20.990 0.551 42.66106  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2356 N  N     . ARG A-2 1 131 ? 2.534   66.016 21.486 1.000 29.35946  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N     1 
ATOM   2357 C  CA    . ARG A-2 1 131 ? 1.645   64.902 21.158 1.000 31.57237  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2358 C  C     . ARG A-2 1 131 ? 1.605   63.870 22.283 1.000 30.13746  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C     1 
ATOM   2359 O  O     . ARG A-2 1 131 ? 0.526   63.493 22.761 1.000 33.13327  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O     1 
ATOM   2360 C  CB    . ARG A-2 1 131 ? 2.079   64.248 19.844 1.000 36.81519  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2361 C  CG    . ARG A-2 1 131 ? 1.022   63.338 19.232 1.000 49.95042  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2362 C  CD    . ARG A-2 1 131 ? 1.578   62.480 18.097 1.000 53.89399  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2363 N  NE    . ARG A-2 1 131 ? 2.593   61.531 18.551 1.000 69.32286  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2364 C  CZ    . ARG A-2 1 131 ? 2.343   60.476 19.322 1.000 79.47105  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2365 N  NH1   . ARG A-2 1 131 ? 1.107   60.231 19.736 1.000 78.23383  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2366 N  NH2   . ARG A-2 1 131 ? 3.330   59.666 19.681 1.000 64.11427  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2367 N  N     . ARG A-2 1 132 ? 2.773   63.387 22.704 1.000 27.86926  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N     1 
ATOM   2368 C  CA    . ARG A-2 1 132 ? 2.806   62.381 23.764 1.000 24.31930  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2369 C  C     . ARG A-2 1 132 ? 2.302   62.942 25.092 1.000 32.28219  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C     1 
ATOM   2370 O  O     . ARG A-2 1 132 ? 1.661   62.214 25.867 1.000 29.01302  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O     1 
ATOM   2371 C  CB    . ARG A-2 1 132 ? 4.218   61.828 23.911 1.000 30.96240  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2372 C  CG    . ARG A-2 1 132 ? 4.688   61.014 22.713 1.000 39.70807  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2373 C  CD    . ARG A-2 1 132 ? 6.048   60.407 22.987 1.000 37.80034  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2374 N  NE    . ARG A-2 1 132 ? 5.950   59.376 24.015 1.000 35.36879  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2375 C  CZ    . ARG A-2 1 132 ? 6.990   58.799 24.605 1.000 35.64222  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2376 N  NH1   . ARG A-2 1 132 ? 8.234   59.153 24.293 1.000 34.80435  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2377 N  NH2   . ARG A-2 1 132 ? 6.780   57.863 25.514 1.000 35.48874  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2378 N  N     . ALA A-2 1 133 ? 2.546   64.229 25.365 1.000 26.91656  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 N     1 
ATOM   2379 C  CA    . ALA A-2 1 133 ? 2.067   64.812 26.619 1.000 24.35841  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2380 C  C     . ALA A-2 1 133 ? 0.546   64.904 26.643 1.000 31.57642  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 C     1 
ATOM   2381 O  O     . ALA A-2 1 133 ? -0.100  64.584 27.657 1.000 28.04179  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 O     1 
ATOM   2382 C  CB    . ALA A-2 1 133 ? 2.704   66.189 26.823 1.000 25.37630  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2383 N  N     . GLU A-2 1 134 ? -0.055  65.320 25.525 1.000 29.88129  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 N     1 
ATOM   2384 C  CA    . GLU A-2 1 134 ? -1.506  65.411 25.492 1.000 27.57266  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2385 C  C     . GLU A-2 1 134 ? -2.129  64.025 25.515 1.000 28.54336  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 C     1 
ATOM   2386 O  O     . GLU A-2 1 134 ? -3.182  63.829 26.132 1.000 29.74605  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 O     1 
ATOM   2387 C  CB    . GLU A-2 1 134 ? -1.956  66.209 24.263 1.000 35.54556  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2388 C  CG    . GLU A-2 1 134 ? -1.847  67.709 24.466 1.000 50.95516  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2389 C  CD    . GLU A-2 1 134 ? -2.522  68.171 25.753 1.000 70.27296  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2390 O  OE1   . GLU A-2 1 134 ? -3.459  67.488 26.224 1.000 69.28636  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2391 O  OE2   . GLU A-2 1 134 ? -2.106  69.215 26.300 1.000 64.44203  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2392 N  N     . GLU A-2 1 135 ? -1.482  63.048 24.865 1.000 26.08836  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 N     1 
ATOM   2393 C  CA    . GLU A-2 1 135 ? -1.980  61.677 24.904 1.000 26.83679  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2394 C  C     . GLU A-2 1 135 ? -2.001  61.160 26.336 1.000 32.28232  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 C     1 
ATOM   2395 O  O     . GLU A-2 1 135 ? -2.996  60.580 26.787 1.000 26.63146  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 O     1 
ATOM   2396 C  CB    . GLU A-2 1 135 ? -1.112  60.782 24.027 1.000 28.58097  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2397 C  CG    . GLU A-2 1 135 ? -1.251  59.293 24.281 1.000 38.72128  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2398 C  CD    . GLU A-2 1 135 ? -2.519  58.707 23.680 1.000 60.38555  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2399 O  OE1   . GLU A-2 1 135 ? -3.223  59.434 22.948 1.000 59.76879  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2400 O  OE2   . GLU A-2 1 135 ? -2.808  57.518 23.932 1.000 45.51110  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2401 N  N     . LEU A-2 1 136 ? -0.898  61.357 27.063 1.000 25.92190  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 N     1 
ATOM   2402 C  CA    . LEU A-2 1 136 ? -0.846  60.925 28.460 1.000 23.86069  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2403 C  C     . LEU A-2 1 136 ? -1.978  61.555 29.277 1.000 23.78772  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 C     1 
ATOM   2404 O  O     . LEU A-2 1 136 ? -2.684  60.857 30.028 1.000 24.49525  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 O     1 
