data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Variovorax paradoxus bound to Catechol" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  ALA n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  GLU n 
1 28  GLN n 
1 29  PRO n 
1 30  PRO n 
1 31  GLU n 
1 32  THR n 
1 33  HIS n 
1 34  ARG n 
1 35  PHE n 
1 36  VAL n 
1 37  ASP n 
1 38  ASP n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  PRO n 
1 42  ALA n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  ALA n 
1 46  GLN n 
1 47  ALA n 
1 48  SER n 
1 49  GLN n 
1 50  LEU n 
1 51  ILE n 
1 52  SER n 
1 53  SER n 
1 54  GLU n 
1 55  PHE n 
1 56  HIS n 
1 57  GLU n 
1 58  VAL n 
1 59  ALA n 
1 60  ARG n 
1 61  GLN n 
1 62  HIS n 
1 63  GLY n 
1 64  PHE n 
1 65  SER n 
1 66  VAL n 
1 67  SER n 
1 68  GLU n 
1 69  TRP n 
1 70  ARG n 
1 71  VAL n 
1 72  MET n 
1 73  ALA n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  SER n 
1 79  GLU n 
1 80  PRO n 
1 81  ILE n 
1 82  SER n 
1 83  ILE n 
1 84  GLY n 
1 85  GLN n 
1 86  LEU n 
1 87  ALA n 
1 88  GLN n 
1 89  VAL n 
1 90  THR n 
1 91  VAL n 
1 92  THR n 
1 93  LYS n 
1 94  GLN n 
1 95  PRO n 
1 96  THR n 
1 97  VAL n 
1 98  THR n 
1 99  ARG n 
1 100 LEU n 
1 101 LEU n 
1 102 ASP n 
1 103 ARG n 
1 104 MET n 
1 105 GLU n 
1 106 ALA n 
1 107 ARG n 
1 108 GLY n 
1 109 GLN n 
1 110 VAL n 
1 111 GLU n 
1 112 ARG n 
1 113 LEU n 
1 114 PRO n 
1 115 HIS n 
1 116 GLU n 
1 117 SER n 
1 118 ASP n 
1 119 ARG n 
1 120 ARG n 
1 121 ILE n 
1 122 THR n 
1 123 LEU n 
1 124 VAL n 
1 125 ARG n 
1 126 ILE n 
1 127 THR n 
1 128 ARG n 
1 129 LYS n 
1 130 GLY n 
1 131 LEU n 
1 132 LYS n 
1 133 ALA n 
1 134 VAL n 
1 135 GLU n 
1 136 HIS n 
1 137 LEU n 
1 138 MET n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 ALA n 
1 142 ARG n 
1 143 GLU n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 ARG n 
1 147 ARG n 
1 148 VAL n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 PRO n 
1 152 PHE n 
1 153 GLY n 
1 154 LEU n 
1 155 ARG n 
1 156 ARG n 
1 157 ALA n 
1 158 GLU n 
1 159 GLU n 
1 160 LEU n 
1 161 LYS n 
1 162 GLN n 
1 163 THR n 
1 164 LEU n 
1 165 ARG n 
1 166 GLN n 
1 167 MET n 
1 168 ILE n 
1 169 ASP n 
1 170 LEU n 
1 171 HIS n 
1 172 VAL n 
1 173 HIS n 
1 174 VAL n 
1 175 PRO n 
1 176 VAL n 
1 177 GLU n 
1 178 GLU n 
1 179 PRO n 
1 180 GLU n 
1 181 GLU n 
1 182 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 20969.717 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn CATECHOL                                 110.111   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    6   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    228 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A   ? n 
A   1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A   ? n 
A   1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A   ? n 
A   1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  SER 48  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A   ? n 
A   1 52  SER 52  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 53  SER 53  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A   ? n 
A   1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A   ? n 
A   1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A   ? n 
A   1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 65  SER 65  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 67  SER 67  43  43  SER SER A   ? n 
A   1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A   ? n 
A   1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 72  MET 72  48  48  MET MET A   ? n 
A   1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  SER 74  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  SER 78  54  54  SER SER A   ? n 
A   1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  SER 82  58  58  SER SER A   ? n 
A   1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 90  THR 90  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  THR 92  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A   ? n 
A   1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 96  THR 96  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 98  THR 98  74  74  THR THR A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 104 MET 104 80  80  MET MET A   ? n 
A   1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A   ? n 
A   1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A   ? n 
A   1 116 GLU 116 92  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 117 SER 117 93  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 118 ASP 118 94  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 119 ARG 119 95  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 120 ARG 120 96  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A   ? n 
A   1 122 THR 122 98  98  THR THR A   ? n 
A   1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A   ? n 
A   1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A   ? n 
A   1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A   ? n 
A   1 127 THR 127 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 138 MET 138 114 114 MET MET A   ? n 
A   1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A   ? n 
A   1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A   ? n 
A   1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A   ? n 
A   1 163 THR 163 139 139 THR THR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A   ? n 
A   1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 MET 167 143 143 MET MET A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 67  SER 67  43  43  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 72  MET 72  48  48  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  SER 78  54  54  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  SER 82  58  58  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 92  THR 92  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 96  THR 96  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  74  74  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 104 MET 104 80  80  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 92  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 117 SER 117 93  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 118 ASP 118 94  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 119 ARG 119 95  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 120 ARG 120 96  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 127 THR 127 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 138 MET 138 114 114 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 163 THR 163 139 139 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 MET 167 143 143 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 CAQ 1   201 1   CAQ PCH A   ? 
C   3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A   ? 
D   3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A   ? 
E   3 SO4 1   204 3   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 CAQ 1   201 1   CAQ PCH A-2 ? 
C-2 3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 3 SO4 1   204 3   SO4 SO4 A-2 ? 
F   4 HOH 1   302 91  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 2   303 118 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 3   304 22  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 4   305 109 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 5   306 51  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 6   307 121 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 7   308 74  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 8   309 96  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 9   310 12  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 10  311 75  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 11  312 115 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 12  313 89  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 13  314 76  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 14  315 119 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 15  316 54  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 16  317 19  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 17  318 52  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 18  319 77  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 19  320 26  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 20  321 32  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 21  322 1   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 22  323 20  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 23  324 90  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 24  325 29  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 25  326 36  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 26  327 80  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 27  328 21  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 28  329 117 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 29  330 2   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 30  331 68  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 31  332 15  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 32  333 72  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 33  334 39  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 34  335 63  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 35  336 14  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 36  337 66  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 37  338 3   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 38  339 9   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 39  340 27  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 40  341 28  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 41  342 42  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 42  343 10  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 43  344 40  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 44  345 17  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 45  346 48  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 46  347 44  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 47  348 43  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 48  349 57  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 49  350 47  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 50  351 13  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 51  352 73  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 52  353 34  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 53  354 6   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 54  355 69  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 55  356 24  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 56  357 5   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 57  358 81  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 58  359 46  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 59  360 103 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 60  361 35  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 61  362 30  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 62  363 33  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 63  364 25  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 64  365 60  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 65  366 88  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 66  367 79  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 67  368 37  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 68  369 87  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 69  370 18  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 70  371 8   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 71  372 99  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 72  373 7   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 73  374 84  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 74  375 107 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 75  376 71  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 76  377 4   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 77  378 49  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 78  379 45  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 79  380 16  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 80  381 23  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 81  382 98  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 82  383 112 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 83  384 31  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 84  385 86  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 85  386 83  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 86  387 41  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 87  388 56  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 88  389 70  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 89  390 61  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 90  391 95  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 91  392 38  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 92  393 55  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 93  394 85  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 94  395 105 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 95  396 93  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 96  397 11  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 97  398 67  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 98  399 94  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 99  400 82  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 100 401 108 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 101 402 50  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 102 403 111 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 103 404 114 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 104 405 65  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 105 406 64  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 106 407 92  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 107 408 122 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 108 409 106 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 109 410 62  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 110 411 58  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 111 412 59  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 112 413 97  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 113 414 116 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 114 415 104 HOH HOH A   ? 
F-2 4 HOH 1   302 91  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 2   303 118 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 3   304 22  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 4   305 109 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 5   306 51  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 6   307 121 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 7   308 74  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 8   309 96  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 9   310 12  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 10  311 75  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 11  312 115 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 12  313 89  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 13  314 76  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 14  315 119 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 15  316 54  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 16  317 19  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 17  318 52  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 18  319 77  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 19  320 26  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 20  321 32  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 21  322 1   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 22  323 20  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 23  324 90  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 24  325 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 25  326 36  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 26  327 80  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 27  328 21  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 28  329 117 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 29  330 2   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 30  331 68  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 31  332 15  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 32  333 72  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 33  334 39  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 34  335 63  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 35  336 14  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 36  337 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 37  338 3   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 38  339 9   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 39  340 27  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 40  341 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 41  342 42  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 42  343 10  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 43  344 40  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 44  345 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 45  346 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 46  347 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 47  348 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 48  349 57  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 49  350 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 50  351 13  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 51  352 73  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 52  353 34  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 53  354 6   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 54  355 69  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 55  356 24  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 56  357 5   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 57  358 81  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 58  359 46  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 59  360 103 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 60  361 35  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 61  362 30  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 62  363 33  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 63  364 25  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 64  365 60  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 65  366 88  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 66  367 79  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 67  368 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 68  369 87  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 69  370 18  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 70  371 8   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 71  372 99  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 72  373 7   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 73  374 84  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 74  375 107 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 75  376 71  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 76  377 4   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 77  378 49  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 78  379 45  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 79  380 16  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 80  381 23  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 81  382 98  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 82  383 112 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 83  384 31  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 84  385 86  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 85  386 83  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 86  387 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 87  388 56  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 88  389 70  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 89  390 61  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 90  391 95  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 91  392 38  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 92  393 55  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 93  394 85  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 94  395 105 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 95  396 93  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 96  397 11  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 97  398 67  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 98  399 94  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 99  400 82  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 100 401 108 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 101 402 50  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 102 403 111 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 103 404 114 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 104 405 65  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 105 406 64  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 106 407 92  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 107 408 122 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 108 409 106 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 109 410 62  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 110 411 58  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 111 412 59  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 112 413 97  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 113 414 116 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 114 415 104 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                    "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                    "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                    "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                    "C4 H7 N O4"     133.103 
CAQ non-polymer         . CATECHOL        1,2-DIHYDROXYBENZENE "C6 H6 O2"       110.111 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                    "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                    "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                    "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                    "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                    "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                    "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                    "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                    "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                    "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                    "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                    "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                    "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ?                    "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                    "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                    "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                    "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                    "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A   34  ? ASP A   38  ? ARG A   10  ASP A   14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   39  ? HIS A   62  ? TYR A   15  HIS A   38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   65  ? ALA A   76  ? SER A   41  ALA A   52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ILE A   83  ? THR A   90  ? ILE A   59  THR A   66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   93  ? ARG A   107 ? LYS A   69  ARG A   83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   127 ? GLU A   150 ? THR A   103 GLU A   126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A   152 ? VAL A   172 ? PHE A   128 VAL A   148 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A-2 34  ? ASP A-2 38  ? ARG A-2 10  ASP A-2 14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR A-2 39  ? HIS A-2 62  ? TYR A-2 15  HIS A-2 38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 65  ? ALA A-2 76  ? SER A-2 41  ALA A-2 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A-2 83  ? THR A-2 90  ? ILE A-2 59  THR A-2 66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 93  ? ARG A-2 107 ? LYS A-2 69  ARG A-2 83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 127 ? GLU A-2 150 ? THR A-2 103 GLU A-2 126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A-2 152 ? VAL A-2 172 ? PHE A-2 128 VAL A-2 148 1 ? 21 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   81  ? SER A   82  ? ILE A   57 SER A   58  
AA1 2 LEU A   123 ? ILE A   126 ? LEU A   99 ILE A   102 
AA1 3 VAL A   110 ? LEU A   113 ? VAL A   86 LEU A   89  
AA2 1 ILE A-2 81  ? SER A-2 82  ? ILE A-2 57 SER A-2 58  
AA2 2 LEU A-2 123 ? ILE A-2 126 ? LEU A-2 99 ILE A-2 102 
AA2 3 VAL A-2 110 ? LEU A-2 113 ? VAL A-2 86 LEU A-2 89  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_565 -x,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 113.6390000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018275 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008800 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008692 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F   A   F A 1 
4 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 CATECHOL      CAQ 
3 "SULFATE ION" SO4 
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   81  ? N ILE A   57 O VAL A   124 ? O VAL A   100 
AA1 2 3 O LEU A   123 ? O LEU A   99 N LEU A   113 ? N LEU A   89  
AA2 1 2 N ILE A-2 81  ? N ILE A-2 57 O VAL A-2 124 ? O VAL A-2 100 
AA2 2 3 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 99 N LEU A-2 113 ? N LEU A-2 89  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ARG A   1 34  ? -9.953  74.678 34.498 1.000 47.88653 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   N   1 
ATOM   2    C CA  . ARG A   1 34  ? -9.680  74.142 35.828 1.000 38.87726 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CA  1 
ATOM   3    C C   . ARG A   1 34  ? -8.306  73.476 35.885 1.000 27.81914 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   C   1 
ATOM   4    O O   . ARG A   1 34  ? -8.058  72.503 35.184 1.000 30.85810 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   O   1 
ATOM   5    C CB  . ARG A   1 34  ? -10.757 73.147 36.224 1.000 39.22069 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . ARG A   1 34  ? -10.788 72.861 37.693 1.000 46.69722 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CG  1 
ATOM   7    C CD  . ARG A   1 34  ? -11.782 71.781 38.012 1.000 53.62830 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CD  1 
ATOM   8    N NE  . ARG A   1 34  ? -11.737 71.455 39.429 1.000 46.09055 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NE  1 
ATOM   9    C CZ  . ARG A   1 34  ? -12.106 70.287 39.936 1.000 52.33952 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CZ  1 
ATOM   10   N NH1 . ARG A   1 34  ? -12.035 70.090 41.240 1.000 38.28176 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH1 1 
ATOM   11   N NH2 . ARG A   1 34  ? -12.550 69.321 39.142 1.000 71.14596 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH2 1 
ATOM   12   N N   . PHE A   1 35  ? -7.435  74.022 36.737 1.000 33.13062 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N   1 
ATOM   13   C CA  . PHE A   1 35  ? -6.033  73.615 36.757 1.000 29.32629 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA  1 
ATOM   14   C C   . PHE A   1 35  ? -5.890  72.101 36.839 1.000 25.94078 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C   1 
ATOM   15   O O   . PHE A   1 35  ? -5.134  71.489 36.076 1.000 25.46965 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O   1 
ATOM   16   C CB  . PHE A   1 35  ? -5.326  74.267 37.940 1.000 28.08985 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB  1 
ATOM   17   C CG  . PHE A   1 35  ? -3.920  73.771 38.149 1.000 26.07417 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG  1 
ATOM   18   C CD1 . PHE A   1 35  ? -2.887  74.199 37.337 1.000 33.90608 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1 1 
ATOM   19   C CD2 . PHE A   1 35  ? -3.642  72.866 39.150 1.000 25.93428 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2 1 
ATOM   20   C CE1 . PHE A   1 35  ? -1.594  73.741 37.535 1.000 33.87480 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1 1 
ATOM   21   C CE2 . PHE A   1 35  ? -2.348  72.405 39.349 1.000 23.77935 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2 1 
ATOM   22   C CZ  . PHE A   1 35  ? -1.329  72.836 38.542 1.000 26.48595 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ  1 
ATOM   23   N N   . VAL A   1 36  ? -6.607  71.479 37.772 1.000 22.45920 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N   1 
ATOM   24   C CA  . VAL A   1 36  ? -6.337  70.077 38.084 1.000 19.65810 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA  1 
ATOM   25   C C   . VAL A   1 36  ? -6.820  69.126 36.997 1.000 23.01862 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C   1 
ATOM   26   O O   . VAL A   1 36  ? -6.333  67.991 36.909 1.000 24.59323 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O   1 
ATOM   27   C CB  . VAL A   1 36  ? -6.969  69.754 39.442 1.000 19.66846 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB  1 
ATOM   28   C CG1 . VAL A   1 36  ? -8.475  69.622 39.317 1.000 23.84777 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1 1 
ATOM   29   C CG2 . VAL A   1 36  ? -6.368  68.480 40.018 1.000 22.75356 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2 1 
ATOM   30   N N   . ASP A   1 37  ? -7.735  69.564 36.131 1.000 23.22323 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   N   1 
ATOM   31   C CA  . ASP A   1 37  ? -8.330  68.648 35.161 1.000 26.22444 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CA  1 
ATOM   32   C C   . ASP A   1 37  ? -7.296  68.044 34.219 1.000 22.36726 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   C   1 
ATOM   33   O O   . ASP A   1 37  ? -7.469  66.904 33.773 1.000 25.52864 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   O   1 
ATOM   34   C CB  . ASP A   1 37  ? -9.406  69.367 34.341 1.000 27.51992 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CB  1 
ATOM   35   C CG  . ASP A   1 37  ? -10.723 69.520 35.090 1.000 42.62820 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CG  1 
ATOM   36   O OD1 . ASP A   1 37  ? -10.989 68.755 36.049 1.000 39.43318 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD1 1 
ATOM   37   O OD2 . ASP A   1 37  ? -11.505 70.407 34.695 1.000 39.17312 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD2 1 
ATOM   38   N N   A ASP A   1 38  ? -6.235  68.791 33.902 0.473 23.15554 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N   1 
ATOM   39   N N   B ASP A   1 38  ? -6.217  68.761 33.898 0.527 23.13540 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N   1 
ATOM   40   C CA  A ASP A   1 38  ? -5.209  68.366 32.959 0.473 23.83201 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA  1 
ATOM   41   C CA  B ASP A   1 38  ? -5.227  68.222 32.969 0.527 23.78887 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA  1 
ATOM   42   C C   A ASP A   1 38  ? -3.817  68.522 33.563 0.473 22.90535 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C   1 
ATOM   43   C C   B ASP A   1 38  ? -3.817  68.205 33.555 0.527 20.84803 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C   1 
ATOM   44   O O   A ASP A   1 38  ? -2.853  68.828 32.854 0.473 27.13221 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O   1 
ATOM   45   O O   B ASP A   1 38  ? -2.845  68.038 32.815 0.527 23.24887 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O   1 
ATOM   46   C CB  A ASP A   1 38  ? -5.324  69.147 31.648 0.473 30.95765 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB  1 
ATOM   47   C CB  B ASP A   1 38  ? -5.256  68.993 31.647 0.527 30.97896 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB  1 
ATOM   48   C CG  A ASP A   1 38  ? -4.579  68.488 30.500 0.473 35.65649 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG  1 
ATOM   49   C CG  B ASP A   1 38  ? -4.770  70.419 31.786 0.527 29.40011 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG  1 
ATOM   50   O OD1 A ASP A   1 38  ? -4.892  67.324 30.167 0.473 35.19167 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1 1 
ATOM   51   O OD1 B ASP A   1 38  ? -4.912  71.004 32.877 0.527 33.46398 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1 1 
ATOM   52   O OD2 A ASP A   1 38  ? -3.685  69.146 29.922 0.473 42.58533 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   53   O OD2 B ASP A   1 38  ? -4.244  70.964 30.790 0.527 43.85964 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   54   N N   . TYR A   1 39  ? -3.692  68.334 34.874 1.000 21.42005 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N   1 
ATOM   55   C CA  . TYR A   1 39  ? -2.393  68.419 35.543 1.000 19.14604 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA  1 
ATOM   56   C C   . TYR A   1 39  ? -1.840  67.000 35.717 1.000 19.67952 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C   1 
ATOM   57   O O   . TYR A   1 39  ? -2.424  66.194 36.450 1.000 19.37935 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O   1 
ATOM   58   C CB  . TYR A   1 39  ? -2.558  69.153 36.875 1.000 19.11236 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB  1 
ATOM   59   C CG  . TYR A   1 39  ? -1.316  69.261 37.695 1.000 17.92940 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG  1 
ATOM   60   C CD1 . TYR A   1 39  ? -0.155  69.812 37.167 1.000 19.37797 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1 1 
ATOM   61   C CD2 . TYR A   1 39  ? -1.303  68.824 39.019 1.000 19.09402 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2 1 
ATOM   62   C CE1 . TYR A   1 39  ? 0.994   69.891 37.923 1.000 19.55707 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1 1 
ATOM   63   C CE2 . TYR A   1 39  ? -0.168  68.918 39.790 1.000 18.04401 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2 1 
ATOM   64   C CZ  . TYR A   1 39  ? 0.982   69.438 39.245 1.000 18.57767 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ  1 
ATOM   65   O OH  . TYR A   1 39  ? 2.107   69.507 40.027 1.000 19.45634 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH  1 
ATOM   66   N N   . LEU A   1 40  ? -0.719  66.700 35.041 1.000 19.58152 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   N   1 
ATOM   67   C CA  . LEU A   1 40  ? -0.218  65.320 34.968 1.000 19.15094 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CA  1 
ATOM   68   C C   . LEU A   1 40  ? -0.072  64.636 36.324 1.000 18.14278 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   C   1 
ATOM   69   O O   . LEU A   1 40  ? -0.528  63.488 36.459 1.000 17.18770 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   O   1 
ATOM   70   C CB  . LEU A   1 40  ? 1.129   65.278 34.236 1.000 18.89167 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CB  1 
ATOM   71   C CG  . LEU A   1 40  ? 1.746   63.863 34.175 1.000 20.75604 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CG  1 
ATOM   72   C CD1 . LEU A   1 40  ? 0.904   62.927 33.311 1.000 25.21479 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD1 1 
ATOM   73   C CD2 . LEU A   1 40  ? 3.191   63.908 33.645 1.000 25.75234 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD2 1 
ATOM   74   N N   . PRO A   1 41  ? 0.580   65.228 37.329 1.000 17.97767 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   N   1 
ATOM   75   C CA  . PRO A   1 41  ? 0.714   64.509 38.609 1.000 17.20356 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CA  1 
ATOM   76   C C   . PRO A   1 41  ? -0.633  64.145 39.218 1.000 16.77257 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   C   1 
ATOM   77   O O   . PRO A   1 41  ? -0.787  63.074 39.821 1.000 18.24755 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   O   1 
ATOM   78   C CB  . PRO A   1 41  ? 1.515   65.493 39.482 1.000 19.51423 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CB  1 
ATOM   79   C CG  . PRO A   1 41  ? 2.275   66.369 38.472 1.000 20.71191 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CG  1 
ATOM   80   C CD  . PRO A   1 41  ? 1.294   66.527 37.332 1.000 19.81819 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CD  1 
ATOM   81   N N   . ALA A   1 42  ? -1.640  65.017 39.076 1.000 16.64790 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N   1 
ATOM   82   C CA  . ALA A   1 42  ? -2.946  64.662 39.611 1.000 15.35501 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA  1 
ATOM   83   C C   . ALA A   1 42  ? -3.595  63.542 38.799 1.000 16.04308 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C   1 
ATOM   84   O O   . ALA A   1 42  ? -4.263  62.661 39.365 1.000 17.05412 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O   1 
ATOM   85   C CB  . ALA A   1 42  ? -3.859  65.894 39.636 1.000 17.75467 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB  1 
ATOM   86   N N   . LEU A   1 43  ? -3.412  63.556 37.474 1.000 17.61762 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N   1 
ATOM   87   C CA  . LEU A   1 43  ? -3.967  62.485 36.650 1.000 16.88485 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA  1 
ATOM   88   C C   . LEU A   1 43  ? -3.327  61.146 36.991 1.000 16.22186 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C   1 
ATOM   89   O O   . LEU A   1 43  ? -4.016  60.128 37.133 1.000 17.48878 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O   1 
ATOM   90   C CB  . LEU A   1 43  ? -3.781  62.804 35.165 1.000 20.47745 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB  1 
ATOM   91   C CG  . LEU A   1 43  ? -4.527  64.022 34.625 1.000 21.21057 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG  1 
ATOM   92   C CD1 . LEU A   1 43  ? -4.092  64.326 33.183 1.000 23.46672 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1 1 
ATOM   93   C CD2 . LEU A   1 43  ? -6.011  63.733 34.662 1.000 20.73735 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2 1 
ATOM   94   N N   . LEU A   1 44  ? -2.006  61.133 37.146 1.000 16.66432 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   95   C CA  . LEU A   1 44  ? -1.326  59.887 37.503 1.000 18.40759 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   96   C C   . LEU A   1 44  ? -1.772  59.411 38.880 1.000 16.87954 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   97   O O   . LEU A   1 44  ? -1.991  58.204 39.098 1.000 17.33722 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   98   C CB  . LEU A   1 44  ? 0.192   60.088 37.489 1.000 18.25906 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   99   C CG  . LEU A   1 44  ? 0.917   60.168 36.143 1.000 17.96960 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   100  C CD1 . LEU A   1 44  ? 2.349   60.723 36.326 1.000 20.17820 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   101  C CD2 . LEU A   1 44  ? 0.929   58.798 35.495 1.000 18.27280 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   102  N N   . ALA A   1 45  ? -1.885  60.335 39.838 1.000 16.53884 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N   1 
ATOM   103  C CA  . ALA A   1 45  ? -2.234  59.945 41.195 1.000 16.48764 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA  1 
ATOM   104  C C   . ALA A   1 45  ? -3.627  59.352 41.261 1.000 16.97327 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C   1 
ATOM   105  O O   . ALA A   1 45  ? -3.848  58.336 41.939 1.000 16.67859 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O   1 
ATOM   106  C CB  . ALA A   1 45  ? -2.120  61.159 42.128 1.000 16.26365 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB  1 
ATOM   107  N N   . GLN A   1 46  ? -4.585  59.969 40.552 1.000 16.45329 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N   1 
ATOM   108  C CA  . GLN A   1 46  ? -5.948  59.443 40.582 1.000 15.73543 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA  1 
ATOM   109  C C   . GLN A   1 46  ? -6.050  58.113 39.848 1.000 16.51035 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C   1 
ATOM   110  O O   . GLN A   1 46  ? -6.665  57.163 40.360 1.000 17.27066 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O   1 
ATOM   111  C CB  . GLN A   1 46  ? -6.921  60.435 39.954 1.000 16.30550 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB  1 
ATOM   112  C CG  . GLN A   1 46  ? -7.049  61.761 40.727 1.000 18.00205 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG  1 
ATOM   113  C CD  . GLN A   1 46  ? -7.732  62.802 39.859 1.000 18.92257 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD  1 
ATOM   114  O OE1 . GLN A   1 46  ? -7.060  63.662 39.254 1.000 22.53556 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1 1 
ATOM   115  N NE2 . GLN A   1 46  ? -9.055  62.709 39.749 1.000 17.19200 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2 1 
ATOM   116  N N   . ALA A   1 47  ? -5.472  58.020 38.642 1.000 15.86244 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N   1 
ATOM   117  C CA  . ALA A   1 47  ? -5.572  56.746 37.920 1.000 15.22481 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA  1 
ATOM   118  C C   . ALA A   1 47  ? -4.925  55.627 38.728 1.000 18.06860 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C   1 
ATOM   119  O O   . ALA A   1 47  ? -5.481  54.518 38.852 1.000 18.42216 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O   1 
ATOM   120  C CB  . ALA A   1 47  ? -4.913  56.868 36.549 1.000 19.21257 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB  1 
ATOM   121  N N   . SER A   1 48  ? -3.765  55.920 39.321 1.000 15.85189 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   N   1 
ATOM   122  C CA  . SER A   1 48  ? -3.076  54.891 40.091 1.000 17.00070 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CA  1 
ATOM   123  C C   . SER A   1 48  ? -3.900  54.478 41.307 1.000 17.05507 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   C   1 
ATOM   124  O O   . SER A   1 48  ? -4.074  53.281 41.572 1.000 18.33353 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   O   1 
ATOM   125  C CB  . SER A   1 48  ? -1.694  55.401 40.496 1.000 17.53947 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CB  1 
ATOM   126  O OG  . SER A   1 48  ? -1.014  54.410 41.268 1.000 18.85198 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   OG  1 
ATOM   127  N N   . GLN A   1 49  ? -4.435  55.447 42.062 1.000 16.18920 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N   1 
ATOM   128  C CA  . GLN A   1 49  ? -5.232  55.094 43.233 1.000 17.40827 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA  1 
ATOM   129  C C   . GLN A   1 49  ? -6.432  54.243 42.842 1.000 19.29199 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C   1 
ATOM   130  O O   . GLN A   1 49  ? -6.730  53.238 43.491 1.000 18.23126 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O   1 
ATOM   131  C CB  . GLN A   1 49  ? -5.691  56.374 43.951 1.000 18.60716 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB  1 
ATOM   132  C CG  . GLN A   1 49  ? -6.532  56.095 45.192 1.000 21.41445 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG  1 
ATOM   133  C CD  . GLN A   1 49  ? -8.016  56.020 44.906 1.000 26.83766 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD  1 
ATOM   134  O OE1 . GLN A   1 49  ? -8.577  56.880 44.229 1.000 27.20273 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1 1 
ATOM   135  N NE2 . GLN A   1 49  ? -8.661  54.980 45.416 1.000 27.02302 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2 1 
ATOM   136  N N   . LEU A   1 50  ? -7.157  54.637 41.786 1.000 17.45501 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   1 
ATOM   137  C CA  . LEU A   1 50  ? -8.395  53.931 41.466 1.000 17.88790 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  1 
ATOM   138  C C   . LEU A   1 50  ? -8.117  52.495 41.015 1.000 19.82397 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   1 
ATOM   139  O O   . LEU A   1 50  ? -8.781  51.539 41.473 1.000 20.61322 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   1 
ATOM   140  C CB  . LEU A   1 50  ? -9.166  54.718 40.393 1.000 17.99063 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  1 
ATOM   141  C CG  . LEU A   1 50  ? -9.670  56.078 40.871 1.000 17.98833 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  1 
ATOM   142  C CD1 . LEU A   1 50  ? -9.998  56.976 39.670 1.000 21.21568 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 1 
ATOM   143  C CD2 . LEU A   1 50  ? -10.888 55.904 41.754 1.000 21.95677 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 1 
ATOM   144  N N   A ILE A   1 51  ? -7.132  52.312 40.133 0.614 17.52888 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N   1 
ATOM   145  N N   B ILE A   1 51  ? -7.138  52.318 40.118 0.386 17.66040 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N   1 
ATOM   146  C CA  A ILE A   1 51  ? -6.869  50.962 39.629 0.614 17.59737 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA  1 
ATOM   147  C CA  B ILE A   1 51  ? -6.815  50.977 39.619 0.386 17.58430 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA  1 
ATOM   148  C C   A ILE A   1 51  ? -6.276  50.070 40.730 0.614 19.79089 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C   1 
ATOM   149  C C   B ILE A   1 51  ? -6.298  50.090 40.754 0.386 19.76717 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C   1 
ATOM   150  O O   A ILE A   1 51  ? -6.660  48.885 40.888 0.614 21.84070 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O   1 
ATOM   151  O O   B ILE A   1 51  ? -6.730  48.928 40.940 0.386 22.11781 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O   1 
ATOM   152  C CB  A ILE A   1 51  ? -5.961  51.058 38.392 0.614 18.65913 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB  1 
ATOM   153  C CB  B ILE A   1 51  ? -5.785  51.084 38.479 0.386 18.82489 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB  1 
ATOM   154  C CG1 A ILE A   1 51  ? -6.738  51.633 37.200 0.614 21.22923 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1 1 
ATOM   155  C CG1 B ILE A   1 51  ? -6.350  51.884 37.304 0.386 21.33288 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1 1 
ATOM   156  C CG2 A ILE A   1 51  ? -5.393  49.689 38.040 0.614 21.55817 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2 1 
ATOM   157  C CG2 B ILE A   1 51  ? -5.357  49.697 38.016 0.386 21.62415 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2 1 
ATOM   158  C CD1 A ILE A   1 51  ? -5.866  52.076 36.054 0.614 25.42310 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1 1 
ATOM   159  C CD1 B ILE A   1 51  ? -7.678  51.369 36.836 0.386 15.26400 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1 1 
ATOM   160  N N   . SER A   1 52  ? -5.329  50.612 41.508 1.000 18.84952 ? ? ? ? ? ? 28  SER A   N   1 
ATOM   161  C CA  . SER A   1 52  ? -4.771  49.858 42.622 1.000 19.91205 ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CA  1 
ATOM   162  C C   . SER A   1 52  ? -5.834  49.495 43.644 1.000 19.09090 ? ? ? ? ? ? 28  SER A   C   1 