ATOM   2405 C  CB    . LEU A-2 1 136 ? 0.523   61.293 29.051 1.000 23.83782  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2406 C  CG    . LEU A-2 1 136 ? 0.714   61.032 30.551 1.000 22.00250  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2407 C  CD1   . LEU A-2 1 136 ? 0.620   59.521 30.821 1.000 22.98203  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2408 C  CD2   . LEU A-2 1 136 ? 2.044   61.595 31.016 1.000 25.73447  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2409 N  N     . LYS A-2 1 137 ? -2.151  62.884 29.164 1.000 23.36292  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N     1 
ATOM   2410 C  CA    . LYS A-2 1 137 ? -3.174  63.552 29.974 1.000 22.05538  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2411 C  C     . LYS A-2 1 137 ? -4.579  63.086 29.605 1.000 23.48491  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C     1 
ATOM   2412 O  O     . LYS A-2 1 137 ? -5.430  62.906 30.486 1.000 24.67301  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O     1 
ATOM   2413 C  CB    . LYS A-2 1 137 ? -3.066  65.063 29.833 1.000 26.27889  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2414 C  CG    . LYS A-2 1 137 ? -1.909  65.670 30.574 1.000 28.88654  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2415 C  CD    . LYS A-2 1 137 ? -2.019  67.199 30.460 1.000 31.48968  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2416 C  CE    . LYS A-2 1 137 ? -0.903  67.890 31.205 1.000 37.31661  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2417 N  NZ    . LYS A-2 1 137 ? -1.050  69.376 31.169 1.000 28.71029  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2418 N  N     . GLN A-2 1 138 ? -4.844  62.879 28.304 1.000 24.94912  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 N     1 
ATOM   2419 C  CA    . GLN A-2 1 138 ? -6.159  62.391 27.902 1.000 27.10610  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2420 C  C     . GLN A-2 1 138 ? -6.411  60.980 28.418 1.000 23.23934  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 C     1 
ATOM   2421 O  O     . GLN A-2 1 138 ? -7.513  60.673 28.886 1.000 27.30934  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 O     1 
ATOM   2422 C  CB    . GLN A-2 1 138 ? -6.293  62.424 26.379 1.000 29.02150  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2423 C  CG    . GLN A-2 1 138 ? -7.645  61.939 25.870 1.000 40.04562  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2424 C  CD    . GLN A-2 1 138 ? -8.787  62.865 26.257 1.000 52.46045  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2425 O  OE1   . GLN A-2 1 138 ? -8.569  63.931 26.833 1.000 53.79629  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2426 N  NE2   . GLN A-2 1 138 ? -10.015 62.461 25.935 1.000 54.31118  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2427 N  N     . THR A-2 1 139 ? -5.405  60.106 28.349 1.000 21.94114  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 N     1 
ATOM   2428 C  CA    . THR A-2 1 139 ? -5.593  58.752 28.853 1.000 20.55772  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CA    1 
ATOM   2429 C  C     . THR A-2 1 139 ? -5.867  58.776 30.356 1.000 20.34954  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 C     1 
ATOM   2430 O  O     . THR A-2 1 139 ? -6.764  58.076 30.847 1.000 21.40787  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 O     1 
ATOM   2431 C  CB    . THR A-2 1 139 ? -4.369  57.891 28.523 1.000 21.40924  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CB    1 
ATOM   2432 O  OG1   . THR A-2 1 139 ? -4.235  57.787 27.086 1.000 26.84231  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2433 C  CG2   . THR A-2 1 139 ? -4.528  56.481 29.079 1.000 25.08786  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2434 N  N     . LEU A-2 1 140 ? -5.113  59.587 31.099 1.000 21.34558  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N     1 
ATOM   2435 C  CA    . LEU A-2 1 140 ? -5.333  59.664 32.542 1.000 20.10365  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2436 C  C     . LEU A-2 1 140 ? -6.730  60.200 32.862 1.000 19.70343  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C     1 
ATOM   2437 O  O     . LEU A-2 1 140 ? -7.433  59.663 33.727 1.000 21.92816  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O     1 
ATOM   2438 C  CB    . LEU A-2 1 140 ? -4.251  60.541 33.189 1.000 18.83294  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2439 C  CG    . LEU A-2 1 140 ? -2.829  59.947 33.182 1.000 20.44061  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2440 C  CD1   . LEU A-2 1 140 ? -1.815  60.964 33.651 1.000 19.81778  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2441 C  CD2   . LEU A-2 1 140 ? -2.740  58.668 34.041 1.000 20.86909  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2442 N  N     . ARG A-2 1 141 ? -7.146  61.275 32.185 1.000 21.14374  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 N     1 
ATOM   2443 C  CA    . ARG A-2 1 141 ? -8.492  61.805 32.394 1.000 21.63663  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2444 C  C     . ARG A-2 1 141 ? -9.559  60.754 32.101 1.000 22.32055  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 C     1 
ATOM   2445 O  O     . ARG A-2 1 141 ? -10.523 60.597 32.869 1.000 23.94858  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 O     1 
ATOM   2446 C  CB    . ARG A-2 1 141 ? -8.716  63.045 31.516 1.000 24.51511  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2447 C  CG    . ARG A-2 1 141 ? -8.294  64.333 32.173 1.000 34.93152  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2448 C  CD    . ARG A-2 1 141 ? -8.798  65.556 31.394 1.000 46.34845  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2449 N  NE    . ARG A-2 1 141 ? -8.365  65.530 29.997 1.000 43.12405  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2450 C  CZ    . ARG A-2 1 141 ? -7.276  66.144 29.547 1.000 43.57841  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2451 N  NH1   . ARG A-2 1 141 ? -6.513  66.835 30.386 1.000 46.24315  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2452 N  NH2   . ARG A-2 1 141 ? -6.953  66.071 28.263 1.000 49.32714  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2453 N  N     . GLN A-2 1 142 ? -9.413  60.022 30.993 1.000 22.73976  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 N     1 
ATOM   2454 C  CA    . GLN A-2 1 142 ? -10.422 59.017 30.666 1.000 22.25224  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2455 C  C     . GLN A-2 1 142 ? -10.457 57.920 31.725 1.000 24.28742  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 C     1 
ATOM   2456 O  O     . GLN A-2 1 142 ? -11.539 57.481 32.139 1.000 25.31129  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 O     1 