ATOM   163  O O   . SER A   1 52  ? -5.834  48.369 44.148 1.000 21.01562 ? ? ? ? ? ? 28  SER A   O   1 
ATOM   164  C CB  . SER A   1 52  ? -3.647  50.632 43.308 1.000 21.84249 ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CB  1 
ATOM   165  O OG  . SER A   1 52  ? -2.456  50.546 42.536 1.000 24.36889 ? ? ? ? ? ? 28  SER A   OG  1 
ATOM   166  N N   A SER A   1 53  ? -6.729  50.419 43.964 0.478 18.77701 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N   1 
ATOM   167  N N   B SER A   1 53  ? -6.714  50.437 43.979 0.325 18.81101 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N   1 
ATOM   168  N N   C SER A   1 53  ? -6.715  50.435 43.968 0.197 18.80883 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N   1 
ATOM   169  C CA  A SER A   1 53  ? -7.712  50.109 44.995 0.478 19.99989 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA  1 
ATOM   170  C CA  B SER A   1 53  ? -7.741  50.149 44.977 0.325 20.05895 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA  1 
ATOM   171  C CA  C SER A   1 53  ? -7.728  50.148 44.979 0.197 20.09398 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA  1 
ATOM   172  C C   A SER A   1 53  ? -8.600  48.950 44.565 0.478 20.24212 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C   1 
ATOM   173  C C   B SER A   1 53  ? -8.577  48.950 44.558 0.325 20.23676 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C   1 
ATOM   174  C C   C SER A   1 53  ? -8.593  48.965 44.562 0.197 20.26642 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C   1 
ATOM   175  O O   A SER A   1 53  ? -8.976  48.107 45.393 0.478 21.41447 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O   1 
ATOM   176  O O   B SER A   1 53  ? -8.905  48.089 45.386 0.325 21.43194 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O   1 
ATOM   177  O O   C SER A   1 53  ? -8.955  48.126 45.398 0.197 21.48512 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O   1 
ATOM   178  C CB  A SER A   1 53  ? -8.531  51.351 45.324 0.478 21.56136 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB  1 
ATOM   179  C CB  B SER A   1 53  ? -8.633  51.373 45.193 0.325 21.56086 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB  1 
ATOM   180  C CB  C SER A   1 53  ? -8.583  51.388 45.233 0.197 21.56883 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB  1 
ATOM   181  O OG  A SER A   1 53  ? -7.740  52.230 46.095 0.478 19.88109 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG  1 
ATOM   182  O OG  B SER A   1 53  ? -9.738  51.056 46.030 0.325 23.11133 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG  1 
ATOM   183  O OG  C SER A   1 53  ? -9.431  51.648 44.134 0.197 19.20394 ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG  1 
ATOM   184  N N   . GLU A   1 54  ? -8.929  48.876 43.273 1.000 20.33601 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   N   1 
ATOM   185  C CA  . GLU A   1 54  ? -9.678  47.726 42.778 1.000 19.98953 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CA  1 
ATOM   186  C C   . GLU A   1 54  ? -8.947  46.428 43.070 1.000 21.46651 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   C   1 
ATOM   187  O O   . GLU A   1 54  ? -9.549  45.464 43.572 1.000 25.09005 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   O   1 
ATOM   188  C CB  . GLU A   1 54  ? -9.907  47.845 41.271 1.000 21.95258 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CB  1 
ATOM   189  C CG  . GLU A   1 54  ? -10.887 48.941 40.930 1.000 21.87948 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CG  1 
ATOM   190  C CD  . GLU A   1 54  ? -11.156 49.023 39.454 1.000 27.23529 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CD  1 
ATOM   191  O OE1 . GLU A   1 54  ? -10.585 48.229 38.674 1.000 26.09111 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE1 1 
ATOM   192  O OE2 . GLU A   1 54  ? -11.956 49.903 39.080 1.000 26.39282 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE2 1 
ATOM   193  N N   . PHE A   1 55  ? -7.654  46.362 42.703 1.000 20.34031 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   N   1 
ATOM   194  C CA  . PHE A   1 55  ? -7.020  45.054 42.938 1.000 19.40317 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CA  1 
ATOM   195  C C   . PHE A   1 55  ? -6.678  44.795 44.415 1.000 20.30545 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   C   1 
ATOM   196  O O   . PHE A   1 55  ? -6.653  43.628 44.857 1.000 20.23043 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   O   1 
ATOM   197  C CB  . PHE A   1 55  ? -5.756  44.829 42.102 1.000 20.15129 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CB  1 
ATOM   198  C CG  . PHE A   1 55  ? -5.363  43.370 42.105 1.000 19.14881 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CG  1 
ATOM   199  C CD1 . PHE A   1 55  ? -6.152  42.459 41.431 1.000 20.55814 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD1 1 
ATOM   200  C CD2 . PHE A   1 55  ? -4.302  42.899 42.870 1.000 21.56450 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD2 1 
ATOM   201  C CE1 . PHE A   1 55  ? -5.887  41.089 41.459 1.000 20.84067 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE1 1 
ATOM   202  C CE2 . PHE A   1 55  ? -4.016  41.515 42.898 1.000 21.56736 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE2 1 
ATOM   203  C CZ  . PHE A   1 55  ? -4.809  40.622 42.189 1.000 22.31411 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CZ  1 
ATOM   204  N N   . HIS A   1 56  ? -6.423  45.841 45.199 1.000 20.73385 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   N   1 
ATOM   205  C CA  . HIS A   1 56  ? -6.106  45.633 46.606 1.000 19.02301 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CA  1 
ATOM   206  C C   . HIS A   1 56  ? -7.261  44.945 47.332 1.000 20.21554 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   C   1 
ATOM   207  O O   . HIS A   1 56  ? -7.041  44.192 48.295 1.000 22.38542 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   O   1 
ATOM   208  C CB  . HIS A   1 56  ? -5.720  46.977 47.229 1.000 22.14123 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CB  1 
ATOM   209  C CG  . HIS A   1 56  ? -4.423  47.530 46.708 1.000 20.28274 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CG  1 
ATOM   210  N ND1 . HIS A   1 56  ? -3.985  48.806 47.007 1.000 23.04067 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   ND1 1 
ATOM   211  C CD2 . HIS A   1 56  ? -3.471  46.987 45.908 1.000 22.15412 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CD2 1 
ATOM   212  C CE1 . HIS A   1 56  ? -2.821  49.021 46.423 1.000 25.11125 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CE1 1 
ATOM   213  N NE2 . HIS A   1 56  ? -2.487  47.938 45.743 1.000 26.14383 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   NE2 1 
ATOM   214  N N   A GLU A   1 57  ? -8.496  45.178 46.886 0.606 21.51952 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N   1 
ATOM   215  N N   B GLU A   1 57  ? -8.501  45.175 46.890 0.394 21.28597 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N   1 
ATOM   216  C CA  A GLU A   1 57  ? -9.639  44.503 47.488 0.606 23.93564 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA  1 
ATOM   217  C CA  B GLU A   1 57  ? -9.632  44.489 47.507 0.394 23.99489 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA  1 
ATOM   218  C C   A GLU A   1 57  ? -9.546  42.997 47.287 0.606 23.44674 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C   1 
ATOM   219  C C   B GLU A   1 57  ? -9.533  42.987 47.294 0.394 23.45265 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C   1 
ATOM   220  O O   A GLU A   1 57  ? -9.803  42.217 48.216 0.606 25.51087 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O   1 
ATOM   221  O O   B GLU A   1 57  ? -9.781  42.198 48.218 0.394 25.52857 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O   1 
ATOM   222  C CB  A GLU A   1 57  ? -10.934 45.056 46.890 0.606 27.44425 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB  1 
ATOM   223  C CB  B GLU A   1 57  ? -10.951 45.027 46.944 0.394 27.61170 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB  1 
ATOM   224  C CG  A GLU A   1 57  ? -12.208 44.455 47.462 0.606 26.66850 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG  1 
ATOM   225  C CG  B GLU A   1 57  ? -11.163 46.509 47.173 0.394 30.57522 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG  1 
ATOM   226  C CD  A GLU A   1 57  ? -12.421 44.788 48.921 0.606 38.89599 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD  1 
ATOM   227  C CD  B GLU A   1 57  ? -12.611 46.940 46.996 0.394 41.29219 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD  1 
ATOM   228  O OE1 A GLU A   1 57  ? -13.178 44.050 49.588 0.606 39.95061 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1 1 
ATOM   229  O OE1 B GLU A   1 57  ? -13.432 46.121 46.533 0.394 38.78955 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1 1 
ATOM   230  O OE2 A GLU A   1 57  ? -11.833 45.781 49.404 0.606 36.17905 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   231  O OE2 B GLU A   1 57  ? -12.924 48.107 47.320 0.394 46.60547 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   232  N N   . VAL A   1 58  ? -9.156  42.576 46.080 1.000 21.86524 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N   1 
ATOM   233  C CA  . VAL A   1 58  ? -8.961  41.157 45.794 1.000 19.84108 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA  1 
ATOM   234  C C   . VAL A   1 58  ? -7.842  40.600 46.658 1.000 23.50848 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C   1 
ATOM   235  O O   . VAL A   1 58  ? -7.948  39.497 47.227 1.000 21.70979 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O   1 
ATOM   236  C CB  . VAL A   1 58  ? -8.658  40.952 44.297 1.000 21.14589 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB  1 
ATOM   237  C CG1 . VAL A   1 58  ? -8.452  39.468 44.010 1.000 21.31926 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1 1 
ATOM   238  C CG2 . VAL A   1 58  ? -9.774  41.513 43.439 1.000 23.60626 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2 1 
ATOM   239  N N   . ALA A   1 59  ? -6.745  41.350 46.768 1.000 21.31297 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   N   1 
ATOM   240  C CA  . ALA A   1 59  ? -5.620  40.869 47.557 1.000 20.55269 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CA  1 
ATOM   241  C C   . ALA A   1 59  ? -6.051  40.588 48.990 1.000 21.18743 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   C   1 
ATOM   242  O O   . ALA A   1 59  ? -5.722  39.540 49.554 1.000 19.89923 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   O   1 
ATOM   243  C CB  . ALA A   1 59  ? -4.458  41.871 47.512 1.000 20.62800 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CB  1 
ATOM   244  N N   A ARG A   1 60  ? -6.790  41.526 49.596 0.463 20.91088 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   N   1 
ATOM   245  N N   B ARG A   1 60  ? -6.820  41.496 49.587 0.537 20.85455 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   N   1 
ATOM   246  C CA  A ARG A   1 60  ? -7.205  41.363 50.989 0.463 23.74088 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CA  1 
ATOM   247  C CA  B ARG A   1 60  ? -7.247  41.272 50.965 0.537 23.69064 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CA  1 
ATOM   248  C C   A ARG A   1 60  ? -8.202  40.228 51.149 0.463 23.84307 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   C   1 
ATOM   249  C C   B ARG A   1 60  ? -8.209  40.102 51.077 0.537 23.85185 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   C   1 
ATOM   250  O O   A ARG A   1 60  ? -8.189  39.528 52.170 0.463 22.77131 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   O   1 
ATOM   251  O O   B ARG A   1 60  ? -8.123  39.312 52.028 0.537 23.17686 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   O   1 
ATOM   252  C CB  A ARG A   1 60  ? -7.790  42.670 51.503 0.463 24.38499 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CB  1 
ATOM   253  C CB  B ARG A   1 60  ? -7.886  42.530 51.503 0.537 24.15629 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CB  1 
ATOM   254  C CG  A ARG A   1 60  ? -6.704  43.697 51.613 0.463 23.64700 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CG  1 
ATOM   255  C CG  B ARG A   1 60  ? -6.885  43.611 51.582 0.537 22.62336 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CG  1 
ATOM   256  C CD  A ARG A   1 60  ? -7.229  44.998 52.051 0.463 35.74421 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CD  1 
ATOM   257  C CD  B ARG A   1 60  ? -7.574  44.763 52.132 0.537 29.13738 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CD  1 
ATOM   258  N NE  A ARG A   1 60  ? -8.278  45.487 51.133 0.463 47.53802 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NE  1 
ATOM   259  N NE  B ARG A   1 60  ? -6.893  45.954 51.678 0.537 42.08716 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NE  1 
ATOM   260  C CZ  A ARG A   1 60  ? -8.052  46.394 50.171 0.463 42.08250 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CZ  1 
ATOM   261  C CZ  B ARG A   1 60  ? -7.122  46.540 50.517 0.537 48.91962 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CZ  1 
ATOM   262  N NH1 A ARG A   1 60  ? -6.830  46.847 49.890 0.463 57.26478 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH1 1 
ATOM   263  N NH1 B ARG A   1 60  ? -7.959  45.969 49.648 0.537 54.07264 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH1 1 
ATOM   264  N NH2 A ARG A   1 60  ? -9.067  46.802 49.426 0.463 44.11930 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH2 1 
ATOM   265  N NH2 B ARG A   1 60  ? -6.482  47.665 50.257 0.537 38.73079 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH2 1 
ATOM   266  N N   A GLN A   1 61  ? -9.085  40.036 50.161 0.463 23.71763 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   N   1 
ATOM   267  N N   B GLN A   1 61  ? -9.148  39.982 50.132 0.537 23.63079 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   N   1 
ATOM   268  C CA  A GLN A   1 61  ? -9.985  38.891 50.218 0.463 29.08314 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CA  1 
ATOM   269  C CA  B GLN A   1 61  ? -10.040 38.832 50.168 0.537 29.17703 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CA  1 
ATOM   270  C C   A GLN A   1 61  ? -9.232  37.568 50.167 0.463 27.87275 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   C   1 
ATOM   271  C C   B GLN A   1 61  ? -9.270  37.522 50.081 0.537 27.85684 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   C   1 
ATOM   272  O O   A GLN A   1 61  ? -9.743  36.555 50.659 0.463 30.22132 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   O   1 
ATOM   273  O O   B GLN A   1 61  ? -9.800  36.476 50.474 0.537 29.77702 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   O   1 
ATOM   274  C CB  A GLN A   1 61  ? -11.007 38.965 49.083 0.463 30.50275 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CB  1 
ATOM   275  C CB  B GLN A   1 61  ? -11.075 38.915 49.043 0.537 30.53282 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CB  1 
ATOM   276  C CG  A GLN A   1 61  ? -12.165 39.892 49.379 0.463 31.52256 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CG  1 
ATOM   277  C CG  B GLN A   1 61  ? -11.751 40.270 48.893 0.537 34.86088 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CG  1 
ATOM   278  C CD  A GLN A   1 61  ? -13.211 39.891 48.285 0.463 37.90658 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CD  1 
ATOM   279  C CD  B GLN A   1 61  ? -12.184 40.878 50.216 0.537 38.54945 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CD  1 
ATOM   280  O OE1 A GLN A   1 61  ? -13.173 40.721 47.376 0.463 40.51558 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   OE1 1 
ATOM   281  O OE1 B GLN A   1 61  ? -12.787 40.207 51.058 0.537 36.87971 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   OE1 1 
ATOM   282  N NE2 A GLN A   1 61  ? -14.153 38.957 48.366 0.463 43.94108 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   NE2 1 
ATOM   283  N NE2 B GLN A   1 61  ? -11.879 42.161 50.405 0.537 32.77838 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   NE2 1 
ATOM   284  N N   . HIS A   1 62  ? -8.028  37.553 49.593 1.000 23.00715 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   N   1 
ATOM   285  C CA  . HIS A   1 62  ? -7.183  36.366 49.558 1.000 23.95889 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CA  1 
ATOM   286  C C   . HIS A   1 62  ? -6.163  36.318 50.701 1.000 23.99742 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   C   1 
ATOM   287  O O   . HIS A   1 62  ? -5.207  35.529 50.642 1.000 27.05718 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   O   1 
ATOM   288  C CB  . HIS A   1 62  ? -6.493  36.257 48.200 1.000 29.33662 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CB  1 
ATOM   289  C CG  . HIS A   1 62  ? -7.426  35.861 47.100 1.000 27.50887 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CG  1 
ATOM   290  N ND1 . HIS A   1 62  ? -8.340  36.732 46.546 1.000 26.91017 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   ND1 1 
ATOM   291  C CD2 . HIS A   1 62  ? -7.634  34.663 46.498 1.000 30.73687 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CD2 1 
ATOM   292  C CE1 . HIS A   1 62  ? -9.049  36.096 45.627 1.000 32.24522 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CE1 1 
ATOM   293  N NE2 . HIS A   1 62  ? -8.642  34.842 45.582 1.000 34.41898 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   NE2 1 
ATOM   294  N N   . GLY A   1 63  ? -6.356  37.125 51.747 1.000 23.45385 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N   1 
ATOM   295  C CA  . GLY A   1 63  ? -5.518  37.078 52.938 1.000 22.15375 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA  1 
ATOM   296  C C   . GLY A   1 63  ? -4.245  37.907 52.910 1.000 25.56388 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C   1 
ATOM   297  O O   . GLY A   1 63  ? -3.444  37.809 53.849 1.000 27.58230 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O   1 
ATOM   298  N N   . PHE A   1 64  ? -4.033  38.733 51.885 1.000 21.82809 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   1 
ATOM   299  C CA  . PHE A   1 64  ? -2.831  39.552 51.762 1.000 21.85591 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  1 
ATOM   300  C C   . PHE A   1 64  ? -3.103  40.989 52.158 1.000 21.91680 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   1 
ATOM   301  O O   . PHE A   1 64  ? -4.103  41.571 51.735 1.000 22.31186 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   1 
ATOM   302  C CB  . PHE A   1 64  ? -2.318  39.577 50.322 1.000 20.72023 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  1 
ATOM   303  C CG  . PHE A   1 64  ? -1.653  38.328 49.895 1.000 27.28149 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  1 
ATOM   304  C CD1 . PHE A   1 64  ? -2.405  37.215 49.597 1.000 25.87197 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 1 
ATOM   305  C CD2 . PHE A   1 64  ? -0.274  38.271 49.773 1.000 32.87606 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 1 
ATOM   306  C CE1 . PHE A   1 64  ? -1.791  36.037 49.192 1.000 35.34459 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 1 
ATOM   307  C CE2 . PHE A   1 64  ? 0.348   37.100 49.366 1.000 35.05179 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 1 
ATOM   308  C CZ  . PHE A   1 64  ? -0.413  35.986 49.085 1.000 32.28503 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  1 
ATOM   309  N N   . SER A   1 65  ? -2.170  41.584 52.901 1.000 22.42172 ? ? ? ? ? ? 41  SER A   N   1 
ATOM   310  C CA  . SER A   1 65  ? -2.179  43.033 52.999 1.000 23.05412 ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CA  1 
ATOM   311  C C   . SER A   1 65  ? -1.621  43.636 51.710 1.000 19.12018 ? ? ? ? ? ? 41  SER A   C   1 
ATOM   312  O O   . SER A   1 65  ? -0.970  42.953 50.901 1.000 21.36871 ? ? ? ? ? ? 41  SER A   O   1 
ATOM   313  C CB  . SER A   1 65  ? -1.368  43.512 54.208 1.000 25.62744 ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CB  1 
ATOM   314  O OG  . SER A   1 65  ? 0.020   43.523 53.913 1.000 27.09408 ? ? ? ? ? ? 41  SER A   OG  1 
ATOM   315  N N   . VAL A   1 66  ? -1.894  44.927 51.515 1.000 20.47900 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   N   1 
ATOM   316  C CA  . VAL A   1 66  ? -1.392  45.609 50.323 1.000 19.23883 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CA  1 
ATOM   317  C C   . VAL A   1 66  ? 0.129   45.522 50.248 1.000 21.24854 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   C   1 
ATOM   318  O O   . VAL A   1 66  ? 0.701   45.222 49.189 1.000 20.54021 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   O   1 
ATOM   319  C CB  . VAL A   1 66  ? -1.860  47.069 50.302 1.000 22.41144 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CB  1 
ATOM   320  C CG1 . VAL A   1 66  ? -1.150  47.841 49.194 1.000 22.61848 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG1 1 
ATOM   321  C CG2 . VAL A   1 66  ? -3.383  47.111 50.137 1.000 26.74763 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG2 1 
ATOM   322  N N   A SER A   1 67  ? 0.807   45.817 51.361 0.560 22.16190 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   N   1 
ATOM   323  N N   B SER A   1 67  ? 0.815   45.818 51.356 0.440 22.16483 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   N   1 
ATOM   324  C CA  A SER A   1 67  ? 2.267   45.831 51.343 0.560 20.78165 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA  1 
ATOM   325  C CA  B SER A   1 67  ? 2.276   45.830 51.303 0.440 20.69621 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA  1 
ATOM   326  C C   A SER A   1 67  ? 2.836   44.435 51.114 0.560 19.44689 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   C   1 
ATOM   327  C C   B SER A   1 67  ? 2.836   44.426 51.095 0.440 19.50007 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   C   1 
ATOM   328  O O   A SER A   1 67  ? 3.832   44.281 50.395 0.560 19.47667 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   O   1 
ATOM   329  O O   B SER A   1 67  ? 3.830   44.257 50.379 0.440 19.56322 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   O   1 
ATOM   330  C CB  A SER A   1 67  ? 2.796   46.430 52.645 0.560 24.37216 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB  1 
ATOM   331  C CB  B SER A   1 67  ? 2.860   46.459 52.568 0.440 24.44465 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB  1 
ATOM   332  O OG  A SER A   1 67  ? 2.411   47.794 52.745 0.560 25.63185 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG  1 
ATOM   333  O OG  B SER A   1 67  ? 2.338   45.862 53.734 0.440 25.79425 ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG  1 
ATOM   334  N N   . GLU A   1 68  ? 2.210   43.411 51.696 1.000 21.05651 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   335  C CA  . GLU A   1 68  ? 2.651   42.039 51.459 1.000 20.37849 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   336  C C   . GLU A   1 68  ? 2.503   41.668 49.992 1.000 19.02598 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   337  O O   . GLU A   1 68  ? 3.398   41.058 49.394 1.000 20.47599 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   338  C CB  . GLU A   1 68  ? 1.847   41.070 52.333 1.000 23.76520 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   339  C CG  . GLU A   1 68  ? 2.228   41.093 53.819 1.000 27.96910 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   340  C CD  . GLU A   1 68  ? 1.104   40.613 54.745 1.000 44.29619 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   341  O OE1 . GLU A   1 68  ? 0.063   40.120 54.252 1.000 30.53719 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   342  O OE2 . GLU A   1 68  ? 1.259   40.740 55.980 1.000 42.44632 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   343  N N   . TRP A   1 69  ? 1.362   42.014 49.398 1.000 17.73776 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   N   1 
ATOM   344  C CA  . TRP A   1 69  ? 1.168   41.761 47.975 1.000 20.04111 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CA  1 
ATOM   345  C C   . TRP A   1 69  ? 2.217   42.488 47.136 1.000 19.89276 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   C   1 
ATOM   346  O O   . TRP A   1 69  ? 2.811   41.900 46.238 1.000 19.09990 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   O   1 
ATOM   347  C CB  . TRP A   1 69  ? -0.259  42.152 47.571 1.000 20.73591 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CB  1 
ATOM   348  C CG  . TRP A   1 69  ? -0.433  42.527 46.134 1.000 19.31118 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CG  1 
ATOM   349  C CD1 . TRP A   1 69  ? -0.769  43.750 45.646 1.000 19.76032 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD1 1 
ATOM   350  C CD2 . TRP A   1 69  ? -0.299  41.671 44.999 1.000 17.98201 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD2 1 
ATOM   351  N NE1 . TRP A   1 69  ? -0.847  43.716 44.277 1.000 20.52617 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   NE1 1 
ATOM   352  C CE2 . TRP A   1 69  ? -0.560  42.443 43.854 1.000 19.68925 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE2 1 
ATOM   353  C CE3 . TRP A   1 69  ? 0.018   40.324 44.842 1.000 19.47851 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE3 1 
ATOM   354  C CZ2 . TRP A   1 69  ? -0.500  41.917 42.563 1.000 19.07030 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ2 1 
ATOM   355  C CZ3 . TRP A   1 69  ? 0.064   39.799 43.559 1.000 20.32154 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ3 1 
ATOM   356  C CH2 . TRP A   1 69  ? -0.191  40.585 42.439 1.000 18.99509 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CH2 1 
ATOM   357  N N   A ARG A   1 70  ? 2.465   43.773 47.415 0.663 17.74948 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   358  N N   B ARG A   1 70  ? 2.460   43.772 47.419 0.337 17.76972 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   359  C CA  A ARG A   1 70  ? 3.438   44.500 46.601 0.663 16.83842 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   360  C CA  B ARG A   1 70  ? 3.432   44.513 46.620 0.337 16.97178 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   361  C C   A ARG A   1 70  ? 4.827   43.881 46.696 0.663 16.76901 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   362  C C   B ARG A   1 70  ? 4.817   43.882 46.700 0.337 16.85603 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   363  O O   A ARG A   1 70  ? 5.526   43.770 45.680 0.663 18.03375 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   364  O O   B ARG A   1 70  ? 5.497   43.743 45.677 0.337 18.09740 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   365  C CB  A ARG A   1 70  ? 3.486   45.968 47.014 0.663 18.81605 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   366  C CB  B ARG A   1 70  ? 3.478   45.977 47.061 0.337 18.85025 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   367  C CG  A ARG A   1 70  ? 2.280   46.751 46.540 0.663 20.24586 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   368  C CG  B ARG A   1 70  ? 2.264   46.777 46.602 0.337 20.26864 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   369  C CD  A ARG A   1 70  ? 2.384   48.179 47.026 0.663 24.67055 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   370  C CD  B ARG A   1 70  ? 2.488   48.274 46.768 0.337 23.36729 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   371  N NE  A ARG A   1 70  ? 1.649   49.074 46.146 0.663 28.91762 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   372  N NE  B ARG A   1 70  ? 1.326   49.029 46.306 0.337 28.66512 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   373  C CZ  A ARG A   1 70  ? 1.126   50.225 46.551 0.663 28.51552 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   374  C CZ  B ARG A   1 70  ? 1.386   50.237 45.752 0.337 30.37764 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   375  N NH1 A ARG A   1 70  ? 0.466   50.995 45.698 0.663 37.78356 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   376  N NH1 B ARG A   1 70  ? 0.273   50.843 45.362 0.337 33.73495 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   377  N NH2 A ARG A   1 70  ? 1.262   50.586 47.817 0.663 26.80972 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   378  N NH2 B ARG A   1 70  ? 2.555   50.840 45.585 0.337 25.54394 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   379  N N   . VAL A   1 71  ? 5.249   43.486 47.901 1.000 17.75110 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   N   1 
ATOM   380  C CA  . VAL A   1 71  ? 6.573   42.867 48.042 1.000 18.79609 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CA  1 
ATOM   381  C C   . VAL A   1 71  ? 6.635   41.546 47.273 1.000 19.14941 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   C   1 
ATOM   382  O O   . VAL A   1 71  ? 7.570   41.301 46.495 1.000 19.57745 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   O   1 
ATOM   383  C CB  . VAL A   1 71  ? 6.932   42.682 49.526 1.000 16.45802 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CB  1 
ATOM   384  C CG1 . VAL A   1 71  ? 8.146   41.740 49.673 1.000 20.43443 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG1 1 
ATOM   385  C CG2 . VAL A   1 71  ? 7.228   44.050 50.183 1.000 19.43213 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG2 1 
ATOM   386  N N   . MET A   1 72  ? 5.653   40.670 47.476 1.000 20.06445 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   N   1 
ATOM   387  C CA  . MET A   1 72  ? 5.738   39.373 46.802 1.000 18.59896 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CA  1 
ATOM   388  C C   . MET A   1 72  ? 5.624   39.520 45.290 1.000 20.94055 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   C   1 
ATOM   389  O O   . MET A   1 72  ? 6.368   38.873 44.543 1.000 22.18284 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   O   1 
ATOM   390  C CB  . MET A   1 72  ? 4.697   38.407 47.366 1.000 22.12175 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CB  1 
ATOM   391  C CG  . MET A   1 72  ? 5.293   37.661 48.550 1.000 34.67233 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CG  1 
ATOM   392  S SD  . MET A   1 72  ? 4.231   36.431 49.302 1.000 30.75892 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   SD  1 
ATOM   393  C CE  . MET A   1 72  ? 3.274   37.499 50.354 1.000 33.48356 ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CE  1 
ATOM   394  N N   . ALA A   1 73  ? 4.717   40.378 44.805 1.000 18.07940 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   N   1 
ATOM   395  C CA  . ALA A   1 73  ? 4.613   40.610 43.370 1.000 18.98950 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CA  1 
ATOM   396  C C   . ALA A   1 73  ? 5.900   41.205 42.804 1.000 20.77174 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   C   1 
ATOM   397  O O   . ALA A   1 73  ? 6.278   40.889 41.672 1.000 23.98724 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   O   1 
ATOM   398  C CB  . ALA A   1 73  ? 3.421   41.529 43.065 1.000 20.72466 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CB  1 
ATOM   399  N N   . SER A   1 74  ? 6.576   42.090 43.557 1.000 19.19850 ? ? ? ? ? ? 50  SER A   N   1 
ATOM   400  C CA  . SER A   1 74  ? 7.795   42.710 43.046 1.000 20.28321 ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CA  1 
ATOM   401  C C   . SER A   1 74  ? 8.969   41.755 43.030 1.000 21.74282 ? ? ? ? ? ? 50  SER A   C   1 
ATOM   402  O O   . SER A   1 74  ? 9.893   41.940 42.228 1.000 24.48878 ? ? ? ? ? ? 50  SER A   O   1 
ATOM   403  C CB  . SER A   1 74  ? 8.168   43.923 43.871 1.000 19.85910 ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CB  1 
ATOM   404  O OG  . SER A   1 74  ? 7.135   44.923 43.813 1.000 19.04863 ? ? ? ? ? ? 50  SER A   OG  1 
ATOM   405  N N   . LEU A   1 75  ? 8.956   40.747 43.907 1.000 20.37985 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   406  C CA  . LEU A   1 75  ? 10.062  39.795 43.956 1.000 21.95538 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   407  C C   . LEU A   1 75  ? 9.824   38.567 43.090 1.000 25.46471 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   408  O O   . LEU A   1 75  ? 10.783  37.835 42.797 1.000 25.91238 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   409  C CB  . LEU A   1 75  ? 10.316  39.390 45.416 1.000 18.09594 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   410  C CG  . LEU A   1 75  ? 10.839  40.521 46.322 1.000 19.05207 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   411  C CD1 . LEU A   1 75  ? 10.936  40.088 47.780 1.000 22.41083 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   412  C CD2 . LEU A   1 75  ? 12.158  41.102 45.821 1.000 25.76910 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   413  N N   . ALA A   1 76  ? 8.583   38.307 42.680 1.000 23.48686 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   N   1 
ATOM   414  C CA  . ALA A   1 76  ? 8.296   37.087 41.927 1.000 25.41702 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CA  1 
ATOM   415  C C   . ALA A   1 76  ? 9.056   37.070 40.607 1.000 29.11904 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   C   1 
ATOM   416  O O   . ALA A   1 76  ? 9.009   38.024 39.825 1.000 27.47405 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   O   1 
ATOM   417  C CB  . ALA A   1 76  ? 6.792   36.948 41.676 1.000 23.93378 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CB  1 
ATOM   418  N N   . GLY A   1 77  ? 9.761   35.967 40.360 1.000 30.08299 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N   1 
ATOM   419  C CA  . GLY A   1 77  ? 10.526  35.837 39.142 1.000 35.05572 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA  1 
ATOM   420  C C   . GLY A   1 77  ? 11.733  36.734 39.049 1.000 33.43168 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C   1 
ATOM   421  O O   . GLY A   1 77  ? 12.245  36.955 37.948 1.000 39.54714 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O   1 
ATOM   422  N N   . SER A   1 78  ? 12.211  37.271 40.168 1.000 30.28548 ? ? ? ? ? ? 54  SER A   N   1 
ATOM   423  C CA  . SER A   1 78  ? 13.314  38.208 40.124 1.000 28.53493 ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CA  1 
ATOM   424  C C   . SER A   1 78  ? 14.526  37.637 40.848 1.000 32.37615 ? ? ? ? ? ? 54  SER A   C   1 
ATOM   425  O O   . SER A   1 78  ? 14.404  36.818 41.766 1.000 31.11828 ? ? ? ? ? ? 54  SER A   O   1 
ATOM   426  C CB  . SER A   1 78  ? 12.908  39.576 40.740 1.000 32.63041 ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CB  1 
ATOM   427  O OG  . SER A   1 78  ? 14.018  40.407 41.047 1.000 32.43320 ? ? ? ? ? ? 54  SER A   OG  1 
ATOM   428  N N   A GLU A   1 79  ? 15.705  38.063 40.414 0.483 33.23595 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   429  N N   B GLU A   1 79  ? 15.699  38.065 40.395 0.517 33.20835 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   430  C CA  A GLU A   1 79  ? 16.895  37.805 41.193 0.483 36.23691 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   431  C CA  B GLU A   1 79  ? 16.924  37.906 41.151 0.517 36.29547 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   432  C C   A GLU A   1 79  ? 16.907  38.727 42.409 0.483 35.53481 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   433  C C   B GLU A   1 79  ? 16.813  38.676 42.465 0.517 35.57830 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   434  O O   A GLU A   1 79  ? 16.218  39.750 42.430 0.483 34.21673 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   435  O O   B GLU A   1 79  ? 15.953  39.550 42.608 0.517 31.75282 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   436  C CB  A GLU A   1 79  ? 18.145  38.007 40.343 0.483 39.02777 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   437  C CB  B GLU A   1 79  ? 18.111  38.425 40.338 0.517 38.12926 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   438  C CG  A GLU A   1 79  ? 18.443  36.837 39.410 0.483 41.99570 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   439  C CG  B GLU A   1 79  ? 17.858  38.502 38.829 0.517 43.23893 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   440  C CD  A GLU A   1 79  ? 19.365  35.812 40.040 0.483 42.48592 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   441  C CD  B GLU A   1 79  ? 16.864  39.589 38.436 0.517 45.61371 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   442  O OE1 A GLU A   1 79  ? 20.571  36.105 40.181 0.483 53.28623 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   443  O OE1 B GLU A   1 79  ? 17.065  40.761 38.817 0.517 45.85924 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   444  O OE2 A GLU A   1 79  ? 18.887  34.716 40.397 0.483 43.03763 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   445  O OE2 B GLU A   1 79  ? 15.864  39.258 37.764 0.517 39.19333 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   446  N N   . PRO A   1 80  ? 17.665  38.376 43.444 1.000 30.73336 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N   1 
ATOM   447  C CA  . PRO A   1 80  ? 17.665  39.186 44.666 1.000 32.35408 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA  1 
ATOM   448  C C   . PRO A   1 80  ? 17.975  40.643 44.347 1.000 33.12213 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C   1 
ATOM   449  O O   . PRO A   1 80  ? 18.847  40.943 43.525 1.000 32.69893 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O   1 
ATOM   450  C CB  . PRO A   1 80  ? 18.761  38.542 45.523 1.000 35.16437 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB  1 
ATOM   451  C CG  . PRO A   1 80  ? 18.861  37.140 45.016 1.000 32.25115 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG  1 
ATOM   452  C CD  . PRO A   1 80  ? 18.584  37.224 43.539 1.000 33.60967 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD  1 
ATOM   453  N N   . ILE A   1 81  ? 17.228  41.552 44.982 1.000 27.43479 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N   1 
ATOM   454  C CA  . ILE A   1 81  ? 17.391  42.988 44.778 1.000 26.22702 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA  1 
ATOM   455  C C   . ILE A   1 81  ? 17.651  43.650 46.128 1.000 24.07146 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C   1 
ATOM   456  O O   . ILE A   1 81  ? 17.386  43.080 47.185 1.000 27.05643 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O   1 
ATOM   457  C CB  . ILE A   1 81  ? 16.164  43.631 44.079 1.000 25.25920 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB  1 
ATOM   458  C CG1 . ILE A   1 81  ? 14.914  43.535 44.964 1.000 28.44905 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1 1 
ATOM   459  C CG2 . ILE A   1 81  ? 15.891  42.966 42.729 1.000 27.25220 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2 1 
ATOM   460  C CD1 . ILE A   1 81  ? 13.660  44.215 44.322 1.000 25.95739 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1 1 
ATOM   461  N N   . SER A   1 82  ? 18.186  44.868 46.092 1.000 24.70588 ? ? ? ? ? ? 58  SER A   N   1 
ATOM   462  C CA  . SER A   1 82  ? 18.485  45.540 47.347 1.000 24.61249 ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CA  1 
ATOM   463  C C   . SER A   1 82  ? 17.197  45.998 48.037 1.000 27.59804 ? ? ? ? ? ? 58  SER A   C   1 
ATOM   464  O O   . SER A   1 82  ? 16.135  46.121 47.413 1.000 26.77281 ? ? ? ? ? ? 58  SER A   O   1 
ATOM   465  C CB  . SER A   1 82  ? 19.400  46.747 47.134 1.000 29.91632 ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CB  1 
ATOM   466  O OG  . SER A   1 82  ? 18.697  47.852 46.567 1.000 30.48872 ? ? ? ? ? ? 58  SER A   OG  1 
ATOM   467  N N   . ILE A   1 83  ? 17.304  46.264 49.341 1.000 25.33602 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   N   1 
ATOM   468  C CA  . ILE A   1 83  ? 16.155  46.802 50.070 1.000 26.11908 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CA  1 
ATOM   469  C C   . ILE A   1 83  ? 15.735  48.146 49.489 1.000 29.48139 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   C   1 
ATOM   470  O O   . ILE A   1 83  ? 14.541  48.441 49.387 1.000 24.02325 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   O   1 
ATOM   471  C CB  . ILE A   1 83  ? 16.450  46.899 51.579 1.000 29.37622 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CB  1 
ATOM   472  C CG1 . ILE A   1 83  ? 16.953  45.553 52.108 1.000 39.32358 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG1 1 
ATOM   473  C CG2 . ILE A   1 83  ? 15.195  47.320 52.335 1.000 32.25032 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG2 1 
ATOM   474  C CD1 . ILE A   1 83  ? 16.019  44.402 51.816 1.000 44.15413 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CD1 1 
ATOM   475  N N   . GLY A   1 84  ? 16.698  48.983 49.094 1.000 25.82419 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   N   1 
ATOM   476  C CA  . GLY A   1 84  ? 16.341  50.256 48.480 1.000 27.99737 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   CA  1 
ATOM   477  C C   . GLY A   1 84  ? 15.593  50.095 47.167 1.000 24.08073 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   C   1 
ATOM   478  O O   . GLY A   1 84  ? 14.628  50.822 46.892 1.000 22.82060 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   O   1 
ATOM   479  N N   . GLN A   1 85  ? 16.016  49.141 46.334 1.000 24.02829 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   N   1 
ATOM   480  C CA  . GLN A   1 85  ? 15.286  48.866 45.099 1.000 23.35883 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CA  1 
ATOM   481  C C   . GLN A   1 85  ? 13.865  48.404 45.399 1.000 21.11796 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   C   1 
ATOM   482  O O   . GLN A   1 85  ? 12.906  48.827 44.728 1.000 23.00192 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   O   1 
ATOM   483  C CB  . GLN A   1 85  ? 16.016  47.808 44.267 1.000 27.23749 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CB  1 
ATOM   484  C CG  . GLN A   1 85  ? 17.334  48.291 43.674 1.000 35.77077 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CG  1 
ATOM   485  C CD  . GLN A   1 85  ? 18.139  47.173 43.036 1.000 39.42010 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CD  1 
ATOM   486  O OE1 . GLN A   1 85  ? 18.496  46.192 43.688 1.000 36.51740 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   OE1 1 
ATOM   487  N NE2 . GLN A   1 85  ? 18.411  47.309 41.748 1.000 54.01031 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   NE2 1 
ATOM   488  N N   . LEU A   1 86  ? 13.719  47.504 46.374 1.000 22.06305 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   489  C CA  . LEU A   1 86  ? 12.393  47.014 46.742 1.000 19.66468 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   490  C C   . LEU A   1 86  ? 11.509  48.155 47.219 1.000 19.40244 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   491  O O   . LEU A   1 86  ? 10.327  48.227 46.859 1.000 19.60465 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   492  C CB  . LEU A   1 86  ? 12.516  45.944 47.827 1.000 20.43355 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   493  C CG  . LEU A   1 86  ? 11.197  45.290 48.250 1.000 20.97132 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   494  C CD1 . LEU A   1 86  ? 10.549  44.550 47.122 1.000 19.15506 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   495  C CD2 . LEU A   1 86  ? 11.399  44.375 49.455 1.000 21.22282 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   496  N N   . ALA A   1 87  ? 12.060  49.047 48.040 1.000 18.51768 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   N   1 
ATOM   497  C CA  . ALA A   1 87  ? 11.289  50.193 48.508 1.000 19.39653 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CA  1 
ATOM   498  C C   . ALA A   1 87  ? 10.814  51.034 47.337 1.000 21.05664 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   C   1 
ATOM   499  O O   . ALA A   1 87  ? 9.664   51.504 47.324 1.000 20.02688 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   O   1 
ATOM   500  C CB  . ALA A   1 87  ? 12.129  51.034 49.469 1.000 20.96247 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CB  1 
ATOM   501  N N   . GLN A   1 88  ? 11.685  51.251 46.344 1.000 19.97296 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   N   1 
ATOM   502  C CA  . GLN A   1 88  ? 11.277  52.049 45.187 1.000 19.28596 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CA  1 
ATOM   503  C C   . GLN A   1 88  ? 10.147  51.374 44.402 1.000 18.20956 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   C   1 
ATOM   504  O O   . GLN A   1 88  ? 9.114   51.995 44.126 1.000 18.97196 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   O   1 
ATOM   505  C CB  . GLN A   1 88  ? 12.484  52.333 44.291 1.000 22.18077 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CB  1 
ATOM   506  C CG  . GLN A   1 88  ? 12.146  53.244 43.112 1.000 21.44674 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CG  1 
ATOM   507  C CD  . GLN A   1 88  ? 11.748  52.458 41.880 1.000 24.85166 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CD  1 
ATOM   508  O OE1 . GLN A   1 88  ? 12.425  51.497 41.501 1.000 27.40923 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   OE1 1 
ATOM   509  N NE2 . GLN A   1 88  ? 10.649  52.860 41.237 1.000 21.09617 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   NE2 1 
ATOM   510  N N   A VAL A   1 89  ? 10.306  50.096 44.051 0.651 17.83596 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N   1 
ATOM   511  N N   B VAL A   1 89  ? 10.317  50.100 44.043 0.349 17.96345 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N   1 
ATOM   512  C CA  A VAL A   1 89  ? 9.317   49.468 43.176 0.651 17.16736 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA  1 
ATOM   513  C CA  B VAL A   1 89  ? 9.318   49.463 43.189 0.349 17.19169 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA  1 
ATOM   514  C C   A VAL A   1 89  ? 7.987   49.258 43.899 0.651 18.07547 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C   1 
ATOM   515  C C   B VAL A   1 89  ? 7.986   49.313 43.914 0.349 18.04938 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C   1 
ATOM   516  O O   A VAL A   1 89  ? 6.921   49.262 43.257 0.651 18.92156 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O   1 
ATOM   517  O O   B VAL A   1 89  ? 6.920   49.398 43.287 0.349 18.99206 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O   1 
ATOM   518  C CB  A VAL A   1 89  ? 9.877   48.154 42.583 0.651 19.11048 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB  1 
ATOM   519  C CB  B VAL A   1 89  ? 9.838   48.110 42.673 0.349 19.25380 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB  1 
ATOM   520  C CG1 A VAL A   1 89  ? 10.055  47.080 43.653 0.651 19.29225 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1 1 
ATOM   521  C CG1 B VAL A   1 89  ? 8.750   47.369 41.906 0.349 18.89697 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1 1 
ATOM   522  C CG2 A VAL A   1 89  ? 8.997   47.636 41.459 0.651 21.69669 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2 1 
ATOM   523  C CG2 B VAL A   1 89  ? 11.057  48.321 41.800 0.349 20.92097 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2 1 
ATOM   524  N N   . THR A   1 90  ? 8.013   49.088 45.228 1.000 17.60240 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N   1 
ATOM   525  C CA  . THR A   1 90  ? 6.786   48.943 46.017 1.000 19.08665 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA  1 
ATOM   526  C C   . THR A   1 90  ? 6.240   50.272 46.508 1.000 20.40030 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C   1 
ATOM   527  O O   . THR A   1 90  ? 5.237   50.265 47.229 1.000 22.32183 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O   1 
ATOM   528  C CB  . THR A   1 90  ? 6.984   48.042 47.254 1.000 17.55394 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB  1 
ATOM   529  O OG1 . THR A   1 90  ? 7.917   48.640 48.164 1.000 17.73048 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1 1 
ATOM   530  C CG2 . THR A   1 90  ? 7.454   46.642 46.833 1.000 19.05974 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2 1 
ATOM   531  N N   A VAL A   1 91  ? 6.854   51.393 46.122 0.589 17.02839 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N   1 
ATOM   532  N N   B VAL A   1 91  ? 6.905   51.384 46.185 0.411 17.13789 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N   1 
ATOM   533  C CA  A VAL A   1 91  ? 6.510   52.743 46.582 0.589 17.11925 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA  1 
ATOM   534  C CA  B VAL A   1 91  ? 6.523   52.739 46.589 0.411 17.17734 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA  1 
ATOM   535  C C   A VAL A   1 91  ? 6.224   52.745 48.083 0.589 20.13261 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C   1 
ATOM   536  C C   B VAL A   1 91  ? 6.284   52.827 48.093 0.411 20.07467 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C   1 
ATOM   537  O O   A VAL A   1 91  ? 5.191   53.261 48.538 0.589 23.24265 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O   1 
ATOM   538  O O   B VAL A   1 91  ? 5.346   53.493 48.556 0.411 21.83697 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O   1 
ATOM   539  C CB  A VAL A   1 91  ? 5.332   53.337 45.773 0.589 18.56455 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB  1 
ATOM   540  C CB  B VAL A   1 91  ? 5.292   53.221 45.802 0.411 18.58654 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB  1 
ATOM   541  C CG1 A VAL A   1 91  ? 5.705   53.475 44.287 0.589 21.12418 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1 1 
ATOM   542  C CG1 B VAL A   1 91  ? 5.197   54.728 45.899 0.411 19.10861 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1 1 
ATOM   543  C CG2 A VAL A   1 91  ? 4.049   52.537 45.959 0.589 21.56065 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2 1 
ATOM   544  C CG2 B VAL A   1 91  ? 5.399   52.789 44.354 0.411 20.18061 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2 1 
ATOM   545  N N   . THR A   1 92  ? 7.152   52.185 48.866 1.000 20.80288 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   N   1 
ATOM   546  C CA  . THR A   1 92  ? 7.056   52.146 50.318 1.000 22.79366 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CA  1 
ATOM   547  C C   . THR A   1 92  ? 8.355   52.688 50.899 1.000 24.91266 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   C   1 
ATOM   548  O O   . THR A   1 92  ? 9.428   52.439 50.353 1.000 28.87858 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   O   1 
ATOM   549  C CB  . THR A   1 92  ? 6.793   50.700 50.798 1.000 26.06428 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CB  1 
ATOM   550  O OG1 . THR A   1 92  ? 5.566   50.216 50.227 1.000 30.52568 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   OG1 1 
ATOM   551  C CG2 . THR A   1 92  ? 6.680   50.636 52.340 1.000 31.71882 ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CG2 1 
ATOM   552  N N   . LYS A   1 93  ? 8.273   53.451 51.990 1.000 24.91603 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   N   1 
ATOM   553  C CA  . LYS A   1 93  ? 9.493   53.993 52.578 1.000 25.92561 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CA  1 
ATOM   554  C C   . LYS A   1 93  ? 10.358  52.868 53.136 1.000 27.92177 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   C   1 
ATOM   555  O O   . LYS A   1 93  ? 9.857   51.847 53.614 1.000 26.49703 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   O   1 
ATOM   556  C CB  . LYS A   1 93  ? 9.169   55.014 53.673 1.000 29.43851 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CB  1 
ATOM   557  C CG  . LYS A   1 93  ? 8.110   56.033 53.239 1.000 43.02032 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CG  1 
ATOM   558  C CD  . LYS A   1 93  ? 8.593   57.467 53.418 1.000 60.22184 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CD  1 
ATOM   559  C CE  . LYS A   1 93  ? 7.458   58.466 53.229 1.000 60.24992 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CE  1 
ATOM   560  N NZ  . LYS A   1 93  ? 6.210   58.013 53.904 1.000 68.39985 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   NZ  1 
ATOM   561  N N   . GLN A   1 94  ? 11.673  53.066 53.067 1.000 26.89161 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   N   1 
ATOM   562  C CA  . GLN A   1 94  ? 12.591  51.984 53.404 1.000 27.24862 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CA  1 
ATOM   563  C C   . GLN A   1 94  ? 12.450  51.484 54.841 1.000 32.56175 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   C   1 
ATOM   564  O O   . GLN A   1 94  ? 12.491  50.256 55.039 1.000 30.00043 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   O   1 
ATOM   565  C CB  . GLN A   1 94  ? 14.031  52.417 53.116 1.000 32.06887 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CB  1 
ATOM   566  C CG  . GLN A   1 94  ? 15.017  51.269 53.189 1.000 44.17635 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CG  1 
ATOM   567  C CD  . GLN A   1 94  ? 16.340  51.590 52.526 1.000 50.45094 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CD  1 
ATOM   568  O OE1 . GLN A   1 94  ? 16.408  52.426 51.625 1.000 53.92942 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   OE1 1 
ATOM   569  N NE2 . GLN A   1 94  ? 17.401  50.920 52.964 1.000 56.62689 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   NE2 1 
ATOM   570  N N   . PRO A   1 95  ? 12.300  52.332 55.864 1.000 30.28115 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   1 
ATOM   571  C CA  . PRO A   1 95  ? 12.107  51.790 57.227 1.000 28.25063 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  1 
ATOM   572  C C   . PRO A   1 95  ? 10.870  50.912 57.351 1.000 26.97297 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   1 
ATOM   573  O O   . PRO A   1 95  ? 10.900  49.868 58.028 1.000 30.43240 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   1 
ATOM   574  C CB  . PRO A   1 95  ? 12.001  53.053 58.099 1.000 33.56689 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  1 
ATOM   575  C CG  . PRO A   1 95  ? 12.683  54.136 57.297 1.000 32.68386 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  1 
ATOM   576  C CD  . PRO A   1 95  ? 12.423  53.802 55.851 1.000 32.12843 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  1 
ATOM   577  N N   . THR A   1 96  ? 9.780   51.312 56.689 1.000 25.94330 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   N   1 
ATOM   578  C CA  . THR A   1 96  ? 8.564   50.509 56.660 1.000 22.66666 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CA  1 
ATOM   579  C C   . THR A   1 96  ? 8.821   49.173 55.989 1.000 23.77637 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   C   1 
ATOM   580  O O   . THR A   1 96  ? 8.355   48.128 56.462 1.000 24.03538 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   O   1 
ATOM   581  C CB  . THR A   1 96  ? 7.463   51.271 55.928 1.000 28.76355 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CB  1 
ATOM   582  O OG1 . THR A   1 96  ? 7.268   52.536 56.576 1.000 29.56637 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   OG1 1 
ATOM   583  C CG2 . THR A   1 96  ? 6.168   50.494 55.950 1.000 27.60000 ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CG2 1 
ATOM   584  N N   . VAL A   1 97  ? 9.566   49.197 54.884 1.000 23.91968 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   N   1 
ATOM   585  C CA  . VAL A   1 97  ? 9.922   47.959 54.192 1.000 22.98694 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CA  1 
ATOM   586  C C   . VAL A   1 97  ? 10.735  47.046 55.100 1.000 23.03048 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   C   1 
ATOM   587  O O   . VAL A   1 97  ? 10.529  45.832 55.118 1.000 23.02641 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   O   1 
ATOM   588  C CB  . VAL A   1 97  ? 10.686  48.265 52.889 1.000 26.66312 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CB  1 
ATOM   589  C CG1 . VAL A   1 97  ? 11.245  46.980 52.288 1.000 30.39950 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG1 1 
ATOM   590  C CG2 . VAL A   1 97  ? 9.767   48.953 51.888 1.000 29.15617 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG2 1 
ATOM   591  N N   . THR A   1 98  ? 11.699  47.593 55.833 1.000 25.36417 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   N   1 
ATOM   592  C CA  . THR A   1 98  ? 12.520  46.724 56.677 1.000 26.85526 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CA  1 
ATOM   593  C C   . THR A   1 98  ? 11.673  46.021 57.730 1.000 24.48112 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   C   1 
ATOM   594  O O   . THR A   1 98  ? 11.835  44.821 57.988 1.000 26.47911 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   O   1 
ATOM   595  C CB  . THR A   1 98  ? 13.621  47.545 57.331 1.000 33.90636 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CB  1 
ATOM   596  O OG1 . THR A   1 98  ? 14.521  47.991 56.310 1.000 38.76746 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   OG1 1 
ATOM   597  C CG2 . THR A   1 98  ? 14.368  46.716 58.358 1.000 38.42581 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CG2 1 
ATOM   598  N N   . ARG A   1 99  ? 10.731  46.750 58.310 1.000 25.57060 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N   1 
ATOM   599  C CA  . ARG A   1 99  ? 9.850   46.191 59.331 1.000 23.92961 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA  1 
ATOM   600  C C   . ARG A   1 99  ? 8.905   45.113 58.731 1.000 21.96481 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C   1 
ATOM   601  O O   . ARG A   1 99  ? 8.714   43.998 59.297 1.000 23.69030 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O   1 
ATOM   602  C CB  . ARG A   1 99  ? 9.176   47.431 59.850 1.000 28.22710 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB  1 
ATOM   603  C CG  . ARG A   1 99  ? 10.333  48.343 60.552 1.000 43.55126 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG  1 
ATOM   604  C CD  . ARG A   1 99  ? 9.585   48.883 61.705 1.000 54.90842 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD  1 
ATOM   605  N NE  . ARG A   1 99  ? 8.673   49.683 60.899 1.000 55.32165 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE  1 
ATOM   606  C CZ  . ARG A   1 99  ? 7.419   49.474 61.086 1.000 67.83949 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ  1 
ATOM   607  N NH1 . ARG A   1 99  ? 6.455   49.956 60.347 1.000 67.65797 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1 1 
ATOM   608  N NH2 . ARG A   1 99  ? 7.287   48.460 61.854 1.000 63.45473 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2 1 
ATOM   609  N N   . LEU A   1 100 ? 8.424   45.383 57.507 1.000 21.37858 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   610  C CA  . LEU A   1 100 ? 7.636   44.412 56.750 1.000 20.60265 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   611  C C   . LEU A   1 100 ? 8.431   43.144 56.490 1.000 20.04918 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   612  O O   . LEU A   1 100 ? 7.932   42.031 56.686 1.000 22.54820 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   613  C CB  . LEU A   1 100 ? 7.200   45.052 55.430 1.000 23.25260 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   614  C CG  . LEU A   1 100 ? 6.385   44.202 54.477 1.000 25.16303 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   615  C CD1 . LEU A   1 100 ? 5.115   43.718 55.165 1.000 25.50431 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   616  C CD2 . LEU A   1 100 ? 6.048   45.003 53.232 1.000 27.03306 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   617  N N   . LEU A   1 101 ? 9.676   43.303 56.047 1.000 21.72580 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N   1 
ATOM   618  C CA  . LEU A   1 101 ? 10.513  42.142 55.785 1.000 21.78594 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA  1 
ATOM   619  C C   . LEU A   1 101 ? 10.818  41.378 57.067 1.000 21.39928 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C   1 
ATOM   620  O O   . LEU A   1 101 ? 10.914  40.153 57.025 1.000 23.86784 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O   1 
ATOM   621  C CB  . LEU A   1 101 ? 11.806  42.572 55.096 1.000 22.47179 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB  1 
ATOM   622  C CG  . LEU A   1 101 ? 11.644  43.144 53.687 1.000 22.78180 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG  1 
ATOM   623  C CD1 . LEU A   1 101 ? 13.007  43.527 53.147 1.000 23.97483 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1 1 
ATOM   624  C CD2 . LEU A   1 101 ? 10.947  42.170 52.741 1.000 23.00022 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2 1 
ATOM   625  N N   . ASP A   1 102 ? 10.953  42.059 58.211 1.000 21.69321 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   N   1 
ATOM   626  C CA  . ASP A   1 102 ? 11.125  41.312 59.458 1.000 23.98361 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CA  1 
ATOM   627  C C   . ASP A   1 102 ? 9.996   40.301 59.617 1.000 23.33043 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   C   1 
ATOM   628  O O   . ASP A   1 102 ? 10.226  39.092 59.848 1.000 24.84135 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   O   1 
ATOM   629  C CB  . ASP A   1 102 ? 11.174  42.255 60.666 1.000 23.97077 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CB  1 
ATOM   630  C CG  . ASP A   1 102 ? 12.439  43.111 60.711 1.000 28.41704 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CG  1 
ATOM   631  O OD1 . ASP A   1 102 ? 13.438  42.752 60.062 1.000 32.00381 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD1 1 
ATOM   632  O OD2 . ASP A   1 102 ? 12.425  44.158 61.405 1.000 33.64680 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD2 1 
ATOM   633  N N   A ARG A   1 103 ? 8.758   40.774 59.444 0.383 21.56024 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N   1 
ATOM   634  N N   B ARG A   1 103 ? 8.752   40.755 59.473 0.617 21.46581 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N   1 
ATOM   635  C CA  A ARG A   1 103 ? 7.625   39.876 59.680 0.383 23.16428 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA  1 
ATOM   636  C CA  B ARG A   1 103 ? 7.679   39.782 59.702 0.617 23.07448 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA  1 
ATOM   637  C C   A ARG A   1 103 ? 7.423   38.864 58.544 0.383 22.55822 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C   1 
ATOM   638  C C   B ARG A   1 103 ? 7.541   38.789 58.543 0.617 22.17506 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C   1 
ATOM   639  O O   A ARG A   1 103 ? 6.992   37.730 58.799 0.383 23.95561 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O   1 
ATOM   640  O O   B ARG A   1 103 ? 7.255   37.607 58.770 0.617 23.80312 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O   1 
ATOM   641  C CB  A ARG A   1 103 ? 6.357   40.694 59.943 0.383 25.66422 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB  1 
ATOM   642  C CB  B ARG A   1 103 ? 6.346   40.465 59.991 0.617 25.90640 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB  1 
ATOM   643  C CG  A ARG A   1 103 ? 5.504   41.027 58.736 0.383 24.77136 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG  1 
ATOM   644  C CG  B ARG A   1 103 ? 6.090   41.764 59.300 0.617 25.49853 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG  1 
ATOM   645  C CD  A ARG A   1 103 ? 4.174   41.617 59.208 0.383 28.90573 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD  1 
ATOM   646  C CD  B ARG A   1 103 ? 4.827   42.332 59.895 0.617 21.22924 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD  1 
ATOM   647  N NE  A ARG A   1 103 ? 3.278   41.961 58.107 0.383 28.23225 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE  1 
ATOM   648  N NE  B ARG A   1 103 ? 4.340   43.505 59.184 0.617 26.15537 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE  1 
ATOM   649  C CZ  A ARG A   1 103 ? 2.999   43.205 57.725 0.383 25.75564 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ  1 
ATOM   650  C CZ  B ARG A   1 103 ? 3.447   43.470 58.202 0.617 29.42889 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ  1 
ATOM   651  N NH1 A ARG A   1 103 ? 2.168   43.415 56.718 0.383 28.21838 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1 1 
ATOM   652  N NH1 B ARG A   1 103 ? 3.053   44.600 57.633 0.617 33.14247 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1 1 
ATOM   653  N NH2 A ARG A   1 103 ? 3.543   44.244 58.353 0.383 26.91674 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2 1 
ATOM   654  N NH2 B ARG A   1 103 ? 2.945   42.314 57.790 0.617 26.28131 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2 1 
ATOM   655  N N   . MET A   1 104 ? 7.736   39.232 57.298 1.000 22.26588 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   N   1 
ATOM   656  C CA  . MET A   1 104 ? 7.577   38.288 56.184 1.000 21.20829 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CA  1 
ATOM   657  C C   . MET A   1 104 ? 8.669   37.219 56.187 1.000 22.20578 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   C   1 
ATOM   658  O O   . MET A   1 104 ? 8.413   36.076 55.787 1.000 23.58906 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   O   1 
ATOM   659  C CB  . MET A   1 104 ? 7.573   39.033 54.843 1.000 24.14605 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CB  1 
ATOM   660  C CG  . MET A   1 104 ? 6.366   39.986 54.665 1.000 21.75206 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CG  1 
ATOM   661  S SD  . MET A   1 104 ? 6.393   40.864 53.059 1.000 23.53146 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   SD  1 
ATOM   662  C CE  . MET A   1 104 ? 6.010   39.503 51.948 1.000 21.99115 ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CE  1 
ATOM   663  N N   . GLU A   1 105 ? 9.883   37.571 56.617 1.000 22.57393 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   1 
ATOM   664  C CA  . GLU A   1 105 ? 10.943  36.582 56.757 1.000 22.04137 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  1 
ATOM   665  C C   . GLU A   1 105 ? 10.641  35.631 57.904 1.000 23.93340 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   1 
ATOM   666  O O   . GLU A   1 105 ? 10.899  34.425 57.793 1.000 25.48600 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   1 
ATOM   667  C CB  . GLU A   1 105 ? 12.287  37.284 56.966 1.000 25.59877 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  1 
ATOM   668  C CG  . GLU A   1 105 ? 13.489  36.353 56.806 1.000 31.12726 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  1 
ATOM   669  C CD  . GLU A   1 105 ? 14.807  37.100 56.628 1.000 29.28026 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  1 
ATOM   670  O OE1 . GLU A   1 105 ? 14.913  38.258 57.085 1.000 39.50101 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 1 
ATOM   671  O OE2 . GLU A   1 105 ? 15.732  36.517 56.025 1.000 36.46798 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   672  N N   . ALA A   1 106 ? 10.072  36.150 59.003 1.000 23.43195 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N   1 
ATOM   673  C CA  . ALA A   1 106 ? 9.631   35.265 60.087 1.000 26.62943 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA  1 
ATOM   674  C C   . ALA A   1 106 ? 8.651   34.207 59.587 1.000 25.32192 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C   1 
ATOM   675  O O   . ALA A   1 106 ? 8.647   33.069 60.079 1.000 29.42108 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O   1 
ATOM   676  C CB  . ALA A   1 106 ? 8.999   36.084 61.216 1.000 25.11791 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB  1 
ATOM   677  N N   . ARG A   1 107 ? 7.804   34.560 58.617 1.000 24.30107 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N   1 
ATOM   678  C CA  . ARG A   1 107 ? 6.823   33.637 58.059 1.000 25.13974 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA  1 
ATOM   679  C C   . ARG A   1 107 ? 7.382   32.811 56.910 1.000 26.70450 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C   1 
ATOM   680  O O   . ARG A   1 107 ? 6.631   32.034 56.304 1.000 31.47801 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O   1 
ATOM   681  C CB  . ARG A   1 107 ? 5.581   34.398 57.589 1.000 25.87084 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB  1 
ATOM   682  C CG  . ARG A   1 107 ? 4.764   34.953 58.763 1.000 29.21802 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG  1 
ATOM   683  C CD  . ARG A   1 107 ? 3.650   35.868 58.314 1.000 31.35854 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD  1 
ATOM   684  N NE  . ARG A   1 107 ? 2.709   35.191 57.433 1.000 41.34544 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE  1 
ATOM   685  C CZ  . ARG A   1 107 ? 1.696   35.800 56.829 1.000 51.98876 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ  1 
ATOM   686  N NH1 . ARG A   1 107 ? 1.487   37.098 57.029 1.000 49.29269 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1 1 
ATOM   687  N NH2 . ARG A   1 107 ? 0.889   35.116 56.033 1.000 52.52682 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2 1 
ATOM   688  N N   . GLY A   1 108 ? 8.665   32.971 56.595 1.000 26.99562 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   N   1 
ATOM   689  C CA  . GLY A   1 108 ? 9.290   32.180 55.550 1.000 28.12443 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   CA  1 
ATOM   690  C C   . GLY A   1 108 ? 8.904   32.549 54.136 1.000 29.88035 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   C   1 
ATOM   691  O O   . GLY A   1 108 ? 9.134   31.753 53.224 1.000 27.26774 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   O   1 
ATOM   692  N N   . GLN A   1 109 ? 8.331   33.741 53.921 1.000 23.47553 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   N   1 
ATOM   693  C CA  . GLN A   1 109 ? 7.889   34.173 52.597 1.000 20.96199 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CA  1 
ATOM   694  C C   . GLN A   1 109 ? 8.966   34.872 51.781 1.000 19.50397 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   C   1 
ATOM   695  O O   . GLN A   1 109 ? 8.857   34.920 50.550 1.000 22.26180 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   O   1 
ATOM   696  C CB  . GLN A   1 109 ? 6.700   35.134 52.720 1.000 23.58059 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CB  1 
ATOM   697  C CG  . GLN A   1 109 ? 5.498   34.538 53.431 1.000 27.76051 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CG  1 
ATOM   698  C CD  . GLN A   1 109 ? 4.461   35.586 53.771 1.000 33.20026 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CD  1 
ATOM   699  O OE1 . GLN A   1 109 ? 4.797   36.738 54.051 1.000 36.61291 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   OE1 1 
ATOM   700  N NE2 . GLN A   1 109 ? 3.195   35.195 53.745 1.000 41.77038 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   NE2 1 
ATOM   701  N N   . VAL A   1 110 ? 9.976   35.429 52.443 1.000 20.88397 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   N   1 
ATOM   702  C CA  . VAL A   1 110 ? 11.087  36.126 51.817 1.000 20.96177 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CA  1 
ATOM   703  C C   . VAL A   1 110 ? 12.340  35.736 52.591 1.000 25.28001 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   C   1 
ATOM   704  O O   . VAL A   1 110 ? 12.276  35.147 53.675 1.000 27.65986 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   O   1 
ATOM   705  C CB  . VAL A   1 110 ? 10.923  37.667 51.823 1.000 21.98565 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CB  1 
ATOM   706  C CG1 . VAL A   1 110 ? 9.692   38.061 51.061 1.000 23.52791 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG1 1 
ATOM   707  C CG2 . VAL A   1 110 ? 10.880  38.206 53.274 1.000 23.11470 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG2 1 
ATOM   708  N N   . GLU A   1 111 ? 13.486  36.106 52.023 1.000 24.83030 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   N   1 
ATOM   709  C CA  . GLU A   1 111 ? 14.781  35.900 52.655 1.000 28.88860 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CA  1 
ATOM   710  C C   . GLU A   1 111 ? 15.676  37.090 52.355 1.000 28.53937 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   C   1 
ATOM   711  O O   . GLU A   1 111 ? 15.786  37.510 51.196 1.000 29.17135 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   O   1 
ATOM   712  C CB  . GLU A   1 111 ? 15.448  34.609 52.161 1.000 33.40822 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CB  1 
ATOM   713  C CG  . GLU A   1 111 ? 16.781  34.326 52.856 1.000 35.41296 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CG  1 
ATOM   714  C CD  . GLU A   1 111 ? 17.576  33.190 52.214 1.000 39.86571 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CD  1 
ATOM   715  O OE1 . GLU A   1 111 ? 17.234  32.752 51.100 1.000 39.95677 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE1 1 
ATOM   716  O OE2 . GLU A   1 111 ? 18.558  32.729 52.841 1.000 53.20925 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE2 1 
ATOM   717  N N   . ARG A   1 112 ? 16.304  37.630 53.397 1.000 25.93417 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N   1 
ATOM   718  C CA  . ARG A   1 112 ? 17.338  38.635 53.232 1.000 26.46142 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA  1 
ATOM   719  C C   . ARG A   1 112 ? 18.702  37.952 53.195 1.000 36.95248 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C   1 
ATOM   720  O O   . ARG A   1 112 ? 18.918  36.920 53.838 1.000 34.37938 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O   1 
ATOM   721  C CB  . ARG A   1 112 ? 17.274  39.668 54.355 1.000 28.11934 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB  1 
ATOM   722  C CG  . ARG A   1 112 ? 16.232  40.756 54.070 1.000 32.05233 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG  1 
ATOM   723  C CD  . ARG A   1 112 ? 16.018  41.689 55.237 1.000 33.80384 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD  1 
ATOM   724  N NE  . ARG A   1 112 ? 15.367  41.011 56.352 1.000 32.04186 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE  1 
ATOM   725  C CZ  . ARG A   1 112 ? 14.767  41.646 57.349 1.000 29.18047 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ  1 
ATOM   726  N NH1 . ARG A   1 112 ? 14.736  42.974 57.363 1.000 34.63183 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1 1 
ATOM   727  N NH2 . ARG A   1 112 ? 14.208  40.958 58.327 1.000 34.84580 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2 1 
ATOM   728  N N   . LEU A   1 113 ? 19.606  38.529 52.416 1.000 30.48848 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   1 
ATOM   729  C CA  . LEU A   1 113 ? 20.927  37.973 52.155 1.000 36.51757 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  1 
ATOM   730  C C   . LEU A   1 113 ? 21.944  39.099 52.078 1.000 41.61230 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   1 
ATOM   731  O O   . LEU A   1 113 ? 21.597  40.243 51.780 1.000 38.22247 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   1 
ATOM   732  C CB  . LEU A   1 113 ? 20.955  37.184 50.841 1.000 40.30257 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  1 
ATOM   733  C CG  . LEU A   1 113 ? 19.995  36.007 50.680 1.000 39.87443 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  1 
ATOM   734  C CD1 . LEU A   1 113 ? 19.485  35.944 49.249 1.000 48.97560 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 1 
ATOM   735  C CD2 . LEU A   1 113 ? 20.682  34.710 51.070 1.000 51.12370 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 1 
ATOM   736  N N   . PRO A   1 114 ? 23.215  38.801 52.331 1.000 46.57865 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   N   1 
ATOM   737  C CA  . PRO A   1 114 ? 24.250  39.817 52.137 1.000 40.30008 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CA  1 
ATOM   738  C C   . PRO A   1 114 ? 24.616  39.941 50.669 1.000 36.09376 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   C   1 
ATOM   739  O O   . PRO A   1 114 ? 24.557  38.976 49.905 1.000 46.50771 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   O   1 
ATOM   740  C CB  . PRO A   1 114 ? 25.424  39.274 52.958 1.000 51.06162 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CB  1 
ATOM   741  C CG  . PRO A   1 114 ? 25.272  37.793 52.834 1.000 42.11992 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CG  1 
ATOM   742  C CD  . PRO A   1 114 ? 23.782  37.515 52.771 1.000 49.45489 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CD  1 
ATOM   743  N N   . HIS A   1 115 ? 24.991  41.153 50.276 1.000 47.84238 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   N   1 
ATOM   744  C CA  . HIS A   1 115 ? 25.402  41.393 48.896 1.000 55.22661 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CA  1 
ATOM   745  C C   . HIS A   1 115 ? 26.593  40.518 48.511 1.000 63.23940 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   C   1 
ATOM   746  O O   . HIS A   1 115 ? 27.595  40.472 49.224 1.000 61.03336 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   O   1 
ATOM   747  C CB  . HIS A   1 115 ? 25.749  42.865 48.680 1.000 55.75223 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CB  1 
ATOM   748  C CG  . HIS A   1 115 ? 25.998  43.218 47.247 1.000 76.92848 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CG  1 
ATOM   749  N ND1 . HIS A   1 115 ? 27.062  43.996 46.844 1.000 88.63668 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   ND1 1 
ATOM   750  C CD2 . HIS A   1 115 ? 25.322  42.892 46.119 1.000 86.74152 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CD2 1 
ATOM   751  C CE1 . HIS A   1 115 ? 27.027  44.139 45.530 1.000 78.99388 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CE1 1 
ATOM   752  N NE2 . HIS A   1 115 ? 25.983  43.477 45.066 1.000 77.83908 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   NE2 1 
ATOM   753  N N   . ILE A   1 121 ? 24.835  46.847 52.149 1.000 61.35990 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   N   1 
ATOM   754  C CA  . ILE A   1 121 ? 23.774  46.503 51.211 1.000 49.70355 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CA  1 
ATOM   755  C C   . ILE A   1 121 ? 23.189  45.129 51.512 1.000 57.70752 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   C   1 
ATOM   756  O O   . ILE A   1 121 ? 23.894  44.119 51.481 1.000 49.11164 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   O   1 
ATOM   757  C CB  . ILE A   1 121 ? 24.276  46.548 49.761 1.000 58.21112 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CB  1 
ATOM   758  C CG1 . ILE A   1 121 ? 24.634  47.980 49.363 1.000 48.51153 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG1 1 
ATOM   759  C CG2 . ILE A   1 121 ? 23.227  45.959 48.820 1.000 55.45804 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG2 1 
ATOM   760  C CD1 . ILE A   1 121 ? 24.802  48.168 47.874 1.000 59.06891 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CD1 1 
ATOM   761  N N   . THR A   1 122 ? 21.890  45.100 51.790 1.000 39.13000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N   1 
ATOM   762  C CA  . THR A   1 122 ? 21.155  43.861 52.000 1.000 42.71364 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA  1 
ATOM   763  C C   . THR A   1 122 ? 20.306  43.571 50.772 1.000 37.14245 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C   1 
ATOM   764  O O   . THR A   1 122 ? 19.610  44.464 50.276 1.000 33.78591 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O   1 
ATOM   765  C CB  . THR A   1 122 ? 20.267  43.954 53.240 1.000 43.60093 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB  1 
ATOM   766  O OG1 . THR A   1 122 ? 21.064  44.315 54.375 1.000 46.95905 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1 1 
ATOM   767  C CG2 . THR A   1 122 ? 19.562  42.628 53.500 1.000 34.97443 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2 1 
ATOM   768  N N   . LEU A   1 123 ? 20.383  42.338 50.275 1.000 29.82783 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   N   1 
ATOM   769  C CA  . LEU A   1 123 ? 19.537  41.868 49.190 1.000 30.24559 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CA  1 
ATOM   770  C C   . LEU A   1 123 ? 18.347  41.119 49.771 1.000 26.16803 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   C   1 
ATOM   771  O O   . LEU A   1 123 ? 18.369  40.671 50.918 1.000 28.36215 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   O   1 
ATOM   772  C CB  . LEU A   1 123 ? 20.314  40.956 48.232 1.000 34.27867 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CB  1 
ATOM   773  C CG  . LEU A   1 123 ? 21.574  41.552 47.599 1.000 36.81110 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CG  1 
ATOM   774  C CD1 . LEU A   1 123 ? 22.288  40.514 46.752 1.000 36.88856 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD1 1 
ATOM   775  C CD2 . LEU A   1 123 ? 21.228  42.782 46.760 1.000 36.86147 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD2 1 
ATOM   776  N N   . VAL A   1 124 ? 17.305  40.969 48.957 1.000 26.82366 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   N   1 
ATOM   777  C CA  . VAL A   1 124 ? 16.110  40.251 49.384 1.000 26.16499 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CA  1 
ATOM   778  C C   . VAL A   1 124 ? 15.522  39.495 48.198 1.000 24.60089 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   C   1 
ATOM   779  O O   . VAL A   1 124 ? 15.599  39.943 47.049 1.000 24.06871 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   O   1 
ATOM   780  C CB  . VAL A   1 124 ? 15.076  41.212 50.019 1.000 26.73331 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CB  1 
ATOM   781  C CG1 . VAL A   1 124 ? 14.695  42.296 49.049 1.000 27.03467 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG1 1 
ATOM   782  C CG2 . VAL A   1 124 ? 13.845  40.450 50.527 1.000 27.62513 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG2 1 
ATOM   783  N N   A ARG A   1 125 ? 14.951  38.325 48.490 0.480 23.35237 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N   1 
ATOM   784  N N   B ARG A   1 125 ? 14.949  38.326 48.490 0.520 23.34655 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N   1 
ATOM   785  C CA  A ARG A   1 125 ? 14.342  37.464 47.486 0.480 21.99156 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA  1 
ATOM   786  C CA  B ARG A   1 125 ? 14.334  37.477 47.480 0.520 21.99335 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA  1 
ATOM   787  C C   A ARG A   1 125 ? 13.058  36.856 48.039 0.480 21.18078 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C   1 
ATOM   788  C C   B ARG A   1 125 ? 13.063  36.845 48.036 0.520 21.18409 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C   1 
ATOM   789  O O   A ARG A   1 125 ? 12.862  36.762 49.256 0.480 23.69911 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O   1 
ATOM   790  O O   B ARG A   1 125 ? 12.877  36.734 49.253 0.520 23.73217 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O   1 
ATOM   791  C CB  A ARG A   1 125 ? 15.289  36.327 47.061 0.480 24.79099 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB  1 
ATOM   792  C CB  B ARG A   1 125 ? 15.296  36.372 47.005 0.520 24.79061 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB  1 
ATOM   793  C CG  A ARG A   1 125 ? 15.379  35.254 48.127 0.480 24.85127 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG  1 
ATOM   794  C CG  B ARG A   1 125 ? 15.854  35.531 48.143 0.520 24.96389 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG  1 
ATOM   795  C CD  A ARG A   1 125 ? 16.313  34.108 47.770 0.480 28.11234 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD  1 
ATOM   796  C CD  B ARG A   1 125 ? 16.684  34.356 47.611 0.520 23.61832 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD  1 
ATOM   797  N NE  A ARG A   1 125 ? 16.356  33.177 48.891 0.480 25.08873 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE  1 
ATOM   798  N NE  B ARG A   1 125 ? 15.867  33.374 46.894 0.520 27.75189 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE  1 
ATOM   799  C CZ  A ARG A   1 125 ? 15.610  32.082 48.989 0.480 25.40456 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ  1 
ATOM   800  C CZ  B ARG A   1 125 ? 15.322  32.298 47.456 0.520 17.91104 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ  1 
ATOM   801  N NH1 A ARG A   1 125 ? 14.778  31.744 48.017 0.480 17.05268 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1 1 
ATOM   802  N NH1 B ARG A   1 125 ? 15.497  32.064 48.747 0.520 23.63699 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1 1 
ATOM   803  N NH2 A ARG A   1 125 ? 15.710  31.319 50.066 0.480 29.22903 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2 1 
ATOM   804  N NH2 B ARG A   1 125 ? 14.589  31.460 46.736 0.520 21.55856 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2 1 
ATOM   805  N N   . ILE A   1 126 ? 12.190  36.424 47.130 1.000 20.48689 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   N   1 
ATOM   806  C CA  . ILE A   1 126 ? 11.012  35.649 47.510 1.000 20.23355 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CA  1 
ATOM   807  C C   . ILE A   1 126 ? 11.422  34.187 47.646 1.000 23.91386 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   C   1 
ATOM   808  O O   . ILE A   1 126 ? 12.262  33.699 46.885 1.000 26.33061 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   O   1 
ATOM   809  C CB  . ILE A   1 126 ? 9.883   35.809 46.474 1.000 22.17911 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CB  1 
ATOM   810  C CG1 . ILE A   1 126 ? 8.549   35.329 47.049 1.000 21.43192 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG1 1 
ATOM   811  C CG2 . ILE A   1 126 ? 10.224  35.082 45.165 1.000 26.33017 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG2 1 
ATOM   812  C CD1 . ILE A   1 126 ? 7.345   35.652 46.150 1.000 22.67292 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CD1 1 
ATOM   813  N N   . THR A   1 127 ? 10.840  33.494 48.611 1.000 23.49585 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   1 
ATOM   814  C CA  . THR A   1 127 ? 11.073  32.054 48.744 1.000 25.25535 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  1 
ATOM   815  C C   . THR A   1 127 ? 10.061  31.255 47.928 1.000 24.89554 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   1 
ATOM   816  O O   . THR A   1 127 ? 9.048   31.762 47.455 1.000 23.28765 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   1 
ATOM   817  C CB  . THR A   1 127 ? 10.954  31.611 50.201 1.000 20.68365 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  1 
ATOM   818  O OG1 . THR A   1 127 ? 9.587   31.779 50.609 1.000 22.08808 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 1 
ATOM   819  C CG2 . THR A   1 127 ? 11.885  32.382 51.118 1.000 22.72707 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 1 
ATOM   820  N N   . ARG A   1 128 ? 10.304  29.943 47.813 1.000 22.85633 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   N   1 
ATOM   821  C CA  . ARG A   1 128 ? 9.300   29.104 47.176 1.000 21.97497 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CA  1 
ATOM   822  C C   . ARG A   1 128 ? 7.965   29.178 47.908 1.000 23.62849 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   C   1 
ATOM   823  O O   . ARG A   1 128 ? 6.906   29.189 47.273 1.000 25.50722 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   O   1 
ATOM   824  C CB  . ARG A   1 128 ? 9.792   27.651 47.105 1.000 24.56439 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CB  1 
ATOM   825  C CG  . ARG A   1 128 ? 8.851   26.756 46.316 1.000 30.62333 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CG  1 
ATOM   826  C CD  . ARG A   1 128 ? 9.150   25.273 46.514 1.000 36.37492 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CD  1 
ATOM   827  N NE  . ARG A   1 128 ? 8.255   24.434 45.722 1.000 38.72762 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NE  1 
ATOM   828  C CZ  . ARG A   1 128 ? 7.152   23.861 46.190 1.000 31.36464 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CZ  1 
ATOM   829  N NH1 . ARG A   1 128 ? 6.802   24.021 47.457 1.000 39.09834 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH1 1 
ATOM   830  N NH2 . ARG A   1 128 ? 6.402   23.119 45.387 1.000 47.96203 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH2 1 
ATOM   831  N N   . LYS A   1 129 ? 7.991   29.216 49.243 1.000 22.90972 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   N   1 
ATOM   832  C CA  . LYS A   1 129 ? 6.751   29.334 50.006 1.000 22.37095 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CA  1 
ATOM   833  C C   . LYS A   1 129 ? 5.990   30.597 49.615 1.000 24.51598 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   C   1 
ATOM   834  O O   . LYS A   1 129 ? 4.773   30.568 49.405 1.000 26.23101 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   O   1 
ATOM   835  C CB  . LYS A   1 129 ? 7.062   29.341 51.504 1.000 26.79227 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CB  1 
ATOM   836  C CG  . LYS A   1 129 ? 5.832   29.459 52.382 1.000 31.60225 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CG  1 
ATOM   837  C CD  . LYS A   1 129 ? 6.212   29.516 53.861 1.000 32.95872 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CD  1 
ATOM   838  C CE  . LYS A   1 129 ? 4.980   29.686 54.732 1.000 42.88736 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CE  1 
ATOM   839  N NZ  . LYS A   1 129 ? 5.317   29.622 56.177 1.000 38.95181 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   NZ  1 
ATOM   840  N N   . GLY A   1 130 ? 6.698   31.716 49.507 1.000 23.44300 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   N   1 
ATOM   841  C CA  . GLY A   1 130 ? 6.021   32.960 49.145 1.000 23.85700 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   CA  1 
ATOM   842  C C   . GLY A   1 130 ? 5.484   32.932 47.726 1.000 28.73300 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   C   1 
ATOM   843  O O   . GLY A   1 130 ? 4.357   33.376 47.461 1.000 28.10181 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   O   1 
ATOM   844  N N   . LEU A   1 131 ? 6.269   32.386 46.792 1.000 23.56865 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   N   1 
ATOM   845  C CA  . LEU A   1 131 ? 5.809   32.275 45.412 1.000 23.66236 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CA  1 
ATOM   846  C C   . LEU A   1 131 ? 4.547   31.421 45.317 1.000 25.93597 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   C   1 
ATOM   847  O O   . LEU A   1 131 ? 3.580   31.785 44.623 1.000 25.45081 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   O   1 
ATOM   848  C CB  . LEU A   1 131 ? 6.932   31.703 44.542 1.000 25.74938 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CB  1 
ATOM   849  C CG  . LEU A   1 131 ? 6.722   31.827 43.031 1.000 34.22044 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CG  1 
ATOM   850  C CD1 . LEU A   1 131 ? 6.595   33.294 42.637 1.000 34.79258 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD1 1 
ATOM   851  C CD2 . LEU A   1 131 ? 7.872   31.163 42.271 1.000 34.38064 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD2 1 
ATOM   852  N N   . LYS A   1 132 ? 4.538   30.260 45.983 1.000 24.80723 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   N   1 
ATOM   853  C CA  . LYS A   1 132 ? 3.335   29.444 45.931 1.000 28.05054 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CA  1 
ATOM   854  C C   . LYS A   1 132 ? 2.174   30.141 46.620 1.000 27.15689 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   C   1 
ATOM   855  O O   . LYS A   1 132 ? 1.023   29.965 46.208 1.000 30.98893 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   O   1 
ATOM   856  C CB  . LYS A   1 132 ? 3.595   28.063 46.546 1.000 33.15218 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CB  1 
ATOM   857  C CG  . LYS A   1 132 ? 4.409   27.136 45.633 1.000 36.71305 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CG  1 
ATOM   858  C CD  . LYS A   1 132 ? 3.509   26.364 44.661 1.000 46.55587 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CD  1 
ATOM   859  C CE  . LYS A   1 132 ? 4.292   25.810 43.467 1.000 63.22033 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CE  1 
ATOM   860  N NZ  . LYS A   1 132 ? 4.015   26.541 42.190 1.000 66.97342 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   NZ  1 
ATOM   861  N N   . ALA A   1 133 ? 2.456   30.966 47.642 1.000 28.65833 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   1 
ATOM   862  C CA  . ALA A   1 133 ? 1.376   31.676 48.319 1.000 29.25100 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  1 
ATOM   863  C C   . ALA A   1 133 ? 0.727   32.715 47.410 1.000 29.52869 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   1 
ATOM   864  O O   . ALA A   1 133 ? -0.476  32.985 47.539 1.000 28.35898 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   1 
ATOM   865  C CB  . ALA A   1 133 ? 1.895   32.343 49.595 1.000 26.31694 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  1 
ATOM   866  N N   . VAL A   1 134 ? 1.493   33.302 46.494 1.000 24.78377 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   N   1 
ATOM   867  C CA  . VAL A   1 134 ? 0.997   34.432 45.703 1.000 24.76451 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CA  1 
ATOM   868  C C   . VAL A   1 134 ? 0.675   34.078 44.244 1.000 26.39383 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   C   1 
ATOM   869  O O   . VAL A   1 134 ? 0.166   34.941 43.520 1.000 27.65610 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   O   1 
ATOM   870  C CB  . VAL A   1 134 ? 1.990   35.610 45.777 1.000 25.40871 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CB  1 
ATOM   871  C CG1 . VAL A   1 134 ? 3.185   35.404 44.854 1.000 22.26199 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG1 1 
ATOM   872  C CG2 . VAL A   1 134 ? 1.290   36.948 45.505 1.000 28.75281 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG2 1 
ATOM   873  N N   A GLU A   1 135 ? 0.950   32.850 43.790 0.404 24.95913 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N   1 
ATOM   874  N N   B GLU A   1 135 ? 0.952   32.848 43.796 0.596 24.89919 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N   1 
ATOM   875  C CA  A GLU A   1 135 ? 0.775   32.535 42.367 0.404 26.63895 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA  1 
ATOM   876  C CA  B GLU A   1 135 ? 0.773   32.505 42.380 0.596 26.67145 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA  1 
ATOM   877  C C   A GLU A   1 135 ? -0.663  32.764 41.884 0.404 23.96588 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C   1 
ATOM   878  C C   B GLU A   1 135 ? -0.657  32.750 41.886 0.596 23.88009 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C   1 
ATOM   879  O O   A GLU A   1 135 ? -0.886  33.354 40.812 0.404 28.55063 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O   1 
ATOM   880  O O   B GLU A   1 135 ? -0.867  33.327 40.805 0.596 28.45337 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O   1 
ATOM   881  C CB  A GLU A   1 135 ? 1.208   31.090 42.094 0.404 33.45590 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB  1 
ATOM   882  C CB  B GLU A   1 135 ? 1.166   31.042 42.152 0.596 33.42050 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB  1 
ATOM   883  C CG  A GLU A   1 135 ? 0.636   30.070 43.057 0.404 34.79595 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG  1 
ATOM   884  C CG  B GLU A   1 135 ? 2.475   30.871 41.411 0.596 39.60974 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG  1 
ATOM   885  C CD  A GLU A   1 135 ? 1.425   28.767 43.066 0.404 40.19181 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD  1 
ATOM   886  C CD  B GLU A   1 135 ? 2.929   29.422 41.359 0.596 35.29720 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD  1 