ATOM   2457 C  CB    . GLN A-2 1 142 ? -10.164 58.442 29.262 1.000 23.59397  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2458 C  CG    . GLN A-2 1 142 ? -10.576 59.457 28.156 1.000 28.97853  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2459 C  CD    . GLN A-2 1 142 ? -9.986  59.215 26.756 1.000 42.75871  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2460 O  OE1   . GLN A-2 1 142 ? -10.187 60.026 25.851 1.000 60.46562  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2461 N  NE2   . GLN A-2 1 142 ? -9.258  58.136 26.582 1.000 31.66081  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2462 N  N     A MET A-2 1 143 ? -9.284  57.486 32.196 0.591 22.69452  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N     1 
ATOM   2463 N  N     B MET A-2 1 143 ? -9.284  57.473 32.188 0.409 22.79641  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N     1 
ATOM   2464 C  CA    A MET A-2 1 143 ? -9.234  56.444 33.221 0.591 22.57564  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA    1 
ATOM   2465 C  CA    B MET A-2 1 143 ? -9.242  56.446 33.229 0.409 22.59346  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA    1 
ATOM   2466 C  C     A MET A-2 1 143 ? -9.877  56.917 34.523 0.591 20.85018  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C     1 
ATOM   2467 C  C     B MET A-2 1 143 ? -9.905  56.930 34.511 0.409 20.90826  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C     1 
ATOM   2468 O  O     A MET A-2 1 143 ? -10.640 56.175 35.161 0.591 22.59247  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O     1 
ATOM   2469 O  O     B MET A-2 1 143 ? -10.689 56.200 35.137 0.409 22.60176  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O     1 
ATOM   2470 C  CB    A MET A-2 1 143 ? -7.780  56.020 33.453 0.591 27.16033  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB    1 
ATOM   2471 C  CB    B MET A-2 1 143 ? -7.798  56.033 33.518 0.409 27.25793  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB    1 
ATOM   2472 C  CG    A MET A-2 1 143 ? -7.594  54.638 34.049 0.591 26.70683  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG    1 
ATOM   2473 C  CG    B MET A-2 1 143 ? -7.099  55.326 32.388 0.409 26.38490  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG    1 
ATOM   2474 S  SD    A MET A-2 1 143 ? -5.850  54.185 34.088 0.591 29.57627  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD    1 
ATOM   2475 S  SD    B MET A-2 1 143 ? -5.456  54.783 32.899 0.409 25.65924  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD    1 
ATOM   2476 C  CE    A MET A-2 1 143 ? -5.594  53.686 32.377 0.591 19.15240  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE    1 
ATOM   2477 C  CE    B MET A-2 1 143 ? -5.608  54.914 34.669 0.409 30.79253  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE    1 
ATOM   2478 N  N     . ILE A-2 1 144 ? -9.598  58.164 34.922 1.000 20.74603  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N     1 
ATOM   2479 C  CA    . ILE A-2 1 144 ? -10.236 58.724 36.108 1.000 19.50132  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2480 C  C     . ILE A-2 1 144 ? -11.751 58.705 35.944 1.000 22.97723  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C     1 
ATOM   2481 O  O     . ILE A-2 1 144 ? -12.479 58.240 36.826 1.000 22.33376  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O     1 
ATOM   2482 C  CB    . ILE A-2 1 144 ? -9.710  60.142 36.391 1.000 20.84381  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2483 C  CG1   . ILE A-2 1 144 ? -8.238  60.095 36.829 1.000 23.10191  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2484 C  CG2   . ILE A-2 1 144 ? -10.569 60.816 37.430 1.000 22.67374  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2485 C  CD1   . ILE A-2 1 144 ? -7.521  61.446 36.732 1.000 22.41705  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2486 N  N     . ASP A-2 1 145 ? -12.247 59.157 34.786 1.000 25.91798  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 N     1 
ATOM   2487 C  CA    . ASP A-2 1 145 ? -13.698 59.280 34.646 1.000 25.14499  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2488 C  C     . ASP A-2 1 145 ? -14.365 57.912 34.589 1.000 25.81198  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 C     1 
ATOM   2489 O  O     . ASP A-2 1 145 ? -15.535 57.771 34.971 1.000 27.69447  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 O     1 
ATOM   2490 C  CB    . ASP A-2 1 145 ? -14.039 60.105 33.399 1.000 29.17300  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2491 C  CG    . ASP A-2 1 145 ? -13.728 61.586 33.570 1.000 39.15479  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2492 O  OD1   . ASP A-2 1 145 ? -13.419 62.021 34.703 1.000 49.94786  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2493 O  OD2   . ASP A-2 1 145 ? -13.792 62.319 32.564 1.000 49.76005  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2494 N  N     . LEU A-2 1 146 ? -13.632 56.894 34.153 1.000 22.10843  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N     1 
ATOM   2495 C  CA    . LEU A-2 1 146 ? -14.177 55.543 34.136 1.000 23.73989  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2496 C  C     . LEU A-2 1 146 ? -14.164 54.885 35.508 1.000 30.89076  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C     1 
ATOM   2497 O  O     . LEU A-2 1 146 ? -14.970 53.977 35.746 1.000 34.27799  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O     1 
ATOM   2498 C  CB    . LEU A-2 1 146 ? -13.399 54.655 33.159 1.000 26.66516  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2499 C  CG    . LEU A-2 1 146 ? -13.672 54.892 31.672 1.000 23.92878  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2500 C  CD1   . LEU A-2 1 146 ? -12.777 54.014 30.814 1.000 29.33639  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2501 C  CD2   . LEU A-2 1 146 ? -15.162 54.659 31.360 1.000 27.28593  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2502 N  N     . HIS A-2 1 147 ? -13.266 55.296 36.415 1.000 22.91642  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 N     1 
ATOM   2503 C  CA    . HIS A-2 1 147 ? -13.172 54.602 37.698 1.000 22.37830  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2504 C  C     . HIS A-2 1 147 ? -13.641 55.404 38.910 1.000 25.43632  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 C     1 
ATOM   2505 O  O     . HIS A-2 1 147 ? -13.660 54.857 40.018 1.000 31.88240  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 O     1 
ATOM   2506 C  CB    . HIS A-2 1 147 ? -11.732 54.135 37.897 1.000 23.69215  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2507 C  CG    . HIS A-2 1 147 ? -11.349 53.027 36.961 1.000 23.59875  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2508 N  ND1   . HIS A-2 1 147 ? -10.797 53.260 35.720 1.000 28.68719  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2509 C  CD2   . HIS A-2 1 147 ? -11.470 51.684 37.073 1.000 19.86116  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2510 C  CE1   . HIS A-2 1 147 ? -10.585 52.103 35.114 1.000 24.73817  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2511 N  NE2   . HIS A-2 1 147 ? -10.977 51.134 35.917 1.000 28.98356  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2512 N  N     . VAL A-2 1 148 ? -14.013 56.662 38.751 1.000 23.65798  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N     1 