ATOM   887  O OE1 A GLU A   1 135 ? 2.555   28.744 42.531 0.404 41.69909 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1 1 
ATOM   888  O OE1 B GLU A   1 135 ? 2.065   28.521 41.439 0.596 44.49614 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1 1 
ATOM   889  O OE2 A GLU A   1 135 ? 0.914   27.767 43.614 0.404 39.81819 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   890  O OE2 B GLU A   1 135 ? 4.150   29.193 41.250 0.596 44.06128 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   891  N N   . HIS A   1 136 ? -1.656  32.274 42.633 1.000 26.92605 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   1 
ATOM   892  C CA  . HIS A   1 136 ? -3.043  32.437 42.194 1.000 28.49493 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  1 
ATOM   893  C C   . HIS A   1 136 ? -3.416  33.915 42.125 1.000 26.04389 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   1 
ATOM   894  O O   . HIS A   1 136 ? -4.044  34.376 41.159 1.000 25.33854 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   1 
ATOM   895  C CB  . HIS A   1 136 ? -4.005  31.696 43.126 1.000 30.42929 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  1 
ATOM   896  C CG  . HIS A   1 136 ? -5.447  31.835 42.732 1.000 30.80221 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  1 
ATOM   897  N ND1 . HIS A   1 136 ? -5.890  31.627 41.443 1.000 36.39096 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 1 
ATOM   898  C CD2 . HIS A   1 136 ? -6.536  32.204 43.447 1.000 43.96848 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 1 
ATOM   899  C CE1 . HIS A   1 136 ? -7.194  31.837 41.387 1.000 33.61558 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 1 
ATOM   900  N NE2 . HIS A   1 136 ? -7.610  32.192 42.588 1.000 36.16564 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 1 
ATOM   901  N N   . LEU A   1 137 ? -3.057  34.658 43.166 1.000 23.23760 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   N   1 
ATOM   902  C CA  . LEU A   1 137 ? -3.305  36.095 43.175 1.000 22.24490 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CA  1 
ATOM   903  C C   . LEU A   1 137 ? -2.657  36.775 41.979 1.000 25.31275 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   C   1 
ATOM   904  O O   . LEU A   1 137 ? -3.227  37.707 41.405 1.000 22.23283 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   O   1 
ATOM   905  C CB  . LEU A   1 137 ? -2.793  36.681 44.484 1.000 24.35750 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CB  1 
ATOM   906  C CG  . LEU A   1 137 ? -3.294  38.074 44.857 1.000 27.21747 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CG  1 
ATOM   907  C CD1 . LEU A   1 137 ? -4.824  38.145 44.868 1.000 23.73311 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD1 1 
ATOM   908  C CD2 . LEU A   1 137 ? -2.706  38.469 46.226 1.000 23.55878 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD2 1 
ATOM   909  N N   . MET A   1 138 ? -1.454  36.350 41.589 1.000 23.04489 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   N   1 
ATOM   910  C CA  . MET A   1 138 ? -0.818  36.951 40.420 1.000 22.64215 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CA  1 
ATOM   911  C C   . MET A   1 138 ? -1.622  36.685 39.156 1.000 23.21589 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   C   1 
ATOM   912  O O   . MET A   1 138 ? -1.730  37.555 38.280 1.000 23.88566 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   O   1 
ATOM   913  C CB  . MET A   1 138 ? 0.609   36.438 40.270 1.000 27.54793 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CB  1 
ATOM   914  C CG  . MET A   1 138 ? 1.554   37.081 41.257 1.000 26.91089 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CG  1 
ATOM   915  S SD  . MET A   1 138 ? 3.219   36.439 41.057 1.000 34.12398 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   SD  1 
ATOM   916  C CE  . MET A   1 138 ? 3.530   36.886 39.364 1.000 34.98957 ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CE  1 
ATOM   917  N N   A GLU A   1 139 ? -2.202  35.487 39.034 0.505 25.43011 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   918  N N   B GLU A   1 139 ? -2.190  35.481 39.036 0.495 25.46115 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   919  C CA  A GLU A   1 139 ? -3.051  35.243 37.868 0.505 25.04514 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   920  C CA  B GLU A   1 139 ? -3.064  35.214 37.894 0.495 25.09160 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   921  C C   A GLU A   1 139 ? -4.272  36.163 37.877 0.505 24.34295 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   922  C C   B GLU A   1 139 ? -4.258  36.167 37.885 0.495 24.36509 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   923  O O   A GLU A   1 139 ? -4.664  36.713 36.833 0.505 25.18991 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   924  O O   B GLU A   1 139 ? -4.626  36.731 36.841 0.495 25.24294 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   925  C CB  A GLU A   1 139 ? -3.480  33.776 37.813 0.505 30.15390 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   926  C CB  B GLU A   1 139 ? -3.540  33.763 37.925 0.495 30.10323 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   927  C CG  A GLU A   1 139 ? -4.186  33.403 36.516 0.505 34.05076 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   928  C CG  B GLU A   1 139 ? -2.456  32.747 37.644 0.495 26.58972 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   929  C CD  A GLU A   1 139 ? -3.539  34.039 35.296 0.505 40.71129 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   930  C CD  B GLU A   1 139 ? -3.001  31.334 37.593 0.495 43.25335 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   931  O OE1 A GLU A   1 139 ? -2.326  33.814 35.075 0.505 37.85243 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   932  O OE1 B GLU A   1 139 ? -3.606  30.894 38.594 0.495 40.16318 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   933  O OE2 A GLU A   1 139 ? -4.241  34.771 34.560 0.505 42.92548 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   934  O OE2 B GLU A   1 139 ? -2.834  30.668 36.550 0.495 50.16095 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   935  N N   . LEU A   1 140 ? -4.882  36.346 39.049 1.000 22.95798 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   1 
ATOM   936  C CA  . LEU A   1 140 ? -6.018  37.260 39.147 1.000 22.78830 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  1 
ATOM   937  C C   . LEU A   1 140 ? -5.593  38.685 38.832 1.000 22.96542 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   1 
ATOM   938  O O   . LEU A   1 140 ? -6.361  39.448 38.234 1.000 21.92988 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   1 
ATOM   939  C CB  . LEU A   1 140 ? -6.641  37.206 40.538 1.000 21.20301 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  1 
ATOM   940  C CG  . LEU A   1 140 ? -7.297  35.877 40.943 1.000 23.69443 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  1 
ATOM   941  C CD1 . LEU A   1 140 ? -7.816  35.970 42.363 1.000 27.01984 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 1 
ATOM   942  C CD2 . LEU A   1 140 ? -8.411  35.489 39.983 1.000 28.79972 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 1 
ATOM   943  N N   . ALA A   1 141 ? -4.373  39.052 39.215 1.000 19.54746 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   N   1 
ATOM   944  C CA  . ALA A   1 141 ? -3.862  40.386 38.916 1.000 19.47941 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CA  1 
ATOM   945  C C   . ALA A   1 141 ? -3.713  40.592 37.414 1.000 21.42463 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   C   1 
ATOM   946  O O   . ALA A   1 141 ? -4.042  41.661 36.894 1.000 20.18259 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   O   1 
ATOM   947  C CB  . ALA A   1 141 ? -2.521  40.605 39.621 1.000 18.80401 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CB  1 
ATOM   948  N N   . ARG A   1 142 ? -3.202  39.575 36.702 1.000 20.03162 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N   1 
ATOM   949  C CA  . ARG A   1 142 ? -3.108  39.657 35.244 1.000 20.55434 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA  1 
ATOM   950  C C   . ARG A   1 142 ? -4.491  39.786 34.610 1.000 22.59420 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C   1 
ATOM   951  O O   . ARG A   1 142 ? -4.676  40.560 33.656 1.000 23.63472 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O   1 
ATOM   952  C CB  . ARG A   1 142 ? -2.385  38.417 34.699 1.000 24.23500 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB  1 
ATOM   953  C CG  . ARG A   1 142 ? -0.902  38.361 35.018 1.000 25.90850 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG  1 
ATOM   954  C CD  . ARG A   1 142 ? -0.281  37.109 34.384 1.000 47.39439 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD  1 
ATOM   955  N NE  . ARG A   1 142 ? 1.046   36.813 34.919 1.000 48.25378 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE  1 
ATOM   956  C CZ  . ARG A   1 142 ? 1.304   35.845 35.794 1.000 45.73009 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ  1 
ATOM   957  N NH1 . ARG A   1 142 ? 0.328   35.065 36.239 1.000 41.10081 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1 1 
ATOM   958  N NH2 . ARG A   1 142 ? 2.546   35.654 36.221 1.000 48.04141 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2 1 
ATOM   959  N N   . GLU A   1 143 ? -5.470  39.033 35.126 1.000 23.61644 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   N   1 
ATOM   960  C CA  . GLU A   1 143 ? -6.830  39.129 34.591 1.000 26.20216 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CA  1 
ATOM   961  C C   . GLU A   1 143 ? -7.414  40.521 34.809 1.000 23.86906 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   C   1 
ATOM   962  O O   . GLU A   1 143 ? -8.032  41.107 33.901 1.000 24.06895 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   O   1 
ATOM   963  C CB  . GLU A   1 143 ? -7.724  38.071 35.236 1.000 27.83891 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CB  1 
ATOM   964  C CG  . GLU A   1 143 ? -9.099  37.904 34.596 1.000 45.95135 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CG  1 
ATOM   965  C CD  . GLU A   1 143 ? -9.086  38.067 33.083 1.000 60.81254 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CD  1 
ATOM   966  O OE1 . GLU A   1 143 ? -10.040 38.671 32.550 1.000 57.80752 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE1 1 
ATOM   967  O OE2 . GLU A   1 143 ? -8.133  37.589 32.428 1.000 58.56504 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE2 1 
ATOM   968  N N   . HIS A   1 144 ? -7.228  41.071 36.012 1.000 21.00531 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   N   1 
ATOM   969  C CA  . HIS A   1 144 ? -7.716  42.418 36.293 1.000 24.23539 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CA  1 
ATOM   970  C C   . HIS A   1 144 ? -7.062  43.440 35.369 1.000 23.65996 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   C   1 
ATOM   971  O O   . HIS A   1 144 ? -7.736  44.317 34.815 1.000 21.87352 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   O   1 
ATOM   972  C CB  . HIS A   1 144 ? -7.451  42.759 37.765 1.000 19.11355 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CB  1 
ATOM   973  C CG  . HIS A   1 144 ? -7.763  44.177 38.119 1.000 21.02867 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CG  1 
ATOM   974  N ND1 . HIS A   1 144 ? -6.801  45.057 38.556 1.000 20.54450 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   ND1 1 
ATOM   975  C CD2 . HIS A   1 144 ? -8.930  44.864 38.111 1.000 24.20938 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CD2 1 
ATOM   976  C CE1 . HIS A   1 144 ? -7.357  46.235 38.784 1.000 21.17692 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CE1 1 
ATOM   977  N NE2 . HIS A   1 144 ? -8.649  46.145 38.519 1.000 23.10212 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   NE2 1 
ATOM   978  N N   . GLU A   1 145 ? -5.743  43.347 35.193 1.000 21.61046 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N   1 
ATOM   979  C CA  . GLU A   1 145 ? -5.046  44.252 34.285 1.000 19.91943 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA  1 
ATOM   980  C C   . GLU A   1 145 ? -5.609  44.151 32.872 1.000 23.81398 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C   1 
ATOM   981  O O   . GLU A   1 145 ? -5.803  45.166 32.187 1.000 22.83669 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O   1 
ATOM   982  C CB  . GLU A   1 145 ? -3.550  43.923 34.289 1.000 23.13398 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB  1 
ATOM   983  C CG  . GLU A   1 145 ? -2.709  44.819 33.416 1.000 24.47912 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG  1 
ATOM   984  C CD  . GLU A   1 145 ? -1.261  44.364 33.360 1.000 27.99942 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD  1 
ATOM   985  O OE1 . GLU A   1 145 ? -0.992  43.144 33.535 1.000 40.89606 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1 1 
ATOM   986  O OE2 . GLU A   1 145 ? -0.384  45.207 33.149 1.000 29.25156 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   987  N N   . ARG A   1 146 ? -5.837  42.918 32.403 1.000 24.23135 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   N   1 
ATOM   988  C CA  . ARG A   1 146 ? -6.381  42.735 31.062 1.000 24.72637 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA  1 
ATOM   989  C C   . ARG A   1 146 ? -7.736  43.416 30.932 1.000 25.91500 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   C   1 
ATOM   990  O O   . ARG A   1 146 ? -8.009  44.078 29.923 1.000 29.34824 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   O   1 
ATOM   991  C CB  . ARG A   1 146 ? -6.485  41.242 30.743 1.000 28.20017 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB  1 
ATOM   992  C CG  . ARG A   1 146 ? -6.851  40.938 29.302 1.000 45.55133 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG  1 
ATOM   993  C CD  . ARG A   1 146 ? -7.441  39.538 29.169 1.000 50.01717 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD  1 
ATOM   994  N NE  . ARG A   1 146 ? -8.791  39.452 29.722 1.000 54.25432 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE  1 
ATOM   995  C CZ  . ARG A   1 146 ? -9.832  40.144 29.266 1.000 61.17685 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ  1 
ATOM   996  N NH1 . ARG A   1 146 ? -9.684  40.977 28.244 1.000 60.94844 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1 1 
ATOM   997  N NH2 . ARG A   1 146 ? -11.022 40.004 29.834 1.000 65.44983 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2 1 
ATOM   998  N N   . ARG A   1 147 ? -8.585  43.293 31.955 1.000 23.56218 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N   1 
ATOM   999  C CA  . ARG A   1 147 ? -9.871  43.996 31.924 1.000 24.73896 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA  1 
ATOM   1000 C C   . ARG A   1 147 ? -9.694  45.516 31.897 1.000 27.98977 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C   1 
ATOM   1001 O O   . ARG A   1 147 ? -10.421 46.223 31.180 1.000 26.70737 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O   1 
ATOM   1002 C CB  . ARG A   1 147 ? -10.736 43.584 33.113 1.000 31.34152 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB  1 
ATOM   1003 C CG  . ARG A   1 147 ? -11.298 42.179 32.986 1.000 36.99866 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG  1 
ATOM   1004 C CD  . ARG A   1 147 ? -12.346 41.927 34.042 1.000 46.42971 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD  1 
ATOM   1005 N NE  . ARG A   1 147 ? -11.754 41.344 35.238 1.000 73.40933 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE  1 
ATOM   1006 C CZ  . ARG A   1 147 ? -11.594 40.039 35.421 1.000 75.25438 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ  1 
ATOM   1007 N NH1 . ARG A   1 147 ? -11.990 39.186 34.483 1.000 66.72638 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1 1 
ATOM   1008 N NH2 . ARG A   1 147 ? -11.041 39.587 36.539 1.000 67.83131 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2 1 
ATOM   1009 N N   . VAL A   1 148 ? -8.757  46.044 32.696 1.000 21.80639 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   N   1 
ATOM   1010 C CA  . VAL A   1 148 ? -8.525  47.492 32.730 1.000 20.43863 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CA  1 
ATOM   1011 C C   . VAL A   1 148 ? -8.080  48.000 31.362 1.000 26.70602 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   C   1 
ATOM   1012 O O   . VAL A   1 148 ? -8.453  49.103 30.934 1.000 24.01625 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   O   1 
ATOM   1013 C CB  . VAL A   1 148 ? -7.486  47.841 33.820 1.000 20.67074 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CB  1 
ATOM   1014 C CG1 . VAL A   1 148 ? -7.028  49.324 33.707 1.000 21.48231 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG1 1 
ATOM   1015 C CG2 . VAL A   1 148 ? -8.061  47.560 35.207 1.000 21.22896 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG2 1 
ATOM   1016 N N   . LEU A   1 149 ? -7.260  47.218 30.663 1.000 24.00370 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   1 
ATOM   1017 C CA  . LEU A   1 149 ? -6.660  47.704 29.426 1.000 23.09525 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  1 
ATOM   1018 C C   . LEU A   1 149 ? -7.456  47.340 28.179 1.000 26.46265 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   1 
ATOM   1019 O O   . LEU A   1 149 ? -7.223  47.940 27.124 1.000 26.47477 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   1 
ATOM   1020 C CB  . LEU A   1 149 ? -5.229  47.170 29.294 1.000 24.89544 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  1 
ATOM   1021 C CG  . LEU A   1 149 ? -4.240  47.808 30.277 1.000 25.68237 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  1 
ATOM   1022 C CD1 . LEU A   1 149 ? -2.916  47.045 30.254 1.000 28.73137 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 1 
ATOM   1023 C CD2 . LEU A   1 149 ? -4.031  49.299 29.993 1.000 28.55986 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 1 
ATOM   1024 N N   . GLU A   1 150 ? -8.395  46.400 28.270 1.000 24.23348 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   N   1 
ATOM   1025 C CA  . GLU A   1 150 ? -9.076  45.969 27.051 1.000 31.32213 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CA  1 
ATOM   1026 C C   . GLU A   1 150 ? -9.850  47.081 26.349 1.000 29.11164 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   C   1 
ATOM   1027 O O   . GLU A   1 150 ? -9.844  47.099 25.106 1.000 27.96596 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   O   1 
ATOM   1028 C CB  . GLU A   1 150 ? -9.987  44.774 27.353 1.000 36.15922 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CB  1 
ATOM   1029 C CG  . GLU A   1 150 ? -10.502 44.097 26.084 1.000 45.81221 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CG  1 
ATOM   1030 C CD  . GLU A   1 150 ? -9.511  43.086 25.512 1.000 77.93448 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CD  1 
ATOM   1031 O OE1 . GLU A   1 150 ? -8.878  42.350 26.301 1.000 79.95777 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE1 1 
ATOM   1032 O OE2 . GLU A   1 150 ? -9.358  43.037 24.271 1.000 90.56335 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE2 1 
ATOM   1033 N N   . PRO A   1 151 ? -10.514 48.016 27.033 1.000 26.68767 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   N   1 
ATOM   1034 C CA  . PRO A   1 151 ? -11.235 49.065 26.293 1.000 27.38708 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CA  1 
ATOM   1035 C C   . PRO A   1 151 ? -10.321 49.969 25.491 1.000 26.51158 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   C   1 
ATOM   1036 O O   . PRO A   1 151 ? -10.785 50.620 24.540 1.000 28.74169 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   O   1 
ATOM   1037 C CB  . PRO A   1 151 ? -11.961 49.845 27.398 1.000 36.13276 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CB  1 
ATOM   1038 C CG  . PRO A   1 151 ? -11.977 48.932 28.569 1.000 36.69468 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CG  1 
ATOM   1039 C CD  . PRO A   1 151 ? -10.735 48.121 28.482 1.000 28.48702 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CD  1 
ATOM   1040 N N   . PHE A   1 152 ? -9.035  50.040 25.840 1.000 24.78164 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   N   1 
ATOM   1041 C CA  . PHE A   1 152 ? -8.097  50.921 25.161 1.000 30.26916 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CA  1 
ATOM   1042 C C   . PHE A   1 152 ? -7.466  50.299 23.925 1.000 30.90196 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   C   1 
ATOM   1043 O O   . PHE A   1 152 ? -6.978  51.037 23.063 1.000 31.36224 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   O   1 
ATOM   1044 C CB  . PHE A   1 152 ? -7.021  51.379 26.155 1.000 29.28758 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CB  1 
ATOM   1045 C CG  . PHE A   1 152 ? -7.588  52.242 27.232 1.000 26.40940 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CG  1 
ATOM   1046 C CD1 . PHE A   1 152 ? -7.820  53.588 26.993 1.000 25.05860 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD1 1 
ATOM   1047 C CD2 . PHE A   1 152 ? -7.984  51.703 28.446 1.000 24.83913 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD2 1 
ATOM   1048 C CE1 . PHE A   1 152 ? -8.404  54.385 27.952 1.000 23.79420 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE1 1 
ATOM   1049 C CE2 . PHE A   1 152 ? -8.571  52.502 29.416 1.000 26.14058 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE2 1 
ATOM   1050 C CZ  . PHE A   1 152 ? -8.778  53.851 29.168 1.000 22.36382 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CZ  1 
ATOM   1051 N N   . GLY A   1 153 ? -7.481  48.979 23.805 1.000 32.68709 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   N   1 
ATOM   1052 C CA  . GLY A   1 153 ? -6.838  48.322 22.690 1.000 33.85601 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   CA  1 
ATOM   1053 C C   . GLY A   1 153 ? -5.348  48.139 22.916 1.000 41.56557 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   C   1 
ATOM   1054 O O   . GLY A   1 153 ? -4.718  48.814 23.732 1.000 31.94297 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   O   1 
ATOM   1055 N N   . LEU A   1 154 ? -4.774  47.197 22.160 1.000 34.10692 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N   1 
ATOM   1056 C CA  . LEU A   1 154 ? -3.386  46.823 22.392 1.000 32.77652 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA  1 
ATOM   1057 C C   . LEU A   1 154 ? -2.439  47.977 22.096 1.000 34.54987 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C   1 
ATOM   1058 O O   . LEU A   1 154 ? -1.456  48.176 22.814 1.000 33.07099 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O   1 
ATOM   1059 C CB  . LEU A   1 154 ? -3.012  45.598 21.558 1.000 38.45285 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB  1 
ATOM   1060 C CG  . LEU A   1 154 ? -1.667  44.995 21.975 1.000 41.58524 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG  1 
ATOM   1061 C CD1 . LEU A   1 154 ? -1.831  44.073 23.178 1.000 51.36691 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1062 C CD2 . LEU A   1 154 ? -1.007  44.268 20.814 1.000 63.68741 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1063 N N   . ARG A   1 155 ? -2.722  48.760 21.055 1.000 31.27472 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N   1 
ATOM   1064 C CA  . ARG A   1 155 ? -1.830  49.859 20.700 1.000 33.17870 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA  1 
ATOM   1065 C C   . ARG A   1 155 ? -1.736  50.879 21.832 1.000 30.22150 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C   1 
ATOM   1066 O O   . ARG A   1 155 ? -0.639  51.221 22.297 1.000 31.48281 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O   1 
ATOM   1067 C CB  . ARG A   1 155 ? -2.319  50.518 19.412 1.000 36.59276 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB  1 
ATOM   1068 C CG  . ARG A   1 155 ? -1.252  51.265 18.632 1.000 52.26699 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG  1 
ATOM   1069 C CD  . ARG A   1 155 ? -1.332  52.768 18.872 1.000 61.46099 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD  1 
ATOM   1070 N NE  . ARG A   1 155 ? -2.595  53.339 18.409 1.000 57.37311 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE  1 
ATOM   1071 C CZ  . ARG A   1 155 ? -3.050  54.534 18.774 1.000 59.67657 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ  1 
ATOM   1072 N NH1 . ARG A   1 155 ? -2.341  55.289 19.603 1.000 61.96784 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1 1 
ATOM   1073 N NH2 . ARG A   1 155 ? -4.212  54.978 18.312 1.000 71.24068 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2 1 
ATOM   1074 N N   . ARG A   1 156 ? -2.880  51.377 22.287 1.000 27.84094 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   N   1 
ATOM   1075 C CA  . ARG A   1 156 ? -2.854  52.391 23.337 1.000 26.28859 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CA  1 
ATOM   1076 C C   . ARG A   1 156 ? -2.358  51.812 24.657 1.000 29.61394 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   C   1 
ATOM   1077 O O   . ARG A   1 156 ? -1.680  52.516 25.420 1.000 27.55116 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   O   1 
ATOM   1078 C CB  . ARG A   1 156 ? -4.239  53.002 23.495 1.000 26.54671 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CB  1 
ATOM   1079 C CG  . ARG A   1 156 ? -4.670  53.863 22.305 1.000 30.09166 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CG  1 
ATOM   1080 C CD  . ARG A   1 156 ? -6.025  54.451 22.565 1.000 35.77384 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CD  1 
ATOM   1081 N NE  . ARG A   1 156 ? -5.930  55.505 23.568 1.000 31.12482 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NE  1 
ATOM   1082 C CZ  . ARG A   1 156 ? -6.970  56.017 24.206 1.000 35.14305 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CZ  1 
ATOM   1083 N NH1 . ARG A   1 156 ? -8.194  55.567 23.950 1.000 33.01098 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH1 1 
ATOM   1084 N NH2 . ARG A   1 156 ? -6.784  56.974 25.102 1.000 31.46721 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH2 1 
ATOM   1085 N N   . ALA A   1 157 ? -2.662  50.541 24.941 1.000 26.75392 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   N   1 
ATOM   1086 C CA  . ALA A   1 157 ? -2.165  49.918 26.165 1.000 22.76992 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CA  1 
ATOM   1087 C C   . ALA A   1 157 ? -0.647  49.851 26.160 1.000 28.17893 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   C   1 
ATOM   1088 O O   . ALA A   1 157 ? 0.018   50.199 27.150 1.000 25.94703 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   O   1 
ATOM   1089 C CB  . ALA A   1 157 ? -2.758  48.514 26.319 1.000 27.14479 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CB  1 
ATOM   1090 N N   . GLU A   1 158 ? -0.070  49.397 25.049 1.000 28.34471 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   N   1 
ATOM   1091 C CA  . GLU A   1 158 ? 1.377   49.284 24.997 1.000 27.12960 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CA  1 
ATOM   1092 C C   . GLU A   1 158 ? 2.034   50.655 25.039 1.000 23.67331 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   C   1 
ATOM   1093 O O   . GLU A   1 158 ? 3.078   50.818 25.679 1.000 26.93897 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   O   1 
ATOM   1094 C CB  . GLU A   1 158 ? 1.799   48.503 23.753 1.000 33.16394 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CB  1 
ATOM   1095 C CG  . GLU A   1 158 ? 1.574   46.999 23.889 1.000 38.21768 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CG  1 
ATOM   1096 C CD  . GLU A   1 158 ? 2.023   46.443 25.241 1.000 61.48543 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CD  1 
ATOM   1097 O OE1 . GLU A   1 158 ? 1.208   45.768 25.909 1.000 52.44200 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE1 1 
ATOM   1098 O OE2 . GLU A   1 158 ? 3.188   46.676 25.637 1.000 61.24120 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE2 1 
ATOM   1099 N N   . GLU A   1 159 ? 1.424   51.657 24.391 1.000 24.68346 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   N   1 
ATOM   1100 C CA  . GLU A   1 159 ? 1.950   53.019 24.464 1.000 27.55165 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CA  1 
ATOM   1101 C C   . GLU A   1 159 ? 1.960   53.533 25.900 1.000 27.46967 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   C   1 
ATOM   1102 O O   . GLU A   1 159 ? 2.937   54.149 26.349 1.000 25.65242 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   O   1 
ATOM   1103 C CB  . GLU A   1 159 ? 1.123   53.944 23.575 1.000 25.41658 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CB  1 
ATOM   1104 C CG  . GLU A   1 159 ? 1.243   55.425 23.908 1.000 33.34541 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CG  1 
ATOM   1105 C CD  . GLU A   1 159 ? 2.549   56.046 23.439 1.000 53.33387 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CD  1 
ATOM   1106 O OE1 . GLU A   1 159 ? 3.546   55.311 23.283 1.000 57.94872 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1107 O OE2 . GLU A   1 159 ? 2.576   57.279 23.231 1.000 51.80317 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1108 N N   . LEU A   1 160 ? 0.876   53.291 26.635 1.000 22.74412 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   N   1 
ATOM   1109 C CA  . LEU A   1 160 ? 0.825   53.715 28.031 1.000 22.25648 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CA  1 
ATOM   1110 C C   . LEU A   1 160 ? 1.936   53.057 28.839 1.000 20.89868 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   C   1 
ATOM   1111 O O   . LEU A   1 160 ? 2.673   53.735 29.569 1.000 21.50547 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   O   1 
ATOM   1112 C CB  . LEU A   1 160 ? -0.546  53.384 28.618 1.000 22.39312 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CB  1 
ATOM   1113 C CG  . LEU A   1 160 ? -0.692  53.660 30.127 1.000 19.72050 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CG  1 
ATOM   1114 C CD1 . LEU A   1 160 ? -0.557  55.165 30.409 1.000 21.82814 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD1 1 
ATOM   1115 C CD2 . LEU A   1 160 ? -2.023  53.131 30.637 1.000 23.33474 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD2 1 
ATOM   1116 N N   . LYS A   1 161 ? 2.074   51.729 28.716 1.000 22.40136 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   N   1 
ATOM   1117 C CA  . LYS A   1 161 ? 3.087   51.031 29.504 1.000 19.76364 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CA  1 
ATOM   1118 C C   . LYS A   1 161 ? 4.493   51.493 29.137 1.000 22.57913 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   C   1 
ATOM   1119 O O   . LYS A   1 161 ? 5.358   51.639 30.012 1.000 22.30475 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   O   1 
ATOM   1120 C CB  . LYS A   1 161 ? 2.952   49.519 29.312 1.000 23.66200 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CB  1 
ATOM   1121 C CG  . LYS A   1 161 ? 1.744   48.920 29.975 1.000 25.85330 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CG  1 
ATOM   1122 C CD  . LYS A   1 161 ? 1.878   47.403 29.938 1.000 32.01144 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CD  1 
ATOM   1123 C CE  . LYS A   1 161 ? 0.765   46.715 30.692 1.000 31.64630 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CE  1 
ATOM   1124 N NZ  . LYS A   1 161 ? 0.985   45.239 30.715 1.000 28.66793 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   NZ  1 
ATOM   1125 N N   . GLN A   1 162 ? 4.740   51.748 27.846 1.000 23.30286 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   N   1 
ATOM   1126 C CA  . GLN A   1 162 ? 6.061   52.215 27.452 1.000 24.10729 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CA  1 
ATOM   1127 C C   . GLN A   1 162 ? 6.337   53.605 28.012 1.000 21.91800 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   C   1 
ATOM   1128 O O   . GLN A   1 162 ? 7.440   53.870 28.505 1.000 22.73737 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   O   1 
ATOM   1129 C CB  . GLN A   1 162 ? 6.193   52.216 25.925 1.000 31.50653 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CB  1 
ATOM   1130 C CG  . GLN A   1 162 ? 7.535   52.755 25.421 1.000 34.21637 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CG  1 
ATOM   1131 C CD  . GLN A   1 162 ? 8.734   51.926 25.878 1.000 58.94346 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CD  1 
ATOM   1132 O OE1 . GLN A   1 162 ? 8.591   50.953 26.621 1.000 69.33315 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   OE1 1 
ATOM   1133 N NE2 . GLN A   1 162 ? 9.928   52.315 25.427 1.000 53.24755 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   NE2 1 
ATOM   1134 N N   . THR A   1 163 ? 5.361   54.513 27.937 1.000 21.31954 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   N   1 
ATOM   1135 C CA  . THR A   1 163 ? 5.591   55.850 28.475 1.000 19.09352 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CA  1 
ATOM   1136 C C   . THR A   1 163 ? 5.846   55.798 29.976 1.000 18.86853 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   C   1 
ATOM   1137 O O   . THR A   1 163 ? 6.752   56.466 30.487 1.000 19.85290 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   O   1 
ATOM   1138 C CB  . THR A   1 163 ? 4.412   56.759 28.149 1.000 21.58478 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CB  1 
ATOM   1139 O OG1 . THR A   1 163 ? 4.312   56.878 26.712 1.000 24.26162 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   OG1 1 
ATOM   1140 C CG2 . THR A   1 163 ? 4.614   58.131 28.764 1.000 23.49714 ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CG2 1 
ATOM   1141 N N   . LEU A   1 164 ? 5.055   55.008 30.699 1.000 19.33105 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N   1 
ATOM   1142 C CA  . LEU A   1 164 ? 5.257   54.899 32.142 1.000 18.83286 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA  1 
ATOM   1143 C C   . LEU A   1 164 ? 6.637   54.332 32.467 1.000 20.32975 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C   1 
ATOM   1144 O O   . LEU A   1 164 ? 7.321   54.816 33.380 1.000 20.42710 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O   1 
ATOM   1145 C CB  . LEU A   1 164 ? 4.161   54.020 32.750 1.000 17.96272 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB  1 
ATOM   1146 C CG  . LEU A   1 164 ? 2.750   54.636 32.741 1.000 18.03833 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG  1 
ATOM   1147 C CD1 . LEU A   1 164 ? 1.718   53.614 33.214 1.000 18.13369 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1 1 
ATOM   1148 C CD2 . LEU A   1 164 ? 2.723   55.931 33.598 1.000 21.68743 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2 1 
ATOM   1149 N N   . ARG A   1 165 ? 7.049   53.277 31.758 1.000 19.48331 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   N   1 
ATOM   1150 C CA  . ARG A   1 165 ? 8.376   52.716 32.004 1.000 18.86580 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CA  1 
ATOM   1151 C C   . ARG A   1 165 ? 9.474   53.741 31.742 1.000 20.21220 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   C   1 
ATOM   1152 O O   . ARG A   1 165 ? 10.424  53.868 32.531 1.000 21.77497 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   O   1 
ATOM   1153 C CB  . ARG A   1 165 ? 8.573   51.464 31.139 1.000 22.27258 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CB  1 
ATOM   1154 C CG  . ARG A   1 165 ? 10.021  50.995 31.036 1.000 27.42245 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CG  1 
ATOM   1155 C CD  . ARG A   1 165 ? 10.644  50.811 32.412 1.000 30.71313 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CD  1 
ATOM   1156 N NE  . ARG A   1 165 ? 9.915   49.816 33.187 1.000 30.71545 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NE  1 
ATOM   1157 C CZ  . ARG A   1 165 ? 9.998   49.681 34.506 1.000 28.26362 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CZ  1 
ATOM   1158 N NH1 . ARG A   1 165 ? 10.787  50.481 35.221 1.000 29.20251 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH1 1 
ATOM   1159 N NH2 . ARG A   1 165 ? 9.282   48.739 35.104 1.000 25.78417 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH2 1 
ATOM   1160 N N   A GLN A   1 166 ? 9.363   54.484 30.635 0.571 21.45293 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   N   1 
ATOM   1161 N N   B GLN A   1 166 ? 9.369   54.486 30.641 0.429 21.47857 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   N   1 
ATOM   1162 C CA  A GLN A   1 166 ? 10.356  55.515 30.338 0.571 21.37498 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CA  1 
ATOM   1163 C CA  B GLN A   1 166 ? 10.400  55.479 30.350 0.429 21.41789 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CA  1 
ATOM   1164 C C   A GLN A   1 166 ? 10.400  56.574 31.431 0.571 20.32952 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   C   1 
ATOM   1165 C C   B GLN A   1 166 ? 10.414  56.587 31.399 0.429 20.27790 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   C   1 
ATOM   1166 O O   A GLN A   1 166 ? 11.481  57.011 31.849 0.571 23.15466 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   O   1 
ATOM   1167 O O   B GLN A   1 166 ? 11.486  57.059 31.804 0.429 23.07743 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   O   1 
ATOM   1168 C CB  A GLN A   1 166 ? 10.053  56.163 28.990 0.571 22.90571 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CB  1 
ATOM   1169 C CB  B GLN A   1 166 ? 10.198  56.035 28.940 0.429 23.35605 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CB  1 
ATOM   1170 C CG  A GLN A   1 166 ? 10.210  55.221 27.805 0.571 25.47480 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CG  1 
ATOM   1171 C CG  B GLN A   1 166 ? 10.526  54.991 27.870 0.429 25.13922 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CG  1 
ATOM   1172 C CD  A GLN A   1 166 ? 10.080  55.942 26.483 0.571 21.79956 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CD  1 
ATOM   1173 C CD  B GLN A   1 166 ? 9.980   55.328 26.493 0.429 23.16680 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CD  1 
ATOM   1174 O OE1 A GLN A   1 166 ? 8.985   56.075 25.939 0.571 25.66885 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1175 O OE1 B GLN A   1 166 ? 9.957   54.472 25.607 0.429 26.48777 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1176 N NE2 A GLN A   1 166 ? 11.198  56.441 25.971 0.571 28.07556 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1177 N NE2 B GLN A   1 166 ? 9.540   56.567 26.304 0.429 22.77107 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1178 N N   A MET A   1 167 ? 9.230   57.020 31.898 0.571 20.84513 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N   1 
ATOM   1179 N N   B MET A   1 167 ? 9.236   56.999 31.877 0.429 20.93342 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N   1 
ATOM   1180 C CA  A MET A   1 167 ? 9.207   58.025 32.952 0.571 21.56794 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA  1 
ATOM   1181 C CA  B MET A   1 167 ? 9.182   58.008 32.930 0.429 21.51574 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA  1 
ATOM   1182 C C   A MET A   1 167 ? 9.863   57.509 34.229 0.571 19.59442 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C   1 
ATOM   1183 C C   B MET A   1 167 ? 9.854   57.509 34.213 0.429 19.66075 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C   1 
ATOM   1184 O O   A MET A   1 167 ? 10.641  58.225 34.873 0.571 21.02472 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O   1 
ATOM   1185 O O   B MET A   1 167 ? 10.641  58.231 34.840 0.429 21.08571 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O   1 
ATOM   1186 C CB  A MET A   1 167 ? 7.768   58.463 33.223 0.571 20.82973 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB  1 
ATOM   1187 C CB  B MET A   1 167 ? 7.722   58.411 33.186 0.429 20.69432 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB  1 
ATOM   1188 C CG  A MET A   1 167 ? 7.210   59.315 32.137 0.571 18.37402 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG  1 
ATOM   1189 C CG  B MET A   1 167 ? 7.548   59.761 33.862 0.429 21.58650 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG  1 
ATOM   1190 S SD  A MET A   1 167 ? 5.536   59.846 32.541 0.571 24.81707 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD  1 
ATOM   1191 S SD  B MET A   1 167 ? 5.835   60.336 33.845 0.429 23.57150 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD  1 
ATOM   1192 C CE  A MET A   1 167 ? 5.251   61.084 31.279 0.571 28.37839 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE  1 
ATOM   1193 C CE  B MET A   1 167 ? 5.693   60.946 32.178 0.429 18.26311 ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE  1 
ATOM   1194 N N   . ILE A   1 168 ? 9.553   56.270 34.621 1.000 19.80840 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N   1 
ATOM   1195 C CA  . ILE A   1 168 ? 10.182  55.715 35.813 1.000 19.23847 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA  1 
ATOM   1196 C C   . ILE A   1 168 ? 11.695  55.723 35.643 1.000 21.49221 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C   1 
ATOM   1197 O O   . ILE A   1 168 ? 12.438  56.226 36.496 1.000 21.89896 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O   1 
ATOM   1198 C CB  . ILE A   1 168 ? 9.662   54.297 36.088 1.000 20.31357 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB  1 
ATOM   1199 C CG1 . ILE A   1 168 ? 8.164   54.323 36.486 1.000 20.53984 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1 1 
ATOM   1200 C CG2 . ILE A   1 168 ? 10.521  53.628 37.142 1.000 20.64015 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2 1 
ATOM   1201 C CD1 . ILE A   1 168 ? 7.450   52.982 36.292 1.000 19.66332 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1 1 
ATOM   1202 N N   . ASP A   1 169 ? 12.175  55.200 34.508 1.000 23.82327 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   N   1 
ATOM   1203 C CA  . ASP A   1 169 ? 13.622  55.089 34.355 1.000 24.87420 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CA  1 
ATOM   1204 C C   . ASP A   1 169 ? 14.288  56.459 34.308 1.000 24.35748 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   C   1 
ATOM   1205 O O   . ASP A   1 169 ? 15.452  56.592 34.701 1.000 26.70466 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   O   1 
ATOM   1206 C CB  . ASP A   1 169 ? 13.959  54.273 33.108 1.000 25.96737 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CB  1 
ATOM   1207 C CG  . ASP A   1 169 ? 13.656  52.790 33.278 1.000 35.62011 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CG  1 
ATOM   1208 O OD1 . ASP A   1 169 ? 13.215  52.368 34.373 1.000 31.88161 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD1 1 
ATOM   1209 O OD2 . ASP A   1 169 ? 13.849  52.037 32.304 1.000 39.88337 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD2 1 
ATOM   1210 N N   . LEU A   1 170 ? 13.583  57.490 33.847 1.000 22.79610 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N   1 
ATOM   1211 C CA  . LEU A   1 170 ? 14.177  58.823 33.863 1.000 24.04207 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA  1 
ATOM   1212 C C   . LEU A   1 170 ? 14.164  59.470 35.241 1.000 27.43320 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C   1 
ATOM   1213 O O   . LEU A   1 170 ? 15.017  60.320 35.521 1.000 32.97004 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O   1 
ATOM   1214 C CB  . LEU A   1 170 ? 13.454  59.753 32.895 1.000 28.92568 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB  1 
ATOM   1215 C CG  . LEU A   1 170 ? 13.731  59.511 31.419 1.000 27.50160 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG  1 
ATOM   1216 C CD1 . LEU A   1 170 ? 12.819  60.413 30.600 1.000 28.52732 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1 1 
ATOM   1217 C CD2 . LEU A   1 170 ? 15.200  59.804 31.130 1.000 31.92991 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2 1 
ATOM   1218 N N   . HIS A   1 171 ? 13.202  59.124 36.099 1.000 20.47603 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   N   1 
ATOM   1219 C CA  . HIS A   1 171 ? 13.054  59.850 37.349 1.000 20.97668 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CA  1 
ATOM   1220 C C   . HIS A   1 171 ? 13.511  59.094 38.594 1.000 24.40823 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   C   1 
ATOM   1221 O O   . HIS A   1 171 ? 13.561  59.696 39.672 1.000 28.54679 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   O   1 
ATOM   1222 C CB  . HIS A   1 171 ? 11.593  60.304 37.492 1.000 21.16305 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CB  1 
ATOM   1223 C CG  . HIS A   1 171 ? 11.250  61.432 36.571 1.000 22.30891 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CG  1 
ATOM   1224 N ND1 . HIS A   1 171 ? 10.764  61.246 35.296 1.000 27.48540 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   ND1 1 
ATOM   1225 C CD2 . HIS A   1 171 ? 11.391  62.767 36.729 1.000 20.15341 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CD2 1 
ATOM   1226 C CE1 . HIS A   1 171 ? 10.595  62.428 34.718 1.000 18.83251 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CE1 1 
ATOM   1227 N NE2 . HIS A   1 171 ? 10.970  63.362 35.568 1.000 28.34190 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   NE2 1 
ATOM   1228 N N   A VAL A   1 172 ? 13.862  57.811 38.480 0.451 21.62548 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N   1 
ATOM   1229 N N   B VAL A   1 172 ? 13.875  57.819 38.474 0.549 21.60574 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N   1 
ATOM   1230 C CA  A VAL A   1 172 ? 14.329  57.073 39.649 0.451 23.97444 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA  1 
ATOM   1231 C CA  B VAL A   1 172 ? 14.332  57.069 39.637 0.549 23.93089 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA  1 
ATOM   1232 C C   A VAL A   1 172 ? 15.702  57.586 40.070 0.451 32.00374 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C   1 
ATOM   1233 C C   B VAL A   1 172 ? 15.714  57.559 40.063 0.549 32.06380 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C   1 
ATOM   1234 O O   A VAL A   1 172 ? 16.497  58.063 39.250 0.451 33.75735 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O   1 
ATOM   1235 O O   B VAL A   1 172 ? 16.525  58.003 39.240 0.549 33.67122 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O   1 
ATOM   1236 C CB  A VAL A   1 172 ? 14.375  55.556 39.382 0.451 28.02255 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB  1 
ATOM   1237 C CB  B VAL A   1 172 ? 14.347  55.560 39.330 0.549 27.97101 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB  1 
ATOM   1238 C CG1 A VAL A   1 172 ? 12.983  55.005 39.131 0.451 27.23905 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1239 C CG1 B VAL A   1 172 ? 15.453  55.226 38.343 0.549 30.49543 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1240 C CG2 A VAL A   1 172 ? 15.310  55.237 38.225 0.451 30.51118 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1241 C CG2 B VAL A   1 172 ? 14.510  54.763 40.610 0.549 27.00427 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1242 N N   . HIS A   1 173 ? 15.987  57.475 41.363 1.000 32.99135 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   N   1 
ATOM   1243 C CA  . HIS A   1 173 ? 17.291  57.881 41.903 1.000 44.84651 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CA  1 
ATOM   1244 C C   . HIS A   1 173 ? 18.213  56.692 42.171 1.000 50.05587 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   C   1 
ATOM   1245 O O   . HIS A   1 173 ? 17.760  55.549 42.262 1.000 42.71124 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   O   1 