ATOM   2513 C  CA    . VAL A-2 1 148 ? -14.408 57.452 39.914 1.000 28.50364  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2514 C  C     . VAL A-2 1 148 ? -15.841 57.109 40.298 1.000 41.25933  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C     1 
ATOM   2515 O  O     . VAL A-2 1 148 ? -16.671 56.771 39.450 1.000 38.00216  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O     1 
ATOM   2516 C  CB    . VAL A-2 1 148 ? -14.241 58.958 39.639 1.000 29.08364  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2517 C  CG1   . VAL A-2 1 148 ? -15.214 59.421 38.561 1.000 36.14083  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2518 C  CG2   . VAL A-2 1 148 ? -14.424 59.760 40.923 1.000 35.98536  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2519 N  N     . HIS A-2 1 149 ? -16.134 57.185 41.593 1.000 41.35303  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 N     1 
ATOM   2520 C  CA    . HIS A-2 1 149 ? -17.475 56.872 42.088 1.000 58.69657  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2521 C  C     . HIS A-2 1 149 ? -18.333 58.129 42.212 1.000 58.70988  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 C     1 
ATOM   2522 O  O     . HIS A-2 1 149 ? -18.322 58.803 43.242 1.000 66.25064  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 O     1 
ATOM   2523 C  CB    . HIS A-2 1 149 ? -17.397 56.160 43.441 1.000 61.21336  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2524 C  CG    . HIS A-2 1 149 ? -16.529 54.940 43.432 1.000 69.25208  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2525 N  ND1   . HIS A-2 1 149 ? -15.514 54.743 44.344 1.000 68.98458  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2526 C  CD2   . HIS A-2 1 149 ? -16.526 53.854 42.624 1.000 60.66891  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2527 C  CE1   . HIS A-2 1 149 ? -14.921 53.589 44.095 1.000 72.14332  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2528 N  NE2   . HIS A-2 1 149 ? -15.516 53.030 43.057 1.000 71.92667  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 NE2   1 
HETATM 2529 S  S     . SO4 B   2 .   ? 13.368  28.776 50.148 0.484 24.01885  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S     1 
HETATM 2530 O  O1    . SO4 B   2 .   ? 13.992  27.819 49.237 0.484 25.71541  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1    1 
HETATM 2531 O  O2    . SO4 B   2 .   ? 12.879  29.876 49.322 0.484 28.22769  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2    1 
HETATM 2532 O  O3    . SO4 B   2 .   ? 12.264  28.139 50.855 0.484 27.48891  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3    1 
HETATM 2533 O  O4    . SO4 B   2 .   ? 14.346  29.308 51.083 0.484 21.60060  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4    1 
HETATM 2534 S  S     . SO4 C   2 .   ? -4.332  47.913 54.312 1.000 98.04281  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S     1 
HETATM 2535 O  O1    . SO4 C   2 .   ? -2.940  47.997 53.868 1.000 35.30580  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1    1 
HETATM 2536 O  O2    . SO4 C   2 .   ? -5.101  49.009 53.727 1.000 80.25931  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2    1 
HETATM 2537 O  O3    . SO4 C   2 .   ? -4.901  46.645 53.878 1.000 61.48325  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3    1 
HETATM 2538 O  O4    . SO4 C   2 .   ? -4.398  47.985 55.769 1.000 92.67559  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4    1 
HETATM 2539 C  C1    . CFA D   3 .   ? -0.573  49.507 44.215 0.898 29.13819  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   C1    1 
HETATM 2540 C  C2    . CFA D   3 .   ? 0.422   50.006 43.175 0.898 24.15383  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   C2    1 
HETATM 2541 C  "C1'" . CFA D   3 .   ? 2.443   48.925 43.493 0.898 21.09400  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "C1'" 1 
HETATM 2542 C  "C2'" . CFA D   3 .   ? 3.806   49.024 43.614 0.898 18.91459  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "C2'" 1 
HETATM 2543 C  "C3'" . CFA D   3 .   ? 4.592   47.911 43.429 0.898 21.75228  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "C3'" 1 
HETATM 2544 C  "C4'" . CFA D   3 .   ? 3.949   46.730 43.130 0.898 21.67616  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "C4'" 1 
HETATM 2545 C  "C5'" . CFA D   3 .   ? 2.583   46.617 43.014 0.898 21.25934  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "C5'" 1 
HETATM 2546 CL CL3   . CFA D   3 .   ? 4.424   50.658 43.967 0.898 35.91185  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   CL3   1 
HETATM 2547 C  "C6'" . CFA D   3 .   ? 1.825   47.723 43.213 0.898 20.46773  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "C6'" 1 
HETATM 2548 O  O1    . CFA D   3 .   ? -0.244  49.299 45.410 0.898 24.94999  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   O1    1 
HETATM 2549 O  O2    . CFA D   3 .   ? -1.746  49.284 43.842 0.898 25.68187  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   O2    1 
HETATM 2550 O  "O1'" . CFA D   3 .   ? 1.712   50.086 43.703 0.898 24.13585  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "O1'" 1 
HETATM 2551 CL CL4   . CFA D   3 .   ? 4.857   45.230 42.880 0.898 30.17419  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   CL4   1 
HETATM 2552 H  H2C1  . CFA D   3 .   ? 0.149   50.887 42.875 0.898 28.98682  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   H2C1  1 
HETATM 2553 H  H2C2  . CFA D   3 .   ? 0.427   49.392 42.424 0.898 28.98682  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   H2C2  1 
HETATM 2554 H  "H3'" . CFA D   3 .   ? 5.517   47.953 43.503 0.898 26.10495  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "H3'" 1 
HETATM 2555 H  "H5'" . CFA D   3 .   ? 2.189   45.803 42.804 0.898 25.51342  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "H5'" 1 
HETATM 2556 H  "H6'" . CFA D   3 .   ? 0.899   47.673 43.162 0.898 24.56349  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A   "H6'" 1 
HETATM 2557 S  S     . SO4 B-2 2 .   ? -13.368 86.985 50.148 0.484 24.01885  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S     1 