ATOM   1246 C CB  . HIS A   1 173 ? 17.102  58.682 43.186 1.000 52.53199 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CB  1 
ATOM   1247 C CG  . HIS A   1 173 ? 16.369  59.968 42.980 1.000 70.14387 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CG  1 
ATOM   1248 N ND1 . HIS A   1 173 ? 16.890  61.010 42.245 1.000 79.86774 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   ND1 1 
ATOM   1249 C CD2 . HIS A   1 173 ? 15.144  60.371 43.392 1.000 61.20304 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CD2 1 
ATOM   1250 C CE1 . HIS A   1 173 ? 16.022  62.006 42.222 1.000 70.94251 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CE1 1 
ATOM   1251 N NE2 . HIS A   1 173 ? 14.955  61.644 42.912 1.000 83.50835 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   NE2 1 
ATOM   1252 N N   . ARG A-2 1 34  ? 9.953   38.961 34.498 1.000 47.88653 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 N   1 
ATOM   1253 C CA  . ARG A-2 1 34  ? 9.680   39.497 35.828 1.000 38.87726 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1254 C C   . ARG A-2 1 34  ? 8.306   40.163 35.885 1.000 27.81914 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 C   1 
ATOM   1255 O O   . ARG A-2 1 34  ? 8.058   41.136 35.184 1.000 30.85810 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 O   1 
ATOM   1256 C CB  . ARG A-2 1 34  ? 10.757  40.492 36.224 1.000 39.22069 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1257 C CG  . ARG A-2 1 34  ? 10.788  40.778 37.693 1.000 46.69722 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1258 C CD  . ARG A-2 1 34  ? 11.782  41.858 38.012 1.000 53.62830 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1259 N NE  . ARG A-2 1 34  ? 11.737  42.184 39.429 1.000 46.09055 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1260 C CZ  . ARG A-2 1 34  ? 12.106  43.352 39.936 1.000 52.33952 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1261 N NH1 . ARG A-2 1 34  ? 12.035  43.549 41.240 1.000 38.28176 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1262 N NH2 . ARG A-2 1 34  ? 12.550  44.318 39.142 1.000 71.14596 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1263 N N   . PHE A-2 1 35  ? 7.435   39.617 36.737 1.000 33.13062 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N   1 
ATOM   1264 C CA  . PHE A-2 1 35  ? 6.033   40.024 36.757 1.000 29.32629 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1265 C C   . PHE A-2 1 35  ? 5.890   41.538 36.839 1.000 25.94078 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C   1 
ATOM   1266 O O   . PHE A-2 1 35  ? 5.134   42.150 36.076 1.000 25.46965 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O   1 
ATOM   1267 C CB  . PHE A-2 1 35  ? 5.326   39.372 37.940 1.000 28.08985 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1268 C CG  . PHE A-2 1 35  ? 3.920   39.868 38.149 1.000 26.07417 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1269 C CD1 . PHE A-2 1 35  ? 2.887   39.440 37.337 1.000 33.90608 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1270 C CD2 . PHE A-2 1 35  ? 3.642   40.773 39.150 1.000 25.93428 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1271 C CE1 . PHE A-2 1 35  ? 1.594   39.898 37.535 1.000 33.87480 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1272 C CE2 . PHE A-2 1 35  ? 2.348   41.234 39.349 1.000 23.77935 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1273 C CZ  . PHE A-2 1 35  ? 1.329   40.803 38.542 1.000 26.48595 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1274 N N   . VAL A-2 1 36  ? 6.607   42.160 37.772 1.000 22.45920 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N   1 
ATOM   1275 C CA  . VAL A-2 1 36  ? 6.337   43.562 38.084 1.000 19.65810 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1276 C C   . VAL A-2 1 36  ? 6.820   44.513 36.997 1.000 23.01862 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C   1 
ATOM   1277 O O   . VAL A-2 1 36  ? 6.333   45.648 36.909 1.000 24.59323 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O   1 
ATOM   1278 C CB  . VAL A-2 1 36  ? 6.969   43.885 39.442 1.000 19.66846 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1279 C CG1 . VAL A-2 1 36  ? 8.475   44.017 39.317 1.000 23.84777 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1280 C CG2 . VAL A-2 1 36  ? 6.368   45.159 40.018 1.000 22.75356 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1281 N N   . ASP A-2 1 37  ? 7.735   44.075 36.131 1.000 23.22323 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 N   1 
ATOM   1282 C CA  . ASP A-2 1 37  ? 8.330   44.991 35.161 1.000 26.22444 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1283 C C   . ASP A-2 1 37  ? 7.296   45.595 34.219 1.000 22.36726 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 C   1 
ATOM   1284 O O   . ASP A-2 1 37  ? 7.469   46.735 33.773 1.000 25.52864 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 O   1 
ATOM   1285 C CB  . ASP A-2 1 37  ? 9.406   44.272 34.341 1.000 27.51992 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1286 C CG  . ASP A-2 1 37  ? 10.723  44.119 35.090 1.000 42.62820 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1287 O OD1 . ASP A-2 1 37  ? 10.989  44.884 36.049 1.000 39.43318 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1288 O OD2 . ASP A-2 1 37  ? 11.505  43.232 34.695 1.000 39.17312 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1289 N N   A ASP A-2 1 38  ? 6.235   44.848 33.902 0.473 23.15554 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1290 N N   B ASP A-2 1 38  ? 6.217   44.878 33.898 0.527 23.13540 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1291 C CA  A ASP A-2 1 38  ? 5.209   45.273 32.959 0.473 23.83201 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1292 C CA  B ASP A-2 1 38  ? 5.227   45.417 32.969 0.527 23.78887 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1293 C C   A ASP A-2 1 38  ? 3.817   45.117 33.563 0.473 22.90535 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1294 C C   B ASP A-2 1 38  ? 3.817   45.434 33.555 0.527 20.84803 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1295 O O   A ASP A-2 1 38  ? 2.853   44.811 32.854 0.473 27.13221 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1296 O O   B ASP A-2 1 38  ? 2.845   45.600 32.815 0.527 23.24887 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1297 C CB  A ASP A-2 1 38  ? 5.324   44.492 31.648 0.473 30.95765 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1298 C CB  B ASP A-2 1 38  ? 5.256   44.646 31.647 0.527 30.97896 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1299 C CG  A ASP A-2 1 38  ? 4.579   45.151 30.500 0.473 35.65649 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1300 C CG  B ASP A-2 1 38  ? 4.770   43.220 31.786 0.527 29.40011 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1301 O OD1 A ASP A-2 1 38  ? 4.892   46.315 30.167 0.473 35.19167 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1302 O OD1 B ASP A-2 1 38  ? 4.912   42.635 32.877 0.527 33.46398 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1303 O OD2 A ASP A-2 1 38  ? 3.685   44.493 29.922 0.473 42.58533 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1304 O OD2 B ASP A-2 1 38  ? 4.244   42.675 30.790 0.527 43.85964 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1305 N N   . TYR A-2 1 39  ? 3.692   45.305 34.874 1.000 21.42005 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1306 C CA  . TYR A-2 1 39  ? 2.393   45.220 35.543 1.000 19.14604 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1307 C C   . TYR A-2 1 39  ? 1.840   46.639 35.717 1.000 19.67952 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1308 O O   . TYR A-2 1 39  ? 2.424   47.445 36.450 1.000 19.37935 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1309 C CB  . TYR A-2 1 39  ? 2.558   44.486 36.875 1.000 19.11236 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1310 C CG  . TYR A-2 1 39  ? 1.316   44.378 37.695 1.000 17.92940 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1311 C CD1 . TYR A-2 1 39  ? 0.155   43.827 37.167 1.000 19.37797 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1312 C CD2 . TYR A-2 1 39  ? 1.303   44.815 39.019 1.000 19.09402 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1313 C CE1 . TYR A-2 1 39  ? -0.994  43.748 37.923 1.000 19.55707 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1314 C CE2 . TYR A-2 1 39  ? 0.168   44.721 39.790 1.000 18.04401 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1315 C CZ  . TYR A-2 1 39  ? -0.982  44.201 39.245 1.000 18.57767 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1316 O OH  . TYR A-2 1 39  ? -2.107  44.132 40.027 1.000 19.45634 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1317 N N   . LEU A-2 1 40  ? 0.719   46.939 35.041 1.000 19.58152 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 N   1 
ATOM   1318 C CA  . LEU A-2 1 40  ? 0.218   48.319 34.968 1.000 19.15094 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1319 C C   . LEU A-2 1 40  ? 0.072   49.003 36.324 1.000 18.14278 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 C   1 
ATOM   1320 O O   . LEU A-2 1 40  ? 0.528   50.151 36.459 1.000 17.18770 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 O   1 
ATOM   1321 C CB  . LEU A-2 1 40  ? -1.129  48.361 34.236 1.000 18.89167 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1322 C CG  . LEU A-2 1 40  ? -1.746  49.776 34.175 1.000 20.75604 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1323 C CD1 . LEU A-2 1 40  ? -0.904  50.712 33.311 1.000 25.21479 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1324 C CD2 . LEU A-2 1 40  ? -3.191  49.731 33.645 1.000 25.75234 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1325 N N   . PRO A-2 1 41  ? -0.580  48.411 37.329 1.000 17.97767 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 N   1 
ATOM   1326 C CA  . PRO A-2 1 41  ? -0.714  49.130 38.609 1.000 17.20356 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1327 C C   . PRO A-2 1 41  ? 0.633   49.494 39.218 1.000 16.77257 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 C   1 
ATOM   1328 O O   . PRO A-2 1 41  ? 0.787   50.565 39.821 1.000 18.24755 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 O   1 
ATOM   1329 C CB  . PRO A-2 1 41  ? -1.515  48.146 39.482 1.000 19.51423 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1330 C CG  . PRO A-2 1 41  ? -2.275  47.270 38.472 1.000 20.71191 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1331 C CD  . PRO A-2 1 41  ? -1.294  47.112 37.332 1.000 19.81819 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1332 N N   . ALA A-2 1 42  ? 1.640   48.622 39.076 1.000 16.64790 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N   1 
ATOM   1333 C CA  . ALA A-2 1 42  ? 2.946   48.977 39.611 1.000 15.35501 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1334 C C   . ALA A-2 1 42  ? 3.595   50.097 38.799 1.000 16.04308 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C   1 
ATOM   1335 O O   . ALA A-2 1 42  ? 4.263   50.978 39.365 1.000 17.05412 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O   1 
ATOM   1336 C CB  . ALA A-2 1 42  ? 3.859   47.745 39.636 1.000 17.75467 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1337 N N   . LEU A-2 1 43  ? 3.412   50.083 37.474 1.000 17.61762 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N   1 
ATOM   1338 C CA  . LEU A-2 1 43  ? 3.967   51.154 36.650 1.000 16.88485 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1339 C C   . LEU A-2 1 43  ? 3.327   52.493 36.991 1.000 16.22186 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C   1 
ATOM   1340 O O   . LEU A-2 1 43  ? 4.016   53.511 37.133 1.000 17.48878 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O   1 
ATOM   1341 C CB  . LEU A-2 1 43  ? 3.781   50.835 35.165 1.000 20.47745 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1342 C CG  . LEU A-2 1 43  ? 4.527   49.617 34.625 1.000 21.21057 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1343 C CD1 . LEU A-2 1 43  ? 4.092   49.313 33.183 1.000 23.46672 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1344 C CD2 . LEU A-2 1 43  ? 6.011   49.906 34.662 1.000 20.73735 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1345 N N   . LEU A-2 1 44  ? 2.006   52.506 37.146 1.000 16.66432 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1346 C CA  . LEU A-2 1 44  ? 1.326   53.752 37.503 1.000 18.40759 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1347 C C   . LEU A-2 1 44  ? 1.772   54.228 38.880 1.000 16.87954 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1348 O O   . LEU A-2 1 44  ? 1.991   55.435 39.098 1.000 17.33722 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1349 C CB  . LEU A-2 1 44  ? -0.192  53.551 37.489 1.000 18.25906 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1350 C CG  . LEU A-2 1 44  ? -0.917  53.471 36.143 1.000 17.96960 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1351 C CD1 . LEU A-2 1 44  ? -2.349  52.916 36.326 1.000 20.17820 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1352 C CD2 . LEU A-2 1 44  ? -0.929  54.841 35.495 1.000 18.27280 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1353 N N   . ALA A-2 1 45  ? 1.885   53.304 39.838 1.000 16.53884 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N   1 
ATOM   1354 C CA  . ALA A-2 1 45  ? 2.234   53.694 41.195 1.000 16.48764 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1355 C C   . ALA A-2 1 45  ? 3.627   54.287 41.261 1.000 16.97327 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C   1 
ATOM   1356 O O   . ALA A-2 1 45  ? 3.848   55.303 41.939 1.000 16.67859 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O   1 
ATOM   1357 C CB  . ALA A-2 1 45  ? 2.120   52.480 42.128 1.000 16.26365 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1358 N N   . GLN A-2 1 46  ? 4.585   53.670 40.552 1.000 16.45329 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N   1 
ATOM   1359 C CA  . GLN A-2 1 46  ? 5.948   54.196 40.582 1.000 15.73543 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1360 C C   . GLN A-2 1 46  ? 6.050   55.526 39.848 1.000 16.51035 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C   1 
ATOM   1361 O O   . GLN A-2 1 46  ? 6.665   56.476 40.360 1.000 17.27066 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O   1 
ATOM   1362 C CB  . GLN A-2 1 46  ? 6.921   53.204 39.954 1.000 16.30550 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1363 C CG  . GLN A-2 1 46  ? 7.049   51.878 40.727 1.000 18.00205 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1364 C CD  . GLN A-2 1 46  ? 7.732   50.837 39.859 1.000 18.92257 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1365 O OE1 . GLN A-2 1 46  ? 7.060   49.977 39.254 1.000 22.53556 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1366 N NE2 . GLN A-2 1 46  ? 9.055   50.930 39.749 1.000 17.19200 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1367 N N   . ALA A-2 1 47  ? 5.472   55.619 38.642 1.000 15.86244 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1368 C CA  . ALA A-2 1 47  ? 5.572   56.893 37.920 1.000 15.22481 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1369 C C   . ALA A-2 1 47  ? 4.925   58.012 38.728 1.000 18.06860 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1370 O O   . ALA A-2 1 47  ? 5.481   59.121 38.852 1.000 18.42216 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1371 C CB  . ALA A-2 1 47  ? 4.913   56.771 36.549 1.000 19.21257 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1372 N N   . SER A-2 1 48  ? 3.765   57.719 39.321 1.000 15.85189 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 N   1 
ATOM   1373 C CA  . SER A-2 1 48  ? 3.076   58.748 40.091 1.000 17.00070 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CA  1 
ATOM   1374 C C   . SER A-2 1 48  ? 3.900   59.161 41.307 1.000 17.05507 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 C   1 
ATOM   1375 O O   . SER A-2 1 48  ? 4.074   60.358 41.572 1.000 18.33353 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 O   1 
ATOM   1376 C CB  . SER A-2 1 48  ? 1.694   58.238 40.496 1.000 17.53947 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CB  1 
ATOM   1377 O OG  . SER A-2 1 48  ? 1.014   59.229 41.268 1.000 18.85198 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 OG  1 
ATOM   1378 N N   . GLN A-2 1 49  ? 4.435   58.192 42.062 1.000 16.18920 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N   1 
ATOM   1379 C CA  . GLN A-2 1 49  ? 5.232   58.545 43.233 1.000 17.40827 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1380 C C   . GLN A-2 1 49  ? 6.432   59.396 42.842 1.000 19.29199 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C   1 
ATOM   1381 O O   . GLN A-2 1 49  ? 6.730   60.401 43.491 1.000 18.23126 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O   1 
ATOM   1382 C CB  . GLN A-2 1 49  ? 5.691   57.265 43.951 1.000 18.60716 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1383 C CG  . GLN A-2 1 49  ? 6.532   57.544 45.192 1.000 21.41445 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1384 C CD  . GLN A-2 1 49  ? 8.016   57.619 44.906 1.000 26.83766 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1385 O OE1 . GLN A-2 1 49  ? 8.577   56.759 44.229 1.000 27.20273 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1386 N NE2 . GLN A-2 1 49  ? 8.661   58.659 45.416 1.000 27.02302 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1387 N N   . LEU A-2 1 50  ? 7.157   59.002 41.786 1.000 17.45501 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1388 C CA  . LEU A-2 1 50  ? 8.395   59.708 41.466 1.000 17.88790 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1389 C C   . LEU A-2 1 50  ? 8.117   61.144 41.015 1.000 19.82397 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1390 O O   . LEU A-2 1 50  ? 8.781   62.100 41.473 1.000 20.61322 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1391 C CB  . LEU A-2 1 50  ? 9.166   58.921 40.393 1.000 17.99063 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1392 C CG  . LEU A-2 1 50  ? 9.670   57.561 40.871 1.000 17.98833 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1393 C CD1 . LEU A-2 1 50  ? 9.998   56.663 39.670 1.000 21.21568 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1394 C CD2 . LEU A-2 1 50  ? 10.888  57.735 41.754 1.000 21.95677 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1395 N N   A ILE A-2 1 51  ? 7.132   61.327 40.133 0.614 17.52888 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1396 N N   B ILE A-2 1 51  ? 7.138   61.321 40.118 0.386 17.66040 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1397 C CA  A ILE A-2 1 51  ? 6.869   62.677 39.629 0.614 17.59737 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1398 C CA  B ILE A-2 1 51  ? 6.815   62.662 39.619 0.386 17.58430 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1399 C C   A ILE A-2 1 51  ? 6.276   63.569 40.730 0.614 19.79089 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1400 C C   B ILE A-2 1 51  ? 6.298   63.549 40.754 0.386 19.76717 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1401 O O   A ILE A-2 1 51  ? 6.660   64.754 40.888 0.614 21.84070 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1402 O O   B ILE A-2 1 51  ? 6.730   64.711 40.940 0.386 22.11781 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1403 C CB  A ILE A-2 1 51  ? 5.961   62.581 38.392 0.614 18.65913 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1404 C CB  B ILE A-2 1 51  ? 5.785   62.555 38.479 0.386 18.82489 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1405 C CG1 A ILE A-2 1 51  ? 6.738   62.006 37.200 0.614 21.22923 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1406 C CG1 B ILE A-2 1 51  ? 6.350   61.755 37.304 0.386 21.33288 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1407 C CG2 A ILE A-2 1 51  ? 5.393   63.950 38.040 0.614 21.55817 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1408 C CG2 B ILE A-2 1 51  ? 5.357   63.942 38.016 0.386 21.62415 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1409 C CD1 A ILE A-2 1 51  ? 5.866   61.563 36.054 0.614 25.42310 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1410 C CD1 B ILE A-2 1 51  ? 7.678   62.270 36.836 0.386 15.26400 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1411 N N   . SER A-2 1 52  ? 5.329   63.027 41.508 1.000 18.84952 ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 N   1 
ATOM   1412 C CA  . SER A-2 1 52  ? 4.771   63.781 42.622 1.000 19.91205 ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CA  1 
ATOM   1413 C C   . SER A-2 1 52  ? 5.834   64.144 43.644 1.000 19.09090 ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 C   1 
ATOM   1414 O O   . SER A-2 1 52  ? 5.834   65.270 44.148 1.000 21.01562 ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 O   1 
ATOM   1415 C CB  . SER A-2 1 52  ? 3.647   63.007 43.308 1.000 21.84249 ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CB  1 
ATOM   1416 O OG  . SER A-2 1 52  ? 2.456   63.093 42.536 1.000 24.36889 ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 OG  1 
ATOM   1417 N N   A SER A-2 1 53  ? 6.729   63.220 43.964 0.478 18.77701 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N   1 
ATOM   1418 N N   B SER A-2 1 53  ? 6.714   63.202 43.979 0.325 18.81101 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N   1 
ATOM   1419 N N   C SER A-2 1 53  ? 6.715   63.204 43.968 0.197 18.80883 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N   1 
ATOM   1420 C CA  A SER A-2 1 53  ? 7.712   63.530 44.995 0.478 19.99989 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1421 C CA  B SER A-2 1 53  ? 7.741   63.490 44.977 0.325 20.05895 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1422 C CA  C SER A-2 1 53  ? 7.728   63.491 44.979 0.197 20.09398 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1423 C C   A SER A-2 1 53  ? 8.600   64.689 44.565 0.478 20.24212 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C   1 
ATOM   1424 C C   B SER A-2 1 53  ? 8.577   64.689 44.558 0.325 20.23676 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C   1 
ATOM   1425 C C   C SER A-2 1 53  ? 8.593   64.674 44.562 0.197 20.26642 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C   1 
ATOM   1426 O O   A SER A-2 1 53  ? 8.976   65.532 45.393 0.478 21.41447 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O   1 
ATOM   1427 O O   B SER A-2 1 53  ? 8.905   65.550 45.386 0.325 21.43194 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O   1 
ATOM   1428 O O   C SER A-2 1 53  ? 8.955   65.513 45.398 0.197 21.48512 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O   1 
ATOM   1429 C CB  A SER A-2 1 53  ? 8.531   62.288 45.324 0.478 21.56136 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1430 C CB  B SER A-2 1 53  ? 8.633   62.266 45.193 0.325 21.56086 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1431 C CB  C SER A-2 1 53  ? 8.583   62.251 45.233 0.197 21.56883 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1432 O OG  A SER A-2 1 53  ? 7.740   61.409 46.095 0.478 19.88109 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1433 O OG  B SER A-2 1 53  ? 9.738   62.583 46.030 0.325 23.11133 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1434 O OG  C SER A-2 1 53  ? 9.431   61.991 44.134 0.197 19.20394 ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1435 N N   . GLU A-2 1 54  ? 8.929   64.763 43.273 1.000 20.33601 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 N   1 
ATOM   1436 C CA  . GLU A-2 1 54  ? 9.678   65.913 42.778 1.000 19.98953 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1437 C C   . GLU A-2 1 54  ? 8.947   67.211 43.070 1.000 21.46651 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 C   1 
ATOM   1438 O O   . GLU A-2 1 54  ? 9.549   68.175 43.572 1.000 25.09005 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 O   1 
ATOM   1439 C CB  . GLU A-2 1 54  ? 9.907   65.794 41.271 1.000 21.95258 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1440 C CG  . GLU A-2 1 54  ? 10.887  64.698 40.930 1.000 21.87948 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1441 C CD  . GLU A-2 1 54  ? 11.156  64.616 39.454 1.000 27.23529 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1442 O OE1 . GLU A-2 1 54  ? 10.585  65.410 38.674 1.000 26.09111 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1443 O OE2 . GLU A-2 1 54  ? 11.956  63.736 39.080 1.000 26.39282 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1444 N N   . PHE A-2 1 55  ? 7.654   67.277 42.703 1.000 20.34031 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 N   1 
ATOM   1445 C CA  . PHE A-2 1 55  ? 7.020   68.585 42.938 1.000 19.40317 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1446 C C   . PHE A-2 1 55  ? 6.678   68.844 44.415 1.000 20.30545 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 C   1 
ATOM   1447 O O   . PHE A-2 1 55  ? 6.653   70.011 44.857 1.000 20.23043 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 O   1 
ATOM   1448 C CB  . PHE A-2 1 55  ? 5.756   68.810 42.102 1.000 20.15129 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1449 C CG  . PHE A-2 1 55  ? 5.363   70.269 42.105 1.000 19.14881 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1450 C CD1 . PHE A-2 1 55  ? 6.152   71.180 41.431 1.000 20.55814 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1451 C CD2 . PHE A-2 1 55  ? 4.302   70.740 42.870 1.000 21.56450 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1452 C CE1 . PHE A-2 1 55  ? 5.887   72.550 41.459 1.000 20.84067 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1453 C CE2 . PHE A-2 1 55  ? 4.016   72.124 42.898 1.000 21.56736 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1454 C CZ  . PHE A-2 1 55  ? 4.809   73.017 42.189 1.000 22.31411 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1455 N N   . HIS A-2 1 56  ? 6.423   67.798 45.199 1.000 20.73385 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 N   1 
ATOM   1456 C CA  . HIS A-2 1 56  ? 6.106   68.006 46.606 1.000 19.02301 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1457 C C   . HIS A-2 1 56  ? 7.261   68.694 47.332 1.000 20.21554 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 C   1 
ATOM   1458 O O   . HIS A-2 1 56  ? 7.041   69.447 48.295 1.000 22.38542 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 O   1 
ATOM   1459 C CB  . HIS A-2 1 56  ? 5.720   66.662 47.229 1.000 22.14123 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1460 C CG  . HIS A-2 1 56  ? 4.423   66.109 46.708 1.000 20.28274 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1461 N ND1 . HIS A-2 1 56  ? 3.985   64.833 47.007 1.000 23.04067 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1462 C CD2 . HIS A-2 1 56  ? 3.471   66.652 45.908 1.000 22.15412 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1463 C CE1 . HIS A-2 1 56  ? 2.821   64.618 46.423 1.000 25.11125 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1464 N NE2 . HIS A-2 1 56  ? 2.487   65.701 45.743 1.000 26.14383 ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1465 N N   A GLU A-2 1 57  ? 8.496   68.461 46.886 0.606 21.51952 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1466 N N   B GLU A-2 1 57  ? 8.501   68.464 46.890 0.394 21.28597 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1467 C CA  A GLU A-2 1 57  ? 9.639   69.136 47.488 0.606 23.93564 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1468 C CA  B GLU A-2 1 57  ? 9.632   69.150 47.507 0.394 23.99489 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1469 C C   A GLU A-2 1 57  ? 9.546   70.642 47.287 0.606 23.44674 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1470 C C   B GLU A-2 1 57  ? 9.533   70.652 47.294 0.394 23.45265 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1471 O O   A GLU A-2 1 57  ? 9.803   71.422 48.216 0.606 25.51087 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1472 O O   B GLU A-2 1 57  ? 9.781   71.441 48.218 0.394 25.52857 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1473 C CB  A GLU A-2 1 57  ? 10.934  68.583 46.890 0.606 27.44425 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1474 C CB  B GLU A-2 1 57  ? 10.951  68.612 46.944 0.394 27.61170 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1475 C CG  A GLU A-2 1 57  ? 12.208  69.184 47.462 0.606 26.66850 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1476 C CG  B GLU A-2 1 57  ? 11.163  67.130 47.173 0.394 30.57522 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1477 C CD  A GLU A-2 1 57  ? 12.421  68.851 48.921 0.606 38.89599 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1478 C CD  B GLU A-2 1 57  ? 12.611  66.699 46.996 0.394 41.29219 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1479 O OE1 A GLU A-2 1 57  ? 13.178  69.589 49.588 0.606 39.95061 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1480 O OE1 B GLU A-2 1 57  ? 13.432  67.518 46.533 0.394 38.78955 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1481 O OE2 A GLU A-2 1 57  ? 11.833  67.858 49.404 0.606 36.17905 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1482 O OE2 B GLU A-2 1 57  ? 12.924  65.532 47.320 0.394 46.60547 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1483 N N   . VAL A-2 1 58  ? 9.156   71.063 46.080 1.000 21.86524 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N   1 
ATOM   1484 C CA  . VAL A-2 1 58  ? 8.961   72.482 45.794 1.000 19.84108 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1485 C C   . VAL A-2 1 58  ? 7.842   73.039 46.658 1.000 23.50848 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C   1 
ATOM   1486 O O   . VAL A-2 1 58  ? 7.948   74.142 47.227 1.000 21.70979 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O   1 
ATOM   1487 C CB  . VAL A-2 1 58  ? 8.658   72.687 44.297 1.000 21.14589 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1488 C CG1 . VAL A-2 1 58  ? 8.452   74.171 44.010 1.000 21.31926 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1489 C CG2 . VAL A-2 1 58  ? 9.774   72.126 43.439 1.000 23.60626 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1490 N N   . ALA A-2 1 59  ? 6.745   72.289 46.768 1.000 21.31297 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 N   1 
ATOM   1491 C CA  . ALA A-2 1 59  ? 5.620   72.770 47.557 1.000 20.55269 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1492 C C   . ALA A-2 1 59  ? 6.051   73.051 48.990 1.000 21.18743 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 C   1 
ATOM   1493 O O   . ALA A-2 1 59  ? 5.722   74.099 49.554 1.000 19.89923 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 O   1 
ATOM   1494 C CB  . ALA A-2 1 59  ? 4.458   71.768 47.512 1.000 20.62800 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1495 N N   A ARG A-2 1 60  ? 6.790   72.113 49.596 0.463 20.91088 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1496 N N   B ARG A-2 1 60  ? 6.820   72.143 49.587 0.537 20.85455 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1497 C CA  A ARG A-2 1 60  ? 7.205   72.276 50.989 0.463 23.74088 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1498 C CA  B ARG A-2 1 60  ? 7.247   72.367 50.965 0.537 23.69064 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1499 C C   A ARG A-2 1 60  ? 8.202   73.411 51.149 0.463 23.84307 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1500 C C   B ARG A-2 1 60  ? 8.209   73.537 51.077 0.537 23.85185 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1501 O O   A ARG A-2 1 60  ? 8.189   74.111 52.170 0.463 22.77131 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1502 O O   B ARG A-2 1 60  ? 8.123   74.327 52.028 0.537 23.17686 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1503 C CB  A ARG A-2 1 60  ? 7.790   70.969 51.503 0.463 24.38499 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1504 C CB  B ARG A-2 1 60  ? 7.886   71.109 51.503 0.537 24.15629 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1505 C CG  A ARG A-2 1 60  ? 6.704   69.942 51.613 0.463 23.64700 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1506 C CG  B ARG A-2 1 60  ? 6.885   70.028 51.582 0.537 22.62336 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1507 C CD  A ARG A-2 1 60  ? 7.229   68.641 52.051 0.463 35.74421 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1508 C CD  B ARG A-2 1 60  ? 7.574   68.876 52.132 0.537 29.13738 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1509 N NE  A ARG A-2 1 60  ? 8.278   68.152 51.133 0.463 47.53802 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1510 N NE  B ARG A-2 1 60  ? 6.893   67.685 51.678 0.537 42.08716 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1511 C CZ  A ARG A-2 1 60  ? 8.052   67.245 50.171 0.463 42.08250 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1512 C CZ  B ARG A-2 1 60  ? 7.122   67.099 50.517 0.537 48.91962 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1513 N NH1 A ARG A-2 1 60  ? 6.830   66.792 49.890 0.463 57.26478 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1514 N NH1 B ARG A-2 1 60  ? 7.959   67.670 49.648 0.537 54.07264 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1515 N NH2 A ARG A-2 1 60  ? 9.067   66.837 49.426 0.463 44.11930 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1516 N NH2 B ARG A-2 1 60  ? 6.482   65.974 50.257 0.537 38.73079 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1517 N N   A GLN A-2 1 61  ? 9.085   73.603 50.161 0.463 23.71763 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 N   1 
ATOM   1518 N N   B GLN A-2 1 61  ? 9.148   73.657 50.132 0.537 23.63079 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 N   1 
ATOM   1519 C CA  A GLN A-2 1 61  ? 9.985   74.748 50.218 0.463 29.08314 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1520 C CA  B GLN A-2 1 61  ? 10.040  74.807 50.168 0.537 29.17703 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1521 C C   A GLN A-2 1 61  ? 9.232   76.071 50.167 0.463 27.87275 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 C   1 
ATOM   1522 C C   B GLN A-2 1 61  ? 9.270   76.117 50.081 0.537 27.85684 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 C   1 
ATOM   1523 O O   A GLN A-2 1 61  ? 9.743   77.084 50.659 0.463 30.22132 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 O   1 
ATOM   1524 O O   B GLN A-2 1 61  ? 9.800   77.163 50.474 0.537 29.77702 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 O   1 
ATOM   1525 C CB  A GLN A-2 1 61  ? 11.007  74.674 49.083 0.463 30.50275 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1526 C CB  B GLN A-2 1 61  ? 11.075  74.724 49.043 0.537 30.53282 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1527 C CG  A GLN A-2 1 61  ? 12.165  73.747 49.379 0.463 31.52256 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1528 C CG  B GLN A-2 1 61  ? 11.751  73.369 48.893 0.537 34.86088 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1529 C CD  A GLN A-2 1 61  ? 13.211  73.748 48.285 0.463 37.90658 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1530 C CD  B GLN A-2 1 61  ? 12.184  72.761 50.216 0.537 38.54945 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1531 O OE1 A GLN A-2 1 61  ? 13.173  72.918 47.376 0.463 40.51558 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1532 O OE1 B GLN A-2 1 61  ? 12.787  73.432 51.058 0.537 36.87971 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1533 N NE2 A GLN A-2 1 61  ? 14.153  74.682 48.366 0.463 43.94108 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1534 N NE2 B GLN A-2 1 61  ? 11.879  71.478 50.405 0.537 32.77838 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1535 N N   . HIS A-2 1 62  ? 8.028   76.086 49.593 1.000 23.00715 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 N   1 
ATOM   1536 C CA  . HIS A-2 1 62  ? 7.183   77.273 49.558 1.000 23.95889 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1537 C C   . HIS A-2 1 62  ? 6.163   77.321 50.701 1.000 23.99742 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 C   1 
ATOM   1538 O O   . HIS A-2 1 62  ? 5.207   78.110 50.642 1.000 27.05718 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 O   1 
ATOM   1539 C CB  . HIS A-2 1 62  ? 6.493   77.382 48.200 1.000 29.33662 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1540 C CG  . HIS A-2 1 62  ? 7.426   77.778 47.100 1.000 27.50887 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1541 N ND1 . HIS A-2 1 62  ? 8.340   76.907 46.546 1.000 26.91017 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1542 C CD2 . HIS A-2 1 62  ? 7.634   78.976 46.498 1.000 30.73687 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1543 C CE1 . HIS A-2 1 62  ? 9.049   77.543 45.627 1.000 32.24522 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1544 N NE2 . HIS A-2 1 62  ? 8.642   78.797 45.582 1.000 34.41898 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1545 N N   . GLY A-2 1 63  ? 6.356   76.514 51.747 1.000 23.45385 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N   1 
ATOM   1546 C CA  . GLY A-2 1 63  ? 5.518   76.561 52.938 1.000 22.15375 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1547 C C   . GLY A-2 1 63  ? 4.245   75.732 52.910 1.000 25.56388 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C   1 
ATOM   1548 O O   . GLY A-2 1 63  ? 3.444   75.830 53.849 1.000 27.58230 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O   1 
ATOM   1549 N N   . PHE A-2 1 64  ? 4.033   74.906 51.885 1.000 21.82809 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1550 C CA  . PHE A-2 1 64  ? 2.831   74.087 51.762 1.000 21.85591 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1551 C C   . PHE A-2 1 64  ? 3.103   72.650 52.158 1.000 21.91680 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1552 O O   . PHE A-2 1 64  ? 4.103   72.068 51.735 1.000 22.31186 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1553 C CB  . PHE A-2 1 64  ? 2.318   74.062 50.322 1.000 20.72023 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1554 C CG  . PHE A-2 1 64  ? 1.653   75.311 49.895 1.000 27.28149 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1555 C CD1 . PHE A-2 1 64  ? 2.405   76.424 49.597 1.000 25.87197 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1556 C CD2 . PHE A-2 1 64  ? 0.274   75.368 49.773 1.000 32.87606 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1557 C CE1 . PHE A-2 1 64  ? 1.791   77.602 49.192 1.000 35.34459 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1558 C CE2 . PHE A-2 1 64  ? -0.348  76.539 49.366 1.000 35.05179 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1559 C CZ  . PHE A-2 1 64  ? 0.413   77.653 49.085 1.000 32.28503 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1560 N N   . SER A-2 1 65  ? 2.170   72.055 52.901 1.000 22.42172 ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 N   1 
ATOM   1561 C CA  . SER A-2 1 65  ? 2.179   70.606 52.999 1.000 23.05412 ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CA  1 
ATOM   1562 C C   . SER A-2 1 65  ? 1.621   70.002 51.710 1.000 19.12018 ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 C   1 
ATOM   1563 O O   . SER A-2 1 65  ? 0.970   70.686 50.901 1.000 21.36871 ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 O   1 
ATOM   1564 C CB  . SER A-2 1 65  ? 1.368   70.127 54.208 1.000 25.62744 ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CB  1 
ATOM   1565 O OG  . SER A-2 1 65  ? -0.020  70.116 53.913 1.000 27.09408 ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 OG  1 
ATOM   1566 N N   . VAL A-2 1 66  ? 1.894   68.712 51.515 1.000 20.47900 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 N   1 
ATOM   1567 C CA  . VAL A-2 1 66  ? 1.392   68.030 50.323 1.000 19.23883 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1568 C C   . VAL A-2 1 66  ? -0.129  68.117 50.248 1.000 21.24854 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 C   1 
ATOM   1569 O O   . VAL A-2 1 66  ? -0.701  68.417 49.189 1.000 20.54021 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 O   1 
ATOM   1570 C CB  . VAL A-2 1 66  ? 1.860   66.570 50.302 1.000 22.41144 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1571 C CG1 . VAL A-2 1 66  ? 1.150   65.798 49.194 1.000 22.61848 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1572 C CG2 . VAL A-2 1 66  ? 3.383   66.528 50.137 1.000 26.74763 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1573 N N   A SER A-2 1 67  ? -0.807  67.822 51.361 0.560 22.16190 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 N   1 
ATOM   1574 N N   B SER A-2 1 67  ? -0.815  67.821 51.356 0.440 22.16483 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 N   1 
ATOM   1575 C CA  A SER A-2 1 67  ? -2.267  67.808 51.343 0.560 20.78165 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1576 C CA  B SER A-2 1 67  ? -2.276  67.809 51.303 0.440 20.69621 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1577 C C   A SER A-2 1 67  ? -2.836  69.204 51.114 0.560 19.44689 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 C   1 
ATOM   1578 C C   B SER A-2 1 67  ? -2.836  69.213 51.095 0.440 19.50007 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 C   1 
ATOM   1579 O O   A SER A-2 1 67  ? -3.832  69.358 50.395 0.560 19.47667 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 O   1 
ATOM   1580 O O   B SER A-2 1 67  ? -3.830  69.382 50.379 0.440 19.56322 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 O   1 
ATOM   1581 C CB  A SER A-2 1 67  ? -2.796  67.209 52.645 0.560 24.37216 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1582 C CB  B SER A-2 1 67  ? -2.860  67.180 52.568 0.440 24.44465 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1583 O OG  A SER A-2 1 67  ? -2.411  65.845 52.745 0.560 25.63185 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1584 O OG  B SER A-2 1 67  ? -2.338  67.777 53.734 0.440 25.79425 ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1585 N N   . GLU A-2 1 68  ? -2.210  70.228 51.696 1.000 21.05651 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1586 C CA  . GLU A-2 1 68  ? -2.651  71.600 51.459 1.000 20.37849 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1587 C C   . GLU A-2 1 68  ? -2.503  71.971 49.992 1.000 19.02598 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1588 O O   . GLU A-2 1 68  ? -3.398  72.581 49.394 1.000 20.47599 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1589 C CB  . GLU A-2 1 68  ? -1.847  72.569 52.333 1.000 23.76520 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1590 C CG  . GLU A-2 1 68  ? -2.228  72.546 53.819 1.000 27.96910 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1591 C CD  . GLU A-2 1 68  ? -1.104  73.026 54.745 1.000 44.29619 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1592 O OE1 . GLU A-2 1 68  ? -0.063  73.519 54.252 1.000 30.53719 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1593 O OE2 . GLU A-2 1 68  ? -1.259  72.899 55.980 1.000 42.44632 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1594 N N   . TRP A-2 1 69  ? -1.362  71.625 49.398 1.000 17.73776 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 N   1 
ATOM   1595 C CA  . TRP A-2 1 69  ? -1.168  71.878 47.975 1.000 20.04111 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1596 C C   . TRP A-2 1 69  ? -2.217  71.151 47.136 1.000 19.89276 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 C   1 
ATOM   1597 O O   . TRP A-2 1 69  ? -2.811  71.739 46.238 1.000 19.09990 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 O   1 
ATOM   1598 C CB  . TRP A-2 1 69  ? 0.259   71.487 47.571 1.000 20.73591 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1599 C CG  . TRP A-2 1 69  ? 0.433   71.112 46.134 1.000 19.31118 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1600 C CD1 . TRP A-2 1 69  ? 0.769   69.889 45.646 1.000 19.76032 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1601 C CD2 . TRP A-2 1 69  ? 0.299   71.968 44.999 1.000 17.98201 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1602 N NE1 . TRP A-2 1 69  ? 0.847   69.923 44.277 1.000 20.52617 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1603 C CE2 . TRP A-2 1 69  ? 0.560   71.196 43.854 1.000 19.68925 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1604 C CE3 . TRP A-2 1 69  ? -0.018  73.315 44.842 1.000 19.47851 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1605 C CZ2 . TRP A-2 1 69  ? 0.500   71.722 42.563 1.000 19.07030 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1606 C CZ3 . TRP A-2 1 69  ? -0.064  73.840 43.559 1.000 20.32154 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1607 C CH2 . TRP A-2 1 69  ? 0.191   73.054 42.439 1.000 18.99509 ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1608 N N   A ARG A-2 1 70  ? -2.465  69.866 47.415 0.663 17.74948 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1609 N N   B ARG A-2 1 70  ? -2.460  69.867 47.419 0.337 17.76972 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1610 C CA  A ARG A-2 1 70  ? -3.438  69.139 46.601 0.663 16.83842 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1611 C CA  B ARG A-2 1 70  ? -3.432  69.126 46.620 0.337 16.97178 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1612 C C   A ARG A-2 1 70  ? -4.827  69.758 46.696 0.663 16.76901 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1613 C C   B ARG A-2 1 70  ? -4.817  69.757 46.700 0.337 16.85603 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1614 O O   A ARG A-2 1 70  ? -5.526  69.869 45.680 0.663 18.03375 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1615 O O   B ARG A-2 1 70  ? -5.497  69.896 45.677 0.337 18.09740 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1616 C CB  A ARG A-2 1 70  ? -3.486  67.671 47.014 0.663 18.81605 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1617 C CB  B ARG A-2 1 70  ? -3.478  67.662 47.061 0.337 18.85025 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1618 C CG  A ARG A-2 1 70  ? -2.280  66.888 46.540 0.663 20.24586 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1619 C CG  B ARG A-2 1 70  ? -2.264  66.862 46.602 0.337 20.26864 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1620 C CD  A ARG A-2 1 70  ? -2.384  65.460 47.026 0.663 24.67055 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1621 C CD  B ARG A-2 1 70  ? -2.488  65.365 46.768 0.337 23.36729 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1622 N NE  A ARG A-2 1 70  ? -1.649  64.565 46.146 0.663 28.91762 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1623 N NE  B ARG A-2 1 70  ? -1.326  64.610 46.306 0.337 28.66512 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1624 C CZ  A ARG A-2 1 70  ? -1.126  63.414 46.551 0.663 28.51552 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1625 C CZ  B ARG A-2 1 70  ? -1.386  63.402 45.752 0.337 30.37764 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1626 N NH1 A ARG A-2 1 70  ? -0.466  62.644 45.698 0.663 37.78356 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1627 N NH1 B ARG A-2 1 70  ? -0.273  62.796 45.362 0.337 33.73495 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1628 N NH2 A ARG A-2 1 70  ? -1.262  63.053 47.817 0.663 26.80972 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1629 N NH2 B ARG A-2 1 70  ? -2.555  62.799 45.585 0.337 25.54394 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1630 N N   . VAL A-2 1 71  ? -5.249  70.153 47.901 1.000 17.75110 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 N   1 
ATOM   1631 C CA  . VAL A-2 1 71  ? -6.573  70.772 48.042 1.000 18.79609 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1632 C C   . VAL A-2 1 71  ? -6.635  72.093 47.273 1.000 19.14941 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 C   1 
ATOM   1633 O O   . VAL A-2 1 71  ? -7.570  72.338 46.495 1.000 19.57745 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 O   1 
ATOM   1634 C CB  . VAL A-2 1 71  ? -6.932  70.957 49.526 1.000 16.45802 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1635 C CG1 . VAL A-2 1 71  ? -8.146  71.899 49.673 1.000 20.43443 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1636 C CG2 . VAL A-2 1 71  ? -7.228  69.589 50.183 1.000 19.43213 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1637 N N   . MET A-2 1 72  ? -5.653  72.969 47.476 1.000 20.06445 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 N   1 
ATOM   1638 C CA  . MET A-2 1 72  ? -5.738  74.266 46.802 1.000 18.59896 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CA  1 
ATOM   1639 C C   . MET A-2 1 72  ? -5.624  74.119 45.290 1.000 20.94055 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 C   1 
ATOM   1640 O O   . MET A-2 1 72  ? -6.368  74.766 44.543 1.000 22.18284 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 O   1 
ATOM   1641 C CB  . MET A-2 1 72  ? -4.697  75.232 47.366 1.000 22.12175 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CB  1 
ATOM   1642 C CG  . MET A-2 1 72  ? -5.293  75.978 48.550 1.000 34.67233 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CG  1 
ATOM   1643 S SD  . MET A-2 1 72  ? -4.231  77.208 49.302 1.000 30.75892 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 SD  1 
ATOM   1644 C CE  . MET A-2 1 72  ? -3.274  76.140 50.354 1.000 33.48356 ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CE  1 
ATOM   1645 N N   . ALA A-2 1 73  ? -4.717  73.261 44.805 1.000 18.07940 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 N   1 
ATOM   1646 C CA  . ALA A-2 1 73  ? -4.613  73.029 43.370 1.000 18.98950 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1647 C C   . ALA A-2 1 73  ? -5.900  72.434 42.804 1.000 20.77174 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 C   1 
ATOM   1648 O O   . ALA A-2 1 73  ? -6.278  72.750 41.672 1.000 23.98724 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 O   1 
ATOM   1649 C CB  . ALA A-2 1 73  ? -3.421  72.110 43.065 1.000 20.72466 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1650 N N   . SER A-2 1 74  ? -6.576  71.549 43.557 1.000 19.19850 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 N   1 
ATOM   1651 C CA  . SER A-2 1 74  ? -7.795  70.929 43.046 1.000 20.28321 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CA  1 
ATOM   1652 C C   . SER A-2 1 74  ? -8.969  71.884 43.030 1.000 21.74282 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 C   1 
ATOM   1653 O O   . SER A-2 1 74  ? -9.893  71.699 42.228 1.000 24.48878 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 O   1 
ATOM   1654 C CB  . SER A-2 1 74  ? -8.168  69.716 43.871 1.000 19.85910 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CB  1 
ATOM   1655 O OG  . SER A-2 1 74  ? -7.135  68.716 43.813 1.000 19.04863 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 OG  1 
ATOM   1656 N N   . LEU A-2 1 75  ? -8.956  72.892 43.907 1.000 20.37985 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1657 C CA  . LEU A-2 1 75  ? -10.062 73.844 43.956 1.000 21.95538 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1658 C C   . LEU A-2 1 75  ? -9.824  75.072 43.090 1.000 25.46471 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1659 O O   . LEU A-2 1 75  ? -10.783 75.804 42.797 1.000 25.91238 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1660 C CB  . LEU A-2 1 75  ? -10.316 74.249 45.416 1.000 18.09594 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1661 C CG  . LEU A-2 1 75  ? -10.839 73.118 46.322 1.000 19.05207 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1662 C CD1 . LEU A-2 1 75  ? -10.936 73.551 47.780 1.000 22.41083 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1663 C CD2 . LEU A-2 1 75  ? -12.158 72.537 45.821 1.000 25.76910 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1664 N N   . ALA A-2 1 76  ? -8.583  75.332 42.680 1.000 23.48686 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 N   1 
ATOM   1665 C CA  . ALA A-2 1 76  ? -8.296  76.552 41.927 1.000 25.41702 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1666 C C   . ALA A-2 1 76  ? -9.056  76.569 40.607 1.000 29.11904 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 C   1 
ATOM   1667 O O   . ALA A-2 1 76  ? -9.009  75.615 39.825 1.000 27.47405 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 O   1 
ATOM   1668 C CB  . ALA A-2 1 76  ? -6.792  76.691 41.676 1.000 23.93378 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1669 N N   . GLY A-2 1 77  ? -9.761  77.672 40.360 1.000 30.08299 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N   1 
ATOM   1670 C CA  . GLY A-2 1 77  ? -10.526 77.802 39.142 1.000 35.05572 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1671 C C   . GLY A-2 1 77  ? -11.733 76.905 39.049 1.000 33.43168 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C   1 
ATOM   1672 O O   . GLY A-2 1 77  ? -12.245 76.684 37.948 1.000 39.54714 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O   1 
ATOM   1673 N N   . SER A-2 1 78  ? -12.211 76.368 40.168 1.000 30.28548 ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 N   1 
ATOM   1674 C CA  . SER A-2 1 78  ? -13.314 75.431 40.124 1.000 28.53493 ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CA  1 
ATOM   1675 C C   . SER A-2 1 78  ? -14.526 76.002 40.848 1.000 32.37615 ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 C   1 
ATOM   1676 O O   . SER A-2 1 78  ? -14.404 76.821 41.766 1.000 31.11828 ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 O   1 
ATOM   1677 C CB  . SER A-2 1 78  ? -12.908 74.063 40.740 1.000 32.63041 ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CB  1 
ATOM   1678 O OG  . SER A-2 1 78  ? -14.018 73.232 41.047 1.000 32.43320 ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 OG  1 
ATOM   1679 N N   A GLU A-2 1 79  ? -15.705 75.576 40.414 0.483 33.23595 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1680 N N   B GLU A-2 1 79  ? -15.699 75.574 40.395 0.517 33.20835 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1681 C CA  A GLU A-2 1 79  ? -16.895 75.834 41.193 0.483 36.23691 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1682 C CA  B GLU A-2 1 79  ? -16.924 75.733 41.151 0.517 36.29547 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1683 C C   A GLU A-2 1 79  ? -16.907 74.912 42.409 0.483 35.53481 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1684 C C   B GLU A-2 1 79  ? -16.813 74.963 42.465 0.517 35.57830 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1685 O O   A GLU A-2 1 79  ? -16.218 73.889 42.430 0.483 34.21673 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1686 O O   B GLU A-2 1 79  ? -15.953 74.089 42.608 0.517 31.75282 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1687 C CB  A GLU A-2 1 79  ? -18.145 75.632 40.343 0.483 39.02777 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1688 C CB  B GLU A-2 1 79  ? -18.111 75.214 40.338 0.517 38.12926 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1689 C CG  A GLU A-2 1 79  ? -18.443 76.802 39.410 0.483 41.99570 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1690 C CG  B GLU A-2 1 79  ? -17.858 75.137 38.829 0.517 43.23893 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1691 C CD  A GLU A-2 1 79  ? -19.365 77.827 40.040 0.483 42.48592 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1692 C CD  B GLU A-2 1 79  ? -16.864 74.050 38.436 0.517 45.61371 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1693 O OE1 A GLU A-2 1 79  ? -20.571 77.534 40.181 0.483 53.28623 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1694 O OE1 B GLU A-2 1 79  ? -17.065 72.878 38.817 0.517 45.85924 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1695 O OE2 A GLU A-2 1 79  ? -18.887 78.923 40.397 0.483 43.03763 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1696 O OE2 B GLU A-2 1 79  ? -15.864 74.381 37.764 0.517 39.19333 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1697 N N   . PRO A-2 1 80  ? -17.665 75.263 43.444 1.000 30.73336 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N   1 
ATOM   1698 C CA  . PRO A-2 1 80  ? -17.665 74.453 44.666 1.000 32.35408 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1699 C C   . PRO A-2 1 80  ? -17.975 72.996 44.347 1.000 33.12213 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C   1 
ATOM   1700 O O   . PRO A-2 1 80  ? -18.847 72.696 43.525 1.000 32.69893 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O   1 
ATOM   1701 C CB  . PRO A-2 1 80  ? -18.761 75.097 45.523 1.000 35.16437 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1702 C CG  . PRO A-2 1 80  ? -18.861 76.499 45.016 1.000 32.25115 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1703 C CD  . PRO A-2 1 80  ? -18.584 76.415 43.539 1.000 33.60967 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1704 N N   . ILE A-2 1 81  ? -17.228 72.087 44.982 1.000 27.43479 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N   1 
ATOM   1705 C CA  . ILE A-2 1 81  ? -17.391 70.651 44.778 1.000 26.22702 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1706 C C   . ILE A-2 1 81  ? -17.651 69.989 46.128 1.000 24.07146 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C   1 
ATOM   1707 O O   . ILE A-2 1 81  ? -17.386 70.559 47.185 1.000 27.05643 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O   1 
ATOM   1708 C CB  . ILE A-2 1 81  ? -16.164 70.008 44.079 1.000 25.25920 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1709 C CG1 . ILE A-2 1 81  ? -14.914 70.104 44.964 1.000 28.44905 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1710 C CG2 . ILE A-2 1 81  ? -15.891 70.673 42.729 1.000 27.25220 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1711 C CD1 . ILE A-2 1 81  ? -13.660 69.424 44.322 1.000 25.95739 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1712 N N   . SER A-2 1 82  ? -18.186 68.771 46.092 1.000 24.70588 ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 N   1 
ATOM   1713 C CA  . SER A-2 1 82  ? -18.485 68.099 47.347 1.000 24.61249 ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CA  1 
ATOM   1714 C C   . SER A-2 1 82  ? -17.197 67.641 48.037 1.000 27.59804 ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 C   1 
ATOM   1715 O O   . SER A-2 1 82  ? -16.135 67.518 47.413 1.000 26.77281 ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 O   1 
ATOM   1716 C CB  . SER A-2 1 82  ? -19.400 66.892 47.134 1.000 29.91632 ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CB  1 
ATOM   1717 O OG  . SER A-2 1 82  ? -18.697 65.787 46.567 1.000 30.48872 ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 OG  1 
ATOM   1718 N N   . ILE A-2 1 83  ? -17.304 67.375 49.341 1.000 25.33602 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 N   1 
ATOM   1719 C CA  . ILE A-2 1 83  ? -16.155 66.837 50.070 1.000 26.11908 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1720 C C   . ILE A-2 1 83  ? -15.735 65.493 49.489 1.000 29.48139 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 C   1 
ATOM   1721 O O   . ILE A-2 1 83  ? -14.541 65.198 49.387 1.000 24.02325 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 O   1 
ATOM   1722 C CB  . ILE A-2 1 83  ? -16.450 66.740 51.579 1.000 29.37622 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1723 C CG1 . ILE A-2 1 83  ? -16.953 68.086 52.108 1.000 39.32358 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1724 C CG2 . ILE A-2 1 83  ? -15.195 66.319 52.335 1.000 32.25032 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1725 C CD1 . ILE A-2 1 83  ? -16.019 69.237 51.816 1.000 44.15413 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1726 N N   . GLY A-2 1 84  ? -16.698 64.656 49.094 1.000 25.82419 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 N   1 
ATOM   1727 C CA  . GLY A-2 1 84  ? -16.341 63.383 48.480 1.000 27.99737 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1728 C C   . GLY A-2 1 84  ? -15.593 63.544 47.167 1.000 24.08073 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 C   1 
ATOM   1729 O O   . GLY A-2 1 84  ? -14.628 62.817 46.892 1.000 22.82060 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 O   1 
ATOM   1730 N N   . GLN A-2 1 85  ? -16.016 64.498 46.334 1.000 24.02829 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 N   1 
ATOM   1731 C CA  . GLN A-2 1 85  ? -15.286 64.773 45.099 1.000 23.35883 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1732 C C   . GLN A-2 1 85  ? -13.865 65.235 45.399 1.000 21.11796 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 C   1 
ATOM   1733 O O   . GLN A-2 1 85  ? -12.906 64.812 44.728 1.000 23.00192 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 O   1 
ATOM   1734 C CB  . GLN A-2 1 85  ? -16.016 65.831 44.267 1.000 27.23749 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1735 C CG  . GLN A-2 1 85  ? -17.334 65.348 43.674 1.000 35.77077 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1736 C CD  . GLN A-2 1 85  ? -18.139 66.466 43.036 1.000 39.42010 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1737 O OE1 . GLN A-2 1 85  ? -18.496 67.447 43.688 1.000 36.51740 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1738 N NE2 . GLN A-2 1 85  ? -18.411 66.330 41.748 1.000 54.01031 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1739 N N   . LEU A-2 1 86  ? -13.719 66.135 46.374 1.000 22.06305 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1740 C CA  . LEU A-2 1 86  ? -12.393 66.625 46.742 1.000 19.66468 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1741 C C   . LEU A-2 1 86  ? -11.509 65.484 47.219 1.000 19.40244 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1742 O O   . LEU A-2 1 86  ? -10.327 65.412 46.859 1.000 19.60465 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1743 C CB  . LEU A-2 1 86  ? -12.516 67.695 47.827 1.000 20.43355 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1744 C CG  . LEU A-2 1 86  ? -11.197 68.349 48.250 1.000 20.97132 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1745 C CD1 . LEU A-2 1 86  ? -10.549 69.089 47.122 1.000 19.15506 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1746 C CD2 . LEU A-2 1 86  ? -11.399 69.264 49.455 1.000 21.22282 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1747 N N   . ALA A-2 1 87  ? -12.060 64.592 48.040 1.000 18.51768 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 N   1 
ATOM   1748 C CA  . ALA A-2 1 87  ? -11.289 63.446 48.508 1.000 19.39653 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1749 C C   . ALA A-2 1 87  ? -10.814 62.605 47.337 1.000 21.05664 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 C   1 
ATOM   1750 O O   . ALA A-2 1 87  ? -9.664  62.135 47.324 1.000 20.02688 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 O   1 
ATOM   1751 C CB  . ALA A-2 1 87  ? -12.129 62.605 49.469 1.000 20.96247 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1752 N N   . GLN A-2 1 88  ? -11.685 62.388 46.344 1.000 19.97296 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 N   1 
ATOM   1753 C CA  . GLN A-2 1 88  ? -11.277 61.590 45.187 1.000 19.28596 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1754 C C   . GLN A-2 1 88  ? -10.147 62.265 44.402 1.000 18.20956 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 C   1 
ATOM   1755 O O   . GLN A-2 1 88  ? -9.114  61.644 44.126 1.000 18.97196 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 O   1 
ATOM   1756 C CB  . GLN A-2 1 88  ? -12.484 61.306 44.291 1.000 22.18077 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1757 C CG  . GLN A-2 1 88  ? -12.146 60.395 43.112 1.000 21.44674 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1758 C CD  . GLN A-2 1 88  ? -11.748 61.181 41.880 1.000 24.85166 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1759 O OE1 . GLN A-2 1 88  ? -12.425 62.142 41.501 1.000 27.40923 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1760 N NE2 . GLN A-2 1 88  ? -10.649 60.779 41.237 1.000 21.09617 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1761 N N   A VAL A-2 1 89  ? -10.306 63.543 44.051 0.651 17.83596 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1762 N N   B VAL A-2 1 89  ? -10.317 63.539 44.043 0.349 17.96345 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1763 C CA  A VAL A-2 1 89  ? -9.317  64.171 43.176 0.651 17.16736 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1764 C CA  B VAL A-2 1 89  ? -9.318  64.176 43.189 0.349 17.19169 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1765 C C   A VAL A-2 1 89  ? -7.987  64.381 43.899 0.651 18.07547 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1766 C C   B VAL A-2 1 89  ? -7.986  64.326 43.914 0.349 18.04938 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1767 O O   A VAL A-2 1 89  ? -6.921  64.377 43.257 0.651 18.92156 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1768 O O   B VAL A-2 1 89  ? -6.920  64.241 43.287 0.349 18.99206 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1769 C CB  A VAL A-2 1 89  ? -9.877  65.485 42.583 0.651 19.11048 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1770 C CB  B VAL A-2 1 89  ? -9.838  65.529 42.673 0.349 19.25380 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1771 C CG1 A VAL A-2 1 89  ? -10.055 66.559 43.653 0.651 19.29225 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1772 C CG1 B VAL A-2 1 89  ? -8.750  66.270 41.906 0.349 18.89697 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1773 C CG2 A VAL A-2 1 89  ? -8.997  66.003 41.459 0.651 21.69669 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1774 C CG2 B VAL A-2 1 89  ? -11.057 65.318 41.800 0.349 20.92097 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1775 N N   . THR A-2 1 90  ? -8.013  64.551 45.228 1.000 17.60240 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 N   1 
ATOM   1776 C CA  . THR A-2 1 90  ? -6.786  64.696 46.017 1.000 19.08665 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CA  1 
ATOM   1777 C C   . THR A-2 1 90  ? -6.240  63.367 46.508 1.000 20.40030 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 C   1 
ATOM   1778 O O   . THR A-2 1 90  ? -5.237  63.374 47.229 1.000 22.32183 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 O   1 
ATOM   1779 C CB  . THR A-2 1 90  ? -6.984  65.597 47.254 1.000 17.55394 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CB  1 
ATOM   1780 O OG1 . THR A-2 1 90  ? -7.917  64.999 48.164 1.000 17.73048 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1781 C CG2 . THR A-2 1 90  ? -7.454  66.997 46.833 1.000 19.05974 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1782 N N   A VAL A-2 1 91  ? -6.854  62.246 46.122 0.589 17.02839 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N   1 
ATOM   1783 N N   B VAL A-2 1 91  ? -6.905  62.255 46.185 0.411 17.13789 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N   1 
ATOM   1784 C CA  A VAL A-2 1 91  ? -6.510  60.896 46.582 0.589 17.11925 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1785 C CA  B VAL A-2 1 91  ? -6.523  60.900 46.589 0.411 17.17734 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1786 C C   A VAL A-2 1 91  ? -6.224  60.894 48.083 0.589 20.13261 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C   1 
ATOM   1787 C C   B VAL A-2 1 91  ? -6.284  60.812 48.093 0.411 20.07467 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C   1 
ATOM   1788 O O   A VAL A-2 1 91  ? -5.191  60.378 48.538 0.589 23.24265 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O   1 
ATOM   1789 O O   B VAL A-2 1 91  ? -5.346  60.146 48.556 0.411 21.83697 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O   1 
ATOM   1790 C CB  A VAL A-2 1 91  ? -5.332  60.302 45.773 0.589 18.56455 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1791 C CB  B VAL A-2 1 91  ? -5.292  60.418 45.802 0.411 18.58654 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1792 C CG1 A VAL A-2 1 91  ? -5.705  60.164 44.287 0.589 21.12418 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1793 C CG1 B VAL A-2 1 91  ? -5.197  58.911 45.899 0.411 19.10861 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1794 C CG2 A VAL A-2 1 91  ? -4.049  61.102 45.959 0.589 21.56065 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1795 C CG2 B VAL A-2 1 91  ? -5.399  60.850 44.354 0.411 20.18061 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1796 N N   . THR A-2 1 92  ? -7.152  61.454 48.866 1.000 20.80288 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 N   1 
ATOM   1797 C CA  . THR A-2 1 92  ? -7.056  61.493 50.318 1.000 22.79366 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CA  1 
ATOM   1798 C C   . THR A-2 1 92  ? -8.355  60.951 50.899 1.000 24.91266 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 C   1 
ATOM   1799 O O   . THR A-2 1 92  ? -9.428  61.200 50.353 1.000 28.87858 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 O   1 
ATOM   1800 C CB  . THR A-2 1 92  ? -6.793  62.939 50.798 1.000 26.06428 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CB  1 
ATOM   1801 O OG1 . THR A-2 1 92  ? -5.566  63.423 50.227 1.000 30.52568 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1802 C CG2 . THR A-2 1 92  ? -6.680  63.003 52.340 1.000 31.71882 ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1803 N N   . LYS A-2 1 93  ? -8.273  60.188 51.990 1.000 24.91603 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 N   1 
ATOM   1804 C CA  . LYS A-2 1 93  ? -9.493  59.646 52.578 1.000 25.92561 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1805 C C   . LYS A-2 1 93  ? -10.358 60.771 53.136 1.000 27.92177 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 C   1 
ATOM   1806 O O   . LYS A-2 1 93  ? -9.857  61.792 53.614 1.000 26.49703 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 O   1 
ATOM   1807 C CB  . LYS A-2 1 93  ? -9.169  58.625 53.673 1.000 29.43851 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1808 C CG  . LYS A-2 1 93  ? -8.110  57.606 53.239 1.000 43.02032 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1809 C CD  . LYS A-2 1 93  ? -8.593  56.172 53.418 1.000 60.22184 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1810 C CE  . LYS A-2 1 93  ? -7.458  55.173 53.229 1.000 60.24992 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1811 N NZ  . LYS A-2 1 93  ? -6.210  55.626 53.904 1.000 68.39985 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1812 N N   . GLN A-2 1 94  ? -11.673 60.573 53.067 1.000 26.89161 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 N   1 
ATOM   1813 C CA  . GLN A-2 1 94  ? -12.591 61.655 53.404 1.000 27.24862 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1814 C C   . GLN A-2 1 94  ? -12.450 62.155 54.841 1.000 32.56175 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 C   1 
ATOM   1815 O O   . GLN A-2 1 94  ? -12.491 63.383 55.039 1.000 30.00043 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 O   1 
ATOM   1816 C CB  . GLN A-2 1 94  ? -14.031 61.222 53.116 1.000 32.06887 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1817 C CG  . GLN A-2 1 94  ? -15.017 62.370 53.189 1.000 44.17635 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1818 C CD  . GLN A-2 1 94  ? -16.340 62.049 52.526 1.000 50.45094 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1819 O OE1 . GLN A-2 1 94  ? -16.408 61.213 51.625 1.000 53.92942 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1820 N NE2 . GLN A-2 1 94  ? -17.401 62.719 52.964 1.000 56.62689 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1821 N N   . PRO A-2 1 95  ? -12.300 61.307 55.864 1.000 30.28115 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1822 C CA  . PRO A-2 1 95  ? -12.107 61.849 57.227 1.000 28.25063 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1823 C C   . PRO A-2 1 95  ? -10.870 62.727 57.351 1.000 26.97297 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1824 O O   . PRO A-2 1 95  ? -10.900 63.771 58.028 1.000 30.43240 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1825 C CB  . PRO A-2 1 95  ? -12.001 60.586 58.099 1.000 33.56689 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1826 C CG  . PRO A-2 1 95  ? -12.683 59.503 57.297 1.000 32.68386 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1827 C CD  . PRO A-2 1 95  ? -12.423 59.837 55.851 1.000 32.12843 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1828 N N   . THR A-2 1 96  ? -9.780  62.327 56.689 1.000 25.94330 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 N   1 
ATOM   1829 C CA  . THR A-2 1 96  ? -8.564  63.130 56.660 1.000 22.66666 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CA  1 
ATOM   1830 C C   . THR A-2 1 96  ? -8.821  64.466 55.989 1.000 23.77637 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 C   1 
ATOM   1831 O O   . THR A-2 1 96  ? -8.355  65.511 56.462 1.000 24.03538 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 O   1 
ATOM   1832 C CB  . THR A-2 1 96  ? -7.463  62.368 55.928 1.000 28.76355 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CB  1 
ATOM   1833 O OG1 . THR A-2 1 96  ? -7.268  61.103 56.576 1.000 29.56637 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1834 C CG2 . THR A-2 1 96  ? -6.168  63.145 55.950 1.000 27.60000 ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1835 N N   . VAL A-2 1 97  ? -9.566  64.442 54.884 1.000 23.91968 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 N   1 
ATOM   1836 C CA  . VAL A-2 1 97  ? -9.922  65.680 54.192 1.000 22.98694 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1837 C C   . VAL A-2 1 97  ? -10.735 66.593 55.100 1.000 23.03048 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 C   1 
ATOM   1838 O O   . VAL A-2 1 97  ? -10.529 67.807 55.118 1.000 23.02641 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 O   1 
ATOM   1839 C CB  . VAL A-2 1 97  ? -10.686 65.374 52.889 1.000 26.66312 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1840 C CG1 . VAL A-2 1 97  ? -11.245 66.659 52.288 1.000 30.39950 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1841 C CG2 . VAL A-2 1 97  ? -9.767  64.686 51.888 1.000 29.15617 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1842 N N   . THR A-2 1 98  ? -11.699 66.046 55.833 1.000 25.36417 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 N   1 
ATOM   1843 C CA  . THR A-2 1 98  ? -12.520 66.915 56.677 1.000 26.85526 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CA  1 
ATOM   1844 C C   . THR A-2 1 98  ? -11.673 67.618 57.730 1.000 24.48112 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 C   1 
ATOM   1845 O O   . THR A-2 1 98  ? -11.835 68.818 57.988 1.000 26.47911 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 O   1 
ATOM   1846 C CB  . THR A-2 1 98  ? -13.621 66.094 57.331 1.000 33.90636 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CB  1 
ATOM   1847 O OG1 . THR A-2 1 98  ? -14.521 65.648 56.310 1.000 38.76746 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1848 C CG2 . THR A-2 1 98  ? -14.368 66.923 58.358 1.000 38.42581 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1849 N N   . ARG A-2 1 99  ? -10.731 66.889 58.310 1.000 25.57060 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N   1 
ATOM   1850 C CA  . ARG A-2 1 99  ? -9.850  67.448 59.331 1.000 23.92961 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1851 C C   . ARG A-2 1 99  ? -8.905  68.526 58.731 1.000 21.96481 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C   1 
ATOM   1852 O O   . ARG A-2 1 99  ? -8.714  69.641 59.297 1.000 23.69030 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O   1 
ATOM   1853 C CB  . ARG A-2 1 99  ? -9.176  66.208 59.850 1.000 28.22710 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1854 C CG  . ARG A-2 1 99  ? -10.333 65.296 60.552 1.000 43.55126 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1855 C CD  . ARG A-2 1 99  ? -9.585  64.756 61.705 1.000 54.90842 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1856 N NE  . ARG A-2 1 99  ? -8.673  63.956 60.899 1.000 55.32165 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1857 C CZ  . ARG A-2 1 99  ? -7.419  64.165 61.086 1.000 67.83949 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1858 N NH1 . ARG A-2 1 99  ? -6.455  63.683 60.347 1.000 67.65797 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1859 N NH2 . ARG A-2 1 99  ? -7.287  65.179 61.854 1.000 63.45473 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1860 N N   . LEU A-2 1 100 ? -8.424  68.256 57.507 1.000 21.37858 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1861 C CA  . LEU A-2 1 100 ? -7.636  69.227 56.750 1.000 20.60265 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1862 C C   . LEU A-2 1 100 ? -8.431  70.495 56.490 1.000 20.04918 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1863 O O   . LEU A-2 1 100 ? -7.932  71.608 56.686 1.000 22.54820 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1864 C CB  . LEU A-2 1 100 ? -7.200  68.587 55.430 1.000 23.25260 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1865 C CG  . LEU A-2 1 100 ? -6.385  69.437 54.477 1.000 25.16303 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1866 C CD1 . LEU A-2 1 100 ? -5.115  69.921 55.165 1.000 25.50431 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1867 C CD2 . LEU A-2 1 100 ? -6.048  68.636 53.232 1.000 27.03306 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1868 N N   . LEU A-2 1 101 ? -9.676  70.336 56.047 1.000 21.72580 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N   1 
ATOM   1869 C CA  . LEU A-2 1 101 ? -10.513 71.497 55.785 1.000 21.78594 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1870 C C   . LEU A-2 1 101 ? -10.818 72.261 57.067 1.000 21.39928 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C   1 
ATOM   1871 O O   . LEU A-2 1 101 ? -10.914 73.486 57.025 1.000 23.86784 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O   1 
ATOM   1872 C CB  . LEU A-2 1 101 ? -11.806 71.067 55.096 1.000 22.47179 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1873 C CG  . LEU A-2 1 101 ? -11.644 70.495 53.687 1.000 22.78180 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1874 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? -13.007 70.112 53.147 1.000 23.97483 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1875 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? -10.947 71.469 52.741 1.000 23.00022 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1876 N N   . ASP A-2 1 102 ? -10.953 71.580 58.211 1.000 21.69321 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 N   1 
ATOM   1877 C CA  . ASP A-2 1 102 ? -11.125 72.327 59.458 1.000 23.98361 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1878 C C   . ASP A-2 1 102 ? -9.996  73.338 59.617 1.000 23.33043 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 C   1 
ATOM   1879 O O   . ASP A-2 1 102 ? -10.226 74.547 59.848 1.000 24.84135 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 O   1 
ATOM   1880 C CB  . ASP A-2 1 102 ? -11.174 71.384 60.666 1.000 23.97077 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1881 C CG  . ASP A-2 1 102 ? -12.439 70.528 60.711 1.000 28.41704 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1882 O OD1 . ASP A-2 1 102 ? -13.438 70.887 60.062 1.000 32.00381 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1883 O OD2 . ASP A-2 1 102 ? -12.425 69.481 61.405 1.000 33.64680 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1884 N N   A ARG A-2 1 103 ? -8.758  72.865 59.444 0.383 21.56024 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1885 N N   B ARG A-2 1 103 ? -8.752  72.884 59.473 0.617 21.46581 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1886 C CA  A ARG A-2 1 103 ? -7.625  73.763 59.680 0.383 23.16428 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1887 C CA  B ARG A-2 1 103 ? -7.679  73.857 59.702 0.617 23.07448 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1888 C C   A ARG A-2 1 103 ? -7.423  74.775 58.544 0.383 22.55822 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1889 C C   B ARG A-2 1 103 ? -7.541  74.850 58.543 0.617 22.17506 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1890 O O   A ARG A-2 1 103 ? -6.992  75.909 58.799 0.383 23.95561 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1891 O O   B ARG A-2 1 103 ? -7.255  76.032 58.770 0.617 23.80312 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1892 C CB  A ARG A-2 1 103 ? -6.357  72.945 59.943 0.383 25.66422 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1893 C CB  B ARG A-2 1 103 ? -6.346  73.174 59.991 0.617 25.90640 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1894 C CG  A ARG A-2 1 103 ? -5.504  72.612 58.736 0.383 24.77136 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1895 C CG  B ARG A-2 1 103 ? -6.090  71.875 59.300 0.617 25.49853 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1896 C CD  A ARG A-2 1 103 ? -4.174  72.022 59.208 0.383 28.90573 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1897 C CD  B ARG A-2 1 103 ? -4.827  71.307 59.895 0.617 21.22924 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1898 N NE  A ARG A-2 1 103 ? -3.278  71.678 58.107 0.383 28.23225 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1899 N NE  B ARG A-2 1 103 ? -4.340  70.134 59.184 0.617 26.15537 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1900 C CZ  A ARG A-2 1 103 ? -2.999  70.434 57.725 0.383 25.75564 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1901 C CZ  B ARG A-2 1 103 ? -3.447  70.169 58.202 0.617 29.42889 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1902 N NH1 A ARG A-2 1 103 ? -2.168  70.224 56.718 0.383 28.21838 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1903 N NH1 B ARG A-2 1 103 ? -3.053  69.039 57.633 0.617 33.14247 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1904 N NH2 A ARG A-2 1 103 ? -3.543  69.395 58.353 0.383 26.91674 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1905 N NH2 B ARG A-2 1 103 ? -2.945  71.325 57.790 0.617 26.28131 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1906 N N   . MET A-2 1 104 ? -7.736  74.407 57.298 1.000 22.26588 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 N   1 
ATOM   1907 C CA  . MET A-2 1 104 ? -7.577  75.351 56.184 1.000 21.20829 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CA  1 
ATOM   1908 C C   . MET A-2 1 104 ? -8.669  76.420 56.187 1.000 22.20578 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 C   1 
ATOM   1909 O O   . MET A-2 1 104 ? -8.413  77.563 55.787 1.000 23.58906 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 O   1 
ATOM   1910 C CB  . MET A-2 1 104 ? -7.573  74.606 54.843 1.000 24.14605 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CB  1 
ATOM   1911 C CG  . MET A-2 1 104 ? -6.366  73.653 54.665 1.000 21.75206 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CG  1 
ATOM   1912 S SD  . MET A-2 1 104 ? -6.393  72.775 53.059 1.000 23.53146 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 SD  1 
ATOM   1913 C CE  . MET A-2 1 104 ? -6.010  74.136 51.948 1.000 21.99115 ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CE  1 
ATOM   1914 N N   . GLU A-2 1 105 ? -9.883  76.068 56.617 1.000 22.57393 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1915 C CA  . GLU A-2 1 105 ? -10.943 77.057 56.757 1.000 22.04137 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1916 C C   . GLU A-2 1 105 ? -10.641 78.008 57.904 1.000 23.93340 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1917 O O   . GLU A-2 1 105 ? -10.899 79.214 57.793 1.000 25.48600 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1918 C CB  . GLU A-2 1 105 ? -12.287 76.355 56.966 1.000 25.59877 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1919 C CG  . GLU A-2 1 105 ? -13.489 77.286 56.806 1.000 31.12726 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1920 C CD  . GLU A-2 1 105 ? -14.807 76.539 56.628 1.000 29.28026 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1921 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? -14.913 75.381 57.085 1.000 39.50101 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1922 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? -15.732 77.122 56.025 1.000 36.46798 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1923 N N   . ALA A-2 1 106 ? -10.072 77.489 59.003 1.000 23.43195 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N   1 
ATOM   1924 C CA  . ALA A-2 1 106 ? -9.631  78.374 60.087 1.000 26.62943 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1925 C C   . ALA A-2 1 106 ? -8.651  79.432 59.587 1.000 25.32192 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C   1 
ATOM   1926 O O   . ALA A-2 1 106 ? -8.647  80.570 60.079 1.000 29.42108 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O   1 
ATOM   1927 C CB  . ALA A-2 1 106 ? -8.999  77.555 61.216 1.000 25.11791 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1928 N N   . ARG A-2 1 107 ? -7.804  79.079 58.617 1.000 24.30107 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 N   1 
ATOM   1929 C CA  . ARG A-2 1 107 ? -6.823  80.002 58.059 1.000 25.13974 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1930 C C   . ARG A-2 1 107 ? -7.382  80.828 56.910 1.000 26.70450 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 C   1 
ATOM   1931 O O   . ARG A-2 1 107 ? -6.631  81.605 56.304 1.000 31.47801 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 O   1 
ATOM   1932 C CB  . ARG A-2 1 107 ? -5.581  79.241 57.589 1.000 25.87084 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1933 C CG  . ARG A-2 1 107 ? -4.764  78.686 58.763 1.000 29.21802 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1934 C CD  . ARG A-2 1 107 ? -3.650  77.771 58.314 1.000 31.35854 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1935 N NE  . ARG A-2 1 107 ? -2.709  78.448 57.433 1.000 41.34544 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1936 C CZ  . ARG A-2 1 107 ? -1.696  77.839 56.829 1.000 51.98876 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1937 N NH1 . ARG A-2 1 107 ? -1.487  76.541 57.029 1.000 49.29269 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1938 N NH2 . ARG A-2 1 107 ? -0.889  78.523 56.033 1.000 52.52682 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1939 N N   . GLY A-2 1 108 ? -8.665  80.668 56.595 1.000 26.99562 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 N   1 
ATOM   1940 C CA  . GLY A-2 1 108 ? -9.290  81.459 55.550 1.000 28.12443 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1941 C C   . GLY A-2 1 108 ? -8.904  81.090 54.136 1.000 29.88035 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 C   1 
ATOM   1942 O O   . GLY A-2 1 108 ? -9.134  81.886 53.224 1.000 27.26774 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 O   1 
ATOM   1943 N N   . GLN A-2 1 109 ? -8.331  79.898 53.921 1.000 23.47553 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 N   1 
ATOM   1944 C CA  . GLN A-2 1 109 ? -7.889  79.466 52.597 1.000 20.96199 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1945 C C   . GLN A-2 1 109 ? -8.966  78.767 51.781 1.000 19.50397 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 C   1 
ATOM   1946 O O   . GLN A-2 1 109 ? -8.857  78.719 50.550 1.000 22.26180 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 O   1 
ATOM   1947 C CB  . GLN A-2 1 109 ? -6.700  78.505 52.720 1.000 23.58059 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1948 C CG  . GLN A-2 1 109 ? -5.498  79.101 53.431 1.000 27.76051 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1949 C CD  . GLN A-2 1 109 ? -4.461  78.053 53.771 1.000 33.20026 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1950 O OE1 . GLN A-2 1 109 ? -4.797  76.901 54.051 1.000 36.61291 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1951 N NE2 . GLN A-2 1 109 ? -3.195  78.444 53.745 1.000 41.77038 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1952 N N   . VAL A-2 1 110 ? -9.976  78.210 52.443 1.000 20.88397 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 N   1 
ATOM   1953 C CA  . VAL A-2 1 110 ? -11.087 77.513 51.817 1.000 20.96177 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1954 C C   . VAL A-2 1 110 ? -12.340 77.903 52.591 1.000 25.28001 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 C   1 
ATOM   1955 O O   . VAL A-2 1 110 ? -12.276 78.492 53.675 1.000 27.65986 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 O   1 
ATOM   1956 C CB  . VAL A-2 1 110 ? -10.923 75.972 51.823 1.000 21.98565 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1957 C CG1 . VAL A-2 1 110 ? -9.692  75.578 51.061 1.000 23.52791 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1958 C CG2 . VAL A-2 1 110 ? -10.880 75.433 53.274 1.000 23.11470 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1959 N N   . GLU A-2 1 111 ? -13.486 77.533 52.023 1.000 24.83030 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 N   1 
ATOM   1960 C CA  . GLU A-2 1 111 ? -14.781 77.739 52.655 1.000 28.88860 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1961 C C   . GLU A-2 1 111 ? -15.676 76.549 52.355 1.000 28.53937 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 C   1 
ATOM   1962 O O   . GLU A-2 1 111 ? -15.786 76.129 51.196 1.000 29.17135 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 O   1 
ATOM   1963 C CB  . GLU A-2 1 111 ? -15.448 79.030 52.161 1.000 33.40822 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1964 C CG  . GLU A-2 1 111 ? -16.781 79.313 52.856 1.000 35.41296 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1965 C CD  . GLU A-2 1 111 ? -17.576 80.449 52.214 1.000 39.86571 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1966 O OE1 . GLU A-2 1 111 ? -17.234 80.887 51.100 1.000 39.95677 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1967 O OE2 . GLU A-2 1 111 ? -18.558 80.910 52.841 1.000 53.20925 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1968 N N   . ARG A-2 1 112 ? -16.304 76.009 53.397 1.000 25.93417 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N   1 
ATOM   1969 C CA  . ARG A-2 1 112 ? -17.338 75.004 53.232 1.000 26.46142 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1970 C C   . ARG A-2 1 112 ? -18.702 75.687 53.195 1.000 36.95248 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C   1 
ATOM   1971 O O   . ARG A-2 1 112 ? -18.918 76.719 53.838 1.000 34.37938 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O   1 
ATOM   1972 C CB  . ARG A-2 1 112 ? -17.274 73.971 54.355 1.000 28.11934 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1973 C CG  . ARG A-2 1 112 ? -16.232 72.883 54.070 1.000 32.05233 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1974 C CD  . ARG A-2 1 112 ? -16.018 71.950 55.237 1.000 33.80384 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1975 N NE  . ARG A-2 1 112 ? -15.367 72.628 56.352 1.000 32.04186 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1976 C CZ  . ARG A-2 1 112 ? -14.767 71.993 57.349 1.000 29.18047 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1977 N NH1 . ARG A-2 1 112 ? -14.736 70.665 57.363 1.000 34.63183 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1978 N NH2 . ARG A-2 1 112 ? -14.208 72.681 58.327 1.000 34.84580 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1979 N N   . LEU A-2 1 113 ? -19.606 75.110 52.416 1.000 30.48848 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   1 
ATOM   1980 C CA  . LEU A-2 1 113 ? -20.927 75.666 52.155 1.000 36.51757 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1981 C C   . LEU A-2 1 113 ? -21.944 74.540 52.078 1.000 41.61230 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   1 
ATOM   1982 O O   . LEU A-2 1 113 ? -21.597 73.396 51.780 1.000 38.22247 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   1 
ATOM   1983 C CB  . LEU A-2 1 113 ? -20.955 76.455 50.841 1.000 40.30257 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1984 C CG  . LEU A-2 1 113 ? -19.995 77.632 50.680 1.000 39.87443 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1985 C CD1 . LEU A-2 1 113 ? -19.485 77.695 49.249 1.000 48.97560 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1986 C CD2 . LEU A-2 1 113 ? -20.682 78.929 51.070 1.000 51.12370 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1987 N N   . PRO A-2 1 114 ? -23.215 74.838 52.331 1.000 46.57865 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 N   1 
ATOM   1988 C CA  . PRO A-2 1 114 ? -24.250 73.822 52.137 1.000 40.30008 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1989 C C   . PRO A-2 1 114 ? -24.616 73.698 50.669 1.000 36.09376 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 C   1 
ATOM   1990 O O   . PRO A-2 1 114 ? -24.557 74.663 49.905 1.000 46.50771 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 O   1 
ATOM   1991 C CB  . PRO A-2 1 114 ? -25.424 74.365 52.958 1.000 51.06162 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1992 C CG  . PRO A-2 1 114 ? -25.272 75.846 52.834 1.000 42.11992 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1993 C CD  . PRO A-2 1 114 ? -23.782 76.124 52.771 1.000 49.45489 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1994 N N   . HIS A-2 1 115 ? -24.991 72.486 50.276 1.000 47.84238 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 N   1 
ATOM   1995 C CA  . HIS A-2 1 115 ? -25.402 72.246 48.896 1.000 55.22661 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1996 C C   . HIS A-2 1 115 ? -26.593 73.121 48.511 1.000 63.23940 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 C   1 
ATOM   1997 O O   . HIS A-2 1 115 ? -27.595 73.167 49.224 1.000 61.03336 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 O   1 
ATOM   1998 C CB  . HIS A-2 1 115 ? -25.749 70.774 48.680 1.000 55.75223 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1999 C CG  . HIS A-2 1 115 ? -25.998 70.421 47.247 1.000 76.92848 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2000 N ND1 . HIS A-2 1 115 ? -27.062 69.643 46.844 1.000 88.63668 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2001 C CD2 . HIS A-2 1 115 ? -25.322 70.747 46.119 1.000 86.74152 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2002 C CE1 . HIS A-2 1 115 ? -27.027 69.500 45.530 1.000 78.99388 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2003 N NE2 . HIS A-2 1 115 ? -25.983 70.162 45.066 1.000 77.83908 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2004 N N   . ILE A-2 1 121 ? -24.835 66.792 52.149 1.000 61.35990 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 N   1 
ATOM   2005 C CA  . ILE A-2 1 121 ? -23.774 67.136 51.211 1.000 49.70355 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2006 C C   . ILE A-2 1 121 ? -23.189 68.510 51.512 1.000 57.70752 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 C   1 
ATOM   2007 O O   . ILE A-2 1 121 ? -23.894 69.520 51.481 1.000 49.11164 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 O   1 
ATOM   2008 C CB  . ILE A-2 1 121 ? -24.276 67.091 49.761 1.000 58.21112 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2009 C CG1 . ILE A-2 1 121 ? -24.634 65.659 49.363 1.000 48.51153 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2010 C CG2 . ILE A-2 1 121 ? -23.227 67.680 48.820 1.000 55.45804 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2011 C CD1 . ILE A-2 1 121 ? -24.802 65.471 47.874 1.000 59.06891 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2012 N N   . THR A-2 1 122 ? -21.890 68.539 51.790 1.000 39.13000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N   1 
ATOM   2013 C CA  . THR A-2 1 122 ? -21.155 69.778 52.000 1.000 42.71364 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA  1 