HETATM 2558 O  O1    . SO4 B-2 2 .   ? -13.992 87.942 49.237 0.484 25.71541  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 2559 O  O2    . SO4 B-2 2 .   ? -12.879 85.885 49.322 0.484 28.22769  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 2560 O  O3    . SO4 B-2 2 .   ? -12.264 87.622 50.855 0.484 27.48891  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 2561 O  O4    . SO4 B-2 2 .   ? -14.346 86.453 51.083 0.484 21.60060  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 2562 S  S     . SO4 C-2 2 .   ? 4.332   67.848 54.312 1.000 98.04281  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S     1 
HETATM 2563 O  O1    . SO4 C-2 2 .   ? 2.940   67.764 53.868 1.000 35.30580  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 2564 O  O2    . SO4 C-2 2 .   ? 5.101   66.752 53.727 1.000 80.25931  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 2565 O  O3    . SO4 C-2 2 .   ? 4.901   69.116 53.878 1.000 61.48325  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 2566 O  O4    . SO4 C-2 2 .   ? 4.398   67.776 55.769 1.000 92.67559  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 2567 C  C1    . CFA D-2 3 .   ? 0.573   66.254 44.215 0.898 29.13819  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 C1    1 
HETATM 2568 C  C2    . CFA D-2 3 .   ? -0.422  65.755 43.175 0.898 24.15383  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 C2    1 
HETATM 2569 C  "C1'" . CFA D-2 3 .   ? -2.443  66.836 43.493 0.898 21.09400  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "C1'" 1 
HETATM 2570 C  "C2'" . CFA D-2 3 .   ? -3.806  66.737 43.614 0.898 18.91459  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "C2'" 1 
HETATM 2571 C  "C3'" . CFA D-2 3 .   ? -4.592  67.850 43.429 0.898 21.75228  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "C3'" 1 
HETATM 2572 C  "C4'" . CFA D-2 3 .   ? -3.949  69.031 43.130 0.898 21.67616  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "C4'" 1 
HETATM 2573 C  "C5'" . CFA D-2 3 .   ? -2.583  69.144 43.014 0.898 21.25934  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "C5'" 1 
HETATM 2574 CL CL3   . CFA D-2 3 .   ? -4.424  65.103 43.967 0.898 35.91185  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 CL3   1 
HETATM 2575 C  "C6'" . CFA D-2 3 .   ? -1.825  68.038 43.213 0.898 20.46773  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "C6'" 1 
HETATM 2576 O  O1    . CFA D-2 3 .   ? 0.244   66.462 45.410 0.898 24.94999  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 O1    1 
HETATM 2577 O  O2    . CFA D-2 3 .   ? 1.746   66.477 43.842 0.898 25.68187  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 O2    1 
HETATM 2578 O  "O1'" . CFA D-2 3 .   ? -1.712  65.675 43.703 0.898 24.13585  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "O1'" 1 
HETATM 2579 CL CL4   . CFA D-2 3 .   ? -4.857  70.531 42.880 0.898 30.17419  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 CL4   1 
HETATM 2580 H  H2C1  . CFA D-2 3 .   ? -0.149  64.874 42.875 0.898 28.98682  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 H2C1  1 
HETATM 2581 H  H2C2  . CFA D-2 3 .   ? -0.427  66.369 42.424 0.898 28.98682  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 H2C2  1 
HETATM 2582 H  "H3'" . CFA D-2 3 .   ? -5.517  67.808 43.503 0.898 26.10495  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "H3'" 1 
HETATM 2583 H  "H5'" . CFA D-2 3 .   ? -2.189  69.958 42.804 0.898 25.51342  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "H5'" 1 
HETATM 2584 H  "H6'" . CFA D-2 3 .   ? -0.899  68.088 43.162 0.898 24.56349  ? ? ? ? ? ? 203 CFA A-2 "H6'" 1 
HETATM 2585 O  O     . HOH E   4 .   ? 6.001   45.397 60.634 1.000 44.43503  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 2586 O  O     . HOH E   4 .   ? -10.693 61.805 41.049 1.000 38.97326  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 2587 O  O     . HOH E   4 .   ? -6.454  47.853 51.443 1.000 43.63794  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 2588 O  O     . HOH E   4 .   ? 0.500   46.232 57.062 1.000 58.77058  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 2589 O  O     . HOH E   4 .   ? -4.870  68.631 28.408 1.000 53.19564  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 2590 O  O     . HOH E   4 .   ? 3.411   42.168 34.461 1.000 43.75527  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 2591 O  O     . HOH E   4 .   ? -11.600 52.921 43.119 1.000 35.12940  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 2592 O  O     . HOH E   4 .   ? -2.549  56.744 46.005 1.000 41.87096  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 2593 O  O     . HOH E   4 .   ? -6.120  48.724 57.421 1.000 39.30970  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 2594 O  O     . HOH E   4 .   ? 6.820   26.455 49.777 1.000 50.51842  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 2595 O  O     . HOH E   4 .   ? 1.993   59.349 26.046 1.000 29.63546  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 2596 O  O     . HOH E   4 .   ? -12.733 51.141 23.402 1.000 35.15258  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 2597 O  O     . HOH E   4 .   ? 4.154   70.602 38.904 1.000 22.12947  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 2598 O  O     . HOH E   4 .   ? 10.032  28.891 51.871 1.000 25.13150  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 2599 O  O     . HOH E   4 .   ? 1.468   43.257 33.965 1.000 38.88738  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 2600 O  O     . HOH E   4 .   ? 15.472  44.504 61.725 1.000 56.31013  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2601 O  O     . HOH E   4 .   ? -12.422 50.828 45.057 1.000 46.49878  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 2602 O  O     . HOH E   4 .   ? -2.213  42.450 32.517 1.000 33.07028  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 2603 O  O     . HOH E   4 .   ? 14.320  33.910 45.900 1.000 44.55468  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 2604 O  O     . HOH E   4 .   ? -7.986  66.533 38.239 1.000 44.88603  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 2605 O  O     . HOH E   4 .   ? -1.519  52.952 41.043 1.000 23.66476  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 2606 O  O     . HOH E   4 .   ? -5.337  51.793 21.357 1.000 34.10025  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 2607 O  O     . HOH E   4 .   ? 1.623   39.958 59.580 1.000 39.75945  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 2608 O  O     . HOH E   4 .   ? -0.618  55.943 44.458 1.000 36.06499  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 2609 O  O     . HOH E   4 .   ? -9.300  40.467 39.732 1.000 49.07079  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 2610 O  O     . HOH E   4 .   ? -10.357 51.531 32.474 1.000 29.03982  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2611 O  O     . HOH E   4 .   ? 13.168  63.239 41.208 1.000 39.53006  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 2612 O  O     . HOH E   4 .   ? 8.192   41.656 40.225 1.000 37.90718  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 2613 O  O     . HOH E   4 .   ? 15.354  54.150 48.396 1.000 42.64979  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 2614 O  O     . HOH E   4 .   ? 18.073  37.627 58.064 1.000 55.33258  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 2615 O  O     . HOH E   4 .   ? -12.099 47.983 36.961 1.000 44.71165  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 2616 O  O     . HOH E   4 .   ? -12.998 47.622 31.538 1.000 43.76634  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2617 O  O     . HOH E   4 .   ? 5.441   54.833 55.840 1.000 50.15907  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 2618 O  O     . HOH E   4 .   ? -12.297 46.050 43.801 1.000 49.87825  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 2619 O  O     . HOH E   4 .   ? 18.886  31.301 51.524 1.000 37.36005  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 2620 O  O     . HOH E   4 .   ? 3.344   50.324 50.771 1.000 42.18047  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 2621 O  O     . HOH E   4 .   ? -1.699  46.745 42.833 1.000 25.17771  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 2622 O  O     . HOH E   4 .   ? -2.303  34.450 46.234 1.000 29.58823  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 2623 O  O     . HOH E   4 .   ? -1.215  31.739 45.579 1.000 34.66134  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 2624 O  O     . HOH E   4 .   ? 11.006  34.216 42.935 1.000 44.87126  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 2625 O  O     . HOH E   4 .   ? 12.677  33.644 56.085 1.000 38.48552  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 2626 O  O     . HOH E   4 .   ? 10.157  30.004 54.450 1.000 28.19224  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 2627 O  O     . HOH E   4 .   ? 14.179  58.620 43.888 1.000 45.73792  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 2628 O  O     . HOH E   4 .   ? 2.863   29.674 51.090 1.000 35.48939  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 2629 O  O     . HOH E   4 .   ? 1.453   34.293 39.125 1.000 36.11271  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 2630 O  O     . HOH E   4 .   ? -9.358  49.506 48.575 1.000 30.48348  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 2631 O  O     . HOH E   4 .   ? 13.603  28.940 53.758 0.50  61.08195  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 2632 O  O     . HOH E   4 .   ? -7.707  42.189 26.780 1.000 53.23136  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 2633 O  O     . HOH E   4 .   ? -12.389 49.744 49.064 1.000 56.64015  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 2634 O  O     . HOH E   4 .   ? 13.319  37.716 45.312 1.000 27.95075  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 2635 O  O     . HOH E   4 .   ? -11.815 43.473 50.446 1.000 40.16012  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 2636 O  O     . HOH E   4 .   ? 17.242  55.735 35.025 1.000 43.41090  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 2637 O  O     . HOH E   4 .   ? -2.299  58.812 44.734 1.000 25.98242  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 2638 O  O     . HOH E   4 .   ? 15.084  34.421 57.455 1.000 44.69642  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 2639 O  O     . HOH E   4 .   ? 9.244   33.171 63.358 1.000 48.29212  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 2640 O  O     . HOH E   4 .   ? -1.897  33.500 50.315 1.000 39.63602  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 2641 O  O     . HOH E   4 .   ? 1.557   47.031 55.737 1.000 51.14010  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2642 O  O     . HOH E   4 .   ? -4.402  34.078 49.633 1.000 41.06317  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 2643 O  O     . HOH E   4 .   ? 16.048  35.310 44.754 1.000 44.60916  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2644 O  O     . HOH E   4 .   ? -11.307 64.572 38.867 1.000 52.91536  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 2645 O  O     . HOH E   4 .   ? 15.925  45.713 56.494 1.000 43.13433  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 2646 O  O     . HOH E   4 .   ? -9.284  54.157 22.984 1.000 38.49661  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 2647 O  O     . HOH E   4 .   ? 0.093   48.389 54.050 1.000 32.36369  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 2648 O  O     . HOH E   4 .   ? 5.924   54.708 53.377 1.000 35.62485  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 2649 O  O     . HOH E   4 .   ? 13.946  57.533 30.507 1.000 39.54400  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 2650 O  O     . HOH E   4 .   ? 20.163  49.735 50.306 1.000 41.21083  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 2651 O  O     . HOH E   4 .   ? 8.802   55.595 58.590 1.000 47.43128  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 2652 O  O     . HOH E   4 .   ? -1.576  53.675 44.923 1.000 52.23960  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 2653 O  O     . HOH E   4 .   ? -4.495  45.485 50.423 1.000 29.99439  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 2654 O  O     . HOH E   4 .   ? -9.706  33.792 44.139 1.000 44.34283  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 2655 O  O     . HOH E   4 .   ? 2.114   54.937 46.760 1.000 32.00891  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2656 O  O     . HOH E   4 .   ? 12.431  60.898 44.800 1.000 43.06379  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 2657 O  O     . HOH E   4 .   ? -4.914  49.597 19.456 1.000 42.86262  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 2658 O  O     . HOH E   4 .   ? 15.124  31.693 54.380 1.000 52.21367  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 2659 O  O     . HOH E   4 .   ? 3.424   48.592 56.316 1.000 45.42850  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 2660 O  O     . HOH E   4 .   ? 0.342   29.033 49.525 1.000 52.68039  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 2661 O  O     . HOH E   4 .   ? 0.000   57.880 27.349 0.50  27.78696  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 2662 O  O     . HOH E   4 .   ? -0.585  40.452 31.791 1.000 61.25449  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 2663 O  O     . HOH E   4 .   ? 2.187   31.725 53.422 1.000 53.25387  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 2664 O  O     . HOH E   4 .   ? 12.755  65.216 32.460 1.000 38.48963  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 2665 O  O     . HOH E   4 .   ? -4.710  33.760 47.143 1.000 43.15994  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 2666 O  O     . HOH E   4 .   ? 3.731   27.065 51.069 1.000 48.10634  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 2667 O  O     . HOH E   4 .   ? 11.947  58.038 55.620 1.000 40.85864  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 2668 O  O     . HOH E   4 .   ? 14.565  57.997 56.289 1.000 49.75301  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 2669 O  O     . HOH E   4 .   ? 10.575  57.880 57.972 0.50  44.35125  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 2670 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -6.001  70.364 60.634 1.000 44.43503  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 2671 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 10.693  53.956 41.049 1.000 38.97326  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 2672 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 6.454   67.908 51.443 1.000 43.63794  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 2673 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -0.500  69.529 57.062 1.000 58.77058  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 2674 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 4.870   47.130 28.408 1.000 53.19564  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 2675 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -3.411  73.593 34.461 1.000 43.75527  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 2676 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 11.600  62.840 43.119 1.000 35.12940  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 2677 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 2.549   59.017 46.005 1.000 41.87096  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 2678 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 6.120   67.037 57.421 1.000 39.30970  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 2679 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -6.820  89.306 49.777 1.000 50.51842  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 2680 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -1.993  56.412 26.046 1.000 29.63546  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 2681 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 12.733  64.620 23.402 1.000 35.15258  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 2682 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -4.154  45.159 38.904 1.000 22.12947  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 2683 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -10.032 86.870 51.871 1.000 25.13150  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 2684 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -1.468  72.504 33.965 1.000 38.88738  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 2685 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -15.472 71.257 61.725 1.000 56.31013  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2686 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 12.422  64.933 45.057 1.000 46.49878  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 2687 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 2.213   73.311 32.517 1.000 33.07028  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 2688 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -14.320 81.851 45.900 1.000 44.55468  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 2689 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 7.986   49.228 38.239 1.000 44.88603  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 2690 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 1.519   62.809 41.043 1.000 23.66476  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 2691 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 5.337   63.968 21.357 1.000 34.10025  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 2692 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -1.623  75.803 59.580 1.000 39.75945  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 2693 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 0.618   59.818 44.458 1.000 36.06499  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 2694 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 9.300   75.294 39.732 1.000 49.07079  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 2695 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 10.357  64.230 32.474 1.000 29.03982  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2696 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -13.168 52.522 41.208 1.000 39.53006  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 2697 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -8.192  74.105 40.225 1.000 37.90718  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 2698 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -15.354 61.611 48.396 1.000 42.64979  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 2699 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -18.073 78.134 58.064 1.000 55.33258  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 2700 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 12.099  67.778 36.961 1.000 44.71165  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 2701 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 12.998  68.139 31.538 1.000 43.76634  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 2702 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -5.441  60.928 55.840 1.000 50.15907  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 2703 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 12.297  69.711 43.801 1.000 49.87825  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 2704 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -18.886 84.460 51.524 1.000 37.36005  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 2705 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -3.344  65.437 50.771 1.000 42.18047  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 2706 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 1.699   69.016 42.833 1.000 25.17771  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 2707 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 2.303   81.311 46.234 1.000 29.58823  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 2708 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 1.215   84.022 45.579 1.000 34.66134  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 2709 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -11.006 81.545 42.935 1.000 44.87126  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 2710 