ATOM   2014 C C   . THR A-2 1 122 ? -20.306 70.068 50.772 1.000 37.14245 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C   1 
ATOM   2015 O O   . THR A-2 1 122 ? -19.610 69.175 50.276 1.000 33.78591 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O   1 
ATOM   2016 C CB  . THR A-2 1 122 ? -20.267 69.685 53.240 1.000 43.60093 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB  1 
ATOM   2017 O OG1 . THR A-2 1 122 ? -21.064 69.324 54.375 1.000 46.95905 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2018 C CG2 . THR A-2 1 122 ? -19.562 71.011 53.500 1.000 34.97443 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2019 N N   . LEU A-2 1 123 ? -20.383 71.301 50.275 1.000 29.82783 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 N   1 
ATOM   2020 C CA  . LEU A-2 1 123 ? -19.537 71.771 49.190 1.000 30.24559 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2021 C C   . LEU A-2 1 123 ? -18.347 72.520 49.771 1.000 26.16803 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 C   1 
ATOM   2022 O O   . LEU A-2 1 123 ? -18.369 72.968 50.918 1.000 28.36215 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 O   1 
ATOM   2023 C CB  . LEU A-2 1 123 ? -20.314 72.683 48.232 1.000 34.27867 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2024 C CG  . LEU A-2 1 123 ? -21.574 72.087 47.599 1.000 36.81110 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2025 C CD1 . LEU A-2 1 123 ? -22.288 73.125 46.752 1.000 36.88856 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2026 C CD2 . LEU A-2 1 123 ? -21.228 70.857 46.760 1.000 36.86147 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2027 N N   . VAL A-2 1 124 ? -17.305 72.670 48.957 1.000 26.82366 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 N   1 
ATOM   2028 C CA  . VAL A-2 1 124 ? -16.110 73.388 49.384 1.000 26.16499 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2029 C C   . VAL A-2 1 124 ? -15.522 74.144 48.198 1.000 24.60089 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 C   1 
ATOM   2030 O O   . VAL A-2 1 124 ? -15.599 73.696 47.049 1.000 24.06871 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 O   1 
ATOM   2031 C CB  . VAL A-2 1 124 ? -15.076 72.427 50.019 1.000 26.73331 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2032 C CG1 . VAL A-2 1 124 ? -14.695 71.343 49.049 1.000 27.03467 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2033 C CG2 . VAL A-2 1 124 ? -13.845 73.189 50.527 1.000 27.62513 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2034 N N   A ARG A-2 1 125 ? -14.951 75.314 48.490 0.480 23.35237 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2035 N N   B ARG A-2 1 125 ? -14.949 75.313 48.490 0.520 23.34655 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2036 C CA  A ARG A-2 1 125 ? -14.342 76.175 47.486 0.480 21.99156 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2037 C CA  B ARG A-2 1 125 ? -14.334 76.162 47.480 0.520 21.99335 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2038 C C   A ARG A-2 1 125 ? -13.058 76.783 48.039 0.480 21.18078 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2039 C C   B ARG A-2 1 125 ? -13.063 76.794 48.036 0.520 21.18409 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2040 O O   A ARG A-2 1 125 ? -12.862 76.877 49.256 0.480 23.69911 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2041 O O   B ARG A-2 1 125 ? -12.877 76.905 49.253 0.520 23.73217 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2042 C CB  A ARG A-2 1 125 ? -15.289 77.312 47.061 0.480 24.79099 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2043 C CB  B ARG A-2 1 125 ? -15.296 77.267 47.005 0.520 24.79061 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2044 C CG  A ARG A-2 1 125 ? -15.379 78.385 48.127 0.480 24.85127 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2045 C CG  B ARG A-2 1 125 ? -15.854 78.108 48.143 0.520 24.96389 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2046 C CD  A ARG A-2 1 125 ? -16.313 79.531 47.770 0.480 28.11234 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2047 C CD  B ARG A-2 1 125 ? -16.684 79.283 47.611 0.520 23.61832 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2048 N NE  A ARG A-2 1 125 ? -16.356 80.462 48.891 0.480 25.08873 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2049 N NE  B ARG A-2 1 125 ? -15.867 80.265 46.894 0.520 27.75189 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2050 C CZ  A ARG A-2 1 125 ? -15.610 81.557 48.989 0.480 25.40456 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2051 C CZ  B ARG A-2 1 125 ? -15.322 81.341 47.456 0.520 17.91104 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2052 N NH1 A ARG A-2 1 125 ? -14.778 81.895 48.017 0.480 17.05268 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2053 N NH1 B ARG A-2 1 125 ? -15.497 81.575 48.747 0.520 23.63699 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2054 N NH2 A ARG A-2 1 125 ? -15.710 82.320 50.066 0.480 29.22903 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2055 N NH2 B ARG A-2 1 125 ? -14.589 82.179 46.736 0.520 21.55856 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2056 N N   . ILE A-2 1 126 ? -12.190 77.215 47.130 1.000 20.48689 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 N   1 
ATOM   2057 C CA  . ILE A-2 1 126 ? -11.012 77.990 47.510 1.000 20.23355 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2058 C C   . ILE A-2 1 126 ? -11.422 79.452 47.646 1.000 23.91386 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 C   1 
ATOM   2059 O O   . ILE A-2 1 126 ? -12.262 79.940 46.885 1.000 26.33061 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 O   1 
ATOM   2060 C CB  . ILE A-2 1 126 ? -9.883  77.830 46.474 1.000 22.17911 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2061 C CG1 . ILE A-2 1 126 ? -8.549  78.310 47.049 1.000 21.43192 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2062 C CG2 . ILE A-2 1 126 ? -10.224 78.557 45.165 1.000 26.33017 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2063 C CD1 . ILE A-2 1 126 ? -7.345  77.987 46.150 1.000 22.67292 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2064 N N   . THR A-2 1 127 ? -10.840 80.145 48.611 1.000 23.49585 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   1 
ATOM   2065 C CA  . THR A-2 1 127 ? -11.073 81.585 48.744 1.000 25.25535 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  1 
ATOM   2066 C C   . THR A-2 1 127 ? -10.061 82.384 47.928 1.000 24.89554 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   1 
ATOM   2067 O O   . THR A-2 1 127 ? -9.048  81.877 47.455 1.000 23.28765 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   1 
ATOM   2068 C CB  . THR A-2 1 127 ? -10.954 82.028 50.201 1.000 20.68365 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  1 
ATOM   2069 O OG1 . THR A-2 1 127 ? -9.587  81.860 50.609 1.000 22.08808 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2070 C CG2 . THR A-2 1 127 ? -11.885 81.257 51.118 1.000 22.72707 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2071 N N   . ARG A-2 1 128 ? -10.304 83.696 47.813 1.000 22.85633 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N   1 
ATOM   2072 C CA  . ARG A-2 1 128 ? -9.300  84.535 47.176 1.000 21.97497 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2073 C C   . ARG A-2 1 128 ? -7.965  84.461 47.908 1.000 23.62849 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C   1 
ATOM   2074 O O   . ARG A-2 1 128 ? -6.906  84.450 47.273 1.000 25.50722 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O   1 
ATOM   2075 C CB  . ARG A-2 1 128 ? -9.792  85.988 47.105 1.000 24.56439 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2076 C CG  . ARG A-2 1 128 ? -8.851  86.883 46.316 1.000 30.62333 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2077 C CD  . ARG A-2 1 128 ? -9.150  88.366 46.514 1.000 36.37492 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2078 N NE  . ARG A-2 1 128 ? -8.255  89.205 45.722 1.000 38.72762 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2079 C CZ  . ARG A-2 1 128 ? -7.152  89.778 46.190 1.000 31.36464 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2080 N NH1 . ARG A-2 1 128 ? -6.802  89.618 47.457 1.000 39.09834 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2081 N NH2 . ARG A-2 1 128 ? -6.402  90.520 45.387 1.000 47.96203 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2082 N N   . LYS A-2 1 129 ? -7.991  84.423 49.243 1.000 22.90972 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 N   1 
ATOM   2083 C CA  . LYS A-2 1 129 ? -6.751  84.305 50.006 1.000 22.37095 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2084 C C   . LYS A-2 1 129 ? -5.990  83.042 49.615 1.000 24.51598 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 C   1 
ATOM   2085 O O   . LYS A-2 1 129 ? -4.773  83.071 49.405 1.000 26.23101 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 O   1 
ATOM   2086 C CB  . LYS A-2 1 129 ? -7.062  84.298 51.504 1.000 26.79227 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2087 C CG  . LYS A-2 1 129 ? -5.832  84.180 52.382 1.000 31.60225 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2088 C CD  . LYS A-2 1 129 ? -6.212  84.123 53.861 1.000 32.95872 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2089 C CE  . LYS A-2 1 129 ? -4.980  83.953 54.732 1.000 42.88736 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2090 N NZ  . LYS A-2 1 129 ? -5.317  84.017 56.177 1.000 38.95181 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2091 N N   . GLY A-2 1 130 ? -6.698  81.923 49.507 1.000 23.44300 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N   1 
ATOM   2092 C CA  . GLY A-2 1 130 ? -6.021  80.679 49.145 1.000 23.85700 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2093 C C   . GLY A-2 1 130 ? -5.484  80.707 47.726 1.000 28.73300 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C   1 
ATOM   2094 O O   . GLY A-2 1 130 ? -4.357  80.263 47.461 1.000 28.10181 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O   1 
ATOM   2095 N N   . LEU A-2 1 131 ? -6.269  81.253 46.792 1.000 23.56865 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 N   1 
ATOM   2096 C CA  . LEU A-2 1 131 ? -5.809  81.364 45.412 1.000 23.66236 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2097 C C   . LEU A-2 1 131 ? -4.547  82.218 45.317 1.000 25.93597 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 C   1 
ATOM   2098 O O   . LEU A-2 1 131 ? -3.580  81.854 44.623 1.000 25.45081 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 O   1 
ATOM   2099 C CB  . LEU A-2 1 131 ? -6.932  81.936 44.542 1.000 25.74938 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2100 C CG  . LEU A-2 1 131 ? -6.722  81.812 43.031 1.000 34.22044 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2101 C CD1 . LEU A-2 1 131 ? -6.595  80.345 42.637 1.000 34.79258 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2102 C CD2 . LEU A-2 1 131 ? -7.872  82.476 42.271 1.000 34.38064 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2103 N N   . LYS A-2 1 132 ? -4.538  83.379 45.983 1.000 24.80723 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 N   1 
ATOM   2104 C CA  . LYS A-2 1 132 ? -3.335  84.195 45.931 1.000 28.05054 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2105 C C   . LYS A-2 1 132 ? -2.174  83.498 46.620 1.000 27.15689 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 C   1 
ATOM   2106 O O   . LYS A-2 1 132 ? -1.023  83.674 46.208 1.000 30.98893 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 O   1 
ATOM   2107 C CB  . LYS A-2 1 132 ? -3.595  85.576 46.546 1.000 33.15218 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2108 C CG  . LYS A-2 1 132 ? -4.409  86.503 45.633 1.000 36.71305 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2109 C CD  . LYS A-2 1 132 ? -3.509  87.275 44.661 1.000 46.55587 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2110 C CE  . LYS A-2 1 132 ? -4.292  87.829 43.467 1.000 63.22033 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2111 N NZ  . LYS A-2 1 132 ? -4.015  87.098 42.190 1.000 66.97342 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2112 N N   . ALA A-2 1 133 ? -2.456  82.673 47.642 1.000 28.65833 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   1 
ATOM   2113 C CA  . ALA A-2 1 133 ? -1.376  81.963 48.319 1.000 29.25100 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2114 C C   . ALA A-2 1 133 ? -0.727  80.924 47.410 1.000 29.52869 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   1 
ATOM   2115 O O   . ALA A-2 1 133 ? 0.476   80.654 47.539 1.000 28.35898 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   1 
ATOM   2116 C CB  . ALA A-2 1 133 ? -1.895  81.296 49.595 1.000 26.31694 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2117 N N   . VAL A-2 1 134 ? -1.493  80.337 46.494 1.000 24.78377 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 N   1 
ATOM   2118 C CA  . VAL A-2 1 134 ? -0.997  79.207 45.703 1.000 24.76451 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2119 C C   . VAL A-2 1 134 ? -0.675  79.561 44.244 1.000 26.39383 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 C   1 
ATOM   2120 O O   . VAL A-2 1 134 ? -0.166  78.698 43.520 1.000 27.65610 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 O   1 
ATOM   2121 C CB  . VAL A-2 1 134 ? -1.990  78.029 45.777 1.000 25.40871 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2122 C CG1 . VAL A-2 1 134 ? -3.185  78.235 44.854 1.000 22.26199 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2123 C CG2 . VAL A-2 1 134 ? -1.290  76.691 45.505 1.000 28.75281 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2124 N N   A GLU A-2 1 135 ? -0.950  80.789 43.790 0.404 24.95913 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N   1 
ATOM   2125 N N   B GLU A-2 1 135 ? -0.952  80.791 43.796 0.596 24.89919 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N   1 
ATOM   2126 C CA  A GLU A-2 1 135 ? -0.775  81.104 42.367 0.404 26.63895 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2127 C CA  B GLU A-2 1 135 ? -0.773  81.134 42.380 0.596 26.67145 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2128 C C   A GLU A-2 1 135 ? 0.663   80.875 41.884 0.404 23.96588 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C   1 
ATOM   2129 C C   B GLU A-2 1 135 ? 0.657   80.889 41.886 0.596 23.88009 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C   1 
ATOM   2130 O O   A GLU A-2 1 135 ? 0.886   80.285 40.812 0.404 28.55063 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O   1 
ATOM   2131 O O   B GLU A-2 1 135 ? 0.867   80.312 40.805 0.596 28.45337 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O   1 
ATOM   2132 C CB  A GLU A-2 1 135 ? -1.208  82.549 42.094 0.404 33.45590 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2133 C CB  B GLU A-2 1 135 ? -1.166  82.597 42.152 0.596 33.42050 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2134 C CG  A GLU A-2 1 135 ? -0.636  83.569 43.057 0.404 34.79595 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2135 C CG  B GLU A-2 1 135 ? -2.475  82.768 41.411 0.596 39.60974 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2136 C CD  A GLU A-2 1 135 ? -1.425  84.872 43.066 0.404 40.19181 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2137 C CD  B GLU A-2 1 135 ? -2.929  84.217 41.359 0.596 35.29720 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2138 O OE1 A GLU A-2 1 135 ? -2.555  84.894 42.531 0.404 41.69909 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2139 O OE1 B GLU A-2 1 135 ? -2.065  85.118 41.439 0.596 44.49614 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2140 O OE2 A GLU A-2 1 135 ? -0.914  85.871 43.614 0.404 39.81819 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2141 O OE2 B GLU A-2 1 135 ? -4.150  84.446 41.250 0.596 44.06128 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2142 N N   . HIS A-2 1 136 ? 1.656   81.365 42.633 1.000 26.92605 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2143 C CA  . HIS A-2 1 136 ? 3.043   81.202 42.194 1.000 28.49493 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2144 C C   . HIS A-2 1 136 ? 3.416   79.724 42.125 1.000 26.04389 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2145 O O   . HIS A-2 1 136 ? 4.044   79.263 41.159 1.000 25.33854 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2146 C CB  . HIS A-2 1 136 ? 4.005   81.943 43.126 1.000 30.42929 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2147 C CG  . HIS A-2 1 136 ? 5.447   81.804 42.732 1.000 30.80221 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2148 N ND1 . HIS A-2 1 136 ? 5.890   82.012 41.443 1.000 36.39096 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2149 C CD2 . HIS A-2 1 136 ? 6.536   81.435 43.447 1.000 43.96848 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2150 C CE1 . HIS A-2 1 136 ? 7.194   81.802 41.387 1.000 33.61558 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2151 N NE2 . HIS A-2 1 136 ? 7.610   81.447 42.588 1.000 36.16564 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2152 N N   . LEU A-2 1 137 ? 3.057   78.981 43.166 1.000 23.23760 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 N   1 
ATOM   2153 C CA  . LEU A-2 1 137 ? 3.305   77.544 43.175 1.000 22.24490 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2154 C C   . LEU A-2 1 137 ? 2.657   76.864 41.979 1.000 25.31275 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 C   1 
ATOM   2155 O O   . LEU A-2 1 137 ? 3.227   75.932 41.405 1.000 22.23283 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 O   1 
ATOM   2156 C CB  . LEU A-2 1 137 ? 2.793   76.958 44.484 1.000 24.35750 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2157 C CG  . LEU A-2 1 137 ? 3.294   75.565 44.857 1.000 27.21747 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2158 C CD1 . LEU A-2 1 137 ? 4.824   75.494 44.868 1.000 23.73311 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2159 C CD2 . LEU A-2 1 137 ? 2.706   75.170 46.226 1.000 23.55878 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2160 N N   . MET A-2 1 138 ? 1.454   77.289 41.589 1.000 23.04489 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 N   1 
ATOM   2161 C CA  . MET A-2 1 138 ? 0.818   76.688 40.420 1.000 22.64215 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CA  1 
ATOM   2162 C C   . MET A-2 1 138 ? 1.622   76.954 39.156 1.000 23.21589 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 C   1 
ATOM   2163 O O   . MET A-2 1 138 ? 1.730   76.084 38.280 1.000 23.88566 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 O   1 
ATOM   2164 C CB  . MET A-2 1 138 ? -0.609  77.201 40.270 1.000 27.54793 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CB  1 
ATOM   2165 C CG  . MET A-2 1 138 ? -1.554  76.558 41.257 1.000 26.91089 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CG  1 
ATOM   2166 S SD  . MET A-2 1 138 ? -3.219  77.200 41.057 1.000 34.12398 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 SD  1 
ATOM   2167 C CE  . MET A-2 1 138 ? -3.530  76.753 39.364 1.000 34.98957 ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CE  1 
ATOM   2168 N N   A GLU A-2 1 139 ? 2.202   78.152 39.034 0.505 25.43011 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2169 N N   B GLU A-2 1 139 ? 2.190   78.158 39.036 0.495 25.46115 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2170 C CA  A GLU A-2 1 139 ? 3.051   78.396 37.868 0.505 25.04514 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2171 C CA  B GLU A-2 1 139 ? 3.064   78.425 37.894 0.495 25.09160 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2172 C C   A GLU A-2 1 139 ? 4.272   77.476 37.877 0.505 24.34295 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2173 C C   B GLU A-2 1 139 ? 4.258   77.472 37.885 0.495 24.36509 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2174 O O   A GLU A-2 1 139 ? 4.664   76.926 36.833 0.505 25.18991 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2175 O O   B GLU A-2 1 139 ? 4.626   76.908 36.841 0.495 25.24294 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2176 C CB  A GLU A-2 1 139 ? 3.480   79.863 37.813 0.505 30.15390 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2177 C CB  B GLU A-2 1 139 ? 3.540   79.876 37.925 0.495 30.10323 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2178 C CG  A GLU A-2 1 139 ? 4.186   80.236 36.516 0.505 34.05076 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2179 C CG  B GLU A-2 1 139 ? 2.456   80.892 37.644 0.495 26.58972 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2180 C CD  A GLU A-2 1 139 ? 3.539   79.600 35.296 0.505 40.71129 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2181 C CD  B GLU A-2 1 139 ? 3.001   82.305 37.593 0.495 43.25335 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2182 O OE1 A GLU A-2 1 139 ? 2.326   79.825 35.075 0.505 37.85243 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2183 O OE1 B GLU A-2 1 139 ? 3.606   82.745 38.594 0.495 40.16318 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2184 O OE2 A GLU A-2 1 139 ? 4.241   78.868 34.560 0.505 42.92548 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2185 O OE2 B GLU A-2 1 139 ? 2.834   82.971 36.550 0.495 50.16095 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2186 N N   . LEU A-2 1 140 ? 4.882   77.293 39.049 1.000 22.95798 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2187 C CA  . LEU A-2 1 140 ? 6.018   76.379 39.147 1.000 22.78830 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2188 C C   . LEU A-2 1 140 ? 5.593   74.954 38.832 1.000 22.96542 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2189 O O   . LEU A-2 1 140 ? 6.361   74.191 38.234 1.000 21.92988 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2190 C CB  . LEU A-2 1 140 ? 6.641   76.433 40.538 1.000 21.20301 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2191 C CG  . LEU A-2 1 140 ? 7.297   77.762 40.943 1.000 23.69443 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2192 C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 7.816   77.669 42.363 1.000 27.01984 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2193 C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 8.411   78.150 39.983 1.000 28.79972 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2194 N N   . ALA A-2 1 141 ? 4.373   74.587 39.215 1.000 19.54746 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 N   1 
ATOM   2195 C CA  . ALA A-2 1 141 ? 3.862   73.253 38.916 1.000 19.47941 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2196 C C   . ALA A-2 1 141 ? 3.713   73.047 37.414 1.000 21.42463 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 C   1 
ATOM   2197 O O   . ALA A-2 1 141 ? 4.042   71.978 36.894 1.000 20.18259 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 O   1 
ATOM   2198 C CB  . ALA A-2 1 141 ? 2.521   73.034 39.621 1.000 18.80401 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2199 N N   . ARG A-2 1 142 ? 3.202   74.064 36.702 1.000 20.03162 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N   1 
ATOM   2200 C CA  . ARG A-2 1 142 ? 3.108   73.982 35.244 1.000 20.55434 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2201 C C   . ARG A-2 1 142 ? 4.491   73.853 34.610 1.000 22.59420 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C   1 
ATOM   2202 O O   . ARG A-2 1 142 ? 4.676   73.079 33.656 1.000 23.63472 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O   1 
ATOM   2203 C CB  . ARG A-2 1 142 ? 2.385   75.222 34.699 1.000 24.23500 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2204 C CG  . ARG A-2 1 142 ? 0.902   75.278 35.018 1.000 25.90850 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2205 C CD  . ARG A-2 1 142 ? 0.281   76.530 34.384 1.000 47.39439 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2206 N NE  . ARG A-2 1 142 ? -1.046  76.826 34.919 1.000 48.25378 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2207 C CZ  . ARG A-2 1 142 ? -1.304  77.794 35.794 1.000 45.73009 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2208 N NH1 . ARG A-2 1 142 ? -0.328  78.574 36.239 1.000 41.10081 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2209 N NH2 . ARG A-2 1 142 ? -2.546  77.985 36.221 1.000 48.04141 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2210 N N   . GLU A-2 1 143 ? 5.470   74.606 35.126 1.000 23.61644 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 N   1 
ATOM   2211 C CA  . GLU A-2 1 143 ? 6.830   74.510 34.591 1.000 26.20216 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2212 C C   . GLU A-2 1 143 ? 7.414   73.118 34.809 1.000 23.86906 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 C   1 
ATOM   2213 O O   . GLU A-2 1 143 ? 8.032   72.532 33.901 1.000 24.06895 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 O   1 
ATOM   2214 C CB  . GLU A-2 1 143 ? 7.724   75.568 35.236 1.000 27.83891 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2215 C CG  . GLU A-2 1 143 ? 9.099   75.735 34.596 1.000 45.95135 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2216 C CD  . GLU A-2 1 143 ? 9.086   75.572 33.083 1.000 60.81254 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2217 O OE1 . GLU A-2 1 143 ? 10.040  74.968 32.550 1.000 57.80752 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2218 O OE2 . GLU A-2 1 143 ? 8.133   76.050 32.428 1.000 58.56504 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2219 N N   . HIS A-2 1 144 ? 7.228   72.568 36.012 1.000 21.00531 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 N   1 
ATOM   2220 C CA  . HIS A-2 1 144 ? 7.716   71.221 36.293 1.000 24.23539 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2221 C C   . HIS A-2 1 144 ? 7.062   70.199 35.369 1.000 23.65996 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 C   1 
ATOM   2222 O O   . HIS A-2 1 144 ? 7.736   69.322 34.815 1.000 21.87352 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 O   1 
ATOM   2223 C CB  . HIS A-2 1 144 ? 7.451   70.880 37.765 1.000 19.11355 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2224 C CG  . HIS A-2 1 144 ? 7.763   69.462 38.119 1.000 21.02867 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2225 N ND1 . HIS A-2 1 144 ? 6.801   68.582 38.556 1.000 20.54450 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2226 C CD2 . HIS A-2 1 144 ? 8.930   68.775 38.111 1.000 24.20938 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2227 C CE1 . HIS A-2 1 144 ? 7.357   67.404 38.784 1.000 21.17692 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2228 N NE2 . HIS A-2 1 144 ? 8.649   67.494 38.519 1.000 23.10212 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2229 N N   . GLU A-2 1 145 ? 5.743   70.292 35.193 1.000 21.61046 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2230 C CA  . GLU A-2 1 145 ? 5.046   69.387 34.285 1.000 19.91943 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2231 C C   . GLU A-2 1 145 ? 5.609   69.488 32.872 1.000 23.81398 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2232 O O   . GLU A-2 1 145 ? 5.803   68.473 32.187 1.000 22.83669 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2233 C CB  . GLU A-2 1 145 ? 3.550   69.716 34.289 1.000 23.13398 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2234 C CG  . GLU A-2 1 145 ? 2.709   68.820 33.416 1.000 24.47912 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2235 C CD  . GLU A-2 1 145 ? 1.261   69.275 33.360 1.000 27.99942 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2236 O OE1 . GLU A-2 1 145 ? 0.992   70.495 33.535 1.000 40.89606 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2237 O OE2 . GLU A-2 1 145 ? 0.384   68.432 33.149 1.000 29.25156 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2238 N N   . ARG A-2 1 146 ? 5.837   70.721 32.403 1.000 24.23135 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 N   1 
ATOM   2239 C CA  . ARG A-2 1 146 ? 6.381   70.904 31.062 1.000 24.72637 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2240 C C   . ARG A-2 1 146 ? 7.736   70.223 30.932 1.000 25.91500 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 C   1 
ATOM   2241 O O   . ARG A-2 1 146 ? 8.009   69.561 29.923 1.000 29.34824 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 O   1 
ATOM   2242 C CB  . ARG A-2 1 146 ? 6.485   72.397 30.743 1.000 28.20017 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2243 C CG  . ARG A-2 1 146 ? 6.851   72.701 29.302 1.000 45.55133 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2244 C CD  . ARG A-2 1 146 ? 7.441   74.101 29.169 1.000 50.01717 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2245 N NE  . ARG A-2 1 146 ? 8.791   74.187 29.722 1.000 54.25432 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2246 C CZ  . ARG A-2 1 146 ? 9.832   73.495 29.266 1.000 61.17685 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2247 N NH1 . ARG A-2 1 146 ? 9.684   72.662 28.244 1.000 60.94844 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2248 N NH2 . ARG A-2 1 146 ? 11.022  73.635 29.834 1.000 65.44983 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2249 N N   . ARG A-2 1 147 ? 8.585   70.346 31.955 1.000 23.56218 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N   1 
ATOM   2250 C CA  . ARG A-2 1 147 ? 9.871   69.643 31.924 1.000 24.73896 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2251 C C   . ARG A-2 1 147 ? 9.694   68.123 31.897 1.000 27.98977 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C   1 
ATOM   2252 O O   . ARG A-2 1 147 ? 10.421  67.416 31.180 1.000 26.70737 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O   1 
ATOM   2253 C CB  . ARG A-2 1 147 ? 10.736  70.055 33.113 1.000 31.34152 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2254 C CG  . ARG A-2 1 147 ? 11.298  71.460 32.986 1.000 36.99866 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2255 C CD  . ARG A-2 1 147 ? 12.346  71.712 34.042 1.000 46.42971 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2256 N NE  . ARG A-2 1 147 ? 11.754  72.295 35.238 1.000 73.40933 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2257 C CZ  . ARG A-2 1 147 ? 11.594  73.600 35.421 1.000 75.25438 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2258 N NH1 . ARG A-2 1 147 ? 11.990  74.453 34.483 1.000 66.72638 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2259 N NH2 . ARG A-2 1 147 ? 11.041  74.052 36.539 1.000 67.83131 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2260 N N   . VAL A-2 1 148 ? 8.757   67.595 32.696 1.000 21.80639 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 N   1 
ATOM   2261 C CA  . VAL A-2 1 148 ? 8.525   66.147 32.730 1.000 20.43863 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2262 C C   . VAL A-2 1 148 ? 8.080   65.639 31.362 1.000 26.70602 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 C   1 
ATOM   2263 O O   . VAL A-2 1 148 ? 8.453   64.536 30.934 1.000 24.01625 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 O   1 
ATOM   2264 C CB  . VAL A-2 1 148 ? 7.486   65.798 33.820 1.000 20.67074 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2265 C CG1 . VAL A-2 1 148 ? 7.028   64.315 33.707 1.000 21.48231 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2266 C CG2 . VAL A-2 1 148 ? 8.061   66.079 35.207 1.000 21.22896 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2267 N N   . LEU A-2 1 149 ? 7.260   66.421 30.663 1.000 24.00370 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2268 C CA  . LEU A-2 1 149 ? 6.660   65.935 29.426 1.000 23.09525 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2269 C C   . LEU A-2 1 149 ? 7.456   66.299 28.179 1.000 26.46265 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2270 O O   . LEU A-2 1 149 ? 7.223   65.699 27.124 1.000 26.47477 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2271 C CB  . LEU A-2 1 149 ? 5.229   66.469 29.294 1.000 24.89544 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2272 C CG  . LEU A-2 1 149 ? 4.240   65.831 30.277 1.000 25.68237 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2273 C CD1 . LEU A-2 1 149 ? 2.916   66.594 30.254 1.000 28.73137 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2274 C CD2 . LEU A-2 1 149 ? 4.031   64.340 29.993 1.000 28.55986 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2275 N N   . GLU A-2 1 150 ? 8.395   67.239 28.270 1.000 24.23348 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 N   1 
ATOM   2276 C CA  . GLU A-2 1 150 ? 9.076   67.670 27.051 1.000 31.32213 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2277 C C   . GLU A-2 1 150 ? 9.850   66.558 26.349 1.000 29.11164 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 C   1 
ATOM   2278 O O   . GLU A-2 1 150 ? 9.844   66.540 25.106 1.000 27.96596 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 O   1 
ATOM   2279 C CB  . GLU A-2 1 150 ? 9.987   68.865 27.353 1.000 36.15922 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2280 C CG  . GLU A-2 1 150 ? 10.502  69.542 26.084 1.000 45.81221 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2281 C CD  . GLU A-2 1 150 ? 9.511   70.553 25.512 1.000 77.93448 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2282 O OE1 . GLU A-2 1 150 ? 8.878   71.289 26.301 1.000 79.95777 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2283 O OE2 . GLU A-2 1 150 ? 9.358   70.602 24.271 1.000 90.56335 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2284 N N   . PRO A-2 1 151 ? 10.514  65.623 27.033 1.000 26.68767 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 N   1 
ATOM   2285 C CA  . PRO A-2 1 151 ? 11.235  64.574 26.293 1.000 27.38708 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2286 C C   . PRO A-2 1 151 ? 10.321  63.670 25.491 1.000 26.51158 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 C   1 
ATOM   2287 O O   . PRO A-2 1 151 ? 10.785  63.019 24.540 1.000 28.74169 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 O   1 
ATOM   2288 C CB  . PRO A-2 1 151 ? 11.961  63.794 27.398 1.000 36.13276 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2289 C CG  . PRO A-2 1 151 ? 11.977  64.707 28.569 1.000 36.69468 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2290 C CD  . PRO A-2 1 151 ? 10.735  65.518 28.482 1.000 28.48702 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2291 N N   . PHE A-2 1 152 ? 9.035   63.599 25.840 1.000 24.78164 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 N   1 
ATOM   2292 C CA  . PHE A-2 1 152 ? 8.097   62.718 25.161 1.000 30.26916 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2293 C C   . PHE A-2 1 152 ? 7.466   63.340 23.925 1.000 30.90196 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 C   1 
ATOM   2294 O O   . PHE A-2 1 152 ? 6.978   62.602 23.063 1.000 31.36224 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 O   1 
ATOM   2295 C CB  . PHE A-2 1 152 ? 7.021   62.260 26.155 1.000 29.28758 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2296 C CG  . PHE A-2 1 152 ? 7.588   61.397 27.232 1.000 26.40940 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2297 C CD1 . PHE A-2 1 152 ? 7.820   60.051 26.993 1.000 25.05860 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2298 C CD2 . PHE A-2 1 152 ? 7.984   61.936 28.446 1.000 24.83913 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2299 C CE1 . PHE A-2 1 152 ? 8.404   59.254 27.952 1.000 23.79420 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2300 C CE2 . PHE A-2 1 152 ? 8.571   61.137 29.416 1.000 26.14058 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2301 C CZ  . PHE A-2 1 152 ? 8.778   59.788 29.168 1.000 22.36382 ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2302 N N   . GLY A-2 1 153 ? 7.481   64.660 23.805 1.000 32.68709 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 N   1 
ATOM   2303 C CA  . GLY A-2 1 153 ? 6.838   65.317 22.690 1.000 33.85601 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2304 C C   . GLY A-2 1 153 ? 5.348   65.500 22.916 1.000 41.56557 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 C   1 
ATOM   2305 O O   . GLY A-2 1 153 ? 4.718   64.825 23.732 1.000 31.94297 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 O   1 
ATOM   2306 N N   . LEU A-2 1 154 ? 4.774   66.442 22.160 1.000 34.10692 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N   1 
ATOM   2307 C CA  . LEU A-2 1 154 ? 3.386   66.816 22.392 1.000 32.77652 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2308 C C   . LEU A-2 1 154 ? 2.439   65.662 22.096 1.000 34.54987 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C   1 
ATOM   2309 O O   . LEU A-2 1 154 ? 1.456   65.463 22.814 1.000 33.07099 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O   1 
ATOM   2310 C CB  . LEU A-2 1 154 ? 3.012   68.041 21.558 1.000 38.45285 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2311 C CG  . LEU A-2 1 154 ? 1.667   68.644 21.975 1.000 41.58524 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2312 C CD1 . LEU A-2 1 154 ? 1.831   69.566 23.178 1.000 51.36691 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2313 C CD2 . LEU A-2 1 154 ? 1.007   69.371 20.814 1.000 63.68741 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2314 N N   . ARG A-2 1 155 ? 2.722   64.879 21.055 1.000 31.27472 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N   1 
ATOM   2315 C CA  . ARG A-2 1 155 ? 1.830   63.780 20.700 1.000 33.17870 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2316 C C   . ARG A-2 1 155 ? 1.736   62.760 21.832 1.000 30.22150 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C   1 
ATOM   2317 O O   . ARG A-2 1 155 ? 0.639   62.418 22.297 1.000 31.48281 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O   1 
ATOM   2318 C CB  . ARG A-2 1 155 ? 2.319   63.121 19.412 1.000 36.59276 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2319 C CG  . ARG A-2 1 155 ? 1.252   62.374 18.632 1.000 52.26699 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2320 C CD  . ARG A-2 1 155 ? 1.332   60.871 18.872 1.000 61.46099 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2321 N NE  . ARG A-2 1 155 ? 2.595   60.300 18.409 1.000 57.37311 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2322 C CZ  . ARG A-2 1 155 ? 3.050   59.105 18.774 1.000 59.67657 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2323 N NH1 . ARG A-2 1 155 ? 2.341   58.350 19.603 1.000 61.96784 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2324 N NH2 . ARG A-2 1 155 ? 4.212   58.661 18.312 1.000 71.24068 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2325 N N   . ARG A-2 1 156 ? 2.880   62.262 22.287 1.000 27.84094 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N   1 
ATOM   2326 C CA  . ARG A-2 1 156 ? 2.854   61.248 23.337 1.000 26.28859 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2327 C C   . ARG A-2 1 156 ? 2.358   61.827 24.657 1.000 29.61394 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C   1 
ATOM   2328 O O   . ARG A-2 1 156 ? 1.680   61.123 25.420 1.000 27.55116 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O   1 
ATOM   2329 C CB  . ARG A-2 1 156 ? 4.239   60.637 23.495 1.000 26.54671 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2330 C CG  . ARG A-2 1 156 ? 4.670   59.776 22.305 1.000 30.09166 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2331 C CD  . ARG A-2 1 156 ? 6.025   59.188 22.565 1.000 35.77384 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2332 N NE  . ARG A-2 1 156 ? 5.930   58.134 23.568 1.000 31.12482 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2333 C CZ  . ARG A-2 1 156 ? 6.970   57.622 24.206 1.000 35.14305 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2334 N NH1 . ARG A-2 1 156 ? 8.194   58.072 23.950 1.000 33.01098 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2335 N NH2 . ARG A-2 1 156 ? 6.784   56.665 25.102 1.000 31.46721 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2336 N N   . ALA A-2 1 157 ? 2.662   63.098 24.941 1.000 26.75392 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 N   1 
ATOM   2337 C CA  . ALA A-2 1 157 ? 2.165   63.721 26.165 1.000 22.76992 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2338 C C   . ALA A-2 1 157 ? 0.647   63.788 26.160 1.000 28.17893 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 C   1 
ATOM   2339 O O   . ALA A-2 1 157 ? -0.018  63.440 27.150 1.000 25.94703 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 O   1 
ATOM   2340 C CB  . ALA A-2 1 157 ? 2.758   65.125 26.319 1.000 27.14479 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2341 N N   . GLU A-2 1 158 ? 0.070   64.242 25.049 1.000 28.34471 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 N   1 
ATOM   2342 C CA  . GLU A-2 1 158 ? -1.377  64.355 24.997 1.000 27.12960 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2343 C C   . GLU A-2 1 158 ? -2.034  62.984 25.039 1.000 23.67331 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 C   1 
ATOM   2344 O O   . GLU A-2 1 158 ? -3.078  62.821 25.679 1.000 26.93897 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 O   1 
ATOM   2345 C CB  . GLU A-2 1 158 ? -1.799  65.136 23.753 1.000 33.16394 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2346 C CG  . GLU A-2 1 158 ? -1.574  66.640 23.889 1.000 38.21768 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2347 C CD  . GLU A-2 1 158 ? -2.023  67.196 25.241 1.000 61.48543 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2348 O OE1 . GLU A-2 1 158 ? -1.208  67.871 25.909 1.000 52.44200 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2349 O OE2 . GLU A-2 1 158 ? -3.188  66.963 25.637 1.000 61.24120 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2350 N N   . GLU A-2 1 159 ? -1.424  61.982 24.391 1.000 24.68346 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 N   1 
ATOM   2351 C CA  . GLU A-2 1 159 ? -1.950  60.620 24.464 1.000 27.55165 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2352 C C   . GLU A-2 1 159 ? -1.960  60.106 25.900 1.000 27.46967 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 C   1 
ATOM   2353 O O   . GLU A-2 1 159 ? -2.937  59.490 26.349 1.000 25.65242 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 O   1 
ATOM   2354 C CB  . GLU A-2 1 159 ? -1.123  59.695 23.575 1.000 25.41658 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2355 C CG  . GLU A-2 1 159 ? -1.243  58.214 23.908 1.000 33.34541 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2356 C CD  . GLU A-2 1 159 ? -2.549  57.593 23.439 1.000 53.33387 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2357 O OE1 . GLU A-2 1 159 ? -3.546  58.328 23.283 1.000 57.94872 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2358 O OE2 . GLU A-2 1 159 ? -2.576  56.360 23.231 1.000 51.80317 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2359 N N   . LEU A-2 1 160 ? -0.876  60.348 26.635 1.000 22.74412 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 N   1 
ATOM   2360 C CA  . LEU A-2 1 160 ? -0.825  59.924 28.031 1.000 22.25648 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2361 C C   . LEU A-2 1 160 ? -1.936  60.582 28.839 1.000 20.89868 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 C   1 
ATOM   2362 O O   . LEU A-2 1 160 ? -2.673  59.904 29.569 1.000 21.50547 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 O   1 
ATOM   2363 C CB  . LEU A-2 1 160 ? 0.546   60.255 28.618 1.000 22.39312 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2364 C CG  . LEU A-2 1 160 ? 0.692   59.979 30.127 1.000 19.72050 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2365 C CD1 . LEU A-2 1 160 ? 0.557   58.474 30.409 1.000 21.82814 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2366 C CD2 . LEU A-2 1 160 ? 2.023   60.508 30.637 1.000 23.33474 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2367 N N   . LYS A-2 1 161 ? -2.074  61.910 28.716 1.000 22.40136 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N   1 
ATOM   2368 C CA  . LYS A-2 1 161 ? -3.087  62.608 29.504 1.000 19.76364 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2369 C C   . LYS A-2 1 161 ? -4.493  62.146 29.137 1.000 22.57913 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C   1 
ATOM   2370 O O   . LYS A-2 1 161 ? -5.358  62.000 30.012 1.000 22.30475 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O   1 
ATOM   2371 C CB  . LYS A-2 1 161 ? -2.952  64.120 29.312 1.000 23.66200 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2372 C CG  . LYS A-2 1 161 ? -1.744  64.719 29.975 1.000 25.85330 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2373 C CD  . LYS A-2 1 161 ? -1.878  66.236 29.938 1.000 32.01144 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2374 C CE  . LYS A-2 1 161 ? -0.765  66.923 30.692 1.000 31.64630 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2375 N NZ  . LYS A-2 1 161 ? -0.985  68.400 30.715 1.000 28.66793 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2376 N N   . GLN A-2 1 162 ? -4.740  61.891 27.846 1.000 23.30286 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 N   1 
ATOM   2377 C CA  . GLN A-2 1 162 ? -6.061  61.424 27.452 1.000 24.10729 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2378 C C   . GLN A-2 1 162 ? -6.337  60.034 28.012 1.000 21.91800 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 C   1 
ATOM   2379 O O   . GLN A-2 1 162 ? -7.440  59.769 28.505 1.000 22.73737 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 O   1 
ATOM   2380 C CB  . GLN A-2 1 162 ? -6.193  61.423 25.925 1.000 31.50653 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2381 C CG  . GLN A-2 1 162 ? -7.535  60.884 25.421 1.000 34.21637 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2382 C CD  . GLN A-2 1 162 ? -8.734  61.713 25.878 1.000 58.94346 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2383 O OE1 . GLN A-2 1 162 ? -8.591  62.686 26.621 1.000 69.33315 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2384 N NE2 . GLN A-2 1 162 ? -9.928  61.324 25.427 1.000 53.24755 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2385 N N   . THR A-2 1 163 ? -5.361  59.126 27.937 1.000 21.31954 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 N   1 
ATOM   2386 C CA  . THR A-2 1 163 ? -5.591  57.789 28.475 1.000 19.09352 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CA  1 
ATOM   2387 C C   . THR A-2 1 163 ? -5.846  57.841 29.976 1.000 18.86853 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 C   1 
ATOM   2388 O O   . THR A-2 1 163 ? -6.752  57.173 30.487 1.000 19.85290 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 O   1 
ATOM   2389 C CB  . THR A-2 1 163 ? -4.412  56.880 28.149 1.000 21.58478 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CB  1 
ATOM   2390 O OG1 . THR A-2 1 163 ? -4.312  56.761 26.712 1.000 24.26162 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2391 C CG2 . THR A-2 1 163 ? -4.614  55.508 28.764 1.000 23.49714 ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2392 N N   . LEU A-2 1 164 ? -5.055  58.631 30.699 1.000 19.33105 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N   1 
ATOM   2393 C CA  . LEU A-2 1 164 ? -5.257  58.740 32.142 1.000 18.83286 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2394 C C   . LEU A-2 1 164 ? -6.637  59.307 32.467 1.000 20.32975 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C   1 
ATOM   2395 O O   . LEU A-2 1 164 ? -7.321  58.823 33.380 1.000 20.42710 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O   1 
ATOM   2396 C CB  . LEU A-2 1 164 ? -4.161  59.619 32.750 1.000 17.96272 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2397 C CG  . LEU A-2 1 164 ? -2.750  59.003 32.741 1.000 18.03833 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2398 C CD1 . LEU A-2 1 164 ? -1.718  60.025 33.214 1.000 18.13369 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2399 C CD2 . LEU A-2 1 164 ? -2.723  57.708 33.598 1.000 21.68743 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2400 N N   . ARG A-2 1 165 ? -7.049  60.362 31.758 1.000 19.48331 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 N   1 
ATOM   2401 C CA  . ARG A-2 1 165 ? -8.376  60.923 32.004 1.000 18.86580 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2402 C C   . ARG A-2 1 165 ? -9.474  59.898 31.742 1.000 20.21220 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 C   1 
ATOM   2403 O O   . ARG A-2 1 165 ? -10.424 59.771 32.531 1.000 21.77497 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 O   1 
ATOM   2404 C CB  . ARG A-2 1 165 ? -8.573  62.175 31.139 1.000 22.27258 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2405 C CG  . ARG A-2 1 165 ? -10.021 62.644 31.036 1.000 27.42245 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2406 C CD  . ARG A-2 1 165 ? -10.644 62.828 32.412 1.000 30.71313 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2407 N NE  . ARG A-2 1 165 ? -9.915  63.823 33.187 1.000 30.71545 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2408 C CZ  . ARG A-2 1 165 ? -9.998  63.958 34.506 1.000 28.26362 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2409 N NH1 . ARG A-2 1 165 ? -10.787 63.158 35.221 1.000 29.20251 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2410 N NH2 . ARG A-2 1 165 ? -9.282  64.900 35.104 1.000 25.78417 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2411 N N   A GLN A-2 1 166 ? -9.363  59.155 30.635 0.571 21.45293 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 N   1 
ATOM   2412 N N   B GLN A-2 1 166 ? -9.369  59.153 30.641 0.429 21.47857 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 N   1 
ATOM   2413 C CA  A GLN A-2 1 166 ? -10.356 58.124 30.338 0.571 21.37498 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2414 C CA  B GLN A-2 1 166 ? -10.400 58.160 30.350 0.429 21.41789 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2415 C C   A GLN A-2 1 166 ? -10.400 57.065 31.431 0.571 20.32952 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 C   1 
ATOM   2416 C C   B GLN A-2 1 166 ? -10.414 57.052 31.399 0.429 20.27790 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 C   1 
ATOM   2417 O O   A GLN A-2 1 166 ? -11.481 56.628 31.849 0.571 23.15466 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 O   1 
ATOM   2418 O O   B GLN A-2 1 166 ? -11.486 56.580 31.804 0.429 23.07743 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 O   1 
ATOM   2419 C CB  A GLN A-2 1 166 ? -10.053 57.476 28.990 0.571 22.90571 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2420 C CB  B GLN A-2 1 166 ? -10.198 57.604 28.940 0.429 23.35605 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2421 C CG  A GLN A-2 1 166 ? -10.210 58.418 27.805 0.571 25.47480 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2422 C CG  B GLN A-2 1 166 ? -10.526 58.648 27.870 0.429 25.13922 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2423 C CD  A GLN A-2 1 166 ? -10.080 57.697 26.483 0.571 21.79956 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2424 C CD  B GLN A-2 1 166 ? -9.980  58.311 26.493 0.429 23.16680 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2425 O OE1 A GLN A-2 1 166 ? -8.985  57.564 25.939 0.571 25.66885 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2426 O OE1 B GLN A-2 1 166 ? -9.957  59.167 25.607 0.429 26.48777 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2427 N NE2 A GLN A-2 1 166 ? -11.198 57.198 25.971 0.571 28.07556 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2428 N NE2 B GLN A-2 1 166 ? -9.540  57.072 26.304 0.429 22.77107 ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2429 N N   A MET A-2 1 167 ? -9.230  56.619 31.898 0.571 20.84513 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N   1 
ATOM   2430 N N   B MET A-2 1 167 ? -9.236  56.640 31.877 0.429 20.93342 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N   1 
ATOM   2431 C CA  A MET A-2 1 167 ? -9.207  55.614 32.952 0.571 21.56794 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2432 C CA  B MET A-2 1 167 ? -9.182  55.631 32.930 0.429 21.51574 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2433 C C   A MET A-2 1 167 ? -9.863  56.130 34.229 0.571 19.59442 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C   1 
ATOM   2434 C C   B MET A-2 1 167 ? -9.854  56.130 34.213 0.429 19.66075 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C   1 
ATOM   2435 O O   A MET A-2 1 167 ? -10.641 55.414 34.873 0.571 21.02472 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O   1 
ATOM   2436 O O   B MET A-2 1 167 ? -10.641 55.408 34.840 0.429 21.08571 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O   1 
ATOM   2437 C CB  A MET A-2 1 167 ? -7.768  55.176 33.223 0.571 20.82973 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2438 C CB  B MET A-2 1 167 ? -7.722  55.228 33.186 0.429 20.69432 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2439 C CG  A MET A-2 1 167 ? -7.210  54.324 32.137 0.571 18.37402 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2440 C CG  B MET A-2 1 167 ? -7.548  53.878 33.862 0.429 21.58650 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2441 S SD  A MET A-2 1 167 ? -5.536  53.793 32.541 0.571 24.81707 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2442 S SD  B MET A-2 1 167 ? -5.835  53.303 33.845 0.429 23.57150 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2443 C CE  A MET A-2 1 167 ? -5.251  52.555 31.279 0.571 28.37839 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2444 C CE  B MET A-2 1 167 ? -5.693  52.693 32.178 0.429 18.26311 ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2445 N N   . ILE A-2 1 168 ? -9.553  57.369 34.621 1.000 19.80840 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N   1 
ATOM   2446 C CA  . ILE A-2 1 168 ? -10.182 57.924 35.813 1.000 19.23847 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2447 C C   . ILE A-2 1 168 ? -11.695 57.916 35.643 1.000 21.49221 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C   1 
ATOM   2448 O O   . ILE A-2 1 168 ? -12.438 57.413 36.496 1.000 21.89896 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O   1 
ATOM   2449 C CB  . ILE A-2 1 168 ? -9.662  59.342 36.088 1.000 20.31357 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2450 C CG1 . ILE A-2 1 168 ? -8.164  59.316 36.486 1.000 20.53984 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2451 C CG2 . ILE A-2 1 168 ? -10.521 60.011 37.142 1.000 20.64015 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2452 C CD1 . ILE A-2 1 168 ? -7.450  60.657 36.292 1.000 19.66332 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2453 N N   . ASP A-2 1 169 ? -12.175 58.439 34.508 1.000 23.82327 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 N   1 
ATOM   2454 C CA  . ASP A-2 1 169 ? -13.622 58.550 34.355 1.000 24.87420 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2455 C C   . ASP A-2 1 169 ? -14.288 57.180 34.308 1.000 24.35748 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 C   1 
ATOM   2456 O O   . ASP A-2 1 169 ? -15.452 57.047 34.701 1.000 26.70466 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 O   1 
ATOM   2457 C CB  . ASP A-2 1 169 ? -13.959 59.365 33.108 1.000 25.96737 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2458 C CG  . ASP A-2 1 169 ? -13.656 60.849 33.278 1.000 35.62011 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2459 O OD1 . ASP A-2 1 169 ? -13.215 61.271 34.373 1.000 31.88161 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2460 O OD2 . ASP A-2 1 169 ? -13.849 61.602 32.304 1.000 39.88337 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2461 N N   . LEU A-2 1 170 ? -13.583 56.149 33.847 1.000 22.79610 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N   1 
ATOM   2462 C CA  . LEU A-2 1 170 ? -14.177 54.816 33.863 1.000 24.04207 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2463 C C   . LEU A-2 1 170 ? -14.164 54.169 35.241 1.000 27.43320 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C   1 
ATOM   2464 O O   . LEU A-2 1 170 ? -15.017 53.319 35.521 1.000 32.97004 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O   1 
ATOM   2465 C CB  . LEU A-2 1 170 ? -13.454 53.886 32.895 1.000 28.92568 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2466 C CG  . LEU A-2 1 170 ? -13.731 54.128 31.419 1.000 27.50160 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2467 C CD1 . LEU A-2 1 170 ? -12.819 53.226 30.600 1.000 28.52732 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2468 C CD2 . LEU A-2 1 170 ? -15.200 53.835 31.130 1.000 31.92991 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2469 N N   . HIS A-2 1 171 ? -13.202 54.515 36.099 1.000 20.47603 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 N   1 
ATOM   2470 C CA  . HIS A-2 1 171 ? -13.054 53.789 37.349 1.000 20.97668 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2471 C C   . HIS A-2 1 171 ? -13.511 54.545 38.594 1.000 24.40823 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 C   1 
ATOM   2472 O O   . HIS A-2 1 171 ? -13.561 53.943 39.672 1.000 28.54679 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 O   1 
ATOM   2473 C CB  . HIS A-2 1 171 ? -11.593 53.335 37.492 1.000 21.16305 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2474 C CG  . HIS A-2 1 171 ? -11.250 52.207 36.571 1.000 22.30891 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2475 N ND1 . HIS A-2 1 171 ? -10.764 52.393 35.296 1.000 27.48540 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2476 C CD2 . HIS A-2 1 171 ? -11.391 50.872 36.729 1.000 20.15341 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2477 C CE1 . HIS A-2 1 171 ? -10.595 51.211 34.718 1.000 18.83251 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2478 N NE2 . HIS A-2 1 171 ? -10.970 50.277 35.568 1.000 28.34190 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2479 N N   A VAL A-2 1 172 ? -13.862 55.828 38.480 0.451 21.62548 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2480 N N   B VAL A-2 1 172 ? -13.875 55.820 38.474 0.549 21.60574 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2481 C CA  A VAL A-2 1 172 ? -14.329 56.566 39.649 0.451 23.97444 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2482 C CA  B VAL A-2 1 172 ? -14.332 56.570 39.637 0.549 23.93089 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2483 C C   A VAL A-2 1 172 ? -15.702 56.053 40.070 0.451 32.00374 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2484 C C   B VAL A-2 1 172 ? -15.714 56.080 40.063 0.549 32.06380 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2485 O O   A VAL A-2 1 172 ? -16.497 55.576 39.250 0.451 33.75735 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2486 O O   B VAL A-2 1 172 ? -16.525 55.636 39.240 0.549 33.67122 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2487 C CB  A VAL A-2 1 172 ? -14.375 58.083 39.382 0.451 28.02255 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2488 C CB  B VAL A-2 1 172 ? -14.347 58.079 39.330 0.549 27.97101 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2489 C CG1 A VAL A-2 1 172 ? -12.983 58.634 39.131 0.451 27.23905 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2490 C CG1 B VAL A-2 1 172 ? -15.453 58.413 38.343 0.549 30.49543 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2491 C CG2 A VAL A-2 1 172 ? -15.310 58.402 38.225 0.451 30.51118 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2492 C CG2 B VAL A-2 1 172 ? -14.510 58.876 40.610 0.549 27.00427 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2493 N N   . HIS A-2 1 173 ? -15.987 56.164 41.363 1.000 32.99135 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 N   1 
ATOM   2494 C CA  . HIS A-2 1 173 ? -17.291 55.758 41.903 1.000 44.84651 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2495 C C   . HIS A-2 1 173 ? -18.213 56.947 42.171 1.000 50.05587 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 C   1 
ATOM   2496 O O   . HIS A-2 1 173 ? -17.760 58.090 42.262 1.000 42.71124 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 O   1 
ATOM   2497 C CB  . HIS A-2 1 173 ? -17.102 54.957 43.186 1.000 52.53199 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2498 C CG  . HIS A-2 1 173 ? -16.369 53.671 42.980 1.000 70.14387 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2499 N ND1 . HIS A-2 1 173 ? -16.890 52.629 42.245 1.000 79.86774 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2500 C CD2 . HIS A-2 1 173 ? -15.144 53.268 43.392 1.000 61.20304 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2501 C CE1 . HIS A-2 1 173 ? -16.022 51.633 42.222 1.000 70.94251 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2502 N NE2 . HIS A-2 1 173 ? -14.955 51.995 42.912 1.000 83.50835 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 NE2 1 
HETATM 2503 C C1  . CAQ B   2 .   ? 2.570   45.394 42.720 1.000 19.84833 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   C1  1 
HETATM 2504 C C2  . CAQ B   2 .   ? 1.743   46.502 42.795 1.000 18.25001 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   C2  1 
HETATM 2505 C C3  . CAQ B   2 .   ? 2.310   47.737 42.994 1.000 19.41241 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   C3  1 
HETATM 2506 O O3  . CAQ B   2 .   ? 1.489   48.865 43.075 1.000 21.86707 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   O3  1 
HETATM 2507 C C4  . CAQ B   2 .   ? 3.661   47.926 43.122 1.000 19.28956 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   C4  1 
HETATM 2508 O O4  . CAQ B   2 .   ? 4.199   49.190 43.312 1.000 20.42862 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   O4  1 
HETATM 2509 C C5  . CAQ B   2 .   ? 4.489   46.836 43.041 1.000 16.62848 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   C5  1 
HETATM 2510 C C6  . CAQ B   2 .   ? 3.934   45.582 42.856 1.000 19.62149 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   C6  1 
HETATM 2511 H H1  . CAQ B   2 .   ? 2.218   44.546 42.582 1.000 23.86570 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   H1  1 
HETATM 2512 H H2  . CAQ B   2 .   ? 0.822   46.411 42.711 1.000 21.94771 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   H2  1 
HETATM 2513 H HO3 . CAQ B   2 .   ? 0.897   48.729 43.644 1.000 26.28818 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   HO3 1 
HETATM 2514 H HO4 . CAQ B   2 .   ? 3.657   49.758 43.039 1.000 24.56205 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   HO4 1 
HETATM 2515 H H5  . CAQ B   2 .   ? 5.410   46.938 43.109 1.000 20.00188 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   H5  1 
HETATM 2516 H H6  . CAQ B   2 .   ? 4.496   44.842 42.822 1.000 23.59349 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A   H6  1 
HETATM 2517 S S   . SO4 C   3 .   ? 14.046  28.676 49.039 0.526 21.72097 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   1 
HETATM 2518 O O1  . SO4 C   3 .   ? 14.504  27.666 48.095 0.526 23.29872 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2519 O O2  . SO4 C   3 .   ? 13.366  29.705 48.270 0.526 26.42879 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2520 O O3  . SO4 C   3 .   ? 13.135  28.083 50.022 0.526 18.40313 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2521 O O4  . SO4 C   3 .   ? 15.173  29.288 49.733 0.526 26.30374 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2522 S S   . SO4 D   3 .   ? -6.950  50.979 49.353 0.790 63.04333 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   1 
HETATM 2523 O O1  . SO4 D   3 .   ? -6.125  49.791 49.170 0.790 42.21318 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  1 
HETATM 2524 O O2  . SO4 D   3 .   ? -6.726  51.910 48.257 0.790 51.48494 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  1 
HETATM 2525 O O3  . SO4 D   3 .   ? -6.589  51.625 50.612 0.790 64.35093 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  1 
HETATM 2526 O O4  . SO4 D   3 .   ? -8.362  50.599 49.378 0.790 52.81426 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  1 
HETATM 2527 S S   . SO4 E   3 .   ? -4.150  46.961 53.990 0.727 34.13960 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   S   1 
HETATM 2528 O O1  . SO4 E   3 .   ? -4.492  45.693 53.355 0.727 38.53061 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O1  1 
HETATM 2529 O O2  . SO4 E   3 .   ? -4.859  48.048 53.298 0.727 30.20466 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O2  1 
HETATM 2530 O O3  . SO4 E   3 .   ? -2.707  47.134 53.848 0.727 36.48618 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O3  1 
HETATM 2531 O O4  . SO4 E   3 .   ? -4.530  46.922 55.398 0.727 50.02348 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O4  1 
HETATM 2532 C C1  . CAQ B-2 2 .   ? -2.570  68.245 42.720 1.000 19.84833 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 C1  1 
HETATM 2533 C C2  . CAQ B-2 2 .   ? -1.743  67.137 42.795 1.000 18.25001 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 C2  1 
HETATM 2534 C C3  . CAQ B-2 2 .   ? -2.310  65.902 42.994 1.000 19.41241 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 C3  1 
HETATM 2535 O O3  . CAQ B-2 2 .   ? -1.489  64.774 43.075 1.000 21.86707 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 O3  1 
HETATM 2536 C C4  . CAQ B-2 2 .   ? -3.661  65.713 43.122 1.000 19.28956 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 C4  1 
HETATM 2537 O O4  . CAQ B-2 2 .   ? -4.199  64.449 43.312 1.000 20.42862 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 O4  1 
HETATM 2538 C C5  . CAQ B-2 2 .   ? -4.489  66.803 43.041 1.000 16.62848 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 C5  1 
HETATM 2539 C C6  . CAQ B-2 2 .   ? -3.934  68.057 42.856 1.000 19.62149 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 C6  1 
HETATM 2540 H H1  . CAQ B-2 2 .   ? -2.218  69.093 42.582 1.000 23.86570 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 H1  1 
HETATM 2541 H H2  . CAQ B-2 2 .   ? -0.822  67.228 42.711 1.000 21.94771 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 H2  1 
HETATM 2542 H HO3 . CAQ B-2 2 .   ? -0.897  64.910 43.644 1.000 26.28818 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 HO3 1 
HETATM 2543 H HO4 . CAQ B-2 2 .   ? -3.657  63.881 43.039 1.000 24.56205 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 HO4 1 
HETATM 2544 H H5  . CAQ B-2 2 .   ? -5.410  66.701 43.109 1.000 20.00188 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 H5  1 
HETATM 2545 H H6  . CAQ B-2 2 .   ? -4.496  68.797 42.822 1.000 23.59349 ? ? ? ? ? ? 201 CAQ A-2 H6  1 
HETATM 2546 S S   . SO4 C-2 3 .   ? -14.046 84.963 49.039 0.526 21.72097 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2547 O O1  . SO4 C-2 3 .   ? -14.504 85.973 48.095 0.526 23.29872 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2548 O O2  . SO4 C-2 3 .   ? -13.366 83.934 48.270 0.526 26.42879 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2549 O O3  . SO4 C-2 3 .   ? -13.135 85.556 50.022 0.526 18.40313 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2550 O O4  . SO4 C-2 3 .   ? -15.173 84.351 49.733 0.526 26.30374 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2551 S S   . SO4 D-2 3 .   ? 6.950   62.660 49.353 0.790 63.04333 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2552 O O1  . SO4 D-2 3 .   ? 6.125   63.848 49.170 0.790 42.21318 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2553 O O2  . SO4 D-2 3 .   ? 6.726   61.729 48.257 0.790 51.48494 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2554 O O3  . SO4 D-2 3 .   ? 6.589   62.014 50.612 0.790 64.35093 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2555 O O4  . SO4 D-2 3 .   ? 8.362   63.040 49.378 0.790 52.81426 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2556 S S   . SO4 E-2 3 .   ? 4.150   66.678 53.990 0.727 34.13960 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2557 O O1  . SO4 E-2 3 .   ? 4.492   67.946 53.355 0.727 38.53061 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2558 O O2  . SO4 E-2 3 .   ? 4.859   65.591 53.298 0.727 30.20466 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2559 O O3  . SO4 E-2 3 .   ? 2.707   66.505 53.848 0.727 36.48618 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2560 O O4  . SO4 E-2 3 .   ? 4.530   66.717 55.398 0.727 50.02348 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2561 O O   . HOH F   4 .   ? -8.313  52.897 48.649 1.000 49.13316 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2562 O O   . HOH F   4 .   ? -5.633  66.319 28.312 1.000 60.30441 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2563 O O   . HOH F   4 .   ? -11.295 52.020 42.891 1.000 30.33064 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2564 O O   . HOH F   4 .   ? -9.171  48.827 48.162 1.000 32.07216 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2565 O O   . HOH F   4 .   ? 4.450   48.544 26.074 1.000 48.65967 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2566 O O   . HOH F   4 .   ? -12.515 47.599 50.632 1.000 51.95964 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2567 O O   . HOH F   4 .   ? -0.399  47.112 53.791 1.000 33.38375 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2568 O O   . HOH F   4 .   ? -0.613  45.563 27.315 1.000 53.14545 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2569 O O   . HOH F   4 .   ? 17.148  28.672 50.835 1.000 25.26406 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2570 O O   . HOH F   4 .   ? -10.904 44.955 51.410 1.000 36.01560 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2571 O O   . HOH F   4 .   ? 15.488  35.610 43.513 1.000 53.08526 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2572 O O   . HOH F   4 .   ? -14.933 44.624 51.114 1.000 56.39011 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2573 O O   . HOH F   4 .   ? -5.862  47.731 57.235 1.000 37.07060 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2574 O O   . HOH F   4 .   ? -6.221  53.706 18.793 1.000 62.46952 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2575 O O   . HOH F   4 .   ? 1.233   42.146 33.410 1.000 43.99053 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2576 O O   . HOH F   4 .   ? -3.255  72.303 34.115 1.000 40.37313 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2577 O O   . HOH F   4 .   ? 14.227  52.028 36.637 1.000 44.97970 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2578 O O   . HOH F   4 .   ? 0.779   45.419 56.003 1.000 40.04998 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2579 O O   . HOH F   4 .   ? -0.628  55.175 43.677 1.000 29.31502 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2580 O O   . HOH F   4 .   ? 3.509   38.201 55.862 1.000 39.24632 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2581 O O   . HOH F   4 .   ? 4.197   69.599 38.491 1.000 20.22247 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2582 O O   . HOH F   4 .   ? 12.942  61.932 40.839 1.000 32.09154 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2583 O O   . HOH F   4 .   ? -1.386  52.744 44.699 1.000 45.97208 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2584 O O   . HOH F   4 .   ? 3.087   28.767 50.286 1.000 36.67716 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2585 O O   . HOH F   4 .   ? -13.056 50.311 23.260 1.000 35.52134 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2586 O O   . HOH F   4 .   ? -9.345  39.240 38.515 1.000 45.84518 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2587 O O   . HOH F   4 .   ? -5.131  52.532 45.967 1.000 31.43759 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2588 O O   . HOH F   4 .   ? -10.775 57.894 45.263 1.000 39.20433 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2589 O O   . HOH F   4 .   ? -1.570  51.855 40.427 1.000 20.00806 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2590 O O   . HOH F   4 .   ? 3.070   54.819 48.219 1.000 43.71124 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2591 O O   . HOH F   4 .   ? 2.042   58.273 25.631 1.000 29.10524 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2592 O O   . HOH F   4 .   ? -12.209 36.386 51.621 1.000 45.66072 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2593 O O   . HOH F   4 .   ? 18.240  36.788 56.872 1.000 49.55962 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2594 O O   . HOH F   4 .   ? -12.992 46.933 31.338 1.000 44.09996 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2595 O O   . HOH F   4 .   ? -10.287 50.689 32.078 1.000 26.50864 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2596 O O   . HOH F   4 .   ? 12.999  32.916 54.993 1.000 41.25263 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2597 O O   . HOH F   4 .   ? -1.137  48.264 43.154 1.000 21.50757 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2598 O O   . HOH F   4 .   ? -10.685 64.043 38.028 1.000 24.97146 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2599 O O   . HOH F   4 .   ? -2.142  32.234 49.555 1.000 42.93793 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2600 O O   . HOH F   4 .   ? 10.423  29.356 53.395 1.000 32.64263 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2601 O O   . HOH F   4 .   ? -12.261 45.152 43.538 1.000 39.10874 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2602 O O   . HOH F   4 .   ? 8.211   40.684 39.743 1.000 29.73944 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2603 O O   . HOH F   4 .   ? -12.098 47.276 36.599 1.000 44.26398 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2604 O O   . HOH F   4 .   ? -10.679 66.884 38.037 1.000 32.93592 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2605 O O   . HOH F   4 .   ? 13.680  28.410 52.697 0.50  50.25407 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2606 O O   . HOH F   4 .   ? 19.205  30.985 50.356 1.000 43.92510 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2607 O O   . HOH F   4 .   ? 13.625  56.219 27.254 1.000 34.05307 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2608 O O   . HOH F   4 .   ? 12.683  50.786 38.850 1.000 43.35970 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2609 O O   . HOH F   4 .   ? -1.380  30.602 45.003 1.000 39.28656 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2610 O O   . HOH F   4 .   ? -2.576  33.404 45.783 1.000 28.60402 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2611 O O   . HOH F   4 .   ? 14.130  49.332 32.916 1.000 52.16868 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2612 O O   . HOH F   4 .   ? 0.828   33.040 38.610 1.000 37.44032 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2613 O O   . HOH F   4 .   ? -8.705  59.225 42.727 1.000 22.54163 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2614 O O   . HOH F   4 .   ? 14.576  53.485 47.718 1.000 42.24749 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2615 O O   . HOH F   4 .   ? -8.306  65.610 31.447 1.000 35.72671 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2616 O O   . HOH F   4 .   ? -2.106  57.655 44.018 1.000 20.89713 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2617 O O   . HOH F   4 .   ? -11.087 52.956 47.585 1.000 44.88384 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2618 O O   . HOH F   4 .   ? 12.731  55.532 52.252 1.000 44.93508 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2619 O O   . HOH F   4 .   ? 21.247  39.632 42.905 1.000 46.93898 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2620 O O   . HOH F   4 .   ? -10.032 32.884 44.119 1.000 53.78931 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2621 O O   . HOH F   4 .   ? -2.514  41.153 31.960 1.000 39.17769 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2622 O O   . HOH F   4 .   ? -5.205  50.769 20.825 1.000 37.30956 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2623 O O   . HOH F   4 .   ? 17.414  54.585 34.941 1.000 38.78390 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2624 O O   . HOH F   4 .   ? 12.579  38.416 61.248 1.000 43.44991 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2625 O O   . HOH F   4 .   ? 13.432  53.195 29.758 1.000 48.06185 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2626 O O   . HOH F   4 .   ? 13.680  28.410 45.488 0.50  43.99191 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2627 O O   . HOH F   4 .   ? 1.909   38.980 59.104 1.000 41.89339 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2628 O O   . HOH F   4 .   ? 12.737  50.093 60.177 1.000 51.55282 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2629 O O   . HOH F   4 .   ? 10.593  33.763 41.956 1.000 37.21252 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2630 O O   . HOH F   4 .   ? -8.067  65.845 37.620 1.000 23.69717 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2631 O O   . HOH F   4 .   ? 1.290   37.625 53.588 1.000 51.83842 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2632 O O   . HOH F   4 .   ? 13.006  37.094 44.434 1.000 24.10677 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2633 O O   . HOH F   4 .   ? 15.700  33.669 56.323 1.000 47.63657 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2634 O O   . HOH F   4 .   ? -3.409  50.231 52.120 1.000 54.83134 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2635 O O   . HOH F   4 .   ? -13.413 47.958 44.322 1.000 46.91313 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2636 O O   . HOH F   4 .   ? -2.013  45.661 42.503 1.000 20.36251 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2637 O O   . HOH F   4 .   ? -6.605  43.824 27.414 1.000 43.85361 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2638 O O   . HOH F   4 .   ? -4.534  32.964 49.431 1.000 38.82643 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2639 O O   . HOH F   4 .   ? 19.562  49.230 49.627 1.000 37.42926 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2640 O O   . HOH F   4 .   ? 17.893  60.339 34.968 1.000 40.87652 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2641 O O   . HOH F   4 .   ? -0.539  35.905 53.573 1.000 51.35814 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2642 O O   . HOH F   4 .   ? 3.459   47.474 55.959 1.000 47.96516 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2643 O O   . HOH F   4 .   ? 5.494   53.700 53.066 1.000 37.76748 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2644 O O   . HOH F   4 .   ? 1.929   51.161 20.756 1.000 48.39293 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2645 O O   . HOH F   4 .   ? -5.649  46.025 25.405 1.000 48.56986 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2646 O O   . HOH F   4 .   ? -4.791  48.467 18.869 1.000 43.37157 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2647 O O   . HOH F   4 .   ? 20.249  47.651 51.846 1.000 43.59781 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2648 O O   . HOH F   4 .   ? 15.922  53.708 43.892 1.000 55.96720 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2649 O O   . HOH F   4 .   ? -12.240 49.819 44.733 1.000 41.17480 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2650 O O   . HOH F   4 .   ? -11.518 53.902 44.914 1.000 39.24175 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2651 O O   . HOH F   4 .   ? 15.366  51.788 42.574 1.000 41.00987 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2652 O O   . HOH F   4 .   ? 15.329  31.327 53.266 1.000 49.70330 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2653 O O   . HOH F   4 .   ? -7.141  65.045 29.468 1.000 55.44999 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2654 O O   . HOH F   4 .   ? -6.618  46.958 19.442 1.000 52.81308 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2655 O O   . HOH F   4 .   ? -0.505  49.786 52.732 1.000 49.01407 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2656 O O   . HOH F   4 .   ? 0.000   56.819 27.061 0.50  27.67405 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2657 O O   . HOH F   4 .   ? -2.672  43.183 30.090 1.000 45.61751 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2658 O O   . HOH F   4 .   ? 19.113  56.218 37.014 1.000 50.66762 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2659 O O   . HOH F   4 .   ? 16.719  52.496 36.114 1.000 47.01287 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2660 O O   . HOH F   4 .   ? -1.730  34.370 53.047 1.000 59.98443 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 2661 O O   . HOH F   4 .   ? 12.775  64.112 32.055 1.000 38.90319 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 2662 O O   . HOH F   4 .   ? 4.991   19.399 44.712 1.000 54.05970 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 2663 O O   . HOH F   4 .   ? 10.016  31.965 39.756 1.000 55.84598 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 2664 O O   . HOH F   4 .   ? -13.680 45.656 28.762 0.50  44.70421 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 2665 O O   . HOH F   4 .   ? 12.711  29.846 54.061 1.000 51.57319 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 2666 O O   . HOH F   4 .   ? -2.923  53.637 46.026 1.000 46.68823 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 2667 O O   . HOH F   4 .   ? 4.569   25.857 50.692 1.000 57.16209 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 2668 O O   . HOH F   4 .   ? -3.093  45.052 26.094 1.000 55.94717 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 2669 O O   . HOH F   4 .   ? -4.889  32.728 46.887 1.000 41.75936 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 2670 O O   . HOH F   4 .   ? 2.867   56.556 46.283 1.000 48.89471 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 2671 O O   . HOH F   4 .   ? 11.763  57.177 55.205 1.000 41.23326 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 2672 O O   . HOH F   4 .   ? -3.776  43.514 27.745 1.000 54.09927 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 2673 O O   . HOH F   4 .   ? 14.733  57.064 56.402 1.000 48.80839 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 2674 O O   . HOH F   4 .   ? 11.444  59.301 53.579 1.000 45.53456 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2675 O O   . HOH F-2 4 .   ? 8.313   60.742 48.649 1.000 49.13316 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2676 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.633   47.320 28.312 1.000 60.30441 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2677 O O   . HOH F-2 4 .   ? 11.295  61.619 42.891 1.000 30.33064 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2678 O O   . HOH F-2 4 .   ? 9.171   64.812 48.162 1.000 32.07216 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2679 O O   . HOH F-2 4 .   ? -4.450  65.095 26.074 1.000 48.65967 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2680 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.515  66.040 50.632 1.000 51.95964 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2681 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.399   66.527 53.791 1.000 33.38375 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2682 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.613   68.076 27.315 1.000 53.14545 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2683 O O   . HOH F-2 4 .   ? -17.148 84.967 50.835 1.000 25.26406 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2684 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.904  68.684 51.410 1.000 36.01560 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2685 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.488 78.029 43.513 1.000 53.08526 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2686 O O   . HOH F-2 4 .   ? 14.933  69.015 51.114 1.000 56.39011 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2687 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.862   65.908 57.235 1.000 37.07060 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2688 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.221   59.933 18.793 1.000 62.46952 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2689 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.233  71.493 33.410 1.000 43.99053 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2690 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.255   41.336 34.115 1.000 40.37313 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2691 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.227 61.611 36.637 1.000 44.97970 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2692 O O   . HOH F-2 4 .   ? -0.779  68.220 56.003 1.000 40.04998 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2693 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.628   58.464 43.677 1.000 29.31502 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2694 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.509  75.438 55.862 1.000 39.24632 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2695 O O   . HOH F-2 4 .   ? -4.197  44.040 38.491 1.000 20.22247 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.942 51.707 40.839 1.000 32.09154 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.386   60.895 44.699 1.000 45.97208 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.087  84.872 50.286 1.000 36.67716 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH F-2 4 .   ? 13.056  63.328 23.260 1.000 35.52134 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH F-2 4 .   ? 9.345   74.399 38.515 1.000 45.84518 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.131   61.107 45.967 1.000 31.43759 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2702 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.775  55.745 45.263 1.000 39.20433 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2703 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.570   61.784 40.427 1.000 20.00806 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2704 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.070  58.820 48.219 1.000 43.71124 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2705 O O   . HOH F-2 4 .   ? -2.042  55.366 25.631 1.000 29.10524 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2706 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.209  77.253 51.621 1.000 45.66072 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2707 O O   . HOH F-2 4 .   ? -18.240 76.851 56.872 1.000 49.55962 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2708 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.992  66.706 31.338 1.000 44.09996 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2709 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.287  62.950 32.078 1.000 26.50864 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2710 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.999 80.723 54.993 1.000 41.25263 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2711 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.137   65.375 43.154 1.000 21.50757 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2712 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.685  49.596 38.028 1.000 24.97146 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2713 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.142   81.405 49.555 1.000 42.93793 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2714 O O   . HOH F-2 4 .   ? -10.423 84.283 53.395 1.000 32.64263 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2715 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.261  68.487 43.538 1.000 39.10874 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2716 O O   . HOH F-2 4 .   ? -8.211  72.955 39.743 1.000 29.73944 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2717 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.098  66.363 36.599 1.000 44.26398 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2718 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.679  46.755 38.037 1.000 32.93592 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2719 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.680 85.229 52.697 0.50  50.25407 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2720 O O   . HOH F-2 4 .   ? -19.205 82.654 50.356 1.000 43.92510 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2721 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.625 57.420 27.254 1.000 34.05307 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2722 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.683 62.853 38.850 1.000 43.35970 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2723 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.380   83.037 45.003 1.000 39.28656 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2724 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.576   80.235 45.783 1.000 28.60402 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2725 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.130 64.307 32.916 1.000 52.16868 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH F-2 4 .   ? -0.828  80.599 38.610 1.000 37.44032 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH F-2 4 .   ? 8.705   54.414 42.727 1.000 22.54163 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.576 60.154 47.718 1.000 42.24749 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH F-2 4 .   ? 8.306   48.029 31.447 1.000 35.72671 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.106   55.984 44.018 1.000 20.89713 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH F-2 4 .   ? 11.087  60.683 47.585 1.000 44.88384 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.731 58.107 52.252 1.000 44.93508 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH F-2 4 .   ? -21.247 74.007 42.905 1.000 46.93898 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.032  80.755 44.119 1.000 53.78931 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.514   72.486 31.960 1.000 39.17769 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.205   62.870 20.825 1.000 37.30956 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH F-2 4 .   ? -17.414 59.054 34.941 1.000 38.78390 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.579 75.223 61.248 1.000 43.44991 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.432 60.444 29.758 1.000 48.06185 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.680 85.229 45.488 0.50  43.99191 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.909  74.659 59.104 1.000 41.89339 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.737 63.546 60.177 1.000 51.55282 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH F-2 4 .   ? -10.593 79.876 41.956 1.000 37.21252 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH F-2 4 .   ? 8.067   47.794 37.620 1.000 23.69717 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.290  76.014 53.588 1.000 51.83842 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.006 76.545 44.434 1.000 24.10677 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.700 79.970 56.323 1.000 47.63657 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2748 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.409   63.408 52.120 1.000 54.83134 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2749 O O   . HOH F-2 4 .   ? 13.413  65.681 44.322 1.000 46.91313 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2750 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.013   67.978 42.503 1.000 20.36251 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2751 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.605   69.815 27.414 1.000 43.85361 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2752 O O   . HOH F-2 4 .   ? 4.534   80.675 49.431 1.000 38.82643 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2753 O O   . HOH F-2 4 .   ? -19.562 64.409 49.627 1.000 37.42926 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2754 O O   . HOH F-2 4 .   ? -17.893 53.300 34.968 1.000 40.87652 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2755 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.539   77.734 53.573 1.000 51.35814 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2756 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.459  66.165 55.959 1.000 47.96516 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2757 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.494  59.939 53.066 1.000 37.76748 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2758 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.929  62.478 20.756 1.000 48.39293 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2759 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.649   67.614 25.405 1.000 48.56986 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2760 O O   . HOH F-2 4 .   ? 4.791   65.172 18.869 1.000 43.37157 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2761 O O   . HOH F-2 4 .   ? -20.249 65.988 51.846 1.000 43.59781 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2762 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.922 59.931 43.892 1.000 55.96720 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2763 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.240  63.820 44.733 1.000 41.17480 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2764 O O   . HOH F-2 4 .   ? 11.518  59.737 44.914 1.000 39.24175 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2765 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.366 61.851 42.574 1.000 41.00987 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.329 82.312 53.266 1.000 49.70330 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH F-2 4 .   ? 7.141   48.594 29.468 1.000 55.44999 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.618   66.681 19.442 1.000 52.81308 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.505   63.853 52.732 1.000 49.01407 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.000   56.819 27.061 0.50  27.67405 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.672   70.456 30.090 1.000 45.61751 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH F-2 4 .   ? -19.113 57.421 37.014 1.000 50.66762 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH F-2 4 .   ? -16.719 61.143 36.114 1.000 47.01287 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.730   79.269 53.047 1.000 59.98443 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.775 49.527 32.055 1.000 38.90319 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH F-2 4 .   ? -4.991  94.240 44.712 1.000 54.05970 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH F-2 4 .   ? -10.016 81.674 39.756 1.000 55.84598 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH F-2 4 .   ? 13.680  67.983 28.762 0.50  44.70421 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.711 83.793 54.061 1.000 51.57319 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH F-2 4 .   ? 2.923   60.002 46.026 1.000 46.68823 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH F-2 4 .   ? -4.569  87.782 50.692 1.000 57.16209 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.093   68.587 26.094 1.000 55.94717 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH F-2 4 .   ? 4.889   80.911 46.887 1.000 41.75936 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH F-2 4 .   ? -2.867  57.083 46.283 1.000 48.89471 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH F-2 4 .   ? -11.763 56.462 55.205 1.000 41.23326 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.776   70.125 27.745 1.000 54.09927 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.733 56.575 56.402 1.000 48.80839 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH F-2 4 .   ? -11.444 54.338 53.579 1.000 45.53456 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
# 