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -12.677 82.117 56.085 1.000 38.48552  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 2711 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -10.157 85.757 54.450 1.000 28.19224  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 2712 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -14.179 57.141 43.888 1.000 45.73792  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 2713 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -2.863  86.087 51.090 1.000 35.48939  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 2714 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -1.453  81.468 39.125 1.000 36.11271  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 2715 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 9.358   66.255 48.575 1.000 30.48348  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 2716 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -13.603 86.821 53.758 0.50  61.08195  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 2717 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 7.707   73.572 26.780 1.000 53.23136  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 2718 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 12.389  66.017 49.064 1.000 56.64015  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 2719 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -13.319 78.045 45.312 1.000 27.95075  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 2720 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 11.815  72.288 50.446 1.000 40.16012  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 2721 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -17.242 60.026 35.025 1.000 43.41090  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 2722 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 2.299   56.949 44.734 1.000 25.98242  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 2723 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -15.084 81.340 57.455 1.000 44.69642  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 2724 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -9.244  82.590 63.358 1.000 48.29212  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 2725 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 1.897   82.261 50.315 1.000 39.63602  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 2726 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -1.557  68.730 55.737 1.000 51.14010  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 2727 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 4.402   81.683 49.633 1.000 41.06317  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 2728 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -16.048 80.451 44.754 1.000 44.60916  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 2729 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 11.307  51.189 38.867 1.000 52.91536  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 2730 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -15.925 70.048 56.494 1.000 43.13433  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 2731 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 9.284   61.604 22.984 1.000 38.49661  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 2732 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -0.093  67.372 54.050 1.000 32.36369  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 2733 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -5.924  61.053 53.377 1.000 35.62485  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 2734 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -13.946 58.228 30.507 1.000 39.54400  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 2735 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -20.163 66.026 50.306 1.000 41.21083  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 2736 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -8.802  60.166 58.590 1.000 47.43128  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 2737 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 1.576   62.086 44.923 1.000 52.23960  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 2738 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 4.495   70.276 50.423 1.000 29.99439  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 2739 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 9.706   81.969 44.139 1.000 44.34283  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 2740 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -2.114  60.824 46.760 1.000 32.00891  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 2741 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -12.431 54.863 44.800 1.000 43.06379  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 2742 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 4.914   66.164 19.456 1.000 42.86262  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 2743 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -15.124 84.068 54.380 1.000 52.21367  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 2744 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -3.424  67.169 56.316 1.000 45.42850  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 2745 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -0.342  86.728 49.525 1.000 52.68039  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 2746 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 0.000   57.880 27.349 0.50  27.78696  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 2747 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 0.585   75.309 31.791 1.000 61.25449  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 2748 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -2.187  84.036 53.422 1.000 53.25387  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 2749 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -12.755 50.545 32.460 1.000 38.48963  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 2750 O  O     . HOH E-2 4 .   ? 4.710   82.001 47.143 1.000 43.15994  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 2751 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -3.731  88.696 51.069 1.000 48.10634  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 2752 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -11.947 57.723 55.620 1.000 40.85864  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 2753 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -14.565 57.764 56.289 1.000 49.75301  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 2754 O  O     . HOH E-2 4 .   ? -10.575 57.880 57.972 0.50  44.35125  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
# 
